diff --git a/content/3.defense-systems/pycsar.md b/content/3.defense-systems/pycsar.md
index e5c6eedad742c9f0adddf0b3351ccd6de9bbc0bc..1cd9084bef8607b47b121435a3521615f51d0aca 100644
--- a/content/3.defense-systems/pycsar.md
+++ b/content/3.defense-systems/pycsar.md
@@ -10,11 +10,28 @@ tableColumns:
Activator: Signaling molecules
Effector: Membrane disrupting, Nucleotides modifying
PFAM: PF00004, PF00027, PF00211, PF00899, PF01734, PF10137, PF14461, PF14464, PF18145, PF18153, PF18303, PF18967
+contributors:
+ - Lucas Paoli
+ - Florian Tesson
relevantAbstracts:
- - doi: 10.1016/j.cell.2021.09.031
+ - doi: 10.1016/j.cell.2021.09.031
+ - doi: 10.1038/s41586-022-04716-y
---
# Pycsar
+
+## Description
+
+The **py**rimidine **c**yclase **s**ystem for **a**ntiphage **r**esistance (Pycsar) :ref{doi=10.1016/j.cell.2021.09.031} is composed of at least two proteins: a cyclase and diverse effectors. The Pycsar defense system is related to the [CBASS](/defense-systems/cbass) but differs in the signaling molecule produced by the cyclase.
+
+In turn, phages encode anti-Pycsar (Apyc) proteins encoded that counteract Pycsar defenses :ref{doi=10.1038/s41586-022-04716-y}.
+
+## Molecular mechanisms
+
+Pycsar uses cyclic nucleotide (pyrimidine cyclase, cCMP and cUMP) signals to induce cell death via diverse effectors activation and prevent viral propagation.
+
+While Apyc degrades cyclic nucleotide signals to prevent host immune responses :ref{doi=10.1016/j.cell.2021.09.031,10.1038/s41586-022-04716-y}.
+
## Example of genomic structure
The Pycsar is composed of at least 2 proteins: a Cyclase and an Effector.
@@ -40,6 +57,19 @@ Proportion of genome encoding the Pycsar system for the 14 phyla with more than
## Structure
+
+### Experimentaly determined structure
+From :ref{doi=10.1016/j.cell.2021.09.031} in *Burkholderia cepacia* LK29:
+
+::molstar-pdbe-plugin
+---
+height: 700
+dataUrls:
+ - /pycsar/7r65-assembly1_Cyclase_2mer.cif
+---
+::
+
+
### Pycsar
##### Example 1
@@ -99,4 +129,3 @@ end
style Title3 fill:none,stroke:none,stroke-width:none
style Title4 fill:none,stroke:none,stroke-width:none
</mermaid>
-
diff --git a/public/pycsar/7r65-assembly1_Cyclase_2mer.cif b/public/pycsar/7r65-assembly1_Cyclase_2mer.cif
new file mode 100644
index 0000000000000000000000000000000000000000..4bbb3b11e1cf4516a05bc19e21eca805e8bd8970
--- /dev/null
+++ b/public/pycsar/7r65-assembly1_Cyclase_2mer.cif
@@ -0,0 +1,9571 @@
+data_XXXX
+#
+loop_
+_audit_author.name
+_audit_author.pdbx_ordinal
+_audit_author.identifier_ORCID
+"Morehouse, B.R." 1 0000-0003-3352-5463
+"Kranzusch, P.J." 2 0000-0002-4943-733X
+#
+_struct.entry_id XXXX
+_struct.title "Crystal structure of a bacterial cyclic UMP synthase from Burkholderia cepacia LK29"
+_struct.pdbx_model_details ?
+_struct.pdbx_formula_weight ?
+_struct.pdbx_formula_weight_method ?
+_struct.pdbx_model_type_details ?
+_struct.pdbx_CASP_flag N
+#
+_struct_keywords.entry_id XXXX
+_struct_keywords.text "Cyclic nucleotide, nucleotidyltransferase, bacteriophage-defense, Pycsar, TRANSFERASE"
+_struct_keywords.pdbx_keywords TRANSFERASE
+#
+_exptl.absorpt_coefficient_mu ?
+_exptl.absorpt_correction_T_max ?
+_exptl.absorpt_correction_T_min ?
+_exptl.absorpt_correction_type ?
+_exptl.absorpt_process_details ?
+_exptl.entry_id XXXX
+_exptl.crystals_number 1
+_exptl.details ?
+_exptl.method "X-RAY DIFFRACTION"
+_exptl.method_details ?
+#
+_citation.abstract ?
+_citation.abstract_id_CAS ?
+_citation.book_id_ISBN ?
+_citation.book_publisher ?
+_citation.book_publisher_city ?
+_citation.book_title ?
+_citation.coordinate_linkage ?
+_citation.country ?
+_citation.database_id_Medline ?
+_citation.details ?
+_citation.id primary
+_citation.journal_abbrev Cell
+_citation.journal_id_ASTM ?
+_citation.journal_id_CSD ?
+_citation.journal_id_ISSN 1097-4172
+_citation.journal_full ?
+_citation.journal_issue ?
+_citation.journal_volume 184
+_citation.language ?
+_citation.page_first 5728
+_citation.page_last ?
+_citation.title "Cyclic CMP and cyclic UMP mediate bacterial immunity against phages."
+_citation.year 2021
+_citation.database_id_CSD ?
+_citation.pdbx_database_id_DOI 10.1016/j.cell.2021.09.031
+_citation.pdbx_database_id_PubMed 34644530
+_citation.pdbx_database_id_patent ?
+_citation.unpublished_flag ?
+#
+loop_
+_citation_author.citation_id
+_citation_author.name
+_citation_author.ordinal
+_citation_author.identifier_ORCID
+primary "Tal, N." 1 ?
+primary "Morehouse, B.R." 2 ?
+primary "Millman, A." 3 ?
+primary "Stokar-Avihail, A." 4 ?
+primary "Avraham, C." 5 ?
+primary "Fedorenko, T." 6 ?
+primary "Yirmiya, E." 7 ?
+primary "Herbst, E." 8 ?
+primary "Brandis, A." 9 ?
+primary "Mehlman, T." 10 ?
+primary "Oppenheimer-Shaanan, Y." 11 ?
+primary "Keszei, A.F.A." 12 ?
+primary "Shao, S." 13 ?
+primary "Amitai, G." 14 ?
+primary "Kranzusch, P.J." 15 ?
+primary "Sorek, R." 16 ?
+#
+_entity_poly.entity_id 1
+_entity_poly.type "polypeptide(L)"
+_entity_poly.nstd_linkage no
+_entity_poly.nstd_monomer yes
+_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code
+;SALADDLKKWVGETFTGKWEVQETTSVPNPEDLRLNSNHAKDLKAATVLYADLDGSTD(MSE)VNTKKWQFSAQIYKTFL
+KCASDIIRDEGGNITAYDGDRV(MSE)AVFTGNSKNTSAARCALKINSAVLDIIQPAIAKKWQTDFVLRHVVGIDTSQLR
+TARIGIRGDNDLVWIGRAANYAAKLTNLAGKPTRITADVYNKLADKLKYANGVD(MSE)WAPEHWDD(MSE)GIWTYTST
+WKWTV
+;
+_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can
+;SALADDLKKWVGETFTGKWEVQETTSVPNPEDLRLNSNHAKDLKAATVLYADLDGSTDMVNTKKWQFSAQIYKTFLKCAS
+DIIRDEGGNITAYDGDRVMAVFTGNSKNTSAARCALKINSAVLDIIQPAIAKKWQTDFVLRHVVGIDTSQLRTARIGIRG
+DNDLVWIGRAANYAAKLTNLAGKPTRITADVYNKLADKLKYANGVDMWAPEHWDDMGIWTYTSTWKWTV
+;
+_entity_poly.pdbx_strand_id A,B
+_entity_poly.pdbx_target_identifier ?
+#
+loop_
+_entity_poly_seq.entity_id
+_entity_poly_seq.num
+_entity_poly_seq.mon_id
+_entity_poly_seq.hetero
+1 1 SER n
+1 2 ALA n
+1 3 LEU n
+1 4 ALA n
+1 5 ASP n
+1 6 ASP n
+1 7 LEU n
+1 8 LYS n
+1 9 LYS n
+1 10 TRP n
+1 11 VAL n
+1 12 GLY n
+1 13 GLU n
+1 14 THR n
+1 15 PHE n
+1 16 THR n
+1 17 GLY n
+1 18 LYS n
+1 19 TRP n
+1 20 GLU n
+1 21 VAL n
+1 22 GLN n
+1 23 GLU n
+1 24 THR n
+1 25 THR n
+1 26 SER n
+1 27 VAL n
+1 28 PRO n
+1 29 ASN n
+1 30 PRO n
+1 31 GLU n
+1 32 ASP n
+1 33 LEU n
+1 34 ARG n
+1 35 LEU n
+1 36 ASN n
+1 37 SER n
+1 38 ASN n
+1 39 HIS n
+1 40 ALA n
+1 41 LYS n
+1 42 ASP n
+1 43 LEU n
+1 44 LYS n
+1 45 ALA n
+1 46 ALA n
+1 47 THR n
+1 48 VAL n
+1 49 LEU n
+1 50 TYR n
+1 51 ALA n
+1 52 ASP n
+1 53 LEU n
+1 54 ASP n
+1 55 GLY n
+1 56 SER n
+1 57 THR n
+1 58 ASP n
+1 59 MSE n
+1 60 VAL n
+1 61 ASN n
+1 62 THR n
+1 63 LYS n
+1 64 LYS n
+1 65 TRP n
+1 66 GLN n
+1 67 PHE n
+1 68 SER n
+1 69 ALA n
+1 70 GLN n
+1 71 ILE n
+1 72 TYR n
+1 73 LYS n
+1 74 THR n
+1 75 PHE n
+1 76 LEU n
+1 77 LYS n
+1 78 CYS n
+1 79 ALA n
+1 80 SER n
+1 81 ASP n
+1 82 ILE n
+1 83 ILE n
+1 84 ARG n
+1 85 ASP n
+1 86 GLU n
+1 87 GLY n
+1 88 GLY n
+1 89 ASN n
+1 90 ILE n
+1 91 THR n
+1 92 ALA n
+1 93 TYR n
+1 94 ASP n
+1 95 GLY n
+1 96 ASP n
+1 97 ARG n
+1 98 VAL n
+1 99 MSE n
+1 100 ALA n
+1 101 VAL n
+1 102 PHE n
+1 103 THR n
+1 104 GLY n
+1 105 ASN n
+1 106 SER n
+1 107 LYS n
+1 108 ASN n
+1 109 THR n
+1 110 SER n
+1 111 ALA n
+1 112 ALA n
+1 113 ARG n
+1 114 CYS n
+1 115 ALA n
+1 116 LEU n
+1 117 LYS n
+1 118 ILE n
+1 119 ASN n
+1 120 SER n
+1 121 ALA n
+1 122 VAL n
+1 123 LEU n
+1 124 ASP n
+1 125 ILE n
+1 126 ILE n
+1 127 GLN n
+1 128 PRO n
+1 129 ALA n
+1 130 ILE n
+1 131 ALA n
+1 132 LYS n
+1 133 LYS n
+1 134 TRP n
+1 135 GLN n
+1 136 THR n
+1 137 ASP n
+1 138 PHE n
+1 139 VAL n
+1 140 LEU n
+1 141 ARG n
+1 142 HIS n
+1 143 VAL n
+1 144 VAL n
+1 145 GLY n
+1 146 ILE n
+1 147 ASP n
+1 148 THR n
+1 149 SER n
+1 150 GLN n
+1 151 LEU n
+1 152 ARG n
+1 153 THR n
+1 154 ALA n
+1 155 ARG n
+1 156 ILE n
+1 157 GLY n
+1 158 ILE n
+1 159 ARG n
+1 160 GLY n
+1 161 ASP n
+1 162 ASN n
+1 163 ASP n
+1 164 LEU n
+1 165 VAL n
+1 166 TRP n
+1 167 ILE n
+1 168 GLY n
+1 169 ARG n
+1 170 ALA n
+1 171 ALA n
+1 172 ASN n
+1 173 TYR n
+1 174 ALA n
+1 175 ALA n
+1 176 LYS n
+1 177 LEU n
+1 178 THR n
+1 179 ASN n
+1 180 LEU n
+1 181 ALA n
+1 182 GLY n
+1 183 LYS n
+1 184 PRO n
+1 185 THR n
+1 186 ARG n
+1 187 ILE n
+1 188 THR n
+1 189 ALA n
+1 190 ASP n
+1 191 VAL n
+1 192 TYR n
+1 193 ASN n
+1 194 LYS n
+1 195 LEU n
+1 196 ALA n
+1 197 ASP n
+1 198 LYS n
+1 199 LEU n
+1 200 LYS n
+1 201 TYR n
+1 202 ALA n
+1 203 ASN n
+1 204 GLY n
+1 205 VAL n
+1 206 ASP n
+1 207 MSE n
+1 208 TRP n
+1 209 ALA n
+1 210 PRO n
+1 211 GLU n
+1 212 HIS n
+1 213 TRP n
+1 214 ASP n
+1 215 ASP n
+1 216 MSE n
+1 217 GLY n
+1 218 ILE n
+1 219 TRP n
+1 220 THR n
+1 221 TYR n
+1 222 THR n
+1 223 SER n
+1 224 THR n
+1 225 TRP n
+1 226 LYS n
+1 227 TRP n
+1 228 THR n
+1 229 VAL n
+#
+loop_
+_entity.id
+_entity.type
+_entity.src_method
+_entity.pdbx_description
+_entity.formula_weight
+_entity.pdbx_number_of_molecules
+_entity.pdbx_ec
+_entity.pdbx_mutation
+_entity.pdbx_fragment
+_entity.details
+1 polymer man "Adenylate/guanylate cyclase" 25769.516 2 ? ? ? ?
+2 water nat water 18.015 553 ? ? ? ?
+#
+loop_
+_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num
+_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code
+_pdbx_poly_seq_scheme.hetero
+A 1 1 SER 1 1 1 SER SER A ? n
+A 1 2 ALA 2 2 2 ALA ALA A ? n
+A 1 3 LEU 3 3 3 LEU LEU A ? n
+A 1 4 ALA 4 4 4 ALA ALA A ? n
+A 1 5 ASP 5 5 5 ASP ASP A ? n
+A 1 6 ASP 6 6 6 ASP ASP A ? n
+A 1 7 LEU 7 7 7 LEU LEU A ? n
+A 1 8 LYS 8 8 8 LYS LYS A ? n
+A 1 9 LYS 9 9 9 LYS LYS A ? n
+A 1 10 TRP 10 10 10 TRP TRP A ? n
+A 1 11 VAL 11 11 11 VAL VAL A ? n
+A 1 12 GLY 12 12 12 GLY GLY A ? n
+A 1 13 GLU 13 13 13 GLU GLU A ? n
+A 1 14 THR 14 14 14 THR THR A ? n
+A 1 15 PHE 15 15 15 PHE PHE A ? n
+A 1 16 THR 16 16 16 THR THR A ? n
+A 1 17 GLY 17 17 17 GLY GLY A ? n
+A 1 18 LYS 18 18 18 LYS LYS A ? n
+A 1 19 TRP 19 19 19 TRP TRP A ? n
+A 1 20 GLU 20 20 20 GLU GLU A ? n
+A 1 21 VAL 21 21 21 VAL VAL A ? n
+A 1 22 GLN 22 22 22 GLN GLN A ? n
+A 1 23 GLU 23 23 23 GLU GLU A ? n
+A 1 24 THR 24 24 24 THR THR A ? n
+A 1 25 THR 25 25 25 THR THR A ? n
+A 1 26 SER 26 26 26 SER SER A ? n
+A 1 27 VAL 27 27 27 VAL VAL A ? n
+A 1 28 PRO 28 28 28 PRO PRO A ? n
+A 1 29 ASN 29 29 29 ASN ASN A ? n
+A 1 30 PRO 30 30 30 PRO PRO A ? n
+A 1 31 GLU 31 31 31 GLU GLU A ? n
+A 1 32 ASP 32 32 32 ASP ASP A ? n
+A 1 33 LEU 33 33 33 LEU LEU A ? n
+A 1 34 ARG 34 34 34 ARG ARG A ? n
+A 1 35 LEU 35 35 35 LEU LEU A ? n
+A 1 36 ASN 36 36 36 ASN ASN A ? n
+A 1 37 SER 37 37 37 SER SER A ? n
+A 1 38 ASN 38 38 38 ASN ASN A ? n
+A 1 39 HIS 39 39 39 HIS HIS A ? n
+A 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A ? n
+A 1 41 LYS 41 41 41 LYS LYS A ? n
+A 1 42 ASP 42 42 42 ASP ASP A ? n
+A 1 43 LEU 43 43 43 LEU LEU A ? n
+A 1 44 LYS 44 44 44 LYS LYS A ? n
+A 1 45 ALA 45 45 45 ALA ALA A ? n
+A 1 46 ALA 46 46 46 ALA ALA A ? n
+A 1 47 THR 47 47 47 THR THR A ? n
+A 1 48 VAL 48 48 48 VAL VAL A ? n
+A 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU A ? n
+A 1 50 TYR 50 50 50 TYR TYR A ? n
+A 1 51 ALA 51 51 51 ALA ALA A ? n
+A 1 52 ASP 52 52 52 ASP ASP A ? n
+A 1 53 LEU 53 53 53 LEU LEU A ? n
+A 1 54 ASP 54 54 54 ASP ASP A ? n
+A 1 55 GLY 55 55 55 GLY GLY A ? n
+A 1 56 SER 56 56 56 SER SER A ? n
+A 1 57 THR 57 57 57 THR THR A ? n
+A 1 58 ASP 58 58 58 ASP ASP A ? n
+A 1 59 MSE 59 59 59 MSE MSE A ? n
+A 1 60 VAL 60 60 60 VAL VAL A ? n
+A 1 61 ASN 61 61 61 ASN ASN A ? n
+A 1 62 THR 62 62 62 THR THR A ? n
+A 1 63 LYS 63 63 63 LYS LYS A ? n
+A 1 64 LYS 64 64 64 LYS LYS A ? n
+A 1 65 TRP 65 65 65 TRP TRP A ? n
+A 1 66 GLN 66 66 66 GLN GLN A ? n
+A 1 67 PHE 67 67 67 PHE PHE A ? n
+A 1 68 SER 68 68 68 SER SER A ? n
+A 1 69 ALA 69 69 69 ALA ALA A ? n
+A 1 70 GLN 70 70 70 GLN GLN A ? n
+A 1 71 ILE 71 71 71 ILE ILE A ? n
+A 1 72 TYR 72 72 72 TYR TYR A ? n
+A 1 73 LYS 73 73 73 LYS LYS A ? n
+A 1 74 THR 74 74 74 THR THR A ? n
+A 1 75 PHE 75 75 75 PHE PHE A ? n
+A 1 76 LEU 76 76 76 LEU LEU A ? n
+A 1 77 LYS 77 77 77 LYS LYS A ? n
+A 1 78 CYS 78 78 78 CYS CYS A ? n
+A 1 79 ALA 79 79 79 ALA ALA A ? n
+A 1 80 SER 80 80 80 SER SER A ? n
+A 1 81 ASP 81 81 81 ASP ASP A ? n
+A 1 82 ILE 82 82 82 ILE ILE A ? n
+A 1 83 ILE 83 83 83 ILE ILE A ? n
+A 1 84 ARG 84 84 84 ARG ARG A ? n
+A 1 85 ASP 85 85 85 ASP ASP A ? n
+A 1 86 GLU 86 86 86 GLU GLU A ? n
+A 1 87 GLY 87 87 87 GLY GLY A ? n
+A 1 88 GLY 88 88 88 GLY GLY A ? n
+A 1 89 ASN 89 89 89 ASN ASN A ? n
+A 1 90 ILE 90 90 90 ILE ILE A ? n
+A 1 91 THR 91 91 91 THR THR A ? n
+A 1 92 ALA 92 92 92 ALA ALA A ? n
+A 1 93 TYR 93 93 93 TYR TYR A ? n
+A 1 94 ASP 94 94 94 ASP ASP A ? n
+A 1 95 GLY 95 95 95 GLY GLY A ? n
+A 1 96 ASP 96 96 96 ASP ASP A ? n
+A 1 97 ARG 97 97 97 ARG ARG A ? n
+A 1 98 VAL 98 98 98 VAL VAL A ? n
+A 1 99 MSE 99 99 99 MSE MSE A ? n
+A 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA A ? n
+A 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A ? n
+A 1 102 PHE 102 102 102 PHE PHE A ? n
+A 1 103 THR 103 103 103 THR THR A ? n
+A 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A ? n
+A 1 105 ASN 105 105 105 ASN ASN A ? n
+A 1 106 SER 106 106 106 SER SER A ? n
+A 1 107 LYS 107 107 107 LYS LYS A ? n
+A 1 108 ASN 108 108 108 ASN ASN A ? n
+A 1 109 THR 109 109 109 THR THR A ? n
+A 1 110 SER 110 110 110 SER SER A ? n
+A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n
+A 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A ? n
+A 1 113 ARG 113 113 113 ARG ARG A ? n
+A 1 114 CYS 114 114 114 CYS CYS A ? n
+A 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A ? n
+A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n
+A 1 117 LYS 117 117 117 LYS LYS A ? n
+A 1 118 ILE 118 118 118 ILE ILE A ? n
+A 1 119 ASN 119 119 119 ASN ASN A ? n
+A 1 120 SER 120 120 120 SER SER A ? n
+A 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA A ? n
+A 1 122 VAL 122 122 122 VAL VAL A ? n
+A 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A ? n
+A 1 124 ASP 124 124 124 ASP ASP A ? n
+A 1 125 ILE 125 125 125 ILE ILE A ? n
+A 1 126 ILE 126 126 126 ILE ILE A ? n
+A 1 127 GLN 127 127 127 GLN GLN A ? n
+A 1 128 PRO 128 128 128 PRO PRO A ? n
+A 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA A ? n
+A 1 130 ILE 130 130 130 ILE ILE A ? n
+A 1 131 ALA 131 131 131 ALA ALA A ? n
+A 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS A ? n
+A 1 133 LYS 133 133 133 LYS LYS A ? n
+A 1 134 TRP 134 134 134 TRP TRP A ? n
+A 1 135 GLN 135 135 135 GLN GLN A ? n
+A 1 136 THR 136 136 136 THR THR A ? n
+A 1 137 ASP 137 137 137 ASP ASP A ? n
+A 1 138 PHE 138 138 138 PHE PHE A ? n
+A 1 139 VAL 139 139 139 VAL VAL A ? n
+A 1 140 LEU 140 140 140 LEU LEU A ? n
+A 1 141 ARG 141 141 141 ARG ARG A ? n
+A 1 142 HIS 142 142 142 HIS HIS A ? n
+A 1 143 VAL 143 143 143 VAL VAL A ? n
+A 1 144 VAL 144 144 144 VAL VAL A ? n
+A 1 145 GLY 145 145 145 GLY GLY A ? n
+A 1 146 ILE 146 146 146 ILE ILE A ? n
+A 1 147 ASP 147 147 147 ASP ASP A ? n
+A 1 148 THR 148 148 148 THR THR A ? n
+A 1 149 SER 149 149 149 SER SER A ? n
+A 1 150 GLN 150 150 150 GLN GLN A ? n
+A 1 151 LEU 151 151 151 LEU LEU A ? n
+A 1 152 ARG 152 152 152 ARG ARG A ? n
+A 1 153 THR 153 153 153 THR THR A ? n
+A 1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A ? n
+A 1 155 ARG 155 155 155 ARG ARG A ? n
+A 1 156 ILE 156 156 156 ILE ILE A ? n
+A 1 157 GLY 157 157 157 GLY GLY A ? n
+A 1 158 ILE 158 158 158 ILE ILE A ? n
+A 1 159 ARG 159 159 159 ARG ARG A ? n
+A 1 160 GLY 160 160 160 GLY GLY A ? n
+A 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP A ? n
+A 1 162 ASN 162 162 162 ASN ASN A ? n
+A 1 163 ASP 163 163 163 ASP ASP A ? n
+A 1 164 LEU 164 164 164 LEU LEU A ? n
+A 1 165 VAL 165 165 165 VAL VAL A ? n
+A 1 166 TRP 166 166 166 TRP TRP A ? n
+A 1 167 ILE 167 167 167 ILE ILE A ? n
+A 1 168 GLY 168 168 168 GLY GLY A ? n
+A 1 169 ARG 169 169 169 ARG ARG A ? n
+A 1 170 ALA 170 170 170 ALA ALA A ? n
+A 1 171 ALA 171 171 171 ALA ALA A ? n
+A 1 172 ASN 172 172 172 ASN ASN A ? n
+A 1 173 TYR 173 173 173 TYR TYR A ? n
+A 1 174 ALA 174 174 174 ALA ALA A ? n
+A 1 175 ALA 175 175 175 ALA ALA A ? n
+A 1 176 LYS 176 176 176 LYS LYS A ? n
+A 1 177 LEU 177 177 177 LEU LEU A ? n
+A 1 178 THR 178 178 178 THR THR A ? n
+A 1 179 ASN 179 179 179 ASN ASN A ? n
+A 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU A ? n
+A 1 181 ALA 181 181 181 ALA ALA A ? n
+A 1 182 GLY 182 182 182 GLY GLY A ? n
+A 1 183 LYS 183 183 183 LYS LYS A ? n
+A 1 184 PRO 184 184 184 PRO PRO A ? n
+A 1 185 THR 185 185 185 THR THR A ? n
+A 1 186 ARG 186 186 186 ARG ARG A ? n
+A 1 187 ILE 187 187 187 ILE ILE A ? n
+A 1 188 THR 188 188 188 THR THR A ? n
+A 1 189 ALA 189 189 189 ALA ALA A ? n
+A 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP A ? n
+A 1 191 VAL 191 191 191 VAL VAL A ? n
+A 1 192 TYR 192 192 192 TYR TYR A ? n
+A 1 193 ASN 193 193 193 ASN ASN A ? n
+A 1 194 LYS 194 194 194 LYS LYS A ? n
+A 1 195 LEU 195 195 195 LEU LEU A ? n
+A 1 196 ALA 196 196 196 ALA ALA A ? n
+A 1 197 ASP 197 197 197 ASP ASP A ? n
+A 1 198 LYS 198 198 198 LYS LYS A ? n
+A 1 199 LEU 199 199 199 LEU LEU A ? n
+A 1 200 LYS 200 200 200 LYS LYS A ? n
+A 1 201 TYR 201 201 201 TYR TYR A ? n
+A 1 202 ALA 202 202 202 ALA ALA A ? n
+A 1 203 ASN 203 203 203 ASN ASN A ? n
+A 1 204 GLY 204 204 204 GLY GLY A ? n
+A 1 205 VAL 205 205 205 VAL VAL A ? n
+A 1 206 ASP 206 206 206 ASP ASP A ? n
+A 1 207 MSE 207 207 207 MSE MSE A ? n
+A 1 208 TRP 208 208 208 TRP TRP A ? n
+A 1 209 ALA 209 209 209 ALA ALA A ? n
+A 1 210 PRO 210 210 210 PRO PRO A ? n
+A 1 211 GLU 211 211 211 GLU GLU A ? n
+A 1 212 HIS 212 212 212 HIS HIS A ? n
+A 1 213 TRP 213 213 213 TRP TRP A ? n
+A 1 214 ASP 214 214 214 ASP ASP A ? n
+A 1 215 ASP 215 215 215 ASP ASP A ? n
+A 1 216 MSE 216 216 216 MSE MSE A ? n
+A 1 217 GLY 217 217 217 GLY GLY A ? n
+A 1 218 ILE 218 218 218 ILE ILE A ? n
+A 1 219 TRP 219 219 219 TRP TRP A ? n
+A 1 220 THR 220 220 220 THR THR A ? n
+A 1 221 TYR 221 221 221 TYR TYR A ? n
+A 1 222 THR 222 222 222 THR THR A ? n
+A 1 223 SER 223 223 223 SER SER A ? n
+A 1 224 THR 224 224 224 THR THR A ? n
+A 1 225 TRP 225 225 225 TRP TRP A ? n
+A 1 226 LYS 226 226 226 LYS LYS A ? n
+A 1 227 TRP 227 227 227 TRP TRP A ? n
+A 1 228 THR 228 228 228 THR THR A ? n
+A 1 229 VAL 229 229 229 VAL VAL A ? n
+B 1 1 SER 1 1 1 SER SER B ? n
+B 1 2 ALA 2 2 2 ALA ALA B ? n
+B 1 3 LEU 3 3 3 LEU LEU B ? n
+B 1 4 ALA 4 4 4 ALA ALA B ? n
+B 1 5 ASP 5 5 5 ASP ASP B ? n
+B 1 6 ASP 6 6 6 ASP ASP B ? n
+B 1 7 LEU 7 7 7 LEU LEU B ? n
+B 1 8 LYS 8 8 8 LYS LYS B ? n
+B 1 9 LYS 9 9 9 LYS LYS B ? n
+B 1 10 TRP 10 10 10 TRP TRP B ? n
+B 1 11 VAL 11 11 11 VAL VAL B ? n
+B 1 12 GLY 12 12 12 GLY GLY B ? n
+B 1 13 GLU 13 13 13 GLU GLU B ? n
+B 1 14 THR 14 14 14 THR THR B ? n
+B 1 15 PHE 15 15 15 PHE PHE B ? n
+B 1 16 THR 16 16 16 THR THR B ? n
+B 1 17 GLY 17 17 17 GLY GLY B ? n
+B 1 18 LYS 18 18 18 LYS LYS B ? n
+B 1 19 TRP 19 19 19 TRP TRP B ? n
+B 1 20 GLU 20 20 20 GLU GLU B ? n
+B 1 21 VAL 21 21 21 VAL VAL B ? n
+B 1 22 GLN 22 22 22 GLN GLN B ? n
+B 1 23 GLU 23 23 23 GLU GLU B ? n
+B 1 24 THR 24 24 24 THR THR B ? n
+B 1 25 THR 25 25 25 THR THR B ? n
+B 1 26 SER 26 26 26 SER SER B ? n
+B 1 27 VAL 27 27 27 VAL VAL B ? n
+B 1 28 PRO 28 28 28 PRO PRO B ? n
+B 1 29 ASN 29 29 29 ASN ASN B ? n
+B 1 30 PRO 30 30 30 PRO PRO B ? n
+B 1 31 GLU 31 31 31 GLU GLU B ? n
+B 1 32 ASP 32 32 32 ASP ASP B ? n
+B 1 33 LEU 33 33 33 LEU LEU B ? n
+B 1 34 ARG 34 34 34 ARG ARG B ? n
+B 1 35 LEU 35 35 35 LEU LEU B ? n
+B 1 36 ASN 36 36 36 ASN ASN B ? n
+B 1 37 SER 37 37 37 SER SER B ? n
+B 1 38 ASN 38 38 38 ASN ASN B ? n
+B 1 39 HIS 39 39 39 HIS HIS B ? n
+B 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA B ? n
+B 1 41 LYS 41 41 41 LYS LYS B ? n
+B 1 42 ASP 42 42 42 ASP ASP B ? n
+B 1 43 LEU 43 43 43 LEU LEU B ? n
+B 1 44 LYS 44 44 44 LYS LYS B ? n
+B 1 45 ALA 45 45 45 ALA ALA B ? n
+B 1 46 ALA 46 46 46 ALA ALA B ? n
+B 1 47 THR 47 47 47 THR THR B ? n
+B 1 48 VAL 48 48 48 VAL VAL B ? n
+B 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU B ? n
+B 1 50 TYR 50 50 50 TYR TYR B ? n
+B 1 51 ALA 51 51 51 ALA ALA B ? n
+B 1 52 ASP 52 52 52 ASP ASP B ? n
+B 1 53 LEU 53 53 53 LEU LEU B ? n
+B 1 54 ASP 54 54 54 ASP ASP B ? n
+B 1 55 GLY 55 55 55 GLY GLY B ? n
+B 1 56 SER 56 56 56 SER SER B ? n
+B 1 57 THR 57 57 57 THR THR B ? n
+B 1 58 ASP 58 58 58 ASP ASP B ? n
+B 1 59 MSE 59 59 59 MSE MSE B ? n
+B 1 60 VAL 60 60 60 VAL VAL B ? n
+B 1 61 ASN 61 61 61 ASN ASN B ? n
+B 1 62 THR 62 62 62 THR THR B ? n
+B 1 63 LYS 63 63 63 LYS LYS B ? n
+B 1 64 LYS 64 64 64 LYS LYS B ? n
+B 1 65 TRP 65 65 65 TRP TRP B ? n
+B 1 66 GLN 66 66 66 GLN GLN B ? n
+B 1 67 PHE 67 67 67 PHE PHE B ? n
+B 1 68 SER 68 68 68 SER SER B ? n
+B 1 69 ALA 69 69 69 ALA ALA B ? n
+B 1 70 GLN 70 70 70 GLN GLN B ? n
+B 1 71 ILE 71 71 71 ILE ILE B ? n
+B 1 72 TYR 72 72 72 TYR TYR B ? n
+B 1 73 LYS 73 73 73 LYS LYS B ? n
+B 1 74 THR 74 74 74 THR THR B ? n
+B 1 75 PHE 75 75 75 PHE PHE B ? n
+B 1 76 LEU 76 76 76 LEU LEU B ? n
+B 1 77 LYS 77 77 77 LYS LYS B ? n
+B 1 78 CYS 78 78 78 CYS CYS B ? n
+B 1 79 ALA 79 79 79 ALA ALA B ? n
+B 1 80 SER 80 80 80 SER SER B ? n
+B 1 81 ASP 81 81 81 ASP ASP B ? n
+B 1 82 ILE 82 82 82 ILE ILE B ? n
+B 1 83 ILE 83 83 83 ILE ILE B ? n
+B 1 84 ARG 84 84 84 ARG ARG B ? n
+B 1 85 ASP 85 85 85 ASP ASP B ? n
+B 1 86 GLU 86 86 86 GLU GLU B ? n
+B 1 87 GLY 87 87 87 GLY GLY B ? n
+B 1 88 GLY 88 88 88 GLY GLY B ? n
+B 1 89 ASN 89 89 89 ASN ASN B ? n
+B 1 90 ILE 90 90 90 ILE ILE B ? n
+B 1 91 THR 91 91 91 THR THR B ? n
+B 1 92 ALA 92 92 92 ALA ALA B ? n
+B 1 93 TYR 93 93 93 TYR TYR B ? n
+B 1 94 ASP 94 94 94 ASP ASP B ? n
+B 1 95 GLY 95 95 95 GLY GLY B ? n
+B 1 96 ASP 96 96 96 ASP ASP B ? n
+B 1 97 ARG 97 97 97 ARG ARG B ? n
+B 1 98 VAL 98 98 98 VAL VAL B ? n
+B 1 99 MSE 99 99 99 MSE MSE B ? n
+B 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA B ? n
+B 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL B ? n
+B 1 102 PHE 102 102 102 PHE PHE B ? n
+B 1 103 THR 103 103 103 THR THR B ? n
+B 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY B ? n
+B 1 105 ASN 105 105 105 ASN ASN B ? n
+B 1 106 SER 106 106 106 SER SER B ? n
+B 1 107 LYS 107 107 107 LYS LYS B ? n
+B 1 108 ASN 108 108 108 ASN ASN B ? n
+B 1 109 THR 109 109 109 THR THR B ? n
+B 1 110 SER 110 110 110 SER SER B ? n
+B 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA B ? n
+B 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA B ? n
+B 1 113 ARG 113 113 113 ARG ARG B ? n
+B 1 114 CYS 114 114 114 CYS CYS B ? n
+B 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA B ? n
+B 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU B ? n
+B 1 117 LYS 117 117 117 LYS LYS B ? n
+B 1 118 ILE 118 118 118 ILE ILE B ? n
+B 1 119 ASN 119 119 119 ASN ASN B ? n
+B 1 120 SER 120 120 120 SER SER B ? n
+B 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA B ? n
+B 1 122 VAL 122 122 122 VAL VAL B ? n
+B 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU B ? n
+B 1 124 ASP 124 124 124 ASP ASP B ? n
+B 1 125 ILE 125 125 125 ILE ILE B ? n
+B 1 126 ILE 126 126 126 ILE ILE B ? n
+B 1 127 GLN 127 127 127 GLN GLN B ? n
+B 1 128 PRO 128 128 128 PRO PRO B ? n
+B 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA B ? n
+B 1 130 ILE 130 130 130 ILE ILE B ? n
+B 1 131 ALA 131 131 131 ALA ALA B ? n
+B 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS B ? n
+B 1 133 LYS 133 133 133 LYS LYS B ? n
+B 1 134 TRP 134 134 134 TRP TRP B ? n
+B 1 135 GLN 135 135 135 GLN GLN B ? n
+B 1 136 THR 136 136 136 THR THR B ? n
+B 1 137 ASP 137 137 137 ASP ASP B ? n
+B 1 138 PHE 138 138 138 PHE PHE B ? n
+B 1 139 VAL 139 139 139 VAL VAL B ? n
+B 1 140 LEU 140 140 140 LEU LEU B ? n
+B 1 141 ARG 141 141 141 ARG ARG B ? n
+B 1 142 HIS 142 142 142 HIS HIS B ? n
+B 1 143 VAL 143 143 143 VAL VAL B ? n
+B 1 144 VAL 144 144 144 VAL VAL B ? n
+B 1 145 GLY 145 145 145 GLY GLY B ? n
+B 1 146 ILE 146 146 146 ILE ILE B ? n
+B 1 147 ASP 147 147 147 ASP ASP B ? n
+B 1 148 THR 148 148 148 THR THR B ? n
+B 1 149 SER 149 149 149 SER SER B ? n
+B 1 150 GLN 150 150 150 GLN GLN B ? n
+B 1 151 LEU 151 151 151 LEU LEU B ? n
+B 1 152 ARG 152 152 152 ARG ARG B ? n
+B 1 153 THR 153 153 153 THR THR B ? n
+B 1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA B ? n
+B 1 155 ARG 155 155 155 ARG ARG B ? n
+B 1 156 ILE 156 156 156 ILE ILE B ? n
+B 1 157 GLY 157 157 157 GLY GLY B ? n
+B 1 158 ILE 158 158 158 ILE ILE B ? n
+B 1 159 ARG 159 159 159 ARG ARG B ? n
+B 1 160 GLY 160 160 160 GLY GLY B ? n
+B 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP B ? n
+B 1 162 ASN 162 162 162 ASN ASN B ? n
+B 1 163 ASP 163 163 163 ASP ASP B ? n
+B 1 164 LEU 164 164 164 LEU LEU B ? n
+B 1 165 VAL 165 165 165 VAL VAL B ? n
+B 1 166 TRP 166 166 166 TRP TRP B ? n
+B 1 167 ILE 167 167 167 ILE ILE B ? n
+B 1 168 GLY 168 168 168 GLY GLY B ? n
+B 1 169 ARG 169 169 169 ARG ARG B ? n
+B 1 170 ALA 170 170 170 ALA ALA B ? n
+B 1 171 ALA 171 171 171 ALA ALA B ? n
+B 1 172 ASN 172 172 172 ASN ASN B ? n
+B 1 173 TYR 173 173 173 TYR TYR B ? n
+B 1 174 ALA 174 174 174 ALA ALA B ? n
+B 1 175 ALA 175 175 175 ALA ALA B ? n
+B 1 176 LYS 176 176 176 LYS LYS B ? n
+B 1 177 LEU 177 177 177 LEU LEU B ? n
+B 1 178 THR 178 178 178 THR THR B ? n
+B 1 179 ASN 179 179 179 ASN ASN B ? n
+B 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU B ? n
+B 1 181 ALA 181 181 181 ALA ALA B ? n
+B 1 182 GLY 182 182 182 GLY GLY B ? n
+B 1 183 LYS 183 183 183 LYS LYS B ? n
+B 1 184 PRO 184 184 184 PRO PRO B ? n
+B 1 185 THR 185 185 185 THR THR B ? n
+B 1 186 ARG 186 186 186 ARG ARG B ? n
+B 1 187 ILE 187 187 187 ILE ILE B ? n
+B 1 188 THR 188 188 188 THR THR B ? n
+B 1 189 ALA 189 189 189 ALA ALA B ? n
+B 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP B ? n
+B 1 191 VAL 191 191 191 VAL VAL B ? n
+B 1 192 TYR 192 192 192 TYR TYR B ? n
+B 1 193 ASN 193 193 193 ASN ASN B ? n
+B 1 194 LYS 194 194 194 LYS LYS B ? n
+B 1 195 LEU 195 195 195 LEU LEU B ? n
+B 1 196 ALA 196 196 196 ALA ALA B ? n
+B 1 197 ASP 197 197 197 ASP ASP B ? n
+B 1 198 LYS 198 198 198 LYS LYS B ? n
+B 1 199 LEU 199 199 199 LEU LEU B ? n
+B 1 200 LYS 200 200 200 LYS LYS B ? n
+B 1 201 TYR 201 201 201 TYR TYR B ? n
+B 1 202 ALA 202 202 202 ALA ALA B ? n
+B 1 203 ASN 203 203 203 ASN ASN B ? n
+B 1 204 GLY 204 204 204 GLY GLY B ? n
+B 1 205 VAL 205 205 205 VAL VAL B ? n
+B 1 206 ASP 206 206 206 ASP ASP B ? n
+B 1 207 MSE 207 207 207 MSE MSE B ? n
+B 1 208 TRP 208 208 208 TRP TRP B ? n
+B 1 209 ALA 209 209 209 ALA ALA B ? n
+B 1 210 PRO 210 210 210 PRO PRO B ? n
+B 1 211 GLU 211 211 211 GLU GLU B ? n
+B 1 212 HIS 212 212 212 HIS HIS B ? n
+B 1 213 TRP 213 213 213 TRP TRP B ? n
+B 1 214 ASP 214 214 214 ASP ASP B ? n
+B 1 215 ASP 215 215 215 ASP ASP B ? n
+B 1 216 MSE 216 216 216 MSE MSE B ? n
+B 1 217 GLY 217 217 217 GLY GLY B ? n
+B 1 218 ILE 218 218 218 ILE ILE B ? n
+B 1 219 TRP 219 219 219 TRP TRP B ? n
+B 1 220 THR 220 220 220 THR THR B ? n
+B 1 221 TYR 221 221 221 TYR TYR B ? n
+B 1 222 THR 222 222 222 THR THR B ? n
+B 1 223 SER 223 223 223 SER SER B ? n
+B 1 224 THR 224 224 224 THR THR B ? n
+B 1 225 TRP 225 225 225 TRP TRP B ? n
+B 1 226 LYS 226 226 226 LYS LYS B ? n
+B 1 227 TRP 227 227 227 TRP TRP B ? n
+B 1 228 THR 228 228 228 THR THR B ? n
+B 1 229 VAL 229 229 229 VAL VAL B ? n
+#
+loop_
+_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num
+_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code
+E 2 HOH 1 301 648 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 2 302 596 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 3 303 1052 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 4 304 512 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 5 305 588 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 6 306 1049 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 7 307 785 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 8 308 706 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 9 309 574 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 10 310 815 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 11 311 1011 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 12 312 262 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 13 313 766 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 14 314 336 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 15 315 896 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 16 316 364 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 17 317 261 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 18 318 745 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 19 319 764 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 20 320 1025 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 21 321 755 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 22 322 717 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 23 323 1056 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 24 324 255 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 25 325 154 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 26 326 881 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 27 327 140 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 28 328 407 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 29 329 163 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 30 330 205 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 31 331 459 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 32 332 505 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 33 333 641 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 34 334 470 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 35 335 589 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 36 336 220 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 37 337 513 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 38 338 236 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 39 339 1035 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 40 340 492 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 41 341 690 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 42 342 771 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 43 343 214 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 44 344 246 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 45 345 439 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 46 346 437 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 47 347 126 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 48 348 224 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 49 349 840 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 50 350 1028 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 51 351 19 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 52 352 87 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 53 353 62 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 54 354 98 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 55 355 320 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 56 356 609 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 57 357 538 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 58 358 791 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 59 359 289 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 60 360 6 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 61 361 905 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 62 362 15 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 63 363 36 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 64 364 691 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 65 365 110 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 66 366 448 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 67 367 617 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 68 368 830 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 69 369 653 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 70 370 544 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 71 371 230 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 72 372 524 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 73 373 518 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 74 374 520 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 75 375 12 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 76 376 175 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 77 377 485 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 78 378 983 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 79 379 196 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 80 380 568 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 81 381 182 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 82 382 655 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 83 383 83 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 84 384 105 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 85 385 53 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 86 386 339 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 87 387 66 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 88 388 23 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 89 389 69 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 90 390 529 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 91 391 504 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 92 392 821 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 93 393 238 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 94 394 401 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 95 395 582 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 96 396 30 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 97 397 427 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 98 398 507 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 99 399 942 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 100 400 982 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 101 401 247 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 102 402 521 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 103 403 937 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 104 404 547 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 105 405 531 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 106 406 497 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 107 407 52 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 108 408 179 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 109 409 302 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 110 410 514 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 111 411 557 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 112 412 7 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 113 413 1051 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 114 414 397 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 115 415 221 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 116 416 417 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 117 417 363 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 118 418 291 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 119 419 376 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 120 420 595 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 121 421 229 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 122 422 223 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 123 423 227 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 124 424 430 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 125 425 158 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 126 426 125 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 127 427 295 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 128 428 543 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 129 429 166 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 130 430 184 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 131 431 723 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 132 432 478 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 133 433 24 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 134 434 486 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 135 435 562 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 136 436 96 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 137 437 798 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 138 438 194 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 139 439 299 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 140 440 498 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 141 441 101 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 142 442 597 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 143 443 292 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 144 444 479 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 145 445 189 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 146 446 853 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 147 447 78 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 148 448 444 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 149 449 432 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 150 450 578 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 151 451 1070 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 152 452 109 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 153 453 561 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 154 454 431 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 155 455 829 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 156 456 1009 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 157 457 468 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 158 458 474 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 159 459 456 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 160 460 482 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 161 461 34 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 162 462 753 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 163 463 894 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 164 464 669 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 165 465 134 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 166 466 614 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 167 467 244 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 168 468 151 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 169 469 537 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 170 470 5 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 171 471 413 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 172 472 839 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 173 473 908 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 174 474 539 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 175 475 675 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 176 476 772 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 177 477 649 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 178 478 652 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 179 479 824 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 180 480 613 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 181 481 383 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 182 482 1014 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 183 483 311 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 184 484 285 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 185 485 647 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 186 486 682 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 187 487 487 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 188 488 392 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 189 489 449 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 190 490 548 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 191 491 1016 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 192 492 533 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 193 493 298 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 194 494 787 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 195 495 619 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 196 496 384 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 197 497 818 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 198 498 252 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 199 499 231 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 200 500 147 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 201 501 835 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 202 502 156 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 203 503 750 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 204 504 1071 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 205 505 1089 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 206 506 884 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 207 507 362 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 208 508 249 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 209 509 848 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 210 510 541 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 211 511 934 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 212 512 660 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 213 513 1069 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 214 514 465 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 215 515 963 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 216 516 1044 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 217 517 369 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 218 518 234 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 219 519 433 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 220 520 1020 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 221 521 901 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 222 522 263 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 223 523 1003 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 224 524 958 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 225 525 495 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 226 526 816 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 227 527 857 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 228 528 563 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 229 529 696 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 230 530 746 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 231 531 783 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 232 532 603 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 233 533 1054 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 234 534 827 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 235 535 781 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 236 536 555 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 237 537 594 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 238 538 666 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 239 539 1033 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 240 540 991 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 241 541 800 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 242 542 683 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 243 543 680 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 244 544 698 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 245 545 850 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 246 546 871 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 247 547 1031 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 248 548 408 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 249 549 875 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 250 550 841 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 251 551 1085 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 252 552 977 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 253 553 780 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 254 554 1074 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 255 555 107 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 256 556 859 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 257 557 553 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 258 558 390 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 259 559 929 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 260 560 1024 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 261 561 1012 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 262 562 637 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 263 563 1090 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 264 564 941 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 265 565 356 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 266 566 632 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 267 567 733 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 268 568 1002 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 269 569 930 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 270 570 276 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 271 571 759 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 272 572 974 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 273 573 496 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 274 574 1004 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 275 575 711 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 276 576 813 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 277 577 920 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 278 578 767 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 279 579 926 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 280 580 606 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 281 581 976 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 282 582 762 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 283 583 989 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 284 584 992 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 285 585 673 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 286 586 876 HOH HOH A ?
+E 2 HOH 287 587 1027 HOH HOH A ?
+F 2 HOH 1 301 959 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 2 302 422 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 3 303 552 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 4 304 770 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 5 305 148 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 6 306 546 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 7 307 1022 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 8 308 532 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 9 309 500 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 10 310 523 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 11 311 627 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 12 312 631 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 13 313 84 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 14 314 536 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 15 315 372 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 16 316 344 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 17 317 736 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 18 318 832 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 19 319 585 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 20 320 119 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 21 321 393 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 22 322 172 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 23 323 183 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 24 324 374 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 25 325 301 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 26 326 639 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 27 327 185 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 28 328 100 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 29 329 333 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 30 330 731 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 31 331 567 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 32 332 169 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 33 333 519 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 34 334 394 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 35 335 277 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 36 336 16 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 37 337 715 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 38 338 186 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 39 339 471 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 40 340 488 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 41 341 570 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 42 342 306 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 43 343 453 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 44 344 984 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 45 345 32 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 46 346 111 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 47 347 418 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 48 348 190 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 49 349 239 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 50 350 688 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 51 351 94 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 52 352 153 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 53 353 952 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 54 354 515 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 55 355 319 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 56 356 135 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 57 357 47 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 58 358 142 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 59 359 679 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 60 360 484 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 61 361 758 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 62 362 281 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 63 363 240 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 64 364 242 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 65 365 782 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 66 366 773 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 67 367 50 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 68 368 701 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 69 369 638 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 70 370 379 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 71 371 789 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 72 372 67 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 73 373 45 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 74 374 737 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 75 375 618 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 76 376 39 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 77 377 27 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 78 378 309 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 79 379 1026 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 80 380 426 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 81 381 303 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 82 382 705 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 83 383 97 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 84 384 586 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 85 385 404 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 86 386 503 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 87 387 17 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 88 388 650 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 89 389 294 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 90 390 510 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 91 391 146 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 92 392 423 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 93 393 646 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 94 394 211 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 95 395 202 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 96 396 530 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 97 397 368 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 98 398 318 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 99 399 957 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 100 400 170 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 101 401 330 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 102 402 80 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 103 403 49 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 104 404 435 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 105 405 677 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 106 406 71 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 107 407 880 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 108 408 1059 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 109 409 493 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 110 410 386 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 111 411 795 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 112 412 1067 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 113 413 406 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 114 414 188 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 115 415 819 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 116 416 378 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 117 417 323 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 118 418 28 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 119 419 1013 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 120 420 171 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 121 421 687 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 122 422 178 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 123 423 165 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 124 424 724 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 125 425 79 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 126 426 251 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 127 427 540 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 128 428 113 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 129 429 419 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 130 430 424 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 131 431 906 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 132 432 664 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 133 433 1082 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 134 434 106 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 135 435 133 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 136 436 946 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 137 437 885 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 138 438 475 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 139 439 671 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 140 440 91 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 141 441 657 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 142 442 18 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 143 443 288 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 144 444 278 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 145 445 117 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 146 446 740 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 147 447 872 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 148 448 1062 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 149 449 218 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 150 450 667 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 151 451 217 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 152 452 774 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 153 453 293 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 154 454 506 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 155 455 477 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 156 456 389 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 157 457 608 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 158 458 54 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 159 459 1039 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 160 460 114 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 161 461 1066 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 162 462 359 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 163 463 174 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 164 464 272 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 165 465 410 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 166 466 286 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 167 467 516 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 168 468 243 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 169 469 2 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 170 470 797 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 171 471 1058 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 172 472 162 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 173 473 615 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 174 474 528 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 175 475 1023 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 176 476 932 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 177 477 480 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 178 478 322 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 179 479 581 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 180 480 284 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 181 481 1080 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 182 482 203 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 183 483 981 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 184 484 997 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 185 485 274 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 186 486 921 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 187 487 714 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 188 488 877 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 189 489 907 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 190 490 684 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 191 491 904 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 192 492 420 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 193 493 490 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 194 494 466 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 195 495 938 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 196 496 481 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 197 497 1034 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 198 498 966 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 199 499 928 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 200 500 756 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 201 501 381 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 202 502 587 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 203 503 599 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 204 504 463 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 205 505 558 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 206 506 654 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 207 507 565 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 208 508 999 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 209 509 849 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 210 510 626 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 211 511 1036 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 212 512 970 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 213 513 694 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 214 514 730 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 215 515 672 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 216 516 681 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 217 517 837 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 218 518 726 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 219 519 961 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 220 520 710 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 221 521 579 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 222 522 914 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 223 523 572 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 224 524 580 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 225 525 898 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 226 526 403 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 227 527 494 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 228 528 802 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 229 529 779 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 230 530 1063 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 231 531 476 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 232 532 702 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 233 533 925 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 234 534 834 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 235 535 852 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 236 536 592 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 237 537 353 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 238 538 633 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 239 539 713 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 240 540 734 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 241 541 545 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 242 542 297 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 243 543 751 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 244 544 1095 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 245 545 668 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 246 546 822 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 247 547 1094 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 248 548 722 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 249 549 788 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 250 550 916 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 251 551 634 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 252 552 659 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 253 553 663 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 254 554 566 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 255 555 842 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 256 556 846 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 257 557 915 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 258 558 890 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 259 559 742 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 260 560 910 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 261 561 697 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 262 562 868 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 263 563 862 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 264 564 280 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 265 565 918 HOH HOH B ?
+F 2 HOH 266 566 969 HOH HOH B ?
+#
+loop_
+_chem_comp.id
+_chem_comp.type
+_chem_comp.mon_nstd_flag
+_chem_comp.name
+_chem_comp.pdbx_synonyms
+_chem_comp.formula
+_chem_comp.formula_weight
+ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093
+ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209
+ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118
+ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103
+CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158
+GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144
+GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129
+GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067
+HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162
+HOH non-polymer . WATER ? "H2 O" 18.015
+ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173
+LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173
+LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195
+MSE "L-peptide linking" n SELENOMETHIONINE ? "C5 H11 N O2 Se" 196.106
+PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189
+PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130
+SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093
+THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119
+TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225
+TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189
+VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146
+#
+loop_
+_struct_asym.id
+_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag
+_struct_asym.pdbx_modified
+_struct_asym.entity_id
+_struct_asym.details
+A N N 1 ?
+B N N 1 ?
+E N N 2 ?
+F N N 2 ?
+#
+_struct_conf_type.id HELX_P
+_struct_conf_type.criteria ?
+_struct_conf_type.reference ?
+#
+loop_
+_struct_conf.conf_type_id
+_struct_conf.id
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id
+_struct_conf.beg_label_comp_id
+_struct_conf.beg_label_asym_id
+_struct_conf.beg_label_seq_id
+_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code
+_struct_conf.end_label_comp_id
+_struct_conf.end_label_asym_id
+_struct_conf.end_label_seq_id
+_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code
+_struct_conf.beg_auth_comp_id
+_struct_conf.beg_auth_asym_id
+_struct_conf.beg_auth_seq_id
+_struct_conf.end_auth_comp_id
+_struct_conf.end_auth_asym_id
+_struct_conf.end_auth_seq_id
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class
+_struct_conf.details
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length
+HELX_P HELX_P1 AA1 SER A 1 ? GLY A 17 ? SER A 1 GLY A 17 1 ? 17
+HELX_P HELX_P2 AA2 ASN A 29 ? LEU A 33 ? ASN A 29 LEU A 33 5 ? 5
+HELX_P HELX_P3 AA3 GLY A 55 ? LYS A 63 ? GLY A 55 LYS A 63 1 ? 9
+HELX_P HELX_P4 AA4 LYS A 64 ? GLU A 86 ? LYS A 64 GLU A 86 1 ? 23
+HELX_P HELX_P5 AA5 SER A 106 ? ILE A 125 ? SER A 106 ILE A 125 1 ? 20
+HELX_P HELX_P6 AA6 ILE A 125 ? GLN A 135 ? ILE A 125 GLN A 135 1 ? 11
+HELX_P HELX_P7 AA7 GLY A 168 ? ASN A 179 ? GLY A 168 ASN A 179 1 ? 12
+HELX_P HELX_P8 AA8 ALA A 189 ? ASN A 193 ? ALA A 189 ASN A 193 1 ? 5
+HELX_P HELX_P9 AA9 LYS A 194 ? LEU A 195 ? LYS A 194 LEU A 195 5 ? 2
+HELX_P HELX_P10 AB1 ALA A 196 ? LEU A 199 ? ALA A 196 LEU A 199 5 ? 4
+HELX_P HELX_P11 AB2 ALA B 2 ? GLY B 17 ? ALA B 2 GLY B 17 1 ? 16
+HELX_P HELX_P12 AB3 ASN B 29 ? LEU B 33 ? ASN B 29 LEU B 33 5 ? 5
+HELX_P HELX_P13 AB4 GLY B 55 ? LYS B 63 ? GLY B 55 LYS B 63 1 ? 9
+HELX_P HELX_P14 AB5 LYS B 64 ? GLU B 86 ? LYS B 64 GLU B 86 1 ? 23
+HELX_P HELX_P15 AB6 SER B 106 ? ILE B 125 ? SER B 106 ILE B 125 1 ? 20
+HELX_P HELX_P16 AB7 ILE B 125 ? GLN B 135 ? ILE B 125 GLN B 135 1 ? 11
+HELX_P HELX_P17 AB8 GLY B 168 ? ASN B 179 ? GLY B 168 ASN B 179 1 ? 12
+HELX_P HELX_P18 AB9 ALA B 189 ? ASN B 193 ? ALA B 189 ASN B 193 1 ? 5
+HELX_P HELX_P19 AC1 LYS B 194 ? LEU B 195 ? LYS B 194 LEU B 195 5 ? 2
+HELX_P HELX_P20 AC2 ALA B 196 ? LEU B 199 ? ALA B 196 LEU B 199 5 ? 4
+#
+loop_
+_struct_sheet.id
+_struct_sheet.type
+_struct_sheet.number_strands
+_struct_sheet.details
+AA1 ? 4 ?
+AA2 ? 7 ?
+AA3 ? 2 ?
+AA4 ? 4 ?
+AA5 ? 7 ?
+AA6 ? 2 ?
+#
+loop_
+_struct_sheet_order.sheet_id
+_struct_sheet_order.range_id_1
+_struct_sheet_order.range_id_2
+_struct_sheet_order.offset
+_struct_sheet_order.sense
+AA1 1 2 ? parallel
+AA1 2 3 ? anti-parallel
+AA1 3 4 ? anti-parallel
+AA2 1 2 ? anti-parallel
+AA2 2 3 ? anti-parallel
+AA2 3 4 ? anti-parallel
+AA2 4 5 ? parallel
+AA2 5 6 ? anti-parallel
+AA2 6 7 ? anti-parallel
+AA3 1 2 ? anti-parallel
+AA4 1 2 ? parallel
+AA4 2 3 ? anti-parallel
+AA4 3 4 ? anti-parallel
+AA5 1 2 ? anti-parallel
+AA5 2 3 ? anti-parallel
+AA5 3 4 ? anti-parallel
+AA5 4 5 ? parallel
+AA5 5 6 ? anti-parallel
+AA5 6 7 ? anti-parallel
+AA6 1 2 ? anti-parallel
+#
+loop_
+_struct_sheet_range.sheet_id
+_struct_sheet_range.id
+_struct_sheet_range.beg_label_comp_id
+_struct_sheet_range.beg_label_asym_id
+_struct_sheet_range.beg_label_seq_id
+_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code
+_struct_sheet_range.end_label_comp_id
+_struct_sheet_range.end_label_asym_id
+_struct_sheet_range.end_label_seq_id
+_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code
+_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id
+_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id
+_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id
+_struct_sheet_range.end_auth_comp_id
+_struct_sheet_range.end_auth_asym_id
+_struct_sheet_range.end_auth_seq_id
+AA1 1 GLU A 20 ? GLU A 23 ? GLU A 20 GLU A 23
+AA1 2 HIS A 39 ? LEU A 53 ? HIS A 39 LEU A 53
+AA1 3 HIS A 142 ? ILE A 156 ? HIS A 142 ILE A 156
+AA1 4 ASP A 163 ? ILE A 167 ? ASP A 163 ILE A 167
+AA2 1 ASN A 89 ? ASP A 94 ? ASN A 89 ASP A 94
+AA2 2 ARG A 97 ? PHE A 102 ? ARG A 97 PHE A 102
+AA2 3 HIS A 39 ? LEU A 53 ? HIS A 39 LEU A 53
+AA2 4 HIS A 142 ? ILE A 156 ? HIS A 142 ILE A 156
+AA2 5 THR A 185 ? THR A 188 ? THR A 185 THR A 188
+AA2 6 ILE A 218 ? SER A 223 ? ILE A 218 SER A 223
+AA2 7 ALA A 209 ? TRP A 213 ? ALA A 209 TRP A 213
+AA3 1 TYR A 201 ? ALA A 202 ? TYR A 201 ALA A 202
+AA3 2 VAL A 205 ? ASP A 206 ? VAL A 205 ASP A 206
+AA4 1 GLU B 20 ? THR B 24 ? GLU B 20 THR B 24
+AA4 2 HIS B 39 ? LEU B 53 ? HIS B 39 LEU B 53
+AA4 3 HIS B 142 ? ILE B 156 ? HIS B 142 ILE B 156
+AA4 4 ASP B 163 ? ILE B 167 ? ASP B 163 ILE B 167
+AA5 1 ASN B 89 ? ASP B 94 ? ASN B 89 ASP B 94
+AA5 2 ARG B 97 ? PHE B 102 ? ARG B 97 PHE B 102
+AA5 3 HIS B 39 ? LEU B 53 ? HIS B 39 LEU B 53
+AA5 4 HIS B 142 ? ILE B 156 ? HIS B 142 ILE B 156
+AA5 5 THR B 185 ? THR B 188 ? THR B 185 THR B 188
+AA5 6 ILE B 218 ? SER B 223 ? ILE B 218 SER B 223
+AA5 7 ALA B 209 ? TRP B 213 ? ALA B 209 TRP B 213
+AA6 1 TYR B 201 ? ALA B 202 ? TYR B 201 ALA B 202
+AA6 2 VAL B 205 ? ASP B 206 ? VAL B 205 ASP B 206
+#
+_atom_sites.entry_id XXXX
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1] ?
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2] ?
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3] ?
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1] ?
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2] ?
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3] ?
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1] ?
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2] ?
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3] ?
+_atom_sites.Cartn_transf_vector[1] ?
+_atom_sites.Cartn_transf_vector[2] ?
+_atom_sites.Cartn_transf_vector[3] ?
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.012027
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.004680
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.014979
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.011619
+_atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000
+_atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000
+_atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000
+_atom_sites.solution_primary ?
+_atom_sites.solution_secondary ?
+_atom_sites.solution_hydrogens ?
+_atom_sites.special_details ?
+#
+loop_
+_atom_type.symbol
+_atom_type.scat_dispersion_real
+_atom_type.scat_dispersion_imag
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_c
+_atom_type.scat_source
+_atom_type.scat_dispersion_source
+C ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ?
+N ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ?
+O ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ?
+O1- ? ? 5.12366 3.84317 ? ? 3.49406 27.47979 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ?
+S ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737 29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ?
+SE ? ? 26.02326 7.89457 ? ? 1.54240 29.12501 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ?
+#
+_entry.id XXXX
+#
+loop_
+_pdbx_chain_remapping.entity_id
+_pdbx_chain_remapping.label_asym_id
+_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id
+_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id
+_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id
+_pdbx_chain_remapping.applied_operations
+1 A A A A 1
+1 B B B B 1
+2 E A E A 1
+2 F B F B 1
+#
+_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 2
+_pdbx_entity_nonpoly.name water
+_pdbx_entity_nonpoly.comp_id HOH
+#
+loop_
+_pdbx_entity_remapping.entity_id
+_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id
+1 1
+2 2
+#
+loop_
+_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id
+AA1 1 2 N GLN A 22 ? N GLN A 22 O ASP A 42 ? O ASP A 42
+AA1 2 3 N LEU A 43 ? N LEU A 43 O LEU A 151 ? O LEU A 151
+AA1 3 4 N ARG A 152 ? N ARG A 152 O ILE A 167 ? O ILE A 167
+AA2 1 2 N ALA A 92 ? N ALA A 92 O MSE A 99 ? O MSE A 99
+AA2 2 3 O PHE A 102 ? O PHE A 102 N THR A 47 ? N THR A 47
+AA2 3 4 N LEU A 43 ? N LEU A 43 O LEU A 151 ? O LEU A 151
+AA2 4 5 N VAL A 144 ? N VAL A 144 O ARG A 186 ? O ARG A 186
+AA2 5 6 N ILE A 187 ? N ILE A 187 O TYR A 221 ? O TYR A 221
+AA2 6 7 O THR A 220 ? O THR A 220 N GLU A 211 ? N GLU A 211
+AA3 1 2 N ALA A 202 ? N ALA A 202 O VAL A 205 ? O VAL A 205
+AA4 1 2 N GLU B 20 ? N GLU B 20 O ALA B 40 ? O ALA B 40
+AA4 2 3 N LEU B 43 ? N LEU B 43 O LEU B 151 ? O LEU B 151
+AA4 3 4 N ARG B 152 ? N ARG B 152 O ILE B 167 ? O ILE B 167
+AA5 1 2 N ALA B 92 ? N ALA B 92 O MSE B 99 ? O MSE B 99
+AA5 2 3 O PHE B 102 ? O PHE B 102 N THR B 47 ? N THR B 47
+AA5 3 4 N LEU B 43 ? N LEU B 43 O LEU B 151 ? O LEU B 151
+AA5 4 5 N VAL B 144 ? N VAL B 144 O ARG B 186 ? O ARG B 186
+AA5 5 6 N ILE B 187 ? N ILE B 187 O TYR B 221 ? O TYR B 221
+AA5 6 7 O ILE B 218 ? O ILE B 218 N TRP B 213 ? N TRP B 213
+AA6 1 2 N ALA B 202 ? N ALA B 202 O VAL B 205 ? O VAL B 205
+#
+loop_
+_atom_site.group_PDB
+_atom_site.id
+_atom_site.type_symbol
+_atom_site.label_atom_id
+_atom_site.label_alt_id
+_atom_site.label_comp_id
+_atom_site.label_asym_id
+_atom_site.label_entity_id
+_atom_site.label_seq_id
+_atom_site.pdbx_PDB_ins_code
+_atom_site.Cartn_x
+_atom_site.Cartn_y
+_atom_site.Cartn_z
+_atom_site.occupancy
+_atom_site.B_iso_or_equiv
+_atom_site.Cartn_x_esd
+_atom_site.Cartn_y_esd
+_atom_site.Cartn_z_esd
+_atom_site.occupancy_esd
+_atom_site.B_iso_or_equiv_esd
+_atom_site.pdbx_formal_charge
+_atom_site.auth_seq_id
+_atom_site.auth_comp_id
+_atom_site.auth_asym_id
+_atom_site.auth_atom_id
+_atom_site.pdbx_PDB_model_num
+ATOM 1 N N . SER A 1 1 ? 37.248 30.127 -3.875 1.000 31.64468 ? ? ? ? ? ? 1 SER A N 1
+ATOM 2 C CA . SER A 1 1 ? 37.722 31.069 -4.881 1.000 26.21794 ? ? ? ? ? ? 1 SER A CA 1
+ATOM 3 C C . SER A 1 1 ? 37.445 32.497 -4.435 1.000 26.40722 ? ? ? ? ? ? 1 SER A C 1
+ATOM 4 O O . SER A 1 1 ? 36.838 32.717 -3.389 1.000 26.57386 ? ? ? ? ? ? 1 SER A O 1
+ATOM 5 C CB . SER A 1 1 ? 37.034 30.810 -6.223 1.000 26.04062 ? ? ? ? ? ? 1 SER A CB 1
+ATOM 6 O OG . SER A 1 1 ? 35.679 31.234 -6.181 1.000 24.89297 ? ? ? ? ? ? 1 SER A OG 1
+ATOM 7 N N . ALA A 1 2 ? 37.883 33.465 -5.245 1.000 24.15846 ? ? ? ? ? ? 2 ALA A N 1
+ATOM 8 C CA . ALA A 1 2 ? 37.621 34.867 -4.939 1.000 25.52726 ? ? ? ? ? ? 2 ALA A CA 1
+ATOM 9 C C . ALA A 1 2 ? 36.128 35.161 -4.873 1.000 22.98005 ? ? ? ? ? ? 2 ALA A C 1
+ATOM 10 O O . ALA A 1 2 ? 35.701 36.028 -4.100 1.000 24.15708 ? ? ? ? ? ? 2 ALA A O 1
+ATOM 11 C CB . ALA A 1 2 ? 38.288 35.767 -5.978 1.000 27.86760 ? ? ? ? ? ? 2 ALA A CB 1
+ATOM 12 N N . LEU A 1 3 ? 35.324 34.463 -5.677 1.000 22.15523 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A N 1
+ATOM 13 C CA . LEU A 1 3 ? 33.878 34.636 -5.597 1.000 19.62104 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A CA 1
+ATOM 14 C C . LEU A 1 3 ? 33.355 34.264 -4.215 1.000 19.95185 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A C 1
+ATOM 15 O O . LEU A 1 3 ? 32.477 34.946 -3.673 1.000 19.90405 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A O 1
+ATOM 16 C CB . LEU A 1 3 ? 33.186 33.807 -6.680 1.000 17.70028 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A CB 1
+ATOM 17 C CG . LEU A 1 3 ? 31.656 33.892 -6.678 1.000 19.22136 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A CG 1
+ATOM 18 C CD1 . LEU A 1 3 ? 31.191 35.332 -6.886 1.000 20.07195 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A CD1 1
+ATOM 19 C CD2 . LEU A 1 3 ? 31.060 32.970 -7.738 1.000 17.89596 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A CD2 1
+ATOM 20 N N . ALA A 1 4 ? 33.879 33.181 -3.631 1.000 19.99476 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A N 1
+ATOM 21 C CA . ALA A 1 4 ? 33.462 32.798 -2.285 1.000 19.84201 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A CA 1
+ATOM 22 C C . ALA A 1 4 ? 33.782 33.893 -1.278 1.000 21.67485 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A C 1
+ATOM 23 O O . ALA A 1 4 ? 32.972 34.192 -0.394 1.000 20.22362 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A O 1
+ATOM 24 C CB . ALA A 1 4 ? 34.132 31.487 -1.873 1.000 22.48048 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A CB 1
+ATOM 25 N N . ASP A 1 5 ? 34.963 34.506 -1.398 1.000 20.99135 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A N 1
+ATOM 26 C CA . ASP A 1 5 ? 35.328 35.590 -0.495 1.000 22.03017 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A CA 1
+ATOM 27 C C . ASP A 1 5 ? 34.428 36.800 -0.701 1.000 21.12637 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A C 1
+ATOM 28 O O . ASP A 1 5 ? 33.992 37.427 0.272 1.000 22.48032 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A O 1
+ATOM 29 C CB . ASP A 1 5 ? 36.792 35.977 -0.705 1.000 24.28928 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A CB 1
+ATOM 30 C CG . ASP A 1 5 ? 37.737 34.807 -0.517 1.000 33.60454 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A CG 1
+ATOM 31 O OD1 . ASP A 1 5 ? 37.459 33.951 0.349 1.000 37.60992 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A OD1 1
+ATOM 32 O OD2 . ASP A 1 5 ? 38.756 34.745 -1.238 1.000 34.31385 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A OD2 1
+ATOM 33 N N . ASP A 1 6 ? 34.141 37.142 -1.961 1.000 21.04877 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A N 1
+ATOM 34 C CA . ASP A 1 6 ? 33.293 38.299 -2.232 1.000 20.69793 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A CA 1
+ATOM 35 C C . ASP A 1 6 ? 31.877 38.077 -1.719 1.000 18.55764 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A C 1
+ATOM 36 O O . ASP A 1 6 ? 31.282 38.975 -1.113 1.000 20.38183 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A O 1
+ATOM 37 C CB . ASP A 1 6 ? 33.288 38.624 -3.726 1.000 22.56084 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A CB 1
+ATOM 38 C CG . ASP A 1 6 ? 34.652 39.050 -4.233 1.000 32.09265 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A CG 1
+ATOM 39 O OD1 . ASP A 1 6 ? 35.478 39.514 -3.420 1.000 38.96947 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A OD1 1
+ATOM 40 O OD2 . ASP A 1 6 ? 34.897 38.924 -5.449 1.000 38.11620 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A OD2 1
+ATOM 41 N N . LEU A 1 7 ? 31.325 36.881 -1.944 1.000 17.75588 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A N 1
+ATOM 42 C CA . LEU A 1 7 ? 29.985 36.586 -1.445 1.000 17.88617 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CA 1
+ATOM 43 C C . LEU A 1 7 ? 29.942 36.582 0.079 1.000 19.33278 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A C 1
+ATOM 44 O O . LEU A 1 7 ? 28.994 37.101 0.677 1.000 17.26186 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A O 1
+ATOM 45 C CB . LEU A 1 7 ? 29.495 35.255 -2.003 1.000 16.66795 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CB 1
+ATOM 46 C CG . LEU A 1 7 ? 29.088 35.278 -3.478 1.000 17.08064 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CG 1
+ATOM 47 C CD1 . LEU A 1 7 ? 28.810 33.872 -3.966 1.000 16.05742 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CD1 1
+ATOM 48 C CD2 . LEU A 1 7 ? 27.874 36.177 -3.700 1.000 20.01592 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CD2 1
+ATOM 49 N N . LYS A 1 8 ? 30.959 36.008 0.728 1.000 17.72434 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A N 1
+ATOM 50 C CA . LYS A 1 8 ? 30.980 35.998 2.190 1.000 17.70960 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A CA 1
+ATOM 51 C C . LYS A 1 8 ? 30.940 37.417 2.744 1.000 18.16888 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A C 1
+ATOM 52 O O . LYS A 1 8 ? 30.194 37.708 3.687 1.000 20.66755 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A O 1
+ATOM 53 C CB . LYS A 1 8 ? 32.221 35.250 2.686 1.000 19.75774 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A CB 1
+ATOM 54 C CG . LYS A 1 8 ? 32.322 35.081 4.194 1.000 28.65232 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A CG 1
+ATOM 55 C CD . LYS A 1 8 ? 33.638 34.399 4.567 1.000 33.09658 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A CD 1
+ATOM 56 C CE . LYS A 1 8 ? 33.733 34.119 6.058 1.000 44.08714 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A CE 1
+ATOM 57 N NZ . LYS A 1 8 ? 35.056 33.537 6.425 1.000 51.36314 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A NZ 1
+ATOM 58 N N . LYS A 1 9 ? 31.722 38.320 2.151 1.000 18.86107 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N 1
+ATOM 59 C CA . LYS A 1 9 ? 31.740 39.703 2.612 1.000 18.87157 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA 1
+ATOM 60 C C . LYS A 1 9 ? 30.390 40.373 2.390 1.000 18.99687 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C 1
+ATOM 61 O O . LYS A 1 9 ? 29.844 41.012 3.297 1.000 21.52755 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O 1
+ATOM 62 C CB . LYS A 1 9 ? 32.853 40.468 1.896 1.000 22.44995 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB 1
+ATOM 63 C CG . LYS A 1 9 ? 32.912 41.948 2.240 1.000 29.82175 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG 1
+ATOM 64 C CD . LYS A 1 9 ? 34.060 42.631 1.515 1.000 28.78305 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD 1
+ATOM 65 C CE . LYS A 1 9 ? 34.086 44.126 1.798 1.000 37.17611 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE 1
+ATOM 66 N NZ . LYS A 1 9 ? 35.060 44.833 0.921 1.000 56.45253 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ 1
+ATOM 67 N N . TRP A 1 10 ? 29.828 40.227 1.185 1.000 18.44533 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A N 1
+ATOM 68 C CA . TRP A 1 10 ? 28.572 40.900 0.874 1.000 18.39937 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CA 1
+ATOM 69 C C . TRP A 1 10 ? 27.399 40.284 1.634 1.000 20.28260 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A C 1
+ATOM 70 O O . TRP A 1 10 ? 26.497 41.004 2.080 1.000 16.57845 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A O 1
+ATOM 71 C CB . TRP A 1 10 ? 28.319 40.905 -0.638 1.000 17.64749 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CB 1
+ATOM 72 C CG . TRP A 1 10 ? 26.982 41.482 -0.975 1.000 16.78807 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CG 1
+ATOM 73 C CD1 . TRP A 1 10 ? 26.672 42.804 -1.146 1.000 19.23159 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CD1 1
+ATOM 74 C CD2 . TRP A 1 10 ? 25.760 40.760 -1.129 1.000 14.41841 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CD2 1
+ATOM 75 N NE1 . TRP A 1 10 ? 25.329 42.944 -1.409 1.000 20.22745 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A NE1 1
+ATOM 76 C CE2 . TRP A 1 10 ? 24.747 41.704 -1.408 1.000 16.67577 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CE2 1
+ATOM 77 C CE3 . TRP A 1 10 ? 25.421 39.407 -1.056 1.000 15.26347 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CE3 1
+ATOM 78 C CZ2 . TRP A 1 10 ? 23.416 41.330 -1.624 1.000 14.64133 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CZ2 1
+ATOM 79 C CZ3 . TRP A 1 10 ? 24.102 39.039 -1.268 1.000 17.43704 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CZ3 1
+ATOM 80 C CH2 . TRP A 1 10 ? 23.116 39.997 -1.546 1.000 18.20459 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CH2 1
+ATOM 81 N N . VAL A 1 11 ? 27.389 38.957 1.789 1.000 16.47462 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A N 1
+ATOM 82 C CA . VAL A 1 11 ? 26.347 38.322 2.593 1.000 15.01557 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A CA 1
+ATOM 83 C C . VAL A 1 11 ? 26.402 38.821 4.034 1.000 17.39299 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A C 1
+ATOM 84 O O . VAL A 1 11 ? 25.369 39.138 4.635 1.000 17.20574 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A O 1
+ATOM 85 C CB . VAL A 1 11 ? 26.435 36.785 2.496 1.000 15.58459 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A CB 1
+ATOM 86 C CG1 . VAL A 1 11 ? 25.584 36.124 3.580 1.000 17.57429 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A CG1 1
+ATOM 87 C CG2 . VAL A 1 11 ? 26.001 36.309 1.111 1.000 15.76756 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A CG2 1
+ATOM 88 N N . GLY A 1 12 ? 27.606 38.918 4.603 1.000 17.08611 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A N 1
+ATOM 89 C CA . GLY A 1 12 ? 27.733 39.458 5.949 1.000 17.74450 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A CA 1
+ATOM 90 C C . GLY A 1 12 ? 27.237 40.888 6.054 1.000 19.33023 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A C 1
+ATOM 91 O O . GLY A 1 12 ? 26.506 41.234 6.985 1.000 21.86559 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A O 1
+ATOM 92 N N . GLU A 1 13 ? 27.606 41.733 5.086 1.000 19.06368 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A N 1
+ATOM 93 C CA . GLU A 1 13 ? 27.124 43.113 5.081 1.000 19.54061 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A CA 1
+ATOM 94 C C . GLU A 1 13 ? 25.605 43.173 4.981 1.000 20.91049 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A C 1
+ATOM 95 O O . GLU A 1 13 ? 24.967 44.034 5.601 1.000 21.25355 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A O 1
+ATOM 96 C CB . GLU A 1 13 ? 27.768 43.882 3.927 1.000 23.34851 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A CB 1
+ATOM 97 C CG . GLU A 1 13 ? 29.254 44.133 4.110 1.000 26.85321 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A CG 1
+ATOM 98 C CD . GLU A 1 13 ? 29.947 44.496 2.811 1.000 31.25613 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A CD 1
+ATOM 99 O OE1 . GLU A 1 13 ? 29.358 44.267 1.732 1.000 30.26650 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A OE1 1
+ATOM 100 O OE2 . GLU A 1 13 ? 31.084 45.008 2.866 1.000 35.83127 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A OE2 1
+ATOM 101 N N . THR A 1 14 ? 25.010 42.270 4.200 1.000 17.48255 ? ? ? ? ? ? 14 THR A N 1
+ATOM 102 C CA . THR A 1 14 ? 23.560 42.256 4.038 1.000 16.55536 ? ? ? ? ? ? 14 THR A CA 1
+ATOM 103 C C . THR A 1 14 ? 22.860 41.861 5.333 1.000 17.51404 ? ? ? ? ? ? 14 THR A C 1
+ATOM 104 O O . THR A 1 14 ? 21.822 42.436 5.685 1.000 18.08312 ? ? ? ? ? ? 14 THR A O 1
+ATOM 105 C CB . THR A 1 14 ? 23.184 41.310 2.899 1.000 16.90928 ? ? ? ? ? ? 14 THR A CB 1
+ATOM 106 O OG1 . THR A 1 14 ? 23.730 41.811 1.674 1.000 17.85254 ? ? ? ? ? ? 14 THR A OG1 1
+ATOM 107 C CG2 . THR A 1 14 ? 21.672 41.189 2.760 1.000 17.48123 ? ? ? ? ? ? 14 THR A CG2 1
+ATOM 108 N N . PHE A 1 15 ? 23.415 40.893 6.064 1.000 16.73958 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A N 1
+ATOM 109 C CA . PHE A 1 15 ? 22.805 40.503 7.330 1.000 15.39559 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CA 1
+ATOM 110 C C . PHE A 1 15 ? 23.044 41.532 8.430 1.000 18.79039 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A C 1
+ATOM 111 O O . PHE A 1 15 ? 22.175 41.729 9.286 1.000 20.01435 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A O 1
+ATOM 112 C CB . PHE A 1 15 ? 23.271 39.109 7.748 1.000 20.51181 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CB 1
+ATOM 113 C CG . PHE A 1 15 ? 22.466 38.005 7.128 1.000 16.19885 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CG 1
+ATOM 114 C CD1 . PHE A 1 15 ? 21.249 37.636 7.670 1.000 15.88099 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CD1 1
+ATOM 115 C CD2 . PHE A 1 15 ? 22.909 37.355 5.991 1.000 17.58566 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CD2 1
+ATOM 116 C CE1 . PHE A 1 15 ? 20.494 36.634 7.109 1.000 16.10150 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CE1 1
+ATOM 117 C CE2 . PHE A 1 15 ? 22.157 36.350 5.418 1.000 17.47134 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CE2 1
+ATOM 118 C CZ . PHE A 1 15 ? 20.947 35.987 5.976 1.000 16.44597 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CZ 1
+ATOM 119 N N . THR A 1 16 ? 24.193 42.205 8.420 1.000 18.83626 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N 1
+ATOM 120 C CA . THR A 1 16 ? 24.516 43.125 9.503 1.000 19.12070 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA 1
+ATOM 121 C C . THR A 1 16 ? 24.082 44.559 9.234 1.000 21.71948 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C 1
+ATOM 122 O O . THR A 1 16 ? 23.881 45.316 10.192 1.000 25.85101 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O 1
+ATOM 123 C CB . THR A 1 16 ? 26.021 43.103 9.784 1.000 24.85970 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB 1
+ATOM 124 O OG1 . THR A 1 16 ? 26.727 43.599 8.644 1.000 31.21888 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1 1
+ATOM 125 C CG2 . THR A 1 16 ? 26.486 41.693 10.080 1.000 27.44719 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2 1
+ATOM 126 N N . GLY A 1 17 ? 23.921 44.945 7.972 1.000 21.04281 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A N 1
+ATOM 127 C CA . GLY A 1 17 ? 23.708 46.346 7.652 1.000 21.17716 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A CA 1
+ATOM 128 C C . GLY A 1 17 ? 22.308 46.822 8.003 1.000 21.14059 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A C 1
+ATOM 129 O O . GLY A 1 17 ? 21.323 46.094 7.873 1.000 23.40403 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A O 1
+ATOM 130 N N . LYS A 1 18 ? 22.231 48.072 8.456 1.000 27.68957 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A N 1
+ATOM 131 C CA . LYS A 1 18 ? 20.948 48.706 8.713 1.000 24.30039 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A CA 1
+ATOM 132 C C . LYS A 1 18 ? 20.168 48.856 7.410 1.000 26.09247 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A C 1
+ATOM 133 O O . LYS A 1 18 ? 20.743 49.047 6.336 1.000 27.19218 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A O 1
+ATOM 134 C CB . LYS A 1 18 ? 21.185 50.086 9.327 1.000 27.18817 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A CB 1
+ATOM 135 C CG . LYS A 1 18 ? 19.939 50.819 9.786 1.000 40.70408 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A CG 1
+ATOM 136 C CD . LYS A 1 18 ? 20.236 52.302 9.970 1.000 51.19788 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A CD 1
+ATOM 137 C CE . LYS A 1 18 ? 19.149 53.001 10.766 1.000 58.37823 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A CE 1
+ATOM 138 N NZ . LYS A 1 18 ? 19.172 52.598 12.198 1.000 61.69290 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A NZ 1
+ATOM 139 N N . TRP A 1 19 ? 18.845 48.763 7.513 1.000 22.55504 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A N 1
+ATOM 140 C CA . TRP A 1 19 ? 17.965 48.933 6.364 1.000 21.23700 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CA 1
+ATOM 141 C C . TRP A 1 19 ? 17.530 50.385 6.231 1.000 22.05622 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A C 1
+ATOM 142 O O . TRP A 1 19 ? 17.292 51.073 7.229 1.000 27.80501 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A O 1
+ATOM 143 C CB . TRP A 1 19 ? 16.726 48.044 6.486 1.000 22.09498 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CB 1
+ATOM 144 C CG . TRP A 1 19 ? 16.954 46.631 6.030 1.000 21.34080 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CG 1
+ATOM 145 C CD1 . TRP A 1 19 ? 17.407 45.585 6.785 1.000 23.82261 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CD1 1
+ATOM 146 C CD2 . TRP A 1 19 ? 16.745 46.111 4.713 1.000 17.89563 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CD2 1
+ATOM 147 N NE1 . TRP A 1 19 ? 17.490 44.449 6.019 1.000 20.63364 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A NE1 1
+ATOM 148 C CE2 . TRP A 1 19 ? 17.084 44.742 4.744 1.000 18.93565 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CE2 1
+ATOM 149 C CE3 . TRP A 1 19 ? 16.290 46.664 3.513 1.000 16.75841 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CE3 1
+ATOM 150 C CZ2 . TRP A 1 19 ? 16.998 43.928 3.620 1.000 18.78278 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CZ2 1
+ATOM 151 C CZ3 . TRP A 1 19 ? 16.204 45.847 2.395 1.000 17.40417 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CZ3 1
+ATOM 152 C CH2 . TRP A 1 19 ? 16.555 44.497 2.460 1.000 17.66926 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CH2 1
+ATOM 153 N N . GLU A 1 20 ? 17.435 50.848 4.990 1.000 20.96005 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A N 1
+ATOM 154 C CA . GLU A 1 20 ? 16.844 52.136 4.662 1.000 19.70567 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CA 1
+ATOM 155 C C . GLU A 1 20 ? 15.566 51.876 3.883 1.000 21.05272 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A C 1
+ATOM 156 O O . GLU A 1 20 ? 15.589 51.161 2.876 1.000 18.39203 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A O 1
+ATOM 157 C CB . GLU A 1 20 ? 17.801 52.968 3.811 1.000 24.67873 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CB 1
+ATOM 158 C CG . GLU A 1 20 ? 17.281 54.356 3.493 1.000 33.34619 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CG 1
+ATOM 159 C CD . GLU A 1 20 ? 18.206 55.125 2.573 1.000 38.18583 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CD 1
+ATOM 160 O OE1 . GLU A 1 20 ? 17.814 55.388 1.417 1.000 30.06636 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A OE1 1
+ATOM 161 O OE2 . GLU A 1 20 ? 19.329 55.460 3.005 1.000 58.95787 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A OE2 1
+ATOM 162 N N . VAL A 1 21 ? 14.453 52.433 4.353 1.000 19.28603 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A N 1
+ATOM 163 C CA . VAL A 1 21 ? 13.137 52.154 3.789 1.000 19.48695 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CA 1
+ATOM 164 C C . VAL A 1 21 ? 12.386 53.462 3.590 1.000 19.24095 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A C 1
+ATOM 165 O O . VAL A 1 21 ? 12.346 54.304 4.495 1.000 22.67524 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A O 1
+ATOM 166 C CB . VAL A 1 21 ? 12.316 51.213 4.692 1.000 19.78348 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CB 1
+ATOM 167 C CG1 . VAL A 1 21 ? 10.976 50.886 4.043 1.000 20.63208 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CG1 1
+ATOM 168 C CG2 . VAL A 1 21 ? 13.092 49.949 5.000 1.000 20.36411 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CG2 1
+ATOM 169 N N . GLN A 1 22 ? 11.787 53.628 2.412 1.000 16.75919 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A N 1
+ATOM 170 C CA . GLN A 1 22 ? 10.843 54.706 2.151 1.000 17.17291 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A CA 1
+ATOM 171 C C . GLN A 1 22 ? 9.487 54.120 1.789 1.000 16.97329 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A C 1
+ATOM 172 O O . GLN A 1 22 ? 9.405 53.091 1.113 1.000 17.28394 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A O 1
+ATOM 173 C CB . GLN A 1 22 ? 11.311 55.611 1.012 1.000 21.92579 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A CB 1
+ATOM 174 C CG . GLN A 1 22 ? 12.569 56.400 1.324 1.000 23.97200 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A CG 1
+ATOM 175 C CD . GLN A 1 22 ? 13.827 55.640 0.973 1.000 23.11330 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A CD 1
+ATOM 176 O OE1 . GLN A 1 22 ? 13.885 54.950 -0.044 1.000 21.42246 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A OE1 1
+ATOM 177 N NE2 . GLN A 1 22 ? 14.844 55.760 1.817 1.000 25.84023 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A NE2 1
+ATOM 178 N N . GLU A 1 23 ? 8.426 54.787 2.233 1.000 19.76687 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A N 1
+ATOM 179 C CA . GLU A 1 23 ? 7.067 54.385 1.911 1.000 16.06408 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A CA 1
+ATOM 180 C C . GLU A 1 23 ? 6.641 55.013 0.596 1.000 17.76727 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A C 1
+ATOM 181 O O . GLU A 1 23 ? 6.937 56.180 0.323 1.000 20.15672 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A O 1
+ATOM 182 C CB . GLU A 1 23 ? 6.092 54.841 2.996 1.000 18.97641 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A CB 1
+ATOM 183 C CG . GLU A 1 23 ? 6.234 54.155 4.331 1.000 26.86454 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A CG 1
+ATOM 184 C CD . GLU A 1 23 ? 5.259 54.718 5.345 1.000 31.02894 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A CD 1
+ATOM 185 O OE1 . GLU A 1 23 ? 4.047 54.773 5.034 1.000 27.39484 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A OE1 1
+ATOM 186 O OE2 . GLU A 1 23 ? 5.707 55.133 6.435 1.000 29.59300 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A OE2 1
+ATOM 187 N N . THR A 1 24 ? 5.916 54.238 -0.202 1.000 16.80292 ? ? ? ? ? ? 24 THR A N 1
+ATOM 188 C CA . THR A 1 24 ? 5.456 54.706 -1.494 1.000 16.93263 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CA 1
+ATOM 189 C C . THR A 1 24 ? 4.175 53.968 -1.856 1.000 16.65440 ? ? ? ? ? ? 24 THR A C 1
+ATOM 190 O O . THR A 1 24 ? 3.852 52.923 -1.283 1.000 17.99545 ? ? ? ? ? ? 24 THR A O 1
+ATOM 191 C CB . THR A 1 24 ? 6.542 54.522 -2.562 1.000 17.23963 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CB 1
+ATOM 192 O OG1 . THR A 1 24 ? 6.246 55.343 -3.696 1.000 22.85127 ? ? ? ? ? ? 24 THR A OG1 1
+ATOM 193 C CG2 . THR A 1 24 ? 6.643 53.059 -2.995 1.000 18.76574 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CG2 1
+ATOM 194 N N . THR A 1 25 ? 3.445 54.529 -2.817 1.000 17.14805 ? ? ? ? ? ? 25 THR A N 1
+ATOM 195 C CA . THR A 1 25 ? 2.193 53.942 -3.274 1.000 18.90411 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CA 1
+ATOM 196 C C . THR A 1 25 ? 2.348 53.159 -4.570 1.000 21.51788 ? ? ? ? ? ? 25 THR A C 1
+ATOM 197 O O . THR A 1 25 ? 1.733 52.100 -4.722 1.000 21.99829 ? ? ? ? ? ? 25 THR A O 1
+ATOM 198 C CB . THR A 1 25 ? 1.124 55.028 -3.443 1.000 23.92828 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CB 1
+ATOM 199 O OG1 . THR A 1 25 ? 0.929 55.699 -2.191 1.000 28.06660 ? ? ? ? ? ? 25 THR A OG1 1
+ATOM 200 C CG2 . THR A 1 25 ? -0.198 54.419 -3.902 1.000 28.38612 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CG2 1
+ATOM 201 N N . SER A 1 26 ? 3.171 53.636 -5.497 1.000 18.99222 ? ? ? ? ? ? 26 SER A N 1
+ATOM 202 C CA . SER A 1 26 ? 3.321 53.026 -6.809 1.000 18.78626 ? ? ? ? ? ? 26 SER A CA 1
+ATOM 203 C C . SER A 1 26 ? 4.505 52.065 -6.831 1.000 17.80799 ? ? ? ? ? ? 26 SER A C 1
+ATOM 204 O O . SER A 1 26 ? 5.431 52.157 -6.022 1.000 18.24598 ? ? ? ? ? ? 26 SER A O 1
+ATOM 205 C CB . SER A 1 26 ? 3.526 54.100 -7.882 1.000 23.66046 ? ? ? ? ? ? 26 SER A CB 1
+ATOM 206 O OG . SER A 1 26 ? 2.388 54.936 -8.005 1.000 29.82871 ? ? ? ? ? ? 26 SER A OG 1
+ATOM 207 N N . VAL A 1 27 ? 4.462 51.135 -7.780 1.000 16.92056 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A N 1
+ATOM 208 C CA . VAL A 1 27 ? 5.628 50.280 -8.020 1.000 17.12219 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A CA 1
+ATOM 209 C C . VAL A 1 27 ? 6.822 51.164 -8.361 1.000 18.85805 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A C 1
+ATOM 210 O O . VAL A 1 27 ? 6.718 52.024 -9.258 1.000 17.26270 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A O 1
+ATOM 211 C CB . VAL A 1 27 ? 5.338 49.297 -9.164 1.000 18.43003 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A CB 1
+ATOM 212 C CG1 . VAL A 1 27 ? 6.591 48.498 -9.511 1.000 20.10243 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A CG1 1
+ATOM 213 C CG2 . VAL A 1 27 ? 4.187 48.376 -8.791 1.000 21.97204 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A CG2 1
+ATOM 214 N N . PRO A 1 28 ? 7.963 51.013 -7.690 1.000 16.87181 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A N 1
+ATOM 215 C CA . PRO A 1 28 ? 9.108 51.878 -7.986 1.000 17.96922 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A CA 1
+ATOM 216 C C . PRO A 1 28 ? 9.730 51.544 -9.328 1.000 18.38287 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A C 1
+ATOM 217 O O . PRO A 1 28 ? 9.668 50.411 -9.807 1.000 20.32022 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A O 1
+ATOM 218 C CB . PRO A 1 28 ? 10.090 51.560 -6.855 1.000 21.61015 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A CB 1
+ATOM 219 C CG . PRO A 1 28 ? 9.745 50.180 -6.444 1.000 23.41251 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A CG 1
+ATOM 220 C CD . PRO A 1 28 ? 8.252 50.076 -6.589 1.000 20.19581 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A CD 1
+ATOM 221 N N . ASN A 1 29 ? 10.341 52.554 -9.933 1.000 23.14821 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A N 1
+ATOM 222 C CA . ASN A 1 29 ? 11.299 52.272 -10.985 1.000 26.49549 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A CA 1
+ATOM 223 C C . ASN A 1 29 ? 12.563 51.702 -10.347 1.000 25.27111 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A C 1
+ATOM 224 O O . ASN A 1 29 ? 12.972 52.160 -9.276 1.000 24.11478 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A O 1
+ATOM 225 C CB . ASN A 1 29 ? 11.631 53.549 -11.751 1.000 30.06860 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A CB 1
+ATOM 226 C CG . ASN A 1 29 ? 10.424 54.130 -12.457 1.000 40.28777 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A CG 1
+ATOM 227 O OD1 . ASN A 1 29 ? 10.085 55.299 -12.274 1.000 50.71105 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A OD1 1
+ATOM 228 N ND2 . ASN A 1 29 ? 9.761 53.309 -13.264 1.000 41.94771 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A ND2 1
+ATOM 229 N N . PRO A 1 30 ? 13.178 50.681 -10.951 1.000 20.85746 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A N 1
+ATOM 230 C CA . PRO A 1 30 ? 14.368 50.078 -10.325 1.000 23.43946 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A CA 1
+ATOM 231 C C . PRO A 1 30 ? 15.451 51.080 -9.960 1.000 22.74397 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A C 1
+ATOM 232 O O . PRO A 1 30 ? 16.111 50.916 -8.927 1.000 23.38912 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A O 1
+ATOM 233 C CB . PRO A 1 30 ? 14.832 49.054 -11.370 1.000 26.52479 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A CB 1
+ATOM 234 C CG . PRO A 1 30 ? 13.582 48.687 -12.096 1.000 35.16431 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A CG 1
+ATOM 235 C CD . PRO A 1 30 ? 12.757 49.947 -12.158 1.000 27.08238 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A CD 1
+ATOM 236 N N . GLU A 1 31 ? 15.634 52.133 -10.761 1.000 24.47295 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A N 1
+ATOM 237 C CA . GLU A 1 31 ? 16.644 53.135 -10.439 1.000 25.43298 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A CA 1
+ATOM 238 C C . GLU A 1 31 ? 16.313 53.938 -9.186 1.000 26.46558 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A C 1
+ATOM 239 O O . GLU A 1 31 ? 17.163 54.712 -8.728 1.000 28.82154 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A O 1
+ATOM 240 C CB . GLU A 1 31 ? 16.883 54.071 -11.627 1.000 32.19041 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A CB 1
+ATOM 241 C CG . GLU A 1 31 ? 15.848 55.172 -11.785 1.000 45.69832 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A CG 1
+ATOM 242 C CD . GLU A 1 31 ? 14.716 54.786 -12.713 1.000 52.74793 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A CD 1
+ATOM 243 O OE1 . GLU A 1 31 ? 14.578 53.582 -13.020 1.000 57.10688 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A OE1 1
+ATOM 244 O OE2 . GLU A 1 31 ? 13.965 55.690 -13.140 1.000 54.87188 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A OE2 1
+ATOM 245 N N . ASP A 1 32 ? 15.108 53.786 -8.627 1.000 22.72551 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A N 1
+ATOM 246 C CA . ASP A 1 32 ? 14.782 54.411 -7.350 1.000 22.11202 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CA 1
+ATOM 247 C C . ASP A 1 32 ? 15.432 53.703 -6.168 1.000 22.31379 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A C 1
+ATOM 248 O O . ASP A 1 32 ? 15.359 54.219 -5.049 1.000 22.86683 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A O 1
+ATOM 249 C CB . ASP A 1 32 ? 13.266 54.414 -7.117 1.000 24.16497 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CB 1
+ATOM 250 C CG . ASP A 1 32 ? 12.500 55.165 -8.190 1.000 32.59415 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CG 1
+ATOM 251 O OD1 . ASP A 1 32 ? 13.081 56.068 -8.826 1.000 34.19330 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A OD1 1
+ATOM 252 O OD2 . ASP A 1 32 ? 11.302 54.856 -8.382 1.000 24.99044 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A OD2 1
+ATOM 253 N N . LEU A 1 33 ? 16.043 52.537 -6.378 1.000 19.32667 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A N 1
+ATOM 254 C CA . LEU A 1 33 ? 16.592 51.735 -5.296 1.000 19.35996 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CA 1
+ATOM 255 C C . LEU A 1 33 ? 18.056 51.424 -5.567 1.000 18.97055 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A C 1
+ATOM 256 O O . LEU A 1 33 ? 18.476 51.290 -6.719 1.000 20.18765 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A O 1
+ATOM 257 C CB . LEU A 1 33 ? 15.828 50.410 -5.161 1.000 21.39849 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CB 1
+ATOM 258 C CG . LEU A 1 33 ? 14.423 50.497 -4.569 1.000 18.16510 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CG 1
+ATOM 259 C CD1 . LEU A 1 33 ? 13.626 49.248 -4.920 1.000 18.52505 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD1 1
+ATOM 260 C CD2 . LEU A 1 33 ? 14.502 50.680 -3.060 1.000 21.63159 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD2 1
+ATOM 261 N N . ARG A 1 34 ? 18.830 51.303 -4.492 1.000 18.63177 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A N 1
+ATOM 262 C CA . ARG A 1 34 ? 20.224 50.895 -4.607 1.000 20.52561 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CA 1
+ATOM 263 C C . ARG A 1 34 ? 20.303 49.394 -4.862 1.000 20.46243 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A C 1
+ATOM 264 O O . ARG A 1 34 ? 19.675 48.599 -4.155 1.000 19.57032 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A O 1
+ATOM 265 C CB . ARG A 1 34 ? 20.991 51.248 -3.334 1.000 21.51233 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CB 1
+ATOM 266 C CG . ARG A 1 34 ? 21.105 52.742 -3.092 1.000 23.69289 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CG 1
+ATOM 267 C CD . ARG A 1 34 ? 22.069 53.079 -1.956 1.000 25.88093 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CD 1
+ATOM 268 N NE . ARG A 1 34 ? 21.642 52.534 -0.670 1.000 26.02669 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NE 1
+ATOM 269 C CZ . ARG A 1 34 ? 20.740 53.100 0.123 1.000 35.54359 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CZ 1
+ATOM 270 N NH1 . ARG A 1 34 ? 20.155 54.235 -0.234 1.000 38.60605 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NH1 1
+ATOM 271 N NH2 . ARG A 1 34 ? 20.419 52.528 1.276 1.000 31.67993 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NH2 1
+ATOM 272 N N . LEU A 1 35 ? 21.084 49.011 -5.870 1.000 18.60655 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A N 1
+ATOM 273 C CA . LEU A 1 35 ? 21.228 47.611 -6.245 1.000 19.02480 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CA 1
+ATOM 274 C C . LEU A 1 35 ? 22.017 46.845 -5.187 1.000 17.88689 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A C 1
+ATOM 275 O O . LEU A 1 35 ? 23.057 47.314 -4.711 1.000 20.12281 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A O 1
+ATOM 276 C CB . LEU A 1 35 ? 21.953 47.526 -7.587 1.000 17.82561 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CB 1
+ATOM 277 C CG . LEU A 1 35 ? 22.365 46.135 -8.067 1.000 19.45673 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CG 1
+ATOM 278 C CD1 . LEU A 1 35 ? 21.138 45.326 -8.445 1.000 19.10449 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CD1 1
+ATOM 279 C CD2 . LEU A 1 35 ? 23.324 46.242 -9.252 1.000 19.75150 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CD2 1
+ATOM 280 N N . ASN A 1 36 ? 21.520 45.660 -4.827 1.000 15.87452 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A N 1
+ATOM 281 C CA . ASN A 1 36 ? 22.207 44.756 -3.901 1.000 16.86848 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A CA 1
+ATOM 282 C C . ASN A 1 36 ? 22.583 45.465 -2.603 1.000 17.41704 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A C 1
+ATOM 283 O O . ASN A 1 36 ? 23.710 45.374 -2.109 1.000 19.19631 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A O 1
+ATOM 284 C CB . ASN A 1 36 ? 23.411 44.085 -4.563 1.000 18.62276 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A CB 1
+ATOM 285 C CG . ASN A 1 36 ? 23.005 43.109 -5.649 1.000 18.37672 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A CG 1
+ATOM 286 O OD1 . ASN A 1 36 ? 21.992 42.424 -5.536 1.000 18.09009 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A OD1 1
+ATOM 287 N ND2 . ASN A 1 36 ? 23.793 43.048 -6.715 1.000 22.02176 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A ND2 1
+ATOM 288 N N A SER A 1 37 ? 21.616 46.190 -2.051 0.500 16.19223 ? ? ? ? ? ? 37 SER A N 1
+ATOM 289 N N B SER A 1 37 ? 21.605 46.171 -2.041 0.500 16.18593 ? ? ? ? ? ? 37 SER A N 1
+ATOM 290 C CA A SER A 1 37 ? 21.813 46.937 -0.821 0.500 17.59246 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CA 1
+ATOM 291 C CA B SER A 1 37 ? 21.791 46.976 -0.844 0.500 17.58248 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CA 1
+ATOM 292 C C A SER A 1 37 ? 20.592 46.747 0.065 0.500 15.61581 ? ? ? ? ? ? 37 SER A C 1
+ATOM 293 C C B SER A 1 37 ? 20.573 46.805 0.051 0.500 15.70016 ? ? ? ? ? ? 37 SER A C 1
+ATOM 294 O O A SER A 1 37 ? 19.531 46.315 -0.390 0.500 17.50774 ? ? ? ? ? ? 37 SER A O 1
+ATOM 295 O O B SER A 1 37 ? 19.490 46.434 -0.410 0.500 17.38514 ? ? ? ? ? ? 37 SER A O 1
+ATOM 296 C CB A SER A 1 37 ? 22.028 48.430 -1.099 0.500 21.70595 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CB 1
+ATOM 297 C CB B SER A 1 37 ? 21.971 48.458 -1.210 0.500 21.62294 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CB 1
+ATOM 298 O OG A SER A 1 37 ? 23.101 48.629 -2.002 0.500 23.30958 ? ? ? ? ? ? 37 SER A OG 1
+ATOM 299 O OG B SER A 1 37 ? 22.165 49.269 -0.063 0.500 20.54651 ? ? ? ? ? ? 37 SER A OG 1
+ATOM 300 N N . ASN A 1 38 ? 20.753 47.085 1.345 1.000 16.82806 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A N 1
+ATOM 301 C CA . ASN A 1 38 ? 19.648 47.013 2.302 1.000 16.73977 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A CA 1
+ATOM 302 C C . ASN A 1 38 ? 18.811 48.288 2.184 1.000 18.52820 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A C 1
+ATOM 303 O O . ASN A 1 38 ? 18.767 49.145 3.071 1.000 19.89997 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A O 1
+ATOM 304 C CB . ASN A 1 38 ? 20.162 46.766 3.714 1.000 18.25225 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A CB 1
+ATOM 305 C CG . ASN A 1 38 ? 20.694 45.355 3.899 1.000 16.02810 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A CG 1
+ATOM 306 O OD1 . ASN A 1 38 ? 20.824 44.602 2.936 1.000 17.80972 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A OD1 1
+ATOM 307 N ND2 . ASN A 1 38 ? 21.001 44.991 5.138 1.000 19.40934 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A ND2 1
+ATOM 308 N N . HIS A 1 39 ? 18.142 48.397 1.039 1.000 15.99539 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A N 1
+ATOM 309 C CA . HIS A 1 39 ? 17.337 49.553 0.678 1.000 15.87554 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CA 1
+ATOM 310 C C . HIS A 1 39 ? 16.035 49.025 0.102 1.000 15.42984 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A C 1
+ATOM 311 O O . HIS A 1 39 ? 16.055 48.223 -0.837 1.000 15.34624 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A O 1
+ATOM 312 C CB . HIS A 1 39 ? 18.075 50.389 -0.370 1.000 18.75470 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CB 1
+ATOM 313 C CG . HIS A 1 39 ? 17.361 51.644 -0.757 1.000 17.47459 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CG 1
+ATOM 314 N ND1 . HIS A 1 39 ? 17.615 52.307 -1.939 1.000 19.88128 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A ND1 1
+ATOM 315 C CD2 . HIS A 1 39 ? 16.399 52.355 -0.124 1.000 19.14009 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CD2 1
+ATOM 316 C CE1 . HIS A 1 39 ? 16.834 53.369 -2.020 1.000 18.93776 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CE1 1
+ATOM 317 N NE2 . HIS A 1 39 ? 16.090 53.423 -0.929 1.000 19.28038 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A NE2 1
+ATOM 318 N N . ALA A 1 40 ? 14.908 49.465 0.655 1.000 16.87670 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A N 1
+ATOM 319 C CA . ALA A 1 40 ? 13.620 48.943 0.230 1.000 14.24866 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CA 1
+ATOM 320 C C . ALA A 1 40 ? 12.594 50.059 0.127 1.000 13.36676 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A C 1
+ATOM 321 O O . ALA A 1 40 ? 12.704 51.101 0.784 1.000 15.32942 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A O 1
+ATOM 322 C CB . ALA A 1 40 ? 13.095 47.866 1.185 1.000 15.47990 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CB 1
+ATOM 323 N N . LYS A 1 41 ? 11.583 49.820 -0.708 1.000 14.76564 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A N 1
+ATOM 324 C CA . LYS A 1 41 ? 10.355 50.602 -0.694 1.000 14.94634 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A CA 1
+ATOM 325 C C . LYS A 1 41 ? 9.260 49.796 -0.010 1.000 14.79572 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A C 1
+ATOM 326 O O . LYS A 1 41 ? 9.182 48.575 -0.166 1.000 15.27320 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A O 1
+ATOM 327 C CB . LYS A 1 41 ? 9.903 50.979 -2.108 1.000 16.93866 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A CB 1
+ATOM 328 C CG . LYS A 1 41 ? 10.911 51.781 -2.908 1.000 17.18331 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A CG 1
+ATOM 329 C CD . LYS A 1 41 ? 11.267 53.091 -2.230 1.000 18.44561 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A CD 1
+ATOM 330 C CE . LYS A 1 41 ? 12.156 53.925 -3.130 1.000 19.14935 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A CE 1
+ATOM 331 N NZ . LYS A 1 41 ? 12.497 55.235 -2.508 1.000 20.20463 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A NZ 1
+ATOM 332 N N . ASP A 1 42 ? 8.416 50.488 0.750 1.000 17.02497 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A N 1
+ATOM 333 C CA . ASP A 1 42 ? 7.356 49.876 1.545 1.000 16.40614 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A CA 1
+ATOM 334 C C . ASP A 1 42 ? 6.025 50.342 0.967 1.000 14.12952 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A C 1
+ATOM 335 O O . ASP A 1 42 ? 5.697 51.529 1.043 1.000 16.16007 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A O 1
+ATOM 336 C CB . ASP A 1 42 ? 7.514 50.313 3.004 1.000 14.89943 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A CB 1
+ATOM 337 C CG . ASP A 1 42 ? 6.388 49.836 3.905 1.000 18.07661 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A CG 1
+ATOM 338 O OD1 . ASP A 1 42 ? 5.534 49.041 3.470 1.000 18.82428 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A OD1 1
+ATOM 339 O OD2 . ASP A 1 42 ? 6.363 50.272 5.079 1.000 19.37885 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A OD2 1
+ATOM 340 N N . LEU A 1 43 ? 5.276 49.422 0.363 1.000 15.73553 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A N 1
+ATOM 341 C CA . LEU A 1 43 ? 3.941 49.702 -0.157 1.000 15.19707 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CA 1
+ATOM 342 C C . LEU A 1 43 ? 2.932 49.157 0.848 1.000 15.59238 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A C 1
+ATOM 343 O O . LEU A 1 43 ? 2.818 47.938 1.019 1.000 14.47822 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A O 1
+ATOM 344 C CB . LEU A 1 43 ? 3.746 49.045 -1.525 1.000 14.99462 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CB 1
+ATOM 345 C CG . LEU A 1 43 ? 4.476 49.650 -2.731 1.000 16.12097 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CG 1
+ATOM 346 C CD1 . LEU A 1 43 ? 5.976 49.354 -2.690 1.000 18.54597 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD1 1
+ATOM 347 C CD2 . LEU A 1 43 ? 3.861 49.150 -4.039 1.000 17.21201 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD2 1
+ATOM 348 N N . LYS A 1 44 ? 2.192 50.057 1.503 1.000 14.94850 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A N 1
+ATOM 349 C CA . LYS A 1 44 ? 1.273 49.626 2.554 1.000 14.28222 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CA 1
+ATOM 350 C C . LYS A 1 44 ? 0.154 48.747 2.010 1.000 14.58475 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A C 1
+ATOM 351 O O . LYS A 1 44 ? -0.328 47.857 2.718 1.000 17.92069 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A O 1
+ATOM 352 C CB . LYS A 1 44 ? 0.695 50.831 3.296 1.000 18.30870 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CB 1
+ATOM 353 C CG . LYS A 1 44 ? 1.724 51.626 4.072 1.000 20.62009 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CG 1
+ATOM 354 C CD . LYS A 1 44 ? 2.473 50.753 5.068 1.000 20.43152 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CD 1
+ATOM 355 C CE . LYS A 1 44 ? 3.362 51.610 5.963 1.000 23.36637 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CE 1
+ATOM 356 N NZ . LYS A 1 44 ? 4.187 50.793 6.894 1.000 25.51666 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A NZ 1
+ATOM 357 N N . ALA A 1 45 ? -0.263 48.963 0.766 1.000 15.46254 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A N 1
+ATOM 358 C CA . ALA A 1 45 ? -1.247 48.090 0.141 1.000 15.64782 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A CA 1
+ATOM 359 C C . ALA A 1 45 ? -0.935 47.978 -1.342 1.000 14.88419 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A C 1
+ATOM 360 O O . ALA A 1 45 ? -0.858 48.986 -2.049 1.000 19.71260 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A O 1
+ATOM 361 C CB . ALA A 1 45 ? -2.674 48.616 0.333 1.000 17.18460 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A CB 1
+ATOM 362 N N . ALA A 1 46 ? -0.779 46.745 -1.806 1.000 12.49795 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A N 1
+ATOM 363 C CA . ALA A 1 46 ? -0.520 46.467 -3.208 1.000 13.97547 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A CA 1
+ATOM 364 C C . ALA A 1 46 ? -1.177 45.140 -3.543 1.000 14.68133 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A C 1
+ATOM 365 O O . ALA A 1 46 ? -1.218 44.228 -2.715 1.000 15.36199 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A O 1
+ATOM 366 C CB . ALA A 1 46 ? 0.982 46.390 -3.495 1.000 17.53507 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A CB 1
+ATOM 367 N N . THR A 1 47 ? -1.676 45.027 -4.765 1.000 12.32400 ? ? ? ? ? ? 47 THR A N 1
+ATOM 368 C CA . THR A 1 47 ? -2.431 43.854 -5.188 1.000 10.73035 ? ? ? ? ? ? 47 THR A CA 1
+ATOM 369 C C . THR A 1 47 ? -1.590 43.072 -6.186 1.000 11.87091 ? ? ? ? ? ? 47 THR A C 1
+ATOM 370 O O . THR A 1 47 ? -1.158 43.620 -7.207 1.000 14.10242 ? ? ? ? ? ? 47 THR A O 1
+ATOM 371 C CB . THR A 1 47 ? -3.768 44.290 -5.787 1.000 11.00709 ? ? ? ? ? ? 47 THR A CB 1
+ATOM 372 O OG1 . THR A 1 47 ? -4.550 44.919 -4.763 1.000 13.77146 ? ? ? ? ? ? 47 THR A OG1 1
+ATOM 373 C CG2 . THR A 1 47 ? -4.540 43.101 -6.341 1.000 13.15097 ? ? ? ? ? ? 47 THR A CG2 1
+ATOM 374 N N . VAL A 1 48 ? -1.326 41.805 -5.874 1.000 10.09850 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A N 1
+ATOM 375 C CA . VAL A 1 48 ? -0.485 40.950 -6.705 1.000 10.43472 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CA 1
+ATOM 376 C C . VAL A 1 48 ? -1.379 40.007 -7.487 1.000 11.24358 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A C 1
+ATOM 377 O O . VAL A 1 48 ? -2.271 39.365 -6.917 1.000 11.14099 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A O 1
+ATOM 378 C CB . VAL A 1 48 ? 0.525 40.164 -5.855 1.000 11.18009 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CB 1
+ATOM 379 C CG1 . VAL A 1 48 ? 1.366 39.234 -6.734 1.000 12.06871 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CG1 1
+ATOM 380 C CG2 . VAL A 1 48 ? 1.407 41.126 -5.084 1.000 13.36205 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CG2 1
+ATOM 381 N N . LEU A 1 49 ? -1.147 39.935 -8.793 1.000 10.07197 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A N 1
+ATOM 382 C CA . LEU A 1 49 ? -1.829 39.003 -9.675 1.000 11.42948 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CA 1
+ATOM 383 C C . LEU A 1 49 ? -0.784 38.109 -10.327 1.000 11.46758 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A C 1
+ATOM 384 O O . LEU A 1 49 ? 0.229 38.602 -10.829 1.000 11.40231 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A O 1
+ATOM 385 C CB . LEU A 1 49 ? -2.599 39.783 -10.747 1.000 12.15502 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CB 1
+ATOM 386 C CG . LEU A 1 49 ? -3.373 39.003 -11.814 1.000 10.41379 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CG 1
+ATOM 387 C CD1 . LEU A 1 49 ? -4.614 39.775 -12.227 1.000 13.29644 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD1 1
+ATOM 388 C CD2 . LEU A 1 49 ? -2.507 38.690 -13.051 1.000 12.70799 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD2 1
+ATOM 389 N N . TYR A 1 50 ? -1.017 36.803 -10.312 1.000 10.05208 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A N 1
+ATOM 390 C CA . TYR A 1 50 ? -0.233 35.884 -11.123 1.000 9.74393 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CA 1
+ATOM 391 C C . TYR A 1 50 ? -1.166 35.198 -12.098 1.000 12.17036 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A C 1
+ATOM 392 O O . TYR A 1 50 ? -2.275 34.807 -11.734 1.000 10.52694 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A O 1
+ATOM 393 C CB . TYR A 1 50 ? 0.421 34.773 -10.303 1.000 11.49788 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CB 1
+ATOM 394 C CG . TYR A 1 50 ? 1.549 35.173 -9.404 1.000 13.21500 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CG 1
+ATOM 395 C CD1 . TYR A 1 50 ? 2.868 35.148 -9.838 1.000 14.97469 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CD1 1
+ATOM 396 C CD2 . TYR A 1 50 ? 1.296 35.527 -8.088 1.000 16.28055 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CD2 1
+ATOM 397 C CE1 . TYR A 1 50 ? 3.905 35.501 -8.967 1.000 18.53819 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CE1 1
+ATOM 398 C CE2 . TYR A 1 50 ? 2.298 35.871 -7.237 1.000 21.15421 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CE2 1
+ATOM 399 C CZ . TYR A 1 50 ? 3.595 35.863 -7.670 1.000 17.88226 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CZ 1
+ATOM 400 O OH . TYR A 1 50 ? 4.565 36.221 -6.764 1.000 22.02013 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A OH 1
+ATOM 401 N N . ALA A 1 51 ? -0.709 35.046 -13.335 1.000 12.40708 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A N 1
+ATOM 402 C CA . ALA A 1 51 ? -1.446 34.324 -14.362 1.000 12.07985 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A CA 1
+ATOM 403 C C . ALA A 1 51 ? -0.559 33.185 -14.831 1.000 13.25612 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A C 1
+ATOM 404 O O . ALA A 1 51 ? 0.579 33.417 -15.257 1.000 13.09481 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A O 1
+ATOM 405 C CB . ALA A 1 51 ? -1.812 35.249 -15.525 1.000 13.30995 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A CB 1
+ATOM 406 N N . ASP A 1 52 ? -1.079 31.962 -14.756 1.000 11.51060 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A N 1
+ATOM 407 C CA . ASP A 1 52 ? -0.288 30.753 -14.915 1.000 13.93709 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A CA 1
+ATOM 408 C C . ASP A 1 52 ? -0.972 29.844 -15.919 1.000 14.00780 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A C 1
+ATOM 409 O O . ASP A 1 52 ? -2.180 29.610 -15.827 1.000 13.89785 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A O 1
+ATOM 410 C CB . ASP A 1 52 ? -0.190 30.026 -13.568 1.000 16.96367 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A CB 1
+ATOM 411 C CG . ASP A 1 52 ? 1.085 29.225 -13.421 1.000 31.48222 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A CG 1
+ATOM 412 O OD1 . ASP A 1 52 ? 1.514 28.600 -14.408 1.000 41.66305 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A OD1 1
+ATOM 413 O OD2 . ASP A 1 52 ? 1.657 29.224 -12.312 1.000 42.38253 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A OD2 1
+ATOM 414 N N . LEU A 1 53 ? -0.198 29.327 -16.864 1.000 15.21759 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A N 1
+ATOM 415 C CA . LEU A 1 53 ? -0.686 28.314 -17.783 1.000 18.96752 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CA 1
+ATOM 416 C C . LEU A 1 53 ? -0.591 26.959 -17.097 1.000 18.52752 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A C 1
+ATOM 417 O O . LEU A 1 53 ? 0.467 26.597 -16.572 1.000 24.32555 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A O 1
+ATOM 418 C CB . LEU A 1 53 ? 0.192 28.331 -19.036 1.000 19.18989 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CB 1
+ATOM 419 C CG . LEU A 1 53 ? -0.124 27.445 -20.237 1.000 25.59896 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CG 1
+ATOM 420 C CD1 . LEU A 1 53 ? -1.493 27.770 -20.802 1.000 24.51722 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CD1 1
+ATOM 421 C CD2 . LEU A 1 53 ? 0.945 27.637 -21.295 1.000 25.62477 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CD2 1
+ATOM 422 N N . ASP A 1 54 ? -1.694 26.219 -17.084 1.000 17.52129 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A N 1
+ATOM 423 C CA . ASP A 1 54 ? -1.761 24.917 -16.440 1.000 24.10344 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A CA 1
+ATOM 424 C C . ASP A 1 54 ? -1.563 23.804 -17.466 1.000 27.95231 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A C 1
+ATOM 425 O O . ASP A 1 54 ? -1.647 24.018 -18.678 1.000 25.87457 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A O 1
+ATOM 426 C CB . ASP A 1 54 ? -3.108 24.743 -15.732 1.000 24.44170 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A CB 1
+ATOM 427 C CG . ASP A 1 54 ? -3.115 23.575 -14.761 1.000 46.89965 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A CG 1
+ATOM 428 O OD1 . ASP A 1 54 ? -2.038 22.983 -14.532 1.000 43.88451 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A OD1 1
+ATOM 429 O OD2 . ASP A 1 54 ? -4.199 23.246 -14.232 1.000 38.20751 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A OD2 1
+ATOM 430 N N . GLY A 1 55 ? -1.276 22.606 -16.959 1.000 28.66112 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A N 1
+ATOM 431 C CA . GLY A 1 55 ? -1.122 21.445 -17.815 1.000 27.96122 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A CA 1
+ATOM 432 C C . GLY A 1 55 ? 0.086 21.479 -18.721 1.000 24.12120 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A C 1
+ATOM 433 O O . GLY A 1 55 ? 0.080 20.830 -19.771 1.000 25.80882 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A O 1
+ATOM 434 N N . SER A 1 56 ? 1.134 22.213 -18.339 1.000 22.93422 ? ? ? ? ? ? 56 SER A N 1
+ATOM 435 C CA . SER A 1 56 ? 2.276 22.396 -19.229 1.000 21.73185 ? ? ? ? ? ? 56 SER A CA 1
+ATOM 436 C C . SER A 1 56 ? 3.050 21.100 -19.451 1.000 23.88086 ? ? ? ? ? ? 56 SER A C 1
+ATOM 437 O O . SER A 1 56 ? 3.534 20.853 -20.559 1.000 21.11589 ? ? ? ? ? ? 56 SER A O 1
+ATOM 438 C CB . SER A 1 56 ? 3.192 23.494 -18.692 1.000 27.27101 ? ? ? ? ? ? 56 SER A CB 1
+ATOM 439 O OG . SER A 1 56 ? 3.695 23.141 -17.418 1.000 30.99558 ? ? ? ? ? ? 56 SER A OG 1
+ATOM 440 N N . THR A 1 57 ? 3.198 20.265 -18.419 1.000 23.32471 ? ? ? ? ? ? 57 THR A N 1
+ATOM 441 C CA . THR A 1 57 ? 3.925 19.009 -18.598 1.000 20.19633 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CA 1
+ATOM 442 C C . THR A 1 57 ? 3.226 18.113 -19.608 1.000 20.52154 ? ? ? ? ? ? 57 THR A C 1
+ATOM 443 O O . THR A 1 57 ? 3.860 17.572 -20.523 1.000 21.15506 ? ? ? ? ? ? 57 THR A O 1
+ATOM 444 C CB . THR A 1 57 ? 4.058 18.282 -17.259 1.000 22.89914 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CB 1
+ATOM 445 O OG1 . THR A 1 57 ? 4.719 19.137 -16.321 1.000 25.07612 ? ? ? ? ? ? 57 THR A OG1 1
+ATOM 446 C CG2 . THR A 1 57 ? 4.858 16.991 -17.426 1.000 20.17532 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CG2 1
+ATOM 447 N N . ASP A 1 58 ? 1.918 17.921 -19.430 1.000 19.76185 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A N 1
+ATOM 448 C CA . ASP A 1 58 ? 1.103 17.190 -20.391 1.000 24.23992 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A CA 1
+ATOM 449 C C . ASP A 1 58 ? 1.366 17.700 -21.800 1.000 19.55138 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A C 1
+ATOM 450 O O . ASP A 1 58 ? 1.734 16.938 -22.703 1.000 21.65071 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A O 1
+ATOM 451 C CB . ASP A 1 58 ? -0.367 17.385 -19.991 1.000 25.16338 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A CB 1
+ATOM 452 C CG . ASP A 1 58 ? -1.363 16.751 -20.960 1.000 32.16158 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A CG 1
+ATOM 453 O OD1 . ASP A 1 58 ? -0.998 16.351 -22.085 1.000 27.17683 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A OD1 1
+ATOM 454 O OD2 . ASP A 1 58 ? -2.546 16.648 -20.571 1.000 38.77818 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A OD2 1
+HETATM 455 N N A MSE A 1 59 ? 1.202 19.000 -22.002 0.500 18.31162 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A N 1
+HETATM 456 N N B MSE A 1 59 ? 1.194 19.002 -21.994 0.500 18.29973 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A N 1
+HETATM 457 C CA A MSE A 1 59 ? 1.287 19.566 -23.338 0.500 17.95535 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CA 1
+HETATM 458 C CA B MSE A 1 59 ? 1.288 19.629 -23.302 0.500 17.99316 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CA 1
+HETATM 459 C C A MSE A 1 59 ? 2.690 19.486 -23.926 0.500 18.59040 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A C 1
+HETATM 460 C C B MSE A 1 59 ? 2.676 19.494 -23.911 0.500 18.55405 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A C 1
+HETATM 461 O O A MSE A 1 59 ? 2.869 19.017 -25.048 0.500 19.02256 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A O 1
+HETATM 462 O O B MSE A 1 59 ? 2.830 18.999 -25.025 0.500 19.03673 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A O 1
+HETATM 463 C CB A MSE A 1 59 ? 0.789 21.006 -23.339 0.500 18.05480 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CB 1
+HETATM 464 C CB B MSE A 1 59 ? 0.916 21.102 -23.172 0.500 18.46148 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CB 1
+HETATM 465 C CG A MSE A 1 59 ? 0.686 21.591 -24.721 0.500 18.80253 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CG 1
+HETATM 466 C CG B MSE A 1 59 ? 0.885 21.860 -24.469 0.500 19.26645 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CG 1
+HETATM 467 SE SE A MSE A 1 59 ? 0.296 23.479 -24.614 0.440 15.96751 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A SE 1
+HETATM 468 SE SE B MSE A 1 59 ? 0.796 23.757 -24.073 0.500 28.54520 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A SE 1
+HETATM 469 C CE A MSE A 1 59 ? 1.897 24.041 -23.661 0.500 13.07485 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CE 1
+HETATM 470 C CE B MSE A 1 59 ? -0.367 23.696 -22.515 0.500 21.02701 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CE 1
+ATOM 471 N N . VAL A 1 60 ? 3.691 19.932 -23.162 1.000 19.37469 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A N 1
+ATOM 472 C CA . VAL A 1 60 ? 5.069 19.862 -23.646 1.000 16.90780 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CA 1
+ATOM 473 C C . VAL A 1 60 ? 5.479 18.420 -23.959 1.000 20.26897 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A C 1
+ATOM 474 O O . VAL A 1 60 ? 6.131 18.161 -24.976 1.000 20.82412 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A O 1
+ATOM 475 C CB . VAL A 1 60 ? 6.042 20.574 -22.681 1.000 20.90841 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CB 1
+ATOM 476 C CG1 . VAL A 1 60 ? 7.489 20.372 -23.125 1.000 23.31911 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CG1 1
+ATOM 477 C CG2 . VAL A 1 60 ? 5.709 22.073 -22.589 1.000 25.66431 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CG2 1
+ATOM 478 N N . ASN A 1 61 ? 5.063 17.451 -23.128 1.000 17.12504 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A N 1
+ATOM 479 C CA . ASN A 1 61 ? 5.497 16.065 -23.326 1.000 19.39208 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A CA 1
+ATOM 480 C C . ASN A 1 61 ? 4.855 15.423 -24.548 1.000 17.49913 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A C 1
+ATOM 481 O O . ASN A 1 61 ? 5.490 14.611 -25.231 1.000 21.27624 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A O 1
+ATOM 482 C CB . ASN A 1 61 ? 5.163 15.211 -22.101 1.000 21.53141 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A CB 1
+ATOM 483 C CG . ASN A 1 61 ? 6.191 15.347 -20.994 1.000 26.75415 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A CG 1
+ATOM 484 O OD1 . ASN A 1 61 ? 7.081 16.200 -21.059 1.000 38.82079 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A OD1 1
+ATOM 485 N ND2 . ASN A 1 61 ? 6.054 14.534 -19.957 1.000 35.62367 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A ND2 1
+ATOM 486 N N . THR A 1 62 ? 3.593 15.734 -24.828 1.000 15.90498 ? ? ? ? ? ? 62 THR A N 1
+ATOM 487 C CA . THR A 1 62 ? 2.879 14.975 -25.843 1.000 15.62881 ? ? ? ? ? ? 62 THR A CA 1
+ATOM 488 C C . THR A 1 62 ? 2.674 15.734 -27.140 1.000 12.08455 ? ? ? ? ? ? 62 THR A C 1
+ATOM 489 O O . THR A 1 62 ? 2.459 15.098 -28.175 1.000 13.30173 ? ? ? ? ? ? 62 THR A O 1
+ATOM 490 C CB . THR A 1 62 ? 1.506 14.513 -25.328 1.000 14.63262 ? ? ? ? ? ? 62 THR A CB 1
+ATOM 491 O OG1 . THR A 1 62 ? 0.691 15.651 -25.017 1.000 17.64029 ? ? ? ? ? ? 62 THR A OG1 1
+ATOM 492 C CG2 . THR A 1 62 ? 1.654 13.629 -24.093 1.000 20.43375 ? ? ? ? ? ? 62 THR A CG2 1
+ATOM 493 N N . LYS A 1 63 ? 2.735 17.062 -27.119 1.000 13.16471 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A N 1
+ATOM 494 C CA . LYS A 1 63 ? 2.391 17.849 -28.295 1.000 12.68709 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CA 1
+ATOM 495 C C . LYS A 1 63 ? 3.626 18.200 -29.114 1.000 12.35726 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A C 1
+ATOM 496 O O . LYS A 1 63 ? 4.742 18.297 -28.594 1.000 13.85622 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A O 1
+ATOM 497 C CB . LYS A 1 63 ? 1.651 19.136 -27.914 1.000 13.43554 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CB 1
+ATOM 498 C CG . LYS A 1 63 ? 0.330 18.908 -27.179 1.000 15.45146 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CG 1
+ATOM 499 C CD . LYS A 1 63 ? -0.724 18.311 -28.090 1.000 23.49802 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CD 1
+ATOM 500 C CE . LYS A 1 63 ? -2.113 18.375 -27.456 1.000 24.94696 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CE 1
+ATOM 501 N NZ . LYS A 1 63 ? -3.135 17.683 -28.292 1.000 31.84955 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A NZ 1
+ATOM 502 N N . LYS A 1 64 ? 3.410 18.381 -30.414 1.000 11.96146 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A N 1
+ATOM 503 C CA . LYS A 1 64 ? 4.445 18.946 -31.268 1.000 13.35808 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CA 1
+ATOM 504 C C . LYS A 1 64 ? 4.886 20.289 -30.706 1.000 13.02246 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A C 1
+ATOM 505 O O . LYS A 1 64 ? 4.067 21.074 -30.218 1.000 11.63948 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A O 1
+ATOM 506 C CB . LYS A 1 64 ? 3.902 19.146 -32.681 1.000 11.95988 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CB 1
+ATOM 507 C CG . LYS A 1 64 ? 3.527 17.846 -33.371 1.000 15.20261 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CG 1
+ATOM 508 C CD . LYS A 1 64 ? 2.951 18.109 -34.750 1.000 15.55666 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CD 1
+ATOM 509 C CE . LYS A 1 64 ? 2.579 16.806 -35.449 1.000 19.03908 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CE 1
+ATOM 510 N NZ . LYS A 1 64 ? 1.954 17.060 -36.774 1.000 27.90510 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A NZ 1
+ATOM 511 N N . TRP A 1 65 ? 6.194 20.544 -30.760 1.000 11.45310 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A N 1
+ATOM 512 C CA . TRP A 1 65 ? 6.715 21.777 -30.174 1.000 11.49765 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CA 1
+ATOM 513 C C . TRP A 1 65 ? 6.046 23.013 -30.762 1.000 12.41664 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A C 1
+ATOM 514 O O . TRP A 1 65 ? 5.860 24.008 -30.055 1.000 12.61866 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A O 1
+ATOM 515 C CB . TRP A 1 65 ? 8.241 21.855 -30.301 1.000 12.56379 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CB 1
+ATOM 516 C CG . TRP A 1 65 ? 8.725 22.178 -31.673 1.000 11.04192 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CG 1
+ATOM 517 C CD1 . TRP A 1 65 ? 9.119 21.290 -32.632 1.000 14.06352 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CD1 1
+ATOM 518 C CD2 . TRP A 1 65 ? 8.873 23.480 -32.246 1.000 11.85720 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CD2 1
+ATOM 519 N NE1 . TRP A 1 65 ? 9.499 21.958 -33.767 1.000 16.87419 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A NE1 1
+ATOM 520 C CE2 . TRP A 1 65 ? 9.351 23.305 -33.559 1.000 13.79543 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CE2 1
+ATOM 521 C CE3 . TRP A 1 65 ? 8.635 24.776 -31.779 1.000 11.80222 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CE3 1
+ATOM 522 C CZ2 . TRP A 1 65 ? 9.608 24.381 -34.408 1.000 17.64841 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CZ2 1
+ATOM 523 C CZ3 . TRP A 1 65 ? 8.885 25.845 -32.628 1.000 14.22454 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CZ3 1
+ATOM 524 C CH2 . TRP A 1 65 ? 9.368 25.637 -33.926 1.000 16.15403 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CH2 1
+ATOM 525 N N . GLN A 1 66 ? 5.663 22.965 -32.040 1.000 11.29797 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A N 1
+ATOM 526 C CA . GLN A 1 66 ? 5.036 24.126 -32.664 1.000 11.51275 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A CA 1
+ATOM 527 C C . GLN A 1 66 ? 3.717 24.459 -31.988 1.000 15.84314 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A C 1
+ATOM 528 O O . GLN A 1 66 ? 3.386 25.632 -31.787 1.000 15.97198 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A O 1
+ATOM 529 C CB . GLN A 1 66 ? 4.803 23.861 -34.149 1.000 15.50611 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A CB 1
+ATOM 530 C CG . GLN A 1 66 ? 6.074 23.720 -34.974 1.000 16.64458 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A CG 1
+ATOM 531 C CD . GLN A 1 66 ? 6.511 22.279 -35.164 1.000 18.18032 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A CD 1
+ATOM 532 O OE1 . GLN A 1 66 ? 6.213 21.401 -34.347 1.000 17.57657 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A OE1 1
+ATOM 533 N NE2 . GLN A 1 66 ? 7.218 22.021 -36.265 1.000 24.44096 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A NE2 1
+ATOM 534 N N . PHE A 1 67 ? 2.957 23.431 -31.624 1.000 12.71060 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A N 1
+ATOM 535 C CA . PHE A 1 67 ? 1.691 23.638 -30.932 1.000 13.16814 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CA 1
+ATOM 536 C C . PHE A 1 67 ? 1.931 24.202 -29.539 1.000 11.69149 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A C 1
+ATOM 537 O O . PHE A 1 67 ? 1.338 25.220 -29.156 1.000 11.11727 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A O 1
+ATOM 538 C CB . PHE A 1 67 ? 0.934 22.305 -30.870 1.000 14.65962 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CB 1
+ATOM 539 C CG . PHE A 1 67 ? -0.407 22.381 -30.173 1.000 15.42065 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CG 1
+ATOM 540 C CD1 . PHE A 1 67 ? -0.505 22.232 -28.790 1.000 15.92575 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CD1 1
+ATOM 541 C CD2 . PHE A 1 67 ? -1.566 22.590 -30.898 1.000 26.32173 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CD2 1
+ATOM 542 C CE1 . PHE A 1 67 ? -1.735 22.306 -28.156 1.000 18.38459 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CE1 1
+ATOM 543 C CE2 . PHE A 1 67 ? -2.798 22.657 -30.265 1.000 24.53889 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CE2 1
+ATOM 544 C CZ . PHE A 1 67 ? -2.880 22.513 -28.898 1.000 20.21230 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CZ 1
+ATOM 545 N N . SER A 1 68 ? 2.817 23.565 -28.768 1.000 11.07296 ? ? ? ? ? ? 68 SER A N 1
+ATOM 546 C CA . SER A 1 68 ? 3.118 24.073 -27.434 1.000 10.20860 ? ? ? ? ? ? 68 SER A CA 1
+ATOM 547 C C . SER A 1 68 ? 3.603 25.518 -27.487 1.000 10.91448 ? ? ? ? ? ? 68 SER A C 1
+ATOM 548 O O . SER A 1 68 ? 3.204 26.344 -26.659 1.000 11.34073 ? ? ? ? ? ? 68 SER A O 1
+ATOM 549 C CB . SER A 1 68 ? 4.180 23.205 -26.765 1.000 14.23444 ? ? ? ? ? ? 68 SER A CB 1
+ATOM 550 O OG . SER A 1 68 ? 3.696 21.896 -26.534 1.000 14.90936 ? ? ? ? ? ? 68 SER A OG 1
+ATOM 551 N N . ALA A 1 69 ? 4.471 25.842 -28.451 1.000 10.56838 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A N 1
+ATOM 552 C CA . ALA A 1 69 ? 4.989 27.201 -28.549 1.000 9.40673 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CA 1
+ATOM 553 C C . ALA A 1 69 ? 3.869 28.198 -28.820 1.000 9.50177 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A C 1
+ATOM 554 O O . ALA A 1 69 ? 3.858 29.303 -28.259 1.000 11.36602 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A O 1
+ATOM 555 C CB . ALA A 1 69 ? 6.061 27.272 -29.641 1.000 11.17793 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CB 1
+ATOM 556 N N . GLN A 1 70 ? 2.913 27.826 -29.672 1.000 10.59823 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A N 1
+ATOM 557 C CA . GLN A 1 70 ? 1.801 28.726 -29.966 1.000 12.00522 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CA 1
+ATOM 558 C C . GLN A 1 70 ? 0.890 28.918 -28.756 1.000 11.55822 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A C 1
+ATOM 559 O O . GLN A 1 70 ? 0.372 30.019 -28.543 1.000 12.30219 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A O 1
+ATOM 560 C CB . GLN A 1 70 ? 1.029 28.228 -31.185 1.000 14.46725 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CB 1
+ATOM 561 C CG . GLN A 1 70 ? 1.839 28.336 -32.463 1.000 14.61909 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CG 1
+ATOM 562 C CD . GLN A 1 70 ? 1.229 27.575 -33.617 1.000 18.59394 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CD 1
+ATOM 563 O OE1 . GLN A 1 70 ? 0.199 26.923 -33.472 1.000 21.55128 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A OE1 1
+ATOM 564 N NE2 . GLN A 1 70 ? 1.869 27.654 -34.775 1.000 20.36694 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A NE2 1
+ATOM 565 N N . ILE A 1 71 ? 0.684 27.869 -27.953 1.000 11.19355 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A N 1
+ATOM 566 C CA . ILE A 1 71 ? -0.120 28.012 -26.740 1.000 11.59959 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A CA 1
+ATOM 567 C C . ILE A 1 71 ? 0.565 28.946 -25.750 1.000 10.59639 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A C 1
+ATOM 568 O O . ILE A 1 71 ? -0.061 29.862 -25.202 1.000 10.91107 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A O 1
+ATOM 569 C CB . ILE A 1 71 ? -0.409 26.639 -26.108 1.000 11.04748 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A CB 1
+ATOM 570 C CG1 . ILE A 1 71 ? -1.233 25.761 -27.050 1.000 16.06066 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A CG1 1
+ATOM 571 C CG2 . ILE A 1 71 ? -1.070 26.807 -24.725 1.000 13.61591 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A CG2 1
+ATOM 572 C CD1 . ILE A 1 71 ? -2.512 26.370 -27.473 1.000 22.44327 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A CD1 1
+ATOM 573 N N . TYR A 1 72 ? 1.856 28.715 -25.485 1.000 10.09456 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A N 1
+ATOM 574 C CA . TYR A 1 72 ? 2.594 29.605 -24.593 1.000 9.73981 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CA 1
+ATOM 575 C C . TYR A 1 72 ? 2.533 31.039 -25.093 1.000 10.35104 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A C 1
+ATOM 576 O O . TYR A 1 72 ? 2.210 31.961 -24.338 1.000 12.05002 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A O 1
+ATOM 577 C CB . TYR A 1 72 ? 4.054 29.155 -24.478 1.000 12.52585 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CB 1
+ATOM 578 C CG . TYR A 1 72 ? 4.326 28.164 -23.379 1.000 14.25803 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CG 1
+ATOM 579 C CD1 . TYR A 1 72 ? 4.187 26.805 -23.589 1.000 18.34921 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CD1 1
+ATOM 580 C CD2 . TYR A 1 72 ? 4.738 28.594 -22.127 1.000 16.30759 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CD2 1
+ATOM 581 C CE1 . TYR A 1 72 ? 4.446 25.904 -22.577 1.000 17.59323 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CE1 1
+ATOM 582 C CE2 . TYR A 1 72 ? 4.993 27.699 -21.114 1.000 16.74615 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CE2 1
+ATOM 583 C CZ . TYR A 1 72 ? 4.843 26.355 -21.347 1.000 19.34802 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CZ 1
+ATOM 584 O OH . TYR A 1 72 ? 5.097 25.452 -20.339 1.000 19.64888 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A OH 1
+ATOM 585 N N . LYS A 1 73 ? 2.830 31.244 -26.373 1.000 10.83287 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A N 1
+ATOM 586 C CA . LYS A 1 73 ? 2.903 32.600 -26.905 1.000 11.10236 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A CA 1
+ATOM 587 C C . LYS A 1 73 ? 1.560 33.307 -26.834 1.000 10.90818 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A C 1
+ATOM 588 O O . LYS A 1 73 ? 1.495 34.487 -26.462 1.000 12.62750 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A O 1
+ATOM 589 C CB . LYS A 1 73 ? 3.412 32.571 -28.345 1.000 12.84567 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A CB 1
+ATOM 590 C CG . LYS A 1 73 ? 4.922 32.447 -28.452 1.000 14.10934 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A CG 1
+ATOM 591 C CD . LYS A 1 73 ? 5.349 31.949 -29.817 1.000 15.70808 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A CD 1
+ATOM 592 C CE . LYS A 1 73 ? 4.695 32.729 -30.938 1.000 16.31136 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A CE 1
+ATOM 593 N NZ . LYS A 1 73 ? 5.084 34.164 -30.939 1.000 17.61363 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A NZ 1
+ATOM 594 N N . THR A 1 74 ? 0.480 32.625 -27.220 1.000 11.44356 ? ? ? ? ? ? 74 THR A N 1
+ATOM 595 C CA . THR A 1 74 ? -0.814 33.300 -27.233 1.000 10.37207 ? ? ? ? ? ? 74 THR A CA 1
+ATOM 596 C C . THR A 1 74 ? -1.320 33.562 -25.823 1.000 12.15616 ? ? ? ? ? ? 74 THR A C 1
+ATOM 597 O O . THR A 1 74 ? -1.858 34.641 -25.549 1.000 12.90492 ? ? ? ? ? ? 74 THR A O 1
+ATOM 598 C CB . THR A 1 74 ? -1.843 32.545 -28.072 1.000 12.27784 ? ? ? ? ? ? 74 THR A CB 1
+ATOM 599 O OG1 . THR A 1 74 ? -1.972 31.197 -27.604 1.000 13.10537 ? ? ? ? ? ? 74 THR A OG1 1
+ATOM 600 C CG2 . THR A 1 74 ? -1.445 32.560 -29.546 1.000 11.13461 ? ? ? ? ? ? 74 THR A CG2 1
+ATOM 601 N N . PHE A 1 75 ? -1.148 32.606 -24.908 1.000 10.65034 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A N 1
+ATOM 602 C CA . PHE A 1 75 ? -1.587 32.850 -23.541 1.000 9.54319 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CA 1
+ATOM 603 C C . PHE A 1 75 ? -0.806 33.998 -22.927 1.000 11.34346 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A C 1
+ATOM 604 O O . PHE A 1 75 ? -1.380 34.902 -22.307 1.000 11.60035 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A O 1
+ATOM 605 C CB . PHE A 1 75 ? -1.419 31.602 -22.677 1.000 9.98173 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CB 1
+ATOM 606 C CG . PHE A 1 75 ? -1.709 31.857 -21.226 1.000 9.59757 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CG 1
+ATOM 607 C CD1 . PHE A 1 75 ? -3.020 31.968 -20.787 1.000 11.58390 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CD1 1
+ATOM 608 C CD2 . PHE A 1 75 ? -0.679 32.040 -20.313 1.000 11.80897 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CD2 1
+ATOM 609 C CE1 . PHE A 1 75 ? -3.301 32.238 -19.456 1.000 11.88705 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CE1 1
+ATOM 610 C CE2 . PHE A 1 75 ? -0.953 32.312 -18.972 1.000 12.79892 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CE2 1
+ATOM 611 C CZ . PHE A 1 75 ? -2.268 32.408 -18.550 1.000 13.00122 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CZ 1
+ATOM 612 N N . LEU A 1 76 ? 0.514 33.974 -23.084 1.000 12.37982 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A N 1
+ATOM 613 C CA . LEU A 1 76 ? 1.345 34.971 -22.422 1.000 10.67345 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CA 1
+ATOM 614 C C . LEU A 1 76 ? 1.138 36.360 -23.013 1.000 13.62995 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A C 1
+ATOM 615 O O . LEU A 1 76 ? 1.163 37.357 -22.283 1.000 15.14656 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A O 1
+ATOM 616 C CB . LEU A 1 76 ? 2.811 34.541 -22.471 1.000 12.75918 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CB 1
+ATOM 617 C CG . LEU A 1 76 ? 3.095 33.298 -21.619 1.000 11.41231 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CG 1
+ATOM 618 C CD1 . LEU A 1 76 ? 4.484 32.751 -21.925 1.000 14.64028 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CD1 1
+ATOM 619 C CD2 . LEU A 1 76 ? 2.945 33.576 -20.123 1.000 13.47594 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CD2 1
+ATOM 620 N N . LYS A 1 77 ? 0.916 36.451 -24.327 1.000 13.21163 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A N 1
+ATOM 621 C CA . LYS A 1 77 ? 0.665 37.762 -24.922 1.000 12.50186 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CA 1
+ATOM 622 C C . LYS A 1 77 ? -0.709 38.299 -24.538 1.000 13.87974 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A C 1
+ATOM 623 O O . LYS A 1 77 ? -0.843 39.480 -24.195 1.000 12.96068 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A O 1
+ATOM 624 C CB . LYS A 1 77 ? 0.824 37.724 -26.441 1.000 14.88846 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CB 1
+ATOM 625 C CG . LYS A 1 77 ? 0.506 39.076 -27.109 1.000 16.61423 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CG 1
+ATOM 626 C CD . LYS A 1 77 ? 1.153 39.203 -28.486 1.000 20.24132 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CD 1
+ATOM 627 C CE . LYS A 1 77 ? 1.147 40.632 -29.012 1.000 30.69640 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CE 1
+ATOM 628 N NZ . LYS A 1 77 ? -0.019 41.442 -28.560 1.000 27.96093 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A NZ 1
+ATOM 629 N N . CYS A 1 78 ? -1.743 37.456 -24.596 1.000 11.88164 ? ? ? ? ? ? 78 CYS A N 1
+ATOM 630 C CA . CYS A 1 78 ? -3.064 37.893 -24.150 1.000 11.95747 ? ? ? ? ? ? 78 CYS A CA 1
+ATOM 631 C C . CYS A 1 78 ? -3.030 38.335 -22.694 1.000 14.84301 ? ? ? ? ? ? 78 CYS A C 1
+ATOM 632 O O . CYS A 1 78 ? -3.525 39.417 -22.344 1.000 14.63605 ? ? ? ? ? ? 78 CYS A O 1
+ATOM 633 C CB . CYS A 1 78 ? -4.097 36.785 -24.349 1.000 12.37089 ? ? ? ? ? ? 78 CYS A CB 1
+ATOM 634 S SG . CYS A 1 78 ? -4.562 36.503 -26.071 1.000 15.64149 ? ? ? ? ? ? 78 CYS A SG 1
+ATOM 635 N N . ALA A 1 79 ? -2.444 37.513 -21.825 1.000 10.76503 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A N 1
+ATOM 636 C CA . ALA A 1 79 ? -2.428 37.848 -20.407 1.000 12.10790 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A CA 1
+ATOM 637 C C . ALA A 1 79 ? -1.671 39.148 -20.158 1.000 13.03595 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A C 1
+ATOM 638 O O . ALA A 1 79 ? -2.143 40.019 -19.425 1.000 12.52119 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A O 1
+ATOM 639 C CB . ALA A 1 79 ? -1.825 36.700 -19.596 1.000 12.53481 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A CB 1
+ATOM 640 N N A SER A 1 80 ? -0.496 39.298 -20.771 0.500 13.83587 ? ? ? ? ? ? 80 SER A N 1
+ATOM 641 N N B SER A 1 80 ? -0.492 39.290 -20.765 0.500 13.83521 ? ? ? ? ? ? 80 SER A N 1
+ATOM 642 C CA A SER A 1 80 ? 0.314 40.483 -20.494 0.500 11.62097 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CA 1
+ATOM 643 C CA B SER A 1 80 ? 0.321 40.477 -20.514 0.500 11.63319 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CA 1
+ATOM 644 C C A SER A 1 80 ? -0.297 41.738 -21.109 0.500 13.93422 ? ? ? ? ? ? 80 SER A C 1
+ATOM 645 C C B SER A 1 80 ? -0.324 41.727 -21.096 0.500 13.94473 ? ? ? ? ? ? 80 SER A C 1
+ATOM 646 O O A SER A 1 80 ? -0.226 42.819 -20.513 0.500 14.96025 ? ? ? ? ? ? 80 SER A O 1
+ATOM 647 O O B SER A 1 80 ? -0.301 42.792 -20.467 0.500 14.93417 ? ? ? ? ? ? 80 SER A O 1
+ATOM 648 C CB A SER A 1 80 ? 1.755 40.275 -20.961 0.500 14.49064 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CB 1
+ATOM 649 C CB B SER A 1 80 ? 1.723 40.281 -21.084 0.500 14.46319 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CB 1
+ATOM 650 O OG A SER A 1 80 ? 1.818 39.991 -22.344 0.500 13.53068 ? ? ? ? ? ? 80 SER A OG 1
+ATOM 651 O OG B SER A 1 80 ? 2.333 39.143 -20.507 0.500 16.53746 ? ? ? ? ? ? 80 SER A OG 1
+ATOM 652 N N . ASP A 1 81 ? -0.900 41.618 -22.296 1.000 13.70778 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A N 1
+ATOM 653 C CA . ASP A 1 81 ? -1.565 42.769 -22.905 1.000 12.48412 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A CA 1
+ATOM 654 C C . ASP A 1 81 ? -2.755 43.222 -22.065 1.000 15.22364 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A C 1
+ATOM 655 O O . ASP A 1 81 ? -2.994 44.425 -21.907 1.000 15.33267 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A O 1
+ATOM 656 C CB . ASP A 1 81 ? -2.013 42.427 -24.328 1.000 15.69846 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A CB 1
+ATOM 657 C CG . ASP A 1 81 ? -0.874 42.476 -25.339 1.000 20.36202 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A CG 1
+ATOM 658 O OD1 . ASP A 1 81 ? 0.280 42.754 -24.950 1.000 24.62089 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A OD1 1
+ATOM 659 O OD2 . ASP A 1 81 ? -1.147 42.237 -26.534 1.000 21.95894 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A OD2 1
+ATOM 660 N N . ILE A 1 82 ? -3.504 42.270 -21.504 1.000 12.45474 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A N 1
+ATOM 661 C CA . ILE A 1 82 ? -4.661 42.624 -20.688 1.000 11.59410 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CA 1
+ATOM 662 C C . ILE A 1 82 ? -4.221 43.217 -19.356 1.000 14.46242 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A C 1
+ATOM 663 O O . ILE A 1 82 ? -4.804 44.199 -18.877 1.000 13.41480 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A O 1
+ATOM 664 C CB . ILE A 1 82 ? -5.585 41.401 -20.526 1.000 11.28663 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CB 1
+ATOM 665 C CG1 . ILE A 1 82 ? -6.232 41.072 -21.871 1.000 13.38893 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG1 1
+ATOM 666 C CG2 . ILE A 1 82 ? -6.642 41.642 -19.452 1.000 12.83886 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG2 1
+ATOM 667 C CD1 . ILE A 1 82 ? -6.813 39.675 -21.932 1.000 14.55029 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CD1 1
+ATOM 668 N N . ILE A 1 83 ? -3.182 42.644 -18.741 1.000 11.68341 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A N 1
+ATOM 669 C CA . ILE A 1 83 ? -2.629 43.230 -17.520 1.000 11.59671 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A CA 1
+ATOM 670 C C . ILE A 1 83 ? -2.229 44.678 -17.762 1.000 13.51070 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A C 1
+ATOM 671 O O . ILE A 1 83 ? -2.559 45.572 -16.972 1.000 13.65913 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A O 1
+ATOM 672 C CB . ILE A 1 83 ? -1.437 42.404 -17.007 1.000 11.06131 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A CB 1
+ATOM 673 C CG1 . ILE A 1 83 ? -1.905 41.057 -16.452 1.000 11.71236 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A CG1 1
+ATOM 674 C CG2 . ILE A 1 83 ? -0.653 43.206 -15.966 1.000 14.73723 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A CG2 1
+ATOM 675 C CD1 . ILE A 1 83 ? -0.811 40.041 -16.358 1.000 14.31831 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A CD1 1
+ATOM 676 N N . ARG A 1 84 ? -1.498 44.927 -18.851 1.000 12.91558 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A N 1
+ATOM 677 C CA . ARG A 1 84 ? -1.085 46.296 -19.153 1.000 13.85211 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CA 1
+ATOM 678 C C . ARG A 1 84 ? -2.290 47.189 -19.410 1.000 15.44005 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A C 1
+ATOM 679 O O . ARG A 1 84 ? -2.316 48.344 -18.971 1.000 15.97871 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A O 1
+ATOM 680 C CB . ARG A 1 84 ? -0.125 46.321 -20.344 1.000 14.66278 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CB 1
+ATOM 681 C CG . ARG A 1 84 ? 1.290 45.864 -20.009 1.000 18.73567 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CG 1
+ATOM 682 C CD . ARG A 1 84 ? 2.226 45.999 -21.212 1.000 20.73722 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CD 1
+ATOM 683 N NE . ARG A 1 84 ? 1.965 44.987 -22.233 1.000 22.66817 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NE 1
+ATOM 684 C CZ . ARG A 1 84 ? 2.675 43.872 -22.376 1.000 22.73616 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CZ 1
+ATOM 685 N NH1 . ARG A 1 84 ? 3.699 43.627 -21.569 1.000 27.13377 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NH1 1
+ATOM 686 N NH2 . ARG A 1 84 ? 2.361 42.999 -23.328 1.000 23.51788 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NH2 1
+ATOM 687 N N . ASP A 1 85 ? -3.305 46.664 -20.100 1.000 14.89543 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A N 1
+ATOM 688 C CA . ASP A 1 85 ? -4.482 47.473 -20.410 1.000 14.55388 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A CA 1
+ATOM 689 C C . ASP A 1 85 ? -5.213 47.903 -19.148 1.000 14.60115 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A C 1
+ATOM 690 O O . ASP A 1 85 ? -5.794 48.998 -19.106 1.000 17.75090 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A O 1
+ATOM 691 C CB . ASP A 1 85 ? -5.422 46.699 -21.337 1.000 19.41681 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A CB 1
+ATOM 692 C CG . ASP A 1 85 ? -6.502 47.581 -21.944 1.000 19.90940 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A CG 1
+ATOM 693 O OD1 . ASP A 1 85 ? -6.160 48.479 -22.742 1.000 26.94100 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A OD1 1
+ATOM 694 O OD2 . ASP A 1 85 ? -7.693 47.369 -21.635 1.000 24.16504 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A OD2 1
+ATOM 695 N N . GLU A 1 86 ? -5.184 47.068 -18.110 1.000 15.29035 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A N 1
+ATOM 696 C CA . GLU A 1 86 ? -5.807 47.364 -16.828 1.000 13.92783 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A CA 1
+ATOM 697 C C . GLU A 1 86 ? -4.878 48.109 -15.885 1.000 18.56843 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A C 1
+ATOM 698 O O . GLU A 1 86 ? -5.220 48.292 -14.712 1.000 21.41553 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A O 1
+ATOM 699 C CB . GLU A 1 86 ? -6.315 46.074 -16.176 1.000 16.50748 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A CB 1
+ATOM 700 C CG . GLU A 1 86 ? -7.546 45.508 -16.851 1.000 17.09722 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A CG 1
+ATOM 701 C CD . GLU A 1 86 ? -8.821 46.269 -16.510 1.000 20.10087 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A CD 1
+ATOM 702 O OE1 . GLU A 1 86 ? -8.774 47.198 -15.676 1.000 21.09354 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A OE1 1
+ATOM 703 O OE2 . GLU A 1 86 ? -9.876 45.931 -17.078 1.000 22.70997 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A OE2 1
+ATOM 704 N N . GLY A 1 87 ? -3.717 48.536 -16.366 1.000 16.87166 ? ? ? ? ? ? 87 GLY A N 1
+ATOM 705 C CA . GLY A 1 87 ? -2.826 49.347 -15.565 1.000 20.76475 ? ? ? ? ? ? 87 GLY A CA 1
+ATOM 706 C C . GLY A 1 87 ? -1.911 48.580 -14.643 1.000 18.96626 ? ? ? ? ? ? 87 GLY A C 1
+ATOM 707 O O . GLY A 1 87 ? -1.240 49.195 -13.808 1.000 20.96890 ? ? ? ? ? ? 87 GLY A O 1
+ATOM 708 N N . GLY A 1 88 ? -1.862 47.259 -14.756 1.000 15.72205 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A N 1
+ATOM 709 C CA . GLY A 1 88 ? -0.943 46.497 -13.937 1.000 17.31549 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A CA 1
+ATOM 710 C C . GLY A 1 88 ? 0.491 46.647 -14.408 1.000 15.06063 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A C 1
+ATOM 711 O O . GLY A 1 88 ? 0.773 46.847 -15.594 1.000 17.65050 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A O 1
+ATOM 712 N N . ASN A 1 89 ? 1.412 46.539 -13.458 1.000 15.14903 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A N 1
+ATOM 713 C CA . ASN A 1 89 ? 2.843 46.599 -13.732 1.000 14.59933 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A CA 1
+ATOM 714 C C . ASN A 1 89 ? 3.380 45.173 -13.723 1.000 14.57501 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A C 1
+ATOM 715 O O . ASN A 1 89 ? 3.365 44.512 -12.682 1.000 14.52646 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A O 1
+ATOM 716 C CB . ASN A 1 89 ? 3.538 47.425 -12.650 1.000 18.17044 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A CB 1
+ATOM 717 C CG . ASN A 1 89 ? 4.988 47.727 -12.977 1.000 29.24627 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A CG 1
+ATOM 718 O OD1 . ASN A 1 89 ? 5.786 46.824 -13.232 1.000 30.73222 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A OD1 1
+ATOM 719 N ND2 . ASN A 1 89 ? 5.338 49.009 -12.963 1.000 31.23780 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A ND2 1
+ATOM 720 N N . ILE A 1 90 ? 3.854 44.697 -14.870 1.000 13.16791 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A N 1
+ATOM 721 C CA . ILE A 1 90 ? 4.369 43.333 -14.949 1.000 13.64435 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CA 1
+ATOM 722 C C . ILE A 1 90 ? 5.753 43.287 -14.318 1.000 15.87453 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A C 1
+ATOM 723 O O . ILE A 1 90 ? 6.686 43.947 -14.789 1.000 18.12540 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A O 1
+ATOM 724 C CB . ILE A 1 90 ? 4.385 42.821 -16.393 1.000 13.45910 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CB 1
+ATOM 725 C CG1 . ILE A 1 90 ? 2.944 42.671 -16.888 1.000 15.76038 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG1 1
+ATOM 726 C CG2 . ILE A 1 90 ? 5.110 41.479 -16.463 1.000 14.53990 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG2 1
+ATOM 727 C CD1 . ILE A 1 90 ? 2.834 42.372 -18.346 1.000 17.47811 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CD1 1
+ATOM 728 N N . THR A 1 91 ? 5.889 42.503 -13.250 1.000 14.64737 ? ? ? ? ? ? 91 THR A N 1
+ATOM 729 C CA . THR A 1 91 ? 7.089 42.498 -12.431 1.000 15.98454 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CA 1
+ATOM 730 C C . THR A 1 91 ? 7.938 41.240 -12.571 1.000 16.46418 ? ? ? ? ? ? 91 THR A C 1
+ATOM 731 O O . THR A 1 91 ? 9.099 41.253 -12.151 1.000 21.53205 ? ? ? ? ? ? 91 THR A O 1
+ATOM 732 C CB . THR A 1 91 ? 6.711 42.700 -10.957 1.000 18.31469 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CB 1
+ATOM 733 O OG1 . THR A 1 91 ? 5.689 41.761 -10.606 1.000 20.96660 ? ? ? ? ? ? 91 THR A OG1 1
+ATOM 734 C CG2 . THR A 1 91 ? 6.179 44.107 -10.737 1.000 22.11700 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CG2 1
+ATOM 735 N N . ALA A 1 92 ? 7.410 40.163 -13.151 1.000 14.50223 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A N 1
+ATOM 736 C CA . ALA A 1 92 ? 8.204 38.952 -13.295 1.000 15.19755 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A CA 1
+ATOM 737 C C . ALA A 1 92 ? 7.610 38.098 -14.399 1.000 16.80807 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A C 1
+ATOM 738 O O . ALA A 1 92 ? 6.402 38.131 -14.647 1.000 15.36880 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A O 1
+ATOM 739 C CB . ALA A 1 92 ? 8.242 38.136 -11.996 1.000 20.02874 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A CB 1
+ATOM 740 N N . TYR A 1 93 ? 8.477 37.324 -15.053 1.000 13.36020 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A N 1
+ATOM 741 C CA . TYR A 1 93 ? 8.051 36.315 -16.009 1.000 14.52892 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CA 1
+ATOM 742 C C . TYR A 1 93 ? 8.935 35.084 -15.868 1.000 13.69607 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A C 1
+ATOM 743 O O . TYR A 1 93 ? 10.162 35.202 -15.818 1.000 17.03386 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A O 1
+ATOM 744 C CB . TYR A 1 93 ? 8.117 36.808 -17.463 1.000 18.12076 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CB 1
+ATOM 745 C CG . TYR A 1 93 ? 8.001 35.637 -18.394 1.000 18.63594 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CG 1
+ATOM 746 C CD1 . TYR A 1 93 ? 6.831 34.896 -18.446 1.000 18.43938 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CD1 1
+ATOM 747 C CD2 . TYR A 1 93 ? 9.075 35.225 -19.166 1.000 17.69490 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CD2 1
+ATOM 748 C CE1 . TYR A 1 93 ? 6.726 33.791 -19.253 1.000 19.72964 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CE1 1
+ATOM 749 C CE2 . TYR A 1 93 ? 8.975 34.124 -19.984 1.000 19.99278 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CE2 1
+ATOM 750 C CZ . TYR A 1 93 ? 7.800 33.414 -20.024 1.000 24.37833 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CZ 1
+ATOM 751 O OH . TYR A 1 93 ? 7.692 32.311 -20.831 1.000 23.57822 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A OH 1
+ATOM 752 N N . ASP A 1 94 ? 8.315 33.906 -15.831 1.000 14.44359 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A N 1
+ATOM 753 C CA . ASP A 1 94 ? 9.082 32.658 -15.792 1.000 17.58126 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CA 1
+ATOM 754 C C . ASP A 1 94 ? 8.209 31.533 -16.326 1.000 17.93354 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A C 1
+ATOM 755 O O . ASP A 1 94 ? 7.242 31.141 -15.668 1.000 18.24111 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A O 1
+ATOM 756 C CB . ASP A 1 94 ? 9.536 32.356 -14.366 1.000 20.63391 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CB 1
+ATOM 757 C CG . ASP A 1 94 ? 10.108 30.955 -14.215 1.000 21.84057 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CG 1
+ATOM 758 O OD1 . ASP A 1 94 ? 10.639 30.402 -15.201 1.000 23.77244 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A OD1 1
+ATOM 759 O OD2 . ASP A 1 94 ? 10.011 30.403 -13.097 1.000 28.36719 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A OD2 1
+ATOM 760 N N . GLY A 1 95 ? 8.560 31.014 -17.499 1.000 19.24080 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A N 1
+ATOM 761 C CA . GLY A 1 95 ? 7.927 29.819 -18.021 1.000 18.33537 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A CA 1
+ATOM 762 C C . GLY A 1 95 ? 6.431 29.940 -18.225 1.000 18.13554 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A C 1
+ATOM 763 O O . GLY A 1 95 ? 5.980 30.589 -19.172 1.000 20.97349 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A O 1
+ATOM 764 N N . ASP A 1 96 ? 5.660 29.309 -17.335 1.000 20.52362 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A N 1
+ATOM 765 C CA . ASP A 1 96 ? 4.208 29.310 -17.426 1.000 19.47703 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CA 1
+ATOM 766 C C . ASP A 1 96 ? 3.568 30.567 -16.854 1.000 18.41960 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A C 1
+ATOM 767 O O . ASP A 1 96 ? 2.355 30.738 -17.017 1.000 18.28331 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A O 1
+ATOM 768 C CB . ASP A 1 96 ? 3.626 28.126 -16.640 1.000 22.56749 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CB 1
+ATOM 769 C CG . ASP A 1 96 ? 4.170 26.786 -17.081 1.000 31.09821 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CG 1
+ATOM 770 O OD1 . ASP A 1 96 ? 4.671 26.673 -18.215 1.000 31.80705 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A OD1 1
+ATOM 771 O OD2 . ASP A 1 96 ? 4.075 25.832 -16.278 1.000 25.11734 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A OD2 1
+ATOM 772 N N . ARG A 1 97 ? 4.331 31.444 -16.198 1.000 15.45705 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A N 1
+ATOM 773 C CA . ARG A 1 97 ? 3.760 32.347 -15.202 1.000 14.28973 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CA 1
+ATOM 774 C C . ARG A 1 97 ? 4.175 33.801 -15.402 1.000 15.37982 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A C 1
+ATOM 775 O O . ARG A 1 97 ? 5.353 34.094 -15.630 1.000 14.72609 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A O 1
+ATOM 776 C CB . ARG A 1 97 ? 4.171 31.889 -13.794 1.000 20.75196 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CB 1
+ATOM 777 C CG . ARG A 1 97 ? 3.829 32.862 -12.684 1.000 26.14560 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CG 1
+ATOM 778 C CD . ARG A 1 97 ? 4.123 32.270 -11.313 1.000 27.24487 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CD 1
+ATOM 779 N NE . ARG A 1 97 ? 3.164 31.231 -10.955 1.000 40.80891 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A NE 1
+ATOM 780 C CZ . ARG A 1 97 ? 3.151 30.607 -9.782 1.000 32.01335 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CZ 1
+ATOM 781 N NH1 . ARG A 1 97 ? 4.050 30.921 -8.861 1.000 31.10798 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A NH1 1
+ATOM 782 N NH2 . ARG A 1 97 ? 2.243 29.675 -9.532 1.000 40.80068 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A NH2 1
+ATOM 783 N N A VAL A 1 98 ? 3.200 34.708 -15.285 0.500 13.89584 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A N 1
+ATOM 784 N N B VAL A 1 98 ? 3.204 34.707 -15.301 0.500 13.89959 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A N 1
+ATOM 785 C CA A VAL A 1 98 ? 3.420 36.151 -15.310 0.500 14.67206 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CA 1
+ATOM 786 C CA B VAL A 1 98 ? 3.456 36.143 -15.302 0.500 14.72371 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CA 1
+ATOM 787 C C A VAL A 1 98 ? 2.970 36.734 -13.977 0.500 11.75756 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A C 1
+ATOM 788 C C B VAL A 1 98 ? 2.988 36.720 -13.972 0.500 11.73252 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A C 1
+ATOM 789 O O A VAL A 1 98 ? 1.908 36.370 -13.460 0.500 14.82783 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A O 1
+ATOM 790 O O B VAL A 1 98 ? 1.950 36.312 -13.437 0.500 14.88214 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A O 1
+ATOM 791 C CB A VAL A 1 98 ? 2.648 36.829 -16.460 0.500 16.97772 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CB 1
+ATOM 792 C CB B VAL A 1 98 ? 2.786 36.858 -16.495 0.500 16.88849 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CB 1
+ATOM 793 C CG1 A VAL A 1 98 ? 2.947 38.328 -16.504 0.500 9.79253 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CG1 1
+ATOM 794 C CG1 B VAL A 1 98 ? 3.272 36.267 -17.795 0.500 21.50823 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CG1 1
+ATOM 795 C CG2 A VAL A 1 98 ? 2.982 36.181 -17.778 0.500 20.30397 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CG2 1
+ATOM 796 C CG2 B VAL A 1 98 ? 1.276 36.759 -16.417 0.500 16.89925 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CG2 1
+HETATM 797 N N . MSE A 1 99 ? 3.763 37.653 -13.433 1.000 11.82101 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A N 1
+HETATM 798 C CA . MSE A 1 99 ? 3.406 38.323 -12.185 1.000 12.00735 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A CA 1
+HETATM 799 C C . MSE A 1 99 ? 3.189 39.798 -12.442 1.000 15.69567 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A C 1
+HETATM 800 O O . MSE A 1 99 ? 3.951 40.414 -13.177 1.000 14.76497 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A O 1
+HETATM 801 C CB . MSE A 1 99 ? 4.523 38.174 -11.164 1.000 13.67740 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A CB 1
+HETATM 802 C CG . MSE A 1 99 ? 4.204 38.812 -9.825 1.000 14.25857 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A CG 1
+HETATM 803 SE SE . MSE A 1 99 ? 5.844 38.990 -8.803 1.000 24.68307 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A SE 1
+HETATM 804 C CE . MSE A 1 99 ? 5.104 39.760 -7.176 1.000 18.61281 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A CE 1
+ATOM 805 N N . ALA A 1 100 ? 2.157 40.372 -11.835 1.000 11.09377 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A N 1
+ATOM 806 C CA . ALA A 1 100 ? 1.922 41.804 -11.950 1.000 12.09970 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CA 1
+ATOM 807 C C . ALA A 1 100 ? 1.508 42.372 -10.602 1.000 11.93977 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A C 1
+ATOM 808 O O . ALA A 1 100 ? 0.963 41.664 -9.751 1.000 12.10939 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A O 1
+ATOM 809 C CB . ALA A 1 100 ? 0.843 42.117 -12.983 1.000 15.04471 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CB 1
+ATOM 810 N N . VAL A 1 101 ? 1.776 43.662 -10.416 1.000 13.60810 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A N 1
+ATOM 811 C CA . VAL A 1 101 ? 1.383 44.385 -9.214 1.000 13.36089 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CA 1
+ATOM 812 C C . VAL A 1 101 ? 0.497 45.547 -9.641 1.000 12.62890 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A C 1
+ATOM 813 O O . VAL A 1 101 ? 0.849 46.295 -10.565 1.000 13.33146 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A O 1
+ATOM 814 C CB . VAL A 1 101 ? 2.608 44.881 -8.423 1.000 12.35573 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CB 1
+ATOM 815 C CG1 . VAL A 1 101 ? 2.176 45.746 -7.231 1.000 15.67451 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG1 1
+ATOM 816 C CG2 . VAL A 1 101 ? 3.477 43.711 -7.976 1.000 16.80847 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG2 1
+ATOM 817 N N . PHE A 1 102 ? -0.658 45.677 -8.993 1.000 12.60242 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A N 1
+ATOM 818 C CA . PHE A 1 102 ? -1.590 46.773 -9.210 1.000 12.20897 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CA 1
+ATOM 819 C C . PHE A 1 102 ? -1.583 47.672 -7.981 1.000 13.34670 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A C 1
+ATOM 820 O O . PHE A 1 102 ? -1.549 47.184 -6.849 1.000 13.28278 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A O 1
+ATOM 821 C CB . PHE A 1 102 ? -3.012 46.233 -9.408 1.000 13.12809 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CB 1
+ATOM 822 C CG . PHE A 1 102 ? -3.213 45.474 -10.699 1.000 12.13314 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CG 1
+ATOM 823 C CD1 . PHE A 1 102 ? -2.702 44.199 -10.867 1.000 13.72195 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD1 1
+ATOM 824 C CD2 . PHE A 1 102 ? -3.934 46.038 -11.734 1.000 12.41881 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD2 1
+ATOM 825 C CE1 . PHE A 1 102 ? -2.899 43.507 -12.050 1.000 13.51102 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE1 1
+ATOM 826 C CE2 . PHE A 1 102 ? -4.141 45.346 -12.916 1.000 11.55758 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE2 1
+ATOM 827 C CZ . PHE A 1 102 ? -3.612 44.080 -13.072 1.000 14.61609 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CZ 1
+ATOM 828 N N . THR A 1 103 ? -1.618 48.984 -8.200 1.000 13.86041 ? ? ? ? ? ? 103 THR A N 1
+ATOM 829 C CA . THR A 1 103 ? -1.676 49.949 -7.111 1.000 14.89050 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CA 1
+ATOM 830 C C . THR A 1 103 ? -2.733 50.998 -7.429 1.000 15.89437 ? ? ? ? ? ? 103 THR A C 1
+ATOM 831 O O . THR A 1 103 ? -3.273 51.058 -8.537 1.000 17.39598 ? ? ? ? ? ? 103 THR A O 1
+ATOM 832 C CB . THR A 1 103 ? -0.322 50.640 -6.879 1.000 16.64622 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CB 1
+ATOM 833 O OG1 . THR A 1 103 ? 0.018 51.430 -8.025 1.000 19.15262 ? ? ? ? ? ? 103 THR A OG1 1
+ATOM 834 C CG2 . THR A 1 103 ? 0.781 49.623 -6.619 1.000 16.87768 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CG2 1
+ATOM 835 N N . GLY A 1 104 ? -3.032 51.828 -6.438 1.000 18.43281 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N 1
+ATOM 836 C CA . GLY A 1 104 ? -3.983 52.907 -6.625 1.000 20.37686 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA 1
+ATOM 837 C C . GLY A 1 104 ? -5.355 52.564 -6.077 1.000 22.62394 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C 1
+ATOM 838 O O . GLY A 1 104 ? -5.607 51.472 -5.558 1.000 19.79764 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O 1
+ATOM 839 N N . ASN A 1 105 ? -6.272 53.523 -6.226 1.000 20.53051 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A N 1
+ATOM 840 C CA . ASN A 1 105 ? -7.547 53.433 -5.522 1.000 22.17032 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CA 1
+ATOM 841 C C . ASN A 1 105 ? -8.532 52.439 -6.127 1.000 20.56384 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A C 1
+ATOM 842 O O . ASN A 1 105 ? -9.581 52.199 -5.522 1.000 24.17767 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A O 1
+ATOM 843 C CB . ASN A 1 105 ? -8.200 54.812 -5.350 1.000 23.52838 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CB 1
+ATOM 844 C CG . ASN A 1 105 ? -8.593 55.456 -6.670 1.000 26.45853 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CG 1
+ATOM 845 O OD1 . ASN A 1 105 ? -8.479 54.858 -7.739 1.000 33.16698 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A OD1 1
+ATOM 846 N ND2 . ASN A 1 105 ? -9.071 56.693 -6.593 1.000 32.44171 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A ND2 1
+ATOM 847 N N . SER A 1 106 ? -8.240 51.856 -7.290 1.000 18.39080 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N 1
+ATOM 848 C CA . SER A 1 106 ? -9.094 50.813 -7.851 1.000 23.44795 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA 1
+ATOM 849 C C . SER A 1 106 ? -8.309 49.537 -8.135 1.000 15.48118 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C 1
+ATOM 850 O O . SER A 1 106 ? -8.677 48.765 -9.020 1.000 18.89992 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O 1
+ATOM 851 C CB . SER A 1 106 ? -9.825 51.291 -9.104 1.000 27.87113 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB 1
+ATOM 852 O OG . SER A 1 106 ? -8.928 51.424 -10.191 1.000 37.39529 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG 1
+ATOM 853 N N . LYS A 1 107 ? -7.237 49.299 -7.371 1.000 16.11203 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A N 1
+ATOM 854 C CA . LYS A 1 107 ? -6.325 48.193 -7.676 1.000 14.66223 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CA 1
+ATOM 855 C C . LYS A 1 107 ? -7.010 46.830 -7.607 1.000 15.58783 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A C 1
+ATOM 856 O O . LYS A 1 107 ? -6.709 45.936 -8.410 1.000 14.04676 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A O 1
+ATOM 857 C CB . LYS A 1 107 ? -5.100 48.239 -6.761 1.000 14.06746 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CB 1
+ATOM 858 C CG . LYS A 1 107 ? -5.419 48.259 -5.271 1.000 15.44013 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CG 1
+ATOM 859 C CD . LYS A 1 107 ? -4.153 48.416 -4.451 1.000 16.91134 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CD 1
+ATOM 860 C CE . LYS A 1 107 ? -4.475 48.688 -2.990 1.000 21.37404 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CE 1
+ATOM 861 N NZ . LYS A 1 107 ? -5.069 50.039 -2.810 1.000 23.63848 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A NZ 1
+ATOM 862 N N . ASN A 1 108 ? -7.921 46.640 -6.653 1.000 13.59219 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A N 1
+ATOM 863 C CA . ASN A 1 108 ? -8.544 45.326 -6.516 1.000 12.58299 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CA 1
+ATOM 864 C C . ASN A 1 108 ? -9.579 45.075 -7.601 1.000 14.32536 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A C 1
+ATOM 865 O O . ASN A 1 108 ? -9.619 43.987 -8.188 1.000 13.59583 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A O 1
+ATOM 866 C CB . ASN A 1 108 ? -9.142 45.165 -5.124 1.000 13.28414 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CB 1
+ATOM 867 C CG . ASN A 1 108 ? -8.078 45.103 -4.057 1.000 17.81085 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CG 1
+ATOM 868 O OD1 . ASN A 1 108 ? -7.294 44.158 -4.014 1.000 17.26494 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A OD1 1
+ATOM 869 N ND2 . ASN A 1 108 ? -8.021 46.123 -3.207 1.000 16.96747 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A ND2 1
+ATOM 870 N N . THR A 1 109 ? -10.416 46.071 -7.884 1.000 15.64915 ? ? ? ? ? ? 109 THR A N 1
+ATOM 871 C CA . THR A 1 109 ? -11.377 45.937 -8.972 1.000 14.87551 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CA 1
+ATOM 872 C C . THR A 1 109 ? -10.667 45.790 -10.316 1.000 14.71075 ? ? ? ? ? ? 109 THR A C 1
+ATOM 873 O O . THR A 1 109 ? -11.072 44.975 -11.155 1.000 15.35436 ? ? ? ? ? ? 109 THR A O 1
+ATOM 874 C CB . THR A 1 109 ? -12.330 47.137 -8.948 1.000 17.25739 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CB 1
+ATOM 875 O OG1 . THR A 1 109 ? -13.004 47.166 -7.684 1.000 18.31614 ? ? ? ? ? ? 109 THR A OG1 1
+ATOM 876 C CG2 . THR A 1 109 ? -13.361 47.039 -10.061 1.000 21.85620 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CG2 1
+ATOM 877 N N . SER A 1 110 ? -9.581 46.541 -10.525 1.000 15.76167 ? ? ? ? ? ? 110 SER A N 1
+ATOM 878 C CA . SER A 1 110 ? -8.820 46.422 -11.766 1.000 14.87079 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CA 1
+ATOM 879 C C . SER A 1 110 ? -8.199 45.039 -11.905 1.000 14.92339 ? ? ? ? ? ? 110 SER A C 1
+ATOM 880 O O . SER A 1 110 ? -8.265 44.424 -12.974 1.000 13.55858 ? ? ? ? ? ? 110 SER A O 1
+ATOM 881 C CB . SER A 1 110 ? -7.726 47.488 -11.822 1.000 16.45707 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CB 1
+ATOM 882 O OG . SER A 1 110 ? -8.287 48.784 -11.951 1.000 18.84013 ? ? ? ? ? ? 110 SER A OG 1
+ATOM 883 N N . ALA A 1 111 ? -7.561 44.548 -10.843 1.000 12.74253 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A N 1
+ATOM 884 C CA . ALA A 1 111 ? -6.932 43.235 -10.922 1.000 11.71027 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CA 1
+ATOM 885 C C . ALA A 1 111 ? -7.963 42.146 -11.175 1.000 11.35997 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A C 1
+ATOM 886 O O . ALA A 1 111 ? -7.736 41.245 -11.991 1.000 11.63937 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A O 1
+ATOM 887 C CB . ALA A 1 111 ? -6.139 42.945 -9.649 1.000 13.00210 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CB 1
+ATOM 888 N N . ALA A 1 112 ? -9.106 42.206 -10.483 1.000 12.63167 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A N 1
+ATOM 889 C CA . ALA A 1 112 ? -10.127 41.178 -10.667 1.000 11.45960 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CA 1
+ATOM 890 C C . ALA A 1 112 ? -10.716 41.230 -12.068 1.000 12.17288 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A C 1
+ATOM 891 O O . ALA A 1 112 ? -10.895 40.187 -12.710 1.000 12.73808 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A O 1
+ATOM 892 C CB . ALA A 1 112 ? -11.223 41.315 -9.607 1.000 13.59734 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CB 1
+ATOM 893 N N . ARG A 1 113 ? -11.024 42.433 -12.559 1.000 13.48102 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A N 1
+ATOM 894 C CA . ARG A 1 113 ? -11.513 42.554 -13.928 1.000 13.23207 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CA 1
+ATOM 895 C C . ARG A 1 113 ? -10.476 42.042 -14.918 1.000 12.99587 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A C 1
+ATOM 896 O O . ARG A 1 113 ? -10.821 41.347 -15.880 1.000 14.15906 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A O 1
+ATOM 897 C CB . ARG A 1 113 ? -11.919 44.003 -14.226 1.000 13.63757 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CB 1
+ATOM 898 C CG . ARG A 1 113 ? -12.567 44.198 -15.594 1.000 14.13143 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CG 1
+ATOM 899 C CD . ARG A 1 113 ? -13.077 45.628 -15.811 1.000 17.58386 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CD 1
+ATOM 900 N NE . ARG A 1 113 ? -12.030 46.594 -15.509 1.000 18.28296 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NE 1
+ATOM 901 C CZ . ARG A 1 113 ? -12.116 47.550 -14.591 1.000 18.25044 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CZ 1
+ATOM 902 N NH1 . ARG A 1 113 ? -13.235 47.728 -13.896 1.000 23.66670 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NH1 1
+ATOM 903 N NH2 . ARG A 1 113 ? -11.080 48.347 -14.389 1.000 21.63701 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NH2 1
+ATOM 904 N N . CYS A 1 114 ? -9.195 42.338 -14.667 1.000 12.73231 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A N 1
+ATOM 905 C CA . CYS A 1 114 ? -8.109 41.771 -15.463 1.000 14.78530 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A CA 1
+ATOM 906 C C . CYS A 1 114 ? -8.181 40.246 -15.509 1.000 11.21610 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A C 1
+ATOM 907 O O . CYS A 1 114 ? -8.098 39.638 -16.582 1.000 12.63267 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A O 1
+ATOM 908 C CB . CYS A 1 114 ? -6.770 42.219 -14.876 1.000 12.48413 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A CB 1
+ATOM 909 S SG . CYS A 1 114 ? -5.321 41.593 -15.747 1.000 15.52633 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A SG 1
+ATOM 910 N N . ALA A 1 115 ? -8.326 39.608 -14.346 1.000 11.34943 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A N 1
+ATOM 911 C CA . ALA A 1 115 ? -8.387 38.149 -14.311 1.000 10.01686 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A CA 1
+ATOM 912 C C . ALA A 1 115 ? -9.572 37.619 -15.107 1.000 10.63784 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A C 1
+ATOM 913 O O . ALA A 1 115 ? -9.444 36.643 -15.857 1.000 12.03092 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A O 1
+ATOM 914 C CB . ALA A 1 115 ? -8.471 37.678 -12.862 1.000 11.12098 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A CB 1
+ATOM 915 N N . LEU A 1 116 ? -10.741 38.238 -14.945 1.000 11.74086 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N 1
+ATOM 916 C CA . LEU A 1 116 ? -11.911 37.771 -15.677 1.000 11.96162 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA 1
+ATOM 917 C C . LEU A 1 116 ? -11.767 38.010 -17.174 1.000 11.39283 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C 1
+ATOM 918 O O . LEU A 1 116 ? -12.265 37.211 -17.979 1.000 13.33743 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O 1
+ATOM 919 C CB . LEU A 1 116 ? -13.169 38.434 -15.118 1.000 12.94299 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB 1
+ATOM 920 C CG . LEU A 1 116 ? -13.369 38.223 -13.615 1.000 13.35392 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG 1
+ATOM 921 C CD1 . LEU A 1 116 ? -14.692 38.842 -13.195 1.000 14.56596 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1
+ATOM 922 C CD2 . LEU A 1 116 ? -13.293 36.746 -13.224 1.000 13.18055 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1
+ATOM 923 N N . LYS A 1 117 ? -11.084 39.095 -17.564 1.000 12.04738 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A N 1
+ATOM 924 C CA . LYS A 1 117 ? -10.786 39.325 -18.977 1.000 11.94946 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CA 1
+ATOM 925 C C . LYS A 1 117 ? -9.805 38.292 -19.518 1.000 10.59806 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A C 1
+ATOM 926 O O . LYS A 1 117 ? -9.918 37.866 -20.676 1.000 12.52214 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A O 1
+ATOM 927 C CB . LYS A 1 117 ? -10.225 40.733 -19.174 1.000 12.99160 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CB 1
+ATOM 928 C CG . LYS A 1 117 ? -11.257 41.858 -19.095 1.000 14.18792 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CG 1
+ATOM 929 C CD . LYS A 1 117 ? -10.581 43.204 -19.317 1.000 17.44677 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CD 1
+ATOM 930 C CE . LYS A 1 117 ? -11.591 44.332 -19.371 1.000 19.13806 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CE 1
+ATOM 931 N NZ . LYS A 1 117 ? -10.886 45.635 -19.527 1.000 23.73992 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A NZ 1
+ATOM 932 N N . ILE A 1 118 ? -8.832 37.874 -18.706 1.000 11.65321 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A N 1
+ATOM 933 C CA . ILE A 1 118 ? -7.921 36.823 -19.145 1.000 11.55166 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A CA 1
+ATOM 934 C C . ILE A 1 118 ? -8.685 35.532 -19.403 1.000 11.36231 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A C 1
+ATOM 935 O O . ILE A 1 118 ? -8.432 34.830 -20.388 1.000 12.51752 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A O 1
+ATOM 936 C CB . ILE A 1 118 ? -6.761 36.648 -18.150 1.000 10.58437 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A CB 1
+ATOM 937 C CG1 . ILE A 1 118 ? -5.838 37.865 -18.211 1.000 11.58844 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A CG1 1
+ATOM 938 C CG2 . ILE A 1 118 ? -5.960 35.386 -18.459 1.000 11.39137 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A CG2 1
+ATOM 939 C CD1 . ILE A 1 118 ? -4.777 37.862 -17.134 1.000 12.18534 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A CD1 1
+ATOM 940 N N . ASN A 1 119 ? -9.646 35.206 -18.534 1.000 11.25760 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A N 1
+ATOM 941 C CA . ASN A 1 119 ? -10.477 34.035 -18.791 1.000 10.35267 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CA 1
+ATOM 942 C C . ASN A 1 119 ? -11.235 34.170 -20.108 1.000 13.03552 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A C 1
+ATOM 943 O O . ASN A 1 119 ? -11.345 33.201 -20.863 1.000 12.21648 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A O 1
+ATOM 944 C CB . ASN A 1 119 ? -11.437 33.780 -17.632 1.000 11.47895 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CB 1
+ATOM 945 C CG . ASN A 1 119 ? -12.013 32.383 -17.669 1.000 12.31408 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CG 1
+ATOM 946 O OD1 . ASN A 1 119 ? -11.335 31.433 -18.059 1.000 13.93370 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A OD1 1
+ATOM 947 N ND2 . ASN A 1 119 ? -13.276 32.248 -17.284 1.000 14.94410 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A ND2 1
+ATOM 948 N N . SER A 1 120 ? -11.759 35.364 -20.407 1.000 12.63519 ? ? ? ? ? ? 120 SER A N 1
+ATOM 949 C CA . SER A 1 120 ? -12.417 35.567 -21.696 1.000 12.95027 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CA 1
+ATOM 950 C C . SER A 1 120 ? -11.436 35.401 -22.848 1.000 13.70295 ? ? ? ? ? ? 120 SER A C 1
+ATOM 951 O O . SER A 1 120 ? -11.768 34.789 -23.871 1.000 14.25013 ? ? ? ? ? ? 120 SER A O 1
+ATOM 952 C CB . SER A 1 120 ? -13.083 36.941 -21.749 1.000 14.63782 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CB 1
+ATOM 953 O OG . SER A 1 120 ? -13.619 37.188 -23.045 1.000 18.13448 ? ? ? ? ? ? 120 SER A OG 1
+ATOM 954 N N . ALA A 1 121 ? -10.223 35.940 -22.710 1.000 12.54065 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N 1
+ATOM 955 C CA . ALA A 1 121 ? -9.245 35.787 -23.782 1.000 12.20790 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA 1
+ATOM 956 C C . ALA A 1 121 ? -8.961 34.315 -24.044 1.000 12.81646 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C 1
+ATOM 957 O O . ALA A 1 121 ? -8.869 33.885 -25.199 1.000 14.20093 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O 1
+ATOM 958 C CB . ALA A 1 121 ? -7.954 36.526 -23.433 1.000 14.31200 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB 1
+ATOM 959 N N . VAL A 1 122 ? -8.840 33.522 -22.979 1.000 12.77341 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A N 1
+ATOM 960 C CA . VAL A 1 122 ? -8.595 32.093 -23.146 1.000 12.54754 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CA 1
+ATOM 961 C C . VAL A 1 122 ? -9.785 31.419 -23.813 1.000 12.95789 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A C 1
+ATOM 962 O O . VAL A 1 122 ? -9.635 30.702 -24.809 1.000 14.05463 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A O 1
+ATOM 963 C CB . VAL A 1 122 ? -8.263 31.440 -21.796 1.000 12.51401 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CB 1
+ATOM 964 C CG1 . VAL A 1 122 ? -8.257 29.930 -21.941 1.000 14.82480 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CG1 1
+ATOM 965 C CG2 . VAL A 1 122 ? -6.914 31.930 -21.284 1.000 12.69099 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CG2 1
+ATOM 966 N N . LEU A 1 123 ? -10.989 31.650 -23.289 1.000 14.10349 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N 1
+ATOM 967 C CA . LEU A 1 123 ? -12.141 30.883 -23.748 1.000 15.34023 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA 1
+ATOM 968 C C . LEU A 1 123 ? -12.732 31.422 -25.042 1.000 14.33988 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C 1
+ATOM 969 O O . LEU A 1 123 ? -13.301 30.649 -25.822 1.000 17.82054 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O 1
+ATOM 970 C CB . LEU A 1 123 ? -13.218 30.850 -22.665 1.000 16.96828 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB 1
+ATOM 971 C CG . LEU A 1 123 ? -12.856 30.058 -21.410 1.000 20.32774 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG 1
+ATOM 972 C CD1 . LEU A 1 123 ? -13.880 30.291 -20.308 1.000 19.21615 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1
+ATOM 973 C CD2 . LEU A 1 123 ? -12.744 28.579 -21.726 1.000 23.00179 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1
+ATOM 974 N N . ASP A 1 124 ? -12.621 32.728 -25.286 1.000 15.31817 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A N 1
+ATOM 975 C CA . ASP A 1 124 ? -13.283 33.364 -26.416 1.000 15.37792 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A CA 1
+ATOM 976 C C . ASP A 1 124 ? -12.348 33.746 -27.553 1.000 15.43769 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A C 1
+ATOM 977 O O . ASP A 1 124 ? -12.831 34.056 -28.650 1.000 20.13789 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A O 1
+ATOM 978 C CB . ASP A 1 124 ? -14.022 34.634 -25.965 1.000 18.70358 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A CB 1
+ATOM 979 C CG . ASP A 1 124 ? -15.076 34.361 -24.913 1.000 26.04795 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A CG 1
+ATOM 980 O OD1 . ASP A 1 124 ? -15.791 33.349 -25.039 1.000 25.57435 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A OD1 1
+ATOM 981 O OD2 . ASP A 1 124 ? -15.196 35.162 -23.956 1.000 25.40816 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A OD2 1
+ATOM 982 N N . ILE A 1 125 ? -11.038 33.766 -27.321 1.000 16.39521 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A N 1
+ATOM 983 C CA . ILE A 1 125 ? -10.098 34.135 -28.373 1.000 16.72027 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A CA 1
+ATOM 984 C C . ILE A 1 125 ? -9.173 32.968 -28.686 1.000 16.28447 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A C 1
+ATOM 985 O O . ILE A 1 125 ? -9.105 32.508 -29.832 1.000 19.04043 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A O 1
+ATOM 986 C CB . ILE A 1 125 ? -9.304 35.402 -28.008 1.000 16.18542 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A CB 1
+ATOM 987 C CG1 . ILE A 1 125 ? -10.259 36.569 -27.725 1.000 17.44608 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A CG1 1
+ATOM 988 C CG2 . ILE A 1 125 ? -8.334 35.758 -29.137 1.000 17.52250 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A CG2 1
+ATOM 989 C CD1 . ILE A 1 125 ? -9.560 37.815 -27.221 1.000 20.85945 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A CD1 1
+ATOM 990 N N . ILE A 1 126 ? -8.464 32.467 -27.675 1.000 14.89527 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A N 1
+ATOM 991 C CA . ILE A 1 126 ? -7.451 31.447 -27.934 1.000 14.13686 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CA 1
+ATOM 992 C C . ILE A 1 126 ? -8.097 30.106 -28.237 1.000 14.79317 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A C 1
+ATOM 993 O O . ILE A 1 126 ? -7.787 29.467 -29.250 1.000 16.71078 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A O 1
+ATOM 994 C CB . ILE A 1 126 ? -6.461 31.338 -26.765 1.000 13.48238 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CB 1
+ATOM 995 C CG1 . ILE A 1 126 ? -5.792 32.684 -26.497 1.000 13.76151 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CG1 1
+ATOM 996 C CG2 . ILE A 1 126 ? -5.423 30.277 -27.088 1.000 16.05333 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CG2 1
+ATOM 997 C CD1 . ILE A 1 126 ? -4.847 32.673 -25.301 1.000 13.08132 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CD1 1
+ATOM 998 N N . GLN A 1 127 ? -8.981 29.645 -27.351 1.000 15.56649 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A N 1
+ATOM 999 C CA . GLN A 1 127 ? -9.609 28.335 -27.520 1.000 16.80600 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CA 1
+ATOM 1000 C C . GLN A 1 127 ? -10.280 28.149 -28.877 1.000 16.26261 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A C 1
+ATOM 1001 O O . GLN A 1 127 ? -10.057 27.102 -29.508 1.000 18.57122 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A O 1
+ATOM 1002 C CB . GLN A 1 127 ? -10.552 28.041 -26.344 1.000 16.47953 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CB 1
+ATOM 1003 C CG . GLN A 1 127 ? -11.047 26.608 -26.328 1.000 20.00219 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CG 1
+ATOM 1004 C CD . GLN A 1 127 ? -9.926 25.620 -26.096 1.000 20.04888 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CD 1
+ATOM 1005 O OE1 . GLN A 1 127 ? -9.157 25.756 -25.147 1.000 22.80522 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A OE1 1
+ATOM 1006 N NE2 . GLN A 1 127 ? -9.822 24.624 -26.967 1.000 21.69589 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A NE2 1
+ATOM 1007 N N . PRO A 1 128 ? -11.089 29.085 -29.385 1.000 17.71094 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A N 1
+ATOM 1008 C CA . PRO A 1 128 ? -11.668 28.881 -30.724 1.000 18.97519 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CA 1
+ATOM 1009 C C . PRO A 1 128 ? -10.626 28.823 -31.820 1.000 20.16362 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A C 1
+ATOM 1010 O O . PRO A 1 128 ? -10.803 28.081 -32.797 1.000 26.43799 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A O 1
+ATOM 1011 C CB . PRO A 1 128 ? -12.601 30.088 -30.896 1.000 20.97918 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CB 1
+ATOM 1012 C CG . PRO A 1 128 ? -12.880 30.553 -29.511 1.000 22.25151 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CG 1
+ATOM 1013 C CD . PRO A 1 128 ? -11.633 30.292 -28.739 1.000 16.83066 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CD 1
+ATOM 1014 N N . ALA A 1 129 ? -9.538 29.584 -31.692 1.000 20.36563 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A N 1
+ATOM 1015 C CA . ALA A 1 129 ? -8.450 29.473 -32.653 1.000 20.01630 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CA 1
+ATOM 1016 C C . ALA A 1 129 ? -7.763 28.115 -32.562 1.000 21.77170 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A C 1
+ATOM 1017 O O . ALA A 1 129 ? -7.311 27.585 -33.583 1.000 28.76732 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A O 1
+ATOM 1018 C CB . ALA A 1 129 ? -7.449 30.610 -32.444 1.000 21.78581 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CB 1
+ATOM 1019 N N . ILE A 1 130 ? -7.697 27.531 -31.359 1.000 21.76791 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A N 1
+ATOM 1020 C CA . ILE A 1 130 ? -7.100 26.205 -31.192 1.000 18.75655 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CA 1
+ATOM 1021 C C . ILE A 1 130 ? -7.920 25.156 -31.926 1.000 22.74451 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A C 1
+ATOM 1022 O O . ILE A 1 130 ? -7.387 24.361 -32.712 1.000 23.24970 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A O 1
+ATOM 1023 C CB . ILE A 1 130 ? -6.960 25.853 -29.702 1.000 22.34042 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CB 1
+ATOM 1024 C CG1 . ILE A 1 130 ? -5.884 26.699 -29.038 1.000 23.45207 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG1 1
+ATOM 1025 C CG2 . ILE A 1 130 ? -6.642 24.370 -29.538 1.000 21.44282 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG2 1
+ATOM 1026 C CD1 . ILE A 1 130 ? -5.929 26.608 -27.522 1.000 21.45952 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CD1 1
+ATOM 1027 N N . ALA A 1 131 ? -9.231 25.137 -31.683 1.000 26.76780 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A N 1
+ATOM 1028 C CA . ALA A 1 131 ? -10.072 24.119 -32.302 1.000 29.84752 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CA 1
+ATOM 1029 C C . ALA A 1 131 ? -10.136 24.282 -33.815 1.000 41.52617 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A C 1
+ATOM 1030 O O . ALA A 1 131 ? -10.315 23.295 -34.536 1.000 50.05628 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A O 1
+ATOM 1031 C CB . ALA A 1 131 ? -11.473 24.151 -31.690 1.000 29.00380 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CB 1
+ATOM 1032 N N . LYS A 1 132 ? -9.964 25.504 -34.319 1.000 29.26233 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N 1
+ATOM 1033 C CA . LYS A 1 132 ? -10.171 25.745 -35.744 1.000 39.16015 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA 1
+ATOM 1034 C C . LYS A 1 132 ? -8.923 25.462 -36.574 1.000 39.91097 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C 1
+ATOM 1035 O O . LYS A 1 132 ? -9.021 24.879 -37.659 1.000 33.84206 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O 1
+ATOM 1036 C CB . LYS A 1 132 ? -10.660 27.176 -35.974 1.000 41.77720 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB 1
+ATOM 1037 C CG . LYS A 1 132 ? -10.950 27.513 -37.432 1.000 50.31823 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG 1
+ATOM 1038 C CD . LYS A 1 132 ? -11.941 26.532 -38.043 1.000 61.97737 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD 1
+ATOM 1039 C CE . LYS A 1 132 ? -12.246 26.875 -39.494 1.000 64.71930 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE 1
+ATOM 1040 N NZ . LYS A 1 132 ? -12.924 28.194 -39.624 1.000 70.31417 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ 1
+ATOM 1041 N N . LYS A 1 133 ? -7.748 25.871 -36.100 1.000 29.57449 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A N 1
+ATOM 1042 C CA . LYS A 1 133 ? -6.533 25.726 -36.897 1.000 30.56682 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CA 1
+ATOM 1043 C C . LYS A 1 133 ? -5.840 24.376 -36.715 1.000 41.91983 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A C 1
+ATOM 1044 O O . LYS A 1 133 ? -5.214 23.882 -37.659 1.000 38.01561 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A O 1
+ATOM 1045 C CB . LYS A 1 133 ? -5.570 26.881 -36.606 1.000 38.93868 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CB 1
+ATOM 1046 C CG . LYS A 1 133 ? -4.224 26.756 -37.278 1.000 50.66251 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CG 1
+ATOM 1047 C CD . LYS A 1 133 ? -4.378 26.786 -38.779 1.000 63.63104 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CD 1
+ATOM 1048 C CE . LYS A 1 133 ? -3.104 26.362 -39.471 1.000 64.43701 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CE 1
+ATOM 1049 N NZ . LYS A 1 133 ? -3.243 26.537 -40.938 1.000 57.63261 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A NZ 1
+ATOM 1050 N N . TRP A 1 134 ? -5.937 23.752 -35.540 1.000 30.16587 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A N 1
+ATOM 1051 C CA . TRP A 1 134 ? -5.302 22.456 -35.305 1.000 29.90917 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CA 1
+ATOM 1052 C C . TRP A 1 134 ? -6.279 21.282 -35.245 1.000 32.26750 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A C 1
+ATOM 1053 O O . TRP A 1 134 ? -5.829 20.134 -35.146 1.000 29.36785 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A O 1
+ATOM 1054 C CB . TRP A 1 134 ? -4.419 22.474 -34.045 1.000 26.09836 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CB 1
+ATOM 1055 C CG . TRP A 1 134 ? -3.137 23.289 -34.150 1.000 25.28415 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CG 1
+ATOM 1056 C CD1 . TRP A 1 134 ? -2.996 24.627 -33.910 1.000 32.23040 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CD1 1
+ATOM 1057 C CD2 . TRP A 1 134 ? -1.822 22.805 -34.478 1.000 25.35802 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CD2 1
+ATOM 1058 N NE1 . TRP A 1 134 ? -1.685 25.007 -34.086 1.000 27.98825 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A NE1 1
+ATOM 1059 C CE2 . TRP A 1 134 ? -0.946 23.908 -34.435 1.000 28.12953 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CE2 1
+ATOM 1060 C CE3 . TRP A 1 134 ? -1.306 21.550 -34.810 1.000 26.17512 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CE3 1
+ATOM 1061 C CZ2 . TRP A 1 134 ? 0.417 23.792 -34.710 1.000 27.49648 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CZ2 1
+ATOM 1062 C CZ3 . TRP A 1 134 ? 0.047 21.437 -35.086 1.000 28.44564 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CZ3 1
+ATOM 1063 C CH2 . TRP A 1 134 ? 0.892 22.551 -35.033 1.000 28.88125 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CH2 1
+ATOM 1064 N N . GLN A 1 135 ? -7.591 21.527 -35.311 1.000 34.99829 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A N 1
+ATOM 1065 C CA . GLN A 1 135 ? -8.612 20.462 -35.315 1.000 37.82774 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CA 1
+ATOM 1066 C C . GLN A 1 135 ? -8.474 19.522 -34.116 1.000 40.39603 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A C 1
+ATOM 1067 O O . GLN A 1 135 ? -8.473 18.298 -34.257 1.000 32.42201 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A O 1
+ATOM 1068 C CB . GLN A 1 135 ? -8.618 19.656 -36.619 1.000 42.65644 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CB 1
+ATOM 1069 C CG . GLN A 1 135 ? -8.288 20.426 -37.876 1.000 43.39427 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CG 1
+ATOM 1070 C CD . GLN A 1 135 ? -6.823 20.319 -38.257 1.000 52.74387 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CD 1
+ATOM 1071 O OE1 . GLN A 1 135 ? -6.215 19.251 -38.151 1.000 59.82628 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A OE1 1
+ATOM 1072 N NE2 . GLN A 1 135 ? -6.246 21.430 -38.693 1.000 44.74676 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A NE2 1
+ATOM 1073 N N . THR A 1 136 ? -8.381 20.098 -32.922 1.000 28.50658 ? ? ? ? ? ? 136 THR A N 1
+ATOM 1074 C CA . THR A 1 136 ? -8.062 19.326 -31.730 1.000 30.42882 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CA 1
+ATOM 1075 C C . THR A 1 136 ? -9.107 19.546 -30.645 1.000 26.72444 ? ? ? ? ? ? 136 THR A C 1
+ATOM 1076 O O . THR A 1 136 ? -9.837 20.539 -30.645 1.000 31.67707 ? ? ? ? ? ? 136 THR A O 1
+ATOM 1077 C CB . THR A 1 136 ? -6.667 19.689 -31.201 1.000 23.98437 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CB 1
+ATOM 1078 O OG1 . THR A 1 136 ? -6.401 18.976 -29.988 1.000 26.38872 ? ? ? ? ? ? 136 THR A OG1 1
+ATOM 1079 C CG2 . THR A 1 136 ? -6.577 21.168 -30.931 1.000 21.98368 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CG2 1
+ATOM 1080 N N . ASP A 1 137 ? -9.166 18.595 -29.711 1.000 31.14788 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A N 1
+ATOM 1081 C CA . ASP A 1 137 ? -10.001 18.712 -28.522 1.000 39.37160 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CA 1
+ATOM 1082 C C . ASP A 1 137 ? -9.228 19.223 -27.313 1.000 30.52713 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A C 1
+ATOM 1083 O O . ASP A 1 137 ? -9.783 19.267 -26.209 1.000 27.83171 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A O 1
+ATOM 1084 C CB . ASP A 1 137 ? -10.664 17.369 -28.191 1.000 42.84277 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CB 1
+ATOM 1085 C CG . ASP A 1 137 ? -9.711 16.392 -27.530 1.000 55.56575 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CG 1
+ATOM 1086 O OD1 . ASP A 1 137 ? -8.529 16.339 -27.932 1.000 58.36647 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD1 1
+ATOM 1087 O OD2 . ASP A 1 137 ? -10.146 15.678 -26.601 1.000 66.84589 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD2 1
+ATOM 1088 N N . PHE A 1 138 ? -7.961 19.590 -27.496 1.000 21.90354 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A N 1
+ATOM 1089 C CA . PHE A 1 138 ? -7.167 20.167 -26.420 1.000 19.80431 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CA 1
+ATOM 1090 C C . PHE A 1 138 ? -7.878 21.377 -25.829 1.000 17.33479 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A C 1
+ATOM 1091 O O . PHE A 1 138 ? -8.393 22.234 -26.553 1.000 18.75211 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A O 1
+ATOM 1092 C CB . PHE A 1 138 ? -5.802 20.587 -26.979 1.000 23.62911 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CB 1
+ATOM 1093 C CG . PHE A 1 138 ? -4.966 21.402 -26.024 1.000 19.92088 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CG 1
+ATOM 1094 C CD1 . PHE A 1 138 ? -5.063 22.784 -26.003 1.000 19.14884 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD1 1
+ATOM 1095 C CD2 . PHE A 1 138 ? -4.069 20.787 -25.165 1.000 26.91596 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD2 1
+ATOM 1096 C CE1 . PHE A 1 138 ? -4.297 23.536 -25.134 1.000 19.54217 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE1 1
+ATOM 1097 C CE2 . PHE A 1 138 ? -3.298 21.538 -24.294 1.000 25.20378 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE2 1
+ATOM 1098 C CZ . PHE A 1 138 ? -3.414 22.912 -24.283 1.000 20.72847 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CZ 1
+ATOM 1099 N N . VAL A 1 139 ? -7.891 21.448 -24.501 1.000 19.03594 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A N 1
+ATOM 1100 C CA . VAL A 1 139 ? -8.500 22.551 -23.765 1.000 18.14306 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CA 1
+ATOM 1101 C C . VAL A 1 139 ? -7.399 23.283 -23.009 1.000 18.14402 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A C 1
+ATOM 1102 O O . VAL A 1 139 ? -6.670 22.675 -22.216 1.000 19.09067 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A O 1
+ATOM 1103 C CB . VAL A 1 139 ? -9.595 22.056 -22.807 1.000 25.71811 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CB 1
+ATOM 1104 C CG1 . VAL A 1 139 ? -10.032 23.179 -21.875 1.000 23.80437 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG1 1
+ATOM 1105 C CG2 . VAL A 1 139 ? -10.781 21.517 -23.595 1.000 26.04882 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG2 1
+ATOM 1106 N N . LEU A 1 140 ? -7.274 24.584 -23.257 1.000 14.87993 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A N 1
+ATOM 1107 C CA . LEU A 1 140 ? -6.278 25.397 -22.574 1.000 15.83146 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CA 1
+ATOM 1108 C C . LEU A 1 140 ? -6.760 25.672 -21.156 1.000 17.77586 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A C 1
+ATOM 1109 O O . LEU A 1 140 ? -7.813 26.294 -20.965 1.000 17.39534 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A O 1
+ATOM 1110 C CB . LEU A 1 140 ? -6.082 26.709 -23.333 1.000 16.76859 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CB 1
+ATOM 1111 C CG . LEU A 1 140 ? -4.836 27.548 -23.002 1.000 15.64717 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CG 1
+ATOM 1112 C CD1 . LEU A 1 140 ? -4.638 28.620 -24.053 1.000 17.91939 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CD1 1
+ATOM 1113 C CD2 . LEU A 1 140 ? -4.907 28.221 -21.644 1.000 18.75733 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CD2 1
+ATOM 1114 N N . ARG A 1 141 ? -5.986 25.230 -20.170 1.000 14.48283 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A N 1
+ATOM 1115 C CA . ARG A 1 141 ? -6.288 25.470 -18.767 1.000 13.93703 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CA 1
+ATOM 1116 C C . ARG A 1 141 ? -5.301 26.472 -18.185 1.000 14.17726 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A C 1
+ATOM 1117 O O . ARG A 1 141 ? -4.116 26.459 -18.518 1.000 15.24727 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A O 1
+ATOM 1118 C CB . ARG A 1 141 ? -6.246 24.168 -17.967 1.000 19.33176 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CB 1
+ATOM 1119 C CG . ARG A 1 141 ? -7.214 23.120 -18.506 1.000 20.03313 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CG 1
+ATOM 1120 C CD . ARG A 1 141 ? -7.253 21.863 -17.653 1.000 35.23997 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CD 1
+ATOM 1121 N NE . ARG A 1 141 ? -6.105 20.997 -17.896 1.000 47.51508 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NE 1
+ATOM 1122 C CZ . ARG A 1 141 ? -5.111 20.815 -17.035 1.000 50.79695 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CZ 1
+ATOM 1123 N NH1 . ARG A 1 141 ? -5.125 21.434 -15.863 1.000 52.77612 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NH1 1
+ATOM 1124 N NH2 . ARG A 1 141 ? -4.106 20.006 -17.342 1.000 55.71116 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NH2 1
+ATOM 1125 N N . HIS A 1 142 ? -5.795 27.334 -17.305 1.000 11.18652 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A N 1
+ATOM 1126 C CA . HIS A 1 142 ? -4.967 28.372 -16.710 1.000 10.68104 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CA 1
+ATOM 1127 C C . HIS A 1 142 ? -5.609 28.784 -15.395 1.000 10.27271 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A C 1
+ATOM 1128 O O . HIS A 1 142 ? -6.792 28.525 -15.156 1.000 11.86161 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A O 1
+ATOM 1129 C CB . HIS A 1 142 ? -4.891 29.595 -17.630 1.000 13.13623 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CB 1
+ATOM 1130 C CG . HIS A 1 142 ? -6.077 30.493 -17.507 1.000 12.10426 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CG 1
+ATOM 1131 N ND1 . HIS A 1 142 ? -7.304 30.186 -18.055 1.000 11.80144 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A ND1 1
+ATOM 1132 C CD2 . HIS A 1 142 ? -6.238 31.667 -16.853 1.000 11.94789 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CD2 1
+ATOM 1133 C CE1 . HIS A 1 142 ? -8.166 31.141 -17.753 1.000 11.76680 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CE1 1
+ATOM 1134 N NE2 . HIS A 1 142 ? -7.547 32.049 -17.023 1.000 12.49240 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A NE2 1
+ATOM 1135 N N . VAL A 1 143 ? -4.825 29.448 -14.552 1.000 8.82892 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A N 1
+ATOM 1136 C CA . VAL A 1 143 ? -5.333 30.017 -13.308 1.000 7.99283 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CA 1
+ATOM 1137 C C . VAL A 1 143 ? -4.752 31.410 -13.124 1.000 10.07257 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A C 1
+ATOM 1138 O O . VAL A 1 143 ? -3.562 31.634 -13.375 1.000 10.88249 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A O 1
+ATOM 1139 C CB . VAL A 1 143 ? -5.003 29.133 -12.083 1.000 11.45485 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CB 1
+ATOM 1140 C CG1 . VAL A 1 143 ? -5.628 29.726 -10.828 1.000 10.69743 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG1 1
+ATOM 1141 C CG2 . VAL A 1 143 ? -5.506 27.701 -12.285 1.000 12.53402 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG2 1
+ATOM 1142 N N . VAL A 1 144 ? -5.596 32.344 -12.683 1.000 9.80403 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A N 1
+ATOM 1143 C CA . VAL A 1 144 ? -5.171 33.662 -12.216 1.000 8.99900 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CA 1
+ATOM 1144 C C . VAL A 1 144 ? -5.481 33.758 -10.727 1.000 10.52116 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A C 1
+ATOM 1145 O O . VAL A 1 144 ? -6.630 33.558 -10.314 1.000 10.69799 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A O 1
+ATOM 1146 C CB . VAL A 1 144 ? -5.860 34.803 -12.978 1.000 9.63643 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CB 1
+ATOM 1147 C CG1 . VAL A 1 144 ? -5.354 36.140 -12.454 1.000 10.29722 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG1 1
+ATOM 1148 C CG2 . VAL A 1 144 ? -5.599 34.674 -14.472 1.000 10.96662 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG2 1
+ATOM 1149 N N . GLY A 1 145 ? -4.466 34.058 -9.927 1.000 9.55305 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A N 1
+ATOM 1150 C CA . GLY A 1 145 ? -4.623 34.185 -8.483 1.000 9.02875 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A CA 1
+ATOM 1151 C C . GLY A 1 145 ? -4.275 35.605 -8.061 1.000 11.29281 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A C 1
+ATOM 1152 O O . GLY A 1 145 ? -3.370 36.217 -8.633 1.000 10.96470 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A O 1
+ATOM 1153 N N . ILE A 1 146 ? -5.016 36.120 -7.077 1.000 9.48570 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A N 1
+ATOM 1154 C CA . ILE A 1 146 ? -4.879 37.509 -6.637 1.000 8.04272 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CA 1
+ATOM 1155 C C . ILE A 1 146 ? -4.957 37.592 -5.120 1.000 10.78077 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A C 1
+ATOM 1156 O O . ILE A 1 146 ? -5.834 36.987 -4.495 1.000 10.87547 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A O 1
+ATOM 1157 C CB . ILE A 1 146 ? -5.970 38.414 -7.242 1.000 9.28201 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CB 1
+ATOM 1158 C CG1 . ILE A 1 146 ? -6.083 38.189 -8.753 1.000 11.56724 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CG1 1
+ATOM 1159 C CG2 . ILE A 1 146 ? -5.655 39.876 -6.961 1.000 9.71217 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CG2 1
+ATOM 1160 C CD1 . ILE A 1 146 ? -7.230 38.959 -9.367 1.000 12.81436 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CD1 1
+ATOM 1161 N N . ASP A 1 147 ? -4.056 38.374 -4.535 1.000 9.29787 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A N 1
+ATOM 1162 C CA . ASP A 1 147 ? -4.117 38.740 -3.127 1.000 10.26180 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CA 1
+ATOM 1163 C C . ASP A 1 147 ? -3.689 40.196 -3.007 1.000 11.38647 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A C 1
+ATOM 1164 O O . ASP A 1 147 ? -3.153 40.784 -3.949 1.000 11.06271 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A O 1
+ATOM 1165 C CB . ASP A 1 147 ? -3.213 37.834 -2.281 1.000 10.26042 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CB 1
+ATOM 1166 C CG . ASP A 1 147 ? -3.383 38.042 -0.783 1.000 10.51109 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CG 1
+ATOM 1167 O OD1 . ASP A 1 147 ? -4.435 38.564 -0.337 1.000 11.97247 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD1 1
+ATOM 1168 O OD2 . ASP A 1 147 ? -2.451 37.667 -0.047 1.000 12.70038 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD2 1
+ATOM 1169 N N . THR A 1 148 ? -3.954 40.799 -1.847 1.000 10.51335 ? ? ? ? ? ? 148 THR A N 1
+ATOM 1170 C CA . THR A 1 148 ? -3.577 42.187 -1.602 1.000 11.14133 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA 1
+ATOM 1171 C C . THR A 1 148 ? -3.049 42.309 -0.180 1.000 11.30863 ? ? ? ? ? ? 148 THR A C 1
+ATOM 1172 O O . THR A 1 148 ? -3.619 41.732 0.750 1.000 14.77998 ? ? ? ? ? ? 148 THR A O 1
+ATOM 1173 C CB . THR A 1 148 ? -4.752 43.146 -1.862 1.000 13.20211 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB 1
+ATOM 1174 O OG1 . THR A 1 148 ? -4.308 44.498 -1.711 1.000 17.28841 ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1 1
+ATOM 1175 C CG2 . THR A 1 148 ? -5.920 42.878 -0.914 1.000 14.63620 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2 1
+ATOM 1176 N N . SER A 1 149 ? -1.938 43.018 -0.021 1.000 11.23319 ? ? ? ? ? ? 149 SER A N 1
+ATOM 1177 C CA . SER A 1 149 ? -1.293 43.120 1.284 1.000 11.60815 ? ? ? ? ? ? 149 SER A CA 1
+ATOM 1178 C C . SER A 1 149 ? -0.232 44.204 1.208 1.000 12.67644 ? ? ? ? ? ? 149 SER A C 1
+ATOM 1179 O O . SER A 1 149 ? 0.029 44.776 0.146 1.000 13.67194 ? ? ? ? ? ? 149 SER A O 1
+ATOM 1180 C CB . SER A 1 149 ? -0.638 41.792 1.676 1.000 14.02271 ? ? ? ? ? ? 149 SER A CB 1
+ATOM 1181 O OG . SER A 1 149 ? 0.574 41.599 0.951 1.000 13.73490 ? ? ? ? ? ? 149 SER A OG 1
+ATOM 1182 N N . GLN A 1 150 ? 0.381 44.481 2.357 1.000 12.45171 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A N 1
+ATOM 1183 C CA . GLN A 1 150 ? 1.628 45.229 2.376 1.000 12.64784 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A CA 1
+ATOM 1184 C C . GLN A 1 150 ? 2.713 44.436 1.657 1.000 13.07946 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A C 1
+ATOM 1185 O O . GLN A 1 150 ? 2.789 43.208 1.769 1.000 14.47834 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A O 1
+ATOM 1186 C CB . GLN A 1 150 ? 2.043 45.476 3.827 1.000 14.94852 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A CB 1
+ATOM 1187 C CG . GLN A 1 150 ? 3.350 46.236 3.993 1.000 15.69736 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A CG 1
+ATOM 1188 C CD . GLN A 1 150 ? 3.645 46.556 5.443 1.000 17.52505 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A CD 1
+ATOM 1189 O OE1 . GLN A 1 150 ? 3.204 45.845 6.348 1.000 21.63343 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A OE1 1
+ATOM 1190 N NE2 . GLN A 1 150 ? 4.398 47.627 5.672 1.000 17.03836 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A NE2 1
+ATOM 1191 N N . LEU A 1 151 ? 3.548 45.143 0.901 1.000 13.30330 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A N 1
+ATOM 1192 C CA . LEU A 1 151 ? 4.711 44.550 0.255 1.000 15.26751 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CA 1
+ATOM 1193 C C . LEU A 1 151 ? 5.898 45.480 0.426 1.000 15.01558 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A C 1
+ATOM 1194 O O . LEU A 1 151 ? 5.746 46.704 0.408 1.000 15.91689 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A O 1
+ATOM 1195 C CB . LEU A 1 151 ? 4.501 44.361 -1.251 1.000 15.44229 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CB 1
+ATOM 1196 C CG . LEU A 1 151 ? 3.365 43.464 -1.739 1.000 13.71547 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CG 1
+ATOM 1197 C CD1 . LEU A 1 151 ? 3.309 43.530 -3.256 1.000 16.65553 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CD1 1
+ATOM 1198 C CD2 . LEU A 1 151 ? 3.545 42.027 -1.269 1.000 14.23315 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CD2 1
+ATOM 1199 N N . ARG A 1 152 ? 7.074 44.898 0.597 1.000 13.49226 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A N 1
+ATOM 1200 C CA . ARG A 1 152 ? 8.322 45.631 0.480 1.000 14.02551 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CA 1
+ATOM 1201 C C . ARG A 1 152 ? 9.085 45.102 -0.721 1.000 12.77588 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A C 1
+ATOM 1202 O O . ARG A 1 152 ? 8.945 43.932 -1.093 1.000 13.88388 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A O 1
+ATOM 1203 C CB . ARG A 1 152 ? 9.155 45.504 1.755 1.000 14.19513 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CB 1
+ATOM 1204 C CG . ARG A 1 152 ? 8.540 46.278 2.915 1.000 16.24146 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CG 1
+ATOM 1205 C CD . ARG A 1 152 ? 9.084 45.809 4.223 1.000 22.20066 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CD 1
+ATOM 1206 N NE . ARG A 1 152 ? 8.525 46.527 5.367 1.000 20.42505 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A NE 1
+ATOM 1207 C CZ . ARG A 1 152 ? 7.519 46.078 6.111 1.000 21.89502 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CZ 1
+ATOM 1208 N NH1 . ARG A 1 152 ? 6.944 44.920 5.834 1.000 21.64565 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A NH1 1
+ATOM 1209 N NH2 . ARG A 1 152 ? 7.087 46.789 7.149 1.000 18.41669 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A NH2 1
+ATOM 1210 N N . THR A 1 153 ? 9.875 45.971 -1.344 1.000 14.22131 ? ? ? ? ? ? 153 THR A N 1
+ATOM 1211 C CA . THR A 1 153 ? 10.609 45.565 -2.531 1.000 13.10565 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CA 1
+ATOM 1212 C C . THR A 1 153 ? 12.024 46.121 -2.506 1.000 14.13816 ? ? ? ? ? ? 153 THR A C 1
+ATOM 1213 O O . THR A 1 153 ? 12.263 47.233 -2.021 1.000 14.69519 ? ? ? ? ? ? 153 THR A O 1
+ATOM 1214 C CB . THR A 1 153 ? 9.872 45.954 -3.821 1.000 15.03557 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CB 1
+ATOM 1215 O OG1 . THR A 1 153 ? 10.558 45.392 -4.945 1.000 14.93504 ? ? ? ? ? ? 153 THR A OG1 1
+ATOM 1216 C CG2 . THR A 1 153 ? 9.787 47.472 -3.981 1.000 16.13160 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CG2 1
+ATOM 1217 N N . ALA A 1 154 ? 12.960 45.315 -2.999 1.000 14.46923 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A N 1
+ATOM 1218 C CA . ALA A 1 154 ? 14.362 45.684 -3.111 1.000 13.81964 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A CA 1
+ATOM 1219 C C . ALA A 1 154 ? 14.854 45.336 -4.510 1.000 13.34577 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A C 1
+ATOM 1220 O O . ALA A 1 154 ? 14.278 44.488 -5.199 1.000 13.58526 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A O 1
+ATOM 1221 C CB . ALA A 1 154 ? 15.216 44.972 -2.049 1.000 15.79481 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A CB 1
+ATOM 1222 N N . ARG A 1 155 ? 15.929 46.007 -4.927 1.000 14.40158 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A N 1
+ATOM 1223 C CA . ARG A 1 155 ? 16.476 45.867 -6.272 1.000 14.62361 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CA 1
+ATOM 1224 C C . ARG A 1 155 ? 17.625 44.867 -6.281 1.000 14.75025 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A C 1
+ATOM 1225 O O . ARG A 1 155 ? 18.597 45.021 -5.534 1.000 16.46239 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A O 1
+ATOM 1226 C CB . ARG A 1 155 ? 16.971 47.219 -6.773 1.000 16.88196 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CB 1
+ATOM 1227 C CG . ARG A 1 155 ? 17.599 47.199 -8.151 1.000 17.74556 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CG 1
+ATOM 1228 C CD . ARG A 1 155 ? 18.186 48.566 -8.434 1.000 20.43108 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CD 1
+ATOM 1229 N NE . ARG A 1 155 ? 18.805 48.641 -9.749 1.000 22.72522 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NE 1
+ATOM 1230 C CZ . ARG A 1 155 ? 19.451 49.710 -10.198 1.000 23.98215 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CZ 1
+ATOM 1231 N NH1 . ARG A 1 155 ? 19.554 50.789 -9.433 1.000 26.00312 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH1 1
+ATOM 1232 N NH2 . ARG A 1 155 ? 19.986 49.697 -11.411 1.000 29.30229 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH2 1
+ATOM 1233 N N . ILE A 1 156 ? 17.517 43.857 -7.146 1.000 15.41941 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A N 1
+ATOM 1234 C CA . ILE A 1 156 ? 18.494 42.781 -7.233 1.000 15.49384 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CA 1
+ATOM 1235 C C . ILE A 1 156 ? 18.921 42.614 -8.690 1.000 17.63277 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A C 1
+ATOM 1236 O O . ILE A 1 156 ? 18.377 43.243 -9.597 1.000 17.97348 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A O 1
+ATOM 1237 C CB . ILE A 1 156 ? 17.957 41.466 -6.627 1.000 14.01645 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CB 1
+ATOM 1238 C CG1 . ILE A 1 156 ? 16.727 40.992 -7.399 1.000 15.53484 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CG1 1
+ATOM 1239 C CG2 . ILE A 1 156 ? 17.584 41.692 -5.163 1.000 16.38941 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CG2 1
+ATOM 1240 C CD1 . ILE A 1 156 ? 16.170 39.664 -6.910 1.000 18.61026 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CD1 1
+ATOM 1241 N N . GLY A 1 157 ? 19.926 41.770 -8.902 1.000 17.85415 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N 1
+ATOM 1242 C CA . GLY A 1 157 ? 20.512 41.626 -10.223 1.000 17.37300 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA 1
+ATOM 1243 C C . GLY A 1 157 ? 20.570 40.192 -10.701 1.000 15.69207 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C 1
+ATOM 1244 O O . GLY A 1 157 ? 21.603 39.524 -10.573 1.000 18.37099 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O 1
+ATOM 1245 N N . ILE A 1 158 ? 19.464 39.709 -11.256 1.000 16.58171 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A N 1
+ATOM 1246 C CA . ILE A 1 158 ? 19.349 38.311 -11.648 1.000 14.58392 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CA 1
+ATOM 1247 C C . ILE A 1 158 ? 19.412 38.210 -13.165 1.000 20.36107 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A C 1
+ATOM 1248 O O . ILE A 1 158 ? 20.406 37.734 -13.721 1.000 20.16606 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A O 1
+ATOM 1249 C CB . ILE A 1 158 ? 18.055 37.699 -11.085 1.000 16.37428 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CB 1
+ATOM 1250 C CG1 . ILE A 1 158 ? 17.915 38.022 -9.590 1.000 17.45773 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CG1 1
+ATOM 1251 C CG2 . ILE A 1 158 ? 18.036 36.202 -11.308 1.000 18.76059 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CG2 1
+ATOM 1252 C CD1 . ILE A 1 158 ? 19.076 37.547 -8.734 1.000 17.63604 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CD1 1
+ATOM 1253 N N . ARG A 1 159 ? 18.345 38.650 -13.837 1.000 23.86319 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A N 1
+ATOM 1254 C CA . ARG A 1 159 ? 18.368 38.792 -15.290 1.000 27.36834 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CA 1
+ATOM 1255 C C . ARG A 1 159 ? 19.207 39.989 -15.709 1.000 31.90515 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A C 1
+ATOM 1256 O O . ARG A 1 159 ? 19.848 39.969 -16.766 1.000 30.95971 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A O 1
+ATOM 1257 C CB . ARG A 1 159 ? 16.939 38.985 -15.794 1.000 35.08116 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CB 1
+ATOM 1258 C CG . ARG A 1 159 ? 16.075 37.748 -15.703 1.000 36.40941 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CG 1
+ATOM 1259 C CD . ARG A 1 159 ? 16.146 36.983 -17.003 1.000 42.30482 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CD 1
+ATOM 1260 N NE . ARG A 1 159 ? 15.683 37.807 -18.113 1.000 38.99517 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NE 1
+ATOM 1261 C CZ . ARG A 1 159 ? 16.134 37.711 -19.358 1.000 49.88090 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CZ 1
+ATOM 1262 N NH1 . ARG A 1 159 ? 15.650 38.509 -20.299 1.000 55.75294 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NH1 1
+ATOM 1263 N NH2 . ARG A 1 159 ? 17.077 36.826 -19.661 1.000 43.75930 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NH2 1
+ATOM 1264 N N . GLY A 1 160 ? 19.188 41.040 -14.903 1.000 24.72688 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A N 1
+ATOM 1265 C CA . GLY A 1 160 ? 20.004 42.210 -15.120 1.000 27.31357 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A CA 1
+ATOM 1266 C C . GLY A 1 160 ? 19.955 43.065 -13.877 1.000 25.54644 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A C 1
+ATOM 1267 O O . GLY A 1 160 ? 19.376 42.677 -12.862 1.000 29.52184 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A O 1
+ATOM 1268 N N . ASP A 1 161 ? 20.534 44.256 -13.977 1.000 24.75488 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N 1
+ATOM 1269 C CA . ASP A 1 161 ? 20.667 45.098 -12.794 1.000 22.69167 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA 1
+ATOM 1270 C C . ASP A 1 161 ? 19.359 45.738 -12.340 1.000 21.27054 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C 1
+ATOM 1271 O O . ASP A 1 161 ? 19.394 46.537 -11.398 1.000 23.96966 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O 1
+ATOM 1272 C CB . ASP A 1 161 ? 21.709 46.191 -13.038 1.000 27.25902 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB 1
+ATOM 1273 C CG . ASP A 1 161 ? 23.124 45.650 -13.095 1.000 42.49806 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG 1
+ATOM 1274 O OD1 . ASP A 1 161 ? 23.321 44.458 -12.778 1.000 47.23773 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1
+ATOM 1275 O OD2 . ASP A 1 161 ? 24.039 46.419 -13.455 1.000 55.50628 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1
+ATOM 1276 N N . ASN A 1 162 ? 18.218 45.421 -12.955 1.000 21.05918 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A N 1
+ATOM 1277 C CA . ASN A 1 162 ? 16.980 46.153 -12.699 1.000 22.13443 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A CA 1
+ATOM 1278 C C . ASN A 1 162 ? 15.851 45.266 -12.183 1.000 24.25390 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A C 1
+ATOM 1279 O O . ASN A 1 162 ? 14.677 45.636 -12.297 1.000 24.47177 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A O 1
+ATOM 1280 C CB . ASN A 1 162 ? 16.540 46.919 -13.949 1.000 27.79728 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A CB 1
+ATOM 1281 C CG . ASN A 1 162 ? 17.569 47.942 -14.398 1.000 38.71919 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A CG 1
+ATOM 1282 O OD1 . ASN A 1 162 ? 18.097 48.703 -13.590 1.000 36.78954 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A OD1 1
+ATOM 1283 N ND2 . ASN A 1 162 ? 17.865 47.955 -15.692 1.000 43.67510 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A ND2 1
+ATOM 1284 N N . ASP A 1 163 ? 16.167 44.113 -11.606 1.000 17.56311 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A N 1
+ATOM 1285 C CA . ASP A 1 163 ? 15.124 43.238 -11.094 1.000 14.98722 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CA 1
+ATOM 1286 C C . ASP A 1 163 ? 14.638 43.716 -9.732 1.000 13.35913 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A C 1
+ATOM 1287 O O . ASP A 1 163 ? 15.370 44.359 -8.976 1.000 17.68395 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A O 1
+ATOM 1288 C CB . ASP A 1 163 ? 15.648 41.808 -10.957 1.000 16.80996 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CB 1
+ATOM 1289 C CG . ASP A 1 163 ? 15.914 41.155 -12.292 1.000 19.25472 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CG 1
+ATOM 1290 O OD1 . ASP A 1 163 ? 15.032 41.205 -13.175 1.000 22.28222 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD1 1
+ATOM 1291 O OD2 . ASP A 1 163 ? 17.009 40.585 -12.457 1.000 22.57414 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD2 1
+ATOM 1292 N N . LEU A 1 164 ? 13.388 43.388 -9.424 1.000 13.86625 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A N 1
+ATOM 1293 C CA . LEU A 1 164 ? 12.815 43.675 -8.117 1.000 15.03918 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CA 1
+ATOM 1294 C C . LEU A 1 164 ? 12.359 42.376 -7.475 1.000 15.00757 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A C 1
+ATOM 1295 O O . LEU A 1 164 ? 11.752 41.528 -8.133 1.000 15.84186 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A O 1
+ATOM 1296 C CB . LEU A 1 164 ? 11.609 44.615 -8.223 1.000 17.96486 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CB 1
+ATOM 1297 C CG . LEU A 1 164 ? 11.857 46.027 -8.744 1.000 21.35216 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CG 1
+ATOM 1298 C CD1 . LEU A 1 164 ? 10.538 46.786 -8.811 1.000 20.81772 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD1 1
+ATOM 1299 C CD2 . LEU A 1 164 ? 12.843 46.748 -7.845 1.000 18.32740 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD2 1
+ATOM 1300 N N . VAL A 1 165 ? 12.640 42.235 -6.182 1.000 12.79199 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A N 1
+ATOM 1301 C CA . VAL A 1 165 ? 12.123 41.141 -5.372 1.000 13.27233 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CA 1
+ATOM 1302 C C . VAL A 1 165 ? 11.045 41.712 -4.459 1.000 12.77756 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A C 1
+ATOM 1303 O O . VAL A 1 165 ? 11.159 42.848 -3.982 1.000 13.59120 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A O 1
+ATOM 1304 C CB . VAL A 1 165 ? 13.245 40.438 -4.578 1.000 13.39685 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CB 1
+ATOM 1305 C CG1 . VAL A 1 165 ? 13.913 41.393 -3.597 1.000 15.79061 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG1 1
+ATOM 1306 C CG2 . VAL A 1 165 ? 12.715 39.202 -3.860 1.000 15.83839 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG2 1
+ATOM 1307 N N . TRP A 1 166 ? 9.988 40.940 -4.243 1.000 13.51109 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A N 1
+ATOM 1308 C CA . TRP A 1 166 ? 8.818 41.387 -3.502 1.000 13.78768 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CA 1
+ATOM 1309 C C . TRP A 1 166 ? 8.656 40.538 -2.252 1.000 13.61884 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A C 1
+ATOM 1310 O O . TRP A 1 166 ? 8.600 39.307 -2.336 1.000 14.79747 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A O 1
+ATOM 1311 C CB . TRP A 1 166 ? 7.576 41.288 -4.386 1.000 14.38037 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CB 1
+ATOM 1312 C CG . TRP A 1 166 ? 7.637 42.238 -5.535 1.000 14.32660 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CG 1
+ATOM 1313 C CD1 . TRP A 1 166 ? 8.131 41.987 -6.783 1.000 16.71176 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CD1 1
+ATOM 1314 C CD2 . TRP A 1 166 ? 7.202 43.600 -5.541 1.000 14.28943 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CD2 1
+ATOM 1315 N NE1 . TRP A 1 166 ? 8.027 43.113 -7.565 1.000 18.48304 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A NE1 1
+ATOM 1316 C CE2 . TRP A 1 166 ? 7.461 44.117 -6.825 1.000 17.38830 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CE2 1
+ATOM 1317 C CE3 . TRP A 1 166 ? 6.621 44.436 -4.583 1.000 15.77012 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CE3 1
+ATOM 1318 C CZ2 . TRP A 1 166 ? 7.150 45.426 -7.177 1.000 18.70602 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CZ2 1
+ATOM 1319 C CZ3 . TRP A 1 166 ? 6.317 45.731 -4.933 1.000 17.12802 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CZ3 1
+ATOM 1320 C CH2 . TRP A 1 166 ? 6.580 46.216 -6.220 1.000 19.22467 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CH2 1
+ATOM 1321 N N . ILE A 1 167 ? 8.575 41.198 -1.101 1.000 11.76093 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A N 1
+ATOM 1322 C CA . ILE A 1 167 ? 8.498 40.539 0.197 1.000 13.26018 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CA 1
+ATOM 1323 C C . ILE A 1 167 ? 7.165 40.923 0.833 1.000 12.96056 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A C 1
+ATOM 1324 O O . ILE A 1 167 ? 6.950 42.090 1.195 1.000 14.03965 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A O 1
+ATOM 1325 C CB . ILE A 1 167 ? 9.670 40.944 1.102 1.000 15.32346 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CB 1
+ATOM 1326 C CG1 . ILE A 1 167 ? 11.014 40.687 0.408 1.000 15.57179 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CG1 1
+ATOM 1327 C CG2 . ILE A 1 167 ? 9.599 40.204 2.425 1.000 15.44578 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CG2 1
+ATOM 1328 C CD1 . ILE A 1 167 ? 11.217 39.259 -0.049 1.000 23.21291 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CD1 1
+ATOM 1329 N N . GLY A 1 168 ? 6.281 39.951 0.998 1.000 12.92526 ? ? ? ? ? ? 168 GLY A N 1
+ATOM 1330 C CA . GLY A 1 168 ? 5.004 40.219 1.631 1.000 12.77658 ? ? ? ? ? ? 168 GLY A CA 1
+ATOM 1331 C C . GLY A 1 168 ? 3.988 39.164 1.269 1.000 12.75828 ? ? ? ? ? ? 168 GLY A C 1
+ATOM 1332 O O . GLY A 1 168 ? 4.165 38.388 0.323 1.000 12.79208 ? ? ? ? ? ? 168 GLY A O 1
+ATOM 1333 N N . ARG A 1 169 ? 2.887 39.171 2.028 1.000 12.83928 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A N 1
+ATOM 1334 C CA . ARG A 1 169 ? 1.925 38.075 1.949 1.000 11.59265 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CA 1
+ATOM 1335 C C . ARG A 1 169 ? 1.387 37.898 0.539 1.000 12.82844 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A C 1
+ATOM 1336 O O . ARG A 1 169 ? 1.312 36.773 0.032 1.000 12.82080 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A O 1
+ATOM 1337 C CB . ARG A 1 169 ? 0.766 38.286 2.919 1.000 12.97947 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CB 1
+ATOM 1338 C CG . ARG A 1 169 ? -0.135 37.065 3.011 1.000 12.54034 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CG 1
+ATOM 1339 C CD . ARG A 1 169 ? -1.410 37.358 3.773 1.000 16.07647 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CD 1
+ATOM 1340 N NE . ARG A 1 169 ? -2.472 37.848 2.897 1.000 15.64160 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A NE 1
+ATOM 1341 C CZ . ARG A 1 169 ? -3.705 38.110 3.314 1.000 18.00740 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CZ 1
+ATOM 1342 N NH1 . ARG A 1 169 ? -4.018 37.925 4.592 1.000 26.29280 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A NH1 1
+ATOM 1343 N NH2 . ARG A 1 169 ? -4.623 38.543 2.460 1.000 20.43879 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A NH2 1
+ATOM 1344 N N . ALA A 1 170 ? 0.990 38.995 -0.107 1.000 12.18444 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N 1
+ATOM 1345 C CA . ALA A 1 170 ? 0.304 38.863 -1.388 1.000 14.16946 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA 1
+ATOM 1346 C C . ALA A 1 170 ? 1.197 38.254 -2.458 1.000 12.98383 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C 1
+ATOM 1347 O O . ALA A 1 170 ? 0.698 37.565 -3.351 1.000 13.95132 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O 1
+ATOM 1348 C CB . ALA A 1 170 ? -0.239 40.211 -1.850 1.000 12.50655 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB 1
+ATOM 1349 N N . ALA A 1 171 ? 2.509 38.498 -2.399 1.000 12.72654 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A N 1
+ATOM 1350 C CA . ALA A 1 171 ? 3.403 37.912 -3.391 1.000 11.21868 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CA 1
+ATOM 1351 C C . ALA A 1 171 ? 3.433 36.398 -3.267 1.000 16.08923 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A C 1
+ATOM 1352 O O . ALA A 1 171 ? 3.546 35.685 -4.272 1.000 17.87074 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A O 1
+ATOM 1353 C CB . ALA A 1 171 ? 4.812 38.482 -3.231 1.000 14.22792 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CB 1
+ATOM 1354 N N . ASN A 1 172 ? 3.326 35.886 -2.044 1.000 12.72139 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A N 1
+ATOM 1355 C CA . ASN A 1 172 ? 3.329 34.443 -1.855 1.000 15.97512 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A CA 1
+ATOM 1356 C C . ASN A 1 172 ? 1.940 33.842 -2.049 1.000 13.55998 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A C 1
+ATOM 1357 O O . ASN A 1 172 ? 1.803 32.808 -2.712 1.000 16.60138 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A O 1
+ATOM 1358 C CB . ASN A 1 172 ? 3.876 34.104 -0.470 1.000 18.62841 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A CB 1
+ATOM 1359 C CG . ASN A 1 172 ? 5.307 34.574 -0.278 1.000 25.72074 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A CG 1
+ATOM 1360 O OD1 . ASN A 1 172 ? 5.567 35.487 0.499 1.000 31.48972 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A OD1 1
+ATOM 1361 N ND2 . ASN A 1 172 ? 6.241 33.945 -0.981 1.000 29.78877 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A ND2 1
+ATOM 1362 N N . TYR A 1 173 ? 0.901 34.468 -1.488 1.000 12.61379 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A N 1
+ATOM 1363 C CA . TYR A 1 173 ? -0.428 33.858 -1.536 1.000 12.93671 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CA 1
+ATOM 1364 C C . TYR A 1 173 ? -0.995 33.854 -2.945 1.000 13.31342 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A C 1
+ATOM 1365 O O . TYR A 1 173 ? -1.644 32.885 -3.351 1.000 12.55373 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A O 1
+ATOM 1366 C CB . TYR A 1 173 ? -1.405 34.575 -0.611 1.000 14.25364 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CB 1
+ATOM 1367 C CG . TYR A 1 173 ? -1.305 34.219 0.844 1.000 15.55498 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CG 1
+ATOM 1368 C CD1 . TYR A 1 173 ? -0.137 33.687 1.381 1.000 17.79168 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CD1 1
+ATOM 1369 C CD2 . TYR A 1 173 ? -2.390 34.404 1.683 1.000 12.52828 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CD2 1
+ATOM 1370 C CE1 . TYR A 1 173 ? -0.047 33.372 2.719 1.000 17.53401 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CE1 1
+ATOM 1371 C CE2 . TYR A 1 173 ? -2.311 34.094 3.030 1.000 15.41671 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CE2 1
+ATOM 1372 C CZ . TYR A 1 173 ? -1.134 33.573 3.541 1.000 14.88584 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CZ 1
+ATOM 1373 O OH . TYR A 1 173 ? -1.048 33.260 4.880 1.000 20.33634 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A OH 1
+ATOM 1374 N N . ALA A 1 174 ? -0.802 34.938 -3.698 1.000 12.29558 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A N 1
+ATOM 1375 C CA . ALA A 1 174 ? -1.304 34.942 -5.067 1.000 10.74265 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CA 1
+ATOM 1376 C C . ALA A 1 174 ? -0.663 33.821 -5.879 1.000 15.17915 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A C 1
+ATOM 1377 O O . ALA A 1 174 ? -1.331 33.178 -6.691 1.000 13.06960 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A O 1
+ATOM 1378 C CB . ALA A 1 174 ? -1.086 36.309 -5.720 1.000 12.20535 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CB 1
+ATOM 1379 N N . ALA A 1 175 ? 0.623 33.544 -5.636 1.000 14.58541 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A N 1
+ATOM 1380 C CA . ALA A 1 175 ? 1.289 32.460 -6.348 1.000 14.92141 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CA 1
+ATOM 1381 C C . ALA A 1 175 ? 0.744 31.104 -5.916 1.000 14.01912 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A C 1
+ATOM 1382 O O . ALA A 1 175 ? 0.530 30.223 -6.756 1.000 15.24467 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A O 1
+ATOM 1383 C CB . ALA A 1 175 ? 2.800 32.531 -6.117 1.000 16.95421 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CB 1
+ATOM 1384 N N . LYS A 1 176 ? 0.520 30.914 -4.612 1.000 13.29027 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A N 1
+ATOM 1385 C CA . LYS A 1 176 ? -0.036 29.651 -4.135 1.000 12.66771 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CA 1
+ATOM 1386 C C . LYS A 1 176 ? -1.423 29.399 -4.712 1.000 13.05946 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A C 1
+ATOM 1387 O O . LYS A 1 176 ? -1.772 28.255 -5.032 1.000 14.69762 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A O 1
+ATOM 1388 C CB . LYS A 1 176 ? -0.092 29.635 -2.610 1.000 13.50026 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CB 1
+ATOM 1389 C CG . LYS A 1 176 ? 1.268 29.517 -1.944 1.000 23.22486 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CG 1
+ATOM 1390 C CD . LYS A 1 176 ? 1.129 28.937 -0.549 1.000 39.06170 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CD 1
+ATOM 1391 C CE . LYS A 1 176 ? 2.441 28.349 -0.055 1.000 49.00757 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CE 1
+ATOM 1392 N NZ . LYS A 1 176 ? 2.926 27.230 -0.909 1.000 45.99264 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A NZ 1
+ATOM 1393 N N . LEU A 1 177 ? -2.237 30.451 -4.835 1.000 12.68234 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N 1
+ATOM 1394 C CA . LEU A 1 177 ? -3.571 30.279 -5.403 1.000 11.41434 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA 1
+ATOM 1395 C C . LEU A 1 177 ? -3.510 29.777 -6.839 1.000 13.41515 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C 1
+ATOM 1396 O O . LEU A 1 177 ? -4.342 28.962 -7.245 1.000 13.15999 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O 1
+ATOM 1397 C CB . LEU A 1 177 ? -4.362 31.581 -5.322 1.000 11.23042 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB 1
+ATOM 1398 C CG . LEU A 1 177 ? -4.799 32.013 -3.921 1.000 11.18540 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG 1
+ATOM 1399 C CD1 . LEU A 1 177 ? -5.469 33.375 -3.996 1.000 14.88604 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1 1
+ATOM 1400 C CD2 . LEU A 1 177 ? -5.761 31.003 -3.328 1.000 12.94431 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2 1
+ATOM 1401 N N . THR A 1 178 ? -2.537 30.248 -7.630 1.000 14.90796 ? ? ? ? ? ? 178 THR A N 1
+ATOM 1402 C CA . THR A 1 178 ? -2.446 29.765 -9.006 1.000 19.34297 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CA 1
+ATOM 1403 C C . THR A 1 178 ? -1.957 28.329 -9.100 1.000 18.10526 ? ? ? ? ? ? 178 THR A C 1
+ATOM 1404 O O . THR A 1 178 ? -2.068 27.724 -10.174 1.000 21.70496 ? ? ? ? ? ? 178 THR A O 1
+ATOM 1405 C CB . THR A 1 178 ? -1.555 30.658 -9.875 1.000 25.37606 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CB 1
+ATOM 1406 O OG1 . THR A 1 178 ? -0.180 30.290 -9.687 1.000 28.88940 ? ? ? ? ? ? 178 THR A OG1 1
+ATOM 1407 C CG2 . THR A 1 178 ? -1.761 32.113 -9.527 1.000 26.65199 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CG2 1
+ATOM 1408 N N . ASN A 1 179 ? -1.400 27.776 -8.022 1.000 18.15755 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A N 1
+ATOM 1409 C CA . ASN A 1 179 ? -1.007 26.374 -8.010 1.000 19.16091 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CA 1
+ATOM 1410 C C . ASN A 1 179 ? -2.189 25.436 -7.812 1.000 18.67465 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A C 1
+ATOM 1411 O O . ASN A 1 179 ? -2.025 24.219 -7.942 1.000 23.10753 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A O 1
+ATOM 1412 C CB . ASN A 1 179 ? 0.030 26.110 -6.910 1.000 18.10901 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CB 1
+ATOM 1413 C CG . ASN A 1 179 ? 1.342 26.839 -7.144 1.000 24.68322 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CG 1
+ATOM 1414 O OD1 . ASN A 1 179 ? 1.645 27.261 -8.259 1.000 31.66773 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A OD1 1
+ATOM 1415 N ND2 . ASN A 1 179 ? 2.133 26.982 -6.085 1.000 29.05381 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A ND2 1
+ATOM 1416 N N . LEU A 1 180 ? -3.364 25.965 -7.494 1.000 15.75144 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N 1
+ATOM 1417 C CA . LEU A 1 180 ? -4.541 25.144 -7.270 1.000 16.43886 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA 1
+ATOM 1418 C C . LEU A 1 180 ? -5.296 24.948 -8.576 1.000 16.69386 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C 1
+ATOM 1419 O O . LEU A 1 180 ? -5.334 25.836 -9.433 1.000 18.62732 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O 1
+ATOM 1420 C CB . LEU A 1 180 ? -5.453 25.803 -6.236 1.000 16.06130 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB 1
+ATOM 1421 C CG . LEU A 1 180 ? -4.774 26.154 -4.916 1.000 14.18499 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG 1
+ATOM 1422 C CD1 . LEU A 1 180 ? -5.729 26.920 -4.019 1.000 16.42570 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1 1
+ATOM 1423 C CD2 . LEU A 1 180 ? -4.251 24.894 -4.217 1.000 16.75107 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2 1
+ATOM 1424 N N . ALA A 1 181 ? -5.895 23.773 -8.728 1.000 19.10210 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A N 1
+ATOM 1425 C CA . ALA A 1 181 ? -6.579 23.430 -9.963 1.000 19.48669 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CA 1
+ATOM 1426 C C . ALA A 1 181 ? -8.080 23.670 -9.856 1.000 18.16947 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A C 1
+ATOM 1427 O O . ALA A 1 181 ? -8.651 23.766 -8.767 1.000 18.99265 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A O 1
+ATOM 1428 C CB . ALA A 1 181 ? -6.318 21.968 -10.331 1.000 25.09053 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CB 1
+ATOM 1429 N N . GLY A 1 182 ? -8.717 23.775 -11.021 1.000 17.96172 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A N 1
+ATOM 1430 C CA . GLY A 1 182 ? -10.154 23.675 -11.121 1.000 19.24368 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A CA 1
+ATOM 1431 C C . GLY A 1 182 ? -10.901 24.976 -11.312 1.000 16.70131 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A C 1
+ATOM 1432 O O . GLY A 1 182 ? -12.081 24.936 -11.679 1.000 21.62678 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A O 1
+ATOM 1433 N N . LYS A 1 183 ? -10.271 26.128 -11.056 1.000 15.61493 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A N 1
+ATOM 1434 C CA . LYS A 1 183 ? -10.959 27.410 -11.196 1.000 15.84712 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CA 1
+ATOM 1435 C C . LYS A 1 183 ? -10.044 28.384 -11.929 1.000 12.34625 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A C 1
+ATOM 1436 O O . LYS A 1 183 ? -8.862 28.512 -11.563 1.000 14.22228 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A O 1
+ATOM 1437 C CB . LYS A 1 183 ? -11.332 27.984 -9.826 1.000 14.06177 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CB 1
+ATOM 1438 C CG . LYS A 1 183 ? -12.289 27.110 -9.021 1.000 17.73344 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CG 1
+ATOM 1439 C CD . LYS A 1 183 ? -13.678 27.147 -9.611 1.000 19.01634 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CD 1
+ATOM 1440 C CE . LYS A 1 183 ? -14.637 26.298 -8.793 1.000 21.70458 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CE 1
+ATOM 1441 N NZ . LYS A 1 183 ? -16.029 26.425 -9.304 1.000 31.97580 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A NZ 1
+ATOM 1442 N N . PRO A 1 184 ? -10.543 29.091 -12.946 1.000 11.55924 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A N 1
+ATOM 1443 C CA . PRO A 1 184 ? -9.663 30.004 -13.688 1.000 12.33538 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CA 1
+ATOM 1444 C C . PRO A 1 184 ? -9.297 31.267 -12.926 1.000 10.88942 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A C 1
+ATOM 1445 O O . PRO A 1 184 ? -8.282 31.886 -13.263 1.000 11.66276 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A O 1
+ATOM 1446 C CB . PRO A 1 184 ? -10.459 30.320 -14.961 1.000 15.34839 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CB 1
+ATOM 1447 C CG . PRO A 1 184 ? -11.872 30.117 -14.571 1.000 16.83899 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CG 1
+ATOM 1448 C CD . PRO A 1 184 ? -11.876 28.988 -13.567 1.000 15.23582 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CD 1
+ATOM 1449 N N . THR A 1 185 ? -10.071 31.670 -11.915 1.000 10.42627 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N 1
+ATOM 1450 C CA . THR A 1 185 ? -9.736 32.837 -11.105 1.000 8.89390 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA 1
+ATOM 1451 C C . THR A 1 185 ? -9.987 32.527 -9.638 1.000 11.53451 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C 1
+ATOM 1452 O O . THR A 1 185 ? -11.048 32.005 -9.287 1.000 11.94830 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O 1
+ATOM 1453 C CB . THR A 1 185 ? -10.541 34.074 -11.515 1.000 9.58044 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB 1
+ATOM 1454 O OG1 . THR A 1 185 ? -10.340 34.315 -12.913 1.000 12.64624 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1 1
+ATOM 1455 C CG2 . THR A 1 185 ? -10.088 35.303 -10.721 1.000 12.13282 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2 1
+ATOM 1456 N N . ARG A 1 186 ? -9.016 32.859 -8.789 1.000 9.89456 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N 1
+ATOM 1457 C CA . ARG A 1 186 ? -9.130 32.705 -7.343 1.000 8.92202 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA 1
+ATOM 1458 C C . ARG A 1 186 ? -8.570 33.957 -6.698 1.000 11.31553 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C 1
+ATOM 1459 O O . ARG A 1 186 ? -7.467 34.384 -7.047 1.000 11.39704 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O 1
+ATOM 1460 C CB . ARG A 1 186 ? -8.288 31.534 -6.847 1.000 10.71467 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB 1
+ATOM 1461 C CG . ARG A 1 186 ? -8.730 30.192 -7.331 1.000 14.48176 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG 1
+ATOM 1462 C CD . ARG A 1 186 ? -7.910 29.103 -6.657 1.000 13.12613 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD 1
+ATOM 1463 N NE . ARG A 1 186 ? -8.378 27.808 -7.103 1.000 15.31123 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE 1
+ATOM 1464 C CZ . ARG A 1 186 ? -9.244 27.048 -6.442 1.000 13.71538 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ 1
+ATOM 1465 N NH1 . ARG A 1 186 ? -9.706 27.419 -5.252 1.000 13.39836 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1
+ATOM 1466 N NH2 . ARG A 1 186 ? -9.610 25.889 -6.966 1.000 16.83560 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1
+ATOM 1467 N N . ILE A 1 187 ? -9.303 34.525 -5.740 1.000 10.47035 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A N 1
+ATOM 1468 C CA . ILE A 1 187 ? -8.876 35.730 -5.043 1.000 10.38467 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CA 1
+ATOM 1469 C C . ILE A 1 187 ? -9.092 35.547 -3.549 1.000 11.24201 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A C 1
+ATOM 1470 O O . ILE A 1 187 ? -9.977 34.805 -3.118 1.000 11.70096 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A O 1
+ATOM 1471 C CB . ILE A 1 187 ? -9.614 36.995 -5.543 1.000 9.73443 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CB 1
+ATOM 1472 C CG1 . ILE A 1 187 ? -11.087 36.989 -5.126 1.000 11.24318 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CG1 1
+ATOM 1473 C CG2 . ILE A 1 187 ? -9.500 37.107 -7.055 1.000 11.89399 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CG2 1
+ATOM 1474 C CD1 . ILE A 1 187 ? -11.869 38.197 -5.610 1.000 13.18271 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CD1 1
+ATOM 1475 N N . THR A 1 188 ? -8.289 36.245 -2.753 1.000 10.69999 ? ? ? ? ? ? 188 THR A N 1
+ATOM 1476 C CA . THR A 1 188 ? -8.532 36.213 -1.320 1.000 10.53154 ? ? ? ? ? ? 188 THR A CA 1
+ATOM 1477 C C . THR A 1 188 ? -9.708 37.120 -0.958 1.000 11.56983 ? ? ? ? ? ? 188 THR A C 1
+ATOM 1478 O O . THR A 1 188 ? -10.124 37.992 -1.724 1.000 10.69294 ? ? ? ? ? ? 188 THR A O 1
+ATOM 1479 C CB . THR A 1 188 ? -7.289 36.665 -0.557 1.000 10.98753 ? ? ? ? ? ? 188 THR A CB 1
+ATOM 1480 O OG1 . THR A 1 188 ? -6.972 38.009 -0.934 1.000 11.14243 ? ? ? ? ? ? 188 THR A OG1 1
+ATOM 1481 C CG2 . THR A 1 188 ? -6.108 35.749 -0.869 1.000 11.28669 ? ? ? ? ? ? 188 THR A CG2 1
+ATOM 1482 N N . ALA A 1 189 ? -10.221 36.925 0.262 1.000 10.37914 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N 1
+ATOM 1483 C CA . ALA A 1 189 ? -11.308 37.771 0.742 1.000 12.25159 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA 1
+ATOM 1484 C C . ALA A 1 189 ? -10.904 39.237 0.784 1.000 11.64648 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C 1
+ATOM 1485 O O . ALA A 1 189 ? -11.738 40.115 0.545 1.000 14.18605 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O 1
+ATOM 1486 C CB . ALA A 1 189 ? -11.760 37.318 2.129 1.000 15.45316 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB 1
+ATOM 1487 N N . ASP A 1 190 ? -9.632 39.524 1.065 1.000 11.51440 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N 1
+ATOM 1488 C CA . ASP A 1 190 ? -9.200 40.917 1.102 1.000 14.27830 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA 1
+ATOM 1489 C C . ASP A 1 190 ? -9.361 41.595 -0.253 1.000 12.92443 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C 1
+ATOM 1490 O O . ASP A 1 190 ? -9.618 42.803 -0.311 1.000 15.28157 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O 1
+ATOM 1491 C CB . ASP A 1 190 ? -7.762 41.020 1.606 1.000 16.92872 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB 1
+ATOM 1492 C CG . ASP A 1 190 ? -7.668 40.844 3.114 1.000 24.87312 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG 1
+ATOM 1493 O OD1 . ASP A 1 190 ? -8.708 40.952 3.804 1.000 28.46222 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1
+ATOM 1494 O OD2 . ASP A 1 190 ? -6.554 40.611 3.611 1.000 21.56291 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1
+ATOM 1495 N N . VAL A 1 191 ? -9.229 40.839 -1.344 1.000 12.24492 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A N 1
+ATOM 1496 C CA . VAL A 1 191 ? -9.521 41.381 -2.668 1.000 10.82540 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CA 1
+ATOM 1497 C C . VAL A 1 191 ? -11.025 41.487 -2.874 1.000 11.08884 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A C 1
+ATOM 1498 O O . VAL A 1 191 ? -11.540 42.548 -3.241 1.000 12.96359 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A O 1
+ATOM 1499 C CB . VAL A 1 191 ? -8.861 40.524 -3.766 1.000 11.55060 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CB 1
+ATOM 1500 C CG1 . VAL A 1 191 ? -9.166 41.106 -5.149 1.000 11.07103 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG1 1
+ATOM 1501 C CG2 . VAL A 1 191 ? -7.346 40.422 -3.551 1.000 12.19510 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG2 1
+ATOM 1502 N N . TYR A 1 192 ? -11.749 40.389 -2.626 1.000 11.08393 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A N 1
+ATOM 1503 C CA . TYR A 1 192 ? -13.195 40.369 -2.847 1.000 11.55055 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CA 1
+ATOM 1504 C C . TYR A 1 192 ? -13.900 41.499 -2.104 1.000 13.33056 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A C 1
+ATOM 1505 O O . TYR A 1 192 ? -14.795 42.154 -2.655 1.000 13.89557 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A O 1
+ATOM 1506 C CB . TYR A 1 192 ? -13.766 39.019 -2.408 1.000 13.96534 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CB 1
+ATOM 1507 C CG . TYR A 1 192 ? -15.258 38.884 -2.617 1.000 14.08416 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CG 1
+ATOM 1508 C CD1 . TYR A 1 192 ? -15.768 38.515 -3.855 1.000 16.25248 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CD1 1
+ATOM 1509 C CD2 . TYR A 1 192 ? -16.153 39.124 -1.581 1.000 16.89966 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CD2 1
+ATOM 1510 C CE1 . TYR A 1 192 ? -17.129 38.394 -4.064 1.000 16.96049 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CE1 1
+ATOM 1511 C CE2 . TYR A 1 192 ? -17.525 39.006 -1.783 1.000 17.83335 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CE2 1
+ATOM 1512 C CZ . TYR A 1 192 ? -17.998 38.632 -3.027 1.000 18.63798 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CZ 1
+ATOM 1513 O OH . TYR A 1 192 ? -19.354 38.509 -3.247 1.000 26.75883 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A OH 1
+ATOM 1514 N N . ASN A 1 193 ? -13.507 41.741 -0.851 1.000 13.45101 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A N 1
+ATOM 1515 C CA . ASN A 1 193 ? -14.181 42.726 -0.015 1.000 13.34382 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CA 1
+ATOM 1516 C C . ASN A 1 193 ? -13.946 44.161 -0.463 1.000 14.59267 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A C 1
+ATOM 1517 O O . ASN A 1 193 ? -14.584 45.070 0.080 1.000 15.76398 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A O 1
+ATOM 1518 C CB . ASN A 1 193 ? -13.759 42.550 1.444 1.000 14.41611 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CB 1
+ATOM 1519 C CG . ASN A 1 193 ? -14.300 41.269 2.051 1.000 16.47448 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CG 1
+ATOM 1520 O OD1 . ASN A 1 193 ? -15.335 40.758 1.619 1.000 20.52074 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A OD1 1
+ATOM 1521 N ND2 . ASN A 1 193 ? -13.615 40.756 3.065 1.000 17.74682 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A ND2 1
+ATOM 1522 N N . LYS A 1 194 ? -13.046 44.392 -1.412 1.000 12.94954 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A N 1
+ATOM 1523 C CA . LYS A 1 194 ? -12.820 45.715 -1.969 1.000 14.33668 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CA 1
+ATOM 1524 C C . LYS A 1 194 ? -13.421 45.872 -3.356 1.000 14.60319 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A C 1
+ATOM 1525 O O . LYS A 1 194 ? -13.389 46.977 -3.905 1.000 18.84779 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A O 1
+ATOM 1526 C CB . LYS A 1 194 ? -11.317 46.018 -2.004 1.000 16.69266 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CB 1
+ATOM 1527 C CG . LYS A 1 194 ? -10.653 46.027 -0.635 1.000 18.75799 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CG 1
+ATOM 1528 C CD . LYS A 1 194 ? -10.958 47.308 0.111 1.000 23.04809 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CD 1
+ATOM 1529 C CE . LYS A 1 194 ? -10.346 47.312 1.509 1.000 26.51287 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CE 1
+ATOM 1530 N NZ . LYS A 1 194 ? -11.050 46.382 2.443 1.000 33.66148 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A NZ 1
+ATOM 1531 N N . LEU A 1 195 ? -13.987 44.808 -3.925 1.000 14.46871 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A N 1
+ATOM 1532 C CA . LEU A 1 195 ? -14.505 44.878 -5.284 1.000 14.96535 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CA 1
+ATOM 1533 C C . LEU A 1 195 ? -15.741 45.761 -5.360 1.000 17.67346 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A C 1
+ATOM 1534 O O . LEU A 1 195 ? -16.625 45.701 -4.502 1.000 18.22332 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A O 1
+ATOM 1535 C CB . LEU A 1 195 ? -14.903 43.486 -5.760 1.000 13.17958 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CB 1
+ATOM 1536 C CG . LEU A 1 195 ? -13.781 42.468 -5.912 1.000 15.19834 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CG 1
+ATOM 1537 C CD1 . LEU A 1 195 ? -14.336 41.157 -6.451 1.000 16.32138 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD1 1
+ATOM 1538 C CD2 . LEU A 1 195 ? -12.691 43.038 -6.822 1.000 16.77531 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD2 1
+ATOM 1539 N N . ALA A 1 196 ? -15.805 46.558 -6.421 1.000 18.46470 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A N 1
+ATOM 1540 C CA . ALA A 1 196 ? -17.036 47.252 -6.758 1.000 20.58674 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A CA 1
+ATOM 1541 C C . ALA A 1 196 ? -18.132 46.237 -7.068 1.000 19.75600 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A C 1
+ATOM 1542 O O . ALA A 1 196 ? -17.864 45.100 -7.462 1.000 19.48119 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A O 1
+ATOM 1543 C CB . ALA A 1 196 ? -16.798 48.142 -7.975 1.000 22.59361 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A CB 1
+ATOM 1544 N N . ASP A 1 197 ? -19.389 46.659 -6.884 1.000 19.75132 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A N 1
+ATOM 1545 C CA . ASP A 1 197 ? -20.509 45.742 -7.080 1.000 19.80511 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CA 1
+ATOM 1546 C C . ASP A 1 197 ? -20.547 45.172 -8.493 1.000 18.08315 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A C 1
+ATOM 1547 O O . ASP A 1 197 ? -20.941 44.017 -8.680 1.000 20.63055 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A O 1
+ATOM 1548 C CB . ASP A 1 197 ? -21.835 46.432 -6.749 1.000 27.40143 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CB 1
+ATOM 1549 C CG . ASP A 1 197 ? -22.176 46.372 -5.273 1.000 30.63889 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CG 1
+ATOM 1550 O OD1 . ASP A 1 197 ? -21.352 45.868 -4.483 1.000 31.48064 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD1 1
+ATOM 1551 O OD2 . ASP A 1 197 ? -23.275 46.831 -4.901 1.000 40.83177 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD2 1
+ATOM 1552 N N . LYS A 1 198 ? -20.145 45.955 -9.497 1.000 19.44066 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A N 1
+ATOM 1553 C CA . LYS A 1 198 ? -20.173 45.462 -10.870 1.000 20.15072 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CA 1
+ATOM 1554 C C . LYS A 1 198 ? -19.174 44.343 -11.108 1.000 19.16617 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A C 1
+ATOM 1555 O O . LYS A 1 198 ? -19.272 43.649 -12.125 1.000 20.11317 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A O 1
+ATOM 1556 C CB . LYS A 1 198 ? -19.926 46.598 -11.865 1.000 22.98330 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CB 1
+ATOM 1557 C CG . LYS A 1 198 ? -18.532 47.194 -11.814 1.000 26.56644 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CG 1
+ATOM 1558 C CD . LYS A 1 198 ? -18.426 48.407 -12.728 1.000 34.02589 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CD 1
+ATOM 1559 C CE . LYS A 1 198 ? -17.060 49.065 -12.621 1.000 35.90060 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CE 1
+ATOM 1560 N NZ . LYS A 1 198 ? -16.740 49.462 -11.225 1.000 47.02420 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A NZ 1
+ATOM 1561 N N . LEU A 1 199 ? -18.222 44.151 -10.204 1.000 18.87986 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A N 1
+ATOM 1562 C CA . LEU A 1 199 ? -17.307 43.029 -10.305 1.000 16.37095 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CA 1
+ATOM 1563 C C . LEU A 1 199 ? -17.754 41.830 -9.483 1.000 15.42659 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A C 1
+ATOM 1564 O O . LEU A 1 199 ? -17.074 40.802 -9.500 1.000 16.46947 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A O 1
+ATOM 1565 C CB . LEU A 1 199 ? -15.888 43.458 -9.917 1.000 16.53197 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CB 1
+ATOM 1566 C CG . LEU A 1 199 ? -14.932 43.687 -11.091 1.000 15.79283 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CG 1
+ATOM 1567 C CD1 . LEU A 1 199 ? -14.693 42.375 -11.843 1.000 20.02627 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CD1 1
+ATOM 1568 C CD2 . LEU A 1 199 ? -15.459 44.772 -12.035 1.000 20.42899 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CD2 1
+ATOM 1569 N N . LYS A 1 200 ? -18.885 41.929 -8.780 1.000 15.92981 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A N 1
+ATOM 1570 C CA . LYS A 1 200 ? -19.370 40.843 -7.941 1.000 17.81792 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CA 1
+ATOM 1571 C C . LYS A 1 200 ? -20.687 40.245 -8.400 1.000 15.92252 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A C 1
+ATOM 1572 O O . LYS A 1 200 ? -20.901 39.049 -8.202 1.000 17.50274 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A O 1
+ATOM 1573 C CB . LYS A 1 200 ? -19.545 41.310 -6.489 1.000 19.59863 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CB 1
+ATOM 1574 C CG . LYS A 1 200 ? -18.255 41.718 -5.808 1.000 20.86511 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CG 1
+ATOM 1575 C CD . LYS A 1 200 ? -18.451 41.873 -4.308 1.000 24.84384 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CD 1
+ATOM 1576 C CE . LYS A 1 200 ? -19.343 43.048 -3.987 1.000 28.08655 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CE 1
+ATOM 1577 N NZ . LYS A 1 200 ? -19.550 43.170 -2.515 1.000 31.76648 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A NZ 1
+ATOM 1578 N N . TYR A 1 201 ? -21.578 41.040 -8.981 1.000 19.63934 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A N 1
+ATOM 1579 C CA . TYR A 1 201 ? -22.904 40.574 -9.349 1.000 20.14623 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CA 1
+ATOM 1580 C C . TYR A 1 201 ? -23.197 40.978 -10.784 1.000 18.60053 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A C 1
+ATOM 1581 O O . TYR A 1 201 ? -22.820 42.069 -11.221 1.000 21.54741 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A O 1
+ATOM 1582 C CB . TYR A 1 201 ? -23.976 41.166 -8.419 1.000 20.27951 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CB 1
+ATOM 1583 C CG . TYR A 1 201 ? -23.555 41.230 -6.968 1.000 22.03619 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CG 1
+ATOM 1584 C CD1 . TYR A 1 201 ? -23.424 40.075 -6.212 1.000 25.38004 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CD1 1
+ATOM 1585 C CD2 . TYR A 1 201 ? -23.276 42.445 -6.361 1.000 23.31915 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CD2 1
+ATOM 1586 C CE1 . TYR A 1 201 ? -23.035 40.127 -4.888 1.000 28.35170 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CE1 1
+ATOM 1587 C CE2 . TYR A 1 201 ? -22.889 42.510 -5.036 1.000 23.25578 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CE2 1
+ATOM 1588 C CZ . TYR A 1 201 ? -22.769 41.349 -4.306 1.000 29.64641 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CZ 1
+ATOM 1589 O OH . TYR A 1 201 ? -22.379 41.411 -2.988 1.000 31.93475 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A OH 1
+ATOM 1590 N N . ALA A 1 202 ? -23.868 40.090 -11.513 1.000 21.94825 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A N 1
+ATOM 1591 C CA . ALA A 1 202 ? -24.320 40.385 -12.865 1.000 18.48966 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A CA 1
+ATOM 1592 C C . ALA A 1 202 ? -25.685 39.748 -13.072 1.000 21.94314 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A C 1
+ATOM 1593 O O . ALA A 1 202 ? -25.854 38.549 -12.825 1.000 23.67186 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A O 1
+ATOM 1594 C CB . ALA A 1 202 ? -23.333 39.844 -13.905 1.000 26.19669 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A CB 1
+ATOM 1595 N N . ASN A 1 203 ? -26.652 40.549 -13.527 1.000 25.18929 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A N 1
+ATOM 1596 C CA . ASN A 1 203 ? -28.007 40.065 -13.804 1.000 29.57459 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A CA 1
+ATOM 1597 C C . ASN A 1 203 ? -28.620 39.372 -12.589 1.000 28.91989 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A C 1
+ATOM 1598 O O . ASN A 1 203 ? -29.373 38.404 -12.724 1.000 31.33128 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A O 1
+ATOM 1599 C CB . ASN A 1 203 ? -28.046 39.160 -15.040 1.000 34.17219 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A CB 1
+ATOM 1600 C CG . ASN A 1 203 ? -27.295 39.749 -16.219 1.000 30.32343 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A CG 1
+ATOM 1601 O OD1 . ASN A 1 203 ? -26.204 39.289 -16.568 1.000 39.31031 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A OD1 1
+ATOM 1602 N ND2 . ASN A 1 203 ? -27.871 40.773 -16.837 1.000 38.88965 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A ND2 1
+ATOM 1603 N N . GLY A 1 204 ? -28.289 39.859 -11.393 1.000 27.08260 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A N 1
+ATOM 1604 C CA . GLY A 1 204 ? -28.767 39.265 -10.161 1.000 30.61107 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A CA 1
+ATOM 1605 C C . GLY A 1 204 ? -28.064 37.995 -9.735 1.000 29.35248 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A C 1
+ATOM 1606 O O . GLY A 1 204 ? -28.510 37.351 -8.780 1.000 31.39851 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A O 1
+ATOM 1607 N N . VAL A 1 205 ? -26.976 37.618 -10.399 1.000 23.08366 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A N 1
+ATOM 1608 C CA . VAL A 1 205 ? -26.294 36.355 -10.149 1.000 22.01480 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CA 1
+ATOM 1609 C C . VAL A 1 205 ? -24.915 36.642 -9.568 1.000 21.21079 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A C 1
+ATOM 1610 O O . VAL A 1 205 ? -24.234 37.583 -9.992 1.000 21.52422 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A O 1
+ATOM 1611 C CB . VAL A 1 205 ? -26.187 35.531 -11.448 1.000 28.87870 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CB 1
+ATOM 1612 C CG1 . VAL A 1 205 ? -25.564 34.169 -11.179 1.000 36.25240 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG1 1
+ATOM 1613 C CG2 . VAL A 1 205 ? -27.556 35.384 -12.097 1.000 28.30631 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG2 1
+ATOM 1614 N N . ASP A 1 206 ? -24.512 35.833 -8.589 1.000 21.67887 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A N 1
+ATOM 1615 C CA . ASP A 1 206 ? -23.170 35.943 -8.032 1.000 24.85420 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CA 1
+ATOM 1616 C C . ASP A 1 206 ? -22.147 35.548 -9.084 1.000 22.17441 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A C 1
+ATOM 1617 O O . ASP A 1 206 ? -22.306 34.536 -9.773 1.000 25.77039 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A O 1
+ATOM 1618 C CB . ASP A 1 206 ? -23.022 35.015 -6.826 1.000 28.50848 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CB 1
+ATOM 1619 C CG . ASP A 1 206 ? -23.807 35.487 -5.621 1.000 35.28663 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CG 1
+ATOM 1620 O OD1 . ASP A 1 206 ? -23.930 36.715 -5.426 1.000 43.63756 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A OD1 1
+ATOM 1621 O OD2 . ASP A 1 206 ? -24.296 34.624 -4.863 1.000 43.24054 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A OD2 1
+HETATM 1622 N N . MSE A 1 207 ? -21.091 36.344 -9.205 1.000 17.43356 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A N 1
+HETATM 1623 C CA . MSE A 1 207 ? -20.007 36.015 -10.115 1.000 15.55180 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A CA 1
+HETATM 1624 C C . MSE A 1 207 ? -18.916 35.214 -9.411 1.000 16.45417 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A C 1
+HETATM 1625 O O . MSE A 1 207 ? -18.022 34.688 -10.064 1.000 18.47718 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A O 1
+HETATM 1626 C CB . MSE A 1 207 ? -19.424 37.287 -10.736 1.000 18.16818 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A CB 1
+HETATM 1627 C CG . MSE A 1 207 ? -20.434 38.077 -11.574 1.000 16.98230 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A CG 1
+HETATM 1628 SE SE . MSE A 1 207 ? -19.864 39.904 -11.977 0.900 24.62626 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A SE 1
+HETATM 1629 C CE . MSE A 1 207 ? -18.163 39.511 -12.782 1.000 14.79823 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A CE 1
+ATOM 1630 N N . TRP A 1 208 ? -19.002 35.117 -8.084 1.000 16.67868 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A N 1
+ATOM 1631 C CA . TRP A 1 208 ? -17.978 34.467 -7.275 1.000 15.91694 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CA 1
+ATOM 1632 C C . TRP A 1 208 ? -18.608 33.454 -6.333 1.000 15.35203 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A C 1
+ATOM 1633 O O . TRP A 1 208 ? -19.752 33.612 -5.901 1.000 19.93875 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A O 1
+ATOM 1634 C CB . TRP A 1 208 ? -17.215 35.490 -6.426 1.000 15.31097 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CB 1
+ATOM 1635 C CG . TRP A 1 208 ? -16.573 36.546 -7.252 1.000 14.08328 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CG 1
+ATOM 1636 C CD1 . TRP A 1 208 ? -17.153 37.692 -7.704 1.000 17.97592 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CD1 1
+ATOM 1637 C CD2 . TRP A 1 208 ? -15.227 36.551 -7.742 1.000 12.93187 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CD2 1
+ATOM 1638 N NE1 . TRP A 1 208 ? -16.255 38.410 -8.452 1.000 14.23936 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A NE1 1
+ATOM 1639 C CE2 . TRP A 1 208 ? -15.063 37.734 -8.487 1.000 12.22139 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CE2 1
+ATOM 1640 C CE3 . TRP A 1 208 ? -14.147 35.667 -7.631 1.000 12.74184 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CE3 1
+ATOM 1641 C CZ2 . TRP A 1 208 ? -13.864 38.061 -9.118 1.000 13.81663 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CZ2 1
+ATOM 1642 C CZ3 . TRP A 1 208 ? -12.952 35.994 -8.252 1.000 13.53421 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CZ3 1
+ATOM 1643 C CH2 . TRP A 1 208 ? -12.823 37.180 -8.990 1.000 12.72725 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CH2 1
+ATOM 1644 N N . ALA A 1 209 ? -17.841 32.413 -6.010 1.000 13.95889 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A N 1
+ATOM 1645 C CA . ALA A 1 209 ? -18.234 31.440 -5.004 1.000 17.25180 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CA 1
+ATOM 1646 C C . ALA A 1 209 ? -17.224 31.428 -3.862 1.000 15.64577 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A C 1
+ATOM 1647 O O . ALA A 1 209 ? -16.012 31.420 -4.109 1.000 15.19143 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A O 1
+ATOM 1648 C CB . ALA A 1 209 ? -18.319 30.031 -5.604 1.000 18.36743 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CB 1
+ATOM 1649 N N . PRO A 1 210 ? -17.686 31.419 -2.610 1.000 13.97408 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A N 1
+ATOM 1650 C CA . PRO A 1 210 ? -16.759 31.385 -1.473 1.000 14.81459 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A CA 1
+ATOM 1651 C C . PRO A 1 210 ? -16.160 30.003 -1.272 1.000 14.95969 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A C 1
+ATOM 1652 O O . PRO A 1 210 ? -16.816 28.978 -1.473 1.000 18.14428 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A O 1
+ATOM 1653 C CB . PRO A 1 210 ? -17.653 31.762 -0.283 1.000 16.06217 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A CB 1
+ATOM 1654 C CG . PRO A 1 210 ? -19.015 31.321 -0.695 1.000 21.97791 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A CG 1
+ATOM 1655 C CD . PRO A 1 210 ? -19.088 31.555 -2.177 1.000 18.23531 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A CD 1
+ATOM 1656 N N . GLU A 1 211 ? -14.892 29.988 -0.869 1.000 14.18839 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A N 1
+ATOM 1657 C CA . GLU A 1 211 ? -14.194 28.747 -0.552 1.000 15.22056 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CA 1
+ATOM 1658 C C . GLU A 1 211 ? -13.191 29.059 0.545 1.000 15.29276 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A C 1
+ATOM 1659 O O . GLU A 1 211 ? -12.299 29.893 0.355 1.000 14.48415 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A O 1
+ATOM 1660 C CB . GLU A 1 211 ? -13.481 28.211 -1.796 1.000 15.28281 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CB 1
+ATOM 1661 C CG . GLU A 1 211 ? -12.807 26.862 -1.583 1.000 16.99821 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CG 1
+ATOM 1662 C CD . GLU A 1 211 ? -12.266 26.269 -2.873 1.000 17.25493 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CD 1
+ATOM 1663 O OE1 . GLU A 1 211 ? -13.048 26.100 -3.834 1.000 23.52512 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A OE1 1
+ATOM 1664 O OE2 . GLU A 1 211 ? -11.053 25.982 -2.922 1.000 20.04399 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A OE2 1
+ATOM 1665 N N . HIS A 1 212 ? -13.326 28.407 1.695 1.000 14.04017 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A N 1
+ATOM 1666 C CA . HIS A 1 212 ? -12.444 28.747 2.798 1.000 13.19214 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A CA 1
+ATOM 1667 C C . HIS A 1 212 ? -11.080 28.105 2.598 1.000 15.89205 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A C 1
+ATOM 1668 O O . HIS A 1 212 ? -10.980 26.899 2.340 1.000 18.19952 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A O 1
+ATOM 1669 C CB . HIS A 1 212 ? -13.027 28.339 4.149 1.000 16.01907 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A CB 1
+ATOM 1670 C CG . HIS A 1 212 ? -12.254 28.894 5.303 1.000 16.89449 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A CG 1
+ATOM 1671 N ND1 . HIS A 1 212 ? -11.301 28.164 5.981 1.000 21.27092 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A ND1 1
+ATOM 1672 C CD2 . HIS A 1 212 ? -12.252 30.128 5.863 1.000 18.83671 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A CD2 1
+ATOM 1673 C CE1 . HIS A 1 212 ? -10.767 28.915 6.927 1.000 19.74693 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A CE1 1
+ATOM 1674 N NE2 . HIS A 1 212 ? -11.326 30.112 6.876 1.000 22.71466 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A NE2 1
+ATOM 1675 N N . TRP A 1 213 ? -10.030 28.909 2.737 1.000 14.07126 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A N 1
+ATOM 1676 C CA . TRP A 1 213 ? -8.659 28.433 2.572 1.000 13.49015 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CA 1
+ATOM 1677 C C . TRP A 1 213 ? -8.191 27.972 3.941 1.000 15.96953 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A C 1
+ATOM 1678 O O . TRP A 1 213 ? -7.602 28.733 4.709 1.000 16.23345 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A O 1
+ATOM 1679 C CB . TRP A 1 213 ? -7.784 29.551 2.024 1.000 15.72969 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CB 1
+ATOM 1680 C CG . TRP A 1 213 ? -6.489 29.105 1.398 1.000 13.10274 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CG 1
+ATOM 1681 C CD1 . TRP A 1 213 ? -5.996 27.834 1.323 1.000 16.68814 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CD1 1
+ATOM 1682 C CD2 . TRP A 1 213 ? -5.531 29.947 0.748 1.000 14.36980 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CD2 1
+ATOM 1683 N NE1 . TRP A 1 213 ? -4.783 27.835 0.666 1.000 19.22139 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A NE1 1
+ATOM 1684 C CE2 . TRP A 1 213 ? -4.476 29.122 0.309 1.000 15.59269 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CE2 1
+ATOM 1685 C CE3 . TRP A 1 213 ? -5.455 31.323 0.510 1.000 13.04766 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CE3 1
+ATOM 1686 C CZ2 . TRP A 1 213 ? -3.372 29.627 -0.373 1.000 17.88901 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CZ2 1
+ATOM 1687 C CZ3 . TRP A 1 213 ? -4.356 31.821 -0.158 1.000 15.49699 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CZ3 1
+ATOM 1688 C CH2 . TRP A 1 213 ? -3.331 30.977 -0.595 1.000 18.99995 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CH2 1
+ATOM 1689 N N . ASP A 1 214 ? -8.459 26.697 4.244 1.000 16.16066 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A N 1
+ATOM 1690 C CA . ASP A 1 214 ? -8.218 26.187 5.590 1.000 16.79619 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A CA 1
+ATOM 1691 C C . ASP A 1 214 ? -6.760 26.359 6.008 1.000 15.99032 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A C 1
+ATOM 1692 O O . ASP A 1 214 ? -6.478 26.742 7.148 1.000 22.32429 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A O 1
+ATOM 1693 C CB . ASP A 1 214 ? -8.665 24.724 5.683 1.000 16.75689 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A CB 1
+ATOM 1694 C CG . ASP A 1 214 ? -10.170 24.553 5.503 1.000 27.31170 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A CG 1
+ATOM 1695 O OD1 . ASP A 1 214 ? -10.938 25.444 5.929 1.000 27.13308 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A OD1 1
+ATOM 1696 O OD2 . ASP A 1 214 ? -10.590 23.520 4.938 1.000 25.96799 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A OD2 1
+ATOM 1697 N N . ASP A 1 215 ? -5.820 26.126 5.084 1.000 16.64644 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A N 1
+ATOM 1698 C CA . ASP A 1 215 ? -4.399 26.224 5.419 1.000 21.03362 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CA 1
+ATOM 1699 C C . ASP A 1 215 ? -4.000 27.628 5.857 1.000 26.20772 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A C 1
+ATOM 1700 O O . ASP A 1 215 ? -3.118 27.784 6.710 1.000 23.41772 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A O 1
+ATOM 1701 C CB . ASP A 1 215 ? -3.540 25.810 4.227 1.000 19.84708 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CB 1
+ATOM 1702 C CG . ASP A 1 215 ? -3.535 24.309 3.993 1.000 20.52846 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CG 1
+ATOM 1703 O OD1 . ASP A 1 215 ? -3.804 23.549 4.946 1.000 25.77344 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A OD1 1
+ATOM 1704 O OD2 . ASP A 1 215 ? -3.248 23.910 2.850 1.000 31.60873 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A OD2 1
+HETATM 1705 N N . MSE A 1 216 ? -4.617 28.656 5.284 1.000 16.76351 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A N 1
+HETATM 1706 C CA . MSE A 1 216 ? -4.199 30.026 5.558 1.000 19.27746 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A CA 1
+HETATM 1707 C C . MSE A 1 216 ? -5.122 30.741 6.534 1.000 17.44971 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A C 1
+HETATM 1708 O O . MSE A 1 216 ? -4.847 31.873 6.929 1.000 18.36304 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A O 1
+HETATM 1709 C CB . MSE A 1 216 ? -4.111 30.837 4.263 1.000 16.40333 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A CB 1
+HETATM 1710 C CG . MSE A 1 216 ? -3.195 30.254 3.209 1.000 15.80963 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A CG 1
+HETATM 1711 SE SE . MSE A 1 216 ? -1.393 29.869 3.846 0.830 28.51832 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A SE 1
+HETATM 1712 C CE . MSE A 1 216 ? -0.836 28.649 2.437 1.000 38.88042 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A CE 1
+ATOM 1713 N N . GLY A 1 217 ? -6.223 30.096 6.905 1.000 16.35568 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A N 1
+ATOM 1714 C CA . GLY A 1 217 ? -7.153 30.693 7.843 1.000 16.61326 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A CA 1
+ATOM 1715 C C . GLY A 1 217 ? -7.872 31.919 7.326 1.000 19.80147 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A C 1
+ATOM 1716 O O . GLY A 1 217 ? -8.225 32.802 8.115 1.000 21.80428 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A O 1
+ATOM 1717 N N . ILE A 1 218 ? -8.091 32.005 6.013 1.000 15.50548 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A N 1
+ATOM 1718 C CA . ILE A 1 218 ? -8.834 33.104 5.408 1.000 16.02907 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CA 1
+ATOM 1719 C C . ILE A 1 218 ? -9.786 32.548 4.358 1.000 14.93622 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A C 1
+ATOM 1720 O O . ILE A 1 218 ? -9.587 31.458 3.817 1.000 14.59337 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A O 1
+ATOM 1721 C CB . ILE A 1 218 ? -7.909 34.161 4.763 1.000 13.49991 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CB 1
+ATOM 1722 C CG1 . ILE A 1 218 ? -7.033 33.520 3.684 1.000 16.49007 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CG1 1
+ATOM 1723 C CG2 . ILE A 1 218 ? -7.064 34.865 5.820 1.000 18.47989 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CG2 1
+ATOM 1724 C CD1 . ILE A 1 218 ? -6.288 34.539 2.858 1.000 16.74366 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CD1 1
+ATOM 1725 N N . TRP A 1 219 ? -10.825 33.323 4.061 1.000 13.44924 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A N 1
+ATOM 1726 C CA . TRP A 1 219 ? -11.715 32.998 2.958 1.000 13.25618 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CA 1
+ATOM 1727 C C . TRP A 1 219 ? -11.091 33.397 1.626 1.000 12.01421 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A C 1
+ATOM 1728 O O . TRP A 1 219 ? -10.299 34.343 1.543 1.000 12.71797 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A O 1
+ATOM 1729 C CB . TRP A 1 219 ? -13.048 33.726 3.124 1.000 14.29424 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CB 1
+ATOM 1730 C CG . TRP A 1 219 ? -13.936 33.071 4.120 1.000 14.04178 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CG 1
+ATOM 1731 C CD1 . TRP A 1 219 ? -14.061 33.376 5.446 1.000 19.30736 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CD1 1
+ATOM 1732 C CD2 . TRP A 1 219 ? -14.826 31.986 3.868 1.000 13.77577 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CD2 1
+ATOM 1733 N NE1 . TRP A 1 219 ? -14.978 32.536 6.036 1.000 20.44744 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A NE1 1
+ATOM 1734 C CE2 . TRP A 1 219 ? -15.462 31.676 5.085 1.000 16.97787 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CE2 1
+ATOM 1735 C CE3 . TRP A 1 219 ? -15.145 31.243 2.727 1.000 16.17649 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CE3 1
+ATOM 1736 C CZ2 . TRP A 1 219 ? -16.402 30.656 5.191 1.000 18.57124 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CZ2 1
+ATOM 1737 C CZ3 . TRP A 1 219 ? -16.075 30.229 2.834 1.000 18.91182 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CZ3 1
+ATOM 1738 C CH2 . TRP A 1 219 ? -16.696 29.948 4.057 1.000 17.48313 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CH2 1
+ATOM 1739 N N . THR A 1 220 ? -11.423 32.629 0.588 1.000 11.62346 ? ? ? ? ? ? 220 THR A N 1
+ATOM 1740 C CA . THR A 1 220 ? -11.135 32.996 -0.790 1.000 10.87447 ? ? ? ? ? ? 220 THR A CA 1
+ATOM 1741 C C . THR A 1 220 ? -12.431 32.914 -1.580 1.000 13.84800 ? ? ? ? ? ? 220 THR A C 1
+ATOM 1742 O O . THR A 1 220 ? -13.460 32.438 -1.090 1.000 12.29626 ? ? ? ? ? ? 220 THR A O 1
+ATOM 1743 C CB . THR A 1 220 ? -10.084 32.084 -1.446 1.000 11.94646 ? ? ? ? ? ? 220 THR A CB 1
+ATOM 1744 O OG1 . THR A 1 220 ? -10.621 30.766 -1.579 1.000 14.16357 ? ? ? ? ? ? 220 THR A OG1 1
+ATOM 1745 C CG2 . THR A 1 220 ? -8.789 32.039 -0.638 1.000 12.54368 ? ? ? ? ? ? 220 THR A CG2 1
+ATOM 1746 N N . TYR A 1 221 ? -12.370 33.398 -2.816 1.000 12.13780 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A N 1
+ATOM 1747 C CA . TYR A 1 221 ? -13.505 33.419 -3.720 1.000 13.28678 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CA 1
+ATOM 1748 C C . TYR A 1 221 ? -13.011 32.997 -5.089 1.000 12.22451 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A C 1
+ATOM 1749 O O . TYR A 1 221 ? -11.933 33.418 -5.521 1.000 14.32710 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A O 1
+ATOM 1750 C CB . TYR A 1 221 ? -14.112 34.817 -3.791 1.000 13.18464 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CB 1
+ATOM 1751 C CG . TYR A 1 221 ? -14.839 35.192 -2.521 1.000 13.91312 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CG 1
+ATOM 1752 C CD1 . TYR A 1 221 ? -14.151 35.691 -1.421 1.000 14.18409 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CD1 1
+ATOM 1753 C CD2 . TYR A 1 221 ? -16.212 35.032 -2.420 1.000 13.98088 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CD2 1
+ATOM 1754 C CE1 . TYR A 1 221 ? -14.817 36.018 -0.255 1.000 14.97955 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CE1 1
+ATOM 1755 C CE2 . TYR A 1 221 ? -16.887 35.366 -1.261 1.000 16.55321 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CE2 1
+ATOM 1756 C CZ . TYR A 1 221 ? -16.183 35.860 -0.186 1.000 14.90498 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CZ 1
+ATOM 1757 O OH . TYR A 1 221 ? -16.848 36.190 0.972 1.000 18.18516 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A OH 1
+ATOM 1758 N N . THR A 1 222 ? -13.775 32.139 -5.752 1.000 11.29758 ? ? ? ? ? ? 222 THR A N 1
+ATOM 1759 C CA . THR A 1 222 ? -13.404 31.626 -7.058 1.000 10.97924 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CA 1
+ATOM 1760 C C . THR A 1 222 ? -14.443 32.065 -8.079 1.000 13.94752 ? ? ? ? ? ? 222 THR A C 1
+ATOM 1761 O O . THR A 1 222 ? -15.597 32.345 -7.741 1.000 13.01434 ? ? ? ? ? ? 222 THR A O 1
+ATOM 1762 C CB . THR A 1 222 ? -13.337 30.098 -7.054 1.000 12.13133 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CB 1
+ATOM 1763 O OG1 . THR A 1 222 ? -14.665 29.571 -6.917 1.000 13.96969 ? ? ? ? ? ? 222 THR A OG1 1
+ATOM 1764 C CG2 . THR A 1 222 ? -12.466 29.601 -5.899 1.000 15.41790 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CG2 1
+ATOM 1765 N N . SER A 1 223 ? -14.026 32.119 -9.343 1.000 13.59692 ? ? ? ? ? ? 223 SER A N 1
+ATOM 1766 C CA . SER A 1 223 ? -14.941 32.509 -10.404 1.000 13.42754 ? ? ? ? ? ? 223 SER A CA 1
+ATOM 1767 C C . SER A 1 223 ? -14.569 31.813 -11.701 1.000 13.97251 ? ? ? ? ? ? 223 SER A C 1
+ATOM 1768 O O . SER A 1 223 ? -13.385 31.670 -12.028 1.000 14.11010 ? ? ? ? ? ? 223 SER A O 1
+ATOM 1769 C CB . SER A 1 223 ? -14.913 34.017 -10.652 1.000 13.49954 ? ? ? ? ? ? 223 SER A CB 1
+ATOM 1770 O OG . SER A 1 223 ? -15.867 34.361 -11.647 1.000 15.02784 ? ? ? ? ? ? 223 SER A OG 1
+ATOM 1771 N N . THR A 1 224 ? -15.595 31.394 -12.438 1.000 14.14521 ? ? ? ? ? ? 224 THR A N 1
+ATOM 1772 C CA . THR A 1 224 ? -15.456 30.970 -13.821 1.000 13.96611 ? ? ? ? ? ? 224 THR A CA 1
+ATOM 1773 C C . THR A 1 224 ? -15.954 32.038 -14.786 1.000 14.22120 ? ? ? ? ? ? 224 THR A C 1
+ATOM 1774 O O . THR A 1 224 ? -16.058 31.779 -15.990 1.000 15.22175 ? ? ? ? ? ? 224 THR A O 1
+ATOM 1775 C CB . THR A 1 224 ? -16.203 29.653 -14.046 1.000 17.97571 ? ? ? ? ? ? 224 THR A CB 1
+ATOM 1776 O OG1 . THR A 1 224 ? -17.587 29.830 -13.717 1.000 22.45358 ? ? ? ? ? ? 224 THR A OG1 1
+ATOM 1777 C CG2 . THR A 1 224 ? -15.623 28.549 -13.177 1.000 16.52187 ? ? ? ? ? ? 224 THR A CG2 1
+ATOM 1778 N N . TRP A 1 225 ? -16.252 33.233 -14.282 1.000 12.54098 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A N 1
+ATOM 1779 C CA . TRP A 1 225 ? -16.785 34.294 -15.124 1.000 14.24732 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CA 1
+ATOM 1780 C C . TRP A 1 225 ? -15.771 34.698 -16.185 1.000 13.69694 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A C 1
+ATOM 1781 O O . TRP A 1 225 ? -14.556 34.645 -15.975 1.000 14.11252 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A O 1
+ATOM 1782 C CB . TRP A 1 225 ? -17.154 35.513 -14.271 1.000 14.63346 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CB 1
+ATOM 1783 C CG . TRP A 1 225 ? -17.994 36.509 -15.001 1.000 15.70449 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CG 1
+ATOM 1784 C CD1 . TRP A 1 225 ? -17.561 37.601 -15.695 1.000 16.67097 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CD1 1
+ATOM 1785 C CD2 . TRP A 1 225 ? -19.420 36.494 -15.126 1.000 17.69359 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CD2 1
+ATOM 1786 N NE1 . TRP A 1 225 ? -18.628 38.271 -16.237 1.000 18.38447 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A NE1 1
+ATOM 1787 C CE2 . TRP A 1 225 ? -19.782 37.610 -15.905 1.000 17.80702 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CE2 1
+ATOM 1788 C CE3 . TRP A 1 225 ? -20.424 35.652 -14.644 1.000 15.77794 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CE3 1
+ATOM 1789 C CZ2 . TRP A 1 225 ? -21.109 37.903 -16.223 1.000 19.53736 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CZ2 1
+ATOM 1790 C CZ3 . TRP A 1 225 ? -21.746 35.945 -14.962 1.000 18.53847 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CZ3 1
+ATOM 1791 C CH2 . TRP A 1 225 ? -22.072 37.059 -15.742 1.000 20.39912 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CH2 1
+ATOM 1792 N N . LYS A 1 226 ? -16.284 35.107 -17.343 1.000 14.56730 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A N 1
+ATOM 1793 C CA . LYS A 1 226 ? -15.463 35.675 -18.402 1.000 15.63982 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CA 1
+ATOM 1794 C C . LYS A 1 226 ? -15.988 37.062 -18.744 1.000 14.35779 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A C 1
+ATOM 1795 O O . LYS A 1 226 ? -17.180 37.228 -19.028 1.000 19.33715 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A O 1
+ATOM 1796 C CB . LYS A 1 226 ? -15.386 34.767 -19.634 1.000 25.15516 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CB 1
+ATOM 1797 C CG . LYS A 1 226 ? -16.705 34.355 -20.237 1.000 28.45954 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CG 1
+ATOM 1798 C CD . LYS A 1 226 ? -16.454 33.311 -21.317 1.000 27.68942 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CD 1
+ATOM 1799 C CE . LYS A 1 226 ? -17.666 33.111 -22.194 1.000 22.42601 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CE 1
+ATOM 1800 N NZ . LYS A 1 226 ? -17.393 32.174 -23.314 1.000 23.12864 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A NZ 1
+ATOM 1801 N N . TRP A 1 227 ? -15.098 38.048 -18.686 1.000 14.41991 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A N 1
+ATOM 1802 C CA . TRP A 1 227 ? -15.419 39.456 -18.889 1.000 16.02231 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CA 1
+ATOM 1803 C C . TRP A 1 227 ? -14.896 39.849 -20.263 1.000 17.93609 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A C 1
+ATOM 1804 O O . TRP A 1 227 ? -13.700 39.715 -20.536 1.000 15.63974 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A O 1
+ATOM 1805 C CB . TRP A 1 227 ? -14.741 40.300 -17.807 1.000 16.32875 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CB 1
+ATOM 1806 C CG . TRP A 1 227 ? -15.158 41.739 -17.778 1.000 17.54560 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CG 1
+ATOM 1807 C CD1 . TRP A 1 227 ? -14.883 42.696 -18.711 1.000 22.32305 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CD1 1
+ATOM 1808 C CD2 . TRP A 1 227 ? -15.913 42.386 -16.750 1.000 19.12959 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CD2 1
+ATOM 1809 N NE1 . TRP A 1 227 ? -15.430 43.899 -18.331 1.000 20.08949 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A NE1 1
+ATOM 1810 C CE2 . TRP A 1 227 ? -16.065 43.733 -17.129 1.000 19.44630 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CE2 1
+ATOM 1811 C CE3 . TRP A 1 227 ? -16.475 41.955 -15.544 1.000 20.91303 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CE3 1
+ATOM 1812 C CZ2 . TRP A 1 227 ? -16.763 44.655 -16.348 1.000 20.79765 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CZ2 1
+ATOM 1813 C CZ3 . TRP A 1 227 ? -17.168 42.869 -14.770 1.000 24.26032 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CZ3 1
+ATOM 1814 C CH2 . TRP A 1 227 ? -17.308 44.205 -15.177 1.000 21.08020 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CH2 1
+ATOM 1815 N N . THR A 1 228 ? -15.784 40.346 -21.119 1.000 20.81220 ? ? ? ? ? ? 228 THR A N 1
+ATOM 1816 C CA . THR A 1 228 ? -15.416 40.594 -22.506 1.000 21.54611 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CA 1
+ATOM 1817 C C . THR A 1 228 ? -14.241 41.560 -22.598 1.000 24.18293 ? ? ? ? ? ? 228 THR A C 1
+ATOM 1818 O O . THR A 1 228 ? -14.216 42.598 -21.931 1.000 25.18873 ? ? ? ? ? ? 228 THR A O 1
+ATOM 1819 C CB . THR A 1 228 ? -16.626 41.137 -23.264 1.000 26.71502 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CB 1
+ATOM 1820 O OG1 . THR A 1 228 ? -17.597 40.092 -23.392 1.000 32.55560 ? ? ? ? ? ? 228 THR A OG1 1
+ATOM 1821 C CG2 . THR A 1 228 ? -16.221 41.630 -24.650 1.000 35.31678 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CG2 1
+ATOM 1822 N N . VAL A 1 229 ? -13.250 41.189 -23.404 1.000 22.28757 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A N 1
+ATOM 1823 C CA . VAL A 1 229 ? -12.067 42.011 -23.615 1.000 29.31832 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CA 1
+ATOM 1824 C C . VAL A 1 229 ? -12.413 43.180 -24.533 1.000 39.39683 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A C 1
+ATOM 1825 O O . VAL A 1 229 ? -13.197 43.032 -25.473 1.000 37.94177 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A O 1
+ATOM 1826 C CB . VAL A 1 229 ? -10.901 41.172 -24.184 1.000 22.58683 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CB 1
+ATOM 1827 C CG1 . VAL A 1 229 ? -9.688 42.052 -24.453 1.000 23.61518 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG1 1
+ATOM 1828 C CG2 . VAL A 1 229 ? -10.544 40.040 -23.232 1.000 24.47781 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG2 1
+ATOM 1829 O OXT . VAL A 1 229 ? -11.922 44.297 -24.362 1.000 40.09237 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A OXT 1
+ATOM 1830 N N . SER B 1 1 ? -13.155 46.490 -28.784 1.000 40.01530 ? ? ? ? ? ? 1 SER B N 1
+ATOM 1831 C CA . SER B 1 1 ? -12.032 47.337 -28.404 1.000 28.80420 ? ? ? ? ? ? 1 SER B CA 1
+ATOM 1832 C C . SER B 1 1 ? -10.858 47.105 -29.343 1.000 33.50689 ? ? ? ? ? ? 1 SER B C 1
+ATOM 1833 O O . SER B 1 1 ? -10.788 46.077 -30.015 1.000 36.53334 ? ? ? ? ? ? 1 SER B O 1
+ATOM 1834 C CB . SER B 1 1 ? -11.605 47.047 -26.962 1.000 33.95409 ? ? ? ? ? ? 1 SER B CB 1
+ATOM 1835 O OG . SER B 1 1 ? -11.204 45.690 -26.801 1.000 30.47963 ? ? ? ? ? ? 1 SER B OG 1
+ATOM 1836 N N . ALA B 1 2 ? -9.936 48.070 -29.395 1.000 31.77508 ? ? ? ? ? ? 2 ALA B N 1
+ATOM 1837 C CA . ALA B 1 2 ? -8.690 47.846 -30.119 1.000 29.42756 ? ? ? ? ? ? 2 ALA B CA 1
+ATOM 1838 C C . ALA B 1 2 ? -7.973 46.615 -29.585 1.000 32.65125 ? ? ? ? ? ? 2 ALA B C 1
+ATOM 1839 O O . ALA B 1 2 ? -7.369 45.854 -30.348 1.000 30.42700 ? ? ? ? ? ? 2 ALA B O 1
+ATOM 1840 C CB . ALA B 1 2 ? -7.785 49.073 -30.006 1.000 31.07981 ? ? ? ? ? ? 2 ALA B CB 1
+ATOM 1841 N N . LEU B 1 3 ? -8.057 46.387 -28.276 1.000 28.18413 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B N 1
+ATOM 1842 C CA . LEU B 1 3 ? -7.338 45.271 -27.675 1.000 25.74410 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B CA 1
+ATOM 1843 C C . LEU B 1 3 ? -7.882 43.929 -28.156 1.000 27.48492 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B C 1
+ATOM 1844 O O . LEU B 1 3 ? -7.119 43.067 -28.604 1.000 22.74469 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B O 1
+ATOM 1845 C CB . LEU B 1 3 ? -7.403 45.366 -26.154 1.000 24.20241 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B CB 1
+ATOM 1846 C CG . LEU B 1 3 ? -6.653 44.228 -25.463 1.000 25.40226 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B CG 1
+ATOM 1847 C CD1 . LEU B 1 3 ? -5.215 44.138 -25.969 1.000 25.86536 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B CD1 1
+ATOM 1848 C CD2 . LEU B 1 3 ? -6.687 44.411 -23.956 1.000 28.38987 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B CD2 1
+ATOM 1849 N N . ALA B 1 4 ? -9.198 43.729 -28.062 1.000 24.89352 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B N 1
+ATOM 1850 C CA . ALA B 1 4 ? -9.773 42.444 -28.447 1.000 26.33977 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B CA 1
+ATOM 1851 C C . ALA B 1 4 ? -9.597 42.182 -29.937 1.000 26.37076 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B C 1
+ATOM 1852 O O . ALA B 1 4 ? -9.330 41.044 -30.346 1.000 26.54199 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B O 1
+ATOM 1853 C CB . ALA B 1 4 ? -11.249 42.388 -28.056 1.000 33.50066 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B CB 1
+ATOM 1854 N N . ASP B 1 5 ? -9.739 43.227 -30.758 1.000 29.67851 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B N 1
+ATOM 1855 C CA . ASP B 1 5 ? -9.531 43.091 -32.197 1.000 35.24799 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B CA 1
+ATOM 1856 C C . ASP B 1 5 ? -8.088 42.717 -32.506 1.000 23.78021 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B C 1
+ATOM 1857 O O . ASP B 1 5 ? -7.826 41.830 -33.328 1.000 24.69534 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B O 1
+ATOM 1858 C CB . ASP B 1 5 ? -9.896 44.398 -32.906 1.000 28.97054 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B CB 1
+ATOM 1859 C CG . ASP B 1 5 ? -11.392 44.633 -32.977 1.000 48.68761 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B CG 1
+ATOM 1860 O OD1 . ASP B 1 5 ? -12.158 43.654 -32.853 1.000 49.09221 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B OD1 1
+ATOM 1861 O OD2 . ASP B 1 5 ? -11.800 45.799 -33.171 1.000 46.56200 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B OD2 1
+ATOM 1862 N N . ASP B 1 6 ? -7.136 43.409 -31.875 1.000 22.58710 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B N 1
+ATOM 1863 C CA . ASP B 1 6 ? -5.729 43.130 -32.134 1.000 23.92967 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B CA 1
+ATOM 1864 C C . ASP B 1 6 ? -5.364 41.729 -31.675 1.000 21.46775 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B C 1
+ATOM 1865 O O . ASP B 1 6 ? -4.630 41.015 -32.367 1.000 23.36518 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B O 1
+ATOM 1866 C CB . ASP B 1 6 ? -4.844 44.166 -31.441 1.000 28.04583 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B CB 1
+ATOM 1867 C CG . ASP B 1 6 ? -4.997 45.557 -32.031 1.000 48.75839 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B CG 1
+ATOM 1868 O OD1 . ASP B 1 6 ? -5.821 45.732 -32.955 1.000 38.71319 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B OD1 1
+ATOM 1869 O OD2 . ASP B 1 6 ? -4.294 46.477 -31.561 1.000 50.12034 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B OD2 1
+ATOM 1870 N N . LEU B 1 7 ? -5.877 41.314 -30.515 1.000 20.11865 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B N 1
+ATOM 1871 C CA . LEU B 1 7 ? -5.578 39.975 -30.017 1.000 19.05441 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B CA 1
+ATOM 1872 C C . LEU B 1 7 ? -6.161 38.904 -30.929 1.000 19.28309 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B C 1
+ATOM 1873 O O . LEU B 1 7 ? -5.480 37.934 -31.265 1.000 18.50422 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B O 1
+ATOM 1874 C CB . LEU B 1 7 ? -6.066 39.812 -28.577 1.000 19.38895 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B CB 1
+ATOM 1875 C CG . LEU B 1 7 ? -5.257 40.557 -27.509 1.000 19.86609 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B CG 1
+ATOM 1876 C CD1 . LEU B 1 7 ? -5.849 40.337 -26.115 1.000 18.35355 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B CD1 1
+ATOM 1877 C CD2 . LEU B 1 7 ? -3.790 40.157 -27.546 1.000 20.79258 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B CD2 1
+ATOM 1878 N N . LYS B 1 8 ? -7.416 39.068 -31.357 1.000 20.06210 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B N 1
+ATOM 1879 C CA . LYS B 1 8 ? -8.020 38.073 -32.240 1.000 22.95142 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CA 1
+ATOM 1880 C C . LYS B 1 8 ? -7.232 37.926 -33.536 1.000 20.38189 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B C 1
+ATOM 1881 O O . LYS B 1 8 ? -6.992 36.806 -34.002 1.000 20.35894 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B O 1
+ATOM 1882 C CB . LYS B 1 8 ? -9.473 38.443 -32.540 1.000 22.44050 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CB 1
+ATOM 1883 C CG . LYS B 1 8 ? -10.431 38.112 -31.417 1.000 31.25306 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CG 1
+ATOM 1884 C CD . LYS B 1 8 ? -11.799 38.725 -31.666 1.000 38.23979 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CD 1
+ATOM 1885 C CE . LYS B 1 8 ? -12.727 38.486 -30.487 1.000 36.93608 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CE 1
+ATOM 1886 N NZ . LYS B 1 8 ? -14.009 39.228 -30.645 1.000 57.33323 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B NZ 1
+ATOM 1887 N N . LYS B 1 9 ? -6.801 39.045 -34.119 1.000 21.00002 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B N 1
+ATOM 1888 C CA . LYS B 1 9 ? -6.045 38.984 -35.365 1.000 21.23575 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B CA 1
+ATOM 1889 C C . LYS B 1 9 ? -4.681 38.345 -35.146 1.000 23.06357 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B C 1
+ATOM 1890 O O . LYS B 1 9 ? -4.270 37.460 -35.906 1.000 22.07757 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B O 1
+ATOM 1891 C CB . LYS B 1 9 ? -5.905 40.385 -35.963 1.000 22.21093 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B CB 1
+ATOM 1892 C CG . LYS B 1 9 ? -5.042 40.452 -37.218 1.000 26.58061 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B CG 1
+ATOM 1893 C CD . LYS B 1 9 ? -5.072 41.853 -37.815 1.000 33.03138 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B CD 1
+ATOM 1894 C CE . LYS B 1 9 ? -4.206 41.961 -39.062 1.000 51.79193 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B CE 1
+ATOM 1895 N NZ . LYS B 1 9 ? -2.752 41.910 -38.741 1.000 54.23924 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B NZ 1
+ATOM 1896 N N . TRP B 1 10 ? -3.971 38.763 -34.096 1.000 21.82968 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B N 1
+ATOM 1897 C CA . TRP B 1 10 ? -2.626 38.239 -33.882 1.000 18.45277 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CA 1
+ATOM 1898 C C . TRP B 1 10 ? -2.657 36.782 -33.436 1.000 18.62904 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B C 1
+ATOM 1899 O O . TRP B 1 10 ? -1.802 35.988 -33.846 1.000 18.03542 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B O 1
+ATOM 1900 C CB . TRP B 1 10 ? -1.843 39.114 -32.903 1.000 19.91787 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CB 1
+ATOM 1901 C CG . TRP B 1 10 ? -0.510 38.535 -32.594 1.000 20.10749 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CG 1
+ATOM 1902 C CD1 . TRP B 1 10 ? 0.648 38.704 -33.297 1.000 20.59137 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CD1 1
+ATOM 1903 C CD2 . TRP B 1 10 ? -0.202 37.649 -31.519 1.000 16.60360 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CD2 1
+ATOM 1904 N NE1 . TRP B 1 10 ? 1.661 37.976 -32.720 1.000 19.07015 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B NE1 1
+ATOM 1905 C CE2 . TRP B 1 10 ? 1.165 37.324 -31.620 1.000 17.28471 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CE2 1
+ATOM 1906 C CE3 . TRP B 1 10 ? -0.950 37.099 -30.477 1.000 18.43646 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CE3 1
+ATOM 1907 C CZ2 . TRP B 1 10 ? 1.799 36.474 -30.713 1.000 16.78087 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CZ2 1
+ATOM 1908 C CZ3 . TRP B 1 10 ? -0.322 36.260 -29.584 1.000 17.96945 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CZ3 1
+ATOM 1909 C CH2 . TRP B 1 10 ? 1.039 35.948 -29.710 1.000 17.23426 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CH2 1
+ATOM 1910 N N . VAL B 1 11 ? -3.627 36.410 -32.596 1.000 19.14652 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B N 1
+ATOM 1911 C CA . VAL B 1 11 ? -3.760 35.010 -32.192 1.000 18.26713 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B CA 1
+ATOM 1912 C C . VAL B 1 11 ? -4.030 34.126 -33.403 1.000 19.09594 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B C 1
+ATOM 1913 O O . VAL B 1 11 ? -3.439 33.048 -33.552 1.000 16.83811 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B O 1
+ATOM 1914 C CB . VAL B 1 11 ? -4.846 34.856 -31.110 1.000 17.40235 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B CB 1
+ATOM 1915 C CG1 . VAL B 1 11 ? -5.268 33.398 -30.982 1.000 21.31108 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B CG1 1
+ATOM 1916 C CG2 . VAL B 1 11 ? -4.350 35.387 -29.775 1.000 17.70994 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B CG2 1
+ATOM 1917 N N . GLY B 1 12 ? -4.919 34.572 -34.291 1.000 19.63820 ? ? ? ? ? ? 12 GLY B N 1
+ATOM 1918 C CA . GLY B 1 12 ? -5.199 33.797 -35.489 1.000 19.81500 ? ? ? ? ? ? 12 GLY B CA 1
+ATOM 1919 C C . GLY B 1 12 ? -3.971 33.617 -36.355 1.000 22.11614 ? ? ? ? ? ? 12 GLY B C 1
+ATOM 1920 O O . GLY B 1 12 ? -3.679 32.514 -36.820 1.000 20.79164 ? ? ? ? ? ? 12 GLY B O 1
+ATOM 1921 N N . GLU B 1 13 ? -3.231 34.706 -36.583 1.000 20.31488 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B N 1
+ATOM 1922 C CA . GLU B 1 13 ? -2.009 34.618 -37.376 1.000 18.64409 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B CA 1
+ATOM 1923 C C . GLU B 1 13 ? -0.978 33.713 -36.716 1.000 20.25079 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B C 1
+ATOM 1924 O O . GLU B 1 13 ? -0.216 33.030 -37.411 1.000 19.73127 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B O 1
+ATOM 1925 C CB . GLU B 1 13 ? -1.419 36.011 -37.584 1.000 23.91418 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B CB 1
+ATOM 1926 C CG . GLU B 1 13 ? -2.263 36.929 -38.446 1.000 26.55321 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B CG 1
+ATOM 1927 C CD . GLU B 1 13 ? -1.862 38.383 -38.298 1.000 38.27050 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B CD 1
+ATOM 1928 O OE1 . GLU B 1 13 ? -1.273 38.732 -37.252 1.000 39.14347 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B OE1 1
+ATOM 1929 O OE2 . GLU B 1 13 ? -2.138 39.177 -39.221 1.000 44.84088 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B OE2 1
+ATOM 1930 N N . THR B 1 14 ? -0.940 33.691 -35.385 1.000 18.81421 ? ? ? ? ? ? 14 THR B N 1
+ATOM 1931 C CA . THR B 1 14 ? 0.027 32.855 -34.684 1.000 15.93294 ? ? ? ? ? ? 14 THR B CA 1
+ATOM 1932 C C . THR B 1 14 ? -0.294 31.375 -34.850 1.000 18.77694 ? ? ? ? ? ? 14 THR B C 1
+ATOM 1933 O O . THR B 1 14 ? 0.614 30.544 -34.975 1.000 19.27946 ? ? ? ? ? ? 14 THR B O 1
+ATOM 1934 C CB . THR B 1 14 ? 0.079 33.268 -33.212 1.000 16.25432 ? ? ? ? ? ? 14 THR B CB 1
+ATOM 1935 O OG1 . THR B 1 14 ? 0.630 34.589 -33.126 1.000 18.44933 ? ? ? ? ? ? 14 THR B OG1 1
+ATOM 1936 C CG2 . THR B 1 14 ? 0.930 32.296 -32.388 1.000 17.04777 ? ? ? ? ? ? 14 THR B CG2 1
+ATOM 1937 N N . PHE B 1 15 ? -1.577 31.022 -34.879 1.000 16.84017 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B N 1
+ATOM 1938 C CA . PHE B 1 15 ? -1.917 29.623 -35.100 1.000 16.75369 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CA 1
+ATOM 1939 C C . PHE B 1 15 ? -1.802 29.219 -36.567 1.000 20.90964 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B C 1
+ATOM 1940 O O . PHE B 1 15 ? -1.485 28.061 -36.856 1.000 28.04818 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B O 1
+ATOM 1941 C CB . PHE B 1 15 ? -3.304 29.315 -34.530 1.000 18.73311 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CB 1
+ATOM 1942 C CG . PHE B 1 15 ? -3.321 29.161 -33.035 1.000 17.71962 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CG 1
+ATOM 1943 C CD1 . PHE B 1 15 ? -2.667 28.100 -32.429 1.000 25.24293 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CD1 1
+ATOM 1944 C CD2 . PHE B 1 15 ? -3.988 30.073 -32.233 1.000 21.55253 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CD2 1
+ATOM 1945 C CE1 . PHE B 1 15 ? -2.673 27.952 -31.055 1.000 27.64429 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CE1 1
+ATOM 1946 C CE2 . PHE B 1 15 ? -4.001 29.925 -30.856 1.000 25.80767 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CE2 1
+ATOM 1947 C CZ . PHE B 1 15 ? -3.341 28.866 -30.268 1.000 25.24331 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CZ 1
+ATOM 1948 N N . THR B 1 16 ? -2.022 30.146 -37.504 1.000 19.29351 ? ? ? ? ? ? 16 THR B N 1
+ATOM 1949 C CA . THR B 1 16 ? -2.023 29.788 -38.920 1.000 22.62668 ? ? ? ? ? ? 16 THR B CA 1
+ATOM 1950 C C . THR B 1 16 ? -0.658 29.911 -39.586 1.000 25.25599 ? ? ? ? ? ? 16 THR B C 1
+ATOM 1951 O O . THR B 1 16 ? -0.397 29.207 -40.568 1.000 27.68673 ? ? ? ? ? ? 16 THR B O 1
+ATOM 1952 C CB . THR B 1 16 ? -3.056 30.620 -39.688 1.000 25.11633 ? ? ? ? ? ? 16 THR B CB 1
+ATOM 1953 O OG1 . THR B 1 16 ? -2.691 32.004 -39.648 1.000 34.82359 ? ? ? ? ? ? 16 THR B OG1 1
+ATOM 1954 C CG2 . THR B 1 16 ? -4.437 30.452 -39.081 1.000 33.55396 ? ? ? ? ? ? 16 THR B CG2 1
+ATOM 1955 N N . GLY B 1 17 ? 0.218 30.782 -39.088 1.000 26.19274 ? ? ? ? ? ? 17 GLY B N 1
+ATOM 1956 C CA . GLY B 1 17 ? 1.493 31.018 -39.755 1.000 24.60696 ? ? ? ? ? ? 17 GLY B CA 1
+ATOM 1957 C C . GLY B 1 17 ? 2.480 29.877 -39.549 1.000 23.07032 ? ? ? ? ? ? 17 GLY B C 1
+ATOM 1958 O O . GLY B 1 17 ? 2.604 29.317 -38.460 1.000 25.56101 ? ? ? ? ? ? 17 GLY B O 1
+ATOM 1959 N N . LYS B 1 18 ? 3.181 29.526 -40.625 1.000 26.08076 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B N 1
+ATOM 1960 C CA . LYS B 1 18 ? 4.224 28.518 -40.530 1.000 22.87186 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B CA 1
+ATOM 1961 C C . LYS B 1 18 ? 5.434 29.072 -39.785 1.000 23.75399 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B C 1
+ATOM 1962 O O . LYS B 1 18 ? 5.725 30.272 -39.822 1.000 23.27088 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B O 1
+ATOM 1963 C CB . LYS B 1 18 ? 4.647 28.053 -41.925 1.000 32.96752 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B CB 1
+ATOM 1964 C CG . LYS B 1 18 ? 5.247 29.149 -42.787 1.000 39.90682 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B CG 1
+ATOM 1965 C CD . LYS B 1 18 ? 5.731 28.600 -44.123 1.000 59.68902 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B CD 1
+ATOM 1966 C CE . LYS B 1 18 ? 6.416 29.677 -44.951 1.000 63.15275 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B CE 1
+ATOM 1967 N NZ . LYS B 1 18 ? 6.914 29.151 -46.254 1.000 65.01013 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B NZ 1
+ATOM 1968 N N . TRP B 1 19 ? 6.141 28.180 -39.102 1.000 19.38076 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B N 1
+ATOM 1969 C CA . TRP B 1 19 ? 7.292 28.577 -38.304 1.000 19.41541 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CA 1
+ATOM 1970 C C . TRP B 1 19 ? 8.542 28.702 -39.163 1.000 19.46229 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B C 1
+ATOM 1971 O O . TRP B 1 19 ? 8.806 27.870 -40.038 1.000 21.50154 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B O 1
+ATOM 1972 C CB . TRP B 1 19 ? 7.543 27.565 -37.189 1.000 18.75667 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CB 1
+ATOM 1973 C CG . TRP B 1 19 ? 6.646 27.748 -36.009 1.000 20.73256 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CG 1
+ATOM 1974 C CD1 . TRP B 1 19 ? 5.399 27.217 -35.833 1.000 23.17067 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CD1 1
+ATOM 1975 C CD2 . TRP B 1 19 ? 6.923 28.520 -34.836 1.000 16.76886 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CD2 1
+ATOM 1976 N NE1 . TRP B 1 19 ? 4.887 27.613 -34.621 1.000 21.96616 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B NE1 1
+ATOM 1977 C CE2 . TRP B 1 19 ? 5.803 28.413 -33.988 1.000 19.06529 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CE2 1
+ATOM 1978 C CE3 . TRP B 1 19 ? 8.015 29.286 -34.415 1.000 16.45692 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CE3 1
+ATOM 1979 C CZ2 . TRP B 1 19 ? 5.741 29.046 -32.742 1.000 18.25599 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CZ2 1
+ATOM 1980 C CZ3 . TRP B 1 19 ? 7.952 29.918 -33.185 1.000 16.81525 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CZ3 1
+ATOM 1981 C CH2 . TRP B 1 19 ? 6.821 29.794 -32.359 1.000 17.70354 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CH2 1
+ATOM 1982 N N . GLU B 1 20 ? 9.305 29.759 -38.913 1.000 16.69325 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B N 1
+ATOM 1983 C CA . GLU B 1 20 ? 10.664 29.895 -39.412 1.000 17.26729 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B CA 1
+ATOM 1984 C C . GLU B 1 20 ? 11.608 29.547 -38.272 1.000 15.88852 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B C 1
+ATOM 1985 O O . GLU B 1 20 ? 11.489 30.112 -37.178 1.000 15.58961 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B O 1
+ATOM 1986 C CB . GLU B 1 20 ? 10.913 31.336 -39.854 1.000 21.55354 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B CB 1
+ATOM 1987 C CG . GLU B 1 20 ? 12.354 31.629 -40.205 1.000 26.17945 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B CG 1
+ATOM 1988 C CD . GLU B 1 20 ? 12.612 33.112 -40.398 1.000 34.83540 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B CD 1
+ATOM 1989 O OE1 . GLU B 1 20 ? 11.667 33.835 -40.778 1.000 43.07639 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B OE1 1
+ATOM 1990 O OE2 . GLU B 1 20 ? 13.753 33.556 -40.157 1.000 27.51212 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B OE2 1
+ATOM 1991 N N . VAL B 1 21 ? 12.526 28.611 -38.516 1.000 17.56410 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B N 1
+ATOM 1992 C CA . VAL B 1 21 ? 13.370 28.048 -37.465 1.000 16.41078 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B CA 1
+ATOM 1993 C C . VAL B 1 21 ? 14.808 27.991 -37.954 1.000 16.51891 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B C 1
+ATOM 1994 O O . VAL B 1 21 ? 15.071 27.524 -39.067 1.000 19.48210 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B O 1
+ATOM 1995 C CB . VAL B 1 21 ? 12.904 26.636 -37.056 1.000 19.54412 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B CB 1
+ATOM 1996 C CG1 . VAL B 1 21 ? 13.726 26.117 -35.878 1.000 19.91893 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B CG1 1
+ATOM 1997 C CG2 . VAL B 1 21 ? 11.422 26.637 -36.712 1.000 18.56741 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B CG2 1
+ATOM 1998 N N . GLN B 1 22 ? 15.742 28.448 -37.123 1.000 15.21475 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B N 1
+ATOM 1999 C CA . GLN B 1 22 ? 17.162 28.242 -37.366 1.000 15.66751 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B CA 1
+ATOM 2000 C C . GLN B 1 22 ? 17.793 27.553 -36.167 1.000 16.12753 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B C 1
+ATOM 2001 O O . GLN B 1 22 ? 17.419 27.812 -35.018 1.000 15.34188 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B O 1
+ATOM 2002 C CB . GLN B 1 22 ? 17.895 29.556 -37.635 1.000 18.53080 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B CB 1
+ATOM 2003 C CG . GLN B 1 22 ? 17.451 30.270 -38.891 1.000 18.06661 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B CG 1
+ATOM 2004 C CD . GLN B 1 22 ? 16.353 31.275 -38.627 1.000 20.84887 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B CD 1
+ATOM 2005 O OE1 . GLN B 1 22 ? 16.332 31.932 -37.585 1.000 19.54669 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B OE1 1
+ATOM 2006 N NE2 . GLN B 1 22 ? 15.427 31.395 -39.565 1.000 21.00408 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B NE2 1
+ATOM 2007 N N . GLU B 1 23 ? 18.753 26.680 -36.438 1.000 17.13570 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B N 1
+ATOM 2008 C CA . GLU B 1 23 ? 19.493 26.013 -35.381 1.000 17.70928 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B CA 1
+ATOM 2009 C C . GLU B 1 23 ? 20.567 26.940 -34.833 1.000 22.82458 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B C 1
+ATOM 2010 O O . GLU B 1 23 ? 21.185 27.709 -35.576 1.000 28.47851 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B O 1
+ATOM 2011 C CB . GLU B 1 23 ? 20.153 24.743 -35.924 1.000 23.07679 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B CB 1
+ATOM 2012 C CG . GLU B 1 23 ? 20.760 23.868 -34.835 1.000 32.97936 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B CG 1
+ATOM 2013 C CD . GLU B 1 23 ? 22.123 23.319 -35.204 1.000 45.94899 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B CD 1
+ATOM 2014 O OE1 . GLU B 1 23 ? 22.544 23.492 -36.367 1.000 48.60936 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B OE1 1
+ATOM 2015 O OE2 . GLU B 1 23 ? 22.776 22.714 -34.325 1.000 30.65943 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B OE2 1
+ATOM 2016 N N . THR B 1 24 ? 20.785 26.870 -33.521 1.000 20.49427 ? ? ? ? ? ? 24 THR B N 1
+ATOM 2017 C CA . THR B 1 24 ? 21.867 27.606 -32.889 1.000 27.06204 ? ? ? ? ? ? 24 THR B CA 1
+ATOM 2018 C C . THR B 1 24 ? 22.458 26.748 -31.785 1.000 19.57648 ? ? ? ? ? ? 24 THR B C 1
+ATOM 2019 O O . THR B 1 24 ? 21.818 25.820 -31.285 1.000 18.53743 ? ? ? ? ? ? 24 THR B O 1
+ATOM 2020 C CB . THR B 1 24 ? 21.414 28.972 -32.357 1.000 31.42468 ? ? ? ? ? ? 24 THR B CB 1
+ATOM 2021 O OG1 . THR B 1 24 ? 22.530 29.649 -31.766 1.000 44.08634 ? ? ? ? ? ? 24 THR B OG1 1
+ATOM 2022 C CG2 . THR B 1 24 ? 20.335 28.810 -31.324 1.000 25.46202 ? ? ? ? ? ? 24 THR B CG2 1
+ATOM 2023 N N . THR B 1 25 ? 23.705 27.055 -31.430 1.000 19.90682 ? ? ? ? ? ? 25 THR B N 1
+ATOM 2024 C CA . THR B 1 25 ? 24.447 26.290 -30.442 1.000 24.29512 ? ? ? ? ? ? 25 THR B CA 1
+ATOM 2025 C C . THR B 1 25 ? 24.617 27.017 -29.119 1.000 28.20149 ? ? ? ? ? ? 25 THR B C 1
+ATOM 2026 O O . THR B 1 25 ? 25.120 26.417 -28.163 1.000 34.82503 ? ? ? ? ? ? 25 THR B O 1
+ATOM 2027 C CB . THR B 1 25 ? 25.833 25.921 -30.990 1.000 31.88529 ? ? ? ? ? ? 25 THR B CB 1
+ATOM 2028 O OG1 . THR B 1 25 ? 26.426 27.074 -31.599 1.000 39.43264 ? ? ? ? ? ? 25 THR B OG1 1
+ATOM 2029 C CG2 . THR B 1 25 ? 25.718 24.804 -32.018 1.000 34.61281 ? ? ? ? ? ? 25 THR B CG2 1
+ATOM 2030 N N . SER B 1 26 ? 24.226 28.284 -29.040 1.000 18.83061 ? ? ? ? ? ? 26 SER B N 1
+ATOM 2031 C CA . SER B 1 26 ? 24.282 29.034 -27.796 1.000 16.74961 ? ? ? ? ? ? 26 SER B CA 1
+ATOM 2032 C C . SER B 1 26 ? 22.929 29.680 -27.536 1.000 15.40866 ? ? ? ? ? ? 26 SER B C 1
+ATOM 2033 O O . SER B 1 26 ? 22.078 29.769 -28.424 1.000 16.25818 ? ? ? ? ? ? 26 SER B O 1
+ATOM 2034 C CB . SER B 1 26 ? 25.366 30.120 -27.844 1.000 20.70971 ? ? ? ? ? ? 26 SER B CB 1
+ATOM 2035 O OG . SER B 1 26 ? 25.100 31.050 -28.878 1.000 30.01441 ? ? ? ? ? ? 26 SER B OG 1
+ATOM 2036 N N . VAL B 1 27 ? 22.732 30.121 -26.298 1.000 16.33351 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B N 1
+ATOM 2037 C CA . VAL B 1 27 ? 21.543 30.894 -25.949 1.000 15.82568 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B CA 1
+ATOM 2038 C C . VAL B 1 27 ? 21.496 32.141 -26.827 1.000 15.54263 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B C 1
+ATOM 2039 O O . VAL B 1 27 ? 22.462 32.915 -26.851 1.000 16.20950 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B O 1
+ATOM 2040 C CB . VAL B 1 27 ? 21.538 31.251 -24.457 1.000 14.77123 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B CB 1
+ATOM 2041 C CG1 . VAL B 1 27 ? 20.387 32.189 -24.146 1.000 16.99043 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B CG1 1
+ATOM 2042 C CG2 . VAL B 1 27 ? 21.450 29.988 -23.615 1.000 15.71330 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B CG2 1
+ATOM 2043 N N . PRO B 1 28 ? 20.422 32.370 -27.577 1.000 15.45547 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B N 1
+ATOM 2044 C CA . PRO B 1 28 ? 20.386 33.539 -28.460 1.000 17.40015 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B CA 1
+ATOM 2045 C C . PRO B 1 28 ? 20.242 34.837 -27.687 1.000 17.20922 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B C 1
+ATOM 2046 O O . PRO B 1 28 ? 19.706 34.871 -26.574 1.000 18.09674 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B O 1
+ATOM 2047 C CB . PRO B 1 28 ? 19.148 33.291 -29.332 1.000 23.11100 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B CB 1
+ATOM 2048 C CG . PRO B 1 28 ? 18.313 32.349 -28.559 1.000 25.29660 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B CG 1
+ATOM 2049 C CD . PRO B 1 28 ? 19.247 31.497 -27.750 1.000 19.25072 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B CD 1
+ATOM 2050 N N . ASN B 1 29 ? 20.747 35.915 -28.287 1.000 18.78538 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B N 1
+ATOM 2051 C CA . ASN B 1 29 ? 20.300 37.234 -27.879 1.000 19.45346 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B CA 1
+ATOM 2052 C C . ASN B 1 29 ? 18.820 37.349 -28.228 1.000 19.93201 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B C 1
+ATOM 2053 O O . ASN B 1 29 ? 18.402 36.882 -29.290 1.000 21.36638 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B O 1
+ATOM 2054 C CB . ASN B 1 29 ? 21.053 38.327 -28.640 1.000 23.05293 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B CB 1
+ATOM 2055 C CG . ASN B 1 29 ? 22.559 38.201 -28.527 1.000 34.86616 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B CG 1
+ATOM 2056 O OD1 . ASN B 1 29 ? 23.274 38.279 -29.530 1.000 33.12380 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B OD1 1
+ATOM 2057 N ND2 . ASN B 1 29 ? 23.050 38.017 -27.311 1.000 30.00837 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B ND2 1
+ATOM 2058 N N . PRO B 1 30 ? 18.000 37.929 -27.356 1.000 20.42843 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B N 1
+ATOM 2059 C CA . PRO B 1 30 ? 16.601 38.171 -27.742 1.000 23.43448 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B CA 1
+ATOM 2060 C C . PRO B 1 30 ? 16.465 38.862 -29.089 1.000 25.34149 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B C 1
+ATOM 2061 O O . PRO B 1 30 ? 15.506 38.587 -29.821 1.000 21.90364 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B O 1
+ATOM 2062 C CB . PRO B 1 30 ? 16.068 39.030 -26.588 1.000 29.89017 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B CB 1
+ATOM 2063 C CG . PRO B 1 30 ? 16.874 38.568 -25.411 1.000 31.12527 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B CG 1
+ATOM 2064 C CD . PRO B 1 30 ? 18.258 38.300 -25.953 1.000 26.10651 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B CD 1
+ATOM 2065 N N . GLU B 1 31 ? 17.429 39.711 -29.460 1.000 24.04859 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B N 1
+ATOM 2066 C CA . GLU B 1 31 ? 17.425 40.398 -30.746 1.000 22.95374 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B CA 1
+ATOM 2067 C C . GLU B 1 31 ? 17.675 39.466 -31.926 1.000 20.90583 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B C 1
+ATOM 2068 O O . GLU B 1 31 ? 17.487 39.890 -33.072 1.000 23.12461 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B O 1
+ATOM 2069 C CB . GLU B 1 31 ? 18.478 41.514 -30.751 1.000 25.39875 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B CB 1
+ATOM 2070 C CG . GLU B 1 31 ? 18.386 42.475 -29.567 1.000 31.55149 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B CG 1
+ATOM 2071 C CD . GLU B 1 31 ? 19.125 41.980 -28.329 1.000 32.57448 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B CD 1
+ATOM 2072 O OE1 . GLU B 1 31 ? 20.307 42.342 -28.150 1.000 32.66442 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B OE1 1
+ATOM 2073 O OE2 . GLU B 1 31 ? 18.523 41.235 -27.528 1.000 29.48294 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B OE2 1
+ATOM 2074 N N . ASP B 1 32 ? 18.122 38.232 -31.688 1.000 20.63216 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B N 1
+ATOM 2075 C CA . ASP B 1 32 ? 18.258 37.268 -32.774 1.000 22.26498 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B CA 1
+ATOM 2076 C C . ASP B 1 32 ? 16.909 36.830 -33.328 1.000 22.02329 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B C 1
+ATOM 2077 O O . ASP B 1 32 ? 16.868 36.184 -34.382 1.000 21.22084 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B O 1
+ATOM 2078 C CB . ASP B 1 32 ? 19.011 36.020 -32.300 1.000 24.08002 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B CB 1
+ATOM 2079 C CG . ASP B 1 32 ? 20.420 36.322 -31.809 1.000 25.29802 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B CG 1
+ATOM 2080 O OD1 . ASP B 1 32 ? 20.886 37.472 -31.954 1.000 27.00313 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B OD1 1
+ATOM 2081 O OD2 . ASP B 1 32 ? 21.064 35.389 -31.277 1.000 22.94435 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B OD2 1
+ATOM 2082 N N . LEU B 1 33 ? 15.813 37.172 -32.656 1.000 20.21573 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B N 1
+ATOM 2083 C CA . LEU B 1 33 ? 14.498 36.644 -32.977 1.000 17.69238 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CA 1
+ATOM 2084 C C . LEU B 1 33 ? 13.504 37.771 -33.202 1.000 18.89560 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B C 1
+ATOM 2085 O O . LEU B 1 33 ? 13.606 38.845 -32.604 1.000 18.53659 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B O 1
+ATOM 2086 C CB . LEU B 1 33 ? 13.990 35.757 -31.841 1.000 17.65072 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CB 1
+ATOM 2087 C CG . LEU B 1 33 ? 14.676 34.395 -31.776 1.000 20.12510 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CG 1
+ATOM 2088 C CD1 . LEU B 1 33 ? 14.513 33.772 -30.413 1.000 22.24772 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CD1 1
+ATOM 2089 C CD2 . LEU B 1 33 ? 14.100 33.479 -32.845 1.000 24.12029 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CD2 1
+ATOM 2090 N N . ARG B 1 34 ? 12.527 37.507 -34.066 1.000 17.74362 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B N 1
+ATOM 2091 C CA . ARG B 1 34 ? 11.457 38.463 -34.310 1.000 17.05033 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CA 1
+ATOM 2092 C C . ARG B 1 34 ? 10.439 38.406 -33.178 1.000 16.37004 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B C 1
+ATOM 2093 O O . ARG B 1 34 ? 9.985 37.325 -32.790 1.000 18.40684 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B O 1
+ATOM 2094 C CB . ARG B 1 34 ? 10.777 38.171 -35.644 1.000 17.82410 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CB 1
+ATOM 2095 C CG . ARG B 1 34 ? 11.695 38.358 -36.839 1.000 21.31612 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CG 1
+ATOM 2096 C CD . ARG B 1 34 ? 10.920 38.368 -38.145 1.000 23.93182 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CD 1
+ATOM 2097 N NE . ARG B 1 34 ? 10.130 37.155 -38.334 1.000 28.82976 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B NE 1
+ATOM 2098 C CZ . ARG B 1 34 ? 10.590 36.047 -38.901 1.000 32.91727 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CZ 1
+ATOM 2099 N NH1 . ARG B 1 34 ? 11.841 35.995 -39.334 1.000 35.46045 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B NH1 1
+ATOM 2100 N NH2 . ARG B 1 34 ? 9.798 34.990 -39.036 1.000 35.05157 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B NH2 1
+ATOM 2101 N N . LEU B 1 35 ? 10.072 39.576 -32.661 1.000 17.76017 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B N 1
+ATOM 2102 C CA . LEU B 1 35 ? 9.181 39.653 -31.509 1.000 16.89519 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B CA 1
+ATOM 2103 C C . LEU B 1 35 ? 7.763 39.252 -31.898 1.000 19.73832 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B C 1
+ATOM 2104 O O . LEU B 1 35 ? 7.247 39.684 -32.933 1.000 20.67039 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B O 1
+ATOM 2105 C CB . LEU B 1 35 ? 9.179 41.082 -30.963 1.000 18.25479 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B CB 1
+ATOM 2106 C CG . LEU B 1 35 ? 8.177 41.400 -29.849 1.000 22.25048 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B CG 1
+ATOM 2107 C CD1 . LEU B 1 35 ? 8.480 40.602 -28.601 1.000 21.55064 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B CD1 1
+ATOM 2108 C CD2 . LEU B 1 35 ? 8.180 42.893 -29.539 1.000 22.44928 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B CD2 1
+ATOM 2109 N N . ASN B 1 36 ? 7.133 38.424 -31.063 1.000 18.26278 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B N 1
+ATOM 2110 C CA . ASN B 1 36 ? 5.729 38.043 -31.235 1.000 16.99316 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B CA 1
+ATOM 2111 C C . ASN B 1 36 ? 5.463 37.521 -32.643 1.000 17.70785 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B C 1
+ATOM 2112 O O . ASN B 1 36 ? 4.508 37.913 -33.316 1.000 22.53475 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B O 1
+ATOM 2113 C CB . ASN B 1 36 ? 4.789 39.195 -30.870 1.000 17.92834 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B CB 1
+ATOM 2114 C CG . ASN B 1 36 ? 4.800 39.502 -29.390 1.000 18.04082 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B CG 1
+ATOM 2115 O OD1 . ASN B 1 36 ? 4.901 38.598 -28.561 1.000 20.28033 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B OD1 1
+ATOM 2116 N ND2 . ASN B 1 36 ? 4.689 40.780 -29.050 1.000 21.99591 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B ND2 1
+ATOM 2117 N N A SER B 1 37 ? 6.330 36.613 -33.085 0.500 16.23473 ? ? ? ? ? ? 37 SER B N 1
+ATOM 2118 N N B SER B 1 37 ? 6.335 36.624 -33.090 0.500 16.23299 ? ? ? ? ? ? 37 SER B N 1
+ATOM 2119 C CA A SER B 1 37 ? 6.275 36.060 -34.428 0.500 19.09042 ? ? ? ? ? ? 37 SER B CA 1
+ATOM 2120 C CA B SER B 1 37 ? 6.243 36.047 -34.421 0.500 19.06521 ? ? ? ? ? ? 37 SER B CA 1
+ATOM 2121 C C A SER B 1 37 ? 6.584 34.573 -34.351 0.500 16.89890 ? ? ? ? ? ? 37 SER B C 1
+ATOM 2122 C C B SER B 1 37 ? 6.528 34.559 -34.325 0.500 16.90249 ? ? ? ? ? ? 37 SER B C 1
+ATOM 2123 O O A SER B 1 37 ? 7.171 34.094 -33.378 0.500 17.48601 ? ? ? ? ? ? 37 SER B O 1
+ATOM 2124 O O B SER B 1 37 ? 7.048 34.068 -33.320 0.500 17.50063 ? ? ? ? ? ? 37 SER B O 1
+ATOM 2125 C CB A SER B 1 37 ? 7.286 36.763 -35.346 0.500 19.59997 ? ? ? ? ? ? 37 SER B CB 1
+ATOM 2126 C CB B SER B 1 37 ? 7.242 36.704 -35.382 0.500 19.75216 ? ? ? ? ? ? 37 SER B CB 1
+ATOM 2127 O OG A SER B 1 37 ? 7.276 36.211 -36.651 0.500 21.46650 ? ? ? ? ? ? 37 SER B OG 1
+ATOM 2128 O OG B SER B 1 37 ? 7.056 38.105 -35.427 0.500 24.07420 ? ? ? ? ? ? 37 SER B OG 1
+ATOM 2129 N N . ASN B 1 38 ? 6.181 33.837 -35.390 1.000 17.51059 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B N 1
+ATOM 2130 C CA . ASN B 1 38 ? 6.445 32.399 -35.453 1.000 13.80786 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B CA 1
+ATOM 2131 C C . ASN B 1 38 ? 7.866 32.177 -35.973 1.000 16.24573 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B C 1
+ATOM 2132 O O . ASN B 1 38 ? 8.111 31.662 -37.066 1.000 15.99212 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B O 1
+ATOM 2133 C CB . ASN B 1 38 ? 5.376 31.676 -36.265 1.000 17.98982 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B CB 1
+ATOM 2134 C CG . ASN B 1 38 ? 4.060 31.556 -35.510 1.000 15.60914 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B CG 1
+ATOM 2135 O OD1 . ASN B 1 38 ? 3.896 32.135 -34.439 1.000 17.66935 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B OD1 1
+ATOM 2136 N ND2 . ASN B 1 38 ? 3.119 30.807 -36.065 1.000 18.74517 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B ND2 1
+ATOM 2137 N N . HIS B 1 39 ? 8.812 32.604 -35.146 1.000 15.72991 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B N 1
+ATOM 2138 C CA . HIS B 1 39 ? 10.235 32.548 -35.441 1.000 15.08174 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B CA 1
+ATOM 2139 C C . HIS B 1 39 ? 10.904 31.947 -34.217 1.000 14.18933 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B C 1
+ATOM 2140 O O . HIS B 1 39 ? 10.736 32.462 -33.108 1.000 14.00337 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B O 1
+ATOM 2141 C CB . HIS B 1 39 ? 10.760 33.968 -35.695 1.000 15.53045 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B CB 1
+ATOM 2142 C CG . HIS B 1 39 ? 12.209 34.024 -36.055 1.000 15.96222 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B CG 1
+ATOM 2143 N ND1 . HIS B 1 39 ? 12.983 35.147 -35.862 1.000 17.49636 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B ND1 1
+ATOM 2144 C CD2 . HIS B 1 39 ? 13.028 33.089 -36.591 1.000 17.40349 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B CD2 1
+ATOM 2145 C CE1 . HIS B 1 39 ? 14.216 34.905 -36.271 1.000 19.07886 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B CE1 1
+ATOM 2146 N NE2 . HIS B 1 39 ? 14.269 33.664 -36.720 1.000 19.42038 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B NE2 1
+ATOM 2147 N N . ALA B 1 40 ? 11.629 30.847 -34.402 1.000 14.03351 ? ? ? ? ? ? 40 ALA B N 1
+ATOM 2148 C CA . ALA B 1 40 ? 12.244 30.157 -33.279 1.000 13.61404 ? ? ? ? ? ? 40 ALA B CA 1
+ATOM 2149 C C . ALA B 1 40 ? 13.700 29.843 -33.573 1.000 14.01596 ? ? ? ? ? ? 40 ALA B C 1
+ATOM 2150 O O . ALA B 1 40 ? 14.106 29.706 -34.733 1.000 14.43864 ? ? ? ? ? ? 40 ALA B O 1
+ATOM 2151 C CB . ALA B 1 40 ? 11.517 28.842 -32.931 1.000 14.84480 ? ? ? ? ? ? 40 ALA B CB 1
+ATOM 2152 N N . LYS B 1 41 ? 14.479 29.714 -32.507 1.000 13.88741 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B N 1
+ATOM 2153 C CA . LYS B 1 41 ? 15.792 29.100 -32.585 1.000 14.09142 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B CA 1
+ATOM 2154 C C . LYS B 1 41 ? 15.707 27.707 -31.986 1.000 13.38318 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B C 1
+ATOM 2155 O O . LYS B 1 41 ? 14.988 27.484 -31.006 1.000 13.77685 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B O 1
+ATOM 2156 C CB . LYS B 1 41 ? 16.842 29.926 -31.841 1.000 15.93605 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B CB 1
+ATOM 2157 C CG . LYS B 1 41 ? 17.040 31.328 -32.401 1.000 16.41648 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B CG 1
+ATOM 2158 C CD . LYS B 1 41 ? 17.426 31.309 -33.868 1.000 16.60191 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B CD 1
+ATOM 2159 C CE . LYS B 1 41 ? 17.722 32.723 -34.355 1.000 19.14828 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B CE 1
+ATOM 2160 N NZ . LYS B 1 41 ? 18.218 32.761 -35.762 1.000 20.26703 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B NZ 1
+ATOM 2161 N N . ASP B 1 42 ? 16.426 26.772 -32.591 1.000 13.45285 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B N 1
+ATOM 2162 C CA . ASP B 1 42 ? 16.409 25.365 -32.208 1.000 12.84846 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B CA 1
+ATOM 2163 C C . ASP B 1 42 ? 17.773 25.052 -31.606 1.000 13.80063 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B C 1
+ATOM 2164 O O . ASP B 1 42 ? 18.782 25.045 -32.320 1.000 13.77218 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B O 1
+ATOM 2165 C CB . ASP B 1 42 ? 16.148 24.541 -33.469 1.000 12.85276 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B CB 1
+ATOM 2166 C CG . ASP B 1 42 ? 16.148 23.046 -33.231 1.000 16.13550 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B CG 1
+ATOM 2167 O OD1 . ASP B 1 42 ? 16.282 22.596 -32.072 1.000 16.02614 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B OD1 1
+ATOM 2168 O OD2 . ASP B 1 42 ? 16.003 22.314 -34.235 1.000 18.04267 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B OD2 1
+ATOM 2169 N N . LEU B 1 43 ? 17.806 24.801 -30.297 1.000 15.54015 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B N 1
+ATOM 2170 C CA . LEU B 1 43 ? 19.017 24.363 -29.608 1.000 16.10868 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CA 1
+ATOM 2171 C C . LEU B 1 43 ? 18.943 22.849 -29.474 1.000 16.32969 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B C 1
+ATOM 2172 O O . LEU B 1 43 ? 18.174 22.332 -28.664 1.000 16.28066 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B O 1
+ATOM 2173 C CB . LEU B 1 43 ? 19.121 24.998 -28.224 1.000 19.95972 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CB 1
+ATOM 2174 C CG . LEU B 1 43 ? 19.674 26.409 -28.102 1.000 21.83846 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CG 1
+ATOM 2175 C CD1 . LEU B 1 43 ? 18.630 27.425 -28.541 1.000 28.22994 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CD1 1
+ATOM 2176 C CD2 . LEU B 1 43 ? 20.133 26.670 -26.662 1.000 22.03292 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CD2 1
+ATOM 2177 N N . LYS B 1 44 ? 19.743 22.137 -30.268 1.000 18.07466 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B N 1
+ATOM 2178 C CA . LYS B 1 44 ? 19.648 20.683 -30.278 1.000 17.03371 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B CA 1
+ATOM 2179 C C . LYS B 1 44 ? 19.938 20.081 -28.913 1.000 16.70754 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B C 1
+ATOM 2180 O O . LYS B 1 44 ? 19.355 19.053 -28.558 1.000 17.73544 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B O 1
+ATOM 2181 C CB . LYS B 1 44 ? 20.607 20.096 -31.309 1.000 18.67166 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B CB 1
+ATOM 2182 C CG . LYS B 1 44 ? 20.285 20.477 -32.744 1.000 28.15564 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B CG 1
+ATOM 2183 C CD . LYS B 1 44 ? 18.868 20.078 -33.107 1.000 22.17490 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B CD 1
+ATOM 2184 C CE . LYS B 1 44 ? 18.627 20.224 -34.608 1.000 26.56193 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B CE 1
+ATOM 2185 N NZ . LYS B 1 44 ? 17.209 19.930 -34.958 1.000 26.51796 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B NZ 1
+ATOM 2186 N N . ALA B 1 45 ? 20.833 20.693 -28.142 1.000 14.26963 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B N 1
+ATOM 2187 C CA . ALA B 1 45 ? 21.193 20.174 -26.830 1.000 18.56181 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B CA 1
+ATOM 2188 C C . ALA B 1 45 ? 21.405 21.349 -25.894 1.000 17.20432 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B C 1
+ATOM 2189 O O . ALA B 1 45 ? 22.221 22.231 -26.174 1.000 19.88151 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B O 1
+ATOM 2190 C CB . ALA B 1 45 ? 22.460 19.320 -26.901 1.000 22.49226 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B CB 1
+ATOM 2191 N N . ALA B 1 46 ? 20.671 21.358 -24.786 1.000 14.17422 ? ? ? ? ? ? 46 ALA B N 1
+ATOM 2192 C CA . ALA B 1 46 ? 20.802 22.413 -23.798 1.000 11.96799 ? ? ? ? ? ? 46 ALA B CA 1
+ATOM 2193 C C . ALA B 1 46 ? 20.552 21.813 -22.428 1.000 12.88406 ? ? ? ? ? ? 46 ALA B C 1
+ATOM 2194 O O . ALA B 1 46 ? 19.858 20.806 -22.297 1.000 17.08977 ? ? ? ? ? ? 46 ALA B O 1
+ATOM 2195 C CB . ALA B 1 46 ? 19.816 23.551 -24.062 1.000 15.26997 ? ? ? ? ? ? 46 ALA B CB 1
+ATOM 2196 N N . THR B 1 47 ? 21.117 22.440 -21.407 1.000 11.86031 ? ? ? ? ? ? 47 THR B N 1
+ATOM 2197 C CA . THR B 1 47 ? 20.926 21.999 -20.037 1.000 11.17444 ? ? ? ? ? ? 47 THR B CA 1
+ATOM 2198 C C . THR B 1 47 ? 20.274 23.127 -19.256 1.000 12.71094 ? ? ? ? ? ? 47 THR B C 1
+ATOM 2199 O O . THR B 1 47 ? 20.760 24.263 -19.271 1.000 13.28369 ? ? ? ? ? ? 47 THR B O 1
+ATOM 2200 C CB . THR B 1 47 ? 22.258 21.560 -19.431 1.000 11.43587 ? ? ? ? ? ? 47 THR B CB 1
+ATOM 2201 O OG1 . THR B 1 47 ? 22.709 20.404 -20.151 1.000 14.46536 ? ? ? ? ? ? 47 THR B OG1 1
+ATOM 2202 C CG2 . THR B 1 47 ? 22.094 21.186 -17.970 1.000 13.54896 ? ? ? ? ? ? 47 THR B CG2 1
+ATOM 2203 N N . VAL B 1 48 ? 19.148 22.823 -18.618 1.000 11.48827 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B N 1
+ATOM 2204 C CA . VAL B 1 48 ? 18.381 23.806 -17.869 1.000 11.64485 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B CA 1
+ATOM 2205 C C . VAL B 1 48 ? 18.579 23.552 -16.388 1.000 11.71098 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B C 1
+ATOM 2206 O O . VAL B 1 48 ? 18.453 22.415 -15.915 1.000 11.75133 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B O 1
+ATOM 2207 C CB . VAL B 1 48 ? 16.888 23.764 -18.226 1.000 11.84396 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B CB 1
+ATOM 2208 C CG1 . VAL B 1 48 ? 16.153 24.817 -17.409 1.000 12.01659 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B CG1 1
+ATOM 2209 C CG2 . VAL B 1 48 ? 16.681 23.970 -19.724 1.000 11.78644 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B CG2 1
+ATOM 2210 N N . LEU B 1 49 ? 18.885 24.615 -15.662 1.000 11.72992 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B N 1
+ATOM 2211 C CA . LEU B 1 49 ? 19.033 24.591 -14.219 1.000 11.81679 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B CA 1
+ATOM 2212 C C . LEU B 1 49 ? 18.022 25.563 -13.624 1.000 12.02808 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B C 1
+ATOM 2213 O O . LEU B 1 49 ? 17.923 26.713 -14.072 1.000 12.03143 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B O 1
+ATOM 2214 C CB . LEU B 1 49 ? 20.457 25.005 -13.834 1.000 11.66105 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B CB 1
+ATOM 2215 C CG . LEU B 1 49 ? 20.799 25.077 -12.342 1.000 11.74037 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B CG 1
+ATOM 2216 C CD1 . LEU B 1 49 ? 22.259 24.692 -12.118 1.000 11.56608 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B CD1 1
+ATOM 2217 C CD2 . LEU B 1 49 ? 20.522 26.467 -11.755 1.000 12.61748 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B CD2 1
+ATOM 2218 N N . TYR B 1 50 ? 17.282 25.110 -12.618 1.000 12.21093 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B N 1
+ATOM 2219 C CA . TYR B 1 50 ? 16.435 25.984 -11.822 1.000 12.43168 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CA 1
+ATOM 2220 C C . TYR B 1 50 ? 16.903 25.928 -10.378 1.000 12.49015 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B C 1
+ATOM 2221 O O . TYR B 1 50 ? 17.243 24.859 -9.871 1.000 12.45183 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B O 1
+ATOM 2222 C CB . TYR B 1 50 ? 14.979 25.521 -11.860 1.000 12.90270 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CB 1
+ATOM 2223 C CG . TYR B 1 50 ? 14.126 26.126 -12.944 1.000 17.39637 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CG 1
+ATOM 2224 C CD1 . TYR B 1 50 ? 13.490 27.338 -12.739 1.000 19.30508 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CD1 1
+ATOM 2225 C CD2 . TYR B 1 50 ? 13.921 25.469 -14.152 1.000 20.63116 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CD2 1
+ATOM 2226 C CE1 . TYR B 1 50 ? 12.693 27.897 -13.699 1.000 26.14250 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CE1 1
+ATOM 2227 C CE2 . TYR B 1 50 ? 13.114 26.031 -15.131 1.000 19.98360 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CE2 1
+ATOM 2228 C CZ . TYR B 1 50 ? 12.510 27.249 -14.893 1.000 18.19772 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CZ 1
+ATOM 2229 O OH . TYR B 1 50 ? 11.700 27.831 -15.847 1.000 31.02817 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B OH 1
+ATOM 2230 N N . ALA B 1 51 ? 16.899 27.075 -9.711 1.000 12.59477 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B N 1
+ATOM 2231 C CA . ALA B 1 51 ? 17.268 27.151 -8.306 1.000 13.72051 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B CA 1
+ATOM 2232 C C . ALA B 1 51 ? 16.185 27.933 -7.585 1.000 15.52068 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B C 1
+ATOM 2233 O O . ALA B 1 51 ? 15.836 29.038 -8.010 1.000 16.35604 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B O 1
+ATOM 2234 C CB . ALA B 1 51 ? 18.627 27.838 -8.138 1.000 15.35088 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B CB 1
+ATOM 2235 N N . ASP B 1 52 ? 15.639 27.363 -6.512 1.000 13.13914 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B N 1
+ATOM 2236 C CA . ASP B 1 52 ? 14.600 28.083 -5.786 1.000 16.22103 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B CA 1
+ATOM 2237 C C . ASP B 1 52 ? 14.668 27.800 -4.295 1.000 16.77811 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B C 1
+ATOM 2238 O O . ASP B 1 52 ? 15.256 26.812 -3.844 1.000 17.17582 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B O 1
+ATOM 2239 C CB . ASP B 1 52 ? 13.191 27.837 -6.347 1.000 22.48835 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B CB 1
+ATOM 2240 C CG . ASP B 1 52 ? 12.626 26.498 -5.944 1.000 34.85130 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B CG 1
+ATOM 2241 O OD1 . ASP B 1 52 ? 13.398 25.521 -5.869 1.000 45.75353 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B OD1 1
+ATOM 2242 O OD2 . ASP B 1 52 ? 11.402 26.423 -5.703 1.000 44.42950 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B OD2 1
+ATOM 2243 N N . LEU B 1 53 ? 14.067 28.710 -3.533 1.000 17.39696 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B N 1
+ATOM 2244 C CA . LEU B 1 53 ? 13.884 28.504 -2.109 1.000 17.13719 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CA 1
+ATOM 2245 C C . LEU B 1 53 ? 12.719 27.555 -1.875 1.000 22.19254 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B C 1
+ATOM 2246 O O . LEU B 1 53 ? 11.800 27.449 -2.694 1.000 28.75238 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B O 1
+ATOM 2247 C CB . LEU B 1 53 ? 13.564 29.830 -1.418 1.000 22.33452 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CB 1
+ATOM 2248 C CG . LEU B 1 53 ? 14.628 30.923 -1.347 1.000 26.48525 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CG 1
+ATOM 2249 C CD1 . LEU B 1 53 ? 14.054 32.145 -0.639 1.000 20.80145 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CD1 1
+ATOM 2250 C CD2 . LEU B 1 53 ? 15.853 30.414 -0.620 1.000 23.21581 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CD2 1
+ATOM 2251 N N . ASP B 1 54 ? 12.765 26.858 -0.744 1.000 19.97170 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B N 1
+ATOM 2252 C CA . ASP B 1 54 ? 11.695 25.968 -0.317 1.000 26.16194 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B CA 1
+ATOM 2253 C C . ASP B 1 54 ? 11.140 26.495 0.998 1.000 29.03470 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B C 1
+ATOM 2254 O O . ASP B 1 54 ? 11.873 26.594 1.988 1.000 27.91827 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B O 1
+ATOM 2255 C CB . ASP B 1 54 ? 12.223 24.543 -0.136 1.000 33.06704 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B CB 1
+ATOM 2256 C CG . ASP B 1 54 ? 11.128 23.553 0.210 1.000 50.23319 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B CG 1
+ATOM 2257 O OD1 . ASP B 1 54 ? 9.938 23.885 0.023 1.000 54.91804 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B OD1 1
+ATOM 2258 O OD2 . ASP B 1 54 ? 11.459 22.442 0.672 1.000 57.95475 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B OD2 1
+ATOM 2259 N N . GLY B 1 55 ? 9.856 26.838 1.006 1.000 24.63099 ? ? ? ? ? ? 55 GLY B N 1
+ATOM 2260 C CA . GLY B 1 55 ? 9.207 27.302 2.217 1.000 34.57539 ? ? ? ? ? ? 55 GLY B CA 1
+ATOM 2261 C C . GLY B 1 55 ? 9.226 28.797 2.435 1.000 26.28302 ? ? ? ? ? ? 55 GLY B C 1
+ATOM 2262 O O . GLY B 1 55 ? 9.152 29.241 3.587 1.000 24.57409 ? ? ? ? ? ? 55 GLY B O 1
+ATOM 2263 N N . SER B 1 56 ? 9.308 29.593 1.367 1.000 23.41411 ? ? ? ? ? ? 56 SER B N 1
+ATOM 2264 C CA . SER B 1 56 ? 9.364 31.041 1.532 1.000 22.95464 ? ? ? ? ? ? 56 SER B CA 1
+ATOM 2265 C C . SER B 1 56 ? 8.050 31.612 2.054 1.000 20.10395 ? ? ? ? ? ? 56 SER B C 1
+ATOM 2266 O O . SER B 1 56 ? 8.057 32.627 2.757 1.000 20.66064 ? ? ? ? ? ? 56 SER B O 1
+ATOM 2267 C CB . SER B 1 56 ? 9.769 31.706 0.216 1.000 25.04717 ? ? ? ? ? ? 56 SER B CB 1
+ATOM 2268 O OG . SER B 1 56 ? 8.924 31.298 -0.847 1.000 36.54217 ? ? ? ? ? ? 56 SER B OG 1
+ATOM 2269 N N . THR B 1 57 ? 6.917 30.981 1.736 1.000 22.78543 ? ? ? ? ? ? 57 THR B N 1
+ATOM 2270 C CA . THR B 1 57 ? 5.635 31.517 2.185 1.000 23.63352 ? ? ? ? ? ? 57 THR B CA 1
+ATOM 2271 C C . THR B 1 57 ? 5.540 31.531 3.706 1.000 23.32622 ? ? ? ? ? ? 57 THR B C 1
+ATOM 2272 O O . THR B 1 57 ? 5.169 32.546 4.308 1.000 21.07840 ? ? ? ? ? ? 57 THR B O 1
+ATOM 2273 C CB . THR B 1 57 ? 4.483 30.722 1.573 1.000 25.37732 ? ? ? ? ? ? 57 THR B CB 1
+ATOM 2274 O OG1 . THR B 1 57 ? 4.485 30.894 0.151 1.000 24.09682 ? ? ? ? ? ? 57 THR B OG1 1
+ATOM 2275 C CG2 . THR B 1 57 ? 3.149 31.206 2.129 1.000 24.40876 ? ? ? ? ? ? 57 THR B CG2 1
+ATOM 2276 N N . ASP B 1 58 ? 5.866 30.409 4.352 1.000 22.39305 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B N 1
+ATOM 2277 C CA . ASP B 1 58 ? 5.787 30.376 5.808 1.000 20.70159 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B CA 1
+ATOM 2278 C C . ASP B 1 58 ? 6.799 31.323 6.439 1.000 19.34359 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B C 1
+ATOM 2279 O O . ASP B 1 58 ? 6.510 31.959 7.459 1.000 21.56186 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B O 1
+ATOM 2280 C CB . ASP B 1 58 ? 5.980 28.955 6.333 1.000 24.08932 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B CB 1
+ATOM 2281 C CG . ASP B 1 58 ? 5.649 28.837 7.810 1.000 47.59248 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B CG 1
+ATOM 2282 O OD1 . ASP B 1 58 ? 4.473 29.050 8.174 1.000 51.81187 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B OD1 1
+ATOM 2283 O OD2 . ASP B 1 58 ? 6.564 28.540 8.607 1.000 45.52091 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B OD2 1
+HETATM 2284 N N . MSE B 1 59 ? 7.984 31.431 5.849 1.000 19.73694 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B N 1
+HETATM 2285 C CA . MSE B 1 59 ? 8.995 32.349 6.351 1.000 19.75017 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B CA 1
+HETATM 2286 C C . MSE B 1 59 ? 8.498 33.788 6.302 1.000 16.70505 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B C 1
+HETATM 2287 O O . MSE B 1 59 ? 8.583 34.513 7.293 1.000 17.22956 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B O 1
+HETATM 2288 C CB . MSE B 1 59 ? 10.286 32.208 5.550 1.000 19.49866 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B CB 1
+HETATM 2289 C CG . MSE B 1 59 ? 11.353 33.206 5.946 1.000 16.58335 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B CG 1
+HETATM 2290 SE SE . MSE B 1 59 ? 12.885 33.235 4.753 1.000 23.66358 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B SE 1
+HETATM 2291 C CE . MSE B 1 59 ? 11.991 33.933 3.176 1.000 18.65074 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B CE 1
+ATOM 2292 N N . VAL B 1 60 ? 7.985 34.194 5.139 1.000 18.59149 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B N 1
+ATOM 2293 C CA . VAL B 1 60 ? 7.480 35.557 4.989 1.000 20.01357 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B CA 1
+ATOM 2294 C C . VAL B 1 60 ? 6.355 35.823 5.981 1.000 19.78956 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B C 1
+ATOM 2295 O O . VAL B 1 60 ? 6.261 36.914 6.556 1.000 21.76005 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B O 1
+ATOM 2296 C CB . VAL B 1 60 ? 7.056 35.816 3.531 1.000 22.37107 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B CB 1
+ATOM 2297 C CG1 . VAL B 1 60 ? 6.312 37.144 3.410 1.000 20.75834 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B CG1 1
+ATOM 2298 C CG2 . VAL B 1 60 ? 8.276 35.804 2.618 1.000 19.76619 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B CG2 1
+ATOM 2299 N N . ASN B 1 61 ? 5.518 34.815 6.237 1.000 21.45753 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B N 1
+ATOM 2300 C CA . ASN B 1 61 ? 4.380 34.989 7.131 1.000 24.45980 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B CA 1
+ATOM 2301 C C . ASN B 1 61 ? 4.768 35.038 8.601 1.000 30.32932 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B C 1
+ATOM 2302 O O . ASN B 1 61 ? 3.983 35.538 9.415 1.000 30.13036 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B O 1
+ATOM 2303 C CB . ASN B 1 61 ? 3.365 33.861 6.929 1.000 25.32070 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B CB 1
+ATOM 2304 C CG . ASN B 1 61 ? 2.260 34.235 5.961 1.000 46.02131 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B CG 1
+ATOM 2305 O OD1 . ASN B 1 61 ? 2.134 35.392 5.559 1.000 45.59894 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B OD1 1
+ATOM 2306 N ND2 . ASN B 1 61 ? 1.439 33.256 5.595 1.000 46.07304 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B ND2 1
+ATOM 2307 N N . THR B 1 62 ? 5.945 34.532 8.970 1.000 19.87364 ? ? ? ? ? ? 62 THR B N 1
+ATOM 2308 C CA . THR B 1 62 ? 6.290 34.382 10.376 1.000 20.83779 ? ? ? ? ? ? 62 THR B CA 1
+ATOM 2309 C C . THR B 1 62 ? 7.519 35.157 10.821 1.000 19.30745 ? ? ? ? ? ? 62 THR B C 1
+ATOM 2310 O O . THR B 1 62 ? 7.632 35.453 12.015 1.000 25.71077 ? ? ? ? ? ? 62 THR B O 1
+ATOM 2311 C CB . THR B 1 62 ? 6.489 32.900 10.741 1.000 19.65408 ? ? ? ? ? ? 62 THR B CB 1
+ATOM 2312 O OG1 . THR B 1 62 ? 7.522 32.337 9.924 1.000 22.86890 ? ? ? ? ? ? 62 THR B OG1 1
+ATOM 2313 C CG2 . THR B 1 62 ? 5.203 32.120 10.539 1.000 22.50482 ? ? ? ? ? ? 62 THR B CG2 1
+ATOM 2314 N N . LYS B 1 63 ? 8.438 35.478 9.925 1.000 19.04039 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B N 1
+ATOM 2315 C CA . LYS B 1 63 ? 9.687 36.123 10.296 1.000 19.40225 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B CA 1
+ATOM 2316 C C . LYS B 1 63 ? 9.603 37.624 10.047 1.000 18.06798 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B C 1
+ATOM 2317 O O . LYS B 1 63 ? 8.747 38.108 9.300 1.000 21.74859 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B O 1
+ATOM 2318 C CB . LYS B 1 63 ? 10.849 35.527 9.493 1.000 17.67521 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B CB 1
+ATOM 2319 C CG . LYS B 1 63 ? 10.963 34.006 9.581 1.000 20.10333 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B CG 1
+ATOM 2320 C CD . LYS B 1 63 ? 11.171 33.537 11.016 1.000 22.65255 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B CD 1
+ATOM 2321 C CE . LYS B 1 63 ? 11.262 32.019 11.094 1.000 25.89694 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B CE 1
+ATOM 2322 N NZ . LYS B 1 63 ? 11.435 31.541 12.497 1.000 28.65733 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B NZ 1
+ATOM 2323 N N . LYS B 1 64 ? 10.503 38.362 10.697 1.000 19.58394 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B N 1
+ATOM 2324 C CA . LYS B 1 64 ? 10.626 39.785 10.410 1.000 19.16460 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B CA 1
+ATOM 2325 C C . LYS B 1 64 ? 10.886 39.982 8.921 1.000 19.39347 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B C 1
+ATOM 2326 O O . LYS B 1 64 ? 11.588 39.190 8.290 1.000 18.03437 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B O 1
+ATOM 2327 C CB . LYS B 1 64 ? 11.775 40.380 11.225 1.000 20.23769 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B CB 1
+ATOM 2328 C CG . LYS B 1 64 ? 11.550 40.347 12.733 1.000 30.82498 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B CG 1
+ATOM 2329 C CD . LYS B 1 64 ? 12.755 40.895 13.485 1.000 36.42821 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B CD 1
+ATOM 2330 C CE . LYS B 1 64 ? 12.895 42.398 13.303 1.000 46.27602 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B CE 1
+ATOM 2331 N NZ . LYS B 1 64 ? 11.803 43.150 13.987 1.000 55.01183 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B NZ 1
+ATOM 2332 N N . TRP B 1 65 ? 10.297 41.037 8.349 1.000 18.35281 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B N 1
+ATOM 2333 C CA . TRP B 1 65 ? 10.478 41.262 6.918 1.000 17.61000 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CA 1
+ATOM 2334 C C . TRP B 1 65 ? 11.947 41.425 6.556 1.000 14.33382 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B C 1
+ATOM 2335 O O . TRP B 1 65 ? 12.363 41.000 5.470 1.000 14.16130 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B O 1
+ATOM 2336 C CB . TRP B 1 65 ? 9.652 42.460 6.439 1.000 15.54452 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CB 1
+ATOM 2337 C CG . TRP B 1 65 ? 10.196 43.794 6.846 1.000 17.22032 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CG 1
+ATOM 2338 C CD1 . TRP B 1 65 ? 9.780 44.565 7.894 1.000 15.42237 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CD1 1
+ATOM 2339 C CD2 . TRP B 1 65 ? 11.258 44.520 6.215 1.000 17.01131 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CD2 1
+ATOM 2340 N NE1 . TRP B 1 65 ? 10.515 45.723 7.953 1.000 22.74559 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B NE1 1
+ATOM 2341 C CE2 . TRP B 1 65 ? 11.427 45.721 6.930 1.000 22.11453 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CE2 1
+ATOM 2342 C CE3 . TRP B 1 65 ? 12.074 44.275 5.104 1.000 18.48607 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CE3 1
+ATOM 2343 C CZ2 . TRP B 1 65 ? 12.385 46.670 6.579 1.000 23.96224 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CZ2 1
+ATOM 2344 C CZ3 . TRP B 1 65 ? 13.024 45.219 4.759 1.000 20.55892 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CZ3 1
+ATOM 2345 C CH2 . TRP B 1 65 ? 13.170 46.401 5.493 1.000 21.64940 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CH2 1
+ATOM 2346 N N . GLN B 1 66 ? 12.747 42.033 7.441 1.000 15.76149 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B N 1
+ATOM 2347 C CA . GLN B 1 66 ? 14.173 42.179 7.163 1.000 15.90821 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B CA 1
+ATOM 2348 C C . GLN B 1 66 ? 14.829 40.819 6.988 1.000 18.61680 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B C 1
+ATOM 2349 O O . GLN B 1 66 ? 15.683 40.639 6.112 1.000 17.07601 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B O 1
+ATOM 2350 C CB . GLN B 1 66 ? 14.865 42.953 8.289 1.000 17.72925 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B CB 1
+ATOM 2351 C CG . GLN B 1 66 ? 14.406 44.393 8.459 1.000 22.87872 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B CG 1
+ATOM 2352 C CD . GLN B 1 66 ? 13.314 44.545 9.500 1.000 21.18197 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B CD 1
+ATOM 2353 O OE1 . GLN B 1 66 ? 12.544 43.618 9.751 1.000 21.61791 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B OE1 1
+ATOM 2354 N NE2 . GLN B 1 66 ? 13.245 45.722 10.117 1.000 24.60847 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B NE2 1
+ATOM 2355 N N . PHE B 1 67 ? 14.433 39.847 7.812 1.000 16.84723 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B N 1
+ATOM 2356 C CA . PHE B 1 67 ? 14.980 38.499 7.707 1.000 14.99860 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CA 1
+ATOM 2357 C C . PHE B 1 67 ? 14.609 37.864 6.372 1.000 16.28635 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B C 1
+ATOM 2358 O O . PHE B 1 67 ? 15.477 37.359 5.650 1.000 15.00326 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B O 1
+ATOM 2359 C CB . PHE B 1 67 ? 14.467 37.657 8.877 1.000 15.01956 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CB 1
+ATOM 2360 C CG . PHE B 1 67 ? 14.992 36.253 8.902 1.000 16.82738 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CG 1
+ATOM 2361 C CD1 . PHE B 1 67 ? 16.212 35.964 9.495 1.000 18.63636 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CD1 1
+ATOM 2362 C CD2 . PHE B 1 67 ? 14.255 35.215 8.359 1.000 17.62235 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CD2 1
+ATOM 2363 C CE1 . PHE B 1 67 ? 16.692 34.664 9.528 1.000 22.10905 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CE1 1
+ATOM 2364 C CE2 . PHE B 1 67 ? 14.731 33.914 8.389 1.000 20.99212 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CE2 1
+ATOM 2365 C CZ . PHE B 1 67 ? 15.950 33.640 8.975 1.000 21.64722 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CZ 1
+ATOM 2366 N N . SER B 1 68 ? 13.318 37.881 6.023 1.000 14.08449 ? ? ? ? ? ? 68 SER B N 1
+ATOM 2367 C CA . SER B 1 68 ? 12.892 37.314 4.746 1.000 13.04309 ? ? ? ? ? ? 68 SER B CA 1
+ATOM 2368 C C . SER B 1 68 ? 13.597 37.988 3.580 1.000 13.83446 ? ? ? ? ? ? 68 SER B C 1
+ATOM 2369 O O . SER B 1 68 ? 14.058 37.314 2.652 1.000 12.30736 ? ? ? ? ? ? 68 SER B O 1
+ATOM 2370 C CB . SER B 1 68 ? 11.378 37.448 4.591 1.000 15.01458 ? ? ? ? ? ? 68 SER B CB 1
+ATOM 2371 O OG . SER B 1 68 ? 10.712 36.807 5.662 1.000 16.12476 ? ? ? ? ? ? 68 SER B OG 1
+ATOM 2372 N N . ALA B 1 69 ? 13.689 39.320 3.609 1.000 14.43133 ? ? ? ? ? ? 69 ALA B N 1
+ATOM 2373 C CA . ALA B 1 69 ? 14.358 40.034 2.527 1.000 13.52263 ? ? ? ? ? ? 69 ALA B CA 1
+ATOM 2374 C C . ALA B 1 69 ? 15.825 39.632 2.429 1.000 13.11935 ? ? ? ? ? ? 69 ALA B C 1
+ATOM 2375 O O . ALA B 1 69 ? 16.361 39.484 1.322 1.000 13.15110 ? ? ? ? ? ? 69 ALA B O 1
+ATOM 2376 C CB . ALA B 1 69 ? 14.212 41.543 2.726 1.000 13.81344 ? ? ? ? ? ? 69 ALA B CB 1
+ATOM 2377 N N . GLN B 1 70 ? 16.488 39.436 3.576 1.000 12.96231 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B N 1
+ATOM 2378 C CA . GLN B 1 70 ? 17.885 39.014 3.557 1.000 14.48079 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B CA 1
+ATOM 2379 C C . GLN B 1 70 ? 18.031 37.604 3.005 1.000 14.92062 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B C 1
+ATOM 2380 O O . GLN B 1 70 ? 18.974 37.324 2.258 1.000 15.57687 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B O 1
+ATOM 2381 C CB . GLN B 1 70 ? 18.485 39.127 4.961 1.000 15.22873 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B CB 1
+ATOM 2382 C CG . GLN B 1 70 ? 18.686 40.561 5.402 1.000 16.30213 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B CG 1
+ATOM 2383 C CD . GLN B 1 70 ? 18.826 40.714 6.902 1.000 18.65553 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B CD 1
+ATOM 2384 O OE1 . GLN B 1 70 ? 18.483 39.811 7.669 1.000 17.35974 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B OE1 1
+ATOM 2385 N NE2 . GLN B 1 70 ? 19.330 41.868 7.329 1.000 20.29153 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B NE2 1
+ATOM 2386 N N . ILE B 1 71 ? 17.111 36.705 3.354 1.000 13.53519 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B N 1
+ATOM 2387 C CA . ILE B 1 71 ? 17.161 35.345 2.821 1.000 14.08437 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B CA 1
+ATOM 2388 C C . ILE B 1 71 ? 16.996 35.358 1.306 1.000 13.84784 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B C 1
+ATOM 2389 O O . ILE B 1 71 ? 17.782 34.747 0.569 1.000 14.02079 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B O 1
+ATOM 2390 C CB . ILE B 1 71 ? 16.100 34.462 3.502 1.000 12.75568 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B CB 1
+ATOM 2391 C CG1 . ILE B 1 71 ? 16.493 34.167 4.948 1.000 26.11041 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B CG1 1
+ATOM 2392 C CG2 . ILE B 1 71 ? 15.885 33.176 2.713 1.000 15.58450 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B CG2 1
+ATOM 2393 C CD1 . ILE B 1 71 ? 17.874 33.639 5.073 1.000 28.64089 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B CD1 1
+ATOM 2394 N N . TYR B 1 72 ? 15.963 36.046 0.817 1.000 12.91584 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B N 1
+ATOM 2395 C CA . TYR B 1 72 ? 15.749 36.130 -0.625 1.000 12.03934 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CA 1
+ATOM 2396 C C . TYR B 1 72 ? 16.958 36.738 -1.315 1.000 13.51095 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B C 1
+ATOM 2397 O O . TYR B 1 72 ? 17.465 36.194 -2.305 1.000 13.39352 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B O 1
+ATOM 2398 C CB . TYR B 1 72 ? 14.533 37.005 -0.911 1.000 14.85828 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CB 1
+ATOM 2399 C CG . TYR B 1 72 ? 13.199 36.309 -1.000 1.000 16.02203 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CG 1
+ATOM 2400 C CD1 . TYR B 1 72 ? 12.478 35.994 0.141 1.000 20.30336 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CD1 1
+ATOM 2401 C CD2 . TYR B 1 72 ? 12.638 36.013 -2.231 1.000 16.07929 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CD2 1
+ATOM 2402 C CE1 . TYR B 1 72 ? 11.240 35.386 0.058 1.000 22.03974 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CE1 1
+ATOM 2403 C CE2 . TYR B 1 72 ? 11.405 35.402 -2.329 1.000 20.85441 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CE2 1
+ATOM 2404 C CZ . TYR B 1 72 ? 10.712 35.090 -1.181 1.000 22.19062 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CZ 1
+ATOM 2405 O OH . TYR B 1 72 ? 9.477 34.486 -1.277 1.000 29.34862 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B OH 1
+ATOM 2406 N N . LYS B 1 73 ? 17.425 37.886 -0.817 1.000 13.01484 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B N 1
+ATOM 2407 C CA . LYS B 1 73 ? 18.510 38.590 -1.492 1.000 12.44595 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B CA 1
+ATOM 2408 C C . LYS B 1 73 ? 19.795 37.770 -1.502 1.000 14.87353 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B C 1
+ATOM 2409 O O . LYS B 1 73 ? 20.474 37.683 -2.532 1.000 13.84453 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B O 1
+ATOM 2410 C CB . LYS B 1 73 ? 18.744 39.953 -0.837 1.000 13.22123 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B CB 1
+ATOM 2411 C CG . LYS B 1 73 ? 17.782 41.045 -1.297 1.000 13.06181 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B CG 1
+ATOM 2412 C CD . LYS B 1 73 ? 17.716 42.197 -0.289 1.000 16.15477 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B CD 1
+ATOM 2413 C CE . LYS B 1 73 ? 19.097 42.708 0.085 1.000 16.19926 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B CE 1
+ATOM 2414 N NZ . LYS B 1 73 ? 19.851 43.233 -1.091 1.000 15.81360 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B NZ 1
+ATOM 2415 N N . THR B 1 74 ? 20.157 37.165 -0.371 1.000 13.08963 ? ? ? ? ? ? 74 THR B N 1
+ATOM 2416 C CA . THR B 1 74 ? 21.432 36.455 -0.340 1.000 12.79903 ? ? ? ? ? ? 74 THR B CA 1
+ATOM 2417 C C . THR B 1 74 ? 21.364 35.160 -1.138 1.000 14.01143 ? ? ? ? ? ? 74 THR B C 1
+ATOM 2418 O O . THR B 1 74 ? 22.317 34.816 -1.842 1.000 14.42723 ? ? ? ? ? ? 74 THR B O 1
+ATOM 2419 C CB . THR B 1 74 ? 21.936 36.223 1.088 1.000 14.37983 ? ? ? ? ? ? 74 THR B CB 1
+ATOM 2420 O OG1 . THR B 1 74 ? 20.966 35.490 1.841 1.000 14.46165 ? ? ? ? ? ? 74 THR B OG1 1
+ATOM 2421 C CG2 . THR B 1 74 ? 22.222 37.555 1.770 1.000 16.60423 ? ? ? ? ? ? 74 THR B CG2 1
+ATOM 2422 N N . PHE B 1 75 ? 20.245 34.434 -1.065 1.000 11.27360 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B N 1
+ATOM 2423 C CA . PHE B 1 75 ? 20.131 33.233 -1.882 1.000 11.60833 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CA 1
+ATOM 2424 C C . PHE B 1 75 ? 20.190 33.575 -3.364 1.000 13.34483 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B C 1
+ATOM 2425 O O . PHE B 1 75 ? 20.923 32.942 -4.129 1.000 12.84081 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B O 1
+ATOM 2426 C CB . PHE B 1 75 ? 18.847 32.463 -1.581 1.000 11.77095 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CB 1
+ATOM 2427 C CG . PHE B 1 75 ? 18.645 31.300 -2.506 1.000 11.31004 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CG 1
+ATOM 2428 C CD1 . PHE B 1 75 ? 19.391 30.145 -2.345 1.000 13.24914 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CD1 1
+ATOM 2429 C CD2 . PHE B 1 75 ? 17.751 31.379 -3.560 1.000 13.46160 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CD2 1
+ATOM 2430 C CE1 . PHE B 1 75 ? 19.236 29.077 -3.200 1.000 12.82707 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CE1 1
+ATOM 2431 C CE2 . PHE B 1 75 ? 17.599 30.317 -4.424 1.000 13.62381 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CE2 1
+ATOM 2432 C CZ . PHE B 1 75 ? 18.333 29.164 -4.237 1.000 14.06041 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CZ 1
+ATOM 2433 N N . LEU B 1 76 ? 19.427 34.585 -3.784 1.000 11.79096 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B N 1
+ATOM 2434 C CA . LEU B 1 76 ? 19.331 34.894 -5.207 1.000 10.87160 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B CA 1
+ATOM 2435 C C . LEU B 1 76 ? 20.637 35.452 -5.753 1.000 13.55079 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B C 1
+ATOM 2436 O O . LEU B 1 76 ? 21.015 35.143 -6.887 1.000 13.74707 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B O 1
+ATOM 2437 C CB . LEU B 1 76 ? 18.165 35.848 -5.470 1.000 12.22189 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B CB 1
+ATOM 2438 C CG . LEU B 1 76 ? 16.765 35.262 -5.263 1.000 12.33422 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B CG 1
+ATOM 2439 C CD1 . LEU B 1 76 ? 15.728 36.381 -5.270 1.000 15.68736 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B CD1 1
+ATOM 2440 C CD2 . LEU B 1 76 ? 16.438 34.205 -6.302 1.000 15.17798 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B CD2 1
+ATOM 2441 N N . LYS B 1 77 ? 21.335 36.283 -4.975 1.000 14.21401 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B N 1
+ATOM 2442 C CA . LYS B 1 77 ? 22.629 36.783 -5.436 1.000 13.95372 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B CA 1
+ATOM 2443 C C . LYS B 1 77 ? 23.669 35.670 -5.485 1.000 13.87642 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B C 1
+ATOM 2444 O O . LYS B 1 77 ? 24.401 35.541 -6.471 1.000 13.68385 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B O 1
+ATOM 2445 C CB . LYS B 1 77 ? 23.113 37.967 -4.593 1.000 15.15728 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B CB 1
+ATOM 2446 C CG . LYS B 1 77 ? 24.519 38.427 -4.981 1.000 15.90895 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B CG 1
+ATOM 2447 C CD . LYS B 1 77 ? 24.730 39.899 -4.704 1.000 17.15487 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B CD 1
+ATOM 2448 C CE . LYS B 1 77 ? 26.204 40.267 -4.768 1.000 20.54242 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B CE 1
+ATOM 2449 N NZ . LYS B 1 77 ? 26.774 40.110 -6.134 1.000 23.35207 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B NZ 1
+ATOM 2450 N N . CYS B 1 78 ? 23.740 34.838 -4.445 1.000 14.05335 ? ? ? ? ? ? 78 CYS B N 1
+ATOM 2451 C CA . CYS B 1 78 ? 24.668 33.710 -4.481 1.000 13.40450 ? ? ? ? ? ? 78 CYS B CA 1
+ATOM 2452 C C . CYS B 1 78 ? 24.381 32.801 -5.671 1.000 12.87907 ? ? ? ? ? ? 78 CYS B C 1
+ATOM 2453 O O . CYS B 1 78 ? 25.287 32.463 -6.442 1.000 14.24357 ? ? ? ? ? ? 78 CYS B O 1
+ATOM 2454 C CB . CYS B 1 78 ? 24.602 32.916 -3.177 1.000 14.05307 ? ? ? ? ? ? 78 CYS B CB 1
+ATOM 2455 S SG . CYS B 1 78 ? 25.434 33.694 -1.769 1.000 16.59512 ? ? ? ? ? ? 78 CYS B SG 1
+ATOM 2456 N N . ALA B 1 79 ? 23.118 32.407 -5.847 1.000 12.17054 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B N 1
+ATOM 2457 C CA . ALA B 1 79 ? 22.784 31.483 -6.926 1.000 10.96970 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B CA 1
+ATOM 2458 C C . ALA B 1 79 ? 23.090 32.092 -8.286 1.000 12.67960 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B C 1
+ATOM 2459 O O . ALA B 1 79 ? 23.696 31.442 -9.143 1.000 13.07146 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B O 1
+ATOM 2460 C CB . ALA B 1 79 ? 21.313 31.077 -6.832 1.000 13.21700 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B CB 1
+ATOM 2461 N N . SER B 1 80 ? 22.680 33.345 -8.502 1.000 12.16151 ? ? ? ? ? ? 80 SER B N 1
+ATOM 2462 C CA . SER B 1 80 ? 22.880 33.955 -9.812 1.000 11.18756 ? ? ? ? ? ? 80 SER B CA 1
+ATOM 2463 C C . SER B 1 80 ? 24.355 34.217 -10.087 1.000 13.16577 ? ? ? ? ? ? 80 SER B C 1
+ATOM 2464 O O . SER B 1 80 ? 24.821 34.009 -11.213 1.000 12.86324 ? ? ? ? ? ? 80 SER B O 1
+ATOM 2465 C CB . SER B 1 80 ? 22.045 35.229 -9.958 1.000 13.93171 ? ? ? ? ? ? 80 SER B CB 1
+ATOM 2466 O OG . SER B 1 80 ? 22.385 36.205 -8.994 1.000 17.59169 ? ? ? ? ? ? 80 SER B OG 1
+ATOM 2467 N N . ASP B 1 81 ? 25.107 34.668 -9.079 1.000 12.64550 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B N 1
+ATOM 2468 C CA . ASP B 1 81 ? 26.542 34.866 -9.273 1.000 11.98374 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B CA 1
+ATOM 2469 C C . ASP B 1 81 ? 27.241 33.550 -9.601 1.000 13.26265 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B C 1
+ATOM 2470 O O . ASP B 1 81 ? 28.143 33.513 -10.445 1.000 13.75889 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B O 1
+ATOM 2471 C CB . ASP B 1 81 ? 27.172 35.505 -8.036 1.000 14.66792 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B CB 1
+ATOM 2472 C CG . ASP B 1 81 ? 26.872 36.992 -7.909 1.000 16.83305 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B CG 1
+ATOM 2473 O OD1 . ASP B 1 81 ? 26.212 37.572 -8.799 1.000 23.37264 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B OD1 1
+ATOM 2474 O OD2 . ASP B 1 81 ? 27.314 37.584 -6.903 1.000 18.93688 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B OD2 1
+ATOM 2475 N N . ILE B 1 82 ? 26.855 32.461 -8.932 1.000 12.55409 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B N 1
+ATOM 2476 C CA . ILE B 1 82 ? 27.496 31.175 -9.192 1.000 10.99440 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B CA 1
+ATOM 2477 C C . ILE B 1 82 ? 27.128 30.657 -10.576 1.000 11.48253 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B C 1
+ATOM 2478 O O . ILE B 1 82 ? 27.984 30.148 -11.310 1.000 13.51820 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B O 1
+ATOM 2479 C CB . ILE B 1 82 ? 27.182 30.173 -8.065 1.000 11.96781 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B CB 1
+ATOM 2480 C CG1 . ILE B 1 82 ? 27.880 30.619 -6.776 1.000 13.33356 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B CG1 1
+ATOM 2481 C CG2 . ILE B 1 82 ? 27.638 28.775 -8.440 1.000 13.65918 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B CG2 1
+ATOM 2482 C CD1 . ILE B 1 82 ? 27.411 29.902 -5.507 1.000 13.36095 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B CD1 1
+ATOM 2483 N N . ILE B 1 83 ? 25.856 30.799 -10.966 1.000 12.50728 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B N 1
+ATOM 2484 C CA . ILE B 1 83 ? 25.435 30.427 -12.316 1.000 11.96396 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B CA 1
+ATOM 2485 C C . ILE B 1 83 ? 26.270 31.161 -13.358 1.000 13.76330 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B C 1
+ATOM 2486 O O . ILE B 1 83 ? 26.808 30.552 -14.291 1.000 13.39069 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B O 1
+ATOM 2487 C CB . ILE B 1 83 ? 23.932 30.698 -12.506 1.000 12.48503 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B CB 1
+ATOM 2488 C CG1 . ILE B 1 83 ? 23.092 29.695 -11.714 1.000 13.33147 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B CG1 1
+ATOM 2489 C CG2 . ILE B 1 83 ? 23.580 30.658 -13.983 1.000 13.95983 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B CG2 1
+ATOM 2490 C CD1 . ILE B 1 83 ? 21.647 30.116 -11.543 1.000 15.65116 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B CD1 1
+ATOM 2491 N N . ARG B 1 84 ? 26.380 32.487 -13.227 1.000 12.82538 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B N 1
+ATOM 2492 C CA . ARG B 1 84 ? 27.153 33.243 -14.209 1.000 13.18678 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B CA 1
+ATOM 2493 C C . ARG B 1 84 ? 28.619 32.835 -14.174 1.000 13.92143 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B C 1
+ATOM 2494 O O . ARG B 1 84 ? 29.276 32.760 -15.220 1.000 14.70204 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B O 1
+ATOM 2495 C CB . ARG B 1 84 ? 26.997 34.752 -13.981 1.000 14.30738 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B CB 1
+ATOM 2496 C CG . ARG B 1 84 ? 25.597 35.302 -14.288 1.000 16.18018 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B CG 1
+ATOM 2497 C CD . ARG B 1 84 ? 25.537 36.823 -14.120 1.000 20.97340 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B CD 1
+ATOM 2498 N NE . ARG B 1 84 ? 25.511 37.218 -12.712 1.000 25.10326 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B NE 1
+ATOM 2499 C CZ . ARG B 1 84 ? 24.414 37.583 -12.052 1.000 22.35881 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B CZ 1
+ATOM 2500 N NH1 . ARG B 1 84 ? 23.239 37.614 -12.665 1.000 21.15951 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B NH1 1
+ATOM 2501 N NH2 . ARG B 1 84 ? 24.495 37.916 -10.773 1.000 23.78834 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B NH2 1
+ATOM 2502 N N . ASP B 1 85 ? 29.141 32.538 -12.981 1.000 13.69836 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B N 1
+ATOM 2503 C CA . ASP B 1 85 ? 30.540 32.141 -12.852 1.000 13.24589 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B CA 1
+ATOM 2504 C C . ASP B 1 85 ? 30.819 30.835 -13.587 1.000 14.27091 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B C 1
+ATOM 2505 O O . ASP B 1 85 ? 31.912 30.648 -14.133 1.000 16.02497 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B O 1
+ATOM 2506 C CB . ASP B 1 85 ? 30.879 32.006 -11.365 1.000 13.27946 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B CB 1
+ATOM 2507 C CG . ASP B 1 85 ? 32.364 32.079 -11.094 1.000 16.20918 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B CG 1
+ATOM 2508 O OD1 . ASP B 1 85 ? 33.040 32.928 -11.713 1.000 16.71886 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B OD1 1
+ATOM 2509 O OD2 . ASP B 1 85 ? 32.847 31.306 -10.244 1.000 17.05565 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B OD2 1
+ATOM 2510 N N . GLU B 1 86 ? 29.846 29.930 -13.619 1.000 13.15457 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B N 1
+ATOM 2511 C CA . GLU B 1 86 ? 29.963 28.660 -14.317 1.000 13.39937 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B CA 1
+ATOM 2512 C C . GLU B 1 86 ? 29.575 28.755 -15.786 1.000 15.16796 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B C 1
+ATOM 2513 O O . GLU B 1 86 ? 29.465 27.723 -16.452 1.000 18.38600 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B O 1
+ATOM 2514 C CB . GLU B 1 86 ? 29.120 27.588 -13.617 1.000 15.29051 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B CB 1
+ATOM 2515 C CG . GLU B 1 86 ? 29.727 27.049 -12.335 1.000 17.40657 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B CG 1
+ATOM 2516 C CD . GLU B 1 86 ? 30.877 26.094 -12.594 1.000 18.01350 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B CD 1
+ATOM 2517 O OE1 . GLU B 1 86 ? 31.060 25.677 -13.758 1.000 20.71364 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B OE1 1
+ATOM 2518 O OE2 . GLU B 1 86 ? 31.590 25.754 -11.629 1.000 18.63433 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B OE2 1
+ATOM 2519 N N . GLY B 1 87 ? 29.360 29.962 -16.301 1.000 13.90680 ? ? ? ? ? ? 87 GLY B N 1
+ATOM 2520 C CA . GLY B 1 87 ? 29.083 30.139 -17.712 1.000 14.66481 ? ? ? ? ? ? 87 GLY B CA 1
+ATOM 2521 C C . GLY B 1 87 ? 27.638 29.951 -18.113 1.000 14.89006 ? ? ? ? ? ? 87 GLY B C 1
+ATOM 2522 O O . GLY B 1 87 ? 27.343 29.916 -19.313 1.000 19.16050 ? ? ? ? ? ? 87 GLY B O 1
+ATOM 2523 N N . GLY B 1 88 ? 26.729 29.820 -17.153 1.000 13.24169 ? ? ? ? ? ? 88 GLY B N 1
+ATOM 2524 C CA . GLY B 1 88 ? 25.326 29.727 -17.485 1.000 14.78641 ? ? ? ? ? ? 88 GLY B CA 1
+ATOM 2525 C C . GLY B 1 88 ? 24.733 31.075 -17.846 1.000 14.22335 ? ? ? ? ? ? 88 GLY B C 1
+ATOM 2526 O O . GLY B 1 88 ? 25.227 32.129 -17.451 1.000 16.90338 ? ? ? ? ? ? 88 GLY B O 1
+ATOM 2527 N N . ASN B 1 89 ? 23.636 31.029 -18.589 1.000 12.61015 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B N 1
+ATOM 2528 C CA . ASN B 1 89 ? 22.904 32.221 -18.999 1.000 13.63092 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B CA 1
+ATOM 2529 C C . ASN B 1 89 ? 21.587 32.258 -18.243 1.000 14.51368 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B C 1
+ATOM 2530 O O . ASN B 1 89 ? 20.754 31.361 -18.402 1.000 15.01382 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B O 1
+ATOM 2531 C CB . ASN B 1 89 ? 22.630 32.198 -20.503 1.000 14.99163 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B CB 1
+ATOM 2532 C CG . ASN B 1 89 ? 23.825 32.646 -21.320 1.000 28.44361 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B CG 1
+ATOM 2533 O OD1 . ASN B 1 89 ? 23.885 33.787 -21.775 1.000 39.82114 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B OD1 1
+ATOM 2534 N ND2 . ASN B 1 89 ? 24.787 31.750 -21.504 1.000 34.47721 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B ND2 1
+ATOM 2535 N N . ILE B 1 90 ? 21.393 33.294 -17.429 1.000 13.76142 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B N 1
+ATOM 2536 C CA . ILE B 1 90 ? 20.154 33.406 -16.671 1.000 13.57980 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CA 1
+ATOM 2537 C C . ILE B 1 90 ? 19.034 33.816 -17.611 1.000 15.74355 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B C 1
+ATOM 2538 O O . ILE B 1 90 ? 19.097 34.864 -18.264 1.000 19.14220 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B O 1
+ATOM 2539 C CB . ILE B 1 90 ? 20.301 34.373 -15.496 1.000 14.43838 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CB 1
+ATOM 2540 C CG1 . ILE B 1 90 ? 21.288 33.785 -14.488 1.000 19.45187 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CG1 1
+ATOM 2541 C CG2 . ILE B 1 90 ? 18.936 34.613 -14.845 1.000 13.73683 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CG2 1
+ATOM 2542 C CD1 . ILE B 1 90 ? 21.648 34.717 -13.381 1.000 26.43473 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CD1 1
+ATOM 2543 N N . THR B 1 91 ? 18.004 32.985 -17.687 1.000 14.90275 ? ? ? ? ? ? 91 THR B N 1
+ATOM 2544 C CA . THR B 1 91 ? 16.942 33.155 -18.663 1.000 14.26124 ? ? ? ? ? ? 91 THR B CA 1
+ATOM 2545 C C . THR B 1 91 ? 15.597 33.528 -18.054 1.000 17.03377 ? ? ? ? ? ? 91 THR B C 1
+ATOM 2546 O O . THR B 1 91 ? 14.695 33.928 -18.798 1.000 22.48709 ? ? ? ? ? ? 91 THR B O 1
+ATOM 2547 C CB . THR B 1 91 ? 16.792 31.873 -19.498 1.000 17.22027 ? ? ? ? ? ? 91 THR B CB 1
+ATOM 2548 O OG1 . THR B 1 91 ? 16.785 30.738 -18.625 1.000 19.39105 ? ? ? ? ? ? 91 THR B OG1 1
+ATOM 2549 C CG2 . THR B 1 91 ? 17.950 31.734 -20.475 1.000 21.36991 ? ? ? ? ? ? 91 THR B CG2 1
+ATOM 2550 N N . ALA B 1 92 ? 15.436 33.427 -16.736 1.000 14.02393 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B N 1
+ATOM 2551 C CA . ALA B 1 92 ? 14.185 33.814 -16.099 1.000 15.86564 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B CA 1
+ATOM 2552 C C . ALA B 1 92 ? 14.441 34.063 -14.624 1.000 15.74132 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B C 1
+ATOM 2553 O O . ALA B 1 92 ? 15.348 33.474 -14.030 1.000 13.98982 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B O 1
+ATOM 2554 C CB . ALA B 1 92 ? 13.115 32.726 -16.254 1.000 16.33582 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B CB 1
+ATOM 2555 N N . TYR B 1 93 ? 13.629 34.949 -14.045 1.000 17.62209 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B N 1
+ATOM 2556 C CA . TYR B 1 93 ? 13.628 35.211 -12.611 1.000 17.72345 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CA 1
+ATOM 2557 C C . TYR B 1 93 ? 12.205 35.488 -12.150 1.000 18.33292 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B C 1
+ATOM 2558 O O . TYR B 1 93 ? 11.496 36.287 -12.768 1.000 20.50784 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B O 1
+ATOM 2559 C CB . TYR B 1 93 ? 14.501 36.416 -12.235 1.000 17.58679 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CB 1
+ATOM 2560 C CG . TYR B 1 93 ? 14.155 36.888 -10.844 1.000 17.01625 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CG 1
+ATOM 2561 C CD1 . TYR B 1 93 ? 14.386 36.071 -9.753 1.000 17.80428 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CD1 1
+ATOM 2562 C CD2 . TYR B 1 93 ? 13.541 38.121 -10.626 1.000 18.21260 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CD2 1
+ATOM 2563 C CE1 . TYR B 1 93 ? 14.042 36.459 -8.478 1.000 16.36126 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CE1 1
+ATOM 2564 C CE2 . TYR B 1 93 ? 13.193 38.519 -9.344 1.000 21.09606 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CE2 1
+ATOM 2565 C CZ . TYR B 1 93 ? 13.455 37.683 -8.278 1.000 19.91133 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CZ 1
+ATOM 2566 O OH . TYR B 1 93 ? 13.117 38.048 -6.997 1.000 22.21669 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B OH 1
+ATOM 2567 N N . ASP B 1 94 ? 11.795 34.852 -11.055 1.000 17.15087 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B N 1
+ATOM 2568 C CA . ASP B 1 94 ? 10.474 35.107 -10.485 1.000 18.62981 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B CA 1
+ATOM 2569 C C . ASP B 1 94 ? 10.521 34.784 -9.000 1.000 20.45498 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B C 1
+ATOM 2570 O O . ASP B 1 94 ? 10.618 33.614 -8.622 1.000 19.80763 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B O 1
+ATOM 2571 C CB . ASP B 1 94 ? 9.413 34.264 -11.183 1.000 18.39761 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B CB 1
+ATOM 2572 C CG . ASP B 1 94 ? 8.036 34.433 -10.566 1.000 23.17497 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B CG 1
+ATOM 2573 O OD1 . ASP B 1 94 ? 7.784 35.482 -9.938 1.000 25.99778 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B OD1 1
+ATOM 2574 O OD2 . ASP B 1 94 ? 7.210 33.506 -10.699 1.000 29.58979 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B OD2 1
+ATOM 2575 N N . GLY B 1 95 ? 10.446 35.816 -8.165 1.000 21.67122 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B N 1
+ATOM 2576 C CA . GLY B 1 95 ? 10.311 35.634 -6.735 1.000 22.33184 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B CA 1
+ATOM 2577 C C . GLY B 1 95 ? 11.500 34.974 -6.074 1.000 16.22218 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B C 1
+ATOM 2578 O O . GLY B 1 95 ? 12.530 35.611 -5.848 1.000 20.63785 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B O 1
+ATOM 2579 N N . ASP B 1 96 ? 11.364 33.687 -5.755 1.000 19.40955 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B N 1
+ATOM 2580 C CA . ASP B 1 96 ? 12.429 32.934 -5.111 1.000 21.04287 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B CA 1
+ATOM 2581 C C . ASP B 1 96 ? 13.110 31.959 -6.064 1.000 19.97302 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B C 1
+ATOM 2582 O O . ASP B 1 96 ? 13.827 31.063 -5.609 1.000 19.38934 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B O 1
+ATOM 2583 C CB . ASP B 1 96 ? 11.896 32.203 -3.878 1.000 27.59064 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B CB 1
+ATOM 2584 C CG . ASP B 1 96 ? 10.710 31.302 -4.194 1.000 28.69912 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B CG 1
+ATOM 2585 O OD1 . ASP B 1 96 ? 10.290 31.227 -5.370 1.000 29.72874 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B OD1 1
+ATOM 2586 O OD2 . ASP B 1 96 ? 10.188 30.667 -3.253 1.000 48.33460 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B OD2 1
+ATOM 2587 N N . ARG B 1 97 ? 12.912 32.119 -7.375 1.000 15.44614 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B N 1
+ATOM 2588 C CA . ARG B 1 97 ? 13.343 31.119 -8.346 1.000 15.00956 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CA 1
+ATOM 2589 C C . ARG B 1 97 ? 14.117 31.757 -9.489 1.000 17.13675 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B C 1
+ATOM 2590 O O . ARG B 1 97 ? 13.736 32.816 -9.999 1.000 16.75659 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B O 1
+ATOM 2591 C CB . ARG B 1 97 ? 12.144 30.361 -8.926 1.000 19.65294 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CB 1
+ATOM 2592 C CG . ARG B 1 97 ? 12.530 29.218 -9.847 1.000 25.32972 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CG 1
+ATOM 2593 C CD . ARG B 1 97 ? 11.388 28.233 -10.012 1.000 36.18546 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CD 1
+ATOM 2594 N NE . ARG B 1 97 ? 10.692 28.402 -11.282 1.000 34.95541 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B NE 1
+ATOM 2595 C CZ . ARG B 1 97 ? 9.785 27.551 -11.748 1.000 46.45239 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CZ 1
+ATOM 2596 N NH1 . ARG B 1 97 ? 9.467 26.474 -11.039 1.000 43.33128 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B NH1 1
+ATOM 2597 N NH2 . ARG B 1 97 ? 9.199 27.770 -12.918 1.000 34.80979 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B NH2 1
+ATOM 2598 N N A VAL B 1 98 ? 15.199 31.085 -9.894 0.500 14.52862 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B N 1
+ATOM 2599 N N B VAL B 1 98 ? 15.205 31.103 -9.895 0.500 14.53034 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B N 1
+ATOM 2600 C CA A VAL B 1 98 ? 16.063 31.509 -10.989 0.500 13.87656 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CA 1
+ATOM 2601 C CA B VAL B 1 98 ? 16.024 31.554 -11.012 0.500 13.82710 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CA 1
+ATOM 2602 C C A VAL B 1 98 ? 16.165 30.367 -11.988 0.500 14.41250 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B C 1
+ATOM 2603 C C B VAL B 1 98 ? 16.210 30.397 -11.984 0.500 14.46772 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B C 1
+ATOM 2604 O O A VAL B 1 98 ? 16.302 29.203 -11.598 0.500 13.76638 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B O 1
+ATOM 2605 O O B VAL B 1 98 ? 16.422 29.251 -11.571 0.500 13.47851 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B O 1
+ATOM 2606 C CB A VAL B 1 98 ? 17.473 31.873 -10.478 0.500 13.28195 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CB 1
+ATOM 2607 C CB B VAL B 1 98 ? 17.385 32.119 -10.545 0.500 14.68182 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CB 1
+ATOM 2608 C CG1 A VAL B 1 98 ? 18.351 32.383 -11.620 0.500 16.91131 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CG1 1
+ATOM 2609 C CG1 B VAL B 1 98 ? 18.179 31.074 -9.791 0.500 14.56750 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CG1 1
+ATOM 2610 C CG2 A VAL B 1 98 ? 17.391 32.903 -9.380 0.500 13.50445 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CG2 1
+ATOM 2611 C CG2 B VAL B 1 98 ? 18.187 32.642 -11.731 0.500 16.73866 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CG2 1
+HETATM 2612 N N . MSE B 1 99 ? 16.122 30.704 -13.274 1.000 11.72986 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B N 1
+HETATM 2613 C CA . MSE B 1 99 ? 16.300 29.728 -14.339 1.000 12.69027 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B CA 1
+HETATM 2614 C C . MSE B 1 99 ? 17.532 30.090 -15.157 1.000 14.80130 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B C 1
+HETATM 2615 O O . MSE B 1 99 ? 17.752 31.269 -15.479 1.000 14.92154 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B O 1
+HETATM 2616 C CB . MSE B 1 99 ? 15.085 29.746 -15.262 1.000 13.96758 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B CB 1
+HETATM 2617 C CG . MSE B 1 99 ? 15.144 28.720 -16.367 1.000 12.61856 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B CG 1
+HETATM 2618 SE SE . MSE B 1 99 ? 13.974 29.206 -17.853 0.870 22.87110 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B SE 1
+HETATM 2619 C CE . MSE B 1 99 ? 14.407 27.750 -19.058 1.000 19.23237 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B CE 1
+ATOM 2620 N N . ALA B 1 100 ? 18.325 29.081 -15.514 1.000 11.00588 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B N 1
+ATOM 2621 C CA . ALA B 1 100 ? 19.485 29.289 -16.369 1.000 11.55298 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CA 1
+ATOM 2622 C C . ALA B 1 100 ? 19.596 28.181 -17.406 1.000 11.84373 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B C 1
+ATOM 2623 O O . ALA B 1 100 ? 19.130 27.057 -17.206 1.000 12.05478 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B O 1
+ATOM 2624 C CB . ALA B 1 100 ? 20.778 29.340 -15.555 1.000 15.28660 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CB 1
+ATOM 2625 N N . VAL B 1 101 ? 20.231 28.513 -18.526 1.000 11.18614 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B N 1
+ATOM 2626 C CA . VAL B 1 101 ? 20.494 27.561 -19.598 1.000 11.86073 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CA 1
+ATOM 2627 C C . VAL B 1 101 ? 21.996 27.495 -19.820 1.000 14.16285 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B C 1
+ATOM 2628 O O . VAL B 1 101 ? 22.658 28.535 -19.924 1.000 13.17421 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B O 1
+ATOM 2629 C CB . VAL B 1 101 ? 19.767 27.951 -20.897 1.000 11.51575 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CB 1
+ATOM 2630 C CG1 . VAL B 1 101 ? 20.133 26.999 -22.033 1.000 14.88275 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CG1 1
+ATOM 2631 C CG2 . VAL B 1 101 ? 18.264 27.956 -20.667 1.000 14.40940 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CG2 1
+ATOM 2632 N N . PHE B 1 102 ? 22.526 26.277 -19.874 1.000 12.23006 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B N 1
+ATOM 2633 C CA . PHE B 1 102 ? 23.933 26.003 -20.126 1.000 11.44625 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CA 1
+ATOM 2634 C C . PHE B 1 102 ? 24.062 25.308 -21.474 1.000 13.94755 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B C 1
+ATOM 2635 O O . PHE B 1 102 ? 23.266 24.423 -21.806 1.000 13.38011 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B O 1
+ATOM 2636 C CB . PHE B 1 102 ? 24.492 25.057 -19.053 1.000 11.35972 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CB 1
+ATOM 2637 C CG . PHE B 1 102 ? 24.624 25.681 -17.685 1.000 11.85853 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CG 1
+ATOM 2638 C CD1 . PHE B 1 102 ? 23.514 25.863 -16.872 1.000 12.00030 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CD1 1
+ATOM 2639 C CD2 . PHE B 1 102 ? 25.867 26.061 -17.203 1.000 12.96009 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CD2 1
+ATOM 2640 C CE1 . PHE B 1 102 ? 23.641 26.428 -15.610 1.000 14.67079 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CE1 1
+ATOM 2641 C CE2 . PHE B 1 102 ? 26.004 26.616 -15.937 1.000 14.17824 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CE2 1
+ATOM 2642 C CZ . PHE B 1 102 ? 24.882 26.804 -15.142 1.000 12.90968 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CZ 1
+ATOM 2643 N N . THR B 1 103 ? 25.066 25.706 -22.250 1.000 14.79440 ? ? ? ? ? ? 103 THR B N 1
+ATOM 2644 C CA . THR B 1 103 ? 25.349 25.103 -23.546 1.000 13.73233 ? ? ? ? ? ? 103 THR B CA 1
+ATOM 2645 C C . THR B 1 103 ? 26.837 24.795 -23.644 1.000 15.36267 ? ? ? ? ? ? 103 THR B C 1
+ATOM 2646 O O . THR B 1 103 ? 27.650 25.271 -22.847 1.000 19.19018 ? ? ? ? ? ? 103 THR B O 1
+ATOM 2647 C CB . THR B 1 103 ? 24.919 26.013 -24.705 1.000 16.91789 ? ? ? ? ? ? 103 THR B CB 1
+ATOM 2648 O OG1 . THR B 1 103 ? 25.711 27.207 -24.700 1.000 18.85865 ? ? ? ? ? ? 103 THR B OG1 1
+ATOM 2649 C CG2 . THR B 1 103 ? 23.453 26.396 -24.573 1.000 16.18842 ? ? ? ? ? ? 103 THR B CG2 1
+ATOM 2650 N N . GLY B 1 104 ? 27.190 23.975 -24.625 1.000 19.73848 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B N 1
+ATOM 2651 C CA . GLY B 1 104 ? 28.580 23.649 -24.884 1.000 18.46766 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B CA 1
+ATOM 2652 C C . GLY B 1 104 ? 28.958 22.263 -24.398 1.000 22.04063 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B C 1
+ATOM 2653 O O . GLY B 1 104 ? 28.163 21.521 -23.815 1.000 18.72889 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B O 1
+ATOM 2654 N N . ASN B 1 105 ? 30.233 21.936 -24.628 1.000 21.40213 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B N 1
+ATOM 2655 C CA . ASN B 1 105 ? 30.724 20.575 -24.450 1.000 23.27174 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B CA 1
+ATOM 2656 C C . ASN B 1 105 ? 30.791 20.139 -22.994 1.000 20.37218 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B C 1
+ATOM 2657 O O . ASN B 1 105 ? 30.914 18.938 -22.729 1.000 24.14130 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B O 1
+ATOM 2658 C CB . ASN B 1 105 ? 32.098 20.425 -25.109 1.000 25.27673 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B CB 1
+ATOM 2659 C CG . ASN B 1 105 ? 32.031 20.529 -26.619 1.000 42.97723 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B CG 1
+ATOM 2660 O OD1 . ASN B 1 105 ? 31.095 20.032 -27.245 1.000 46.23796 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B OD1 1
+ATOM 2661 N ND2 . ASN B 1 105 ? 33.025 21.178 -27.214 1.000 50.44632 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B ND2 1
+ATOM 2662 N N . SER B 1 106 ? 30.718 21.068 -22.044 1.000 18.80690 ? ? ? ? ? ? 106 SER B N 1
+ATOM 2663 C CA . SER B 1 106 ? 30.757 20.717 -20.629 1.000 18.35660 ? ? ? ? ? ? 106 SER B CA 1
+ATOM 2664 C C . SER B 1 106 ? 29.513 21.203 -19.892 1.000 15.21174 ? ? ? ? ? ? 106 SER B C 1
+ATOM 2665 O O . SER B 1 106 ? 29.555 21.436 -18.684 1.000 16.72543 ? ? ? ? ? ? 106 SER B O 1
+ATOM 2666 C CB . SER B 1 106 ? 32.022 21.250 -19.956 1.000 25.87428 ? ? ? ? ? ? 106 SER B CB 1
+ATOM 2667 O OG . SER B 1 106 ? 32.000 22.663 -19.884 1.000 37.51268 ? ? ? ? ? ? 106 SER B OG 1
+ATOM 2668 N N . LYS B 1 107 ? 28.395 21.338 -20.607 1.000 14.73366 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B N 1
+ATOM 2669 C CA . LYS B 1 107 ? 27.212 21.976 -20.033 1.000 14.45206 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CA 1
+ATOM 2670 C C . LYS B 1 107 ? 26.645 21.199 -18.845 1.000 12.81218 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B C 1
+ATOM 2671 O O . LYS B 1 107 ? 26.181 21.805 -17.872 1.000 12.73054 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B O 1
+ATOM 2672 C CB . LYS B 1 107 ? 26.148 22.186 -21.111 1.000 13.69275 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CB 1
+ATOM 2673 C CG . LYS B 1 107 ? 25.674 20.906 -21.777 1.000 15.18335 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CG 1
+ATOM 2674 C CD . LYS B 1 107 ? 24.735 21.214 -22.938 1.000 15.25241 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CD 1
+ATOM 2675 C CE . LYS B 1 107 ? 24.142 19.951 -23.551 1.000 19.47419 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CE 1
+ATOM 2676 N NZ . LYS B 1 107 ? 25.160 19.167 -24.304 1.000 24.95169 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B NZ 1
+ATOM 2677 N N . ASN B 1 108 ? 26.650 19.864 -18.902 1.000 12.57688 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B N 1
+ATOM 2678 C CA . ASN B 1 108 ? 26.074 19.090 -17.805 1.000 13.23260 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B CA 1
+ATOM 2679 C C . ASN B 1 108 ? 26.974 19.103 -16.582 1.000 13.17328 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B C 1
+ATOM 2680 O O . ASN B 1 108 ? 26.494 19.257 -15.451 1.000 13.15642 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B O 1
+ATOM 2681 C CB . ASN B 1 108 ? 25.766 17.666 -18.261 1.000 13.47046 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B CB 1
+ATOM 2682 C CG . ASN B 1 108 ? 24.650 17.627 -19.274 1.000 13.53898 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B CG 1
+ATOM 2683 O OD1 . ASN B 1 108 ? 23.501 17.941 -18.954 1.000 15.14184 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B OD1 1
+ATOM 2684 N ND2 . ASN B 1 108 ? 24.978 17.265 -20.506 1.000 16.51914 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B ND2 1
+ATOM 2685 N N . THR B 1 109 ? 28.281 18.961 -16.790 1.000 13.99345 ? ? ? ? ? ? 109 THR B N 1
+ATOM 2686 C CA . THR B 1 109 ? 29.216 19.016 -15.674 1.000 13.13112 ? ? ? ? ? ? 109 THR B CA 1
+ATOM 2687 C C . THR B 1 109 ? 29.216 20.399 -15.035 1.000 14.34481 ? ? ? ? ? ? 109 THR B C 1
+ATOM 2688 O O . THR B 1 109 ? 29.229 20.518 -13.804 1.000 14.22906 ? ? ? ? ? ? 109 THR B O 1
+ATOM 2689 C CB . THR B 1 109 ? 30.612 18.609 -16.157 1.000 16.31267 ? ? ? ? ? ? 109 THR B CB 1
+ATOM 2690 O OG1 . THR B 1 109 ? 30.571 17.251 -16.620 1.000 17.37332 ? ? ? ? ? ? 109 THR B OG1 1
+ATOM 2691 C CG2 . THR B 1 109 ? 31.646 18.726 -15.039 1.000 16.72102 ? ? ? ? ? ? 109 THR B CG2 1
+ATOM 2692 N N . SER B 1 110 ? 29.164 21.453 -15.856 1.000 14.51692 ? ? ? ? ? ? 110 SER B N 1
+ATOM 2693 C CA . SER B 1 110 ? 29.130 22.813 -15.322 1.000 12.85205 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CA 1
+ATOM 2694 C C . SER B 1 110 ? 27.854 23.074 -14.534 1.000 13.09808 ? ? ? ? ? ? 110 SER B C 1
+ATOM 2695 O O . SER B 1 110 ? 27.898 23.670 -13.452 1.000 13.03924 ? ? ? ? ? ? 110 SER B O 1
+ATOM 2696 C CB . SER B 1 110 ? 29.257 23.828 -16.461 1.000 15.27218 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CB 1
+ATOM 2697 O OG . SER B 1 110 ? 30.511 23.714 -17.117 1.000 17.49558 ? ? ? ? ? ? 110 SER B OG 1
+ATOM 2698 N N . ALA B 1 111 ? 26.704 22.646 -15.062 1.000 11.86274 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B N 1
+ATOM 2699 C CA . ALA B 1 111 ? 25.448 22.843 -14.345 1.000 11.10032 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CA 1
+ATOM 2700 C C . ALA B 1 111 ? 25.440 22.085 -13.025 1.000 10.43490 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B C 1
+ATOM 2701 O O . ALA B 1 111 ? 25.012 22.623 -11.998 1.000 11.53915 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B O 1
+ATOM 2702 C CB . ALA B 1 111 ? 24.275 22.402 -15.218 1.000 12.33299 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CB 1
+ATOM 2703 N N . ALA B 1 112 ? 25.923 20.839 -13.027 1.000 12.17021 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B N 1
+ATOM 2704 C CA . ALA B 1 112 ? 25.929 20.064 -11.790 1.000 12.54403 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B CA 1
+ATOM 2705 C C . ALA B 1 112 ? 26.889 20.660 -10.773 1.000 12.51516 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B C 1
+ATOM 2706 O O . ALA B 1 112 ? 26.571 20.737 -9.582 1.000 12.60922 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B O 1
+ATOM 2707 C CB . ALA B 1 112 ? 26.303 18.610 -12.086 1.000 14.15519 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B CB 1
+ATOM 2708 N N . ARG B 1 113 ? 28.074 21.081 -11.222 1.000 12.21512 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B N 1
+ATOM 2709 C CA . ARG B 1 113 ? 29.004 21.725 -10.306 1.000 13.45693 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CA 1
+ATOM 2710 C C . ARG B 1 113 ? 28.412 23.025 -9.777 1.000 11.99967 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B C 1
+ATOM 2711 O O . ARG B 1 113 ? 28.552 23.348 -8.592 1.000 12.36948 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B O 1
+ATOM 2712 C CB . ARG B 1 113 ? 30.349 21.954 -11.001 1.000 14.21903 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CB 1
+ATOM 2713 C CG . ARG B 1 113 ? 31.438 22.480 -10.069 1.000 16.28580 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CG 1
+ATOM 2714 C CD . ARG B 1 113 ? 32.804 22.540 -10.764 1.000 15.43124 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CD 1
+ATOM 2715 N NE . ARG B 1 113 ? 32.682 23.232 -12.040 1.000 14.83766 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NE 1
+ATOM 2716 C CZ . ARG B 1 113 ? 32.958 22.699 -13.221 1.000 18.36890 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CZ 1
+ATOM 2717 N NH1 . ARG B 1 113 ? 33.451 21.465 -13.311 1.000 19.68913 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NH1 1
+ATOM 2718 N NH2 . ARG B 1 113 ? 32.766 23.419 -14.315 1.000 21.39929 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NH2 1
+ATOM 2719 N N . CYS B 1 114 ? 27.708 23.758 -10.637 1.000 12.34180 ? ? ? ? ? ? 114 CYS B N 1
+ATOM 2720 C CA . CYS B 1 114 ? 26.980 24.946 -10.203 1.000 12.44300 ? ? ? ? ? ? 114 CYS B CA 1
+ATOM 2721 C C . CYS B 1 114 ? 26.016 24.615 -9.066 1.000 10.44888 ? ? ? ? ? ? 114 CYS B C 1
+ATOM 2722 O O . CYS B 1 114 ? 25.972 25.314 -8.050 1.000 11.89998 ? ? ? ? ? ? 114 CYS B O 1
+ATOM 2723 C CB . CYS B 1 114 ? 26.242 25.537 -11.403 1.000 13.18789 ? ? ? ? ? ? 114 CYS B CB 1
+ATOM 2724 S SG . CYS B 1 114 ? 25.273 27.010 -11.050 1.000 14.17164 ? ? ? ? ? ? 114 CYS B SG 1
+ATOM 2725 N N . ALA B 1 115 ? 25.251 23.528 -9.215 1.000 12.55919 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B N 1
+ATOM 2726 C CA . ALA B 1 115 ? 24.292 23.148 -8.182 1.000 13.50970 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B CA 1
+ATOM 2727 C C . ALA B 1 115 ? 24.986 22.823 -6.862 1.000 12.01035 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B C 1
+ATOM 2728 O O . ALA B 1 115 ? 24.524 23.241 -5.790 1.000 12.19249 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B O 1
+ATOM 2729 C CB . ALA B 1 115 ? 23.480 21.949 -8.658 1.000 12.25951 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B CB 1
+ATOM 2730 N N . LEU B 1 116 ? 26.095 22.078 -6.917 1.000 13.01372 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N 1
+ATOM 2731 C CA . LEU B 1 116 ? 26.801 21.730 -5.686 1.000 12.00120 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA 1
+ATOM 2732 C C . LEU B 1 116 ? 27.453 22.949 -5.044 1.000 11.18160 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C 1
+ATOM 2733 O O . LEU B 1 116 ? 27.519 23.035 -3.814 1.000 13.50160 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O 1
+ATOM 2734 C CB . LEU B 1 116 ? 27.829 20.626 -5.947 1.000 13.73684 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB 1
+ATOM 2735 C CG . LEU B 1 116 ? 27.300 19.325 -6.558 1.000 16.03625 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG 1
+ATOM 2736 C CD1 . LEU B 1 116 ? 28.438 18.325 -6.728 1.000 17.59286 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1
+ATOM 2737 C CD2 . LEU B 1 116 ? 26.201 18.733 -5.706 1.000 18.71711 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1
+ATOM 2738 N N . LYS B 1 117 ? 27.919 23.903 -5.858 1.000 11.85238 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B N 1
+ATOM 2739 C CA . LYS B 1 117 ? 28.411 25.171 -5.325 1.000 11.58958 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CA 1
+ATOM 2740 C C . LYS B 1 117 ? 27.293 25.965 -4.662 1.000 12.03016 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B C 1
+ATOM 2741 O O . LYS B 1 117 ? 27.514 26.610 -3.631 1.000 12.54050 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B O 1
+ATOM 2742 C CB . LYS B 1 117 ? 29.041 26.001 -6.444 1.000 11.99796 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CB 1
+ATOM 2743 C CG . LYS B 1 117 ? 30.411 25.524 -6.880 1.000 14.45655 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CG 1
+ATOM 2744 C CD . LYS B 1 117 ? 30.902 26.307 -8.086 1.000 14.86900 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CD 1
+ATOM 2745 C CE . LYS B 1 117 ? 32.395 26.103 -8.312 1.000 15.93855 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CE 1
+ATOM 2746 N NZ . LYS B 1 117 ? 32.852 26.919 -9.472 1.000 18.50355 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B NZ 1
+ATOM 2747 N N . ILE B 1 118 ? 26.091 25.964 -5.253 1.000 11.51269 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B N 1
+ATOM 2748 C CA . ILE B 1 118 ? 24.972 26.662 -4.623 1.000 11.32449 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B CA 1
+ATOM 2749 C C . ILE B 1 118 ? 24.673 26.057 -3.257 1.000 12.21965 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B C 1
+ATOM 2750 O O . ILE B 1 118 ? 24.423 26.778 -2.282 1.000 12.86741 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B O 1
+ATOM 2751 C CB . ILE B 1 118 ? 23.738 26.682 -5.544 1.000 10.38107 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B CB 1
+ATOM 2752 C CG1 . ILE B 1 118 ? 23.985 27.600 -6.746 1.000 12.13039 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B CG1 1
+ATOM 2753 C CG2 . ILE B 1 118 ? 22.490 27.120 -4.770 1.000 12.24213 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B CG2 1
+ATOM 2754 C CD1 . ILE B 1 118 ? 22.924 27.500 -7.839 1.000 12.98205 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B CD1 1
+ATOM 2755 N N . ASN B 1 119 ? 24.726 24.728 -3.155 1.000 12.13654 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B N 1
+ATOM 2756 C CA . ASN B 1 119 ? 24.556 24.096 -1.849 1.000 13.33502 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CA 1
+ATOM 2757 C C . ASN B 1 119 ? 25.625 24.556 -0.866 1.000 13.76168 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B C 1
+ATOM 2758 O O . ASN B 1 119 ? 25.327 24.801 0.309 1.000 13.85702 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B O 1
+ATOM 2759 C CB . ASN B 1 119 ? 24.554 22.572 -1.972 1.000 11.97545 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CB 1
+ATOM 2760 C CG . ASN B 1 119 ? 23.980 21.897 -0.741 1.000 12.21986 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CG 1
+ATOM 2761 O OD1 . ASN B 1 119 ? 23.062 22.418 -0.116 1.000 15.06276 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B OD1 1
+ATOM 2762 N ND2 . ASN B 1 119 ? 24.530 20.741 -0.382 1.000 15.24208 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B ND2 1
+ATOM 2763 N N . SER B 1 120 ? 26.874 24.688 -1.323 1.000 13.01209 ? ? ? ? ? ? 120 SER B N 1
+ATOM 2764 C CA . SER B 1 120 ? 27.918 25.214 -0.449 1.000 14.72688 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CA 1
+ATOM 2765 C C . SER B 1 120 ? 27.630 26.654 -0.050 1.000 13.98714 ? ? ? ? ? ? 120 SER B C 1
+ATOM 2766 O O . SER B 1 120 ? 27.798 27.022 1.116 1.000 14.54268 ? ? ? ? ? ? 120 SER B O 1
+ATOM 2767 C CB . SER B 1 120 ? 29.286 25.121 -1.121 1.000 14.44101 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CB 1
+ATOM 2768 O OG . SER B 1 120 ? 30.276 25.738 -0.306 1.000 18.99477 ? ? ? ? ? ? 120 SER B OG 1
+ATOM 2769 N N . ALA B 1 121 ? 27.202 27.490 -1.001 1.000 13.09240 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B N 1
+ATOM 2770 C CA . ALA B 1 121 ? 26.867 28.866 -0.653 1.000 14.72771 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CA 1
+ATOM 2771 C C . ALA B 1 121 ? 25.809 28.907 0.439 1.000 13.43904 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B C 1
+ATOM 2772 O O . ALA B 1 121 ? 25.902 29.704 1.378 1.000 14.59268 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B O 1
+ATOM 2773 C CB . ALA B 1 121 ? 26.394 29.631 -1.889 1.000 13.56744 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CB 1
+ATOM 2774 N N . VAL B 1 122 ? 24.810 28.032 0.347 1.000 12.72243 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B N 1
+ATOM 2775 C CA . VAL B 1 122 ? 23.755 28.010 1.352 1.000 14.33811 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CA 1
+ATOM 2776 C C . VAL B 1 122 ? 24.301 27.530 2.688 1.000 15.36166 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B C 1
+ATOM 2777 O O . VAL B 1 122 ? 24.109 28.178 3.722 1.000 15.51587 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B O 1
+ATOM 2778 C CB . VAL B 1 122 ? 22.578 27.145 0.869 1.000 11.29641 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CB 1
+ATOM 2779 C CG1 . VAL B 1 122 ? 21.609 26.890 2.014 1.000 16.66790 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CG1 1
+ATOM 2780 C CG2 . VAL B 1 122 ? 21.877 27.831 -0.296 1.000 14.17501 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CG2 1
+ATOM 2781 N N . LEU B 1 123 ? 24.996 26.390 2.688 1.000 14.35533 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N 1
+ATOM 2782 C CA . LEU B 1 123 ? 25.381 25.770 3.951 1.000 13.84484 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA 1
+ATOM 2783 C C . LEU B 1 123 ? 26.595 26.436 4.590 1.000 16.10515 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C 1
+ATOM 2784 O O . LEU B 1 123 ? 26.691 26.495 5.825 1.000 16.78525 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O 1
+ATOM 2785 C CB . LEU B 1 123 ? 25.655 24.285 3.732 1.000 16.19005 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB 1
+ATOM 2786 C CG . LEU B 1 123 ? 24.467 23.454 3.256 1.000 18.47397 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG 1
+ATOM 2787 C CD1 . LEU B 1 123 ? 24.896 22.022 2.969 1.000 22.48438 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 1
+ATOM 2788 C CD2 . LEU B 1 123 ? 23.353 23.485 4.295 1.000 20.98611 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 1
+ATOM 2789 N N . ASP B 1 124 ? 27.526 26.938 3.778 1.000 16.74721 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B N 1
+ATOM 2790 C CA . ASP B 1 124 ? 28.800 27.441 4.272 1.000 15.64306 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B CA 1
+ATOM 2791 C C . ASP B 1 124 ? 28.900 28.956 4.285 1.000 14.40693 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B C 1
+ATOM 2792 O O . ASP B 1 124 ? 29.807 29.489 4.931 1.000 18.14817 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B O 1
+ATOM 2793 C CB . ASP B 1 124 ? 29.963 26.895 3.427 1.000 18.69229 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B CB 1
+ATOM 2794 C CG . ASP B 1 124 ? 29.987 25.376 3.366 1.000 24.47993 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B CG 1
+ATOM 2795 O OD1 . ASP B 1 124 ? 29.696 24.732 4.397 1.000 26.23466 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B OD1 1
+ATOM 2796 O OD2 . ASP B 1 124 ? 30.300 24.827 2.283 1.000 22.69757 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B OD2 1
+ATOM 2797 N N . ILE B 1 125 ? 28.011 29.663 3.590 1.000 14.52594 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B N 1
+ATOM 2798 C CA . ILE B 1 125 ? 28.073 31.119 3.559 1.000 16.91308 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B CA 1
+ATOM 2799 C C . ILE B 1 125 ? 26.827 31.715 4.199 1.000 15.33251 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B C 1
+ATOM 2800 O O . ILE B 1 125 ? 26.920 32.444 5.193 1.000 17.00472 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B O 1
+ATOM 2801 C CB . ILE B 1 125 ? 28.299 31.662 2.137 1.000 17.95838 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B CB 1
+ATOM 2802 C CG1 . ILE B 1 125 ? 29.584 31.079 1.548 1.000 17.53977 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B CG1 1
+ATOM 2803 C CG2 . ILE B 1 125 ? 28.363 33.187 2.154 1.000 18.94136 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B CG2 1
+ATOM 2804 C CD1 . ILE B 1 125 ? 29.850 31.497 0.115 1.000 20.93077 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B CD1 1
+ATOM 2805 N N . ILE B 1 126 ? 25.652 31.402 3.650 1.000 14.61899 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B N 1
+ATOM 2806 C CA . ILE B 1 126 ? 24.431 32.047 4.123 1.000 16.72692 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CA 1
+ATOM 2807 C C . ILE B 1 126 ? 24.041 31.536 5.503 1.000 14.30853 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B C 1
+ATOM 2808 O O . ILE B 1 126 ? 23.743 32.327 6.405 1.000 15.15795 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B O 1
+ATOM 2809 C CB . ILE B 1 126 ? 23.284 31.885 3.114 1.000 13.23050 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CB 1
+ATOM 2810 C CG1 . ILE B 1 126 ? 23.662 32.497 1.767 1.000 13.27608 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CG1 1
+ATOM 2811 C CG2 . ILE B 1 126 ? 22.020 32.547 3.665 1.000 16.36788 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CG2 1
+ATOM 2812 C CD1 . ILE B 1 126 ? 22.600 32.297 0.704 1.000 14.45545 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CD1 1
+ATOM 2813 N N . GLN B 1 127 ? 24.011 30.213 5.688 1.000 14.06994 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B N 1
+ATOM 2814 C CA . GLN B 1 127 ? 23.564 29.680 6.973 1.000 14.76410 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B CA 1
+ATOM 2815 C C . GLN B 1 127 ? 24.407 30.157 8.148 1.000 15.60086 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B C 1
+ATOM 2816 O O . GLN B 1 127 ? 23.816 30.533 9.176 1.000 14.78798 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B O 1
+ATOM 2817 C CB . GLN B 1 127 ? 23.437 28.152 6.938 1.000 16.66213 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B CB 1
+ATOM 2818 C CG . GLN B 1 127 ? 22.674 27.597 8.142 1.000 20.27669 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B CG 1
+ATOM 2819 C CD . GLN B 1 127 ? 21.200 27.973 8.119 1.000 18.41823 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B CD 1
+ATOM 2820 O OE1 . GLN B 1 127 ? 20.513 27.782 7.112 1.000 21.06184 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B OE1 1
+ATOM 2821 N NE2 . GLN B 1 127 ? 20.707 28.509 9.231 1.000 22.89763 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B NE2 1
+ATOM 2822 N N . PRO B 1 128 ? 25.741 30.173 8.088 1.000 15.54341 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B N 1
+ATOM 2823 C CA . PRO B 1 128 ? 26.495 30.769 9.204 1.000 15.58059 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CA 1
+ATOM 2824 C C . PRO B 1 128 ? 26.190 32.242 9.412 1.000 18.63473 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B C 1
+ATOM 2825 O O . PRO B 1 128 ? 26.223 32.716 10.555 1.000 18.50997 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B O 1
+ATOM 2826 C CB . PRO B 1 128 ? 27.961 30.535 8.815 1.000 18.54412 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CB 1
+ATOM 2827 C CG . PRO B 1 128 ? 27.921 29.380 7.857 1.000 16.63006 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CG 1
+ATOM 2828 C CD . PRO B 1 128 ? 26.635 29.539 7.098 1.000 16.32245 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CD 1
+ATOM 2829 N N . ALA B 1 129 ? 25.873 32.983 8.346 1.000 16.01290 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B N 1
+ATOM 2830 C CA . ALA B 1 129 ? 25.515 34.390 8.507 1.000 17.36202 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B CA 1
+ATOM 2831 C C . ALA B 1 129 ? 24.167 34.544 9.201 1.000 15.94758 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B C 1
+ATOM 2832 O O . ALA B 1 129 ? 23.985 35.455 10.021 1.000 18.35347 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B O 1
+ATOM 2833 C CB . ALA B 1 129 ? 25.528 35.097 7.150 1.000 16.28078 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B CB 1
+ATOM 2834 N N . ILE B 1 130 ? 23.213 33.663 8.887 1.000 15.01225 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B N 1
+ATOM 2835 C CA . ILE B 1 130 ? 21.961 33.603 9.640 1.000 16.07769 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CA 1
+ATOM 2836 C C . ILE B 1 130 ? 22.248 33.368 11.117 1.000 16.36293 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B C 1
+ATOM 2837 O O . ILE B 1 130 ? 21.737 34.078 11.995 1.000 17.40309 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B O 1
+ATOM 2838 C CB . ILE B 1 130 ? 21.053 32.497 9.076 1.000 14.96811 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CB 1
+ATOM 2839 C CG1 . ILE B 1 130 ? 20.588 32.835 7.660 1.000 18.55260 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG1 1
+ATOM 2840 C CG2 . ILE B 1 130 ? 19.878 32.247 10.016 1.000 15.91152 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG2 1
+ATOM 2841 C CD1 . ILE B 1 130 ? 19.918 31.668 6.971 1.000 17.81995 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CD1 1
+ATOM 2842 N N . ALA B 1 131 ? 23.060 32.352 11.411 1.000 15.57634 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B N 1
+ATOM 2843 C CA . ALA B 1 131 ? 23.363 32.020 12.797 1.000 18.10073 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CA 1
+ATOM 2844 C C . ALA B 1 131 ? 24.023 33.188 13.512 1.000 17.12797 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B C 1
+ATOM 2845 O O . ALA B 1 131 ? 23.698 33.477 14.668 1.000 17.54628 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B O 1
+ATOM 2846 C CB . ALA B 1 131 ? 24.264 30.785 12.852 1.000 20.54015 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CB 1
+ATOM 2847 N N . LYS B 1 132 ? 24.946 33.875 12.841 1.000 19.18747 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N 1
+ATOM 2848 C CA . LYS B 1 132 ? 25.701 34.933 13.504 1.000 18.25602 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA 1
+ATOM 2849 C C . LYS B 1 132 ? 24.825 36.146 13.789 1.000 19.06107 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C 1
+ATOM 2850 O O . LYS B 1 132 ? 24.855 36.699 14.895 1.000 22.15731 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O 1
+ATOM 2851 C CB . LYS B 1 132 ? 26.915 35.313 12.656 1.000 21.15312 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB 1
+ATOM 2852 C CG . LYS B 1 132 ? 27.746 36.444 13.236 1.000 25.91945 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG 1
+ATOM 2853 C CD . LYS B 1 132 ? 29.143 36.446 12.645 1.000 33.21888 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD 1
+ATOM 2854 C CE . LYS B 1 132 ? 29.942 35.249 13.138 1.000 55.78859 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE 1
+ATOM 2855 N NZ . LYS B 1 132 ? 31.342 35.259 12.627 1.000 63.70892 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ 1
+ATOM 2856 N N . LYS B 1 133 ? 24.034 36.572 12.808 1.000 21.28981 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B N 1
+ATOM 2857 C CA . LYS B 1 133 ? 23.236 37.780 12.973 1.000 17.70466 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CA 1
+ATOM 2858 C C . LYS B 1 133 ? 21.979 37.515 13.791 1.000 18.97716 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B C 1
+ATOM 2859 O O . LYS B 1 133 ? 21.682 38.248 14.743 1.000 22.03751 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B O 1
+ATOM 2860 C CB . LYS B 1 133 ? 22.874 38.363 11.603 1.000 22.17243 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CB 1
+ATOM 2861 C CG . LYS B 1 133 ? 21.706 39.349 11.629 1.000 20.92110 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CG 1
+ATOM 2862 C CD . LYS B 1 133 ? 22.033 40.608 12.423 1.000 24.70024 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CD 1
+ATOM 2863 C CE . LYS B 1 133 ? 20.826 41.528 12.504 1.000 25.03311 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CE 1
+ATOM 2864 N NZ . LYS B 1 133 ? 21.088 42.697 13.391 1.000 33.40836 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B NZ 1
+ATOM 2865 N N . TRP B 1 134 ? 21.235 36.470 13.440 1.000 18.45256 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B N 1
+ATOM 2866 C CA . TRP B 1 134 ? 19.911 36.242 13.999 1.000 16.13142 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CA 1
+ATOM 2867 C C . TRP B 1 134 ? 19.884 35.221 15.132 1.000 16.85913 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B C 1
+ATOM 2868 O O . TRP B 1 134 ? 18.858 35.107 15.810 1.000 19.44584 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B O 1
+ATOM 2869 C CB . TRP B 1 134 ? 18.935 35.842 12.883 1.000 16.82758 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CB 1
+ATOM 2870 C CG . TRP B 1 134 ? 18.690 36.957 11.902 1.000 18.26962 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CG 1
+ATOM 2871 C CD1 . TRP B 1 134 ? 19.191 37.068 10.634 1.000 16.89274 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CD1 1
+ATOM 2872 C CD2 . TRP B 1 134 ? 17.899 38.131 12.123 1.000 19.37322 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CD2 1
+ATOM 2873 N NE1 . TRP B 1 134 ? 18.749 38.235 10.051 1.000 19.08552 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B NE1 1
+ATOM 2874 C CE2 . TRP B 1 134 ? 17.958 38.905 10.947 1.000 21.50089 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CE2 1
+ATOM 2875 C CE3 . TRP B 1 134 ? 17.148 38.602 13.204 1.000 23.61836 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CE3 1
+ATOM 2876 C CZ2 . TRP B 1 134 ? 17.286 40.121 10.818 1.000 24.10589 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CZ2 1
+ATOM 2877 C CZ3 . TRP B 1 134 ? 16.484 39.807 13.076 1.000 27.66445 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CZ3 1
+ATOM 2878 C CH2 . TRP B 1 134 ? 16.558 40.552 11.893 1.000 21.92990 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CH2 1
+ATOM 2879 N N . GLN B 1 135 ? 20.969 34.482 15.351 1.000 15.48813 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B N 1
+ATOM 2880 C CA . GLN B 1 135 ? 21.102 33.583 16.499 1.000 15.49705 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CA 1
+ATOM 2881 C C . GLN B 1 135 ? 19.910 32.631 16.603 1.000 17.66397 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B C 1
+ATOM 2882 O O . GLN B 1 135 ? 19.214 32.547 17.623 1.000 16.49043 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B O 1
+ATOM 2883 C CB . GLN B 1 135 ? 21.353 34.377 17.783 1.000 16.94729 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CB 1
+ATOM 2884 C CG . GLN B 1 135 ? 22.739 35.009 17.835 1.000 19.01847 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CG 1
+ATOM 2885 C CD . GLN B 1 135 ? 23.816 34.013 18.230 1.000 23.55418 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CD 1
+ATOM 2886 O OE1 . GLN B 1 135 ? 23.822 33.500 19.354 1.000 27.77017 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B OE1 1
+ATOM 2887 N NE2 . GLN B 1 135 ? 24.733 33.730 17.308 1.000 33.91503 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B NE2 1
+ATOM 2888 N N . THR B 1 136 ? 19.685 31.913 15.502 1.000 17.49722 ? ? ? ? ? ? 136 THR B N 1
+ATOM 2889 C CA . THR B 1 136 ? 18.513 31.072 15.312 1.000 18.78702 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CA 1
+ATOM 2890 C C . THR B 1 136 ? 18.921 29.824 14.545 1.000 19.52952 ? ? ? ? ? ? 136 THR B C 1
+ATOM 2891 O O . THR B 1 136 ? 19.883 29.839 13.772 1.000 19.14999 ? ? ? ? ? ? 136 THR B O 1
+ATOM 2892 C CB . THR B 1 136 ? 17.418 31.817 14.526 1.000 18.35001 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CB 1
+ATOM 2893 O OG1 . THR B 1 136 ? 16.325 30.931 14.243 1.000 20.37218 ? ? ? ? ? ? 136 THR B OG1 1
+ATOM 2894 C CG2 . THR B 1 136 ? 17.966 32.348 13.213 1.000 17.38575 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CG2 1
+ATOM 2895 N N . ASP B 1 137 ? 18.177 28.744 14.767 1.000 21.35122 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B N 1
+ATOM 2896 C CA . ASP B 1 137 ? 18.399 27.495 14.052 1.000 21.06523 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CA 1
+ATOM 2897 C C . ASP B 1 137 ? 17.531 27.359 12.809 1.000 23.65198 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B C 1
+ATOM 2898 O O . ASP B 1 137 ? 17.452 26.264 12.242 1.000 25.57980 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B O 1
+ATOM 2899 C CB . ASP B 1 137 ? 18.221 26.289 14.983 1.000 22.36526 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CB 1
+ATOM 2900 C CG . ASP B 1 137 ? 16.856 26.248 15.655 1.000 22.20145 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CG 1
+ATOM 2901 O OD1 . ASP B 1 137 ? 15.903 26.867 15.137 1.000 29.42268 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B OD1 1
+ATOM 2902 O OD2 . ASP B 1 137 ? 16.739 25.591 16.715 1.000 22.68420 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B OD2 1
+ATOM 2903 N N . PHE B 1 138 ? 16.879 28.440 12.382 1.000 19.20992 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B N 1
+ATOM 2904 C CA . PHE B 1 138 ? 16.118 28.414 11.141 1.000 20.06152 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CA 1
+ATOM 2905 C C . PHE B 1 138 ? 17.019 27.984 9.992 1.000 21.73495 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B C 1
+ATOM 2906 O O . PHE B 1 138 ? 18.096 28.551 9.788 1.000 23.63235 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B O 1
+ATOM 2907 C CB . PHE B 1 138 ? 15.543 29.801 10.854 1.000 20.27892 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CB 1
+ATOM 2908 C CG . PHE B 1 138 ? 14.845 29.906 9.523 1.000 21.96800 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CG 1
+ATOM 2909 C CD1 . PHE B 1 138 ? 13.501 29.599 9.406 1.000 27.60469 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CD1 1
+ATOM 2910 C CD2 . PHE B 1 138 ? 15.535 30.314 8.395 1.000 22.22527 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CD2 1
+ATOM 2911 C CE1 . PHE B 1 138 ? 12.854 29.696 8.184 1.000 30.65820 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CE1 1
+ATOM 2912 C CE2 . PHE B 1 138 ? 14.897 30.406 7.168 1.000 29.46279 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CE2 1
+ATOM 2913 C CZ . PHE B 1 138 ? 13.556 30.101 7.066 1.000 29.18805 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CZ 1
+ATOM 2914 N N . VAL B 1 139 ? 16.568 26.985 9.237 1.000 20.21728 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B N 1
+ATOM 2915 C CA . VAL B 1 139 ? 17.348 26.387 8.160 1.000 18.48778 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B CA 1
+ATOM 2916 C C . VAL B 1 139 ? 16.860 26.940 6.831 1.000 21.12720 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B C 1
+ATOM 2917 O O . VAL B 1 139 ? 15.672 26.832 6.501 1.000 20.56990 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B O 1
+ATOM 2918 C CB . VAL B 1 139 ? 17.236 24.855 8.176 1.000 22.99669 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B CB 1
+ATOM 2919 C CG1 . VAL B 1 139 ? 17.907 24.269 6.939 1.000 26.08445 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B CG1 1
+ATOM 2920 C CG2 . VAL B 1 139 ? 17.856 24.291 9.439 1.000 26.08847 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B CG2 1
+ATOM 2921 N N . LEU B 1 140 ? 17.773 27.521 6.060 1.000 19.65020 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B N 1
+ATOM 2922 C CA . LEU B 1 140 ? 17.456 27.890 4.687 1.000 17.67327 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CA 1
+ATOM 2923 C C . LEU B 1 140 ? 17.391 26.614 3.856 1.000 18.09489 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B C 1
+ATOM 2924 O O . LEU B 1 140 ? 18.400 25.921 3.688 1.000 19.89520 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B O 1
+ATOM 2925 C CB . LEU B 1 140 ? 18.512 28.849 4.145 1.000 19.41791 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CB 1
+ATOM 2926 C CG . LEU B 1 140 ? 18.194 29.612 2.848 1.000 17.82589 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CG 1
+ATOM 2927 C CD1 . LEU B 1 140 ? 19.172 30.743 2.653 1.000 19.87660 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CD1 1
+ATOM 2928 C CD2 . LEU B 1 140 ? 18.192 28.731 1.596 1.000 19.58617 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CD2 1
+ATOM 2929 N N . ARG B 1 141 ? 16.200 26.298 3.357 1.000 15.79874 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B N 1
+ATOM 2930 C CA . ARG B 1 141 ? 15.971 25.160 2.480 1.000 16.64819 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CA 1
+ATOM 2931 C C . ARG B 1 141 ? 15.898 25.646 1.039 1.000 16.69035 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B C 1
+ATOM 2932 O O . ARG B 1 141 ? 15.284 26.677 0.753 1.000 17.06981 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B O 1
+ATOM 2933 C CB . ARG B 1 141 ? 14.644 24.481 2.826 1.000 18.31474 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CB 1
+ATOM 2934 C CG . ARG B 1 141 ? 14.555 23.952 4.246 1.000 22.11016 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CG 1
+ATOM 2935 C CD . ARG B 1 141 ? 15.457 22.754 4.443 1.000 38.63220 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CD 1
+ATOM 2936 N NE . ARG B 1 141 ? 15.393 22.256 5.814 1.000 48.85905 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NE 1
+ATOM 2937 C CZ . ARG B 1 141 ? 16.177 21.299 6.297 1.000 51.80840 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CZ 1
+ATOM 2938 N NH1 . ARG B 1 141 ? 17.092 20.735 5.520 1.000 50.68542 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NH1 1
+ATOM 2939 N NH2 . ARG B 1 141 ? 16.050 20.910 7.559 1.000 54.63133 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NH2 1
+ATOM 2940 N N . HIS B 1 142 ? 16.514 24.892 0.130 1.000 14.30886 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B N 1
+ATOM 2941 C CA . HIS B 1 142 ? 16.506 25.240 -1.283 1.000 13.53852 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CA 1
+ATOM 2942 C C . HIS B 1 142 ? 16.635 23.963 -2.100 1.000 13.16138 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B C 1
+ATOM 2943 O O . HIS B 1 142 ? 17.039 22.915 -1.589 1.000 13.84870 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B O 1
+ATOM 2944 C CB . HIS B 1 142 ? 17.679 26.162 -1.622 1.000 14.08370 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CB 1
+ATOM 2945 C CG . HIS B 1 142 ? 18.954 25.421 -1.864 1.000 13.57031 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CG 1
+ATOM 2946 N ND1 . HIS B 1 142 ? 19.701 24.867 -0.847 1.000 15.16308 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B ND1 1
+ATOM 2947 C CD2 . HIS B 1 142 ? 19.585 25.093 -3.017 1.000 14.05257 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CD2 1
+ATOM 2948 C CE1 . HIS B 1 142 ? 20.748 24.244 -1.361 1.000 13.82893 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CE1 1
+ATOM 2949 N NE2 . HIS B 1 142 ? 20.705 24.373 -2.676 1.000 15.00013 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B NE2 1
+ATOM 2950 N N . VAL B 1 143 ? 16.303 24.060 -3.388 1.000 13.45397 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B N 1
+ATOM 2951 C CA . VAL B 1 143 ? 16.467 22.952 -4.326 1.000 12.10983 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CA 1
+ATOM 2952 C C . VAL B 1 143 ? 17.020 23.501 -5.632 1.000 12.40408 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B C 1
+ATOM 2953 O O . VAL B 1 143 ? 16.609 24.575 -6.091 1.000 13.67738 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B O 1
+ATOM 2954 C CB . VAL B 1 143 ? 15.147 22.189 -4.597 1.000 13.76628 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CB 1
+ATOM 2955 C CG1 . VAL B 1 143 ? 15.407 20.952 -5.458 1.000 16.81494 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CG1 1
+ATOM 2956 C CG2 . VAL B 1 143 ? 14.475 21.784 -3.302 1.000 17.19711 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CG2 1
+ATOM 2957 N N . VAL B 1 144 ? 17.965 22.773 -6.224 1.000 10.86325 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B N 1
+ATOM 2958 C CA . VAL B 1 144 ? 18.407 23.020 -7.590 1.000 10.90602 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CA 1
+ATOM 2959 C C . VAL B 1 144 ? 18.080 21.782 -8.412 1.000 13.01655 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B C 1
+ATOM 2960 O O . VAL B 1 144 ? 18.489 20.673 -8.051 1.000 13.16339 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B O 1
+ATOM 2961 C CB . VAL B 1 144 ? 19.911 23.326 -7.664 1.000 10.28147 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CB 1
+ATOM 2962 C CG1 . VAL B 1 144 ? 20.319 23.536 -9.117 1.000 12.19047 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CG1 1
+ATOM 2963 C CG2 . VAL B 1 144 ? 20.252 24.538 -6.807 1.000 12.98856 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CG2 1
+ATOM 2964 N N . GLY B 1 145 ? 17.345 21.969 -9.502 1.000 10.18587 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B N 1
+ATOM 2965 C CA . GLY B 1 145 ? 16.978 20.873 -10.391 1.000 10.46540 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B CA 1
+ATOM 2966 C C . GLY B 1 145 ? 17.554 21.100 -11.779 1.000 11.18957 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B C 1
+ATOM 2967 O O . GLY B 1 145 ? 17.645 22.242 -12.235 1.000 11.48674 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B O 1
+ATOM 2968 N N . ILE B 1 146 ? 17.964 20.008 -12.429 1.000 10.79049 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B N 1
+ATOM 2969 C CA . ILE B 1 146 ? 18.675 20.084 -13.703 1.000 9.93387 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CA 1
+ATOM 2970 C C . ILE B 1 146 ? 18.164 18.990 -14.629 1.000 11.57379 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B C 1
+ATOM 2971 O O . ILE B 1 146 ? 18.057 17.827 -14.225 1.000 12.03316 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B O 1
+ATOM 2972 C CB . ILE B 1 146 ? 20.199 19.930 -13.529 1.000 11.31144 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CB 1
+ATOM 2973 C CG1 . ILE B 1 146 ? 20.740 20.852 -12.428 1.000 12.09879 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CG1 1
+ATOM 2974 C CG2 . ILE B 1 146 ? 20.921 20.221 -14.846 1.000 11.80828 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CG2 1
+ATOM 2975 C CD1 . ILE B 1 146 ? 22.243 20.695 -12.195 1.000 11.61932 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CD1 1
+ATOM 2976 N N . ASP B 1 147 ? 17.890 19.356 -15.880 1.000 9.85998 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B N 1
+ATOM 2977 C CA . ASP B 1 147 ? 17.573 18.408 -16.940 1.000 10.81748 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CA 1
+ATOM 2978 C C . ASP B 1 147 ? 18.261 18.893 -18.211 1.000 11.28011 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B C 1
+ATOM 2979 O O . ASP B 1 147 ? 18.726 20.032 -18.291 1.000 10.98105 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B O 1
+ATOM 2980 C CB . ASP B 1 147 ? 16.052 18.277 -17.148 1.000 10.24877 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CB 1
+ATOM 2981 C CG . ASP B 1 147 ? 15.673 17.136 -18.101 1.000 12.04967 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CG 1
+ATOM 2982 O OD1 . ASP B 1 147 ? 16.491 16.215 -18.315 1.000 12.78838 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD1 1
+ATOM 2983 O OD2 . ASP B 1 147 ? 14.544 17.172 -18.642 1.000 12.75304 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD2 1
+ATOM 2984 N N . THR B 1 148 ? 18.339 18.020 -19.210 1.000 11.35365 ? ? ? ? ? ? 148 THR B N 1
+ATOM 2985 C CA . THR B 1 148 ? 18.966 18.365 -20.476 1.000 12.09742 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CA 1
+ATOM 2986 C C . THR B 1 148 ? 18.117 17.804 -21.609 1.000 11.35846 ? ? ? ? ? ? 148 THR B C 1
+ATOM 2987 O O . THR B 1 148 ? 17.618 16.678 -21.519 1.000 13.01123 ? ? ? ? ? ? 148 THR B O 1
+ATOM 2988 C CB . THR B 1 148 ? 20.418 17.849 -20.546 1.000 11.51289 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CB 1
+ATOM 2989 O OG1 . THR B 1 148 ? 21.023 18.263 -21.780 1.000 16.21193 ? ? ? ? ? ? 148 THR B OG1 1
+ATOM 2990 C CG2 . THR B 1 148 ? 20.479 16.319 -20.447 1.000 14.18596 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CG2 1
+ATOM 2991 N N . SER B 1 149 ? 17.931 18.606 -22.657 1.000 12.14455 ? ? ? ? ? ? 149 SER B N 1
+ATOM 2992 C CA . SER B 1 149 ? 17.123 18.205 -23.806 1.000 12.72107 ? ? ? ? ? ? 149 SER B CA 1
+ATOM 2993 C C . SER B 1 149 ? 17.291 19.235 -24.918 1.000 12.91568 ? ? ? ? ? ? 149 SER B C 1
+ATOM 2994 O O . SER B 1 149 ? 17.887 20.297 -24.732 1.000 15.21543 ? ? ? ? ? ? 149 SER B O 1
+ATOM 2995 C CB . SER B 1 149 ? 15.639 18.084 -23.441 1.000 12.86703 ? ? ? ? ? ? 149 SER B CB 1
+ATOM 2996 O OG . SER B 1 149 ? 15.032 19.369 -23.340 1.000 13.03456 ? ? ? ? ? ? 149 SER B OG 1
+ATOM 2997 N N . GLN B 1 150 ? 16.749 18.901 -26.085 1.000 12.74441 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B N 1
+ATOM 2998 C CA . GLN B 1 150 ? 16.529 19.902 -27.111 1.000 14.12873 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B CA 1
+ATOM 2999 C C . GLN B 1 150 ? 15.538 20.945 -26.601 1.000 14.69023 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B C 1
+ATOM 3000 O O . GLN B 1 150 ? 14.613 20.637 -25.845 1.000 13.10170 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B O 1
+ATOM 3001 C CB . GLN B 1 150 ? 15.958 19.215 -28.348 1.000 13.35338 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B CB 1
+ATOM 3002 C CG . GLN B 1 150 ? 15.653 20.135 -29.514 1.000 15.67191 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B CG 1
+ATOM 3003 C CD . GLN B 1 150 ? 15.281 19.360 -30.756 1.000 19.00244 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B CD 1
+ATOM 3004 O OE1 . GLN B 1 150 ? 14.827 18.217 -30.678 1.000 18.00909 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B OE1 1
+ATOM 3005 N NE2 . GLN B 1 150 ? 15.486 19.971 -31.912 1.000 16.46040 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B NE2 1
+ATOM 3006 N N . LEU B 1 151 ? 15.737 22.191 -27.022 1.000 13.42629 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B N 1
+ATOM 3007 C CA . LEU B 1 151 ? 14.818 23.271 -26.699 1.000 12.23686 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CA 1
+ATOM 3008 C C . LEU B 1 151 ? 14.631 24.146 -27.925 1.000 13.13459 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B C 1
+ATOM 3009 O O . LEU B 1 151 ? 15.560 24.342 -28.710 1.000 13.90630 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B O 1
+ATOM 3010 C CB . LEU B 1 151 ? 15.364 24.173 -25.591 1.000 14.01603 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CB 1
+ATOM 3011 C CG . LEU B 1 151 ? 15.656 23.557 -24.226 1.000 13.98853 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CG 1
+ATOM 3012 C CD1 . LEU B 1 151 ? 16.355 24.574 -23.348 1.000 14.99051 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CD1 1
+ATOM 3013 C CD2 . LEU B 1 151 ? 14.369 23.061 -23.566 1.000 14.40542 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CD2 1
+ATOM 3014 N N . ARG B 1 152 ? 13.424 24.674 -28.078 1.000 12.07463 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B N 1
+ATOM 3015 C CA . ARG B 1 152 ? 13.181 25.765 -29.006 1.000 11.23563 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CA 1
+ATOM 3016 C C . ARG B 1 152 ? 12.857 27.012 -28.197 1.000 11.96879 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B C 1
+ATOM 3017 O O . ARG B 1 152 ? 12.304 26.929 -27.097 1.000 13.61323 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B O 1
+ATOM 3018 C CB . ARG B 1 152 ? 12.026 25.456 -29.966 1.000 12.25411 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CB 1
+ATOM 3019 C CG . ARG B 1 152 ? 12.357 24.489 -31.109 1.000 13.99082 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CG 1
+ATOM 3020 C CD . ARG B 1 152 ? 12.251 23.043 -30.661 1.000 15.23103 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CD 1
+ATOM 3021 N NE . ARG B 1 152 ? 12.359 22.136 -31.803 1.000 15.04706 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B NE 1
+ATOM 3022 C CZ . ARG B 1 152 ? 12.161 20.828 -31.730 1.000 16.23597 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CZ 1
+ATOM 3023 N NH1 . ARG B 1 152 ? 11.845 20.264 -30.574 1.000 15.95622 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B NH1 1
+ATOM 3024 N NH2 . ARG B 1 152 ? 12.275 20.079 -32.823 1.000 15.78931 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B NH2 1
+ATOM 3025 N N . THR B 1 153 ? 13.212 28.170 -28.733 1.000 11.54708 ? ? ? ? ? ? 153 THR B N 1
+ATOM 3026 C CA . THR B 1 153 ? 12.934 29.414 -28.036 1.000 11.77114 ? ? ? ? ? ? 153 THR B CA 1
+ATOM 3027 C C . THR B 1 153 ? 12.410 30.456 -29.013 1.000 11.97474 ? ? ? ? ? ? 153 THR B C 1
+ATOM 3028 O O . THR B 1 153 ? 12.777 30.473 -30.192 1.000 12.77357 ? ? ? ? ? ? 153 THR B O 1
+ATOM 3029 C CB . THR B 1 153 ? 14.152 29.911 -27.231 1.000 13.42119 ? ? ? ? ? ? 153 THR B CB 1
+ATOM 3030 O OG1 . THR B 1 153 ? 13.772 31.029 -26.421 1.000 15.36271 ? ? ? ? ? ? 153 THR B OG1 1
+ATOM 3031 C CG2 . THR B 1 153 ? 15.310 30.303 -28.147 1.000 15.01173 ? ? ? ? ? ? 153 THR B CG2 1
+ATOM 3032 N N . ALA B 1 154 ? 11.513 31.298 -28.510 1.000 12.91432 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B N 1
+ATOM 3033 C CA . ALA B 1 154 ? 10.879 32.362 -29.268 1.000 12.82028 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B CA 1
+ATOM 3034 C C . ALA B 1 154 ? 10.826 33.600 -28.388 1.000 14.37313 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B C 1
+ATOM 3035 O O . ALA B 1 154 ? 10.834 33.509 -27.159 1.000 13.70894 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B O 1
+ATOM 3036 C CB . ALA B 1 154 ? 9.459 31.962 -29.683 1.000 13.47054 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B CB 1
+ATOM 3037 N N . ARG B 1 155 ? 10.775 34.761 -29.022 1.000 13.03286 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B N 1
+ATOM 3038 C CA . ARG B 1 155 ? 10.874 36.032 -28.323 1.000 14.18153 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CA 1
+ATOM 3039 C C . ARG B 1 155 ? 9.486 36.597 -28.066 1.000 15.29661 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B C 1
+ATOM 3040 O O . ARG B 1 155 ? 8.686 36.748 -28.996 1.000 17.08903 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B O 1
+ATOM 3041 C CB . ARG B 1 155 ? 11.694 37.016 -29.150 1.000 15.47504 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CB 1
+ATOM 3042 C CG . ARG B 1 155 ? 11.784 38.407 -28.579 1.000 20.16001 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CG 1
+ATOM 3043 C CD . ARG B 1 155 ? 12.385 39.307 -29.638 1.000 19.43079 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CD 1
+ATOM 3044 N NE . ARG B 1 155 ? 12.633 40.651 -29.148 1.000 23.48403 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B NE 1
+ATOM 3045 C CZ . ARG B 1 155 ? 13.141 41.620 -29.896 1.000 24.73847 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CZ 1
+ATOM 3046 N NH1 . ARG B 1 155 ? 13.454 41.377 -31.163 1.000 23.43028 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B NH1 1
+ATOM 3047 N NH2 . ARG B 1 155 ? 13.341 42.825 -29.377 1.000 27.39669 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B NH2 1
+ATOM 3048 N N . ILE B 1 156 ? 9.214 36.936 -26.804 1.000 16.85561 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B N 1
+ATOM 3049 C CA . ILE B 1 156 ? 7.907 37.411 -26.382 1.000 19.00438 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CA 1
+ATOM 3050 C C . ILE B 1 156 ? 8.079 38.713 -25.608 1.000 17.41004 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B C 1
+ATOM 3051 O O . ILE B 1 156 ? 9.189 39.106 -25.246 1.000 21.86898 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B O 1
+ATOM 3052 C CB . ILE B 1 156 ? 7.137 36.355 -25.561 1.000 16.89599 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CB 1
+ATOM 3053 C CG1 . ILE B 1 156 ? 7.907 36.004 -24.288 1.000 19.55798 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CG1 1
+ATOM 3054 C CG2 . ILE B 1 156 ? 6.906 35.103 -26.396 1.000 17.57826 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CG2 1
+ATOM 3055 C CD1 . ILE B 1 156 ? 7.225 34.946 -23.445 1.000 21.95095 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CD1 1
+ATOM 3056 N N . GLY B 1 157 ? 6.961 39.398 -25.388 1.000 18.69246 ? ? ? ? ? ? 157 GLY B N 1
+ATOM 3057 C CA . GLY B 1 157 ? 6.981 40.707 -24.760 1.000 20.35091 ? ? ? ? ? ? 157 GLY B CA 1
+ATOM 3058 C C . GLY B 1 157 ? 6.195 40.759 -23.467 1.000 20.21131 ? ? ? ? ? ? 157 GLY B C 1
+ATOM 3059 O O . GLY B 1 157 ? 5.041 41.197 -23.454 1.000 23.06065 ? ? ? ? ? ? 157 GLY B O 1
+ATOM 3060 N N . ILE B 1 158 ? 6.811 40.321 -22.370 1.000 17.79927 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B N 1
+ATOM 3061 C CA . ILE B 1 158 ? 6.117 40.200 -21.092 1.000 18.46291 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CA 1
+ATOM 3062 C C . ILE B 1 158 ? 6.571 41.309 -20.154 1.000 20.02149 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B C 1
+ATOM 3063 O O . ILE B 1 158 ? 5.842 42.281 -19.925 1.000 22.29308 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B O 1
+ATOM 3064 C CB . ILE B 1 158 ? 6.344 38.810 -20.473 1.000 22.57013 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CB 1
+ATOM 3065 C CG1 . ILE B 1 158 ? 6.084 37.724 -21.515 1.000 18.81949 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CG1 1
+ATOM 3066 C CG2 . ILE B 1 158 ? 5.445 38.614 -19.274 1.000 21.13050 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CG2 1
+ATOM 3067 C CD1 . ILE B 1 158 ? 4.704 37.776 -22.127 1.000 19.84130 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CD1 1
+ATOM 3068 N N . ARG B 1 159 ? 7.773 41.162 -19.594 1.000 26.40184 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B N 1
+ATOM 3069 C CA . ARG B 1 159 ? 8.376 42.254 -18.835 1.000 28.11425 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CA 1
+ATOM 3070 C C . ARG B 1 159 ? 8.805 43.384 -19.759 1.000 37.17842 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B C 1
+ATOM 3071 O O . ARG B 1 159 ? 8.655 44.566 -19.424 1.000 37.35839 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B O 1
+ATOM 3072 C CB . ARG B 1 159 ? 9.582 41.732 -18.059 1.000 37.48716 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CB 1
+ATOM 3073 C CG . ARG B 1 159 ? 9.256 41.136 -16.705 1.000 39.92420 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CG 1
+ATOM 3074 C CD . ARG B 1 159 ? 9.720 42.068 -15.600 1.000 42.75148 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CD 1
+ATOM 3075 N NE . ARG B 1 159 ? 11.175 42.192 -15.575 1.000 56.31912 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NE 1
+ATOM 3076 C CZ . ARG B 1 159 ? 11.831 43.252 -15.112 1.000 62.68141 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CZ 1
+ATOM 3077 N NH1 . ARG B 1 159 ? 11.162 44.295 -14.641 1.000 64.16685 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH1 1
+ATOM 3078 N NH2 . ARG B 1 159 ? 13.158 43.270 -15.130 1.000 58.32981 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH2 1
+ATOM 3079 N N . GLY B 1 160 ? 9.355 43.032 -20.914 1.000 33.76685 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B N 1
+ATOM 3080 C CA . GLY B 1 160 ? 9.736 43.985 -21.926 1.000 34.25400 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B CA 1
+ATOM 3081 C C . GLY B 1 160 ? 9.790 43.287 -23.264 1.000 26.36358 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B C 1
+ATOM 3082 O O . GLY B 1 160 ? 9.284 42.176 -23.424 1.000 32.82347 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B O 1
+ATOM 3083 N N . ASP B 1 161 ? 10.425 43.944 -24.223 1.000 27.49089 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B N 1
+ATOM 3084 C CA . ASP B 1 161 ? 10.487 43.421 -25.580 1.000 26.60650 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CA 1
+ATOM 3085 C C . ASP B 1 161 ? 11.508 42.305 -25.758 1.000 25.48501 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B C 1
+ATOM 3086 O O . ASP B 1 161 ? 11.656 41.814 -26.881 1.000 23.43370 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B O 1
+ATOM 3087 C CB . ASP B 1 161 ? 10.798 44.550 -26.570 1.000 34.75127 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CB 1
+ATOM 3088 C CG . ASP B 1 161 ? 9.603 45.446 -26.831 1.000 50.72784 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CG 1
+ATOM 3089 O OD1 . ASP B 1 161 ? 8.497 45.120 -26.351 1.000 55.46053 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD1 1
+ATOM 3090 O OD2 . ASP B 1 161 ? 9.772 46.476 -27.517 1.000 61.77448 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD2 1
+ATOM 3091 N N . ASN B 1 162 ? 12.205 41.886 -24.698 1.000 22.19254 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B N 1
+ATOM 3092 C CA . ASN B 1 162 ? 13.356 40.996 -24.835 1.000 29.35745 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B CA 1
+ATOM 3093 C C . ASN B 1 162 ? 13.216 39.690 -24.052 1.000 26.89375 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B C 1
+ATOM 3094 O O . ASN B 1 162 ? 14.218 39.082 -23.670 1.000 28.09618 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B O 1
+ATOM 3095 C CB . ASN B 1 162 ? 14.652 41.715 -24.459 1.000 37.65745 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B CB 1
+ATOM 3096 C CG . ASN B 1 162 ? 14.964 42.880 -25.381 1.000 47.48145 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B CG 1
+ATOM 3097 O OD1 . ASN B 1 162 ? 14.731 42.813 -26.589 1.000 46.25893 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B OD1 1
+ATOM 3098 N ND2 . ASN B 1 162 ? 15.493 43.959 -24.814 1.000 50.49819 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B ND2 1
+ATOM 3099 N N . ASP B 1 163 ? 11.992 39.237 -23.803 1.000 18.94110 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B N 1
+ATOM 3100 C CA . ASP B 1 163 ? 11.807 37.976 -23.100 1.000 19.29876 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CA 1
+ATOM 3101 C C . ASP B 1 163 ? 11.888 36.804 -24.073 1.000 16.80343 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B C 1
+ATOM 3102 O O . ASP B 1 163 ? 11.555 36.925 -25.253 1.000 19.44325 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B O 1
+ATOM 3103 C CB . ASP B 1 163 ? 10.455 37.950 -22.389 1.000 18.17919 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CB 1
+ATOM 3104 C CG . ASP B 1 163 ? 10.398 38.904 -21.215 1.000 24.04758 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CG 1
+ATOM 3105 O OD1 . ASP B 1 163 ? 11.290 38.831 -20.344 1.000 29.45800 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B OD1 1
+ATOM 3106 O OD2 . ASP B 1 163 ? 9.467 39.734 -21.170 1.000 23.99800 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B OD2 1
+ATOM 3107 N N . LEU B 1 164 ? 12.351 35.665 -23.564 1.000 14.65589 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B N 1
+ATOM 3108 C CA . LEU B 1 164 ? 12.377 34.422 -24.319 1.000 14.17597 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CA 1
+ATOM 3109 C C . LEU B 1 164 ? 11.540 33.384 -23.593 1.000 16.31453 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B C 1
+ATOM 3110 O O . LEU B 1 164 ? 11.596 33.276 -22.362 1.000 16.38298 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B O 1
+ATOM 3111 C CB . LEU B 1 164 ? 13.805 33.873 -24.483 1.000 17.80509 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CB 1
+ATOM 3112 C CG . LEU B 1 164 ? 14.779 34.686 -25.343 1.000 19.04798 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CG 1
+ATOM 3113 C CD1 . LEU B 1 164 ? 16.179 34.087 -25.295 1.000 22.98445 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD1 1
+ATOM 3114 C CD2 . LEU B 1 164 ? 14.285 34.774 -26.772 1.000 19.62233 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD2 1
+ATOM 3115 N N . VAL B 1 165 ? 10.763 32.629 -24.356 1.000 13.10447 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B N 1
+ATOM 3116 C CA . VAL B 1 165 ? 10.056 31.466 -23.849 1.000 13.12118 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CA 1
+ATOM 3117 C C . VAL B 1 165 ? 10.787 30.229 -24.353 1.000 12.25280 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B C 1
+ATOM 3118 O O . VAL B 1 165 ? 11.270 30.204 -25.491 1.000 12.42229 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B O 1
+ATOM 3119 C CB . VAL B 1 165 ? 8.568 31.473 -24.256 1.000 14.75380 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CB 1
+ATOM 3120 C CG1 . VAL B 1 165 ? 8.407 31.393 -25.766 1.000 17.50053 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CG1 1
+ATOM 3121 C CG2 . VAL B 1 165 ? 7.816 30.346 -23.573 1.000 16.33015 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CG2 1
+ATOM 3122 N N . TRP B 1 166 ? 10.899 29.224 -23.495 1.000 13.28378 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B N 1
+ATOM 3123 C CA . TRP B 1 166 ? 11.666 28.018 -23.774 1.000 12.91632 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CA 1
+ATOM 3124 C C . TRP B 1 166 ? 10.724 26.826 -23.833 1.000 12.45158 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B C 1
+ATOM 3125 O O . TRP B 1 166 ? 9.940 26.600 -22.905 1.000 13.91653 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B O 1
+ATOM 3126 C CB . TRP B 1 166 ? 12.743 27.816 -22.702 1.000 13.93683 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CB 1
+ATOM 3127 C CG . TRP B 1 166 ? 13.777 28.907 -22.735 1.000 14.19815 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CG 1
+ATOM 3128 C CD1 . TRP B 1 166 ? 13.748 30.092 -22.055 1.000 14.10982 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CD1 1
+ATOM 3129 C CD2 . TRP B 1 166 ? 14.975 28.926 -23.520 1.000 14.46377 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CD2 1
+ATOM 3130 N NE1 . TRP B 1 166 ? 14.858 30.839 -22.364 1.000 17.11340 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B NE1 1
+ATOM 3131 C CE2 . TRP B 1 166 ? 15.631 30.143 -23.254 1.000 17.59470 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CE2 1
+ATOM 3132 C CE3 . TRP B 1 166 ? 15.560 28.026 -24.412 1.000 15.48428 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CE3 1
+ATOM 3133 C CZ2 . TRP B 1 166 ? 16.842 30.487 -23.854 1.000 18.39290 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CZ2 1
+ATOM 3134 C CZ3 . TRP B 1 166 ? 16.762 28.370 -25.010 1.000 18.06916 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CZ3 1
+ATOM 3135 C CH2 . TRP B 1 166 ? 17.391 29.586 -24.720 1.000 16.53978 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CH2 1
+ATOM 3136 N N . ILE B 1 167 ? 10.796 26.073 -24.925 1.000 11.58513 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B N 1
+ATOM 3137 C CA . ILE B 1 167 ? 9.866 24.984 -25.205 1.000 13.13633 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B CA 1
+ATOM 3138 C C . ILE B 1 167 ? 10.670 23.699 -25.317 1.000 12.42074 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B C 1
+ATOM 3139 O O . ILE B 1 167 ? 11.439 23.524 -26.269 1.000 13.24651 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B O 1
+ATOM 3140 C CB . ILE B 1 167 ? 9.071 25.232 -26.492 1.000 11.82435 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B CB 1
+ATOM 3141 C CG1 . ILE B 1 167 ? 8.358 26.583 -26.425 1.000 14.45016 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B CG1 1
+ATOM 3142 C CG2 . ILE B 1 167 ? 8.100 24.077 -26.733 1.000 13.73795 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B CG2 1
+ATOM 3143 C CD1 . ILE B 1 167 ? 7.323 26.681 -25.327 1.000 18.94634 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B CD1 1
+ATOM 3144 N N . GLY B 1 168 ? 10.479 22.794 -24.374 1.000 11.28072 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B N 1
+ATOM 3145 C CA . GLY B 1 168 ? 11.132 21.502 -24.435 1.000 11.96828 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B CA 1
+ATOM 3146 C C . GLY B 1 168 ? 11.197 20.871 -23.066 1.000 11.99825 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B C 1
+ATOM 3147 O O . GLY B 1 168 ? 10.958 21.518 -22.044 1.000 11.71088 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B O 1
+ATOM 3148 N N . ARG B 1 169 ? 11.543 19.582 -23.061 1.000 12.27789 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B N 1
+ATOM 3149 C CA . ARG B 1 169 ? 11.437 18.790 -21.840 1.000 12.05735 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CA 1
+ATOM 3150 C C . ARG B 1 169 ? 12.229 19.411 -20.699 1.000 13.92436 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B C 1
+ATOM 3151 O O . ARG B 1 169 ? 11.734 19.512 -19.572 1.000 13.81797 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B O 1
+ATOM 3152 C CB . ARG B 1 169 ? 11.909 17.357 -22.080 1.000 16.19218 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CB 1
+ATOM 3153 C CG . ARG B 1 169 ? 11.640 16.436 -20.895 1.000 19.48506 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CG 1
+ATOM 3154 C CD . ARG B 1 169 ? 12.340 15.095 -21.072 1.000 18.01541 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CD 1
+ATOM 3155 N NE . ARG B 1 169 ? 13.686 15.091 -20.504 1.000 17.15157 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B NE 1
+ATOM 3156 C CZ . ARG B 1 169 ? 14.550 14.093 -20.656 1.000 20.85355 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CZ 1
+ATOM 3157 N NH1 . ARG B 1 169 ? 14.207 13.029 -21.374 1.000 26.20619 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B NH1 1
+ATOM 3158 N NH2 . ARG B 1 169 ? 15.750 14.153 -20.098 1.000 18.88421 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B NH2 1
+ATOM 3159 N N . ALA B 1 170 ? 13.469 19.827 -20.965 1.000 11.85978 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B N 1
+ATOM 3160 C CA . ALA B 1 170 ? 14.324 20.251 -19.856 1.000 11.60325 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CA 1
+ATOM 3161 C C . ALA B 1 170 ? 13.797 21.509 -19.179 1.000 12.78315 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B C 1
+ATOM 3162 O O . ALA B 1 170 ? 13.982 21.683 -17.969 1.000 13.37403 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B O 1
+ATOM 3163 C CB . ALA B 1 170 ? 15.768 20.439 -20.326 1.000 13.66361 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CB 1
+ATOM 3164 N N . ALA B 1 171 ? 13.144 22.397 -19.931 1.000 11.61761 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B N 1
+ATOM 3165 C CA . ALA B 1 171 ? 12.589 23.595 -19.314 1.000 13.92307 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B CA 1
+ATOM 3166 C C . ALA B 1 171 ? 11.474 23.236 -18.343 1.000 15.23377 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B C 1
+ATOM 3167 O O . ALA B 1 171 ? 11.327 23.869 -17.294 1.000 19.77694 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B O 1
+ATOM 3168 C CB . ALA B 1 171 ? 12.093 24.553 -20.398 1.000 14.63820 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B CB 1
+ATOM 3169 N N . ASN B 1 172 ? 10.706 22.200 -18.662 1.000 12.60523 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B N 1
+ATOM 3170 C CA . ASN B 1 172 ? 9.601 21.784 -17.813 1.000 15.32223 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B CA 1
+ATOM 3171 C C . ASN B 1 172 ? 10.090 20.926 -16.649 1.000 15.53526 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B C 1
+ATOM 3172 O O . ASN B 1 172 ? 9.728 21.173 -15.494 1.000 15.22201 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B O 1
+ATOM 3173 C CB . ASN B 1 172 ? 8.591 21.023 -18.673 1.000 17.16795 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B CB 1
+ATOM 3174 C CG . ASN B 1 172 ? 7.332 20.680 -17.927 1.000 20.31010 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B CG 1
+ATOM 3175 O OD1 . ASN B 1 172 ? 7.211 19.591 -17.375 1.000 23.19951 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B OD1 1
+ATOM 3176 N ND2 . ASN B 1 172 ? 6.375 21.602 -17.917 1.000 26.79443 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B ND2 1
+ATOM 3177 N N . TYR B 1 173 ? 10.941 19.934 -16.931 1.000 13.51171 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B N 1
+ATOM 3178 C CA . TYR B 1 173 ? 11.329 18.967 -15.904 1.000 13.69116 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CA 1
+ATOM 3179 C C . TYR B 1 173 ? 12.241 19.585 -14.855 1.000 14.30746 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B C 1
+ATOM 3180 O O . TYR B 1 173 ? 12.131 19.265 -13.667 1.000 14.97134 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B O 1
+ATOM 3181 C CB . TYR B 1 173 ? 12.024 17.762 -16.534 1.000 14.73029 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CB 1
+ATOM 3182 C CG . TYR B 1 173 ? 11.093 16.739 -17.150 1.000 16.24571 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CG 1
+ATOM 3183 C CD1 . TYR B 1 173 ? 9.794 17.071 -17.509 1.000 17.42527 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CD1 1
+ATOM 3184 C CD2 . TYR B 1 173 ? 11.520 15.436 -17.364 1.000 19.63819 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CD2 1
+ATOM 3185 C CE1 . TYR B 1 173 ? 8.942 16.129 -18.077 1.000 22.07815 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CE1 1
+ATOM 3186 C CE2 . TYR B 1 173 ? 10.676 14.489 -17.931 1.000 18.96190 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CE2 1
+ATOM 3187 C CZ . TYR B 1 173 ? 9.393 14.842 -18.284 1.000 24.71028 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CZ 1
+ATOM 3188 O OH . TYR B 1 173 ? 8.555 13.901 -18.846 1.000 25.16314 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B OH 1
+ATOM 3189 N N . ALA B 1 174 ? 13.169 20.447 -15.264 1.000 12.92460 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B N 1
+ATOM 3190 C CA . ALA B 1 174 ? 14.032 21.082 -14.274 1.000 12.06864 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CA 1
+ATOM 3191 C C . ALA B 1 174 ? 13.215 21.891 -13.276 1.000 14.91665 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B C 1
+ATOM 3192 O O . ALA B 1 174 ? 13.489 21.860 -12.071 1.000 14.75736 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B O 1
+ATOM 3193 C CB . ALA B 1 174 ? 15.107 21.937 -14.947 1.000 13.80299 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CB 1
+ATOM 3194 N N . ALA B 1 175 ? 12.182 22.590 -13.756 1.000 16.73401 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B N 1
+ATOM 3195 C CA . ALA B 1 175 ? 11.302 23.316 -12.847 1.000 14.68390 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CA 1
+ATOM 3196 C C . ALA B 1 175 ? 10.541 22.360 -11.935 1.000 14.87220 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B C 1
+ATOM 3197 O O . ALA B 1 175 ? 10.384 22.632 -10.742 1.000 17.67091 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B O 1
+ATOM 3198 C CB . ALA B 1 175 ? 10.326 24.175 -13.649 1.000 18.38572 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CB 1
+ATOM 3199 N N . LYS B 1 176 ? 10.065 21.236 -12.477 1.000 13.60480 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B N 1
+ATOM 3200 C CA . LYS B 1 176 ? 9.289 20.299 -11.668 1.000 15.31094 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B CA 1
+ATOM 3201 C C . LYS B 1 176 ? 10.149 19.650 -10.593 1.000 14.60838 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B C 1
+ATOM 3202 O O . LYS B 1 176 ? 9.674 19.405 -9.479 1.000 17.84028 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B O 1
+ATOM 3203 C CB . LYS B 1 176 ? 8.648 19.235 -12.558 1.000 19.16084 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B CB 1
+ATOM 3204 C CG . LYS B 1 176 ? 7.558 19.746 -13.479 1.000 24.26705 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B CG 1
+ATOM 3205 C CD . LYS B 1 176 ? 7.001 18.600 -14.303 1.000 38.45613 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B CD 1
+ATOM 3206 C CE . LYS B 1 176 ? 5.958 17.799 -13.536 1.000 46.05883 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B CE 1
+ATOM 3207 N NZ . LYS B 1 176 ? 4.601 18.410 -13.629 1.000 46.49850 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B NZ 1
+ATOM 3208 N N . LEU B 1 177 ? 11.417 19.364 -10.906 1.000 14.49707 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B N 1
+ATOM 3209 C CA . LEU B 1 177 ? 12.326 18.823 -9.902 1.000 16.49323 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CA 1
+ATOM 3210 C C . LEU B 1 177 ? 12.464 19.760 -8.709 1.000 16.37278 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B C 1
+ATOM 3211 O O . LEU B 1 177 ? 12.577 19.302 -7.567 1.000 18.02823 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B O 1
+ATOM 3212 C CB . LEU B 1 177 ? 13.697 18.550 -10.517 1.000 16.49558 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CB 1
+ATOM 3213 C CG . LEU B 1 177 ? 13.814 17.317 -11.405 1.000 14.67463 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CG 1
+ATOM 3214 C CD1 . LEU B 1 177 ? 15.181 17.299 -12.073 1.000 16.00347 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD1 1
+ATOM 3215 C CD2 . LEU B 1 177 ? 13.600 16.045 -10.583 1.000 17.71483 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD2 1
+ATOM 3216 N N . THR B 1 178 ? 12.481 21.073 -8.953 1.000 21.25946 ? ? ? ? ? ? 178 THR B N 1
+ATOM 3217 C CA . THR B 1 178 ? 12.654 22.035 -7.871 1.000 24.77328 ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA 1
+ATOM 3218 C C . THR B 1 178 ? 11.393 22.237 -7.046 1.000 30.55818 ? ? ? ? ? ? 178 THR B C 1
+ATOM 3219 O O . THR B 1 178 ? 11.459 22.895 -6.001 1.000 29.61771 ? ? ? ? ? ? 178 THR B O 1
+ATOM 3220 C CB . THR B 1 178 ? 13.144 23.382 -8.411 1.000 33.27495 ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB 1
+ATOM 3221 O OG1 . THR B 1 178 ? 12.077 24.041 -9.104 1.000 41.25344 ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1 1
+ATOM 3222 C CG2 . THR B 1 178 ? 14.306 23.178 -9.362 1.000 27.92177 ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2 1
+ATOM 3223 N N . ASN B 1 179 ? 10.252 21.709 -7.492 1.000 26.08789 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B N 1
+ATOM 3224 C CA . ASN B 1 179 ? 9.049 21.688 -6.671 1.000 30.58727 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B CA 1
+ATOM 3225 C C . ASN B 1 179 ? 9.081 20.584 -5.627 1.000 30.06287 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B C 1
+ATOM 3226 O O . ASN B 1 179 ? 8.250 20.590 -4.713 1.000 34.46883 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B O 1
+ATOM 3227 C CB . ASN B 1 179 ? 7.803 21.512 -7.546 1.000 28.08962 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B CB 1
+ATOM 3228 C CG . ASN B 1 179 ? 7.601 22.658 -8.515 1.000 33.80567 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B CG 1
+ATOM 3229 O OD1 . ASN B 1 179 ? 8.195 23.727 -8.367 1.000 38.89295 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B OD1 1
+ATOM 3230 N ND2 . ASN B 1 179 ? 6.746 22.446 -9.509 1.000 27.73442 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B ND2 1
+ATOM 3231 N N . LEU B 1 180 ? 10.007 19.638 -5.745 1.000 24.26744 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B N 1
+ATOM 3232 C CA . LEU B 1 180 ? 10.129 18.550 -4.792 1.000 24.43032 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CA 1
+ATOM 3233 C C . LEU B 1 180 ? 11.005 18.984 -3.624 1.000 28.29546 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B C 1
+ATOM 3234 O O . LEU B 1 180 ? 11.917 19.801 -3.774 1.000 28.51613 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B O 1
+ATOM 3235 C CB . LEU B 1 180 ? 10.741 17.326 -5.469 1.000 23.25811 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CB 1
+ATOM 3236 C CG . LEU B 1 180 ? 10.041 16.887 -6.757 1.000 27.91415 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CG 1
+ATOM 3237 C CD1 . LEU B 1 180 ? 10.787 15.733 -7.399 1.000 25.10900 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CD1 1
+ATOM 3238 C CD2 . LEU B 1 180 ? 8.590 16.513 -6.482 1.000 30.31377 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CD2 1
+ATOM 3239 N N . ALA B 1 181 ? 10.715 18.434 -2.452 1.000 30.37713 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B N 1
+ATOM 3240 C CA . ALA B 1 181 ? 11.439 18.775 -1.237 1.000 30.73658 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CA 1
+ATOM 3241 C C . ALA B 1 181 ? 12.336 17.618 -0.816 1.000 25.02552 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B C 1
+ATOM 3242 O O . ALA B 1 181 ? 12.218 16.493 -1.303 1.000 25.10489 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B O 1
+ATOM 3243 C CB . ALA B 1 181 ? 10.464 19.126 -0.107 1.000 37.24144 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CB 1
+ATOM 3244 N N . GLY B 1 182 ? 13.259 17.914 0.095 1.000 24.62798 ? ? ? ? ? ? 182 GLY B N 1
+ATOM 3245 C CA . GLY B 1 182 ? 14.029 16.896 0.767 1.000 28.09200 ? ? ? ? ? ? 182 GLY B CA 1
+ATOM 3246 C C . GLY B 1 182 ? 15.460 16.740 0.296 1.000 27.81112 ? ? ? ? ? ? 182 GLY B C 1
+ATOM 3247 O O . GLY B 1 182 ? 16.258 16.120 1.008 1.000 27.60148 ? ? ? ? ? ? 182 GLY B O 1
+ATOM 3248 N N . LYS B 1 183 ? 15.808 17.269 -0.883 1.000 20.61789 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B N 1
+ATOM 3249 C CA . LYS B 1 183 ? 17.162 17.148 -1.416 1.000 21.45031 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CA 1
+ATOM 3250 C C . LYS B 1 183 ? 17.592 18.475 -2.026 1.000 16.25622 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B C 1
+ATOM 3251 O O . LYS B 1 183 ? 16.794 19.125 -2.715 1.000 17.78726 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B O 1
+ATOM 3252 C CB . LYS B 1 183 ? 17.230 16.054 -2.491 1.000 21.63591 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CB 1
+ATOM 3253 C CG . LYS B 1 183 ? 16.955 14.649 -1.958 1.000 21.06765 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CG 1
+ATOM 3254 C CD . LYS B 1 183 ? 18.026 14.227 -0.975 1.000 21.88214 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CD 1
+ATOM 3255 C CE . LYS B 1 183 ? 17.568 13.051 -0.120 1.000 30.56139 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CE 1
+ATOM 3256 N NZ . LYS B 1 183 ? 18.405 11.851 -0.353 1.000 36.00585 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B NZ 1
+ATOM 3257 N N . PRO B 1 184 ? 18.842 18.897 -1.807 1.000 15.46090 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B N 1
+ATOM 3258 C CA . PRO B 1 184 ? 19.272 20.199 -2.336 1.000 15.10268 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CA 1
+ATOM 3259 C C . PRO B 1 184 ? 19.587 20.199 -3.819 1.000 12.47472 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B C 1
+ATOM 3260 O O . PRO B 1 184 ? 19.500 21.266 -4.438 1.000 12.60317 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B O 1
+ATOM 3261 C CB . PRO B 1 184 ? 20.513 20.542 -1.497 1.000 15.69914 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CB 1
+ATOM 3262 C CG . PRO B 1 184 ? 21.018 19.231 -0.999 1.000 18.26450 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CG 1
+ATOM 3263 C CD . PRO B 1 184 ? 19.832 18.307 -0.889 1.000 19.14122 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CD 1
+ATOM 3264 N N . THR B 1 185 ? 19.938 19.053 -4.404 1.000 14.10666 ? ? ? ? ? ? 185 THR B N 1
+ATOM 3265 C CA . THR B 1 185 ? 20.228 18.971 -5.833 1.000 11.70880 ? ? ? ? ? ? 185 THR B CA 1
+ATOM 3266 C C . THR B 1 185 ? 19.590 17.717 -6.410 1.000 13.98302 ? ? ? ? ? ? 185 THR B C 1
+ATOM 3267 O O . THR B 1 185 ? 19.748 16.623 -5.857 1.000 14.31687 ? ? ? ? ? ? 185 THR B O 1
+ATOM 3268 C CB . THR B 1 185 ? 21.742 18.934 -6.091 1.000 12.79163 ? ? ? ? ? ? 185 THR B CB 1
+ATOM 3269 O OG1 . THR B 1 185 ? 22.352 20.119 -5.560 1.000 14.40222 ? ? ? ? ? ? 185 THR B OG1 1
+ATOM 3270 C CG2 . THR B 1 185 ? 22.032 18.862 -7.584 1.000 15.36337 ? ? ? ? ? ? 185 THR B CG2 1
+ATOM 3271 N N . ARG B 1 186 ? 18.881 17.877 -7.528 1.000 12.62858 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B N 1
+ATOM 3272 C CA . ARG B 1 186 ? 18.250 16.771 -8.239 1.000 12.71451 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B CA 1
+ATOM 3273 C C . ARG B 1 186 ? 18.544 16.941 -9.719 1.000 13.66821 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B C 1
+ATOM 3274 O O . ARG B 1 186 ? 18.336 18.027 -10.266 1.000 12.99363 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B O 1
+ATOM 3275 C CB . ARG B 1 186 ? 16.734 16.799 -8.050 1.000 13.29948 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B CB 1
+ATOM 3276 C CG . ARG B 1 186 ? 16.254 16.636 -6.623 1.000 14.32841 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B CG 1
+ATOM 3277 C CD . ARG B 1 186 ? 14.736 16.647 -6.571 1.000 14.74710 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B CD 1
+ATOM 3278 N NE . ARG B 1 186 ? 14.252 16.453 -5.205 1.000 17.20558 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B NE 1
+ATOM 3279 C CZ . ARG B 1 186 ? 14.028 15.265 -4.648 1.000 18.98191 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B CZ 1
+ATOM 3280 N NH1 . ARG B 1 186 ? 14.239 14.147 -5.334 1.000 20.00962 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B NH1 1
+ATOM 3281 N NH2 . ARG B 1 186 ? 13.592 15.198 -3.398 1.000 19.67358 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B NH2 1
+ATOM 3282 N N . ILE B 1 187 ? 19.006 15.874 -10.371 1.000 12.14378 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B N 1
+ATOM 3283 C CA . ILE B 1 187 ? 19.284 15.907 -11.805 1.000 11.95951 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CA 1
+ATOM 3284 C C . ILE B 1 187 ? 18.646 14.687 -12.452 1.000 12.90678 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B C 1
+ATOM 3285 O O . ILE B 1 187 ? 18.489 13.637 -11.822 1.000 13.56444 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B O 1
+ATOM 3286 C CB . ILE B 1 187 ? 20.801 15.966 -12.121 1.000 11.94748 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CB 1
+ATOM 3287 C CG1 . ILE B 1 187 ? 21.476 14.624 -11.818 1.000 14.54467 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG1 1
+ATOM 3288 C CG2 . ILE B 1 187 ? 21.481 17.112 -11.361 1.000 12.30744 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG2 1
+ATOM 3289 C CD1 . ILE B 1 187 ? 22.977 14.652 -12.019 1.000 14.48230 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CD1 1
+ATOM 3290 N N . THR B 1 188 ? 18.285 14.816 -13.727 1.000 12.49039 ? ? ? ? ? ? 188 THR B N 1
+ATOM 3291 C CA . THR B 1 188 ? 17.765 13.651 -14.427 1.000 14.10916 ? ? ? ? ? ? 188 THR B CA 1
+ATOM 3292 C C . THR B 1 188 ? 18.901 12.718 -14.838 1.000 13.57956 ? ? ? ? ? ? 188 THR B C 1
+ATOM 3293 O O . THR B 1 188 ? 20.075 13.089 -14.852 1.000 13.47532 ? ? ? ? ? ? 188 THR B O 1
+ATOM 3294 C CB . THR B 1 188 ? 16.990 14.063 -15.674 1.000 13.09105 ? ? ? ? ? ? 188 THR B CB 1
+ATOM 3295 O OG1 . THR B 1 188 ? 17.875 14.773 -16.547 1.000 13.63321 ? ? ? ? ? ? 188 THR B OG1 1
+ATOM 3296 C CG2 . THR B 1 188 ? 15.815 14.961 -15.313 1.000 13.70010 ? ? ? ? ? ? 188 THR B CG2 1
+ATOM 3297 N N . ALA B 1 189 ? 18.529 11.486 -15.191 1.000 14.33287 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B N 1
+ATOM 3298 C CA . ALA B 1 189 ? 19.527 10.515 -15.628 1.000 15.01045 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B CA 1
+ATOM 3299 C C . ALA B 1 189 ? 20.315 11.034 -16.827 1.000 15.25372 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B C 1
+ATOM 3300 O O . ALA B 1 189 ? 21.528 10.817 -16.918 1.000 16.06356 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B O 1
+ATOM 3301 C CB . ALA B 1 189 ? 18.868 9.166 -15.938 1.000 17.74784 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B CB 1
+ATOM 3302 N N . ASP B 1 190 ? 19.649 11.746 -17.742 1.000 16.51279 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B N 1
+ATOM 3303 C CA . ASP B 1 190 ? 20.345 12.252 -18.923 1.000 15.64359 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CA 1
+ATOM 3304 C C . ASP B 1 190 ? 21.461 13.221 -18.550 1.000 15.18476 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B C 1
+ATOM 3305 O O . ASP B 1 190 ? 22.492 13.268 -19.227 1.000 18.17334 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B O 1
+ATOM 3306 C CB . ASP B 1 190 ? 19.355 12.908 -19.889 1.000 16.38190 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CB 1
+ATOM 3307 C CG . ASP B 1 190 ? 18.564 11.892 -20.698 1.000 20.22147 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CG 1
+ATOM 3308 O OD1 . ASP B 1 190 ? 18.995 10.722 -20.786 1.000 21.73931 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B OD1 1
+ATOM 3309 O OD2 . ASP B 1 190 ? 17.511 12.259 -21.256 1.000 22.65324 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B OD2 1
+ATOM 3310 N N . VAL B 1 191 ? 21.283 13.993 -17.477 1.000 12.81047 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B N 1
+ATOM 3311 C CA . VAL B 1 191 ? 22.368 14.834 -16.985 1.000 12.43156 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CA 1
+ATOM 3312 C C . VAL B 1 191 ? 23.455 13.981 -16.346 1.000 15.49607 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B C 1
+ATOM 3313 O O . VAL B 1 191 ? 24.646 14.131 -16.648 1.000 15.18510 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B O 1
+ATOM 3314 C CB . VAL B 1 191 ? 21.824 15.880 -15.997 1.000 12.37354 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CB 1
+ATOM 3315 C CG1 . VAL B 1 191 ? 22.952 16.752 -15.460 1.000 13.68277 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG1 1
+ATOM 3316 C CG2 . VAL B 1 191 ? 20.775 16.718 -16.675 1.000 12.89075 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG2 1
+ATOM 3317 N N . TYR B 1 192 ? 23.058 13.074 -15.449 1.000 14.35106 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B N 1
+ATOM 3318 C CA . TYR B 1 192 ? 24.027 12.230 -14.760 1.000 14.47160 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CA 1
+ATOM 3319 C C . TYR B 1 192 ? 24.910 11.483 -15.746 1.000 17.79530 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B C 1
+ATOM 3320 O O . TYR B 1 192 ? 26.130 11.411 -15.567 1.000 17.57911 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B O 1
+ATOM 3321 C CB . TYR B 1 192 ? 23.303 11.239 -13.849 1.000 16.35066 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CB 1
+ATOM 3322 C CG . TYR B 1 192 ? 24.241 10.345 -13.082 1.000 17.80384 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CG 1
+ATOM 3323 C CD1 . TYR B 1 192 ? 24.892 10.804 -11.942 1.000 19.55672 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CD1 1
+ATOM 3324 C CD2 . TYR B 1 192 ? 24.477 9.045 -13.496 1.000 19.99271 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CD2 1
+ATOM 3325 C CE1 . TYR B 1 192 ? 25.755 9.981 -11.235 1.000 21.14791 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CE1 1
+ATOM 3326 C CE2 . TYR B 1 192 ? 25.335 8.219 -12.798 1.000 21.46032 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CE2 1
+ATOM 3327 C CZ . TYR B 1 192 ? 25.971 8.692 -11.672 1.000 26.67732 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CZ 1
+ATOM 3328 O OH . TYR B 1 192 ? 26.823 7.857 -10.985 1.000 29.98131 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B OH 1
+ATOM 3329 N N . ASN B 1 193 ? 24.314 10.946 -16.812 1.000 16.89109 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B N 1
+ATOM 3330 C CA . ASN B 1 193 ? 25.057 10.123 -17.759 1.000 18.96549 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B CA 1
+ATOM 3331 C C . ASN B 1 193 ? 26.080 10.915 -18.562 1.000 23.51708 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B C 1
+ATOM 3332 O O . ASN B 1 193 ? 26.897 10.300 -19.255 1.000 24.39898 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B O 1
+ATOM 3333 C CB . ASN B 1 193 ? 24.092 9.392 -18.694 1.000 21.66912 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B CB 1
+ATOM 3334 C CG . ASN B 1 193 ? 23.268 8.342 -17.976 1.000 24.05078 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B CG 1
+ATOM 3335 O OD1 . ASN B 1 193 ? 23.670 7.833 -16.932 1.000 27.16820 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B OD1 1
+ATOM 3336 N ND2 . ASN B 1 193 ? 22.114 8.004 -18.540 1.000 26.93434 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B ND2 1
+ATOM 3337 N N . LYS B 1 194 ? 26.058 12.247 -18.487 1.000 19.85673 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B N 1
+ATOM 3338 C CA . LYS B 1 194 ? 27.022 13.094 -19.177 1.000 18.69475 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CA 1
+ATOM 3339 C C . LYS B 1 194 ? 28.062 13.712 -18.251 1.000 24.88856 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B C 1
+ATOM 3340 O O . LYS B 1 194 ? 28.985 14.374 -18.736 1.000 23.99751 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B O 1
+ATOM 3341 C CB . LYS B 1 194 ? 26.301 14.203 -19.951 1.000 21.15622 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CB 1
+ATOM 3342 C CG . LYS B 1 194 ? 25.445 13.699 -21.098 1.000 20.67867 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CG 1
+ATOM 3343 C CD . LYS B 1 194 ? 26.301 13.100 -22.202 1.000 33.76544 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CD 1
+ATOM 3344 C CE . LYS B 1 194 ? 26.153 13.879 -23.499 1.000 48.97007 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CE 1
+ATOM 3345 N NZ . LYS B 1 194 ? 27.028 13.335 -24.574 1.000 46.09643 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B NZ 1
+ATOM 3346 N N . LEU B 1 195 ? 27.944 13.520 -16.940 1.000 18.04056 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B N 1
+ATOM 3347 C CA . LEU B 1 195 ? 28.862 14.159 -16.006 1.000 17.84382 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CA 1
+ATOM 3348 C C . LEU B 1 195 ? 30.263 13.576 -16.132 1.000 20.97210 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B C 1
+ATOM 3349 O O . LEU B 1 195 ? 30.440 12.362 -16.262 1.000 21.64346 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B O 1
+ATOM 3350 C CB . LEU B 1 195 ? 28.383 13.945 -14.572 1.000 16.25093 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CB 1
+ATOM 3351 C CG . LEU B 1 195 ? 27.044 14.569 -14.191 1.000 16.68820 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CG 1
+ATOM 3352 C CD1 . LEU B 1 195 ? 26.736 14.299 -12.719 1.000 17.26033 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CD1 1
+ATOM 3353 C CD2 . LEU B 1 195 ? 27.059 16.059 -14.483 1.000 16.63175 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CD2 1
+ATOM 3354 N N . ALA B 1 196 ? 31.259 14.457 -16.077 1.000 19.76990 ? ? ? ? ? ? 196 ALA B N 1
+ATOM 3355 C CA . ALA B 1 196 ? 32.639 14.022 -15.912 1.000 19.28400 ? ? ? ? ? ? 196 ALA B CA 1
+ATOM 3356 C C . ALA B 1 196 ? 32.789 13.260 -14.599 1.000 22.05172 ? ? ? ? ? ? 196 ALA B C 1
+ATOM 3357 O O . ALA B 1 196 ? 32.014 13.443 -13.656 1.000 22.63422 ? ? ? ? ? ? 196 ALA B O 1
+ATOM 3358 C CB . ALA B 1 196 ? 33.565 15.238 -15.902 1.000 24.83530 ? ? ? ? ? ? 196 ALA B CB 1
+ATOM 3359 N N . ASP B 1 197 ? 33.803 12.392 -14.541 1.000 23.19034 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B N 1
+ATOM 3360 C CA . ASP B 1 197 ? 33.979 11.550 -13.360 1.000 23.53879 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B CA 1
+ATOM 3361 C C . ASP B 1 197 ? 34.184 12.373 -12.094 1.000 24.12894 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B C 1
+ATOM 3362 O O . ASP B 1 197 ? 33.731 11.972 -11.016 1.000 25.57500 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B O 1
+ATOM 3363 C CB . ASP B 1 197 ? 35.147 10.581 -13.561 1.000 29.39559 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B CB 1
+ATOM 3364 C CG . ASP B 1 197 ? 34.825 9.475 -14.549 1.000 43.67586 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B CG 1
+ATOM 3365 O OD1 . ASP B 1 197 ? 33.629 9.166 -14.733 1.000 32.97109 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B OD1 1
+ATOM 3366 O OD2 . ASP B 1 197 ? 35.770 8.907 -15.136 1.000 51.04480 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B OD2 1
+ATOM 3367 N N . LYS B 1 198 ? 34.846 13.527 -12.204 1.000 24.65664 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B N 1
+ATOM 3368 C CA . LYS B 1 198 ? 35.083 14.369 -11.036 1.000 26.20835 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CA 1
+ATOM 3369 C C . LYS B 1 198 ? 33.798 14.956 -10.462 1.000 23.61573 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B C 1
+ATOM 3370 O O . LYS B 1 198 ? 33.810 15.440 -9.325 1.000 24.69236 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B O 1
+ATOM 3371 C CB . LYS B 1 198 ? 36.059 15.493 -11.382 1.000 28.43840 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CB 1
+ATOM 3372 C CG . LYS B 1 198 ? 35.544 16.432 -12.454 1.000 27.58484 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CG 1
+ATOM 3373 C CD . LYS B 1 198 ? 36.506 17.584 -12.698 1.000 44.36737 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CD 1
+ATOM 3374 C CE . LYS B 1 198 ? 36.010 18.479 -13.821 1.000 32.91513 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CE 1
+ATOM 3375 N NZ . LYS B 1 198 ? 36.950 19.601 -14.092 1.000 50.31979 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B NZ 1
+ATOM 3376 N N . LEU B 1 199 ? 32.700 14.939 -11.216 1.000 21.05203 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B N 1
+ATOM 3377 C CA . LEU B 1 199 ? 31.410 15.373 -10.698 1.000 20.31131 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CA 1
+ATOM 3378 C C . LEU B 1 199 ? 30.515 14.212 -10.291 1.000 18.84667 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B C 1
+ATOM 3379 O O . LEU B 1 199 ? 29.387 14.447 -9.847 1.000 19.96374 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B O 1
+ATOM 3380 C CB . LEU B 1 199 ? 30.689 16.255 -11.717 1.000 20.06577 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CB 1
+ATOM 3381 C CG . LEU B 1 199 ? 30.754 17.758 -11.434 1.000 18.41137 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CG 1
+ATOM 3382 C CD1 . LEU B 1 199 ? 30.046 18.077 -10.126 1.000 19.18590 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CD1 1
+ATOM 3383 C CD2 . LEU B 1 199 ? 32.193 18.261 -11.405 1.000 20.39400 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CD2 1
+ATOM 3384 N N . LYS B 1 200 ? 30.982 12.973 -10.440 1.000 19.88039 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B N 1
+ATOM 3385 C CA . LYS B 1 200 ? 30.231 11.785 -10.053 1.000 22.48330 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CA 1
+ATOM 3386 C C . LYS B 1 200 ? 30.787 11.104 -8.817 1.000 27.09902 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B C 1
+ATOM 3387 O O . LYS B 1 200 ? 30.016 10.582 -8.008 1.000 25.55986 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B O 1
+ATOM 3388 C CB . LYS B 1 200 ? 30.216 10.764 -11.200 1.000 25.07187 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CB 1
+ATOM 3389 C CG . LYS B 1 200 ? 29.625 11.294 -12.489 1.000 26.81637 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CG 1
+ATOM 3390 C CD . LYS B 1 200 ? 29.862 10.349 -13.655 1.000 33.18677 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CD 1
+ATOM 3391 C CE . LYS B 1 200 ? 28.888 9.186 -13.646 1.000 40.10969 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CE 1
+ATOM 3392 N NZ . LYS B 1 200 ? 29.022 8.366 -14.886 1.000 39.15719 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B NZ 1
+ATOM 3393 N N . TYR B 1 201 ? 32.109 11.082 -8.658 1.000 24.98466 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B N 1
+ATOM 3394 C CA . TYR B 1 201 ? 32.752 10.337 -7.588 1.000 24.92053 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CA 1
+ATOM 3395 C C . TYR B 1 201 ? 33.763 11.222 -6.877 1.000 26.01716 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B C 1
+ATOM 3396 O O . TYR B 1 201 ? 34.392 12.091 -7.488 1.000 32.75765 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B O 1
+ATOM 3397 C CB . TYR B 1 201 ? 33.481 9.093 -8.129 1.000 29.39656 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CB 1
+ATOM 3398 C CG . TYR B 1 201 ? 32.725 8.345 -9.206 1.000 26.77341 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CG 1
+ATOM 3399 C CD1 . TYR B 1 201 ? 31.593 7.602 -8.899 1.000 33.31544 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CD1 1
+ATOM 3400 C CD2 . TYR B 1 201 ? 33.149 8.376 -10.527 1.000 29.89737 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CD2 1
+ATOM 3401 C CE1 . TYR B 1 201 ? 30.900 6.918 -9.879 1.000 31.64012 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CE1 1
+ATOM 3402 C CE2 . TYR B 1 201 ? 32.462 7.694 -11.516 1.000 28.58395 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CE2 1
+ATOM 3403 C CZ . TYR B 1 201 ? 31.338 6.967 -11.184 1.000 34.51011 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CZ 1
+ATOM 3404 O OH . TYR B 1 201 ? 30.651 6.285 -12.162 1.000 41.58830 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B OH 1
+ATOM 3405 N N . ALA B 1 202 ? 33.914 10.986 -5.575 1.000 30.81978 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B N 1
+ATOM 3406 C CA . ALA B 1 202 ? 34.903 11.669 -4.752 1.000 37.04078 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B CA 1
+ATOM 3407 C C . ALA B 1 202 ? 35.586 10.627 -3.884 1.000 47.38359 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B C 1
+ATOM 3408 O O . ALA B 1 202 ? 34.934 9.999 -3.044 1.000 42.72359 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B O 1
+ATOM 3409 C CB . ALA B 1 202 ? 34.243 12.734 -3.875 1.000 36.59380 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B CB 1
+ATOM 3410 N N . ASN B 1 203 ? 36.890 10.442 -4.087 1.000 54.92765 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B N 1
+ATOM 3411 C CA . ASN B 1 203 ? 37.655 9.420 -3.370 1.000 61.47507 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B CA 1
+ATOM 3412 C C . ASN B 1 203 ? 37.055 8.031 -3.580 1.000 56.56941 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B C 1
+ATOM 3413 O O . ASN B 1 203 ? 37.079 7.176 -2.693 1.000 63.16251 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B O 1
+ATOM 3414 C CB . ASN B 1 203 ? 37.794 9.750 -1.882 1.000 67.68764 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B CB 1
+ATOM 3415 C CG . ASN B 1 203 ? 37.957 11.234 -1.625 1.000 72.98050 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B CG 1
+ATOM 3416 O OD1 . ASN B 1 203 ? 38.757 11.908 -2.273 1.000 73.96125 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B OD1 1
+ATOM 3417 N ND2 . ASN B 1 203 ? 37.184 11.754 -0.679 1.000 71.99259 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B ND2 1
+ATOM 3418 N N . GLY B 1 204 ? 36.493 7.813 -4.767 1.000 51.94173 ? ? ? ? ? ? 204 GLY B N 1
+ATOM 3419 C CA . GLY B 1 204 ? 35.944 6.526 -5.131 1.000 56.89249 ? ? ? ? ? ? 204 GLY B CA 1
+ATOM 3420 C C . GLY B 1 204 ? 34.538 6.242 -4.645 1.000 58.79736 ? ? ? ? ? ? 204 GLY B C 1
+ATOM 3421 O O . GLY B 1 204 ? 34.035 5.137 -4.885 1.000 63.41110 ? ? ? ? ? ? 204 GLY B O 1
+ATOM 3422 N N . VAL B 1 205 ? 33.882 7.188 -3.974 1.000 45.79778 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B N 1
+ATOM 3423 C CA . VAL B 1 205 ? 32.519 6.999 -3.489 1.000 45.56485 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CA 1
+ATOM 3424 C C . VAL B 1 205 ? 31.571 7.855 -4.319 1.000 32.29368 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B C 1
+ATOM 3425 O O . VAL B 1 205 ? 31.929 8.955 -4.759 1.000 32.05063 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B O 1
+ATOM 3426 C CB . VAL B 1 205 ? 32.372 7.280 -1.978 1.000 46.72748 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CB 1
+ATOM 3427 C CG1 . VAL B 1 205 ? 33.432 6.522 -1.191 1.000 50.73476 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CG1 1
+ATOM 3428 C CG2 . VAL B 1 205 ? 32.435 8.770 -1.681 1.000 44.05914 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CG2 1
+ATOM 3429 N N . ASP B 1 206 ? 30.367 7.336 -4.544 1.000 32.76332 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B N 1
+ATOM 3430 C CA . ASP B 1 206 ? 29.384 8.050 -5.346 1.000 28.84530 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CA 1
+ATOM 3431 C C . ASP B 1 206 ? 28.894 9.283 -4.604 1.000 28.87231 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B C 1
+ATOM 3432 O O . ASP B 1 206 ? 28.656 9.249 -3.394 1.000 32.34546 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B O 1
+ATOM 3433 C CB . ASP B 1 206 ? 28.190 7.146 -5.653 1.000 32.61503 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CB 1
+ATOM 3434 C CG . ASP B 1 206 ? 28.563 5.953 -6.503 1.000 42.61257 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CG 1
+ATOM 3435 O OD1 . ASP B 1 206 ? 28.971 4.920 -5.931 1.000 55.67202 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B OD1 1
+ATOM 3436 O OD2 . ASP B 1 206 ? 28.450 6.048 -7.743 1.000 55.08879 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B OD2 1
+HETATM 3437 N N . MSE B 1 207 ? 28.739 10.376 -5.340 1.000 24.06985 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B N 1
+HETATM 3438 C CA . MSE B 1 207 ? 28.235 11.609 -4.767 1.000 22.71809 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B CA 1
+HETATM 3439 C C . MSE B 1 207 ? 26.729 11.707 -5.010 1.000 21.72366 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B C 1
+HETATM 3440 O O . MSE B 1 207 ? 26.062 12.599 -4.484 1.000 22.85306 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B O 1
+HETATM 3441 C CB . MSE B 1 207 ? 28.980 12.795 -5.379 1.000 25.70541 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B CB 1
+HETATM 3442 C CG . MSE B 1 207 ? 30.470 12.507 -5.595 1.000 30.64217 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B CG 1
+HETATM 3443 SE SE . MSE B 1 207 ? 31.446 13.950 -6.469 1.000 46.48295 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B SE 1
+HETATM 3444 C CE . MSE B 1 207 ? 30.982 15.260 -5.149 1.000 15.65998 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B CE 1
+ATOM 3445 N N . TRP B 1 208 ? 26.193 10.761 -5.784 1.000 20.80511 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B N 1
+ATOM 3446 C CA . TRP B 1 208 ? 24.802 10.783 -6.212 1.000 18.86689 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CA 1
+ATOM 3447 C C . TRP B 1 208 ? 24.105 9.487 -5.825 1.000 18.26430 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B C 1
+ATOM 3448 O O . TRP B 1 208 ? 24.718 8.417 -5.798 1.000 26.33389 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B O 1
+ATOM 3449 C CB . TRP B 1 208 ? 24.695 10.976 -7.735 1.000 19.53874 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CB 1
+ATOM 3450 C CG . TRP B 1 208 ? 25.367 12.224 -8.198 1.000 16.00257 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CG 1
+ATOM 3451 C CD1 . TRP B 1 208 ? 26.681 12.372 -8.529 1.000 19.33947 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CD1 1
+ATOM 3452 C CD2 . TRP B 1 208 ? 24.765 13.517 -8.352 1.000 16.56277 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CD2 1
+ATOM 3453 N NE1 . TRP B 1 208 ? 26.935 13.674 -8.889 1.000 17.27310 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B NE1 1
+ATOM 3454 C CE2 . TRP B 1 208 ? 25.776 14.398 -8.786 1.000 15.37568 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CE2 1
+ATOM 3455 C CE3 . TRP B 1 208 ? 23.470 14.014 -8.168 1.000 14.88478 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CE3 1
+ATOM 3456 C CZ2 . TRP B 1 208 ? 25.534 15.748 -9.041 1.000 15.93320 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CZ2 1
+ATOM 3457 C CZ3 . TRP B 1 208 ? 23.229 15.348 -8.416 1.000 14.19988 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CZ3 1
+ATOM 3458 C CH2 . TRP B 1 208 ? 24.257 16.205 -8.852 1.000 13.96818 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CH2 1
+ATOM 3459 N N . ALA B 1 209 ? 22.812 9.598 -5.534 1.000 19.12846 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B N 1
+ATOM 3460 C CA . ALA B 1 209 ? 21.963 8.463 -5.230 1.000 24.36475 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B CA 1
+ATOM 3461 C C . ALA B 1 209 ? 20.859 8.375 -6.273 1.000 19.99414 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B C 1
+ATOM 3462 O O . ALA B 1 209 ? 20.208 9.390 -6.565 1.000 17.71170 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B O 1
+ATOM 3463 C CB . ALA B 1 209 ? 21.335 8.624 -3.840 1.000 21.64024 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B CB 1
+ATOM 3464 N N . PRO B 1 210 ? 20.618 7.205 -6.860 1.000 21.12247 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B N 1
+ATOM 3465 C CA . PRO B 1 210 ? 19.543 7.092 -7.849 1.000 20.38460 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CA 1
+ATOM 3466 C C . PRO B 1 210 ? 18.182 7.066 -7.174 1.000 20.50720 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B C 1
+ATOM 3467 O O . PRO B 1 210 ? 17.983 6.419 -6.142 1.000 24.48003 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B O 1
+ATOM 3468 C CB . PRO B 1 210 ? 19.838 5.755 -8.538 1.000 21.80381 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CB 1
+ATOM 3469 C CG . PRO B 1 210 ? 20.531 4.953 -7.490 1.000 27.62736 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CG 1
+ATOM 3470 C CD . PRO B 1 210 ? 21.331 5.931 -6.663 1.000 25.50998 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CD 1
+ATOM 3471 N N . GLU B 1 211 ? 17.240 7.781 -7.776 1.000 18.12584 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B N 1
+ATOM 3472 C CA . GLU B 1 211 ? 15.869 7.852 -7.285 1.000 19.07850 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CA 1
+ATOM 3473 C C . GLU B 1 211 ? 14.957 7.840 -8.499 1.000 22.06281 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B C 1
+ATOM 3474 O O . GLU B 1 211 ? 15.025 8.744 -9.337 1.000 17.74716 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B O 1
+ATOM 3475 C CB . GLU B 1 211 ? 15.668 9.134 -6.473 1.000 22.91687 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CB 1
+ATOM 3476 C CG . GLU B 1 211 ? 14.247 9.387 -6.013 1.000 28.07419 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CG 1
+ATOM 3477 C CD . GLU B 1 211 ? 14.155 10.563 -5.056 1.000 28.85396 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CD 1
+ATOM 3478 O OE1 . GLU B 1 211 ? 15.118 10.786 -4.288 1.000 22.30552 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B OE1 1
+ATOM 3479 O OE2 . GLU B 1 211 ? 13.120 11.262 -5.076 1.000 38.32417 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B OE2 1
+ATOM 3480 N N . HIS B 1 212 ? 14.126 6.812 -8.622 1.000 24.96709 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B N 1
+ATOM 3481 C CA . HIS B 1 212 ? 13.225 6.775 -9.763 1.000 20.80387 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B CA 1
+ATOM 3482 C C . HIS B 1 212 ? 12.087 7.767 -9.567 1.000 24.10810 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B C 1
+ATOM 3483 O O . HIS B 1 212 ? 11.440 7.796 -8.514 1.000 27.04993 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B O 1
+ATOM 3484 C CB . HIS B 1 212 ? 12.675 5.373 -10.011 1.000 21.99506 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B CB 1
+ATOM 3485 C CG . HIS B 1 212 ? 11.931 5.262 -11.303 1.000 23.64499 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B CG 1
+ATOM 3486 N ND1 . HIS B 1 212 ? 10.556 5.294 -11.377 1.000 27.89950 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B ND1 1
+ATOM 3487 C CD2 . HIS B 1 212 ? 12.375 5.178 -12.581 1.000 25.90848 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B CD2 1
+ATOM 3488 C CE1 . HIS B 1 212 ? 10.183 5.205 -12.642 1.000 32.00872 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B CE1 1
+ATOM 3489 N NE2 . HIS B 1 212 ? 11.268 5.135 -13.393 1.000 27.46794 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B NE2 1
+ATOM 3490 N N . TRP B 1 213 ? 11.855 8.590 -10.586 1.000 20.69216 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B N 1
+ATOM 3491 C CA . TRP B 1 213 ? 10.807 9.605 -10.570 1.000 21.33182 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CA 1
+ATOM 3492 C C . TRP B 1 213 ? 9.569 8.929 -11.138 1.000 24.98782 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B C 1
+ATOM 3493 O O . TRP B 1 213 ? 9.281 9.020 -12.332 1.000 24.92200 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B O 1
+ATOM 3494 C CB . TRP B 1 213 ? 11.242 10.795 -11.416 1.000 19.69776 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CB 1
+ATOM 3495 C CG . TRP B 1 213 ? 10.472 12.056 -11.196 1.000 19.32657 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CG 1
+ATOM 3496 C CD1 . TRP B 1 213 ? 9.428 12.250 -10.340 1.000 25.04237 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CD1 1
+ATOM 3497 C CD2 . TRP B 1 213 ? 10.701 13.312 -11.844 1.000 20.26866 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CD2 1
+ATOM 3498 N NE1 . TRP B 1 213 ? 8.987 13.553 -10.421 1.000 23.56717 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B NE1 1
+ATOM 3499 C CE2 . TRP B 1 213 ? 9.756 14.225 -11.336 1.000 26.43598 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CE2 1
+ATOM 3500 C CE3 . TRP B 1 213 ? 11.614 13.754 -12.809 1.000 23.77188 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CE3 1
+ATOM 3501 C CZ2 . TRP B 1 213 ? 9.699 15.557 -11.757 1.000 25.76306 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CZ2 1
+ATOM 3502 C CZ3 . TRP B 1 213 ? 11.553 15.075 -13.231 1.000 21.83188 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CZ3 1
+ATOM 3503 C CH2 . TRP B 1 213 ? 10.604 15.960 -12.703 1.000 19.91735 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CH2 1
+ATOM 3504 N N . ASP B 1 214 ? 8.835 8.231 -10.263 1.000 26.27991 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B N 1
+ATOM 3505 C CA . ASP B 1 214 ? 7.728 7.389 -10.713 1.000 26.43464 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B CA 1
+ATOM 3506 C C . ASP B 1 214 ? 6.705 8.175 -11.525 1.000 33.80584 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B C 1
+ATOM 3507 O O . ASP B 1 214 ? 6.073 7.617 -12.429 1.000 43.45520 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B O 1
+ATOM 3508 C CB . ASP B 1 214 ? 7.060 6.697 -9.517 1.000 24.53490 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B CB 1
+ATOM 3509 C CG . ASP B 1 214 ? 7.950 5.649 -8.863 1.000 37.33998 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B CG 1
+ATOM 3510 O OD1 . ASP B 1 214 ? 9.029 5.346 -9.412 1.000 37.22571 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B OD1 1
+ATOM 3511 O OD2 . ASP B 1 214 ? 7.567 5.119 -7.793 1.000 36.55143 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B OD2 1
+ATOM 3512 N N . ASP B 1 215 ? 6.540 9.466 -11.236 1.000 29.84010 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B N 1
+ATOM 3513 C CA . ASP B 1 215 ? 5.570 10.277 -11.967 1.000 36.34966 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B CA 1
+ATOM 3514 C C . ASP B 1 215 ? 5.986 10.476 -13.421 1.000 41.28323 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B C 1
+ATOM 3515 O O . ASP B 1 215 ? 5.180 10.284 -14.338 1.000 47.17453 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B O 1
+ATOM 3516 C CB . ASP B 1 215 ? 5.378 11.624 -11.269 1.000 46.30308 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B CB 1
+ATOM 3517 C CG . ASP B 1 215 ? 4.003 11.767 -10.649 1.000 52.86356 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B CG 1
+ATOM 3518 O OD1 . ASP B 1 215 ? 3.208 10.807 -10.731 1.000 59.06738 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B OD1 1
+ATOM 3519 O OD2 . ASP B 1 215 ? 3.717 12.843 -10.082 1.000 61.33288 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B OD2 1
+HETATM 3520 N N . MSE B 1 216 ? 7.236 10.866 -13.652 1.000 28.16178 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B N 1
+HETATM 3521 C CA . MSE B 1 216 ? 7.723 11.151 -14.999 1.000 26.93561 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B CA 1
+HETATM 3522 C C . MSE B 1 216 ? 8.220 9.899 -15.715 1.000 30.59418 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B C 1
+HETATM 3523 O O . MSE B 1 216 ? 8.521 9.935 -16.907 1.000 30.85169 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B O 1
+HETATM 3524 C CB . MSE B 1 216 ? 8.853 12.187 -14.961 1.000 29.08734 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B CB 1
+HETATM 3525 C CG . MSE B 1 216 ? 8.448 13.565 -14.464 1.000 30.59378 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B CG 1
+HETATM 3526 SE SE . MSE B 1 216 ? 6.975 14.370 -15.458 0.940 35.34601 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B SE 1
+HETATM 3527 C CE . MSE B 1 216 ? 5.618 14.153 -14.087 1.000 31.85599 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B CE 1
+ATOM 3528 N N . GLY B 1 217 ? 8.320 8.797 -14.978 1.000 26.30808 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B N 1
+ATOM 3529 C CA . GLY B 1 217 ? 8.802 7.560 -15.563 1.000 23.48329 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B CA 1
+ATOM 3530 C C . GLY B 1 217 ? 10.248 7.596 -16.000 1.000 25.56785 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B C 1
+ATOM 3531 O O . GLY B 1 217 ? 10.612 6.925 -16.971 1.000 31.18025 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B O 1
+ATOM 3532 N N . ILE B 1 218 ? 11.088 8.375 -15.314 1.000 23.24217 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B N 1
+ATOM 3533 C CA . ILE B 1 218 ? 12.512 8.431 -15.608 1.000 23.57343 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CA 1
+ATOM 3534 C C . ILE B 1 218 ? 13.290 8.306 -14.307 1.000 18.62492 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B C 1
+ATOM 3535 O O . ILE B 1 218 ? 12.770 8.545 -13.214 1.000 20.78087 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B O 1
+ATOM 3536 C CB . ILE B 1 218 ? 12.935 9.714 -16.358 1.000 23.55152 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CB 1
+ATOM 3537 C CG1 . ILE B 1 218 ? 12.645 10.956 -15.510 1.000 20.73669 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CG1 1
+ATOM 3538 C CG2 . ILE B 1 218 ? 12.250 9.796 -17.719 1.000 25.14312 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CG2 1
+ATOM 3539 C CD1 . ILE B 1 218 ? 13.261 12.225 -16.060 1.000 26.01417 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CD1 1
+ATOM 3540 N N . TRP B 1 219 ? 14.557 7.936 -14.441 1.000 20.17383 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B N 1
+ATOM 3541 C CA . TRP B 1 219 ? 15.455 7.947 -13.303 1.000 19.33676 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CA 1
+ATOM 3542 C C . TRP B 1 219 ? 15.999 9.351 -13.081 1.000 18.17442 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B C 1
+ATOM 3543 O O . TRP B 1 219 ? 16.202 10.122 -14.025 1.000 16.44153 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B O 1
+ATOM 3544 C CB . TRP B 1 219 ? 16.615 6.981 -13.526 1.000 20.75141 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CB 1
+ATOM 3545 C CG . TRP B 1 219 ? 16.247 5.555 -13.267 1.000 21.15446 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CG 1
+ATOM 3546 C CD1 . TRP B 1 219 ? 15.884 4.615 -14.187 1.000 26.24790 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CD1 1
+ATOM 3547 C CD2 . TRP B 1 219 ? 16.194 4.913 -11.993 1.000 21.71912 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CD2 1
+ATOM 3548 N NE1 . TRP B 1 219 ? 15.617 3.418 -13.561 1.000 25.47659 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B NE1 1
+ATOM 3549 C CE2 . TRP B 1 219 ? 15.800 3.577 -12.212 1.000 24.06604 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CE2 1
+ATOM 3550 C CE3 . TRP B 1 219 ? 16.453 5.335 -10.686 1.000 21.45713 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CE3 1
+ATOM 3551 C CZ2 . TRP B 1 219 ? 15.656 2.663 -11.173 1.000 27.94232 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CZ2 1
+ATOM 3552 C CZ3 . TRP B 1 219 ? 16.308 4.430 -9.656 1.000 21.97770 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CZ3 1
+ATOM 3553 C CH2 . TRP B 1 219 ? 15.912 3.106 -9.904 1.000 20.99885 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CH2 1
+ATOM 3554 N N . THR B 1 220 ? 16.195 9.691 -11.813 1.000 16.03503 ? ? ? ? ? ? 220 THR B N 1
+ATOM 3555 C CA . THR B 1 220 ? 16.899 10.900 -11.424 1.000 16.00958 ? ? ? ? ? ? 220 THR B CA 1
+ATOM 3556 C C . THR B 1 220 ? 17.997 10.518 -10.448 1.000 15.38783 ? ? ? ? ? ? 220 THR B C 1
+ATOM 3557 O O . THR B 1 220 ? 18.073 9.382 -9.972 1.000 16.20180 ? ? ? ? ? ? 220 THR B O 1
+ATOM 3558 C CB . THR B 1 220 ? 15.969 11.931 -10.767 1.000 15.76721 ? ? ? ? ? ? 220 THR B CB 1
+ATOM 3559 O OG1 . THR B 1 220 ? 15.533 11.441 -9.487 1.000 17.03310 ? ? ? ? ? ? 220 THR B OG1 1
+ATOM 3560 C CG2 . THR B 1 220 ? 14.761 12.213 -11.658 1.000 17.40706 ? ? ? ? ? ? 220 THR B CG2 1
+ATOM 3561 N N . TYR B 1 221 ? 18.846 11.493 -10.148 1.000 14.78354 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B N 1
+ATOM 3562 C CA . TYR B 1 221 ? 19.936 11.326 -9.206 1.000 15.12812 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CA 1
+ATOM 3563 C C . TYR B 1 221 ? 19.942 12.533 -8.288 1.000 15.73569 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B C 1
+ATOM 3564 O O . TYR B 1 221 ? 19.753 13.663 -8.742 1.000 14.79846 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B O 1
+ATOM 3565 C CB . TYR B 1 221 ? 21.277 11.185 -9.931 1.000 15.38576 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CB 1
+ATOM 3566 C CG . TYR B 1 221 ? 21.397 9.887 -10.692 1.000 15.80366 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CG 1
+ATOM 3567 C CD1 . TYR B 1 221 ? 20.817 9.737 -11.947 1.000 16.73671 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CD1 1
+ATOM 3568 C CD2 . TYR B 1 221 ? 22.072 8.804 -10.147 1.000 20.35827 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CD2 1
+ATOM 3569 C CE1 . TYR B 1 221 ? 20.911 8.551 -12.637 1.000 17.77610 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CE1 1
+ATOM 3570 C CE2 . TYR B 1 221 ? 22.173 7.611 -10.833 1.000 20.61759 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CE2 1
+ATOM 3571 C CZ . TYR B 1 221 ? 21.594 7.491 -12.074 1.000 18.05899 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CZ 1
+ATOM 3572 O OH . TYR B 1 221 ? 21.698 6.302 -12.754 1.000 23.42179 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B OH 1
+ATOM 3573 N N . THR B 1 222 ? 20.109 12.289 -6.992 1.000 14.87015 ? ? ? ? ? ? 222 THR B N 1
+ATOM 3574 C CA . THR B 1 222 ? 20.111 13.352 -6.001 1.000 14.73473 ? ? ? ? ? ? 222 THR B CA 1
+ATOM 3575 C C . THR B 1 222 ? 21.465 13.407 -5.313 1.000 16.55358 ? ? ? ? ? ? 222 THR B C 1
+ATOM 3576 O O . THR B 1 222 ? 22.191 12.410 -5.256 1.000 17.18997 ? ? ? ? ? ? 222 THR B O 1
+ATOM 3577 C CB . THR B 1 222 ? 19.015 13.139 -4.948 1.000 16.58896 ? ? ? ? ? ? 222 THR B CB 1
+ATOM 3578 O OG1 . THR B 1 222 ? 19.312 11.968 -4.171 1.000 20.31143 ? ? ? ? ? ? 222 THR B OG1 1
+ATOM 3579 C CG2 . THR B 1 222 ? 17.658 12.964 -5.614 1.000 17.25356 ? ? ? ? ? ? 222 THR B CG2 1
+ATOM 3580 N N . SER B 1 223 ? 21.807 14.586 -4.795 1.000 15.11203 ? ? ? ? ? ? 223 SER B N 1
+ATOM 3581 C CA . SER B 1 223 ? 23.048 14.741 -4.054 1.000 16.90699 ? ? ? ? ? ? 223 SER B CA 1
+ATOM 3582 C C . SER B 1 223 ? 22.860 15.696 -2.887 1.000 16.39948 ? ? ? ? ? ? 223 SER B C 1
+ATOM 3583 O O . SER B 1 223 ? 22.181 16.722 -3.006 1.000 16.43616 ? ? ? ? ? ? 223 SER B O 1
+ATOM 3584 C CB . SER B 1 223 ? 24.185 15.259 -4.937 1.000 17.98719 ? ? ? ? ? ? 223 SER B CB 1
+ATOM 3585 O OG . SER B 1 223 ? 25.412 15.237 -4.228 1.000 18.15752 ? ? ? ? ? ? 223 SER B OG 1
+ATOM 3586 N N . THR B 1 224 ? 23.466 15.342 -1.757 1.000 16.05944 ? ? ? ? ? ? 224 THR B N 1
+ATOM 3587 C CA . THR B 1 224 ? 23.608 16.245 -0.627 1.000 17.36045 ? ? ? ? ? ? 224 THR B CA 1
+ATOM 3588 C C . THR B 1 224 ? 25.002 16.845 -0.552 1.000 20.91999 ? ? ? ? ? ? 224 THR B C 1
+ATOM 3589 O O . THR B 1 224 ? 25.327 17.517 0.431 1.000 20.30030 ? ? ? ? ? ? 224 THR B O 1
+ATOM 3590 C CB . THR B 1 224 ? 23.292 15.513 0.676 1.000 19.53409 ? ? ? ? ? ? 224 THR B CB 1
+ATOM 3591 O OG1 . THR B 1 224 ? 24.157 14.378 0.793 1.000 22.39101 ? ? ? ? ? ? 224 THR B OG1 1
+ATOM 3592 C CG2 . THR B 1 224 ? 21.840 15.055 0.687 1.000 21.63327 ? ? ? ? ? ? 224 THR B CG2 1
+ATOM 3593 N N . TRP B 1 225 ? 25.836 16.616 -1.560 1.000 17.57923 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B N 1
+ATOM 3594 C CA . TRP B 1 225 ? 27.204 17.100 -1.507 1.000 15.58645 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CA 1
+ATOM 3595 C C . TRP B 1 225 ? 27.265 18.599 -1.786 1.000 13.62921 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B C 1
+ATOM 3596 O O . TRP B 1 225 ? 26.298 19.232 -2.223 1.000 15.33629 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B O 1
+ATOM 3597 C CB . TRP B 1 225 ? 28.076 16.352 -2.513 1.000 21.50152 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CB 1
+ATOM 3598 C CG . TRP B 1 225 ? 28.435 14.974 -2.071 1.000 26.07966 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CG 1
+ATOM 3599 C CD1 . TRP B 1 225 ? 27.582 13.929 -1.865 1.000 26.45055 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CD1 1
+ATOM 3600 C CD2 . TRP B 1 225 ? 29.750 14.483 -1.792 1.000 27.73344 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CD2 1
+ATOM 3601 N NE1 . TRP B 1 225 ? 28.286 12.817 -1.466 1.000 26.32526 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B NE1 1
+ATOM 3602 C CE2 . TRP B 1 225 ? 29.619 13.130 -1.419 1.000 30.95252 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CE2 1
+ATOM 3603 C CE3 . TRP B 1 225 ? 31.024 15.056 -1.817 1.000 35.05662 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CE3 1
+ATOM 3604 C CZ2 . TRP B 1 225 ? 30.714 12.343 -1.076 1.000 34.08845 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CZ2 1
+ATOM 3605 C CZ3 . TRP B 1 225 ? 32.110 14.272 -1.480 1.000 37.68343 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CZ3 1
+ATOM 3606 C CH2 . TRP B 1 225 ? 31.948 12.932 -1.111 1.000 35.84934 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CH2 1
+ATOM 3607 N N . LYS B 1 226 ? 28.430 19.168 -1.502 1.000 17.35087 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B N 1
+ATOM 3608 C CA . LYS B 1 226 ? 28.681 20.567 -1.794 1.000 17.94672 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B CA 1
+ATOM 3609 C C . LYS B 1 226 ? 30.055 20.684 -2.431 1.000 17.17945 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B C 1
+ATOM 3610 O O . LYS B 1 226 ? 30.875 19.766 -2.367 1.000 23.02480 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B O 1
+ATOM 3611 C CB . LYS B 1 226 ? 28.539 21.453 -0.548 1.000 24.38061 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B CB 1
+ATOM 3612 C CG . LYS B 1 226 ? 29.512 21.144 0.558 1.000 24.56889 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B CG 1
+ATOM 3613 C CD . LYS B 1 226 ? 29.041 21.735 1.885 1.000 21.83893 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B CD 1
+ATOM 3614 C CE . LYS B 1 226 ? 30.100 21.543 2.958 1.000 25.59672 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B CE 1
+ATOM 3615 N NZ . LYS B 1 226 ? 29.642 21.963 4.309 1.000 26.38719 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B NZ 1
+ATOM 3616 N N . TRP B 1 227 ? 30.288 21.826 -3.063 1.000 17.10861 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B N 1
+ATOM 3617 C CA . TRP B 1 227 ? 31.499 22.067 -3.828 1.000 15.37788 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CA 1
+ATOM 3618 C C . TRP B 1 227 ? 31.930 23.498 -3.553 1.000 14.88280 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B C 1
+ATOM 3619 O O . TRP B 1 227 ? 31.100 24.408 -3.564 1.000 15.73016 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B O 1
+ATOM 3620 C CB . TRP B 1 227 ? 31.187 21.896 -5.319 1.000 16.77673 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CB 1
+ATOM 3621 C CG . TRP B 1 227 ? 32.381 21.831 -6.222 1.000 16.71498 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CG 1
+ATOM 3622 C CD1 . TRP B 1 227 ? 33.182 22.872 -6.601 1.000 18.11668 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CD1 1
+ATOM 3623 C CD2 . TRP B 1 227 ? 32.891 20.668 -6.886 1.000 17.20543 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CD2 1
+ATOM 3624 N NE1 . TRP B 1 227 ? 34.168 22.423 -7.447 1.000 17.39969 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B NE1 1
+ATOM 3625 C CE2 . TRP B 1 227 ? 34.011 21.076 -7.638 1.000 15.93884 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CE2 1
+ATOM 3626 C CE3 . TRP B 1 227 ? 32.515 19.321 -6.912 1.000 17.73797 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CE3 1
+ATOM 3627 C CZ2 . TRP B 1 227 ? 34.759 20.186 -8.411 1.000 18.85787 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CZ2 1
+ATOM 3628 C CZ3 . TRP B 1 227 ? 33.261 18.439 -7.677 1.000 21.12928 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CZ3 1
+ATOM 3629 C CH2 . TRP B 1 227 ? 34.369 18.877 -8.417 1.000 20.36577 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CH2 1
+ATOM 3630 N N . THR B 1 228 ? 33.224 23.689 -3.305 1.000 18.85842 ? ? ? ? ? ? 228 THR B N 1
+ATOM 3631 C CA . THR B 1 228 ? 33.729 25.004 -2.927 1.000 19.78609 ? ? ? ? ? ? 228 THR B CA 1
+ATOM 3632 C C . THR B 1 228 ? 33.395 26.047 -3.987 1.000 16.22607 ? ? ? ? ? ? 228 THR B C 1
+ATOM 3633 O O . THR B 1 228 ? 33.643 25.847 -5.179 1.000 19.40592 ? ? ? ? ? ? 228 THR B O 1
+ATOM 3634 C CB . THR B 1 228 ? 35.240 24.933 -2.718 1.000 21.49545 ? ? ? ? ? ? 228 THR B CB 1
+ATOM 3635 O OG1 . THR B 1 228 ? 35.530 23.987 -1.683 1.000 26.14157 ? ? ? ? ? ? 228 THR B OG1 1
+ATOM 3636 C CG2 . THR B 1 228 ? 35.789 26.298 -2.318 1.000 25.32096 ? ? ? ? ? ? 228 THR B CG2 1
+ATOM 3637 N N . VAL B 1 229 ? 32.825 27.163 -3.542 1.000 17.91037 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B N 1
+ATOM 3638 C CA . VAL B 1 229 ? 32.473 28.259 -4.434 1.000 17.69784 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CA 1
+ATOM 3639 C C . VAL B 1 229 ? 33.736 28.933 -4.952 1.000 23.59774 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B C 1
+ATOM 3640 O O . VAL B 1 229 ? 33.833 29.294 -6.129 1.000 25.08205 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B O 1
+ATOM 3641 C CB . VAL B 1 229 ? 31.550 29.264 -3.727 1.000 16.81496 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CB 1
+ATOM 3642 C CG1 . VAL B 1 229 ? 31.309 30.492 -4.601 1.000 16.68511 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG1 1
+ATOM 3643 C CG2 . VAL B 1 229 ? 30.234 28.592 -3.354 1.000 20.85447 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG2 1
+ATOM 3644 O OXT . VAL B 1 229 ? 34.692 29.120 -4.199 1.000 25.56442 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B OXT 1
+HETATM 3645 O O . HOH E 2 . ? 15.453 37.599 -22.074 1.000 39.79690 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O 1
+HETATM 3646 O O . HOH E 2 . ? -7.624 23.198 -38.621 1.000 35.45152 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O 1
+HETATM 3647 O O . HOH E 2 . ? -6.374 25.629 -34.281 1.000 43.78880 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O 1
+HETATM 3648 O O . HOH E 2 . ? -3.304 25.274 1.025 1.000 30.92602 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O 1
+HETATM 3649 O O . HOH E 2 . ? 20.989 50.948 2.888 1.000 39.40999 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O 1
+HETATM 3650 O O . HOH E 2 . ? 1.702 25.698 -4.082 1.000 42.32072 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O 1
+HETATM 3651 O O . HOH E 2 . ? 24.260 49.425 -4.979 1.000 36.48732 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O 1
+HETATM 3652 O O . HOH E 2 . ? 5.259 52.551 -11.160 1.000 34.85230 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O 1
+HETATM 3653 O O . HOH E 2 . ? 8.748 17.004 -22.695 1.000 29.99718 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O 1
+HETATM 3654 O O . HOH E 2 . ? -10.209 16.766 -35.118 1.000 39.02566 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O 1
+HETATM 3655 O O . HOH E 2 . ? 27.409 45.884 7.981 1.000 47.18029 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O 1
+HETATM 3656 O O . HOH E 2 . ? -9.948 22.978 2.602 1.000 30.14962 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O 1
+HETATM 3657 O O . HOH E 2 . ? -11.199 46.379 -23.197 1.000 39.15718 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O 1
+HETATM 3658 O O . HOH E 2 . ? -6.147 50.980 -23.027 1.000 31.10586 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O 1
+HETATM 3659 O O . HOH E 2 . ? 2.138 55.294 6.597 1.000 33.90076 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O 1
+HETATM 3660 O O . HOH E 2 . ? -4.294 48.042 -24.391 1.000 35.57249 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O 1
+HETATM 3661 O O . HOH E 2 . ? -0.144 51.198 -3.059 1.000 25.82275 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O 1
+HETATM 3662 O O . HOH E 2 . ? -6.691 50.713 -17.465 1.000 33.31527 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O 1
+HETATM 3663 O O . HOH E 2 . ? -14.117 44.595 -27.251 1.000 41.46000 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O 1
+HETATM 3664 O O . HOH E 2 . ? 32.309 44.750 5.076 1.000 50.23505 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O 1
+HETATM 3665 O O . HOH E 2 . ? -15.109 24.629 -3.566 1.000 33.39756 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O 1
+HETATM 3666 O O . HOH E 2 . ? -1.625 26.809 -12.524 1.000 37.65568 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O 1
+HETATM 3667 O O . HOH E 2 . ? -21.419 39.291 -1.912 1.000 45.95093 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O 1
+HETATM 3668 O O . HOH E 2 . ? 8.137 30.886 -11.414 1.000 27.65947 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O 1
+HETATM 3669 O O . HOH E 2 . ? -9.874 21.242 5.893 1.000 22.29425 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O 1
+HETATM 3670 O O . HOH E 2 . ? 37.941 38.950 -3.949 1.000 45.00809 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O 1
+HETATM 3671 O O . HOH E 2 . ? 12.247 36.640 -16.344 1.000 23.36604 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O 1
+HETATM 3672 O O . HOH E 2 . ? -9.163 45.222 -21.555 1.000 30.62472 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O 1
+HETATM 3673 O O . HOH E 2 . ? -25.101 37.757 -18.390 1.000 30.23244 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O 1
+HETATM 3674 O O . HOH E 2 . ? -13.654 46.051 2.395 1.000 26.56973 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O 1
+HETATM 3675 O O . HOH E 2 . ? 2.126 48.296 -17.315 1.000 34.08601 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O 1
+HETATM 3676 O O . HOH E 2 . ? -4.473 42.175 3.265 1.000 30.75468 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O 1
+HETATM 3677 O O . HOH E 2 . ? 9.319 56.500 -8.914 1.000 35.92327 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O 1
+HETATM 3678 O O . HOH E 2 . ? 8.242 51.420 6.520 1.000 26.67010 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O 1
+HETATM 3679 O O . HOH E 2 . ? -9.180 44.309 1.803 1.000 29.30014 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O 1
+HETATM 3680 O O . HOH E 2 . ? 7.004 18.916 -34.761 1.000 27.67073 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O 1
+HETATM 3681 O O . HOH E 2 . ? -3.152 33.887 6.349 1.000 29.47363 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O 1
+HETATM 3682 O O . HOH E 2 . ? 14.601 56.512 -3.976 1.000 25.88643 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O 1
+HETATM 3683 O O . HOH E 2 . ? 12.463 40.777 -13.630 1.000 40.85914 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O 1
+HETATM 3684 O O . HOH E 2 . ? 2.288 52.928 0.852 1.000 22.55836 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O 1
+HETATM 3685 O O . HOH E 2 . ? -23.128 32.018 -9.835 1.000 34.45373 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O 1
+HETATM 3686 O O . HOH E 2 . ? -2.949 17.260 -18.024 1.000 48.61267 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O 1
+HETATM 3687 O O . HOH E 2 . ? -18.316 37.280 -21.422 1.000 27.26543 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O 1
+HETATM 3688 O O . HOH E 2 . ? -2.587 43.474 -28.387 1.000 34.03640 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O 1
+HETATM 3689 O O . HOH E 2 . ? -1.929 18.319 -23.602 1.000 29.67044 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O 1
+HETATM 3690 O O . HOH E 2 . ? 12.189 57.034 -11.142 1.000 37.65879 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O 1
+HETATM 3691 O O . HOH E 2 . ? -10.950 32.145 8.557 1.000 28.71742 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O 1
+HETATM 3692 O O . HOH E 2 . ? -15.114 27.513 -5.278 1.000 28.67855 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O 1
+HETATM 3693 O O . HOH E 2 . ? 13.639 40.265 -20.393 1.000 48.73771 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O 1
+HETATM 3694 O O . HOH E 2 . ? -10.270 46.649 4.987 1.000 40.33023 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O 1
+HETATM 3695 O O . HOH E 2 . ? 5.898 20.151 -27.052 1.000 14.68865 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O 1
+HETATM 3696 O O . HOH E 2 . ? -3.352 24.096 -20.745 1.000 29.37423 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O 1
+HETATM 3697 O O . HOH E 2 . ? 2.178 51.146 -9.589 1.000 20.44242 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O 1
+HETATM 3698 O O . HOH E 2 . ? 7.133 54.467 -6.072 1.000 19.63194 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O 1
+HETATM 3699 O O . HOH E 2 . ? -9.153 48.138 -23.752 1.000 33.27679 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O 1
+HETATM 3700 O O . HOH E 2 . ? 9.936 42.627 -10.003 1.000 32.24399 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O 1
+HETATM 3701 O O . HOH E 2 . ? 2.080 42.838 -26.940 1.000 33.60397 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O 1
+HETATM 3702 O O . HOH E 2 . ? 5.097 52.691 8.560 1.000 34.60479 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O 1
+HETATM 3703 O O . HOH E 2 . ? -0.519 54.043 -7.716 1.000 28.73990 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O 1
+HETATM 3704 O O . HOH E 2 . ? 17.445 47.582 -3.048 1.000 15.19832 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O 1
+HETATM 3705 O O . HOH E 2 . ? 7.888 19.725 -37.515 1.000 45.10966 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O 1
+HETATM 3706 O O . HOH E 2 . ? 18.814 45.149 -2.844 1.000 15.72745 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O 1
+HETATM 3707 O O . HOH E 2 . ? -7.793 26.941 -9.641 1.000 15.63569 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O 1
+HETATM 3708 O O . HOH E 2 . ? -21.770 32.003 -5.092 1.000 37.69899 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O 1
+HETATM 3709 O O . HOH E 2 . ? 3.844 35.763 -26.041 1.000 21.80384 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O 1
+HETATM 3710 O O . HOH E 2 . ? -15.300 33.683 -29.695 1.000 34.37204 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O 1
+HETATM 3711 O O . HOH E 2 . ? -0.046 49.781 -18.635 1.000 34.85005 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O 1
+HETATM 3712 O O . HOH E 2 . ? 1.583 24.175 -16.072 1.000 38.51267 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O 1
+HETATM 3713 O O . HOH E 2 . ? 7.055 45.744 -16.797 1.000 37.46824 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O 1
+HETATM 3714 O O . HOH E 2 . ? 1.067 44.303 7.021 1.000 30.73576 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O 1
+HETATM 3715 O O . HOH E 2 . ? -17.392 31.339 -18.320 1.000 24.45874 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O 1
+HETATM 3716 O O . HOH E 2 . ? 20.560 43.919 9.355 1.000 27.66635 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O 1
+HETATM 3717 O O . HOH E 2 . ? -19.574 36.198 0.925 1.000 31.46067 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O 1
+HETATM 3718 O O . HOH E 2 . ? -15.799 38.134 2.569 1.000 29.03910 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O 1
+HETATM 3719 O O . HOH E 2 . ? -12.658 33.522 -14.116 1.000 18.76328 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O 1
+HETATM 3720 O O . HOH E 2 . ? -14.107 28.042 -25.767 1.000 30.64218 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O 1
+HETATM 3721 O O . HOH E 2 . ? 22.051 43.927 0.592 1.000 17.54817 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O 1
+HETATM 3722 O O . HOH E 2 . ? -8.768 33.872 -15.391 1.000 12.14542 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O 1
+HETATM 3723 O O . HOH E 2 . ? -15.455 48.747 -3.598 1.000 24.70872 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O 1
+HETATM 3724 O O . HOH E 2 . ? -12.392 35.148 -31.124 1.000 34.55033 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O 1
+HETATM 3725 O O . HOH E 2 . ? -10.004 26.693 -22.712 1.000 25.59692 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O 1
+HETATM 3726 O O . HOH E 2 . ? 2.064 25.850 -14.404 1.000 36.12996 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O 1
+HETATM 3727 O O . HOH E 2 . ? -16.440 29.360 -9.008 1.000 22.30793 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O 1
+HETATM 3728 O O . HOH E 2 . ? -10.114 33.754 -32.068 1.000 22.12894 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O 1
+HETATM 3729 O O . HOH E 2 . ? -11.259 28.683 -18.085 1.000 17.60783 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O 1
+HETATM 3730 O O . HOH E 2 . ? -10.110 22.491 -28.687 1.000 31.15519 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O 1
+HETATM 3731 O O . HOH E 2 . ? 21.229 40.130 -6.848 1.000 17.84477 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O 1
+HETATM 3732 O O . HOH E 2 . ? -8.679 27.912 -18.770 1.000 17.23934 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O 1
+HETATM 3733 O O . HOH E 2 . ? -9.216 26.712 -1.006 1.000 25.63326 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O 1
+HETATM 3734 O O . HOH E 2 . ? 23.185 48.612 5.140 1.000 31.44124 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O 1
+HETATM 3735 O O . HOH E 2 . ? 8.745 37.517 -4.424 1.000 30.34430 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O 1
+HETATM 3736 O O . HOH E 2 . ? -11.137 42.248 3.999 1.000 31.44989 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O 1
+HETATM 3737 O O . HOH E 2 . ? -8.401 26.362 -14.562 1.000 31.07724 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O 1
+HETATM 3738 O O . HOH E 2 . ? 9.530 40.560 -9.513 1.000 28.94797 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O 1
+HETATM 3739 O O . HOH E 2 . ? -14.627 45.332 -21.930 1.000 40.46363 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O 1
+HETATM 3740 O O . HOH E 2 . ? 7.265 37.499 -0.355 1.000 16.47048 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O 1
+HETATM 3741 O O . HOH E 2 . ? 9.593 48.794 -12.055 1.000 36.19321 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O 1
+HETATM 3742 O O . HOH E 2 . ? -2.583 46.263 2.927 1.000 27.17110 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O 1
+HETATM 3743 O O . HOH E 2 . ? 7.321 23.873 -19.845 1.000 26.87744 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O 1
+HETATM 3744 O O . HOH E 2 . ? -12.531 19.379 -25.848 1.000 44.43220 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O 1
+HETATM 3745 O O . HOH E 2 . ? -8.298 22.773 -6.200 1.000 25.30328 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O 1
+HETATM 3746 O O . HOH E 2 . ? 29.231 36.328 5.894 1.000 29.75684 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O 1
+HETATM 3747 O O . HOH E 2 . ? -16.844 43.941 -2.096 1.000 17.55376 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O 1
+HETATM 3748 O O . HOH E 2 . ? 23.398 44.157 12.669 1.000 31.32828 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O 1
+HETATM 3749 O O . HOH E 2 . ? -19.815 49.222 -5.895 1.000 31.39572 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O 1
+HETATM 3750 O O . HOH E 2 . ? 7.354 42.893 3.828 1.000 21.94674 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O 1
+HETATM 3751 O O . HOH E 2 . ? 20.557 41.550 -3.315 1.000 16.53705 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O 1
+HETATM 3752 O O . HOH E 2 . ? -12.679 24.792 1.687 1.000 24.30361 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O 1
+HETATM 3753 O O . HOH E 2 . ? -6.097 46.470 -0.890 1.000 27.24807 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O 1
+HETATM 3754 O O . HOH E 2 . ? 31.027 41.257 5.809 1.000 28.50624 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O 1
+HETATM 3755 O O . HOH E 2 . ? 15.807 42.271 -15.639 1.000 46.51332 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O 1
+HETATM 3756 O O . HOH E 2 . ? -8.928 28.915 -2.812 1.000 18.46492 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O 1
+HETATM 3757 O O . HOH E 2 . ? -4.489 49.718 -12.419 1.000 38.72964 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O 1
+HETATM 3758 O O . HOH E 2 . ? 0.388 46.136 -24.238 1.000 32.77952 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O 1
+HETATM 3759 O O . HOH E 2 . ? -2.660 51.766 -3.663 1.000 28.83150 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O 1
+HETATM 3760 O O . HOH E 2 . ? 30.873 43.890 -0.596 1.000 35.84762 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O 1
+HETATM 3761 O O . HOH E 2 . ? -8.346 27.667 9.026 1.000 32.11319 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O 1
+HETATM 3762 O O . HOH E 2 . ? -13.690 24.897 5.831 1.000 31.48393 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O 1
+HETATM 3763 O O . HOH E 2 . ? 11.101 31.143 -18.700 1.000 26.80827 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O 1
+HETATM 3764 O O . HOH E 2 . ? -13.773 25.676 -13.806 1.000 33.49078 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O 1
+HETATM 3765 O O . HOH E 2 . ? 1.763 14.909 -38.583 1.000 27.86287 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O 1
+HETATM 3766 O O . HOH E 2 . ? -7.852 49.682 -14.705 1.000 28.41433 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O 1
+HETATM 3767 O O . HOH E 2 . ? -26.905 42.201 -10.641 1.000 30.54722 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O 1
+HETATM 3768 O O . HOH E 2 . ? -8.454 14.135 -24.938 1.000 34.67183 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O 1
+HETATM 3769 O O . HOH E 2 . ? -2.260 46.366 -23.834 1.000 24.25882 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O 1
+HETATM 3770 O O . HOH E 2 . ? -15.519 26.659 2.091 1.000 25.05554 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O 1
+HETATM 3771 O O . HOH E 2 . ? 8.588 58.023 -1.056 1.000 27.38901 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O 1
+HETATM 3772 O O . HOH E 2 . ? 24.541 49.683 8.765 1.000 32.95372 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O 1
+HETATM 3773 O O . HOH E 2 . ? -1.012 26.138 -3.301 1.000 26.33191 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O 1
+HETATM 3774 O O . HOH E 2 . ? -7.899 49.934 -3.020 1.000 25.35967 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O 1
+HETATM 3775 O O . HOH E 2 . ? -31.815 37.734 -11.430 1.000 37.93335 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O 1
+HETATM 3776 O O . HOH E 2 . ? -11.089 35.828 5.388 1.000 17.80656 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O 1
+HETATM 3777 O O . HOH E 2 . ? -20.261 37.338 -6.017 1.000 19.23529 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O 1
+HETATM 3778 O O . HOH E 2 . ? 2.667 41.408 3.976 1.000 21.28306 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O 1
+HETATM 3779 O O . HOH E 2 . ? 35.390 37.572 2.754 1.000 31.07666 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O 1
+HETATM 3780 O O . HOH E 2 . ? 22.402 37.700 -15.762 1.000 21.75913 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O 1
+HETATM 3781 O O . HOH E 2 . ? -2.240 20.203 -21.313 1.000 36.07449 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O 1
+HETATM 3782 O O . HOH E 2 . ? -11.718 24.374 -5.772 1.000 34.49540 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O 1
+HETATM 3783 O O . HOH E 2 . ? -21.588 42.922 -13.657 1.000 30.99665 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O 1
+HETATM 3784 O O . HOH E 2 . ? -0.631 43.586 4.882 1.000 24.45777 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O 1
+HETATM 3785 O O . HOH E 2 . ? 6.466 58.011 -2.680 1.000 22.54612 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O 1
+HETATM 3786 O O . HOH E 2 . ? -5.091 51.141 -0.164 1.000 31.95111 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O 1
+HETATM 3787 O O . HOH E 2 . ? -17.084 33.030 -27.578 1.000 33.08949 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O 1
+HETATM 3788 O O . HOH E 2 . ? 9.149 49.054 6.571 1.000 26.98630 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O 1
+HETATM 3789 O O . HOH E 2 . ? 1.051 49.121 -11.055 1.000 27.75851 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O 1
+HETATM 3790 O O . HOH E 2 . ? 4.324 28.178 -12.603 1.000 39.17401 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O 1
+HETATM 3791 O O . HOH E 2 . ? -1.961 49.598 -10.996 1.000 22.06202 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O 1
+HETATM 3792 O O . HOH E 2 . ? -14.674 29.506 -17.103 1.000 29.12559 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O 1
+HETATM 3793 O O . HOH E 2 . ? -12.916 47.675 -19.319 1.000 40.52637 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O 1
+HETATM 3794 O O . HOH E 2 . ? -10.288 57.907 -4.274 1.000 40.47807 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O 1
+HETATM 3795 O O . HOH E 2 . ? 35.137 30.993 5.062 1.000 50.71032 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O 1
+HETATM 3796 O O . HOH E 2 . ? 9.001 57.213 3.692 1.000 21.69492 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O 1
+HETATM 3797 O O . HOH E 2 . ? -5.224 55.951 -7.392 1.000 32.60202 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O 1
+HETATM 3798 O O . HOH E 2 . ? 31.919 41.738 -1.680 1.000 32.65748 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O 1
+HETATM 3799 O O . HOH E 2 . ? 8.439 46.294 -12.209 1.000 37.60370 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O 1
+HETATM 3800 O O . HOH E 2 . ? -5.524 17.011 -26.807 1.000 45.09314 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O 1
+HETATM 3801 O O . HOH E 2 . ? -26.775 41.882 -19.280 1.000 27.88769 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O 1
+HETATM 3802 O O . HOH E 2 . ? -7.908 37.886 2.731 1.000 24.71849 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O 1
+HETATM 3803 O O . HOH E 2 . ? -15.382 46.313 -19.941 1.000 37.42556 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O 1
+HETATM 3804 O O . HOH E 2 . ? -10.956 48.476 -6.096 1.000 19.67373 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O 1
+HETATM 3805 O O . HOH E 2 . ? 4.288 46.382 -17.203 1.000 23.13132 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O 1
+HETATM 3806 O O . HOH E 2 . ? 9.629 50.564 -14.237 1.000 43.09748 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O 1
+HETATM 3807 O O . HOH E 2 . ? 12.520 41.732 -11.791 1.000 30.99298 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O 1
+HETATM 3808 O O . HOH E 2 . ? 25.048 49.057 0.359 1.000 39.36674 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O 1
+HETATM 3809 O O . HOH E 2 . ? -5.990 51.899 -9.217 1.000 25.83118 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O 1
+HETATM 3810 O O . HOH E 2 . ? -4.153 21.958 -20.896 1.000 32.31759 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O 1
+HETATM 3811 O O . HOH E 2 . ? 9.522 38.764 -6.154 1.000 28.75904 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O 1
+HETATM 3812 O O . HOH E 2 . ? 22.574 51.111 -7.277 1.000 29.66922 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O 1
+HETATM 3813 O O . HOH E 2 . ? 23.831 41.192 -8.989 1.000 36.00848 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O 1
+HETATM 3814 O O . HOH E 2 . ? 7.921 18.220 -31.290 1.000 17.50061 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O 1
+HETATM 3815 O O . HOH E 2 . ? -23.704 44.754 -10.392 1.000 32.67028 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O 1
+HETATM 3816 O O . HOH E 2 . ? 36.366 40.366 -0.738 1.000 43.40352 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O 1
+HETATM 3817 O O . HOH E 2 . ? -1.625 42.456 -30.820 1.000 40.16790 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O 1
+HETATM 3818 O O . HOH E 2 . ? -18.932 46.658 -2.927 1.000 30.42108 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O 1
+HETATM 3819 O O . HOH E 2 . ? 7.611 26.583 -18.483 1.000 37.80321 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O 1
+HETATM 3820 O O . HOH E 2 . ? 5.044 44.665 8.335 1.000 42.10957 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O 1
+HETATM 3821 O O . HOH E 2 . ? -0.269 48.104 5.665 1.000 33.39331 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O 1
+HETATM 3822 O O . HOH E 2 . ? -6.827 19.067 -23.090 1.000 38.22335 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O 1
+HETATM 3823 O O . HOH E 2 . ? 3.942 18.800 -38.129 1.000 47.09376 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O 1
+HETATM 3824 O O . HOH E 2 . ? -13.462 50.161 -12.204 1.000 36.77406 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O 1
+HETATM 3825 O O . HOH E 2 . ? 26.034 44.975 -7.025 1.000 35.52478 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O 1
+HETATM 3826 O O . HOH E 2 . ? -4.226 28.681 -42.750 1.000 50.37720 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O 1
+HETATM 3827 O O . HOH E 2 . ? -20.210 48.911 -9.172 1.000 29.13907 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O 1
+HETATM 3828 O O . HOH E 2 . ? 0.543 18.861 -16.963 1.000 31.20856 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O 1
+HETATM 3829 O O . HOH E 2 . ? -15.841 48.084 -15.293 1.000 35.81283 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O 1
+HETATM 3830 O O . HOH E 2 . ? -9.380 49.107 -19.894 1.000 40.55626 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O 1
+HETATM 3831 O O . HOH E 2 . ? 23.431 47.165 2.663 1.000 24.25114 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O 1
+HETATM 3832 O O . HOH E 2 . ? 17.293 43.648 -15.173 1.000 36.55957 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O 1
+HETATM 3833 O O . HOH E 2 . ? -2.948 25.074 -11.234 1.000 32.48456 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O 1
+HETATM 3834 O O . HOH E 2 . ? -2.479 36.846 6.920 1.000 33.41400 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O 1
+HETATM 3835 O O . HOH E 2 . ? 34.830 47.702 1.742 1.000 47.70627 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O 1
+HETATM 3836 O O . HOH E 2 . ? 2.142 54.947 2.731 1.000 30.99431 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O 1
+HETATM 3837 O O . HOH E 2 . ? -30.620 41.625 -17.691 1.000 30.09947 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O 1
+HETATM 3838 O O . HOH E 2 . ? -8.767 41.641 6.733 1.000 38.59968 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O 1
+HETATM 3839 O O . HOH E 2 . ? 14.664 53.863 6.993 1.000 34.77203 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O 1
+HETATM 3840 O O . HOH E 2 . ? -15.846 25.155 -12.043 1.000 34.28968 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O 1
+HETATM 3841 O O . HOH E 2 . ? -9.470 48.500 -4.823 1.000 18.52228 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O 1
+HETATM 3842 O O . HOH E 2 . ? 9.719 53.908 5.966 1.000 24.95772 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O 1
+HETATM 3843 O O . HOH E 2 . ? -7.009 24.253 -13.668 1.000 30.14118 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O 1
+HETATM 3844 O O . HOH E 2 . ? -0.060 51.756 -0.416 1.000 23.70813 ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O 1
+HETATM 3845 O O . HOH E 2 . ? -13.626 26.929 -32.890 1.000 38.92439 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O 1
+HETATM 3846 O O . HOH E 2 . ? 7.536 23.885 -38.663 1.000 32.73355 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O 1
+HETATM 3847 O O . HOH E 2 . ? -12.216 53.194 -6.716 1.000 47.00376 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O 1
+HETATM 3848 O O . HOH E 2 . ? 26.493 46.268 -3.034 1.000 49.25957 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O 1
+HETATM 3849 O O . HOH E 2 . ? 6.079 31.334 -6.598 1.000 47.64269 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O 1
+HETATM 3850 O O . HOH E 2 . ? 20.427 53.709 -9.818 1.000 47.91413 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O 1
+HETATM 3851 O O . HOH E 2 . ? -26.473 33.672 -7.608 1.000 35.64270 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O 1
+HETATM 3852 O O . HOH E 2 . ? 10.593 20.478 -36.237 1.000 30.06738 ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O 1
+HETATM 3853 O O . HOH E 2 . ? -17.633 36.960 -23.392 1.000 41.60334 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O 1
+HETATM 3854 O O . HOH E 2 . ? 17.598 47.399 9.986 1.000 33.06242 ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O 1
+HETATM 3855 O O . HOH E 2 . ? -18.202 27.851 1.079 1.000 38.12292 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O 1
+HETATM 3856 O O . HOH E 2 . ? -10.982 50.818 -12.492 1.000 40.73568 ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O 1
+HETATM 3857 O O . HOH E 2 . ? -5.297 49.648 -10.443 1.000 41.14493 ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O 1
+HETATM 3858 O O . HOH E 2 . ? -20.286 31.309 -24.122 1.000 35.57150 ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O 1
+HETATM 3859 O O . HOH E 2 . ? 4.515 29.237 -6.254 1.000 38.85130 ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O 1
+HETATM 3860 O O . HOH E 2 . ? 4.230 57.777 0.360 1.000 37.53142 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O 1
+HETATM 3861 O O . HOH E 2 . ? 1.817 20.507 -15.587 1.000 34.56906 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O 1
+HETATM 3862 O O . HOH E 2 . ? 36.440 33.984 -8.612 1.000 28.55018 ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O 1
+HETATM 3863 O O . HOH E 2 . ? -1.863 52.536 -11.007 1.000 30.85749 ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O 1
+HETATM 3864 O O . HOH E 2 . ? 26.564 46.784 5.996 1.000 44.61806 ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O 1
+HETATM 3865 O O . HOH E 2 . ? -20.125 35.033 -3.004 1.000 38.40016 ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O 1
+HETATM 3866 O O . HOH E 2 . ? -13.003 50.361 -7.089 1.000 30.67267 ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O 1
+HETATM 3867 O O . HOH E 2 . ? 7.075 48.904 9.654 1.000 39.95536 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O 1
+HETATM 3868 O O . HOH E 2 . ? -18.401 28.831 -16.745 1.000 41.32048 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O 1
+HETATM 3869 O O . HOH E 2 . ? -11.307 49.654 -4.224 1.000 27.20285 ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O 1
+HETATM 3870 O O . HOH E 2 . ? 37.204 35.796 3.134 1.000 39.39894 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O 1
+HETATM 3871 O O . HOH E 2 . ? 32.029 39.068 -7.195 1.000 40.44215 ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O 1
+HETATM 3872 O O . HOH E 2 . ? 6.042 42.348 7.910 1.000 39.44374 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O 1
+HETATM 3873 O O . HOH E 2 . ? 16.534 56.692 -1.870 1.000 40.15013 ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O 1
+HETATM 3874 O O . HOH E 2 . ? 4.294 39.685 5.172 1.000 34.00575 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O 1
+HETATM 3875 O O . HOH E 2 . ? -10.356 25.746 9.355 1.000 35.76879 ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O 1
+HETATM 3876 O O . HOH E 2 . ? 15.140 58.260 -0.598 1.000 35.50346 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O 1
+HETATM 3877 O O . HOH E 2 . ? 29.775 42.056 7.902 1.000 45.81473 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O 1
+HETATM 3878 O O . HOH E 2 . ? -13.787 26.979 -28.593 1.000 35.21076 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O 1
+HETATM 3879 O O . HOH E 2 . ? -0.245 46.133 7.013 1.000 40.43811 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O 1
+HETATM 3880 O O . HOH E 2 . ? -9.152 26.363 -16.746 1.000 42.11227 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O 1
+HETATM 3881 O O . HOH E 2 . ? -7.126 59.054 -4.785 1.000 43.35268 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O 1
+HETATM 3882 O O . HOH E 2 . ? -5.463 54.565 -9.603 1.000 41.21381 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O 1
+HETATM 3883 O O . HOH E 2 . ? -23.471 37.475 -1.962 1.000 45.27607 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O 1
+HETATM 3884 O O . HOH E 2 . ? -6.320 16.523 -25.096 1.000 39.13685 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O 1
+HETATM 3885 O O . HOH E 2 . ? 20.993 53.856 -7.091 1.000 47.19126 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O 1
+HETATM 3886 O O . HOH E 2 . ? -13.647 50.702 -9.806 1.000 41.81149 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O 1
+HETATM 3887 O O . HOH E 2 . ? -21.744 31.003 -7.460 1.000 37.26162 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O 1
+HETATM 3888 O O . HOH E 2 . ? 18.938 55.093 -5.578 1.000 41.64351 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O 1
+HETATM 3889 O O . HOH E 2 . ? -23.264 41.128 -17.730 1.000 43.59670 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O 1
+HETATM 3890 O O . HOH E 2 . ? -3.050 54.304 -10.227 1.000 42.79988 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O 1
+HETATM 3891 O O . HOH E 2 . ? 40.896 30.477 -3.341 1.000 47.88132 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O 1
+HETATM 3892 O O . HOH E 2 . ? -11.330 31.871 -33.992 1.000 35.88822 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O 1
+HETATM 3893 O O . HOH E 2 . ? 33.974 38.249 5.106 1.000 38.13558 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O 1
+HETATM 3894 O O . HOH E 2 . ? 3.307 20.508 -37.641 1.000 46.27623 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O 1
+HETATM 3895 O O . HOH E 2 . ? 1.676 18.426 -40.334 1.000 50.96294 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O 1
+HETATM 3896 O O . HOH E 2 . ? -12.339 23.293 -7.647 1.000 47.83756 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O 1
+HETATM 3897 O O . HOH E 2 . ? -1.875 41.074 5.130 1.000 36.71574 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O 1
+HETATM 3898 O O . HOH E 2 . ? 13.257 52.114 8.019 1.000 47.39268 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O 1
+HETATM 3899 O O . HOH E 2 . ? 8.672 20.068 -27.188 1.000 22.88325 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O 1
+HETATM 3900 O O . HOH E 2 . ? -3.956 54.115 -3.104 1.000 43.61202 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O 1
+HETATM 3901 O O . HOH E 2 . ? -6.592 44.493 2.972 1.000 35.02109 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O 1
+HETATM 3902 O O . HOH E 2 . ? -1.310 26.474 -0.612 1.000 32.69988 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O 1
+HETATM 3903 O O . HOH E 2 . ? -1.198 33.910 8.814 1.000 43.38481 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O 1
+HETATM 3904 O O . HOH E 2 . ? -18.885 25.918 -12.050 1.000 47.05541 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O 1
+HETATM 3905 O O . HOH E 2 . ? 6.990 21.047 -40.149 1.000 48.87945 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O 1
+HETATM 3906 O O . HOH E 2 . ? 7.460 51.558 9.090 1.000 37.13899 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O 1
+HETATM 3907 O O . HOH E 2 . ? 27.486 44.372 -4.485 1.000 52.12163 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O 1
+HETATM 3908 O O . HOH E 2 . ? 24.796 45.746 1.850 1.000 36.32875 ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O 1
+HETATM 3909 O O . HOH E 2 . ? 11.768 22.857 -37.047 1.000 31.39527 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O 1
+HETATM 3910 O O . HOH E 2 . ? 9.855 23.982 -38.704 1.000 43.75277 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O 1
+HETATM 3911 O O . HOH E 2 . ? 3.115 24.775 -37.421 1.000 36.46506 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O 1
+HETATM 3912 O O . HOH E 2 . ? 32.288 36.495 7.206 1.000 46.85618 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O 1
+HETATM 3913 O O . HOH E 2 . ? 9.190 19.470 -38.877 1.000 51.42390 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O 1
+HETATM 3914 O O . HOH E 2 . ? -21.182 41.774 -16.286 1.000 36.69770 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O 1
+HETATM 3915 O O . HOH E 2 . ? 29.646 39.526 9.455 1.000 41.58361 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O 1
+HETATM 3916 O O . HOH E 2 . ? 19.498 59.140 -0.021 1.000 48.45409 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O 1
+HETATM 3917 O O . HOH E 2 . ? 28.335 37.066 8.510 1.000 26.04570 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O 1
+HETATM 3918 O O . HOH E 2 . ? -31.890 41.259 -9.245 1.000 39.71061 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O 1
+HETATM 3919 O O . HOH E 2 . ? 11.030 53.189 8.621 1.000 46.40221 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O 1
+HETATM 3920 O O . HOH E 2 . ? -20.718 34.380 -1.135 1.000 44.54326 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O 1
+HETATM 3921 O O . HOH E 2 . ? -22.789 30.927 -2.727 1.000 44.83240 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O 1
+HETATM 3922 O O . HOH E 2 . ? -6.926 47.958 3.600 1.000 43.05305 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O 1
+HETATM 3923 O O . HOH E 2 . ? -12.604 25.150 -22.097 1.000 42.39876 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O 1
+HETATM 3924 O O . HOH E 2 . ? -16.087 26.286 4.802 1.000 30.42528 ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O 1
+HETATM 3925 O O . HOH E 2 . ? 24.623 52.133 -4.687 1.000 42.52773 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O 1
+HETATM 3926 O O . HOH E 2 . ? -20.814 38.174 2.542 1.000 42.57782 ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O 1
+HETATM 3927 O O . HOH E 2 . ? -27.662 42.136 -7.301 1.000 49.17595 ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O 1
+HETATM 3928 O O . HOH E 2 . ? -13.606 26.960 -17.884 1.000 39.16167 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O 1
+HETATM 3929 O O . HOH E 2 . ? 2.752 22.811 -38.447 1.000 43.54274 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O 1
+HETATM 3930 O O . HOH E 2 . ? -22.062 28.992 -5.990 1.000 42.99993 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O 1
+HETATM 3931 O O . HOH E 2 . ? -29.104 44.926 -7.899 1.000 48.22831 ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O 1
+HETATM 3932 O O . HOH F 2 . ? -12.292 44.754 -30.087 1.000 43.60208 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O 1
+HETATM 3933 O O . HOH F 2 . ? 12.159 45.014 -12.778 1.000 38.23842 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O 1
+HETATM 3934 O O . HOH F 2 . ? 22.606 31.627 -30.561 1.000 29.87191 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O 1
+HETATM 3935 O O . HOH F 2 . ? 11.661 39.266 -18.069 1.000 35.60626 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O 1
+HETATM 3936 O O . HOH F 2 . ? 24.766 29.405 -21.584 1.000 22.65475 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O 1
+HETATM 3937 O O . HOH F 2 . ? 23.656 23.547 -27.516 1.000 34.76009 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O 1
+HETATM 3938 O O . HOH F 2 . ? 28.282 4.289 -9.366 1.000 44.28983 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O 1
+HETATM 3939 O O . HOH F 2 . ? 6.157 32.512 -8.747 1.000 37.33004 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O 1
+HETATM 3940 O O . HOH F 2 . ? 21.257 39.821 -32.457 1.000 25.98509 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O 1
+HETATM 3941 O O . HOH F 2 . ? 17.353 10.366 -3.359 1.000 26.80550 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O 1
+HETATM 3942 O O . HOH F 2 . ? 26.232 20.287 -26.230 1.000 37.20551 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O 1
+HETATM 3943 O O . HOH F 2 . ? 13.459 20.940 0.767 1.000 35.74922 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O 1
+HETATM 3944 O O . HOH F 2 . ? 18.288 35.589 -36.356 1.000 21.57680 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O 1
+HETATM 3945 O O . HOH F 2 . ? 25.360 23.915 -28.557 1.000 31.87535 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O 1
+HETATM 3946 O O . HOH F 2 . ? 18.645 5.795 -3.763 1.000 31.61927 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O 1
+HETATM 3947 O O . HOH F 2 . ? 1.371 27.306 -37.467 1.000 30.94546 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O 1
+HETATM 3948 O O . HOH F 2 . ? 36.002 7.453 -17.230 1.000 42.81377 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O 1
+HETATM 3949 O O . HOH F 2 . ? 9.390 28.870 -1.613 1.000 34.80154 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O 1
+HETATM 3950 O O . HOH F 2 . ? 10.152 25.513 -8.173 1.000 33.91213 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O 1
+HETATM 3951 O O . HOH F 2 . ? 22.106 23.273 -31.690 1.000 22.42082 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O 1
+HETATM 3952 O O . HOH F 2 . ? 26.018 40.203 -8.615 1.000 30.95956 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O 1
+HETATM 3953 O O . HOH F 2 . ? 32.342 27.233 -0.795 1.000 25.26392 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O 1
+HETATM 3954 O O . HOH F 2 . ? 11.443 38.304 -14.404 1.000 21.67981 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O 1
+HETATM 3955 O O . HOH F 2 . ? -13.612 46.930 -31.669 1.000 35.84249 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O 1
+HETATM 3956 O O . HOH F 2 . ? 14.847 16.121 -29.118 1.000 28.82013 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O 1
+HETATM 3957 O O . HOH F 2 . ? 23.574 34.951 -31.863 1.000 32.47238 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O 1
+HETATM 3958 O O . HOH F 2 . ? 24.281 34.728 21.616 1.000 23.45234 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O 1
+HETATM 3959 O O . HOH F 2 . ? 20.781 25.772 5.451 1.000 21.13504 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O 1
+HETATM 3960 O O . HOH F 2 . ? 19.031 25.544 17.993 1.000 28.79774 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O 1
+HETATM 3961 O O . HOH F 2 . ? 12.288 17.453 -32.841 1.000 42.81668 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O 1
+HETATM 3962 O O . HOH F 2 . ? 12.593 32.708 -19.998 1.000 31.49833 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O 1
+HETATM 3963 O O . HOH F 2 . ? 35.161 31.581 -9.023 1.000 21.79274 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O 1
+HETATM 3964 O O . HOH F 2 . ? 2.859 40.593 -24.796 1.000 29.96743 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O 1
+HETATM 3965 O O . HOH F 2 . ? 35.364 14.532 -7.257 1.000 34.63435 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O 1
+HETATM 3966 O O . HOH F 2 . ? 27.703 27.171 -26.442 1.000 32.10412 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O 1
+HETATM 3967 O O . HOH F 2 . ? 7.651 35.070 -30.771 1.000 15.76212 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O 1
+HETATM 3968 O O . HOH F 2 . ? 21.972 41.872 -26.128 1.000 43.24575 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O 1
+HETATM 3969 O O . HOH F 2 . ? 4.349 38.524 -25.954 1.000 21.24185 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O 1
+HETATM 3970 O O . HOH F 2 . ? 26.580 36.359 16.911 1.000 27.31746 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O 1
+HETATM 3971 O O . HOH F 2 . ? 29.137 33.606 6.138 1.000 20.47466 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O 1
+HETATM 3972 O O . HOH F 2 . ? 7.592 33.512 -39.367 1.000 36.51300 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O 1
+HETATM 3973 O O . HOH F 2 . ? 9.931 28.493 6.040 1.000 30.98155 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O 1
+HETATM 3974 O O . HOH F 2 . ? 15.721 10.606 -22.371 1.000 32.19202 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O 1
+HETATM 3975 O O . HOH F 2 . ? 10.249 34.790 -31.870 1.000 14.70401 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O 1
+HETATM 3976 O O . HOH F 2 . ? 17.465 14.339 -22.955 1.000 21.72602 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O 1
+HETATM 3977 O O . HOH F 2 . ? 14.122 13.208 -8.035 1.000 24.28993 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O 1
+HETATM 3978 O O . HOH F 2 . ? 28.617 10.274 -16.737 1.000 32.55140 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O 1
+HETATM 3979 O O . HOH F 2 . ? 32.236 35.496 -11.655 1.000 28.02865 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O 1
+HETATM 3980 O O . HOH F 2 . ? -8.324 34.465 -33.908 1.000 28.10801 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O 1
+HETATM 3981 O O . HOH F 2 . ? 29.744 38.239 -5.941 1.000 37.91106 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O 1
+HETATM 3982 O O . HOH F 2 . ? 14.244 18.401 -3.207 1.000 18.51050 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O 1
+HETATM 3983 O O . HOH F 2 . ? 27.955 37.723 -11.691 1.000 27.07553 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O 1
+HETATM 3984 O O . HOH F 2 . ? 18.723 16.248 2.093 1.000 35.21600 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O 1
+HETATM 3985 O O . HOH F 2 . ? 10.367 43.762 11.336 1.000 31.72578 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O 1
+HETATM 3986 O O . HOH F 2 . ? 13.465 25.553 7.381 1.000 31.75776 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O 1
+HETATM 3987 O O . HOH F 2 . ? 32.133 29.404 -8.450 1.000 20.10199 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O 1
+HETATM 3988 O O . HOH F 2 . ? 21.186 22.021 1.804 1.000 17.60869 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O 1
+HETATM 3989 O O . HOH F 2 . ? 27.302 17.909 -23.210 1.000 25.41206 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O 1
+HETATM 3990 O O . HOH F 2 . ? 2.372 30.771 8.171 1.000 36.28584 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O 1
+HETATM 3991 O O . HOH F 2 . ? 8.570 38.344 6.562 1.000 18.06950 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O 1
+HETATM 3992 O O . HOH F 2 . ? 20.730 17.905 -24.460 1.000 36.24377 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O 1
+HETATM 3993 O O . HOH F 2 . ? 29.158 27.108 -19.084 1.000 30.59127 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O 1
+HETATM 3994 O O . HOH F 2 . ? 23.271 38.722 -8.438 1.000 28.08720 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O 1
+HETATM 3995 O O . HOH F 2 . ? 5.339 44.920 -19.466 1.000 29.06931 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O 1
+HETATM 3996 O O . HOH F 2 . ? 12.336 24.332 -3.657 1.000 38.61996 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O 1
+HETATM 3997 O O . HOH F 2 . ? 11.787 4.202 -15.903 1.000 39.36805 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O 1
+HETATM 3998 O O . HOH F 2 . ? 24.935 29.794 -24.309 1.000 19.56657 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O 1
+HETATM 3999 O O . HOH F 2 . ? 21.360 6.343 -15.464 1.000 34.77073 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O 1
+HETATM 4000 O O . HOH F 2 . ? 32.003 10.065 -16.736 1.000 32.01076 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O 1
+HETATM 4001 O O . HOH F 2 . ? 5.669 34.702 13.765 1.000 31.69109 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O 1
+HETATM 4002 O O . HOH F 2 . ? 30.845 33.371 10.709 1.000 44.36477 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O 1
+HETATM 4003 O O . HOH F 2 . ? 29.628 35.769 -10.904 1.000 19.88546 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O 1
+HETATM 4004 O O . HOH F 2 . ? 19.273 24.058 1.737 1.000 17.65784 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O 1
+HETATM 4005 O O . HOH F 2 . ? 15.883 41.976 -33.860 1.000 38.67035 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O 1
+HETATM 4006 O O . HOH F 2 . ? 12.017 34.531 -18.646 1.000 33.54595 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O 1
+HETATM 4007 O O . HOH F 2 . ? 23.714 19.100 -3.397 1.000 15.73172 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O 1
+HETATM 4008 O O . HOH F 2 . ? 19.681 39.361 -4.570 1.000 16.65234 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O 1
+HETATM 4009 O O . HOH F 2 . ? 36.101 25.702 -6.442 1.000 30.11286 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O 1
+HETATM 4010 O O . HOH F 2 . ? 9.359 47.131 -20.194 1.000 51.97918 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O 1
+HETATM 4011 O O . HOH F 2 . ? 19.604 35.808 -23.967 1.000 32.95168 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O 1
+HETATM 4012 O O . HOH F 2 . ? 8.317 34.866 -3.767 1.000 30.67331 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O 1
+HETATM 4013 O O . HOH F 2 . ? 7.708 41.562 -34.925 1.000 40.65911 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O 1
+HETATM 4014 O O . HOH F 2 . ? 33.591 32.672 -15.024 1.000 22.29021 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O 1
+HETATM 4015 O O . HOH F 2 . ? 5.414 20.010 -9.438 1.000 38.75993 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O 1
+HETATM 4016 O O . HOH F 2 . ? 21.445 9.453 -21.120 1.000 30.66698 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O 1
+HETATM 4017 O O . HOH F 2 . ? 16.283 36.083 15.434 1.000 25.15373 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O 1
+HETATM 4018 O O . HOH F 2 . ? 22.118 22.786 -4.468 1.000 14.20109 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O 1
+HETATM 4019 O O . HOH F 2 . ? 32.039 6.993 -15.428 1.000 43.30291 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O 1
+HETATM 4020 O O . HOH F 2 . ? 20.700 32.769 -32.139 1.000 27.51054 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O 1
+HETATM 4021 O O . HOH F 2 . ? 9.120 38.226 -8.604 1.000 30.22418 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O 1
+HETATM 4022 O O . HOH F 2 . ? 23.194 16.866 -22.827 1.000 23.89832 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O 1
+HETATM 4023 O O . HOH F 2 . ? 17.239 17.231 -34.250 1.000 38.33288 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O 1
+HETATM 4024 O O . HOH F 2 . ? 10.743 22.169 -2.874 1.000 39.76138 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O 1
+HETATM 4025 O O . HOH F 2 . ? 27.666 9.088 -8.231 1.000 26.73380 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O 1
+HETATM 4026 O O . HOH F 2 . ? 16.649 23.203 -36.806 1.000 31.02696 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O 1
+HETATM 4027 O O . HOH F 2 . ? 9.440 27.633 -20.353 1.000 30.35453 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O 1
+HETATM 4028 O O . HOH F 2 . ? 27.411 20.975 5.687 1.000 36.81691 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O 1
+HETATM 4029 O O . HOH F 2 . ? 7.086 18.350 -9.250 1.000 27.88360 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O 1
+HETATM 4030 O O . HOH F 2 . ? 27.939 7.843 -18.388 1.000 47.11732 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O 1
+HETATM 4031 O O . HOH F 2 . ? 23.459 18.984 1.930 1.000 24.98358 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O 1
+HETATM 4032 O O . HOH F 2 . ? 22.561 12.186 -21.819 1.000 27.70422 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O 1
+HETATM 4033 O O . HOH F 2 . ? 11.029 21.350 -28.003 1.000 17.43249 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O 1
+HETATM 4034 O O . HOH F 2 . ? 3.475 34.658 -33.272 1.000 18.50036 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O 1
+HETATM 4035 O O . HOH F 2 . ? 33.075 28.998 -16.110 1.000 30.34293 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O 1
+HETATM 4036 O O . HOH F 2 . ? 10.891 46.286 -19.180 1.000 48.16891 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O 1
+HETATM 4037 O O . HOH F 2 . ? 4.396 35.813 -28.656 1.000 17.22801 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O 1
+HETATM 4038 O O . HOH F 2 . ? 15.062 23.337 17.084 1.000 41.99457 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O 1
+HETATM 4039 O O . HOH F 2 . ? 12.786 42.527 -21.996 1.000 47.03801 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O 1
+HETATM 4040 O O . HOH F 2 . ? 25.853 37.580 9.761 1.000 24.47597 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O 1
+HETATM 4041 O O . HOH F 2 . ? 14.067 32.390 13.158 1.000 26.88296 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O 1
+HETATM 4042 O O . HOH F 2 . ? 33.426 22.056 -16.723 1.000 39.33171 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O 1
+HETATM 4043 O O . HOH F 2 . ? 11.688 11.777 -20.942 1.000 43.41085 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O 1
+HETATM 4044 O O . HOH F 2 . ? 15.030 33.648 -21.616 1.000 30.67748 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O 1
+HETATM 4045 O O . HOH F 2 . ? 26.852 27.611 -20.940 1.000 23.97348 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O 1
+HETATM 4046 O O . HOH F 2 . ? 29.624 17.981 -19.230 1.000 19.90349 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O 1
+HETATM 4047 O O . HOH F 2 . ? 35.280 11.969 -16.966 1.000 31.25477 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O 1
+HETATM 4048 O O . HOH F 2 . ? 27.816 33.364 -17.701 1.000 31.87741 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O 1
+HETATM 4049 O O . HOH F 2 . ? 8.786 24.054 -22.215 1.000 15.97433 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O 1
+HETATM 4050 O O . HOH F 2 . ? 9.188 29.719 8.461 1.000 45.94397 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O 1
+HETATM 4051 O O . HOH F 2 . ? 12.502 27.443 -41.152 1.000 27.80912 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O 1
+HETATM 4052 O O . HOH F 2 . ? 28.979 30.664 -21.567 1.000 37.99599 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O 1
+HETATM 4053 O O . HOH F 2 . ? 15.672 7.210 -17.004 1.000 23.61509 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O 1
+HETATM 4054 O O . HOH F 2 . ? 6.054 27.785 3.161 1.000 26.18684 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O 1
+HETATM 4055 O O . HOH F 2 . ? 15.189 0.900 -14.909 1.000 40.36658 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O 1
+HETATM 4056 O O . HOH F 2 . ? 23.088 35.630 -17.546 1.000 21.55804 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O 1
+HETATM 4057 O O . HOH F 2 . ? -3.022 42.445 -34.297 1.000 30.62306 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O 1
+HETATM 4058 O O . HOH F 2 . ? 19.950 24.820 12.002 1.000 31.31871 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O 1
+HETATM 4059 O O . HOH F 2 . ? 35.199 25.801 -10.750 1.000 23.14556 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O 1
+HETATM 4060 O O . HOH F 2 . ? 4.420 32.867 -39.821 1.000 35.37663 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O 1
+HETATM 4061 O O . HOH F 2 . ? 4.205 42.233 -26.581 1.000 35.70311 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O 1
+HETATM 4062 O O . HOH F 2 . ? 9.864 47.851 9.823 1.000 40.17624 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O 1
+HETATM 4063 O O . HOH F 2 . ? -9.723 47.581 -34.162 1.000 39.43194 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O 1
+HETATM 4064 O O . HOH F 2 . ? 12.393 36.077 -42.488 1.000 45.37494 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O 1
+HETATM 4065 O O . HOH F 2 . ? 25.269 22.668 -26.379 1.000 26.70448 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O 1
+HETATM 4066 O O . HOH F 2 . ? 21.311 12.280 -2.076 1.000 26.65649 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O 1
+HETATM 4067 O O . HOH F 2 . ? 10.717 17.578 -30.407 1.000 35.77806 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O 1
+HETATM 4068 O O . HOH F 2 . ? 6.625 14.979 -9.465 1.000 44.95680 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O 1
+HETATM 4069 O O . HOH F 2 . ? 9.135 36.929 14.038 1.000 35.35133 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O 1
+HETATM 4070 O O . HOH F 2 . ? 5.876 38.379 9.761 1.000 43.31263 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O 1
+HETATM 4071 O O . HOH F 2 . ? 13.760 27.983 3.733 1.000 29.27019 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O 1
+HETATM 4072 O O . HOH F 2 . ? 32.037 26.172 -16.468 1.000 34.39888 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O 1
+HETATM 4073 O O . HOH F 2 . ? 13.107 22.464 -34.635 1.000 19.44614 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O 1
+HETATM 4074 O O . HOH F 2 . ? -1.224 41.415 -36.068 1.000 35.14282 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O 1
+HETATM 4075 O O . HOH F 2 . ? 10.312 29.758 -20.665 1.000 27.67898 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O 1
+HETATM 4076 O O . HOH F 2 . ? 30.213 23.964 -21.961 1.000 24.51325 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O 1
+HETATM 4077 O O . HOH F 2 . ? 19.597 16.784 -26.701 1.000 35.32592 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O 1
+HETATM 4078 O O . HOH F 2 . ? 15.236 45.100 -28.378 1.000 42.99336 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O 1
+HETATM 4079 O O . HOH F 2 . ? 14.822 45.106 -30.512 1.000 47.50727 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O 1
+HETATM 4080 O O . HOH F 2 . ? 36.647 13.911 -14.509 1.000 30.52038 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O 1
+HETATM 4081 O O . HOH F 2 . ? 18.752 16.697 -30.229 1.000 37.60482 ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O 1
+HETATM 4082 O O . HOH F 2 . ? 11.229 41.941 -34.004 1.000 26.40546 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O 1
+HETATM 4083 O O . HOH F 2 . ? 15.657 21.295 0.467 1.000 37.52504 ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O 1
+HETATM 4084 O O . HOH F 2 . ? 17.628 8.106 -20.518 1.000 32.32592 ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O 1
+HETATM 4085 O O . HOH F 2 . ? 28.414 25.071 -19.989 1.000 30.88527 ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O 1
+HETATM 4086 O O . HOH F 2 . ? 12.407 36.917 12.456 1.000 22.88052 ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O 1
+HETATM 4087 O O . HOH F 2 . ? 5.277 25.340 -39.106 1.000 36.19603 ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O 1
+HETATM 4088 O O . HOH F 2 . ? 3.769 34.810 2.987 1.000 27.92167 ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O 1
+HETATM 4089 O O . HOH F 2 . ? 4.165 34.843 -37.330 1.000 29.04879 ? ? ? ? ? ? 458 HOH B O 1
+HETATM 4090 O O . HOH F 2 . ? 11.677 12.337 -22.781 1.000 33.50816 ? ? ? ? ? ? 459 HOH B O 1
+HETATM 4091 O O . HOH F 2 . ? 16.695 11.551 -18.071 1.000 23.47799 ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O 1
+HETATM 4092 O O . HOH F 2 . ? 5.795 34.886 -38.872 1.000 50.84523 ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O 1
+HETATM 4093 O O . HOH F 2 . ? 35.989 24.098 -9.117 1.000 36.56507 ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O 1
+HETATM 4094 O O . HOH F 2 . ? 15.703 16.143 -26.559 1.000 22.96764 ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O 1
+HETATM 4095 O O . HOH F 2 . ? 11.580 6.246 -5.958 1.000 27.67790 ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O 1
+HETATM 4096 O O . HOH F 2 . ? 31.206 31.810 6.206 1.000 33.74224 ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O 1
+HETATM 4097 O O . HOH F 2 . ? 24.469 12.515 -1.777 1.000 28.66083 ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O 1
+HETATM 4098 O O . HOH F 2 . ? 7.956 42.196 9.827 1.000 27.41742 ? ? ? ? ? ? 467 HOH B O 1
+HETATM 4099 O O . HOH F 2 . ? 35.545 27.726 -8.036 1.000 29.71305 ? ? ? ? ? ? 468 HOH B O 1
+HETATM 4100 O O . HOH F 2 . ? 28.079 17.854 -20.620 1.000 19.07849 ? ? ? ? ? ? 469 HOH B O 1
+HETATM 4101 O O . HOH F 2 . ? 0.229 34.120 -40.177 1.000 37.24312 ? ? ? ? ? ? 470 HOH B O 1
+HETATM 4102 O O . HOH F 2 . ? 14.978 43.859 -31.914 1.000 39.54061 ? ? ? ? ? ? 471 HOH B O 1
+HETATM 4103 O O . HOH F 2 . ? 23.094 22.122 -29.519 1.000 22.01755 ? ? ? ? ? ? 472 HOH B O 1
+HETATM 4104 O O . HOH F 2 . ? 24.957 24.719 7.531 1.000 32.87625 ? ? ? ? ? ? 473 HOH B O 1
+HETATM 4105 O O . HOH F 2 . ? 6.611 28.818 -0.361 1.000 34.79174 ? ? ? ? ? ? 474 HOH B O 1
+HETATM 4106 O O . HOH F 2 . ? 26.508 6.867 -16.610 1.000 46.48345 ? ? ? ? ? ? 475 HOH B O 1
+HETATM 4107 O O . HOH F 2 . ? 15.041 16.408 -33.088 1.000 47.48389 ? ? ? ? ? ? 476 HOH B O 1
+HETATM 4108 O O . HOH F 2 . ? 23.800 39.954 16.083 1.000 34.44929 ? ? ? ? ? ? 477 HOH B O 1
+HETATM 4109 O O . HOH F 2 . ? 20.414 32.050 -37.731 1.000 31.74569 ? ? ? ? ? ? 478 HOH B O 1
+HETATM 4110 O O . HOH F 2 . ? 29.475 34.530 -17.678 1.000 41.62278 ? ? ? ? ? ? 479 HOH B O 1
+HETATM 4111 O O . HOH F 2 . ? 12.306 18.400 -25.756 1.000 33.54237 ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O 1
+HETATM 4112 O O . HOH F 2 . ? 23.982 4.600 -11.692 1.000 45.32206 ? ? ? ? ? ? 481 HOH B O 1
+HETATM 4113 O O . HOH F 2 . ? 34.952 21.183 -3.229 1.000 33.80457 ? ? ? ? ? ? 482 HOH B O 1
+HETATM 4114 O O . HOH F 2 . ? 34.779 25.174 1.024 1.000 50.11765 ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O 1
+HETATM 4115 O O . HOH F 2 . ? 31.410 27.711 6.834 1.000 37.26126 ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O 1
+HETATM 4116 O O . HOH F 2 . ? 14.186 25.335 10.238 1.000 32.06470 ? ? ? ? ? ? 485 HOH B O 1
+HETATM 4117 O O . HOH F 2 . ? 20.237 5.867 -17.392 1.000 48.14283 ? ? ? ? ? ? 486 HOH B O 1
+HETATM 4118 O O . HOH F 2 . ? 36.038 21.282 -11.667 1.000 36.65774 ? ? ? ? ? ? 487 HOH B O 1
+HETATM 4119 O O . HOH F 2 . ? 2.881 16.006 -14.464 1.000 44.01522 ? ? ? ? ? ? 488 HOH B O 1
+HETATM 4120 O O . HOH F 2 . ? -6.037 48.830 -32.756 1.000 40.44840 ? ? ? ? ? ? 489 HOH B O 1
+HETATM 4121 O O . HOH F 2 . ? 20.963 31.405 -35.177 1.000 44.09793 ? ? ? ? ? ? 490 HOH B O 1
+HETATM 4122 O O . HOH F 2 . ? 32.161 20.428 5.338 1.000 43.20594 ? ? ? ? ? ? 491 HOH B O 1
+HETATM 4123 O O . HOH F 2 . ? 14.580 29.611 -41.989 1.000 34.60805 ? ? ? ? ? ? 492 HOH B O 1
+HETATM 4124 O O . HOH F 2 . ? 29.808 16.403 -21.003 1.000 28.02954 ? ? ? ? ? ? 493 HOH B O 1
+HETATM 4125 O O . HOH F 2 . ? 9.237 4.522 -5.188 1.000 20.87630 ? ? ? ? ? ? 494 HOH B O 1
+HETATM 4126 O O . HOH F 2 . ? 30.045 17.494 0.626 1.000 27.24165 ? ? ? ? ? ? 495 HOH B O 1
+HETATM 4127 O O . HOH F 2 . ? 22.317 41.838 16.175 1.000 34.56763 ? ? ? ? ? ? 496 HOH B O 1
+HETATM 4128 O O . HOH F 2 . ? -6.309 36.336 -38.046 1.000 37.19286 ? ? ? ? ? ? 497 HOH B O 1
+HETATM 4129 O O . HOH F 2 . ? 36.622 11.218 -9.589 1.000 40.17994 ? ? ? ? ? ? 498 HOH B O 1
+HETATM 4130 O O . HOH F 2 . ? 8.210 39.731 -37.911 1.000 42.93758 ? ? ? ? ? ? 499 HOH B O 1
+HETATM 4131 O O . HOH F 2 . ? 10.566 2.772 -8.311 1.000 39.41561 ? ? ? ? ? ? 500 HOH B O 1
+HETATM 4132 O O . HOH F 2 . ? 7.315 10.012 -8.083 1.000 34.38948 ? ? ? ? ? ? 501 HOH B O 1
+HETATM 4133 O O . HOH F 2 . ? 34.657 20.526 -16.158 1.000 40.22927 ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O 1
+HETATM 4134 O O . HOH F 2 . ? 15.536 48.002 10.099 1.000 33.90308 ? ? ? ? ? ? 503 HOH B O 1
+HETATM 4135 O O . HOH F 2 . ? 23.884 16.480 -25.578 1.000 39.59732 ? ? ? ? ? ? 504 HOH B O 1
+HETATM 4136 O O . HOH F 2 . ? 8.081 16.522 -2.436 1.000 35.85235 ? ? ? ? ? ? 505 HOH B O 1
+HETATM 4137 O O . HOH F 2 . ? 28.893 28.286 -22.817 1.000 42.60966 ? ? ? ? ? ? 506 HOH B O 1
+HETATM 4138 O O . HOH F 2 . ? 25.777 35.325 -17.940 1.000 38.60879 ? ? ? ? ? ? 507 HOH B O 1
+HETATM 4139 O O . HOH F 2 . ? 4.924 3.161 -8.170 1.000 42.30462 ? ? ? ? ? ? 508 HOH B O 1
+HETATM 4140 O O . HOH F 2 . ? 6.244 29.275 -12.734 1.000 38.31260 ? ? ? ? ? ? 509 HOH B O 1
+HETATM 4141 O O . HOH F 2 . ? 17.010 30.997 -42.487 1.000 34.79576 ? ? ? ? ? ? 510 HOH B O 1
+HETATM 4142 O O . HOH F 2 . ? -5.281 34.139 -39.524 1.000 44.57610 ? ? ? ? ? ? 511 HOH B O 1
+HETATM 4143 O O . HOH F 2 . ? 31.814 35.507 9.288 1.000 49.47571 ? ? ? ? ? ? 512 HOH B O 1
+HETATM 4144 O O . HOH F 2 . ? 16.637 24.519 -38.684 1.000 40.71528 ? ? ? ? ? ? 513 HOH B O 1
+HETATM 4145 O O . HOH F 2 . ? 20.328 34.675 -21.444 1.000 37.57088 ? ? ? ? ? ? 514 HOH B O 1
+HETATM 4146 O O . HOH F 2 . ? 32.677 17.983 -19.274 1.000 32.72193 ? ? ? ? ? ? 515 HOH B O 1
+HETATM 4147 O O . HOH F 2 . ? 17.808 21.395 1.471 1.000 40.42918 ? ? ? ? ? ? 516 HOH B O 1
+HETATM 4148 O O . HOH F 2 . ? 19.733 23.765 17.146 1.000 41.18489 ? ? ? ? ? ? 517 HOH B O 1
+HETATM 4149 O O . HOH F 2 . ? 14.677 38.008 -38.542 1.000 42.28156 ? ? ? ? ? ? 518 HOH B O 1
+HETATM 4150 O O . HOH F 2 . ? 10.032 17.892 -28.621 1.000 38.58415 ? ? ? ? ? ? 519 HOH B O 1
+HETATM 4151 O O . HOH F 2 . ? 12.862 18.799 -36.103 1.000 36.42488 ? ? ? ? ? ? 520 HOH B O 1
+HETATM 4152 O O . HOH F 2 . ? 29.027 34.471 9.125 1.000 33.44960 ? ? ? ? ? ? 521 HOH B O 1
+HETATM 4153 O O . HOH F 2 . ? 6.458 13.672 -7.879 1.000 45.16151 ? ? ? ? ? ? 522 HOH B O 1
+HETATM 4154 O O . HOH F 2 . ? 26.510 39.034 11.944 1.000 35.24979 ? ? ? ? ? ? 523 HOH B O 1
+HETATM 4155 O O . HOH F 2 . ? -5.392 48.345 -26.823 1.000 34.40981 ? ? ? ? ? ? 524 HOH B O 1
+HETATM 4156 O O . HOH F 2 . ? 13.853 9.420 -20.805 1.000 37.56051 ? ? ? ? ? ? 525 HOH B O 1
+HETATM 4157 O O . HOH F 2 . ? 13.834 41.326 -35.303 1.000 34.68534 ? ? ? ? ? ? 526 HOH B O 1
+HETATM 4158 O O . HOH F 2 . ? 6.992 40.361 5.328 1.000 22.80936 ? ? ? ? ? ? 527 HOH B O 1
+HETATM 4159 O O . HOH F 2 . ? 13.941 5.375 -17.678 1.000 38.62539 ? ? ? ? ? ? 528 HOH B O 1
+HETATM 4160 O O . HOH F 2 . ? 17.970 44.097 10.009 1.000 37.59147 ? ? ? ? ? ? 529 HOH B O 1
+HETATM 4161 O O . HOH F 2 . ? 13.478 16.986 -34.636 1.000 45.92584 ? ? ? ? ? ? 530 HOH B O 1
+HETATM 4162 O O . HOH F 2 . ? 24.879 38.497 18.226 1.000 31.99859 ? ? ? ? ? ? 531 HOH B O 1
+HETATM 4163 O O . HOH F 2 . ? 15.599 14.242 -24.739 1.000 33.50732 ? ? ? ? ? ? 532 HOH B O 1
+HETATM 4164 O O . HOH F 2 . ? 3.287 27.697 3.439 1.000 45.18487 ? ? ? ? ? ? 533 HOH B O 1
+HETATM 4165 O O . HOH F 2 . ? 19.609 3.135 -13.485 1.000 44.96745 ? ? ? ? ? ? 534 HOH B O 1
+HETATM 4166 O O . HOH F 2 . ? 18.606 22.644 12.996 1.000 45.40238 ? ? ? ? ? ? 535 HOH B O 1
+HETATM 4167 O O . HOH F 2 . ? 15.068 17.427 5.422 1.000 34.21188 ? ? ? ? ? ? 536 HOH B O 1
+HETATM 4168 O O . HOH F 2 . ? 21.839 24.102 7.299 1.000 28.86753 ? ? ? ? ? ? 537 HOH B O 1
+HETATM 4169 O O . HOH F 2 . ? 25.831 40.407 13.975 1.000 36.65584 ? ? ? ? ? ? 538 HOH B O 1
+HETATM 4170 O O . HOH F 2 . ? -15.399 47.304 -32.380 1.000 41.34901 ? ? ? ? ? ? 539 HOH B O 1
+HETATM 4171 O O . HOH F 2 . ? 29.080 25.939 -27.920 1.000 44.24440 ? ? ? ? ? ? 540 HOH B O 1
+HETATM 4172 O O . HOH F 2 . ? 2.512 35.886 -36.461 1.000 38.60166 ? ? ? ? ? ? 541 HOH B O 1
+HETATM 4173 O O . HOH F 2 . ? 15.746 9.187 -18.876 1.000 28.93856 ? ? ? ? ? ? 542 HOH B O 1
+HETATM 4174 O O . HOH F 2 . ? 18.932 21.974 -38.028 1.000 42.66973 ? ? ? ? ? ? 543 HOH B O 1
+HETATM 4175 O O . HOH F 2 . ? 13.772 49.570 8.855 1.000 52.17834 ? ? ? ? ? ? 544 HOH B O 1
+HETATM 4176 O O . HOH F 2 . ? 34.095 18.976 -17.841 1.000 36.20953 ? ? ? ? ? ? 545 HOH B O 1
+HETATM 4177 O O . HOH F 2 . ? 20.261 2.696 -11.287 1.000 42.22726 ? ? ? ? ? ? 546 HOH B O 1
+HETATM 4178 O O . HOH F 2 . ? 18.359 43.648 -34.629 1.000 44.44381 ? ? ? ? ? ? 547 HOH B O 1
+HETATM 4179 O O . HOH F 2 . ? 2.801 33.682 -41.341 1.000 39.49298 ? ? ? ? ? ? 548 HOH B O 1
+HETATM 4180 O O . HOH F 2 . ? 14.512 23.337 -38.582 1.000 43.20537 ? ? ? ? ? ? 549 HOH B O 1
+HETATM 4181 O O . HOH F 2 . ? 32.789 28.784 1.272 1.000 44.94853 ? ? ? ? ? ? 550 HOH B O 1
+HETATM 4182 O O . HOH F 2 . ? 21.046 20.315 3.977 1.000 38.28136 ? ? ? ? ? ? 551 HOH B O 1
+HETATM 4183 O O . HOH F 2 . ? 16.721 3.264 -17.727 1.000 40.65971 ? ? ? ? ? ? 552 HOH B O 1
+HETATM 4184 O O . HOH F 2 . ? 24.511 19.959 -30.346 1.000 36.26319 ? ? ? ? ? ? 553 HOH B O 1
+HETATM 4185 O O . HOH F 2 . ? 21.727 14.386 -23.634 1.000 34.78521 ? ? ? ? ? ? 554 HOH B O 1
+HETATM 4186 O O . HOH F 2 . ? 26.287 36.472 21.492 1.000 40.72251 ? ? ? ? ? ? 555 HOH B O 1
+HETATM 4187 O O . HOH F 2 . ? 13.017 15.177 -25.046 1.000 41.12858 ? ? ? ? ? ? 556 HOH B O 1
+HETATM 4188 O O . HOH F 2 . ? 11.460 50.030 8.359 1.000 36.80270 ? ? ? ? ? ? 557 HOH B O 1
+HETATM 4189 O O . HOH F 2 . ? 25.570 42.781 13.724 1.000 43.43528 ? ? ? ? ? ? 558 HOH B O 1
+HETATM 4190 O O . HOH F 2 . ? 3.720 34.056 13.770 1.000 48.38861 ? ? ? ? ? ? 559 HOH B O 1
+HETATM 4191 O O . HOH F 2 . ? 9.536 41.699 -36.666 1.000 43.67113 ? ? ? ? ? ? 560 HOH B O 1
+HETATM 4192 O O . HOH F 2 . ? 21.376 17.798 2.663 1.000 34.08710 ? ? ? ? ? ? 561 HOH B O 1
+HETATM 4193 O O . HOH F 2 . ? 5.411 24.727 -42.029 1.000 37.58633 ? ? ? ? ? ? 562 HOH B O 1
+HETATM 4194 O O . HOH F 2 . ? 7.551 24.570 -43.071 1.000 41.95178 ? ? ? ? ? ? 563 HOH B O 1
+HETATM 4195 O O . HOH F 2 . ? 18.046 5.686 -16.850 1.000 30.91030 ? ? ? ? ? ? 564 HOH B O 1
+HETATM 4196 O O . HOH F 2 . ? 24.814 39.288 -17.048 1.000 43.16189 ? ? ? ? ? ? 565 HOH B O 1
+HETATM 4197 O O . HOH F 2 . ? 19.810 21.663 14.237 1.000 50.47744 ? ? ? ? ? ? 566 HOH B O 1
+#
+loop_
+_atom_site_anisotrop.id
+_atom_site_anisotrop.type_symbol
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id
+_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code
+_atom_site_anisotrop.U[1][1]
+_atom_site_anisotrop.U[2][2]
+_atom_site_anisotrop.U[3][3]
+_atom_site_anisotrop.U[1][2]
+_atom_site_anisotrop.U[1][3]
+_atom_site_anisotrop.U[2][3]
+_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd
+_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd
+_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd
+_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd
+_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd
+_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd
+_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id
+_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id
+_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id
+_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id
+1 N N . SER A 1 ? 0.33262 0.51977 0.34997 -0.00668 -0.00225 -0.04862 ? ? ? ? ? ? 1 SER A N
+2 C CA . SER A 1 ? 0.26105 0.45425 0.28087 -0.01398 -0.00006 -0.04997 ? ? ? ? ? ? 1 SER A CA
+3 C C . SER A 1 ? 0.26488 0.45397 0.28451 -0.02441 0.00133 -0.05098 ? ? ? ? ? ? 1 SER A C
+4 O O . SER A 1 ? 0.27022 0.45161 0.28786 -0.02542 0.00061 -0.05076 ? ? ? ? ? ? 1 SER A O
+5 C CB . SER A 1 ? 0.26299 0.44461 0.28182 -0.01251 0.00130 -0.04822 ? ? ? ? ? ? 1 SER A CB
+6 O OG . SER A 1 ? 0.25581 0.41806 0.27195 -0.01551 0.00212 -0.04640 ? ? ? ? ? ? 1 SER A OG
+7 N N . ALA A 2 ? 0.23430 0.42805 0.25556 -0.03213 0.00338 -0.05208 ? ? ? ? ? ? 2 ALA A N
+8 C CA . ALA A 2 ? 0.25387 0.44189 0.27416 -0.04234 0.00486 -0.05305 ? ? ? ? ? ? 2 ALA A CA
+9 C C . ALA A 2 ? 0.23020 0.39600 0.24693 -0.04300 0.00552 -0.05098 ? ? ? ? ? ? 2 ALA A C
+10 O O . ALA A 2 ? 0.24802 0.40690 0.26294 -0.04838 0.00584 -0.05175 ? ? ? ? ? ? 2 ALA A O
+11 C CB . ALA A 2 ? 0.28063 0.47562 0.30259 -0.05018 0.00710 -0.05399 ? ? ? ? ? ? 2 ALA A CB
+12 N N . LEU A 3 ? 0.22378 0.37866 0.23936 -0.03763 0.00573 -0.04854 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A N
+13 C CA . LEU A 3 ? 0.19928 0.33449 0.21174 -0.03751 0.00618 -0.04651 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A CA
+14 C C . LEU A 3 ? 0.20550 0.33627 0.21631 -0.03425 0.00447 -0.04635 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A C
+15 O O . LEU A 3 ? 0.20948 0.32874 0.21804 -0.03763 0.00501 -0.04607 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A O
+16 C CB . LEU A 3 ? 0.17811 0.30456 0.18986 -0.03190 0.00638 -0.04415 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A CB
+17 C CG . LEU A 3 ? 0.20472 0.31207 0.21353 -0.03134 0.00677 -0.04196 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A CG
+18 C CD1 . LEU A 3 ? 0.21873 0.31776 0.22615 -0.03955 0.00878 -0.04210 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A CD1
+19 C CD2 . LEU A 3 ? 0.19042 0.29090 0.19865 -0.02573 0.00671 -0.03996 ? ? ? ? ? ? 3 LEU A CD2
+20 N N . ALA A 4 ? 0.20279 0.34254 0.21438 -0.02738 0.00242 -0.04644 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A N
+21 C CA . ALA A 4 ? 0.20249 0.33917 0.21225 -0.02424 0.00077 -0.04608 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A CA
+22 C C . ALA A 4 ? 0.22417 0.36552 0.23385 -0.03114 0.00094 -0.04848 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A C
+23 O O . ALA A 4 ? 0.20966 0.34180 0.21694 -0.03217 0.00076 -0.04819 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A O
+24 C CB . ALA A 4 ? 0.23240 0.37909 0.24266 -0.01570 -0.00148 -0.04573 ? ? ? ? ? ? 4 ALA A CB
+25 N N . ASP A 5 ? 0.20981 0.36580 0.22196 -0.03613 0.00131 -0.05105 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A N
+26 C CA . ASP A 5 ? 0.22153 0.38214 0.23338 -0.04353 0.00148 -0.05376 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A CA
+27 C C . ASP A 5 ? 0.21609 0.36118 0.22543 -0.05074 0.00350 -0.05379 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A C
+28 O O . ASP A 5 ? 0.23587 0.37533 0.24295 -0.05387 0.00338 -0.05495 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A O
+29 C CB . ASP A 5 ? 0.24256 0.42264 0.25768 -0.04798 0.00157 -0.05647 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A CB
+30 C CG . ASP A 5 ? 0.35418 0.55089 0.37176 -0.04023 -0.00047 -0.05661 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A CG
+31 O OD1 . ASP A 5 ? 0.40576 0.60129 0.42196 -0.03326 -0.00239 -0.05556 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A OD1
+32 O OD2 . ASP A 5 ? 0.35737 0.56838 0.37802 -0.04096 -0.00010 -0.05767 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A OD2
+33 N N . ASP A 6 ? 0.21745 0.35548 0.22683 -0.05310 0.00535 -0.05254 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A N
+34 C CA . ASP A 6 ? 0.21901 0.34185 0.22556 -0.05938 0.00727 -0.05232 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A CA
+35 C C . ASP A 6 ? 0.19820 0.30506 0.20184 -0.05539 0.00696 -0.05048 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A C
+36 O O . ASP A 6 ? 0.22528 0.32295 0.22619 -0.05948 0.00761 -0.05142 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A O
+37 C CB . ASP A 6 ? 0.24368 0.36288 0.25065 -0.06196 0.00920 -0.05096 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A CB
+38 C CG . ASP A 6 ? 0.35836 0.49312 0.36789 -0.06751 0.00992 -0.05286 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A CG
+39 O OD1 . ASP A 6 ? 0.44164 0.58708 0.45194 -0.07205 0.00937 -0.05562 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A OD1
+40 O OD2 . ASP A 6 ? 0.43353 0.57045 0.44427 -0.06753 0.01106 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A OD2
+41 N N . LEU A 7 ? 0.18905 0.29256 0.19304 -0.04746 0.00600 -0.04796 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A N
+42 C CA . LEU A 7 ? 0.19612 0.28589 0.19758 -0.04379 0.00569 -0.04608 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CA
+43 C C . LEU A 7 ? 0.21406 0.30628 0.21422 -0.04317 0.00437 -0.04737 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A C
+44 O O . LEU A 7 ? 0.19221 0.27391 0.18976 -0.04451 0.00484 -0.04730 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A O
+45 C CB . LEU A 7 ? 0.18165 0.26809 0.18357 -0.03603 0.00485 -0.04326 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CB
+46 C CG . LEU A 7 ? 0.18905 0.26867 0.19127 -0.03618 0.00624 -0.04161 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CG
+47 C CD1 . LEU A 7 ? 0.17638 0.25473 0.17899 -0.02855 0.00511 -0.03947 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CD1
+48 C CD2 . LEU A 7 ? 0.23206 0.29663 0.23182 -0.03957 0.00779 -0.04067 ? ? ? ? ? ? 7 LEU A CD2
+49 N N . LYS A 8 ? 0.18836 0.29492 0.19016 -0.04089 0.00269 -0.04859 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A N
+50 C CA . LYS A 8 ? 0.18748 0.29754 0.18786 -0.04027 0.00133 -0.04983 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A CA
+51 C C . LYS A 8 ? 0.19482 0.30205 0.19347 -0.04824 0.00240 -0.05272 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A C
+52 O O . LYS A 8 ? 0.22971 0.32989 0.22567 -0.04838 0.00227 -0.05306 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A O
+53 C CB . LYS A 8 ? 0.20687 0.33447 0.20937 -0.03685 -0.00064 -0.05086 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A CB
+54 C CG . LYS A 8 ? 0.31828 0.45115 0.31923 -0.03521 -0.00233 -0.05185 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A CG
+55 C CD . LYS A 8 ? 0.36761 0.51913 0.37078 -0.03176 -0.00429 -0.05290 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A CD
+56 C CE . LYS A 8 ? 0.50554 0.66271 0.50686 -0.02925 -0.00616 -0.05348 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A CE
+57 N NZ . LYS A 8 ? 0.59057 0.76701 0.59399 -0.02589 -0.00815 -0.05465 ? ? ? ? ? ? 8 LYS A NZ
+58 N N . LYS A 9 ? 0.20154 0.31376 0.20134 -0.05507 0.00355 -0.05484 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A N
+59 C CA . LYS A 9 ? 0.20369 0.31212 0.20123 -0.06322 0.00461 -0.05778 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CA
+60 C C . LYS A 9 ? 0.21281 0.30208 0.20690 -0.06439 0.00621 -0.05659 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A C
+61 O O . LYS A 9 ? 0.24813 0.33066 0.23916 -0.06636 0.00632 -0.05814 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A O
+62 C CB . LYS A 9 ? 0.24554 0.36267 0.24479 -0.07060 0.00564 -0.05985 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CB
+63 C CG . LYS A 9 ? 0.34173 0.45336 0.33800 -0.07990 0.00689 -0.06291 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CG
+64 C CD . LYS A 9 ? 0.32489 0.44592 0.32281 -0.08769 0.00793 -0.06469 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CD
+65 C CE . LYS A 9 ? 0.43504 0.54834 0.42915 -0.09747 0.00927 -0.06764 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A CE
+66 N NZ . LYS A 9 ? 0.67669 0.79643 0.67181 -0.10573 0.01069 -0.06869 ? ? ? ? ? ? 9 LYS A NZ
+67 N N . TRP A 10 ? 0.20856 0.28930 0.20298 -0.06285 0.00742 -0.05393 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A N
+68 C CA . TRP A 10 ? 0.21481 0.27825 0.20603 -0.06377 0.00895 -0.05273 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CA
+69 C C . TRP A 10 ? 0.24163 0.29764 0.23138 -0.05770 0.00818 -0.05109 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A C
+70 O O . TRP A 10 ? 0.19943 0.24450 0.18598 -0.05899 0.00898 -0.05160 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A O
+71 C CB . TRP A 10 ? 0.20702 0.26455 0.19896 -0.06374 0.01035 -0.05030 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CB
+72 C CG . TRP A 10 ? 0.20283 0.24345 0.19159 -0.06351 0.01171 -0.04875 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CG
+73 C CD1 . TRP A 10 ? 0.23839 0.26864 0.22368 -0.06911 0.01334 -0.04982 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CD1
+74 C CD2 . TRP A 10 ? 0.17570 0.20797 0.16417 -0.05720 0.01147 -0.04591 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CD2
+75 N NE1 . TRP A 10 ? 0.25635 0.27285 0.23935 -0.06602 0.01410 -0.04778 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A NE1
+76 C CE2 . TRP A 10 ? 0.21011 0.22823 0.19527 -0.05900 0.01298 -0.04541 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CE2
+77 C CE3 . TRP A 10 ? 0.18479 0.21998 0.17518 -0.05033 0.01010 -0.04376 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CE3
+78 C CZ2 . TRP A 10 ? 0.18783 0.19634 0.17213 -0.05416 0.01315 -0.04290 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CZ2
+79 C CZ3 . TRP A 10 ? 0.21613 0.24095 0.20545 -0.04623 0.01033 -0.04128 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CZ3
+80 C CH2 . TRP A 10 ? 0.23089 0.24332 0.21748 -0.04817 0.01183 -0.04092 ? ? ? ? ? ? 10 TRP A CH2
+81 N N . VAL A 11 ? 0.19088 0.25249 0.18259 -0.05105 0.00666 -0.04909 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A N
+82 C CA . VAL A 11 ? 0.17489 0.23060 0.16504 -0.04584 0.00590 -0.04741 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A CA
+83 C C . VAL A 11 ? 0.20489 0.26307 0.19290 -0.04772 0.00531 -0.04996 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A C
+84 O O . VAL A 11 ? 0.20640 0.25559 0.19175 -0.04704 0.00579 -0.04979 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A O
+85 C CB . VAL A 11 ? 0.17974 0.24065 0.17175 -0.03877 0.00434 -0.04477 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A CB
+86 C CG1 . VAL A 11 ? 0.20677 0.26411 0.19687 -0.03427 0.00336 -0.04330 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A CG1
+87 C CG2 . VAL A 11 ? 0.18368 0.23856 0.17686 -0.03649 0.00506 -0.04221 ? ? ? ? ? ? 11 VAL A CG2
+88 N N . GLY A 12 ? 0.19634 0.26742 0.18543 -0.05012 0.00426 -0.05252 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A N
+89 C CA . GLY A 12 ? 0.20439 0.27856 0.19126 -0.05245 0.00364 -0.05538 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A CA
+90 C C . GLY A 12 ? 0.22909 0.29267 0.21270 -0.05847 0.00531 -0.05784 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A C
+91 O O . GLY A 12 ? 0.26413 0.32194 0.24472 -0.05802 0.00538 -0.05881 ? ? ? ? ? ? 12 GLY A O
+92 N N . GLU A 13 ? 0.22674 0.28711 0.21048 -0.06398 0.00672 -0.05877 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A N
+93 C CA . GLU A 13 ? 0.23811 0.28638 0.21797 -0.06952 0.00838 -0.06086 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A CA
+94 C C . GLU A 13 ? 0.26124 0.29461 0.23865 -0.06555 0.00937 -0.05866 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A C
+95 O O . GLU A 13 ? 0.26984 0.29433 0.24336 -0.06723 0.01010 -0.06055 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A O
+96 C CB . GLU A 13 ? 0.28668 0.33355 0.26691 -0.07573 0.00979 -0.06138 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A CB
+97 C CG . GLU A 13 ? 0.32562 0.38701 0.30766 -0.08149 0.00913 -0.06435 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A CG
+98 C CD . GLU A 13 ? 0.38027 0.44346 0.36387 -0.08624 0.01040 -0.06375 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A CD
+99 O OE1 . GLU A 13 ? 0.37017 0.42559 0.35422 -0.08357 0.01143 -0.06057 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A OE1
+100 O OE2 . GLU A 13 ? 0.43469 0.50770 0.41903 -0.09284 0.01037 -0.06646 ? ? ? ? ? ? 13 GLU A OE2
+101 N N . THR A 14 ? 0.21799 0.24877 0.19750 -0.06024 0.00939 -0.05484 ? ? ? ? ? ? 14 THR A N
+102 C CA . THR A 14 ? 0.21104 0.22927 0.18872 -0.05644 0.01027 -0.05260 ? ? ? ? ? ? 14 THR A CA
+103 C C . THR A 14 ? 0.22359 0.24206 0.19981 -0.05259 0.00944 -0.05275 ? ? ? ? ? ? 14 THR A C
+104 O O . THR A 14 ? 0.23501 0.24384 0.20822 -0.05191 0.01037 -0.05308 ? ? ? ? ? ? 14 THR A O
+105 C CB . THR A 14 ? 0.21502 0.23199 0.19546 -0.05215 0.01029 -0.04873 ? ? ? ? ? ? 14 THR A CB
+106 O OG1 . THR A 14 ? 0.22710 0.24289 0.20832 -0.05592 0.01133 -0.04861 ? ? ? ? ? ? 14 THR A OG1
+107 C CG2 . THR A 14 ? 0.22646 0.23232 0.20543 -0.04812 0.01100 -0.04636 ? ? ? ? ? ? 14 THR A CG2
+108 N N . PHE A 15 ? 0.20946 0.23909 0.18748 -0.04983 0.00771 -0.05246 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A N
+109 C CA . PHE A 15 ? 0.19272 0.22324 0.16900 -0.04642 0.00695 -0.05240 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CA
+110 C C . PHE A 15 ? 0.23651 0.26783 0.20960 -0.05043 0.00703 -0.05661 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A C
+111 O O . PHE A 15 ? 0.25445 0.28121 0.22479 -0.04868 0.00732 -0.05709 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A O
+112 C CB . PHE A 15 ? 0.25328 0.29430 0.23178 -0.04174 0.00506 -0.05031 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CB
+113 C CG . PHE A 15 ? 0.19969 0.23628 0.17952 -0.03642 0.00498 -0.04602 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CG
+114 C CD1 . PHE A 15 ? 0.19822 0.22886 0.17632 -0.03303 0.00522 -0.04404 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CD1
+115 C CD2 . PHE A 15 ? 0.21571 0.25414 0.19832 -0.03507 0.00472 -0.04412 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CD2
+116 C CE1 . PHE A 15 ? 0.20206 0.22855 0.18117 -0.02889 0.00513 -0.04026 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CE1
+117 C CE2 . PHE A 15 ? 0.21557 0.24928 0.19898 -0.03054 0.00459 -0.04050 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CE2
+118 C CZ . PHE A 15 ? 0.20521 0.23280 0.18686 -0.02770 0.00477 -0.03856 ? ? ? ? ? ? 15 PHE A CZ
+119 N N . THR A 16 ? 0.23509 0.27229 0.20832 -0.05599 0.00683 -0.05982 ? ? ? ? ? ? 16 THR A N
+120 C CA . THR A 16 ? 0.23923 0.27802 0.20925 -0.06018 0.00668 -0.06420 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA
+121 C C . THR A 16 ? 0.27779 0.30355 0.24390 -0.06504 0.00850 -0.06676 ? ? ? ? ? ? 16 THR A C
+122 O O . THR A 16 ? 0.33240 0.35515 0.29467 -0.06702 0.00864 -0.07012 ? ? ? ? ? ? 16 THR A O
+123 C CB . THR A 16 ? 0.30647 0.35971 0.27838 -0.06410 0.00532 -0.06677 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB
+124 O OG1 . THR A 16 ? 0.38655 0.43957 0.36006 -0.06902 0.00618 -0.06719 ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1
+125 C CG2 . THR A 16 ? 0.33392 0.39985 0.30910 -0.05857 0.00341 -0.06427 ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2
+126 N N . GLY A 17 ? 0.27181 0.28938 0.23834 -0.06673 0.00986 -0.06525 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A N
+127 C CA . GLY A 17 ? 0.27904 0.28424 0.24136 -0.07186 0.01151 -0.06764 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A CA
+128 C C . GLY A 17 ? 0.28426 0.27637 0.24261 -0.06846 0.01258 -0.06754 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A C
+129 O O . GLY A 17 ? 0.31325 0.30308 0.27292 -0.06236 0.01265 -0.06425 ? ? ? ? ? ? 17 GLY A O
+130 N N . LYS A 18 ? 0.37178 0.35532 0.32498 -0.07257 0.01343 -0.07136 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A N
+131 C CA . LYS A 18 ? 0.33476 0.30501 0.28354 -0.06948 0.01464 -0.07175 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A CA
+132 C C . LYS A 18 ? 0.36109 0.32038 0.30992 -0.06730 0.01605 -0.06825 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A C
+133 O O . LYS A 18 ? 0.37513 0.33294 0.32511 -0.07079 0.01654 -0.06704 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A O
+134 C CB . LYS A 18 ? 0.37604 0.33829 0.31870 -0.07491 0.01527 -0.07688 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A CB
+135 C CG . LYS A 18 ? 0.55338 0.50252 0.49067 -0.07142 0.01641 -0.07821 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A CG
+136 C CD . LYS A 18 ? 0.69209 0.63004 0.62316 -0.07687 0.01722 -0.08224 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A CD
+137 C CE . LYS A 18 ? 0.78819 0.71602 0.71390 -0.07271 0.01790 -0.08427 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A CE
+138 N NZ . LYS A 18 ? 0.82711 0.76458 0.75236 -0.07138 0.01681 -0.08745 ? ? ? ? ? ? 18 LYS A NZ
+139 N N . TRP A 19 ? 0.31900 0.27142 0.26657 -0.06144 0.01669 -0.06658 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A N
+140 C CA . TRP A 19 ? 0.30579 0.24806 0.25306 -0.05867 0.01793 -0.06338 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CA
+141 C C . TRP A 19 ? 0.32350 0.25029 0.26425 -0.06058 0.01945 -0.06573 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A C
+142 O O . TRP A 19 ? 0.39919 0.32178 0.33550 -0.06082 0.01964 -0.06935 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A O
+143 C CB . TRP A 19 ? 0.31540 0.25920 0.26490 -0.05131 0.01781 -0.06020 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CB
+144 C CG . TRP A 19 ? 0.30039 0.25463 0.25584 -0.04899 0.01670 -0.05648 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CG
+145 C CD1 . TRP A 19 ? 0.32678 0.29308 0.28529 -0.04775 0.01522 -0.05612 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CD1
+146 C CD2 . TRP A 19 ? 0.25618 0.20911 0.21466 -0.04743 0.01695 -0.05269 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CD2
+147 N NE1 . TRP A 19 ? 0.28310 0.25479 0.24609 -0.04542 0.01455 -0.05241 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A NE1
+148 C CE2 . TRP A 19 ? 0.26413 0.22804 0.22730 -0.04529 0.01558 -0.05040 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CE2
+149 C CE3 . TRP A 19 ? 0.24538 0.18869 0.20268 -0.04741 0.01814 -0.05099 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CE3
+150 C CZ2 . TRP A 19 ? 0.26054 0.22591 0.22721 -0.04339 0.01538 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CZ2
+151 C CZ3 . TRP A 19 ? 0.25148 0.19725 0.21255 -0.04558 0.01793 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CZ3
+152 C CH2 . TRP A 19 ? 0.24969 0.20629 0.21538 -0.04368 0.01656 -0.04550 ? ? ? ? ? ? 19 TRP A CH2
+153 N N . GLU A 20 ? 0.31287 0.23088 0.25263 -0.06175 0.02051 -0.06365 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A N
+154 C CA . GLU A 20 ? 0.30463 0.20619 0.23790 -0.06214 0.02202 -0.06475 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CA
+155 C C . GLU A 20 ? 0.32328 0.21934 0.25730 -0.05542 0.02270 -0.06082 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A C
+156 O O . GLU A 20 ? 0.28677 0.18696 0.22508 -0.05433 0.02253 -0.05706 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A O
+157 C CB . GLU A 20 ? 0.37055 0.26581 0.30132 -0.06935 0.02276 -0.06523 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CB
+158 C CG . GLU A 20 ? 0.48744 0.36725 0.41231 -0.06843 0.02374 -0.06466 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CG
+159 C CD . GLU A 20 ? 0.55032 0.42646 0.47411 -0.07416 0.02417 -0.06308 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A CD
+160 O OE1 . GLU A 20 ? 0.45038 0.31891 0.37310 -0.07275 0.02505 -0.05969 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A OE1
+161 O OE2 . GLU A 20 ? 0.81162 0.69300 0.73551 -0.08012 0.02366 -0.06519 ? ? ? ? ? ? 20 GLU A OE2
+162 N N . VAL A 21 ? 0.30510 0.19269 0.23500 -0.05076 0.02341 -0.06185 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A N
+163 C CA . VAL A 21 ? 0.30841 0.19278 0.23922 -0.04378 0.02393 -0.05847 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CA
+164 C C . VAL A 21 ? 0.31314 0.18123 0.23671 -0.04175 0.02532 -0.05965 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A C
+165 O O . VAL A 21 ? 0.36059 0.22220 0.27877 -0.04237 0.02569 -0.06367 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A O
+166 C CB . VAL A 21 ? 0.30778 0.20193 0.24198 -0.03821 0.02325 -0.05796 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CB
+167 C CG1 . VAL A 21 ? 0.31867 0.21095 0.25430 -0.03163 0.02374 -0.05440 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CG1
+168 C CG2 . VAL A 21 ? 0.30816 0.21714 0.24845 -0.03999 0.02180 -0.05693 ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CG2
+169 N N . GLN A 22 ? 0.28411 0.14546 0.20720 -0.03900 0.02602 -0.05623 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A N
+170 C CA . GLN A 22 ? 0.29640 0.14310 0.21299 -0.03494 0.02723 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A CA
+171 C C . GLN A 22 ? 0.29173 0.14192 0.21126 -0.02695 0.02726 -0.05316 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A C
+172 O O . GLN A 22 ? 0.29055 0.14996 0.21620 -0.02602 0.02663 -0.04962 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A O
+173 C CB . GLN A 22 ? 0.36131 0.19729 0.27448 -0.03828 0.02777 -0.05455 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A CB
+174 C CG . GLN A 22 ? 0.38831 0.22290 0.29962 -0.04545 0.02727 -0.05653 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A CG
+175 C CD . GLN A 22 ? 0.37225 0.21739 0.28856 -0.05207 0.02674 -0.05593 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A CD
+176 O OE1 . GLN A 22 ? 0.34853 0.19716 0.26826 -0.05216 0.02693 -0.05281 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A OE1
+177 N NE2 . GLN A 22 ? 0.40476 0.25556 0.32149 -0.05744 0.02603 -0.05903 ? ? ? ? ? ? 22 GLN A NE2
+178 N N . GLU A 23 ? 0.33103 0.17400 0.24602 -0.02122 0.02799 -0.05452 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A N
+179 C CA . GLU A 23 ? 0.28236 0.12849 0.19952 -0.01352 0.02814 -0.05172 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A CA
+180 C C . GLU A 23 ? 0.30854 0.14397 0.22256 -0.01125 0.02885 -0.04880 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A C
+181 O O . GLU A 23 ? 0.34602 0.16687 0.25298 -0.01296 0.02968 -0.05008 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A O
+182 C CB . GLU A 23 ? 0.32101 0.16538 0.23463 -0.00778 0.02867 -0.05460 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A CB
+183 C CG . GLU A 23 ? 0.41597 0.27210 0.33266 -0.00849 0.02803 -0.05701 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A CG
+184 C CD . GLU A 23 ? 0.47090 0.32469 0.38337 -0.00266 0.02876 -0.06001 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A CD
+185 O OE1 . GLU A 23 ? 0.42498 0.27854 0.33736 0.00416 0.02931 -0.05824 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A OE1
+186 O OE2 . GLU A 23 ? 0.45429 0.30673 0.36338 -0.00481 0.02879 -0.06428 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A OE2
+187 N N . THR A 24 ? 0.29238 0.13482 0.21124 -0.00735 0.02849 -0.04486 ? ? ? ? ? ? 24 THR A N
+188 C CA . THR A 24 ? 0.29754 0.13182 0.21400 -0.00470 0.02899 -0.04167 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CA
+189 C C . THR A 24 ? 0.28957 0.13272 0.21050 0.00211 0.02863 -0.03873 ? ? ? ? ? ? 24 THR A C
+190 O O . THR A 24 ? 0.30023 0.15651 0.22701 0.00312 0.02793 -0.03857 ? ? ? ? ? ? 24 THR A O
+191 C CB . THR A 24 ? 0.30120 0.13463 0.21919 -0.01101 0.02879 -0.03944 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CB
+192 O OG1 . THR A 24 ? 0.37786 0.19946 0.29093 -0.00921 0.02955 -0.03702 ? ? ? ? ? ? 24 THR A OG1
+193 C CG2 . THR A 24 ? 0.31259 0.16123 0.23919 -0.01174 0.02768 -0.03668 ? ? ? ? ? ? 24 THR A CG2
+194 N N . THR A 25 ? 0.29929 0.13514 0.21712 0.00663 0.02910 -0.03633 ? ? ? ? ? ? 25 THR A N
+195 C CA . THR A 25 ? 0.31754 0.16158 0.23915 0.01309 0.02875 -0.03355 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CA
+196 C C . THR A 25 ? 0.34718 0.19688 0.27352 0.01138 0.02803 -0.02955 ? ? ? ? ? ? 25 THR A C
+197 O O . THR A 25 ? 0.34711 0.20914 0.27958 0.01334 0.02725 -0.02773 ? ? ? ? ? ? 25 THR A O
+198 C CB . THR A 25 ? 0.38661 0.22071 0.30185 0.02060 0.02958 -0.03357 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CB
+199 O OG1 . THR A 25 ? 0.44202 0.27152 0.35286 0.02270 0.03023 -0.03765 ? ? ? ? ? ? 25 THR A OG1
+200 C CG2 . THR A 25 ? 0.43822 0.28261 0.35771 0.02726 0.02915 -0.03082 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CG2
+201 N N . SER A 26 ? 0.31903 0.16014 0.24246 0.00742 0.02831 -0.02823 ? ? ? ? ? ? 26 SER A N
+202 C CA . SER A 26 ? 0.31386 0.15918 0.24075 0.00614 0.02776 -0.02454 ? ? ? ? ? ? 26 SER A CA
+203 C C . SER A 26 ? 0.29691 0.15056 0.22915 -0.00081 0.02706 -0.02466 ? ? ? ? ? ? 26 SER A C
+204 O O . SER A 26 ? 0.30281 0.15587 0.23458 -0.00558 0.02716 -0.02736 ? ? ? ? ? ? 26 SER A O
+205 C CB . SER A 26 ? 0.38238 0.21391 0.30270 0.00603 0.02858 -0.02265 ? ? ? ? ? ? 26 SER A CB
+206 O OG . SER A 26 ? 0.46473 0.28867 0.37996 0.01342 0.02908 -0.02204 ? ? ? ? ? ? 26 SER A OG
+207 N N . VAL A 27 ? 0.28135 0.14306 0.21850 -0.00109 0.02628 -0.02179 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A N
+208 C CA . VAL A 27 ? 0.28016 0.14873 0.22167 -0.00710 0.02566 -0.02162 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A CA
+209 C C . VAL A 27 ? 0.30680 0.16594 0.24378 -0.01269 0.02652 -0.02225 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A C
+210 O O . VAL A 27 ? 0.29148 0.14084 0.22358 -0.01205 0.02730 -0.02046 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A O
+211 C CB . VAL A 27 ? 0.29254 0.16902 0.23871 -0.00601 0.02480 -0.01845 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A CB
+212 C CG1 . VAL A 27 ? 0.31046 0.19300 0.26034 -0.01169 0.02426 -0.01834 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A CG1
+213 C CG2 . VAL A 27 ? 0.33264 0.21886 0.28334 -0.00149 0.02393 -0.01794 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A CG2
+214 N N . PRO A 28 ? 0.28041 0.14215 0.21849 -0.01834 0.02643 -0.02462 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A N
+215 C CA . PRO A 28 ? 0.29847 0.15202 0.23225 -0.02439 0.02731 -0.02538 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A CA
+216 C C . PRO A 28 ? 0.30231 0.15836 0.23779 -0.02730 0.02733 -0.02251 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A C
+217 O O . PRO A 28 ? 0.32142 0.18803 0.26262 -0.02621 0.02639 -0.02090 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A O
+218 C CB . PRO A 28 ? 0.34183 0.20144 0.27782 -0.02919 0.02688 -0.02874 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A CB
+219 C CG . PRO A 28 ? 0.35785 0.23098 0.30074 -0.02653 0.02559 -0.02839 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A CG
+220 C CD . PRO A 28 ? 0.31732 0.18974 0.26029 -0.01950 0.02551 -0.02672 ? ? ? ? ? ? 28 PRO A CD
+221 N N . ASN A 29 ? 0.36788 0.21374 0.29791 -0.03119 0.02846 -0.02193 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A N
+222 C CA . ASN A 29 ? 0.40849 0.25810 0.34012 -0.03591 0.02866 -0.02003 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A CA
+223 C C . ASN A 29 ? 0.38843 0.24760 0.32415 -0.04180 0.02820 -0.02257 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A C
+224 O O . ASN A 29 ? 0.37521 0.23194 0.30910 -0.04459 0.02835 -0.02574 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A O
+225 C CB . ASN A 29 ? 0.46081 0.29668 0.38498 -0.03906 0.03014 -0.01858 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A CB
+226 C CG . ASN A 29 ? 0.59492 0.42128 0.51456 -0.03275 0.03053 -0.01575 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A CG
+227 O OD1 . ASN A 29 ? 0.73408 0.54631 0.64640 -0.03173 0.03146 -0.01605 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A OD1
+228 N ND2 . ASN A 29 ? 0.61202 0.44606 0.53575 -0.02829 0.02974 -0.01307 ? ? ? ? ? ? 29 ASN A ND2
+229 N N . PRO A 30 ? 0.32691 0.19748 0.26810 -0.04336 0.02754 -0.02142 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A N
+230 C CA . PRO A 30 ? 0.35482 0.23569 0.30008 -0.04808 0.02696 -0.02381 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A CA
+231 C C . PRO A 30 ? 0.34907 0.22480 0.29030 -0.05526 0.02797 -0.02602 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A C
+232 O O . PRO A 30 ? 0.35482 0.23610 0.29776 -0.05814 0.02745 -0.02908 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A O
+233 C CB . PRO A 30 ? 0.38887 0.28000 0.33896 -0.04827 0.02643 -0.02170 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A CB
+234 C CG . PRO A 30 ? 0.49867 0.38813 0.44928 -0.04204 0.02606 -0.01894 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A CG
+235 C CD . PRO A 30 ? 0.40316 0.27862 0.34723 -0.04019 0.02712 -0.01818 ? ? ? ? ? ? 30 PRO A CD
+236 N N . GLU A 31 ? 0.37642 0.24146 0.31198 -0.05839 0.02938 -0.02453 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A N
+237 C CA . GLU A 31 ? 0.39202 0.25118 0.32314 -0.06602 0.03043 -0.02661 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A CA
+238 C C . GLU A 31 ? 0.40899 0.26037 0.33621 -0.06545 0.03031 -0.02966 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A C
+239 O O . GLU A 31 ? 0.43985 0.29030 0.36493 -0.07056 0.03042 -0.03142 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A O
+240 C CB . GLU A 31 ? 0.48236 0.33245 0.40828 -0.06901 0.03179 -0.02364 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A CB
+241 C CG . GLU A 31 ? 0.66054 0.49587 0.57992 -0.06443 0.03219 -0.02197 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A CG
+242 C CD . GLU A 31 ? 0.75117 0.58288 0.67013 -0.05808 0.03237 -0.01866 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A CD
+243 O OE1 . GLU A 31 ? 0.80035 0.64380 0.72565 -0.05547 0.03150 -0.01783 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A OE1
+244 O OE2 . GLU A 31 ? 0.78371 0.60406 0.69711 -0.05449 0.03279 -0.01655 ? ? ? ? ? ? 31 GLU A OE2
+245 N N . ASP A 32 ? 0.36318 0.21050 0.28979 -0.05892 0.02994 -0.03018 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A N
+246 C CA . ASP A 32 ? 0.35786 0.20059 0.28171 -0.05750 0.02960 -0.03327 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CA
+247 C C . ASP A 32 ? 0.35544 0.20894 0.28345 -0.06023 0.02872 -0.03698 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A C
+248 O O . ASP A 32 ? 0.36401 0.21502 0.28980 -0.06010 0.02841 -0.03991 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A O
+249 C CB . ASP A 32 ? 0.38658 0.22296 0.30862 -0.04937 0.02961 -0.03277 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CB
+250 C CG . ASP A 32 ? 0.49846 0.32407 0.41590 -0.04560 0.03031 -0.02924 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A CG
+251 O OD1 . ASP A 32 ? 0.52200 0.34148 0.43571 -0.04929 0.03086 -0.02780 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A OD1
+252 O OD2 . ASP A 32 ? 0.40273 0.22654 0.32025 -0.03876 0.03029 -0.02785 ? ? ? ? ? ? 32 ASP A OD2
+253 N N . LEU A 33 ? 0.31052 0.17846 0.24535 -0.06124 0.02783 -0.03628 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A N
+254 C CA . LEU A 33 ? 0.30519 0.18563 0.24476 -0.06213 0.02657 -0.03894 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CA
+255 C C . LEU A 33 ? 0.29589 0.18637 0.23854 -0.06873 0.02638 -0.03957 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A C
+256 O O . LEU A 33 ? 0.31031 0.20266 0.25407 -0.07058 0.02688 -0.03710 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A O
+257 C CB . LEU A 33 ? 0.32580 0.21599 0.27125 -0.05541 0.02529 -0.03731 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CB
+258 C CG . LEU A 33 ? 0.28718 0.17200 0.23101 -0.04887 0.02521 -0.03733 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CG
+259 C CD1 . LEU A 33 ? 0.28725 0.18019 0.23643 -0.04311 0.02426 -0.03458 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD1
+260 C CD2 . LEU A 33 ? 0.33100 0.21719 0.27371 -0.04940 0.02480 -0.04111 ? ? ? ? ? ? 33 LEU A CD2
+261 N N . ARG A 34 ? 0.28869 0.18651 0.23272 -0.07207 0.02564 -0.04296 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A N
+262 C CA . ARG A 34 ? 0.30735 0.21748 0.25505 -0.07765 0.02523 -0.04388 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CA
+263 C C . ARG A 34 ? 0.29951 0.22368 0.25429 -0.07322 0.02391 -0.04200 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A C
+264 O O . ARG A 34 ? 0.28595 0.21432 0.24331 -0.06783 0.02276 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A O
+265 C CB . ARG A 34 ? 0.31884 0.23295 0.26559 -0.08232 0.02470 -0.04825 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CB
+266 C CG . ARG A 34 ? 0.35270 0.25469 0.29284 -0.08644 0.02568 -0.04971 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CG
+267 C CD . ARG A 34 ? 0.37814 0.28700 0.31822 -0.09115 0.02492 -0.05345 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CD
+268 N NE . ARG A 34 ? 0.37820 0.29125 0.31945 -0.08787 0.02377 -0.05633 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NE
+269 C CZ . ARG A 34 ? 0.50323 0.40684 0.44042 -0.08438 0.02383 -0.05773 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A CZ
+270 N NH1 . ARG A 34 ? 0.54866 0.43779 0.48040 -0.08339 0.02484 -0.05655 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NH1
+271 N NH2 . ARG A 34 ? 0.45212 0.36107 0.39050 -0.08168 0.02285 -0.06034 ? ? ? ? ? ? 34 ARG A NH2
+272 N N . LEU A 35 ? 0.27275 0.20393 0.23029 -0.07556 0.02411 -0.04032 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A N
+273 C CA . LEU A 35 ? 0.27194 0.21539 0.23553 -0.07139 0.02292 -0.03862 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CA
+274 C C . LEU A 35 ? 0.25182 0.20854 0.21926 -0.07161 0.02141 -0.04107 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A C
+275 O O . LEU A 35 ? 0.27864 0.24032 0.24562 -0.07737 0.02147 -0.04371 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A O
+276 C CB . LEU A 35 ? 0.25495 0.20250 0.21984 -0.07421 0.02369 -0.03665 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CB
+277 C CG . LEU A 35 ? 0.26924 0.23008 0.23995 -0.07072 0.02255 -0.03540 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CG
+278 C CD1 . LEU A 35 ? 0.26547 0.22293 0.23748 -0.06340 0.02190 -0.03286 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CD1
+279 C CD2 . LEU A 35 ? 0.27091 0.23715 0.24241 -0.07485 0.02352 -0.03432 ? ? ? ? ? ? 35 LEU A CD2
+280 N N . ASN A 36 ? 0.22322 0.18572 0.19422 -0.06544 0.02002 -0.04012 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A N
+281 C CA . ASN A 36 ? 0.23037 0.20559 0.20497 -0.06436 0.01842 -0.04174 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A CA
+282 C C . ASN A 36 ? 0.23798 0.21351 0.21027 -0.06802 0.01822 -0.04530 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A C
+283 O O . ASN A 36 ? 0.25650 0.24246 0.23041 -0.07146 0.01754 -0.04751 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A O
+284 C CB . ASN A 36 ? 0.24711 0.23490 0.22558 -0.06583 0.01797 -0.04145 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A CB
+285 C CG . ASN A 36 ? 0.24275 0.23171 0.22377 -0.06093 0.01773 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A CG
+286 O OD1 . ASN A 36 ? 0.24013 0.22552 0.22170 -0.05542 0.01706 -0.03671 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A OD1
+287 N ND2 . ASN A 36 ? 0.28668 0.28091 0.26913 -0.06318 0.01830 -0.03759 ? ? ? ? ? ? 36 ASN A ND2
+288 N N A SER A 37 ? 0.22753 0.19184 0.19586 -0.06710 0.01880 -0.04599 ? ? ? ? ? ? 37 SER A N
+289 N N B SER A 37 ? 0.22741 0.19180 0.19578 -0.06699 0.01878 -0.04598 ? ? ? ? ? ? 37 SER A N
+290 C CA A SER A 37 ? 0.24682 0.20951 0.21210 -0.07020 0.01870 -0.04960 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CA
+291 C CA B SER A 37 ? 0.24692 0.20910 0.21204 -0.07027 0.01876 -0.04958 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CA
+292 C C A SER A 37 ? 0.22389 0.18159 0.18784 -0.06468 0.01832 -0.04957 ? ? ? ? ? ? 37 SER A C
+293 C C B SER A 37 ? 0.22524 0.18234 0.18896 -0.06480 0.01839 -0.04961 ? ? ? ? ? ? 37 SER A C
+294 O O A SER A 37 ? 0.24917 0.20231 0.21374 -0.05947 0.01849 -0.04680 ? ? ? ? ? ? 37 SER A O
+295 O O B SER A 37 ? 0.24816 0.20013 0.21227 -0.05969 0.01862 -0.04688 ? ? ? ? ? ? 37 SER A O
+296 C CB A SER A 37 ? 0.30437 0.25605 0.26430 -0.07656 0.02029 -0.05129 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CB
+297 C CB B SER A 37 ? 0.30367 0.25445 0.26346 -0.07645 0.02040 -0.05102 ? ? ? ? ? ? 37 SER A CB
+298 O OG A SER A 37 ? 0.32281 0.27903 0.28382 -0.08208 0.02087 -0.05092 ? ? ? ? ? ? 37 SER A OG
+299 O OG B SER A 37 ? 0.29224 0.24008 0.24835 -0.07993 0.02036 -0.05492 ? ? ? ? ? ? 37 SER A OG
+300 N N . ASN A 38 ? 0.23935 0.19864 0.20141 -0.06605 0.01782 -0.05282 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A N
+301 C CA . ASN A 38 ? 0.24016 0.19539 0.20048 -0.06131 0.01761 -0.05324 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A CA
+302 C C . ASN A 38 ? 0.26984 0.20970 0.22445 -0.06181 0.01916 -0.05418 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A C
+303 O O . ASN A 38 ? 0.29032 0.22513 0.24066 -0.06381 0.01947 -0.05755 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A O
+304 C CB . ASN A 38 ? 0.25625 0.22043 0.21683 -0.06202 0.01637 -0.05620 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A CB
+305 C CG . ASN A 38 ? 0.22168 0.19988 0.18744 -0.05925 0.01472 -0.05455 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A CG
+306 O OD1 . ASN A 38 ? 0.24206 0.22344 0.21119 -0.05749 0.01453 -0.05163 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A OD1
+307 N ND2 . ASN A 38 ? 0.26172 0.24804 0.22771 -0.05861 0.01351 -0.05642 ? ? ? ? ? ? 38 ASN A ND2
+308 N N . HIS A 39 ? 0.24041 0.17266 0.19468 -0.05966 0.02009 -0.05115 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A N
+309 C CA . HIS A 39 ? 0.24573 0.16295 0.19452 -0.05931 0.02156 -0.05124 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CA
+310 C C . HIS A 39 ? 0.24057 0.15489 0.19080 -0.05249 0.02173 -0.04772 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A C
+311 O O . HIS A 39 ? 0.23664 0.15566 0.19078 -0.05101 0.02141 -0.04460 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A O
+312 C CB . HIS A 39 ? 0.28512 0.19602 0.23145 -0.06509 0.02265 -0.05092 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CB
+313 C CG . HIS A 39 ? 0.27668 0.17087 0.21641 -0.06501 0.02415 -0.05093 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CG
+314 N ND1 . HIS A 39 ? 0.31074 0.19686 0.24780 -0.06823 0.02532 -0.04911 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A ND1
+315 C CD2 . HIS A 39 ? 0.30281 0.18672 0.23770 -0.06171 0.02468 -0.05246 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CD2
+316 C CE1 . HIS A 39 ? 0.30567 0.17724 0.23664 -0.06640 0.02631 -0.04907 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A CE1
+317 N NE2 . HIS A 39 ? 0.31124 0.18075 0.24058 -0.06256 0.02603 -0.05145 ? ? ? ? ? ? 39 HIS A NE2
+318 N N . ALA A 40 ? 0.26232 0.16952 0.20940 -0.04834 0.02222 -0.04836 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A N
+319 C CA . ALA A 40 ? 0.22884 0.13501 0.17754 -0.04189 0.02230 -0.04528 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CA
+320 C C . ALA A 40 ? 0.22393 0.11691 0.16703 -0.03901 0.02356 -0.04567 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A C
+321 O O . ALA A 40 ? 0.25317 0.13829 0.19099 -0.04083 0.02420 -0.04888 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A O
+322 C CB . ALA A 40 ? 0.23999 0.15589 0.19228 -0.03787 0.02125 -0.04503 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CB
+323 N N . LYS A 41 ? 0.24209 0.13277 0.18617 -0.03425 0.02384 -0.04245 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A N
+324 C CA . LYS A 41 ? 0.24899 0.13011 0.18879 -0.02933 0.02477 -0.04239 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A CA
+325 C C . LYS A 41 ? 0.24352 0.13223 0.18642 -0.02364 0.02427 -0.04173 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A C
+326 O O . LYS A 41 ? 0.24431 0.14323 0.19277 -0.02267 0.02333 -0.03954 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A O
+327 C CB . LYS A 41 ? 0.27721 0.15087 0.21552 -0.02761 0.02545 -0.03921 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A CB
+328 C CG . LYS A 41 ? 0.28408 0.14983 0.21897 -0.03332 0.02615 -0.03920 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A CG
+329 C CD . LYS A 41 ? 0.30623 0.16052 0.23410 -0.03640 0.02703 -0.04278 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A CD
+330 C CE . LYS A 41 ? 0.31946 0.16478 0.24335 -0.04230 0.02790 -0.04224 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A CE
+331 N NZ . LYS A 41 ? 0.33827 0.17354 0.25588 -0.04513 0.02832 -0.04505 ? ? ? ? ? ? 41 LYS A NZ
+332 N N . ASP A 42 ? 0.27480 0.15831 0.21376 -0.01996 0.02494 -0.04370 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A N
+333 C CA . ASP A 42 ? 0.26381 0.15458 0.20497 -0.01486 0.02472 -0.04350 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A CA
+334 C C . ASP A 42 ? 0.23748 0.12271 0.17666 -0.00881 0.02552 -0.04183 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A C
+335 O O . ASP A 42 ? 0.26885 0.14313 0.20203 -0.00689 0.02649 -0.04362 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A O
+336 C CB . ASP A 42 ? 0.24572 0.13659 0.18380 -0.01539 0.02487 -0.04762 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A CB
+337 C CG . ASP A 42 ? 0.28315 0.18107 0.22261 -0.01014 0.02493 -0.04767 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A CG
+338 O OD1 . ASP A 42 ? 0.28926 0.19330 0.23267 -0.00669 0.02472 -0.04448 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A OD1
+339 O OD2 . ASP A 42 ? 0.30078 0.19840 0.23713 -0.00973 0.02521 -0.05108 ? ? ? ? ? ? 42 ASP A OD2
+340 N N . LEU A 43 ? 0.25382 0.14635 0.19771 -0.00579 0.02505 -0.03845 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A N
+341 C CA . LEU A 43 ? 0.24804 0.13837 0.19101 0.00028 0.02561 -0.03669 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CA
+342 C C . LEU A 43 ? 0.24929 0.14872 0.19442 0.00433 0.02559 -0.03715 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A C
+343 O O . LEU A 43 ? 0.22977 0.14009 0.18024 0.00358 0.02478 -0.03545 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A O
+344 C CB . LEU A 43 ? 0.24324 0.13652 0.18997 0.00057 0.02506 -0.03277 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CB
+345 C CG . LEU A 43 ? 0.26133 0.14564 0.20556 -0.00226 0.02531 -0.03159 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CG
+346 C CD1 . LEU A 43 ? 0.29112 0.17686 0.23668 -0.00910 0.02484 -0.03253 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD1
+347 C CD2 . LEU A 43 ? 0.27330 0.16037 0.22032 0.00014 0.02492 -0.02784 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD2
+348 N N . LYS A 44 ? 0.24419 0.13894 0.18484 0.00865 0.02655 -0.03941 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A N
+349 C CA . LYS A 44 ? 0.23216 0.13606 0.17443 0.01231 0.02674 -0.04018 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CA
+350 C C . LYS A 44 ? 0.23116 0.14463 0.17836 0.01576 0.02645 -0.03670 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A C
+351 O O . LYS A 44 ? 0.26855 0.19299 0.21937 0.01624 0.02622 -0.03613 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A O
+352 C CB . LYS A 44 ? 0.28763 0.18435 0.22367 0.01681 0.02790 -0.04354 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CB
+353 C CG . LYS A 44 ? 0.32132 0.20980 0.25234 0.01307 0.02813 -0.04761 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CG
+354 C CD . LYS A 44 ? 0.31459 0.21277 0.24895 0.00857 0.02736 -0.04870 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CD
+355 C CE . LYS A 44 ? 0.35588 0.24701 0.28492 0.00534 0.02758 -0.05330 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A CE
+356 N NZ . LYS A 44 ? 0.37890 0.27967 0.31094 0.00093 0.02668 -0.05431 ? ? ? ? ? ? 44 LYS A NZ
+357 N N . ALA A 45 ? 0.24349 0.15327 0.19074 0.01786 0.02643 -0.03430 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A N
+358 C CA . ALA A 45 ? 0.24105 0.16033 0.19317 0.02033 0.02597 -0.03106 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A CA
+359 C C . ALA A 45 ? 0.23227 0.14777 0.18549 0.01885 0.02537 -0.02833 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A C
+360 O O . ALA A 45 ? 0.29832 0.20348 0.24719 0.02050 0.02585 -0.02834 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A O
+361 C CB . ALA A 45 ? 0.26024 0.18188 0.21082 0.02741 0.02680 -0.03130 ? ? ? ? ? ? 45 ALA A CB
+362 N N . ALA A 46 ? 0.19755 0.12115 0.15617 0.01588 0.02434 -0.02597 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A N
+363 C CA . ALA A 46 ? 0.21632 0.13820 0.17649 0.01446 0.02368 -0.02340 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A CA
+364 C C . ALA A 46 ? 0.21955 0.15282 0.18545 0.01430 0.02273 -0.02095 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A C
+365 O O . ALA A 46 ? 0.22458 0.16561 0.19349 0.01255 0.02235 -0.02111 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A O
+366 C CB . ALA A 46 ? 0.26316 0.18012 0.22297 0.00874 0.02329 -0.02384 ? ? ? ? ? ? 46 ALA A CB
+367 N N . THR A 47 ? 0.18909 0.12304 0.15613 0.01589 0.02230 -0.01865 ? ? ? ? ? ? 47 THR A N
+368 C CA . THR A 47 ? 0.16382 0.10809 0.13580 0.01582 0.02138 -0.01648 ? ? ? ? ? ? 47 THR A CA
+369 C C . THR A 47 ? 0.17766 0.12151 0.15187 0.01169 0.02033 -0.01497 ? ? ? ? ? ? 47 THR A C
+370 O O . THR A 47 ? 0.20875 0.14615 0.18093 0.01167 0.02035 -0.01428 ? ? ? ? ? ? 47 THR A O
+371 C CB . THR A 47 ? 0.16647 0.11361 0.13814 0.02125 0.02159 -0.01525 ? ? ? ? ? ? 47 THR A CB
+372 O OG1 . THR A 47 ? 0.20153 0.15038 0.17135 0.02538 0.02260 -0.01687 ? ? ? ? ? ? 47 THR A OG1
+373 C CG2 . THR A 47 ? 0.18837 0.14627 0.16504 0.02051 0.02055 -0.01312 ? ? ? ? ? ? 47 THR A CG2
+374 N N . VAL A 48 ? 0.15184 0.10211 0.12974 0.00831 0.01945 -0.01449 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A N
+375 C CA . VAL A 48 ? 0.15543 0.10570 0.13535 0.00465 0.01840 -0.01342 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CA
+376 C C . VAL A 48 ? 0.16228 0.11944 0.14548 0.00504 0.01745 -0.01142 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A C
+377 O O . VAL A 48 ? 0.15783 0.12224 0.14324 0.00547 0.01727 -0.01097 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A O
+378 C CB . VAL A 48 ? 0.16402 0.11566 0.14512 0.00084 0.01794 -0.01434 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CB
+379 C CG1 . VAL A 48 ? 0.17451 0.12650 0.15755 -0.00221 0.01682 -0.01335 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CG1
+380 C CG2 . VAL A 48 ? 0.19473 0.14037 0.17259 0.00010 0.01879 -0.01659 ? ? ? ? ? ? 48 VAL A CG2
+381 N N . LEU A 49 ? 0.14806 0.10324 0.13139 0.00463 0.01688 -0.01028 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A N
+382 C CA . LEU A 49 ? 0.16231 0.12347 0.14849 0.00435 0.01578 -0.00867 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CA
+383 C C . LEU A 49 ? 0.16285 0.12271 0.15015 0.00072 0.01480 -0.00845 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A C
+384 O O . LEU A 49 ? 0.16454 0.11868 0.15001 -0.00018 0.01506 -0.00881 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A O
+385 C CB . LEU A 49 ? 0.17215 0.13267 0.15701 0.00798 0.01592 -0.00757 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CB
+386 C CG . LEU A 49 ? 0.14712 0.11407 0.13449 0.00803 0.01474 -0.00607 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CG
+387 C CD1 . LEU A 49 ? 0.18284 0.15292 0.16944 0.01285 0.01502 -0.00521 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD1
+388 C CD2 . LEU A 49 ? 0.17743 0.14096 0.16446 0.00592 0.01400 -0.00549 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD2
+389 N N . TYR A 50 ? 0.14230 0.10733 0.13231 -0.00140 0.01372 -0.00790 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A N
+390 C CA . TYR A 50 ? 0.13839 0.10257 0.12927 -0.00397 0.01263 -0.00767 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CA
+391 C C . TYR A 50 ? 0.16700 0.13585 0.15957 -0.00389 0.01160 -0.00656 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A C
+392 O O . TYR A 50 ? 0.14377 0.11827 0.13793 -0.00364 0.01139 -0.00602 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A O
+393 C CB . TYR A 50 ? 0.16001 0.12495 0.15191 -0.00676 0.01199 -0.00812 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CB
+394 C CG . TYR A 50 ? 0.18338 0.14481 0.17392 -0.00752 0.01260 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CG
+395 C CD1 . TYR A 50 ? 0.20700 0.16513 0.19684 -0.00887 0.01238 -0.01007 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CD1
+396 C CD2 . TYR A 50 ? 0.22204 0.18447 0.21208 -0.00700 0.01335 -0.00997 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CD2
+397 C CE1 . TYR A 50 ? 0.25313 0.20931 0.24193 -0.00985 0.01285 -0.01136 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CE1
+398 C CE2 . TYR A 50 ? 0.28502 0.24497 0.27377 -0.00787 0.01377 -0.01130 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CE2
+399 C CZ . TYR A 50 ? 0.24475 0.20173 0.23296 -0.00939 0.01349 -0.01200 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A CZ
+400 O OH . TYR A 50 ? 0.29798 0.25365 0.28504 -0.01045 0.01385 -0.01348 ? ? ? ? ? ? 50 TYR A OH
+401 N N . ALA A 51 ? 0.17070 0.13782 0.16290 -0.00432 0.01098 -0.00632 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A N
+402 C CA . ALA A 51 ? 0.16470 0.13605 0.15823 -0.00465 0.00981 -0.00561 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A CA
+403 C C . ALA A 51 ? 0.18003 0.14977 0.17388 -0.00739 0.00872 -0.00617 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A C
+404 O O . ALA A 51 ? 0.17977 0.14542 0.17235 -0.00763 0.00893 -0.00669 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A O
+405 C CB . ALA A 51 ? 0.18083 0.15185 0.17304 -0.00194 0.01003 -0.00481 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A CB
+406 N N . ASP A 52 ? 0.15638 0.12930 0.15167 -0.00946 0.00758 -0.00612 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A N
+407 C CA . ASP A 52 ? 0.18799 0.15849 0.18307 -0.01181 0.00651 -0.00680 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A CA
+408 C C . ASP A 52 ? 0.18780 0.16099 0.18344 -0.01315 0.00512 -0.00680 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A C
+409 O O . ASP A 52 ? 0.18436 0.16242 0.18127 -0.01389 0.00478 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A O
+410 C CB . ASP A 52 ? 0.22640 0.19639 0.22176 -0.01351 0.00646 -0.00677 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A CB
+411 C CG . ASP A 52 ? 0.41211 0.37770 0.40636 -0.01452 0.00585 -0.00755 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A CG
+412 O OD1 . ASP A 52 ? 0.54178 0.50578 0.53545 -0.01490 0.00489 -0.00815 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A OD1
+413 O OD2 . ASP A 52 ? 0.55079 0.51492 0.54463 -0.01464 0.00629 -0.00764 ? ? ? ? ? ? 52 ASP A OD2
+414 N N . LEU A 53 ? 0.20435 0.17488 0.19897 -0.01358 0.00432 -0.00763 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A N
+415 C CA . LEU A 53 ? 0.25136 0.22338 0.24594 -0.01521 0.00284 -0.00814 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CA
+416 C C . LEU A 53 ? 0.24679 0.21623 0.24094 -0.01791 0.00191 -0.00854 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A C
+417 O O . LEU A 53 ? 0.32210 0.28702 0.31514 -0.01779 0.00197 -0.00901 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A O
+418 C CB . LEU A 53 ? 0.25534 0.22526 0.24853 -0.01422 0.00247 -0.00906 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CB
+419 C CG . LEU A 53 ? 0.33636 0.30741 0.32887 -0.01535 0.00096 -0.01005 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CG
+420 C CD1 . LEU A 53 ? 0.32023 0.29743 0.31388 -0.01535 0.00057 -0.00934 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CD1
+421 C CD2 . LEU A 53 ? 0.33785 0.30696 0.32881 -0.01387 0.00102 -0.01093 ? ? ? ? ? ? 53 LEU A CD2
+422 N N . ASP A 54 ? 0.23285 0.20523 0.22764 -0.02039 0.00105 -0.00827 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A N
+423 C CA . ASP A 54 ? 0.31761 0.28683 0.31138 -0.02347 0.00018 -0.00832 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A CA
+424 C C . ASP A 54 ? 0.36815 0.33390 0.36002 -0.02507 -0.00143 -0.00977 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A C
+425 O O . ASP A 54 ? 0.34118 0.30890 0.33304 -0.02423 -0.00193 -0.01068 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A O
+426 C CB . ASP A 54 ? 0.31961 0.29414 0.31491 -0.02599 0.00032 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A CB
+427 C CG . ASP A 54 ? 0.60585 0.57644 0.59968 -0.02924 -0.00013 -0.00654 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A CG
+428 O OD1 . ASP A 54 ? 0.57080 0.53425 0.56236 -0.02879 -0.00052 -0.00700 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A OD1
+429 O OD2 . ASP A 54 ? 0.49402 0.46891 0.48879 -0.03218 -0.00008 -0.00553 ? ? ? ? ? ? 54 ASP A OD2
+430 N N . GLY A 55 ? 0.37973 0.33976 0.36950 -0.02720 -0.00225 -0.00998 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A N
+431 C CA . GLY A 55 ? 0.37328 0.32862 0.36050 -0.02882 -0.00384 -0.01157 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A CA
+432 C C . GLY A 55 ? 0.32629 0.27822 0.31199 -0.02575 -0.00414 -0.01326 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A C
+433 O O . GLY A 55 ? 0.34883 0.29898 0.33281 -0.02637 -0.00535 -0.01495 ? ? ? ? ? ? 55 GLY A O
+434 N N . SER A 56 ? 0.31127 0.26267 0.29746 -0.02263 -0.00305 -0.01299 ? ? ? ? ? ? 56 SER A N
+435 C CA . SER A 56 ? 0.29681 0.24690 0.28200 -0.01980 -0.00307 -0.01447 ? ? ? ? ? ? 56 SER A CA
+436 C C . SER A 56 ? 0.32738 0.27072 0.30927 -0.01942 -0.00436 -0.01612 ? ? ? ? ? ? 56 SER A C
+437 O O . SER A 56 ? 0.29304 0.23572 0.27355 -0.01808 -0.00496 -0.01791 ? ? ? ? ? ? 56 SER A O
+438 C CB . SER A 56 ? 0.36600 0.31766 0.35251 -0.01726 -0.00156 -0.01380 ? ? ? ? ? ? 56 SER A CB
+439 O OG . SER A 56 ? 0.41439 0.36295 0.40035 -0.01717 -0.00137 -0.01318 ? ? ? ? ? ? 56 SER A OG
+440 N N . THR A 57 ? 0.32265 0.26075 0.30284 -0.02026 -0.00478 -0.01553 ? ? ? ? ? ? 57 THR A N
+441 C CA . THR A 57 ? 0.28683 0.21738 0.26316 -0.01931 -0.00607 -0.01702 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CA
+442 C C . THR A 57 ? 0.29266 0.22032 0.26674 -0.02162 -0.00753 -0.01864 ? ? ? ? ? ? 57 THR A C
+443 O O . THR A 57 ? 0.30255 0.22707 0.27417 -0.01975 -0.00838 -0.02087 ? ? ? ? ? ? 57 THR A O
+444 C CB . THR A 57 ? 0.32356 0.24854 0.29796 -0.01995 -0.00629 -0.01560 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CB
+445 O OG1 . THR A 57 ? 0.34934 0.27767 0.32578 -0.01786 -0.00502 -0.01437 ? ? ? ? ? ? 57 THR A OG1
+446 C CG2 . THR A 57 ? 0.29357 0.20972 0.26328 -0.01816 -0.00767 -0.01704 ? ? ? ? ? ? 57 THR A CG2
+447 N N . ASP A 58 ? 0.28235 0.21139 0.25712 -0.02581 -0.00784 -0.01770 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A N
+448 C CA . ASP A 58 ? 0.34003 0.26786 0.31311 -0.02885 -0.00922 -0.01930 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A CA
+449 C C . ASP A 58 ? 0.27895 0.21121 0.25271 -0.02666 -0.00937 -0.02123 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A C
+450 O O . ASP A 58 ? 0.30801 0.23599 0.27863 -0.02604 -0.01055 -0.02368 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A O
+451 C CB . ASP A 58 ? 0.34914 0.28236 0.32460 -0.03337 -0.00905 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A CB
+452 C CG . ASP A 58 ? 0.43782 0.37199 0.41219 -0.03728 -0.01047 -0.01928 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A CG
+453 O OD1 . ASP A 58 ? 0.37623 0.30799 0.34838 -0.03627 -0.01151 -0.02178 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A OD1
+454 O OD2 . ASP A 58 ? 0.51986 0.45792 0.49562 -0.04160 -0.01053 -0.01811 ? ? ? ? ? ? 58 ASP A OD2
+455 N N A MSE A 59 ? 0.25928 0.19977 0.23671 -0.02527 -0.00814 -0.02013 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A N
+456 N N B MSE A 59 ? 0.25911 0.19963 0.23656 -0.02529 -0.00813 -0.02012 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A N
+457 C CA A MSE A 59 ? 0.25296 0.19833 0.23093 -0.02359 -0.00818 -0.02141 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CA
+458 C CA B MSE A 59 ? 0.25329 0.19892 0.23144 -0.02352 -0.00810 -0.02129 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CA
+459 C C A MSE A 59 ? 0.26254 0.20520 0.23861 -0.01978 -0.00807 -0.02309 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A C
+460 C C B MSE A 59 ? 0.26205 0.20475 0.23816 -0.01981 -0.00806 -0.02305 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A C
+461 O O A MSE A 59 ? 0.26898 0.21091 0.24288 -0.01918 -0.00901 -0.02534 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A O
+462 O O B MSE A 59 ? 0.26918 0.21104 0.24309 -0.01931 -0.00903 -0.02531 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A O
+463 C CB A MSE A 59 ? 0.25022 0.20388 0.23190 -0.02274 -0.00682 -0.01947 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CB
+464 C CB B MSE A 59 ? 0.25538 0.20882 0.23725 -0.02241 -0.00659 -0.01922 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CB
+465 C CG A MSE A 59 ? 0.25789 0.21674 0.23977 -0.02135 -0.00693 -0.02029 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CG
+466 C CG B MSE A 59 ? 0.26359 0.22249 0.24596 -0.02069 -0.00644 -0.01976 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CG
+467 SE SE A MSE A 59 ? 0.21819 0.18493 0.20357 -0.01920 -0.00505 -0.01749 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A SE
+468 SE SE B MSE A 59 ? 0.37790 0.34306 0.36363 -0.01829 -0.00428 -0.01691 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A SE
+469 C CE A MSE A 59 ? 0.18299 0.14537 0.16843 -0.01647 -0.00335 -0.01679 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CE
+470 C CE B MSE A 59 ? 0.28155 0.24784 0.26954 -0.02101 -0.00401 -0.01500 ? ? ? ? ? ? 59 MSE A CE
+471 N N . VAL A 60 ? 0.27250 0.21432 0.24933 -0.01724 -0.00692 -0.02214 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A N
+472 C CA . VAL A 60 ? 0.24215 0.18279 0.21748 -0.01363 -0.00672 -0.02370 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CA
+473 C C . VAL A 60 ? 0.28861 0.22182 0.25970 -0.01293 -0.00830 -0.02616 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A C
+474 O O . VAL A 60 ? 0.29623 0.22955 0.26544 -0.01063 -0.00869 -0.02840 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A O
+475 C CB . VAL A 60 ? 0.29184 0.23370 0.26888 -0.01151 -0.00530 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CB
+476 C CG1 . VAL A 60 ? 0.32297 0.26454 0.29850 -0.00792 -0.00518 -0.02408 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CG1
+477 C CG2 . VAL A 60 ? 0.34881 0.29711 0.32921 -0.01191 -0.00372 -0.02036 ? ? ? ? ? ? 60 VAL A CG2
+478 N N . ASN A 61 ? 0.25176 0.17809 0.22083 -0.01493 -0.00923 -0.02581 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A N
+479 C CA . ASN A 61 ? 0.28510 0.20244 0.24926 -0.01396 -0.01074 -0.02803 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A CA
+480 C C . ASN A 61 ? 0.26252 0.17819 0.22418 -0.01585 -0.01213 -0.03055 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A C
+481 O O . ASN A 61 ? 0.31334 0.22396 0.27110 -0.01351 -0.01311 -0.03330 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A O
+482 C CB . ASN A 61 ? 0.31554 0.22501 0.27754 -0.01602 -0.01134 -0.02660 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A CB
+483 C CG . ASN A 61 ? 0.38205 0.29022 0.34426 -0.01273 -0.01058 -0.02518 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A CG
+484 O OD1 . ASN A 61 ? 0.53206 0.44622 0.49673 -0.00953 -0.00948 -0.02515 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A OD1
+485 N ND2 . ASN A 61 ? 0.49777 0.39847 0.45730 -0.01382 -0.01115 -0.02388 ? ? ? ? ? ? 61 ASN A ND2
+486 N N . THR A 62 ? 0.24023 0.16025 0.20384 -0.01995 -0.01231 -0.02986 ? ? ? ? ? ? 62 THR A N
+487 C CA . THR A 62 ? 0.23833 0.15630 0.19920 -0.02260 -0.01389 -0.03234 ? ? ? ? ? ? 62 THR A CA
+488 C C . THR A 62 ? 0.18994 0.11662 0.15259 -0.02183 -0.01374 -0.03342 ? ? ? ? ? ? 62 THR A C
+489 O O . THR A 62 ? 0.20684 0.13198 0.16658 -0.02262 -0.01507 -0.03624 ? ? ? ? ? ? 62 THR A O
+490 C CB . THR A 62 ? 0.22615 0.14270 0.18712 -0.02851 -0.01464 -0.03127 ? ? ? ? ? ? 62 THR A CB
+491 O OG1 . THR A 62 ? 0.25923 0.18568 0.22534 -0.03006 -0.01350 -0.02869 ? ? ? ? ? ? 62 THR A OG1
+492 C CG2 . THR A 62 ? 0.30379 0.21060 0.26200 -0.02975 -0.01491 -0.03008 ? ? ? ? ? ? 62 THR A CG2
+493 N N . LYS A 63 ? 0.19938 0.13462 0.16621 -0.02032 -0.01219 -0.03129 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A N
+494 C CA . LYS A 63 ? 0.19009 0.13359 0.15838 -0.01983 -0.01201 -0.03165 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CA
+495 C C . LYS A 63 ? 0.18565 0.13093 0.15293 -0.01546 -0.01131 -0.03293 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A C
+496 O O . LYS A 63 ? 0.20538 0.14847 0.17262 -0.01257 -0.01039 -0.03261 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A O
+497 C CB . LYS A 63 ? 0.19545 0.14687 0.16817 -0.02062 -0.01075 -0.02851 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CB
+498 C CG . LYS A 63 ? 0.22019 0.17245 0.19444 -0.02488 -0.01128 -0.02719 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CG
+499 C CD . LYS A 63 ? 0.32169 0.27640 0.29473 -0.02822 -0.01297 -0.02903 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CD
+500 C CE . LYS A 63 ? 0.33772 0.29687 0.31329 -0.03240 -0.01320 -0.02735 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A CE
+501 N NZ . LYS A 63 ? 0.42467 0.38650 0.39897 -0.03637 -0.01502 -0.02941 ? ? ? ? ? ? 63 LYS A NZ
+502 N N . LYS A 64 ? 0.17933 0.12940 0.14575 -0.01510 -0.01176 -0.03438 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A N
+503 C CA . LYS A 64 ? 0.19584 0.14991 0.16180 -0.01137 -0.01078 -0.03501 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CA
+504 C C . LYS A 64 ? 0.18890 0.14754 0.15835 -0.00995 -0.00870 -0.03176 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A C
+505 O O . LYS A 64 ? 0.16944 0.13113 0.14168 -0.01162 -0.00813 -0.02917 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A O
+506 C CB . LYS A 64 ? 0.17651 0.13647 0.14144 -0.01170 -0.01145 -0.03624 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CB
+507 C CG . LYS A 64 ? 0.22033 0.17598 0.18132 -0.01320 -0.01357 -0.04001 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CG
+508 C CD . LYS A 64 ? 0.22279 0.18542 0.18287 -0.01360 -0.01428 -0.04119 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CD
+509 C CE . LYS A 64 ? 0.26982 0.22796 0.22562 -0.01542 -0.01648 -0.04539 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A CE
+510 N NZ . LYS A 64 ? 0.37985 0.34565 0.33477 -0.01601 -0.01733 -0.04662 ? ? ? ? ? ? 64 LYS A NZ
+511 N N . TRP A 65 ? 0.16897 0.12812 0.13808 -0.00688 -0.00757 -0.03206 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A N
+512 C CA . TRP A 65 ? 0.16742 0.13005 0.13940 -0.00605 -0.00559 -0.02926 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CA
+513 C C . TRP A 65 ? 0.17650 0.14523 0.15004 -0.00677 -0.00471 -0.02698 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A C
+514 O O . TRP A 65 ? 0.17786 0.14783 0.15377 -0.00728 -0.00347 -0.02430 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A O
+515 C CB . TRP A 65 ? 0.18076 0.14454 0.15206 -0.00305 -0.00455 -0.03019 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CB
+516 C CG . TRP A 65 ? 0.16018 0.12935 0.13002 -0.00147 -0.00406 -0.03121 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CG
+517 C CD1 . TRP A 65 ? 0.19955 0.16852 0.16628 0.00033 -0.00503 -0.03438 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CD1
+518 C CD2 . TRP A 65 ? 0.16810 0.14338 0.13904 -0.00152 -0.00242 -0.02899 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CD2
+519 N NE1 . TRP A 65 ? 0.23317 0.20871 0.19927 0.00137 -0.00406 -0.03426 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A NE1
+520 C CE2 . TRP A 65 ? 0.19212 0.17137 0.16067 0.00011 -0.00244 -0.03079 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CE2
+521 C CE3 . TRP A 65 ? 0.16600 0.14320 0.13923 -0.00275 -0.00094 -0.02568 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CE3
+522 C CZ2 . TRP A 65 ? 0.23897 0.22422 0.20737 0.00029 -0.00097 -0.02903 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CZ2
+523 C CZ3 . TRP A 65 ? 0.19518 0.17730 0.16798 -0.00249 0.00046 -0.02401 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CZ3
+524 C CH2 . TRP A 65 ? 0.21906 0.20524 0.18948 -0.00112 0.00046 -0.02553 ? ? ? ? ? ? 65 TRP A CH2
+525 N N . GLN A 66 ? 0.16170 0.13400 0.13357 -0.00660 -0.00538 -0.02803 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A N
+526 C CA . GLN A 66 ? 0.16223 0.14022 0.13498 -0.00672 -0.00464 -0.02566 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A CA
+527 C C . GLN A 66 ? 0.21619 0.19463 0.19115 -0.00869 -0.00504 -0.02372 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A C
+528 O O . GLN A 66 ? 0.21645 0.19748 0.19293 -0.00828 -0.00386 -0.02089 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A O
+529 C CB . GLN A 66 ? 0.21232 0.19431 0.18253 -0.00615 -0.00559 -0.02736 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A CB
+530 C CG . GLN A 66 ? 0.22701 0.21045 0.19495 -0.00385 -0.00492 -0.02905 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A CG
+531 C CD . GLN A 66 ? 0.24863 0.22805 0.21409 -0.00319 -0.00638 -0.03308 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A CD
+532 O OE1 . GLN A 66 ? 0.24294 0.21644 0.20845 -0.00439 -0.00750 -0.03425 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A OE1
+533 N NE2 . GLN A 66 ? 0.32784 0.31017 0.29064 -0.00114 -0.00634 -0.03524 ? ? ? ? ? ? 66 GLN A NE2
+534 N N . PHE A 67 ? 0.17740 0.15324 0.15231 -0.01085 -0.00666 -0.02523 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A N
+535 C CA . PHE A 67 ? 0.18194 0.15926 0.15912 -0.01298 -0.00704 -0.02358 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CA
+536 C C . PHE A 67 ? 0.16333 0.13808 0.14281 -0.01287 -0.00564 -0.02141 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A C
+537 O O . PHE A 67 ? 0.15438 0.13220 0.13582 -0.01256 -0.00473 -0.01895 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A O
+538 C CB . PHE A 67 ? 0.20202 0.17681 0.17817 -0.01604 -0.00904 -0.02588 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CB
+539 C CG . PHE A 67 ? 0.20996 0.18744 0.18852 -0.01880 -0.00948 -0.02441 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CG
+540 C CD1 . PHE A 67 ? 0.21704 0.19088 0.19719 -0.02017 -0.00896 -0.02319 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CD1
+541 C CD2 . PHE A 67 ? 0.34546 0.32998 0.32466 -0.01994 -0.01043 -0.02428 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CD2
+542 C CE1 . PHE A 67 ? 0.24626 0.22363 0.22865 -0.02270 -0.00923 -0.02185 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CE1
+543 C CE2 . PHE A 67 ? 0.32076 0.30922 0.30239 -0.02238 -0.01079 -0.02303 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CE2
+544 C CZ . PHE A 67 ? 0.26659 0.25154 0.24985 -0.02381 -0.01013 -0.02183 ? ? ? ? ? ? 67 PHE A CZ
+545 N N . SER A 68 ? 0.15754 0.12668 0.13650 -0.01276 -0.00549 -0.02237 ? ? ? ? ? ? 68 SER A N
+546 C CA . SER A 68 ? 0.14664 0.11368 0.12755 -0.01263 -0.00424 -0.02053 ? ? ? ? ? ? 68 SER A CA
+547 C C . SER A 68 ? 0.15427 0.12419 0.13624 -0.01078 -0.00237 -0.01846 ? ? ? ? ? ? 68 SER A C
+548 O O . SER A 68 ? 0.15889 0.12935 0.14266 -0.01095 -0.00140 -0.01642 ? ? ? ? ? ? 68 SER A O
+549 C CB . SER A 68 ? 0.19993 0.16126 0.17965 -0.01206 -0.00440 -0.02193 ? ? ? ? ? ? 68 SER A CB
+550 O OG . SER A 68 ? 0.21049 0.16732 0.18867 -0.01397 -0.00604 -0.02346 ? ? ? ? ? ? 68 SER A OG
+551 N N . ALA A 69 ? 0.14984 0.12137 0.13035 -0.00913 -0.00180 -0.01899 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A N
+552 C CA . ALA A 69 ? 0.13438 0.10779 0.11524 -0.00798 0.00005 -0.01694 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CA
+553 C C . ALA A 69 ? 0.13443 0.11078 0.11582 -0.00782 0.00037 -0.01465 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A C
+554 O O . ALA A 69 ? 0.15802 0.13372 0.14012 -0.00736 0.00176 -0.01254 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A O
+555 C CB . ALA A 69 ? 0.15679 0.13219 0.13573 -0.00666 0.00058 -0.01790 ? ? ? ? ? ? 69 ALA A CB
+556 N N . GLN A 70 ? 0.14743 0.12703 0.12823 -0.00803 -0.00097 -0.01515 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A N
+557 C CA . GLN A 70 ? 0.16386 0.14722 0.14507 -0.00727 -0.00086 -0.01299 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CA
+558 C C . GLN A 70 ? 0.15751 0.14056 0.14109 -0.00799 -0.00080 -0.01185 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A C
+559 O O . GLN A 70 ? 0.16637 0.15070 0.15036 -0.00651 0.00012 -0.00962 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A O
+560 C CB . GLN A 70 ? 0.19384 0.18197 0.17388 -0.00736 -0.00247 -0.01404 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CB
+561 C CG . GLN A 70 ? 0.19618 0.18572 0.17356 -0.00608 -0.00222 -0.01462 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CG
+562 C CD . GLN A 70 ? 0.24559 0.23939 0.22151 -0.00648 -0.00405 -0.01654 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A CD
+563 O OE1 . GLN A 70 ? 0.28207 0.27774 0.25904 -0.00812 -0.00561 -0.01757 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A OE1
+564 N NE2 . GLN A 70 ? 0.26823 0.26402 0.24160 -0.00523 -0.00386 -0.01712 ? ? ? ? ? ? 70 GLN A NE2
+565 N N . ILE A 71 ? 0.15311 0.13428 0.13791 -0.01009 -0.00173 -0.01330 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A N
+566 C CA . ILE A 71 ? 0.15745 0.13883 0.14445 -0.01097 -0.00151 -0.01221 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A CA
+567 C C . ILE A 71 ? 0.14570 0.12370 0.13322 -0.00980 0.00029 -0.01079 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A C
+568 O O . ILE A 71 ? 0.14894 0.12823 0.13740 -0.00873 0.00115 -0.00907 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A O
+569 C CB . ILE A 71 ? 0.15092 0.13035 0.13848 -0.01390 -0.00281 -0.01385 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A CB
+570 C CG1 . ILE A 71 ? 0.21353 0.19629 0.20040 -0.01571 -0.00466 -0.01541 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A CG1
+571 C CG2 . ILE A 71 ? 0.18266 0.16231 0.17236 -0.01491 -0.00227 -0.01254 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A CG2
+572 C CD1 . ILE A 71 ? 0.29146 0.28165 0.27963 -0.01535 -0.00500 -0.01417 ? ? ? ? ? ? 71 ILE A CD1
+573 N N . TYR A 72 ? 0.14097 0.11483 0.12774 -0.00990 0.00085 -0.01169 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A N
+574 C CA . TYR A 72 ? 0.13731 0.10837 0.12440 -0.00922 0.00250 -0.01065 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CA
+575 C C . TYR A 72 ? 0.14515 0.11693 0.13122 -0.00747 0.00381 -0.00875 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A C
+576 O O . TYR A 72 ? 0.16692 0.13754 0.15338 -0.00674 0.00485 -0.00737 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A O
+577 C CB . TYR A 72 ? 0.17378 0.14202 0.16013 -0.00944 0.00278 -0.01204 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CB
+578 C CG . TYR A 72 ? 0.19637 0.16188 0.18348 -0.01051 0.00215 -0.01312 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CG
+579 C CD1 . TYR A 72 ? 0.24883 0.21311 0.23525 -0.01136 0.00057 -0.01474 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CD1
+580 C CD2 . TYR A 72 ? 0.22264 0.18631 0.21066 -0.01066 0.00312 -0.01250 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CD2
+581 C CE1 . TYR A 72 ? 0.24041 0.20123 0.22683 -0.01214 0.00001 -0.01538 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CE1
+582 C CE2 . TYR A 72 ? 0.22888 0.19018 0.21722 -0.01140 0.00252 -0.01320 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CE2
+583 C CZ . TYR A 72 ? 0.26269 0.22233 0.25012 -0.01205 0.00099 -0.01447 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A CZ
+584 O OH . TYR A 72 ? 0.26772 0.22405 0.25479 -0.01261 0.00039 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 72 TYR A OH
+585 N N . LYS A 73 ? 0.15134 0.12463 0.13563 -0.00667 0.00380 -0.00863 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A N
+586 C CA . LYS A 73 ? 0.15552 0.12833 0.13799 -0.00511 0.00513 -0.00653 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A CA
+587 C C . LYS A 73 ? 0.15240 0.12704 0.13502 -0.00336 0.00504 -0.00475 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A C
+588 O O . LYS A 73 ? 0.17547 0.14731 0.15700 -0.00199 0.00636 -0.00300 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A O
+589 C CB . LYS A 73 ? 0.17766 0.15247 0.15795 -0.00467 0.00504 -0.00662 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A CB
+590 C CG . LYS A 73 ? 0.19444 0.16769 0.17397 -0.00567 0.00593 -0.00763 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A CG
+591 C CD . LYS A 73 ? 0.21416 0.19068 0.19199 -0.00535 0.00540 -0.00861 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A CD
+592 C CE . LYS A 73 ? 0.22180 0.20058 0.19738 -0.00393 0.00555 -0.00655 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A CE
+593 N NZ . LYS A 73 ? 0.23995 0.21575 0.21353 -0.00362 0.00750 -0.00382 ? ? ? ? ? ? 73 LYS A NZ
+594 N N . THR A 74 ? 0.15723 0.13665 0.14092 -0.00330 0.00349 -0.00526 ? ? ? ? ? ? 74 THR A N
+595 C CA . THR A 74 ? 0.14243 0.12527 0.12639 -0.00117 0.00333 -0.00360 ? ? ? ? ? ? 74 THR A CA
+596 C C . THR A 74 ? 0.16473 0.14655 0.15060 -0.00107 0.00391 -0.00327 ? ? ? ? ? ? 74 THR A C
+597 O O . THR A 74 ? 0.17460 0.15600 0.15972 0.00153 0.00479 -0.00158 ? ? ? ? ? ? 74 THR A O
+598 C CB . THR A 74 ? 0.16404 0.15373 0.14873 -0.00138 0.00147 -0.00430 ? ? ? ? ? ? 74 THR A CB
+599 O OG1 . THR A 74 ? 0.17353 0.16416 0.16025 -0.00447 0.00024 -0.00652 ? ? ? ? ? ? 74 THR A OG1
+600 C CG2 . THR A 74 ? 0.14990 0.14108 0.13208 -0.00067 0.00106 -0.00428 ? ? ? ? ? ? 74 THR A CG2
+601 N N . PHE A 75 ? 0.14522 0.12632 0.13312 -0.00359 0.00347 -0.00483 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A N
+602 C CA . PHE A 75 ? 0.13086 0.11139 0.12035 -0.00356 0.00412 -0.00450 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CA
+603 C C . PHE A 75 ? 0.15607 0.13087 0.14407 -0.00227 0.00591 -0.00366 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A C
+604 O O . PHE A 75 ? 0.15953 0.13391 0.14731 -0.00023 0.00678 -0.00261 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A O
+605 C CB . PHE A 75 ? 0.13599 0.11599 0.12728 -0.00664 0.00339 -0.00604 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CB
+606 C CG . PHE A 75 ? 0.13092 0.11023 0.12352 -0.00674 0.00423 -0.00566 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CG
+607 C CD1 . PHE A 75 ? 0.15375 0.13842 0.14797 -0.00616 0.00405 -0.00498 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CD1
+608 C CD2 . PHE A 75 ? 0.16076 0.13497 0.15295 -0.00725 0.00522 -0.00604 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CD2
+609 C CE1 . PHE A 75 ? 0.15726 0.14189 0.15250 -0.00602 0.00494 -0.00468 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CE1
+610 C CE2 . PHE A 75 ? 0.17310 0.14699 0.16621 -0.00720 0.00599 -0.00579 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CE2
+611 C CZ . PHE A 75 ? 0.17350 0.15245 0.16804 -0.00653 0.00589 -0.00510 ? ? ? ? ? ? 75 PHE A CZ
+612 N N . LEU A 76 ? 0.17101 0.14155 0.15782 -0.00348 0.00648 -0.00428 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A N
+613 C CA . LEU A 76 ? 0.15162 0.11685 0.13707 -0.00325 0.00811 -0.00384 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CA
+614 C C . LEU A 76 ? 0.19085 0.15359 0.17343 -0.00079 0.00919 -0.00192 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A C
+615 O O . LEU A 76 ? 0.21189 0.17045 0.19317 0.00021 0.01043 -0.00130 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A O
+616 C CB . LEU A 76 ? 0.17894 0.14178 0.16407 -0.00537 0.00837 -0.00508 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CB
+617 C CG . LEU A 76 ? 0.16091 0.12452 0.14818 -0.00720 0.00747 -0.00677 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CG
+618 C CD1 . LEU A 76 ? 0.20226 0.16490 0.18910 -0.00844 0.00743 -0.00808 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CD1
+619 C CD2 . LEU A 76 ? 0.18726 0.14925 0.17551 -0.00744 0.00811 -0.00681 ? ? ? ? ? ? 76 LEU A CD2
+620 N N . LYS A 77 ? 0.18536 0.15016 0.16646 0.00034 0.00873 -0.00096 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A N
+621 C CA . LYS A 77 ? 0.17848 0.14034 0.15619 0.00301 0.00970 0.00127 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CA
+622 C C . LYS A 77 ? 0.19523 0.15904 0.17310 0.00639 0.00952 0.00233 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A C
+623 O O . LYS A 77 ? 0.18615 0.14490 0.16140 0.00868 0.01072 0.00362 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A O
+624 C CB . LYS A 77 ? 0.20869 0.17259 0.18441 0.00347 0.00926 0.00223 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CB
+625 C CG . LYS A 77 ? 0.23311 0.19351 0.20464 0.00653 0.01020 0.00501 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CG
+626 C CD . LYS A 77 ? 0.27997 0.24044 0.24866 0.00606 0.01040 0.00614 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CD
+627 C CE . LYS A 77 ? 0.41609 0.37057 0.37967 0.00835 0.01173 0.00921 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A CE
+628 N NZ . LYS A 77 ? 0.38244 0.33515 0.34480 0.01250 0.01174 0.01066 ? ? ? ? ? ? 77 LYS A NZ
+629 N N . CYS A 78 ? 0.16653 0.13771 0.14720 0.00674 0.00805 0.00172 ? ? ? ? ? ? 78 CYS A N
+630 C CA . CYS A 78 ? 0.16602 0.14091 0.14740 0.00994 0.00788 0.00252 ? ? ? ? ? ? 78 CYS A CA
+631 C C . CYS A 78 ? 0.20362 0.17485 0.18550 0.01015 0.00902 0.00197 ? ? ? ? ? ? 78 CYS A C
+632 O O . CYS A 78 ? 0.20251 0.17121 0.18238 0.01370 0.00992 0.00304 ? ? ? ? ? ? 78 CYS A O
+633 C CB . CYS A 78 ? 0.16698 0.15132 0.15174 0.00908 0.00613 0.00164 ? ? ? ? ? ? 78 CYS A CB
+634 S SG . CYS A 78 ? 0.20673 0.19710 0.19048 0.01009 0.00462 0.00234 ? ? ? ? ? ? 78 CYS A SG
+635 N N . ALA A 79 ? 0.15138 0.12208 0.13557 0.00668 0.00896 0.00026 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A N
+636 C CA . ALA A 79 ? 0.16906 0.13721 0.15378 0.00672 0.00993 -0.00040 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A CA
+637 C C . ALA A 79 ? 0.18494 0.14438 0.16599 0.00791 0.01156 0.00012 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A C
+638 O O . ALA A 79 ? 0.17967 0.13670 0.15937 0.01052 0.01246 0.00033 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A O
+639 C CB . ALA A 79 ? 0.17338 0.14220 0.16068 0.00280 0.00949 -0.00209 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A CB
+640 N N A SER A 80 ? 0.19727 0.15197 0.17646 0.00590 0.01200 0.00021 ? ? ? ? ? ? 80 SER A N
+641 N N B SER A 80 ? 0.19725 0.15196 0.17646 0.00588 0.01199 0.00020 ? ? ? ? ? ? 80 SER A N
+642 C CA A SER A 80 ? 0.17327 0.11943 0.14885 0.00588 0.01358 0.00056 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CA
+643 C CA B SER A 80 ? 0.17342 0.11960 0.14899 0.00586 0.01357 0.00057 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CA
+644 C C A SER A 80 ? 0.20533 0.14733 0.17678 0.00987 0.01426 0.00263 ? ? ? ? ? ? 80 SER A C
+645 C C B SER A 80 ? 0.20539 0.14754 0.17691 0.00992 0.01424 0.00262 ? ? ? ? ? ? 80 SER A C
+646 O O A SER A 80 ? 0.22172 0.15668 0.19002 0.01127 0.01549 0.00281 ? ? ? ? ? ? 80 SER A O
+647 O O B SER A 80 ? 0.22119 0.15655 0.18969 0.01144 0.01545 0.00277 ? ? ? ? ? ? 80 SER A O
+648 C CB A SER A 80 ? 0.21074 0.15419 0.18565 0.00222 0.01394 0.00010 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CB
+649 C CB B SER A 80 ? 0.21038 0.15399 0.18517 0.00235 0.01390 0.00024 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CB
+650 O OG A SER A 80 ? 0.19796 0.14392 0.17222 0.00232 0.01334 0.00117 ? ? ? ? ? ? 80 SER A OG
+651 O OG B SER A 80 ? 0.23442 0.18139 0.21254 -0.00064 0.01323 -0.00164 ? ? ? ? ? ? 80 SER A OG
+652 N N . ASP A 81 ? 0.20131 0.14722 0.17230 0.01189 0.01342 0.00417 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A N
+653 C CA . ASP A 81 ? 0.18840 0.13077 0.15517 0.01641 0.01389 0.00644 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A CA
+654 C C . ASP A 81 ? 0.22249 0.16644 0.18950 0.02072 0.01394 0.00634 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A C
+655 O O . ASP A 81 ? 0.22765 0.16459 0.19034 0.02429 0.01496 0.00743 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A O
+656 C CB . ASP A 81 ? 0.22732 0.17527 0.19388 0.01780 0.01275 0.00799 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A CB
+657 C CG . ASP A 81 ? 0.28836 0.23275 0.25255 0.01499 0.01319 0.00883 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A CG
+658 O OD1 . ASP A 81 ? 0.34479 0.28293 0.30776 0.01172 0.01438 0.00821 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A OD1
+659 O OD2 . ASP A 81 ? 0.30740 0.25604 0.27091 0.01603 0.01234 0.01006 ? ? ? ? ? ? 81 ASP A OD2
+660 N N . ILE A 82 ? 0.18284 0.13579 0.15459 0.02042 0.01292 0.00501 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A N
+661 C CA . ILE A 82 ? 0.17056 0.12695 0.14301 0.02442 0.01302 0.00480 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CA
+662 C C . ILE A 82 ? 0.20962 0.15914 0.18075 0.02406 0.01440 0.00341 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A C
+663 O O . ILE A 82 ? 0.19841 0.14453 0.16676 0.02847 0.01520 0.00366 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A O
+664 C CB . ILE A 82 ? 0.16078 0.12948 0.13859 0.02342 0.01159 0.00392 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CB
+665 C CG1 . ILE A 82 ? 0.18497 0.16053 0.16322 0.02484 0.01021 0.00526 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG1
+666 C CG2 . ILE A 82 ? 0.17840 0.15180 0.15761 0.02655 0.01192 0.00333 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG2
+667 C CD1 . ILE A 82 ? 0.19442 0.18079 0.17764 0.02176 0.00865 0.00412 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CD1
+668 N N . ILE A 83 ? 0.17457 0.12198 0.14736 0.01911 0.01464 0.00182 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A N
+669 C CA . ILE A 83 ? 0.17622 0.11699 0.14742 0.01831 0.01589 0.00035 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A CA
+670 C C . ILE A 83 ? 0.20625 0.13569 0.17140 0.02037 0.01720 0.00124 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A C
+671 O O . ILE A 83 ? 0.21075 0.13514 0.17309 0.02327 0.01813 0.00061 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A O
+672 C CB . ILE A 83 ? 0.16875 0.10923 0.14230 0.01270 0.01581 -0.00126 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A CB
+673 C CG1 . ILE A 83 ? 0.17221 0.12199 0.15082 0.01097 0.01469 -0.00221 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A CG1
+674 C CG2 . ILE A 83 ? 0.21884 0.15136 0.18975 0.01152 0.01713 -0.00269 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A CG2
+675 C CD1 . ILE A 83 ? 0.20430 0.15467 0.18506 0.00620 0.01417 -0.00324 ? ? ? ? ? ? 83 ILE A CD1
+676 N N . ARG A 84 ? 0.20106 0.12595 0.16372 0.01876 0.01734 0.00267 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A N
+677 C CA . ARG A 84 ? 0.21896 0.13212 0.17523 0.02007 0.01865 0.00387 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CA
+678 C C . ARG A 84 ? 0.24093 0.15206 0.19366 0.02687 0.01874 0.00549 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A C
+679 O O . ARG A 84 ? 0.25276 0.15402 0.20034 0.02938 0.01988 0.00549 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A O
+680 C CB . ARG A 84 ? 0.23090 0.14094 0.18527 0.01686 0.01881 0.00542 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CB
+681 C CG . ARG A 84 ? 0.28227 0.19131 0.23829 0.01056 0.01922 0.00378 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CG
+682 C CD . ARG A 84 ? 0.30924 0.21568 0.26300 0.00763 0.01961 0.00539 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CD
+683 N NE . ARG A 84 ? 0.32964 0.24506 0.28659 0.00786 0.01830 0.00619 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NE
+684 C CZ . ARG A 84 ? 0.32706 0.24881 0.28800 0.00422 0.01761 0.00485 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A CZ
+685 N NH1 . ARG A 84 ? 0.38256 0.30339 0.34501 0.00027 0.01809 0.00288 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NH1
+686 N NH2 . ARG A 84 ? 0.33379 0.26284 0.29695 0.00475 0.01638 0.00537 ? ? ? ? ? ? 84 ARG A NH2
+687 N N . ASP A 85 ? 0.23008 0.15057 0.18530 0.03006 0.01750 0.00672 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A N
+688 C CA . ASP A 85 ? 0.22691 0.14711 0.17896 0.03715 0.01742 0.00837 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A CA
+689 C C . ASP A 85 ? 0.22755 0.14773 0.17950 0.04089 0.01797 0.00670 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A C
+690 O O . ASP A 85 ? 0.27117 0.18515 0.21814 0.04674 0.01859 0.00757 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A O
+691 C CB . ASP A 85 ? 0.28321 0.21575 0.23879 0.03924 0.01580 0.00963 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A CB
+692 C CG . ASP A 85 ? 0.29078 0.22321 0.24247 0.04678 0.01559 0.01188 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A CG
+693 O OD1 . ASP A 85 ? 0.38495 0.30799 0.33069 0.04860 0.01616 0.01415 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A OD1
+694 O OD2 . ASP A 85 ? 0.34055 0.28264 0.29497 0.05091 0.01485 0.01149 ? ? ? ? ? ? 85 ASP A OD2
+695 N N . GLU A 86 ? 0.26420 0.14849 0.16827 0.03391 0.01366 0.01640 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A N
+696 C CA . GLU A 86 ? 0.24506 0.12880 0.15533 0.03910 0.01375 0.01582 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A CA
+697 C C . GLU A 86 ? 0.30829 0.18178 0.21545 0.03507 0.01820 0.01330 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A C
+698 O O . GLU A 86 ? 0.34276 0.21621 0.25472 0.03819 0.01891 0.01171 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A O
+699 C CB . GLU A 86 ? 0.26729 0.16803 0.19189 0.04057 0.01151 0.01302 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A CB
+700 C CG . GLU A 86 ? 0.27011 0.18071 0.19879 0.04573 0.00677 0.01554 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A CG
+701 C CD . GLU A 86 ? 0.30874 0.21713 0.23787 0.05459 0.00503 0.01887 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A CD
+702 O OE1 . GLU A 86 ? 0.32556 0.22404 0.25186 0.05709 0.00781 0.01881 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A OE1
+703 O OE2 . GLU A 86 ? 0.33770 0.25485 0.27032 0.05917 0.00083 0.02117 ? ? ? ? ? ? 86 GLU A OE2
+704 N N . GLY A 87 ? 0.29212 0.15767 0.19126 0.02775 0.02132 0.01262 ? ? ? ? ? ? 87 GLY A N
+705 C CA . GLY A 87 ? 0.34622 0.20138 0.24136 0.02301 0.02535 0.01025 ? ? ? ? ? ? 87 GLY A CA
+706 C C . GLY A 87 ? 0.31658 0.18254 0.22152 0.01769 0.02678 0.00469 ? ? ? ? ? ? 87 GLY A C
+707 O O . GLY A 87 ? 0.34482 0.20415 0.24776 0.01395 0.02952 0.00216 ? ? ? ? ? ? 87 GLY A O
+708 N N . GLY A 88 ? 0.26678 0.14867 0.18192 0.01732 0.02471 0.00266 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A N
+709 C CA . GLY A 88 ? 0.28066 0.17242 0.20482 0.01284 0.02551 -0.00216 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A CA
+710 C C . GLY A 88 ? 0.25322 0.14454 0.17448 0.00441 0.02872 -0.00479 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A C
+711 O O . GLY A 88 ? 0.28926 0.17760 0.20377 0.00155 0.02998 -0.00328 ? ? ? ? ? ? 88 GLY A O
+712 N N . ASN A 89 ? 0.25124 0.14664 0.17771 0.00017 0.03004 -0.00885 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A N
+713 C CA . ASN A 89 ? 0.24318 0.14175 0.16978 -0.00807 0.03303 -0.01224 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A CA
+714 C C . ASN A 89 ? 0.23307 0.14869 0.17202 -0.00834 0.03129 -0.01580 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A C
+715 O O . ASN A 89 ? 0.22712 0.15006 0.17476 -0.00614 0.02897 -0.01770 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A O
+716 C CB . ASN A 89 ? 0.29088 0.18378 0.21574 -0.01260 0.03506 -0.01479 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A CB
+717 C CG . ASN A 89 ? 0.43060 0.32599 0.35463 -0.02205 0.03858 -0.01807 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A CG
+718 O OD1 . ASN A 89 ? 0.44173 0.35143 0.37453 -0.02453 0.03851 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A OD1
+719 N ND2 . ASN A 89 ? 0.46394 0.34535 0.37760 -0.02743 0.04182 -0.01752 ? ? ? ? ? ? 89 ASN A ND2
+720 N N . ILE A 90 ? 0.21332 0.13460 0.15241 -0.01086 0.03243 -0.01672 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A N
+721 C CA . ILE A 90 ? 0.21057 0.14678 0.16107 -0.01040 0.03093 -0.02053 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CA
+722 C C . ILE A 90 ? 0.23400 0.17798 0.19118 -0.01573 0.03270 -0.02523 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A C
+723 O O . ILE A 90 ? 0.26412 0.20727 0.21730 -0.02239 0.03667 -0.02683 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A O
+724 C CB . ILE A 90 ? 0.20779 0.14769 0.15591 -0.01093 0.03177 -0.02072 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CB
+725 C CG1 . ILE A 90 ? 0.24001 0.17510 0.18371 -0.00502 0.02860 -0.01638 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG1
+726 C CG2 . ILE A 90 ? 0.21277 0.16707 0.17260 -0.01075 0.03095 -0.02574 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CG2
+727 C CD1 . ILE A 90 ? 0.26313 0.19964 0.20132 -0.00584 0.02917 -0.01600 ? ? ? ? ? ? 90 ILE A CD1
+728 N N . THR A 91 ? 0.21241 0.16443 0.17969 -0.01305 0.02962 -0.02728 ? ? ? ? ? ? 91 THR A N
+729 C CA . THR A 91 ? 0.22452 0.18430 0.19852 -0.01711 0.03004 -0.03131 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CA
+730 C C . THR A 91 ? 0.22147 0.19644 0.20765 -0.01621 0.02870 -0.03549 ? ? ? ? ? ? 91 THR A C
+731 O O . THR A 91 ? 0.28064 0.26440 0.27308 -0.01998 0.02939 -0.03929 ? ? ? ? ? ? 91 THR A O
+732 C CB . THR A 91 ? 0.25472 0.21146 0.22969 -0.01497 0.02732 -0.03044 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CB
+733 O OG1 . THR A 91 ? 0.28647 0.24473 0.26543 -0.00808 0.02349 -0.02818 ? ? ? ? ? ? 91 THR A OG1
+734 C CG2 . THR A 91 ? 0.31179 0.25353 0.27502 -0.01673 0.02953 -0.02787 ? ? ? ? ? ? 91 THR A CG2
+735 N N . ALA A 92 ? 0.19424 0.17264 0.18414 -0.01130 0.02669 -0.03520 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A N
+736 C CA . ALA A 92 ? 0.19504 0.18618 0.19622 -0.00960 0.02544 -0.03949 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A CA
+737 C C . ALA A 92 ? 0.21554 0.20683 0.21626 -0.00621 0.02505 -0.03952 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A C
+738 O O . ALA A 92 ? 0.20198 0.18531 0.19665 -0.00352 0.02357 -0.03566 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A O
+739 C CB . ALA A 92 ? 0.25165 0.24759 0.26176 -0.00546 0.02058 -0.03972 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A CB
+740 N N . TYR A 93 ? 0.16632 0.16748 0.17383 -0.00628 0.02633 -0.04434 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A N
+741 C CA . TYR A 93 ? 0.18044 0.18278 0.18881 -0.00288 0.02560 -0.04579 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CA
+742 C C . TYR A 93 ? 0.16207 0.17529 0.18302 0.00038 0.02418 -0.05114 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A C
+743 O O . TYR A 93 ? 0.19901 0.22199 0.22621 -0.00191 0.02658 -0.05527 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A O
+744 C CB . TYR A 93 ? 0.22941 0.23032 0.22878 -0.00678 0.03025 -0.04661 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CB
+745 C CG . TYR A 93 ? 0.23371 0.23866 0.23571 -0.00370 0.02975 -0.05018 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CG
+746 C CD1 . TYR A 93 ? 0.23335 0.23293 0.23433 0.00072 0.02552 -0.04799 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CD1
+747 C CD2 . TYR A 93 ? 0.21712 0.23188 0.22332 -0.00526 0.03353 -0.05630 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CD2
+748 C CE1 . TYR A 93 ? 0.24809 0.25035 0.25120 0.00314 0.02481 -0.05183 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CE1
+749 C CE2 . TYR A 93 ? 0.24455 0.26222 0.25287 -0.00211 0.03316 -0.06037 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CE2
+750 C CZ . TYR A 93 ? 0.30309 0.31374 0.30944 0.00193 0.02866 -0.05814 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A CZ
+751 O OH . TYR A 93 ? 0.29189 0.30428 0.29970 0.00454 0.02816 -0.06267 ? ? ? ? ? ? 93 TYR A OH
+752 N N . ASP A 94 ? 0.17081 0.18237 0.19561 0.00571 0.02031 -0.05119 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A N
+753 C CA . ASP A 94 ? 0.20416 0.22371 0.24015 0.00987 0.01872 -0.05627 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CA
+754 C C . ASP A 94 ? 0.21063 0.22480 0.24596 0.01385 0.01609 -0.05659 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A C
+755 O O . ASP A 94 ? 0.21709 0.22430 0.25168 0.01619 0.01189 -0.05247 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A O
+756 C CB . ASP A 94 ? 0.23882 0.26172 0.28345 0.01260 0.01466 -0.05538 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CB
+757 C CG . ASP A 94 ? 0.24866 0.27687 0.30432 0.01857 0.01158 -0.05931 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A CG
+758 O OD1 . ASP A 94 ? 0.27028 0.30365 0.32932 0.01987 0.01409 -0.06479 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A OD1
+759 O OD2 . ASP A 94 ? 0.33033 0.35684 0.39065 0.02217 0.00664 -0.05685 ? ? ? ? ? ? 94 ASP A OD2
+760 N N . GLY A 95 ? 0.22597 0.24367 0.26142 0.01412 0.01877 -0.06179 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A N
+761 C CA . GLY A 95 ? 0.21585 0.22909 0.25172 0.01772 0.01628 -0.06372 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A CA
+762 C C . GLY A 95 ? 0.21951 0.22312 0.24644 0.01665 0.01392 -0.05866 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A C
+763 O O . GLY A 95 ? 0.25922 0.26098 0.27670 0.01334 0.01639 -0.05778 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A O
+764 N N . ASP A 96 ? 0.25064 0.24866 0.28051 0.01936 0.00903 -0.05517 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A N
+765 C CA . ASP A 96 ? 0.24186 0.23275 0.26544 0.01852 0.00645 -0.05063 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CA
+766 C C . ASP A 96 ? 0.23114 0.21965 0.24907 0.01636 0.00676 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A C
+767 O O . ASP A 96 ? 0.23252 0.21685 0.24531 0.01584 0.00508 -0.04065 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A O
+768 C CB . ASP A 96 ? 0.28077 0.26685 0.30984 0.02150 0.00152 -0.04921 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CB
+769 C CG . ASP A 96 ? 0.38712 0.37270 0.42177 0.02447 0.00052 -0.05518 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A CG
+770 O OD1 . ASP A 96 ? 0.39561 0.38433 0.42858 0.02406 0.00355 -0.06078 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A OD1
+771 O OD2 . ASP A 96 ? 0.31098 0.29225 0.35112 0.02728 -0.00326 -0.05422 ? ? ? ? ? ? 96 ASP A OD2
+772 N N . ARG A 97 ? 0.19238 0.18362 0.21130 0.01518 0.00877 -0.04350 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A N
+773 C CA . ARG A 97 ? 0.17976 0.16746 0.19572 0.01447 0.00798 -0.03800 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CA
+774 C C . ARG A 97 ? 0.19588 0.18320 0.20528 0.01088 0.01199 -0.03701 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A C
+775 O O . ARG A 97 ? 0.18529 0.17770 0.19653 0.00865 0.01504 -0.04054 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A O
+776 C CB . ARG A 97 ? 0.25860 0.24781 0.28207 0.01657 0.00519 -0.03721 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CB
+777 C CG . ARG A 97 ? 0.32882 0.31542 0.34917 0.01553 0.00505 -0.03279 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CG
+778 C CD . ARG A 97 ? 0.34026 0.32821 0.36672 0.01757 0.00168 -0.03170 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CD
+779 N NE . ARG A 97 ? 0.51271 0.49694 0.54090 0.01990 -0.00191 -0.02909 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A NE
+780 C CZ . ARG A 97 ? 0.40043 0.38385 0.43207 0.02155 -0.00520 -0.02686 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A CZ
+781 N NH1 . ARG A 97 ? 0.38710 0.37390 0.42096 0.02161 -0.00582 -0.02713 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A NH1
+782 N NH2 . ARG A 97 ? 0.51285 0.49216 0.54523 0.02264 -0.00799 -0.02426 ? ? ? ? ? ? 97 ARG A NH2
+783 N N A VAL A 98 ? 0.18159 0.16279 0.18360 0.01032 0.01201 -0.03224 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A N
+784 N N B VAL A 98 ? 0.18164 0.16287 0.18362 0.01030 0.01204 -0.03228 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A N
+785 C CA A VAL A 98 ? 0.19518 0.17257 0.18972 0.00723 0.01533 -0.03034 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CA
+786 C CA B VAL A 98 ? 0.19571 0.17328 0.19044 0.00719 0.01536 -0.03046 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CA
+787 C C A VAL A 98 ? 0.15960 0.13311 0.15402 0.00826 0.01401 -0.02684 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A C
+788 C C B VAL A 98 ? 0.15919 0.13283 0.15376 0.00825 0.01400 -0.02691 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A C
+789 O O A VAL A 98 ? 0.19874 0.17039 0.19426 0.01129 0.01114 -0.02391 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A O
+790 O O B VAL A 98 ? 0.19916 0.17114 0.19515 0.01131 0.01106 -0.02409 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A O
+791 C CB A VAL A 98 ? 0.22965 0.20157 0.21385 0.00638 0.01664 -0.02777 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CB
+792 C CB B VAL A 98 ? 0.22841 0.20066 0.21262 0.00600 0.01702 -0.02815 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CB
+793 C CG1 A VAL A 98 ? 0.14365 0.10927 0.11915 0.00305 0.02016 -0.02559 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CG1
+794 C CG1 B VAL A 98 ? 0.28581 0.26234 0.26907 0.00452 0.01863 -0.03209 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CG1
+795 C CG2 A VAL A 98 ? 0.27085 0.24667 0.25394 0.00528 0.01777 -0.03138 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CG2
+796 C CG2 B VAL A 98 ? 0.23059 0.19896 0.21255 0.00948 0.01364 -0.02388 ? ? ? ? ? ? 98 VAL A CG2
+797 N N . MSE A 99 ? 0.16127 0.13386 0.15402 0.00526 0.01637 -0.02743 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A N
+798 C CA . MSE A 99 ? 0.16563 0.13387 0.15673 0.00577 0.01566 -0.02487 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A CA
+799 C C . MSE A 99 ? 0.21879 0.17796 0.19961 0.00345 0.01880 -0.02273 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A C
+800 O O . MSE A 99 ? 0.20883 0.16677 0.18541 -0.00075 0.02206 -0.02422 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A O
+801 C CB . MSE A 99 ? 0.18281 0.15674 0.18013 0.00404 0.01512 -0.02765 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A CB
+802 C CG . MSE A 99 ? 0.19238 0.16217 0.18721 0.00418 0.01433 -0.02565 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A CG
+803 SE SE . MSE A 99 ? 0.32010 0.29743 0.32031 0.00004 0.01410 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A SE
+804 C CE . MSE A 99 ? 0.24763 0.21775 0.24181 0.00065 0.01301 -0.02707 ? ? ? ? ? ? 99 MSE A CE
+805 N N . ALA A 100 ? 0.16413 0.11662 0.14076 0.00615 0.01805 -0.01927 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A N
+806 C CA . ALA A 100 ? 0.18377 0.12557 0.15039 0.00490 0.02077 -0.01720 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CA
+807 C C . ALA A 100 ? 0.18363 0.12097 0.14905 0.00650 0.02048 -0.01629 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A C
+808 O O . ALA A 100 ? 0.18237 0.12441 0.15333 0.00967 0.01798 -0.01575 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A O
+809 C CB . ALA A 100 ? 0.22508 0.16131 0.18523 0.00797 0.02050 -0.01355 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CB
+810 N N . VAL A 101 ? 0.21072 0.13827 0.16807 0.00388 0.02330 -0.01625 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A N
+811 C CA . VAL A 101 ? 0.21075 0.13203 0.16487 0.00524 0.02373 -0.01603 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CA
+812 C C . VAL A 101 ? 0.20916 0.11720 0.15348 0.00815 0.02547 -0.01292 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A C
+813 O O . VAL A 101 ? 0.22322 0.12318 0.16014 0.00530 0.02763 -0.01204 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A O
+814 C CB . VAL A 101 ? 0.19841 0.11925 0.15180 -0.00081 0.02522 -0.01977 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CB
+815 C CG1 . VAL A 101 ? 0.24504 0.15756 0.19296 0.00029 0.02603 -0.02010 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG1
+816 C CG2 . VAL A 101 ? 0.24672 0.18144 0.21049 -0.00251 0.02275 -0.02256 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A CG2
+817 N N . PHE A 102 ? 0.20952 0.11555 0.15377 0.01403 0.02457 -0.01111 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A N
+818 C CA . PHE A 102 ? 0.21127 0.10520 0.14741 0.01856 0.02585 -0.00839 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CA
+819 C C . PHE A 102 ? 0.22999 0.11557 0.16155 0.01866 0.02793 -0.01049 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A C
+820 O O . PHE A 102 ? 0.22522 0.11777 0.16169 0.01857 0.02727 -0.01265 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A O
+821 C CB . PHE A 102 ? 0.21938 0.11931 0.16012 0.02596 0.02338 -0.00528 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CB
+822 C CG . PHE A 102 ? 0.20372 0.11011 0.14718 0.02634 0.02110 -0.00321 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CG
+823 C CD1 . PHE A 102 ? 0.21735 0.13533 0.16870 0.02333 0.01934 -0.00494 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD1
+824 C CD2 . PHE A 102 ? 0.21131 0.11166 0.14889 0.03006 0.02046 0.00037 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD2
+825 C CE1 . PHE A 102 ? 0.21238 0.13558 0.16540 0.02353 0.01742 -0.00379 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE1
+826 C CE2 . PHE A 102 ? 0.19784 0.10439 0.13691 0.03010 0.01813 0.00197 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE2
+827 C CZ . PHE A 102 ? 0.23027 0.14815 0.17693 0.02655 0.01683 -0.00047 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CZ
+828 N N . THR A 103 ? 0.24520 0.11498 0.16645 0.01875 0.03039 -0.00986 ? ? ? ? ? ? 103 THR A N
+829 C CA . THR A 103 ? 0.26371 0.12302 0.17904 0.01917 0.03266 -0.01235 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CA
+830 C C . THR A 103 ? 0.28369 0.12888 0.19134 0.02634 0.03376 -0.00957 ? ? ? ? ? ? 103 THR A C
+831 O O . THR A 103 ? 0.30401 0.14695 0.21001 0.03001 0.03255 -0.00543 ? ? ? ? ? ? 103 THR A O
+832 C CB . THR A 103 ? 0.29062 0.14197 0.19989 0.01011 0.03498 -0.01586 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CB
+833 O OG1 . THR A 103 ? 0.32931 0.16831 0.23009 0.00716 0.03668 -0.01360 ? ? ? ? ? ? 103 THR A OG1
+834 C CG2 . THR A 103 ? 0.28564 0.15219 0.20345 0.00371 0.03350 -0.01865 ? ? ? ? ? ? 103 THR A CG2
+835 N N . GLY A 104 ? 0.31818 0.15889 0.22329 0.02779 0.03494 -0.01146 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N
+836 C CA . GLY A 104 ? 0.34704 0.17941 0.24778 0.03391 0.03507 -0.00903 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA
+837 C C . GLY A 104 ? 0.36974 0.21207 0.27779 0.04259 0.03394 -0.00836 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C
+838 O O . GLY A 104 ? 0.32698 0.18232 0.24292 0.04367 0.03318 -0.00933 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O
+839 N N . ASN A 105 ? 0.34621 0.18229 0.25156 0.04882 0.03392 -0.00663 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A N
+840 C CA . ASN A 105 ? 0.36186 0.20671 0.27380 0.05654 0.03376 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CA
+841 C C . ASN A 105 ? 0.33367 0.19285 0.25481 0.06205 0.03107 -0.00382 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A C
+842 O O . ASN A 105 ? 0.37382 0.24299 0.30184 0.06765 0.03117 -0.00441 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A O
+843 C CB . ASN A 105 ? 0.38438 0.21829 0.29130 0.06170 0.03480 -0.00732 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CB
+844 C CG . ASN A 105 ? 0.42556 0.25140 0.32835 0.06551 0.03279 -0.00258 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A CG
+845 O OD1 . ASN A 105 ? 0.50907 0.33839 0.41273 0.06468 0.03057 0.00096 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A OD1
+846 N ND2 . ASN A 105 ? 0.50680 0.32127 0.40457 0.06997 0.03349 -0.00258 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A ND2
+847 N N . SER A 106 ? 0.30551 0.16636 0.22690 0.06040 0.02884 -0.00064 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N
+848 C CA . SER A 106 ? 0.36185 0.23698 0.29208 0.06465 0.02598 0.00206 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA
+849 C C . SER A 106 ? 0.25762 0.13945 0.19114 0.05938 0.02511 0.00178 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C
+850 O O . SER A 106 ? 0.29706 0.18634 0.23471 0.06118 0.02238 0.00447 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O
+851 C CB . SER A 106 ? 0.41947 0.29185 0.34766 0.06989 0.02318 0.00654 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB
+852 O OG . SER A 106 ? 0.54613 0.40860 0.46612 0.06540 0.02258 0.00870 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG
+853 N N . LYS A 107 ? 0.26691 0.14647 0.19880 0.05303 0.02718 -0.00177 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A N
+854 C CA . LYS A 107 ? 0.24456 0.13203 0.18051 0.04633 0.02578 -0.00240 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CA
+855 C C . LYS A 107 ? 0.24658 0.15181 0.19388 0.04774 0.02305 -0.00138 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A C
+856 O O . LYS A 107 ? 0.22335 0.13572 0.17464 0.04466 0.02060 -0.00034 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A O
+857 C CB . LYS A 107 ? 0.23865 0.12348 0.17238 0.03911 0.02769 -0.00650 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CB
+858 C CG . LYS A 107 ? 0.25456 0.14225 0.18984 0.04060 0.02929 -0.00936 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CG
+859 C CD . LYS A 107 ? 0.27548 0.15985 0.20722 0.03321 0.03053 -0.01336 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CD
+860 C CE . LYS A 107 ? 0.33265 0.21685 0.26262 0.03468 0.03249 -0.01644 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A CE
+861 N NZ . LYS A 107 ? 0.36786 0.23964 0.29065 0.03896 0.03504 -0.01718 ? ? ? ? ? ? 107 LYS A NZ
+862 N N . ASN A 108 ? 0.21729 0.12959 0.16956 0.05192 0.02372 -0.00191 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A N
+863 C CA . ASN A 108 ? 0.19567 0.12416 0.15827 0.05191 0.02144 -0.00088 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CA
+864 C C . ASN A 108 ? 0.21414 0.14909 0.18107 0.05653 0.01865 0.00243 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A C
+865 O O . ASN A 108 ? 0.19982 0.14416 0.17261 0.05382 0.01574 0.00346 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A O
+866 C CB . ASN A 108 ? 0.20127 0.13615 0.16732 0.05365 0.02351 -0.00244 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CB
+867 C CG . ASN A 108 ? 0.26087 0.19246 0.22340 0.04799 0.02506 -0.00554 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A CG
+868 O OD1 . ASN A 108 ? 0.25129 0.18783 0.21687 0.04250 0.02310 -0.00577 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A OD1
+869 N ND2 . ASN A 108 ? 0.25533 0.17821 0.21114 0.04951 0.02834 -0.00816 ? ? ? ? ? ? 108 ASN A ND2
+870 N N . THR A 109 ? 0.23362 0.16341 0.19757 0.06368 0.01919 0.00397 ? ? ? ? ? ? 109 THR A N
+871 C CA . THR A 109 ? 0.22058 0.15660 0.18803 0.06845 0.01583 0.00732 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CA
+872 C C . THR A 109 ? 0.22180 0.15290 0.18425 0.06460 0.01330 0.00903 ? ? ? ? ? ? 109 THR A C
+873 O O . THR A 109 ? 0.22510 0.16595 0.19235 0.06403 0.00980 0.01063 ? ? ? ? ? ? 109 THR A O
+874 C CB . THR A 109 ? 0.25314 0.18430 0.21826 0.07681 0.01657 0.00850 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CB
+875 O OG1 . THR A 109 ? 0.26218 0.20080 0.23295 0.07913 0.01921 0.00617 ? ? ? ? ? ? 109 THR A OG1
+876 C CG2 . THR A 109 ? 0.30738 0.24653 0.27654 0.08183 0.01233 0.01209 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CG2
+877 N N . SER A 110 ? 0.24326 0.15974 0.19587 0.06117 0.01526 0.00836 ? ? ? ? ? ? 110 SER A N
+878 C CA . SER A 110 ? 0.23524 0.14740 0.18238 0.05669 0.01378 0.00965 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CA
+879 C C . SER A 110 ? 0.22999 0.15325 0.18378 0.05016 0.01242 0.00765 ? ? ? ? ? ? 110 SER A C
+880 O O . SER A 110 ? 0.21071 0.13910 0.16535 0.04884 0.00971 0.00881 ? ? ? ? ? ? 110 SER A O
+881 C CB . SER A 110 ? 0.26479 0.15991 0.20059 0.05304 0.01692 0.00893 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CB
+882 O OG . SER A 110 ? 0.30205 0.18389 0.22990 0.05926 0.01769 0.01135 ? ? ? ? ? ? 110 SER A OG
+883 N N . ALA A 111 ? 0.20000 0.12633 0.15783 0.04617 0.01413 0.00452 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A N
+884 C CA . ALA A 111 ? 0.18178 0.11725 0.14591 0.04081 0.01266 0.00265 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CA
+885 C C . ALA A 111 ? 0.17026 0.11842 0.14294 0.04272 0.00938 0.00389 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A C
+886 O O . ALA A 111 ? 0.17130 0.12449 0.14645 0.03984 0.00713 0.00344 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A O
+887 C CB . ALA A 111 ? 0.19701 0.13335 0.16365 0.03713 0.01442 -0.00031 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CB
+888 N N . ALA A 112 ? 0.18293 0.13674 0.16028 0.04725 0.00929 0.00506 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A N
+889 C CA . ALA A 112 ? 0.16083 0.12768 0.14690 0.04809 0.00635 0.00613 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CA
+890 C C . ALA A 112 ? 0.16956 0.13862 0.15434 0.05034 0.00309 0.00823 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A C
+891 O O . ALA A 112 ? 0.17268 0.14947 0.16183 0.04755 0.00013 0.00793 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A O
+892 C CB . ALA A 112 ? 0.18378 0.15754 0.17532 0.05215 0.00765 0.00674 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CB
+893 N N . ARG A 113 ? 0.19085 0.15245 0.16893 0.05538 0.00334 0.01038 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A N
+894 C CA . ARG A 113 ? 0.18832 0.15110 0.16335 0.05759 -0.00023 0.01289 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CA
+895 C C . ARG A 113 ? 0.18816 0.14751 0.15812 0.05147 -0.00099 0.01168 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A C
+896 O O . ARG A 113 ? 0.20014 0.16636 0.17148 0.05026 -0.00446 0.01200 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A O
+897 C CB . ARG A 113 ? 0.19942 0.15212 0.16662 0.06443 0.00014 0.01593 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CB
+898 C CG . ARG A 113 ? 0.20635 0.16074 0.16984 0.06785 -0.00431 0.01941 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CG
+899 C CD . ARG A 113 ? 0.25611 0.19986 0.21214 0.07596 -0.00449 0.02306 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CD
+900 N NE . ARG A 113 ? 0.27455 0.20005 0.22007 0.07403 -0.00021 0.02264 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NE
+901 C CZ . ARG A 113 ? 0.27792 0.19413 0.22138 0.07831 0.00301 0.02219 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CZ
+902 N NH1 . ARG A 113 ? 0.34094 0.26562 0.29266 0.08470 0.00273 0.02191 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NH1
+903 N NH2 . ARG A 113 ? 0.32968 0.22925 0.26318 0.07485 0.00668 0.02139 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NH2
+904 N N . CYS A 114 ? 0.18980 0.13964 0.15434 0.04725 0.00236 0.00975 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A N
+905 C CA . CYS A 114 ? 0.21729 0.16581 0.17867 0.04121 0.00254 0.00765 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A CA
+906 C C . CYS A 114 ? 0.16534 0.12520 0.13562 0.03803 0.00023 0.00514 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A C
+907 O O . CYS A 114 ? 0.18270 0.14566 0.15162 0.03582 -0.00185 0.00432 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A O
+908 C CB . CYS A 114 ? 0.19224 0.13227 0.14982 0.03709 0.00664 0.00531 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A CB
+909 S SG . CYS A 114 ? 0.23158 0.17167 0.18667 0.02994 0.00785 0.00196 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A SG
+910 N N . ALA A 115 ? 0.16249 0.12770 0.14104 0.03753 0.00064 0.00383 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A N
+911 C CA . ALA A 115 ? 0.14019 0.11387 0.12654 0.03432 -0.00154 0.00176 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A CA
+912 C C . ALA A 115 ? 0.14419 0.12626 0.13374 0.03561 -0.00547 0.00305 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A C
+913 O O . ALA A 115 ? 0.16020 0.14574 0.15117 0.03235 -0.00767 0.00102 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A O
+914 C CB . ALA A 115 ? 0.15084 0.12771 0.14400 0.03381 -0.00049 0.00130 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A CB
+915 N N . LEU A 116 ? 0.15635 0.14233 0.14742 0.04041 -0.00647 0.00600 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N
+916 C CA . LEU A 116 ? 0.15446 0.15048 0.14954 0.04157 -0.01067 0.00717 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA
+917 C C . LEU A 116 ? 0.15084 0.14415 0.13788 0.04148 -0.01313 0.00766 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C
+918 O O . LEU A 116 ? 0.17230 0.17301 0.16145 0.03944 -0.01687 0.00678 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O
+919 C CB . LEU A 116 ? 0.16323 0.16567 0.16288 0.04749 -0.01101 0.01001 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB
+920 C CG . LEU A 116 ? 0.16499 0.17082 0.17159 0.04732 -0.00804 0.00946 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG
+921 C CD1 . LEU A 116 ? 0.17574 0.19010 0.18760 0.05351 -0.00816 0.01166 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1
+922 C CD2 . LEU A 116 ? 0.15839 0.17041 0.17200 0.04107 -0.00889 0.00748 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2
+923 N N . LYS A 117 ? 0.16612 0.14850 0.14313 0.04305 -0.01105 0.00899 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A N
+924 C CA . LYS A 117 ? 0.16938 0.14789 0.13675 0.04198 -0.01272 0.00962 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CA
+925 C C . LYS A 117 ? 0.15248 0.13118 0.11902 0.03553 -0.01210 0.00525 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A C
+926 O O . LYS A 117 ? 0.17728 0.15878 0.13972 0.03366 -0.01478 0.00440 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A O
+927 C CB . LYS A 117 ? 0.19072 0.15601 0.14689 0.04422 -0.00998 0.01235 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CB
+928 C CG . LYS A 117 ? 0.20736 0.17042 0.16130 0.05186 -0.01157 0.01705 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CG
+929 C CD . LYS A 117 ? 0.25823 0.20508 0.19959 0.05308 -0.00865 0.01962 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CD
+930 C CE . LYS A 117 ? 0.28220 0.22479 0.22017 0.06158 -0.01069 0.02446 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CE
+931 N NZ . LYS A 117 ? 0.35103 0.27513 0.27585 0.06210 -0.00758 0.02698 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A NZ
+932 N N . ILE A 118 ? 0.16550 0.14153 0.13574 0.03239 -0.00875 0.00220 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A N
+933 C CA . ILE A 118 ? 0.16361 0.14058 0.13472 0.02737 -0.00822 -0.00241 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A CA
+934 C C . ILE A 118 ? 0.15599 0.14177 0.13396 0.02580 -0.01215 -0.00435 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A C
+935 O O . ILE A 118 ? 0.17106 0.15818 0.14637 0.02285 -0.01348 -0.00745 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A O
+936 C CB . ILE A 118 ? 0.15135 0.12470 0.12610 0.02525 -0.00451 -0.00499 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A CB
+937 C CG1 . ILE A 118 ? 0.16973 0.13435 0.13622 0.02488 -0.00061 -0.00412 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A CG1
+938 C CG2 . ILE A 118 ? 0.15956 0.13533 0.13793 0.02143 -0.00455 -0.01000 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A CG2
+939 C CD1 . ILE A 118 ? 0.17680 0.13907 0.14712 0.02301 0.00257 -0.00636 ? ? ? ? ? ? 118 ILE A CD1
+940 N N . ASN A 119 ? 0.14981 0.14167 0.13626 0.02730 -0.01383 -0.00279 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A N
+941 C CA . ASN A 119 ? 0.13348 0.13365 0.12622 0.02495 -0.01766 -0.00431 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CA
+942 C C . ASN A 119 ? 0.16752 0.17239 0.15538 0.02545 -0.02163 -0.00356 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A C
+943 O O . ASN A 119 ? 0.15600 0.16414 0.14403 0.02175 -0.02427 -0.00681 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A O
+944 C CB . ASN A 119 ? 0.14234 0.14918 0.14463 0.02595 -0.01827 -0.00227 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CB
+945 C CG . ASN A 119 ? 0.14841 0.16175 0.15773 0.02152 -0.02125 -0.00446 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CG
+946 O OD1 . ASN A 119 ? 0.17041 0.18001 0.17899 0.01769 -0.02162 -0.00827 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A OD1
+947 N ND2 . ASN A 119 ? 0.17614 0.19926 0.19241 0.02191 -0.02328 -0.00231 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A ND2
+948 N N . SER A 120 ? 0.16419 0.16884 0.14705 0.03015 -0.02236 0.00062 ? ? ? ? ? ? 120 SER A N
+949 C CA . SER A 120 ? 0.16885 0.17757 0.14564 0.03107 -0.02668 0.00192 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CA
+950 C C . SER A 120 ? 0.18397 0.18648 0.15020 0.02747 -0.02587 -0.00093 ? ? ? ? ? ? 120 SER A C
+951 O O . SER A 120 ? 0.19032 0.19757 0.15355 0.02490 -0.02947 -0.00298 ? ? ? ? ? ? 120 SER A O
+952 C CB . SER A 120 ? 0.19187 0.19965 0.16464 0.03780 -0.02767 0.00746 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CB
+953 O OG . SER A 120 ? 0.23764 0.24844 0.20294 0.03900 -0.03229 0.00927 ? ? ? ? ? ? 120 SER A OG
+954 N N . ALA A 121 ? 0.17450 0.16712 0.13487 0.02683 -0.02100 -0.00146 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N
+955 C CA . ALA A 121 ? 0.17503 0.16303 0.12579 0.02307 -0.01932 -0.00454 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA
+956 C C . ALA A 121 ? 0.17975 0.17192 0.13530 0.01849 -0.02010 -0.01081 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C
+957 O O . ALA A 121 ? 0.19909 0.19256 0.14793 0.01577 -0.02158 -0.01370 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O
+958 C CB . ALA A 121 ? 0.20638 0.18493 0.15248 0.02232 -0.01350 -0.00461 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB
+959 N N . VAL A 122 ? 0.17514 0.16867 0.14152 0.01765 -0.01922 -0.01299 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A N
+960 C CA . VAL A 122 ? 0.17010 0.16549 0.14116 0.01378 -0.02015 -0.01877 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CA
+961 C C . VAL A 122 ? 0.17248 0.17523 0.14463 0.01207 -0.02562 -0.01950 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A C
+962 O O . VAL A 122 ? 0.18771 0.19092 0.15539 0.00881 -0.02704 -0.02409 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A O
+963 C CB . VAL A 122 ? 0.16664 0.16064 0.14820 0.01357 -0.01851 -0.01979 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CB
+964 C CG1 . VAL A 122 ? 0.19403 0.18874 0.18051 0.01003 -0.02043 -0.02495 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CG1
+965 C CG2 . VAL A 122 ? 0.17134 0.15914 0.15172 0.01433 -0.01355 -0.02055 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CG2
+966 N N . LEU A 123 ? 0.18277 0.19218 0.16092 0.01407 -0.02869 -0.01538 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N
+967 C CA . LEU A 123 ? 0.19425 0.21255 0.17605 0.01154 -0.03402 -0.01648 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA
+968 C C . LEU A 123 ? 0.18304 0.20594 0.15586 0.01242 -0.03802 -0.01505 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C
+969 O O . LEU A 123 ? 0.22545 0.25407 0.19758 0.00876 -0.04228 -0.01815 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O
+970 C CB . LEU A 123 ? 0.20859 0.23454 0.20159 0.01284 -0.03552 -0.01301 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB
+971 C CG . LEU A 123 ? 0.24936 0.27195 0.25105 0.01070 -0.03278 -0.01434 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG
+972 C CD1 . LEU A 123 ? 0.22958 0.25996 0.24059 0.01241 -0.03312 -0.01017 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1
+973 C CD2 . LEU A 123 ? 0.28299 0.30405 0.28692 0.00475 -0.03453 -0.01976 ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2
+974 N N . ASP A 124 ? 0.19895 0.21885 0.16422 0.01701 -0.03703 -0.01035 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A N
+975 C CA . ASP A 124 ? 0.20134 0.22529 0.15766 0.01893 -0.04147 -0.00743 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A CA
+976 C C . ASP A 124 ? 0.20975 0.22585 0.15096 0.01746 -0.03960 -0.00857 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A C
+977 O O . ASP A 124 ? 0.27138 0.29053 0.20324 0.01780 -0.04376 -0.00691 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A O
+978 C CB . ASP A 124 ? 0.24242 0.26826 0.19996 0.02595 -0.04260 -0.00036 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A CB
+979 C CG . ASP A 124 ? 0.32718 0.36315 0.29937 0.02776 -0.04431 0.00094 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A CG
+980 O OD1 . ASP A 124 ? 0.31551 0.36143 0.29477 0.02385 -0.04800 -0.00190 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A OD1
+981 O OD2 . ASP A 124 ? 0.31833 0.35236 0.29470 0.03270 -0.04171 0.00458 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A OD2
+982 N N . ILE A 125 ? 0.22587 0.23281 0.16426 0.01579 -0.03352 -0.01113 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A N
+983 C CA . ILE A 125 ? 0.23684 0.23730 0.16116 0.01370 -0.03075 -0.01245 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A CA
+984 C C . ILE A 125 ? 0.23152 0.23081 0.15640 0.00859 -0.02785 -0.02059 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A C
+985 O O . ILE A 125 ? 0.26876 0.26962 0.18507 0.00534 -0.02925 -0.02439 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A O
+986 C CB . ILE A 125 ? 0.23512 0.22610 0.15375 0.01616 -0.02568 -0.00812 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A CB
+987 C CG1 . ILE A 125 ? 0.25161 0.24214 0.16913 0.02211 -0.02868 -0.00035 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A CG1
+988 C CG2 . ILE A 125 ? 0.25902 0.24408 0.16268 0.01284 -0.02232 -0.00942 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A CG2
+989 C CD1 . ILE A 125 ? 0.30016 0.27969 0.21271 0.02442 -0.02382 0.00374 ? ? ? ? ? ? 125 ILE A CD1
+990 N N . ILE A 126 ? 0.21158 0.20812 0.14626 0.00819 -0.02399 -0.02351 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A N
+991 C CA . ILE A 126 ? 0.20241 0.19684 0.13788 0.00466 -0.02077 -0.03119 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CA
+992 C C . ILE A 126 ? 0.20781 0.20655 0.14772 0.00178 -0.02502 -0.03634 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A C
+993 O O . ILE A 126 ? 0.23436 0.23299 0.16758 -0.00137 -0.02501 -0.04221 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A O
+994 C CB . ILE A 126 ? 0.19250 0.18282 0.13695 0.00568 -0.01598 -0.03243 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CB
+995 C CG1 . ILE A 126 ? 0.19922 0.18497 0.13868 0.00744 -0.01173 -0.02793 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CG1
+996 C CG2 . ILE A 126 ? 0.22511 0.21390 0.17095 0.00317 -0.01301 -0.04054 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CG2
+997 C CD1 . ILE A 126 ? 0.18863 0.17155 0.13685 0.00829 -0.00761 -0.02888 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CD1
+998 N N . GLN A 127 ? 0.21277 0.21501 0.16367 0.00234 -0.02833 -0.03459 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A N
+999 C CA . GLN A 127 ? 0.22581 0.23109 0.18166 -0.00138 -0.03224 -0.03936 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CA
+1000 C C . GLN A 127 ? 0.22034 0.23060 0.16697 -0.00428 -0.03679 -0.04159 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A C
+1001 O O . GLN A 127 ? 0.25093 0.25948 0.19521 -0.00822 -0.03736 -0.04877 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A O
+1002 C CB . GLN A 127 ? 0.21617 0.22545 0.18452 -0.00093 -0.03484 -0.03588 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CB
+1003 C CG . GLN A 127 ? 0.25854 0.26866 0.23280 -0.00578 -0.03796 -0.04085 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CG
+1004 C CD . GLN A 127 ? 0.26163 0.26231 0.23783 -0.00707 -0.03449 -0.04698 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A CD
+1005 O OE1 . GLN A 127 ? 0.29652 0.29236 0.27761 -0.00437 -0.03076 -0.04557 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A OE1
+1006 N NE2 . GLN A 127 ? 0.28468 0.28274 0.25692 -0.01090 -0.03592 -0.05408 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A NE2
+1007 N N . PRO A 128 ? 0.23870 0.25477 0.17946 -0.00240 -0.04036 -0.03609 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A N
+1008 C CA . PRO A 128 ? 0.25633 0.27751 0.18713 -0.00535 -0.04519 -0.03837 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CA
+1009 C C . PRO A 128 ? 0.27775 0.29336 0.19501 -0.00755 -0.04168 -0.04341 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A C
+1010 O O . PRO A 128 ? 0.35873 0.37636 0.26943 -0.01173 -0.04433 -0.04922 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A O
+1011 C CB . PRO A 128 ? 0.28071 0.30822 0.20818 -0.00115 -0.04930 -0.03010 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CB
+1012 C CG . PRO A 128 ? 0.29254 0.32059 0.23233 0.00305 -0.04778 -0.02491 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CG
+1013 C CD . PRO A 128 ? 0.22581 0.24444 0.16924 0.00274 -0.04095 -0.02776 ? ? ? ? ? ? 128 PRO A CD
+1014 N N . ALA A 129 ? 0.28401 0.29310 0.19669 -0.00531 -0.03556 -0.04173 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A N
+1015 C CA . ALA A 129 ? 0.28487 0.28970 0.18596 -0.00785 -0.03100 -0.04714 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CA
+1016 C C . ALA A 129 ? 0.30611 0.30807 0.21305 -0.01055 -0.02830 -0.05669 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A C
+1017 O O . ALA A 129 ? 0.39798 0.39917 0.29588 -0.01366 -0.02692 -0.06356 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A O
+1018 C CB . ALA A 129 ? 0.31068 0.31008 0.20700 -0.00556 -0.02479 -0.04303 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CB
+1019 N N . ILE A 130 ? 0.30196 0.30184 0.22328 -0.00922 -0.02764 -0.05728 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A N
+1020 C CA . ILE A 130 ? 0.26323 0.25879 0.19064 -0.01093 -0.02576 -0.06575 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CA
+1021 C C . ILE A 130 ? 0.31400 0.31133 0.23886 -0.01533 -0.03094 -0.07135 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A C
+1022 O O . ILE A 130 ? 0.32331 0.31748 0.24258 -0.01775 -0.02930 -0.07985 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A O
+1023 C CB . ILE A 130 ? 0.30474 0.29709 0.24700 -0.00853 -0.02483 -0.06375 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CB
+1024 C CG1 . ILE A 130 ? 0.31890 0.30885 0.26332 -0.00492 -0.01911 -0.06067 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG1
+1025 C CG2 . ILE A 130 ? 0.29315 0.28001 0.24157 -0.01024 -0.02481 -0.07166 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG2
+1026 C CD1 . ILE A 130 ? 0.28998 0.27804 0.24735 -0.00240 -0.01911 -0.05680 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CD1
+1027 N N . ALA A 131 ? 0.36167 0.36460 0.29078 -0.01660 -0.03715 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A N
+1028 C CA . ALA A 131 ? 0.40032 0.40563 0.32811 -0.02177 -0.04252 -0.07250 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CA
+1029 C C . ALA A 131 ? 0.55242 0.56093 0.46445 -0.02448 -0.04424 -0.07610 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A C
+1030 O O . ALA A 131 ? 0.66226 0.66963 0.57002 -0.02914 -0.04648 -0.08396 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A O
+1031 C CB . ALA A 131 ? 0.38404 0.39715 0.32082 -0.02284 -0.04861 -0.06685 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CB
+1032 N N . LYS A 132 ? 0.39939 0.41084 0.30160 -0.02191 -0.04311 -0.07062 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N
+1033 C CA . LYS A 132 ? 0.52896 0.54413 0.41482 -0.02461 -0.04563 -0.07251 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA
+1034 C C . LYS A 132 ? 0.54404 0.55342 0.41897 -0.02615 -0.03927 -0.08029 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C
+1035 O O . LYS A 132 ? 0.47041 0.48077 0.33467 -0.03035 -0.04099 -0.08717 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O
+1036 C CB . LYS A 132 ? 0.56280 0.58297 0.44157 -0.02128 -0.04809 -0.06244 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB
+1037 C CG . LYS A 132 ? 0.67575 0.69983 0.53628 -0.02379 -0.05159 -0.06282 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG
+1038 C CD . LYS A 132 ? 0.82146 0.85220 0.68120 -0.02884 -0.05894 -0.06836 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD
+1039 C CE . LYS A 132 ? 0.86107 0.89633 0.70164 -0.03141 -0.06307 -0.06862 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE
+1040 N NZ . LYS A 132 ? 0.93184 0.97247 0.76731 -0.02695 -0.06760 -0.05735 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ
+1041 N N . LYS A 133 ? 0.41403 0.41833 0.29134 -0.02305 -0.03183 -0.07973 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A N
+1042 C CA . LYS A 133 ? 0.43096 0.43201 0.29843 -0.02428 -0.02507 -0.08678 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CA
+1043 C C . LYS A 133 ? 0.57402 0.56988 0.44887 -0.02492 -0.02177 -0.09756 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A C
+1044 O O . LYS A 133 ? 0.52806 0.52249 0.39387 -0.02696 -0.01833 -0.10576 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A O
+1045 C CB . LYS A 133 ? 0.53814 0.53768 0.40368 -0.02134 -0.01852 -0.08127 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CB
+1046 C CG . LYS A 133 ? 0.68966 0.68759 0.54769 -0.02264 -0.01044 -0.08847 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CG
+1047 C CD . LYS A 133 ? 0.85943 0.85988 0.69838 -0.02691 -0.01115 -0.09195 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CD
+1048 C CE . LYS A 133 ? 0.87130 0.86976 0.70724 -0.02718 -0.00323 -0.09883 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A CE
+1049 N NZ . LYS A 133 ? 0.79036 0.79012 0.60929 -0.03008 -0.00378 -0.09888 ? ? ? ? ? ? 133 LYS A NZ
+1050 N N . TRP A 134 ? 0.42107 0.41333 0.31177 -0.02290 -0.02270 -0.09741 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A N
+1051 C CA . TRP A 134 ? 0.41769 0.40317 0.31555 -0.02269 -0.02016 -0.10695 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CA
+1052 C C . TRP A 134 ? 0.44719 0.42958 0.34925 -0.02628 -0.02640 -0.11110 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A C
+1053 O O . TRP A 134 ? 0.41166 0.38549 0.31870 -0.02585 -0.02464 -0.11692 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A O
+1054 C CB . TRP A 134 ? 0.36608 0.34771 0.27783 -0.01773 -0.01573 -0.10493 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CB
+1055 C CG . TRP A 134 ? 0.35600 0.33969 0.26499 -0.01497 -0.00821 -0.10460 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CG
+1056 C CD1 . TRP A 134 ? 0.44348 0.43104 0.35009 -0.01376 -0.00636 -0.09603 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CD1
+1057 C CD2 . TRP A 134 ? 0.35731 0.33899 0.26718 -0.01299 -0.00155 -0.11161 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CD2
+1058 N NE1 . TRP A 134 ? 0.38989 0.37868 0.29486 -0.01246 0.00110 -0.09882 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A NE1
+1059 C CE2 . TRP A 134 ? 0.39161 0.37802 0.29916 -0.01174 0.00419 -0.10849 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CE2
+1060 C CE3 . TRP A 134 ? 0.36851 0.34443 0.28160 -0.01175 0.00003 -0.11799 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CE3
+1061 C CZ2 . TRP A 134 ? 0.38250 0.36999 0.29225 -0.00959 0.01118 -0.11161 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CZ2
+1062 C CZ3 . TRP A 134 ? 0.39636 0.37322 0.31122 -0.00872 0.00687 -0.12119 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CZ3
+1063 C CH2 . TRP A 134 ? 0.39999 0.38352 0.31385 -0.00780 0.01228 -0.11805 ? ? ? ? ? ? 134 TRP A CH2
+1064 N N . GLN A 135 ? 0.48021 0.46832 0.38124 -0.02929 -0.03336 -0.10573 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A N
+1065 C CA . GLN A 135 ? 0.51529 0.50207 0.41992 -0.03421 -0.03961 -0.10949 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CA
+1066 C C . GLN A 135 ? 0.54584 0.52392 0.46511 -0.03324 -0.03902 -0.11075 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A C
+1067 O O . GLN A 135 ? 0.44736 0.41665 0.36787 -0.03583 -0.03960 -0.11689 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A O
+1068 C CB . GLN A 135 ? 0.58144 0.56447 0.47485 -0.03803 -0.04025 -0.11669 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CB
+1069 C CG . GLN A 135 ? 0.59445 0.58222 0.47212 -0.03788 -0.03837 -0.11642 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CG
+1070 C CD . GLN A 135 ? 0.71612 0.69775 0.59016 -0.03432 -0.02982 -0.12079 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CD
+1071 O OE1 . GLN A 135 ? 0.80715 0.77982 0.68616 -0.03314 -0.02681 -0.12669 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A OE1
+1072 N NE2 . GLN A 135 ? 0.61603 0.60265 0.48149 -0.03254 -0.02586 -0.11747 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A NE2
+1073 N N . THR A 136 ? 0.39147 0.37037 0.32129 -0.02914 -0.03764 -0.10253 ? ? ? ? ? ? 136 THR A N
+1074 C CA . THR A 136 ? 0.41452 0.38471 0.35693 -0.02737 -0.03636 -0.10275 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CA
+1075 C C . THR A 136 ? 0.36284 0.33719 0.31537 -0.02837 -0.04036 -0.09400 ? ? ? ? ? ? 136 THR A C
+1076 O O . THR A 136 ? 0.42248 0.40700 0.37410 -0.02811 -0.04270 -0.08683 ? ? ? ? ? ? 136 THR A O
+1077 C CB . THR A 136 ? 0.33295 0.29936 0.27898 -0.02098 -0.02965 -0.10247 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CB
+1078 O OG1 . THR A 136 ? 0.36216 0.32042 0.32007 -0.01885 -0.02926 -0.10164 ? ? ? ? ? ? 136 THR A OG1
+1079 C CG2 . THR A 136 ? 0.30520 0.27981 0.25027 -0.01783 -0.02783 -0.09360 ? ? ? ? ? ? 136 THR A CG2
+1080 N N . ASP A 137 ? 0.41849 0.38452 0.38047 -0.02932 -0.04098 -0.09469 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A N
+1081 C CA . ASP A 137 ? 0.51823 0.48727 0.49045 -0.03023 -0.04347 -0.08669 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CA
+1082 C C . ASP A 137 ? 0.40464 0.37105 0.38420 -0.02417 -0.03935 -0.08096 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A C
+1083 O O . ASP A 137 ? 0.36732 0.33499 0.35517 -0.02454 -0.04056 -0.07465 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A O
+1084 C CB . ASP A 137 ? 0.56309 0.52456 0.54018 -0.03635 -0.04699 -0.08994 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CB
+1085 C CG . ASP A 137 ? 0.72802 0.67388 0.70935 -0.03396 -0.04411 -0.09361 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A CG
+1086 O OD1 . ASP A 137 ? 0.76659 0.70687 0.74420 -0.02918 -0.04013 -0.09888 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD1
+1087 O OD2 . ASP A 137 ? 0.87067 0.81010 0.85907 -0.03677 -0.04584 -0.09105 ? ? ? ? ? ? 137 ASP A OD2
+1088 N N . PHE A 138 ? 0.29737 0.26086 0.27401 -0.01905 -0.03445 -0.08333 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A N
+1089 C CA . PHE A 138 ? 0.26903 0.23145 0.25200 -0.01357 -0.03076 -0.07827 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CA
+1090 C C . PHE A 138 ? 0.23388 0.20570 0.21906 -0.01261 -0.03163 -0.06889 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A C
+1091 O O . PHE A 138 ? 0.25122 0.23117 0.23010 -0.01321 -0.03279 -0.06668 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A O
+1092 C CB . PHE A 138 ? 0.31923 0.28109 0.29748 -0.00931 -0.02547 -0.08250 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CB
+1093 C CG . PHE A 138 ? 0.27003 0.23328 0.25360 -0.00430 -0.02173 -0.07738 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CG
+1094 C CD1 . PHE A 138 ? 0.25878 0.22962 0.23917 -0.00308 -0.02033 -0.07117 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD1
+1095 C CD2 . PHE A 138 ? 0.35831 0.31480 0.34957 -0.00077 -0.01992 -0.07894 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD2
+1096 C CE1 . PHE A 138 ? 0.26206 0.23368 0.24676 0.00073 -0.01698 -0.06706 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE1
+1097 C CE2 . PHE A 138 ? 0.33430 0.29308 0.33025 0.00333 -0.01695 -0.07459 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE2
+1098 C CZ . PHE A 138 ? 0.27622 0.24256 0.26880 0.00366 -0.01536 -0.06892 ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CZ
+1099 N N . VAL A 139 ? 0.25316 0.22334 0.24678 -0.01073 -0.03111 -0.06342 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A N
+1100 C CA . VAL A 139 ? 0.23827 0.21622 0.23487 -0.00911 -0.03129 -0.05503 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CA
+1101 C C . VAL A 139 ? 0.23832 0.21423 0.23683 -0.00392 -0.02684 -0.05237 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A C
+1102 O O . VAL A 139 ? 0.25082 0.21996 0.25457 -0.00227 -0.02544 -0.05342 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A O
+1103 C CB . VAL A 139 ? 0.33113 0.31051 0.33553 -0.01230 -0.03438 -0.05082 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CB
+1104 C CG1 . VAL A 139 ? 0.30323 0.28978 0.31145 -0.00943 -0.03341 -0.04284 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG1
+1105 C CG2 . VAL A 139 ? 0.33419 0.31850 0.33705 -0.01817 -0.03905 -0.05304 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG2
+1106 N N . LEU A 140 ? 0.19668 0.17805 0.19063 -0.00147 -0.02492 -0.04888 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A N
+1107 C CA . LEU A 140 ? 0.20875 0.18883 0.20394 0.00250 -0.02077 -0.04638 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CA
+1108 C C . LEU A 140 ? 0.23069 0.21165 0.23306 0.00370 -0.02133 -0.04006 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A C
+1109 O O . LEU A 140 ? 0.22388 0.21053 0.22653 0.00347 -0.02309 -0.03516 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A O
+1110 C CB . LEU A 140 ? 0.22214 0.20615 0.20885 0.00379 -0.01865 -0.04445 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CB
+1111 C CG . LEU A 140 ? 0.20885 0.19116 0.19451 0.00649 -0.01369 -0.04381 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CG
+1112 C CD1 . LEU A 140 ? 0.24051 0.22482 0.21553 0.00621 -0.01165 -0.04303 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CD1
+1113 C CD2 . LEU A 140 ? 0.24641 0.22865 0.23764 0.00880 -0.01295 -0.03793 ? ? ? ? ? ? 140 LEU A CD2
+1114 N N . ARG A 141 ? 0.18880 0.16473 0.19675 0.00532 -0.01984 -0.04027 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A N
+1115 C CA . ARG A 141 ? 0.17992 0.15614 0.19348 0.00636 -0.01989 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CA
+1116 C C . ARG A 141 ? 0.18313 0.15936 0.19618 0.00983 -0.01631 -0.03276 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A C
+1117 O O . ARG A 141 ? 0.19773 0.17190 0.20970 0.01128 -0.01396 -0.03663 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A O
+1118 C CB . ARG A 141 ? 0.24840 0.21825 0.26786 0.00504 -0.02168 -0.03536 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CB
+1119 C CG . ARG A 141 ? 0.25758 0.22615 0.27744 0.00044 -0.02518 -0.03755 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CG
+1120 C CD . ARG A 141 ? 0.45131 0.41161 0.47603 -0.00149 -0.02695 -0.03731 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CD
+1121 N NE . ARG A 141 ? 0.60986 0.56085 0.63465 0.00069 -0.02651 -0.04285 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NE
+1122 C CZ . ARG A 141 ? 0.65208 0.59794 0.68003 0.00453 -0.02544 -0.04205 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CZ
+1123 N NH1 . ARG A 141 ? 0.67547 0.62405 0.70573 0.00589 -0.02468 -0.03598 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NH1
+1124 N NH2 . ARG A 141 ? 0.71653 0.65491 0.74533 0.00726 -0.02528 -0.04757 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NH2
+1125 N N . HIS A 142 ? 0.14396 0.12302 0.15806 0.01093 -0.01577 -0.02723 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A N
+1126 C CA . HIS A 142 ? 0.13806 0.11679 0.15098 0.01348 -0.01256 -0.02544 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CA
+1127 C C . HIS A 142 ? 0.13140 0.11149 0.14742 0.01424 -0.01270 -0.02013 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A C
+1128 O O . HIS A 142 ? 0.14975 0.13291 0.16802 0.01297 -0.01471 -0.01751 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A O
+1129 C CB . HIS A 142 ? 0.17097 0.15167 0.17648 0.01417 -0.01054 -0.02504 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CB
+1130 C CG . HIS A 142 ? 0.15747 0.14151 0.16093 0.01514 -0.01146 -0.02003 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CG
+1131 N ND1 . HIS A 142 ? 0.15211 0.14055 0.15574 0.01409 -0.01472 -0.01907 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A ND1
+1132 C CD2 . HIS A 142 ? 0.15607 0.14000 0.15790 0.01739 -0.00969 -0.01602 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CD2
+1133 C CE1 . HIS A 142 ? 0.15077 0.14262 0.15369 0.01629 -0.01493 -0.01452 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CE1
+1134 N NE2 . HIS A 142 ? 0.16162 0.14996 0.16308 0.01848 -0.01176 -0.01269 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A NE2
+1135 N N . VAL A 143 ? 0.11359 0.09224 0.12963 0.01599 -0.01036 -0.01888 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A N
+1136 C CA . VAL A 143 ? 0.10219 0.08198 0.11952 0.01689 -0.00976 -0.01440 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CA
+1137 C C . VAL A 143 ? 0.13031 0.10924 0.14317 0.01866 -0.00663 -0.01355 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A C
+1138 O O . VAL A 143 ? 0.14170 0.11870 0.15308 0.01862 -0.00492 -0.01632 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A O
+1139 C CB . VAL A 143 ? 0.14529 0.12262 0.16732 0.01639 -0.01086 -0.01349 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CB
+1140 C CG1 . VAL A 143 ? 0.13502 0.11425 0.15718 0.01686 -0.00989 -0.00906 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG1
+1141 C CG2 . VAL A 143 ? 0.15833 0.13395 0.18396 0.01406 -0.01389 -0.01437 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG2
+1142 N N . VAL A 144 ? 0.12705 0.10748 0.13798 0.02009 -0.00574 -0.01000 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A N
+1143 C CA . VAL A 144 ? 0.11922 0.09694 0.12576 0.02163 -0.00280 -0.00886 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CA
+1144 C C . VAL A 144 ? 0.13752 0.11583 0.14640 0.02227 -0.00227 -0.00646 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A C
+1145 O O . VAL A 144 ? 0.13765 0.11975 0.14908 0.02284 -0.00311 -0.00398 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A O
+1146 C CB . VAL A 144 ? 0.12938 0.10653 0.13023 0.02364 -0.00194 -0.00697 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CB
+1147 C CG1 . VAL A 144 ? 0.14127 0.11310 0.13688 0.02484 0.00124 -0.00611 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG1
+1148 C CG2 . VAL A 144 ? 0.14763 0.12438 0.14467 0.02254 -0.00262 -0.00899 ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG2
+1149 N N . GLY A 145 ? 0.12650 0.10202 0.13445 0.02185 -0.00084 -0.00740 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A N
+1150 C CA . GLY A 145 ? 0.11959 0.09531 0.12815 0.02210 -0.00027 -0.00550 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A CA
+1151 C C . GLY A 145 ? 0.15137 0.12344 0.15426 0.02305 0.00274 -0.00564 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A C
+1152 O O . GLY A 145 ? 0.14938 0.11820 0.14902 0.02222 0.00408 -0.00775 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A O
+1153 N N . ILE A 146 ? 0.12883 0.10129 0.13029 0.02446 0.00408 -0.00365 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A N
+1154 C CA . ILE A 146 ? 0.11420 0.08180 0.10958 0.02572 0.00708 -0.00404 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CA
+1155 C C . ILE A 146 ? 0.14898 0.11721 0.14343 0.02547 0.00804 -0.00355 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A C
+1156 O O . ILE A 146 ? 0.14759 0.12061 0.14502 0.02594 0.00756 -0.00150 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A O
+1157 C CB . ILE A 146 ? 0.13123 0.09756 0.12388 0.02938 0.00843 -0.00244 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CB
+1158 C CG1 . ILE A 146 ? 0.15986 0.12676 0.15287 0.02954 0.00678 -0.00230 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CG1
+1159 C CG2 . ILE A 146 ? 0.14189 0.10001 0.12712 0.03064 0.01151 -0.00329 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CG2
+1160 C CD1 . ILE A 146 ? 0.17640 0.14323 0.16726 0.03374 0.00698 -0.00009 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CD1
+1161 N N . ASP A 147 ? 0.13333 0.09691 0.12304 0.02419 0.00958 -0.00554 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A N
+1162 C CA . ASP A 147 ? 0.14683 0.10985 0.13322 0.02396 0.01095 -0.00569 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CA
+1163 C C . ASP A 147 ? 0.16612 0.12133 0.14519 0.02400 0.01390 -0.00805 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A C
+1164 O O . ASP A 147 ? 0.16435 0.11474 0.14124 0.02328 0.01457 -0.00924 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A O
+1165 C CB . ASP A 147 ? 0.14518 0.11113 0.13354 0.02099 0.00835 -0.00600 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CB
+1166 C CG . ASP A 147 ? 0.14963 0.11600 0.13375 0.02041 0.00930 -0.00565 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CG
+1167 O OD1 . ASP A 147 ? 0.16901 0.13541 0.15048 0.02251 0.01208 -0.00484 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD1
+1168 O OD2 . ASP A 147 ? 0.17726 0.14459 0.16071 0.01802 0.00716 -0.00632 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD2
+1169 N N . THR A 148 ? 0.15726 0.11051 0.13169 0.02452 0.01596 -0.00881 ? ? ? ? ? ? 148 THR A N
+1170 C CA . THR A 148 ? 0.17084 0.11505 0.13744 0.02423 0.01885 -0.01155 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA
+1171 C C . THR A 148 ? 0.17430 0.11860 0.13678 0.02151 0.01912 -0.01367 ? ? ? ? ? ? 148 THR A C
+1172 O O . THR A 148 ? 0.21616 0.16592 0.17950 0.02222 0.01888 -0.01236 ? ? ? ? ? ? 148 THR A O
+1173 C CB . THR A 148 ? 0.19968 0.13889 0.16304 0.02946 0.02185 -0.01086 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB
+1174 O OG1 . THR A 148 ? 0.25809 0.18580 0.21299 0.02898 0.02456 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1
+1175 C CG2 . THR A 148 ? 0.21523 0.16061 0.18027 0.03267 0.02319 -0.00977 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2
+1176 N N . SER A 149 ? 0.17673 0.11557 0.13451 0.01774 0.01948 -0.01690 ? ? ? ? ? ? 149 SER A N
+1177 C CA . SER A 149 ? 0.18261 0.12227 0.13617 0.01441 0.01893 -0.01931 ? ? ? ? ? ? 149 SER A CA
+1178 C C . SER A 149 ? 0.20058 0.13260 0.14846 0.01013 0.02011 -0.02336 ? ? ? ? ? ? 149 SER A C
+1179 O O . SER A 149 ? 0.21530 0.14151 0.16266 0.00950 0.02141 -0.02376 ? ? ? ? ? ? 149 SER A O
+1180 C CB . SER A 149 ? 0.20802 0.15728 0.16750 0.01220 0.01448 -0.01783 ? ? ? ? ? ? 149 SER A CB
+1181 O OG . SER A 149 ? 0.20240 0.15344 0.16602 0.00916 0.01232 -0.01928 ? ? ? ? ? ? 149 SER A OG
+1182 N N . GLN A 150 ? 0.19936 0.13142 0.14233 0.00660 0.01958 -0.02630 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A N
+1183 C CA . GLN A 150 ? 0.20430 0.13249 0.14377 0.00071 0.01948 -0.03037 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A CA
+1184 C C . GLN A 150 ? 0.20404 0.14079 0.15213 -0.00222 0.01611 -0.02992 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A C
+1185 O O . GLN A 150 ? 0.21614 0.16263 0.17134 -0.00067 0.01257 -0.02748 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A O
+1186 C CB . GLN A 150 ? 0.23520 0.16437 0.16841 -0.00260 0.01856 -0.03356 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A CB
+1187 C CG . GLN A 150 ? 0.24668 0.17334 0.17640 -0.00971 0.01801 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A CG
+1188 C CD . GLN A 150 ? 0.27224 0.19930 0.19433 -0.01297 0.01701 -0.04184 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A CD
+1189 O OE1 . GLN A 150 ? 0.32241 0.25569 0.24387 -0.01067 0.01519 -0.03998 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A OE1
+1190 N NE2 . GLN A 150 ? 0.27058 0.19072 0.18607 -0.01895 0.01822 -0.04696 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A NE2
+1191 N N . LEU A 151 ? 0.20850 0.14119 0.15578 -0.00646 0.01749 -0.03236 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A N
+1192 C CA . LEU A 151 ? 0.22769 0.16939 0.18302 -0.00985 0.01512 -0.03316 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CA
+1193 C C . LEU A 151 ? 0.22626 0.16607 0.17819 -0.01735 0.01600 -0.03783 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A C
+1194 O O . LEU A 151 ? 0.24475 0.17225 0.18777 -0.01991 0.01958 -0.03973 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A O
+1195 C CB . LEU A 151 ? 0.22900 0.16950 0.18824 -0.00802 0.01668 -0.03103 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CB
+1196 C CG . LEU A 151 ? 0.20508 0.14764 0.16841 -0.00152 0.01587 -0.02673 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CG
+1197 C CD1 . LEU A 151 ? 0.24259 0.18282 0.20742 -0.00108 0.01758 -0.02559 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CD1
+1198 C CD2 . LEU A 151 ? 0.20507 0.15907 0.17666 0.00032 0.01147 -0.02534 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CD2
+1199 N N . ARG A 152 ? 0.20048 0.15245 0.15971 -0.02085 0.01263 -0.03978 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A N
+1200 C CA . ARG A 152 ? 0.20669 0.16044 0.16577 -0.02875 0.01340 -0.04425 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CA
+1201 C C . ARG A 152 ? 0.18471 0.14735 0.15336 -0.02995 0.01353 -0.04431 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A C
+1202 O O . ARG A 152 ? 0.19320 0.16415 0.17017 -0.02484 0.01112 -0.04188 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A O
+1203 C CB . ARG A 152 ? 0.20554 0.16830 0.16551 -0.03240 0.00925 -0.04738 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CB
+1204 C CG . ARG A 152 ? 0.23871 0.19144 0.18695 -0.03301 0.01014 -0.04874 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CG
+1205 C CD . ARG A 152 ? 0.31060 0.27348 0.25945 -0.03444 0.00499 -0.05026 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CD
+1206 N NE . ARG A 152 ? 0.29513 0.24906 0.23187 -0.03535 0.00607 -0.05218 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A NE
+1207 C CZ . ARG A 152 ? 0.31573 0.26794 0.24824 -0.02986 0.00561 -0.04930 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A CZ
+1208 N NH1 . ARG A 152 ? 0.30840 0.26635 0.24769 -0.02356 0.00388 -0.04408 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A NH1
+1209 N NH2 . ARG A 152 ? 0.27799 0.22267 0.19908 -0.03112 0.00715 -0.05196 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A NH2
+1210 N N . THR A 153 ? 0.20438 0.16466 0.17130 -0.03699 0.01671 -0.04728 ? ? ? ? ? ? 153 THR A N
+1211 C CA . THR A 153 ? 0.18463 0.15358 0.15975 -0.03877 0.01789 -0.04782 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CA
+1212 C C . THR A 153 ? 0.19401 0.17095 0.17222 -0.04808 0.01865 -0.05280 ? ? ? ? ? ? 153 THR A C
+1213 O O . THR A 153 ? 0.20652 0.17524 0.17659 -0.05472 0.02042 -0.05538 ? ? ? ? ? ? 153 THR A O
+1214 C CB . THR A 153 ? 0.21473 0.17215 0.18440 -0.03719 0.02237 -0.04484 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CB
+1215 O OG1 . THR A 153 ? 0.20747 0.17487 0.18512 -0.03839 0.02341 -0.04552 ? ? ? ? ? ? 153 THR A OG1
+1216 C CG2 . THR A 153 ? 0.23823 0.17918 0.19552 -0.04309 0.02689 -0.04566 ? ? ? ? ? ? 153 THR A CG2
+1217 N N . ALA A 154 ? 0.18861 0.18211 0.17904 -0.04850 0.01724 -0.05452 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A N
+1218 C CA . ALA A 154 ? 0.17440 0.17984 0.17084 -0.05709 0.01806 -0.05945 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A CA
+1219 C C . ALA A 154 ? 0.16358 0.17656 0.16694 -0.05799 0.02158 -0.05997 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A C
+1220 O O . ALA A 154 ? 0.16551 0.17874 0.17193 -0.05080 0.02146 -0.05713 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A O
+1221 C CB . ALA A 154 ? 0.19006 0.21327 0.19680 -0.05640 0.01179 -0.06218 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A CB
+1222 N N . ARG A 155 ? 0.17414 0.19350 0.17956 -0.06751 0.02495 -0.06393 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A N
+1223 C CA . ARG A 155 ? 0.17296 0.19939 0.18328 -0.07027 0.02957 -0.06501 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CA
+1224 C C . ARG A 155 ? 0.16039 0.21185 0.18820 -0.06897 0.02691 -0.06914 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A C
+1225 O O . ARG A 155 ? 0.17536 0.23998 0.21015 -0.07390 0.02442 -0.07320 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A O
+1226 C CB . ARG A 155 ? 0.20708 0.22553 0.20882 -0.08224 0.03560 -0.06671 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CB
+1227 C CG . ARG A 155 ? 0.21445 0.24023 0.21957 -0.08686 0.04123 -0.06790 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CG
+1228 C CD . ARG A 155 ? 0.25394 0.27201 0.25034 -0.10022 0.04676 -0.06959 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CD
+1229 N NE . ARG A 155 ? 0.28025 0.30494 0.27826 -0.10608 0.05294 -0.07053 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NE
+1230 C CZ . ARG A 155 ? 0.29976 0.32018 0.29127 -0.11879 0.05864 -0.07194 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CZ
+1231 N NH1 . ARG A 155 ? 0.33214 0.34071 0.31515 -0.12637 0.05856 -0.07269 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH1
+1232 N NH2 . ARG A 155 ? 0.36439 0.39186 0.35710 -0.12391 0.06455 -0.07257 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH2
+1233 N N . ILE A 156 ? 0.16427 0.22243 0.19916 -0.06223 0.02737 -0.06841 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A N
+1234 C CA . ILE A 156 ? 0.15203 0.23276 0.20391 -0.05862 0.02484 -0.07226 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CA
+1235 C C . ILE A 156 ? 0.17565 0.26308 0.23123 -0.06056 0.03094 -0.07435 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A C
+1236 O O . ILE A 156 ? 0.18829 0.26212 0.23249 -0.06406 0.03635 -0.07198 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A O
+1237 C CB . ILE A 156 ? 0.13058 0.21347 0.18851 -0.04666 0.01810 -0.06985 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CB
+1238 C CG1 . ILE A 156 ? 0.15687 0.22556 0.20783 -0.04002 0.01963 -0.06543 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CG1
+1239 C CG2 . ILE A 156 ? 0.16425 0.24122 0.21724 -0.04583 0.01259 -0.06783 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CG2
+1240 C CD1 . ILE A 156 ? 0.19374 0.26326 0.25010 -0.02924 0.01360 -0.06295 ? ? ? ? ? ? 156 ILE A CD1
+1241 N N . GLY A 157 ? 0.16599 0.27495 0.23743 -0.05810 0.03002 -0.07894 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A N
+1242 C CA . GLY A 157 ? 0.15509 0.27379 0.23122 -0.06075 0.03636 -0.08224 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A CA
+1243 C C . GLY A 157 ? 0.12655 0.25562 0.21406 -0.05005 0.03445 -0.08396 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A C
+1244 O O . GLY A 157 ? 0.14813 0.29824 0.25164 -0.04743 0.03275 -0.08896 ? ? ? ? ? ? 157 GLY A O
+1245 N N . ILE A 158 ? 0.14534 0.25980 0.22489 -0.04368 0.03457 -0.08010 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A N
+1246 C CA . ILE A 158 ? 0.11519 0.23541 0.20353 -0.03321 0.03222 -0.08144 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CA
+1247 C C . ILE A 158 ? 0.18869 0.31032 0.27462 -0.03485 0.03922 -0.08381 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A C
+1248 O O . ILE A 158 ? 0.17633 0.31589 0.27400 -0.03443 0.04203 -0.08973 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A O
+1249 C CB . ILE A 158 ? 0.14539 0.24938 0.22738 -0.02490 0.02653 -0.07579 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CB
+1250 C CG1 . ILE A 158 ? 0.16062 0.26130 0.24139 -0.02507 0.02068 -0.07300 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CG1
+1251 C CG2 . ILE A 158 ? 0.17045 0.28004 0.26233 -0.01443 0.02319 -0.07746 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CG2
+1252 C CD1 . ILE A 158 ? 0.15155 0.27134 0.24720 -0.02315 0.01592 -0.07685 ? ? ? ? ? ? 158 ILE A CD1
+1253 N N . ARG A 159 ? 0.24423 0.34760 0.31487 -0.03642 0.04198 -0.07932 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A N
+1254 C CA . ARG A 159 ? 0.29077 0.39364 0.35546 -0.03993 0.04896 -0.08083 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CA
+1255 C C . ARG A 159 ? 0.34772 0.45579 0.40874 -0.05215 0.05575 -0.08266 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A C
+1256 O O . ARG A 159 ? 0.33189 0.44990 0.39454 -0.05609 0.06206 -0.08658 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A O
+1257 C CB . ARG A 159 ? 0.40085 0.48246 0.44961 -0.03806 0.04886 -0.07477 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CB
+1258 C CG . ARG A 159 ? 0.41839 0.49519 0.46982 -0.02738 0.04359 -0.07345 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CG
+1259 C CD . ARG A 159 ? 0.49120 0.57268 0.54350 -0.02481 0.04711 -0.07712 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CD
+1260 N NE . ARG A 159 ? 0.45759 0.52927 0.49478 -0.03102 0.05256 -0.07462 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NE
+1261 C CZ . ARG A 159 ? 0.59399 0.67218 0.62908 -0.03399 0.05851 -0.07839 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CZ
+1262 N NH1 . ARG A 159 ? 0.67706 0.74471 0.69659 -0.03972 0.06277 -0.07501 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NH1
+1263 N NH2 . ARG A 159 ? 0.50640 0.60166 0.55459 -0.03102 0.06024 -0.08555 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NH2
+1264 N N . GLY A 160 ? 0.26120 0.36189 0.31642 -0.05863 0.05484 -0.07997 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A N
+1265 C CA . GLY A 160 ? 0.29390 0.39822 0.34567 -0.07120 0.06064 -0.08160 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A CA
+1266 C C . GLY A 160 ? 0.27510 0.37201 0.32353 -0.07555 0.05708 -0.07954 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A C
+1267 O O . GLY A 160 ? 0.32670 0.41834 0.37666 -0.06846 0.05037 -0.07731 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A O
+1268 N N . ASP A 161 ? 0.26754 0.36291 0.31012 -0.08781 0.06191 -0.08026 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N
+1269 C CA . ASP A 161 ? 0.24400 0.33408 0.28410 -0.09328 0.05894 -0.07979 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA
+1270 C C . ASP A 161 ? 0.24042 0.30372 0.26405 -0.09097 0.05655 -0.07340 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C
+1271 O O . ASP A 161 ? 0.27847 0.33462 0.29765 -0.09586 0.05473 -0.07318 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O
+1272 C CB . ASP A 161 ? 0.30038 0.39628 0.33906 -0.10815 0.06500 -0.08293 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB
+1273 C CG . ASP A 161 ? 0.47733 0.60274 0.53465 -0.11029 0.06586 -0.08994 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG
+1274 O OD1 . ASP A 161 ? 0.52671 0.66859 0.59951 -0.10063 0.06136 -0.09283 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1
+1275 O OD2 . ASP A 161 ? 0.64211 0.77091 0.69597 -0.11885 0.06968 -0.09153 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2
+1276 N N . ASN A 162 ? 0.24539 0.29453 0.26023 -0.08369 0.05643 -0.06865 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A N
+1277 C CA . ASN A 162 ? 0.27256 0.29691 0.27154 -0.08198 0.05526 -0.06268 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A CA
+1278 C C . ASN A 162 ? 0.30072 0.31979 0.30103 -0.06959 0.04917 -0.05950 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A C
+1279 O O . ASN A 162 ? 0.31354 0.31431 0.30196 -0.06607 0.04871 -0.05441 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A O
+1280 C CB . ASN A 162 ? 0.35447 0.36343 0.33826 -0.08658 0.06116 -0.05882 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A CB
+1281 C CG . ASN A 162 ? 0.49363 0.50420 0.47332 -0.10033 0.06761 -0.06102 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A CG
+1282 O OD1 . ASN A 162 ? 0.46963 0.47908 0.44913 -0.10767 0.06751 -0.06296 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A OD1
+1283 N ND2 . ASN A 162 ? 0.55670 0.57010 0.53266 -0.10447 0.07339 -0.06090 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A ND2
+1284 N N . ASP A 163 ? 0.20609 0.24067 0.22056 -0.06293 0.04442 -0.06222 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A N
+1285 C CA . ASP A 163 ? 0.17482 0.20428 0.19035 -0.05221 0.03887 -0.05904 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CA
+1286 C C . ASP A 163 ? 0.15870 0.17913 0.16975 -0.05150 0.03485 -0.05705 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A C
+1287 O O . ASP A 163 ? 0.21186 0.23603 0.22402 -0.05785 0.03458 -0.05969 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A O
+1288 C CB . ASP A 163 ? 0.18669 0.23403 0.21798 -0.04525 0.03510 -0.06232 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CB
+1289 C CG . ASP A 163 ? 0.21384 0.26869 0.24906 -0.04375 0.03876 -0.06452 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CG
+1290 O OD1 . ASP A 163 ? 0.25928 0.30244 0.28490 -0.04212 0.04092 -0.06131 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD1
+1291 O OD2 . ASP A 163 ? 0.24550 0.31866 0.29355 -0.04397 0.03937 -0.06975 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD2
+1292 N N . LEU A 164 ? 0.17057 0.17978 0.17651 -0.04400 0.03184 -0.05268 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A N
+1293 C CA . LEU A 164 ? 0.18929 0.19092 0.19121 -0.04200 0.02812 -0.05088 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CA
+1294 C C . LEU A 164 ? 0.18427 0.19199 0.19396 -0.03300 0.02242 -0.04953 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A C
+1295 O O . LEU A 164 ? 0.19427 0.20163 0.20602 -0.02706 0.02183 -0.04759 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A O
+1296 C CB . LEU A 164 ? 0.23805 0.21916 0.22538 -0.04151 0.03021 -0.04652 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CB
+1297 C CG . LEU A 164 ? 0.28853 0.25789 0.26486 -0.04999 0.03550 -0.04662 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CG
+1298 C CD1 . LEU A 164 ? 0.29299 0.24198 0.25600 -0.04667 0.03651 -0.04189 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD1
+1299 C CD2 . LEU A 164 ? 0.24883 0.22164 0.22590 -0.05808 0.03560 -0.05070 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD2
+1300 N N . VAL A 165 ? 0.15349 0.16603 0.16651 -0.03249 0.01814 -0.05045 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A N
+1301 C CA . VAL A 165 ? 0.15715 0.17242 0.17472 -0.02475 0.01259 -0.04819 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CA
+1302 C C . VAL A 165 ? 0.15889 0.16074 0.16585 -0.02360 0.01181 -0.04489 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A C
+1303 O O . VAL A 165 ? 0.17395 0.16918 0.17327 -0.02909 0.01368 -0.04612 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A O
+1304 C CB . VAL A 165 ? 0.14942 0.18109 0.17850 -0.02416 0.00775 -0.05126 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CB
+1305 C CG1 . VAL A 165 ? 0.18000 0.21382 0.20614 -0.03106 0.00700 -0.05386 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG1
+1306 C CG2 . VAL A 165 ? 0.17859 0.21160 0.21160 -0.01595 0.00198 -0.04814 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG2
+1307 N N . TRP A 166 ? 0.16980 0.16745 0.17611 -0.01675 0.00945 -0.04103 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A N
+1308 C CA . TRP A 166 ? 0.18028 0.16631 0.17728 -0.01475 0.00946 -0.03783 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CA
+1309 C C . TRP A 166 ? 0.17559 0.16644 0.17542 -0.01101 0.00431 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A C
+1310 O O . TRP A 166 ? 0.18614 0.18292 0.19318 -0.00630 0.00105 -0.03466 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A O
+1311 C CB . TRP A 166 ? 0.19206 0.16921 0.18512 -0.01055 0.01166 -0.03422 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CB
+1312 C CG . TRP A 166 ? 0.19552 0.16576 0.18307 -0.01419 0.01647 -0.03484 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CG
+1313 C CD1 . TRP A 166 ? 0.22311 0.19762 0.21424 -0.01552 0.01842 -0.03600 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CD1
+1314 C CD2 . TRP A 166 ? 0.20318 0.16009 0.17966 -0.01701 0.02002 -0.03423 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CD2
+1315 N NE1 . TRP A 166 ? 0.25177 0.21643 0.23407 -0.01946 0.02287 -0.03556 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A NE1
+1316 C CE2 . TRP A 166 ? 0.24476 0.19782 0.21809 -0.02021 0.02375 -0.03435 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CE2
+1317 C CE3 . TRP A 166 ? 0.22787 0.17509 0.19624 -0.01696 0.02054 -0.03374 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CE3
+1318 C CZ2 . TRP A 166 ? 0.26997 0.20868 0.23209 -0.02321 0.02751 -0.03332 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CZ2
+1319 C CZ3 . TRP A 166 ? 0.25319 0.18637 0.21123 -0.01944 0.02443 -0.03343 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CZ3
+1320 C CH2 . TRP A 166 ? 0.28238 0.21083 0.23724 -0.02248 0.02767 -0.03290 ? ? ? ? ? ? 166 TRP A CH2
+1321 N N . ILE A 167 ? 0.15546 0.14276 0.14864 -0.01330 0.00365 -0.03678 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A N
+1322 C CA . ILE A 167 ? 0.17291 0.16445 0.16647 -0.01093 -0.00111 -0.03529 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CA
+1323 C C . ILE A 167 ? 0.17591 0.15679 0.15974 -0.00877 0.00061 -0.03244 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A C
+1324 O O . ILE A 167 ? 0.19518 0.16803 0.17023 -0.01191 0.00365 -0.03426 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A O
+1325 C CB . ILE A 167 ? 0.19636 0.19543 0.19043 -0.01597 -0.00380 -0.03906 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CB
+1326 C CG1 . ILE A 167 ? 0.19176 0.20327 0.19663 -0.01844 -0.00477 -0.04255 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CG1
+1327 C CG2 . ILE A 167 ? 0.19664 0.20016 0.19007 -0.01328 -0.00929 -0.03691 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CG2
+1328 C CD1 . ILE A 167 ? 0.28198 0.30216 0.29784 -0.01233 -0.00815 -0.04084 ? ? ? ? ? ? 167 ILE A CD1
+1329 N N . GLY A 168 ? 0.17495 0.15579 0.16037 -0.00359 -0.00114 -0.02830 ? ? ? ? ? ? 168 GLY A N
+1330 C CA . GLY A 168 ? 0.17815 0.15152 0.15577 -0.00144 0.00070 -0.02572 ? ? ? ? ? ? 168 GLY A CA
+1331 C C . GLY A 168 ? 0.17662 0.15018 0.15796 0.00346 -0.00004 -0.02129 ? ? ? ? ? ? 168 GLY A C
+1332 O O . GLY A 168 ? 0.17352 0.15030 0.16222 0.00521 -0.00118 -0.02055 ? ? ? ? ? ? 168 GLY A O
+1333 N N . ARG A 169 ? 0.18060 0.15073 0.15650 0.00530 0.00101 -0.01872 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A N
+1334 C CA . ARG A 169 ? 0.16323 0.13477 0.14248 0.00879 -0.00015 -0.01432 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CA
+1335 C C . ARG A 169 ? 0.17783 0.14777 0.16182 0.01094 0.00158 -0.01356 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A C
+1336 O O . ARG A 169 ? 0.17462 0.14757 0.16494 0.01259 -0.00085 -0.01163 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A O
+1337 C CB . ARG A 169 ? 0.18385 0.15293 0.15639 0.00978 0.00195 -0.01220 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CB
+1338 C CG . ARG A 169 ? 0.17627 0.14796 0.15225 0.01191 0.00048 -0.00750 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CG
+1339 C CD . ARG A 169 ? 0.22325 0.19395 0.19363 0.01275 0.00384 -0.00572 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CD
+1340 N NE . ARG A 169 ? 0.21777 0.18664 0.18991 0.01537 0.00761 -0.00569 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A NE
+1341 C CZ . ARG A 169 ? 0.24828 0.21797 0.21796 0.01707 0.01100 -0.00447 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CZ
+1342 N NH1 . ARG A 169 ? 0.35418 0.32607 0.31875 0.01583 0.01164 -0.00328 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A NH1
+1343 N NH2 . ARG A 169 ? 0.27837 0.24752 0.25069 0.02009 0.01368 -0.00441 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A NH2
+1344 N N . ALA A 170 ? 0.17276 0.13717 0.15302 0.01102 0.00557 -0.01503 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N
+1345 C CA . ALA A 170 ? 0.19739 0.16032 0.18066 0.01333 0.00692 -0.01372 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA
+1346 C C . ALA A 170 ? 0.17913 0.14546 0.16873 0.01246 0.00520 -0.01506 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C
+1347 O O . ALA A 170 ? 0.18965 0.15716 0.18328 0.01437 0.00458 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O
+1348 C CB . ALA A 170 ? 0.18092 0.13628 0.15799 0.01407 0.01104 -0.01459 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB
+1349 N N . ALA A 171 ? 0.17471 0.14340 0.16543 0.00944 0.00454 -0.01822 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A N
+1350 C CA . ALA A 171 ? 0.15179 0.12527 0.14920 0.00886 0.00346 -0.02014 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CA
+1351 C C . ALA A 171 ? 0.20934 0.18800 0.21397 0.01157 -0.00064 -0.01859 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A C
+1352 O O . ALA A 171 ? 0.22957 0.21015 0.23929 0.01290 -0.00115 -0.01926 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A O
+1353 C CB . ALA A 171 ? 0.18840 0.16553 0.18666 0.00479 0.00367 -0.02408 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CB
+1354 N N . ASN A 172 ? 0.16638 0.14637 0.17061 0.01232 -0.00355 -0.01652 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A N
+1355 C CA . ASN A 172 ? 0.20485 0.18743 0.21470 0.01484 -0.00768 -0.01437 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A CA
+1356 C C . ASN A 172 ? 0.17578 0.15463 0.18481 0.01655 -0.00731 -0.01069 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A C
+1357 O O . ASN A 172 ? 0.21262 0.19152 0.22664 0.01815 -0.00906 -0.01016 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A O
+1358 C CB . ASN A 172 ? 0.23785 0.22315 0.24680 0.01464 -0.01147 -0.01313 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A CB
+1359 C CG . ASN A 172 ? 0.32485 0.31614 0.33628 0.01278 -0.01271 -0.01705 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A CG
+1360 O OD1 . ASN A 172 ? 0.39963 0.39116 0.40567 0.00993 -0.01197 -0.01827 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A OD1
+1361 N ND2 . ASN A 172 ? 0.37176 0.36849 0.39159 0.01426 -0.01454 -0.01947 ? ? ? ? ? ? 172 ASN A ND2
+1362 N N . TYR A 173 ? 0.16671 0.14275 0.16980 0.01612 -0.00494 -0.00856 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A N
+1363 C CA . TYR A 173 ? 0.17112 0.14595 0.17447 0.01721 -0.00469 -0.00504 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CA
+1364 C C . TYR A 173 ? 0.17523 0.14937 0.18125 0.01817 -0.00320 -0.00580 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A C
+1365 O O . TYR A 173 ? 0.16433 0.13880 0.17385 0.01867 -0.00469 -0.00405 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A O
+1366 C CB . TYR A 173 ? 0.19016 0.16404 0.18737 0.01692 -0.00198 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CB
+1367 C CG . TYR A 173 ? 0.20755 0.18230 0.20117 0.01578 -0.00368 -0.00098 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CG
+1368 C CD1 . TYR A 173 ? 0.23514 0.21111 0.22976 0.01515 -0.00763 -0.00129 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CD1
+1369 C CD2 . TYR A 173 ? 0.17060 0.14571 0.15971 0.01548 -0.00137 0.00143 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CD2
+1370 C CE1 . TYR A 173 ? 0.23323 0.20975 0.22323 0.01410 -0.00967 0.00120 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CE1
+1371 C CE2 . TYR A 173 ? 0.20858 0.18440 0.19279 0.01396 -0.00264 0.00360 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CE2
+1372 C CZ . TYR A 173 ? 0.20181 0.17784 0.18594 0.01320 -0.00706 0.00373 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CZ
+1373 O OH . TYR A 173 ? 0.27270 0.24922 0.25077 0.01168 -0.00886 0.00636 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A OH
+1374 N N . ALA A 174 ? 0.16365 0.13629 0.16724 0.01804 -0.00037 -0.00821 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A N
+1375 C CA . ALA A 174 ? 0.14373 0.11579 0.14866 0.01892 0.00060 -0.00864 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CA
+1376 C C . ALA A 174 ? 0.19736 0.17133 0.20805 0.01890 -0.00186 -0.01036 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A C
+1377 O O . ALA A 174 ? 0.16983 0.14402 0.18274 0.01949 -0.00267 -0.00984 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A O
+1378 C CB . ALA A 174 ? 0.16506 0.13372 0.16497 0.01853 0.00389 -0.01043 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CB
+1379 N N . ALA A 175 ? 0.18828 0.16414 0.20176 0.01837 -0.00324 -0.01273 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A N
+1380 C CA . ALA A 175 ? 0.18988 0.16767 0.20940 0.01927 -0.00539 -0.01499 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CA
+1381 C C . ALA A 175 ? 0.17789 0.15415 0.20063 0.02051 -0.00887 -0.01240 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A C
+1382 O O . ALA A 175 ? 0.19274 0.16788 0.21860 0.02121 -0.01001 -0.01342 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A O
+1383 C CB . ALA A 175 ? 0.21315 0.19502 0.23602 0.01900 -0.00608 -0.01830 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CB
+1384 N N . LYS A 176 ? 0.16944 0.14492 0.19061 0.02035 -0.01052 -0.00909 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A N
+1385 C CA . LYS A 176 ? 0.16193 0.13458 0.18481 0.02068 -0.01362 -0.00582 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CA
+1386 C C . LYS A 176 ? 0.16751 0.13881 0.18988 0.01951 -0.01250 -0.00406 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A C
+1387 O O . LYS A 176 ? 0.18825 0.15673 0.21345 0.01922 -0.01472 -0.00335 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A O
+1388 C CB . LYS A 176 ? 0.17381 0.14599 0.19315 0.02002 -0.01503 -0.00211 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CB
+1389 C CG . LYS A 176 ? 0.29590 0.26988 0.31665 0.02133 -0.01793 -0.00325 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CG
+1390 C CD . LYS A 176 ? 0.49834 0.47021 0.51562 0.02098 -0.02099 0.00141 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CD
+1391 C CE . LYS A 176 ? 0.62284 0.59597 0.64325 0.02343 -0.02574 0.00093 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CE
+1392 N NZ . LYS A 176 ? 0.58305 0.55386 0.61061 0.02655 -0.02840 -0.00078 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A NZ
+1393 N N . LEU A 177 ? 0.16323 0.13648 0.18216 0.01888 -0.00928 -0.00342 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A N
+1394 C CA . LEU A 177 ? 0.14666 0.12091 0.16612 0.01807 -0.00855 -0.00190 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CA
+1395 C C . LEU A 177 ? 0.17123 0.14497 0.19352 0.01821 -0.00946 -0.00481 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A C
+1396 O O . LEU A 177 ? 0.16734 0.14092 0.19176 0.01686 -0.01088 -0.00395 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A O
+1397 C CB . LEU A 177 ? 0.14472 0.12151 0.16048 0.01871 -0.00516 -0.00106 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CB
+1398 C CG . LEU A 177 ? 0.14487 0.12273 0.15740 0.01840 -0.00366 0.00164 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CG
+1399 C CD1 . LEU A 177 ? 0.19240 0.17169 0.20151 0.02017 -0.00010 0.00139 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD1
+1400 C CD2 . LEU A 177 ? 0.16590 0.14551 0.18042 0.01638 -0.00478 0.00519 ? ? ? ? ? ? 177 LEU A CD2
+1401 N N . THR A 178 ? 0.19024 0.16400 0.21219 0.01926 -0.00849 -0.00852 ? ? ? ? ? ? 178 THR A N
+1402 C CA . THR A 178 ? 0.24597 0.21946 0.26952 0.01922 -0.00899 -0.01172 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CA
+1403 C C . THR A 178 ? 0.22978 0.20033 0.25780 0.01949 -0.01198 -0.01344 ? ? ? ? ? ? 178 THR A C
+1404 O O . THR A 178 ? 0.27533 0.24489 0.30447 0.01917 -0.01265 -0.01628 ? ? ? ? ? ? 178 THR A O
+1405 C CB . THR A 178 ? 0.32276 0.29741 0.34401 0.01968 -0.00649 -0.01521 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CB
+1406 O OG1 . THR A 178 ? 0.36596 0.34116 0.39054 0.02045 -0.00700 -0.01822 ? ? ? ? ? ? 178 THR A OG1
+1407 C CG2 . THR A 178 ? 0.34052 0.31541 0.35672 0.01963 -0.00367 -0.01344 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CG2
+1408 N N . ASN A 179 ? 0.23047 0.19898 0.26046 0.02031 -0.01396 -0.01194 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A N
+1409 C CA . ASN A 179 ? 0.24348 0.20724 0.27731 0.02128 -0.01725 -0.01287 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CA
+1410 C C . ASN A 179 ? 0.23884 0.19822 0.27249 0.01876 -0.01915 -0.00965 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A C
+1411 O O . ASN A 179 ? 0.29627 0.24948 0.33223 0.01905 -0.02187 -0.01047 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A O
+1412 C CB . ASN A 179 ? 0.22987 0.19273 0.26546 0.02352 -0.01941 -0.01181 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CB
+1413 C CG . ASN A 179 ? 0.31069 0.27896 0.34820 0.02552 -0.01800 -0.01580 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A CG
+1414 O OD1 . ASN A 179 ? 0.39801 0.36920 0.43602 0.02547 -0.01551 -0.01994 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A OD1
+1415 N ND2 . ASN A 179 ? 0.36516 0.33529 0.40346 0.02682 -0.01964 -0.01453 ? ? ? ? ? ? 179 ASN A ND2
+1416 N N . LEU A 180 ? 0.20162 0.16403 0.23283 0.01626 -0.01768 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N
+1417 C CA . LEU A 180 ? 0.21091 0.17119 0.24251 0.01282 -0.01900 -0.00310 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA
+1418 C C . LEU A 180 ? 0.21321 0.17521 0.24588 0.01100 -0.01900 -0.00582 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C
+1419 O O . LEU A 180 ? 0.23648 0.20331 0.26796 0.01214 -0.01718 -0.00815 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O
+1420 C CB . LEU A 180 ? 0.20536 0.17022 0.23468 0.01108 -0.01709 0.00159 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB
+1421 C CG . LEU A 180 ? 0.18276 0.14678 0.20942 0.01245 -0.01691 0.00410 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG
+1422 C CD1 . LEU A 180 ? 0.21036 0.17961 0.23414 0.01091 -0.01414 0.00764 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1
+1423 C CD2 . LEU A 180 ? 0.21775 0.17406 0.24465 0.01211 -0.02049 0.00630 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2
+1424 N N . ALA A 181 ? 0.24472 0.20215 0.27891 0.00780 -0.02128 -0.00539 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A N
+1425 C CA . ALA A 181 ? 0.24889 0.20762 0.28389 0.00542 -0.02202 -0.00850 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CA
+1426 C C . ALA A 181 ? 0.22952 0.19552 0.26532 0.00149 -0.02152 -0.00534 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A C
+1427 O O . ALA A 181 ? 0.23907 0.20738 0.27519 -0.00021 -0.02063 -0.00074 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A O
+1428 C CB . ALA A 181 ? 0.32277 0.27159 0.35897 0.00385 -0.02494 -0.01110 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CB
+1429 N N . GLY A 182 ? 0.22521 0.19588 0.26138 0.00009 -0.02208 -0.00806 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A N
+1430 C CA . GLY A 182 ? 0.23818 0.21625 0.27674 -0.00421 -0.02271 -0.00609 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A CA
+1431 C C . GLY A 182 ? 0.20205 0.19169 0.24083 -0.00204 -0.02095 -0.00456 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A C
+1432 O O . GLY A 182 ? 0.26072 0.25864 0.30236 -0.00489 -0.02198 -0.00393 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A O
+1433 N N . LYS A 183 ? 0.18894 0.17937 0.22499 0.00290 -0.01848 -0.00397 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A N
+1434 C CA . LYS A 183 ? 0.18909 0.18834 0.22469 0.00580 -0.01680 -0.00235 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CA
+1435 C C . LYS A 183 ? 0.14736 0.14378 0.17797 0.01008 -0.01561 -0.00460 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A C
+1436 O O . LYS A 183 ? 0.17401 0.16405 0.20232 0.01169 -0.01427 -0.00564 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A O
+1437 C CB . LYS A 183 ? 0.16502 0.16770 0.20156 0.00687 -0.01408 0.00160 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CB
+1438 C CG . LYS A 183 ? 0.20878 0.21534 0.24967 0.00198 -0.01440 0.00439 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CG
+1439 C CD . LYS A 183 ? 0.21956 0.23772 0.26525 0.00007 -0.01543 0.00470 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CD
+1440 C CE . LYS A 183 ? 0.25037 0.27356 0.30074 -0.00587 -0.01514 0.00744 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A CE
+1441 N NZ . LYS A 183 ? 0.37362 0.41115 0.43017 -0.00767 -0.01601 0.00760 ? ? ? ? ? ? 183 LYS A NZ
+1442 N N . PRO A 184 ? 0.13643 0.13768 0.16509 0.01175 -0.01616 -0.00517 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A N
+1443 C CA . PRO A 184 ? 0.14954 0.14699 0.17216 0.01491 -0.01477 -0.00688 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CA
+1444 C C . PRO A 184 ? 0.13274 0.12848 0.15252 0.01855 -0.01151 -0.00468 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A C
+1445 O O . PRO A 184 ? 0.14585 0.13648 0.16080 0.01992 -0.00979 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A O
+1446 C CB . PRO A 184 ? 0.18661 0.18945 0.20712 0.01530 -0.01693 -0.00727 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CB
+1447 C CG . PRO A 184 ? 0.20047 0.21246 0.22688 0.01428 -0.01857 -0.00465 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CG
+1448 C CD . PRO A 184 ? 0.17900 0.18932 0.21057 0.01032 -0.01854 -0.00443 ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CD
+1449 N N . THR A 185 ? 0.12463 0.12449 0.14703 0.01977 -0.01033 -0.00154 ? ? ? ? ? ? 185 THR A N
+1450 C CA . THR A 185 ? 0.10720 0.10437 0.12635 0.02303 -0.00711 -0.00010 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CA
+1451 C C . THR A 185 ? 0.13903 0.13785 0.16138 0.02200 -0.00578 0.00180 ? ? ? ? ? ? 185 THR A C
+1452 O O . THR A 185 ? 0.14039 0.14604 0.16755 0.02047 -0.00647 0.00354 ? ? ? ? ? ? 185 THR A O
+1453 C CB . THR A 185 ? 0.11568 0.11591 0.13242 0.02732 -0.00636 0.00168 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CB
+1454 O OG1 . THR A 185 ? 0.15656 0.15496 0.16898 0.02784 -0.00797 0.00053 ? ? ? ? ? ? 185 THR A OG1
+1455 C CG2 . THR A 185 ? 0.15135 0.14613 0.16351 0.03049 -0.00284 0.00242 ? ? ? ? ? ? 185 THR A CG2
+1456 N N . ARG A 186 ? 0.12112 0.11434 0.14049 0.02239 -0.00385 0.00144 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N
+1457 C CA . ARG A 186 ? 0.10828 0.10225 0.12847 0.02153 -0.00242 0.00330 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA
+1458 C C . ARG A 186 ? 0.14166 0.13171 0.15657 0.02419 0.00057 0.00289 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C
+1459 O O . ARG A 186 ? 0.14577 0.13014 0.15713 0.02447 0.00085 0.00081 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O
+1460 C CB . ARG A 186 ? 0.13197 0.12178 0.15335 0.01837 -0.00427 0.00298 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB
+1461 C CG . ARG A 186 ? 0.17788 0.16874 0.20363 0.01512 -0.00718 0.00312 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG
+1462 C CD . ARG A 186 ? 0.16254 0.14747 0.18873 0.01297 -0.00900 0.00344 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD
+1463 N NE . ARG A 186 ? 0.18941 0.17326 0.21908 0.00958 -0.01169 0.00349 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE
+1464 C CZ . ARG A 186 ? 0.16803 0.15343 0.19966 0.00586 -0.01218 0.00659 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ
+1465 N NH1 . ARG A 186 ? 0.16329 0.15211 0.19367 0.00533 -0.00993 0.00994 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1
+1466 N NH2 . ARG A 186 ? 0.20746 0.19046 0.24176 0.00220 -0.01472 0.00608 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2
+1467 N N . ILE A 187 ? 0.13009 0.12331 0.14443 0.02572 0.00304 0.00446 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A N
+1468 C CA . ILE A 187 ? 0.13239 0.12113 0.14105 0.02807 0.00606 0.00360 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CA
+1469 C C . ILE A 187 ? 0.14278 0.13371 0.15066 0.02680 0.00779 0.00478 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A C
+1470 O O . ILE A 187 ? 0.14506 0.14258 0.15694 0.02519 0.00770 0.00689 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A O
+1471 C CB . ILE A 187 ? 0.12482 0.11362 0.13142 0.03287 0.00805 0.00359 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CB
+1472 C CG1 . ILE A 187 ? 0.13925 0.13744 0.15050 0.03508 0.00926 0.00538 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CG1
+1473 C CG2 . ILE A 187 ? 0.15289 0.13987 0.15916 0.03376 0.00596 0.00317 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CG2
+1474 C CD1 . ILE A 187 ? 0.16398 0.16275 0.17415 0.04115 0.01070 0.00549 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CD1
+1475 N N . THR A 188 ? 0.13960 0.12520 0.14175 0.02698 0.00949 0.00337 ? ? ? ? ? ? 188 THR A N
+1476 C CA . THR A 188 ? 0.13762 0.12527 0.13727 0.02594 0.01143 0.00427 ? ? ? ? ? ? 188 THR A CA
+1477 C C . THR A 188 ? 0.14963 0.14134 0.14864 0.02963 0.01535 0.00420 ? ? ? ? ? ? 188 THR A C
+1478 O O . THR A 188 ? 0.13880 0.12947 0.13801 0.03371 0.01640 0.00325 ? ? ? ? ? ? 188 THR A O
+1479 C CB . THR A 188 ? 0.14760 0.12893 0.14094 0.02462 0.01159 0.00232 ? ? ? ? ? ? 188 THR A CB
+1480 O OG1 . THR A 188 ? 0.15298 0.12851 0.14187 0.02713 0.01375 -0.00042 ? ? ? ? ? ? 188 THR A OG1
+1481 C CG2 . THR A 188 ? 0.15150 0.13053 0.14681 0.02184 0.00761 0.00217 ? ? ? ? ? ? 188 THR A CG2
+1482 N N . ALA A 189 ? 0.13347 0.12968 0.13121 0.02843 0.01763 0.00521 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N
+1483 C CA . ALA A 189 ? 0.15566 0.15678 0.15307 0.03230 0.02201 0.00445 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA
+1484 C C . ALA A 189 ? 0.15300 0.14570 0.14382 0.03647 0.02447 0.00109 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C
+1485 O O . ALA A 189 ? 0.18438 0.17851 0.17611 0.04182 0.02706 0.00008 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O
+1486 C CB . ALA A 189 ? 0.19490 0.20183 0.19042 0.02949 0.02459 0.00569 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB
+1487 N N . ASP A 190 ? 0.15646 0.14021 0.14082 0.03415 0.02352 -0.00073 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N
+1488 C CA . ASP A 190 ? 0.19696 0.17121 0.17434 0.03692 0.02587 -0.00412 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA
+1489 C C . ASP A 190 ? 0.18086 0.15049 0.15971 0.04081 0.02530 -0.00418 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C
+1490 O O . ASP A 190 ? 0.21442 0.17740 0.18882 0.04514 0.02798 -0.00605 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O
+1491 C CB . ASP A 190 ? 0.23500 0.20211 0.20611 0.03255 0.02449 -0.00614 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB
+1492 C CG . ASP A 190 ? 0.33657 0.30592 0.30258 0.03001 0.02586 -0.00682 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG
+1493 O OD1 . ASP A 190 ? 0.38043 0.35498 0.34603 0.03209 0.02925 -0.00662 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1
+1494 O OD2 . ASP A 190 ? 0.29676 0.26344 0.25909 0.02596 0.02357 -0.00766 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2
+1495 N N . VAL A 191 ? 0.16959 0.14185 0.15381 0.03943 0.02180 -0.00215 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A N
+1496 C CA . VAL A 191 ? 0.15231 0.12157 0.13744 0.04301 0.02093 -0.00155 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CA
+1497 C C . VAL A 191 ? 0.15102 0.12870 0.14161 0.04828 0.02181 0.00006 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A C
+1498 O O . VAL A 191 ? 0.17685 0.15049 0.16522 0.05402 0.02328 -0.00029 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A O
+1499 C CB . VAL A 191 ? 0.16027 0.13006 0.14855 0.03955 0.01709 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CB
+1500 C CG1 . VAL A 191 ? 0.15550 0.12210 0.14305 0.04290 0.01613 0.00034 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG1
+1501 C CG2 . VAL A 191 ? 0.17179 0.13537 0.15620 0.03483 0.01633 -0.00251 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG2
+1502 N N . TYR A 192 ? 0.14454 0.13410 0.14249 0.04638 0.02083 0.00189 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A N
+1503 C CA . TYR A 192 ? 0.14439 0.14507 0.14940 0.05055 0.02139 0.00328 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CA
+1504 C C . TYR A 192 ? 0.16761 0.16839 0.17050 0.05669 0.02584 0.00157 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A C
+1505 O O . TYR A 192 ? 0.17266 0.17666 0.17866 0.06323 0.02613 0.00190 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A O
+1506 C CB . TYR A 192 ? 0.16854 0.18134 0.18073 0.04580 0.02056 0.00514 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CB
+1507 C CG . TYR A 192 ? 0.16237 0.18939 0.18338 0.04878 0.02108 0.00637 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CG
+1508 C CD1 . TYR A 192 ? 0.18594 0.21863 0.21295 0.04942 0.01727 0.00775 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CD1
+1509 C CD2 . TYR A 192 ? 0.19424 0.23016 0.21771 0.05077 0.02540 0.00583 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CD2
+1510 C CE1 . TYR A 192 ? 0.18697 0.23446 0.22299 0.05193 0.01724 0.00869 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CE1
+1511 C CE2 . TYR A 192 ? 0.19776 0.24903 0.23079 0.05350 0.02601 0.00665 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CE2
+1512 C CZ . TYR A 192 ? 0.20375 0.26102 0.24339 0.05396 0.02164 0.00815 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A CZ
+1513 O OH . TYR A 192 ? 0.29750 0.37169 0.34752 0.05641 0.02170 0.00880 ? ? ? ? ? ? 192 TYR A OH
+1514 N N . ASN A 193 ? 0.17214 0.16942 0.16952 0.05505 0.02919 -0.00047 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A N
+1515 C CA . ASN A 193 ? 0.17146 0.16912 0.16643 0.06058 0.03404 -0.00293 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CA
+1516 C C . ASN A 193 ? 0.19399 0.17810 0.18237 0.06669 0.03511 -0.00500 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A C
+1517 O O . ASN A 193 ? 0.20974 0.19285 0.19637 0.07280 0.03903 -0.00738 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A O
+1518 C CB . ASN A 193 ? 0.18715 0.18419 0.17641 0.05633 0.03711 -0.00478 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CB
+1519 C CG . ASN A 193 ? 0.20674 0.21740 0.20182 0.05139 0.03719 -0.00232 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CG
+1520 O OD1 . ASN A 193 ? 0.25086 0.27372 0.25512 0.05251 0.03678 -0.00029 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A OD1
+1521 N ND2 . ASN A 193 ? 0.22542 0.23405 0.21483 0.04561 0.03757 -0.00233 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A ND2
+1522 N N . LYS A 194 ? 0.17820 0.15139 0.16244 0.06510 0.03207 -0.00429 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A N
+1523 C CA . LYS A 194 ? 0.20289 0.16173 0.18010 0.07008 0.03278 -0.00538 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CA
+1524 C C . LYS A 194 ? 0.20452 0.16473 0.18560 0.07493 0.02960 -0.00227 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A C
+1525 O O . LYS A 194 ? 0.26388 0.21286 0.23939 0.07847 0.02932 -0.00218 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A O
+1526 C CB . LYS A 194 ? 0.24047 0.18514 0.20863 0.06414 0.03223 -0.00693 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CB
+1527 C CG . LYS A 194 ? 0.26919 0.21142 0.23210 0.05963 0.03481 -0.01028 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CG
+1528 C CD . LYS A 194 ? 0.32907 0.26189 0.28476 0.06454 0.03925 -0.01398 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CD
+1529 C CE . LYS A 194 ? 0.37554 0.30675 0.32508 0.05976 0.04167 -0.01769 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A CE
+1530 N NZ . LYS A 194 ? 0.45918 0.40571 0.41410 0.05892 0.04290 -0.01706 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A NZ
+1531 N N . LEU A 195 ? 0.19514 0.16925 0.18536 0.07346 0.02644 0.00039 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A N
+1532 C CA . LEU A 195 ? 0.19968 0.17598 0.19295 0.07726 0.02267 0.00329 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CA
+1533 C C . LEU A 195 ? 0.23167 0.21176 0.22808 0.08624 0.02339 0.00363 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A C
+1534 O O . LEU A 195 ? 0.23292 0.22397 0.23551 0.08888 0.02604 0.00226 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A O
+1535 C CB . LEU A 195 ? 0.16894 0.16028 0.17154 0.07283 0.01914 0.00529 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CB
+1536 C CG . LEU A 195 ? 0.19584 0.18470 0.19694 0.06399 0.01719 0.00519 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CG
+1537 C CD1 . LEU A 195 ? 0.20259 0.20492 0.21263 0.06048 0.01368 0.00689 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD1
+1538 C CD2 . LEU A 195 ? 0.22349 0.19798 0.21591 0.06276 0.01588 0.00520 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD2
+1539 N N . ALA A 196 ? 0.24573 0.21777 0.23808 0.08896 0.02047 0.00549 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A N
+1540 C CA . ALA A 196 ? 0.26922 0.24690 0.26608 0.09586 0.01912 0.00651 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A CA
+1541 C C . ALA A 196 ? 0.24739 0.24621 0.25704 0.09734 0.01659 0.00813 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A C
+1542 O O . ALA A 196 ? 0.24030 0.24635 0.25355 0.09320 0.01447 0.00945 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A O
+1543 C CB . ALA A 196 ? 0.30148 0.26629 0.29068 0.09796 0.01587 0.00912 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A CB
+1544 N N . ASP A 197 ? 0.24140 0.25065 0.25841 0.10316 0.01678 0.00778 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A N
+1545 C CA . ASP A 197 ? 0.23031 0.26162 0.26057 0.10389 0.01470 0.00885 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CA
+1546 C C . ASP A 197 ? 0.20659 0.24200 0.23849 0.10268 0.00853 0.01220 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A C
+1547 O O . ASP A 197 ? 0.23057 0.28191 0.27139 0.09942 0.00653 0.01295 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A O
+1548 C CB . ASP A 197 ? 0.32071 0.36191 0.35850 0.11073 0.01574 0.00770 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CB
+1549 C CG . ASP A 197 ? 0.35801 0.40639 0.39973 0.11056 0.02188 0.00414 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CG
+1550 O OD1 . ASP A 197 ? 0.37145 0.41581 0.40886 0.10529 0.02524 0.00280 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD1
+1551 O OD2 . ASP A 197 ? 0.48135 0.53973 0.53035 0.11582 0.02342 0.00262 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD2
+1552 N N . LYS A 198 ? 0.23139 0.25286 0.25441 0.10482 0.00549 0.01423 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A N
+1553 C CA . LYS A 198 ? 0.23923 0.26419 0.26222 0.10381 -0.00038 0.01731 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CA
+1554 C C . LYS A 198 ? 0.22792 0.25168 0.24863 0.09683 -0.00114 0.01742 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A C
+1555 O O . LYS A 198 ? 0.23706 0.26756 0.25959 0.09515 -0.00595 0.01925 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A O
+1556 C CB . LYS A 198 ? 0.28383 0.29318 0.29625 0.10756 -0.00297 0.01983 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CB
+1557 C CG . LYS A 198 ? 0.34114 0.32852 0.33975 0.10435 -0.00025 0.01950 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CG
+1558 C CD . LYS A 198 ? 0.44399 0.41644 0.43240 0.10815 -0.00233 0.02233 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CD
+1559 C CE . LYS A 198 ? 0.47933 0.43042 0.45431 0.10410 0.00089 0.02177 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CE
+1560 N NZ . LYS A 198 ? 0.62202 0.56788 0.59681 0.10302 0.00635 0.01784 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A NZ
+1561 N N . LEU A 199 ? 0.22836 0.24392 0.24508 0.09287 0.00322 0.01531 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A N
+1562 C CA . LEU A 199 ? 0.19724 0.21194 0.21284 0.08305 0.00254 0.01444 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CA
+1563 C C . LEU A 199 ? 0.17680 0.20667 0.20267 0.07759 0.00361 0.01305 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A C
+1564 O O . LEU A 199 ? 0.19025 0.21954 0.21597 0.06947 0.00280 0.01231 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A O
+1565 C CB . LEU A 199 ? 0.20900 0.20543 0.21371 0.07925 0.00575 0.01289 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CB
+1566 C CG . LEU A 199 ? 0.20707 0.19090 0.20209 0.07664 0.00343 0.01410 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CG
+1567 C CD1 . LEU A 199 ? 0.25683 0.24860 0.25548 0.06968 -0.00009 0.01399 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CD1
+1568 C CD2 . LEU A 199 ? 0.26955 0.24742 0.25923 0.08448 0.00109 0.01719 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CD2
+1569 N N . LYS A 200 ? 0.17576 0.21906 0.21044 0.08185 0.00550 0.01272 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A N
+1570 C CA . LYS A 200 ? 0.19187 0.24950 0.23563 0.07611 0.00714 0.01180 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CA
+1571 C C . LYS A 200 ? 0.15690 0.23511 0.21298 0.07664 0.00406 0.01286 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A C
+1572 O O . LYS A 200 ? 0.17160 0.25959 0.23384 0.06888 0.00341 0.01273 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A O
+1573 C CB . LYS A 200 ? 0.21413 0.27241 0.25812 0.07840 0.01329 0.00988 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CB
+1574 C CG . LYS A 200 ? 0.23992 0.28024 0.27261 0.07594 0.01643 0.00827 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CG
+1575 C CD . LYS A 200 ? 0.28924 0.33254 0.32217 0.07600 0.02217 0.00613 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CD
+1576 C CE . LYS A 200 ? 0.32872 0.37498 0.36346 0.08613 0.02535 0.00473 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CE
+1577 N NZ . LYS A 200 ? 0.37424 0.42416 0.40859 0.08586 0.03146 0.00203 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A NZ
+1578 N N . TYR A 201 ? 0.20041 0.28546 0.26033 0.08547 0.00199 0.01392 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A N
+1579 C CA . TYR A 201 ? 0.19507 0.30231 0.26808 0.08664 -0.00100 0.01461 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CA
+1580 C C . TYR A 201 ? 0.17608 0.28315 0.24750 0.09122 -0.00749 0.01670 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A C
+1581 O O . TYR A 201 ? 0.22199 0.31314 0.28357 0.09634 -0.00804 0.01757 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A O
+1582 C CB . TYR A 201 ? 0.19034 0.30900 0.27119 0.09210 0.00323 0.01312 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CB
+1583 C CG . TYR A 201 ? 0.21478 0.32934 0.29315 0.09084 0.01043 0.01109 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CG
+1584 C CD1 . TYR A 201 ? 0.25380 0.37508 0.33545 0.08125 0.01285 0.01065 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CD1
+1585 C CD2 . TYR A 201 ? 0.23861 0.33865 0.30877 0.09624 0.01427 0.00931 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CD2
+1586 C CE1 . TYR A 201 ? 0.29450 0.41080 0.37194 0.07894 0.01898 0.00900 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CE1
+1587 C CE2 . TYR A 201 ? 0.24013 0.33651 0.30697 0.09478 0.02062 0.00708 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CE2
+1588 C CZ . TYR A 201 ? 0.31676 0.42230 0.38737 0.08671 0.02304 0.00713 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A CZ
+1589 O OH . TYR A 201 ? 0.34902 0.44986 0.41450 0.08413 0.02893 0.00511 ? ? ? ? ? ? 201 TYR A OH
+1590 N N . ALA A 202 ? 0.21025 0.33358 0.29011 0.08752 -0.01245 0.01736 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A N
+1591 C CA . ALA A 202 ? 0.16632 0.29139 0.24481 0.09035 -0.01905 0.01911 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A CA
+1592 C C . ALA A 202 ? 0.19743 0.34626 0.29005 0.08813 -0.02222 0.01862 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A C
+1593 O O . ALA A 202 ? 0.21228 0.37426 0.31288 0.08027 -0.02239 0.01753 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A O
+1594 C CB . ALA A 202 ? 0.27056 0.38517 0.33963 0.08518 -0.02317 0.01992 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A CB
+1595 N N . ASN A 203 ? 0.23575 0.38981 0.33152 0.09463 -0.02478 0.01946 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A N
+1596 C CA . ASN A 203 ? 0.27921 0.45597 0.38852 0.09315 -0.02818 0.01892 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A CA
+1597 C C . ASN A 203 ? 0.26149 0.45432 0.38301 0.08832 -0.02296 0.01655 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A C
+1598 O O . ASN A 203 ? 0.28240 0.49356 0.41448 0.08167 -0.02513 0.01569 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A O
+1599 C CB . ASN A 203 ? 0.33505 0.51875 0.44459 0.08709 -0.03549 0.01959 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A CB
+1600 C CG . ASN A 203 ? 0.29652 0.46358 0.39205 0.09067 -0.04006 0.02204 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A CG
+1601 O OD1 . ASN A 203 ? 0.41699 0.57313 0.50349 0.08638 -0.04074 0.02211 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A OD1
+1602 N ND2 . ASN A 203 ? 0.40635 0.57145 0.49983 0.09852 -0.04313 0.02414 ? ? ? ? ? ? 203 ASN A ND2
+1603 N N . GLY A 204 ? 0.24138 0.42693 0.36070 0.09091 -0.01592 0.01542 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A N
+1604 C CA . GLY A 204 ? 0.27845 0.47749 0.40714 0.08624 -0.01011 0.01345 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A CA
+1605 C C . GLY A 204 ? 0.26205 0.46242 0.39079 0.07584 -0.00841 0.01338 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A C
+1606 O O . GLY A 204 ? 0.28121 0.49405 0.41774 0.07016 -0.00393 0.01233 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A O
+1607 N N . VAL A 205 ? 0.18972 0.37753 0.30982 0.07298 -0.01168 0.01457 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A N
+1608 C CA . VAL A 205 ? 0.17871 0.36150 0.29625 0.06098 -0.01099 0.01416 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CA
+1609 C C . VAL A 205 ? 0.18119 0.33971 0.28502 0.06051 -0.00701 0.01402 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A C
+1610 O O . VAL A 205 ? 0.19337 0.33680 0.28765 0.06727 -0.00775 0.01455 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A O
+1611 C CB . VAL A 205 ? 0.26602 0.44889 0.38235 0.05470 -0.01819 0.01427 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CB
+1612 C CG1 . VAL A 205 ? 0.36282 0.53830 0.47631 0.04195 -0.01744 0.01333 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG1
+1613 C CG2 . VAL A 205 ? 0.24606 0.45376 0.37570 0.05589 -0.02301 0.01428 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG2
+1614 N N . ASP A 206 ? 0.18866 0.34365 0.29139 0.05225 -0.00295 0.01350 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A N
+1615 C CA . ASP A 206 ? 0.24006 0.37373 0.33056 0.05063 0.00002 0.01327 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CA
+1616 C C . ASP A 206 ? 0.21387 0.33274 0.29592 0.04721 -0.00464 0.01329 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A C
+1617 O O . ASP A 206 ? 0.25689 0.38023 0.34204 0.04052 -0.00868 0.01309 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A O
+1618 C CB . ASP A 206 ? 0.28586 0.42018 0.37715 0.04205 0.00426 0.01329 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CB
+1619 C CG . ASP A 206 ? 0.36595 0.51211 0.46267 0.04516 0.01036 0.01289 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CG
+1620 O OD1 . ASP A 206 ? 0.47267 0.61753 0.56783 0.05487 0.01274 0.01198 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A OD1
+1621 O OD2 . ASP A 206 ? 0.46160 0.61775 0.56360 0.03770 0.01301 0.01340 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A OD2
+1622 N N . MSE A 207 ? 0.16326 0.26462 0.23452 0.05140 -0.00380 0.01314 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A N
+1623 C CA . MSE A 207 ? 0.14690 0.23426 0.20973 0.04809 -0.00709 0.01276 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A CA
+1624 C C . MSE A 207 ? 0.16372 0.23975 0.22171 0.04100 -0.00492 0.01189 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A C
+1625 O O . MSE A 207 ? 0.19431 0.26063 0.24710 0.03720 -0.00731 0.01102 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A O
+1626 C CB . MSE A 207 ? 0.18724 0.26217 0.24089 0.05559 -0.00752 0.01324 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A CB
+1627 C CG . MSE A 207 ? 0.16803 0.25214 0.22508 0.06341 -0.01081 0.01474 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A CG
+1628 SE SE . MSE A 207 ? 0.27484 0.34124 0.31961 0.07409 -0.00989 0.01624 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A SE
+1629 C CE . MSE A 207 ? 0.16113 0.20831 0.19283 0.06682 -0.01104 0.01546 ? ? ? ? ? ? 207 MSE A CE
+1630 N N . TRP A 208 ? 0.16542 0.24324 0.22505 0.03953 -0.00048 0.01209 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A N
+1631 C CA . TRP A 208 ? 0.16105 0.22817 0.21555 0.03392 0.00139 0.01182 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CA
+1632 C C . TRP A 208 ? 0.14884 0.22513 0.20934 0.02747 0.00314 0.01290 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A C
+1633 O O . TRP A 208 ? 0.19974 0.29038 0.26747 0.02858 0.00525 0.01349 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A O
+1634 C CB . TRP A 208 ? 0.15941 0.21605 0.20628 0.03824 0.00544 0.01125 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CB
+1635 C CG . TRP A 208 ? 0.14960 0.19585 0.18964 0.04376 0.00440 0.01047 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CG
+1636 C CD1 . TRP A 208 ? 0.19837 0.24643 0.23821 0.05139 0.00455 0.01076 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CD1
+1637 C CD2 . TRP A 208 ? 0.14228 0.17456 0.17451 0.04193 0.00313 0.00947 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CD2
+1638 N NE1 . TRP A 208 ? 0.15833 0.19309 0.18961 0.05377 0.00347 0.01044 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A NE1
+1639 C CE2 . TRP A 208 ? 0.13721 0.16306 0.16408 0.04776 0.00287 0.00943 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CE2
+1640 C CE3 . TRP A 208 ? 0.14323 0.16814 0.17275 0.03614 0.00220 0.00862 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CE3
+1641 C CZ2 . TRP A 208 ? 0.16435 0.17747 0.18315 0.04694 0.00222 0.00852 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CZ2
+1642 C CZ3 . TRP A 208 ? 0.15929 0.17292 0.18203 0.03619 0.00146 0.00726 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CZ3
+1643 C CH2 . TRP A 208 ? 0.15265 0.16087 0.17006 0.04104 0.00171 0.00719 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CH2
+1644 N N . ALA A 209 ? 0.13507 0.20289 0.19241 0.02077 0.00236 0.01325 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A N
+1645 C CA . ALA A 209 ? 0.17431 0.24667 0.23451 0.01397 0.00422 0.01500 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CA
+1646 C C . ALA A 209 ? 0.16044 0.22131 0.21271 0.01297 0.00681 0.01574 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A C
+1647 O O . ALA A 209 ? 0.16112 0.20893 0.20716 0.01367 0.00500 0.01481 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A O
+1648 C CB . ALA A 209 ? 0.18761 0.25936 0.25091 0.00617 0.00026 0.01530 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CB
+1649 N N . PRO A 210 ? 0.13745 0.20377 0.18974 0.01119 0.01098 0.01730 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A N
+1650 C CA . PRO A 210 ? 0.15428 0.21042 0.19819 0.00992 0.01297 0.01821 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A CA
+1651 C C . PRO A 210 ? 0.15974 0.20740 0.20126 0.00274 0.01009 0.02042 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A C
+1652 O O . PRO A 210 ? 0.19693 0.24915 0.24332 -0.00325 0.00872 0.02204 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A O
+1653 C CB . PRO A 210 ? 0.16620 0.23302 0.21107 0.00988 0.01852 0.01912 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A CB
+1654 C CG . PRO A 210 ? 0.23239 0.31503 0.28764 0.00719 0.01873 0.01980 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A CG
+1655 C CD . PRO A 210 ? 0.18319 0.26660 0.24307 0.01082 0.01435 0.01797 ? ? ? ? ? ? 210 PRO A CD
+1656 N N . GLU A 211 ? 0.15670 0.19169 0.19070 0.00342 0.00899 0.02038 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A N
+1657 C CA . GLU A 211 ? 0.17403 0.19939 0.20490 -0.00189 0.00605 0.02266 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CA
+1658 C C . GLU A 211 ? 0.18036 0.19790 0.20279 -0.00058 0.00696 0.02344 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A C
+1659 O O . GLU A 211 ? 0.17288 0.18542 0.19203 0.00418 0.00660 0.02080 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A O
+1660 C CB . GLU A 211 ? 0.17686 0.19439 0.20942 -0.00153 0.00129 0.02062 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CB
+1661 C CG . GLU A 211 ? 0.20293 0.20974 0.23318 -0.00609 -0.00211 0.02258 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CG
+1662 C CD . GLU A 211 ? 0.20749 0.20788 0.24024 -0.00576 -0.00624 0.01975 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CD
+1663 O OE1 . GLU A 211 ? 0.28326 0.28943 0.32116 -0.00723 -0.00713 0.01824 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A OE1
+1664 O OE2 . GLU A 211 ? 0.24721 0.23756 0.27680 -0.00391 -0.00861 0.01875 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A OE2
+1665 N N . HIS A 212 ? 0.16617 0.18275 0.18454 -0.00523 0.00805 0.02713 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A N
+1666 C CA . HIS A 212 ? 0.16033 0.17091 0.17001 -0.00408 0.00866 0.02792 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A CA
+1667 C C . HIS A 212 ? 0.19958 0.19787 0.20638 -0.00370 0.00345 0.02817 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A C
+1668 O O . HIS A 212 ? 0.23020 0.22277 0.23853 -0.00720 0.00006 0.03046 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A O
+1669 C CB . HIS A 212 ? 0.19670 0.21058 0.20136 -0.00904 0.01170 0.03203 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A CB
+1670 C CG . HIS A 212 ? 0.21239 0.22219 0.20733 -0.00751 0.01273 0.03223 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A CG
+1671 N ND1 . HIS A 212 ? 0.27341 0.27348 0.26130 -0.00968 0.00902 0.03542 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A ND1
+1672 C CD2 . HIS A 212 ? 0.23708 0.25072 0.22791 -0.00379 0.01662 0.02928 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A CD2
+1673 C CE1 . HIS A 212 ? 0.25702 0.25641 0.23687 -0.00788 0.01043 0.03451 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A CE1
+1674 N NE2 . HIS A 212 ? 0.29160 0.29862 0.27283 -0.00455 0.01525 0.03054 ? ? ? ? ? ? 212 HIS A NE2
+1675 N N . TRP A 213 ? 0.17917 0.17348 0.18199 0.00052 0.00286 0.02558 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A N
+1676 C CA . TRP A 213 ? 0.17544 0.16047 0.17665 0.00174 -0.00187 0.02513 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CA
+1677 C C . TRP A 213 ? 0.21078 0.19168 0.20431 -0.00052 -0.00313 0.02898 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A C
+1678 O O . TRP A 213 ? 0.21602 0.19707 0.20371 0.00114 -0.00236 0.02794 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A O
+1679 C CB . TRP A 213 ? 0.20404 0.18836 0.20525 0.00651 -0.00172 0.02037 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CB
+1680 C CG . TRP A 213 ? 0.17227 0.15019 0.17539 0.00822 -0.00611 0.01853 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CG
+1681 C CD1 . TRP A 213 ? 0.21914 0.19111 0.22383 0.00701 -0.01038 0.02047 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CD1
+1682 C CD2 . TRP A 213 ? 0.18834 0.16543 0.19222 0.01153 -0.00630 0.01414 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CD2
+1683 N NE1 . TRP A 213 ? 0.25144 0.22023 0.25866 0.01005 -0.01310 0.01712 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A NE1
+1684 C CE2 . TRP A 213 ? 0.20442 0.17686 0.21118 0.01231 -0.01051 0.01329 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CE2
+1685 C CE3 . TRP A 213 ? 0.17145 0.15074 0.17356 0.01377 -0.00316 0.01085 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CE3
+1686 C CZ2 . TRP A 213 ? 0.23302 0.20502 0.24166 0.01479 -0.01125 0.00910 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CZ2
+1687 C CZ3 . TRP A 213 ? 0.20291 0.18004 0.20586 0.01558 -0.00409 0.00719 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CZ3
+1688 C CH2 . TRP A 213 ? 0.24696 0.22148 0.25347 0.01585 -0.00791 0.00626 ? ? ? ? ? ? 213 TRP A CH2
+1689 N N . ASP A 214 ? 0.21492 0.19139 0.20773 -0.00470 -0.00535 0.03359 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A N
+1690 C CA . ASP A 214 ? 0.22719 0.19960 0.21139 -0.00753 -0.00646 0.03852 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A CA
+1691 C C . ASP A 214 ? 0.22022 0.18720 0.20014 -0.00393 -0.01060 0.03770 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A C
+1692 O O . ASP A 214 ? 0.30288 0.27070 0.27464 -0.00444 -0.01014 0.03924 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A O
+1693 C CB . ASP A 214 ? 0.22894 0.19482 0.21293 -0.01267 -0.00875 0.04385 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A CB
+1694 C CG . ASP A 214 ? 0.35889 0.33226 0.34657 -0.01777 -0.00432 0.04507 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A CG
+1695 O OD1 . ASP A 214 ? 0.35335 0.33724 0.34034 -0.01808 0.00098 0.04398 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A OD1
+1696 O OD2 . ASP A 214 ? 0.34200 0.31107 0.33359 -0.02152 -0.00614 0.04680 ? ? ? ? ? ? 214 ASP A OD2
+1697 N N . ASP A 215 ? 0.22809 0.19079 0.21361 -0.00031 -0.01452 0.03477 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A N
+1698 C CA . ASP A 215 ? 0.28545 0.24492 0.26881 0.00315 -0.01878 0.03370 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CA
+1699 C C . ASP A 215 ? 0.35016 0.31569 0.32992 0.00483 -0.01621 0.02996 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A C
+1700 O O . ASP A 215 ? 0.31684 0.28168 0.29125 0.00558 -0.01895 0.03053 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A O
+1701 C CB . ASP A 215 ? 0.26888 0.22491 0.26031 0.00684 -0.02228 0.03017 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CB
+1702 C CG . ASP A 215 ? 0.27988 0.22682 0.27329 0.00609 -0.02638 0.03359 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CG
+1703 O OD1 . ASP A 215 ? 0.35014 0.29173 0.33740 0.00326 -0.02809 0.03950 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A OD1
+1704 O OD2 . ASP A 215 ? 0.41871 0.36318 0.41910 0.00825 -0.02776 0.03024 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A OD2
+1705 N N . MSE A 216 ? 0.22790 0.19884 0.21020 0.00548 -0.01136 0.02610 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A N
+1706 C CA . MSE A 216 ? 0.25971 0.23412 0.23862 0.00716 -0.00889 0.02192 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A CA
+1707 C C . MSE A 216 ? 0.23755 0.21600 0.20945 0.00532 -0.00390 0.02261 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A C
+1708 O O . MSE A 216 ? 0.25010 0.23008 0.21753 0.00636 -0.00159 0.01911 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A O
+1709 C CB . MSE A 216 ? 0.22072 0.19666 0.20587 0.00985 -0.00693 0.01684 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A CB
+1710 C CG . MSE A 216 ? 0.21184 0.18503 0.20382 0.01172 -0.01080 0.01506 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A CG
+1711 SE SE . MSE A 216 ? 0.37379 0.34510 0.36468 0.01307 -0.01686 0.01463 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A SE
+1712 C CE . MSE A 216 ? 0.50274 0.47066 0.50388 0.01564 -0.02068 0.01343 ? ? ? ? ? ? 216 MSE A CE
+1713 N N . GLY A 217 ? 0.22341 0.20364 0.19439 0.00236 -0.00190 0.02670 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A N
+1714 C CA . GLY A 217 ? 0.22696 0.21245 0.19182 0.00061 0.00344 0.02718 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A CA
+1715 C C . GLY A 217 ? 0.26451 0.25532 0.23253 0.00352 0.00881 0.02251 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A C
+1716 O O . GLY A 217 ? 0.29085 0.28476 0.25285 0.00393 0.01310 0.02059 ? ? ? ? ? ? 217 GLY A O
+1717 N N . ILE A 218 ? 0.20698 0.19841 0.18374 0.00588 0.00855 0.02055 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A N
+1718 C CA . ILE A 218 ? 0.21103 0.20686 0.19114 0.00932 0.01291 0.01690 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CA
+1719 C C . ILE A 218 ? 0.19262 0.19299 0.18190 0.00920 0.01291 0.01814 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A C
+1720 O O . ILE A 218 ? 0.18779 0.18560 0.18110 0.00697 0.00909 0.02035 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A O
+1721 C CB . ILE A 218 ? 0.18077 0.17175 0.16042 0.01297 0.01226 0.01221 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CB
+1722 C CG1 . ILE A 218 ? 0.21820 0.20503 0.20331 0.01311 0.00744 0.01208 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CG1
+1723 C CG2 . ILE A 218 ? 0.24800 0.23557 0.21858 0.01257 0.01265 0.01012 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CG2
+1724 C CD1 . ILE A 218 ? 0.22247 0.20574 0.20797 0.01593 0.00759 0.00775 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CD1
+1725 N N . TRP A 219 ? 0.17044 0.17757 0.16300 0.01189 0.01705 0.01637 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A N
+1726 C CA . TRP A 219 ? 0.16311 0.17589 0.16468 0.01241 0.01665 0.01679 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CA
+1727 C C . TRP A 219 ? 0.14803 0.15585 0.15261 0.01581 0.01388 0.01409 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A C
+1728 O O . TRP A 219 ? 0.16024 0.16238 0.16060 0.01883 0.01422 0.01124 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A O
+1729 C CB . TRP A 219 ? 0.17172 0.19498 0.17642 0.01496 0.02172 0.01583 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CB
+1730 C CG . TRP A 219 ? 0.16584 0.19721 0.17047 0.01042 0.02468 0.01884 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CG
+1731 C CD1 . TRP A 219 ? 0.23426 0.26757 0.23176 0.00932 0.02872 0.01905 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CD1
+1732 C CD2 . TRP A 219 ? 0.15777 0.19647 0.16918 0.00554 0.02407 0.02200 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CD2
+1733 N NE1 . TRP A 219 ? 0.24528 0.28702 0.24461 0.00396 0.03097 0.02253 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A NE1
+1734 C CE2 . TRP A 219 ? 0.19730 0.24235 0.20543 0.00132 0.02815 0.02442 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CE2
+1735 C CE3 . TRP A 219 ? 0.18495 0.22534 0.20434 0.00374 0.02055 0.02280 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CE3
+1736 C CZ2 . TRP A 219 ? 0.21321 0.26619 0.22622 -0.00503 0.02898 0.02789 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CZ2
+1737 C CZ3 . TRP A 219 ? 0.21546 0.26335 0.23975 -0.00246 0.02099 0.02584 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CZ3
+1738 C CH2 . TRP A 219 ? 0.19627 0.25041 0.21760 -0.00697 0.02527 0.02849 ? ? ? ? ? ? 219 TRP A CH2
+1739 N N . THR A 220 ? 0.14025 0.14991 0.15147 0.01453 0.01113 0.01496 ? ? ? ? ? ? 220 THR A N
+1740 C CA . THR A 220 ? 0.13056 0.13783 0.14479 0.01753 0.00912 0.01258 ? ? ? ? ? ? 220 THR A CA
+1741 C C . THR A 220 ? 0.16278 0.17928 0.18411 0.01819 0.00943 0.01305 ? ? ? ? ? ? 220 THR A C
+1742 O O . THR A 220 ? 0.13909 0.16404 0.16407 0.01561 0.01097 0.01508 ? ? ? ? ? ? 220 THR A O
+1743 C CB . THR A 220 ? 0.14629 0.14641 0.16120 0.01543 0.00466 0.01227 ? ? ? ? ? ? 220 THR A CB
+1744 O OG1 . THR A 220 ? 0.17225 0.17441 0.19149 0.01117 0.00250 0.01465 ? ? ? ? ? ? 220 THR A OG1
+1745 C CG2 . THR A 220 ? 0.15809 0.15107 0.16744 0.01482 0.00357 0.01200 ? ? ? ? ? ? 220 THR A CG2
+1746 N N . TYR A 221 ? 0.14087 0.15636 0.16395 0.02138 0.00791 0.01120 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A N
+1747 C CA . TYR A 221 ? 0.15032 0.17472 0.17980 0.02271 0.00720 0.01139 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CA
+1748 C C . TYR A 221 ? 0.13797 0.15815 0.16835 0.02206 0.00318 0.01014 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A C
+1749 O O . TYR A 221 ? 0.16908 0.18057 0.19471 0.02367 0.00250 0.00840 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A O
+1750 C CB . TYR A 221 ? 0.14797 0.17601 0.17697 0.02924 0.01004 0.01040 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CB
+1751 C CG . TYR A 221 ? 0.15488 0.18957 0.18418 0.03024 0.01452 0.01095 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CG
+1752 C CD1 . TYR A 221 ? 0.16297 0.19095 0.18501 0.03056 0.01737 0.01010 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CD1
+1753 C CD2 . TYR A 221 ? 0.14853 0.19725 0.18543 0.03052 0.01599 0.01196 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CD2
+1754 C CE1 . TYR A 221 ? 0.17122 0.20539 0.19254 0.03128 0.02184 0.01013 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CE1
+1755 C CE2 . TYR A 221 ? 0.17853 0.23456 0.21585 0.03140 0.02078 0.01202 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CE2
+1756 C CZ . TYR A 221 ? 0.16305 0.21125 0.19203 0.03185 0.02382 0.01104 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A CZ
+1757 O OH . TYR A 221 ? 0.20238 0.25783 0.23074 0.03258 0.02897 0.01063 ? ? ? ? ? ? 221 TYR A OH
+1758 N N . THR A 222 ? 0.12211 0.14879 0.15836 0.01907 0.00071 0.01073 ? ? ? ? ? ? 222 THR A N
+1759 C CA . THR A 222 ? 0.11903 0.14236 0.15576 0.01787 -0.00307 0.00907 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CA
+1760 C C . THR A 222 ? 0.15231 0.18474 0.19289 0.02038 -0.00448 0.00886 ? ? ? ? ? ? 222 THR A C
+1761 O O . THR A 222 ? 0.13516 0.17857 0.18076 0.02160 -0.00319 0.01022 ? ? ? ? ? ? 222 THR A O
+1762 C CB . THR A 222 ? 0.13335 0.15480 0.17278 0.01151 -0.00565 0.00939 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CB
+1763 O OG1 . THR A 222 ? 0.15090 0.18319 0.19670 0.00802 -0.00578 0.01103 ? ? ? ? ? ? 222 THR A OG1
+1764 C CG2 . THR A 222 ? 0.17879 0.19227 0.21475 0.00942 -0.00474 0.01059 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CG2
+1765 N N . SER A 223 ? 0.14993 0.17858 0.18811 0.02125 -0.00721 0.00709 ? ? ? ? ? ? 223 SER A N
+1766 C CA . SER A 223 ? 0.14424 0.18106 0.18489 0.02369 -0.00950 0.00713 ? ? ? ? ? ? 223 SER A CA
+1767 C C . SER A 223 ? 0.15276 0.18647 0.19166 0.02079 -0.01333 0.00492 ? ? ? ? ? ? 223 SER A C
+1768 O O . SER A 223 ? 0.15972 0.18316 0.19324 0.02009 -0.01329 0.00300 ? ? ? ? ? ? 223 SER A O
+1769 C CB . SER A 223 ? 0.14737 0.18209 0.18346 0.03088 -0.00799 0.00774 ? ? ? ? ? ? 223 SER A CB
+1770 O OG . SER A 223 ? 0.16308 0.20628 0.20163 0.03380 -0.01089 0.00842 ? ? ? ? ? ? 223 SER A OG
+1771 N N . THR A 224 ? 0.15005 0.19368 0.19372 0.01904 -0.01657 0.00482 ? ? ? ? ? ? 224 THR A N
+1772 C CA . THR A 224 ? 0.14904 0.19153 0.19008 0.01719 -0.02043 0.00249 ? ? ? ? ? ? 224 THR A CA
+1773 C C . THR A 224 ? 0.15159 0.19889 0.18986 0.02262 -0.02230 0.00348 ? ? ? ? ? ? 224 THR A C
+1774 O O . THR A 224 ? 0.16464 0.21338 0.20034 0.02129 -0.02595 0.00193 ? ? ? ? ? ? 224 THR A O
+1775 C CB . THR A 224 ? 0.19551 0.24476 0.24272 0.01037 -0.02352 0.00124 ? ? ? ? ? ? 224 THR A CB
+1776 O OG1 . THR A 224 ? 0.24454 0.30883 0.29976 0.01058 -0.02401 0.00339 ? ? ? ? ? ? 224 THR A OG1
+1777 C CG2 . THR A 224 ? 0.17937 0.22077 0.22762 0.00511 -0.02212 0.00067 ? ? ? ? ? ? 224 THR A CG2
+1778 N N . TRP A 225 ? 0.12986 0.17883 0.16781 0.02887 -0.01998 0.00602 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A N
+1779 C CA . TRP A 225 ? 0.15124 0.20372 0.18638 0.03501 -0.02202 0.00772 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CA
+1780 C C . TRP A 225 ? 0.15178 0.19265 0.17600 0.03571 -0.02281 0.00683 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A C
+1781 O O . TRP A 225 ? 0.16263 0.19208 0.18150 0.03383 -0.02004 0.00528 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A O
+1782 C CB . TRP A 225 ? 0.15560 0.20881 0.19159 0.04209 -0.01873 0.01018 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CB
+1783 C CG . TRP A 225 ? 0.16743 0.22638 0.20289 0.04927 -0.02140 0.01248 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CG
+1784 C CD1 . TRP A 225 ? 0.18620 0.23518 0.21204 0.05455 -0.02183 0.01405 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CD1
+1785 C CD2 . TRP A 225 ? 0.18370 0.25991 0.22867 0.05201 -0.02433 0.01371 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CD2
+1786 N NE1 . TRP A 225 ? 0.20419 0.26196 0.23237 0.06114 -0.02521 0.01654 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A NE1
+1787 C CE2 . TRP A 225 ? 0.18679 0.26241 0.22739 0.05997 -0.02691 0.01615 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CE2
+1788 C CE3 . TRP A 225 ? 0.15006 0.24249 0.20694 0.04830 -0.02499 0.01310 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CE3
+1789 C CZ2 . TRP A 225 ? 0.20067 0.29240 0.24926 0.06524 -0.03060 0.01785 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CZ2
+1790 C CZ3 . TRP A 225 ? 0.17647 0.28607 0.24184 0.05266 -0.02819 0.01442 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CZ3
+1791 C CH2 . TRP A 225 ? 0.20130 0.31089 0.26288 0.06149 -0.03115 0.01668 ? ? ? ? ? ? 225 TRP A CH2
+1792 N N . LYS A 226 ? 0.16260 0.20738 0.18351 0.03832 -0.02669 0.00789 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A N
+1793 C CA . LYS A 226 ? 0.18350 0.21802 0.19273 0.03941 -0.02721 0.00789 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CA
+1794 C C . LYS A 226 ? 0.16902 0.20285 0.17366 0.04724 -0.02821 0.01195 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A C
+1795 O O . LYS A 226 ? 0.22651 0.27201 0.23620 0.05086 -0.03204 0.01392 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A O
+1796 C CB . LYS A 226 ? 0.30425 0.34110 0.31043 0.03433 -0.03118 0.00513 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CB
+1797 C CG . LYS A 226 ? 0.33934 0.39081 0.35119 0.03393 -0.03680 0.00557 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CG
+1798 C CD . LYS A 226 ? 0.33076 0.38247 0.33884 0.02752 -0.04003 0.00156 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CD
+1799 C CE . LYS A 226 ? 0.25867 0.32414 0.26928 0.02724 -0.04645 0.00201 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CE
+1800 N NZ . LYS A 226 ? 0.26975 0.33431 0.27472 0.02097 -0.04959 -0.00242 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A NZ
+1801 N N . TRP A 227 ? 0.17743 0.19759 0.17287 0.04982 -0.02484 0.01316 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A N
+1802 C CA . TRP A 227 ? 0.20156 0.21635 0.19087 0.05741 -0.02501 0.01720 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CA
+1803 C C . TRP A 227 ? 0.23283 0.23946 0.20920 0.05677 -0.02709 0.01853 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A C
+1804 O O . TRP A 227 ? 0.20945 0.20631 0.17848 0.05191 -0.02426 0.01651 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A O
+1805 C CB . TRP A 227 ? 0.21013 0.21338 0.19691 0.05960 -0.01937 0.01744 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CB
+1806 C CG . TRP A 227 ? 0.22955 0.22596 0.21114 0.06789 -0.01901 0.02120 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CG
+1807 C CD1 . TRP A 227 ? 0.29786 0.28301 0.26730 0.07082 -0.02017 0.02433 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CD1
+1808 C CD2 . TRP A 227 ? 0.24661 0.24587 0.23435 0.07448 -0.01716 0.02215 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CD2
+1809 N NE1 . TRP A 227 ? 0.27201 0.25161 0.23969 0.07922 -0.01953 0.02736 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A NE1
+1810 C CE2 . TRP A 227 ? 0.25706 0.24560 0.23621 0.08186 -0.01754 0.02568 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CE2
+1811 C CE3 . TRP A 227 ? 0.26200 0.27150 0.26110 0.07477 -0.01496 0.02032 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CE3
+1812 C CZ2 . TRP A 227 ? 0.27344 0.26110 0.25567 0.09022 -0.01584 0.02684 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CZ2
+1813 C CZ3 . TRP A 227 ? 0.30321 0.31329 0.30528 0.08257 -0.01291 0.02137 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CZ3
+1814 C CH2 . TRP A 227 ? 0.26926 0.26844 0.26326 0.09057 -0.01338 0.02431 ? ? ? ? ? ? 227 TRP A CH2
+1815 N N . THR A 228 ? 0.26867 0.27992 0.24217 0.06174 -0.03198 0.02199 ? ? ? ? ? ? 228 THR A N
+1816 C CA . THR A 228 ? 0.28433 0.28952 0.24480 0.06053 -0.03470 0.02356 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CA
+1817 C C . THR A 228 ? 0.32825 0.31489 0.27570 0.06021 -0.03005 0.02505 ? ? ? ? ? ? 228 THR A C
+1818 O O . THR A 228 ? 0.34452 0.32232 0.29022 0.06524 -0.02735 0.02760 ? ? ? ? ? ? 228 THR A O
+1819 C CB . THR A 228 ? 0.34766 0.36041 0.30698 0.06737 -0.04113 0.02802 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CB
+1820 O OG1 . THR A 228 ? 0.41167 0.44295 0.38234 0.06534 -0.04578 0.02583 ? ? ? ? ? ? 228 THR A OG1
+1821 C CG2 . THR A 228 ? 0.46505 0.46885 0.40798 0.06692 -0.04373 0.03091 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CG2
+1822 N N . VAL A 229 ? 0.30912 0.29009 0.24762 0.05378 -0.02877 0.02294 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A N
+1823 C CA . VAL A 229 ? 0.40767 0.37259 0.33370 0.05169 -0.02412 0.02396 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CA
+1824 C C . VAL A 229 ? 0.54272 0.49891 0.45526 0.05650 -0.02682 0.03016 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A C
+1825 O O . VAL A 229 ? 0.52298 0.48612 0.43252 0.05857 -0.03259 0.03239 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A O
+1826 C CB . VAL A 229 ? 0.32411 0.28800 0.24609 0.04325 -0.02144 0.01915 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CB
+1827 C CG1 . VAL A 229 ? 0.34625 0.29535 0.25567 0.04034 -0.01636 0.02021 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG1
+1828 C CG2 . VAL A 229 ? 0.34144 0.31219 0.27642 0.03947 -0.01920 0.01357 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG2
+1829 O OXT . VAL A 229 ? 0.55935 0.50083 0.46315 0.05829 -0.02360 0.03323 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A OXT
+1830 N N . SER B 1 ? 0.60483 0.51464 0.40092 0.21648 0.04166 0.07023 ? ? ? ? ? ? 1 SER B N
+1831 C CA . SER B 1 ? 0.47412 0.35392 0.26638 0.20845 0.04484 0.07175 ? ? ? ? ? ? 1 SER B CA
+1832 C C . SER B 1 ? 0.53478 0.41095 0.32738 0.19929 0.04308 0.07451 ? ? ? ? ? ? 1 SER B C
+1833 O O . SER B 1 ? 0.56629 0.46006 0.36175 0.19707 0.03948 0.07360 ? ? ? ? ? ? 1 SER B O
+1834 C CB . SER B 1 ? 0.54569 0.40848 0.33592 0.19981 0.04635 0.06556 ? ? ? ? ? ? 1 SER B CB
+1835 O OG . SER B 1 ? 0.49825 0.36873 0.29110 0.19090 0.04267 0.06175 ? ? ? ? ? ? 1 SER B OG
+1836 N N . ALA B 2 ? 0.52047 0.37543 0.31141 0.19389 0.04532 0.07743 ? ? ? ? ? ? 2 ALA B N
+1837 C CA . ALA B 2 ? 0.49220 0.34193 0.28399 0.18342 0.04362 0.07881 ? ? ? ? ? ? 2 ALA B CA
+1838 C C . ALA B 2 ? 0.53317 0.38071 0.32673 0.17088 0.04150 0.07247 ? ? ? ? ? ? 2 ALA B C
+1839 O O . ALA B 2 ? 0.50162 0.35680 0.29767 0.16516 0.03855 0.07250 ? ? ? ? ? ? 2 ALA B O
+1840 C CB . ALA B 2 ? 0.52061 0.34827 0.31201 0.17819 0.04595 0.08146 ? ? ? ? ? ? 2 ALA B CB
+1841 N N . LEU B 3 ? 0.48000 0.31790 0.27297 0.16653 0.04272 0.06736 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B N
+1842 C CA . LEU B 3 ? 0.44914 0.28344 0.24558 0.15325 0.04030 0.06236 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B CA
+1843 C C . LEU B 3 ? 0.46197 0.31948 0.26285 0.15597 0.03576 0.06124 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B C
+1844 O O . LEU B 3 ? 0.39944 0.25983 0.20492 0.14700 0.03253 0.06024 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B O
+1845 C CB . LEU B 3 ? 0.43472 0.25545 0.22940 0.14856 0.04249 0.05820 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B CB
+1846 C CG . LEU B 3 ? 0.44943 0.26637 0.24937 0.13340 0.03952 0.05411 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B CG
+1847 C CD1 . LEU B 3 ? 0.45604 0.26533 0.26140 0.11950 0.03788 0.05380 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B CD1
+1848 C CD2 . LEU B 3 ? 0.49259 0.29623 0.28987 0.12828 0.04196 0.05081 ? ? ? ? ? ? 3 LEU B CD2
+1849 N N . ALA B 4 ? 0.42285 0.29914 0.22386 0.16814 0.03506 0.06091 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B N
+1850 C CA . ALA B 4 ? 0.42982 0.33338 0.23760 0.17038 0.02988 0.05878 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B CA
+1851 C C . ALA B 4 ? 0.42369 0.34456 0.23371 0.17260 0.02751 0.06142 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B C
+1852 O O . ALA B 4 ? 0.41870 0.35469 0.23508 0.16740 0.02290 0.05902 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B O
+1853 C CB . ALA B 4 ? 0.51325 0.43712 0.32250 0.18270 0.02946 0.05698 ? ? ? ? ? ? 4 ALA B CB
+1854 N N . ASP B 5 ? 0.46740 0.38744 0.27281 0.18008 0.03028 0.06659 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B N
+1855 C CA . ASP B 5 ? 0.53212 0.46854 0.33861 0.18199 0.02834 0.07005 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B CA
+1856 C C . ASP B 5 ? 0.39142 0.31402 0.19810 0.16921 0.02722 0.06971 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B C
+1857 O O . ASP B 5 ? 0.39592 0.33634 0.20605 0.16663 0.02362 0.06862 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B O
+1858 C CB . ASP B 5 ? 0.45452 0.38963 0.25659 0.19137 0.03131 0.07722 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B CB
+1859 C CG . ASP B 5 ? 0.69686 0.65275 0.50030 0.20474 0.03156 0.07826 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B CG
+1860 O OD1 . ASP B 5 ? 0.69246 0.67172 0.50110 0.20703 0.02871 0.07321 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B OD1
+1861 O OD2 . ASP B 5 ? 0.67291 0.62268 0.47356 0.21246 0.03425 0.08408 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B OD2
+1862 N N . ASP B 6 ? 0.38722 0.28011 0.19088 0.16071 0.03021 0.07002 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B N
+1863 C CA . ASP B 6 ? 0.40832 0.28765 0.21324 0.14775 0.02934 0.06923 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B CA
+1864 C C . ASP B 6 ? 0.37413 0.25639 0.18515 0.13834 0.02571 0.06398 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B C
+1865 O O . ASP B 6 ? 0.39591 0.28268 0.20918 0.13236 0.02315 0.06350 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B O
+1866 C CB . ASP B 6 ? 0.47019 0.32193 0.27350 0.13958 0.03270 0.06915 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B CB
+1867 C CG . ASP B 6 ? 0.73516 0.58328 0.53416 0.14752 0.03529 0.07534 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B CG
+1868 O OD1 . ASP B 6 ? 0.60261 0.46857 0.39975 0.15914 0.03472 0.08029 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B OD1
+1869 O OD2 . ASP B 6 ? 0.75867 0.58808 0.55759 0.14170 0.03739 0.07541 ? ? ? ? ? ? 6 ASP B OD2
+1870 N N . LEU B 7 ? 0.35673 0.23704 0.17065 0.13702 0.02519 0.06047 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B N
+1871 C CA . LEU B 7 ? 0.33964 0.22299 0.16135 0.12772 0.02090 0.05664 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B CA
+1872 C C . LEU B 7 ? 0.32800 0.24628 0.15839 0.13138 0.01601 0.05344 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B C
+1873 O O . LEU B 7 ? 0.31081 0.23749 0.15477 0.11841 0.01309 0.04727 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B O
+1874 C CB . LEU B 7 ? 0.34538 0.22204 0.16928 0.12511 0.02105 0.05413 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B CB
+1875 C CG . LEU B 7 ? 0.36127 0.20998 0.18357 0.11368 0.02487 0.05285 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B CG
+1876 C CD1 . LEU B 7 ? 0.34300 0.18857 0.16578 0.11210 0.02492 0.05094 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B CD1
+1877 C CD2 . LEU B 7 ? 0.37482 0.21057 0.20463 0.09644 0.02341 0.05098 ? ? ? ? ? ? 7 LEU B CD2
+1878 N N . LYS B 8 ? 0.32977 0.27348 0.15902 0.14501 0.01552 0.05402 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B N
+1879 C CA . LYS B 8 ? 0.34851 0.33177 0.19178 0.14456 0.01149 0.04707 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CA
+1880 C C . LYS B 8 ? 0.31357 0.30441 0.15644 0.14126 0.01086 0.04743 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B C
+1881 O O . LYS B 8 ? 0.30044 0.31297 0.16014 0.13084 0.00765 0.03817 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B O
+1882 C CB . LYS B 8 ? 0.33528 0.34258 0.17477 0.16105 0.01148 0.04930 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CB
+1883 C CG . LYS B 8 ? 0.44205 0.45648 0.28894 0.16175 0.01069 0.04454 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CG
+1884 C CD . LYS B 8 ? 0.52675 0.55884 0.36735 0.17961 0.01158 0.04821 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CD
+1885 C CE . LYS B 8 ? 0.50637 0.54396 0.35308 0.18029 0.01136 0.04339 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CE
+1886 N NZ . LYS B 8 ? 0.76230 0.81232 0.60378 0.19607 0.01363 0.04610 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B NZ
+1887 N N . LYS B 9 ? 0.33306 0.30674 0.15810 0.14946 0.01392 0.05775 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B N
+1888 C CA . LYS B 9 ? 0.33398 0.31592 0.15696 0.14620 0.01352 0.05885 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B CA
+1889 C C . LYS B 9 ? 0.35999 0.32482 0.19150 0.12858 0.01311 0.05295 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B C
+1890 O O . LYS B 9 ? 0.33634 0.32189 0.18061 0.11937 0.01091 0.04479 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B O
+1891 C CB . LYS B 9 ? 0.35478 0.32320 0.16593 0.15362 0.01744 0.06859 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B CB
+1892 C CG . LYS B 9 ? 0.40930 0.38408 0.21657 0.14983 0.01714 0.07134 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B CG
+1893 C CD . LYS B 9 ? 0.49558 0.46220 0.29727 0.15557 0.02021 0.07999 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B CD
+1894 C CE . LYS B 9 ? 0.73207 0.70595 0.52984 0.15117 0.01960 0.08351 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B CE
+1895 N NZ . LYS B 9 ? 0.77340 0.71867 0.56877 0.13908 0.02067 0.08227 ? ? ? ? ? ? 9 LYS B NZ
+1896 N N . TRP B 10 ? 0.35852 0.28645 0.18445 0.12330 0.01526 0.05632 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B N
+1897 C CA . TRP B 10 ? 0.31938 0.22885 0.15288 0.10679 0.01487 0.05211 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CA
+1898 C C . TRP B 10 ? 0.30718 0.23438 0.16626 0.09271 0.01073 0.03966 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B C
+1899 O O . TRP B 10 ? 0.29346 0.22525 0.16655 0.07994 0.00897 0.03274 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B O
+1900 C CB . TRP B 10 ? 0.35559 0.22317 0.17803 0.10356 0.01834 0.05844 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CB
+1901 C CG . TRP B 10 ? 0.36182 0.21008 0.19209 0.08689 0.01756 0.05491 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CG
+1902 C CD1 . TRP B 10 ? 0.37119 0.21058 0.20060 0.07959 0.01854 0.05508 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CD1
+1903 C CD2 . TRP B 10 ? 0.31481 0.15560 0.16045 0.07303 0.01518 0.04904 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CD2
+1904 N NE1 . TRP B 10 ? 0.35188 0.17787 0.19483 0.06285 0.01701 0.04963 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B NE1
+1905 C CE2 . TRP B 10 ? 0.32586 0.15177 0.17911 0.05837 0.01481 0.04648 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CE2
+1906 C CE3 . TRP B 10 ? 0.33153 0.18067 0.18829 0.07005 0.01299 0.04510 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CE3
+1907 C CZ2 . TRP B 10 ? 0.31420 0.13551 0.18789 0.04096 0.01193 0.04054 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CZ2
+1908 C CZ3 . TRP B 10 ? 0.32301 0.16349 0.19626 0.05337 0.01029 0.04080 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CZ3
+1909 C CH2 . TRP B 10 ? 0.31670 0.14087 0.19725 0.03959 0.00976 0.03946 ? ? ? ? ? ? 10 TRP B CH2
+1910 N N . VAL B 11 ? 0.30756 0.24537 0.17455 0.09455 0.00903 0.03667 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B N
+1911 C CA . VAL B 11 ? 0.28104 0.23854 0.17449 0.08169 0.00445 0.02587 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B CA
+1912 C C . VAL B 11 ? 0.27376 0.26891 0.18289 0.08049 0.00169 0.01674 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B C
+1913 O O . VAL B 11 ? 0.23440 0.23931 0.16606 0.06655 -0.00127 0.00745 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B O
+1914 C CB . VAL B 11 ? 0.26650 0.23085 0.16385 0.08500 0.00317 0.02539 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B CB
+1915 C CG1 . VAL B 11 ? 0.29649 0.29081 0.22243 0.07491 -0.00221 0.01475 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B CG1
+1916 C CG2 . VAL B 11 ? 0.28486 0.21437 0.17367 0.07978 0.00520 0.03097 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B CG2
+1917 N N . GLY B 12 ? 0.27659 0.29421 0.17536 0.09475 0.00263 0.01901 ? ? ? ? ? ? 12 GLY B N
+1918 C CA . GLY B 12 ? 0.26173 0.31732 0.17382 0.09380 0.00044 0.01009 ? ? ? ? ? ? 12 GLY B CA
+1919 C C . GLY B 12 ? 0.29092 0.34333 0.20606 0.08428 0.00119 0.00663 ? ? ? ? ? ? 12 GLY B C
+1920 O O . GLY B 12 ? 0.25925 0.33347 0.19726 0.07333 -0.00131 -0.00557 ? ? ? ? ? ? 12 GLY B O
+1921 N N . GLU B 13 ? 0.28438 0.30989 0.17761 0.08822 0.00474 0.01697 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B N
+1922 C CA . GLU B 13 ? 0.26452 0.28507 0.15880 0.07905 0.00577 0.01439 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B CA
+1923 C C . GLU B 13 ? 0.28306 0.28818 0.19820 0.06109 0.00407 0.00608 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B C
+1924 O O . GLU B 13 ? 0.26781 0.28424 0.19764 0.05034 0.00335 -0.00314 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B O
+1925 C CB . GLU B 13 ? 0.35027 0.34132 0.21703 0.08669 0.00969 0.02858 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B CB
+1926 C CG . GLU B 13 ? 0.38442 0.39189 0.23259 0.10331 0.01098 0.03810 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B CG
+1927 C CD . GLU B 13 ? 0.55256 0.52576 0.37578 0.11235 0.01446 0.05396 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B CD
+1928 O OE1 . GLU B 13 ? 0.57720 0.51384 0.39623 0.10852 0.01610 0.05740 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B OE1
+1929 O OE2 . GLU B 13 ? 0.63714 0.62068 0.44592 0.12295 0.01540 0.06324 ? ? ? ? ? ? 13 GLU B OE2
+1930 N N . THR B 14 ? 0.27215 0.25280 0.18990 0.05717 0.00337 0.00909 ? ? ? ? ? ? 14 THR B N
+1931 C CA . THR B 14 ? 0.23383 0.19929 0.17226 0.03975 0.00119 0.00312 ? ? ? ? ? ? 14 THR B CA
+1932 C C . THR B 14 ? 0.24758 0.24609 0.21976 0.02991 -0.00345 -0.01111 ? ? ? ? ? ? 14 THR B C
+1933 O O . THR B 14 ? 0.24660 0.24508 0.24086 0.01545 -0.00527 -0.01946 ? ? ? ? ? ? 14 THR B O
+1934 C CB . THR B 14 ? 0.25089 0.18456 0.18214 0.03814 0.00154 0.01107 ? ? ? ? ? ? 14 THR B CB
+1935 O OG1 . THR B 14 ? 0.29898 0.19966 0.20235 0.04494 0.00611 0.02261 ? ? ? ? ? ? 14 THR B OG1
+1936 C CG2 . THR B 14 ? 0.25664 0.17874 0.21235 0.01949 -0.00180 0.00585 ? ? ? ? ? ? 14 THR B CG2
+1937 N N . PHE B 15 ? 0.21141 0.23882 0.18962 0.03753 -0.00544 -0.01439 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B N
+1938 C CA . PHE B 15 ? 0.18821 0.24858 0.19978 0.02871 -0.00984 -0.02827 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CA
+1939 C C . PHE B 15 ? 0.22772 0.31913 0.24763 0.02830 -0.00928 -0.03873 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B C
+1940 O O . PHE B 15 ? 0.30150 0.41198 0.35223 0.01627 -0.01208 -0.05206 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B O
+1941 C CB . PHE B 15 ? 0.20484 0.28508 0.22185 0.03570 -0.01244 -0.02854 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CB
+1942 C CG . PHE B 15 ? 0.19714 0.25625 0.21988 0.02929 -0.01464 -0.02346 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CG
+1943 C CD1 . PHE B 15 ? 0.28360 0.33948 0.33604 0.01215 -0.01883 -0.02913 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CD1
+1944 C CD2 . PHE B 15 ? 0.25837 0.30228 0.25824 0.03982 -0.01262 -0.01306 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CD2
+1945 C CE1 . PHE B 15 ? 0.31791 0.35675 0.37569 0.00513 -0.02126 -0.02339 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CE1
+1946 C CE2 . PHE B 15 ? 0.31612 0.34348 0.32098 0.03283 -0.01449 -0.00896 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CE2
+1947 C CZ . PHE B 15 ? 0.30026 0.32555 0.33332 0.01525 -0.01895 -0.01354 ? ? ? ? ? ? 15 PHE B CZ
+1948 N N . THR B 16 ? 0.21362 0.31129 0.20816 0.04044 -0.00578 -0.03307 ? ? ? ? ? ? 16 THR B N
+1949 C CA . THR B 16 ? 0.24224 0.37429 0.24318 0.04014 -0.00521 -0.04283 ? ? ? ? ? ? 16 THR B CA
+1950 C C . THR B 16 ? 0.27987 0.40025 0.27950 0.03094 -0.00287 -0.04541 ? ? ? ? ? ? 16 THR B C
+1951 O O . THR B 16 ? 0.29546 0.44453 0.31198 0.02404 -0.00308 -0.05856 ? ? ? ? ? ? 16 THR B O
+1952 C CB . THR B 16 ? 0.27502 0.42725 0.25204 0.05719 -0.00340 -0.03547 ? ? ? ? ? ? 16 THR B CB
+1953 O OG1 . THR B 16 ? 0.41855 0.54057 0.36401 0.06607 0.00010 -0.01956 ? ? ? ? ? ? 16 THR B OG1
+1954 C CG2 . THR B 16 ? 0.37630 0.54255 0.35605 0.06626 -0.00565 -0.03416 ? ? ? ? ? ? 16 THR B CG2
+1955 N N . GLY B 17 ? 0.38989 0.31597 0.28935 0.05568 0.01212 -0.03478 ? ? ? ? ? ? 17 GLY B N
+1956 C CA . GLY B 17 ? 0.36629 0.30431 0.26435 0.05238 0.01382 -0.02497 ? ? ? ? ? ? 17 GLY B CA
+1957 C C . GLY B 17 ? 0.34180 0.29394 0.24083 0.05275 0.01756 -0.02612 ? ? ? ? ? ? 17 GLY B C
+1958 O O . GLY B 17 ? 0.37298 0.32305 0.27517 0.05133 0.01854 -0.03193 ? ? ? ? ? ? 17 GLY B O
+1959 N N . LYS B 18 ? 0.37611 0.34277 0.27207 0.05496 0.01966 -0.02052 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B N
+1960 C CA . LYS B 18 ? 0.33048 0.31158 0.22696 0.05526 0.02316 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B CA
+1961 C C . LYS B 18 ? 0.33995 0.32270 0.23989 0.04683 0.02373 -0.01476 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B C
+1962 O O . LYS B 18 ? 0.33538 0.31274 0.23607 0.04094 0.02197 -0.00766 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B O
+1963 C CB . LYS B 18 ? 0.45472 0.45106 0.34684 0.05996 0.02513 -0.01573 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B CB
+1964 C CG . LYS B 18 ? 0.54220 0.54163 0.43245 0.05609 0.02444 -0.00453 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B CG
+1965 C CD . LYS B 18 ? 0.78881 0.80437 0.67473 0.06090 0.02672 -0.00004 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B CD
+1966 C CE . LYS B 18 ? 0.83212 0.85128 0.71612 0.05661 0.02641 0.01152 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B CE
+1967 N NZ . LYS B 18 ? 0.85172 0.88700 0.73137 0.06132 0.02874 0.01610 ? ? ? ? ? ? 18 LYS B NZ
+1968 N N . TRP B 19 ? 0.28141 0.27162 0.18335 0.04634 0.02620 -0.01801 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B N
+1969 C CA . TRP B 19 ? 0.27986 0.27242 0.18542 0.03873 0.02683 -0.01370 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CA
+1970 C C . TRP B 19 ? 0.27567 0.28385 0.17996 0.03651 0.02886 -0.00427 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B C
+1971 O O . TRP B 19 ? 0.29813 0.31951 0.19931 0.04183 0.03116 -0.00373 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B O
+1972 C CB . TRP B 19 ? 0.27018 0.26429 0.17820 0.03935 0.02861 -0.02120 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CB
+1973 C CG . TRP B 19 ? 0.29974 0.27754 0.21046 0.03820 0.02655 -0.02868 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CG
+1974 C CD1 . TRP B 19 ? 0.33375 0.30311 0.24352 0.04376 0.02586 -0.03741 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CD1
+1975 C CD2 . TRP B 19 ? 0.25139 0.21948 0.16626 0.03100 0.02492 -0.02818 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CD2
+1976 N NE1 . TRP B 19 ? 0.32216 0.27728 0.23518 0.04050 0.02400 -0.04226 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B NE1
+1977 C CE2 . TRP B 19 ? 0.28480 0.23872 0.20088 0.03278 0.02333 -0.03678 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CE2
+1978 C CE3 . TRP B 19 ? 0.24577 0.21598 0.16354 0.02317 0.02467 -0.02143 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CE3
+1979 C CZ2 . TRP B 19 ? 0.27734 0.21912 0.19718 0.02723 0.02147 -0.03875 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CZ2
+1980 C CZ3 . TRP B 19 ? 0.25309 0.21115 0.17467 0.01758 0.02272 -0.02348 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CZ3
+1981 C CH2 . TRP B 19 ? 0.26875 0.21267 0.19123 0.01975 0.02112 -0.03206 ? ? ? ? ? ? 19 TRP B CH2
+1982 N N . GLU B 20 ? 0.24033 0.24688 0.14706 0.02854 0.02798 0.00315 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B N
+1983 C CA . GLU B 20 ? 0.24263 0.26392 0.14953 0.02471 0.03012 0.01174 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B CA
+1984 C C . GLU B 20 ? 0.22233 0.24781 0.13355 0.02017 0.03144 0.00997 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B C
+1985 O O . GLU B 20 ? 0.22121 0.23506 0.13607 0.01504 0.02956 0.00786 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B O
+1986 C CB . GLU B 20 ? 0.29853 0.31496 0.20545 0.01828 0.02832 0.02124 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B CB
+1987 C CG . GLU B 20 ? 0.35213 0.38242 0.26014 0.01273 0.03039 0.03033 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B CG
+1988 C CD . GLU B 20 ? 0.46390 0.48708 0.37260 0.00509 0.02851 0.03916 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B CD
+1989 O OE1 . GLU B 20 ? 0.57318 0.58407 0.47945 0.00618 0.02601 0.03991 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B OE1
+1990 O OE2 . GLU B 20 ? 0.36800 0.39769 0.27964 -0.00202 0.02949 0.04522 ? ? ? ? ? ? 20 GLU B OE2
+1991 N N . VAL B 21 ? 0.23823 0.28021 0.14891 0.02234 0.03457 0.01057 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B N
+1992 C CA . VAL B 21 ? 0.22071 0.26798 0.13484 0.01973 0.03607 0.00762 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B CA
+1993 C C . VAL B 21 ? 0.21594 0.28110 0.13059 0.01674 0.03855 0.01527 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B C
+1994 O O . VAL B 21 ? 0.25043 0.32822 0.16158 0.02113 0.04050 0.01848 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B O
+1995 C CB . VAL B 21 ? 0.26039 0.30910 0.17310 0.02710 0.03760 -0.00231 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B CB
+1996 C CG1 . VAL B 21 ? 0.26280 0.31520 0.17883 0.02436 0.03889 -0.00558 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B CG1
+1997 C CG2 . VAL B 21 ? 0.25378 0.28597 0.16573 0.03064 0.03540 -0.00993 ? ? ? ? ? ? 21 VAL B CG2
+1998 N N . GLN B 22 ? 0.19745 0.26413 0.11651 0.00939 0.03850 0.01800 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B N
+1999 C CA . GLN B 22 ? 0.19684 0.28130 0.11716 0.00659 0.04105 0.02378 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B CA
+2000 C C . GLN B 22 ? 0.20042 0.28838 0.12397 0.00550 0.04205 0.01847 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B C
+2001 O O . GLN B 22 ? 0.19378 0.26891 0.12023 0.00262 0.04018 0.01367 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B O
+2002 C CB . GLN B 22 ? 0.23193 0.31748 0.15468 -0.00218 0.04023 0.03376 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B CB
+2003 C CG . GLN B 22 ? 0.22784 0.31161 0.14699 -0.00147 0.03956 0.04030 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B CG
+2004 C CD . GLN B 22 ? 0.26980 0.33339 0.18898 -0.00369 0.03604 0.03939 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B CD
+2005 O OE1 . GLN B 22 ? 0.25573 0.30816 0.17880 -0.00965 0.03402 0.03812 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B OE1
+2006 N NE2 . GLN B 22 ? 0.27482 0.33366 0.18958 0.00132 0.03521 0.03988 ? ? ? ? ? ? 22 GLN B NE2
+2007 N N . GLU B 23 ? 0.20763 0.31299 0.13046 0.00799 0.04498 0.01937 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B N
+2008 C CA . GLU B 23 ? 0.21221 0.32292 0.13774 0.00713 0.04613 0.01511 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B CA
+2009 C C . GLU B 23 ? 0.27420 0.38811 0.20492 -0.00240 0.04554 0.02116 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B C
+2010 O O . GLU B 23 ? 0.34318 0.46422 0.27465 -0.00702 0.04583 0.02987 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B O
+2011 C CB . GLU B 23 ? 0.27631 0.39742 0.20308 0.01276 0.04674 0.01322 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B CB
+2012 C CG . GLU B 23 ? 0.40061 0.52062 0.33183 0.01305 0.04600 0.00740 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B CG
+2013 C CD . GLU B 23 ? 0.55941 0.69172 0.49472 0.01279 0.04569 0.01051 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B CD
+2014 O OE1 . GLU B 23 ? 0.59019 0.73147 0.52527 0.01311 0.04594 0.01623 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B OE1
+2015 O OE2 . GLU B 23 ? 0.36450 0.49730 0.30311 0.01247 0.04508 0.00714 ? ? ? ? ? ? 23 GLU B OE2
+2016 N N . THR B 24 ? 0.24531 0.35381 0.17957 -0.00540 0.04473 0.01645 ? ? ? ? ? ? 24 THR B N
+2017 C CA . THR B 24 ? 0.32538 0.43801 0.26484 -0.01409 0.04425 0.02109 ? ? ? ? ? ? 24 THR B CA
+2018 C C . THR B 24 ? 0.22832 0.34586 0.16963 -0.01295 0.04527 0.01503 ? ? ? ? ? ? 24 THR B C
+2019 O O . THR B 24 ? 0.21775 0.32985 0.15674 -0.00672 0.04561 0.00677 ? ? ? ? ? ? 24 THR B O
+2020 C CB . THR B 24 ? 0.38515 0.48098 0.32786 -0.02167 0.04093 0.02323 ? ? ? ? ? ? 24 THR B CB
+2021 O OG1 . THR B 24 ? 0.54209 0.64303 0.48997 -0.03021 0.04058 0.02773 ? ? ? ? ? ? 24 THR B OG1
+2022 C CG2 . THR B 24 ? 0.31551 0.39364 0.25829 -0.01946 0.03887 0.01440 ? ? ? ? ? ? 24 THR B CG2
+2023 N N . THR B 25 ? 0.22756 0.35587 0.17294 -0.01900 0.04585 0.01930 ? ? ? ? ? ? 25 THR B N
+2024 C CA . THR B 25 ? 0.28019 0.41550 0.22741 -0.01827 0.04690 0.01455 ? ? ? ? ? ? 25 THR B CA
+2025 C C . THR B 25 ? 0.33141 0.45639 0.28373 -0.02543 0.04448 0.01280 ? ? ? ? ? ? 25 THR B C
+2026 O O . THR B 25 ? 0.41367 0.54208 0.36744 -0.02473 0.04498 0.00805 ? ? ? ? ? ? 25 THR B O
+2027 C CB . THR B 25 ? 0.36914 0.52424 0.31812 -0.01852 0.04865 0.01952 ? ? ? ? ? ? 25 THR B CB
+2028 O OG1 . THR B 25 ? 0.46157 0.62413 0.41256 -0.02661 0.04915 0.02932 ? ? ? ? ? ? 25 THR B OG1
+2029 C CG2 . THR B 25 ? 0.40395 0.55977 0.35141 -0.00899 0.04772 0.01734 ? ? ? ? ? ? 25 THR B CG2
+2030 N N . SER B 26 ? 0.21604 0.32856 0.17088 -0.03212 0.04185 0.01648 ? ? ? ? ? ? 26 SER B N
+2031 C CA . SER B 26 ? 0.19194 0.29304 0.15143 -0.03885 0.03926 0.01462 ? ? ? ? ? ? 26 SER B CA
+2032 C C . SER B 26 ? 0.18247 0.26195 0.14104 -0.03908 0.03640 0.01166 ? ? ? ? ? ? 26 SER B C
+2033 O O . SER B 26 ? 0.19611 0.27052 0.15111 -0.03555 0.03627 0.01280 ? ? ? ? ? ? 26 SER B O
+2034 C CB . SER B 26 ? 0.23810 0.34615 0.20262 -0.04866 0.03863 0.02289 ? ? ? ? ? ? 26 SER B CB
+2035 O OG . SER B 26 ? 0.35716 0.46241 0.32084 -0.05186 0.03803 0.03031 ? ? ? ? ? ? 26 SER B OG
+2036 N N . VAL B 27 ? 0.19730 0.26425 0.15905 -0.04306 0.03405 0.00765 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B N
+2037 C CA . VAL B 27 ? 0.19781 0.24407 0.15943 -0.04446 0.03102 0.00530 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B CA
+2038 C C . VAL B 27 ? 0.19508 0.23818 0.15729 -0.05010 0.02963 0.01391 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B C
+2039 O O . VAL B 27 ? 0.20021 0.24959 0.16608 -0.05772 0.02934 0.02049 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B O
+2040 C CB . VAL B 27 ? 0.18693 0.22195 0.15236 -0.04877 0.02873 0.00048 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B CB
+2041 C CG1 . VAL B 27 ? 0.22194 0.23611 0.18751 -0.05098 0.02544 -0.00099 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B CG1
+2042 C CG2 . VAL B 27 ? 0.19884 0.23539 0.16280 -0.04245 0.03017 -0.00834 ? ? ? ? ? ? 27 VAL B CG2
+2043 N N . PRO B 28 ? 0.19827 0.23210 0.15686 -0.04666 0.02882 0.01427 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B N
+2044 C CA . PRO B 28 ? 0.22394 0.25477 0.18241 -0.05162 0.02762 0.02272 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B CA
+2045 C C . PRO B 28 ? 0.22538 0.24101 0.18748 -0.05978 0.02420 0.02429 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B C
+2046 O O . PRO B 28 ? 0.24036 0.24327 0.20396 -0.05996 0.02223 0.01775 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B O
+2047 C CB . PRO B 28 ? 0.30034 0.32418 0.25359 -0.04442 0.02749 0.02089 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B CB
+2048 C CG . PRO B 28 ? 0.33094 0.34737 0.28284 -0.03786 0.02742 0.01066 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B CG
+2049 C CD . PRO B 28 ? 0.24997 0.27735 0.20412 -0.03767 0.02928 0.00718 ? ? ? ? ? ? 28 PRO B CD
+2050 N N . ASN B 29 ? 0.24443 0.26151 0.20782 -0.06667 0.02357 0.03315 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B N
+2051 C CA . ASN B 29 ? 0.25805 0.25792 0.22317 -0.07318 0.02010 0.03525 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B CA
+2052 C C . ASN B 29 ? 0.27067 0.25518 0.23147 -0.06760 0.01837 0.03193 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B C
+2053 O O . ASN B 29 ? 0.28860 0.27814 0.24509 -0.06153 0.01991 0.03307 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B O
+2054 C CB . ASN B 29 ? 0.30174 0.30609 0.26807 -0.08096 0.02007 0.04585 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B CB
+2055 C CG . ASN B 29 ? 0.44406 0.46619 0.41450 -0.08629 0.02218 0.05007 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B CG
+2056 O OD1 . ASN B 29 ? 0.41773 0.45335 0.38747 -0.08782 0.02439 0.05741 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B OD1
+2057 N ND2 . ASN B 29 ? 0.38099 0.40346 0.35573 -0.08911 0.02151 0.04548 ? ? ? ? ? ? 29 ASN B ND2
+2058 N N . PRO B 30 ? 0.28273 0.24892 0.24454 -0.06918 0.01519 0.02753 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B N
+2059 C CA . PRO B 30 ? 0.32699 0.27855 0.28487 -0.06441 0.01334 0.02502 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B CA
+2060 C C . PRO B 30 ? 0.35201 0.30431 0.30654 -0.06501 0.01333 0.03324 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B C
+2061 O O . PRO B 30 ? 0.31116 0.25975 0.26132 -0.05836 0.01332 0.03157 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B O
+2062 C CB . PRO B 30 ? 0.41413 0.34695 0.37461 -0.06890 0.00967 0.02154 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B CB
+2063 C CG . PRO B 30 ? 0.42649 0.36480 0.39132 -0.07160 0.01029 0.01752 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B CG
+2064 C CD . PRO B 30 ? 0.35576 0.31402 0.32215 -0.07457 0.01316 0.02383 ? ? ? ? ? ? 30 PRO B CD
+2065 N N . GLU B 31 ? 0.33320 0.29098 0.28955 -0.07269 0.01351 0.04208 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B N
+2066 C CA . GLU B 31 ? 0.31996 0.27919 0.27299 -0.07386 0.01379 0.05069 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B CA
+2067 C C . GLU B 31 ? 0.28954 0.26574 0.23905 -0.06752 0.01726 0.05289 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B C
+2068 O O . GLU B 31 ? 0.31859 0.29568 0.26436 -0.06663 0.01759 0.05908 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B O
+2069 C CB . GLU B 31 ? 0.34919 0.31040 0.30545 -0.08434 0.01336 0.05945 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B CB
+2070 C CG . GLU B 31 ? 0.43108 0.37656 0.39117 -0.09145 0.00993 0.05779 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B CG
+2071 C CD . GLU B 31 ? 0.44038 0.39151 0.40580 -0.09417 0.01030 0.05276 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B CD
+2072 O OE1 . GLU B 31 ? 0.43715 0.39741 0.40654 -0.10155 0.01110 0.05770 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B OE1
+2073 O OE2 . GLU B 31 ? 0.40273 0.34915 0.36834 -0.08895 0.00980 0.04384 ? ? ? ? ? ? 31 GLU B OE2
+2074 N N . ASP B 32 ? 0.28129 0.27096 0.23168 -0.06314 0.01984 0.04821 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B N
+2075 C CA . ASP B 32 ? 0.29811 0.30306 0.24480 -0.05621 0.02300 0.04930 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B CA
+2076 C C . ASP B 32 ? 0.29935 0.29641 0.24102 -0.04742 0.02237 0.04457 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B C
+2077 O O . ASP B 32 ? 0.28690 0.29463 0.22477 -0.04153 0.02456 0.04606 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B O
+2078 C CB . ASP B 32 ? 0.31542 0.33550 0.26401 -0.05325 0.02572 0.04468 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B CB
+2079 C CG . ASP B 32 ? 0.32563 0.35632 0.27926 -0.06125 0.02664 0.04909 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B CG
+2080 O OD1 . ASP B 32 ? 0.34747 0.37543 0.30309 -0.06929 0.02554 0.05640 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B OD1
+2081 O OD2 . ASP B 32 ? 0.29146 0.33336 0.24696 -0.05938 0.02850 0.04509 ? ? ? ? ? ? 32 ASP B OD2
+2082 N N . LEU B 33 ? 0.28249 0.26152 0.22410 -0.04640 0.01941 0.03887 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B N
+2083 C CA . LEU B 33 ? 0.25438 0.22585 0.19200 -0.03789 0.01875 0.03268 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CA
+2084 C C . LEU B 33 ? 0.27611 0.23007 0.21177 -0.03915 0.01540 0.03451 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B C
+2085 O O . LEU B 33 ? 0.27440 0.21734 0.21256 -0.04623 0.01296 0.03707 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B O
+2086 C CB . LEU B 33 ? 0.25496 0.22147 0.19422 -0.03395 0.01858 0.02204 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CB
+2087 C CG . LEU B 33 ? 0.28071 0.26378 0.22017 -0.02973 0.02203 0.01865 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CG
+2088 C CD1 . LEU B 33 ? 0.30846 0.28626 0.25059 -0.02883 0.02176 0.00976 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CD1
+2089 C CD2 . LEU B 33 ? 0.33060 0.32069 0.26516 -0.02073 0.02388 0.01673 ? ? ? ? ? ? 33 LEU B CD2
+2090 N N . ARG B 34 ? 0.26392 0.21530 0.19496 -0.03200 0.01521 0.03293 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B N
+2091 C CA . ARG B 34 ? 0.26150 0.19625 0.19009 -0.03172 0.01198 0.03366 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CA
+2092 C C . ARG B 34 ? 0.25750 0.17670 0.18779 -0.02998 0.00949 0.02436 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B C
+2093 O O . ARG B 34 ? 0.28254 0.20391 0.21292 -0.02405 0.01058 0.01610 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B O
+2094 C CB . ARG B 34 ? 0.27197 0.21026 0.19501 -0.02434 0.01263 0.03501 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CB
+2095 C CG . ARG B 34 ? 0.31230 0.26456 0.23306 -0.02601 0.01489 0.04479 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CG
+2096 C CD . ARG B 34 ? 0.34738 0.29964 0.26228 -0.01949 0.01473 0.04692 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CD
+2097 N NE . ARG B 34 ? 0.40886 0.36481 0.32173 -0.01006 0.01570 0.03864 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B NE
+2098 C CZ . ARG B 34 ? 0.45557 0.42799 0.36714 -0.00523 0.01891 0.03789 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B CZ
+2099 N NH1 . ARG B 34 ? 0.48265 0.46988 0.39481 -0.00879 0.02149 0.04493 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B NH1
+2100 N NH2 . ARG B 34 ? 0.48267 0.45680 0.39234 0.00314 0.01954 0.03001 ? ? ? ? ? ? 34 ARG B NH2
+2101 N N . LEU B 35 ? 0.28003 0.18333 0.21145 -0.03511 0.00617 0.02574 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B N
+2102 C CA . LEU B 35 ? 0.27350 0.16156 0.20688 -0.03441 0.00364 0.01743 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B CA
+2103 C C . LEU B 35 ? 0.31310 0.19395 0.24292 -0.02591 0.00265 0.01118 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B C
+2104 O O . LEU B 35 ? 0.32700 0.20558 0.25281 -0.02323 0.00179 0.01502 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B O
+2105 C CB . LEU B 35 ? 0.29515 0.16823 0.23022 -0.04211 0.00024 0.02126 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B CB
+2106 C CG . LEU B 35 ? 0.35118 0.20645 0.28779 -0.04173 -0.00293 0.01362 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B CG
+2107 C CD1 . LEU B 35 ? 0.34009 0.19790 0.28084 -0.04211 -0.00188 0.00633 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B CD1
+2108 C CD2 . LEU B 35 ? 0.35830 0.19903 0.29564 -0.04904 -0.00637 0.01861 ? ? ? ? ? ? 35 LEU B CD2
+2109 N N . ASN B 36 ? 0.29510 0.17244 0.22636 -0.02168 0.00280 0.00146 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B N
+2110 C CA . ASN B 36 ? 0.28253 0.15188 0.21125 -0.01409 0.00169 -0.00570 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B CA
+2111 C C . ASN B 36 ? 0.28979 0.16904 0.21399 -0.00750 0.00334 -0.00355 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B C
+2112 O O . ASN B 36 ? 0.35440 0.22649 0.27533 -0.00367 0.00150 -0.00355 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B O
+2113 C CB . ASN B 36 ? 0.30080 0.15109 0.22931 -0.01596 -0.00241 -0.00645 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B CB
+2114 C CG . ASN B 36 ? 0.30436 0.14398 0.23713 -0.02065 -0.00408 -0.01104 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B CG
+2115 O OD1 . ASN B 36 ? 0.33079 0.17381 0.26596 -0.01918 -0.00248 -0.01769 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B OD1
+2116 N ND2 . ASN B 36 ? 0.35865 0.18500 0.29209 -0.02619 -0.00733 -0.00756 ? ? ? ? ? ? 36 ASN B ND2
+2117 N N A SER B 37 ? 0.26559 0.16175 0.18951 -0.00598 0.00680 -0.00185 ? ? ? ? ? ? 37 SER B N
+2118 N N B SER B 37 ? 0.26557 0.16173 0.18948 -0.00603 0.00679 -0.00176 ? ? ? ? ? ? 37 SER B N
+2119 C CA A SER B 37 ? 0.29930 0.20702 0.21903 -0.00009 0.00871 0.00076 ? ? ? ? ? ? 37 SER B CA
+2120 C CA B SER B 37 ? 0.29906 0.20656 0.21877 0.00007 0.00869 0.00052 ? ? ? ? ? ? 37 SER B CA
+2121 C C A SER B 37 ? 0.26700 0.18811 0.18698 0.00490 0.01212 -0.00472 ? ? ? ? ? ? 37 SER B C
+2122 C C B SER B 37 ? 0.26722 0.18780 0.18720 0.00511 0.01206 -0.00514 ? ? ? ? ? ? 37 SER B C
+2123 O O A SER B 37 ? 0.27238 0.19632 0.19569 0.00242 0.01335 -0.00795 ? ? ? ? ? ? 37 SER B O
+2124 O O B SER B 37 ? 0.27297 0.19568 0.19629 0.00284 0.01319 -0.00884 ? ? ? ? ? ? 37 SER B O
+2125 C CB A SER B 37 ? 0.30338 0.21964 0.22170 -0.00471 0.00949 0.01208 ? ? ? ? ? ? 37 SER B CB
+2126 C CB B SER B 37 ? 0.30527 0.22182 0.22341 -0.00419 0.00957 0.01175 ? ? ? ? ? ? 37 SER B CB
+2127 O OG A SER B 37 ? 0.32449 0.25255 0.23859 0.00111 0.01145 0.01473 ? ? ? ? ? ? 37 SER B OG
+2128 O OG B SER B 37 ? 0.36433 0.26831 0.28207 -0.00941 0.00655 0.01735 ? ? ? ? ? ? 37 SER B OG
+2129 N N . ASN B 38 ? 0.27332 0.20252 0.18948 0.01217 0.01360 -0.00583 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B N
+2130 C CA . ASN B 38 ? 0.22229 0.16441 0.13794 0.01751 0.01688 -0.01081 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B CA
+2131 C C . ASN B 38 ? 0.24752 0.20666 0.16309 0.01484 0.01968 -0.00340 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B C
+2132 O O . ASN B 38 ? 0.24127 0.21278 0.15357 0.01910 0.02165 -0.00047 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B O
+2133 C CB . ASN B 38 ? 0.27621 0.21925 0.18807 0.02641 0.01715 -0.01594 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B CB
+2134 C CG . ASN B 38 ? 0.25057 0.17908 0.16342 0.02942 0.01515 -0.02539 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B CG
+2135 O OD1 . ASN B 38 ? 0.27953 0.19627 0.19556 0.02484 0.01327 -0.02751 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B OD1
+2136 N ND2 . ASN B 38 ? 0.29086 0.22032 0.20106 0.03709 0.01553 -0.03119 ? ? ? ? ? ? 38 ASN B ND2
+2137 N N . HIS B 39 ? 0.23955 0.19916 0.15896 0.00751 0.01975 -0.00043 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B N
+2138 C CA . HIS B 39 ? 0.22596 0.20075 0.14633 0.00349 0.02212 0.00670 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B CA
+2139 C C . HIS B 39 ? 0.21233 0.19018 0.13662 0.00101 0.02337 0.00215 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B C
+2140 O O . HIS B 39 ? 0.21280 0.17887 0.14040 -0.00344 0.02138 -0.00062 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B O
+2141 C CB . HIS B 39 ? 0.23259 0.20359 0.15391 -0.00440 0.02044 0.01632 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B CB
+2142 C CG . HIS B 39 ? 0.23248 0.21903 0.15498 -0.00910 0.02282 0.02423 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B CG
+2143 N ND1 . HIS B 39 ? 0.25170 0.23627 0.17681 -0.01795 0.02183 0.03177 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B ND1
+2144 C CD2 . HIS B 39 ? 0.24506 0.24962 0.16658 -0.00620 0.02616 0.02564 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B CD2
+2145 C CE1 . HIS B 39 ? 0.26598 0.26707 0.19186 -0.02042 0.02454 0.03751 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B CE1
+2146 N NE2 . HIS B 39 ? 0.26690 0.28043 0.19056 -0.01326 0.02717 0.03397 ? ? ? ? ? ? 39 HIS B NE2
+2147 N N . ALA B 40 ? 0.20541 0.19870 0.12910 0.00423 0.02656 0.00109 ? ? ? ? ? ? 40 ALA B N
+2148 C CA . ALA B 40 ? 0.19789 0.19475 0.12463 0.00292 0.02791 -0.00368 ? ? ? ? ? ? 40 ALA B CA
+2149 C C . ALA B 40 ? 0.19664 0.21163 0.12427 0.00045 0.03061 0.00209 ? ? ? ? ? ? 40 ALA B C
+2150 O O . ALA B 40 ? 0.19886 0.22594 0.12380 0.00250 0.03226 0.00766 ? ? ? ? ? ? 40 ALA B O
+2151 C CB . ALA B 40 ? 0.21435 0.21037 0.13931 0.01074 0.02925 -0.01379 ? ? ? ? ? ? 40 ALA B CB
+2152 N N . LYS B 41 ? 0.19307 0.21016 0.12443 -0.00374 0.03106 0.00054 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B N
+2153 C CA . LYS B 41 ? 0.18943 0.22431 0.12167 -0.00453 0.03390 0.00341 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B CA
+2154 C C . LYS B 41 ? 0.17954 0.21824 0.11072 0.00169 0.03586 -0.00529 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B C
+2155 O O . LYS B 41 ? 0.18833 0.21479 0.12034 0.00289 0.03472 -0.01283 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B O
+2156 C CB . LYS B 41 ? 0.21072 0.24687 0.14791 -0.01372 0.03311 0.00815 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B CB
+2157 C CG . LYS B 41 ? 0.21762 0.25022 0.15591 -0.02064 0.03135 0.01723 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B CG
+2158 C CD . LYS B 41 ? 0.21667 0.26241 0.15172 -0.01869 0.03325 0.02460 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B CD
+2159 C CE . LYS B 41 ? 0.24975 0.29191 0.18589 -0.02623 0.03171 0.03399 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B CE
+2160 N NZ . LYS B 41 ? 0.26042 0.31613 0.19351 -0.02504 0.03376 0.04191 ? ? ? ? ? ? 41 LYS B NZ
+2161 N N . ASP B 42 ? 0.17554 0.23100 0.10461 0.00576 0.03885 -0.00420 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B N
+2162 C CA . ASP B 42 ? 0.16680 0.22750 0.09389 0.01240 0.04107 -0.01182 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B CA
+2163 C C . ASP B 42 ? 0.17386 0.24692 0.10358 0.00915 0.04272 -0.01019 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B C
+2164 O O . ASP B 42 ? 0.16832 0.25698 0.09798 0.00793 0.04441 -0.00368 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B O
+2165 C CB . ASP B 42 ? 0.16525 0.23574 0.08735 0.02013 0.04310 -0.01171 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B CB
+2166 C CG . ASP B 42 ? 0.20662 0.27362 0.13283 0.02404 0.04194 -0.01747 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B CG
+2167 O OD1 . ASP B 42 ? 0.20641 0.26671 0.13580 0.02265 0.04130 -0.02189 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B OD1
+2168 O OD2 . ASP B 42 ? 0.22967 0.29873 0.15714 0.02742 0.04085 -0.01654 ? ? ? ? ? ? 42 ASP B OD2
+2169 N N . LEU B 43 ? 0.19736 0.26373 0.12937 0.00781 0.04224 -0.01611 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B N
+2170 C CA . LEU B 43 ? 0.20016 0.27757 0.13433 0.00576 0.04375 -0.01608 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CA
+2171 C C . LEU B 43 ? 0.20385 0.27760 0.13901 0.01271 0.04316 -0.02119 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B C
+2172 O O . LEU B 43 ? 0.20788 0.26661 0.14410 0.01477 0.04160 -0.02711 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B O
+2173 C CB . LEU B 43 ? 0.25109 0.31753 0.18976 -0.00053 0.04162 -0.01834 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CB
+2174 C CG . LEU B 43 ? 0.27403 0.33839 0.21735 -0.01004 0.03946 -0.01095 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CG
+2175 C CD1 . LEU B 43 ? 0.35988 0.40985 0.30288 -0.01198 0.03690 -0.00879 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CD1
+2176 C CD2 . LEU B 43 ? 0.27684 0.33588 0.22443 -0.01519 0.03817 -0.01391 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CD2
+2177 N N . LYS B 44 ? 0.22228 0.30515 0.15932 0.01470 0.04291 -0.01741 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B N
+2178 C CA . LYS B 44 ? 0.21054 0.28630 0.15037 0.01891 0.04086 -0.02047 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B CA
+2179 C C . LYS B 44 ? 0.20802 0.27631 0.15048 0.01814 0.03996 -0.02411 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B C
+2180 O O . LYS B 44 ? 0.22458 0.28064 0.16864 0.01996 0.03841 -0.02702 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B O
+2181 C CB . LYS B 44 ? 0.22658 0.31497 0.16788 0.02052 0.04057 -0.01618 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B CB
+2182 C CG . LYS B 44 ? 0.34543 0.43997 0.28438 0.02212 0.04103 -0.01227 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B CG
+2183 C CD . LYS B 44 ? 0.27424 0.35622 0.21208 0.02534 0.03974 -0.01609 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B CD
+2184 C CE . LYS B 44 ? 0.32823 0.41688 0.26412 0.02791 0.03973 -0.01240 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B CE
+2185 N NZ . LYS B 44 ? 0.33170 0.40897 0.26689 0.03063 0.03834 -0.01607 ? ? ? ? ? ? 44 LYS B NZ
+2186 N N . ALA B 45 ? 0.17435 0.25024 0.11759 0.01460 0.04094 -0.02320 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B N
+2187 C CA . ALA B 45 ? 0.22996 0.29979 0.17551 0.01413 0.03997 -0.02632 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B CA
+2188 C C . ALA B 45 ? 0.21179 0.28471 0.15718 0.00904 0.04106 -0.02748 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B C
+2189 O O . ALA B 45 ? 0.24068 0.32840 0.18632 0.00398 0.04281 -0.02335 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B O
+2190 C CB . ALA B 45 ? 0.27569 0.35500 0.22390 0.01497 0.03936 -0.02418 ? ? ? ? ? ? 45 ALA B CB
+2191 N N . ALA B 46 ? 0.20269 0.17547 0.16039 -0.02778 0.00450 0.01489 ? ? ? ? ? ? 46 ALA B N
+2192 C CA . ALA B 46 ? 0.17350 0.14979 0.13144 -0.02640 0.00345 0.01413 ? ? ? ? ? ? 46 ALA B CA
+2193 C C . ALA B 46 ? 0.18217 0.16467 0.14269 -0.02774 0.00564 0.01490 ? ? ? ? ? ? 46 ALA B C
+2194 O O . ALA B 46 ? 0.23365 0.21913 0.19655 -0.02935 0.00725 0.01483 ? ? ? ? ? ? 46 ALA B O
+2195 C CB . ALA B 46 ? 0.21454 0.19280 0.17285 -0.02438 0.00051 0.01036 ? ? ? ? ? ? 46 ALA B CB
+2196 N N . THR B 47 ? 0.16883 0.15309 0.12872 -0.02713 0.00561 0.01569 ? ? ? ? ? ? 47 THR B N
+2197 C CA . THR B 47 ? 0.15757 0.14752 0.11949 -0.02819 0.00755 0.01637 ? ? ? ? ? ? 47 THR B CA
+2198 C C . THR B 47 ? 0.17566 0.16963 0.13767 -0.02636 0.00586 0.01373 ? ? ? ? ? ? 47 THR B C
+2199 O O . THR B 47 ? 0.18462 0.17607 0.14403 -0.02471 0.00379 0.01324 ? ? ? ? ? ? 47 THR B O
+2200 C CB . THR B 47 ? 0.16188 0.14998 0.12265 -0.02944 0.00942 0.02023 ? ? ? ? ? ? 47 THR B CB
+2201 O OG1 . THR B 47 ? 0.20136 0.18606 0.16220 -0.03104 0.01139 0.02260 ? ? ? ? ? ? 47 THR B OG1
+2202 C CG2 . THR B 47 ? 0.18615 0.17995 0.14870 -0.03046 0.01126 0.02089 ? ? ? ? ? ? 47 THR B CG2
+2203 N N . VAL B 48 ? 0.15719 0.15720 0.12211 -0.02657 0.00671 0.01205 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B N
+2204 C CA . VAL B 48 ? 0.15774 0.16185 0.12286 -0.02466 0.00551 0.00951 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B CA
+2205 C C . VAL B 48 ? 0.15713 0.16517 0.12266 -0.02537 0.00748 0.01081 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B C
+2206 O O . VAL B 48 ? 0.15582 0.16688 0.12380 -0.02731 0.01000 0.01229 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B O
+2207 C CB . VAL B 48 ? 0.15782 0.16615 0.12605 -0.02401 0.00495 0.00670 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B CB
+2208 C CG1 . VAL B 48 ? 0.15868 0.17104 0.12686 -0.02173 0.00399 0.00435 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B CG1
+2209 C CG2 . VAL B 48 ? 0.15865 0.16284 0.12634 -0.02350 0.00290 0.00547 ? ? ? ? ? ? 48 VAL B CG2
+2210 N N . LEU B 49 ? 0.15836 0.16609 0.12124 -0.02381 0.00626 0.01025 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B N
+2211 C CA . LEU B 49 ? 0.15853 0.16948 0.12097 -0.02412 0.00769 0.01113 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B CA
+2212 C C . LEU B 49 ? 0.16021 0.17458 0.12223 -0.02172 0.00667 0.00811 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B C
+2213 O O . LEU B 49 ? 0.16189 0.17372 0.12153 -0.01961 0.00416 0.00620 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B O
+2214 C CB . LEU B 49 ? 0.15925 0.16578 0.11804 -0.02455 0.00706 0.01363 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B CB
+2215 C CG . LEU B 49 ? 0.16000 0.16869 0.11739 -0.02500 0.00814 0.01483 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B CG
+2216 C CD1 . LEU B 49 ? 0.15946 0.16468 0.11532 -0.02691 0.00872 0.01871 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B CD1
+2217 C CD2 . LEU B 49 ? 0.17239 0.18068 0.12633 -0.02261 0.00601 0.01259 ? ? ? ? ? ? 49 LEU B CD2
+2218 N N . TYR B 50 ? 0.15992 0.17992 0.12413 -0.02194 0.00869 0.00778 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B N
+2219 C CA . TYR B 50 ? 0.16193 0.18513 0.12529 -0.01959 0.00829 0.00546 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CA
+2220 C C . TYR B 50 ? 0.16293 0.18734 0.12430 -0.02007 0.00980 0.00690 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B C
+2221 O O . TYR B 50 ? 0.16122 0.18748 0.12441 -0.02232 0.01209 0.00913 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B O
+2222 C CB . TYR B 50 ? 0.16428 0.19369 0.13228 -0.01913 0.00950 0.00377 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CB
+2223 C CG . TYR B 50 ? 0.22083 0.25014 0.19001 -0.01738 0.00744 0.00127 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CG
+2224 C CD1 . TYR B 50 ? 0.24533 0.27536 0.21282 -0.01439 0.00600 -0.00117 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CD1
+2225 C CD2 . TYR B 50 ? 0.26119 0.28965 0.23305 -0.01870 0.00699 0.00137 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CD2
+2226 C CE1 . TYR B 50 ? 0.33144 0.36167 0.30019 -0.01276 0.00416 -0.00336 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CE1
+2227 C CE2 . TYR B 50 ? 0.25263 0.28107 0.22559 -0.01717 0.00497 -0.00088 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CE2
+2228 C CZ . TYR B 50 ? 0.23011 0.25963 0.20169 -0.01421 0.00357 -0.00320 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B CZ
+2229 O OH . TYR B 50 ? 0.39215 0.42184 0.36494 -0.01263 0.00157 -0.00536 ? ? ? ? ? ? 50 TYR B OH
+2230 N N . ALA B 51 ? 0.16599 0.18915 0.12340 -0.01796 0.00851 0.00561 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B N
+2231 C CA . ALA B 51 ? 0.18091 0.20474 0.13567 -0.01818 0.00967 0.00670 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B CA
+2232 C C . ALA B 51 ? 0.20308 0.22992 0.15671 -0.01538 0.00981 0.00410 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B C
+2233 O O . ALA B 51 ? 0.21511 0.23990 0.16645 -0.01293 0.00768 0.00188 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B O
+2234 C CB . ALA B 51 ? 0.20535 0.22298 0.15493 -0.01861 0.00770 0.00831 ? ? ? ? ? ? 51 ALA B CB
+2235 N N . ASP B 52 ? 0.17078 0.20244 0.12600 -0.01560 0.01241 0.00444 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B N
+2236 C CA . ASP B 52 ? 0.20926 0.24376 0.16330 -0.01271 0.01289 0.00221 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B CA
+2237 C C . ASP B 52 ? 0.21624 0.25271 0.16854 -0.01301 0.01512 0.00330 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B C
+2238 O O . ASP B 52 ? 0.22048 0.25794 0.17418 -0.01564 0.01679 0.00568 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B O
+2239 C CB . ASP B 52 ? 0.28500 0.32507 0.24438 -0.01143 0.01372 0.00041 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B CB
+2240 C CG . ASP B 52 ? 0.43766 0.48398 0.40255 -0.01326 0.01676 0.00169 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B CG
+2241 O OD1 . ASP B 52 ? 0.57554 0.62134 0.54155 -0.01617 0.01784 0.00401 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B OD1
+2242 O OD2 . ASP B 52 ? 0.55603 0.60787 0.52422 -0.01174 0.01812 0.00050 ? ? ? ? ? ? 52 ASP B OD2
+2243 N N . LEU B 53 ? 0.22515 0.26184 0.17402 -0.01016 0.01514 0.00154 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B N
+2244 C CA . LEU B 53 ? 0.22168 0.26060 0.16885 -0.00987 0.01746 0.00216 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CA
+2245 C C . LEU B 53 ? 0.28100 0.32771 0.23450 -0.00985 0.02052 0.00206 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B C
+2246 O O . LEU B 53 ? 0.36138 0.41161 0.31947 -0.00896 0.02050 0.00081 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B O
+2247 C CB . LEU B 53 ? 0.29053 0.32662 0.23146 -0.00652 0.01655 0.00023 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CB
+2248 C CG . LEU B 53 ? 0.34825 0.37641 0.28167 -0.00620 0.01352 0.00022 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CG
+2249 C CD1 . LEU B 53 ? 0.27895 0.30495 0.20647 -0.00259 0.01311 -0.00194 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CD1
+2250 C CD2 . LEU B 53 ? 0.30859 0.33400 0.23950 -0.00917 0.01368 0.00302 ? ? ? ? ? ? 53 LEU B CD2
+2251 N N . ASP B 54 ? 0.25190 0.30128 0.20565 -0.01091 0.02308 0.00353 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B N
+2252 C CA . ASP B 54 ? 0.32595 0.38278 0.28531 -0.01086 0.02618 0.00370 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B CA
+2253 C C . ASP B 54 ? 0.36308 0.42116 0.31895 -0.00826 0.02788 0.00296 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B C
+2254 O O . ASP B 54 ? 0.35159 0.40659 0.30259 -0.00885 0.02826 0.00401 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B O
+2255 C CB . ASP B 54 ? 0.41136 0.47055 0.37448 -0.01454 0.02807 0.00628 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B CB
+2256 C CG . ASP B 54 ? 0.62409 0.69107 0.59347 -0.01480 0.03111 0.00660 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B CG
+2257 O OD1 . ASP B 54 ? 0.68124 0.75214 0.65325 -0.01241 0.03148 0.00495 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B OD1
+2258 O OD2 . ASP B 54 ? 0.72033 0.78959 0.69210 -0.01740 0.03312 0.00864 ? ? ? ? ? ? 54 ASP B OD2
+2259 N N . GLY B 55 ? 0.30509 0.36749 0.26329 -0.00536 0.02891 0.00130 ? ? ? ? ? ? 55 GLY B N
+2260 C CA . GLY B 55 ? 0.43153 0.49544 0.38673 -0.00252 0.03093 0.00066 ? ? ? ? ? ? 55 GLY B CA
+2261 C C . GLY B 55 ? 0.33082 0.38919 0.27862 0.00086 0.02917 -0.00126 ? ? ? ? ? ? 55 GLY B C
+2262 O O . GLY B 55 ? 0.31142 0.36823 0.25406 0.00268 0.03045 -0.00142 ? ? ? ? ? ? 55 GLY B O
+2263 N N . SER B 56 ? 0.29591 0.35099 0.24273 0.00182 0.02630 -0.00273 ? ? ? ? ? ? 56 SER B N
+2264 C CA . SER B 56 ? 0.29445 0.34380 0.23392 0.00498 0.02445 -0.00458 ? ? ? ? ? ? 56 SER B CA
+2265 C C . SER B 56 ? 0.25725 0.31006 0.19655 0.00915 0.02645 -0.00609 ? ? ? ? ? ? 56 SER B C
+2266 O O . SER B 56 ? 0.26820 0.31656 0.20026 0.01190 0.02622 -0.00715 ? ? ? ? ? ? 56 SER B O
+2267 C CB . SER B 56 ? 0.32251 0.36776 0.26140 0.00490 0.02094 -0.00571 ? ? ? ? ? ? 56 SER B CB
+2268 O OG . SER B 56 ? 0.46391 0.51438 0.41015 0.00496 0.02104 -0.00631 ? ? ? ? ? ? 56 SER B OG
+2269 N N . THR B 57 ? 0.28606 0.34660 0.23308 0.00971 0.02843 -0.00604 ? ? ? ? ? ? 57 THR B N
+2270 C CA . THR B 57 ? 0.29538 0.35970 0.24289 0.01383 0.03046 -0.00716 ? ? ? ? ? ? 57 THR B CA
+2271 C C . THR B 57 ? 0.29307 0.35714 0.23607 0.01530 0.03328 -0.00652 ? ? ? ? ? ? 57 THR B C
+2272 O O . THR B 57 ? 0.26754 0.32871 0.20463 0.01901 0.03377 -0.00776 ? ? ? ? ? ? 57 THR B O
+2273 C CB . THR B 57 ? 0.31128 0.38438 0.26857 0.01366 0.03199 -0.00672 ? ? ? ? ? ? 57 THR B CB
+2274 O OG1 . THR B 57 ? 0.29418 0.36674 0.25465 0.01285 0.02918 -0.00760 ? ? ? ? ? ? 57 THR B OG1
+2275 C CG2 . THR B 57 ? 0.29714 0.37480 0.25548 0.01795 0.03447 -0.00736 ? ? ? ? ? ? 57 THR B CG2
+2276 N N . ASP B 58 ? 0.27952 0.34637 0.22495 0.01249 0.03524 -0.00458 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B N
+2277 C CA . ASP B 58 ? 0.25964 0.32618 0.20074 0.01378 0.03797 -0.00391 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B CA
+2278 C C . ASP B 58 ? 0.24910 0.30631 0.17956 0.01430 0.03613 -0.00447 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B C
+2279 O O . ASP B 58 ? 0.28009 0.33481 0.20436 0.01725 0.03758 -0.00502 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B O
+2280 C CB . ASP B 58 ? 0.29932 0.37066 0.24531 0.01045 0.04030 -0.00167 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B CB
+2281 C CG . ASP B 58 ? 0.59767 0.67014 0.54048 0.01212 0.04360 -0.00097 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B CG
+2282 O OD1 . ASP B 58 ? 0.64901 0.72593 0.59368 0.01553 0.04605 -0.00143 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B OD1
+2283 O OD2 . ASP B 58 ? 0.57410 0.64296 0.51252 0.01008 0.04377 0.00016 ? ? ? ? ? ? 58 ASP B OD2
+2284 N N . MSE B 59 ? 0.25670 0.30848 0.18474 0.01150 0.03293 -0.00422 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B N
+2285 C CA . MSE B 59 ? 0.26317 0.30591 0.18133 0.01164 0.03066 -0.00454 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B CA
+2286 C C . MSE B 59 ? 0.22811 0.26648 0.14012 0.01595 0.02951 -0.00687 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B C
+2287 O O . MSE B 59 ? 0.23917 0.27252 0.14296 0.01805 0.02989 -0.00736 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B O
+2288 C CB . MSE B 59 ? 0.26150 0.29995 0.17940 0.00794 0.02733 -0.00364 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B CB
+2289 C CG . MSE B 59 ? 0.23099 0.26005 0.13905 0.00788 0.02446 -0.00381 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B CG
+2290 SE SE . MSE B 59 ? 0.32242 0.34616 0.23052 0.00393 0.02003 -0.00266 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B SE
+2291 C CE . MSE B 59 ? 0.25691 0.28248 0.16925 0.00661 0.01838 -0.00529 ? ? ? ? ? ? 59 MSE B CE
+2292 N N . VAL B 60 ? 0.25019 0.29022 0.16598 0.01724 0.02807 -0.00827 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B N
+2293 C CA . VAL B 60 ? 0.27126 0.30743 0.18173 0.02139 0.02697 -0.01050 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B CA
+2294 C C . VAL B 60 ? 0.26807 0.30697 0.17687 0.02545 0.03049 -0.01100 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B C
+2295 O O . VAL B 60 ? 0.29772 0.33091 0.19815 0.02871 0.03029 -0.01226 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B O
+2296 C CB . VAL B 60 ? 0.29853 0.33700 0.21447 0.02189 0.02505 -0.01174 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B CB
+2297 C CG1 . VAL B 60 ? 0.28041 0.31634 0.19198 0.02659 0.02456 -0.01397 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B CG1
+2298 C CG2 . VAL B 60 ? 0.26728 0.30109 0.18266 0.01848 0.02137 -0.01138 ? ? ? ? ? ? 60 VAL B CG2
+2299 N N . ASN B 61 ? 0.28383 0.33120 0.20025 0.02529 0.03383 -0.00985 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B N
+2300 C CA . ASN B 61 ? 0.32085 0.37173 0.23678 0.02925 0.03749 -0.01001 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B CA
+2301 C C . ASN B 61 ? 0.39919 0.44585 0.30733 0.02977 0.03929 -0.00931 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B C
+2302 O O . ASN B 61 ? 0.39790 0.44453 0.30238 0.03377 0.04189 -0.00978 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B O
+2303 C CB . ASN B 61 ? 0.32451 0.38608 0.25148 0.02872 0.04039 -0.00873 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B CB
+2304 C CG . ASN B 61 ? 0.58310 0.64956 0.51594 0.03128 0.04027 -0.00974 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B CG
+2305 O OD1 . ASN B 61 ? 0.58070 0.64280 0.50905 0.03410 0.03855 -0.01150 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B OD1
+2306 N ND2 . ASN B 61 ? 0.57738 0.65291 0.52027 0.03028 0.04206 -0.00853 ? ? ? ? ? ? 61 ASN B ND2
+2307 N N . THR B 62 ? 0.26888 0.31190 0.17433 0.02591 0.03806 -0.00807 ? ? ? ? ? ? 62 THR B N
+2308 C CA . THR B 62 ? 0.28424 0.32416 0.18334 0.02588 0.03992 -0.00709 ? ? ? ? ? ? 62 THR B CA
+2309 C C . THR B 62 ? 0.27198 0.30136 0.16025 0.02482 0.03692 -0.00734 ? ? ? ? ? ? 62 THR B C
+2310 O O . THR B 62 ? 0.35712 0.38212 0.23766 0.02613 0.03819 -0.00715 ? ? ? ? ? ? 62 THR B O
+2311 C CB . THR B 62 ? 0.26499 0.31100 0.17078 0.02221 0.04201 -0.00484 ? ? ? ? ? ? 62 THR B CB
+2312 O OG1 . THR B 62 ? 0.30486 0.35011 0.21394 0.01766 0.03922 -0.00392 ? ? ? ? ? ? 62 THR B OG1
+2313 C CG2 . THR B 62 ? 0.29433 0.35067 0.21009 0.02342 0.04533 -0.00434 ? ? ? ? ? ? 62 THR B CG2
+2314 N N . LYS B 63 ? 0.27032 0.29544 0.15770 0.02244 0.03298 -0.00761 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B N
+2315 C CA . LYS B 63 ? 0.28126 0.29677 0.15917 0.02082 0.02981 -0.00740 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B CA
+2316 C C . LYS B 63 ? 0.26945 0.27770 0.13935 0.02416 0.02743 -0.00961 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B C
+2317 O O . LYS B 63 ? 0.31418 0.32505 0.18712 0.02705 0.02761 -0.01124 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B O
+2318 C CB . LYS B 63 ? 0.25823 0.27331 0.14003 0.01597 0.02693 -0.00593 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B CB
+2319 C CG . LYS B 63 ? 0.28380 0.30605 0.17399 0.01251 0.02913 -0.00372 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B CG
+2320 C CD . LYS B 63 ? 0.31767 0.33914 0.20389 0.01182 0.03144 -0.00228 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B CD
+2321 C CE . LYS B 63 ? 0.35352 0.38224 0.24820 0.00842 0.03371 -0.00011 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B CE
+2322 N NZ . LYS B 63 ? 0.38986 0.41809 0.28090 0.00779 0.03606 0.00130 ? ? ? ? ? ? 63 LYS B NZ
+2323 N N . LYS B 64 ? 0.29525 0.29416 0.15469 0.02369 0.02512 -0.00956 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B N
+2324 C CA . LYS B 64 ? 0.29533 0.28629 0.14655 0.02620 0.02224 -0.01150 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B CA
+2325 C C . LYS B 64 ? 0.29610 0.28814 0.15263 0.02500 0.01921 -0.01216 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B C
+2326 O O . LYS B 64 ? 0.27595 0.27068 0.13859 0.02105 0.01790 -0.01066 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B O
+2327 C CB . LYS B 64 ? 0.31608 0.29681 0.15605 0.02461 0.01951 -0.01082 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B CB
+2328 C CG . LYS B 64 ? 0.45344 0.43145 0.28632 0.02607 0.02218 -0.01037 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B CG
+2329 C CD . LYS B 64 ? 0.53155 0.49919 0.35337 0.02394 0.01901 -0.00949 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B CD
+2330 C CE . LYS B 64 ? 0.66274 0.62096 0.47458 0.02646 0.01587 -0.01143 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B CE
+2331 N NZ . LYS B 64 ? 0.77635 0.73219 0.58166 0.03186 0.01865 -0.01336 ? ? ? ? ? ? 64 LYS B NZ
+2332 N N . TRP B 65 ? 0.24494 0.24645 0.20594 0.00988 0.01334 -0.03541 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B N
+2333 C CA . TRP B 65 ? 0.23346 0.23698 0.19866 0.00604 0.01181 -0.03457 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CA
+2334 C C . TRP B 65 ? 0.19303 0.19387 0.15772 0.00170 0.00880 -0.03483 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B C
+2335 O O . TRP B 65 ? 0.18801 0.19276 0.15730 -0.00205 0.00866 -0.03375 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B O
+2336 C CB . TRP B 65 ? 0.20896 0.20929 0.17237 0.00824 0.01058 -0.03454 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CB
+2337 C CG . TRP B 65 ? 0.23557 0.22662 0.19210 0.00920 0.00703 -0.03580 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CG
+2338 C CD1 . TRP B 65 ? 0.21713 0.20195 0.16690 0.01390 0.00650 -0.03698 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CD1
+2339 C CD2 . TRP B 65 ? 0.23474 0.22131 0.19031 0.00544 0.00340 -0.03590 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CD2
+2340 N NE1 . TRP B 65 ? 0.31449 0.29076 0.25898 0.01314 0.00241 -0.03803 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B NE1
+2341 C CE2 . TRP B 65 ? 0.30482 0.28223 0.25319 0.00777 0.00050 -0.03727 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CE2
+2342 C CE3 . TRP B 65 ? 0.25100 0.24032 0.21107 0.00048 0.00237 -0.03479 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CE3
+2343 C CZ2 . TRP B 65 ? 0.33107 0.30213 0.27725 0.00485 -0.00350 -0.03751 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CZ2
+2344 C CZ3 . TRP B 65 ? 0.27985 0.26341 0.23789 -0.00217 -0.00119 -0.03479 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CZ3
+2345 C CH2 . TRP B 65 ? 0.29884 0.27342 0.25032 -0.00022 -0.00416 -0.03611 ? ? ? ? ? ? 65 TRP B CH2
+2346 N N . GLN B 66 ? 0.21513 0.20939 0.17435 0.00226 0.00632 -0.03613 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B N
+2347 C CA . GLN B 66 ? 0.21756 0.20981 0.17707 -0.00198 0.00339 -0.03613 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B CA
+2348 C C . GLN B 66 ? 0.24819 0.24696 0.21220 -0.00480 0.00525 -0.03534 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B C
+2349 O O . GLN B 66 ? 0.22680 0.22779 0.19422 -0.00881 0.00423 -0.03427 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B O
+2350 C CB . GLN B 66 ? 0.24547 0.22969 0.19847 -0.00066 0.00021 -0.03783 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B CB
+2351 C CG . GLN B 66 ? 0.31519 0.29139 0.26271 0.00190 -0.00239 -0.03875 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B CG
+2352 C CD . GLN B 66 ? 0.29630 0.26992 0.23860 0.00796 -0.00060 -0.03985 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B CD
+2353 O OE1 . GLN B 66 ? 0.29911 0.27857 0.24371 0.01015 0.00335 -0.03928 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B OE1
+2354 N NE2 . GLN B 66 ? 0.34509 0.30971 0.28021 0.01082 -0.00352 -0.04128 ? ? ? ? ? ? 66 GLN B NE2
+2355 N N . PHE B 67 ? 0.22482 0.22661 0.18869 -0.00252 0.00816 -0.03568 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B N
+2356 C CA . PHE B 67 ? 0.19824 0.20582 0.16582 -0.00477 0.01014 -0.03498 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CA
+2357 C C . PHE B 67 ? 0.21048 0.22425 0.18407 -0.00724 0.01174 -0.03341 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B C
+2358 O O . PHE B 67 ? 0.19239 0.20889 0.16878 -0.01070 0.01129 -0.03255 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B O
+2359 C CB . PHE B 67 ? 0.19861 0.20758 0.16448 -0.00136 0.01317 -0.03551 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CB
+2360 C CG . PHE B 67 ? 0.21878 0.23294 0.18764 -0.00323 0.01530 -0.03490 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CG
+2361 C CD1 . PHE B 67 ? 0.24293 0.25558 0.20959 -0.00438 0.01395 -0.03556 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CD1
+2362 C CD2 . PHE B 67 ? 0.22518 0.24549 0.19890 -0.00370 0.01847 -0.03370 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CD2
+2363 C CE1 . PHE B 67 ? 0.28464 0.30184 0.25356 -0.00576 0.01600 -0.03499 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CE1
+2364 C CE2 . PHE B 67 ? 0.26579 0.29015 0.24167 -0.00528 0.02035 -0.03317 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CE2
+2365 C CZ . PHE B 67 ? 0.27548 0.29826 0.24876 -0.00617 0.01925 -0.03380 ? ? ? ? ? ? 67 PHE B CZ
+2366 N N . SER B 68 ? 0.18120 0.19723 0.15672 -0.00528 0.01352 -0.03298 ? ? ? ? ? ? 68 SER B N
+2367 C CA . SER B 68 ? 0.16443 0.18583 0.14532 -0.00736 0.01456 -0.03170 ? ? ? ? ? ? 68 SER B CA
+2368 C C . SER B 68 ? 0.17470 0.19465 0.15630 -0.01040 0.01194 -0.03104 ? ? ? ? ? ? 68 SER B C
+2369 O O . SER B 68 ? 0.15308 0.17666 0.13788 -0.01315 0.01221 -0.03002 ? ? ? ? ? ? 68 SER B O
+2370 C CB . SER B 68 ? 0.18806 0.21157 0.17085 -0.00460 0.01620 -0.03140 ? ? ? ? ? ? 68 SER B CB
+2371 O OG . SER B 68 ? 0.20158 0.22688 0.18422 -0.00172 0.01901 -0.03155 ? ? ? ? ? ? 68 SER B OG
+2372 N N . ALA B 69 ? 0.18522 0.19956 0.16354 -0.00975 0.00945 -0.03148 ? ? ? ? ? ? 69 ALA B N
+2373 C CA . ALA B 69 ? 0.17407 0.18667 0.15305 -0.01256 0.00711 -0.03054 ? ? ? ? ? ? 69 ALA B CA
+2374 C C . ALA B 69 ? 0.16844 0.18173 0.14830 -0.01599 0.00613 -0.02988 ? ? ? ? ? ? 69 ALA B C
+2375 O O . ALA B 69 ? 0.16718 0.18277 0.14973 -0.01865 0.00584 -0.02840 ? ? ? ? ? ? 69 ALA B O
+2376 C CB . ALA B 69 ? 0.18146 0.18708 0.15631 -0.01117 0.00452 -0.03116 ? ? ? ? ? ? 69 ALA B CB
+2377 N N . GLN B 70 ? 0.16784 0.17932 0.14535 -0.01569 0.00568 -0.03085 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B N
+2378 C CA . GLN B 70 ? 0.18626 0.19900 0.16494 -0.01875 0.00476 -0.03017 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B CA
+2379 C C . GLN B 70 ? 0.18840 0.20780 0.17072 -0.02001 0.00740 -0.02916 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B C
+2380 O O . GLN B 70 ? 0.19519 0.21692 0.17974 -0.02278 0.00701 -0.02771 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B O
+2381 C CB . GLN B 70 ? 0.19817 0.20726 0.17319 -0.01772 0.00342 -0.03167 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B CB
+2382 C CG . GLN B 70 ? 0.21556 0.21714 0.18671 -0.01727 -0.00015 -0.03257 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B CG
+2383 C CD . GLN B 70 ? 0.24858 0.24555 0.21469 -0.01470 -0.00133 -0.03460 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B CD
+2384 O OE1 . GLN B 70 ? 0.23173 0.23102 0.19683 -0.01238 0.00111 -0.03536 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B OE1
+2385 N NE2 . GLN B 70 ? 0.27279 0.26277 0.23542 -0.01498 -0.00522 -0.03546 ? ? ? ? ? ? 70 GLN B NE2
+2386 N N . ILE B 71 ? 0.16966 0.19205 0.15257 -0.01793 0.01011 -0.02974 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B N
+2387 C CA . ILE B 71 ? 0.17372 0.20170 0.15972 -0.01904 0.01242 -0.02889 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B CA
+2388 C C . ILE B 71 ? 0.16902 0.19929 0.15784 -0.02068 0.01226 -0.02749 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B C
+2389 O O . ILE B 71 ? 0.16981 0.20274 0.16017 -0.02274 0.01249 -0.02629 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B O
+2390 C CB . ILE B 71 ? 0.15597 0.18627 0.14242 -0.01658 0.01522 -0.02962 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B CB
+2391 C CG1 . ILE B 71 ? 0.32671 0.35530 0.31007 -0.01499 0.01583 -0.03071 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B CG1
+2392 C CG2 . ILE B 71 ? 0.18894 0.22436 0.17885 -0.01781 0.01720 -0.02871 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B CG2
+2393 C CD1 . ILE B 71 ? 0.35862 0.38801 0.34159 -0.01709 0.01519 -0.03042 ? ? ? ? ? ? 71 ILE B CD1
+2394 N N . TYR B 72 ? 0.15746 0.18664 0.14664 -0.01942 0.01189 -0.02760 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B N
+2395 C CA . TYR B 72 ? 0.14511 0.17594 0.13638 -0.02053 0.01151 -0.02639 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CA
+2396 C C . TYR B 72 ? 0.16442 0.19363 0.15530 -0.02293 0.00975 -0.02500 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B C
+2397 O O . TYR B 72 ? 0.16153 0.19344 0.15392 -0.02444 0.01018 -0.02361 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B O
+2398 C CB . TYR B 72 ? 0.18144 0.21056 0.17255 -0.01853 0.01095 -0.02681 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CB
+2399 C CG . TYR B 72 ? 0.19413 0.22686 0.18777 -0.01677 0.01270 -0.02722 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CG
+2400 C CD1 . TYR B 72 ? 0.24815 0.28154 0.24174 -0.01458 0.01430 -0.02814 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CD1
+2401 C CD2 . TYR B 72 ? 0.19315 0.22852 0.18927 -0.01717 0.01261 -0.02655 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CD2
+2402 C CE1 . TYR B 72 ? 0.26783 0.30496 0.26462 -0.01317 0.01591 -0.02814 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CE1
+2403 C CE2 . TYR B 72 ? 0.25149 0.29029 0.25059 -0.01583 0.01377 -0.02685 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CE2
+2404 C CZ . TYR B 72 ? 0.26779 0.30772 0.26764 -0.01401 0.01547 -0.02752 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B CZ
+2405 O OH . TYR B 72 ? 0.35584 0.39970 0.35957 -0.01289 0.01666 -0.02746 ? ? ? ? ? ? 72 TYR B OH
+2406 N N . LYS B 73 ? 0.16037 0.18498 0.14916 -0.02320 0.00771 -0.02522 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B N
+2407 C CA . LYS B 73 ? 0.15360 0.17658 0.14271 -0.02567 0.00594 -0.02353 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B CA
+2408 C C . LYS B 73 ? 0.18277 0.20897 0.17339 -0.02784 0.00647 -0.02236 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B C
+2409 O O . LYS B 73 ? 0.16853 0.19670 0.16081 -0.02954 0.00658 -0.02029 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B O
+2410 C CB . LYS B 73 ? 0.16630 0.18315 0.15290 -0.02568 0.00331 -0.02413 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B CB
+2411 C CG . LYS B 73 ? 0.16605 0.17913 0.15112 -0.02412 0.00233 -0.02436 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B CG
+2412 C CD . LYS B 73 ? 0.20871 0.21507 0.19003 -0.02299 -0.00001 -0.02577 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B CD
+2413 C CE . LYS B 73 ? 0.21036 0.21370 0.19144 -0.02579 -0.00251 -0.02512 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B CE
+2414 N NZ . LYS B 73 ? 0.20467 0.20803 0.18815 -0.02871 -0.00346 -0.02257 ? ? ? ? ? ? 73 LYS B NZ
+2415 N N . THR B 74 ? 0.16022 0.18706 0.15007 -0.02753 0.00689 -0.02350 ? ? ? ? ? ? 74 THR B N
+2416 C CA . THR B 74 ? 0.15508 0.18496 0.14626 -0.02944 0.00721 -0.02234 ? ? ? ? ? ? 74 THR B CA
+2417 C C . THR B 74 ? 0.16826 0.20316 0.16094 -0.02939 0.00969 -0.02143 ? ? ? ? ? ? 74 THR B C
+2418 O O . THR B 74 ? 0.17219 0.20972 0.16626 -0.03095 0.01000 -0.01949 ? ? ? ? ? ? 74 THR B O
+2419 C CB . THR B 74 ? 0.17602 0.20479 0.16556 -0.02902 0.00666 -0.02381 ? ? ? ? ? ? 74 THR B CB
+2420 O OG1 . THR B 74 ? 0.17737 0.20671 0.16539 -0.02645 0.00859 -0.02561 ? ? ? ? ? ? 74 THR B OG1
+2421 C CG2 . THR B 74 ? 0.20669 0.22980 0.19440 -0.02936 0.00350 -0.02454 ? ? ? ? ? ? 74 THR B CG2
+2422 N N . PHE B 75 ? 0.13323 0.16944 0.12568 -0.02755 0.01141 -0.02267 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B N
+2423 C CA . PHE B 75 ? 0.13581 0.17591 0.12935 -0.02756 0.01327 -0.02194 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CA
+2424 C C . PHE B 75 ? 0.15738 0.19794 0.15173 -0.02825 0.01280 -0.02019 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B C
+2425 O O . PHE B 75 ? 0.15008 0.19309 0.14473 -0.02900 0.01355 -0.01862 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B O
+2426 C CB . PHE B 75 ? 0.13740 0.17862 0.13122 -0.02577 0.01485 -0.02342 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CB
+2427 C CG . PHE B 75 ? 0.13022 0.17453 0.12498 -0.02589 0.01615 -0.02281 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CG
+2428 C CD1 . PHE B 75 ? 0.15422 0.20072 0.14847 -0.02636 0.01746 -0.02244 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CD1
+2429 C CD2 . PHE B 75 ? 0.15705 0.20165 0.15278 -0.02540 0.01580 -0.02263 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CD2
+2430 C CE1 . PHE B 75 ? 0.14817 0.19666 0.14254 -0.02631 0.01839 -0.02196 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CE1
+2431 C CE2 . PHE B 75 ? 0.15830 0.20500 0.15435 -0.02543 0.01651 -0.02222 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CE2
+2432 C CZ . PHE B 75 ? 0.16354 0.21195 0.15874 -0.02587 0.01778 -0.02191 ? ? ? ? ? ? 75 PHE B CZ
+2433 N N . LEU B 76 ? 0.13857 0.17660 0.13283 -0.02766 0.01165 -0.02036 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B N
+2434 C CA . LEU B 76 ? 0.12679 0.16495 0.12133 -0.02780 0.01131 -0.01882 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B CA
+2435 C C . LEU B 76 ? 0.16072 0.19860 0.15555 -0.02961 0.01065 -0.01639 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B C
+2436 O O . LEU B 76 ? 0.16262 0.20220 0.15751 -0.02973 0.01130 -0.01454 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B O
+2437 C CB . LEU B 76 ? 0.14490 0.18037 0.13911 -0.02646 0.01026 -0.01964 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B CB
+2438 C CG . LEU B 76 ? 0.14564 0.18246 0.14055 -0.02459 0.01105 -0.02141 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B CG
+2439 C CD1 . LEU B 76 ? 0.18917 0.22321 0.18367 -0.02307 0.00991 -0.02217 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B CD1
+2440 C CD2 . LEU B 76 ? 0.18039 0.22020 0.17611 -0.02432 0.01183 -0.02101 ? ? ? ? ? ? 76 LEU B CD2
+2441 N N . LYS B 77 ? 0.16980 0.20545 0.16482 -0.03092 0.00928 -0.01623 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B N
+2442 C CA . LYS B 77 ? 0.16597 0.20192 0.16229 -0.03301 0.00863 -0.01358 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B CA
+2443 C C . LYS B 77 ? 0.16317 0.20359 0.16047 -0.03371 0.01013 -0.01226 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B C
+2444 O O . LYS B 77 ? 0.15972 0.20233 0.15788 -0.03429 0.01092 -0.00961 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B O
+2445 C CB . LYS B 77 ? 0.18242 0.21451 0.17898 -0.03450 0.00626 -0.01376 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B CB
+2446 C CG . LYS B 77 ? 0.19081 0.22383 0.18982 -0.03710 0.00549 -0.01073 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B CG
+2447 C CD . LYS B 77 ? 0.20821 0.23612 0.20747 -0.03866 0.00274 -0.01036 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B CD
+2448 C CE . LYS B 77 ? 0.24953 0.27880 0.25219 -0.04169 0.00167 -0.00749 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B CE
+2449 N NZ . LYS B 77 ? 0.28323 0.31605 0.28800 -0.04229 0.00351 -0.00382 ? ? ? ? ? ? 77 LYS B NZ
+2450 N N . CYS B 78 ? 0.16510 0.20689 0.16197 -0.03334 0.01072 -0.01395 ? ? ? ? ? ? 78 CYS B N
+2451 C CA . CYS B 78 ? 0.15535 0.20129 0.15267 -0.03362 0.01226 -0.01284 ? ? ? ? ? ? 78 CYS B CA
+2452 C C . CYS B 78 ? 0.14823 0.19650 0.14461 -0.03234 0.01410 -0.01189 ? ? ? ? ? ? 78 CYS B C
+2453 O O . CYS B 78 ? 0.16453 0.21539 0.16127 -0.03263 0.01503 -0.00942 ? ? ? ? ? ? 78 CYS B O
+2454 C CB . CYS B 78 ? 0.16369 0.21020 0.16006 -0.03296 0.01276 -0.01505 ? ? ? ? ? ? 78 CYS B CB
+2455 S SG . CYS B 78 ? 0.19640 0.24085 0.19329 -0.03433 0.01048 -0.01578 ? ? ? ? ? ? 78 CYS B SG
+2456 N N . ALA B 79 ? 0.14000 0.18729 0.13513 -0.03078 0.01452 -0.01374 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B N
+2457 C CA . ALA B 79 ? 0.12471 0.17355 0.11854 -0.02949 0.01574 -0.01324 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B CA
+2458 C C . ALA B 79 ? 0.14658 0.19507 0.14012 -0.02938 0.01550 -0.01080 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B C
+2459 O O . ALA B 79 ? 0.15130 0.20171 0.14365 -0.02870 0.01664 -0.00898 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B O
+2460 C CB . ALA B 79 ? 0.15366 0.20147 0.14706 -0.02816 0.01573 -0.01564 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B CB
+2461 N N . SER B 80 ? 0.14070 0.18648 0.13489 -0.02974 0.01412 -0.01062 ? ? ? ? ? ? 80 SER B N
+2462 C CA . SER B 80 ? 0.12880 0.17386 0.12242 -0.02936 0.01404 -0.00822 ? ? ? ? ? ? 80 SER B CA
+2463 C C . SER B 80 ? 0.15279 0.19973 0.14772 -0.03073 0.01468 -0.00490 ? ? ? ? ? ? 80 SER B C
+2464 O O . SER B 80 ? 0.14888 0.19711 0.14276 -0.02979 0.01581 -0.00242 ? ? ? ? ? ? 80 SER B O
+2465 C CB . SER B 80 ? 0.16475 0.20613 0.15846 -0.02926 0.01246 -0.00884 ? ? ? ? ? ? 80 SER B CB
+2466 O OG . SER B 80 ? 0.21128 0.25062 0.20650 -0.03097 0.01117 -0.00908 ? ? ? ? ? ? 80 SER B OG
+2467 N N . ASP B 81 ? 0.14534 0.19254 0.14259 -0.03279 0.01392 -0.00470 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B N
+2468 C CA . ASP B 81 ? 0.13534 0.18513 0.13485 -0.03435 0.01442 -0.00135 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B CA
+2469 C C . ASP B 81 ? 0.15040 0.20450 0.14902 -0.03321 0.01656 -0.00011 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B C
+2470 O O . ASP B 81 ? 0.15566 0.21224 0.15487 -0.03304 0.01785 0.00331 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B O
+2471 C CB . ASP B 81 ? 0.16865 0.21781 0.17086 -0.03680 0.01267 -0.00178 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B CB
+2472 C CG . ASP B 81 ? 0.19728 0.24188 0.20042 -0.03818 0.01042 -0.00183 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B CG
+2473 O OD1 . ASP B 81 ? 0.28132 0.32352 0.28322 -0.03727 0.01042 -0.00130 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B OD1
+2474 O OD2 . ASP B 81 ? 0.22388 0.26695 0.22868 -0.04007 0.00848 -0.00245 ? ? ? ? ? ? 81 ASP B OD2
+2475 N N . ILE B 82 ? 0.14168 0.19661 0.13871 -0.03226 0.01710 -0.00267 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B N
+2476 C CA . ILE B 82 ? 0.12128 0.17966 0.11680 -0.03098 0.01904 -0.00169 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B CA
+2477 C C . ILE B 82 ? 0.12864 0.18673 0.12091 -0.02858 0.02021 -0.00068 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B C
+2478 O O . ILE B 82 ? 0.15396 0.21457 0.14510 -0.02742 0.02182 0.00199 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B O
+2479 C CB . ILE B 82 ? 0.13382 0.19259 0.12831 -0.03065 0.01927 -0.00464 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B CB
+2480 C CG1 . ILE B 82 ? 0.14999 0.20947 0.14715 -0.03262 0.01820 -0.00501 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B CG1
+2481 C CG2 . ILE B 82 ? 0.15524 0.21657 0.14717 -0.02890 0.02122 -0.00397 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B CG2
+2482 C CD1 . ILE B 82 ? 0.15093 0.20978 0.14694 -0.03219 0.01821 -0.00816 ? ? ? ? ? ? 82 ILE B CD1
+2483 N N . ILE B 83 ? 0.14322 0.19819 0.13380 -0.02757 0.01932 -0.00272 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B N
+2484 C CA . ILE B 83 ? 0.13780 0.19177 0.12501 -0.02518 0.01983 -0.00198 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B CA
+2485 C C . ILE B 83 ? 0.16034 0.21496 0.14764 -0.02480 0.02062 0.00191 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B C
+2486 O O . ILE B 83 ? 0.15611 0.21201 0.14067 -0.02272 0.02214 0.00406 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B O
+2487 C CB . ILE B 83 ? 0.14577 0.19647 0.13213 -0.02448 0.01826 -0.00469 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B CB
+2488 C CG1 . ILE B 83 ? 0.15663 0.20723 0.14267 -0.02432 0.01800 -0.00796 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B CG1
+2489 C CG2 . ILE B 83 ? 0.16607 0.21522 0.14912 -0.02210 0.01824 -0.00359 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B CG2
+2490 C CD1 . ILE B 83 ? 0.18648 0.23479 0.17341 -0.02421 0.01645 -0.01051 ? ? ? ? ? ? 83 ILE B CD1
+2491 N N . ARG B 84 ? 0.14788 0.20134 0.13809 -0.02662 0.01966 0.00301 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B N
+2492 C CA . ARG B 84 ? 0.15209 0.20608 0.14287 -0.02645 0.02057 0.00706 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B CA
+2493 C C . ARG B 84 ? 0.15928 0.21782 0.15185 -0.02691 0.02241 0.01041 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B C
+2494 O O . ARG B 84 ? 0.16905 0.22918 0.16038 -0.02522 0.02423 0.01394 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B O
+2495 C CB . ARG B 84 ? 0.16618 0.21755 0.15989 -0.02863 0.01898 0.00756 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B CB
+2496 C CG . ARG B 84 ? 0.19204 0.23905 0.18368 -0.02756 0.01744 0.00507 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B CG
+2497 C CD . ARG B 84 ? 0.25303 0.29695 0.24692 -0.02945 0.01598 0.00588 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B CD
+2498 N NE . ARG B 84 ? 0.30475 0.34778 0.30128 -0.03190 0.01432 0.00374 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B NE
+2499 C CZ . ARG B 84 ? 0.27128 0.31115 0.26710 -0.03176 0.01265 0.00041 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B CZ
+2500 N NH1 . ARG B 84 ? 0.25763 0.29542 0.25091 -0.02961 0.01233 -0.00114 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B NH1
+2501 N NH2 . ARG B 84 ? 0.28915 0.32800 0.28670 -0.03356 0.01127 -0.00131 ? ? ? ? ? ? 84 ARG B NH2
+2502 N N . ASP B 85 ? 0.15480 0.21558 0.15010 -0.02886 0.02205 0.00942 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B N
+2503 C CA . ASP B 85 ? 0.14670 0.21234 0.14424 -0.02934 0.02360 0.01252 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B CA
+2504 C C . ASP B 85 ? 0.16041 0.22815 0.15366 -0.02604 0.02589 0.01347 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B C
+2505 O O . ASP B 85 ? 0.18117 0.25265 0.17506 -0.02512 0.02787 0.01735 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B O
+2506 C CB . ASP B 85 ? 0.14568 0.21269 0.14619 -0.03169 0.02237 0.01054 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B CB
+2507 C CG . ASP B 85 ? 0.17972 0.25169 0.18447 -0.03322 0.02307 0.01400 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B CG
+2508 O OD1 . ASP B 85 ? 0.18467 0.25799 0.19258 -0.03430 0.02342 0.01782 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B OD1
+2509 O OD2 . ASP B 85 ? 0.18943 0.26401 0.19460 -0.03338 0.02324 0.01299 ? ? ? ? ? ? 85 ASP B OD2
+2510 N N . GLU B 86 ? 0.14856 0.21383 0.13743 -0.02414 0.02560 0.01012 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B N
+2511 C CA . GLU B 86 ? 0.15314 0.21901 0.13697 -0.02084 0.02725 0.01045 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B CA
+2512 C C . GLU B 86 ? 0.17776 0.24121 0.15734 -0.01789 0.02778 0.01187 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B C
+2513 O O . GLU B 86 ? 0.22059 0.28312 0.19487 -0.01477 0.02861 0.01160 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B O
+2514 C CB . GLU B 86 ? 0.17854 0.24258 0.15985 -0.02042 0.02645 0.00622 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B CB
+2515 C CG . GLU B 86 ? 0.20371 0.27049 0.18717 -0.02192 0.02675 0.00532 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B CG
+2516 C CD . GLU B 86 ? 0.21089 0.28121 0.19233 -0.01997 0.02895 0.00780 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B CD
+2517 O OE1 . GLU B 86 ? 0.24654 0.31654 0.22394 -0.01705 0.03026 0.00974 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B OE1
+2518 O OE2 . GLU B 86 ? 0.21708 0.29033 0.20060 -0.02106 0.02934 0.00778 ? ? ? ? ? ? 86 GLU B OE2
+2519 N N . GLY B 87 ? 0.16173 0.22364 0.14303 -0.01863 0.02719 0.01331 ? ? ? ? ? ? 87 GLY B N
+2520 C CA . GLY B 87 ? 0.17349 0.23310 0.15060 -0.01558 0.02780 0.01503 ? ? ? ? ? ? 87 GLY B CA
+2521 C C . GLY B 87 ? 0.17919 0.23409 0.15247 -0.01410 0.02583 0.01138 ? ? ? ? ? ? 87 GLY B C
+2522 O O . GLY B 87 ? 0.23558 0.28812 0.20431 -0.01101 0.02604 0.01232 ? ? ? ? ? ? 87 GLY B O
+2523 N N . GLY B 88 ? 0.15819 0.21176 0.13317 -0.01601 0.02391 0.00738 ? ? ? ? ? ? 88 GLY B N
+2524 C CA . GLY B 88 ? 0.17983 0.22959 0.15240 -0.01493 0.02189 0.00415 ? ? ? ? ? ? 88 GLY B CA
+2525 C C . GLY B 88 ? 0.17298 0.22040 0.14705 -0.01552 0.02069 0.00444 ? ? ? ? ? ? 88 GLY B C
+2526 O O . GLY B 88 ? 0.20537 0.25361 0.18327 -0.01774 0.02090 0.00617 ? ? ? ? ? ? 88 GLY B O
+2527 N N . ASN B 89 ? 0.15465 0.19888 0.12560 -0.01351 0.01915 0.00262 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B N
+2528 C CA . ASN B 89 ? 0.16826 0.20983 0.13982 -0.01349 0.01782 0.00249 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B CA
+2529 C C . ASN B 89 ? 0.17918 0.21948 0.15279 -0.01471 0.01559 -0.00154 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B C
+2530 O O . ASN B 89 ? 0.18641 0.22592 0.15813 -0.01344 0.01440 -0.00407 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B O
+2531 C CB . ASN B 89 ? 0.18816 0.22710 0.15435 -0.00976 0.01768 0.00366 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B CB
+2532 C CG . ASN B 89 ? 0.35872 0.39854 0.32347 -0.00843 0.02011 0.00839 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B CG
+2533 O OD1 . ASN B 89 ? 0.50304 0.54149 0.46848 -0.00845 0.02034 0.01047 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B OD1
+2534 N ND2 . ASN B 89 ? 0.43502 0.47716 0.39781 -0.00715 0.02208 0.01030 ? ? ? ? ? ? 89 ASN B ND2
+2535 N N . ILE B 90 ? 0.16846 0.20847 0.14594 -0.01705 0.01497 -0.00201 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B N
+2536 C CA . ILE B 90 ? 0.16580 0.20488 0.14529 -0.01785 0.01318 -0.00548 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CA
+2537 C C . ILE B 90 ? 0.19479 0.23120 0.17219 -0.01568 0.01151 -0.00646 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B C
+2538 O O . ILE B 90 ? 0.23883 0.27321 0.21528 -0.01496 0.01138 -0.00473 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B O
+2539 C CB . ILE B 90 ? 0.17542 0.21443 0.15875 -0.02049 0.01295 -0.00576 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CB
+2540 C CG1 . ILE B 90 ? 0.23734 0.27912 0.22262 -0.02242 0.01418 -0.00540 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CG1
+2541 C CG2 . ILE B 90 ? 0.16642 0.20425 0.15127 -0.02055 0.01131 -0.00898 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CG2
+2542 C CD1 . ILE B 90 ? 0.32487 0.36622 0.31331 -0.02489 0.01372 -0.00540 ? ? ? ? ? ? 90 ILE B CD1
+2543 N N . THR B 91 ? 0.18435 0.22072 0.16116 -0.01464 0.01014 -0.00915 ? ? ? ? ? ? 91 THR B N
+2544 C CA . THR B 91 ? 0.17765 0.21187 0.15234 -0.01231 0.00821 -0.01023 ? ? ? ? ? ? 91 THR B CA
+2545 C C . THR B 91 ? 0.21168 0.24590 0.18963 -0.01284 0.00644 -0.01294 ? ? ? ? ? ? 91 THR B C
+2546 O O . THR B 91 ? 0.28166 0.31426 0.25849 -0.01101 0.00469 -0.01369 ? ? ? ? ? ? 91 THR B O
+2547 C CB . THR B 91 ? 0.21651 0.25031 0.18748 -0.01021 0.00750 -0.01094 ? ? ? ? ? ? 91 THR B CB
+2548 O OG1 . THR B 91 ? 0.24272 0.27854 0.21551 -0.01172 0.00781 -0.01258 ? ? ? ? ? ? 91 THR B OG1
+2549 C CG2 . THR B 91 ? 0.27088 0.30385 0.23723 -0.00830 0.00911 -0.00788 ? ? ? ? ? ? 91 THR B CG2
+2550 N N . ALA B 92 ? 0.17167 0.20772 0.15345 -0.01499 0.00690 -0.01429 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B N
+2551 C CA . ALA B 92 ? 0.19382 0.23021 0.17878 -0.01518 0.00563 -0.01649 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B CA
+2552 C C . ALA B 92 ? 0.19084 0.22839 0.17887 -0.01729 0.00680 -0.01697 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B C
+2553 O O . ALA B 92 ? 0.16816 0.20700 0.15640 -0.01870 0.00823 -0.01642 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B O
+2554 C CB . ALA B 92 ? 0.19891 0.23672 0.18505 -0.01449 0.00419 -0.01868 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B CB
+2555 N N . TYR B 93 ? 0.21423 0.25111 0.20421 -0.01716 0.00611 -0.01801 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B N
+2556 C CA . TYR B 93 ? 0.21454 0.25198 0.20689 -0.01848 0.00690 -0.01887 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CA
+2557 C C . TYR B 93 ? 0.22124 0.25932 0.21601 -0.01735 0.00604 -0.02071 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B C
+2558 O O . TYR B 93 ? 0.24944 0.28610 0.24366 -0.01582 0.00476 -0.02078 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B O
+2559 C CB . TYR B 93 ? 0.21402 0.24882 0.20538 -0.01946 0.00717 -0.01746 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CB
+2560 C CG . TYR B 93 ? 0.20643 0.24071 0.19940 -0.01993 0.00727 -0.01884 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CG
+2561 C CD1 . TYR B 93 ? 0.21525 0.25157 0.20966 -0.02092 0.00838 -0.01976 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CD1
+2562 C CD2 . TYR B 93 ? 0.22268 0.25412 0.21520 -0.01893 0.00627 -0.01926 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CD2
+2563 C CE1 . TYR B 93 ? 0.19695 0.23253 0.19218 -0.02080 0.00856 -0.02101 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CE1
+2564 C CE2 . TYR B 93 ? 0.25927 0.28981 0.25247 -0.01878 0.00636 -0.02057 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CE2
+2565 C CZ . TYR B 93 ? 0.24314 0.27577 0.23763 -0.01966 0.00753 -0.02141 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B CZ
+2566 O OH . TYR B 93 ? 0.27271 0.30419 0.26723 -0.01903 0.00774 -0.02266 ? ? ? ? ? ? 93 TYR B OH
+2567 N N . ASP B 94 ? 0.20464 0.24496 0.20206 -0.01791 0.00689 -0.02200 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B N
+2568 C CA . ASP B 94 ? 0.22203 0.26358 0.22224 -0.01669 0.00653 -0.02336 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B CA
+2569 C C . ASP B 94 ? 0.24419 0.28694 0.24606 -0.01736 0.00816 -0.02407 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B C
+2570 O O . ASP B 94 ? 0.23470 0.27982 0.23807 -0.01828 0.00919 -0.02442 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B O
+2571 C CB . ASP B 94 ? 0.21739 0.26162 0.22002 -0.01592 0.00545 -0.02417 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B CB
+2572 C CG . ASP B 94 ? 0.27581 0.32237 0.28236 -0.01473 0.00532 -0.02522 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B CG
+2573 O OD1 . ASP B 94 ? 0.31213 0.35734 0.31833 -0.01366 0.00565 -0.02527 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B OD1
+2574 O OD2 . ASP B 94 ? 0.35484 0.40454 0.36489 -0.01481 0.00485 -0.02587 ? ? ? ? ? ? 94 ASP B OD2
+2575 N N . GLY B 95 ? 0.26054 0.30120 0.26166 -0.01666 0.00835 -0.02429 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B N
+2576 C CA . GLY B 95 ? 0.26835 0.30969 0.27047 -0.01648 0.00979 -0.02507 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B CA
+2577 C C . GLY B 95 ? 0.19134 0.23266 0.19237 -0.01825 0.01096 -0.02484 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B C
+2578 O O . GLY B 95 ? 0.24902 0.28754 0.24758 -0.01914 0.01061 -0.02428 ? ? ? ? ? ? 95 GLY B O
+2579 N N . ASP B 96 ? 0.23000 0.27444 0.23304 -0.01882 0.01225 -0.02519 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B N
+2580 C CA . ASP B 96 ? 0.25095 0.29568 0.25291 -0.02021 0.01349 -0.02502 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B CA
+2581 C C . ASP B 96 ? 0.23715 0.28313 0.23860 -0.02153 0.01344 -0.02426 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B C
+2582 O O . ASP B 96 ? 0.22962 0.27656 0.23053 -0.02245 0.01463 -0.02416 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B O
+2583 C CB . ASP B 96 ? 0.33265 0.37929 0.33638 -0.01958 0.01532 -0.02585 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B CB
+2584 C CG . ASP B 96 ? 0.34430 0.39430 0.35184 -0.01922 0.01575 -0.02610 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B CG
+2585 O OD1 . ASP B 96 ? 0.35676 0.40746 0.36533 -0.01939 0.01430 -0.02591 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B OD1
+2586 O OD2 . ASP B 96 ? 0.59167 0.64356 0.60126 -0.01873 0.01748 -0.02642 ? ? ? ? ? ? 96 ASP B OD2
+2587 N N . ARG B 97 ? 0.18004 0.22574 0.18110 -0.02131 0.01208 -0.02372 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B N
+2588 C CA . ARG B 97 ? 0.17454 0.22113 0.17462 -0.02186 0.01192 -0.02315 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CA
+2589 C C . ARG B 97 ? 0.20304 0.24774 0.20034 -0.02179 0.01099 -0.02168 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B C
+2590 O O . ARG B 97 ? 0.19890 0.24195 0.19582 -0.02097 0.00984 -0.02140 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B O
+2591 C CB . ARG B 97 ? 0.23204 0.28031 0.23438 -0.02124 0.01105 -0.02403 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CB
+2592 C CG . ARG B 97 ? 0.30445 0.35287 0.30510 -0.02156 0.01063 -0.02375 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CG
+2593 C CD . ARG B 97 ? 0.44041 0.49050 0.44398 -0.02153 0.00979 -0.02487 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CD
+2594 N NE . ARG B 97 ? 0.42513 0.47454 0.42847 -0.02049 0.00736 -0.02510 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B NE
+2595 C CZ . ARG B 97 ? 0.56972 0.62007 0.57519 -0.02051 0.00578 -0.02600 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B CZ
+2596 N NH1 . ARG B 97 ? 0.52873 0.58072 0.53695 -0.02171 0.00661 -0.02654 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B NH1
+2597 N NH2 . ARG B 97 ? 0.42278 0.47222 0.42762 -0.01935 0.00323 -0.02631 ? ? ? ? ? ? 97 ARG B NH2
+2598 N N A VAL B 98 ? 0.17060 0.21559 0.16584 -0.02243 0.01167 -0.02056 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B N
+2599 N N B VAL B 98 ? 0.17063 0.21560 0.16586 -0.02243 0.01166 -0.02055 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B N
+2600 C CA A VAL B 98 ? 0.16365 0.20736 0.15623 -0.02219 0.01133 -0.01866 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CA
+2601 C CA B VAL B 98 ? 0.16304 0.20669 0.15564 -0.02214 0.01127 -0.01867 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CA
+2602 C C A VAL B 98 ? 0.17098 0.21520 0.16143 -0.02135 0.01124 -0.01839 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B C
+2603 C C B VAL B 98 ? 0.17170 0.21590 0.16211 -0.02138 0.01127 -0.01832 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B C
+2604 O O A VAL B 98 ? 0.16237 0.20787 0.15281 -0.02174 0.01203 -0.01903 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B O
+2605 O O B VAL B 98 ? 0.15876 0.20426 0.14910 -0.02181 0.01215 -0.01887 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B O
+2606 C CB A VAL B 98 ? 0.15634 0.20003 0.14829 -0.02353 0.01242 -0.01706 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CB
+2607 C CB B VAL B 98 ? 0.17418 0.21748 0.16618 -0.02345 0.01218 -0.01701 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CB
+2608 C CG1 A VAL B 98 ? 0.20330 0.24609 0.19316 -0.02325 0.01237 -0.01455 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CG1
+2609 C CG1 B VAL B 98 ? 0.17208 0.21736 0.16407 -0.02436 0.01364 -0.01704 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CG1
+2610 C CG2 A VAL B 98 ? 0.15905 0.20152 0.15254 -0.02432 0.01212 -0.01766 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CG2
+2611 C CG2 B VAL B 98 ? 0.20127 0.24356 0.19116 -0.02309 0.01207 -0.01456 ? ? ? ? ? ? 98 VAL B CG2
+2612 N N . MSE B 99 ? 0.13827 0.18101 0.12640 -0.01997 0.01023 -0.01742 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B N
+2613 C CA . MSE B 99 ? 0.15166 0.19396 0.13656 -0.01863 0.00989 -0.01704 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B CA
+2614 C C . MSE B 99 ? 0.17976 0.22128 0.16134 -0.01787 0.01087 -0.01429 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B C
+2615 O O . MSE B 99 ? 0.18164 0.22209 0.16322 -0.01776 0.01081 -0.01285 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B O
+2616 C CB . MSE B 99 ? 0.16841 0.20942 0.15288 -0.01702 0.00763 -0.01827 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B CB
+2617 C CG . MSE B 99 ? 0.15307 0.19277 0.13360 -0.01534 0.00668 -0.01829 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B CG
+2618 SE SE . MSE B 99 ? 0.28444 0.32159 0.26296 -0.01267 0.00349 -0.01905 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B SE
+2619 C CE . MSE B 99 ? 0.24132 0.27599 0.21343 -0.01041 0.00250 -0.01898 ? ? ? ? ? ? 99 MSE B CE
+2620 N N . ALA B 100 ? 0.13249 0.17448 0.11120 -0.01718 0.01187 -0.01337 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B N
+2621 C CA . ALA B 100 ? 0.14058 0.18232 0.11606 -0.01598 0.01311 -0.01040 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CA
+2622 C C . ALA B 100 ? 0.14637 0.18682 0.11683 -0.01344 0.01289 -0.01022 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B C
+2623 O O . ALA B 100 ? 0.14939 0.18953 0.11910 -0.01332 0.01218 -0.01220 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B O
+2624 C CB . ALA B 100 ? 0.18651 0.23071 0.16360 -0.01767 0.01519 -0.00859 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CB
+2625 N N . VAL B 101 ? 0.13965 0.17900 0.10638 -0.01127 0.01353 -0.00768 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B N
+2626 C CA . VAL B 101 ? 0.15078 0.18834 0.11153 -0.00817 0.01349 -0.00707 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CA
+2627 C C . VAL B 101 ? 0.17998 0.21936 0.13878 -0.00729 0.01631 -0.00350 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B C
+2628 O O . VAL B 101 ? 0.16643 0.20709 0.12704 -0.00785 0.01767 -0.00075 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B O
+2629 C CB . VAL B 101 ? 0.14878 0.18296 0.10580 -0.00536 0.01159 -0.00723 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CB
+2630 C CG1 . VAL B 101 ? 0.19468 0.22634 0.14445 -0.00162 0.01151 -0.00646 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CG1
+2631 C CG2 . VAL B 101 ? 0.18495 0.21801 0.14453 -0.00622 0.00866 -0.01068 ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CG2
+2632 N N . PHE B 102 ? 0.15660 0.19614 0.11195 -0.00595 0.01716 -0.00343 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B N
+2633 C CA . PHE B 102 ? 0.14675 0.18836 0.09979 -0.00452 0.01992 -0.00001 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CA
+2634 C C . PHE B 102 ? 0.18209 0.22057 0.12729 0.00002 0.01986 0.00094 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B C
+2635 O O . PHE B 102 ? 0.17733 0.21235 0.11870 0.00147 0.01770 -0.00180 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B O
+2636 C CB . PHE B 102 ? 0.14435 0.18846 0.09881 -0.00606 0.02107 -0.00072 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CB
+2637 C CG . PHE B 102 ? 0.14732 0.19458 0.10866 -0.01001 0.02146 -0.00123 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CG
+2638 C CD1 . PHE B 102 ? 0.14821 0.19462 0.11312 -0.01232 0.01963 -0.00447 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CD1
+2639 C CD2 . PHE B 102 ? 0.15908 0.21014 0.12321 -0.01122 0.02357 0.00160 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CD2
+2640 C CE1 . PHE B 102 ? 0.17949 0.22819 0.14974 -0.01540 0.01994 -0.00499 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CE1
+2641 C CE2 . PHE B 102 ? 0.17185 0.22519 0.14167 -0.01463 0.02349 0.00092 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CE2
+2642 C CZ . PHE B 102 ? 0.15542 0.20724 0.12785 -0.01654 0.02168 -0.00246 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CZ
+2643 N N . THR B 103 ? 0.19328 0.23280 0.13604 0.00236 0.02217 0.00493 ? ? ? ? ? ? 103 THR B N
+2644 C CA . THR B 103 ? 0.18356 0.22010 0.11810 0.00736 0.02263 0.00643 ? ? ? ? ? ? 103 THR B CA
+2645 C C . THR B 103 ? 0.20355 0.24354 0.13662 0.00906 0.02622 0.01054 ? ? ? ? ? ? 103 THR B C
+2646 O O . THR B 103 ? 0.24842 0.29326 0.18746 0.00623 0.02820 0.01261 ? ? ? ? ? ? 103 THR B O
+2647 C CB . THR B 103 ? 0.22578 0.25944 0.15759 0.00980 0.02189 0.00763 ? ? ? ? ? ? 103 THR B CB
+2648 O OG1 . THR B 103 ? 0.24786 0.28483 0.18386 0.00862 0.02439 0.01158 ? ? ? ? ? ? 103 THR B OG1
+2649 C CG2 . THR B 103 ? 0.21673 0.24766 0.15069 0.00809 0.01834 0.00375 ? ? ? ? ? ? 103 THR B CG2
+2650 N N . GLY B 104 ? 0.26255 0.29994 0.18748 0.01392 0.02693 0.01170 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B N
+2651 C CA . GLY B 104 ? 0.24613 0.28676 0.16880 0.01650 0.03055 0.01598 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B CA
+2652 C C . GLY B 104 ? 0.29246 0.33311 0.21187 0.01743 0.03090 0.01465 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B C
+2653 O O . GLY B 104 ? 0.25147 0.28954 0.17060 0.01578 0.02840 0.01045 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B O
+2654 N N . ASN B 105 ? 0.28400 0.32793 0.20126 0.02012 0.03429 0.01865 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B N
+2655 C CA . ASN B 105 ? 0.30966 0.35294 0.22162 0.02255 0.03505 0.01811 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B CA
+2656 C C . ASN B 105 ? 0.26999 0.31634 0.18772 0.01816 0.03474 0.01584 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B C
+2657 O O . ASN B 105 ? 0.31980 0.36440 0.23306 0.01964 0.03462 0.01428 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B O
+2658 C CB . ASN B 105 ? 0.33516 0.38173 0.24351 0.02699 0.03907 0.02346 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B CB
+2659 C CG . ASN B 105 ? 0.56358 0.60583 0.46353 0.03275 0.03951 0.02549 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B CG
+2660 O OD1 . ASN B 105 ? 0.60957 0.64481 0.50245 0.03515 0.03654 0.02220 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B OD1
+2661 N ND2 . ASN B 105 ? 0.65652 0.70293 0.55728 0.03507 0.04315 0.03103 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B ND2
+2662 N N . SER B 106 ? 0.24574 0.29613 0.17270 0.01309 0.03456 0.01561 ? ? ? ? ? ? 106 SER B N
+2663 C CA . SER B 106 ? 0.23741 0.29046 0.16959 0.00917 0.03422 0.01343 ? ? ? ? ? ? 106 SER B CA
+2664 C C . SER B 106 ? 0.19653 0.24773 0.13371 0.00491 0.03129 0.00940 ? ? ? ? ? ? 106 SER B C
+2665 O O . SER B 106 ? 0.21265 0.26682 0.15602 0.00109 0.03119 0.00829 ? ? ? ? ? ? 106 SER B O
+2666 C CB . SER B 106 ? 0.32810 0.38831 0.26669 0.00726 0.03690 0.01705 ? ? ? ? ? ? 106 SER B CB
+2667 O OG . SER B 106 ? 0.47248 0.53504 0.41779 0.00427 0.03674 0.01862 ? ? ? ? ? ? 106 SER B OG
+2668 N N . LYS B 107 ? 0.18058 0.21876 0.16048 0.01554 0.03565 -0.01206 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B N
+2669 C CA . LYS B 107 ? 0.17721 0.21507 0.15682 0.01098 0.03403 -0.01197 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CA
+2670 C C . LYS B 107 ? 0.15815 0.19328 0.13537 0.00991 0.03043 -0.01154 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B C
+2671 O O . LYS B 107 ? 0.15522 0.19342 0.13506 0.00692 0.02912 -0.01124 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B O
+2672 C CB . LYS B 107 ? 0.17122 0.20356 0.14548 0.00957 0.03489 -0.01206 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CB
+2673 C CG . LYS B 107 ? 0.19592 0.21911 0.16186 0.01162 0.03349 -0.01231 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CG
+2674 C CD . LYS B 107 ? 0.19999 0.21848 0.16105 0.01046 0.03431 -0.01257 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CD
+2675 C CE . LYS B 107 ? 0.25954 0.26829 0.21210 0.01198 0.03220 -0.01308 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B CE
+2676 N NZ . LYS B 107 ? 0.33083 0.33686 0.28036 0.01702 0.03365 -0.01380 ? ? ? ? ? ? 107 LYS B NZ
+2677 N N . ASN B 108 ? 0.15890 0.18799 0.13098 0.01245 0.02893 -0.01139 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B N
+2678 C CA . ASN B 108 ? 0.16892 0.19508 0.13878 0.01161 0.02579 -0.01064 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B CA
+2679 C C . ASN B 108 ? 0.16435 0.19690 0.13928 0.01270 0.02484 -0.01038 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B C
+2680 O O . ASN B 108 ? 0.16332 0.19738 0.13918 0.01070 0.02288 -0.00976 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B O
+2681 C CB . ASN B 108 ? 0.17720 0.19446 0.14016 0.01384 0.02448 -0.01053 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B CB
+2682 C CG . ASN B 108 ? 0.18213 0.19258 0.13971 0.01208 0.02434 -0.01081 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B CG
+2683 O OD1 . ASN B 108 ? 0.20316 0.21214 0.16002 0.00850 0.02296 -0.01011 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B OD1
+2684 N ND2 . ASN B 108 ? 0.22250 0.22891 0.17625 0.01472 0.02578 -0.01176 ? ? ? ? ? ? 108 ASN B ND2
+2685 N N . THR B 109 ? 0.17231 0.20882 0.15055 0.01601 0.02622 -0.01073 ? ? ? ? ? ? 109 THR B N
+2686 C CA . THR B 109 ? 0.15735 0.20062 0.14095 0.01715 0.02513 -0.01054 ? ? ? ? ? ? 109 THR B CA
+2687 C C . THR B 109 ? 0.16827 0.21881 0.15795 0.01387 0.02508 -0.01100 ? ? ? ? ? ? 109 THR B C
+2688 O O . THR B 109 ? 0.16510 0.21885 0.15669 0.01301 0.02286 -0.01086 ? ? ? ? ? ? 109 THR B O
+2689 C CB . THR B 109 ? 0.19574 0.24195 0.18212 0.02142 0.02686 -0.01057 ? ? ? ? ? ? 109 THR B CB
+2690 O OG1 . THR B 109 ? 0.21383 0.25249 0.19379 0.02464 0.02666 -0.01019 ? ? ? ? ? ? 109 THR B OG1
+2691 C CG2 . THR B 109 ? 0.19617 0.25024 0.18891 0.02257 0.02556 -0.01036 ? ? ? ? ? ? 109 THR B CG2
+2692 N N . SER B 110 ? 0.16881 0.22159 0.16118 0.01212 0.02751 -0.01155 ? ? ? ? ? ? 110 SER B N
+2693 C CA . SER B 110 ? 0.14374 0.20277 0.14181 0.00887 0.02764 -0.01209 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CA
+2694 C C . SER B 110 ? 0.14885 0.20517 0.14365 0.00552 0.02568 -0.01179 ? ? ? ? ? ? 110 SER B C
+2695 O O . SER B 110 ? 0.14566 0.20624 0.14353 0.00394 0.02414 -0.01210 ? ? ? ? ? ? 110 SER B O
+2696 C CB . SER B 110 ? 0.17267 0.23377 0.17383 0.00787 0.03102 -0.01245 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CB
+2697 O OG . SER B 110 ? 0.19828 0.26292 0.20356 0.01107 0.03317 -0.01239 ? ? ? ? ? ? 110 SER B OG
+2698 N N . ALA B 111 ? 0.13763 0.18689 0.12622 0.00450 0.02567 -0.01114 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B N
+2699 C CA . ALA B 111 ? 0.12980 0.17644 0.11552 0.00150 0.02405 -0.01036 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CA
+2700 C C . ALA B 111 ? 0.12195 0.16821 0.10631 0.00254 0.02121 -0.00962 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B C
+2701 O O . ALA B 111 ? 0.13496 0.18335 0.12012 0.00070 0.01998 -0.00932 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B O
+2702 C CB . ALA B 111 ? 0.14985 0.18904 0.12970 0.00042 0.02432 -0.00960 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CB
+2703 N N . ALA B 112 ? 0.14565 0.18908 0.12768 0.00575 0.02030 -0.00925 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B N
+2704 C CA . ALA B 112 ? 0.15103 0.19398 0.13161 0.00712 0.01781 -0.00829 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B CA
+2705 C C . ALA B 112 ? 0.14631 0.19710 0.13211 0.00777 0.01686 -0.00906 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B C
+2706 O O . ALA B 112 ? 0.14732 0.19927 0.13251 0.00725 0.01495 -0.00851 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B O
+2707 C CB . ALA B 112 ? 0.17420 0.21230 0.15134 0.01062 0.01730 -0.00772 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B CB
+2708 N N . ARG B 113 ? 0.13896 0.19519 0.12997 0.00904 0.01809 -0.01027 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B N
+2709 C CA . ARG B 113 ? 0.15018 0.21419 0.14694 0.00930 0.01686 -0.01118 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CA
+2710 C C . ARG B 113 ? 0.13024 0.19689 0.12880 0.00562 0.01656 -0.01190 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B C
+2711 O O . ARG B 113 ? 0.13340 0.20344 0.13314 0.00536 0.01436 -0.01230 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B O
+2712 C CB . ARG B 113 ? 0.15600 0.22538 0.15887 0.01114 0.01850 -0.01201 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CB
+2713 C CG . ARG B 113 ? 0.17717 0.25487 0.18674 0.01167 0.01675 -0.01291 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CG
+2714 C CD . ARG B 113 ? 0.16236 0.24542 0.17853 0.01390 0.01843 -0.01315 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CD
+2715 N NE . ARG B 113 ? 0.15444 0.23692 0.17240 0.01248 0.02184 -0.01336 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NE
+2716 C CZ . ARG B 113 ? 0.20053 0.28025 0.21715 0.01481 0.02453 -0.01267 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CZ
+2717 N NH1 . ARG B 113 ? 0.21894 0.29632 0.23284 0.01870 0.02428 -0.01181 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NH1
+2718 N NH2 . ARG B 113 ? 0.23866 0.31791 0.25650 0.01349 0.02759 -0.01281 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NH2
+2719 N N . CYS B 114 ? 0.13534 0.20005 0.13354 0.00295 0.01872 -0.01205 ? ? ? ? ? ? 114 CYS B N
+2720 C CA . CYS B 114 ? 0.13592 0.20196 0.13490 -0.00051 0.01877 -0.01247 ? ? ? ? ? ? 114 CYS B CA
+2721 C C . CYS B 114 ? 0.11340 0.17621 0.10740 -0.00104 0.01660 -0.01132 ? ? ? ? ? ? 114 CYS B C
+2722 O O . CYS B 114 ? 0.13041 0.19624 0.12550 -0.00209 0.01523 -0.01190 ? ? ? ? ? ? 114 CYS B O
+2723 C CB . CYS B 114 ? 0.14656 0.20981 0.14471 -0.00280 0.02158 -0.01227 ? ? ? ? ? ? 114 CYS B CB
+2724 S SG . CYS B 114 ? 0.15845 0.22270 0.15731 -0.00696 0.02229 -0.01250 ? ? ? ? ? ? 114 CYS B SG
+2725 N N . ALA B 115 ? 0.14407 0.20057 0.13256 -0.00014 0.01626 -0.00960 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B N
+2726 C CA . ALA B 115 ? 0.15867 0.21191 0.14273 -0.00044 0.01459 -0.00794 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B CA
+2727 C C . ALA B 115 ? 0.13839 0.19502 0.12293 0.00196 0.01213 -0.00810 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B C
+2728 O O . ALA B 115 ? 0.14094 0.19834 0.12398 0.00133 0.01091 -0.00770 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B O
+2729 C CB . ALA B 115 ? 0.14692 0.19287 0.12602 0.00022 0.01460 -0.00602 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B CB
+2730 N N . LEU B 116 ? 0.14984 0.20848 0.13615 0.00499 0.01142 -0.00859 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N
+2731 C CA . LEU B 116 ? 0.13568 0.19785 0.12246 0.00756 0.00894 -0.00868 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA
+2732 C C . LEU B 116 ? 0.12144 0.19055 0.11286 0.00645 0.00784 -0.01075 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C
+2733 O O . LEU B 116 ? 0.15058 0.22166 0.14077 0.00741 0.00554 -0.01084 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O
+2734 C CB . LEU B 116 ? 0.15716 0.21988 0.14490 0.01120 0.00859 -0.00849 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB
+2735 C CG . LEU B 116 ? 0.19033 0.24566 0.17332 0.01266 0.00939 -0.00670 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG
+2736 C CD1 . LEU B 116 ? 0.20932 0.26569 0.19344 0.01659 0.00914 -0.00665 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1
+2737 C CD2 . LEU B 116 ? 0.22768 0.27805 0.20543 0.01263 0.00823 -0.00452 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2
+2738 N N . LYS B 117 ? 0.12704 0.19963 0.12366 0.00450 0.00943 -0.01241 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B N
+2739 C CA . LYS B 117 ? 0.12017 0.19865 0.12153 0.00277 0.00846 -0.01446 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CA
+2740 C C . LYS B 117 ? 0.12768 0.20392 0.12549 0.00028 0.00821 -0.01435 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B C
+2741 O O . LYS B 117 ? 0.13287 0.21226 0.13136 0.00005 0.00610 -0.01563 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B O
+2742 C CB . LYS B 117 ? 0.12200 0.20399 0.12988 0.00109 0.01077 -0.01579 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CB
+2743 C CG . LYS B 117 ? 0.14988 0.23631 0.16309 0.00366 0.01081 -0.01618 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CG
+2744 C CD . LYS B 117 ? 0.15215 0.24136 0.17144 0.00219 0.01376 -0.01689 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CD
+2745 C CE . LYS B 117 ? 0.16129 0.25667 0.18764 0.00455 0.01363 -0.01729 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CE
+2746 N NZ . LYS B 117 ? 0.19074 0.28895 0.22335 0.00324 0.01687 -0.01762 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B NZ
+2747 N N . ILE B 118 ? 0.12420 0.19501 0.11821 -0.00153 0.01030 -0.01284 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B N
+2748 C CA . ILE B 118 ? 0.12377 0.19228 0.11423 -0.00359 0.01036 -0.01225 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B CA
+2749 C C . ILE B 118 ? 0.13718 0.20430 0.12281 -0.00136 0.00793 -0.01105 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B C
+2750 O O . ILE B 118 ? 0.14551 0.21375 0.12964 -0.00183 0.00676 -0.01165 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B O
+2751 C CB . ILE B 118 ? 0.11451 0.17773 0.10219 -0.00578 0.01296 -0.01049 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B CB
+2752 C CG1 . ILE B 118 ? 0.13448 0.19967 0.12675 -0.00809 0.01546 -0.01184 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B CG1
+2753 C CG2 . ILE B 118 ? 0.14053 0.20081 0.12381 -0.00717 0.01298 -0.00900 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B CG2
+2754 C CD1 . ILE B 118 ? 0.14775 0.20804 0.13747 -0.00981 0.01788 -0.01024 ? ? ? ? ? ? 118 ILE B CD1
+2755 N N . ASN B 119 ? 0.13787 0.20243 0.12083 0.00136 0.00720 -0.00933 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B N
+2756 C CA . ASN B 119 ? 0.15479 0.21842 0.13346 0.00400 0.00504 -0.00798 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CA
+2757 C C . ASN B 119 ? 0.15746 0.22704 0.13839 0.00556 0.00232 -0.01023 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B C
+2758 O O . ASN B 119 ? 0.15980 0.22948 0.13723 0.00653 0.00068 -0.01004 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B O
+2759 C CB . ASN B 119 ? 0.13962 0.19962 0.11577 0.00676 0.00485 -0.00580 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CB
+2760 C CG . ASN B 119 ? 0.14532 0.20274 0.11624 0.00913 0.00350 -0.00343 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CG
+2761 O OD1 . ASN B 119 ? 0.18290 0.23866 0.15075 0.00810 0.00375 -0.00235 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B OD1
+2762 N ND2 . ASN B 119 ? 0.18407 0.24114 0.15392 0.01257 0.00229 -0.00241 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B ND2
+2763 N N . SER B 120 ? 0.14433 0.21894 0.13112 0.00595 0.00174 -0.01230 ? ? ? ? ? ? 120 SER B N
+2764 C CA . SER B 120 ? 0.16294 0.24371 0.15290 0.00700 -0.00117 -0.01462 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CA
+2765 C C . SER B 120 ? 0.15279 0.23510 0.14355 0.00417 -0.00157 -0.01662 ? ? ? ? ? ? 120 SER B C
+2766 O O . SER B 120 ? 0.15984 0.24401 0.14871 0.00519 -0.00429 -0.01776 ? ? ? ? ? ? 120 SER B O
+2767 C CB . SER B 120 ? 0.15512 0.24126 0.15230 0.00768 -0.00140 -0.01609 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CB
+2768 O OG . SER B 120 ? 0.20936 0.30183 0.21053 0.00817 -0.00449 -0.01844 ? ? ? ? ? ? 120 SER B OG
+2769 N N . ALA B 121 ? 0.14095 0.22231 0.13420 0.00077 0.00110 -0.01711 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B N
+2770 C CA . ALA B 121 ? 0.16121 0.24338 0.15499 -0.00194 0.00105 -0.01888 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CA
+2771 C C . ALA B 121 ? 0.14877 0.22692 0.13494 -0.00119 0.00031 -0.01760 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B C
+2772 O O . ALA B 121 ? 0.16329 0.24290 0.14826 -0.00130 -0.00168 -0.01940 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B O
+2773 C CB . ALA B 121 ? 0.14596 0.22685 0.14269 -0.00538 0.00457 -0.01889 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CB
+2774 N N . VAL B 122 ? 0.14316 0.21611 0.12412 -0.00025 0.00183 -0.01442 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B N
+2775 C CA . VAL B 122 ? 0.16724 0.23632 0.14122 0.00073 0.00162 -0.01254 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CA
+2776 C C . VAL B 122 ? 0.18067 0.25151 0.15149 0.00445 -0.00173 -0.01286 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B C
+2777 O O . VAL B 122 ? 0.18377 0.25471 0.15105 0.00510 -0.00322 -0.01376 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B O
+2778 C CB . VAL B 122 ? 0.13184 0.19520 0.10217 0.00067 0.00404 -0.00876 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CB
+2779 C CG1 . VAL B 122 ? 0.20331 0.26313 0.16686 0.00256 0.00375 -0.00616 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CG1
+2780 C CG2 . VAL B 122 ? 0.16820 0.22974 0.14065 -0.00305 0.00710 -0.00851 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CG2
+2781 N N . LEU B 123 ? 0.16721 0.23930 0.13892 0.00717 -0.00295 -0.01213 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N
+2782 C CA . LEU B 123 ? 0.16166 0.23484 0.12954 0.01117 -0.00584 -0.01172 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA
+2783 C C . LEU B 123 ? 0.18718 0.26648 0.15827 0.01185 -0.00937 -0.01535 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C
+2784 O O . LEU B 123 ? 0.19701 0.27701 0.16375 0.01440 -0.01203 -0.01583 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O
+2785 C CB . LEU B 123 ? 0.19184 0.26389 0.15941 0.01399 -0.00573 -0.00941 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB
+2786 C CG . LEU B 123 ? 0.22407 0.28967 0.18818 0.01372 -0.00293 -0.00567 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG
+2787 C CD1 . LEU B 123 ? 0.27514 0.33959 0.23957 0.01640 -0.00300 -0.00392 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1
+2788 C CD2 . LEU B 123 ? 0.25936 0.32121 0.21681 0.01491 -0.00265 -0.00318 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2
+2789 N N . ASP B 124 ? 0.19129 0.27505 0.16998 0.00972 -0.00952 -0.01784 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B N
+2790 C CA . ASP B 124 ? 0.17361 0.26378 0.15698 0.01026 -0.01309 -0.02108 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B CA
+2791 C C . ASP B 124 ? 0.15624 0.24836 0.14280 0.00685 -0.01370 -0.02426 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B C
+2792 O O . ASP B 124 ? 0.20110 0.29790 0.19055 0.00718 -0.01728 -0.02713 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B O
+2793 C CB . ASP B 124 ? 0.20821 0.30294 0.19907 0.01069 -0.01309 -0.02145 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B CB
+2794 C CG . ASP B 124 ? 0.28309 0.37584 0.27119 0.01419 -0.01252 -0.01852 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B CG
+2795 O OD1 . ASP B 124 ? 0.30796 0.39890 0.28994 0.01736 -0.01411 -0.01708 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B OD1
+2796 O OD2 . ASP B 124 ? 0.25926 0.35201 0.25113 0.01395 -0.01037 -0.01762 ? ? ? ? ? ? 124 ASP B OD2
+2797 N N . ILE B 125 ? 0.15896 0.24766 0.14530 0.00359 -0.01044 -0.02385 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B N
+2798 C CA . ILE B 125 ? 0.18770 0.27777 0.17714 0.00031 -0.01065 -0.02674 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B CA
+2799 C C . ILE B 125 ? 0.17197 0.25677 0.15383 -0.00018 -0.00968 -0.02606 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B C
+2800 O O . ILE B 125 ? 0.19394 0.27908 0.17308 0.00022 -0.01231 -0.02830 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B O
+2801 C CB . ILE B 125 ? 0.19785 0.28950 0.19499 -0.00321 -0.00757 -0.02722 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B CB
+2802 C CG1 . ILE B 125 ? 0.18825 0.28530 0.19288 -0.00226 -0.00839 -0.02767 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B CG1
+2803 C CG2 . ILE B 125 ? 0.20875 0.30162 0.20931 -0.00657 -0.00771 -0.03010 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B CG2
+2804 C CD1 . ILE B 125 ? 0.22825 0.32685 0.24017 -0.00501 -0.00504 -0.02771 ? ? ? ? ? ? 125 ILE B CD1
+2805 N N . ILE B 126 ? 0.16579 0.24561 0.14406 -0.00089 -0.00599 -0.02294 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B N
+2806 C CA . ILE B 126 ? 0.19617 0.27123 0.16815 -0.00160 -0.00445 -0.02192 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CA
+2807 C C . ILE B 126 ? 0.16907 0.24180 0.13279 0.00227 -0.00647 -0.02062 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B C
+2808 O O . ILE B 126 ? 0.18181 0.25314 0.14099 0.00274 -0.00764 -0.02192 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B O
+2809 C CB . ILE B 126 ? 0.15353 0.22440 0.12476 -0.00360 -0.00006 -0.01877 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CB
+2810 C CG1 . ILE B 126 ? 0.15084 0.22395 0.12965 -0.00714 0.00207 -0.02013 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CG1
+2811 C CG2 . ILE B 126 ? 0.19689 0.26320 0.16181 -0.00404 0.00161 -0.01734 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CG2
+2812 C CD1 . ILE B 126 ? 0.16727 0.23656 0.14541 -0.00896 0.00603 -0.01721 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CD1
+2813 N N . GLN B 127 ? 0.16712 0.23904 0.12843 0.00530 -0.00674 -0.01792 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B N
+2814 C CA . GLN B 127 ? 0.17941 0.24886 0.13270 0.00929 -0.00812 -0.01607 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B CA
+2815 C C . GLN B 127 ? 0.18963 0.26217 0.14096 0.01148 -0.01248 -0.01938 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B C
+2816 O O . GLN B 127 ? 0.18269 0.25240 0.12678 0.01339 -0.01309 -0.01910 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B O
+2817 C CB . GLN B 127 ? 0.20446 0.27249 0.15613 0.01216 -0.00756 -0.01250 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B CB
+2818 C CG . GLN B 127 ? 0.25426 0.31869 0.19747 0.01610 -0.00774 -0.00947 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B CG
+2819 C CD . GLN B 127 ? 0.23389 0.29307 0.17285 0.01486 -0.00431 -0.00650 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B CD
+2820 O OE1 . GLN B 127 ? 0.26728 0.32416 0.20881 0.01222 -0.00128 -0.00440 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B OE1
+2821 N NE2 . GLN B 127 ? 0.29349 0.35075 0.22577 0.01694 -0.00481 -0.00625 ? ? ? ? ? ? 127 GLN B NE2
+2822 N N . PRO B 128 ? 0.18511 0.26324 0.14223 0.01150 -0.01565 -0.02244 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B N
+2823 C CA . PRO B 128 ? 0.18520 0.26619 0.14059 0.01315 -0.02022 -0.02595 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CA
+2824 C C . PRO B 128 ? 0.22469 0.30423 0.17912 0.01048 -0.02044 -0.02885 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B C
+2825 O O . PRO B 128 ? 0.22531 0.30402 0.17396 0.01253 -0.02338 -0.03074 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B O
+2826 C CB . PRO B 128 ? 0.21763 0.30536 0.18160 0.01280 -0.02302 -0.02832 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CB
+2827 C CG . PRO B 128 ? 0.19245 0.27997 0.15945 0.01311 -0.02015 -0.02510 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CG
+2828 C CD . PRO B 128 ? 0.19104 0.27311 0.15603 0.01066 -0.01546 -0.02256 ? ? ? ? ? ? 128 PRO B CD
+2829 N N . ALA B 129 ? 0.19004 0.26889 0.14949 0.00616 -0.01733 -0.02923 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B N
+2830 C CA . ALA B 129 ? 0.20810 0.28502 0.16656 0.00360 -0.01707 -0.03173 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B CA
+2831 C C . ALA B 129 ? 0.19561 0.26621 0.14411 0.00533 -0.01497 -0.02929 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B C
+2832 O O . ALA B 129 ? 0.22838 0.29691 0.17205 0.00576 -0.01648 -0.03151 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B O
+2833 C CB . ALA B 129 ? 0.19135 0.26931 0.15793 -0.00119 -0.01394 -0.03235 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B CB
+2834 N N . ILE B 130 ? 0.18586 0.25323 0.13130 0.00640 -0.01151 -0.02467 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B N
+2835 C CA . ILE B 130 ? 0.20427 0.26614 0.14048 0.00879 -0.00954 -0.02154 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CA
+2836 C C . ILE B 130 ? 0.21049 0.27206 0.13917 0.01355 -0.01319 -0.02236 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B C
+2837 O O . ILE B 130 ? 0.22714 0.28540 0.14870 0.01506 -0.01352 -0.02302 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B O
+2838 C CB . ILE B 130 ? 0.19133 0.25058 0.12681 0.00932 -0.00589 -0.01629 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CB
+2839 C CG1 . ILE B 130 ? 0.23491 0.29364 0.17636 0.00481 -0.00220 -0.01540 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG1
+2840 C CG2 . ILE B 130 ? 0.20799 0.26227 0.13430 0.01262 -0.00424 -0.01253 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG2
+2841 C CD1 . ILE B 130 ? 0.22606 0.28283 0.16818 0.00497 0.00049 -0.01096 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CD1
+2842 N N . ALA B 131 ? 0.19909 0.26393 0.12881 0.01628 -0.01589 -0.02222 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B N
+2843 C CA . ALA B 131 ? 0.23349 0.29834 0.15592 0.02124 -0.01942 -0.02272 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CA
+2844 C C . ALA B 131 ? 0.22120 0.28737 0.14221 0.02099 -0.02352 -0.02794 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B C
+2845 O O . ALA B 131 ? 0.23046 0.29369 0.14253 0.02439 -0.02506 -0.02838 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B O
+2846 C CB . ALA B 131 ? 0.26208 0.33101 0.18735 0.02380 -0.02170 -0.02199 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CB
+2847 N N . LYS B 132 ? 0.24299 0.31334 0.17270 0.01708 -0.02534 -0.03189 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N
+2848 C CA . LYS B 132 ? 0.23070 0.30268 0.16027 0.01658 -0.02989 -0.03714 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA
+2849 C C . LYS B 132 ? 0.24454 0.31112 0.16857 0.01530 -0.02825 -0.03827 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C
+2850 O O . LYS B 132 ? 0.28693 0.35132 0.20363 0.01774 -0.03134 -0.04077 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O
+2851 C CB . LYS B 132 ? 0.26135 0.33948 0.20289 0.01258 -0.03194 -0.04056 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB
+2852 C CG . LYS B 132 ? 0.32052 0.40061 0.26369 0.01131 -0.03688 -0.04614 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG
+2853 C CD . LYS B 132 ? 0.40652 0.49404 0.36161 0.00884 -0.03985 -0.04877 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD
+2854 C CE . LYS B 132 ? 0.69087 0.78286 0.64598 0.01281 -0.04314 -0.04786 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE
+2855 N NZ . LYS B 132 ? 0.78470 0.88434 0.75161 0.01072 -0.04618 -0.05024 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ
+2856 N N . LYS B 133 ? 0.27255 0.33675 0.19962 0.01171 -0.02341 -0.03644 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B N
+2857 C CA . LYS B 133 ? 0.23023 0.28953 0.15294 0.01022 -0.02151 -0.03747 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CA
+2858 C C . LYS B 133 ? 0.25214 0.30547 0.16343 0.01422 -0.01896 -0.03365 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B C
+2859 O O . LYS B 133 ? 0.29484 0.34437 0.19811 0.01627 -0.02022 -0.03539 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B O
+2860 C CB . LYS B 133 ? 0.28423 0.34355 0.21467 0.00503 -0.01722 -0.03679 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CB
+2861 C CG . LYS B 133 ? 0.27204 0.32556 0.19731 0.00393 -0.01354 -0.03587 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CG
+2862 C CD . LYS B 133 ? 0.32172 0.37324 0.24353 0.00375 -0.01666 -0.04073 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CD
+2863 C CE . LYS B 133 ? 0.33002 0.37532 0.24580 0.00327 -0.01269 -0.03944 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B CE
+2864 N NZ . LYS B 133 ? 0.43877 0.48103 0.34956 0.00374 -0.01583 -0.04418 ? ? ? ? ? ? 133 LYS B NZ
+2865 N N . TRP B 134 ? 0.24611 0.29842 0.15658 0.01548 -0.01537 -0.02837 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B N
+2866 C CA . TRP B 134 ? 0.22154 0.26836 0.12303 0.01857 -0.01188 -0.02383 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CA
+2867 C C . TRP B 134 ? 0.23357 0.27966 0.12734 0.02450 -0.01358 -0.02148 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B C
+2868 O O . TRP B 134 ? 0.27065 0.31214 0.15607 0.02783 -0.01108 -0.01789 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B O
+2869 C CB . TRP B 134 ? 0.22943 0.27495 0.13499 0.01592 -0.00650 -0.01911 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CB
+2870 C CG . TRP B 134 ? 0.24605 0.29113 0.15698 0.01085 -0.00405 -0.02069 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CG
+2871 C CD1 . TRP B 134 ? 0.22415 0.27274 0.14496 0.00637 -0.00333 -0.02198 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CD1
+2872 C CD2 . TRP B 134 ? 0.26295 0.30374 0.16941 0.01007 -0.00182 -0.02107 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CD2
+2873 N NE1 . TRP B 134 ? 0.25181 0.29867 0.17469 0.00283 -0.00077 -0.02302 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B NE1
+2874 C CE2 . TRP B 134 ? 0.28687 0.32893 0.20114 0.00494 0.00017 -0.02253 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CE2
+2875 C CE3 . TRP B 134 ? 0.32175 0.35758 0.21807 0.01351 -0.00114 -0.02017 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CE3
+2876 C CZ2 . TRP B 134 ? 0.32160 0.36019 0.23412 0.00301 0.00281 -0.02309 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CZ2
+2877 C CZ3 . TRP B 134 ? 0.37484 0.40706 0.26922 0.01165 0.00147 -0.02080 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CZ3
+2878 C CH2 . TRP B 134 ? 0.29900 0.33266 0.20157 0.00637 0.00340 -0.02225 ? ? ? ? ? ? 134 TRP B CH2
+2879 N N . GLN B 135 ? 0.21383 0.26439 0.11026 0.02609 -0.01752 -0.02309 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B N
+2880 C CA . GLN B 135 ? 0.21649 0.26680 0.10553 0.03202 -0.01969 -0.02142 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CA
+2881 C C . GLN B 135 ? 0.24665 0.29328 0.13122 0.03478 -0.01513 -0.01473 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B C
+2882 O O . GLN B 135 ? 0.23626 0.27899 0.11131 0.03932 -0.01421 -0.01224 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B O
+2883 C CB . GLN B 135 ? 0.23843 0.28684 0.11865 0.03533 -0.02347 -0.02506 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CB
+2884 C CG . GLN B 135 ? 0.26147 0.31449 0.14666 0.03337 -0.02924 -0.03153 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CG
+2885 C CD . GLN B 135 ? 0.31659 0.37478 0.20358 0.03627 -0.03347 -0.03217 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B CD
+2886 O OE1 . GLN B 135 ? 0.37318 0.43031 0.25164 0.04183 -0.03550 -0.03120 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B OE1
+2887 N NE2 . GLN B 135 ? 0.44227 0.50611 0.34024 0.03281 -0.03465 -0.03358 ? ? ? ? ? ? 135 GLN B NE2
+2888 N N . THR B 136 ? 0.24171 0.28954 0.13357 0.03194 -0.01226 -0.01179 ? ? ? ? ? ? 136 THR B N
+2889 C CA . THR B 136 ? 0.25974 0.30420 0.14988 0.03307 -0.00770 -0.00549 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CA
+2890 C C . THR B 136 ? 0.26596 0.31319 0.16289 0.03225 -0.00751 -0.00354 ? ? ? ? ? ? 136 THR B C
+2891 O O . THR B 136 ? 0.25727 0.30862 0.16172 0.02928 -0.00945 -0.00678 ? ? ? ? ? ? 136 THR B O
+2892 C CB . THR B 136 ? 0.25466 0.29598 0.14658 0.02914 -0.00327 -0.00372 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CB
+2893 O OG1 . THR B 136 ? 0.28123 0.31984 0.17298 0.02976 0.00081 0.00248 ? ? ? ? ? ? 136 THR B OG1
+2894 C CG2 . THR B 136 ? 0.23821 0.28261 0.13976 0.02331 -0.00337 -0.00700 ? ? ? ? ? ? 136 THR B CG2
+2895 N N . ASP B 137 ? 0.29075 0.33548 0.18502 0.03502 -0.00503 0.00191 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B N
+2896 C CA . ASP B 137 ? 0.28477 0.33090 0.18471 0.03444 -0.00441 0.00429 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CA
+2897 C C . ASP B 137 ? 0.31638 0.36047 0.22181 0.03007 -0.00050 0.00708 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B C
+2898 O O . ASP B 137 ? 0.33969 0.38349 0.24873 0.02980 0.00055 0.00984 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B O
+2899 C CB . ASP B 137 ? 0.30344 0.34818 0.19815 0.03999 -0.00437 0.00846 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CB
+2900 C CG . ASP B 137 ? 0.30526 0.34502 0.19328 0.04262 -0.00079 0.01364 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B CG
+2901 O OD1 . ASP B 137 ? 0.39723 0.43444 0.28625 0.03955 0.00236 0.01513 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B OD1
+2902 O OD2 . ASP B 137 ? 0.31385 0.35239 0.19565 0.04802 -0.00100 0.01649 ? ? ? ? ? ? 137 ASP B OD2
+2903 N N . PHE B 138 ? 0.26049 0.30298 0.16641 0.02676 0.00157 0.00641 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B N
+2904 C CA . PHE B 138 ? 0.26995 0.31098 0.18132 0.02240 0.00491 0.00859 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CA
+2905 C C . PHE B 138 ? 0.28737 0.33171 0.20675 0.01938 0.00366 0.00617 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B C
+2906 O O . PHE B 138 ? 0.30907 0.35716 0.23169 0.01805 0.00109 0.00142 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B O
+2907 C CB . PHE B 138 ? 0.27322 0.31300 0.18429 0.01932 0.00675 0.00717 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CB
+2908 C CG . PHE B 138 ? 0.29298 0.33184 0.20986 0.01469 0.00986 0.00886 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CG
+2909 C CD1 . PHE B 138 ? 0.36602 0.40129 0.28154 0.01456 0.01339 0.01419 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CD1
+2910 C CD2 . PHE B 138 ? 0.29298 0.33471 0.21676 0.01062 0.00923 0.00529 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CD2
+2911 C CE1 . PHE B 138 ? 0.40320 0.43775 0.32392 0.01036 0.01587 0.01567 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CE1
+2912 C CE2 . PHE B 138 ? 0.38337 0.42419 0.31189 0.00670 0.01199 0.00681 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CE2
+2913 C CZ . PHE B 138 ? 0.38164 0.41887 0.30850 0.00653 0.01513 0.01187 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CZ
+2914 N N . VAL B 139 ? 0.26759 0.31037 0.19020 0.01837 0.00550 0.00956 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B N
+2915 C CA . VAL B 139 ? 0.24271 0.28778 0.17196 0.01625 0.00463 0.00792 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B CA
+2916 C C . VAL B 139 ? 0.27473 0.31910 0.20891 0.01131 0.00700 0.00760 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B C
+2917 O O . VAL B 139 ? 0.26903 0.30992 0.20262 0.00998 0.00979 0.01128 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B O
+2918 C CB . VAL B 139 ? 0.30043 0.34371 0.22963 0.01860 0.00484 0.01157 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B CB
+2919 C CG1 . VAL B 139 ? 0.33693 0.38163 0.27253 0.01628 0.00444 0.01007 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B CG1
+2920 C CG2 . VAL B 139 ? 0.34069 0.38522 0.26534 0.02372 0.00241 0.01171 ? ? ? ? ? ? 139 VAL B CG2
+2921 N N . LEU B 140 ? 0.25316 0.30100 0.19246 0.00871 0.00592 0.00343 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B N
+2922 C CA . LEU B 140 ? 0.22658 0.27405 0.17088 0.00443 0.00810 0.00313 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CA
+2923 C C . LEU B 140 ? 0.23157 0.27748 0.17848 0.00425 0.00865 0.00533 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B C
+2924 O O . LEU B 140 ? 0.25287 0.30096 0.20210 0.00557 0.00682 0.00380 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B O
+2925 C CB . LEU B 140 ? 0.24562 0.29736 0.19481 0.00212 0.00693 -0.00172 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CB
+2926 C CG . LEU B 140 ? 0.22394 0.27566 0.17770 -0.00219 0.00942 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CG
+2927 C CD1 . LEU B 140 ? 0.24717 0.30300 0.20505 -0.00397 0.00834 -0.00700 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CD1
+2928 C CD2 . LEU B 140 ? 0.24524 0.29616 0.20279 -0.00352 0.01054 -0.00124 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CD2
+2929 N N . ARG B 141 ? 0.20392 0.24595 0.15041 0.00273 0.01108 0.00896 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B N
+2930 C CA . ARG B 141 ? 0.21473 0.25432 0.16351 0.00207 0.01163 0.01103 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CA
+2931 C C . ARG B 141 ? 0.21372 0.25355 0.16689 -0.00188 0.01301 0.00950 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B C
+2932 O O . ARG B 141 ? 0.21842 0.25822 0.17194 -0.00437 0.01472 0.00940 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B O
+2933 C CB . ARG B 141 ? 0.23829 0.27331 0.18428 0.00272 0.01319 0.01623 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CB
+2934 C CG . ARG B 141 ? 0.28819 0.32244 0.22945 0.00697 0.01242 0.01861 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CG
+2935 C CD . ARG B 141 ? 0.49718 0.53192 0.43875 0.00984 0.01041 0.01827 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CD
+2936 N NE . ARG B 141 ? 0.62848 0.66263 0.56531 0.01423 0.00976 0.02066 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NE
+2937 C CZ . ARG B 141 ? 0.66586 0.70077 0.60185 0.01763 0.00800 0.02065 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CZ
+2938 N NH1 . ARG B 141 ? 0.64997 0.68620 0.58965 0.01711 0.00674 0.01837 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NH1
+2939 N NH2 . ARG B 141 ? 0.70338 0.73770 0.63466 0.02182 0.00765 0.02306 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NH2
+2940 N N . HIS B 142 ? 0.18254 0.22240 0.13873 -0.00219 0.01240 0.00845 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B N
+2941 C CA . HIS B 142 ? 0.17156 0.21143 0.13142 -0.00536 0.01370 0.00706 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CA
+2942 C C . HIS B 142 ? 0.16739 0.20446 0.12823 -0.00492 0.01328 0.00794 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B C
+2943 O O . HIS B 142 ? 0.17682 0.21299 0.13638 -0.00211 0.01185 0.00877 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B O
+2944 C CB . HIS B 142 ? 0.17563 0.22043 0.13906 -0.00613 0.01325 0.00276 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CB
+2945 C CG . HIS B 142 ? 0.16760 0.21463 0.13338 -0.00418 0.01159 0.00077 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CG
+2946 N ND1 . HIS B 142 ? 0.18760 0.23645 0.15207 -0.00089 0.00934 0.00038 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B ND1
+2947 C CD2 . HIS B 142 ? 0.17241 0.21999 0.14153 -0.00476 0.01198 -0.00064 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CD2
+2948 C CE1 . HIS B 142 ? 0.16916 0.21982 0.13645 0.00035 0.00846 -0.00114 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CE1
+2949 N NE2 . HIS B 142 ? 0.18335 0.23318 0.15340 -0.00189 0.01011 -0.00178 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B NE2
+2950 N N . VAL B 143 ? 0.17095 0.20644 0.13380 -0.00753 0.01454 0.00766 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B N
+2951 C CA . VAL B 143 ? 0.15475 0.18714 0.11823 -0.00726 0.01411 0.00788 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CA
+2952 C C . VAL B 143 ? 0.15692 0.19101 0.12337 -0.00901 0.01510 0.00506 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B C
+2953 O O . VAL B 143 ? 0.17220 0.20758 0.13990 -0.01153 0.01666 0.00450 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B O
+2954 C CB . VAL B 143 ? 0.17818 0.20490 0.13998 -0.00844 0.01447 0.01156 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CB
+2955 C CG1 . VAL B 143 ? 0.21805 0.24093 0.17991 -0.00776 0.01355 0.01144 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CG1
+2956 C CG2 . VAL B 143 ? 0.22298 0.24820 0.18223 -0.00680 0.01412 0.01496 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CG2
+2957 N N . VAL B 144 ? 0.13704 0.17114 0.10458 -0.00740 0.01440 0.00345 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B N
+2958 C CA . VAL B 144 ? 0.13673 0.17122 0.10642 -0.00849 0.01554 0.00141 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CA
+2959 C C . VAL B 144 ? 0.16606 0.19481 0.13370 -0.00796 0.01507 0.00249 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B C
+2960 O O . VAL B 144 ? 0.16901 0.19581 0.13533 -0.00543 0.01371 0.00302 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B O
+2961 C CB . VAL B 144 ? 0.12596 0.16569 0.09900 -0.00682 0.01539 -0.00158 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CB
+2962 C CG1 . VAL B 144 ? 0.14944 0.18925 0.12449 -0.00756 0.01700 -0.00319 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CG1
+2963 C CG2 . VAL B 144 ? 0.15773 0.20282 0.13296 -0.00748 0.01535 -0.00291 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CG2
+2964 N N . GLY B 145 ? 0.13133 0.15718 0.09851 -0.01025 0.01609 0.00278 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B N
+2965 C CA . GLY B 145 ? 0.13761 0.15748 0.10255 -0.01004 0.01538 0.00344 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B CA
+2966 C C . GLY B 145 ? 0.14656 0.16652 0.11207 -0.01004 0.01654 0.00105 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B C
+2967 O O . GLY B 145 ? 0.14844 0.17199 0.11602 -0.01155 0.01827 -0.00012 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B O
+2968 N N . ILE B 146 ? 0.14354 0.15939 0.10706 -0.00808 0.01574 0.00041 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B N
+2969 C CA . ILE B 146 ? 0.13277 0.14847 0.09621 -0.00708 0.01694 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CA
+2970 C C . ILE B 146 ? 0.15747 0.16549 0.11680 -0.00673 0.01580 -0.00159 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B C
+2971 O O . ILE B 146 ? 0.16544 0.16905 0.12271 -0.00540 0.01402 -0.00058 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B O
+2972 C CB . ILE B 146 ? 0.14816 0.16791 0.11371 -0.00381 0.01740 -0.00360 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CB
+2973 C CG1 . ILE B 146 ? 0.15437 0.18135 0.12398 -0.00402 0.01768 -0.00392 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CG1
+2974 C CG2 . ILE B 146 ? 0.15405 0.17451 0.12010 -0.00274 0.01932 -0.00556 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CG2
+2975 C CD1 . ILE B 146 ? 0.14582 0.17737 0.11829 -0.00094 0.01776 -0.00546 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CD1
+2976 N N . ASP B 147 ? 0.13679 0.14305 0.09480 -0.00774 0.01677 -0.00260 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B N
+2977 C CA . ASP B 147 ? 0.15280 0.15176 0.10645 -0.00706 0.01562 -0.00310 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CA
+2978 C C . ASP B 147 ? 0.15856 0.15857 0.11147 -0.00568 0.01768 -0.00532 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B C
+2979 O O . ASP B 147 ? 0.15159 0.15777 0.10787 -0.00606 0.01999 -0.00598 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B O
+2980 C CB . ASP B 147 ? 0.14775 0.14201 0.09964 -0.01032 0.01401 -0.00131 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CB
+2981 C CG . ASP B 147 ? 0.17493 0.16075 0.12215 -0.00973 0.01196 -0.00189 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CG
+2982 O OD1 . ASP B 147 ? 0.18613 0.16875 0.13102 -0.00662 0.01150 -0.00320 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD1
+2983 O OD2 . ASP B 147 ? 0.18548 0.16777 0.13131 -0.01236 0.01071 -0.00105 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD2
+2984 N N . THR B 148 ? 0.16310 0.15681 0.11148 -0.00388 0.01693 -0.00642 ? ? ? ? ? ? 148 THR B N
+2985 C CA . THR B 148 ? 0.17303 0.16686 0.11975 -0.00196 0.01899 -0.00831 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CA
+2986 C C . THR B 148 ? 0.16823 0.15417 0.10917 -0.00245 0.01740 -0.00885 ? ? ? ? ? ? 148 THR B C
+2987 O O . THR B 148 ? 0.19253 0.17168 0.13017 -0.00245 0.01464 -0.00852 ? ? ? ? ? ? 148 THR B O
+2988 C CB . THR B 148 ? 0.16518 0.16020 0.11206 0.00239 0.02022 -0.00959 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CB
+2989 O OG1 . THR B 148 ? 0.22497 0.22050 0.17050 0.00449 0.02270 -0.01105 ? ? ? ? ? ? 148 THR B OG1
+2990 C CG2 . THR B 148 ? 0.20292 0.19060 0.14549 0.00461 0.01789 -0.00965 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CG2
+2991 N N . SER B 149 ? 0.17826 0.16508 0.11810 -0.00292 0.01905 -0.00963 ? ? ? ? ? ? 149 SER B N
+2992 C CA . SER B 149 ? 0.18982 0.16960 0.12393 -0.00333 0.01743 -0.01035 ? ? ? ? ? ? 149 SER B CA
+2993 C C . SER B 149 ? 0.19158 0.17414 0.12502 -0.00273 0.02025 -0.01127 ? ? ? ? ? ? 149 SER B C
+2994 O O . SER B 149 ? 0.21671 0.20660 0.15481 -0.00265 0.02337 -0.01104 ? ? ? ? ? ? 149 SER B O
+2995 C CB . SER B 149 ? 0.19259 0.16951 0.12678 -0.00749 0.01452 -0.00858 ? ? ? ? ? ? 149 SER B CB
+2996 O OG . SER B 149 ? 0.19163 0.17421 0.12940 -0.01045 0.01609 -0.00733 ? ? ? ? ? ? 149 SER B OG
+2997 N N . GLN B 150 ? 0.17307 0.18267 0.12849 -0.01887 -0.00795 -0.00510 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B N
+2998 C CA . GLN B 150 ? 0.19344 0.19824 0.14515 -0.01688 -0.00704 -0.00587 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B CA
+2999 C C . GLN B 150 ? 0.20124 0.20311 0.15381 -0.01738 -0.00366 -0.00555 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B C
+3000 O O . GLN B 150 ? 0.17881 0.18233 0.13667 -0.01760 -0.00360 -0.00453 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B O
+3001 C CB . GLN B 150 ? 0.18317 0.18650 0.13770 -0.01289 -0.01171 -0.00583 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B CB
+3002 C CG . GLN B 150 ? 0.21504 0.21399 0.16643 -0.01055 -0.01136 -0.00629 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B CG
+3003 C CD . GLN B 150 ? 0.25673 0.25505 0.21022 -0.00675 -0.01623 -0.00650 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B CD
+3004 O OE1 . GLN B 150 ? 0.24192 0.24178 0.20056 -0.00567 -0.01995 -0.00609 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B OE1
+3005 N NE2 . GLN B 150 ? 0.22662 0.22273 0.17607 -0.00482 -0.01644 -0.00708 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B NE2
+3006 N N . LEU B 151 ? 0.18836 0.18606 0.13572 -0.01746 -0.00096 -0.00632 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B N
+3007 C CA . LEU B 151 ? 0.17448 0.16840 0.12207 -0.01725 0.00205 -0.00633 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CA
+3008 C C . LEU B 151 ? 0.18860 0.17732 0.13313 -0.01494 0.00187 -0.00653 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B C
+3009 O O . LEU B 151 ? 0.20016 0.18822 0.13999 -0.01508 0.00124 -0.00690 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B O
+3010 C CB . LEU B 151 ? 0.19856 0.19200 0.14198 -0.02081 0.00658 -0.00722 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CB
+3011 C CG . LEU B 151 ? 0.19576 0.19458 0.14116 -0.02379 0.00772 -0.00705 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CG
+3012 C CD1 . LEU B 151 ? 0.21073 0.20832 0.15052 -0.02730 0.01201 -0.00827 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CD1
+3013 C CD2 . LEU B 151 ? 0.19783 0.19924 0.15027 -0.02266 0.00723 -0.00596 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CD2
+3014 N N . ARG B 152 ? 0.17529 0.16087 0.12262 -0.01281 0.00242 -0.00606 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B N
+3015 C CA . ARG B 152 ? 0.16751 0.14761 0.11179 -0.01112 0.00318 -0.00610 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CA
+3016 C C . ARG B 152 ? 0.17879 0.15497 0.12100 -0.01235 0.00744 -0.00676 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B C
+3017 O O . ARG B 152 ? 0.19804 0.17603 0.14317 -0.01304 0.00922 -0.00696 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B O
+3018 C CB . ARG B 152 ? 0.17919 0.15827 0.12813 -0.00724 0.00021 -0.00499 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CB
+3019 C CG . ARG B 152 ? 0.20029 0.18147 0.14983 -0.00537 -0.00425 -0.00475 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CG
+3020 C CD . ARG B 152 ? 0.21274 0.19875 0.16722 -0.00544 -0.00723 -0.00448 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CD
+3021 N NE . ARG B 152 ? 0.20973 0.19682 0.16517 -0.00296 -0.01188 -0.00454 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B NE
+3022 C CZ . ARG B 152 ? 0.22228 0.21240 0.18222 -0.00225 -0.01567 -0.00428 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CZ
+3023 N NH1 . ARG B 152 ? 0.21640 0.20927 0.18060 -0.00405 -0.01534 -0.00352 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B NH1
+3024 N NH2 . ARG B 152 ? 0.21645 0.20687 0.17661 0.00027 -0.01998 -0.00476 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B NH2
+3025 N N . THR B 153 ? 0.17690 0.14783 0.11401 -0.01261 0.00896 -0.00710 ? ? ? ? ? ? 153 THR B N
+3026 C CA . THR B 153 ? 0.18219 0.14822 0.11684 -0.01355 0.01267 -0.00803 ? ? ? ? ? ? 153 THR B CA
+3027 C C . THR B 153 ? 0.18732 0.14704 0.12062 -0.01118 0.01267 -0.00746 ? ? ? ? ? ? 153 THR B C
+3028 O O . THR B 153 ? 0.19827 0.15721 0.12986 -0.01032 0.01050 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 153 THR B O
+3029 C CB . THR B 153 ? 0.20522 0.17078 0.13395 -0.01786 0.01524 -0.00927 ? ? ? ? ? ? 153 THR B CB
+3030 O OG1 . THR B 153 ? 0.23208 0.19280 0.15883 -0.01856 0.01865 -0.01058 ? ? ? ? ? ? 153 THR B OG1
+3031 C CG2 . THR B 153 ? 0.22781 0.19173 0.15084 -0.01940 0.01432 -0.00878 ? ? ? ? ? ? 153 THR B CG2
+3032 N N . ALA B 154 ? 0.20023 0.15591 0.13455 -0.00990 0.01504 -0.00801 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B N
+3033 C CA . ALA B 154 ? 0.20144 0.15067 0.13500 -0.00746 0.01535 -0.00746 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B CA
+3034 C C . ALA B 154 ? 0.22420 0.16760 0.15431 -0.00855 0.01897 -0.00915 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B C
+3035 O O . ALA B 154 ? 0.21512 0.16044 0.14531 -0.01002 0.02119 -0.01070 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B O
+3036 C CB . ALA B 154 ? 0.20699 0.15764 0.14718 -0.00326 0.01383 -0.00617 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B CB
+3037 N N . ARG B 155 ? 0.21066 0.14686 0.13767 -0.00780 0.01939 -0.00887 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B N
+3038 C CA . ARG B 155 ? 0.22898 0.15814 0.15172 -0.00898 0.02231 -0.01063 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CA
+3039 C C . ARG B 155 ? 0.24301 0.16886 0.16934 -0.00490 0.02374 -0.01115 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B C
+3040 O O . ARG B 155 ? 0.26523 0.18947 0.19461 -0.00152 0.02227 -0.00945 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B O
+3041 C CB . ARG B 155 ? 0.24937 0.17216 0.16646 -0.01086 0.02166 -0.00978 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CB
+3042 C CG . ARG B 155 ? 0.31317 0.22716 0.22566 -0.01203 0.02401 -0.01144 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CG
+3043 C CD . ARG B 155 ? 0.30731 0.21535 0.21562 -0.01334 0.02252 -0.00961 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CD
+3044 N NE . ARG B 155 ? 0.36339 0.26218 0.26671 -0.01512 0.02418 -0.01103 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B NE
+3045 C CZ . ARG B 155 ? 0.38275 0.27508 0.28212 -0.01674 0.02302 -0.00944 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CZ
+3046 N NH1 . ARG B 155 ? 0.36510 0.26018 0.26496 -0.01670 0.02044 -0.00634 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B NH1
+3047 N NH2 . ARG B 155 ? 0.42094 0.30419 0.31582 -0.01844 0.02426 -0.01090 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B NH2
+3048 N N . ILE B 156 ? 0.26318 0.18830 0.18896 -0.00513 0.02664 -0.01350 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B N
+3049 C CA . ILE B 156 ? 0.28986 0.21316 0.21906 -0.00103 0.02835 -0.01429 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CA
+3050 C C . ILE B 156 ? 0.27408 0.18941 0.19802 -0.00171 0.03119 -0.01714 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B C
+3051 O O . ILE B 156 ? 0.33352 0.24578 0.25162 -0.00579 0.03185 -0.01848 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B O
+3052 C CB . ILE B 156 ? 0.25818 0.19047 0.19332 0.00037 0.02886 -0.01425 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CB
+3053 C CG1 . ILE B 156 ? 0.29141 0.22765 0.22406 -0.00341 0.03073 -0.01626 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CG1
+3054 C CG2 . ILE B 156 ? 0.26285 0.20180 0.20324 0.00118 0.02551 -0.01144 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CG2
+3055 C CD1 . ILE B 156 ? 0.31658 0.26232 0.25513 -0.00257 0.03107 -0.01581 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CD1
+3056 N N . GLY B 157 ? 0.29080 0.20263 0.21679 0.00248 0.03269 -0.01803 ? ? ? ? ? ? 157 GLY B N
+3057 C CA . GLY B 157 ? 0.31633 0.21940 0.23751 0.00278 0.03505 -0.02096 ? ? ? ? ? ? 157 GLY B CA
+3058 C C . GLY B 157 ? 0.31301 0.21903 0.23590 0.00517 0.03802 -0.02365 ? ? ? ? ? ? 157 GLY B C
+3059 O O . GLY B 157 ? 0.34855 0.25309 0.27455 0.01003 0.03897 -0.02394 ? ? ? ? ? ? 157 GLY B O
+3060 N N . ILE B 158 ? 0.28155 0.19230 0.20244 0.00187 0.03953 -0.02556 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B N
+3061 C CA . ILE B 158 ? 0.28761 0.20347 0.21042 0.00380 0.04230 -0.02787 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CA
+3062 C C . ILE B 158 ? 0.31208 0.22059 0.22806 0.00253 0.04479 -0.03208 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B C
+3063 O O . ILE B 158 ? 0.34319 0.24562 0.25822 0.00642 0.04633 -0.03427 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B O
+3064 C CB . ILE B 158 ? 0.33446 0.26227 0.26083 0.00129 0.04209 -0.02672 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CB
+3065 C CG1 . ILE B 158 ? 0.28312 0.21661 0.21533 0.00193 0.03892 -0.02270 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CG1
+3066 C CG2 . ILE B 158 ? 0.31284 0.24756 0.24247 0.00380 0.04467 -0.02825 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CG2
+3067 C CD1 . ILE B 158 ? 0.29393 0.22803 0.23192 0.00734 0.03827 -0.02088 ? ? ? ? ? ? 158 ILE B CD1
+3068 N N . ARG B 159 ? 0.39430 0.30338 0.30546 -0.00282 0.04511 -0.03331 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B N
+3069 C CA . ARG B 159 ? 0.42117 0.32206 0.32498 -0.00486 0.04687 -0.03718 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CA
+3070 C C . ARG B 159 ? 0.54173 0.43002 0.44087 -0.00546 0.04529 -0.03696 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B C
+3071 O O . ARG B 159 ? 0.54861 0.42732 0.44351 -0.00410 0.04637 -0.03998 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B O
+3072 C CB . ARG B 159 ? 0.53954 0.44511 0.43969 -0.01082 0.04735 -0.03798 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CB
+3073 C CG . ARG B 159 ? 0.56663 0.48159 0.46871 -0.01067 0.04983 -0.03988 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CG
+3074 C CD . ARG B 159 ? 0.60659 0.51609 0.50168 -0.01255 0.05215 -0.04445 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CD
+3075 N NE . ARG B 159 ? 0.78152 0.68784 0.67052 -0.01890 0.05126 -0.04454 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NE
+3076 C CZ . ARG B 159 ? 0.86760 0.76488 0.74912 -0.02147 0.05197 -0.04777 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CZ
+3077 N NH1 . ARG B 159 ? 0.88974 0.77956 0.76875 -0.01792 0.05355 -0.05154 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH1
+3078 N NH2 . ARG B 159 ? 0.81470 0.71036 0.69120 -0.02752 0.05095 -0.04719 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH2
+3079 N N . GLY B 160 ? 0.49830 0.38659 0.39810 -0.00751 0.04257 -0.03341 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B N
+3080 C CA . GLY B 160 ? 0.50907 0.38703 0.40539 -0.00820 0.04067 -0.03220 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B CA
+3081 C C . GLY B 160 ? 0.40652 0.28848 0.30670 -0.00804 0.03788 -0.02781 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B C
+3082 O O . GLY B 160 ? 0.48328 0.37456 0.38930 -0.00628 0.03741 -0.02606 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B O
+3083 N N . ASP B 161 ? 0.42425 0.29923 0.32104 -0.01004 0.03583 -0.02597 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B N
+3084 C CA . ASP B 161 ? 0.41097 0.28914 0.31081 -0.00967 0.03308 -0.02192 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CA
+3085 C C . ASP B 161 ? 0.39393 0.28084 0.29355 -0.01373 0.03182 -0.02019 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B C
+3086 O O . ASP B 161 ? 0.36618 0.25633 0.26787 -0.01350 0.02942 -0.01710 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B O
+3087 C CB . ASP B 161 ? 0.51858 0.38683 0.41498 -0.01035 0.03124 -0.02021 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CB
+3088 C CG . ASP B 161 ? 0.72267 0.58346 0.62130 -0.00511 0.03159 -0.02063 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CG
+3089 O OD1 . ASP B 161 ? 0.77990 0.64421 0.68313 -0.00064 0.03319 -0.02195 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD1
+3090 O OD2 . ASP B 161 ? 0.86652 0.71821 0.76242 -0.00546 0.03017 -0.01942 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD2
+3091 N N . ASN B 162 ? 0.35165 0.24270 0.24886 -0.01722 0.03329 -0.02211 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B N
+3092 C CA . ASN B 162 ? 0.44048 0.33860 0.33637 -0.02151 0.03210 -0.02058 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B CA
+3093 C C . ASN B 162 ? 0.40441 0.31308 0.30435 -0.02147 0.03295 -0.02114 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B C
+3094 O O . ASN B 162 ? 0.41857 0.33248 0.31648 -0.02545 0.03287 -0.02101 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B O
+3095 C CB . ASN B 162 ? 0.54967 0.44306 0.43808 -0.02705 0.03242 -0.02142 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B CB
+3096 C CG . ASN B 162 ? 0.67854 0.56244 0.56310 -0.02794 0.03080 -0.01987 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B CG
+3097 O OD1 . ASN B 162 ? 0.66221 0.54628 0.54915 -0.02601 0.02870 -0.01699 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B OD1
+3098 N ND2 . ASN B 162 ? 0.72151 0.59709 0.60010 -0.03100 0.03158 -0.02170 ? ? ? ? ? ? 162 ASN B ND2
+3099 N N . ASP B 163 ? 0.30053 0.21279 0.20635 -0.01715 0.03362 -0.02147 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B N
+3100 C CA . ASP B 163 ? 0.30019 0.22266 0.21042 -0.01722 0.03402 -0.02145 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CA
+3101 C C . ASP B 163 ? 0.26496 0.19404 0.17945 -0.01665 0.03103 -0.01841 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B C
+3102 O O . ASP B 163 ? 0.29870 0.22534 0.21472 -0.01434 0.02900 -0.01649 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B O
+3103 C CB . ASP B 163 ? 0.28375 0.20826 0.19871 -0.01303 0.03584 -0.02273 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CB
+3104 C CG . ASP B 163 ? 0.36098 0.28088 0.27185 -0.01345 0.03896 -0.02633 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B CG
+3105 O OD1 . ASP B 163 ? 0.43021 0.35188 0.33718 -0.01758 0.04017 -0.02792 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B OD1
+3106 O OD2 . ASP B 163 ? 0.36195 0.27647 0.27339 -0.00955 0.04013 -0.02763 ? ? ? ? ? ? 163 ASP B OD2
+3107 N N . LEU B 164 ? 0.23437 0.17181 0.15068 -0.01877 0.03064 -0.01806 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B N
+3108 C CA . LEU B 164 ? 0.22461 0.16871 0.14530 -0.01799 0.02770 -0.01565 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CA
+3109 C C . LEU B 164 ? 0.24697 0.19877 0.17414 -0.01636 0.02777 -0.01540 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B C
+3110 O O . LEU B 164 ? 0.24681 0.20186 0.17381 -0.01804 0.02996 -0.01686 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B O
+3111 C CB . LEU B 164 ? 0.27060 0.21812 0.18779 -0.02208 0.02646 -0.01499 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CB
+3112 C CG . LEU B 164 ? 0.29018 0.23222 0.20134 -0.02416 0.02571 -0.01435 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CG
+3113 C CD1 . LEU B 164 ? 0.33946 0.28646 0.24738 -0.02820 0.02490 -0.01375 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD1
+3114 C CD2 . LEU B 164 ? 0.29755 0.23731 0.21070 -0.02086 0.02323 -0.01238 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD2
+3115 N N . VAL B 165 ? 0.20336 0.15831 0.13624 -0.01326 0.02523 -0.01339 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B N
+3116 C CA . VAL B 165 ? 0.19872 0.16161 0.13822 -0.01215 0.02430 -0.01233 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CA
+3117 C C . VAL B 165 ? 0.18554 0.15358 0.12643 -0.01372 0.02107 -0.01083 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B C
+3118 O O . VAL B 165 ? 0.18908 0.15482 0.12809 -0.01338 0.01885 -0.01003 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B O
+3119 C CB . VAL B 165 ? 0.21744 0.18039 0.16275 -0.00756 0.02356 -0.01105 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CB
+3120 C CG1 . VAL B 165 ? 0.25286 0.21299 0.19909 -0.00536 0.02044 -0.00929 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CG1
+3121 C CG2 . VAL B 165 ? 0.23227 0.20379 0.18442 -0.00692 0.02274 -0.00972 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CG2
+3122 N N . TRP B 166 ? 0.19519 0.17033 0.13920 -0.01539 0.02077 -0.01047 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B N
+3123 C CA . TRP B 166 ? 0.18849 0.16858 0.13369 -0.01702 0.01783 -0.00935 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CA
+3124 C C . TRP B 166 ? 0.17816 0.16382 0.13113 -0.01495 0.01493 -0.00738 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B C
+3125 O O . TRP B 166 ? 0.19396 0.18367 0.15113 -0.01472 0.01606 -0.00691 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B O
+3126 C CB . TRP B 166 ? 0.20128 0.18489 0.14336 -0.02127 0.01960 -0.01033 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CB
+3127 C CG . TRP B 166 ? 0.20898 0.18724 0.14325 -0.02378 0.02181 -0.01195 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CG
+3128 C CD1 . TRP B 166 ? 0.21074 0.18444 0.14093 -0.02484 0.02526 -0.01383 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CD1
+3129 C CD2 . TRP B 166 ? 0.21435 0.19127 0.14394 -0.02549 0.02047 -0.01169 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CD2
+3130 N NE1 . TRP B 166 ? 0.25255 0.22177 0.17591 -0.02748 0.02593 -0.01456 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B NE1
+3131 C CE2 . TRP B 166 ? 0.25798 0.22961 0.18093 -0.02799 0.02314 -0.01310 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CE2
+3132 C CE3 . TRP B 166 ? 0.22604 0.20596 0.15634 -0.02507 0.01718 -0.01044 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CE3
+3133 C CZ2 . TRP B 166 ? 0.27057 0.24042 0.18786 -0.03035 0.02261 -0.01282 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CZ2
+3134 C CZ3 . TRP B 166 ? 0.26116 0.23969 0.18570 -0.02700 0.01690 -0.01043 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CZ3
+3135 C CH2 . TRP B 166 ? 0.24545 0.21929 0.16369 -0.02977 0.01961 -0.01139 ? ? ? ? ? ? 166 TRP B CH2
+3136 N N . ILE B 167 ? 0.16644 0.15249 0.12125 -0.01348 0.01105 -0.00617 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B N
+3137 C CA . ILE B 167 ? 0.18239 0.17237 0.14436 -0.01135 0.00754 -0.00420 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B CA
+3138 C C . ILE B 167 ? 0.17155 0.16571 0.13467 -0.01285 0.00420 -0.00366 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B C
+3139 O O . ILE B 167 ? 0.18367 0.17598 0.14366 -0.01248 0.00218 -0.00413 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B O
+3140 C CB . ILE B 167 ? 0.16656 0.15268 0.13003 -0.00768 0.00541 -0.00337 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B CB
+3141 C CG1 . ILE B 167 ? 0.20192 0.18327 0.16385 -0.00600 0.00875 -0.00396 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B CG1
+3142 C CG2 . ILE B 167 ? 0.18693 0.17719 0.15785 -0.00585 0.00150 -0.00122 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B CG2
+3143 C CD1 . ILE B 167 ? 0.25633 0.24098 0.22256 -0.00540 0.01093 -0.00348 ? ? ? ? ? ? 167 ILE B CD1
+3144 N N . GLY B 168 ? 0.15364 0.15365 0.12133 -0.01436 0.00347 -0.00256 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B N
+3145 C CA . GLY B 168 ? 0.16043 0.16426 0.13005 -0.01551 -0.00009 -0.00185 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B CA
+3146 C C . GLY B 168 ? 0.15763 0.16773 0.13052 -0.01837 0.00072 -0.00088 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B C
+3147 O O . GLY B 168 ? 0.15366 0.16531 0.12599 -0.01981 0.00453 -0.00121 ? ? ? ? ? ? 168 GLY B O
+3148 N N . ARG B 169 ? 0.15883 0.17259 0.13508 -0.01910 -0.00308 0.00029 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B N
+3149 C CA . ARG B 169 ? 0.15227 0.17265 0.13320 -0.02165 -0.00330 0.00202 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CA
+3150 C C . ARG B 169 ? 0.17659 0.19922 0.15326 -0.02502 0.00131 0.00085 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B C
+3151 O O . ARG B 169 ? 0.17287 0.20000 0.15215 -0.02658 0.00357 0.00174 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B O
+3152 C CB . ARG B 169 ? 0.20270 0.22558 0.18694 -0.02202 -0.00827 0.00319 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CB
+3153 C CG . ARG B 169 ? 0.24006 0.26990 0.23038 -0.02455 -0.00934 0.00572 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CG
+3154 C CD . ARG B 169 ? 0.22012 0.25167 0.21272 -0.02517 -0.01404 0.00655 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CD
+3155 N NE . ARG B 169 ? 0.20994 0.24356 0.19818 -0.02783 -0.01201 0.00546 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B NE
+3156 C CZ . ARG B 169 ? 0.25629 0.29111 0.24495 -0.02824 -0.01531 0.00562 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CZ
+3157 N NH1 . ARG B 169 ? 0.32308 0.35654 0.31609 -0.02608 -0.02095 0.00653 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B NH1
+3158 N NH2 . ARG B 169 ? 0.23185 0.26911 0.21656 -0.03071 -0.01314 0.00486 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B NH2
+3159 N N . ALA B 170 ? 0.15351 0.17356 0.12354 -0.02626 0.00269 -0.00105 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B N
+3160 C CA . ALA B 170 ? 0.15066 0.17340 0.11682 -0.02995 0.00646 -0.00194 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CA
+3161 C C . ALA B 170 ? 0.16698 0.18804 0.13069 -0.03037 0.01114 -0.00320 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B C
+3162 O O . ALA B 170 ? 0.17329 0.19840 0.13646 -0.03313 0.01398 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B O
+3163 C CB . ALA B 170 ? 0.17963 0.20032 0.13920 -0.03128 0.00676 -0.00340 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CB
+3164 N N . ALA B 171 ? 0.15470 0.16987 0.11685 -0.02755 0.01193 -0.00414 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B N
+3165 C CA . ALA B 171 ? 0.18536 0.19835 0.14530 -0.02739 0.01613 -0.00554 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B CA
+3166 C C . ALA B 171 ? 0.19786 0.21691 0.16405 -0.02701 0.01674 -0.00405 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B C
+3167 O O . ALA B 171 ? 0.25527 0.27621 0.21995 -0.02826 0.02042 -0.00515 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B O
+3168 C CB . ALA B 171 ? 0.19776 0.20313 0.15529 -0.02416 0.01638 -0.00651 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B CB
+3169 N N . ASN B 172 ? 0.16106 0.18363 0.13425 -0.02541 0.01301 -0.00148 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B N
+3170 C CA . ASN B 172 ? 0.19104 0.22030 0.17083 -0.02511 0.01309 0.00064 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B CA
+3171 C C . ASN B 172 ? 0.19023 0.22753 0.17251 -0.02878 0.01297 0.00207 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B C
+3172 O O . ASN B 172 ? 0.18408 0.22679 0.16750 -0.03005 0.01587 0.00226 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B O
+3173 C CB . ASN B 172 ? 0.21214 0.24173 0.19843 -0.02226 0.00871 0.00317 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B CB
+3174 C CG . ASN B 172 ? 0.24727 0.28383 0.24059 -0.02167 0.00863 0.00581 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B CG
+3175 O OD1 . ASN B 172 ? 0.27977 0.32310 0.27860 -0.02353 0.00611 0.00852 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B OD1
+3176 N ND2 . ASN B 172 ? 0.32983 0.36505 0.32318 -0.01900 0.01123 0.00527 ? ? ? ? ? ? 172 ASN B ND2
+3177 N N . TYR B 173 ? 0.16402 0.20238 0.14698 -0.03041 0.00968 0.00300 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B N
+3178 C CA . TYR B 173 ? 0.16250 0.20873 0.14898 -0.03373 0.00877 0.00500 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CA
+3179 C C . TYR B 173 ? 0.17139 0.21975 0.15248 -0.03708 0.01314 0.00317 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B C
+3180 O O . TYR B 173 ? 0.17635 0.23227 0.16023 -0.03953 0.01439 0.00456 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B O
+3181 C CB . TYR B 173 ? 0.17507 0.22114 0.16347 -0.03416 0.00391 0.00626 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CB
+3182 C CG . TYR B 173 ? 0.19155 0.23841 0.18730 -0.03206 -0.00130 0.00899 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CG
+3183 C CD1 . TYR B 173 ? 0.20574 0.25155 0.20479 -0.02933 -0.00156 0.00985 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CD1
+3184 C CD2 . TYR B 173 ? 0.23273 0.28131 0.23212 -0.03281 -0.00613 0.01074 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CD2
+3185 C CE1 . TYR B 173 ? 0.26219 0.30875 0.26793 -0.02773 -0.00660 0.01253 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CE1
+3186 C CE2 . TYR B 173 ? 0.22194 0.27061 0.22791 -0.03109 -0.01134 0.01316 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CE2
+3187 C CZ . TYR B 173 ? 0.29402 0.34176 0.30309 -0.02873 -0.01157 0.01412 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CZ
+3188 O OH . TYR B 173 ? 0.29755 0.34543 0.31310 -0.02734 -0.01696 0.01670 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B OH
+3189 N N . ALA B 174 ? 0.15847 0.20072 0.13188 -0.03750 0.01531 0.00028 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B N
+3190 C CA . ALA B 174 ? 0.14890 0.19279 0.11686 -0.04092 0.01932 -0.00150 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CA
+3191 C C . ALA B 174 ? 0.18415 0.23049 0.15213 -0.04085 0.02326 -0.00244 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B C
+3192 O O . ALA B 174 ? 0.18019 0.23267 0.14786 -0.04382 0.02554 -0.00240 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B O
+3193 C CB . ALA B 174 ? 0.17604 0.21264 0.13577 -0.04145 0.02073 -0.00415 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CB
+3194 N N . ALA B 175 ? 0.20839 0.25050 0.17692 -0.03728 0.02402 -0.00323 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B N
+3195 C CA . ALA B 175 ? 0.18136 0.22621 0.15036 -0.03642 0.02756 -0.00417 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CA
+3196 C C . ALA B 175 ? 0.17758 0.23317 0.15433 -0.03714 0.02654 -0.00094 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B C
+3197 O O . ALA B 175 ? 0.21108 0.27271 0.18762 -0.03863 0.02961 -0.00141 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B O
+3198 C CB . ALA B 175 ? 0.23057 0.26881 0.19919 -0.03201 0.02812 -0.00531 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CB
+3199 N N . LYS B 176 ? 0.15834 0.21663 0.14196 -0.03621 0.02208 0.00245 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B N
+3200 C CA . LYS B 176 ? 0.17387 0.24245 0.16543 -0.03709 0.02057 0.00616 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B CA
+3201 C C . LYS B 176 ? 0.16238 0.23834 0.15433 -0.04157 0.02090 0.00730 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B C
+3202 O O . LYS B 176 ? 0.19896 0.28420 0.19469 -0.04304 0.02216 0.00914 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B O
+3203 C CB . LYS B 176 ? 0.22027 0.28897 0.21879 -0.03539 0.01515 0.00955 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B CB
+3204 C CG . LYS B 176 ? 0.28613 0.34994 0.28597 -0.03106 0.01460 0.00935 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B CG
+3205 C CD . LYS B 176 ? 0.46339 0.52770 0.47006 -0.02995 0.00883 0.01278 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B CD
+3206 C CE . LYS B 176 ? 0.55344 0.62790 0.56869 -0.03070 0.00708 0.01715 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B CE
+3207 N NZ . LYS B 176 ? 0.55767 0.63350 0.57557 -0.02737 0.00850 0.01787 ? ? ? ? ? ? 176 LYS B NZ
+3208 N N . LEU B 177 ? 0.16334 0.23595 0.15153 -0.04374 0.01979 0.00643 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B N
+3209 C CA . LEU B 177 ? 0.18646 0.26576 0.17445 -0.04804 0.02033 0.00740 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CA
+3210 C C . LEU B 177 ? 0.18524 0.26809 0.16877 -0.04993 0.02560 0.00514 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B C
+3211 O O . LEU B 177 ? 0.20229 0.29434 0.18836 -0.05293 0.02642 0.00691 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B O
+3212 C CB . LEU B 177 ? 0.18956 0.26402 0.17318 -0.04954 0.01878 0.00637 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CB
+3213 C CG . LEU B 177 ? 0.16525 0.23865 0.15367 -0.04857 0.01315 0.00884 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CG
+3214 C CD1 . LEU B 177 ? 0.18569 0.25395 0.16841 -0.04932 0.01244 0.00706 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD1
+3215 C CD2 . LEU B 177 ? 0.19804 0.28083 0.19422 -0.05091 0.01031 0.01300 ? ? ? ? ? ? 177 LEU B CD2
+3216 N N . THR B 178 ? 0.25181 0.32738 0.22857 -0.04827 0.02905 0.00121 ? ? ? ? ? ? 178 THR B N
+3217 C CA . THR B 178 ? 0.29734 0.37493 0.26900 -0.04986 0.03388 -0.00158 ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA
+3218 C C . THR B 178 ? 0.36690 0.45155 0.34262 -0.04810 0.03585 -0.00093 ? ? ? ? ? ? 178 THR B C
+3219 O O . THR B 178 ? 0.35496 0.44316 0.32722 -0.04936 0.03970 -0.00307 ? ? ? ? ? ? 178 THR B O
+3220 C CB . THR B 178 ? 0.41159 0.47827 0.37443 -0.04884 0.03652 -0.00601 ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB
+3221 O OG1 . THR B 178 ? 0.51428 0.57535 0.47781 -0.04426 0.03678 -0.00705 ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1
+3222 C CG2 . THR B 178 ? 0.34711 0.40744 0.30635 -0.05013 0.03432 -0.00622 ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2
+3223 N N . ASN B 179 ? 0.30716 0.39414 0.28992 -0.04515 0.03330 0.00191 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B N
+3224 C CA . ASN B 179 ? 0.35942 0.45547 0.34729 -0.04374 0.03466 0.00355 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B CA
+3225 C C . ASN B 179 ? 0.34651 0.45531 0.34043 -0.04730 0.03337 0.00760 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B C
+3226 O O . ASN B 179 ? 0.39793 0.51628 0.39545 -0.04695 0.03505 0.00900 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B O
+3227 C CB . ASN B 179 ? 0.32647 0.42090 0.31991 -0.03952 0.03218 0.00561 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B CB
+3228 C CG . ASN B 179 ? 0.40451 0.48733 0.39262 -0.03568 0.03366 0.00196 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B CG
+3229 O OD1 . ASN B 179 ? 0.47357 0.55023 0.45396 -0.03582 0.03707 -0.00226 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B OD1
+3230 N ND2 . ASN B 179 ? 0.32724 0.40700 0.31954 -0.03235 0.03090 0.00373 ? ? ? ? ? ? 179 ASN B ND2
+3231 N N . LEU B 180 ? 0.29346 0.37328 0.25531 -0.08154 0.01370 -0.00078 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B N
+3232 C CA . LEU B 180 ? 0.30188 0.36975 0.25661 -0.08666 0.01276 0.00606 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CA
+3233 C C . LEU B 180 ? 0.35189 0.42126 0.30195 -0.08320 0.01273 0.01075 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B C
+3234 O O . LEU B 180 ? 0.35249 0.42623 0.30476 -0.07536 0.01192 0.00893 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B O
+3235 C CB . LEU B 180 ? 0.29469 0.34297 0.24604 -0.08469 0.00914 0.00692 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CB
+3236 C CG . LEU B 180 ? 0.35373 0.39822 0.30866 -0.08684 0.00816 0.00159 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CG
+3237 C CD1 . LEU B 180 ? 0.32672 0.35047 0.27684 -0.08352 0.00461 0.00236 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CD1
+3238 C CD2 . LEU B 180 ? 0.38193 0.43143 0.33842 -0.09811 0.00992 0.00198 ? ? ? ? ? ? 180 LEU B CD2
+3239 N N . ALA B 181 ? 0.38180 0.44729 0.32510 -0.08933 0.01357 0.01682 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B N
+3240 C CA . ALA B 181 ? 0.38818 0.45429 0.32538 -0.08687 0.01314 0.02161 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CA
+3241 C C . ALA B 181 ? 0.32464 0.37218 0.25404 -0.08537 0.00939 0.02747 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B C
+3242 O O . ALA B 181 ? 0.33088 0.36463 0.25836 -0.08784 0.00792 0.02852 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B O
+3243 C CB . ALA B 181 ? 0.46851 0.54215 0.40434 -0.09114 0.01567 0.02295 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CB
+3244 N N . GLY B 182 ? 0.32147 0.36827 0.24601 -0.08093 0.00745 0.03117 ? ? ? ? ? ? 182 GLY B N
+3245 C CA . GLY B 182 ? 0.37370 0.40425 0.28942 -0.07973 0.00392 0.03761 ? ? ? ? ? ? 182 GLY B CA
+3246 C C . GLY B 182 ? 0.37182 0.39503 0.28984 -0.06991 -0.00075 0.03727 ? ? ? ? ? ? 182 GLY B C
+3247 O O . GLY B 182 ? 0.37514 0.38744 0.28614 -0.06721 -0.00425 0.04268 ? ? ? ? ? ? 182 GLY B O
+3248 N N . LYS B 183 ? 0.27570 0.30448 0.20321 -0.06427 -0.00079 0.03123 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B N
+3249 C CA . LYS B 183 ? 0.28693 0.31003 0.21806 -0.05473 -0.00439 0.03063 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CA
+3250 C C . LYS B 183 ? 0.21291 0.25099 0.15377 -0.04900 -0.00323 0.02495 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B C
+3251 O O . LYS B 183 ? 0.22754 0.27500 0.17329 -0.05124 0.00011 0.01978 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B O
+3252 C CB . LYS B 183 ? 0.29414 0.30245 0.22548 -0.05325 -0.00544 0.02940 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CB
+3253 C CG . LYS B 183 ? 0.29632 0.28673 0.21743 -0.05824 -0.00703 0.03519 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CG
+3254 C CD . LYS B 183 ? 0.31149 0.29365 0.22628 -0.05355 -0.01101 0.04145 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CD
+3255 C CE . LYS B 183 ? 0.43075 0.39719 0.33325 -0.06008 -0.01179 0.04809 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B CE
+3256 N NZ . LYS B 183 ? 0.50798 0.45468 0.40540 -0.05471 -0.01573 0.05125 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B NZ
+3257 N N . PRO B 184 ? 0.20098 0.24149 0.14497 -0.04162 -0.00603 0.02577 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B N
+3258 C CA . PRO B 184 ? 0.18878 0.24321 0.14185 -0.03679 -0.00465 0.02066 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CA
+3259 C C . PRO B 184 ? 0.15356 0.20628 0.11414 -0.03144 -0.00336 0.01565 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B C
+3260 O O . PRO B 184 ? 0.14940 0.21317 0.11629 -0.02955 -0.00073 0.01064 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B O
+3261 C CB . PRO B 184 ? 0.19524 0.25218 0.14908 -0.03161 -0.00855 0.02384 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CB
+3262 C CG . PRO B 184 ? 0.23498 0.27673 0.18226 -0.03048 -0.01249 0.02974 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CG
+3263 C CD . PRO B 184 ? 0.25209 0.28421 0.19099 -0.03826 -0.01061 0.03173 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CD
+3264 N N . THR B 185 ? 0.17947 0.21794 0.13857 -0.02874 -0.00496 0.01684 ? ? ? ? ? ? 185 THR B N
+3265 C CA . THR B 185 ? 0.14841 0.18349 0.11298 -0.02332 -0.00353 0.01213 ? ? ? ? ? ? 185 THR B CA
+3266 C C . THR B 185 ? 0.18423 0.20403 0.14303 -0.02640 -0.00381 0.01225 ? ? ? ? ? ? 185 THR B C
+3267 O O . THR B 185 ? 0.19502 0.20178 0.14717 -0.02770 -0.00650 0.01716 ? ? ? ? ? ? 185 THR B O
+3268 C CB . THR B 185 ? 0.16093 0.19394 0.13115 -0.01374 -0.00550 0.01300 ? ? ? ? ? ? 185 THR B CB
+3269 O OG1 . THR B 185 ? 0.17457 0.22187 0.15078 -0.01150 -0.00561 0.01270 ? ? ? ? ? ? 185 THR B OG1
+3270 C CG2 . THR B 185 ? 0.19323 0.22233 0.16818 -0.00783 -0.00320 0.00818 ? ? ? ? ? ? 185 THR B CG2
+3271 N N . ARG B 186 ? 0.16613 0.18678 0.12693 -0.02745 -0.00131 0.00678 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B N
+3272 C CA . ARG B 186 ? 0.17363 0.18001 0.12946 -0.03038 -0.00182 0.00571 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B CA
+3273 C C . ARG B 186 ? 0.18525 0.18925 0.14484 -0.02381 -0.00041 -0.00010 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B C
+3274 O O . ARG B 186 ? 0.17084 0.18713 0.13573 -0.02230 0.00221 -0.00473 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B O
+3275 C CB . ARG B 186 ? 0.18030 0.19122 0.13380 -0.04060 -0.00037 0.00451 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B CB
+3276 C CG . ARG B 186 ? 0.19409 0.20740 0.14293 -0.04804 -0.00070 0.01008 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B CG
+3277 C CD . ARG B 186 ? 0.19780 0.21656 0.14596 -0.05792 0.00142 0.00849 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B CD
+3278 N NE . ARG B 186 ? 0.23006 0.25056 0.17311 -0.06516 0.00194 0.01411 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B NE
+3279 C CZ . ARG B 186 ? 0.25975 0.26623 0.19525 -0.07054 0.00059 0.01921 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B CZ
+3280 N NH1 . ARG B 186 ? 0.27963 0.26885 0.21179 -0.06955 -0.00170 0.01926 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B NH1
+3281 N NH2 . ARG B 186 ? 0.26943 0.27828 0.19980 -0.07681 0.00174 0.02434 ? ? ? ? ? ? 186 ARG B NH2
+3282 N N . ILE B 187 ? 0.17273 0.16012 0.12856 -0.01973 -0.00197 0.00013 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B N
+3283 C CA . ILE B 187 ? 0.17146 0.15406 0.12889 -0.01315 -0.00049 -0.00525 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CA
+3284 C C . ILE B 187 ? 0.19196 0.15684 0.14160 -0.01631 -0.00220 -0.00652 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B C
+3285 O O . ILE B 187 ? 0.20642 0.15918 0.14978 -0.02056 -0.00476 -0.00217 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B O
+3286 C CB . ILE B 187 ? 0.17063 0.15104 0.13227 -0.00206 -0.00009 -0.00442 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CB
+3287 C CG1 . ILE B 187 ? 0.21121 0.17415 0.16728 0.00101 -0.00320 0.00024 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG1
+3288 C CG2 . ILE B 187 ? 0.16688 0.16427 0.13648 0.00017 0.00083 -0.00272 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG2
+3289 C CD1 . ILE B 187 ? 0.20881 0.17117 0.17029 0.01205 -0.00294 0.00155 ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CD1
+3290 N N . THR B 188 ? 0.18766 0.14999 0.13693 -0.01420 -0.00097 -0.01254 ? ? ? ? ? ? 188 THR B N
+3291 C CA . THR B 188 ? 0.21684 0.16101 0.15824 -0.01657 -0.00311 -0.01430 ? ? ? ? ? ? 188 THR B CA
+3292 C C . THR B 188 ? 0.21748 0.14403 0.15445 -0.00777 -0.00412 -0.01273 ? ? ? ? ? ? 188 THR B C
+3293 O O . THR B 188 ? 0.21342 0.14364 0.15495 0.00114 -0.00260 -0.01154 ? ? ? ? ? ? 188 THR B O
+3294 C CB . THR B 188 ? 0.20330 0.14953 0.14457 -0.01693 -0.00213 -0.02151 ? ? ? ? ? ? 188 THR B CB
+3295 O OG1 . THR B 188 ? 0.20794 0.15761 0.15245 -0.00659 0.00071 -0.02479 ? ? ? ? ? ? 188 THR B OG1
+3296 C CG2 . THR B 188 ? 0.20360 0.16741 0.14953 -0.02512 -0.00125 -0.02331 ? ? ? ? ? ? 188 THR B CG2
+3297 N N . ALA B 189 ? 0.23643 0.14358 0.16457 -0.01038 -0.00672 -0.01287 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B N
+3298 C CA . ALA B 189 ? 0.25316 0.14152 0.17565 -0.00179 -0.00772 -0.01167 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B CA
+3299 C C . ALA B 189 ? 0.25489 0.14451 0.18018 0.00929 -0.00466 -0.01641 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B C
+3300 O O . ALA B 189 ? 0.26631 0.15117 0.19286 0.01901 -0.00368 -0.01445 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B O
+3301 C CB . ALA B 189 ? 0.29889 0.16511 0.21034 -0.00699 -0.01098 -0.01206 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B CB
+3302 N N . ASP B 190 ? 0.26814 0.16468 0.19460 0.00822 -0.00294 -0.02251 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B N
+3303 C CA . ASP B 190 ? 0.25663 0.15339 0.18437 0.01855 0.00048 -0.02700 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CA
+3304 C C . ASP B 190 ? 0.24222 0.15450 0.18023 0.02559 0.00399 -0.02469 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B C
+3305 O O . ASP B 190 ? 0.28075 0.18958 0.22017 0.03583 0.00685 -0.02565 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B O
+3306 C CB . ASP B 190 ? 0.26467 0.16664 0.19112 0.01568 0.00132 -0.03369 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CB
+3307 C CG . ASP B 190 ? 0.32317 0.20636 0.23880 0.01241 -0.00200 -0.03749 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CG
+3308 O OD1 . ASP B 190 ? 0.35130 0.21519 0.25950 0.01508 -0.00389 -0.03576 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B OD1
+3309 O OD2 . ASP B 190 ? 0.35302 0.24034 0.26736 0.00732 -0.00302 -0.04233 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B OD2
+3310 N N . VAL B 191 ? 0.20408 0.13335 0.14931 0.02021 0.00392 -0.02167 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B N
+3311 C CA . VAL B 191 ? 0.19140 0.13458 0.14636 0.02595 0.00630 -0.01905 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CA
+3312 C C . VAL B 191 ? 0.23293 0.16768 0.18817 0.03112 0.00438 -0.01349 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B C
+3313 O O . VAL B 191 ? 0.22668 0.16292 0.18737 0.04060 0.00658 -0.01290 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B O
+3314 C CB . VAL B 191 ? 0.18227 0.14454 0.14332 0.01859 0.00630 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CB
+3315 C CG1 . VAL B 191 ? 0.19097 0.16704 0.16187 0.02392 0.00811 -0.01514 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG1
+3316 C CG2 . VAL B 191 ? 0.18618 0.15660 0.14701 0.01461 0.00816 -0.02326 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG2
+3317 N N . TYR B 192 ? 0.22328 0.14920 0.17279 0.02503 0.00034 -0.00920 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B N
+3318 C CA . TYR B 192 ? 0.22806 0.14513 0.17666 0.02982 -0.00214 -0.00355 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CA
+3319 C C . TYR B 192 ? 0.27612 0.17820 0.22182 0.04053 -0.00099 -0.00497 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B C
+3320 O O . TYR B 192 ? 0.27102 0.17461 0.22229 0.04925 -0.00058 -0.00218 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B O
+3321 C CB . TYR B 192 ? 0.25864 0.16418 0.19842 0.02129 -0.00632 0.00072 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CB
+3322 C CG . TYR B 192 ? 0.28133 0.17652 0.21862 0.02616 -0.00936 0.00687 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CG
+3323 C CD1 . TYR B 192 ? 0.29742 0.20470 0.24095 0.02714 -0.01080 0.01172 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CD1
+3324 C CD2 . TYR B 192 ? 0.31961 0.19234 0.24768 0.03010 -0.01115 0.00773 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CD2
+3325 C CE1 . TYR B 192 ? 0.32158 0.21938 0.26256 0.03215 -0.01417 0.01740 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CE1
+3326 C CE2 . TYR B 192 ? 0.34249 0.20515 0.26775 0.03526 -0.01412 0.01344 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CE2
+3327 C CZ . TYR B 192 ? 0.40202 0.27763 0.33397 0.03639 -0.01571 0.01831 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B CZ
+3328 O OH . TYR B 192 ? 0.44832 0.31371 0.37712 0.04204 -0.01922 0.02400 ? ? ? ? ? ? 192 TYR B OH
+3329 N N . ASN B 193 ? 0.27220 0.16017 0.20941 0.04029 -0.00048 -0.00953 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B N
+3330 C CA . ASN B 193 ? 0.30593 0.17680 0.23787 0.05032 0.00058 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B CA
+3331 C C . ASN B 193 ? 0.35757 0.23802 0.29795 0.06104 0.00574 -0.01363 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B C
+3332 O O . ASN B 193 ? 0.37366 0.24207 0.31132 0.07090 0.00739 -0.01424 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B O
+3333 C CB . ASN B 193 ? 0.35023 0.20319 0.26991 0.04669 -0.00059 -0.01575 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B CB
+3334 C CG . ASN B 193 ? 0.38804 0.22712 0.29866 0.03726 -0.00552 -0.01269 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B CG
+3335 O OD1 . ASN B 193 ? 0.42853 0.26470 0.33904 0.03663 -0.00795 -0.00667 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B OD1
+3336 N ND2 . ASN B 193 ? 0.43014 0.26028 0.33296 0.02983 -0.00713 -0.01678 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B ND2
+3337 N N . LYS B 194 ? 0.30105 0.20219 0.25122 0.05942 0.00860 -0.01507 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B N
+3338 C CA . LYS B 194 ? 0.27989 0.19147 0.23895 0.06852 0.01397 -0.01709 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CA
+3339 C C . LYS B 194 ? 0.34835 0.27657 0.32073 0.07146 0.01428 -0.01254 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B C
+3340 O O . LYS B 194 ? 0.33097 0.26848 0.31235 0.07896 0.01877 -0.01353 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B O
+3341 C CB . LYS B 194 ? 0.30758 0.22894 0.26732 0.06549 0.01744 -0.02264 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CB
+3342 C CG . LYS B 194 ? 0.31086 0.21657 0.25827 0.06478 0.01748 -0.02804 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CG
+3343 C CD . LYS B 194 ? 0.48297 0.37423 0.42573 0.07627 0.02078 -0.03003 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CD
+3344 C CE . LYS B 194 ? 0.67140 0.57208 0.61717 0.07475 0.02419 -0.03395 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CE
+3345 N NZ . LYS B 194 ? 0.63571 0.53260 0.58314 0.07886 0.02589 -0.03345 ? ? ? ? ? ? 194 LYS B NZ
+3346 N N . LEU B 195 ? 0.25987 0.19198 0.23361 0.06567 0.00964 -0.00762 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B N
+3347 C CA . LEU B 195 ? 0.24792 0.19627 0.23380 0.06768 0.00899 -0.00360 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CA
+3348 C C . LEU B 195 ? 0.28708 0.23131 0.27845 0.07906 0.00945 -0.00091 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B C
+3349 O O . LEU B 195 ? 0.30408 0.23064 0.28764 0.08314 0.00743 0.00068 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B O
+3350 C CB . LEU B 195 ? 0.22786 0.17835 0.21125 0.05929 0.00349 0.00120 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CB
+3351 C CG . LEU B 195 ? 0.23227 0.18980 0.21201 0.04777 0.00294 -0.00049 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CG
+3352 C CD1 . LEU B 195 ? 0.23991 0.19894 0.21697 0.04072 -0.00191 0.00496 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CD1
+3353 C CD2 . LEU B 195 ? 0.22223 0.19862 0.21107 0.04732 0.00690 -0.00397 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CD2
+3354 N N . ALA B 196 ? 0.26170 0.22255 0.26692 0.08413 0.01208 -0.00039 ? ? ? ? ? ? 196 ALA B N
+3355 C CA . ALA B 196 ? 0.25240 0.21419 0.26612 0.09413 0.01171 0.00306 ? ? ? ? ? ? 196 ALA B CA
+3356 C C . ALA B 196 ? 0.28966 0.24725 0.30096 0.09219 0.00462 0.00901 ? ? ? ? ? ? 196 ALA B C
+3357 O O . ALA B 196 ? 0.29748 0.25798 0.30453 0.08278 0.00073 0.01084 ? ? ? ? ? ? 196 ALA B O
+3358 C CB . ALA B 196 ? 0.30994 0.29325 0.34044 0.09740 0.01512 0.00278 ? ? ? ? ? ? 196 ALA B CB
+3359 N N . ASP B 197 ? 0.30575 0.25609 0.31928 0.10165 0.00309 0.01216 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B N
+3360 C CA . ASP B 197 ? 0.31386 0.25731 0.32319 0.10104 -0.00384 0.01801 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B CA
+3361 C C . ASP B 197 ? 0.31236 0.27406 0.33037 0.09594 -0.00784 0.02133 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B C
+3362 O O . ASP B 197 ? 0.33484 0.29168 0.34522 0.09005 -0.01337 0.02526 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B O
+3363 C CB . ASP B 197 ? 0.39024 0.32460 0.40205 0.11359 -0.00459 0.02064 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B CB
+3364 C CG . ASP B 197 ? 0.58347 0.49414 0.58187 0.11786 -0.00250 0.01835 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B CG
+3365 O OD1 . ASP B 197 ? 0.45656 0.35467 0.44152 0.10963 -0.00303 0.01632 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B OD1
+3366 O OD2 . ASP B 197 ? 0.67659 0.58369 0.67919 0.12604 -0.00058 0.01802 ? ? ? ? ? ? 197 ASP B OD2
+3367 N N . LYS B 198 ? 0.30725 0.28921 0.34038 0.09785 -0.00507 0.01980 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B N
+3368 C CA . LYS B 198 ? 0.31842 0.31762 0.35976 0.09314 -0.00909 0.02244 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CA
+3369 C C . LYS B 198 ? 0.28750 0.28929 0.32051 0.08075 -0.01020 0.02147 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B C
+3370 O O . LYS B 198 ? 0.29713 0.30877 0.33230 0.07596 -0.01454 0.02424 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B O
+3371 C CB . LYS B 198 ? 0.33385 0.35336 0.39332 0.09744 -0.00546 0.02055 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CB
+3372 C CG . LYS B 198 ? 0.32076 0.34565 0.38168 0.09466 0.00191 0.01480 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CG
+3373 C CD . LYS B 198 ? 0.52080 0.56554 0.59942 0.09775 0.00551 0.01339 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CD
+3374 C CE . LYS B 198 ? 0.37571 0.42201 0.45290 0.09221 0.01244 0.00717 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CE
+3375 N NZ . LYS B 198 ? 0.58743 0.64684 0.67765 0.08787 0.01464 0.00429 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B NZ
+3376 N N . LEU B 199 ? 0.26088 0.25446 0.28454 0.07574 -0.00649 0.01753 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B N
+3377 C CA . LEU B 199 ? 0.25365 0.24891 0.26918 0.06433 -0.00741 0.01669 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CA
+3378 C C . LEU B 199 ? 0.24627 0.22324 0.24658 0.05920 -0.01077 0.01918 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B C
+3379 O O . LEU B 199 ? 0.26255 0.24013 0.25585 0.04951 -0.01132 0.01880 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B O
+3380 C CB . LEU B 199 ? 0.24853 0.24922 0.26466 0.06111 -0.00150 0.01059 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CB
+3381 C CG . LEU B 199 ? 0.21763 0.23856 0.24336 0.05765 0.00026 0.00880 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CG
+3382 C CD1 . LEU B 199 ? 0.22719 0.25349 0.24830 0.04850 -0.00400 0.01141 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CD1
+3383 C CD2 . LEU B 199 ? 0.23363 0.26692 0.27434 0.06526 0.00079 0.00995 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CD2
+3384 N N . LYS B 200 ? 0.26654 0.22718 0.26164 0.06544 -0.01276 0.02171 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B N
+3385 C CA . LYS B 200 ? 0.31093 0.25214 0.29120 0.06090 -0.01603 0.02451 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CA
+3386 C C . LYS B 200 ? 0.37206 0.30829 0.34929 0.06260 -0.02212 0.03128 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B C
+3387 O O . LYS B 200 ? 0.35932 0.28645 0.32539 0.05512 -0.02518 0.03457 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B O
+3388 C CB . LYS B 200 ? 0.35253 0.27441 0.32567 0.06636 -0.01395 0.02213 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CB
+3389 C CG . LYS B 200 ? 0.37393 0.29749 0.34748 0.06518 -0.00841 0.01537 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CG
+3390 C CD . LYS B 200 ? 0.46287 0.36797 0.43011 0.07274 -0.00637 0.01286 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CD
+3391 C CE . LYS B 200 ? 0.56310 0.44630 0.51458 0.06676 -0.00913 0.01341 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B CE
+3392 N NZ . LYS B 200 ? 0.55961 0.42436 0.50382 0.07363 -0.00699 0.00989 ? ? ? ? ? ? 200 LYS B NZ
+3393 N N . TYR B 201 ? 0.34020 0.28207 0.32703 0.07241 -0.02392 0.03355 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B N
+3394 C CA . TYR B 201 ? 0.34251 0.27816 0.32619 0.07602 -0.03021 0.03993 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CA
+3395 C C . TYR B 201 ? 0.34489 0.30096 0.34269 0.07964 -0.03293 0.04172 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B C
+3396 O O . TYR B 201 ? 0.42036 0.39191 0.43237 0.08381 -0.02949 0.03831 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B O
+3397 C CB . TYR B 201 ? 0.40625 0.32425 0.38644 0.08664 -0.03097 0.04145 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CB
+3398 C CG . TYR B 201 ? 0.38294 0.28207 0.35225 0.08549 -0.02726 0.03795 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CG
+3399 C CD1 . TYR B 201 ? 0.47675 0.35886 0.43023 0.07663 -0.02890 0.03933 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CD1
+3400 C CD2 . TYR B 201 ? 0.42112 0.31914 0.39571 0.09317 -0.02214 0.03325 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CD2
+3401 C CE1 . TYR B 201 ? 0.46457 0.32932 0.40829 0.07510 -0.02620 0.03585 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CE1
+3402 C CE2 . TYR B 201 ? 0.41419 0.29412 0.37776 0.09226 -0.01933 0.02974 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CE2
+3403 C CZ . TYR B 201 ? 0.49980 0.36323 0.44819 0.08306 -0.02173 0.03093 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B CZ
+3404 O OH . TYR B 201 ? 0.59908 0.44439 0.53670 0.08166 -0.01960 0.02719 ? ? ? ? ? ? 201 TYR B OH
+3405 N N . ALA B 202 ? 0.40743 0.36284 0.40073 0.07784 -0.03927 0.04715 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B N
+3406 C CA . ALA B 202 ? 0.47658 0.44918 0.48162 0.08135 -0.04362 0.04946 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B CA
+3407 C C . ALA B 202 ? 0.61317 0.57467 0.61253 0.08754 -0.05071 0.05582 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B C
+3408 O O . ALA B 202 ? 0.56361 0.51189 0.54780 0.08217 -0.05421 0.05986 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B O
+3409 C CB . ALA B 202 ? 0.46687 0.45263 0.47090 0.07112 -0.04471 0.04922 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B CB
+3410 N N . ASN B 203 ? 0.70289 0.66974 0.71437 0.09895 -0.05265 0.05682 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B N
+3411 C CA . ASN B 203 ? 0.79072 0.74713 0.79793 0.10687 -0.05956 0.06268 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B CA
+3412 C C . ASN B 203 ? 0.74383 0.67273 0.73282 0.10727 -0.05935 0.06491 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B C
+3413 O O . ASN B 203 ? 0.83598 0.75095 0.81295 0.10824 -0.06515 0.07049 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B O
+3414 C CB . ASN B 203 ? 0.86789 0.83143 0.87251 0.10325 -0.06722 0.06723 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B CB
+3415 C CG . ASN B 203 ? 0.92216 0.91041 0.94036 0.09856 -0.06685 0.06424 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B CG
+3416 O OD1 . ASN B 203 ? 0.92324 0.92759 0.95936 0.10366 -0.06432 0.06094 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B OD1
+3417 N ND2 . ASN B 203 ? 0.91178 0.90257 0.92104 0.08868 -0.06904 0.06538 ? ? ? ? ? ? 203 ASN B ND2
+3418 N N . GLY B 204 ? 0.68910 0.60928 0.67517 0.10626 -0.05272 0.06046 ? ? ? ? ? ? 204 GLY B N
+3419 C CA . GLY B 204 ? 0.76607 0.65984 0.73575 0.10663 -0.05211 0.06164 ? ? ? ? ? ? 204 GLY B CA
+3420 C C . GLY B 204 ? 0.80021 0.68109 0.75273 0.09371 -0.05219 0.06286 ? ? ? ? ? ? 204 GLY B C
+3421 O O . GLY B 204 ? 0.87112 0.72890 0.80931 0.09286 -0.05207 0.06410 ? ? ? ? ? ? 204 GLY B O
+3422 N N . VAL B 205 ? 0.63069 0.52531 0.58411 0.08359 -0.05223 0.06254 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B N
+3423 C CA . VAL B 205 ? 0.63590 0.52081 0.57455 0.07095 -0.05161 0.06367 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CA
+3424 C C . VAL B 205 ? 0.46319 0.35783 0.40599 0.06296 -0.04519 0.05724 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B C
+3425 O O . VAL B 205 ? 0.44890 0.36307 0.40580 0.06473 -0.04246 0.05311 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B O
+3426 C CB . VAL B 205 ? 0.65079 0.54080 0.58384 0.06537 -0.05664 0.06892 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CB
+3427 C CG1 . VAL B 205 ? 0.70518 0.58724 0.63527 0.07470 -0.06364 0.07507 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CG1
+3428 C CG2 . VAL B 205 ? 0.60428 0.51999 0.54977 0.06176 -0.05577 0.06610 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CG2
+3429 N N . ASP B 206 ? 0.47787 0.35856 0.40843 0.05423 -0.04291 0.05642 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B N
+3430 C CA . ASP B 206 ? 0.42470 0.31318 0.35812 0.04670 -0.03738 0.05035 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CA
+3431 C C . ASP B 206 ? 0.41677 0.32528 0.35496 0.03873 -0.03680 0.04985 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B C
+3432 O O . ASP B 206 ? 0.46299 0.37147 0.39452 0.03375 -0.04006 0.05461 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B O
+3433 C CB . ASP B 206 ? 0.48361 0.35259 0.40302 0.03860 -0.03597 0.04998 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CB
+3434 C CG . ASP B 206 ? 0.61942 0.46693 0.53274 0.04589 -0.03618 0.04954 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CG
+3435 O OD1 . ASP B 206 ? 0.79341 0.62427 0.69760 0.04952 -0.04019 0.05492 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B OD1
+3436 O OD2 . ASP B 206 ? 0.77667 0.62308 0.69337 0.04832 -0.03238 0.04379 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B OD2
+3437 N N . MSE B 207 ? 0.34704 0.27173 0.29578 0.03783 -0.03248 0.04406 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B N
+3438 C CA . MSE B 207 ? 0.32227 0.26552 0.27540 0.03066 -0.03135 0.04276 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B CA
+3439 C C . MSE B 207 ? 0.31278 0.25373 0.25889 0.01971 -0.02777 0.04001 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B C
+3440 O O . MSE B 207 ? 0.32248 0.27630 0.26953 0.01253 -0.02650 0.03917 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B O
+3441 C CB . MSE B 207 ? 0.34854 0.31085 0.31730 0.03618 -0.02883 0.03831 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B CB
+3442 C CG . MSE B 207 ? 0.40793 0.37071 0.38562 0.04825 -0.03103 0.03978 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B CG
+3443 SE SE . MSE B 207 ? 0.59390 0.58003 0.59221 0.05485 -0.02682 0.03431 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B SE
+3444 C CE . MSE B 207 ? 0.19701 0.20144 0.19655 0.04537 -0.02914 0.03526 ? ? ? ? ? ? 207 MSE B CE
+3445 N N . TRP B 208 ? 0.30911 0.23335 0.24804 0.01852 -0.02640 0.03864 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B N
+3446 C CA . TRP B 208 ? 0.28699 0.20895 0.22091 0.00879 -0.02322 0.03531 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CA
+3447 C C . TRP B 208 ? 0.29085 0.19217 0.21094 0.00272 -0.02509 0.03926 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B C
+3448 O O . TRP B 208 ? 0.40081 0.28499 0.31476 0.00816 -0.02790 0.04260 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B O
+3449 C CB . TRP B 208 ? 0.29389 0.21575 0.23275 0.01221 -0.01947 0.02846 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CB
+3450 C CG . TRP B 208 ? 0.23853 0.17915 0.19035 0.01799 -0.01694 0.02464 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CG
+3451 C CD1 . TRP B 208 ? 0.27682 0.22099 0.23700 0.02867 -0.01710 0.02463 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CD1
+3452 C CD2 . TRP B 208 ? 0.23757 0.19607 0.19567 0.01329 -0.01370 0.02048 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CD2
+3453 N NE1 . TRP B 208 ? 0.24076 0.20353 0.21201 0.03031 -0.01399 0.02078 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B NE1
+3454 C CE2 . TRP B 208 ? 0.21450 0.18566 0.18404 0.02118 -0.01200 0.01818 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CE2
+3455 C CE3 . TRP B 208 ? 0.21504 0.18012 0.17039 0.00334 -0.01194 0.01852 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CE3
+3456 C CZ2 . TRP B 208 ? 0.21328 0.20178 0.19032 0.01932 -0.00872 0.01406 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CZ2
+3457 C CZ3 . TRP B 208 ? 0.19793 0.18072 0.16088 0.00219 -0.00887 0.01435 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CZ3
+3458 C CH2 . TRP B 208 ? 0.18800 0.18161 0.16112 0.01009 -0.00733 0.01216 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CH2
+3459 N N . ALA B 209 ? 0.30276 0.20585 0.21818 -0.00861 -0.02333 0.03885 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B N
+3460 C CA . ALA B 209 ? 0.37922 0.26414 0.28238 -0.01651 -0.02419 0.04206 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B CA
+3461 C C . ALA B 209 ? 0.32470 0.20711 0.22787 -0.02294 -0.02131 0.03636 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B C
+3462 O O . ALA B 209 ? 0.28777 0.18712 0.19808 -0.02700 -0.01835 0.03192 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B O
+3463 C CB . ALA B 209 ? 0.34503 0.23466 0.24254 -0.02536 -0.02451 0.04726 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B CB
+3464 N N . PRO B 210 ? 0.34863 0.21018 0.24375 -0.02388 -0.02237 0.03612 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B N
+3465 C CA . PRO B 210 ? 0.34029 0.19908 0.23515 -0.03041 -0.02045 0.03048 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CA
+3466 C C . PRO B 210 ? 0.34175 0.20401 0.23342 -0.04427 -0.01924 0.03216 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B C
+3467 O O . PRO B 210 ? 0.39776 0.25104 0.28133 -0.04967 -0.02039 0.03845 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B O
+3468 C CB . PRO B 210 ? 0.36990 0.20291 0.25563 -0.02665 -0.02269 0.03049 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CB
+3469 C CG . PRO B 210 ? 0.45068 0.27067 0.32837 -0.02394 -0.02565 0.03818 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CG
+3470 C CD . PRO B 210 ? 0.41498 0.25382 0.30046 -0.01864 -0.02574 0.04082 ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CD
+3471 N N . GLU B 211 ? 0.30503 0.18054 0.20313 -0.04980 -0.01672 0.02653 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B N
+3472 C CA . GLU B 211 ? 0.31520 0.19699 0.21271 -0.06284 -0.01498 0.02711 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CA
+3473 C C . GLU B 211 ? 0.35193 0.23384 0.25251 -0.06703 -0.01437 0.02011 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B C
+3474 O O . GLU B 211 ? 0.29043 0.18510 0.19879 -0.06222 -0.01308 0.01417 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B O
+3475 C CB . GLU B 211 ? 0.35353 0.25910 0.25810 -0.06475 -0.01238 0.02779 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CB
+3476 C CG . GLU B 211 ? 0.41503 0.33079 0.32087 -0.07721 -0.00970 0.02779 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CG
+3477 C CD . GLU B 211 ? 0.41645 0.35299 0.32688 -0.07818 -0.00718 0.02935 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CD
+3478 O OE1 . GLU B 211 ? 0.33393 0.27130 0.24228 -0.07221 -0.00837 0.03339 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B OE1
+3479 O OE2 . GLU B 211 ? 0.52942 0.48131 0.44541 -0.08469 -0.00424 0.02640 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B OE2
+3480 N N . HIS B 212 ? 0.39583 0.26285 0.28996 -0.07583 -0.01552 0.02072 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B N
+3481 C CA . HIS B 212 ? 0.34213 0.20921 0.23911 -0.08026 -0.01578 0.01386 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B CA
+3482 C C . HIS B 212 ? 0.37321 0.26348 0.27931 -0.08838 -0.01299 0.01129 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B C
+3483 O O . HIS B 212 ? 0.40822 0.30519 0.31436 -0.09710 -0.01117 0.01575 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B O
+3484 C CB . HIS B 212 ? 0.36806 0.21185 0.25581 -0.08763 -0.01833 0.01478 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B CB
+3485 C CG . HIS B 212 ? 0.38914 0.23041 0.27885 -0.09045 -0.01977 0.00718 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B CG
+3486 N ND1 . HIS B 212 ? 0.43901 0.28807 0.33297 -0.10269 -0.01948 0.00481 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B ND1
+3487 C CD2 . HIS B 212 ? 0.42109 0.25400 0.30932 -0.08223 -0.02154 0.00122 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B CD2
+3488 C CE1 . HIS B 212 ? 0.49215 0.33716 0.38688 -0.10202 -0.02172 -0.00235 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B CE1
+3489 N NE2 . HIS B 212 ? 0.43950 0.27412 0.33004 -0.08962 -0.02287 -0.00465 ? ? ? ? ? ? 212 HIS B NE2
+3490 N N . TRP B 213 ? 0.32353 0.22579 0.23689 -0.08498 -0.01245 0.00415 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B N
+3491 C CA . TRP B 213 ? 0.32113 0.24578 0.24360 -0.09092 -0.01006 0.00075 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CA
+3492 C C . TRP B 213 ? 0.36934 0.28842 0.29166 -0.10119 -0.01175 -0.00247 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B C
+3493 O O . TRP B 213 ? 0.36820 0.28632 0.29241 -0.09924 -0.01355 -0.00914 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B O
+3494 C CB . TRP B 213 ? 0.29360 0.23200 0.22283 -0.08137 -0.00897 -0.00517 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CB
+3495 C CG . TRP B 213 ? 0.27777 0.24058 0.21597 -0.08448 -0.00609 -0.00767 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CG
+3496 C CD1 . TRP B 213 ? 0.34505 0.31988 0.28657 -0.09452 -0.00414 -0.00541 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CD1
+3497 C CD2 . TRP B 213 ? 0.28261 0.26034 0.22717 -0.07701 -0.00451 -0.01284 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CD2
+3498 N NE1 . TRP B 213 ? 0.31646 0.31292 0.26606 -0.09331 -0.00163 -0.00907 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B NE1
+3499 C CE2 . TRP B 213 ? 0.35170 0.34979 0.30295 -0.08274 -0.00196 -0.01361 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CE2
+3500 C CE3 . TRP B 213 ? 0.32762 0.30306 0.27254 -0.06595 -0.00463 -0.01677 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CE3
+3501 C CZ2 . TRP B 213 ? 0.33536 0.35054 0.29298 -0.07763 0.00004 -0.01821 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CZ2
+3502 C CZ3 . TRP B 213 ? 0.29524 0.28770 0.24658 -0.06143 -0.00238 -0.02116 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CZ3
+3503 C CH2 . TRP B 213 ? 0.26262 0.27423 0.21992 -0.06720 -0.00029 -0.02186 ? ? ? ? ? ? 213 TRP B CH2
+3504 N N . ASP B 214 ? 0.38794 0.30289 0.30768 -0.11243 -0.01125 0.00244 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B N
+3505 C CA . ASP B 214 ? 0.39285 0.29957 0.31198 -0.12329 -0.01326 0.00029 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B CA
+3506 C C . ASP B 214 ? 0.47673 0.40164 0.40610 -0.12644 -0.01331 -0.00703 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B C
+3507 O O . ASP B 214 ? 0.60165 0.51865 0.53080 -0.13089 -0.01661 -0.01171 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B O
+3508 C CB . ASP B 214 ? 0.37092 0.27410 0.28719 -0.13549 -0.01146 0.00726 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B CB
+3509 C CG . ASP B 214 ? 0.54501 0.42487 0.44887 -0.13338 -0.01257 0.01423 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B CG
+3510 O OD1 . ASP B 214 ? 0.55030 0.41584 0.44827 -0.12287 -0.01513 0.01327 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B OD1
+3511 O OD2 . ASP B 214 ? 0.53783 0.41344 0.43752 -0.14201 -0.01070 0.02083 ? ? ? ? ? ? 214 ASP B OD2
+3512 N N . ASP B 215 ? 0.41578 0.36438 0.35363 -0.12384 -0.01008 -0.00829 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B N
+3513 C CA . ASP B 215 ? 0.48896 0.45568 0.43648 -0.12598 -0.01014 -0.01506 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B CA
+3514 C C . ASP B 215 ? 0.55383 0.51467 0.50008 -0.11681 -0.01335 -0.02232 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B C
+3515 O O . ASP B 215 ? 0.62779 0.58822 0.57641 -0.12066 -0.01640 -0.02799 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B O
+3516 C CB . ASP B 215 ? 0.60406 0.59580 0.55945 -0.12432 -0.00572 -0.01438 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B CB
+3517 C CG . ASP B 215 ? 0.67922 0.68700 0.64236 -0.13620 -0.00331 -0.01344 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B CG
+3518 O OD1 . ASP B 215 ? 0.76038 0.76032 0.72359 -0.14383 -0.00490 -0.01275 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B OD1
+3519 O OD2 . ASP B 215 ? 0.77776 0.80566 0.74695 -0.13390 0.00050 -0.01301 ? ? ? ? ? ? 215 ASP B OD2
+3520 N N . MSE B 216 ? 0.39034 0.34681 0.33287 -0.10469 -0.01271 -0.02228 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B N
+3521 C CA . MSE B 216 ? 0.37707 0.32853 0.31783 -0.09496 -0.01466 -0.02876 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B CA
+3522 C C . MSE B 216 ? 0.43564 0.36054 0.36627 -0.09271 -0.01837 -0.02954 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B C
+3523 O O . MSE B 216 ? 0.44247 0.35993 0.36983 -0.08556 -0.02026 -0.03514 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B O
+3524 C CB . MSE B 216 ? 0.40108 0.36079 0.34332 -0.08298 -0.01166 -0.02847 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B CB
+3525 C CG . MSE B 216 ? 0.40883 0.39364 0.35996 -0.08319 -0.00819 -0.02903 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B CG
+3526 SE SE . MSE B 216 ? 0.46065 0.46269 0.41964 -0.08705 -0.00931 -0.03747 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B SE
+3527 C CE . MSE B 216 ? 0.40966 0.42545 0.37527 -0.10243 -0.00759 -0.03271 ? ? ? ? ? ? 216 MSE B CE
+3528 N N . GLY B 217 ? 0.38842 0.29812 0.31306 -0.09842 -0.01922 -0.02382 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B N
+3529 C CA . GLY B 217 ? 0.36516 0.24800 0.27909 -0.09629 -0.02267 -0.02409 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B CA
+3530 C C . GLY B 217 ? 0.39689 0.26927 0.30530 -0.08209 -0.02213 -0.02406 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B C
+3531 O O . GLY B 217 ? 0.47677 0.33051 0.37743 -0.07710 -0.02474 -0.02749 ? ? ? ? ? ? 217 GLY B O
+3532 N N . ILE B 218 ? 0.36221 0.24632 0.27456 -0.07536 -0.01877 -0.02041 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B N
+3533 C CA . ILE B 218 ? 0.37011 0.24646 0.27912 -0.06216 -0.01789 -0.01967 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CA
+3534 C C . ILE B 218 ? 0.30753 0.18413 0.21600 -0.06076 -0.01652 -0.01177 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B C
+3535 O O . ILE B 218 ? 0.33009 0.21764 0.24185 -0.06850 -0.01528 -0.00756 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B O
+3536 C CB . ILE B 218 ? 0.36253 0.25437 0.27795 -0.05280 -0.01537 -0.02465 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CB
+3537 C CG1 . ILE B 218 ? 0.31525 0.23225 0.24040 -0.05545 -0.01225 -0.02298 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CG1
+3538 C CG2 . ILE B 218 ? 0.38401 0.27330 0.29801 -0.05277 -0.01717 -0.03255 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CG2
+3539 C CD1 . ILE B 218 ? 0.37557 0.30646 0.30639 -0.04576 -0.00937 -0.02652 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CD1
+3540 N N . TRP B 219 ? 0.33262 0.19716 0.23674 -0.05031 -0.01675 -0.00984 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B N
+3541 C CA . TRP B 219 ? 0.32136 0.18763 0.22573 -0.04677 -0.01595 -0.00291 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CA
+3542 C C . TRP B 219 ? 0.29585 0.18463 0.21006 -0.04073 -0.01293 -0.00354 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B C
+3543 O O . TRP B 219 ? 0.26970 0.16643 0.18856 -0.03453 -0.01130 -0.00900 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B O
+3544 C CB . TRP B 219 ? 0.34889 0.19400 0.24557 -0.03748 -0.01767 -0.00057 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CB
+3545 C CG . TRP B 219 ? 0.36541 0.18726 0.25110 -0.04377 -0.02069 0.00268 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CG
+3546 C CD1 . TRP B 219 ? 0.43929 0.24117 0.31685 -0.04525 -0.02304 -0.00093 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CD1
+3547 C CD2 . TRP B 219 ? 0.37649 0.19159 0.25715 -0.04966 -0.02171 0.01024 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CD2
+3548 N NE1 . TRP B 219 ? 0.43903 0.22182 0.30714 -0.05198 -0.02541 0.00399 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B NE1
+3549 C CE2 . TRP B 219 ? 0.41809 0.20855 0.28776 -0.05471 -0.02446 0.01105 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CE2
+3550 C CE3 . TRP B 219 ? 0.36847 0.19497 0.25184 -0.05104 -0.02067 0.01641 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CE3
+3551 C CZ2 . TRP B 219 ? 0.47444 0.25134 0.33591 -0.06113 -0.02579 0.01809 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CZ2
+3552 C CZ3 . TRP B 219 ? 0.38230 0.19562 0.25713 -0.05705 -0.02211 0.02331 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CZ3
+3553 C CH2 . TRP B 219 ? 0.38172 0.17039 0.24575 -0.06207 -0.02445 0.02426 ? ? ? ? ? ? 219 TRP B CH2
+3554 N N . THR B 220 ? 0.26474 0.16318 0.18134 -0.04298 -0.01220 0.00208 ? ? ? ? ? ? 220 THR B N
+3555 C CA . THR B 220 ? 0.25554 0.17252 0.18023 -0.03696 -0.01000 0.00255 ? ? ? ? ? ? 220 THR B CA
+3556 C C . THR B 220 ? 0.25030 0.16178 0.17259 -0.03203 -0.01146 0.00923 ? ? ? ? ? ? 220 THR B C
+3557 O O . THR B 220 ? 0.26902 0.16355 0.18302 -0.03419 -0.01385 0.01381 ? ? ? ? ? ? 220 THR B O
+3558 C CB . THR B 220 ? 0.24361 0.18133 0.17414 -0.04475 -0.00785 0.00220 ? ? ? ? ? ? 220 THR B CB
+3559 O OG1 . THR B 220 ? 0.26182 0.19739 0.18797 -0.05297 -0.00853 0.00842 ? ? ? ? ? ? 220 THR B OG1
+3560 C CG2 . THR B 220 ? 0.26179 0.20492 0.19468 -0.05039 -0.00706 -0.00406 ? ? ? ? ? ? 220 THR B CG2
+3561 N N . TYR B 221 ? 0.23544 0.16130 0.16496 -0.02542 -0.01023 0.00973 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B N
+3562 C CA . TYR B 221 ? 0.24046 0.16478 0.16956 -0.02015 -0.01206 0.01560 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CA
+3563 C C . TYR B 221 ? 0.23919 0.18410 0.17459 -0.02214 -0.01085 0.01694 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B C
+3564 O O . TYR B 221 ? 0.21967 0.18013 0.16247 -0.02139 -0.00818 0.01234 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B O
+3565 C CB . TYR B 221 ? 0.24451 0.16334 0.17674 -0.00760 -0.01238 0.01451 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CB
+3566 C CG . TYR B 221 ? 0.26015 0.15611 0.18421 -0.00460 -0.01389 0.01399 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CG
+3567 C CD1 . TYR B 221 ? 0.27466 0.16440 0.19685 -0.00515 -0.01253 0.00793 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CD1
+3568 C CD2 . TYR B 221 ? 0.32553 0.20521 0.24278 -0.00106 -0.01699 0.01946 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CD2
+3569 C CE1 . TYR B 221 ? 0.29807 0.16572 0.21163 -0.00248 -0.01413 0.00716 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CE1
+3570 C CE2 . TYR B 221 ? 0.33909 0.19647 0.24782 0.00188 -0.01838 0.01889 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CE2
+3571 C CZ . TYR B 221 ? 0.30934 0.16065 0.21616 0.00104 -0.01690 0.01265 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B CZ
+3572 O OH . TYR B 221 ? 0.38825 0.21617 0.28550 0.00404 -0.01850 0.01182 ? ? ? ? ? ? 221 TYR B OH
+3573 N N . THR B 222 ? 0.22994 0.17388 0.16118 -0.02484 -0.01286 0.02319 ? ? ? ? ? ? 222 THR B N
+3574 C CA . THR B 222 ? 0.22111 0.18252 0.15623 -0.02696 -0.01220 0.02485 ? ? ? ? ? ? 222 THR B CA
+3575 C C . THR B 222 ? 0.24336 0.20545 0.18015 -0.01905 -0.01522 0.02903 ? ? ? ? ? ? 222 THR B C
+3576 O O . THR B 222 ? 0.25781 0.20510 0.19023 -0.01408 -0.01815 0.03249 ? ? ? ? ? ? 222 THR B O
+3577 C CB . THR B 222 ? 0.24688 0.20846 0.17496 -0.03791 -0.01178 0.02859 ? ? ? ? ? ? 222 THR B CB
+3578 O OG1 . THR B 222 ? 0.30290 0.24762 0.22122 -0.03871 -0.01486 0.03517 ? ? ? ? ? ? 222 THR B OG1
+3579 C CG2 . THR B 222 ? 0.25576 0.21661 0.18318 -0.04618 -0.00926 0.02470 ? ? ? ? ? ? 222 THR B CG2
+3580 N N . SER B 223 ? 0.21723 0.19653 0.16043 -0.01772 -0.01476 0.02856 ? ? ? ? ? ? 223 SER B N
+3581 C CA . SER B 223 ? 0.23816 0.22036 0.18387 -0.01105 -0.01823 0.03235 ? ? ? ? ? ? 223 SER B CA
+3582 C C . SER B 223 ? 0.22713 0.22329 0.17268 -0.01528 -0.01867 0.03415 ? ? ? ? ? ? 223 SER B C
+3583 O O . SER B 223 ? 0.22193 0.23146 0.17111 -0.01939 -0.01540 0.03033 ? ? ? ? ? ? 223 SER B O
+3584 C CB . SER B 223 ? 0.24593 0.23463 0.20287 -0.00113 -0.01775 0.02885 ? ? ? ? ? ? 223 SER B CB
+3585 O OG . SER B 223 ? 0.24645 0.23698 0.20647 0.00534 -0.02179 0.03283 ? ? ? ? ? ? 223 SER B OG
+3586 N N . THR B 224 ? 0.22587 0.21803 0.16629 -0.01385 -0.02292 0.03997 ? ? ? ? ? ? 224 THR B N
+3587 C CA . THR B 224 ? 0.23837 0.24279 0.17846 -0.01561 -0.02446 0.04180 ? ? ? ? ? ? 224 THR B CA
+3588 C C . THR B 224 ? 0.27736 0.29058 0.22692 -0.00699 -0.02782 0.04152 ? ? ? ? ? ? 224 THR B C
+3589 O O . THR B 224 ? 0.26678 0.28868 0.21586 -0.00741 -0.03046 0.04332 ? ? ? ? ? ? 224 THR B O
+3590 C CB . THR B 224 ? 0.27370 0.26808 0.20043 -0.02032 -0.02720 0.04857 ? ? ? ? ? ? 224 THR B CB
+3591 O OG1 . THR B 224 ? 0.31625 0.29546 0.23905 -0.01437 -0.03165 0.05305 ? ? ? ? ? ? 224 THR B OG1
+3592 C CG2 . THR B 224 ? 0.30502 0.29332 0.22363 -0.03018 -0.02320 0.04887 ? ? ? ? ? ? 224 THR B CG2
+3593 N N . TRP B 225 ? 0.23285 0.24406 0.19102 0.00073 -0.02778 0.03928 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B N
+3594 C CA . TRP B 225 ? 0.20123 0.22113 0.16985 0.00890 -0.03085 0.03932 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CA
+3595 C C . TRP B 225 ? 0.16692 0.20528 0.14564 0.00829 -0.02806 0.03431 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B C
+3596 O O . TRP B 225 ? 0.18690 0.23066 0.16515 0.00299 -0.02341 0.03025 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B O
+3597 C CB . TRP B 225 ? 0.27674 0.28870 0.25152 0.01770 -0.03091 0.03867 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CB
+3598 C CG . TRP B 225 ? 0.34328 0.33804 0.30958 0.02089 -0.03521 0.04426 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CG
+3599 C CD1 . TRP B 225 ? 0.35796 0.33610 0.31094 0.01581 -0.03519 0.04710 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CD1
+3600 C CD2 . TRP B 225 ? 0.36368 0.35579 0.33428 0.03006 -0.04020 0.04776 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CD2
+3601 N NE1 . TRP B 225 ? 0.36293 0.32690 0.31041 0.02136 -0.03983 0.05226 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B NE1
+3602 C CE2 . TRP B 225 ? 0.41509 0.38763 0.37334 0.03053 -0.04308 0.05271 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CE2
+3603 C CE3 . TRP B 225 ? 0.44772 0.45240 0.43187 0.03783 -0.04256 0.04722 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CE3
+3604 C CZ2 . TRP B 225 ? 0.45729 0.42220 0.41571 0.03923 -0.04837 0.05708 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CZ2
+3605 C CZ3 . TRP B 225 ? 0.48253 0.48107 0.46820 0.04622 -0.04785 0.05147 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CZ3
+3606 C CH2 . TRP B 225 ? 0.47029 0.44897 0.44285 0.04722 -0.05079 0.05634 ? ? ? ? ? ? 225 TRP B CH2
+3607 N N . LYS B 226 ? 0.20774 0.25576 0.19575 0.01381 -0.03125 0.03470 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B N
+3608 C CA . LYS B 226 ? 0.20634 0.27082 0.20473 0.01394 -0.02894 0.03016 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B CA
+3609 C C . LYS B 226 ? 0.19011 0.25997 0.20267 0.02275 -0.02977 0.02918 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B C
+3610 O O . LYS B 226 ? 0.26599 0.32870 0.28015 0.02888 -0.03331 0.03259 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B O
+3611 C CB . LYS B 226 ? 0.28592 0.35974 0.28069 0.00917 -0.03190 0.03134 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B CB
+3612 C CG . LYS B 226 ? 0.28876 0.36199 0.28275 0.01251 -0.03935 0.03632 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B CG
+3613 C CD . LYS B 226 ? 0.25606 0.33328 0.24045 0.00650 -0.04215 0.03813 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B CD
+3614 C CE . LYS B 226 ? 0.30362 0.38124 0.28769 0.01040 -0.05035 0.04258 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B CE
+3615 N NZ . LYS B 226 ? 0.31737 0.39598 0.28924 0.00500 -0.05349 0.04487 ? ? ? ? ? ? 226 LYS B NZ
+3616 N N . TRP B 227 ? 0.18158 0.26403 0.20444 0.02345 -0.02614 0.02452 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B N
+3617 C CA . TRP B 227 ? 0.15257 0.24161 0.19011 0.03110 -0.02516 0.02293 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CA
+3618 C C . TRP B 227 ? 0.13781 0.24317 0.18450 0.02946 -0.02520 0.02044 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B C
+3619 O O . TRP B 227 ? 0.14810 0.25845 0.19112 0.02368 -0.02207 0.01725 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B O
+3620 C CB . TRP B 227 ? 0.17121 0.25539 0.21084 0.03366 -0.01834 0.01885 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CB
+3621 C CG . TRP B 227 ? 0.16499 0.25229 0.21781 0.04242 -0.01633 0.01781 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CG
+3622 C CD1 . TRP B 227 ? 0.17363 0.27469 0.24003 0.04499 -0.01400 0.01529 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CD1
+3623 C CD2 . TRP B 227 ? 0.17468 0.25084 0.22820 0.04975 -0.01585 0.01921 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CD2
+3624 N NE1 . TRP B 227 ? 0.16160 0.26172 0.23779 0.05347 -0.01181 0.01524 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B NE1
+3625 C CE2 . TRP B 227 ? 0.15083 0.23567 0.21910 0.05690 -0.01293 0.01753 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CE2
+3626 C CE3 . TRP B 227 ? 0.19067 0.24981 0.23349 0.05096 -0.01747 0.02177 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CE3
+3627 C CZ2 . TRP B 227 ? 0.18880 0.26636 0.26136 0.06576 -0.01135 0.01823 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CZ2
+3628 C CZ3 . TRP B 227 ? 0.23520 0.28605 0.28158 0.05970 -0.01637 0.02233 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CZ3
+3629 C CH2 . TRP B 227 ? 0.21746 0.27777 0.27857 0.06729 -0.01322 0.02052 ? ? ? ? ? ? 227 TRP B CH2
+3630 N N . THR B 228 ? 0.18143 0.29495 0.24015 0.03457 -0.02889 0.02187 ? ? ? ? ? ? 228 THR B N
+3631 C CA . THR B 228 ? 0.18524 0.31370 0.25284 0.03259 -0.03003 0.01988 ? ? ? ? ? ? 228 THR B CA
+3632 C C . THR B 228 ? 0.13631 0.27111 0.20909 0.03101 -0.02243 0.01435 ? ? ? ? ? ? 228 THR B C
+3633 O O . THR B 228 ? 0.17511 0.30808 0.25414 0.03561 -0.01713 0.01232 ? ? ? ? ? ? 228 THR B O
+3634 C CB . THR B 228 ? 0.19931 0.33581 0.28161 0.03900 -0.03472 0.02201 ? ? ? ? ? ? 228 THR B CB
+3635 O OG1 . THR B 228 ? 0.26231 0.39240 0.33855 0.04082 -0.04240 0.02726 ? ? ? ? ? ? 228 THR B OG1
+3636 C CG2 . THR B 228 ? 0.24097 0.38953 0.33158 0.03551 -0.03584 0.01933 ? ? ? ? ? ? 228 THR B CG2
+3637 N N . VAL B 229 ? 0.15666 0.29808 0.22577 0.02483 -0.02187 0.01195 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B N
+3638 C CA . VAL B 229 ? 0.15272 0.29613 0.22358 0.02251 -0.01478 0.00665 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CA
+3639 C C . VAL B 229 ? 0.22419 0.36630 0.30612 0.02457 -0.01267 0.00486 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B C
+3640 O O . VAL B 229 ? 0.24395 0.38073 0.32833 0.02559 -0.00634 0.00193 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B O
+3641 C CB . VAL B 229 ? 0.14491 0.28877 0.20521 0.01510 -0.01452 0.00464 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CB
+3642 C CG1 . VAL B 229 ? 0.14566 0.28412 0.20418 0.01293 -0.00770 -0.00031 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG1
+3643 C CG2 . VAL B 229 ? 0.20099 0.34229 0.24909 0.01165 -0.01517 0.00608 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG2
+3644 O OXT . VAL B 229 ? 0.24571 0.39153 0.33409 0.02487 -0.01762 0.00656 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B OXT
+#