diff --git a/public/gabija/8sm3-assembly1_BcGajAB_4_4mer.cif b/public/gabija/8sm3-assembly1_BcGajAB_4_4mer.cif
new file mode 100644
index 0000000000000000000000000000000000000000..856f80875031a4f9e5ac3eb3a468343fa48fee03
--- /dev/null
+++ b/public/gabija/8sm3-assembly1_BcGajAB_4_4mer.cif
@@ -0,0 +1,74500 @@
+data_XXXX
+# 
+loop_
+_audit_author.name 
+_audit_author.pdbx_ordinal 
+_audit_author.identifier_ORCID 
+"Antine, S.P."    1 0000-0003-0843-2986 
+"Mooney, S.E."    2 0009-0004-8605-1841 
+"Johnson, A.G."   3 0000-0002-4040-9797 
+"Kranzusch, P.J." 4 0000-0002-4943-733X 
+# 
+_struct.entry_id                     XXXX 
+_struct.title                        "Structure of Bacillus cereus VD045 Gabija GajA-GajB Complex" 
+_struct.pdbx_model_details           ? 
+_struct.pdbx_formula_weight          ? 
+_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
+_struct.pdbx_model_type_details      ? 
+_struct.pdbx_CASP_flag               N 
+# 
+_struct_keywords.entry_id        XXXX 
+_struct_keywords.text            "Anti-phage, Nuclease, Helicase, DNA BINDING PROTEIN, DNA BINDING PROTEIN-Hydrolase complex" 
+_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN/Hydrolase" 
+# 
+_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
+_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
+_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
+_exptl.absorpt_correction_type    ? 
+_exptl.absorpt_process_details    ? 
+_exptl.entry_id                   XXXX 
+_exptl.crystals_number            1 
+_exptl.details                    ? 
+_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
+_exptl.method_details             ? 
+# 
+_citation.abstract                  ? 
+_citation.abstract_id_CAS           ? 
+_citation.book_id_ISBN              ? 
+_citation.book_publisher            ? 
+_citation.book_publisher_city       ? 
+_citation.book_title                ? 
+_citation.coordinate_linkage        ? 
+_citation.country                   UK 
+_citation.database_id_Medline       ? 
+_citation.details                   ? 
+_citation.id                        primary 
+_citation.journal_abbrev            Nature 
+_citation.journal_id_ASTM           NATUAS 
+_citation.journal_id_CSD            0006 
+_citation.journal_id_ISSN           1476-4687 
+_citation.journal_full              ? 
+_citation.journal_issue             ? 
+_citation.journal_volume            ? 
+_citation.language                  ? 
+_citation.page_first                ? 
+_citation.page_last                 ? 
+_citation.title                     "Structural basis of Gabija anti-phage defence and viral immune evasion." 
+_citation.year                      2023 
+_citation.database_id_CSD           ? 
+_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41586-023-06855-2 
+_citation.pdbx_database_id_PubMed   37992757 
+_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
+_citation.unpublished_flag          ? 
+# 
+loop_
+_citation_author.citation_id 
+_citation_author.name 
+_citation_author.ordinal 
+_citation_author.identifier_ORCID 
+primary "Antine, S.P."    1 0000-0003-0843-2986 
+primary "Johnson, A.G."   2 0000-0002-4040-9797 
+primary "Mooney, S.E."    3 ?                   
+primary "Leavitt, A."     4 ?                   
+primary "Mayer, M.L."     5 ?                   
+primary "Yirmiya, E."     6 ?                   
+primary "Amitai, G."      7 0000-0002-2954-2503 
+primary "Sorek, R."       8 0000-0002-3872-4982 
+primary "Kranzusch, P.J." 9 0000-0002-4943-733X 
+# 
+loop_
+_entity_poly.entity_id 
+_entity_poly.type 
+_entity_poly.nstd_linkage 
+_entity_poly.nstd_monomer 
+_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
+_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
+_entity_poly.pdbx_strand_id 
+_entity_poly.pdbx_target_identifier 
+1 "polypeptide(L)" no no 
+;GSGSGSGSGSSKFSNITIKNFRNFEKVNINLDNKNVIFGMNDIGKTNFLYALRFLLDKEIRKFGFNKSDYHKHDTSKKIE
+IILTLDLSNYEKDEDTKKLISVVKGARTSANADVFYIALESKYDDKELYGNIILKWGSELDNLIDIPGRGNINALDNVFK
+VIYINPLVDLDKLFAQNKKYIFEESQGNESDEGILNNIKSLTDQVNQQIGEMTIIKGFQQEITSEYRSLKKEEVSIELKS
+EMAIKGFFSDIIPYIKKDGDSNYYPTSGDGRRKMLSYSIYNYLAKKKYEDKIVIYLIEEPEISLHRSMQIALSKQLFEQS
+TYKYFFLSTHSPELLYEMDNTRLIRVHSTEKVVCSSHMYNVEEAYGSVKKKLNKALSSALFAERVLLIEGPSEKILFEKV
+LDEVEPEYELNGGFLLEVGGTYFNHYVCTLNDLGITHIIKTDNDLKSKKGKKGVYELLGLNRCLNLLGRENLDEITIDIP
+EDIKGKKKKERLNERKKEIFKQYKNEVGEFLGERIYLSEIDLENDLYSAIGESMKRIFENEDPVHYLQKSKLFNMVELVN
+NLSTKDCFDVFEHEKFACLKELVGSDRG
+;
+;GSGSGSGSGSSKFSNITIKNFRNFEKVNINLDNKNVIFGMNDIGKTNFLYALRFLLDKEIRKFGFNKSDYHKHDTSKKIE
+IILTLDLSNYEKDEDTKKLISVVKGARTSANADVFYIALESKYDDKELYGNIILKWGSELDNLIDIPGRGNINALDNVFK
+VIYINPLVDLDKLFAQNKKYIFEESQGNESDEGILNNIKSLTDQVNQQIGEMTIIKGFQQEITSEYRSLKKEEVSIELKS
+EMAIKGFFSDIIPYIKKDGDSNYYPTSGDGRRKMLSYSIYNYLAKKKYEDKIVIYLIEEPEISLHRSMQIALSKQLFEQS
+TYKYFFLSTHSPELLYEMDNTRLIRVHSTEKVVCSSHMYNVEEAYGSVKKKLNKALSSALFAERVLLIEGPSEKILFEKV
+LDEVEPEYELNGGFLLEVGGTYFNHYVCTLNDLGITHIIKTDNDLKSKKGKKGVYELLGLNRCLNLLGRENLDEITIDIP
+EDIKGKKKKERLNERKKEIFKQYKNEVGEFLGERIYLSEIDLENDLYSAIGESMKRIFENEDPVHYLQKSKLFNMVELVN
+NLSTKDCFDVFEHEKFACLKELVGSDRG
+;
+A,A-2,A-3,A-4 ? 
+2 "polypeptide(L)" no no 
+;SREQIIKDGGNILVTAGAGSGKTTILVSKIEADLKENKTHYSIAAVTFTNKAAKEIEGRLGYSSRGNFIGTNDGFVESEI
+IRPFIKDAFGNDYPDNFTAEYFDNQFASYDKGLQVLKYQNILGTYSNPKKNFKFQLALDILKKSLVARQYIFSKYFKIFI
+DEYQDSDKDMHNLFMYLKDQLKIKLFIVGDPKQSIYIWRGAEPENFNGLIENSTDFNKYHLTSNFRCCQDIQNYSNLFNE
+ETRSLIKEKNEVQNVISIADDMPISDILLKLTEEKQVLNIEAELVILVRRRNQAIEIMKELNEEGFNFIFIPQTPLDRAT
+PNATLLKEVIKYVKNDRYSIYDLAAEIVGNLSSREIKEIQKIINELLVPNINQVLINQVLINLFAKLEITLDTREITAFT
+EVMMTNEFDIAFDTNEYLHKIFTVHSAKGLEFNQVIITASDYNVHYNRDTNEHYVATTRAKDKLIVIMDNKKYSDYIETL
+MKELKIKNIIKSI
+;
+;SREQIIKDGGNILVTAGAGSGKTTILVSKIEADLKENKTHYSIAAVTFTNKAAKEIEGRLGYSSRGNFIGTNDGFVESEI
+IRPFIKDAFGNDYPDNFTAEYFDNQFASYDKGLQVLKYQNILGTYSNPKKNFKFQLALDILKKSLVARQYIFSKYFKIFI
+DEYQDSDKDMHNLFMYLKDQLKIKLFIVGDPKQSIYIWRGAEPENFNGLIENSTDFNKYHLTSNFRCCQDIQNYSNLFNE
+ETRSLIKEKNEVQNVISIADDMPISDILLKLTEEKQVLNIEAELVILVRRRNQAIEIMKELNEEGFNFIFIPQTPLDRAT
+PNATLLKEVIKYVKNDRYSIYDLAAEIVGNLSSREIKEIQKIINELLVPNINQVLINQVLINLFAKLEITLDTREITAFT
+EVMMTNEFDIAFDTNEYLHKIFTVHSAKGLEFNQVIITASDYNVHYNRDTNEHYVATTRAKDKLIVIMDNKKYSDYIETL
+MKELKIKNIIKSI
+;
+B,B-2,B-3,B-4 ? 
+# 
+loop_
+_entity_poly_seq.entity_id 
+_entity_poly_seq.num 
+_entity_poly_seq.mon_id 
+_entity_poly_seq.hetero 
+1 1   GLY n 
+1 2   SER n 
+1 3   GLY n 
+1 4   SER n 
+1 5   GLY n 
+1 6   SER n 
+1 7   GLY n 
+1 8   SER n 
+1 9   GLY n 
+1 10  SER n 
+1 11  SER n 
+1 12  LYS n 
+1 13  PHE n 
+1 14  SER n 
+1 15  ASN n 
+1 16  ILE n 
+1 17  THR n 
+1 18  ILE n 
+1 19  LYS n 
+1 20  ASN n 
+1 21  PHE n 
+1 22  ARG n 
+1 23  ASN n 
+1 24  PHE n 
+1 25  GLU n 
+1 26  LYS n 
+1 27  VAL n 
+1 28  ASN n 
+1 29  ILE n 
+1 30  ASN n 
+1 31  LEU n 
+1 32  ASP n 
+1 33  ASN n 
+1 34  LYS n 
+1 35  ASN n 
+1 36  VAL n 
+1 37  ILE n 
+1 38  PHE n 
+1 39  GLY n 
+1 40  MET n 
+1 41  ASN n 
+1 42  ASP n 
+1 43  ILE n 
+1 44  GLY n 
+1 45  LYS n 
+1 46  THR n 
+1 47  ASN n 
+1 48  PHE n 
+1 49  LEU n 
+1 50  TYR n 
+1 51  ALA n 
+1 52  LEU n 
+1 53  ARG n 
+1 54  PHE n 
+1 55  LEU n 
+1 56  LEU n 
+1 57  ASP n 
+1 58  LYS n 
+1 59  GLU n 
+1 60  ILE n 
+1 61  ARG n 
+1 62  LYS n 
+1 63  PHE n 
+1 64  GLY n 
+1 65  PHE n 
+1 66  ASN n 
+1 67  LYS n 
+1 68  SER n 
+1 69  ASP n 
+1 70  TYR n 
+1 71  HIS n 
+1 72  LYS n 
+1 73  HIS n 
+1 74  ASP n 
+1 75  THR n 
+1 76  SER n 
+1 77  LYS n 
+1 78  LYS n 
+1 79  ILE n 
+1 80  GLU n 
+1 81  ILE n 
+1 82  ILE n 
+1 83  LEU n 
+1 84  THR n 
+1 85  LEU n 
+1 86  ASP n 
+1 87  LEU n 
+1 88  SER n 
+1 89  ASN n 
+1 90  TYR n 
+1 91  GLU n 
+1 92  LYS n 
+1 93  ASP n 
+1 94  GLU n 
+1 95  ASP n 
+1 96  THR n 
+1 97  LYS n 
+1 98  LYS n 
+1 99  LEU n 
+1 100 ILE n 
+1 101 SER n 
+1 102 VAL n 
+1 103 VAL n 
+1 104 LYS n 
+1 105 GLY n 
+1 106 ALA n 
+1 107 ARG n 
+1 108 THR n 
+1 109 SER n 
+1 110 ALA n 
+1 111 ASN n 
+1 112 ALA n 
+1 113 ASP n 
+1 114 VAL n 
+1 115 PHE n 
+1 116 TYR n 
+1 117 ILE n 
+1 118 ALA n 
+1 119 LEU n 
+1 120 GLU n 
+1 121 SER n 
+1 122 LYS n 
+1 123 TYR n 
+1 124 ASP n 
+1 125 ASP n 
+1 126 LYS n 
+1 127 GLU n 
+1 128 LEU n 
+1 129 TYR n 
+1 130 GLY n 
+1 131 ASN n 
+1 132 ILE n 
+1 133 ILE n 
+1 134 LEU n 
+1 135 LYS n 
+1 136 TRP n 
+1 137 GLY n 
+1 138 SER n 
+1 139 GLU n 
+1 140 LEU n 
+1 141 ASP n 
+1 142 ASN n 
+1 143 LEU n 
+1 144 ILE n 
+1 145 ASP n 
+1 146 ILE n 
+1 147 PRO n 
+1 148 GLY n 
+1 149 ARG n 
+1 150 GLY n 
+1 151 ASN n 
+1 152 ILE n 
+1 153 ASN n 
+1 154 ALA n 
+1 155 LEU n 
+1 156 ASP n 
+1 157 ASN n 
+1 158 VAL n 
+1 159 PHE n 
+1 160 LYS n 
+1 161 VAL n 
+1 162 ILE n 
+1 163 TYR n 
+1 164 ILE n 
+1 165 ASN n 
+1 166 PRO n 
+1 167 LEU n 
+1 168 VAL n 
+1 169 ASP n 
+1 170 LEU n 
+1 171 ASP n 
+1 172 LYS n 
+1 173 LEU n 
+1 174 PHE n 
+1 175 ALA n 
+1 176 GLN n 
+1 177 ASN n 
+1 178 LYS n 
+1 179 LYS n 
+1 180 TYR n 
+1 181 ILE n 
+1 182 PHE n 
+1 183 GLU n 
+1 184 GLU n 
+1 185 SER n 
+1 186 GLN n 
+1 187 GLY n 
+1 188 ASN n 
+1 189 GLU n 
+1 190 SER n 
+1 191 ASP n 
+1 192 GLU n 
+1 193 GLY n 
+1 194 ILE n 
+1 195 LEU n 
+1 196 ASN n 
+1 197 ASN n 
+1 198 ILE n 
+1 199 LYS n 
+1 200 SER n 
+1 201 LEU n 
+1 202 THR n 
+1 203 ASP n 
+1 204 GLN n 
+1 205 VAL n 
+1 206 ASN n 
+1 207 GLN n 
+1 208 GLN n 
+1 209 ILE n 
+1 210 GLY n 
+1 211 GLU n 
+1 212 MET n 
+1 213 THR n 
+1 214 ILE n 
+1 215 ILE n 
+1 216 LYS n 
+1 217 GLY n 
+1 218 PHE n 
+1 219 GLN n 
+1 220 GLN n 
+1 221 GLU n 
+1 222 ILE n 
+1 223 THR n 
+1 224 SER n 
+1 225 GLU n 
+1 226 TYR n 
+1 227 ARG n 
+1 228 SER n 
+1 229 LEU n 
+1 230 LYS n 
+1 231 LYS n 
+1 232 GLU n 
+1 233 GLU n 
+1 234 VAL n 
+1 235 SER n 
+1 236 ILE n 
+1 237 GLU n 
+1 238 LEU n 
+1 239 LYS n 
+1 240 SER n 
+1 241 GLU n 
+1 242 MET n 
+1 243 ALA n 
+1 244 ILE n 
+1 245 LYS n 
+1 246 GLY n 
+1 247 PHE n 
+1 248 PHE n 
+1 249 SER n 
+1 250 ASP n 
+1 251 ILE n 
+1 252 ILE n 
+1 253 PRO n 
+1 254 TYR n 
+1 255 ILE n 
+1 256 LYS n 
+1 257 LYS n 
+1 258 ASP n 
+1 259 GLY n 
+1 260 ASP n 
+1 261 SER n 
+1 262 ASN n 
+1 263 TYR n 
+1 264 TYR n 
+1 265 PRO n 
+1 266 THR n 
+1 267 SER n 
+1 268 GLY n 
+1 269 ASP n 
+1 270 GLY n 
+1 271 ARG n 
+1 272 ARG n 
+1 273 LYS n 
+1 274 MET n 
+1 275 LEU n 
+1 276 SER n 
+1 277 TYR n 
+1 278 SER n 
+1 279 ILE n 
+1 280 TYR n 
+1 281 ASN n 
+1 282 TYR n 
+1 283 LEU n 
+1 284 ALA n 
+1 285 LYS n 
+1 286 LYS n 
+1 287 LYS n 
+1 288 TYR n 
+1 289 GLU n 
+1 290 ASP n 
+1 291 LYS n 
+1 292 ILE n 
+1 293 VAL n 
+1 294 ILE n 
+1 295 TYR n 
+1 296 LEU n 
+1 297 ILE n 
+1 298 GLU n 
+1 299 GLU n 
+1 300 PRO n 
+1 301 GLU n 
+1 302 ILE n 
+1 303 SER n 
+1 304 LEU n 
+1 305 HIS n 
+1 306 ARG n 
+1 307 SER n 
+1 308 MET n 
+1 309 GLN n 
+1 310 ILE n 
+1 311 ALA n 
+1 312 LEU n 
+1 313 SER n 
+1 314 LYS n 
+1 315 GLN n 
+1 316 LEU n 
+1 317 PHE n 
+1 318 GLU n 
+1 319 GLN n 
+1 320 SER n 
+1 321 THR n 
+1 322 TYR n 
+1 323 LYS n 
+1 324 TYR n 
+1 325 PHE n 
+1 326 PHE n 
+1 327 LEU n 
+1 328 SER n 
+1 329 THR n 
+1 330 HIS n 
+1 331 SER n 
+1 332 PRO n 
+1 333 GLU n 
+1 334 LEU n 
+1 335 LEU n 
+1 336 TYR n 
+1 337 GLU n 
+1 338 MET n 
+1 339 ASP n 
+1 340 ASN n 
+1 341 THR n 
+1 342 ARG n 
+1 343 LEU n 
+1 344 ILE n 
+1 345 ARG n 
+1 346 VAL n 
+1 347 HIS n 
+1 348 SER n 
+1 349 THR n 
+1 350 GLU n 
+1 351 LYS n 
+1 352 VAL n 
+1 353 VAL n 
+1 354 CYS n 
+1 355 SER n 
+1 356 SER n 
+1 357 HIS n 
+1 358 MET n 
+1 359 TYR n 
+1 360 ASN n 
+1 361 VAL n 
+1 362 GLU n 
+1 363 GLU n 
+1 364 ALA n 
+1 365 TYR n 
+1 366 GLY n 
+1 367 SER n 
+1 368 VAL n 
+1 369 LYS n 
+1 370 LYS n 
+1 371 LYS n 
+1 372 LEU n 
+1 373 ASN n 
+1 374 LYS n 
+1 375 ALA n 
+1 376 LEU n 
+1 377 SER n 
+1 378 SER n 
+1 379 ALA n 
+1 380 LEU n 
+1 381 PHE n 
+1 382 ALA n 
+1 383 GLU n 
+1 384 ARG n 
+1 385 VAL n 
+1 386 LEU n 
+1 387 LEU n 
+1 388 ILE n 
+1 389 GLU n 
+1 390 GLY n 
+1 391 PRO n 
+1 392 SER n 
+1 393 GLU n 
+1 394 LYS n 
+1 395 ILE n 
+1 396 LEU n 
+1 397 PHE n 
+1 398 GLU n 
+1 399 LYS n 
+1 400 VAL n 
+1 401 LEU n 
+1 402 ASP n 
+1 403 GLU n 
+1 404 VAL n 
+1 405 GLU n 
+1 406 PRO n 
+1 407 GLU n 
+1 408 TYR n 
+1 409 GLU n 
+1 410 LEU n 
+1 411 ASN n 
+1 412 GLY n 
+1 413 GLY n 
+1 414 PHE n 
+1 415 LEU n 
+1 416 LEU n 
+1 417 GLU n 
+1 418 VAL n 
+1 419 GLY n 
+1 420 GLY n 
+1 421 THR n 
+1 422 TYR n 
+1 423 PHE n 
+1 424 ASN n 
+1 425 HIS n 
+1 426 TYR n 
+1 427 VAL n 
+1 428 CYS n 
+1 429 THR n 
+1 430 LEU n 
+1 431 ASN n 
+1 432 ASP n 
+1 433 LEU n 
+1 434 GLY n 
+1 435 ILE n 
+1 436 THR n 
+1 437 HIS n 
+1 438 ILE n 
+1 439 ILE n 
+1 440 LYS n 
+1 441 THR n 
+1 442 ASP n 
+1 443 ASN n 
+1 444 ASP n 
+1 445 LEU n 
+1 446 LYS n 
+1 447 SER n 
+1 448 LYS n 
+1 449 LYS n 
+1 450 GLY n 
+1 451 LYS n 
+1 452 LYS n 
+1 453 GLY n 
+1 454 VAL n 
+1 455 TYR n 
+1 456 GLU n 
+1 457 LEU n 
+1 458 LEU n 
+1 459 GLY n 
+1 460 LEU n 
+1 461 ASN n 
+1 462 ARG n 
+1 463 CYS n 
+1 464 LEU n 
+1 465 ASN n 
+1 466 LEU n 
+1 467 LEU n 
+1 468 GLY n 
+1 469 ARG n 
+1 470 GLU n 
+1 471 ASN n 
+1 472 LEU n 
+1 473 ASP n 
+1 474 GLU n 
+1 475 ILE n 
+1 476 THR n 
+1 477 ILE n 
+1 478 ASP n 
+1 479 ILE n 
+1 480 PRO n 
+1 481 GLU n 
+1 482 ASP n 
+1 483 ILE n 
+1 484 LYS n 
+1 485 GLY n 
+1 486 LYS n 
+1 487 LYS n 
+1 488 LYS n 
+1 489 LYS n 
+1 490 GLU n 
+1 491 ARG n 
+1 492 LEU n 
+1 493 ASN n 
+1 494 GLU n 
+1 495 ARG n 
+1 496 LYS n 
+1 497 LYS n 
+1 498 GLU n 
+1 499 ILE n 
+1 500 PHE n 
+1 501 LYS n 
+1 502 GLN n 
+1 503 TYR n 
+1 504 LYS n 
+1 505 ASN n 
+1 506 GLU n 
+1 507 VAL n 
+1 508 GLY n 
+1 509 GLU n 
+1 510 PHE n 
+1 511 LEU n 
+1 512 GLY n 
+1 513 GLU n 
+1 514 ARG n 
+1 515 ILE n 
+1 516 TYR n 
+1 517 LEU n 
+1 518 SER n 
+1 519 GLU n 
+1 520 ILE n 
+1 521 ASP n 
+1 522 LEU n 
+1 523 GLU n 
+1 524 ASN n 
+1 525 ASP n 
+1 526 LEU n 
+1 527 TYR n 
+1 528 SER n 
+1 529 ALA n 
+1 530 ILE n 
+1 531 GLY n 
+1 532 GLU n 
+1 533 SER n 
+1 534 MET n 
+1 535 LYS n 
+1 536 ARG n 
+1 537 ILE n 
+1 538 PHE n 
+1 539 GLU n 
+1 540 ASN n 
+1 541 GLU n 
+1 542 ASP n 
+1 543 PRO n 
+1 544 VAL n 
+1 545 HIS n 
+1 546 TYR n 
+1 547 LEU n 
+1 548 GLN n 
+1 549 LYS n 
+1 550 SER n 
+1 551 LYS n 
+1 552 LEU n 
+1 553 PHE n 
+1 554 ASN n 
+1 555 MET n 
+1 556 VAL n 
+1 557 GLU n 
+1 558 LEU n 
+1 559 VAL n 
+1 560 ASN n 
+1 561 ASN n 
+1 562 LEU n 
+1 563 SER n 
+1 564 THR n 
+1 565 LYS n 
+1 566 ASP n 
+1 567 CYS n 
+1 568 PHE n 
+1 569 ASP n 
+1 570 VAL n 
+1 571 PHE n 
+1 572 GLU n 
+1 573 HIS n 
+1 574 GLU n 
+1 575 LYS n 
+1 576 PHE n 
+1 577 ALA n 
+1 578 CYS n 
+1 579 LEU n 
+1 580 LYS n 
+1 581 GLU n 
+1 582 LEU n 
+1 583 VAL n 
+1 584 GLY n 
+1 585 SER n 
+1 586 ASP n 
+1 587 ARG n 
+1 588 GLY n 
+2 1   SER n 
+2 2   ARG n 
+2 3   GLU n 
+2 4   GLN n 
+2 5   ILE n 
+2 6   ILE n 
+2 7   LYS n 
+2 8   ASP n 
+2 9   GLY n 
+2 10  GLY n 
+2 11  ASN n 
+2 12  ILE n 
+2 13  LEU n 
+2 14  VAL n 
+2 15  THR n 
+2 16  ALA n 
+2 17  GLY n 
+2 18  ALA n 
+2 19  GLY n 
+2 20  SER n 
+2 21  GLY n 
+2 22  LYS n 
+2 23  THR n 
+2 24  THR n 
+2 25  ILE n 
+2 26  LEU n 
+2 27  VAL n 
+2 28  SER n 
+2 29  LYS n 
+2 30  ILE n 
+2 31  GLU n 
+2 32  ALA n 
+2 33  ASP n 
+2 34  LEU n 
+2 35  LYS n 
+2 36  GLU n 
+2 37  ASN n 
+2 38  LYS n 
+2 39  THR n 
+2 40  HIS n 
+2 41  TYR n 
+2 42  SER n 
+2 43  ILE n 
+2 44  ALA n 
+2 45  ALA n 
+2 46  VAL n 
+2 47  THR n 
+2 48  PHE n 
+2 49  THR n 
+2 50  ASN n 
+2 51  LYS n 
+2 52  ALA n 
+2 53  ALA n 
+2 54  LYS n 
+2 55  GLU n 
+2 56  ILE n 
+2 57  GLU n 
+2 58  GLY n 
+2 59  ARG n 
+2 60  LEU n 
+2 61  GLY n 
+2 62  TYR n 
+2 63  SER n 
+2 64  SER n 
+2 65  ARG n 
+2 66  GLY n 
+2 67  ASN n 
+2 68  PHE n 
+2 69  ILE n 
+2 70  GLY n 
+2 71  THR n 
+2 72  ASN n 
+2 73  ASP n 
+2 74  GLY n 
+2 75  PHE n 
+2 76  VAL n 
+2 77  GLU n 
+2 78  SER n 
+2 79  GLU n 
+2 80  ILE n 
+2 81  ILE n 
+2 82  ARG n 
+2 83  PRO n 
+2 84  PHE n 
+2 85  ILE n 
+2 86  LYS n 
+2 87  ASP n 
+2 88  ALA n 
+2 89  PHE n 
+2 90  GLY n 
+2 91  ASN n 
+2 92  ASP n 
+2 93  TYR n 
+2 94  PRO n 
+2 95  ASP n 
+2 96  ASN n 
+2 97  PHE n 
+2 98  THR n 
+2 99  ALA n 
+2 100 GLU n 
+2 101 TYR n 
+2 102 PHE n 
+2 103 ASP n 
+2 104 ASN n 
+2 105 GLN n 
+2 106 PHE n 
+2 107 ALA n 
+2 108 SER n 
+2 109 TYR n 
+2 110 ASP n 
+2 111 LYS n 
+2 112 GLY n 
+2 113 LEU n 
+2 114 GLN n 
+2 115 VAL n 
+2 116 LEU n 
+2 117 LYS n 
+2 118 TYR n 
+2 119 GLN n 
+2 120 ASN n 
+2 121 ILE n 
+2 122 LEU n 
+2 123 GLY n 
+2 124 THR n 
+2 125 TYR n 
+2 126 SER n 
+2 127 ASN n 
+2 128 PRO n 
+2 129 LYS n 
+2 130 LYS n 
+2 131 ASN n 
+2 132 PHE n 
+2 133 LYS n 
+2 134 PHE n 
+2 135 GLN n 
+2 136 LEU n 
+2 137 ALA n 
+2 138 LEU n 
+2 139 ASP n 
+2 140 ILE n 
+2 141 LEU n 
+2 142 LYS n 
+2 143 LYS n 
+2 144 SER n 
+2 145 LEU n 
+2 146 VAL n 
+2 147 ALA n 
+2 148 ARG n 
+2 149 GLN n 
+2 150 TYR n 
+2 151 ILE n 
+2 152 PHE n 
+2 153 SER n 
+2 154 LYS n 
+2 155 TYR n 
+2 156 PHE n 
+2 157 LYS n 
+2 158 ILE n 
+2 159 PHE n 
+2 160 ILE n 
+2 161 ASP n 
+2 162 GLU n 
+2 163 TYR n 
+2 164 GLN n 
+2 165 ASP n 
+2 166 SER n 
+2 167 ASP n 
+2 168 LYS n 
+2 169 ASP n 
+2 170 MET n 
+2 171 HIS n 
+2 172 ASN n 
+2 173 LEU n 
+2 174 PHE n 
+2 175 MET n 
+2 176 TYR n 
+2 177 LEU n 
+2 178 LYS n 
+2 179 ASP n 
+2 180 GLN n 
+2 181 LEU n 
+2 182 LYS n 
+2 183 ILE n 
+2 184 LYS n 
+2 185 LEU n 
+2 186 PHE n 
+2 187 ILE n 
+2 188 VAL n 
+2 189 GLY n 
+2 190 ASP n 
+2 191 PRO n 
+2 192 LYS n 
+2 193 GLN n 
+2 194 SER n 
+2 195 ILE n 
+2 196 TYR n 
+2 197 ILE n 
+2 198 TRP n 
+2 199 ARG n 
+2 200 GLY n 
+2 201 ALA n 
+2 202 GLU n 
+2 203 PRO n 
+2 204 GLU n 
+2 205 ASN n 
+2 206 PHE n 
+2 207 ASN n 
+2 208 GLY n 
+2 209 LEU n 
+2 210 ILE n 
+2 211 GLU n 
+2 212 ASN n 
+2 213 SER n 
+2 214 THR n 
+2 215 ASP n 
+2 216 PHE n 
+2 217 ASN n 
+2 218 LYS n 
+2 219 TYR n 
+2 220 HIS n 
+2 221 LEU n 
+2 222 THR n 
+2 223 SER n 
+2 224 ASN n 
+2 225 PHE n 
+2 226 ARG n 
+2 227 CYS n 
+2 228 CYS n 
+2 229 GLN n 
+2 230 ASP n 
+2 231 ILE n 
+2 232 GLN n 
+2 233 ASN n 
+2 234 TYR n 
+2 235 SER n 
+2 236 ASN n 
+2 237 LEU n 
+2 238 PHE n 
+2 239 ASN n 
+2 240 GLU n 
+2 241 GLU n 
+2 242 THR n 
+2 243 ARG n 
+2 244 SER n 
+2 245 LEU n 
+2 246 ILE n 
+2 247 LYS n 
+2 248 GLU n 
+2 249 LYS n 
+2 250 ASN n 
+2 251 GLU n 
+2 252 VAL n 
+2 253 GLN n 
+2 254 ASN n 
+2 255 VAL n 
+2 256 ILE n 
+2 257 SER n 
+2 258 ILE n 
+2 259 ALA n 
+2 260 ASP n 
+2 261 ASP n 
+2 262 MET n 
+2 263 PRO n 
+2 264 ILE n 
+2 265 SER n 
+2 266 ASP n 
+2 267 ILE n 
+2 268 LEU n 
+2 269 LEU n 
+2 270 LYS n 
+2 271 LEU n 
+2 272 THR n 
+2 273 GLU n 
+2 274 GLU n 
+2 275 LYS n 
+2 276 GLN n 
+2 277 VAL n 
+2 278 LEU n 
+2 279 ASN n 
+2 280 ILE n 
+2 281 GLU n 
+2 282 ALA n 
+2 283 GLU n 
+2 284 LEU n 
+2 285 VAL n 
+2 286 ILE n 
+2 287 LEU n 
+2 288 VAL n 
+2 289 ARG n 
+2 290 ARG n 
+2 291 ARG n 
+2 292 ASN n 
+2 293 GLN n 
+2 294 ALA n 
+2 295 ILE n 
+2 296 GLU n 
+2 297 ILE n 
+2 298 MET n 
+2 299 LYS n 
+2 300 GLU n 
+2 301 LEU n 
+2 302 ASN n 
+2 303 GLU n 
+2 304 GLU n 
+2 305 GLY n 
+2 306 PHE n 
+2 307 ASN n 
+2 308 PHE n 
+2 309 ILE n 
+2 310 PHE n 
+2 311 ILE n 
+2 312 PRO n 
+2 313 GLN n 
+2 314 THR n 
+2 315 PRO n 
+2 316 LEU n 
+2 317 ASP n 
+2 318 ARG n 
+2 319 ALA n 
+2 320 THR n 
+2 321 PRO n 
+2 322 ASN n 
+2 323 ALA n 
+2 324 THR n 
+2 325 LEU n 
+2 326 LEU n 
+2 327 LYS n 
+2 328 GLU n 
+2 329 VAL n 
+2 330 ILE n 
+2 331 LYS n 
+2 332 TYR n 
+2 333 VAL n 
+2 334 LYS n 
+2 335 ASN n 
+2 336 ASP n 
+2 337 ARG n 
+2 338 TYR n 
+2 339 SER n 
+2 340 ILE n 
+2 341 TYR n 
+2 342 ASP n 
+2 343 LEU n 
+2 344 ALA n 
+2 345 ALA n 
+2 346 GLU n 
+2 347 ILE n 
+2 348 VAL n 
+2 349 GLY n 
+2 350 ASN n 
+2 351 LEU n 
+2 352 SER n 
+2 353 SER n 
+2 354 ARG n 
+2 355 GLU n 
+2 356 ILE n 
+2 357 LYS n 
+2 358 GLU n 
+2 359 ILE n 
+2 360 GLN n 
+2 361 LYS n 
+2 362 ILE n 
+2 363 ILE n 
+2 364 ASN n 
+2 365 GLU n 
+2 366 LEU n 
+2 367 LEU n 
+2 368 VAL n 
+2 369 PRO n 
+2 370 ASN n 
+2 371 ILE n 
+2 372 ASN n 
+2 373 GLN n 
+2 374 VAL n 
+2 375 LEU n 
+2 376 ILE n 
+2 377 ASN n 
+2 378 GLN n 
+2 379 VAL n 
+2 380 LEU n 
+2 381 ILE n 
+2 382 ASN n 
+2 383 LEU n 
+2 384 PHE n 
+2 385 ALA n 
+2 386 LYS n 
+2 387 LEU n 
+2 388 GLU n 
+2 389 ILE n 
+2 390 THR n 
+2 391 LEU n 
+2 392 ASP n 
+2 393 THR n 
+2 394 ARG n 
+2 395 GLU n 
+2 396 ILE n 
+2 397 THR n 
+2 398 ALA n 
+2 399 PHE n 
+2 400 THR n 
+2 401 GLU n 
+2 402 VAL n 
+2 403 MET n 
+2 404 MET n 
+2 405 THR n 
+2 406 ASN n 
+2 407 GLU n 
+2 408 PHE n 
+2 409 ASP n 
+2 410 ILE n 
+2 411 ALA n 
+2 412 PHE n 
+2 413 ASP n 
+2 414 THR n 
+2 415 ASN n 
+2 416 GLU n 
+2 417 TYR n 
+2 418 LEU n 
+2 419 HIS n 
+2 420 LYS n 
+2 421 ILE n 
+2 422 PHE n 
+2 423 THR n 
+2 424 VAL n 
+2 425 HIS n 
+2 426 SER n 
+2 427 ALA n 
+2 428 LYS n 
+2 429 GLY n 
+2 430 LEU n 
+2 431 GLU n 
+2 432 PHE n 
+2 433 ASN n 
+2 434 GLN n 
+2 435 VAL n 
+2 436 ILE n 
+2 437 ILE n 
+2 438 THR n 
+2 439 ALA n 
+2 440 SER n 
+2 441 ASP n 
+2 442 TYR n 
+2 443 ASN n 
+2 444 VAL n 
+2 445 HIS n 
+2 446 TYR n 
+2 447 ASN n 
+2 448 ARG n 
+2 449 ASP n 
+2 450 THR n 
+2 451 ASN n 
+2 452 GLU n 
+2 453 HIS n 
+2 454 TYR n 
+2 455 VAL n 
+2 456 ALA n 
+2 457 THR n 
+2 458 THR n 
+2 459 ARG n 
+2 460 ALA n 
+2 461 LYS n 
+2 462 ASP n 
+2 463 LYS n 
+2 464 LEU n 
+2 465 ILE n 
+2 466 VAL n 
+2 467 ILE n 
+2 468 MET n 
+2 469 ASP n 
+2 470 ASN n 
+2 471 LYS n 
+2 472 LYS n 
+2 473 TYR n 
+2 474 SER n 
+2 475 ASP n 
+2 476 TYR n 
+2 477 ILE n 
+2 478 GLU n 
+2 479 THR n 
+2 480 LEU n 
+2 481 MET n 
+2 482 LYS n 
+2 483 GLU n 
+2 484 LEU n 
+2 485 LYS n 
+2 486 ILE n 
+2 487 LYS n 
+2 488 ASN n 
+2 489 ILE n 
+2 490 ILE n 
+2 491 LYS n 
+2 492 SER n 
+2 493 ILE n 
+# 
+loop_
+_entity.id 
+_entity.type 
+_entity.src_method 
+_entity.pdbx_description 
+_entity.formula_weight 
+_entity.pdbx_number_of_molecules 
+_entity.pdbx_ec 
+_entity.pdbx_mutation 
+_entity.pdbx_fragment 
+_entity.details 
+1 polymer     man "Endonuclease GajA"   67755.992 4 3.1.-.- ? ? ? 
+2 polymer     man "Gabija protein GajB" 57008.797 4 ?       ? ? ? 
+3 non-polymer syn "SULFATE ION"         96.063    4 ?       ? ? ? 
+# 
+loop_
+_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
+_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
+_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
+A   1 1   GLY 1   -9  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 2   SER 2   -8  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 3   GLY 3   -7  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 4   SER 4   -6  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 5   GLY 5   -5  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 6   SER 6   -4  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 7   GLY 7   -3  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 8   SER 8   -2  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 9   GLY 9   -1  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 10  SER 10  0   0   SER SER A   ? n 
+A   1 11  SER 11  1   1   SER SER A   ? n 
+A   1 12  LYS 12  2   2   LYS LYS A   ? n 
+A   1 13  PHE 13  3   3   PHE PHE A   ? n 
+A   1 14  SER 14  4   4   SER SER A   ? n 
+A   1 15  ASN 15  5   5   ASN ASN A   ? n 
+A   1 16  ILE 16  6   6   ILE ILE A   ? n 
+A   1 17  THR 17  7   7   THR THR A   ? n 
+A   1 18  ILE 18  8   8   ILE ILE A   ? n 
+A   1 19  LYS 19  9   9   LYS LYS A   ? n 
+A   1 20  ASN 20  10  10  ASN ASN A   ? n 
+A   1 21  PHE 21  11  11  PHE PHE A   ? n 
+A   1 22  ARG 22  12  12  ARG ARG A   ? n 
+A   1 23  ASN 23  13  13  ASN ASN A   ? n 
+A   1 24  PHE 24  14  14  PHE PHE A   ? n 
+A   1 25  GLU 25  15  15  GLU GLU A   ? n 
+A   1 26  LYS 26  16  16  LYS LYS A   ? n 
+A   1 27  VAL 27  17  17  VAL VAL A   ? n 
+A   1 28  ASN 28  18  18  ASN ASN A   ? n 
+A   1 29  ILE 29  19  19  ILE ILE A   ? n 
+A   1 30  ASN 30  20  20  ASN ASN A   ? n 
+A   1 31  LEU 31  21  21  LEU LEU A   ? n 
+A   1 32  ASP 32  22  22  ASP ASP A   ? n 
+A   1 33  ASN 33  23  23  ASN ASN A   ? n 
+A   1 34  LYS 34  24  24  LYS LYS A   ? n 
+A   1 35  ASN 35  25  25  ASN ASN A   ? n 
+A   1 36  VAL 36  26  26  VAL VAL A   ? n 
+A   1 37  ILE 37  27  27  ILE ILE A   ? n 
+A   1 38  PHE 38  28  28  PHE PHE A   ? n 
+A   1 39  GLY 39  29  29  GLY GLY A   ? n 
+A   1 40  MET 40  30  30  MET MET A   ? n 
+A   1 41  ASN 41  31  31  ASN ASN A   ? n 
+A   1 42  ASP 42  32  32  ASP ASP A   ? n 
+A   1 43  ILE 43  33  33  ILE ILE A   ? n 
+A   1 44  GLY 44  34  34  GLY GLY A   ? n 
+A   1 45  LYS 45  35  35  LYS LYS A   ? n 
+A   1 46  THR 46  36  36  THR THR A   ? n 
+A   1 47  ASN 47  37  37  ASN ASN A   ? n 
+A   1 48  PHE 48  38  38  PHE PHE A   ? n 
+A   1 49  LEU 49  39  39  LEU LEU A   ? n 
+A   1 50  TYR 50  40  40  TYR TYR A   ? n 
+A   1 51  ALA 51  41  41  ALA ALA A   ? n 
+A   1 52  LEU 52  42  42  LEU LEU A   ? n 
+A   1 53  ARG 53  43  43  ARG ARG A   ? n 
+A   1 54  PHE 54  44  44  PHE PHE A   ? n 
+A   1 55  LEU 55  45  45  LEU LEU A   ? n 
+A   1 56  LEU 56  46  46  LEU LEU A   ? n 
+A   1 57  ASP 57  47  47  ASP ASP A   ? n 
+A   1 58  LYS 58  48  48  LYS LYS A   ? n 
+A   1 59  GLU 59  49  49  GLU GLU A   ? n 
+A   1 60  ILE 60  50  50  ILE ILE A   ? n 
+A   1 61  ARG 61  51  51  ARG ARG A   ? n 
+A   1 62  LYS 62  52  52  LYS LYS A   ? n 
+A   1 63  PHE 63  53  53  PHE PHE A   ? n 
+A   1 64  GLY 64  54  54  GLY GLY A   ? n 
+A   1 65  PHE 65  55  55  PHE PHE A   ? n 
+A   1 66  ASN 66  56  56  ASN ASN A   ? n 
+A   1 67  LYS 67  57  57  LYS LYS A   ? n 
+A   1 68  SER 68  58  58  SER SER A   ? n 
+A   1 69  ASP 69  59  59  ASP ASP A   ? n 
+A   1 70  TYR 70  60  60  TYR TYR A   ? n 
+A   1 71  HIS 71  61  61  HIS HIS A   ? n 
+A   1 72  LYS 72  62  62  LYS LYS A   ? n 
+A   1 73  HIS 73  63  63  HIS HIS A   ? n 
+A   1 74  ASP 74  64  64  ASP ASP A   ? n 
+A   1 75  THR 75  65  65  THR THR A   ? n 
+A   1 76  SER 76  66  66  SER SER A   ? n 
+A   1 77  LYS 77  67  67  LYS LYS A   ? n 
+A   1 78  LYS 78  68  68  LYS LYS A   ? n 
+A   1 79  ILE 79  69  69  ILE ILE A   ? n 
+A   1 80  GLU 80  70  70  GLU GLU A   ? n 
+A   1 81  ILE 81  71  71  ILE ILE A   ? n 
+A   1 82  ILE 82  72  72  ILE ILE A   ? n 
+A   1 83  LEU 83  73  73  LEU LEU A   ? n 
+A   1 84  THR 84  74  74  THR THR A   ? n 
+A   1 85  LEU 85  75  75  LEU LEU A   ? n 
+A   1 86  ASP 86  76  76  ASP ASP A   ? n 
+A   1 87  LEU 87  77  77  LEU LEU A   ? n 
+A   1 88  SER 88  78  78  SER SER A   ? n 
+A   1 89  ASN 89  79  79  ASN ASN A   ? n 
+A   1 90  TYR 90  80  80  TYR TYR A   ? n 
+A   1 91  GLU 91  81  81  GLU GLU A   ? n 
+A   1 92  LYS 92  82  82  LYS LYS A   ? n 
+A   1 93  ASP 93  83  83  ASP ASP A   ? n 
+A   1 94  GLU 94  84  84  GLU GLU A   ? n 
+A   1 95  ASP 95  85  85  ASP ASP A   ? n 
+A   1 96  THR 96  86  86  THR THR A   ? n 
+A   1 97  LYS 97  87  87  LYS LYS A   ? n 
+A   1 98  LYS 98  88  88  LYS LYS A   ? n 
+A   1 99  LEU 99  89  89  LEU LEU A   ? n 
+A   1 100 ILE 100 90  90  ILE ILE A   ? n 
+A   1 101 SER 101 91  91  SER SER A   ? n 
+A   1 102 VAL 102 92  92  VAL VAL A   ? n 
+A   1 103 VAL 103 93  93  VAL VAL A   ? n 
+A   1 104 LYS 104 94  94  LYS LYS A   ? n 
+A   1 105 GLY 105 95  95  GLY GLY A   ? n 
+A   1 106 ALA 106 96  96  ALA ALA A   ? n 
+A   1 107 ARG 107 97  97  ARG ARG A   ? n 
+A   1 108 THR 108 98  98  THR THR A   ? n 
+A   1 109 SER 109 99  99  SER SER A   ? n 
+A   1 110 ALA 110 100 100 ALA ALA A   ? n 
+A   1 111 ASN 111 101 101 ASN ASN A   ? n 
+A   1 112 ALA 112 102 102 ALA ALA A   ? n 
+A   1 113 ASP 113 103 103 ASP ASP A   ? n 
+A   1 114 VAL 114 104 104 VAL VAL A   ? n 
+A   1 115 PHE 115 105 105 PHE PHE A   ? n 
+A   1 116 TYR 116 106 106 TYR TYR A   ? n 
+A   1 117 ILE 117 107 107 ILE ILE A   ? n 
+A   1 118 ALA 118 108 108 ALA ALA A   ? n 
+A   1 119 LEU 119 109 109 LEU LEU A   ? n 
+A   1 120 GLU 120 110 110 GLU GLU A   ? n 
+A   1 121 SER 121 111 111 SER SER A   ? n 
+A   1 122 LYS 122 112 112 LYS LYS A   ? n 
+A   1 123 TYR 123 113 113 TYR TYR A   ? n 
+A   1 124 ASP 124 114 114 ASP ASP A   ? n 
+A   1 125 ASP 125 115 115 ASP ASP A   ? n 
+A   1 126 LYS 126 116 116 LYS LYS A   ? n 
+A   1 127 GLU 127 117 117 GLU GLU A   ? n 
+A   1 128 LEU 128 118 118 LEU LEU A   ? n 
+A   1 129 TYR 129 119 119 TYR TYR A   ? n 
+A   1 130 GLY 130 120 120 GLY GLY A   ? n 
+A   1 131 ASN 131 121 121 ASN ASN A   ? n 
+A   1 132 ILE 132 122 122 ILE ILE A   ? n 
+A   1 133 ILE 133 123 123 ILE ILE A   ? n 
+A   1 134 LEU 134 124 124 LEU LEU A   ? n 
+A   1 135 LYS 135 125 125 LYS LYS A   ? n 
+A   1 136 TRP 136 126 126 TRP TRP A   ? n 
+A   1 137 GLY 137 127 127 GLY GLY A   ? n 
+A   1 138 SER 138 128 128 SER SER A   ? n 
+A   1 139 GLU 139 129 129 GLU GLU A   ? n 
+A   1 140 LEU 140 130 130 LEU LEU A   ? n 
+A   1 141 ASP 141 131 131 ASP ASP A   ? n 
+A   1 142 ASN 142 132 132 ASN ASN A   ? n 
+A   1 143 LEU 143 133 133 LEU LEU A   ? n 
+A   1 144 ILE 144 134 134 ILE ILE A   ? n 
+A   1 145 ASP 145 135 135 ASP ASP A   ? n 
+A   1 146 ILE 146 136 136 ILE ILE A   ? n 
+A   1 147 PRO 147 137 137 PRO PRO A   ? n 
+A   1 148 GLY 148 138 138 GLY GLY A   ? n 
+A   1 149 ARG 149 139 139 ARG ARG A   ? n 
+A   1 150 GLY 150 140 140 GLY GLY A   ? n 
+A   1 151 ASN 151 141 141 ASN ASN A   ? n 
+A   1 152 ILE 152 142 142 ILE ILE A   ? n 
+A   1 153 ASN 153 143 143 ASN ASN A   ? n 
+A   1 154 ALA 154 144 144 ALA ALA A   ? n 
+A   1 155 LEU 155 145 145 LEU LEU A   ? n 
+A   1 156 ASP 156 146 146 ASP ASP A   ? n 
+A   1 157 ASN 157 147 147 ASN ASN A   ? n 
+A   1 158 VAL 158 148 148 VAL VAL A   ? n 
+A   1 159 PHE 159 149 149 PHE PHE A   ? n 
+A   1 160 LYS 160 150 150 LYS LYS A   ? n 
+A   1 161 VAL 161 151 151 VAL VAL A   ? n 
+A   1 162 ILE 162 152 152 ILE ILE A   ? n 
+A   1 163 TYR 163 153 153 TYR TYR A   ? n 
+A   1 164 ILE 164 154 154 ILE ILE A   ? n 
+A   1 165 ASN 165 155 155 ASN ASN A   ? n 
+A   1 166 PRO 166 156 156 PRO PRO A   ? n 
+A   1 167 LEU 167 157 157 LEU LEU A   ? n 
+A   1 168 VAL 168 158 158 VAL VAL A   ? n 
+A   1 169 ASP 169 159 159 ASP ASP A   ? n 
+A   1 170 LEU 170 160 160 LEU LEU A   ? n 
+A   1 171 ASP 171 161 161 ASP ASP A   ? n 
+A   1 172 LYS 172 162 162 LYS LYS A   ? n 
+A   1 173 LEU 173 163 163 LEU LEU A   ? n 
+A   1 174 PHE 174 164 164 PHE PHE A   ? n 
+A   1 175 ALA 175 165 165 ALA ALA A   ? n 
+A   1 176 GLN 176 166 166 GLN GLN A   ? n 
+A   1 177 ASN 177 167 167 ASN ASN A   ? n 
+A   1 178 LYS 178 168 168 LYS LYS A   ? n 
+A   1 179 LYS 179 169 169 LYS LYS A   ? n 
+A   1 180 TYR 180 170 170 TYR TYR A   ? n 
+A   1 181 ILE 181 171 171 ILE ILE A   ? n 
+A   1 182 PHE 182 172 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 183 GLU 183 173 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 184 GLU 184 174 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 185 SER 185 175 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 186 GLN 186 176 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 187 GLY 187 177 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 188 ASN 188 178 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 189 GLU 189 179 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 190 SER 190 180 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 191 ASP 191 181 181 ASP ASP A   ? n 
+A   1 192 GLU 192 182 182 GLU GLU A   ? n 
+A   1 193 GLY 193 183 183 GLY GLY A   ? n 
+A   1 194 ILE 194 184 184 ILE ILE A   ? n 
+A   1 195 LEU 195 185 185 LEU LEU A   ? n 
+A   1 196 ASN 196 186 186 ASN ASN A   ? n 
+A   1 197 ASN 197 187 187 ASN ASN A   ? n 
+A   1 198 ILE 198 188 188 ILE ILE A   ? n 
+A   1 199 LYS 199 189 189 LYS LYS A   ? n 
+A   1 200 SER 200 190 190 SER SER A   ? n 
+A   1 201 LEU 201 191 191 LEU LEU A   ? n 
+A   1 202 THR 202 192 192 THR THR A   ? n 
+A   1 203 ASP 203 193 193 ASP ASP A   ? n 
+A   1 204 GLN 204 194 194 GLN GLN A   ? n 
+A   1 205 VAL 205 195 195 VAL VAL A   ? n 
+A   1 206 ASN 206 196 196 ASN ASN A   ? n 
+A   1 207 GLN 207 197 197 GLN GLN A   ? n 
+A   1 208 GLN 208 198 198 GLN GLN A   ? n 
+A   1 209 ILE 209 199 199 ILE ILE A   ? n 
+A   1 210 GLY 210 200 200 GLY GLY A   ? n 
+A   1 211 GLU 211 201 201 GLU GLU A   ? n 
+A   1 212 MET 212 202 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 213 THR 213 203 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 214 ILE 214 204 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 215 ILE 215 205 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 216 LYS 216 206 206 LYS LYS A   ? n 
+A   1 217 GLY 217 207 207 GLY GLY A   ? n 
+A   1 218 PHE 218 208 208 PHE PHE A   ? n 
+A   1 219 GLN 219 209 209 GLN GLN A   ? n 
+A   1 220 GLN 220 210 210 GLN GLN A   ? n 
+A   1 221 GLU 221 211 211 GLU GLU A   ? n 
+A   1 222 ILE 222 212 212 ILE ILE A   ? n 
+A   1 223 THR 223 213 213 THR THR A   ? n 
+A   1 224 SER 224 214 214 SER SER A   ? n 
+A   1 225 GLU 225 215 215 GLU GLU A   ? n 
+A   1 226 TYR 226 216 216 TYR TYR A   ? n 
+A   1 227 ARG 227 217 217 ARG ARG A   ? n 
+A   1 228 SER 228 218 218 SER SER A   ? n 
+A   1 229 LEU 229 219 219 LEU LEU A   ? n 
+A   1 230 LYS 230 220 220 LYS LYS A   ? n 
+A   1 231 LYS 231 221 221 LYS LYS A   ? n 
+A   1 232 GLU 232 222 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 233 GLU 233 223 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 234 VAL 234 224 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 235 SER 235 225 225 SER SER A   ? n 
+A   1 236 ILE 236 226 226 ILE ILE A   ? n 
+A   1 237 GLU 237 227 227 GLU GLU A   ? n 
+A   1 238 LEU 238 228 228 LEU LEU A   ? n 
+A   1 239 LYS 239 229 229 LYS LYS A   ? n 
+A   1 240 SER 240 230 230 SER SER A   ? n 
+A   1 241 GLU 241 231 231 GLU GLU A   ? n 
+A   1 242 MET 242 232 232 MET MET A   ? n 
+A   1 243 ALA 243 233 233 ALA ALA A   ? n 
+A   1 244 ILE 244 234 234 ILE ILE A   ? n 
+A   1 245 LYS 245 235 235 LYS LYS A   ? n 
+A   1 246 GLY 246 236 236 GLY GLY A   ? n 
+A   1 247 PHE 247 237 237 PHE PHE A   ? n 
+A   1 248 PHE 248 238 238 PHE PHE A   ? n 
+A   1 249 SER 249 239 239 SER SER A   ? n 
+A   1 250 ASP 250 240 240 ASP ASP A   ? n 
+A   1 251 ILE 251 241 241 ILE ILE A   ? n 
+A   1 252 ILE 252 242 242 ILE ILE A   ? n 
+A   1 253 PRO 253 243 243 PRO PRO A   ? n 
+A   1 254 TYR 254 244 244 TYR TYR A   ? n 
+A   1 255 ILE 255 245 245 ILE ILE A   ? n 
+A   1 256 LYS 256 246 246 LYS LYS A   ? n 
+A   1 257 LYS 257 247 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 258 ASP 258 248 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 259 GLY 259 249 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 260 ASP 260 250 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 261 SER 261 251 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 262 ASN 262 252 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 263 TYR 263 253 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 264 TYR 264 254 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 265 PRO 265 255 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 266 THR 266 256 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 267 SER 267 257 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 268 GLY 268 258 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 269 ASP 269 259 259 ASP ASP A   ? n 
+A   1 270 GLY 270 260 260 GLY GLY A   ? n 
+A   1 271 ARG 271 261 261 ARG ARG A   ? n 
+A   1 272 ARG 272 262 262 ARG ARG A   ? n 
+A   1 273 LYS 273 263 263 LYS LYS A   ? n 
+A   1 274 MET 274 264 264 MET MET A   ? n 
+A   1 275 LEU 275 265 265 LEU LEU A   ? n 
+A   1 276 SER 276 266 266 SER SER A   ? n 
+A   1 277 TYR 277 267 267 TYR TYR A   ? n 
+A   1 278 SER 278 268 268 SER SER A   ? n 
+A   1 279 ILE 279 269 269 ILE ILE A   ? n 
+A   1 280 TYR 280 270 270 TYR TYR A   ? n 
+A   1 281 ASN 281 271 271 ASN ASN A   ? n 
+A   1 282 TYR 282 272 272 TYR TYR A   ? n 
+A   1 283 LEU 283 273 273 LEU LEU A   ? n 
+A   1 284 ALA 284 274 274 ALA ALA A   ? n 
+A   1 285 LYS 285 275 275 LYS LYS A   ? n 
+A   1 286 LYS 286 276 276 LYS LYS A   ? n 
+A   1 287 LYS 287 277 277 LYS LYS A   ? n 
+A   1 288 TYR 288 278 278 TYR TYR A   ? n 
+A   1 289 GLU 289 279 279 GLU GLU A   ? n 
+A   1 290 ASP 290 280 280 ASP ASP A   ? n 
+A   1 291 LYS 291 281 281 LYS LYS A   ? n 
+A   1 292 ILE 292 282 282 ILE ILE A   ? n 
+A   1 293 VAL 293 283 283 VAL VAL A   ? n 
+A   1 294 ILE 294 284 284 ILE ILE A   ? n 
+A   1 295 TYR 295 285 285 TYR TYR A   ? n 
+A   1 296 LEU 296 286 286 LEU LEU A   ? n 
+A   1 297 ILE 297 287 287 ILE ILE A   ? n 
+A   1 298 GLU 298 288 288 GLU GLU A   ? n 
+A   1 299 GLU 299 289 289 GLU GLU A   ? n 
+A   1 300 PRO 300 290 290 PRO PRO A   ? n 
+A   1 301 GLU 301 291 291 GLU GLU A   ? n 
+A   1 302 ILE 302 292 292 ILE ILE A   ? n 
+A   1 303 SER 303 293 293 SER SER A   ? n 
+A   1 304 LEU 304 294 294 LEU LEU A   ? n 
+A   1 305 HIS 305 295 295 HIS HIS A   ? n 
+A   1 306 ARG 306 296 296 ARG ARG A   ? n 
+A   1 307 SER 307 297 297 SER SER A   ? n 
+A   1 308 MET 308 298 298 MET MET A   ? n 
+A   1 309 GLN 309 299 299 GLN GLN A   ? n 
+A   1 310 ILE 310 300 300 ILE ILE A   ? n 
+A   1 311 ALA 311 301 301 ALA ALA A   ? n 
+A   1 312 LEU 312 302 302 LEU LEU A   ? n 
+A   1 313 SER 313 303 303 SER SER A   ? n 
+A   1 314 LYS 314 304 304 LYS LYS A   ? n 
+A   1 315 GLN 315 305 305 GLN GLN A   ? n 
+A   1 316 LEU 316 306 306 LEU LEU A   ? n 
+A   1 317 PHE 317 307 307 PHE PHE A   ? n 
+A   1 318 GLU 318 308 308 GLU GLU A   ? n 
+A   1 319 GLN 319 309 309 GLN GLN A   ? n 
+A   1 320 SER 320 310 310 SER SER A   ? n 
+A   1 321 THR 321 311 311 THR THR A   ? n 
+A   1 322 TYR 322 312 312 TYR TYR A   ? n 
+A   1 323 LYS 323 313 313 LYS LYS A   ? n 
+A   1 324 TYR 324 314 314 TYR TYR A   ? n 
+A   1 325 PHE 325 315 315 PHE PHE A   ? n 
+A   1 326 PHE 326 316 316 PHE PHE A   ? n 
+A   1 327 LEU 327 317 317 LEU LEU A   ? n 
+A   1 328 SER 328 318 318 SER SER A   ? n 
+A   1 329 THR 329 319 319 THR THR A   ? n 
+A   1 330 HIS 330 320 320 HIS HIS A   ? n 
+A   1 331 SER 331 321 321 SER SER A   ? n 
+A   1 332 PRO 332 322 322 PRO PRO A   ? n 
+A   1 333 GLU 333 323 323 GLU GLU A   ? n 
+A   1 334 LEU 334 324 324 LEU LEU A   ? n 
+A   1 335 LEU 335 325 325 LEU LEU A   ? n 
+A   1 336 TYR 336 326 326 TYR TYR A   ? n 
+A   1 337 GLU 337 327 327 GLU GLU A   ? n 
+A   1 338 MET 338 328 328 MET MET A   ? n 
+A   1 339 ASP 339 329 329 ASP ASP A   ? n 
+A   1 340 ASN 340 330 330 ASN ASN A   ? n 
+A   1 341 THR 341 331 331 THR THR A   ? n 
+A   1 342 ARG 342 332 332 ARG ARG A   ? n 
+A   1 343 LEU 343 333 333 LEU LEU A   ? n 
+A   1 344 ILE 344 334 334 ILE ILE A   ? n 
+A   1 345 ARG 345 335 335 ARG ARG A   ? n 
+A   1 346 VAL 346 336 336 VAL VAL A   ? n 
+A   1 347 HIS 347 337 337 HIS HIS A   ? n 
+A   1 348 SER 348 338 338 SER SER A   ? n 
+A   1 349 THR 349 339 339 THR THR A   ? n 
+A   1 350 GLU 350 340 340 GLU GLU A   ? n 
+A   1 351 LYS 351 341 341 LYS LYS A   ? n 
+A   1 352 VAL 352 342 342 VAL VAL A   ? n 
+A   1 353 VAL 353 343 343 VAL VAL A   ? n 
+A   1 354 CYS 354 344 344 CYS CYS A   ? n 
+A   1 355 SER 355 345 345 SER SER A   ? n 
+A   1 356 SER 356 346 346 SER SER A   ? n 
+A   1 357 HIS 357 347 347 HIS HIS A   ? n 
+A   1 358 MET 358 348 348 MET MET A   ? n 
+A   1 359 TYR 359 349 349 TYR TYR A   ? n 
+A   1 360 ASN 360 350 350 ASN ASN A   ? n 
+A   1 361 VAL 361 351 351 VAL VAL A   ? n 
+A   1 362 GLU 362 352 352 GLU GLU A   ? n 
+A   1 363 GLU 363 353 353 GLU GLU A   ? n 
+A   1 364 ALA 364 354 354 ALA ALA A   ? n 
+A   1 365 TYR 365 355 355 TYR TYR A   ? n 
+A   1 366 GLY 366 356 356 GLY GLY A   ? n 
+A   1 367 SER 367 357 357 SER SER A   ? n 
+A   1 368 VAL 368 358 358 VAL VAL A   ? n 
+A   1 369 LYS 369 359 359 LYS LYS A   ? n 
+A   1 370 LYS 370 360 360 LYS LYS A   ? n 
+A   1 371 LYS 371 361 361 LYS LYS A   ? n 
+A   1 372 LEU 372 362 362 LEU LEU A   ? n 
+A   1 373 ASN 373 363 363 ASN ASN A   ? n 
+A   1 374 LYS 374 364 364 LYS LYS A   ? n 
+A   1 375 ALA 375 365 365 ALA ALA A   ? n 
+A   1 376 LEU 376 366 366 LEU LEU A   ? n 
+A   1 377 SER 377 367 367 SER SER A   ? n 
+A   1 378 SER 378 368 368 SER SER A   ? n 
+A   1 379 ALA 379 369 369 ALA ALA A   ? n 
+A   1 380 LEU 380 370 370 LEU LEU A   ? n 
+A   1 381 PHE 381 371 371 PHE PHE A   ? n 
+A   1 382 ALA 382 372 372 ALA ALA A   ? n 
+A   1 383 GLU 383 373 373 GLU GLU A   ? n 
+A   1 384 ARG 384 374 374 ARG ARG A   ? n 
+A   1 385 VAL 385 375 375 VAL VAL A   ? n 
+A   1 386 LEU 386 376 376 LEU LEU A   ? n 
+A   1 387 LEU 387 377 377 LEU LEU A   ? n 
+A   1 388 ILE 388 378 378 ILE ILE A   ? n 
+A   1 389 GLU 389 379 379 GLU GLU A   ? n 
+A   1 390 GLY 390 380 380 GLY GLY A   ? n 
+A   1 391 PRO 391 381 381 PRO PRO A   ? n 
+A   1 392 SER 392 382 382 SER SER A   ? n 
+A   1 393 GLU 393 383 383 GLU GLU A   ? n 
+A   1 394 LYS 394 384 384 LYS LYS A   ? n 
+A   1 395 ILE 395 385 385 ILE ILE A   ? n 
+A   1 396 LEU 396 386 386 LEU LEU A   ? n 
+A   1 397 PHE 397 387 387 PHE PHE A   ? n 
+A   1 398 GLU 398 388 388 GLU GLU A   ? n 
+A   1 399 LYS 399 389 389 LYS LYS A   ? n 
+A   1 400 VAL 400 390 390 VAL VAL A   ? n 
+A   1 401 LEU 401 391 391 LEU LEU A   ? n 
+A   1 402 ASP 402 392 392 ASP ASP A   ? n 
+A   1 403 GLU 403 393 393 GLU GLU A   ? n 
+A   1 404 VAL 404 394 394 VAL VAL A   ? n 
+A   1 405 GLU 405 395 395 GLU GLU A   ? n 
+A   1 406 PRO 406 396 396 PRO PRO A   ? n 
+A   1 407 GLU 407 397 397 GLU GLU A   ? n 
+A   1 408 TYR 408 398 398 TYR TYR A   ? n 
+A   1 409 GLU 409 399 399 GLU GLU A   ? n 
+A   1 410 LEU 410 400 400 LEU LEU A   ? n 
+A   1 411 ASN 411 401 401 ASN ASN A   ? n 
+A   1 412 GLY 412 402 402 GLY GLY A   ? n 
+A   1 413 GLY 413 403 403 GLY GLY A   ? n 
+A   1 414 PHE 414 404 404 PHE PHE A   ? n 
+A   1 415 LEU 415 405 405 LEU LEU A   ? n 
+A   1 416 LEU 416 406 406 LEU LEU A   ? n 
+A   1 417 GLU 417 407 407 GLU GLU A   ? n 
+A   1 418 VAL 418 408 408 VAL VAL A   ? n 
+A   1 419 GLY 419 409 409 GLY GLY A   ? n 
+A   1 420 GLY 420 410 410 GLY GLY A   ? n 
+A   1 421 THR 421 411 411 THR THR A   ? n 
+A   1 422 TYR 422 412 412 TYR TYR A   ? n 
+A   1 423 PHE 423 413 413 PHE PHE A   ? n 
+A   1 424 ASN 424 414 414 ASN ASN A   ? n 
+A   1 425 HIS 425 415 415 HIS HIS A   ? n 
+A   1 426 TYR 426 416 416 TYR TYR A   ? n 
+A   1 427 VAL 427 417 417 VAL VAL A   ? n 
+A   1 428 CYS 428 418 418 CYS CYS A   ? n 
+A   1 429 THR 429 419 419 THR THR A   ? n 
+A   1 430 LEU 430 420 420 LEU LEU A   ? n 
+A   1 431 ASN 431 421 421 ASN ASN A   ? n 
+A   1 432 ASP 432 422 422 ASP ASP A   ? n 
+A   1 433 LEU 433 423 423 LEU LEU A   ? n 
+A   1 434 GLY 434 424 424 GLY GLY A   ? n 
+A   1 435 ILE 435 425 425 ILE ILE A   ? n 
+A   1 436 THR 436 426 426 THR THR A   ? n 
+A   1 437 HIS 437 427 427 HIS HIS A   ? n 
+A   1 438 ILE 438 428 428 ILE ILE A   ? n 
+A   1 439 ILE 439 429 429 ILE ILE A   ? n 
+A   1 440 LYS 440 430 430 LYS LYS A   ? n 
+A   1 441 THR 441 431 431 THR THR A   ? n 
+A   1 442 ASP 442 432 432 ASP ASP A   ? n 
+A   1 443 ASN 443 433 433 ASN ASN A   ? n 
+A   1 444 ASP 444 434 434 ASP ASP A   ? n 
+A   1 445 LEU 445 435 435 LEU LEU A   ? n 
+A   1 446 LYS 446 436 436 LYS LYS A   ? n 
+A   1 447 SER 447 437 437 SER SER A   ? n 
+A   1 448 LYS 448 438 438 LYS LYS A   ? n 
+A   1 449 LYS 449 439 439 LYS LYS A   ? n 
+A   1 450 GLY 450 440 440 GLY GLY A   ? n 
+A   1 451 LYS 451 441 441 LYS LYS A   ? n 
+A   1 452 LYS 452 442 442 LYS LYS A   ? n 
+A   1 453 GLY 453 443 443 GLY GLY A   ? n 
+A   1 454 VAL 454 444 444 VAL VAL A   ? n 
+A   1 455 TYR 455 445 445 TYR TYR A   ? n 
+A   1 456 GLU 456 446 446 GLU GLU A   ? n 
+A   1 457 LEU 457 447 447 LEU LEU A   ? n 
+A   1 458 LEU 458 448 448 LEU LEU A   ? n 
+A   1 459 GLY 459 449 449 GLY GLY A   ? n 
+A   1 460 LEU 460 450 450 LEU LEU A   ? n 
+A   1 461 ASN 461 451 451 ASN ASN A   ? n 
+A   1 462 ARG 462 452 452 ARG ARG A   ? n 
+A   1 463 CYS 463 453 453 CYS CYS A   ? n 
+A   1 464 LEU 464 454 454 LEU LEU A   ? n 
+A   1 465 ASN 465 455 455 ASN ASN A   ? n 
+A   1 466 LEU 466 456 456 LEU LEU A   ? n 
+A   1 467 LEU 467 457 457 LEU LEU A   ? n 
+A   1 468 GLY 468 458 458 GLY GLY A   ? n 
+A   1 469 ARG 469 459 459 ARG ARG A   ? n 
+A   1 470 GLU 470 460 460 GLU GLU A   ? n 
+A   1 471 ASN 471 461 461 ASN ASN A   ? n 
+A   1 472 LEU 472 462 462 LEU LEU A   ? n 
+A   1 473 ASP 473 463 463 ASP ASP A   ? n 
+A   1 474 GLU 474 464 464 GLU GLU A   ? n 
+A   1 475 ILE 475 465 465 ILE ILE A   ? n 
+A   1 476 THR 476 466 466 THR THR A   ? n 
+A   1 477 ILE 477 467 467 ILE ILE A   ? n 
+A   1 478 ASP 478 468 468 ASP ASP A   ? n 
+A   1 479 ILE 479 469 469 ILE ILE A   ? n 
+A   1 480 PRO 480 470 470 PRO PRO A   ? n 
+A   1 481 GLU 481 471 471 GLU GLU A   ? n 
+A   1 482 ASP 482 472 472 ASP ASP A   ? n 
+A   1 483 ILE 483 473 473 ILE ILE A   ? n 
+A   1 484 LYS 484 474 474 LYS LYS A   ? n 
+A   1 485 GLY 485 475 475 GLY GLY A   ? n 
+A   1 486 LYS 486 476 476 LYS LYS A   ? n 
+A   1 487 LYS 487 477 477 LYS LYS A   ? n 
+A   1 488 LYS 488 478 478 LYS LYS A   ? n 
+A   1 489 LYS 489 479 479 LYS LYS A   ? n 
+A   1 490 GLU 490 480 480 GLU GLU A   ? n 
+A   1 491 ARG 491 481 481 ARG ARG A   ? n 
+A   1 492 LEU 492 482 482 LEU LEU A   ? n 
+A   1 493 ASN 493 483 483 ASN ASN A   ? n 
+A   1 494 GLU 494 484 484 GLU GLU A   ? n 
+A   1 495 ARG 495 485 485 ARG ARG A   ? n 
+A   1 496 LYS 496 486 486 LYS LYS A   ? n 
+A   1 497 LYS 497 487 487 LYS LYS A   ? n 
+A   1 498 GLU 498 488 488 GLU GLU A   ? n 
+A   1 499 ILE 499 489 489 ILE ILE A   ? n 
+A   1 500 PHE 500 490 490 PHE PHE A   ? n 
+A   1 501 LYS 501 491 491 LYS LYS A   ? n 
+A   1 502 GLN 502 492 492 GLN GLN A   ? n 
+A   1 503 TYR 503 493 493 TYR TYR A   ? n 
+A   1 504 LYS 504 494 494 LYS LYS A   ? n 
+A   1 505 ASN 505 495 495 ASN ASN A   ? n 
+A   1 506 GLU 506 496 496 GLU GLU A   ? n 
+A   1 507 VAL 507 497 497 VAL VAL A   ? n 
+A   1 508 GLY 508 498 498 GLY GLY A   ? n 
+A   1 509 GLU 509 499 499 GLU GLU A   ? n 
+A   1 510 PHE 510 500 500 PHE PHE A   ? n 
+A   1 511 LEU 511 501 501 LEU LEU A   ? n 
+A   1 512 GLY 512 502 502 GLY GLY A   ? n 
+A   1 513 GLU 513 503 503 GLU GLU A   ? n 
+A   1 514 ARG 514 504 504 ARG ARG A   ? n 
+A   1 515 ILE 515 505 505 ILE ILE A   ? n 
+A   1 516 TYR 516 506 506 TYR TYR A   ? n 
+A   1 517 LEU 517 507 507 LEU LEU A   ? n 
+A   1 518 SER 518 508 508 SER SER A   ? n 
+A   1 519 GLU 519 509 509 GLU GLU A   ? n 
+A   1 520 ILE 520 510 510 ILE ILE A   ? n 
+A   1 521 ASP 521 511 511 ASP ASP A   ? n 
+A   1 522 LEU 522 512 512 LEU LEU A   ? n 
+A   1 523 GLU 523 513 513 GLU GLU A   ? n 
+A   1 524 ASN 524 514 514 ASN ASN A   ? n 
+A   1 525 ASP 525 515 515 ASP ASP A   ? n 
+A   1 526 LEU 526 516 516 LEU LEU A   ? n 
+A   1 527 TYR 527 517 517 TYR TYR A   ? n 
+A   1 528 SER 528 518 518 SER SER A   ? n 
+A   1 529 ALA 529 519 519 ALA ALA A   ? n 
+A   1 530 ILE 530 520 520 ILE ILE A   ? n 
+A   1 531 GLY 531 521 521 GLY GLY A   ? n 
+A   1 532 GLU 532 522 522 GLU GLU A   ? n 
+A   1 533 SER 533 523 523 SER SER A   ? n 
+A   1 534 MET 534 524 524 MET MET A   ? n 
+A   1 535 LYS 535 525 525 LYS LYS A   ? n 
+A   1 536 ARG 536 526 526 ARG ARG A   ? n 
+A   1 537 ILE 537 527 527 ILE ILE A   ? n 
+A   1 538 PHE 538 528 528 PHE PHE A   ? n 
+A   1 539 GLU 539 529 529 GLU GLU A   ? n 
+A   1 540 ASN 540 530 530 ASN ASN A   ? n 
+A   1 541 GLU 541 531 531 GLU GLU A   ? n 
+A   1 542 ASP 542 532 532 ASP ASP A   ? n 
+A   1 543 PRO 543 533 533 PRO PRO A   ? n 
+A   1 544 VAL 544 534 534 VAL VAL A   ? n 
+A   1 545 HIS 545 535 535 HIS HIS A   ? n 
+A   1 546 TYR 546 536 536 TYR TYR A   ? n 
+A   1 547 LEU 547 537 537 LEU LEU A   ? n 
+A   1 548 GLN 548 538 538 GLN GLN A   ? n 
+A   1 549 LYS 549 539 539 LYS LYS A   ? n 
+A   1 550 SER 550 540 540 SER SER A   ? n 
+A   1 551 LYS 551 541 541 LYS LYS A   ? n 
+A   1 552 LEU 552 542 542 LEU LEU A   ? n 
+A   1 553 PHE 553 543 543 PHE PHE A   ? n 
+A   1 554 ASN 554 544 544 ASN ASN A   ? n 
+A   1 555 MET 555 545 545 MET MET A   ? n 
+A   1 556 VAL 556 546 546 VAL VAL A   ? n 
+A   1 557 GLU 557 547 547 GLU GLU A   ? n 
+A   1 558 LEU 558 548 548 LEU LEU A   ? n 
+A   1 559 VAL 559 549 549 VAL VAL A   ? n 
+A   1 560 ASN 560 550 550 ASN ASN A   ? n 
+A   1 561 ASN 561 551 551 ASN ASN A   ? n 
+A   1 562 LEU 562 552 552 LEU LEU A   ? n 
+A   1 563 SER 563 553 553 SER SER A   ? n 
+A   1 564 THR 564 554 554 THR THR A   ? n 
+A   1 565 LYS 565 555 555 LYS LYS A   ? n 
+A   1 566 ASP 566 556 556 ASP ASP A   ? n 
+A   1 567 CYS 567 557 557 CYS CYS A   ? n 
+A   1 568 PHE 568 558 558 PHE PHE A   ? n 
+A   1 569 ASP 569 559 559 ASP ASP A   ? n 
+A   1 570 VAL 570 560 560 VAL VAL A   ? n 
+A   1 571 PHE 571 561 561 PHE PHE A   ? n 
+A   1 572 GLU 572 562 562 GLU GLU A   ? n 
+A   1 573 HIS 573 563 563 HIS HIS A   ? n 
+A   1 574 GLU 574 564 564 GLU GLU A   ? n 
+A   1 575 LYS 575 565 565 LYS LYS A   ? n 
+A   1 576 PHE 576 566 566 PHE PHE A   ? n 
+A   1 577 ALA 577 567 567 ALA ALA A   ? n 
+A   1 578 CYS 578 568 568 CYS CYS A   ? n 
+A   1 579 LEU 579 569 569 LEU LEU A   ? n 
+A   1 580 LYS 580 570 570 LYS LYS A   ? n 
+A   1 581 GLU 581 571 571 GLU GLU A   ? n 
+A   1 582 LEU 582 572 572 LEU LEU A   ? n 
+A   1 583 VAL 583 573 573 VAL VAL A   ? n 
+A   1 584 GLY 584 574 574 GLY GLY A   ? n 
+A   1 585 SER 585 575 575 SER SER A   ? n 
+A   1 586 ASP 586 576 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 587 ARG 587 577 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 588 GLY 588 578 ?   ?   ?   A   ? n 
+B   2 1   SER 1   2   2   SER SER B   ? n 
+B   2 2   ARG 2   3   3   ARG ARG B   ? n 
+B   2 3   GLU 3   4   4   GLU GLU B   ? n 
+B   2 4   GLN 4   5   5   GLN GLN B   ? n 
+B   2 5   ILE 5   6   6   ILE ILE B   ? n 
+B   2 6   ILE 6   7   7   ILE ILE B   ? n 
+B   2 7   LYS 7   8   8   LYS LYS B   ? n 
+B   2 8   ASP 8   9   9   ASP ASP B   ? n 
+B   2 9   GLY 9   10  10  GLY GLY B   ? n 
+B   2 10  GLY 10  11  11  GLY GLY B   ? n 
+B   2 11  ASN 11  12  12  ASN ASN B   ? n 
+B   2 12  ILE 12  13  13  ILE ILE B   ? n 
+B   2 13  LEU 13  14  14  LEU LEU B   ? n 
+B   2 14  VAL 14  15  15  VAL VAL B   ? n 
+B   2 15  THR 15  16  16  THR THR B   ? n 
+B   2 16  ALA 16  17  17  ALA ALA B   ? n 
+B   2 17  GLY 17  18  18  GLY GLY B   ? n 
+B   2 18  ALA 18  19  19  ALA ALA B   ? n 
+B   2 19  GLY 19  20  20  GLY GLY B   ? n 
+B   2 20  SER 20  21  21  SER SER B   ? n 
+B   2 21  GLY 21  22  22  GLY GLY B   ? n 
+B   2 22  LYS 22  23  23  LYS LYS B   ? n 
+B   2 23  THR 23  24  24  THR THR B   ? n 
+B   2 24  THR 24  25  25  THR THR B   ? n 
+B   2 25  ILE 25  26  26  ILE ILE B   ? n 
+B   2 26  LEU 26  27  27  LEU LEU B   ? n 
+B   2 27  VAL 27  28  28  VAL VAL B   ? n 
+B   2 28  SER 28  29  29  SER SER B   ? n 
+B   2 29  LYS 29  30  30  LYS LYS B   ? n 
+B   2 30  ILE 30  31  31  ILE ILE B   ? n 
+B   2 31  GLU 31  32  32  GLU GLU B   ? n 
+B   2 32  ALA 32  33  33  ALA ALA B   ? n 
+B   2 33  ASP 33  34  34  ASP ASP B   ? n 
+B   2 34  LEU 34  35  35  LEU LEU B   ? n 
+B   2 35  LYS 35  36  36  LYS LYS B   ? n 
+B   2 36  GLU 36  37  37  GLU GLU B   ? n 
+B   2 37  ASN 37  38  38  ASN ASN B   ? n 
+B   2 38  LYS 38  39  39  LYS LYS B   ? n 
+B   2 39  THR 39  40  40  THR THR B   ? n 
+B   2 40  HIS 40  41  41  HIS HIS B   ? n 
+B   2 41  TYR 41  42  42  TYR TYR B   ? n 
+B   2 42  SER 42  43  43  SER SER B   ? n 
+B   2 43  ILE 43  44  44  ILE ILE B   ? n 
+B   2 44  ALA 44  45  45  ALA ALA B   ? n 
+B   2 45  ALA 45  46  46  ALA ALA B   ? n 
+B   2 46  VAL 46  47  47  VAL VAL B   ? n 
+B   2 47  THR 47  48  48  THR THR B   ? n 
+B   2 48  PHE 48  49  49  PHE PHE B   ? n 
+B   2 49  THR 49  50  50  THR THR B   ? n 
+B   2 50  ASN 50  51  51  ASN ASN B   ? n 
+B   2 51  LYS 51  52  52  LYS LYS B   ? n 
+B   2 52  ALA 52  53  53  ALA ALA B   ? n 
+B   2 53  ALA 53  54  54  ALA ALA B   ? n 
+B   2 54  LYS 54  55  55  LYS LYS B   ? n 
+B   2 55  GLU 55  56  56  GLU GLU B   ? n 
+B   2 56  ILE 56  57  57  ILE ILE B   ? n 
+B   2 57  GLU 57  58  58  GLU GLU B   ? n 
+B   2 58  GLY 58  59  59  GLY GLY B   ? n 
+B   2 59  ARG 59  60  60  ARG ARG B   ? n 
+B   2 60  LEU 60  61  61  LEU LEU B   ? n 
+B   2 61  GLY 61  62  62  GLY GLY B   ? n 
+B   2 62  TYR 62  63  63  TYR TYR B   ? n 
+B   2 63  SER 63  64  64  SER SER B   ? n 
+B   2 64  SER 64  65  65  SER SER B   ? n 
+B   2 65  ARG 65  66  66  ARG ARG B   ? n 
+B   2 66  GLY 66  67  67  GLY GLY B   ? n 
+B   2 67  ASN 67  68  68  ASN ASN B   ? n 
+B   2 68  PHE 68  69  69  PHE PHE B   ? n 
+B   2 69  ILE 69  70  70  ILE ILE B   ? n 
+B   2 70  GLY 70  71  71  GLY GLY B   ? n 
+B   2 71  THR 71  72  72  THR THR B   ? n 
+B   2 72  ASN 72  73  73  ASN ASN B   ? n 
+B   2 73  ASP 73  74  74  ASP ASP B   ? n 
+B   2 74  GLY 74  75  75  GLY GLY B   ? n 
+B   2 75  PHE 75  76  76  PHE PHE B   ? n 
+B   2 76  VAL 76  77  77  VAL VAL B   ? n 
+B   2 77  GLU 77  78  78  GLU GLU B   ? n 
+B   2 78  SER 78  79  79  SER SER B   ? n 
+B   2 79  GLU 79  80  80  GLU GLU B   ? n 
+B   2 80  ILE 80  81  81  ILE ILE B   ? n 
+B   2 81  ILE 81  82  82  ILE ILE B   ? n 
+B   2 82  ARG 82  83  83  ARG ARG B   ? n 
+B   2 83  PRO 83  84  84  PRO PRO B   ? n 
+B   2 84  PHE 84  85  85  PHE PHE B   ? n 
+B   2 85  ILE 85  86  86  ILE ILE B   ? n 
+B   2 86  LYS 86  87  87  LYS LYS B   ? n 
+B   2 87  ASP 87  88  88  ASP ASP B   ? n 
+B   2 88  ALA 88  89  89  ALA ALA B   ? n 
+B   2 89  PHE 89  90  90  PHE PHE B   ? n 
+B   2 90  GLY 90  91  91  GLY GLY B   ? n 
+B   2 91  ASN 91  92  92  ASN ASN B   ? n 
+B   2 92  ASP 92  93  93  ASP ASP B   ? n 
+B   2 93  TYR 93  94  94  TYR TYR B   ? n 
+B   2 94  PRO 94  95  95  PRO PRO B   ? n 
+B   2 95  ASP 95  96  96  ASP ASP B   ? n 
+B   2 96  ASN 96  97  97  ASN ASN B   ? n 
+B   2 97  PHE 97  98  98  PHE PHE B   ? n 
+B   2 98  THR 98  99  99  THR THR B   ? n 
+B   2 99  ALA 99  100 100 ALA ALA B   ? n 
+B   2 100 GLU 100 101 101 GLU GLU B   ? n 
+B   2 101 TYR 101 102 102 TYR TYR B   ? n 
+B   2 102 PHE 102 103 103 PHE PHE B   ? n 
+B   2 103 ASP 103 104 104 ASP ASP B   ? n 
+B   2 104 ASN 104 105 105 ASN ASN B   ? n 
+B   2 105 GLN 105 106 106 GLN GLN B   ? n 
+B   2 106 PHE 106 107 107 PHE PHE B   ? n 
+B   2 107 ALA 107 108 108 ALA ALA B   ? n 
+B   2 108 SER 108 109 109 SER SER B   ? n 
+B   2 109 TYR 109 110 110 TYR TYR B   ? n 
+B   2 110 ASP 110 111 111 ASP ASP B   ? n 
+B   2 111 LYS 111 112 112 LYS LYS B   ? n 
+B   2 112 GLY 112 113 113 GLY GLY B   ? n 
+B   2 113 LEU 113 114 114 LEU LEU B   ? n 
+B   2 114 GLN 114 115 115 GLN GLN B   ? n 
+B   2 115 VAL 115 116 116 VAL VAL B   ? n 
+B   2 116 LEU 116 117 117 LEU LEU B   ? n 
+B   2 117 LYS 117 118 118 LYS LYS B   ? n 
+B   2 118 TYR 118 119 119 TYR TYR B   ? n 
+B   2 119 GLN 119 120 120 GLN GLN B   ? n 
+B   2 120 ASN 120 121 121 ASN ASN B   ? n 
+B   2 121 ILE 121 122 122 ILE ILE B   ? n 
+B   2 122 LEU 122 123 123 LEU LEU B   ? n 
+B   2 123 GLY 123 124 124 GLY GLY B   ? n 
+B   2 124 THR 124 125 125 THR THR B   ? n 
+B   2 125 TYR 125 126 126 TYR TYR B   ? n 
+B   2 126 SER 126 127 127 SER SER B   ? n 
+B   2 127 ASN 127 128 128 ASN ASN B   ? n 
+B   2 128 PRO 128 129 129 PRO PRO B   ? n 
+B   2 129 LYS 129 130 130 LYS LYS B   ? n 
+B   2 130 LYS 130 131 131 LYS LYS B   ? n 
+B   2 131 ASN 131 132 132 ASN ASN B   ? n 
+B   2 132 PHE 132 133 133 PHE PHE B   ? n 
+B   2 133 LYS 133 134 134 LYS LYS B   ? n 
+B   2 134 PHE 134 135 135 PHE PHE B   ? n 
+B   2 135 GLN 135 136 136 GLN GLN B   ? n 
+B   2 136 LEU 136 137 137 LEU LEU B   ? n 
+B   2 137 ALA 137 138 138 ALA ALA B   ? n 
+B   2 138 LEU 138 139 139 LEU LEU B   ? n 
+B   2 139 ASP 139 140 140 ASP ASP B   ? n 
+B   2 140 ILE 140 141 141 ILE ILE B   ? n 
+B   2 141 LEU 141 142 142 LEU LEU B   ? n 
+B   2 142 LYS 142 143 143 LYS LYS B   ? n 
+B   2 143 LYS 143 144 144 LYS LYS B   ? n 
+B   2 144 SER 144 145 145 SER SER B   ? n 
+B   2 145 LEU 145 146 146 LEU LEU B   ? n 
+B   2 146 VAL 146 147 147 VAL VAL B   ? n 
+B   2 147 ALA 147 148 148 ALA ALA B   ? n 
+B   2 148 ARG 148 149 149 ARG ARG B   ? n 
+B   2 149 GLN 149 150 150 GLN GLN B   ? n 
+B   2 150 TYR 150 151 151 TYR TYR B   ? n 
+B   2 151 ILE 151 152 152 ILE ILE B   ? n 
+B   2 152 PHE 152 153 153 PHE PHE B   ? n 
+B   2 153 SER 153 154 154 SER SER B   ? n 
+B   2 154 LYS 154 155 155 LYS LYS B   ? n 
+B   2 155 TYR 155 156 156 TYR TYR B   ? n 
+B   2 156 PHE 156 157 157 PHE PHE B   ? n 
+B   2 157 LYS 157 158 158 LYS LYS B   ? n 
+B   2 158 ILE 158 159 159 ILE ILE B   ? n 
+B   2 159 PHE 159 160 160 PHE PHE B   ? n 
+B   2 160 ILE 160 161 161 ILE ILE B   ? n 
+B   2 161 ASP 161 162 162 ASP ASP B   ? n 
+B   2 162 GLU 162 163 163 GLU GLU B   ? n 
+B   2 163 TYR 163 164 164 TYR TYR B   ? n 
+B   2 164 GLN 164 165 165 GLN GLN B   ? n 
+B   2 165 ASP 165 166 166 ASP ASP B   ? n 
+B   2 166 SER 166 167 167 SER SER B   ? n 
+B   2 167 ASP 167 168 168 ASP ASP B   ? n 
+B   2 168 LYS 168 169 169 LYS LYS B   ? n 
+B   2 169 ASP 169 170 170 ASP ASP B   ? n 
+B   2 170 MET 170 171 171 MET MET B   ? n 
+B   2 171 HIS 171 172 172 HIS HIS B   ? n 
+B   2 172 ASN 172 173 173 ASN ASN B   ? n 
+B   2 173 LEU 173 174 174 LEU LEU B   ? n 
+B   2 174 PHE 174 175 175 PHE PHE B   ? n 
+B   2 175 MET 175 176 176 MET MET B   ? n 
+B   2 176 TYR 176 177 177 TYR TYR B   ? n 
+B   2 177 LEU 177 178 178 LEU LEU B   ? n 
+B   2 178 LYS 178 179 179 LYS LYS B   ? n 
+B   2 179 ASP 179 180 180 ASP ASP B   ? n 
+B   2 180 GLN 180 181 181 GLN GLN B   ? n 
+B   2 181 LEU 181 182 182 LEU LEU B   ? n 
+B   2 182 LYS 182 183 183 LYS LYS B   ? n 
+B   2 183 ILE 183 184 184 ILE ILE B   ? n 
+B   2 184 LYS 184 185 185 LYS LYS B   ? n 
+B   2 185 LEU 185 186 186 LEU LEU B   ? n 
+B   2 186 PHE 186 187 187 PHE PHE B   ? n 
+B   2 187 ILE 187 188 188 ILE ILE B   ? n 
+B   2 188 VAL 188 189 189 VAL VAL B   ? n 
+B   2 189 GLY 189 190 190 GLY GLY B   ? n 
+B   2 190 ASP 190 191 191 ASP ASP B   ? n 
+B   2 191 PRO 191 192 192 PRO PRO B   ? n 
+B   2 192 LYS 192 193 193 LYS LYS B   ? n 
+B   2 193 GLN 193 194 194 GLN GLN B   ? n 
+B   2 194 SER 194 195 195 SER SER B   ? n 
+B   2 195 ILE 195 196 196 ILE ILE B   ? n 
+B   2 196 TYR 196 197 197 TYR TYR B   ? n 
+B   2 197 ILE 197 198 198 ILE ILE B   ? n 
+B   2 198 TRP 198 199 199 TRP TRP B   ? n 
+B   2 199 ARG 199 200 200 ARG ARG B   ? n 
+B   2 200 GLY 200 201 201 GLY GLY B   ? n 
+B   2 201 ALA 201 202 202 ALA ALA B   ? n 
+B   2 202 GLU 202 203 203 GLU GLU B   ? n 
+B   2 203 PRO 203 204 204 PRO PRO B   ? n 
+B   2 204 GLU 204 205 205 GLU GLU B   ? n 
+B   2 205 ASN 205 206 206 ASN ASN B   ? n 
+B   2 206 PHE 206 207 207 PHE PHE B   ? n 
+B   2 207 ASN 207 208 208 ASN ASN B   ? n 
+B   2 208 GLY 208 209 209 GLY GLY B   ? n 
+B   2 209 LEU 209 210 210 LEU LEU B   ? n 
+B   2 210 ILE 210 211 211 ILE ILE B   ? n 
+B   2 211 GLU 211 212 212 GLU GLU B   ? n 
+B   2 212 ASN 212 213 213 ASN ASN B   ? n 
+B   2 213 SER 213 214 214 SER SER B   ? n 
+B   2 214 THR 214 215 215 THR THR B   ? n 
+B   2 215 ASP 215 216 216 ASP ASP B   ? n 
+B   2 216 PHE 216 217 217 PHE PHE B   ? n 
+B   2 217 ASN 217 218 218 ASN ASN B   ? n 
+B   2 218 LYS 218 219 219 LYS LYS B   ? n 
+B   2 219 TYR 219 220 220 TYR TYR B   ? n 
+B   2 220 HIS 220 221 221 HIS HIS B   ? n 
+B   2 221 LEU 221 222 222 LEU LEU B   ? n 
+B   2 222 THR 222 223 223 THR THR B   ? n 
+B   2 223 SER 223 224 224 SER SER B   ? n 
+B   2 224 ASN 224 225 225 ASN ASN B   ? n 
+B   2 225 PHE 225 226 226 PHE PHE B   ? n 
+B   2 226 ARG 226 227 227 ARG ARG B   ? n 
+B   2 227 CYS 227 228 228 CYS CYS B   ? n 
+B   2 228 CYS 228 229 229 CYS CYS B   ? n 
+B   2 229 GLN 229 230 230 GLN GLN B   ? n 
+B   2 230 ASP 230 231 231 ASP ASP B   ? n 
+B   2 231 ILE 231 232 232 ILE ILE B   ? n 
+B   2 232 GLN 232 233 233 GLN GLN B   ? n 
+B   2 233 ASN 233 234 234 ASN ASN B   ? n 
+B   2 234 TYR 234 235 235 TYR TYR B   ? n 
+B   2 235 SER 235 236 236 SER SER B   ? n 
+B   2 236 ASN 236 237 237 ASN ASN B   ? n 
+B   2 237 LEU 237 238 238 LEU LEU B   ? n 
+B   2 238 PHE 238 239 239 PHE PHE B   ? n 
+B   2 239 ASN 239 240 240 ASN ASN B   ? n 
+B   2 240 GLU 240 241 241 GLU GLU B   ? n 
+B   2 241 GLU 241 242 242 GLU GLU B   ? n 
+B   2 242 THR 242 243 243 THR THR B   ? n 
+B   2 243 ARG 243 244 244 ARG ARG B   ? n 
+B   2 244 SER 244 245 245 SER SER B   ? n 
+B   2 245 LEU 245 246 246 LEU LEU B   ? n 
+B   2 246 ILE 246 247 247 ILE ILE B   ? n 
+B   2 247 LYS 247 248 248 LYS LYS B   ? n 
+B   2 248 GLU 248 249 249 GLU GLU B   ? n 
+B   2 249 LYS 249 250 250 LYS LYS B   ? n 
+B   2 250 ASN 250 251 251 ASN ASN B   ? n 
+B   2 251 GLU 251 252 252 GLU GLU B   ? n 
+B   2 252 VAL 252 253 253 VAL VAL B   ? n 
+B   2 253 GLN 253 254 254 GLN GLN B   ? n 
+B   2 254 ASN 254 255 255 ASN ASN B   ? n 
+B   2 255 VAL 255 256 256 VAL VAL B   ? n 
+B   2 256 ILE 256 257 257 ILE ILE B   ? n 
+B   2 257 SER 257 258 258 SER SER B   ? n 
+B   2 258 ILE 258 259 259 ILE ILE B   ? n 
+B   2 259 ALA 259 260 260 ALA ALA B   ? n 
+B   2 260 ASP 260 261 261 ASP ASP B   ? n 
+B   2 261 ASP 261 262 262 ASP ASP B   ? n 
+B   2 262 MET 262 263 263 MET MET B   ? n 
+B   2 263 PRO 263 264 264 PRO PRO B   ? n 
+B   2 264 ILE 264 265 265 ILE ILE B   ? n 
+B   2 265 SER 265 266 266 SER SER B   ? n 
+B   2 266 ASP 266 267 267 ASP ASP B   ? n 
+B   2 267 ILE 267 268 268 ILE ILE B   ? n 
+B   2 268 LEU 268 269 269 LEU LEU B   ? n 
+B   2 269 LEU 269 270 270 LEU LEU B   ? n 
+B   2 270 LYS 270 271 271 LYS LYS B   ? n 
+B   2 271 LEU 271 272 272 LEU LEU B   ? n 
+B   2 272 THR 272 273 273 THR THR B   ? n 
+B   2 273 GLU 273 274 274 GLU GLU B   ? n 
+B   2 274 GLU 274 275 275 GLU GLU B   ? n 
+B   2 275 LYS 275 276 276 LYS LYS B   ? n 
+B   2 276 GLN 276 277 277 GLN GLN B   ? n 
+B   2 277 VAL 277 278 278 VAL VAL B   ? n 
+B   2 278 LEU 278 279 279 LEU LEU B   ? n 
+B   2 279 ASN 279 280 280 ASN ASN B   ? n 
+B   2 280 ILE 280 281 281 ILE ILE B   ? n 
+B   2 281 GLU 281 282 282 GLU GLU B   ? n 
+B   2 282 ALA 282 283 283 ALA ALA B   ? n 
+B   2 283 GLU 283 284 284 GLU GLU B   ? n 
+B   2 284 LEU 284 285 285 LEU LEU B   ? n 
+B   2 285 VAL 285 286 286 VAL VAL B   ? n 
+B   2 286 ILE 286 287 287 ILE ILE B   ? n 
+B   2 287 LEU 287 288 288 LEU LEU B   ? n 
+B   2 288 VAL 288 289 289 VAL VAL B   ? n 
+B   2 289 ARG 289 290 290 ARG ARG B   ? n 
+B   2 290 ARG 290 291 291 ARG ARG B   ? n 
+B   2 291 ARG 291 292 292 ARG ARG B   ? n 
+B   2 292 ASN 292 293 293 ASN ASN B   ? n 
+B   2 293 GLN 293 294 294 GLN GLN B   ? n 
+B   2 294 ALA 294 295 295 ALA ALA B   ? n 
+B   2 295 ILE 295 296 296 ILE ILE B   ? n 
+B   2 296 GLU 296 297 297 GLU GLU B   ? n 
+B   2 297 ILE 297 298 298 ILE ILE B   ? n 
+B   2 298 MET 298 299 299 MET MET B   ? n 
+B   2 299 LYS 299 300 300 LYS LYS B   ? n 
+B   2 300 GLU 300 301 301 GLU GLU B   ? n 
+B   2 301 LEU 301 302 302 LEU LEU B   ? n 
+B   2 302 ASN 302 303 303 ASN ASN B   ? n 
+B   2 303 GLU 303 304 304 GLU GLU B   ? n 
+B   2 304 GLU 304 305 305 GLU GLU B   ? n 
+B   2 305 GLY 305 306 306 GLY GLY B   ? n 
+B   2 306 PHE 306 307 307 PHE PHE B   ? n 
+B   2 307 ASN 307 308 308 ASN ASN B   ? n 
+B   2 308 PHE 308 309 309 PHE PHE B   ? n 
+B   2 309 ILE 309 310 310 ILE ILE B   ? n 
+B   2 310 PHE 310 311 311 PHE PHE B   ? n 
+B   2 311 ILE 311 312 312 ILE ILE B   ? n 
+B   2 312 PRO 312 313 313 PRO PRO B   ? n 
+B   2 313 GLN 313 314 314 GLN GLN B   ? n 
+B   2 314 THR 314 315 315 THR THR B   ? n 
+B   2 315 PRO 315 316 316 PRO PRO B   ? n 
+B   2 316 LEU 316 317 317 LEU LEU B   ? n 
+B   2 317 ASP 317 318 318 ASP ASP B   ? n 
+B   2 318 ARG 318 319 319 ARG ARG B   ? n 
+B   2 319 ALA 319 320 320 ALA ALA B   ? n 
+B   2 320 THR 320 321 321 THR THR B   ? n 
+B   2 321 PRO 321 322 322 PRO PRO B   ? n 
+B   2 322 ASN 322 323 323 ASN ASN B   ? n 
+B   2 323 ALA 323 324 324 ALA ALA B   ? n 
+B   2 324 THR 324 325 325 THR THR B   ? n 
+B   2 325 LEU 325 326 326 LEU LEU B   ? n 
+B   2 326 LEU 326 327 327 LEU LEU B   ? n 
+B   2 327 LYS 327 328 328 LYS LYS B   ? n 
+B   2 328 GLU 328 329 329 GLU GLU B   ? n 
+B   2 329 VAL 329 330 330 VAL VAL B   ? n 
+B   2 330 ILE 330 331 331 ILE ILE B   ? n 
+B   2 331 LYS 331 332 332 LYS LYS B   ? n 
+B   2 332 TYR 332 333 333 TYR TYR B   ? n 
+B   2 333 VAL 333 334 334 VAL VAL B   ? n 
+B   2 334 LYS 334 335 335 LYS LYS B   ? n 
+B   2 335 ASN 335 336 336 ASN ASN B   ? n 
+B   2 336 ASP 336 337 337 ASP ASP B   ? n 
+B   2 337 ARG 337 338 338 ARG ARG B   ? n 
+B   2 338 TYR 338 339 339 TYR TYR B   ? n 
+B   2 339 SER 339 340 340 SER SER B   ? n 
+B   2 340 ILE 340 341 341 ILE ILE B   ? n 
+B   2 341 TYR 341 342 342 TYR TYR B   ? n 
+B   2 342 ASP 342 343 343 ASP ASP B   ? n 
+B   2 343 LEU 343 344 344 LEU LEU B   ? n 
+B   2 344 ALA 344 345 345 ALA ALA B   ? n 
+B   2 345 ALA 345 346 346 ALA ALA B   ? n 
+B   2 346 GLU 346 347 347 GLU GLU B   ? n 
+B   2 347 ILE 347 348 348 ILE ILE B   ? n 
+B   2 348 VAL 348 349 349 VAL VAL B   ? n 
+B   2 349 GLY 349 350 350 GLY GLY B   ? n 
+B   2 350 ASN 350 351 351 ASN ASN B   ? n 
+B   2 351 LEU 351 352 352 LEU LEU B   ? n 
+B   2 352 SER 352 353 353 SER SER B   ? n 
+B   2 353 SER 353 354 354 SER SER B   ? n 
+B   2 354 ARG 354 355 355 ARG ARG B   ? n 
+B   2 355 GLU 355 356 356 GLU GLU B   ? n 
+B   2 356 ILE 356 357 357 ILE ILE B   ? n 
+B   2 357 LYS 357 358 358 LYS LYS B   ? n 
+B   2 358 GLU 358 359 359 GLU GLU B   ? n 
+B   2 359 ILE 359 360 360 ILE ILE B   ? n 
+B   2 360 GLN 360 361 361 GLN GLN B   ? n 
+B   2 361 LYS 361 362 362 LYS LYS B   ? n 
+B   2 362 ILE 362 363 363 ILE ILE B   ? n 
+B   2 363 ILE 363 364 364 ILE ILE B   ? n 
+B   2 364 ASN 364 365 365 ASN ASN B   ? n 
+B   2 365 GLU 365 366 366 GLU GLU B   ? n 
+B   2 366 LEU 366 367 367 LEU LEU B   ? n 
+B   2 367 LEU 367 368 368 LEU LEU B   ? n 
+B   2 368 VAL 368 369 369 VAL VAL B   ? n 
+B   2 369 PRO 369 370 370 PRO PRO B   ? n 
+B   2 370 ASN 370 371 371 ASN ASN B   ? n 
+B   2 371 ILE 371 372 372 ILE ILE B   ? n 
+B   2 372 ASN 372 373 373 ASN ASN B   ? n 
+B   2 373 GLN 373 374 374 GLN GLN B   ? n 
+B   2 374 VAL 374 375 375 VAL VAL B   ? n 
+B   2 375 LEU 375 376 376 LEU LEU B   ? n 
+B   2 376 ILE 376 377 377 ILE ILE B   ? n 
+B   2 377 ASN 377 378 378 ASN ASN B   ? n 
+B   2 378 GLN 378 379 379 GLN GLN B   ? n 
+B   2 379 VAL 379 380 380 VAL VAL B   ? n 
+B   2 380 LEU 380 381 381 LEU LEU B   ? n 
+B   2 381 ILE 381 382 382 ILE ILE B   ? n 
+B   2 382 ASN 382 383 383 ASN ASN B   ? n 
+B   2 383 LEU 383 384 384 LEU LEU B   ? n 
+B   2 384 PHE 384 385 385 PHE PHE B   ? n 
+B   2 385 ALA 385 386 386 ALA ALA B   ? n 
+B   2 386 LYS 386 387 387 LYS LYS B   ? n 
+B   2 387 LEU 387 388 388 LEU LEU B   ? n 
+B   2 388 GLU 388 389 389 GLU GLU B   ? n 
+B   2 389 ILE 389 390 390 ILE ILE B   ? n 
+B   2 390 THR 390 391 391 THR THR B   ? n 
+B   2 391 LEU 391 392 392 LEU LEU B   ? n 
+B   2 392 ASP 392 393 393 ASP ASP B   ? n 
+B   2 393 THR 393 394 394 THR THR B   ? n 
+B   2 394 ARG 394 395 395 ARG ARG B   ? n 
+B   2 395 GLU 395 396 396 GLU GLU B   ? n 
+B   2 396 ILE 396 397 397 ILE ILE B   ? n 
+B   2 397 THR 397 398 398 THR THR B   ? n 
+B   2 398 ALA 398 399 399 ALA ALA B   ? n 
+B   2 399 PHE 399 400 400 PHE PHE B   ? n 
+B   2 400 THR 400 401 401 THR THR B   ? n 
+B   2 401 GLU 401 402 402 GLU GLU B   ? n 
+B   2 402 VAL 402 403 403 VAL VAL B   ? n 
+B   2 403 MET 403 404 404 MET MET B   ? n 
+B   2 404 MET 404 405 405 MET MET B   ? n 
+B   2 405 THR 405 406 406 THR THR B   ? n 
+B   2 406 ASN 406 407 407 ASN ASN B   ? n 
+B   2 407 GLU 407 408 408 GLU GLU B   ? n 
+B   2 408 PHE 408 409 409 PHE PHE B   ? n 
+B   2 409 ASP 409 410 410 ASP ASP B   ? n 
+B   2 410 ILE 410 411 411 ILE ILE B   ? n 
+B   2 411 ALA 411 412 412 ALA ALA B   ? n 
+B   2 412 PHE 412 413 413 PHE PHE B   ? n 
+B   2 413 ASP 413 414 414 ASP ASP B   ? n 
+B   2 414 THR 414 415 415 THR THR B   ? n 
+B   2 415 ASN 415 416 416 ASN ASN B   ? n 
+B   2 416 GLU 416 417 417 GLU GLU B   ? n 
+B   2 417 TYR 417 418 418 TYR TYR B   ? n 
+B   2 418 LEU 418 419 419 LEU LEU B   ? n 
+B   2 419 HIS 419 420 420 HIS HIS B   ? n 
+B   2 420 LYS 420 421 421 LYS LYS B   ? n 
+B   2 421 ILE 421 422 422 ILE ILE B   ? n 
+B   2 422 PHE 422 423 423 PHE PHE B   ? n 
+B   2 423 THR 423 424 424 THR THR B   ? n 
+B   2 424 VAL 424 425 425 VAL VAL B   ? n 
+B   2 425 HIS 425 426 426 HIS HIS B   ? n 
+B   2 426 SER 426 427 427 SER SER B   ? n 
+B   2 427 ALA 427 428 428 ALA ALA B   ? n 
+B   2 428 LYS 428 429 429 LYS LYS B   ? n 
+B   2 429 GLY 429 430 430 GLY GLY B   ? n 
+B   2 430 LEU 430 431 431 LEU LEU B   ? n 
+B   2 431 GLU 431 432 432 GLU GLU B   ? n 
+B   2 432 PHE 432 433 433 PHE PHE B   ? n 
+B   2 433 ASN 433 434 434 ASN ASN B   ? n 
+B   2 434 GLN 434 435 435 GLN GLN B   ? n 
+B   2 435 VAL 435 436 436 VAL VAL B   ? n 
+B   2 436 ILE 436 437 437 ILE ILE B   ? n 
+B   2 437 ILE 437 438 438 ILE ILE B   ? n 
+B   2 438 THR 438 439 439 THR THR B   ? n 
+B   2 439 ALA 439 440 440 ALA ALA B   ? n 
+B   2 440 SER 440 441 441 SER SER B   ? n 
+B   2 441 ASP 441 442 442 ASP ASP B   ? n 
+B   2 442 TYR 442 443 443 TYR TYR B   ? n 
+B   2 443 ASN 443 444 444 ASN ASN B   ? n 
+B   2 444 VAL 444 445 445 VAL VAL B   ? n 
+B   2 445 HIS 445 446 446 HIS HIS B   ? n 
+B   2 446 TYR 446 447 447 TYR TYR B   ? n 
+B   2 447 ASN 447 448 448 ASN ASN B   ? n 
+B   2 448 ARG 448 449 449 ARG ARG B   ? n 
+B   2 449 ASP 449 450 450 ASP ASP B   ? n 
+B   2 450 THR 450 451 451 THR THR B   ? n 
+B   2 451 ASN 451 452 452 ASN ASN B   ? n 
+B   2 452 GLU 452 453 453 GLU GLU B   ? n 
+B   2 453 HIS 453 454 454 HIS HIS B   ? n 
+B   2 454 TYR 454 455 455 TYR TYR B   ? n 
+B   2 455 VAL 455 456 456 VAL VAL B   ? n 
+B   2 456 ALA 456 457 457 ALA ALA B   ? n 
+B   2 457 THR 457 458 458 THR THR B   ? n 
+B   2 458 THR 458 459 459 THR THR B   ? n 
+B   2 459 ARG 459 460 460 ARG ARG B   ? n 
+B   2 460 ALA 460 461 461 ALA ALA B   ? n 
+B   2 461 LYS 461 462 462 LYS LYS B   ? n 
+B   2 462 ASP 462 463 463 ASP ASP B   ? n 
+B   2 463 LYS 463 464 464 LYS LYS B   ? n 
+B   2 464 LEU 464 465 465 LEU LEU B   ? n 
+B   2 465 ILE 465 466 466 ILE ILE B   ? n 
+B   2 466 VAL 466 467 467 VAL VAL B   ? n 
+B   2 467 ILE 467 468 468 ILE ILE B   ? n 
+B   2 468 MET 468 469 469 MET MET B   ? n 
+B   2 469 ASP 469 470 470 ASP ASP B   ? n 
+B   2 470 ASN 470 471 471 ASN ASN B   ? n 
+B   2 471 LYS 471 472 472 LYS LYS B   ? n 
+B   2 472 LYS 472 473 473 LYS LYS B   ? n 
+B   2 473 TYR 473 474 474 TYR TYR B   ? n 
+B   2 474 SER 474 475 475 SER SER B   ? n 
+B   2 475 ASP 475 476 476 ASP ASP B   ? n 
+B   2 476 TYR 476 477 477 TYR TYR B   ? n 
+B   2 477 ILE 477 478 478 ILE ILE B   ? n 
+B   2 478 GLU 478 479 479 GLU GLU B   ? n 
+B   2 479 THR 479 480 480 THR THR B   ? n 
+B   2 480 LEU 480 481 481 LEU LEU B   ? n 
+B   2 481 MET 481 482 482 MET MET B   ? n 
+B   2 482 LYS 482 483 483 LYS LYS B   ? n 
+B   2 483 GLU 483 484 484 GLU GLU B   ? n 
+B   2 484 LEU 484 485 485 LEU LEU B   ? n 
+B   2 485 LYS 485 486 486 LYS LYS B   ? n 
+B   2 486 ILE 486 487 487 ILE ILE B   ? n 
+B   2 487 LYS 487 488 488 LYS LYS B   ? n 
+B   2 488 ASN 488 489 489 ASN ASN B   ? n 
+B   2 489 ILE 489 490 490 ILE ILE B   ? n 
+B   2 490 ILE 490 491 491 ILE ILE B   ? n 
+B   2 491 LYS 491 492 492 LYS LYS B   ? n 
+B   2 492 SER 492 493 493 SER SER B   ? n 
+B   2 493 ILE 493 494 494 ILE ILE B   ? n 
+A-2 1 1   GLY 1   -9  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 2   SER 2   -8  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 3   GLY 3   -7  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 4   SER 4   -6  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 5   GLY 5   -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 6   SER 6   -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 7   GLY 7   -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 8   SER 8   -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 9   GLY 9   -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 10  SER 10  0   0   SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 11  SER 11  1   1   SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 12  LYS 12  2   2   LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 13  PHE 13  3   3   PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 14  SER 14  4   4   SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 15  ASN 15  5   5   ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 16  ILE 16  6   6   ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 17  THR 17  7   7   THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 18  ILE 18  8   8   ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 19  LYS 19  9   9   LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 20  ASN 20  10  10  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 21  PHE 21  11  11  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 22  ARG 22  12  12  ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 23  ASN 23  13  13  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 24  PHE 24  14  14  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 25  GLU 25  15  15  GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 26  LYS 26  16  16  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 27  VAL 27  17  17  VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 28  ASN 28  18  18  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 29  ILE 29  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 30  ASN 30  20  20  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 31  LEU 31  21  21  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 32  ASP 32  22  22  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 33  ASN 33  23  23  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 34  LYS 34  24  24  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 35  ASN 35  25  25  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 36  VAL 36  26  26  VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 37  ILE 37  27  27  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 38  PHE 38  28  28  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 39  GLY 39  29  29  GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 40  MET 40  30  30  MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 41  ASN 41  31  31  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 42  ASP 42  32  32  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 43  ILE 43  33  33  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 44  GLY 44  34  34  GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 45  LYS 45  35  35  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 46  THR 46  36  36  THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 47  ASN 47  37  37  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 48  PHE 48  38  38  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 49  LEU 49  39  39  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 50  TYR 50  40  40  TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 51  ALA 51  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 52  LEU 52  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 53  ARG 53  43  43  ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 54  PHE 54  44  44  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 55  LEU 55  45  45  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 56  LEU 56  46  46  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 57  ASP 57  47  47  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 58  LYS 58  48  48  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 59  GLU 59  49  49  GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 60  ILE 60  50  50  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 61  ARG 61  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 62  LYS 62  52  52  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 63  PHE 63  53  53  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 64  GLY 64  54  54  GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 65  PHE 65  55  55  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 66  ASN 66  56  56  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 67  LYS 67  57  57  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 68  SER 68  58  58  SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 69  ASP 69  59  59  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 70  TYR 70  60  60  TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 71  HIS 71  61  61  HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 72  LYS 72  62  62  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 73  HIS 73  63  63  HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 74  ASP 74  64  64  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 75  THR 75  65  65  THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 76  SER 76  66  66  SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 77  LYS 77  67  67  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 78  LYS 78  68  68  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 79  ILE 79  69  69  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 80  GLU 80  70  70  GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 81  ILE 81  71  71  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 82  ILE 82  72  72  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 83  LEU 83  73  73  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 84  THR 84  74  74  THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 85  LEU 85  75  75  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 86  ASP 86  76  76  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 87  LEU 87  77  77  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 88  SER 88  78  78  SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 89  ASN 89  79  79  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 90  TYR 90  80  80  TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 91  GLU 91  81  81  GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 92  LYS 92  82  82  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 93  ASP 93  83  83  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 94  GLU 94  84  84  GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 95  ASP 95  85  85  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 96  THR 96  86  86  THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 97  LYS 97  87  87  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 98  LYS 98  88  88  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 99  LEU 99  89  89  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 100 ILE 100 90  90  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 101 SER 101 91  91  SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 102 VAL 102 92  92  VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 103 VAL 103 93  93  VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 104 LYS 104 94  94  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 105 GLY 105 95  95  GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 106 ALA 106 96  96  ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 107 ARG 107 97  97  ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 108 THR 108 98  98  THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 109 SER 109 99  99  SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 110 ALA 110 100 100 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 111 ASN 111 101 101 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 112 ALA 112 102 102 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 113 ASP 113 103 103 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 114 VAL 114 104 104 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 115 PHE 115 105 105 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 116 TYR 116 106 106 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 117 ILE 117 107 107 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 118 ALA 118 108 108 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 119 LEU 119 109 109 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 120 GLU 120 110 110 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 121 SER 121 111 111 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 122 LYS 122 112 112 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 123 TYR 123 113 113 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 124 ASP 124 114 114 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 125 ASP 125 115 115 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 126 LYS 126 116 116 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 127 GLU 127 117 117 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 128 LEU 128 118 118 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 129 TYR 129 119 119 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 130 GLY 130 120 120 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 131 ASN 131 121 121 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 132 ILE 132 122 122 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 133 ILE 133 123 123 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 134 LEU 134 124 124 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 135 LYS 135 125 125 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 136 TRP 136 126 126 TRP TRP A-2 ? n 
+A-2 1 137 GLY 137 127 127 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 138 SER 138 128 128 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 139 GLU 139 129 129 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 140 LEU 140 130 130 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 141 ASP 141 131 131 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 142 ASN 142 132 132 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 143 LEU 143 133 133 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 144 ILE 144 134 134 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 145 ASP 145 135 135 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 146 ILE 146 136 136 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 147 PRO 147 137 137 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 148 GLY 148 138 138 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 149 ARG 149 139 139 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 150 GLY 150 140 140 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 151 ASN 151 141 141 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 152 ILE 152 142 142 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 153 ASN 153 143 143 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 154 ALA 154 144 144 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 155 LEU 155 145 145 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 156 ASP 156 146 146 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 157 ASN 157 147 147 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 158 VAL 158 148 148 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 159 PHE 159 149 149 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 160 LYS 160 150 150 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 161 VAL 161 151 151 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 162 ILE 162 152 152 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 163 TYR 163 153 153 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 164 ILE 164 154 154 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 165 ASN 165 155 155 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 166 PRO 166 156 156 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 167 LEU 167 157 157 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 168 VAL 168 158 158 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 169 ASP 169 159 159 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 170 LEU 170 160 160 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 171 ASP 171 161 161 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 172 LYS 172 162 162 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 173 LEU 173 163 163 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 174 PHE 174 164 164 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 175 ALA 175 165 165 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 176 GLN 176 166 166 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 177 ASN 177 167 167 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 178 LYS 178 168 168 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 179 LYS 179 169 169 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 180 TYR 180 170 170 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 181 ILE 181 171 171 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 182 PHE 182 172 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 183 GLU 183 173 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 184 GLU 184 174 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 185 SER 185 175 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 186 GLN 186 176 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 187 GLY 187 177 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 188 ASN 188 178 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 189 GLU 189 179 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 190 SER 190 180 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 191 ASP 191 181 181 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 192 GLU 192 182 182 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 193 GLY 193 183 183 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 194 ILE 194 184 184 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 195 LEU 195 185 185 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 196 ASN 196 186 186 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 197 ASN 197 187 187 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 198 ILE 198 188 188 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 199 LYS 199 189 189 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 200 SER 200 190 190 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 201 LEU 201 191 191 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 202 THR 202 192 192 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 203 ASP 203 193 193 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 204 GLN 204 194 194 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 205 VAL 205 195 195 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 206 ASN 206 196 196 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 207 GLN 207 197 197 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 208 GLN 208 198 198 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 209 ILE 209 199 199 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 210 GLY 210 200 200 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 211 GLU 211 201 201 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 212 MET 212 202 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 213 THR 213 203 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 214 ILE 214 204 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 215 ILE 215 205 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 216 LYS 216 206 206 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 217 GLY 217 207 207 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 218 PHE 218 208 208 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 219 GLN 219 209 209 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 220 GLN 220 210 210 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 221 GLU 221 211 211 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 222 ILE 222 212 212 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 223 THR 223 213 213 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 224 SER 224 214 214 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 225 GLU 225 215 215 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 226 TYR 226 216 216 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 227 ARG 227 217 217 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 228 SER 228 218 218 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 229 LEU 229 219 219 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 230 LYS 230 220 220 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 231 LYS 231 221 221 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 232 GLU 232 222 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 233 GLU 233 223 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 234 VAL 234 224 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 235 SER 235 225 225 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 236 ILE 236 226 226 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 237 GLU 237 227 227 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 238 LEU 238 228 228 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 239 LYS 239 229 229 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 240 SER 240 230 230 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 241 GLU 241 231 231 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 242 MET 242 232 232 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 243 ALA 243 233 233 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 244 ILE 244 234 234 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 245 LYS 245 235 235 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 246 GLY 246 236 236 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 247 PHE 247 237 237 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 248 PHE 248 238 238 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 249 SER 249 239 239 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 250 ASP 250 240 240 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 251 ILE 251 241 241 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 252 ILE 252 242 242 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 253 PRO 253 243 243 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 254 TYR 254 244 244 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 255 ILE 255 245 245 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 256 LYS 256 246 246 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 257 LYS 257 247 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 258 ASP 258 248 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 259 GLY 259 249 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 260 ASP 260 250 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 261 SER 261 251 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 262 ASN 262 252 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 263 TYR 263 253 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 264 TYR 264 254 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 265 PRO 265 255 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 266 THR 266 256 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 267 SER 267 257 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 268 GLY 268 258 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 269 ASP 269 259 259 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 270 GLY 270 260 260 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 271 ARG 271 261 261 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 272 ARG 272 262 262 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 273 LYS 273 263 263 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 274 MET 274 264 264 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 275 LEU 275 265 265 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 276 SER 276 266 266 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 277 TYR 277 267 267 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 278 SER 278 268 268 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 279 ILE 279 269 269 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 280 TYR 280 270 270 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 281 ASN 281 271 271 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 282 TYR 282 272 272 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 283 LEU 283 273 273 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 284 ALA 284 274 274 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 285 LYS 285 275 275 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 286 LYS 286 276 276 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 287 LYS 287 277 277 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 288 TYR 288 278 278 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 289 GLU 289 279 279 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 290 ASP 290 280 280 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 291 LYS 291 281 281 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 292 ILE 292 282 282 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 293 VAL 293 283 283 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 294 ILE 294 284 284 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 295 TYR 295 285 285 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 296 LEU 296 286 286 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 297 ILE 297 287 287 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 298 GLU 298 288 288 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 299 GLU 299 289 289 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 300 PRO 300 290 290 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 301 GLU 301 291 291 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 302 ILE 302 292 292 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 303 SER 303 293 293 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 304 LEU 304 294 294 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 305 HIS 305 295 295 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 306 ARG 306 296 296 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 307 SER 307 297 297 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 308 MET 308 298 298 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 309 GLN 309 299 299 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 310 ILE 310 300 300 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 311 ALA 311 301 301 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 312 LEU 312 302 302 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 313 SER 313 303 303 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 314 LYS 314 304 304 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 315 GLN 315 305 305 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 316 LEU 316 306 306 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 317 PHE 317 307 307 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 318 GLU 318 308 308 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 319 GLN 319 309 309 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 320 SER 320 310 310 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 321 THR 321 311 311 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 322 TYR 322 312 312 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 323 LYS 323 313 313 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 324 TYR 324 314 314 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 325 PHE 325 315 315 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 326 PHE 326 316 316 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 327 LEU 327 317 317 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 328 SER 328 318 318 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 329 THR 329 319 319 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 330 HIS 330 320 320 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 331 SER 331 321 321 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 332 PRO 332 322 322 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 333 GLU 333 323 323 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 334 LEU 334 324 324 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 335 LEU 335 325 325 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 336 TYR 336 326 326 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 337 GLU 337 327 327 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 338 MET 338 328 328 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 339 ASP 339 329 329 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 340 ASN 340 330 330 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 341 THR 341 331 331 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 342 ARG 342 332 332 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 343 LEU 343 333 333 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 344 ILE 344 334 334 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 345 ARG 345 335 335 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 346 VAL 346 336 336 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 347 HIS 347 337 337 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 348 SER 348 338 338 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 349 THR 349 339 339 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 350 GLU 350 340 340 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 351 LYS 351 341 341 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 352 VAL 352 342 342 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 353 VAL 353 343 343 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 354 CYS 354 344 344 CYS CYS A-2 ? n 
+A-2 1 355 SER 355 345 345 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 356 SER 356 346 346 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 357 HIS 357 347 347 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 358 MET 358 348 348 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 359 TYR 359 349 349 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 360 ASN 360 350 350 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 361 VAL 361 351 351 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 362 GLU 362 352 352 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 363 GLU 363 353 353 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 364 ALA 364 354 354 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 365 TYR 365 355 355 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 366 GLY 366 356 356 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 367 SER 367 357 357 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 368 VAL 368 358 358 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 369 LYS 369 359 359 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 370 LYS 370 360 360 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 371 LYS 371 361 361 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 372 LEU 372 362 362 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 373 ASN 373 363 363 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 374 LYS 374 364 364 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 375 ALA 375 365 365 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 376 LEU 376 366 366 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 377 SER 377 367 367 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 378 SER 378 368 368 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 379 ALA 379 369 369 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 380 LEU 380 370 370 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 381 PHE 381 371 371 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 382 ALA 382 372 372 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 383 GLU 383 373 373 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 384 ARG 384 374 374 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 385 VAL 385 375 375 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 386 LEU 386 376 376 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 387 LEU 387 377 377 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 388 ILE 388 378 378 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 389 GLU 389 379 379 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 390 GLY 390 380 380 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 391 PRO 391 381 381 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 392 SER 392 382 382 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 393 GLU 393 383 383 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 394 LYS 394 384 384 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 395 ILE 395 385 385 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 396 LEU 396 386 386 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 397 PHE 397 387 387 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 398 GLU 398 388 388 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 399 LYS 399 389 389 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 400 VAL 400 390 390 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 401 LEU 401 391 391 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 402 ASP 402 392 392 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 403 GLU 403 393 393 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 404 VAL 404 394 394 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 405 GLU 405 395 395 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 406 PRO 406 396 396 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 407 GLU 407 397 397 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 408 TYR 408 398 398 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 409 GLU 409 399 399 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 410 LEU 410 400 400 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 411 ASN 411 401 401 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 412 GLY 412 402 402 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 413 GLY 413 403 403 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 414 PHE 414 404 404 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 415 LEU 415 405 405 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 416 LEU 416 406 406 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 417 GLU 417 407 407 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 418 VAL 418 408 408 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 419 GLY 419 409 409 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 420 GLY 420 410 410 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 421 THR 421 411 411 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 422 TYR 422 412 412 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 423 PHE 423 413 413 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 424 ASN 424 414 414 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 425 HIS 425 415 415 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 426 TYR 426 416 416 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 427 VAL 427 417 417 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 428 CYS 428 418 418 CYS CYS A-2 ? n 
+A-2 1 429 THR 429 419 419 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 430 LEU 430 420 420 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 431 ASN 431 421 421 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 432 ASP 432 422 422 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 433 LEU 433 423 423 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 434 GLY 434 424 424 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 435 ILE 435 425 425 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 436 THR 436 426 426 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 437 HIS 437 427 427 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 438 ILE 438 428 428 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 439 ILE 439 429 429 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 440 LYS 440 430 430 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 441 THR 441 431 431 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 442 ASP 442 432 432 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 443 ASN 443 433 433 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 444 ASP 444 434 434 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 445 LEU 445 435 435 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 446 LYS 446 436 436 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 447 SER 447 437 437 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 448 LYS 448 438 438 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 449 LYS 449 439 439 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 450 GLY 450 440 440 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 451 LYS 451 441 441 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 452 LYS 452 442 442 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 453 GLY 453 443 443 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 454 VAL 454 444 444 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 455 TYR 455 445 445 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 456 GLU 456 446 446 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 457 LEU 457 447 447 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 458 LEU 458 448 448 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 459 GLY 459 449 449 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 460 LEU 460 450 450 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 461 ASN 461 451 451 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 462 ARG 462 452 452 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 463 CYS 463 453 453 CYS CYS A-2 ? n 
+A-2 1 464 LEU 464 454 454 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 465 ASN 465 455 455 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 466 LEU 466 456 456 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 467 LEU 467 457 457 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 468 GLY 468 458 458 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 469 ARG 469 459 459 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 470 GLU 470 460 460 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 471 ASN 471 461 461 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 472 LEU 472 462 462 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 473 ASP 473 463 463 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 474 GLU 474 464 464 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 475 ILE 475 465 465 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 476 THR 476 466 466 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 477 ILE 477 467 467 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 478 ASP 478 468 468 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 479 ILE 479 469 469 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 480 PRO 480 470 470 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 481 GLU 481 471 471 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 482 ASP 482 472 472 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 483 ILE 483 473 473 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 484 LYS 484 474 474 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 485 GLY 485 475 475 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 486 LYS 486 476 476 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 487 LYS 487 477 477 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 488 LYS 488 478 478 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 489 LYS 489 479 479 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 490 GLU 490 480 480 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 491 ARG 491 481 481 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 492 LEU 492 482 482 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 493 ASN 493 483 483 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 494 GLU 494 484 484 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 495 ARG 495 485 485 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 496 LYS 496 486 486 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 497 LYS 497 487 487 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 498 GLU 498 488 488 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 499 ILE 499 489 489 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 500 PHE 500 490 490 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 501 LYS 501 491 491 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 502 GLN 502 492 492 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 503 TYR 503 493 493 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 504 LYS 504 494 494 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 505 ASN 505 495 495 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 506 GLU 506 496 496 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 507 VAL 507 497 497 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 508 GLY 508 498 498 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 509 GLU 509 499 499 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 510 PHE 510 500 500 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 511 LEU 511 501 501 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 512 GLY 512 502 502 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 513 GLU 513 503 503 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 514 ARG 514 504 504 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 515 ILE 515 505 505 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 516 TYR 516 506 506 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 517 LEU 517 507 507 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 518 SER 518 508 508 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 519 GLU 519 509 509 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 520 ILE 520 510 510 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 521 ASP 521 511 511 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 522 LEU 522 512 512 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 523 GLU 523 513 513 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 524 ASN 524 514 514 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 525 ASP 525 515 515 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 526 LEU 526 516 516 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 527 TYR 527 517 517 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 528 SER 528 518 518 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 529 ALA 529 519 519 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 530 ILE 530 520 520 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 531 GLY 531 521 521 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 532 GLU 532 522 522 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 533 SER 533 523 523 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 534 MET 534 524 524 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 535 LYS 535 525 525 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 536 ARG 536 526 526 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 537 ILE 537 527 527 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 538 PHE 538 528 528 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 539 GLU 539 529 529 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 540 ASN 540 530 530 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 541 GLU 541 531 531 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 542 ASP 542 532 532 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 543 PRO 543 533 533 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 544 VAL 544 534 534 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 545 HIS 545 535 535 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 546 TYR 546 536 536 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 547 LEU 547 537 537 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 548 GLN 548 538 538 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 549 LYS 549 539 539 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 550 SER 550 540 540 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 551 LYS 551 541 541 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 552 LEU 552 542 542 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 553 PHE 553 543 543 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 554 ASN 554 544 544 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 555 MET 555 545 545 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 556 VAL 556 546 546 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 557 GLU 557 547 547 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 558 LEU 558 548 548 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 559 VAL 559 549 549 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 560 ASN 560 550 550 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 561 ASN 561 551 551 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 562 LEU 562 552 552 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 563 SER 563 553 553 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 564 THR 564 554 554 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 565 LYS 565 555 555 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 566 ASP 566 556 556 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 567 CYS 567 557 557 CYS CYS A-2 ? n 
+A-2 1 568 PHE 568 558 558 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 569 ASP 569 559 559 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 570 VAL 570 560 560 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 571 PHE 571 561 561 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 572 GLU 572 562 562 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 573 HIS 573 563 563 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 574 GLU 574 564 564 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 575 LYS 575 565 565 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 576 PHE 576 566 566 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 577 ALA 577 567 567 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 578 CYS 578 568 568 CYS CYS A-2 ? n 
+A-2 1 579 LEU 579 569 569 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 580 LYS 580 570 570 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 581 GLU 581 571 571 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 582 LEU 582 572 572 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 583 VAL 583 573 573 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 584 GLY 584 574 574 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 585 SER 585 575 575 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 586 ASP 586 576 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 587 ARG 587 577 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 588 GLY 588 578 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+B-2 2 1   SER 1   2   2   SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 2   ARG 2   3   3   ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 3   GLU 3   4   4   GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 4   GLN 4   5   5   GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 5   ILE 5   6   6   ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 6   ILE 6   7   7   ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 7   LYS 7   8   8   LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 8   ASP 8   9   9   ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 9   GLY 9   10  10  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 10  GLY 10  11  11  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 11  ASN 11  12  12  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 12  ILE 12  13  13  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 13  LEU 13  14  14  LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 14  VAL 14  15  15  VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 15  THR 15  16  16  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 16  ALA 16  17  17  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 17  GLY 17  18  18  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 18  ALA 18  19  19  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 19  GLY 19  20  20  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 20  SER 20  21  21  SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 21  GLY 21  22  22  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 22  LYS 22  23  23  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 23  THR 23  24  24  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 24  THR 24  25  25  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 25  ILE 25  26  26  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 26  LEU 26  27  27  LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 27  VAL 27  28  28  VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 28  SER 28  29  29  SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 29  LYS 29  30  30  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 30  ILE 30  31  31  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 31  GLU 31  32  32  GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 32  ALA 32  33  33  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 33  ASP 33  34  34  ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 34  LEU 34  35  35  LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 35  LYS 35  36  36  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 36  GLU 36  37  37  GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 37  ASN 37  38  38  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 38  LYS 38  39  39  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 39  THR 39  40  40  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 40  HIS 40  41  41  HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 41  TYR 41  42  42  TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 42  SER 42  43  43  SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 43  ILE 43  44  44  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 44  ALA 44  45  45  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 45  ALA 45  46  46  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 46  VAL 46  47  47  VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 47  THR 47  48  48  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 48  PHE 48  49  49  PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 49  THR 49  50  50  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 50  ASN 50  51  51  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 51  LYS 51  52  52  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 52  ALA 52  53  53  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 53  ALA 53  54  54  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 54  LYS 54  55  55  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 55  GLU 55  56  56  GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 56  ILE 56  57  57  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 57  GLU 57  58  58  GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 58  GLY 58  59  59  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 59  ARG 59  60  60  ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 60  LEU 60  61  61  LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 61  GLY 61  62  62  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 62  TYR 62  63  63  TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 63  SER 63  64  64  SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 64  SER 64  65  65  SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 65  ARG 65  66  66  ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 66  GLY 66  67  67  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 67  ASN 67  68  68  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 68  PHE 68  69  69  PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 69  ILE 69  70  70  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 70  GLY 70  71  71  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 71  THR 71  72  72  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 72  ASN 72  73  73  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 73  ASP 73  74  74  ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 74  GLY 74  75  75  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 75  PHE 75  76  76  PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 76  VAL 76  77  77  VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 77  GLU 77  78  78  GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 78  SER 78  79  79  SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 79  GLU 79  80  80  GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 80  ILE 80  81  81  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 81  ILE 81  82  82  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 82  ARG 82  83  83  ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 83  PRO 83  84  84  PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 84  PHE 84  85  85  PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 85  ILE 85  86  86  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 86  LYS 86  87  87  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 87  ASP 87  88  88  ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 88  ALA 88  89  89  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 89  PHE 89  90  90  PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 90  GLY 90  91  91  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 91  ASN 91  92  92  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 92  ASP 92  93  93  ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 93  TYR 93  94  94  TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 94  PRO 94  95  95  PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 95  ASP 95  96  96  ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 96  ASN 96  97  97  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 97  PHE 97  98  98  PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 98  THR 98  99  99  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 99  ALA 99  100 100 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 100 GLU 100 101 101 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 101 TYR 101 102 102 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 102 PHE 102 103 103 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 103 ASP 103 104 104 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 104 ASN 104 105 105 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 105 GLN 105 106 106 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 106 PHE 106 107 107 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 107 ALA 107 108 108 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 108 SER 108 109 109 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 109 TYR 109 110 110 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 110 ASP 110 111 111 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 111 LYS 111 112 112 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 112 GLY 112 113 113 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 113 LEU 113 114 114 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 114 GLN 114 115 115 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 115 VAL 115 116 116 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 116 LEU 116 117 117 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 117 LYS 117 118 118 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 118 TYR 118 119 119 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 119 GLN 119 120 120 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 120 ASN 120 121 121 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 121 ILE 121 122 122 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 122 LEU 122 123 123 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 123 GLY 123 124 124 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 124 THR 124 125 125 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 125 TYR 125 126 126 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 126 SER 126 127 127 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 127 ASN 127 128 128 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 128 PRO 128 129 129 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 129 LYS 129 130 130 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 130 LYS 130 131 131 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 131 ASN 131 132 132 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 132 PHE 132 133 133 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 133 LYS 133 134 134 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 134 PHE 134 135 135 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 135 GLN 135 136 136 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 136 LEU 136 137 137 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 137 ALA 137 138 138 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 138 LEU 138 139 139 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 139 ASP 139 140 140 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 140 ILE 140 141 141 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 141 LEU 141 142 142 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 142 LYS 142 143 143 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 143 LYS 143 144 144 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 144 SER 144 145 145 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 145 LEU 145 146 146 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 146 VAL 146 147 147 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 147 ALA 147 148 148 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 148 ARG 148 149 149 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 149 GLN 149 150 150 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 150 TYR 150 151 151 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 151 ILE 151 152 152 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 152 PHE 152 153 153 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 153 SER 153 154 154 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 154 LYS 154 155 155 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 155 TYR 155 156 156 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 156 PHE 156 157 157 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 157 LYS 157 158 158 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 158 ILE 158 159 159 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 159 PHE 159 160 160 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 160 ILE 160 161 161 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 161 ASP 161 162 162 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 162 GLU 162 163 163 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 163 TYR 163 164 164 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 164 GLN 164 165 165 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 165 ASP 165 166 166 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 166 SER 166 167 167 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 167 ASP 167 168 168 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 168 LYS 168 169 169 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 169 ASP 169 170 170 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 170 MET 170 171 171 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 171 HIS 171 172 172 HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 172 ASN 172 173 173 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 173 LEU 173 174 174 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 174 PHE 174 175 175 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 175 MET 175 176 176 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 176 TYR 176 177 177 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 177 LEU 177 178 178 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 178 LYS 178 179 179 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 179 ASP 179 180 180 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 180 GLN 180 181 181 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 181 LEU 181 182 182 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 182 LYS 182 183 183 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 183 ILE 183 184 184 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 184 LYS 184 185 185 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 185 LEU 185 186 186 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 186 PHE 186 187 187 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 187 ILE 187 188 188 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 188 VAL 188 189 189 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 189 GLY 189 190 190 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 190 ASP 190 191 191 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 191 PRO 191 192 192 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 192 LYS 192 193 193 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 193 GLN 193 194 194 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 194 SER 194 195 195 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 195 ILE 195 196 196 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 196 TYR 196 197 197 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 197 ILE 197 198 198 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 198 TRP 198 199 199 TRP TRP B-2 ? n 
+B-2 2 199 ARG 199 200 200 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 200 GLY 200 201 201 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 201 ALA 201 202 202 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 202 GLU 202 203 203 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 203 PRO 203 204 204 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 204 GLU 204 205 205 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 205 ASN 205 206 206 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 206 PHE 206 207 207 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 207 ASN 207 208 208 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 208 GLY 208 209 209 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 209 LEU 209 210 210 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 210 ILE 210 211 211 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 211 GLU 211 212 212 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 212 ASN 212 213 213 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 213 SER 213 214 214 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 214 THR 214 215 215 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 215 ASP 215 216 216 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 216 PHE 216 217 217 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 217 ASN 217 218 218 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 218 LYS 218 219 219 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 219 TYR 219 220 220 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 220 HIS 220 221 221 HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 221 LEU 221 222 222 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 222 THR 222 223 223 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 223 SER 223 224 224 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 224 ASN 224 225 225 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 225 PHE 225 226 226 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 226 ARG 226 227 227 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 227 CYS 227 228 228 CYS CYS B-2 ? n 
+B-2 2 228 CYS 228 229 229 CYS CYS B-2 ? n 
+B-2 2 229 GLN 229 230 230 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 230 ASP 230 231 231 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 231 ILE 231 232 232 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 232 GLN 232 233 233 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 233 ASN 233 234 234 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 234 TYR 234 235 235 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 235 SER 235 236 236 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 236 ASN 236 237 237 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 237 LEU 237 238 238 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 238 PHE 238 239 239 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 239 ASN 239 240 240 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 240 GLU 240 241 241 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 241 GLU 241 242 242 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 242 THR 242 243 243 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 243 ARG 243 244 244 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 244 SER 244 245 245 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 245 LEU 245 246 246 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 246 ILE 246 247 247 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 247 LYS 247 248 248 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 248 GLU 248 249 249 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 249 LYS 249 250 250 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 250 ASN 250 251 251 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 251 GLU 251 252 252 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 252 VAL 252 253 253 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 253 GLN 253 254 254 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 254 ASN 254 255 255 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 255 VAL 255 256 256 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 256 ILE 256 257 257 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 257 SER 257 258 258 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 258 ILE 258 259 259 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 259 ALA 259 260 260 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 260 ASP 260 261 261 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 261 ASP 261 262 262 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 262 MET 262 263 263 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 263 PRO 263 264 264 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 264 ILE 264 265 265 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 265 SER 265 266 266 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 266 ASP 266 267 267 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 267 ILE 267 268 268 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 268 LEU 268 269 269 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 269 LEU 269 270 270 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 270 LYS 270 271 271 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 271 LEU 271 272 272 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 272 THR 272 273 273 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 273 GLU 273 274 274 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 274 GLU 274 275 275 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 275 LYS 275 276 276 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 276 GLN 276 277 277 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 277 VAL 277 278 278 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 278 LEU 278 279 279 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 279 ASN 279 280 280 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 280 ILE 280 281 281 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 281 GLU 281 282 282 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 282 ALA 282 283 283 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 283 GLU 283 284 284 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 284 LEU 284 285 285 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 285 VAL 285 286 286 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 286 ILE 286 287 287 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 287 LEU 287 288 288 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 288 VAL 288 289 289 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 289 ARG 289 290 290 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 290 ARG 290 291 291 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 291 ARG 291 292 292 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 292 ASN 292 293 293 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 293 GLN 293 294 294 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 294 ALA 294 295 295 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 295 ILE 295 296 296 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 296 GLU 296 297 297 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 297 ILE 297 298 298 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 298 MET 298 299 299 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 299 LYS 299 300 300 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 300 GLU 300 301 301 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 301 LEU 301 302 302 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 302 ASN 302 303 303 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 303 GLU 303 304 304 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 304 GLU 304 305 305 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 305 GLY 305 306 306 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 306 PHE 306 307 307 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 307 ASN 307 308 308 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 308 PHE 308 309 309 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 309 ILE 309 310 310 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 310 PHE 310 311 311 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 311 ILE 311 312 312 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 312 PRO 312 313 313 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 313 GLN 313 314 314 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 314 THR 314 315 315 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 315 PRO 315 316 316 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 316 LEU 316 317 317 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 317 ASP 317 318 318 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 318 ARG 318 319 319 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 319 ALA 319 320 320 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 320 THR 320 321 321 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 321 PRO 321 322 322 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 322 ASN 322 323 323 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 323 ALA 323 324 324 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 324 THR 324 325 325 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 325 LEU 325 326 326 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 326 LEU 326 327 327 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 327 LYS 327 328 328 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 328 GLU 328 329 329 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 329 VAL 329 330 330 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 330 ILE 330 331 331 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 331 LYS 331 332 332 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 332 TYR 332 333 333 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 333 VAL 333 334 334 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 334 LYS 334 335 335 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 335 ASN 335 336 336 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 336 ASP 336 337 337 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 337 ARG 337 338 338 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 338 TYR 338 339 339 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 339 SER 339 340 340 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 340 ILE 340 341 341 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 341 TYR 341 342 342 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 342 ASP 342 343 343 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 343 LEU 343 344 344 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 344 ALA 344 345 345 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 345 ALA 345 346 346 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 346 GLU 346 347 347 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 347 ILE 347 348 348 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 348 VAL 348 349 349 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 349 GLY 349 350 350 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 350 ASN 350 351 351 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 351 LEU 351 352 352 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 352 SER 352 353 353 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 353 SER 353 354 354 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 354 ARG 354 355 355 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 355 GLU 355 356 356 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 356 ILE 356 357 357 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 357 LYS 357 358 358 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 358 GLU 358 359 359 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 359 ILE 359 360 360 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 360 GLN 360 361 361 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 361 LYS 361 362 362 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 362 ILE 362 363 363 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 363 ILE 363 364 364 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 364 ASN 364 365 365 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 365 GLU 365 366 366 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 366 LEU 366 367 367 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 367 LEU 367 368 368 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 368 VAL 368 369 369 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 369 PRO 369 370 370 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 370 ASN 370 371 371 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 371 ILE 371 372 372 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 372 ASN 372 373 373 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 373 GLN 373 374 374 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 374 VAL 374 375 375 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 375 LEU 375 376 376 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 376 ILE 376 377 377 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 377 ASN 377 378 378 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 378 GLN 378 379 379 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 379 VAL 379 380 380 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 380 LEU 380 381 381 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 381 ILE 381 382 382 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 382 ASN 382 383 383 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 383 LEU 383 384 384 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 384 PHE 384 385 385 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 385 ALA 385 386 386 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 386 LYS 386 387 387 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 387 LEU 387 388 388 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 388 GLU 388 389 389 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 389 ILE 389 390 390 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 390 THR 390 391 391 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 391 LEU 391 392 392 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 392 ASP 392 393 393 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 393 THR 393 394 394 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 394 ARG 394 395 395 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 395 GLU 395 396 396 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 396 ILE 396 397 397 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 397 THR 397 398 398 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 398 ALA 398 399 399 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 399 PHE 399 400 400 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 400 THR 400 401 401 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 401 GLU 401 402 402 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 402 VAL 402 403 403 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 403 MET 403 404 404 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 404 MET 404 405 405 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 405 THR 405 406 406 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 406 ASN 406 407 407 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 407 GLU 407 408 408 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 408 PHE 408 409 409 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 409 ASP 409 410 410 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 410 ILE 410 411 411 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 411 ALA 411 412 412 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 412 PHE 412 413 413 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 413 ASP 413 414 414 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 414 THR 414 415 415 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 415 ASN 415 416 416 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 416 GLU 416 417 417 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 417 TYR 417 418 418 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 418 LEU 418 419 419 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 419 HIS 419 420 420 HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 420 LYS 420 421 421 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 421 ILE 421 422 422 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 422 PHE 422 423 423 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 423 THR 423 424 424 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 424 VAL 424 425 425 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 425 HIS 425 426 426 HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 426 SER 426 427 427 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 427 ALA 427 428 428 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 428 LYS 428 429 429 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 429 GLY 429 430 430 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 430 LEU 430 431 431 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 431 GLU 431 432 432 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 432 PHE 432 433 433 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 433 ASN 433 434 434 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 434 GLN 434 435 435 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 435 VAL 435 436 436 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 436 ILE 436 437 437 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 437 ILE 437 438 438 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 438 THR 438 439 439 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 439 ALA 439 440 440 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 440 SER 440 441 441 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 441 ASP 441 442 442 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 442 TYR 442 443 443 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 443 ASN 443 444 444 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 444 VAL 444 445 445 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 445 HIS 445 446 446 HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 446 TYR 446 447 447 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 447 ASN 447 448 448 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 448 ARG 448 449 449 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 449 ASP 449 450 450 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 450 THR 450 451 451 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 451 ASN 451 452 452 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 452 GLU 452 453 453 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 453 HIS 453 454 454 HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 454 TYR 454 455 455 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 455 VAL 455 456 456 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 456 ALA 456 457 457 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 457 THR 457 458 458 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 458 THR 458 459 459 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 459 ARG 459 460 460 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 460 ALA 460 461 461 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 461 LYS 461 462 462 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 462 ASP 462 463 463 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 463 LYS 463 464 464 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 464 LEU 464 465 465 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 465 ILE 465 466 466 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 466 VAL 466 467 467 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 467 ILE 467 468 468 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 468 MET 468 469 469 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 469 ASP 469 470 470 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 470 ASN 470 471 471 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 471 LYS 471 472 472 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 472 LYS 472 473 473 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 473 TYR 473 474 474 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 474 SER 474 475 475 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 475 ASP 475 476 476 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 476 TYR 476 477 477 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 477 ILE 477 478 478 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 478 GLU 478 479 479 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 479 THR 479 480 480 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 480 LEU 480 481 481 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 481 MET 481 482 482 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 482 LYS 482 483 483 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 483 GLU 483 484 484 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 484 LEU 484 485 485 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 485 LYS 485 486 486 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 486 ILE 486 487 487 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 487 LYS 487 488 488 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 488 ASN 488 489 489 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 489 ILE 489 490 490 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 490 ILE 490 491 491 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 491 LYS 491 492 492 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 492 SER 492 493 493 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 493 ILE 493 494 494 ILE ILE B-2 ? n 
+A-3 1 1   GLY 1   -9  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 2   SER 2   -8  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 3   GLY 3   -7  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 4   SER 4   -6  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 5   GLY 5   -5  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 6   SER 6   -4  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 7   GLY 7   -3  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 8   SER 8   -2  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 9   GLY 9   -1  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 10  SER 10  0   0   SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 11  SER 11  1   1   SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 12  LYS 12  2   2   LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 13  PHE 13  3   3   PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 14  SER 14  4   4   SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 15  ASN 15  5   5   ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 16  ILE 16  6   6   ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 17  THR 17  7   7   THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 18  ILE 18  8   8   ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 19  LYS 19  9   9   LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 20  ASN 20  10  10  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 21  PHE 21  11  11  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 22  ARG 22  12  12  ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 23  ASN 23  13  13  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 24  PHE 24  14  14  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 25  GLU 25  15  15  GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 26  LYS 26  16  16  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 27  VAL 27  17  17  VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 28  ASN 28  18  18  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 29  ILE 29  19  19  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 30  ASN 30  20  20  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 31  LEU 31  21  21  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 32  ASP 32  22  22  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 33  ASN 33  23  23  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 34  LYS 34  24  24  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 35  ASN 35  25  25  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 36  VAL 36  26  26  VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 37  ILE 37  27  27  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 38  PHE 38  28  28  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 39  GLY 39  29  29  GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 40  MET 40  30  30  MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 41  ASN 41  31  31  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 42  ASP 42  32  32  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 43  ILE 43  33  33  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 44  GLY 44  34  34  GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 45  LYS 45  35  35  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 46  THR 46  36  36  THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 47  ASN 47  37  37  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 48  PHE 48  38  38  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 49  LEU 49  39  39  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 50  TYR 50  40  40  TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 51  ALA 51  41  41  ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 52  LEU 52  42  42  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 53  ARG 53  43  43  ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 54  PHE 54  44  44  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 55  LEU 55  45  45  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 56  LEU 56  46  46  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 57  ASP 57  47  47  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 58  LYS 58  48  48  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 59  GLU 59  49  49  GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 60  ILE 60  50  50  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 61  ARG 61  51  51  ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 62  LYS 62  52  52  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 63  PHE 63  53  53  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 64  GLY 64  54  54  GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 65  PHE 65  55  55  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 66  ASN 66  56  56  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 67  LYS 67  57  57  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 68  SER 68  58  58  SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 69  ASP 69  59  59  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 70  TYR 70  60  60  TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 71  HIS 71  61  61  HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 72  LYS 72  62  62  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 73  HIS 73  63  63  HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 74  ASP 74  64  64  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 75  THR 75  65  65  THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 76  SER 76  66  66  SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 77  LYS 77  67  67  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 78  LYS 78  68  68  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 79  ILE 79  69  69  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 80  GLU 80  70  70  GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 81  ILE 81  71  71  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 82  ILE 82  72  72  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 83  LEU 83  73  73  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 84  THR 84  74  74  THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 85  LEU 85  75  75  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 86  ASP 86  76  76  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 87  LEU 87  77  77  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 88  SER 88  78  78  SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 89  ASN 89  79  79  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 90  TYR 90  80  80  TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 91  GLU 91  81  81  GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 92  LYS 92  82  82  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 93  ASP 93  83  83  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 94  GLU 94  84  84  GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 95  ASP 95  85  85  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 96  THR 96  86  86  THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 97  LYS 97  87  87  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 98  LYS 98  88  88  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 99  LEU 99  89  89  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 100 ILE 100 90  90  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 101 SER 101 91  91  SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 102 VAL 102 92  92  VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 103 VAL 103 93  93  VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 104 LYS 104 94  94  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 105 GLY 105 95  95  GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 106 ALA 106 96  96  ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 107 ARG 107 97  97  ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 108 THR 108 98  98  THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 109 SER 109 99  99  SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 110 ALA 110 100 100 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 111 ASN 111 101 101 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 112 ALA 112 102 102 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 113 ASP 113 103 103 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 114 VAL 114 104 104 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 115 PHE 115 105 105 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 116 TYR 116 106 106 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 117 ILE 117 107 107 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 118 ALA 118 108 108 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 119 LEU 119 109 109 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 120 GLU 120 110 110 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 121 SER 121 111 111 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 122 LYS 122 112 112 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 123 TYR 123 113 113 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 124 ASP 124 114 114 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 125 ASP 125 115 115 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 126 LYS 126 116 116 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 127 GLU 127 117 117 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 128 LEU 128 118 118 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 129 TYR 129 119 119 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 130 GLY 130 120 120 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 131 ASN 131 121 121 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 132 ILE 132 122 122 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 133 ILE 133 123 123 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 134 LEU 134 124 124 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 135 LYS 135 125 125 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 136 TRP 136 126 126 TRP TRP A-3 ? n 
+A-3 1 137 GLY 137 127 127 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 138 SER 138 128 128 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 139 GLU 139 129 129 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 140 LEU 140 130 130 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 141 ASP 141 131 131 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 142 ASN 142 132 132 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 143 LEU 143 133 133 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 144 ILE 144 134 134 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 145 ASP 145 135 135 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 146 ILE 146 136 136 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 147 PRO 147 137 137 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 148 GLY 148 138 138 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 149 ARG 149 139 139 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 150 GLY 150 140 140 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 151 ASN 151 141 141 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 152 ILE 152 142 142 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 153 ASN 153 143 143 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 154 ALA 154 144 144 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 155 LEU 155 145 145 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 156 ASP 156 146 146 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 157 ASN 157 147 147 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 158 VAL 158 148 148 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 159 PHE 159 149 149 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 160 LYS 160 150 150 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 161 VAL 161 151 151 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 162 ILE 162 152 152 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 163 TYR 163 153 153 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 164 ILE 164 154 154 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 165 ASN 165 155 155 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 166 PRO 166 156 156 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 167 LEU 167 157 157 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 168 VAL 168 158 158 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 169 ASP 169 159 159 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 170 LEU 170 160 160 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 171 ASP 171 161 161 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 172 LYS 172 162 162 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 173 LEU 173 163 163 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 174 PHE 174 164 164 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 175 ALA 175 165 165 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 176 GLN 176 166 166 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 177 ASN 177 167 167 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 178 LYS 178 168 168 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 179 LYS 179 169 169 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 180 TYR 180 170 170 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 181 ILE 181 171 171 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 182 PHE 182 172 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 183 GLU 183 173 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 184 GLU 184 174 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 185 SER 185 175 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 186 GLN 186 176 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 187 GLY 187 177 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 188 ASN 188 178 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 189 GLU 189 179 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 190 SER 190 180 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 191 ASP 191 181 181 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 192 GLU 192 182 182 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 193 GLY 193 183 183 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 194 ILE 194 184 184 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 195 LEU 195 185 185 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 196 ASN 196 186 186 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 197 ASN 197 187 187 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 198 ILE 198 188 188 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 199 LYS 199 189 189 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 200 SER 200 190 190 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 201 LEU 201 191 191 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 202 THR 202 192 192 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 203 ASP 203 193 193 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 204 GLN 204 194 194 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 205 VAL 205 195 195 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 206 ASN 206 196 196 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 207 GLN 207 197 197 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 208 GLN 208 198 198 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 209 ILE 209 199 199 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 210 GLY 210 200 200 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 211 GLU 211 201 201 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 212 MET 212 202 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 213 THR 213 203 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 214 ILE 214 204 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 215 ILE 215 205 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 216 LYS 216 206 206 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 217 GLY 217 207 207 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 218 PHE 218 208 208 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 219 GLN 219 209 209 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 220 GLN 220 210 210 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 221 GLU 221 211 211 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 222 ILE 222 212 212 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 223 THR 223 213 213 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 224 SER 224 214 214 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 225 GLU 225 215 215 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 226 TYR 226 216 216 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 227 ARG 227 217 217 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 228 SER 228 218 218 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 229 LEU 229 219 219 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 230 LYS 230 220 220 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 231 LYS 231 221 221 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 232 GLU 232 222 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 233 GLU 233 223 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 234 VAL 234 224 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 235 SER 235 225 225 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 236 ILE 236 226 226 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 237 GLU 237 227 227 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 238 LEU 238 228 228 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 239 LYS 239 229 229 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 240 SER 240 230 230 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 241 GLU 241 231 231 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 242 MET 242 232 232 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 243 ALA 243 233 233 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 244 ILE 244 234 234 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 245 LYS 245 235 235 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 246 GLY 246 236 236 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 247 PHE 247 237 237 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 248 PHE 248 238 238 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 249 SER 249 239 239 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 250 ASP 250 240 240 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 251 ILE 251 241 241 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 252 ILE 252 242 242 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 253 PRO 253 243 243 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 254 TYR 254 244 244 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 255 ILE 255 245 245 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 256 LYS 256 246 246 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 257 LYS 257 247 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 258 ASP 258 248 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 259 GLY 259 249 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 260 ASP 260 250 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 261 SER 261 251 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 262 ASN 262 252 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 263 TYR 263 253 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 264 TYR 264 254 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 265 PRO 265 255 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 266 THR 266 256 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 267 SER 267 257 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 268 GLY 268 258 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 269 ASP 269 259 259 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 270 GLY 270 260 260 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 271 ARG 271 261 261 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 272 ARG 272 262 262 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 273 LYS 273 263 263 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 274 MET 274 264 264 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 275 LEU 275 265 265 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 276 SER 276 266 266 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 277 TYR 277 267 267 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 278 SER 278 268 268 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 279 ILE 279 269 269 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 280 TYR 280 270 270 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 281 ASN 281 271 271 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 282 TYR 282 272 272 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 283 LEU 283 273 273 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 284 ALA 284 274 274 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 285 LYS 285 275 275 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 286 LYS 286 276 276 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 287 LYS 287 277 277 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 288 TYR 288 278 278 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 289 GLU 289 279 279 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 290 ASP 290 280 280 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 291 LYS 291 281 281 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 292 ILE 292 282 282 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 293 VAL 293 283 283 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 294 ILE 294 284 284 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 295 TYR 295 285 285 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 296 LEU 296 286 286 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 297 ILE 297 287 287 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 298 GLU 298 288 288 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 299 GLU 299 289 289 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 300 PRO 300 290 290 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 301 GLU 301 291 291 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 302 ILE 302 292 292 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 303 SER 303 293 293 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 304 LEU 304 294 294 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 305 HIS 305 295 295 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 306 ARG 306 296 296 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 307 SER 307 297 297 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 308 MET 308 298 298 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 309 GLN 309 299 299 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 310 ILE 310 300 300 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 311 ALA 311 301 301 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 312 LEU 312 302 302 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 313 SER 313 303 303 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 314 LYS 314 304 304 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 315 GLN 315 305 305 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 316 LEU 316 306 306 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 317 PHE 317 307 307 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 318 GLU 318 308 308 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 319 GLN 319 309 309 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 320 SER 320 310 310 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 321 THR 321 311 311 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 322 TYR 322 312 312 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 323 LYS 323 313 313 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 324 TYR 324 314 314 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 325 PHE 325 315 315 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 326 PHE 326 316 316 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 327 LEU 327 317 317 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 328 SER 328 318 318 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 329 THR 329 319 319 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 330 HIS 330 320 320 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 331 SER 331 321 321 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 332 PRO 332 322 322 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 333 GLU 333 323 323 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 334 LEU 334 324 324 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 335 LEU 335 325 325 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 336 TYR 336 326 326 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 337 GLU 337 327 327 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 338 MET 338 328 328 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 339 ASP 339 329 329 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 340 ASN 340 330 330 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 341 THR 341 331 331 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 342 ARG 342 332 332 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 343 LEU 343 333 333 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 344 ILE 344 334 334 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 345 ARG 345 335 335 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 346 VAL 346 336 336 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 347 HIS 347 337 337 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 348 SER 348 338 338 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 349 THR 349 339 339 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 350 GLU 350 340 340 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 351 LYS 351 341 341 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 352 VAL 352 342 342 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 353 VAL 353 343 343 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 354 CYS 354 344 344 CYS CYS A-3 ? n 
+A-3 1 355 SER 355 345 345 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 356 SER 356 346 346 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 357 HIS 357 347 347 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 358 MET 358 348 348 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 359 TYR 359 349 349 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 360 ASN 360 350 350 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 361 VAL 361 351 351 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 362 GLU 362 352 352 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 363 GLU 363 353 353 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 364 ALA 364 354 354 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 365 TYR 365 355 355 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 366 GLY 366 356 356 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 367 SER 367 357 357 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 368 VAL 368 358 358 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 369 LYS 369 359 359 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 370 LYS 370 360 360 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 371 LYS 371 361 361 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 372 LEU 372 362 362 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 373 ASN 373 363 363 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 374 LYS 374 364 364 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 375 ALA 375 365 365 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 376 LEU 376 366 366 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 377 SER 377 367 367 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 378 SER 378 368 368 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 379 ALA 379 369 369 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 380 LEU 380 370 370 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 381 PHE 381 371 371 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 382 ALA 382 372 372 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 383 GLU 383 373 373 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 384 ARG 384 374 374 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 385 VAL 385 375 375 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 386 LEU 386 376 376 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 387 LEU 387 377 377 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 388 ILE 388 378 378 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 389 GLU 389 379 379 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 390 GLY 390 380 380 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 391 PRO 391 381 381 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 392 SER 392 382 382 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 393 GLU 393 383 383 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 394 LYS 394 384 384 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 395 ILE 395 385 385 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 396 LEU 396 386 386 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 397 PHE 397 387 387 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 398 GLU 398 388 388 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 399 LYS 399 389 389 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 400 VAL 400 390 390 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 401 LEU 401 391 391 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 402 ASP 402 392 392 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 403 GLU 403 393 393 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 404 VAL 404 394 394 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 405 GLU 405 395 395 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 406 PRO 406 396 396 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 407 GLU 407 397 397 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 408 TYR 408 398 398 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 409 GLU 409 399 399 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 410 LEU 410 400 400 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 411 ASN 411 401 401 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 412 GLY 412 402 402 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 413 GLY 413 403 403 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 414 PHE 414 404 404 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 415 LEU 415 405 405 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 416 LEU 416 406 406 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 417 GLU 417 407 407 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 418 VAL 418 408 408 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 419 GLY 419 409 409 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 420 GLY 420 410 410 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 421 THR 421 411 411 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 422 TYR 422 412 412 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 423 PHE 423 413 413 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 424 ASN 424 414 414 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 425 HIS 425 415 415 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 426 TYR 426 416 416 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 427 VAL 427 417 417 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 428 CYS 428 418 418 CYS CYS A-3 ? n 
+A-3 1 429 THR 429 419 419 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 430 LEU 430 420 420 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 431 ASN 431 421 421 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 432 ASP 432 422 422 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 433 LEU 433 423 423 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 434 GLY 434 424 424 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 435 ILE 435 425 425 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 436 THR 436 426 426 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 437 HIS 437 427 427 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 438 ILE 438 428 428 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 439 ILE 439 429 429 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 440 LYS 440 430 430 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 441 THR 441 431 431 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 442 ASP 442 432 432 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 443 ASN 443 433 433 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 444 ASP 444 434 434 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 445 LEU 445 435 435 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 446 LYS 446 436 436 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 447 SER 447 437 437 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 448 LYS 448 438 438 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 449 LYS 449 439 439 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 450 GLY 450 440 440 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 451 LYS 451 441 441 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 452 LYS 452 442 442 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 453 GLY 453 443 443 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 454 VAL 454 444 444 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 455 TYR 455 445 445 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 456 GLU 456 446 446 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 457 LEU 457 447 447 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 458 LEU 458 448 448 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 459 GLY 459 449 449 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 460 LEU 460 450 450 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 461 ASN 461 451 451 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 462 ARG 462 452 452 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 463 CYS 463 453 453 CYS CYS A-3 ? n 
+A-3 1 464 LEU 464 454 454 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 465 ASN 465 455 455 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 466 LEU 466 456 456 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 467 LEU 467 457 457 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 468 GLY 468 458 458 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 469 ARG 469 459 459 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 470 GLU 470 460 460 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 471 ASN 471 461 461 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 472 LEU 472 462 462 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 473 ASP 473 463 463 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 474 GLU 474 464 464 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 475 ILE 475 465 465 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 476 THR 476 466 466 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 477 ILE 477 467 467 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 478 ASP 478 468 468 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 479 ILE 479 469 469 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 480 PRO 480 470 470 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 481 GLU 481 471 471 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 482 ASP 482 472 472 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 483 ILE 483 473 473 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 484 LYS 484 474 474 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 485 GLY 485 475 475 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 486 LYS 486 476 476 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 487 LYS 487 477 477 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 488 LYS 488 478 478 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 489 LYS 489 479 479 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 490 GLU 490 480 480 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 491 ARG 491 481 481 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 492 LEU 492 482 482 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 493 ASN 493 483 483 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 494 GLU 494 484 484 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 495 ARG 495 485 485 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 496 LYS 496 486 486 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 497 LYS 497 487 487 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 498 GLU 498 488 488 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 499 ILE 499 489 489 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 500 PHE 500 490 490 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 501 LYS 501 491 491 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 502 GLN 502 492 492 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 503 TYR 503 493 493 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 504 LYS 504 494 494 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 505 ASN 505 495 495 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 506 GLU 506 496 496 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 507 VAL 507 497 497 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 508 GLY 508 498 498 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 509 GLU 509 499 499 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 510 PHE 510 500 500 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 511 LEU 511 501 501 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 512 GLY 512 502 502 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 513 GLU 513 503 503 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 514 ARG 514 504 504 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 515 ILE 515 505 505 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 516 TYR 516 506 506 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 517 LEU 517 507 507 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 518 SER 518 508 508 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 519 GLU 519 509 509 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 520 ILE 520 510 510 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 521 ASP 521 511 511 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 522 LEU 522 512 512 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 523 GLU 523 513 513 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 524 ASN 524 514 514 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 525 ASP 525 515 515 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 526 LEU 526 516 516 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 527 TYR 527 517 517 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 528 SER 528 518 518 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 529 ALA 529 519 519 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 530 ILE 530 520 520 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 531 GLY 531 521 521 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 532 GLU 532 522 522 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 533 SER 533 523 523 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 534 MET 534 524 524 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 535 LYS 535 525 525 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 536 ARG 536 526 526 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 537 ILE 537 527 527 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 538 PHE 538 528 528 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 539 GLU 539 529 529 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 540 ASN 540 530 530 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 541 GLU 541 531 531 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 542 ASP 542 532 532 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 543 PRO 543 533 533 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 544 VAL 544 534 534 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 545 HIS 545 535 535 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 546 TYR 546 536 536 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 547 LEU 547 537 537 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 548 GLN 548 538 538 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 549 LYS 549 539 539 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 550 SER 550 540 540 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 551 LYS 551 541 541 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 552 LEU 552 542 542 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 553 PHE 553 543 543 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 554 ASN 554 544 544 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 555 MET 555 545 545 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 556 VAL 556 546 546 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 557 GLU 557 547 547 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 558 LEU 558 548 548 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 559 VAL 559 549 549 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 560 ASN 560 550 550 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 561 ASN 561 551 551 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 562 LEU 562 552 552 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 563 SER 563 553 553 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 564 THR 564 554 554 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 565 LYS 565 555 555 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 566 ASP 566 556 556 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 567 CYS 567 557 557 CYS CYS A-3 ? n 
+A-3 1 568 PHE 568 558 558 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 569 ASP 569 559 559 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 570 VAL 570 560 560 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 571 PHE 571 561 561 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 572 GLU 572 562 562 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 573 HIS 573 563 563 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 574 GLU 574 564 564 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 575 LYS 575 565 565 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 576 PHE 576 566 566 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 577 ALA 577 567 567 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 578 CYS 578 568 568 CYS CYS A-3 ? n 
+A-3 1 579 LEU 579 569 569 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 580 LYS 580 570 570 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 581 GLU 581 571 571 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 582 LEU 582 572 572 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 583 VAL 583 573 573 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 584 GLY 584 574 574 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 585 SER 585 575 575 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 586 ASP 586 576 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 587 ARG 587 577 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 588 GLY 588 578 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+B-3 2 1   SER 1   2   2   SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 2   ARG 2   3   3   ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 3   GLU 3   4   4   GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 4   GLN 4   5   5   GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 5   ILE 5   6   6   ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 6   ILE 6   7   7   ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 7   LYS 7   8   8   LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 8   ASP 8   9   9   ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 9   GLY 9   10  10  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 10  GLY 10  11  11  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 11  ASN 11  12  12  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 12  ILE 12  13  13  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 13  LEU 13  14  14  LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 14  VAL 14  15  15  VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 15  THR 15  16  16  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 16  ALA 16  17  17  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 17  GLY 17  18  18  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 18  ALA 18  19  19  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 19  GLY 19  20  20  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 20  SER 20  21  21  SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 21  GLY 21  22  22  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 22  LYS 22  23  23  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 23  THR 23  24  24  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 24  THR 24  25  25  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 25  ILE 25  26  26  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 26  LEU 26  27  27  LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 27  VAL 27  28  28  VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 28  SER 28  29  29  SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 29  LYS 29  30  30  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 30  ILE 30  31  31  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 31  GLU 31  32  32  GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 32  ALA 32  33  33  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 33  ASP 33  34  34  ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 34  LEU 34  35  35  LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 35  LYS 35  36  36  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 36  GLU 36  37  37  GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 37  ASN 37  38  38  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 38  LYS 38  39  39  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 39  THR 39  40  40  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 40  HIS 40  41  41  HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 41  TYR 41  42  42  TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 42  SER 42  43  43  SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 43  ILE 43  44  44  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 44  ALA 44  45  45  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 45  ALA 45  46  46  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 46  VAL 46  47  47  VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 47  THR 47  48  48  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 48  PHE 48  49  49  PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 49  THR 49  50  50  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 50  ASN 50  51  51  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 51  LYS 51  52  52  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 52  ALA 52  53  53  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 53  ALA 53  54  54  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 54  LYS 54  55  55  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 55  GLU 55  56  56  GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 56  ILE 56  57  57  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 57  GLU 57  58  58  GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 58  GLY 58  59  59  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 59  ARG 59  60  60  ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 60  LEU 60  61  61  LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 61  GLY 61  62  62  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 62  TYR 62  63  63  TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 63  SER 63  64  64  SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 64  SER 64  65  65  SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 65  ARG 65  66  66  ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 66  GLY 66  67  67  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 67  ASN 67  68  68  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 68  PHE 68  69  69  PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 69  ILE 69  70  70  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 70  GLY 70  71  71  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 71  THR 71  72  72  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 72  ASN 72  73  73  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 73  ASP 73  74  74  ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 74  GLY 74  75  75  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 75  PHE 75  76  76  PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 76  VAL 76  77  77  VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 77  GLU 77  78  78  GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 78  SER 78  79  79  SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 79  GLU 79  80  80  GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 80  ILE 80  81  81  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 81  ILE 81  82  82  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 82  ARG 82  83  83  ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 83  PRO 83  84  84  PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 84  PHE 84  85  85  PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 85  ILE 85  86  86  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 86  LYS 86  87  87  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 87  ASP 87  88  88  ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 88  ALA 88  89  89  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 89  PHE 89  90  90  PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 90  GLY 90  91  91  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 91  ASN 91  92  92  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 92  ASP 92  93  93  ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 93  TYR 93  94  94  TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 94  PRO 94  95  95  PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 95  ASP 95  96  96  ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 96  ASN 96  97  97  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 97  PHE 97  98  98  PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 98  THR 98  99  99  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 99  ALA 99  100 100 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 100 GLU 100 101 101 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 101 TYR 101 102 102 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 102 PHE 102 103 103 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 103 ASP 103 104 104 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 104 ASN 104 105 105 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 105 GLN 105 106 106 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 106 PHE 106 107 107 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 107 ALA 107 108 108 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 108 SER 108 109 109 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 109 TYR 109 110 110 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 110 ASP 110 111 111 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 111 LYS 111 112 112 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 112 GLY 112 113 113 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 113 LEU 113 114 114 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 114 GLN 114 115 115 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 115 VAL 115 116 116 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 116 LEU 116 117 117 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 117 LYS 117 118 118 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 118 TYR 118 119 119 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 119 GLN 119 120 120 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 120 ASN 120 121 121 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 121 ILE 121 122 122 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 122 LEU 122 123 123 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 123 GLY 123 124 124 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 124 THR 124 125 125 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 125 TYR 125 126 126 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 126 SER 126 127 127 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 127 ASN 127 128 128 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 128 PRO 128 129 129 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 129 LYS 129 130 130 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 130 LYS 130 131 131 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 131 ASN 131 132 132 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 132 PHE 132 133 133 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 133 LYS 133 134 134 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 134 PHE 134 135 135 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 135 GLN 135 136 136 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 136 LEU 136 137 137 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 137 ALA 137 138 138 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 138 LEU 138 139 139 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 139 ASP 139 140 140 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 140 ILE 140 141 141 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 141 LEU 141 142 142 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 142 LYS 142 143 143 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 143 LYS 143 144 144 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 144 SER 144 145 145 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 145 LEU 145 146 146 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 146 VAL 146 147 147 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 147 ALA 147 148 148 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 148 ARG 148 149 149 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 149 GLN 149 150 150 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 150 TYR 150 151 151 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 151 ILE 151 152 152 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 152 PHE 152 153 153 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 153 SER 153 154 154 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 154 LYS 154 155 155 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 155 TYR 155 156 156 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 156 PHE 156 157 157 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 157 LYS 157 158 158 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 158 ILE 158 159 159 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 159 PHE 159 160 160 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 160 ILE 160 161 161 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 161 ASP 161 162 162 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 162 GLU 162 163 163 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 163 TYR 163 164 164 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 164 GLN 164 165 165 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 165 ASP 165 166 166 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 166 SER 166 167 167 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 167 ASP 167 168 168 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 168 LYS 168 169 169 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 169 ASP 169 170 170 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 170 MET 170 171 171 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 171 HIS 171 172 172 HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 172 ASN 172 173 173 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 173 LEU 173 174 174 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 174 PHE 174 175 175 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 175 MET 175 176 176 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 176 TYR 176 177 177 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 177 LEU 177 178 178 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 178 LYS 178 179 179 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 179 ASP 179 180 180 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 180 GLN 180 181 181 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 181 LEU 181 182 182 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 182 LYS 182 183 183 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 183 ILE 183 184 184 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 184 LYS 184 185 185 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 185 LEU 185 186 186 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 186 PHE 186 187 187 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 187 ILE 187 188 188 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 188 VAL 188 189 189 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 189 GLY 189 190 190 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 190 ASP 190 191 191 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 191 PRO 191 192 192 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 192 LYS 192 193 193 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 193 GLN 193 194 194 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 194 SER 194 195 195 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 195 ILE 195 196 196 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 196 TYR 196 197 197 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 197 ILE 197 198 198 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 198 TRP 198 199 199 TRP TRP B-3 ? n 
+B-3 2 199 ARG 199 200 200 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 200 GLY 200 201 201 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 201 ALA 201 202 202 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 202 GLU 202 203 203 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 203 PRO 203 204 204 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 204 GLU 204 205 205 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 205 ASN 205 206 206 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 206 PHE 206 207 207 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 207 ASN 207 208 208 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 208 GLY 208 209 209 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 209 LEU 209 210 210 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 210 ILE 210 211 211 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 211 GLU 211 212 212 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 212 ASN 212 213 213 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 213 SER 213 214 214 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 214 THR 214 215 215 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 215 ASP 215 216 216 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 216 PHE 216 217 217 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 217 ASN 217 218 218 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 218 LYS 218 219 219 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 219 TYR 219 220 220 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 220 HIS 220 221 221 HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 221 LEU 221 222 222 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 222 THR 222 223 223 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 223 SER 223 224 224 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 224 ASN 224 225 225 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 225 PHE 225 226 226 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 226 ARG 226 227 227 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 227 CYS 227 228 228 CYS CYS B-3 ? n 
+B-3 2 228 CYS 228 229 229 CYS CYS B-3 ? n 
+B-3 2 229 GLN 229 230 230 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 230 ASP 230 231 231 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 231 ILE 231 232 232 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 232 GLN 232 233 233 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 233 ASN 233 234 234 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 234 TYR 234 235 235 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 235 SER 235 236 236 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 236 ASN 236 237 237 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 237 LEU 237 238 238 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 238 PHE 238 239 239 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 239 ASN 239 240 240 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 240 GLU 240 241 241 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 241 GLU 241 242 242 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 242 THR 242 243 243 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 243 ARG 243 244 244 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 244 SER 244 245 245 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 245 LEU 245 246 246 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 246 ILE 246 247 247 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 247 LYS 247 248 248 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 248 GLU 248 249 249 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 249 LYS 249 250 250 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 250 ASN 250 251 251 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 251 GLU 251 252 252 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 252 VAL 252 253 253 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 253 GLN 253 254 254 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 254 ASN 254 255 255 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 255 VAL 255 256 256 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 256 ILE 256 257 257 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 257 SER 257 258 258 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 258 ILE 258 259 259 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 259 ALA 259 260 260 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 260 ASP 260 261 261 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 261 ASP 261 262 262 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 262 MET 262 263 263 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 263 PRO 263 264 264 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 264 ILE 264 265 265 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 265 SER 265 266 266 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 266 ASP 266 267 267 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 267 ILE 267 268 268 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 268 LEU 268 269 269 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 269 LEU 269 270 270 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 270 LYS 270 271 271 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 271 LEU 271 272 272 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 272 THR 272 273 273 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 273 GLU 273 274 274 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 274 GLU 274 275 275 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 275 LYS 275 276 276 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 276 GLN 276 277 277 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 277 VAL 277 278 278 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 278 LEU 278 279 279 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 279 ASN 279 280 280 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 280 ILE 280 281 281 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 281 GLU 281 282 282 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 282 ALA 282 283 283 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 283 GLU 283 284 284 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 284 LEU 284 285 285 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 285 VAL 285 286 286 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 286 ILE 286 287 287 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 287 LEU 287 288 288 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 288 VAL 288 289 289 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 289 ARG 289 290 290 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 290 ARG 290 291 291 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 291 ARG 291 292 292 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 292 ASN 292 293 293 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 293 GLN 293 294 294 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 294 ALA 294 295 295 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 295 ILE 295 296 296 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 296 GLU 296 297 297 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 297 ILE 297 298 298 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 298 MET 298 299 299 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 299 LYS 299 300 300 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 300 GLU 300 301 301 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 301 LEU 301 302 302 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 302 ASN 302 303 303 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 303 GLU 303 304 304 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 304 GLU 304 305 305 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 305 GLY 305 306 306 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 306 PHE 306 307 307 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 307 ASN 307 308 308 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 308 PHE 308 309 309 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 309 ILE 309 310 310 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 310 PHE 310 311 311 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 311 ILE 311 312 312 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 312 PRO 312 313 313 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 313 GLN 313 314 314 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 314 THR 314 315 315 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 315 PRO 315 316 316 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 316 LEU 316 317 317 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 317 ASP 317 318 318 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 318 ARG 318 319 319 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 319 ALA 319 320 320 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 320 THR 320 321 321 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 321 PRO 321 322 322 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 322 ASN 322 323 323 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 323 ALA 323 324 324 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 324 THR 324 325 325 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 325 LEU 325 326 326 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 326 LEU 326 327 327 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 327 LYS 327 328 328 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 328 GLU 328 329 329 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 329 VAL 329 330 330 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 330 ILE 330 331 331 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 331 LYS 331 332 332 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 332 TYR 332 333 333 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 333 VAL 333 334 334 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 334 LYS 334 335 335 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 335 ASN 335 336 336 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 336 ASP 336 337 337 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 337 ARG 337 338 338 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 338 TYR 338 339 339 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 339 SER 339 340 340 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 340 ILE 340 341 341 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 341 TYR 341 342 342 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 342 ASP 342 343 343 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 343 LEU 343 344 344 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 344 ALA 344 345 345 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 345 ALA 345 346 346 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 346 GLU 346 347 347 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 347 ILE 347 348 348 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 348 VAL 348 349 349 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 349 GLY 349 350 350 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 350 ASN 350 351 351 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 351 LEU 351 352 352 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 352 SER 352 353 353 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 353 SER 353 354 354 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 354 ARG 354 355 355 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 355 GLU 355 356 356 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 356 ILE 356 357 357 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 357 LYS 357 358 358 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 358 GLU 358 359 359 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 359 ILE 359 360 360 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 360 GLN 360 361 361 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 361 LYS 361 362 362 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 362 ILE 362 363 363 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 363 ILE 363 364 364 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 364 ASN 364 365 365 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 365 GLU 365 366 366 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 366 LEU 366 367 367 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 367 LEU 367 368 368 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 368 VAL 368 369 369 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 369 PRO 369 370 370 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 370 ASN 370 371 371 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 371 ILE 371 372 372 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 372 ASN 372 373 373 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 373 GLN 373 374 374 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 374 VAL 374 375 375 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 375 LEU 375 376 376 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 376 ILE 376 377 377 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 377 ASN 377 378 378 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 378 GLN 378 379 379 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 379 VAL 379 380 380 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 380 LEU 380 381 381 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 381 ILE 381 382 382 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 382 ASN 382 383 383 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 383 LEU 383 384 384 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 384 PHE 384 385 385 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 385 ALA 385 386 386 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 386 LYS 386 387 387 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 387 LEU 387 388 388 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 388 GLU 388 389 389 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 389 ILE 389 390 390 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 390 THR 390 391 391 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 391 LEU 391 392 392 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 392 ASP 392 393 393 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 393 THR 393 394 394 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 394 ARG 394 395 395 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 395 GLU 395 396 396 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 396 ILE 396 397 397 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 397 THR 397 398 398 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 398 ALA 398 399 399 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 399 PHE 399 400 400 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 400 THR 400 401 401 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 401 GLU 401 402 402 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 402 VAL 402 403 403 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 403 MET 403 404 404 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 404 MET 404 405 405 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 405 THR 405 406 406 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 406 ASN 406 407 407 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 407 GLU 407 408 408 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 408 PHE 408 409 409 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 409 ASP 409 410 410 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 410 ILE 410 411 411 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 411 ALA 411 412 412 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 412 PHE 412 413 413 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 413 ASP 413 414 414 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 414 THR 414 415 415 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 415 ASN 415 416 416 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 416 GLU 416 417 417 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 417 TYR 417 418 418 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 418 LEU 418 419 419 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 419 HIS 419 420 420 HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 420 LYS 420 421 421 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 421 ILE 421 422 422 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 422 PHE 422 423 423 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 423 THR 423 424 424 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 424 VAL 424 425 425 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 425 HIS 425 426 426 HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 426 SER 426 427 427 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 427 ALA 427 428 428 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 428 LYS 428 429 429 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 429 GLY 429 430 430 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 430 LEU 430 431 431 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 431 GLU 431 432 432 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 432 PHE 432 433 433 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 433 ASN 433 434 434 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 434 GLN 434 435 435 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 435 VAL 435 436 436 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 436 ILE 436 437 437 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 437 ILE 437 438 438 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 438 THR 438 439 439 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 439 ALA 439 440 440 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 440 SER 440 441 441 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 441 ASP 441 442 442 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 442 TYR 442 443 443 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 443 ASN 443 444 444 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 444 VAL 444 445 445 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 445 HIS 445 446 446 HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 446 TYR 446 447 447 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 447 ASN 447 448 448 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 448 ARG 448 449 449 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 449 ASP 449 450 450 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 450 THR 450 451 451 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 451 ASN 451 452 452 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 452 GLU 452 453 453 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 453 HIS 453 454 454 HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 454 TYR 454 455 455 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 455 VAL 455 456 456 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 456 ALA 456 457 457 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 457 THR 457 458 458 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 458 THR 458 459 459 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 459 ARG 459 460 460 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 460 ALA 460 461 461 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 461 LYS 461 462 462 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 462 ASP 462 463 463 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 463 LYS 463 464 464 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 464 LEU 464 465 465 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 465 ILE 465 466 466 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 466 VAL 466 467 467 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 467 ILE 467 468 468 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 468 MET 468 469 469 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 469 ASP 469 470 470 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 470 ASN 470 471 471 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 471 LYS 471 472 472 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 472 LYS 472 473 473 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 473 TYR 473 474 474 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 474 SER 474 475 475 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 475 ASP 475 476 476 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 476 TYR 476 477 477 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 477 ILE 477 478 478 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 478 GLU 478 479 479 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 479 THR 479 480 480 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 480 LEU 480 481 481 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 481 MET 481 482 482 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 482 LYS 482 483 483 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 483 GLU 483 484 484 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 484 LEU 484 485 485 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 485 LYS 485 486 486 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 486 ILE 486 487 487 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 487 LYS 487 488 488 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 488 ASN 488 489 489 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 489 ILE 489 490 490 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 490 ILE 490 491 491 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 491 LYS 491 492 492 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 492 SER 492 493 493 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 493 ILE 493 494 494 ILE ILE B-3 ? n 
+A-4 1 1   GLY 1   -9  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 2   SER 2   -8  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 3   GLY 3   -7  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 4   SER 4   -6  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 5   GLY 5   -5  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 6   SER 6   -4  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 7   GLY 7   -3  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 8   SER 8   -2  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 9   GLY 9   -1  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 10  SER 10  0   0   SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 11  SER 11  1   1   SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 12  LYS 12  2   2   LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 13  PHE 13  3   3   PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 14  SER 14  4   4   SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 15  ASN 15  5   5   ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 16  ILE 16  6   6   ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 17  THR 17  7   7   THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 18  ILE 18  8   8   ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 19  LYS 19  9   9   LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 20  ASN 20  10  10  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 21  PHE 21  11  11  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 22  ARG 22  12  12  ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 23  ASN 23  13  13  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 24  PHE 24  14  14  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 25  GLU 25  15  15  GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 26  LYS 26  16  16  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 27  VAL 27  17  17  VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 28  ASN 28  18  18  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 29  ILE 29  19  19  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 30  ASN 30  20  20  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 31  LEU 31  21  21  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 32  ASP 32  22  22  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 33  ASN 33  23  23  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 34  LYS 34  24  24  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 35  ASN 35  25  25  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 36  VAL 36  26  26  VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 37  ILE 37  27  27  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 38  PHE 38  28  28  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 39  GLY 39  29  29  GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 40  MET 40  30  30  MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 41  ASN 41  31  31  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 42  ASP 42  32  32  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 43  ILE 43  33  33  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 44  GLY 44  34  34  GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 45  LYS 45  35  35  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 46  THR 46  36  36  THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 47  ASN 47  37  37  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 48  PHE 48  38  38  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 49  LEU 49  39  39  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 50  TYR 50  40  40  TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 51  ALA 51  41  41  ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 52  LEU 52  42  42  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 53  ARG 53  43  43  ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 54  PHE 54  44  44  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 55  LEU 55  45  45  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 56  LEU 56  46  46  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 57  ASP 57  47  47  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 58  LYS 58  48  48  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 59  GLU 59  49  49  GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 60  ILE 60  50  50  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 61  ARG 61  51  51  ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 62  LYS 62  52  52  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 63  PHE 63  53  53  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 64  GLY 64  54  54  GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 65  PHE 65  55  55  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 66  ASN 66  56  56  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 67  LYS 67  57  57  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 68  SER 68  58  58  SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 69  ASP 69  59  59  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 70  TYR 70  60  60  TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 71  HIS 71  61  61  HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 72  LYS 72  62  62  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 73  HIS 73  63  63  HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 74  ASP 74  64  64  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 75  THR 75  65  65  THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 76  SER 76  66  66  SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 77  LYS 77  67  67  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 78  LYS 78  68  68  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 79  ILE 79  69  69  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 80  GLU 80  70  70  GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 81  ILE 81  71  71  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 82  ILE 82  72  72  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 83  LEU 83  73  73  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 84  THR 84  74  74  THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 85  LEU 85  75  75  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 86  ASP 86  76  76  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 87  LEU 87  77  77  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 88  SER 88  78  78  SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 89  ASN 89  79  79  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 90  TYR 90  80  80  TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 91  GLU 91  81  81  GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 92  LYS 92  82  82  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 93  ASP 93  83  83  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 94  GLU 94  84  84  GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 95  ASP 95  85  85  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 96  THR 96  86  86  THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 97  LYS 97  87  87  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 98  LYS 98  88  88  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 99  LEU 99  89  89  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 100 ILE 100 90  90  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 101 SER 101 91  91  SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 102 VAL 102 92  92  VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 103 VAL 103 93  93  VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 104 LYS 104 94  94  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 105 GLY 105 95  95  GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 106 ALA 106 96  96  ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 107 ARG 107 97  97  ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 108 THR 108 98  98  THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 109 SER 109 99  99  SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 110 ALA 110 100 100 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 111 ASN 111 101 101 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 112 ALA 112 102 102 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 113 ASP 113 103 103 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 114 VAL 114 104 104 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 115 PHE 115 105 105 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 116 TYR 116 106 106 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 117 ILE 117 107 107 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 118 ALA 118 108 108 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 119 LEU 119 109 109 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 120 GLU 120 110 110 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 121 SER 121 111 111 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 122 LYS 122 112 112 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 123 TYR 123 113 113 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 124 ASP 124 114 114 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 125 ASP 125 115 115 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 126 LYS 126 116 116 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 127 GLU 127 117 117 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 128 LEU 128 118 118 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 129 TYR 129 119 119 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 130 GLY 130 120 120 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 131 ASN 131 121 121 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 132 ILE 132 122 122 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 133 ILE 133 123 123 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 134 LEU 134 124 124 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 135 LYS 135 125 125 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 136 TRP 136 126 126 TRP TRP A-4 ? n 
+A-4 1 137 GLY 137 127 127 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 138 SER 138 128 128 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 139 GLU 139 129 129 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 140 LEU 140 130 130 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 141 ASP 141 131 131 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 142 ASN 142 132 132 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 143 LEU 143 133 133 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 144 ILE 144 134 134 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 145 ASP 145 135 135 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 146 ILE 146 136 136 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 147 PRO 147 137 137 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 148 GLY 148 138 138 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 149 ARG 149 139 139 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 150 GLY 150 140 140 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 151 ASN 151 141 141 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 152 ILE 152 142 142 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 153 ASN 153 143 143 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 154 ALA 154 144 144 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 155 LEU 155 145 145 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 156 ASP 156 146 146 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 157 ASN 157 147 147 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 158 VAL 158 148 148 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 159 PHE 159 149 149 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 160 LYS 160 150 150 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 161 VAL 161 151 151 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 162 ILE 162 152 152 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 163 TYR 163 153 153 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 164 ILE 164 154 154 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 165 ASN 165 155 155 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 166 PRO 166 156 156 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 167 LEU 167 157 157 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 168 VAL 168 158 158 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 169 ASP 169 159 159 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 170 LEU 170 160 160 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 171 ASP 171 161 161 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 172 LYS 172 162 162 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 173 LEU 173 163 163 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 174 PHE 174 164 164 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 175 ALA 175 165 165 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 176 GLN 176 166 166 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 177 ASN 177 167 167 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 178 LYS 178 168 168 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 179 LYS 179 169 169 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 180 TYR 180 170 170 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 181 ILE 181 171 171 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 182 PHE 182 172 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 183 GLU 183 173 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 184 GLU 184 174 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 185 SER 185 175 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 186 GLN 186 176 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 187 GLY 187 177 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 188 ASN 188 178 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 189 GLU 189 179 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 190 SER 190 180 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 191 ASP 191 181 181 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 192 GLU 192 182 182 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 193 GLY 193 183 183 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 194 ILE 194 184 184 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 195 LEU 195 185 185 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 196 ASN 196 186 186 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 197 ASN 197 187 187 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 198 ILE 198 188 188 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 199 LYS 199 189 189 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 200 SER 200 190 190 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 201 LEU 201 191 191 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 202 THR 202 192 192 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 203 ASP 203 193 193 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 204 GLN 204 194 194 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 205 VAL 205 195 195 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 206 ASN 206 196 196 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 207 GLN 207 197 197 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 208 GLN 208 198 198 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 209 ILE 209 199 199 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 210 GLY 210 200 200 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 211 GLU 211 201 201 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 212 MET 212 202 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 213 THR 213 203 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 214 ILE 214 204 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 215 ILE 215 205 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 216 LYS 216 206 206 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 217 GLY 217 207 207 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 218 PHE 218 208 208 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 219 GLN 219 209 209 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 220 GLN 220 210 210 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 221 GLU 221 211 211 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 222 ILE 222 212 212 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 223 THR 223 213 213 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 224 SER 224 214 214 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 225 GLU 225 215 215 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 226 TYR 226 216 216 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 227 ARG 227 217 217 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 228 SER 228 218 218 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 229 LEU 229 219 219 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 230 LYS 230 220 220 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 231 LYS 231 221 221 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 232 GLU 232 222 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 233 GLU 233 223 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 234 VAL 234 224 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 235 SER 235 225 225 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 236 ILE 236 226 226 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 237 GLU 237 227 227 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 238 LEU 238 228 228 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 239 LYS 239 229 229 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 240 SER 240 230 230 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 241 GLU 241 231 231 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 242 MET 242 232 232 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 243 ALA 243 233 233 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 244 ILE 244 234 234 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 245 LYS 245 235 235 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 246 GLY 246 236 236 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 247 PHE 247 237 237 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 248 PHE 248 238 238 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 249 SER 249 239 239 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 250 ASP 250 240 240 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 251 ILE 251 241 241 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 252 ILE 252 242 242 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 253 PRO 253 243 243 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 254 TYR 254 244 244 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 255 ILE 255 245 245 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 256 LYS 256 246 246 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 257 LYS 257 247 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 258 ASP 258 248 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 259 GLY 259 249 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 260 ASP 260 250 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 261 SER 261 251 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 262 ASN 262 252 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 263 TYR 263 253 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 264 TYR 264 254 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 265 PRO 265 255 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 266 THR 266 256 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 267 SER 267 257 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 268 GLY 268 258 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 269 ASP 269 259 259 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 270 GLY 270 260 260 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 271 ARG 271 261 261 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 272 ARG 272 262 262 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 273 LYS 273 263 263 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 274 MET 274 264 264 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 275 LEU 275 265 265 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 276 SER 276 266 266 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 277 TYR 277 267 267 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 278 SER 278 268 268 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 279 ILE 279 269 269 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 280 TYR 280 270 270 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 281 ASN 281 271 271 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 282 TYR 282 272 272 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 283 LEU 283 273 273 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 284 ALA 284 274 274 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 285 LYS 285 275 275 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 286 LYS 286 276 276 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 287 LYS 287 277 277 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 288 TYR 288 278 278 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 289 GLU 289 279 279 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 290 ASP 290 280 280 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 291 LYS 291 281 281 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 292 ILE 292 282 282 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 293 VAL 293 283 283 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 294 ILE 294 284 284 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 295 TYR 295 285 285 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 296 LEU 296 286 286 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 297 ILE 297 287 287 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 298 GLU 298 288 288 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 299 GLU 299 289 289 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 300 PRO 300 290 290 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 301 GLU 301 291 291 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 302 ILE 302 292 292 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 303 SER 303 293 293 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 304 LEU 304 294 294 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 305 HIS 305 295 295 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 306 ARG 306 296 296 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 307 SER 307 297 297 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 308 MET 308 298 298 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 309 GLN 309 299 299 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 310 ILE 310 300 300 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 311 ALA 311 301 301 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 312 LEU 312 302 302 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 313 SER 313 303 303 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 314 LYS 314 304 304 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 315 GLN 315 305 305 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 316 LEU 316 306 306 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 317 PHE 317 307 307 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 318 GLU 318 308 308 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 319 GLN 319 309 309 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 320 SER 320 310 310 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 321 THR 321 311 311 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 322 TYR 322 312 312 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 323 LYS 323 313 313 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 324 TYR 324 314 314 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 325 PHE 325 315 315 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 326 PHE 326 316 316 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 327 LEU 327 317 317 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 328 SER 328 318 318 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 329 THR 329 319 319 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 330 HIS 330 320 320 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 331 SER 331 321 321 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 332 PRO 332 322 322 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 333 GLU 333 323 323 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 334 LEU 334 324 324 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 335 LEU 335 325 325 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 336 TYR 336 326 326 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 337 GLU 337 327 327 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 338 MET 338 328 328 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 339 ASP 339 329 329 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 340 ASN 340 330 330 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 341 THR 341 331 331 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 342 ARG 342 332 332 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 343 LEU 343 333 333 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 344 ILE 344 334 334 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 345 ARG 345 335 335 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 346 VAL 346 336 336 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 347 HIS 347 337 337 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 348 SER 348 338 338 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 349 THR 349 339 339 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 350 GLU 350 340 340 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 351 LYS 351 341 341 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 352 VAL 352 342 342 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 353 VAL 353 343 343 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 354 CYS 354 344 344 CYS CYS A-4 ? n 
+A-4 1 355 SER 355 345 345 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 356 SER 356 346 346 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 357 HIS 357 347 347 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 358 MET 358 348 348 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 359 TYR 359 349 349 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 360 ASN 360 350 350 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 361 VAL 361 351 351 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 362 GLU 362 352 352 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 363 GLU 363 353 353 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 364 ALA 364 354 354 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 365 TYR 365 355 355 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 366 GLY 366 356 356 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 367 SER 367 357 357 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 368 VAL 368 358 358 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 369 LYS 369 359 359 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 370 LYS 370 360 360 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 371 LYS 371 361 361 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 372 LEU 372 362 362 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 373 ASN 373 363 363 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 374 LYS 374 364 364 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 375 ALA 375 365 365 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 376 LEU 376 366 366 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 377 SER 377 367 367 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 378 SER 378 368 368 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 379 ALA 379 369 369 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 380 LEU 380 370 370 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 381 PHE 381 371 371 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 382 ALA 382 372 372 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 383 GLU 383 373 373 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 384 ARG 384 374 374 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 385 VAL 385 375 375 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 386 LEU 386 376 376 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 387 LEU 387 377 377 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 388 ILE 388 378 378 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 389 GLU 389 379 379 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 390 GLY 390 380 380 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 391 PRO 391 381 381 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 392 SER 392 382 382 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 393 GLU 393 383 383 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 394 LYS 394 384 384 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 395 ILE 395 385 385 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 396 LEU 396 386 386 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 397 PHE 397 387 387 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 398 GLU 398 388 388 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 399 LYS 399 389 389 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 400 VAL 400 390 390 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 401 LEU 401 391 391 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 402 ASP 402 392 392 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 403 GLU 403 393 393 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 404 VAL 404 394 394 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 405 GLU 405 395 395 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 406 PRO 406 396 396 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 407 GLU 407 397 397 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 408 TYR 408 398 398 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 409 GLU 409 399 399 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 410 LEU 410 400 400 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 411 ASN 411 401 401 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 412 GLY 412 402 402 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 413 GLY 413 403 403 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 414 PHE 414 404 404 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 415 LEU 415 405 405 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 416 LEU 416 406 406 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 417 GLU 417 407 407 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 418 VAL 418 408 408 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 419 GLY 419 409 409 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 420 GLY 420 410 410 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 421 THR 421 411 411 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 422 TYR 422 412 412 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 423 PHE 423 413 413 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 424 ASN 424 414 414 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 425 HIS 425 415 415 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 426 TYR 426 416 416 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 427 VAL 427 417 417 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 428 CYS 428 418 418 CYS CYS A-4 ? n 
+A-4 1 429 THR 429 419 419 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 430 LEU 430 420 420 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 431 ASN 431 421 421 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 432 ASP 432 422 422 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 433 LEU 433 423 423 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 434 GLY 434 424 424 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 435 ILE 435 425 425 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 436 THR 436 426 426 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 437 HIS 437 427 427 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 438 ILE 438 428 428 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 439 ILE 439 429 429 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 440 LYS 440 430 430 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 441 THR 441 431 431 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 442 ASP 442 432 432 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 443 ASN 443 433 433 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 444 ASP 444 434 434 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 445 LEU 445 435 435 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 446 LYS 446 436 436 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 447 SER 447 437 437 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 448 LYS 448 438 438 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 449 LYS 449 439 439 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 450 GLY 450 440 440 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 451 LYS 451 441 441 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 452 LYS 452 442 442 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 453 GLY 453 443 443 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 454 VAL 454 444 444 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 455 TYR 455 445 445 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 456 GLU 456 446 446 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 457 LEU 457 447 447 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 458 LEU 458 448 448 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 459 GLY 459 449 449 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 460 LEU 460 450 450 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 461 ASN 461 451 451 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 462 ARG 462 452 452 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 463 CYS 463 453 453 CYS CYS A-4 ? n 
+A-4 1 464 LEU 464 454 454 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 465 ASN 465 455 455 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 466 LEU 466 456 456 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 467 LEU 467 457 457 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 468 GLY 468 458 458 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 469 ARG 469 459 459 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 470 GLU 470 460 460 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 471 ASN 471 461 461 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 472 LEU 472 462 462 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 473 ASP 473 463 463 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 474 GLU 474 464 464 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 475 ILE 475 465 465 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 476 THR 476 466 466 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 477 ILE 477 467 467 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 478 ASP 478 468 468 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 479 ILE 479 469 469 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 480 PRO 480 470 470 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 481 GLU 481 471 471 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 482 ASP 482 472 472 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 483 ILE 483 473 473 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 484 LYS 484 474 474 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 485 GLY 485 475 475 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 486 LYS 486 476 476 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 487 LYS 487 477 477 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 488 LYS 488 478 478 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 489 LYS 489 479 479 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 490 GLU 490 480 480 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 491 ARG 491 481 481 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 492 LEU 492 482 482 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 493 ASN 493 483 483 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 494 GLU 494 484 484 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 495 ARG 495 485 485 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 496 LYS 496 486 486 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 497 LYS 497 487 487 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 498 GLU 498 488 488 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 499 ILE 499 489 489 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 500 PHE 500 490 490 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 501 LYS 501 491 491 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 502 GLN 502 492 492 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 503 TYR 503 493 493 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 504 LYS 504 494 494 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 505 ASN 505 495 495 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 506 GLU 506 496 496 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 507 VAL 507 497 497 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 508 GLY 508 498 498 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 509 GLU 509 499 499 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 510 PHE 510 500 500 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 511 LEU 511 501 501 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 512 GLY 512 502 502 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 513 GLU 513 503 503 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 514 ARG 514 504 504 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 515 ILE 515 505 505 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 516 TYR 516 506 506 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 517 LEU 517 507 507 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 518 SER 518 508 508 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 519 GLU 519 509 509 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 520 ILE 520 510 510 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 521 ASP 521 511 511 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 522 LEU 522 512 512 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 523 GLU 523 513 513 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 524 ASN 524 514 514 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 525 ASP 525 515 515 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 526 LEU 526 516 516 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 527 TYR 527 517 517 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 528 SER 528 518 518 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 529 ALA 529 519 519 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 530 ILE 530 520 520 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 531 GLY 531 521 521 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 532 GLU 532 522 522 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 533 SER 533 523 523 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 534 MET 534 524 524 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 535 LYS 535 525 525 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 536 ARG 536 526 526 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 537 ILE 537 527 527 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 538 PHE 538 528 528 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 539 GLU 539 529 529 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 540 ASN 540 530 530 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 541 GLU 541 531 531 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 542 ASP 542 532 532 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 543 PRO 543 533 533 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 544 VAL 544 534 534 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 545 HIS 545 535 535 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 546 TYR 546 536 536 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 547 LEU 547 537 537 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 548 GLN 548 538 538 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 549 LYS 549 539 539 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 550 SER 550 540 540 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 551 LYS 551 541 541 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 552 LEU 552 542 542 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 553 PHE 553 543 543 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 554 ASN 554 544 544 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 555 MET 555 545 545 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 556 VAL 556 546 546 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 557 GLU 557 547 547 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 558 LEU 558 548 548 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 559 VAL 559 549 549 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 560 ASN 560 550 550 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 561 ASN 561 551 551 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 562 LEU 562 552 552 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 563 SER 563 553 553 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 564 THR 564 554 554 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 565 LYS 565 555 555 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 566 ASP 566 556 556 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 567 CYS 567 557 557 CYS CYS A-4 ? n 
+A-4 1 568 PHE 568 558 558 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 569 ASP 569 559 559 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 570 VAL 570 560 560 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 571 PHE 571 561 561 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 572 GLU 572 562 562 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 573 HIS 573 563 563 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 574 GLU 574 564 564 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 575 LYS 575 565 565 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 576 PHE 576 566 566 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 577 ALA 577 567 567 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 578 CYS 578 568 568 CYS CYS A-4 ? n 
+A-4 1 579 LEU 579 569 569 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 580 LYS 580 570 570 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 581 GLU 581 571 571 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 582 LEU 582 572 572 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 583 VAL 583 573 573 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 584 GLY 584 574 574 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 585 SER 585 575 575 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 586 ASP 586 576 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 587 ARG 587 577 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 588 GLY 588 578 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+B-4 2 1   SER 1   2   2   SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 2   ARG 2   3   3   ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 3   GLU 3   4   4   GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 4   GLN 4   5   5   GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 5   ILE 5   6   6   ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 6   ILE 6   7   7   ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 7   LYS 7   8   8   LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 8   ASP 8   9   9   ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 9   GLY 9   10  10  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 10  GLY 10  11  11  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 11  ASN 11  12  12  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 12  ILE 12  13  13  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 13  LEU 13  14  14  LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 14  VAL 14  15  15  VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 15  THR 15  16  16  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 16  ALA 16  17  17  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 17  GLY 17  18  18  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 18  ALA 18  19  19  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 19  GLY 19  20  20  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 20  SER 20  21  21  SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 21  GLY 21  22  22  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 22  LYS 22  23  23  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 23  THR 23  24  24  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 24  THR 24  25  25  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 25  ILE 25  26  26  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 26  LEU 26  27  27  LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 27  VAL 27  28  28  VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 28  SER 28  29  29  SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 29  LYS 29  30  30  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 30  ILE 30  31  31  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 31  GLU 31  32  32  GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 32  ALA 32  33  33  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 33  ASP 33  34  34  ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 34  LEU 34  35  35  LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 35  LYS 35  36  36  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 36  GLU 36  37  37  GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 37  ASN 37  38  38  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 38  LYS 38  39  39  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 39  THR 39  40  40  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 40  HIS 40  41  41  HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 41  TYR 41  42  42  TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 42  SER 42  43  43  SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 43  ILE 43  44  44  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 44  ALA 44  45  45  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 45  ALA 45  46  46  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 46  VAL 46  47  47  VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 47  THR 47  48  48  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 48  PHE 48  49  49  PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 49  THR 49  50  50  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 50  ASN 50  51  51  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 51  LYS 51  52  52  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 52  ALA 52  53  53  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 53  ALA 53  54  54  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 54  LYS 54  55  55  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 55  GLU 55  56  56  GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 56  ILE 56  57  57  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 57  GLU 57  58  58  GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 58  GLY 58  59  59  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 59  ARG 59  60  60  ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 60  LEU 60  61  61  LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 61  GLY 61  62  62  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 62  TYR 62  63  63  TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 63  SER 63  64  64  SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 64  SER 64  65  65  SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 65  ARG 65  66  66  ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 66  GLY 66  67  67  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 67  ASN 67  68  68  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 68  PHE 68  69  69  PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 69  ILE 69  70  70  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 70  GLY 70  71  71  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 71  THR 71  72  72  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 72  ASN 72  73  73  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 73  ASP 73  74  74  ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 74  GLY 74  75  75  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 75  PHE 75  76  76  PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 76  VAL 76  77  77  VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 77  GLU 77  78  78  GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 78  SER 78  79  79  SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 79  GLU 79  80  80  GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 80  ILE 80  81  81  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 81  ILE 81  82  82  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 82  ARG 82  83  83  ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 83  PRO 83  84  84  PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 84  PHE 84  85  85  PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 85  ILE 85  86  86  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 86  LYS 86  87  87  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 87  ASP 87  88  88  ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 88  ALA 88  89  89  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 89  PHE 89  90  90  PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 90  GLY 90  91  91  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 91  ASN 91  92  92  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 92  ASP 92  93  93  ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 93  TYR 93  94  94  TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 94  PRO 94  95  95  PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 95  ASP 95  96  96  ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 96  ASN 96  97  97  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 97  PHE 97  98  98  PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 98  THR 98  99  99  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 99  ALA 99  100 100 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 100 GLU 100 101 101 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 101 TYR 101 102 102 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 102 PHE 102 103 103 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 103 ASP 103 104 104 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 104 ASN 104 105 105 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 105 GLN 105 106 106 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 106 PHE 106 107 107 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 107 ALA 107 108 108 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 108 SER 108 109 109 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 109 TYR 109 110 110 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 110 ASP 110 111 111 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 111 LYS 111 112 112 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 112 GLY 112 113 113 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 113 LEU 113 114 114 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 114 GLN 114 115 115 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 115 VAL 115 116 116 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 116 LEU 116 117 117 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 117 LYS 117 118 118 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 118 TYR 118 119 119 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 119 GLN 119 120 120 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 120 ASN 120 121 121 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 121 ILE 121 122 122 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 122 LEU 122 123 123 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 123 GLY 123 124 124 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 124 THR 124 125 125 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 125 TYR 125 126 126 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 126 SER 126 127 127 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 127 ASN 127 128 128 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 128 PRO 128 129 129 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 129 LYS 129 130 130 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 130 LYS 130 131 131 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 131 ASN 131 132 132 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 132 PHE 132 133 133 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 133 LYS 133 134 134 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 134 PHE 134 135 135 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 135 GLN 135 136 136 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 136 LEU 136 137 137 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 137 ALA 137 138 138 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 138 LEU 138 139 139 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 139 ASP 139 140 140 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 140 ILE 140 141 141 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 141 LEU 141 142 142 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 142 LYS 142 143 143 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 143 LYS 143 144 144 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 144 SER 144 145 145 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 145 LEU 145 146 146 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 146 VAL 146 147 147 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 147 ALA 147 148 148 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 148 ARG 148 149 149 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 149 GLN 149 150 150 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 150 TYR 150 151 151 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 151 ILE 151 152 152 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 152 PHE 152 153 153 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 153 SER 153 154 154 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 154 LYS 154 155 155 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 155 TYR 155 156 156 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 156 PHE 156 157 157 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 157 LYS 157 158 158 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 158 ILE 158 159 159 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 159 PHE 159 160 160 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 160 ILE 160 161 161 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 161 ASP 161 162 162 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 162 GLU 162 163 163 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 163 TYR 163 164 164 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 164 GLN 164 165 165 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 165 ASP 165 166 166 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 166 SER 166 167 167 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 167 ASP 167 168 168 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 168 LYS 168 169 169 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 169 ASP 169 170 170 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 170 MET 170 171 171 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 171 HIS 171 172 172 HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 172 ASN 172 173 173 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 173 LEU 173 174 174 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 174 PHE 174 175 175 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 175 MET 175 176 176 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 176 TYR 176 177 177 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 177 LEU 177 178 178 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 178 LYS 178 179 179 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 179 ASP 179 180 180 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 180 GLN 180 181 181 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 181 LEU 181 182 182 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 182 LYS 182 183 183 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 183 ILE 183 184 184 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 184 LYS 184 185 185 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 185 LEU 185 186 186 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 186 PHE 186 187 187 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 187 ILE 187 188 188 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 188 VAL 188 189 189 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 189 GLY 189 190 190 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 190 ASP 190 191 191 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 191 PRO 191 192 192 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 192 LYS 192 193 193 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 193 GLN 193 194 194 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 194 SER 194 195 195 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 195 ILE 195 196 196 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 196 TYR 196 197 197 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 197 ILE 197 198 198 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 198 TRP 198 199 199 TRP TRP B-4 ? n 
+B-4 2 199 ARG 199 200 200 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 200 GLY 200 201 201 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 201 ALA 201 202 202 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 202 GLU 202 203 203 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 203 PRO 203 204 204 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 204 GLU 204 205 205 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 205 ASN 205 206 206 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 206 PHE 206 207 207 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 207 ASN 207 208 208 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 208 GLY 208 209 209 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 209 LEU 209 210 210 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 210 ILE 210 211 211 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 211 GLU 211 212 212 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 212 ASN 212 213 213 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 213 SER 213 214 214 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 214 THR 214 215 215 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 215 ASP 215 216 216 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 216 PHE 216 217 217 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 217 ASN 217 218 218 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 218 LYS 218 219 219 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 219 TYR 219 220 220 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 220 HIS 220 221 221 HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 221 LEU 221 222 222 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 222 THR 222 223 223 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 223 SER 223 224 224 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 224 ASN 224 225 225 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 225 PHE 225 226 226 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 226 ARG 226 227 227 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 227 CYS 227 228 228 CYS CYS B-4 ? n 
+B-4 2 228 CYS 228 229 229 CYS CYS B-4 ? n 
+B-4 2 229 GLN 229 230 230 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 230 ASP 230 231 231 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 231 ILE 231 232 232 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 232 GLN 232 233 233 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 233 ASN 233 234 234 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 234 TYR 234 235 235 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 235 SER 235 236 236 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 236 ASN 236 237 237 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 237 LEU 237 238 238 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 238 PHE 238 239 239 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 239 ASN 239 240 240 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 240 GLU 240 241 241 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 241 GLU 241 242 242 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 242 THR 242 243 243 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 243 ARG 243 244 244 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 244 SER 244 245 245 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 245 LEU 245 246 246 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 246 ILE 246 247 247 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 247 LYS 247 248 248 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 248 GLU 248 249 249 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 249 LYS 249 250 250 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 250 ASN 250 251 251 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 251 GLU 251 252 252 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 252 VAL 252 253 253 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 253 GLN 253 254 254 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 254 ASN 254 255 255 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 255 VAL 255 256 256 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 256 ILE 256 257 257 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 257 SER 257 258 258 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 258 ILE 258 259 259 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 259 ALA 259 260 260 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 260 ASP 260 261 261 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 261 ASP 261 262 262 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 262 MET 262 263 263 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 263 PRO 263 264 264 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 264 ILE 264 265 265 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 265 SER 265 266 266 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 266 ASP 266 267 267 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 267 ILE 267 268 268 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 268 LEU 268 269 269 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 269 LEU 269 270 270 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 270 LYS 270 271 271 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 271 LEU 271 272 272 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 272 THR 272 273 273 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 273 GLU 273 274 274 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 274 GLU 274 275 275 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 275 LYS 275 276 276 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 276 GLN 276 277 277 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 277 VAL 277 278 278 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 278 LEU 278 279 279 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 279 ASN 279 280 280 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 280 ILE 280 281 281 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 281 GLU 281 282 282 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 282 ALA 282 283 283 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 283 GLU 283 284 284 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 284 LEU 284 285 285 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 285 VAL 285 286 286 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 286 ILE 286 287 287 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 287 LEU 287 288 288 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 288 VAL 288 289 289 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 289 ARG 289 290 290 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 290 ARG 290 291 291 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 291 ARG 291 292 292 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 292 ASN 292 293 293 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 293 GLN 293 294 294 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 294 ALA 294 295 295 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 295 ILE 295 296 296 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 296 GLU 296 297 297 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 297 ILE 297 298 298 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 298 MET 298 299 299 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 299 LYS 299 300 300 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 300 GLU 300 301 301 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 301 LEU 301 302 302 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 302 ASN 302 303 303 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 303 GLU 303 304 304 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 304 GLU 304 305 305 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 305 GLY 305 306 306 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 306 PHE 306 307 307 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 307 ASN 307 308 308 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 308 PHE 308 309 309 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 309 ILE 309 310 310 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 310 PHE 310 311 311 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 311 ILE 311 312 312 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 312 PRO 312 313 313 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 313 GLN 313 314 314 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 314 THR 314 315 315 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 315 PRO 315 316 316 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 316 LEU 316 317 317 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 317 ASP 317 318 318 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 318 ARG 318 319 319 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 319 ALA 319 320 320 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 320 THR 320 321 321 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 321 PRO 321 322 322 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 322 ASN 322 323 323 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 323 ALA 323 324 324 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 324 THR 324 325 325 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 325 LEU 325 326 326 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 326 LEU 326 327 327 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 327 LYS 327 328 328 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 328 GLU 328 329 329 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 329 VAL 329 330 330 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 330 ILE 330 331 331 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 331 LYS 331 332 332 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 332 TYR 332 333 333 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 333 VAL 333 334 334 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 334 LYS 334 335 335 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 335 ASN 335 336 336 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 336 ASP 336 337 337 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 337 ARG 337 338 338 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 338 TYR 338 339 339 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 339 SER 339 340 340 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 340 ILE 340 341 341 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 341 TYR 341 342 342 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 342 ASP 342 343 343 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 343 LEU 343 344 344 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 344 ALA 344 345 345 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 345 ALA 345 346 346 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 346 GLU 346 347 347 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 347 ILE 347 348 348 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 348 VAL 348 349 349 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 349 GLY 349 350 350 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 350 ASN 350 351 351 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 351 LEU 351 352 352 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 352 SER 352 353 353 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 353 SER 353 354 354 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 354 ARG 354 355 355 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 355 GLU 355 356 356 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 356 ILE 356 357 357 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 357 LYS 357 358 358 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 358 GLU 358 359 359 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 359 ILE 359 360 360 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 360 GLN 360 361 361 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 361 LYS 361 362 362 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 362 ILE 362 363 363 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 363 ILE 363 364 364 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 364 ASN 364 365 365 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 365 GLU 365 366 366 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 366 LEU 366 367 367 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 367 LEU 367 368 368 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 368 VAL 368 369 369 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 369 PRO 369 370 370 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 370 ASN 370 371 371 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 371 ILE 371 372 372 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 372 ASN 372 373 373 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 373 GLN 373 374 374 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 374 VAL 374 375 375 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 375 LEU 375 376 376 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 376 ILE 376 377 377 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 377 ASN 377 378 378 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 378 GLN 378 379 379 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 379 VAL 379 380 380 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 380 LEU 380 381 381 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 381 ILE 381 382 382 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 382 ASN 382 383 383 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 383 LEU 383 384 384 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 384 PHE 384 385 385 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 385 ALA 385 386 386 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 386 LYS 386 387 387 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 387 LEU 387 388 388 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 388 GLU 388 389 389 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 389 ILE 389 390 390 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 390 THR 390 391 391 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 391 LEU 391 392 392 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 392 ASP 392 393 393 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 393 THR 393 394 394 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 394 ARG 394 395 395 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 395 GLU 395 396 396 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 396 ILE 396 397 397 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 397 THR 397 398 398 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 398 ALA 398 399 399 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 399 PHE 399 400 400 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 400 THR 400 401 401 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 401 GLU 401 402 402 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 402 VAL 402 403 403 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 403 MET 403 404 404 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 404 MET 404 405 405 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 405 THR 405 406 406 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 406 ASN 406 407 407 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 407 GLU 407 408 408 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 408 PHE 408 409 409 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 409 ASP 409 410 410 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 410 ILE 410 411 411 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 411 ALA 411 412 412 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 412 PHE 412 413 413 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 413 ASP 413 414 414 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 414 THR 414 415 415 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 415 ASN 415 416 416 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 416 GLU 416 417 417 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 417 TYR 417 418 418 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 418 LEU 418 419 419 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 419 HIS 419 420 420 HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 420 LYS 420 421 421 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 421 ILE 421 422 422 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 422 PHE 422 423 423 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 423 THR 423 424 424 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 424 VAL 424 425 425 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 425 HIS 425 426 426 HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 426 SER 426 427 427 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 427 ALA 427 428 428 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 428 LYS 428 429 429 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 429 GLY 429 430 430 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 430 LEU 430 431 431 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 431 GLU 431 432 432 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 432 PHE 432 433 433 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 433 ASN 433 434 434 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 434 GLN 434 435 435 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 435 VAL 435 436 436 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 436 ILE 436 437 437 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 437 ILE 437 438 438 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 438 THR 438 439 439 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 439 ALA 439 440 440 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 440 SER 440 441 441 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 441 ASP 441 442 442 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 442 TYR 442 443 443 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 443 ASN 443 444 444 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 444 VAL 444 445 445 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 445 HIS 445 446 446 HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 446 TYR 446 447 447 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 447 ASN 447 448 448 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 448 ARG 448 449 449 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 449 ASP 449 450 450 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 450 THR 450 451 451 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 451 ASN 451 452 452 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 452 GLU 452 453 453 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 453 HIS 453 454 454 HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 454 TYR 454 455 455 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 455 VAL 455 456 456 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 456 ALA 456 457 457 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 457 THR 457 458 458 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 458 THR 458 459 459 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 459 ARG 459 460 460 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 460 ALA 460 461 461 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 461 LYS 461 462 462 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 462 ASP 462 463 463 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 463 LYS 463 464 464 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 464 LEU 464 465 465 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 465 ILE 465 466 466 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 466 VAL 466 467 467 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 467 ILE 467 468 468 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 468 MET 468 469 469 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 469 ASP 469 470 470 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 470 ASN 470 471 471 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 471 LYS 471 472 472 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 472 LYS 472 473 473 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 473 TYR 473 474 474 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 474 SER 474 475 475 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 475 ASP 475 476 476 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 476 TYR 476 477 477 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 477 ILE 477 478 478 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 478 GLU 478 479 479 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 479 THR 479 480 480 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 480 LEU 480 481 481 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 481 MET 481 482 482 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 482 LYS 482 483 483 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 483 GLU 483 484 484 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 484 LEU 484 485 485 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 485 LYS 485 486 486 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 486 ILE 486 487 487 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 487 LYS 487 488 488 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 488 ASN 488 489 489 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 489 ILE 489 490 490 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 490 ILE 490 491 491 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 491 LYS 491 492 492 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 492 SER 492 493 493 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 493 ILE 493 494 494 ILE ILE B-4 ? n 
+# 
+loop_
+_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
+_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
+_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
+_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
+_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
+_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
+C   3 SO4 1 601 1 SO4 SO4 A   ? 
+C-2 3 SO4 1 601 1 SO4 SO4 A-2 ? 
+C-3 3 SO4 1 601 1 SO4 SO4 A-3 ? 
+C-4 3 SO4 1 601 1 SO4 SO4 A-4 ? 
+# 
+loop_
+_chem_comp.id 
+_chem_comp.type 
+_chem_comp.mon_nstd_flag 
+_chem_comp.name 
+_chem_comp.pdbx_synonyms 
+_chem_comp.formula 
+_chem_comp.formula_weight 
+ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
+ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
+ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
+ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
+CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
+GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
+GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
+GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
+HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
+ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
+LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
+LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
+MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
+PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
+PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
+SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
+SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ? "O4 S -2"        96.063  
+THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
+TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
+TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
+VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
+# 
+loop_
+_struct_asym.id 
+_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
+_struct_asym.pdbx_modified 
+_struct_asym.entity_id 
+_struct_asym.details 
+A   N N 1 ? 
+B   N N 2 ? 
+A-2 N N 1 ? 
+B-2 N N 2 ? 
+A-3 N N 1 ? 
+B-3 N N 2 ? 
+A-4 N N 1 ? 
+B-4 N N 2 ? 
+C   N N 3 ? 
+C-2 N N 3 ? 
+C-3 N N 3 ? 
+C-4 N N 3 ? 
+# 
+_struct_conf_type.id          HELX_P 
+_struct_conf_type.criteria    ? 
+_struct_conf_type.reference   ? 
+# 
+loop_
+_struct_conf.conf_type_id 
+_struct_conf.id 
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
+_struct_conf.beg_label_comp_id 
+_struct_conf.beg_label_asym_id 
+_struct_conf.beg_label_seq_id 
+_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
+_struct_conf.end_label_comp_id 
+_struct_conf.end_label_asym_id 
+_struct_conf.end_label_seq_id 
+_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
+_struct_conf.beg_auth_comp_id 
+_struct_conf.beg_auth_asym_id 
+_struct_conf.beg_auth_seq_id 
+_struct_conf.end_auth_comp_id 
+_struct_conf.end_auth_asym_id 
+_struct_conf.end_auth_seq_id 
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
+_struct_conf.details 
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
+HELX_P HELX_P1   AA1 ASN A   41  ? ASP A   57  ? ASN A   31  ASP A   47  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P2   AA2 ASP A   57  ? LYS A   62  ? ASP A   47  LYS A   52  1 ? 6  
+HELX_P HELX_P3   AA3 TYR A   70  ? ASP A   74  ? TYR A   60  ASP A   64  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P4   AA4 SER A   88  ? LYS A   92  ? SER A   78  LYS A   82  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P5   AA5 ASP A   93  ? LYS A   104 ? ASP A   83  LYS A   94  1 ? 12 
+HELX_P HELX_P6   AA6 GLY A   105 ? ARG A   107 ? GLY A   95  ARG A   97  5 ? 3  
+HELX_P HELX_P7   AA7 ALA A   154 ? VAL A   158 ? ALA A   144 VAL A   148 1 ? 5  
+HELX_P HELX_P8   AA8 ASP A   169 ? LYS A   178 ? ASP A   159 LYS A   168 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P9   AA9 GLU A   192 ? GLU A   211 ? GLU A   182 GLU A   201 1 ? 20 
+HELX_P HELX_P10  AB1 GLY A   217 ? LYS A   230 ? GLY A   207 LYS A   220 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P11  AB2 GLY A   270 ? TYR A   288 ? GLY A   260 TYR A   278 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P12  AB3 HIS A   305 ? GLU A   318 ? HIS A   295 GLU A   308 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P13  AB4 SER A   331 ? TYR A   336 ? SER A   321 TYR A   326 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P14  AB5 TYR A   365 ? SER A   367 ? TYR A   355 SER A   357 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P15  AB6 VAL A   368 ? SER A   378 ? VAL A   358 SER A   368 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P16  AB7 GLY A   390 ? GLU A   405 ? GLY A   380 GLU A   395 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P17  AB8 PHE A   423 ? LEU A   433 ? PHE A   413 LEU A   423 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P18  AB9 LEU A   457 ? LEU A   467 ? LEU A   447 LEU A   457 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P19  AC1 GLY A   485 ? TYR A   503 ? GLY A   475 TYR A   493 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P20  AC2 TYR A   503 ? GLU A   513 ? TYR A   493 GLU A   503 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P21  AC3 ASP A   521 ? ILE A   530 ? ASP A   511 ILE A   520 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P22  AC4 ILE A   530 ? GLU A   539 ? ILE A   520 GLU A   529 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P23  AC5 ASP A   542 ? GLN A   548 ? ASP A   532 GLN A   538 1 ? 7  
+HELX_P HELX_P24  AC6 SER A   550 ? LEU A   562 ? SER A   540 LEU A   552 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P25  AC7 SER A   563 ? HIS A   573 ? SER A   553 HIS A   563 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P26  AC8 PHE A   576 ? GLY A   584 ? PHE A   566 GLY A   574 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P27  AC9 ARG B   2   ? ASP B   8   ? ARG B   3   ASP B   9   1 ? 7  
+HELX_P HELX_P28  AD1 SER B   20  ? ASN B   37  ? SER B   21  ASN B   38  1 ? 18 
+HELX_P HELX_P29  AD2 THR B   49  ? GLY B   61  ? THR B   50  GLY B   62  1 ? 13 
+HELX_P HELX_P30  AD3 ASN B   72  ? ILE B   80  ? ASN B   73  ILE B   81  1 ? 9  
+HELX_P HELX_P31  AD4 ILE B   80  ? GLY B   90  ? ILE B   81  GLY B   91  1 ? 11 
+HELX_P HELX_P32  AD5 SER B   108 ? TYR B   118 ? SER B   109 TYR B   119 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P33  AD6 ASN B   131 ? SER B   144 ? ASN B   132 SER B   145 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P34  AD7 SER B   144 ? LYS B   154 ? SER B   145 LYS B   155 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P35  AD8 GLU B   162 ? SER B   166 ? GLU B   163 SER B   167 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P36  AD9 ASP B   167 ? GLN B   180 ? ASP B   168 GLN B   181 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P37  AE1 GLU B   202 ? SER B   213 ? GLU B   203 SER B   214 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P38  AE2 CYS B   228 ? LEU B   237 ? CYS B   229 LEU B   238 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P39  AE3 PRO B   263 ? GLU B   274 ? PRO B   264 GLU B   275 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P40  AE4 ARG B   290 ? GLU B   304 ? ARG B   291 GLU B   305 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P41  AE5 ASN B   322 ? ASN B   335 ? ASN B   323 ASN B   336 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P42  AE6 SER B   339 ? ILE B   347 ? SER B   340 ILE B   348 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P43  AE7 SER B   352 ? ASN B   364 ? SER B   353 ASN B   365 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P44  AE8 GLU B   365 ? VAL B   368 ? GLU B   366 VAL B   369 5 ? 4  
+HELX_P HELX_P45  AE9 ILE B   371 ? LEU B   387 ? ILE B   372 LEU B   388 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P46  AF1 ASP B   392 ? THR B   405 ? ASP B   393 THR B   406 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P47  AF2 ASP B   409 ? ASP B   413 ? ASP B   410 ASP B   414 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P48  AF3 SER B   440 ? TYR B   442 ? SER B   441 TYR B   443 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P49  AF4 ASP B   449 ? ALA B   460 ? ASP B   450 ALA B   461 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P50  AF5 ASN B   470 ? LEU B   484 ? ASN B   471 LEU B   485 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P51  AF6 ASN A-2 41  ? ASP A-2 57  ? ASN A-2 31  ASP A-2 47  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P52  AF7 ASP A-2 57  ? LYS A-2 62  ? ASP A-2 47  LYS A-2 52  1 ? 6  
+HELX_P HELX_P53  AF8 TYR A-2 70  ? ASP A-2 74  ? TYR A-2 60  ASP A-2 64  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P54  AF9 SER A-2 88  ? LYS A-2 92  ? SER A-2 78  LYS A-2 82  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P55  AG1 ASP A-2 93  ? LYS A-2 104 ? ASP A-2 83  LYS A-2 94  1 ? 12 
+HELX_P HELX_P56  AG2 GLY A-2 105 ? ARG A-2 107 ? GLY A-2 95  ARG A-2 97  5 ? 3  
+HELX_P HELX_P57  AG3 ALA A-2 154 ? VAL A-2 158 ? ALA A-2 144 VAL A-2 148 1 ? 5  
+HELX_P HELX_P58  AG4 ASP A-2 169 ? LYS A-2 178 ? ASP A-2 159 LYS A-2 168 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P59  AG5 GLU A-2 192 ? GLU A-2 211 ? GLU A-2 182 GLU A-2 201 1 ? 20 
+HELX_P HELX_P60  AG6 GLY A-2 217 ? LYS A-2 230 ? GLY A-2 207 LYS A-2 220 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P61  AG7 GLY A-2 270 ? TYR A-2 288 ? GLY A-2 260 TYR A-2 278 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P62  AG8 HIS A-2 305 ? GLU A-2 318 ? HIS A-2 295 GLU A-2 308 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P63  AG9 SER A-2 331 ? TYR A-2 336 ? SER A-2 321 TYR A-2 326 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P64  AH1 TYR A-2 365 ? SER A-2 367 ? TYR A-2 355 SER A-2 357 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P65  AH2 VAL A-2 368 ? SER A-2 378 ? VAL A-2 358 SER A-2 368 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P66  AH3 GLY A-2 390 ? GLU A-2 405 ? GLY A-2 380 GLU A-2 395 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P67  AH4 PHE A-2 423 ? LEU A-2 433 ? PHE A-2 413 LEU A-2 423 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P68  AH5 LEU A-2 457 ? LEU A-2 467 ? LEU A-2 447 LEU A-2 457 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P69  AH6 GLY A-2 485 ? TYR A-2 503 ? GLY A-2 475 TYR A-2 493 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P70  AH7 TYR A-2 503 ? GLU A-2 513 ? TYR A-2 493 GLU A-2 503 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P71  AH8 ASP A-2 521 ? ILE A-2 530 ? ASP A-2 511 ILE A-2 520 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P72  AH9 ILE A-2 530 ? GLU A-2 539 ? ILE A-2 520 GLU A-2 529 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P73  AI1 ASP A-2 542 ? GLN A-2 548 ? ASP A-2 532 GLN A-2 538 1 ? 7  
+HELX_P HELX_P74  AI2 SER A-2 550 ? LEU A-2 562 ? SER A-2 540 LEU A-2 552 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P75  AI3 SER A-2 563 ? HIS A-2 573 ? SER A-2 553 HIS A-2 563 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P76  AI4 PHE A-2 576 ? GLY A-2 584 ? PHE A-2 566 GLY A-2 574 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P77  AI5 ARG B-2 2   ? ASP B-2 8   ? ARG B-2 3   ASP B-2 9   1 ? 7  
+HELX_P HELX_P78  AI6 SER B-2 20  ? ASN B-2 37  ? SER B-2 21  ASN B-2 38  1 ? 18 
+HELX_P HELX_P79  AI7 THR B-2 49  ? GLY B-2 61  ? THR B-2 50  GLY B-2 62  1 ? 13 
+HELX_P HELX_P80  AI8 ASN B-2 72  ? ILE B-2 80  ? ASN B-2 73  ILE B-2 81  1 ? 9  
+HELX_P HELX_P81  AI9 ILE B-2 80  ? GLY B-2 90  ? ILE B-2 81  GLY B-2 91  1 ? 11 
+HELX_P HELX_P82  AJ1 SER B-2 108 ? TYR B-2 118 ? SER B-2 109 TYR B-2 119 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P83  AJ2 ASN B-2 131 ? SER B-2 144 ? ASN B-2 132 SER B-2 145 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P84  AJ3 SER B-2 144 ? LYS B-2 154 ? SER B-2 145 LYS B-2 155 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P85  AJ4 GLU B-2 162 ? SER B-2 166 ? GLU B-2 163 SER B-2 167 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P86  AJ5 ASP B-2 167 ? GLN B-2 180 ? ASP B-2 168 GLN B-2 181 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P87  AJ6 GLU B-2 202 ? SER B-2 213 ? GLU B-2 203 SER B-2 214 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P88  AJ7 CYS B-2 228 ? LEU B-2 237 ? CYS B-2 229 LEU B-2 238 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P89  AJ8 PRO B-2 263 ? GLU B-2 274 ? PRO B-2 264 GLU B-2 275 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P90  AJ9 ARG B-2 290 ? GLU B-2 304 ? ARG B-2 291 GLU B-2 305 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P91  AK1 ASN B-2 322 ? ASN B-2 335 ? ASN B-2 323 ASN B-2 336 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P92  AK2 SER B-2 339 ? ILE B-2 347 ? SER B-2 340 ILE B-2 348 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P93  AK3 SER B-2 352 ? ASN B-2 364 ? SER B-2 353 ASN B-2 365 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P94  AK4 GLU B-2 365 ? VAL B-2 368 ? GLU B-2 366 VAL B-2 369 5 ? 4  
+HELX_P HELX_P95  AK5 ILE B-2 371 ? LEU B-2 387 ? ILE B-2 372 LEU B-2 388 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P96  AK6 ASP B-2 392 ? THR B-2 405 ? ASP B-2 393 THR B-2 406 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P97  AK7 ASP B-2 409 ? ASP B-2 413 ? ASP B-2 410 ASP B-2 414 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P98  AK8 SER B-2 440 ? TYR B-2 442 ? SER B-2 441 TYR B-2 443 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P99  AK9 ASP B-2 449 ? ALA B-2 460 ? ASP B-2 450 ALA B-2 461 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P100 AL1 ASN B-2 470 ? LEU B-2 484 ? ASN B-2 471 LEU B-2 485 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P101 AL2 ASN A-3 41  ? ASP A-3 57  ? ASN A-3 31  ASP A-3 47  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P102 AL3 ASP A-3 57  ? LYS A-3 62  ? ASP A-3 47  LYS A-3 52  1 ? 6  
+HELX_P HELX_P103 AL4 TYR A-3 70  ? ASP A-3 74  ? TYR A-3 60  ASP A-3 64  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P104 AL5 SER A-3 88  ? LYS A-3 92  ? SER A-3 78  LYS A-3 82  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P105 AL6 ASP A-3 93  ? LYS A-3 104 ? ASP A-3 83  LYS A-3 94  1 ? 12 
+HELX_P HELX_P106 AL7 GLY A-3 105 ? ARG A-3 107 ? GLY A-3 95  ARG A-3 97  5 ? 3  
+HELX_P HELX_P107 AL8 ALA A-3 154 ? VAL A-3 158 ? ALA A-3 144 VAL A-3 148 1 ? 5  
+HELX_P HELX_P108 AL9 ASP A-3 169 ? LYS A-3 178 ? ASP A-3 159 LYS A-3 168 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P109 AM1 GLU A-3 192 ? GLU A-3 211 ? GLU A-3 182 GLU A-3 201 1 ? 20 
+HELX_P HELX_P110 AM2 GLY A-3 217 ? LYS A-3 230 ? GLY A-3 207 LYS A-3 220 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P111 AM3 GLY A-3 270 ? TYR A-3 288 ? GLY A-3 260 TYR A-3 278 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P112 AM4 HIS A-3 305 ? GLU A-3 318 ? HIS A-3 295 GLU A-3 308 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P113 AM5 SER A-3 331 ? TYR A-3 336 ? SER A-3 321 TYR A-3 326 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P114 AM6 TYR A-3 365 ? SER A-3 367 ? TYR A-3 355 SER A-3 357 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P115 AM7 VAL A-3 368 ? SER A-3 378 ? VAL A-3 358 SER A-3 368 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P116 AM8 GLY A-3 390 ? GLU A-3 405 ? GLY A-3 380 GLU A-3 395 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P117 AM9 PHE A-3 423 ? LEU A-3 433 ? PHE A-3 413 LEU A-3 423 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P118 AN1 LEU A-3 457 ? LEU A-3 467 ? LEU A-3 447 LEU A-3 457 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P119 AN2 GLY A-3 485 ? TYR A-3 503 ? GLY A-3 475 TYR A-3 493 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P120 AN3 TYR A-3 503 ? GLU A-3 513 ? TYR A-3 493 GLU A-3 503 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P121 AN4 ASP A-3 521 ? ILE A-3 530 ? ASP A-3 511 ILE A-3 520 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P122 AN5 ILE A-3 530 ? GLU A-3 539 ? ILE A-3 520 GLU A-3 529 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P123 AN6 ASP A-3 542 ? GLN A-3 548 ? ASP A-3 532 GLN A-3 538 1 ? 7  
+HELX_P HELX_P124 AN7 SER A-3 550 ? LEU A-3 562 ? SER A-3 540 LEU A-3 552 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P125 AN8 SER A-3 563 ? HIS A-3 573 ? SER A-3 553 HIS A-3 563 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P126 AN9 PHE A-3 576 ? GLY A-3 584 ? PHE A-3 566 GLY A-3 574 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P127 AO1 ARG B-3 2   ? ASP B-3 8   ? ARG B-3 3   ASP B-3 9   1 ? 7  
+HELX_P HELX_P128 AO2 SER B-3 20  ? ASN B-3 37  ? SER B-3 21  ASN B-3 38  1 ? 18 
+HELX_P HELX_P129 AO3 THR B-3 49  ? GLY B-3 61  ? THR B-3 50  GLY B-3 62  1 ? 13 
+HELX_P HELX_P130 AO4 ASN B-3 72  ? ILE B-3 80  ? ASN B-3 73  ILE B-3 81  1 ? 9  
+HELX_P HELX_P131 AO5 ILE B-3 80  ? GLY B-3 90  ? ILE B-3 81  GLY B-3 91  1 ? 11 
+HELX_P HELX_P132 AO6 SER B-3 108 ? TYR B-3 118 ? SER B-3 109 TYR B-3 119 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P133 AO7 ASN B-3 131 ? SER B-3 144 ? ASN B-3 132 SER B-3 145 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P134 AO8 SER B-3 144 ? LYS B-3 154 ? SER B-3 145 LYS B-3 155 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P135 AO9 GLU B-3 162 ? SER B-3 166 ? GLU B-3 163 SER B-3 167 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P136 AP1 ASP B-3 167 ? GLN B-3 180 ? ASP B-3 168 GLN B-3 181 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P137 AP2 GLU B-3 202 ? SER B-3 213 ? GLU B-3 203 SER B-3 214 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P138 AP3 CYS B-3 228 ? LEU B-3 237 ? CYS B-3 229 LEU B-3 238 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P139 AP4 PRO B-3 263 ? GLU B-3 274 ? PRO B-3 264 GLU B-3 275 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P140 AP5 ARG B-3 290 ? GLU B-3 304 ? ARG B-3 291 GLU B-3 305 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P141 AP6 ASN B-3 322 ? ASN B-3 335 ? ASN B-3 323 ASN B-3 336 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P142 AP7 SER B-3 339 ? ILE B-3 347 ? SER B-3 340 ILE B-3 348 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P143 AP8 SER B-3 352 ? ASN B-3 364 ? SER B-3 353 ASN B-3 365 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P144 AP9 GLU B-3 365 ? VAL B-3 368 ? GLU B-3 366 VAL B-3 369 5 ? 4  
+HELX_P HELX_P145 AQ1 ILE B-3 371 ? LEU B-3 387 ? ILE B-3 372 LEU B-3 388 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P146 AQ2 ASP B-3 392 ? THR B-3 405 ? ASP B-3 393 THR B-3 406 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P147 AQ3 ASP B-3 409 ? ASP B-3 413 ? ASP B-3 410 ASP B-3 414 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P148 AQ4 SER B-3 440 ? TYR B-3 442 ? SER B-3 441 TYR B-3 443 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P149 AQ5 ASP B-3 449 ? ALA B-3 460 ? ASP B-3 450 ALA B-3 461 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P150 AQ6 ASN B-3 470 ? LEU B-3 484 ? ASN B-3 471 LEU B-3 485 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P151 AQ7 ASN A-4 41  ? ASP A-4 57  ? ASN A-4 31  ASP A-4 47  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P152 AQ8 ASP A-4 57  ? LYS A-4 62  ? ASP A-4 47  LYS A-4 52  1 ? 6  
+HELX_P HELX_P153 AQ9 TYR A-4 70  ? ASP A-4 74  ? TYR A-4 60  ASP A-4 64  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P154 AR1 SER A-4 88  ? LYS A-4 92  ? SER A-4 78  LYS A-4 82  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P155 AR2 ASP A-4 93  ? LYS A-4 104 ? ASP A-4 83  LYS A-4 94  1 ? 12 
+HELX_P HELX_P156 AR3 GLY A-4 105 ? ARG A-4 107 ? GLY A-4 95  ARG A-4 97  5 ? 3  
+HELX_P HELX_P157 AR4 ALA A-4 154 ? VAL A-4 158 ? ALA A-4 144 VAL A-4 148 1 ? 5  
+HELX_P HELX_P158 AR5 ASP A-4 169 ? LYS A-4 178 ? ASP A-4 159 LYS A-4 168 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P159 AR6 GLU A-4 192 ? GLU A-4 211 ? GLU A-4 182 GLU A-4 201 1 ? 20 
+HELX_P HELX_P160 AR7 GLY A-4 217 ? LYS A-4 230 ? GLY A-4 207 LYS A-4 220 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P161 AR8 GLY A-4 270 ? TYR A-4 288 ? GLY A-4 260 TYR A-4 278 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P162 AR9 HIS A-4 305 ? GLU A-4 318 ? HIS A-4 295 GLU A-4 308 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P163 AS1 SER A-4 331 ? TYR A-4 336 ? SER A-4 321 TYR A-4 326 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P164 AS2 TYR A-4 365 ? SER A-4 367 ? TYR A-4 355 SER A-4 357 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P165 AS3 VAL A-4 368 ? SER A-4 378 ? VAL A-4 358 SER A-4 368 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P166 AS4 GLY A-4 390 ? GLU A-4 405 ? GLY A-4 380 GLU A-4 395 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P167 AS5 PHE A-4 423 ? LEU A-4 433 ? PHE A-4 413 LEU A-4 423 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P168 AS6 LEU A-4 457 ? LEU A-4 467 ? LEU A-4 447 LEU A-4 457 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P169 AS7 GLY A-4 485 ? TYR A-4 503 ? GLY A-4 475 TYR A-4 493 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P170 AS8 TYR A-4 503 ? GLU A-4 513 ? TYR A-4 493 GLU A-4 503 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P171 AS9 ASP A-4 521 ? ILE A-4 530 ? ASP A-4 511 ILE A-4 520 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P172 AT1 ILE A-4 530 ? GLU A-4 539 ? ILE A-4 520 GLU A-4 529 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P173 AT2 ASP A-4 542 ? GLN A-4 548 ? ASP A-4 532 GLN A-4 538 1 ? 7  
+HELX_P HELX_P174 AT3 SER A-4 550 ? LEU A-4 562 ? SER A-4 540 LEU A-4 552 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P175 AT4 SER A-4 563 ? HIS A-4 573 ? SER A-4 553 HIS A-4 563 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P176 AT5 PHE A-4 576 ? GLY A-4 584 ? PHE A-4 566 GLY A-4 574 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P177 AT6 ARG B-4 2   ? ASP B-4 8   ? ARG B-4 3   ASP B-4 9   1 ? 7  
+HELX_P HELX_P178 AT7 SER B-4 20  ? ASN B-4 37  ? SER B-4 21  ASN B-4 38  1 ? 18 
+HELX_P HELX_P179 AT8 THR B-4 49  ? GLY B-4 61  ? THR B-4 50  GLY B-4 62  1 ? 13 
+HELX_P HELX_P180 AT9 ASN B-4 72  ? ILE B-4 80  ? ASN B-4 73  ILE B-4 81  1 ? 9  
+HELX_P HELX_P181 AU1 ILE B-4 80  ? GLY B-4 90  ? ILE B-4 81  GLY B-4 91  1 ? 11 
+HELX_P HELX_P182 AU2 SER B-4 108 ? TYR B-4 118 ? SER B-4 109 TYR B-4 119 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P183 AU3 ASN B-4 131 ? SER B-4 144 ? ASN B-4 132 SER B-4 145 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P184 AU4 SER B-4 144 ? LYS B-4 154 ? SER B-4 145 LYS B-4 155 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P185 AU5 GLU B-4 162 ? SER B-4 166 ? GLU B-4 163 SER B-4 167 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P186 AU6 ASP B-4 167 ? GLN B-4 180 ? ASP B-4 168 GLN B-4 181 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P187 AU7 GLU B-4 202 ? SER B-4 213 ? GLU B-4 203 SER B-4 214 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P188 AU8 CYS B-4 228 ? LEU B-4 237 ? CYS B-4 229 LEU B-4 238 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P189 AU9 PRO B-4 263 ? GLU B-4 274 ? PRO B-4 264 GLU B-4 275 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P190 AV1 ARG B-4 290 ? GLU B-4 304 ? ARG B-4 291 GLU B-4 305 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P191 AV2 ASN B-4 322 ? ASN B-4 335 ? ASN B-4 323 ASN B-4 336 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P192 AV3 SER B-4 339 ? ILE B-4 347 ? SER B-4 340 ILE B-4 348 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P193 AV4 SER B-4 352 ? ASN B-4 364 ? SER B-4 353 ASN B-4 365 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P194 AV5 GLU B-4 365 ? VAL B-4 368 ? GLU B-4 366 VAL B-4 369 5 ? 4  
+HELX_P HELX_P195 AV6 ILE B-4 371 ? LEU B-4 387 ? ILE B-4 372 LEU B-4 388 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P196 AV7 ASP B-4 392 ? THR B-4 405 ? ASP B-4 393 THR B-4 406 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P197 AV8 ASP B-4 409 ? ASP B-4 413 ? ASP B-4 410 ASP B-4 414 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P198 AV9 SER B-4 440 ? TYR B-4 442 ? SER B-4 441 TYR B-4 443 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P199 AW1 ASP B-4 449 ? ALA B-4 460 ? ASP B-4 450 ALA B-4 461 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P200 AW2 ASN B-4 470 ? LEU B-4 484 ? ASN B-4 471 LEU B-4 485 1 ? 15 
+# 
+loop_
+_struct_sheet.id 
+_struct_sheet.type 
+_struct_sheet.number_strands 
+_struct_sheet.details 
+AA1 ? 6 ? 
+AA2 ? 6 ? 
+AA3 ? 2 ? 
+AA4 ? 4 ? 
+AA5 ? 3 ? 
+AA6 ? 6 ? 
+AA7 ? 2 ? 
+AA8 ? 7 ? 
+AA9 ? 6 ? 
+AB1 ? 6 ? 
+AB2 ? 2 ? 
+AB3 ? 4 ? 
+AB4 ? 3 ? 
+AB5 ? 6 ? 
+AB6 ? 2 ? 
+AB7 ? 7 ? 
+AB8 ? 6 ? 
+AB9 ? 6 ? 
+AC1 ? 2 ? 
+AC2 ? 4 ? 
+AC3 ? 3 ? 
+AC4 ? 6 ? 
+AC5 ? 2 ? 
+AC6 ? 7 ? 
+AC7 ? 6 ? 
+AC8 ? 6 ? 
+AC9 ? 2 ? 
+AD1 ? 4 ? 
+AD2 ? 3 ? 
+AD3 ? 6 ? 
+AD4 ? 2 ? 
+AD5 ? 7 ? 
+# 
+loop_
+_struct_sheet_order.sheet_id 
+_struct_sheet_order.range_id_1 
+_struct_sheet_order.range_id_2 
+_struct_sheet_order.offset 
+_struct_sheet_order.sense 
+AA1 1 2 ? anti-parallel 
+AA1 2 3 ? anti-parallel 
+AA1 3 4 ? anti-parallel 
+AA1 4 5 ? anti-parallel 
+AA1 5 6 ? anti-parallel 
+AA2 1 2 ? parallel      
+AA2 2 3 ? parallel      
+AA2 3 4 ? parallel      
+AA2 4 5 ? parallel      
+AA2 5 6 ? anti-parallel 
+AA3 1 2 ? anti-parallel 
+AA4 1 2 ? parallel      
+AA4 2 3 ? parallel      
+AA4 3 4 ? parallel      
+AA5 1 2 ? anti-parallel 
+AA5 2 3 ? anti-parallel 
+AA6 1 2 ? parallel      
+AA6 2 3 ? parallel      
+AA6 3 4 ? parallel      
+AA6 4 5 ? parallel      
+AA6 5 6 ? parallel      
+AA7 1 2 ? parallel      
+AA8 1 2 ? parallel      
+AA8 2 3 ? parallel      
+AA8 3 4 ? parallel      
+AA8 4 5 ? parallel      
+AA8 5 6 ? parallel      
+AA8 6 7 ? parallel      
+AA9 1 2 ? anti-parallel 
+AA9 2 3 ? anti-parallel 
+AA9 3 4 ? anti-parallel 
+AA9 4 5 ? anti-parallel 
+AA9 5 6 ? anti-parallel 
+AB1 1 2 ? parallel      
+AB1 2 3 ? parallel      
+AB1 3 4 ? parallel      
+AB1 4 5 ? parallel      
+AB1 5 6 ? anti-parallel 
+AB2 1 2 ? anti-parallel 
+AB3 1 2 ? parallel      
+AB3 2 3 ? parallel      
+AB3 3 4 ? parallel      
+AB4 1 2 ? anti-parallel 
+AB4 2 3 ? anti-parallel 
+AB5 1 2 ? parallel      
+AB5 2 3 ? parallel      
+AB5 3 4 ? parallel      
+AB5 4 5 ? parallel      
+AB5 5 6 ? parallel      
+AB6 1 2 ? parallel      
+AB7 1 2 ? parallel      
+AB7 2 3 ? parallel      
+AB7 3 4 ? parallel      
+AB7 4 5 ? parallel      
+AB7 5 6 ? parallel      
+AB7 6 7 ? parallel      
+AB8 1 2 ? anti-parallel 
+AB8 2 3 ? anti-parallel 
+AB8 3 4 ? anti-parallel 
+AB8 4 5 ? anti-parallel 
+AB8 5 6 ? anti-parallel 
+AB9 1 2 ? parallel      
+AB9 2 3 ? parallel      
+AB9 3 4 ? parallel      
+AB9 4 5 ? parallel      
+AB9 5 6 ? anti-parallel 
+AC1 1 2 ? anti-parallel 
+AC2 1 2 ? parallel      
+AC2 2 3 ? parallel      
+AC2 3 4 ? parallel      
+AC3 1 2 ? anti-parallel 
+AC3 2 3 ? anti-parallel 
+AC4 1 2 ? parallel      
+AC4 2 3 ? parallel      
+AC4 3 4 ? parallel      
+AC4 4 5 ? parallel      
+AC4 5 6 ? parallel      
+AC5 1 2 ? parallel      
+AC6 1 2 ? parallel      
+AC6 2 3 ? parallel      
+AC6 3 4 ? parallel      
+AC6 4 5 ? parallel      
+AC6 5 6 ? parallel      
+AC6 6 7 ? parallel      
+AC7 1 2 ? anti-parallel 
+AC7 2 3 ? anti-parallel 
+AC7 3 4 ? anti-parallel 
+AC7 4 5 ? anti-parallel 
+AC7 5 6 ? anti-parallel 
+AC8 1 2 ? parallel      
+AC8 2 3 ? parallel      
+AC8 3 4 ? parallel      
+AC8 4 5 ? parallel      
+AC8 5 6 ? anti-parallel 
+AC9 1 2 ? anti-parallel 
+AD1 1 2 ? parallel      
+AD1 2 3 ? parallel      
+AD1 3 4 ? parallel      
+AD2 1 2 ? anti-parallel 
+AD2 2 3 ? anti-parallel 
+AD3 1 2 ? parallel      
+AD3 2 3 ? parallel      
+AD3 3 4 ? parallel      
+AD3 4 5 ? parallel      
+AD3 5 6 ? parallel      
+AD4 1 2 ? parallel      
+AD5 1 2 ? parallel      
+AD5 2 3 ? parallel      
+AD5 3 4 ? parallel      
+AD5 4 5 ? parallel      
+AD5 5 6 ? parallel      
+AD5 6 7 ? parallel      
+# 
+loop_
+_struct_sheet_range.sheet_id 
+_struct_sheet_range.id 
+_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
+_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
+_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
+_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
+_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
+_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
+_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
+_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
+_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
+_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
+_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
+_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
+_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
+_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
+AA1 1 PHE A   24  ? ASN A   30  ? PHE A   14  ASN A   20  
+AA1 2 PHE A   13  ? PHE A   21  ? PHE A   3   PHE A   11  
+AA1 3 ILE A   79  ? ASP A   86  ? ILE A   69  ASP A   76  
+AA1 4 VAL A   114 ? SER A   121 ? VAL A   104 SER A   111 
+AA1 5 ILE A   133 ? GLY A   137 ? ILE A   123 GLY A   127 
+AA1 6 ILE A   144 ? ASP A   145 ? ILE A   134 ASP A   135 
+AA2 1 PHE A   159 ? ILE A   164 ? PHE A   149 ILE A   154 
+AA2 2 ILE A   292 ? GLU A   298 ? ILE A   282 GLU A   288 
+AA2 3 PHE A   325 ? SER A   328 ? PHE A   315 SER A   318 
+AA2 4 LYS A   34  ? GLY A   39  ? LYS A   24  GLY A   29  
+AA2 5 THR A   341 ? VAL A   346 ? THR A   331 VAL A   336 
+AA2 6 CYS A   354 ? TYR A   359 ? CYS A   344 TYR A   349 
+AA3 1 GLY A   148 ? ARG A   149 ? GLY A   138 ARG A   139 
+AA3 2 ILE A   152 ? ASN A   153 ? ILE A   142 ASN A   143 
+AA4 1 GLY A   413 ? GLU A   417 ? GLY A   403 GLU A   407 
+AA4 2 ARG A   384 ? ILE A   388 ? ARG A   374 ILE A   378 
+AA4 3 THR A   436 ? THR A   441 ? THR A   426 THR A   431 
+AA4 4 ILE A   515 ? LEU A   517 ? ILE A   505 LEU A   507 
+AA5 1 LYS A   446 ? SER A   447 ? LYS A   436 SER A   437 
+AA5 2 VAL A   454 ? GLU A   456 ? VAL A   444 GLU A   446 
+AA5 3 ILE A   475 ? THR A   476 ? ILE A   465 THR A   466 
+AA6 1 PHE B   68  ? THR B   71  ? PHE B   69  THR B   72  
+AA6 2 SER B   42  ? THR B   47  ? SER B   43  THR B   48  
+AA6 3 TYR B   155 ? ILE B   160 ? TYR B   156 ILE B   161 
+AA6 4 LYS B   184 ? GLY B   189 ? LYS B   185 GLY B   190 
+AA6 5 ILE B   12  ? THR B   15  ? ILE B   13  THR B   16  
+AA6 6 ASN B   217 ? HIS B   220 ? ASN B   218 HIS B   221 
+AA7 1 THR B   98  ? GLU B   100 ? THR B   99  GLU B   101 
+AA7 2 ILE B   121 ? GLY B   123 ? ILE B   122 GLY B   124 
+AA8 1 ILE B   309 ? ILE B   311 ? ILE B   310 ILE B   312 
+AA8 2 LYS B   420 ? THR B   423 ? LYS B   421 THR B   424 
+AA8 3 LEU B   284 ? VAL B   288 ? LEU B   285 VAL B   289 
+AA8 4 GLN B   434 ? THR B   438 ? GLN B   435 THR B   439 
+AA8 5 LEU B   464 ? ILE B   467 ? LEU B   465 ILE B   468 
+AA8 6 VAL B   255 ? ILE B   258 ? VAL B   256 ILE B   259 
+AA8 7 LYS B   491 ? SER B   492 ? LYS B   492 SER B   493 
+AA9 1 PHE A-2 24  ? ASN A-2 30  ? PHE A-2 14  ASN A-2 20  
+AA9 2 PHE A-2 13  ? PHE A-2 21  ? PHE A-2 3   PHE A-2 11  
+AA9 3 ILE A-2 79  ? ASP A-2 86  ? ILE A-2 69  ASP A-2 76  
+AA9 4 VAL A-2 114 ? SER A-2 121 ? VAL A-2 104 SER A-2 111 
+AA9 5 ILE A-2 133 ? GLY A-2 137 ? ILE A-2 123 GLY A-2 127 
+AA9 6 ILE A-2 144 ? ASP A-2 145 ? ILE A-2 134 ASP A-2 135 
+AB1 1 PHE A-2 159 ? ILE A-2 164 ? PHE A-2 149 ILE A-2 154 
+AB1 2 ILE A-2 292 ? GLU A-2 298 ? ILE A-2 282 GLU A-2 288 
+AB1 3 PHE A-2 325 ? SER A-2 328 ? PHE A-2 315 SER A-2 318 
+AB1 4 LYS A-2 34  ? GLY A-2 39  ? LYS A-2 24  GLY A-2 29  
+AB1 5 THR A-2 341 ? VAL A-2 346 ? THR A-2 331 VAL A-2 336 
+AB1 6 CYS A-2 354 ? TYR A-2 359 ? CYS A-2 344 TYR A-2 349 
+AB2 1 GLY A-2 148 ? ARG A-2 149 ? GLY A-2 138 ARG A-2 139 
+AB2 2 ILE A-2 152 ? ASN A-2 153 ? ILE A-2 142 ASN A-2 143 
+AB3 1 GLY A-2 413 ? GLU A-2 417 ? GLY A-2 403 GLU A-2 407 
+AB3 2 ARG A-2 384 ? ILE A-2 388 ? ARG A-2 374 ILE A-2 378 
+AB3 3 THR A-2 436 ? THR A-2 441 ? THR A-2 426 THR A-2 431 
+AB3 4 ILE A-2 515 ? LEU A-2 517 ? ILE A-2 505 LEU A-2 507 
+AB4 1 LYS A-2 446 ? SER A-2 447 ? LYS A-2 436 SER A-2 437 
+AB4 2 VAL A-2 454 ? GLU A-2 456 ? VAL A-2 444 GLU A-2 446 
+AB4 3 ILE A-2 475 ? THR A-2 476 ? ILE A-2 465 THR A-2 466 
+AB5 1 PHE B-2 68  ? THR B-2 71  ? PHE B-2 69  THR B-2 72  
+AB5 2 SER B-2 42  ? THR B-2 47  ? SER B-2 43  THR B-2 48  
+AB5 3 TYR B-2 155 ? ILE B-2 160 ? TYR B-2 156 ILE B-2 161 
+AB5 4 LYS B-2 184 ? GLY B-2 189 ? LYS B-2 185 GLY B-2 190 
+AB5 5 ILE B-2 12  ? THR B-2 15  ? ILE B-2 13  THR B-2 16  
+AB5 6 ASN B-2 217 ? HIS B-2 220 ? ASN B-2 218 HIS B-2 221 
+AB6 1 THR B-2 98  ? GLU B-2 100 ? THR B-2 99  GLU B-2 101 
+AB6 2 ILE B-2 121 ? GLY B-2 123 ? ILE B-2 122 GLY B-2 124 
+AB7 1 ILE B-2 309 ? ILE B-2 311 ? ILE B-2 310 ILE B-2 312 
+AB7 2 LYS B-2 420 ? THR B-2 423 ? LYS B-2 421 THR B-2 424 
+AB7 3 LEU B-2 284 ? VAL B-2 288 ? LEU B-2 285 VAL B-2 289 
+AB7 4 GLN B-2 434 ? THR B-2 438 ? GLN B-2 435 THR B-2 439 
+AB7 5 LEU B-2 464 ? ILE B-2 467 ? LEU B-2 465 ILE B-2 468 
+AB7 6 VAL B-2 255 ? ILE B-2 258 ? VAL B-2 256 ILE B-2 259 
+AB7 7 LYS B-2 491 ? SER B-2 492 ? LYS B-2 492 SER B-2 493 
+AB8 1 PHE A-3 24  ? ASN A-3 30  ? PHE A-3 14  ASN A-3 20  
+AB8 2 PHE A-3 13  ? PHE A-3 21  ? PHE A-3 3   PHE A-3 11  
+AB8 3 ILE A-3 79  ? ASP A-3 86  ? ILE A-3 69  ASP A-3 76  
+AB8 4 VAL A-3 114 ? SER A-3 121 ? VAL A-3 104 SER A-3 111 
+AB8 5 ILE A-3 133 ? GLY A-3 137 ? ILE A-3 123 GLY A-3 127 
+AB8 6 ILE A-3 144 ? ASP A-3 145 ? ILE A-3 134 ASP A-3 135 
+AB9 1 PHE A-3 159 ? ILE A-3 164 ? PHE A-3 149 ILE A-3 154 
+AB9 2 ILE A-3 292 ? GLU A-3 298 ? ILE A-3 282 GLU A-3 288 
+AB9 3 PHE A-3 325 ? SER A-3 328 ? PHE A-3 315 SER A-3 318 
+AB9 4 LYS A-3 34  ? GLY A-3 39  ? LYS A-3 24  GLY A-3 29  
+AB9 5 THR A-3 341 ? VAL A-3 346 ? THR A-3 331 VAL A-3 336 
+AB9 6 CYS A-3 354 ? TYR A-3 359 ? CYS A-3 344 TYR A-3 349 
+AC1 1 GLY A-3 148 ? ARG A-3 149 ? GLY A-3 138 ARG A-3 139 
+AC1 2 ILE A-3 152 ? ASN A-3 153 ? ILE A-3 142 ASN A-3 143 
+AC2 1 GLY A-3 413 ? GLU A-3 417 ? GLY A-3 403 GLU A-3 407 
+AC2 2 ARG A-3 384 ? ILE A-3 388 ? ARG A-3 374 ILE A-3 378 
+AC2 3 THR A-3 436 ? THR A-3 441 ? THR A-3 426 THR A-3 431 
+AC2 4 ILE A-3 515 ? LEU A-3 517 ? ILE A-3 505 LEU A-3 507 
+AC3 1 LYS A-3 446 ? SER A-3 447 ? LYS A-3 436 SER A-3 437 
+AC3 2 VAL A-3 454 ? GLU A-3 456 ? VAL A-3 444 GLU A-3 446 
+AC3 3 ILE A-3 475 ? THR A-3 476 ? ILE A-3 465 THR A-3 466 
+AC4 1 PHE B-3 68  ? THR B-3 71  ? PHE B-3 69  THR B-3 72  
+AC4 2 SER B-3 42  ? THR B-3 47  ? SER B-3 43  THR B-3 48  
+AC4 3 TYR B-3 155 ? ILE B-3 160 ? TYR B-3 156 ILE B-3 161 
+AC4 4 LYS B-3 184 ? GLY B-3 189 ? LYS B-3 185 GLY B-3 190 
+AC4 5 ILE B-3 12  ? THR B-3 15  ? ILE B-3 13  THR B-3 16  
+AC4 6 ASN B-3 217 ? HIS B-3 220 ? ASN B-3 218 HIS B-3 221 
+AC5 1 THR B-3 98  ? GLU B-3 100 ? THR B-3 99  GLU B-3 101 
+AC5 2 ILE B-3 121 ? GLY B-3 123 ? ILE B-3 122 GLY B-3 124 
+AC6 1 ILE B-3 309 ? ILE B-3 311 ? ILE B-3 310 ILE B-3 312 
+AC6 2 LYS B-3 420 ? THR B-3 423 ? LYS B-3 421 THR B-3 424 
+AC6 3 LEU B-3 284 ? VAL B-3 288 ? LEU B-3 285 VAL B-3 289 
+AC6 4 GLN B-3 434 ? THR B-3 438 ? GLN B-3 435 THR B-3 439 
+AC6 5 LEU B-3 464 ? ILE B-3 467 ? LEU B-3 465 ILE B-3 468 
+AC6 6 VAL B-3 255 ? ILE B-3 258 ? VAL B-3 256 ILE B-3 259 
+AC6 7 LYS B-3 491 ? SER B-3 492 ? LYS B-3 492 SER B-3 493 
+AC7 1 PHE A-4 24  ? ASN A-4 30  ? PHE A-4 14  ASN A-4 20  
+AC7 2 PHE A-4 13  ? PHE A-4 21  ? PHE A-4 3   PHE A-4 11  
+AC7 3 ILE A-4 79  ? ASP A-4 86  ? ILE A-4 69  ASP A-4 76  
+AC7 4 VAL A-4 114 ? SER A-4 121 ? VAL A-4 104 SER A-4 111 
+AC7 5 ILE A-4 133 ? GLY A-4 137 ? ILE A-4 123 GLY A-4 127 
+AC7 6 ILE A-4 144 ? ASP A-4 145 ? ILE A-4 134 ASP A-4 135 
+AC8 1 PHE A-4 159 ? ILE A-4 164 ? PHE A-4 149 ILE A-4 154 
+AC8 2 ILE A-4 292 ? GLU A-4 298 ? ILE A-4 282 GLU A-4 288 
+AC8 3 PHE A-4 325 ? SER A-4 328 ? PHE A-4 315 SER A-4 318 
+AC8 4 LYS A-4 34  ? GLY A-4 39  ? LYS A-4 24  GLY A-4 29  
+AC8 5 THR A-4 341 ? VAL A-4 346 ? THR A-4 331 VAL A-4 336 
+AC8 6 CYS A-4 354 ? TYR A-4 359 ? CYS A-4 344 TYR A-4 349 
+AC9 1 GLY A-4 148 ? ARG A-4 149 ? GLY A-4 138 ARG A-4 139 
+AC9 2 ILE A-4 152 ? ASN A-4 153 ? ILE A-4 142 ASN A-4 143 
+AD1 1 GLY A-4 413 ? GLU A-4 417 ? GLY A-4 403 GLU A-4 407 
+AD1 2 ARG A-4 384 ? ILE A-4 388 ? ARG A-4 374 ILE A-4 378 
+AD1 3 THR A-4 436 ? THR A-4 441 ? THR A-4 426 THR A-4 431 
+AD1 4 ILE A-4 515 ? LEU A-4 517 ? ILE A-4 505 LEU A-4 507 
+AD2 1 LYS A-4 446 ? SER A-4 447 ? LYS A-4 436 SER A-4 437 
+AD2 2 VAL A-4 454 ? GLU A-4 456 ? VAL A-4 444 GLU A-4 446 
+AD2 3 ILE A-4 475 ? THR A-4 476 ? ILE A-4 465 THR A-4 466 
+AD3 1 PHE B-4 68  ? THR B-4 71  ? PHE B-4 69  THR B-4 72  
+AD3 2 SER B-4 42  ? THR B-4 47  ? SER B-4 43  THR B-4 48  
+AD3 3 TYR B-4 155 ? ILE B-4 160 ? TYR B-4 156 ILE B-4 161 
+AD3 4 LYS B-4 184 ? GLY B-4 189 ? LYS B-4 185 GLY B-4 190 
+AD3 5 ILE B-4 12  ? THR B-4 15  ? ILE B-4 13  THR B-4 16  
+AD3 6 ASN B-4 217 ? HIS B-4 220 ? ASN B-4 218 HIS B-4 221 
+AD4 1 THR B-4 98  ? GLU B-4 100 ? THR B-4 99  GLU B-4 101 
+AD4 2 ILE B-4 121 ? GLY B-4 123 ? ILE B-4 122 GLY B-4 124 
+AD5 1 ILE B-4 309 ? ILE B-4 311 ? ILE B-4 310 ILE B-4 312 
+AD5 2 LYS B-4 420 ? THR B-4 423 ? LYS B-4 421 THR B-4 424 
+AD5 3 LEU B-4 284 ? VAL B-4 288 ? LEU B-4 285 VAL B-4 289 
+AD5 4 GLN B-4 434 ? THR B-4 438 ? GLN B-4 435 THR B-4 439 
+AD5 5 LEU B-4 464 ? ILE B-4 467 ? LEU B-4 465 ILE B-4 468 
+AD5 6 VAL B-4 255 ? ILE B-4 258 ? VAL B-4 256 ILE B-4 259 
+AD5 7 LYS B-4 491 ? SER B-4 492 ? LYS B-4 492 SER B-4 493 
+# 
+loop_
+_pdbx_struct_oper_list.id 
+_pdbx_struct_oper_list.type 
+_pdbx_struct_oper_list.name 
+_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
+_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
+_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
+_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
+1 "identity operation"         1_555  x,y,z          1.0000000000  0.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000  1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000    0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
+2 "crystal symmetry operation" 4_545  -x,-y-1,z      -1.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 107.8955000000 0.0000000000  -1.0000000000 0.0000000000 -186.8804879080 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
+3 "crystal symmetry operation" 9_555  -x,-x+y,-z+1/3 -0.5000000000 -0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000   -0.8660254038 0.5000000000  0.0000000000 0.0000000000    0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 57.9356666667 
+4 "crystal symmetry operation" 12_545 x,x-y-1,-z+1/3 0.5000000000  0.8660254038  0.0000000000 107.8955000000 0.8660254038  -0.5000000000 0.0000000000 -186.8804879080 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 57.9356666667 
+# 
+_atom_sites.entry_id                    XXXX 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
+_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.004634 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.002676 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.005351 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005754 
+_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
+_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
+_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
+_atom_sites.solution_primary            ? 
+_atom_sites.solution_secondary          ? 
+_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
+_atom_sites.special_details             ? 
+# 
+loop_
+_atom_type.symbol 
+_atom_type.scat_dispersion_real 
+_atom_type.scat_dispersion_imag 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
+_atom_type.scat_source 
+_atom_type.scat_dispersion_source 
+C   ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
+N   ? ? 6.96715 ?       ? ? 11.43723 ?        ? ? 0.0 "1-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
+O   ? ? 7.96527 ?       ? ? 9.05267  ?        ? ? 0.0 "1-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
+O1- ? ? 5.12366 3.84317 ? ? 3.49406  27.47979 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
+S   ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737  29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
+# 
+_entry.id   XXXX 
+# 
+loop_
+_pdbx_chain_remapping.entity_id 
+_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
+_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
+_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
+_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
+_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
+1 A   A   A A 1 
+2 B   B   B B 1 
+1 A-2 A-2 A A 2 
+2 B-2 B-2 B B 2 
+1 A-3 A-3 A A 3 
+2 B-3 B-3 B B 3 
+1 A-4 A-4 A A 4 
+2 B-4 B-4 B B 4 
+3 C   A   C A 1 
+3 C-2 A-2 C A 2 
+3 C-3 A-3 C A 3 
+3 C-4 A-4 C A 4 
+# 
+_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   3 
+_pdbx_entity_nonpoly.name        "SULFATE ION" 
+_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     SO4 
+# 
+loop_
+_pdbx_entity_remapping.entity_id 
+_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
+1 1 
+2 2 
+3 3 
+# 
+loop_
+_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
+AA1 1 2 O ILE A   29  ? O ILE A   19  N ILE A   16  ? N ILE A   6   
+AA1 2 3 N THR A   17  ? N THR A   7   O ILE A   82  ? O ILE A   72  
+AA1 3 4 N LEU A   83  ? N LEU A   73  O ILE A   117 ? O ILE A   107 
+AA1 4 5 N ALA A   118 ? N ALA A   108 O LYS A   135 ? O LYS A   125 
+AA1 5 6 N TRP A   136 ? N TRP A   126 O ILE A   144 ? O ILE A   134 
+AA2 1 2 N ILE A   162 ? N ILE A   152 O LEU A   296 ? O LEU A   286 
+AA2 2 3 N TYR A   295 ? N TYR A   285 O PHE A   326 ? O PHE A   316 
+AA2 3 4 O LEU A   327 ? O LEU A   317 N ILE A   37  ? N ILE A   27  
+AA2 4 5 N VAL A   36  ? N VAL A   26  O ILE A   344 ? O ILE A   334 
+AA2 5 6 N LEU A   343 ? N LEU A   333 O HIS A   357 ? O HIS A   347 
+AA3 1 2 N ARG A   149 ? N ARG A   139 O ILE A   152 ? O ILE A   142 
+AA4 1 2 O LEU A   416 ? O LEU A   406 N ILE A   388 ? N ILE A   378 
+AA4 2 3 N LEU A   387 ? N LEU A   377 O ILE A   438 ? O ILE A   428 
+AA4 3 4 N ILE A   439 ? N ILE A   429 O TYR A   516 ? O TYR A   506 
+AA5 1 2 N LYS A   446 ? N LYS A   436 O GLU A   456 ? O GLU A   446 
+AA5 2 3 N TYR A   455 ? N TYR A   445 O ILE A   475 ? O ILE A   465 
+AA6 1 2 O PHE B   68  ? O PHE B   69  N ALA B   45  ? N ALA B   46  
+AA6 2 3 N ALA B   44  ? N ALA B   45  O PHE B   159 ? O PHE B   160 
+AA6 3 4 N ILE B   160 ? N ILE B   161 O PHE B   186 ? O PHE B   187 
+AA6 4 5 O ILE B   187 ? O ILE B   188 N ILE B   12  ? N ILE B   13  
+AA6 5 6 N LEU B   13  ? N LEU B   14  O ASN B   217 ? O ASN B   218 
+AA7 1 2 N THR B   98  ? N THR B   99  O LEU B   122 ? O LEU B   123 
+AA8 1 2 N ILE B   311 ? N ILE B   312 O ILE B   421 ? O ILE B   422 
+AA8 2 3 O LYS B   420 ? O LYS B   421 N LEU B   284 ? N LEU B   285 
+AA8 3 4 N LEU B   287 ? N LEU B   288 O ILE B   436 ? O ILE B   437 
+AA8 4 5 N VAL B   435 ? N VAL B   436 O ILE B   465 ? O ILE B   466 
+AA8 5 6 O VAL B   466 ? O VAL B   467 N ILE B   256 ? N ILE B   257 
+AA8 6 7 N SER B   257 ? N SER B   258 O LYS B   491 ? O LYS B   492 
+AA9 1 2 O ILE A-2 29  ? O ILE A-2 19  N ILE A-2 16  ? N ILE A-2 6   
+AA9 2 3 N THR A-2 17  ? N THR A-2 7   O ILE A-2 82  ? O ILE A-2 72  
+AA9 3 4 N LEU A-2 83  ? N LEU A-2 73  O ILE A-2 117 ? O ILE A-2 107 
+AA9 4 5 N ALA A-2 118 ? N ALA A-2 108 O LYS A-2 135 ? O LYS A-2 125 
+AA9 5 6 N TRP A-2 136 ? N TRP A-2 126 O ILE A-2 144 ? O ILE A-2 134 
+AB1 1 2 N ILE A-2 162 ? N ILE A-2 152 O LEU A-2 296 ? O LEU A-2 286 
+AB1 2 3 N TYR A-2 295 ? N TYR A-2 285 O PHE A-2 326 ? O PHE A-2 316 
+AB1 3 4 O LEU A-2 327 ? O LEU A-2 317 N ILE A-2 37  ? N ILE A-2 27  
+AB1 4 5 N VAL A-2 36  ? N VAL A-2 26  O ILE A-2 344 ? O ILE A-2 334 
+AB1 5 6 N LEU A-2 343 ? N LEU A-2 333 O HIS A-2 357 ? O HIS A-2 347 
+AB2 1 2 N ARG A-2 149 ? N ARG A-2 139 O ILE A-2 152 ? O ILE A-2 142 
+AB3 1 2 O LEU A-2 416 ? O LEU A-2 406 N ILE A-2 388 ? N ILE A-2 378 
+AB3 2 3 N LEU A-2 387 ? N LEU A-2 377 O ILE A-2 438 ? O ILE A-2 428 
+AB3 3 4 N ILE A-2 439 ? N ILE A-2 429 O TYR A-2 516 ? O TYR A-2 506 
+AB4 1 2 N LYS A-2 446 ? N LYS A-2 436 O GLU A-2 456 ? O GLU A-2 446 
+AB4 2 3 N TYR A-2 455 ? N TYR A-2 445 O ILE A-2 475 ? O ILE A-2 465 
+AB5 1 2 O PHE B-2 68  ? O PHE B-2 69  N ALA B-2 45  ? N ALA B-2 46  
+AB5 2 3 N ALA B-2 44  ? N ALA B-2 45  O PHE B-2 159 ? O PHE B-2 160 
+AB5 3 4 N ILE B-2 160 ? N ILE B-2 161 O PHE B-2 186 ? O PHE B-2 187 
+AB5 4 5 O ILE B-2 187 ? O ILE B-2 188 N ILE B-2 12  ? N ILE B-2 13  
+AB5 5 6 N LEU B-2 13  ? N LEU B-2 14  O ASN B-2 217 ? O ASN B-2 218 
+AB6 1 2 N THR B-2 98  ? N THR B-2 99  O LEU B-2 122 ? O LEU B-2 123 
+AB7 1 2 N ILE B-2 311 ? N ILE B-2 312 O ILE B-2 421 ? O ILE B-2 422 
+AB7 2 3 O LYS B-2 420 ? O LYS B-2 421 N LEU B-2 284 ? N LEU B-2 285 
+AB7 3 4 N LEU B-2 287 ? N LEU B-2 288 O ILE B-2 436 ? O ILE B-2 437 
+AB7 4 5 N VAL B-2 435 ? N VAL B-2 436 O ILE B-2 465 ? O ILE B-2 466 
+AB7 5 6 O VAL B-2 466 ? O VAL B-2 467 N ILE B-2 256 ? N ILE B-2 257 
+AB7 6 7 N SER B-2 257 ? N SER B-2 258 O LYS B-2 491 ? O LYS B-2 492 
+AB8 1 2 O ILE A-3 29  ? O ILE A-3 19  N ILE A-3 16  ? N ILE A-3 6   
+AB8 2 3 N THR A-3 17  ? N THR A-3 7   O ILE A-3 82  ? O ILE A-3 72  
+AB8 3 4 N LEU A-3 83  ? N LEU A-3 73  O ILE A-3 117 ? O ILE A-3 107 
+AB8 4 5 N ALA A-3 118 ? N ALA A-3 108 O LYS A-3 135 ? O LYS A-3 125 
+AB8 5 6 N TRP A-3 136 ? N TRP A-3 126 O ILE A-3 144 ? O ILE A-3 134 
+AB9 1 2 N ILE A-3 162 ? N ILE A-3 152 O LEU A-3 296 ? O LEU A-3 286 
+AB9 2 3 N TYR A-3 295 ? N TYR A-3 285 O PHE A-3 326 ? O PHE A-3 316 
+AB9 3 4 O LEU A-3 327 ? O LEU A-3 317 N ILE A-3 37  ? N ILE A-3 27  
+AB9 4 5 N VAL A-3 36  ? N VAL A-3 26  O ILE A-3 344 ? O ILE A-3 334 
+AB9 5 6 N LEU A-3 343 ? N LEU A-3 333 O HIS A-3 357 ? O HIS A-3 347 
+AC1 1 2 N ARG A-3 149 ? N ARG A-3 139 O ILE A-3 152 ? O ILE A-3 142 
+AC2 1 2 O LEU A-3 416 ? O LEU A-3 406 N ILE A-3 388 ? N ILE A-3 378 
+AC2 2 3 N LEU A-3 387 ? N LEU A-3 377 O ILE A-3 438 ? O ILE A-3 428 
+AC2 3 4 N ILE A-3 439 ? N ILE A-3 429 O TYR A-3 516 ? O TYR A-3 506 
+AC3 1 2 N LYS A-3 446 ? N LYS A-3 436 O GLU A-3 456 ? O GLU A-3 446 
+AC3 2 3 N TYR A-3 455 ? N TYR A-3 445 O ILE A-3 475 ? O ILE A-3 465 
+AC4 1 2 O PHE B-3 68  ? O PHE B-3 69  N ALA B-3 45  ? N ALA B-3 46  
+AC4 2 3 N ALA B-3 44  ? N ALA B-3 45  O PHE B-3 159 ? O PHE B-3 160 
+AC4 3 4 N ILE B-3 160 ? N ILE B-3 161 O PHE B-3 186 ? O PHE B-3 187 
+AC4 4 5 O ILE B-3 187 ? O ILE B-3 188 N ILE B-3 12  ? N ILE B-3 13  
+AC4 5 6 N LEU B-3 13  ? N LEU B-3 14  O ASN B-3 217 ? O ASN B-3 218 
+AC5 1 2 N THR B-3 98  ? N THR B-3 99  O LEU B-3 122 ? O LEU B-3 123 
+AC6 1 2 N ILE B-3 311 ? N ILE B-3 312 O ILE B-3 421 ? O ILE B-3 422 
+AC6 2 3 O LYS B-3 420 ? O LYS B-3 421 N LEU B-3 284 ? N LEU B-3 285 
+AC6 3 4 N LEU B-3 287 ? N LEU B-3 288 O ILE B-3 436 ? O ILE B-3 437 
+AC6 4 5 N VAL B-3 435 ? N VAL B-3 436 O ILE B-3 465 ? O ILE B-3 466 
+AC6 5 6 O VAL B-3 466 ? O VAL B-3 467 N ILE B-3 256 ? N ILE B-3 257 
+AC6 6 7 N SER B-3 257 ? N SER B-3 258 O LYS B-3 491 ? O LYS B-3 492 
+AC7 1 2 O ILE A-4 29  ? O ILE A-4 19  N ILE A-4 16  ? N ILE A-4 6   
+AC7 2 3 N THR A-4 17  ? N THR A-4 7   O ILE A-4 82  ? O ILE A-4 72  
+AC7 3 4 N LEU A-4 83  ? N LEU A-4 73  O ILE A-4 117 ? O ILE A-4 107 
+AC7 4 5 N ALA A-4 118 ? N ALA A-4 108 O LYS A-4 135 ? O LYS A-4 125 
+AC7 5 6 N TRP A-4 136 ? N TRP A-4 126 O ILE A-4 144 ? O ILE A-4 134 
+AC8 1 2 N ILE A-4 162 ? N ILE A-4 152 O LEU A-4 296 ? O LEU A-4 286 
+AC8 2 3 N TYR A-4 295 ? N TYR A-4 285 O PHE A-4 326 ? O PHE A-4 316 
+AC8 3 4 O LEU A-4 327 ? O LEU A-4 317 N ILE A-4 37  ? N ILE A-4 27  
+AC8 4 5 N VAL A-4 36  ? N VAL A-4 26  O ILE A-4 344 ? O ILE A-4 334 
+AC8 5 6 N LEU A-4 343 ? N LEU A-4 333 O HIS A-4 357 ? O HIS A-4 347 
+AC9 1 2 N ARG A-4 149 ? N ARG A-4 139 O ILE A-4 152 ? O ILE A-4 142 
+AD1 1 2 O LEU A-4 416 ? O LEU A-4 406 N ILE A-4 388 ? N ILE A-4 378 
+AD1 2 3 N LEU A-4 387 ? N LEU A-4 377 O ILE A-4 438 ? O ILE A-4 428 
+AD1 3 4 N ILE A-4 439 ? N ILE A-4 429 O TYR A-4 516 ? O TYR A-4 506 
+AD2 1 2 N LYS A-4 446 ? N LYS A-4 436 O GLU A-4 456 ? O GLU A-4 446 
+AD2 2 3 N TYR A-4 455 ? N TYR A-4 445 O ILE A-4 475 ? O ILE A-4 465 
+AD3 1 2 O PHE B-4 68  ? O PHE B-4 69  N ALA B-4 45  ? N ALA B-4 46  
+AD3 2 3 N ALA B-4 44  ? N ALA B-4 45  O PHE B-4 159 ? O PHE B-4 160 
+AD3 3 4 N ILE B-4 160 ? N ILE B-4 161 O PHE B-4 186 ? O PHE B-4 187 
+AD3 4 5 O ILE B-4 187 ? O ILE B-4 188 N ILE B-4 12  ? N ILE B-4 13  
+AD3 5 6 N LEU B-4 13  ? N LEU B-4 14  O ASN B-4 217 ? O ASN B-4 218 
+AD4 1 2 N THR B-4 98  ? N THR B-4 99  O LEU B-4 122 ? O LEU B-4 123 
+AD5 1 2 N ILE B-4 311 ? N ILE B-4 312 O ILE B-4 421 ? O ILE B-4 422 
+AD5 2 3 O LYS B-4 420 ? O LYS B-4 421 N LEU B-4 284 ? N LEU B-4 285 
+AD5 3 4 N LEU B-4 287 ? N LEU B-4 288 O ILE B-4 436 ? O ILE B-4 437 
+AD5 4 5 N VAL B-4 435 ? N VAL B-4 436 O ILE B-4 465 ? O ILE B-4 466 
+AD5 5 6 O VAL B-4 466 ? O VAL B-4 467 N ILE B-4 256 ? N ILE B-4 257 
+AD5 6 7 N SER B-4 257 ? N SER B-4 258 O LYS B-4 491 ? O LYS B-4 492 
+# 
+loop_
+_atom_site.group_PDB 
+_atom_site.id 
+_atom_site.type_symbol 
+_atom_site.label_atom_id 
+_atom_site.label_alt_id 
+_atom_site.label_comp_id 
+_atom_site.label_asym_id 
+_atom_site.label_entity_id 
+_atom_site.label_seq_id 
+_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
+_atom_site.Cartn_x 
+_atom_site.Cartn_y 
+_atom_site.Cartn_z 
+_atom_site.occupancy 
+_atom_site.B_iso_or_equiv 
+_atom_site.Cartn_x_esd 
+_atom_site.Cartn_y_esd 
+_atom_site.Cartn_z_esd 
+_atom_site.occupancy_esd 
+_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
+_atom_site.pdbx_formal_charge 
+_atom_site.auth_seq_id 
+_atom_site.auth_comp_id 
+_atom_site.auth_asym_id 
+_atom_site.auth_atom_id 
+_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
+ATOM   1     N N   . SER A   1 10  ? 80.473  -74.116  -4.243  1.000 100.74247 ? ? ? ? ? ?  0   SER A   N   1 
+ATOM   2     C CA  . SER A   1 10  ? 79.469  -73.066  -4.116  1.000 114.11599 ? ? ? ? ? ?  0   SER A   CA  1 
+ATOM   3     C C   . SER A   1 10  ? 78.468  -73.401  -3.018  1.000 160.09641 ? ? ? ? ? ?  0   SER A   C   1 
+ATOM   4     O O   . SER A   1 10  ? 77.474  -72.700  -2.835  1.000 259.81492 ? ? ? ? ? ?  0   SER A   O   1 
+ATOM   5     C CB  . SER A   1 10  ? 78.740  -72.852  -5.443  1.000 94.48069  ? ? ? ? ? ?  0   SER A   CB  1 
+ATOM   6     O OG  . SER A   1 10  ? 79.634  -72.421  -6.452  1.000 133.26918 ? ? ? ? ? ?  0   SER A   OG  1 
+ATOM   7     N N   . SER A   1 11  ? 78.737  -74.482  -2.292  1.000 97.96176  ? ? ? ? ? ?  1   SER A   N   1 
+ATOM   8     C CA  . SER A   1 11  ? 77.898  -74.921  -1.189  1.000 88.22089  ? ? ? ? ? ?  1   SER A   CA  1 
+ATOM   9     C C   . SER A   1 11  ? 78.711  -74.923  0.096   1.000 103.46406 ? ? ? ? ? ?  1   SER A   C   1 
+ATOM   10    O O   . SER A   1 11  ? 79.861  -75.373  0.111   1.000 221.80322 ? ? ? ? ? ?  1   SER A   O   1 
+ATOM   11    C CB  . SER A   1 11  ? 77.328  -76.319  -1.444  1.000 111.30751 ? ? ? ? ? ?  1   SER A   CB  1 
+ATOM   12    O OG  . SER A   1 11  ? 76.608  -76.785  -0.316  1.000 106.68564 ? ? ? ? ? ?  1   SER A   OG  1 
+ATOM   13    N N   . LYS A   1 12  ? 78.109  -74.415  1.174   1.000 99.88562  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   N   1 
+ATOM   14    C CA  . LYS A   1 12  ? 78.803  -74.386  2.457   1.000 98.26383  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   CA  1 
+ATOM   15    C C   . LYS A   1 12  ? 79.067  -75.793  2.974   1.000 87.58001  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   C   1 
+ATOM   16    O O   . LYS A   1 12  ? 80.125  -76.061  3.554   1.000 80.00346  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   O   1 
+ATOM   17    C CB  . LYS A   1 12  ? 77.997  -73.589  3.482   1.000 93.26371  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   CB  1 
+ATOM   18    C CG  . LYS A   1 12  ? 78.135  -72.082  3.359   1.000 117.92444 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   CG  1 
+ATOM   19    C CD  . LYS A   1 12  ? 77.440  -71.377  4.514   1.000 58.85243  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   CD  1 
+ATOM   20    C CE  . LYS A   1 12  ? 75.954  -71.695  4.540   1.000 80.91589  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   CE  1 
+ATOM   21    N NZ  . LYS A   1 12  ? 75.275  -71.310  3.269   1.000 109.50188 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   NZ  1 
+ATOM   22    N N   . PHE A   1 13  ? 78.120  -76.705  2.775   1.000 87.35821  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   N   1 
+ATOM   23    C CA  . PHE A   1 13  ? 78.238  -78.073  3.266   1.000 69.62853  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CA  1 
+ATOM   24    C C   . PHE A   1 13  ? 78.944  -78.917  2.212   1.000 75.25273  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   C   1 
+ATOM   25    O O   . PHE A   1 13  ? 78.373  -79.214  1.157   1.000 85.37827  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   O   1 
+ATOM   26    C CB  . PHE A   1 13  ? 76.863  -78.642  3.603   1.000 75.08658  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CB  1 
+ATOM   27    C CG  . PHE A   1 13  ? 76.141  -77.878  4.674   1.000 74.24232  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CG  1 
+ATOM   28    C CD1 . PHE A   1 13  ? 75.341  -76.795  4.350   1.000 82.72262  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CD1 1 
+ATOM   29    C CD2 . PHE A   1 13  ? 76.266  -78.239  6.004   1.000 74.57698  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CD2 1 
+ATOM   30    C CE1 . PHE A   1 13  ? 74.678  -76.087  5.333   1.000 75.75499  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CE1 1 
+ATOM   31    C CE2 . PHE A   1 13  ? 75.603  -77.535  6.992   1.000 81.59001  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CE2 1 
+ATOM   32    C CZ  . PHE A   1 13  ? 74.808  -76.458  6.655   1.000 77.82671  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CZ  1 
+ATOM   33    N N   . SER A   1 14  ? 80.186  -79.302  2.500   1.000 66.37705  ? ? ? ? ? ?  4   SER A   N   1 
+ATOM   34    C CA  . SER A   1 14  ? 80.983  -80.097  1.575   1.000 47.94682  ? ? ? ? ? ?  4   SER A   CA  1 
+ATOM   35    C C   . SER A   1 14  ? 80.654  -81.579  1.693   1.000 67.40571  ? ? ? ? ? ?  4   SER A   C   1 
+ATOM   36    O O   . SER A   1 14  ? 79.924  -82.128  0.862   1.000 87.84397  ? ? ? ? ? ?  4   SER A   O   1 
+ATOM   37    C CB  . SER A   1 14  ? 82.473  -79.867  1.828   1.000 66.36176  ? ? ? ? ? ?  4   SER A   CB  1 
+ATOM   38    O OG  . SER A   1 14  ? 83.242  -80.925  1.288   1.000 89.26134  ? ? ? ? ? ?  4   SER A   OG  1 
+ATOM   39    N N   . ASN A   1 15  ? 81.195  -82.235  2.717   1.000 70.27109  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   N   1 
+ATOM   40    C CA  . ASN A   1 15  ? 80.946  -83.652  2.936   1.000 75.85487  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   CA  1 
+ATOM   41    C C   . ASN A   1 15  ? 80.961  -83.931  4.431   1.000 74.08925  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   C   1 
+ATOM   42    O O   . ASN A   1 15  ? 81.459  -83.132  5.228   1.000 94.76427  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   O   1 
+ATOM   43    C CB  . ASN A   1 15  ? 81.982  -84.528  2.220   1.000 79.51409  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   CB  1 
+ATOM   44    C CG  . ASN A   1 15  ? 83.315  -84.562  2.939   1.000 84.64407  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   CG  1 
+ATOM   45    O OD1 . ASN A   1 15  ? 83.577  -85.456  3.745   1.000 91.72855  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   OD1 1 
+ATOM   46    N ND2 . ASN A   1 15  ? 84.168  -83.585  2.652   1.000 79.92177  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   ND2 1 
+ATOM   47    N N   . ILE A   1 16  ? 80.410  -85.084  4.803   1.000 59.29326  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   N   1 
+ATOM   48    C CA  . ILE A   1 16  ? 80.370  -85.528  6.190   1.000 70.11007  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   CA  1 
+ATOM   49    C C   . ILE A   1 16  ? 81.015  -86.903  6.280   1.000 81.30444  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   C   1 
+ATOM   50    O O   . ILE A   1 16  ? 80.833  -87.747  5.394   1.000 64.88325  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   O   1 
+ATOM   51    C CB  . ILE A   1 16  ? 78.928  -85.551  6.745   1.000 59.96992  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   CB  1 
+ATOM   52    C CG1 . ILE A   1 16  ? 78.926  -85.944  8.224   1.000 71.45743  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   CG1 1 
+ATOM   53    C CG2 . ILE A   1 16  ? 78.043  -86.489  5.935   1.000 53.85770  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   CG2 1 
+ATOM   54    C CD1 . ILE A   1 16  ? 77.549  -85.987  8.840   1.000 65.73815  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   CD1 1 
+ATOM   55    N N   . THR A   1 17  ? 81.787  -87.119  7.343   1.000 82.60198  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   N   1 
+ATOM   56    C CA  . THR A   1 17  ? 82.471  -88.380  7.587   1.000 73.22264  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   CA  1 
+ATOM   57    C C   . THR A   1 17  ? 81.957  -88.978  8.888   1.000 73.30583  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   C   1 
+ATOM   58    O O   . THR A   1 17  ? 81.874  -88.281  9.904   1.000 93.00866  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   O   1 
+ATOM   59    C CB  . THR A   1 17  ? 83.988  -88.184  7.659   1.000 85.22111  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   CB  1 
+ATOM   60    O OG1 . THR A   1 17  ? 84.442  -87.501  6.484   1.000 96.75141  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   OG1 1 
+ATOM   61    C CG2 . THR A   1 17  ? 84.694  -89.529  7.762   1.000 74.96045  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   CG2 1 
+ATOM   62    N N   . ILE A   1 18  ? 81.612  -90.262  8.852   1.000 69.34069  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   N   1 
+ATOM   63    C CA  . ILE A   1 18  ? 81.080  -90.973  10.010  1.000 59.41824  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   CA  1 
+ATOM   64    C C   . ILE A   1 18  ? 81.920  -92.224  10.218  1.000 70.57777  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   C   1 
+ATOM   65    O O   . ILE A   1 18  ? 81.952  -93.104  9.349   1.000 100.22748 ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   O   1 
+ATOM   66    C CB  . ILE A   1 18  ? 79.600  -91.343  9.828   1.000 65.24747  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   CB  1 
+ATOM   67    C CG1 . ILE A   1 18  ? 78.776  -90.098  9.490   1.000 53.19083  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   CG1 1 
+ATOM   68    C CG2 . ILE A   1 18  ? 79.069  -92.021  11.079  1.000 65.66818  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   CG2 1 
+ATOM   69    C CD1 . ILE A   1 18  ? 77.324  -90.392  9.192   1.000 60.96538  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   CD1 1 
+ATOM   70    N N   . LYS A   1 19  ? 82.593  -92.308  11.363  1.000 69.79302  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   N   1 
+ATOM   71    C CA  . LYS A   1 19  ? 83.494  -93.412  11.669  1.000 75.37318  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   CA  1 
+ATOM   72    C C   . LYS A   1 19  ? 83.035  -94.106  12.943  1.000 83.74685  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   C   1 
+ATOM   73    O O   . LYS A   1 19  ? 82.877  -93.458  13.984  1.000 81.14723  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   O   1 
+ATOM   74    C CB  . LYS A   1 19  ? 84.936  -92.922  11.824  1.000 70.46079  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   CB  1 
+ATOM   75    C CG  . LYS A   1 19  ? 85.580  -92.423  10.544  1.000 79.65010  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   CG  1 
+ATOM   76    C CD  . LYS A   1 19  ? 87.020  -92.000  10.797  1.000 96.28417  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   CD  1 
+ATOM   77    C CE  . LYS A   1 19  ? 87.701  -91.536  9.520   1.000 133.15983 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   CE  1 
+ATOM   78    N NZ  . LYS A   1 19  ? 89.113  -91.125  9.759   1.000 139.51582 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   NZ  1 
+ATOM   79    N N   . ASN A   1 20  ? 82.821  -95.419  12.853  1.000 89.26288  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   N   1 
+ATOM   80    C CA  . ASN A   1 20  ? 82.575  -96.277  14.013  1.000 81.03609  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   CA  1 
+ATOM   81    C C   . ASN A   1 20  ? 81.341  -95.854  14.808  1.000 77.13636  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   C   1 
+ATOM   82    O O   . ASN A   1 20  ? 81.305  -95.994  16.032  1.000 97.26546  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   O   1 
+ATOM   83    C CB  . ASN A   1 20  ? 83.800  -96.331  14.931  1.000 83.60164  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   CB  1 
+ATOM   84    C CG  . ASN A   1 20  ? 84.944  -97.120  14.328  1.000 90.77303  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   CG  1 
+ATOM   85    O OD1 . ASN A   1 20  ? 85.006  -98.342  14.460  1.000 118.29964 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   OD1 1 
+ATOM   86    N ND2 . ASN A   1 20  ? 85.859  -96.423  13.664  1.000 120.36533 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   ND2 1 
+ATOM   87    N N   . PHE A   1 21  ? 80.313  -95.351  14.130  1.000 84.39207  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   N   1 
+ATOM   88    C CA  . PHE A   1 21  ? 79.065  -94.956  14.775  1.000 69.46823  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CA  1 
+ATOM   89    C C   . PHE A   1 21  ? 77.961  -95.909  14.330  1.000 78.65879  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   C   1 
+ATOM   90    O O   . PHE A   1 21  ? 77.470  -95.813  13.200  1.000 94.98952  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   O   1 
+ATOM   91    C CB  . PHE A   1 21  ? 78.706  -93.509  14.442  1.000 69.11415  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CB  1 
+ATOM   92    C CG  . PHE A   1 21  ? 77.358  -93.087  14.955  1.000 78.83593  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CG  1 
+ATOM   93    C CD1 . PHE A   1 21  ? 77.174  -92.793  16.296  1.000 86.76449  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CD1 1 
+ATOM   94    C CD2 . PHE A   1 21  ? 76.275  -92.983  14.098  1.000 83.74260  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CD2 1 
+ATOM   95    C CE1 . PHE A   1 21  ? 75.935  -92.406  16.771  1.000 80.76620  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CE1 1 
+ATOM   96    C CE2 . PHE A   1 21  ? 75.034  -92.596  14.568  1.000 81.02463  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CE2 1 
+ATOM   97    C CZ  . PHE A   1 21  ? 74.864  -92.306  15.906  1.000 74.78514  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CZ  1 
+ATOM   98    N N   . ARG A   1 22  ? 77.578  -96.822  15.221  1.000 79.86665  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   N   1 
+ATOM   99    C CA  . ARG A   1 22  ? 76.490  -97.786  14.990  1.000 97.82063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   CA  1 
+ATOM   100   C C   . ARG A   1 22  ? 76.861  -98.631  13.772  1.000 84.60860  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   C   1 
+ATOM   101   O O   . ARG A   1 22  ? 77.974  -99.179  13.731  1.000 92.14063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   O   1 
+ATOM   102   C CB  . ARG A   1 22  ? 75.166  -97.037  14.895  1.000 79.29034  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   CB  1 
+ATOM   103   C CG  . ARG A   1 22  ? 74.772  -96.315  16.171  1.000 82.53239  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   CG  1 
+ATOM   104   C CD  . ARG A   1 22  ? 73.448  -95.592  16.004  1.000 82.13725  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   CD  1 
+ATOM   105   N NE  . ARG A   1 22  ? 73.009  -94.961  17.243  1.000 102.39247 ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   NE  1 
+ATOM   106   C CZ  . ARG A   1 22  ? 71.910  -94.229  17.360  1.000 93.39653  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   CZ  1 
+ATOM   107   N NH1 . ARG A   1 22  ? 71.116  -94.005  16.326  1.000 97.06365  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   NH1 1 
+ATOM   108   N NH2 . ARG A   1 22  ? 71.600  -93.708  18.544  1.000 82.89174  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   NH2 1 
+ATOM   109   N N   . ASN A   1 23  ? 75.989  -98.768  12.775  1.000 82.14332  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   N   1 
+ATOM   110   C CA  . ASN A   1 23  ? 76.281  -99.583  11.603  1.000 96.85394  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   CA  1 
+ATOM   111   C C   . ASN A   1 23  ? 77.238  -98.910  10.626  1.000 86.90590  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   C   1 
+ATOM   112   O O   . ASN A   1 23  ? 77.570  -99.512  9.599   1.000 106.26584 ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   O   1 
+ATOM   113   C CB  . ASN A   1 23  ? 74.979  -99.951  10.884  1.000 73.61233  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   CB  1 
+ATOM   114   C CG  . ASN A   1 23  ? 74.011  -98.787  10.795  1.000 84.72050  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   CG  1 
+ATOM   115   O OD1 . ASN A   1 23  ? 74.301  -97.686  11.263  1.000 93.80429  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   OD1 1 
+ATOM   116   N ND2 . ASN A   1 23  ? 72.853  -99.025  10.189  1.000 80.20372  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   ND2 1 
+ATOM   117   N N   . PHE A   1 24  ? 77.692  -97.693  10.916  1.000 69.41034  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   N   1 
+ATOM   118   C CA  . PHE A   1 24  ? 78.622  -96.973  10.047  1.000 73.71008  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CA  1 
+ATOM   119   C C   . PHE A   1 24  ? 80.045  -97.296  10.487  1.000 78.86248  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   C   1 
+ATOM   120   O O   . PHE A   1 24  ? 80.550  -96.728  11.458  1.000 88.05403  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   O   1 
+ATOM   121   C CB  . PHE A   1 24  ? 78.358  -95.472  10.096  1.000 82.73643  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CB  1 
+ATOM   122   C CG  . PHE A   1 24  ? 77.051  -95.058  9.479   1.000 75.35157  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CG  1 
+ATOM   123   C CD1 . PHE A   1 24  ? 75.864  -95.190  10.178  1.000 78.97768  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CD1 1 
+ATOM   124   C CD2 . PHE A   1 24  ? 77.014  -94.521  8.204   1.000 81.50637  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CD2 1 
+ATOM   125   C CE1 . PHE A   1 24  ? 74.664  -94.805  9.613   1.000 78.81557  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CE1 1 
+ATOM   126   C CE2 . PHE A   1 24  ? 75.817  -94.133  7.633   1.000 87.71658  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CE2 1 
+ATOM   127   C CZ  . PHE A   1 24  ? 74.640  -94.276  8.339   1.000 73.12022  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CZ  1 
+ATOM   128   N N   . GLU A   1 25  ? 80.698  -98.212  9.772   1.000 86.66711  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   N   1 
+ATOM   129   C CA  . GLU A   1 25  ? 82.102  -98.506  10.031  1.000 78.33016  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   CA  1 
+ATOM   130   C C   . GLU A   1 25  ? 82.959  -97.316  9.615   1.000 90.71316  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   C   1 
+ATOM   131   O O   . GLU A   1 25  ? 83.550  -96.639  10.462  1.000 95.42998  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   O   1 
+ATOM   132   C CB  . GLU A   1 25  ? 82.535  -99.773  9.291   1.000 109.63532 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   CB  1 
+ATOM   133   C CG  . GLU A   1 25  ? 84.011  -100.115 9.440   1.000 114.02659 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   CG  1 
+ATOM   134   C CD  . GLU A   1 25  ? 84.399  -101.378 8.692   1.000 149.13708 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   CD  1 
+ATOM   135   O OE1 . GLU A   1 25  ? 83.538  -102.271 8.543   1.000 169.07610 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   OE1 1 
+ATOM   136   O OE2 . GLU A   1 25  ? 85.563  -101.475 8.248   1.000 171.93136 ? ? ? ? ? -1 15  GLU A   OE2 1 
+ATOM   137   N N   . LYS A   1 26  ? 83.030  -97.060  8.310   1.000 103.79742 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   N   1 
+ATOM   138   C CA  . LYS A   1 26  ? 83.674  -95.857  7.788   1.000 80.77223  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   CA  1 
+ATOM   139   C C   . LYS A   1 26  ? 82.908  -95.447  6.540   1.000 87.85444  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   C   1 
+ATOM   140   O O   . LYS A   1 26  ? 82.927  -96.165  5.536   1.000 95.73080  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   O   1 
+ATOM   141   C CB  . LYS A   1 26  ? 85.150  -96.091  7.478   1.000 75.79903  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   CB  1 
+ATOM   142   C CG  . LYS A   1 26  ? 85.933  -94.803  7.233   1.000 90.99663  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   CG  1 
+ATOM   143   C CD  . LYS A   1 26  ? 87.417  -95.069  7.011   1.000 114.09635 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   CD  1 
+ATOM   144   C CE  . LYS A   1 26  ? 87.701  -95.513  5.584   1.000 153.80521 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   CE  1 
+ATOM   145   N NZ  . LYS A   1 26  ? 88.620  -94.568  4.886   1.000 139.65701 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   NZ  1 
+ATOM   146   N N   . VAL A   1 27  ? 82.238  -94.299  6.607   1.000 73.52693  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   N   1 
+ATOM   147   C CA  . VAL A   1 27  ? 81.349  -93.841  5.547   1.000 55.02491  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   CA  1 
+ATOM   148   C C   . VAL A   1 27  ? 81.636  -92.373  5.269   1.000 72.57654  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   C   1 
+ATOM   149   O O   . VAL A   1 27  ? 81.649  -91.551  6.193   1.000 76.96360  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   O   1 
+ATOM   150   C CB  . VAL A   1 27  ? 79.866  -94.041  5.919   1.000 61.88366  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   CB  1 
+ATOM   151   C CG1 . VAL A   1 27  ? 78.966  -93.305  4.946   1.000 61.46088  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   CG1 1 
+ATOM   152   C CG2 . VAL A   1 27  ? 79.527  -95.523  5.941   1.000 84.75400  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   CG2 1 
+ATOM   153   N N   . ASN A   1 28  ? 81.864  -92.050  3.998   1.000 81.72197  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   N   1 
+ATOM   154   C CA  . ASN A   1 28  ? 82.086  -90.684  3.549   1.000 75.88385  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   CA  1 
+ATOM   155   C C   . ASN A   1 28  ? 80.990  -90.318  2.560   1.000 76.84924  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   C   1 
+ATOM   156   O O   . ASN A   1 28  ? 80.778  -91.031  1.574   1.000 109.19158 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   O   1 
+ATOM   157   C CB  . ASN A   1 28  ? 83.467  -90.538  2.906   1.000 66.87523  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   CB  1 
+ATOM   158   C CG  . ASN A   1 28  ? 83.904  -89.093  2.779   1.000 105.52887 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   CG  1 
+ATOM   159   O OD1 . ASN A   1 28  ? 83.077  -88.185  2.701   1.000 99.90825  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   OD1 1 
+ATOM   160   N ND2 . ASN A   1 28  ? 85.213  -88.872  2.758   1.000 130.84423 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   ND2 1 
+ATOM   161   N N   . ILE A   1 29  ? 80.293  -89.215  2.827   1.000 67.13636  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   N   1 
+ATOM   162   C CA  . ILE A   1 29  ? 79.150  -88.786  2.027   1.000 62.72583  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   CA  1 
+ATOM   163   C C   . ILE A   1 29  ? 79.329  -87.317  1.677   1.000 67.96214  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   C   1 
+ATOM   164   O O   . ILE A   1 29  ? 79.432  -86.472  2.575   1.000 65.77739  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   O   1 
+ATOM   165   C CB  . ILE A   1 29  ? 77.818  -88.992  2.767   1.000 59.94287  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   CB  1 
+ATOM   166   C CG1 . ILE A   1 29  ? 77.669  -90.443  3.226   1.000 79.53608  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   CG1 1 
+ATOM   167   C CG2 . ILE A   1 29  ? 76.651  -88.586  1.881   1.000 56.06564  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   CG2 1 
+ATOM   168   C CD1 . ILE A   1 29  ? 76.478  -90.676  4.131   1.000 59.07980  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   CD1 1 
+ATOM   169   N N   . ASN A   1 30  ? 79.355  -87.010  0.382   1.000 83.04930  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   N   1 
+ATOM   170   C CA  . ASN A   1 30  ? 79.328  -85.620  -0.044  1.000 73.13197  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   CA  1 
+ATOM   171   C C   . ASN A   1 30  ? 77.943  -85.028  0.197   1.000 61.91807  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   C   1 
+ATOM   172   O O   . ASN A   1 30  ? 76.942  -85.742  0.301   1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   O   1 
+ATOM   173   C CB  . ASN A   1 30  ? 79.716  -85.498  -1.517  1.000 66.69337  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   CB  1 
+ATOM   174   C CG  . ASN A   1 30  ? 81.198  -85.714  -1.745  1.000 81.16971  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   CG  1 
+ATOM   175   O OD1 . ASN A   1 30  ? 81.987  -84.770  -1.712  1.000 96.74166  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   OD1 1 
+ATOM   176   N ND2 . ASN A   1 30  ? 81.586  -86.963  -1.972  1.000 84.80141  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   ND2 1 
+ATOM   177   N N   . LEU A   1 31  ? 77.892  -83.701  0.295   1.000 58.02113  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   N   1 
+ATOM   178   C CA  . LEU A   1 31  ? 76.682  -83.022  0.730   1.000 64.16423  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   CA  1 
+ATOM   179   C C   . LEU A   1 31  ? 76.453  -81.767  -0.099  1.000 77.28950  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   C   1 
+ATOM   180   O O   . LEU A   1 31  ? 77.290  -81.358  -0.908  1.000 85.43658  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   O   1 
+ATOM   181   C CB  . LEU A   1 31  ? 76.750  -82.652  2.219   1.000 70.12612  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   CB  1 
+ATOM   182   C CG  . LEU A   1 31  ? 76.826  -83.782  3.247   1.000 50.44579  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   CG  1 
+ATOM   183   C CD1 . LEU A   1 31  ? 76.998  -83.204  4.641   1.000 62.23489  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   CD1 1 
+ATOM   184   C CD2 . LEU A   1 31  ? 75.586  -84.657  3.178   1.000 52.30768  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   CD2 1 
+ATOM   185   N N   . ASP A   1 32  ? 75.288  -81.165  0.118   1.000 73.13769  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   N   1 
+ATOM   186   C CA  . ASP A   1 32  ? 74.943  -79.864  -0.433  1.000 75.99687  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   CA  1 
+ATOM   187   C C   . ASP A   1 32  ? 73.961  -79.211  0.530   1.000 71.27357  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   C   1 
+ATOM   188   O O   . ASP A   1 32  ? 73.669  -79.746  1.603   1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   O   1 
+ATOM   189   C CB  . ASP A   1 32  ? 74.366  -79.995  -1.847  1.000 75.70508  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   CB  1 
+ATOM   190   C CG  . ASP A   1 32  ? 74.628  -78.768  -2.701  1.000 86.52829  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   CG  1 
+ATOM   191   O OD1 . ASP A   1 32  ? 75.727  -78.676  -3.290  1.000 69.47127  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   OD1 1 
+ATOM   192   O OD2 . ASP A   1 32  ? 73.738  -77.896  -2.782  1.000 70.27904  ? ? ? ? ? -1 22  ASP A   OD2 1 
+ATOM   193   N N   . ASN A   1 33  ? 73.444  -78.044  0.141   1.000 73.54725  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   N   1 
+ATOM   194   C CA  . ASN A   1 33  ? 72.490  -77.347  1.000   1.000 60.52340  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   CA  1 
+ATOM   195   C C   . ASN A   1 33  ? 71.221  -78.167  1.199   1.000 63.27410  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   C   1 
+ATOM   196   O O   . ASN A   1 33  ? 70.714  -78.276  2.320   1.000 71.12649  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   O   1 
+ATOM   197   C CB  . ASN A   1 33  ? 72.160  -75.974  0.417   1.000 53.20549  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   CB  1 
+ATOM   198   C CG  . ASN A   1 33  ? 73.333  -75.021  0.479   1.000 67.76992  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   CG  1 
+ATOM   199   O OD1 . ASN A   1 33  ? 74.485  -75.443  0.589   1.000 75.51159  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   OD1 1 
+ATOM   200   N ND2 . ASN A   1 33  ? 73.048  -73.726  0.413   1.000 64.01837  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   ND2 1 
+ATOM   201   N N   . LYS A   1 34  ? 70.697  -78.755  0.128   1.000 59.16185  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   N   1 
+ATOM   202   C CA  . LYS A   1 34  ? 69.513  -79.603  0.194   1.000 57.41346  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   CA  1 
+ATOM   203   C C   . LYS A   1 34  ? 69.936  -81.046  -0.045  1.000 56.58174  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   C   1 
+ATOM   204   O O   . LYS A   1 34  ? 70.546  -81.354  -1.075  1.000 73.22885  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   O   1 
+ATOM   205   C CB  . LYS A   1 34  ? 68.463  -79.166  -0.830  1.000 56.28617  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   CB  1 
+ATOM   206   C CG  . LYS A   1 34  ? 68.035  -77.709  -0.703  1.000 57.47032  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   CG  1 
+ATOM   207   C CD  . LYS A   1 34  ? 66.803  -77.417  -1.551  1.000 55.02103  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   CD  1 
+ATOM   208   C CE  . LYS A   1 34  ? 66.361  -75.968  -1.416  1.000 51.08605  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   CE  1 
+ATOM   209   N NZ  . LYS A   1 34  ? 67.292  -75.036  -2.114  1.000 139.94617 ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   NZ  1 
+ATOM   210   N N   . ASN A   1 35  ? 69.616  -81.924  0.903   1.000 59.73092  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   N   1 
+ATOM   211   C CA  . ASN A   1 35  ? 70.014  -83.323  0.838   1.000 61.50909  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   CA  1 
+ATOM   212   C C   . ASN A   1 35  ? 68.806  -84.219  1.061   1.000 57.49847  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   C   1 
+ATOM   213   O O   . ASN A   1 35  ? 67.973  -83.952  1.932   1.000 60.49206  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   O   1 
+ATOM   214   C CB  . ASN A   1 35  ? 71.098  -83.645  1.875   1.000 49.48751  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   CB  1 
+ATOM   215   C CG  . ASN A   1 35  ? 72.243  -82.650  1.851   1.000 67.69469  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   CG  1 
+ATOM   216   O OD1 . ASN A   1 35  ? 73.238  -82.843  1.152   1.000 71.70233  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   OD1 1 
+ATOM   217   N ND2 . ASN A   1 35  ? 72.106  -81.575  2.619   1.000 60.64075  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   ND2 1 
+ATOM   218   N N   . VAL A   1 36  ? 68.717  -85.281  0.262   1.000 58.59110  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   N   1 
+ATOM   219   C CA  . VAL A   1 36  ? 67.660  -86.279  0.365   1.000 65.27264  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   CA  1 
+ATOM   220   C C   . VAL A   1 36  ? 68.314  -87.649  0.453   1.000 66.63841  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   C   1 
+ATOM   221   O O   . VAL A   1 36  ? 69.150  -87.996  -0.389  1.000 79.67393  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   O   1 
+ATOM   222   C CB  . VAL A   1 36  ? 66.694  -86.224  -0.834  1.000 61.73485  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   CB  1 
+ATOM   223   C CG1 . VAL A   1 36  ? 65.669  -87.345  -0.741  1.000 49.30237  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   CG1 1 
+ATOM   224   C CG2 . VAL A   1 36  ? 66.007  -84.869  -0.907  1.000 64.70701  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   CG2 1 
+ATOM   225   N N   . ILE A   1 37  ? 67.937  -88.425  1.464   1.000 61.02034  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   N   1 
+ATOM   226   C CA  . ILE A   1 37  ? 68.505  -89.747  1.687   1.000 69.84701  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CA  1 
+ATOM   227   C C   . ILE A   1 37  ? 67.393  -90.782  1.568   1.000 65.05217  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   C   1 
+ATOM   228   O O   . ILE A   1 37  ? 66.259  -90.547  2.001   1.000 63.76957  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   O   1 
+ATOM   229   C CB  . ILE A   1 37  ? 69.223  -89.833  3.053   1.000 61.02130  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CB  1 
+ATOM   230   C CG1 . ILE A   1 37  ? 69.960  -91.166  3.196   1.000 74.73008  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CG1 1 
+ATOM   231   C CG2 . ILE A   1 37  ? 68.249  -89.617  4.202   1.000 72.13563  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CG2 1 
+ATOM   232   C CD1 . ILE A   1 37  ? 70.818  -91.246  4.434   1.000 84.16681  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CD1 1 
+ATOM   233   N N   . PHE A   1 38  ? 67.718  -91.918  0.957   1.000 57.93717  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   N   1 
+ATOM   234   C CA  . PHE A   1 38  ? 66.739  -92.966  0.703   1.000 57.93842  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CA  1 
+ATOM   235   C C   . PHE A   1 38  ? 67.482  -94.274  0.485   1.000 72.34824  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   C   1 
+ATOM   236   O O   . PHE A   1 38  ? 68.697  -94.289  0.276   1.000 73.54614  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   O   1 
+ATOM   237   C CB  . PHE A   1 38  ? 65.861  -92.630  -0.507  1.000 65.79785  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CB  1 
+ATOM   238   C CG  . PHE A   1 38  ? 66.643  -92.227  -1.723  1.000 68.73163  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CG  1 
+ATOM   239   C CD1 . PHE A   1 38  ? 67.079  -93.180  -2.629  1.000 72.17835  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CD1 1 
+ATOM   240   C CD2 . PHE A   1 38  ? 66.951  -90.896  -1.956  1.000 65.80056  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CD2 1 
+ATOM   241   C CE1 . PHE A   1 38  ? 67.804  -92.813  -3.746  1.000 65.22389  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CE1 1 
+ATOM   242   C CE2 . PHE A   1 38  ? 67.676  -90.524  -3.072  1.000 67.56756  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CE2 1 
+ATOM   243   C CZ  . PHE A   1 38  ? 68.102  -91.484  -3.968  1.000 70.20505  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CZ  1 
+ATOM   244   N N   . GLY A   1 39  ? 66.742  -95.366  0.537   1.000 57.42439  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A   N   1 
+ATOM   245   C CA  . GLY A   1 39  ? 67.321  -96.672  0.291   1.000 68.96919  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A   CA  1 
+ATOM   246   C C   . GLY A   1 39  ? 66.578  -97.745  1.059   1.000 77.67129  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A   C   1 
+ATOM   247   O O   . GLY A   1 39  ? 65.591  -97.488  1.741   1.000 68.73494  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A   O   1 
+ATOM   248   N N   . MET A   1 40  ? 67.088  -98.973  0.929   1.000 105.24448 ? ? ? ? ? ?  30  MET A   N   1 
+ATOM   249   C CA  . MET A   1 40  ? 66.464  -100.106 1.605   1.000 83.69432  ? ? ? ? ? ?  30  MET A   CA  1 
+ATOM   250   C C   . MET A   1 40  ? 66.764  -100.103 3.099   1.000 99.46545  ? ? ? ? ? ?  30  MET A   C   1 
+ATOM   251   O O   . MET A   1 40  ? 65.883  -100.400 3.914   1.000 108.44084 ? ? ? ? ? ?  30  MET A   O   1 
+ATOM   252   C CB  . MET A   1 40  ? 66.929  -101.419 0.973   1.000 92.21765  ? ? ? ? ? ?  30  MET A   CB  1 
+ATOM   253   C CG  . MET A   1 40  ? 66.168  -101.829 -0.281  1.000 107.40756 ? ? ? ? ? ?  30  MET A   CG  1 
+ATOM   254   S SD  . MET A   1 40  ? 65.067  -103.234 -0.012  1.000 111.47474 ? ? ? ? ? ?  30  MET A   SD  1 
+ATOM   255   C CE  . MET A   1 40  ? 63.900  -102.538 1.151   1.000 82.61642  ? ? ? ? ? ?  30  MET A   CE  1 
+ATOM   256   N N   . ASN A   1 41  ? 68.000  -99.779  3.476   1.000 89.42006  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   N   1 
+ATOM   257   C CA  . ASN A   1 41  ? 68.429  -99.831  4.869   1.000 91.32917  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   CA  1 
+ATOM   258   C C   . ASN A   1 41  ? 67.755  -98.724  5.671   1.000 102.47631 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   C   1 
+ATOM   259   O O   . ASN A   1 41  ? 68.244  -97.591  5.714   1.000 83.71847  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   O   1 
+ATOM   260   C CB  . ASN A   1 41  ? 69.953  -99.725  4.960   1.000 74.05512  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   CB  1 
+ATOM   261   C CG  . ASN A   1 41  ? 70.494  -100.145 6.314   1.000 105.48589 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   CG  1 
+ATOM   262   O OD1 . ASN A   1 41  ? 69.847  -99.965  7.345   1.000 116.92934 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   OD1 1 
+ATOM   263   N ND2 . ASN A   1 41  ? 71.697  -100.708 6.316   1.000 115.90105 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   ND2 1 
+ATOM   264   N N   . ASP A   1 42  ? 66.623  -99.046  6.300   1.000 112.84567 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   N   1 
+ATOM   265   C CA  . ASP A   1 42  ? 65.948  -98.070  7.146   1.000 94.69339  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   CA  1 
+ATOM   266   C C   . ASP A   1 42  ? 66.786  -97.708  8.364   1.000 95.49423  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   C   1 
+ATOM   267   O O   . ASP A   1 42  ? 66.685  -96.585  8.871   1.000 90.32323  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   O   1 
+ATOM   268   C CB  . ASP A   1 42  ? 64.583  -98.603  7.586   1.000 99.93041  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   CB  1 
+ATOM   269   C CG  . ASP A   1 42  ? 63.570  -98.617  6.457   1.000 128.04481 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   CG  1 
+ATOM   270   O OD1 . ASP A   1 42  ? 63.661  -97.743  5.570   1.000 108.05267 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   OD1 1 
+ATOM   271   O OD2 . ASP A   1 42  ? 62.682  -99.496  6.455   1.000 144.46414 ? ? ? ? ? -1 32  ASP A   OD2 1 
+ATOM   272   N N   . ILE A   1 43  ? 67.609  -98.640  8.851   1.000 111.51438 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   N   1 
+ATOM   273   C CA  . ILE A   1 43  ? 68.442  -98.358  10.016  1.000 101.00941 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   CA  1 
+ATOM   274   C C   . ILE A   1 43  ? 69.529  -97.349  9.663   1.000 100.00935 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   C   1 
+ATOM   275   O O   . ILE A   1 43  ? 69.870  -96.476  10.470  1.000 81.35916  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   O   1 
+ATOM   276   C CB  . ILE A   1 43  ? 69.043  -99.661  10.576  1.000 94.93999  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   CB  1 
+ATOM   277   C CG1 . ILE A   1 43  ? 67.953  -100.709 10.808  1.000 122.07250 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   CG1 1 
+ATOM   278   C CG2 . ILE A   1 43  ? 69.788  -99.389  11.868  1.000 77.65032  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   CG2 1 
+ATOM   279   C CD1 . ILE A   1 43  ? 67.864  -101.759 9.714   1.000 162.10677 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   CD1 1 
+ATOM   280   N N   . GLY A   1 44  ? 70.088  -97.451  8.456   1.000 101.79740 ? ? ? ? ? ?  34  GLY A   N   1 
+ATOM   281   C CA  . GLY A   1 44  ? 71.137  -96.525  8.059   1.000 84.02382  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A   CA  1 
+ATOM   282   C C   . GLY A   1 44  ? 70.636  -95.103  7.890   1.000 80.07169  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A   C   1 
+ATOM   283   O O   . GLY A   1 44  ? 71.338  -94.145  8.227   1.000 69.76960  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A   O   1 
+ATOM   284   N N   . LYS A   1 45  ? 69.417  -94.943  7.367   1.000 78.85439  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   N   1 
+ATOM   285   C CA  . LYS A   1 45  ? 68.868  -93.603  7.181   1.000 80.54423  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   CA  1 
+ATOM   286   C C   . LYS A   1 45  ? 68.601  -92.928  8.520   1.000 85.14140  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   C   1 
+ATOM   287   O O   . LYS A   1 45  ? 68.891  -91.738  8.691   1.000 70.95248  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   O   1 
+ATOM   288   C CB  . LYS A   1 45  ? 67.587  -93.665  6.350   1.000 79.61829  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   CB  1 
+ATOM   289   C CG  . LYS A   1 45  ? 67.712  -94.462  5.063   1.000 69.43746  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   CG  1 
+ATOM   290   C CD  . LYS A   1 45  ? 66.621  -94.086  4.071   1.000 71.08656  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   CD  1 
+ATOM   291   C CE  . LYS A   1 45  ? 65.224  -94.285  4.640   1.000 56.71983  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   CE  1 
+ATOM   292   N NZ  . LYS A   1 45  ? 64.888  -95.722  4.839   1.000 81.47471  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   NZ  1 
+ATOM   293   N N   . THR A   1 46  ? 68.049  -93.671  9.482   1.000 87.35720  ? ? ? ? ? ?  36  THR A   N   1 
+ATOM   294   C CA  . THR A   1 46  ? 67.773  -93.096  10.794  1.000 68.29877  ? ? ? ? ? ?  36  THR A   CA  1 
+ATOM   295   C C   . THR A   1 46  ? 69.065  -92.766  11.532  1.000 76.51731  ? ? ? ? ? ?  36  THR A   C   1 
+ATOM   296   O O   . THR A   1 46  ? 69.185  -91.693  12.136  1.000 83.95521  ? ? ? ? ? ?  36  THR A   O   1 
+ATOM   297   C CB  . THR A   1 46  ? 66.912  -94.052  11.619  1.000 63.17614  ? ? ? ? ? ?  36  THR A   CB  1 
+ATOM   298   O OG1 . THR A   1 46  ? 65.736  -94.400  10.877  1.000 120.36656 ? ? ? ? ? ?  36  THR A   OG1 1 
+ATOM   299   C CG2 . THR A   1 46  ? 66.499  -93.400  12.926  1.000 84.83968  ? ? ? ? ? ?  36  THR A   CG2 1 
+ATOM   300   N N   . ASN A   1 47  ? 70.047  -93.670  11.489  1.000 75.80086  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   N   1 
+ATOM   301   C CA  . ASN A   1 47  ? 71.328  -93.395  12.134  1.000 68.30066  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   CA  1 
+ATOM   302   C C   . ASN A   1 47  ? 72.057  -92.243  11.460  1.000 72.54696  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   C   1 
+ATOM   303   O O   . ASN A   1 47  ? 72.832  -91.531  12.113  1.000 87.30625  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   O   1 
+ATOM   304   C CB  . ASN A   1 47  ? 72.202  -94.648  12.136  1.000 78.99028  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   CB  1 
+ATOM   305   C CG  . ASN A   1 47  ? 71.639  -95.751  13.012  1.000 93.23682  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   CG  1 
+ATOM   306   O OD1 . ASN A   1 47  ? 70.869  -95.494  13.938  1.000 83.43866  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   OD1 1 
+ATOM   307   N ND2 . ASN A   1 47  ? 72.029  -96.988  12.728  1.000 95.84011  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   ND2 1 
+ATOM   308   N N   . PHE A   1 48  ? 71.824  -92.042  10.158  1.000 83.29834  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   N   1 
+ATOM   309   C CA  . PHE A   1 48  ? 72.424  -90.899  9.474   1.000 74.69711  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CA  1 
+ATOM   310   C C   . PHE A   1 48  ? 71.898  -89.583  10.036  1.000 75.84014  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   C   1 
+ATOM   311   O O   . PHE A   1 48  ? 72.669  -88.643  10.272  1.000 85.38068  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   O   1 
+ATOM   312   C CB  . PHE A   1 48  ? 72.165  -90.985  7.970   1.000 67.26828  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CB  1 
+ATOM   313   C CG  . PHE A   1 48  ? 72.637  -89.784  7.202   1.000 72.48539  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CG  1 
+ATOM   314   C CD1 . PHE A   1 48  ? 73.971  -89.650  6.851   1.000 67.70785  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CD1 1 
+ATOM   315   C CD2 . PHE A   1 48  ? 71.747  -88.790  6.832   1.000 72.68188  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CD2 1 
+ATOM   316   C CE1 . PHE A   1 48  ? 74.407  -88.541  6.146   1.000 69.19581  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CE1 1 
+ATOM   317   C CE2 . PHE A   1 48  ? 72.178  -87.679  6.126   1.000 74.59633  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CE2 1 
+ATOM   318   C CZ  . PHE A   1 48  ? 73.509  -87.555  5.783   1.000 70.24605  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CZ  1 
+ATOM   319   N N   . LEU A   1 49  ? 70.586  -89.493  10.260  1.000 77.81943  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   N   1 
+ATOM   320   C CA  . LEU A   1 49  ? 70.032  -88.265  10.827  1.000 75.49649  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   CA  1 
+ATOM   321   C C   . LEU A   1 49  ? 70.457  -88.088  12.280  1.000 78.01878  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   C   1 
+ATOM   322   O O   . LEU A   1 49  ? 70.752  -86.968  12.716  1.000 72.28102  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   O   1 
+ATOM   323   C CB  . LEU A   1 49  ? 68.508  -88.262  10.716  1.000 64.73815  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   CB  1 
+ATOM   324   C CG  . LEU A   1 49  ? 67.937  -88.268  9.298   1.000 66.93391  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   CG  1 
+ATOM   325   C CD1 . LEU A   1 49  ? 66.417  -88.180  9.326   1.000 62.90259  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   CD1 1 
+ATOM   326   C CD2 . LEU A   1 49  ? 68.529  -87.134  8.477   1.000 79.91052  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   CD2 1 
+ATOM   327   N N   . TYR A   1 50  ? 70.499  -89.183  13.043  1.000 76.17328  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   N   1 
+ATOM   328   C CA  . TYR A   1 50  ? 70.942  -89.093  14.431  1.000 83.55346  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CA  1 
+ATOM   329   C C   . TYR A   1 50  ? 72.410  -88.694  14.515  1.000 85.99453  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   C   1 
+ATOM   330   O O   . TYR A   1 50  ? 72.808  -87.950  15.419  1.000 81.92049  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   O   1 
+ATOM   331   C CB  . TYR A   1 50  ? 70.706  -90.420  15.152  1.000 73.00218  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CB  1 
+ATOM   332   C CG  . TYR A   1 50  ? 69.434  -90.454  15.971  1.000 102.45648 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CG  1 
+ATOM   333   C CD1 . TYR A   1 50  ? 68.584  -89.356  16.019  1.000 104.79502 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CD1 1 
+ATOM   334   C CD2 . TYR A   1 50  ? 69.092  -91.578  16.710  1.000 122.76401 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CD2 1 
+ATOM   335   C CE1 . TYR A   1 50  ? 67.425  -89.382  16.771  1.000 124.64948 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CE1 1 
+ATOM   336   C CE2 . TYR A   1 50  ? 67.937  -91.614  17.466  1.000 136.23233 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CE2 1 
+ATOM   337   C CZ  . TYR A   1 50  ? 67.106  -90.514  17.493  1.000 147.42867 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CZ  1 
+ATOM   338   O OH  . TYR A   1 50  ? 65.954  -90.546  18.244  1.000 163.17224 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   OH  1 
+ATOM   339   N N   . ALA A   1 51  ? 73.233  -89.181  13.581  1.000 71.63587  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A   N   1 
+ATOM   340   C CA  . ALA A   1 51  ? 74.633  -88.775  13.556  1.000 68.17516  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A   CA  1 
+ATOM   341   C C   . ALA A   1 51  ? 74.773  -87.279  13.316  1.000 70.62244  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A   C   1 
+ATOM   342   O O   . ALA A   1 51  ? 75.718  -86.656  13.816  1.000 81.52804  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A   O   1 
+ATOM   343   C CB  . ALA A   1 51  ? 75.395  -89.553  12.484  1.000 65.93311  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A   CB  1 
+ATOM   344   N N   . LEU A   1 52  ? 73.851  -86.684  12.556  1.000 71.08990  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   N   1 
+ATOM   345   C CA  . LEU A   1 52  ? 73.889  -85.240  12.364  1.000 84.04217  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   CA  1 
+ATOM   346   C C   . LEU A   1 52  ? 73.382  -84.507  13.598  1.000 72.00229  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   C   1 
+ATOM   347   O O   . LEU A   1 52  ? 73.907  -83.445  13.950  1.000 72.76514  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   O   1 
+ATOM   348   C CB  . LEU A   1 52  ? 73.070  -84.854  11.133  1.000 74.63243  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   CB  1 
+ATOM   349   C CG  . LEU A   1 52  ? 73.795  -84.906  9.784   1.000 67.75300  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   CG  1 
+ATOM   350   C CD1 . LEU A   1 52  ? 72.793  -84.858  8.649   1.000 86.39717  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   CD1 1 
+ATOM   351   C CD2 . LEU A   1 52  ? 74.775  -83.752  9.679   1.000 66.88988  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   CD2 1 
+ATOM   352   N N   . ARG A   1 53  ? 72.370  -85.061  14.272  1.000 72.37584  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   N   1 
+ATOM   353   C CA  . ARG A   1 53  ? 71.852  -84.429  15.478  1.000 71.39172  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   CA  1 
+ATOM   354   C C   . ARG A   1 53  ? 72.900  -84.423  16.582  1.000 74.17353  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   C   1 
+ATOM   355   O O   . ARG A   1 53  ? 73.096  -83.407  17.256  1.000 70.81331  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   O   1 
+ATOM   356   C CB  . ARG A   1 53  ? 70.582  -85.145  15.939  1.000 52.94008  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   CB  1 
+ATOM   357   C CG  . ARG A   1 53  ? 69.449  -85.099  14.939  1.000 86.06168  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   CG  1 
+ATOM   358   C CD  . ARG A   1 53  ? 68.200  -85.774  15.475  1.000 80.68960  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   CD  1 
+ATOM   359   N NE  . ARG A   1 53  ? 67.545  -84.989  16.514  1.000 76.38491  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   NE  1 
+ATOM   360   C CZ  . ARG A   1 53  ? 66.405  -85.329  17.099  1.000 101.83517 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   CZ  1 
+ATOM   361   N NH1 . ARG A   1 53  ? 65.763  -86.438  16.769  1.000 76.98430  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   NH1 1 
+ATOM   362   N NH2 . ARG A   1 53  ? 65.896  -84.538  18.039  1.000 108.96920 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   NH2 1 
+ATOM   363   N N   . PHE A   1 54  ? 73.572  -85.560  16.797  1.000 72.89337  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   N   1 
+ATOM   364   C CA  . PHE A   1 54  ? 74.613  -85.624  17.820  1.000 57.01691  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CA  1 
+ATOM   365   C C   . PHE A   1 54  ? 75.687  -84.568  17.603  1.000 57.68838  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   C   1 
+ATOM   366   O O   . PHE A   1 54  ? 76.256  -84.053  18.571  1.000 72.03655  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   O   1 
+ATOM   367   C CB  . PHE A   1 54  ? 75.241  -87.017  17.838  1.000 58.45476  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CB  1 
+ATOM   368   C CG  . PHE A   1 54  ? 74.564  -87.977  18.775  1.000 77.27193  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CG  1 
+ATOM   369   C CD1 . PHE A   1 54  ? 73.191  -88.148  18.748  1.000 79.89699  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CD1 1 
+ATOM   370   C CD2 . PHE A   1 54  ? 75.310  -88.719  19.676  1.000 87.83663  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CD2 1 
+ATOM   371   C CE1 . PHE A   1 54  ? 72.572  -89.033  19.610  1.000 68.14002  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CE1 1 
+ATOM   372   C CE2 . PHE A   1 54  ? 74.699  -89.606  20.537  1.000 85.27306  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CE2 1 
+ATOM   373   C CZ  . PHE A   1 54  ? 73.329  -89.763  20.505  1.000 106.17530 ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CZ  1 
+ATOM   374   N N   . LEU A   1 55  ? 75.963  -84.219  16.347  1.000 65.25201  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   N   1 
+ATOM   375   C CA  . LEU A   1 55  ? 76.985  -83.220  16.067  1.000 65.62036  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   CA  1 
+ATOM   376   C C   . LEU A   1 55  ? 76.476  -81.800  16.281  1.000 71.95338  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   C   1 
+ATOM   377   O O   . LEU A   1 55  ? 77.258  -80.916  16.648  1.000 86.21944  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   O   1 
+ATOM   378   C CB  . LEU A   1 55  ? 77.491  -83.378  14.632  1.000 64.54151  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   CB  1 
+ATOM   379   C CG  . LEU A   1 55  ? 78.562  -82.399  14.142  1.000 68.96657  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   CG  1 
+ATOM   380   C CD1 . LEU A   1 55  ? 79.940  -82.793  14.659  1.000 62.54444  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   CD1 1 
+ATOM   381   C CD2 . LEU A   1 55  ? 78.547  -82.316  12.624  1.000 62.55001  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   CD2 1 
+ATOM   382   N N   . LEU A   1 56  ? 75.180  -81.564  16.078  1.000 60.81279  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   N   1 
+ATOM   383   C CA  . LEU A   1 56  ? 74.653  -80.209  15.995  1.000 70.00431  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   CA  1 
+ATOM   384   C C   . LEU A   1 56  ? 73.480  -79.915  16.920  1.000 68.59484  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   C   1 
+ATOM   385   O O   . LEU A   1 56  ? 73.212  -78.734  17.176  1.000 72.84582  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   O   1 
+ATOM   386   C CB  . LEU A   1 56  ? 74.227  -79.900  14.550  1.000 68.87243  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   CB  1 
+ATOM   387   C CG  . LEU A   1 56  ? 75.310  -80.021  13.477  1.000 69.83914  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   CG  1 
+ATOM   388   C CD1 . LEU A   1 56  ? 74.686  -80.244  12.108  1.000 57.88579  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   CD1 1 
+ATOM   389   C CD2 . LEU A   1 56  ? 76.195  -78.783  13.469  1.000 60.97666  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   CD2 1 
+ATOM   390   N N   . ASP A   1 57  ? 72.776  -80.923  17.428  1.000 69.45612  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   N   1 
+ATOM   391   C CA  . ASP A   1 57  ? 71.603  -80.712  18.270  1.000 83.82125  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   CA  1 
+ATOM   392   C C   . ASP A   1 57  ? 72.022  -80.834  19.731  1.000 92.76709  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   C   1 
+ATOM   393   O O   . ASP A   1 57  ? 72.426  -81.912  20.179  1.000 81.84561  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   O   1 
+ATOM   394   C CB  . ASP A   1 57  ? 70.495  -81.706  17.923  1.000 81.81052  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   CB  1 
+ATOM   395   C CG  . ASP A   1 57  ? 69.130  -81.237  18.380  1.000 96.07544  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   CG  1 
+ATOM   396   O OD1 . ASP A   1 57  ? 69.056  -80.190  19.059  1.000 90.31604  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   OD1 1 
+ATOM   397   O OD2 . ASP A   1 57  ? 68.129  -81.909  18.052  1.000 100.52659 ? ? ? ? ? -1 47  ASP A   OD2 1 
+ATOM   398   N N   . LYS A   1 58  ? 71.920  -79.724  20.468  1.000 93.96525  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   N   1 
+ATOM   399   C CA  . LYS A   1 58  ? 72.349  -79.702  21.864  1.000 86.22716  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   CA  1 
+ATOM   400   C C   . LYS A   1 58  ? 71.550  -80.681  22.714  1.000 95.57239  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   C   1 
+ATOM   401   O O   . LYS A   1 58  ? 72.106  -81.349  23.595  1.000 90.50427  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   O   1 
+ATOM   402   C CB  . LYS A   1 58  ? 72.225  -78.282  22.420  1.000 92.83767  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   CB  1 
+ATOM   403   C CG  . LYS A   1 58  ? 72.150  -78.199  23.938  1.000 90.15036  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   CG  1 
+ATOM   404   C CD  . LYS A   1 58  ? 72.097  -76.754  24.413  1.000 107.21911 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   CD  1 
+ATOM   405   C CE  . LYS A   1 58  ? 70.899  -76.013  23.834  1.000 142.91768 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   CE  1 
+ATOM   406   N NZ  . LYS A   1 58  ? 69.602  -76.552  24.336  1.000 144.70446 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   NZ  1 
+ATOM   407   N N   . GLU A   1 59  ? 70.244  -80.786  22.460  1.000 92.45844  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   N   1 
+ATOM   408   C CA  . GLU A   1 59  ? 69.394  -81.620  23.304  1.000 91.87766  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   CA  1 
+ATOM   409   C C   . GLU A   1 59  ? 69.727  -83.098  23.147  1.000 76.41116  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   C   1 
+ATOM   410   O O   . GLU A   1 59  ? 69.682  -83.856  24.122  1.000 98.00086  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   O   1 
+ATOM   411   C CB  . GLU A   1 59  ? 67.923  -81.356  22.983  1.000 101.54327 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   CB  1 
+ATOM   412   C CG  . GLU A   1 59  ? 67.559  -79.880  22.821  1.000 138.86240 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   CG  1 
+ATOM   413   C CD  . GLU A   1 59  ? 67.667  -79.076  24.110  1.000 140.19866 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   CD  1 
+ATOM   414   O OE1 . GLU A   1 59  ? 67.836  -79.678  25.193  1.000 107.74106 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   OE1 1 
+ATOM   415   O OE2 . GLU A   1 59  ? 67.578  -77.832  24.033  1.000 144.98149 ? ? ? ? ? -1 49  GLU A   OE2 1 
+ATOM   416   N N   . ILE A   1 60  ? 70.064  -83.530  21.932  1.000 81.71105  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   N   1 
+ATOM   417   C CA  . ILE A   1 60  ? 70.389  -84.940  21.715  1.000 91.82395  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   CA  1 
+ATOM   418   C C   . ILE A   1 60  ? 71.839  -85.250  22.051  1.000 84.46292  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   C   1 
+ATOM   419   O O   . ILE A   1 60  ? 72.193  -86.424  22.233  1.000 98.67554  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   O   1 
+ATOM   420   C CB  . ILE A   1 60  ? 70.080  -85.347  20.266  1.000 69.67229  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   CB  1 
+ATOM   421   C CG1 . ILE A   1 60  ? 69.759  -86.839  20.175  1.000 59.56081  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   CG1 1 
+ATOM   422   C CG2 . ILE A   1 60  ? 71.260  -85.018  19.384  1.000 90.64075  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   CG2 1 
+ATOM   423   C CD1 . ILE A   1 60  ? 68.353  -87.190  20.619  1.000 118.62101 ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   CD1 1 
+ATOM   424   N N   . ARG A   1 61  ? 72.683  -84.220  22.136  1.000 74.37140  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   N   1 
+ATOM   425   C CA  . ARG A   1 61  ? 74.113  -84.367  22.398  1.000 79.05769  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   CA  1 
+ATOM   426   C C   . ARG A   1 61  ? 74.441  -84.473  23.881  1.000 93.13458  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   C   1 
+ATOM   427   O O   . ARG A   1 61  ? 75.456  -85.075  24.243  1.000 89.88655  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   O   1 
+ATOM   428   C CB  . ARG A   1 61  ? 74.877  -83.189  21.785  1.000 71.29947  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   CB  1 
+ATOM   429   C CG  . ARG A   1 61  ? 76.392  -83.311  21.860  1.000 59.33164  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   CG  1 
+ATOM   430   C CD  . ARG A   1 61  ? 77.116  -82.196  21.113  1.000 61.89941  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   CD  1 
+ATOM   431   N NE  . ARG A   1 61  ? 76.625  -80.872  21.473  1.000 82.14659  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   NE  1 
+ATOM   432   C CZ  . ARG A   1 61  ? 76.091  -80.018  20.613  1.000 87.35639  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   CZ  1 
+ATOM   433   N NH1 . ARG A   1 61  ? 75.999  -80.303  19.324  1.000 92.35573  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   NH1 1 
+ATOM   434   N NH2 . ARG A   1 61  ? 75.647  -78.845  21.054  1.000 93.06104  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   NH2 1 
+ATOM   435   N N   . LYS A   1 62  ? 73.608  -83.902  24.748  1.000 80.73263  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   N   1 
+ATOM   436   C CA  . LYS A   1 62  ? 73.899  -83.926  26.178  1.000 81.08044  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   CA  1 
+ATOM   437   C C   . LYS A   1 62  ? 73.792  -85.331  26.760  1.000 87.19032  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   C   1 
+ATOM   438   O O   . LYS A   1 62  ? 74.378  -85.610  27.813  1.000 93.13320  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   O   1 
+ATOM   439   C CB  . LYS A   1 62  ? 72.957  -82.973  26.920  1.000 77.03835  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   CB  1 
+ATOM   440   C CG  . LYS A   1 62  ? 71.489  -83.335  26.781  1.000 70.44760  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   CG  1 
+ATOM   441   C CD  . LYS A   1 62  ? 70.590  -82.154  27.109  1.000 81.94560  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   CD  1 
+ATOM   442   C CE  . LYS A   1 62  ? 69.125  -82.535  26.976  1.000 86.91852  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   CE  1 
+ATOM   443   N NZ  . LYS A   1 62  ? 68.217  -81.363  27.094  1.000 106.89598 ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   NZ  1 
+ATOM   444   N N   . PHE A   1 63  ? 73.057  -86.224  26.095  1.000 81.65530  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   N   1 
+ATOM   445   C CA  . PHE A   1 63  ? 72.868  -87.571  26.620  1.000 77.62463  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CA  1 
+ATOM   446   C C   . PHE A   1 63  ? 74.101  -88.443  26.429  1.000 78.10117  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   C   1 
+ATOM   447   O O   . PHE A   1 63  ? 74.214  -89.490  27.075  1.000 93.50818  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   O   1 
+ATOM   448   C CB  . PHE A   1 63  ? 71.654  -88.230  25.962  1.000 84.77840  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CB  1 
+ATOM   449   C CG  . PHE A   1 63  ? 70.338  -87.638  26.386  1.000 89.71858  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CG  1 
+ATOM   450   C CD1 . PHE A   1 63  ? 69.766  -86.599  25.672  1.000 90.40635  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CD1 1 
+ATOM   451   C CD2 . PHE A   1 63  ? 69.672  -88.124  27.499  1.000 69.76730  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CD2 1 
+ATOM   452   C CE1 . PHE A   1 63  ? 68.556  -86.054  26.060  1.000 84.83802  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CE1 1 
+ATOM   453   C CE2 . PHE A   1 63  ? 68.462  -87.584  27.891  1.000 89.05758  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CE2 1 
+ATOM   454   C CZ  . PHE A   1 63  ? 67.903  -86.547  27.171  1.000 86.34542  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CZ  1 
+ATOM   455   N N   . GLY A   1 64  ? 75.021  -88.041  25.562  1.000 59.64916  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A   N   1 
+ATOM   456   C CA  . GLY A   1 64  ? 76.245  -88.790  25.366  1.000 64.67311  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A   CA  1 
+ATOM   457   C C   . GLY A   1 64  ? 76.019  -90.099  24.629  1.000 91.70285  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A   C   1 
+ATOM   458   O O   . GLY A   1 64  ? 74.919  -90.438  24.194  1.000 85.60844  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A   O   1 
+ATOM   459   N N   . PHE A   1 65  ? 77.108  -90.848  24.495  1.000 88.83894  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   N   1 
+ATOM   460   C CA  . PHE A   1 65  ? 77.107  -92.110  23.768  1.000 85.66711  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CA  1 
+ATOM   461   C C   . PHE A   1 65  ? 76.956  -93.276  24.734  1.000 92.27829  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   C   1 
+ATOM   462   O O   . PHE A   1 65  ? 77.631  -93.324  25.768  1.000 99.04960  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   O   1 
+ATOM   463   C CB  . PHE A   1 65  ? 78.393  -92.280  22.956  1.000 94.57754  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CB  1 
+ATOM   464   C CG  . PHE A   1 65  ? 78.409  -91.506  21.670  1.000 79.93213  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CG  1 
+ATOM   465   C CD1 . PHE A   1 65  ? 77.624  -91.898  20.602  1.000 74.20948  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CD1 1 
+ATOM   466   C CD2 . PHE A   1 65  ? 79.228  -90.402  21.521  1.000 77.93649  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CD2 1 
+ATOM   467   C CE1 . PHE A   1 65  ? 77.647  -91.198  19.415  1.000 86.21660  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CE1 1 
+ATOM   468   C CE2 . PHE A   1 65  ? 79.256  -89.698  20.333  1.000 86.34856  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CE2 1 
+ATOM   469   C CZ  . PHE A   1 65  ? 78.463  -90.096  19.279  1.000 75.22998  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CZ  1 
+ATOM   470   N N   . ASN A   1 66  ? 76.077  -94.209  24.392  1.000 109.66470 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   N   1 
+ATOM   471   C CA  . ASN A   1 66  ? 75.958  -95.467  25.107  1.000 108.45251 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   CA  1 
+ATOM   472   C C   . ASN A   1 66  ? 76.847  -96.523  24.458  1.000 105.91849 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   C   1 
+ATOM   473   O O   . ASN A   1 66  ? 77.471  -96.296  23.419  1.000 108.39756 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   O   1 
+ATOM   474   C CB  . ASN A   1 66  ? 74.504  -95.938  25.133  1.000 90.75606  ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   CB  1 
+ATOM   475   C CG  . ASN A   1 66  ? 73.633  -95.087  26.030  1.000 140.39927 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   CG  1 
+ATOM   476   O OD1 . ASN A   1 66  ? 73.606  -95.274  27.247  1.000 161.30245 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   OD1 1 
+ATOM   477   N ND2 . ASN A   1 66  ? 72.913  -94.145  25.435  1.000 121.86804 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   ND2 1 
+ATOM   478   N N   . LYS A   1 67  ? 76.903  -97.696  25.092  1.000 116.10793 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   N   1 
+ATOM   479   C CA  . LYS A   1 67  ? 77.667  -98.802  24.526  1.000 101.64383 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   CA  1 
+ATOM   480   C C   . LYS A   1 67  ? 77.108  -99.235  23.176  1.000 108.33911 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   C   1 
+ATOM   481   O O   . LYS A   1 67  ? 77.865  -99.664  22.296  1.000 106.39888 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   O   1 
+ATOM   482   C CB  . LYS A   1 67  ? 77.678  -99.981  25.500  1.000 103.18425 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   CB  1 
+ATOM   483   C CG  . LYS A   1 67  ? 78.362  -101.229 24.969  1.000 100.64637 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   CG  1 
+ATOM   484   C CD  . LYS A   1 67  ? 77.819  -102.482 25.636  1.000 119.86039 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   CD  1 
+ATOM   485   C CE  . LYS A   1 67  ? 78.312  -103.740 24.937  1.000 132.45127 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   CE  1 
+ATOM   486   N NZ  . LYS A   1 67  ? 77.633  -104.963 25.450  1.000 154.91253 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   NZ  1 
+ATOM   487   N N   . SER A   1 68  ? 75.792  -99.114  22.987  1.000 109.94999 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   N   1 
+ATOM   488   C CA  . SER A   1 68  ? 75.173  -99.570  21.746  1.000 106.18056 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   CA  1 
+ATOM   489   C C   . SER A   1 68  ? 75.511  -98.660  20.572  1.000 107.61403 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   C   1 
+ATOM   490   O O   . SER A   1 68  ? 75.538  -99.120  19.424  1.000 111.20565 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   O   1 
+ATOM   491   C CB  . SER A   1 68  ? 73.657  -99.663  21.922  1.000 110.36105 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   CB  1 
+ATOM   492   O OG  . SER A   1 68  ? 73.101  -98.396  22.232  1.000 116.20862 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   OG  1 
+ATOM   493   N N   . ASP A   1 69  ? 75.769  -97.377  20.831  1.000 101.52313 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   N   1 
+ATOM   494   C CA  . ASP A   1 69  ? 76.073  -96.448  19.749  1.000 83.02263  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   CA  1 
+ATOM   495   C C   . ASP A   1 69  ? 77.420  -96.731  19.097  1.000 87.18927  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   C   1 
+ATOM   496   O O   . ASP A   1 69  ? 77.625  -96.347  17.942  1.000 97.35277  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   O   1 
+ATOM   497   C CB  . ASP A   1 69  ? 76.038  -95.010  20.266  1.000 82.90307  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   CB  1 
+ATOM   498   C CG  . ASP A   1 69  ? 74.660  -94.596  20.732  1.000 99.40889  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   CG  1 
+ATOM   499   O OD1 . ASP A   1 69  ? 73.672  -95.189  20.252  1.000 101.04368 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   OD1 1 
+ATOM   500   O OD2 . ASP A   1 69  ? 74.565  -93.681  21.577  1.000 107.02074 ? ? ? ? ? -1 59  ASP A   OD2 1 
+ATOM   501   N N   . TYR A   1 70  ? 78.335  -97.388  19.802  1.000 88.08385  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   N   1 
+ATOM   502   C CA  . TYR A   1 70  ? 79.623  -97.727  19.214  1.000 90.31481  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CA  1 
+ATOM   503   C C   . TYR A   1 70  ? 79.456  -98.840  18.184  1.000 103.94879 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   C   1 
+ATOM   504   O O   . TYR A   1 70  ? 78.631  -99.743  18.349  1.000 100.12443 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   O   1 
+ATOM   505   C CB  . TYR A   1 70  ? 80.612  -98.143  20.304  1.000 81.17975  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CB  1 
+ATOM   506   C CG  . TYR A   1 70  ? 81.107  -96.989  21.153  1.000 85.36422  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CG  1 
+ATOM   507   C CD1 . TYR A   1 70  ? 80.266  -96.356  22.060  1.000 88.06302  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CD1 1 
+ATOM   508   C CD2 . TYR A   1 70  ? 82.417  -96.536  21.051  1.000 85.82808  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CD2 1 
+ATOM   509   C CE1 . TYR A   1 70  ? 80.711  -95.302  22.837  1.000 87.14898  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CE1 1 
+ATOM   510   C CE2 . TYR A   1 70  ? 82.873  -95.482  21.826  1.000 105.83824 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CE2 1 
+ATOM   511   C CZ  . TYR A   1 70  ? 82.014  -94.870  22.717  1.000 111.39542 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CZ  1 
+ATOM   512   O OH  . TYR A   1 70  ? 82.457  -93.822  23.492  1.000 107.06904 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   OH  1 
+ATOM   513   N N   . HIS A   1 71  ? 80.244  -98.764  17.111  1.000 102.44177 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   N   1 
+ATOM   514   C CA  . HIS A   1 71  ? 80.126  -99.717  16.014  1.000 98.16043  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   CA  1 
+ATOM   515   C C   . HIS A   1 71  ? 80.437  -101.135 16.476  1.000 105.16385 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   C   1 
+ATOM   516   O O   . HIS A   1 71  ? 81.464  -101.383 17.117  1.000 104.93594 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   O   1 
+ATOM   517   C CB  . HIS A   1 71  ? 81.061  -99.323  14.871  1.000 107.17369 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   CB  1 
+ATOM   518   C CG  . HIS A   1 71  ? 81.117  -100.329 13.765  1.000 122.14236 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   CG  1 
+ATOM   519   N ND1 . HIS A   1 71  ? 79.986  -100.815 13.145  1.000 108.66914 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   ND1 1 
+ATOM   520   C CD2 . HIS A   1 71  ? 82.166  -100.949 13.175  1.000 119.43211 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   CD2 1 
+ATOM   521   C CE1 . HIS A   1 71  ? 80.335  -101.688 12.218  1.000 96.92486  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   CE1 1 
+ATOM   522   N NE2 . HIS A   1 71  ? 81.653  -101.787 12.215  1.000 107.15937 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   NE2 1 
+ATOM   523   N N   . LYS A   1 72  ? 79.542  -102.067 16.128  1.000 109.35122 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   N   1 
+ATOM   524   C CA  . LYS A   1 72  ? 79.623  -103.474 16.541  1.000 101.03574 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   CA  1 
+ATOM   525   C C   . LYS A   1 72  ? 79.789  -103.629 18.053  1.000 112.77043 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   C   1 
+ATOM   526   O O   . LYS A   1 72  ? 80.367  -104.612 18.521  1.000 132.86639 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   O   1 
+ATOM   527   C CB  . LYS A   1 72  ? 80.743  -104.210 15.798  1.000 112.81709 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   CB  1 
+ATOM   528   C CG  . LYS A   1 72  ? 80.414  -104.523 14.338  1.000 137.13732 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   CG  1 
+ATOM   529   C CD  . LYS A   1 72  ? 81.669  -104.823 13.534  1.000 126.52318 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   CD  1 
+ATOM   530   C CE  . LYS A   1 72  ? 82.438  -106.009 14.095  1.000 123.00635 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   CE  1 
+ATOM   531   N NZ  . LYS A   1 72  ? 83.628  -106.321 13.254  1.000 137.53705 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   NZ  1 
+ATOM   532   N N   . HIS A   1 73  ? 79.269  -102.666 18.820  1.000 122.40230 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   N   1 
+ATOM   533   C CA  . HIS A   1 73  ? 79.342  -102.676 20.286  1.000 116.53543 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   CA  1 
+ATOM   534   C C   . HIS A   1 73  ? 80.778  -102.822 20.789  1.000 112.78066 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   C   1 
+ATOM   535   O O   . HIS A   1 73  ? 81.031  -103.441 21.826  1.000 126.46481 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   O   1 
+ATOM   536   C CB  . HIS A   1 73  ? 78.441  -103.763 20.881  1.000 119.00503 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   CB  1 
+ATOM   537   C CG  . HIS A   1 73  ? 76.981  -103.504 20.675  1.000 115.92332 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   CG  1 
+ATOM   538   N ND1 . HIS A   1 73  ? 75.996  -104.320 21.190  1.000 138.31443 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   ND1 1 
+ATOM   539   C CD2 . HIS A   1 73  ? 76.340  -102.514 20.010  1.000 118.04055 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   CD2 1 
+ATOM   540   C CE1 . HIS A   1 73  ? 74.812  -103.843 20.849  1.000 135.83742 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   CE1 1 
+ATOM   541   N NE2 . HIS A   1 73  ? 74.993  -102.748 20.133  1.000 124.41640 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   NE2 1 
+ATOM   542   N N   . ASP A   1 74  ? 81.726  -102.242 20.058  1.000 108.04392 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   N   1 
+ATOM   543   C CA  . ASP A   1 74  ? 83.134  -102.238 20.442  1.000 110.93208 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   CA  1 
+ATOM   544   C C   . ASP A   1 74  ? 83.465  -100.859 21.004  1.000 115.86334 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   C   1 
+ATOM   545   O O   . ASP A   1 74  ? 83.461  -99.867  20.268  1.000 109.14172 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   O   1 
+ATOM   546   C CB  . ASP A   1 74  ? 84.023  -102.583 19.246  1.000 122.38367 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   CB  1 
+ATOM   547   C CG  . ASP A   1 74  ? 85.498  -102.643 19.602  1.000 132.57313 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   CG  1 
+ATOM   548   O OD1 . ASP A   1 74  ? 86.074  -101.590 19.947  1.000 136.20653 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   OD1 1 
+ATOM   549   O OD2 . ASP A   1 74  ? 86.082  -103.744 19.546  1.000 128.72725 ? ? ? ? ? -1 64  ASP A   OD2 1 
+ATOM   550   N N   . THR A   1 75  ? 83.749  -100.800 22.310  1.000 104.51260 ? ? ? ? ? ?  65  THR A   N   1 
+ATOM   551   C CA  . THR A   1 75  ? 84.070  -99.544  22.980  1.000 88.65253  ? ? ? ? ? ?  65  THR A   CA  1 
+ATOM   552   C C   . THR A   1 75  ? 85.523  -99.117  22.789  1.000 107.53870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A   C   1 
+ATOM   553   O O   . THR A   1 75  ? 85.852  -97.961  23.083  1.000 104.36032 ? ? ? ? ? ?  65  THR A   O   1 
+ATOM   554   C CB  . THR A   1 75  ? 83.744  -99.650  24.477  1.000 103.60637 ? ? ? ? ? ?  65  THR A   CB  1 
+ATOM   555   O OG1 . THR A   1 75  ? 84.565  -100.654 25.088  1.000 135.15810 ? ? ? ? ? ?  65  THR A   OG1 1 
+ATOM   556   C CG2 . THR A   1 75  ? 82.273  -100.011 24.682  1.000 114.56870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A   CG2 1 
+ATOM   557   N N   . SER A   1 76  ? 86.395  -100.008 22.302  1.000 102.18286 ? ? ? ? ? ?  66  SER A   N   1 
+ATOM   558   C CA  . SER A   1 76  ? 87.780  -99.623  22.035  1.000 107.11466 ? ? ? ? ? ?  66  SER A   CA  1 
+ATOM   559   C C   . SER A   1 76  ? 87.861  -98.611  20.900  1.000 113.50959 ? ? ? ? ? ?  66  SER A   C   1 
+ATOM   560   O O   . SER A   1 76  ? 88.519  -97.572  21.029  1.000 112.12087 ? ? ? ? ? ?  66  SER A   O   1 
+ATOM   561   C CB  . SER A   1 76  ? 88.623  -100.860 21.709  1.000 111.51610 ? ? ? ? ? ?  66  SER A   CB  1 
+ATOM   562   O OG  . SER A   1 76  ? 89.900  -100.489 21.214  1.000 130.71450 ? ? ? ? ? ?  66  SER A   OG  1 
+ATOM   563   N N   . LYS A   1 77  ? 87.199  -98.900  19.783  1.000 123.89814 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   N   1 
+ATOM   564   C CA  . LYS A   1 77  ? 87.161  -97.969  18.665  1.000 101.79573 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   CA  1 
+ATOM   565   C C   . LYS A   1 77  ? 86.407  -96.702  19.050  1.000 99.93770  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   C   1 
+ATOM   566   O O   . LYS A   1 77  ? 85.351  -96.756  19.688  1.000 86.66294  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   O   1 
+ATOM   567   C CB  . LYS A   1 77  ? 86.495  -98.624  17.452  1.000 110.18950 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   CB  1 
+ATOM   568   C CG  . LYS A   1 77  ? 87.223  -99.847  16.919  1.000 121.87632 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   CG  1 
+ATOM   569   C CD  . LYS A   1 77  ? 88.590  -99.476  16.373  1.000 141.28797 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   CD  1 
+ATOM   570   C CE  . LYS A   1 77  ? 89.306  -100.686 15.799  1.000 135.28775 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   CE  1 
+ATOM   571   N NZ  . LYS A   1 77  ? 89.554  -101.730 16.831  1.000 147.30649 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   NZ  1 
+ATOM   572   N N   . LYS A   1 78  ? 86.953  -95.554  18.658  1.000 88.39416  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   N   1 
+ATOM   573   C CA  . LYS A   1 78  ? 86.362  -94.269  18.999  1.000 91.54784  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   CA  1 
+ATOM   574   C C   . LYS A   1 78  ? 85.386  -93.826  17.917  1.000 92.71449  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   C   1 
+ATOM   575   O O   . LYS A   1 78  ? 85.602  -94.069  16.726  1.000 97.96977  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   O   1 
+ATOM   576   C CB  . LYS A   1 78  ? 87.447  -93.207  19.197  1.000 87.70216  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   CB  1 
+ATOM   577   C CG  . LYS A   1 78  ? 88.263  -92.892  17.953  1.000 93.56269  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   CG  1 
+ATOM   578   C CD  . LYS A   1 78  ? 89.355  -91.876  18.255  1.000 101.67250 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   CD  1 
+ATOM   579   C CE  . LYS A   1 78  ? 88.781  -90.610  18.873  1.000 80.40467  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   CE  1 
+ATOM   580   N NZ  . LYS A   1 78  ? 89.847  -89.622  19.199  1.000 115.28023 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   NZ  1 
+ATOM   581   N N   . ILE A   1 79  ? 84.305  -93.182  18.343  1.000 93.37622  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   N   1 
+ATOM   582   C CA  . ILE A   1 79  ? 83.319  -92.643  17.415  1.000 65.71566  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   CA  1 
+ATOM   583   C C   . ILE A   1 79  ? 83.791  -91.276  16.941  1.000 78.57950  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   C   1 
+ATOM   584   O O   . ILE A   1 79  ? 84.218  -90.439  17.745  1.000 91.11311  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   O   1 
+ATOM   585   C CB  . ILE A   1 79  ? 81.936  -92.557  18.078  1.000 75.31488  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   CB  1 
+ATOM   586   C CG1 . ILE A   1 79  ? 81.469  -93.948  18.509  1.000 82.24398  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   CG1 1 
+ATOM   587   C CG2 . ILE A   1 79  ? 80.927  -91.907  17.137  1.000 66.26407  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   CG2 1 
+ATOM   588   C CD1 . ILE A   1 79  ? 80.097  -93.964  19.135  1.000 85.26692  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   CD1 1 
+ATOM   589   N N   . GLU A   1 80  ? 83.717  -91.044  15.634  1.000 78.32274  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   N   1 
+ATOM   590   C CA  . GLU A   1 80  ? 84.203  -89.800  15.054  1.000 77.51281  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   CA  1 
+ATOM   591   C C   . GLU A   1 80  ? 83.252  -89.368  13.950  1.000 71.30356  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   C   1 
+ATOM   592   O O   . GLU A   1 80  ? 83.000  -90.131  13.012  1.000 76.18758  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   O   1 
+ATOM   593   C CB  . GLU A   1 80  ? 85.628  -89.968  14.517  1.000 84.40744  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   CB  1 
+ATOM   594   C CG  . GLU A   1 80  ? 86.528  -88.767  14.752  1.000 83.61079  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   CG  1 
+ATOM   595   C CD  . GLU A   1 80  ? 87.986  -89.069  14.460  1.000 106.33231 ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   CD  1 
+ATOM   596   O OE1 . GLU A   1 80  ? 88.297  -90.231  14.127  1.000 96.59373  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   OE1 1 
+ATOM   597   O OE2 . GLU A   1 80  ? 88.821  -88.146  14.567  1.000 118.62213 ? ? ? ? ? -1 70  GLU A   OE2 1 
+ATOM   598   N N   . ILE A   1 81  ? 82.720  -88.154  14.069  1.000 57.72685  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   N   1 
+ATOM   599   C CA  . ILE A   1 81  ? 81.814  -87.576  13.082  1.000 66.22048  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   CA  1 
+ATOM   600   C C   . ILE A   1 81  ? 82.355  -86.197  12.728  1.000 71.86099  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   C   1 
+ATOM   601   O O   . ILE A   1 81  ? 82.379  -85.300  13.580  1.000 71.09001  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   O   1 
+ATOM   602   C CB  . ILE A   1 81  ? 80.372  -87.480  13.598  1.000 63.09087  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   CB  1 
+ATOM   603   C CG1 . ILE A   1 81  ? 79.829  -88.867  13.947  1.000 58.82328  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   CG1 1 
+ATOM   604   C CG2 . ILE A   1 81  ? 79.481  -86.815  12.560  1.000 61.65781  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   CG2 1 
+ATOM   605   C CD1 . ILE A   1 81  ? 78.421  -88.842  14.499  1.000 60.33931  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   CD1 1 
+ATOM   606   N N   . ILE A   1 82  ? 82.784  -86.025  11.480  1.000 59.08605  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   N   1 
+ATOM   607   C CA  . ILE A   1 82  ? 83.392  -84.784  11.012  1.000 60.99044  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   CA  1 
+ATOM   608   C C   . ILE A   1 82  ? 82.535  -84.216  9.890   1.000 71.59659  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   C   1 
+ATOM   609   O O   . ILE A   1 82  ? 82.135  -84.945  8.975   1.000 77.05357  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   O   1 
+ATOM   610   C CB  . ILE A   1 82  ? 84.840  -84.996  10.531  1.000 48.51865  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   CB  1 
+ATOM   611   C CG1 . ILE A   1 82  ? 85.702  -85.626  11.628  1.000 50.41263  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   CG1 1 
+ATOM   612   C CG2 . ILE A   1 82  ? 85.452  -83.676  10.091  1.000 61.51658  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   CG2 1 
+ATOM   613   C CD1 . ILE A   1 82  ? 85.805  -87.137  11.551  1.000 73.58293  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   CD1 1 
+ATOM   614   N N   . LEU A   1 83  ? 82.263  -82.916  9.959   1.000 67.96597  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   N   1 
+ATOM   615   C CA  . LEU A   1 83  ? 81.533  -82.195  8.923   1.000 51.55204  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   CA  1 
+ATOM   616   C C   . LEU A   1 83  ? 82.473  -81.184  8.281   1.000 72.12179  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   C   1 
+ATOM   617   O O   . LEU A   1 83  ? 82.934  -80.251  8.948   1.000 82.04321  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   O   1 
+ATOM   618   C CB  . LEU A   1 83  ? 80.306  -81.493  9.502   1.000 63.40718  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   CB  1 
+ATOM   619   C CG  . LEU A   1 83  ? 79.498  -80.627  8.535   1.000 62.12608  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   CG  1 
+ATOM   620   C CD1 . LEU A   1 83  ? 78.861  -81.484  7.454   1.000 75.32109  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   CD1 1 
+ATOM   621   C CD2 . LEU A   1 83  ? 78.442  -79.831  9.287   1.000 54.28976  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   CD2 1 
+ATOM   622   N N   . THR A   1 84  ? 82.757  -81.370  6.996   1.000 75.85544  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   N   1 
+ATOM   623   C CA  . THR A   1 84  ? 83.637  -80.470  6.263   1.000 76.13707  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CA  1 
+ATOM   624   C C   . THR A   1 84  ? 82.813  -79.354  5.633   1.000 64.15111  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   C   1 
+ATOM   625   O O   . THR A   1 84  ? 81.782  -79.615  5.005   1.000 60.70626  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   O   1 
+ATOM   626   C CB  . THR A   1 84  ? 84.417  -81.227  5.189   1.000 59.17562  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CB  1 
+ATOM   627   O OG1 . THR A   1 84  ? 85.106  -82.332  5.788   1.000 78.63196  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   OG1 1 
+ATOM   628   C CG2 . THR A   1 84  ? 85.431  -80.310  4.525   1.000 64.39632  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CG2 1 
+ATOM   629   N N   . LEU A   1 85  ? 83.267  -78.115  5.806   1.000 58.31377  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   N   1 
+ATOM   630   C CA  . LEU A   1 85  ? 82.547  -76.949  5.321   1.000 59.49441  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   CA  1 
+ATOM   631   C C   . LEU A   1 85  ? 83.395  -76.168  4.327   1.000 87.11782  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   C   1 
+ATOM   632   O O   . LEU A   1 85  ? 84.629  -76.206  4.369   1.000 77.93267  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   O   1 
+ATOM   633   C CB  . LEU A   1 85  ? 82.126  -76.031  6.477   1.000 67.16839  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   CB  1 
+ATOM   634   C CG  . LEU A   1 85  ? 81.128  -76.624  7.474   1.000 60.26537  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   CG  1 
+ATOM   635   C CD1 . LEU A   1 85  ? 80.600  -75.551  8.411   1.000 60.89509  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   CD1 1 
+ATOM   636   C CD2 . LEU A   1 85  ? 79.984  -77.314  6.747   1.000 76.12496  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   CD2 1 
+ATOM   637   N N   . ASP A   1 86  ? 82.714  -75.455  3.432   1.000 86.28590  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   N   1 
+ATOM   638   C CA  . ASP A   1 86  ? 83.348  -74.644  2.399   1.000 72.34306  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   CA  1 
+ATOM   639   C C   . ASP A   1 86  ? 82.982  -73.186  2.637   1.000 77.48310  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   C   1 
+ATOM   640   O O   . ASP A   1 86  ? 81.798  -72.833  2.642   1.000 80.77698  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   O   1 
+ATOM   641   C CB  . ASP A   1 86  ? 82.912  -75.102  1.003   1.000 101.29668 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   CB  1 
+ATOM   642   C CG  . ASP A   1 86  ? 83.577  -74.316  -0.117  1.000 104.97968 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   CG  1 
+ATOM   643   O OD1 . ASP A   1 86  ? 83.337  -73.095  -0.229  1.000 103.66348 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   OD1 1 
+ATOM   644   O OD2 . ASP A   1 86  ? 84.343  -74.925  -0.893  1.000 99.44830  ? ? ? ? ? -1 76  ASP A   OD2 1 
+ATOM   645   N N   . LEU A   1 87  ? 83.998  -72.345  2.835   1.000 74.56484  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   N   1 
+ATOM   646   C CA  . LEU A   1 87  ? 83.814  -70.922  3.095   1.000 78.42763  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CA  1 
+ATOM   647   C C   . LEU A   1 87  ? 84.359  -70.064  1.956   1.000 97.14934  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   C   1 
+ATOM   648   O O   . LEU A   1 87  ? 84.747  -68.913  2.169   1.000 94.58091  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   O   1 
+ATOM   649   C CB  . LEU A   1 87  ? 84.474  -70.532  4.416   1.000 83.39028  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CB  1 
+ATOM   650   C CG  . LEU A   1 87  ? 84.104  -71.368  5.642   1.000 81.02672  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CG  1 
+ATOM   651   C CD1 . LEU A   1 87  ? 84.977  -70.995  6.826   1.000 71.63685  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CD1 1 
+ATOM   652   C CD2 . LEU A   1 87  ? 82.632  -71.206  5.987   1.000 62.82793  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CD2 1 
+ATOM   653   N N   . SER A   1 88  ? 84.395  -70.615  0.741   1.000 97.15787  ? ? ? ? ? ?  78  SER A   N   1 
+ATOM   654   C CA  . SER A   1 88  ? 84.933  -69.867  -0.390  1.000 83.34090  ? ? ? ? ? ?  78  SER A   CA  1 
+ATOM   655   C C   . SER A   1 88  ? 84.000  -68.739  -0.813  1.000 94.97145  ? ? ? ? ? ?  78  SER A   C   1 
+ATOM   656   O O   . SER A   1 88  ? 84.465  -67.707  -1.310  1.000 105.88976 ? ? ? ? ? ?  78  SER A   O   1 
+ATOM   657   C CB  . SER A   1 88  ? 85.198  -70.805  -1.571  1.000 90.57135  ? ? ? ? ? ?  78  SER A   CB  1 
+ATOM   658   O OG  . SER A   1 88  ? 84.022  -71.521  -1.928  1.000 111.14292 ? ? ? ? ? ?  78  SER A   OG  1 
+ATOM   659   N N   . ASN A   1 89  ? 82.686  -68.926  -0.665  1.000 90.26555  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   N   1 
+ATOM   660   C CA  . ASN A   1 89  ? 81.738  -67.931  -1.148  1.000 102.01053 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   CA  1 
+ATOM   661   C C   . ASN A   1 89  ? 81.451  -66.913  -0.061  1.000 93.24742  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   C   1 
+ATOM   662   O O   . ASN A   1 89  ? 80.322  -66.433  0.054   1.000 90.61691  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   O   1 
+ATOM   663   C CB  . ASN A   1 89  ? 80.438  -68.581  -1.635  1.000 90.07203  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   CB  1 
+ATOM   664   C CG  . ASN A   1 89  ? 80.647  -69.475  -2.843  1.000 127.50931 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   CG  1 
+ATOM   665   O OD1 . ASN A   1 89  ? 81.086  -70.615  -2.713  1.000 140.90128 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   OD1 1 
+ATOM   666   N ND2 . ASN A   1 89  ? 80.294  -68.974  -4.022  1.000 142.11230 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   ND2 1 
+ATOM   667   N N   . TYR A   1 90  ? 82.465  -66.600  0.744   1.000 73.58360  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   N   1 
+ATOM   668   C CA  . TYR A   1 90  ? 82.273  -65.704  1.871   1.000 81.50890  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CA  1 
+ATOM   669   C C   . TYR A   1 90  ? 81.870  -64.308  1.426   1.000 86.30734  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   C   1 
+ATOM   670   O O   . TYR A   1 90  ? 81.135  -63.622  2.143   1.000 91.20287  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   O   1 
+ATOM   671   C CB  . TYR A   1 90  ? 83.556  -65.654  2.704   1.000 83.30182  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CB  1 
+ATOM   672   C CG  . TYR A   1 90  ? 83.789  -64.323  3.386   1.000 99.02420  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CG  1 
+ATOM   673   C CD1 . TYR A   1 90  ? 83.124  -63.992  4.562   1.000 109.99009 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CD1 1 
+ATOM   674   C CD2 . TYR A   1 90  ? 84.676  -63.393  2.852   1.000 88.46217  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CD2 1 
+ATOM   675   C CE1 . TYR A   1 90  ? 83.334  -62.775  5.181   1.000 90.80778  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CE1 1 
+ATOM   676   C CE2 . TYR A   1 90  ? 84.888  -62.175  3.466   1.000 107.92748 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CE2 1 
+ATOM   677   C CZ  . TYR A   1 90  ? 84.217  -61.870  4.630   1.000 96.97712  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CZ  1 
+ATOM   678   O OH  . TYR A   1 90  ? 84.432  -60.653  5.243   1.000 96.91603  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   OH  1 
+ATOM   679   N N   . GLU A   1 91  ? 82.322  -63.874  0.248   1.000 114.80755 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   N   1 
+ATOM   680   C CA  . GLU A   1 91  ? 82.082  -62.497  -0.169  1.000 118.31129 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CA  1 
+ATOM   681   C C   . GLU A   1 91  ? 80.611  -62.225  -0.450  1.000 107.62244 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   C   1 
+ATOM   682   O O   . GLU A   1 91  ? 80.157  -61.086  -0.291  1.000 115.99555 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   O   1 
+ATOM   683   C CB  . GLU A   1 91  ? 82.923  -62.165  -1.400  1.000 92.49209  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CB  1 
+ATOM   684   C CG  . GLU A   1 91  ? 84.234  -61.462  -1.087  1.000 103.27208 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CG  1 
+ATOM   685   C CD  . GLU A   1 91  ? 84.031  -60.069  -0.522  1.000 134.76076 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CD  1 
+ATOM   686   O OE1 . GLU A   1 91  ? 82.989  -59.449  -0.826  1.000 146.35897 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   OE1 1 
+ATOM   687   O OE2 . GLU A   1 91  ? 84.910  -59.596  0.228   1.000 159.82117 ? ? ? ? ? -1 81  GLU A   OE2 1 
+ATOM   688   N N   . LYS A   1 92  ? 79.849  -63.239  -0.862  1.000 96.97071  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   N   1 
+ATOM   689   C CA  . LYS A   1 92  ? 78.456  -63.036  -1.242  1.000 102.65513 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   CA  1 
+ATOM   690   C C   . LYS A   1 92  ? 77.475  -63.922  -0.488  1.000 104.32216 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   C   1 
+ATOM   691   O O   . LYS A   1 92  ? 76.277  -63.880  -0.787  1.000 126.10847 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   O   1 
+ATOM   692   C CB  . LYS A   1 92  ? 78.280  -63.254  -2.751  1.000 118.68341 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   CB  1 
+ATOM   693   C CG  . LYS A   1 92  ? 78.991  -62.227  -3.617  1.000 144.09734 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   CG  1 
+ATOM   694   C CD  . LYS A   1 92  ? 78.462  -60.826  -3.358  1.000 154.99484 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   CD  1 
+ATOM   695   C CE  . LYS A   1 92  ? 79.127  -59.805  -4.268  1.000 165.85394 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   CE  1 
+ATOM   696   N NZ  . LYS A   1 92  ? 78.880  -60.090  -5.710  1.000 161.82236 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   NZ  1 
+ATOM   697   N N   . ASP A   1 93  ? 77.936  -64.716  0.474   1.000 102.44119 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   N   1 
+ATOM   698   C CA  . ASP A   1 93  ? 77.063  -65.565  1.275   1.000 110.23809 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   CA  1 
+ATOM   699   C C   . ASP A   1 93  ? 76.936  -64.965  2.669   1.000 100.27639 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   C   1 
+ATOM   700   O O   . ASP A   1 93  ? 77.938  -64.795  3.371   1.000 96.68135  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   O   1 
+ATOM   701   C CB  . ASP A   1 93  ? 77.597  -66.995  1.346   1.000 94.52136  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   CB  1 
+ATOM   702   C CG  . ASP A   1 93  ? 76.624  -67.956  2.002   1.000 92.68974  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   CG  1 
+ATOM   703   O OD1 . ASP A   1 93  ? 75.473  -67.555  2.278   1.000 97.61865  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   OD1 1 
+ATOM   704   O OD2 . ASP A   1 93  ? 77.012  -69.117  2.243   1.000 87.30459  ? ? ? ? ? -1 83  ASP A   OD2 1 
+ATOM   705   N N   . GLU A   1 94  ? 75.701  -64.655  3.069   1.000 95.81913  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   N   1 
+ATOM   706   C CA  . GLU A   1 94  ? 75.465  -64.053  4.377   1.000 82.71378  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   CA  1 
+ATOM   707   C C   . GLU A   1 94  ? 75.580  -65.080  5.497   1.000 90.25460  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   C   1 
+ATOM   708   O O   . GLU A   1 94  ? 76.082  -64.764  6.582   1.000 91.64457  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   O   1 
+ATOM   709   C CB  . GLU A   1 94  ? 74.093  -63.379  4.406   1.000 90.73531  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   CB  1 
+ATOM   710   C CG  . GLU A   1 94  ? 74.030  -62.158  5.300   1.000 94.97637  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   CG  1 
+ATOM   711   C CD  . GLU A   1 94  ? 75.004  -61.080  4.868   1.000 114.04805 ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   CD  1 
+ATOM   712   O OE1 . GLU A   1 94  ? 75.195  -60.903  3.648   1.000 96.00401  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   OE1 1 
+ATOM   713   O OE2 . GLU A   1 94  ? 75.590  -60.421  5.750   1.000 122.80277 ? ? ? ? ? -1 84  GLU A   OE2 1 
+ATOM   714   N N   . ASP A   1 95  ? 75.116  -66.309  5.260   1.000 100.79073 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   N   1 
+ATOM   715   C CA  . ASP A   1 95  ? 75.212  -67.341  6.289   1.000 70.25627  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   CA  1 
+ATOM   716   C C   . ASP A   1 95  ? 76.655  -67.762  6.533   1.000 74.33444  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   C   1 
+ATOM   717   O O   . ASP A   1 95  ? 76.977  -68.262  7.617   1.000 92.26853  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   O   1 
+ATOM   718   C CB  . ASP A   1 95  ? 74.368  -68.559  5.912   1.000 75.23481  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   CB  1 
+ATOM   719   C CG  . ASP A   1 95  ? 72.885  -68.254  5.890   1.000 99.68732  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   CG  1 
+ATOM   720   O OD1 . ASP A   1 95  ? 72.526  -67.059  5.982   1.000 106.16668 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   OD1 1 
+ATOM   721   O OD2 . ASP A   1 95  ? 72.079  -69.201  5.787   1.000 88.78901  ? ? ? ? ? -1 85  ASP A   OD2 1 
+ATOM   722   N N   . THR A   1 96  ? 77.532  -67.582  5.542   1.000 85.94048  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   N   1 
+ATOM   723   C CA  . THR A   1 96  ? 78.949  -67.847  5.764   1.000 83.82472  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   CA  1 
+ATOM   724   C C   . THR A   1 96  ? 79.527  -66.879  6.788   1.000 83.02234  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   C   1 
+ATOM   725   O O   . THR A   1 96  ? 80.302  -67.277  7.666   1.000 84.54922  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   O   1 
+ATOM   726   C CB  . THR A   1 96  ? 79.720  -67.756  4.446   1.000 88.14026  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   CB  1 
+ATOM   727   O OG1 . THR A   1 96  ? 79.266  -68.780  3.554   1.000 91.45729  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   OG1 1 
+ATOM   728   C CG2 . THR A   1 96  ? 81.214  -67.928  4.687   1.000 64.31543  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   CG2 1 
+ATOM   729   N N   . LYS A   1 97  ? 79.149  -65.601  6.697   1.000 85.14983  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   N   1 
+ATOM   730   C CA  . LYS A   1 97  ? 79.609  -64.614  7.666   1.000 77.45454  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   CA  1 
+ATOM   731   C C   . LYS A   1 97  ? 79.062  -64.895  9.061   1.000 86.11799  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   C   1 
+ATOM   732   O O   . LYS A   1 97  ? 79.669  -64.481  10.055  1.000 93.21245  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   O   1 
+ATOM   733   C CB  . LYS A   1 97  ? 79.215  -63.212  7.205   1.000 77.38994  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   CB  1 
+ATOM   734   C CG  . LYS A   1 97  ? 79.795  -62.833  5.852   1.000 85.33264  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   CG  1 
+ATOM   735   C CD  . LYS A   1 97  ? 78.976  -61.740  5.190   1.000 109.65599 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   CD  1 
+ATOM   736   C CE  . LYS A   1 97  ? 79.506  -61.413  3.805   1.000 100.61868 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   CE  1 
+ATOM   737   N NZ  . LYS A   1 97  ? 78.609  -60.480  3.069   1.000 112.41423 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   NZ  1 
+ATOM   738   N N   . LYS A   1 98  ? 77.922  -65.585  9.158   1.000 77.61038  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   N   1 
+ATOM   739   C CA  . LYS A   1 98  ? 77.428  -66.000  10.469  1.000 74.33563  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   CA  1 
+ATOM   740   C C   . LYS A   1 98  ? 78.438  -66.900  11.168  1.000 87.35292  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   C   1 
+ATOM   741   O O   . LYS A   1 98  ? 78.766  -66.696  12.343  1.000 106.50325 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   O   1 
+ATOM   742   C CB  . LYS A   1 98  ? 76.087  -66.725  10.338  1.000 56.89659  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   CB  1 
+ATOM   743   C CG  . LYS A   1 98  ? 74.889  -65.851  10.002  1.000 78.17008  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   CG  1 
+ATOM   744   C CD  . LYS A   1 98  ? 73.599  -66.584  10.350  1.000 73.86554  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   CD  1 
+ATOM   745   C CE  . LYS A   1 98  ? 72.650  -66.674  9.169   1.000 79.32662  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   CE  1 
+ATOM   746   N NZ  . LYS A   1 98  ? 72.042  -65.359  8.827   1.000 100.26555 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   NZ  1 
+ATOM   747   N N   . LEU A   1 99  ? 78.944  -67.905  10.451  1.000 70.43461  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   N   1 
+ATOM   748   C CA  . LEU A   1 99  ? 79.893  -68.839  11.045  1.000 85.70877  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CA  1 
+ATOM   749   C C   . LEU A   1 99  ? 81.213  -68.154  11.378  1.000 90.25160  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   C   1 
+ATOM   750   O O   . LEU A   1 99  ? 81.813  -68.429  12.424  1.000 89.86094  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   O   1 
+ATOM   751   C CB  . LEU A   1 99  ? 80.121  -70.021  10.101  1.000 57.94426  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CB  1 
+ATOM   752   C CG  . LEU A   1 99  ? 81.104  -71.098  10.564  1.000 74.96396  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CG  1 
+ATOM   753   C CD1 . LEU A   1 99  ? 80.625  -71.757  11.846  1.000 80.06248  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CD1 1 
+ATOM   754   C CD2 . LEU A   1 99  ? 81.311  -72.133  9.472   1.000 56.84797  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CD2 1 
+ATOM   755   N N   . ILE A   1 100 ? 81.677  -67.254  10.506  1.000 80.10949  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   N   1 
+ATOM   756   C CA  . ILE A   1 100 ? 82.956  -66.584  10.731  1.000 67.65491  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   CA  1 
+ATOM   757   C C   . ILE A   1 100 ? 82.913  -65.763  12.014  1.000 72.68551  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   C   1 
+ATOM   758   O O   . ILE A   1 100 ? 83.896  -65.704  12.764  1.000 90.61888  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   O   1 
+ATOM   759   C CB  . ILE A   1 100 ? 83.323  -65.709  9.516   1.000 78.14967  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   CB  1 
+ATOM   760   C CG1 . ILE A   1 100 ? 83.298  -66.534  8.228   1.000 73.44743  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   CG1 1 
+ATOM   761   C CG2 . ILE A   1 100 ? 84.690  -65.071  9.707   1.000 67.01176  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   CG2 1 
+ATOM   762   C CD1 . ILE A   1 100 ? 84.301  -67.657  8.203   1.000 89.64367  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   CD1 1 
+ATOM   763   N N   . SER A   1 101 ? 81.772  -65.127  12.293  1.000 71.51968  ? ? ? ? ? ?  91  SER A   N   1 
+ATOM   764   C CA  . SER A   1 101 ? 81.678  -64.229  13.440  1.000 80.51621  ? ? ? ? ? ?  91  SER A   CA  1 
+ATOM   765   C C   . SER A   1 101 ? 81.810  -64.976  14.762  1.000 74.03747  ? ? ? ? ? ?  91  SER A   C   1 
+ATOM   766   O O   . SER A   1 101 ? 82.230  -64.387  15.764  1.000 100.45519 ? ? ? ? ? ?  91  SER A   O   1 
+ATOM   767   C CB  . SER A   1 101 ? 80.357  -63.463  13.393  1.000 75.37188  ? ? ? ? ? ?  91  SER A   CB  1 
+ATOM   768   O OG  . SER A   1 101 ? 79.254  -64.348  13.460  1.000 85.72273  ? ? ? ? ? ?  91  SER A   OG  1 
+ATOM   769   N N   . VAL A   1 102 ? 81.461  -66.259  14.787  1.000 68.21789  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   N   1 
+ATOM   770   C CA  . VAL A   1 102 ? 81.558  -67.045  16.012  1.000 71.39115  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   CA  1 
+ATOM   771   C C   . VAL A   1 102 ? 82.879  -67.803  16.084  1.000 73.60578  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   C   1 
+ATOM   772   O O   . VAL A   1 102 ? 83.452  -67.959  17.165  1.000 79.40405  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   O   1 
+ATOM   773   C CB  . VAL A   1 102 ? 80.349  -67.995  16.116  1.000 58.29659  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   CB  1 
+ATOM   774   C CG1 . VAL A   1 102 ? 80.448  -68.857  17.369  1.000 67.17785  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   CG1 1 
+ATOM   775   C CG2 . VAL A   1 102 ? 79.053  -67.202  16.103  1.000 61.17652  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   CG2 1 
+ATOM   776   N N   . VAL A   1 103 ? 83.387  -68.270  14.940  1.000 78.18157  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   N   1 
+ATOM   777   C CA  . VAL A   1 103 ? 84.623  -69.052  14.931  1.000 73.83344  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   CA  1 
+ATOM   778   C C   . VAL A   1 103 ? 85.805  -68.192  15.366  1.000 73.36400  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   C   1 
+ATOM   779   O O   . VAL A   1 103 ? 86.712  -68.658  16.066  1.000 77.98405  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   O   1 
+ATOM   780   C CB  . VAL A   1 103 ? 84.852  -69.667  13.538  1.000 72.99499  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   CB  1 
+ATOM   781   C CG1 . VAL A   1 103 ? 86.246  -70.241  13.436  1.000 79.17366  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   CG1 1 
+ATOM   782   C CG2 . VAL A   1 103 ? 83.815  -70.749  13.270  1.000 60.70096  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   CG2 1 
+ATOM   783   N N   . LYS A   1 104 ? 85.812  -66.924  14.954  1.000 68.34860  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   N   1 
+ATOM   784   C CA  . LYS A   1 104 ? 86.796  -65.927  15.374  1.000 79.01713  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   CA  1 
+ATOM   785   C C   . LYS A   1 104 ? 88.201  -66.362  14.943  1.000 67.46509  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   C   1 
+ATOM   786   O O   . LYS A   1 104 ? 88.483  -66.393  13.740  1.000 92.66344  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   O   1 
+ATOM   787   C CB  . LYS A   1 104 ? 86.669  -65.676  16.880  1.000 69.14729  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   CB  1 
+ATOM   788   C CG  . LYS A   1 104 ? 87.293  -64.386  17.347  1.000 57.44930  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   CG  1 
+ATOM   789   C CD  . LYS A   1 104 ? 87.363  -64.333  18.856  1.000 86.67043  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   CD  1 
+ATOM   790   C CE  . LYS A   1 104 ? 87.611  -62.922  19.358  1.000 82.28894  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   CE  1 
+ATOM   791   N NZ  . LYS A   1 104 ? 87.789  -62.887  20.840  1.000 102.91632 ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   NZ  1 
+ATOM   792   N N   . GLY A   1 105 ? 89.082  -66.722  15.879  1.000 68.62109  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A   N   1 
+ATOM   793   C CA  . GLY A   1 105 ? 90.454  -67.056  15.537  1.000 77.75533  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A   CA  1 
+ATOM   794   C C   . GLY A   1 105 ? 90.764  -68.520  15.307  1.000 76.40483  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A   C   1 
+ATOM   795   O O   . GLY A   1 105 ? 91.927  -68.867  15.067  1.000 87.76798  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A   O   1 
+ATOM   796   N N   . ALA A   1 106 ? 89.757  -69.397  15.368  1.000 49.66768  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A   N   1 
+ATOM   797   C CA  . ALA A   1 106 ? 89.978  -70.816  15.112  1.000 65.86301  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A   CA  1 
+ATOM   798   C C   . ALA A   1 106 ? 90.291  -71.112  13.649  1.000 83.71429  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A   C   1 
+ATOM   799   O O   . ALA A   1 106 ? 90.635  -72.255  13.327  1.000 78.34531  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A   O   1 
+ATOM   800   C CB  . ALA A   1 106 ? 88.763  -71.634  15.566  1.000 55.86010  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A   CB  1 
+ATOM   801   N N   . ARG A   1 107 ? 90.203  -70.119  12.769  1.000 86.07340  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   N   1 
+ATOM   802   C CA  . ARG A   1 107 ? 90.561  -70.269  11.367  1.000 70.71990  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   CA  1 
+ATOM   803   C C   . ARG A   1 107 ? 91.963  -69.732  11.113  1.000 78.47790  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   C   1 
+ATOM   804   O O   . ARG A   1 107 ? 92.435  -68.824  11.802  1.000 90.33120  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   O   1 
+ATOM   805   C CB  . ARG A   1 107 ? 89.564  -69.536  10.467  1.000 62.13445  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   CB  1 
+ATOM   806   C CG  . ARG A   1 107 ? 88.171  -70.120  10.497  1.000 91.82201  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   CG  1 
+ATOM   807   C CD  . ARG A   1 107 ? 87.166  -69.225  9.792   1.000 84.58019  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   CD  1 
+ATOM   808   N NE  . ARG A   1 107 ? 87.395  -69.155  8.354   1.000 84.06565  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   NE  1 
+ATOM   809   C CZ  . ARG A   1 107 ? 87.803  -68.069  7.712   1.000 76.23459  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   CZ  1 
+ATOM   810   N NH1 . ARG A   1 107 ? 88.034  -66.934  8.351   1.000 91.41322  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   NH1 1 
+ATOM   811   N NH2 . ARG A   1 107 ? 87.976  -68.121  6.394   1.000 86.66002  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   NH2 1 
+ATOM   812   N N   . THR A   1 108 ? 92.627  -70.304  10.113  1.000 82.27857  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   N   1 
+ATOM   813   C CA  . THR A   1 108 ? 93.904  -69.803  9.630   1.000 83.81131  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   CA  1 
+ATOM   814   C C   . THR A   1 108 ? 93.732  -69.272  8.212   1.000 95.23519  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   C   1 
+ATOM   815   O O   . THR A   1 108 ? 92.879  -69.742  7.452   1.000 72.56742  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   O   1 
+ATOM   816   C CB  . THR A   1 108 ? 94.987  -70.888  9.662   1.000 86.14049  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   CB  1 
+ATOM   817   O OG1 . THR A   1 108 ? 96.263  -70.294  9.396   1.000 114.97303 ? ? ? ? ? ?  98  THR A   OG1 1 
+ATOM   818   C CG2 . THR A   1 108 ? 94.715  -71.965  8.618   1.000 90.10879  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   CG2 1 
+ATOM   819   N N   . SER A   1 109 ? 94.542  -68.270  7.867   1.000 96.77661  ? ? ? ? ? ?  99  SER A   N   1 
+ATOM   820   C CA  . SER A   1 109 ? 94.387  -67.622  6.570   1.000 79.57051  ? ? ? ? ? ?  99  SER A   CA  1 
+ATOM   821   C C   . SER A   1 109 ? 94.861  -68.513  5.429   1.000 85.40013  ? ? ? ? ? ?  99  SER A   C   1 
+ATOM   822   O O   . SER A   1 109 ? 94.367  -68.386  4.302   1.000 97.80444  ? ? ? ? ? ?  99  SER A   O   1 
+ATOM   823   C CB  . SER A   1 109 ? 95.135  -66.288  6.558   1.000 80.78309  ? ? ? ? ? ?  99  SER A   CB  1 
+ATOM   824   O OG  . SER A   1 109 ? 96.498  -66.462  6.902   1.000 132.76947 ? ? ? ? ? ?  99  SER A   OG  1 
+ATOM   825   N N   . ALA A   1 110 ? 95.806  -69.417  5.696   1.000 92.95890  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A   N   1 
+ATOM   826   C CA  . ALA A   1 110 ? 96.302  -70.299  4.643   1.000 74.30936  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A   CA  1 
+ATOM   827   C C   . ALA A   1 110 ? 95.217  -71.256  4.165   1.000 70.99828  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A   C   1 
+ATOM   828   O O   . ALA A   1 110 ? 95.113  -71.536  2.965   1.000 117.22856 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A   O   1 
+ATOM   829   C CB  . ALA A   1 110 ? 97.524  -71.072  5.136   1.000 82.32239  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A   CB  1 
+ATOM   830   N N   . ASN A   1 111 ? 94.403  -71.767  5.085   1.000 82.32335  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   N   1 
+ATOM   831   C CA  . ASN A   1 111 ? 93.286  -72.648  4.763   1.000 86.58201  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   CA  1 
+ATOM   832   C C   . ASN A   1 111 ? 91.951  -71.964  5.046   1.000 77.87965  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   C   1 
+ATOM   833   O O   . ASN A   1 111 ? 91.028  -72.566  5.596   1.000 64.67603  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   O   1 
+ATOM   834   C CB  . ASN A   1 111 ? 93.388  -73.960  5.537   1.000 58.92464  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   CB  1 
+ATOM   835   C CG  . ASN A   1 111 ? 94.712  -74.663  5.319   1.000 100.26239 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   CG  1 
+ATOM   836   O OD1 . ASN A   1 111 ? 95.346  -74.511  4.274   1.000 115.70400 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   OD1 1 
+ATOM   837   N ND2 . ASN A   1 111 ? 95.138  -75.441  6.308   1.000 85.93608  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   ND2 1 
+ATOM   838   N N   . ALA A   1 112 ? 91.841  -70.689  4.661   1.000 80.55760  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A   N   1 
+ATOM   839   C CA  . ALA A   1 112 ? 90.648  -69.905  4.958   1.000 83.21988  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A   CA  1 
+ATOM   840   C C   . ALA A   1 112 ? 89.409  -70.411  4.232   1.000 71.38516  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A   C   1 
+ATOM   841   O O   . ALA A   1 112 ? 88.290  -70.106  4.659   1.000 81.12848  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A   O   1 
+ATOM   842   C CB  . ALA A   1 112 ? 90.889  -68.437  4.603   1.000 75.65880  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A   CB  1 
+ATOM   843   N N   . ASP A   1 113 ? 89.577  -71.173  3.152   1.000 76.40934  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   N   1 
+ATOM   844   C CA  . ASP A   1 113 ? 88.434  -71.647  2.383   1.000 87.99170  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   CA  1 
+ATOM   845   C C   . ASP A   1 113 ? 87.718  -72.818  3.045   1.000 79.98645  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   C   1 
+ATOM   846   O O   . ASP A   1 113 ? 86.551  -73.069  2.727   1.000 75.34856  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   O   1 
+ATOM   847   C CB  . ASP A   1 113 ? 88.877  -72.054  0.975   1.000 68.88992  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   CB  1 
+ATOM   848   C CG  . ASP A   1 113 ? 89.428  -70.888  0.176   1.000 103.46906 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   CG  1 
+ATOM   849   O OD1 . ASP A   1 113 ? 88.727  -69.861  0.057   1.000 110.21917 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   OD1 1 
+ATOM   850   O OD2 . ASP A   1 113 ? 90.567  -70.997  -0.329  1.000 142.73268 ? ? ? ? ? -1 103 ASP A   OD2 1 
+ATOM   851   N N   . VAL A   1 114 ? 88.375  -73.531  3.955   1.000 66.32204  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   N   1 
+ATOM   852   C CA  . VAL A   1 114 ? 87.818  -74.743  4.538   1.000 81.91660  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   CA  1 
+ATOM   853   C C   . VAL A   1 114 ? 87.721  -74.580  6.050   1.000 92.79345  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   C   1 
+ATOM   854   O O   . VAL A   1 114 ? 88.493  -73.843  6.671   1.000 80.69167  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   O   1 
+ATOM   855   C CB  . VAL A   1 114 ? 88.664  -75.984  4.162   1.000 64.49050  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   CB  1 
+ATOM   856   C CG1 . VAL A   1 114 ? 90.012  -75.960  4.872   1.000 108.36489 ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   CG1 1 
+ATOM   857   C CG2 . VAL A   1 114 ? 87.904  -77.273  4.450   1.000 66.57381  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   CG2 1 
+ATOM   858   N N   . PHE A   1 115 ? 86.742  -75.264  6.639   1.000 76.56872  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   N   1 
+ATOM   859   C CA  . PHE A   1 115 ? 86.582  -75.295  8.086   1.000 73.31800  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CA  1 
+ATOM   860   C C   . PHE A   1 115 ? 85.970  -76.631  8.482   1.000 67.93532  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   C   1 
+ATOM   861   O O   . PHE A   1 115 ? 85.044  -77.114  7.826   1.000 70.20325  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   O   1 
+ATOM   862   C CB  . PHE A   1 115 ? 85.712  -74.135  8.581   1.000 77.42961  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CB  1 
+ATOM   863   C CG  . PHE A   1 115 ? 85.697  -73.991  10.074  1.000 62.60120  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CG  1 
+ATOM   864   C CD1 . PHE A   1 115 ? 86.821  -73.548  10.750  1.000 56.48231  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CD1 1 
+ATOM   865   C CD2 . PHE A   1 115 ? 84.561  -74.300  10.803  1.000 73.52817  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CD2 1 
+ATOM   866   C CE1 . PHE A   1 115 ? 86.816  -73.419  12.121  1.000 73.56152  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CE1 1 
+ATOM   867   C CE2 . PHE A   1 115 ? 84.549  -74.171  12.176  1.000 69.04604  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CE2 1 
+ATOM   868   C CZ  . PHE A   1 115 ? 85.678  -73.730  12.836  1.000 77.00282  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CZ  1 
+ATOM   869   N N   . TYR A   1 116 ? 86.489  -77.219  9.557   1.000 75.91084  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   N   1 
+ATOM   870   C CA  . TYR A   1 116 ? 86.086  -78.545  10.003  1.000 86.32600  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CA  1 
+ATOM   871   C C   . TYR A   1 116 ? 85.298  -78.451  11.304  1.000 82.29054  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   C   1 
+ATOM   872   O O   . TYR A   1 116 ? 85.597  -77.617  12.164  1.000 78.01905  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   O   1 
+ATOM   873   C CB  . TYR A   1 116 ? 87.305  -79.454  10.202  1.000 74.14261  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CB  1 
+ATOM   874   C CG  . TYR A   1 116 ? 88.020  -79.836  8.920   1.000 91.81236  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CG  1 
+ATOM   875   C CD1 . TYR A   1 116 ? 88.728  -78.892  8.187   1.000 94.01359  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CD1 1 
+ATOM   876   C CD2 . TYR A   1 116 ? 88.001  -81.146  8.453   1.000 96.40667  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CD2 1 
+ATOM   877   C CE1 . TYR A   1 116 ? 89.384  -79.234  7.021   1.000 94.10155  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CE1 1 
+ATOM   878   C CE2 . TYR A   1 116 ? 88.657  -81.498  7.285   1.000 90.90588  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CE2 1 
+ATOM   879   C CZ  . TYR A   1 116 ? 89.346  -80.537  6.574   1.000 86.53595  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CZ  1 
+ATOM   880   O OH  . TYR A   1 116 ? 90.002  -80.873  5.412   1.000 113.68009 ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   OH  1 
+ATOM   881   N N   . ILE A   1 117 ? 84.287  -79.309  11.436  1.000 61.36210  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   N   1 
+ATOM   882   C CA  . ILE A   1 117 ? 83.490  -79.438  12.654  1.000 60.65086  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   CA  1 
+ATOM   883   C C   . ILE A   1 117 ? 83.424  -80.923  12.986  1.000 63.62245  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   C   1 
+ATOM   884   O O   . ILE A   1 117 ? 82.770  -81.694  12.272  1.000 69.92299  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   O   1 
+ATOM   885   C CB  . ILE A   1 117 ? 82.082  -78.848  12.498  1.000 63.81711  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   CB  1 
+ATOM   886   C CG1 . ILE A   1 117 ? 82.157  -77.331  12.316  1.000 57.23195  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   CG1 1 
+ATOM   887   C CG2 . ILE A   1 117 ? 81.217  -79.209  13.699  1.000 46.59598  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   CG2 1 
+ATOM   888   C CD1 . ILE A   1 117 ? 80.809  -76.665  12.167  1.000 54.71769  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   CD1 1 
+ATOM   889   N N   . ALA A   1 118 ? 84.094  -81.326  14.063  1.000 69.81314  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A   N   1 
+ATOM   890   C CA  . ALA A   1 118 ? 84.290  -82.732  14.378  1.000 73.05538  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A   CA  1 
+ATOM   891   C C   . ALA A   1 118 ? 83.685  -83.086  15.730  1.000 81.56955  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A   C   1 
+ATOM   892   O O   . ALA A   1 118 ? 83.569  -82.242  16.624  1.000 65.20743  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A   O   1 
+ATOM   893   C CB  . ALA A   1 118 ? 85.779  -83.097  14.378  1.000 75.80172  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A   CB  1 
+ATOM   894   N N   . LEU A   1 119 ? 83.312  -84.357  15.863  1.000 83.17940  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   N   1 
+ATOM   895   C CA  . LEU A   1 119 ? 82.787  -84.922  17.099  1.000 57.94259  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   CA  1 
+ATOM   896   C C   . LEU A   1 119 ? 83.609  -86.157  17.426  1.000 69.73607  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   C   1 
+ATOM   897   O O   . LEU A   1 119 ? 83.643  -87.107  16.637  1.000 92.23901  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   O   1 
+ATOM   898   C CB  . LEU A   1 119 ? 81.302  -85.271  16.950  1.000 72.82950  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   CB  1 
+ATOM   899   C CG  . LEU A   1 119 ? 80.543  -86.006  18.058  1.000 62.96338  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   CG  1 
+ATOM   900   C CD1 . LEU A   1 119 ? 79.078  -85.626  17.989  1.000 69.11796  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   CD1 1 
+ATOM   901   C CD2 . LEU A   1 119 ? 80.685  -87.517  17.938  1.000 52.79027  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   CD2 1 
+ATOM   902   N N   . GLU A   1 120 ? 84.272  -86.146  18.576  1.000 78.55115  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   N   1 
+ATOM   903   C CA  . GLU A   1 120 ? 85.127  -87.250  18.988  1.000 79.45287  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   CA  1 
+ATOM   904   C C   . GLU A   1 120 ? 84.606  -87.827  20.295  1.000 78.29744  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   C   1 
+ATOM   905   O O   . GLU A   1 120 ? 84.136  -87.089  21.166  1.000 99.47470  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   O   1 
+ATOM   906   C CB  . GLU A   1 120 ? 86.580  -86.798  19.146  1.000 94.62016  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   CB  1 
+ATOM   907   C CG  . GLU A   1 120 ? 87.166  -86.198  17.876  1.000 115.64941 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   CG  1 
+ATOM   908   C CD  . GLU A   1 120 ? 88.678  -86.095  17.917  1.000 126.09777 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   CD  1 
+ATOM   909   O OE1 . GLU A   1 120 ? 89.283  -86.542  18.914  1.000 125.42629 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   OE1 1 
+ATOM   910   O OE2 . GLU A   1 120 ? 89.262  -85.569  16.946  1.000 135.82864 ? ? ? ? ? -1 110 GLU A   OE2 1 
+ATOM   911   N N   . SER A   1 121 ? 84.683  -89.147  20.430  1.000 79.31082  ? ? ? ? ? ?  111 SER A   N   1 
+ATOM   912   C CA  . SER A   1 121 ? 84.138  -89.807  21.609  1.000 88.48976  ? ? ? ? ? ?  111 SER A   CA  1 
+ATOM   913   C C   . SER A   1 121 ? 84.996  -91.013  21.951  1.000 111.18886 ? ? ? ? ? ?  111 SER A   C   1 
+ATOM   914   O O   . SER A   1 121 ? 85.202  -91.892  21.109  1.000 103.62894 ? ? ? ? ? ?  111 SER A   O   1 
+ATOM   915   C CB  . SER A   1 121 ? 82.689  -90.225  21.375  1.000 92.92188  ? ? ? ? ? ?  111 SER A   CB  1 
+ATOM   916   O OG  . SER A   1 121 ? 82.216  -91.035  22.435  1.000 111.22805 ? ? ? ? ? ?  111 SER A   OG  1 
+ATOM   917   N N   . LYS A   1 122 ? 85.495  -91.050  23.184  1.000 113.63129 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   N   1 
+ATOM   918   C CA  . LYS A   1 122 ? 86.210  -92.201  23.717  1.000 119.37430 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   CA  1 
+ATOM   919   C C   . LYS A   1 122 ? 85.470  -92.713  24.945  1.000 125.30489 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   C   1 
+ATOM   920   O O   . LYS A   1 122 ? 84.993  -91.924  25.768  1.000 115.44187 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   O   1 
+ATOM   921   C CB  . LYS A   1 122 ? 87.658  -91.850  24.072  1.000 139.48002 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   CB  1 
+ATOM   922   C CG  . LYS A   1 122 ? 88.535  -93.064  24.343  1.000 162.62543 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   CG  1 
+ATOM   923   C CD  . LYS A   1 122 ? 88.547  -94.010  23.150  1.000 133.24955 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   CD  1 
+ATOM   924   C CE  . LYS A   1 122 ? 89.386  -95.249  23.425  1.000 143.72090 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   CE  1 
+ATOM   925   N NZ  . LYS A   1 122 ? 90.811  -94.911  23.693  1.000 163.18678 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   NZ  1 
+ATOM   926   N N   . TYR A   1 123 ? 85.378  -94.032  25.063  1.000 121.08361 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   N   1 
+ATOM   927   C CA  . TYR A   1 123 ? 84.552  -94.672  26.076  1.000 122.81569 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CA  1 
+ATOM   928   C C   . TYR A   1 123 ? 85.369  -95.003  27.318  1.000 127.55162 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   C   1 
+ATOM   929   O O   . TYR A   1 123 ? 86.515  -95.451  27.222  1.000 132.73671 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   O   1 
+ATOM   930   C CB  . TYR A   1 123 ? 83.912  -95.946  25.521  1.000 124.35215 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CB  1 
+ATOM   931   C CG  . TYR A   1 123 ? 82.738  -96.453  26.327  1.000 115.77477 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CG  1 
+ATOM   932   C CD1 . TYR A   1 123 ? 81.487  -95.864  26.208  1.000 123.85016 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CD1 1 
+ATOM   933   C CD2 . TYR A   1 123 ? 82.877  -97.527  27.195  1.000 117.62418 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CD2 1 
+ATOM   934   C CE1 . TYR A   1 123 ? 80.409  -96.325  26.936  1.000 121.36586 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CE1 1 
+ATOM   935   C CE2 . TYR A   1 123 ? 81.803  -97.997  27.927  1.000 121.78989 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CE2 1 
+ATOM   936   C CZ  . TYR A   1 123 ? 80.572  -97.391  27.794  1.000 128.16292 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CZ  1 
+ATOM   937   O OH  . TYR A   1 123 ? 79.499  -97.853  28.520  1.000 136.47561 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   OH  1 
+ATOM   938   N N   . ASP A   1 124 ? 84.766  -94.782  28.484  1.000 135.96384 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   N   1 
+ATOM   939   C CA  . ASP A   1 124 ? 85.354  -95.133  29.769  1.000 134.55936 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   CA  1 
+ATOM   940   C C   . ASP A   1 124 ? 84.609  -96.334  30.336  1.000 136.06787 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   C   1 
+ATOM   941   O O   . ASP A   1 124 ? 83.376  -96.323  30.418  1.000 137.70688 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   O   1 
+ATOM   942   C CB  . ASP A   1 124 ? 85.290  -93.952  30.743  1.000 144.68678 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   CB  1 
+ATOM   943   C CG  . ASP A   1 124 ? 86.178  -94.141  31.965  1.000 152.53050 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   CG  1 
+ATOM   944   O OD1 . ASP A   1 124 ? 86.333  -95.288  32.436  1.000 159.17044 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   OD1 1 
+ATOM   945   O OD2 . ASP A   1 124 ? 86.722  -93.132  32.460  1.000 152.38332 ? ? ? ? ? -1 114 ASP A   OD2 1 
+ATOM   946   N N   . ASP A   1 125 ? 85.359  -97.368  30.725  1.000 144.20123 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   N   1 
+ATOM   947   C CA  . ASP A   1 125 ? 84.733  -98.580  31.244  1.000 162.19857 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   CA  1 
+ATOM   948   C C   . ASP A   1 125 ? 84.132  -98.343  32.623  1.000 178.48829 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   C   1 
+ATOM   949   O O   . ASP A   1 125 ? 82.998  -98.754  32.896  1.000 177.54362 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   O   1 
+ATOM   950   C CB  . ASP A   1 125 ? 85.751  -99.720  31.287  1.000 180.84151 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   CB  1 
+ATOM   951   C CG  . ASP A   1 125 ? 86.261  -100.096 29.911  1.000 186.13515 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   CG  1 
+ATOM   952   O OD1 . ASP A   1 125 ? 85.533  -99.864  28.923  1.000 184.60714 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   OD1 1 
+ATOM   953   O OD2 . ASP A   1 125 ? 87.389  -100.625 29.817  1.000 210.14978 ? ? ? ? ? -1 115 ASP A   OD2 1 
+ATOM   954   N N   . LYS A   1 126 ? 84.879  -97.678  33.508  1.000 173.96813 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   N   1 
+ATOM   955   C CA  . LYS A   1 126 ? 84.390  -97.439  34.863  1.000 169.89859 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   CA  1 
+ATOM   956   C C   . LYS A   1 126 ? 83.199  -96.489  34.864  1.000 162.62126 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   C   1 
+ATOM   957   O O   . LYS A   1 126 ? 82.214  -96.719  35.575  1.000 172.84425 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   O   1 
+ATOM   958   C CB  . LYS A   1 126 ? 85.516  -96.889  35.736  1.000 180.30999 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   CB  1 
+ATOM   959   C CG  . LYS A   1 126 ? 86.707  -97.822  35.872  1.000 190.00046 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   CG  1 
+ATOM   960   C CD  . LYS A   1 126 ? 87.776  -97.223  36.769  1.000 195.44312 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   CD  1 
+ATOM   961   C CE  . LYS A   1 126 ? 88.960  -98.163  36.920  1.000 202.80657 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   CE  1 
+ATOM   962   N NZ  . LYS A   1 126 ? 90.008  -97.592  37.810  1.000 187.59466 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   NZ  1 
+ATOM   963   N N   . GLU A   1 127 ? 83.268  -95.418  34.074  1.000 156.89584 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   N   1 
+ATOM   964   C CA  . GLU A   1 127 ? 82.181  -94.452  34.003  1.000 154.10207 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   CA  1 
+ATOM   965   C C   . GLU A   1 127 ? 80.997  -94.946  33.182  1.000 158.39436 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   C   1 
+ATOM   966   O O   . GLU A   1 127 ? 79.976  -94.252  33.132  1.000 163.44933 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   O   1 
+ATOM   967   C CB  . GLU A   1 127 ? 82.689  -93.130  33.419  1.000 153.16430 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   CB  1 
+ATOM   968   C CG  . GLU A   1 127 ? 83.831  -92.497  34.203  1.000 178.40083 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   CG  1 
+ATOM   969   C CD  . GLU A   1 127 ? 83.401  -92.003  35.571  1.000 184.71201 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   CD  1 
+ATOM   970   O OE1 . GLU A   1 127 ? 82.204  -91.692  35.746  1.000 189.51094 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   OE1 1 
+ATOM   971   O OE2 . GLU A   1 127 ? 84.262  -91.925  36.474  1.000 134.05024 ? ? ? ? ? -1 117 GLU A   OE2 1 
+ATOM   972   N N   . LEU A   1 128 ? 81.115  -96.114  32.540  1.000 150.48759 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   N   1 
+ATOM   973   C CA  . LEU A   1 128 ? 80.085  -96.707  31.675  1.000 138.08895 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   CA  1 
+ATOM   974   C C   . LEU A   1 128 ? 79.497  -95.702  30.688  1.000 140.08372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   C   1 
+ATOM   975   O O   . LEU A   1 128 ? 78.391  -95.901  30.176  1.000 138.45412 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   O   1 
+ATOM   976   C CB  . LEU A   1 128 ? 78.964  -97.369  32.494  1.000 135.91619 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   CB  1 
+ATOM   977   C CG  . LEU A   1 128 ? 78.071  -96.624  33.501  1.000 166.66925 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   CG  1 
+ATOM   978   C CD1 . LEU A   1 128 ? 76.854  -95.979  32.845  1.000 150.61372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   CD1 1 
+ATOM   979   C CD2 . LEU A   1 128 ? 77.639  -97.552  34.632  1.000 183.02470 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   CD2 1 
+ATOM   980   N N   . TYR A   1 129 ? 80.232  -94.635  30.381  1.000 128.37610 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   N   1 
+ATOM   981   C CA  . TYR A   1 129 ? 79.669  -93.511  29.647  1.000 115.29959 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CA  1 
+ATOM   982   C C   . TYR A   1 129 ? 80.777  -92.780  28.905  1.000 120.49903 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   C   1 
+ATOM   983   O O   . TYR A   1 129 ? 81.767  -92.365  29.516  1.000 120.71615 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   O   1 
+ATOM   984   C CB  . TYR A   1 129 ? 78.944  -92.562  30.610  1.000 125.34260 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CB  1 
+ATOM   985   C CG  . TYR A   1 129 ? 78.468  -91.263  30.005  1.000 103.66784 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CG  1 
+ATOM   986   C CD1 . TYR A   1 129 ? 77.266  -91.197  29.314  1.000 118.49740 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CD1 1 
+ATOM   987   C CD2 . TYR A   1 129 ? 79.205  -90.096  30.152  1.000 103.31243 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CD2 1 
+ATOM   988   C CE1 . TYR A   1 129 ? 76.822  -90.005  28.768  1.000 127.70049 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CE1 1 
+ATOM   989   C CE2 . TYR A   1 129 ? 78.770  -88.901  29.611  1.000 70.98099  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CE2 1 
+ATOM   990   C CZ  . TYR A   1 129 ? 77.578  -88.859  28.921  1.000 88.10196  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CZ  1 
+ATOM   991   O OH  . TYR A   1 129 ? 77.147  -87.666  28.383  1.000 79.76519  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   OH  1 
+ATOM   992   N N   . GLY A   1 130 ? 80.607  -92.629  27.594  1.000 102.07924 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A   N   1 
+ATOM   993   C CA  . GLY A   1 130 ? 81.532  -91.852  26.795  1.000 116.86264 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A   CA  1 
+ATOM   994   C C   . GLY A   1 130 ? 80.957  -90.499  26.428  1.000 102.99290 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A   C   1 
+ATOM   995   O O   . GLY A   1 130 ? 79.923  -90.422  25.757  1.000 76.14858  ? ? ? ? ? ?  120 GLY A   O   1 
+ATOM   996   N N   . ASN A   1 131 ? 81.610  -89.427  26.868  1.000 86.85393  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   N   1 
+ATOM   997   C CA  . ASN A   1 131 ? 81.103  -88.089  26.615  1.000 94.81933  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   CA  1 
+ATOM   998   C C   . ASN A   1 131 ? 81.413  -87.655  25.186  1.000 93.91064  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   C   1 
+ATOM   999   O O   . ASN A   1 131 ? 82.226  -88.256  24.479  1.000 83.31668  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   O   1 
+ATOM   1000  C CB  . ASN A   1 131 ? 81.684  -87.088  27.614  1.000 68.25032  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   CB  1 
+ATOM   1001  C CG  . ASN A   1 131 ? 83.199  -87.128  27.670  1.000 85.19081  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   CG  1 
+ATOM   1002  O OD1 . ASN A   1 131 ? 83.809  -88.194  27.574  1.000 127.73748 ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1003  N ND2 . ASN A   1 131 ? 83.815  -85.963  27.832  1.000 59.10007  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1004  N N   . ILE A   1 132 ? 80.743  -86.586  24.767  1.000 93.45051  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   N   1 
+ATOM   1005  C CA  . ILE A   1 132 ? 80.870  -86.040  23.423  1.000 61.71772  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   CA  1 
+ATOM   1006  C C   . ILE A   1 132 ? 81.704  -84.769  23.499  1.000 67.53912  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   C   1 
+ATOM   1007  O O   . ILE A   1 132 ? 81.297  -83.785  24.130  1.000 72.14076  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   O   1 
+ATOM   1008  C CB  . ILE A   1 132 ? 79.493  -85.760  22.801  1.000 77.34771  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   CB  1 
+ATOM   1009  C CG1 . ILE A   1 132 ? 78.733  -87.067  22.571  1.000 61.70567  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1010  C CG2 . ILE A   1 132 ? 79.643  -84.989  21.502  1.000 66.03323  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1011  C CD1 . ILE A   1 132 ? 77.347  -86.873  21.999  1.000 61.66530  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1012  N N   . ILE A   1 133 ? 82.867  -84.789  22.856  1.000 66.53307  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   N   1 
+ATOM   1013  C CA  . ILE A   1 133 ? 83.767  -83.644  22.793  1.000 60.70316  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   CA  1 
+ATOM   1014  C C   . ILE A   1 133 ? 83.703  -83.083  21.379  1.000 69.64418  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   C   1 
+ATOM   1015  O O   . ILE A   1 133 ? 83.978  -83.797  20.407  1.000 74.51050  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   O   1 
+ATOM   1016  C CB  . ILE A   1 133 ? 85.203  -84.035  23.171  1.000 74.12576  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   CB  1 
+ATOM   1017  C CG1 . ILE A   1 133 ? 85.230  -84.671  24.563  1.000 68.93399  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1018  C CG2 . ILE A   1 133 ? 86.125  -82.823  23.102  1.000 68.57574  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1019  C CD1 . ILE A   1 133 ? 86.605  -85.123  25.008  1.000 76.95430  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1020  N N   . LEU A   1 134 ? 83.339  -81.809  21.263  1.000 79.73274  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   N   1 
+ATOM   1021  C CA  . LEU A   1 134 ? 83.223  -81.141  19.972  1.000 76.21093  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   CA  1 
+ATOM   1022  C C   . LEU A   1 134 ? 84.459  -80.289  19.724  1.000 74.56648  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   C   1 
+ATOM   1023  O O   . LEU A   1 134 ? 84.781  -79.404  20.525  1.000 83.15709  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   O   1 
+ATOM   1024  C CB  . LEU A   1 134 ? 81.968  -80.273  19.913  1.000 48.54304  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   CB  1 
+ATOM   1025  C CG  . LEU A   1 134 ? 80.633  -81.008  19.878  1.000 63.61671  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   CG  1 
+ATOM   1026  C CD1 . LEU A   1 134 ? 79.521  -80.012  19.624  1.000 77.23089  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1027  C CD2 . LEU A   1 134 ? 80.651  -82.090  18.811  1.000 80.16575  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1028  N N   . LYS A   1 135 ? 85.137  -80.548  18.610  1.000 78.69284  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   N   1 
+ATOM   1029  C CA  . LYS A   1 135 ? 86.292  -79.772  18.190  1.000 73.36508  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   CA  1 
+ATOM   1030  C C   . LYS A   1 135 ? 86.023  -79.158  16.824  1.000 83.79465  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   C   1 
+ATOM   1031  O O   . LYS A   1 135 ? 85.271  -79.710  16.015  1.000 76.04930  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   O   1 
+ATOM   1032  C CB  . LYS A   1 135 ? 87.556  -80.637  18.121  1.000 67.23505  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   CB  1 
+ATOM   1033  C CG  . LYS A   1 135 ? 87.884  -81.388  19.397  1.000 75.03893  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   CG  1 
+ATOM   1034  C CD  . LYS A   1 135 ? 89.136  -82.233  19.217  1.000 74.80382  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   CD  1 
+ATOM   1035  C CE  . LYS A   1 135 ? 89.457  -83.028  20.470  1.000 118.80876 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   CE  1 
+ATOM   1036  N NZ  . LYS A   1 135 ? 90.669  -83.873  20.289  1.000 137.08256 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1037  N N   . TRP A   1 136 ? 86.644  -78.008  16.570  1.000 73.76377  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   N   1 
+ATOM   1038  C CA  . TRP A   1 136 ? 86.595  -77.388  15.255  1.000 67.12029  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CA  1 
+ATOM   1039  C C   . TRP A   1 136 ? 87.927  -76.703  14.982  1.000 74.27987  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   C   1 
+ATOM   1040  O O   . TRP A   1 136 ? 88.783  -76.585  15.864  1.000 68.58600  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   O   1 
+ATOM   1041  C CB  . TRP A   1 136 ? 85.410  -76.413  15.127  1.000 62.92956  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CB  1 
+ATOM   1042  C CG  . TRP A   1 136 ? 85.449  -75.170  15.988  1.000 61.39888  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CG  1 
+ATOM   1043  C CD1 . TRP A   1 136 ? 86.483  -74.721  16.761  1.000 65.84294  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CD1 1 
+ATOM   1044  C CD2 . TRP A   1 136 ? 84.391  -74.216  16.148  1.000 57.70527  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CD2 1 
+ATOM   1045  N NE1 . TRP A   1 136 ? 86.134  -73.550  17.388  1.000 64.84538  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   NE1 1 
+ATOM   1046  C CE2 . TRP A   1 136 ? 84.854  -73.220  17.030  1.000 67.84181  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CE2 1 
+ATOM   1047  C CE3 . TRP A   1 136 ? 83.095  -74.111  15.633  1.000 68.93008  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CE3 1 
+ATOM   1048  C CZ2 . TRP A   1 136 ? 84.068  -72.133  17.406  1.000 82.67128  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CZ2 1 
+ATOM   1049  C CZ3 . TRP A   1 136 ? 82.317  -73.032  16.007  1.000 66.75150  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CZ3 1 
+ATOM   1050  C CH2 . TRP A   1 136 ? 82.806  -72.057  16.885  1.000 62.74180  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CH2 1 
+ATOM   1051  N N   . GLY A   1 137 ? 88.101  -76.258  13.748  1.000 61.70932  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A   N   1 
+ATOM   1052  C CA  . GLY A   1 137 ? 89.333  -75.600  13.361  1.000 86.12317  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A   CA  1 
+ATOM   1053  C C   . GLY A   1 137 ? 89.539  -75.661  11.867  1.000 78.70029  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A   C   1 
+ATOM   1054  O O   . GLY A   1 137 ? 88.859  -76.389  11.143  1.000 71.21281  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A   O   1 
+ATOM   1055  N N   . SER A   1 138 ? 90.511  -74.870  11.411  1.000 89.41165  ? ? ? ? ? ?  128 SER A   N   1 
+ATOM   1056  C CA  . SER A   1 138 ? 90.804  -74.796  9.985   1.000 73.27249  ? ? ? ? ? ?  128 SER A   CA  1 
+ATOM   1057  C C   . SER A   1 138 ? 91.614  -75.991  9.502   1.000 64.22433  ? ? ? ? ? ?  128 SER A   C   1 
+ATOM   1058  O O   . SER A   1 138 ? 91.466  -76.409  8.348   1.000 77.87815  ? ? ? ? ? ?  128 SER A   O   1 
+ATOM   1059  C CB  . SER A   1 138 ? 91.547  -73.498  9.669   1.000 50.74956  ? ? ? ? ? ?  128 SER A   CB  1 
+ATOM   1060  O OG  . SER A   1 138 ? 91.803  -73.387  8.283   1.000 104.25357 ? ? ? ? ? ?  128 SER A   OG  1 
+ATOM   1061  N N   . GLU A   1 139 ? 92.467  -76.549  10.356  1.000 91.70881  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   N   1 
+ATOM   1062  C CA  . GLU A   1 139 ? 93.300  -77.692  10.011  1.000 86.71509  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   CA  1 
+ATOM   1063  C C   . GLU A   1 139 ? 92.788  -78.926  10.737  1.000 85.08081  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   C   1 
+ATOM   1064  O O   . GLU A   1 139 ? 92.571  -78.891  11.953  1.000 96.77934  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   O   1 
+ATOM   1065  C CB  . GLU A   1 139 ? 94.766  -77.439  10.373  1.000 78.50937  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   CB  1 
+ATOM   1066  C CG  . GLU A   1 139 ? 95.333  -76.124  9.862   1.000 101.66228 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   CG  1 
+ATOM   1067  C CD  . GLU A   1 139 ? 95.049  -74.956  10.790  1.000 102.04298 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   CD  1 
+ATOM   1068  O OE1 . GLU A   1 139 ? 94.146  -75.073  11.647  1.000 126.14279 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1069  O OE2 . GLU A   1 139 ? 95.735  -73.921  10.665  1.000 117.15210 ? ? ? ? ? -1 129 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1070  N N   . LEU A   1 140 ? 92.605  -80.016  9.990   1.000 92.56419  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   N   1 
+ATOM   1071  C CA  . LEU A   1 140 ? 92.079  -81.248  10.564  1.000 78.85084  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CA  1 
+ATOM   1072  C C   . LEU A   1 140 ? 93.049  -81.895  11.547  1.000 82.35791  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   C   1 
+ATOM   1073  O O   . LEU A   1 140 ? 92.617  -82.684  12.394  1.000 108.20716 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   O   1 
+ATOM   1074  C CB  . LEU A   1 140 ? 91.727  -82.226  9.439   1.000 77.07122  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CB  1 
+ATOM   1075  C CG  . LEU A   1 140 ? 91.069  -83.562  9.786   1.000 97.77734  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CG  1 
+ATOM   1076  C CD1 . LEU A   1 140 ? 89.835  -83.351  10.647  1.000 97.23114  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1077  C CD2 . LEU A   1 140 ? 90.713  -84.319  8.515   1.000 51.38458  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1078  N N   . ASP A   1 141 ? 94.340  -81.568  11.469  1.000 90.63286  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   N   1 
+ATOM   1079  C CA  . ASP A   1 141 ? 95.317  -82.196  12.353  1.000 104.21797 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   CA  1 
+ATOM   1080  C C   . ASP A   1 141 ? 95.270  -81.617  13.764  1.000 96.47825  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   C   1 
+ATOM   1081  O O   . ASP A   1 141 ? 95.368  -82.365  14.743  1.000 110.38091 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   O   1 
+ATOM   1082  C CB  . ASP A   1 141 ? 96.723  -82.057  11.769  1.000 119.52881 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   CB  1 
+ATOM   1083  C CG  . ASP A   1 141 ? 97.026  -83.112  10.724  1.000 140.71421 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   CG  1 
+ATOM   1084  O OD1 . ASP A   1 141 ? 96.174  -84.002  10.513  1.000 146.85203 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1085  O OD2 . ASP A   1 141 ? 98.116  -83.055  10.117  1.000 141.46893 ? ? ? ? ? -1 131 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1086  N N   . ASN A   1 142 ? 95.126  -80.298  13.894  1.000 85.86003  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   N   1 
+ATOM   1087  C CA  . ASN A   1 142 ? 95.152  -79.679  15.214  1.000 97.56664  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   CA  1 
+ATOM   1088  C C   . ASN A   1 142 ? 93.820  -79.014  15.547  1.000 92.98812  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   C   1 
+ATOM   1089  O O   . ASN A   1 142 ? 93.779  -77.835  15.915  1.000 110.15274 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   O   1 
+ATOM   1090  C CB  . ASN A   1 142 ? 96.303  -78.669  15.311  1.000 81.60568  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   CB  1 
+ATOM   1091  C CG  . ASN A   1 142 ? 96.161  -77.517  14.334  1.000 136.89620 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   CG  1 
+ATOM   1092  O OD1 . ASN A   1 142 ? 95.356  -77.570  13.407  1.000 158.71941 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1093  N ND2 . ASN A   1 142 ? 96.944  -76.464  14.543  1.000 128.14691 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1094  N N   . LEU A   1 143 ? 92.727  -79.764  15.430  1.000 69.67891  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   N   1 
+ATOM   1095  C CA  . LEU A   1 143 ? 91.428  -79.250  15.840  1.000 76.60780  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   CA  1 
+ATOM   1096  C C   . LEU A   1 143 ? 91.436  -78.907  17.325  1.000 89.53434  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   C   1 
+ATOM   1097  O O   . LEU A   1 143 ? 92.059  -79.596  18.137  1.000 69.15551  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   O   1 
+ATOM   1098  C CB  . LEU A   1 143 ? 90.335  -80.275  15.540  1.000 65.46104  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   CB  1 
+ATOM   1099  C CG  . LEU A   1 143 ? 90.116  -80.632  14.071  1.000 86.21513  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   CG  1 
+ATOM   1100  C CD1 . LEU A   1 143 ? 89.138  -81.785  13.952  1.000 71.92432  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1101  C CD2 . LEU A   1 143 ? 89.618  -79.422  13.295  1.000 66.99384  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1102  N N   . ILE A   1 144 ? 90.740  -77.830  17.677  1.000 70.65867  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   N   1 
+ATOM   1103  C CA  . ILE A   1 144 ? 90.690  -77.346  19.050  1.000 67.77627  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   CA  1 
+ATOM   1104  C C   . ILE A   1 144 ? 89.262  -77.457  19.563  1.000 72.55579  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   C   1 
+ATOM   1105  O O   . ILE A   1 144 ? 88.297  -77.378  18.795  1.000 70.74701  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   O   1 
+ATOM   1106  C CB  . ILE A   1 144 ? 91.209  -75.895  19.169  1.000 56.76990  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   CB  1 
+ATOM   1107  C CG1 . ILE A   1 144 ? 90.388  -74.946  18.291  1.000 69.17080  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1108  C CG2 . ILE A   1 144 ? 92.682  -75.827  18.795  1.000 68.27126  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1109  C CD1 . ILE A   1 144 ? 89.408  -74.081  19.063  1.000 58.68764  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1110  N N   . ASP A   1 145 ? 89.134  -77.642  20.876  1.000 77.27887  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   N   1 
+ATOM   1111  C CA  . ASP A   1 145 ? 87.821  -77.794  21.491  1.000 70.34065  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   CA  1 
+ATOM   1112  C C   . ASP A   1 145 ? 86.981  -76.542  21.281  1.000 64.78287  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   C   1 
+ATOM   1113  O O   . ASP A   1 145 ? 87.453  -75.420  21.485  1.000 65.58361  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   O   1 
+ATOM   1114  C CB  . ASP A   1 145 ? 87.965  -78.084  22.985  1.000 66.98321  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   CB  1 
+ATOM   1115  C CG  . ASP A   1 145 ? 88.576  -79.443  23.263  1.000 76.89788  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   CG  1 
+ATOM   1116  O OD1 . ASP A   1 145 ? 88.838  -80.187  22.296  1.000 103.22660 ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1117  O OD2 . ASP A   1 145 ? 88.794  -79.765  24.450  1.000 84.85636  ? ? ? ? ? -1 135 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1118  N N   . ILE A   1 146 ? 85.734  -76.739  20.866  1.000 68.93840  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   N   1 
+ATOM   1119  C CA  . ILE A   1 146 ? 84.797  -75.635  20.682  1.000 66.76104  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   CA  1 
+ATOM   1120  C C   . ILE A   1 146 ? 84.541  -74.998  22.042  1.000 76.21143  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   C   1 
+ATOM   1121  O O   . ILE A   1 146 ? 84.125  -75.693  22.980  1.000 60.99949  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   O   1 
+ATOM   1122  C CB  . ILE A   1 146 ? 83.489  -76.109  20.030  1.000 70.17114  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   CB  1 
+ATOM   1123  C CG1 . ILE A   1 146 ? 83.773  -76.733  18.664  1.000 74.60769  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1124  C CG2 . ILE A   1 146 ? 82.509  -74.952  19.901  1.000 69.07078  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1125  C CD1 . ILE A   1 146 ? 82.532  -77.186  17.935  1.000 80.52979  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1126  N N   . PRO A   1 147 ? 84.777  -73.697  22.195  1.000 64.69523  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   N   1 
+ATOM   1127  C CA  . PRO A   1 147 ? 84.621  -73.071  23.513  1.000 69.59141  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   CA  1 
+ATOM   1128  C C   . PRO A   1 147 ? 83.176  -73.111  23.989  1.000 67.81558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   C   1 
+ATOM   1129  O O   . PRO A   1 147 ? 82.238  -72.909  23.216  1.000 77.38558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   O   1 
+ATOM   1130  C CB  . PRO A   1 147 ? 85.098  -71.633  23.279  1.000 48.84941  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   CB  1 
+ATOM   1131  C CG  . PRO A   1 147 ? 84.898  -71.405  21.815  1.000 62.83959  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   CG  1 
+ATOM   1132  C CD  . PRO A   1 147 ? 85.181  -72.727  21.163  1.000 65.39564  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   CD  1 
+ATOM   1133  N N   . GLY A   1 148 ? 83.009  -73.377  25.281  1.000 92.08501  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A   N   1 
+ATOM   1134  C CA  . GLY A   1 148 ? 81.688  -73.419  25.876  1.000 90.64060  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A   CA  1 
+ATOM   1135  C C   . GLY A   1 148 ? 81.750  -73.093  27.352  1.000 79.17709  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A   C   1 
+ATOM   1136  O O   . GLY A   1 148 ? 82.800  -73.204  27.996  1.000 87.07986  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A   O   1 
+ATOM   1137  N N   . ARG A   1 149 ? 80.598  -72.688  27.883  1.000 66.56261  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   N   1 
+ATOM   1138  C CA  . ARG A   1 149 ? 80.462  -72.332  29.296  1.000 87.22049  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   CA  1 
+ATOM   1139  C C   . ARG A   1 149 ? 79.145  -72.914  29.799  1.000 84.15092  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   C   1 
+ATOM   1140  O O   . ARG A   1 149 ? 78.069  -72.389  29.494  1.000 78.70328  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   O   1 
+ATOM   1141  C CB  . ARG A   1 149 ? 80.519  -70.822  29.493  1.000 74.63342  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   CB  1 
+ATOM   1142  C CG  . ARG A   1 149 ? 80.555  -70.400  30.949  1.000 81.70095  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   CG  1 
+ATOM   1143  C CD  . ARG A   1 149 ? 80.874  -68.923  31.090  1.000 75.93897  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   CD  1 
+ATOM   1144  N NE  . ARG A   1 149 ? 81.046  -68.538  32.486  1.000 69.00324  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   NE  1 
+ATOM   1145  C CZ  . ARG A   1 149 ? 81.420  -67.332  32.890  1.000 101.68103 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   CZ  1 
+ATOM   1146  N NH1 . ARG A   1 149 ? 81.697  -66.369  32.027  1.000 149.83350 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   NH1 1 
+ATOM   1147  N NH2 . ARG A   1 149 ? 81.516  -67.085  34.193  1.000 123.49796 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   NH2 1 
+ATOM   1148  N N   . GLY A   1 150 ? 79.231  -73.989  30.555  1.000 66.61357  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A   N   1 
+ATOM   1149  C CA  . GLY A   1 150 ? 78.040  -74.627  31.108  1.000 75.66669  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A   CA  1 
+ATOM   1150  C C   . GLY A   1 150 ? 77.482  -75.678  30.157  1.000 72.64703  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A   C   1 
+ATOM   1151  O O   . GLY A   1 150 ? 78.196  -76.596  29.765  1.000 80.89237  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A   O   1 
+ATOM   1152  N N   . ASN A   1 151 ? 76.209  -75.533  29.795  1.000 65.62804  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   N   1 
+ATOM   1153  C CA  . ASN A   1 151 ? 75.541  -76.483  28.917  1.000 79.10795  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   CA  1 
+ATOM   1154  C C   . ASN A   1 151 ? 75.499  -76.029  27.465  1.000 72.94578  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   C   1 
+ATOM   1155  O O   . ASN A   1 151 ? 74.926  -76.733  26.628  1.000 89.39868  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   O   1 
+ATOM   1156  C CB  . ASN A   1 151 ? 74.116  -76.748  29.413  1.000 79.63324  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   CB  1 
+ATOM   1157  C CG  . ASN A   1 151 ? 74.085  -77.350  30.802  1.000 93.28535  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   CG  1 
+ATOM   1158  O OD1 . ASN A   1 151 ? 73.450  -76.814  31.709  1.000 108.84312 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1159  N ND2 . ASN A   1 151 ? 74.778  -78.470  30.977  1.000 104.89122 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1160  N N   . ILE A   1 152 ? 76.085  -74.878  27.145  1.000 73.87271  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   N   1 
+ATOM   1161  C CA  . ILE A   1 152 ? 76.084  -74.347  25.789  1.000 71.95677  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   CA  1 
+ATOM   1162  C C   . ILE A   1 152 ? 77.520  -74.091  25.359  1.000 82.28370  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   C   1 
+ATOM   1163  O O   . ILE A   1 152 ? 78.387  -73.766  26.177  1.000 88.98485  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   O   1 
+ATOM   1164  C CB  . ILE A   1 152 ? 75.239  -73.057  25.678  1.000 65.39016  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   CB  1 
+ATOM   1165  C CG1 . ILE A   1 152 ? 75.800  -71.956  26.583  1.000 74.33909  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1166  C CG2 . ILE A   1 152 ? 73.789  -73.336  26.036  1.000 72.15246  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1167  C CD1 . ILE A   1 152 ? 76.600  -70.893  25.849  1.000 92.85637  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1168  N N   . ASN A   1 153 ? 77.771  -74.242  24.061  1.000 85.58993  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   N   1 
+ATOM   1169  C CA  . ASN A   1 153 ? 79.071  -73.936  23.479  1.000 98.34784  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   CA  1 
+ATOM   1170  C C   . ASN A   1 153 ? 78.878  -73.016  22.278  1.000 79.64536  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   C   1 
+ATOM   1171  O O   . ASN A   1 153 ? 77.752  -72.677  21.901  1.000 72.89772  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   O   1 
+ATOM   1172  C CB  . ASN A   1 153 ? 79.827  -75.214  23.088  1.000 70.79863  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   CB  1 
+ATOM   1173  C CG  . ASN A   1 153 ? 79.054  -76.083  22.116  1.000 75.90398  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   CG  1 
+ATOM   1174  O OD1 . ASN A   1 153 ? 78.015  -75.683  21.594  1.000 93.23728  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1175  N ND2 . ASN A   1 153 ? 79.566  -77.282  21.865  1.000 97.15927  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1176  N N   . ALA A   1 154 ? 79.997  -72.614  21.671  1.000 72.75040  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A   N   1 
+ATOM   1177  C CA  . ALA A   1 154 ? 79.940  -71.675  20.556  1.000 68.92053  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A   CA  1 
+ATOM   1178  C C   . ALA A   1 154 ? 79.202  -72.258  19.359  1.000 79.52980  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A   C   1 
+ATOM   1179  O O   . ALA A   1 154 ? 78.605  -71.510  18.575  1.000 74.16475  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A   O   1 
+ATOM   1180  C CB  . ALA A   1 154 ? 81.354  -71.255  20.152  1.000 75.41427  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A   CB  1 
+ATOM   1181  N N   . LEU A   1 155 ? 79.230  -73.583  19.199  1.000 82.92028  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   N   1 
+ATOM   1182  C CA  . LEU A   1 155 ? 78.557  -74.200  18.061  1.000 69.44045  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   CA  1 
+ATOM   1183  C C   . LEU A   1 155 ? 77.044  -74.061  18.164  1.000 64.53246  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   C   1 
+ATOM   1184  O O   . LEU A   1 155 ? 76.362  -73.939  17.140  1.000 68.36664  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   O   1 
+ATOM   1185  C CB  . LEU A   1 155 ? 78.959  -75.671  17.949  1.000 71.25784  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   CB  1 
+ATOM   1186  C CG  . LEU A   1 155 ? 78.511  -76.387  16.675  1.000 76.95204  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   CG  1 
+ATOM   1187  C CD1 . LEU A   1 155 ? 79.056  -75.676  15.445  1.000 68.57174  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1188  C CD2 . LEU A   1 155 ? 78.947  -77.842  16.694  1.000 70.19785  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1189  N N   . ASP A   1 156 ? 76.503  -74.060  19.384  1.000 77.97244  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   N   1 
+ATOM   1190  C CA  . ASP A   1 156 ? 75.065  -73.892  19.556  1.000 63.44178  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   CA  1 
+ATOM   1191  C C   . ASP A   1 156 ? 74.598  -72.491  19.183  1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   C   1 
+ATOM   1192  O O   . ASP A   1 156 ? 73.399  -72.290  18.966  1.000 72.33857  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   O   1 
+ATOM   1193  C CB  . ASP A   1 156 ? 74.662  -74.212  20.997  1.000 93.21942  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   CB  1 
+ATOM   1194  C CG  . ASP A   1 156 ? 74.959  -75.652  21.380  1.000 114.48036 ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   CG  1 
+ATOM   1195  O OD1 . ASP A   1 156 ? 74.964  -76.517  20.478  1.000 81.55405  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1196  O OD2 . ASP A   1 156 ? 75.186  -75.920  22.580  1.000 101.48658 ? ? ? ? ? -1 146 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1197  N N   . ASN A   1 157 ? 75.512  -71.521  19.112  1.000 75.09695  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   N   1 
+ATOM   1198  C CA  . ASN A   1 157 ? 75.160  -70.180  18.664  1.000 84.96061  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   CA  1 
+ATOM   1199  C C   . ASN A   1 157 ? 75.178  -70.049  17.148  1.000 91.15624  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   C   1 
+ATOM   1200  O O   . ASN A   1 157 ? 74.597  -69.098  16.614  1.000 99.93676  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   O   1 
+ATOM   1201  C CB  . ASN A   1 157 ? 76.110  -69.146  19.278  1.000 95.45361  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   CB  1 
+ATOM   1202  C CG  . ASN A   1 157 ? 75.945  -69.018  20.781  1.000 94.77123  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   CG  1 
+ATOM   1203  O OD1 . ASN A   1 157 ? 74.878  -69.298  21.327  1.000 109.90521 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1204  N ND2 . ASN A   1 157 ? 77.003  -68.586  21.457  1.000 105.80446 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1205  N N   . VAL A   1 158 ? 75.824  -70.978  16.446  1.000 92.25387  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   N   1 
+ATOM   1206  C CA  . VAL A   1 158 ? 75.906  -70.930  14.991  1.000 80.35489  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CA  1 
+ATOM   1207  C C   . VAL A   1 158 ? 74.715  -71.646  14.374  1.000 86.39484  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   C   1 
+ATOM   1208  O O   . VAL A   1 158 ? 73.974  -71.067  13.573  1.000 86.07921  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   O   1 
+ATOM   1209  C CB  . VAL A   1 158 ? 77.220  -71.554  14.491  1.000 69.73121  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CB  1 
+ATOM   1210  C CG1 . VAL A   1 158 ? 77.201  -71.679  12.976  1.000 78.44222  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CG1 1 
+ATOM   1211  C CG2 . VAL A   1 158 ? 78.404  -70.729  14.940  1.000 76.57218  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CG2 1 
+ATOM   1212  N N   . PHE A   1 159 ? 74.530  -72.910  14.735  1.000 78.10027  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   N   1 
+ATOM   1213  C CA  . PHE A   1 159 ? 73.541  -73.765  14.101  1.000 62.41422  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CA  1 
+ATOM   1214  C C   . PHE A   1 159 ? 72.377  -74.035  15.043  1.000 62.70818  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   C   1 
+ATOM   1215  O O   . PHE A   1 159 ? 72.573  -74.300  16.233  1.000 99.08062  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   O   1 
+ATOM   1216  C CB  . PHE A   1 159 ? 74.163  -75.094  13.662  1.000 59.72665  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CB  1 
+ATOM   1217  C CG  . PHE A   1 159 ? 75.195  -74.956  12.581  1.000 70.24862  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CG  1 
+ATOM   1218  C CD1 . PHE A   1 159 ? 74.829  -74.581  11.299  1.000 88.52270  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CD1 1 
+ATOM   1219  C CD2 . PHE A   1 159 ? 76.530  -75.219  12.841  1.000 67.73637  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CD2 1 
+ATOM   1220  C CE1 . PHE A   1 159 ? 75.777  -74.459  10.298  1.000 82.59035  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CE1 1 
+ATOM   1221  C CE2 . PHE A   1 159 ? 77.483  -75.101  11.844  1.000 72.81777  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CE2 1 
+ATOM   1222  C CZ  . PHE A   1 159 ? 77.106  -74.720  10.572  1.000 69.31276  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CZ  1 
+ATOM   1223  N N   . LYS A   1 160 ? 71.166  -73.963  14.500  1.000 61.98239  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   N   1 
+ATOM   1224  C CA  . LYS A   1 160 ? 69.956  -74.384  15.192  1.000 81.09214  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   CA  1 
+ATOM   1225  C C   . LYS A   1 160 ? 69.305  -75.481  14.365  1.000 75.67117  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   C   1 
+ATOM   1226  O O   . LYS A   1 160 ? 68.930  -75.251  13.211  1.000 79.95007  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   O   1 
+ATOM   1227  C CB  . LYS A   1 160 ? 68.990  -73.218  15.397  1.000 79.04802  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   CB  1 
+ATOM   1228  C CG  . LYS A   1 160 ? 67.749  -73.586  16.192  1.000 86.67218  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   CG  1 
+ATOM   1229  C CD  . LYS A   1 160 ? 68.119  -74.074  17.587  1.000 134.47692 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   CD  1 
+ATOM   1230  C CE  . LYS A   1 160 ? 66.886  -74.298  18.450  1.000 131.25231 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   CE  1 
+ATOM   1231  N NZ  . LYS A   1 160 ? 65.965  -75.322  17.882  1.000 79.87626  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1232  N N   . VAL A   1 161 ? 69.182  -76.667  14.948  1.000 78.96101  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   N   1 
+ATOM   1233  C CA  . VAL A   1 161 ? 68.647  -77.830  14.253  1.000 67.83351  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   CA  1 
+ATOM   1234  C C   . VAL A   1 161 ? 67.169  -77.951  14.585  1.000 60.35572  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   C   1 
+ATOM   1235  O O   . VAL A   1 161 ? 66.790  -78.035  15.759  1.000 95.33005  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   O   1 
+ATOM   1236  C CB  . VAL A   1 161 ? 69.407  -79.109  14.634  1.000 56.23626  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   CB  1 
+ATOM   1237  C CG1 . VAL A   1 161 ? 68.681  -80.332  14.106  1.000 54.97344  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   CG1 1 
+ATOM   1238  C CG2 . VAL A   1 161 ? 70.820  -79.058  14.090  1.000 60.33600  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   CG2 1 
+ATOM   1239  N N   . ILE A   1 162 ? 66.335  -77.951  13.552  1.000 66.67574  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   N   1 
+ATOM   1240  C CA  . ILE A   1 162 ? 64.903  -78.183  13.690  1.000 65.13878  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   CA  1 
+ATOM   1241  C C   . ILE A   1 162 ? 64.616  -79.581  13.160  1.000 52.13720  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   C   1 
+ATOM   1242  O O   . ILE A   1 162 ? 64.792  -79.850  11.965  1.000 75.13775  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   O   1 
+ATOM   1243  C CB  . ILE A   1 162 ? 64.079  -77.125  12.945  1.000 71.96908  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   CB  1 
+ATOM   1244  C CG1 . ILE A   1 162 ? 64.245  -75.750  13.602  1.000 63.05683  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1245  C CG2 . ILE A   1 162 ? 62.611  -77.525  12.904  1.000 51.10207  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1246  C CD1 . ILE A   1 162 ? 63.409  -74.657  12.961  1.000 80.28431  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1247  N N   . TYR A   1 163 ? 64.200  -80.476  14.049  1.000 67.20677  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   N   1 
+ATOM   1248  C CA  . TYR A   1 163 ? 63.845  -81.838  13.680  1.000 63.14774  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CA  1 
+ATOM   1249  C C   . TYR A   1 163 ? 62.329  -81.941  13.608  1.000 64.98423  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   C   1 
+ATOM   1250  O O   . TYR A   1 163 ? 61.642  -81.741  14.615  1.000 84.10397  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   O   1 
+ATOM   1251  C CB  . TYR A   1 163 ? 64.411  -82.847  14.680  1.000 58.73370  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CB  1 
+ATOM   1252  C CG  . TYR A   1 163 ? 64.110  -84.286  14.324  1.000 69.21295  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CG  1 
+ATOM   1253  C CD1 . TYR A   1 163 ? 64.950  -85.002  13.482  1.000 72.04440  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CD1 1 
+ATOM   1254  C CD2 . TYR A   1 163 ? 62.986  -84.928  14.830  1.000 79.90052  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CD2 1 
+ATOM   1255  C CE1 . TYR A   1 163 ? 64.679  -86.317  13.153  1.000 74.75520  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CE1 1 
+ATOM   1256  C CE2 . TYR A   1 163 ? 62.707  -86.241  14.506  1.000 90.95477  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CE2 1 
+ATOM   1257  C CZ  . TYR A   1 163 ? 63.557  -86.931  13.668  1.000 99.80813  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CZ  1 
+ATOM   1258  O OH  . TYR A   1 163 ? 63.281  -88.240  13.344  1.000 103.11853 ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   OH  1 
+ATOM   1259  N N   . ILE A   1 164 ? 61.813  -82.246  12.423  1.000 91.27241  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   N   1 
+ATOM   1260  C CA  . ILE A   1 164 ? 60.379  -82.374  12.196  1.000 81.62808  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   CA  1 
+ATOM   1261  C C   . ILE A   1 164 ? 60.019  -83.849  12.311  1.000 87.89925  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   C   1 
+ATOM   1262  O O   . ILE A   1 164 ? 60.327  -84.646  11.419  1.000 76.61861  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   O   1 
+ATOM   1263  C CB  . ILE A   1 164 ? 59.968  -81.797  10.836  1.000 69.42098  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   CB  1 
+ATOM   1264  C CG1 . ILE A   1 164 ? 60.299  -80.304  10.774  1.000 92.99165  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1265  C CG2 . ILE A   1 164 ? 58.488  -82.023  10.589  1.000 80.43164  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1266  C CD1 . ILE A   1 164 ? 59.895  -79.643  9.474   1.000 98.68996  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1267  N N   . ASN A   1 165 ? 59.373  -84.209  13.415  1.000 104.12783 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   N   1 
+ATOM   1268  C CA  . ASN A   1 165 ? 58.917  -85.577  13.604  1.000 93.55053  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   CA  1 
+ATOM   1269  C C   . ASN A   1 165 ? 57.822  -85.902  12.591  1.000 100.74264 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   C   1 
+ATOM   1270  O O   . ASN A   1 165 ? 57.043  -85.018  12.218  1.000 97.19878  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   O   1 
+ATOM   1271  C CB  . ASN A   1 165 ? 58.390  -85.761  15.029  1.000 118.21975 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   CB  1 
+ATOM   1272  C CG  . ASN A   1 165 ? 58.429  -87.204  15.489  1.000 131.08221 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   CG  1 
+ATOM   1273  O OD1 . ASN A   1 165 ? 59.424  -87.903  15.298  1.000 134.10177 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1274  N ND2 . ASN A   1 165 ? 57.341  -87.658  16.099  1.000 147.11971 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1275  N N   . PRO A   1 166 ? 57.749  -87.147  12.110  1.000 96.66767  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   N   1 
+ATOM   1276  C CA  . PRO A   1 166 ? 56.638  -87.509  11.213  1.000 95.53413  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   CA  1 
+ATOM   1277  C C   . PRO A   1 166 ? 55.276  -87.230  11.816  1.000 122.07450 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   C   1 
+ATOM   1278  O O   . PRO A   1 166 ? 54.392  -86.694  11.136  1.000 119.29091 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   O   1 
+ATOM   1279  C CB  . PRO A   1 166 ? 56.856  -89.010  10.977  1.000 78.17884  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   CB  1 
+ATOM   1280  C CG  . PRO A   1 166 ? 58.311  -89.223  11.213  1.000 88.50174  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   CG  1 
+ATOM   1281  C CD  . PRO A   1 166 ? 58.705  -88.255  12.288  1.000 86.99684  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   CD  1 
+ATOM   1282  N N   . LEU A   1 167 ? 55.086  -87.588  13.084  1.000 116.22421 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   N   1 
+ATOM   1283  C CA  . LEU A   1 167 ? 53.853  -87.324  13.814  1.000 117.94069 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   CA  1 
+ATOM   1284  C C   . LEU A   1 167 ? 54.104  -86.162  14.765  1.000 136.89181 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   C   1 
+ATOM   1285  O O   . LEU A   1 167 ? 55.046  -86.200  15.565  1.000 146.42172 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   O   1 
+ATOM   1286  C CB  . LEU A   1 167 ? 53.387  -88.569  14.571  1.000 126.62628 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   CB  1 
+ATOM   1287  C CG  . LEU A   1 167 ? 54.377  -89.291  15.493  1.000 146.44623 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   CG  1 
+ATOM   1288  C CD1 . LEU A   1 167 ? 54.123  -88.942  16.957  1.000 164.17385 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1289  C CD2 . LEU A   1 167 ? 54.338  -90.799  15.282  1.000 133.56886 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1290  N N   . VAL A   1 168 ? 53.284  -85.121  14.654  1.000 145.74365 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   N   1 
+ATOM   1291  C CA  . VAL A   1 168 ? 53.420  -83.929  15.479  1.000 160.19179 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   CA  1 
+ATOM   1292  C C   . VAL A   1 168 ? 52.035  -83.394  15.809  1.000 173.20501 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   C   1 
+ATOM   1293  O O   . VAL A   1 168 ? 51.124  -83.426  14.975  1.000 177.18257 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   O   1 
+ATOM   1294  C CB  . VAL A   1 168 ? 54.272  -82.843  14.785  1.000 161.10160 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   CB  1 
+ATOM   1295  C CG1 . VAL A   1 168 ? 55.761  -83.171  14.888  1.000 142.49650 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   CG1 1 
+ATOM   1296  C CG2 . VAL A   1 168 ? 53.859  -82.692  13.331  1.000 134.20121 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   CG2 1 
+ATOM   1297  N N   . ASP A   1 169 ? 51.877  -82.908  17.034  1.000 176.54129 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   N   1 
+ATOM   1298  C CA  . ASP A   1 169 ? 50.661  -82.215  17.429  1.000 193.88460 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   CA  1 
+ATOM   1299  C C   . ASP A   1 169 ? 50.868  -80.720  17.229  1.000 190.92735 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   C   1 
+ATOM   1300  O O   . ASP A   1 169 ? 51.848  -80.151  17.721  1.000 182.98406 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   O   1 
+ATOM   1301  C CB  . ASP A   1 169 ? 50.301  -82.531  18.881  1.000 205.84275 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   CB  1 
+ATOM   1302  C CG  . ASP A   1 169 ? 49.075  -81.772  19.360  1.000 210.66188 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   CG  1 
+ATOM   1303  O OD1 . ASP A   1 169 ? 49.179  -80.550  19.599  1.000 212.30969 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1304  O OD2 . ASP A   1 169 ? 48.001  -82.396  19.490  1.000 206.92127 ? ? ? ? ? -1 159 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1305  N N   . LEU A   1 170 ? 49.948  -80.090  16.496  1.000 191.86588 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   N   1 
+ATOM   1306  C CA  . LEU A   1 170 ? 50.114  -78.680  16.163  1.000 194.98850 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   CA  1 
+ATOM   1307  C C   . LEU A   1 170 ? 49.905  -77.792  17.382  1.000 203.36508 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   C   1 
+ATOM   1308  O O   . LEU A   1 170 ? 50.604  -76.785  17.548  1.000 209.28203 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   O   1 
+ATOM   1309  C CB  . LEU A   1 170 ? 49.155  -78.291  15.037  1.000 183.98033 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   CB  1 
+ATOM   1310  C CG  . LEU A   1 170 ? 49.329  -76.903  14.416  1.000 169.73154 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   CG  1 
+ATOM   1311  C CD1 . LEU A   1 170 ? 48.964  -76.944  12.955  1.000 166.91910 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1312  C CD2 . LEU A   1 170 ? 48.476  -75.872  15.124  1.000 170.77321 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1313  N N   . ASP A   1 171 ? 48.943  -78.139  18.241  1.000 212.87626 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   N   1 
+ATOM   1314  C CA  . ASP A   1 171 ? 48.656  -77.305  19.404  1.000 217.96845 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   CA  1 
+ATOM   1315  C C   . ASP A   1 171 ? 49.823  -77.276  20.384  1.000 212.18180 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   C   1 
+ATOM   1316  O O   . ASP A   1 171 ? 50.039  -76.262  21.056  1.000 203.59544 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   O   1 
+ATOM   1317  C CB  . ASP A   1 171 ? 47.388  -77.798  20.101  1.000 217.34359 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   CB  1 
+ATOM   1318  C CG  . ASP A   1 171 ? 46.130  -77.475  19.319  1.000 219.76048 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   CG  1 
+ATOM   1319  O OD1 . ASP A   1 171 ? 45.923  -76.289  18.988  1.000 217.88477 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1320  O OD2 . ASP A   1 171 ? 45.351  -78.407  19.029  1.000 225.02009 ? ? ? ? ? -1 161 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1321  N N   . LYS A   1 172 ? 50.585  -78.368  20.476  1.000 211.50453 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   N   1 
+ATOM   1322  C CA  . LYS A   1 172 ? 51.706  -78.408  21.410  1.000 203.84289 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   CA  1 
+ATOM   1323  C C   . LYS A   1 172 ? 52.872  -77.564  20.909  1.000 199.47307 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   C   1 
+ATOM   1324  O O   . LYS A   1 172 ? 53.472  -76.801  21.676  1.000 193.33345 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   O   1 
+ATOM   1325  C CB  . LYS A   1 172 ? 52.141  -79.855  21.644  1.000 188.72371 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   CB  1 
+ATOM   1326  C CG  . LYS A   1 172 ? 51.105  -80.696  22.370  1.000 186.04278 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   CG  1 
+ATOM   1327  C CD  . LYS A   1 172 ? 51.624  -82.093  22.659  1.000 188.89919 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   CD  1 
+ATOM   1328  C CE  . LYS A   1 172 ? 50.602  -82.909  23.433  1.000 193.62658 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   CE  1 
+ATOM   1329  N NZ  . LYS A   1 172 ? 51.099  -84.281  23.729  1.000 193.38009 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1330  N N   . LEU A   1 173 ? 53.210  -77.687  19.622  1.000 205.19356 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   N   1 
+ATOM   1331  C CA  . LEU A   1 173 ? 54.284  -76.870  19.068  1.000 216.05671 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   CA  1 
+ATOM   1332  C C   . LEU A   1 173 ? 53.893  -75.399  19.011  1.000 218.68027 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   C   1 
+ATOM   1333  O O   . LEU A   1 173 ? 54.760  -74.524  19.115  1.000 214.70155 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   O   1 
+ATOM   1334  C CB  . LEU A   1 173 ? 54.680  -77.381  17.679  1.000 208.50296 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   CB  1 
+ATOM   1335  C CG  . LEU A   1 173 ? 53.651  -77.394  16.542  1.000 195.89909 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   CG  1 
+ATOM   1336  C CD1 . LEU A   1 173 ? 53.660  -76.089  15.752  1.000 188.08529 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1337  C CD2 . LEU A   1 173 ? 53.893  -78.579  15.618  1.000 185.43865 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1338  N N   . PHE A   1 174 ? 52.599  -75.109  18.849  1.000 221.17727 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   N   1 
+ATOM   1339  C CA  . PHE A   1 174 ? 52.141  -73.724  18.871  1.000 219.55191 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CA  1 
+ATOM   1340  C C   . PHE A   1 174 ? 52.330  -73.094  20.244  1.000 219.29045 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   C   1 
+ATOM   1341  O O   . PHE A   1 174 ? 52.584  -71.888  20.340  1.000 222.12603 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   O   1 
+ATOM   1342  C CB  . PHE A   1 174 ? 50.674  -73.651  18.447  1.000 214.06159 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CB  1 
+ATOM   1343  C CG  . PHE A   1 174 ? 50.050  -72.301  18.651  1.000 213.89494 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CG  1 
+ATOM   1344  C CD1 . PHE A   1 174 ? 50.228  -71.292  17.720  1.000 207.48597 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CD1 1 
+ATOM   1345  C CD2 . PHE A   1 174 ? 49.280  -72.042  19.773  1.000 221.97824 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CD2 1 
+ATOM   1346  C CE1 . PHE A   1 174 ? 49.654  -70.048  17.906  1.000 220.63356 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CE1 1 
+ATOM   1347  C CE2 . PHE A   1 174 ? 48.706  -70.804  19.965  1.000 226.47595 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CE2 1 
+ATOM   1348  C CZ  . PHE A   1 174 ? 48.891  -69.804  19.030  1.000 228.59460 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CZ  1 
+ATOM   1349  N N   . ALA A   1 175 ? 52.209  -73.885  21.313  1.000 209.68361 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A   N   1 
+ATOM   1350  C CA  . ALA A   1 175 ? 52.435  -73.353  22.652  1.000 205.94634 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A   CA  1 
+ATOM   1351  C C   . ALA A   1 175 ? 53.890  -72.959  22.860  1.000 200.27294 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A   C   1 
+ATOM   1352  O O   . ALA A   1 175 ? 54.188  -72.121  23.718  1.000 190.55285 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A   O   1 
+ATOM   1353  C CB  . ALA A   1 175 ? 52.004  -74.375  23.704  1.000 201.48912 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A   CB  1 
+ATOM   1354  N N   . GLN A   1 176 ? 54.808  -73.550  22.093  1.000 206.99084 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   N   1 
+ATOM   1355  C CA  . GLN A   1 176 ? 56.212  -73.176  22.201  1.000 202.61599 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   CA  1 
+ATOM   1356  C C   . GLN A   1 176 ? 56.509  -71.874  21.470  1.000 204.26426 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   C   1 
+ATOM   1357  O O   . GLN A   1 176 ? 57.405  -71.128  21.879  1.000 195.21565 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   O   1 
+ATOM   1358  C CB  . GLN A   1 176 ? 57.101  -74.292  21.648  1.000 202.61915 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   CB  1 
+ATOM   1359  C CG  . GLN A   1 176 ? 56.721  -75.694  22.098  1.000 205.15098 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   CG  1 
+ATOM   1360  C CD  . GLN A   1 176 ? 57.603  -76.758  21.470  1.000 208.89142 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   CD  1 
+ATOM   1361  O OE1 . GLN A   1 176 ? 58.768  -76.510  21.161  1.000 203.80176 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   OE1 1 
+ATOM   1362  N NE2 . GLN A   1 176 ? 57.045  -77.947  21.268  1.000 205.21436 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   NE2 1 
+ATOM   1363  N N   . ASN A   1 177 ? 55.765  -71.581  20.403  1.000 217.37890 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   N   1 
+ATOM   1364  C CA  . ASN A   1 177 ? 56.035  -70.423  19.565  1.000 226.95050 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   CA  1 
+ATOM   1365  C C   . ASN A   1 177 ? 55.139  -69.231  19.869  1.000 219.10047 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   C   1 
+ATOM   1366  O O   . ASN A   1 177 ? 55.346  -68.161  19.289  1.000 211.05324 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   O   1 
+ATOM   1367  C CB  . ASN A   1 177 ? 55.886  -70.804  18.088  1.000 221.81975 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   CB  1 
+ATOM   1368  C CG  . ASN A   1 177 ? 56.489  -72.156  17.781  1.000 218.72746 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   CG  1 
+ATOM   1369  O OD1 . ASN A   1 177 ? 57.706  -72.328  17.821  1.000 217.80400 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1370  N ND2 . ASN A   1 177 ? 55.638  -73.128  17.475  1.000 228.51018 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1371  N N   . LYS A   1 178 ? 54.156  -69.385  20.757  1.000 213.88457 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   N   1 
+ATOM   1372  C CA  . LYS A   1 178 ? 53.227  -68.292  21.019  1.000 208.99883 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   CA  1 
+ATOM   1373  C C   . LYS A   1 178 ? 53.910  -67.117  21.706  1.000 199.63788 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   C   1 
+ATOM   1374  O O   . LYS A   1 178 ? 53.556  -65.962  21.445  1.000 190.42328 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   O   1 
+ATOM   1375  C CB  . LYS A   1 178 ? 52.054  -68.796  21.861  1.000 203.82405 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   CB  1 
+ATOM   1376  C CG  . LYS A   1 178 ? 52.466  -69.446  23.174  1.000 200.06712 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   CG  1 
+ATOM   1377  C CD  . LYS A   1 178 ? 51.264  -69.942  23.961  1.000 199.75523 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   CD  1 
+ATOM   1378  C CE  . LYS A   1 178 ? 51.706  -70.628  25.245  1.000 202.64347 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   CE  1 
+ATOM   1379  N NZ  . LYS A   1 178 ? 50.563  -71.128  26.057  1.000 208.94577 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1380  N N   . LYS A   1 179 ? 54.900  -67.388  22.558  1.000 199.80458 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   N   1 
+ATOM   1381  C CA  . LYS A   1 179 ? 55.443  -66.344  23.420  1.000 199.89831 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   CA  1 
+ATOM   1382  C C   . LYS A   1 179 ? 56.150  -65.259  22.619  1.000 208.53850 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   C   1 
+ATOM   1383  O O   . LYS A   1 179 ? 55.963  -64.066  22.882  1.000 201.38416 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   O   1 
+ATOM   1384  C CB  . LYS A   1 179 ? 56.392  -66.961  24.444  1.000 186.25558 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   CB  1 
+ATOM   1385  C CG  . LYS A   1 179 ? 55.691  -67.716  25.563  1.000 188.19336 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   CG  1 
+ATOM   1386  C CD  . LYS A   1 179 ? 55.053  -66.753  26.553  1.000 193.95234 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   CD  1 
+ATOM   1387  C CE  . LYS A   1 179 ? 54.262  -67.492  27.621  1.000 191.19271 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   CE  1 
+ATOM   1388  N NZ  . LYS A   1 179 ? 53.084  -68.199  27.050  1.000 191.30806 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1389  N N   . TYR A   1 180 ? 56.959  -65.646  21.635  1.000 211.00047 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   N   1 
+ATOM   1390  C CA  . TYR A   1 180 ? 57.788  -64.677  20.931  1.000 210.52597 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CA  1 
+ATOM   1391  C C   . TYR A   1 180 ? 57.096  -64.063  19.723  1.000 213.63456 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   C   1 
+ATOM   1392  O O   . TYR A   1 180 ? 57.441  -62.943  19.330  1.000 223.04730 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   O   1 
+ATOM   1393  C CB  . TYR A   1 180 ? 59.098  -65.335  20.495  1.000 204.72077 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CB  1 
+ATOM   1394  C CG  . TYR A   1 180 ? 60.207  -64.350  20.188  1.000 202.04702 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CG  1 
+ATOM   1395  C CD1 . TYR A   1 180 ? 60.385  -63.850  18.903  1.000 182.25145 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CD1 1 
+ATOM   1396  C CD2 . TYR A   1 180 ? 61.081  -63.923  21.184  1.000 191.68858 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CD2 1 
+ATOM   1397  C CE1 . TYR A   1 180 ? 61.398  -62.956  18.620  1.000 184.81663 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CE1 1 
+ATOM   1398  C CE2 . TYR A   1 180 ? 62.096  -63.030  20.908  1.000 174.66311 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CE2 1 
+ATOM   1399  C CZ  . TYR A   1 180 ? 62.249  -62.550  19.626  1.000 189.52199 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CZ  1 
+ATOM   1400  O OH  . TYR A   1 180 ? 63.261  -61.660  19.355  1.000 190.28800 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   OH  1 
+ATOM   1401  N N   . ILE A   1 181 ? 56.135  -64.761  19.127  1.000 205.30352 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   N   1 
+ATOM   1402  C CA  . ILE A   1 181 ? 55.440  -64.250  17.952  1.000 212.88296 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   CA  1 
+ATOM   1403  C C   . ILE A   1 181 ? 54.715  -62.947  18.264  1.000 218.19012 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   C   1 
+ATOM   1404  O O   . ILE A   1 181 ? 54.944  -61.929  17.610  1.000 233.34438 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   O   1 
+ATOM   1405  C CB  . ILE A   1 181 ? 54.460  -65.289  17.398  1.000 215.14625 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   CB  1 
+ATOM   1406  C CG1 . ILE A   1 181 ? 55.220  -66.400  16.676  1.000 213.05611 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1407  C CG2 . ILE A   1 181 ? 53.459  -64.628  16.463  1.000 211.23249 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1408  C CD1 . ILE A   1 181 ? 54.331  -67.489  16.139  1.000 199.30396 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1409  N N   . ASP A   1 191 ? 45.909  -51.887  20.182  1.000 198.22442 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   N   1 
+ATOM   1410  C CA  . ASP A   1 191 ? 47.042  -52.689  20.628  1.000 210.84561 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   CA  1 
+ATOM   1411  C C   . ASP A   1 191 ? 47.084  -52.765  22.151  1.000 215.94710 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   C   1 
+ATOM   1412  O O   . ASP A   1 191 ? 46.418  -53.604  22.757  1.000 209.28801 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   O   1 
+ATOM   1413  C CB  . ASP A   1 191 ? 48.353  -52.111  20.090  1.000 212.74255 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   CB  1 
+ATOM   1414  C CG  . ASP A   1 191 ? 49.532  -53.044  20.298  1.000 217.29633 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   CG  1 
+ATOM   1415  O OD1 . ASP A   1 191 ? 49.435  -53.950  21.152  1.000 224.38958 ? ? ? ? ? -1 181 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1416  O OD2 . ASP A   1 191 ? 50.558  -52.867  19.608  1.000 209.80625 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1417  N N   . GLU A   1 192 ? 47.875  -51.881  22.765  1.000 226.82433 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   N   1 
+ATOM   1418  C CA  . GLU A   1 192 ? 47.977  -51.864  24.221  1.000 225.66371 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   CA  1 
+ATOM   1419  C C   . GLU A   1 192 ? 46.682  -51.370  24.853  1.000 224.45009 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   C   1 
+ATOM   1420  O O   . GLU A   1 192 ? 46.184  -51.963  25.818  1.000 218.26414 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   O   1 
+ATOM   1421  C CB  . GLU A   1 192 ? 49.159  -50.996  24.659  1.000 218.53712 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   CB  1 
+ATOM   1422  C CG  . GLU A   1 192 ? 50.515  -51.462  24.144  1.000 212.76111 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   CG  1 
+ATOM   1423  C CD  . GLU A   1 192 ? 50.787  -51.019  22.718  1.000 208.51128 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   CD  1 
+ATOM   1424  O OE1 . GLU A   1 192 ? 50.026  -50.173  22.201  1.000 208.80682 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1425  O OE2 . GLU A   1 192 ? 51.759  -51.518  22.114  1.000 205.48588 ? ? ? ? ? -1 182 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1426  N N   . GLY A   1 193 ? 46.124  -50.278  24.325  1.000 231.89727 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A   N   1 
+ATOM   1427  C CA  . GLY A   1 193 ? 44.828  -49.821  24.794  1.000 233.64373 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A   CA  1 
+ATOM   1428  C C   . GLY A   1 193 ? 43.724  -50.822  24.526  1.000 235.00922 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A   C   1 
+ATOM   1429  O O   . GLY A   1 193 ? 42.730  -50.869  25.255  1.000 241.79368 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A   O   1 
+ATOM   1430  N N   . ILE A   1 194 ? 43.879  -51.633  23.479  1.000 232.50887 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   N   1 
+ATOM   1431  C CA  . ILE A   1 194 ? 42.941  -52.721  23.230  1.000 230.49332 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   CA  1 
+ATOM   1432  C C   . ILE A   1 194 ? 43.191  -53.871  24.198  1.000 225.48703 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   C   1 
+ATOM   1433  O O   . ILE A   1 194 ? 42.247  -54.451  24.747  1.000 215.82652 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   O   1 
+ATOM   1434  C CB  . ILE A   1 194 ? 43.032  -53.178  21.760  1.000 219.68781 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   CB  1 
+ATOM   1435  C CG1 . ILE A   1 194 ? 42.147  -52.307  20.860  1.000 207.96786 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1436  C CG2 . ILE A   1 194 ? 42.657  -54.648  21.620  1.000 213.86091 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1437  C CD1 . ILE A   1 194 ? 42.687  -50.914  20.599  1.000 196.70283 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1438  N N   . LEU A   1 195 ? 44.463  -54.206  24.436  1.000 223.05423 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   N   1 
+ATOM   1439  C CA  . LEU A   1 195 ? 44.791  -55.278  25.370  1.000 216.53715 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   CA  1 
+ATOM   1440  C C   . LEU A   1 195 ? 44.352  -54.939  26.789  1.000 219.50900 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   C   1 
+ATOM   1441  O O   . LEU A   1 195 ? 44.001  -55.839  27.561  1.000 211.31526 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   O   1 
+ATOM   1442  C CB  . LEU A   1 195 ? 46.295  -55.563  25.326  1.000 200.99266 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   CB  1 
+ATOM   1443  C CG  . LEU A   1 195 ? 46.864  -56.750  26.109  1.000 193.40314 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   CG  1 
+ATOM   1444  C CD1 . LEU A   1 195 ? 48.049  -57.338  25.362  1.000 166.09530 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1445  C CD2 . LEU A   1 195 ? 47.284  -56.345  27.517  1.000 192.11925 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1446  N N   . ASN A   1 196 ? 44.366  -53.654  27.150  1.000 225.75103 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   N   1 
+ATOM   1447  C CA  . ASN A   1 196 ? 43.955  -53.261  28.494  1.000 227.43340 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   CA  1 
+ATOM   1448  C C   . ASN A   1 196 ? 42.462  -53.490  28.702  1.000 229.53124 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   C   1 
+ATOM   1449  O O   . ASN A   1 196 ? 42.032  -53.847  29.805  1.000 227.48097 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   O   1 
+ATOM   1450  C CB  . ASN A   1 196 ? 44.318  -51.798  28.745  1.000 228.09359 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   CB  1 
+ATOM   1451  C CG  . ASN A   1 196 ? 45.020  -51.591  30.074  1.000 217.55440 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   CG  1 
+ATOM   1452  O OD1 . ASN A   1 196 ? 44.768  -52.309  31.042  1.000 214.76550 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1453  N ND2 . ASN A   1 196 ? 45.910  -50.606  30.126  1.000 210.91504 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1454  N N   . ASN A   1 197 ? 41.658  -53.291  27.655  1.000 229.85177 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   N   1 
+ATOM   1455  C CA  . ASN A   1 197 ? 40.226  -53.550  27.768  1.000 233.86946 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   CA  1 
+ATOM   1456  C C   . ASN A   1 197 ? 39.946  -55.047  27.845  1.000 228.38483 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   C   1 
+ATOM   1457  O O   . ASN A   1 197 ? 39.027  -55.476  28.552  1.000 216.14721 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   O   1 
+ATOM   1458  C CB  . ASN A   1 197 ? 39.483  -52.918  26.590  1.000 221.89159 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   CB  1 
+ATOM   1459  C CG  . ASN A   1 197 ? 38.021  -52.640  26.899  1.000 216.49342 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   CG  1 
+ATOM   1460  O OD1 . ASN A   1 197 ? 37.392  -53.347  27.686  1.000 224.15092 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1461  N ND2 . ASN A   1 197 ? 37.475  -51.601  26.278  1.000 195.26655 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1462  N N   . ILE A   1 198 ? 40.730  -55.856  27.127  1.000 227.23958 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   N   1 
+ATOM   1463  C CA  . ILE A   1 198 ? 40.594  -57.305  27.234  1.000 222.91327 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   CA  1 
+ATOM   1464  C C   . ILE A   1 198 ? 41.024  -57.781  28.615  1.000 212.58670 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   C   1 
+ATOM   1465  O O   . ILE A   1 198 ? 40.461  -58.744  29.152  1.000 205.04893 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   O   1 
+ATOM   1466  C CB  . ILE A   1 198 ? 41.406  -58.001  26.126  1.000 225.41620 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   CB  1 
+ATOM   1467  C CG1 . ILE A   1 198 ? 41.085  -57.396  24.759  1.000 207.93151 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1468  C CG2 . ILE A   1 198 ? 41.125  -59.496  26.112  1.000 218.06725 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1469  C CD1 . ILE A   1 198 ? 41.982  -57.900  23.648  1.000 189.28754 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1470  N N   . LYS A   1 199 ? 42.015  -57.119  29.215  1.000 212.73417 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   N   1 
+ATOM   1471  C CA  . LYS A   1 199 ? 42.517  -57.542  30.519  1.000 202.74990 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   CA  1 
+ATOM   1472  C C   . LYS A   1 199 ? 41.503  -57.255  31.620  1.000 202.63861 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   C   1 
+ATOM   1473  O O   . LYS A   1 199 ? 41.207  -58.125  32.447  1.000 200.27012 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   O   1 
+ATOM   1474  C CB  . LYS A   1 199 ? 43.845  -56.847  30.815  1.000 186.61987 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   CB  1 
+ATOM   1475  C CG  . LYS A   1 199 ? 44.452  -57.212  32.156  1.000 175.44155 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   CG  1 
+ATOM   1476  C CD  . LYS A   1 199 ? 45.654  -56.337  32.466  1.000 180.92822 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   CD  1 
+ATOM   1477  C CE  . LYS A   1 199 ? 46.321  -56.756  33.763  1.000 155.89669 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   CE  1 
+ATOM   1478  N NZ  . LYS A   1 199 ? 46.862  -58.140  33.678  1.000 156.06611 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1479  N N   . SER A   1 200 ? 40.967  -56.031  31.652  1.000 208.18798 ? ? ? ? ? ?  190 SER A   N   1 
+ATOM   1480  C CA  . SER A   1 200 ? 39.955  -55.691  32.648  1.000 211.89543 ? ? ? ? ? ?  190 SER A   CA  1 
+ATOM   1481  C C   . SER A   1 200 ? 38.701  -56.535  32.461  1.000 212.67718 ? ? ? ? ? ?  190 SER A   C   1 
+ATOM   1482  O O   . SER A   1 200 ? 38.078  -56.966  33.439  1.000 209.54740 ? ? ? ? ? ?  190 SER A   O   1 
+ATOM   1483  C CB  . SER A   1 200 ? 39.616  -54.203  32.562  1.000 211.68748 ? ? ? ? ? ?  190 SER A   CB  1 
+ATOM   1484  O OG  . SER A   1 200 ? 40.792  -53.412  32.543  1.000 214.15117 ? ? ? ? ? ?  190 SER A   OG  1 
+ATOM   1485  N N   . LEU A   1 201 ? 38.315  -56.777  31.207  1.000 209.38452 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   N   1 
+ATOM   1486  C CA  . LEU A   1 201 ? 37.175  -57.641  30.926  1.000 204.65024 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   CA  1 
+ATOM   1487  C C   . LEU A   1 201 ? 37.433  -59.070  31.384  1.000 203.97624 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   C   1 
+ATOM   1488  O O   . LEU A   1 201 ? 36.494  -59.779  31.767  1.000 196.12736 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   O   1 
+ATOM   1489  C CB  . LEU A   1 201 ? 36.859  -57.590  29.430  1.000 194.23182 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   CB  1 
+ATOM   1490  C CG  . LEU A   1 201 ? 35.843  -58.541  28.802  1.000 183.35423 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   CG  1 
+ATOM   1491  C CD1 . LEU A   1 201 ? 35.167  -57.861  27.630  1.000 174.76754 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1492  C CD2 . LEU A   1 201 ? 36.516  -59.818  28.339  1.000 177.84365 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1493  N N   . THR A   1 202 ? 38.691  -59.514  31.342  1.000 206.57558 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   N   1 
+ATOM   1494  C CA  . THR A   1 202 ? 39.024  -60.846  31.837  1.000 193.83969 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   CA  1 
+ATOM   1495  C C   . THR A   1 202 ? 38.753  -60.956  33.332  1.000 189.20585 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   C   1 
+ATOM   1496  O O   . THR A   1 202 ? 38.260  -61.985  33.810  1.000 179.85360 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   O   1 
+ATOM   1497  C CB  . THR A   1 202 ? 40.487  -61.167  31.528  1.000 187.30445 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   CB  1 
+ATOM   1498  O OG1 . THR A   1 202 ? 40.692  -61.158  30.109  1.000 192.82834 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   OG1 1 
+ATOM   1499  C CG2 . THR A   1 202 ? 40.864  -62.529  32.076  1.000 181.08257 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   CG2 1 
+ATOM   1500  N N   . ASP A   1 203 ? 39.064  -59.899  34.086  1.000 195.20713 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   N   1 
+ATOM   1501  C CA  . ASP A   1 203 ? 38.723  -59.874  35.504  1.000 194.97875 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   CA  1 
+ATOM   1502  C C   . ASP A   1 203 ? 37.220  -59.749  35.711  1.000 198.81054 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   C   1 
+ATOM   1503  O O   . ASP A   1 203 ? 36.699  -60.184  36.744  1.000 200.56143 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   O   1 
+ATOM   1504  C CB  . ASP A   1 203 ? 39.451  -58.722  36.196  1.000 193.44633 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   CB  1 
+ATOM   1505  C CG  . ASP A   1 203 ? 40.904  -58.616  35.777  1.000 194.10884 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   CG  1 
+ATOM   1506  O OD1 . ASP A   1 203 ? 41.548  -59.669  35.585  1.000 192.86379 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1507  O OD2 . ASP A   1 203 ? 41.400  -57.479  35.634  1.000 201.22904 ? ? ? ? ? -1 193 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1508  N N   . GLN A   1 204 ? 36.513  -59.156  34.744  1.000 198.62175 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   N   1 
+ATOM   1509  C CA  . GLN A   1 204 ? 35.059  -59.062  34.832  1.000 203.11581 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   CA  1 
+ATOM   1510  C C   . GLN A   1 204 ? 34.410  -60.439  34.774  1.000 202.75959 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   C   1 
+ATOM   1511  O O   . GLN A   1 204 ? 33.286  -60.618  35.258  1.000 204.26916 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   O   1 
+ATOM   1512  C CB  . GLN A   1 204 ? 34.531  -58.166  33.710  1.000 201.72392 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   CB  1 
+ATOM   1513  C CG  . GLN A   1 204 ? 33.054  -57.819  33.804  1.000 197.22897 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   CG  1 
+ATOM   1514  C CD  . GLN A   1 204 ? 32.603  -56.902  32.684  1.000 189.66183 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   CD  1 
+ATOM   1515  O OE1 . GLN A   1 204 ? 33.410  -56.467  31.861  1.000 179.77384 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   OE1 1 
+ATOM   1516  N NE2 . GLN A   1 204 ? 31.309  -56.607  32.643  1.000 187.02824 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   NE2 1 
+ATOM   1517  N N   . VAL A   1 205 ? 35.102  -61.422  34.191  1.000 198.56978 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   N   1 
+ATOM   1518  C CA  . VAL A   1 205 ? 34.597  -62.793  34.184  1.000 193.24910 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   CA  1 
+ATOM   1519  C C   . VAL A   1 205 ? 34.503  -63.327  35.607  1.000 183.76420 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   C   1 
+ATOM   1520  O O   . VAL A   1 205 ? 33.461  -63.839  36.032  1.000 181.62730 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   O   1 
+ATOM   1521  C CB  . VAL A   1 205 ? 35.496  -63.694  33.317  1.000 179.41325 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   CB  1 
+ATOM   1522  C CG1 . VAL A   1 205 ? 34.953  -65.116  33.292  1.000 175.55932 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   CG1 1 
+ATOM   1523  C CG2 . VAL A   1 205 ? 35.628  -63.135  31.914  1.000 168.17802 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   CG2 1 
+ATOM   1524  N N   . ASN A   1 206 ? 35.597  -63.207  36.362  1.000 182.91438 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   N   1 
+ATOM   1525  C CA  . ASN A   1 206 ? 35.676  -63.832  37.679  1.000 193.35142 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   CA  1 
+ATOM   1526  C C   . ASN A   1 206 ? 34.664  -63.233  38.647  1.000 199.30537 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   C   1 
+ATOM   1527  O O   . ASN A   1 206 ? 34.110  -63.944  39.494  1.000 195.44894 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   O   1 
+ATOM   1528  C CB  . ASN A   1 206 ? 37.095  -63.697  38.228  1.000 193.23902 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   CB  1 
+ATOM   1529  C CG  . ASN A   1 206 ? 38.131  -64.320  37.315  1.000 182.31144 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   CG  1 
+ATOM   1530  O OD1 . ASN A   1 206 ? 37.984  -65.464  36.885  1.000 164.55711 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1531  N ND2 . ASN A   1 206 ? 39.179  -63.566  37.003  1.000 177.62431 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1532  N N   . GLN A   1 207 ? 34.409  -61.927  38.541  1.000 200.16742 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   N   1 
+ATOM   1533  C CA  . GLN A   1 207 ? 33.425  -61.304  39.420  1.000 202.90834 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   CA  1 
+ATOM   1534  C C   . GLN A   1 207 ? 32.023  -61.826  39.134  1.000 204.54750 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   C   1 
+ATOM   1535  O O   . GLN A   1 207 ? 31.209  -61.974  40.053  1.000 197.52176 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   O   1 
+ATOM   1536  C CB  . GLN A   1 207 ? 33.474  -59.783  39.272  1.000 202.00502 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   CB  1 
+ATOM   1537  C CG  . GLN A   1 207 ? 32.632  -59.033  40.295  1.000 196.91232 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   CG  1 
+ATOM   1538  C CD  . GLN A   1 207 ? 33.162  -59.181  41.710  1.000 193.35815 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   CD  1 
+ATOM   1539  O OE1 . GLN A   1 207 ? 34.353  -58.993  41.962  1.000 195.98997 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   OE1 1 
+ATOM   1540  N NE2 . GLN A   1 207 ? 32.279  -59.523  42.641  1.000 179.17577 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   NE2 1 
+ATOM   1541  N N   . GLN A   1 208 ? 31.726  -62.116  37.865  1.000 209.32481 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   N   1 
+ATOM   1542  C CA  . GLN A   1 208 ? 30.406  -62.619  37.500  1.000 210.55477 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   CA  1 
+ATOM   1543  C C   . GLN A   1 208 ? 30.273  -64.114  37.742  1.000 207.90263 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   C   1 
+ATOM   1544  O O   . GLN A   1 208 ? 29.157  -64.607  37.943  1.000 208.62401 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   O   1 
+ATOM   1545  C CB  . GLN A   1 208 ? 30.105  -62.295  36.036  1.000 206.01833 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   CB  1 
+ATOM   1546  C CG  . GLN A   1 208 ? 29.763  -60.844  35.777  1.000 203.09779 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   CG  1 
+ATOM   1547  C CD  . GLN A   1 208 ? 28.378  -60.475  36.269  1.000 214.11478 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   CD  1 
+ATOM   1548  O OE1 . GLN A   1 208 ? 27.544  -61.344  36.532  1.000 216.27051 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   OE1 1 
+ATOM   1549  N NE2 . GLN A   1 208 ? 28.123  -59.179  36.393  1.000 220.82426 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   NE2 1 
+ATOM   1550  N N   . ILE A   1 209 ? 31.386  -64.848  37.722  1.000 204.42190 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   N   1 
+ATOM   1551  C CA  . ILE A   1 209 ? 31.333  -66.272  38.035  1.000 197.48715 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   CA  1 
+ATOM   1552  C C   . ILE A   1 209 ? 30.932  -66.494  39.485  1.000 196.43747 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   C   1 
+ATOM   1553  O O   . ILE A   1 209 ? 30.088  -67.350  39.774  1.000 199.59963 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   O   1 
+ATOM   1554  C CB  . ILE A   1 209 ? 32.672  -66.956  37.716  1.000 191.61660 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   CB  1 
+ATOM   1555  C CG1 . ILE A   1 209 ? 32.917  -66.953  36.212  1.000 179.89424 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1556  C CG2 . ILE A   1 209 ? 32.688  -68.370  38.261  1.000 185.82200 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1557  C CD1 . ILE A   1 209 ? 34.172  -67.666  35.790  1.000 163.94463 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1558  N N   . GLY A   1 210 ? 31.537  -65.744  40.414  1.000 193.93081 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A   N   1 
+ATOM   1559  C CA  . GLY A   1 210 ? 31.232  -65.937  41.815  1.000 195.10158 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A   CA  1 
+ATOM   1560  C C   . GLY A   1 210 ? 29.833  -65.510  42.175  1.000 211.19999 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A   C   1 
+ATOM   1561  O O   . GLY A   1 210 ? 29.271  -65.997  43.160  1.000 213.65634 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A   O   1 
+ATOM   1562  N N   . GLU A   1 211 ? 29.257  -64.616  41.380  1.000 212.04601 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   N   1 
+ATOM   1563  C CA  . GLU A   1 211 ? 27.942  -64.117  41.630  1.000 213.00285 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   CA  1 
+ATOM   1564  C C   . GLU A   1 211 ? 26.944  -65.220  41.315  1.000 208.75860 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   C   1 
+ATOM   1565  O O   . GLU A   1 211 ? 25.798  -65.176  41.776  1.000 216.36637 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   O   1 
+ATOM   1566  C CB  . GLU A   1 211 ? 27.672  -62.868  40.803  1.000 211.23931 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   CB  1 
+ATOM   1567  C CG  . GLU A   1 211 ? 28.253  -61.575  41.382  1.000 201.12330 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   CG  1 
+ATOM   1568  C CD  . GLU A   1 211 ? 27.376  -60.947  42.459  1.000 197.94937 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   CD  1 
+ATOM   1569  O OE1 . GLU A   1 211 ? 26.689  -61.693  43.191  1.000 194.43857 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1570  O OE2 . GLU A   1 211 ? 27.363  -59.703  42.566  1.000 195.07728 ? ? ? ? ? -1 201 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1571  N N   . LYS A   1 216 ? 28.034  -70.001  43.873  1.000 210.80277 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   N   1 
+ATOM   1572  C CA  . LYS A   1 216 ? 28.077  -69.280  45.139  1.000 215.62998 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   CA  1 
+ATOM   1573  C C   . LYS A   1 216 ? 27.764  -70.227  46.291  1.000 221.95247 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   C   1 
+ATOM   1574  O O   . LYS A   1 216 ? 28.218  -70.027  47.417  1.000 228.94122 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   O   1 
+ATOM   1575  C CB  . LYS A   1 216 ? 27.094  -68.105  45.122  1.000 210.58717 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   CB  1 
+ATOM   1576  C CG  . LYS A   1 216 ? 27.576  -66.878  45.877  1.000 215.02195 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   CG  1 
+ATOM   1577  C CD  . LYS A   1 216 ? 26.747  -65.654  45.516  1.000 215.31034 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   CD  1 
+ATOM   1578  C CE  . LYS A   1 216 ? 27.374  -64.379  46.057  1.000 212.04427 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   CE  1 
+ATOM   1579  N NZ  . LYS A   1 216 ? 26.648  -63.165  45.589  1.000 195.88733 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1580  N N   . GLY A   1 217 ? 26.981  -71.266  45.995  1.000 219.50918 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A   N   1 
+ATOM   1581  C CA  . GLY A   1 217 ? 26.657  -72.251  47.009  1.000 212.85215 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A   CA  1 
+ATOM   1582  C C   . GLY A   1 217 ? 27.752  -73.267  47.238  1.000 212.16669 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A   C   1 
+ATOM   1583  O O   . GLY A   1 217 ? 27.818  -73.875  48.310  1.000 213.89103 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A   O   1 
+ATOM   1584  N N   . PHE A   1 218 ? 28.624  -73.468  46.249  1.000 202.45252 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   N   1 
+ATOM   1585  C CA  . PHE A   1 218 ? 29.697  -74.444  46.394  1.000 195.62449 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CA  1 
+ATOM   1586  C C   . PHE A   1 218 ? 30.903  -73.867  47.120  1.000 205.76847 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   C   1 
+ATOM   1587  O O   . PHE A   1 218 ? 31.585  -74.594  47.850  1.000 201.25758 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   O   1 
+ATOM   1588  C CB  . PHE A   1 218 ? 30.110  -74.977  45.022  1.000 178.10644 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CB  1 
+ATOM   1589  C CG  . PHE A   1 218 ? 31.321  -75.864  45.055  1.000 183.01831 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CG  1 
+ATOM   1590  C CD1 . PHE A   1 218 ? 31.331  -77.017  45.820  1.000 183.24643 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CD1 1 
+ATOM   1591  C CD2 . PHE A   1 218 ? 32.448  -75.547  44.313  1.000 175.01349 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CD2 1 
+ATOM   1592  C CE1 . PHE A   1 218 ? 32.445  -77.835  45.853  1.000 181.42546 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CE1 1 
+ATOM   1593  C CE2 . PHE A   1 218 ? 33.563  -76.361  44.340  1.000 165.06296 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CE2 1 
+ATOM   1594  C CZ  . PHE A   1 218 ? 33.562  -77.506  45.111  1.000 171.65958 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CZ  1 
+ATOM   1595  N N   . GLN A   1 219 ? 31.173  -72.571  46.949  1.000 213.77542 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   N   1 
+ATOM   1596  C CA  . GLN A   1 219 ? 32.351  -71.969  47.565  1.000 214.04711 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   CA  1 
+ATOM   1597  C C   . GLN A   1 219 ? 32.258  -71.956  49.086  1.000 218.93631 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   C   1 
+ATOM   1598  O O   . GLN A   1 219 ? 33.288  -72.018  49.768  1.000 221.34940 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   O   1 
+ATOM   1599  C CB  . GLN A   1 219 ? 32.553  -70.550  47.029  1.000 217.14597 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   CB  1 
+ATOM   1600  C CG  . GLN A   1 219 ? 31.450  -69.577  47.419  1.000 224.19680 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   CG  1 
+ATOM   1601  C CD  . GLN A   1 219 ? 31.730  -68.160  46.960  1.000 229.27534 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   CD  1 
+ATOM   1602  O OE1 . GLN A   1 219 ? 32.493  -67.939  46.020  1.000 232.61073 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   OE1 1 
+ATOM   1603  N NE2 . GLN A   1 219 ? 31.115  -67.190  47.626  1.000 228.21715 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   NE2 1 
+ATOM   1604  N N   . GLN A   1 220 ? 31.044  -71.887  49.634  1.000 217.89448 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   N   1 
+ATOM   1605  C CA  . GLN A   1 220 ? 30.860  -71.822  51.080  1.000 220.47225 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   CA  1 
+ATOM   1606  C C   . GLN A   1 220 ? 30.777  -73.196  51.731  1.000 219.47363 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   C   1 
+ATOM   1607  O O   . GLN A   1 220 ? 31.189  -73.350  52.886  1.000 219.07720 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   O   1 
+ATOM   1608  C CB  . GLN A   1 220 ? 29.598  -71.024  51.414  1.000 222.18353 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   CB  1 
+ATOM   1609  C CG  . GLN A   1 220 ? 29.667  -69.551  51.036  1.000 218.03426 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   CG  1 
+ATOM   1610  C CD  . GLN A   1 220 ? 30.617  -68.765  51.917  1.000 212.47432 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   CD  1 
+ATOM   1611  O OE1 . GLN A   1 220 ? 30.858  -69.127  53.068  1.000 216.29883 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   OE1 1 
+ATOM   1612  N NE2 . GLN A   1 220 ? 31.168  -67.683  51.377  1.000 192.82890 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   NE2 1 
+ATOM   1613  N N   . GLU A   1 221 ? 30.262  -74.201  51.019  1.000 213.48255 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   N   1 
+ATOM   1614  C CA  . GLU A   1 221 ? 30.114  -75.527  51.610  1.000 215.72963 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   CA  1 
+ATOM   1615  C C   . GLU A   1 221 ? 31.406  -76.330  51.567  1.000 214.52750 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   C   1 
+ATOM   1616  O O   . GLU A   1 221 ? 31.663  -77.127  52.477  1.000 211.34933 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   O   1 
+ATOM   1617  C CB  . GLU A   1 221 ? 28.993  -76.295  50.906  1.000 206.52442 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   CB  1 
+ATOM   1618  C CG  . GLU A   1 221 ? 27.609  -75.739  51.188  1.000 208.44597 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   CG  1 
+ATOM   1619  C CD  . GLU A   1 221 ? 27.260  -75.776  52.664  1.000 213.74331 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   CD  1 
+ATOM   1620  O OE1 . GLU A   1 221 ? 27.679  -76.732  53.351  1.000 203.86096 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1621  O OE2 . GLU A   1 221 ? 26.575  -74.847  53.139  1.000 216.07818 ? ? ? ? ? -1 211 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1622  N N   . ILE A   1 222 ? 32.226  -76.145  50.531  1.000 208.59650 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   N   1 
+ATOM   1623  C CA  . ILE A   1 222 ? 33.505  -76.846  50.486  1.000 211.81322 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   CA  1 
+ATOM   1624  C C   . ILE A   1 222 ? 34.453  -76.295  51.543  1.000 218.64589 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   C   1 
+ATOM   1625  O O   . ILE A   1 222 ? 35.316  -77.021  52.052  1.000 211.66634 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   O   1 
+ATOM   1626  C CB  . ILE A   1 222 ? 34.116  -76.767  49.073  1.000 198.41345 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   CB  1 
+ATOM   1627  C CG1 . ILE A   1 222 ? 35.323  -77.699  48.960  1.000 184.08165 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1628  C CG2 . ILE A   1 222 ? 34.511  -75.340  48.729  1.000 205.95697 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1629  C CD1 . ILE A   1 222 ? 34.972  -79.159  49.113  1.000 177.24186 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1630  N N   . THR A   1 223 ? 34.304  -75.018  51.905  1.000 224.99859 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   N   1 
+ATOM   1631  C CA  . THR A   1 223 ? 35.138  -74.450  52.958  1.000 226.06377 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   CA  1 
+ATOM   1632  C C   . THR A   1 223 ? 34.733  -74.985  54.326  1.000 225.31928 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   C   1 
+ATOM   1633  O O   . THR A   1 223 ? 35.594  -75.301  55.154  1.000 227.20532 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   O   1 
+ATOM   1634  C CB  . THR A   1 223 ? 35.055  -72.923  52.930  1.000 223.19279 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   CB  1 
+ATOM   1635  O OG1 . THR A   1 223 ? 35.257  -72.455  51.591  1.000 213.09995 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   OG1 1 
+ATOM   1636  C CG2 . THR A   1 223 ? 36.118  -72.317  53.835  1.000 216.71261 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   CG2 1 
+ATOM   1637  N N   . SER A   1 224 ? 33.425  -75.096  54.578  1.000 217.75629 ? ? ? ? ? ?  214 SER A   N   1 
+ATOM   1638  C CA  . SER A   1 224 ? 32.955  -75.672  55.834  1.000 211.21469 ? ? ? ? ? ?  214 SER A   CA  1 
+ATOM   1639  C C   . SER A   1 224 ? 33.433  -77.109  55.990  1.000 215.52260 ? ? ? ? ? ?  214 SER A   C   1 
+ATOM   1640  O O   . SER A   1 224 ? 33.724  -77.562  57.104  1.000 213.25528 ? ? ? ? ? ?  214 SER A   O   1 
+ATOM   1641  C CB  . SER A   1 224 ? 31.429  -75.600  55.903  1.000 206.44591 ? ? ? ? ? ?  214 SER A   CB  1 
+ATOM   1642  O OG  . SER A   1 224 ? 30.925  -76.316  57.017  1.000 197.64545 ? ? ? ? ? ?  214 SER A   OG  1 
+ATOM   1643  N N   . GLU A   1 225 ? 33.526  -77.839  54.878  1.000 213.82005 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   N   1 
+ATOM   1644  C CA  . GLU A   1 225 ? 34.065  -79.192  54.903  1.000 214.95656 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   CA  1 
+ATOM   1645  C C   . GLU A   1 225 ? 35.585  -79.184  55.016  1.000 218.38700 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   C   1 
+ATOM   1646  O O   . GLU A   1 225 ? 36.165  -80.020  55.718  1.000 213.31065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   O   1 
+ATOM   1647  C CB  . GLU A   1 225 ? 33.623  -79.945  53.649  1.000 198.62065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   CB  1 
+ATOM   1648  C CG  . GLU A   1 225 ? 34.162  -81.351  53.558  1.000 200.55875 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   CG  1 
+ATOM   1649  C CD  . GLU A   1 225 ? 33.854  -82.000  52.232  1.000 194.95042 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   CD  1 
+ATOM   1650  O OE1 . GLU A   1 225 ? 33.097  -81.405  51.437  1.000 199.39870 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1651  O OE2 . GLU A   1 225 ? 34.376  -83.106  51.986  1.000 188.84954 ? ? ? ? ? -1 215 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1652  N N   . TYR A   1 226 ? 36.245  -78.242  54.338  1.000 216.47982 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   N   1 
+ATOM   1653  C CA  . TYR A   1 226 ? 37.701  -78.166  54.401  1.000 216.36849 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CA  1 
+ATOM   1654  C C   . TYR A   1 226 ? 38.169  -77.670  55.764  1.000 226.40070 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   C   1 
+ATOM   1655  O O   . TYR A   1 226 ? 39.143  -78.191  56.319  1.000 228.23853 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   O   1 
+ATOM   1656  C CB  . TYR A   1 226 ? 38.225  -77.258  53.285  1.000 212.02930 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CB  1 
+ATOM   1657  C CG  . TYR A   1 226 ? 39.706  -77.392  52.990  1.000 208.67162 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CG  1 
+ATOM   1658  C CD1 . TYR A   1 226 ? 40.657  -76.839  53.838  1.000 206.78927 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CD1 1 
+ATOM   1659  C CD2 . TYR A   1 226 ? 40.150  -78.055  51.851  1.000 198.14463 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CD2 1 
+ATOM   1660  C CE1 . TYR A   1 226 ? 42.006  -76.954  53.570  1.000 204.27719 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CE1 1 
+ATOM   1661  C CE2 . TYR A   1 226 ? 41.502  -78.173  51.574  1.000 179.79020 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CE2 1 
+ATOM   1662  C CZ  . TYR A   1 226 ? 42.423  -77.620  52.439  1.000 193.08328 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CZ  1 
+ATOM   1663  O OH  . TYR A   1 226 ? 43.769  -77.729  52.177  1.000 183.25259 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   OH  1 
+ATOM   1664  N N   . ARG A   1 227 ? 37.484  -76.667  56.320  1.000 233.78420 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   N   1 
+ATOM   1665  C CA  . ARG A   1 227 ? 37.928  -76.074  57.578  1.000 232.03103 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   CA  1 
+ATOM   1666  C C   . ARG A   1 227 ? 37.835  -77.069  58.727  1.000 232.74214 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   C   1 
+ATOM   1667  O O   . ARG A   1 227 ? 38.730  -77.130  59.579  1.000 221.07843 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   O   1 
+ATOM   1668  C CB  . ARG A   1 227 ? 37.112  -74.818  57.878  1.000 219.29083 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   CB  1 
+ATOM   1669  C CG  . ARG A   1 227 ? 37.328  -74.246  59.264  1.000 207.30340 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   CG  1 
+ATOM   1670  C CD  . ARG A   1 227 ? 37.435  -72.735  59.205  1.000 190.52229 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   CD  1 
+ATOM   1671  N NE  . ARG A   1 227 ? 36.854  -72.100  60.381  1.000 197.94679 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   NE  1 
+ATOM   1672  C CZ  . ARG A   1 227 ? 35.598  -71.681  60.455  1.000 200.07134 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   CZ  1 
+ATOM   1673  N NH1 . ARG A   1 227 ? 34.762  -71.822  59.439  1.000 195.26205 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   NH1 1 
+ATOM   1674  N NH2 . ARG A   1 227 ? 35.171  -71.105  61.575  1.000 193.81416 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   NH2 1 
+ATOM   1675  N N   . SER A   1 228 ? 36.760  -77.859  58.769  1.000 236.27300 ? ? ? ? ? ?  218 SER A   N   1 
+ATOM   1676  C CA  . SER A   1 228 ? 36.678  -78.923  59.762  1.000 227.02314 ? ? ? ? ? ?  218 SER A   CA  1 
+ATOM   1677  C C   . SER A   1 228 ? 37.721  -80.004  59.499  1.000 227.69433 ? ? ? ? ? ?  218 SER A   C   1 
+ATOM   1678  O O   . SER A   1 228 ? 38.233  -80.619  60.441  1.000 204.97874 ? ? ? ? ? ?  218 SER A   O   1 
+ATOM   1679  C CB  . SER A   1 228 ? 35.270  -79.521  59.782  1.000 222.87513 ? ? ? ? ? ?  218 SER A   CB  1 
+ATOM   1680  O OG  . SER A   1 228 ? 35.116  -80.426  60.863  1.000 201.88989 ? ? ? ? ? ?  218 SER A   OG  1 
+ATOM   1681  N N   . LEU A   1 229 ? 38.055  -80.249  58.228  1.000 232.50658 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   N   1 
+ATOM   1682  C CA  . LEU A   1 229 ? 39.080  -81.243  57.911  1.000 222.91302 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   CA  1 
+ATOM   1683  C C   . LEU A   1 229 ? 40.467  -80.729  58.274  1.000 218.12559 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   C   1 
+ATOM   1684  O O   . LEU A   1 229 ? 41.228  -81.404  58.978  1.000 217.80407 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   O   1 
+ATOM   1685  C CB  . LEU A   1 229 ? 39.009  -81.620  56.424  1.000 205.10221 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   CB  1 
+ATOM   1686  C CG  . LEU A   1 229 ? 40.005  -82.592  55.773  1.000 185.27700 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   CG  1 
+ATOM   1687  C CD1 . LEU A   1 229 ? 39.333  -83.270  54.594  1.000 176.61000 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1688  C CD2 . LEU A   1 229 ? 41.278  -81.891  55.301  1.000 180.52830 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1689  N N   . LYS A   1 230 ? 40.805  -79.526  57.810  1.000 224.51036 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   N   1 
+ATOM   1690  C CA  . LYS A   1 230 ? 42.121  -78.933  57.989  1.000 209.85789 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   CA  1 
+ATOM   1691  C C   . LYS A   1 230 ? 41.971  -77.508  58.499  1.000 214.80111 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   C   1 
+ATOM   1692  O O   . LYS A   1 230 ? 41.058  -76.788  58.086  1.000 226.18729 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   O   1 
+ATOM   1693  C CB  . LYS A   1 230 ? 42.905  -78.944  56.675  1.000 195.45173 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   CB  1 
+ATOM   1694  C CG  . LYS A   1 230 ? 44.355  -78.517  56.797  1.000 202.54762 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   CG  1 
+ATOM   1695  C CD  . LYS A   1 230 ? 44.741  -77.581  55.659  1.000 200.35585 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   CD  1 
+ATOM   1696  C CE  . LYS A   1 230 ? 46.053  -77.982  55.007  1.000 178.95823 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   CE  1 
+ATOM   1697  N NZ  . LYS A   1 230 ? 45.817  -78.812  53.791  1.000 161.00214 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1698  N N   . LYS A   1 231 ? 42.870  -77.107  59.394  1.000 196.40137 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   N   1 
+ATOM   1699  C CA  . LYS A   1 231 ? 42.856  -75.759  59.950  1.000 201.91790 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   CA  1 
+ATOM   1700  C C   . LYS A   1 231 ? 43.099  -74.710  58.868  1.000 199.41518 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   C   1 
+ATOM   1701  O O   . LYS A   1 231 ? 42.221  -73.903  58.564  1.000 186.29734 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   O   1 
+ATOM   1702  C CB  . LYS A   1 231 ? 43.904  -75.622  61.056  1.000 188.80987 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   CB  1 
+ATOM   1703  C CG  . LYS A   1 231 ? 43.909  -74.260  61.734  1.000 195.33122 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   CG  1 
+ATOM   1704  C CD  . LYS A   1 231 ? 42.523  -73.914  62.262  1.000 180.65925 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   CD  1 
+ATOM   1705  C CE  . LYS A   1 231 ? 42.447  -72.479  62.764  1.000 170.47223 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   CE  1 
+ATOM   1706  N NZ  . LYS A   1 231 ? 41.063  -72.122  63.190  1.000 155.49292 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1707  N N   . SER A   1 235 ? 39.667  -69.460  52.731  1.000 170.85362 ? ? ? ? ? ?  225 SER A   N   1 
+ATOM   1708  C CA  . SER A   1 235 ? 38.599  -69.318  51.747  1.000 181.56673 ? ? ? ? ? ?  225 SER A   CA  1 
+ATOM   1709  C C   . SER A   1 235 ? 38.843  -70.221  50.541  1.000 194.64214 ? ? ? ? ? ?  225 SER A   C   1 
+ATOM   1710  O O   . SER A   1 235 ? 39.951  -70.271  50.006  1.000 182.49563 ? ? ? ? ? ?  225 SER A   O   1 
+ATOM   1711  C CB  . SER A   1 235 ? 38.473  -67.860  51.301  1.000 163.67255 ? ? ? ? ? ?  225 SER A   CB  1 
+ATOM   1712  O OG  . SER A   1 235 ? 38.260  -67.005  52.410  1.000 160.64818 ? ? ? ? ? ?  225 SER A   OG  1 
+ATOM   1713  N N   . ILE A   1 236 ? 37.798  -70.933  50.121  1.000 204.10728 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   N   1 
+ATOM   1714  C CA  . ILE A   1 236 ? 37.892  -71.887  49.021  1.000 204.29347 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   CA  1 
+ATOM   1715  C C   . ILE A   1 236 ? 36.948  -71.445  47.911  1.000 201.96935 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   C   1 
+ATOM   1716  O O   . ILE A   1 236 ? 35.841  -71.980  47.770  1.000 205.77930 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   O   1 
+ATOM   1717  C CB  . ILE A   1 236 ? 37.568  -73.315  49.494  1.000 214.38477 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   CB  1 
+ATOM   1718  C CG1 . ILE A   1 236 ? 38.280  -73.612  50.815  1.000 218.79671 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1719  C CG2 . ILE A   1 236 ? 37.983  -74.331  48.451  1.000 199.17736 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1720  C CD1 . ILE A   1 236 ? 39.790  -73.628  50.708  1.000 218.82393 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1721  N N   . GLU A   1 237 ? 37.377  -70.462  47.122  1.000 199.93662 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   N   1 
+ATOM   1722  C CA  . GLU A   1 237 ? 36.521  -69.877  46.098  1.000 208.26017 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   CA  1 
+ATOM   1723  C C   . GLU A   1 237 ? 36.608  -70.638  44.779  1.000 207.21363 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   C   1 
+ATOM   1724  O O   . GLU A   1 237 ? 35.578  -70.931  44.164  1.000 203.90935 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   O   1 
+ATOM   1725  C CB  . GLU A   1 237 ? 36.887  -68.403  45.895  1.000 212.58060 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   CB  1 
+ATOM   1726  C CG  . GLU A   1 237 ? 35.685  -67.468  45.886  1.000 213.93385 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   CG  1 
+ATOM   1727  C CD  . GLU A   1 237 ? 36.038  -66.036  46.247  1.000 212.14211 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   CD  1 
+ATOM   1728  O OE1 . GLU A   1 237 ? 36.761  -65.380  45.470  1.000 220.72172 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1729  O OE2 . GLU A   1 237 ? 35.602  -65.574  47.322  1.000 210.24712 ? ? ? ? ? -1 227 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1730  N N   . LEU A   1 238 ? 37.827  -70.962  44.342  1.000 204.24327 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   N   1 
+ATOM   1731  C CA  . LEU A   1 238 ? 38.063  -71.811  43.178  1.000 199.95092 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   CA  1 
+ATOM   1732  C C   . LEU A   1 238 ? 37.446  -71.211  41.921  1.000 195.13336 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   C   1 
+ATOM   1733  O O   . LEU A   1 238 ? 36.328  -71.573  41.539  1.000 192.61915 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   O   1 
+ATOM   1734  C CB  . LEU A   1 238 ? 37.511  -73.218  43.422  1.000 211.05896 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   CB  1 
+ATOM   1735  C CG  . LEU A   1 238 ? 37.749  -73.842  44.800  1.000 205.26480 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   CG  1 
+ATOM   1736  C CD1 . LEU A   1 238 ? 37.265  -75.283  44.831  1.000 190.05169 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1737  C CD2 . LEU A   1 238 ? 39.213  -73.749  45.208  1.000 197.62794 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1738  N N   . LYS A   1 239 ? 38.164  -70.298  41.269  1.000 202.43203 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   N   1 
+ATOM   1739  C CA  . LYS A   1 239 ? 37.624  -69.591  40.112  1.000 200.65441 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   CA  1 
+ATOM   1740  C C   . LYS A   1 239 ? 37.715  -70.409  38.828  1.000 187.87570 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   C   1 
+ATOM   1741  O O   . LYS A   1 239 ? 37.050  -71.442  38.695  1.000 201.26932 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   O   1 
+ATOM   1742  C CB  . LYS A   1 239 ? 38.340  -68.252  39.934  1.000 191.77524 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   CB  1 
+ATOM   1743  C CG  . LYS A   1 239 ? 37.732  -67.134  40.754  1.000 194.28977 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   CG  1 
+ATOM   1744  C CD  . LYS A   1 239 ? 36.310  -66.854  40.297  1.000 194.16244 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   CD  1 
+ATOM   1745  C CE  . LYS A   1 239 ? 35.511  -66.160  41.384  1.000 194.94641 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   CE  1 
+ATOM   1746  N NZ  . LYS A   1 239 ? 35.276  -67.052  42.552  1.000 181.88445 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1747  N N   . SER A   1 240 ? 38.525  -69.948  37.876  1.000 179.73085 ? ? ? ? ? ?  230 SER A   N   1 
+ATOM   1748  C CA  . SER A   1 240 ? 38.594  -70.577  36.564  1.000 198.47007 ? ? ? ? ? ?  230 SER A   CA  1 
+ATOM   1749  C C   . SER A   1 240 ? 39.906  -70.212  35.882  1.000 193.12793 ? ? ? ? ? ?  230 SER A   C   1 
+ATOM   1750  O O   . SER A   1 240 ? 40.358  -69.067  35.968  1.000 193.08891 ? ? ? ? ? ?  230 SER A   O   1 
+ATOM   1751  C CB  . SER A   1 240 ? 37.407  -70.153  35.691  1.000 200.95466 ? ? ? ? ? ?  230 SER A   CB  1 
+ATOM   1752  O OG  . SER A   1 240 ? 37.491  -70.757  34.414  1.000 203.54159 ? ? ? ? ? ?  230 SER A   OG  1 
+ATOM   1753  N N   . GLU A   1 241 ? 40.490  -71.185  35.183  1.000 186.19314 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   N   1 
+ATOM   1754  C CA  . GLU A   1 241 ? 41.763  -70.972  34.510  1.000 192.83053 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   CA  1 
+ATOM   1755  C C   . GLU A   1 241 ? 41.614  -69.924  33.401  1.000 202.00492 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   C   1 
+ATOM   1756  O O   . GLU A   1 241 ? 40.514  -69.462  33.083  1.000 200.03594 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   O   1 
+ATOM   1757  C CB  . GLU A   1 241 ? 42.290  -72.297  33.953  1.000 191.80659 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   CB  1 
+ATOM   1758  C CG  . GLU A   1 241 ? 43.798  -72.353  33.728  1.000 175.90265 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   CG  1 
+ATOM   1759  C CD  . GLU A   1 241 ? 44.177  -72.124  32.277  1.000 180.84042 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   CD  1 
+ATOM   1760  O OE1 . GLU A   1 241 ? 43.368  -72.477  31.395  1.000 196.87830 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1761  O OE2 . GLU A   1 241 ? 45.271  -71.579  32.015  1.000 173.73061 ? ? ? ? ? -1 231 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1762  N N   . MET A   1 242 ? 42.761  -69.542  32.826  1.000 202.14779 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   N   1 
+ATOM   1763  C CA  . MET A   1 242 ? 42.893  -68.507  31.800  1.000 202.34726 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   CA  1 
+ATOM   1764  C C   . MET A   1 242 ? 42.664  -67.117  32.379  1.000 205.44782 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   C   1 
+ATOM   1765  O O   . MET A   1 242 ? 43.455  -66.202  32.132  1.000 202.37670 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   O   1 
+ATOM   1766  C CB  . MET A   1 242 ? 41.942  -68.746  30.622  1.000 203.20044 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   CB  1 
+ATOM   1767  C CG  . MET A   1 242 ? 42.193  -67.814  29.443  1.000 207.84237 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   CG  1 
+ATOM   1768  S SD  . MET A   1 242 ? 40.704  -67.051  28.769  1.000 205.05934 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   SD  1 
+ATOM   1769  C CE  . MET A   1 242 ? 40.206  -66.002  30.133  1.000 201.39781 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   CE  1 
+ATOM   1770  N N   . ALA A   1 243 ? 41.585  -66.943  33.147  1.000 204.12288 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A   N   1 
+ATOM   1771  C CA  . ALA A   1 243 ? 41.301  -65.646  33.747  1.000 198.77358 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A   CA  1 
+ATOM   1772  C C   . ALA A   1 243 ? 42.353  -65.235  34.767  1.000 199.69753 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A   C   1 
+ATOM   1773  O O   . ALA A   1 243 ? 42.458  -64.045  35.086  1.000 199.51277 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A   O   1 
+ATOM   1774  C CB  . ALA A   1 243 ? 39.918  -65.659  34.398  1.000 185.94665 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A   CB  1 
+ATOM   1775  N N   . ILE A   1 244 ? 43.135  -66.184  35.281  1.000 201.11478 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   N   1 
+ATOM   1776  C CA  . ILE A   1 244 ? 44.185  -65.844  36.235  1.000 198.85318 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   CA  1 
+ATOM   1777  C C   . ILE A   1 244 ? 45.415  -65.308  35.510  1.000 195.46574 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   C   1 
+ATOM   1778  O O   . ILE A   1 244 ? 45.998  -64.294  35.911  1.000 188.36537 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   O   1 
+ATOM   1779  C CB  . ILE A   1 244 ? 44.528  -67.062  37.116  1.000 183.84700 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   CB  1 
+ATOM   1780  C CG1 . ILE A   1 244 ? 43.608  -67.125  38.344  1.000 175.37240 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1781  C CG2 . ILE A   1 244 ? 45.988  -67.029  37.553  1.000 170.62898 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1782  C CD1 . ILE A   1 244 ? 42.188  -67.546  38.045  1.000 176.05051 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1783  N N   . LYS A   1 245 ? 45.815  -65.964  34.420  1.000 191.27920 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   N   1 
+ATOM   1784  C CA  . LYS A   1 245 ? 47.033  -65.617  33.696  1.000 193.89503 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   CA  1 
+ATOM   1785  C C   . LYS A   1 245 ? 46.768  -64.788  32.447  1.000 201.32467 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   C   1 
+ATOM   1786  O O   . LYS A   1 245 ? 47.721  -64.384  31.772  1.000 205.57616 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   O   1 
+ATOM   1787  C CB  . LYS A   1 245 ? 47.797  -66.892  33.318  1.000 189.55445 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   CB  1 
+ATOM   1788  C CG  . LYS A   1 245 ? 49.296  -66.692  33.145  1.000 190.22140 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   CG  1 
+ATOM   1789  C CD  . LYS A   1 245 ? 49.967  -67.929  32.568  1.000 175.16598 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   CD  1 
+ATOM   1790  C CE  . LYS A   1 245 ? 49.759  -69.144  33.457  1.000 174.88088 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   CE  1 
+ATOM   1791  N NZ  . LYS A   1 245 ? 50.411  -70.362  32.899  1.000 168.00917 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1792  N N   . GLY A   1 246 ? 45.509  -64.522  32.123  1.000 197.01830 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A   N   1 
+ATOM   1793  C CA  . GLY A   1 246 ? 45.178  -63.748  30.948  1.000 203.57831 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A   CA  1 
+ATOM   1794  C C   . GLY A   1 246 ? 44.813  -64.617  29.759  1.000 217.81307 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A   C   1 
+ATOM   1795  O O   . GLY A   1 246 ? 44.929  -65.845  29.771  1.000 217.92330 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A   O   1 
+ATOM   1796  N N   . PHE A   1 247 ? 44.360  -63.946  28.702  1.000 225.22348 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   N   1 
+ATOM   1797  C CA  . PHE A   1 247 ? 43.942  -64.653  27.503  1.000 228.83019 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CA  1 
+ATOM   1798  C C   . PHE A   1 247 ? 45.117  -65.247  26.738  1.000 231.03905 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   C   1 
+ATOM   1799  O O   . PHE A   1 247 ? 44.910  -66.133  25.904  1.000 232.95892 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   O   1 
+ATOM   1800  C CB  . PHE A   1 247 ? 43.149  -63.717  26.588  1.000 227.76076 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CB  1 
+ATOM   1801  C CG  . PHE A   1 247 ? 43.974  -62.614  25.968  1.000 223.46847 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CG  1 
+ATOM   1802  C CD1 . PHE A   1 247 ? 44.226  -61.436  26.656  1.000 220.56862 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CD1 1 
+ATOM   1803  C CD2 . PHE A   1 247 ? 44.472  -62.750  24.682  1.000 221.91516 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CD2 1 
+ATOM   1804  C CE1 . PHE A   1 247 ? 44.973  -60.421  26.074  1.000 215.12180 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CE1 1 
+ATOM   1805  C CE2 . PHE A   1 247 ? 45.217  -61.742  24.098  1.000 210.03446 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CE2 1 
+ATOM   1806  C CZ  . PHE A   1 247 ? 45.468  -60.577  24.794  1.000 203.88554 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CZ  1 
+ATOM   1807  N N   . PHE A   1 248 ? 46.343  -64.787  26.992  1.000 227.60680 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   N   1 
+ATOM   1808  C CA  . PHE A   1 248 ? 47.454  -65.220  26.155  1.000 222.68823 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CA  1 
+ATOM   1809  C C   . PHE A   1 248 ? 47.952  -66.605  26.538  1.000 224.09038 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   C   1 
+ATOM   1810  O O   . PHE A   1 248 ? 48.690  -67.219  25.758  1.000 220.86197 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   O   1 
+ATOM   1811  C CB  . PHE A   1 248 ? 48.590  -64.194  26.236  1.000 221.03954 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CB  1 
+ATOM   1812  C CG  . PHE A   1 248 ? 49.797  -64.542  25.414  1.000 218.96577 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CG  1 
+ATOM   1813  C CD1 . PHE A   1 248 ? 49.793  -64.395  24.038  1.000 200.41712 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CD1 1 
+ATOM   1814  C CD2 . PHE A   1 248 ? 50.937  -65.023  26.028  1.000 218.94196 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CD2 1 
+ATOM   1815  C CE1 . PHE A   1 248 ? 50.912  -64.719  23.289  1.000 199.64260 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CE1 1 
+ATOM   1816  C CE2 . PHE A   1 248 ? 52.055  -65.348  25.291  1.000 200.06184 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CE2 1 
+ATOM   1817  C CZ  . PHE A   1 248 ? 52.046  -65.196  23.921  1.000 202.73628 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CZ  1 
+ATOM   1818  N N   . SER A   1 249 ? 47.537  -67.117  27.702  1.000 226.47917 ? ? ? ? ? ?  239 SER A   N   1 
+ATOM   1819  C CA  . SER A   1 249 ? 48.007  -68.418  28.162  1.000 224.92803 ? ? ? ? ? ?  239 SER A   CA  1 
+ATOM   1820  C C   . SER A   1 249 ? 47.616  -69.519  27.184  1.000 226.22931 ? ? ? ? ? ?  239 SER A   C   1 
+ATOM   1821  O O   . SER A   1 249 ? 48.447  -70.356  26.815  1.000 231.69654 ? ? ? ? ? ?  239 SER A   O   1 
+ATOM   1822  C CB  . SER A   1 249 ? 47.453  -68.695  29.559  1.000 216.72918 ? ? ? ? ? ?  239 SER A   CB  1 
+ATOM   1823  O OG  . SER A   1 249 ? 46.046  -68.868  29.535  1.000 205.54936 ? ? ? ? ? ?  239 SER A   OG  1 
+ATOM   1824  N N   . ASP A   1 250 ? 46.356  -69.532  26.748  1.000 222.53592 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   N   1 
+ATOM   1825  C CA  . ASP A   1 250 ? 45.881  -70.492  25.758  1.000 216.43697 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   CA  1 
+ATOM   1826  C C   . ASP A   1 250 ? 45.254  -69.732  24.600  1.000 211.34280 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   C   1 
+ATOM   1827  O O   . ASP A   1 250 ? 44.272  -69.007  24.789  1.000 214.17983 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   O   1 
+ATOM   1828  C CB  . ASP A   1 250 ? 44.880  -71.472  26.375  1.000 209.34882 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   CB  1 
+ATOM   1829  C CG  . ASP A   1 250 ? 43.782  -70.771  27.143  1.000 214.94996 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   CG  1 
+ATOM   1830  O OD1 . ASP A   1 250 ? 44.076  -69.737  27.777  1.000 220.06665 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1831  O OD2 . ASP A   1 250 ? 42.629  -71.245  27.101  1.000 198.20679 ? ? ? ? ? -1 240 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1832  N N   . ILE A   1 251 ? 45.818  -69.899  23.405  1.000 203.45542 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   N   1 
+ATOM   1833  C CA  . ILE A   1 251 ? 45.322  -69.219  22.214  1.000 205.65614 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   CA  1 
+ATOM   1834  C C   . ILE A   1 251 ? 45.363  -70.177  21.031  1.000 205.40802 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   C   1 
+ATOM   1835  O O   . ILE A   1 251 ? 45.834  -69.819  19.944  1.000 212.38053 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   O   1 
+ATOM   1836  C CB  . ILE A   1 251 ? 46.131  -67.942  21.920  1.000 207.05819 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   CB  1 
+ATOM   1837  C CG1 . ILE A   1 251 ? 47.630  -68.200  22.094  1.000 207.52611 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1838  C CG2 . ILE A   1 251 ? 45.673  -66.794  22.813  1.000 201.65739 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1839  C CD1 . ILE A   1 251 ? 48.505  -67.007  21.761  1.000 203.63805 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1840  N N   . ILE A   1 252 ? 44.857  -71.393  21.228  1.000 192.88561 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   N   1 
+ATOM   1841  C CA  . ILE A   1 252 ? 45.014  -72.473  20.253  1.000 193.77957 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   CA  1 
+ATOM   1842  C C   . ILE A   1 252 ? 44.308  -72.100  18.955  1.000 201.72963 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   C   1 
+ATOM   1843  O O   . ILE A   1 252 ? 43.341  -71.330  18.978  1.000 198.89659 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   O   1 
+ATOM   1844  C CB  . ILE A   1 252 ? 44.502  -73.812  20.814  1.000 194.20421 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   CB  1 
+ATOM   1845  C CG1 . ILE A   1 252 ? 42.971  -73.858  20.817  1.000 192.25361 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1846  C CG2 . ILE A   1 252 ? 45.045  -74.040  22.217  1.000 197.93618 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1847  C CD1 . ILE A   1 252 ? 42.418  -75.215  21.179  1.000 178.30293 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1848  N N   . PRO A   1 253 ? 44.761  -72.593  17.810  1.000 201.53455 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   N   1 
+ATOM   1849  C CA  . PRO A   1 253 ? 44.247  -72.094  16.534  1.000 191.68560 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   CA  1 
+ATOM   1850  C C   . PRO A   1 253 ? 42.958  -72.778  16.097  1.000 189.76157 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   C   1 
+ATOM   1851  O O   . PRO A   1 253 ? 42.579  -73.848  16.580  1.000 195.49649 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   O   1 
+ATOM   1852  C CB  . PRO A   1 253 ? 45.387  -72.414  15.561  1.000 187.75000 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   CB  1 
+ATOM   1853  C CG  . PRO A   1 253 ? 46.037  -73.599  16.130  1.000 189.67003 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   CG  1 
+ATOM   1854  C CD  . PRO A   1 253 ? 45.946  -73.450  17.625  1.000 199.68352 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   CD  1 
+ATOM   1855  N N   . TYR A   1 254 ? 42.268  -72.109  15.172  1.000 182.95153 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   N   1 
+ATOM   1856  C CA  . TYR A   1 254 ? 41.042  -72.628  14.573  1.000 183.39060 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CA  1 
+ATOM   1857  C C   . TYR A   1 254 ? 40.966  -72.146  13.132  1.000 180.21612 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   C   1 
+ATOM   1858  O O   . TYR A   1 254 ? 41.103  -70.946  12.874  1.000 181.96250 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   O   1 
+ATOM   1859  C CB  . TYR A   1 254 ? 39.797  -72.175  15.347  1.000 188.22071 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CB  1 
+ATOM   1860  C CG  . TYR A   1 254 ? 39.702  -72.716  16.756  1.000 196.86888 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CG  1 
+ATOM   1861  C CD1 . TYR A   1 254 ? 40.232  -72.008  17.825  1.000 195.45197 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CD1 1 
+ATOM   1862  C CD2 . TYR A   1 254 ? 39.076  -73.929  17.016  1.000 195.90021 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CD2 1 
+ATOM   1863  C CE1 . TYR A   1 254 ? 40.147  -72.493  19.113  1.000 187.99380 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CE1 1 
+ATOM   1864  C CE2 . TYR A   1 254 ? 38.986  -74.422  18.305  1.000 190.71257 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CE2 1 
+ATOM   1865  C CZ  . TYR A   1 254 ? 39.523  -73.699  19.348  1.000 182.69420 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CZ  1 
+ATOM   1866  O OH  . TYR A   1 254 ? 39.437  -74.182  20.631  1.000 161.24802 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   OH  1 
+ATOM   1867  N N   . ILE A   1 255 ? 40.735  -73.072  12.205  1.000 176.79054 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   N   1 
+ATOM   1868  C CA  . ILE A   1 255 ? 40.758  -72.772  10.779  1.000 185.53935 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   CA  1 
+ATOM   1869  C C   . ILE A   1 255 ? 39.345  -72.495  10.280  1.000 177.55030 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   C   1 
+ATOM   1870  O O   . ILE A   1 255 ? 38.356  -72.983  10.836  1.000 165.70121 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   O   1 
+ATOM   1871  C CB  . ILE A   1 255 ? 41.426  -73.914  9.979   1.000 188.04242 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   CB  1 
+ATOM   1872  C CG1 . ILE A   1 255 ? 40.797  -75.276  10.308  1.000 177.93503 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1873  C CG2 . ILE A   1 255 ? 42.930  -73.944  10.235  1.000 180.32989 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1874  C CD1 . ILE A   1 255 ? 39.688  -75.706  9.353   1.000 167.17759 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1875  N N   . LYS A   1 256 ? 39.250  -71.702  9.214   1.000 172.99312 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   N   1 
+ATOM   1876  C CA  . LYS A   1 256 ? 37.968  -71.453  8.559   1.000 165.81871 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   CA  1 
+ATOM   1877  C C   . LYS A   1 256 ? 38.140  -71.345  7.046   1.000 180.44943 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   C   1 
+ATOM   1878  O O   . LYS A   1 256 ? 38.261  -70.247  6.499   1.000 186.38249 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   O   1 
+ATOM   1879  C CB  . LYS A   1 256 ? 37.309  -70.184  9.103   1.000 168.26931 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   CB  1 
+ATOM   1880  C CG  . LYS A   1 256 ? 35.887  -69.963  8.597   1.000 178.25387 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   CG  1 
+ATOM   1881  C CD  . LYS A   1 256 ? 35.315  -68.655  9.113   1.000 179.85057 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   CD  1 
+ATOM   1882  C CE  . LYS A   1 256 ? 33.886  -68.456  8.645   1.000 178.82139 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   CE  1 
+ATOM   1883  N NZ  . LYS A   1 256 ? 33.802  -68.439  7.161   1.000 175.72189 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1884  N N   . ASP A   1 269 ? 43.100  -84.115  10.590  1.000 181.53373 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   N   1 
+ATOM   1885  C CA  . ASP A   1 269 ? 44.351  -84.712  11.041  1.000 188.79154 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   CA  1 
+ATOM   1886  C C   . ASP A   1 269 ? 45.437  -84.518  9.992   1.000 197.03608 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   C   1 
+ATOM   1887  O O   . ASP A   1 269 ? 46.544  -84.076  10.301  1.000 195.11657 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   O   1 
+ATOM   1888  C CB  . ASP A   1 269 ? 44.167  -86.202  11.337  1.000 191.56050 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   CB  1 
+ATOM   1889  C CG  . ASP A   1 269 ? 45.397  -86.829  11.968  1.000 201.84277 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   CG  1 
+ATOM   1890  O OD1 . ASP A   1 269 ? 46.270  -86.079  12.453  1.000 206.58677 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1891  O OD2 . ASP A   1 269 ? 45.493  -88.075  11.976  1.000 192.30954 ? ? ? ? ? -1 259 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1892  N N   . GLY A   1 270 ? 45.113  -84.864  8.745   1.000 188.66546 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A   N   1 
+ATOM   1893  C CA  . GLY A   1 270 ? 46.071  -84.691  7.669   1.000 177.10304 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A   CA  1 
+ATOM   1894  C C   . GLY A   1 270 ? 46.223  -83.248  7.241   1.000 179.83653 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A   C   1 
+ATOM   1895  O O   . GLY A   1 270 ? 47.298  -82.838  6.795   1.000 163.23180 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A   O   1 
+ATOM   1896  N N   . ARG A   1 271 ? 45.155  -82.459  7.379   1.000 192.84888 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   N   1 
+ATOM   1897  C CA  . ARG A   1 271 ? 45.174  -81.045  7.018   1.000 185.91765 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   CA  1 
+ATOM   1898  C C   . ARG A   1 271 ? 45.954  -80.212  8.027   1.000 176.24070 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   C   1 
+ATOM   1899  O O   . ARG A   1 271 ? 46.678  -79.287  7.642   1.000 149.66442 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   O   1 
+ATOM   1900  C CB  . ARG A   1 271 ? 43.743  -80.526  6.890   1.000 185.02814 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   CB  1 
+ATOM   1901  C CG  . ARG A   1 271 ? 42.954  -81.185  5.772   1.000 153.76543 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   CG  1 
+ATOM   1902  C CD  . ARG A   1 271 ? 41.471  -80.850  5.844   1.000 144.91377 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   CD  1 
+ATOM   1903  N NE  . ARG A   1 271 ? 41.217  -79.418  5.739   1.000 166.36249 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   NE  1 
+ATOM   1904  C CZ  . ARG A   1 271 ? 40.946  -78.629  6.769   1.000 178.20323 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   CZ  1 
+ATOM   1905  N NH1 . ARG A   1 271 ? 40.886  -79.100  8.004   1.000 163.24809 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   NH1 1 
+ATOM   1906  N NH2 . ARG A   1 271 ? 40.729  -77.335  6.555   1.000 181.25304 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   NH2 1 
+ATOM   1907  N N   . ARG A   1 272 ? 45.807  -80.509  9.319   1.000 184.65400 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   N   1 
+ATOM   1908  C CA  . ARG A   1 272 ? 46.531  -79.760  10.340  1.000 178.52280 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   CA  1 
+ATOM   1909  C C   . ARG A   1 272 ? 48.028  -80.034  10.306  1.000 177.73459 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   C   1 
+ATOM   1910  O O   . ARG A   1 272 ? 48.805  -79.224  10.820  1.000 169.22997 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   O   1 
+ATOM   1911  C CB  . ARG A   1 272 ? 45.979  -80.081  11.733  1.000 182.83483 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   CB  1 
+ATOM   1912  C CG  . ARG A   1 272 ? 46.118  -81.540  12.137  1.000 183.70735 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   CG  1 
+ATOM   1913  C CD  . ARG A   1 272 ? 45.572  -81.791  13.535  1.000 187.03170 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   CD  1 
+ATOM   1914  N NE  . ARG A   1 272 ? 46.345  -81.098  14.559  1.000 185.39976 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   NE  1 
+ATOM   1915  C CZ  . ARG A   1 272 ? 46.113  -81.187  15.861  1.000 188.88807 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   CZ  1 
+ATOM   1916  N NH1 . ARG A   1 272 ? 45.129  -81.933  16.339  1.000 183.30607 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   NH1 1 
+ATOM   1917  N NH2 . ARG A   1 272 ? 46.888  -80.513  16.706  1.000 199.17641 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   NH2 1 
+ATOM   1918  N N   . LYS A   1 273 ? 48.449  -81.155  9.715   1.000 181.99786 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   N   1 
+ATOM   1919  C CA  . LYS A   1 273 ? 49.877  -81.431  9.600   1.000 170.64036 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   CA  1 
+ATOM   1920  C C   . LYS A   1 273 ? 50.563  -80.409  8.702   1.000 153.04277 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   C   1 
+ATOM   1921  O O   . LYS A   1 273 ? 51.695  -79.992  8.976   1.000 151.96214 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   O   1 
+ATOM   1922  C CB  . LYS A   1 273 ? 50.098  -82.851  9.074   1.000 161.06194 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   CB  1 
+ATOM   1923  C CG  . LYS A   1 273 ? 51.557  -83.206  8.834   1.000 152.00953 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   CG  1 
+ATOM   1924  C CD  . LYS A   1 273 ? 51.727  -84.674  8.475   1.000 140.94892 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   CD  1 
+ATOM   1925  C CE  . LYS A   1 273 ? 53.152  -84.971  8.032   1.000 113.90235 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   CE  1 
+ATOM   1926  N NZ  . LYS A   1 273 ? 54.158  -84.547  9.046   1.000 128.97322 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1927  N N   . MET A   1 274 ? 49.890  -79.982  7.630   1.000 143.65277 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   N   1 
+ATOM   1928  C CA  . MET A   1 274 ? 50.478  -78.983  6.745   1.000 149.87668 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   CA  1 
+ATOM   1929  C C   . MET A   1 274 ? 50.504  -77.603  7.390   1.000 149.58455 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   C   1 
+ATOM   1930  O O   . MET A   1 274 ? 51.392  -76.798  7.087   1.000 149.62435 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   O   1 
+ATOM   1931  C CB  . MET A   1 274 ? 49.717  -78.934  5.421   1.000 148.87648 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   CB  1 
+ATOM   1932  C CG  . MET A   1 274 ? 49.710  -80.249  4.663   1.000 141.93846 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   CG  1 
+ATOM   1933  S SD  . MET A   1 274 ? 51.364  -80.933  4.441   1.000 134.24885 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   SD  1 
+ATOM   1934  C CE  . MET A   1 274 ? 52.149  -79.646  3.476   1.000 95.94662  ? ? ? ? ? ?  264 MET A   CE  1 
+ATOM   1935  N N   . LEU A   1 275 ? 49.543  -77.310  8.270   1.000 159.61620 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   N   1 
+ATOM   1936  C CA  . LEU A   1 275 ? 49.562  -76.035  8.979   1.000 161.27021 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   CA  1 
+ATOM   1937  C C   . LEU A   1 275 ? 50.709  -75.973  9.980   1.000 150.75045 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   C   1 
+ATOM   1938  O O   . LEU A   1 275 ? 51.193  -74.880  10.299  1.000 159.49798 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   O   1 
+ATOM   1939  C CB  . LEU A   1 275 ? 48.219  -75.800  9.676   1.000 176.53234 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   CB  1 
+ATOM   1940  C CG  . LEU A   1 275 ? 48.033  -74.492  10.454  1.000 166.04474 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   CG  1 
+ATOM   1941  C CD1 . LEU A   1 275 ? 48.166  -73.284  9.539   1.000 174.85212 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1942  C CD2 . LEU A   1 275 ? 46.695  -74.473  11.184  1.000 153.94663 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1943  N N   . SER A   1 276 ? 51.163  -77.126  10.479  1.000 143.44947 ? ? ? ? ? ?  266 SER A   N   1 
+ATOM   1944  C CA  . SER A   1 276 ? 52.340  -77.138  11.342  1.000 145.85334 ? ? ? ? ? ?  266 SER A   CA  1 
+ATOM   1945  C C   . SER A   1 276 ? 53.590  -76.760  10.559  1.000 149.08736 ? ? ? ? ? ?  266 SER A   C   1 
+ATOM   1946  O O   . SER A   1 276 ? 54.462  -76.051  11.075  1.000 150.37304 ? ? ? ? ? ?  266 SER A   O   1 
+ATOM   1947  C CB  . SER A   1 276 ? 52.510  -78.511  11.991  1.000 147.41417 ? ? ? ? ? ?  266 SER A   CB  1 
+ATOM   1948  O OG  . SER A   1 276 ? 52.886  -79.483  11.030  1.000 163.73554 ? ? ? ? ? ?  266 SER A   OG  1 
+ATOM   1949  N N   . TYR A   1 277 ? 53.699  -77.230  9.314   1.000 149.63250 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   N   1 
+ATOM   1950  C CA  . TYR A   1 277 ? 54.770  -76.755  8.443   1.000 140.64423 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CA  1 
+ATOM   1951  C C   . TYR A   1 277 ? 54.606  -75.270  8.145   1.000 142.82719 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   C   1 
+ATOM   1952  O O   . TYR A   1 277 ? 55.592  -74.526  8.092   1.000 144.29405 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   O   1 
+ATOM   1953  C CB  . TYR A   1 277 ? 54.796  -77.561  7.143   1.000 131.26288 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CB  1 
+ATOM   1954  C CG  . TYR A   1 277 ? 55.243  -78.998  7.305   1.000 124.93747 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CG  1 
+ATOM   1955  C CD1 . TYR A   1 277 ? 56.592  -79.325  7.386   1.000 112.31947 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CD1 1 
+ATOM   1956  C CD2 . TYR A   1 277 ? 54.316  -80.030  7.360   1.000 138.09449 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CD2 1 
+ATOM   1957  C CE1 . TYR A   1 277 ? 57.001  -80.637  7.529   1.000 100.90578 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CE1 1 
+ATOM   1958  C CE2 . TYR A   1 277 ? 54.716  -81.343  7.502   1.000 123.15696 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CE2 1 
+ATOM   1959  C CZ  . TYR A   1 277 ? 56.058  -81.642  7.586   1.000 117.65788 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CZ  1 
+ATOM   1960  O OH  . TYR A   1 277 ? 56.455  -82.951  7.727   1.000 112.05443 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   OH  1 
+ATOM   1961  N N   . SER A   1 278 ? 53.362  -74.820  7.953   1.000 151.32242 ? ? ? ? ? ?  268 SER A   N   1 
+ATOM   1962  C CA  . SER A   1 278 ? 53.098  -73.403  7.715   1.000 150.13225 ? ? ? ? ? ?  268 SER A   CA  1 
+ATOM   1963  C C   . SER A   1 278 ? 53.565  -72.548  8.888   1.000 148.73451 ? ? ? ? ? ?  268 SER A   C   1 
+ATOM   1964  O O   . SER A   1 278 ? 54.010  -71.408  8.697   1.000 164.57318 ? ? ? ? ? ?  268 SER A   O   1 
+ATOM   1965  C CB  . SER A   1 278 ? 51.610  -73.184  7.449   1.000 161.89012 ? ? ? ? ? ?  268 SER A   CB  1 
+ATOM   1966  O OG  . SER A   1 278 ? 51.148  -74.009  6.403   1.000 177.73531 ? ? ? ? ? ?  268 SER A   OG  1 
+ATOM   1967  N N   . ILE A   1 279 ? 53.465  -73.077  10.110  1.000 143.75334 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   N   1 
+ATOM   1968  C CA  . ILE A   1 279 ? 53.988  -72.361  11.272  1.000 143.25077 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   CA  1 
+ATOM   1969  C C   . ILE A   1 279 ? 55.513  -72.362  11.260  1.000 147.10555 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   C   1 
+ATOM   1970  O O   . ILE A   1 279 ? 56.153  -71.346  11.563  1.000 152.67669 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   O   1 
+ATOM   1971  C CB  . ILE A   1 279 ? 53.433  -72.965  12.578  1.000 138.54039 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   CB  1 
+ATOM   1972  C CG1 . ILE A   1 279 ? 51.946  -72.642  12.728  1.000 137.44974 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1973  C CG2 . ILE A   1 279 ? 54.224  -72.482  13.791  1.000 116.80685 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1974  C CD1 . ILE A   1 279 ? 51.319  -73.216  13.991  1.000 148.85756 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1975  N N   . TYR A   1 280 ? 56.117  -73.490  10.875  1.000 152.58179 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   N   1 
+ATOM   1976  C CA  . TYR A   1 280 ? 57.570  -73.625  10.944  1.000 146.05317 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CA  1 
+ATOM   1977  C C   . TYR A   1 280 ? 58.276  -72.628  10.034  1.000 123.20824 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   C   1 
+ATOM   1978  O O   . TYR A   1 280 ? 59.314  -72.067  10.404  1.000 115.92722 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   O   1 
+ATOM   1979  C CB  . TYR A   1 280 ? 57.983  -75.053  10.590  1.000 137.58156 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CB  1 
+ATOM   1980  C CG  . TYR A   1 280 ? 58.200  -75.939  11.791  1.000 138.48094 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CG  1 
+ATOM   1981  C CD1 . TYR A   1 280 ? 58.729  -75.425  12.967  1.000 113.98454 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CD1 1 
+ATOM   1982  C CD2 . TYR A   1 280 ? 57.875  -77.288  11.751  1.000 130.41502 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CD2 1 
+ATOM   1983  C CE1 . TYR A   1 280 ? 58.932  -76.230  14.069  1.000 117.09523 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CE1 1 
+ATOM   1984  C CE2 . TYR A   1 280 ? 58.073  -78.100  12.848  1.000 115.70168 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CE2 1 
+ATOM   1985  C CZ  . TYR A   1 280 ? 58.601  -77.566  14.004  1.000 131.30479 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CZ  1 
+ATOM   1986  O OH  . TYR A   1 280 ? 58.799  -78.375  15.099  1.000 149.53258 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   OH  1 
+ATOM   1987  N N   . ASN A   1 281 ? 57.730  -72.402  8.839   1.000 137.33473 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   N   1 
+ATOM   1988  C CA  . ASN A   1 281 ? 58.339  -71.465  7.899   1.000 156.82064 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   CA  1 
+ATOM   1989  C C   . ASN A   1 281 ? 58.347  -70.050  8.462   1.000 168.91089 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   C   1 
+ATOM   1990  O O   . ASN A   1 281 ? 59.360  -69.343  8.396   1.000 175.77883 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   O   1 
+ATOM   1991  C CB  . ASN A   1 281 ? 57.587  -71.498  6.569   1.000 160.06257 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   CB  1 
+ATOM   1992  C CG  . ASN A   1 281 ? 57.235  -72.907  6.128   1.000 160.82338 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   CG  1 
+ATOM   1993  O OD1 . ASN A   1 281 ? 57.941  -73.864  6.447   1.000 158.00017 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1994  N ND2 . ASN A   1 281 ? 56.138  -73.040  5.391   1.000 158.69254 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1995  N N   . TYR A   1 282 ? 57.210  -69.616  9.007   1.000 170.17537 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   N   1 
+ATOM   1996  C CA  . TYR A   1 282 ? 57.109  -68.265  9.549   1.000 168.54509 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CA  1 
+ATOM   1997  C C   . TYR A   1 282 ? 57.855  -68.140  10.870  1.000 155.53674 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   C   1 
+ATOM   1998  O O   . TYR A   1 282 ? 58.475  -67.106  11.142  1.000 172.77849 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   O   1 
+ATOM   1999  C CB  . TYR A   1 282 ? 55.641  -67.878  9.726   1.000 170.85627 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CB  1 
+ATOM   2000  C CG  . TYR A   1 282 ? 55.430  -66.612  10.527  1.000 175.62516 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CG  1 
+ATOM   2001  C CD1 . TYR A   1 282 ? 55.688  -65.367  9.970   1.000 181.18701 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2002  C CD2 . TYR A   1 282 ? 54.967  -66.660  11.837  1.000 184.63094 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2003  C CE1 . TYR A   1 282 ? 55.496  -64.206  10.693  1.000 191.94292 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2004  C CE2 . TYR A   1 282 ? 54.771  -65.502  12.570  1.000 191.23224 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2005  C CZ  . TYR A   1 282 ? 55.038  -64.279  11.991  1.000 196.24455 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2006  O OH  . TYR A   1 282 ? 54.848  -63.121  12.710  1.000 182.94804 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   OH  1 
+ATOM   2007  N N   . LEU A   1 283 ? 57.806  -69.180  11.704  1.000 140.50162 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   N   1 
+ATOM   2008  C CA  . LEU A   1 283 ? 58.443  -69.106  13.016  1.000 143.32883 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   CA  1 
+ATOM   2009  C C   . LEU A   1 283 ? 59.961  -69.070  12.894  1.000 152.85698 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   C   1 
+ATOM   2010  O O   . LEU A   1 283 ? 60.619  -68.212  13.493  1.000 147.32564 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   O   1 
+ATOM   2011  C CB  . LEU A   1 283 ? 57.996  -70.285  13.890  1.000 148.98379 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   CB  1 
+ATOM   2012  C CG  . LEU A   1 283 ? 58.569  -70.535  15.295  1.000 158.43944 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   CG  1 
+ATOM   2013  C CD1 . LEU A   1 283 ? 59.843  -71.382  15.252  1.000 150.39539 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2014  C CD2 . LEU A   1 283 ? 58.800  -69.239  16.073  1.000 170.90846 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2015  N N   . ALA A   1 284 ? 60.535  -69.993  12.122  1.000 158.90269 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A   N   1 
+ATOM   2016  C CA  . ALA A   1 284 ? 61.983  -70.169  12.150  1.000 138.20673 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A   CA  1 
+ATOM   2017  C C   . ALA A   1 284 ? 62.714  -68.953  11.594  1.000 143.87408 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A   C   1 
+ATOM   2018  O O   . ALA A   1 284 ? 63.802  -68.608  12.069  1.000 144.92196 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A   O   1 
+ATOM   2019  C CB  . ALA A   1 284 ? 62.376  -71.432  11.385  1.000 144.48496 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A   CB  1 
+ATOM   2020  N N   . LYS A   1 285 ? 62.136  -68.291  10.590  1.000 148.95864 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   N   1 
+ATOM   2021  C CA  . LYS A   1 285 ? 62.807  -67.145  9.981   1.000 157.28649 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   CA  1 
+ATOM   2022  C C   . LYS A   1 285 ? 62.882  -65.969  10.946  1.000 155.56399 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   C   1 
+ATOM   2023  O O   . LYS A   1 285 ? 63.915  -65.297  11.036  1.000 152.19039 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   O   1 
+ATOM   2024  C CB  . LYS A   1 285 ? 62.103  -66.744  8.683   1.000 141.52656 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   CB  1 
+ATOM   2025  C CG  . LYS A   1 285 ? 60.641  -66.352  8.847   1.000 140.35526 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   CG  1 
+ATOM   2026  C CD  . LYS A   1 285 ? 60.217  -65.352  7.785   1.000 153.05818 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   CD  1 
+ATOM   2027  C CE  . LYS A   1 285 ? 59.272  -65.966  6.770   1.000 168.57949 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   CE  1 
+ATOM   2028  N NZ  . LYS A   1 285 ? 58.776  -64.930  5.821   1.000 152.25635 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2029  N N   . LYS A   1 286 ? 61.805  -65.720  11.689  1.000 143.76104 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   N   1 
+ATOM   2030  C CA  . LYS A   1 286 ? 61.790  -64.636  12.664  1.000 147.98026 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   CA  1 
+ATOM   2031  C C   . LYS A   1 286 ? 62.544  -65.014  13.934  1.000 141.52884 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   C   1 
+ATOM   2032  O O   . LYS A   1 286 ? 63.232  -64.175  14.525  1.000 149.09047 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   O   1 
+ATOM   2033  C CB  . LYS A   1 286 ? 60.347  -64.245  12.991  1.000 149.77177 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   CB  1 
+ATOM   2034  C CG  . LYS A   1 286 ? 59.417  -64.218  11.783  1.000 159.67578 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   CG  1 
+ATOM   2035  C CD  . LYS A   1 286 ? 59.840  -63.171  10.767  1.000 166.13650 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   CD  1 
+ATOM   2036  C CE  . LYS A   1 286 ? 59.003  -61.906  10.872  1.000 167.72858 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   CE  1 
+ATOM   2037  N NZ  . LYS A   1 286 ? 59.657  -60.792  10.116  1.000 171.84412 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2038  N N   . LYS A   1 287 ? 62.431  -66.266  14.370  1.000 141.12649 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   N   1 
+ATOM   2039  C CA  . LYS A   1 287 ? 63.056  -66.659  15.629  1.000 136.41023 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   CA  1 
+ATOM   2040  C C   . LYS A   1 287 ? 64.558  -66.870  15.471  1.000 130.77020 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   C   1 
+ATOM   2041  O O   . LYS A   1 287 ? 65.343  -66.482  16.347  1.000 127.18528 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   O   1 
+ATOM   2042  C CB  . LYS A   1 287 ? 62.390  -67.926  16.164  1.000 140.28033 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   CB  1 
+ATOM   2043  C CG  . LYS A   1 287 ? 62.564  -68.141  17.648  1.000 131.32558 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   CG  1 
+ATOM   2044  C CD  . LYS A   1 287 ? 61.784  -67.139  18.483  1.000 153.95429 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   CD  1 
+ATOM   2045  C CE  . LYS A   1 287 ? 62.193  -67.256  19.921  1.000 158.79937 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   CE  1 
+ATOM   2046  N NZ  . LYS A   1 287 ? 63.535  -66.670  20.026  1.000 156.90188 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2047  N N   . TYR A   1 288 ? 64.976  -67.474  14.364  1.000 125.14440 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   N   1 
+ATOM   2048  C CA  . TYR A   1 288 ? 66.367  -67.851  14.147  1.000 108.75012 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CA  1 
+ATOM   2049  C C   . TYR A   1 288 ? 66.949  -67.160  12.920  1.000 97.78930  ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   C   1 
+ATOM   2050  O O   . TYR A   1 288 ? 67.625  -67.782  12.096  1.000 110.50998 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   O   1 
+ATOM   2051  C CB  . TYR A   1 288 ? 66.496  -69.369  14.027  1.000 111.43961 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CB  1 
+ATOM   2052  C CG  . TYR A   1 288 ? 65.914  -70.118  15.200  1.000 114.80109 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CG  1 
+ATOM   2053  C CD1 . TYR A   1 288 ? 66.563  -70.136  16.426  1.000 122.44755 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2054  C CD2 . TYR A   1 288 ? 64.716  -70.814  15.081  1.000 121.46480 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2055  C CE1 . TYR A   1 288 ? 66.038  -70.824  17.503  1.000 125.28714 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2056  C CE2 . TYR A   1 288 ? 64.183  -71.507  16.154  1.000 113.16940 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2057  C CZ  . TYR A   1 288 ? 64.848  -71.509  17.361  1.000 116.40428 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2058  O OH  . TYR A   1 288 ? 64.319  -72.197  18.428  1.000 127.05618 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   OH  1 
+ATOM   2059  N N   . GLU A   1 289 ? 66.693  -65.856  12.794  1.000 112.89984 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   N   1 
+ATOM   2060  C CA  . GLU A   1 289 ? 67.263  -65.095  11.688  1.000 115.46010 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   CA  1 
+ATOM   2061  C C   . GLU A   1 289 ? 68.761  -64.886  11.869  1.000 109.67943 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   C   1 
+ATOM   2062  O O   . GLU A   1 289 ? 69.487  -64.689  10.886  1.000 131.59987 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   O   1 
+ATOM   2063  C CB  . GLU A   1 289 ? 66.546  -63.750  11.552  1.000 147.24084 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   CB  1 
+ATOM   2064  C CG  . GLU A   1 289 ? 66.741  -63.066  10.204  1.000 161.63226 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   CG  1 
+ATOM   2065  C CD  . GLU A   1 289 ? 65.670  -62.035  9.904   1.000 160.52790 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   CD  1 
+ATOM   2066  O OE1 . GLU A   1 289 ? 64.707  -61.937  10.693  1.000 164.86506 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2067  O OE2 . GLU A   1 289 ? 65.792  -61.329  8.879   1.000 161.98897 ? ? ? ? ? -1 279 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2068  N N   . ASP A   1 290 ? 69.243  -64.946  13.106  1.000 111.24501 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   N   1 
+ATOM   2069  C CA  . ASP A   1 290 ? 70.629  -64.610  13.391  1.000 102.15427 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   CA  1 
+ATOM   2070  C C   . ASP A   1 290 ? 71.556  -65.803  13.278  1.000 97.93929  ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   C   1 
+ATOM   2071  O O   . ASP A   1 290 ? 72.777  -65.635  13.377  1.000 103.97342 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   O   1 
+ATOM   2072  C CB  . ASP A   1 290 ? 70.738  -64.010  14.790  1.000 122.06355 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   CB  1 
+ATOM   2073  C CG  . ASP A   1 290 ? 69.751  -64.626  15.768  1.000 130.70412 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   CG  1 
+ATOM   2074  O OD1 . ASP A   1 290 ? 68.579  -64.845  15.390  1.000 123.12492 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   OD1 1 
+ATOM   2075  O OD2 . ASP A   1 290 ? 70.147  -64.890  16.921  1.000 125.19258 ? ? ? ? ? -1 280 ASP A   OD2 1 
+ATOM   2076  N N   . LYS A   1 291 ? 71.006  -66.994  13.078  1.000 96.76602  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   N   1 
+ATOM   2077  C CA  . LYS A   1 291 ? 71.791  -68.214  13.040  1.000 92.67655  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   CA  1 
+ATOM   2078  C C   . LYS A   1 291 ? 71.343  -69.080  11.867  1.000 94.03333  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   C   1 
+ATOM   2079  O O   . LYS A   1 291 ? 70.301  -68.849  11.248  1.000 100.48507 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   O   1 
+ATOM   2080  C CB  . LYS A   1 291 ? 71.687  -68.973  14.373  1.000 84.80467  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   CB  1 
+ATOM   2081  C CG  . LYS A   1 291 ? 70.269  -69.212  14.878  1.000 92.40996  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   CG  1 
+ATOM   2082  C CD  . LYS A   1 291 ? 70.281  -69.990  16.195  1.000 119.53575 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   CD  1 
+ATOM   2083  C CE  . LYS A   1 291 ? 70.815  -69.160  17.353  1.000 93.11349  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   CE  1 
+ATOM   2084  N NZ  . LYS A   1 291 ? 70.002  -69.433  18.576  1.000 116.23774 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2085  N N   . ILE A   1 292 ? 72.155  -70.083  11.555  1.000 89.79936  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   N   1 
+ATOM   2086  C CA  . ILE A   1 292 ? 71.898  -70.974  10.430  1.000 59.57470  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   CA  1 
+ATOM   2087  C C   . ILE A   1 292 ? 70.983  -72.098  10.894  1.000 70.99589  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   C   1 
+ATOM   2088  O O   . ILE A   1 292 ? 71.332  -72.860  11.801  1.000 92.68276  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   O   1 
+ATOM   2089  C CB  . ILE A   1 292 ? 73.207  -71.538  9.860   1.000 60.77211  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   CB  1 
+ATOM   2090  C CG1 . ILE A   1 292 ? 74.084  -70.417  9.300   1.000 61.37458  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2091  C CG2 . ILE A   1 292 ? 72.913  -72.591  8.803   1.000 71.69555  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2092  C CD1 . ILE A   1 292 ? 75.394  -70.925  8.747   1.000 60.56252  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2093  N N   . VAL A   1 293 ? 69.817  -72.214  10.268  1.000 64.03095  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   N   1 
+ATOM   2094  C CA  . VAL A   1 293 ? 68.830  -73.220  10.637  1.000 67.55772  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   CA  1 
+ATOM   2095  C C   . VAL A   1 293 ? 68.961  -74.405  9.691   1.000 63.60916  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   C   1 
+ATOM   2096  O O   . VAL A   1 293 ? 69.048  -74.230  8.469   1.000 79.50103  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   O   1 
+ATOM   2097  C CB  . VAL A   1 293 ? 67.407  -72.636  10.614  1.000 51.72604  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   CB  1 
+ATOM   2098  C CG1 . VAL A   1 293 ? 67.147  -71.906  9.302   1.000 116.88069 ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2099  C CG2 . VAL A   1 293 ? 66.380  -73.732  10.838  1.000 67.70522  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2100  N N   . ILE A   1 294 ? 68.992  -75.609  10.252  1.000 74.49060  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   N   1 
+ATOM   2101  C CA  . ILE A   1 294 ? 69.103  -76.841  9.478   1.000 59.16897  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   CA  1 
+ATOM   2102  C C   . ILE A   1 294 ? 67.903  -77.711  9.814   1.000 78.45522  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   C   1 
+ATOM   2103  O O   . ILE A   1 294 ? 67.671  -78.028  10.989  1.000 73.58138  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   O   1 
+ATOM   2104  C CB  . ILE A   1 294 ? 70.413  -77.588  9.769   1.000 53.56889  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   CB  1 
+ATOM   2105  C CG1 . ILE A   1 294 ? 71.608  -76.775  9.279   1.000 57.49006  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2106  C CG2 . ILE A   1 294 ? 70.394  -78.956  9.114   1.000 51.32316  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2107  C CD1 . ILE A   1 294 ? 72.934  -77.440  9.542   1.000 71.54549  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2108  N N   . TYR A   1 295 ? 67.146  -78.101  8.790   1.000 69.84293  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   N   1 
+ATOM   2109  C CA  . TYR A   1 295 ? 65.969  -78.927  8.995   1.000 75.13015  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CA  1 
+ATOM   2110  C C   . TYR A   1 295 ? 66.332  -80.397  8.829   1.000 75.95244  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   C   1 
+ATOM   2111  O O   . TYR A   1 295 ? 67.050  -80.768  7.896   1.000 72.74627  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   O   1 
+ATOM   2112  C CB  . TYR A   1 295 ? 64.856  -78.546  8.025   1.000 54.44416  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CB  1 
+ATOM   2113  C CG  . TYR A   1 295 ? 64.226  -77.196  8.284   1.000 68.79984  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CG  1 
+ATOM   2114  C CD1 . TYR A   1 295 ? 64.831  -76.028  7.842   1.000 73.75101  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2115  C CD2 . TYR A   1 295 ? 63.015  -77.092  8.957   1.000 81.97894  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2116  C CE1 . TYR A   1 295 ? 64.255  -74.791  8.072   1.000 87.09952  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2117  C CE2 . TYR A   1 295 ? 62.431  -75.863  9.191   1.000 85.66209  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2118  C CZ  . TYR A   1 295 ? 63.054  -74.716  8.747   1.000 83.05695  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2119  O OH  . TYR A   1 295 ? 62.475  -73.491  8.978   1.000 89.91511  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   OH  1 
+ATOM   2120  N N   . LEU A   1 296 ? 65.838  -81.229  9.741   1.000 80.03307  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   N   1 
+ATOM   2121  C CA  . LEU A   1 296 ? 65.952  -82.681  9.638   1.000 65.09372  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   CA  1 
+ATOM   2122  C C   . LEU A   1 296 ? 64.541  -83.250  9.576   1.000 75.36250  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   C   1 
+ATOM   2123  O O   . LEU A   1 296 ? 63.867  -83.373  10.604  1.000 82.17420  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   O   1 
+ATOM   2124  C CB  . LEU A   1 296 ? 66.744  -83.257  10.807  1.000 72.38387  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   CB  1 
+ATOM   2125  C CG  . LEU A   1 296 ? 68.259  -83.273  10.598  1.000 82.94948  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   CG  1 
+ATOM   2126  C CD1 . LEU A   1 296 ? 68.869  -81.889  10.768  1.000 78.79247  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2127  C CD2 . LEU A   1 296 ? 68.900  -84.270  11.537  1.000 84.90088  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2128  N N   . ILE A   1 297 ? 64.103  -83.596  8.371   1.000 70.33433  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   N   1 
+ATOM   2129  C CA  . ILE A   1 297 ? 62.748  -84.073  8.115   1.000 65.90208  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   CA  1 
+ATOM   2130  C C   . ILE A   1 297 ? 62.837  -85.566  7.821   1.000 74.82340  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   C   1 
+ATOM   2131  O O   . ILE A   1 297 ? 63.423  -85.973  6.808   1.000 83.35916  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   O   1 
+ATOM   2132  C CB  . ILE A   1 297 ? 62.095  -83.318  6.949   1.000 60.06153  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   CB  1 
+ATOM   2133  C CG1 . ILE A   1 297 ? 62.397  -81.818  7.039   1.000 74.31817  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2134  C CG2 . ILE A   1 297 ? 60.598  -83.562  6.929   1.000 77.73772  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2135  C CD1 . ILE A   1 297 ? 61.857  -81.007  5.872   1.000 60.90099  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2136  N N   . GLU A   1 298 ? 62.254  -86.380  8.696   1.000 72.49777  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   N   1 
+ATOM   2137  C CA  . GLU A   1 298 ? 62.277  -87.829  8.563   1.000 79.81098  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   CA  1 
+ATOM   2138  C C   . GLU A   1 298 ? 60.892  -88.320  8.180   1.000 81.50970  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   C   1 
+ATOM   2139  O O   . GLU A   1 298 ? 59.915  -88.035  8.893   1.000 59.48800  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   O   1 
+ATOM   2140  C CB  . GLU A   1 298 ? 62.731  -88.495  9.863   1.000 77.91038  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   CB  1 
+ATOM   2141  C CG  . GLU A   1 298 ? 62.939  -89.987  9.746   1.000 93.71412  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   CG  1 
+ATOM   2142  C CD  . GLU A   1 298 ? 63.665  -90.588  10.933  1.000 106.41331 ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   CD  1 
+ATOM   2143  O OE1 . GLU A   1 298 ? 63.842  -89.891  11.959  1.000 91.21629  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2144  O OE2 . GLU A   1 298 ? 64.059  -91.768  10.838  1.000 115.39986 ? ? ? ? ? -1 288 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2145  N N   . GLU A   1 299 ? 60.805  -89.046  7.063   1.000 75.13998  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   N   1 
+ATOM   2146  C CA  . GLU A   1 299 ? 59.559  -89.671  6.631   1.000 52.18234  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   CA  1 
+ATOM   2147  C C   . GLU A   1 299 ? 58.335  -88.742  6.705   1.000 54.12647  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   C   1 
+ATOM   2148  O O   . GLU A   1 299 ? 57.355  -89.063  7.384   1.000 74.32313  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   O   1 
+ATOM   2149  C CB  . GLU A   1 299 ? 59.300  -90.920  7.445   1.000 78.61589  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   CB  1 
+ATOM   2150  C CG  . GLU A   1 299 ? 60.485  -91.821  7.626   1.000 75.98695  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   CG  1 
+ATOM   2151  C CD  . GLU A   1 299 ? 60.456  -92.993  6.682   1.000 79.45414  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   CD  1 
+ATOM   2152  O OE1 . GLU A   1 299 ? 59.486  -93.101  5.899   1.000 112.44795 ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2153  O OE2 . GLU A   1 299 ? 61.396  -93.807  6.723   1.000 92.02688  ? ? ? ? ? -1 289 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2154  N N   . PRO A   1 300 ? 58.376  -87.582  6.059   1.000 62.30026  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   N   1 
+ATOM   2155  C CA  . PRO A   1 300 ? 57.224  -86.676  6.155   1.000 52.17394  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   CA  1 
+ATOM   2156  C C   . PRO A   1 300 ? 56.001  -87.153  5.391   1.000 61.45242  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   C   1 
+ATOM   2157  O O   . PRO A   1 300 ? 54.919  -86.576  5.571   1.000 77.15637  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   O   1 
+ATOM   2158  C CB  . PRO A   1 300 ? 57.752  -85.357  5.561   1.000 53.56126  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   CB  1 
+ATOM   2159  C CG  . PRO A   1 300 ? 58.781  -85.801  4.593   1.000 54.16287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   CG  1 
+ATOM   2160  C CD  . PRO A   1 300 ? 59.432  -87.024  5.195   1.000 65.19287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   CD  1 
+ATOM   2161  N N   . GLU A   1 301 ? 56.138  -88.154  4.524   1.000 69.24665  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   N   1 
+ATOM   2162  C CA  . GLU A   1 301 ? 54.994  -88.694  3.805   1.000 61.36191  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   CA  1 
+ATOM   2163  C C   . GLU A   1 301 ? 54.072  -89.510  4.699   1.000 71.01023  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   C   1 
+ATOM   2164  O O   . GLU A   1 301 ? 52.986  -89.896  4.251   1.000 81.70234  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   O   1 
+ATOM   2165  C CB  . GLU A   1 301 ? 55.471  -89.565  2.644   1.000 60.65847  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   CB  1 
+ATOM   2166  C CG  . GLU A   1 301 ? 56.115  -90.868  3.086   1.000 53.47203  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   CG  1 
+ATOM   2167  C CD  . GLU A   1 301 ? 57.608  -90.748  3.319   1.000 64.51232  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   CD  1 
+ATOM   2168  O OE1 . GLU A   1 301 ? 58.162  -89.645  3.125   1.000 54.97717  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2169  O OE2 . GLU A   1 301 ? 58.229  -91.767  3.690   1.000 81.35933  ? ? ? ? ? -1 291 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2170  N N   . ILE A   1 302 ? 54.480  -89.784  5.940   1.000 74.30256  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   N   1 
+ATOM   2171  C CA  . ILE A   1 302 ? 53.657  -90.575  6.844   1.000 77.23328  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   CA  1 
+ATOM   2172  C C   . ILE A   1 302 ? 52.375  -89.822  7.157   1.000 73.68974  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   C   1 
+ATOM   2173  O O   . ILE A   1 302 ? 52.401  -88.643  7.534   1.000 80.40448  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   O   1 
+ATOM   2174  C CB  . ILE A   1 302 ? 54.437  -90.912  8.123   1.000 63.80829  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   CB  1 
+ATOM   2175  C CG1 . ILE A   1 302 ? 55.592  -91.864  7.811   1.000 68.19797  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2176  C CG2 . ILE A   1 302 ? 53.519  -91.525  9.162   1.000 54.74187  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2177  C CD1 . ILE A   1 302 ? 56.362  -92.303  9.036   1.000 65.84147  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2178  N N   . SER A   1 303 ? 51.240  -90.507  6.993   1.000 76.28557  ? ? ? ? ? ?  293 SER A   N   1 
+ATOM   2179  C CA  . SER A   1 303 ? 49.918  -89.942  7.273   1.000 96.27994  ? ? ? ? ? ?  293 SER A   CA  1 
+ATOM   2180  C C   . SER A   1 303 ? 49.674  -88.668  6.466   1.000 87.60024  ? ? ? ? ? ?  293 SER A   C   1 
+ATOM   2181  O O   . SER A   1 303 ? 49.060  -87.714  6.947   1.000 123.95665 ? ? ? ? ? ?  293 SER A   O   1 
+ATOM   2182  C CB  . SER A   1 303 ? 49.733  -89.685  8.772   1.000 114.07117 ? ? ? ? ? ?  293 SER A   CB  1 
+ATOM   2183  O OG  . SER A   1 303 ? 48.453  -89.142  9.045   1.000 151.15482 ? ? ? ? ? ?  293 SER A   OG  1 
+ATOM   2184  N N   . LEU A   1 304 ? 50.156  -88.655  5.224   1.000 79.76904  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   N   1 
+ATOM   2185  C CA  . LEU A   1 304 ? 50.027  -87.504  4.340   1.000 81.81533  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   CA  1 
+ATOM   2186  C C   . LEU A   1 304 ? 49.517  -87.964  2.983   1.000 88.86587  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   C   1 
+ATOM   2187  O O   . LEU A   1 304 ? 50.005  -88.959  2.437   1.000 68.51005  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   O   1 
+ATOM   2188  C CB  . LEU A   1 304 ? 51.368  -86.782  4.184   1.000 63.35126  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   CB  1 
+ATOM   2189  C CG  . LEU A   1 304 ? 51.298  -85.378  3.592   1.000 73.81628  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   CG  1 
+ATOM   2190  C CD1 . LEU A   1 304 ? 50.531  -84.458  4.525   1.000 60.86328  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2191  C CD2 . LEU A   1 304 ? 52.698  -84.856  3.351   1.000 69.18540  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2192  N N   . HIS A   1 305 ? 48.538  -87.242  2.441   1.000 84.49818  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   N   1 
+ATOM   2193  C CA  . HIS A   1 305 ? 47.991  -87.585  1.136   1.000 75.67585  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   CA  1 
+ATOM   2194  C C   . HIS A   1 305 ? 49.028  -87.346  0.044   1.000 89.30867  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   C   1 
+ATOM   2195  O O   . HIS A   1 305 ? 49.937  -86.522  0.185   1.000 89.48479  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   O   1 
+ATOM   2196  C CB  . HIS A   1 305 ? 46.729  -86.770  0.850   1.000 71.52498  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   CB  1 
+ATOM   2197  C CG  . HIS A   1 305 ? 45.978  -87.213  -0.370  1.000 90.92046  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   CG  1 
+ATOM   2198  N ND1 . HIS A   1 305 ? 45.252  -86.339  -1.151  1.000 71.34685  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   ND1 1 
+ATOM   2199  C CD2 . HIS A   1 305 ? 45.829  -88.434  -0.936  1.000 90.33146  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   CD2 1 
+ATOM   2200  C CE1 . HIS A   1 305 ? 44.694  -87.001  -2.149  1.000 86.60019  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   CE1 1 
+ATOM   2201  N NE2 . HIS A   1 305 ? 45.029  -88.275  -2.042  1.000 85.36711  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   NE2 1 
+ATOM   2202  N N   . ARG A   1 306 ? 48.884  -88.092  -1.055  1.000 76.43346  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   N   1 
+ATOM   2203  C CA  . ARG A   1 306 ? 49.812  -87.967  -2.175  1.000 82.68883  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   CA  1 
+ATOM   2204  C C   . ARG A   1 306 ? 49.849  -86.540  -2.709  1.000 70.90971  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   C   1 
+ATOM   2205  O O   . ARG A   1 306 ? 50.919  -86.028  -3.059  1.000 71.26765  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   O   1 
+ATOM   2206  C CB  . ARG A   1 306 ? 49.426  -88.945  -3.283  1.000 89.67534  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   CB  1 
+ATOM   2207  C CG  . ARG A   1 306 ? 50.178  -88.731  -4.583  1.000 69.18892  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   CG  1 
+ATOM   2208  C CD  . ARG A   1 306 ? 49.680  -89.653  -5.683  1.000 79.61694  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   CD  1 
+ATOM   2209  N NE  . ARG A   1 306 ? 50.315  -89.349  -6.960  1.000 82.67626  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   NE  1 
+ATOM   2210  C CZ  . ARG A   1 306 ? 49.862  -88.450  -7.822  1.000 83.09058  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   CZ  1 
+ATOM   2211  N NH1 . ARG A   1 306 ? 48.758  -87.760  -7.584  1.000 98.97096  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   NH1 1 
+ATOM   2212  N NH2 . ARG A   1 306 ? 50.533  -88.236  -8.950  1.000 95.64204  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   NH2 1 
+ATOM   2213  N N   . SER A   1 307 ? 48.690  -85.880  -2.773  1.000 71.27706  ? ? ? ? ? ?  297 SER A   N   1 
+ATOM   2214  C CA  . SER A   1 307 ? 48.653  -84.512  -3.279  1.000 64.37561  ? ? ? ? ? ?  297 SER A   CA  1 
+ATOM   2215  C C   . SER A   1 307 ? 49.430  -83.567  -2.372  1.000 64.70748  ? ? ? ? ? ?  297 SER A   C   1 
+ATOM   2216  O O   . SER A   1 307 ? 50.114  -82.656  -2.853  1.000 68.76114  ? ? ? ? ? ?  297 SER A   O   1 
+ATOM   2217  C CB  . SER A   1 307 ? 47.206  -84.042  -3.429  1.000 66.26149  ? ? ? ? ? ?  297 SER A   CB  1 
+ATOM   2218  O OG  . SER A   1 307 ? 46.492  -84.185  -2.213  1.000 98.95494  ? ? ? ? ? ?  297 SER A   OG  1 
+ATOM   2219  N N   . MET A   1 308 ? 49.344  -83.764  -1.054  1.000 93.91486  ? ? ? ? ? ?  298 MET A   N   1 
+ATOM   2220  C CA  . MET A   1 308 ? 50.079  -82.891  -0.148  1.000 70.53188  ? ? ? ? ? ?  298 MET A   CA  1 
+ATOM   2221  C C   . MET A   1 308 ? 51.576  -83.172  -0.186  1.000 74.65633  ? ? ? ? ? ?  298 MET A   C   1 
+ATOM   2222  O O   . MET A   1 308 ? 52.379  -82.267  0.072   1.000 74.53597  ? ? ? ? ? ?  298 MET A   O   1 
+ATOM   2223  C CB  . MET A   1 308 ? 49.550  -83.037  1.274   1.000 70.97396  ? ? ? ? ? ?  298 MET A   CB  1 
+ATOM   2224  C CG  . MET A   1 308 ? 48.118  -82.578  1.456   1.000 75.23229  ? ? ? ? ? ?  298 MET A   CG  1 
+ATOM   2225  S SD  . MET A   1 308 ? 47.610  -82.805  3.167   1.000 156.08197 ? ? ? ? ? ?  298 MET A   SD  1 
+ATOM   2226  C CE  . MET A   1 308 ? 45.947  -82.152  3.135   1.000 145.71089 ? ? ? ? ? ?  298 MET A   CE  1 
+ATOM   2227  N N   . GLN A   1 309 ? 51.973  -84.410  -0.499  1.000 76.44011  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   N   1 
+ATOM   2228  C CA  . GLN A   1 309 ? 53.394  -84.715  -0.641  1.000 64.19969  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   CA  1 
+ATOM   2229  C C   . GLN A   1 309 ? 54.014  -83.919  -1.782  1.000 84.86436  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   C   1 
+ATOM   2230  O O   . GLN A   1 309 ? 55.144  -83.432  -1.667  1.000 77.17720  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   O   1 
+ATOM   2231  C CB  . GLN A   1 309 ? 53.589  -86.213  -0.866  1.000 65.07316  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   CB  1 
+ATOM   2232  C CG  . GLN A   1 309 ? 53.038  -87.091  0.241   1.000 64.71639  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   CG  1 
+ATOM   2233  C CD  . GLN A   1 309 ? 53.140  -88.565  -0.091  1.000 60.42121  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   CD  1 
+ATOM   2234  O OE1 . GLN A   1 309 ? 54.124  -89.010  -0.679  1.000 67.96235  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   OE1 1 
+ATOM   2235  N NE2 . GLN A   1 309 ? 52.118  -89.329  0.276   1.000 64.08472  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   NE2 1 
+ATOM   2236  N N   . ILE A   1 310 ? 53.286  -83.773  -2.891  1.000 71.96403  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   N   1 
+ATOM   2237  C CA  . ILE A   1 310 ? 53.768  -82.943  -3.990  1.000 68.32589  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   CA  1 
+ATOM   2238  C C   . ILE A   1 310 ? 53.798  -81.476  -3.574  1.000 70.85274  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   C   1 
+ATOM   2239  O O   . ILE A   1 310 ? 54.704  -80.727  -3.956  1.000 79.81822  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   O   1 
+ATOM   2240  C CB  . ILE A   1 310 ? 52.900  -83.167  -5.241  1.000 76.97101  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   CB  1 
+ATOM   2241  C CG1 . ILE A   1 310 ? 52.822  -84.659  -5.569  1.000 60.40450  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2242  C CG2 . ILE A   1 310 ? 53.457  -82.392  -6.430  1.000 64.91587  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2243  C CD1 . ILE A   1 310 ? 51.825  -84.989  -6.646  1.000 65.19553  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2244  N N   . ALA A   1 311 ? 52.812  -81.045  -2.781  1.000 74.18867  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A   N   1 
+ATOM   2245  C CA  . ALA A   1 311 ? 52.824  -79.679  -2.268  1.000 67.66314  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A   CA  1 
+ATOM   2246  C C   . ALA A   1 311 ? 54.043  -79.439  -1.388  1.000 75.05591  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A   C   1 
+ATOM   2247  O O   . ALA A   1 311 ? 54.701  -78.395  -1.490  1.000 74.58893  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A   O   1 
+ATOM   2248  C CB  . ALA A   1 311 ? 51.534  -79.391  -1.502  1.000 74.96206  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A   CB  1 
+ATOM   2249  N N   . LEU A   1 312 ? 54.364  -80.397  -0.517  1.000 78.86948  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   N   1 
+ATOM   2250  C CA  . LEU A   1 312 ? 55.550  -80.257  0.324   1.000 85.81694  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   CA  1 
+ATOM   2251  C C   . LEU A   1 312 ? 56.827  -80.305  -0.508  1.000 77.48741  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   C   1 
+ATOM   2252  O O   . LEU A   1 312 ? 57.784  -79.570  -0.231  1.000 83.08653  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   O   1 
+ATOM   2253  C CB  . LEU A   1 312 ? 55.568  -81.344  1.396   1.000 78.48066  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   CB  1 
+ATOM   2254  C CG  . LEU A   1 312 ? 56.811  -81.429  2.285   1.000 68.91813  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   CG  1 
+ATOM   2255  C CD1 . LEU A   1 312 ? 57.019  -80.137  3.060   1.000 69.38876  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2256  C CD2 . LEU A   1 312 ? 56.709  -82.614  3.230   1.000 81.07738  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2257  N N   . SER A   1 313 ? 56.854  -81.154  -1.538  1.000 77.82180  ? ? ? ? ? ?  303 SER A   N   1 
+ATOM   2258  C CA  . SER A   1 313 ? 58.038  -81.250  -2.388  1.000 91.06285  ? ? ? ? ? ?  303 SER A   CA  1 
+ATOM   2259  C C   . SER A   1 313 ? 58.294  -79.942  -3.122  1.000 73.98442  ? ? ? ? ? ?  303 SER A   C   1 
+ATOM   2260  O O   . SER A   1 313 ? 59.447  -79.523  -3.276  1.000 70.75001  ? ? ? ? ? ?  303 SER A   O   1 
+ATOM   2261  C CB  . SER A   1 313 ? 57.885  -82.395  -3.387  1.000 61.88919  ? ? ? ? ? ?  303 SER A   CB  1 
+ATOM   2262  O OG  . SER A   1 313 ? 56.909  -82.083  -4.365  1.000 95.36514  ? ? ? ? ? ?  303 SER A   OG  1 
+ATOM   2263  N N   . LYS A   1 314 ? 57.231  -79.285  -3.591  1.000 68.89988  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   N   1 
+ATOM   2264  C CA  . LYS A   1 314 ? 57.397  -77.984  -4.228  1.000 70.97832  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   CA  1 
+ATOM   2265  C C   . LYS A   1 314 ? 57.963  -76.966  -3.248  1.000 71.56843  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   C   1 
+ATOM   2266  O O   . LYS A   1 314 ? 58.791  -76.126  -3.620  1.000 81.59625  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   O   1 
+ATOM   2267  C CB  . LYS A   1 314 ? 56.062  -77.503  -4.797  1.000 62.28156  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   CB  1 
+ATOM   2268  C CG  . LYS A   1 314 ? 56.088  -76.084  -5.346  1.000 66.89096  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   CG  1 
+ATOM   2269  C CD  . LYS A   1 314 ? 54.748  -75.703  -5.957  1.000 88.83347  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   CD  1 
+ATOM   2270  C CE  . LYS A   1 314 ? 54.739  -74.247  -6.395  1.000 117.84042 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   CE  1 
+ATOM   2271  N NZ  . LYS A   1 314 ? 54.524  -74.100  -7.861  1.000 128.13324 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2272  N N   . GLN A   1 315 ? 57.546  -77.035  -1.984  1.000 88.73485  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   N   1 
+ATOM   2273  C CA  . GLN A   1 315 ? 58.033  -76.072  -1.005  1.000 84.96606  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   CA  1 
+ATOM   2274  C C   . GLN A   1 315 ? 59.479  -76.349  -0.609  1.000 69.35610  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   C   1 
+ATOM   2275  O O   . GLN A   1 315 ? 60.205  -75.421  -0.234  1.000 76.14869  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   O   1 
+ATOM   2276  C CB  . GLN A   1 315 ? 57.129  -76.078  0.224   1.000 58.40158  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   CB  1 
+ATOM   2277  C CG  . GLN A   1 315 ? 56.686  -74.701  0.674   1.000 87.66057  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   CG  1 
+ATOM   2278  C CD  . GLN A   1 315 ? 55.855  -74.756  1.937   1.000 143.96494 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   CD  1 
+ATOM   2279  O OE1 . GLN A   1 315 ? 55.503  -75.830  2.417   1.000 159.59880 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   OE1 1 
+ATOM   2280  N NE2 . GLN A   1 315 ? 55.535  -73.587  2.482   1.000 151.64611 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   NE2 1 
+ATOM   2281  N N   . LEU A   1 316 ? 59.918  -77.608  -0.691  1.000 71.28178  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   N   1 
+ATOM   2282  C CA  . LEU A   1 316 ? 61.284  -77.937  -0.295  1.000 68.22829  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   CA  1 
+ATOM   2283  C C   . LEU A   1 316 ? 62.293  -77.504  -1.353  1.000 73.10897  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   C   1 
+ATOM   2284  O O   . LEU A   1 316 ? 63.374  -77.006  -1.017  1.000 74.03834  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   O   1 
+ATOM   2285  C CB  . LEU A   1 316 ? 61.409  -79.436  -0.023  1.000 72.92610  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   CB  1 
+ATOM   2286  C CG  . LEU A   1 316 ? 60.636  -79.991  1.175   1.000 67.59230  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   CG  1 
+ATOM   2287  C CD1 . LEU A   1 316 ? 60.834  -81.495  1.306   1.000 57.86068  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2288  C CD2 . LEU A   1 316 ? 61.046  -79.278  2.453   1.000 73.07929  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2289  N N   . PHE A   1 317 ? 61.963  -77.683  -2.632  1.000 81.79739  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   N   1 
+ATOM   2290  C CA  . PHE A   1 317 ? 62.912  -77.442  -3.716  1.000 68.50585  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CA  1 
+ATOM   2291  C C   . PHE A   1 317 ? 62.660  -76.117  -4.431  1.000 73.89068  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   C   1 
+ATOM   2292  O O   . PHE A   1 317 ? 63.557  -75.271  -4.501  1.000 80.10352  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   O   1 
+ATOM   2293  C CB  . PHE A   1 317 ? 62.869  -78.608  -4.711  1.000 62.00401  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CB  1 
+ATOM   2294  C CG  . PHE A   1 317 ? 63.187  -79.940  -4.094  1.000 59.39057  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CG  1 
+ATOM   2295  C CD1 . PHE A   1 317 ? 64.500  -80.316  -3.868  1.000 74.54942  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CD1 1 
+ATOM   2296  C CD2 . PHE A   1 317 ? 62.175  -80.815  -3.739  1.000 68.36720  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CD2 1 
+ATOM   2297  C CE1 . PHE A   1 317 ? 64.796  -81.540  -3.299  1.000 68.90570  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CE1 1 
+ATOM   2298  C CE2 . PHE A   1 317 ? 62.465  -82.041  -3.170  1.000 62.86745  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CE2 1 
+ATOM   2299  C CZ  . PHE A   1 317 ? 63.777  -82.404  -2.950  1.000 52.84092  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CZ  1 
+ATOM   2300  N N   . GLU A   1 318 ? 61.453  -75.923  -4.971  1.000 92.75787  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   N   1 
+ATOM   2301  C CA  . GLU A   1 318 ? 61.167  -74.703  -5.724  1.000 107.70729 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   CA  1 
+ATOM   2302  C C   . GLU A   1 318 ? 61.236  -73.470  -4.833  1.000 102.38324 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   C   1 
+ATOM   2303  O O   . GLU A   1 318 ? 61.826  -72.452  -5.214  1.000 135.48889 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   O   1 
+ATOM   2304  C CB  . GLU A   1 318 ? 59.794  -74.796  -6.393  1.000 96.42950  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   CB  1 
+ATOM   2305  C CG  . GLU A   1 318 ? 59.817  -75.321  -7.823  1.000 118.39979 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   CG  1 
+ATOM   2306  C CD  . GLU A   1 318 ? 58.550  -74.978  -8.589  1.000 138.85795 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   CD  1 
+ATOM   2307  O OE1 . GLU A   1 318 ? 57.634  -74.379  -7.986  1.000 131.37593 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2308  O OE2 . GLU A   1 318 ? 58.472  -75.302  -9.793  1.000 138.69904 ? ? ? ? ? -1 308 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2309  N N   . GLN A   1 319 ? 60.637  -73.537  -3.649  1.000 97.71009  ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   N   1 
+ATOM   2310  C CA  . GLN A   1 319 ? 60.645  -72.410  -2.731  1.000 122.33898 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   CA  1 
+ATOM   2311  C C   . GLN A   1 319 ? 61.976  -72.333  -1.990  1.000 125.87603 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   C   1 
+ATOM   2312  O O   . GLN A   1 319 ? 62.590  -73.352  -1.661  1.000 126.54799 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   O   1 
+ATOM   2313  C CB  . GLN A   1 319 ? 59.494  -72.528  -1.730  1.000 127.27333 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   CB  1 
+ATOM   2314  C CG  . GLN A   1 319 ? 58.130  -72.765  -2.370  1.000 122.59444 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   CG  1 
+ATOM   2315  C CD  . GLN A   1 319 ? 57.468  -71.486  -2.843  1.000 156.53250 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   CD  1 
+ATOM   2316  O OE1 . GLN A   1 319 ? 57.409  -70.497  -2.112  1.000 177.24491 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   OE1 1 
+ATOM   2317  N NE2 . GLN A   1 319 ? 56.962  -71.499  -4.071  1.000 155.58101 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   NE2 1 
+ATOM   2318  N N   . SER A   1 320 ? 62.424  -71.103  -1.736  1.000 136.21046 ? ? ? ? ? ?  310 SER A   N   1 
+ATOM   2319  C CA  . SER A   1 320 ? 63.642  -70.854  -0.979  1.000 142.06230 ? ? ? ? ? ?  310 SER A   CA  1 
+ATOM   2320  C C   . SER A   1 320 ? 63.392  -70.791  0.523   1.000 130.09086 ? ? ? ? ? ?  310 SER A   C   1 
+ATOM   2321  O O   . SER A   1 320 ? 64.217  -70.237  1.258   1.000 121.84412 ? ? ? ? ? ?  310 SER A   O   1 
+ATOM   2322  C CB  . SER A   1 320 ? 64.307  -69.559  -1.454  1.000 149.37574 ? ? ? ? ? ?  310 SER A   CB  1 
+ATOM   2323  O OG  . SER A   1 320 ? 64.686  -69.647  -2.816  1.000 164.43975 ? ? ? ? ? ?  310 SER A   OG  1 
+ATOM   2324  N N   . THR A   1 321 ? 62.272  -71.344  0.990   1.000 128.88945 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   N   1 
+ATOM   2325  C CA  . THR A   1 321 ? 61.958  -71.308  2.413   1.000 120.98950 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   CA  1 
+ATOM   2326  C C   . THR A   1 321 ? 62.867  -72.232  3.217   1.000 105.83350 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   C   1 
+ATOM   2327  O O   . THR A   1 321 ? 63.240  -71.900  4.351   1.000 103.20773 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   O   1 
+ATOM   2328  C CB  . THR A   1 321 ? 60.490  -71.678  2.629   1.000 134.16712 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   CB  1 
+ATOM   2329  O OG1 . THR A   1 321 ? 59.655  -70.797  1.870   1.000 161.87879 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   OG1 1 
+ATOM   2330  C CG2 . THR A   1 321 ? 60.121  -71.573  4.099   1.000 122.38403 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   CG2 1 
+ATOM   2331  N N   . TYR A   1 322 ? 63.237  -73.380  2.654   1.000 117.68604 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   N   1 
+ATOM   2332  C CA  . TYR A   1 322 ? 64.072  -74.371  3.331   1.000 78.71217  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CA  1 
+ATOM   2333  C C   . TYR A   1 322 ? 65.452  -74.344  2.679   1.000 85.38498  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   C   1 
+ATOM   2334  O O   . TYR A   1 322 ? 65.751  -75.125  1.776   1.000 96.45651  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   O   1 
+ATOM   2335  C CB  . TYR A   1 322 ? 63.422  -75.791  3.251   1.000 73.82502  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CB  1 
+ATOM   2336  C CG  . TYR A   1 322 ? 62.135  -75.948  4.044   1.000 105.21772 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CG  1 
+ATOM   2337  C CD1 . TYR A   1 322 ? 60.980  -75.268  3.677   1.000 106.77266 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2338  C CD2 . TYR A   1 322 ? 62.072  -76.794  5.144   1.000 106.09483 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2339  C CE1 . TYR A   1 322 ? 59.805  -75.410  4.393   1.000 126.66085 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2340  C CE2 . TYR A   1 322 ? 60.898  -76.947  5.868   1.000 99.63329  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2341  C CZ  . TYR A   1 322 ? 59.766  -76.251  5.488   1.000 119.93796 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2342  O OH  . TYR A   1 322 ? 58.595  -76.393  6.198   1.000 111.48410 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   OH  1 
+ATOM   2343  N N   . LYS A   1 323 ? 66.299  -73.424  3.143   1.000 66.05289  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   N   1 
+ATOM   2344  C CA  . LYS A   1 323 ? 67.641  -73.300  2.577   1.000 67.83879  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   CA  1 
+ATOM   2345  C C   . LYS A   1 323 ? 68.454  -74.569  2.799   1.000 74.11173  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   C   1 
+ATOM   2346  O O   . LYS A   1 323 ? 69.010  -75.138  1.851   1.000 91.94629  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   O   1 
+ATOM   2347  C CB  . LYS A   1 323 ? 68.369  -72.087  3.173   1.000 65.88001  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   CB  1 
+ATOM   2348  C CG  . LYS A   1 323 ? 68.107  -70.780  2.435   1.000 83.58445  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   CG  1 
+ATOM   2349  C CD  . LYS A   1 323 ? 69.150  -69.718  2.774   1.000 80.30175  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   CD  1 
+ATOM   2350  C CE  . LYS A   1 323 ? 70.487  -70.004  2.097   1.000 85.39246  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   CE  1 
+ATOM   2351  N NZ  . LYS A   1 323 ? 71.494  -68.937  2.378   1.000 99.14617  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2352  N N   . TYR A   1 324 ? 68.527  -75.035  4.042   1.000 79.44355  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   N   1 
+ATOM   2353  C CA  . TYR A   1 324 ? 69.322  -76.204  4.397   1.000 60.83276  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CA  1 
+ATOM   2354  C C   . TYR A   1 324 ? 68.422  -77.226  5.074   1.000 63.64522  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   C   1 
+ATOM   2355  O O   . TYR A   1 324 ? 67.787  -76.920  6.089   1.000 81.52844  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   O   1 
+ATOM   2356  C CB  . TYR A   1 324 ? 70.483  -75.820  5.317   1.000 59.70911  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CB  1 
+ATOM   2357  C CG  . TYR A   1 324 ? 71.123  -74.491  4.980   1.000 67.41439  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CG  1 
+ATOM   2358  C CD1 . TYR A   1 324 ? 72.076  -74.389  3.977   1.000 64.55895  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2359  C CD2 . TYR A   1 324 ? 70.776  -73.337  5.672   1.000 65.06502  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2360  C CE1 . TYR A   1 324 ? 72.664  -73.176  3.670   1.000 65.23099  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2361  C CE2 . TYR A   1 324 ? 71.358  -72.120  5.372   1.000 70.44690  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2362  C CZ  . TYR A   1 324 ? 72.302  -72.046  4.370   1.000 67.20154  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2363  O OH  . TYR A   1 324 ? 72.885  -70.836  4.067   1.000 74.24999  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   OH  1 
+ATOM   2364  N N   . PHE A   1 325 ? 68.365  -78.434  4.516   1.000 57.18564  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   N   1 
+ATOM   2365  C CA  . PHE A   1 325 ? 67.613  -79.507  5.148   1.000 58.09781  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CA  1 
+ATOM   2366  C C   . PHE A   1 325 ? 68.212  -80.852  4.766   1.000 61.43437  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   C   1 
+ATOM   2367  O O   . PHE A   1 325 ? 68.966  -80.972  3.797   1.000 67.99156  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   O   1 
+ATOM   2368  C CB  . PHE A   1 325 ? 66.119  -79.459  4.786   1.000 69.42055  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CB  1 
+ATOM   2369  C CG  . PHE A   1 325 ? 65.817  -79.748  3.337   1.000 79.49894  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CG  1 
+ATOM   2370  C CD1 . PHE A   1 325 ? 65.718  -81.054  2.876   1.000 72.65087  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CD1 1 
+ATOM   2371  C CD2 . PHE A   1 325 ? 65.595  -78.714  2.445   1.000 72.19886  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CD2 1 
+ATOM   2372  C CE1 . PHE A   1 325 ? 65.434  -81.318  1.550   1.000 51.73547  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CE1 1 
+ATOM   2373  C CE2 . PHE A   1 325 ? 65.304  -78.974  1.121   1.000 65.77021  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CE2 1 
+ATOM   2374  C CZ  . PHE A   1 325 ? 65.225  -80.277  0.673   1.000 60.12584  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CZ  1 
+ATOM   2375  N N   . PHE A   1 326 ? 67.865  -81.866  5.555   1.000 64.34284  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   N   1 
+ATOM   2376  C CA  . PHE A   1 326 ? 68.173  -83.258  5.253   1.000 67.79958  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CA  1 
+ATOM   2377  C C   . PHE A   1 326 ? 66.867  -84.033  5.294   1.000 70.67806  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   C   1 
+ATOM   2378  O O   . PHE A   1 326 ? 66.156  -84.001  6.304   1.000 73.96020  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   O   1 
+ATOM   2379  C CB  . PHE A   1 326 ? 69.184  -83.840  6.246   1.000 61.15373  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CB  1 
+ATOM   2380  C CG  . PHE A   1 326 ? 70.575  -83.287  6.097   1.000 56.86860  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CG  1 
+ATOM   2381  C CD1 . PHE A   1 326 ? 70.915  -82.067  6.657   1.000 58.24132  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CD1 1 
+ATOM   2382  C CD2 . PHE A   1 326 ? 71.547  -83.998  5.410   1.000 63.35966  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CD2 1 
+ATOM   2383  C CE1 . PHE A   1 326 ? 72.197  -81.561  6.527   1.000 57.46924  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CE1 1 
+ATOM   2384  C CE2 . PHE A   1 326 ? 72.830  -83.497  5.276   1.000 70.89877  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CE2 1 
+ATOM   2385  C CZ  . PHE A   1 326 ? 73.155  -82.277  5.836   1.000 61.78328  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CZ  1 
+ATOM   2386  N N   . LEU A   1 327 ? 66.548  -84.722  4.203   1.000 74.13261  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   N   1 
+ATOM   2387  C CA  . LEU A   1 327 ? 65.256  -85.370  4.037   1.000 69.33208  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   CA  1 
+ATOM   2388  C C   . LEU A   1 327 ? 65.437  -86.873  3.892   1.000 77.38798  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   C   1 
+ATOM   2389  O O   . LEU A   1 327 ? 66.212  -87.332  3.047   1.000 73.41147  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   O   1 
+ATOM   2390  C CB  . LEU A   1 327 ? 64.518  -84.813  2.818   1.000 69.94253  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   CB  1 
+ATOM   2391  C CG  . LEU A   1 327 ? 63.151  -85.439  2.548   1.000 57.43156  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   CG  1 
+ATOM   2392  C CD1 . LEU A   1 327 ? 62.271  -85.305  3.773   1.000 77.19902  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2393  C CD2 . LEU A   1 327 ? 62.495  -84.794  1.342   1.000 68.46738  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2394  N N   . SER A   1 328 ? 64.719  -87.631  4.715   1.000 71.65137  ? ? ? ? ? ?  318 SER A   N   1 
+ATOM   2395  C CA  . SER A   1 328 ? 64.637  -89.080  4.597   1.000 71.52850  ? ? ? ? ? ?  318 SER A   CA  1 
+ATOM   2396  C C   . SER A   1 328 ? 63.222  -89.434  4.163   1.000 76.56302  ? ? ? ? ? ?  318 SER A   C   1 
+ATOM   2397  O O   . SER A   1 328 ? 62.258  -89.110  4.865   1.000 91.11456  ? ? ? ? ? ?  318 SER A   O   1 
+ATOM   2398  C CB  . SER A   1 328 ? 64.985  -89.763  5.919   1.000 58.28563  ? ? ? ? ? ?  318 SER A   CB  1 
+ATOM   2399  O OG  . SER A   1 328 ? 64.812  -91.166  5.827   1.000 95.18206  ? ? ? ? ? ?  318 SER A   OG  1 
+ATOM   2400  N N   . THR A   1 329 ? 63.096  -90.089  3.010   1.000 54.16329  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   N   1 
+ATOM   2401  C CA  . THR A   1 329 ? 61.781  -90.355  2.449   1.000 63.61577  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   CA  1 
+ATOM   2402  C C   . THR A   1 329 ? 61.769  -91.698  1.733   1.000 72.16874  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   C   1 
+ATOM   2403  O O   . THR A   1 329 ? 62.769  -92.122  1.148   1.000 57.99575  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   O   1 
+ATOM   2404  C CB  . THR A   1 329 ? 61.350  -89.241  1.482   1.000 69.84211  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   CB  1 
+ATOM   2405  O OG1 . THR A   1 329 ? 60.095  -89.582  0.882   1.000 65.39725  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   OG1 1 
+ATOM   2406  C CG2 . THR A   1 329 ? 62.393  -89.038  0.390   1.000 66.23652  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   CG2 1 
+ATOM   2407  N N   . HIS A   1 330 ? 60.618  -92.366  1.801   1.000 69.48077  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   N   1 
+ATOM   2408  C CA  . HIS A   1 330 ? 60.334  -93.544  0.993   1.000 84.33418  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   CA  1 
+ATOM   2409  C C   . HIS A   1 330 ? 59.360  -93.254  -0.138  1.000 83.31538  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   C   1 
+ATOM   2410  O O   . HIS A   1 330 ? 58.981  -94.179  -0.864  1.000 74.58547  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   O   1 
+ATOM   2411  C CB  . HIS A   1 330 ? 59.771  -94.672  1.867   1.000 69.74977  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   CB  1 
+ATOM   2412  C CG  . HIS A   1 330 ? 60.817  -95.559  2.467   1.000 87.60008  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   CG  1 
+ATOM   2413  N ND1 . HIS A   1 330 ? 61.992  -95.867  1.817   1.000 113.46295 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   ND1 1 
+ATOM   2414  C CD2 . HIS A   1 330 ? 60.867  -96.203  3.658   1.000 62.41198  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   CD2 1 
+ATOM   2415  C CE1 . HIS A   1 330 ? 62.721  -96.662  2.579   1.000 117.96279 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   CE1 1 
+ATOM   2416  N NE2 . HIS A   1 330 ? 62.061  -96.882  3.702   1.000 91.55147  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   NE2 1 
+ATOM   2417  N N   . SER A   1 331 ? 58.954  -91.995  -0.314  1.000 70.27386  ? ? ? ? ? ?  321 SER A   N   1 
+ATOM   2418  C CA  . SER A   1 331 ? 57.873  -91.655  -1.226  1.000 67.75940  ? ? ? ? ? ?  321 SER A   CA  1 
+ATOM   2419  C C   . SER A   1 331 ? 58.434  -91.113  -2.529  1.000 71.02896  ? ? ? ? ? ?  321 SER A   C   1 
+ATOM   2420  O O   . SER A   1 331 ? 59.190  -90.128  -2.501  1.000 79.18894  ? ? ? ? ? ?  321 SER A   O   1 
+ATOM   2421  C CB  . SER A   1 331 ? 56.948  -90.627  -0.585  1.000 66.61821  ? ? ? ? ? ?  321 SER A   CB  1 
+ATOM   2422  O OG  . SER A   1 331 ? 55.990  -90.151  -1.511  1.000 80.88250  ? ? ? ? ? ?  321 SER A   OG  1 
+ATOM   2423  N N   . PRO A   1 332 ? 58.110  -91.707  -3.682  1.000 72.93010  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   N   1 
+ATOM   2424  C CA  . PRO A   1 332 ? 58.547  -91.098  -4.948  1.000 64.36307  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   CA  1 
+ATOM   2425  C C   . PRO A   1 332 ? 57.858  -89.777  -5.234  1.000 72.15870  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   C   1 
+ATOM   2426  O O   . PRO A   1 332 ? 58.477  -88.872  -5.809  1.000 63.15151  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   O   1 
+ATOM   2427  C CB  . PRO A   1 332 ? 58.195  -92.167  -5.995  1.000 67.22715  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   CB  1 
+ATOM   2428  C CG  . PRO A   1 332 ? 58.038  -93.440  -5.220  1.000 65.12253  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   CG  1 
+ATOM   2429  C CD  . PRO A   1 332 ? 57.490  -93.025  -3.889  1.000 84.56244  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   CD  1 
+ATOM   2430  N N   . GLU A   1 333 ? 56.587  -89.638  -4.839  1.000 77.47595  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   N   1 
+ATOM   2431  C CA  . GLU A   1 333 ? 55.845  -88.404  -5.081  1.000 78.04062  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   CA  1 
+ATOM   2432  C C   . GLU A   1 333 ? 56.440  -87.217  -4.337  1.000 76.59710  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   C   1 
+ATOM   2433  O O   . GLU A   1 333 ? 56.163  -86.068  -4.699  1.000 89.59903  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   O   1 
+ATOM   2434  C CB  . GLU A   1 333 ? 54.376  -88.577  -4.682  1.000 60.98281  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   CB  1 
+ATOM   2435  C CG  . GLU A   1 333 ? 53.563  -89.464  -5.614  1.000 79.15735  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   CG  1 
+ATOM   2436  C CD  . GLU A   1 333 ? 53.860  -90.939  -5.435  1.000 95.72214  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   CD  1 
+ATOM   2437  O OE1 . GLU A   1 333 ? 54.319  -91.329  -4.340  1.000 82.85286  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2438  O OE2 . GLU A   1 333 ? 53.635  -91.707  -6.394  1.000 109.66583 ? ? ? ? ? -1 323 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2439  N N   . LEU A   1 334 ? 57.244  -87.466  -3.307  1.000 77.88403  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   N   1 
+ATOM   2440  C CA  . LEU A   1 334 ? 57.915  -86.410  -2.567  1.000 73.14331  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   CA  1 
+ATOM   2441  C C   . LEU A   1 334 ? 59.118  -85.843  -3.309  1.000 75.72317  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   C   1 
+ATOM   2442  O O   . LEU A   1 334 ? 59.743  -84.896  -2.819  1.000 72.16570  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   O   1 
+ATOM   2443  C CB  . LEU A   1 334 ? 58.343  -86.945  -1.199  1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   CB  1 
+ATOM   2444  C CG  . LEU A   1 334 ? 58.584  -85.963  -0.056  1.000 54.55466  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   CG  1 
+ATOM   2445  C CD1 . LEU A   1 334 ? 57.735  -84.715  -0.212  1.000 77.80619  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2446  C CD2 . LEU A   1 334 ? 58.260  -86.657  1.245   1.000 78.01525  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2447  N N   . LEU A   1 335 ? 59.463  -86.395  -4.472  1.000 89.22585  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   N   1 
+ATOM   2448  C CA  . LEU A   1 335 ? 60.564  -85.882  -5.277  1.000 72.92745  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   CA  1 
+ATOM   2449  C C   . LEU A   1 335 ? 60.099  -85.422  -6.654  1.000 74.83904  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   C   1 
+ATOM   2450  O O   . LEU A   1 335 ? 60.913  -85.326  -7.577  1.000 73.63589  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   O   1 
+ATOM   2451  C CB  . LEU A   1 335 ? 61.664  -86.935  -5.412  1.000 68.30875  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   CB  1 
+ATOM   2452  C CG  . LEU A   1 335 ? 62.181  -87.518  -4.095  1.000 54.30834  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   CG  1 
+ATOM   2453  C CD1 . LEU A   1 335 ? 63.273  -88.547  -4.349  1.000 59.75853  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2454  C CD2 . LEU A   1 335 ? 62.682  -86.418  -3.174  1.000 70.96592  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2455  N N   . TYR A   1 336 ? 58.803  -85.135  -6.811  1.000 60.54755  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   N   1 
+ATOM   2456  C CA  . TYR A   1 336 ? 58.290  -84.699  -8.108  1.000 62.79029  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CA  1 
+ATOM   2457  C C   . TYR A   1 336 ? 58.873  -83.351  -8.514  1.000 79.81020  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   C   1 
+ATOM   2458  O O   . TYR A   1 336 ? 59.094  -83.093  -9.703  1.000 104.31800 ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   O   1 
+ATOM   2459  C CB  . TYR A   1 336 ? 56.762  -84.627  -8.074  1.000 60.37196  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CB  1 
+ATOM   2460  C CG  . TYR A   1 336 ? 56.066  -85.941  -8.357  1.000 62.59850  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CG  1 
+ATOM   2461  C CD1 . TYR A   1 336 ? 56.785  -87.123  -8.471  1.000 68.32152  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2462  C CD2 . TYR A   1 336 ? 54.688  -85.994  -8.528  1.000 49.20872  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2463  C CE1 . TYR A   1 336 ? 56.151  -88.324  -8.734  1.000 61.23110  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2464  C CE2 . TYR A   1 336 ? 54.045  -87.190  -8.792  1.000 68.74214  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2465  C CZ  . TYR A   1 336 ? 54.782  -88.351  -8.894  1.000 70.62500  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2466  O OH  . TYR A   1 336 ? 54.153  -89.545  -9.157  1.000 79.99736  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   OH  1 
+ATOM   2467  N N   . GLU A   1 337 ? 59.129  -82.479  -7.541  1.000 50.85204  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   N   1 
+ATOM   2468  C CA  . GLU A   1 337 ? 59.637  -81.141  -7.803  1.000 56.62999  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   CA  1 
+ATOM   2469  C C   . GLU A   1 337 ? 61.119  -81.003  -7.470  1.000 73.03748  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   C   1 
+ATOM   2470  O O   . GLU A   1 337 ? 61.608  -79.879  -7.311  1.000 69.14825  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   O   1 
+ATOM   2471  C CB  . GLU A   1 337 ? 58.823  -80.111  -7.018  1.000 71.63384  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   CB  1 
+ATOM   2472  C CG  . GLU A   1 337 ? 57.329  -80.133  -7.310  1.000 64.98925  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   CG  1 
+ATOM   2473  C CD  . GLU A   1 337 ? 56.951  -79.264  -8.493  1.000 93.30608  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   CD  1 
+ATOM   2474  O OE1 . GLU A   1 337 ? 57.855  -78.638  -9.084  1.000 103.24267 ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2475  O OE2 . GLU A   1 337 ? 55.748  -79.202  -8.828  1.000 99.20422  ? ? ? ? ? -1 327 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2476  N N   . MET A   1 338 ? 61.844  -82.117  -7.372  1.000 56.34210  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   N   1 
+ATOM   2477  C CA  . MET A   1 338 ? 63.236  -82.067  -6.944  1.000 71.40309  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   CA  1 
+ATOM   2478  C C   . MET A   1 338 ? 64.106  -81.368  -7.984  1.000 61.14315  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   C   1 
+ATOM   2479  O O   . MET A   1 338 ? 63.934  -81.552  -9.193  1.000 73.43744  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   O   1 
+ATOM   2480  C CB  . MET A   1 338 ? 63.767  -83.477  -6.677  1.000 59.30919  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   CB  1 
+ATOM   2481  C CG  . MET A   1 338 ? 63.874  -84.361  -7.906  1.000 60.33755  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   CG  1 
+ATOM   2482  S SD  . MET A   1 338 ? 64.573  -85.975  -7.518  1.000 93.45580  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   SD  1 
+ATOM   2483  C CE  . MET A   1 338 ? 64.303  -86.841  -9.059  1.000 50.50335  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   CE  1 
+ATOM   2484  N N   . ASP A   1 339 ? 65.043  -80.553  -7.498  1.000 58.27125  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   N   1 
+ATOM   2485  C CA  . ASP A   1 339 ? 65.995  -79.839  -8.337  1.000 61.89329  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   CA  1 
+ATOM   2486  C C   . ASP A   1 339 ? 67.039  -79.192  -7.439  1.000 68.14420  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   C   1 
+ATOM   2487  O O   . ASP A   1 339 ? 66.717  -78.736  -6.338  1.000 80.74827  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   O   1 
+ATOM   2488  C CB  . ASP A   1 339 ? 65.301  -78.773  -9.197  1.000 69.96550  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   CB  1 
+ATOM   2489  C CG  . ASP A   1 339 ? 66.095  -78.412  -10.440 1.000 84.84486  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   CG  1 
+ATOM   2490  O OD1 . ASP A   1 339 ? 67.243  -78.886  -10.583 1.000 74.10949  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   OD1 1 
+ATOM   2491  O OD2 . ASP A   1 339 ? 65.565  -77.656  -11.281 1.000 112.68543 ? ? ? ? ? -1 329 ASP A   OD2 1 
+ATOM   2492  N N   . ASN A   1 340 ? 68.286  -79.167  -7.914  1.000 70.13568  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   N   1 
+ATOM   2493  C CA  . ASN A   1 340 ? 69.396  -78.531  -7.200  1.000 54.62560  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   CA  1 
+ATOM   2494  C C   . ASN A   1 340 ? 69.577  -79.134  -5.809  1.000 66.39122  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   C   1 
+ATOM   2495  O O   . ASN A   1 340 ? 69.809  -78.425  -4.828  1.000 85.76659  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   O   1 
+ATOM   2496  C CB  . ASN A   1 340 ? 69.202  -77.015  -7.113  1.000 61.15524  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   CB  1 
+ATOM   2497  C CG  . ASN A   1 340 ? 70.505  -76.272  -6.883  1.000 65.41110  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   CG  1 
+ATOM   2498  O OD1 . ASN A   1 340 ? 71.531  -76.875  -6.569  1.000 67.20323  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   OD1 1 
+ATOM   2499  N ND2 . ASN A   1 340 ? 70.469  -74.953  -7.036  1.000 112.42149 ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   ND2 1 
+ATOM   2500  N N   . THR A   1 341 ? 69.460  -80.456  -5.723  1.000 72.47914  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   N   1 
+ATOM   2501  C CA  . THR A   1 341 ? 69.612  -81.178  -4.470  1.000 57.07782  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   CA  1 
+ATOM   2502  C C   . THR A   1 341 ? 70.611  -82.310  -4.651  1.000 61.49978  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   C   1 
+ATOM   2503  O O   . THR A   1 341 ? 70.930  -82.714  -5.772  1.000 83.71148  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   O   1 
+ATOM   2504  C CB  . THR A   1 341 ? 68.277  -81.749  -3.977  1.000 63.34051  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   CB  1 
+ATOM   2505  O OG1 . THR A   1 341 ? 68.487  -82.475  -2.758  1.000 71.15845  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   OG1 1 
+ATOM   2506  C CG2 . THR A   1 341 ? 67.688  -82.685  -5.018  1.000 49.18974  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   CG2 1 
+ATOM   2507  N N   . ARG A   1 342 ? 71.100  -82.825  -3.528  1.000 73.27984  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   N   1 
+ATOM   2508  C CA  . ARG A   1 342 ? 71.966  -83.993  -3.528  1.000 81.53957  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   CA  1 
+ATOM   2509  C C   . ARG A   1 342 ? 71.170  -85.213  -3.088  1.000 57.14835  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   C   1 
+ATOM   2510  O O   . ARG A   1 342 ? 70.508  -85.187  -2.046  1.000 65.92116  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   O   1 
+ATOM   2511  C CB  . ARG A   1 342 ? 73.178  -83.802  -2.618  1.000 59.48953  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   CB  1 
+ATOM   2512  C CG  . ARG A   1 342 ? 74.127  -84.987  -2.675  1.000 69.81755  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   CG  1 
+ATOM   2513  C CD  . ARG A   1 342 ? 75.538  -84.610  -2.287  1.000 81.71061  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   CD  1 
+ATOM   2514  N NE  . ARG A   1 342 ? 76.521  -85.367  -3.052  1.000 92.09717  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   NE  1 
+ATOM   2515  C CZ  . ARG A   1 342 ? 77.248  -84.863  -4.040  1.000 71.48495  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   CZ  1 
+ATOM   2516  N NH1 . ARG A   1 342 ? 77.159  -83.588  -4.380  1.000 69.22012  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   NH1 1 
+ATOM   2517  N NH2 . ARG A   1 342 ? 78.089  -85.656  -4.697  1.000 75.84152  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   NH2 1 
+ATOM   2518  N N   . LEU A   1 343 ? 71.236  -86.271  -3.889  1.000 70.56997  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   N   1 
+ATOM   2519  C CA  . LEU A   1 343 ? 70.537  -87.518  -3.615  1.000 65.03588  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   CA  1 
+ATOM   2520  C C   . LEU A   1 343 ? 71.524  -88.508  -3.010  1.000 68.19311  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   C   1 
+ATOM   2521  O O   . LEU A   1 343 ? 72.538  -88.838  -3.633  1.000 70.26103  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   O   1 
+ATOM   2522  C CB  . LEU A   1 343 ? 69.915  -88.083  -4.892  1.000 69.30706  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   CB  1 
+ATOM   2523  C CG  . LEU A   1 343 ? 68.969  -87.144  -5.645  1.000 60.26051  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   CG  1 
+ATOM   2524  C CD1 . LEU A   1 343 ? 68.400  -87.819  -6.884  1.000 75.48726  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2525  C CD2 . LEU A   1 343 ? 67.852  -86.665  -4.733  1.000 70.59390  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2526  N N   . ILE A   1 344 ? 71.231  -88.969  -1.798  1.000 71.82047  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   N   1 
+ATOM   2527  C CA  . ILE A   1 344 ? 72.071  -89.926  -1.087  1.000 62.76641  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   CA  1 
+ATOM   2528  C C   . ILE A   1 344 ? 71.306  -91.238  -1.007  1.000 74.51482  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   C   1 
+ATOM   2529  O O   . ILE A   1 344 ? 70.177  -91.276  -0.503  1.000 73.44300  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   O   1 
+ATOM   2530  C CB  . ILE A   1 344 ? 72.449  -89.414  0.311   1.000 56.36887  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   CB  1 
+ATOM   2531  C CG1 . ILE A   1 344 ? 73.052  -88.012  0.212   1.000 56.42276  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2532  C CG2 . ILE A   1 344 ? 73.419  -90.372  0.985   1.000 65.52543  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2533  C CD1 . ILE A   1 344 ? 73.254  -87.338  1.544   1.000 64.15850  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2534  N N   . ARG A   1 345 ? 71.908  -92.310  -1.508  1.000 72.10031  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   N   1 
+ATOM   2535  C CA  . ARG A   1 345 ? 71.269  -93.619  -1.534  1.000 77.95941  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   CA  1 
+ATOM   2536  C C   . ARG A   1 345 ? 72.045  -94.573  -0.637  1.000 74.73222  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   C   1 
+ATOM   2537  O O   . ARG A   1 345 ? 73.231  -94.829  -0.874  1.000 77.62852  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   O   1 
+ATOM   2538  C CB  . ARG A   1 345 ? 71.187  -94.165  -2.959  1.000 69.16126  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   CB  1 
+ATOM   2539  C CG  . ARG A   1 345 ? 70.590  -95.560  -3.045  1.000 54.46623  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   CG  1 
+ATOM   2540  C CD  . ARG A   1 345 ? 70.407  -95.998  -4.489  1.000 75.91912  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   CD  1 
+ATOM   2541  N NE  . ARG A   1 345 ? 69.899  -97.362  -4.586  1.000 75.84835  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   NE  1 
+ATOM   2542  C CZ  . ARG A   1 345 ? 70.663  -98.441  -4.681  1.000 74.34191  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   CZ  1 
+ATOM   2543  N NH1 . ARG A   1 345 ? 71.983  -98.354  -4.707  1.000 54.60246  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   NH1 1 
+ATOM   2544  N NH2 . ARG A   1 345 ? 70.088  -99.639  -4.754  1.000 90.75144  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   NH2 1 
+ATOM   2545  N N   . VAL A   1 346 ? 71.377  -95.091  0.389   1.000 75.55982  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   N   1 
+ATOM   2546  C CA  . VAL A   1 346 ? 71.964  -96.087  1.276   1.000 81.43637  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   CA  1 
+ATOM   2547  C C   . VAL A   1 346 ? 71.731  -97.465  0.675   1.000 81.11726  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   C   1 
+ATOM   2548  O O   . VAL A   1 346 ? 70.588  -97.846  0.395   1.000 98.77856  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   O   1 
+ATOM   2549  C CB  . VAL A   1 346 ? 71.363  -95.994  2.688   1.000 76.75061  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   CB  1 
+ATOM   2550  C CG1 . VAL A   1 346 ? 71.991  -97.037  3.594   1.000 97.57232  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2551  C CG2 . VAL A   1 346 ? 71.564  -94.601  3.259   1.000 63.94275  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2552  N N   . HIS A   1 347 ? 72.811  -98.213  0.476   1.000 89.45897  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   N   1 
+ATOM   2553  C CA  . HIS A   1 347 ? 72.704  -99.507  -0.177  1.000 101.34044 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   CA  1 
+ATOM   2554  C C   . HIS A   1 347 ? 72.034  -100.526 0.741   1.000 116.72006 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   C   1 
+ATOM   2555  O O   . HIS A   1 347 ? 72.028  -100.395 1.968   1.000 110.61502 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   O   1 
+ATOM   2556  C CB  . HIS A   1 347 ? 74.083  -100.009 -0.605  1.000 90.90933  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   CB  1 
+ATOM   2557  C CG  . HIS A   1 347 ? 74.724  -99.177  -1.672  1.000 88.48854  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   CG  1 
+ATOM   2558  N ND1 . HIS A   1 347 ? 75.798  -99.618  -2.414  1.000 92.67991  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   ND1 1 
+ATOM   2559  C CD2 . HIS A   1 347 ? 74.443  -97.931  -2.122  1.000 77.00551  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   CD2 1 
+ATOM   2560  C CE1 . HIS A   1 347 ? 76.151  -98.680  -3.275  1.000 90.14254  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   CE1 1 
+ATOM   2561  N NE2 . HIS A   1 347 ? 75.345  -97.645  -3.117  1.000 79.72892  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   NE2 1 
+ATOM   2562  N N   . SER A   1 348 ? 71.462  -101.560 0.118   1.000 132.87527 ? ? ? ? ? ?  338 SER A   N   1 
+ATOM   2563  C CA  . SER A   1 348 ? 70.772  -102.617 0.848   1.000 116.83306 ? ? ? ? ? ?  338 SER A   CA  1 
+ATOM   2564  C C   . SER A   1 348 ? 71.719  -103.504 1.644   1.000 120.37757 ? ? ? ? ? ?  338 SER A   C   1 
+ATOM   2565  O O   . SER A   1 348 ? 71.251  -104.266 2.497   1.000 132.44405 ? ? ? ? ? ?  338 SER A   O   1 
+ATOM   2566  C CB  . SER A   1 348 ? 69.966  -103.485 -0.121  1.000 129.11745 ? ? ? ? ? ?  338 SER A   CB  1 
+ATOM   2567  O OG  . SER A   1 348 ? 69.219  -102.695 -1.031  1.000 112.37004 ? ? ? ? ? ?  338 SER A   OG  1 
+ATOM   2568  N N   . THR A   1 349 ? 73.024  -103.428 1.392   1.000 124.24283 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   N   1 
+ATOM   2569  C CA  . THR A   1 349 ? 73.977  -104.286 2.076   1.000 131.58731 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   CA  1 
+ATOM   2570  C C   . THR A   1 349 ? 74.094  -103.909 3.553   1.000 146.58351 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   C   1 
+ATOM   2571  O O   . THR A   1 349 ? 73.731  -102.807 3.978   1.000 140.26760 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   O   1 
+ATOM   2572  C CB  . THR A   1 349 ? 75.350  -104.196 1.406   1.000 137.17583 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   CB  1 
+ATOM   2573  O OG1 . THR A   1 349 ? 75.904  -102.893 1.628   1.000 125.83877 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   OG1 1 
+ATOM   2574  C CG2 . THR A   1 349 ? 75.228  -104.433 -0.093  1.000 138.64305 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   CG2 1 
+ATOM   2575  N N   . GLU A   1 350 ? 74.611  -104.861 4.342   1.000 165.45927 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   N   1 
+ATOM   2576  C CA  . GLU A   1 350 ? 74.846  -104.653 5.770   1.000 159.66547 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   CA  1 
+ATOM   2577  C C   . GLU A   1 350 ? 76.048  -103.761 6.052   1.000 150.63155 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   C   1 
+ATOM   2578  O O   . GLU A   1 350 ? 76.153  -103.218 7.157   1.000 143.64801 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   O   1 
+ATOM   2579  C CB  . GLU A   1 350 ? 75.038  -105.999 6.476   1.000 171.35592 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   CB  1 
+ATOM   2580  C CG  . GLU A   1 350 ? 76.349  -106.722 6.149   1.000 183.06057 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   CG  1 
+ATOM   2581  C CD  . GLU A   1 350 ? 76.365  -107.332 4.756   1.000 179.07752 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   CD  1 
+ATOM   2582  O OE1 . GLU A   1 350 ? 75.294  -107.382 4.116   1.000 167.95100 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2583  O OE2 . GLU A   1 350 ? 77.447  -107.760 4.299   1.000 172.52131 ? ? ? ? ? -1 340 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2584  N N   . LYS A   1 351 ? 76.951  -103.597 5.085   1.000 152.85388 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   N   1 
+ATOM   2585  C CA  . LYS A   1 351 ? 78.109  -102.729 5.257   1.000 153.08150 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   CA  1 
+ATOM   2586  C C   . LYS A   1 351 ? 77.742  -101.252 5.271   1.000 138.55805 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   C   1 
+ATOM   2587  O O   . LYS A   1 351 ? 78.604  -100.425 5.589   1.000 141.77602 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   O   1 
+ATOM   2588  C CB  . LYS A   1 351 ? 79.131  -102.996 4.148   1.000 132.86272 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   CB  1 
+ATOM   2589  C CG  . LYS A   1 351 ? 79.698  -104.407 4.159   1.000 151.07423 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   CG  1 
+ATOM   2590  C CD  . LYS A   1 351 ? 80.351  -104.758 2.831   1.000 149.72821 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   CD  1 
+ATOM   2591  C CE  . LYS A   1 351 ? 79.331  -104.784 1.704   1.000 136.84849 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   CE  1 
+ATOM   2592  N NZ  . LYS A   1 351 ? 79.950  -105.166 0.405   1.000 139.78287 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2593  N N   . VAL A   1 352 ? 76.495  -100.910 4.941   1.000 128.71193 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   N   1 
+ATOM   2594  C CA  . VAL A   1 352 ? 76.012  -99.533  4.913   1.000 117.84576 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   CA  1 
+ATOM   2595  C C   . VAL A   1 352 ? 76.903  -98.700  4.000   1.000 116.24763 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   C   1 
+ATOM   2596  O O   . VAL A   1 352 ? 77.606  -97.789  4.452   1.000 108.78314 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   O   1 
+ATOM   2597  C CB  . VAL A   1 352 ? 75.940  -98.931  6.330   1.000 96.90263  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   CB  1 
+ATOM   2598  C CG1 . VAL A   1 352 ? 75.148  -97.627  6.320   1.000 88.51288  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2599  C CG2 . VAL A   1 352 ? 75.309  -99.926  7.288   1.000 119.45412 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2600  N N   . VAL A   1 353 ? 76.891  -99.022  2.713   1.000 109.77862 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   N   1 
+ATOM   2601  C CA  . VAL A   1 353 ? 77.597  -98.227  1.717   1.000 88.61087  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   CA  1 
+ATOM   2602  C C   . VAL A   1 353 ? 76.681  -97.105  1.252   1.000 83.27269  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   C   1 
+ATOM   2603  O O   . VAL A   1 353 ? 75.475  -97.307  1.059   1.000 89.98802  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   O   1 
+ATOM   2604  C CB  . VAL A   1 353 ? 78.049  -99.111  0.541   1.000 84.18018  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   CB  1 
+ATOM   2605  C CG1 . VAL A   1 353 ? 79.030  -98.360  -0.345  1.000 98.42555  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2606  C CG2 . VAL A   1 353 ? 78.661  -100.406 1.056   1.000 114.93836 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2607  N N   . CYS A   1 354 ? 77.244  -95.913  1.078   1.000 93.01486  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A   N   1 
+ATOM   2608  C CA  . CYS A   1 354 ? 76.478  -94.737  0.688   1.000 88.70980  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A   CA  1 
+ATOM   2609  C C   . CYS A   1 354 ? 76.992  -94.192  -0.634  1.000 70.85281  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A   C   1 
+ATOM   2610  O O   . CYS A   1 354 ? 78.200  -93.997  -0.806  1.000 80.69386  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A   O   1 
+ATOM   2611  C CB  . CYS A   1 354 ? 76.543  -93.654  1.765   1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A   CB  1 
+ATOM   2612  S SG  . CYS A   1 354 ? 75.504  -93.995  3.196   1.000 91.25102  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A   SG  1 
+ATOM   2613  N N   . SER A   1 355 ? 76.071  -93.944  -1.560  1.000 65.91890  ? ? ? ? ? ?  345 SER A   N   1 
+ATOM   2614  C CA  . SER A   1 355 ? 76.375  -93.321  -2.839  1.000 79.37259  ? ? ? ? ? ?  345 SER A   CA  1 
+ATOM   2615  C C   . SER A   1 355 ? 75.579  -92.030  -2.949  1.000 73.21915  ? ? ? ? ? ?  345 SER A   C   1 
+ATOM   2616  O O   . SER A   1 355 ? 74.365  -92.025  -2.719  1.000 71.42127  ? ? ? ? ? ?  345 SER A   O   1 
+ATOM   2617  C CB  . SER A   1 355 ? 76.045  -94.260  -4.001  1.000 66.38855  ? ? ? ? ? ?  345 SER A   CB  1 
+ATOM   2618  O OG  . SER A   1 355 ? 76.705  -95.504  -3.845  1.000 77.98745  ? ? ? ? ? ?  345 SER A   OG  1 
+ATOM   2619  N N   . SER A   1 356 ? 76.262  -90.940  -3.286  1.000 69.83255  ? ? ? ? ? ?  346 SER A   N   1 
+ATOM   2620  C CA  . SER A   1 356 ? 75.651  -89.622  -3.353  1.000 74.44823  ? ? ? ? ? ?  346 SER A   CA  1 
+ATOM   2621  C C   . SER A   1 356 ? 75.763  -89.067  -4.765  1.000 89.04205  ? ? ? ? ? ?  346 SER A   C   1 
+ATOM   2622  O O   . SER A   1 356 ? 76.767  -89.282  -5.450  1.000 92.84519  ? ? ? ? ? ?  346 SER A   O   1 
+ATOM   2623  C CB  . SER A   1 356 ? 76.307  -88.655  -2.363  1.000 65.80809  ? ? ? ? ? ?  346 SER A   CB  1 
+ATOM   2624  O OG  . SER A   1 356 ? 77.676  -88.460  -2.672  1.000 86.44663  ? ? ? ? ? ?  346 SER A   OG  1 
+ATOM   2625  N N   . HIS A   1 357 ? 74.725  -88.351  -5.189  1.000 82.62776  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   N   1 
+ATOM   2626  C CA  . HIS A   1 357 ? 74.684  -87.724  -6.503  1.000 65.48303  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   CA  1 
+ATOM   2627  C C   . HIS A   1 357 ? 74.104  -86.326  -6.371  1.000 74.15997  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   C   1 
+ATOM   2628  O O   . HIS A   1 357 ? 73.056  -86.143  -5.745  1.000 80.70578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   O   1 
+ATOM   2629  C CB  . HIS A   1 357 ? 73.844  -88.544  -7.489  1.000 84.02578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   CB  1 
+ATOM   2630  C CG  . HIS A   1 357 ? 73.525  -87.816  -8.759  1.000 82.59761  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   CG  1 
+ATOM   2631  N ND1 . HIS A   1 357 ? 74.472  -87.553  -9.725  1.000 82.49826  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   ND1 1 
+ATOM   2632  C CD2 . HIS A   1 357 ? 72.365  -87.288  -9.216  1.000 73.15938  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   CD2 1 
+ATOM   2633  C CE1 . HIS A   1 357 ? 73.908  -86.899  -10.725 1.000 78.92789  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   CE1 1 
+ATOM   2634  N NE2 . HIS A   1 357 ? 72.630  -86.724  -10.441 1.000 68.50620  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   NE2 1 
+ATOM   2635  N N   . MET A   1 358 ? 74.784  -85.347  -6.960  1.000 79.87767  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   N   1 
+ATOM   2636  C CA  . MET A   1 358 ? 74.283  -83.975  -7.003  1.000 70.40757  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   CA  1 
+ATOM   2637  C C   . MET A   1 358 ? 73.320  -83.859  -8.176  1.000 59.82334  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   C   1 
+ATOM   2638  O O   . MET A   1 358 ? 73.735  -83.690  -9.324  1.000 73.23196  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   O   1 
+ATOM   2639  C CB  . MET A   1 358 ? 75.432  -82.981  -7.125  1.000 58.47867  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   CB  1 
+ATOM   2640  C CG  . MET A   1 358 ? 74.985  -81.531  -7.126  1.000 71.50705  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   CG  1 
+ATOM   2641  S SD  . MET A   1 358 ? 73.876  -81.147  -5.757  1.000 76.92463  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   SD  1 
+ATOM   2642  C CE  . MET A   1 358 ? 73.531  -79.422  -6.086  1.000 73.19774  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   CE  1 
+ATOM   2643  N N   . TYR A   1 359 ? 72.026  -83.956  -7.887  1.000 67.77355  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   N   1 
+ATOM   2644  C CA  . TYR A   1 359 ? 71.009  -83.922  -8.928  1.000 63.72934  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CA  1 
+ATOM   2645  C C   . TYR A   1 359 ? 70.712  -82.478  -9.305  1.000 71.61972  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   C   1 
+ATOM   2646  O O   . TYR A   1 359 ? 70.325  -81.671  -8.452  1.000 52.70683  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   O   1 
+ATOM   2647  C CB  . TYR A   1 359 ? 69.742  -84.630  -8.456  1.000 65.75115  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CB  1 
+ATOM   2648  C CG  . TYR A   1 359 ? 68.643  -84.665  -9.491  1.000 63.21803  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CG  1 
+ATOM   2649  C CD1 . TYR A   1 359 ? 68.610  -85.656  -10.462 1.000 68.71562  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2650  C CD2 . TYR A   1 359 ? 67.636  -83.709  -9.495  1.000 64.94871  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2651  C CE1 . TYR A   1 359 ? 67.607  -85.694  -11.408 1.000 60.34107  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2652  C CE2 . TYR A   1 359 ? 66.629  -83.737  -10.437 1.000 70.01607  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2653  C CZ  . TYR A   1 359 ? 66.620  -84.732  -11.391 1.000 65.49436  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2654  O OH  . TYR A   1 359 ? 65.619  -84.766  -12.333 1.000 63.89758  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   OH  1 
+ATOM   2655  N N   . ASN A   1 360 ? 70.887  -82.155  -10.584 1.000 97.31021  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   N   1 
+ATOM   2656  C CA  . ASN A   1 360 ? 70.635  -80.814  -11.087 1.000 70.88229  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   CA  1 
+ATOM   2657  C C   . ASN A   1 360 ? 70.062  -80.911  -12.491 1.000 76.92342  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   C   1 
+ATOM   2658  O O   . ASN A   1 360 ? 70.636  -81.583  -13.353 1.000 104.58617 ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   O   1 
+ATOM   2659  C CB  . ASN A   1 360 ? 71.918  -79.975  -11.087 1.000 62.34279  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   CB  1 
+ATOM   2660  C CG  . ASN A   1 360 ? 71.775  -78.698  -10.288 1.000 82.54482  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   CG  1 
+ATOM   2661  O OD1 . ASN A   1 360 ? 70.731  -78.047  -10.323 1.000 83.47477  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   OD1 1 
+ATOM   2662  N ND2 . ASN A   1 360 ? 72.822  -78.336  -9.555  1.000 75.10317  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   ND2 1 
+ATOM   2663  N N   . VAL A   1 361 ? 68.931  -80.250  -12.712 1.000 85.71561  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   N   1 
+ATOM   2664  C CA  . VAL A   1 361 ? 68.276  -80.232  -14.015 1.000 73.17956  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   CA  1 
+ATOM   2665  C C   . VAL A   1 361 ? 68.830  -79.072  -14.829 1.000 67.52598  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   C   1 
+ATOM   2666  O O   . VAL A   1 361 ? 68.788  -77.916  -14.391 1.000 100.58465 ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   O   1 
+ATOM   2667  C CB  . VAL A   1 361 ? 66.750  -80.121  -13.866 1.000 75.84216  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   CB  1 
+ATOM   2668  C CG1 . VAL A   1 361 ? 66.121  -79.710  -15.186 1.000 71.39875  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2669  C CG2 . VAL A   1 361 ? 66.166  -81.440  -13.385 1.000 65.64852  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2670  N N   . GLU A   1 362 ? 69.345  -79.380  -16.016 1.000 85.03752  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   N   1 
+ATOM   2671  C CA  . GLU A   1 362 ? 69.921  -78.363  -16.881 1.000 92.88275  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   CA  1 
+ATOM   2672  C C   . GLU A   1 362 ? 68.825  -77.492  -17.491 1.000 90.13281  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   C   1 
+ATOM   2673  O O   . GLU A   1 362 ? 67.646  -77.854  -17.517 1.000 96.71483  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   O   1 
+ATOM   2674  C CB  . GLU A   1 362 ? 70.753  -79.017  -17.982 1.000 107.15255 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   CB  1 
+ATOM   2675  C CG  . GLU A   1 362 ? 71.710  -80.084  -17.472 1.000 129.09365 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   CG  1 
+ATOM   2676  C CD  . GLU A   1 362 ? 72.251  -80.963  -18.582 1.000 157.51750 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   CD  1 
+ATOM   2677  O OE1 . GLU A   1 362 ? 72.343  -80.483  -19.731 1.000 147.86821 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2678  O OE2 . GLU A   1 362 ? 72.576  -82.137  -18.305 1.000 160.43383 ? ? ? ? ? -1 352 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2679  N N   . GLU A   1 363 ? 69.234  -76.322  -17.989 1.000 94.33885  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   N   1 
+ATOM   2680  C CA  . GLU A   1 363 ? 68.272  -75.400  -18.585 1.000 102.28633 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   CA  1 
+ATOM   2681  C C   . GLU A   1 363 ? 67.658  -75.973  -19.856 1.000 107.40790 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   C   1 
+ATOM   2682  O O   . GLU A   1 363 ? 66.504  -75.669  -20.179 1.000 92.90488  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   O   1 
+ATOM   2683  C CB  . GLU A   1 363 ? 68.943  -74.058  -18.880 1.000 124.95624 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   CB  1 
+ATOM   2684  C CG  . GLU A   1 363 ? 69.539  -73.375  -17.661 1.000 148.95561 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   CG  1 
+ATOM   2685  C CD  . GLU A   1 363 ? 70.193  -72.050  -17.999 1.000 195.42061 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   CD  1 
+ATOM   2686  O OE1 . GLU A   1 363 ? 69.986  -71.555  -19.127 1.000 190.04962 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2687  O OE2 . GLU A   1 363 ? 70.916  -71.505  -17.139 1.000 201.09782 ? ? ? ? ? -1 353 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2688  N N   . ALA A   1 364 ? 68.409  -76.804  -20.583 1.000 97.69072  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A   N   1 
+ATOM   2689  C CA  . ALA A   1 364 ? 67.885  -77.413  -21.801 1.000 92.60446  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A   CA  1 
+ATOM   2690  C C   . ALA A   1 364 ? 66.732  -78.364  -21.508 1.000 99.53366  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A   C   1 
+ATOM   2691  O O   . ALA A   1 364 ? 65.804  -78.477  -22.316 1.000 105.61564 ? ? ? ? ? ?  354 ALA A   O   1 
+ATOM   2692  C CB  . ALA A   1 364 ? 69.005  -78.143  -22.541 1.000 90.72802  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A   CB  1 
+ATOM   2693  N N   . TYR A   1 365 ? 66.769  -79.050  -20.370 1.000 87.65327  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   N   1 
+ATOM   2694  C CA  . TYR A   1 365 ? 65.707  -79.967  -19.976 1.000 78.70709  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CA  1 
+ATOM   2695  C C   . TYR A   1 365 ? 64.581  -79.277  -19.220 1.000 83.24454  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   C   1 
+ATOM   2696  O O   . TYR A   1 365 ? 63.652  -79.956  -18.766 1.000 88.16110  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   O   1 
+ATOM   2697  C CB  . TYR A   1 365 ? 66.276  -81.095  -19.111 1.000 81.91386  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CB  1 
+ATOM   2698  C CG  . TYR A   1 365 ? 67.182  -82.063  -19.840 1.000 74.21620  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CG  1 
+ATOM   2699  C CD1 . TYR A   1 365 ? 68.487  -81.716  -20.168 1.000 88.15594  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2700  C CD2 . TYR A   1 365 ? 66.739  -83.335  -20.175 1.000 84.11748  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2701  C CE1 . TYR A   1 365 ? 69.317  -82.604  -20.825 1.000 94.04968  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2702  C CE2 . TYR A   1 365 ? 67.561  -84.229  -20.830 1.000 76.49690  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2703  C CZ  . TYR A   1 365 ? 68.847  -83.861  -21.152 1.000 75.99532  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2704  O OH  . TYR A   1 365 ? 69.659  -84.760  -21.803 1.000 99.64592  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   OH  1 
+ATOM   2705  N N   . GLY A   1 366 ? 64.636  -77.950  -19.079 1.000 78.32891  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A   N   1 
+ATOM   2706  C CA  . GLY A   1 366 ? 63.662  -77.254  -18.254 1.000 84.54596  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A   CA  1 
+ATOM   2707  C C   . GLY A   1 366 ? 62.242  -77.318  -18.784 1.000 70.07265  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A   C   1 
+ATOM   2708  O O   . GLY A   1 366 ? 61.284  -77.290  -18.005 1.000 91.46177  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A   O   1 
+ATOM   2709  N N   . SER A   1 367 ? 62.080  -77.403  -20.105 1.000 102.18319 ? ? ? ? ? ?  357 SER A   N   1 
+ATOM   2710  C CA  . SER A   1 367 ? 60.739  -77.435  -20.681 1.000 85.06180  ? ? ? ? ? ?  357 SER A   CA  1 
+ATOM   2711  C C   . SER A   1 367 ? 60.052  -78.779  -20.479 1.000 81.65662  ? ? ? ? ? ?  357 SER A   C   1 
+ATOM   2712  O O   . SER A   1 367 ? 58.837  -78.877  -20.688 1.000 87.34291  ? ? ? ? ? ?  357 SER A   O   1 
+ATOM   2713  C CB  . SER A   1 367 ? 60.792  -77.099  -22.172 1.000 70.73779  ? ? ? ? ? ?  357 SER A   CB  1 
+ATOM   2714  O OG  . SER A   1 367 ? 61.403  -75.838  -22.391 1.000 88.55596  ? ? ? ? ? ?  357 SER A   OG  1 
+ATOM   2715  N N   . VAL A   1 368 ? 60.795  -79.811  -20.086 1.000 77.47347  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   N   1 
+ATOM   2716  C CA  . VAL A   1 368 ? 60.219  -81.125  -19.817 1.000 89.68737  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   CA  1 
+ATOM   2717  C C   . VAL A   1 368 ? 60.679  -81.602  -18.446 1.000 89.31876  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   C   1 
+ATOM   2718  O O   . VAL A   1 368 ? 60.753  -82.809  -18.189 1.000 76.13866  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   O   1 
+ATOM   2719  C CB  . VAL A   1 368 ? 60.601  -82.139  -20.911 1.000 69.82364  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   CB  1 
+ATOM   2720  C CG1 . VAL A   1 368 ? 59.978  -81.748  -22.243 1.000 82.68534  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2721  C CG2 . VAL A   1 368 ? 62.115  -82.238  -21.035 1.000 59.36528  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2722  N N   . LYS A   1 369 ? 60.988  -80.656  -17.555 1.000 77.25190  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   N   1 
+ATOM   2723  C CA  . LYS A   1 369 ? 61.537  -81.014  -16.250 1.000 80.28150  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   CA  1 
+ATOM   2724  C C   . LYS A   1 369 ? 60.519  -81.762  -15.400 1.000 81.84169  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   C   1 
+ATOM   2725  O O   . LYS A   1 369 ? 60.857  -82.760  -14.752 1.000 61.26504  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   O   1 
+ATOM   2726  C CB  . LYS A   1 369 ? 62.021  -79.760  -15.521 1.000 76.16234  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   CB  1 
+ATOM   2727  C CG  . LYS A   1 369 ? 62.592  -80.030  -14.136 1.000 65.47725  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   CG  1 
+ATOM   2728  C CD  . LYS A   1 369 ? 62.999  -78.741  -13.439 1.000 97.97616  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   CD  1 
+ATOM   2729  C CE  . LYS A   1 369 ? 61.798  -77.844  -13.197 1.000 124.70414 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   CE  1 
+ATOM   2730  N NZ  . LYS A   1 369 ? 60.779  -78.511  -12.340 1.000 117.82522 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2731  N N   . LYS A   1 370 ? 59.268  -81.299  -15.390 1.000 89.44235  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   N   1 
+ATOM   2732  C CA  . LYS A   1 370 ? 58.260  -81.930  -14.546 1.000 91.47167  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   CA  1 
+ATOM   2733  C C   . LYS A   1 370 ? 57.909  -83.325  -15.046 1.000 68.60253  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   C   1 
+ATOM   2734  O O   . LYS A   1 370 ? 57.714  -84.245  -14.245 1.000 90.15891  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   O   1 
+ATOM   2735  C CB  . LYS A   1 370 ? 57.017  -81.048  -14.469 1.000 74.81239  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   CB  1 
+ATOM   2736  C CG  . LYS A   1 370 ? 57.265  -79.715  -13.784 1.000 90.76137  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   CG  1 
+ATOM   2737  C CD  . LYS A   1 370 ? 55.962  -79.014  -13.450 1.000 116.84907 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   CD  1 
+ATOM   2738  C CE  . LYS A   1 370 ? 56.213  -77.727  -12.683 1.000 111.97023 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   CE  1 
+ATOM   2739  N NZ  . LYS A   1 370 ? 57.056  -77.948  -11.477 1.000 102.49537 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2740  N N   . LYS A   1 371 ? 57.824  -83.502  -16.366 1.000 79.21048  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   N   1 
+ATOM   2741  C CA  . LYS A   1 371 ? 57.599  -84.835  -16.916 1.000 93.24186  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   CA  1 
+ATOM   2742  C C   . LYS A   1 371 ? 58.762  -85.765  -16.594 1.000 82.00762  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   C   1 
+ATOM   2743  O O   . LYS A   1 371 ? 58.560  -86.944  -16.278 1.000 80.20345  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   O   1 
+ATOM   2744  C CB  . LYS A   1 371 ? 57.382  -84.743  -18.427 1.000 86.60015  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   CB  1 
+ATOM   2745  C CG  . LYS A   1 371 ? 57.989  -85.889  -19.220 1.000 88.04386  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   CG  1 
+ATOM   2746  C CD  . LYS A   1 371 ? 56.940  -86.896  -19.654 1.000 89.13392  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   CD  1 
+ATOM   2747  C CE  . LYS A   1 371 ? 57.595  -88.147  -20.218 1.000 78.82523  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   CE  1 
+ATOM   2748  N NZ  . LYS A   1 371 ? 58.653  -87.822  -21.217 1.000 104.78247 ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2749  N N   . LEU A   1 372 ? 59.989  -85.244  -16.649 1.000 75.87869  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   N   1 
+ATOM   2750  C CA  . LEU A   1 372 ? 61.168  -86.076  -16.434 1.000 71.71220  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   CA  1 
+ATOM   2751  C C   . LEU A   1 372 ? 61.311  -86.480  -14.971 1.000 88.12056  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   C   1 
+ATOM   2752  O O   . LEU A   1 372 ? 61.716  -87.610  -14.672 1.000 85.05976  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   O   1 
+ATOM   2753  C CB  . LEU A   1 372 ? 62.411  -85.331  -16.924 1.000 71.71000  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   CB  1 
+ATOM   2754  C CG  . LEU A   1 372 ? 63.803  -85.844  -16.563 1.000 85.96738  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   CG  1 
+ATOM   2755  C CD1 . LEU A   1 372 ? 64.739  -85.641  -17.740 1.000 86.22951  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2756  C CD2 . LEU A   1 372 ? 64.333  -85.115  -15.338 1.000 83.58407  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2757  N N   . ASN A   1 373 ? 60.986  -85.575  -14.045 1.000 79.62219  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   N   1 
+ATOM   2758  C CA  . ASN A   1 373 ? 61.164  -85.877  -12.627 1.000 79.12607  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   CA  1 
+ATOM   2759  C C   . ASN A   1 373 ? 60.184  -86.941  -12.149 1.000 84.01715  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   C   1 
+ATOM   2760  O O   . ASN A   1 373 ? 60.559  -87.834  -11.380 1.000 84.86099  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   O   1 
+ATOM   2761  C CB  . ASN A   1 373 ? 61.017  -84.608  -11.791 1.000 71.64398  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   CB  1 
+ATOM   2762  C CG  . ASN A   1 373 ? 62.294  -83.799  -11.729 1.000 70.81544  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   CG  1 
+ATOM   2763  O OD1 . ASN A   1 373 ? 63.389  -84.332  -11.903 1.000 72.04450  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   OD1 1 
+ATOM   2764  N ND2 . ASN A   1 373 ? 62.161  -82.504  -11.468 1.000 79.77023  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   ND2 1 
+ATOM   2765  N N   . LYS A   1 374 ? 58.923  -86.860  -12.580 1.000 70.39032  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   N   1 
+ATOM   2766  C CA  . LYS A   1 374 ? 57.929  -87.822  -12.114 1.000 79.79764  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   CA  1 
+ATOM   2767  C C   . LYS A   1 374 ? 58.263  -89.237  -12.567 1.000 71.36918  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   C   1 
+ATOM   2768  O O   . LYS A   1 374 ? 57.949  -90.204  -11.866 1.000 93.49657  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   O   1 
+ATOM   2769  C CB  . LYS A   1 374 ? 56.537  -87.420  -12.598 1.000 61.38882  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   CB  1 
+ATOM   2770  C CG  . LYS A   1 374 ? 56.098  -86.044  -12.133 1.000 70.56828  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   CG  1 
+ATOM   2771  C CD  . LYS A   1 374 ? 54.753  -85.666  -12.727 1.000 59.48008  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   CD  1 
+ATOM   2772  C CE  . LYS A   1 374 ? 54.358  -84.254  -12.325 1.000 88.55175  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   CE  1 
+ATOM   2773  N NZ  . LYS A   1 374 ? 53.036  -83.863  -12.888 1.000 87.15031  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2774  N N   . ALA A   1 375 ? 58.902  -89.379  -13.728 1.000 85.73268  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A   N   1 
+ATOM   2775  C CA  . ALA A   1 375 ? 59.290  -90.707  -14.185 1.000 93.72070  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A   CA  1 
+ATOM   2776  C C   . ALA A   1 375 ? 60.530  -91.199  -13.450 1.000 85.62628  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A   C   1 
+ATOM   2777  O O   . ALA A   1 375 ? 60.637  -92.387  -13.125 1.000 90.27329  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A   O   1 
+ATOM   2778  C CB  . ALA A   1 375 ? 59.525  -90.694  -15.694 1.000 54.33926  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A   CB  1 
+ATOM   2779  N N   . LEU A   1 376 ? 61.472  -90.297  -13.166 1.000 74.03976  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   N   1 
+ATOM   2780  C CA  . LEU A   1 376 ? 62.723  -90.691  -12.528 1.000 64.27210  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   CA  1 
+ATOM   2781  C C   . LEU A   1 376 ? 62.578  -90.860  -11.018 1.000 76.80080  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   C   1 
+ATOM   2782  O O   . LEU A   1 376 ? 63.349  -91.610  -10.407 1.000 75.61377  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   O   1 
+ATOM   2783  C CB  . LEU A   1 376 ? 63.809  -89.660  -12.837 1.000 46.60283  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   CB  1 
+ATOM   2784  C CG  . LEU A   1 376 ? 65.206  -89.917  -12.270 1.000 54.37125  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   CG  1 
+ATOM   2785  C CD1 . LEU A   1 376 ? 65.765  -91.230  -12.795 1.000 46.15774  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2786  C CD2 . LEU A   1 376 ? 66.136  -88.759  -12.595 1.000 54.21978  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2787  N N   . SER A   1 377 ? 61.597  -90.188  -10.407 1.000 81.91226  ? ? ? ? ? ?  367 SER A   N   1 
+ATOM   2788  C CA  . SER A   1 377 ? 61.442  -90.250  -8.955  1.000 66.43863  ? ? ? ? ? ?  367 SER A   CA  1 
+ATOM   2789  C C   . SER A   1 377 ? 61.211  -91.680  -8.477  1.000 75.25515  ? ? ? ? ? ?  367 SER A   C   1 
+ATOM   2790  O O   . SER A   1 377 ? 61.802  -92.114  -7.480  1.000 84.47213  ? ? ? ? ? ?  367 SER A   O   1 
+ATOM   2791  C CB  . SER A   1 377 ? 60.299  -89.342  -8.513  1.000 69.59800  ? ? ? ? ? ?  367 SER A   CB  1 
+ATOM   2792  O OG  . SER A   1 377 ? 59.066  -89.808  -9.028  1.000 73.02940  ? ? ? ? ? ?  367 SER A   OG  1 
+ATOM   2793  N N   . SER A   1 378 ? 60.354  -92.428  -9.171  1.000 63.51106  ? ? ? ? ? ?  368 SER A   N   1 
+ATOM   2794  C CA  . SER A   1 378 ? 60.095  -93.804  -8.762  1.000 60.78512  ? ? ? ? ? ?  368 SER A   CA  1 
+ATOM   2795  C C   . SER A   1 378 ? 61.251  -94.735  -9.099  1.000 60.22800  ? ? ? ? ? ?  368 SER A   C   1 
+ATOM   2796  O O   . SER A   1 378 ? 61.344  -95.824  -8.521  1.000 67.08167  ? ? ? ? ? ?  368 SER A   O   1 
+ATOM   2797  C CB  . SER A   1 378 ? 58.811  -94.324  -9.408  1.000 59.74532  ? ? ? ? ? ?  368 SER A   CB  1 
+ATOM   2798  O OG  . SER A   1 378 ? 57.703  -93.503  -9.083  1.000 69.74236  ? ? ? ? ? ?  368 SER A   OG  1 
+ATOM   2799  N N   . ALA A   1 379 ? 62.131  -94.336  -10.018 1.000 71.75370  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A   N   1 
+ATOM   2800  C CA  . ALA A   1 379 ? 63.248  -95.187  -10.403 1.000 82.49548  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A   CA  1 
+ATOM   2801  C C   . ALA A   1 379 ? 64.403  -95.125  -9.412  1.000 75.56031  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A   C   1 
+ATOM   2802  O O   . ALA A   1 379 ? 65.238  -96.037  -9.396  1.000 62.43073  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A   O   1 
+ATOM   2803  C CB  . ALA A   1 379 ? 63.740  -94.805  -11.802 1.000 58.70712  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A   CB  1 
+ATOM   2804  N N   . LEU A   1 380 ? 64.468  -94.078  -8.586  1.000 75.22314  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   N   1 
+ATOM   2805  C CA  . LEU A   1 380 ? 65.548  -93.965  -7.610  1.000 74.60895  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   CA  1 
+ATOM   2806  C C   . LEU A   1 380 ? 65.475  -95.061  -6.554  1.000 76.33907  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   C   1 
+ATOM   2807  O O   . LEU A   1 380 ? 66.512  -95.487  -6.032  1.000 72.72029  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   O   1 
+ATOM   2808  C CB  . LEU A   1 380 ? 65.508  -92.590  -6.946  1.000 68.19547  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   CB  1 
+ATOM   2809  C CG  . LEU A   1 380 ? 65.579  -91.380  -7.878  1.000 80.39917  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   CG  1 
+ATOM   2810  C CD1 . LEU A   1 380 ? 65.359  -90.099  -7.091  1.000 83.98774  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2811  C CD2 . LEU A   1 380 ? 66.911  -91.339  -8.612  1.000 69.87221  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2812  N N   . PHE A   1 381 ? 64.269  -95.530  -6.231  1.000 59.32112  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   N   1 
+ATOM   2813  C CA  . PHE A   1 381 ? 64.087  -96.538  -5.195  1.000 74.55893  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CA  1 
+ATOM   2814  C C   . PHE A   1 381 ? 64.286  -97.959  -5.703  1.000 62.13789  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   C   1 
+ATOM   2815  O O   . PHE A   1 381 ? 64.334  -98.888  -4.890  1.000 81.16949  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   O   1 
+ATOM   2816  C CB  . PHE A   1 381 ? 62.694  -96.400  -4.578  1.000 68.46441  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CB  1 
+ATOM   2817  C CG  . PHE A   1 381 ? 62.409  -95.030  -4.034  1.000 70.37779  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CG  1 
+ATOM   2818  C CD1 . PHE A   1 381 ? 61.829  -94.059  -4.833  1.000 65.28389  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CD1 1 
+ATOM   2819  C CD2 . PHE A   1 381 ? 62.729  -94.710  -2.725  1.000 74.41732  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CD2 1 
+ATOM   2820  C CE1 . PHE A   1 381 ? 61.573  -92.797  -4.336  1.000 75.36234  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CE1 1 
+ATOM   2821  C CE2 . PHE A   1 381 ? 62.473  -93.449  -2.223  1.000 78.86114  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CE2 1 
+ATOM   2822  C CZ  . PHE A   1 381 ? 61.894  -92.491  -3.030  1.000 59.47996  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CZ  1 
+ATOM   2823  N N   . ALA A   1 382 ? 64.404  -98.152  -7.012  1.000 64.17274  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A   N   1 
+ATOM   2824  C CA  . ALA A   1 382 ? 64.600  -99.482  -7.560  1.000 72.77628  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A   CA  1 
+ATOM   2825  C C   . ALA A   1 382 ? 66.079  -99.859  -7.531  1.000 69.72898  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A   C   1 
+ATOM   2826  O O   . ALA A   1 382 ? 66.953  -99.044  -7.221  1.000 58.61756  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A   O   1 
+ATOM   2827  C CB  . ALA A   1 382 ? 64.060  -99.558  -8.985  1.000 77.38866  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A   CB  1 
+ATOM   2828  N N   . GLU A   1 383 ? 66.358  -101.117 -7.866  1.000 60.28351  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   N   1 
+ATOM   2829  C CA  . GLU A   1 383 ? 67.727  -101.613 -7.891  1.000 74.02504  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   CA  1 
+ATOM   2830  C C   . GLU A   1 383 ? 68.273  -101.785 -9.299  1.000 79.00546  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   C   1 
+ATOM   2831  O O   . GLU A   1 383 ? 69.476  -101.602 -9.514  1.000 82.92159  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   O   1 
+ATOM   2832  C CB  . GLU A   1 383 ? 67.819  -102.946 -7.142  1.000 90.29165  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   CB  1 
+ATOM   2833  C CG  . GLU A   1 383 ? 69.191  -103.223 -6.562  1.000 106.34724 ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   CG  1 
+ATOM   2834  C CD  . GLU A   1 383 ? 69.121  -103.738 -5.140  1.000 98.09244  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   CD  1 
+ATOM   2835  O OE1 . GLU A   1 383 ? 68.466  -104.778 -4.917  1.000 96.20098  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2836  O OE2 . GLU A   1 383 ? 69.711  -103.096 -4.244  1.000 114.85924 ? ? ? ? ? -1 373 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2837  N N   . ARG A   1 384 ? 67.417  -102.127 -10.259 1.000 89.36317  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   N   1 
+ATOM   2838  C CA  . ARG A   1 384 ? 67.798  -102.245 -11.660 1.000 72.42550  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   CA  1 
+ATOM   2839  C C   . ARG A   1 384 ? 66.739  -101.556 -12.506 1.000 77.52879  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   C   1 
+ATOM   2840  O O   . ARG A   1 384 ? 65.558  -101.915 -12.440 1.000 68.62836  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   O   1 
+ATOM   2841  C CB  . ARG A   1 384 ? 67.949  -103.710 -12.072 1.000 71.17277  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   CB  1 
+ATOM   2842  C CG  . ARG A   1 384 ? 69.133  -104.405 -11.430 1.000 79.38226  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   CG  1 
+ATOM   2843  C CD  . ARG A   1 384 ? 69.068  -105.906 -11.638 1.000 84.45396  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   CD  1 
+ATOM   2844  N NE  . ARG A   1 384 ? 67.807  -106.456 -11.157 1.000 85.76490  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   NE  1 
+ATOM   2845  C CZ  . ARG A   1 384 ? 67.546  -106.729 -9.886  1.000 90.46711  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   CZ  1 
+ATOM   2846  N NH1 . ARG A   1 384 ? 68.441  -106.513 -8.935  1.000 80.92710  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   NH1 1 
+ATOM   2847  N NH2 . ARG A   1 384 ? 66.358  -107.229 -9.560  1.000 84.11603  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   NH2 1 
+ATOM   2848  N N   . VAL A   1 385 ? 67.162  -100.578 -13.301 1.000 75.41367  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   N   1 
+ATOM   2849  C CA  . VAL A   1 385 ? 66.260  -99.764  -14.108 1.000 74.20756  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   CA  1 
+ATOM   2850  C C   . VAL A   1 385 ? 66.536  -100.047 -15.577 1.000 82.71602  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   C   1 
+ATOM   2851  O O   . VAL A   1 385 ? 67.686  -99.957  -16.026 1.000 90.58039  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   O   1 
+ATOM   2852  C CB  . VAL A   1 385 ? 66.425  -98.266  -13.798 1.000 70.11890  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   CB  1 
+ATOM   2853  C CG1 . VAL A   1 385 ? 65.561  -97.432  -14.725 1.000 70.38427  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2854  C CG2 . VAL A   1 385 ? 66.082  -97.988  -12.344 1.000 76.93230  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2855  N N   . LEU A   1 386 ? 65.485  -100.389 -16.322 1.000 88.04641  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   N   1 
+ATOM   2856  C CA  . LEU A   1 386 ? 65.577  -100.631 -17.757 1.000 74.28324  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   CA  1 
+ATOM   2857  C C   . LEU A   1 386 ? 64.985  -99.430  -18.487 1.000 69.93735  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   C   1 
+ATOM   2858  O O   . LEU A   1 386 ? 63.779  -99.173  -18.401 1.000 61.91447  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   O   1 
+ATOM   2859  C CB  . LEU A   1 386 ? 64.855  -101.919 -18.148 1.000 55.39142  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   CB  1 
+ATOM   2860  C CG  . LEU A   1 386 ? 64.724  -102.193 -19.651 1.000 77.39779  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   CG  1 
+ATOM   2861  C CD1 . LEU A   1 386 ? 66.082  -102.172 -20.344 1.000 68.54413  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2862  C CD2 . LEU A   1 386 ? 64.021  -103.520 -19.897 1.000 73.29020  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2863  N N   . LEU A   1 387 ? 65.835  -98.699  -19.205 1.000 76.66868  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   N   1 
+ATOM   2864  C CA  . LEU A   1 387 ? 65.405  -97.524  -19.954 1.000 64.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   CA  1 
+ATOM   2865  C C   . LEU A   1 387 ? 64.769  -97.973  -21.263 1.000 73.17329  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   C   1 
+ATOM   2866  O O   . LEU A   1 387 ? 65.449  -98.513  -22.142 1.000 75.20420  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   O   1 
+ATOM   2867  C CB  . LEU A   1 387 ? 66.584  -96.588  -20.205 1.000 65.10558  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   CB  1 
+ATOM   2868  C CG  . LEU A   1 387 ? 67.177  -95.887  -18.982 1.000 61.53727  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   CG  1 
+ATOM   2869  C CD1 . LEU A   1 387 ? 68.162  -94.812  -19.405 1.000 76.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2870  C CD2 . LEU A   1 387 ? 66.079  -95.294  -18.121 1.000 87.53509  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2871  N N   . ILE A   1 388 ? 63.464  -97.757  -21.390 1.000 56.17687  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   N   1 
+ATOM   2872  C CA  . ILE A   1 388 ? 62.736  -98.042  -22.616 1.000 66.45677  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   CA  1 
+ATOM   2873  C C   . ILE A   1 388 ? 62.296  -96.719  -23.228 1.000 80.93164  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   C   1 
+ATOM   2874  O O   . ILE A   1 388 ? 62.324  -95.665  -22.587 1.000 70.57114  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   O   1 
+ATOM   2875  C CB  . ILE A   1 388 ? 61.528  -98.971  -22.377 1.000 62.06321  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   CB  1 
+ATOM   2876  C CG1 . ILE A   1 388 ? 60.558  -98.340  -21.377 1.000 59.68501  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2877  C CG2 . ILE A   1 388 ? 61.993  -100.333 -21.888 1.000 57.49196  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2878  C CD1 . ILE A   1 388 ? 59.372  -99.214  -21.035 1.000 69.41013  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2879  N N   . GLU A   1 389 ? 61.885  -96.778  -24.495 1.000 90.27025  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   N   1 
+ATOM   2880  C CA  . GLU A   1 389 ? 61.544  -95.554  -25.213 1.000 90.77310  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   CA  1 
+ATOM   2881  C C   . GLU A   1 389 ? 60.119  -95.103  -24.904 1.000 88.67038  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   C   1 
+ATOM   2882  O O   . GLU A   1 389 ? 59.906  -94.032  -24.324 1.000 78.55101  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   O   1 
+ATOM   2883  C CB  . GLU A   1 389 ? 61.732  -95.758  -26.719 1.000 68.03401  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   CB  1 
+ATOM   2884  C CG  . GLU A   1 389 ? 61.443  -94.523  -27.566 1.000 76.81718  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   CG  1 
+ATOM   2885  C CD  . GLU A   1 389 ? 62.558  -93.489  -27.520 1.000 97.13825  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   CD  1 
+ATOM   2886  O OE1 . GLU A   1 389 ? 63.657  -93.806  -27.015 1.000 66.27722  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2887  O OE2 . GLU A   1 389 ? 62.333  -92.356  -27.997 1.000 106.62313 ? ? ? ? ? -1 379 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2888  N N   . GLY A   1 390 ? 59.130  -95.909  -25.279 1.000 94.05470  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A   N   1 
+ATOM   2889  C CA  . GLY A   1 390 ? 57.752  -95.493  -25.182 1.000 94.45256  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A   CA  1 
+ATOM   2890  C C   . GLY A   1 390 ? 56.854  -96.491  -24.482 1.000 75.09086  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A   C   1 
+ATOM   2891  O O   . GLY A   1 390 ? 57.306  -97.499  -23.929 1.000 69.76682  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A   O   1 
+ATOM   2892  N N   . PRO A   1 391 ? 55.546  -96.222  -24.499 1.000 59.42690  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   N   1 
+ATOM   2893  C CA  . PRO A   1 391 ? 54.610  -97.115  -23.803 1.000 73.96519  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   CA  1 
+ATOM   2894  C C   . PRO A   1 391 ? 54.395  -98.442  -24.508 1.000 57.97892  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   C   1 
+ATOM   2895  O O   . PRO A   1 391 ? 54.084  -99.434  -23.839 1.000 95.22756  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   O   1 
+ATOM   2896  C CB  . PRO A   1 391 ? 53.319  -96.288  -23.747 1.000 70.48267  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   CB  1 
+ATOM   2897  C CG  . PRO A   1 391 ? 53.407  -95.393  -24.928 1.000 57.95920  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   CG  1 
+ATOM   2898  C CD  . PRO A   1 391 ? 54.866  -95.061  -25.098 1.000 77.30987  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   CD  1 
+ATOM   2899  N N   . SER A   1 392 ? 54.536  -98.494  -25.836 1.000 85.66791  ? ? ? ? ? ?  382 SER A   N   1 
+ATOM   2900  C CA  . SER A   1 392 ? 54.376  -99.765  -26.535 1.000 93.96933  ? ? ? ? ? ?  382 SER A   CA  1 
+ATOM   2901  C C   . SER A   1 392 ? 55.409  -100.782 -26.069 1.000 89.74559  ? ? ? ? ? ?  382 SER A   C   1 
+ATOM   2902  O O   . SER A   1 392 ? 55.118  -101.982 -26.006 1.000 75.58452  ? ? ? ? ? ?  382 SER A   O   1 
+ATOM   2903  C CB  . SER A   1 392 ? 54.473  -99.554  -28.045 1.000 72.21913  ? ? ? ? ? ?  382 SER A   CB  1 
+ATOM   2904  O OG  . SER A   1 392 ? 55.770  -99.125  -28.419 1.000 119.95710 ? ? ? ? ? ?  382 SER A   OG  1 
+ATOM   2905  N N   . GLU A   1 393 ? 56.612  -100.319 -25.726 1.000 97.30765  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   N   1 
+ATOM   2906  C CA  . GLU A   1 393 ? 57.609  -101.208 -25.142 1.000 78.93042  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   CA  1 
+ATOM   2907  C C   . GLU A   1 393 ? 57.209  -101.624 -23.733 1.000 85.67376  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   C   1 
+ATOM   2908  O O   . GLU A   1 393 ? 57.450  -102.766 -23.324 1.000 87.55777  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   O   1 
+ATOM   2909  C CB  . GLU A   1 393 ? 58.978  -100.528 -25.134 1.000 73.00915  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   CB  1 
+ATOM   2910  C CG  . GLU A   1 393 ? 59.583  -100.272 -26.513 1.000 97.60489  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   CG  1 
+ATOM   2911  C CD  . GLU A   1 393 ? 59.047  -99.018  -27.187 1.000 104.51970 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   CD  1 
+ATOM   2912  O OE1 . GLU A   1 393 ? 57.928  -98.577  -26.851 1.000 101.52919 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2913  O OE2 . GLU A   1 393 ? 59.754  -98.470  -28.059 1.000 117.05002 ? ? ? ? ? -1 383 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2914  N N   . LYS A   1 394 ? 56.597  -100.711 -22.975 1.000 82.48993  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   N   1 
+ATOM   2915  C CA  . LYS A   1 394 ? 56.159  -101.044 -21.624 1.000 92.60370  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   CA  1 
+ATOM   2916  C C   . LYS A   1 394 ? 55.008  -102.042 -21.643 1.000 83.12242  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   C   1 
+ATOM   2917  O O   . LYS A   1 394 ? 54.953  -102.950 -20.806 1.000 87.01980  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   O   1 
+ATOM   2918  C CB  . LYS A   1 394 ? 55.752  -99.775  -20.874 1.000 94.20122  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   CB  1 
+ATOM   2919  C CG  . LYS A   1 394 ? 55.246  -100.029 -19.466 1.000 97.29206  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   CG  1 
+ATOM   2920  C CD  . LYS A   1 394 ? 54.842  -98.739  -18.780 1.000 116.06405 ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   CD  1 
+ATOM   2921  C CE  . LYS A   1 394 ? 56.041  -97.837  -18.552 1.000 88.08491  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   CE  1 
+ATOM   2922  N NZ  . LYS A   1 394 ? 55.657  -96.582  -17.848 1.000 96.01587  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2923  N N   . ILE A   1 395 ? 54.078  -101.890 -22.590 1.000 94.37200  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   N   1 
+ATOM   2924  C CA  . ILE A   1 395 ? 52.963  -102.827 -22.695 1.000 79.70402  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   CA  1 
+ATOM   2925  C C   . ILE A   1 395 ? 53.474  -104.229 -22.998 1.000 84.60667  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   C   1 
+ATOM   2926  O O   . ILE A   1 395 ? 53.020  -105.215 -22.403 1.000 72.82956  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   O   1 
+ATOM   2927  C CB  . ILE A   1 395 ? 51.960  -102.343 -23.760 1.000 89.20664  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   CB  1 
+ATOM   2928  C CG1 . ILE A   1 395 ? 51.324  -101.019 -23.331 1.000 95.85478  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2929  C CG2 . ILE A   1 395 ? 50.893  -103.398 -24.013 1.000 80.73116  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2930  C CD1 . ILE A   1 395 ? 50.368  -100.442 -24.351 1.000 98.13897  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2931  N N   . LEU A   1 396 ? 54.436  -104.339 -23.917 1.000 83.17502  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   N   1 
+ATOM   2932  C CA  . LEU A   1 396 ? 55.007  -105.639 -24.257 1.000 73.89932  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   CA  1 
+ATOM   2933  C C   . LEU A   1 396 ? 55.820  -106.207 -23.101 1.000 75.97334  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   C   1 
+ATOM   2934  O O   . LEU A   1 396 ? 55.674  -107.382 -22.744 1.000 74.86631  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   O   1 
+ATOM   2935  C CB  . LEU A   1 396 ? 55.879  -105.518 -25.506 1.000 78.22349  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   CB  1 
+ATOM   2936  C CG  . LEU A   1 396 ? 56.746  -106.734 -25.847 1.000 68.55522  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   CG  1 
+ATOM   2937  C CD1 . LEU A   1 396 ? 55.881  -107.935 -26.200 1.000 61.70400  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2938  C CD2 . LEU A   1 396 ? 57.709  -106.410 -26.979 1.000 86.47989  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2939  N N   . PHE A   1 397 ? 56.694  -105.390 -22.510 1.000 77.37029  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   N   1 
+ATOM   2940  C CA  . PHE A   1 397 ? 57.580  -105.896 -21.467 1.000 85.28162  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CA  1 
+ATOM   2941  C C   . PHE A   1 397 ? 56.805  -106.278 -20.213 1.000 86.31050  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   C   1 
+ATOM   2942  O O   . PHE A   1 397 ? 57.167  -107.239 -19.526 1.000 82.66848  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   O   1 
+ATOM   2943  C CB  . PHE A   1 397 ? 58.658  -104.862 -21.144 1.000 66.15836  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CB  1 
+ATOM   2944  C CG  . PHE A   1 397 ? 59.772  -104.815 -22.149 1.000 79.31832  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CG  1 
+ATOM   2945  C CD1 . PHE A   1 397 ? 60.087  -105.931 -22.907 1.000 86.27483  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CD1 1 
+ATOM   2946  C CD2 . PHE A   1 397 ? 60.507  -103.656 -22.336 1.000 84.59979  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CD2 1 
+ATOM   2947  C CE1 . PHE A   1 397 ? 61.112  -105.892 -23.832 1.000 72.27409  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CE1 1 
+ATOM   2948  C CE2 . PHE A   1 397 ? 61.533  -103.611 -23.260 1.000 64.36473  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CE2 1 
+ATOM   2949  C CZ  . PHE A   1 397 ? 61.836  -104.730 -24.009 1.000 73.64174  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CZ  1 
+ATOM   2950  N N   . GLU A   1 398 ? 55.735  -105.543 -19.901 1.000 83.22457  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   N   1 
+ATOM   2951  C CA  . GLU A   1 398 ? 54.942  -105.875 -18.722 1.000 76.00510  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   CA  1 
+ATOM   2952  C C   . GLU A   1 398 ? 54.276  -107.237 -18.877 1.000 82.93937  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   C   1 
+ATOM   2953  O O   . GLU A   1 398 ? 54.207  -108.016 -17.920 1.000 95.38343  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   O   1 
+ATOM   2954  C CB  . GLU A   1 398 ? 53.897  -104.789 -18.466 1.000 71.50200  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   CB  1 
+ATOM   2955  C CG  . GLU A   1 398 ? 53.607  -104.544 -16.994 1.000 110.09630 ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   CG  1 
+ATOM   2956  C CD  . GLU A   1 398 ? 54.667  -103.686 -16.326 1.000 91.50049  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   CD  1 
+ATOM   2957  O OE1 . GLU A   1 398 ? 54.903  -102.555 -16.799 1.000 96.40053  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2958  O OE2 . GLU A   1 398 ? 55.266  -104.144 -15.331 1.000 89.44474  ? ? ? ? ? -1 388 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2959  N N   . LYS A   1 399 ? 53.789  -107.545 -20.081 1.000 77.81678  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   N   1 
+ATOM   2960  C CA  . LYS A   1 399 ? 53.183  -108.850 -20.329 1.000 75.45985  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   CA  1 
+ATOM   2961  C C   . LYS A   1 399 ? 54.234  -109.954 -20.329 1.000 78.61724  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   C   1 
+ATOM   2962  O O   . LYS A   1 399 ? 54.032  -111.017 -19.731 1.000 85.94395  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   O   1 
+ATOM   2963  C CB  . LYS A   1 399 ? 52.426  -108.828 -21.657 1.000 67.99227  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   CB  1 
+ATOM   2964  C CG  . LYS A   1 399 ? 52.076  -110.205 -22.203 1.000 67.91799  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   CG  1 
+ATOM   2965  C CD  . LYS A   1 399 ? 50.854  -110.793 -21.519 1.000 68.39611  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   CD  1 
+ATOM   2966  C CE  . LYS A   1 399 ? 50.509  -112.152 -22.104 1.000 75.82270  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   CE  1 
+ATOM   2967  N NZ  . LYS A   1 399 ? 49.153  -112.612 -21.698 1.000 93.71601  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2968  N N   . VAL A   1 400 ? 55.365  -109.719 -20.998 1.000 89.87036  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   N   1 
+ATOM   2969  C CA  . VAL A   1 400 ? 56.406  -110.741 -21.089 1.000 88.76184  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   CA  1 
+ATOM   2970  C C   . VAL A   1 400 ? 56.994  -111.024 -19.713 1.000 75.32226  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   C   1 
+ATOM   2971  O O   . VAL A   1 400 ? 57.172  -112.184 -19.321 1.000 90.03917  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   O   1 
+ATOM   2972  C CB  . VAL A   1 400 ? 57.493  -110.316 -22.092 1.000 91.01690  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   CB  1 
+ATOM   2973  C CG1 . VAL A   1 400 ? 58.696  -111.242 -21.993 1.000 66.10251  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2974  C CG2 . VAL A   1 400 ? 56.935  -110.316 -23.507 1.000 81.03944  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2975  N N   . LEU A   1 401 ? 57.302  -109.967 -18.957 1.000 87.46589  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   N   1 
+ATOM   2976  C CA  . LEU A   1 401 ? 57.847  -110.160 -17.617 1.000 86.04548  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   CA  1 
+ATOM   2977  C C   . LEU A   1 401 ? 56.840  -110.846 -16.704 1.000 87.09793  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   C   1 
+ATOM   2978  O O   . LEU A   1 401 ? 57.220  -111.656 -15.852 1.000 82.70576  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   O   1 
+ATOM   2979  C CB  . LEU A   1 401 ? 58.282  -108.820 -17.022 1.000 62.17231  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   CB  1 
+ATOM   2980  C CG  . LEU A   1 401 ? 59.600  -108.249 -17.546 1.000 69.49631  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   CG  1 
+ATOM   2981  C CD1 . LEU A   1 401 ? 59.847  -106.860 -16.978 1.000 74.70983  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2982  C CD2 . LEU A   1 401 ? 60.752  -109.182 -17.208 1.000 73.20340  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2983  N N   . ASP A   1 402 ? 55.550  -110.542 -16.871 1.000 84.47936  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   N   1 
+ATOM   2984  C CA  . ASP A   1 402 ? 54.526  -111.155 -16.029 1.000 76.83292  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   CA  1 
+ATOM   2985  C C   . ASP A   1 402 ? 54.574  -112.676 -16.128 1.000 99.24806  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   C   1 
+ATOM   2986  O O   . ASP A   1 402 ? 54.537  -113.378 -15.111 1.000 113.83602 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   O   1 
+ATOM   2987  C CB  . ASP A   1 402 ? 53.145  -110.626 -16.422 1.000 82.97929  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   CB  1 
+ATOM   2988  C CG  . ASP A   1 402 ? 52.037  -111.136 -15.514 1.000 98.54651  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   CG  1 
+ATOM   2989  O OD1 . ASP A   1 402 ? 52.341  -111.738 -14.463 1.000 128.29025 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   OD1 1 
+ATOM   2990  O OD2 . ASP A   1 402 ? 50.854  -110.930 -15.858 1.000 97.04303  ? ? ? ? ? -1 392 ASP A   OD2 1 
+ATOM   2991  N N   . GLU A   1 403 ? 54.676  -113.204 -17.349 1.000 93.57767  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   N   1 
+ATOM   2992  C CA  . GLU A   1 403 ? 54.701  -114.652 -17.525 1.000 87.74553  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   CA  1 
+ATOM   2993  C C   . GLU A   1 403 ? 56.034  -115.250 -17.085 1.000 90.85922  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   C   1 
+ATOM   2994  O O   . GLU A   1 403 ? 56.068  -116.352 -16.525 1.000 95.60660  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   O   1 
+ATOM   2995  C CB  . GLU A   1 403 ? 54.406  -115.008 -18.983 1.000 99.45828  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   CB  1 
+ATOM   2996  C CG  . GLU A   1 403 ? 53.020  -114.600 -19.459 1.000 102.02154 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   CG  1 
+ATOM   2997  C CD  . GLU A   1 403 ? 51.915  -115.361 -18.755 1.000 105.14089 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   CD  1 
+ATOM   2998  O OE1 . GLU A   1 403 ? 52.144  -116.529 -18.374 1.000 101.64719 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2999  O OE2 . GLU A   1 403 ? 50.818  -114.790 -18.578 1.000 116.55985 ? ? ? ? ? -1 393 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3000  N N   . VAL A   1 404 ? 57.137  -114.537 -17.319 1.000 91.21832  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   N   1 
+ATOM   3001  C CA  . VAL A   1 404 ? 58.462  -115.090 -17.055 1.000 92.09983  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   CA  1 
+ATOM   3002  C C   . VAL A   1 404 ? 58.866  -114.866 -15.603 1.000 87.57700  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   C   1 
+ATOM   3003  O O   . VAL A   1 404 ? 59.320  -115.791 -14.921 1.000 84.26666  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   O   1 
+ATOM   3004  C CB  . VAL A   1 404 ? 59.491  -114.485 -18.029 1.000 87.98013  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   CB  1 
+ATOM   3005  C CG1 . VAL A   1 404 ? 60.887  -114.996 -17.710 1.000 100.77232 ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   CG1 1 
+ATOM   3006  C CG2 . VAL A   1 404 ? 59.118  -114.805 -19.471 1.000 92.42651  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   CG2 1 
+ATOM   3007  N N   . GLU A   1 405 ? 58.711  -113.639 -15.108 1.000 92.54491  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   N   1 
+ATOM   3008  C CA  . GLU A   1 405 ? 59.112  -113.302 -13.740 1.000 91.25548  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   CA  1 
+ATOM   3009  C C   . GLU A   1 405 ? 58.229  -112.175 -13.227 1.000 91.69936  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   C   1 
+ATOM   3010  O O   . GLU A   1 405 ? 58.589  -110.994 -13.326 1.000 91.35925  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   O   1 
+ATOM   3011  C CB  . GLU A   1 405 ? 60.586  -112.899 -13.679 1.000 73.35989  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   CB  1 
+ATOM   3012  C CG  . GLU A   1 405 ? 61.114  -112.652 -12.285 1.000 111.75215 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   CG  1 
+ATOM   3013  C CD  . GLU A   1 405 ? 62.212  -113.620 -11.890 1.000 132.07929 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   CD  1 
+ATOM   3014  O OE1 . GLU A   1 405 ? 62.645  -114.419 -12.743 1.000 124.75026 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3015  O OE2 . GLU A   1 405 ? 62.642  -113.579 -10.717 1.000 152.03481 ? ? ? ? ? -1 395 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3016  N N   . PRO A   1 406 ? 57.051  -112.496 -12.673 1.000 86.09786  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   N   1 
+ATOM   3017  C CA  . PRO A   1 406 ? 56.143  -111.418 -12.248 1.000 75.72560  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   CA  1 
+ATOM   3018  C C   . PRO A   1 406 ? 56.616  -110.673 -11.009 1.000 86.50102  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   C   1 
+ATOM   3019  O O   . PRO A   1 406 ? 56.120  -109.569 -10.740 1.000 108.24139 ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   O   1 
+ATOM   3020  C CB  . PRO A   1 406 ? 54.820  -112.151 -11.984 1.000 76.46834  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   CB  1 
+ATOM   3021  C CG  . PRO A   1 406 ? 55.237  -113.531 -11.627 1.000 89.17392  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   CG  1 
+ATOM   3022  C CD  . PRO A   1 406 ? 56.461  -113.833 -12.459 1.000 73.51598  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   CD  1 
+ATOM   3023  N N   . GLU A   1 407 ? 57.549  -111.242 -10.244 1.000 95.18393  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   N   1 
+ATOM   3024  C CA  . GLU A   1 407 ? 58.100  -110.609 -9.053  1.000 96.13876  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   CA  1 
+ATOM   3025  C C   . GLU A   1 407 ? 59.341  -109.774 -9.355  1.000 88.48811  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   C   1 
+ATOM   3026  O O   . GLU A   1 407 ? 60.220  -109.641 -8.491  1.000 88.70386  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   O   1 
+ATOM   3027  C CB  . GLU A   1 407 ? 58.422  -111.672 -8.004  1.000 106.44325 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   CB  1 
+ATOM   3028  C CG  . GLU A   1 407 ? 57.250  -112.574 -7.653  1.000 108.35736 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   CG  1 
+ATOM   3029  C CD  . GLU A   1 407 ? 57.612  -113.605 -6.601  1.000 150.72157 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   CD  1 
+ATOM   3030  O OE1 . GLU A   1 407 ? 58.655  -113.431 -5.934  1.000 156.73318 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3031  O OE2 . GLU A   1 407 ? 56.860  -114.591 -6.444  1.000 171.40632 ? ? ? ? ? -1 397 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3032  N N   . TYR A   1 408 ? 59.443  -109.211 -10.562 1.000 88.32262  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   N   1 
+ATOM   3033  C CA  . TYR A   1 408 ? 60.658  -108.493 -10.934 1.000 92.94028  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CA  1 
+ATOM   3034  C C   . TYR A   1 408 ? 60.755  -107.141 -10.236 1.000 82.28013  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   C   1 
+ATOM   3035  O O   . TYR A   1 408 ? 61.865  -106.670 -9.962  1.000 75.77016  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   O   1 
+ATOM   3036  C CB  . TYR A   1 408 ? 60.731  -108.327 -12.454 1.000 84.49827  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CB  1 
+ATOM   3037  C CG  . TYR A   1 408 ? 59.890  -107.201 -13.016 1.000 72.38834  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CG  1 
+ATOM   3038  C CD1 . TYR A   1 408 ? 58.540  -107.382 -13.283 1.000 65.91171  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CD1 1 
+ATOM   3039  C CD2 . TYR A   1 408 ? 60.454  -105.962 -13.296 1.000 58.70252  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CD2 1 
+ATOM   3040  C CE1 . TYR A   1 408 ? 57.771  -106.355 -13.803 1.000 71.60825  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CE1 1 
+ATOM   3041  C CE2 . TYR A   1 408 ? 59.694  -104.930 -13.814 1.000 67.41148  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CE2 1 
+ATOM   3042  C CZ  . TYR A   1 408 ? 58.354  -105.132 -14.066 1.000 71.47343  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CZ  1 
+ATOM   3043  O OH  . TYR A   1 408 ? 57.593  -104.109 -14.583 1.000 74.57904  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   OH  1 
+ATOM   3044  N N   . GLU A   1 409 ? 59.620  -106.502 -9.941  1.000 79.02671  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   N   1 
+ATOM   3045  C CA  . GLU A   1 409 ? 59.663  -105.240 -9.210  1.000 92.65929  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   CA  1 
+ATOM   3046  C C   . GLU A   1 409 ? 59.895  -105.453 -7.720  1.000 98.73213  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   C   1 
+ATOM   3047  O O   . GLU A   1 409 ? 60.475  -104.585 -7.058  1.000 83.16362  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   O   1 
+ATOM   3048  C CB  . GLU A   1 409 ? 58.372  -104.449 -9.426  1.000 78.92902  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   CB  1 
+ATOM   3049  C CG  . GLU A   1 409 ? 58.294  -103.734 -10.763 1.000 110.07152 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   CG  1 
+ATOM   3050  C CD  . GLU A   1 409 ? 57.196  -102.686 -10.803 1.000 112.92244 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   CD  1 
+ATOM   3051  O OE1 . GLU A   1 409 ? 56.464  -102.548 -9.802  1.000 117.59775 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3052  O OE2 . GLU A   1 409 ? 57.067  -101.997 -11.837 1.000 136.29320 ? ? ? ? ? -1 399 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3053  N N   . LEU A   1 410 ? 59.450  -106.591 -7.181  1.000 100.44306 ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   N   1 
+ATOM   3054  C CA  . LEU A   1 410 ? 59.702  -106.896 -5.777  1.000 68.17371  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   CA  1 
+ATOM   3055  C C   . LEU A   1 410 ? 61.195  -107.008 -5.501  1.000 77.62594  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   C   1 
+ATOM   3056  O O   . LEU A   1 410 ? 61.667  -106.623 -4.425  1.000 98.91573  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   O   1 
+ATOM   3057  C CB  . LEU A   1 410 ? 58.991  -108.192 -5.380  1.000 69.56547  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   CB  1 
+ATOM   3058  C CG  . LEU A   1 410 ? 57.466  -108.224 -5.229  1.000 63.12927  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   CG  1 
+ATOM   3059  C CD1 . LEU A   1 410 ? 56.747  -108.131 -6.568  1.000 99.85463  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3060  C CD2 . LEU A   1 410 ? 57.049  -109.486 -4.492  1.000 86.23988  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3061  N N   . ASN A   1 411 ? 61.954  -107.527 -6.464  1.000 68.07169  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   N   1 
+ATOM   3062  C CA  . ASN A   1 411 ? 63.389  -107.717 -6.317  1.000 63.10239  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   CA  1 
+ATOM   3063  C C   . ASN A   1 411 ? 64.193  -106.489 -6.727  1.000 76.35172  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   C   1 
+ATOM   3064  O O   . ASN A   1 411 ? 65.427  -106.547 -6.733  1.000 105.03105 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   O   1 
+ATOM   3065  C CB  . ASN A   1 411 ? 63.844  -108.931 -7.130  1.000 103.94364 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   CB  1 
+ATOM   3066  C CG  . ASN A   1 411 ? 62.983  -110.154 -6.881  1.000 118.95735 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   CG  1 
+ATOM   3067  O OD1 . ASN A   1 411 ? 62.245  -110.218 -5.897  1.000 87.10952  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3068  N ND2 . ASN A   1 411 ? 63.073  -111.133 -7.774  1.000 132.83195 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3069  N N   . GLY A   1 412 ? 63.530  -105.390 -7.075  1.000 58.89420  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A   N   1 
+ATOM   3070  C CA  . GLY A   1 412 ? 64.208  -104.152 -7.391  1.000 74.41989  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A   CA  1 
+ATOM   3071  C C   . GLY A   1 412 ? 64.190  -103.731 -8.846  1.000 80.25515  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A   C   1 
+ATOM   3072  O O   . GLY A   1 412 ? 64.838  -102.735 -9.186  1.000 81.86914  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A   O   1 
+ATOM   3073  N N   . GLY A   1 413 ? 63.478  -104.451 -9.716  1.000 90.99367  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A   N   1 
+ATOM   3074  C CA  . GLY A   1 413 ? 63.404  -104.059 -11.107 1.000 61.74270  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A   CA  1 
+ATOM   3075  C C   . GLY A   1 413 ? 62.399  -102.947 -11.349 1.000 68.07086  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A   C   1 
+ATOM   3076  O O   . GLY A   1 413 ? 61.448  -102.753 -10.593 1.000 87.08389  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A   O   1 
+ATOM   3077  N N   . PHE A   1 414 ? 62.620  -102.204 -12.433 1.000 68.79785  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   N   1 
+ATOM   3078  C CA  . PHE A   1 414 ? 61.760  -101.075 -12.763 1.000 86.98142  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CA  1 
+ATOM   3079  C C   . PHE A   1 414 ? 61.905  -100.742 -14.241 1.000 86.17088  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   C   1 
+ATOM   3080  O O   . PHE A   1 414 ? 63.016  -100.748 -14.778 1.000 67.11250  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   O   1 
+ATOM   3081  C CB  . PHE A   1 414 ? 62.105  -99.855  -11.901 1.000 61.48984  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CB  1 
+ATOM   3082  C CG  . PHE A   1 414 ? 61.155  -98.705  -12.063 1.000 72.18713  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CG  1 
+ATOM   3083  C CD1 . PHE A   1 414 ? 59.934  -98.698  -11.409 1.000 68.98054  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CD1 1 
+ATOM   3084  C CD2 . PHE A   1 414 ? 61.489  -97.622  -12.859 1.000 73.51310  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CD2 1 
+ATOM   3085  C CE1 . PHE A   1 414 ? 59.060  -97.637  -11.554 1.000 68.03842  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CE1 1 
+ATOM   3086  C CE2 . PHE A   1 414 ? 60.621  -96.559  -13.008 1.000 69.13609  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CE2 1 
+ATOM   3087  C CZ  . PHE A   1 414 ? 59.404  -96.565  -12.355 1.000 73.08382  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CZ  1 
+ATOM   3088  N N   . LEU A   1 415 ? 60.776  -100.454 -14.889 1.000 79.76471  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   N   1 
+ATOM   3089  C CA  . LEU A   1 415 ? 60.742  -100.062 -16.295 1.000 59.17790  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   CA  1 
+ATOM   3090  C C   . LEU A   1 415 ? 60.544  -98.552  -16.368 1.000 64.08260  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   C   1 
+ATOM   3091  O O   . LEU A   1 415 ? 59.470  -98.041  -16.034 1.000 84.01490  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   O   1 
+ATOM   3092  C CB  . LEU A   1 415 ? 59.629  -100.793 -17.044 1.000 67.23135  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   CB  1 
+ATOM   3093  C CG  . LEU A   1 415 ? 59.788  -102.304 -17.223 1.000 50.12823  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   CG  1 
+ATOM   3094  C CD1 . LEU A   1 415 ? 58.511  -102.917 -17.778 1.000 58.39948  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3095  C CD2 . LEU A   1 415 ? 60.966  -102.611 -18.131 1.000 77.45495  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3096  N N   . LEU A   1 416 ? 61.579  -97.844  -16.805 1.000 64.27358  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   N   1 
+ATOM   3097  C CA  . LEU A   1 416 ? 61.554  -96.393  -16.935 1.000 67.81099  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   CA  1 
+ATOM   3098  C C   . LEU A   1 416 ? 61.557  -96.036  -18.414 1.000 74.25100  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   C   1 
+ATOM   3099  O O   . LEU A   1 416 ? 62.500  -96.375  -19.135 1.000 70.76827  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   O   1 
+ATOM   3100  C CB  . LEU A   1 416 ? 62.749  -95.763  -16.219 1.000 63.06564  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   CB  1 
+ATOM   3101  C CG  . LEU A   1 416 ? 62.920  -94.252  -16.370 1.000 64.71057  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   CG  1 
+ATOM   3102  C CD1 . LEU A   1 416 ? 61.649  -93.542  -15.958 1.000 69.00178  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3103  C CD2 . LEU A   1 416 ? 64.099  -93.761  -15.550 1.000 56.10622  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3104  N N   . GLU A   1 417 ? 60.500  -95.360  -18.862 1.000 80.88030  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   N   1 
+ATOM   3105  C CA  . GLU A   1 417 ? 60.353  -94.969  -20.257 1.000 77.91670  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   CA  1 
+ATOM   3106  C C   . GLU A   1 417 ? 60.851  -93.542  -20.446 1.000 74.93385  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   C   1 
+ATOM   3107  O O   . GLU A   1 417 ? 60.497  -92.646  -19.673 1.000 70.47143  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   O   1 
+ATOM   3108  C CB  . GLU A   1 417 ? 58.901  -95.102  -20.728 1.000 63.23531  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   CB  1 
+ATOM   3109  C CG  . GLU A   1 417 ? 57.849  -94.514  -19.796 1.000 102.70663 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   CG  1 
+ATOM   3110  C CD  . GLU A   1 417 ? 56.452  -94.565  -20.396 1.000 107.01558 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   CD  1 
+ATOM   3111  O OE1 . GLU A   1 417 ? 56.282  -94.110  -21.547 1.000 93.11595  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3112  O OE2 . GLU A   1 417 ? 55.526  -95.065  -19.720 1.000 130.56458 ? ? ? ? ? -1 407 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3113  N N   . VAL A   1 418 ? 61.680  -93.343  -21.467 1.000 74.19075  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   N   1 
+ATOM   3114  C CA  . VAL A   1 418 ? 62.272  -92.048  -21.772 1.000 83.72425  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   CA  1 
+ATOM   3115  C C   . VAL A   1 418 ? 61.919  -91.704  -23.213 1.000 98.12192  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   C   1 
+ATOM   3116  O O   . VAL A   1 418 ? 62.236  -92.464  -24.136 1.000 112.21829 ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   O   1 
+ATOM   3117  C CB  . VAL A   1 418 ? 63.791  -92.053  -21.541 1.000 86.97222  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   CB  1 
+ATOM   3118  C CG1 . VAL A   1 418 ? 64.080  -92.097  -20.051 1.000 94.45936  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   CG1 1 
+ATOM   3119  C CG2 . VAL A   1 418 ? 64.431  -93.256  -22.210 1.000 75.16539  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   CG2 1 
+ATOM   3120  N N   . GLY A   1 419 ? 61.242  -90.577  -23.404 1.000 98.62627  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A   N   1 
+ATOM   3121  C CA  . GLY A   1 419 ? 60.783  -90.223  -24.730 1.000 96.85538  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A   CA  1 
+ATOM   3122  C C   . GLY A   1 419 ? 61.209  -88.841  -25.173 1.000 99.17822  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A   C   1 
+ATOM   3123  O O   . GLY A   1 419 ? 60.917  -87.851  -24.498 1.000 138.78594 ? ? ? ? ? ?  409 GLY A   O   1 
+ATOM   3124  N N   . GLY A   1 420 ? 61.905  -88.759  -26.305 1.000 73.63835  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A   N   1 
+ATOM   3125  C CA  . GLY A   1 420 ? 62.316  -87.503  -26.885 1.000 77.60033  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A   CA  1 
+ATOM   3126  C C   . GLY A   1 420 ? 63.633  -86.965  -26.363 1.000 67.52466  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A   C   1 
+ATOM   3127  O O   . GLY A   1 420 ? 64.360  -86.303  -27.110 1.000 107.86427 ? ? ? ? ? ?  410 GLY A   O   1 
+ATOM   3128  N N   . THR A   1 421 ? 63.957  -87.229  -25.105 1.000 78.88077  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   N   1 
+ATOM   3129  C CA  . THR A   1 421 ? 65.180  -86.729  -24.501 1.000 84.75781  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   CA  1 
+ATOM   3130  C C   . THR A   1 421 ? 66.308  -87.748  -24.634 1.000 81.29302  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   C   1 
+ATOM   3131  O O   . THR A   1 421 ? 66.087  -88.936  -24.888 1.000 78.80152  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   O   1 
+ATOM   3132  C CB  . THR A   1 421 ? 64.953  -86.393  -23.027 1.000 85.34589  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   CB  1 
+ATOM   3133  O OG1 . THR A   1 421 ? 64.419  -87.539  -22.351 1.000 78.43900  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   OG1 1 
+ATOM   3134  C CG2 . THR A   1 421 ? 63.976  -85.234  -22.892 1.000 96.59447  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   CG2 1 
+ATOM   3135  N N   . TYR A   1 422 ? 67.533  -87.262  -24.458 1.000 90.04901  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   N   1 
+ATOM   3136  C CA  . TYR A   1 422 ? 68.687  -88.143  -24.425 1.000 79.63742  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CA  1 
+ATOM   3137  C C   . TYR A   1 422 ? 68.733  -88.906  -23.104 1.000 98.07631  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   C   1 
+ATOM   3138  O O   . TYR A   1 422 ? 68.065  -88.557  -22.126 1.000 94.71788  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   O   1 
+ATOM   3139  C CB  . TYR A   1 422 ? 69.976  -87.345  -24.625 1.000 80.52439  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CB  1 
+ATOM   3140  C CG  . TYR A   1 422 ? 70.375  -87.166  -26.073 1.000 99.22969  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CG  1 
+ATOM   3141  C CD1 . TYR A   1 422 ? 69.598  -86.410  -26.943 1.000 105.19765 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CD1 1 
+ATOM   3142  C CD2 . TYR A   1 422 ? 71.535  -87.747  -26.569 1.000 104.13539 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CD2 1 
+ATOM   3143  C CE1 . TYR A   1 422 ? 69.964  -86.245  -28.268 1.000 100.26877 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CE1 1 
+ATOM   3144  C CE2 . TYR A   1 422 ? 71.909  -87.586  -27.889 1.000 79.07679  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CE2 1 
+ATOM   3145  C CZ  . TYR A   1 422 ? 71.121  -86.836  -28.734 1.000 97.98682  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CZ  1 
+ATOM   3146  O OH  . TYR A   1 422 ? 71.498  -86.678  -30.048 1.000 94.46001  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   OH  1 
+ATOM   3147  N N   . PHE A   1 423 ? 69.543  -89.964  -23.084 1.000 82.71265  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   N   1 
+ATOM   3148  C CA  . PHE A   1 423 ? 69.637  -90.824  -21.912 1.000 80.37939  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CA  1 
+ATOM   3149  C C   . PHE A   1 423 ? 70.606  -90.302  -20.857 1.000 71.51291  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   C   1 
+ATOM   3150  O O   . PHE A   1 423 ? 70.653  -90.867  -19.760 1.000 76.60961  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   O   1 
+ATOM   3151  C CB  . PHE A   1 423 ? 70.066  -92.237  -22.329 1.000 73.72879  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CB  1 
+ATOM   3152  C CG  . PHE A   1 423 ? 69.201  -92.855  -23.399 1.000 84.42190  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CG  1 
+ATOM   3153  C CD1 . PHE A   1 423 ? 67.850  -92.551  -23.489 1.000 77.06698  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CD1 1 
+ATOM   3154  C CD2 . PHE A   1 423 ? 69.742  -93.744  -24.315 1.000 78.55971  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CD2 1 
+ATOM   3155  C CE1 . PHE A   1 423 ? 67.059  -93.120  -24.476 1.000 82.10942  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CE1 1 
+ATOM   3156  C CE2 . PHE A   1 423 ? 68.954  -94.316  -25.302 1.000 80.16816  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CE2 1 
+ATOM   3157  C CZ  . PHE A   1 423 ? 67.611  -94.005  -25.381 1.000 101.82070 ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CZ  1 
+ATOM   3158  N N   . ASN A   1 424 ? 71.366  -89.243  -21.148 1.000 69.85859  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   N   1 
+ATOM   3159  C CA  . ASN A   1 424 ? 72.472  -88.868  -20.270 1.000 79.57845  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   CA  1 
+ATOM   3160  C C   . ASN A   1 424 ? 71.984  -88.462  -18.885 1.000 89.07338  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   C   1 
+ATOM   3161  O O   . ASN A   1 424 ? 72.590  -88.835  -17.874 1.000 68.76950  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   O   1 
+ATOM   3162  C CB  . ASN A   1 424 ? 73.291  -87.747  -20.908 1.000 66.57954  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   CB  1 
+ATOM   3163  C CG  . ASN A   1 424 ? 74.094  -88.228  -22.098 1.000 112.40339 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   CG  1 
+ATOM   3164  O OD1 . ASN A   1 424 ? 73.700  -88.039  -23.249 1.000 128.18483 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3165  N ND2 . ASN A   1 424 ? 75.220  -88.876  -21.825 1.000 122.30704 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3166  N N   . HIS A   1 425 ? 70.882  -87.714  -18.815 1.000 94.37150  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   N   1 
+ATOM   3167  C CA  . HIS A   1 425 ? 70.402  -87.239  -17.522 1.000 65.16790  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   CA  1 
+ATOM   3168  C C   . HIS A   1 425 ? 69.965  -88.397  -16.632 1.000 66.16519  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   C   1 
+ATOM   3169  O O   . HIS A   1 425 ? 70.238  -88.401  -15.426 1.000 78.44498  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   O   1 
+ATOM   3170  C CB  . HIS A   1 425 ? 69.252  -86.254  -17.717 1.000 73.49202  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   CB  1 
+ATOM   3171  C CG  . HIS A   1 425 ? 68.683  -85.745  -16.432 1.000 84.59943  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   CG  1 
+ATOM   3172  N ND1 . HIS A   1 425 ? 69.266  -84.724  -15.714 1.000 89.08986  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   ND1 1 
+ATOM   3173  C CD2 . HIS A   1 425 ? 67.596  -86.132  -15.723 1.000 54.58197  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   CD2 1 
+ATOM   3174  C CE1 . HIS A   1 425 ? 68.555  -84.494  -14.624 1.000 81.61649  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   CE1 1 
+ATOM   3175  N NE2 . HIS A   1 425 ? 67.537  -85.335  -14.606 1.000 68.34143  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   NE2 1 
+ATOM   3176  N N   . TYR A   1 426 ? 69.285  -89.388  -17.211 1.000 76.03740  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   N   1 
+ATOM   3177  C CA  . TYR A   1 426 ? 68.830  -90.534  -16.431 1.000 61.34607  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CA  1 
+ATOM   3178  C C   . TYR A   1 426 ? 69.995  -91.431  -16.028 1.000 68.77718  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   C   1 
+ATOM   3179  O O   . TYR A   1 426 ? 70.043  -91.921  -14.895 1.000 71.50727  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   O   1 
+ATOM   3180  C CB  . TYR A   1 426 ? 67.795  -91.330  -17.227 1.000 71.94661  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CB  1 
+ATOM   3181  C CG  . TYR A   1 426 ? 66.558  -90.541  -17.597 1.000 86.79502  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CG  1 
+ATOM   3182  C CD1 . TYR A   1 426 ? 65.431  -90.563  -16.786 1.000 79.82331  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CD1 1 
+ATOM   3183  C CD2 . TYR A   1 426 ? 66.514  -89.777  -18.758 1.000 68.63763  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CD2 1 
+ATOM   3184  C CE1 . TYR A   1 426 ? 64.297  -89.846  -17.117 1.000 80.73219  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CE1 1 
+ATOM   3185  C CE2 . TYR A   1 426 ? 65.384  -89.053  -19.097 1.000 63.18014  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CE2 1 
+ATOM   3186  C CZ  . TYR A   1 426 ? 64.278  -89.094  -18.273 1.000 68.02011  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CZ  1 
+ATOM   3187  O OH  . TYR A   1 426 ? 63.148  -88.381  -18.603 1.000 77.71920  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   OH  1 
+ATOM   3188  N N   . VAL A   1 427 ? 70.944  -91.655  -16.939 1.000 73.53933  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   N   1 
+ATOM   3189  C CA  . VAL A   1 427 ? 72.031  -92.589  -16.661 1.000 74.87634  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   CA  1 
+ATOM   3190  C C   . VAL A   1 427 ? 72.982  -92.021  -15.614 1.000 67.70323  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   C   1 
+ATOM   3191  O O   . VAL A   1 427 ? 73.450  -92.745  -14.728 1.000 73.27692  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   O   1 
+ATOM   3192  C CB  . VAL A   1 427 ? 72.766  -92.956  -17.963 1.000 67.98319  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   CB  1 
+ATOM   3193  C CG1 . VAL A   1 427 ? 74.002  -93.791  -17.666 1.000 71.98393  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   CG1 1 
+ATOM   3194  C CG2 . VAL A   1 427 ? 71.836  -93.713  -18.897 1.000 71.56107  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   CG2 1 
+ATOM   3195  N N   . CYS A   1 428 ? 73.277  -90.720  -15.689 1.000 70.96123  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A   N   1 
+ATOM   3196  C CA  . CYS A   1 428 ? 74.213  -90.119  -14.740 1.000 64.11025  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A   CA  1 
+ATOM   3197  C C   . CYS A   1 428 ? 73.679  -90.188  -13.315 1.000 77.02179  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A   C   1 
+ATOM   3198  O O   . CYS A   1 428 ? 74.425  -90.493  -12.377 1.000 76.82701  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A   O   1 
+ATOM   3199  C CB  . CYS A   1 428 ? 74.505  -88.670  -15.129 1.000 52.78692  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A   CB  1 
+ATOM   3200  S SG  . CYS A   1 428 ? 75.556  -88.480  -16.585 1.000 95.43049  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A   SG  1 
+ATOM   3201  N N   . THR A   1 429 ? 72.387  -89.910  -13.134 1.000 67.78504  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   N   1 
+ATOM   3202  C CA  . THR A   1 429 ? 71.792  -89.977  -11.803 1.000 57.40073  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   CA  1 
+ATOM   3203  C C   . THR A   1 429 ? 71.807  -91.406  -11.267 1.000 70.54661  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   C   1 
+ATOM   3204  O O   . THR A   1 429 ? 72.216  -91.651  -10.128 1.000 87.72276  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   O   1 
+ATOM   3205  C CB  . THR A   1 429 ? 70.368  -89.419  -11.841 1.000 60.82186  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   CB  1 
+ATOM   3206  O OG1 . THR A   1 429 ? 70.411  -88.009  -12.101 1.000 68.04168  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   OG1 1 
+ATOM   3207  C CG2 . THR A   1 429 ? 69.664  -89.661  -10.516 1.000 66.39323  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   CG2 1 
+ATOM   3208  N N   . LEU A   1 430 ? 71.381  -92.370  -12.087 1.000 66.96407  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   N   1 
+ATOM   3209  C CA  . LEU A   1 430 ? 71.332  -93.761  -11.638 1.000 72.25386  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   CA  1 
+ATOM   3210  C C   . LEU A   1 430 ? 72.727  -94.347  -11.445 1.000 67.42868  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   C   1 
+ATOM   3211  O O   . LEU A   1 430 ? 72.931  -95.188  -10.561 1.000 83.65394  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   O   1 
+ATOM   3212  C CB  . LEU A   1 430 ? 70.541  -94.611  -12.626 1.000 68.37817  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   CB  1 
+ATOM   3213  C CG  . LEU A   1 430 ? 69.097  -94.196  -12.872 1.000 61.98613  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   CG  1 
+ATOM   3214  C CD1 . LEU A   1 430 ? 68.441  -95.137  -13.872 1.000 71.68873  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3215  C CD2 . LEU A   1 430 ? 68.311  -94.159  -11.572 1.000 63.56262  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3216  N N   . ASN A   1 431 ? 73.697  -93.930  -12.260 1.000 68.26176  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   N   1 
+ATOM   3217  C CA  . ASN A   1 431 ? 75.043  -94.493  -12.144 1.000 86.17462  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   CA  1 
+ATOM   3218  C C   . ASN A   1 431 ? 75.715  -94.055  -10.849 1.000 78.41960  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   C   1 
+ATOM   3219  O O   . ASN A   1 431 ? 76.324  -94.875  -10.150 1.000 69.73222  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   O   1 
+ATOM   3220  C CB  . ASN A   1 431 ? 75.903  -94.092  -13.347 1.000 80.21586  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   CB  1 
+ATOM   3221  C CG  . ASN A   1 431 ? 77.257  -94.779  -13.364 1.000 71.95214  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   CG  1 
+ATOM   3222  O OD1 . ASN A   1 431 ? 77.380  -95.952  -13.012 1.000 77.55720  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3223  N ND2 . ASN A   1 431 ? 78.285  -94.042  -13.775 1.000 127.98351 ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3224  N N   . ASP A   1 432 ? 75.601  -92.770  -10.504 1.000 78.37948  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   N   1 
+ATOM   3225  C CA  . ASP A   1 432 ? 76.236  -92.270  -9.288  1.000 81.41879  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   CA  1 
+ATOM   3226  C C   . ASP A   1 432 ? 75.639  -92.916  -8.045  1.000 69.26454  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   C   1 
+ATOM   3227  O O   . ASP A   1 432 ? 76.344  -93.145  -7.056  1.000 91.63684  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   O   1 
+ATOM   3228  C CB  . ASP A   1 432 ? 76.106  -90.749  -9.213  1.000 79.24348  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   CB  1 
+ATOM   3229  C CG  . ASP A   1 432 ? 76.857  -90.043  -10.324 1.000 78.23032  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   CG  1 
+ATOM   3230  O OD1 . ASP A   1 432 ? 77.577  -90.723  -11.086 1.000 95.81197  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3231  O OD2 . ASP A   1 432 ? 76.727  -88.806  -10.436 1.000 92.80993  ? ? ? ? ? -1 422 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3232  N N   . LEU A   1 433 ? 74.343  -93.217  -8.076  1.000 70.71201  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   N   1 
+ATOM   3233  C CA  . LEU A   1 433 ? 73.663  -93.834  -6.946  1.000 69.06414  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   CA  1 
+ATOM   3234  C C   . LEU A   1 433 ? 73.882  -95.340  -6.868  1.000 80.66600  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   C   1 
+ATOM   3235  O O   . LEU A   1 433 ? 73.276  -95.994  -6.013  1.000 89.78904  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   O   1 
+ATOM   3236  C CB  . LEU A   1 433 ? 72.164  -93.532  -7.011  1.000 74.18540  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   CB  1 
+ATOM   3237  C CG  . LEU A   1 433 ? 71.771  -92.061  -6.883  1.000 68.15009  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   CG  1 
+ATOM   3238  C CD1 . LEU A   1 433 ? 70.289  -91.885  -7.165  1.000 69.36717  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3239  C CD2 . LEU A   1 433 ? 72.121  -91.534  -5.501  1.000 78.55507  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3240  N N   . GLY A   1 434 ? 74.726  -95.903  -7.730  1.000 80.36068  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A   N   1 
+ATOM   3241  C CA  . GLY A   1 434 ? 74.981  -97.329  -7.694  1.000 89.99712  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A   CA  1 
+ATOM   3242  C C   . GLY A   1 434 ? 73.841  -98.191  -8.180  1.000 76.67562  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A   C   1 
+ATOM   3243  O O   . GLY A   1 434 ? 73.758  -99.363  -7.804  1.000 75.18651  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A   O   1 
+ATOM   3244  N N   . ILE A   1 435 ? 72.956  -97.646  -9.009  1.000 65.95553  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   N   1 
+ATOM   3245  C CA  . ILE A   1 435 ? 71.803  -98.372  -9.528  1.000 62.49646  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   CA  1 
+ATOM   3246  C C   . ILE A   1 435 ? 72.146  -98.902  -10.913 1.000 82.20603  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   C   1 
+ATOM   3247  O O   . ILE A   1 435 ? 72.578  -98.139  -11.788 1.000 90.37232  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   O   1 
+ATOM   3248  C CB  . ILE A   1 435 ? 70.555  -97.474  -9.577  1.000 80.90336  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   CB  1 
+ATOM   3249  C CG1 . ILE A   1 435 ? 70.241  -96.927  -8.181  1.000 71.86820  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3250  C CG2 . ILE A   1 435 ? 69.371  -98.240  -10.147 1.000 73.59763  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3251  C CD1 . ILE A   1 435 ? 69.083  -95.956  -8.151  1.000 59.73364  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3252  N N   . THR A   1 436 ? 71.951  -100.203 -11.114 1.000 91.55409  ? ? ? ? ? ?  426 THR A   N   1 
+ATOM   3253  C CA  . THR A   1 436 ? 72.234  -100.820 -12.404 1.000 83.65206  ? ? ? ? ? ?  426 THR A   CA  1 
+ATOM   3254  C C   . THR A   1 436 ? 71.256  -100.302 -13.453 1.000 83.86981  ? ? ? ? ? ?  426 THR A   C   1 
+ATOM   3255  O O   . THR A   1 436 ? 70.038  -100.421 -13.288 1.000 90.95809  ? ? ? ? ? ?  426 THR A   O   1 
+ATOM   3256  C CB  . THR A   1 436 ? 72.142  -102.341 -12.296 1.000 70.43165  ? ? ? ? ? ?  426 THR A   CB  1 
+ATOM   3257  O OG1 . THR A   1 436 ? 73.083  -102.810 -11.322 1.000 100.68675 ? ? ? ? ? ?  426 THR A   OG1 1 
+ATOM   3258  C CG2 . THR A   1 436 ? 72.443  -102.987 -13.637 1.000 89.32049  ? ? ? ? ? ?  426 THR A   CG2 1 
+ATOM   3259  N N   . HIS A   1 437 ? 71.784  -99.728  -14.529 1.000 80.92895  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   N   1 
+ATOM   3260  C CA  . HIS A   1 437 ? 70.968  -99.135  -15.580 1.000 83.68449  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   CA  1 
+ATOM   3261  C C   . HIS A   1 437 ? 71.135  -99.926  -16.870 1.000 76.06032  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   C   1 
+ATOM   3262  O O   . HIS A   1 437 ? 72.258  -100.273 -17.251 1.000 68.63768  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   O   1 
+ATOM   3263  C CB  . HIS A   1 437 ? 71.340  -97.666  -15.800 1.000 63.85039  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   CB  1 
+ATOM   3264  C CG  . HIS A   1 437 ? 72.776  -97.454  -16.162 1.000 67.09724  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   CG  1 
+ATOM   3265  N ND1 . HIS A   1 437 ? 73.268  -97.689  -17.428 1.000 106.27083 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   ND1 1 
+ATOM   3266  C CD2 . HIS A   1 437 ? 73.827  -97.029  -15.423 1.000 78.30206  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   CD2 1 
+ATOM   3267  C CE1 . HIS A   1 437 ? 74.561  -97.419  -17.452 1.000 109.96845 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   CE1 1 
+ATOM   3268  N NE2 . HIS A   1 437 ? 74.925  -97.017  -16.248 1.000 93.51737  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   NE2 1 
+ATOM   3269  N N   . ILE A   1 438 ? 70.016  -100.211 -17.531 1.000 74.69251  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   N   1 
+ATOM   3270  C CA  . ILE A   1 438 ? 69.994  -100.950 -18.787 1.000 81.85042  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   CA  1 
+ATOM   3271  C C   . ILE A   1 438 ? 69.214  -100.134 -19.807 1.000 72.57819  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   C   1 
+ATOM   3272  O O   . ILE A   1 438 ? 68.173  -99.552  -19.484 1.000 78.90722  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   O   1 
+ATOM   3273  C CB  . ILE A   1 438 ? 69.365  -102.348 -18.615 1.000 81.93800  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   CB  1 
+ATOM   3274  C CG1 . ILE A   1 438 ? 69.932  -103.034 -17.371 1.000 70.45456  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3275  C CG2 . ILE A   1 438 ? 69.607  -103.195 -19.855 1.000 76.38038  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3276  C CD1 . ILE A   1 438 ? 69.099  -104.188 -16.884 1.000 69.52655  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3277  N N   . ILE A   1 439 ? 69.713  -100.096 -21.041 1.000 73.47211  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   N   1 
+ATOM   3278  C CA  . ILE A   1 439 ? 69.139  -99.267  -22.094 1.000 81.01823  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   CA  1 
+ATOM   3279  C C   . ILE A   1 439 ? 68.815  -100.144 -23.294 1.000 79.46650  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   C   1 
+ATOM   3280  O O   . ILE A   1 439 ? 69.666  -100.913 -23.757 1.000 77.23424  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   O   1 
+ATOM   3281  C CB  . ILE A   1 439 ? 70.086  -98.122  -22.507 1.000 74.61536  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   CB  1 
+ATOM   3282  C CG1 . ILE A   1 439 ? 70.185  -97.066  -21.401 1.000 60.20539  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3283  C CG2 . ILE A   1 439 ? 69.613  -97.484  -23.804 1.000 71.10119  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3284  C CD1 . ILE A   1 439 ? 71.225  -97.362  -20.335 1.000 98.08318  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3285  N N   . LYS A   1 440 ? 67.590  -100.022 -23.801 1.000 68.39278  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   N   1 
+ATOM   3286  C CA  . LYS A   1 440 ? 67.148  -100.723 -25.003 1.000 67.38737  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   CA  1 
+ATOM   3287  C C   . LYS A   1 440 ? 66.434  -99.715  -25.893 1.000 78.27938  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   C   1 
+ATOM   3288  O O   . LYS A   1 440 ? 65.342  -99.248  -25.552 1.000 73.32980  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   O   1 
+ATOM   3289  C CB  . LYS A   1 440 ? 66.232  -101.896 -24.654 1.000 57.11891  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   CB  1 
+ATOM   3290  C CG  . LYS A   1 440 ? 65.722  -102.672 -25.857 1.000 73.17507  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   CG  1 
+ATOM   3291  C CD  . LYS A   1 440 ? 66.866  -103.289 -26.645 1.000 96.09347  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   CD  1 
+ATOM   3292  C CE  . LYS A   1 440 ? 66.353  -104.109 -27.818 1.000 105.08507 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   CE  1 
+ATOM   3293  N NZ  . LYS A   1 440 ? 65.578  -103.283 -28.784 1.000 116.87804 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3294  N N   . THR A   1 441 ? 67.046  -99.378  -27.027 1.000 64.59765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A   N   1 
+ATOM   3295  C CA  . THR A   1 441 ? 66.506  -98.363  -27.919 1.000 83.38199  ? ? ? ? ? ?  431 THR A   CA  1 
+ATOM   3296  C C   . THR A   1 441 ? 66.568  -98.857  -29.357 1.000 99.27899  ? ? ? ? ? ?  431 THR A   C   1 
+ATOM   3297  O O   . THR A   1 441 ? 67.341  -99.756  -29.698 1.000 90.10913  ? ? ? ? ? ?  431 THR A   O   1 
+ATOM   3298  C CB  . THR A   1 441 ? 67.260  -97.030  -27.781 1.000 79.83765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A   CB  1 
+ATOM   3299  O OG1 . THR A   1 441 ? 66.646  -96.040  -28.615 1.000 102.48560 ? ? ? ? ? ?  431 THR A   OG1 1 
+ATOM   3300  C CG2 . THR A   1 441 ? 68.720  -97.193  -28.184 1.000 53.10451  ? ? ? ? ? ?  431 THR A   CG2 1 
+ATOM   3301  N N   . ASP A   1 442 ? 65.735  -98.254  -30.199 1.000 106.04901 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   N   1 
+ATOM   3302  C CA  . ASP A   1 442 ? 65.700  -98.585  -31.615 1.000 82.93828  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   CA  1 
+ATOM   3303  C C   . ASP A   1 442 ? 66.721  -97.757  -32.382 1.000 97.33831  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   C   1 
+ATOM   3304  O O   . ASP A   1 442 ? 67.026  -96.617  -32.022 1.000 85.57297  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   O   1 
+ATOM   3305  C CB  . ASP A   1 442 ? 64.305  -98.344  -32.196 1.000 79.13953  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   CB  1 
+ATOM   3306  C CG  . ASP A   1 442 ? 63.242  -99.195  -31.536 1.000 107.07720 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   CG  1 
+ATOM   3307  O OD1 . ASP A   1 442 ? 63.586  -100.275 -31.011 1.000 118.78191 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3308  O OD2 . ASP A   1 442 ? 62.061  -98.787  -31.545 1.000 123.73539 ? ? ? ? ? -1 432 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3309  N N   . ASN A   1 443 ? 67.247  -98.347  -33.453 1.000 103.20535 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   N   1 
+ATOM   3310  C CA  . ASN A   1 443 ? 68.120  -97.632  -34.377 1.000 95.19039  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   CA  1 
+ATOM   3311  C C   . ASN A   1 443 ? 67.251  -96.772  -35.288 1.000 94.59080  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   C   1 
+ATOM   3312  O O   . ASN A   1 443 ? 66.583  -97.289  -36.189 1.000 116.98290 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   O   1 
+ATOM   3313  C CB  . ASN A   1 443 ? 68.963  -98.615  -35.183 1.000 87.83206  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   CB  1 
+ATOM   3314  C CG  . ASN A   1 443 ? 70.117  -97.943  -35.894 1.000 89.04414  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   CG  1 
+ATOM   3315  O OD1 . ASN A   1 443 ? 70.170  -96.716  -35.994 1.000 78.19685  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3316  N ND2 . ASN A   1 443 ? 71.048  -98.744  -36.396 1.000 85.79106  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3317  N N   . ASP A   1 444 ? 67.258  -95.463  -35.061 1.000 84.44520  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   N   1 
+ATOM   3318  C CA  . ASP A   1 444 ? 66.346  -94.559  -35.741 1.000 90.64480  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   CA  1 
+ATOM   3319  C C   . ASP A   1 444 ? 67.109  -93.531  -36.562 1.000 91.21104  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   C   1 
+ATOM   3320  O O   . ASP A   1 444 ? 68.279  -93.235  -36.304 1.000 76.46631  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   O   1 
+ATOM   3321  C CB  . ASP A   1 444 ? 65.428  -93.842  -34.742 1.000 93.27886  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   CB  1 
+ATOM   3322  C CG  . ASP A   1 444 ? 64.242  -94.688  -34.332 1.000 100.37416 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   CG  1 
+ATOM   3323  O OD1 . ASP A   1 444 ? 63.763  -95.479  -35.172 1.000 137.11643 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3324  O OD2 . ASP A   1 444 ? 63.788  -94.563  -33.176 1.000 85.62771  ? ? ? ? ? -1 434 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3325  N N   . LEU A   1 445 ? 66.414  -92.991  -37.560 1.000 99.15598  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   N   1 
+ATOM   3326  C CA  . LEU A   1 445 ? 66.922  -91.934  -38.422 1.000 67.09468  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   CA  1 
+ATOM   3327  C C   . LEU A   1 445 ? 65.919  -90.789  -38.413 1.000 79.85270  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   C   1 
+ATOM   3328  O O   . LEU A   1 445 ? 64.723  -91.011  -38.629 1.000 103.72631 ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   O   1 
+ATOM   3329  C CB  . LEU A   1 445 ? 67.137  -92.442  -39.849 1.000 88.91873  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   CB  1 
+ATOM   3330  C CG  . LEU A   1 445 ? 67.991  -93.703  -39.997 1.000 74.90739  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   CG  1 
+ATOM   3331  C CD1 . LEU A   1 445 ? 67.880  -94.260  -41.405 1.000 70.82641  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3332  C CD2 . LEU A   1 445 ? 69.442  -93.411  -39.647 1.000 70.09265  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3333  N N   . LYS A   1 446 ? 66.399  -89.572  -38.167 1.000 78.58914  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   N   1 
+ATOM   3334  C CA  . LYS A   1 446 ? 65.544  -88.396  -38.078 1.000 109.67205 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   CA  1 
+ATOM   3335  C C   . LYS A   1 446 ? 65.872  -87.422  -39.200 1.000 100.03811 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   C   1 
+ATOM   3336  O O   . LYS A   1 446 ? 67.038  -87.075  -39.402 1.000 113.92019 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   O   1 
+ATOM   3337  C CB  . LYS A   1 446 ? 65.700  -87.703  -36.718 1.000 96.30944  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   CB  1 
+ATOM   3338  C CG  . LYS A   1 446 ? 64.849  -86.456  -36.583 1.000 108.61300 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   CG  1 
+ATOM   3339  C CD  . LYS A   1 446 ? 64.731  -86.005  -35.139 1.000 96.03338  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   CD  1 
+ATOM   3340  C CE  . LYS A   1 446 ? 63.787  -84.821  -35.031 1.000 105.62036 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   CE  1 
+ATOM   3341  N NZ  . LYS A   1 446 ? 62.512  -85.097  -35.746 1.000 132.34073 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3342  N N   . SER A   1 447 ? 64.841  -86.971  -39.915 1.000 87.73403  ? ? ? ? ? ?  437 SER A   N   1 
+ATOM   3343  C CA  . SER A   1 447 ? 65.019  -86.022  -41.009 1.000 113.96585 ? ? ? ? ? ?  437 SER A   CA  1 
+ATOM   3344  C C   . SER A   1 447 ? 65.234  -84.617  -40.465 1.000 113.53845 ? ? ? ? ? ?  437 SER A   C   1 
+ATOM   3345  O O   . SER A   1 447 ? 64.414  -84.109  -39.696 1.000 115.10918 ? ? ? ? ? ?  437 SER A   O   1 
+ATOM   3346  C CB  . SER A   1 447 ? 63.816  -86.047  -41.945 1.000 120.27392 ? ? ? ? ? ?  437 SER A   CB  1 
+ATOM   3347  O OG  . SER A   1 447 ? 62.621  -85.778  -41.237 1.000 117.93458 ? ? ? ? ? ?  437 SER A   OG  1 
+ATOM   3348  N N   . LYS A   1 448 ? 66.324  -83.983  -40.893 1.000 105.48762 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   N   1 
+ATOM   3349  C CA  . LYS A   1 448 ? 66.592  -82.604  -40.515 1.000 115.38589 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   CA  1 
+ATOM   3350  C C   . LYS A   1 448 ? 65.574  -81.668  -41.153 1.000 117.90143 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   C   1 
+ATOM   3351  O O   . LYS A   1 448 ? 65.194  -81.831  -42.317 1.000 143.75121 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   O   1 
+ATOM   3352  C CB  . LYS A   1 448 ? 68.007  -82.209  -40.935 1.000 132.37331 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   CB  1 
+ATOM   3353  C CG  . LYS A   1 448 ? 69.100  -83.024  -40.271 1.000 133.05114 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   CG  1 
+ATOM   3354  C CD  . LYS A   1 448 ? 70.471  -82.626  -40.785 1.000 155.03876 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   CD  1 
+ATOM   3355  C CE  . LYS A   1 448 ? 70.738  -81.147  -40.549 1.000 152.56878 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   CE  1 
+ATOM   3356  N NZ  . LYS A   1 448 ? 72.047  -80.716  -41.112 1.000 177.94968 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3357  N N   . LYS A   1 449 ? 65.134  -80.680  -40.381 1.000 123.53438 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   N   1 
+ATOM   3358  C CA  . LYS A   1 449 ? 64.161  -79.718  -40.878 1.000 137.48939 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   CA  1 
+ATOM   3359  C C   . LYS A   1 449 ? 64.807  -78.769  -41.882 1.000 139.25875 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   C   1 
+ATOM   3360  O O   . LYS A   1 449 ? 65.991  -78.436  -41.786 1.000 154.44238 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   O   1 
+ATOM   3361  C CB  . LYS A   1 449 ? 63.554  -78.928  -39.719 1.000 145.81554 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   CB  1 
+ATOM   3362  C CG  . LYS A   1 449 ? 64.583  -78.262  -38.821 1.000 153.74897 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   CG  1 
+ATOM   3363  C CD  . LYS A   1 449 ? 63.918  -77.449  -37.725 1.000 133.66097 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   CD  1 
+ATOM   3364  C CE  . LYS A   1 449 ? 64.948  -76.692  -36.904 1.000 165.41994 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   CE  1 
+ATOM   3365  N NZ  . LYS A   1 449 ? 64.311  -75.834  -35.868 1.000 175.35895 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3366  N N   . GLY A   1 450 ? 64.012  -78.343  -42.864 1.000 154.39621 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A   N   1 
+ATOM   3367  C CA  . GLY A   1 450 ? 64.474  -77.430  -43.887 1.000 170.38428 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A   CA  1 
+ATOM   3368  C C   . GLY A   1 450 ? 65.251  -78.061  -45.020 1.000 160.09624 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A   C   1 
+ATOM   3369  O O   . GLY A   1 450 ? 65.586  -77.358  -45.982 1.000 190.14070 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A   O   1 
+ATOM   3370  N N   . LYS A   1 451 ? 65.550  -79.356  -44.948 1.000 144.36571 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   N   1 
+ATOM   3371  C CA  . LYS A   1 451 ? 66.303  -80.043  -45.986 1.000 147.31692 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   CA  1 
+ATOM   3372  C C   . LYS A   1 451 ? 65.785  -81.466  -46.120 1.000 156.07626 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   C   1 
+ATOM   3373  O O   . LYS A   1 451 ? 65.539  -82.141  -45.117 1.000 171.04352 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   O   1 
+ATOM   3374  C CB  . LYS A   1 451 ? 67.805  -80.056  -45.670 1.000 137.53468 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   CB  1 
+ATOM   3375  C CG  . LYS A   1 451 ? 68.666  -80.724  -46.731 1.000 167.25595 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   CG  1 
+ATOM   3376  C CD  . LYS A   1 451 ? 68.646  -79.949  -48.038 1.000 167.40368 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   CD  1 
+ATOM   3377  C CE  . LYS A   1 451 ? 69.568  -80.586  -49.066 1.000 148.88353 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   CE  1 
+ATOM   3378  N NZ  . LYS A   1 451 ? 69.616  -79.808  -50.336 1.000 176.54269 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3379  N N   . LYS A   1 452 ? 65.617  -81.915  -47.360 1.000 140.57556 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   N   1 
+ATOM   3380  C CA  . LYS A   1 452 ? 65.126  -83.254  -47.646 1.000 158.12615 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   CA  1 
+ATOM   3381  C C   . LYS A   1 452 ? 66.278  -84.155  -48.071 1.000 140.12856 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   C   1 
+ATOM   3382  O O   . LYS A   1 452 ? 67.268  -83.697  -48.649 1.000 131.98152 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   O   1 
+ATOM   3383  C CB  . LYS A   1 452 ? 64.049  -83.226  -48.735 1.000 174.14219 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   CB  1 
+ATOM   3384  C CG  . LYS A   1 452 ? 62.845  -82.358  -48.394 1.000 184.33371 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   CG  1 
+ATOM   3385  C CD  . LYS A   1 452 ? 62.213  -82.770  -47.071 1.000 185.36517 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   CD  1 
+ATOM   3386  C CE  . LYS A   1 452 ? 61.637  -84.176  -47.137 1.000 171.97319 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   CE  1 
+ATOM   3387  N NZ  . LYS A   1 452 ? 61.039  -84.588  -45.837 1.000 160.82999 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3388  N N   . GLY A   1 453 ? 66.139  -85.447  -47.775 1.000 138.86153 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A   N   1 
+ATOM   3389  C CA  . GLY A   1 453 ? 67.171  -86.418  -48.059 1.000 135.59369 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A   CA  1 
+ATOM   3390  C C   . GLY A   1 453 ? 68.229  -86.557  -46.987 1.000 118.07161 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A   C   1 
+ATOM   3391  O O   . GLY A   1 453 ? 69.067  -87.464  -47.081 1.000 110.80650 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A   O   1 
+ATOM   3392  N N   . VAL A   1 454 ? 68.219  -85.693  -45.975 1.000 121.07260 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   N   1 
+ATOM   3393  C CA  . VAL A   1 454 ? 69.181  -85.738  -44.880 1.000 129.59877 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   CA  1 
+ATOM   3394  C C   . VAL A   1 454 ? 68.524  -86.404  -43.678 1.000 132.48160 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   C   1 
+ATOM   3395  O O   . VAL A   1 454 ? 67.399  -86.054  -43.296 1.000 120.81957 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   O   1 
+ATOM   3396  C CB  . VAL A   1 454 ? 69.690  -84.329  -44.526 1.000 116.81996 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   CB  1 
+ATOM   3397  C CG1 . VAL A   1 454 ? 70.564  -83.787  -45.644 1.000 134.55186 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   CG1 1 
+ATOM   3398  C CG2 . VAL A   1 454 ? 68.527  -83.386  -44.277 1.000 141.88364 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   CG2 1 
+ATOM   3399  N N   . TYR A   1 455 ? 69.224  -87.371  -43.086 1.000 116.22899 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   N   1 
+ATOM   3400  C CA  . TYR A   1 455 ? 68.735  -88.112  -41.932 1.000 113.35937 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CA  1 
+ATOM   3401  C C   . TYR A   1 455 ? 69.830  -88.181  -40.879 1.000 95.80779  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   C   1 
+ATOM   3402  O O   . TYR A   1 455 ? 70.963  -88.568  -41.180 1.000 96.96863  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   O   1 
+ATOM   3403  C CB  . TYR A   1 455 ? 68.286  -89.527  -42.329 1.000 107.41294 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CB  1 
+ATOM   3404  C CG  . TYR A   1 455 ? 67.055  -89.574  -43.215 1.000 127.26977 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CG  1 
+ATOM   3405  C CD1 . TYR A   1 455 ? 65.978  -88.727  -42.992 1.000 130.82280 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CD1 1 
+ATOM   3406  C CD2 . TYR A   1 455 ? 66.971  -90.468  -44.271 1.000 126.00986 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CD2 1 
+ATOM   3407  C CE1 . TYR A   1 455 ? 64.855  -88.768  -43.798 1.000 138.89905 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CE1 1 
+ATOM   3408  C CE2 . TYR A   1 455 ? 65.853  -90.516  -45.083 1.000 107.98011 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CE2 1 
+ATOM   3409  C CZ  . TYR A   1 455 ? 64.798  -89.664  -44.841 1.000 125.12973 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CZ  1 
+ATOM   3410  O OH  . TYR A   1 455 ? 63.680  -89.706  -45.643 1.000 151.63513 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   OH  1 
+ATOM   3411  N N   . GLU A   1 456 ? 69.487  -87.802  -39.652 1.000 115.38473 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   N   1 
+ATOM   3412  C CA  . GLU A   1 456 ? 70.407  -87.880  -38.523 1.000 107.13285 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   CA  1 
+ATOM   3413  C C   . GLU A   1 456 ? 70.372  -89.268  -37.896 1.000 90.92112  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   C   1 
+ATOM   3414  O O   . GLU A   1 456 ? 69.310  -89.883  -37.780 1.000 86.27643  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   O   1 
+ATOM   3415  C CB  . GLU A   1 456 ? 70.055  -86.826  -37.466 1.000 86.38972  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   CB  1 
+ATOM   3416  C CG  . GLU A   1 456 ? 70.445  -85.412  -37.857 1.000 118.45648 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   CG  1 
+ATOM   3417  C CD  . GLU A   1 456 ? 70.042  -84.377  -36.820 1.000 149.41023 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   CD  1 
+ATOM   3418  O OE1 . GLU A   1 456 ? 69.090  -84.626  -36.051 1.000 133.16433 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3419  O OE2 . GLU A   1 456 ? 70.688  -83.308  -36.778 1.000 143.63684 ? ? ? ? ? -1 446 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3420  N N   . LEU A   1 457 ? 71.542  -89.748  -37.477 1.000 71.52448  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   N   1 
+ATOM   3421  C CA  . LEU A   1 457 ? 71.676  -91.078  -36.881 1.000 94.87377  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   CA  1 
+ATOM   3422  C C   . LEU A   1 457 ? 71.312  -91.013  -35.397 1.000 84.58094  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   C   1 
+ATOM   3423  O O   . LEU A   1 457 ? 72.133  -91.224  -34.504 1.000 82.98439  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   O   1 
+ATOM   3424  C CB  . LEU A   1 457 ? 73.086  -91.616  -37.092 1.000 88.13736  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   CB  1 
+ATOM   3425  C CG  . LEU A   1 457 ? 73.355  -92.429  -38.361 1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   CG  1 
+ATOM   3426  C CD1 . LEU A   1 457 ? 72.954  -91.664  -39.611 1.000 94.45453  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3427  C CD2 . LEU A   1 457 ? 74.819  -92.835  -38.431 1.000 70.18474  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3428  N N   . LEU A   1 458 ? 70.028  -90.741  -35.147 1.000 85.58371  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   N   1 
+ATOM   3429  C CA  . LEU A   1 458 ? 69.566  -90.469  -33.788 1.000 86.05767  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   CA  1 
+ATOM   3430  C C   . LEU A   1 458 ? 69.754  -91.674  -32.873 1.000 83.63779  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   C   1 
+ATOM   3431  O O   . LEU A   1 458 ? 70.098  -91.520  -31.695 1.000 66.19578  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   O   1 
+ATOM   3432  C CB  . LEU A   1 458 ? 68.100  -90.040  -33.817 1.000 89.31337  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   CB  1 
+ATOM   3433  C CG  . LEU A   1 458 ? 67.451  -89.693  -32.477 1.000 74.10175  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   CG  1 
+ATOM   3434  C CD1 . LEU A   1 458 ? 68.273  -88.652  -31.734 1.000 84.70479  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3435  C CD2 . LEU A   1 458 ? 66.037  -89.196  -32.705 1.000 71.57515  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3436  N N   . GLY A   1 459 ? 69.537  -92.882  -33.394 1.000 99.79082  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A   N   1 
+ATOM   3437  C CA  . GLY A   1 459 ? 69.673  -94.067  -32.563 1.000 69.55809  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A   CA  1 
+ATOM   3438  C C   . GLY A   1 459 ? 71.094  -94.287  -32.079 1.000 71.43137  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A   C   1 
+ATOM   3439  O O   . GLY A   1 459 ? 71.316  -94.669  -30.928 1.000 90.57669  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A   O   1 
+ATOM   3440  N N   . LEU A   1 460 ? 72.076  -94.049  -32.950 1.000 93.37196  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   N   1 
+ATOM   3441  C CA  . LEU A   1 460 ? 73.468  -94.245  -32.561 1.000 87.93275  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   CA  1 
+ATOM   3442  C C   . LEU A   1 460 ? 73.990  -93.112  -31.688 1.000 88.86138  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   C   1 
+ATOM   3443  O O   . LEU A   1 460 ? 74.816  -93.355  -30.801 1.000 105.75286 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   O   1 
+ATOM   3444  C CB  . LEU A   1 460 ? 74.352  -94.385  -33.801 1.000 103.81164 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   CB  1 
+ATOM   3445  C CG  . LEU A   1 460 ? 74.632  -95.797  -34.312 1.000 96.90499  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   CG  1 
+ATOM   3446  C CD1 . LEU A   1 460 ? 75.435  -95.738  -35.597 1.000 96.10767  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3447  C CD2 . LEU A   1 460 ? 75.369  -96.611  -33.261 1.000 78.65674  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3448  N N   . ASN A   1 461 ? 73.527  -91.881  -31.919 1.000 74.50849  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   N   1 
+ATOM   3449  C CA  . ASN A   1 461 ? 74.080  -90.736  -31.202 1.000 90.49362  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   CA  1 
+ATOM   3450  C C   . ASN A   1 461 ? 73.788  -90.819  -29.710 1.000 93.55005  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   C   1 
+ATOM   3451  O O   . ASN A   1 461 ? 74.644  -90.479  -28.884 1.000 92.06776  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   O   1 
+ATOM   3452  C CB  . ASN A   1 461 ? 73.524  -89.438  -31.785 1.000 94.74966  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   CB  1 
+ATOM   3453  C CG  . ASN A   1 461 ? 73.892  -89.252  -33.241 1.000 98.44910  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   CG  1 
+ATOM   3454  O OD1 . ASN A   1 461 ? 74.937  -89.719  -33.694 1.000 83.12042  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3455  N ND2 . ASN A   1 461 ? 73.030  -88.567  -33.986 1.000 108.28439 ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3456  N N   . ARG A   1 462 ? 72.585  -91.267  -29.347 1.000 77.06556  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   N   1 
+ATOM   3457  C CA  . ARG A   1 462 ? 72.239  -91.390  -27.936 1.000 74.22783  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   CA  1 
+ATOM   3458  C C   . ARG A   1 462 ? 73.077  -92.462  -27.250 1.000 90.79731  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   C   1 
+ATOM   3459  O O   . ARG A   1 462 ? 73.520  -92.273  -26.111 1.000 97.30547  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   O   1 
+ATOM   3460  C CB  . ARG A   1 462 ? 70.746  -91.684  -27.790 1.000 75.13312  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   CB  1 
+ATOM   3461  C CG  . ARG A   1 462 ? 69.847  -90.504  -28.134 1.000 84.77546  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   CG  1 
+ATOM   3462  C CD  . ARG A   1 462 ? 68.389  -90.846  -27.886 1.000 66.00784  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   CD  1 
+ATOM   3463  N NE  . ARG A   1 462 ? 67.950  -91.901  -28.789 1.000 95.06794  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   NE  1 
+ATOM   3464  C CZ  . ARG A   1 462 ? 66.714  -92.378  -28.856 1.000 116.89977 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   CZ  1 
+ATOM   3465  N NH1 . ARG A   1 462 ? 65.759  -91.945  -28.049 1.000 60.99584  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   NH1 1 
+ATOM   3466  N NH2 . ARG A   1 462 ? 66.429  -93.309  -29.761 1.000 138.51259 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   NH2 1 
+ATOM   3467  N N   . CYS A   1 463 ? 73.317  -93.588  -27.927 1.000 66.53999  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A   N   1 
+ATOM   3468  C CA  . CYS A   1 463 ? 74.192  -94.606  -27.353 1.000 67.53008  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A   CA  1 
+ATOM   3469  C C   . CYS A   1 463 ? 75.644  -94.134  -27.321 1.000 80.80518  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A   C   1 
+ATOM   3470  O O   . CYS A   1 463 ? 76.393  -94.483  -26.401 1.000 94.18020  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A   O   1 
+ATOM   3471  C CB  . CYS A   1 463 ? 74.059  -95.918  -28.131 1.000 57.96263  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A   CB  1 
+ATOM   3472  S SG  . CYS A   1 463 ? 72.384  -96.614  -28.162 1.000 78.93515  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A   SG  1 
+ATOM   3473  N N   . LEU A   1 464 ? 76.060  -93.331  -28.305 1.000 84.29724  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   N   1 
+ATOM   3474  C CA  . LEU A   1 464 ? 77.407  -92.768  -28.261 1.000 86.81512  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   CA  1 
+ATOM   3475  C C   . LEU A   1 464 ? 77.528  -91.692  -27.192 1.000 88.66628  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   C   1 
+ATOM   3476  O O   . LEU A   1 464 ? 78.614  -91.488  -26.638 1.000 93.08893  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   O   1 
+ATOM   3477  C CB  . LEU A   1 464 ? 77.799  -92.193  -29.622 1.000 88.35175  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   CB  1 
+ATOM   3478  C CG  . LEU A   1 464 ? 78.038  -93.189  -30.756 1.000 88.77827  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   CG  1 
+ATOM   3479  C CD1 . LEU A   1 464 ? 78.375  -92.465  -32.050 1.000 86.61518  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3480  C CD2 . LEU A   1 464 ? 79.138  -94.170  -30.385 1.000 74.37000  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3481  N N   . ASN A   1 465 ? 76.432  -90.992  -26.894 1.000 79.49208  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   N   1 
+ATOM   3482  C CA  . ASN A   1 465 ? 76.481  -89.947  -25.877 1.000 98.44539  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   CA  1 
+ATOM   3483  C C   . ASN A   1 465 ? 76.705  -90.530  -24.489 1.000 87.50036  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   C   1 
+ATOM   3484  O O   . ASN A   1 465 ? 77.368  -89.902  -23.655 1.000 85.16944  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   O   1 
+ATOM   3485  C CB  . ASN A   1 465 ? 75.196  -89.120  -25.912 1.000 109.30456 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   CB  1 
+ATOM   3486  C CG  . ASN A   1 465 ? 75.461  -87.632  -26.067 1.000 129.71049 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   CG  1 
+ATOM   3487  O OD1 . ASN A   1 465 ? 76.289  -87.217  -26.877 1.000 121.95163 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3488  N ND2 . ASN A   1 465 ? 74.758  -86.822  -25.280 1.000 119.44060 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3489  N N   . LEU A   1 466 ? 76.172  -91.726  -24.223 1.000 83.04707  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   N   1 
+ATOM   3490  C CA  . LEU A   1 466 ? 76.421  -92.374  -22.939 1.000 78.72853  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   CA  1 
+ATOM   3491  C C   . LEU A   1 466 ? 77.885  -92.766  -22.784 1.000 90.52987  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   C   1 
+ATOM   3492  O O   . LEU A   1 466 ? 78.413  -92.757  -21.667 1.000 123.14736 ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   O   1 
+ATOM   3493  C CB  . LEU A   1 466 ? 75.520  -93.599  -22.784 1.000 69.09231  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   CB  1 
+ATOM   3494  C CG  . LEU A   1 466 ? 74.015  -93.326  -22.775 1.000 81.97258  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   CG  1 
+ATOM   3495  C CD1 . LEU A   1 466 ? 73.245  -94.575  -22.377 1.000 69.15375  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3496  C CD2 . LEU A   1 466 ? 73.685  -92.164  -21.846 1.000 72.65605  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3497  N N   . LEU A   1 467 ? 78.555  -93.103  -23.885 1.000 71.46191  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   N   1 
+ATOM   3498  C CA  . LEU A   1 467 ? 79.971  -93.444  -23.854 1.000 81.42123  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   CA  1 
+ATOM   3499  C C   . LEU A   1 467 ? 80.881  -92.224  -23.895 1.000 81.56956  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   C   1 
+ATOM   3500  O O   . LEU A   1 467 ? 82.105  -92.387  -23.855 1.000 79.88284  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   O   1 
+ATOM   3501  C CB  . LEU A   1 467 ? 80.313  -94.368  -25.021 1.000 75.18279  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   CB  1 
+ATOM   3502  C CG  . LEU A   1 467 ? 79.904  -95.834  -24.911 1.000 76.89270  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   CG  1 
+ATOM   3503  C CD1 . LEU A   1 467 ? 80.358  -96.607  -26.136 1.000 84.56451  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3504  C CD2 . LEU A   1 467 ? 80.487  -96.442  -23.650 1.000 92.68299  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3505  N N   . GLY A   1 468 ? 80.326  -91.016  -23.984 1.000 64.34941  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A   N   1 
+ATOM   3506  C CA  . GLY A   1 468 ? 81.124  -89.811  -24.000 1.000 59.80425  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A   CA  1 
+ATOM   3507  C C   . GLY A   1 468 ? 81.602  -89.370  -25.366 1.000 80.11178  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A   C   1 
+ATOM   3508  O O   . GLY A   1 468 ? 82.117  -88.250  -25.490 1.000 80.71036  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A   O   1 
+ATOM   3509  N N   . ARG A   1 469 ? 81.457  -90.208  -26.390 1.000 97.94088  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   N   1 
+ATOM   3510  C CA  . ARG A   1 469 ? 81.837  -89.825  -27.740 1.000 76.29750  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   CA  1 
+ATOM   3511  C C   . ARG A   1 469 ? 80.943  -88.703  -28.257 1.000 87.82417  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   C   1 
+ATOM   3512  O O   . ARG A   1 469 ? 79.836  -88.470  -27.762 1.000 77.03336  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   O   1 
+ATOM   3513  C CB  . ARG A   1 469 ? 81.748  -91.017  -28.688 1.000 103.18182 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   CB  1 
+ATOM   3514  C CG  . ARG A   1 469 ? 82.851  -92.041  -28.532 1.000 88.05337  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   CG  1 
+ATOM   3515  C CD  . ARG A   1 469 ? 82.465  -93.305  -29.282 1.000 133.25478 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   CD  1 
+ATOM   3516  N NE  . ARG A   1 469 ? 83.313  -94.464  -29.028 1.000 124.70050 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   NE  1 
+ATOM   3517  C CZ  . ARG A   1 469 ? 83.389  -95.108  -27.871 1.000 102.61171 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   CZ  1 
+ATOM   3518  N NH1 . ARG A   1 469 ? 82.851  -94.617  -26.769 1.000 122.66837 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   NH1 1 
+ATOM   3519  N NH2 . ARG A   1 469 ? 84.015  -96.281  -27.822 1.000 93.62987  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   NH2 1 
+ATOM   3520  N N   . GLU A   1 470 ? 81.433  -88.017  -29.285 1.000 104.58326 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   N   1 
+ATOM   3521  C CA  . GLU A   1 470 ? 80.705  -86.906  -29.872 1.000 106.97732 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   CA  1 
+ATOM   3522  C C   . GLU A   1 470 ? 79.672  -87.416  -30.876 1.000 116.04576 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   C   1 
+ATOM   3523  O O   . GLU A   1 470 ? 79.731  -88.554  -31.353 1.000 105.95889 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   O   1 
+ATOM   3524  C CB  . GLU A   1 470 ? 81.681  -85.930  -30.539 1.000 116.14014 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   CB  1 
+ATOM   3525  C CG  . GLU A   1 470 ? 81.122  -84.538  -30.857 1.000 136.21595 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   CG  1 
+ATOM   3526  C CD  . GLU A   1 470 ? 80.967  -83.639  -29.634 1.000 168.66158 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   CD  1 
+ATOM   3527  O OE1 . GLU A   1 470 ? 80.954  -84.149  -28.493 1.000 175.83153 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3528  O OE2 . GLU A   1 470 ? 80.859  -82.408  -29.820 1.000 179.86308 ? ? ? ? ? -1 460 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3529  N N   . ASN A   1 471 ? 78.704  -86.555  -31.176 1.000 116.66665 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   N   1 
+ATOM   3530  C CA  . ASN A   1 471 ? 77.654  -86.891  -32.127 1.000 95.33425  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   CA  1 
+ATOM   3531  C C   . ASN A   1 471 ? 78.247  -87.172  -33.504 1.000 106.72475 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   C   1 
+ATOM   3532  O O   . ASN A   1 471 ? 79.159  -86.476  -33.960 1.000 104.85754 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   O   1 
+ATOM   3533  C CB  . ASN A   1 471 ? 76.650  -85.742  -32.210 1.000 94.79681  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   CB  1 
+ATOM   3534  C CG  . ASN A   1 471 ? 75.217  -86.210  -32.105 1.000 100.47380 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   CG  1 
+ATOM   3535  O OD1 . ASN A   1 471 ? 74.531  -86.368  -33.113 1.000 119.72292 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3536  N ND2 . ASN A   1 471 ? 74.750  -86.421  -30.879 1.000 91.17832  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3537  N N   . LEU A   1 472 ? 77.726  -88.203  -34.164 1.000 94.22661  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   N   1 
+ATOM   3538  C CA  . LEU A   1 472 ? 78.188  -88.547  -35.501 1.000 99.92596  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   CA  1 
+ATOM   3539  C C   . LEU A   1 472 ? 77.689  -87.537  -36.526 1.000 101.98817 ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   C   1 
+ATOM   3540  O O   . LEU A   1 472 ? 76.667  -86.873  -36.334 1.000 88.54001  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   O   1 
+ATOM   3541  C CB  . LEU A   1 472 ? 77.718  -89.948  -35.894 1.000 76.79785  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   CB  1 
+ATOM   3542  C CG  . LEU A   1 472 ? 78.584  -91.128  -35.454 1.000 77.06725  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   CG  1 
+ATOM   3543  C CD1 . LEU A   1 472 ? 77.984  -92.437  -35.941 1.000 68.73552  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3544  C CD2 . LEU A   1 472 ? 80.005  -90.965  -35.963 1.000 98.70166  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3545  N N   . ASP A   1 473 ? 78.428  -87.429  -37.628 1.000 120.70275 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   N   1 
+ATOM   3546  C CA  . ASP A   1 473 ? 78.010  -86.580  -38.734 1.000 98.37782  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   CA  1 
+ATOM   3547  C C   . ASP A   1 473 ? 76.731  -87.116  -39.360 1.000 99.77217  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   C   1 
+ATOM   3548  O O   . ASP A   1 473 ? 76.585  -88.324  -39.572 1.000 114.55583 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   O   1 
+ATOM   3549  C CB  . ASP A   1 473 ? 79.110  -86.499  -39.792 1.000 124.49907 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   CB  1 
+ATOM   3550  C CG  . ASP A   1 473 ? 80.107  -85.395  -39.514 1.000 145.85433 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   CG  1 
+ATOM   3551  O OD1 . ASP A   1 473 ? 79.930  -84.670  -38.513 1.000 134.01387 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3552  O OD2 . ASP A   1 473 ? 81.067  -85.249  -40.301 1.000 154.83974 ? ? ? ? ? -1 463 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3553  N N   . GLU A   1 474 ? 75.802  -86.211  -39.656 1.000 100.38958 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   N   1 
+ATOM   3554  C CA  . GLU A   1 474 ? 74.568  -86.610  -40.314 1.000 117.36906 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   CA  1 
+ATOM   3555  C C   . GLU A   1 474 ? 74.872  -87.139  -41.711 1.000 107.41097 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   C   1 
+ATOM   3556  O O   . GLU A   1 474 ? 75.854  -86.748  -42.349 1.000 116.07968 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   O   1 
+ATOM   3557  C CB  . GLU A   1 474 ? 73.588  -85.435  -40.384 1.000 112.12080 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   CB  1 
+ATOM   3558  C CG  . GLU A   1 474 ? 73.708  -84.577  -41.635 1.000 135.42678 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   CG  1 
+ATOM   3559  C CD  . GLU A   1 474 ? 74.117  -83.148  -41.336 1.000 163.98291 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   CD  1 
+ATOM   3560  O OE1 . GLU A   1 474 ? 74.839  -82.927  -40.341 1.000 190.82398 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3561  O OE2 . GLU A   1 474 ? 73.710  -82.245  -42.097 1.000 183.78919 ? ? ? ? ? -1 464 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3562  N N   . ILE A   1 475 ? 74.033  -88.059  -42.177 1.000 101.19343 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   N   1 
+ATOM   3563  C CA  . ILE A   1 475 ? 74.237  -88.692  -43.470 1.000 117.35676 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   CA  1 
+ATOM   3564  C C   . ILE A   1 475 ? 73.075  -88.333  -44.384 1.000 113.86205 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   C   1 
+ATOM   3565  O O   . ILE A   1 475 ? 71.987  -87.958  -43.938 1.000 103.78702 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   O   1 
+ATOM   3566  C CB  . ILE A   1 475 ? 74.386  -90.223  -43.358 1.000 93.46846  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   CB  1 
+ATOM   3567  C CG1 . ILE A   1 475 ? 73.023  -90.880  -43.131 1.000 90.26324  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3568  C CG2 . ILE A   1 475 ? 75.355  -90.582  -42.240 1.000 90.21506  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3569  C CD1 . ILE A   1 475 ? 73.044  -92.383  -43.263 1.000 103.64233 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3570  N N   . THR A   1 476 ? 73.327  -88.444  -45.683 1.000 121.18810 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   N   1 
+ATOM   3571  C CA  . THR A   1 476 ? 72.327  -88.211  -46.713 1.000 120.66578 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   CA  1 
+ATOM   3572  C C   . THR A   1 476 ? 72.140  -89.494  -47.505 1.000 101.13028 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   C   1 
+ATOM   3573  O O   . THR A   1 476 ? 73.116  -90.071  -47.993 1.000 133.52843 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   O   1 
+ATOM   3574  C CB  . THR A   1 476 ? 72.747  -87.071  -47.646 1.000 123.19456 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   CB  1 
+ATOM   3575  O OG1 . THR A   1 476 ? 73.810  -87.520  -48.495 1.000 132.48484 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   OG1 1 
+ATOM   3576  C CG2 . THR A   1 476 ? 73.229  -85.873  -46.840 1.000 132.75355 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   CG2 1 
+ATOM   3577  N N   . ILE A   1 477 ? 70.895  -89.946  -47.623 1.000 107.21771 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   N   1 
+ATOM   3578  C CA  . ILE A   1 477 ? 70.564  -91.122  -48.415 1.000 141.10019 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   CA  1 
+ATOM   3579  C C   . ILE A   1 477 ? 69.658  -90.689  -49.559 1.000 154.65069 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   C   1 
+ATOM   3580  O O   . ILE A   1 477 ? 68.761  -89.857  -49.376 1.000 132.16963 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   O   1 
+ATOM   3581  C CB  . ILE A   1 477 ? 69.909  -92.230  -47.563 1.000 132.70951 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   CB  1 
+ATOM   3582  C CG1 . ILE A   1 477 ? 69.758  -93.513  -48.381 1.000 143.66739 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3583  C CG2 . ILE A   1 477 ? 68.563  -91.785  -47.018 1.000 136.79518 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3584  C CD1 . ILE A   1 477 ? 71.078  -94.093  -48.854 1.000 137.48686 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3585  N N   . ASP A   1 478 ? 69.913  -91.238  -50.746 1.000 151.26887 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   N   1 
+ATOM   3586  C CA  . ASP A   1 478 ? 69.173  -90.883  -51.952 1.000 128.90934 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   CA  1 
+ATOM   3587  C C   . ASP A   1 478 ? 68.019  -91.866  -52.124 1.000 129.61195 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   C   1 
+ATOM   3588  O O   . ASP A   1 478 ? 68.234  -93.047  -52.413 1.000 127.87105 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   O   1 
+ATOM   3589  C CB  . ASP A   1 478 ? 70.090  -90.901  -53.173 1.000 161.13037 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   CB  1 
+ATOM   3590  C CG  . ASP A   1 478 ? 69.332  -90.699  -54.473 1.000 189.39244 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   CG  1 
+ATOM   3591  O OD1 . ASP A   1 478 ? 68.926  -89.554  -54.757 1.000 206.84680 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3592  O OD2 . ASP A   1 478 ? 69.145  -91.689  -55.214 1.000 178.12726 ? ? ? ? ? -1 468 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3593  N N   . ILE A   1 479 ? 66.801  -91.382  -51.956 1.000 122.94501 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   N   1 
+ATOM   3594  C CA  . ILE A   1 479 ? 65.589  -92.166  -52.174 1.000 127.06577 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   CA  1 
+ATOM   3595  C C   . ILE A   1 479 ? 64.853  -91.563  -53.362 1.000 155.01402 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   C   1 
+ATOM   3596  O O   . ILE A   1 479 ? 64.713  -90.337  -53.432 1.000 148.83898 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   O   1 
+ATOM   3597  C CB  . ILE A   1 479 ? 64.686  -92.209  -50.924 1.000 143.08925 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   CB  1 
+ATOM   3598  C CG1 . ILE A   1 479 ? 64.299  -90.815  -50.456 1.000 167.95102 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3599  C CG2 . ILE A   1 479 ? 65.398  -92.951  -49.793 1.000 134.50667 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3600  C CD1 . ILE A   1 479 ? 62.852  -90.452  -50.741 1.000 158.93462 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3601  N N   . PRO A   1 480 ? 64.411  -92.366  -54.324 1.000 141.04014 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   N   1 
+ATOM   3602  C CA  . PRO A   1 480 ? 63.679  -91.812  -55.469 1.000 127.95086 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   CA  1 
+ATOM   3603  C C   . PRO A   1 480 ? 62.305  -91.310  -55.057 1.000 123.57845 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   C   1 
+ATOM   3604  O O   . PRO A   1 480 ? 61.724  -91.752  -54.065 1.000 146.54140 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   O   1 
+ATOM   3605  C CB  . PRO A   1 480 ? 63.567  -93.002  -56.433 1.000 150.07991 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   CB  1 
+ATOM   3606  C CG  . PRO A   1 480 ? 64.605  -93.984  -55.967 1.000 150.65645 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   CG  1 
+ATOM   3607  C CD  . PRO A   1 480 ? 64.683  -93.803  -54.491 1.000 146.57113 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   CD  1 
+ATOM   3608  N N   . GLU A   1 481 ? 61.784  -90.372  -55.848 1.000 140.59063 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   N   1 
+ATOM   3609  C CA  . GLU A   1 481 ? 60.511  -89.749  -55.507 1.000 115.55896 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   CA  1 
+ATOM   3610  C C   . GLU A   1 481 ? 59.338  -90.697  -55.725 1.000 121.91760 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   C   1 
+ATOM   3611  O O   . GLU A   1 481 ? 58.297  -90.550  -55.072 1.000 118.66312 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   O   1 
+ATOM   3612  C CB  . GLU A   1 481 ? 60.323  -88.465  -56.316 1.000 136.99932 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   CB  1 
+ATOM   3613  C CG  . GLU A   1 481 ? 59.216  -87.552  -55.802 1.000 141.98819 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   CG  1 
+ATOM   3614  C CD  . GLU A   1 481 ? 59.562  -86.889  -54.481 1.000 151.00486 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   CD  1 
+ATOM   3615  O OE1 . GLU A   1 481 ? 60.743  -86.933  -54.076 1.000 152.65229 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3616  O OE2 . GLU A   1 481 ? 58.649  -86.320  -53.846 1.000 171.23776 ? ? ? ? ? -1 471 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3617  N N   . ASP A   1 482 ? 59.478  -91.667  -56.631 1.000 140.59163 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   N   1 
+ATOM   3618  C CA  . ASP A   1 482 ? 58.415  -92.641  -56.851 1.000 146.52597 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   CA  1 
+ATOM   3619  C C   . ASP A   1 482 ? 58.347  -93.689  -55.749 1.000 132.87954 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   C   1 
+ATOM   3620  O O   . ASP A   1 482 ? 57.339  -94.396  -55.646 1.000 138.63564 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   O   1 
+ATOM   3621  C CB  . ASP A   1 482 ? 58.590  -93.323  -58.212 1.000 160.88951 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   CB  1 
+ATOM   3622  C CG  . ASP A   1 482 ? 59.827  -94.203  -58.276 1.000 152.93361 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   CG  1 
+ATOM   3623  O OD1 . ASP A   1 482 ? 60.820  -93.891  -57.590 1.000 154.22570 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3624  O OD2 . ASP A   1 482 ? 59.807  -95.209  -59.017 1.000 157.11001 ? ? ? ? ? -1 472 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3625  N N   . ILE A   1 483 ? 59.385  -93.801  -54.926 1.000 129.57718 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   N   1 
+ATOM   3626  C CA  . ILE A   1 483 ? 59.403  -94.742  -53.812 1.000 143.20458 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   CA  1 
+ATOM   3627  C C   . ILE A   1 483 ? 58.849  -94.040  -52.578 1.000 146.43359 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   C   1 
+ATOM   3628  O O   . ILE A   1 483 ? 59.462  -93.099  -52.061 1.000 120.48969 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   O   1 
+ATOM   3629  C CB  . ILE A   1 483 ? 60.820  -95.274  -53.554 1.000 135.77257 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   CB  1 
+ATOM   3630  C CG1 . ILE A   1 483 ? 61.371  -95.963  -54.803 1.000 136.04674 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3631  C CG2 . ILE A   1 483 ? 60.821  -96.231  -52.373 1.000 140.12634 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3632  C CD1 . ILE A   1 483 ? 60.575  -97.173  -55.233 1.000 141.17330 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3633  N N   . LYS A   1 484 ? 57.691  -94.497  -52.104 1.000 146.37538 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   N   1 
+ATOM   3634  C CA  . LYS A   1 484 ? 57.035  -93.882  -50.959 1.000 118.61839 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   CA  1 
+ATOM   3635  C C   . LYS A   1 484 ? 56.347  -94.955  -50.128 1.000 115.27949 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   C   1 
+ATOM   3636  O O   . LYS A   1 484 ? 56.187  -96.101  -50.557 1.000 118.19588 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   O   1 
+ATOM   3637  C CB  . LYS A   1 484 ? 56.018  -92.820  -51.393 1.000 133.26957 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   CB  1 
+ATOM   3638  C CG  . LYS A   1 484 ? 56.610  -91.458  -51.709 1.000 126.24007 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   CG  1 
+ATOM   3639  C CD  . LYS A   1 484 ? 55.520  -90.492  -52.145 1.000 156.05429 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   CD  1 
+ATOM   3640  C CE  . LYS A   1 484 ? 56.076  -89.107  -52.424 1.000 172.61389 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   CE  1 
+ATOM   3641  N NZ  . LYS A   1 484 ? 55.025  -88.190  -52.951 1.000 173.71649 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3642  N N   . GLY A   1 485 ? 55.942  -94.563  -48.924 1.000 125.48480 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A   N   1 
+ATOM   3643  C CA  . GLY A   1 485 ? 55.122  -95.437  -48.099 1.000 133.23002 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A   CA  1 
+ATOM   3644  C C   . GLY A   1 485 ? 55.903  -96.624  -47.572 1.000 110.68916 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A   C   1 
+ATOM   3645  O O   . GLY A   1 485 ? 57.012  -96.487  -47.044 1.000 97.99359  ? ? ? ? ? ?  475 GLY A   O   1 
+ATOM   3646  N N   . LYS A   1 486 ? 55.307  -97.811  -47.711 1.000 121.60434 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   N   1 
+ATOM   3647  C CA  . LYS A   1 486 ? 55.936  -99.030  -47.214 1.000 95.50811  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   CA  1 
+ATOM   3648  C C   . LYS A   1 486 ? 57.235  -99.325  -47.953 1.000 107.38991 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   C   1 
+ATOM   3649  O O   . LYS A   1 486 ? 58.210  -99.791  -47.350 1.000 95.22468  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   O   1 
+ATOM   3650  C CB  . LYS A   1 486 ? 54.959  -100.200 -47.342 1.000 97.22367  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   CB  1 
+ATOM   3651  C CG  . LYS A   1 486 ? 55.538  -101.563 -47.001 1.000 81.75241  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   CG  1 
+ATOM   3652  C CD  . LYS A   1 486 ? 54.451  -102.630 -47.023 1.000 97.16963  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   CD  1 
+ATOM   3653  C CE  . LYS A   1 486 ? 53.667  -102.596 -48.328 1.000 144.86155 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   CE  1 
+ATOM   3654  N NZ  . LYS A   1 486 ? 52.525  -103.553 -48.319 1.000 148.25328 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3655  N N   . LYS A   1 487 ? 57.269  -99.057  -49.260 1.000 128.33514 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   N   1 
+ATOM   3656  C CA  . LYS A   1 487 ? 58.491  -99.264  -50.029 1.000 124.66691 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   CA  1 
+ATOM   3657  C C   . LYS A   1 487 ? 59.599  -98.314  -49.590 1.000 113.04630 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   C   1 
+ATOM   3658  O O   . LYS A   1 487 ? 60.778  -98.684  -49.622 1.000 111.07619 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   O   1 
+ATOM   3659  C CB  . LYS A   1 487 ? 58.201  -99.094  -51.521 1.000 132.75860 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   CB  1 
+ATOM   3660  C CG  . LYS A   1 487 ? 58.428  -100.343 -52.358 1.000 136.70601 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   CG  1 
+ATOM   3661  C CD  . LYS A   1 487 ? 57.811  -100.190 -53.741 1.000 153.32060 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   CD  1 
+ATOM   3662  C CE  . LYS A   1 487 ? 58.224  -101.322 -54.669 1.000 147.75759 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   CE  1 
+ATOM   3663  N NZ  . LYS A   1 487 ? 59.671  -101.250 -55.016 1.000 153.21473 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3664  N N   . LYS A   1 488 ? 59.241  -97.097  -49.172 1.000 113.62989 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   N   1 
+ATOM   3665  C CA  . LYS A   1 488 ? 60.243  -96.144  -48.707 1.000 120.90896 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   CA  1 
+ATOM   3666  C C   . LYS A   1 488 ? 60.803  -96.548  -47.350 1.000 115.83752 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   C   1 
+ATOM   3667  O O   . LYS A   1 488 ? 62.005  -96.405  -47.099 1.000 93.40027  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   O   1 
+ATOM   3668  C CB  . LYS A   1 488 ? 59.638  -94.743  -48.638 1.000 132.66568 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   CB  1 
+ATOM   3669  C CG  . LYS A   1 488 ? 60.548  -93.697  -48.014 1.000 104.34029 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   CG  1 
+ATOM   3670  C CD  . LYS A   1 488 ? 59.863  -92.343  -47.958 1.000 90.42564  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   CD  1 
+ATOM   3671  C CE  . LYS A   1 488 ? 60.798  -91.269  -47.431 1.000 82.46280  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   CE  1 
+ATOM   3672  N NZ  . LYS A   1 488 ? 60.167  -89.922  -47.481 1.000 101.08740 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3673  N N   . LYS A   1 489 ? 59.943  -97.048  -46.460 1.000 126.54785 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   N   1 
+ATOM   3674  C CA  . LYS A   1 489 ? 60.401  -97.457  -45.136 1.000 100.90569 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   CA  1 
+ATOM   3675  C C   . LYS A   1 489 ? 61.355  -98.641  -45.220 1.000 104.11116 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   C   1 
+ATOM   3676  O O   . LYS A   1 489 ? 62.321  -98.722  -44.453 1.000 103.35662 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   O   1 
+ATOM   3677  C CB  . LYS A   1 489 ? 59.202  -97.799  -44.252 1.000 110.11475 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   CB  1 
+ATOM   3678  C CG  . LYS A   1 489 ? 59.566  -98.160  -42.822 1.000 111.02244 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   CG  1 
+ATOM   3679  C CD  . LYS A   1 489 ? 58.395  -98.805  -42.098 1.000 127.10650 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   CD  1 
+ATOM   3680  C CE  . LYS A   1 489 ? 57.166  -97.911  -42.119 1.000 143.67035 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   CE  1 
+ATOM   3681  N NZ  . LYS A   1 489 ? 56.007  -98.558  -41.444 1.000 160.18369 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3682  N N   . GLU A   1 490 ? 61.104  -99.568  -46.148 1.000 111.85330 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   N   1 
+ATOM   3683  C CA  . GLU A   1 490 ? 61.943  -100.758 -46.247 1.000 103.39735 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   CA  1 
+ATOM   3684  C C   . GLU A   1 490 ? 63.350  -100.405 -46.717 1.000 109.45550 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   C   1 
+ATOM   3685  O O   . GLU A   1 490 ? 64.328  -101.026 -46.283 1.000 102.57786 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   O   1 
+ATOM   3686  C CB  . GLU A   1 490 ? 61.293  -101.781 -47.181 1.000 115.89776 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   CB  1 
+ATOM   3687  C CG  . GLU A   1 490 ? 61.932  -103.165 -47.147 1.000 141.42521 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   CG  1 
+ATOM   3688  C CD  . GLU A   1 490 ? 63.124  -103.288 -48.078 1.000 191.65051 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   CD  1 
+ATOM   3689  O OE1 . GLU A   1 490 ? 63.184  -102.537 -49.074 1.000 190.39397 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3690  O OE2 . GLU A   1 490 ? 64.003  -104.135 -47.811 1.000 196.77164 ? ? ? ? ? -1 480 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3691  N N   . ARG A   1 491 ? 63.475  -99.412  -47.600 1.000 120.16406 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   N   1 
+ATOM   3692  C CA  . ARG A   1 491 ? 64.803  -98.975  -48.023 1.000 112.59680 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   CA  1 
+ATOM   3693  C C   . ARG A   1 491 ? 65.549  -98.297  -46.881 1.000 98.66181  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   C   1 
+ATOM   3694  O O   . ARG A   1 491 ? 66.766  -98.467  -46.740 1.000 98.08308  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   O   1 
+ATOM   3695  C CB  . ARG A   1 491 ? 64.701  -98.040  -49.228 1.000 135.25701 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   CB  1 
+ATOM   3696  C CG  . ARG A   1 491 ? 64.385  -98.737  -50.545 1.000 160.08871 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   CG  1 
+ATOM   3697  C CD  . ARG A   1 491 ? 64.913  -97.932  -51.725 1.000 176.77183 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   CD  1 
+ATOM   3698  N NE  . ARG A   1 491 ? 66.371  -97.934  -51.770 1.000 194.65861 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   NE  1 
+ATOM   3699  C CZ  . ARG A   1 491 ? 67.101  -97.165  -52.566 1.000 174.45153 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   CZ  1 
+ATOM   3700  N NH1 . ARG A   1 491 ? 66.541  -96.294  -53.390 1.000 164.20986 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   NH1 1 
+ATOM   3701  N NH2 . ARG A   1 491 ? 68.427  -97.269  -52.533 1.000 177.69556 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   NH2 1 
+ATOM   3702  N N   . LEU A   1 492 ? 64.839  -97.524  -46.054 1.000 114.53919 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   N   1 
+ATOM   3703  C CA  . LEU A   1 492 ? 65.478  -96.913  -44.893 1.000 103.74364 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   CA  1 
+ATOM   3704  C C   . LEU A   1 492 ? 65.924  -97.962  -43.883 1.000 93.20983  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   C   1 
+ATOM   3705  O O   . LEU A   1 492 ? 66.936  -97.771  -43.201 1.000 90.94354  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   O   1 
+ATOM   3706  C CB  . LEU A   1 492 ? 64.534  -95.907  -44.234 1.000 70.59917  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   CB  1 
+ATOM   3707  C CG  . LEU A   1 492 ? 64.305  -94.617  -45.020 1.000 92.76376  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   CG  1 
+ATOM   3708  C CD1 . LEU A   1 492 ? 63.444  -93.641  -44.234 1.000 69.92752  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3709  C CD2 . LEU A   1 492 ? 65.639  -93.988  -45.383 1.000 94.55017  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3710  N N   . ASN A   1 493 ? 65.188  -99.071  -43.773 1.000 93.42500  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   N   1 
+ATOM   3711  C CA  . ASN A   1 493 ? 65.624  -100.159 -42.905 1.000 85.32228  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   CA  1 
+ATOM   3712  C C   . ASN A   1 493 ? 66.914  -100.784 -43.418 1.000 92.98336  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   C   1 
+ATOM   3713  O O   . ASN A   1 493 ? 67.770  -101.198 -42.627 1.000 96.75362  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   O   1 
+ATOM   3714  C CB  . ASN A   1 493 ? 64.525  -101.217 -42.790 1.000 92.72592  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   CB  1 
+ATOM   3715  C CG  . ASN A   1 493 ? 63.343  -100.746 -41.964 1.000 109.88878 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   CG  1 
+ATOM   3716  O OD1 . ASN A   1 493 ? 63.212  -99.560  -41.663 1.000 111.58767 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3717  N ND2 . ASN A   1 493 ? 62.473  -101.679 -41.594 1.000 129.08435 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3718  N N   . GLU A   1 494 ? 67.072  -100.861 -44.742 1.000 120.05276 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   N   1 
+ATOM   3719  C CA  . GLU A   1 494 ? 68.296  -101.415 -45.308 1.000 113.44106 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   CA  1 
+ATOM   3720  C C   . GLU A   1 494 ? 69.500  -100.541 -44.985 1.000 104.01783 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   C   1 
+ATOM   3721  O O   . GLU A   1 494 ? 70.609  -101.055 -44.802 1.000 128.58883 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   O   1 
+ATOM   3722  C CB  . GLU A   1 494 ? 68.147  -101.582 -46.821 1.000 128.77827 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   CB  1 
+ATOM   3723  C CG  . GLU A   1 494 ? 69.192  -102.486 -47.460 1.000 165.89552 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   CG  1 
+ATOM   3724  C CD  . GLU A   1 494 ? 68.950  -103.958 -47.175 1.000 165.38076 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   CD  1 
+ATOM   3725  O OE1 . GLU A   1 494 ? 67.882  -104.296 -46.623 1.000 130.13087 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3726  O OE2 . GLU A   1 494 ? 69.830  -104.780 -47.508 1.000 199.07138 ? ? ? ? ? -1 484 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3727  N N   . ARG A   1 495 ? 69.303  -99.223  -44.907 1.000 100.97523 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   N   1 
+ATOM   3728  C CA  . ARG A   1 495 ? 70.390  -98.340  -44.497 1.000 114.33456 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   CA  1 
+ATOM   3729  C C   . ARG A   1 495 ? 70.720  -98.530  -43.021 1.000 107.39529 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   C   1 
+ATOM   3730  O O   . ARG A   1 495 ? 71.889  -98.453  -42.626 1.000 115.12729 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   O   1 
+ATOM   3731  C CB  . ARG A   1 495 ? 70.022  -96.884  -44.784 1.000 111.47318 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   CB  1 
+ATOM   3732  C CG  . ARG A   1 495 ? 71.194  -95.912  -44.706 1.000 103.84121 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   CG  1 
+ATOM   3733  C CD  . ARG A   1 495 ? 72.215  -96.193  -45.799 1.000 141.31980 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   CD  1 
+ATOM   3734  N NE  . ARG A   1 495 ? 73.087  -95.051  -46.047 1.000 140.92357 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   NE  1 
+ATOM   3735  C CZ  . ARG A   1 495 ? 74.277  -94.879  -45.489 1.000 129.93982 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   CZ  1 
+ATOM   3736  N NH1 . ARG A   1 495 ? 74.776  -95.760  -44.638 1.000 112.51735 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   NH1 1 
+ATOM   3737  N NH2 . ARG A   1 495 ? 74.986  -93.795  -45.793 1.000 136.12501 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   NH2 1 
+ATOM   3738  N N   . LYS A   1 496 ? 69.702  -98.788  -42.193 1.000 108.18144 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   N   1 
+ATOM   3739  C CA  . LYS A   1 496 ? 69.944  -99.035  -40.774 1.000 92.27044  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   CA  1 
+ATOM   3740  C C   . LYS A   1 496 ? 70.759  -100.306 -40.573 1.000 98.27822  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   C   1 
+ATOM   3741  O O   . LYS A   1 496 ? 71.699  -100.332 -39.768 1.000 108.24280 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   O   1 
+ATOM   3742  C CB  . LYS A   1 496 ? 68.618  -99.115  -40.019 1.000 93.85591  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   CB  1 
+ATOM   3743  C CG  . LYS A   1 496 ? 67.798  -97.838  -40.064 1.000 87.54243  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   CG  1 
+ATOM   3744  C CD  . LYS A   1 496 ? 66.454  -98.034  -39.380 1.000 89.39635  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   CD  1 
+ATOM   3745  C CE  . LYS A   1 496 ? 65.624  -96.765  -39.425 1.000 99.83023  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   CE  1 
+ATOM   3746  N NZ  . LYS A   1 496 ? 64.298  -96.944  -38.773 1.000 99.04745  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3747  N N   . LYS A   1 497 ? 70.405  -101.378 -41.286 1.000 94.64512  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   N   1 
+ATOM   3748  C CA  . LYS A   1 497 ? 71.200  -102.602 -41.216 1.000 90.50531  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   CA  1 
+ATOM   3749  C C   . LYS A   1 497 ? 72.612  -102.364 -41.736 1.000 95.24215  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   C   1 
+ATOM   3750  O O   . LYS A   1 497 ? 73.585  -102.908 -41.198 1.000 93.59643  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   O   1 
+ATOM   3751  C CB  . LYS A   1 497 ? 70.525  -103.721 -42.008 1.000 90.06669  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   CB  1 
+ATOM   3752  C CG  . LYS A   1 497 ? 69.095  -104.007 -41.583 1.000 111.76637 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   CG  1 
+ATOM   3753  C CD  . LYS A   1 497 ? 68.426  -105.015 -42.508 1.000 106.23248 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   CD  1 
+ATOM   3754  C CE  . LYS A   1 497 ? 69.164  -106.342 -42.512 1.000 106.81721 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   CE  1 
+ATOM   3755  N NZ  . LYS A   1 497 ? 68.493  -107.339 -43.391 1.000 123.12611 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3756  N N   . GLU A   1 498 ? 72.738  -101.550 -42.785 1.000 116.65303 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   N   1 
+ATOM   3757  C CA  . GLU A   1 498 ? 74.054  -101.191 -43.303 1.000 123.60750 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   CA  1 
+ATOM   3758  C C   . GLU A   1 498 ? 74.835  -100.361 -42.293 1.000 105.38294 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   C   1 
+ATOM   3759  O O   . GLU A   1 498 ? 76.032  -100.592 -42.083 1.000 98.46227  ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   O   1 
+ATOM   3760  C CB  . GLU A   1 498 ? 73.896  -100.438 -44.625 1.000 122.95227 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   CB  1 
+ATOM   3761  C CG  . GLU A   1 498 ? 75.126  -99.678  -45.081 1.000 133.87552 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   CG  1 
+ATOM   3762  C CD  . GLU A   1 498 ? 74.860  -98.855  -46.327 1.000 158.96574 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   CD  1 
+ATOM   3763  O OE1 . GLU A   1 498 ? 73.875  -99.150  -47.037 1.000 138.17808 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3764  O OE2 . GLU A   1 498 ? 75.631  -97.909  -46.593 1.000 190.01089 ? ? ? ? ? -1 488 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3765  N N   . ILE A   1 499 ? 74.174  -99.391  -41.655 1.000 114.12707 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   N   1 
+ATOM   3766  C CA  . ILE A   1 499 ? 74.831  -98.586  -40.629 1.000 112.81723 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   CA  1 
+ATOM   3767  C C   . ILE A   1 499 ? 75.212  -99.452  -39.435 1.000 109.92039 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   C   1 
+ATOM   3768  O O   . ILE A   1 499 ? 76.286  -99.285  -38.843 1.000 102.34030 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   O   1 
+ATOM   3769  C CB  . ILE A   1 499 ? 73.924  -97.410  -40.216 1.000 88.59502  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   CB  1 
+ATOM   3770  C CG1 . ILE A   1 499 ? 73.911  -96.333  -41.301 1.000 111.58514 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3771  C CG2 . ILE A   1 499 ? 74.371  -96.816  -38.893 1.000 91.13475  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3772  C CD1 . ILE A   1 499 ? 73.035  -95.151  -40.959 1.000 94.77330  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3773  N N   . PHE A   1 500 ? 74.344  -100.400 -39.073 1.000 103.68920 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   N   1 
+ATOM   3774  C CA  . PHE A   1 500 ? 74.618  -101.271 -37.933 1.000 90.57631  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CA  1 
+ATOM   3775  C C   . PHE A   1 500 ? 75.865  -102.115 -38.166 1.000 108.76850 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   C   1 
+ATOM   3776  O O   . PHE A   1 500 ? 76.677  -102.303 -37.252 1.000 97.22106  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   O   1 
+ATOM   3777  C CB  . PHE A   1 500 ? 73.406  -102.162 -37.659 1.000 100.34339 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CB  1 
+ATOM   3778  C CG  . PHE A   1 500 ? 73.553  -103.036 -36.447 1.000 95.89171  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CG  1 
+ATOM   3779  C CD1 . PHE A   1 500 ? 74.062  -104.320 -36.556 1.000 112.38632 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CD1 1 
+ATOM   3780  C CD2 . PHE A   1 500 ? 73.172  -102.575 -35.198 1.000 96.82997  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CD2 1 
+ATOM   3781  C CE1 . PHE A   1 500 ? 74.196  -105.124 -35.441 1.000 101.74752 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CE1 1 
+ATOM   3782  C CE2 . PHE A   1 500 ? 73.302  -103.374 -34.081 1.000 101.44726 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CE2 1 
+ATOM   3783  C CZ  . PHE A   1 500 ? 73.815  -104.651 -34.202 1.000 119.70469 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CZ  1 
+ATOM   3784  N N   . LYS A   1 501 ? 76.034  -102.636 -39.385 1.000 121.31489 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   N   1 
+ATOM   3785  C CA  . LYS A   1 501 ? 77.204  -103.457 -39.681 1.000 104.95872 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   CA  1 
+ATOM   3786  C C   . LYS A   1 501 ? 78.484  -102.631 -39.698 1.000 99.83431  ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   C   1 
+ATOM   3787  O O   . LYS A   1 501 ? 79.543  -103.127 -39.295 1.000 100.08100 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   O   1 
+ATOM   3788  C CB  . LYS A   1 501 ? 77.024  -104.175 -41.020 1.000 113.77043 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   CB  1 
+ATOM   3789  C CG  . LYS A   1 501 ? 78.170  -105.113 -41.370 1.000 112.93075 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   CG  1 
+ATOM   3790  C CD  . LYS A   1 501 ? 78.102  -105.575 -42.816 1.000 121.67659 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   CD  1 
+ATOM   3791  C CE  . LYS A   1 501 ? 79.309  -106.430 -43.172 1.000 155.64876 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   CE  1 
+ATOM   3792  N NZ  . LYS A   1 501 ? 79.328  -106.801 -44.614 1.000 148.91357 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3793  N N   . GLN A   1 502 ? 78.410  -101.380 -40.158 1.000 103.28960 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   N   1 
+ATOM   3794  C CA  . GLN A   1 502 ? 79.599  -100.534 -40.200 1.000 91.65038  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   CA  1 
+ATOM   3795  C C   . GLN A   1 502 ? 80.173  -100.326 -38.805 1.000 94.04768  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   C   1 
+ATOM   3796  O O   . GLN A   1 502 ? 81.386  -100.432 -38.597 1.000 105.37309 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   O   1 
+ATOM   3797  C CB  . GLN A   1 502 ? 79.265  -99.189  -40.845 1.000 88.22247  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   CB  1 
+ATOM   3798  C CG  . GLN A   1 502 ? 80.419  -98.195  -40.838 1.000 93.31047  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   CG  1 
+ATOM   3799  C CD  . GLN A   1 502 ? 80.034  -96.850  -41.423 1.000 113.47490 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   CD  1 
+ATOM   3800  O OE1 . GLN A   1 502 ? 78.893  -96.646  -41.838 1.000 112.92247 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   OE1 1 
+ATOM   3801  N NE2 . GLN A   1 502 ? 80.986  -95.924  -41.458 1.000 113.90044 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   NE2 1 
+ATOM   3802  N N   . TYR A   1 503 ? 79.313  -100.028 -37.838 1.000 108.69868 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   N   1 
+ATOM   3803  C CA  . TYR A   1 503 ? 79.750  -99.793  -36.464 1.000 115.98757 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CA  1 
+ATOM   3804  C C   . TYR A   1 503 ? 79.650  -101.062 -35.626 1.000 105.07986 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   C   1 
+ATOM   3805  O O   . TYR A   1 503 ? 79.072  -101.071 -34.540 1.000 81.43055  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   O   1 
+ATOM   3806  C CB  . TYR A   1 503 ? 78.933  -98.661  -35.851 1.000 81.17524  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CB  1 
+ATOM   3807  C CG  . TYR A   1 503 ? 79.076  -97.347  -36.587 1.000 98.28622  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CG  1 
+ATOM   3808  C CD1 . TYR A   1 503 ? 80.142  -96.496  -36.327 1.000 100.32756 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CD1 1 
+ATOM   3809  C CD2 . TYR A   1 503 ? 78.148  -96.961  -37.545 1.000 100.44216 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CD2 1 
+ATOM   3810  C CE1 . TYR A   1 503 ? 80.280  -95.297  -36.998 1.000 109.06470 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CE1 1 
+ATOM   3811  C CE2 . TYR A   1 503 ? 78.277  -95.762  -38.221 1.000 97.07121  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CE2 1 
+ATOM   3812  C CZ  . TYR A   1 503 ? 79.345  -94.935  -37.944 1.000 104.21639 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CZ  1 
+ATOM   3813  O OH  . TYR A   1 503 ? 79.480  -93.740  -38.613 1.000 106.03184 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   OH  1 
+ATOM   3814  N N   . LYS A   1 504 ? 80.222  -102.155 -36.135 1.000 113.43953 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   N   1 
+ATOM   3815  C CA  . LYS A   1 504 ? 80.126  -103.426 -35.425 1.000 104.04389 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   CA  1 
+ATOM   3816  C C   . LYS A   1 504 ? 80.904  -103.395 -34.117 1.000 97.26816  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   C   1 
+ATOM   3817  O O   . LYS A   1 504 ? 80.477  -104.003 -33.130 1.000 91.40337  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   O   1 
+ATOM   3818  C CB  . LYS A   1 504 ? 80.619  -104.568 -36.314 1.000 100.41466 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   CB  1 
+ATOM   3819  C CG  . LYS A   1 504 ? 80.256  -105.945 -35.788 1.000 105.26877 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   CG  1 
+ATOM   3820  C CD  . LYS A   1 504 ? 81.098  -107.038 -36.425 1.000 132.32124 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   CD  1 
+ATOM   3821  C CE  . LYS A   1 504 ? 80.714  -108.409 -35.880 1.000 138.23116 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   CE  1 
+ATOM   3822  N NZ  . LYS A   1 504 ? 81.686  -109.470 -36.267 1.000 153.91101 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3823  N N   . ASN A   1 505 ? 82.031  -102.684 -34.085 1.000 110.52846 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   N   1 
+ATOM   3824  C CA  . ASN A   1 505 ? 82.810  -102.578 -32.858 1.000 103.90547 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   CA  1 
+ATOM   3825  C C   . ASN A   1 505 ? 82.199  -101.589 -31.873 1.000 105.65128 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   C   1 
+ATOM   3826  O O   . ASN A   1 505 ? 82.306  -101.790 -30.658 1.000 105.30443 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   O   1 
+ATOM   3827  C CB  . ASN A   1 505 ? 84.252  -102.181 -33.184 1.000 120.30392 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   CB  1 
+ATOM   3828  C CG  . ASN A   1 505 ? 85.040  -103.315 -33.817 1.000 136.01723 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   CG  1 
+ATOM   3829  O OD1 . ASN A   1 505 ? 84.677  -104.484 -33.685 1.000 165.63632 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3830  N ND2 . ASN A   1 505 ? 86.125  -102.975 -34.502 1.000 152.91526 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3831  N N   . GLU A   1 506 ? 81.557  -100.526 -32.367 1.000 112.15175 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   N   1 
+ATOM   3832  C CA  . GLU A   1 506 ? 80.902  -99.583  -31.466 1.000 97.55854  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   CA  1 
+ATOM   3833  C C   . GLU A   1 506 ? 79.741  -100.246 -30.735 1.000 84.43814  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   C   1 
+ATOM   3834  O O   . GLU A   1 506 ? 79.478  -99.943  -29.564 1.000 101.78166 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   O   1 
+ATOM   3835  C CB  . GLU A   1 506 ? 80.423  -98.359  -32.247 1.000 97.18979  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   CB  1 
+ATOM   3836  C CG  . GLU A   1 506 ? 81.379  -97.909  -33.341 1.000 107.12703 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   CG  1 
+ATOM   3837  C CD  . GLU A   1 506 ? 82.651  -97.283  -32.804 1.000 144.60311 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   CD  1 
+ATOM   3838  O OE1 . GLU A   1 506 ? 82.699  -96.955  -31.599 1.000 140.52627 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3839  O OE2 . GLU A   1 506 ? 83.604  -97.115  -33.592 1.000 167.96246 ? ? ? ? ? -1 496 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3840  N N   . VAL A   1 507 ? 79.038  -101.160 -31.410 1.000 90.94846  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   N   1 
+ATOM   3841  C CA  . VAL A   1 507 ? 78.004  -101.944 -30.742 1.000 83.91845  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   CA  1 
+ATOM   3842  C C   . VAL A   1 507 ? 78.623  -102.871 -29.704 1.000 88.63049  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   C   1 
+ATOM   3843  O O   . VAL A   1 507 ? 78.008  -103.154 -28.667 1.000 85.55351  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   O   1 
+ATOM   3844  C CB  . VAL A   1 507 ? 77.176  -102.724 -31.782 1.000 78.36940  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   CB  1 
+ATOM   3845  C CG1 . VAL A   1 507 ? 76.176  -103.648 -31.102 1.000 99.65669  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   CG1 1 
+ATOM   3846  C CG2 . VAL A   1 507 ? 76.460  -101.762 -32.716 1.000 72.47755  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   CG2 1 
+ATOM   3847  N N   . GLY A   1 508 ? 79.843  -103.349 -29.954 1.000 94.64677  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A   N   1 
+ATOM   3848  C CA  . GLY A   1 508 ? 80.510  -104.195 -28.976 1.000 89.96386  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A   CA  1 
+ATOM   3849  C C   . GLY A   1 508 ? 80.770  -103.478 -27.666 1.000 100.26668 ? ? ? ? ? ?  498 GLY A   C   1 
+ATOM   3850  O O   . GLY A   1 508 ? 80.671  -104.073 -26.590 1.000 94.66134  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A   O   1 
+ATOM   3851  N N   . GLU A   1 509 ? 81.104  -102.187 -27.737 1.000 93.17058  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   N   1 
+ATOM   3852  C CA  . GLU A   1 509 ? 81.283  -101.409 -26.517 1.000 97.48054  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   CA  1 
+ATOM   3853  C C   . GLU A   1 509 ? 79.952  -101.132 -25.831 1.000 105.10730 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   C   1 
+ATOM   3854  O O   . GLU A   1 509 ? 79.916  -100.925 -24.613 1.000 105.96778 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   O   1 
+ATOM   3855  C CB  . GLU A   1 509 ? 82.004  -100.097 -26.829 1.000 101.11319 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   CB  1 
+ATOM   3856  C CG  . GLU A   1 509 ? 83.412  -100.274 -27.375 1.000 111.56072 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   CG  1 
+ATOM   3857  C CD  . GLU A   1 509 ? 84.360  -100.891 -26.363 1.000 144.95633 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   CD  1 
+ATOM   3858  O OE1 . GLU A   1 509 ? 84.137  -100.713 -25.147 1.000 140.25581 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3859  O OE2 . GLU A   1 509 ? 85.328  -101.558 -26.787 1.000 168.26004 ? ? ? ? ? -1 499 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3860  N N   . PHE A   1 510 ? 78.853  -101.129 -26.591 1.000 91.60253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   N   1 
+ATOM   3861  C CA  . PHE A   1 510 ? 77.542  -100.892 -25.996 1.000 77.62516  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CA  1 
+ATOM   3862  C C   . PHE A   1 510 ? 77.137  -102.039 -25.078 1.000 82.06904  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   C   1 
+ATOM   3863  O O   . PHE A   1 510 ? 76.571  -101.811 -24.003 1.000 88.30927  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   O   1 
+ATOM   3864  C CB  . PHE A   1 510 ? 76.493  -100.690 -27.090 1.000 93.42387  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CB  1 
+ATOM   3865  C CG  . PHE A   1 510 ? 76.708  -99.459  -27.928 1.000 96.89864  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CG  1 
+ATOM   3866  C CD1 . PHE A   1 510 ? 77.510  -98.422  -27.481 1.000 72.69221  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CD1 1 
+ATOM   3867  C CD2 . PHE A   1 510 ? 76.096  -99.338  -29.165 1.000 92.89965  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CD2 1 
+ATOM   3868  C CE1 . PHE A   1 510 ? 77.701  -97.292  -28.255 1.000 69.47253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CE1 1 
+ATOM   3869  C CE2 . PHE A   1 510 ? 76.284  -98.211  -29.942 1.000 91.29084  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CE2 1 
+ATOM   3870  C CZ  . PHE A   1 510 ? 77.088  -97.187  -29.486 1.000 82.27436  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CZ  1 
+ATOM   3871  N N   . LEU A   1 511 ? 77.421  -103.279 -25.484 1.000 93.46352  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   N   1 
+ATOM   3872  C CA  . LEU A   1 511 ? 77.027  -104.429 -24.676 1.000 96.84958  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   CA  1 
+ATOM   3873  C C   . LEU A   1 511 ? 77.762  -104.463 -23.343 1.000 87.68555  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   C   1 
+ATOM   3874  O O   . LEU A   1 511 ? 77.194  -104.903 -22.337 1.000 108.98533 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   O   1 
+ATOM   3875  C CB  . LEU A   1 511 ? 77.269  -105.726 -25.448 1.000 101.89906 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   CB  1 
+ATOM   3876  C CG  . LEU A   1 511 ? 76.134  -106.228 -26.346 1.000 82.93362  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   CG  1 
+ATOM   3877  C CD1 . LEU A   1 511 ? 75.821  -105.245 -27.464 1.000 93.77805  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3878  C CD2 . LEU A   1 511 ? 76.479  -107.594 -26.912 1.000 91.47880  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3879  N N   . GLY A   1 512 ? 79.018  -104.013 -23.314 1.000 85.83569  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A   N   1 
+ATOM   3880  C CA  . GLY A   1 512 ? 79.731  -103.926 -22.053 1.000 101.49413 ? ? ? ? ? ?  502 GLY A   CA  1 
+ATOM   3881  C C   . GLY A   1 512 ? 79.149  -102.887 -21.118 1.000 83.94386  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A   C   1 
+ATOM   3882  O O   . GLY A   1 512 ? 79.197  -103.050 -19.895 1.000 97.85664  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A   O   1 
+ATOM   3883  N N   . GLU A   1 513 ? 78.593  -101.811 -21.671 1.000 85.01167  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   N   1 
+ATOM   3884  C CA  . GLU A   1 513 ? 77.941  -100.768 -20.893 1.000 70.85770  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   CA  1 
+ATOM   3885  C C   . GLU A   1 513 ? 76.457  -101.045 -20.679 1.000 83.74760  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   C   1 
+ATOM   3886  O O   . GLU A   1 513 ? 75.725  -100.143 -20.256 1.000 75.75670  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   O   1 
+ATOM   3887  C CB  . GLU A   1 513 ? 78.127  -99.410  -21.578 1.000 66.45119  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   CB  1 
+ATOM   3888  C CG  . GLU A   1 513 ? 78.250  -98.233  -20.623 1.000 83.73734  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   CG  1 
+ATOM   3889  C CD  . GLU A   1 513 ? 79.581  -98.210  -19.898 1.000 100.72146 ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   CD  1 
+ATOM   3890  O OE1 . GLU A   1 513 ? 80.572  -98.730  -20.453 1.000 84.98795  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3891  O OE2 . GLU A   1 513 ? 79.635  -97.673  -18.772 1.000 125.08133 ? ? ? ? ? -1 503 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3892  N N   . ARG A   1 514 ? 76.007  -102.270 -20.963 1.000 88.67865  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   N   1 
+ATOM   3893  C CA  . ARG A   1 514 ? 74.599  -102.664 -20.862 1.000 85.35591  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   CA  1 
+ATOM   3894  C C   . ARG A   1 514 ? 73.704  -101.821 -21.766 1.000 86.55075  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   C   1 
+ATOM   3895  O O   . ARG A   1 514 ? 72.550  -101.538 -21.429 1.000 77.91636  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   O   1 
+ATOM   3896  C CB  . ARG A   1 514 ? 74.106  -102.614 -19.412 1.000 76.28293  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   CB  1 
+ATOM   3897  C CG  . ARG A   1 514 ? 74.775  -103.637 -18.513 1.000 108.95077 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   CG  1 
+ATOM   3898  C CD  . ARG A   1 514 ? 74.150  -103.663 -17.132 1.000 99.15209  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   CD  1 
+ATOM   3899  N NE  . ARG A   1 514 ? 74.650  -104.782 -16.343 1.000 84.01706  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   NE  1 
+ATOM   3900  C CZ  . ARG A   1 514 ? 75.727  -104.732 -15.571 1.000 89.32429  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   CZ  1 
+ATOM   3901  N NH1 . ARG A   1 514 ? 76.435  -103.622 -15.443 1.000 100.31548 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   NH1 1 
+ATOM   3902  N NH2 . ARG A   1 514 ? 76.102  -105.824 -14.912 1.000 113.21215 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   NH2 1 
+ATOM   3903  N N   . ILE A   1 515 ? 74.227  -101.420 -22.922 1.000 81.45021  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   N   1 
+ATOM   3904  C CA  . ILE A   1 515 ? 73.466  -100.700 -23.936 1.000 80.39706  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   CA  1 
+ATOM   3905  C C   . ILE A   1 515 ? 73.103  -101.688 -25.034 1.000 87.73083  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   C   1 
+ATOM   3906  O O   . ILE A   1 515 ? 73.984  -102.337 -25.611 1.000 90.36938  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   O   1 
+ATOM   3907  C CB  . ILE A   1 515 ? 74.263  -99.519  -24.511 1.000 89.21015  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   CB  1 
+ATOM   3908  C CG1 . ILE A   1 515 ? 75.018  -98.788  -23.404 1.000 66.89347  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3909  C CG2 . ILE A   1 515 ? 73.335  -98.559  -25.235 1.000 88.41908  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3910  C CD1 . ILE A   1 515 ? 74.116  -98.138  -22.390 1.000 98.66365  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3911  N N   . TYR A   1 516 ? 71.812  -101.799 -25.334 1.000 72.99058  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   N   1 
+ATOM   3912  C CA  . TYR A   1 516 ? 71.311  -102.753 -26.321 1.000 71.01183  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CA  1 
+ATOM   3913  C C   . TYR A   1 516 ? 70.660  -101.980 -27.464 1.000 79.08802  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   C   1 
+ATOM   3914  O O   . TYR A   1 516 ? 69.524  -101.510 -27.340 1.000 68.76401  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   O   1 
+ATOM   3915  C CB  . TYR A   1 516 ? 70.334  -103.734 -25.680 1.000 72.09093  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CB  1 
+ATOM   3916  C CG  . TYR A   1 516 ? 70.974  -104.661 -24.671 1.000 78.24339  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CG  1 
+ATOM   3917  C CD1 . TYR A   1 516 ? 71.052  -104.313 -23.328 1.000 89.71982  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CD1 1 
+ATOM   3918  C CD2 . TYR A   1 516 ? 71.500  -105.886 -25.061 1.000 75.97584  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CD2 1 
+ATOM   3919  C CE1 . TYR A   1 516 ? 71.636  -105.160 -22.402 1.000 82.24604  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CE1 1 
+ATOM   3920  C CE2 . TYR A   1 516 ? 72.085  -106.738 -24.143 1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CE2 1 
+ATOM   3921  C CZ  . TYR A   1 516 ? 72.151  -106.371 -22.816 1.000 91.61615  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CZ  1 
+ATOM   3922  O OH  . TYR A   1 516 ? 72.733  -107.219 -21.902 1.000 91.64754  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   OH  1 
+ATOM   3923  N N   . LEU A   1 517 ? 71.377  -101.857 -28.578 1.000 86.93544  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   N   1 
+ATOM   3924  C CA  . LEU A   1 517 ? 70.887  -101.165 -29.763 1.000 65.10241  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   CA  1 
+ATOM   3925  C C   . LEU A   1 517 ? 70.395  -102.192 -30.774 1.000 72.62192  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   C   1 
+ATOM   3926  O O   . LEU A   1 517 ? 71.161  -103.063 -31.202 1.000 88.16314  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   O   1 
+ATOM   3927  C CB  . LEU A   1 517 ? 71.983  -100.295 -30.378 1.000 77.71507  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   CB  1 
+ATOM   3928  C CG  . LEU A   1 517 ? 71.614  -99.553  -31.664 1.000 73.58211  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   CG  1 
+ATOM   3929  C CD1 . LEU A   1 517 ? 70.730  -98.348  -31.368 1.000 85.09462  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3930  C CD2 . LEU A   1 517 ? 72.869  -99.139  -32.416 1.000 63.37689  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3931  N N   . SER A   1 518 ? 69.124  -102.089 -31.151 1.000 86.17097  ? ? ? ? ? ?  508 SER A   N   1 
+ATOM   3932  C CA  . SER A   1 518 ? 68.568  -102.987 -32.152 1.000 84.55244  ? ? ? ? ? ?  508 SER A   CA  1 
+ATOM   3933  C C   . SER A   1 518 ? 69.162  -102.691 -33.524 1.000 91.57638  ? ? ? ? ? ?  508 SER A   C   1 
+ATOM   3934  O O   . SER A   1 518 ? 69.583  -101.568 -33.816 1.000 87.58843  ? ? ? ? ? ?  508 SER A   O   1 
+ATOM   3935  C CB  . SER A   1 518 ? 67.046  -102.855 -32.202 1.000 82.01459  ? ? ? ? ? ?  508 SER A   CB  1 
+ATOM   3936  O OG  . SER A   1 518 ? 66.458  -103.243 -30.973 1.000 94.25892  ? ? ? ? ? ?  508 SER A   OG  1 
+ATOM   3937  N N   . GLU A   1 519 ? 69.201  -103.721 -34.371 1.000 100.99844 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   N   1 
+ATOM   3938  C CA  . GLU A   1 519 ? 69.692  -103.534 -35.732 1.000 95.31040  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   CA  1 
+ATOM   3939  C C   . GLU A   1 519 ? 68.793  -102.576 -36.503 1.000 98.56907  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   C   1 
+ATOM   3940  O O   . GLU A   1 519 ? 69.272  -101.632 -37.141 1.000 92.53411  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   O   1 
+ATOM   3941  C CB  . GLU A   1 519 ? 69.789  -104.882 -36.448 1.000 101.41223 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   CB  1 
+ATOM   3942  C CG  . GLU A   1 519 ? 70.387  -104.797 -37.844 1.000 112.10976 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   CG  1 
+ATOM   3943  C CD  . GLU A   1 519 ? 70.436  -106.142 -38.544 1.000 108.10431 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   CD  1 
+ATOM   3944  O OE1 . GLU A   1 519 ? 69.653  -107.040 -38.168 1.000 104.41546 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3945  O OE2 . GLU A   1 519 ? 71.260  -106.301 -39.468 1.000 113.66786 ? ? ? ? ? -1 509 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3946  N N   . ILE A   1 520 ? 67.481  -102.801 -36.446 1.000 90.70823  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   N   1 
+ATOM   3947  C CA  . ILE A   1 520 ? 66.513  -101.900 -37.061 1.000 99.99892  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   CA  1 
+ATOM   3948  C C   . ILE A   1 520 ? 65.674  -101.266 -35.960 1.000 94.68788  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   C   1 
+ATOM   3949  O O   . ILE A   1 520 ? 65.807  -100.072 -35.671 1.000 90.30546  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   O   1 
+ATOM   3950  C CB  . ILE A   1 520 ? 65.623  -102.627 -38.085 1.000 103.29869 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   CB  1 
+ATOM   3951  C CG1 . ILE A   1 520 ? 66.476  -103.345 -39.134 1.000 108.90454 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3952  C CG2 . ILE A   1 520 ? 64.676  -101.644 -38.760 1.000 80.56992  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3953  C CD1 . ILE A   1 520 ? 66.691  -104.819 -38.851 1.000 125.02003 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3954  N N   . ASP A   1 521 ? 64.810  -102.062 -35.336 1.000 77.22021  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   N   1 
+ATOM   3955  C CA  . ASP A   1 521 ? 63.960  -101.576 -34.256 1.000 87.84433  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   CA  1 
+ATOM   3956  C C   . ASP A   1 521 ? 63.504  -102.767 -33.422 1.000 100.07833 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   C   1 
+ATOM   3957  O O   . ASP A   1 521 ? 63.894  -103.911 -33.668 1.000 92.43056  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   O   1 
+ATOM   3958  C CB  . ASP A   1 521 ? 62.773  -100.776 -34.804 1.000 102.07494 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   CB  1 
+ATOM   3959  C CG  . ASP A   1 521 ? 61.975  -101.546 -35.840 1.000 92.56422  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   CG  1 
+ATOM   3960  O OD1 . ASP A   1 521 ? 62.269  -102.738 -36.065 1.000 103.44672 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3961  O OD2 . ASP A   1 521 ? 61.051  -100.952 -36.435 1.000 110.30516 ? ? ? ? ? -1 511 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3962  N N   . LEU A   1 522 ? 62.661  -102.481 -32.427 1.000 109.75583 ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   N   1 
+ATOM   3963  C CA  . LEU A   1 522 ? 62.160  -103.528 -31.542 1.000 83.03680  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   CA  1 
+ATOM   3964  C C   . LEU A   1 522 ? 61.272  -104.516 -32.289 1.000 93.06349  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   C   1 
+ATOM   3965  O O   . LEU A   1 522 ? 61.359  -105.729 -32.062 1.000 85.64491  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   O   1 
+ATOM   3966  C CB  . LEU A   1 522 ? 61.392  -102.900 -30.379 1.000 91.14926  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   CB  1 
+ATOM   3967  C CG  . LEU A   1 522 ? 60.512  -103.842 -29.554 1.000 93.53250  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   CG  1 
+ATOM   3968  C CD1 . LEU A   1 522 ? 61.352  -104.669 -28.597 1.000 67.81396  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3969  C CD2 . LEU A   1 522 ? 59.431  -103.073 -28.809 1.000 81.40643  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3970  N N   . GLU A   1 523 ? 60.413  -104.015 -33.180 1.000 94.12213  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   N   1 
+ATOM   3971  C CA  . GLU A   1 523 ? 59.463  -104.882 -33.870 1.000 89.48686  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   CA  1 
+ATOM   3972  C C   . GLU A   1 523 ? 60.176  -105.933 -34.713 1.000 99.31664  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   C   1 
+ATOM   3973  O O   . GLU A   1 523 ? 59.725  -107.081 -34.797 1.000 91.89461  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   O   1 
+ATOM   3974  C CB  . GLU A   1 523 ? 58.522  -104.044 -34.736 1.000 103.52955 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   CB  1 
+ATOM   3975  C CG  . GLU A   1 523 ? 57.529  -103.184 -33.955 1.000 109.82716 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   CG  1 
+ATOM   3976  C CD  . GLU A   1 523 ? 58.134  -101.892 -33.430 1.000 103.68990 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   CD  1 
+ATOM   3977  O OE1 . GLU A   1 523 ? 59.376  -101.764 -33.424 1.000 89.76558  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3978  O OE2 . GLU A   1 523 ? 57.360  -100.997 -33.026 1.000 106.26009 ? ? ? ? ? -1 513 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3979  N N   . ASN A   1 524 ? 61.292  -105.562 -35.345 1.000 83.83335  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   N   1 
+ATOM   3980  C CA  . ASN A   1 524 ? 62.043  -106.540 -36.126 1.000 84.78240  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   CA  1 
+ATOM   3981  C C   . ASN A   1 524 ? 62.748  -107.545 -35.224 1.000 83.52239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   C   1 
+ATOM   3982  O O   . ASN A   1 524 ? 62.831  -108.733 -35.556 1.000 89.84239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   O   1 
+ATOM   3983  C CB  . ASN A   1 524 ? 63.043  -105.831 -37.036 1.000 94.18488  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   CB  1 
+ATOM   3984  C CG  . ASN A   1 524 ? 62.377  -105.179 -38.228 1.000 85.98779  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   CG  1 
+ATOM   3985  O OD1 . ASN A   1 524 ? 62.199  -105.805 -39.272 1.000 104.04909 ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3986  N ND2 . ASN A   1 524 ? 61.997  -103.917 -38.077 1.000 95.10398  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3987  N N   . ASP A   1 525 ? 63.261  -107.089 -34.078 1.000 103.24782 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   N   1 
+ATOM   3988  C CA  . ASP A   1 525 ? 63.856  -108.018 -33.124 1.000 91.60823  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   CA  1 
+ATOM   3989  C C   . ASP A   1 525 ? 62.807  -108.943 -32.521 1.000 87.88380  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   C   1 
+ATOM   3990  O O   . ASP A   1 525 ? 63.114  -110.092 -32.186 1.000 82.90211  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   O   1 
+ATOM   3991  C CB  . ASP A   1 525 ? 64.581  -107.251 -32.019 1.000 66.00960  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   CB  1 
+ATOM   3992  C CG  . ASP A   1 525 ? 65.708  -106.388 -32.550 1.000 101.86257 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   CG  1 
+ATOM   3993  O OD1 . ASP A   1 525 ? 65.871  -106.309 -33.786 1.000 128.17619 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3994  O OD2 . ASP A   1 525 ? 66.432  -105.790 -31.728 1.000 108.69039 ? ? ? ? ? -1 515 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3995  N N   . LEU A   1 526 ? 61.572  -108.461 -32.376 1.000 84.58974  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   N   1 
+ATOM   3996  C CA  . LEU A   1 526 ? 60.503  -109.308 -31.862 1.000 75.62292  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   CA  1 
+ATOM   3997  C C   . LEU A   1 526 ? 60.114  -110.373 -32.880 1.000 92.97431  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   C   1 
+ATOM   3998  O O   . LEU A   1 526 ? 59.764  -111.499 -32.507 1.000 83.20032  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   O   1 
+ATOM   3999  C CB  . LEU A   1 526 ? 59.297  -108.449 -31.488 1.000 76.19803  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   CB  1 
+ATOM   4000  C CG  . LEU A   1 526 ? 58.225  -109.088 -30.608 1.000 77.95418  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   CG  1 
+ATOM   4001  C CD1 . LEU A   1 526 ? 58.815  -109.505 -29.271 1.000 92.02609  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4002  C CD2 . LEU A   1 526 ? 57.079  -108.117 -30.410 1.000 76.31279  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4003  N N   . TYR A   1 527 ? 60.170  -110.032 -34.170 1.000 100.15228 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   N   1 
+ATOM   4004  C CA  . TYR A   1 527 ? 59.905  -111.016 -35.215 1.000 106.53277 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CA  1 
+ATOM   4005  C C   . TYR A   1 527 ? 60.953  -112.121 -35.205 1.000 91.78019  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   C   1 
+ATOM   4006  O O   . TYR A   1 527 ? 60.635  -113.292 -35.444 1.000 89.86550  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   O   1 
+ATOM   4007  C CB  . TYR A   1 527 ? 59.862  -110.321 -36.576 1.000 97.02411  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CB  1 
+ATOM   4008  C CG  . TYR A   1 527 ? 59.629  -111.234 -37.761 1.000 95.84255  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CG  1 
+ATOM   4009  C CD1 . TYR A   1 527 ? 60.696  -111.825 -38.427 1.000 106.77065 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CD1 1 
+ATOM   4010  C CD2 . TYR A   1 527 ? 58.345  -111.485 -38.230 1.000 112.79187 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CD2 1 
+ATOM   4011  C CE1 . TYR A   1 527 ? 60.492  -112.652 -39.512 1.000 96.88946  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CE1 1 
+ATOM   4012  C CE2 . TYR A   1 527 ? 58.131  -112.312 -39.319 1.000 123.99878 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CE2 1 
+ATOM   4013  C CZ  . TYR A   1 527 ? 59.210  -112.892 -39.955 1.000 101.93738 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CZ  1 
+ATOM   4014  O OH  . TYR A   1 527 ? 59.016  -113.716 -41.038 1.000 148.02978 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   OH  1 
+ATOM   4015  N N   . SER A   1 528 ? 62.210  -111.767 -34.930 1.000 77.25542  ? ? ? ? ? ?  518 SER A   N   1 
+ATOM   4016  C CA  . SER A   1 528 ? 63.271  -112.767 -34.899 1.000 86.36113  ? ? ? ? ? ?  518 SER A   CA  1 
+ATOM   4017  C C   . SER A   1 528 ? 63.062  -113.775 -33.776 1.000 100.13953 ? ? ? ? ? ?  518 SER A   C   1 
+ATOM   4018  O O   . SER A   1 528 ? 63.457  -114.939 -33.905 1.000 85.19522  ? ? ? ? ? ?  518 SER A   O   1 
+ATOM   4019  C CB  . SER A   1 528 ? 64.629  -112.081 -34.748 1.000 74.15592  ? ? ? ? ? ?  518 SER A   CB  1 
+ATOM   4020  O OG  . SER A   1 528 ? 64.797  -111.062 -35.719 1.000 115.77101 ? ? ? ? ? ?  518 SER A   OG  1 
+ATOM   4021  N N   . ALA A   1 529 ? 62.438  -113.351 -32.676 1.000 110.01784 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A   N   1 
+ATOM   4022  C CA  . ALA A   1 529 ? 62.262  -114.241 -31.534 1.000 104.11853 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A   CA  1 
+ATOM   4023  C C   . ALA A   1 529 ? 61.032  -115.127 -31.688 1.000 109.84673 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A   C   1 
+ATOM   4024  O O   . ALA A   1 529 ? 61.057  -116.297 -31.289 1.000 100.03052 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A   O   1 
+ATOM   4025  C CB  . ALA A   1 529 ? 62.170  -113.426 -30.244 1.000 106.78667 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A   CB  1 
+ATOM   4026  N N   . ILE A   1 530 ? 59.951  -114.592 -32.253 1.000 107.34539 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   N   1 
+ATOM   4027  C CA  . ILE A   1 530 ? 58.706  -115.341 -32.394 1.000 115.91023 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   CA  1 
+ATOM   4028  C C   . ILE A   1 530 ? 58.052  -115.029 -33.734 1.000 118.46765 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   C   1 
+ATOM   4029  O O   . ILE A   1 530 ? 56.927  -114.517 -33.785 1.000 114.12487 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   O   1 
+ATOM   4030  C CB  . ILE A   1 530 ? 57.741  -115.035 -31.234 1.000 109.08786 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   CB  1 
+ATOM   4031  C CG1 . ILE A   1 530 ? 57.728  -113.535 -30.931 1.000 92.18582  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   CG1 1 
+ATOM   4032  C CG2 . ILE A   1 530 ? 58.113  -115.840 -29.994 1.000 112.33829 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   CG2 1 
+ATOM   4033  C CD1 . ILE A   1 530 ? 56.595  -113.105 -30.034 1.000 79.10242  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   CD1 1 
+ATOM   4034  N N   . GLY A   1 531 ? 58.746  -115.347 -34.829 1.000 119.43788 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A   N   1 
+ATOM   4035  C CA  . GLY A   1 531 ? 58.172  -115.113 -36.144 1.000 110.90691 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A   CA  1 
+ATOM   4036  C C   . GLY A   1 531 ? 56.960  -115.982 -36.419 1.000 107.58917 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A   C   1 
+ATOM   4037  O O   . GLY A   1 531 ? 55.949  -115.507 -36.945 1.000 107.16020 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A   O   1 
+ATOM   4038  N N   . GLU A   1 532 ? 57.042  -117.267 -36.066 1.000 113.42325 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   N   1 
+ATOM   4039  C CA  . GLU A   1 532 ? 55.913  -118.166 -36.282 1.000 113.07097 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   CA  1 
+ATOM   4040  C C   . GLU A   1 532 ? 54.695  -117.723 -35.483 1.000 109.65677 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   C   1 
+ATOM   4041  O O   . GLU A   1 532 ? 53.558  -117.821 -35.961 1.000 105.52166 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   O   1 
+ATOM   4042  C CB  . GLU A   1 532 ? 56.304  -119.597 -35.911 1.000 138.56002 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   CB  1 
+ATOM   4043  C CG  . GLU A   1 532 ? 57.394  -120.188 -36.787 1.000 159.87748 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   CG  1 
+ATOM   4044  C CD  . GLU A   1 532 ? 56.877  -121.286 -37.694 1.000 189.39641 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   CD  1 
+ATOM   4045  O OE1 . GLU A   1 532 ? 55.795  -121.838 -37.402 1.000 184.01155 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4046  O OE2 . GLU A   1 532 ? 57.550  -121.596 -38.700 1.000 211.31008 ? ? ? ? ? -1 522 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4047  N N   . SER A   1 533 ? 54.914  -117.222 -34.265 1.000 126.20407 ? ? ? ? ? ?  523 SER A   N   1 
+ATOM   4048  C CA  . SER A   1 533 ? 53.797  -116.797 -33.429 1.000 110.83770 ? ? ? ? ? ?  523 SER A   CA  1 
+ATOM   4049  C C   . SER A   1 533 ? 53.171  -115.509 -33.949 1.000 101.72221 ? ? ? ? ? ?  523 SER A   C   1 
+ATOM   4050  O O   . SER A   1 533 ? 51.943  -115.362 -33.939 1.000 101.14164 ? ? ? ? ? ?  523 SER A   O   1 
+ATOM   4051  C CB  . SER A   1 533 ? 54.261  -116.626 -31.983 1.000 110.57762 ? ? ? ? ? ?  523 SER A   CB  1 
+ATOM   4052  O OG  . SER A   1 533 ? 54.754  -117.847 -31.460 1.000 129.37344 ? ? ? ? ? ?  523 SER A   OG  1 
+ATOM   4053  N N   . MET A   1 534 ? 53.994  -114.566 -34.412 1.000 103.81243 ? ? ? ? ? ?  524 MET A   N   1 
+ATOM   4054  C CA  . MET A   1 534 ? 53.460  -113.294 -34.891 1.000 94.93186  ? ? ? ? ? ?  524 MET A   CA  1 
+ATOM   4055  C C   . MET A   1 534 ? 52.698  -113.466 -36.200 1.000 117.52338 ? ? ? ? ? ?  524 MET A   C   1 
+ATOM   4056  O O   . MET A   1 534 ? 51.683  -112.796 -36.424 1.000 118.03332 ? ? ? ? ? ?  524 MET A   O   1 
+ATOM   4057  C CB  . MET A   1 534 ? 54.589  -112.277 -35.054 1.000 84.78753  ? ? ? ? ? ?  524 MET A   CB  1 
+ATOM   4058  C CG  . MET A   1 534 ? 55.190  -111.812 -33.738 1.000 86.02847  ? ? ? ? ? ?  524 MET A   CG  1 
+ATOM   4059  S SD  . MET A   1 534 ? 56.488  -110.579 -33.952 1.000 91.65670  ? ? ? ? ? ?  524 MET A   SD  1 
+ATOM   4060  C CE  . MET A   1 534 ? 55.590  -109.290 -34.812 1.000 97.41419  ? ? ? ? ? ?  524 MET A   CE  1 
+ATOM   4061  N N   . LYS A   1 535 ? 53.171  -114.354 -37.078 1.000 120.30564 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   N   1 
+ATOM   4062  C CA  . LYS A   1 535 ? 52.454  -114.611 -38.323 1.000 113.61785 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   CA  1 
+ATOM   4063  C C   . LYS A   1 535 ? 51.093  -115.239 -38.055 1.000 114.33649 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   C   1 
+ATOM   4064  O O   . LYS A   1 535 ? 50.097  -114.882 -38.696 1.000 119.63165 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   O   1 
+ATOM   4065  C CB  . LYS A   1 535 ? 53.286  -115.511 -39.236 1.000 107.33374 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   CB  1 
+ATOM   4066  C CG  . LYS A   1 535 ? 54.411  -114.799 -39.965 1.000 100.01693 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   CG  1 
+ATOM   4067  C CD  . LYS A   1 535 ? 55.306  -115.792 -40.687 1.000 88.08961  ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   CD  1 
+ATOM   4068  C CE  . LYS A   1 535 ? 56.268  -115.085 -41.624 1.000 137.90732 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   CE  1 
+ATOM   4069  N NZ  . LYS A   1 535 ? 57.294  -116.012 -42.179 1.000 167.97203 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   NZ  1 
+ATOM   4070  N N   . ARG A   1 536 ? 51.031  -116.176 -37.107 1.000 103.42599 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   N   1 
+ATOM   4071  C CA  . ARG A   1 536 ? 49.766  -116.826 -36.784 1.000 108.83052 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   CA  1 
+ATOM   4072  C C   . ARG A   1 536 ? 48.813  -115.869 -36.078 1.000 113.90164 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   C   1 
+ATOM   4073  O O   . ARG A   1 536 ? 47.604  -115.885 -36.337 1.000 119.35496 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   O   1 
+ATOM   4074  C CB  . ARG A   1 536 ? 50.025  -118.061 -35.920 1.000 108.27102 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   CB  1 
+ATOM   4075  C CG  . ARG A   1 536 ? 48.774  -118.692 -35.335 1.000 125.64330 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   CG  1 
+ATOM   4076  C CD  . ARG A   1 536 ? 49.127  -119.751 -34.303 1.000 147.05879 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   CD  1 
+ATOM   4077  N NE  . ARG A   1 536 ? 49.962  -119.214 -33.234 1.000 137.83979 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   NE  1 
+ATOM   4078  C CZ  . ARG A   1 536 ? 49.494  -118.661 -32.123 1.000 161.26481 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   CZ  1 
+ATOM   4079  N NH1 . ARG A   1 536 ? 48.195  -118.552 -31.898 1.000 167.69197 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   NH1 1 
+ATOM   4080  N NH2 . ARG A   1 536 ? 50.352  -118.205 -31.214 1.000 144.11143 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   NH2 1 
+ATOM   4081  N N   . ILE A   1 537 ? 49.341  -115.025 -35.190 1.000 121.18387 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   N   1 
+ATOM   4082  C CA  . ILE A   1 537 ? 48.489  -114.133 -34.409 1.000 114.73276 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   CA  1 
+ATOM   4083  C C   . ILE A   1 537 ? 47.831  -113.088 -35.302 1.000 109.38527 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   C   1 
+ATOM   4084  O O   . ILE A   1 537 ? 46.636  -112.799 -35.163 1.000 124.33647 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   O   1 
+ATOM   4085  C CB  . ILE A   1 537 ? 49.305  -113.483 -33.275 1.000 107.04941 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   CB  1 
+ATOM   4086  C CG1 . ILE A   1 537 ? 49.530  -114.488 -32.144 1.000 100.03605 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   CG1 1 
+ATOM   4087  C CG2 . ILE A   1 537 ? 48.615  -112.227 -32.759 1.000 99.31000  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   CG2 1 
+ATOM   4088  C CD1 . ILE A   1 537 ? 50.446  -113.984 -31.057 1.000 88.70866  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   CD1 1 
+ATOM   4089  N N   . PHE A   1 538 ? 48.587  -112.511 -36.234 1.000 109.21906 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   N   1 
+ATOM   4090  C CA  . PHE A   1 538 ? 48.077  -111.422 -37.054 1.000 123.15660 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CA  1 
+ATOM   4091  C C   . PHE A   1 538 ? 47.529  -111.869 -38.401 1.000 143.91350 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   C   1 
+ATOM   4092  O O   . PHE A   1 538 ? 46.845  -111.076 -39.058 1.000 157.90528 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   O   1 
+ATOM   4093  C CB  . PHE A   1 538 ? 49.173  -110.378 -37.288 1.000 99.56034  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CB  1 
+ATOM   4094  C CG  . PHE A   1 538 ? 49.414  -109.481 -36.112 1.000 98.88499  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CG  1 
+ATOM   4095  C CD1 . PHE A   1 538 ? 48.354  -109.024 -35.343 1.000 109.28228 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CD1 1 
+ATOM   4096  C CD2 . PHE A   1 538 ? 50.698  -109.098 -35.769 1.000 112.73687 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CD2 1 
+ATOM   4097  C CE1 . PHE A   1 538 ? 48.574  -108.197 -34.259 1.000 105.13875 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CE1 1 
+ATOM   4098  C CE2 . PHE A   1 538 ? 50.925  -108.274 -34.687 1.000 85.76420  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CE2 1 
+ATOM   4099  C CZ  . PHE A   1 538 ? 49.862  -107.822 -33.930 1.000 95.42390  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CZ  1 
+ATOM   4100  N N   . GLU A   1 539 ? 47.840  -113.094 -38.837 1.000 137.55726 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   N   1 
+ATOM   4101  C CA  . GLU A   1 539 ? 47.405  -113.659 -40.114 1.000 148.49515 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   CA  1 
+ATOM   4102  C C   . GLU A   1 539 ? 47.899  -112.847 -41.312 1.000 147.50346 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   C   1 
+ATOM   4103  O O   . GLU A   1 539 ? 47.797  -113.300 -42.458 1.000 162.51722 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   O   1 
+ATOM   4104  C CB  . GLU A   1 539 ? 45.877  -113.804 -40.141 1.000 154.16354 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   CB  1 
+ATOM   4105  C CG  . GLU A   1 539 ? 45.134  -112.714 -40.893 1.000 169.82590 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   CG  1 
+ATOM   4106  C CD  . GLU A   1 539 ? 43.722  -112.531 -40.385 1.000 185.21329 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   CD  1 
+ATOM   4107  O OE1 . GLU A   1 539 ? 42.985  -113.536 -40.302 1.000 207.55820 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4108  O OE2 . GLU A   1 539 ? 43.355  -111.383 -40.056 1.000 198.24344 ? ? ? ? ? -1 529 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4109  N N   . ASN A   1 540 ? 48.446  -111.659 -41.058 1.000 141.26258 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   N   1 
+ATOM   4110  C CA  . ASN A   1 540 ? 49.054  -110.841 -42.096 1.000 147.16872 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   CA  1 
+ATOM   4111  C C   . ASN A   1 540 ? 50.447  -111.367 -42.406 1.000 146.56723 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   C   1 
+ATOM   4112  O O   . ASN A   1 540 ? 51.205  -111.723 -41.500 1.000 130.48324 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   O   1 
+ATOM   4113  C CB  . ASN A   1 540 ? 49.125  -109.380 -41.648 1.000 136.94624 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   CB  1 
+ATOM   4114  C CG  . ASN A   1 540 ? 49.389  -108.425 -42.797 1.000 126.08219 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   CG  1 
+ATOM   4115  O OD1 . ASN A   1 540 ? 50.340  -108.593 -43.559 1.000 131.35666 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   OD1 1 
+ATOM   4116  N ND2 . ASN A   1 540 ? 48.533  -107.419 -42.930 1.000 116.78221 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   ND2 1 
+ATOM   4117  N N   . GLU A   1 541 ? 50.781  -111.415 -43.698 1.000 174.12813 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   N   1 
+ATOM   4118  C CA  . GLU A   1 541 ? 52.044  -112.019 -44.114 1.000 169.76122 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   CA  1 
+ATOM   4119  C C   . GLU A   1 541 ? 53.248  -111.246 -43.592 1.000 160.07707 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   C   1 
+ATOM   4120  O O   . GLU A   1 541 ? 54.313  -111.834 -43.372 1.000 156.43440 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   O   1 
+ATOM   4121  C CB  . GLU A   1 541 ? 52.093  -112.130 -45.639 1.000 168.88314 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   CB  1 
+ATOM   4122  C CG  . GLU A   1 541 ? 51.137  -113.171 -46.203 1.000 184.87830 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   CG  1 
+ATOM   4123  C CD  . GLU A   1 541 ? 51.373  -114.556 -45.622 1.000 202.20411 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   CD  1 
+ATOM   4124  O OE1 . GLU A   1 541 ? 52.547  -114.919 -45.390 1.000 191.90287 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4125  O OE2 . GLU A   1 541 ? 50.383  -115.281 -45.389 1.000 223.92625 ? ? ? ? ? -1 531 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4126  N N   . ASP A   1 542 ? 53.106  -109.936 -43.384 1.000 144.93881 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   N   1 
+ATOM   4127  C CA  . ASP A   1 542 ? 54.158  -109.116 -42.789 1.000 130.04867 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   CA  1 
+ATOM   4128  C C   . ASP A   1 542 ? 53.659  -108.595 -41.448 1.000 133.13501 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   C   1 
+ATOM   4129  O O   . ASP A   1 542 ? 53.060  -107.511 -41.379 1.000 131.04350 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   O   1 
+ATOM   4130  C CB  . ASP A   1 542 ? 54.552  -107.962 -43.713 1.000 142.13817 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   CB  1 
+ATOM   4131  C CG  . ASP A   1 542 ? 55.832  -107.273 -43.274 1.000 138.90311 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   CG  1 
+ATOM   4132  O OD1 . ASP A   1 542 ? 56.453  -107.733 -42.290 1.000 126.49223 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   OD1 1 
+ATOM   4133  O OD2 . ASP A   1 542 ? 56.220  -106.272 -43.912 1.000 154.41633 ? ? ? ? ? -1 532 ASP A   OD2 1 
+ATOM   4134  N N   . PRO A   1 543 ? 53.873  -109.329 -40.352 1.000 108.90755 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   N   1 
+ATOM   4135  C CA  . PRO A   1 543 ? 53.375  -108.853 -39.053 1.000 96.74118  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   CA  1 
+ATOM   4136  C C   . PRO A   1 543 ? 54.110  -107.628 -38.541 1.000 101.98636 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   C   1 
+ATOM   4137  O O   . PRO A   1 543 ? 53.517  -106.831 -37.802 1.000 104.76042 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   O   1 
+ATOM   4138  C CB  . PRO A   1 543 ? 53.585  -110.065 -38.135 1.000 105.81583 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   CB  1 
+ATOM   4139  C CG  . PRO A   1 543 ? 54.708  -110.819 -38.767 1.000 99.79060  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   CG  1 
+ATOM   4140  C CD  . PRO A   1 543 ? 54.545  -110.636 -40.249 1.000 117.71146 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   CD  1 
+ATOM   4141  N N   . VAL A   1 544 ? 55.380  -107.451 -38.909 1.000 99.57246  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   N   1 
+ATOM   4142  C CA  . VAL A   1 544 ? 56.123  -106.278 -38.461 1.000 80.81454  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   CA  1 
+ATOM   4143  C C   . VAL A   1 544 ? 55.538  -105.011 -39.068 1.000 86.60366  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   C   1 
+ATOM   4144  O O   . VAL A   1 544 ? 55.419  -103.982 -38.393 1.000 99.18138  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   O   1 
+ATOM   4145  C CB  . VAL A   1 544 ? 57.615  -106.428 -38.800 1.000 86.06742  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   CB  1 
+ATOM   4146  C CG1 . VAL A   1 544 ? 58.403  -105.243 -38.265 1.000 79.68670  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   CG1 1 
+ATOM   4147  C CG2 . VAL A   1 544 ? 58.152  -107.726 -38.242 1.000 76.90123  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   CG2 1 
+ATOM   4148  N N   . HIS A   1 545 ? 55.169  -105.060 -40.349 1.000 118.74761 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   N   1 
+ATOM   4149  C CA  . HIS A   1 545 ? 54.570  -103.891 -40.982 1.000 126.37667 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   CA  1 
+ATOM   4150  C C   . HIS A   1 545 ? 53.218  -103.565 -40.363 1.000 109.81642 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   C   1 
+ATOM   4151  O O   . HIS A   1 545 ? 52.883  -102.392 -40.172 1.000 101.62979 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   O   1 
+ATOM   4152  C CB  . HIS A   1 545 ? 54.435  -104.121 -42.488 1.000 116.06560 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   CB  1 
+ATOM   4153  C CG  . HIS A   1 545 ? 53.710  -103.025 -43.206 1.000 116.89857 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   CG  1 
+ATOM   4154  N ND1 . HIS A   1 545 ? 54.127  -101.711 -43.176 1.000 102.48195 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   ND1 1 
+ATOM   4155  C CD2 . HIS A   1 545 ? 52.595  -103.048 -43.974 1.000 127.08333 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   CD2 1 
+ATOM   4156  C CE1 . HIS A   1 545 ? 53.299  -100.972 -43.893 1.000 107.49005 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   CE1 1 
+ATOM   4157  N NE2 . HIS A   1 545 ? 52.361  -101.759 -44.389 1.000 124.57269 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   NE2 1 
+ATOM   4158  N N   . TYR A   1 546 ? 52.432  -104.591 -40.030 1.000 102.43203 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   N   1 
+ATOM   4159  C CA  . TYR A   1 546 ? 51.119  -104.349 -39.446 1.000 111.69308 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CA  1 
+ATOM   4160  C C   . TYR A   1 546 ? 51.222  -103.891 -37.999 1.000 108.19253 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   C   1 
+ATOM   4161  O O   . TYR A   1 546 ? 50.393  -103.093 -37.547 1.000 113.35846 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   O   1 
+ATOM   4162  C CB  . TYR A   1 546 ? 50.261  -105.607 -39.548 1.000 126.54476 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CB  1 
+ATOM   4163  C CG  . TYR A   1 546 ? 48.929  -105.485 -38.849 1.000 102.51438 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CG  1 
+ATOM   4164  C CD1 . TYR A   1 546 ? 47.958  -104.608 -39.313 1.000 114.43379 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CD1 1 
+ATOM   4165  C CD2 . TYR A   1 546 ? 48.640  -106.246 -37.724 1.000 87.31368  ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CD2 1 
+ATOM   4166  C CE1 . TYR A   1 546 ? 46.739  -104.490 -38.677 1.000 112.32436 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CE1 1 
+ATOM   4167  C CE2 . TYR A   1 546 ? 47.424  -106.137 -37.082 1.000 106.83339 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CE2 1 
+ATOM   4168  C CZ  . TYR A   1 546 ? 46.476  -105.257 -37.562 1.000 111.45367 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CZ  1 
+ATOM   4169  O OH  . TYR A   1 546 ? 45.262  -105.146 -36.922 1.000 122.75179 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   OH  1 
+ATOM   4170  N N   . LEU A   1 547 ? 52.224  -104.378 -37.262 1.000 112.09376 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   N   1 
+ATOM   4171  C CA  . LEU A   1 547 ? 52.401  -103.943 -35.881 1.000 99.62470  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   CA  1 
+ATOM   4172  C C   . LEU A   1 547 ? 52.722  -102.455 -35.816 1.000 87.91665  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   C   1 
+ATOM   4173  O O   . LEU A   1 547 ? 52.258  -101.750 -34.913 1.000 102.14334 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   O   1 
+ATOM   4174  C CB  . LEU A   1 547 ? 53.502  -104.768 -35.211 1.000 82.79317  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   CB  1 
+ATOM   4175  C CG  . LEU A   1 547 ? 53.504  -104.933 -33.685 1.000 94.55979  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   CG  1 
+ATOM   4176  C CD1 . LEU A   1 547 ? 54.402  -106.093 -33.272 1.000 71.67205  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4177  C CD2 . LEU A   1 547 ? 53.942  -103.663 -32.974 1.000 108.18616 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4178  N N   . GLN A   1 548 ? 53.506  -101.958 -36.772 1.000 105.66469 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   N   1 
+ATOM   4179  C CA  . GLN A   1 548 ? 53.920  -100.562 -36.775 1.000 84.39696  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   CA  1 
+ATOM   4180  C C   . GLN A   1 548 ? 52.861  -99.619  -37.335 1.000 94.12500  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   C   1 
+ATOM   4181  O O   . GLN A   1 548 ? 53.046  -98.400  -37.255 1.000 103.32159 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   O   1 
+ATOM   4182  C CB  . GLN A   1 548 ? 55.221  -100.409 -37.566 1.000 119.65235 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   CB  1 
+ATOM   4183  C CG  . GLN A   1 548 ? 56.397  -101.154 -36.951 1.000 88.42450  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   CG  1 
+ATOM   4184  C CD  . GLN A   1 548 ? 57.624  -101.149 -37.840 1.000 116.71081 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   CD  1 
+ATOM   4185  O OE1 . GLN A   1 548 ? 57.530  -100.927 -39.047 1.000 143.15321 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   OE1 1 
+ATOM   4186  N NE2 . GLN A   1 548 ? 58.786  -101.394 -37.245 1.000 109.67664 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   NE2 1 
+ATOM   4187  N N   . LYS A   1 549 ? 51.767  -100.141 -37.898 1.000 105.16803 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   N   1 
+ATOM   4188  C CA  . LYS A   1 549 ? 50.681  -99.271  -38.343 1.000 113.95503 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   CA  1 
+ATOM   4189  C C   . LYS A   1 549 ? 50.106  -98.481  -37.174 1.000 99.48731  ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   C   1 
+ATOM   4190  O O   . LYS A   1 549 ? 50.041  -97.246  -37.212 1.000 109.71462 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   O   1 
+ATOM   4191  C CB  . LYS A   1 549 ? 49.583  -100.092 -39.024 1.000 111.61291 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   CB  1 
+ATOM   4192  C CG  . LYS A   1 549 ? 49.883  -100.502 -40.458 1.000 110.93438 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   CG  1 
+ATOM   4193  C CD  . LYS A   1 549 ? 48.590  -100.709 -41.237 1.000 122.33978 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   CD  1 
+ATOM   4194  C CE  . LYS A   1 549 ? 48.852  -101.177 -42.660 1.000 136.17797 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   CE  1 
+ATOM   4195  N NZ  . LYS A   1 549 ? 49.326  -102.587 -42.702 1.000 118.67743 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   NZ  1 
+ATOM   4196  N N   . SER A   1 550 ? 49.678  -99.182  -36.125 1.000 101.09990 ? ? ? ? ? ?  540 SER A   N   1 
+ATOM   4197  C CA  . SER A   1 550 ? 49.232  -98.576  -34.870 1.000 113.11196 ? ? ? ? ? ?  540 SER A   CA  1 
+ATOM   4198  C C   . SER A   1 550 ? 50.036  -99.256  -33.766 1.000 116.52600 ? ? ? ? ? ?  540 SER A   C   1 
+ATOM   4199  O O   . SER A   1 550 ? 49.655  -100.326 -33.285 1.000 110.54395 ? ? ? ? ? ?  540 SER A   O   1 
+ATOM   4200  C CB  . SER A   1 550 ? 47.728  -98.741  -34.670 1.000 100.20949 ? ? ? ? ? ?  540 SER A   CB  1 
+ATOM   4201  O OG  . SER A   1 550 ? 47.305  -98.124  -33.468 1.000 140.68844 ? ? ? ? ? ?  540 SER A   OG  1 
+ATOM   4202  N N   . LYS A   1 551 ? 51.148  -98.630  -33.369 1.000 108.66779 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   N   1 
+ATOM   4203  C CA  . LYS A   1 551 ? 52.102  -99.295  -32.485 1.000 96.72766  ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   CA  1 
+ATOM   4204  C C   . LYS A   1 551 ? 51.480  -99.643  -31.137 1.000 100.55285 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   C   1 
+ATOM   4205  O O   . LYS A   1 551 ? 51.791  -100.689 -30.557 1.000 116.74576 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   O   1 
+ATOM   4206  C CB  . LYS A   1 551 ? 53.341  -98.419  -32.294 1.000 104.52883 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   CB  1 
+ATOM   4207  C CG  . LYS A   1 551 ? 54.180  -98.248  -33.552 1.000 132.22208 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   CG  1 
+ATOM   4208  C CD  . LYS A   1 551 ? 55.453  -97.467  -33.264 1.000 151.91317 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   CD  1 
+ATOM   4209  C CE  . LYS A   1 551 ? 56.293  -98.153  -32.196 1.000 148.21495 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   CE  1 
+ATOM   4210  N NZ  . LYS A   1 551 ? 57.525  -97.381  -31.868 1.000 147.23686 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   NZ  1 
+ATOM   4211  N N   . LEU A   1 552 ? 50.600  -98.784  -30.620 1.000 98.66798  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   N   1 
+ATOM   4212  C CA  . LEU A   1 552 ? 49.997  -99.055  -29.318 1.000 100.83206 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   CA  1 
+ATOM   4213  C C   . LEU A   1 552 ? 48.916  -100.125 -29.415 1.000 100.79853 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   C   1 
+ATOM   4214  O O   . LEU A   1 552 ? 48.940  -101.112 -28.670 1.000 93.93485  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   O   1 
+ATOM   4215  C CB  . LEU A   1 552 ? 49.425  -97.770  -28.717 1.000 85.69908  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   CB  1 
+ATOM   4216  C CG  . LEU A   1 552 ? 50.430  -96.814  -28.072 1.000 77.68432  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   CG  1 
+ATOM   4217  C CD1 . LEU A   1 552 ? 49.715  -95.639  -27.424 1.000 65.68537  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4218  C CD2 . LEU A   1 552 ? 51.287  -97.551  -27.057 1.000 73.07446  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4219  N N   . PHE A   1 553 ? 47.962  -99.949  -30.332 1.000 98.60126  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   N   1 
+ATOM   4220  C CA  . PHE A   1 553 ? 46.843  -100.881 -30.423 1.000 88.82749  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CA  1 
+ATOM   4221  C C   . PHE A   1 553 ? 47.300  -102.266 -30.864 1.000 100.92609 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   C   1 
+ATOM   4222  O O   . PHE A   1 553 ? 46.855  -103.277 -30.306 1.000 75.67783  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   O   1 
+ATOM   4223  C CB  . PHE A   1 553 ? 45.782  -100.332 -31.373 1.000 100.88541 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CB  1 
+ATOM   4224  C CG  . PHE A   1 553 ? 44.602  -99.723  -30.673 1.000 89.55319  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CG  1 
+ATOM   4225  C CD1 . PHE A   1 553 ? 44.659  -98.430  -30.181 1.000 99.27259  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CD1 1 
+ATOM   4226  C CD2 . PHE A   1 553 ? 43.433  -100.448 -30.504 1.000 106.34404 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CD2 1 
+ATOM   4227  C CE1 . PHE A   1 553 ? 43.573  -97.871  -29.532 1.000 93.13222  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CE1 1 
+ATOM   4228  C CE2 . PHE A   1 553 ? 42.343  -99.895  -29.860 1.000 101.24601 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CE2 1 
+ATOM   4229  C CZ  . PHE A   1 553 ? 42.413  -98.605  -29.370 1.000 87.26501  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CZ  1 
+ATOM   4230  N N   . ASN A   1 554 ? 48.190  -102.338 -31.856 1.000 103.69183 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   N   1 
+ATOM   4231  C CA  . ASN A   1 554 ? 48.628  -103.641 -32.344 1.000 90.66126  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   CA  1 
+ATOM   4232  C C   . ASN A   1 554 ? 49.483  -104.373 -31.320 1.000 96.57225  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   C   1 
+ATOM   4233  O O   . ASN A   1 554 ? 49.452  -105.608 -31.262 1.000 95.05183  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   O   1 
+ATOM   4234  C CB  . ASN A   1 554 ? 49.385  -103.484 -33.659 1.000 110.20148 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   CB  1 
+ATOM   4235  C CG  . ASN A   1 554 ? 48.486  -103.039 -34.788 1.000 112.63216 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   CG  1 
+ATOM   4236  O OD1 . ASN A   1 554 ? 48.772  -102.066 -35.483 1.000 129.75266 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   OD1 1 
+ATOM   4237  N ND2 . ASN A   1 554 ? 47.378  -103.748 -34.970 1.000 104.25232 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   ND2 1 
+ATOM   4238  N N   . MET A   1 555 ? 50.248  -103.641 -30.510 1.000 101.36219 ? ? ? ? ? ?  545 MET A   N   1 
+ATOM   4239  C CA  . MET A   1 555 ? 51.009  -104.295 -29.451 1.000 89.56374  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   CA  1 
+ATOM   4240  C C   . MET A   1 555 ? 50.079  -104.883 -28.398 1.000 80.01714  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   C   1 
+ATOM   4241  O O   . MET A   1 555 ? 50.327  -105.982 -27.887 1.000 83.69076  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   O   1 
+ATOM   4242  C CB  . MET A   1 555 ? 51.992  -103.314 -28.817 1.000 62.42110  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   CB  1 
+ATOM   4243  C CG  . MET A   1 555 ? 52.921  -103.956 -27.810 1.000 75.73183  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   CG  1 
+ATOM   4244  S SD  . MET A   1 555 ? 54.019  -105.160 -28.571 1.000 92.22629  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   SD  1 
+ATOM   4245  C CE  . MET A   1 555 ? 55.121  -104.070 -29.461 1.000 66.20389  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   CE  1 
+ATOM   4246  N N   . VAL A   1 556 ? 48.999  -104.170 -28.068 1.000 80.43198  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   N   1 
+ATOM   4247  C CA  . VAL A   1 556 ? 47.997  -104.716 -27.155 1.000 76.55405  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   CA  1 
+ATOM   4248  C C   . VAL A   1 556 ? 47.319  -105.931 -27.777 1.000 92.70415  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   C   1 
+ATOM   4249  O O   . VAL A   1 556 ? 47.065  -106.934 -27.099 1.000 73.75907  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   O   1 
+ATOM   4250  C CB  . VAL A   1 556 ? 46.973  -103.631 -26.770 1.000 72.99012  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   CB  1 
+ATOM   4251  C CG1 . VAL A   1 556 ? 45.841  -104.231 -25.948 1.000 68.87463  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   CG1 1 
+ATOM   4252  C CG2 . VAL A   1 556 ? 47.654  -102.509 -26.003 1.000 85.28050  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   CG2 1 
+ATOM   4253  N N   . GLU A   1 557 ? 47.015  -105.860 -29.077 1.000 97.72626  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   N   1 
+ATOM   4254  C CA  . GLU A   1 557 ? 46.441  -107.009 -29.770 1.000 81.85065  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   CA  1 
+ATOM   4255  C C   . GLU A   1 557 ? 47.404  -108.186 -29.768 1.000 91.28173  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   C   1 
+ATOM   4256  O O   . GLU A   1 557 ? 46.982  -109.347 -29.688 1.000 92.99953  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   O   1 
+ATOM   4257  C CB  . GLU A   1 557 ? 46.069  -106.625 -31.203 1.000 91.05420  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   CB  1 
+ATOM   4258  C CG  . GLU A   1 557 ? 45.542  -107.773 -32.053 1.000 98.11762  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   CG  1 
+ATOM   4259  C CD  . GLU A   1 557 ? 45.109  -107.322 -33.437 1.000 117.87824 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   CD  1 
+ATOM   4260  O OE1 . GLU A   1 557 ? 45.028  -106.097 -33.667 1.000 103.29572 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4261  O OE2 . GLU A   1 557 ? 44.849  -108.193 -34.295 1.000 132.26019 ? ? ? ? ? -1 547 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4262  N N   . LEU A   1 558 ? 48.703  -107.905 -29.856 1.000 81.50966  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   N   1 
+ATOM   4263  C CA  . LEU A   1 558 ? 49.692  -108.975 -29.881 1.000 82.14618  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   CA  1 
+ATOM   4264  C C   . LEU A   1 558 ? 49.818  -109.651 -28.521 1.000 82.79829  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   C   1 
+ATOM   4265  O O   . LEU A   1 558 ? 49.819  -110.882 -28.432 1.000 83.15223  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   O   1 
+ATOM   4266  C CB  . LEU A   1 558 ? 51.041  -108.421 -30.338 1.000 68.27430  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   CB  1 
+ATOM   4267  C CG  . LEU A   1 558 ? 52.248  -109.349 -30.220 1.000 75.18695  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   CG  1 
+ATOM   4268  C CD1 . LEU A   1 558 ? 52.031  -110.621 -31.026 1.000 96.97138  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4269  C CD2 . LEU A   1 558 ? 53.513  -108.639 -30.670 1.000 83.85555  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4270  N N   . VAL A   1 559 ? 49.913  -108.862 -27.448 1.000 72.72703  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   N   1 
+ATOM   4271  C CA  . VAL A   1 559 ? 50.153  -109.431 -26.126 1.000 85.27616  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   CA  1 
+ATOM   4272  C C   . VAL A   1 559 ? 48.941  -110.214 -25.636 1.000 80.22014  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   C   1 
+ATOM   4273  O O   . VAL A   1 559 ? 49.082  -111.135 -24.822 1.000 84.36236  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   O   1 
+ATOM   4274  C CB  . VAL A   1 559 ? 50.563  -108.325 -25.131 1.000 75.26111  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   CB  1 
+ATOM   4275  C CG1 . VAL A   1 559 ? 51.865  -107.662 -25.569 1.000 66.19181  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   CG1 1 
+ATOM   4276  C CG2 . VAL A   1 559 ? 49.455  -107.291 -24.968 1.000 72.98203  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   CG2 1 
+ATOM   4277  N N   . ASN A   1 560 ? 47.740  -109.882 -26.119 1.000 74.95624  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   N   1 
+ATOM   4278  C CA  . ASN A   1 560 ? 46.560  -110.641 -25.712 1.000 70.52009  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   CA  1 
+ATOM   4279  C C   . ASN A   1 560 ? 46.614  -112.065 -26.245 1.000 83.47545  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   C   1 
+ATOM   4280  O O   . ASN A   1 560 ? 46.218  -113.008 -25.551 1.000 94.96406  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   O   1 
+ATOM   4281  C CB  . ASN A   1 560 ? 45.282  -109.942 -26.179 1.000 74.60216  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   CB  1 
+ATOM   4282  C CG  . ASN A   1 560 ? 45.113  -108.575 -25.559 1.000 67.90239  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   CG  1 
+ATOM   4283  O OD1 . ASN A   1 560 ? 45.848  -108.205 -24.646 1.000 93.75827  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   OD1 1 
+ATOM   4284  N ND2 . ASN A   1 560 ? 44.142  -107.812 -26.052 1.000 94.79564  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   ND2 1 
+ATOM   4285  N N   . ASN A   1 561 ? 47.107  -112.239 -27.469 1.000 94.44097  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   N   1 
+ATOM   4286  C CA  . ASN A   1 561 ? 47.199  -113.546 -28.105 1.000 80.02420  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   CA  1 
+ATOM   4287  C C   . ASN A   1 561 ? 48.562  -114.202 -27.927 1.000 81.70491  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   C   1 
+ATOM   4288  O O   . ASN A   1 561 ? 48.781  -115.294 -28.461 1.000 104.81281 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   O   1 
+ATOM   4289  C CB  . ASN A   1 561 ? 46.877  -113.423 -29.598 1.000 94.65479  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   CB  1 
+ATOM   4290  C CG  . ASN A   1 561 ? 45.501  -112.834 -29.850 1.000 95.95295  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   CG  1 
+ATOM   4291  O OD1 . ASN A   1 561 ? 44.543  -113.144 -29.142 1.000 92.51169  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   OD1 1 
+ATOM   4292  N ND2 . ASN A   1 561 ? 45.399  -111.975 -30.857 1.000 136.75568 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   ND2 1 
+ATOM   4293  N N   . LEU A   1 562 ? 49.477  -113.569 -27.197 1.000 80.00264  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   N   1 
+ATOM   4294  C CA  . LEU A   1 562 ? 50.791  -114.157 -26.970 1.000 92.62266  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   CA  1 
+ATOM   4295  C C   . LEU A   1 562 ? 50.681  -115.359 -26.041 1.000 99.27918  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   C   1 
+ATOM   4296  O O   . LEU A   1 562 ? 50.014  -115.299 -25.003 1.000 88.84343  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   O   1 
+ATOM   4297  C CB  . LEU A   1 562 ? 51.748  -113.121 -26.381 1.000 85.18611  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   CB  1 
+ATOM   4298  C CG  . LEU A   1 562 ? 52.508  -112.242 -27.376 1.000 87.41889  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   CG  1 
+ATOM   4299  C CD1 . LEU A   1 562 ? 53.391  -111.243 -26.646 1.000 81.20849  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4300  C CD2 . LEU A   1 562 ? 53.334  -113.097 -28.325 1.000 94.50384  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4301  N N   . SER A   1 563 ? 51.339  -116.451 -26.417 1.000 100.96536 ? ? ? ? ? ?  553 SER A   N   1 
+ATOM   4302  C CA  . SER A   1 563 ? 51.358  -117.652 -25.601 1.000 90.50188  ? ? ? ? ? ?  553 SER A   CA  1 
+ATOM   4303  C C   . SER A   1 563 ? 52.376  -117.516 -24.472 1.000 114.84977 ? ? ? ? ? ?  553 SER A   C   1 
+ATOM   4304  O O   . SER A   1 563 ? 53.226  -116.621 -24.464 1.000 118.54494 ? ? ? ? ? ?  553 SER A   O   1 
+ATOM   4305  C CB  . SER A   1 563 ? 51.684  -118.876 -26.456 1.000 106.82312 ? ? ? ? ? ?  553 SER A   CB  1 
+ATOM   4306  O OG  . SER A   1 563 ? 51.910  -120.014 -25.643 1.000 132.82563 ? ? ? ? ? ?  553 SER A   OG  1 
+ATOM   4307  N N   . THR A   1 564 ? 52.280  -118.426 -23.501 1.000 112.48168 ? ? ? ? ? ?  554 THR A   N   1 
+ATOM   4308  C CA  . THR A   1 564 ? 53.269  -118.460 -22.430 1.000 95.64214  ? ? ? ? ? ?  554 THR A   CA  1 
+ATOM   4309  C C   . THR A   1 564 ? 54.633  -118.879 -22.964 1.000 102.77804 ? ? ? ? ? ?  554 THR A   C   1 
+ATOM   4310  O O   . THR A   1 564 ? 55.663  -118.331 -22.555 1.000 96.94539  ? ? ? ? ? ?  554 THR A   O   1 
+ATOM   4311  C CB  . THR A   1 564 ? 52.812  -119.403 -21.317 1.000 100.25004 ? ? ? ? ? ?  554 THR A   CB  1 
+ATOM   4312  O OG1 . THR A   1 564 ? 51.543  -118.967 -20.813 1.000 110.38368 ? ? ? ? ? ?  554 THR A   OG1 1 
+ATOM   4313  C CG2 . THR A   1 564 ? 53.822  -119.415 -20.180 1.000 71.78249  ? ? ? ? ? ?  554 THR A   CG2 1 
+ATOM   4314  N N   . LYS A   1 565 ? 54.657  -119.847 -23.884 1.000 115.72851 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   N   1 
+ATOM   4315  C CA  . LYS A   1 565 ? 55.909  -120.220 -24.532 1.000 106.68628 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   CA  1 
+ATOM   4316  C C   . LYS A   1 565 ? 56.469  -119.070 -25.360 1.000 102.79523 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   C   1 
+ATOM   4317  O O   . LYS A   1 565 ? 57.691  -118.939 -25.493 1.000 105.72726 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   O   1 
+ATOM   4318  C CB  . LYS A   1 565 ? 55.698  -121.459 -25.403 1.000 108.87856 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   CB  1 
+ATOM   4319  C CG  . LYS A   1 565 ? 56.961  -121.985 -26.067 1.000 131.46300 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   CG  1 
+ATOM   4320  C CD  . LYS A   1 565 ? 58.027  -122.320 -25.037 1.000 151.51364 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   CD  1 
+ATOM   4321  C CE  . LYS A   1 565 ? 59.301  -122.814 -25.701 1.000 163.24606 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   CE  1 
+ATOM   4322  N NZ  . LYS A   1 565 ? 60.361  -123.117 -24.699 1.000 184.93533 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   NZ  1 
+ATOM   4323  N N   . ASP A   1 566 ? 55.595  -118.227 -25.918 1.000 94.07097  ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   N   1 
+ATOM   4324  C CA  . ASP A   1 566 ? 56.066  -117.063 -26.662 1.000 113.80117 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   CA  1 
+ATOM   4325  C C   . ASP A   1 566 ? 56.811  -116.095 -25.753 1.000 103.99693 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   C   1 
+ATOM   4326  O O   . ASP A   1 566 ? 57.852  -115.548 -26.137 1.000 104.12367 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   O   1 
+ATOM   4327  C CB  . ASP A   1 566 ? 54.892  -116.360 -27.344 1.000 106.70224 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   CB  1 
+ATOM   4328  C CG  . ASP A   1 566 ? 54.235  -117.217 -28.407 1.000 126.06798 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   CG  1 
+ATOM   4329  O OD1 . ASP A   1 566 ? 54.936  -118.053 -29.016 1.000 135.48247 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   OD1 1 
+ATOM   4330  O OD2 . ASP A   1 566 ? 53.019  -117.052 -28.635 1.000 132.34488 ? ? ? ? ? -1 556 ASP A   OD2 1 
+ATOM   4331  N N   . CYS A   1 567 ? 56.296  -115.873 -24.542 1.000 102.69492 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A   N   1 
+ATOM   4332  C CA  . CYS A   1 567 ? 56.977  -114.988 -23.603 1.000 81.47974  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A   CA  1 
+ATOM   4333  C C   . CYS A   1 567 ? 58.326  -115.558 -23.190 1.000 93.18064  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A   C   1 
+ATOM   4334  O O   . CYS A   1 567 ? 59.310  -114.819 -23.066 1.000 103.43213 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A   O   1 
+ATOM   4335  C CB  . CYS A   1 567 ? 56.098  -114.746 -22.376 1.000 91.89501  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A   CB  1 
+ATOM   4336  S SG  . CYS A   1 567 ? 54.547  -113.891 -22.727 1.000 90.52193  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A   SG  1 
+ATOM   4337  N N   . PHE A   1 568 ? 58.394  -116.874 -22.971 1.000 90.05174  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   N   1 
+ATOM   4338  C CA  . PHE A   1 568 ? 59.667  -117.493 -22.621 1.000 95.58353  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CA  1 
+ATOM   4339  C C   . PHE A   1 568 ? 60.632  -117.476 -23.800 1.000 101.11123 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   C   1 
+ATOM   4340  O O   . PHE A   1 568 ? 61.843  -117.313 -23.614 1.000 88.23427  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   O   1 
+ATOM   4341  C CB  . PHE A   1 568 ? 59.440  -118.921 -22.127 1.000 106.10398 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CB  1 
+ATOM   4342  C CG  . PHE A   1 568 ? 59.571  -119.074 -20.638 1.000 111.25948 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CG  1 
+ATOM   4343  C CD1 . PHE A   1 568 ? 58.493  -118.829 -19.804 1.000 113.23551 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CD1 1 
+ATOM   4344  C CD2 . PHE A   1 568 ? 60.775  -119.462 -20.073 1.000 119.68248 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CD2 1 
+ATOM   4345  C CE1 . PHE A   1 568 ? 58.613  -118.968 -18.434 1.000 101.01293 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CE1 1 
+ATOM   4346  C CE2 . PHE A   1 568 ? 60.901  -119.604 -18.704 1.000 143.11311 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CE2 1 
+ATOM   4347  C CZ  . PHE A   1 568 ? 59.818  -119.356 -17.884 1.000 122.62890 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CZ  1 
+ATOM   4348  N N   . ASP A   1 569 ? 60.116  -117.638 -25.021 1.000 114.32957 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   N   1 
+ATOM   4349  C CA  . ASP A   1 569 ? 60.975  -117.553 -26.198 1.000 100.26612 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   CA  1 
+ATOM   4350  C C   . ASP A   1 569 ? 61.523  -116.144 -26.380 1.000 92.17730  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   C   1 
+ATOM   4351  O O   . ASP A   1 569 ? 62.698  -115.968 -26.722 1.000 94.60453  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   O   1 
+ATOM   4352  C CB  . ASP A   1 569 ? 60.210  -118.000 -27.444 1.000 105.35385 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   CB  1 
+ATOM   4353  C CG  . ASP A   1 569 ? 60.317  -119.493 -27.690 1.000 127.38640 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   CG  1 
+ATOM   4354  O OD1 . ASP A   1 569 ? 61.086  -120.163 -26.968 1.000 141.63678 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   OD1 1 
+ATOM   4355  O OD2 . ASP A   1 569 ? 59.635  -119.996 -28.608 1.000 133.59472 ? ? ? ? ? -1 559 ASP A   OD2 1 
+ATOM   4356  N N   . VAL A   1 570 ? 60.688  -115.127 -26.158 1.000 87.48849  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   N   1 
+ATOM   4357  C CA  . VAL A   1 570 ? 61.160  -113.748 -26.245 1.000 85.54138  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   CA  1 
+ATOM   4358  C C   . VAL A   1 570 ? 62.165  -113.458 -25.138 1.000 92.84820  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   C   1 
+ATOM   4359  O O   . VAL A   1 570 ? 63.183  -112.792 -25.361 1.000 103.13491 ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   O   1 
+ATOM   4360  C CB  . VAL A   1 570 ? 59.968  -112.774 -26.204 1.000 75.55429  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   CB  1 
+ATOM   4361  C CG1 . VAL A   1 570 ? 60.448  -111.342 -26.032 1.000 80.44911  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   CG1 1 
+ATOM   4362  C CG2 . VAL A   1 570 ? 59.140  -112.905 -27.469 1.000 82.99896  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   CG2 1 
+ATOM   4363  N N   . PHE A   1 571 ? 61.904  -113.963 -23.931 1.000 104.66099 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   N   1 
+ATOM   4364  C CA  . PHE A   1 571 ? 62.805  -113.723 -22.809 1.000 96.26202  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CA  1 
+ATOM   4365  C C   . PHE A   1 571 ? 64.150  -114.409 -23.018 1.000 88.56808  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   C   1 
+ATOM   4366  O O   . PHE A   1 571 ? 65.202  -113.823 -22.740 1.000 83.98213  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   O   1 
+ATOM   4367  C CB  . PHE A   1 571 ? 62.149  -114.197 -21.512 1.000 84.61104  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CB  1 
+ATOM   4368  C CG  . PHE A   1 571 ? 63.031  -114.084 -20.302 1.000 104.27988 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CG  1 
+ATOM   4369  C CD1 . PHE A   1 571 ? 63.130  -112.890 -19.610 1.000 103.38675 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CD1 1 
+ATOM   4370  C CD2 . PHE A   1 571 ? 63.748  -115.180 -19.845 1.000 116.78604 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CD2 1 
+ATOM   4371  C CE1 . PHE A   1 571 ? 63.936  -112.786 -18.491 1.000 87.02705  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CE1 1 
+ATOM   4372  C CE2 . PHE A   1 571 ? 64.555  -115.081 -18.729 1.000 108.43898 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CE2 1 
+ATOM   4373  C CZ  . PHE A   1 571 ? 64.648  -113.883 -18.050 1.000 92.16512  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CZ  1 
+ATOM   4374  N N   . GLU A   1 572 ? 64.136  -115.648 -23.511 1.000 83.40693  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   N   1 
+ATOM   4375  C CA  . GLU A   1 572 ? 65.368  -116.407 -23.680 1.000 86.78539  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   CA  1 
+ATOM   4376  C C   . GLU A   1 572 ? 66.162  -115.993 -24.912 1.000 102.71043 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   C   1 
+ATOM   4377  O O   . GLU A   1 572 ? 67.345  -116.337 -25.008 1.000 112.34786 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   O   1 
+ATOM   4378  C CB  . GLU A   1 572 ? 65.059  -117.905 -23.756 1.000 103.86357 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   CB  1 
+ATOM   4379  C CG  . GLU A   1 572 ? 64.570  -118.515 -22.451 1.000 108.02745 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   CG  1 
+ATOM   4380  C CD  . GLU A   1 572 ? 65.667  -118.628 -21.410 1.000 145.18691 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   CD  1 
+ATOM   4381  O OE1 . GLU A   1 572 ? 66.856  -118.530 -21.780 1.000 151.44856 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4382  O OE2 . GLU A   1 572 ? 65.340  -118.817 -20.219 1.000 142.46860 ? ? ? ? ? -1 562 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4383  N N   . HIS A   1 573 ? 65.554  -115.268 -25.848 1.000 105.26583 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   N   1 
+ATOM   4384  C CA  . HIS A   1 573 ? 66.245  -114.920 -27.082 1.000 104.66364 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   CA  1 
+ATOM   4385  C C   . HIS A   1 573 ? 67.382  -113.940 -26.808 1.000 87.79161  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   C   1 
+ATOM   4386  O O   . HIS A   1 573 ? 67.314  -113.108 -25.899 1.000 100.85406 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   O   1 
+ATOM   4387  C CB  . HIS A   1 573 ? 65.270  -114.322 -28.097 1.000 115.36112 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   CB  1 
+ATOM   4388  C CG  . HIS A   1 573 ? 65.756  -114.384 -29.512 1.000 102.79443 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   CG  1 
+ATOM   4389  N ND1 . HIS A   1 573 ? 66.629  -113.458 -30.042 1.000 82.93659  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   ND1 1 
+ATOM   4390  C CD2 . HIS A   1 573 ? 65.489  -115.262 -30.508 1.000 108.48248 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   CD2 1 
+ATOM   4391  C CE1 . HIS A   1 573 ? 66.880  -113.763 -31.303 1.000 108.24817 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   CE1 1 
+ATOM   4392  N NE2 . HIS A   1 573 ? 66.200  -114.853 -31.611 1.000 133.27906 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   NE2 1 
+ATOM   4393  N N   . GLU A   1 574 ? 68.439  -114.049 -27.617 1.000 117.38058 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   N   1 
+ATOM   4394  C CA  . GLU A   1 574 ? 69.625  -113.224 -27.412 1.000 100.93184 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   CA  1 
+ATOM   4395  C C   . GLU A   1 574 ? 69.341  -111.748 -27.655 1.000 84.60235  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   C   1 
+ATOM   4396  O O   . GLU A   1 574 ? 69.944  -110.888 -27.002 1.000 95.55084  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   O   1 
+ATOM   4397  C CB  . GLU A   1 574 ? 70.760  -113.709 -28.318 1.000 120.14121 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   CB  1 
+ATOM   4398  C CG  . GLU A   1 574 ? 72.094  -113.012 -28.092 1.000 136.25475 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   CG  1 
+ATOM   4399  C CD  . GLU A   1 574 ? 72.263  -111.769 -28.942 1.000 160.54707 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   CD  1 
+ATOM   4400  O OE1 . GLU A   1 574 ? 71.528  -111.626 -29.941 1.000 162.77202 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4401  O OE2 . GLU A   1 574 ? 73.129  -110.933 -28.608 1.000 177.65897 ? ? ? ? ? -1 564 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4402  N N   . LYS A   1 575 ? 68.432  -111.431 -28.581 1.000 96.75480  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   N   1 
+ATOM   4403  C CA  . LYS A   1 575 ? 68.117  -110.035 -28.862 1.000 93.74234  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   CA  1 
+ATOM   4404  C C   . LYS A   1 575 ? 67.463  -109.341 -27.676 1.000 88.25781  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   C   1 
+ATOM   4405  O O   . LYS A   1 575 ? 67.484  -108.108 -27.602 1.000 87.16297  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   O   1 
+ATOM   4406  C CB  . LYS A   1 575 ? 67.207  -109.937 -30.088 1.000 94.58715  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   CB  1 
+ATOM   4407  C CG  . LYS A   1 575 ? 67.845  -110.415 -31.382 1.000 98.29383  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   CG  1 
+ATOM   4408  C CD  . LYS A   1 575 ? 67.905  -109.297 -32.410 1.000 90.20305  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   CD  1 
+ATOM   4409  C CE  . LYS A   1 575 ? 68.496  -109.782 -33.725 1.000 105.89476 ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   CE  1 
+ATOM   4410  N NZ  . LYS A   1 575 ? 67.687  -110.867 -34.347 1.000 79.28847  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   NZ  1 
+ATOM   4411  N N   . PHE A   1 576 ? 66.884  -110.100 -26.749 1.000 82.41656  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   N   1 
+ATOM   4412  C CA  . PHE A   1 576 ? 66.256  -109.515 -25.571 1.000 84.66980  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CA  1 
+ATOM   4413  C C   . PHE A   1 576 ? 67.033  -109.868 -24.310 1.000 96.32013  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   C   1 
+ATOM   4414  O O   . PHE A   1 576 ? 66.448  -110.313 -23.318 1.000 92.70847  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   O   1 
+ATOM   4415  C CB  . PHE A   1 576 ? 64.805  -109.981 -25.453 1.000 88.55659  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CB  1 
+ATOM   4416  C CG  . PHE A   1 576 ? 63.902  -109.426 -26.517 1.000 74.50110  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CG  1 
+ATOM   4417  C CD1 . PHE A   1 576 ? 63.750  -110.080 -27.728 1.000 97.12698  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CD1 1 
+ATOM   4418  C CD2 . PHE A   1 576 ? 63.206  -108.248 -26.305 1.000 71.11499  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CD2 1 
+ATOM   4419  C CE1 . PHE A   1 576 ? 62.919  -109.569 -28.708 1.000 92.36585  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CE1 1 
+ATOM   4420  C CE2 . PHE A   1 576 ? 62.374  -107.734 -27.280 1.000 94.96228  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CE2 1 
+ATOM   4421  C CZ  . PHE A   1 576 ? 62.231  -108.394 -28.483 1.000 81.07783  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CZ  1 
+ATOM   4422  N N   . ALA A   1 577 ? 68.354  -109.677 -24.338 1.000 100.64583 ? ? ? ? ? ?  567 ALA A   N   1 
+ATOM   4423  C CA  . ALA A   1 577 ? 69.158  -109.924 -23.149 1.000 96.27347  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A   CA  1 
+ATOM   4424  C C   . ALA A   1 577 ? 68.918  -108.881 -22.067 1.000 88.13976  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A   C   1 
+ATOM   4425  O O   . ALA A   1 577 ? 69.288  -109.110 -20.911 1.000 88.82553  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A   O   1 
+ATOM   4426  C CB  . ALA A   1 577 ? 70.643  -109.967 -23.511 1.000 83.31513  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A   CB  1 
+ATOM   4427  N N   . CYS A   1 578 ? 68.310  -107.743 -22.416 1.000 89.13395  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A   N   1 
+ATOM   4428  C CA  . CYS A   1 578 ? 68.026  -106.718 -21.419 1.000 82.42225  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A   CA  1 
+ATOM   4429  C C   . CYS A   1 578 ? 67.013  -107.202 -20.390 1.000 86.55390  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A   C   1 
+ATOM   4430  O O   . CYS A   1 578 ? 67.069  -106.791 -19.226 1.000 89.83746  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A   O   1 
+ATOM   4431  C CB  . CYS A   1 578 ? 67.523  -105.447 -22.102 1.000 90.75253  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A   CB  1 
+ATOM   4432  S SG  . CYS A   1 578 ? 66.056  -105.689 -23.128 1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A   SG  1 
+ATOM   4433  N N   . LEU A   1 579 ? 66.083  -108.069 -20.796 1.000 86.57962  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   N   1 
+ATOM   4434  C CA  . LEU A   1 579 ? 65.122  -108.615 -19.843 1.000 78.32266  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   CA  1 
+ATOM   4435  C C   . LEU A   1 579 ? 65.800  -109.552 -18.851 1.000 86.61234  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   C   1 
+ATOM   4436  O O   . LEU A   1 579 ? 65.420  -109.599 -17.675 1.000 91.26974  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   O   1 
+ATOM   4437  C CB  . LEU A   1 579 ? 63.995  -109.335 -20.582 1.000 92.08243  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   CB  1 
+ATOM   4438  C CG  . LEU A   1 579 ? 63.096  -108.456 -21.454 1.000 86.90000  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   CG  1 
+ATOM   4439  C CD1 . LEU A   1 579 ? 61.958  -109.275 -22.042 1.000 68.33308  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4440  C CD2 . LEU A   1 579 ? 62.562  -107.277 -20.654 1.000 64.32430  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4441  N N   . LYS A   1 580 ? 66.804  -110.308 -19.304 1.000 86.57275  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   N   1 
+ATOM   4442  C CA  . LYS A   1 580 ? 67.569  -111.136 -18.379 1.000 94.94081  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   CA  1 
+ATOM   4443  C C   . LYS A   1 580 ? 68.425  -110.286 -17.449 1.000 93.29317  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   C   1 
+ATOM   4444  O O   . LYS A   1 580 ? 68.650  -110.667 -16.295 1.000 94.56482  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   O   1 
+ATOM   4445  C CB  . LYS A   1 580 ? 68.449  -112.124 -19.144 1.000 83.82434  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   CB  1 
+ATOM   4446  C CG  . LYS A   1 580 ? 67.966  -113.563 -19.069 1.000 79.35876  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   CG  1 
+ATOM   4447  C CD  . LYS A   1 580 ? 69.075  -114.541 -19.427 1.000 135.05608 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   CD  1 
+ATOM   4448  C CE  . LYS A   1 580 ? 68.652  -115.978 -19.154 1.000 120.87497 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   CE  1 
+ATOM   4449  N NZ  . LYS A   1 580 ? 69.774  -116.939 -19.356 1.000 166.00167 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   NZ  1 
+ATOM   4450  N N   . GLU A   1 581 ? 68.923  -109.142 -17.926 1.000 78.91691  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   N   1 
+ATOM   4451  C CA  . GLU A   1 581 ? 69.721  -108.288 -17.057 1.000 74.69408  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   CA  1 
+ATOM   4452  C C   . GLU A   1 581 ? 68.845  -107.516 -16.082 1.000 81.32827  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   C   1 
+ATOM   4453  O O   . GLU A   1 581 ? 69.314  -107.124 -15.008 1.000 89.23786  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   O   1 
+ATOM   4454  C CB  . GLU A   1 581 ? 70.564  -107.325 -17.892 1.000 62.86793  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   CB  1 
+ATOM   4455  C CG  . GLU A   1 581 ? 71.802  -107.959 -18.511 1.000 81.20740  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   CG  1 
+ATOM   4456  C CD  . GLU A   1 581 ? 72.904  -108.204 -17.493 1.000 123.86747 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   CD  1 
+ATOM   4457  O OE1 . GLU A   1 581 ? 72.850  -107.606 -16.396 1.000 132.41057 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4458  O OE2 . GLU A   1 581 ? 73.829  -108.989 -17.790 1.000 149.93564 ? ? ? ? ? -1 571 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4459  N N   . LEU A   1 582 ? 67.576  -107.298 -16.432 1.000 84.53185  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   N   1 
+ATOM   4460  C CA  . LEU A   1 582 ? 66.686  -106.558 -15.547 1.000 69.45806  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   CA  1 
+ATOM   4461  C C   . LEU A   1 582 ? 66.307  -107.386 -14.326 1.000 78.38518  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   C   1 
+ATOM   4462  O O   . LEU A   1 582 ? 66.300  -106.871 -13.204 1.000 84.76658  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   O   1 
+ATOM   4463  C CB  . LEU A   1 582 ? 65.447  -106.112 -16.320 1.000 79.30413  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   CB  1 
+ATOM   4464  C CG  . LEU A   1 582 ? 64.333  -105.468 -15.494 1.000 72.31567  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   CG  1 
+ATOM   4465  C CD1 . LEU A   1 582 ? 64.848  -104.235 -14.768 1.000 72.01623  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4466  C CD2 . LEU A   1 582 ? 63.136  -105.124 -16.370 1.000 67.17628  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4467  N N   . VAL A   1 583 ? 65.980  -108.664 -14.525 1.000 70.46238  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   N   1 
+ATOM   4468  C CA  . VAL A   1 583 ? 65.623  -109.518 -13.397 1.000 78.46091  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   CA  1 
+ATOM   4469  C C   . VAL A   1 583 ? 66.844  -109.841 -12.542 1.000 89.69668  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   C   1 
+ATOM   4470  O O   . VAL A   1 583 ? 66.716  -110.098 -11.339 1.000 98.07827  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   O   1 
+ATOM   4471  C CB  . VAL A   1 583 ? 64.922  -110.799 -13.894 1.000 57.87270  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   CB  1 
+ATOM   4472  C CG1 . VAL A   1 583 ? 63.616  -110.449 -14.592 1.000 72.87273  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   CG1 1 
+ATOM   4473  C CG2 . VAL A   1 583 ? 65.834  -111.588 -14.822 1.000 94.87895  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   CG2 1 
+ATOM   4474  N N   . GLY A   1 584 ? 68.037  -109.830 -13.131 1.000 83.58306  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A   N   1 
+ATOM   4475  C CA  . GLY A   1 584 ? 69.251  -110.060 -12.376 1.000 89.36583  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A   CA  1 
+ATOM   4476  C C   . GLY A   1 584 ? 69.611  -111.511 -12.157 1.000 114.49954 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A   C   1 
+ATOM   4477  O O   . GLY A   1 584 ? 70.203  -111.843 -11.123 1.000 138.78364 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A   O   1 
+ATOM   4478  N N   . SER A   1 585 ? 69.276  -112.389 -13.096 1.000 115.62184 ? ? ? ? ? ?  575 SER A   N   1 
+ATOM   4479  C CA  . SER A   1 585 ? 69.594  -113.806 -12.960 1.000 147.49261 ? ? ? ? ? ?  575 SER A   CA  1 
+ATOM   4480  C C   . SER A   1 585 ? 71.093  -114.038 -13.107 1.000 153.67125 ? ? ? ? ? ?  575 SER A   C   1 
+ATOM   4481  O O   . SER A   1 585 ? 71.767  -113.334 -13.858 1.000 148.19728 ? ? ? ? ? ?  575 SER A   O   1 
+ATOM   4482  C CB  . SER A   1 585 ? 68.828  -114.636 -13.994 1.000 159.64202 ? ? ? ? ? ?  575 SER A   CB  1 
+ATOM   4483  O OG  . SER A   1 585 ? 69.231  -114.312 -15.313 1.000 130.57691 ? ? ? ? ? ?  575 SER A   OG  1 
+ATOM   4484  N N   . SER B   2 1   ? 66.884  -32.299  13.776  1.000 163.49296 ? ? ? ? ? ?  2   SER B   N   1 
+ATOM   4485  C CA  . SER B   2 1   ? 67.326  -32.455  15.157  1.000 177.53146 ? ? ? ? ? ?  2   SER B   CA  1 
+ATOM   4486  C C   . SER B   2 1   ? 67.714  -33.901  15.441  1.000 166.74112 ? ? ? ? ? ?  2   SER B   C   1 
+ATOM   4487  O O   . SER B   2 1   ? 68.166  -34.613  14.543  1.000 159.11908 ? ? ? ? ? ?  2   SER B   O   1 
+ATOM   4488  C CB  . SER B   2 1   ? 66.234  -31.997  16.127  1.000 180.00568 ? ? ? ? ? ?  2   SER B   CB  1 
+ATOM   4489  O OG  . SER B   2 1   ? 66.661  -32.120  17.472  1.000 159.28680 ? ? ? ? ? ?  2   SER B   OG  1 
+ATOM   4490  N N   . ARG B   2 2   ? 67.525  -34.331  16.693  1.000 168.17057 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   N   1 
+ATOM   4491  C CA  . ARG B   2 2   ? 67.901  -35.687  17.079  1.000 164.10745 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   CA  1 
+ATOM   4492  C C   . ARG B   2 2   ? 67.110  -36.738  16.314  1.000 164.67714 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   C   1 
+ATOM   4493  O O   . ARG B   2 2   ? 67.627  -37.833  16.059  1.000 150.80794 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   O   1 
+ATOM   4494  C CB  . ARG B   2 2   ? 67.717  -35.879  18.586  1.000 166.23562 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   CB  1 
+ATOM   4495  C CG  . ARG B   2 2   ? 66.283  -35.696  19.064  1.000 177.16788 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   CG  1 
+ATOM   4496  C CD  . ARG B   2 2   ? 66.138  -36.091  20.523  1.000 185.16510 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   CD  1 
+ATOM   4497  N NE  . ARG B   2 2   ? 66.579  -37.459  20.766  1.000 183.83732 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   NE  1 
+ATOM   4498  C CZ  . ARG B   2 2   ? 65.797  -38.526  20.674  1.000 183.83226 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   CZ  1 
+ATOM   4499  N NH1 . ARG B   2 2   ? 64.519  -38.421  20.348  1.000 170.82161 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   NH1 1 
+ATOM   4500  N NH2 . ARG B   2 2   ? 66.310  -39.730  20.914  1.000 182.99545 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   NH2 1 
+ATOM   4501  N N   . GLU B   2 3   ? 65.859  -36.441  15.956  1.000 169.70014 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   N   1 
+ATOM   4502  C CA  . GLU B   2 3   ? 65.086  -37.385  15.160  1.000 160.12152 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   CA  1 
+ATOM   4503  C C   . GLU B   2 3   ? 65.696  -37.558  13.777  1.000 155.93591 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   C   1 
+ATOM   4504  O O   . GLU B   2 3   ? 65.653  -38.652  13.207  1.000 152.61603 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   O   1 
+ATOM   4505  C CB  . GLU B   2 3   ? 63.636  -36.906  15.055  1.000 173.95198 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   CB  1 
+ATOM   4506  C CG  . GLU B   2 3   ? 63.483  -35.456  14.625  1.000 188.51410 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   CG  1 
+ATOM   4507  C CD  . GLU B   2 3   ? 62.038  -34.999  14.589  1.000 205.88051 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   CD  1 
+ATOM   4508  O OE1 . GLU B   2 3   ? 61.144  -35.819  14.873  1.000 204.19000 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   OE1 1 
+ATOM   4509  O OE2 . GLU B   2 3   ? 61.801  -33.813  14.275  1.000 213.59840 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   OE2 1 
+ATOM   4510  N N   . GLN B   2 4   ? 66.286  -36.491  13.231  1.000 164.28536 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   N   1 
+ATOM   4511  C CA  . GLN B   2 4   ? 67.003  -36.587  11.970  1.000 159.14448 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   CA  1 
+ATOM   4512  C C   . GLN B   2 4   ? 68.336  -37.303  12.133  1.000 161.50017 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   C   1 
+ATOM   4513  O O   . GLN B   2 4   ? 68.845  -37.864  11.160  1.000 146.46560 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   O   1 
+ATOM   4514  C CB  . GLN B   2 4   ? 67.201  -35.182  11.397  1.000 161.29526 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   CB  1 
+ATOM   4515  C CG  . GLN B   2 4   ? 67.765  -35.151  9.987   1.000 158.50400 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   CG  1 
+ATOM   4516  C CD  . GLN B   2 4   ? 68.038  -33.741  9.505   1.000 156.36884 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   CD  1 
+ATOM   4517  O OE1 . GLN B   2 4   ? 68.019  -32.786  10.285  1.000 159.59294 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   OE1 1 
+ATOM   4518  N NE2 . GLN B   2 4   ? 68.296  -33.603  8.211   1.000 145.03168 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   NE2 1 
+ATOM   4519  N N   . ILE B   2 5   ? 68.898  -37.310  13.344  1.000 162.60590 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   N   1 
+ATOM   4520  C CA  . ILE B   2 5   ? 70.192  -37.948  13.566  1.000 155.55027 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   CA  1 
+ATOM   4521  C C   . ILE B   2 5   ? 70.054  -39.465  13.539  1.000 148.97851 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   C   1 
+ATOM   4522  O O   . ILE B   2 5   ? 70.826  -40.163  12.872  1.000 146.55210 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   O   1 
+ATOM   4523  C CB  . ILE B   2 5   ? 70.805  -37.466  14.893  1.000 152.57637 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   CB  1 
+ATOM   4524  C CG1 . ILE B   2 5   ? 71.006  -35.949  14.868  1.000 160.34882 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   CG1 1 
+ATOM   4525  C CG2 . ILE B   2 5   ? 72.128  -38.175  15.158  1.000 125.72175 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   CG2 1 
+ATOM   4526  C CD1 . ILE B   2 5   ? 71.500  -35.379  16.177  1.000 161.82976 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   CD1 1 
+ATOM   4527  N N   . ILE B   2 6   ? 69.069  -39.997  14.265  1.000 142.32740 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   N   1 
+ATOM   4528  C CA  . ILE B   2 6   ? 68.963  -41.446  14.417  1.000 137.35850 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   CA  1 
+ATOM   4529  C C   . ILE B   2 6   ? 68.467  -42.104  13.134  1.000 144.76695 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   C   1 
+ATOM   4530  O O   . ILE B   2 6   ? 68.739  -43.286  12.892  1.000 158.26402 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   O   1 
+ATOM   4531  C CB  . ILE B   2 6   ? 68.060  -41.789  15.617  1.000 131.99799 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   CB  1 
+ATOM   4532  C CG1 . ILE B   2 6   ? 66.660  -41.197  15.432  1.000 147.74714 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   CG1 1 
+ATOM   4533  C CG2 . ILE B   2 6   ? 68.682  -41.283  16.910  1.000 133.61162 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   CG2 1 
+ATOM   4534  C CD1 . ILE B   2 6   ? 65.626  -42.194  14.945  1.000 141.45609 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   CD1 1 
+ATOM   4535  N N   . LYS B   2 7   ? 67.737  -41.365  12.294  1.000 142.57820 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   N   1 
+ATOM   4536  C CA  . LYS B   2 7   ? 67.204  -41.957  11.071  1.000 146.50600 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   CA  1 
+ATOM   4537  C C   . LYS B   2 7   ? 68.306  -42.301  10.077  1.000 143.47135 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   C   1 
+ATOM   4538  O O   . LYS B   2 7   ? 68.158  -43.247  9.295   1.000 138.59363 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   O   1 
+ATOM   4539  C CB  . LYS B   2 7   ? 66.188  -41.017  10.422  1.000 151.23000 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   CB  1 
+ATOM   4540  C CG  . LYS B   2 7   ? 64.784  -41.120  10.995  1.000 146.55025 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   CG  1 
+ATOM   4541  C CD  . LYS B   2 7   ? 63.798  -40.311  10.167  1.000 148.34963 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   CD  1 
+ATOM   4542  C CE  . LYS B   2 7   ? 62.365  -40.549  10.616  1.000 151.07769 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   CE  1 
+ATOM   4543  N NZ  . LYS B   2 7   ? 61.391  -39.794  9.779   1.000 158.24253 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   NZ  1 
+ATOM   4544  N N   . ASP B   2 8   ? 69.407  -41.554  10.088  1.000 140.28930 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   N   1 
+ATOM   4545  C CA  . ASP B   2 8   ? 70.492  -41.810  9.152   1.000 141.26554 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   CA  1 
+ATOM   4546  C C   . ASP B   2 8   ? 71.178  -43.129  9.489   1.000 142.08327 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   C   1 
+ATOM   4547  O O   . ASP B   2 8   ? 71.531  -43.382  10.645  1.000 142.55109 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   O   1 
+ATOM   4548  C CB  . ASP B   2 8   ? 71.497  -40.660  9.183   1.000 130.02722 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   CB  1 
+ATOM   4549  C CG  . ASP B   2 8   ? 72.492  -40.720  8.040   1.000 135.43072 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   CG  1 
+ATOM   4550  O OD1 . ASP B   2 8   ? 72.357  -41.613  7.177   1.000 156.73925 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   OD1 1 
+ATOM   4551  O OD2 . ASP B   2 8   ? 73.408  -39.873  8.004   1.000 126.02478 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   OD2 1 
+ATOM   4552  N N   . GLY B   2 9   ? 71.364  -43.972  8.476   1.000 128.66638 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B   N   1 
+ATOM   4553  C CA  . GLY B   2 9   ? 71.961  -45.277  8.680   1.000 127.12942 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B   CA  1 
+ATOM   4554  C C   . GLY B   2 9   ? 73.381  -45.385  8.163   1.000 140.73085 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B   C   1 
+ATOM   4555  O O   . GLY B   2 9   ? 74.023  -46.429  8.301   1.000 139.45629 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B   O   1 
+ATOM   4556  N N   . GLY B   2 10  ? 73.884  -44.308  7.564   1.000 141.85490 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B   N   1 
+ATOM   4557  C CA  . GLY B   2 10  ? 75.235  -44.266  7.042   1.000 132.61987 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B   CA  1 
+ATOM   4558  C C   . GLY B   2 10  ? 76.236  -43.769  8.059   1.000 139.89051 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B   C   1 
+ATOM   4559  O O   . GLY B   2 10  ? 75.972  -43.723  9.262   1.000 132.33609 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B   O   1 
+ATOM   4560  N N   . ASN B   2 11  ? 77.412  -43.397  7.562   1.000 130.55511 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   N   1 
+ATOM   4561  C CA  . ASN B   2 11  ? 78.454  -42.858  8.430   1.000 117.29184 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   CA  1 
+ATOM   4562  C C   . ASN B   2 11  ? 78.009  -41.517  9.000   1.000 119.03442 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   C   1 
+ATOM   4563  O O   . ASN B   2 11  ? 77.690  -40.590  8.248   1.000 137.07418 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   O   1 
+ATOM   4564  C CB  . ASN B   2 11  ? 79.765  -42.702  7.664   1.000 119.26833 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   CB  1 
+ATOM   4565  C CG  . ASN B   2 11  ? 80.290  -44.019  7.136   1.000 118.77278 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   CG  1 
+ATOM   4566  O OD1 . ASN B   2 11  ? 80.011  -45.083  7.693   1.000 121.93030 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   OD1 1 
+ATOM   4567  N ND2 . ASN B   2 11  ? 81.058  -43.956  6.058   1.000 129.92612 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   ND2 1 
+ATOM   4568  N N   . ILE B   2 12  ? 77.989  -41.412  10.326  1.000 114.41375 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   N   1 
+ATOM   4569  C CA  . ILE B   2 12  ? 77.485  -40.234  11.019  1.000 119.38914 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   CA  1 
+ATOM   4570  C C   . ILE B   2 12  ? 78.613  -39.631  11.842  1.000 115.71647 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   C   1 
+ATOM   4571  O O   . ILE B   2 12  ? 79.255  -40.331  12.635  1.000 107.33946 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   O   1 
+ATOM   4572  C CB  . ILE B   2 12  ? 76.278  -40.577  11.912  1.000 109.38255 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   CB  1 
+ATOM   4573  C CG1 . ILE B   2 12  ? 75.107  -41.081  11.069  1.000 114.85298 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   CG1 1 
+ATOM   4574  C CG2 . ILE B   2 12  ? 75.849  -39.363  12.714  1.000 107.32729 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   CG2 1 
+ATOM   4575  C CD1 . ILE B   2 12  ? 73.868  -41.386  11.887  1.000 125.30674 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   CD1 1 
+ATOM   4576  N N   . LEU B   2 13  ? 78.851  -38.336  11.651  1.000 132.22593 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   N   1 
+ATOM   4577  C CA  . LEU B   2 13  ? 79.810  -37.572  12.439  1.000 123.58145 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   CA  1 
+ATOM   4578  C C   . LEU B   2 13  ? 79.034  -36.570  13.283  1.000 125.36897 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   C   1 
+ATOM   4579  O O   . LEU B   2 13  ? 78.371  -35.679  12.741  1.000 134.64738 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   O   1 
+ATOM   4580  C CB  . LEU B   2 13  ? 80.822  -36.864  11.536  1.000 125.88724 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   CB  1 
+ATOM   4581  C CG  . LEU B   2 13  ? 82.021  -36.161  12.181  1.000 123.99810 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   CG  1 
+ATOM   4582  C CD1 . LEU B   2 13  ? 83.216  -36.223  11.248  1.000 135.22438 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   CD1 1 
+ATOM   4583  C CD2 . LEU B   2 13  ? 81.701  -34.713  12.528  1.000 130.32997 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   CD2 1 
+ATOM   4584  N N   . VAL B   2 14  ? 79.119  -36.716  14.603  1.000 123.91192 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   N   1 
+ATOM   4585  C CA  . VAL B   2 14  ? 78.336  -35.923  15.544  1.000 126.46884 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   CA  1 
+ATOM   4586  C C   . VAL B   2 14  ? 79.272  -35.007  16.319  1.000 143.69073 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   C   1 
+ATOM   4587  O O   . VAL B   2 14  ? 80.313  -35.451  16.821  1.000 146.64148 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   O   1 
+ATOM   4588  C CB  . VAL B   2 14  ? 77.532  -36.822  16.501  1.000 112.85821 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   CB  1 
+ATOM   4589  C CG1 . VAL B   2 14  ? 77.020  -36.020  17.685  1.000 116.18455 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   CG1 1 
+ATOM   4590  C CG2 . VAL B   2 14  ? 76.377  -37.480  15.765  1.000 114.40610 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   CG2 1 
+ATOM   4591  N N   . THR B   2 15  ? 78.902  -33.732  16.415  1.000 152.40681 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   N   1 
+ATOM   4592  C CA  . THR B   2 15  ? 79.605  -32.764  17.250  1.000 154.89625 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   CA  1 
+ATOM   4593  C C   . THR B   2 15  ? 78.810  -32.595  18.540  1.000 145.07697 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   C   1 
+ATOM   4594  O O   . THR B   2 15  ? 77.708  -32.036  18.530  1.000 135.01724 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   O   1 
+ATOM   4595  C CB  . THR B   2 15  ? 79.768  -31.427  16.530  1.000 151.38682 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   CB  1 
+ATOM   4596  O OG1 . THR B   2 15  ? 78.490  -30.794  16.398  1.000 161.40747 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   OG1 1 
+ATOM   4597  C CG2 . THR B   2 15  ? 80.365  -31.636  15.147  1.000 125.19950 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   CG2 1 
+ATOM   4598  N N   . ALA B   2 16  ? 79.368  -33.077  19.646  1.000 149.07067 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B   N   1 
+ATOM   4599  C CA  . ALA B   2 16  ? 78.699  -33.055  20.938  1.000 139.70314 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B   CA  1 
+ATOM   4600  C C   . ALA B   2 16  ? 79.399  -32.084  21.879  1.000 144.50830 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B   C   1 
+ATOM   4601  O O   . ALA B   2 16  ? 80.629  -31.971  21.870  1.000 145.85000 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B   O   1 
+ATOM   4602  C CB  . ALA B   2 16  ? 78.665  -34.453  21.561  1.000 149.00577 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B   CB  1 
+ATOM   4603  N N   . GLY B   2 17  ? 78.606  -31.386  22.692  1.000 157.31348 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B   N   1 
+ATOM   4604  C CA  . GLY B   2 17  ? 79.142  -30.442  23.651  1.000 146.29863 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B   CA  1 
+ATOM   4605  C C   . GLY B   2 17  ? 78.238  -30.327  24.858  1.000 155.81819 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B   C   1 
+ATOM   4606  O O   . GLY B   2 17  ? 77.153  -30.913  24.910  1.000 161.65333 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B   O   1 
+ATOM   4607  N N   . ALA B   2 18  ? 78.712  -29.563  25.842  1.000 162.38820 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B   N   1 
+ATOM   4608  C CA  . ALA B   2 18  ? 78.041  -29.263  27.105  1.000 159.25349 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B   CA  1 
+ATOM   4609  C C   . ALA B   2 18  ? 77.838  -30.490  27.989  1.000 142.22888 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B   C   1 
+ATOM   4610  O O   . ALA B   2 18  ? 77.271  -30.358  29.080  1.000 150.58291 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B   O   1 
+ATOM   4611  C CB  . ALA B   2 18  ? 76.683  -28.575  26.900  1.000 169.31048 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B   CB  1 
+ATOM   4612  N N   . GLY B   2 19  ? 78.275  -31.672  27.563  1.000 147.79694 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B   N   1 
+ATOM   4613  C CA  . GLY B   2 19  ? 78.204  -32.854  28.400  1.000 149.20968 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B   CA  1 
+ATOM   4614  C C   . GLY B   2 19  ? 76.860  -33.554  28.406  1.000 148.40077 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B   C   1 
+ATOM   4615  O O   . GLY B   2 19  ? 75.814  -32.914  28.258  1.000 144.91488 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B   O   1 
+ATOM   4616  N N   . SER B   2 20  ? 76.892  -34.882  28.554  1.000 140.74529 ? ? ? ? ? ?  21  SER B   N   1 
+ATOM   4617  C CA  . SER B   2 20  ? 75.712  -35.730  28.720  1.000 143.80876 ? ? ? ? ? ?  21  SER B   CA  1 
+ATOM   4618  C C   . SER B   2 20  ? 74.843  -35.798  27.467  1.000 151.96319 ? ? ? ? ? ?  21  SER B   C   1 
+ATOM   4619  O O   . SER B   2 20  ? 74.090  -36.761  27.287  1.000 152.56488 ? ? ? ? ? ?  21  SER B   O   1 
+ATOM   4620  C CB  . SER B   2 20  ? 74.880  -35.264  29.918  1.000 152.22008 ? ? ? ? ? ?  21  SER B   CB  1 
+ATOM   4621  O OG  . SER B   2 20  ? 75.575  -35.488  31.133  1.000 153.89210 ? ? ? ? ? ?  21  SER B   OG  1 
+ATOM   4622  N N   . GLY B   2 21  ? 74.930  -34.790  26.597  1.000 154.01600 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B   N   1 
+ATOM   4623  C CA  . GLY B   2 21  ? 74.237  -34.870  25.323  1.000 145.99837 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B   CA  1 
+ATOM   4624  C C   . GLY B   2 21  ? 74.779  -35.969  24.435  1.000 148.44027 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B   C   1 
+ATOM   4625  O O   . GLY B   2 21  ? 74.062  -36.489  23.576  1.000 135.01578 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B   O   1 
+ATOM   4626  N N   . LYS B   2 22  ? 76.041  -36.348  24.638  1.000 153.80553 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   N   1 
+ATOM   4627  C CA  . LYS B   2 22  ? 76.661  -37.407  23.851  1.000 140.00419 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   CA  1 
+ATOM   4628  C C   . LYS B   2 22  ? 76.238  -38.790  24.328  1.000 140.32916 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   C   1 
+ATOM   4629  O O   . LYS B   2 22  ? 76.003  -39.686  23.510  1.000 136.34925 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   O   1 
+ATOM   4630  C CB  . LYS B   2 22  ? 78.183  -37.270  23.914  1.000 122.85813 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   CB  1 
+ATOM   4631  C CG  . LYS B   2 22  ? 78.722  -37.121  25.330  1.000 140.96073 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   CG  1 
+ATOM   4632  C CD  . LYS B   2 22  ? 80.235  -37.017  25.357  1.000 144.87726 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   CD  1 
+ATOM   4633  C CE  . LYS B   2 22  ? 80.740  -36.885  26.784  1.000 165.09477 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   CE  1 
+ATOM   4634  N NZ  . LYS B   2 22  ? 80.155  -35.701  27.472  1.000 133.26761 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   NZ  1 
+ATOM   4635  N N   . THR B   2 23  ? 76.130  -38.981  25.644  1.000 135.77863 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   N   1 
+ATOM   4636  C CA  . THR B   2 23  ? 75.910  -40.318  26.187  1.000 125.88633 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   CA  1 
+ATOM   4637  C C   . THR B   2 23  ? 74.474  -40.779  25.972  1.000 128.02866 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   C   1 
+ATOM   4638  O O   . THR B   2 23  ? 74.234  -41.927  25.579  1.000 133.49168 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   O   1 
+ATOM   4639  C CB  . THR B   2 23  ? 76.267  -40.344  27.673  1.000 143.71179 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   CB  1 
+ATOM   4640  O OG1 . THR B   2 23  ? 75.639  -39.239  28.336  1.000 157.69448 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   OG1 1 
+ATOM   4641  C CG2 . THR B   2 23  ? 77.774  -40.252  27.859  1.000 140.63637 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   CG2 1 
+ATOM   4642  N N   . THR B   2 24  ? 73.502  -39.901  26.230  1.000 129.98091 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   N   1 
+ATOM   4643  C CA  . THR B   2 24  ? 72.104  -40.297  26.093  1.000 137.54722 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   CA  1 
+ATOM   4644  C C   . THR B   2 24  ? 71.745  -40.581  24.639  1.000 144.95620 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   C   1 
+ATOM   4645  O O   . THR B   2 24  ? 71.046  -41.559  24.347  1.000 137.07494 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   O   1 
+ATOM   4646  C CB  . THR B   2 24  ? 71.192  -39.214  26.673  1.000 135.98267 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   CB  1 
+ATOM   4647  O OG1 . THR B   2 24  ? 71.505  -39.019  28.058  1.000 156.90880 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   OG1 1 
+ATOM   4648  C CG2 . THR B   2 24  ? 69.731  -39.622  26.548  1.000 112.07613 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   CG2 1 
+ATOM   4649  N N   . ILE B   2 25  ? 72.218  -39.744  23.714  1.000 143.25775 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   N   1 
+ATOM   4650  C CA  . ILE B   2 25  ? 71.944  -39.975  22.299  1.000 136.76162 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   CA  1 
+ATOM   4651  C C   . ILE B   2 25  ? 72.672  -41.220  21.805  1.000 134.49704 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   C   1 
+ATOM   4652  O O   . ILE B   2 25  ? 72.158  -41.949  20.948  1.000 135.31103 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   O   1 
+ATOM   4653  C CB  . ILE B   2 25  ? 72.321  -38.727  21.478  1.000 147.94976 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   CB  1 
+ATOM   4654  C CG1 . ILE B   2 25  ? 71.492  -37.525  21.936  1.000 167.29636 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   CG1 1 
+ATOM   4655  C CG2 . ILE B   2 25  ? 72.120  -38.974  19.990  1.000 118.23748 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   CG2 1 
+ATOM   4656  C CD1 . ILE B   2 25  ? 69.997  -37.721  21.789  1.000 141.99931 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   CD1 1 
+ATOM   4657  N N   . LEU B   2 26  ? 73.861  -41.498  22.344  1.000 135.01484 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   N   1 
+ATOM   4658  C CA  . LEU B   2 26  ? 74.612  -42.674  21.917  1.000 127.92247 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   CA  1 
+ATOM   4659  C C   . LEU B   2 26  ? 73.882  -43.959  22.293  1.000 130.50385 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   C   1 
+ATOM   4660  O O   . LEU B   2 26  ? 73.753  -44.874  21.471  1.000 118.57241 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   O   1 
+ATOM   4661  C CB  . LEU B   2 26  ? 76.012  -42.652  22.531  1.000 115.15653 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   CB  1 
+ATOM   4662  C CG  . LEU B   2 26  ? 77.092  -43.464  21.817  1.000 98.20637  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   CG  1 
+ATOM   4663  C CD1 . LEU B   2 26  ? 77.311  -42.929  20.412  1.000 99.19743  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   CD1 1 
+ATOM   4664  C CD2 . LEU B   2 26  ? 78.386  -43.435  22.611  1.000 100.56506 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   CD2 1 
+ATOM   4665  N N   . VAL B   2 27  ? 73.393  -44.043  23.533  1.000 126.38790 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   N   1 
+ATOM   4666  C CA  . VAL B   2 27  ? 72.676  -45.238  23.971  1.000 118.79902 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   CA  1 
+ATOM   4667  C C   . VAL B   2 27  ? 71.373  -45.393  23.199  1.000 123.85766 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   C   1 
+ATOM   4668  O O   . VAL B   2 27  ? 70.999  -46.503  22.799  1.000 125.90521 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   O   1 
+ATOM   4669  C CB  . VAL B   2 27  ? 72.431  -45.186  25.491  1.000 117.27477 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   CB  1 
+ATOM   4670  C CG1 . VAL B   2 27  ? 71.566  -46.358  25.932  1.000 124.51980 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   CG1 1 
+ATOM   4671  C CG2 . VAL B   2 27  ? 73.754  -45.185  26.240  1.000 118.98413 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   CG2 1 
+ATOM   4672  N N   . SER B   2 28  ? 70.664  -44.286  22.971  1.000 130.61446 ? ? ? ? ? ?  29  SER B   N   1 
+ATOM   4673  C CA  . SER B   2 28  ? 69.402  -44.356  22.241  1.000 140.36296 ? ? ? ? ? ?  29  SER B   CA  1 
+ATOM   4674  C C   . SER B   2 28  ? 69.627  -44.733  20.782  1.000 131.32221 ? ? ? ? ? ?  29  SER B   C   1 
+ATOM   4675  O O   . SER B   2 28  ? 68.839  -45.491  20.203  1.000 131.21427 ? ? ? ? ? ?  29  SER B   O   1 
+ATOM   4676  C CB  . SER B   2 28  ? 68.660  -43.025  22.345  1.000 135.80563 ? ? ? ? ? ?  29  SER B   CB  1 
+ATOM   4677  O OG  . SER B   2 28  ? 69.414  -41.976  21.765  1.000 143.29617 ? ? ? ? ? ?  29  SER B   OG  1 
+ATOM   4678  N N   . LYS B   2 29  ? 70.695  -44.217  20.170  1.000 121.82133 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   N   1 
+ATOM   4679  C CA  . LYS B   2 29  ? 70.993  -44.564  18.784  1.000 114.69382 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   CA  1 
+ATOM   4680  C C   . LYS B   2 29  ? 71.392  -46.028  18.654  1.000 112.63212 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   C   1 
+ATOM   4681  O O   . LYS B   2 29  ? 71.052  -46.686  17.664  1.000 108.00471 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   O   1 
+ATOM   4682  C CB  . LYS B   2 29  ? 72.097  -43.656  18.243  1.000 125.38358 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   CB  1 
+ATOM   4683  C CG  . LYS B   2 29  ? 72.617  -44.045  16.870  1.000 111.09152 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   CG  1 
+ATOM   4684  C CD  . LYS B   2 29  ? 71.554  -43.879  15.797  1.000 109.37817 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   CD  1 
+ATOM   4685  C CE  . LYS B   2 29  ? 72.115  -44.207  14.423  1.000 113.87267 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   CE  1 
+ATOM   4686  N NZ  . LYS B   2 29  ? 71.110  -44.013  13.343  1.000 122.59560 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   NZ  1 
+ATOM   4687  N N   . ILE B   2 30  ? 72.111  -46.557  19.646  1.000 126.97167 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   N   1 
+ATOM   4688  C CA  . ILE B   2 30  ? 72.537  -47.952  19.597  1.000 117.24060 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   CA  1 
+ATOM   4689  C C   . ILE B   2 30  ? 71.336  -48.882  19.721  1.000 115.89708 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   C   1 
+ATOM   4690  O O   . ILE B   2 30  ? 71.131  -49.770  18.886  1.000 113.32231 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   O   1 
+ATOM   4691  C CB  . ILE B   2 30  ? 73.583  -48.235  20.690  1.000 115.88521 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   CB  1 
+ATOM   4692  C CG1 . ILE B   2 30  ? 74.921  -47.587  20.335  1.000 113.60196 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   CG1 1 
+ATOM   4693  C CG2 . ILE B   2 30  ? 73.748  -49.732  20.893  1.000 97.42016  ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   CG2 1 
+ATOM   4694  C CD1 . ILE B   2 30  ? 76.005  -47.816  21.365  1.000 106.82918 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   CD1 1 
+ATOM   4695  N N   . GLU B   2 31  ? 70.523  -48.691  20.765  1.000 122.52632 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   N   1 
+ATOM   4696  C CA  . GLU B   2 31  ? 69.400  -49.595  20.997  1.000 126.04694 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   CA  1 
+ATOM   4697  C C   . GLU B   2 31  ? 68.341  -49.476  19.909  1.000 131.45630 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   C   1 
+ATOM   4698  O O   . GLU B   2 31  ? 67.587  -50.427  19.676  1.000 137.30881 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   O   1 
+ATOM   4699  C CB  . GLU B   2 31  ? 68.785  -49.333  22.373  1.000 112.69659 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   CB  1 
+ATOM   4700  C CG  . GLU B   2 31  ? 68.112  -47.978  22.518  1.000 127.75386 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   CG  1 
+ATOM   4701  C CD  . GLU B   2 31  ? 67.548  -47.754  23.909  1.000 159.22851 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   CD  1 
+ATOM   4702  O OE1 . GLU B   2 31  ? 67.869  -48.550  24.817  1.000 157.62819 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   OE1 1 
+ATOM   4703  O OE2 . GLU B   2 31  ? 66.783  -46.785  24.094  1.000 167.90426 ? ? ? ? ? -1 32  GLU B   OE2 1 
+ATOM   4704  N N   . ALA B   2 32  ? 68.268  -48.327  19.232  1.000 124.19723 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B   N   1 
+ATOM   4705  C CA  . ALA B   2 32  ? 67.315  -48.185  18.137  1.000 131.18515 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B   CA  1 
+ATOM   4706  C C   . ALA B   2 32  ? 67.776  -48.949  16.903  1.000 133.47299 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B   C   1 
+ATOM   4707  O O   . ALA B   2 32  ? 66.960  -49.561  16.204  1.000 134.10476 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B   O   1 
+ATOM   4708  C CB  . ALA B   2 32  ? 67.103  -46.707  17.809  1.000 131.14338 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B   CB  1 
+ATOM   4709  N N   . ASP B   2 33  ? 69.082  -48.927  16.618  1.000 132.00103 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B   N   1 
+ATOM   4710  C CA  . ASP B   2 33  ? 69.600  -49.683  15.482  1.000 125.26547 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B   CA  1 
+ATOM   4711  C C   . ASP B   2 33  ? 69.542  -51.184  15.730  1.000 120.02377 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B   C   1 
+ATOM   4712  O O   . ASP B   2 33  ? 69.389  -51.960  14.780  1.000 128.63008 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B   O   1 
+ATOM   4713  C CB  . ASP B   2 33  ? 71.032  -49.252  15.166  1.000 107.94745 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B   CB  1 
+ATOM   4714  C CG  . ASP B   2 33  ? 71.090  -48.102  14.179  1.000 126.10576 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B   CG  1 
+ATOM   4715  O OD1 . ASP B   2 33  ? 70.018  -47.577  13.813  1.000 140.28650 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B   OD1 1 
+ATOM   4716  O OD2 . ASP B   2 33  ? 72.207  -47.729  13.764  1.000 121.70585 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B   OD2 1 
+ATOM   4717  N N   . LEU B   2 34  ? 69.668  -51.613  16.988  1.000 107.80317 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   N   1 
+ATOM   4718  C CA  . LEU B   2 34  ? 69.527  -53.032  17.298  1.000 115.37549 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   CA  1 
+ATOM   4719  C C   . LEU B   2 34  ? 68.105  -53.510  17.037  1.000 133.45455 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   C   1 
+ATOM   4720  O O   . LEU B   2 34  ? 67.894  -54.656  16.624  1.000 134.93323 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   O   1 
+ATOM   4721  C CB  . LEU B   2 34  ? 69.924  -53.296  18.750  1.000 105.59858 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   CB  1 
+ATOM   4722  C CG  . LEU B   2 34  ? 71.364  -52.966  19.140  1.000 101.93584 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   CG  1 
+ATOM   4723  C CD1 . LEU B   2 34  ? 71.576  -53.177  20.630  1.000 104.26893 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   CD1 1 
+ATOM   4724  C CD2 . LEU B   2 34  ? 72.345  -53.798  18.330  1.000 89.91122  ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   CD2 1 
+ATOM   4725  N N   . LYS B   2 35  ? 67.118  -52.642  17.271  1.000 134.48861 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   N   1 
+ATOM   4726  C CA  . LYS B   2 35  ? 65.731  -53.013  17.018  1.000 138.51650 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   CA  1 
+ATOM   4727  C C   . LYS B   2 35  ? 65.423  -53.049  15.526  1.000 131.69425 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   C   1 
+ATOM   4728  O O   . LYS B   2 35  ? 64.622  -53.880  15.082  1.000 142.00364 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   O   1 
+ATOM   4729  C CB  . LYS B   2 35  ? 64.792  -52.042  17.735  1.000 140.75365 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   CB  1 
+ATOM   4730  C CG  . LYS B   2 35  ? 63.315  -52.380  17.605  1.000 146.97225 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   CG  1 
+ATOM   4731  C CD  . LYS B   2 35  ? 62.455  -51.365  18.340  1.000 131.79092 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   CD  1 
+ATOM   4732  C CE  . LYS B   2 35  ? 60.976  -51.681  18.192  1.000 144.77451 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   CE  1 
+ATOM   4733  N NZ  . LYS B   2 35  ? 60.125  -50.680  18.893  1.000 149.73313 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   NZ  1 
+ATOM   4734  N N   . GLU B   2 36  ? 66.048  -52.169  14.739  1.000 135.64668 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   N   1 
+ATOM   4735  C CA  . GLU B   2 36  ? 65.787  -52.154  13.304  1.000 134.58939 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   CA  1 
+ATOM   4736  C C   . GLU B   2 36  ? 66.420  -53.355  12.610  1.000 132.77656 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   C   1 
+ATOM   4737  O O   . GLU B   2 36  ? 65.813  -53.951  11.714  1.000 144.65493 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   O   1 
+ATOM   4738  C CB  . GLU B   2 36  ? 66.303  -50.856  12.681  1.000 145.83951 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   CB  1 
+ATOM   4739  C CG  . GLU B   2 36  ? 65.514  -49.613  13.064  1.000 165.45590 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   CG  1 
+ATOM   4740  C CD  . GLU B   2 36  ? 65.814  -48.434  12.154  1.000 180.81124 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   CD  1 
+ATOM   4741  O OE1 . GLU B   2 36  ? 66.320  -48.660  11.033  1.000 178.19515 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   OE1 1 
+ATOM   4742  O OE2 . GLU B   2 36  ? 65.544  -47.284  12.557  1.000 178.54985 ? ? ? ? ? -1 37  GLU B   OE2 1 
+ATOM   4743  N N   . ASN B   2 37  ? 67.638  -53.723  12.999  1.000 137.07508 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   N   1 
+ATOM   4744  C CA  . ASN B   2 37  ? 68.376  -54.777  12.317  1.000 149.05173 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   CA  1 
+ATOM   4745  C C   . ASN B   2 37  ? 68.098  -56.111  13.001  1.000 143.23439 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   C   1 
+ATOM   4746  O O   . ASN B   2 37  ? 68.267  -56.241  14.221  1.000 140.89565 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   O   1 
+ATOM   4747  C CB  . ASN B   2 37  ? 69.871  -54.465  12.316  1.000 139.77066 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   CB  1 
+ATOM   4748  C CG  . ASN B   2 37  ? 70.648  -55.307  11.319  1.000 146.37997 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   CG  1 
+ATOM   4749  O OD1 . ASN B   2 37  ? 70.308  -56.457  11.063  1.000 159.59701 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   OD1 1 
+ATOM   4750  N ND2 . ASN B   2 37  ? 71.703  -54.729  10.747  1.000 125.36816 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   ND2 1 
+ATOM   4751  N N   . LYS B   2 38  ? 67.645  -57.092  12.219  1.000 143.05930 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   N   1 
+ATOM   4752  C CA  . LYS B   2 38  ? 67.380  -58.433  12.726  1.000 151.02541 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   CA  1 
+ATOM   4753  C C   . LYS B   2 38  ? 68.472  -59.432  12.365  1.000 152.02185 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   C   1 
+ATOM   4754  O O   . LYS B   2 38  ? 68.446  -60.561  12.868  1.000 151.18378 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   O   1 
+ATOM   4755  C CB  . LYS B   2 38  ? 66.035  -58.948  12.194  1.000 164.10295 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   CB  1 
+ATOM   4756  C CG  . LYS B   2 38  ? 64.859  -58.006  12.401  1.000 158.86361 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   CG  1 
+ATOM   4757  C CD  . LYS B   2 38  ? 64.438  -57.939  13.859  1.000 140.89644 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   CD  1 
+ATOM   4758  C CE  . LYS B   2 38  ? 63.186  -57.092  14.028  1.000 144.02467 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   CE  1 
+ATOM   4759  N NZ  . LYS B   2 38  ? 62.714  -57.077  15.439  1.000 155.98484 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   NZ  1 
+ATOM   4760  N N   . THR B   2 39  ? 69.422  -59.045  11.516  1.000 143.23499 ? ? ? ? ? ?  40  THR B   N   1 
+ATOM   4761  C CA  . THR B   2 39  ? 70.440  -59.965  11.034  1.000 122.47286 ? ? ? ? ? ?  40  THR B   CA  1 
+ATOM   4762  C C   . THR B   2 39  ? 71.461  -60.258  12.131  1.000 117.24031 ? ? ? ? ? ?  40  THR B   C   1 
+ATOM   4763  O O   . THR B   2 39  ? 71.385  -59.750  13.253  1.000 124.91220 ? ? ? ? ? ?  40  THR B   O   1 
+ATOM   4764  C CB  . THR B   2 39  ? 71.131  -59.397  9.797   1.000 107.89237 ? ? ? ? ? ?  40  THR B   CB  1 
+ATOM   4765  O OG1 . THR B   2 39  ? 71.758  -58.151  10.128  1.000 98.11508  ? ? ? ? ? ?  40  THR B   OG1 1 
+ATOM   4766  C CG2 . THR B   2 39  ? 70.124  -59.174  8.679   1.000 131.53661 ? ? ? ? ? ?  40  THR B   CG2 1 
+ATOM   4767  N N   . HIS B   2 40  ? 72.445  -61.090  11.788  1.000 111.96074 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   N   1 
+ATOM   4768  C CA  . HIS B   2 40  ? 73.396  -61.576  12.778  1.000 97.22605  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   CA  1 
+ATOM   4769  C C   . HIS B   2 40  ? 74.450  -60.543  13.148  1.000 104.13578 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   C   1 
+ATOM   4770  O O   . HIS B   2 40  ? 75.151  -60.727  14.149  1.000 106.26803 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   O   1 
+ATOM   4771  C CB  . HIS B   2 40  ? 74.093  -62.834  12.263  1.000 94.43730  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   CB  1 
+ATOM   4772  C CG  . HIS B   2 40  ? 75.246  -62.551  11.353  1.000 97.61562  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   CG  1 
+ATOM   4773  N ND1 . HIS B   2 40  ? 75.083  -62.202  10.030  1.000 106.33266 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   ND1 1 
+ATOM   4774  C CD2 . HIS B   2 40  ? 76.581  -62.554  11.579  1.000 89.90030  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   CD2 1 
+ATOM   4775  C CE1 . HIS B   2 40  ? 76.267  -62.008  9.479   1.000 100.28909 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   CE1 1 
+ATOM   4776  N NE2 . HIS B   2 40  ? 77.193  -62.215  10.398  1.000 97.66735  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   NE2 1 
+ATOM   4777  N N   . TYR B   2 41  ? 74.584  -59.474  12.366  1.000 95.54092  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   N   1 
+ATOM   4778  C CA  . TYR B   2 41  ? 75.618  -58.485  12.629  1.000 104.07168 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CA  1 
+ATOM   4779  C C   . TYR B   2 41  ? 75.381  -57.799  13.970  1.000 90.90761  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   C   1 
+ATOM   4780  O O   . TYR B   2 41  ? 74.242  -57.601  14.403  1.000 108.41832 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   O   1 
+ATOM   4781  C CB  . TYR B   2 41  ? 75.659  -57.443  11.512  1.000 110.80835 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CB  1 
+ATOM   4782  C CG  . TYR B   2 41  ? 76.093  -57.974  10.168  1.000 104.32909 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CG  1 
+ATOM   4783  C CD1 . TYR B   2 41  ? 77.405  -58.373  9.947   1.000 100.05797 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CD1 1 
+ATOM   4784  C CD2 . TYR B   2 41  ? 75.197  -58.052  9.111   1.000 112.95600 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CD2 1 
+ATOM   4785  C CE1 . TYR B   2 41  ? 77.808  -58.851  8.715   1.000 103.88668 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CE1 1 
+ATOM   4786  C CE2 . TYR B   2 41  ? 75.591  -58.526  7.877   1.000 114.33129 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CE2 1 
+ATOM   4787  C CZ  . TYR B   2 41  ? 76.897  -58.923  7.684   1.000 106.69338 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CZ  1 
+ATOM   4788  O OH  . TYR B   2 41  ? 77.289  -59.395  6.455   1.000 119.98046 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   OH  1 
+ATOM   4789  N N   . SER B   2 42  ? 76.476  -57.437  14.629  1.000 92.72226  ? ? ? ? ? ?  43  SER B   N   1 
+ATOM   4790  C CA  . SER B   2 42  ? 76.444  -56.797  15.934  1.000 104.08733 ? ? ? ? ? ?  43  SER B   CA  1 
+ATOM   4791  C C   . SER B   2 42  ? 77.049  -55.403  15.840  1.000 96.62616  ? ? ? ? ? ?  43  SER B   C   1 
+ATOM   4792  O O   . SER B   2 42  ? 77.599  -55.004  14.811  1.000 98.75137  ? ? ? ? ? ?  43  SER B   O   1 
+ATOM   4793  C CB  . SER B   2 42  ? 77.198  -57.636  16.975  1.000 89.96016  ? ? ? ? ? ?  43  SER B   CB  1 
+ATOM   4794  O OG  . SER B   2 42  ? 76.705  -58.964  17.011  1.000 106.76261 ? ? ? ? ? ?  43  SER B   OG  1 
+ATOM   4795  N N   . ILE B   2 43  ? 76.940  -54.658  16.935  1.000 91.62767  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   N   1 
+ATOM   4796  C CA  . ILE B   2 43  ? 77.534  -53.334  17.035  1.000 91.20662  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   CA  1 
+ATOM   4797  C C   . ILE B   2 43  ? 78.712  -53.402  17.996  1.000 96.37794  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   C   1 
+ATOM   4798  O O   . ILE B   2 43  ? 78.869  -54.351  18.770  1.000 104.25657 ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   O   1 
+ATOM   4799  C CB  . ILE B   2 43  ? 76.518  -52.263  17.488  1.000 88.88223  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   CB  1 
+ATOM   4800  C CG1 . ILE B   2 43  ? 76.020  -52.548  18.908  1.000 98.77632  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   CG1 1 
+ATOM   4801  C CG2 . ILE B   2 43  ? 75.355  -52.187  16.517  1.000 75.33959  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   CG2 1 
+ATOM   4802  C CD1 . ILE B   2 43  ? 76.661  -51.680  19.978  1.000 81.82992  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   CD1 1 
+ATOM   4803  N N   . ALA B   2 44  ? 79.546  -52.366  17.946  1.000 93.88715  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B   N   1 
+ATOM   4804  C CA  . ALA B   2 44  ? 80.705  -52.255  18.823  1.000 88.25777  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B   CA  1 
+ATOM   4805  C C   . ALA B   2 44  ? 80.865  -50.801  19.234  1.000 94.91676  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B   C   1 
+ATOM   4806  O O   . ALA B   2 44  ? 81.091  -49.935  18.384  1.000 104.68913 ? ? ? ? ? ?  45  ALA B   O   1 
+ATOM   4807  C CB  . ALA B   2 44  ? 81.975  -52.765  18.135  1.000 96.68795  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B   CB  1 
+ATOM   4808  N N   . ALA B   2 45  ? 80.740  -50.535  20.531  1.000 95.24941  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B   N   1 
+ATOM   4809  C CA  . ALA B   2 45  ? 80.938  -49.206  21.090  1.000 94.96598  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B   CA  1 
+ATOM   4810  C C   . ALA B   2 45  ? 82.233  -49.193  21.888  1.000 97.35080  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B   C   1 
+ATOM   4811  O O   . ALA B   2 45  ? 82.476  -50.093  22.700  1.000 103.26761 ? ? ? ? ? ?  46  ALA B   O   1 
+ATOM   4812  C CB  . ALA B   2 45  ? 79.759  -48.799  21.977  1.000 79.80555  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B   CB  1 
+ATOM   4813  N N   . VAL B   2 46  ? 83.062  -48.179  21.654  1.000 88.68227  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   N   1 
+ATOM   4814  C CA  . VAL B   2 46  ? 84.365  -48.058  22.295  1.000 99.34901  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   CA  1 
+ATOM   4815  C C   . VAL B   2 46  ? 84.429  -46.726  23.030  1.000 110.64920 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   C   1 
+ATOM   4816  O O   . VAL B   2 46  ? 84.089  -45.679  22.466  1.000 117.16196 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   O   1 
+ATOM   4817  C CB  . VAL B   2 46  ? 85.514  -48.186  21.275  1.000 93.28374  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   CB  1 
+ATOM   4818  C CG1 . VAL B   2 46  ? 85.666  -49.633  20.831  1.000 91.49222  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   CG1 1 
+ATOM   4819  C CG2 . VAL B   2 46  ? 85.271  -47.287  20.072  1.000 104.67985 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   CG2 1 
+ATOM   4820  N N   . THR B   2 47  ? 84.849  -46.771  24.293  1.000 104.31960 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   N   1 
+ATOM   4821  C CA  . THR B   2 47  ? 85.036  -45.580  25.108  1.000 106.07053 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   CA  1 
+ATOM   4822  C C   . THR B   2 47  ? 86.441  -45.589  25.692  1.000 108.58516 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   C   1 
+ATOM   4823  O O   . THR B   2 47  ? 87.019  -46.652  25.939  1.000 104.48684 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   O   1 
+ATOM   4824  C CB  . THR B   2 47  ? 84.008  -45.495  26.247  1.000 118.40389 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   CB  1 
+ATOM   4825  O OG1 . THR B   2 47  ? 84.237  -46.560  27.179  1.000 122.26413 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   OG1 1 
+ATOM   4826  C CG2 . THR B   2 47  ? 82.590  -45.598  25.703  1.000 116.96671 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   CG2 1 
+ATOM   4827  N N   . PHE B   2 48  ? 86.990  -44.392  25.908  1.000 111.47925 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   N   1 
+ATOM   4828  C CA  . PHE B   2 48  ? 88.354  -44.290  26.416  1.000 105.13605 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CA  1 
+ATOM   4829  C C   . PHE B   2 48  ? 88.456  -44.825  27.838  1.000 99.08041  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   C   1 
+ATOM   4830  O O   . PHE B   2 48  ? 89.360  -45.608  28.155  1.000 94.66830  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   O   1 
+ATOM   4831  C CB  . PHE B   2 48  ? 88.833  -42.839  26.347  1.000 96.50117  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CB  1 
+ATOM   4832  C CG  . PHE B   2 48  ? 89.415  -42.457  25.017  1.000 113.39895 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CG  1 
+ATOM   4833  C CD1 . PHE B   2 48  ? 90.764  -42.638  24.761  1.000 122.96784 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CD1 1 
+ATOM   4834  C CD2 . PHE B   2 48  ? 88.615  -41.923  24.022  1.000 119.79939 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CD2 1 
+ATOM   4835  C CE1 . PHE B   2 48  ? 91.306  -42.290  23.536  1.000 132.85485 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CE1 1 
+ATOM   4836  C CE2 . PHE B   2 48  ? 89.152  -41.574  22.795  1.000 128.70196 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CE2 1 
+ATOM   4837  C CZ  . PHE B   2 48  ? 90.498  -41.757  22.553  1.000 133.47655 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CZ  1 
+ATOM   4838  N N   . THR B   2 49  ? 87.538  -44.418  28.708  1.000 109.26495 ? ? ? ? ? ?  50  THR B   N   1 
+ATOM   4839  C CA  . THR B   2 49  ? 87.534  -44.851  30.096  1.000 114.61511 ? ? ? ? ? ?  50  THR B   CA  1 
+ATOM   4840  C C   . THR B   2 49  ? 86.599  -46.040  30.281  1.000 109.62333 ? ? ? ? ? ?  50  THR B   C   1 
+ATOM   4841  O O   . THR B   2 49  ? 85.641  -46.226  29.526  1.000 95.60979  ? ? ? ? ? ?  50  THR B   O   1 
+ATOM   4842  C CB  . THR B   2 49  ? 87.118  -43.708  31.026  1.000 108.77371 ? ? ? ? ? ?  50  THR B   CB  1 
+ATOM   4843  O OG1 . THR B   2 49  ? 86.999  -44.198  32.368  1.000 130.30090 ? ? ? ? ? ?  50  THR B   OG1 1 
+ATOM   4844  C CG2 . THR B   2 49  ? 85.790  -43.113  30.586  1.000 124.08796 ? ? ? ? ? ?  50  THR B   CG2 1 
+ATOM   4845  N N   . ASN B   2 50  ? 86.896  -46.853  31.296  1.000 126.88192 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   N   1 
+ATOM   4846  C CA  . ASN B   2 50  ? 86.091  -48.036  31.569  1.000 113.67075 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   CA  1 
+ATOM   4847  C C   . ASN B   2 50  ? 84.754  -47.692  32.210  1.000 115.34827 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   C   1 
+ATOM   4848  O O   . ASN B   2 50  ? 83.822  -48.501  32.141  1.000 96.12877  ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   O   1 
+ATOM   4849  C CB  . ASN B   2 50  ? 86.868  -48.996  32.466  1.000 111.90135 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   CB  1 
+ATOM   4850  C CG  . ASN B   2 50  ? 86.476  -50.439  32.248  1.000 111.70316 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   CG  1 
+ATOM   4851  O OD1 . ASN B   2 50  ? 87.256  -51.229  31.719  1.000 108.67614 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   OD1 1 
+ATOM   4852  N ND2 . ASN B   2 50  ? 85.262  -50.793  32.654  1.000 123.51846 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   ND2 1 
+ATOM   4853  N N   . LYS B   2 51  ? 84.639  -46.517  32.831  1.000 119.80800 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   N   1 
+ATOM   4854  C CA  . LYS B   2 51  ? 83.368  -46.124  33.428  1.000 120.09087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   CA  1 
+ATOM   4855  C C   . LYS B   2 51  ? 82.335  -45.801  32.358  1.000 118.96474 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   C   1 
+ATOM   4856  O O   . LYS B   2 51  ? 81.159  -46.155  32.498  1.000 127.21836 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   O   1 
+ATOM   4857  C CB  . LYS B   2 51  ? 83.568  -44.927  34.357  1.000 120.85087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   CB  1 
+ATOM   4858  C CG  . LYS B   2 51  ? 82.292  -44.446  35.044  1.000 126.80650 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   CG  1 
+ATOM   4859  C CD  . LYS B   2 51  ? 82.486  -43.072  35.674  1.000 137.62413 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   CD  1 
+ATOM   4860  C CE  . LYS B   2 51  ? 83.615  -43.078  36.694  1.000 142.09377 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   CE  1 
+ATOM   4861  N NZ  . LYS B   2 51  ? 83.895  -41.712  37.224  1.000 120.24235 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   NZ  1 
+ATOM   4862  N N   . ALA B   2 52  ? 82.754  -45.128  31.283  1.000 108.83704 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B   N   1 
+ATOM   4863  C CA  . ALA B   2 52  ? 81.823  -44.796  30.209  1.000 116.06377 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B   CA  1 
+ATOM   4864  C C   . ALA B   2 52  ? 81.327  -46.051  29.501  1.000 116.34875 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B   C   1 
+ATOM   4865  O O   . ALA B   2 52  ? 80.161  -46.120  29.093  1.000 124.54355 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B   O   1 
+ATOM   4866  C CB  . ALA B   2 52  ? 82.483  -43.842  29.214  1.000 89.46569  ? ? ? ? ? ?  53  ALA B   CB  1 
+ATOM   4867  N N   . ALA B   2 53  ? 82.197  -47.051  29.345  1.000 108.71834 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B   N   1 
+ATOM   4868  C CA  . ALA B   2 53  ? 81.771  -48.315  28.755  1.000 96.07350  ? ? ? ? ? ?  54  ALA B   CA  1 
+ATOM   4869  C C   . ALA B   2 53  ? 80.769  -49.030  29.652  1.000 114.47931 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B   C   1 
+ATOM   4870  O O   . ALA B   2 53  ? 79.783  -49.596  29.165  1.000 116.62994 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B   O   1 
+ATOM   4871  C CB  . ALA B   2 53  ? 82.983  -49.206  28.487  1.000 103.84054 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B   CB  1 
+ATOM   4872  N N   . LYS B   2 54  ? 81.005  -49.018  30.966  1.000 119.95816 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   N   1 
+ATOM   4873  C CA  . LYS B   2 54  ? 80.053  -49.627  31.889  1.000 114.22295 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   CA  1 
+ATOM   4874  C C   . LYS B   2 54  ? 78.765  -48.819  31.981  1.000 106.47403 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   C   1 
+ATOM   4875  O O   . LYS B   2 54  ? 77.696  -49.388  32.232  1.000 101.80090 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   O   1 
+ATOM   4876  C CB  . LYS B   2 54  ? 80.684  -49.781  33.273  1.000 118.17120 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   CB  1 
+ATOM   4877  C CG  . LYS B   2 54  ? 81.020  -51.216  33.644  1.000 135.58948 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   CG  1 
+ATOM   4878  C CD  . LYS B   2 54  ? 81.709  -51.293  34.997  1.000 155.88393 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   CD  1 
+ATOM   4879  C CE  . LYS B   2 54  ? 81.983  -52.735  35.399  1.000 152.73670 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   CE  1 
+ATOM   4880  N NZ  . LYS B   2 54  ? 82.708  -52.815  36.700  1.000 150.65945 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   NZ  1 
+ATOM   4881  N N   . GLU B   2 55  ? 78.844  -47.501  31.782  1.000 101.04217 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   N   1 
+ATOM   4882  C CA  . GLU B   2 55  ? 77.640  -46.677  31.821  1.000 110.02587 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   CA  1 
+ATOM   4883  C C   . GLU B   2 55  ? 76.738  -46.965  30.627  1.000 114.78870 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   C   1 
+ATOM   4884  O O   . GLU B   2 55  ? 75.509  -46.983  30.760  1.000 118.62078 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   O   1 
+ATOM   4885  C CB  . GLU B   2 55  ? 78.021  -45.197  31.867  1.000 116.75896 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   CB  1 
+ATOM   4886  C CG  . GLU B   2 55  ? 76.836  -44.249  31.970  1.000 128.28157 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   CG  1 
+ATOM   4887  C CD  . GLU B   2 55  ? 77.257  -42.793  32.033  1.000 157.49970 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   CD  1 
+ATOM   4888  O OE1 . GLU B   2 55  ? 78.475  -42.521  31.981  1.000 160.77806 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   OE1 1 
+ATOM   4889  O OE2 . GLU B   2 55  ? 76.370  -41.919  32.136  1.000 162.99996 ? ? ? ? ? -1 56  GLU B   OE2 1 
+ATOM   4890  N N   . ILE B   2 56  ? 77.330  -47.196  29.454  1.000 122.95684 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   N   1 
+ATOM   4891  C CA  . ILE B   2 56  ? 76.536  -47.504  28.269  1.000 111.94431 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   CA  1 
+ATOM   4892  C C   . ILE B   2 56  ? 75.934  -48.900  28.375  1.000 112.52479 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   C   1 
+ATOM   4893  O O   . ILE B   2 56  ? 74.787  -49.129  27.974  1.000 118.63483 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   O   1 
+ATOM   4894  C CB  . ILE B   2 56  ? 77.395  -47.350  27.001  1.000 103.57117 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   CB  1 
+ATOM   4895  C CG1 . ILE B   2 56  ? 77.855  -45.900  26.843  1.000 102.57957 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   CG1 1 
+ATOM   4896  C CG2 . ILE B   2 56  ? 76.627  -47.802  25.768  1.000 102.93091 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   CG2 1 
+ATOM   4897  C CD1 . ILE B   2 56  ? 78.712  -45.663  25.622  1.000 102.26819 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   CD1 1 
+ATOM   4898  N N   . GLU B   2 57  ? 76.693  -49.852  28.924  1.000 108.46604 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   N   1 
+ATOM   4899  C CA  . GLU B   2 57  ? 76.206  -51.224  29.024  1.000 109.78339 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   CA  1 
+ATOM   4900  C C   . GLU B   2 57  ? 75.014  -51.335  29.967  1.000 123.15548 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   C   1 
+ATOM   4901  O O   . GLU B   2 57  ? 74.131  -52.174  29.752  1.000 113.86728 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   O   1 
+ATOM   4902  C CB  . GLU B   2 57  ? 77.338  -52.146  29.480  1.000 103.59046 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   CB  1 
+ATOM   4903  C CG  . GLU B   2 57  ? 76.966  -53.619  29.532  1.000 121.32878 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   CG  1 
+ATOM   4904  C CD  . GLU B   2 57  ? 78.129  -54.499  29.944  1.000 139.36208 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   CD  1 
+ATOM   4905  O OE1 . GLU B   2 57  ? 79.211  -53.953  30.248  1.000 147.24765 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   OE1 1 
+ATOM   4906  O OE2 . GLU B   2 57  ? 77.962  -55.736  29.964  1.000 155.30784 ? ? ? ? ? -1 58  GLU B   OE2 1 
+ATOM   4907  N N   . GLY B   2 58  ? 74.963  -50.498  31.005  1.000 114.75293 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B   N   1 
+ATOM   4908  C CA  . GLY B   2 58  ? 73.859  -50.577  31.948  1.000 122.98642 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B   CA  1 
+ATOM   4909  C C   . GLY B   2 58  ? 72.549  -50.078  31.367  1.000 124.83723 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B   C   1 
+ATOM   4910  O O   . GLY B   2 58  ? 71.481  -50.614  31.676  1.000 141.07300 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B   O   1 
+ATOM   4911  N N   . ARG B   2 59  ? 72.610  -49.050  30.518  1.000 117.91991 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   N   1 
+ATOM   4912  C CA  . ARG B   2 59  ? 71.392  -48.480  29.956  1.000 133.75312 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   CA  1 
+ATOM   4913  C C   . ARG B   2 59  ? 70.868  -49.282  28.771  1.000 134.26020 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   C   1 
+ATOM   4914  O O   . ARG B   2 59  ? 69.660  -49.268  28.508  1.000 134.01783 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   O   1 
+ATOM   4915  C CB  . ARG B   2 59  ? 71.630  -47.027  29.539  1.000 100.47563 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   CB  1 
+ATOM   4916  C CG  . ARG B   2 59  ? 71.846  -46.077  30.705  1.000 120.48779 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   CG  1 
+ATOM   4917  C CD  . ARG B   2 59  ? 71.441  -44.655  30.343  1.000 127.76969 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   CD  1 
+ATOM   4918  N NE  . ARG B   2 59  ? 72.571  -43.834  29.923  1.000 133.03806 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   NE  1 
+ATOM   4919  C CZ  . ARG B   2 59  ? 72.464  -42.588  29.480  1.000 132.84438 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   CZ  1 
+ATOM   4920  N NH1 . ARG B   2 59  ? 71.286  -41.997  29.358  1.000 138.67696 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   NH1 1 
+ATOM   4921  N NH2 . ARG B   2 59  ? 73.565  -41.919  29.151  1.000 144.89755 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   NH2 1 
+ATOM   4922  N N   . LEU B   2 60  ? 71.745  -49.985  28.051  1.000 120.88925 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   N   1 
+ATOM   4923  C CA  . LEU B   2 60  ? 71.297  -50.745  26.888  1.000 123.53251 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   CA  1 
+ATOM   4924  C C   . LEU B   2 60  ? 70.467  -51.956  27.296  1.000 140.70967 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   C   1 
+ATOM   4925  O O   . LEU B   2 60  ? 69.436  -52.243  26.677  1.000 155.93302 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   O   1 
+ATOM   4926  C CB  . LEU B   2 60  ? 72.498  -51.175  26.047  1.000 118.93659 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   CB  1 
+ATOM   4927  C CG  . LEU B   2 60  ? 73.152  -50.080  25.203  1.000 116.92971 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   CG  1 
+ATOM   4928  C CD1 . LEU B   2 60  ? 74.391  -50.609  24.499  1.000 99.97745  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   CD1 1 
+ATOM   4929  C CD2 . LEU B   2 60  ? 72.158  -49.523  24.197  1.000 123.72238 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   CD2 1 
+ATOM   4930  N N   . GLY B   2 61  ? 70.899  -52.681  28.325  1.000 143.64909 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B   N   1 
+ATOM   4931  C CA  . GLY B   2 61  ? 70.194  -53.874  28.753  1.000 164.80994 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B   CA  1 
+ATOM   4932  C C   . GLY B   2 61  ? 70.876  -55.154  28.317  1.000 162.05568 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B   C   1 
+ATOM   4933  O O   . GLY B   2 61  ? 72.096  -55.289  28.449  1.000 158.88489 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B   O   1 
+ATOM   4934  N N   . TYR B   2 62  ? 70.100  -56.100  27.793  1.000 167.13347 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   N   1 
+ATOM   4935  C CA  . TYR B   2 62  ? 70.661  -57.374  27.366  1.000 176.44325 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CA  1 
+ATOM   4936  C C   . TYR B   2 62  ? 71.440  -57.203  26.069  1.000 169.70805 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   C   1 
+ATOM   4937  O O   . TYR B   2 62  ? 71.023  -56.472  25.165  1.000 158.26070 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   O   1 
+ATOM   4938  C CB  . TYR B   2 62  ? 69.554  -58.415  27.188  1.000 181.99045 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CB  1 
+ATOM   4939  C CG  . TYR B   2 62  ? 68.499  -58.048  26.164  1.000 191.86074 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CG  1 
+ATOM   4940  C CD1 . TYR B   2 62  ? 67.412  -57.253  26.509  1.000 197.84102 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CD1 1 
+ATOM   4941  C CD2 . TYR B   2 62  ? 68.584  -58.508  24.856  1.000 184.03050 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CD2 1 
+ATOM   4942  C CE1 . TYR B   2 62  ? 66.445  -56.920  25.576  1.000 198.87334 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CE1 1 
+ATOM   4943  C CE2 . TYR B   2 62  ? 67.623  -58.180  23.918  1.000 191.17569 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CE2 1 
+ATOM   4944  C CZ  . TYR B   2 62  ? 66.556  -57.387  24.283  1.000 197.04263 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CZ  1 
+ATOM   4945  O OH  . TYR B   2 62  ? 65.599  -57.061  23.350  1.000 197.97397 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   OH  1 
+ATOM   4946  N N   . SER B   2 63  ? 72.585  -57.876  25.985  1.000 178.79298 ? ? ? ? ? ?  64  SER B   N   1 
+ATOM   4947  C CA  . SER B   2 63  ? 73.421  -57.802  24.796  1.000 169.41387 ? ? ? ? ? ?  64  SER B   CA  1 
+ATOM   4948  C C   . SER B   2 63  ? 73.471  -59.155  24.102  1.000 161.64749 ? ? ? ? ? ?  64  SER B   C   1 
+ATOM   4949  O O   . SER B   2 63  ? 74.553  -59.648  23.766  1.000 133.37984 ? ? ? ? ? ?  64  SER B   O   1 
+ATOM   4950  C CB  . SER B   2 63  ? 74.830  -57.331  25.161  1.000 143.56901 ? ? ? ? ? ?  64  SER B   CB  1 
+ATOM   4951  O OG  . SER B   2 63  ? 74.796  -56.047  25.760  1.000 132.60302 ? ? ? ? ? ?  64  SER B   OG  1 
+ATOM   4952  N N   . SER B   2 64  ? 72.306  -59.767  23.889  1.000 172.73105 ? ? ? ? ? ?  65  SER B   N   1 
+ATOM   4953  C CA  . SER B   2 64  ? 72.254  -61.066  23.237  1.000 180.16802 ? ? ? ? ? ?  65  SER B   CA  1 
+ATOM   4954  C C   . SER B   2 64  ? 72.641  -60.997  21.765  1.000 187.47909 ? ? ? ? ? ?  65  SER B   C   1 
+ATOM   4955  O O   . SER B   2 64  ? 72.886  -62.044  21.156  1.000 171.19329 ? ? ? ? ? ?  65  SER B   O   1 
+ATOM   4956  C CB  . SER B   2 64  ? 70.855  -61.668  23.396  1.000 172.48553 ? ? ? ? ? ?  65  SER B   CB  1 
+ATOM   4957  O OG  . SER B   2 64  ? 70.780  -62.960  22.820  1.000 175.61910 ? ? ? ? ? ?  65  SER B   OG  1 
+ATOM   4958  N N   . ARG B   2 65  ? 72.718  -59.798  21.187  1.000 181.48403 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   N   1 
+ATOM   4959  C CA  . ARG B   2 65  ? 73.239  -59.636  19.837  1.000 167.18052 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   CA  1 
+ATOM   4960  C C   . ARG B   2 65  ? 74.740  -59.884  19.749  1.000 165.37448 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   C   1 
+ATOM   4961  O O   . ARG B   2 65  ? 75.292  -59.835  18.644  1.000 153.63246 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   O   1 
+ATOM   4962  C CB  . ARG B   2 65  ? 72.918  -58.232  19.319  1.000 151.39371 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   CB  1 
+ATOM   4963  C CG  . ARG B   2 65  ? 71.436  -57.896  19.284  1.000 148.89659 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   CG  1 
+ATOM   4964  C CD  . ARG B   2 65  ? 70.721  -58.690  18.205  1.000 174.45261 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   CD  1 
+ATOM   4965  N NE  . ARG B   2 65  ? 71.330  -58.508  16.892  1.000 166.79637 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   NE  1 
+ATOM   4966  C CZ  . ARG B   2 65  ? 71.017  -57.534  16.048  1.000 157.75391 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   CZ  1 
+ATOM   4967  N NH1 . ARG B   2 65  ? 70.116  -56.615  16.356  1.000 153.76992 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   NH1 1 
+ATOM   4968  N NH2 . ARG B   2 65  ? 71.625  -57.479  14.866  1.000 139.89841 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   NH2 1 
+ATOM   4969  N N   . GLY B   2 66  ? 75.414  -60.153  20.865  1.000 155.23145 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B   N   1 
+ATOM   4970  C CA  . GLY B   2 66  ? 76.858  -60.269  20.844  1.000 129.02425 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B   CA  1 
+ATOM   4971  C C   . GLY B   2 66  ? 77.571  -58.943  20.769  1.000 116.30452 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B   C   1 
+ATOM   4972  O O   . GLY B   2 66  ? 78.766  -58.906  20.461  1.000 119.23475 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B   O   1 
+ATOM   4973  N N   . ASN B   2 67  ? 76.862  -57.851  21.046  1.000 106.32254 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   N   1 
+ATOM   4974  C CA  . ASN B   2 67  ? 77.434  -56.520  20.914  1.000 100.51480 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   CA  1 
+ATOM   4975  C C   . ASN B   2 67  ? 78.596  -56.338  21.881  1.000 91.65056  ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   C   1 
+ATOM   4976  O O   . ASN B   2 67  ? 78.553  -56.792  23.027  1.000 110.51228 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   O   1 
+ATOM   4977  C CB  . ASN B   2 67  ? 76.365  -55.458  21.171  1.000 103.39290 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   CB  1 
+ATOM   4978  C CG  . ASN B   2 67  ? 75.172  -55.593  20.245  1.000 113.05872 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   CG  1 
+ATOM   4979  O OD1 . ASN B   2 67  ? 75.321  -55.828  19.047  1.000 106.33003 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   OD1 1 
+ATOM   4980  N ND2 . ASN B   2 67  ? 73.974  -55.443  20.802  1.000 125.04342 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   ND2 1 
+ATOM   4981  N N   . PHE B   2 68  ? 79.643  -55.669  21.408  1.000 77.99208  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   N   1 
+ATOM   4982  C CA  . PHE B   2 68  ? 80.832  -55.408  22.208  1.000 98.05366  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CA  1 
+ATOM   4983  C C   . PHE B   2 68  ? 80.739  -54.008  22.802  1.000 99.25492  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   C   1 
+ATOM   4984  O O   . PHE B   2 68  ? 80.622  -53.023  22.065  1.000 93.40643  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   O   1 
+ATOM   4985  C CB  . PHE B   2 68  ? 82.100  -55.551  21.368  1.000 96.53522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CB  1 
+ATOM   4986  C CG  . PHE B   2 68  ? 83.362  -55.277  22.132  1.000 90.41522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CG  1 
+ATOM   4987  C CD1 . PHE B   2 68  ? 83.984  -56.285  22.850  1.000 112.36933 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CD1 1 
+ATOM   4988  C CD2 . PHE B   2 68  ? 83.924  -54.011  22.139  1.000 80.99310  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CD2 1 
+ATOM   4989  C CE1 . PHE B   2 68  ? 85.144  -56.036  23.560  1.000 104.07647 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CE1 1 
+ATOM   4990  C CE2 . PHE B   2 68  ? 85.081  -53.755  22.847  1.000 83.24308  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CE2 1 
+ATOM   4991  C CZ  . PHE B   2 68  ? 85.693  -54.769  23.558  1.000 89.18145  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CZ  1 
+ATOM   4992  N N   . ILE B   2 69  ? 80.791  -53.926  24.129  1.000 100.77110 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   N   1 
+ATOM   4993  C CA  . ILE B   2 69  ? 80.812  -52.661  24.855  1.000 92.12645  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   CA  1 
+ATOM   4994  C C   . ILE B   2 69  ? 82.019  -52.701  25.782  1.000 93.60737  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   C   1 
+ATOM   4995  O O   . ILE B   2 69  ? 82.030  -53.463  26.756  1.000 100.84660 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   O   1 
+ATOM   4996  C CB  . ILE B   2 69  ? 79.523  -52.421  25.652  1.000 101.26983 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   CB  1 
+ATOM   4997  C CG1 . ILE B   2 69  ? 78.289  -52.619  24.768  1.000 82.56654  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   CG1 1 
+ATOM   4998  C CG2 . ILE B   2 69  ? 79.525  -51.024  26.249  1.000 103.23372 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   CG2 1 
+ATOM   4999  C CD1 . ILE B   2 69  ? 78.146  -51.586  23.678  1.000 101.34815 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   CD1 1 
+ATOM   5000  N N   . GLY B   2 70  ? 83.027  -51.893  25.488  1.000 89.67817  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B   N   1 
+ATOM   5001  C CA  . GLY B   2 70  ? 84.229  -51.914  26.293  1.000 85.98049  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B   CA  1 
+ATOM   5002  C C   . GLY B   2 70  ? 85.176  -50.785  25.957  1.000 97.13077  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B   C   1 
+ATOM   5003  O O   . GLY B   2 70  ? 84.793  -49.790  25.338  1.000 92.05594  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B   O   1 
+ATOM   5004  N N   . THR B   2 71  ? 86.425  -50.961  26.378  1.000 106.48488 ? ? ? ? ? ?  72  THR B   N   1 
+ATOM   5005  C CA  . THR B   2 71  ? 87.454  -49.945  26.210  1.000 89.96063  ? ? ? ? ? ?  72  THR B   CA  1 
+ATOM   5006  C C   . THR B   2 71  ? 88.065  -50.023  24.814  1.000 98.60052  ? ? ? ? ? ?  72  THR B   C   1 
+ATOM   5007  O O   . THR B   2 71  ? 88.076  -51.081  24.178  1.000 104.35644 ? ? ? ? ? ?  72  THR B   O   1 
+ATOM   5008  C CB  . THR B   2 71  ? 88.546  -50.120  27.271  1.000 89.00025  ? ? ? ? ? ?  72  THR B   CB  1 
+ATOM   5009  O OG1 . THR B   2 71  ? 87.937  -50.326  28.552  1.000 132.49011 ? ? ? ? ? ?  72  THR B   OG1 1 
+ATOM   5010  C CG2 . THR B   2 71  ? 89.442  -48.889  27.347  1.000 117.27437 ? ? ? ? ? ?  72  THR B   CG2 1 
+ATOM   5011  N N   . ASN B   2 72  ? 88.563  -48.879  24.334  1.000 104.20729 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   N   1 
+ATOM   5012  C CA  . ASN B   2 72  ? 89.271  -48.847  23.057  1.000 85.37941  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   CA  1 
+ATOM   5013  C C   . ASN B   2 72  ? 90.436  -49.828  23.053  1.000 92.54748  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   C   1 
+ATOM   5014  O O   . ASN B   2 72  ? 90.629  -50.581  22.092  1.000 96.38287  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   O   1 
+ATOM   5015  C CB  . ASN B   2 72  ? 89.772  -47.431  22.761  1.000 98.29596  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   CB  1 
+ATOM   5016  C CG  . ASN B   2 72  ? 88.645  -46.437  22.579  1.000 121.35654 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   CG  1 
+ATOM   5017  O OD1 . ASN B   2 72  ? 87.556  -46.612  23.120  1.000 137.42479 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   OD1 1 
+ATOM   5018  N ND2 . ASN B   2 72  ? 88.904  -45.383  21.812  1.000 99.35910  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   ND2 1 
+ATOM   5019  N N   . ASP B   2 73  ? 91.230  -49.828  24.127  1.000 112.10389 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   N   1 
+ATOM   5020  C CA  . ASP B   2 73  ? 92.354  -50.754  24.214  1.000 112.35631 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   CA  1 
+ATOM   5021  C C   . ASP B   2 73  ? 91.875  -52.197  24.311  1.000 103.63319 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   C   1 
+ATOM   5022  O O   . ASP B   2 73  ? 92.485  -53.099  23.726  1.000 91.73058  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   O   1 
+ATOM   5023  C CB  . ASP B   2 73  ? 93.238  -50.398  25.410  1.000 94.34694  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   CB  1 
+ATOM   5024  C CG  . ASP B   2 73  ? 93.990  -49.096  25.212  1.000 113.97115 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   CG  1 
+ATOM   5025  O OD1 . ASP B   2 73  ? 93.345  -48.026  25.215  1.000 123.07322 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   OD1 1 
+ATOM   5026  O OD2 . ASP B   2 73  ? 95.228  -49.144  25.054  1.000 125.39294 ? ? ? ? ? -1 74  ASP B   OD2 1 
+ATOM   5027  N N   . GLY B   2 74  ? 90.784  -52.434  25.041  1.000 88.06532  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B   N   1 
+ATOM   5028  C CA  . GLY B   2 74  ? 90.271  -53.786  25.170  1.000 85.39938  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B   CA  1 
+ATOM   5029  C C   . GLY B   2 74  ? 89.651  -54.315  23.894  1.000 89.74777  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B   C   1 
+ATOM   5030  O O   . GLY B   2 74  ? 89.592  -55.531  23.688  1.000 83.61313  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B   O   1 
+ATOM   5031  N N   . PHE B   2 75  ? 89.185  -53.420  23.021  1.000 98.79822  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   N   1 
+ATOM   5032  C CA  . PHE B   2 75  ? 88.584  -53.849  21.763  1.000 96.99402  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CA  1 
+ATOM   5033  C C   . PHE B   2 75  ? 89.629  -54.448  20.830  1.000 98.88536  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   C   1 
+ATOM   5034  O O   . PHE B   2 75  ? 89.509  -55.601  20.399  1.000 100.90775 ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   O   1 
+ATOM   5035  C CB  . PHE B   2 75  ? 87.875  -52.672  21.090  1.000 89.12059  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CB  1 
+ATOM   5036  C CG  . PHE B   2 75  ? 87.417  -52.965  19.689  1.000 90.82064  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CG  1 
+ATOM   5037  C CD1 . PHE B   2 75  ? 86.283  -53.727  19.462  1.000 94.45045  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CD1 1 
+ATOM   5038  C CD2 . PHE B   2 75  ? 88.122  -52.480  18.600  1.000 83.87888  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CD2 1 
+ATOM   5039  C CE1 . PHE B   2 75  ? 85.861  -54.000  18.175  1.000 86.53607  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CE1 1 
+ATOM   5040  C CE2 . PHE B   2 75  ? 87.704  -52.750  17.310  1.000 80.34952  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CE2 1 
+ATOM   5041  C CZ  . PHE B   2 75  ? 86.572  -53.510  17.098  1.000 80.41841  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CZ  1 
+ATOM   5042  N N   . VAL B   2 76  ? 90.665  -53.672  20.503  1.000 91.69399  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   N   1 
+ATOM   5043  C CA  . VAL B   2 76  ? 91.686  -54.145  19.574  1.000 96.44635  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   CA  1 
+ATOM   5044  C C   . VAL B   2 76  ? 92.441  -55.329  20.157  1.000 96.54983  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   C   1 
+ATOM   5045  O O   . VAL B   2 76  ? 92.996  -56.149  19.415  1.000 89.44250  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   O   1 
+ATOM   5046  C CB  . VAL B   2 76  ? 92.640  -52.993  19.204  1.000 106.29769 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   CB  1 
+ATOM   5047  C CG1 . VAL B   2 76  ? 91.861  -51.856  18.578  1.000 113.05863 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   CG1 1 
+ATOM   5048  C CG2 . VAL B   2 76  ? 93.394  -52.509  20.433  1.000 84.18910  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   CG2 1 
+ATOM   5049  N N   . GLU B   2 77  ? 92.467  -55.448  21.484  1.000 96.07402  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   N   1 
+ATOM   5050  C CA  . GLU B   2 77  ? 93.175  -56.555  22.116  1.000 92.16090  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   CA  1 
+ATOM   5051  C C   . GLU B   2 77  ? 92.398  -57.859  21.971  1.000 85.36724  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   C   1 
+ATOM   5052  O O   . GLU B   2 77  ? 92.950  -58.875  21.535  1.000 73.35808  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   O   1 
+ATOM   5053  C CB  . GLU B   2 77  ? 93.431  -56.231  23.589  1.000 84.66337  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   CB  1 
+ATOM   5054  C CG  . GLU B   2 77  ? 93.938  -57.403  24.411  1.000 119.09038 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   CG  1 
+ATOM   5055  C CD  . GLU B   2 77  ? 94.233  -57.022  25.850  1.000 131.47445 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   CD  1 
+ATOM   5056  O OE1 . GLU B   2 77  ? 94.659  -55.871  26.089  1.000 114.45975 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   OE1 1 
+ATOM   5057  O OE2 . GLU B   2 77  ? 94.034  -57.873  26.742  1.000 113.30920 ? ? ? ? ? -1 78  GLU B   OE2 1 
+ATOM   5058  N N   . SER B   2 78  ? 91.108  -57.844  22.311  1.000 90.94268  ? ? ? ? ? ?  79  SER B   N   1 
+ATOM   5059  C CA  . SER B   2 78  ? 90.332  -59.079  22.338  1.000 94.12394  ? ? ? ? ? ?  79  SER B   CA  1 
+ATOM   5060  C C   . SER B   2 78  ? 89.798  -59.471  20.965  1.000 82.81738  ? ? ? ? ? ?  79  SER B   C   1 
+ATOM   5061  O O   . SER B   2 78  ? 89.528  -60.654  20.730  1.000 92.18465  ? ? ? ? ? ?  79  SER B   O   1 
+ATOM   5062  C CB  . SER B   2 78  ? 89.168  -58.948  23.321  1.000 91.96864  ? ? ? ? ? ?  79  SER B   CB  1 
+ATOM   5063  O OG  . SER B   2 78  ? 88.202  -58.028  22.845  1.000 90.48953  ? ? ? ? ? ?  79  SER B   OG  1 
+ATOM   5064  N N   . GLU B   2 79  ? 89.637  -58.512  20.053  1.000 87.22411  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   N   1 
+ATOM   5065  C CA  . GLU B   2 79  ? 88.996  -58.783  18.771  1.000 86.63205  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   CA  1 
+ATOM   5066  C C   . GLU B   2 79  ? 89.966  -58.869  17.601  1.000 92.44419  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   C   1 
+ATOM   5067  O O   . GLU B   2 79  ? 89.630  -59.492  16.589  1.000 87.64091  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   O   1 
+ATOM   5068  C CB  . GLU B   2 79  ? 87.948  -57.706  18.466  1.000 84.13829  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   CB  1 
+ATOM   5069  C CG  . GLU B   2 79  ? 86.849  -57.619  19.506  1.000 92.27847  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   CG  1 
+ATOM   5070  C CD  . GLU B   2 79  ? 86.094  -58.923  19.649  1.000 97.37857  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   CD  1 
+ATOM   5071  O OE1 . GLU B   2 79  ? 85.418  -59.325  18.680  1.000 90.95041  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   OE1 1 
+ATOM   5072  O OE2 . GLU B   2 79  ? 86.188  -59.550  20.726  1.000 120.60529 ? ? ? ? ? -1 80  GLU B   OE2 1 
+ATOM   5073  N N   . ILE B   2 80  ? 91.149  -58.267  17.706  1.000 94.19533  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   N   1 
+ATOM   5074  C CA  . ILE B   2 80  ? 92.074  -58.220  16.579  1.000 81.46308  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   CA  1 
+ATOM   5075  C C   . ILE B   2 80  ? 93.402  -58.871  16.943  1.000 82.25605  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   C   1 
+ATOM   5076  O O   . ILE B   2 80  ? 93.817  -59.850  16.313  1.000 90.38504  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   O   1 
+ATOM   5077  C CB  . ILE B   2 80  ? 92.293  -56.772  16.104  1.000 85.67220  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   CB  1 
+ATOM   5078  C CG1 . ILE B   2 80  ? 90.985  -56.182  15.573  1.000 84.73842  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   CG1 1 
+ATOM   5079  C CG2 . ILE B   2 80  ? 93.382  -56.719  15.040  1.000 76.04606  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   CG2 1 
+ATOM   5080  C CD1 . ILE B   2 80  ? 91.112  -54.758  15.079  1.000 78.86702  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   CD1 1 
+ATOM   5081  N N   . ILE B   2 81  ? 94.076  -58.330  17.958  1.000 80.90306  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   N   1 
+ATOM   5082  C CA  . ILE B   2 81  ? 95.443  -58.753  18.258  1.000 88.01182  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   CA  1 
+ATOM   5083  C C   . ILE B   2 81  ? 95.463  -60.194  18.753  1.000 96.73523  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   C   1 
+ATOM   5084  O O   . ILE B   2 81  ? 96.068  -61.073  18.130  1.000 98.53119  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   O   1 
+ATOM   5085  C CB  . ILE B   2 81  ? 96.091  -57.800  19.276  1.000 73.24375  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   CB  1 
+ATOM   5086  C CG1 . ILE B   2 81  ? 96.109  -56.373  18.726  1.000 81.87486  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   CG1 1 
+ATOM   5087  C CG2 . ILE B   2 81  ? 97.500  -58.264  19.608  1.000 88.39396  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   CG2 1 
+ATOM   5088  C CD1 . ILE B   2 81  ? 96.692  -55.357  19.680  1.000 86.39652  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   CD1 1 
+ATOM   5089  N N   . ARG B   2 82  ? 94.801  -60.455  19.879  1.000 91.93096  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   N   1 
+ATOM   5090  C CA  . ARG B   2 82  ? 94.862  -61.783  20.484  1.000 81.22806  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   CA  1 
+ATOM   5091  C C   . ARG B   2 82  ? 94.386  -62.911  19.571  1.000 81.60416  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   C   1 
+ATOM   5092  O O   . ARG B   2 82  ? 95.040  -63.969  19.562  1.000 93.93754  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   O   1 
+ATOM   5093  C CB  . ARG B   2 82  ? 94.073  -61.777  21.800  1.000 86.07933  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   CB  1 
+ATOM   5094  C CG  . ARG B   2 82  ? 94.191  -63.052  22.614  1.000 104.42892 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   CG  1 
+ATOM   5095  C CD  . ARG B   2 82  ? 93.953  -62.764  24.086  1.000 120.55376 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   CD  1 
+ATOM   5096  N NE  . ARG B   2 82  ? 94.953  -61.844  24.614  1.000 113.10759 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   NE  1 
+ATOM   5097  C CZ  . ARG B   2 82  ? 94.894  -61.271  25.808  1.000 111.27005 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   CZ  1 
+ATOM   5098  N NH1 . ARG B   2 82  ? 93.884  -61.495  26.633  1.000 150.10088 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   NH1 1 
+ATOM   5099  N NH2 . ARG B   2 82  ? 95.871  -60.450  26.182  1.000 119.76486 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   NH2 1 
+ATOM   5100  N N   . PRO B   2 83  ? 93.298  -62.782  18.799  1.000 82.31011  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   N   1 
+ATOM   5101  C CA  . PRO B   2 83  ? 92.865  -63.940  17.996  1.000 82.50120  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   CA  1 
+ATOM   5102  C C   . PRO B   2 83  ? 93.749  -64.224  16.796  1.000 88.22260  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   C   1 
+ATOM   5103  O O   . PRO B   2 83  ? 93.963  -65.395  16.461  1.000 91.53747  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   O   1 
+ATOM   5104  C CB  . PRO B   2 83  ? 91.441  -63.559  17.563  1.000 63.14809  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   CB  1 
+ATOM   5105  C CG  . PRO B   2 83  ? 91.038  -62.448  18.454  1.000 76.66102  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   CG  1 
+ATOM   5106  C CD  . PRO B   2 83  ? 92.292  -61.707  18.758  1.000 80.68525  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   CD  1 
+ATOM   5107  N N   . PHE B   2 84  ? 94.266  -63.193  16.126  1.000 93.87273  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   N   1 
+ATOM   5108  C CA  . PHE B   2 84  ? 94.874  -63.371  14.813  1.000 92.29566  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CA  1 
+ATOM   5109  C C   . PHE B   2 84  ? 96.338  -62.948  14.770  1.000 103.49631 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   C   1 
+ATOM   5110  O O   . PHE B   2 84  ? 96.865  -62.681  13.686  1.000 103.06127 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   O   1 
+ATOM   5111  C CB  . PHE B   2 84  ? 94.079  -62.604  13.756  1.000 82.64278  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CB  1 
+ATOM   5112  C CG  . PHE B   2 84  ? 92.594  -62.781  13.867  1.000 78.29666  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CG  1 
+ATOM   5113  C CD1 . PHE B   2 84  ? 91.987  -63.946  13.429  1.000 74.89968  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CD1 1 
+ATOM   5114  C CD2 . PHE B   2 84  ? 91.804  -61.778  14.401  1.000 75.54081  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CD2 1 
+ATOM   5115  C CE1 . PHE B   2 84  ? 90.617  -64.108  13.528  1.000 64.40717  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CE1 1 
+ATOM   5116  C CE2 . PHE B   2 84  ? 90.434  -61.935  14.501  1.000 78.99464  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CE2 1 
+ATOM   5117  C CZ  . PHE B   2 84  ? 89.840  -63.101  14.065  1.000 66.21802  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CZ  1 
+ATOM   5118  N N   . ILE B   2 85  ? 97.016  -62.882  15.915  1.000 104.47532 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   N   1 
+ATOM   5119  C CA  . ILE B   2 85  ? 98.426  -62.504  15.884  1.000 94.01074  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   CA  1 
+ATOM   5120  C C   . ILE B   2 85  ? 99.276  -63.659  15.366  1.000 101.07344 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   C   1 
+ATOM   5121  O O   . ILE B   2 85  ? 100.251 -63.450  14.635  1.000 97.52038  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   O   1 
+ATOM   5122  C CB  . ILE B   2 85  ? 98.897  -62.019  17.268  1.000 88.15446  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   CB  1 
+ATOM   5123  C CG1 . ILE B   2 85  ? 100.366 -61.601  17.212  1.000 82.55881  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   CG1 1 
+ATOM   5124  C CG2 . ILE B   2 85  ? 98.677  -63.081  18.332  1.000 92.86691  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   CG2 1 
+ATOM   5125  C CD1 . ILE B   2 85  ? 100.924 -61.181  18.545  1.000 107.19965 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   CD1 1 
+ATOM   5126  N N   . LYS B   2 86  ? 98.918  -64.895  15.727  1.000 105.31396 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   N   1 
+ATOM   5127  C CA  . LYS B   2 86  ? 99.639  -66.061  15.222  1.000 88.96364  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   CA  1 
+ATOM   5128  C C   . LYS B   2 86  ? 99.413  -66.252  13.729  1.000 96.26302  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   C   1 
+ATOM   5129  O O   . LYS B   2 86  ? 100.310 -66.719  13.019  1.000 113.80162 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   O   1 
+ATOM   5130  C CB  . LYS B   2 86  ? 99.225  -67.312  15.994  1.000 95.89924  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   CB  1 
+ATOM   5131  C CG  . LYS B   2 86  ? 99.642  -67.300  17.458  1.000 77.06820  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   CG  1 
+ATOM   5132  C CD  . LYS B   2 86  ? 99.081  -68.510  18.192  1.000 101.30305 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   CD  1 
+ATOM   5133  C CE  . LYS B   2 86  ? 100.188 -69.448  18.645  1.000 98.07765  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   CE  1 
+ATOM   5134  N NZ  . LYS B   2 86  ? 101.156 -68.775  19.558  1.000 103.16318 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   NZ  1 
+ATOM   5135  N N   . ASP B   2 87  ? 98.224  -65.907  13.237  1.000 103.69749 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   N   1 
+ATOM   5136  C CA  . ASP B   2 87  ? 97.975  -65.979  11.798  1.000 94.93105  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   CA  1 
+ATOM   5137  C C   . ASP B   2 87  ? 98.782  -64.927  11.049  1.000 86.46463  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   C   1 
+ATOM   5138  O O   . ASP B   2 87  ? 99.297  -65.187  9.954   1.000 107.43580 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   O   1 
+ATOM   5139  C CB  . ASP B   2 87  ? 96.482  -65.804  11.508  1.000 96.74590  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   CB  1 
+ATOM   5140  C CG  . ASP B   2 87  ? 96.150  -65.888  10.025  1.000 90.58315  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   CG  1 
+ATOM   5141  O OD1 . ASP B   2 87  ? 96.913  -66.516  9.270   1.000 121.14005 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   OD1 1 
+ATOM   5142  O OD2 . ASP B   2 87  ? 95.118  -65.313  9.615   1.000 105.96883 ? ? ? ? ? -1 88  ASP B   OD2 1 
+ATOM   5143  N N   . ALA B   2 88  ? 98.922  -63.738  11.636  1.000 97.08640  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B   N   1 
+ATOM   5144  C CA  . ALA B   2 88  ? 99.589  -62.640  10.949  1.000 87.48049  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B   CA  1 
+ATOM   5145  C C   . ALA B   2 88  ? 101.107 -62.772  10.996  1.000 91.26488  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B   C   1 
+ATOM   5146  O O   . ALA B   2 88  ? 101.786 -62.486  10.004  1.000 91.96547  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B   O   1 
+ATOM   5147  C CB  . ALA B   2 88  ? 99.153  -61.305  11.555  1.000 111.13159 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B   CB  1 
+ATOM   5148  N N   . PHE B   2 89  ? 101.657 -63.201  12.132  1.000 104.67521 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   N   1 
+ATOM   5149  C CA  . PHE B   2 89  ? 103.099 -63.188  12.339  1.000 92.60262  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CA  1 
+ATOM   5150  C C   . PHE B   2 89  ? 103.711 -64.567  12.548  1.000 93.50252  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   C   1 
+ATOM   5151  O O   . PHE B   2 89  ? 104.929 -64.659  12.742  1.000 106.68476 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   O   1 
+ATOM   5152  C CB  . PHE B   2 89  ? 103.452 -62.299  13.539  1.000 95.86239  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CB  1 
+ATOM   5153  C CG  . PHE B   2 89  ? 103.110 -60.850  13.348  1.000 91.29297  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CG  1 
+ATOM   5154  C CD1 . PHE B   2 89  ? 102.994 -60.309  12.078  1.000 111.91201 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CD1 1 
+ATOM   5155  C CD2 . PHE B   2 89  ? 102.909 -60.026  14.441  1.000 100.15431 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CD2 1 
+ATOM   5156  C CE1 . PHE B   2 89  ? 102.678 -58.975  11.904  1.000 126.68080 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CE1 1 
+ATOM   5157  C CE2 . PHE B   2 89  ? 102.596 -58.694  14.273  1.000 111.72911 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CE2 1 
+ATOM   5158  C CZ  . PHE B   2 89  ? 102.480 -58.167  13.004  1.000 111.37253 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CZ  1 
+ATOM   5159  N N   . GLY B   2 90  ? 102.920 -65.633  12.519  1.000 80.02051  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B   N   1 
+ATOM   5160  C CA  . GLY B   2 90  ? 103.432 -66.974  12.705  1.000 101.10188 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B   CA  1 
+ATOM   5161  C C   . GLY B   2 90  ? 103.206 -67.488  14.117  1.000 101.41470 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B   C   1 
+ATOM   5162  O O   . GLY B   2 90  ? 102.793 -66.765  15.028  1.000 99.44440  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B   O   1 
+ATOM   5163  N N   . ASN B   2 91  ? 103.497 -68.779  14.293  1.000 106.65588 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   N   1 
+ATOM   5164  C CA  . ASN B   2 91  ? 103.290 -69.440  15.577  1.000 97.62401  ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   CA  1 
+ATOM   5165  C C   . ASN B   2 91  ? 104.300 -69.022  16.637  1.000 120.47246 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   C   1 
+ATOM   5166  O O   . ASN B   2 91  ? 104.156 -69.430  17.794  1.000 143.43441 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   O   1 
+ATOM   5167  C CB  . ASN B   2 91  ? 103.339 -70.957  15.398  1.000 121.25043 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   CB  1 
+ATOM   5168  C CG  . ASN B   2 91  ? 102.137 -71.493  14.655  1.000 125.88274 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   CG  1 
+ATOM   5169  O OD1 . ASN B   2 91  ? 101.166 -71.942  15.265  1.000 132.48551 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   OD1 1 
+ATOM   5170  N ND2 . ASN B   2 91  ? 102.189 -71.443  13.329  1.000 135.13197 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   ND2 1 
+ATOM   5171  N N   . ASP B   2 92  ? 105.314 -68.231  16.277  1.000 131.64813 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   N   1 
+ATOM   5172  C CA  . ASP B   2 92  ? 106.309 -67.808  17.257  1.000 124.42109 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   CA  1 
+ATOM   5173  C C   . ASP B   2 92  ? 105.710 -66.885  18.310  1.000 125.72512 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   C   1 
+ATOM   5174  O O   . ASP B   2 92  ? 106.163 -66.883  19.460  1.000 144.65249 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   O   1 
+ATOM   5175  C CB  . ASP B   2 92  ? 107.473 -67.110  16.557  1.000 133.18675 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   CB  1 
+ATOM   5176  C CG  . ASP B   2 92  ? 108.173 -68.003  15.555  1.000 148.91489 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   CG  1 
+ATOM   5177  O OD1 . ASP B   2 92  ? 108.553 -69.134  15.926  1.000 136.67433 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   OD1 1 
+ATOM   5178  O OD2 . ASP B   2 92  ? 108.337 -67.572  14.394  1.000 157.26198 ? ? ? ? ? -1 93  ASP B   OD2 1 
+ATOM   5179  N N   . TYR B   2 93  ? 104.702 -66.101  17.941  1.000 113.52396 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   N   1 
+ATOM   5180  C CA  . TYR B   2 93  ? 104.096 -65.084  18.791  1.000 107.95410 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CA  1 
+ATOM   5181  C C   . TYR B   2 93  ? 103.003 -65.695  19.664  1.000 118.24580 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   C   1 
+ATOM   5182  O O   . TYR B   2 93  ? 102.268 -66.578  19.214  1.000 114.40645 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   O   1 
+ATOM   5183  C CB  . TYR B   2 93  ? 103.511 -63.958  17.943  1.000 100.93047 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CB  1 
+ATOM   5184  C CG  . TYR B   2 93  ? 104.558 -63.144  17.215  1.000 106.48090 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CG  1 
+ATOM   5185  C CD1 . TYR B   2 93  ? 105.277 -63.687  16.157  1.000 99.22679  ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CD1 1 
+ATOM   5186  C CD2 . TYR B   2 93  ? 104.826 -61.831  17.582  1.000 106.07267 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CD2 1 
+ATOM   5187  C CE1 . TYR B   2 93  ? 106.235 -62.952  15.492  1.000 101.57417 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CE1 1 
+ATOM   5188  C CE2 . TYR B   2 93  ? 105.783 -61.086  16.918  1.000 107.95846 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CE2 1 
+ATOM   5189  C CZ  . TYR B   2 93  ? 106.483 -61.652  15.873  1.000 114.15995 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CZ  1 
+ATOM   5190  O OH  . TYR B   2 93  ? 107.437 -60.917  15.208  1.000 125.87297 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   OH  1 
+ATOM   5191  N N   . PRO B   2 94  ? 102.883 -65.244  20.909  1.000 117.57209 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   N   1 
+ATOM   5192  C CA  . PRO B   2 94  ? 101.904 -65.829  21.827  1.000 117.20249 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   CA  1 
+ATOM   5193  C C   . PRO B   2 94  ? 100.552 -65.137  21.776  1.000 114.69685 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   C   1 
+ATOM   5194  O O   . PRO B   2 94  ? 100.429 -63.954  21.452  1.000 115.04444 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   O   1 
+ATOM   5195  C CB  . PRO B   2 94  ? 102.566 -65.619  23.195  1.000 126.45949 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   CB  1 
+ATOM   5196  C CG  . PRO B   2 94  ? 103.296 -64.324  23.027  1.000 123.21052 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   CG  1 
+ATOM   5197  C CD  . PRO B   2 94  ? 103.760 -64.272  21.587  1.000 104.34456 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   CD  1 
+ATOM   5198  N N   . ASP B   2 95  ? 99.519  -65.910  22.110  1.000 109.00712 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   N   1 
+ATOM   5199  C CA  . ASP B   2 95  ? 98.172  -65.383  22.273  1.000 107.98153 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   CA  1 
+ATOM   5200  C C   . ASP B   2 95  ? 97.766  -65.237  23.734  1.000 116.10021 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   C   1 
+ATOM   5201  O O   . ASP B   2 95  ? 96.688  -64.702  24.010  1.000 117.30962 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   O   1 
+ATOM   5202  C CB  . ASP B   2 95  ? 97.159  -66.275  21.544  1.000 100.70434 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   CB  1 
+ATOM   5203  C CG  . ASP B   2 95  ? 97.392  -67.749  21.800  1.000 110.82377 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   CG  1 
+ATOM   5204  O OD1 . ASP B   2 95  ? 98.379  -68.084  22.489  1.000 123.15910 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   OD1 1 
+ATOM   5205  O OD2 . ASP B   2 95  ? 96.591  -68.573  21.310  1.000 99.26614  ? ? ? ? ? -1 96  ASP B   OD2 1 
+ATOM   5206  N N   . ASN B   2 96  ? 98.597  -65.701  24.668  1.000 122.05761 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   N   1 
+ATOM   5207  C CA  . ASN B   2 96  ? 98.377  -65.507  26.094  1.000 122.24801 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   CA  1 
+ATOM   5208  C C   . ASN B   2 96  ? 99.149  -64.311  26.638  1.000 126.04577 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   C   1 
+ATOM   5209  O O   . ASN B   2 96  ? 99.454  -64.267  27.835  1.000 122.23155 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   O   1 
+ATOM   5210  C CB  . ASN B   2 96  ? 98.750  -66.776  26.863  1.000 118.30674 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   CB  1 
+ATOM   5211  C CG  . ASN B   2 96  ? 100.156 -67.259  26.551  1.000 118.68051 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   CG  1 
+ATOM   5212  O OD1 . ASN B   2 96  ? 100.960 -66.537  25.961  1.000 118.49608 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   OD1 1 
+ATOM   5213  N ND2 . ASN B   2 96  ? 100.460 -68.488  26.951  1.000 125.78844 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   ND2 1 
+ATOM   5214  N N   . PHE B   2 97  ? 99.474  -63.348  25.780  1.000 133.23725 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   N   1 
+ATOM   5215  C CA  . PHE B   2 97  ? 100.275 -62.203  26.185  1.000 121.24735 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CA  1 
+ATOM   5216  C C   . PHE B   2 97  ? 99.523  -61.339  27.190  1.000 135.42880 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   C   1 
+ATOM   5217  O O   . PHE B   2 97  ? 98.290  -61.335  27.244  1.000 142.61123 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   O   1 
+ATOM   5218  C CB  . PHE B   2 97  ? 100.659 -61.367  24.964  1.000 126.26585 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CB  1 
+ATOM   5219  C CG  . PHE B   2 97  ? 99.479  -60.869  24.173  1.000 128.07440 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CG  1 
+ATOM   5220  C CD1 . PHE B   2 97  ? 98.918  -61.650  23.176  1.000 128.50308 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CD1 1 
+ATOM   5221  C CD2 . PHE B   2 97  ? 98.935  -59.620  24.425  1.000 112.83993 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CD2 1 
+ATOM   5222  C CE1 . PHE B   2 97  ? 97.835  -61.197  22.448  1.000 123.85646 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CE1 1 
+ATOM   5223  C CE2 . PHE B   2 97  ? 97.851  -59.162  23.700  1.000 114.68658 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CE2 1 
+ATOM   5224  C CZ  . PHE B   2 97  ? 97.301  -59.952  22.711  1.000 127.11350 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CZ  1 
+ATOM   5225  N N   . THR B   2 98  ? 100.284 -60.600  27.992  1.000 140.64203 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   N   1 
+ATOM   5226  C CA  . THR B   2 98  ? 99.737  -59.679  28.979  1.000 130.95674 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   CA  1 
+ATOM   5227  C C   . THR B   2 98  ? 100.241 -58.277  28.672  1.000 127.54929 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   C   1 
+ATOM   5228  O O   . THR B   2 98  ? 101.454 -58.054  28.598  1.000 134.06365 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   O   1 
+ATOM   5229  C CB  . THR B   2 98  ? 100.137 -60.085  30.400  1.000 136.35732 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   CB  1 
+ATOM   5230  O OG1 . THR B   2 98  ? 99.864  -61.478  30.596  1.000 145.91610 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   OG1 1 
+ATOM   5231  C CG2 . THR B   2 98  ? 99.354  -59.273  31.419  1.000 122.67317 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   CG2 1 
+ATOM   5232  N N   . ALA B   2 99  ? 99.315  -57.340  28.493  1.000 113.28169 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B   N   1 
+ATOM   5233  C CA  . ALA B   2 99  ? 99.659  -55.975  28.118  1.000 113.70895 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B   CA  1 
+ATOM   5234  C C   . ALA B   2 99  ? 99.834  -55.131  29.375  1.000 142.59243 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B   C   1 
+ATOM   5235  O O   . ALA B   2 99  ? 98.924  -55.051  30.209  1.000 135.30475 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B   O   1 
+ATOM   5236  C CB  . ALA B   2 99  ? 98.588  -55.373  27.211  1.000 120.62595 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B   CB  1 
+ATOM   5237  N N   . GLU B   2 100 ? 101.003 -54.508  29.511  1.000 146.43714 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   N   1 
+ATOM   5238  C CA  . GLU B   2 100 ? 101.299 -53.603  30.614  1.000 155.12826 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   CA  1 
+ATOM   5239  C C   . GLU B   2 100 ? 101.526 -52.208  30.049  1.000 150.90577 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   C   1 
+ATOM   5240  O O   . GLU B   2 100 ? 102.427 -52.005  29.227  1.000 144.79982 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   O   1 
+ATOM   5241  C CB  . GLU B   2 100 ? 102.516 -54.077  31.409  1.000 161.41954 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   CB  1 
+ATOM   5242  C CG  . GLU B   2 100 ? 102.275 -55.361  32.188  1.000 142.71644 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   CG  1 
+ATOM   5243  C CD  . GLU B   2 100 ? 103.400 -55.680  33.152  1.000 172.61709 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   CD  1 
+ATOM   5244  O OE1 . GLU B   2 100 ? 104.469 -55.042  33.053  1.000 190.73963 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   OE1 1 
+ATOM   5245  O OE2 . GLU B   2 100 ? 103.211 -56.565  34.013  1.000 178.43772 ? ? ? ? ? -1 101 GLU B   OE2 1 
+ATOM   5246  N N   . TYR B   2 101 ? 100.710 -51.250  30.495  1.000 144.42086 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   N   1 
+ATOM   5247  C CA  . TYR B   2 101 ? 100.757 -49.907  29.926  1.000 133.76887 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CA  1 
+ATOM   5248  C C   . TYR B   2 101 ? 101.988 -49.141  30.392  1.000 135.97049 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   C   1 
+ATOM   5249  O O   . TYR B   2 101 ? 102.615 -48.425  29.603  1.000 154.85358 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   O   1 
+ATOM   5250  C CB  . TYR B   2 101 ? 99.487  -49.140  30.294  1.000 120.50158 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CB  1 
+ATOM   5251  C CG  . TYR B   2 101 ? 98.212  -49.755  29.763  1.000 128.46984 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CG  1 
+ATOM   5252  C CD1 . TYR B   2 101 ? 97.555  -50.759  30.464  1.000 131.49239 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5253  C CD2 . TYR B   2 101 ? 97.660  -49.327  28.563  1.000 127.97832 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5254  C CE1 . TYR B   2 101 ? 96.389  -51.321  29.982  1.000 135.03409 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5255  C CE2 . TYR B   2 101 ? 96.494  -49.883  28.074  1.000 129.35147 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5256  C CZ  . TYR B   2 101 ? 95.863  -50.879  28.787  1.000 137.67432 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5257  O OH  . TYR B   2 101 ? 94.702  -51.434  28.300  1.000 130.14162 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   OH  1 
+ATOM   5258  N N   . PHE B   2 102 ? 102.351 -49.276  31.668  1.000 152.34687 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   N   1 
+ATOM   5259  C CA  . PHE B   2 102 ? 103.394 -48.429  32.236  1.000 155.15035 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CA  1 
+ATOM   5260  C C   . PHE B   2 102 ? 104.794 -48.929  31.907  1.000 151.24256 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   C   1 
+ATOM   5261  O O   . PHE B   2 102 ? 105.703 -48.117  31.700  1.000 136.56381 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   O   1 
+ATOM   5262  C CB  . PHE B   2 102 ? 103.226 -48.335  33.753  1.000 153.74294 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CB  1 
+ATOM   5263  C CG  . PHE B   2 102 ? 101.813 -48.081  34.195  1.000 143.44152 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CG  1 
+ATOM   5264  C CD1 . PHE B   2 102 ? 100.999 -47.198  33.503  1.000 137.69287 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5265  C CD2 . PHE B   2 102 ? 101.296 -48.733  35.301  1.000 145.73969 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5266  C CE1 . PHE B   2 102 ? 99.699  -46.968  33.909  1.000 132.75458 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5267  C CE2 . PHE B   2 102 ? 99.997  -48.508  35.713  1.000 151.36541 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5268  C CZ  . PHE B   2 102 ? 99.197  -47.624  35.015  1.000 141.84342 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5269  N N   . ASP B   2 103 ? 104.989 -50.241  31.850  1.000 164.21989 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B   N   1 
+ATOM   5270  C CA  . ASP B   2 103 ? 106.317 -50.813  31.709  1.000 172.75958 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B   CA  1 
+ATOM   5271  C C   . ASP B   2 103 ? 106.676 -51.050  30.245  1.000 174.40428 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B   C   1 
+ATOM   5272  O O   . ASP B   2 103 ? 105.815 -51.121  29.364  1.000 161.65430 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B   O   1 
+ATOM   5273  C CB  . ASP B   2 103 ? 106.418 -52.127  32.484  1.000 185.17585 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B   CB  1 
+ATOM   5274  C CG  . ASP B   2 103 ? 106.203 -51.946  33.974  1.000 184.19211 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B   CG  1 
+ATOM   5275  O OD1 . ASP B   2 103 ? 106.444 -50.829  34.477  1.000 183.07816 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5276  O OD2 . ASP B   2 103 ? 105.798 -52.921  34.643  1.000 165.89020 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5277  N N   . ASN B   2 104 ? 107.983 -51.166  30.004  1.000 174.16026 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   N   1 
+ATOM   5278  C CA  . ASN B   2 104 ? 108.543 -51.609  28.727  1.000 169.58104 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   CA  1 
+ATOM   5279  C C   . ASN B   2 104 ? 108.189 -50.650  27.588  1.000 156.07459 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   C   1 
+ATOM   5280  O O   . ASN B   2 104 ? 107.536 -51.014  26.607  1.000 160.05942 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   O   1 
+ATOM   5281  C CB  . ASN B   2 104 ? 108.103 -53.043  28.406  1.000 160.08448 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   CB  1 
+ATOM   5282  C CG  . ASN B   2 104 ? 108.439 -54.025  29.519  1.000 161.17602 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   CG  1 
+ATOM   5283  O OD1 . ASN B   2 104 ? 107.610 -54.310  30.382  1.000 153.81288 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   OD1 1 
+ATOM   5284  N ND2 . ASN B   2 104 ? 109.662 -54.547  29.500  1.000 161.93079 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   ND2 1 
+ATOM   5285  N N   . GLN B   2 105 ? 108.645 -49.409  27.737  1.000 147.72158 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   N   1 
+ATOM   5286  C CA  . GLN B   2 105 ? 108.632 -48.464  26.632  1.000 143.19681 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   CA  1 
+ATOM   5287  C C   . GLN B   2 105 ? 109.805 -48.738  25.700  1.000 138.92283 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   C   1 
+ATOM   5288  O O   . GLN B   2 105 ? 110.917 -49.030  26.148  1.000 156.37320 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   O   1 
+ATOM   5289  C CB  . GLN B   2 105 ? 108.701 -47.025  27.146  1.000 140.95321 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   CB  1 
+ATOM   5290  C CG  . GLN B   2 105 ? 107.356 -46.428  27.519  1.000 138.28336 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   CG  1 
+ATOM   5291  C CD  . GLN B   2 105 ? 107.442 -44.946  27.837  1.000 156.21995 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   CD  1 
+ATOM   5292  O OE1 . GLN B   2 105 ? 108.487 -44.444  28.250  1.000 152.86596 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5293  N NE2 . GLN B   2 105 ? 106.337 -44.236  27.636  1.000 166.75616 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5294  N N   . PHE B   2 106 ? 109.552 -48.646  24.398  1.000 147.97441 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   N   1 
+ATOM   5295  C CA  . PHE B   2 106 ? 110.567 -48.938  23.398  1.000 159.73334 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CA  1 
+ATOM   5296  C C   . PHE B   2 106 ? 110.569 -47.834  22.352  1.000 144.00668 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   C   1 
+ATOM   5297  O O   . PHE B   2 106 ? 109.640 -47.027  22.265  1.000 133.62643 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   O   1 
+ATOM   5298  C CB  . PHE B   2 106 ? 110.337 -50.308  22.744  1.000 156.93220 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CB  1 
+ATOM   5299  C CG  . PHE B   2 106 ? 108.933 -50.514  22.254  1.000 148.94890 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CG  1 
+ATOM   5300  C CD1 . PHE B   2 106 ? 107.965 -51.054  23.086  1.000 140.44259 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5301  C CD2 . PHE B   2 106 ? 108.583 -50.174  20.961  1.000 154.91242 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5302  C CE1 . PHE B   2 106 ? 106.676 -51.245  22.636  1.000 144.58580 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5303  C CE2 . PHE B   2 106 ? 107.296 -50.364  20.504  1.000 154.83825 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5304  C CZ  . PHE B   2 106 ? 106.343 -50.899  21.344  1.000 153.28409 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5305  N N   . ALA B   2 107 ? 111.630 -47.816  21.547  1.000 145.07072 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B   N   1 
+ATOM   5306  C CA  . ALA B   2 107 ? 111.859 -46.720  20.614  1.000 155.99215 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B   CA  1 
+ATOM   5307  C C   . ALA B   2 107 ? 111.325 -46.992  19.215  1.000 167.85926 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B   C   1 
+ATOM   5308  O O   . ALA B   2 107 ? 110.883 -46.054  18.540  1.000 164.53689 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B   O   1 
+ATOM   5309  C CB  . ALA B   2 107 ? 113.356 -46.406  20.530  1.000 147.69530 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B   CB  1 
+ATOM   5310  N N   . SER B   2 108 ? 111.351 -48.241  18.758  1.000 172.21068 ? ? ? ? ? ?  109 SER B   N   1 
+ATOM   5311  C CA  . SER B   2 108 ? 110.989 -48.560  17.386  1.000 168.72673 ? ? ? ? ? ?  109 SER B   CA  1 
+ATOM   5312  C C   . SER B   2 108 ? 109.969 -49.690  17.356  1.000 168.80763 ? ? ? ? ? ?  109 SER B   C   1 
+ATOM   5313  O O   . SER B   2 108 ? 109.915 -50.527  18.260  1.000 164.26334 ? ? ? ? ? ?  109 SER B   O   1 
+ATOM   5314  C CB  . SER B   2 108 ? 112.225 -48.951  16.565  1.000 176.98430 ? ? ? ? ? ?  109 SER B   CB  1 
+ATOM   5315  O OG  . SER B   2 108 ? 113.179 -47.902  16.557  1.000 181.32500 ? ? ? ? ? ?  109 SER B   OG  1 
+ATOM   5316  N N   . TYR B   2 109 ? 109.164 -49.703  16.289  1.000 168.20128 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   N   1 
+ATOM   5317  C CA  . TYR B   2 109 ? 108.149 -50.739  16.120  1.000 162.63757 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CA  1 
+ATOM   5318  C C   . TYR B   2 109 ? 108.763 -52.132  16.085  1.000 160.84220 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   C   1 
+ATOM   5319  O O   . TYR B   2 109 ? 108.134 -53.099  16.528  1.000 160.64943 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   O   1 
+ATOM   5320  C CB  . TYR B   2 109 ? 107.347 -50.472  14.845  1.000 148.71061 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CB  1 
+ATOM   5321  C CG  . TYR B   2 109 ? 106.317 -51.528  14.509  1.000 137.87141 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CG  1 
+ATOM   5322  C CD1 . TYR B   2 109 ? 105.252 -51.782  15.362  1.000 139.49654 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5323  C CD2 . TYR B   2 109 ? 106.399 -52.256  13.329  1.000 134.00985 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5324  C CE1 . TYR B   2 109 ? 104.304 -52.743  15.057  1.000 128.17432 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5325  C CE2 . TYR B   2 109 ? 105.455 -53.219  13.014  1.000 132.83123 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5326  C CZ  . TYR B   2 109 ? 104.410 -53.458  13.882  1.000 125.21504 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5327  O OH  . TYR B   2 109 ? 103.469 -54.413  13.575  1.000 109.20213 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   OH  1 
+ATOM   5328  N N   . ASP B   2 110 ? 109.988 -52.255  15.569  1.000 160.01264 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   N   1 
+ATOM   5329  C CA  . ASP B   2 110 ? 110.652 -53.554  15.554  1.000 157.96336 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   CA  1 
+ATOM   5330  C C   . ASP B   2 110 ? 111.013 -54.001  16.964  1.000 157.88591 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   C   1 
+ATOM   5331  O O   . ASP B   2 110 ? 110.974 -55.198  17.274  1.000 149.69052 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   O   1 
+ATOM   5332  C CB  . ASP B   2 110 ? 111.901 -53.495  14.676  1.000 166.65509 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   CB  1 
+ATOM   5333  C CG  . ASP B   2 110 ? 111.616 -52.939  13.295  1.000 179.96756 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   CG  1 
+ATOM   5334  O OD1 . ASP B   2 110 ? 111.134 -51.789  13.208  1.000 179.63606 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5335  O OD2 . ASP B   2 110 ? 111.879 -53.645  12.299  1.000 190.55395 ? ? ? ? ? -1 111 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5336  N N   . LYS B   2 111 ? 111.364 -53.050  17.833  1.000 161.84116 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   N   1 
+ATOM   5337  C CA  . LYS B   2 111 ? 111.731 -53.388  19.205  1.000 164.45917 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   CA  1 
+ATOM   5338  C C   . LYS B   2 111 ? 110.543 -53.953  19.975  1.000 158.09059 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   C   1 
+ATOM   5339  O O   . LYS B   2 111 ? 110.687 -54.930  20.719  1.000 160.68902 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   O   1 
+ATOM   5340  C CB  . LYS B   2 111 ? 112.295 -52.156  19.914  1.000 154.43131 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   CB  1 
+ATOM   5341  C CG  . LYS B   2 111 ? 113.479 -51.516  19.203  1.000 159.38247 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   CG  1 
+ATOM   5342  C CD  . LYS B   2 111 ? 114.689 -52.437  19.194  1.000 170.65008 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   CD  1 
+ATOM   5343  C CE  . LYS B   2 111 ? 115.186 -52.713  20.605  1.000 178.54391 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   CE  1 
+ATOM   5344  N NZ  . LYS B   2 111 ? 116.404 -53.569  20.607  1.000 178.98484 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5345  N N   . GLY B   2 112 ? 109.362 -53.353  19.807  1.000 153.45489 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B   N   1 
+ATOM   5346  C CA  . GLY B   2 112 ? 108.192 -53.823  20.529  1.000 156.43034 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B   CA  1 
+ATOM   5347  C C   . GLY B   2 112 ? 107.757 -55.219  20.133  1.000 154.00751 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B   C   1 
+ATOM   5348  O O   . GLY B   2 112 ? 107.178 -55.947  20.946  1.000 145.80615 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B   O   1 
+ATOM   5349  N N   . LEU B   2 113 ? 108.020 -55.611  18.884  1.000 148.48008 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   N   1 
+ATOM   5350  C CA  . LEU B   2 113 ? 107.690 -56.966  18.453  1.000 143.11827 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   CA  1 
+ATOM   5351  C C   . LEU B   2 113 ? 108.505 -57.998  19.221  1.000 145.28916 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   C   1 
+ATOM   5352  O O   . LEU B   2 113 ? 108.008 -59.088  19.531  1.000 131.16906 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   O   1 
+ATOM   5353  C CB  . LEU B   2 113 ? 107.922 -57.112  16.948  1.000 129.30169 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   CB  1 
+ATOM   5354  C CG  . LEU B   2 113 ? 107.134 -56.175  16.032  1.000 127.07712 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   CG  1 
+ATOM   5355  C CD1 . LEU B   2 113 ? 107.462 -56.456  14.575  1.000 114.87487 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5356  C CD2 . LEU B   2 113 ? 105.639 -56.303  16.283  1.000 133.68398 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5357  N N   . GLN B   2 114 ? 109.759 -57.671  19.541  1.000 145.67009 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   N   1 
+ATOM   5358  C CA  . GLN B   2 114 ? 110.598 -58.604  20.284  1.000 145.78305 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   CA  1 
+ATOM   5359  C C   . GLN B   2 114 ? 110.151 -58.726  21.735  1.000 145.38608 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   C   1 
+ATOM   5360  O O   . GLN B   2 114 ? 110.272 -59.802  22.331  1.000 150.13535 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   O   1 
+ATOM   5361  C CB  . GLN B   2 114 ? 112.060 -58.164  20.210  1.000 147.19221 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   CB  1 
+ATOM   5362  C CG  . GLN B   2 114 ? 112.475 -57.657  18.838  1.000 156.62352 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   CG  1 
+ATOM   5363  C CD  . GLN B   2 114 ? 113.948 -57.871  18.553  1.000 183.97546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   CD  1 
+ATOM   5364  O OE1 . GLN B   2 114 ? 114.414 -59.006  18.456  1.000 192.80327 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5365  N NE2 . GLN B   2 114 ? 114.691 -56.778  18.417  1.000 171.59546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5366  N N   . VAL B   2 115 ? 109.637 -57.642  22.317  1.000 137.52846 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   N   1 
+ATOM   5367  C CA  . VAL B   2 115 ? 109.101 -57.714  23.673  1.000 146.15499 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   CA  1 
+ATOM   5368  C C   . VAL B   2 115 ? 107.869 -58.607  23.702  1.000 150.95614 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   C   1 
+ATOM   5369  O O   . VAL B   2 115 ? 107.621 -59.325  24.678  1.000 146.95340 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   O   1 
+ATOM   5370  C CB  . VAL B   2 115 ? 108.786 -56.301  24.196  1.000 148.81508 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   CB  1 
+ATOM   5371  C CG1 . VAL B   2 115 ? 108.610 -56.323  25.700  1.000 143.47070 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   CG1 1 
+ATOM   5372  C CG2 . VAL B   2 115 ? 109.885 -55.334  23.795  1.000 139.22185 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   CG2 1 
+ATOM   5373  N N   . LEU B   2 116 ? 107.082 -58.580  22.630  1.000 146.56298 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   N   1 
+ATOM   5374  C CA  . LEU B   2 116 ? 105.901 -59.427  22.551  1.000 135.87505 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   CA  1 
+ATOM   5375  C C   . LEU B   2 116 ? 106.268 -60.860  22.187  1.000 136.76075 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   C   1 
+ATOM   5376  O O   . LEU B   2 116 ? 105.624 -61.807  22.652  1.000 130.81037 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   O   1 
+ATOM   5377  C CB  . LEU B   2 116 ? 104.924 -58.834  21.539  1.000 119.38233 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   CB  1 
+ATOM   5378  C CG  . LEU B   2 116 ? 103.649 -59.583  21.171  1.000 112.19311 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   CG  1 
+ATOM   5379  C CD1 . LEU B   2 116 ? 102.840 -59.934  22.406  1.000 112.43961 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5380  C CD2 . LEU B   2 116 ? 102.853 -58.697  20.239  1.000 90.20686  ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5381  N N   . LYS B   2 117 ? 107.309 -61.036  21.374  1.000 143.02852 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   N   1 
+ATOM   5382  C CA  . LYS B   2 117 ? 107.688 -62.367  20.916  1.000 143.05769 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   CA  1 
+ATOM   5383  C C   . LYS B   2 117 ? 108.470 -63.123  21.984  1.000 154.21017 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   C   1 
+ATOM   5384  O O   . LYS B   2 117 ? 108.221 -64.310  22.222  1.000 150.02926 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   O   1 
+ATOM   5385  C CB  . LYS B   2 117 ? 108.500 -62.256  19.624  1.000 133.40479 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   CB  1 
+ATOM   5386  C CG  . LYS B   2 117 ? 108.960 -63.579  19.034  1.000 137.19315 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   CG  1 
+ATOM   5387  C CD  . LYS B   2 117 ? 109.611 -63.359  17.675  1.000 134.17562 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   CD  1 
+ATOM   5388  C CE  . LYS B   2 117 ? 110.069 -64.667  17.053  1.000 136.00433 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   CE  1 
+ATOM   5389  N NZ  . LYS B   2 117 ? 110.556 -64.484  15.658  1.000 142.80942 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5390  N N   . TYR B   2 118 ? 109.413 -62.451  22.644  1.000 161.88837 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   N   1 
+ATOM   5391  C CA  . TYR B   2 118 ? 110.288 -63.092  23.618  1.000 154.49862 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CA  1 
+ATOM   5392  C C   . TYR B   2 118 ? 109.859 -62.836  25.058  1.000 157.07974 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   C   1 
+ATOM   5393  O O   . TYR B   2 118 ? 109.753 -63.778  25.848  1.000 159.77691 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   O   1 
+ATOM   5394  C CB  . TYR B   2 118 ? 111.734 -62.624  23.407  1.000 152.96825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CB  1 
+ATOM   5395  C CG  . TYR B   2 118 ? 112.240 -62.824  21.995  1.000 156.03811 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CG  1 
+ATOM   5396  C CD1 . TYR B   2 118 ? 112.548 -64.093  21.520  1.000 155.42637 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5397  C CD2 . TYR B   2 118 ? 112.411 -61.745  21.138  1.000 162.77609 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5398  C CE1 . TYR B   2 118 ? 113.010 -64.280  20.229  1.000 162.98928 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5399  C CE2 . TYR B   2 118 ? 112.873 -61.923  19.846  1.000 162.84825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5400  C CZ  . TYR B   2 118 ? 113.171 -63.191  19.398  1.000 163.53632 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5401  O OH  . TYR B   2 118 ? 113.631 -63.370  18.113  1.000 150.12749 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   OH  1 
+ATOM   5402  N N   . GLN B   2 119 ? 109.612 -61.577  25.420  1.000 151.95706 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   N   1 
+ATOM   5403  C CA  . GLN B   2 119 ? 109.223 -61.240  26.784  1.000 164.06864 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   CA  1 
+ATOM   5404  C C   . GLN B   2 119 ? 107.735 -61.434  27.048  1.000 158.98678 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   C   1 
+ATOM   5405  O O   . GLN B   2 119 ? 107.300 -61.251  28.190  1.000 161.59419 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   O   1 
+ATOM   5406  C CB  . GLN B   2 119 ? 109.636 -59.800  27.102  1.000 162.72804 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   CB  1 
+ATOM   5407  C CG  . GLN B   2 119 ? 111.134 -59.640  27.324  1.000 150.44344 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   CG  1 
+ATOM   5408  C CD  . GLN B   2 119 ? 111.747 -58.538  26.484  1.000 154.97016 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   CD  1 
+ATOM   5409  O OE1 . GLN B   2 119 ? 111.482 -57.356  26.699  1.000 149.31841 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5410  N NE2 . GLN B   2 119 ? 112.578 -58.922  25.521  1.000 151.33275 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5411  N N   . ASN B   2 120 ? 106.952 -61.787  26.025  1.000 149.13571 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   N   1 
+ATOM   5412  C CA  . ASN B   2 120 ? 105.565 -62.229  26.191  1.000 147.56149 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   CA  1 
+ATOM   5413  C C   . ASN B   2 120 ? 104.675 -61.145  26.798  1.000 142.58533 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   C   1 
+ATOM   5414  O O   . ASN B   2 120 ? 103.687 -61.442  27.474  1.000 134.20298 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   O   1 
+ATOM   5415  C CB  . ASN B   2 120 ? 105.499 -63.511  27.032  1.000 154.02919 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   CB  1 
+ATOM   5416  C CG  . ASN B   2 120 ? 104.154 -64.209  26.935  1.000 153.21133 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   CG  1 
+ATOM   5417  O OD1 . ASN B   2 120 ? 103.958 -65.093  26.103  1.000 147.97348 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   OD1 1 
+ATOM   5418  N ND2 . ASN B   2 120 ? 103.219 -63.810  27.791  1.000 147.26791 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   ND2 1 
+ATOM   5419  N N   . ILE B   2 121 ? 105.004 -59.872  26.572  1.000 147.47059 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   N   1 
+ATOM   5420  C CA  . ILE B   2 121 ? 104.181 -58.773  27.061  1.000 141.64320 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   CA  1 
+ATOM   5421  C C   . ILE B   2 121 ? 104.012 -57.743  25.951  1.000 141.75825 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   C   1 
+ATOM   5422  O O   . ILE B   2 121 ? 104.829 -57.637  25.036  1.000 128.12378 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   O   1 
+ATOM   5423  C CB  . ILE B   2 121 ? 104.759 -58.100  28.329  1.000 160.63945 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   CB  1 
+ATOM   5424  C CG1 . ILE B   2 121 ? 106.057 -57.357  28.013  1.000 143.65390 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5425  C CG2 . ILE B   2 121 ? 104.965 -59.117  29.445  1.000 157.94167 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5426  C CD1 . ILE B   2 121 ? 105.900 -55.852  28.015  1.000 145.25333 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5427  N N   . LEU B   2 122 ? 102.933 -56.974  26.051  1.000 138.64954 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   N   1 
+ATOM   5428  C CA  . LEU B   2 122 ? 102.580 -55.945  25.078  1.000 131.57293 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   CA  1 
+ATOM   5429  C C   . LEU B   2 122 ? 102.801 -54.580  25.716  1.000 127.39208 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   C   1 
+ATOM   5430  O O   . LEU B   2 122 ? 101.998 -54.141  26.547  1.000 130.69665 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   O   1 
+ATOM   5431  C CB  . LEU B   2 122 ? 101.131 -56.121  24.621  1.000 137.65248 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   CB  1 
+ATOM   5432  C CG  . LEU B   2 122 ? 100.660 -55.359  23.383  1.000 117.96074 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   CG  1 
+ATOM   5433  C CD1 . LEU B   2 122 ? 101.515 -55.722  22.186  1.000 127.57633 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5434  C CD2 . LEU B   2 122 ? 99.201  -55.675  23.109  1.000 94.99560  ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5435  N N   . GLY B   2 123 ? 103.885 -53.912  25.320  1.000 135.30345 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B   N   1 
+ATOM   5436  C CA  . GLY B   2 123 ? 104.260 -52.645  25.904  1.000 159.46998 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B   CA  1 
+ATOM   5437  C C   . GLY B   2 123 ? 103.842 -51.447  25.062  1.000 144.50012 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B   C   1 
+ATOM   5438  O O   . GLY B   2 123 ? 103.635 -51.551  23.851  1.000 147.94074 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B   O   1 
+ATOM   5439  N N   . THR B   2 124 ? 103.719 -50.301  25.730  1.000 146.58240 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   N   1 
+ATOM   5440  C CA  . THR B   2 124 ? 103.322 -49.083  25.049  1.000 145.97016 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   CA  1 
+ATOM   5441  C C   . THR B   2 124 ? 104.517 -48.440  24.351  1.000 146.41626 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   C   1 
+ATOM   5442  O O   . THR B   2 124 ? 105.681 -48.753  24.620  1.000 137.41169 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   O   1 
+ATOM   5443  C CB  . THR B   2 124 ? 102.698 -48.094  26.034  1.000 146.73664 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   CB  1 
+ATOM   5444  O OG1 . THR B   2 124 ? 101.957 -47.104  25.318  1.000 186.08300 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   OG1 1 
+ATOM   5445  C CG2 . THR B   2 124 ? 103.788 -47.405  26.850  1.000 151.40483 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   CG2 1 
+ATOM   5446  N N   . TYR B   2 125 ? 104.206 -47.528  23.437  1.000 151.98252 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   N   1 
+ATOM   5447  C CA  . TYR B   2 125 ? 105.230 -46.755  22.758  1.000 136.72797 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CA  1 
+ATOM   5448  C C   . TYR B   2 125 ? 105.734 -45.638  23.665  1.000 156.20261 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   C   1 
+ATOM   5449  O O   . TYR B   2 125 ? 104.996 -45.106  24.499  1.000 163.28386 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   O   1 
+ATOM   5450  C CB  . TYR B   2 125 ? 104.678 -46.165  21.460  1.000 145.17482 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CB  1 
+ATOM   5451  C CG  . TYR B   2 125 ? 105.432 -46.569  20.215  1.000 158.65699 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CG  1 
+ATOM   5452  C CD1 . TYR B   2 125 ? 106.790 -46.850  20.261  1.000 170.27302 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5453  C CD2 . TYR B   2 125 ? 104.784 -46.665  18.990  1.000 148.45725 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5454  C CE1 . TYR B   2 125 ? 107.483 -47.214  19.122  1.000 179.87601 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5455  C CE2 . TYR B   2 125 ? 105.467 -47.028  17.845  1.000 151.32504 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5456  C CZ  . TYR B   2 125 ? 106.817 -47.302  17.917  1.000 174.34309 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5457  O OH  . TYR B   2 125 ? 107.501 -47.663  16.779  1.000 170.74412 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   OH  1 
+ATOM   5458  N N   . SER B   2 126 ? 107.014 -45.293  23.506  1.000 157.61111 ? ? ? ? ? ?  127 SER B   N   1 
+ATOM   5459  C CA  . SER B   2 126 ? 107.584 -44.208  24.298  1.000 157.23519 ? ? ? ? ? ?  127 SER B   CA  1 
+ATOM   5460  C C   . SER B   2 126 ? 106.988 -42.864  23.897  1.000 152.51123 ? ? ? ? ? ?  127 SER B   C   1 
+ATOM   5461  O O   . SER B   2 126 ? 106.693 -42.027  24.758  1.000 153.81018 ? ? ? ? ? ?  127 SER B   O   1 
+ATOM   5462  C CB  . SER B   2 126 ? 109.105 -44.191  24.146  1.000 149.01758 ? ? ? ? ? ?  127 SER B   CB  1 
+ATOM   5463  O OG  . SER B   2 126 ? 109.482 -43.820  22.832  1.000 160.34175 ? ? ? ? ? ?  127 SER B   OG  1 
+ATOM   5464  N N   . ASN B   2 127 ? 106.805 -42.643  22.600  1.000 157.55853 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   N   1 
+ATOM   5465  C CA  . ASN B   2 127 ? 106.204 -41.403  22.126  1.000 146.44506 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   CA  1 
+ATOM   5466  C C   . ASN B   2 127 ? 104.711 -41.409  22.436  1.000 160.56627 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   C   1 
+ATOM   5467  O O   . ASN B   2 127 ? 104.005 -42.344  22.038  1.000 168.53325 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   O   1 
+ATOM   5468  C CB  . ASN B   2 127 ? 106.438 -41.244  20.623  1.000 139.14756 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   CB  1 
+ATOM   5469  C CG  . ASN B   2 127 ? 106.249 -39.814  20.142  1.000 132.46001 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   CG  1 
+ATOM   5470  O OD1 . ASN B   2 127 ? 105.371 -39.093  20.614  1.000 129.62638 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   OD1 1 
+ATOM   5471  N ND2 . ASN B   2 127 ? 107.080 -39.401  19.192  1.000 145.23069 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   ND2 1 
+ATOM   5472  N N   . PRO B   2 128 ? 104.195 -40.400  23.143  1.000 140.33542 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   N   1 
+ATOM   5473  C CA  . PRO B   2 128 ? 102.754 -40.385  23.441  1.000 142.58518 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   CA  1 
+ATOM   5474  C C   . PRO B   2 128 ? 101.881 -40.239  22.207  1.000 141.36878 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   C   1 
+ATOM   5475  O O   . PRO B   2 128 ? 100.725 -40.677  22.230  1.000 122.22732 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   O   1 
+ATOM   5476  C CB  . PRO B   2 128 ? 102.604 -39.181  24.383  1.000 145.23529 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   CB  1 
+ATOM   5477  C CG  . PRO B   2 128 ? 103.786 -38.312  24.079  1.000 153.01081 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   CG  1 
+ATOM   5478  C CD  . PRO B   2 128 ? 104.901 -39.257  23.744  1.000 142.28524 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   CD  1 
+ATOM   5479  N N   . LYS B   2 129 ? 102.398 -39.643  21.131  1.000 150.74135 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   N   1 
+ATOM   5480  C CA  . LYS B   2 129 ? 101.608 -39.436  19.923  1.000 143.59211 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   CA  1 
+ATOM   5481  C C   . LYS B   2 129 ? 101.416 -40.709  19.111  1.000 143.77584 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   C   1 
+ATOM   5482  O O   . LYS B   2 129 ? 100.456 -40.792  18.336  1.000 129.98190 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   O   1 
+ATOM   5483  C CB  . LYS B   2 129 ? 102.262 -38.364  19.046  1.000 151.54367 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   CB  1 
+ATOM   5484  C CG  . LYS B   2 129 ? 102.282 -36.981  19.673  1.000 144.69459 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   CG  1 
+ATOM   5485  C CD  . LYS B   2 129 ? 100.870 -36.453  19.875  1.000 154.70934 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   CD  1 
+ATOM   5486  C CE  . LYS B   2 129 ? 100.870 -35.151  20.660  1.000 154.70834 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   CE  1 
+ATOM   5487  N NZ  . LYS B   2 129 ? 101.387 -35.339  22.044  1.000 146.36596 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5488  N N   . LYS B   2 130 ? 102.296 -41.693  19.269  1.000 145.36612 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   N   1 
+ATOM   5489  C CA  . LYS B   2 130 ? 102.226 -42.944  18.528  1.000 150.45452 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   CA  1 
+ATOM   5490  C C   . LYS B   2 130 ? 101.726 -44.055  19.440  1.000 143.19817 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   C   1 
+ATOM   5491  O O   . LYS B   2 130 ? 102.254 -44.245  20.540  1.000 138.12605 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   O   1 
+ATOM   5492  C CB  . LYS B   2 130 ? 103.594 -43.310  17.944  1.000 152.66902 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   CB  1 
+ATOM   5493  C CG  . LYS B   2 130 ? 104.199 -42.226  17.057  1.000 140.70455 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   CG  1 
+ATOM   5494  C CD  . LYS B   2 130 ? 105.492 -42.689  16.402  1.000 143.41511 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   CD  1 
+ATOM   5495  C CE  . LYS B   2 130 ? 105.243 -43.823  15.420  1.000 159.74121 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   CE  1 
+ATOM   5496  N NZ  . LYS B   2 130 ? 106.493 -44.236  14.724  1.000 143.50969 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5497  N N   . ASN B   2 131 ? 100.709 -44.780  18.983  1.000 124.91767 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   N   1 
+ATOM   5498  C CA  . ASN B   2 131 ? 100.140 -45.900  19.721  1.000 138.20939 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   CA  1 
+ATOM   5499  C C   . ASN B   2 131 ? 100.634 -47.204  19.112  1.000 129.12307 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   C   1 
+ATOM   5500  O O   . ASN B   2 131 ? 100.487 -47.424  17.906  1.000 117.37526 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   O   1 
+ATOM   5501  C CB  . ASN B   2 131 ? 98.610  -45.846  19.701  1.000 122.38251 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   CB  1 
+ATOM   5502  C CG  . ASN B   2 131 ? 97.973  -46.768  20.730  1.000 107.11293 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   CG  1 
+ATOM   5503  O OD1 . ASN B   2 131 ? 98.509  -47.830  21.054  1.000 110.78488 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   OD1 1 
+ATOM   5504  N ND2 . ASN B   2 131 ? 96.822  -46.361  21.249  1.000 109.16178 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   ND2 1 
+ATOM   5505  N N   . PHE B   2 132 ? 101.213 -48.068  19.948  1.000 135.16427 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   N   1 
+ATOM   5506  C CA  . PHE B   2 132 ? 101.764 -49.321  19.444  1.000 124.72218 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CA  1 
+ATOM   5507  C C   . PHE B   2 132 ? 100.691 -50.396  19.287  1.000 116.08881 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   C   1 
+ATOM   5508  O O   . PHE B   2 132 ? 100.745 -51.192  18.343  1.000 106.30278 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   O   1 
+ATOM   5509  C CB  . PHE B   2 132 ? 102.880 -49.813  20.366  1.000 125.33522 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CB  1 
+ATOM   5510  C CG  . PHE B   2 132 ? 103.388 -51.184  20.021  1.000 125.27756 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CG  1 
+ATOM   5511  C CD1 . PHE B   2 132 ? 104.094 -51.404  18.850  1.000 136.83114 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5512  C CD2 . PHE B   2 132 ? 103.166 -52.252  20.873  1.000 116.01049 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5513  C CE1 . PHE B   2 132 ? 104.565 -52.666  18.535  1.000 133.74528 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5514  C CE2 . PHE B   2 132 ? 103.635 -53.514  20.563  1.000 111.49679 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5515  C CZ  . PHE B   2 132 ? 104.334 -53.721  19.392  1.000 117.10771 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5516  N N   . LYS B   2 133 ? 99.713  -50.438  20.199  1.000 122.99596 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   N   1 
+ATOM   5517  C CA  . LYS B   2 133 ? 98.662  -51.448  20.102  1.000 109.94822 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   CA  1 
+ATOM   5518  C C   . LYS B   2 133 ? 97.840  -51.271  18.831  1.000 103.71142 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   C   1 
+ATOM   5519  O O   . LYS B   2 133 ? 97.529  -52.251  18.140  1.000 96.85033  ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   O   1 
+ATOM   5520  C CB  . LYS B   2 133 ? 97.765  -51.406  21.338  1.000 101.49041 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   CB  1 
+ATOM   5521  C CG  . LYS B   2 133 ? 98.282  -52.231  22.503  1.000 109.92280 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   CG  1 
+ATOM   5522  C CD  . LYS B   2 133 ? 97.141  -52.672  23.412  1.000 117.61315 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   CD  1 
+ATOM   5523  C CE  . LYS B   2 133 ? 96.824  -51.630  24.468  1.000 101.74588 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   CE  1 
+ATOM   5524  N NZ  . LYS B   2 133 ? 97.910  -51.527  25.482  1.000 133.42332 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5525  N N   . PHE B   2 134 ? 97.470  -50.031  18.509  1.000 105.19650 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   N   1 
+ATOM   5526  C CA  . PHE B   2 134 ? 96.693  -49.798  17.296  1.000 108.72938 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CA  1 
+ATOM   5527  C C   . PHE B   2 134 ? 97.547  -49.941  16.042  1.000 111.67189 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   C   1 
+ATOM   5528  O O   . PHE B   2 134 ? 97.038  -50.351  14.991  1.000 110.10148 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   O   1 
+ATOM   5529  C CB  . PHE B   2 134 ? 96.031  -48.423  17.343  1.000 106.39802 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CB  1 
+ATOM   5530  C CG  . PHE B   2 134 ? 94.798  -48.379  18.200  1.000 103.18727 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CG  1 
+ATOM   5531  C CD1 . PHE B   2 134 ? 94.901  -48.325  19.579  1.000 110.19520 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5532  C CD2 . PHE B   2 134 ? 93.536  -48.395  17.627  1.000 102.30443 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5533  C CE1 . PHE B   2 134 ? 93.772  -48.286  20.372  1.000 112.39078 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5534  C CE2 . PHE B   2 134 ? 92.400  -48.356  18.417  1.000 99.44307  ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5535  C CZ  . PHE B   2 134 ? 92.520  -48.302  19.792  1.000 107.08472 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5536  N N   . GLN B   2 135 ? 98.838  -49.613  16.129  1.000 106.80192 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   N   1 
+ATOM   5537  C CA  . GLN B   2 135 ? 99.742  -49.909  15.023  1.000 102.51937 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   CA  1 
+ATOM   5538  C C   . GLN B   2 135 ? 99.883  -51.412  14.828  1.000 101.98891 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   C   1 
+ATOM   5539  O O   . GLN B   2 135 ? 100.009 -51.893  13.696  1.000 112.87006 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   O   1 
+ATOM   5540  C CB  . GLN B   2 135 ? 101.110 -49.268  15.266  1.000 114.62883 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   CB  1 
+ATOM   5541  C CG  . GLN B   2 135 ? 101.375 -48.013  14.446  1.000 123.17531 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   CG  1 
+ATOM   5542  C CD  . GLN B   2 135 ? 102.731 -47.401  14.749  1.000 139.25511 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   CD  1 
+ATOM   5543  O OE1 . GLN B   2 135 ? 103.520 -47.961  15.510  1.000 137.88093 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5544  N NE2 . GLN B   2 135 ? 103.007 -46.244  14.157  1.000 142.53361 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5545  N N   . LEU B   2 136 ? 99.862  -52.172  15.925  1.000 105.97898 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   N   1 
+ATOM   5546  C CA  . LEU B   2 136 ? 99.922  -53.625  15.823  1.000 91.84005  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   CA  1 
+ATOM   5547  C C   . LEU B   2 136 ? 98.619  -54.194  15.278  1.000 93.81688  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   C   1 
+ATOM   5548  O O   . LEU B   2 136 ? 98.634  -55.114  14.453  1.000 97.45076  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   O   1 
+ATOM   5549  C CB  . LEU B   2 136 ? 100.239 -54.231  17.190  1.000 83.79644  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   CB  1 
+ATOM   5550  C CG  . LEU B   2 136 ? 100.354 -55.754  17.236  1.000 86.32220  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   CG  1 
+ATOM   5551  C CD1 . LEU B   2 136 ? 101.521 -56.210  16.385  1.000 100.70241 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5552  C CD2 . LEU B   2 136 ? 100.510 -56.236  18.667  1.000 86.80775  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5553  N N   . ALA B   2 137 ? 97.481  -53.659  15.729  1.000 102.95352 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B   N   1 
+ATOM   5554  C CA  . ALA B   2 137 ? 96.192  -54.169  15.276  1.000 95.08576  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B   CA  1 
+ATOM   5555  C C   . ALA B   2 137 ? 95.981  -53.904  13.791  1.000 99.78103  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B   C   1 
+ATOM   5556  O O   . ALA B   2 137 ? 95.502  -54.780  13.062  1.000 92.66993  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B   O   1 
+ATOM   5557  C CB  . ALA B   2 137 ? 95.064  -53.548  16.098  1.000 93.75241  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B   CB  1 
+ATOM   5558  N N   . LEU B   2 138 ? 96.332  -52.703  13.326  1.000 105.17215 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   N   1 
+ATOM   5559  C CA  . LEU B   2 138 ? 96.216  -52.402  11.903  1.000 100.55244 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   CA  1 
+ATOM   5560  C C   . LEU B   2 138 ? 97.161  -53.270  11.081  1.000 101.59594 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   C   1 
+ATOM   5561  O O   . LEU B   2 138 ? 96.807  -53.724  9.986   1.000 83.79756  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   O   1 
+ATOM   5562  C CB  . LEU B   2 138 ? 96.493  -50.919  11.658  1.000 90.07859  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   CB  1 
+ATOM   5563  C CG  . LEU B   2 138 ? 96.585  -50.481  10.195  1.000 110.77539 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   CG  1 
+ATOM   5564  C CD1 . LEU B   2 138 ? 95.289  -50.781  9.458   1.000 97.47735  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5565  C CD2 . LEU B   2 138 ? 96.938  -49.005  10.092  1.000 111.65474 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5566  N N   . ASP B   2 139 ? 98.367  -53.517  11.598  1.000 94.91531  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   N   1 
+ATOM   5567  C CA  . ASP B   2 139 ? 99.310  -54.389  10.905  1.000 92.69782  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   CA  1 
+ATOM   5568  C C   . ASP B   2 139 ? 98.796  -55.823  10.845  1.000 97.46419  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   C   1 
+ATOM   5569  O O   . ASP B   2 139 ? 98.972  -56.508  9.831   1.000 86.32354  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   O   1 
+ATOM   5570  C CB  . ASP B   2 139 ? 100.675 -54.338  11.594  1.000 95.66764  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   CB  1 
+ATOM   5571  C CG  . ASP B   2 139 ? 101.773 -54.971  10.761  1.000 106.66906 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   CG  1 
+ATOM   5572  O OD1 . ASP B   2 139 ? 101.581 -55.116  9.535   1.000 104.62767 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5573  O OD2 . ASP B   2 139 ? 102.826 -55.323  11.330  1.000 112.65662 ? ? ? ? ? -1 140 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5574  N N   . ILE B   2 140 ? 98.161  -56.294  11.921  1.000 102.34513 ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   N   1 
+ATOM   5575  C CA  . ILE B   2 140 ? 97.663  -57.667  11.947  1.000 92.52205  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   CA  1 
+ATOM   5576  C C   . ILE B   2 140 ? 96.543  -57.853  10.930  1.000 94.86548  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   C   1 
+ATOM   5577  O O   . ILE B   2 140 ? 96.462  -58.889  10.257  1.000 93.38449  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   O   1 
+ATOM   5578  C CB  . ILE B   2 140 ? 97.210  -58.045  13.370  1.000 85.32927  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   CB  1 
+ATOM   5579  C CG1 . ILE B   2 140 ? 98.426  -58.297  14.260  1.000 95.93901  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5580  C CG2 . ILE B   2 140 ? 96.286  -59.256  13.351  1.000 91.15916  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5581  C CD1 . ILE B   2 140 ? 98.079  -58.699  15.672  1.000 99.02451  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5582  N N   . LEU B   2 141 ? 95.672  -56.852  10.793  1.000 94.43410  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   N   1 
+ATOM   5583  C CA  . LEU B   2 141 ? 94.569  -56.953  9.844   1.000 92.10114  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   CA  1 
+ATOM   5584  C C   . LEU B   2 141 ? 95.077  -57.066  8.411   1.000 99.88257  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   C   1 
+ATOM   5585  O O   . LEU B   2 141 ? 94.571  -57.878  7.628   1.000 92.77273  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   O   1 
+ATOM   5586  C CB  . LEU B   2 141 ? 93.638  -55.749  9.994   1.000 91.36030  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   CB  1 
+ATOM   5587  C CG  . LEU B   2 141 ? 92.811  -55.672  11.278  1.000 90.42609  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   CG  1 
+ATOM   5588  C CD1 . LEU B   2 141 ? 92.019  -54.377  11.317  1.000 83.06126  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5589  C CD2 . LEU B   2 141 ? 91.882  -56.870  11.388  1.000 80.40691  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5590  N N   . LYS B   2 142 ? 96.084  -56.267  8.052   1.000 101.58625 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   N   1 
+ATOM   5591  C CA  . LYS B   2 142 ? 96.636  -56.329  6.702   1.000 93.66857  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   CA  1 
+ATOM   5592  C C   . LYS B   2 142 ? 97.366  -57.643  6.448   1.000 91.98583  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   C   1 
+ATOM   5593  O O   . LYS B   2 142 ? 97.355  -58.149  5.320   1.000 110.94674 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   O   1 
+ATOM   5594  C CB  . LYS B   2 142 ? 97.573  -55.145  6.465   1.000 86.78680  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   CB  1 
+ATOM   5595  C CG  . LYS B   2 142 ? 96.878  -53.793  6.466   1.000 95.87075  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   CG  1 
+ATOM   5596  C CD  . LYS B   2 142 ? 97.874  -52.662  6.277   1.000 93.63087  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   CD  1 
+ATOM   5597  C CE  . LYS B   2 142 ? 97.175  -51.312  6.267   1.000 102.35480 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   CE  1 
+ATOM   5598  N NZ  . LYS B   2 142 ? 98.148  -50.189  6.164   1.000 119.33951 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5599  N N   . LYS B   2 143 ? 97.998  -58.212  7.477   1.000 93.51472  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   N   1 
+ATOM   5600  C CA  . LYS B   2 143 ? 98.721  -59.468  7.309   1.000 88.48334  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   CA  1 
+ATOM   5601  C C   . LYS B   2 143 ? 97.791  -60.675  7.279   1.000 80.67570  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   C   1 
+ATOM   5602  O O   . LYS B   2 143 ? 98.069  -61.645  6.567   1.000 104.32360 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   O   1 
+ATOM   5603  C CB  . LYS B   2 143 ? 99.743  -59.650  8.433   1.000 101.60120 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   CB  1 
+ATOM   5604  C CG  . LYS B   2 143 ? 100.861 -58.621  8.481   1.000 101.36250 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   CG  1 
+ATOM   5605  C CD  . LYS B   2 143 ? 101.924 -58.887  7.432   1.000 111.60699 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   CD  1 
+ATOM   5606  C CE  . LYS B   2 143 ? 103.245 -58.245  7.824   1.000 116.27972 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   CE  1 
+ATOM   5607  N NZ  . LYS B   2 143 ? 103.093 -56.794  8.124   1.000 114.38864 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5608  N N   . SER B   2 144 ? 96.698  -60.641  8.038   1.000 85.85859  ? ? ? ? ? ?  145 SER B   N   1 
+ATOM   5609  C CA  . SER B   2 144 ? 95.835  -61.800  8.240   1.000 100.80815 ? ? ? ? ? ?  145 SER B   CA  1 
+ATOM   5610  C C   . SER B   2 144 ? 94.550  -61.641  7.439   1.000 90.57806  ? ? ? ? ? ?  145 SER B   C   1 
+ATOM   5611  O O   . SER B   2 144 ? 93.834  -60.645  7.595   1.000 80.86349  ? ? ? ? ? ?  145 SER B   O   1 
+ATOM   5612  C CB  . SER B   2 144 ? 95.518  -61.987  9.724   1.000 90.33851  ? ? ? ? ? ?  145 SER B   CB  1 
+ATOM   5613  O OG  . SER B   2 144 ? 94.587  -63.036  9.919   1.000 76.16126  ? ? ? ? ? ?  145 SER B   OG  1 
+ATOM   5614  N N   . LEU B   2 145 ? 94.253  -62.632  6.595   1.000 95.50828  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   N   1 
+ATOM   5615  C CA  . LEU B   2 145 ? 93.005  -62.616  5.840   1.000 85.69092  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   CA  1 
+ATOM   5616  C C   . LEU B   2 145 ? 91.815  -62.936  6.735   1.000 99.06558  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   C   1 
+ATOM   5617  O O   . LEU B   2 145 ? 90.745  -62.330  6.597   1.000 98.03593  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   O   1 
+ATOM   5618  C CB  . LEU B   2 145 ? 93.082  -63.607  4.678   1.000 91.10820  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   CB  1 
+ATOM   5619  C CG  . LEU B   2 145 ? 91.774  -63.941  3.955   1.000 79.27291  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   CG  1 
+ATOM   5620  C CD1 . LEU B   2 145 ? 91.196  -62.712  3.267   1.000 79.89488  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5621  C CD2 . LEU B   2 145 ? 91.989  -65.070  2.958   1.000 70.56940  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5622  N N   . VAL B   2 146 ? 91.983  -63.887  7.658   1.000 104.34922 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   N   1 
+ATOM   5623  C CA  . VAL B   2 146 ? 90.897  -64.261  8.559   1.000 75.96626  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   CA  1 
+ATOM   5624  C C   . VAL B   2 146 ? 90.526  -63.093  9.464   1.000 84.44464  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   C   1 
+ATOM   5625  O O   . VAL B   2 146 ? 89.350  -62.892  9.793   1.000 90.51959  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   O   1 
+ATOM   5626  C CB  . VAL B   2 146 ? 91.292  -65.510  9.368   1.000 70.82337  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   CB  1 
+ATOM   5627  C CG1 . VAL B   2 146 ? 90.275  -65.792  10.462  1.000 112.02135 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   CG1 1 
+ATOM   5628  C CG2 . VAL B   2 146 ? 91.420  -66.709  8.447   1.000 65.10085  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   CG2 1 
+ATOM   5629  N N   . ALA B   2 147 ? 91.519  -62.298  9.870   1.000 84.00725  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B   N   1 
+ATOM   5630  C CA  . ALA B   2 147 ? 91.241  -61.142  10.716  1.000 77.02760  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B   CA  1 
+ATOM   5631  C C   . ALA B   2 147 ? 90.305  -60.160  10.021  1.000 89.18422  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B   C   1 
+ATOM   5632  O O   . ALA B   2 147 ? 89.378  -59.630  10.643  1.000 85.03750  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B   O   1 
+ATOM   5633  C CB  . ALA B   2 147 ? 92.546  -60.453  11.112  1.000 82.58286  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B   CB  1 
+ATOM   5634  N N   . ARG B   2 148 ? 90.526  -59.911  8.727   1.000 91.11932  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   N   1 
+ATOM   5635  C CA  . ARG B   2 148 ? 89.635  -59.018  7.993   1.000 75.47231  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   CA  1 
+ATOM   5636  C C   . ARG B   2 148 ? 88.260  -59.645  7.805   1.000 78.13039  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   C   1 
+ATOM   5637  O O   . ARG B   2 148 ? 87.240  -58.947  7.853   1.000 75.34050  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   O   1 
+ATOM   5638  C CB  . ARG B   2 148 ? 90.246  -58.652  6.641   1.000 65.97390  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   CB  1 
+ATOM   5639  C CG  . ARG B   2 148 ? 91.536  -57.856  6.732   1.000 74.00652  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   CG  1 
+ATOM   5640  C CD  . ARG B   2 148 ? 92.041  -57.445  5.356   1.000 68.02417  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   CD  1 
+ATOM   5641  N NE  . ARG B   2 148 ? 92.297  -58.594  4.496   1.000 81.77353  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   NE  1 
+ATOM   5642  C CZ  . ARG B   2 148 ? 93.463  -59.219  4.407   1.000 78.61382  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   CZ  1 
+ATOM   5643  N NH1 . ARG B   2 148 ? 94.510  -58.834  5.119   1.000 86.26361  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   NH1 1 
+ATOM   5644  N NH2 . ARG B   2 148 ? 93.582  -60.256  3.583   1.000 73.09882  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   NH2 1 
+ATOM   5645  N N   . GLN B   2 149 ? 88.212  -60.962  7.594   1.000 73.67351  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   N   1 
+ATOM   5646  C CA  . GLN B   2 149 ? 86.931  -61.634  7.403   1.000 77.55759  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   CA  1 
+ATOM   5647  C C   . GLN B   2 149 ? 86.102  -61.624  8.681   1.000 83.33485  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   C   1 
+ATOM   5648  O O   . GLN B   2 149 ? 84.879  -61.449  8.632   1.000 81.63524  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   O   1 
+ATOM   5649  C CB  . GLN B   2 149 ? 87.155  -63.067  6.924   1.000 78.84305  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   CB  1 
+ATOM   5650  C CG  . GLN B   2 149 ? 87.669  -63.179  5.500   1.000 70.91386  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   CG  1 
+ATOM   5651  C CD  . GLN B   2 149 ? 87.770  -64.618  5.038   1.000 90.79182  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   CD  1 
+ATOM   5652  O OE1 . GLN B   2 149 ? 87.923  -65.531  5.849   1.000 90.03160  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5653  N NE2 . GLN B   2 149 ? 87.674  -64.830  3.731   1.000 88.06924  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5654  N N   . TYR B   2 150 ? 86.748  -61.806  9.836   1.000 95.31891  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   N   1 
+ATOM   5655  C CA  . TYR B   2 150 ? 86.008  -61.854  11.093  1.000 82.85833  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CA  1 
+ATOM   5656  C C   . TYR B   2 150 ? 85.428  -60.491  11.453  1.000 78.98761  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   C   1 
+ATOM   5657  O O   . TYR B   2 150 ? 84.279  -60.401  11.901  1.000 72.72010  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   O   1 
+ATOM   5658  C CB  . TYR B   2 150 ? 86.908  -62.363  12.217  1.000 66.91966  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CB  1 
+ATOM   5659  C CG  . TYR B   2 150 ? 86.343  -62.105  13.595  1.000 84.12497  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CG  1 
+ATOM   5660  C CD1 . TYR B   2 150 ? 85.302  -62.875  14.094  1.000 75.46054  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5661  C CD2 . TYR B   2 150 ? 86.847  -61.086  14.395  1.000 88.54382  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5662  C CE1 . TYR B   2 150 ? 84.779  -62.640  15.351  1.000 73.83032  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5663  C CE2 . TYR B   2 150 ? 86.329  -60.844  15.653  1.000 80.38048  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5664  C CZ  . TYR B   2 150 ? 85.296  -61.625  16.125  1.000 75.84143  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5665  O OH  . TYR B   2 150 ? 84.775  -61.392  17.377  1.000 100.57005 ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   OH  1 
+ATOM   5666  N N   . ILE B   2 151 ? 86.209  -59.423  11.273  1.000 67.32962  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   N   1 
+ATOM   5667  C CA  . ILE B   2 151 ? 85.738  -58.088  11.634  1.000 71.16566  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   CA  1 
+ATOM   5668  C C   . ILE B   2 151 ? 84.541  -57.692  10.779  1.000 81.00201  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   C   1 
+ATOM   5669  O O   . ILE B   2 151 ? 83.566  -57.116  11.278  1.000 81.80830  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   O   1 
+ATOM   5670  C CB  . ILE B   2 151 ? 86.887  -57.069  11.516  1.000 74.06998  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   CB  1 
+ATOM   5671  C CG1 . ILE B   2 151 ? 88.003  -57.410  12.504  1.000 84.68749  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5672  C CG2 . ILE B   2 151 ? 86.384  -55.659  11.769  1.000 72.05141  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5673  C CD1 . ILE B   2 151 ? 87.560  -57.392  13.950  1.000 77.49730  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5674  N N   . PHE B   2 152 ? 84.588  -58.002  9.482   1.000 93.34704  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   N   1 
+ATOM   5675  C CA  . PHE B   2 152 ? 83.461  -57.696  8.606   1.000 92.85598  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CA  1 
+ATOM   5676  C C   . PHE B   2 152 ? 82.241  -58.534  8.967   1.000 86.69018  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   C   1 
+ATOM   5677  O O   . PHE B   2 152 ? 81.106  -58.044  8.922   1.000 94.42931  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   O   1 
+ATOM   5678  C CB  . PHE B   2 152 ? 83.859  -57.925  7.147   1.000 92.73339  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CB  1 
+ATOM   5679  C CG  . PHE B   2 152 ? 82.858  -57.408  6.149   1.000 114.19308 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CG  1 
+ATOM   5680  C CD1 . PHE B   2 152 ? 81.960  -56.410  6.492   1.000 124.47727 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5681  C CD2 . PHE B   2 152 ? 82.816  -57.925  4.864   1.000 114.99947 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5682  C CE1 . PHE B   2 152 ? 81.041  -55.938  5.573   1.000 124.13610 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5683  C CE2 . PHE B   2 152 ? 81.901  -57.457  3.941   1.000 134.66005 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5684  C CZ  . PHE B   2 152 ? 81.012  -56.462  4.297   1.000 130.69192 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5685  N N   . SER B   2 153 ? 82.456  -59.796  9.341   1.000 77.87398  ? ? ? ? ? ?  154 SER B   N   1 
+ATOM   5686  C CA  . SER B   2 153 ? 81.338  -60.693  9.612   1.000 74.73278  ? ? ? ? ? ?  154 SER B   CA  1 
+ATOM   5687  C C   . SER B   2 153 ? 80.678  -60.396  10.953  1.000 92.12791  ? ? ? ? ? ?  154 SER B   C   1 
+ATOM   5688  O O   . SER B   2 153 ? 79.486  -60.671  11.126  1.000 92.06557  ? ? ? ? ? ?  154 SER B   O   1 
+ATOM   5689  C CB  . SER B   2 153 ? 81.816  -62.144  9.574   1.000 83.51380  ? ? ? ? ? ?  154 SER B   CB  1 
+ATOM   5690  O OG  . SER B   2 153 ? 82.421  -62.450  8.329   1.000 94.12817  ? ? ? ? ? ?  154 SER B   OG  1 
+ATOM   5691  N N   . LYS B   2 154 ? 81.425  -59.839  11.906  1.000 92.08983  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   N   1 
+ATOM   5692  C CA  . LYS B   2 154 ? 80.922  -59.657  13.262  1.000 78.65220  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   CA  1 
+ATOM   5693  C C   . LYS B   2 154 ? 80.179  -58.336  13.438  1.000 83.44763  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   C   1 
+ATOM   5694  O O   . LYS B   2 154 ? 79.072  -58.314  13.985  1.000 95.68840  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   O   1 
+ATOM   5695  C CB  . LYS B   2 154 ? 82.076  -59.744  14.266  1.000 85.95975  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   CB  1 
+ATOM   5696  C CG  . LYS B   2 154 ? 81.639  -59.798  15.724  1.000 82.19036  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   CG  1 
+ATOM   5697  C CD  . LYS B   2 154 ? 81.141  -61.186  16.103  1.000 111.18006 ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   CD  1 
+ATOM   5698  C CE  . LYS B   2 154 ? 80.730  -61.257  17.567  1.000 92.28662  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   CE  1 
+ATOM   5699  N NZ  . LYS B   2 154 ? 79.550  -60.397  17.859  1.000 99.87833  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5700  N N   . TYR B   2 155 ? 80.769  -57.231  12.986  1.000 73.69681  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   N   1 
+ATOM   5701  C CA  . TYR B   2 155 ? 80.252  -55.897  13.260  1.000 79.64745  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CA  1 
+ATOM   5702  C C   . TYR B   2 155 ? 79.849  -55.210  11.963  1.000 86.92219  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   C   1 
+ATOM   5703  O O   . TYR B   2 155 ? 80.608  -55.221  10.988  1.000 99.88349  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   O   1 
+ATOM   5704  C CB  . TYR B   2 155 ? 81.292  -55.050  13.998  1.000 78.31000  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CB  1 
+ATOM   5705  C CG  . TYR B   2 155 ? 81.887  -55.734  15.206  1.000 83.78329  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CG  1 
+ATOM   5706  C CD1 . TYR B   2 155 ? 81.205  -55.769  16.414  1.000 93.45259  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5707  C CD2 . TYR B   2 155 ? 83.133  -56.344  15.138  1.000 90.48899  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5708  C CE1 . TYR B   2 155 ? 81.746  -56.393  17.522  1.000 91.28626  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5709  C CE2 . TYR B   2 155 ? 83.682  -56.970  16.240  1.000 105.45610 ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5710  C CZ  . TYR B   2 155 ? 82.985  -56.992  17.428  1.000 90.54815  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5711  O OH  . TYR B   2 155 ? 83.528  -57.615  18.527  1.000 94.21547  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   OH  1 
+ATOM   5712  N N   . PHE B   2 156 ? 78.659  -54.607  11.960  1.000 88.20800  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   N   1 
+ATOM   5713  C CA  . PHE B   2 156 ? 78.211  -53.797  10.836  1.000 99.99085  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CA  1 
+ATOM   5714  C C   . PHE B   2 156 ? 78.346  -52.302  11.090  1.000 99.49006  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   C   1 
+ATOM   5715  O O   . PHE B   2 156 ? 78.414  -51.530  10.127  1.000 106.54834 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   O   1 
+ATOM   5716  C CB  . PHE B   2 156 ? 76.752  -54.120  10.483  1.000 91.55900  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CB  1 
+ATOM   5717  C CG  . PHE B   2 156 ? 75.747  -53.590  11.472  1.000 90.98430  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CG  1 
+ATOM   5718  C CD1 . PHE B   2 156 ? 75.472  -54.280  12.640  1.000 95.73282  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5719  C CD2 . PHE B   2 156 ? 75.061  -52.412  11.221  1.000 100.95488 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5720  C CE1 . PHE B   2 156 ? 74.543  -53.804  13.543  1.000 86.35335  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5721  C CE2 . PHE B   2 156 ? 74.132  -51.927  12.124  1.000 98.97001  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5722  C CZ  . PHE B   2 156 ? 73.873  -52.625  13.286  1.000 90.93665  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5723  N N   . LYS B   2 157 ? 78.382  -51.881  12.352  1.000 108.79902 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   N   1 
+ATOM   5724  C CA  . LYS B   2 157 ? 78.586  -50.486  12.709  1.000 107.06823 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   CA  1 
+ATOM   5725  C C   . LYS B   2 157 ? 79.399  -50.420  13.992  1.000 90.32757  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   C   1 
+ATOM   5726  O O   . LYS B   2 157 ? 79.296  -51.296  14.855  1.000 101.22452 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   O   1 
+ATOM   5727  C CB  . LYS B   2 157 ? 77.256  -49.739  12.890  1.000 108.08824 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   CB  1 
+ATOM   5728  C CG  . LYS B   2 157 ? 77.403  -48.224  12.969  1.000 100.51505 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   CG  1 
+ATOM   5729  C CD  . LYS B   2 157 ? 76.129  -47.565  13.469  1.000 101.20969 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   CD  1 
+ATOM   5730  C CE  . LYS B   2 157 ? 74.942  -47.894  12.582  1.000 107.69722 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   CE  1 
+ATOM   5731  N NZ  . LYS B   2 157 ? 75.075  -47.298  11.224  1.000 108.75614 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5732  N N   . ILE B   2 158 ? 80.214  -49.375  14.109  1.000 99.75589  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   N   1 
+ATOM   5733  C CA  . ILE B   2 158 ? 81.066  -49.166  15.272  1.000 98.32458  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   CA  1 
+ATOM   5734  C C   . ILE B   2 158 ? 80.825  -47.762  15.806  1.000 105.19871 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   C   1 
+ATOM   5735  O O   . ILE B   2 158 ? 80.919  -46.783  15.057  1.000 112.19490 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   O   1 
+ATOM   5736  C CB  . ILE B   2 158 ? 82.556  -49.370  14.936  1.000 89.87434  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   CB  1 
+ATOM   5737  C CG1 . ILE B   2 158 ? 82.814  -50.824  14.540  1.000 89.83072  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5738  C CG2 . ILE B   2 158 ? 83.430  -48.966  16.113  1.000 74.77519  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5739  C CD1 . ILE B   2 158 ? 84.262  -51.126  14.243  1.000 86.44067  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5740  N N   . PHE B   2 159 ? 80.517  -47.667  17.096  1.000 105.08167 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   N   1 
+ATOM   5741  C CA  . PHE B   2 159 ? 80.288  -46.393  17.764  1.000 97.77871  ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CA  1 
+ATOM   5742  C C   . PHE B   2 159 ? 81.553  -45.981  18.506  1.000 102.35234 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   C   1 
+ATOM   5743  O O   . PHE B   2 159 ? 82.152  -46.794  19.217  1.000 100.43489 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   O   1 
+ATOM   5744  C CB  . PHE B   2 159 ? 79.111  -46.490  18.736  1.000 102.44599 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CB  1 
+ATOM   5745  C CG  . PHE B   2 159 ? 77.794  -46.783  18.072  1.000 115.51649 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CG  1 
+ATOM   5746  C CD1 . PHE B   2 159 ? 77.471  -48.071  17.677  1.000 107.62222 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5747  C CD2 . PHE B   2 159 ? 76.872  -45.773  17.858  1.000 112.08350 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5748  C CE1 . PHE B   2 159 ? 76.260  -48.343  17.069  1.000 101.39886 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5749  C CE2 . PHE B   2 159 ? 75.659  -46.038  17.249  1.000 117.23880 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5750  C CZ  . PHE B   2 159 ? 75.352  -47.325  16.857  1.000 108.08417 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5751  N N   . ILE B   2 160 ? 81.957  -44.724  18.339  1.000 97.20819  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   N   1 
+ATOM   5752  C CA  . ILE B   2 160 ? 83.176  -44.198  18.940  1.000 98.12274  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   CA  1 
+ATOM   5753  C C   . ILE B   2 160 ? 82.819  -42.970  19.765  1.000 111.35833 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   C   1 
+ATOM   5754  O O   . ILE B   2 160 ? 82.136  -42.064  19.274  1.000 111.06758 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   O   1 
+ATOM   5755  C CB  . ILE B   2 160 ? 84.233  -43.854  17.874  1.000 107.34707 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   CB  1 
+ATOM   5756  C CG1 . ILE B   2 160 ? 84.532  -45.081  17.011  1.000 116.20083 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5757  C CG2 . ILE B   2 160 ? 85.504  -43.344  18.532  1.000 101.33759 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5758  C CD1 . ILE B   2 160 ? 85.458  -44.802  15.851  1.000 112.48991 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5759  N N   . ASP B   2 161 ? 83.284  -42.941  21.011  1.000 109.51345 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   N   1 
+ATOM   5760  C CA  . ASP B   2 161 ? 83.020  -41.846  21.933  1.000 118.20430 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   CA  1 
+ATOM   5761  C C   . ASP B   2 161 ? 84.291  -41.036  22.153  1.000 118.48183 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   C   1 
+ATOM   5762  O O   . ASP B   2 161 ? 85.390  -41.596  22.223  1.000 106.74246 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   O   1 
+ATOM   5763  C CB  . ASP B   2 161 ? 82.497  -42.375  23.273  1.000 118.61428 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   CB  1 
+ATOM   5764  C CG  . ASP B   2 161 ? 82.001  -41.268  24.186  1.000 130.35208 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   CG  1 
+ATOM   5765  O OD1 . ASP B   2 161 ? 81.771  -40.144  23.694  1.000 138.30643 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5766  O OD2 . ASP B   2 161 ? 81.842  -41.524  25.400  1.000 131.44759 ? ? ? ? ? -1 162 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5767  N N   . GLU B   2 162 ? 84.129  -39.715  22.265  1.000 113.45605 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   N   1 
+ATOM   5768  C CA  . GLU B   2 162 ? 85.228  -38.787  22.540  1.000 110.25788 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   CA  1 
+ATOM   5769  C C   . GLU B   2 162 ? 86.333  -38.922  21.490  1.000 107.50264 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   C   1 
+ATOM   5770  O O   . GLU B   2 162 ? 87.489  -39.221  21.795  1.000 117.34366 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   O   1 
+ATOM   5771  C CB  . GLU B   2 162 ? 85.785  -38.998  23.953  1.000 115.10627 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   CB  1 
+ATOM   5772  C CG  . GLU B   2 162 ? 84.731  -39.174  25.037  1.000 113.01060 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   CG  1 
+ATOM   5773  C CD  . GLU B   2 162 ? 84.149  -37.861  25.525  1.000 124.08438 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   CD  1 
+ATOM   5774  O OE1 . GLU B   2 162 ? 84.347  -36.824  24.856  1.000 118.45707 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   OE1 1 
+ATOM   5775  O OE2 . GLU B   2 162 ? 83.497  -37.867  26.589  1.000 143.53940 ? ? ? ? ? -1 163 GLU B   OE2 1 
+ATOM   5776  N N   . TYR B   2 163 ? 85.954  -38.685  20.233  1.000 113.75094 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   N   1 
+ATOM   5777  C CA  . TYR B   2 163 ? 86.882  -38.908  19.131  1.000 124.08500 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CA  1 
+ATOM   5778  C C   . TYR B   2 163 ? 87.985  -37.861  19.061  1.000 132.52605 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   C   1 
+ATOM   5779  O O   . TYR B   2 163 ? 89.018  -38.113  18.433  1.000 127.90782 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   O   1 
+ATOM   5780  C CB  . TYR B   2 163 ? 86.122  -38.945  17.806  1.000 115.97968 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CB  1 
+ATOM   5781  C CG  . TYR B   2 163 ? 86.916  -39.531  16.661  1.000 117.22380 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CG  1 
+ATOM   5782  C CD1 . TYR B   2 163 ? 87.317  -40.860  16.681  1.000 121.32573 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5783  C CD2 . TYR B   2 163 ? 87.253  -38.761  15.556  1.000 125.01896 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5784  C CE1 . TYR B   2 163 ? 88.039  -41.404  15.639  1.000 121.75474 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5785  C CE2 . TYR B   2 163 ? 87.975  -39.297  14.507  1.000 123.23810 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5786  C CZ  . TYR B   2 163 ? 88.364  -40.619  14.555  1.000 119.12479 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5787  O OH  . TYR B   2 163 ? 89.082  -41.161  13.515  1.000 123.99128 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   OH  1 
+ATOM   5788  N N   . GLN B   2 164 ? 87.794  -36.694  19.683  1.000 137.32700 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   N   1 
+ATOM   5789  C CA  . GLN B   2 164 ? 88.825  -35.662  19.647  1.000 125.66625 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   CA  1 
+ATOM   5790  C C   . GLN B   2 164 ? 90.077  -36.076  20.407  1.000 133.70824 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   C   1 
+ATOM   5791  O O   . GLN B   2 164 ? 91.154  -35.523  20.156  1.000 139.50778 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   O   1 
+ATOM   5792  C CB  . GLN B   2 164 ? 88.275  -34.347  20.209  1.000 126.85919 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   CB  1 
+ATOM   5793  C CG  . GLN B   2 164 ? 88.097  -34.326  21.724  1.000 129.57461 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   CG  1 
+ATOM   5794  C CD  . GLN B   2 164 ? 86.934  -35.180  22.196  1.000 118.91224 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   CD  1 
+ATOM   5795  O OE1 . GLN B   2 164 ? 86.084  -35.582  21.403  1.000 121.29415 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5796  N NE2 . GLN B   2 164 ? 86.894  -35.461  23.494  1.000 125.19646 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5797  N N   . ASP B   2 165 ? 89.962  -37.039  21.319  1.000 125.86399 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   N   1 
+ATOM   5798  C CA  . ASP B   2 165 ? 91.112  -37.531  22.062  1.000 134.89371 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   CA  1 
+ATOM   5799  C C   . ASP B   2 165 ? 91.849  -38.656  21.348  1.000 122.72822 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   C   1 
+ATOM   5800  O O   . ASP B   2 165 ? 92.927  -39.051  21.802  1.000 128.27608 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   O   1 
+ATOM   5801  C CB  . ASP B   2 165 ? 90.682  -38.014  23.452  1.000 127.16965 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   CB  1 
+ATOM   5802  C CG  . ASP B   2 165 ? 90.280  -36.874  24.369  1.000 132.87475 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   CG  1 
+ATOM   5803  O OD1 . ASP B   2 165 ? 90.063  -35.751  23.866  1.000 124.66111 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5804  O OD2 . ASP B   2 165 ? 90.188  -37.099  25.594  1.000 158.42755 ? ? ? ? ? -1 166 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5805  N N   . SER B   2 166 ? 91.306  -39.174  20.250  1.000 102.06140 ? ? ? ? ? ?  167 SER B   N   1 
+ATOM   5806  C CA  . SER B   2 166 ? 91.946  -40.280  19.554  1.000 122.41598 ? ? ? ? ? ?  167 SER B   CA  1 
+ATOM   5807  C C   . SER B   2 166 ? 93.235  -39.822  18.880  1.000 120.50326 ? ? ? ? ? ?  167 SER B   C   1 
+ATOM   5808  O O   . SER B   2 166 ? 93.284  -38.764  18.247  1.000 130.42030 ? ? ? ? ? ?  167 SER B   O   1 
+ATOM   5809  C CB  . SER B   2 166 ? 90.994  -40.874  18.517  1.000 130.89787 ? ? ? ? ? ?  167 SER B   CB  1 
+ATOM   5810  O OG  . SER B   2 166 ? 90.601  -39.897  17.569  1.000 127.65861 ? ? ? ? ? ?  167 SER B   OG  1 
+ATOM   5811  N N   . ASP B   2 167 ? 94.285  -40.629  19.020  1.000 116.27641 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   N   1 
+ATOM   5812  C CA  . ASP B   2 167 ? 95.563  -40.332  18.395  1.000 119.65798 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   CA  1 
+ATOM   5813  C C   . ASP B   2 167 ? 95.513  -40.680  16.907  1.000 113.72270 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   C   1 
+ATOM   5814  O O   . ASP B   2 167 ? 94.488  -41.116  16.377  1.000 108.92479 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   O   1 
+ATOM   5815  C CB  . ASP B   2 167 ? 96.689  -41.076  19.111  1.000 117.92903 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   CB  1 
+ATOM   5816  C CG  . ASP B   2 167 ? 96.496  -42.579  19.105  1.000 117.35506 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   CG  1 
+ATOM   5817  O OD1 . ASP B   2 167 ? 96.772  -43.210  18.064  1.000 126.90865 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5818  O OD2 . ASP B   2 167 ? 96.069  -43.132  20.141  1.000 132.51142 ? ? ? ? ? -1 168 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5819  N N   . LYS B   2 168 ? 96.646  -40.490  16.222  1.000 123.41173 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   N   1 
+ATOM   5820  C CA  . LYS B   2 168 ? 96.708  -40.753  14.785  1.000 118.55575 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   CA  1 
+ATOM   5821  C C   . LYS B   2 168 ? 96.705  -42.249  14.479  1.000 117.61066 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   C   1 
+ATOM   5822  O O   . LYS B   2 168 ? 96.026  -42.689  13.545  1.000 111.17857 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   O   1 
+ATOM   5823  C CB  . LYS B   2 168 ? 97.938  -40.079  14.171  1.000 109.70858 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   CB  1 
+ATOM   5824  C CG  . LYS B   2 168 ? 99.260  -40.432  14.838  1.000 131.08465 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   CG  1 
+ATOM   5825  C CD  . LYS B   2 168 ? 100.426 -39.796  14.094  1.000 153.00573 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   CD  1 
+ATOM   5826  C CE  . LYS B   2 168 ? 101.758 -40.195  14.707  1.000 150.66614 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   CE  1 
+ATOM   5827  N NZ  . LYS B   2 168 ? 102.904 -39.597  13.967  1.000 145.54802 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5828  N N   . ASP B   2 169 ? 97.466  -43.044  15.234  1.000 117.42608 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   N   1 
+ATOM   5829  C CA  . ASP B   2 169 ? 97.434  -44.491  15.026  1.000 117.02279 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   CA  1 
+ATOM   5830  C C   . ASP B   2 169 ? 96.060  -45.058  15.354  1.000 118.72889 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   C   1 
+ATOM   5831  O O   . ASP B   2 169 ? 95.570  -45.967  14.671  1.000 111.62822 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   O   1 
+ATOM   5832  C CB  . ASP B   2 169 ? 98.510  -45.180  15.867  1.000 132.91452 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   CB  1 
+ATOM   5833  C CG  . ASP B   2 169 ? 99.916  -44.843  15.408  1.000 137.23754 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   CG  1 
+ATOM   5834  O OD1 . ASP B   2 169 ? 100.124 -44.682  14.185  1.000 141.40266 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5835  O OD2 . ASP B   2 169 ? 100.815 -44.743  16.269  1.000 147.14035 ? ? ? ? ? -1 170 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5836  N N   . MET B   2 170 ? 95.422  -44.526  16.397  1.000 123.15966 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   N   1 
+ATOM   5837  C CA  . MET B   2 170 ? 94.055  -44.919  16.715  1.000 108.86410 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   CA  1 
+ATOM   5838  C C   . MET B   2 170 ? 93.089  -44.457  15.631  1.000 107.34549 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   C   1 
+ATOM   5839  O O   . MET B   2 170 ? 92.106  -45.145  15.330  1.000 106.73951 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   O   1 
+ATOM   5840  C CB  . MET B   2 170 ? 93.661  -44.346  18.077  1.000 111.98382 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   CB  1 
+ATOM   5841  C CG  . MET B   2 170 ? 92.318  -44.805  18.603  1.000 122.21426 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   CG  1 
+ATOM   5842  S SD  . MET B   2 170 ? 91.983  -44.104  20.228  1.000 111.21845 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   SD  1 
+ATOM   5843  C CE  . MET B   2 170 ? 93.441  -44.632  21.125  1.000 107.47943 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   CE  1 
+ATOM   5844  N N   . HIS B   2 171 ? 93.360  -43.296  15.030  1.000 117.27611 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   N   1 
+ATOM   5845  C CA  . HIS B   2 171 ? 92.520  -42.795  13.948  1.000 116.55720 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   CA  1 
+ATOM   5846  C C   . HIS B   2 171 ? 92.700  -43.605  12.671  1.000 118.25117 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   C   1 
+ATOM   5847  O O   . HIS B   2 171 ? 91.743  -43.777  11.908  1.000 117.10320 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   O   1 
+ATOM   5848  C CB  . HIS B   2 171 ? 92.833  -41.319  13.694  1.000 128.24444 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   CB  1 
+ATOM   5849  C CG  . HIS B   2 171 ? 92.213  -40.770  12.447  1.000 124.57451 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   CG  1 
+ATOM   5850  N ND1 . HIS B   2 171 ? 90.926  -40.281  12.408  1.000 127.22940 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   ND1 1 
+ATOM   5851  C CD2 . HIS B   2 171 ? 92.708  -40.626  11.195  1.000 115.72157 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   CD2 1 
+ATOM   5852  C CE1 . HIS B   2 171 ? 90.653  -39.861  11.186  1.000 122.41886 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   CE1 1 
+ATOM   5853  N NE2 . HIS B   2 171 ? 91.718  -40.060  10.430  1.000 128.63790 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   NE2 1 
+ATOM   5854  N N   . ASN B   2 172 ? 93.912  -44.109  12.421  1.000 121.41274 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   N   1 
+ATOM   5855  C CA  . ASN B   2 172 ? 94.164  -44.861  11.195  1.000 107.28895 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   CA  1 
+ATOM   5856  C C   . ASN B   2 172 ? 93.380  -46.166  11.170  1.000 107.17010 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   C   1 
+ATOM   5857  O O   . ASN B   2 172 ? 92.891  -46.580  10.113  1.000 113.48611 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   O   1 
+ATOM   5858  C CB  . ASN B   2 172 ? 95.660  -45.135  11.045  1.000 111.01514 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   CB  1 
+ATOM   5859  C CG  . ASN B   2 172 ? 96.446  -43.895  10.670  1.000 111.68449 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   CG  1 
+ATOM   5860  O OD1 . ASN B   2 172 ? 95.909  -42.788  10.647  1.000 118.72340 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   OD1 1 
+ATOM   5861  N ND2 . ASN B   2 172 ? 97.729  -44.076  10.376  1.000 120.97994 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   ND2 1 
+ATOM   5862  N N   . LEU B   2 173 ? 93.248  -46.826  12.322  1.000 112.91996 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   N   1 
+ATOM   5863  C CA  . LEU B   2 173 ? 92.516  -48.088  12.364  1.000 108.29362 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   CA  1 
+ATOM   5864  C C   . LEU B   2 173 ? 91.034  -47.878  12.082  1.000 105.10097 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   C   1 
+ATOM   5865  O O   . LEU B   2 173 ? 90.426  -48.649  11.332  1.000 102.21141 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   O   1 
+ATOM   5866  C CB  . LEU B   2 173 ? 92.708  -48.764  13.720  1.000 100.42495 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   CB  1 
+ATOM   5867  C CG  . LEU B   2 173 ? 92.056  -50.142  13.841  1.000 95.28573  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   CG  1 
+ATOM   5868  C CD1 . LEU B   2 173 ? 92.945  -51.218  13.234  1.000 96.79813  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5869  C CD2 . LEU B   2 173 ? 91.725  -50.456  15.287  1.000 106.07667 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5870  N N   . PHE B   2 174 ? 90.436  -46.841  12.674  1.000 99.74570  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   N   1 
+ATOM   5871  C CA  . PHE B   2 174 ? 89.017  -46.579  12.452  1.000 104.18809 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CA  1 
+ATOM   5872  C C   . PHE B   2 174 ? 88.736  -46.259  10.989  1.000 111.80178 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   C   1 
+ATOM   5873  O O   . PHE B   2 174 ? 87.761  -46.755  10.412  1.000 97.72757  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   O   1 
+ATOM   5874  C CB  . PHE B   2 174 ? 88.550  -45.437  13.354  1.000 107.38821 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CB  1 
+ATOM   5875  C CG  . PHE B   2 174 ? 88.643  -45.748  14.821  1.000 110.73593 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CG  1 
+ATOM   5876  C CD1 . PHE B   2 174 ? 88.367  -47.021  15.293  1.000 98.90077  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5877  C CD2 . PHE B   2 174 ? 89.010  -44.768  15.729  1.000 123.11766 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5878  C CE1 . PHE B   2 174 ? 88.452  -47.309  16.641  1.000 93.33074  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5879  C CE2 . PHE B   2 174 ? 89.097  -45.051  17.078  1.000 109.90663 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5880  C CZ  . PHE B   2 174 ? 88.818  -46.323  17.534  1.000 101.87417 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5881  N N   . MET B   2 175 ? 89.584  -45.434  10.368  1.000 117.53416 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   N   1 
+ATOM   5882  C CA  . MET B   2 175 ? 89.412  -45.134  8.951   1.000 114.43443 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   CA  1 
+ATOM   5883  C C   . MET B   2 175 ? 89.673  -46.358  8.084   1.000 106.06422 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   C   1 
+ATOM   5884  O O   . MET B   2 175 ? 89.064  -46.502  7.018   1.000 112.05128 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   O   1 
+ATOM   5885  C CB  . MET B   2 175 ? 90.335  -43.988  8.539   1.000 101.97588 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   CB  1 
+ATOM   5886  C CG  . MET B   2 175 ? 90.080  -42.693  9.285   1.000 100.50911 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   CG  1 
+ATOM   5887  S SD  . MET B   2 175 ? 88.493  -41.950  8.869   1.000 118.46971 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   SD  1 
+ATOM   5888  C CE  . MET B   2 175 ? 88.763  -41.529  7.149   1.000 146.50603 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   CE  1 
+ATOM   5889  N N   . TYR B   2 176 ? 90.573  -47.244  8.520   1.000 102.73414 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   N   1 
+ATOM   5890  C CA  . TYR B   2 176 ? 90.825  -48.472  7.772   1.000 95.56795  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CA  1 
+ATOM   5891  C C   . TYR B   2 176 ? 89.596  -49.371  7.761   1.000 97.23497  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   C   1 
+ATOM   5892  O O   . TYR B   2 176 ? 89.312  -50.035  6.757   1.000 100.23637 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   O   1 
+ATOM   5893  C CB  . TYR B   2 176 ? 92.027  -49.208  8.365   1.000 91.03589  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CB  1 
+ATOM   5894  C CG  . TYR B   2 176 ? 92.290  -50.566  7.750   1.000 88.80398  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CG  1 
+ATOM   5895  C CD1 . TYR B   2 176 ? 93.016  -50.689  6.572   1.000 92.40324  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5896  C CD2 . TYR B   2 176 ? 91.821  -51.726  8.354   1.000 95.36828  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5897  C CE1 . TYR B   2 176 ? 93.261  -51.929  6.009   1.000 102.51405 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5898  C CE2 . TYR B   2 176 ? 92.060  -52.968  7.798   1.000 106.23988 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5899  C CZ  . TYR B   2 176 ? 92.780  -53.065  6.627   1.000 110.01068 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5900  O OH  . TYR B   2 176 ? 93.020  -54.302  6.074   1.000 93.75096  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   OH  1 
+ATOM   5901  N N   . LEU B   2 177 ? 88.853  -49.406  8.870   1.000 104.61487 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   N   1 
+ATOM   5902  C CA  . LEU B   2 177 ? 87.638  -50.212  8.915   1.000 108.15880 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   CA  1 
+ATOM   5903  C C   . LEU B   2 177 ? 86.543  -49.624  8.035   1.000 106.67441 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   C   1 
+ATOM   5904  O O   . LEU B   2 177 ? 85.706  -50.366  7.509   1.000 111.01692 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   O   1 
+ATOM   5905  C CB  . LEU B   2 177 ? 87.148  -50.341  10.358  1.000 97.74220  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   CB  1 
+ATOM   5906  C CG  . LEU B   2 177 ? 88.156  -50.894  11.367  1.000 96.54424  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   CG  1 
+ATOM   5907  C CD1 . LEU B   2 177 ? 87.588  -50.843  12.775  1.000 90.16386  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5908  C CD2 . LEU B   2 177 ? 88.570  -52.310  11.005  1.000 90.69203  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5909  N N   . LYS B   2 178 ? 86.535  -48.301  7.860   1.000 107.97180 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   N   1 
+ATOM   5910  C CA  . LYS B   2 178 ? 85.522  -47.663  7.028   1.000 106.91305 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   CA  1 
+ATOM   5911  C C   . LYS B   2 178 ? 85.902  -47.696  5.553   1.000 115.41428 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   C   1 
+ATOM   5912  O O   . LYS B   2 178 ? 85.053  -47.966  4.697   1.000 118.42973 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   O   1 
+ATOM   5913  C CB  . LYS B   2 178 ? 85.303  -46.221  7.484   1.000 110.82756 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   CB  1 
+ATOM   5914  C CG  . LYS B   2 178 ? 84.290  -45.455  6.650   1.000 132.46582 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   CG  1 
+ATOM   5915  C CD  . LYS B   2 178 ? 84.270  -43.983  7.021   1.000 129.20397 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   CD  1 
+ATOM   5916  C CE  . LYS B   2 178 ? 85.589  -43.309  6.680   1.000 122.13951 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   CE  1 
+ATOM   5917  N NZ  . LYS B   2 178 ? 85.861  -43.327  5.216   1.000 122.35288 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5918  N N   . ASP B   2 179 ? 87.171  -47.425  5.239   1.000 114.04000 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   N   1 
+ATOM   5919  C CA  . ASP B   2 179 ? 87.591  -47.342  3.844   1.000 114.71667 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   CA  1 
+ATOM   5920  C C   . ASP B   2 179 ? 87.772  -48.721  3.219   1.000 111.98158 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   C   1 
+ATOM   5921  O O   . ASP B   2 179 ? 87.328  -48.953  2.089   1.000 135.46892 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   O   1 
+ATOM   5922  C CB  . ASP B   2 179 ? 88.886  -46.534  3.735   1.000 117.80803 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   CB  1 
+ATOM   5923  C CG  . ASP B   2 179 ? 88.695  -45.070  4.092   1.000 121.94981 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   CG  1 
+ATOM   5924  O OD1 . ASP B   2 179 ? 87.532  -44.637  4.231   1.000 108.45446 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5925  O OD2 . ASP B   2 179 ? 89.709  -44.354  4.236   1.000 112.74361 ? ? ? ? ? -1 180 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5926  N N   . GLN B   2 180 ? 88.416  -49.646  3.931   1.000 100.25625 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   N   1 
+ATOM   5927  C CA  . GLN B   2 180 ? 88.718  -50.957  3.368   1.000 105.84077 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   CA  1 
+ATOM   5928  C C   . GLN B   2 180 ? 87.644  -51.991  3.689   1.000 113.22414 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   C   1 
+ATOM   5929  O O   . GLN B   2 180 ? 87.176  -52.700  2.793   1.000 118.11832 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   O   1 
+ATOM   5930  C CB  . GLN B   2 180 ? 90.084  -51.438  3.866   1.000 101.30150 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   CB  1 
+ATOM   5931  C CG  . GLN B   2 180 ? 91.251  -50.645  3.305   1.000 107.20622 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   CG  1 
+ATOM   5932  C CD  . GLN B   2 180 ? 91.336  -50.732  1.794   1.000 138.37362 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   CD  1 
+ATOM   5933  O OE1 . GLN B   2 180 ? 91.018  -51.764  1.201   1.000 129.78533 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5934  N NE2 . GLN B   2 180 ? 91.761  -49.645  1.161   1.000 158.31861 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5935  N N   . LEU B   2 181 ? 87.244  -52.095  4.955   1.000 99.37024  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   N   1 
+ATOM   5936  C CA  . LEU B   2 181 ? 86.252  -53.083  5.354   1.000 103.31282 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   CA  1 
+ATOM   5937  C C   . LEU B   2 181 ? 84.820  -52.588  5.205   1.000 110.86157 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   C   1 
+ATOM   5938  O O   . LEU B   2 181 ? 83.889  -53.385  5.370   1.000 119.83111 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   O   1 
+ATOM   5939  C CB  . LEU B   2 181 ? 86.499  -53.525  6.800   1.000 100.35005 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   CB  1 
+ATOM   5940  C CG  . LEU B   2 181 ? 87.882  -54.118  7.089   1.000 82.65020  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   CG  1 
+ATOM   5941  C CD1 . LEU B   2 181 ? 87.898  -54.790  8.449   1.000 104.46901 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5942  C CD2 . LEU B   2 181 ? 88.304  -55.096  6.002   1.000 92.21942  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5943  N N   . LYS B   2 182 ? 84.625  -51.303  4.899   1.000 99.04190  ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   N   1 
+ATOM   5944  C CA  . LYS B   2 182 ? 83.300  -50.732  4.644   1.000 115.14266 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   CA  1 
+ATOM   5945  C C   . LYS B   2 182 ? 82.357  -50.954  5.826   1.000 118.61321 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   C   1 
+ATOM   5946  O O   . LYS B   2 182 ? 81.235  -51.443  5.675   1.000 115.86201 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   O   1 
+ATOM   5947  C CB  . LYS B   2 182 ? 82.701  -51.290  3.351   1.000 112.04661 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   CB  1 
+ATOM   5948  C CG  . LYS B   2 182 ? 83.518  -50.986  2.104   1.000 118.80822 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   CG  1 
+ATOM   5949  C CD  . LYS B   2 182 ? 83.613  -49.489  1.854   1.000 129.97216 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   CD  1 
+ATOM   5950  C CE  . LYS B   2 182 ? 84.394  -49.190  0.585   1.000 123.69363 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   CE  1 
+ATOM   5951  N NZ  . LYS B   2 182 ? 84.493  -47.726  0.326   1.000 124.82514 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5952  N N   . ILE B   2 183 ? 82.822  -50.584  7.016   1.000 109.59075 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   N   1 
+ATOM   5953  C CA  . ILE B   2 183 ? 82.036  -50.690  8.239   1.000 102.04228 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   CA  1 
+ATOM   5954  C C   . ILE B   2 183 ? 81.531  -49.304  8.611   1.000 97.33526  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   C   1 
+ATOM   5955  O O   . ILE B   2 183 ? 82.308  -48.342  8.652   1.000 103.08716 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   O   1 
+ATOM   5956  C CB  . ILE B   2 183 ? 82.859  -51.304  9.384   1.000 99.85883  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   CB  1 
+ATOM   5957  C CG1 . ILE B   2 183 ? 83.293  -52.724  9.021   1.000 102.05371 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5958  C CG2 . ILE B   2 183 ? 82.060  -51.301  10.680  1.000 92.28164  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5959  C CD1 . ILE B   2 183 ? 84.007  -53.446  10.137  1.000 90.73976  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5960  N N   . LYS B   2 184 ? 80.230  -49.201  8.875   1.000 110.60532 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   N   1 
+ATOM   5961  C CA  . LYS B   2 184 ? 79.642  -47.927  9.264   1.000 105.68632 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   CA  1 
+ATOM   5962  C C   . LYS B   2 184 ? 80.249  -47.439  10.573  1.000 107.27973 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   C   1 
+ATOM   5963  O O   . LYS B   2 184 ? 80.496  -48.222  11.494  1.000 110.73946 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   O   1 
+ATOM   5964  C CB  . LYS B   2 184 ? 78.125  -48.069  9.403   1.000 107.68618 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   CB  1 
+ATOM   5965  C CG  . LYS B   2 184 ? 77.426  -48.606  8.160   1.000 121.50228 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   CG  1 
+ATOM   5966  C CD  . LYS B   2 184 ? 77.306  -47.544  7.079   1.000 128.50123 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   CD  1 
+ATOM   5967  C CE  . LYS B   2 184 ? 76.683  -48.111  5.812   1.000 130.28465 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   CE  1 
+ATOM   5968  N NZ  . LYS B   2 184 ? 77.578  -49.103  5.151   1.000 144.34999 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5969  N N   . LEU B   2 185 ? 80.499  -46.134  10.651  1.000 104.10647 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   N   1 
+ATOM   5970  C CA  . LEU B   2 185 ? 81.101  -45.516  11.824  1.000 97.48478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   CA  1 
+ATOM   5971  C C   . LEU B   2 185 ? 80.194  -44.414  12.348  1.000 105.33136 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   C   1 
+ATOM   5972  O O   . LEU B   2 185 ? 79.817  -43.505  11.600  1.000 124.68106 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   O   1 
+ATOM   5973  C CB  . LEU B   2 185 ? 82.485  -44.944  11.503  1.000 106.98510 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   CB  1 
+ATOM   5974  C CG  . LEU B   2 185 ? 83.609  -45.947  11.246  1.000 104.42865 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   CG  1 
+ATOM   5975  C CD1 . LEU B   2 185 ? 84.920  -45.217  11.006  1.000 97.95478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5976  C CD2 . LEU B   2 185 ? 83.736  -46.915  12.409  1.000 107.73597 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5977  N N   . PHE B   2 186 ? 79.847  -44.500  13.629  1.000 102.12602 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   N   1 
+ATOM   5978  C CA  . PHE B   2 186 ? 79.104  -43.459  14.329  1.000 102.16699 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CA  1 
+ATOM   5979  C C   . PHE B   2 186 ? 80.077  -42.772  15.278  1.000 102.93042 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   C   1 
+ATOM   5980  O O   . PHE B   2 186 ? 80.491  -43.359  16.284  1.000 113.39039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   O   1 
+ATOM   5981  C CB  . PHE B   2 186 ? 77.911  -44.044  15.080  1.000 107.93875 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CB  1 
+ATOM   5982  C CG  . PHE B   2 186 ? 76.956  -43.010  15.606  1.000 106.70065 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CG  1 
+ATOM   5983  C CD1 . PHE B   2 186 ? 77.183  -42.388  16.823  1.000 107.24719 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5984  C CD2 . PHE B   2 186 ? 75.826  -42.665  14.884  1.000 113.01379 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5985  C CE1 . PHE B   2 186 ? 76.304  -41.438  17.306  1.000 111.33039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5986  C CE2 . PHE B   2 186 ? 74.942  -41.717  15.362  1.000 110.49906 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5987  C CZ  . PHE B   2 186 ? 75.182  -41.103  16.575  1.000 120.43230 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5988  N N   . ILE B   2 187 ? 80.440  -41.534  14.958  1.000 113.24886 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   N   1 
+ATOM   5989  C CA  . ILE B   2 187 ? 81.502  -40.812  15.648  1.000 111.70922 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   CA  1 
+ATOM   5990  C C   . ILE B   2 187 ? 80.883  -39.703  16.487  1.000 119.78080 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   C   1 
+ATOM   5991  O O   . ILE B   2 187 ? 80.046  -38.936  15.997  1.000 129.82427 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   O   1 
+ATOM   5992  C CB  . ILE B   2 187 ? 82.525  -40.244  14.650  1.000 115.42471 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   CB  1 
+ATOM   5993  C CG1 . ILE B   2 187 ? 83.122  -41.371  13.806  1.000 127.28573 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5994  C CG2 . ILE B   2 187 ? 83.620  -39.489  15.377  1.000 124.59671 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5995  C CD1 . ILE B   2 187 ? 84.233  -40.918  12.892  1.000 134.40149 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5996  N N   . VAL B   2 188 ? 81.298  -39.621  17.749  1.000 112.18536 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   N   1 
+ATOM   5997  C CA  . VAL B   2 188 ? 80.865  -38.579  18.672  1.000 110.36352 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   CA  1 
+ATOM   5998  C C   . VAL B   2 188 ? 82.106  -37.899  19.231  1.000 118.35997 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   C   1 
+ATOM   5999  O O   . VAL B   2 188 ? 83.014  -38.572  19.731  1.000 128.65367 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   O   1 
+ATOM   6000  C CB  . VAL B   2 188 ? 79.993  -39.150  19.806  1.000 115.08381 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   CB  1 
+ATOM   6001  C CG1 . VAL B   2 188 ? 79.972  -38.197  20.988  1.000 124.26322 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   CG1 1 
+ATOM   6002  C CG2 . VAL B   2 188 ? 78.581  -39.412  19.307  1.000 106.58040 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   CG2 1 
+ATOM   6003  N N   . GLY B   2 189 ? 82.146  -36.572  19.142  1.000 119.10825 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B   N   1 
+ATOM   6004  C CA  . GLY B   2 189 ? 83.299  -35.841  19.637  1.000 137.24032 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B   CA  1 
+ATOM   6005  C C   . GLY B   2 189 ? 82.971  -34.390  19.904  1.000 139.61509 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B   C   1 
+ATOM   6006  O O   . GLY B   2 189 ? 81.897  -33.892  19.561  1.000 146.82676 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B   O   1 
+ATOM   6007  N N   . ASP B   2 190 ? 83.931  -33.713  20.528  1.000 147.73180 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   N   1 
+ATOM   6008  C CA  . ASP B   2 190 ? 83.810  -32.297  20.855  1.000 160.21713 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   CA  1 
+ATOM   6009  C C   . ASP B   2 190 ? 84.797  -31.499  20.015  1.000 162.36553 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   C   1 
+ATOM   6010  O O   . ASP B   2 190 ? 86.016  -31.658  20.187  1.000 155.65611 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   O   1 
+ATOM   6011  C CB  . ASP B   2 190 ? 84.067  -32.068  22.346  1.000 151.45206 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   CB  1 
+ATOM   6012  C CG  . ASP B   2 190 ? 83.839  -30.628  22.766  1.000 161.04385 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   CG  1 
+ATOM   6013  O OD1 . ASP B   2 190 ? 83.273  -29.852  21.969  1.000 153.33364 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   OD1 1 
+ATOM   6014  O OD2 . ASP B   2 190 ? 84.230  -30.271  23.898  1.000 184.41953 ? ? ? ? ? -1 191 ASP B   OD2 1 
+ATOM   6015  N N   . PRO B   2 191 ? 84.336  -30.638  19.102  1.000 167.62208 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   N   1 
+ATOM   6016  C CA  . PRO B   2 191 ? 85.285  -29.884  18.267  1.000 163.06834 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   CA  1 
+ATOM   6017  C C   . PRO B   2 191 ? 86.093  -28.857  19.039  1.000 171.09388 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   C   1 
+ATOM   6018  O O   . PRO B   2 191 ? 87.171  -28.465  18.573  1.000 173.34747 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   O   1 
+ATOM   6019  C CB  . PRO B   2 191 ? 84.379  -29.213  17.226  1.000 159.52457 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   CB  1 
+ATOM   6020  C CG  . PRO B   2 191 ? 83.054  -29.101  17.906  1.000 173.46964 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   CG  1 
+ATOM   6021  C CD  . PRO B   2 191 ? 82.935  -30.326  18.769  1.000 169.61384 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   CD  1 
+ATOM   6022  N N   . LYS B   2 192 ? 85.617  -28.413  20.198  1.000 168.15321 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   N   1 
+ATOM   6023  C CA  . LYS B   2 192 ? 86.350  -27.424  20.975  1.000 177.71472 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   CA  1 
+ATOM   6024  C C   . LYS B   2 192 ? 87.540  -28.073  21.670  1.000 183.48349 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   C   1 
+ATOM   6025  O O   . LYS B   2 192 ? 87.484  -29.238  22.073  1.000 175.19286 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   O   1 
+ATOM   6026  C CB  . LYS B   2 192 ? 85.427  -26.762  21.998  1.000 169.64550 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   CB  1 
+ATOM   6027  C CG  . LYS B   2 192 ? 84.811  -25.446  21.532  1.000 172.92266 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   CG  1 
+ATOM   6028  C CD  . LYS B   2 192 ? 84.299  -25.526  20.100  1.000 163.10396 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   CD  1 
+ATOM   6029  C CE  . LYS B   2 192 ? 83.582  -24.251  19.691  1.000 154.27222 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   CE  1 
+ATOM   6030  N NZ  . LYS B   2 192 ? 82.259  -24.125  20.363  1.000 151.77206 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6031  N N   . GLN B   2 193 ? 88.627  -27.308  21.804  1.000 194.70545 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   N   1 
+ATOM   6032  C CA  . GLN B   2 193 ? 89.848  -27.848  22.396  1.000 196.05591 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   CA  1 
+ATOM   6033  C C   . GLN B   2 193 ? 89.616  -28.301  23.833  1.000 194.02906 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   C   1 
+ATOM   6034  O O   . GLN B   2 193 ? 90.131  -29.345  24.252  1.000 208.20464 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   O   1 
+ATOM   6035  C CB  . GLN B   2 193 ? 90.970  -26.809  22.334  1.000 200.31151 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   CB  1 
+ATOM   6036  C CG  . GLN B   2 193 ? 91.369  -26.383  20.925  1.000 189.00354 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   CG  1 
+ATOM   6037  C CD  . GLN B   2 193 ? 90.479  -25.289  20.363  1.000 180.77694 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   CD  1 
+ATOM   6038  O OE1 . GLN B   2 193 ? 89.605  -24.767  21.054  1.000 167.81044 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   OE1 1 
+ATOM   6039  N NE2 . GLN B   2 193 ? 90.702  -24.936  19.102  1.000 174.75642 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   NE2 1 
+ATOM   6040  N N   . SER B   2 194 ? 88.849  -27.524  24.602  1.000 191.27428 ? ? ? ? ? ?  195 SER B   N   1 
+ATOM   6041  C CA  . SER B   2 194 ? 88.440  -27.883  25.957  1.000 193.25998 ? ? ? ? ? ?  195 SER B   CA  1 
+ATOM   6042  C C   . SER B   2 194 ? 89.630  -28.111  26.879  1.000 169.29542 ? ? ? ? ? ?  195 SER B   C   1 
+ATOM   6043  O O   . SER B   2 194 ? 90.724  -27.589  26.640  1.000 152.82310 ? ? ? ? ? ?  195 SER B   O   1 
+ATOM   6044  C CB  . SER B   2 194 ? 87.547  -29.128  25.935  1.000 196.07794 ? ? ? ? ? ?  195 SER B   CB  1 
+ATOM   6045  O OG  . SER B   2 194 ? 86.397  -28.917  25.136  1.000 183.50817 ? ? ? ? ? ?  195 SER B   OG  1 
+ATOM   6046  N N   . ILE B   2 195 ? 89.420  -28.895  27.934  1.000 168.02746 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   N   1 
+ATOM   6047  C CA  . ILE B   2 195 ? 90.427  -29.082  28.969  1.000 173.41720 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   CA  1 
+ATOM   6048  C C   . ILE B   2 195 ? 90.906  -30.521  29.083  1.000 181.48719 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   C   1 
+ATOM   6049  O O   . ILE B   2 195 ? 92.019  -30.747  29.586  1.000 153.96794 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   O   1 
+ATOM   6050  C CB  . ILE B   2 195 ? 89.906  -28.587  30.337  1.000 167.28253 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   CB  1 
+ATOM   6051  C CG1 . ILE B   2 195 ? 89.160  -29.702  31.080  1.000 176.56339 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6052  C CG2 . ILE B   2 195 ? 88.986  -27.390  30.149  1.000 171.76524 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6053  C CD1 . ILE B   2 195 ? 88.476  -29.244  32.364  1.000 132.67578 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6054  N N   . TYR B   2 196 ? 90.136  -31.501  28.621  1.000 193.22000 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   N   1 
+ATOM   6055  C CA  . TYR B   2 196 ? 90.411  -32.909  28.870  1.000 204.10274 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CA  1 
+ATOM   6056  C C   . TYR B   2 196 ? 90.857  -33.563  27.570  1.000 185.78898 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   C   1 
+ATOM   6057  O O   . TYR B   2 196 ? 90.123  -33.540  26.575  1.000 161.03543 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   O   1 
+ATOM   6058  C CB  . TYR B   2 196 ? 89.173  -33.606  29.434  1.000 216.66918 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CB  1 
+ATOM   6059  C CG  . TYR B   2 196 ? 89.472  -34.830  30.268  1.000 216.64551 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CG  1 
+ATOM   6060  C CD1 . TYR B   2 196 ? 89.717  -36.060  29.670  1.000 208.43579 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CD1 1 
+ATOM   6061  C CD2 . TYR B   2 196 ? 89.500  -34.758  31.655  1.000 197.42061 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CD2 1 
+ATOM   6062  C CE1 . TYR B   2 196 ? 89.988  -37.180  30.428  1.000 207.30835 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CE1 1 
+ATOM   6063  C CE2 . TYR B   2 196 ? 89.770  -35.874  32.422  1.000 195.78400 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CE2 1 
+ATOM   6064  C CZ  . TYR B   2 196 ? 90.012  -37.082  31.801  1.000 209.36678 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CZ  1 
+ATOM   6065  O OH  . TYR B   2 196 ? 90.282  -38.202  32.551  1.000 168.76749 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   OH  1 
+ATOM   6066  N N   . ILE B   2 197 ? 92.059  -34.136  27.580  1.000 181.88084 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   N   1 
+ATOM   6067  C CA  . ILE B   2 197 ? 92.617  -34.823  26.422  1.000 167.38046 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   CA  1 
+ATOM   6068  C C   . ILE B   2 197 ? 93.354  -36.066  26.902  1.000 171.53433 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   C   1 
+ATOM   6069  O O   . ILE B   2 197 ? 93.977  -36.060  27.969  1.000 186.41799 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   O   1 
+ATOM   6070  C CB  . ILE B   2 197 ? 93.556  -33.903  25.606  1.000 151.62783 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   CB  1 
+ATOM   6071  C CG1 . ILE B   2 197 ? 94.603  -33.242  26.509  1.000 155.11078 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6072  C CG2 . ILE B   2 197 ? 92.759  -32.850  24.839  1.000 131.78328 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6073  C CD1 . ILE B   2 197 ? 95.959  -33.923  26.489  1.000 140.70272 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6074  N N   . TRP B   2 198 ? 93.263  -37.138  26.121  1.000 161.28785 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   N   1 
+ATOM   6075  C CA  . TRP B   2 198 ? 94.102  -38.307  26.338  1.000 139.82975 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CA  1 
+ATOM   6076  C C   . TRP B   2 198 ? 95.533  -37.984  25.923  1.000 142.57514 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   C   1 
+ATOM   6077  O O   . TRP B   2 198 ? 95.767  -37.189  25.011  1.000 141.92947 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   O   1 
+ATOM   6078  C CB  . TRP B   2 198 ? 93.541  -39.502  25.561  1.000 144.89883 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CB  1 
+ATOM   6079  C CG  . TRP B   2 198 ? 94.549  -40.394  24.892  1.000 141.23675 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CG  1 
+ATOM   6080  C CD1 . TRP B   2 198 ? 94.884  -40.401  23.568  1.000 137.30639 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CD1 1 
+ATOM   6081  C CD2 . TRP B   2 198 ? 95.326  -41.430  25.506  1.000 145.78120 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CD2 1 
+ATOM   6082  N NE1 . TRP B   2 198 ? 95.828  -41.367  23.322  1.000 118.55246 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   NE1 1 
+ATOM   6083  C CE2 . TRP B   2 198 ? 96.118  -42.013  24.495  1.000 138.43698 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CE2 1 
+ATOM   6084  C CE3 . TRP B   2 198 ? 95.436  -41.915  26.812  1.000 140.82749 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CE3 1 
+ATOM   6085  C CZ2 . TRP B   2 198 ? 97.006  -43.056  24.750  1.000 121.85957 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CZ2 1 
+ATOM   6086  C CZ3 . TRP B   2 198 ? 96.317  -42.953  27.063  1.000 143.29760 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CZ3 1 
+ATOM   6087  C CH2 . TRP B   2 198 ? 97.091  -43.511  26.037  1.000 128.17152 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CH2 1 
+ATOM   6088  N N   . ARG B   2 199 ? 96.499  -38.606  26.611  1.000 147.74371 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   N   1 
+ATOM   6089  C CA  . ARG B   2 199 ? 97.894  -38.173  26.539  1.000 158.09821 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   CA  1 
+ATOM   6090  C C   . ARG B   2 199 ? 98.438  -38.096  25.115  1.000 155.12025 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   C   1 
+ATOM   6091  O O   . ARG B   2 199 ? 99.429  -37.395  24.880  1.000 168.32028 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   O   1 
+ATOM   6092  C CB  . ARG B   2 199 ? 98.777  -39.106  27.373  1.000 163.83740 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   CB  1 
+ATOM   6093  C CG  . ARG B   2 199 ? 98.806  -40.537  26.873  1.000 154.62383 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   CG  1 
+ATOM   6094  C CD  . ARG B   2 199 ? 99.654  -41.427  27.769  1.000 155.47496 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   CD  1 
+ATOM   6095  N NE  . ARG B   2 199 ? 101.082 -41.191  27.591  1.000 168.05487 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   NE  1 
+ATOM   6096  C CZ  . ARG B   2 199 ? 101.840 -41.825  26.707  1.000 154.38300 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   CZ  1 
+ATOM   6097  N NH1 . ARG B   2 199 ? 101.334 -42.733  25.888  1.000 138.42265 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   NH1 1 
+ATOM   6098  N NH2 . ARG B   2 199 ? 103.138 -41.543  26.643  1.000 153.32922 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   NH2 1 
+ATOM   6099  N N   . GLY B   2 200 ? 97.821  -38.791  24.164  1.000 137.71056 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B   N   1 
+ATOM   6100  C CA  . GLY B   2 200 ? 98.254  -38.705  22.784  1.000 126.50449 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B   CA  1 
+ATOM   6101  C C   . GLY B   2 200 ? 97.215  -38.094  21.867  1.000 128.33482 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B   C   1 
+ATOM   6102  O O   . GLY B   2 200 ? 97.185  -38.394  20.670  1.000 117.63310 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B   O   1 
+ATOM   6103  N N   . ALA B   2 201 ? 96.365  -37.228  22.413  1.000 138.68208 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B   N   1 
+ATOM   6104  C CA  . ALA B   2 201 ? 95.269  -36.659  21.640  1.000 133.05351 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B   CA  1 
+ATOM   6105  C C   . ALA B   2 201 ? 95.781  -35.695  20.578  1.000 145.93153 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B   C   1 
+ATOM   6106  O O   . ALA B   2 201 ? 96.706  -34.914  20.815  1.000 159.94591 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B   O   1 
+ATOM   6107  C CB  . ALA B   2 201 ? 94.289  -35.931  22.558  1.000 136.61691 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B   CB  1 
+ATOM   6108  N N   . GLU B   2 202 ? 95.165  -35.753  19.404  1.000 135.29296 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   N   1 
+ATOM   6109  C CA  . GLU B   2 202 ? 95.377  -34.765  18.347  1.000 166.39110 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   CA  1 
+ATOM   6110  C C   . GLU B   2 202 ? 94.017  -34.345  17.809  1.000 156.44559 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   C   1 
+ATOM   6111  O O   . GLU B   2 202 ? 93.389  -35.119  17.057  1.000 141.48446 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   O   1 
+ATOM   6112  C CB  . GLU B   2 202 ? 96.249  -35.322  17.226  1.000 165.09142 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   CB  1 
+ATOM   6113  C CG  . GLU B   2 202 ? 96.511  -34.322  16.116  1.000 151.09910 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   CG  1 
+ATOM   6114  C CD  . GLU B   2 202 ? 97.441  -34.861  15.054  1.000 160.53325 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   CD  1 
+ATOM   6115  O OE1 . GLU B   2 202 ? 97.831  -36.044  15.146  1.000 166.62929 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6116  O OE2 . GLU B   2 202 ? 97.784  -34.098  14.127  1.000 178.66450 ? ? ? ? ? -1 203 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6117  N N   . PRO B   2 203 ? 93.516  -33.153  18.152  1.000 153.30926 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   N   1 
+ATOM   6118  C CA  . PRO B   2 203 ? 92.178  -32.761  17.680  1.000 139.85401 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   CA  1 
+ATOM   6119  C C   . PRO B   2 203 ? 92.094  -32.528  16.181  1.000 154.93318 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   C   1 
+ATOM   6120  O O   . PRO B   2 203 ? 90.979  -32.401  15.661  1.000 152.10916 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   O   1 
+ATOM   6121  C CB  . PRO B   2 203 ? 91.895  -31.463  18.452  1.000 154.43241 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   CB  1 
+ATOM   6122  C CG  . PRO B   2 203 ? 92.877  -31.449  19.581  1.000 154.23583 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   CG  1 
+ATOM   6123  C CD  . PRO B   2 203 ? 94.092  -32.147  19.058  1.000 154.19507 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   CD  1 
+ATOM   6124  N N   . GLU B   2 204 ? 93.224  -32.477  15.471  1.000 164.64735 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   N   1 
+ATOM   6125  C CA  . GLU B   2 204 ? 93.192  -32.130  14.053  1.000 175.09769 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   CA  1 
+ATOM   6126  C C   . GLU B   2 204 ? 92.580  -33.247  13.214  1.000 168.31444 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   C   1 
+ATOM   6127  O O   . GLU B   2 204 ? 91.885  -32.977  12.227  1.000 167.63843 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   O   1 
+ATOM   6128  C CB  . GLU B   2 204 ? 94.603  -31.791  13.568  1.000 185.92564 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   CB  1 
+ATOM   6129  C CG  . GLU B   2 204 ? 94.694  -31.396  12.100  1.000 186.47379 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   CG  1 
+ATOM   6130  C CD  . GLU B   2 204 ? 95.099  -32.554  11.208  1.000 191.90557 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   CD  1 
+ATOM   6131  O OE1 . GLU B   2 204 ? 96.188  -33.125  11.430  1.000 184.36991 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6132  O OE2 . GLU B   2 204 ? 94.324  -32.897  10.291  1.000 197.40696 ? ? ? ? ? -1 205 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6133  N N   . ASN B   2 205 ? 92.823  -34.508  13.588  1.000 162.82955 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   N   1 
+ATOM   6134  C CA  . ASN B   2 205 ? 92.248  -35.618  12.833  1.000 155.27204 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   CA  1 
+ATOM   6135  C C   . ASN B   2 205 ? 90.726  -35.609  12.911  1.000 151.49442 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   C   1 
+ATOM   6136  O O   . ASN B   2 205 ? 90.044  -35.917  11.927  1.000 142.04664 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   O   1 
+ATOM   6137  C CB  . ASN B   2 205 ? 92.815  -36.950  13.333  1.000 137.89599 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   CB  1 
+ATOM   6138  C CG  . ASN B   2 205 ? 92.684  -37.122  14.838  1.000 153.44901 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   CG  1 
+ATOM   6139  O OD1 . ASN B   2 205 ? 91.695  -36.709  15.443  1.000 150.10880 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6140  N ND2 . ASN B   2 205 ? 93.691  -37.737  15.449  1.000 150.94495 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6141  N N   . PHE B   2 206 ? 90.177  -35.255  14.074  1.000 152.64813 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   N   1 
+ATOM   6142  C CA  . PHE B   2 206 ? 88.734  -35.072  14.188  1.000 134.36675 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CA  1 
+ATOM   6143  C C   . PHE B   2 206 ? 88.286  -33.826  13.434  1.000 151.03060 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   C   1 
+ATOM   6144  O O   . PHE B   2 206 ? 87.285  -33.852  12.708  1.000 142.26798 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   O   1 
+ATOM   6145  C CB  . PHE B   2 206 ? 88.337  -34.987  15.663  1.000 134.07205 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CB  1 
+ATOM   6146  C CG  . PHE B   2 206 ? 86.859  -34.824  15.891  1.000 128.68470 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CG  1 
+ATOM   6147  C CD1 . PHE B   2 206 ? 85.937  -35.380  15.018  1.000 114.61144 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CD1 1 
+ATOM   6148  C CD2 . PHE B   2 206 ? 86.393  -34.108  16.982  1.000 140.78735 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CD2 1 
+ATOM   6149  C CE1 . PHE B   2 206 ? 84.580  -35.226  15.230  1.000 120.00412 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CE1 1 
+ATOM   6150  C CE2 . PHE B   2 206 ? 85.037  -33.951  17.199  1.000 132.33446 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CE2 1 
+ATOM   6151  C CZ  . PHE B   2 206 ? 84.130  -34.511  16.322  1.000 129.73716 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CZ  1 
+ATOM   6152  N N   . ASN B   2 207 ? 89.021  -32.723  13.594  1.000 160.59843 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   N   1 
+ATOM   6153  C CA  . ASN B   2 207 ? 88.682  -31.497  12.880  1.000 155.95159 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   CA  1 
+ATOM   6154  C C   . ASN B   2 207 ? 88.823  -31.678  11.374  1.000 151.79323 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   C   1 
+ATOM   6155  O O   . ASN B   2 207 ? 88.050  -31.104  10.598  1.000 157.46154 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   O   1 
+ATOM   6156  C CB  . ASN B   2 207 ? 89.561  -30.345  13.368  1.000 154.03050 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   CB  1 
+ATOM   6157  C CG  . ASN B   2 207 ? 89.305  -29.990  14.819  1.000 157.21408 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   CG  1 
+ATOM   6158  O OD1 . ASN B   2 207 ? 88.636  -30.728  15.543  1.000 157.23872 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6159  N ND2 . ASN B   2 207 ? 89.842  -28.856  15.254  1.000 142.78515 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6160  N N   . GLY B   2 208 ? 89.802  -32.476  10.942  1.000 148.21543 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B   N   1 
+ATOM   6161  C CA  . GLY B   2 208 ? 89.985  -32.708  9.520   1.000 159.49123 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B   CA  1 
+ATOM   6162  C C   . GLY B   2 208 ? 88.835  -33.461  8.884   1.000 156.98348 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B   C   1 
+ATOM   6163  O O   . GLY B   2 208 ? 88.508  -33.229  7.716   1.000 156.05112 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B   O   1 
+ATOM   6164  N N   . LEU B   2 209 ? 88.207  -34.369  9.634   1.000 158.43979 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   N   1 
+ATOM   6165  C CA  . LEU B   2 209 ? 87.049  -35.085  9.112   1.000 156.64015 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   CA  1 
+ATOM   6166  C C   . LEU B   2 209 ? 85.846  -34.165  8.949   1.000 160.78545 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   C   1 
+ATOM   6167  O O   . LEU B   2 209 ? 85.021  -34.379  8.055   1.000 150.10095 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   O   1 
+ATOM   6168  C CB  . LEU B   2 209 ? 86.704  -36.259  10.028  1.000 145.75228 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   CB  1 
+ATOM   6169  C CG  . LEU B   2 209 ? 87.256  -37.632  9.638   1.000 128.29386 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   CG  1 
+ATOM   6170  C CD1 . LEU B   2 209 ? 88.759  -37.585  9.401   1.000 128.85681 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6171  C CD2 . LEU B   2 209 ? 86.912  -38.658  10.705  1.000 110.18995 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6172  N N   . ILE B   2 210 ? 85.728  -33.141  9.797   1.000 163.60743 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   N   1 
+ATOM   6173  C CA  . ILE B   2 210 ? 84.618  -32.201  9.677   1.000 162.49090 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   CA  1 
+ATOM   6174  C C   . ILE B   2 210 ? 84.779  -31.337  8.433   1.000 171.02322 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   C   1 
+ATOM   6175  O O   . ILE B   2 210 ? 83.787  -30.901  7.835   1.000 175.07809 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   O   1 
+ATOM   6176  C CB  . ILE B   2 210 ? 84.516  -31.343  10.952  1.000 151.68352 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   CB  1 
+ATOM   6177  C CG1 . ILE B   2 210 ? 84.391  -32.234  12.187  1.000 140.93120 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6178  C CG2 . ILE B   2 210 ? 83.338  -30.384  10.871  1.000 151.91118 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6179  C CD1 . ILE B   2 210 ? 84.242  -31.464  13.479  1.000 133.24878 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6180  N N   . GLU B   2 211 ? 86.018  -31.093  8.013   1.000 164.66446 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   N   1 
+ATOM   6181  C CA  . GLU B   2 211 ? 86.305  -30.166  6.925   1.000 149.87896 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   CA  1 
+ATOM   6182  C C   . GLU B   2 211 ? 86.342  -30.832  5.555   1.000 164.12120 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   C   1 
+ATOM   6183  O O   . GLU B   2 211 ? 85.778  -30.297  4.598   1.000 173.25934 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   O   1 
+ATOM   6184  C CB  . GLU B   2 211 ? 87.640  -29.466  7.175   1.000 147.03646 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   CB  1 
+ATOM   6185  C CG  . GLU B   2 211 ? 87.708  -28.719  8.486   1.000 166.80406 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   CG  1 
+ATOM   6186  C CD  . GLU B   2 211 ? 89.117  -28.296  8.829   1.000 187.63720 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   CD  1 
+ATOM   6187  O OE1 . GLU B   2 211 ? 90.052  -28.681  8.092   1.000 183.93871 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6188  O OE2 . GLU B   2 211 ? 89.291  -27.581  9.835   1.000 199.06180 ? ? ? ? ? -1 212 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6189  N N   . ASN B   2 212 ? 86.996  -31.987  5.435   1.000 169.39769 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   N   1 
+ATOM   6190  C CA  . ASN B   2 212 ? 87.317  -32.548  4.133   1.000 166.52969 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   CA  1 
+ATOM   6191  C C   . ASN B   2 212 ? 86.738  -33.923  3.845   1.000 175.93928 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   C   1 
+ATOM   6192  O O   . ASN B   2 212 ? 87.092  -34.505  2.816   1.000 181.94755 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   O   1 
+ATOM   6193  C CB  . ASN B   2 212 ? 88.840  -32.613  3.951   1.000 162.91448 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   CB  1 
+ATOM   6194  C CG  . ASN B   2 212 ? 89.532  -31.334  4.346   1.000 178.07942 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   CG  1 
+ATOM   6195  O OD1 . ASN B   2 212 ? 89.900  -31.146  5.503   1.000 177.23678 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6196  N ND2 . ASN B   2 212 ? 89.703  -30.435  3.383   1.000 189.18723 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6197  N N   . SER B   2 213 ? 85.880  -34.461  4.699   1.000 176.28094 ? ? ? ? ? ?  214 SER B   N   1 
+ATOM   6198  C CA  . SER B   2 213 ? 85.361  -35.804  4.493   1.000 169.61329 ? ? ? ? ? ?  214 SER B   CA  1 
+ATOM   6199  C C   . SER B   2 213 ? 84.006  -35.727  3.793   1.000 172.03659 ? ? ? ? ? ?  214 SER B   C   1 
+ATOM   6200  O O   . SER B   2 213 ? 83.075  -35.081  4.289   1.000 163.62277 ? ? ? ? ? ?  214 SER B   O   1 
+ATOM   6201  C CB  . SER B   2 213 ? 85.245  -36.558  5.814   1.000 155.34708 ? ? ? ? ? ?  214 SER B   CB  1 
+ATOM   6202  O OG  . SER B   2 213 ? 84.727  -37.862  5.617   1.000 146.59334 ? ? ? ? ? ?  214 SER B   OG  1 
+ATOM   6203  N N   . THR B   2 214 ? 83.900  -36.383  2.630   1.000 181.41409 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   N   1 
+ATOM   6204  C CA  . THR B   2 214 ? 82.640  -36.472  1.899   1.000 179.01159 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   CA  1 
+ATOM   6205  C C   . THR B   2 214 ? 81.813  -37.689  2.288   1.000 175.14183 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   C   1 
+ATOM   6206  O O   . THR B   2 214 ? 80.601  -37.695  2.052   1.000 177.34969 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   O   1 
+ATOM   6207  C CB  . THR B   2 214 ? 82.904  -36.503  0.389   1.000 174.88293 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   CB  1 
+ATOM   6208  O OG1 . THR B   2 214 ? 83.865  -37.521  0.083   1.000 171.98941 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   OG1 1 
+ATOM   6209  C CG2 . THR B   2 214 ? 83.422  -35.158  -0.100  1.000 168.02723 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   CG2 1 
+ATOM   6210  N N   . ASP B   2 215 ? 82.437  -38.709  2.885   1.000 168.51516 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   N   1 
+ATOM   6211  C CA  . ASP B   2 215 ? 81.698  -39.909  3.264   1.000 162.07315 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   CA  1 
+ATOM   6212  C C   . ASP B   2 215 ? 80.807  -39.659  4.475   1.000 143.91949 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   C   1 
+ATOM   6213  O O   . ASP B   2 215 ? 79.655  -40.106  4.505   1.000 133.54613 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   O   1 
+ATOM   6214  C CB  . ASP B   2 215 ? 82.665  -41.058  3.547   1.000 154.67553 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   CB  1 
+ATOM   6215  C CG  . ASP B   2 215 ? 83.464  -41.463  2.323   1.000 173.03306 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   CG  1 
+ATOM   6216  O OD1 . ASP B   2 215 ? 82.975  -41.244  1.195   1.000 176.52849 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   OD1 1 
+ATOM   6217  O OD2 . ASP B   2 215 ? 84.577  -42.006  2.489   1.000 172.10529 ? ? ? ? ? -1 216 ASP B   OD2 1 
+ATOM   6218  N N   . PHE B   2 216 ? 81.318  -38.956  5.482   1.000 144.51087 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   N   1 
+ATOM   6219  C CA  . PHE B   2 216 ? 80.562  -38.760  6.711   1.000 141.73085 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CA  1 
+ATOM   6220  C C   . PHE B   2 216 ? 79.439  -37.748  6.518   1.000 142.70754 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   C   1 
+ATOM   6221  O O   . PHE B   2 216 ? 79.510  -36.854  5.670   1.000 148.75854 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   O   1 
+ATOM   6222  C CB  . PHE B   2 216 ? 81.480  -38.298  7.843   1.000 125.61658 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CB  1 
+ATOM   6223  C CG  . PHE B   2 216 ? 82.375  -39.375  8.376   1.000 126.82147 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CG  1 
+ATOM   6224  C CD1 . PHE B   2 216 ? 81.872  -40.356  9.213   1.000 123.65652 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CD1 1 
+ATOM   6225  C CD2 . PHE B   2 216 ? 83.720  -39.405  8.050   1.000 141.82261 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CD2 1 
+ATOM   6226  C CE1 . PHE B   2 216 ? 82.692  -41.352  9.707   1.000 126.33936 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CE1 1 
+ATOM   6227  C CE2 . PHE B   2 216 ? 84.547  -40.397  8.543   1.000 134.77392 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CE2 1 
+ATOM   6228  C CZ  . PHE B   2 216 ? 84.031  -41.372  9.373   1.000 133.28172 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CZ  1 
+ATOM   6229  N N   . ASN B   2 217 ? 78.391  -37.902  7.324   1.000 132.03994 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   N   1 
+ATOM   6230  C CA  . ASN B   2 217 ? 77.282  -36.958  7.395   1.000 131.45308 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   CA  1 
+ATOM   6231  C C   . ASN B   2 217 ? 77.370  -36.228  8.728   1.000 133.92240 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   C   1 
+ATOM   6232  O O   . ASN B   2 217 ? 77.249  -36.850  9.789   1.000 127.23059 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   O   1 
+ATOM   6233  C CB  . ASN B   2 217 ? 75.937  -37.671  7.253   1.000 136.42137 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   CB  1 
+ATOM   6234  C CG  . ASN B   2 217 ? 75.195  -37.267  5.994   1.000 144.51423 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   CG  1 
+ATOM   6235  O OD1 . ASN B   2 217 ? 74.051  -36.814  6.049   1.000 146.00026 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6236  N ND2 . ASN B   2 217 ? 75.850  -37.420  4.850   1.000 146.75729 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6237  N N   . LYS B   2 218 ? 77.578  -34.915  8.672   1.000 147.17825 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   N   1 
+ATOM   6238  C CA  . LYS B   2 218 ? 77.835  -34.121  9.865   1.000 141.53002 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   CA  1 
+ATOM   6239  C C   . LYS B   2 218 ? 76.536  -33.716  10.553  1.000 140.85143 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   C   1 
+ATOM   6240  O O   . LYS B   2 218 ? 75.542  -33.388  9.898   1.000 144.14580 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   O   1 
+ATOM   6241  C CB  . LYS B   2 218 ? 78.652  -32.878  9.510   1.000 151.07991 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   CB  1 
+ATOM   6242  C CG  . LYS B   2 218 ? 80.061  -33.187  9.020   1.000 139.70131 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   CG  1 
+ATOM   6243  C CD  . LYS B   2 218 ? 80.836  -31.916  8.713   1.000 167.00927 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   CD  1 
+ATOM   6244  C CE  . LYS B   2 218 ? 80.302  -31.221  7.473   1.000 172.09157 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   CE  1 
+ATOM   6245  N NZ  . LYS B   2 218 ? 80.504  -32.051  6.253   1.000 175.57312 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6246  N N   . TYR B   2 219 ? 76.557  -33.740  11.885  1.000 141.52035 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   N   1 
+ATOM   6247  C CA  . TYR B   2 219 ? 75.417  -33.350  12.700  1.000 137.89478 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CA  1 
+ATOM   6248  C C   . TYR B   2 219 ? 75.914  -32.535  13.885  1.000 138.59977 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   C   1 
+ATOM   6249  O O   . TYR B   2 219 ? 77.112  -32.485  14.175  1.000 147.38550 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   O   1 
+ATOM   6250  C CB  . TYR B   2 219 ? 74.622  -34.568  13.187  1.000 140.78490 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CB  1 
+ATOM   6251  C CG  . TYR B   2 219 ? 73.711  -35.171  12.142  1.000 137.09244 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CG  1 
+ATOM   6252  C CD1 . TYR B   2 219 ? 72.418  -34.695  11.966  1.000 146.64027 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CD1 1 
+ATOM   6253  C CD2 . TYR B   2 219 ? 74.140  -36.216  11.335  1.000 144.33777 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CD2 1 
+ATOM   6254  C CE1 . TYR B   2 219 ? 71.578  -35.243  11.015  1.000 163.04847 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CE1 1 
+ATOM   6255  C CE2 . TYR B   2 219 ? 73.307  -36.770  10.380  1.000 151.96090 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CE2 1 
+ATOM   6256  C CZ  . TYR B   2 219 ? 72.027  -36.279  10.224  1.000 161.44647 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CZ  1 
+ATOM   6257  O OH  . TYR B   2 219 ? 71.195  -36.828  9.275   1.000 158.08080 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   OH  1 
+ATOM   6258  N N   . HIS B   2 220 ? 74.974  -31.891  14.575  1.000 148.48540 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   N   1 
+ATOM   6259  C CA  . HIS B   2 220 ? 75.290  -31.078  15.739  1.000 163.65608 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   CA  1 
+ATOM   6260  C C   . HIS B   2 220 ? 74.256  -31.334  16.825  1.000 166.11850 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   C   1 
+ATOM   6261  O O   . HIS B   2 220 ? 73.118  -31.717  16.542  1.000 177.36240 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   O   1 
+ATOM   6262  C CB  . HIS B   2 220 ? 75.335  -29.584  15.389  1.000 169.99006 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   CB  1 
+ATOM   6263  C CG  . HIS B   2 220 ? 76.012  -28.742  16.425  1.000 184.20596 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   CG  1 
+ATOM   6264  N ND1 . HIS B   2 220 ? 77.382  -28.600  16.489  1.000 190.33374 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   ND1 1 
+ATOM   6265  C CD2 . HIS B   2 220 ? 75.510  -28.002  17.441  1.000 180.42592 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   CD2 1 
+ATOM   6266  C CE1 . HIS B   2 220 ? 77.694  -27.806  17.497  1.000 185.42961 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   CE1 1 
+ATOM   6267  N NE2 . HIS B   2 220 ? 76.576  -27.430  18.092  1.000 177.30715 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   NE2 1 
+ATOM   6268  N N   . LEU B   2 221 ? 74.666  -31.123  18.074  1.000 154.43717 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   N   1 
+ATOM   6269  C CA  . LEU B   2 221 ? 73.821  -31.346  19.238  1.000 159.99597 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   CA  1 
+ATOM   6270  C C   . LEU B   2 221 ? 73.639  -30.047  20.008  1.000 169.90548 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   C   1 
+ATOM   6271  O O   . LEU B   2 221 ? 74.576  -29.253  20.136  1.000 177.45659 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   O   1 
+ATOM   6272  C CB  . LEU B   2 221 ? 74.417  -32.413  20.163  1.000 144.58621 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   CB  1 
+ATOM   6273  C CG  . LEU B   2 221 ? 73.895  -33.843  20.019  1.000 124.49118 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   CG  1 
+ATOM   6274  C CD1 . LEU B   2 221 ? 73.973  -34.302  18.578  1.000 141.93698 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6275  C CD2 . LEU B   2 221 ? 74.679  -34.782  20.919  1.000 114.39596 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6276  N N   . THR B   2 222 ? 72.430  -29.840  20.523  1.000 166.35771 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   N   1 
+ATOM   6277  C CA  . THR B   2 222 ? 72.149  -28.657  21.323  1.000 162.40064 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   CA  1 
+ATOM   6278  C C   . THR B   2 222 ? 72.797  -28.784  22.697  1.000 170.50625 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   C   1 
+ATOM   6279  O O   . THR B   2 222 ? 72.833  -29.868  23.287  1.000 182.91462 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   O   1 
+ATOM   6280  C CB  . THR B   2 222 ? 70.640  -28.459  21.467  1.000 160.60373 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   CB  1 
+ATOM   6281  O OG1 . THR B   2 222 ? 70.020  -28.563  20.179  1.000 159.20817 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   OG1 1 
+ATOM   6282  C CG2 . THR B   2 222 ? 70.332  -27.090  22.057  1.000 151.38343 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   CG2 1 
+ATOM   6283  N N   . SER B   2 223 ? 73.315  -27.664  23.207  1.000 175.43809 ? ? ? ? ? ?  224 SER B   N   1 
+ATOM   6284  C CA  . SER B   2 223 ? 73.994  -27.686  24.499  1.000 184.83470 ? ? ? ? ? ?  224 SER B   CA  1 
+ATOM   6285  C C   . SER B   2 223 ? 73.020  -27.965  25.637  1.000 180.41713 ? ? ? ? ? ?  224 SER B   C   1 
+ATOM   6286  O O   . SER B   2 223 ? 73.328  -28.744  26.547  1.000 180.10239 ? ? ? ? ? ?  224 SER B   O   1 
+ATOM   6287  C CB  . SER B   2 223 ? 74.727  -26.365  24.729  1.000 182.45740 ? ? ? ? ? ?  224 SER B   CB  1 
+ATOM   6288  O OG  . SER B   2 223 ? 75.787  -26.201  23.802  1.000 183.51003 ? ? ? ? ? ?  224 SER B   OG  1 
+ATOM   6289  N N   . ASN B   2 224 ? 71.843  -27.343  25.605  1.000 172.59842 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   N   1 
+ATOM   6290  C CA  . ASN B   2 224 ? 70.857  -27.532  26.662  1.000 165.33717 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   CA  1 
+ATOM   6291  C C   . ASN B   2 224 ? 69.713  -28.415  26.183  1.000 172.39716 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   C   1 
+ATOM   6292  O O   . ASN B   2 224 ? 68.542  -28.032  26.276  1.000 183.30433 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   O   1 
+ATOM   6293  C CB  . ASN B   2 224 ? 70.325  -26.181  27.143  1.000 167.26281 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   CB  1 
+ATOM   6294  C CG  . ASN B   2 224 ? 71.436  -25.210  27.490  1.000 164.59296 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   CG  1 
+ATOM   6295  O OD1 . ASN B   2 224 ? 71.415  -24.051  27.077  1.000 168.47087 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6296  N ND2 . ASN B   2 224 ? 72.420  -25.684  28.245  1.000 157.54260 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6297  N N   . PHE B   2 225 ? 70.045  -29.603  25.671  1.000 176.51235 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   N   1 
+ATOM   6298  C CA  . PHE B   2 225 ? 69.016  -30.506  25.165  1.000 185.79580 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CA  1 
+ATOM   6299  C C   . PHE B   2 225 ? 68.134  -31.033  26.290  1.000 185.48651 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   C   1 
+ATOM   6300  O O   . PHE B   2 225 ? 66.928  -31.231  26.100  1.000 189.23323 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   O   1 
+ATOM   6301  C CB  . PHE B   2 225 ? 69.664  -31.662  24.403  1.000 185.78829 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CB  1 
+ATOM   6302  C CG  . PHE B   2 225 ? 68.757  -32.843  24.209  1.000 183.21107 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CG  1 
+ATOM   6303  C CD1 . PHE B   2 225 ? 67.748  -32.809  23.261  1.000 180.96288 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CD1 1 
+ATOM   6304  C CD2 . PHE B   2 225 ? 68.914  -33.988  24.973  1.000 174.21747 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CD2 1 
+ATOM   6305  C CE1 . PHE B   2 225 ? 66.910  -33.892  23.083  1.000 180.36026 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CE1 1 
+ATOM   6306  C CE2 . PHE B   2 225 ? 68.081  -35.076  24.798  1.000 169.97143 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CE2 1 
+ATOM   6307  C CZ  . PHE B   2 225 ? 67.078  -35.028  23.851  1.000 178.04883 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CZ  1 
+ATOM   6308  N N   . ARG B   2 226 ? 68.715  -31.265  27.469  1.000 182.54604 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   N   1 
+ATOM   6309  C CA  . ARG B   2 226 ? 67.945  -31.842  28.565  1.000 187.11949 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   CA  1 
+ATOM   6310  C C   . ARG B   2 226 ? 66.986  -30.830  29.180  1.000 187.91614 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   C   1 
+ATOM   6311  O O   . ARG B   2 226 ? 65.923  -31.213  29.682  1.000 191.91018 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   O   1 
+ATOM   6312  C CB  . ARG B   2 226 ? 68.889  -32.400  29.631  1.000 170.12300 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   CB  1 
+ATOM   6313  C CG  . ARG B   2 226 ? 68.185  -33.179  30.729  1.000 169.83801 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   CG  1 
+ATOM   6314  C CD  . ARG B   2 226 ? 69.170  -33.727  31.745  1.000 175.71853 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   CD  1 
+ATOM   6315  N NE  . ARG B   2 226 ? 70.029  -34.762  31.180  1.000 180.53661 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   NE  1 
+ATOM   6316  C CZ  . ARG B   2 226 ? 69.768  -36.061  31.232  1.000 187.10686 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   CZ  1 
+ATOM   6317  N NH1 . ARG B   2 226 ? 68.673  -36.524  31.814  1.000 183.47064 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   NH1 1 
+ATOM   6318  N NH2 . ARG B   2 226 ? 70.627  -36.918  30.688  1.000 167.95052 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   NH2 1 
+ATOM   6319  N N   . CYS B   2 227 ? 67.334  -29.546  29.153  1.000 189.45805 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B   N   1 
+ATOM   6320  C CA  . CYS B   2 227 ? 66.464  -28.522  29.715  1.000 193.00170 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B   CA  1 
+ATOM   6321  C C   . CYS B   2 227 ? 65.203  -28.363  28.871  1.000 196.06911 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B   C   1 
+ATOM   6322  O O   . CYS B   2 227 ? 65.217  -28.541  27.650  1.000 196.14552 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B   O   1 
+ATOM   6323  C CB  . CYS B   2 227 ? 67.202  -27.186  29.810  1.000 187.53737 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B   CB  1 
+ATOM   6324  S SG  . CYS B   2 227 ? 68.616  -27.183  30.939  1.000 163.86019 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B   SG  1 
+ATOM   6325  N N   . CYS B   2 228 ? 64.102  -28.023  29.538  1.000 194.18873 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B   N   1 
+ATOM   6326  C CA  . CYS B   2 228 ? 62.843  -27.833  28.836  1.000 197.02069 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B   CA  1 
+ATOM   6327  C C   . CYS B   2 228 ? 62.895  -26.560  27.993  1.000 190.69792 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B   C   1 
+ATOM   6328  O O   . CYS B   2 228 ? 63.786  -25.719  28.137  1.000 192.68374 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B   O   1 
+ATOM   6329  C CB  . CYS B   2 228 ? 61.676  -27.769  29.820  1.000 195.32511 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B   CB  1 
+ATOM   6330  S SG  . CYS B   2 228 ? 61.434  -26.151  30.582  1.000 180.14443 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B   SG  1 
+ATOM   6331  N N   . GLN B   2 229 ? 61.907  -26.421  27.105  1.000 188.17835 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   N   1 
+ATOM   6332  C CA  . GLN B   2 229 ? 61.919  -25.312  26.156  1.000 193.64437 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   CA  1 
+ATOM   6333  C C   . GLN B   2 229 ? 61.781  -23.967  26.860  1.000 199.40574 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   C   1 
+ATOM   6334  O O   . GLN B   2 229 ? 62.416  -22.986  26.458  1.000 200.01236 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   O   1 
+ATOM   6335  C CB  . GLN B   2 229 ? 60.806  -25.494  25.123  1.000 194.79860 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   CB  1 
+ATOM   6336  C CG  . GLN B   2 229 ? 60.967  -24.624  23.887  1.000 185.97568 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   CG  1 
+ATOM   6337  C CD  . GLN B   2 229 ? 62.185  -25.003  23.066  1.000 176.12670 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   CD  1 
+ATOM   6338  O OE1 . GLN B   2 229 ? 62.477  -26.184  22.876  1.000 175.88487 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   OE1 1 
+ATOM   6339  N NE2 . GLN B   2 229 ? 62.908  -24.000  22.579  1.000 173.50218 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   NE2 1 
+ATOM   6340  N N   . ASP B   2 230 ? 60.960  -23.899  27.912  1.000 203.86275 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   N   1 
+ATOM   6341  C CA  . ASP B   2 230 ? 60.761  -22.629  28.604  1.000 204.06414 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   CA  1 
+ATOM   6342  C C   . ASP B   2 230 ? 62.028  -22.179  29.321  1.000 197.97774 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   C   1 
+ATOM   6343  O O   . ASP B   2 230 ? 62.349  -20.985  29.334  1.000 189.96805 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   O   1 
+ATOM   6344  C CB  . ASP B   2 230 ? 59.597  -22.738  29.588  1.000 208.59411 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   CB  1 
+ATOM   6345  C CG  . ASP B   2 230 ? 58.272  -22.992  28.897  1.000 222.02044 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   CG  1 
+ATOM   6346  O OD1 . ASP B   2 230 ? 58.284  -23.356  27.703  1.000 225.88842 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   OD1 1 
+ATOM   6347  O OD2 . ASP B   2 230 ? 57.219  -22.821  29.548  1.000 223.82523 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   OD2 1 
+ATOM   6348  N N   . ILE B   2 231 ? 62.760  -23.117  29.928  1.000 198.64179 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   N   1 
+ATOM   6349  C CA  . ILE B   2 231 ? 64.009  -22.759  30.592  1.000 187.68209 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   CA  1 
+ATOM   6350  C C   . ILE B   2 231 ? 65.073  -22.390  29.566  1.000 180.07750 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   C   1 
+ATOM   6351  O O   . ILE B   2 231 ? 65.906  -21.508  29.812  1.000 180.37344 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   O   1 
+ATOM   6352  C CB  . ILE B   2 231 ? 64.470  -23.905  31.511  1.000 177.28691 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   CB  1 
+ATOM   6353  C CG1 . ILE B   2 231 ? 63.457  -24.122  32.637  1.000 176.51350 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6354  C CG2 . ILE B   2 231 ? 65.843  -23.616  32.096  1.000 171.65919 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6355  C CD1 . ILE B   2 231 ? 63.823  -25.247  33.576  1.000 176.87449 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6356  N N   . GLN B   2 232 ? 65.059  -23.041  28.400  1.000 180.16419 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   N   1 
+ATOM   6357  C CA  . GLN B   2 232 ? 66.007  -22.692  27.345  1.000 173.57758 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   CA  1 
+ATOM   6358  C C   . GLN B   2 232 ? 65.792  -21.264  26.858  1.000 177.38319 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   C   1 
+ATOM   6359  O O   . GLN B   2 232 ? 66.757  -20.545  26.577  1.000 179.68776 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   O   1 
+ATOM   6360  C CB  . GLN B   2 232 ? 65.885  -23.674  26.180  1.000 174.07912 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   CB  1 
+ATOM   6361  C CG  . GLN B   2 232 ? 66.389  -25.076  26.479  1.000 181.12587 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   CG  1 
+ATOM   6362  C CD  . GLN B   2 232 ? 66.166  -26.029  25.320  1.000 187.86657 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   CD  1 
+ATOM   6363  O OE1 . GLN B   2 232 ? 65.829  -25.611  24.212  1.000 188.86850 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   OE1 1 
+ATOM   6364  N NE2 . GLN B   2 232 ? 66.351  -27.320  25.571  1.000 189.67607 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   NE2 1 
+ATOM   6365  N N   . ASN B   2 233 ? 64.531  -20.836  26.751  1.000 181.27435 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   N   1 
+ATOM   6366  C CA  . ASN B   2 233 ? 64.251  -19.488  26.267  1.000 187.34572 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   CA  1 
+ATOM   6367  C C   . ASN B   2 233 ? 64.711  -18.433  27.265  1.000 187.63437 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   C   1 
+ATOM   6368  O O   . ASN B   2 233 ? 65.206  -17.372  26.870  1.000 192.58742 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   O   1 
+ATOM   6369  C CB  . ASN B   2 233 ? 62.761  -19.331  25.970  1.000 193.15883 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   CB  1 
+ATOM   6370  C CG  . ASN B   2 233 ? 62.264  -20.322  24.939  1.000 193.64615 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   CG  1 
+ATOM   6371  O OD1 . ASN B   2 233 ? 62.648  -20.267  23.771  1.000 185.07306 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6372  N ND2 . ASN B   2 233 ? 61.394  -21.228  25.363  1.000 195.85161 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6373  N N   . TYR B   2 234 ? 64.555  -18.705  28.561  1.000 186.64728 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   N   1 
+ATOM   6374  C CA  . TYR B   2 234 ? 64.989  -17.745  29.569  1.000 183.32788 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CA  1 
+ATOM   6375  C C   . TYR B   2 234 ? 66.506  -17.668  29.661  1.000 178.89814 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   C   1 
+ATOM   6376  O O   . TYR B   2 234 ? 67.053  -16.601  29.960  1.000 174.44448 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   O   1 
+ATOM   6377  C CB  . TYR B   2 234 ? 64.390  -18.108  30.927  1.000 177.54863 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CB  1 
+ATOM   6378  C CG  . TYR B   2 234 ? 64.835  -17.215  32.062  1.000 178.40425 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CG  1 
+ATOM   6379  C CD1 . TYR B   2 234 ? 64.281  -15.955  32.239  1.000 173.63134 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CD1 1 
+ATOM   6380  C CD2 . TYR B   2 234 ? 65.806  -17.635  32.961  1.000 183.44557 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CD2 1 
+ATOM   6381  C CE1 . TYR B   2 234 ? 64.685  -15.135  33.276  1.000 170.93610 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CE1 1 
+ATOM   6382  C CE2 . TYR B   2 234 ? 66.215  -16.824  34.001  1.000 185.40027 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CE2 1 
+ATOM   6383  C CZ  . TYR B   2 234 ? 65.653  -15.575  34.154  1.000 181.68048 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CZ  1 
+ATOM   6384  O OH  . TYR B   2 234 ? 66.061  -14.767  35.190  1.000 184.71943 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   OH  1 
+ATOM   6385  N N   . SER B   2 235 ? 67.201  -18.775  29.403  1.000 173.27375 ? ? ? ? ? ?  236 SER B   N   1 
+ATOM   6386  C CA  . SER B   2 235 ? 68.653  -18.790  29.543  1.000 165.35365 ? ? ? ? ? ?  236 SER B   CA  1 
+ATOM   6387  C C   . SER B   2 235 ? 69.340  -18.139  28.351  1.000 179.34075 ? ? ? ? ? ?  236 SER B   C   1 
+ATOM   6388  O O   . SER B   2 235 ? 70.319  -17.404  28.520  1.000 188.57134 ? ? ? ? ? ?  236 SER B   O   1 
+ATOM   6389  C CB  . SER B   2 235 ? 69.145  -20.226  29.715  1.000 160.56319 ? ? ? ? ? ?  236 SER B   CB  1 
+ATOM   6390  O OG  . SER B   2 235 ? 68.734  -21.037  28.628  1.000 179.32619 ? ? ? ? ? ?  236 SER B   OG  1 
+ATOM   6391  N N   . ASN B   2 236 ? 68.837  -18.393  27.146  1.000 179.84504 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   N   1 
+ATOM   6392  C CA  . ASN B   2 236 ? 69.513  -17.959  25.932  1.000 181.48222 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   CA  1 
+ATOM   6393  C C   . ASN B   2 236 ? 69.319  -16.481  25.619  1.000 180.22447 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   C   1 
+ATOM   6394  O O   . ASN B   2 236 ? 70.000  -15.967  24.727  1.000 182.75528 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   O   1 
+ATOM   6395  C CB  . ASN B   2 236 ? 69.036  -18.804  24.751  1.000 184.67617 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   CB  1 
+ATOM   6396  C CG  . ASN B   2 236 ? 69.499  -20.245  24.839  1.000 181.39738 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   CG  1 
+ATOM   6397  O OD1 . ASN B   2 236 ? 70.561  -20.597  24.328  1.000 178.37204 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6398  N ND2 . ASN B   2 236 ? 68.704  -21.086  25.491  1.000 180.61262 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6399  N N   . LEU B   2 237 ? 68.425  -15.783  26.320  1.000 178.11013 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   N   1 
+ATOM   6400  C CA  . LEU B   2 237 ? 68.156  -14.393  25.972  1.000 180.29242 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   CA  1 
+ATOM   6401  C C   . LEU B   2 237 ? 69.210  -13.434  26.514  1.000 176.51839 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   C   1 
+ATOM   6402  O O   . LEU B   2 237 ? 69.269  -12.283  26.065  1.000 176.39024 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   O   1 
+ATOM   6403  C CB  . LEU B   2 237 ? 66.765  -13.981  26.470  1.000 173.85167 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   CB  1 
+ATOM   6404  C CG  . LEU B   2 237 ? 66.552  -13.746  27.968  1.000 163.25260 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   CG  1 
+ATOM   6405  C CD1 . LEU B   2 237 ? 66.698  -12.269  28.335  1.000 149.32900 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6406  C CD2 . LEU B   2 237 ? 65.194  -14.272  28.402  1.000 177.62789 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6407  N N   . PHE B   2 238 ? 70.044  -13.879  27.456  1.000 173.85973 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   N   1 
+ATOM   6408  C CA  . PHE B   2 238 ? 71.030  -12.993  28.060  1.000 173.32441 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CA  1 
+ATOM   6409  C C   . PHE B   2 238 ? 72.299  -12.868  27.225  1.000 175.41042 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   C   1 
+ATOM   6410  O O   . PHE B   2 238 ? 72.966  -11.828  27.279  1.000 179.71090 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   O   1 
+ATOM   6411  C CB  . PHE B   2 238 ? 71.369  -13.476  29.471  1.000 164.98434 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CB  1 
+ATOM   6412  C CG  . PHE B   2 238 ? 70.412  -12.985  30.512  1.000 175.13460 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CG  1 
+ATOM   6413  C CD1 . PHE B   2 238 ? 69.142  -13.526  30.616  1.000 176.50370 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CD1 1 
+ATOM   6414  C CD2 . PHE B   2 238 ? 70.777  -11.974  31.382  1.000 180.61682 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CD2 1 
+ATOM   6415  C CE1 . PHE B   2 238 ? 68.252  -13.067  31.570  1.000 184.58171 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CE1 1 
+ATOM   6416  C CE2 . PHE B   2 238 ? 69.893  -11.514  32.339  1.000 180.64396 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CE2 1 
+ATOM   6417  C CZ  . PHE B   2 238 ? 68.629  -12.060  32.433  1.000 186.55619 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CZ  1 
+ATOM   6418  N N   . ASN B   2 239 ? 72.651  -13.896  26.457  1.000 179.90586 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   N   1 
+ATOM   6419  C CA  . ASN B   2 239 ? 73.818  -13.854  25.585  1.000 182.77000 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   CA  1 
+ATOM   6420  C C   . ASN B   2 239 ? 73.373  -13.659  24.140  1.000 189.56836 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   C   1 
+ATOM   6421  O O   . ASN B   2 239 ? 72.445  -14.323  23.670  1.000 192.92720 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   O   1 
+ATOM   6422  C CB  . ASN B   2 239 ? 74.647  -15.134  25.718  1.000 179.35257 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   CB  1 
+ATOM   6423  C CG  . ASN B   2 239 ? 76.100  -14.936  25.313  1.000 178.88912 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   CG  1 
+ATOM   6424  O OD1 . ASN B   2 239 ? 76.402  -14.232  24.349  1.000 183.09380 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6425  N ND2 . ASN B   2 239 ? 77.009  -15.561  26.055  1.000 160.84429 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6426  N N   . GLU B   2 240 ? 74.053  -12.747  23.436  1.000 186.63357 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   N   1 
+ATOM   6427  C CA  . GLU B   2 240 ? 73.613  -12.357  22.099  1.000 186.99030 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   CA  1 
+ATOM   6428  C C   . GLU B   2 240 ? 73.680  -13.524  21.120  1.000 189.08802 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   C   1 
+ATOM   6429  O O   . GLU B   2 240 ? 72.782  -13.696  20.288  1.000 190.46717 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   O   1 
+ATOM   6430  C CB  . GLU B   2 240 ? 74.453  -11.184  21.593  1.000 186.33566 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   CB  1 
+ATOM   6431  C CG  . GLU B   2 240 ? 74.038  -10.673  20.222  1.000 193.69379 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   CG  1 
+ATOM   6432  C CD  . GLU B   2 240 ? 73.671  -9.202   20.237  1.000 197.55818 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   CD  1 
+ATOM   6433  O OE1 . GLU B   2 240 ? 73.675  -8.599   21.331  1.000 200.56990 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6434  O OE2 . GLU B   2 240 ? 73.379  -8.649   19.156  1.000 196.73899 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6435  N N   . GLU B   2 241 ? 74.739  -14.334  21.200  1.000 189.12275 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   N   1 
+ATOM   6436  C CA  . GLU B   2 241 ? 74.861  -15.479  20.303  1.000 185.15573 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   CA  1 
+ATOM   6437  C C   . GLU B   2 241 ? 73.749  -16.494  20.530  1.000 175.93122 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   C   1 
+ATOM   6438  O O   . GLU B   2 241 ? 73.348  -17.196  19.595  1.000 171.47485 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   O   1 
+ATOM   6439  C CB  . GLU B   2 241 ? 76.228  -16.142  20.480  1.000 175.22552 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   CB  1 
+ATOM   6440  C CG  . GLU B   2 241 ? 77.407  -15.283  20.050  1.000 183.00707 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   CG  1 
+ATOM   6441  C CD  . GLU B   2 241 ? 77.612  -15.276  18.547  1.000 197.35679 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   CD  1 
+ATOM   6442  O OE1 . GLU B   2 241 ? 76.900  -16.021  17.842  1.000 199.64499 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6443  O OE2 . GLU B   2 241 ? 78.492  -14.526  18.073  1.000 192.67719 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6444  N N   . THR B   2 242 ? 73.233  -16.580  21.754  1.000 183.52274 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   N   1 
+ATOM   6445  C CA  . THR B   2 242 ? 72.216  -17.566  22.098  1.000 188.82080 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   CA  1 
+ATOM   6446  C C   . THR B   2 242 ? 70.791  -17.081  21.860  1.000 188.92752 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   C   1 
+ATOM   6447  O O   . THR B   2 242 ? 69.871  -17.908  21.813  1.000 189.99985 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   O   1 
+ATOM   6448  C CB  . THR B   2 242 ? 72.374  -17.985  23.564  1.000 192.96866 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   CB  1 
+ATOM   6449  O OG1 . THR B   2 242 ? 72.209  -16.842  24.413  1.000 187.21039 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   OG1 1 
+ATOM   6450  C CG2 . THR B   2 242 ? 73.752  -18.588  23.805  1.000 190.94635 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   CG2 1 
+ATOM   6451  N N   . ARG B   2 243 ? 70.592  -15.771  21.697  1.000 186.73930 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   N   1 
+ATOM   6452  C CA  . ARG B   2 243 ? 69.255  -15.218  21.483  1.000 181.62728 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   CA  1 
+ATOM   6453  C C   . ARG B   2 243 ? 68.612  -15.662  20.173  1.000 184.69776 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   C   1 
+ATOM   6454  O O   . ARG B   2 243 ? 67.382  -15.635  20.063  1.000 184.25844 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   O   1 
+ATOM   6455  C CB  . ARG B   2 243 ? 69.312  -13.693  21.526  1.000 175.64861 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   CB  1 
+ATOM   6456  C CG  . ARG B   2 243 ? 69.635  -13.116  22.897  1.000 179.24636 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   CG  1 
+ATOM   6457  C CD  . ARG B   2 243 ? 70.129  -11.687  22.790  1.000 184.22975 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   CD  1 
+ATOM   6458  N NE  . ARG B   2 243 ? 70.665  -11.227  24.063  1.000 181.96884 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   NE  1 
+ATOM   6459  C CZ  . ARG B   2 243 ? 71.414  -10.145  24.211  1.000 181.73653 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   CZ  1 
+ATOM   6460  N NH1 . ARG B   2 243 ? 71.741  -9.385   23.180  1.000 187.17387 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   NH1 1 
+ATOM   6461  N NH2 . ARG B   2 243 ? 71.850  -9.821   25.425  1.000 182.78256 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   NH2 1 
+ATOM   6462  N N   . SER B   2 244 ? 69.404  -16.072  19.184  1.000 190.25197 ? ? ? ? ? ?  245 SER B   N   1 
+ATOM   6463  C CA  . SER B   2 244 ? 68.845  -16.411  17.877  1.000 192.32532 ? ? ? ? ? ?  245 SER B   CA  1 
+ATOM   6464  C C   . SER B   2 244 ? 68.214  -17.799  17.837  1.000 194.85225 ? ? ? ? ? ?  245 SER B   C   1 
+ATOM   6465  O O   . SER B   2 244 ? 67.322  -18.040  17.015  1.000 200.42812 ? ? ? ? ? ?  245 SER B   O   1 
+ATOM   6466  C CB  . SER B   2 244 ? 69.922  -16.325  16.789  1.000 186.28420 ? ? ? ? ? ?  245 SER B   CB  1 
+ATOM   6467  O OG  . SER B   2 244 ? 70.990  -17.220  17.054  1.000 188.05342 ? ? ? ? ? ?  245 SER B   OG  1 
+ATOM   6468  N N   . LEU B   2 245 ? 68.656  -18.720  18.698  1.000 198.32107 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   N   1 
+ATOM   6469  C CA  . LEU B   2 245 ? 68.215  -20.108  18.578  1.000 204.38984 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   CA  1 
+ATOM   6470  C C   . LEU B   2 245 ? 66.847  -20.346  19.207  1.000 201.99873 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   C   1 
+ATOM   6471  O O   . LEU B   2 245 ? 66.151  -21.292  18.823  1.000 213.30482 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   O   1 
+ATOM   6472  C CB  . LEU B   2 245 ? 69.253  -21.050  19.200  1.000 200.64569 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   CB  1 
+ATOM   6473  C CG  . LEU B   2 245 ? 69.611  -20.912  20.686  1.000 191.23210 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   CG  1 
+ATOM   6474  C CD1 . LEU B   2 245 ? 68.732  -21.786  21.580  1.000 198.06367 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6475  C CD2 . LEU B   2 245 ? 71.087  -21.221  20.922  1.000 179.90088 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6476  N N   . ILE B   2 246 ? 66.444  -19.515  20.159  1.000 188.59245 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   N   1 
+ATOM   6477  C CA  . ILE B   2 246 ? 65.207  -19.755  20.892  1.000 191.76533 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   CA  1 
+ATOM   6478  C C   . ILE B   2 246 ? 64.012  -19.270  20.084  1.000 205.13140 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   C   1 
+ATOM   6479  O O   . ILE B   2 246 ? 64.086  -18.285  19.340  1.000 208.57349 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   O   1 
+ATOM   6480  C CB  . ILE B   2 246 ? 65.256  -19.091  22.283  1.000 192.49565 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   CB  1 
+ATOM   6481  C CG1 . ILE B   2 246 ? 65.800  -17.660  22.189  1.000 194.05377 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6482  C CG2 . ILE B   2 246 ? 66.074  -19.939  23.240  1.000 189.04719 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6483  C CD1 . ILE B   2 246 ? 64.724  -16.597  22.067  1.000 179.96359 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6484  N N   . LYS B   2 247 ? 62.896  -19.977  20.235  1.000 208.53416 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   N   1 
+ATOM   6485  C CA  . LYS B   2 247 ? 61.641  -19.639  19.581  1.000 212.00881 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   CA  1 
+ATOM   6486  C C   . LYS B   2 247 ? 60.579  -19.381  20.640  1.000 214.19178 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   C   1 
+ATOM   6487  O O   . LYS B   2 247 ? 60.501  -20.098  21.642  1.000 210.69170 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   O   1 
+ATOM   6488  C CB  . LYS B   2 247 ? 61.184  -20.757  18.638  1.000 210.93210 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   CB  1 
+ATOM   6489  C CG  . LYS B   2 247 ? 62.185  -21.103  17.548  1.000 208.59476 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   CG  1 
+ATOM   6490  C CD  . LYS B   2 247 ? 62.477  -19.904  16.660  1.000 205.39818 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   CD  1 
+ATOM   6491  C CE  . LYS B   2 247 ? 63.486  -20.254  15.578  1.000 187.80907 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   CE  1 
+ATOM   6492  N NZ  . LYS B   2 247 ? 63.770  -19.093  14.690  1.000 170.68411 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6493  N N   . GLU B   2 248 ? 59.762  -18.356  20.412  1.000 214.43821 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   N   1 
+ATOM   6494  C CA  . GLU B   2 248 ? 58.766  -17.956  21.395  1.000 215.04417 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   CA  1 
+ATOM   6495  C C   . GLU B   2 248 ? 57.636  -18.979  21.472  1.000 217.57208 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   C   1 
+ATOM   6496  O O   . GLU B   2 248 ? 57.322  -19.669  20.498  1.000 223.01552 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   O   1 
+ATOM   6497  C CB  . GLU B   2 248 ? 58.204  -16.576  21.048  1.000 211.92816 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   CB  1 
+ATOM   6498  C CG  . GLU B   2 248 ? 57.424  -15.910  22.173  1.000 215.62469 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   CG  1 
+ATOM   6499  C CD  . GLU B   2 248 ? 56.901  -14.539  21.789  1.000 210.08523 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   CD  1 
+ATOM   6500  O OE1 . GLU B   2 248 ? 57.039  -14.159  20.608  1.000 209.44584 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6501  O OE2 . GLU B   2 248 ? 56.355  -13.839  22.668  1.000 206.40020 ? ? ? ? ? -1 249 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6502  N N   . LYS B   2 249 ? 57.025  -19.071  22.653  1.000 218.54002 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   N   1 
+ATOM   6503  C CA  . LYS B   2 249 ? 55.893  -19.949  22.902  1.000 229.75931 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   CA  1 
+ATOM   6504  C C   . LYS B   2 249 ? 54.710  -19.123  23.392  1.000 236.21839 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   C   1 
+ATOM   6505  O O   . LYS B   2 249 ? 54.883  -18.112  24.080  1.000 233.65687 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   O   1 
+ATOM   6506  C CB  . LYS B   2 249 ? 56.249  -21.029  23.935  1.000 229.48758 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   CB  1 
+ATOM   6507  C CG  . LYS B   2 249 ? 55.166  -22.070  24.157  1.000 232.72484 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   CG  1 
+ATOM   6508  C CD  . LYS B   2 249 ? 54.730  -22.702  22.844  1.000 222.19728 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   CD  1 
+ATOM   6509  C CE  . LYS B   2 249 ? 53.650  -23.748  23.071  1.000 200.49296 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   CE  1 
+ATOM   6510  N NZ  . LYS B   2 249 ? 53.063  -24.238  21.794  1.000 181.09286 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6511  N N   . ASN B   2 250 ? 53.500  -19.565  23.032  1.000 239.98481 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   N   1 
+ATOM   6512  C CA  . ASN B   2 250 ? 52.295  -18.829  23.413  1.000 241.08998 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   CA  1 
+ATOM   6513  C C   . ASN B   2 250 ? 52.087  -18.804  24.925  1.000 248.84863 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   C   1 
+ATOM   6514  O O   . ASN B   2 250 ? 51.590  -17.809  25.464  1.000 252.41798 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   O   1 
+ATOM   6515  C CB  . ASN B   2 250 ? 51.067  -19.418  22.721  1.000 239.73793 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   CB  1 
+ATOM   6516  C CG  . ASN B   2 250 ? 50.886  -20.906  23.005  1.000 234.46861 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   CG  1 
+ATOM   6517  O OD1 . ASN B   2 250 ? 51.552  -21.471  23.881  1.000 235.01499 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6518  N ND2 . ASN B   2 250 ? 49.981  -21.541  22.276  1.000 225.37053 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6519  N N   . GLU B   2 251 ? 52.441  -19.878  25.622  1.000 247.37724 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   N   1 
+ATOM   6520  C CA  . GLU B   2 251 ? 52.252  -19.970  27.065  1.000 244.33924 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   CA  1 
+ATOM   6521  C C   . GLU B   2 251 ? 53.543  -20.437  27.722  1.000 237.45188 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   C   1 
+ATOM   6522  O O   . GLU B   2 251 ? 54.160  -21.404  27.265  1.000 228.25437 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   O   1 
+ATOM   6523  C CB  . GLU B   2 251 ? 51.110  -20.934  27.412  1.000 246.65320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   CB  1 
+ATOM   6524  C CG  . GLU B   2 251 ? 49.748  -20.514  26.874  1.000 250.98062 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   CG  1 
+ATOM   6525  C CD  . GLU B   2 251 ? 49.207  -19.279  27.561  1.000 256.92131 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   CD  1 
+ATOM   6526  O OE1 . GLU B   2 251 ? 49.530  -19.072  28.749  1.000 260.71320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6527  O OE2 . GLU B   2 251 ? 48.464  -18.513  26.912  1.000 270.94976 ? ? ? ? ? -1 252 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6528  N N   . VAL B   2 252 ? 53.943  -19.755  28.792  1.000 242.91659 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   N   1 
+ATOM   6529  C CA  . VAL B   2 252 ? 55.142  -20.088  29.553  1.000 235.99496 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   CA  1 
+ATOM   6530  C C   . VAL B   2 252 ? 54.717  -20.486  30.960  1.000 227.46415 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   C   1 
+ATOM   6531  O O   . VAL B   2 252 ? 54.004  -19.734  31.636  1.000 218.64638 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   O   1 
+ATOM   6532  C CB  . VAL B   2 252 ? 56.137  -18.913  29.588  1.000 222.29489 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   CB  1 
+ATOM   6533  C CG1 . VAL B   2 252 ? 57.179  -19.129  30.681  1.000 206.61617 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   CG1 1 
+ATOM   6534  C CG2 . VAL B   2 252 ? 56.816  -18.753  28.234  1.000 218.09594 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   CG2 1 
+ATOM   6535  N N   . GLN B   2 253 ? 55.159  -21.664  31.401  1.000 223.48762 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   N   1 
+ATOM   6536  C CA  . GLN B   2 253 ? 54.775  -22.190  32.705  1.000 214.18556 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   CA  1 
+ATOM   6537  C C   . GLN B   2 253 ? 55.940  -22.661  33.563  1.000 207.78013 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   C   1 
+ATOM   6538  O O   . GLN B   2 253 ? 55.765  -22.782  34.782  1.000 205.26100 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   O   1 
+ATOM   6539  C CB  . GLN B   2 253 ? 53.792  -23.363  32.551  1.000 218.24003 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   CB  1 
+ATOM   6540  C CG  . GLN B   2 253 ? 52.795  -23.232  31.409  1.000 223.84140 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   CG  1 
+ATOM   6541  C CD  . GLN B   2 253 ? 53.344  -23.750  30.091  1.000 221.47555 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   CD  1 
+ATOM   6542  O OE1 . GLN B   2 253 ? 54.555  -23.899  29.925  1.000 219.78676 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   OE1 1 
+ATOM   6543  N NE2 . GLN B   2 253 ? 52.452  -24.033  29.150  1.000 215.12306 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   NE2 1 
+ATOM   6544  N N   . ASN B   2 254 ? 57.112  -22.927  32.985  1.000 208.40219 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   N   1 
+ATOM   6545  C CA  . ASN B   2 254 ? 58.192  -23.546  33.747  1.000 207.41766 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   CA  1 
+ATOM   6546  C C   . ASN B   2 254 ? 59.021  -22.532  34.524  1.000 209.83691 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   C   1 
+ATOM   6547  O O   . ASN B   2 254 ? 59.540  -22.861  35.597  1.000 205.39966 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   O   1 
+ATOM   6548  C CB  . ASN B   2 254 ? 59.096  -24.352  32.813  1.000 199.34721 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   CB  1 
+ATOM   6549  C CG  . ASN B   2 254 ? 58.390  -25.548  32.207  1.000 203.17272 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   CG  1 
+ATOM   6550  O OD1 . ASN B   2 254 ? 58.399  -26.641  32.772  1.000 198.40598 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6551  N ND2 . ASN B   2 254 ? 57.772  -25.347  31.048  1.000 208.97153 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6552  N N   . VAL B   2 255 ? 59.165  -21.312  34.015  1.000 207.21745 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   N   1 
+ATOM   6553  C CA  . VAL B   2 255 ? 59.992  -20.291  34.648  1.000 192.84431 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   CA  1 
+ATOM   6554  C C   . VAL B   2 255 ? 59.084  -19.365  35.446  1.000 191.80247 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   C   1 
+ATOM   6555  O O   . VAL B   2 255 ? 58.186  -18.726  34.883  1.000 197.57152 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   O   1 
+ATOM   6556  C CB  . VAL B   2 255 ? 60.812  -19.509  33.611  1.000 188.52690 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   CB  1 
+ATOM   6557  C CG1 . VAL B   2 255 ? 61.980  -18.805  34.284  1.000 179.97868 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   CG1 1 
+ATOM   6558  C CG2 . VAL B   2 255 ? 61.304  -20.439  32.513  1.000 189.04649 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   CG2 1 
+ATOM   6559  N N   . ILE B   2 256 ? 59.319  -19.286  36.754  1.000 193.23222 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   N   1 
+ATOM   6560  C CA  . ILE B   2 256 ? 58.495  -18.505  37.670  1.000 200.00178 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   CA  1 
+ATOM   6561  C C   . ILE B   2 256 ? 59.330  -17.359  38.222  1.000 202.71773 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   C   1 
+ATOM   6562  O O   . ILE B   2 256 ? 60.485  -17.559  38.618  1.000 201.28590 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   O   1 
+ATOM   6563  C CB  . ILE B   2 256 ? 57.943  -19.376  38.812  1.000 197.42554 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   CB  1 
+ATOM   6564  C CG1 . ILE B   2 256 ? 57.072  -20.504  38.257  1.000 199.19366 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6565  C CG2 . ILE B   2 256 ? 57.161  -18.529  39.804  1.000 199.06255 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6566  C CD1 . ILE B   2 256 ? 55.811  -20.025  37.582  1.000 202.18834 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6567  N N   . SER B   2 257 ? 58.747  -16.162  38.254  1.000 208.43042 ? ? ? ? ? ?  258 SER B   N   1 
+ATOM   6568  C CA  . SER B   2 257 ? 59.375  -14.994  38.857  1.000 210.27008 ? ? ? ? ? ?  258 SER B   CA  1 
+ATOM   6569  C C   . SER B   2 257 ? 58.508  -14.490  39.999  1.000 221.16062 ? ? ? ? ? ?  258 SER B   C   1 
+ATOM   6570  O O   . SER B   2 257 ? 57.293  -14.334  39.840  1.000 222.84838 ? ? ? ? ? ?  258 SER B   O   1 
+ATOM   6571  C CB  . SER B   2 257 ? 59.591  -13.877  37.835  1.000 203.28794 ? ? ? ? ? ?  258 SER B   CB  1 
+ATOM   6572  O OG  . SER B   2 257 ? 58.356  -13.385  37.348  1.000 203.40262 ? ? ? ? ? ?  258 SER B   OG  1 
+ATOM   6573  N N   . ILE B   2 258 ? 59.134  -14.234  41.145  1.000 222.32202 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   N   1 
+ATOM   6574  C CA  . ILE B   2 258 ? 58.444  -13.708  42.316  1.000 220.48118 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   CA  1 
+ATOM   6575  C C   . ILE B   2 258 ? 59.369  -12.721  43.015  1.000 220.20900 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   C   1 
+ATOM   6576  O O   . ILE B   2 258 ? 60.526  -13.043  43.305  1.000 211.97499 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   O   1 
+ATOM   6577  C CB  . ILE B   2 258 ? 58.004  -14.829  43.279  1.000 219.81500 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   CB  1 
+ATOM   6578  C CG1 . ILE B   2 258 ? 57.505  -14.239  44.600  1.000 228.13263 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6579  C CG2 . ILE B   2 258 ? 59.133  -15.829  43.508  1.000 214.10690 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6580  C CD1 . ILE B   2 258 ? 57.020  -15.276  45.585  1.000 227.11695 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6581  N N   . ALA B   2 259 ? 58.866  -11.517  43.271  1.000 232.55969 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B   N   1 
+ATOM   6582  C CA  . ALA B   2 259 ? 59.654  -10.510  43.966  1.000 235.23596 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B   CA  1 
+ATOM   6583  C C   . ALA B   2 259 ? 59.791  -10.869  45.440  1.000 247.36010 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B   C   1 
+ATOM   6584  O O   . ALA B   2 259 ? 58.821  -11.268  46.092  1.000 251.55698 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B   O   1 
+ATOM   6585  C CB  . ALA B   2 259 ? 59.012  -9.132   43.814  1.000 230.05459 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B   CB  1 
+ATOM   6586  N N   . ASP B   2 260 ? 61.006  -10.727  45.965  1.000 246.68227 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   N   1 
+ATOM   6587  C CA  . ASP B   2 260 ? 61.304  -11.096  47.349  1.000 247.71476 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   CA  1 
+ATOM   6588  C C   . ASP B   2 260 ? 60.844  -9.976   48.274  1.000 254.95664 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   C   1 
+ATOM   6589  O O   . ASP B   2 260 ? 61.566  -9.013   48.537  1.000 253.67070 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   O   1 
+ATOM   6590  C CB  . ASP B   2 260 ? 62.789  -11.392  47.522  1.000 242.80986 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   CB  1 
+ATOM   6591  C CG  . ASP B   2 260 ? 63.675  -10.354  46.859  1.000 243.25569 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   CG  1 
+ATOM   6592  O OD1 . ASP B   2 260 ? 63.136  -9.438   46.202  1.000 243.12414 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   OD1 1 
+ATOM   6593  O OD2 . ASP B   2 260 ? 64.912  -10.459  46.992  1.000 248.35689 ? ? ? ? ? -1 261 ASP B   OD2 1 
+ATOM   6594  N N   . ASP B   2 261 ? 59.619  -10.110  48.779  1.000 259.50095 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   N   1 
+ATOM   6595  C CA  . ASP B   2 261 ? 59.064  -9.181   49.755  1.000 262.70468 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   CA  1 
+ATOM   6596  C C   . ASP B   2 261 ? 59.078  -9.742   51.171  1.000 265.51678 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   C   1 
+ATOM   6597  O O   . ASP B   2 261 ? 59.376  -9.010   52.120  1.000 268.79386 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   O   1 
+ATOM   6598  C CB  . ASP B   2 261 ? 57.632  -8.798   49.363  1.000 266.16332 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   CB  1 
+ATOM   6599  C CG  . ASP B   2 261 ? 56.754  -10.009  49.099  1.000 262.24194 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   CG  1 
+ATOM   6600  O OD1 . ASP B   2 261 ? 57.285  -11.139  49.082  1.000 261.03717 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   OD1 1 
+ATOM   6601  O OD2 . ASP B   2 261 ? 55.531  -9.831   48.910  1.000 260.71210 ? ? ? ? ? -1 262 ASP B   OD2 1 
+ATOM   6602  N N   . MET B   2 262 ? 58.774  -11.026  51.321  1.000 264.68548 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   N   1 
+ATOM   6603  C CA  . MET B   2 262 ? 58.774  -11.729  52.598  1.000 260.41516 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   CA  1 
+ATOM   6604  C C   . MET B   2 262 ? 60.129  -12.384  52.834  1.000 256.98827 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   C   1 
+ATOM   6605  O O   . MET B   2 262 ? 60.965  -12.453  51.930  1.000 261.40977 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   O   1 
+ATOM   6606  C CB  . MET B   2 262 ? 57.643  -12.759  52.607  1.000 259.49816 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   CB  1 
+ATOM   6607  C CG  . MET B   2 262 ? 57.680  -13.761  51.462  1.000 258.10311 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   CG  1 
+ATOM   6608  S SD  . MET B   2 262 ? 56.098  -14.598  51.247  1.000 242.54031 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   SD  1 
+ATOM   6609  C CE  . MET B   2 262 ? 55.088  -13.243  50.650  1.000 250.84707 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   CE  1 
+ATOM   6610  N N   . PRO B   2 263 ? 60.396  -12.859  54.057  1.000 253.17963 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   N   1 
+ATOM   6611  C CA  . PRO B   2 263 ? 61.669  -13.543  54.322  1.000 249.37214 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   CA  1 
+ATOM   6612  C C   . PRO B   2 263 ? 61.914  -14.714  53.380  1.000 254.21762 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   C   1 
+ATOM   6613  O O   . PRO B   2 263 ? 61.003  -15.229  52.727  1.000 260.08470 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   O   1 
+ATOM   6614  C CB  . PRO B   2 263 ? 61.519  -14.019  55.769  1.000 250.19751 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   CB  1 
+ATOM   6615  C CG  . PRO B   2 263 ? 60.631  -13.007  56.386  1.000 258.58770 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   CG  1 
+ATOM   6616  C CD  . PRO B   2 263 ? 59.654  -12.602  55.307  1.000 259.01077 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   CD  1 
+ATOM   6617  N N   . ILE B   2 264 ? 63.180  -15.139  53.330  1.000 250.52678 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   N   1 
+ATOM   6618  C CA  . ILE B   2 264 ? 63.597  -16.171  52.382  1.000 240.18197 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   CA  1 
+ATOM   6619  C C   . ILE B   2 264 ? 62.846  -17.472  52.637  1.000 241.76657 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   C   1 
+ATOM   6620  O O   . ILE B   2 264 ? 62.384  -18.134  51.699  1.000 233.01507 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   O   1 
+ATOM   6621  C CB  . ILE B   2 264 ? 65.124  -16.377  52.449  1.000 225.52142 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   CB  1 
+ATOM   6622  C CG1 . ILE B   2 264 ? 65.865  -15.128  51.963  1.000 215.73913 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6623  C CG2 . ILE B   2 264 ? 65.541  -17.598  51.637  1.000 207.54194 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6624  C CD1 . ILE B   2 264 ? 66.219  -14.145  53.063  1.000 211.86562 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6625  N N   . SER B   2 265 ? 62.705  -17.857  53.908  1.000 250.38655 ? ? ? ? ? ?  266 SER B   N   1 
+ATOM   6626  C CA  . SER B   2 265 ? 61.994  -19.089  54.231  1.000 246.72260 ? ? ? ? ? ?  266 SER B   CA  1 
+ATOM   6627  C C   . SER B   2 265 ? 60.515  -18.998  53.878  1.000 251.30494 ? ? ? ? ? ?  266 SER B   C   1 
+ATOM   6628  O O   . SER B   2 265 ? 59.898  -20.013  53.534  1.000 246.39369 ? ? ? ? ? ?  266 SER B   O   1 
+ATOM   6629  C CB  . SER B   2 265 ? 62.167  -19.417  55.713  1.000 242.72591 ? ? ? ? ? ?  266 SER B   CB  1 
+ATOM   6630  O OG  . SER B   2 265 ? 63.537  -19.533  56.053  1.000 240.48113 ? ? ? ? ? ?  266 SER B   OG  1 
+ATOM   6631  N N   . ASP B   2 266 ? 59.931  -17.799  53.957  1.000 259.27941 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   N   1 
+ATOM   6632  C CA  . ASP B   2 266 ? 58.520  -17.641  53.622  1.000 256.62007 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   CA  1 
+ATOM   6633  C C   . ASP B   2 266 ? 58.282  -17.752  52.121  1.000 256.46024 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   C   1 
+ATOM   6634  O O   . ASP B   2 266 ? 57.232  -18.250  51.698  1.000 256.38931 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   O   1 
+ATOM   6635  C CB  . ASP B   2 266 ? 58.001  -16.303  54.149  1.000 252.71201 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   CB  1 
+ATOM   6636  C CG  . ASP B   2 266 ? 58.032  -16.223  55.662  1.000 248.04271 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   CG  1 
+ATOM   6637  O OD1 . ASP B   2 266 ? 59.134  -16.315  56.244  1.000 245.78135 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   OD1 1 
+ATOM   6638  O OD2 . ASP B   2 266 ? 56.953  -16.067  56.272  1.000 253.63352 ? ? ? ? ? -1 267 ASP B   OD2 1 
+ATOM   6639  N N   . ILE B   2 267 ? 59.238  -17.297  51.306  1.000 254.31295 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   N   1 
+ATOM   6640  C CA  . ILE B   2 267 ? 59.123  -17.473  49.861  1.000 254.72215 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   CA  1 
+ATOM   6641  C C   . ILE B   2 267 ? 59.150  -18.954  49.510  1.000 257.65937 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   C   1 
+ATOM   6642  O O   . ILE B   2 267 ? 58.443  -19.407  48.601  1.000 256.13029 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   O   1 
+ATOM   6643  C CB  . ILE B   2 267 ? 60.239  -16.701  49.133  1.000 244.42016 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   CB  1 
+ATOM   6644  C CG1 . ILE B   2 267 ? 60.282  -15.249  49.605  1.000 248.73764 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6645  C CG2 . ILE B   2 267 ? 60.028  -16.755  47.626  1.000 229.08614 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6646  C CD1 . ILE B   2 267 ? 61.454  -14.462  49.061  1.000 241.77023 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6647  N N   . LEU B   2 268 ? 59.966  -19.731  50.226  1.000 258.31318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   N   1 
+ATOM   6648  C CA  . LEU B   2 268 ? 60.015  -21.171  50.000  1.000 255.55858 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   CA  1 
+ATOM   6649  C C   . LEU B   2 268 ? 58.698  -21.833  50.383  1.000 255.66638 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   C   1 
+ATOM   6650  O O   . LEU B   2 268 ? 58.218  -22.730  49.679  1.000 248.70764 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   O   1 
+ATOM   6651  C CB  . LEU B   2 268 ? 61.175  -21.781  50.786  1.000 249.98318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   CB  1 
+ATOM   6652  C CG  . LEU B   2 268 ? 61.429  -23.277  50.602  1.000 243.85640 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   CG  1 
+ATOM   6653  C CD1 . LEU B   2 268 ? 61.753  -23.583  49.151  1.000 246.62541 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6654  C CD2 . LEU B   2 268 ? 62.553  -23.743  51.515  1.000 235.74077 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6655  N N   . LEU B   2 269 ? 58.100  -21.404  51.496  1.000 257.54718 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   N   1 
+ATOM   6656  C CA  . LEU B   2 269 ? 56.802  -21.938  51.896  1.000 252.21576 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   CA  1 
+ATOM   6657  C C   . LEU B   2 269 ? 55.701  -21.484  50.947  1.000 259.10481 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   C   1 
+ATOM   6658  O O   . LEU B   2 269 ? 54.760  -22.239  50.672  1.000 258.62101 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   O   1 
+ATOM   6659  C CB  . LEU B   2 269 ? 56.482  -21.513  53.328  1.000 246.44301 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   CB  1 
+ATOM   6660  C CG  . LEU B   2 269 ? 57.347  -22.106  54.441  1.000 240.20848 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   CG  1 
+ATOM   6661  C CD1 . LEU B   2 269 ? 57.407  -21.165  55.633  1.000 241.08610 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6662  C CD2 . LEU B   2 269 ? 56.804  -23.462  54.863  1.000 234.37302 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6663  N N   . LYS B   2 270 ? 55.797  -20.251  50.442  1.000 266.70712 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   N   1 
+ATOM   6664  C CA  . LYS B   2 270 ? 54.777  -19.735  49.535  1.000 275.94059 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   CA  1 
+ATOM   6665  C C   . LYS B   2 270 ? 54.766  -20.503  48.220  1.000 273.44122 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   C   1 
+ATOM   6666  O O   . LYS B   2 270 ? 53.698  -20.838  47.695  1.000 279.44075 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   O   1 
+ATOM   6667  C CB  . LYS B   2 270 ? 55.014  -18.247  49.285  1.000 276.38081 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   CB  1 
+ATOM   6668  C CG  . LYS B   2 270 ? 54.119  -17.634  48.222  1.000 277.44127 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   CG  1 
+ATOM   6669  C CD  . LYS B   2 270 ? 54.409  -16.153  48.054  1.000 269.42000 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   CD  1 
+ATOM   6670  C CE  . LYS B   2 270 ? 53.521  -15.525  46.993  1.000 252.44739 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   CE  1 
+ATOM   6671  N NZ  . LYS B   2 270 ? 53.812  -14.075  46.817  1.000 250.13605 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6672  N N   . LEU B   2 271 ? 55.949  -20.795  47.676  1.000 263.46521 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   N   1 
+ATOM   6673  C CA  . LEU B   2 271 ? 56.029  -21.524  46.416  1.000 256.93056 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   CA  1 
+ATOM   6674  C C   . LEU B   2 271 ? 55.639  -22.986  46.582  1.000 255.11518 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   C   1 
+ATOM   6675  O O   . LEU B   2 271 ? 55.164  -23.610  45.627  1.000 246.41631 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   O   1 
+ATOM   6676  C CB  . LEU B   2 271 ? 57.441  -21.406  45.845  1.000 244.21147 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   CB  1 
+ATOM   6677  C CG  . LEU B   2 271 ? 57.912  -20.016  45.407  1.000 231.63982 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   CG  1 
+ATOM   6678  C CD1 . LEU B   2 271 ? 59.424  -19.988  45.262  1.000 215.20536 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6679  C CD2 . LEU B   2 271 ? 57.242  -19.609  44.103  1.000 223.77234 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6680  N N   . THR B   2 272 ? 55.823  -23.547  47.776  1.000 256.76931 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   N   1 
+ATOM   6681  C CA  . THR B   2 272 ? 55.572  -24.966  47.998  1.000 247.37968 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   CA  1 
+ATOM   6682  C C   . THR B   2 272 ? 54.124  -25.262  48.366  1.000 254.61015 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   C   1 
+ATOM   6683  O O   . THR B   2 272 ? 53.603  -26.320  47.995  1.000 251.89502 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   O   1 
+ATOM   6684  C CB  . THR B   2 272 ? 56.499  -25.492  49.099  1.000 231.50916 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   CB  1 
+ATOM   6685  O OG1 . THR B   2 272 ? 57.853  -25.120  48.808  1.000 224.96136 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   OG1 1 
+ATOM   6686  C CG2 . THR B   2 272 ? 56.415  -27.010  49.200  1.000 210.93027 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   CG2 1 
+ATOM   6687  N N   . GLU B   2 273 ? 53.456  -24.352  49.071  1.000 259.89049 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   N   1 
+ATOM   6688  C CA  . GLU B   2 273 ? 52.122  -24.606  49.601  1.000 260.41645 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   CA  1 
+ATOM   6689  C C   . GLU B   2 273 ? 51.035  -23.735  48.989  1.000 271.41846 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   C   1 
+ATOM   6690  O O   . GLU B   2 273 ? 49.943  -24.233  48.710  1.000 275.52121 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   O   1 
+ATOM   6691  C CB  . GLU B   2 273 ? 52.119  -24.419  51.123  1.000 258.89400 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   CB  1 
+ATOM   6692  C CG  . GLU B   2 273 ? 53.107  -25.318  51.850  1.000 256.82028 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   CG  1 
+ATOM   6693  C CD  . GLU B   2 273 ? 52.884  -25.338  53.349  1.000 263.27032 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   CD  1 
+ATOM   6694  O OE1 . GLU B   2 273 ? 51.952  -24.653  53.821  1.000 272.78180 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6695  O OE2 . GLU B   2 273 ? 53.638  -26.041  54.055  1.000 260.46423 ? ? ? ? ? -1 274 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6696  N N   . GLU B   2 274 ? 51.297  -22.445  48.770  1.000 280.40062 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   N   1 
+ATOM   6697  C CA  . GLU B   2 274 ? 50.245  -21.556  48.288  1.000 314.17002 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   CA  1 
+ATOM   6698  C C   . GLU B   2 274 ? 50.001  -21.720  46.791  1.000 288.02085 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   C   1 
+ATOM   6699  O O   . GLU B   2 274 ? 48.853  -21.652  46.339  1.000 291.74245 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   O   1 
+ATOM   6700  C CB  . GLU B   2 274 ? 50.591  -20.107  48.631  1.000 360.27315 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   CB  1 
+ATOM   6701  C CG  . GLU B   2 274 ? 50.458  -19.795  50.115  1.000 307.77514 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   CG  1 
+ATOM   6702  C CD  . GLU B   2 274 ? 51.234  -18.561  50.531  1.000 297.15224 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   CD  1 
+ATOM   6703  O OE1 . GLU B   2 274 ? 51.283  -17.590  49.745  1.000 294.55843 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6704  O OE2 . GLU B   2 274 ? 51.804  -18.567  51.643  1.000 291.83179 ? ? ? ? ? -1 275 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6705  N N   . LYS B   2 275 ? 51.059  -21.938  46.007  1.000 275.84293 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   N   1 
+ATOM   6706  C CA  . LYS B   2 275 ? 50.917  -22.161  44.575  1.000 266.50995 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   CA  1 
+ATOM   6707  C C   . LYS B   2 275 ? 51.270  -23.575  44.140  1.000 257.87232 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   C   1 
+ATOM   6708  O O   . LYS B   2 275 ? 50.848  -23.989  43.056  1.000 257.28165 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   O   1 
+ATOM   6709  C CB  . LYS B   2 275 ? 51.786  -21.167  43.790  1.000 257.98953 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   CB  1 
+ATOM   6710  C CG  . LYS B   2 275 ? 51.336  -19.719  43.907  1.000 248.44631 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   CG  1 
+ATOM   6711  C CD  . LYS B   2 275 ? 49.983  -19.501  43.247  1.000 236.40688 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   CD  1 
+ATOM   6712  C CE  . LYS B   2 275 ? 49.560  -18.042  43.328  1.000 219.81831 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   CE  1 
+ATOM   6713  N NZ  . LYS B   2 275 ? 48.279  -17.789  42.613  1.000 210.81792 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6714  N N   . GLN B   2 276 ? 52.028  -24.316  44.952  1.000 256.38323 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   N   1 
+ATOM   6715  C CA  . GLN B   2 276 ? 52.412  -25.698  44.659  1.000 251.21424 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   CA  1 
+ATOM   6716  C C   . GLN B   2 276 ? 53.139  -25.812  43.319  1.000 247.96117 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   C   1 
+ATOM   6717  O O   . GLN B   2 276 ? 53.016  -26.813  42.610  1.000 244.94940 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   O   1 
+ATOM   6718  C CB  . GLN B   2 276 ? 51.197  -26.633  44.707  1.000 250.54587 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   CB  1 
+ATOM   6719  C CG  . GLN B   2 276 ? 51.532  -28.114  44.873  1.000 242.26490 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   CG  1 
+ATOM   6720  C CD  . GLN B   2 276 ? 52.543  -28.369  45.973  1.000 233.67013 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   CD  1 
+ATOM   6721  O OE1 . GLN B   2 276 ? 53.742  -28.482  45.716  1.000 225.55395 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   OE1 1 
+ATOM   6722  N NE2 . GLN B   2 276 ? 52.063  -28.466  47.207  1.000 241.67710 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   NE2 1 
+ATOM   6723  N N   . VAL B   2 277 ? 53.903  -24.777  42.955  1.000 243.83626 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   N   1 
+ATOM   6724  C CA  . VAL B   2 277 ? 54.733  -24.844  41.755  1.000 235.98762 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   CA  1 
+ATOM   6725  C C   . VAL B   2 277 ? 56.051  -25.557  42.005  1.000 234.04267 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   C   1 
+ATOM   6726  O O   . VAL B   2 277 ? 56.743  -25.910  41.043  1.000 225.57449 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   O   1 
+ATOM   6727  C CB  . VAL B   2 277 ? 55.001  -23.438  41.187  1.000 227.51718 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   CB  1 
+ATOM   6728  C CG1 . VAL B   2 277 ? 53.767  -22.917  40.464  1.000 223.28361 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   CG1 1 
+ATOM   6729  C CG2 . VAL B   2 277 ? 55.404  -22.481  42.298  1.000 224.17083 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   CG2 1 
+ATOM   6730  N N   . LEU B   2 278 ? 56.414  -25.785  43.266  1.000 235.11041 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   N   1 
+ATOM   6731  C CA  . LEU B   2 278 ? 57.573  -26.592  43.627  1.000 227.07004 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   CA  1 
+ATOM   6732  C C   . LEU B   2 278 ? 57.139  -27.673  44.603  1.000 216.47136 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   C   1 
+ATOM   6733  O O   . LEU B   2 278 ? 56.439  -27.387  45.580  1.000 213.23012 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   O   1 
+ATOM   6734  C CB  . LEU B   2 278 ? 58.690  -25.746  44.245  1.000 221.79856 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   CB  1 
+ATOM   6735  C CG  . LEU B   2 278 ? 59.415  -24.788  43.302  1.000 206.18767 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   CG  1 
+ATOM   6736  C CD1 . LEU B   2 278 ? 58.713  -23.449  43.279  1.000 212.35263 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6737  C CD2 . LEU B   2 278 ? 60.871  -24.635  43.700  1.000 180.50301 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6738  N N   . ASN B   2 279 ? 57.560  -28.906  44.340  1.000 207.87592 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   N   1 
+ATOM   6739  C CA  . ASN B   2 279 ? 57.225  -30.042  45.187  1.000 203.40863 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   CA  1 
+ATOM   6740  C C   . ASN B   2 279 ? 58.322  -30.257  46.223  1.000 203.98641 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   C   1 
+ATOM   6741  O O   . ASN B   2 279 ? 59.510  -30.269  45.885  1.000 213.27885 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   O   1 
+ATOM   6742  C CB  . ASN B   2 279 ? 57.037  -31.302  44.342  1.000 199.77526 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   CB  1 
+ATOM   6743  C CG  . ASN B   2 279 ? 56.775  -32.535  45.181  1.000 207.55354 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   CG  1 
+ATOM   6744  O OD1 . ASN B   2 279 ? 56.287  -32.445  46.308  1.000 220.75108 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6745  N ND2 . ASN B   2 279 ? 57.096  -33.700  44.631  1.000 203.38955 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6746  N N   . ILE B   2 280 ? 57.918  -30.430  47.485  1.000 199.48932 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   N   1 
+ATOM   6747  C CA  . ILE B   2 280 ? 58.891  -30.673  48.547  1.000 194.62475 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   CA  1 
+ATOM   6748  C C   . ILE B   2 280 ? 59.514  -32.055  48.396  1.000 201.20839 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   C   1 
+ATOM   6749  O O   . ILE B   2 280 ? 60.644  -32.288  48.843  1.000 199.95353 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   O   1 
+ATOM   6750  C CB  . ILE B   2 280 ? 58.231  -30.487  49.930  1.000 200.36351 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   CB  1 
+ATOM   6751  C CG1 . ILE B   2 280 ? 59.278  -30.513  51.047  1.000 197.83667 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6752  C CG2 . ILE B   2 280 ? 57.177  -31.554  50.178  1.000 198.50327 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6753  C CD1 . ILE B   2 280 ? 60.201  -29.321  51.053  1.000 182.89524 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6754  N N   . GLU B   2 281 ? 58.803  -32.984  47.751  1.000 209.96289 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   N   1 
+ATOM   6755  C CA  . GLU B   2 281 ? 59.328  -34.325  47.528  1.000 212.85384 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   CA  1 
+ATOM   6756  C C   . GLU B   2 281 ? 60.346  -34.366  46.395  1.000 211.72548 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   C   1 
+ATOM   6757  O O   . GLU B   2 281 ? 61.207  -35.253  46.377  1.000 212.32371 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   O   1 
+ATOM   6758  C CB  . GLU B   2 281 ? 58.179  -35.292  47.240  1.000 216.78089 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   CB  1 
+ATOM   6759  C CG  . GLU B   2 281 ? 57.284  -35.546  48.439  1.000 216.59775 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   CG  1 
+ATOM   6760  C CD  . GLU B   2 281 ? 56.018  -36.291  48.076  1.000 212.99704 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   CD  1 
+ATOM   6761  O OE1 . GLU B   2 281 ? 55.326  -35.860  47.130  1.000 209.11066 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6762  O OE2 . GLU B   2 281 ? 55.717  -37.309  48.733  1.000 213.62045 ? ? ? ? ? -1 282 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6763  N N   . ALA B   2 282 ? 60.265  -33.438  45.444  1.000 211.90794 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B   N   1 
+ATOM   6764  C CA  . ALA B   2 282 ? 61.282  -33.328  44.410  1.000 205.03849 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B   CA  1 
+ATOM   6765  C C   . ALA B   2 282 ? 62.500  -32.583  44.950  1.000 192.38681 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B   C   1 
+ATOM   6766  O O   . ALA B   2 282 ? 62.412  -31.812  45.909  1.000 197.25202 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B   O   1 
+ATOM   6767  C CB  . ALA B   2 282 ? 60.728  -32.613  43.178  1.000 200.70282 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B   CB  1 
+ATOM   6768  N N   . GLU B   2 283 ? 63.650  -32.822  44.323  1.000 186.80583 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   N   1 
+ATOM   6769  C CA  . GLU B   2 283 ? 64.878  -32.194  44.791  1.000 182.26585 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   CA  1 
+ATOM   6770  C C   . GLU B   2 283 ? 64.848  -30.697  44.499  1.000 183.34003 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   C   1 
+ATOM   6771  O O   . GLU B   2 283 ? 64.478  -30.268  43.400  1.000 183.13881 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   O   1 
+ATOM   6772  C CB  . GLU B   2 283 ? 66.106  -32.848  44.153  1.000 170.77659 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   CB  1 
+ATOM   6773  C CG  . GLU B   2 283 ? 66.302  -32.599  42.671  1.000 170.72601 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   CG  1 
+ATOM   6774  C CD  . GLU B   2 283 ? 67.730  -32.857  42.229  1.000 167.74910 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   CD  1 
+ATOM   6775  O OE1 . GLU B   2 283 ? 68.569  -33.188  43.094  1.000 155.15501 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6776  O OE2 . GLU B   2 283 ? 68.017  -32.727  41.020  1.000 162.40138 ? ? ? ? ? -1 284 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6777  N N   . LEU B   2 284 ? 65.222  -29.901  45.496  1.000 175.28660 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   N   1 
+ATOM   6778  C CA  . LEU B   2 284 ? 65.218  -28.449  45.399  1.000 176.12228 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   CA  1 
+ATOM   6779  C C   . LEU B   2 284 ? 66.594  -27.932  45.787  1.000 184.79922 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   C   1 
+ATOM   6780  O O   . LEU B   2 284 ? 67.147  -28.342  46.813  1.000 189.86307 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   O   1 
+ATOM   6781  C CB  . LEU B   2 284 ? 64.136  -27.846  46.303  1.000 188.89140 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   CB  1 
+ATOM   6782  C CG  . LEU B   2 284 ? 63.691  -26.395  46.094  1.000 180.61708 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   CG  1 
+ATOM   6783  C CD1 . LEU B   2 284 ? 62.301  -26.197  46.671  1.000 177.02848 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6784  C CD2 . LEU B   2 284 ? 64.663  -25.407  46.722  1.000 177.89593 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6785  N N   . VAL B   2 285 ? 67.145  -27.036  44.970  1.000 184.26823 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   N   1 
+ATOM   6786  C CA  . VAL B   2 285 ? 68.470  -26.480  45.210  1.000 183.05446 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   CA  1 
+ATOM   6787  C C   . VAL B   2 285 ? 68.443  -24.983  44.942  1.000 177.76275 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   C   1 
+ATOM   6788  O O   . VAL B   2 285 ? 67.747  -24.505  44.041  1.000 164.97666 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   O   1 
+ATOM   6789  C CB  . VAL B   2 285 ? 69.546  -27.179  44.352  1.000 170.41676 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   CB  1 
+ATOM   6790  C CG1 . VAL B   2 285 ? 69.911  -28.524  44.959  1.000 174.97200 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   CG1 1 
+ATOM   6791  C CG2 . VAL B   2 285 ? 69.044  -27.362  42.939  1.000 158.93734 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   CG2 1 
+ATOM   6792  N N   . ILE B   2 286 ? 69.211  -24.243  45.740  1.000 178.44159 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   N   1 
+ATOM   6793  C CA  . ILE B   2 286 ? 69.235  -22.787  45.719  1.000 173.83788 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   CA  1 
+ATOM   6794  C C   . ILE B   2 286 ? 70.636  -22.324  45.342  1.000 177.86494 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   C   1 
+ATOM   6795  O O   . ILE B   2 286 ? 71.637  -22.946  45.713  1.000 170.49989 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   O   1 
+ATOM   6796  C CB  . ILE B   2 286 ? 68.789  -22.210  47.083  1.000 171.57304 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   CB  1 
+ATOM   6797  C CG1 . ILE B   2 286 ? 67.263  -22.244  47.190  1.000 164.18132 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6798  C CG2 . ILE B   2 286 ? 69.328  -20.803  47.309  1.000 175.98011 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6799  C CD1 . ILE B   2 286 ? 66.725  -21.648  48.468  1.000 176.41411 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6800  N N   . LEU B   2 287 ? 70.703  -21.229  44.587  1.000 176.69413 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   N   1 
+ATOM   6801  C CA  . LEU B   2 287 ? 71.949  -20.738  44.016  1.000 172.83043 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   CA  1 
+ATOM   6802  C C   . LEU B   2 287 ? 72.416  -19.478  44.730  1.000 168.95057 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   C   1 
+ATOM   6803  O O   . LEU B   2 287 ? 71.618  -18.574  44.998  1.000 169.10925 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   O   1 
+ATOM   6804  C CB  . LEU B   2 287 ? 71.787  -20.470  42.520  1.000 175.69012 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   CB  1 
+ATOM   6805  C CG  . LEU B   2 287 ? 71.931  -21.768  41.731  1.000 167.19143 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   CG  1 
+ATOM   6806  C CD1 . LEU B   2 287 ? 71.929  -21.533  40.242  1.000 164.83544 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6807  C CD2 . LEU B   2 287 ? 73.220  -22.420  42.150  1.000 164.99614 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6808  N N   . VAL B   2 288 ? 73.715  -19.432  45.036  1.000 161.42325 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   N   1 
+ATOM   6809  C CA  . VAL B   2 288 ? 74.366  -18.269  45.623  1.000 169.50229 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   CA  1 
+ATOM   6810  C C   . VAL B   2 288 ? 75.701  -18.067  44.920  1.000 167.18273 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   C   1 
+ATOM   6811  O O   . VAL B   2 288 ? 76.222  -18.965  44.254  1.000 162.74797 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   O   1 
+ATOM   6812  C CB  . VAL B   2 288 ? 74.588  -18.419  47.144  1.000 164.57909 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   CB  1 
+ATOM   6813  C CG1 . VAL B   2 288 ? 73.259  -18.558  47.876  1.000 163.58981 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   CG1 1 
+ATOM   6814  C CG2 . VAL B   2 288 ? 75.484  -19.611  47.420  1.000 162.82887 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   CG2 1 
+ATOM   6815  N N   . ARG B   2 289 ? 76.259  -16.867  45.078  1.000 164.23737 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   N   1 
+ATOM   6816  C CA  . ARG B   2 289 ? 77.552  -16.547  44.483  1.000 155.44190 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   CA  1 
+ATOM   6817  C C   . ARG B   2 289 ? 78.714  -16.858  45.417  1.000 164.53644 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   C   1 
+ATOM   6818  O O   . ARG B   2 289 ? 79.758  -17.342  44.966  1.000 150.34501 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   O   1 
+ATOM   6819  C CB  . ARG B   2 289 ? 77.601  -15.071  44.082  1.000 149.33046 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   CB  1 
+ATOM   6820  C CG  . ARG B   2 289 ? 76.622  -14.692  42.992  1.000 166.58163 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   CG  1 
+ATOM   6821  C CD  . ARG B   2 289 ? 76.992  -15.325  41.662  1.000 174.50722 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   CD  1 
+ATOM   6822  N NE  . ARG B   2 289 ? 78.282  -14.852  41.175  1.000 171.60444 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   NE  1 
+ATOM   6823  C CZ  . ARG B   2 289 ? 78.466  -13.699  40.546  1.000 171.09991 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   CZ  1 
+ATOM   6824  N NH1 . ARG B   2 289 ? 77.463  -12.866  40.321  1.000 173.82966 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   NH1 1 
+ATOM   6825  N NH2 . ARG B   2 289 ? 79.688  -13.372  40.135  1.000 177.15371 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   NH2 1 
+ATOM   6826  N N   . ARG B   2 290 ? 78.555  -16.588  46.709  1.000 181.98201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   N   1 
+ATOM   6827  C CA  . ARG B   2 290 ? 79.613  -16.768  47.688  1.000 183.95201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   CA  1 
+ATOM   6828  C C   . ARG B   2 290 ? 79.183  -17.780  48.742  1.000 178.20667 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   C   1 
+ATOM   6829  O O   . ARG B   2 290 ? 78.002  -18.109  48.875  1.000 176.76376 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   O   1 
+ATOM   6830  C CB  . ARG B   2 290 ? 79.978  -15.436  48.355  1.000 182.46718 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   CB  1 
+ATOM   6831  C CG  . ARG B   2 290 ? 80.472  -14.377  47.384  1.000 174.76342 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   CG  1 
+ATOM   6832  C CD  . ARG B   2 290 ? 81.909  -14.634  46.957  1.000 182.31390 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   CD  1 
+ATOM   6833  N NE  . ARG B   2 290 ? 82.861  -14.263  47.997  1.000 197.45167 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   NE  1 
+ATOM   6834  C CZ  . ARG B   2 290 ? 83.397  -15.110  48.866  1.000 187.59325 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   CZ  1 
+ATOM   6835  N NH1 . ARG B   2 290 ? 83.107  -16.401  48.843  1.000 179.32564 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   NH1 1 
+ATOM   6836  N NH2 . ARG B   2 290 ? 84.246  -14.651  49.780  1.000 174.49245 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   NH2 1 
+ATOM   6837  N N   . ARG B   2 291 ? 80.169  -18.272  49.495  1.000 180.48947 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   N   1 
+ATOM   6838  C CA  . ARG B   2 291 ? 79.884  -19.252  50.538  1.000 175.39562 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   CA  1 
+ATOM   6839  C C   . ARG B   2 291 ? 79.080  -18.645  51.679  1.000 183.95713 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   C   1 
+ATOM   6840  O O   . ARG B   2 291 ? 78.282  -19.345  52.312  1.000 183.25332 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   O   1 
+ATOM   6841  C CB  . ARG B   2 291 ? 81.189  -19.851  51.063  1.000 167.66519 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   CB  1 
+ATOM   6842  C CG  . ARG B   2 291 ? 82.222  -18.817  51.478  1.000 172.97183 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   CG  1 
+ATOM   6843  C CD  . ARG B   2 291 ? 83.508  -19.476  51.946  1.000 171.64475 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   CD  1 
+ATOM   6844  N NE  . ARG B   2 291 ? 83.294  -20.321  53.114  1.000 167.08565 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   NE  1 
+ATOM   6845  C CZ  . ARG B   2 291 ? 84.253  -20.991  53.739  1.000 168.86668 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   CZ  1 
+ATOM   6846  N NH1 . ARG B   2 291 ? 85.511  -20.938  53.333  1.000 173.28669 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   NH1 1 
+ATOM   6847  N NH2 . ARG B   2 291 ? 83.942  -21.731  54.799  1.000 172.10976 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   NH2 1 
+ATOM   6848  N N   . ASN B   2 292 ? 79.268  -17.351  51.954  1.000 187.16816 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   N   1 
+ATOM   6849  C CA  . ASN B   2 292 ? 78.526  -16.711  53.036  1.000 184.30724 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   CA  1 
+ATOM   6850  C C   . ASN B   2 292 ? 77.040  -16.617  52.714  1.000 191.59752 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   C   1 
+ATOM   6851  O O   . ASN B   2 292 ? 76.198  -16.750  53.609  1.000 200.06196 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   O   1 
+ATOM   6852  C CB  . ASN B   2 292 ? 79.099  -15.323  53.321  1.000 178.65476 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   CB  1 
+ATOM   6853  C CG  . ASN B   2 292 ? 80.226  -15.357  54.330  1.000 179.65594 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   CG  1 
+ATOM   6854  O OD1 . ASN B   2 292 ? 80.309  -16.268  55.154  1.000 177.42865 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6855  N ND2 . ASN B   2 292 ? 81.100  -14.358  54.277  1.000 185.17178 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6856  N N   . GLN B   2 293 ? 76.698  -16.385  51.444  1.000 193.17857 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   N   1 
+ATOM   6857  C CA  . GLN B   2 293 ? 75.291  -16.302  51.067  1.000 194.14737 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   CA  1 
+ATOM   6858  C C   . GLN B   2 293 ? 74.586  -17.642  51.233  1.000 195.70343 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   C   1 
+ATOM   6859  O O   . GLN B   2 293 ? 73.374  -17.676  51.469  1.000 198.34583 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   O   1 
+ATOM   6860  C CB  . GLN B   2 293 ? 75.157  -15.805  49.627  1.000 194.97849 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   CB  1 
+ATOM   6861  C CG  . GLN B   2 293 ? 75.698  -14.402  49.396  1.000 195.96276 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   CG  1 
+ATOM   6862  C CD  . GLN B   2 293 ? 75.445  -13.904  47.985  1.000 179.88220 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   CD  1 
+ATOM   6863  O OE1 . GLN B   2 293 ? 74.816  -14.587  47.176  1.000 172.09638 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   OE1 1 
+ATOM   6864  N NE2 . GLN B   2 293 ? 75.936  -12.707  47.683  1.000 151.66867 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   NE2 1 
+ATOM   6865  N N   . ALA B   2 294 ? 75.320  -18.750  51.121  1.000 194.29417 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B   N   1 
+ATOM   6866  C CA  . ALA B   2 294 ? 74.710  -20.061  51.313  1.000 194.15891 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B   CA  1 
+ATOM   6867  C C   . ALA B   2 294 ? 74.563  -20.395  52.792  1.000 199.20547 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B   C   1 
+ATOM   6868  O O   . ALA B   2 294 ? 73.584  -21.036  53.193  1.000 197.97261 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B   O   1 
+ATOM   6869  C CB  . ALA B   2 294 ? 75.535  -21.137  50.610  1.000 173.97093 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B   CB  1 
+ATOM   6870  N N   . ILE B   2 295 ? 75.525  -19.968  53.614  1.000 192.85984 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   N   1 
+ATOM   6871  C CA  . ILE B   2 295 ? 75.469  -20.269  55.041  1.000 192.64514 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   CA  1 
+ATOM   6872  C C   . ILE B   2 295 ? 74.275  -19.580  55.691  1.000 203.76679 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   C   1 
+ATOM   6873  O O   . ILE B   2 295 ? 73.540  -20.193  56.475  1.000 208.95425 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   O   1 
+ATOM   6874  C CB  . ILE B   2 295 ? 76.794  -19.877  55.721  1.000 185.99972 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   CB  1 
+ATOM   6875  C CG1 . ILE B   2 295 ? 77.946  -20.716  55.161  1.000 162.00014 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6876  C CG2 . ILE B   2 295 ? 76.693  -20.049  57.227  1.000 182.48488 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6877  C CD1 . ILE B   2 295 ? 77.757  -22.204  55.335  1.000 155.02828 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6878  N N   . GLU B   2 296 ? 74.054  -18.302  55.372  1.000 213.36088 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   N   1 
+ATOM   6879  C CA  . GLU B   2 296 ? 72.952  -17.570  55.992  1.000 222.56617 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   CA  1 
+ATOM   6880  C C   . GLU B   2 296 ? 71.595  -18.112  55.553  1.000 222.09117 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   C   1 
+ATOM   6881  O O   . GLU B   2 296 ? 70.639  -18.097  56.338  1.000 228.25285 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   O   1 
+ATOM   6882  C CB  . GLU B   2 296 ? 73.059  -16.076  55.674  1.000 229.77057 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   CB  1 
+ATOM   6883  C CG  . GLU B   2 296 ? 73.004  -15.738  54.192  1.000 225.33634 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   CG  1 
+ATOM   6884  C CD  . GLU B   2 296 ? 73.163  -14.254  53.927  1.000 222.69189 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   CD  1 
+ATOM   6885  O OE1 . GLU B   2 296 ? 73.785  -13.561  54.761  1.000 227.73334 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6886  O OE2 . GLU B   2 296 ? 72.663  -13.779  52.885  1.000 215.69101 ? ? ? ? ? -1 297 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6887  N N   . ILE B   2 297 ? 71.490  -18.598  54.315  1.000 213.74079 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   N   1 
+ATOM   6888  C CA  . ILE B   2 297 ? 70.242  -19.206  53.868  1.000 212.80106 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   CA  1 
+ATOM   6889  C C   . ILE B   2 297 ? 70.060  -20.573  54.514  1.000 216.14294 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   C   1 
+ATOM   6890  O O   . ILE B   2 297 ? 68.945  -20.955  54.889  1.000 217.03766 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   O   1 
+ATOM   6891  C CB  . ILE B   2 297 ? 70.207  -19.290  52.331  1.000 199.54338 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   CB  1 
+ATOM   6892  C CG1 . ILE B   2 297 ? 70.211  -17.888  51.719  1.000 192.74399 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6893  C CG2 . ILE B   2 297 ? 68.981  -20.060  51.858  1.000 187.05123 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6894  C CD1 . ILE B   2 297 ? 70.237  -17.883  50.206  1.000 180.16341 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6895  N N   . MET B   2 298 ? 71.153  -21.324  54.670  1.000 213.60478 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   N   1 
+ATOM   6896  C CA  . MET B   2 298 ? 71.069  -22.628  55.319  1.000 214.67877 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   CA  1 
+ATOM   6897  C C   . MET B   2 298 ? 70.695  -22.492  56.789  1.000 220.24023 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   C   1 
+ATOM   6898  O O   . MET B   2 298 ? 69.898  -23.282  57.308  1.000 221.78718 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   O   1 
+ATOM   6899  C CB  . MET B   2 298 ? 72.396  -23.372  55.169  1.000 199.69514 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   CB  1 
+ATOM   6900  C CG  . MET B   2 298 ? 72.406  -24.755  55.797  1.000 202.92495 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   CG  1 
+ATOM   6901  S SD  . MET B   2 298 ? 74.039  -25.517  55.752  1.000 196.20976 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   SD  1 
+ATOM   6902  C CE  . MET B   2 298 ? 74.981  -24.343  56.723  1.000 193.04011 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   CE  1 
+ATOM   6903  N N   . LYS B   2 299 ? 71.259  -21.497  57.476  1.000 221.32313 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   N   1 
+ATOM   6904  C CA  . LYS B   2 299 ? 70.951  -21.311  58.890  1.000 213.78492 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   CA  1 
+ATOM   6905  C C   . LYS B   2 299 ? 69.532  -20.794  59.087  1.000 218.67699 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   C   1 
+ATOM   6906  O O   . LYS B   2 299 ? 68.870  -21.148  60.070  1.000 226.32861 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   O   1 
+ATOM   6907  C CB  . LYS B   2 299 ? 71.966  -20.361  59.528  1.000 203.44220 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   CB  1 
+ATOM   6908  C CG  . LYS B   2 299 ? 73.393  -20.889  59.547  1.000 204.48844 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   CG  1 
+ATOM   6909  C CD  . LYS B   2 299 ? 74.361  -19.860  60.111  1.000 187.70906 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   CD  1 
+ATOM   6910  C CE  . LYS B   2 299 ? 74.103  -19.609  61.586  1.000 183.01666 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   CE  1 
+ATOM   6911  N NZ  . LYS B   2 299 ? 74.338  -20.834  62.401  1.000 180.71409 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6912  N N   . GLU B   2 300 ? 69.046  -19.959  58.167  1.000 214.15780 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   N   1 
+ATOM   6913  C CA  . GLU B   2 300 ? 67.701  -19.410  58.310  1.000 226.96412 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   CA  1 
+ATOM   6914  C C   . GLU B   2 300 ? 66.632  -20.480  58.131  1.000 234.81113 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   C   1 
+ATOM   6915  O O   . GLU B   2 300 ? 65.553  -20.383  58.729  1.000 249.27562 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   O   1 
+ATOM   6916  C CB  . GLU B   2 300 ? 67.486  -18.271  57.313  1.000 226.38188 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   CB  1 
+ATOM   6917  C CG  . GLU B   2 300 ? 66.243  -17.442  57.594  1.000 237.36220 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   CG  1 
+ATOM   6918  C CD  . GLU B   2 300 ? 65.652  -16.820  56.346  1.000 237.64916 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   CD  1 
+ATOM   6919  O OE1 . GLU B   2 300 ? 65.200  -17.575  55.460  1.000 245.29627 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6920  O OE2 . GLU B   2 300 ? 65.640  -15.575  56.253  1.000 232.20642 ? ? ? ? ? -1 301 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6921  N N   . LEU B   2 301 ? 66.923  -21.505  57.328  1.000 224.44192 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   N   1 
+ATOM   6922  C CA  . LEU B   2 301 ? 65.998  -22.604  57.069  1.000 227.67337 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   CA  1 
+ATOM   6923  C C   . LEU B   2 301 ? 66.012  -23.669  58.159  1.000 234.75913 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   C   1 
+ATOM   6924  O O   . LEU B   2 301 ? 65.006  -24.362  58.351  1.000 236.50226 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   O   1 
+ATOM   6925  C CB  . LEU B   2 301 ? 66.311  -23.252  55.719  1.000 227.92604 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   CB  1 
+ATOM   6926  C CG  . LEU B   2 301 ? 65.556  -22.694  54.520  1.000 223.19357 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   CG  1 
+ATOM   6927  C CD1 . LEU B   2 301 ? 65.788  -21.197  54.364  1.000 217.46817 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6928  C CD2 . LEU B   2 301 ? 65.929  -23.422  53.235  1.000 206.58116 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6929  N N   . ASN B   2 302 ? 67.127  -23.824  58.876  1.000 238.29043 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   N   1 
+ATOM   6930  C CA  . ASN B   2 302 ? 67.150  -24.752  60.003  1.000 241.13718 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   CA  1 
+ATOM   6931  C C   . ASN B   2 302 ? 66.215  -24.298  61.114  1.000 243.65787 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   C   1 
+ATOM   6932  O O   . ASN B   2 302 ? 65.687  -25.130  61.862  1.000 239.20818 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   O   1 
+ATOM   6933  C CB  . ASN B   2 302 ? 68.572  -24.902  60.550  1.000 235.37263 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   CB  1 
+ATOM   6934  C CG  . ASN B   2 302 ? 69.560  -25.359  59.493  1.000 230.69538 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   CG  1 
+ATOM   6935  O OD1 . ASN B   2 302 ? 69.199  -26.075  58.555  1.000 215.07986 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6936  N ND2 . ASN B   2 302 ? 70.813  -24.953  59.642  1.000 224.70034 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6937  N N   . GLU B   2 303 ? 65.999  -22.987  61.235  1.000 245.10762 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   N   1 
+ATOM   6938  C CA  . GLU B   2 303 ? 65.097  -22.472  62.257  1.000 243.47024 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   CA  1 
+ATOM   6939  C C   . GLU B   2 303 ? 63.639  -22.757  61.918  1.000 251.65870 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   C   1 
+ATOM   6940  O O   . GLU B   2 303 ? 62.811  -22.916  62.823  1.000 269.86645 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   O   1 
+ATOM   6941  C CB  . GLU B   2 303 ? 65.310  -20.968  62.434  1.000 244.27698 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   CB  1 
+ATOM   6942  C CG  . GLU B   2 303 ? 66.755  -20.568  62.681  1.000 239.02988 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   CG  1 
+ATOM   6943  C CD  . GLU B   2 303 ? 66.980  -19.077  62.521  1.000 231.17696 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   CD  1 
+ATOM   6944  O OE1 . GLU B   2 303 ? 66.115  -18.406  61.920  1.000 220.26677 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6945  O OE2 . GLU B   2 303 ? 68.020  -18.576  62.996  1.000 233.33234 ? ? ? ? ? -1 304 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6946  N N   . GLU B   2 304 ? 63.309  -22.825  60.630  1.000 246.33824 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   N   1 
+ATOM   6947  C CA  . GLU B   2 304 ? 61.939  -23.010  60.174  1.000 248.28300 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   CA  1 
+ATOM   6948  C C   . GLU B   2 304 ? 61.581  -24.472  59.939  1.000 237.34842 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   C   1 
+ATOM   6949  O O   . GLU B   2 304 ? 60.541  -24.753  59.334  1.000 228.60446 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   O   1 
+ATOM   6950  C CB  . GLU B   2 304 ? 61.705  -22.210  58.889  1.000 248.99979 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   CB  1 
+ATOM   6951  C CG  . GLU B   2 304 ? 61.883  -20.706  59.045  1.000 254.44533 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   CG  1 
+ATOM   6952  C CD  . GLU B   2 304 ? 60.686  -20.035  59.692  1.000 263.42301 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   CD  1 
+ATOM   6953  O OE1 . GLU B   2 304 ? 59.663  -20.717  59.910  1.000 271.20989 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6954  O OE2 . GLU B   2 304 ? 60.767  -18.822  59.979  1.000 260.64930 ? ? ? ? ? -1 305 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6955  N N   . GLY B   2 305 ? 62.411  -25.407  60.402  1.000 234.47709 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B   N   1 
+ATOM   6956  C CA  . GLY B   2 305 ? 62.175  -26.817  60.202  1.000 234.58397 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B   CA  1 
+ATOM   6957  C C   . GLY B   2 305 ? 62.775  -27.393  58.936  1.000 232.32576 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B   C   1 
+ATOM   6958  O O   . GLY B   2 305 ? 62.909  -28.618  58.835  1.000 220.47262 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B   O   1 
+ATOM   6959  N N   . PHE B   2 306 ? 63.133  -26.552  57.969  1.000 235.04764 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   N   1 
+ATOM   6960  C CA  . PHE B   2 306 ? 63.770  -27.036  56.752  1.000 224.18515 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CA  1 
+ATOM   6961  C C   . PHE B   2 306 ? 65.149  -27.601  57.071  1.000 221.06111 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   C   1 
+ATOM   6962  O O   . PHE B   2 306 ? 65.942  -26.968  57.773  1.000 220.32157 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   O   1 
+ATOM   6963  C CB  . PHE B   2 306 ? 63.890  -25.907  55.728  1.000 218.43930 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CB  1 
+ATOM   6964  C CG  . PHE B   2 306 ? 62.572  -25.390  55.231  1.000 220.20367 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CG  1 
+ATOM   6965  C CD1 . PHE B   2 306 ? 61.609  -26.258  54.749  1.000 215.96941 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CD1 1 
+ATOM   6966  C CD2 . PHE B   2 306 ? 62.297  -24.032  55.249  1.000 222.26104 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CD2 1 
+ATOM   6967  C CE1 . PHE B   2 306 ? 60.396  -25.783  54.290  1.000 221.97368 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CE1 1 
+ATOM   6968  C CE2 . PHE B   2 306 ? 61.086  -23.551  54.793  1.000 231.90518 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CE2 1 
+ATOM   6969  C CZ  . PHE B   2 306 ? 60.136  -24.428  54.312  1.000 234.42745 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CZ  1 
+ATOM   6970  N N   . ASN B   2 307 ? 65.436  -28.792  56.555  1.000 214.74896 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   N   1 
+ATOM   6971  C CA  . ASN B   2 307 ? 66.743  -29.418  56.710  1.000 208.11577 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   CA  1 
+ATOM   6972  C C   . ASN B   2 307 ? 67.479  -29.379  55.378  1.000 202.38345 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   C   1 
+ATOM   6973  O O   . ASN B   2 307 ? 66.901  -29.701  54.333  1.000 204.14087 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   O   1 
+ATOM   6974  C CB  . ASN B   2 307 ? 66.611  -30.858  57.210  1.000 205.41800 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   CB  1 
+ATOM   6975  C CG  . ASN B   2 307 ? 65.746  -31.711  56.308  1.000 208.80181 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   CG  1 
+ATOM   6976  O OD1 . ASN B   2 307 ? 64.843  -31.209  55.639  1.000 217.56642 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6977  N ND2 . ASN B   2 307 ? 66.017  -33.011  56.284  1.000 207.58689 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6978  N N   . PHE B   2 308 ? 68.749  -28.981  55.414  1.000 200.08682 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   N   1 
+ATOM   6979  C CA  . PHE B   2 308 ? 69.520  -28.809  54.193  1.000 194.21558 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CA  1 
+ATOM   6980  C C   . PHE B   2 308 ? 70.981  -29.146  54.447  1.000 190.98031 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   C   1 
+ATOM   6981  O O   . PHE B   2 308 ? 71.505  -28.925  55.542  1.000 186.25727 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   O   1 
+ATOM   6982  C CB  . PHE B   2 308 ? 69.413  -27.378  53.654  1.000 186.10873 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CB  1 
+ATOM   6983  C CG  . PHE B   2 308 ? 68.371  -27.204  52.588  1.000 195.63114 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CG  1 
+ATOM   6984  C CD1 . PHE B   2 308 ? 68.692  -27.391  51.255  1.000 197.56012 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CD1 1 
+ATOM   6985  C CD2 . PHE B   2 308 ? 67.073  -26.845  52.915  1.000 194.82214 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CD2 1 
+ATOM   6986  C CE1 . PHE B   2 308 ? 67.742  -27.228  50.268  1.000 198.18003 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CE1 1 
+ATOM   6987  C CE2 . PHE B   2 308 ? 66.115  -26.683  51.930  1.000 201.00375 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CE2 1 
+ATOM   6988  C CZ  . PHE B   2 308 ? 66.451  -26.875  50.604  1.000 199.39123 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CZ  1 
+ATOM   6989  N N   . ILE B   2 309 ? 71.630  -29.682  53.417  1.000 195.17431 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   N   1 
+ATOM   6990  C CA  . ILE B   2 309 ? 73.074  -29.872  53.390  1.000 192.62439 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   CA  1 
+ATOM   6991  C C   . ILE B   2 309 ? 73.624  -29.105  52.194  1.000 181.78750 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   C   1 
+ATOM   6992  O O   . ILE B   2 309 ? 73.068  -29.172  51.092  1.000 169.19169 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   O   1 
+ATOM   6993  C CB  . ILE B   2 309 ? 73.461  -31.365  53.317  1.000 189.18067 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   CB  1 
+ATOM   6994  C CG1 . ILE B   2 309 ? 72.857  -32.137  54.493  1.000 188.44088 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6995  C CG2 . ILE B   2 309 ? 74.975  -31.524  53.302  1.000 183.34545 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6996  C CD1 . ILE B   2 309 ? 73.345  -31.676  55.849  1.000 174.82069 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6997  N N   . PHE B   2 310 ? 74.708  -28.364  52.415  1.000 177.92523 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   N   1 
+ATOM   6998  C CA  . PHE B   2 310 ? 75.252  -27.445  51.423  1.000 166.54439 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CA  1 
+ATOM   6999  C C   . PHE B   2 310 ? 76.595  -27.951  50.914  1.000 167.83385 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   C   1 
+ATOM   7000  O O   . PHE B   2 310 ? 77.505  -28.212  51.708  1.000 161.03952 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   O   1 
+ATOM   7001  C CB  . PHE B   2 310 ? 75.398  -26.040  52.018  1.000 155.34310 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CB  1 
+ATOM   7002  C CG  . PHE B   2 310 ? 76.496  -25.223  51.397  1.000 153.10534 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CG  1 
+ATOM   7003  C CD1 . PHE B   2 310 ? 76.336  -24.657  50.144  1.000 164.35889 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7004  C CD2 . PHE B   2 310 ? 77.684  -25.008  52.076  1.000 149.27130 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7005  C CE1 . PHE B   2 310 ? 77.345  -23.904  49.571  1.000 165.43898 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7006  C CE2 . PHE B   2 310 ? 78.696  -24.252  51.510  1.000 146.01838 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7007  C CZ  . PHE B   2 310 ? 78.525  -23.698  50.256  1.000 158.15999 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7008  N N   . ILE B   2 311 ? 76.716  -28.076  49.596  1.000 163.79574 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   N   1 
+ATOM   7009  C CA  . ILE B   2 311 ? 77.953  -28.521  48.960  1.000 155.34652 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   CA  1 
+ATOM   7010  C C   . ILE B   2 311 ? 78.776  -27.287  48.602  1.000 154.42653 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   C   1 
+ATOM   7011  O O   . ILE B   2 311 ? 78.272  -26.407  47.884  1.000 150.23760 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   O   1 
+ATOM   7012  C CB  . ILE B   2 311 ? 77.684  -29.396  47.726  1.000 137.98410 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   CB  1 
+ATOM   7013  C CG1 . ILE B   2 311 ? 76.795  -28.691  46.700  1.000 149.88815 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7014  C CG2 . ILE B   2 311 ? 77.030  -30.707  48.131  1.000 136.70779 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7015  C CD1 . ILE B   2 311 ? 76.652  -29.457  45.396  1.000 149.77129 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7016  N N   . PRO B   2 312 ? 80.007  -27.161  49.096  1.000 152.65753 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   N   1 
+ATOM   7017  C CA  . PRO B   2 312 ? 80.837  -26.009  48.728  1.000 151.13090 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   CA  1 
+ATOM   7018  C C   . PRO B   2 312 ? 81.785  -26.326  47.583  1.000 154.75145 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   C   1 
+ATOM   7019  O O   . PRO B   2 312 ? 82.174  -27.484  47.398  1.000 165.62587 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   O   1 
+ATOM   7020  C CB  . PRO B   2 312 ? 81.602  -25.718  50.022  1.000 148.12532 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   CB  1 
+ATOM   7021  C CG  . PRO B   2 312 ? 81.789  -27.083  50.626  1.000 131.88149 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   CG  1 
+ATOM   7022  C CD  . PRO B   2 312 ? 80.584  -27.916  50.223  1.000 133.73480 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   CD  1 
+ATOM   7023  N N   . GLN B   2 313 ? 82.165  -25.311  46.810  1.000 150.50097 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   N   1 
+ATOM   7024  C CA  . GLN B   2 313 ? 83.132  -25.520  45.742  1.000 150.15976 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   CA  1 
+ATOM   7025  C C   . GLN B   2 313 ? 84.521  -25.739  46.329  1.000 147.83960 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   C   1 
+ATOM   7026  O O   . GLN B   2 313 ? 84.993  -24.953  47.156  1.000 143.38733 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   O   1 
+ATOM   7027  C CB  . GLN B   2 313 ? 83.136  -24.335  44.774  1.000 152.67376 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   CB  1 
+ATOM   7028  C CG  . GLN B   2 313 ? 83.255  -22.969  45.429  1.000 158.07913 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   CG  1 
+ATOM   7029  C CD  . GLN B   2 313 ? 83.513  -21.867  44.419  1.000 157.89385 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   CD  1 
+ATOM   7030  O OE1 . GLN B   2 313 ? 82.859  -20.823  44.439  1.000 150.05647 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   OE1 1 
+ATOM   7031  N NE2 . GLN B   2 313 ? 84.475  -22.092  43.530  1.000 135.14923 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   NE2 1 
+ATOM   7032  N N   . THR B   2 314 ? 85.167  -26.814  45.907  1.000 133.89547 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   N   1 
+ATOM   7033  C CA  . THR B   2 314 ? 86.470  -27.213  46.410  1.000 122.50876 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   CA  1 
+ATOM   7034  C C   . THR B   2 314 ? 87.579  -26.530  45.624  1.000 128.52065 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   C   1 
+ATOM   7035  O O   . THR B   2 314 ? 87.351  -26.021  44.522  1.000 137.21202 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   O   1 
+ATOM   7036  C CB  . THR B   2 314 ? 86.619  -28.730  46.315  1.000 129.55654 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   CB  1 
+ATOM   7037  O OG1 . THR B   2 314 ? 86.802  -29.108  44.945  1.000 125.81704 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   OG1 1 
+ATOM   7038  C CG2 . THR B   2 314 ? 85.374  -29.413  46.855  1.000 135.11779 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   CG2 1 
+ATOM   7039  N N   . PRO B   2 315 ? 88.797  -26.483  46.173  1.000 119.00604 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   N   1 
+ATOM   7040  C CA  . PRO B   2 315 ? 89.923  -25.947  45.390  1.000 115.23958 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   CA  1 
+ATOM   7041  C C   . PRO B   2 315 ? 90.172  -26.701  44.095  1.000 113.40344 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   C   1 
+ATOM   7042  O O   . PRO B   2 315 ? 90.733  -26.128  43.153  1.000 113.88360 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   O   1 
+ATOM   7043  C CB  . PRO B   2 315 ? 91.108  -26.071  46.357  1.000 101.34836 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   CB  1 
+ATOM   7044  C CG  . PRO B   2 315 ? 90.488  -26.024  47.711  1.000 105.90905 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   CG  1 
+ATOM   7045  C CD  . PRO B   2 315 ? 89.169  -26.728  47.578  1.000 109.73712 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   CD  1 
+ATOM   7046  N N   . LEU B   2 316 ? 89.768  -27.973  44.019  1.000 119.85270 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   N   1 
+ATOM   7047  C CA  . LEU B   2 316 ? 89.902  -28.742  42.788  1.000 119.95082 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   CA  1 
+ATOM   7048  C C   . LEU B   2 316 ? 88.862  -28.366  41.740  1.000 110.27832 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   C   1 
+ATOM   7049  O O   . LEU B   2 316 ? 89.057  -28.672  40.559  1.000 111.48834 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   O   1 
+ATOM   7050  C CB  . LEU B   2 316 ? 89.807  -30.240  43.089  1.000 114.94569 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   CB  1 
+ATOM   7051  C CG  . LEU B   2 316 ? 91.024  -30.889  43.748  1.000 109.37084 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   CG  1 
+ATOM   7052  C CD1 . LEU B   2 316 ? 90.746  -32.345  44.087  1.000 117.76468 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7053  C CD2 . LEU B   2 316 ? 92.241  -30.775  42.842  1.000 95.93758  ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7054  N N   . ASP B   2 317 ? 87.768  -27.715  42.139  1.000 107.84065 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   N   1 
+ATOM   7055  C CA  . ASP B   2 317 ? 86.742  -27.290  41.193  1.000 121.70386 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   CA  1 
+ATOM   7056  C C   . ASP B   2 317 ? 87.261  -26.163  40.309  1.000 117.67348 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   C   1 
+ATOM   7057  O O   . ASP B   2 317 ? 86.828  -25.013  40.436  1.000 106.31954 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   O   1 
+ATOM   7058  C CB  . ASP B   2 317 ? 85.476  -26.851  41.931  1.000 129.83968 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   CB  1 
+ATOM   7059  C CG  . ASP B   2 317 ? 84.798  -27.997  42.656  1.000 137.90384 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   CG  1 
+ATOM   7060  O OD1 . ASP B   2 317 ? 85.228  -29.156  42.474  1.000 136.28651 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   OD1 1 
+ATOM   7061  O OD2 . ASP B   2 317 ? 83.836  -27.739  43.408  1.000 134.99105 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   OD2 1 
+ATOM   7062  N N   . ARG B   2 318 ? 88.184  -26.491  39.408  1.000 130.40082 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   N   1 
+ATOM   7063  C CA  . ARG B   2 318 ? 88.826  -25.511  38.547  1.000 103.26080 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   CA  1 
+ATOM   7064  C C   . ARG B   2 318 ? 89.160  -26.172  37.219  1.000 104.63907 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   C   1 
+ATOM   7065  O O   . ARG B   2 318 ? 89.590  -27.329  37.187  1.000 110.75403 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   O   1 
+ATOM   7066  C CB  . ARG B   2 318 ? 90.094  -24.950  39.199  1.000 109.81738 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   CB  1 
+ATOM   7067  C CG  . ARG B   2 318 ? 90.135  -23.436  39.297  1.000 93.10446  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   CG  1 
+ATOM   7068  C CD  . ARG B   2 318 ? 91.305  -22.988  40.152  1.000 90.26379  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   CD  1 
+ATOM   7069  N NE  . ARG B   2 318 ? 92.548  -23.635  39.749  1.000 95.58161  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   NE  1 
+ATOM   7070  C CZ  . ARG B   2 318 ? 93.397  -23.142  38.858  1.000 107.26627 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   CZ  1 
+ATOM   7071  N NH1 . ARG B   2 318 ? 93.175  -21.984  38.257  1.000 89.70389  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   NH1 1 
+ATOM   7072  N NH2 . ARG B   2 318 ? 94.499  -23.826  38.563  1.000 98.23857  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   NH2 1 
+ATOM   7073  N N   . ALA B   2 319 ? 88.961  -25.433  36.128  1.000 125.30035 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B   N   1 
+ATOM   7074  C CA  . ALA B   2 319 ? 89.198  -25.962  34.790  1.000 107.29372 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B   CA  1 
+ATOM   7075  C C   . ALA B   2 319 ? 90.678  -26.242  34.563  1.000 112.65748 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B   C   1 
+ATOM   7076  O O   . ALA B   2 319 ? 91.411  -25.385  34.059  1.000 115.27691 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B   O   1 
+ATOM   7077  C CB  . ALA B   2 319 ? 88.671  -24.993  33.729  1.000 107.42331 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B   CB  1 
+ATOM   7078  N N   . THR B   2 320 ? 91.121  -27.434  34.934  1.000 112.73207 ? ? ? ? ? ?  321 THR B   N   1 
+ATOM   7079  C CA  . THR B   2 320 ? 92.500  -27.869  34.797  1.000 106.08779 ? ? ? ? ? ?  321 THR B   CA  1 
+ATOM   7080  C C   . THR B   2 320 ? 92.526  -29.226  34.112  1.000 100.16877 ? ? ? ? ? ?  321 THR B   C   1 
+ATOM   7081  O O   . THR B   2 320 ? 91.525  -29.951  34.120  1.000 103.72429 ? ? ? ? ? ?  321 THR B   O   1 
+ATOM   7082  C CB  . THR B   2 320 ? 93.195  -27.947  36.166  1.000 101.71304 ? ? ? ? ? ?  321 THR B   CB  1 
+ATOM   7083  O OG1 . THR B   2 320 ? 92.418  -28.752  37.061  1.000 103.77974 ? ? ? ? ? ?  321 THR B   OG1 1 
+ATOM   7084  C CG2 . THR B   2 320 ? 93.368  -26.555  36.760  1.000 87.26931  ? ? ? ? ? ?  321 THR B   CG2 1 
+ATOM   7085  N N   . PRO B   2 321 ? 93.653  -29.593  33.490  1.000 93.29453  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   N   1 
+ATOM   7086  C CA  . PRO B   2 321 ? 93.683  -30.857  32.730  1.000 102.57110 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   CA  1 
+ATOM   7087  C C   . PRO B   2 321 ? 93.387  -32.094  33.563  1.000 104.06316 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   C   1 
+ATOM   7088  O O   . PRO B   2 321 ? 92.760  -33.034  33.058  1.000 110.87427 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   O   1 
+ATOM   7089  C CB  . PRO B   2 321 ? 95.110  -30.884  32.164  1.000 84.38664  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   CB  1 
+ATOM   7090  C CG  . PRO B   2 321 ? 95.518  -29.454  32.103  1.000 84.85005  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   CG  1 
+ATOM   7091  C CD  . PRO B   2 321 ? 94.880  -28.801  33.290  1.000 86.56940  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   CD  1 
+ATOM   7092  N N   . ASN B   2 322 ? 93.815  -32.128  34.825  1.000 106.60772 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   N   1 
+ATOM   7093  C CA  . ASN B   2 322 ? 93.667  -33.313  35.661  1.000 97.73152  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   CA  1 
+ATOM   7094  C C   . ASN B   2 322 ? 92.613  -33.137  36.748  1.000 88.84517  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   C   1 
+ATOM   7095  O O   . ASN B   2 322 ? 92.615  -33.886  37.730  1.000 95.17108  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   O   1 
+ATOM   7096  C CB  . ASN B   2 322 ? 95.009  -33.686  36.288  1.000 86.02227  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   CB  1 
+ATOM   7097  C CG  . ASN B   2 322 ? 96.122  -33.756  35.270  1.000 92.01889  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   CG  1 
+ATOM   7098  O OD1 . ASN B   2 322 ? 96.165  -34.669  34.446  1.000 104.29894 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7099  N ND2 . ASN B   2 322 ? 97.031  -32.790  35.319  1.000 86.27554  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7100  N N   . ALA B   2 323 ? 91.706  -32.171  36.589  1.000 94.77503  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B   N   1 
+ATOM   7101  C CA  . ALA B   2 323 ? 90.704  -31.920  37.620  1.000 96.23796  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B   CA  1 
+ATOM   7102  C C   . ALA B   2 323 ? 89.785  -33.121  37.811  1.000 115.62939 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B   C   1 
+ATOM   7103  O O   . ALA B   2 323 ? 89.471  -33.496  38.945  1.000 113.96721 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B   O   1 
+ATOM   7104  C CB  . ALA B   2 323 ? 89.889  -30.676  37.271  1.000 101.49318 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B   CB  1 
+ATOM   7105  N N   . THR B   2 324 ? 89.348  -33.739  36.712  1.000 116.01796 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   N   1 
+ATOM   7106  C CA  . THR B   2 324 ? 88.408  -34.851  36.815  1.000 116.32723 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   CA  1 
+ATOM   7107  C C   . THR B   2 324 ? 89.040  -36.048  37.514  1.000 120.65004 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   C   1 
+ATOM   7108  O O   . THR B   2 324 ? 88.418  -36.670  38.385  1.000 108.85574 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   O   1 
+ATOM   7109  C CB  . THR B   2 324 ? 87.904  -35.244  35.426  1.000 127.96509 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   CB  1 
+ATOM   7110  O OG1 . THR B   2 324 ? 87.343  -34.096  34.777  1.000 151.86317 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   OG1 1 
+ATOM   7111  C CG2 . THR B   2 324 ? 86.844  -36.329  35.530  1.000 119.69124 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   CG2 1 
+ATOM   7112  N N   . LEU B   2 325 ? 90.282  -36.381  37.156  1.000 119.31210 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   N   1 
+ATOM   7113  C CA  . LEU B   2 325 ? 90.943  -37.526  37.773  1.000 107.64389 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   CA  1 
+ATOM   7114  C C   . LEU B   2 325 ? 91.315  -37.237  39.223  1.000 109.84088 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   C   1 
+ATOM   7115  O O   . LEU B   2 325 ? 91.219  -38.124  40.080  1.000 116.93324 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   O   1 
+ATOM   7116  C CB  . LEU B   2 325 ? 92.180  -37.916  36.965  1.000 105.35475 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   CB  1 
+ATOM   7117  C CG  . LEU B   2 325 ? 93.019  -39.072  37.514  1.000 103.65383 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   CG  1 
+ATOM   7118  C CD1 . LEU B   2 325 ? 92.168  -40.319  37.690  1.000 116.20292 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7119  C CD2 . LEU B   2 325 ? 94.209  -39.356  36.607  1.000 85.92111  ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7120  N N   . LEU B   2 326 ? 91.739  -36.004  39.517  1.000 106.92312 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   N   1 
+ATOM   7121  C CA  . LEU B   2 326 ? 92.129  -35.661  40.883  1.000 106.53083 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   CA  1 
+ATOM   7122  C C   . LEU B   2 326 ? 90.952  -35.776  41.844  1.000 115.21159 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   C   1 
+ATOM   7123  O O   . LEU B   2 326 ? 91.119  -36.208  42.991  1.000 117.66838 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   O   1 
+ATOM   7124  C CB  . LEU B   2 326 ? 92.719  -34.251  40.928  1.000 98.65876  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   CB  1 
+ATOM   7125  C CG  . LEU B   2 326 ? 94.164  -34.085  40.452  1.000 101.52677 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   CG  1 
+ATOM   7126  C CD1 . LEU B   2 326 ? 94.579  -32.622  40.499  1.000 88.87244  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7127  C CD2 . LEU B   2 326 ? 95.106  -34.938  41.283  1.000 109.01588 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7128  N N   . LYS B   2 327 ? 89.754  -35.392  41.398  1.000 113.48252 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   N   1 
+ATOM   7129  C CA  . LYS B   2 327 ? 88.578  -35.522  42.254  1.000 102.19953 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   CA  1 
+ATOM   7130  C C   . LYS B   2 327 ? 88.280  -36.985  42.559  1.000 113.96277 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   C   1 
+ATOM   7131  O O   . LYS B   2 327 ? 87.874  -37.323  43.677  1.000 119.84757 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   O   1 
+ATOM   7132  C CB  . LYS B   2 327 ? 87.370  -34.854  41.598  1.000 108.69213 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   CB  1 
+ATOM   7133  C CG  . LYS B   2 327 ? 87.510  -33.352  41.410  1.000 105.33980 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   CG  1 
+ATOM   7134  C CD  . LYS B   2 327 ? 86.336  -32.784  40.630  1.000 107.75654 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   CD  1 
+ATOM   7135  C CE  . LYS B   2 327 ? 86.527  -31.305  40.338  1.000 112.75225 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   CE  1 
+ATOM   7136  N NZ  . LYS B   2 327 ? 85.373  -30.736  39.589  1.000 118.74301 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7137  N N   . GLU B   2 328 ? 88.482  -37.871  41.580  1.000 124.29324 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   N   1 
+ATOM   7138  C CA  . GLU B   2 328 ? 88.220  -39.288  41.805  1.000 125.19879 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   CA  1 
+ATOM   7139  C C   . GLU B   2 328 ? 89.212  -39.890  42.790  1.000 121.45424 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   C   1 
+ATOM   7140  O O   . GLU B   2 328 ? 88.855  -40.797  43.553  1.000 121.67839 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   O   1 
+ATOM   7141  C CB  . GLU B   2 328 ? 88.260  -40.050  40.481  1.000 99.21514  ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   CB  1 
+ATOM   7142  C CG  . GLU B   2 328 ? 87.245  -39.560  39.463  1.000 121.61880 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   CG  1 
+ATOM   7143  C CD  . GLU B   2 328 ? 85.813  -39.732  39.933  1.000 133.30080 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   CD  1 
+ATOM   7144  O OE1 . GLU B   2 328 ? 85.543  -40.683  40.698  1.000 139.46682 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7145  O OE2 . GLU B   2 328 ? 84.958  -38.914  39.537  1.000 137.38194 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7146  N N   . VAL B   2 329 ? 90.456  -39.404  42.791  1.000 106.04403 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   N   1 
+ATOM   7147  C CA  . VAL B   2 329 ? 91.418  -39.856  43.790  1.000 103.08447 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   CA  1 
+ATOM   7148  C C   . VAL B   2 329 ? 90.971  -39.427  45.183  1.000 126.00059 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   C   1 
+ATOM   7149  O O   . VAL B   2 329 ? 91.166  -40.153  46.165  1.000 132.95163 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   O   1 
+ATOM   7150  C CB  . VAL B   2 329 ? 92.825  -39.332  43.452  1.000 105.74592 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   CB  1 
+ATOM   7151  C CG1 . VAL B   2 329 ? 93.840  -39.859  44.450  1.000 112.24235 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7152  C CG2 . VAL B   2 329 ? 93.212  -39.732  42.037  1.000 104.55273 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7153  N N   . ILE B   2 330 ? 90.353  -38.248  45.289  1.000 119.96796 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   N   1 
+ATOM   7154  C CA  . ILE B   2 330 ? 89.843  -37.791  46.579  1.000 127.99628 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   CA  1 
+ATOM   7155  C C   . ILE B   2 330 ? 88.661  -38.647  47.017  1.000 129.52475 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   C   1 
+ATOM   7156  O O   . ILE B   2 330 ? 88.541  -39.012  48.194  1.000 133.72574 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   O   1 
+ATOM   7157  C CB  . ILE B   2 330 ? 89.465  -36.299  46.512  1.000 130.48767 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   CB  1 
+ATOM   7158  C CG1 . ILE B   2 330 ? 90.691  -35.451  46.181  1.000 125.19701 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7159  C CG2 . ILE B   2 330 ? 88.840  -35.847  47.824  1.000 112.79312 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7160  C CD1 . ILE B   2 330 ? 91.722  -35.424  47.282  1.000 111.80700 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7161  N N   . LYS B   2 331 ? 87.772  -38.982  46.078  1.000 124.19173 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   N   1 
+ATOM   7162  C CA  . LYS B   2 331 ? 86.608  -39.797  46.409  1.000 131.89146 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   CA  1 
+ATOM   7163  C C   . LYS B   2 331 ? 87.010  -41.179  46.906  1.000 133.70913 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   C   1 
+ATOM   7164  O O   . LYS B   2 331 ? 86.331  -41.752  47.766  1.000 133.89238 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   O   1 
+ATOM   7165  C CB  . LYS B   2 331 ? 85.691  -39.914  45.191  1.000 123.18304 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   CB  1 
+ATOM   7166  C CG  . LYS B   2 331 ? 85.097  -38.589  44.733  1.000 138.34902 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   CG  1 
+ATOM   7167  C CD  . LYS B   2 331 ? 84.253  -38.761  43.481  1.000 131.04106 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   CD  1 
+ATOM   7168  C CE  . LYS B   2 331 ? 83.695  -37.428  43.008  1.000 139.83084 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   CE  1 
+ATOM   7169  N NZ  . LYS B   2 331 ? 82.882  -37.566  41.767  1.000 146.29923 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7170  N N   . TYR B   2 332 ? 88.106  -41.730  46.383  1.000 131.61039 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   N   1 
+ATOM   7171  C CA  . TYR B   2 332 ? 88.586  -43.016  46.876  1.000 130.66211 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CA  1 
+ATOM   7172  C C   . TYR B   2 332 ? 89.206  -42.888  48.259  1.000 126.95840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   C   1 
+ATOM   7173  O O   . TYR B   2 332 ? 89.105  -43.815  49.070  1.000 143.63851 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   O   1 
+ATOM   7174  C CB  . TYR B   2 332 ? 89.590  -43.617  45.894  1.000 133.03339 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CB  1 
+ATOM   7175  C CG  . TYR B   2 332 ? 90.364  -44.794  46.443  1.000 140.67300 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CG  1 
+ATOM   7176  C CD1 . TYR B   2 332 ? 89.719  -45.975  46.791  1.000 151.63629 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CD1 1 
+ATOM   7177  C CD2 . TYR B   2 332 ? 91.740  -44.727  46.607  1.000 126.57777 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CD2 1 
+ATOM   7178  C CE1 . TYR B   2 332 ? 90.426  -47.053  47.295  1.000 151.41685 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CE1 1 
+ATOM   7179  C CE2 . TYR B   2 332 ? 92.454  -45.798  47.107  1.000 133.46840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CE2 1 
+ATOM   7180  C CZ  . TYR B   2 332 ? 91.793  -46.959  47.449  1.000 145.89926 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CZ  1 
+ATOM   7181  O OH  . TYR B   2 332 ? 92.507  -48.025  47.947  1.000 141.38689 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   OH  1 
+ATOM   7182  N N   . VAL B   2 333 ? 89.834  -41.749  48.550  1.000 128.30972 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   N   1 
+ATOM   7183  C CA  . VAL B   2 333 ? 90.436  -41.553  49.864  1.000 142.39774 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   CA  1 
+ATOM   7184  C C   . VAL B   2 333 ? 89.366  -41.252  50.905  1.000 135.09263 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   C   1 
+ATOM   7185  O O   . VAL B   2 333 ? 89.393  -41.792  52.018  1.000 122.48337 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   O   1 
+ATOM   7186  C CB  . VAL B   2 333 ? 91.494  -40.436  49.802  1.000 133.35045 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   CB  1 
+ATOM   7187  C CG1 . VAL B   2 333 ? 91.956  -40.060  51.203  1.000 133.38506 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7188  C CG2 . VAL B   2 333 ? 92.676  -40.871  48.951  1.000 131.83379 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7189  N N   . LYS B   2 334 ? 88.399  -40.398  50.559  1.000 139.10466 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   N   1 
+ATOM   7190  C CA  . LYS B   2 334 ? 87.417  -39.951  51.542  1.000 138.73322 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   CA  1 
+ATOM   7191  C C   . LYS B   2 334 ? 86.408  -41.046  51.875  1.000 145.76059 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   C   1 
+ATOM   7192  O O   . LYS B   2 334 ? 86.065  -41.241  53.047  1.000 138.65622 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   O   1 
+ATOM   7193  C CB  . LYS B   2 334 ? 86.697  -38.702  51.035  1.000 128.28800 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   CB  1 
+ATOM   7194  C CG  . LYS B   2 334 ? 87.597  -37.494  50.849  1.000 126.78347 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   CG  1 
+ATOM   7195  C CD  . LYS B   2 334 ? 88.217  -37.057  52.165  1.000 132.76600 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   CD  1 
+ATOM   7196  C CE  . LYS B   2 334 ? 89.090  -35.825  51.982  1.000 130.13299 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   CE  1 
+ATOM   7197  N NZ  . LYS B   2 334 ? 89.677  -35.361  53.270  1.000 127.65364 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7198  N N   . ASN B   2 335 ? 85.921  -41.766  50.869  1.000 145.82455 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   N   1 
+ATOM   7199  C CA  . ASN B   2 335 ? 84.856  -42.744  51.045  1.000 152.76134 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   CA  1 
+ATOM   7200  C C   . ASN B   2 335 ? 85.427  -44.154  51.070  1.000 156.23195 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   C   1 
+ATOM   7201  O O   . ASN B   2 335 ? 86.258  -44.510  50.228  1.000 152.20767 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   O   1 
+ATOM   7202  C CB  . ASN B   2 335 ? 83.813  -42.617  49.936  1.000 136.97545 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   CB  1 
+ATOM   7203  C CG  . ASN B   2 335 ? 83.016  -41.335  50.036  1.000 158.26995 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   CG  1 
+ATOM   7204  O OD1 . ASN B   2 335 ? 83.347  -40.332  49.405  1.000 155.65879 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7205  N ND2 . ASN B   2 335 ? 81.957  -41.361  50.837  1.000 166.70288 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7206  N N   . ASP B   2 336 ? 84.958  -44.956  52.029  1.000 160.41395 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   N   1 
+ATOM   7207  C CA  . ASP B   2 336 ? 85.380  -46.351  52.136  1.000 164.92377 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   CA  1 
+ATOM   7208  C C   . ASP B   2 336 ? 84.650  -47.255  51.148  1.000 170.01836 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   C   1 
+ATOM   7209  O O   . ASP B   2 336 ? 85.234  -48.225  50.654  1.000 166.50238 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   O   1 
+ATOM   7210  C CB  . ASP B   2 336 ? 85.168  -46.858  53.562  1.000 169.63688 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   CB  1 
+ATOM   7211  C CG  . ASP B   2 336 ? 83.803  -46.484  54.115  1.000 172.53461 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   CG  1 
+ATOM   7212  O OD1 . ASP B   2 336 ? 82.986  -45.906  53.358  1.000 170.05905 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   OD1 1 
+ATOM   7213  O OD2 . ASP B   2 336 ? 83.547  -46.765  55.301  1.000 171.44285 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   OD2 1 
+ATOM   7214  N N   . ARG B   2 337 ? 83.383  -46.966  50.850  1.000 174.80826 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   N   1 
+ATOM   7215  C CA  . ARG B   2 337 ? 82.636  -47.793  49.907  1.000 156.46352 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   CA  1 
+ATOM   7216  C C   . ARG B   2 337 ? 83.110  -47.606  48.473  1.000 153.33537 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   C   1 
+ATOM   7217  O O   . ARG B   2 337 ? 82.868  -48.483  47.637  1.000 174.26484 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   O   1 
+ATOM   7218  C CB  . ARG B   2 337 ? 81.137  -47.491  49.994  1.000 157.08892 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   CB  1 
+ATOM   7219  C CG  . ARG B   2 337 ? 80.501  -47.880  51.321  1.000 183.06768 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   CG  1 
+ATOM   7220  C CD  . ARG B   2 337 ? 79.007  -47.591  51.325  1.000 186.01554 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   CD  1 
+ATOM   7221  N NE  . ARG B   2 337 ? 78.320  -48.257  50.225  1.000 182.36820 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   NE  1 
+ATOM   7222  C CZ  . ARG B   2 337 ? 77.814  -49.481  50.287  1.000 190.66470 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   CZ  1 
+ATOM   7223  N NH1 . ARG B   2 337 ? 77.897  -50.209  51.389  1.000 196.98589 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   NH1 1 
+ATOM   7224  N NH2 . ARG B   2 337 ? 77.207  -49.987  49.217  1.000 185.48718 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   NH2 1 
+ATOM   7225  N N   . TYR B   2 338 ? 83.770  -46.490  48.172  1.000 147.84018 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   N   1 
+ATOM   7226  C CA  . TYR B   2 338 ? 84.319  -46.264  46.839  1.000 140.28328 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CA  1 
+ATOM   7227  C C   . TYR B   2 338 ? 85.472  -47.234  46.606  1.000 147.32199 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   C   1 
+ATOM   7228  O O   . TYR B   2 338 ? 86.519  -47.134  47.253  1.000 150.49924 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   O   1 
+ATOM   7229  C CB  . TYR B   2 338 ? 84.780  -44.816  46.695  1.000 144.01002 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CB  1 
+ATOM   7230  C CG  . TYR B   2 338 ? 85.070  -44.397  45.272  1.000 139.18698 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CG  1 
+ATOM   7231  C CD1 . TYR B   2 338 ? 86.321  -44.607  44.706  1.000 140.18409 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CD1 1 
+ATOM   7232  C CD2 . TYR B   2 338 ? 84.096  -43.782  44.497  1.000 141.00371 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CD2 1 
+ATOM   7233  C CE1 . TYR B   2 338 ? 86.592  -44.219  43.407  1.000 130.02871 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CE1 1 
+ATOM   7234  C CE2 . TYR B   2 338 ? 84.357  -43.391  43.197  1.000 123.96153 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CE2 1 
+ATOM   7235  C CZ  . TYR B   2 338 ? 85.607  -43.612  42.657  1.000 120.85696 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CZ  1 
+ATOM   7236  O OH  . TYR B   2 338 ? 85.871  -43.224  41.364  1.000 129.50410 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   OH  1 
+ATOM   7237  N N   . SER B   2 339 ? 85.283  -48.170  45.681  1.000 160.71259 ? ? ? ? ? ?  340 SER B   N   1 
+ATOM   7238  C CA  . SER B   2 339 ? 86.254  -49.227  45.456  1.000 157.58946 ? ? ? ? ? ?  340 SER B   CA  1 
+ATOM   7239  C C   . SER B   2 339 ? 87.433  -48.724  44.628  1.000 144.78668 ? ? ? ? ? ?  340 SER B   C   1 
+ATOM   7240  O O   . SER B   2 339 ? 87.356  -47.706  43.934  1.000 148.79034 ? ? ? ? ? ?  340 SER B   O   1 
+ATOM   7241  C CB  . SER B   2 339 ? 85.599  -50.418  44.756  1.000 146.99776 ? ? ? ? ? ?  340 SER B   CB  1 
+ATOM   7242  O OG  . SER B   2 339 ? 86.565  -51.386  44.390  1.000 146.28842 ? ? ? ? ? ?  340 SER B   OG  1 
+ATOM   7243  N N   . ILE B   2 340 ? 88.541  -49.463  44.715  1.000 137.00234 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   N   1 
+ATOM   7244  C CA  . ILE B   2 340 ? 89.704  -49.156  43.889  1.000 144.32415 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   CA  1 
+ATOM   7245  C C   . ILE B   2 340 ? 89.406  -49.446  42.423  1.000 138.71829 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   C   1 
+ATOM   7246  O O   . ILE B   2 340 ? 89.986  -48.820  41.526  1.000 123.77383 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   O   1 
+ATOM   7247  C CB  . ILE B   2 340 ? 90.934  -49.937  44.394  1.000 145.16223 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   CB  1 
+ATOM   7248  C CG1 . ILE B   2 340 ? 92.191  -49.546  43.612  1.000 131.07873 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7249  C CG2 . ILE B   2 340 ? 90.690  -51.439  44.318  1.000 124.94899 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7250  C CD1 . ILE B   2 340 ? 92.591  -48.096  43.785  1.000 137.18330 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7251  N N   . TYR B   2 341 ? 88.493  -50.382  42.150  1.000 138.51829 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   N   1 
+ATOM   7252  C CA  . TYR B   2 341 ? 88.100  -50.661  40.773  1.000 128.89015 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CA  1 
+ATOM   7253  C C   . TYR B   2 341 ? 87.322  -49.499  40.170  1.000 114.47548 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   C   1 
+ATOM   7254  O O   . TYR B   2 341 ? 87.435  -49.236  38.967  1.000 121.01226 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   O   1 
+ATOM   7255  C CB  . TYR B   2 341 ? 87.274  -51.944  40.720  1.000 125.05251 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CB  1 
+ATOM   7256  C CG  . TYR B   2 341 ? 87.988  -53.151  41.287  1.000 134.40171 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CG  1 
+ATOM   7257  C CD1 . TYR B   2 341 ? 89.299  -53.438  40.929  1.000 123.40512 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CD1 1 
+ATOM   7258  C CD2 . TYR B   2 341 ? 87.356  -53.994  42.192  1.000 135.20157 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CD2 1 
+ATOM   7259  C CE1 . TYR B   2 341 ? 89.957  -54.538  41.448  1.000 127.90652 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CE1 1 
+ATOM   7260  C CE2 . TYR B   2 341 ? 88.006  -55.095  42.717  1.000 129.65608 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CE2 1 
+ATOM   7261  C CZ  . TYR B   2 341 ? 89.305  -55.362  42.341  1.000 131.57783 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CZ  1 
+ATOM   7262  O OH  . TYR B   2 341 ? 89.954  -56.458  42.862  1.000 135.58362 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   OH  1 
+ATOM   7263  N N   . ASP B   2 342 ? 86.533  -48.796  40.986  1.000 128.45506 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   N   1 
+ATOM   7264  C CA  . ASP B   2 342 ? 85.852  -47.600  40.505  1.000 125.46701 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   CA  1 
+ATOM   7265  C C   . ASP B   2 342 ? 86.853  -46.517  40.126  1.000 125.22184 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   C   1 
+ATOM   7266  O O   . ASP B   2 342 ? 86.639  -45.769  39.166  1.000 119.83110 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   O   1 
+ATOM   7267  C CB  . ASP B   2 342 ? 84.881  -47.088  41.569  1.000 135.19211 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   CB  1 
+ATOM   7268  C CG  . ASP B   2 342 ? 83.763  -48.069  41.858  1.000 145.33402 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   CG  1 
+ATOM   7269  O OD1 . ASP B   2 342 ? 84.065  -49.235  42.188  1.000 141.40419 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   OD1 1 
+ATOM   7270  O OD2 . ASP B   2 342 ? 82.583  -47.673  41.762  1.000 162.23354 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   OD2 1 
+ATOM   7271  N N   . LEU B   2 343 ? 87.955  -46.419  40.874  1.000 129.03874 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   N   1 
+ATOM   7272  C CA  . LEU B   2 343 ? 89.000  -45.460  40.532  1.000 133.53433 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   CA  1 
+ATOM   7273  C C   . LEU B   2 343 ? 89.747  -45.886  39.274  1.000 120.93867 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   C   1 
+ATOM   7274  O O   . LEU B   2 343 ? 90.095  -45.045  38.436  1.000 119.18752 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   O   1 
+ATOM   7275  C CB  . LEU B   2 343 ? 89.968  -45.301  41.704  1.000 123.16221 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   CB  1 
+ATOM   7276  C CG  . LEU B   2 343 ? 91.173  -44.389  41.470  1.000 101.36195 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   CG  1 
+ATOM   7277  C CD1 . LEU B   2 343 ? 90.724  -42.962  41.187  1.000 91.84988  ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7278  C CD2 . LEU B   2 343 ? 92.120  -44.435  42.659  1.000 127.24532 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7279  N N   . ALA B   2 344 ? 90.001  -47.189  39.122  1.000 120.50283 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B   N   1 
+ATOM   7280  C CA  . ALA B   2 344 ? 90.685  -47.673  37.928  1.000 124.30494 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B   CA  1 
+ATOM   7281  C C   . ALA B   2 344 ? 89.818  -47.526  36.685  1.000 104.00278 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B   C   1 
+ATOM   7282  O O   . ALA B   2 344 ? 90.347  -47.387  35.576  1.000 101.79643 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B   O   1 
+ATOM   7283  C CB  . ALA B   2 344 ? 91.104  -49.131  38.113  1.000 107.02387 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B   CB  1 
+ATOM   7284  N N   . ALA B   2 345 ? 88.493  -47.553  36.847  1.000 109.75777 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B   N   1 
+ATOM   7285  C CA  . ALA B   2 345 ? 87.605  -47.378  35.703  1.000 108.98526 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B   CA  1 
+ATOM   7286  C C   . ALA B   2 345 ? 87.709  -45.975  35.120  1.000 121.01792 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B   C   1 
+ATOM   7287  O O   . ALA B   2 345 ? 87.527  -45.794  33.911  1.000 126.75633 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B   O   1 
+ATOM   7288  C CB  . ALA B   2 345 ? 86.162  -47.681  36.106  1.000 100.46669 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B   CB  1 
+ATOM   7289  N N   . GLU B   2 346 ? 87.998  -44.975  35.956  1.000 119.45032 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   N   1 
+ATOM   7290  C CA  . GLU B   2 346 ? 88.172  -43.614  35.464  1.000 117.32864 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   CA  1 
+ATOM   7291  C C   . GLU B   2 346 ? 89.488  -43.438  34.718  1.000 103.11360 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   C   1 
+ATOM   7292  O O   . GLU B   2 346 ? 89.594  -42.546  33.870  1.000 109.65610 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   O   1 
+ATOM   7293  C CB  . GLU B   2 346 ? 88.079  -42.623  36.628  1.000 114.44780 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   CB  1 
+ATOM   7294  C CG  . GLU B   2 346 ? 88.188  -41.157  36.229  1.000 146.63054 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   CG  1 
+ATOM   7295  C CD  . GLU B   2 346 ? 87.074  -40.714  35.299  1.000 158.29505 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   CD  1 
+ATOM   7296  O OE1 . GLU B   2 346 ? 85.972  -41.297  35.363  1.000 158.34253 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7297  O OE2 . GLU B   2 346 ? 87.303  -39.780  34.501  1.000 162.50305 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7298  N N   . ILE B   2 347 ? 90.487  -44.273  35.006  1.000 94.38013  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   N   1 
+ATOM   7299  C CA  . ILE B   2 347 ? 91.760  -44.196  34.301  1.000 104.32370 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   CA  1 
+ATOM   7300  C C   . ILE B   2 347 ? 91.578  -44.660  32.862  1.000 115.52731 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   C   1 
+ATOM   7301  O O   . ILE B   2 347 ? 90.855  -45.629  32.587  1.000 111.74778 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   O   1 
+ATOM   7302  C CB  . ILE B   2 347 ? 92.823  -45.036  35.029  1.000 106.41129 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   CB  1 
+ATOM   7303  C CG1 . ILE B   2 347 ? 92.904  -44.631  36.502  1.000 96.67008  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7304  C CG2 . ILE B   2 347 ? 94.183  -44.878  34.366  1.000 103.21525 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7305  C CD1 . ILE B   2 347 ? 93.929  -45.414  37.287  1.000 103.62921 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7306  N N   . VAL B   2 348 ? 92.234  -43.964  31.931  1.000 125.41256 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   N   1 
+ATOM   7307  C CA  . VAL B   2 348 ? 92.138  -44.315  30.520  1.000 102.75762 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   CA  1 
+ATOM   7308  C C   . VAL B   2 348 ? 92.786  -45.672  30.279  1.000 113.00779 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   C   1 
+ATOM   7309  O O   . VAL B   2 348 ? 93.890  -45.953  30.767  1.000 113.29628 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   O   1 
+ATOM   7310  C CB  . VAL B   2 348 ? 92.789  -43.227  29.650  1.000 87.17772  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   CB  1 
+ATOM   7311  C CG1 . VAL B   2 348 ? 92.707  -43.606  28.181  1.000 98.47644  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7312  C CG2 . VAL B   2 348 ? 92.124  -41.882  29.895  1.000 115.39750 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7313  N N   . GLY B   2 349 ? 92.102  -46.519  29.521  1.000 122.07814 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B   N   1 
+ATOM   7314  C CA  . GLY B   2 349 ? 92.587  -47.850  29.229  1.000 109.23125 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B   CA  1 
+ATOM   7315  C C   . GLY B   2 349 ? 92.065  -48.887  30.209  1.000 123.39434 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B   C   1 
+ATOM   7316  O O   . GLY B   2 349 ? 91.572  -48.577  31.293  1.000 137.56257 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B   O   1 
+ATOM   7317  N N   . ASN B   2 350 ? 92.181  -50.150  29.806  1.000 128.27020 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   N   1 
+ATOM   7318  C CA  . ASN B   2 350 ? 91.734  -51.282  30.617  1.000 130.94562 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   CA  1 
+ATOM   7319  C C   . ASN B   2 350 ? 92.951  -51.831  31.353  1.000 122.17117 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   C   1 
+ATOM   7320  O O   . ASN B   2 350 ? 93.672  -52.693  30.847  1.000 130.90601 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   O   1 
+ATOM   7321  C CB  . ASN B   2 350 ? 91.066  -52.342  29.749  1.000 123.03328 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   CB  1 
+ATOM   7322  C CG  . ASN B   2 350 ? 90.223  -53.310  30.556  1.000 128.47045 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   CG  1 
+ATOM   7323  O OD1 . ASN B   2 350 ? 89.669  -52.951  31.595  1.000 147.57975 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7324  N ND2 . ASN B   2 350 ? 90.123  -54.547  30.082  1.000 121.58039 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7325  N N   . LEU B   2 351 ? 93.179  -51.323  32.562  1.000 122.95574 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   N   1 
+ATOM   7326  C CA  . LEU B   2 351 ? 94.344  -51.727  33.338  1.000 126.53404 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   CA  1 
+ATOM   7327  C C   . LEU B   2 351 ? 94.226  -53.180  33.781  1.000 116.27314 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   C   1 
+ATOM   7328  O O   . LEU B   2 351 ? 93.136  -53.666  34.094  1.000 111.30993 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   O   1 
+ATOM   7329  C CB  . LEU B   2 351 ? 94.508  -50.822  34.559  1.000 128.30591 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   CB  1 
+ATOM   7330  C CG  . LEU B   2 351 ? 94.988  -49.395  34.293  1.000 117.28661 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   CG  1 
+ATOM   7331  C CD1 . LEU B   2 351 ? 95.032  -48.596  35.585  1.000 126.06233 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7332  C CD2 . LEU B   2 351 ? 96.352  -49.409  33.623  1.000 118.25650 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7333  N N   . SER B   2 352 ? 95.361  -53.874  33.807  1.000 116.96952 ? ? ? ? ? ?  353 SER B   N   1 
+ATOM   7334  C CA  . SER B   2 352 ? 95.377  -55.260  34.237  1.000 117.50867 ? ? ? ? ? ?  353 SER B   CA  1 
+ATOM   7335  C C   . SER B   2 352 ? 95.256  -55.343  35.757  1.000 120.76771 ? ? ? ? ? ?  353 SER B   C   1 
+ATOM   7336  O O   . SER B   2 352 ? 95.353  -54.344  36.478  1.000 136.45759 ? ? ? ? ? ?  353 SER B   O   1 
+ATOM   7337  C CB  . SER B   2 352 ? 96.653  -55.952  33.776  1.000 139.90099 ? ? ? ? ? ?  353 SER B   CB  1 
+ATOM   7338  O OG  . SER B   2 352 ? 97.781  -55.425  34.446  1.000 105.74612 ? ? ? ? ? ?  353 SER B   OG  1 
+ATOM   7339  N N   . SER B   2 353 ? 95.045  -56.566  36.248  1.000 113.37909 ? ? ? ? ? ?  354 SER B   N   1 
+ATOM   7340  C CA  . SER B   2 353 ? 94.927  -56.768  37.688  1.000 114.12324 ? ? ? ? ? ?  354 SER B   CA  1 
+ATOM   7341  C C   . SER B   2 353 ? 96.250  -56.521  38.400  1.000 137.82741 ? ? ? ? ? ?  354 SER B   C   1 
+ATOM   7342  O O   . SER B   2 353 ? 96.258  -56.034  39.536  1.000 122.15978 ? ? ? ? ? ?  354 SER B   O   1 
+ATOM   7343  C CB  . SER B   2 353 ? 94.415  -58.179  37.977  1.000 114.17266 ? ? ? ? ? ?  354 SER B   CB  1 
+ATOM   7344  O OG  . SER B   2 353 ? 94.211  -58.369  39.366  1.000 154.95777 ? ? ? ? ? ?  354 SER B   OG  1 
+ATOM   7345  N N   . ARG B   2 354 ? 97.375  -56.841  37.754  1.000 138.70861 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   N   1 
+ATOM   7346  C CA  . ARG B   2 354 ? 98.672  -56.573  38.364  1.000 132.58951 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   CA  1 
+ATOM   7347  C C   . ARG B   2 354 ? 98.978  -55.080  38.370  1.000 131.91738 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   C   1 
+ATOM   7348  O O   . ARG B   2 354 ? 99.495  -54.551  39.361  1.000 143.46272 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   O   1 
+ATOM   7349  C CB  . ARG B   2 354 ? 99.771  -57.347  37.635  1.000 145.23323 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   CB  1 
+ATOM   7350  C CG  . ARG B   2 354 ? 101.176 -57.057  38.156  1.000 128.70888 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   CG  1 
+ATOM   7351  C CD  . ARG B   2 354 ? 102.182 -58.107  37.707  1.000 140.67596 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   CD  1 
+ATOM   7352  N NE  . ARG B   2 354 ? 102.414 -58.086  36.268  1.000 163.02330 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   NE  1 
+ATOM   7353  C CZ  . ARG B   2 354 ? 103.262 -58.887  35.637  1.000 166.26312 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   CZ  1 
+ATOM   7354  N NH1 . ARG B   2 354 ? 103.977 -59.789  36.291  1.000 155.83848 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   NH1 1 
+ATOM   7355  N NH2 . ARG B   2 354 ? 103.397 -58.781  34.318  1.000 171.86382 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   NH2 1 
+ATOM   7356  N N   . GLU B   2 355 ? 98.667  -54.384  37.272  1.000 138.64363 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   N   1 
+ATOM   7357  C CA  . GLU B   2 355 ? 98.865  -52.939  37.229  1.000 125.85027 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   CA  1 
+ATOM   7358  C C   . GLU B   2 355 ? 97.951  -52.215  38.210  1.000 134.85244 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   C   1 
+ATOM   7359  O O   . GLU B   2 355 ? 98.319  -51.156  38.731  1.000 143.18823 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   O   1 
+ATOM   7360  C CB  . GLU B   2 355 ? 98.636  -52.421  35.810  1.000 139.12723 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   CB  1 
+ATOM   7361  C CG  . GLU B   2 355 ? 99.722  -52.817  34.826  1.000 139.63837 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   CG  1 
+ATOM   7362  C CD  . GLU B   2 355 ? 99.401  -52.389  33.409  1.000 141.38724 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   CD  1 
+ATOM   7363  O OE1 . GLU B   2 355 ? 98.379  -52.857  32.863  1.000 155.12933 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7364  O OE2 . GLU B   2 355 ? 100.163 -51.575  32.847  1.000 149.62871 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7365  N N   . ILE B   2 356 ? 96.761  -52.762  38.467  1.000 136.45195 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   N   1 
+ATOM   7366  C CA  . ILE B   2 356 ? 95.873  -52.171  39.464  1.000 122.55845 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   CA  1 
+ATOM   7367  C C   . ILE B   2 356 ? 96.478  -52.293  40.857  1.000 120.86569 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   C   1 
+ATOM   7368  O O   . ILE B   2 356 ? 96.375  -51.372  41.679  1.000 135.11085 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   O   1 
+ATOM   7369  C CB  . ILE B   2 356 ? 94.477  -52.819  39.387  1.000 124.77913 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   CB  1 
+ATOM   7370  C CG1 . ILE B   2 356 ? 93.674  -52.221  38.230  1.000 119.16189 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7371  C CG2 . ILE B   2 356 ? 93.724  -52.674  40.706  1.000 117.97094 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7372  C CD1 . ILE B   2 356 ? 92.260  -52.756  38.122  1.000 125.98714 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7373  N N   . LYS B   2 357 ? 97.139  -53.418  41.138  1.000 132.53329 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   N   1 
+ATOM   7374  C CA  . LYS B   2 357 ? 97.732  -53.620  42.455  1.000 139.40799 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   CA  1 
+ATOM   7375  C C   . LYS B   2 357 ? 98.893  -52.665  42.704  1.000 143.62437 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   C   1 
+ATOM   7376  O O   . LYS B   2 357 ? 99.136  -52.275  43.852  1.000 133.12452 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   O   1 
+ATOM   7377  C CB  . LYS B   2 357 ? 98.189  -55.072  42.603  1.000 132.42231 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   CB  1 
+ATOM   7378  C CG  . LYS B   2 357 ? 98.028  -55.639  44.003  1.000 126.49180 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   CG  1 
+ATOM   7379  C CD  . LYS B   2 357 ? 98.335  -57.129  44.030  1.000 135.21667 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   CD  1 
+ATOM   7380  C CE  . LYS B   2 357 ? 97.988  -57.742  45.379  1.000 156.07148 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   CE  1 
+ATOM   7381  N NZ  . LYS B   2 357 ? 98.258  -59.208  45.407  1.000 137.57902 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7382  N N   . GLU B   2 358 ? 99.617  -52.276  41.651  1.000 142.40740 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   N   1 
+ATOM   7383  C CA  . GLU B   2 358 ? 100.712 -51.325  41.823  1.000 145.42255 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   CA  1 
+ATOM   7384  C C   . GLU B   2 358 ? 100.189 -49.914  42.064  1.000 141.11477 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   C   1 
+ATOM   7385  O O   . GLU B   2 358 ? 100.738 -49.178  42.892  1.000 139.69043 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   O   1 
+ATOM   7386  C CB  . GLU B   2 358 ? 101.637 -51.351  40.606  1.000 157.61246 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   CB  1 
+ATOM   7387  C CG  . GLU B   2 358 ? 102.626 -52.506  40.601  1.000 181.66005 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   CG  1 
+ATOM   7388  C CD  . GLU B   2 358 ? 104.014 -52.080  40.160  1.000 182.69451 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   CD  1 
+ATOM   7389  O OE1 . GLU B   2 358 ? 104.165 -50.933  39.687  1.000 158.94846 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7390  O OE2 . GLU B   2 358 ? 104.956 -52.889  40.293  1.000 191.51733 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7391  N N   . ILE B   2 359 ? 99.136  -49.516  41.346  1.000 146.53644 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   N   1 
+ATOM   7392  C CA  . ILE B   2 359 ? 98.540  -48.203  41.575  1.000 132.99723 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   CA  1 
+ATOM   7393  C C   . ILE B   2 359 ? 97.905  -48.142  42.959  1.000 123.61438 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   C   1 
+ATOM   7394  O O   . ILE B   2 359 ? 97.992  -47.121  43.653  1.000 137.19836 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   O   1 
+ATOM   7395  C CB  . ILE B   2 359 ? 97.525  -47.876  40.463  1.000 132.41229 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   CB  1 
+ATOM   7396  C CG1 . ILE B   2 359 ? 98.252  -47.551  39.156  1.000 125.15381 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7397  C CG2 . ILE B   2 359 ? 96.615  -46.725  40.876  1.000 115.91029 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7398  C CD1 . ILE B   2 359 ? 97.339  -47.068  38.049  1.000 125.15728 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7399  N N   . GLN B   2 360 ? 97.269  -49.236  43.387  1.000 136.79685 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   N   1 
+ATOM   7400  C CA  . GLN B   2 360 ? 96.680  -49.281  44.721  1.000 135.68916 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   CA  1 
+ATOM   7401  C C   . GLN B   2 360 ? 97.738  -49.121  45.805  1.000 138.76511 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   C   1 
+ATOM   7402  O O   . GLN B   2 360 ? 97.462  -48.541  46.861  1.000 141.24010 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   O   1 
+ATOM   7403  C CB  . GLN B   2 360 ? 95.916  -50.593  44.909  1.000 122.08596 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   CB  1 
+ATOM   7404  C CG  . GLN B   2 360 ? 95.153  -50.693  46.219  1.000 123.96481 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   CG  1 
+ATOM   7405  C CD  . GLN B   2 360 ? 94.349  -51.974  46.328  1.000 128.80550 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   CD  1 
+ATOM   7406  O OE1 . GLN B   2 360 ? 94.409  -52.836  45.451  1.000 158.04577 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   OE1 1 
+ATOM   7407  N NE2 . GLN B   2 360 ? 93.588  -52.104  47.408  1.000 116.59045 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   NE2 1 
+ATOM   7408  N N   . LYS B   2 361 ? 98.953  -49.616  45.560  1.000 137.80598 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   N   1 
+ATOM   7409  C CA  . LYS B   2 361 ? 100.019 -49.491  46.549  1.000 131.14888 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   CA  1 
+ATOM   7410  C C   . LYS B   2 361 ? 100.439 -48.038  46.734  1.000 134.30143 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   C   1 
+ATOM   7411  O O   . LYS B   2 361 ? 100.738 -47.611  47.856  1.000 142.45828 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   O   1 
+ATOM   7412  C CB  . LYS B   2 361 ? 101.214 -50.351  46.136  1.000 119.09544 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   CB  1 
+ATOM   7413  C CG  . LYS B   2 361 ? 102.323 -50.432  47.172  1.000 139.02450 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   CG  1 
+ATOM   7414  C CD  . LYS B   2 361 ? 103.430 -51.368  46.712  1.000 130.83251 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   CD  1 
+ATOM   7415  C CE  . LYS B   2 361 ? 104.462 -51.588  47.807  1.000 141.77622 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   CE  1 
+ATOM   7416  N NZ  . LYS B   2 361 ? 105.497 -52.576  47.394  1.000 134.68270 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7417  N N   . ILE B   2 362 ? 100.465 -47.263  45.648  1.000 139.37698 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   N   1 
+ATOM   7418  C CA  . ILE B   2 362 ? 100.870 -45.862  45.737  1.000 141.61958 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   CA  1 
+ATOM   7419  C C   . ILE B   2 362 ? 99.841  -45.053  46.518  1.000 145.42043 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   C   1 
+ATOM   7420  O O   . ILE B   2 362 ? 100.196 -44.207  47.347  1.000 152.06817 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   O   1 
+ATOM   7421  C CB  . ILE B   2 362 ? 101.102 -45.285  44.327  1.000 122.65387 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   CB  1 
+ATOM   7422  C CG1 . ILE B   2 362 ? 102.404 -45.832  43.732  1.000 118.54483 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7423  C CG2 . ILE B   2 362 ? 101.114 -43.762  44.357  1.000 126.33137 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7424  C CD1 . ILE B   2 362 ? 102.757 -45.249  42.377  1.000 113.47416 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7425  N N   . ILE B   2 363 ? 98.553  -45.310  46.282  1.000 142.49753 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   N   1 
+ATOM   7426  C CA  . ILE B   2 363 ? 97.506  -44.526  46.928  1.000 134.38639 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   CA  1 
+ATOM   7427  C C   . ILE B   2 363 ? 97.297  -44.918  48.387  1.000 140.65112 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   C   1 
+ATOM   7428  O O   . ILE B   2 363 ? 96.828  -44.090  49.179  1.000 158.98455 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   O   1 
+ATOM   7429  C CB  . ILE B   2 363 ? 96.191  -44.649  46.139  1.000 142.64299 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   CB  1 
+ATOM   7430  C CG1 . ILE B   2 363 ? 96.445  -44.400  44.653  1.000 130.76785 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7431  C CG2 . ILE B   2 363 ? 95.160  -43.646  46.637  1.000 150.20419 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7432  C CD1 . ILE B   2 363 ? 96.986  -43.018  44.357  1.000 125.86175 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7433  N N   . ASN B   2 364 ? 97.651  -46.148  48.776  1.000 144.94288 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   N   1 
+ATOM   7434  C CA  . ASN B   2 364 ? 97.450  -46.576  50.158  1.000 152.46912 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   CA  1 
+ATOM   7435  C C   . ASN B   2 364 ? 98.232  -45.728  51.156  1.000 159.63465 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   C   1 
+ATOM   7436  O O   . ASN B   2 364 ? 97.928  -45.767  52.353  1.000 163.20762 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   O   1 
+ATOM   7437  C CB  . ASN B   2 364 ? 97.831  -48.051  50.315  1.000 136.71024 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   CB  1 
+ATOM   7438  C CG  . ASN B   2 364 ? 96.788  -48.989  49.736  1.000 147.51748 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   CG  1 
+ATOM   7439  O OD1 . ASN B   2 364 ? 95.625  -48.615  49.571  1.000 148.33646 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7440  N ND2 . ASN B   2 364 ? 97.197  -50.214  49.428  1.000 141.91193 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7441  N N   . GLU B   2 365 ? 99.227  -44.966  50.695  1.000 150.26876 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   N   1 
+ATOM   7442  C CA  . GLU B   2 365 ? 99.943  -44.075  51.600  1.000 134.30148 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   CA  1 
+ATOM   7443  C C   . GLU B   2 365 ? 99.075  -42.901  52.035  1.000 129.58554 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   C   1 
+ATOM   7444  O O   . GLU B   2 365 ? 99.305  -42.328  53.106  1.000 142.11180 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   O   1 
+ATOM   7445  C CB  . GLU B   2 365 ? 101.229 -43.572  50.941  1.000 130.99946 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   CB  1 
+ATOM   7446  C CG  . GLU B   2 365 ? 102.171 -44.679  50.505  1.000 148.52315 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   CG  1 
+ATOM   7447  C CD  . GLU B   2 365 ? 103.520 -44.151  50.069  1.000 168.57449 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   CD  1 
+ATOM   7448  O OE1 . GLU B   2 365 ? 103.833 -42.986  50.393  1.000 160.09764 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7449  O OE2 . GLU B   2 365 ? 104.265 -44.900  49.403  1.000 168.38136 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7450  N N   . LEU B   2 366 ? 98.075  -42.535  51.231  1.000 134.13481 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   N   1 
+ATOM   7451  C CA  . LEU B   2 366 ? 97.165  -41.449  51.579  1.000 143.88594 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   CA  1 
+ATOM   7452  C C   . LEU B   2 366 ? 96.066  -41.879  52.539  1.000 139.26663 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   C   1 
+ATOM   7453  O O   . LEU B   2 366 ? 95.373  -41.016  53.089  1.000 146.37962 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   O   1 
+ATOM   7454  C CB  . LEU B   2 366 ? 96.526  -40.865  50.315  1.000 144.14927 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   CB  1 
+ATOM   7455  C CG  . LEU B   2 366 ? 97.454  -40.205  49.295  1.000 120.75147 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   CG  1 
+ATOM   7456  C CD1 . LEU B   2 366 ? 96.651  -39.576  48.164  1.000 99.71970  ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7457  C CD2 . LEU B   2 366 ? 98.340  -39.171  49.968  1.000 139.87363 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7458  N N   . LEU B   2 367 ? 95.886  -43.182  52.749  1.000 142.14517 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   N   1 
+ATOM   7459  C CA  . LEU B   2 367 ? 94.853  -43.669  53.651  1.000 161.87413 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   CA  1 
+ATOM   7460  C C   . LEU B   2 367 ? 95.249  -43.578  55.118  1.000 161.49662 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   C   1 
+ATOM   7461  O O   . LEU B   2 367 ? 94.381  -43.739  55.983  1.000 175.49468 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   O   1 
+ATOM   7462  C CB  . LEU B   2 367 ? 94.493  -45.115  53.303  1.000 170.98519 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   CB  1 
+ATOM   7463  C CG  . LEU B   2 367 ? 93.806  -45.314  51.951  1.000 137.97529 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   CG  1 
+ATOM   7464  C CD1 . LEU B   2 367 ? 93.527  -46.786  51.691  1.000 150.20298 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7465  C CD2 . LEU B   2 367 ? 92.520  -44.501  51.877  1.000 123.78898 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7466  N N   . VAL B   2 368 ? 96.519  -43.330  55.425  1.000 162.86399 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   N   1 
+ATOM   7467  C CA  . VAL B   2 368 ? 96.931  -43.172  56.819  1.000 164.13682 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   CA  1 
+ATOM   7468  C C   . VAL B   2 368 ? 96.657  -41.727  57.224  1.000 165.49225 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   C   1 
+ATOM   7469  O O   . VAL B   2 368 ? 96.757  -40.815  56.385  1.000 170.65246 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   O   1 
+ATOM   7470  C CB  . VAL B   2 368 ? 98.406  -43.561  57.022  1.000 155.15613 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   CB  1 
+ATOM   7471  C CG1 . VAL B   2 368 ? 98.787  -44.697  56.083  1.000 164.59586 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7472  C CG2 . VAL B   2 368 ? 99.334  -42.366  56.846  1.000 142.07784 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7473  N N   . PRO B   2 369 ? 96.265  -41.466  58.468  1.000 171.00070 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   N   1 
+ATOM   7474  C CA  . PRO B   2 369 ? 95.909  -40.100  58.854  1.000 167.37827 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   CA  1 
+ATOM   7475  C C   . PRO B   2 369 ? 97.073  -39.314  59.427  1.000 160.79119 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   C   1 
+ATOM   7476  O O   . PRO B   2 369 ? 97.986  -39.855  60.055  1.000 163.35582 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   O   1 
+ATOM   7477  C CB  . PRO B   2 369 ? 94.832  -40.321  59.925  1.000 159.32030 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   CB  1 
+ATOM   7478  C CG  . PRO B   2 369 ? 95.242  -41.584  60.588  1.000 172.45372 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   CG  1 
+ATOM   7479  C CD  . PRO B   2 369 ? 95.899  -42.441  59.514  1.000 170.19108 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   CD  1 
+ATOM   7480  N N   . ASN B   2 370 ? 97.004  -38.002  59.198  1.000 153.39343 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   N   1 
+ATOM   7481  C CA  . ASN B   2 370 ? 97.930  -37.030  59.775  1.000 163.80136 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   CA  1 
+ATOM   7482  C C   . ASN B   2 370 ? 99.378  -37.330  59.368  1.000 168.38925 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   C   1 
+ATOM   7483  O O   . ASN B   2 370 ? 100.223 -37.690  60.189  1.000 156.01203 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   O   1 
+ATOM   7484  C CB  . ASN B   2 370 ? 97.770  -36.973  61.304  1.000 169.12375 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   CB  1 
+ATOM   7485  C CG  . ASN B   2 370 ? 96.309  -36.997  61.746  1.000 166.93998 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   CG  1 
+ATOM   7486  O OD1 . ASN B   2 370 ? 95.773  -38.050  62.098  1.000 169.66617 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7487  N ND2 . ASN B   2 370 ? 95.663  -35.835  61.731  1.000 166.73255 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7488  N N   . ILE B   2 371 ? 99.655  -37.175  58.073  1.000 179.14867 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   N   1 
+ATOM   7489  C CA  . ILE B   2 371 ? 100.995 -37.403  57.548  1.000 176.73976 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   CA  1 
+ATOM   7490  C C   . ILE B   2 371 ? 101.482 -36.193  56.745  1.000 156.07816 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   C   1 
+ATOM   7491  O O   . ILE B   2 371 ? 102.417 -36.295  55.949  1.000 139.44981 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   O   1 
+ATOM   7492  C CB  . ILE B   2 371 ? 101.056 -38.716  56.739  1.000 163.58588 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   CB  1 
+ATOM   7493  C CG1 . ILE B   2 371 ? 102.498 -39.241  56.632  1.000 158.04541 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7494  C CG2 . ILE B   2 371 ? 100.418 -38.560  55.357  1.000 167.40580 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7495  C CD1 . ILE B   2 371 ? 103.252 -39.322  57.958  1.000 134.81829 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7496  N N   . ASN B   2 372 ? 100.839 -35.042  56.958  1.000 156.55950 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   N   1 
+ATOM   7497  C CA  . ASN B   2 372 ? 101.351 -33.720  56.600  1.000 162.69652 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   CA  1 
+ATOM   7498  C C   . ASN B   2 372 ? 101.334 -33.448  55.100  1.000 158.18000 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   C   1 
+ATOM   7499  O O   . ASN B   2 372 ? 101.015 -34.330  54.298  1.000 148.97779 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   O   1 
+ATOM   7500  C CB  . ASN B   2 372 ? 102.767 -33.529  57.149  1.000 165.26734 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   CB  1 
+ATOM   7501  C CG  . ASN B   2 372 ? 103.841 -33.700  56.081  1.000 157.04546 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   CG  1 
+ATOM   7502  O OD1 . ASN B   2 372 ? 104.294 -32.723  55.486  1.000 148.84145 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7503  N ND2 . ASN B   2 372 ? 104.258 -34.940  55.845  1.000 148.60759 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7504  N N   . GLN B   2 373 ? 101.697 -32.225  54.715  1.000 164.22087 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   N   1 
+ATOM   7505  C CA  . GLN B   2 373 ? 101.507 -31.799  53.338  1.000 120.30849 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   CA  1 
+ATOM   7506  C C   . GLN B   2 373 ? 102.597 -32.343  52.419  1.000 131.29968 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   C   1 
+ATOM   7507  O O   . GLN B   2 373 ? 102.327 -32.614  51.242  1.000 152.52451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   O   1 
+ATOM   7508  C CB  . GLN B   2 373 ? 101.439 -30.267  53.299  1.000 106.48002 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   CB  1 
+ATOM   7509  C CG  . GLN B   2 373 ? 101.608 -29.622  51.937  1.000 142.60922 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   CG  1 
+ATOM   7510  C CD  . GLN B   2 373 ? 101.480 -28.108  51.976  1.000 136.32451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   CD  1 
+ATOM   7511  O OE1 . GLN B   2 373 ? 101.422 -27.500  53.046  1.000 123.16927 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   OE1 1 
+ATOM   7512  N NE2 . GLN B   2 373 ? 101.433 -27.492  50.799  1.000 127.08992 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   NE2 1 
+ATOM   7513  N N   . VAL B   2 374 ? 103.806 -32.563  52.944  1.000 135.59304 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   N   1 
+ATOM   7514  C CA  . VAL B   2 374 ? 104.924 -32.961  52.096  1.000 137.74168 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   CA  1 
+ATOM   7515  C C   . VAL B   2 374 ? 104.696 -34.349  51.512  1.000 148.19547 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   C   1 
+ATOM   7516  O O   . VAL B   2 374 ? 104.905 -34.570  50.314  1.000 149.11193 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   O   1 
+ATOM   7517  C CB  . VAL B   2 374 ? 106.238 -32.879  52.892  1.000 131.86693 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   CB  1 
+ATOM   7518  C CG1 . VAL B   2 374 ? 107.364 -33.541  52.110  1.000 131.09126 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7519  C CG2 . VAL B   2 374 ? 106.578 -31.429  53.188  1.000 137.37445 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7520  N N   . LEU B   2 375 ? 104.261 -35.305  52.337  1.000 152.47223 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   N   1 
+ATOM   7521  C CA  . LEU B   2 375 ? 104.086 -36.670  51.850  1.000 145.31133 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   CA  1 
+ATOM   7522  C C   . LEU B   2 375 ? 102.939 -36.776  50.851  1.000 134.34203 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   C   1 
+ATOM   7523  O O   . LEU B   2 375 ? 102.971 -37.640  49.967  1.000 129.68026 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   O   1 
+ATOM   7524  C CB  . LEU B   2 375 ? 103.863 -37.619  53.027  1.000 156.33996 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   CB  1 
+ATOM   7525  C CG  . LEU B   2 375 ? 103.917 -39.114  52.714  1.000 141.03396 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   CG  1 
+ATOM   7526  C CD1 . LEU B   2 375 ? 104.683 -39.851  53.798  1.000 135.50627 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7527  C CD2 . LEU B   2 375 ? 102.515 -39.684  52.568  1.000 131.90877 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7528  N N   . ILE B   2 376 ? 101.926 -35.915  50.969  1.000 148.06240 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   N   1 
+ATOM   7529  C CA  . ILE B   2 376 ? 100.813 -35.945  50.023  1.000 145.07324 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   CA  1 
+ATOM   7530  C C   . ILE B   2 376 ? 101.285 -35.540  48.632  1.000 132.77807 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   C   1 
+ATOM   7531  O O   . ILE B   2 376 ? 100.808 -36.068  47.620  1.000 143.03606 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   O   1 
+ATOM   7532  C CB  . ILE B   2 376 ? 99.667  -35.044  50.519  1.000 150.51601 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   CB  1 
+ATOM   7533  C CG1 . ILE B   2 376 ? 99.129  -35.556  51.858  1.000 126.09311 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7534  C CG2 . ILE B   2 376 ? 98.551  -34.966  49.483  1.000 110.33009 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7535  C CD1 . ILE B   2 376 ? 97.981  -34.739  52.406  1.000 101.63230 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7536  N N   . ASN B   2 377 ? 102.240 -34.610  48.559  1.000 139.95395 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   N   1 
+ATOM   7537  C CA  . ASN B   2 377 ? 102.732 -34.156  47.263  1.000 135.81985 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   CA  1 
+ATOM   7538  C C   . ASN B   2 377 ? 103.553 -35.237  46.569  1.000 140.87063 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   C   1 
+ATOM   7539  O O   . ASN B   2 377 ? 103.481 -35.385  45.343  1.000 155.06988 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   O   1 
+ATOM   7540  C CB  . ASN B   2 377 ? 103.559 -32.881  47.434  1.000 146.29996 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   CB  1 
+ATOM   7541  C CG  . ASN B   2 377 ? 102.779 -31.764  48.102  1.000 143.32581 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   CG  1 
+ATOM   7542  O OD1 . ASN B   2 377 ? 101.551 -31.717  48.028  1.000 131.84264 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7543  N ND2 . ASN B   2 377 ? 103.491 -30.855  48.758  1.000 144.38752 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7544  N N   . GLN B   2 378 ? 104.338 -36.004  47.332  1.000 138.36095 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   N   1 
+ATOM   7545  C CA  . GLN B   2 378 ? 105.179 -37.028  46.718  1.000 141.10000 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   CA  1 
+ATOM   7546  C C   . GLN B   2 378 ? 104.354 -38.223  46.257  1.000 137.63467 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   C   1 
+ATOM   7547  O O   . GLN B   2 378 ? 104.616 -38.788  45.188  1.000 133.18455 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   O   1 
+ATOM   7548  C CB  . GLN B   2 378 ? 106.270 -37.471  47.693  1.000 149.60257 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   CB  1 
+ATOM   7549  C CG  . GLN B   2 378 ? 107.274 -38.434  47.082  1.000 165.05766 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   CG  1 
+ATOM   7550  C CD  . GLN B   2 378 ? 107.910 -37.886  45.818  1.000 162.51066 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   CD  1 
+ATOM   7551  O OE1 . GLN B   2 378 ? 107.766 -38.459  44.738  1.000 162.25777 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   OE1 1 
+ATOM   7552  N NE2 . GLN B   2 378 ? 108.620 -36.771  45.947  1.000 162.49713 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   NE2 1 
+ATOM   7553  N N   . VAL B   2 379 ? 103.359 -38.627  47.052  1.000 131.76106 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   N   1 
+ATOM   7554  C CA  . VAL B   2 379 ? 102.454 -39.691  46.628  1.000 109.49561 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   CA  1 
+ATOM   7555  C C   . VAL B   2 379 ? 101.739 -39.296  45.342  1.000 123.39191 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   C   1 
+ATOM   7556  O O   . VAL B   2 379 ? 101.516 -40.127  44.453  1.000 133.55983 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   O   1 
+ATOM   7557  C CB  . VAL B   2 379 ? 101.456 -40.021  47.754  1.000 112.49921 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   CB  1 
+ATOM   7558  C CG1 . VAL B   2 379 ? 100.393 -40.988  47.263  1.000 111.21910 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7559  C CG2 . VAL B   2 379 ? 102.186 -40.597  48.955  1.000 133.11148 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7560  N N   . LEU B   2 380 ? 101.385 -38.015  45.218  1.000 130.58052 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   N   1 
+ATOM   7561  C CA  . LEU B   2 380 ? 100.693 -37.543  44.025  1.000 118.52627 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   CA  1 
+ATOM   7562  C C   . LEU B   2 380 ? 101.610 -37.570  42.808  1.000 114.90198 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   C   1 
+ATOM   7563  O O   . LEU B   2 380 ? 101.188 -37.964  41.714  1.000 116.86079 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   O   1 
+ATOM   7564  C CB  . LEU B   2 380 ? 100.154 -36.135  44.268  1.000 105.48263 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   CB  1 
+ATOM   7565  C CG  . LEU B   2 380 ? 98.811  -35.802  43.626  1.000 121.19848 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   CG  1 
+ATOM   7566  C CD1 . LEU B   2 380 ? 97.767  -36.836  44.007  1.000 97.92944  ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7567  C CD2 . LEU B   2 380 ? 98.373  -34.411  44.045  1.000 119.82493 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7568  N N   . ILE B   2 381 ? 102.867 -37.157  42.978  1.000 117.96514 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   N   1 
+ATOM   7569  C CA  . ILE B   2 381 ? 103.823 -37.226  41.877  1.000 126.59317 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   CA  1 
+ATOM   7570  C C   . ILE B   2 381 ? 104.110 -38.677  41.513  1.000 141.33228 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   C   1 
+ATOM   7571  O O   . ILE B   2 381 ? 104.197 -39.026  40.330  1.000 144.55932 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   O   1 
+ATOM   7572  C CB  . ILE B   2 381 ? 105.110 -36.462  42.236  1.000 128.70915 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   CB  1 
+ATOM   7573  C CG1 . ILE B   2 381 ? 104.812 -34.971  42.411  1.000 113.47777 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7574  C CG2 . ILE B   2 381 ? 106.177 -36.672  41.168  1.000 122.30139 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7575  C CD1 . ILE B   2 381 ? 106.036 -34.132  42.707  1.000 133.70920 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7576  N N   . ASN B   2 382 ? 104.251 -39.546  42.518  1.000 147.26058 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   N   1 
+ATOM   7577  C CA  . ASN B   2 382 ? 104.478 -40.963  42.245  1.000 144.90093 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   CA  1 
+ATOM   7578  C C   . ASN B   2 382 ? 103.293 -41.579  41.511  1.000 133.41585 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   C   1 
+ATOM   7579  O O   . ASN B   2 382 ? 103.471 -42.434  40.635  1.000 121.48888 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   O   1 
+ATOM   7580  C CB  . ASN B   2 382 ? 104.747 -41.717  43.547  1.000 139.64907 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   CB  1 
+ATOM   7581  C CG  . ASN B   2 382 ? 106.048 -41.303  44.204  1.000 135.53071 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   CG  1 
+ATOM   7582  O OD1 . ASN B   2 382 ? 107.018 -40.961  43.528  1.000 140.72851 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7583  N ND2 . ASN B   2 382 ? 106.075 -41.334  45.532  1.000 121.37452 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7584  N N   . LEU B   2 383 ? 102.075 -41.158  41.858  1.000 121.48394 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   N   1 
+ATOM   7585  C CA  . LEU B   2 383 ? 100.888 -41.673  41.184  1.000 120.84894 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   CA  1 
+ATOM   7586  C C   . LEU B   2 383 ? 100.870 -41.264  39.716  1.000 126.43430 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   C   1 
+ATOM   7587  O O   . LEU B   2 383 ? 100.715 -42.107  38.825  1.000 129.01757 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   O   1 
+ATOM   7588  C CB  . LEU B   2 383 ? 99.626  -41.177  41.891  1.000 111.29385 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   CB  1 
+ATOM   7589  C CG  . LEU B   2 383 ? 98.326  -41.297  41.090  1.000 120.62340 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   CG  1 
+ATOM   7590  C CD1 . LEU B   2 383 ? 97.946  -42.757  40.878  1.000 130.29570 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7591  C CD2 . LEU B   2 383 ? 97.195  -40.525  41.759  1.000 91.25833  ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7592  N N   . PHE B   2 384 ? 101.026 -39.968  39.446  1.000 126.41945 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   N   1 
+ATOM   7593  C CA  . PHE B   2 384 ? 100.958 -39.476  38.078  1.000 130.88500 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CA  1 
+ATOM   7594  C C   . PHE B   2 384 ? 102.216 -39.777  37.275  1.000 130.37944 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   C   1 
+ATOM   7595  O O   . PHE B   2 384 ? 102.184 -39.678  36.043  1.000 134.27917 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   O   1 
+ATOM   7596  C CB  . PHE B   2 384 ? 100.679 -37.972  38.077  1.000 119.67528 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CB  1 
+ATOM   7597  C CG  . PHE B   2 384 ? 99.238  -37.626  38.318  1.000 102.62664 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CG  1 
+ATOM   7598  C CD1 . PHE B   2 384 ? 98.738  -37.533  39.606  1.000 104.75248 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7599  C CD2 . PHE B   2 384 ? 98.380  -37.401  37.254  1.000 92.74736  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7600  C CE1 . PHE B   2 384 ? 97.411  -37.218  39.829  1.000 104.13254 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7601  C CE2 . PHE B   2 384 ? 97.052  -37.086  37.470  1.000 88.05774  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7602  C CZ  . PHE B   2 384 ? 96.567  -36.994  38.759  1.000 88.15307  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7603  N N   . ALA B   2 385 ? 103.319 -40.142  37.934  1.000 117.94108 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B   N   1 
+ATOM   7604  C CA  . ALA B   2 385 ? 104.505 -40.561  37.193  1.000 131.86107 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B   CA  1 
+ATOM   7605  C C   . ALA B   2 385 ? 104.262 -41.885  36.481  1.000 136.35714 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B   C   1 
+ATOM   7606  O O   . ALA B   2 385 ? 104.756 -42.099  35.367  1.000 125.36250 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B   O   1 
+ATOM   7607  C CB  . ALA B   2 385 ? 105.707 -40.668  38.130  1.000 132.17435 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B   CB  1 
+ATOM   7608  N N   . LYS B   2 386 ? 103.502 -42.786  37.109  1.000 144.63165 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   N   1 
+ATOM   7609  C CA  . LYS B   2 386 ? 103.150 -44.041  36.456  1.000 132.26569 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   CA  1 
+ATOM   7610  C C   . LYS B   2 386 ? 102.241 -43.800  35.257  1.000 131.43761 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   C   1 
+ATOM   7611  O O   . LYS B   2 386 ? 102.357 -44.487  34.236  1.000 154.11667 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   O   1 
+ATOM   7612  C CB  . LYS B   2 386 ? 102.482 -44.984  37.456  1.000 123.76624 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   CB  1 
+ATOM   7613  C CG  . LYS B   2 386 ? 103.351 -45.341  38.652  1.000 149.68365 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   CG  1 
+ATOM   7614  C CD  . LYS B   2 386 ? 104.613 -46.070  38.221  1.000 162.45532 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   CD  1 
+ATOM   7615  C CE  . LYS B   2 386 ? 104.283 -47.380  37.523  1.000 146.21797 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   CE  1 
+ATOM   7616  N NZ  . LYS B   2 386 ? 105.509 -48.093  37.069  1.000 159.33855 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7617  N N   . LEU B   2 387 ? 101.337 -42.827  35.359  1.000 112.43465 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   N   1 
+ATOM   7618  C CA  . LEU B   2 387 ? 100.437 -42.493  34.262  1.000 135.75660 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   CA  1 
+ATOM   7619  C C   . LEU B   2 387 ? 101.083 -41.590  33.220  1.000 148.98863 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   C   1 
+ATOM   7620  O O   . LEU B   2 387 ? 100.424 -41.249  32.230  1.000 137.39246 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   O   1 
+ATOM   7621  C CB  . LEU B   2 387 ? 99.170  -41.824  34.804  1.000 122.34089 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   CB  1 
+ATOM   7622  C CG  . LEU B   2 387 ? 98.426  -42.563  35.919  1.000 116.01797 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   CG  1 
+ATOM   7623  C CD1 . LEU B   2 387 ? 97.119  -41.858  36.256  1.000 99.26438  ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7624  C CD2 . LEU B   2 387 ? 98.177  -44.013  35.535  1.000 112.12257 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7625  N N   . GLU B   2 388 ? 102.345 -41.201  33.419  1.000 155.26961 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   N   1 
+ATOM   7626  C CA  . GLU B   2 388 ? 103.071 -40.322  32.499  1.000 150.28249 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   CA  1 
+ATOM   7627  C C   . GLU B   2 388 ? 102.315 -39.013  32.275  1.000 141.52078 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   C   1 
+ATOM   7628  O O   . GLU B   2 388 ? 102.107 -38.571  31.143  1.000 145.71418 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   O   1 
+ATOM   7629  C CB  . GLU B   2 388 ? 103.359 -41.028  31.172  1.000 140.74364 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   CB  1 
+ATOM   7630  C CG  . GLU B   2 388 ? 104.196 -42.290  31.309  1.000 144.47627 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   CG  1 
+ATOM   7631  C CD  . GLU B   2 388 ? 104.685 -42.809  29.972  1.000 178.81341 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   CD  1 
+ATOM   7632  O OE1 . GLU B   2 388 ? 104.843 -41.993  29.040  1.000 179.15475 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7633  O OE2 . GLU B   2 388 ? 104.910 -44.032  29.853  1.000 181.91907 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7634  N N   . ILE B   2 389 ? 101.901 -38.391  33.376  1.000 144.87163 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   N   1 
+ATOM   7635  C CA  . ILE B   2 389 ? 101.171 -37.130  33.350  1.000 135.25689 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   CA  1 
+ATOM   7636  C C   . ILE B   2 389 ? 101.813 -36.194  34.363  1.000 135.79442 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   C   1 
+ATOM   7637  O O   . ILE B   2 389 ? 101.922 -36.536  35.546  1.000 111.65477 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   O   1 
+ATOM   7638  C CB  . ILE B   2 389 ? 99.677  -37.319  33.664  1.000 117.34343 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   CB  1 
+ATOM   7639  C CG1 . ILE B   2 389 ? 98.965  -38.014  32.503  1.000 136.72270 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7640  C CG2 . ILE B   2 389 ? 99.023  -35.983  33.970  1.000 118.84753 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7641  C CD1 . ILE B   2 389 ? 97.470  -38.149  32.701  1.000 120.91198 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7642  N N   . THR B   2 390 ? 102.246 -35.024  33.903  1.000 166.16233 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   N   1 
+ATOM   7643  C CA  . THR B   2 390 ? 102.735 -34.015  34.826  1.000 144.15631 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   CA  1 
+ATOM   7644  C C   . THR B   2 390 ? 101.558 -33.306  35.489  1.000 131.24491 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   C   1 
+ATOM   7645  O O   . THR B   2 390 ? 100.444 -33.262  34.959  1.000 140.45482 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   O   1 
+ATOM   7646  C CB  . THR B   2 390 ? 103.633 -33.003  34.111  1.000 162.47958 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   CB  1 
+ATOM   7647  O OG1 . THR B   2 390 ? 104.235 -32.132  35.078  1.000 125.70000 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   OG1 1 
+ATOM   7648  C CG2 . THR B   2 390 ? 102.826 -32.173  33.122  1.000 170.71904 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   CG2 1 
+ATOM   7649  N N   . LEU B   2 391 ? 101.813 -32.750  36.669  1.000 115.27499 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   N   1 
+ATOM   7650  C CA  . LEU B   2 391 ? 100.763 -32.184  37.502  1.000 111.89787 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   CA  1 
+ATOM   7651  C C   . LEU B   2 391 ? 101.020 -30.701  37.721  1.000 104.23585 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   C   1 
+ATOM   7652  O O   . LEU B   2 391 ? 102.142 -30.303  38.055  1.000 120.77940 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   O   1 
+ATOM   7653  C CB  . LEU B   2 391 ? 100.683 -32.920  38.840  1.000 94.66889  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   CB  1 
+ATOM   7654  C CG  . LEU B   2 391 ? 99.294  -33.010  39.468  1.000 104.47254 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   CG  1 
+ATOM   7655  C CD1 . LEU B   2 391 ? 98.270  -33.455  38.440  1.000 88.58750  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7656  C CD2 . LEU B   2 391 ? 99.330  -33.979  40.622  1.000 104.83292 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7657  N N   . ASP B   2 392 ? 99.982  -29.890  37.528  1.000 103.23762 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   N   1 
+ATOM   7658  C CA  . ASP B   2 392 ? 100.097 -28.455  37.749  1.000 117.14590 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   CA  1 
+ATOM   7659  C C   . ASP B   2 392 ? 100.384 -28.170  39.218  1.000 111.43672 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   C   1 
+ATOM   7660  O O   . ASP B   2 392 ? 99.923  -28.883  40.113  1.000 115.59802 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   O   1 
+ATOM   7661  C CB  . ASP B   2 392 ? 98.813  -27.744  37.314  1.000 112.29973 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   CB  1 
+ATOM   7662  C CG  . ASP B   2 392 ? 98.934  -26.229  37.366  1.000 124.03808 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   CG  1 
+ATOM   7663  O OD1 . ASP B   2 392 ? 100.073 -25.720  37.427  1.000 122.62091 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   OD1 1 
+ATOM   7664  O OD2 . ASP B   2 392 ? 97.887  -25.547  37.348  1.000 103.02850 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   OD2 1 
+ATOM   7665  N N   . THR B   2 393 ? 101.165 -27.114  39.460  1.000 108.09676 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   N   1 
+ATOM   7666  C CA  . THR B   2 393 ? 101.515 -26.747  40.829  1.000 111.43637 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   CA  1 
+ATOM   7667  C C   . THR B   2 393 ? 100.274 -26.424  41.651  1.000 115.13210 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   C   1 
+ATOM   7668  O O   . THR B   2 393 ? 100.147 -26.868  42.799  1.000 109.03540 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   O   1 
+ATOM   7669  C CB  . THR B   2 393 ? 102.481 -25.559  40.823  1.000 100.07537 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   CB  1 
+ATOM   7670  O OG1 . THR B   2 393 ? 103.771 -25.989  40.368  1.000 112.98739 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   OG1 1 
+ATOM   7671  C CG2 . THR B   2 393 ? 102.614 -24.960  42.216  1.000 117.58132 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   CG2 1 
+ATOM   7672  N N   . ARG B   2 394 ? 99.341  -25.662  41.077  1.000 107.52107 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   N   1 
+ATOM   7673  C CA  . ARG B   2 394 ? 98.110  -25.349  41.792  1.000 115.31408 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   CA  1 
+ATOM   7674  C C   . ARG B   2 394 ? 97.198  -26.565  41.903  1.000 107.16651 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   C   1 
+ATOM   7675  O O   . ARG B   2 394 ? 96.384  -26.643  42.830  1.000 116.70804 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   O   1 
+ATOM   7676  C CB  . ARG B   2 394 ? 97.384  -24.193  41.106  1.000 118.46171 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   CB  1 
+ATOM   7677  C CG  . ARG B   2 394 ? 98.143  -22.877  41.158  1.000 126.19325 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   CG  1 
+ATOM   7678  C CD  . ARG B   2 394 ? 97.348  -21.760  40.510  1.000 125.07683 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   CD  1 
+ATOM   7679  N NE  . ARG B   2 394 ? 96.051  -21.577  41.150  1.000 103.40824 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   NE  1 
+ATOM   7680  C CZ  . ARG B   2 394 ? 95.122  -20.730  40.729  1.000 121.71042 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   CZ  1 
+ATOM   7681  N NH1 . ARG B   2 394 ? 95.313  -19.968  39.664  1.000 131.27919 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   NH1 1 
+ATOM   7682  N NH2 . ARG B   2 394 ? 93.972  -20.647  41.390  1.000 102.78260 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   NH2 1 
+ATOM   7683  N N   . GLU B   2 395 ? 97.312  -27.517  40.972  1.000 115.71248 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   N   1 
+ATOM   7684  C CA  . GLU B   2 395 ? 96.560  -28.762  41.097  1.000 107.34892 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   CA  1 
+ATOM   7685  C C   . GLU B   2 395 ? 97.060  -29.585  42.278  1.000 109.35249 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   C   1 
+ATOM   7686  O O   . GLU B   2 395 ? 96.269  -30.253  42.958  1.000 113.15948 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   O   1 
+ATOM   7687  C CB  . GLU B   2 395 ? 96.657  -29.572  39.804  1.000 106.00698 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   CB  1 
+ATOM   7688  C CG  . GLU B   2 395 ? 95.614  -29.219  38.756  1.000 91.35188  ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   CG  1 
+ATOM   7689  C CD  . GLU B   2 395 ? 95.683  -30.131  37.548  1.000 108.54035 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   CD  1 
+ATOM   7690  O OE1 . GLU B   2 395 ? 96.804  -30.396  37.063  1.000 106.25056 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7691  O OE2 . GLU B   2 395 ? 94.619  -30.595  37.091  1.000 102.68947 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7692  N N   . ILE B   2 396 ? 98.370  -29.547  42.537  1.000 111.88117 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   N   1 
+ATOM   7693  C CA  . ILE B   2 396 ? 98.927  -30.278  43.670  1.000 104.54532 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   CA  1 
+ATOM   7694  C C   . ILE B   2 396 ? 98.468  -29.656  44.984  1.000 97.76006  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   C   1 
+ATOM   7695  O O   . ILE B   2 396 ? 98.063  -30.364  45.916  1.000 112.30663 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   O   1 
+ATOM   7696  C CB  . ILE B   2 396 ? 100.463 -30.328  43.565  1.000 101.73475 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   CB  1 
+ATOM   7697  C CG1 . ILE B   2 396 ? 100.883 -31.141  42.340  1.000 96.51260  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7698  C CG2 . ILE B   2 396 ? 101.070 -30.911  44.830  1.000 94.60652  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7699  C CD1 . ILE B   2 396 ? 102.382 -31.265  42.168  1.000 93.12238  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7700  N N   . THR B   2 397 ? 98.511  -28.325  45.079  1.000 94.96640  ? ? ? ? ? ?  398 THR B   N   1 
+ATOM   7701  C CA  . THR B   2 397 ? 98.094  -27.663  46.314  1.000 112.69752 ? ? ? ? ? ?  398 THR B   CA  1 
+ATOM   7702  C C   . THR B   2 397 ? 96.591  -27.797  46.536  1.000 100.68971 ? ? ? ? ? ?  398 THR B   C   1 
+ATOM   7703  O O   . THR B   2 397 ? 96.135  -27.911  47.681  1.000 133.73003 ? ? ? ? ? ?  398 THR B   O   1 
+ATOM   7704  C CB  . THR B   2 397 ? 98.499  -26.188  46.297  1.000 105.13951 ? ? ? ? ? ?  398 THR B   CB  1 
+ATOM   7705  O OG1 . THR B   2 397 ? 97.879  -25.533  45.184  1.000 127.17063 ? ? ? ? ? ?  398 THR B   OG1 1 
+ATOM   7706  C CG2 . THR B   2 397 ? 100.011 -26.053  46.183  1.000 95.70964  ? ? ? ? ? ?  398 THR B   CG2 1 
+ATOM   7707  N N   . ALA B   2 398 ? 95.807  -27.778  45.457  1.000 102.81306 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B   N   1 
+ATOM   7708  C CA  . ALA B   2 398 ? 94.366  -27.976  45.588  1.000 116.30943 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B   CA  1 
+ATOM   7709  C C   . ALA B   2 398 ? 94.047  -29.388  46.062  1.000 125.64180 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B   C   1 
+ATOM   7710  O O   . ALA B   2 398 ? 93.149  -29.584  46.888  1.000 110.02872 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B   O   1 
+ATOM   7711  C CB  . ALA B   2 398 ? 93.671  -27.683  44.258  1.000 127.56976 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B   CB  1 
+ATOM   7712  N N   . PHE B   2 399 ? 94.771  -30.384  45.547  1.000 130.21741 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   N   1 
+ATOM   7713  C CA  . PHE B   2 399 ? 94.606  -31.752  46.027  1.000 129.46073 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CA  1 
+ATOM   7714  C C   . PHE B   2 399 ? 95.016  -31.864  47.490  1.000 114.73622 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   C   1 
+ATOM   7715  O O   . PHE B   2 399 ? 94.329  -32.505  48.294  1.000 110.41506 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   O   1 
+ATOM   7716  C CB  . PHE B   2 399 ? 95.425  -32.709  45.159  1.000 130.05471 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CB  1 
+ATOM   7717  C CG  . PHE B   2 399 ? 95.246  -34.165  45.507  1.000 138.10753 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CG  1 
+ATOM   7718  C CD1 . PHE B   2 399 ? 95.936  -34.736  46.568  1.000 125.48427 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7719  C CD2 . PHE B   2 399 ? 94.405  -34.969  44.755  1.000 126.92183 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7720  C CE1 . PHE B   2 399 ? 95.775  -36.071  46.882  1.000 111.79104 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7721  C CE2 . PHE B   2 399 ? 94.244  -36.307  45.061  1.000 124.55478 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7722  C CZ  . PHE B   2 399 ? 94.928  -36.858  46.128  1.000 123.41826 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7723  N N   . THR B   2 400 ? 96.144  -31.247  47.849  1.000 114.85007 ? ? ? ? ? ?  401 THR B   N   1 
+ATOM   7724  C CA  . THR B   2 400 ? 96.636  -31.324  49.221  1.000 122.78320 ? ? ? ? ? ?  401 THR B   CA  1 
+ATOM   7725  C C   . THR B   2 400 ? 95.644  -30.708  50.199  1.000 118.58440 ? ? ? ? ? ?  401 THR B   C   1 
+ATOM   7726  O O   . THR B   2 400 ? 95.318  -31.308  51.229  1.000 125.01178 ? ? ? ? ? ?  401 THR B   O   1 
+ATOM   7727  C CB  . THR B   2 400 ? 97.995  -30.631  49.329  1.000 109.45821 ? ? ? ? ? ?  401 THR B   CB  1 
+ATOM   7728  O OG1 . THR B   2 400 ? 99.004  -31.447  48.719  1.000 97.46313  ? ? ? ? ? ?  401 THR B   OG1 1 
+ATOM   7729  C CG2 . THR B   2 400 ? 98.352  -30.385  50.785  1.000 121.90083 ? ? ? ? ? ?  401 THR B   CG2 1 
+ATOM   7730  N N   . GLU B   2 401 ? 95.144  -29.510  49.882  1.000 111.35478 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   N   1 
+ATOM   7731  C CA  . GLU B   2 401 ? 94.258  -28.799  50.801  1.000 122.47292 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   CA  1 
+ATOM   7732  C C   . GLU B   2 401 ? 92.996  -29.601  51.098  1.000 133.20280 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   C   1 
+ATOM   7733  O O   . GLU B   2 401 ? 92.504  -29.599  52.233  1.000 143.46474 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   O   1 
+ATOM   7734  C CB  . GLU B   2 401 ? 93.902  -27.429  50.223  1.000 116.94797 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   CB  1 
+ATOM   7735  C CG  . GLU B   2 401 ? 92.957  -26.612  51.089  1.000 150.58743 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   CG  1 
+ATOM   7736  C CD  . GLU B   2 401 ? 92.663  -25.246  50.502  1.000 144.43604 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   CD  1 
+ATOM   7737  O OE1 . GLU B   2 401 ? 93.401  -24.820  49.589  1.000 139.92681 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7738  O OE2 . GLU B   2 401 ? 91.692  -24.601  50.951  1.000 139.09355 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7739  N N   . VAL B   2 402 ? 92.460  -30.298  50.095  1.000 128.33624 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   N   1 
+ATOM   7740  C CA  . VAL B   2 402 ? 91.260  -31.101  50.314  1.000 125.54958 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   CA  1 
+ATOM   7741  C C   . VAL B   2 402 ? 91.567  -32.296  51.209  1.000 130.34359 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   C   1 
+ATOM   7742  O O   . VAL B   2 402 ? 90.723  -32.715  52.012  1.000 142.03111 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   O   1 
+ATOM   7743  C CB  . VAL B   2 402 ? 90.661  -31.537  48.964  1.000 128.36653 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   CB  1 
+ATOM   7744  C CG1 . VAL B   2 402 ? 89.461  -32.442  49.175  1.000 133.39948 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7745  C CG2 . VAL B   2 402 ? 90.269  -30.318  48.142  1.000 121.89430 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7746  N N   . MET B   2 403 ? 92.776  -32.853  51.104  1.000 129.09659 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   N   1 
+ATOM   7747  C CA  . MET B   2 403 ? 93.135  -34.018  51.906  1.000 123.43521 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   CA  1 
+ATOM   7748  C C   . MET B   2 403 ? 93.261  -33.678  53.385  1.000 127.92567 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   C   1 
+ATOM   7749  O O   . MET B   2 403 ? 92.961  -34.521  54.239  1.000 122.71224 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   O   1 
+ATOM   7750  C CB  . MET B   2 403 ? 94.445  -34.618  51.396  1.000 104.05592 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   CB  1 
+ATOM   7751  C CG  . MET B   2 403 ? 94.338  -35.311  50.050  1.000 119.32698 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   CG  1 
+ATOM   7752  S SD  . MET B   2 403 ? 93.633  -36.963  50.184  1.000 134.34028 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   SD  1 
+ATOM   7753  C CE  . MET B   2 403 ? 94.822  -37.741  51.275  1.000 104.70613 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   CE  1 
+ATOM   7754  N N   . MET B   2 404 ? 93.698  -32.458  53.709  1.000 122.53709 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   N   1 
+ATOM   7755  C CA  . MET B   2 404 ? 93.969  -32.111  55.101  1.000 129.50537 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   CA  1 
+ATOM   7756  C C   . MET B   2 404 ? 92.681  -32.009  55.911  1.000 133.14352 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   C   1 
+ATOM   7757  O O   . MET B   2 404 ? 92.586  -32.557  57.016  1.000 153.87211 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   O   1 
+ATOM   7758  C CB  . MET B   2 404 ? 94.748  -30.795  55.172  1.000 132.70679 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   CB  1 
+ATOM   7759  C CG  . MET B   2 404 ? 95.903  -30.695  54.192  1.000 135.34130 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   CG  1 
+ATOM   7760  S SD  . MET B   2 404 ? 97.219  -31.890  54.489  1.000 129.09060 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   SD  1 
+ATOM   7761  C CE  . MET B   2 404 ? 98.362  -30.902  55.449  1.000 116.01295 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   CE  1 
+ATOM   7762  N N   . THR B   2 405 ? 91.682  -31.311  55.382  1.000 130.59927 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   N   1 
+ATOM   7763  C CA  . THR B   2 405 ? 90.486  -30.963  56.133  1.000 131.08316 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   CA  1 
+ATOM   7764  C C   . THR B   2 405 ? 89.296  -31.812  55.706  1.000 130.29741 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   C   1 
+ATOM   7765  O O   . THR B   2 405 ? 89.251  -32.360  54.602  1.000 144.63948 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   O   1 
+ATOM   7766  C CB  . THR B   2 405 ? 90.141  -29.481  55.955  1.000 142.52060 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   CB  1 
+ATOM   7767  O OG1 . THR B   2 405 ? 88.872  -29.208  56.561  1.000 154.21271 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   OG1 1 
+ATOM   7768  C CG2 . THR B   2 405 ? 90.081  -29.123  54.477  1.000 138.46161 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   CG2 1 
+ATOM   7769  N N   . ASN B   2 406 ? 88.324  -31.911  56.611  1.000 134.92021 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   N   1 
+ATOM   7770  C CA  . ASN B   2 406 ? 87.043  -32.542  56.334  1.000 149.88018 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   CA  1 
+ATOM   7771  C C   . ASN B   2 406 ? 85.999  -31.545  55.849  1.000 142.82262 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   C   1 
+ATOM   7772  O O   . ASN B   2 406 ? 84.805  -31.861  55.848  1.000 139.72837 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   O   1 
+ATOM   7773  C CB  . ASN B   2 406 ? 86.532  -33.266  57.582  1.000 153.43607 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   CB  1 
+ATOM   7774  C CG  . ASN B   2 406 ? 86.542  -32.382  58.815  1.000 161.96129 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   CG  1 
+ATOM   7775  O OD1 . ASN B   2 406 ? 86.819  -31.184  58.734  1.000 156.94745 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7776  N ND2 . ASN B   2 406 ? 86.235  -32.969  59.965  1.000 167.65566 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7777  N N   . GLU B   2 407 ? 86.427  -30.349  55.438  1.000 138.02752 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   N   1 
+ATOM   7778  C CA  . GLU B   2 407 ? 85.487  -29.309  55.036  1.000 139.68189 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   CA  1 
+ATOM   7779  C C   . GLU B   2 407 ? 84.788  -29.663  53.729  1.000 151.14645 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   C   1 
+ATOM   7780  O O   . GLU B   2 407 ? 83.582  -29.431  53.582  1.000 140.60725 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   O   1 
+ATOM   7781  C CB  . GLU B   2 407 ? 86.221  -27.974  54.912  1.000 138.28192 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   CB  1 
+ATOM   7782  C CG  . GLU B   2 407 ? 85.363  -26.820  54.430  1.000 138.46294 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   CG  1 
+ATOM   7783  C CD  . GLU B   2 407 ? 86.159  -25.540  54.260  1.000 136.87843 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   CD  1 
+ATOM   7784  O OE1 . GLU B   2 407 ? 87.375  -25.552  54.549  1.000 130.32009 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7785  O OE2 . GLU B   2 407 ? 85.571  -24.524  53.836  1.000 140.55560 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7786  N N   . PHE B   2 408 ? 85.524  -30.225  52.771  1.000 152.77774 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   N   1 
+ATOM   7787  C CA  . PHE B   2 408 ? 84.987  -30.550  51.458  1.000 135.64304 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CA  1 
+ATOM   7788  C C   . PHE B   2 408 ? 84.654  -32.032  51.312  1.000 140.75417 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   C   1 
+ATOM   7789  O O   . PHE B   2 408 ? 84.632  -32.546  50.189  1.000 160.30428 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   O   1 
+ATOM   7790  C CB  . PHE B   2 408 ? 85.972  -30.125  50.368  1.000 139.84785 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CB  1 
+ATOM   7791  C CG  . PHE B   2 408 ? 86.469  -28.714  50.513  1.000 131.30810 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CG  1 
+ATOM   7792  C CD1 . PHE B   2 408 ? 85.715  -27.648  50.050  1.000 128.66305 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7793  C CD2 . PHE B   2 408 ? 87.694  -28.455  51.105  1.000 126.00281 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7794  C CE1 . PHE B   2 408 ? 86.172  -26.349  50.180  1.000 133.54802 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7795  C CE2 . PHE B   2 408 ? 88.157  -27.159  51.238  1.000 126.64888 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7796  C CZ  . PHE B   2 408 ? 87.395  -26.105  50.775  1.000 126.35388 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7797  N N   . ASP B   2 409 ? 84.389  -32.726  52.421  1.000 136.06035 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   N   1 
+ATOM   7798  C CA  . ASP B   2 409 ? 84.155  -34.166  52.349  1.000 140.44092 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   CA  1 
+ATOM   7799  C C   . ASP B   2 409 ? 82.837  -34.487  51.656  1.000 148.18005 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   C   1 
+ATOM   7800  O O   . ASP B   2 409 ? 82.777  -35.396  50.820  1.000 158.26355 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   O   1 
+ATOM   7801  C CB  . ASP B   2 409 ? 84.182  -34.776  53.750  1.000 140.42483 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   CB  1 
+ATOM   7802  C CG  . ASP B   2 409 ? 85.588  -34.932  54.288  1.000 139.63540 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   CG  1 
+ATOM   7803  O OD1 . ASP B   2 409 ? 86.535  -34.459  53.627  1.000 136.23956 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   OD1 1 
+ATOM   7804  O OD2 . ASP B   2 409 ? 85.746  -35.533  55.371  1.000 136.81323 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   OD2 1 
+ATOM   7805  N N   . ILE B   2 410 ? 81.770  -33.758  51.990  1.000 153.89984 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   N   1 
+ATOM   7806  C CA  . ILE B   2 410 ? 80.463  -34.066  51.424  1.000 160.70702 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   CA  1 
+ATOM   7807  C C   . ILE B   2 410 ? 80.383  -33.703  49.947  1.000 153.28333 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   C   1 
+ATOM   7808  O O   . ILE B   2 410 ? 79.530  -34.237  49.228  1.000 162.26437 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   O   1 
+ATOM   7809  C CB  . ILE B   2 410 ? 79.353  -33.366  52.231  1.000 153.98841 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   CB  1 
+ATOM   7810  C CG1 . ILE B   2 410 ? 79.572  -31.853  52.248  1.000 151.97910 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7811  C CG2 . ILE B   2 410 ? 79.300  -33.911  53.650  1.000 145.59452 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7812  C CD1 . ILE B   2 410 ? 78.693  -31.114  51.283  1.000 147.39273 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7813  N N   . ALA B   2 411 ? 81.249  -32.804  49.471  1.000 144.54053 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B   N   1 
+ATOM   7814  C CA  . ALA B   2 411 ? 81.293  -32.513  48.042  1.000 146.85416 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B   CA  1 
+ATOM   7815  C C   . ALA B   2 411 ? 81.775  -33.716  47.243  1.000 137.35651 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B   C   1 
+ATOM   7816  O O   . ALA B   2 411 ? 81.382  -33.888  46.083  1.000 139.26403 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B   O   1 
+ATOM   7817  C CB  . ALA B   2 411 ? 82.188  -31.303  47.775  1.000 130.34502 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B   CB  1 
+ATOM   7818  N N   . PHE B   2 412 ? 82.620  -34.553  47.842  1.000 139.43631 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   N   1 
+ATOM   7819  C CA  . PHE B   2 412 ? 83.066  -35.797  47.232  1.000 145.59438 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CA  1 
+ATOM   7820  C C   . PHE B   2 412 ? 82.394  -37.016  47.846  1.000 156.33598 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   C   1 
+ATOM   7821  O O   . PHE B   2 412 ? 82.847  -38.142  47.618  1.000 157.66811 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   O   1 
+ATOM   7822  C CB  . PHE B   2 412 ? 84.587  -35.926  47.343  1.000 139.57315 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CB  1 
+ATOM   7823  C CG  . PHE B   2 412 ? 85.337  -34.754  46.777  1.000 139.79404 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CG  1 
+ATOM   7824  C CD1 . PHE B   2 412 ? 85.498  -34.612  45.409  1.000 140.92816 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7825  C CD2 . PHE B   2 412 ? 85.890  -33.800  47.615  1.000 138.73960 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7826  C CE1 . PHE B   2 412 ? 86.190  -33.536  44.888  1.000 136.69612 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7827  C CE2 . PHE B   2 412 ? 86.583  -32.724  47.099  1.000 139.33067 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7828  C CZ  . PHE B   2 412 ? 86.733  -32.592  45.735  1.000 140.24766 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7829  N N   . ASP B   2 413 ? 81.334  -36.815  48.623  1.000 158.11069 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   N   1 
+ATOM   7830  C CA  . ASP B   2 413 ? 80.632  -37.927  49.246  1.000 162.49986 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   CA  1 
+ATOM   7831  C C   . ASP B   2 413 ? 79.866  -38.729  48.202  1.000 171.79310 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   C   1 
+ATOM   7832  O O   . ASP B   2 413 ? 79.290  -38.170  47.264  1.000 164.53006 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   O   1 
+ATOM   7833  C CB  . ASP B   2 413 ? 79.672  -37.411  50.319  1.000 149.58719 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   CB  1 
+ATOM   7834  C CG  . ASP B   2 413 ? 78.992  -38.529  51.086  1.000 167.14340 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   CG  1 
+ATOM   7835  O OD1 . ASP B   2 413 ? 79.434  -39.691  50.977  1.000 153.76183 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   OD1 1 
+ATOM   7836  O OD2 . ASP B   2 413 ? 78.008  -38.242  51.801  1.000 184.40308 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   OD2 1 
+ATOM   7837  N N   . THR B   2 414 ? 79.862  -40.053  48.371  1.000 180.79572 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   N   1 
+ATOM   7838  C CA  . THR B   2 414 ? 79.129  -40.913  47.449  1.000 175.48800 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   CA  1 
+ATOM   7839  C C   . THR B   2 414 ? 77.624  -40.816  47.665  1.000 179.54895 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   C   1 
+ATOM   7840  O O   . THR B   2 414 ? 76.850  -41.043  46.728  1.000 161.34191 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   O   1 
+ATOM   7841  C CB  . THR B   2 414 ? 79.588  -42.363  47.598  1.000 162.85753 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   CB  1 
+ATOM   7842  O OG1 . THR B   2 414 ? 79.290  -42.828  48.921  1.000 157.50260 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   OG1 1 
+ATOM   7843  C CG2 . THR B   2 414 ? 81.085  -42.475  47.354  1.000 155.70676 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   CG2 1 
+ATOM   7844  N N   . ASN B   2 415 ? 77.194  -40.485  48.880  1.000 189.51399 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   N   1 
+ATOM   7845  C CA  . ASN B   2 415 ? 75.775  -40.389  49.177  1.000 187.30777 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   CA  1 
+ATOM   7846  C C   . ASN B   2 415 ? 75.141  -39.227  48.418  1.000 193.43275 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   C   1 
+ATOM   7847  O O   . ASN B   2 415 ? 75.805  -38.264  48.026  1.000 199.13199 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   O   1 
+ATOM   7848  C CB  . ASN B   2 415 ? 75.551  -40.218  50.680  1.000 180.77464 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   CB  1 
+ATOM   7849  C CG  . ASN B   2 415 ? 76.120  -41.368  51.488  1.000 182.28636 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   CG  1 
+ATOM   7850  O OD1 . ASN B   2 415 ? 76.939  -41.166  52.384  1.000 180.14935 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7851  N ND2 . ASN B   2 415 ? 75.690  -42.584  51.172  1.000 196.14262 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7852  N N   . GLU B   2 416 ? 73.831  -39.332  48.211  1.000 189.93097 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   N   1 
+ATOM   7853  C CA  . GLU B   2 416 ? 73.068  -38.337  47.475  1.000 192.20544 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   CA  1 
+ATOM   7854  C C   . GLU B   2 416 ? 71.940  -37.812  48.351  1.000 189.83343 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   C   1 
+ATOM   7855  O O   . GLU B   2 416 ? 71.263  -38.584  49.038  1.000 189.11902 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   O   1 
+ATOM   7856  C CB  . GLU B   2 416 ? 72.509  -38.926  46.177  1.000 178.37912 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   CB  1 
+ATOM   7857  C CG  . GLU B   2 416 ? 72.142  -37.891  45.130  1.000 175.70404 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   CG  1 
+ATOM   7858  C CD  . GLU B   2 416 ? 72.200  -38.450  43.722  1.000 188.39587 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   CD  1 
+ATOM   7859  O OE1 . GLU B   2 416 ? 72.494  -39.655  43.571  1.000 190.21943 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7860  O OE2 . GLU B   2 416 ? 71.958  -37.684  42.766  1.000 198.73004 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7861  N N   . TYR B   2 417 ? 71.745  -36.497  48.325  1.000 195.47932 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   N   1 
+ATOM   7862  C CA  . TYR B   2 417 ? 70.762  -35.831  49.163  1.000 194.67521 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CA  1 
+ATOM   7863  C C   . TYR B   2 417 ? 69.726  -35.132  48.295  1.000 196.82318 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   C   1 
+ATOM   7864  O O   . TYR B   2 417 ? 70.035  -34.630  47.209  1.000 201.74230 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   O   1 
+ATOM   7865  C CB  . TYR B   2 417 ? 71.433  -34.823  50.106  1.000 186.08535 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CB  1 
+ATOM   7866  C CG  . TYR B   2 417 ? 72.536  -35.429  50.946  1.000 195.57739 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CG  1 
+ATOM   7867  C CD1 . TYR B   2 417 ? 73.846  -35.466  50.485  1.000 199.21181 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CD1 1 
+ATOM   7868  C CD2 . TYR B   2 417 ? 72.268  -35.971  52.197  1.000 195.66748 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CD2 1 
+ATOM   7869  C CE1 . TYR B   2 417 ? 74.857  -36.022  51.245  1.000 198.61912 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CE1 1 
+ATOM   7870  C CE2 . TYR B   2 417 ? 73.274  -36.529  52.966  1.000 198.68070 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CE2 1 
+ATOM   7871  C CZ  . TYR B   2 417 ? 74.566  -36.552  52.484  1.000 199.01214 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CZ  1 
+ATOM   7872  O OH  . TYR B   2 417 ? 75.571  -37.106  53.243  1.000 186.75436 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   OH  1 
+ATOM   7873  N N   . LEU B   2 418 ? 68.487  -35.104  48.787  1.000 194.12044 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   N   1 
+ATOM   7874  C CA  . LEU B   2 418 ? 67.389  -34.535  48.013  1.000 188.34281 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   CA  1 
+ATOM   7875  C C   . LEU B   2 418 ? 67.475  -33.013  47.974  1.000 180.21945 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   C   1 
+ATOM   7876  O O   . LEU B   2 418 ? 67.594  -32.412  46.901  1.000 178.24724 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   O   1 
+ATOM   7877  C CB  . LEU B   2 418 ? 66.051  -34.989  48.598  1.000 180.88551 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   CB  1 
+ATOM   7878  C CG  . LEU B   2 418 ? 64.800  -34.693  47.771  1.000 182.72787 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   CG  1 
+ATOM   7879  C CD1 . LEU B   2 418 ? 64.820  -35.483  46.472  1.000 176.32709 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7880  C CD2 . LEU B   2 418 ? 63.550  -35.007  48.577  1.000 180.96928 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7881  N N   . HIS B   2 419 ? 67.418  -32.373  49.138  1.000 179.65018 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   N   1 
+ATOM   7882  C CA  . HIS B   2 419 ? 67.426  -30.920  49.238  1.000 189.04130 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   CA  1 
+ATOM   7883  C C   . HIS B   2 419 ? 68.838  -30.437  49.545  1.000 190.78429 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   C   1 
+ATOM   7884  O O   . HIS B   2 419 ? 69.427  -30.826  50.560  1.000 186.38321 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   O   1 
+ATOM   7885  C CB  . HIS B   2 419 ? 66.449  -30.447  50.312  1.000 198.12726 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   CB  1 
+ATOM   7886  C CG  . HIS B   2 419 ? 65.013  -30.615  49.930  1.000 202.35951 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   CG  1 
+ATOM   7887  N ND1 . HIS B   2 419 ? 64.246  -29.578  49.445  1.000 194.25832 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   ND1 1 
+ATOM   7888  C CD2 . HIS B   2 419 ? 64.207  -31.702  49.948  1.000 200.18239 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   CD2 1 
+ATOM   7889  C CE1 . HIS B   2 419 ? 63.027  -30.017  49.188  1.000 194.13085 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   CE1 1 
+ATOM   7890  N NE2 . HIS B   2 419 ? 62.977  -31.303  49.485  1.000 198.35312 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   NE2 1 
+ATOM   7891  N N   . LYS B   2 420 ? 69.372  -29.588  48.671  1.000 192.98507 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   N   1 
+ATOM   7892  C CA  . LYS B   2 420 ? 70.722  -29.067  48.817  1.000 188.04802 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   CA  1 
+ATOM   7893  C C   . LYS B   2 420 ? 70.743  -27.598  48.426  1.000 177.18223 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   C   1 
+ATOM   7894  O O   . LYS B   2 420 ? 69.754  -27.041  47.948  1.000 173.54220 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   O   1 
+ATOM   7895  C CB  . LYS B   2 420 ? 71.728  -29.849  47.959  1.000 183.58533 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   CB  1 
+ATOM   7896  C CG  . LYS B   2 420 ? 71.925  -31.295  48.378  1.000 181.48183 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   CG  1 
+ATOM   7897  C CD  . LYS B   2 420 ? 72.903  -32.006  47.457  1.000 174.02572 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   CD  1 
+ATOM   7898  C CE  . LYS B   2 420 ? 72.359  -32.112  46.041  1.000 179.81772 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   CE  1 
+ATOM   7899  N NZ  . LYS B   2 420 ? 71.113  -32.926  45.964  1.000 172.55274 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7900  N N   . ILE B   2 421 ? 71.894  -26.974  48.651  1.000 172.78409 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   N   1 
+ATOM   7901  C CA  . ILE B   2 421 ? 72.191  -25.630  48.173  1.000 166.70710 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   CA  1 
+ATOM   7902  C C   . ILE B   2 421 ? 73.611  -25.654  47.635  1.000 169.40197 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   C   1 
+ATOM   7903  O O   . ILE B   2 421 ? 74.523  -26.141  48.311  1.000 168.06932 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   O   1 
+ATOM   7904  C CB  . ILE B   2 421 ? 72.049  -24.577  49.288  1.000 177.05832 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   CB  1 
+ATOM   7905  C CG1 . ILE B   2 421 ? 70.597  -24.485  49.764  1.000 184.89345 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7906  C CG2 . ILE B   2 421 ? 72.566  -23.221  48.817  1.000 173.45048 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7907  C CD1 . ILE B   2 421 ? 70.469  -24.233  51.258  1.000 182.74072 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7908  N N   . PHE B   2 422 ? 73.800  -25.155  46.416  1.000 178.63312 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   N   1 
+ATOM   7909  C CA  . PHE B   2 422 ? 75.115  -25.177  45.797  1.000 181.58029 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CA  1 
+ATOM   7910  C C   . PHE B   2 422 ? 75.456  -23.814  45.218  1.000 173.12685 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   C   1 
+ATOM   7911  O O   . PHE B   2 422 ? 74.574  -23.027  44.866  1.000 171.88353 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   O   1 
+ATOM   7912  C CB  . PHE B   2 422 ? 75.221  -26.264  44.712  1.000 175.04076 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CB  1 
+ATOM   7913  C CG  . PHE B   2 422 ? 74.354  -26.036  43.499  1.000 189.69548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CG  1 
+ATOM   7914  C CD1 . PHE B   2 422 ? 72.990  -26.268  43.541  1.000 194.08502 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7915  C CD2 . PHE B   2 422 ? 74.919  -25.644  42.297  1.000 194.08180 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7916  C CE1 . PHE B   2 422 ? 72.205  -26.080  42.414  1.000 205.59181 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7917  C CE2 . PHE B   2 422 ? 74.142  -25.468  41.164  1.000 203.35943 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7918  C CZ  . PHE B   2 422 ? 72.781  -25.681  41.226  1.000 213.59548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7919  N N   . THR B   2 423 ? 76.754  -23.537  45.160  1.000 170.82983 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   N   1 
+ATOM   7920  C CA  . THR B   2 423 ? 77.268  -22.330  44.540  1.000 161.22787 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   CA  1 
+ATOM   7921  C C   . THR B   2 423 ? 77.290  -22.506  43.024  1.000 165.13376 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   C   1 
+ATOM   7922  O O   . THR B   2 423 ? 77.310  -23.624  42.505  1.000 175.42120 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   O   1 
+ATOM   7923  C CB  . THR B   2 423 ? 78.673  -22.023  45.068  1.000 161.86106 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   CB  1 
+ATOM   7924  O OG1 . THR B   2 423 ? 78.708  -22.239  46.481  1.000 159.57743 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   OG1 1 
+ATOM   7925  C CG2 . THR B   2 423 ? 79.063  -20.580  44.786  1.000 163.75074 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   CG2 1 
+ATOM   7926  N N   . VAL B   2 424 ? 77.265  -21.377  42.314  1.000 156.96276 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   N   1 
+ATOM   7927  C CA  . VAL B   2 424 ? 77.322  -21.397  40.853  1.000 153.90408 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   CA  1 
+ATOM   7928  C C   . VAL B   2 424 ? 78.548  -22.168  40.380  1.000 155.79000 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   C   1 
+ATOM   7929  O O   . VAL B   2 424 ? 78.488  -22.928  39.405  1.000 159.45258 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   O   1 
+ATOM   7930  C CB  . VAL B   2 424 ? 77.305  -19.957  40.299  1.000 156.00939 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   CB  1 
+ATOM   7931  C CG1 . VAL B   2 424 ? 77.603  -19.951  38.808  1.000 153.32648 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7932  C CG2 . VAL B   2 424 ? 75.962  -19.300  40.577  1.000 148.99477 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7933  N N   . HIS B   2 425 ? 79.678  -21.993  41.066  1.000 159.21053 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   N   1 
+ATOM   7934  C CA  . HIS B   2 425 ? 80.883  -22.735  40.723  1.000 158.91330 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   CA  1 
+ATOM   7935  C C   . HIS B   2 425 ? 80.919  -24.124  41.345  1.000 164.88671 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   C   1 
+ATOM   7936  O O   . HIS B   2 425 ? 81.698  -24.967  40.890  1.000 164.44271 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   O   1 
+ATOM   7937  C CB  . HIS B   2 425 ? 82.126  -21.955  41.154  1.000 152.02296 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   CB  1 
+ATOM   7938  C CG  . HIS B   2 425 ? 82.310  -20.662  40.424  1.000 158.44779 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   CG  1 
+ATOM   7939  N ND1 . HIS B   2 425 ? 81.643  -19.508  40.775  1.000 164.63318 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   ND1 1 
+ATOM   7940  C CD2 . HIS B   2 425 ? 83.085  -20.341  39.361  1.000 152.38345 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   CD2 1 
+ATOM   7941  C CE1 . HIS B   2 425 ? 82.000  -18.531  39.960  1.000 166.75565 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   CE1 1 
+ATOM   7942  N NE2 . HIS B   2 425 ? 82.874  -19.010  39.093  1.000 157.98167 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   NE2 1 
+ATOM   7943  N N   . SER B   2 426 ? 80.102  -24.380  42.371  1.000 165.63808 ? ? ? ? ? ?  427 SER B   N   1 
+ATOM   7944  C CA  . SER B   2 426 ? 80.118  -25.688  43.020  1.000 162.56819 ? ? ? ? ? ?  427 SER B   CA  1 
+ATOM   7945  C C   . SER B   2 426 ? 79.661  -26.782  42.064  1.000 167.39087 ? ? ? ? ? ?  427 SER B   C   1 
+ATOM   7946  O O   . SER B   2 426 ? 80.315  -27.823  41.934  1.000 185.78902 ? ? ? ? ? ?  427 SER B   O   1 
+ATOM   7947  C CB  . SER B   2 426 ? 79.244  -25.667  44.274  1.000 158.73437 ? ? ? ? ? ?  427 SER B   CB  1 
+ATOM   7948  O OG  . SER B   2 426 ? 79.892  -24.988  45.335  1.000 163.37663 ? ? ? ? ? ?  427 SER B   OG  1 
+ATOM   7949  N N   . ALA B   2 427 ? 78.536  -26.565  41.385  1.000 148.99035 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B   N   1 
+ATOM   7950  C CA  . ALA B   2 427 ? 78.051  -27.537  40.415  1.000 174.17328 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B   CA  1 
+ATOM   7951  C C   . ALA B   2 427 ? 78.029  -26.944  39.014  1.000 177.17476 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B   C   1 
+ATOM   7952  O O   . ALA B   2 427 ? 76.978  -26.899  38.365  1.000 179.14069 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B   O   1 
+ATOM   7953  C CB  . ALA B   2 427 ? 76.662  -28.043  40.798  1.000 187.13073 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B   CB  1 
+ATOM   7954  N N   . LYS B   2 428 ? 79.188  -26.476  38.547  1.000 174.34393 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   N   1 
+ATOM   7955  C CA  . LYS B   2 428 ? 79.318  -26.095  37.146  1.000 162.89080 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   CA  1 
+ATOM   7956  C C   . LYS B   2 428 ? 79.058  -27.284  36.231  1.000 158.98046 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   C   1 
+ATOM   7957  O O   . LYS B   2 428 ? 78.593  -27.110  35.098  1.000 163.79048 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   O   1 
+ATOM   7958  C CB  . LYS B   2 428 ? 80.712  -25.513  36.897  1.000 158.45581 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   CB  1 
+ATOM   7959  C CG  . LYS B   2 428 ? 81.036  -25.212  35.442  1.000 167.51171 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   CG  1 
+ATOM   7960  C CD  . LYS B   2 428 ? 82.498  -24.822  35.278  1.000 157.44814 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   CD  1 
+ATOM   7961  C CE  . LYS B   2 428 ? 83.425  -25.899  35.824  1.000 156.79436 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   CE  1 
+ATOM   7962  N NZ  . LYS B   2 428 ? 83.221  -27.213  35.152  1.000 148.00342 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7963  N N   . GLY B   2 429 ? 79.324  -28.496  36.712  1.000 152.69626 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B   N   1 
+ATOM   7964  C CA  . GLY B   2 429 ? 79.151  -29.691  35.914  1.000 166.62598 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B   CA  1 
+ATOM   7965  C C   . GLY B   2 429 ? 77.780  -30.328  36.021  1.000 161.58312 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B   C   1 
+ATOM   7966  O O   . GLY B   2 429 ? 77.012  -30.315  35.054  1.000 164.46180 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B   O   1 
+ATOM   7967  N N   . LEU B   2 430 ? 77.458  -30.887  37.185  1.000 166.84339 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   N   1 
+ATOM   7968  C CA  . LEU B   2 430 ? 76.228  -31.654  37.323  1.000 170.98214 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   CA  1 
+ATOM   7969  C C   . LEU B   2 430 ? 74.999  -30.752  37.245  1.000 161.27554 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   C   1 
+ATOM   7970  O O   . LEU B   2 430 ? 75.048  -29.558  37.554  1.000 137.58039 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   O   1 
+ATOM   7971  C CB  . LEU B   2 430 ? 76.219  -32.440  38.637  1.000 163.27207 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   CB  1 
+ATOM   7972  C CG  . LEU B   2 430 ? 76.281  -31.694  39.970  1.000 144.31824 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   CG  1 
+ATOM   7973  C CD1 . LEU B   2 430 ? 75.550  -32.488  41.042  1.000 167.57121 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7974  C CD2 . LEU B   2 430 ? 77.723  -31.455  40.386  1.000 134.96592 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7975  N N   . GLU B   2 431 ? 73.888  -31.345  36.821  1.000 177.05943 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   N   1 
+ATOM   7976  C CA  . GLU B   2 431 ? 72.635  -30.643  36.598  1.000 169.56505 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   CA  1 
+ATOM   7977  C C   . GLU B   2 431 ? 71.607  -31.068  37.637  1.000 166.22944 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   C   1 
+ATOM   7978  O O   . GLU B   2 431 ? 71.610  -32.208  38.108  1.000 164.34714 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   O   1 
+ATOM   7979  C CB  . GLU B   2 431 ? 72.105  -30.922  35.189  1.000 161.01428 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   CB  1 
+ATOM   7980  C CG  . GLU B   2 431 ? 72.027  -32.402  34.849  1.000 148.96151 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   CG  1 
+ATOM   7981  C CD  . GLU B   2 431 ? 72.016  -32.658  33.355  1.000 159.80355 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   CD  1 
+ATOM   7982  O OE1 . GLU B   2 431 ? 72.080  -31.679  32.581  1.000 150.17373 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7983  O OE2 . GLU B   2 431 ? 71.948  -33.838  32.953  1.000 178.19606 ? ? ? ? ? -1 432 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7984  N N   . PHE B   2 432 ? 70.721  -30.140  37.987  1.000 172.12941 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   N   1 
+ATOM   7985  C CA  . PHE B   2 432 ? 69.709  -30.365  39.007  1.000 174.88191 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CA  1 
+ATOM   7986  C C   . PHE B   2 432 ? 68.315  -30.242  38.405  1.000 181.21967 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   C   1 
+ATOM   7987  O O   . PHE B   2 432 ? 68.129  -29.690  37.318  1.000 187.36079 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   O   1 
+ATOM   7988  C CB  . PHE B   2 432 ? 69.870  -29.381  40.171  1.000 172.02291 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CB  1 
+ATOM   7989  C CG  . PHE B   2 432 ? 71.108  -29.610  40.987  1.000 174.90665 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CG  1 
+ATOM   7990  C CD1 . PHE B   2 432 ? 72.314  -29.042  40.616  1.000 169.12008 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7991  C CD2 . PHE B   2 432 ? 71.067  -30.399  42.124  1.000 180.98131 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7992  C CE1 . PHE B   2 432 ? 73.455  -29.254  41.365  1.000 177.05690 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7993  C CE2 . PHE B   2 432 ? 72.206  -30.615  42.877  1.000 184.71440 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7994  C CZ  . PHE B   2 432 ? 73.402  -30.041  42.497  1.000 177.32830 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7995  N N   . ASN B   2 433 ? 67.326  -30.762  39.134  1.000 178.00663 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   N   1 
+ATOM   7996  C CA  . ASN B   2 433 ? 65.967  -30.823  38.605  1.000 181.01178 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   CA  1 
+ATOM   7997  C C   . ASN B   2 433 ? 65.289  -29.458  38.666  1.000 179.03860 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   C   1 
+ATOM   7998  O O   . ASN B   2 433 ? 64.856  -28.920  37.640  1.000 178.22647 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   O   1 
+ATOM   7999  C CB  . ASN B   2 433 ? 65.160  -31.873  39.371  1.000 182.25240 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   CB  1 
+ATOM   8000  C CG  . ASN B   2 433 ? 63.983  -32.397  38.575  1.000 189.47267 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   CG  1 
+ATOM   8001  O OD1 . ASN B   2 433 ? 63.287  -31.638  37.903  1.000 193.92458 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   OD1 1 
+ATOM   8002  N ND2 . ASN B   2 433 ? 63.760  -33.705  38.640  1.000 178.52398 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   ND2 1 
+ATOM   8003  N N   . GLN B   2 434 ? 65.184  -28.881  39.863  1.000 182.16007 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   N   1 
+ATOM   8004  C CA  . GLN B   2 434 ? 64.579  -27.570  40.053  1.000 178.27427 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   CA  1 
+ATOM   8005  C C   . GLN B   2 434 ? 65.534  -26.673  40.827  1.000 172.05822 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   C   1 
+ATOM   8006  O O   . GLN B   2 434 ? 66.131  -27.099  41.820  1.000 171.30085 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   O   1 
+ATOM   8007  C CB  . GLN B   2 434 ? 63.238  -27.665  40.795  1.000 181.68026 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   CB  1 
+ATOM   8008  C CG  . GLN B   2 434 ? 62.134  -28.363  40.016  1.000 193.99744 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   CG  1 
+ATOM   8009  C CD  . GLN B   2 434 ? 62.158  -29.869  40.187  1.000 205.33914 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   CD  1 
+ATOM   8010  O OE1 . GLN B   2 434 ? 62.881  -30.397  41.031  1.000 208.64943 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   OE1 1 
+ATOM   8011  N NE2 . GLN B   2 434 ? 61.360  -30.568  39.388  1.000 204.41861 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   NE2 1 
+ATOM   8012  N N   . VAL B   2 435 ? 65.662  -25.425  40.374  1.000 163.54615 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   N   1 
+ATOM   8013  C CA  . VAL B   2 435 ? 66.630  -24.475  40.911  1.000 162.05258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   CA  1 
+ATOM   8014  C C   . VAL B   2 435 ? 65.939  -23.142  41.168  1.000 158.27113 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   C   1 
+ATOM   8015  O O   . VAL B   2 435 ? 65.095  -22.706  40.377  1.000 160.81790 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   O   1 
+ATOM   8016  C CB  . VAL B   2 435 ? 67.825  -24.287  39.949  1.000 169.35764 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   CB  1 
+ATOM   8017  C CG1 . VAL B   2 435 ? 68.755  -23.194  40.448  1.000 173.41258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   CG1 1 
+ATOM   8018  C CG2 . VAL B   2 435 ? 68.586  -25.593  39.773  1.000 174.37169 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   CG2 1 
+ATOM   8019  N N   . ILE B   2 436 ? 66.300  -22.495  42.276  1.000 158.99080 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   N   1 
+ATOM   8020  C CA  . ILE B   2 436 ? 65.850  -21.146  42.600  1.000 166.80156 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   CA  1 
+ATOM   8021  C C   . ILE B   2 436 ? 67.076  -20.249  42.713  1.000 173.02470 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   C   1 
+ATOM   8022  O O   . ILE B   2 436 ? 68.055  -20.612  43.374  1.000 175.22983 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   O   1 
+ATOM   8023  C CB  . ILE B   2 436 ? 65.034  -21.109  43.905  1.000 153.15643 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   CB  1 
+ATOM   8024  C CG1 . ILE B   2 436 ? 63.820  -22.032  43.809  1.000 154.53493 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8025  C CG2 . ILE B   2 436 ? 64.594  -19.686  44.221  1.000 148.37269 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8026  C CD1 . ILE B   2 436 ? 62.889  -21.921  44.995  1.000 161.79650 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8027  N N   . ILE B   2 437 ? 67.022  -19.082  42.069  1.000 181.83738 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   N   1 
+ATOM   8028  C CA  . ILE B   2 437 ? 68.112  -18.115  42.098  1.000 184.31500 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   CA  1 
+ATOM   8029  C C   . ILE B   2 437 ? 67.558  -16.761  42.531  1.000 185.16653 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   C   1 
+ATOM   8030  O O   . ILE B   2 437 ? 66.348  -16.567  42.651  1.000 192.83939 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   O   1 
+ATOM   8031  C CB  . ILE B   2 437 ? 68.828  -17.992  40.737  1.000 180.23399 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   CB  1 
+ATOM   8032  C CG1 . ILE B   2 437 ? 67.975  -17.194  39.750  1.000 181.27921 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8033  C CG2 . ILE B   2 437 ? 69.128  -19.363  40.165  1.000 170.26801 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8034  C CD1 . ILE B   2 437 ? 68.630  -17.005  38.397  1.000 163.96778 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8035  N N   . THR B   2 438 ? 68.471  -15.817  42.760  1.000 169.91966 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   N   1 
+ATOM   8036  C CA  . THR B   2 438 ? 68.127  -14.447  43.107  1.000 179.41355 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   CA  1 
+ATOM   8037  C C   . THR B   2 438 ? 68.764  -13.487  42.107  1.000 182.94503 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   C   1 
+ATOM   8038  O O   . THR B   2 438 ? 69.849  -13.746  41.580  1.000 176.21446 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   O   1 
+ATOM   8039  C CB  . THR B   2 438 ? 68.584  -14.101  44.533  1.000 178.62976 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   CB  1 
+ATOM   8040  O OG1 . THR B   2 438 ? 69.988  -14.362  44.662  1.000 186.06205 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   OG1 1 
+ATOM   8041  C CG2 . THR B   2 438 ? 67.823  -14.935  45.557  1.000 171.11797 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   CG2 1 
+ATOM   8042  N N   . ALA B   2 439 ? 68.082  -12.361  41.864  1.000 191.52474 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B   N   1 
+ATOM   8043  C CA  . ALA B   2 439 ? 68.512  -11.415  40.833  1.000 187.90444 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B   CA  1 
+ATOM   8044  C C   . ALA B   2 439 ? 69.656  -10.511  41.284  1.000 196.49099 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B   C   1 
+ATOM   8045  O O   . ALA B   2 439 ? 70.498  -10.135  40.462  1.000 190.57375 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B   O   1 
+ATOM   8046  C CB  . ALA B   2 439 ? 67.338  -10.552  40.379  1.000 197.10763 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B   CB  1 
+ATOM   8047  N N   . SER B   2 440 ? 69.710  -10.151  42.567  1.000 201.68815 ? ? ? ? ? ?  441 SER B   N   1 
+ATOM   8048  C CA  . SER B   2 440 ? 70.719  -9.201   43.033  1.000 195.00334 ? ? ? ? ? ?  441 SER B   CA  1 
+ATOM   8049  C C   . SER B   2 440 ? 72.138  -9.725   42.864  1.000 188.46505 ? ? ? ? ? ?  441 SER B   C   1 
+ATOM   8050  O O   . SER B   2 440 ? 73.093  -8.947   42.977  1.000 181.96030 ? ? ? ? ? ?  441 SER B   O   1 
+ATOM   8051  C CB  . SER B   2 440 ? 70.484  -8.851   44.505  1.000 193.91396 ? ? ? ? ? ?  441 SER B   CB  1 
+ATOM   8052  O OG  . SER B   2 440 ? 70.582  -10.004  45.323  1.000 185.31780 ? ? ? ? ? ?  441 SER B   OG  1 
+ATOM   8053  N N   . ASP B   2 441 ? 72.296  -11.022  42.593  1.000 198.75621 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   N   1 
+ATOM   8054  C CA  . ASP B   2 441 ? 73.628  -11.605  42.490  1.000 189.14216 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   CA  1 
+ATOM   8055  C C   . ASP B   2 441 ? 74.319  -11.229  41.185  1.000 181.53270 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   C   1 
+ATOM   8056  O O   . ASP B   2 441 ? 75.544  -11.067  41.159  1.000 186.02416 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   O   1 
+ATOM   8057  C CB  . ASP B   2 441 ? 73.536  -13.125  42.613  1.000 177.39759 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   CB  1 
+ATOM   8058  C CG  . ASP B   2 441 ? 73.037  -13.570  43.971  1.000 176.85579 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   CG  1 
+ATOM   8059  O OD1 . ASP B   2 441 ? 73.454  -12.968  44.985  1.000 173.49088 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   OD1 1 
+ATOM   8060  O OD2 . ASP B   2 441 ? 72.232  -14.521  44.028  1.000 182.89154 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   OD2 1 
+ATOM   8061  N N   . TYR B   2 442 ? 73.563  -11.083  40.101  1.000 174.42999 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   N   1 
+ATOM   8062  C CA  . TYR B   2 442 ? 74.120  -10.955  38.763  1.000 172.23684 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CA  1 
+ATOM   8063  C C   . TYR B   2 442 ? 73.943  -9.535   38.245  1.000 175.88283 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   C   1 
+ATOM   8064  O O   . TYR B   2 442 ? 72.830  -9.002   38.244  1.000 183.04626 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   O   1 
+ATOM   8065  C CB  . TYR B   2 442 ? 73.461  -11.954  37.810  1.000 180.05001 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CB  1 
+ATOM   8066  C CG  . TYR B   2 442 ? 73.447  -13.369  38.338  1.000 184.67738 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CG  1 
+ATOM   8067  C CD1 . TYR B   2 442 ? 72.366  -13.846  39.067  1.000 186.10045 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CD1 1 
+ATOM   8068  C CD2 . TYR B   2 442 ? 74.519  -14.224  38.119  1.000 177.19145 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CD2 1 
+ATOM   8069  C CE1 . TYR B   2 442 ? 72.350  -15.138  39.559  1.000 177.40137 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CE1 1 
+ATOM   8070  C CE2 . TYR B   2 442 ? 74.512  -15.518  38.606  1.000 171.20576 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CE2 1 
+ATOM   8071  C CZ  . TYR B   2 442 ? 73.425  -15.969  39.324  1.000 167.75056 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CZ  1 
+ATOM   8072  O OH  . TYR B   2 442 ? 73.416  -17.255  39.811  1.000 166.60625 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   OH  1 
+ATOM   8073  N N   . ASN B   2 443 ? 75.045  -8.933   37.796  1.000 171.34455 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   N   1 
+ATOM   8074  C CA  . ASN B   2 443 ? 75.025  -7.630   37.139  1.000 167.62453 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   CA  1 
+ATOM   8075  C C   . ASN B   2 443 ? 74.748  -7.844   35.654  1.000 177.97622 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   C   1 
+ATOM   8076  O O   . ASN B   2 443 ? 75.634  -8.278   34.908  1.000 178.73607 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   O   1 
+ATOM   8077  C CB  . ASN B   2 443 ? 76.345  -6.896   37.354  1.000 155.69387 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   CB  1 
+ATOM   8078  C CG  . ASN B   2 443 ? 76.383  -5.555   36.647  1.000 165.52821 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   CG  1 
+ATOM   8079  O OD1 . ASN B   2 443 ? 75.338  -4.955   36.384  1.000 175.87131 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   OD1 1 
+ATOM   8080  N ND2 . ASN B   2 443 ? 77.580  -5.079   36.330  1.000 167.17563 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   ND2 1 
+ATOM   8081  N N   . VAL B   2 444 ? 73.526  -7.521   35.222  1.000 182.40931 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   N   1 
+ATOM   8082  C CA  . VAL B   2 444 ? 73.108  -7.835   33.860  1.000 180.69385 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   CA  1 
+ATOM   8083  C C   . VAL B   2 444 ? 73.385  -6.715   32.863  1.000 191.82557 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   C   1 
+ATOM   8084  O O   . VAL B   2 444 ? 73.435  -6.976   31.653  1.000 200.65725 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   O   1 
+ATOM   8085  C CB  . VAL B   2 444 ? 71.611  -8.177   33.834  1.000 184.33422 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   CB  1 
+ATOM   8086  C CG1 . VAL B   2 444 ? 71.327  -9.362   34.744  1.000 182.12476 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   CG1 1 
+ATOM   8087  C CG2 . VAL B   2 444 ? 70.788  -6.975   34.255  1.000 194.47007 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   CG2 1 
+ATOM   8088  N N   . HIS B   2 445 ? 73.566  -5.477   33.330  1.000 193.20842 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   N   1 
+ATOM   8089  C CA  . HIS B   2 445 ? 73.732  -4.359   32.402  1.000 200.91978 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   CA  1 
+ATOM   8090  C C   . HIS B   2 445 ? 75.084  -4.408   31.700  1.000 200.09630 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   C   1 
+ATOM   8091  O O   . HIS B   2 445 ? 75.177  -4.113   30.502  1.000 210.17436 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   O   1 
+ATOM   8092  C CB  . HIS B   2 445 ? 73.553  -3.030   33.135  1.000 199.96071 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   CB  1 
+ATOM   8093  C CG  . HIS B   2 445 ? 72.153  -2.504   33.095  1.000 204.46602 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   CG  1 
+ATOM   8094  N ND1 . HIS B   2 445 ? 71.200  -2.844   34.031  1.000 205.87640 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   ND1 1 
+ATOM   8095  C CD2 . HIS B   2 445 ? 71.541  -1.670   32.222  1.000 209.87534 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   CD2 1 
+ATOM   8096  C CE1 . HIS B   2 445 ? 70.063  -2.237   33.739  1.000 206.92616 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   CE1 1 
+ATOM   8097  N NE2 . HIS B   2 445 ? 70.244  -1.518   32.646  1.000 210.19174 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   NE2 1 
+ATOM   8098  N N   . TYR B   2 446 ? 76.141  -4.776   32.421  1.000 181.84337 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   N   1 
+ATOM   8099  C CA  . TYR B   2 446 ? 77.484  -4.819   31.859  1.000 172.96667 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CA  1 
+ATOM   8100  C C   . TYR B   2 446 ? 77.985  -6.239   31.632  1.000 177.71873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   C   1 
+ATOM   8101  O O   . TYR B   2 446 ? 79.179  -6.431   31.380  1.000 175.26033 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   O   1 
+ATOM   8102  C CB  . TYR B   2 446 ? 78.454  -4.043   32.752  1.000 174.99051 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CB  1 
+ATOM   8103  C CG  . TYR B   2 446 ? 78.234  -2.548   32.696  1.000 167.55336 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CG  1 
+ATOM   8104  C CD1 . TYR B   2 446 ? 78.783  -1.786   31.674  1.000 144.62246 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CD1 1 
+ATOM   8105  C CD2 . TYR B   2 446 ? 77.466  -1.902   33.656  1.000 177.52363 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CD2 1 
+ATOM   8106  C CE1 . TYR B   2 446 ? 78.580  -0.421   31.612  1.000 158.39620 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CE1 1 
+ATOM   8107  C CE2 . TYR B   2 446 ? 77.258  -0.536   33.604  1.000 182.99873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CE2 1 
+ATOM   8108  C CZ  . TYR B   2 446 ? 77.818  0.199    32.580  1.000 181.69448 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CZ  1 
+ATOM   8109  O OH  . TYR B   2 446 ? 77.613  1.558    32.525  1.000 171.95493 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   OH  1 
+ATOM   8110  N N   . ASN B   2 447 ? 77.102  -7.235   31.723  1.000 191.97120 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   N   1 
+ATOM   8111  C CA  . ASN B   2 447 ? 77.390  -8.612   31.315  1.000 203.53528 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   CA  1 
+ATOM   8112  C C   . ASN B   2 447 ? 78.604  -9.197   32.035  1.000 191.87826 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   C   1 
+ATOM   8113  O O   . ASN B   2 447 ? 79.305  -10.054  31.489  1.000 173.37027 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   O   1 
+ATOM   8114  C CB  . ASN B   2 447 ? 77.578  -8.708   29.797  1.000 202.34919 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   CB  1 
+ATOM   8115  C CG  . ASN B   2 447 ? 76.363  -8.224   29.027  1.000 195.71358 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   CG  1 
+ATOM   8116  O OD1 . ASN B   2 447 ? 75.236  -8.289   29.518  1.000 200.07395 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   OD1 1 
+ATOM   8117  N ND2 . ASN B   2 447 ? 76.588  -7.735   27.813  1.000 182.10144 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   ND2 1 
+ATOM   8118  N N   . ARG B   2 448 ? 78.866  -8.749   33.264  1.000 192.96285 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   N   1 
+ATOM   8119  C CA  . ARG B   2 448 ? 79.966  -9.329   34.028  1.000 200.52813 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   CA  1 
+ATOM   8120  C C   . ARG B   2 448 ? 79.630  -10.742  34.487  1.000 195.48637 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   C   1 
+ATOM   8121  O O   . ARG B   2 448 ? 80.473  -11.644  34.414  1.000 180.51180 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   O   1 
+ATOM   8122  C CB  . ARG B   2 448 ? 80.302  -8.448   35.231  1.000 189.83949 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   CB  1 
+ATOM   8123  C CG  . ARG B   2 448 ? 80.741  -7.035   34.882  1.000 175.13393 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   CG  1 
+ATOM   8124  C CD  . ARG B   2 448 ? 81.409  -6.339   36.067  1.000 166.38894 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   CD  1 
+ATOM   8125  N NE  . ARG B   2 448 ? 81.142  -7.003   37.338  1.000 182.87444 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   NE  1 
+ATOM   8126  C CZ  . ARG B   2 448 ? 82.022  -7.749   37.995  1.000 149.78266 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   CZ  1 
+ATOM   8127  N NH1 . ARG B   2 448 ? 83.247  -7.941   37.534  1.000 126.09032 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   NH1 1 
+ATOM   8128  N NH2 . ARG B   2 448 ? 81.662  -8.317   39.143  1.000 144.48913 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   NH2 1 
+ATOM   8129  N N   . ASP B   2 449 ? 78.400  -10.954  34.955  1.000 187.70660 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   N   1 
+ATOM   8130  C CA  . ASP B   2 449 ? 77.972  -12.236  35.497  1.000 169.72474 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   CA  1 
+ATOM   8131  C C   . ASP B   2 449 ? 76.981  -12.952  34.586  1.000 165.50807 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   C   1 
+ATOM   8132  O O   . ASP B   2 449 ? 76.270  -13.853  35.040  1.000 165.17290 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   O   1 
+ATOM   8133  C CB  . ASP B   2 449 ? 77.368  -12.040  36.888  1.000 176.74239 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   CB  1 
+ATOM   8134  C CG  . ASP B   2 449 ? 78.254  -11.208  37.795  1.000 177.29716 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   CG  1 
+ATOM   8135  O OD1 . ASP B   2 449 ? 79.491  -11.265  37.634  1.000 172.21294 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   OD1 1 
+ATOM   8136  O OD2 . ASP B   2 449 ? 77.714  -10.496  38.668  1.000 179.04412 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   OD2 1 
+ATOM   8137  N N   . THR B   2 450 ? 76.917  -12.567  33.308  1.000 167.97938 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   N   1 
+ATOM   8138  C CA  . THR B   2 450 ? 76.002  -13.234  32.386  1.000 162.82593 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   CA  1 
+ATOM   8139  C C   . THR B   2 450 ? 76.418  -14.680  32.142  1.000 159.76507 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   C   1 
+ATOM   8140  O O   . THR B   2 450 ? 75.563  -15.555  31.965  1.000 160.13462 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   O   1 
+ATOM   8141  C CB  . THR B   2 450 ? 75.925  -12.469  31.064  1.000 160.08662 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   CB  1 
+ATOM   8142  O OG1 . THR B   2 450 ? 77.228  -11.995  30.701  1.000 173.57276 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   OG1 1 
+ATOM   8143  C CG2 . THR B   2 450 ? 74.965  -11.294  31.181  1.000 164.56690 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   CG2 1 
+ATOM   8144  N N   . ASN B   2 451 ? 77.726  -14.950  32.125  1.000 163.03289 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   N   1 
+ATOM   8145  C CA  . ASN B   2 451 ? 78.191  -16.326  31.985  1.000 156.27345 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   CA  1 
+ATOM   8146  C C   . ASN B   2 451 ? 77.835  -17.152  33.215  1.000 163.04045 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   C   1 
+ATOM   8147  O O   . ASN B   2 451 ? 77.360  -18.288  33.092  1.000 165.95686 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   O   1 
+ATOM   8148  C CB  . ASN B   2 451 ? 79.698  -16.350  31.735  1.000 160.62720 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   CB  1 
+ATOM   8149  C CG  . ASN B   2 451 ? 80.073  -15.774  30.383  1.000 144.92054 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   CG  1 
+ATOM   8150  O OD1 . ASN B   2 451 ? 79.270  -15.103  29.735  1.000 144.17560 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   OD1 1 
+ATOM   8151  N ND2 . ASN B   2 451 ? 81.301  -16.035  29.950  1.000 136.54969 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   ND2 1 
+ATOM   8152  N N   . GLU B   2 452 ? 78.056  -16.599  34.410  1.000 165.93885 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   N   1 
+ATOM   8153  C CA  . GLU B   2 452 ? 77.622  -17.278  35.626  1.000 151.23092 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   CA  1 
+ATOM   8154  C C   . GLU B   2 452 ? 76.104  -17.361  35.709  1.000 155.28645 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   C   1 
+ATOM   8155  O O   . GLU B   2 452 ? 75.568  -18.331  36.258  1.000 157.70284 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   O   1 
+ATOM   8156  C CB  . GLU B   2 452 ? 78.181  -16.566  36.859  1.000 151.02609 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   CB  1 
+ATOM   8157  C CG  . GLU B   2 452 ? 79.535  -17.079  37.331  1.000 158.66229 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   CG  1 
+ATOM   8158  C CD  . GLU B   2 452 ? 80.681  -16.671  36.424  1.000 179.72154 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   CD  1 
+ATOM   8159  O OE1 . GLU B   2 452 ? 80.451  -15.903  35.466  1.000 181.59610 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   OE1 1 
+ATOM   8160  O OE2 . GLU B   2 452 ? 81.820  -17.119  36.675  1.000 185.76113 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   OE2 1 
+ATOM   8161  N N   . HIS B   2 453 ? 75.397  -16.362  35.175  1.000 162.81483 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   N   1 
+ATOM   8162  C CA  . HIS B   2 453 ? 73.940  -16.423  35.158  1.000 165.23877 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   CA  1 
+ATOM   8163  C C   . HIS B   2 453 ? 73.442  -17.460  34.161  1.000 161.73047 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   C   1 
+ATOM   8164  O O   . HIS B   2 453 ? 72.476  -18.181  34.438  1.000 162.46099 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   O   1 
+ATOM   8165  C CB  . HIS B   2 453 ? 73.354  -15.050  34.833  1.000 160.34970 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   CB  1 
+ATOM   8166  C CG  . HIS B   2 453 ? 71.873  -15.066  34.620  1.000 164.45048 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   CG  1 
+ATOM   8167  N ND1 . HIS B   2 453 ? 71.303  -15.118  33.366  1.000 169.34589 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   ND1 1 
+ATOM   8168  C CD2 . HIS B   2 453 ? 70.846  -15.050  35.501  1.000 156.42302 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   CD2 1 
+ATOM   8169  C CE1 . HIS B   2 453 ? 69.988  -15.127  33.484  1.000 172.96169 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   CE1 1 
+ATOM   8170  N NE2 . HIS B   2 453 ? 69.684  -15.087  34.769  1.000 165.41517 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   NE2 1 
+ATOM   8171  N N   . TYR B   2 454 ? 74.082  -17.545  32.992  1.000 165.29105 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   N   1 
+ATOM   8172  C CA  . TYR B   2 454 ? 73.692  -18.555  32.013  1.000 161.43118 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CA  1 
+ATOM   8173  C C   . TYR B   2 454 ? 73.910  -19.960  32.560  1.000 159.79104 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   C   1 
+ATOM   8174  O O   . TYR B   2 454 ? 73.083  -20.853  32.345  1.000 165.45879 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   O   1 
+ATOM   8175  C CB  . TYR B   2 454 ? 74.469  -18.356  30.711  1.000 170.00798 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CB  1 
+ATOM   8176  C CG  . TYR B   2 454 ? 74.074  -19.317  29.611  1.000 172.56408 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CG  1 
+ATOM   8177  C CD1 . TYR B   2 454 ? 72.986  -19.054  28.791  1.000 176.36621 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CD1 1 
+ATOM   8178  C CD2 . TYR B   2 454 ? 74.791  -20.487  29.393  1.000 166.76403 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CD2 1 
+ATOM   8179  C CE1 . TYR B   2 454 ? 72.620  -19.928  27.785  1.000 177.85672 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CE1 1 
+ATOM   8180  C CE2 . TYR B   2 454 ? 74.432  -21.368  28.390  1.000 171.45125 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CE2 1 
+ATOM   8181  C CZ  . TYR B   2 454 ? 73.347  -21.084  27.589  1.000 179.61446 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CZ  1 
+ATOM   8182  O OH  . TYR B   2 454 ? 72.986  -21.957  26.588  1.000 174.13197 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   OH  1 
+ATOM   8183  N N   . VAL B   2 455 ? 75.023  -20.174  33.266  1.000 158.24516 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   N   1 
+ATOM   8184  C CA  . VAL B   2 455 ? 75.242  -21.453  33.936  1.000 149.21942 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   CA  1 
+ATOM   8185  C C   . VAL B   2 455 ? 74.165  -21.687  34.985  1.000 147.23729 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   C   1 
+ATOM   8186  O O   . VAL B   2 455 ? 73.618  -22.790  35.103  1.000 154.92645 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   O   1 
+ATOM   8187  C CB  . VAL B   2 455 ? 76.651  -21.500  34.555  1.000 139.87613 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   CB  1 
+ATOM   8188  C CG1 . VAL B   2 455 ? 76.788  -22.698  35.483  1.000 142.71820 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   CG1 1 
+ATOM   8189  C CG2 . VAL B   2 455 ? 77.708  -21.543  33.464  1.000 155.86731 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   CG2 1 
+ATOM   8190  N N   . ALA B   2 456 ? 73.835  -20.646  35.752  1.000 143.82785 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B   N   1 
+ATOM   8191  C CA  . ALA B   2 456 ? 72.813  -20.764  36.786  1.000 151.25267 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B   CA  1 
+ATOM   8192  C C   . ALA B   2 456 ? 71.469  -21.176  36.197  1.000 151.73312 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B   C   1 
+ATOM   8193  O O   . ALA B   2 456 ? 70.752  -21.998  36.779  1.000 147.00592 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B   O   1 
+ATOM   8194  C CB  . ALA B   2 456 ? 72.683  -19.440  37.536  1.000 161.26319 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B   CB  1 
+ATOM   8195  N N   . THR B   2 457 ? 71.113  -20.614  35.040  1.000 159.84008 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   N   1 
+ATOM   8196  C CA  . THR B   2 457 ? 69.816  -20.905  34.441  1.000 156.93687 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   CA  1 
+ATOM   8197  C C   . THR B   2 457 ? 69.783  -22.284  33.794  1.000 161.42061 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   C   1 
+ATOM   8198  O O   . THR B   2 457 ? 68.729  -22.930  33.770  1.000 170.88517 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   O   1 
+ATOM   8199  C CB  . THR B   2 457 ? 69.466  -19.831  33.413  1.000 165.69354 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   CB  1 
+ATOM   8200  O OG1 . THR B   2 457 ? 70.540  -19.706  32.473  1.000 172.07903 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   OG1 1 
+ATOM   8201  C CG2 . THR B   2 457 ? 69.251  -18.495  34.100  1.000 168.44318 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   CG2 1 
+ATOM   8202  N N   . THR B   2 458 ? 70.915  -22.751  33.266  1.000 165.76700 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   N   1 
+ATOM   8203  C CA  . THR B   2 458 ? 70.963  -24.040  32.588  1.000 154.71665 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   CA  1 
+ATOM   8204  C C   . THR B   2 458 ? 71.030  -25.222  33.545  1.000 158.24762 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   C   1 
+ATOM   8205  O O   . THR B   2 458 ? 70.870  -26.364  33.100  1.000 157.41715 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   O   1 
+ATOM   8206  C CB  . THR B   2 458 ? 72.158  -24.095  31.632  1.000 151.02954 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   CB  1 
+ATOM   8207  O OG1 . THR B   2 458 ? 73.350  -23.709  32.328  1.000 153.52254 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   OG1 1 
+ATOM   8208  C CG2 . THR B   2 458 ? 71.938  -23.165  30.447  1.000 158.96658 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   CG2 1 
+ATOM   8209  N N   . ARG B   2 459 ? 71.264  -24.988  34.839  1.000 159.86740 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   N   1 
+ATOM   8210  C CA  . ARG B   2 459 ? 71.299  -26.101  35.783  1.000 155.59782 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   CA  1 
+ATOM   8211  C C   . ARG B   2 459 ? 69.908  -26.682  36.003  1.000 161.91109 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   C   1 
+ATOM   8212  O O   . ARG B   2 459 ? 69.749  -27.904  36.089  1.000 166.46757 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   O   1 
+ATOM   8213  C CB  . ARG B   2 459 ? 71.909  -25.659  37.113  1.000 149.16043 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   CB  1 
+ATOM   8214  C CG  . ARG B   2 459 ? 73.353  -25.175  37.036  1.000 147.53241 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   CG  1 
+ATOM   8215  C CD  . ARG B   2 459 ? 74.251  -26.125  36.252  1.000 147.88019 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   CD  1 
+ATOM   8216  N NE  . ARG B   2 459 ? 74.326  -25.774  34.838  1.000 157.47284 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   NE  1 
+ATOM   8217  C CZ  . ARG B   2 459 ? 75.100  -26.387  33.953  1.000 171.07093 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   CZ  1 
+ATOM   8218  N NH1 . ARG B   2 459 ? 75.894  -27.386  34.302  1.000 177.32607 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   NH1 1 
+ATOM   8219  N NH2 . ARG B   2 459 ? 75.079  -25.985  32.685  1.000 175.93923 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   NH2 1 
+ATOM   8220  N N   . ALA B   2 460 ? 68.891  -25.825  36.093  1.000 166.96947 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B   N   1 
+ATOM   8221  C CA  . ALA B   2 460 ? 67.530  -26.300  36.301  1.000 164.80981 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B   CA  1 
+ATOM   8222  C C   . ALA B   2 460 ? 67.059  -27.119  35.106  1.000 169.32609 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B   C   1 
+ATOM   8223  O O   . ALA B   2 460 ? 67.301  -26.760  33.950  1.000 160.69925 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B   O   1 
+ATOM   8224  C CB  . ALA B   2 460 ? 66.587  -25.121  36.540  1.000 158.48283 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B   CB  1 
+ATOM   8225  N N   . LYS B   2 461 ? 66.377  -28.228  35.391  1.000 181.19994 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   N   1 
+ATOM   8226  C CA  . LYS B   2 461 ? 65.934  -29.163  34.364  1.000 175.83534 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   CA  1 
+ATOM   8227  C C   . LYS B   2 461 ? 64.449  -29.033  34.045  1.000 181.93114 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   C   1 
+ATOM   8228  O O   . LYS B   2 461 ? 64.075  -28.934  32.873  1.000 170.10972 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   O   1 
+ATOM   8229  C CB  . LYS B   2 461 ? 66.247  -30.602  34.795  1.000 165.62991 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   CB  1 
+ATOM   8230  C CG  . LYS B   2 461 ? 65.914  -31.651  33.747  1.000 171.22558 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   CG  1 
+ATOM   8231  C CD  . LYS B   2 461 ? 66.085  -33.056  34.301  1.000 180.27095 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   CD  1 
+ATOM   8232  C CE  . LYS B   2 461 ? 65.785  -34.107  33.245  1.000 182.94473 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   CE  1 
+ATOM   8233  N NZ  . LYS B   2 461 ? 64.437  -33.923  32.642  1.000 171.07869 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8234  N N   . ASP B   2 462 ? 63.591  -29.035  35.066  1.000 183.09696 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   N   1 
+ATOM   8235  C CA  . ASP B   2 462 ? 62.147  -28.998  34.869  1.000 183.07001 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   CA  1 
+ATOM   8236  C C   . ASP B   2 462 ? 61.551  -27.634  35.191  1.000 181.25178 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   C   1 
+ATOM   8237  O O   . ASP B   2 462 ? 60.912  -27.021  34.331  1.000 184.05591 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   O   1 
+ATOM   8238  C CB  . ASP B   2 462 ? 61.472  -30.090  35.714  1.000 185.36874 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   CB  1 
+ATOM   8239  C CG  . ASP B   2 462 ? 61.773  -31.489  35.209  1.000 188.40835 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   CG  1 
+ATOM   8240  O OD1 . ASP B   2 462 ? 62.063  -31.640  34.003  1.000 181.51914 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   OD1 1 
+ATOM   8241  O OD2 . ASP B   2 462 ? 61.715  -32.441  36.016  1.000 188.25622 ? ? ? ? ? -1 463 ASP B   OD2 1 
+ATOM   8242  N N   . LYS B   2 463 ? 61.739  -27.136  36.412  1.000 186.32079 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   N   1 
+ATOM   8243  C CA  . LYS B   2 463 ? 61.148  -25.874  36.836  1.000 190.73200 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   CA  1 
+ATOM   8244  C C   . LYS B   2 463 ? 62.235  -24.950  37.364  1.000 180.00054 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   C   1 
+ATOM   8245  O O   . LYS B   2 463 ? 63.049  -25.356  38.199  1.000 173.27561 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   O   1 
+ATOM   8246  C CB  . LYS B   2 463 ? 60.075  -26.098  37.908  1.000 186.56888 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   CB  1 
+ATOM   8247  C CG  . LYS B   2 463 ? 58.901  -26.942  37.439  1.000 191.81896 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   CG  1 
+ATOM   8248  C CD  . LYS B   2 463 ? 58.204  -26.303  36.248  1.000 188.29000 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   CD  1 
+ATOM   8249  C CE  . LYS B   2 463 ? 57.030  -27.144  35.773  1.000 181.93426 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   CE  1 
+ATOM   8250  N NZ  . LYS B   2 463 ? 56.341  -26.524  34.607  1.000 171.35114 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8251  N N   . LEU B   2 464 ? 62.241  -23.711  36.878  1.000 175.62651 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   N   1 
+ATOM   8252  C CA  . LEU B   2 464 ? 63.182  -22.689  37.313  1.000 176.07350 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   CA  1 
+ATOM   8253  C C   . LEU B   2 464 ? 62.412  -21.548  37.959  1.000 179.85614 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   C   1 
+ATOM   8254  O O   . LEU B   2 464 ? 61.424  -21.065  37.398  1.000 184.40956 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   O   1 
+ATOM   8255  C CB  . LEU B   2 464 ? 64.016  -22.170  36.138  1.000 180.81809 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   CB  1 
+ATOM   8256  C CG  . LEU B   2 464 ? 64.914  -20.965  36.425  1.000 178.54139 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   CG  1 
+ATOM   8257  C CD1 . LEU B   2 464 ? 65.929  -21.290  37.510  1.000 176.79484 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   CD1 1 
+ATOM   8258  C CD2 . LEU B   2 464 ? 65.610  -20.505  35.155  1.000 178.31497 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   CD2 1 
+ATOM   8259  N N   . ILE B   2 465 ? 62.861  -21.124  39.138  1.000 181.78311 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   N   1 
+ATOM   8260  C CA  . ILE B   2 465 ? 62.211  -20.062  39.898  1.000 183.35940 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   CA  1 
+ATOM   8261  C C   . ILE B   2 465 ? 63.217  -18.935  40.079  1.000 178.19157 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   C   1 
+ATOM   8262  O O   . ILE B   2 465 ? 64.302  -19.147  40.634  1.000 173.71700 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   O   1 
+ATOM   8263  C CB  . ILE B   2 465 ? 61.698  -20.559  41.257  1.000 179.61643 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   CB  1 
+ATOM   8264  C CG1 . ILE B   2 465 ? 61.107  -21.964  41.123  1.000 180.44948 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8265  C CG2 . ILE B   2 465 ? 60.662  -19.597  41.817  1.000 183.51286 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8266  C CD1 . ILE B   2 465 ? 59.895  -22.042  40.220  1.000 188.11609 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8267  N N   . VAL B   2 466 ? 62.857  -17.741  39.617  1.000 182.22579 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   N   1 
+ATOM   8268  C CA  . VAL B   2 466 ? 63.728  -16.573  39.663  1.000 178.30430 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   CA  1 
+ATOM   8269  C C   . VAL B   2 466 ? 63.133  -15.560  40.630  1.000 193.16930 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   C   1 
+ATOM   8270  O O   . VAL B   2 466 ? 61.939  -15.249  40.558  1.000 203.33181 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   O   1 
+ATOM   8271  C CB  . VAL B   2 466 ? 63.915  -15.958  38.265  1.000 175.32803 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   CB  1 
+ATOM   8272  C CG1 . VAL B   2 466 ? 64.479  -14.547  38.369  1.000 181.67192 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   CG1 1 
+ATOM   8273  C CG2 . VAL B   2 466 ? 64.826  -16.837  37.421  1.000 173.50035 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   CG2 1 
+ATOM   8274  N N   . ILE B   2 467 ? 63.962  -15.055  41.538  1.000 193.92473 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   N   1 
+ATOM   8275  C CA  . ILE B   2 467 ? 63.581  -13.983  42.448  1.000 198.86352 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   CA  1 
+ATOM   8276  C C   . ILE B   2 467 ? 64.057  -12.666  41.852  1.000 200.45138 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   C   1 
+ATOM   8277  O O   . ILE B   2 467 ? 65.231  -12.530  41.490  1.000 206.31228 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   O   1 
+ATOM   8278  C CB  . ILE B   2 467 ? 64.172  -14.207  43.850  1.000 192.31458 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   CB  1 
+ATOM   8279  C CG1 . ILE B   2 467 ? 63.344  -15.241  44.617  1.000 186.42249 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8280  C CG2 . ILE B   2 467 ? 64.257  -12.899  44.614  1.000 187.73294 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8281  C CD1 . ILE B   2 467 ? 63.841  -15.502  46.022  1.000 166.48372 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8282  N N   . MET B   2 468 ? 63.147  -11.699  41.740  1.000 203.08570 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   N   1 
+ATOM   8283  C CA  . MET B   2 468 ? 63.456  -10.415  41.107  1.000 196.11078 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   CA  1 
+ATOM   8284  C C   . MET B   2 468 ? 63.902  -9.410   42.171  1.000 199.53468 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   C   1 
+ATOM   8285  O O   . MET B   2 468 ? 63.181  -8.490   42.560  1.000 204.74347 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   O   1 
+ATOM   8286  C CB  . MET B   2 468 ? 62.254  -9.908   40.318  1.000 198.47224 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   CB  1 
+ATOM   8287  C CG  . MET B   2 468 ? 62.612  -8.975   39.175  1.000 190.55518 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   CG  1 
+ATOM   8288  S SD  . MET B   2 468 ? 63.616  -9.797   37.923  1.000 206.98339 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   SD  1 
+ATOM   8289  C CE  . MET B   2 468 ? 62.547  -11.163  37.477  1.000 159.00140 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   CE  1 
+ATOM   8290  N N   . ASP B   2 469 ? 65.135  -9.610   42.639  1.000 200.56010 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   N   1 
+ATOM   8291  C CA  . ASP B   2 469 ? 65.696  -8.746   43.672  1.000 204.68924 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   CA  1 
+ATOM   8292  C C   . ASP B   2 469 ? 66.188  -7.423   43.093  1.000 199.28748 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   C   1 
+ATOM   8293  O O   . ASP B   2 469 ? 66.045  -6.373   43.730  1.000 201.69033 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   O   1 
+ATOM   8294  C CB  . ASP B   2 469 ? 66.836  -9.474   44.392  1.000 208.38644 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   CB  1 
+ATOM   8295  C CG  . ASP B   2 469 ? 67.168  -8.866   45.747  1.000 223.69345 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   CG  1 
+ATOM   8296  O OD1 . ASP B   2 469 ? 67.307  -7.628   45.844  1.000 225.62758 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   OD1 1 
+ATOM   8297  O OD2 . ASP B   2 469 ? 67.293  -9.635   46.723  1.000 229.37022 ? ? ? ? ? -1 470 ASP B   OD2 1 
+ATOM   8298  N N   . ASN B   2 470 ? 66.757  -7.451   41.893  1.000 207.79420 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   N   1 
+ATOM   8299  C CA  . ASN B   2 470 ? 67.374  -6.280   41.284  1.000 207.56565 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   CA  1 
+ATOM   8300  C C   . ASN B   2 470 ? 66.442  -5.677   40.242  1.000 207.17353 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   C   1 
+ATOM   8301  O O   . ASN B   2 470 ? 65.894  -6.397   39.401  1.000 200.54428 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   O   1 
+ATOM   8302  C CB  . ASN B   2 470 ? 68.714  -6.650   40.645  1.000 198.20570 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   CB  1 
+ATOM   8303  C CG  . ASN B   2 470 ? 69.426  -5.456   40.040  1.000 194.35905 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   CG  1 
+ATOM   8304  O OD1 . ASN B   2 470 ? 69.127  -4.307   40.366  1.000 201.00520 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   OD1 1 
+ATOM   8305  N ND2 . ASN B   2 470 ? 70.380  -5.724   39.157  1.000 189.10112 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   ND2 1 
+ATOM   8306  N N   . LYS B   2 471 ? 66.266  -4.355   40.303  1.000 204.76599 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   N   1 
+ATOM   8307  C CA  . LYS B   2 471 ? 65.484  -3.663   39.284  1.000 199.60873 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   CA  1 
+ATOM   8308  C C   . LYS B   2 471 ? 66.211  -3.655   37.945  1.000 202.43752 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   C   1 
+ATOM   8309  O O   . LYS B   2 471 ? 65.578  -3.755   36.888  1.000 207.65366 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   O   1 
+ATOM   8310  C CB  . LYS B   2 471 ? 65.177  -2.235   39.735  1.000 178.58425 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   CB  1 
+ATOM   8311  C CG  . LYS B   2 471 ? 63.724  -1.992   40.106  1.000 166.14802 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   CG  1 
+ATOM   8312  C CD  . LYS B   2 471 ? 63.315  -2.803   41.322  1.000 157.11057 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   CD  1 
+ATOM   8313  C CE  . LYS B   2 471 ? 61.876  -2.509   41.713  1.000 149.68756 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   CE  1 
+ATOM   8314  N NZ  . LYS B   2 471 ? 61.464  -3.274   42.921  1.000 145.66228 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8315  N N   . LYS B   2 472 ? 67.541  -3.531   37.972  1.000 208.45355 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   N   1 
+ATOM   8316  C CA  . LYS B   2 472 ? 68.317  -3.569   36.737  1.000 209.31729 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   CA  1 
+ATOM   8317  C C   . LYS B   2 472 ? 68.187  -4.915   36.038  1.000 209.40055 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   C   1 
+ATOM   8318  O O   . LYS B   2 472 ? 68.244  -4.982   34.804  1.000 201.01730 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   O   1 
+ATOM   8319  C CB  . LYS B   2 472 ? 69.787  -3.264   37.030  1.000 202.51691 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   CB  1 
+ATOM   8320  C CG  . LYS B   2 472 ? 70.025  -1.927   37.713  1.000 204.86863 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   CG  1 
+ATOM   8321  C CD  . LYS B   2 472 ? 69.573  -0.769   36.839  1.000 200.04907 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   CD  1 
+ATOM   8322  C CE  . LYS B   2 472 ? 69.888  0.567    37.490  1.000 195.74505 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   CE  1 
+ATOM   8323  N NZ  . LYS B   2 472 ? 69.498  1.713    36.623  1.000 189.75459 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8324  N N   . TYR B   2 473 ? 68.022  -5.994   36.808  1.000 210.84184 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   N   1 
+ATOM   8325  C CA  . TYR B   2 473 ? 67.767  -7.304   36.217  1.000 196.41213 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CA  1 
+ATOM   8326  C C   . TYR B   2 473 ? 66.456  -7.303   35.444  1.000 198.06874 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   C   1 
+ATOM   8327  O O   . TYR B   2 473 ? 66.406  -7.722   34.282  1.000 198.16331 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   O   1 
+ATOM   8328  C CB  . TYR B   2 473 ? 67.754  -8.374   37.312  1.000 202.65276 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CB  1 
+ATOM   8329  C CG  . TYR B   2 473 ? 67.860  -9.811   36.830  1.000 195.62499 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CG  1 
+ATOM   8330  C CD1 . TYR B   2 473 ? 66.907  -10.355  35.979  1.000 199.29423 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CD1 1 
+ATOM   8331  C CD2 . TYR B   2 473 ? 68.883  -10.641  37.279  1.000 185.27191 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CD2 1 
+ATOM   8332  C CE1 . TYR B   2 473 ? 66.990  -11.661  35.549  1.000 192.42230 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CE1 1 
+ATOM   8333  C CE2 . TYR B   2 473 ? 68.968  -11.959  36.861  1.000 188.83644 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CE2 1 
+ATOM   8334  C CZ  . TYR B   2 473 ? 68.017  -12.460  35.995  1.000 186.56120 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CZ  1 
+ATOM   8335  O OH  . TYR B   2 473 ? 68.090  -13.765  35.569  1.000 177.96202 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   OH  1 
+ATOM   8336  N N   . SER B   2 474 ? 65.378  -6.838   36.081  1.000 204.00181 ? ? ? ? ? ?  475 SER B   N   1 
+ATOM   8337  C CA  . SER B   2 474 ? 64.075  -6.833   35.426  1.000 203.61419 ? ? ? ? ? ?  475 SER B   CA  1 
+ATOM   8338  C C   . SER B   2 474 ? 64.037  -5.867   34.248  1.000 201.73907 ? ? ? ? ? ?  475 SER B   C   1 
+ATOM   8339  O O   . SER B   2 474 ? 63.316  -6.109   33.274  1.000 194.91919 ? ? ? ? ? ?  475 SER B   O   1 
+ATOM   8340  C CB  . SER B   2 474 ? 62.980  -6.480   36.434  1.000 197.53493 ? ? ? ? ? ?  475 SER B   CB  1 
+ATOM   8341  O OG  . SER B   2 474 ? 63.181  -5.185   36.973  1.000 180.01641 ? ? ? ? ? ?  475 SER B   OG  1 
+ATOM   8342  N N   . ASP B   2 475 ? 64.802  -4.774   34.317  1.000 211.06570 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   N   1 
+ATOM   8343  C CA  . ASP B   2 475 ? 64.839  -3.830   33.206  1.000 209.68367 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   CA  1 
+ATOM   8344  C C   . ASP B   2 475 ? 65.503  -4.445   31.981  1.000 209.49780 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   C   1 
+ATOM   8345  O O   . ASP B   2 475 ? 65.063  -4.215   30.849  1.000 213.52265 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   O   1 
+ATOM   8346  C CB  . ASP B   2 475 ? 65.562  -2.550   33.626  1.000 208.07122 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   CB  1 
+ATOM   8347  C CG  . ASP B   2 475 ? 64.780  -1.745   34.647  1.000 207.22526 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   CG  1 
+ATOM   8348  O OD1 . ASP B   2 475 ? 63.551  -1.942   34.746  1.000 224.77372 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   OD1 1 
+ATOM   8349  O OD2 . ASP B   2 475 ? 65.394  -0.911   35.345  1.000 192.82233 ? ? ? ? ? -1 476 ASP B   OD2 1 
+ATOM   8350  N N   . TYR B   2 476 ? 66.563  -5.231   32.186  1.000 206.49044 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   N   1 
+ATOM   8351  C CA  . TYR B   2 476 ? 67.230  -5.878   31.061  1.000 206.51747 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CA  1 
+ATOM   8352  C C   . TYR B   2 476 ? 66.321  -6.899   30.392  1.000 207.82679 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   C   1 
+ATOM   8353  O O   . TYR B   2 476 ? 66.431  -7.132   29.182  1.000 202.28479 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   O   1 
+ATOM   8354  C CB  . TYR B   2 476 ? 68.526  -6.536   31.533  1.000 209.51514 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CB  1 
+ATOM   8355  C CG  . TYR B   2 476 ? 69.519  -6.821   30.429  1.000 205.04310 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CG  1 
+ATOM   8356  C CD1 . TYR B   2 476 ? 70.036  -5.792   29.653  1.000 206.50168 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CD1 1 
+ATOM   8357  C CD2 . TYR B   2 476 ? 69.955  -8.115   30.176  1.000 188.54784 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CD2 1 
+ATOM   8358  C CE1 . TYR B   2 476 ? 70.948  -6.044   28.647  1.000 202.25551 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CE1 1 
+ATOM   8359  C CE2 . TYR B   2 476 ? 70.869  -8.378   29.171  1.000 187.30120 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CE2 1 
+ATOM   8360  C CZ  . TYR B   2 476 ? 71.361  -7.338   28.411  1.000 199.76271 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CZ  1 
+ATOM   8361  O OH  . TYR B   2 476 ? 72.271  -7.594   27.410  1.000 189.68687 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   OH  1 
+ATOM   8362  N N   . ILE B   2 477 ? 65.417  -7.513   31.158  1.000 211.82380 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   N   1 
+ATOM   8363  C CA  . ILE B   2 477 ? 64.435  -8.416   30.569  1.000 210.09149 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   CA  1 
+ATOM   8364  C C   . ILE B   2 477 ? 63.431  -7.631   29.734  1.000 208.76279 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   C   1 
+ATOM   8365  O O   . ILE B   2 477 ? 63.200  -7.937   28.560  1.000 202.02225 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   O   1 
+ATOM   8366  C CB  . ILE B   2 477 ? 63.732  -9.240   31.664  1.000 209.19384 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   CB  1 
+ATOM   8367  C CG1 . ILE B   2 477 ? 64.755  -9.902   32.587  1.000 203.63449 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8368  C CG2 . ILE B   2 477 ? 62.837  -10.301  31.042  1.000 209.82529 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8369  C CD1 . ILE B   2 477 ? 64.128  -10.688  33.719  1.000 190.83037 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8370  N N   . GLU B   2 478 ? 62.830  -6.594   30.326  1.000 211.14548 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   N   1 
+ATOM   8371  C CA  . GLU B   2 478 ? 61.807  -5.824   29.623  1.000 205.68565 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   CA  1 
+ATOM   8372  C C   . GLU B   2 478 ? 62.378  -5.074   28.426  1.000 206.46390 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   C   1 
+ATOM   8373  O O   . GLU B   2 478 ? 61.673  -4.882   27.428  1.000 202.56320 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   O   1 
+ATOM   8374  C CB  . GLU B   2 478 ? 61.130  -4.848   30.585  1.000 201.39804 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   CB  1 
+ATOM   8375  C CG  . GLU B   2 478 ? 60.356  -5.518   31.708  1.000 206.81995 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   CG  1 
+ATOM   8376  C CD  . GLU B   2 478 ? 59.504  -4.538   32.490  1.000 209.08955 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   CD  1 
+ATOM   8377  O OE1 . GLU B   2 478 ? 59.605  -3.320   32.228  1.000 198.68496 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   OE1 1 
+ATOM   8378  O OE2 . GLU B   2 478 ? 58.731  -4.984   33.364  1.000 210.90827 ? ? ? ? ? -1 479 GLU B   OE2 1 
+ATOM   8379  N N   . THR B   2 479 ? 63.638  -4.642   28.500  1.000 212.54854 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   N   1 
+ATOM   8380  C CA  . THR B   2 479 ? 64.244  -3.941   27.372  1.000 210.00822 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   CA  1 
+ATOM   8381  C C   . THR B   2 479 ? 64.458  -4.884   26.194  1.000 204.48285 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   C   1 
+ATOM   8382  O O   . THR B   2 479 ? 64.134  -4.548   25.049  1.000 206.78386 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   O   1 
+ATOM   8383  C CB  . THR B   2 479 ? 65.568  -3.300   27.793  1.000 211.29339 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   CB  1 
+ATOM   8384  O OG1 . THR B   2 479 ? 65.330  -2.354   28.842  1.000 211.28837 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   OG1 1 
+ATOM   8385  C CG2 . THR B   2 479 ? 66.217  -2.588   26.613  1.000 195.98045 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   CG2 1 
+ATOM   8386  N N   . LEU B   2 480 ? 64.998  -6.075   26.457  1.000 204.45234 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   N   1 
+ATOM   8387  C CA  . LEU B   2 480 ? 65.233  -7.036   25.387  1.000 204.05971 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   CA  1 
+ATOM   8388  C C   . LEU B   2 480 ? 63.945  -7.700   24.919  1.000 207.45809 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   C   1 
+ATOM   8389  O O   . LEU B   2 480 ? 63.870  -8.150   23.770  1.000 202.95988 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   O   1 
+ATOM   8390  C CB  . LEU B   2 480 ? 66.242  -8.095   25.837  1.000 194.57498 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   CB  1 
+ATOM   8391  C CG  . LEU B   2 480 ? 67.723  -7.789   25.587  1.000 184.06073 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   CG  1 
+ATOM   8392  C CD1 . LEU B   2 480 ? 68.187  -6.557   26.354  1.000 198.22182 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   CD1 1 
+ATOM   8393  C CD2 . LEU B   2 480 ? 68.584  -8.993   25.935  1.000 175.51517 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   CD2 1 
+ATOM   8394  N N   . MET B   2 481 ? 62.928  -7.775   25.782  1.000 208.68888 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   N   1 
+ATOM   8395  C CA  . MET B   2 481 ? 61.627  -8.266   25.337  1.000 204.75629 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   CA  1 
+ATOM   8396  C C   . MET B   2 481 ? 61.000  -7.323   24.320  1.000 202.66747 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   C   1 
+ATOM   8397  O O   . MET B   2 481 ? 60.212  -7.758   23.473  1.000 191.11588 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   O   1 
+ATOM   8398  C CB  . MET B   2 481 ? 60.692  -8.461   26.532  1.000 204.79759 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   CB  1 
+ATOM   8399  C CG  . MET B   2 481 ? 60.966  -9.720   27.342  1.000 196.91820 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   CG  1 
+ATOM   8400  S SD  . MET B   2 481 ? 60.045  -9.772   28.893  1.000 203.60596 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   SD  1 
+ATOM   8401  C CE  . MET B   2 481 ? 58.378  -10.048  28.304  1.000 194.81333 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   CE  1 
+ATOM   8402  N N   . LYS B   2 482 ? 61.336  -6.032   24.386  1.000 208.48790 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   N   1 
+ATOM   8403  C CA  . LYS B   2 482 ? 60.861  -5.083   23.387  1.000 211.05745 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   CA  1 
+ATOM   8404  C C   . LYS B   2 482 ? 61.697  -5.134   22.114  1.000 208.13698 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   C   1 
+ATOM   8405  O O   . LYS B   2 482 ? 61.161  -4.924   21.020  1.000 209.37291 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   O   1 
+ATOM   8406  C CB  . LYS B   2 482 ? 60.861  -3.665   23.965  1.000 206.80120 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   CB  1 
+ATOM   8407  C CG  . LYS B   2 482 ? 60.256  -2.621   23.039  1.000 199.05556 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   CG  1 
+ATOM   8408  C CD  . LYS B   2 482 ? 60.118  -1.275   23.730  1.000 192.78063 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   CD  1 
+ATOM   8409  C CE  . LYS B   2 482 ? 59.461  -0.253   22.817  1.000 185.20132 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   CE  1 
+ATOM   8410  N NZ  . LYS B   2 482 ? 59.227  1.044    23.511  1.000 185.46700 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8411  N N   . GLU B   2 483 ? 62.999  -5.410   22.232  1.000 208.12526 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   N   1 
+ATOM   8412  C CA  . GLU B   2 483 ? 63.830  -5.549   21.040  1.000 205.15058 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   CA  1 
+ATOM   8413  C C   . GLU B   2 483 ? 63.395  -6.746   20.206  1.000 200.31766 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   C   1 
+ATOM   8414  O O   . GLU B   2 483 ? 63.392  -6.686   18.971  1.000 196.93282 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   O   1 
+ATOM   8415  C CB  . GLU B   2 483 ? 65.303  -5.682   21.426  1.000 210.42635 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   CB  1 
+ATOM   8416  C CG  . GLU B   2 483 ? 65.883  -4.487   22.163  1.000 218.93137 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   CG  1 
+ATOM   8417  C CD  . GLU B   2 483 ? 67.400  -4.520   22.217  1.000 213.05878 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   CD  1 
+ATOM   8418  O OE1 . GLU B   2 483 ? 68.025  -4.849   21.187  1.000 215.58232 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   OE1 1 
+ATOM   8419  O OE2 . GLU B   2 483 ? 67.967  -4.224   23.290  1.000 203.72863 ? ? ? ? ? -1 484 GLU B   OE2 1 
+ATOM   8420  N N   . LEU B   2 484 ? 63.029  -7.844   20.863  1.000 203.50430 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   N   1 
+ATOM   8421  C CA  . LEU B   2 484 ? 62.584  -9.052   20.183  1.000 203.18304 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   CA  1 
+ATOM   8422  C C   . LEU B   2 484 ? 61.070  -9.135   20.061  1.000 199.70411 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   C   1 
+ATOM   8423  O O   . LEU B   2 484 ? 60.564  -10.100  19.478  1.000 178.91388 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   O   1 
+ATOM   8424  C CB  . LEU B   2 484 ? 63.112  -10.291  20.915  1.000 196.98452 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   CB  1 
+ATOM   8425  C CG  . LEU B   2 484 ? 64.590  -10.290  21.312  1.000 186.82679 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   CG  1 
+ATOM   8426  C CD1 . LEU B   2 484 ? 64.954  -11.592  22.008  1.000 169.81913 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   CD1 1 
+ATOM   8427  C CD2 . LEU B   2 484 ? 65.482  -10.054  20.103  1.000 179.95886 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   CD2 1 
+ATOM   8428  N N   . LYS B   2 485 ? 60.342  -8.149   20.589  1.000 204.65539 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   N   1 
+ATOM   8429  C CA  . LYS B   2 485 ? 58.878  -8.139   20.581  1.000 205.11629 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   CA  1 
+ATOM   8430  C C   . LYS B   2 485 ? 58.324  -9.418   21.207  1.000 209.59230 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   C   1 
+ATOM   8431  O O   . LYS B   2 485 ? 57.544  -10.157  20.603  1.000 208.43597 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   O   1 
+ATOM   8432  C CB  . LYS B   2 485 ? 58.337  -7.930   19.163  1.000 198.20773 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   CB  1 
+ATOM   8433  C CG  . LYS B   2 485 ? 56.863  -7.540   19.101  1.000 197.50469 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   CG  1 
+ATOM   8434  C CD  . LYS B   2 485 ? 56.570  -6.332   19.977  1.000 191.73902 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   CD  1 
+ATOM   8435  C CE  . LYS B   2 485 ? 55.087  -5.996   19.971  1.000 173.18369 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   CE  1 
+ATOM   8436  N NZ  . LYS B   2 485 ? 54.766  -4.852   20.868  1.000 150.88294 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8437  N N   . ILE B   2 486 ? 58.747  -9.681   22.440  1.000 207.73336 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   N   1 
+ATOM   8438  C CA  . ILE B   2 486 ? 58.316  -10.851  23.197  1.000 207.75322 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   CA  1 
+ATOM   8439  C C   . ILE B   2 486 ? 57.361  -10.381  24.284  1.000 206.60747 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   C   1 
+ATOM   8440  O O   . ILE B   2 486 ? 57.752  -9.624   25.181  1.000 207.83468 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   O   1 
+ATOM   8441  C CB  . ILE B   2 486 ? 59.508  -11.610  23.799  1.000 205.63633 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   CB  1 
+ATOM   8442  C CG1 . ILE B   2 486 ? 60.516  -11.974  22.708  1.000 204.32125 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8443  C CG2 . ILE B   2 486 ? 59.033  -12.860  24.524  1.000 202.08749 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8444  C CD1 . ILE B   2 486 ? 59.931  -12.791  21.579  1.000 203.38782 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8445  N N   . LYS B   2 487 ? 56.106  -10.826  24.202  1.000 204.02318 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   N   1 
+ATOM   8446  C CA  . LYS B   2 487 ? 55.114  -10.419  25.192  1.000 211.44182 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   CA  1 
+ATOM   8447  C C   . LYS B   2 487 ? 55.325  -11.145  26.514  1.000 207.80674 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   C   1 
+ATOM   8448  O O   . LYS B   2 487 ? 55.201  -10.543  27.587  1.000 195.14500 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   O   1 
+ATOM   8449  C CB  . LYS B   2 487 ? 53.706  -10.679  24.658  1.000 211.83052 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   CB  1 
+ATOM   8450  C CG  . LYS B   2 487 ? 52.595  -10.005  25.449  1.000 206.42131 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   CG  1 
+ATOM   8451  C CD  . LYS B   2 487 ? 52.335  -8.591   24.949  1.000 191.45519 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   CD  1 
+ATOM   8452  C CE  . LYS B   2 487 ? 51.097  -7.993   25.601  1.000 180.91951 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   CE  1 
+ATOM   8453  N NZ  . LYS B   2 487 ? 50.712  -6.695   24.979  1.000 177.96894 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8454  N N   . ASN B   2 488 ? 55.645  -12.437  26.458  1.000 208.05930 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   N   1 
+ATOM   8455  C CA  . ASN B   2 488 ? 55.833  -13.242  27.657  1.000 205.34310 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   CA  1 
+ATOM   8456  C C   . ASN B   2 488 ? 57.053  -14.133  27.492  1.000 208.58822 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   C   1 
+ATOM   8457  O O   . ASN B   2 488 ? 57.183  -14.837  26.487  1.000 200.09098 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   O   1 
+ATOM   8458  C CB  . ASN B   2 488 ? 54.596  -14.097  27.952  1.000 193.31819 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   CB  1 
+ATOM   8459  C CG  . ASN B   2 488 ? 53.401  -13.266  28.369  1.000 198.26072 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   CG  1 
+ATOM   8460  O OD1 . ASN B   2 488 ? 52.336  -13.336  27.757  1.000 201.26411 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   OD1 1 
+ATOM   8461  N ND2 . ASN B   2 488 ? 53.574  -12.470  29.418  1.000 197.35516 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   ND2 1 
+ATOM   8462  N N   . ILE B   2 489 ? 57.939  -14.099  28.484  1.000 214.39943 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   N   1 
+ATOM   8463  C CA  . ILE B   2 489 ? 59.095  -14.985  28.548  1.000 208.89836 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   CA  1 
+ATOM   8464  C C   . ILE B   2 489 ? 59.220  -15.464  29.987  1.000 195.52807 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   C   1 
+ATOM   8465  O O   . ILE B   2 489 ? 60.101  -16.263  30.320  1.000 183.11767 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   O   1 
+ATOM   8466  C CB  . ILE B   2 489 ? 60.377  -14.277  28.068  1.000 204.79690 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   CB  1 
+ATOM   8467  C CG1 . ILE B   2 489 ? 61.455  -15.299  27.709  1.000 189.60930 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8468  C CG2 . ILE B   2 489 ? 60.885  -13.317  29.136  1.000 195.24053 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8469  C CD1 . ILE B   2 489 ? 61.025  -16.281  26.647  1.000 188.56344 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8470  N N   . ILE B   2 490 ? 58.320  -14.983  30.843  1.000 196.65342 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   N   1 
+ATOM   8471  C CA  . ILE B   2 490 ? 58.399  -15.223  32.276  1.000 195.26678 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   CA  1 
+ATOM   8472  C C   . ILE B   2 490 ? 56.984  -15.315  32.831  1.000 205.74101 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   C   1 
+ATOM   8473  O O   . ILE B   2 490 ? 56.057  -14.660  32.340  1.000 207.84244 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   O   1 
+ATOM   8474  C CB  . ILE B   2 490 ? 59.213  -14.108  32.976  1.000 182.15671 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   CB  1 
+ATOM   8475  C CG1 . ILE B   2 490 ? 59.434  -14.439  34.446  1.000 187.77461 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8476  C CG2 . ILE B   2 490 ? 58.529  -12.754  32.814  1.000 172.67711 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8477  C CD1 . ILE B   2 490 ? 60.245  -15.690  34.669  1.000 188.48566 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8478  N N   . LYS B   2 491 ? 56.819  -16.150  33.852  1.000 203.96894 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   N   1 
+ATOM   8479  C CA  . LYS B   2 491 ? 55.540  -16.330  34.527  1.000 202.52815 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   CA  1 
+ATOM   8480  C C   . LYS B   2 491 ? 55.674  -15.736  35.927  1.000 199.16955 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   C   1 
+ATOM   8481  O O   . LYS B   2 491 ? 56.465  -16.225  36.745  1.000 200.33763 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   O   1 
+ATOM   8482  C CB  . LYS B   2 491 ? 55.161  -17.811  34.584  1.000 203.03669 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   CB  1 
+ATOM   8483  C CG  . LYS B   2 491 ? 53.823  -18.124  35.241  1.000 198.69394 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   CG  1 
+ATOM   8484  C CD  . LYS B   2 491 ? 52.670  -18.108  34.247  1.000 183.72405 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   CD  1 
+ATOM   8485  C CE  . LYS B   2 491 ? 51.371  -18.534  34.920  1.000 176.71692 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   CE  1 
+ATOM   8486  N NZ  . LYS B   2 491 ? 51.505  -19.857  35.594  1.000 182.44026 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8487  N N   . SER B   2 492 ? 54.925  -14.670  36.196  1.000 199.74832 ? ? ? ? ? ?  493 SER B   N   1 
+ATOM   8488  C CA  . SER B   2 492 ? 55.011  -13.954  37.461  1.000 210.04304 ? ? ? ? ? ?  493 SER B   CA  1 
+ATOM   8489  C C   . SER B   2 492 ? 53.863  -14.351  38.376  1.000 206.19042 ? ? ? ? ? ?  493 SER B   C   1 
+ATOM   8490  O O   . SER B   2 492 ? 52.713  -14.455  37.939  1.000 204.74641 ? ? ? ? ? ?  493 SER B   O   1 
+ATOM   8491  C CB  . SER B   2 492 ? 54.996  -12.440  37.235  1.000 205.21654 ? ? ? ? ? ?  493 SER B   CB  1 
+ATOM   8492  O OG  . SER B   2 492 ? 55.120  -11.738  38.458  1.000 196.32996 ? ? ? ? ? ?  493 SER B   OG  1 
+ATOM   8493  N N   . ILE B   2 493 ? 54.185  -14.580  39.645  1.000 199.00804 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   N   1 
+ATOM   8494  C CA  . ILE B   2 493 ? 53.180  -14.895  40.651  1.000 201.27960 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   CA  1 
+ATOM   8495  C C   . ILE B   2 493 ? 52.851  -13.638  41.449  1.000 206.35381 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   C   1 
+ATOM   8496  O O   . ILE B   2 493 ? 53.665  -12.718  41.535  1.000 200.43738 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   O   1 
+ATOM   8497  C CB  . ILE B   2 493 ? 53.648  -16.033  41.577  1.000 203.15762 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   CB  1 
+ATOM   8498  C CG1 . ILE B   2 493 ? 53.762  -17.346  40.799  1.000 201.58162 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8499  C CG2 . ILE B   2 493 ? 52.700  -16.194  42.758  1.000 212.47334 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8500  C CD1 . ILE B   2 493 ? 54.051  -18.549  41.673  1.000 201.29157 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8501  O OXT . ILE B   2 493 ? 51.770  -13.506  42.024  1.000 222.84893 ? ? ? ? ? -1 494 ILE B   OXT 1 
+ATOM   8502  N N   . SER A-2 1 10  ? 27.423  -112.765 -4.243  1.000 100.74247 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-2 N   1 
+ATOM   8503  C CA  . SER A-2 1 10  ? 28.427  -113.815 -4.116  1.000 114.11599 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-2 CA  1 
+ATOM   8504  C C   . SER A-2 1 10  ? 29.427  -113.480 -3.018  1.000 160.09641 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-2 C   1 
+ATOM   8505  O O   . SER A-2 1 10  ? 30.422  -114.181 -2.835  1.000 259.81492 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-2 O   1 
+ATOM   8506  C CB  . SER A-2 1 10  ? 29.156  -114.029 -5.443  1.000 94.48069  ? ? ? ? ? ?  0   SER A-2 CB  1 
+ATOM   8507  O OG  . SER A-2 1 10  ? 28.261  -114.460 -6.452  1.000 133.26918 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-2 OG  1 
+ATOM   8508  N N   . SER A-2 1 11  ? 29.159  -112.399 -2.292  1.000 97.96176  ? ? ? ? ? ?  1   SER A-2 N   1 
+ATOM   8509  C CA  . SER A-2 1 11  ? 29.998  -111.959 -1.189  1.000 88.22089  ? ? ? ? ? ?  1   SER A-2 CA  1 
+ATOM   8510  C C   . SER A-2 1 11  ? 29.184  -111.958 0.096   1.000 103.46406 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-2 C   1 
+ATOM   8511  O O   . SER A-2 1 11  ? 28.035  -111.507 0.111   1.000 221.80322 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-2 O   1 
+ATOM   8512  C CB  . SER A-2 1 11  ? 30.568  -110.562 -1.444  1.000 111.30751 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-2 CB  1 
+ATOM   8513  O OG  . SER A-2 1 11  ? 31.288  -110.096 -0.316  1.000 106.68564 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-2 OG  1 
+ATOM   8514  N N   . LYS A-2 1 12  ? 29.787  -112.466 1.174   1.000 99.88562  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 N   1 
+ATOM   8515  C CA  . LYS A-2 1 12  ? 29.092  -112.494 2.457   1.000 98.26383  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8516  C C   . LYS A-2 1 12  ? 28.828  -111.087 2.974   1.000 87.58001  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 C   1 
+ATOM   8517  O O   . LYS A-2 1 12  ? 27.770  -110.820 3.554   1.000 80.00346  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 O   1 
+ATOM   8518  C CB  . LYS A-2 1 12  ? 29.899  -113.292 3.482   1.000 93.26371  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8519  C CG  . LYS A-2 1 12  ? 29.761  -114.798 3.359   1.000 117.92444 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8520  C CD  . LYS A-2 1 12  ? 30.455  -115.504 4.514   1.000 58.85243  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8521  C CE  . LYS A-2 1 12  ? 31.942  -115.185 4.540   1.000 80.91589  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8522  N NZ  . LYS A-2 1 12  ? 32.620  -115.571 3.269   1.000 109.50188 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8523  N N   . PHE A-2 1 13  ? 29.775  -110.176 2.775   1.000 87.35821  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 N   1 
+ATOM   8524  C CA  . PHE A-2 1 13  ? 29.658  -108.807 3.266   1.000 69.62853  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8525  C C   . PHE A-2 1 13  ? 28.952  -107.964 2.212   1.000 75.25273  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 C   1 
+ATOM   8526  O O   . PHE A-2 1 13  ? 29.523  -107.666 1.157   1.000 85.37827  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 O   1 
+ATOM   8527  C CB  . PHE A-2 1 13  ? 31.032  -108.238 3.603   1.000 75.08658  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8528  C CG  . PHE A-2 1 13  ? 31.754  -109.002 4.674   1.000 74.24232  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8529  C CD1 . PHE A-2 1 13  ? 32.554  -110.086 4.350   1.000 82.72262  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8530  C CD2 . PHE A-2 1 13  ? 31.630  -108.642 6.004   1.000 74.57698  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8531  C CE1 . PHE A-2 1 13  ? 33.218  -110.793 5.333   1.000 75.75499  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8532  C CE2 . PHE A-2 1 13  ? 32.292  -109.346 6.992   1.000 81.59001  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8533  C CZ  . PHE A-2 1 13  ? 33.087  -110.423 6.655   1.000 77.82671  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8534  N N   . SER A-2 1 14  ? 27.710  -107.579 2.500   1.000 66.37705  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-2 N   1 
+ATOM   8535  C CA  . SER A-2 1 14  ? 26.913  -106.784 1.575   1.000 47.94682  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-2 CA  1 
+ATOM   8536  C C   . SER A-2 1 14  ? 27.242  -105.301 1.693   1.000 67.40571  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-2 C   1 
+ATOM   8537  O O   . SER A-2 1 14  ? 27.972  -104.752 0.862   1.000 87.84397  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-2 O   1 
+ATOM   8538  C CB  . SER A-2 1 14  ? 25.423  -107.013 1.828   1.000 66.36176  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-2 CB  1 
+ATOM   8539  O OG  . SER A-2 1 14  ? 24.653  -105.956 1.288   1.000 89.26134  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-2 OG  1 
+ATOM   8540  N N   . ASN A-2 1 15  ? 26.700  -104.645 2.717   1.000 70.27109  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 N   1 
+ATOM   8541  C CA  . ASN A-2 1 15  ? 26.949  -103.229 2.936   1.000 75.85487  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8542  C C   . ASN A-2 1 15  ? 26.934  -102.949 4.431   1.000 74.08925  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 C   1 
+ATOM   8543  O O   . ASN A-2 1 15  ? 26.437  -103.749 5.228   1.000 94.76427  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 O   1 
+ATOM   8544  C CB  . ASN A-2 1 15  ? 25.914  -102.352 2.220   1.000 79.51409  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8545  C CG  . ASN A-2 1 15  ? 24.580  -102.319 2.939   1.000 84.64407  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8546  O OD1 . ASN A-2 1 15  ? 24.319  -101.424 3.745   1.000 91.72855  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8547  N ND2 . ASN A-2 1 15  ? 23.727  -103.295 2.652   1.000 79.92177  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8548  N N   . ILE A-2 1 16  ? 27.486  -101.797 4.803   1.000 59.29326  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 N   1 
+ATOM   8549  C CA  . ILE A-2 1 16  ? 27.526  -101.353 6.190   1.000 70.11007  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 CA  1 
+ATOM   8550  C C   . ILE A-2 1 16  ? 26.880  -99.977  6.280   1.000 81.30444  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 C   1 
+ATOM   8551  O O   . ILE A-2 1 16  ? 27.062  -99.134  5.394   1.000 64.88325  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 O   1 
+ATOM   8552  C CB  . ILE A-2 1 16  ? 28.968  -101.329 6.745   1.000 59.96992  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 CB  1 
+ATOM   8553  C CG1 . ILE A-2 1 16  ? 28.969  -100.936 8.224   1.000 71.45743  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   8554  C CG2 . ILE A-2 1 16  ? 29.852  -100.392 5.935   1.000 53.85770  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   8555  C CD1 . ILE A-2 1 16  ? 30.347  -100.893 8.840   1.000 65.73815  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   8556  N N   . THR A-2 1 17  ? 26.109  -99.762  7.343   1.000 82.60198  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 N   1 
+ATOM   8557  C CA  . THR A-2 1 17  ? 25.425  -98.500  7.587   1.000 73.22264  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 CA  1 
+ATOM   8558  C C   . THR A-2 1 17  ? 25.939  -97.903  8.888   1.000 73.30583  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 C   1 
+ATOM   8559  O O   . THR A-2 1 17  ? 26.022  -98.599  9.904   1.000 93.00866  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 O   1 
+ATOM   8560  C CB  . THR A-2 1 17  ? 23.907  -98.696  7.659   1.000 85.22111  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 CB  1 
+ATOM   8561  O OG1 . THR A-2 1 17  ? 23.453  -99.379  6.484   1.000 96.75141  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 OG1 1 
+ATOM   8562  C CG2 . THR A-2 1 17  ? 23.202  -97.351  7.762   1.000 74.96045  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 CG2 1 
+ATOM   8563  N N   . ILE A-2 1 18  ? 26.284  -96.618  8.852   1.000 69.34069  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 N   1 
+ATOM   8564  C CA  . ILE A-2 1 18  ? 26.815  -95.907  10.010  1.000 59.41824  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 CA  1 
+ATOM   8565  C C   . ILE A-2 1 18  ? 25.975  -94.657  10.218  1.000 70.57777  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 C   1 
+ATOM   8566  O O   . ILE A-2 1 18  ? 25.943  -93.776  9.349   1.000 100.22748 ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 O   1 
+ATOM   8567  C CB  . ILE A-2 1 18  ? 28.296  -95.538  9.828   1.000 65.24747  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 CB  1 
+ATOM   8568  C CG1 . ILE A-2 1 18  ? 29.120  -96.783  9.490   1.000 53.19083  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   8569  C CG2 . ILE A-2 1 18  ? 28.827  -94.860  11.079  1.000 65.66818  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   8570  C CD1 . ILE A-2 1 18  ? 30.571  -96.489  9.192   1.000 60.96538  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   8571  N N   . LYS A-2 1 19  ? 25.303  -94.573  11.363  1.000 69.79302  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 N   1 
+ATOM   8572  C CA  . LYS A-2 1 19  ? 24.401  -93.468  11.669  1.000 75.37318  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8573  C C   . LYS A-2 1 19  ? 24.860  -92.775  12.943  1.000 83.74685  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 C   1 
+ATOM   8574  O O   . LYS A-2 1 19  ? 25.018  -93.422  13.984  1.000 81.14723  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 O   1 
+ATOM   8575  C CB  . LYS A-2 1 19  ? 22.960  -93.959  11.824  1.000 70.46079  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8576  C CG  . LYS A-2 1 19  ? 22.315  -94.458  10.544  1.000 79.65010  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8577  C CD  . LYS A-2 1 19  ? 20.876  -94.881  10.797  1.000 96.28417  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8578  C CE  . LYS A-2 1 19  ? 20.195  -95.344  9.520   1.000 133.15983 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8579  N NZ  . LYS A-2 1 19  ? 18.783  -95.755  9.759   1.000 139.51582 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8580  N N   . ASN A-2 1 20  ? 25.074  -91.461  12.853  1.000 89.26288  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8581  C CA  . ASN A-2 1 20  ? 25.321  -90.604  14.013  1.000 81.03609  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8582  C C   . ASN A-2 1 20  ? 26.555  -91.026  14.808  1.000 77.13636  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8583  O O   . ASN A-2 1 20  ? 26.591  -90.886  16.032  1.000 97.26546  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8584  C CB  . ASN A-2 1 20  ? 24.096  -90.549  14.931  1.000 83.60164  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8585  C CG  . ASN A-2 1 20  ? 22.951  -89.761  14.328  1.000 90.77303  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8586  O OD1 . ASN A-2 1 20  ? 22.889  -88.538  14.460  1.000 118.29964 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8587  N ND2 . ASN A-2 1 20  ? 22.037  -90.457  13.664  1.000 120.36533 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8588  N N   . PHE A-2 1 21  ? 27.582  -91.529  14.130  1.000 84.39207  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8589  C CA  . PHE A-2 1 21  ? 28.831  -91.925  14.775  1.000 69.46823  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8590  C C   . PHE A-2 1 21  ? 29.934  -90.971  14.330  1.000 78.65879  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8591  O O   . PHE A-2 1 21  ? 30.426  -91.068  13.200  1.000 94.98952  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8592  C CB  . PHE A-2 1 21  ? 29.189  -93.371  14.442  1.000 69.11415  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8593  C CG  . PHE A-2 1 21  ? 30.537  -93.793  14.955  1.000 78.83593  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8594  C CD1 . PHE A-2 1 21  ? 30.721  -94.087  16.296  1.000 86.76449  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8595  C CD2 . PHE A-2 1 21  ? 31.620  -93.897  14.098  1.000 83.74260  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8596  C CE1 . PHE A-2 1 21  ? 31.961  -94.474  16.771  1.000 80.76620  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8597  C CE2 . PHE A-2 1 21  ? 32.862  -94.285  14.568  1.000 81.02463  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8598  C CZ  . PHE A-2 1 21  ? 33.031  -94.574  15.906  1.000 74.78514  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8599  N N   . ARG A-2 1 22  ? 30.317  -90.058  15.221  1.000 79.86665  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 N   1 
+ATOM   8600  C CA  . ARG A-2 1 22  ? 31.405  -89.094  14.990  1.000 97.82063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 CA  1 
+ATOM   8601  C C   . ARG A-2 1 22  ? 31.034  -88.249  13.772  1.000 84.60860  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 C   1 
+ATOM   8602  O O   . ARG A-2 1 22  ? 29.921  -87.701  13.731  1.000 92.14063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 O   1 
+ATOM   8603  C CB  . ARG A-2 1 22  ? 32.729  -89.844  14.895  1.000 79.29034  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 CB  1 
+ATOM   8604  C CG  . ARG A-2 1 22  ? 33.123  -90.565  16.171  1.000 82.53239  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 CG  1 
+ATOM   8605  C CD  . ARG A-2 1 22  ? 34.447  -91.289  16.004  1.000 82.13725  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 CD  1 
+ATOM   8606  N NE  . ARG A-2 1 22  ? 34.887  -91.919  17.243  1.000 102.39247 ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 NE  1 
+ATOM   8607  C CZ  . ARG A-2 1 22  ? 35.985  -92.652  17.360  1.000 93.39653  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   8608  N NH1 . ARG A-2 1 22  ? 36.779  -92.876  16.326  1.000 97.06365  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   8609  N NH2 . ARG A-2 1 22  ? 36.295  -93.173  18.544  1.000 82.89174  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   8610  N N   . ASN A-2 1 23  ? 31.906  -88.113  12.775  1.000 82.14332  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8611  C CA  . ASN A-2 1 23  ? 31.615  -87.298  11.603  1.000 96.85394  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8612  C C   . ASN A-2 1 23  ? 30.658  -87.971  10.626  1.000 86.90590  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8613  O O   . ASN A-2 1 23  ? 30.325  -87.368  9.599   1.000 106.26584 ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8614  C CB  . ASN A-2 1 23  ? 32.917  -86.929  10.884  1.000 73.61233  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8615  C CG  . ASN A-2 1 23  ? 33.885  -88.094  10.795  1.000 84.72050  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8616  O OD1 . ASN A-2 1 23  ? 33.594  -89.194  11.263  1.000 93.80429  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8617  N ND2 . ASN A-2 1 23  ? 35.042  -87.856  10.189  1.000 80.20372  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8618  N N   . PHE A-2 1 24  ? 30.204  -89.188  10.916  1.000 69.41034  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8619  C CA  . PHE A-2 1 24  ? 29.274  -89.907  10.047  1.000 73.71008  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8620  C C   . PHE A-2 1 24  ? 27.851  -89.585  10.487  1.000 78.86248  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8621  O O   . PHE A-2 1 24  ? 27.346  -90.153  11.458  1.000 88.05403  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8622  C CB  . PHE A-2 1 24  ? 29.538  -91.409  10.096  1.000 82.73643  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8623  C CG  . PHE A-2 1 24  ? 30.844  -91.822  9.479   1.000 75.35157  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8624  C CD1 . PHE A-2 1 24  ? 32.031  -91.691  10.178  1.000 78.97768  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8625  C CD2 . PHE A-2 1 24  ? 30.881  -92.360  8.204   1.000 81.50637  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8626  C CE1 . PHE A-2 1 24  ? 33.232  -92.075  9.613   1.000 78.81557  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8627  C CE2 . PHE A-2 1 24  ? 32.079  -92.747  7.633   1.000 87.71658  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8628  C CZ  . PHE A-2 1 24  ? 33.255  -92.605  8.339   1.000 73.12022  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8629  N N   . GLU A-2 1 25  ? 27.198  -88.669  9.772   1.000 86.66711  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 N   1 
+ATOM   8630  C CA  . GLU A-2 1 25  ? 25.793  -88.375  10.031  1.000 78.33016  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 CA  1 
+ATOM   8631  C C   . GLU A-2 1 25  ? 24.937  -89.564  9.615   1.000 90.71316  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 C   1 
+ATOM   8632  O O   . GLU A-2 1 25  ? 24.346  -90.241  10.462  1.000 95.42998  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 O   1 
+ATOM   8633  C CB  . GLU A-2 1 25  ? 25.360  -87.107  9.291   1.000 109.63532 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 CB  1 
+ATOM   8634  C CG  . GLU A-2 1 25  ? 23.884  -86.766  9.440   1.000 114.02659 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 CG  1 
+ATOM   8635  C CD  . GLU A-2 1 25  ? 23.497  -85.503  8.692   1.000 149.13708 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 CD  1 
+ATOM   8636  O OE1 . GLU A-2 1 25  ? 24.357  -84.610  8.543   1.000 169.07610 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   8637  O OE2 . GLU A-2 1 25  ? 22.333  -85.406  8.248   1.000 171.93136 ? ? ? ? ? -1 15  GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   8638  N N   . LYS A-2 1 26  ? 24.865  -89.821  8.310   1.000 103.79742 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 N   1 
+ATOM   8639  C CA  . LYS A-2 1 26  ? 24.222  -91.023  7.788   1.000 80.77223  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8640  C C   . LYS A-2 1 26  ? 24.987  -91.434  6.540   1.000 87.85444  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 C   1 
+ATOM   8641  O O   . LYS A-2 1 26  ? 24.969  -90.716  5.536   1.000 95.73080  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 O   1 
+ATOM   8642  C CB  . LYS A-2 1 26  ? 22.745  -90.790  7.478   1.000 75.79903  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8643  C CG  . LYS A-2 1 26  ? 21.962  -92.077  7.233   1.000 90.99663  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8644  C CD  . LYS A-2 1 26  ? 20.479  -91.812  7.011   1.000 114.09635 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8645  C CE  . LYS A-2 1 26  ? 20.195  -91.368  5.584   1.000 153.80521 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8646  N NZ  . LYS A-2 1 26  ? 19.275  -92.312  4.886   1.000 139.65701 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8647  N N   . VAL A-2 1 27  ? 25.657  -92.581  6.607   1.000 73.52693  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 N   1 
+ATOM   8648  C CA  . VAL A-2 1 27  ? 26.547  -93.040  5.547   1.000 55.02491  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 CA  1 
+ATOM   8649  C C   . VAL A-2 1 27  ? 26.259  -94.507  5.269   1.000 72.57654  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 C   1 
+ATOM   8650  O O   . VAL A-2 1 27  ? 26.246  -95.330  6.193   1.000 76.96360  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 O   1 
+ATOM   8651  C CB  . VAL A-2 1 27  ? 28.029  -92.840  5.919   1.000 61.88366  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 CB  1 
+ATOM   8652  C CG1 . VAL A-2 1 27  ? 28.930  -93.575  4.946   1.000 61.46088  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   8653  C CG2 . VAL A-2 1 27  ? 28.368  -91.357  5.941   1.000 84.75400  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   8654  N N   . ASN A-2 1 28  ? 26.032  -94.831  3.998   1.000 81.72197  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8655  C CA  . ASN A-2 1 28  ? 25.810  -96.196  3.549   1.000 75.88385  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8656  C C   . ASN A-2 1 28  ? 26.906  -96.562  2.560   1.000 76.84924  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8657  O O   . ASN A-2 1 28  ? 27.117  -95.849  1.574   1.000 109.19158 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8658  C CB  . ASN A-2 1 28  ? 24.429  -96.342  2.906   1.000 66.87523  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8659  C CG  . ASN A-2 1 28  ? 23.992  -97.788  2.779   1.000 105.52887 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8660  O OD1 . ASN A-2 1 28  ? 24.819  -98.696  2.701   1.000 99.90825  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8661  N ND2 . ASN A-2 1 28  ? 22.682  -98.008  2.758   1.000 130.84423 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8662  N N   . ILE A-2 1 29  ? 27.603  -97.666  2.827   1.000 67.13636  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 N   1 
+ATOM   8663  C CA  . ILE A-2 1 29  ? 28.746  -98.094  2.027   1.000 62.72583  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   8664  C C   . ILE A-2 1 29  ? 28.567  -99.564  1.677   1.000 67.96214  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 C   1 
+ATOM   8665  O O   . ILE A-2 1 29  ? 28.464  -100.408 2.575   1.000 65.77739  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 O   1 
+ATOM   8666  C CB  . ILE A-2 1 29  ? 30.078  -97.888  2.767   1.000 59.94287  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   8667  C CG1 . ILE A-2 1 29  ? 30.227  -96.438  3.226   1.000 79.53608  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   8668  C CG2 . ILE A-2 1 29  ? 31.244  -98.294  1.881   1.000 56.06564  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   8669  C CD1 . ILE A-2 1 29  ? 31.417  -96.204  4.131   1.000 59.07980  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   8670  N N   . ASN A-2 1 30  ? 28.540  -99.870  0.382   1.000 83.04930  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8671  C CA  . ASN A-2 1 30  ? 28.567  -101.260 -0.044  1.000 73.13197  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8672  C C   . ASN A-2 1 30  ? 29.952  -101.853 0.197   1.000 61.91807  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8673  O O   . ASN A-2 1 30  ? 30.953  -101.139 0.301   1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8674  C CB  . ASN A-2 1 30  ? 28.179  -101.383 -1.517  1.000 66.69337  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8675  C CG  . ASN A-2 1 30  ? 26.698  -101.166 -1.745  1.000 81.16971  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8676  O OD1 . ASN A-2 1 30  ? 25.909  -102.111 -1.712  1.000 96.74166  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8677  N ND2 . ASN A-2 1 30  ? 26.310  -99.917  -1.972  1.000 84.80141  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8678  N N   . LEU A-2 1 31  ? 30.003  -103.179 0.295   1.000 58.02113  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 N   1 
+ATOM   8679  C CA  . LEU A-2 1 31  ? 31.213  -103.859 0.730   1.000 64.16423  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   8680  C C   . LEU A-2 1 31  ? 31.442  -105.113 -0.099  1.000 77.28950  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 C   1 
+ATOM   8681  O O   . LEU A-2 1 31  ? 30.605  -105.522 -0.908  1.000 85.43658  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 O   1 
+ATOM   8682  C CB  . LEU A-2 1 31  ? 31.146  -104.228 2.219   1.000 70.12612  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   8683  C CG  . LEU A-2 1 31  ? 31.070  -103.099 3.247   1.000 50.44579  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   8684  C CD1 . LEU A-2 1 31  ? 30.898  -103.676 4.641   1.000 62.23489  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   8685  C CD2 . LEU A-2 1 31  ? 32.310  -102.224 3.178   1.000 52.30768  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   8686  N N   . ASP A-2 1 32  ? 32.608  -105.716 0.118   1.000 73.13769  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 N   1 
+ATOM   8687  C CA  . ASP A-2 1 32  ? 32.952  -107.016 -0.433  1.000 75.99687  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   8688  C C   . ASP A-2 1 32  ? 33.935  -107.670 0.530   1.000 71.27357  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 C   1 
+ATOM   8689  O O   . ASP A-2 1 32  ? 34.226  -107.134 1.603   1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 O   1 
+ATOM   8690  C CB  . ASP A-2 1 32  ? 33.530  -106.886 -1.847  1.000 75.70508  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   8691  C CG  . ASP A-2 1 32  ? 33.267  -108.112 -2.701  1.000 86.52829  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   8692  O OD1 . ASP A-2 1 32  ? 32.168  -108.205 -3.290  1.000 69.47127  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   8693  O OD2 . ASP A-2 1 32  ? 34.158  -108.984 -2.782  1.000 70.27904  ? ? ? ? ? -1 22  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   8694  N N   . ASN A-2 1 33  ? 34.452  -108.837 0.141   1.000 73.54725  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8695  C CA  . ASN A-2 1 33  ? 35.405  -109.533 1.000   1.000 60.52340  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8696  C C   . ASN A-2 1 33  ? 36.674  -108.713 1.199   1.000 63.27410  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8697  O O   . ASN A-2 1 33  ? 37.182  -108.605 2.320   1.000 71.12649  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8698  C CB  . ASN A-2 1 33  ? 35.736  -110.906 0.417   1.000 53.20549  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8699  C CG  . ASN A-2 1 33  ? 34.562  -111.859 0.479   1.000 67.76992  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8700  O OD1 . ASN A-2 1 33  ? 33.410  -111.437 0.589   1.000 75.51159  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8701  N ND2 . ASN A-2 1 33  ? 34.848  -113.154 0.413   1.000 64.01837  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8702  N N   . LYS A-2 1 34  ? 37.199  -108.126 0.128   1.000 59.16185  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 N   1 
+ATOM   8703  C CA  . LYS A-2 1 34  ? 38.383  -107.278 0.194   1.000 57.41346  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8704  C C   . LYS A-2 1 34  ? 37.959  -105.835 -0.045  1.000 56.58174  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 C   1 
+ATOM   8705  O O   . LYS A-2 1 34  ? 37.350  -105.526 -1.075  1.000 73.22885  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 O   1 
+ATOM   8706  C CB  . LYS A-2 1 34  ? 39.432  -107.715 -0.830  1.000 56.28617  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8707  C CG  . LYS A-2 1 34  ? 39.861  -109.171 -0.703  1.000 57.47032  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8708  C CD  . LYS A-2 1 34  ? 41.092  -109.463 -1.551  1.000 55.02103  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8709  C CE  . LYS A-2 1 34  ? 41.534  -110.913 -1.416  1.000 51.08605  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8710  N NZ  . LYS A-2 1 34  ? 40.604  -111.844 -2.114  1.000 139.94617 ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8711  N N   . ASN A-2 1 35  ? 38.279  -104.956 0.903   1.000 59.73092  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8712  C CA  . ASN A-2 1 35  ? 37.881  -103.557 0.838   1.000 61.50909  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8713  C C   . ASN A-2 1 35  ? 39.090  -102.661 1.061   1.000 57.49847  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8714  O O   . ASN A-2 1 35  ? 39.923  -102.929 1.932   1.000 60.49206  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8715  C CB  . ASN A-2 1 35  ? 36.797  -103.235 1.875   1.000 49.48751  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8716  C CG  . ASN A-2 1 35  ? 35.653  -104.231 1.851   1.000 67.69469  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8717  O OD1 . ASN A-2 1 35  ? 34.657  -104.037 1.152   1.000 71.70233  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8718  N ND2 . ASN A-2 1 35  ? 35.790  -105.306 2.619   1.000 60.64075  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8719  N N   . VAL A-2 1 36  ? 39.178  -101.599 0.262   1.000 58.59110  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 N   1 
+ATOM   8720  C CA  . VAL A-2 1 36  ? 40.236  -100.601 0.365   1.000 65.27264  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 CA  1 
+ATOM   8721  C C   . VAL A-2 1 36  ? 39.581  -99.231  0.453   1.000 66.63841  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 C   1 
+ATOM   8722  O O   . VAL A-2 1 36  ? 38.745  -98.884  -0.389  1.000 79.67393  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 O   1 
+ATOM   8723  C CB  . VAL A-2 1 36  ? 41.202  -100.657 -0.834  1.000 61.73485  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 CB  1 
+ATOM   8724  C CG1 . VAL A-2 1 36  ? 42.226  -99.535  -0.741  1.000 49.30237  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   8725  C CG2 . VAL A-2 1 36  ? 41.888  -102.011 -0.907  1.000 64.70701  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   8726  N N   . ILE A-2 1 37  ? 39.958  -98.456  1.464   1.000 61.02034  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 N   1 
+ATOM   8727  C CA  . ILE A-2 1 37  ? 39.391  -97.134  1.687   1.000 69.84701  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   8728  C C   . ILE A-2 1 37  ? 40.502  -96.099  1.568   1.000 65.05217  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 C   1 
+ATOM   8729  O O   . ILE A-2 1 37  ? 41.636  -96.334  2.001   1.000 63.76957  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 O   1 
+ATOM   8730  C CB  . ILE A-2 1 37  ? 38.673  -97.047  3.053   1.000 61.02130  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   8731  C CG1 . ILE A-2 1 37  ? 37.936  -95.715  3.196   1.000 74.73008  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   8732  C CG2 . ILE A-2 1 37  ? 39.647  -97.264  4.202   1.000 72.13563  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   8733  C CD1 . ILE A-2 1 37  ? 37.077  -95.635  4.434   1.000 84.16681  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   8734  N N   . PHE A-2 1 38  ? 40.178  -94.963  0.957   1.000 57.93717  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8735  C CA  . PHE A-2 1 38  ? 41.156  -93.915  0.703   1.000 57.93842  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8736  C C   . PHE A-2 1 38  ? 40.414  -92.607  0.485   1.000 72.34824  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8737  O O   . PHE A-2 1 38  ? 39.199  -92.592  0.276   1.000 73.54614  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8738  C CB  . PHE A-2 1 38  ? 42.034  -94.251  -0.507  1.000 65.79785  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8739  C CG  . PHE A-2 1 38  ? 41.253  -94.653  -1.723  1.000 68.73163  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8740  C CD1 . PHE A-2 1 38  ? 40.817  -93.701  -2.629  1.000 72.17835  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8741  C CD2 . PHE A-2 1 38  ? 40.945  -95.984  -1.956  1.000 65.80056  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8742  C CE1 . PHE A-2 1 38  ? 40.091  -94.067  -3.746  1.000 65.22389  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8743  C CE2 . PHE A-2 1 38  ? 40.220  -96.357  -3.072  1.000 67.56756  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8744  C CZ  . PHE A-2 1 38  ? 39.793  -95.397  -3.968  1.000 70.20505  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8745  N N   . GLY A-2 1 39  ? 41.153  -91.514  0.537   1.000 57.42439  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-2 N   1 
+ATOM   8746  C CA  . GLY A-2 1 39  ? 40.575  -90.208  0.291   1.000 68.96919  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-2 CA  1 
+ATOM   8747  C C   . GLY A-2 1 39  ? 41.317  -89.135  1.059   1.000 77.67129  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-2 C   1 
+ATOM   8748  O O   . GLY A-2 1 39  ? 42.305  -89.393  1.741   1.000 68.73494  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-2 O   1 
+ATOM   8749  N N   . MET A-2 1 40  ? 40.807  -87.908  0.929   1.000 105.24448 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 N   1 
+ATOM   8750  C CA  . MET A-2 1 40  ? 41.432  -86.775  1.605   1.000 83.69432  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 CA  1 
+ATOM   8751  C C   . MET A-2 1 40  ? 41.132  -86.778  3.099   1.000 99.46545  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 C   1 
+ATOM   8752  O O   . MET A-2 1 40  ? 42.013  -86.481  3.914   1.000 108.44084 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 O   1 
+ATOM   8753  C CB  . MET A-2 1 40  ? 40.967  -85.461  0.973   1.000 92.21765  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 CB  1 
+ATOM   8754  C CG  . MET A-2 1 40  ? 41.728  -85.052  -0.281  1.000 107.40756 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 CG  1 
+ATOM   8755  S SD  . MET A-2 1 40  ? 42.829  -83.646  -0.012  1.000 111.47474 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 SD  1 
+ATOM   8756  C CE  . MET A-2 1 40  ? 43.995  -84.342  1.151   1.000 82.61642  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 CE  1 
+ATOM   8757  N N   . ASN A-2 1 41  ? 39.895  -87.102  3.476   1.000 89.42006  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8758  C CA  . ASN A-2 1 41  ? 39.467  -87.049  4.869   1.000 91.32917  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8759  C C   . ASN A-2 1 41  ? 40.141  -88.156  5.671   1.000 102.47631 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8760  O O   . ASN A-2 1 41  ? 39.652  -89.289  5.714   1.000 83.71847  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8761  C CB  . ASN A-2 1 41  ? 37.943  -87.155  4.960   1.000 74.05512  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8762  C CG  . ASN A-2 1 41  ? 37.402  -86.736  6.314   1.000 105.48589 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8763  O OD1 . ASN A-2 1 41  ? 38.049  -86.915  7.345   1.000 116.92934 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8764  N ND2 . ASN A-2 1 41  ? 36.198  -86.172  6.316   1.000 115.90105 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8765  N N   . ASP A-2 1 42  ? 41.273  -87.835  6.300   1.000 112.84567 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 N   1 
+ATOM   8766  C CA  . ASP A-2 1 42  ? 41.948  -88.810  7.146   1.000 94.69339  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   8767  C C   . ASP A-2 1 42  ? 41.109  -89.173  8.364   1.000 95.49423  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 C   1 
+ATOM   8768  O O   . ASP A-2 1 42  ? 41.210  -90.296  8.871   1.000 90.32323  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 O   1 
+ATOM   8769  C CB  . ASP A-2 1 42  ? 43.313  -88.278  7.586   1.000 99.93041  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   8770  C CG  . ASP A-2 1 42  ? 44.326  -88.264  6.457   1.000 128.04481 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   8771  O OD1 . ASP A-2 1 42  ? 44.234  -89.137  5.570   1.000 108.05267 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   8772  O OD2 . ASP A-2 1 42  ? 45.214  -87.384  6.455   1.000 144.46414 ? ? ? ? ? -1 32  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   8773  N N   . ILE A-2 1 43  ? 40.287  -88.241  8.851   1.000 111.51438 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 N   1 
+ATOM   8774  C CA  . ILE A-2 1 43  ? 39.453  -88.523  10.016  1.000 101.00941 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   8775  C C   . ILE A-2 1 43  ? 38.367  -89.531  9.663   1.000 100.00935 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 C   1 
+ATOM   8776  O O   . ILE A-2 1 43  ? 38.025  -90.404  10.470  1.000 81.35916  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 O   1 
+ATOM   8777  C CB  . ILE A-2 1 43  ? 38.852  -87.220  10.576  1.000 94.93999  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   8778  C CG1 . ILE A-2 1 43  ? 39.943  -86.172  10.808  1.000 122.07250 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   8779  C CG2 . ILE A-2 1 43  ? 38.107  -87.492  11.868  1.000 77.65032  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   8780  C CD1 . ILE A-2 1 43  ? 40.032  -85.122  9.714   1.000 162.10677 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   8781  N N   . GLY A-2 1 44  ? 37.807  -89.430  8.456   1.000 101.79740 ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-2 N   1 
+ATOM   8782  C CA  . GLY A-2 1 44  ? 36.759  -90.355  8.059   1.000 84.02382  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-2 CA  1 
+ATOM   8783  C C   . GLY A-2 1 44  ? 37.260  -91.777  7.890   1.000 80.07169  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-2 C   1 
+ATOM   8784  O O   . GLY A-2 1 44  ? 36.557  -92.735  8.227   1.000 69.76960  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-2 O   1 
+ATOM   8785  N N   . LYS A-2 1 45  ? 38.478  -91.937  7.367   1.000 78.85439  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 N   1 
+ATOM   8786  C CA  . LYS A-2 1 45  ? 39.027  -93.277  7.181   1.000 80.54423  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8787  C C   . LYS A-2 1 45  ? 39.295  -93.953  8.520   1.000 85.14140  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 C   1 
+ATOM   8788  O O   . LYS A-2 1 45  ? 39.005  -95.143  8.691   1.000 70.95248  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 O   1 
+ATOM   8789  C CB  . LYS A-2 1 45  ? 40.308  -93.216  6.350   1.000 79.61829  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8790  C CG  . LYS A-2 1 45  ? 40.183  -92.419  5.063   1.000 69.43746  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8791  C CD  . LYS A-2 1 45  ? 41.274  -92.794  4.071   1.000 71.08656  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8792  C CE  . LYS A-2 1 45  ? 42.672  -92.595  4.640   1.000 56.71983  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8793  N NZ  . LYS A-2 1 45  ? 43.008  -91.159  4.839   1.000 81.47471  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8794  N N   . THR A-2 1 46  ? 39.847  -93.209  9.482   1.000 87.35720  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 N   1 
+ATOM   8795  C CA  . THR A-2 1 46  ? 40.122  -93.785  10.794  1.000 68.29877  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 CA  1 
+ATOM   8796  C C   . THR A-2 1 46  ? 38.831  -94.115  11.532  1.000 76.51731  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 C   1 
+ATOM   8797  O O   . THR A-2 1 46  ? 38.711  -95.188  12.136  1.000 83.95521  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 O   1 
+ATOM   8798  C CB  . THR A-2 1 46  ? 40.983  -92.829  11.619  1.000 63.17614  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 CB  1 
+ATOM   8799  O OG1 . THR A-2 1 46  ? 42.159  -92.481  10.877  1.000 120.36656 ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 OG1 1 
+ATOM   8800  C CG2 . THR A-2 1 46  ? 41.397  -93.481  12.926  1.000 84.83968  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 CG2 1 
+ATOM   8801  N N   . ASN A-2 1 47  ? 37.848  -93.210  11.489  1.000 75.80086  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8802  C CA  . ASN A-2 1 47  ? 36.568  -93.485  12.134  1.000 68.30066  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8803  C C   . ASN A-2 1 47  ? 35.838  -94.638  11.460  1.000 72.54696  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8804  O O   . ASN A-2 1 47  ? 35.063  -95.350  12.113  1.000 87.30625  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8805  C CB  . ASN A-2 1 47  ? 35.693  -92.232  12.136  1.000 78.99028  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8806  C CG  . ASN A-2 1 47  ? 36.256  -91.129  13.012  1.000 93.23682  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8807  O OD1 . ASN A-2 1 47  ? 37.027  -91.386  13.938  1.000 83.43866  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8808  N ND2 . ASN A-2 1 47  ? 35.866  -89.892  12.728  1.000 95.84011  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8809  N N   . PHE A-2 1 48  ? 36.072  -94.839  10.158  1.000 83.29834  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8810  C CA  . PHE A-2 1 48  ? 35.471  -95.981  9.474   1.000 74.69711  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8811  C C   . PHE A-2 1 48  ? 35.997  -97.298  10.036  1.000 75.84014  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8812  O O   . PHE A-2 1 48  ? 35.226  -98.237  10.272  1.000 85.38068  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8813  C CB  . PHE A-2 1 48  ? 35.730  -95.895  7.970   1.000 67.26828  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8814  C CG  . PHE A-2 1 48  ? 35.258  -97.096  7.202   1.000 72.48539  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8815  C CD1 . PHE A-2 1 48  ? 33.925  -97.231  6.851   1.000 67.70785  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8816  C CD2 . PHE A-2 1 48  ? 36.148  -98.091  6.832   1.000 72.68188  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8817  C CE1 . PHE A-2 1 48  ? 33.488  -98.340  6.146   1.000 69.19581  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8818  C CE2 . PHE A-2 1 48  ? 35.717  -99.202  6.126   1.000 74.59633  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8819  C CZ  . PHE A-2 1 48  ? 34.386  -99.326  5.783   1.000 70.24605  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8820  N N   . LEU A-2 1 49  ? 37.309  -97.388  10.260  1.000 77.81943  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 N   1 
+ATOM   8821  C CA  . LEU A-2 1 49  ? 37.863  -98.615  10.827  1.000 75.49649  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   8822  C C   . LEU A-2 1 49  ? 37.439  -98.792  12.280  1.000 78.01878  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 C   1 
+ATOM   8823  O O   . LEU A-2 1 49  ? 37.143  -99.912  12.716  1.000 72.28102  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 O   1 
+ATOM   8824  C CB  . LEU A-2 1 49  ? 39.387  -98.618  10.716  1.000 64.73815  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   8825  C CG  . LEU A-2 1 49  ? 39.959  -98.613  9.298   1.000 66.93391  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   8826  C CD1 . LEU A-2 1 49  ? 41.478  -98.701  9.326   1.000 62.90259  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   8827  C CD2 . LEU A-2 1 49  ? 39.367  -99.746  8.477   1.000 79.91052  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   8828  N N   . TYR A-2 1 50  ? 37.396  -97.698  13.043  1.000 76.17328  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 N   1 
+ATOM   8829  C CA  . TYR A-2 1 50  ? 36.953  -97.787  14.431  1.000 83.55346  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CA  1 
+ATOM   8830  C C   . TYR A-2 1 50  ? 35.485  -98.186  14.515  1.000 85.99453  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 C   1 
+ATOM   8831  O O   . TYR A-2 1 50  ? 35.088  -98.931  15.419  1.000 81.92049  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 O   1 
+ATOM   8832  C CB  . TYR A-2 1 50  ? 37.190  -96.460  15.152  1.000 73.00218  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CB  1 
+ATOM   8833  C CG  . TYR A-2 1 50  ? 38.462  -96.427  15.971  1.000 102.45648 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CG  1 
+ATOM   8834  C CD1 . TYR A-2 1 50  ? 39.312  -97.525  16.019  1.000 104.79502 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   8835  C CD2 . TYR A-2 1 50  ? 38.803  -95.303  16.710  1.000 122.76401 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   8836  C CE1 . TYR A-2 1 50  ? 40.471  -97.498  16.771  1.000 124.64948 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   8837  C CE2 . TYR A-2 1 50  ? 39.959  -95.267  17.466  1.000 136.23233 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   8838  C CZ  . TYR A-2 1 50  ? 40.789  -96.367  17.493  1.000 147.42867 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   8839  O OH  . TYR A-2 1 50  ? 41.942  -96.335  18.244  1.000 163.17224 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 OH  1 
+ATOM   8840  N N   . ALA A-2 1 51  ? 34.662  -97.699  13.581  1.000 71.63587  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-2 N   1 
+ATOM   8841  C CA  . ALA A-2 1 51  ? 33.262  -98.106  13.556  1.000 68.17516  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-2 CA  1 
+ATOM   8842  C C   . ALA A-2 1 51  ? 33.123  -99.602  13.316  1.000 70.62244  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-2 C   1 
+ATOM   8843  O O   . ALA A-2 1 51  ? 32.178  -100.225 13.816  1.000 81.52804  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-2 O   1 
+ATOM   8844  C CB  . ALA A-2 1 51  ? 32.500  -97.327  12.484  1.000 65.93311  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-2 CB  1 
+ATOM   8845  N N   . LEU A-2 1 52  ? 34.044  -100.196 12.556  1.000 71.08990  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 N   1 
+ATOM   8846  C CA  . LEU A-2 1 52  ? 34.006  -101.640 12.364  1.000 84.04217  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   8847  C C   . LEU A-2 1 52  ? 34.514  -102.374 13.598  1.000 72.00229  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 C   1 
+ATOM   8848  O O   . LEU A-2 1 52  ? 33.988  -103.435 13.950  1.000 72.76514  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 O   1 
+ATOM   8849  C CB  . LEU A-2 1 52  ? 34.826  -102.027 11.133  1.000 74.63243  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   8850  C CG  . LEU A-2 1 52  ? 34.101  -101.975 9.784   1.000 67.75300  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   8851  C CD1 . LEU A-2 1 52  ? 35.102  -102.022 8.649   1.000 86.39717  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   8852  C CD2 . LEU A-2 1 52  ? 33.120  -103.128 9.679   1.000 66.88988  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   8853  N N   . ARG A-2 1 53  ? 35.525  -101.820 14.272  1.000 72.37584  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 N   1 
+ATOM   8854  C CA  . ARG A-2 1 53  ? 36.043  -102.452 15.478  1.000 71.39172  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 CA  1 
+ATOM   8855  C C   . ARG A-2 1 53  ? 34.995  -102.458 16.582  1.000 74.17353  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 C   1 
+ATOM   8856  O O   . ARG A-2 1 53  ? 34.799  -103.474 17.256  1.000 70.81331  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 O   1 
+ATOM   8857  C CB  . ARG A-2 1 53  ? 37.313  -101.736 15.939  1.000 52.94008  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 CB  1 
+ATOM   8858  C CG  . ARG A-2 1 53  ? 38.447  -101.781 14.939  1.000 86.06168  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 CG  1 
+ATOM   8859  C CD  . ARG A-2 1 53  ? 39.696  -101.106 15.475  1.000 80.68960  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 CD  1 
+ATOM   8860  N NE  . ARG A-2 1 53  ? 40.350  -101.892 16.514  1.000 76.38491  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 NE  1 
+ATOM   8861  C CZ  . ARG A-2 1 53  ? 41.491  -101.551 17.099  1.000 101.83517 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   8862  N NH1 . ARG A-2 1 53  ? 42.133  -100.442 16.769  1.000 76.98430  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   8863  N NH2 . ARG A-2 1 53  ? 42.000  -102.343 18.039  1.000 108.96920 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   8864  N N   . PHE A-2 1 54  ? 34.323  -101.320 16.797  1.000 72.89337  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8865  C CA  . PHE A-2 1 54  ? 33.282  -101.256 17.820  1.000 57.01691  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8866  C C   . PHE A-2 1 54  ? 32.209  -102.313 17.603  1.000 57.68838  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8867  O O   . PHE A-2 1 54  ? 31.639  -102.828 18.571  1.000 72.03655  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8868  C CB  . PHE A-2 1 54  ? 32.654  -99.864  17.838  1.000 58.45476  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8869  C CG  . PHE A-2 1 54  ? 33.331  -98.904  18.775  1.000 77.27193  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8870  C CD1 . PHE A-2 1 54  ? 34.705  -98.732  18.748  1.000 79.89699  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8871  C CD2 . PHE A-2 1 54  ? 32.586  -98.161  19.676  1.000 87.83663  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8872  C CE1 . PHE A-2 1 54  ? 35.323  -97.848  19.610  1.000 68.14002  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8873  C CE2 . PHE A-2 1 54  ? 33.196  -97.275  20.537  1.000 85.27306  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8874  C CZ  . PHE A-2 1 54  ? 34.566  -97.117  20.505  1.000 106.17530 ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8875  N N   . LEU A-2 1 55  ? 31.932  -102.661 16.347  1.000 65.25201  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 N   1 
+ATOM   8876  C CA  . LEU A-2 1 55  ? 30.911  -103.661 16.067  1.000 65.62036  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   8877  C C   . LEU A-2 1 55  ? 31.420  -105.081 16.281  1.000 71.95338  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 C   1 
+ATOM   8878  O O   . LEU A-2 1 55  ? 30.637  -105.964 16.648  1.000 86.21944  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 O   1 
+ATOM   8879  C CB  . LEU A-2 1 55  ? 30.404  -103.502 14.632  1.000 64.54151  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   8880  C CG  . LEU A-2 1 55  ? 29.334  -104.481 14.142  1.000 68.96657  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   8881  C CD1 . LEU A-2 1 55  ? 27.956  -104.088 14.659  1.000 62.54444  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   8882  C CD2 . LEU A-2 1 55  ? 29.348  -104.564 12.624  1.000 62.55001  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   8883  N N   . LEU A-2 1 56  ? 32.716  -105.317 16.078  1.000 60.81279  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 N   1 
+ATOM   8884  C CA  . LEU A-2 1 56  ? 33.243  -106.672 15.995  1.000 70.00431  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   8885  C C   . LEU A-2 1 56  ? 34.416  -106.965 16.920  1.000 68.59484  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 C   1 
+ATOM   8886  O O   . LEU A-2 1 56  ? 34.683  -108.146 17.176  1.000 72.84582  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 O   1 
+ATOM   8887  C CB  . LEU A-2 1 56  ? 33.669  -106.981 14.550  1.000 68.87243  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   8888  C CG  . LEU A-2 1 56  ? 32.585  -106.860 13.477  1.000 69.83914  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   8889  C CD1 . LEU A-2 1 56  ? 33.209  -106.637 12.108  1.000 57.88579  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   8890  C CD2 . LEU A-2 1 56  ? 31.700  -108.098 13.469  1.000 60.97666  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   8891  N N   . ASP A-2 1 57  ? 35.120  -105.957 17.428  1.000 69.45612  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 N   1 
+ATOM   8892  C CA  . ASP A-2 1 57  ? 36.293  -106.169 18.270  1.000 83.82125  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   8893  C C   . ASP A-2 1 57  ? 35.874  -106.046 19.731  1.000 92.76709  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 C   1 
+ATOM   8894  O O   . ASP A-2 1 57  ? 35.469  -104.969 20.179  1.000 81.84561  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 O   1 
+ATOM   8895  C CB  . ASP A-2 1 57  ? 37.400  -105.175 17.923  1.000 81.81052  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   8896  C CG  . ASP A-2 1 57  ? 38.765  -105.644 18.380  1.000 96.07544  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   8897  O OD1 . ASP A-2 1 57  ? 38.839  -106.690 19.059  1.000 90.31604  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   8898  O OD2 . ASP A-2 1 57  ? 39.766  -104.972 18.052  1.000 100.52659 ? ? ? ? ? -1 47  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   8899  N N   . LYS A-2 1 58  ? 35.976  -107.156 20.468  1.000 93.96525  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 N   1 
+ATOM   8900  C CA  . LYS A-2 1 58  ? 35.546  -107.178 21.864  1.000 86.22716  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8901  C C   . LYS A-2 1 58  ? 36.346  -106.199 22.714  1.000 95.57239  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 C   1 
+ATOM   8902  O O   . LYS A-2 1 58  ? 35.790  -105.532 23.595  1.000 90.50427  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 O   1 
+ATOM   8903  C CB  . LYS A-2 1 58  ? 35.671  -108.599 22.420  1.000 92.83767  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8904  C CG  . LYS A-2 1 58  ? 35.746  -108.682 23.938  1.000 90.15036  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8905  C CD  . LYS A-2 1 58  ? 35.798  -110.127 24.413  1.000 107.21911 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8906  C CE  . LYS A-2 1 58  ? 36.997  -110.867 23.834  1.000 142.91768 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8907  N NZ  . LYS A-2 1 58  ? 38.293  -110.328 24.336  1.000 144.70446 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8908  N N   . GLU A-2 1 59  ? 37.651  -106.094 22.460  1.000 92.45844  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 N   1 
+ATOM   8909  C CA  . GLU A-2 1 59  ? 38.501  -105.260 23.304  1.000 91.87766  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 CA  1 
+ATOM   8910  C C   . GLU A-2 1 59  ? 38.168  -103.782 23.147  1.000 76.41116  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 C   1 
+ATOM   8911  O O   . GLU A-2 1 59  ? 38.213  -103.024 24.122  1.000 98.00086  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 O   1 
+ATOM   8912  C CB  . GLU A-2 1 59  ? 39.972  -105.524 22.983  1.000 101.54327 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 CB  1 
+ATOM   8913  C CG  . GLU A-2 1 59  ? 40.337  -107.000 22.821  1.000 138.86240 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 CG  1 
+ATOM   8914  C CD  . GLU A-2 1 59  ? 40.228  -107.804 24.110  1.000 140.19866 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 CD  1 
+ATOM   8915  O OE1 . GLU A-2 1 59  ? 40.060  -107.202 25.193  1.000 107.74106 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   8916  O OE2 . GLU A-2 1 59  ? 40.317  -109.048 24.033  1.000 144.98149 ? ? ? ? ? -1 49  GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   8917  N N   . ILE A-2 1 60  ? 37.831  -103.351 21.932  1.000 81.71105  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 N   1 
+ATOM   8918  C CA  . ILE A-2 1 60  ? 37.507  -101.941 21.715  1.000 91.82395  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   8919  C C   . ILE A-2 1 60  ? 36.057  -101.630 22.051  1.000 84.46292  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 C   1 
+ATOM   8920  O O   . ILE A-2 1 60  ? 35.703  -100.457 22.233  1.000 98.67554  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 O   1 
+ATOM   8921  C CB  . ILE A-2 1 60  ? 37.816  -101.533 20.266  1.000 69.67229  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   8922  C CG1 . ILE A-2 1 60  ? 38.137  -100.042 20.175  1.000 59.56081  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   8923  C CG2 . ILE A-2 1 60  ? 36.636  -101.863 19.384  1.000 90.64075  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   8924  C CD1 . ILE A-2 1 60  ? 39.543  -99.690  20.619  1.000 118.62101 ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   8925  N N   . ARG A-2 1 61  ? 35.213  -102.660 22.136  1.000 74.37140  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 N   1 
+ATOM   8926  C CA  . ARG A-2 1 61  ? 33.783  -102.514 22.398  1.000 79.05769  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 CA  1 
+ATOM   8927  C C   . ARG A-2 1 61  ? 33.454  -102.408 23.881  1.000 93.13458  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 C   1 
+ATOM   8928  O O   . ARG A-2 1 61  ? 32.439  -101.805 24.243  1.000 89.88655  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 O   1 
+ATOM   8929  C CB  . ARG A-2 1 61  ? 33.019  -103.692 21.785  1.000 71.29947  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 CB  1 
+ATOM   8930  C CG  . ARG A-2 1 61  ? 31.503  -103.570 21.860  1.000 59.33164  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 CG  1 
+ATOM   8931  C CD  . ARG A-2 1 61  ? 30.779  -104.685 21.113  1.000 61.89941  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 CD  1 
+ATOM   8932  N NE  . ARG A-2 1 61  ? 31.270  -106.008 21.473  1.000 82.14659  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 NE  1 
+ATOM   8933  C CZ  . ARG A-2 1 61  ? 31.805  -106.862 20.613  1.000 87.35639  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   8934  N NH1 . ARG A-2 1 61  ? 31.897  -106.577 19.324  1.000 92.35573  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   8935  N NH2 . ARG A-2 1 61  ? 32.249  -108.035 21.054  1.000 93.06104  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   8936  N N   . LYS A-2 1 62  ? 34.288  -102.978 24.748  1.000 80.73263  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 N   1 
+ATOM   8937  C CA  . LYS A-2 1 62  ? 33.996  -102.954 26.178  1.000 81.08044  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8938  C C   . LYS A-2 1 62  ? 34.103  -101.550 26.760  1.000 87.19032  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 C   1 
+ATOM   8939  O O   . LYS A-2 1 62  ? 33.517  -101.270 27.813  1.000 93.13320  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 O   1 
+ATOM   8940  C CB  . LYS A-2 1 62  ? 34.939  -103.907 26.920  1.000 77.03835  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8941  C CG  . LYS A-2 1 62  ? 36.407  -103.545 26.781  1.000 70.44760  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8942  C CD  . LYS A-2 1 62  ? 37.306  -104.727 27.109  1.000 81.94560  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8943  C CE  . LYS A-2 1 62  ? 38.770  -104.345 26.976  1.000 86.91852  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8944  N NZ  . LYS A-2 1 62  ? 39.678  -105.517 27.094  1.000 106.89598 ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8945  N N   . PHE A-2 1 63  ? 34.839  -100.656 26.095  1.000 81.65530  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8946  C CA  . PHE A-2 1 63  ? 35.027  -99.309  26.620  1.000 77.62463  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8947  C C   . PHE A-2 1 63  ? 33.794  -98.438  26.429  1.000 78.10117  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8948  O O   . PHE A-2 1 63  ? 33.681  -97.391  27.075  1.000 93.50818  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8949  C CB  . PHE A-2 1 63  ? 36.242  -98.651  25.962  1.000 84.77840  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8950  C CG  . PHE A-2 1 63  ? 37.557  -99.243  26.386  1.000 89.71858  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8951  C CD1 . PHE A-2 1 63  ? 38.129  -100.282 25.672  1.000 90.40635  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8952  C CD2 . PHE A-2 1 63  ? 38.224  -98.757  27.499  1.000 69.76730  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8953  C CE1 . PHE A-2 1 63  ? 39.340  -100.826 26.060  1.000 84.83802  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8954  C CE2 . PHE A-2 1 63  ? 39.434  -99.297  27.891  1.000 89.05758  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8955  C CZ  . PHE A-2 1 63  ? 39.992  -100.333 27.171  1.000 86.34542  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8956  N N   . GLY A-2 1 64  ? 32.875  -98.839  25.562  1.000 59.64916  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-2 N   1 
+ATOM   8957  C CA  . GLY A-2 1 64  ? 31.650  -98.090  25.366  1.000 64.67311  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-2 CA  1 
+ATOM   8958  C C   . GLY A-2 1 64  ? 31.876  -96.782  24.629  1.000 91.70285  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-2 C   1 
+ATOM   8959  O O   . GLY A-2 1 64  ? 32.976  -96.442  24.194  1.000 85.60844  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-2 O   1 
+ATOM   8960  N N   . PHE A-2 1 65  ? 30.787  -96.033  24.495  1.000 88.83894  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8961  C CA  . PHE A-2 1 65  ? 30.788  -94.770  23.768  1.000 85.66711  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8962  C C   . PHE A-2 1 65  ? 30.939  -93.605  24.734  1.000 92.27829  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8963  O O   . PHE A-2 1 65  ? 30.264  -93.557  25.768  1.000 99.04960  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8964  C CB  . PHE A-2 1 65  ? 29.503  -94.600  22.956  1.000 94.57754  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8965  C CG  . PHE A-2 1 65  ? 29.487  -95.374  21.670  1.000 79.93213  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8966  C CD1 . PHE A-2 1 65  ? 30.272  -94.982  20.602  1.000 74.20948  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8967  C CD2 . PHE A-2 1 65  ? 28.667  -96.478  21.521  1.000 77.93649  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8968  C CE1 . PHE A-2 1 65  ? 30.249  -95.682  19.415  1.000 86.21660  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8969  C CE2 . PHE A-2 1 65  ? 28.640  -97.182  20.333  1.000 86.34856  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8970  C CZ  . PHE A-2 1 65  ? 29.433  -96.784  19.279  1.000 75.22998  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8971  N N   . ASN A-2 1 66  ? 31.819  -92.671  24.392  1.000 109.66470 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8972  C CA  . ASN A-2 1 66  ? 31.938  -91.413  25.107  1.000 108.45251 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8973  C C   . ASN A-2 1 66  ? 31.048  -90.358  24.458  1.000 105.91849 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8974  O O   . ASN A-2 1 66  ? 30.425  -90.584  23.419  1.000 108.39756 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8975  C CB  . ASN A-2 1 66  ? 33.392  -90.942  25.133  1.000 90.75606  ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8976  C CG  . ASN A-2 1 66  ? 34.262  -91.794  26.030  1.000 140.39927 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8977  O OD1 . ASN A-2 1 66  ? 34.289  -91.606  27.247  1.000 161.30245 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8978  N ND2 . ASN A-2 1 66  ? 34.982  -92.736  25.435  1.000 121.86804 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8979  N N   . LYS A-2 1 67  ? 30.993  -89.185  25.092  1.000 116.10793 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 N   1 
+ATOM   8980  C CA  . LYS A-2 1 67  ? 30.228  -88.079  24.526  1.000 101.64383 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8981  C C   . LYS A-2 1 67  ? 30.787  -87.646  23.176  1.000 108.33911 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 C   1 
+ATOM   8982  O O   . LYS A-2 1 67  ? 30.030  -87.217  22.296  1.000 106.39888 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 O   1 
+ATOM   8983  C CB  . LYS A-2 1 67  ? 30.218  -86.900  25.500  1.000 103.18425 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8984  C CG  . LYS A-2 1 67  ? 29.534  -85.652  24.969  1.000 100.64637 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8985  C CD  . LYS A-2 1 67  ? 30.077  -84.398  25.636  1.000 119.86039 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8986  C CE  . LYS A-2 1 67  ? 29.584  -83.141  24.937  1.000 132.45127 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8987  N NZ  . LYS A-2 1 67  ? 30.262  -81.918  25.450  1.000 154.91253 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8988  N N   . SER A-2 1 68  ? 32.104  -87.766  22.987  1.000 109.94999 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 N   1 
+ATOM   8989  C CA  . SER A-2 1 68  ? 32.723  -87.311  21.746  1.000 106.18056 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 CA  1 
+ATOM   8990  C C   . SER A-2 1 68  ? 32.384  -88.220  20.572  1.000 107.61403 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 C   1 
+ATOM   8991  O O   . SER A-2 1 68  ? 32.358  -87.761  19.424  1.000 111.20565 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 O   1 
+ATOM   8992  C CB  . SER A-2 1 68  ? 34.238  -87.218  21.922  1.000 110.36105 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 CB  1 
+ATOM   8993  O OG  . SER A-2 1 68  ? 34.794  -88.484  22.232  1.000 116.20862 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 OG  1 
+ATOM   8994  N N   . ASP A-2 1 69  ? 32.127  -89.504  20.831  1.000 101.52313 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 N   1 
+ATOM   8995  C CA  . ASP A-2 1 69  ? 31.822  -90.433  19.749  1.000 83.02263  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   8996  C C   . ASP A-2 1 69  ? 30.476  -90.149  19.097  1.000 87.18927  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 C   1 
+ATOM   8997  O O   . ASP A-2 1 69  ? 30.270  -90.534  17.942  1.000 97.35277  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 O   1 
+ATOM   8998  C CB  . ASP A-2 1 69  ? 31.857  -91.870  20.266  1.000 82.90307  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   8999  C CG  . ASP A-2 1 69  ? 33.235  -92.284  20.732  1.000 99.40889  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9000  O OD1 . ASP A-2 1 69  ? 34.224  -91.691  20.252  1.000 101.04368 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9001  O OD2 . ASP A-2 1 69  ? 33.330  -93.199  21.577  1.000 107.02074 ? ? ? ? ? -1 59  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9002  N N   . TYR A-2 1 70  ? 29.560  -89.492  19.802  1.000 88.08385  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 N   1 
+ATOM   9003  C CA  . TYR A-2 1 70  ? 28.273  -89.153  19.214  1.000 90.31481  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9004  C C   . TYR A-2 1 70  ? 28.439  -88.040  18.184  1.000 103.94879 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 C   1 
+ATOM   9005  O O   . TYR A-2 1 70  ? 29.265  -87.137  18.349  1.000 100.12443 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 O   1 
+ATOM   9006  C CB  . TYR A-2 1 70  ? 27.284  -88.737  20.304  1.000 81.17975  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9007  C CG  . TYR A-2 1 70  ? 26.788  -89.891  21.153  1.000 85.36422  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9008  C CD1 . TYR A-2 1 70  ? 27.629  -90.524  22.060  1.000 88.06302  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9009  C CD2 . TYR A-2 1 70  ? 25.478  -90.344  21.051  1.000 85.82808  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9010  C CE1 . TYR A-2 1 70  ? 27.184  -91.579  22.837  1.000 87.14898  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9011  C CE2 . TYR A-2 1 70  ? 25.023  -91.398  21.826  1.000 105.83824 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9012  C CZ  . TYR A-2 1 70  ? 25.881  -92.011  22.717  1.000 111.39542 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9013  O OH  . TYR A-2 1 70  ? 25.438  -93.059  23.492  1.000 107.06904 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9014  N N   . HIS A-2 1 71  ? 27.651  -88.116  17.111  1.000 102.44177 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 N   1 
+ATOM   9015  C CA  . HIS A-2 1 71  ? 27.769  -87.163  16.014  1.000 98.16043  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 CA  1 
+ATOM   9016  C C   . HIS A-2 1 71  ? 27.458  -85.745  16.476  1.000 105.16385 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 C   1 
+ATOM   9017  O O   . HIS A-2 1 71  ? 26.432  -85.498  17.117  1.000 104.93594 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 O   1 
+ATOM   9018  C CB  . HIS A-2 1 71  ? 26.835  -87.558  14.871  1.000 107.17369 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 CB  1 
+ATOM   9019  C CG  . HIS A-2 1 71  ? 26.779  -86.552  13.765  1.000 122.14236 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 CG  1 
+ATOM   9020  N ND1 . HIS A-2 1 71  ? 27.909  -86.066  13.145  1.000 108.66914 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   9021  C CD2 . HIS A-2 1 71  ? 25.730  -85.932  13.175  1.000 119.43211 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   9022  C CE1 . HIS A-2 1 71  ? 27.560  -85.193  12.218  1.000 96.92486  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   9023  N NE2 . HIS A-2 1 71  ? 26.243  -85.094  12.215  1.000 107.15937 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   9024  N N   . LYS A-2 1 72  ? 28.353  -84.813  16.128  1.000 109.35122 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9025  C CA  . LYS A-2 1 72  ? 28.273  -83.406  16.541  1.000 101.03574 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9026  C C   . LYS A-2 1 72  ? 28.107  -83.252  18.053  1.000 112.77043 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9027  O O   . LYS A-2 1 72  ? 27.529  -82.269  18.521  1.000 132.86639 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9028  C CB  . LYS A-2 1 72  ? 27.152  -82.670  15.798  1.000 112.81709 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9029  C CG  . LYS A-2 1 72  ? 27.482  -82.357  14.338  1.000 137.13732 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9030  C CD  . LYS A-2 1 72  ? 26.226  -82.058  13.534  1.000 126.52318 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9031  C CE  . LYS A-2 1 72  ? 25.458  -80.871  14.095  1.000 123.00635 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9032  N NZ  . LYS A-2 1 72  ? 24.267  -80.559  13.254  1.000 137.53705 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9033  N N   . HIS A-2 1 73  ? 28.627  -84.215  18.820  1.000 122.40230 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 N   1 
+ATOM   9034  C CA  . HIS A-2 1 73  ? 28.553  -84.204  20.286  1.000 116.53543 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 CA  1 
+ATOM   9035  C C   . HIS A-2 1 73  ? 27.118  -84.059  20.789  1.000 112.78066 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 C   1 
+ATOM   9036  O O   . HIS A-2 1 73  ? 26.864  -83.440  21.826  1.000 126.46481 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 O   1 
+ATOM   9037  C CB  . HIS A-2 1 73  ? 29.455  -83.117  20.881  1.000 119.00503 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 CB  1 
+ATOM   9038  C CG  . HIS A-2 1 73  ? 30.915  -83.376  20.675  1.000 115.92332 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 CG  1 
+ATOM   9039  N ND1 . HIS A-2 1 73  ? 31.900  -82.561  21.190  1.000 138.31443 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   9040  C CD2 . HIS A-2 1 73  ? 31.555  -84.367  20.010  1.000 118.04055 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   9041  C CE1 . HIS A-2 1 73  ? 33.084  -83.037  20.849  1.000 135.83742 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   9042  N NE2 . HIS A-2 1 73  ? 32.903  -84.132  20.133  1.000 124.41640 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   9043  N N   . ASP A-2 1 74  ? 26.169  -84.639  20.058  1.000 108.04392 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 N   1 
+ATOM   9044  C CA  . ASP A-2 1 74  ? 24.761  -84.642  20.442  1.000 110.93208 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9045  C C   . ASP A-2 1 74  ? 24.430  -86.021  21.004  1.000 115.86334 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 C   1 
+ATOM   9046  O O   . ASP A-2 1 74  ? 24.434  -87.014  20.268  1.000 109.14172 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 O   1 
+ATOM   9047  C CB  . ASP A-2 1 74  ? 23.873  -84.297  19.246  1.000 122.38367 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9048  C CG  . ASP A-2 1 74  ? 22.397  -84.238  19.602  1.000 132.57313 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9049  O OD1 . ASP A-2 1 74  ? 21.822  -85.290  19.947  1.000 136.20653 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9050  O OD2 . ASP A-2 1 74  ? 21.813  -83.136  19.546  1.000 128.72725 ? ? ? ? ? -1 64  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9051  N N   . THR A-2 1 75  ? 24.146  -86.081  22.310  1.000 104.51260 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 N   1 
+ATOM   9052  C CA  . THR A-2 1 75  ? 23.826  -87.337  22.980  1.000 88.65253  ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 CA  1 
+ATOM   9053  C C   . THR A-2 1 75  ? 22.372  -87.764  22.789  1.000 107.53870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 C   1 
+ATOM   9054  O O   . THR A-2 1 75  ? 22.044  -88.919  23.083  1.000 104.36032 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 O   1 
+ATOM   9055  C CB  . THR A-2 1 75  ? 24.152  -87.231  24.477  1.000 103.60637 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 CB  1 
+ATOM   9056  O OG1 . THR A-2 1 75  ? 23.330  -86.227  25.088  1.000 135.15810 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 OG1 1 
+ATOM   9057  C CG2 . THR A-2 1 75  ? 25.623  -86.870  24.682  1.000 114.56870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 CG2 1 
+ATOM   9058  N N   . SER A-2 1 76  ? 21.501  -86.873  22.302  1.000 102.18286 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-2 N   1 
+ATOM   9059  C CA  . SER A-2 1 76  ? 20.115  -87.257  22.035  1.000 107.11466 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-2 CA  1 
+ATOM   9060  C C   . SER A-2 1 76  ? 20.035  -88.270  20.900  1.000 113.50959 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-2 C   1 
+ATOM   9061  O O   . SER A-2 1 76  ? 19.376  -89.309  21.029  1.000 112.12087 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-2 O   1 
+ATOM   9062  C CB  . SER A-2 1 76  ? 19.273  -86.021  21.709  1.000 111.51610 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-2 CB  1 
+ATOM   9063  O OG  . SER A-2 1 76  ? 17.995  -86.391  21.214  1.000 130.71450 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-2 OG  1 
+ATOM   9064  N N   . LYS A-2 1 77  ? 20.697  -87.980  19.783  1.000 123.89814 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9065  C CA  . LYS A-2 1 77  ? 20.735  -88.912  18.665  1.000 101.79573 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9066  C C   . LYS A-2 1 77  ? 21.489  -90.179  19.050  1.000 99.93770  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9067  O O   . LYS A-2 1 77  ? 22.544  -90.124  19.688  1.000 86.66294  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9068  C CB  . LYS A-2 1 77  ? 21.401  -88.256  17.452  1.000 110.18950 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9069  C CG  . LYS A-2 1 77  ? 20.672  -87.033  16.919  1.000 121.87632 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9070  C CD  . LYS A-2 1 77  ? 19.305  -87.404  16.373  1.000 141.28797 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9071  C CE  . LYS A-2 1 77  ? 18.589  -86.194  15.799  1.000 135.28775 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9072  N NZ  . LYS A-2 1 77  ? 18.342  -85.150  16.831  1.000 147.30649 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9073  N N   . LYS A-2 1 78  ? 20.942  -91.326  18.658  1.000 88.39416  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9074  C CA  . LYS A-2 1 78  ? 21.534  -92.611  18.999  1.000 91.54784  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9075  C C   . LYS A-2 1 78  ? 22.510  -93.055  17.917  1.000 92.71449  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9076  O O   . LYS A-2 1 78  ? 22.293  -92.811  16.726  1.000 97.96977  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9077  C CB  . LYS A-2 1 78  ? 20.448  -93.673  19.197  1.000 87.70216  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9078  C CG  . LYS A-2 1 78  ? 19.632  -93.989  17.953  1.000 93.56269  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9079  C CD  . LYS A-2 1 78  ? 18.541  -95.005  18.255  1.000 101.67250 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9080  C CE  . LYS A-2 1 78  ? 19.115  -96.270  18.873  1.000 80.40467  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9081  N NZ  . LYS A-2 1 78  ? 18.049  -97.259  19.199  1.000 115.28023 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9082  N N   . ILE A-2 1 79  ? 23.591  -93.699  18.343  1.000 93.37622  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 N   1 
+ATOM   9083  C CA  . ILE A-2 1 79  ? 24.576  -94.238  17.415  1.000 65.71566  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9084  C C   . ILE A-2 1 79  ? 24.105  -95.604  16.941  1.000 78.57950  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 C   1 
+ATOM   9085  O O   . ILE A-2 1 79  ? 23.678  -96.441  17.745  1.000 91.11311  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 O   1 
+ATOM   9086  C CB  . ILE A-2 1 79  ? 25.960  -94.324  18.078  1.000 75.31488  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9087  C CG1 . ILE A-2 1 79  ? 26.426  -92.933  18.509  1.000 82.24398  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9088  C CG2 . ILE A-2 1 79  ? 26.969  -94.973  17.137  1.000 66.26407  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9089  C CD1 . ILE A-2 1 79  ? 27.799  -92.917  19.135  1.000 85.26692  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9090  N N   . GLU A-2 1 80  ? 24.179  -95.836  15.634  1.000 78.32274  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 N   1 
+ATOM   9091  C CA  . GLU A-2 1 80  ? 23.693  -97.080  15.054  1.000 77.51281  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9092  C C   . GLU A-2 1 80  ? 24.644  -97.512  13.950  1.000 71.30356  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 C   1 
+ATOM   9093  O O   . GLU A-2 1 80  ? 24.896  -96.750  13.012  1.000 76.18758  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 O   1 
+ATOM   9094  C CB  . GLU A-2 1 80  ? 22.268  -96.912  14.517  1.000 84.40744  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9095  C CG  . GLU A-2 1 80  ? 21.368  -98.113  14.752  1.000 83.61079  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9096  C CD  . GLU A-2 1 80  ? 19.910  -97.812  14.460  1.000 106.33231 ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9097  O OE1 . GLU A-2 1 80  ? 19.599  -96.649  14.127  1.000 96.59373  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9098  O OE2 . GLU A-2 1 80  ? 19.075  -98.735  14.567  1.000 118.62213 ? ? ? ? ? -1 70  GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9099  N N   . ILE A-2 1 81  ? 25.175  -98.727  14.069  1.000 57.72685  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 N   1 
+ATOM   9100  C CA  . ILE A-2 1 81  ? 26.081  -99.305  13.082  1.000 66.22048  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9101  C C   . ILE A-2 1 81  ? 25.540  -100.683 12.728  1.000 71.86099  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 C   1 
+ATOM   9102  O O   . ILE A-2 1 81  ? 25.516  -101.581 13.580  1.000 71.09001  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 O   1 
+ATOM   9103  C CB  . ILE A-2 1 81  ? 27.524  -99.401  13.598  1.000 63.09087  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9104  C CG1 . ILE A-2 1 81  ? 28.066  -98.014  13.947  1.000 58.82328  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9105  C CG2 . ILE A-2 1 81  ? 28.414  -100.065 12.560  1.000 61.65781  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9106  C CD1 . ILE A-2 1 81  ? 29.474  -98.038  14.499  1.000 60.33931  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9107  N N   . ILE A-2 1 82  ? 25.112  -100.856 11.480  1.000 59.08605  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 N   1 
+ATOM   9108  C CA  . ILE A-2 1 82  ? 24.504  -102.096 11.012  1.000 60.99044  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9109  C C   . ILE A-2 1 82  ? 25.360  -102.665 9.890   1.000 71.59659  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 C   1 
+ATOM   9110  O O   . ILE A-2 1 82  ? 25.760  -101.935 8.975   1.000 77.05357  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 O   1 
+ATOM   9111  C CB  . ILE A-2 1 82  ? 23.055  -101.884 10.531  1.000 48.51865  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9112  C CG1 . ILE A-2 1 82  ? 22.194  -101.255 11.628  1.000 50.41263  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9113  C CG2 . ILE A-2 1 82  ? 22.444  -103.205 10.091  1.000 61.51658  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9114  C CD1 . ILE A-2 1 82  ? 22.091  -99.744  11.551  1.000 73.58293  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9115  N N   . LEU A-2 1 83  ? 25.633  -103.965 9.959   1.000 67.96597  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 N   1 
+ATOM   9116  C CA  . LEU A-2 1 83  ? 26.362  -104.685 8.923   1.000 51.55204  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9117  C C   . LEU A-2 1 83  ? 25.422  -105.696 8.281   1.000 72.12179  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 C   1 
+ATOM   9118  O O   . LEU A-2 1 83  ? 24.962  -106.629 8.948   1.000 82.04321  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 O   1 
+ATOM   9119  C CB  . LEU A-2 1 83  ? 27.589  -105.387 9.502   1.000 63.40718  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9120  C CG  . LEU A-2 1 83  ? 28.398  -106.253 8.535   1.000 62.12608  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9121  C CD1 . LEU A-2 1 83  ? 29.035  -105.396 7.454   1.000 75.32109  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9122  C CD2 . LEU A-2 1 83  ? 29.453  -107.050 9.287   1.000 54.28976  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9123  N N   . THR A-2 1 84  ? 25.138  -105.511 6.996   1.000 75.85544  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 N   1 
+ATOM   9124  C CA  . THR A-2 1 84  ? 24.259  -106.411 6.263   1.000 76.13707  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CA  1 
+ATOM   9125  C C   . THR A-2 1 84  ? 25.083  -107.526 5.633   1.000 64.15111  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 C   1 
+ATOM   9126  O O   . THR A-2 1 84  ? 26.113  -107.265 5.005   1.000 60.70626  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 O   1 
+ATOM   9127  C CB  . THR A-2 1 84  ? 23.479  -105.653 5.189   1.000 59.17562  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CB  1 
+ATOM   9128  O OG1 . THR A-2 1 84  ? 22.790  -104.548 5.788   1.000 78.63196  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 OG1 1 
+ATOM   9129  C CG2 . THR A-2 1 84  ? 22.464  -106.570 4.525   1.000 64.39632  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CG2 1 
+ATOM   9130  N N   . LEU A-2 1 85  ? 24.629  -108.765 5.806   1.000 58.31377  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 N   1 
+ATOM   9131  C CA  . LEU A-2 1 85  ? 25.349  -109.932 5.321   1.000 59.49441  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9132  C C   . LEU A-2 1 85  ? 24.500  -110.712 4.327   1.000 87.11782  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 C   1 
+ATOM   9133  O O   . LEU A-2 1 85  ? 23.267  -110.674 4.369   1.000 77.93267  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 O   1 
+ATOM   9134  C CB  . LEU A-2 1 85  ? 25.769  -110.850 6.477   1.000 67.16839  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9135  C CG  . LEU A-2 1 85  ? 26.767  -110.257 7.474   1.000 60.26537  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9136  C CD1 . LEU A-2 1 85  ? 27.295  -111.329 8.411   1.000 60.89509  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9137  C CD2 . LEU A-2 1 85  ? 27.911  -109.567 6.747   1.000 76.12496  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9138  N N   . ASP A-2 1 86  ? 25.181  -111.426 3.432   1.000 86.28590  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 N   1 
+ATOM   9139  C CA  . ASP A-2 1 86  ? 24.547  -112.236 2.399   1.000 72.34306  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9140  C C   . ASP A-2 1 86  ? 24.913  -113.694 2.637   1.000 77.48310  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 C   1 
+ATOM   9141  O O   . ASP A-2 1 86  ? 26.098  -114.047 2.642   1.000 80.77698  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 O   1 
+ATOM   9142  C CB  . ASP A-2 1 86  ? 24.984  -111.778 1.003   1.000 101.29668 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9143  C CG  . ASP A-2 1 86  ? 24.318  -112.565 -0.117  1.000 104.97968 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9144  O OD1 . ASP A-2 1 86  ? 24.558  -113.786 -0.229  1.000 103.66348 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9145  O OD2 . ASP A-2 1 86  ? 23.553  -111.956 -0.893  1.000 99.44830  ? ? ? ? ? -1 76  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9146  N N   . LEU A-2 1 87  ? 23.898  -114.536 2.835   1.000 74.56484  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 N   1 
+ATOM   9147  C CA  . LEU A-2 1 87  ? 24.082  -115.959 3.095   1.000 78.42763  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9148  C C   . LEU A-2 1 87  ? 23.536  -116.817 1.956   1.000 97.14934  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 C   1 
+ATOM   9149  O O   . LEU A-2 1 87  ? 23.148  -117.968 2.169   1.000 94.58091  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 O   1 
+ATOM   9150  C CB  . LEU A-2 1 87  ? 23.421  -116.349 4.416   1.000 83.39028  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9151  C CG  . LEU A-2 1 87  ? 23.792  -115.512 5.642   1.000 81.02672  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9152  C CD1 . LEU A-2 1 87  ? 22.918  -115.885 6.826   1.000 71.63685  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9153  C CD2 . LEU A-2 1 87  ? 25.264  -115.674 5.987   1.000 62.82793  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9154  N N   . SER A-2 1 88  ? 23.501  -116.265 0.741   1.000 97.15787  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-2 N   1 
+ATOM   9155  C CA  . SER A-2 1 88  ? 22.963  -117.013 -0.390  1.000 83.34090  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-2 CA  1 
+ATOM   9156  C C   . SER A-2 1 88  ? 23.895  -118.142 -0.813  1.000 94.97145  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-2 C   1 
+ATOM   9157  O O   . SER A-2 1 88  ? 23.430  -119.173 -1.310  1.000 105.88976 ? ? ? ? ? ?  78  SER A-2 O   1 
+ATOM   9158  C CB  . SER A-2 1 88  ? 22.697  -116.075 -1.571  1.000 90.57135  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-2 CB  1 
+ATOM   9159  O OG  . SER A-2 1 88  ? 23.874  -115.360 -1.928  1.000 111.14292 ? ? ? ? ? ?  78  SER A-2 OG  1 
+ATOM   9160  N N   . ASN A-2 1 89  ? 25.210  -117.955 -0.665  1.000 90.26555  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 N   1 
+ATOM   9161  C CA  . ASN A-2 1 89  ? 26.158  -118.949 -1.148  1.000 102.01053 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9162  C C   . ASN A-2 1 89  ? 26.445  -119.968 -0.061  1.000 93.24742  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 C   1 
+ATOM   9163  O O   . ASN A-2 1 89  ? 27.574  -120.447 0.054   1.000 90.61691  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 O   1 
+ATOM   9164  C CB  . ASN A-2 1 89  ? 27.457  -118.299 -1.635  1.000 90.07203  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9165  C CG  . ASN A-2 1 89  ? 27.249  -117.405 -2.843  1.000 127.50931 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9166  O OD1 . ASN A-2 1 89  ? 26.810  -116.266 -2.713  1.000 140.90128 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9167  N ND2 . ASN A-2 1 89  ? 27.601  -117.907 -4.022  1.000 142.11230 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9168  N N   . TYR A-2 1 90  ? 25.430  -120.281 0.744   1.000 73.58360  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 N   1 
+ATOM   9169  C CA  . TYR A-2 1 90  ? 25.622  -121.176 1.871   1.000 81.50890  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9170  C C   . TYR A-2 1 90  ? 26.026  -122.573 1.426   1.000 86.30734  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 C   1 
+ATOM   9171  O O   . TYR A-2 1 90  ? 26.760  -123.259 2.143   1.000 91.20287  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 O   1 
+ATOM   9172  C CB  . TYR A-2 1 90  ? 24.339  -121.227 2.704   1.000 83.30182  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9173  C CG  . TYR A-2 1 90  ? 24.106  -122.557 3.386   1.000 99.02420  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9174  C CD1 . TYR A-2 1 90  ? 24.771  -122.888 4.562   1.000 109.99009 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9175  C CD2 . TYR A-2 1 90  ? 23.220  -123.487 2.852   1.000 88.46217  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9176  C CE1 . TYR A-2 1 90  ? 24.562  -124.105 5.181   1.000 90.80778  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9177  C CE2 . TYR A-2 1 90  ? 23.008  -124.706 3.466   1.000 107.92748 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9178  C CZ  . TYR A-2 1 90  ? 23.679  -125.011 4.630   1.000 96.97712  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9179  O OH  . TYR A-2 1 90  ? 23.464  -126.227 5.243   1.000 96.91603  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9180  N N   . GLU A-2 1 91  ? 25.573  -123.007 0.248   1.000 114.80755 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 N   1 
+ATOM   9181  C CA  . GLU A-2 1 91  ? 25.814  -124.384 -0.169  1.000 118.31129 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9182  C C   . GLU A-2 1 91  ? 27.285  -124.655 -0.450  1.000 107.62244 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 C   1 
+ATOM   9183  O O   . GLU A-2 1 91  ? 27.738  -125.794 -0.291  1.000 115.99555 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 O   1 
+ATOM   9184  C CB  . GLU A-2 1 91  ? 24.973  -124.715 -1.400  1.000 92.49209  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9185  C CG  . GLU A-2 1 91  ? 23.661  -125.418 -1.087  1.000 103.27208 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9186  C CD  . GLU A-2 1 91  ? 23.865  -126.812 -0.522  1.000 134.76076 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9187  O OE1 . GLU A-2 1 91  ? 24.906  -127.432 -0.826  1.000 146.35897 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9188  O OE2 . GLU A-2 1 91  ? 22.985  -127.285 0.228   1.000 159.82117 ? ? ? ? ? -1 81  GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9189  N N   . LYS A-2 1 92  ? 28.046  -123.642 -0.862  1.000 96.97071  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9190  C CA  . LYS A-2 1 92  ? 29.439  -123.844 -1.242  1.000 102.65513 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9191  C C   . LYS A-2 1 92  ? 30.420  -122.959 -0.488  1.000 104.32216 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9192  O O   . LYS A-2 1 92  ? 31.619  -123.001 -0.787  1.000 126.10847 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9193  C CB  . LYS A-2 1 92  ? 29.615  -123.627 -2.751  1.000 118.68341 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9194  C CG  . LYS A-2 1 92  ? 28.904  -124.654 -3.617  1.000 144.09734 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9195  C CD  . LYS A-2 1 92  ? 29.433  -126.054 -3.358  1.000 154.99484 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9196  C CE  . LYS A-2 1 92  ? 28.769  -127.076 -4.268  1.000 165.85394 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9197  N NZ  . LYS A-2 1 92  ? 29.015  -126.790 -5.710  1.000 161.82236 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9198  N N   . ASP A-2 1 93  ? 29.959  -122.165 0.474   1.000 102.44119 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 N   1 
+ATOM   9199  C CA  . ASP A-2 1 93  ? 30.833  -121.315 1.275   1.000 110.23809 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9200  C C   . ASP A-2 1 93  ? 30.960  -121.916 2.669   1.000 100.27639 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 C   1 
+ATOM   9201  O O   . ASP A-2 1 93  ? 29.957  -122.085 3.371   1.000 96.68135  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 O   1 
+ATOM   9202  C CB  . ASP A-2 1 93  ? 30.298  -119.886 1.346   1.000 94.52136  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9203  C CG  . ASP A-2 1 93  ? 31.272  -118.924 2.002   1.000 92.68974  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9204  O OD1 . ASP A-2 1 93  ? 32.423  -119.325 2.278   1.000 97.61865  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9205  O OD2 . ASP A-2 1 93  ? 30.883  -117.763 2.243   1.000 87.30459  ? ? ? ? ? -1 83  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9206  N N   . GLU A-2 1 94  ? 32.195  -122.226 3.069   1.000 95.81913  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 N   1 
+ATOM   9207  C CA  . GLU A-2 1 94  ? 32.431  -122.828 4.377   1.000 82.71378  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9208  C C   . GLU A-2 1 94  ? 32.316  -121.801 5.497   1.000 90.25460  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 C   1 
+ATOM   9209  O O   . GLU A-2 1 94  ? 31.813  -122.117 6.582   1.000 91.64457  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 O   1 
+ATOM   9210  C CB  . GLU A-2 1 94  ? 33.803  -123.501 4.406   1.000 90.73531  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9211  C CG  . GLU A-2 1 94  ? 33.865  -124.723 5.300   1.000 94.97637  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9212  C CD  . GLU A-2 1 94  ? 32.892  -125.800 4.868   1.000 114.04805 ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9213  O OE1 . GLU A-2 1 94  ? 32.700  -125.978 3.648   1.000 96.00401  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9214  O OE2 . GLU A-2 1 94  ? 32.306  -126.459 5.750   1.000 122.80277 ? ? ? ? ? -1 84  GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9215  N N   . ASP A-2 1 95  ? 32.780  -120.571 5.260   1.000 100.79073 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 N   1 
+ATOM   9216  C CA  . ASP A-2 1 95  ? 32.683  -119.539 6.289   1.000 70.25627  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9217  C C   . ASP A-2 1 95  ? 31.241  -119.118 6.533   1.000 74.33444  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 C   1 
+ATOM   9218  O O   . ASP A-2 1 95  ? 30.918  -118.618 7.617   1.000 92.26853  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 O   1 
+ATOM   9219  C CB  . ASP A-2 1 95  ? 33.528  -118.321 5.912   1.000 75.23481  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9220  C CG  . ASP A-2 1 95  ? 35.010  -118.627 5.890   1.000 99.68732  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9221  O OD1 . ASP A-2 1 95  ? 35.370  -119.821 5.982   1.000 106.16668 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9222  O OD2 . ASP A-2 1 95  ? 35.817  -117.679 5.787   1.000 88.78901  ? ? ? ? ? -1 85  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9223  N N   . THR A-2 1 96  ? 30.364  -119.299 5.542   1.000 85.94048  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 N   1 
+ATOM   9224  C CA  . THR A-2 1 96  ? 28.946  -119.034 5.764   1.000 83.82472  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 CA  1 
+ATOM   9225  C C   . THR A-2 1 96  ? 28.368  -120.002 6.788   1.000 83.02234  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 C   1 
+ATOM   9226  O O   . THR A-2 1 96  ? 27.594  -119.603 7.666   1.000 84.54922  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 O   1 
+ATOM   9227  C CB  . THR A-2 1 96  ? 28.175  -119.125 4.446   1.000 88.14026  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 CB  1 
+ATOM   9228  O OG1 . THR A-2 1 96  ? 28.629  -118.100 3.554   1.000 91.45729  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 OG1 1 
+ATOM   9229  C CG2 . THR A-2 1 96  ? 26.682  -118.953 4.687   1.000 64.31543  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 CG2 1 
+ATOM   9230  N N   . LYS A-2 1 97  ? 28.746  -121.279 6.697   1.000 85.14983  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9231  C CA  . LYS A-2 1 97  ? 28.286  -122.266 7.666   1.000 77.45454  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9232  C C   . LYS A-2 1 97  ? 28.834  -121.986 9.061   1.000 86.11799  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9233  O O   . LYS A-2 1 97  ? 28.226  -122.399 10.055  1.000 93.21245  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9234  C CB  . LYS A-2 1 97  ? 28.680  -123.668 7.205   1.000 77.38994  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9235  C CG  . LYS A-2 1 97  ? 28.101  -124.047 5.852   1.000 85.33264  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9236  C CD  . LYS A-2 1 97  ? 28.919  -125.141 5.190   1.000 109.65599 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9237  C CE  . LYS A-2 1 97  ? 28.390  -125.467 3.805   1.000 100.61868 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9238  N NZ  . LYS A-2 1 97  ? 29.286  -126.400 3.069   1.000 112.41423 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9239  N N   . LYS A-2 1 98  ? 29.973  -121.296 9.158   1.000 77.61038  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9240  C CA  . LYS A-2 1 98  ? 30.468  -120.881 10.469  1.000 74.33563  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9241  C C   . LYS A-2 1 98  ? 29.458  -119.981 11.168  1.000 87.35292  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9242  O O   . LYS A-2 1 98  ? 29.130  -120.184 12.343  1.000 106.50325 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9243  C CB  . LYS A-2 1 98  ? 31.809  -120.155 10.338  1.000 56.89659  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9244  C CG  . LYS A-2 1 98  ? 33.006  -121.030 10.002  1.000 78.17008  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9245  C CD  . LYS A-2 1 98  ? 34.296  -120.296 10.350  1.000 73.86554  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9246  C CE  . LYS A-2 1 98  ? 35.246  -120.206 9.169   1.000 79.32662  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9247  N NZ  . LYS A-2 1 98  ? 35.854  -121.521 8.827   1.000 100.26555 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9248  N N   . LEU A-2 1 99  ? 28.951  -118.976 10.451  1.000 70.43461  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 N   1 
+ATOM   9249  C CA  . LEU A-2 1 99  ? 28.003  -118.041 11.045  1.000 85.70877  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9250  C C   . LEU A-2 1 99  ? 26.682  -118.727 11.378  1.000 90.25160  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 C   1 
+ATOM   9251  O O   . LEU A-2 1 99  ? 26.083  -118.452 12.424  1.000 89.86094  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 O   1 
+ATOM   9252  C CB  . LEU A-2 1 99  ? 27.775  -116.860 10.101  1.000 57.94426  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9253  C CG  . LEU A-2 1 99  ? 26.792  -115.783 10.564  1.000 74.96396  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9254  C CD1 . LEU A-2 1 99  ? 27.271  -115.124 11.846  1.000 80.06248  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9255  C CD2 . LEU A-2 1 99  ? 26.584  -114.748 9.472   1.000 56.84797  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9256  N N   . ILE A-2 1 100 ? 26.219  -119.627 10.506  1.000 80.10949  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 N   1 
+ATOM   9257  C CA  . ILE A-2 1 100 ? 24.940  -120.297 10.731  1.000 67.65491  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9258  C C   . ILE A-2 1 100 ? 24.982  -121.118 12.014  1.000 72.68551  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 C   1 
+ATOM   9259  O O   . ILE A-2 1 100 ? 24.000  -121.176 12.764  1.000 90.61888  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 O   1 
+ATOM   9260  C CB  . ILE A-2 1 100 ? 24.573  -121.171 9.516   1.000 78.14967  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9261  C CG1 . ILE A-2 1 100 ? 24.598  -120.347 8.228   1.000 73.44743  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9262  C CG2 . ILE A-2 1 100 ? 23.205  -121.810 9.707   1.000 67.01176  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9263  C CD1 . ILE A-2 1 100 ? 23.595  -119.223 8.203   1.000 89.64367  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9264  N N   . SER A-2 1 101 ? 26.123  -121.754 12.293  1.000 71.51968  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-2 N   1 
+ATOM   9265  C CA  . SER A-2 1 101 ? 26.217  -122.651 13.440  1.000 80.51621  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-2 CA  1 
+ATOM   9266  C C   . SER A-2 1 101 ? 26.086  -121.904 14.762  1.000 74.03747  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-2 C   1 
+ATOM   9267  O O   . SER A-2 1 101 ? 25.666  -122.494 15.764  1.000 100.45519 ? ? ? ? ? ?  91  SER A-2 O   1 
+ATOM   9268  C CB  . SER A-2 1 101 ? 27.539  -123.418 13.393  1.000 75.37188  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-2 CB  1 
+ATOM   9269  O OG  . SER A-2 1 101 ? 28.642  -122.533 13.460  1.000 85.72273  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-2 OG  1 
+ATOM   9270  N N   . VAL A-2 1 102 ? 26.435  -120.621 14.787  1.000 68.21789  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 N   1 
+ATOM   9271  C CA  . VAL A-2 1 102 ? 26.338  -119.835 16.012  1.000 71.39115  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 CA  1 
+ATOM   9272  C C   . VAL A-2 1 102 ? 25.017  -119.077 16.084  1.000 73.60578  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 C   1 
+ATOM   9273  O O   . VAL A-2 1 102 ? 24.444  -118.921 17.165  1.000 79.40405  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 O   1 
+ATOM   9274  C CB  . VAL A-2 1 102 ? 27.547  -118.885 16.116  1.000 58.29659  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 CB  1 
+ATOM   9275  C CG1 . VAL A-2 1 102 ? 27.448  -118.024 17.369  1.000 67.17785  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   9276  C CG2 . VAL A-2 1 102 ? 28.843  -119.678 16.103  1.000 61.17652  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   9277  N N   . VAL A-2 1 103 ? 24.508  -118.611 14.940  1.000 78.18157  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 N   1 
+ATOM   9278  C CA  . VAL A-2 1 103 ? 23.272  -117.829 14.931  1.000 73.83344  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 CA  1 
+ATOM   9279  C C   . VAL A-2 1 103 ? 22.091  -118.689 15.366  1.000 73.36400  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 C   1 
+ATOM   9280  O O   . VAL A-2 1 103 ? 21.183  -118.222 16.066  1.000 77.98405  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 O   1 
+ATOM   9281  C CB  . VAL A-2 1 103 ? 23.044  -117.214 13.538  1.000 72.99499  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 CB  1 
+ATOM   9282  C CG1 . VAL A-2 1 103 ? 21.649  -116.640 13.436  1.000 79.17366  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   9283  C CG2 . VAL A-2 1 103 ? 24.081  -116.131 13.270  1.000 60.70096  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   9284  N N   . LYS A-2 1 104 ? 22.084  -119.956 14.954  1.000 68.34860  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9285  C CA  . LYS A-2 1 104 ? 21.100  -120.954 15.374  1.000 79.01713  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9286  C C   . LYS A-2 1 104 ? 19.694  -120.518 14.943  1.000 67.46509  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9287  O O   . LYS A-2 1 104 ? 19.412  -120.487 13.740  1.000 92.66344  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9288  C CB  . LYS A-2 1 104 ? 21.227  -121.204 16.880  1.000 69.14729  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9289  C CG  . LYS A-2 1 104 ? 20.602  -122.495 17.347  1.000 57.44930  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9290  C CD  . LYS A-2 1 104 ? 20.532  -122.548 18.856  1.000 86.67043  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9291  C CE  . LYS A-2 1 104 ? 20.284  -123.958 19.358  1.000 82.28894  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9292  N NZ  . LYS A-2 1 104 ? 20.106  -123.994 20.840  1.000 102.91632 ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9293  N N   . GLY A-2 1 105 ? 18.814  -120.159 15.879  1.000 68.62109  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-2 N   1 
+ATOM   9294  C CA  . GLY A-2 1 105 ? 17.441  -119.825 15.537  1.000 77.75533  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-2 CA  1 
+ATOM   9295  C C   . GLY A-2 1 105 ? 17.132  -118.360 15.307  1.000 76.40483  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-2 C   1 
+ATOM   9296  O O   . GLY A-2 1 105 ? 15.969  -118.013 15.067  1.000 87.76798  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-2 O   1 
+ATOM   9297  N N   . ALA A-2 1 106 ? 18.138  -117.484 15.368  1.000 49.66768  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-2 N   1 
+ATOM   9298  C CA  . ALA A-2 1 106 ? 17.918  -116.064 15.112  1.000 65.86301  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-2 CA  1 
+ATOM   9299  C C   . ALA A-2 1 106 ? 17.605  -115.768 13.649  1.000 83.71429  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-2 C   1 
+ATOM   9300  O O   . ALA A-2 1 106 ? 17.260  -114.626 13.327  1.000 78.34531  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-2 O   1 
+ATOM   9301  C CB  . ALA A-2 1 106 ? 19.132  -115.247 15.566  1.000 55.86010  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-2 CB  1 
+ATOM   9302  N N   . ARG A-2 1 107 ? 17.692  -116.762 12.769  1.000 86.07340  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 N   1 
+ATOM   9303  C CA  . ARG A-2 1 107 ? 17.335  -116.611 11.367  1.000 70.71990  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 CA  1 
+ATOM   9304  C C   . ARG A-2 1 107 ? 15.932  -117.149 11.113  1.000 78.47790  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 C   1 
+ATOM   9305  O O   . ARG A-2 1 107 ? 15.461  -118.057 11.802  1.000 90.33120  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 O   1 
+ATOM   9306  C CB  . ARG A-2 1 107 ? 18.331  -117.344 10.467  1.000 62.13445  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 CB  1 
+ATOM   9307  C CG  . ARG A-2 1 107 ? 19.725  -116.761 10.497  1.000 91.82201  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 CG  1 
+ATOM   9308  C CD  . ARG A-2 1 107 ? 20.729  -117.656 9.792   1.000 84.58019  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 CD  1 
+ATOM   9309  N NE  . ARG A-2 1 107 ? 20.501  -117.726 8.354   1.000 84.06565  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 NE  1 
+ATOM   9310  C CZ  . ARG A-2 1 107 ? 20.092  -118.811 7.712   1.000 76.23459  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   9311  N NH1 . ARG A-2 1 107 ? 19.862  -119.946 8.351   1.000 91.41322  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   9312  N NH2 . ARG A-2 1 107 ? 19.920  -118.759 6.394   1.000 86.66002  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   9313  N N   . THR A-2 1 108 ? 15.268  -116.576 10.113  1.000 82.27857  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 N   1 
+ATOM   9314  C CA  . THR A-2 1 108 ? 13.992  -117.078 9.630   1.000 83.81131  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 CA  1 
+ATOM   9315  C C   . THR A-2 1 108 ? 14.164  -117.609 8.212   1.000 95.23519  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 C   1 
+ATOM   9316  O O   . THR A-2 1 108 ? 15.016  -117.138 7.452   1.000 72.56742  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 O   1 
+ATOM   9317  C CB  . THR A-2 1 108 ? 12.908  -115.993 9.662   1.000 86.14049  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 CB  1 
+ATOM   9318  O OG1 . THR A-2 1 108 ? 11.632  -116.587 9.396   1.000 114.97303 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 OG1 1 
+ATOM   9319  C CG2 . THR A-2 1 108 ? 13.181  -114.916 8.618   1.000 90.10879  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 CG2 1 
+ATOM   9320  N N   . SER A-2 1 109 ? 13.354  -118.610 7.867   1.000 96.77661  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-2 N   1 
+ATOM   9321  C CA  . SER A-2 1 109 ? 13.508  -119.259 6.570   1.000 79.57051  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-2 CA  1 
+ATOM   9322  C C   . SER A-2 1 109 ? 13.034  -118.368 5.429   1.000 85.40013  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-2 C   1 
+ATOM   9323  O O   . SER A-2 1 109 ? 13.528  -118.494 4.302   1.000 97.80444  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-2 O   1 
+ATOM   9324  C CB  . SER A-2 1 109 ? 12.761  -120.592 6.558   1.000 80.78309  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-2 CB  1 
+ATOM   9325  O OG  . SER A-2 1 109 ? 11.398  -120.419 6.902   1.000 132.76947 ? ? ? ? ? ?  99  SER A-2 OG  1 
+ATOM   9326  N N   . ALA A-2 1 110 ? 12.089  -117.463 5.696   1.000 92.95890  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-2 N   1 
+ATOM   9327  C CA  . ALA A-2 1 110 ? 11.594  -116.582 4.643   1.000 74.30936  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   9328  C C   . ALA A-2 1 110 ? 12.678  -115.624 4.165   1.000 70.99828  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-2 C   1 
+ATOM   9329  O O   . ALA A-2 1 110 ? 12.782  -115.344 2.965   1.000 117.22856 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-2 O   1 
+ATOM   9330  C CB  . ALA A-2 1 110 ? 10.371  -115.808 5.136   1.000 82.32239  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   9331  N N   . ASN A-2 1 111 ? 13.492  -115.113 5.085   1.000 82.32335  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9332  C CA  . ASN A-2 1 111 ? 14.610  -114.232 4.763   1.000 86.58201  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9333  C C   . ASN A-2 1 111 ? 15.944  -114.917 5.046   1.000 77.87965  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9334  O O   . ASN A-2 1 111 ? 16.868  -114.314 5.596   1.000 64.67603  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9335  C CB  . ASN A-2 1 111 ? 14.507  -112.921 5.537   1.000 58.92464  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9336  C CG  . ASN A-2 1 111 ? 13.183  -112.217 5.319   1.000 100.26239 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9337  O OD1 . ASN A-2 1 111 ? 12.550  -112.370 4.274   1.000 115.70400 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9338  N ND2 . ASN A-2 1 111 ? 12.757  -111.440 6.308   1.000 85.93608  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9339  N N   . ALA A-2 1 112 ? 16.055  -116.191 4.661   1.000 80.55760  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-2 N   1 
+ATOM   9340  C CA  . ALA A-2 1 112 ? 17.247  -116.976 4.958   1.000 83.21988  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   9341  C C   . ALA A-2 1 112 ? 18.486  -116.469 4.232   1.000 71.38516  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-2 C   1 
+ATOM   9342  O O   . ALA A-2 1 112 ? 19.605  -116.775 4.659   1.000 81.12848  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-2 O   1 
+ATOM   9343  C CB  . ALA A-2 1 112 ? 17.007  -118.444 4.603   1.000 75.65880  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   9344  N N   . ASP A-2 1 113 ? 18.318  -115.707 3.152   1.000 76.40934  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9345  C CA  . ASP A-2 1 113 ? 19.461  -115.233 2.383   1.000 87.99170  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9346  C C   . ASP A-2 1 113 ? 20.178  -114.063 3.045   1.000 79.98645  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9347  O O   . ASP A-2 1 113 ? 21.345  -113.811 2.727   1.000 75.34856  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9348  C CB  . ASP A-2 1 113 ? 19.018  -114.827 0.975   1.000 68.88992  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9349  C CG  . ASP A-2 1 113 ? 18.467  -115.993 0.176   1.000 103.46906 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9350  O OD1 . ASP A-2 1 113 ? 19.169  -117.019 0.057   1.000 110.21917 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9351  O OD2 . ASP A-2 1 113 ? 17.329  -115.883 -0.329  1.000 142.73268 ? ? ? ? ? -1 103 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9352  N N   . VAL A-2 1 114 ? 19.520  -113.350 3.955   1.000 66.32204  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 N   1 
+ATOM   9353  C CA  . VAL A-2 1 114 ? 20.077  -112.137 4.538   1.000 81.91660  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   9354  C C   . VAL A-2 1 114 ? 20.175  -112.300 6.050   1.000 92.79345  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 C   1 
+ATOM   9355  O O   . VAL A-2 1 114 ? 19.402  -113.038 6.671   1.000 80.69167  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 O   1 
+ATOM   9356  C CB  . VAL A-2 1 114 ? 19.232  -110.897 4.162   1.000 64.49050  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   9357  C CG1 . VAL A-2 1 114 ? 17.883  -110.920 4.872   1.000 108.36489 ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   9358  C CG2 . VAL A-2 1 114 ? 19.991  -109.607 4.450   1.000 66.57381  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   9359  N N   . PHE A-2 1 115 ? 21.153  -111.616 6.639   1.000 76.56872  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 N   1 
+ATOM   9360  C CA  . PHE A-2 1 115 ? 21.314  -111.586 8.086   1.000 73.31800  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   9361  C C   . PHE A-2 1 115 ? 21.926  -110.250 8.482   1.000 67.93532  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 C   1 
+ATOM   9362  O O   . PHE A-2 1 115 ? 22.852  -109.767 7.826   1.000 70.20325  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 O   1 
+ATOM   9363  C CB  . PHE A-2 1 115 ? 22.184  -112.746 8.581   1.000 77.42961  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   9364  C CG  . PHE A-2 1 115 ? 22.199  -112.890 10.074  1.000 62.60120  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   9365  C CD1 . PHE A-2 1 115 ? 21.074  -113.333 10.750  1.000 56.48231  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   9366  C CD2 . PHE A-2 1 115 ? 23.334  -112.580 10.803  1.000 73.52817  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   9367  C CE1 . PHE A-2 1 115 ? 21.079  -113.462 12.121  1.000 73.56152  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   9368  C CE2 . PHE A-2 1 115 ? 23.346  -112.709 12.176  1.000 69.04604  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   9369  C CZ  . PHE A-2 1 115 ? 22.217  -113.151 12.836  1.000 77.00282  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   9370  N N   . TYR A-2 1 116 ? 21.407  -109.662 9.557   1.000 75.91084  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 N   1 
+ATOM   9371  C CA  . TYR A-2 1 116 ? 21.810  -108.336 10.003  1.000 86.32600  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9372  C C   . TYR A-2 1 116 ? 22.598  -108.430 11.304  1.000 82.29054  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 C   1 
+ATOM   9373  O O   . TYR A-2 1 116 ? 22.299  -109.263 12.164  1.000 78.01905  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 O   1 
+ATOM   9374  C CB  . TYR A-2 1 116 ? 20.590  -107.426 10.202  1.000 74.14261  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9375  C CG  . TYR A-2 1 116 ? 19.875  -107.044 8.920   1.000 91.81236  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9376  C CD1 . TYR A-2 1 116 ? 19.168  -107.989 8.187   1.000 94.01359  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9377  C CD2 . TYR A-2 1 116 ? 19.895  -105.735 8.453   1.000 96.40667  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9378  C CE1 . TYR A-2 1 116 ? 18.512  -107.646 7.021   1.000 94.10155  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9379  C CE2 . TYR A-2 1 116 ? 19.238  -105.382 7.285   1.000 90.90588  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9380  C CZ  . TYR A-2 1 116 ? 18.550  -106.344 6.574   1.000 86.53595  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9381  O OH  . TYR A-2 1 116 ? 17.893  -106.007 5.412   1.000 113.68009 ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9382  N N   . ILE A-2 1 117 ? 23.608  -107.571 11.436  1.000 61.36210  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9383  C CA  . ILE A-2 1 117 ? 24.405  -107.442 12.654  1.000 60.65086  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9384  C C   . ILE A-2 1 117 ? 24.471  -105.957 12.986  1.000 63.62245  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9385  O O   . ILE A-2 1 117 ? 25.126  -105.187 12.272  1.000 69.92299  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9386  C CB  . ILE A-2 1 117 ? 25.813  -108.032 12.498  1.000 63.81711  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9387  C CG1 . ILE A-2 1 117 ? 25.738  -109.550 12.316  1.000 57.23195  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9388  C CG2 . ILE A-2 1 117 ? 26.678  -107.672 13.699  1.000 46.59598  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9389  C CD1 . ILE A-2 1 117 ? 27.087  -110.215 12.167  1.000 54.71769  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9390  N N   . ALA A-2 1 118 ? 23.801  -105.555 14.063  1.000 69.81314  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-2 N   1 
+ATOM   9391  C CA  . ALA A-2 1 118 ? 23.605  -104.149 14.378  1.000 73.05538  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   9392  C C   . ALA A-2 1 118 ? 24.210  -103.795 15.730  1.000 81.56955  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-2 C   1 
+ATOM   9393  O O   . ALA A-2 1 118 ? 24.327  -104.638 16.624  1.000 65.20743  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-2 O   1 
+ATOM   9394  C CB  . ALA A-2 1 118 ? 22.116  -103.784 14.378  1.000 75.80172  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   9395  N N   . LEU A-2 1 119 ? 24.583  -102.524 15.863  1.000 83.17940  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9396  C CA  . LEU A-2 1 119 ? 25.109  -101.958 17.099  1.000 57.94259  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9397  C C   . LEU A-2 1 119 ? 24.287  -100.723 17.426  1.000 69.73607  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9398  O O   . LEU A-2 1 119 ? 24.253  -99.773  16.637  1.000 92.23901  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9399  C CB  . LEU A-2 1 119 ? 26.594  -101.609 16.950  1.000 72.82950  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9400  C CG  . LEU A-2 1 119 ? 27.353  -100.874 18.058  1.000 62.96338  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9401  C CD1 . LEU A-2 1 119 ? 28.817  -101.255 17.989  1.000 69.11796  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9402  C CD2 . LEU A-2 1 119 ? 27.210  -99.363  17.938  1.000 52.79027  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9403  N N   . GLU A-2 1 120 ? 23.624  -100.734 18.576  1.000 78.55115  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 N   1 
+ATOM   9404  C CA  . GLU A-2 1 120 ? 22.769  -99.631  18.988  1.000 79.45287  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9405  C C   . GLU A-2 1 120 ? 23.290  -99.054  20.295  1.000 78.29744  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 C   1 
+ATOM   9406  O O   . GLU A-2 1 120 ? 23.759  -99.792  21.166  1.000 99.47470  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 O   1 
+ATOM   9407  C CB  . GLU A-2 1 120 ? 21.316  -100.083 19.146  1.000 94.62016  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9408  C CG  . GLU A-2 1 120 ? 20.730  -100.682 17.876  1.000 115.64941 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9409  C CD  . GLU A-2 1 120 ? 19.218  -100.786 17.917  1.000 126.09777 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9410  O OE1 . GLU A-2 1 120 ? 18.613  -100.339 18.914  1.000 125.42629 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9411  O OE2 . GLU A-2 1 120 ? 18.633  -101.311 16.946  1.000 135.82864 ? ? ? ? ? -1 110 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9412  N N   . SER A-2 1 121 ? 23.212  -97.734  20.430  1.000 79.31082  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-2 N   1 
+ATOM   9413  C CA  . SER A-2 1 121 ? 23.757  -97.074  21.609  1.000 88.48976  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-2 CA  1 
+ATOM   9414  C C   . SER A-2 1 121 ? 22.900  -95.868  21.951  1.000 111.18886 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-2 C   1 
+ATOM   9415  O O   . SER A-2 1 121 ? 22.693  -94.988  21.109  1.000 103.62894 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-2 O   1 
+ATOM   9416  C CB  . SER A-2 1 121 ? 25.206  -96.655  21.375  1.000 92.92188  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-2 CB  1 
+ATOM   9417  O OG  . SER A-2 1 121 ? 25.680  -95.845  22.435  1.000 111.22805 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-2 OG  1 
+ATOM   9418  N N   . LYS A-2 1 122 ? 22.400  -95.831  23.184  1.000 113.63129 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9419  C CA  . LYS A-2 1 122 ? 21.686  -94.680  23.717  1.000 119.37430 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9420  C C   . LYS A-2 1 122 ? 22.425  -94.168  24.945  1.000 125.30489 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9421  O O   . LYS A-2 1 122 ? 22.902  -94.956  25.768  1.000 115.44187 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9422  C CB  . LYS A-2 1 122 ? 20.237  -95.031  24.072  1.000 139.48002 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9423  C CG  . LYS A-2 1 122 ? 19.360  -93.816  24.343  1.000 162.62543 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9424  C CD  . LYS A-2 1 122 ? 19.348  -92.870  23.150  1.000 133.24955 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9425  C CE  . LYS A-2 1 122 ? 18.510  -91.631  23.425  1.000 143.72090 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9426  N NZ  . LYS A-2 1 122 ? 17.085  -91.969  23.693  1.000 163.18678 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9427  N N   . TYR A-2 1 123 ? 22.517  -92.848  25.063  1.000 121.08361 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 N   1 
+ATOM   9428  C CA  . TYR A-2 1 123 ? 23.344  -92.209  26.076  1.000 122.81569 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9429  C C   . TYR A-2 1 123 ? 22.527  -91.878  27.318  1.000 127.55162 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 C   1 
+ATOM   9430  O O   . TYR A-2 1 123 ? 21.380  -91.429  27.222  1.000 132.73671 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 O   1 
+ATOM   9431  C CB  . TYR A-2 1 123 ? 23.983  -90.935  25.521  1.000 124.35215 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9432  C CG  . TYR A-2 1 123 ? 25.157  -90.427  26.327  1.000 115.77477 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9433  C CD1 . TYR A-2 1 123 ? 26.409  -91.017  26.208  1.000 123.85016 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9434  C CD2 . TYR A-2 1 123 ? 25.019  -89.353  27.195  1.000 117.62418 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9435  C CE1 . TYR A-2 1 123 ? 27.487  -90.556  26.936  1.000 121.36586 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9436  C CE2 . TYR A-2 1 123 ? 26.092  -88.883  27.927  1.000 121.78989 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9437  C CZ  . TYR A-2 1 123 ? 27.323  -89.489  27.794  1.000 128.16292 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9438  O OH  . TYR A-2 1 123 ? 28.396  -89.027  28.520  1.000 136.47561 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9439  N N   . ASP A-2 1 124 ? 23.130  -92.098  28.484  1.000 135.96384 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9440  C CA  . ASP A-2 1 124 ? 22.541  -91.747  29.769  1.000 134.55936 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9441  C C   . ASP A-2 1 124 ? 23.286  -90.546  30.336  1.000 136.06787 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9442  O O   . ASP A-2 1 124 ? 24.520  -90.557  30.418  1.000 137.70688 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9443  C CB  . ASP A-2 1 124 ? 22.605  -92.929  30.743  1.000 144.68678 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9444  C CG  . ASP A-2 1 124 ? 21.718  -92.740  31.965  1.000 152.53050 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9445  O OD1 . ASP A-2 1 124 ? 21.563  -91.593  32.436  1.000 159.17044 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9446  O OD2 . ASP A-2 1 124 ? 21.173  -93.749  32.460  1.000 152.38332 ? ? ? ? ? -1 114 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9447  N N   . ASP A-2 1 125 ? 22.536  -89.513  30.725  1.000 144.20123 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9448  C CA  . ASP A-2 1 125 ? 23.162  -88.301  31.244  1.000 162.19857 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9449  C C   . ASP A-2 1 125 ? 23.764  -88.538  32.623  1.000 178.48829 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9450  O O   . ASP A-2 1 125 ? 24.898  -88.126  32.896  1.000 177.54362 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9451  C CB  . ASP A-2 1 125 ? 22.144  -87.161  31.287  1.000 180.84151 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9452  C CG  . ASP A-2 1 125 ? 21.634  -86.784  29.911  1.000 186.13515 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9453  O OD1 . ASP A-2 1 125 ? 22.362  -87.016  28.923  1.000 184.60714 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9454  O OD2 . ASP A-2 1 125 ? 20.507  -86.256  29.817  1.000 210.14978 ? ? ? ? ? -1 115 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9455  N N   . LYS A-2 1 126 ? 23.017  -89.203  33.508  1.000 173.96813 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9456  C CA  . LYS A-2 1 126 ? 23.506  -89.441  34.863  1.000 169.89859 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9457  C C   . LYS A-2 1 126 ? 24.696  -90.392  34.864  1.000 162.62126 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9458  O O   . LYS A-2 1 126 ? 25.681  -90.161  35.575  1.000 172.84425 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9459  C CB  . LYS A-2 1 126 ? 22.379  -89.991  35.736  1.000 180.30999 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9460  C CG  . LYS A-2 1 126 ? 21.189  -89.058  35.872  1.000 190.00046 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9461  C CD  . LYS A-2 1 126 ? 20.119  -89.657  36.769  1.000 195.44312 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9462  C CE  . LYS A-2 1 126 ? 18.935  -88.718  36.920  1.000 202.80657 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9463  N NZ  . LYS A-2 1 126 ? 17.887  -89.289  37.810  1.000 187.59466 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9464  N N   . GLU A-2 1 127 ? 24.628  -91.462  34.074  1.000 156.89584 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 N   1 
+ATOM   9465  C CA  . GLU A-2 1 127 ? 25.715  -92.428  34.003  1.000 154.10207 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9466  C C   . GLU A-2 1 127 ? 26.898  -91.934  33.182  1.000 158.39436 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 C   1 
+ATOM   9467  O O   . GLU A-2 1 127 ? 27.920  -92.628  33.132  1.000 163.44933 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 O   1 
+ATOM   9468  C CB  . GLU A-2 1 127 ? 25.206  -93.750  33.419  1.000 153.16430 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9469  C CG  . GLU A-2 1 127 ? 24.064  -94.383  34.203  1.000 178.40083 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9470  C CD  . GLU A-2 1 127 ? 24.494  -94.878  35.571  1.000 184.71201 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9471  O OE1 . GLU A-2 1 127 ? 25.692  -95.189  35.746  1.000 189.51094 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9472  O OE2 . GLU A-2 1 127 ? 23.634  -94.955  36.474  1.000 134.05024 ? ? ? ? ? -1 117 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9473  N N   . LEU A-2 1 128 ? 26.780  -90.766  32.540  1.000 150.48759 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9474  C CA  . LEU A-2 1 128 ? 27.810  -90.173  31.675  1.000 138.08895 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9475  C C   . LEU A-2 1 128 ? 28.399  -91.179  30.688  1.000 140.08372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9476  O O   . LEU A-2 1 128 ? 29.505  -90.979  30.176  1.000 138.45412 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9477  C CB  . LEU A-2 1 128 ? 28.932  -89.511  32.494  1.000 135.91619 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9478  C CG  . LEU A-2 1 128 ? 29.825  -90.257  33.501  1.000 166.66925 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9479  C CD1 . LEU A-2 1 128 ? 31.042  -90.902  32.845  1.000 150.61372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9480  C CD2 . LEU A-2 1 128 ? 30.257  -89.329  34.632  1.000 183.02470 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9481  N N   . TYR A-2 1 129 ? 27.664  -92.246  30.381  1.000 128.37610 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 N   1 
+ATOM   9482  C CA  . TYR A-2 1 129 ? 28.227  -93.370  29.647  1.000 115.29959 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9483  C C   . TYR A-2 1 129 ? 27.119  -94.100  28.905  1.000 120.49903 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 C   1 
+ATOM   9484  O O   . TYR A-2 1 129 ? 26.129  -94.515  29.516  1.000 120.71615 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 O   1 
+ATOM   9485  C CB  . TYR A-2 1 129 ? 28.951  -94.319  30.610  1.000 125.34260 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9486  C CG  . TYR A-2 1 129 ? 29.428  -95.617  30.005  1.000 103.66784 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9487  C CD1 . TYR A-2 1 129 ? 30.629  -95.684  29.314  1.000 118.49740 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9488  C CD2 . TYR A-2 1 129 ? 28.690  -96.785  30.152  1.000 103.31243 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9489  C CE1 . TYR A-2 1 129 ? 31.074  -96.875  28.768  1.000 127.70049 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9490  C CE2 . TYR A-2 1 129 ? 29.125  -97.980  29.611  1.000 70.98099  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9491  C CZ  . TYR A-2 1 129 ? 30.317  -98.022  28.921  1.000 88.10196  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9492  O OH  . TYR A-2 1 129 ? 30.749  -99.215  28.383  1.000 79.76519  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9493  N N   . GLY A-2 1 130 ? 27.288  -94.251  27.594  1.000 102.07924 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-2 N   1 
+ATOM   9494  C CA  . GLY A-2 1 130 ? 26.363  -95.029  26.795  1.000 116.86264 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   9495  C C   . GLY A-2 1 130 ? 26.938  -96.381  26.428  1.000 102.99290 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-2 C   1 
+ATOM   9496  O O   . GLY A-2 1 130 ? 27.972  -96.459  25.757  1.000 76.14858  ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-2 O   1 
+ATOM   9497  N N   . ASN A-2 1 131 ? 26.285  -97.454  26.868  1.000 86.85393  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9498  C CA  . ASN A-2 1 131 ? 26.792  -98.791  26.615  1.000 94.81933  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9499  C C   . ASN A-2 1 131 ? 26.483  -99.226  25.186  1.000 93.91064  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9500  O O   . ASN A-2 1 131 ? 25.669  -98.625  24.479  1.000 83.31668  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9501  C CB  . ASN A-2 1 131 ? 26.211  -99.793  27.614  1.000 68.25032  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9502  C CG  . ASN A-2 1 131 ? 24.697  -99.752  27.670  1.000 85.19081  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9503  O OD1 . ASN A-2 1 131 ? 24.086  -98.686  27.574  1.000 127.73748 ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9504  N ND2 . ASN A-2 1 131 ? 24.081  -100.918 27.832  1.000 59.10007  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9505  N N   . ILE A-2 1 132 ? 27.152  -100.294 24.767  1.000 93.45051  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9506  C CA  . ILE A-2 1 132 ? 27.025  -100.841 23.423  1.000 61.71772  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9507  C C   . ILE A-2 1 132 ? 26.192  -102.112 23.499  1.000 67.53912  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9508  O O   . ILE A-2 1 132 ? 26.598  -103.095 24.130  1.000 72.14076  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9509  C CB  . ILE A-2 1 132 ? 28.402  -101.121 22.801  1.000 77.34771  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9510  C CG1 . ILE A-2 1 132 ? 29.162  -99.814  22.571  1.000 61.70567  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9511  C CG2 . ILE A-2 1 132 ? 28.253  -101.891 21.502  1.000 66.03323  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9512  C CD1 . ILE A-2 1 132 ? 30.549  -100.008 21.999  1.000 61.66530  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9513  N N   . ILE A-2 1 133 ? 25.029  -102.091 22.856  1.000 66.53307  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9514  C CA  . ILE A-2 1 133 ? 24.129  -103.236 22.793  1.000 60.70316  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9515  C C   . ILE A-2 1 133 ? 24.192  -103.798 21.379  1.000 69.64418  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9516  O O   . ILE A-2 1 133 ? 23.918  -103.083 20.407  1.000 74.51050  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9517  C CB  . ILE A-2 1 133 ? 22.692  -102.846 23.171  1.000 74.12576  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9518  C CG1 . ILE A-2 1 133 ? 22.665  -102.210 24.563  1.000 68.93399  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9519  C CG2 . ILE A-2 1 133 ? 21.771  -104.058 23.102  1.000 68.57574  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9520  C CD1 . ILE A-2 1 133 ? 21.290  -101.758 25.008  1.000 76.95430  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9521  N N   . LEU A-2 1 134 ? 24.556  -105.072 21.263  1.000 79.73274  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9522  C CA  . LEU A-2 1 134 ? 24.673  -105.740 19.972  1.000 76.21093  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9523  C C   . LEU A-2 1 134 ? 23.436  -106.592 19.724  1.000 74.56648  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9524  O O   . LEU A-2 1 134 ? 23.114  -107.476 20.525  1.000 83.15709  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9525  C CB  . LEU A-2 1 134 ? 25.928  -106.607 19.913  1.000 48.54304  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9526  C CG  . LEU A-2 1 134 ? 27.263  -105.872 19.878  1.000 63.61671  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9527  C CD1 . LEU A-2 1 134 ? 28.375  -106.869 19.624  1.000 77.23089  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9528  C CD2 . LEU A-2 1 134 ? 27.244  -104.790 18.811  1.000 80.16575  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9529  N N   . LYS A-2 1 135 ? 22.758  -106.333 18.610  1.000 78.69284  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9530  C CA  . LYS A-2 1 135 ? 21.604  -107.109 18.190  1.000 73.36508  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9531  C C   . LYS A-2 1 135 ? 21.872  -107.722 16.824  1.000 83.79465  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9532  O O   . LYS A-2 1 135 ? 22.624  -107.170 16.015  1.000 76.04930  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9533  C CB  . LYS A-2 1 135 ? 20.339  -106.244 18.121  1.000 67.23505  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9534  C CG  . LYS A-2 1 135 ? 20.012  -105.492 19.397  1.000 75.03893  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9535  C CD  . LYS A-2 1 135 ? 18.760  -104.647 19.217  1.000 74.80382  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9536  C CE  . LYS A-2 1 135 ? 18.439  -103.852 20.470  1.000 118.80876 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9537  N NZ  . LYS A-2 1 135 ? 17.227  -103.008 20.289  1.000 137.08256 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9538  N N   . TRP A-2 1 136 ? 21.251  -108.872 16.570  1.000 73.76377  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 N   1 
+ATOM   9539  C CA  . TRP A-2 1 136 ? 21.300  -109.492 15.255  1.000 67.12029  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CA  1 
+ATOM   9540  C C   . TRP A-2 1 136 ? 19.968  -110.177 14.982  1.000 74.27987  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 C   1 
+ATOM   9541  O O   . TRP A-2 1 136 ? 19.113  -110.296 15.864  1.000 68.58600  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 O   1 
+ATOM   9542  C CB  . TRP A-2 1 136 ? 22.485  -110.468 15.127  1.000 62.92956  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CB  1 
+ATOM   9543  C CG  . TRP A-2 1 136 ? 22.446  -111.711 15.988  1.000 61.39888  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CG  1 
+ATOM   9544  C CD1 . TRP A-2 1 136 ? 21.412  -112.159 16.761  1.000 65.84294  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CD1 1 
+ATOM   9545  C CD2 . TRP A-2 1 136 ? 23.505  -112.664 16.148  1.000 57.70527  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CD2 1 
+ATOM   9546  N NE1 . TRP A-2 1 136 ? 21.761  -113.330 17.388  1.000 64.84538  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 NE1 1 
+ATOM   9547  C CE2 . TRP A-2 1 136 ? 23.042  -113.661 17.030  1.000 67.84181  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CE2 1 
+ATOM   9548  C CE3 . TRP A-2 1 136 ? 24.800  -112.770 15.633  1.000 68.93008  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CE3 1 
+ATOM   9549  C CZ2 . TRP A-2 1 136 ? 23.828  -114.748 17.406  1.000 82.67128  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CZ2 1 
+ATOM   9550  C CZ3 . TRP A-2 1 136 ? 25.578  -113.849 16.007  1.000 66.75150  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CZ3 1 
+ATOM   9551  C CH2 . TRP A-2 1 136 ? 25.090  -114.824 16.885  1.000 62.74180  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CH2 1 
+ATOM   9552  N N   . GLY A-2 1 137 ? 19.794  -110.622 13.748  1.000 61.70932  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-2 N   1 
+ATOM   9553  C CA  . GLY A-2 1 137 ? 18.563  -111.280 13.361  1.000 86.12317  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   9554  C C   . GLY A-2 1 137 ? 18.357  -111.219 11.867  1.000 78.70029  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-2 C   1 
+ATOM   9555  O O   . GLY A-2 1 137 ? 19.036  -110.491 11.143  1.000 71.21281  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-2 O   1 
+ATOM   9556  N N   . SER A-2 1 138 ? 17.385  -112.011 11.411  1.000 89.41165  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-2 N   1 
+ATOM   9557  C CA  . SER A-2 1 138 ? 17.092  -112.084 9.985   1.000 73.27249  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-2 CA  1 
+ATOM   9558  C C   . SER A-2 1 138 ? 16.281  -110.889 9.502   1.000 64.22433  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-2 C   1 
+ATOM   9559  O O   . SER A-2 1 138 ? 16.430  -110.472 8.348   1.000 77.87815  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-2 O   1 
+ATOM   9560  C CB  . SER A-2 1 138 ? 16.349  -113.382 9.669   1.000 50.74956  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-2 CB  1 
+ATOM   9561  O OG  . SER A-2 1 138 ? 16.092  -113.494 8.283   1.000 104.25357 ? ? ? ? ? ?  128 SER A-2 OG  1 
+ATOM   9562  N N   . GLU A-2 1 139 ? 15.428  -110.332 10.356  1.000 91.70881  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 N   1 
+ATOM   9563  C CA  . GLU A-2 1 139 ? 14.595  -109.189 10.011  1.000 86.71509  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9564  C C   . GLU A-2 1 139 ? 15.108  -107.955 10.737  1.000 85.08081  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 C   1 
+ATOM   9565  O O   . GLU A-2 1 139 ? 15.325  -107.990 11.953  1.000 96.77934  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 O   1 
+ATOM   9566  C CB  . GLU A-2 1 139 ? 13.130  -109.441 10.373  1.000 78.50937  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9567  C CG  . GLU A-2 1 139 ? 12.563  -110.757 9.862   1.000 101.66228 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9568  C CD  . GLU A-2 1 139 ? 12.847  -111.924 10.790  1.000 102.04298 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9569  O OE1 . GLU A-2 1 139 ? 13.749  -111.807 11.647  1.000 126.14279 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9570  O OE2 . GLU A-2 1 139 ? 12.161  -112.960 10.665  1.000 117.15210 ? ? ? ? ? -1 129 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9571  N N   . LEU A-2 1 140 ? 15.290  -106.865 9.990   1.000 92.56419  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9572  C CA  . LEU A-2 1 140 ? 15.816  -105.632 10.564  1.000 78.85084  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9573  C C   . LEU A-2 1 140 ? 14.847  -104.986 11.547  1.000 82.35791  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9574  O O   . LEU A-2 1 140 ? 15.278  -104.196 12.394  1.000 108.20716 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9575  C CB  . LEU A-2 1 140 ? 16.169  -104.655 9.439   1.000 77.07122  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9576  C CG  . LEU A-2 1 140 ? 16.827  -103.318 9.786   1.000 97.77734  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9577  C CD1 . LEU A-2 1 140 ? 18.061  -103.530 10.647  1.000 97.23114  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9578  C CD2 . LEU A-2 1 140 ? 17.182  -102.562 8.515   1.000 51.38458  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9579  N N   . ASP A-2 1 141 ? 13.555  -105.312 11.469  1.000 90.63286  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9580  C CA  . ASP A-2 1 141 ? 12.579  -104.684 12.353  1.000 104.21797 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9581  C C   . ASP A-2 1 141 ? 12.625  -105.263 13.764  1.000 96.47825  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9582  O O   . ASP A-2 1 141 ? 12.528  -104.516 14.743  1.000 110.38091 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9583  C CB  . ASP A-2 1 141 ? 11.173  -104.824 11.769  1.000 119.52881 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9584  C CG  . ASP A-2 1 141 ? 10.870  -103.768 10.724  1.000 140.71421 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9585  O OD1 . ASP A-2 1 141 ? 11.721  -102.879 10.513  1.000 146.85203 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9586  O OD2 . ASP A-2 1 141 ? 9.780   -103.825 10.117  1.000 141.46893 ? ? ? ? ? -1 131 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9587  N N   . ASN A-2 1 142 ? 12.769  -106.582 13.894  1.000 85.86003  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9588  C CA  . ASN A-2 1 142 ? 12.744  -107.202 15.214  1.000 97.56664  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9589  C C   . ASN A-2 1 142 ? 14.076  -107.866 15.547  1.000 92.98812  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9590  O O   . ASN A-2 1 142 ? 14.116  -109.045 15.915  1.000 110.15274 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9591  C CB  . ASN A-2 1 142 ? 11.593  -108.211 15.311  1.000 81.60568  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9592  C CG  . ASN A-2 1 142 ? 11.735  -109.364 14.334  1.000 136.89620 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9593  O OD1 . ASN A-2 1 142 ? 12.540  -109.310 13.407  1.000 158.71941 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9594  N ND2 . ASN A-2 1 142 ? 10.952  -110.416 14.543  1.000 128.14691 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9595  N N   . LEU A-2 1 143 ? 15.168  -107.116 15.430  1.000 69.67891  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9596  C CA  . LEU A-2 1 143 ? 16.467  -107.630 15.840  1.000 76.60780  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9597  C C   . LEU A-2 1 143 ? 16.460  -107.973 17.325  1.000 89.53434  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9598  O O   . LEU A-2 1 143 ? 15.837  -107.285 18.137  1.000 69.15551  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9599  C CB  . LEU A-2 1 143 ? 17.560  -106.605 15.540  1.000 65.46104  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9600  C CG  . LEU A-2 1 143 ? 17.779  -106.249 14.071  1.000 86.21513  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9601  C CD1 . LEU A-2 1 143 ? 18.758  -105.095 13.952  1.000 71.92432  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9602  C CD2 . LEU A-2 1 143 ? 18.277  -107.458 13.295  1.000 66.99384  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9603  N N   . ILE A-2 1 144 ? 17.156  -109.051 17.677  1.000 70.65867  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9604  C CA  . ILE A-2 1 144 ? 17.205  -109.535 19.050  1.000 67.77627  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9605  C C   . ILE A-2 1 144 ? 18.634  -109.424 19.563  1.000 72.55579  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9606  O O   . ILE A-2 1 144 ? 19.599  -109.503 18.795  1.000 70.74701  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9607  C CB  . ILE A-2 1 144 ? 16.686  -110.985 19.169  1.000 56.76990  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9608  C CG1 . ILE A-2 1 144 ? 17.507  -111.935 18.291  1.000 69.17080  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9609  C CG2 . ILE A-2 1 144 ? 15.213  -111.053 18.795  1.000 68.27126  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9610  C CD1 . ILE A-2 1 144 ? 18.487  -112.799 19.063  1.000 58.68764  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9611  N N   . ASP A-2 1 145 ? 18.762  -109.238 20.876  1.000 77.27887  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9612  C CA  . ASP A-2 1 145 ? 20.074  -109.086 21.491  1.000 70.34065  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9613  C C   . ASP A-2 1 145 ? 20.914  -110.338 21.281  1.000 64.78287  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9614  O O   . ASP A-2 1 145 ? 20.443  -111.461 21.485  1.000 65.58361  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9615  C CB  . ASP A-2 1 145 ? 19.931  -108.796 22.985  1.000 66.98321  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9616  C CG  . ASP A-2 1 145 ? 19.319  -107.438 23.263  1.000 76.89788  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9617  O OD1 . ASP A-2 1 145 ? 19.057  -106.693 22.296  1.000 103.22660 ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9618  O OD2 . ASP A-2 1 145 ? 19.102  -107.115 24.450  1.000 84.85636  ? ? ? ? ? -1 135 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9619  N N   . ILE A-2 1 146 ? 22.161  -110.141 20.866  1.000 68.93840  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9620  C CA  . ILE A-2 1 146 ? 23.098  -111.245 20.682  1.000 66.76104  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9621  C C   . ILE A-2 1 146 ? 23.354  -111.882 22.042  1.000 76.21143  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9622  O O   . ILE A-2 1 146 ? 23.771  -111.187 22.980  1.000 60.99949  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9623  C CB  . ILE A-2 1 146 ? 24.406  -110.772 20.030  1.000 70.17114  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9624  C CG1 . ILE A-2 1 146 ? 24.123  -110.147 18.664  1.000 74.60769  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9625  C CG2 . ILE A-2 1 146 ? 25.386  -111.928 19.901  1.000 69.07078  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9626  C CD1 . ILE A-2 1 146 ? 25.364  -109.695 17.935  1.000 80.52979  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9627  N N   . PRO A-2 1 147 ? 23.119  -113.184 22.195  1.000 64.69523  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 N   1 
+ATOM   9628  C CA  . PRO A-2 1 147 ? 23.275  -113.810 23.513  1.000 69.59141  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   9629  C C   . PRO A-2 1 147 ? 24.719  -113.770 23.989  1.000 67.81558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 C   1 
+ATOM   9630  O O   . PRO A-2 1 147 ? 25.658  -113.971 23.216  1.000 77.38558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 O   1 
+ATOM   9631  C CB  . PRO A-2 1 147 ? 22.797  -115.247 23.279  1.000 48.84941  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   9632  C CG  . PRO A-2 1 147 ? 22.998  -115.475 21.815  1.000 62.83959  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   9633  C CD  . PRO A-2 1 147 ? 22.715  -114.154 21.163  1.000 65.39564  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   9634  N N   . GLY A-2 1 148 ? 24.886  -113.503 25.281  1.000 92.08501  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-2 N   1 
+ATOM   9635  C CA  . GLY A-2 1 148 ? 26.208  -113.462 25.876  1.000 90.64060  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   9636  C C   . GLY A-2 1 148 ? 26.146  -113.787 27.352  1.000 79.17709  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-2 C   1 
+ATOM   9637  O O   . GLY A-2 1 148 ? 25.096  -113.676 27.996  1.000 87.07986  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-2 O   1 
+ATOM   9638  N N   . ARG A-2 1 149 ? 27.298  -114.193 27.883  1.000 66.56261  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 N   1 
+ATOM   9639  C CA  . ARG A-2 1 149 ? 27.433  -114.548 29.296  1.000 87.22049  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   9640  C C   . ARG A-2 1 149 ? 28.751  -113.967 29.799  1.000 84.15092  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 C   1 
+ATOM   9641  O O   . ARG A-2 1 149 ? 29.826  -114.492 29.494  1.000 78.70328  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 O   1 
+ATOM   9642  C CB  . ARG A-2 1 149 ? 27.377  -116.058 29.493  1.000 74.63342  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   9643  C CG  . ARG A-2 1 149 ? 27.341  -116.481 30.949  1.000 81.70095  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   9644  C CD  . ARG A-2 1 149 ? 27.021  -117.958 31.090  1.000 75.93897  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   9645  N NE  . ARG A-2 1 149 ? 26.849  -118.343 32.486  1.000 69.00324  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   9646  C CZ  . ARG A-2 1 149 ? 26.475  -119.548 32.890  1.000 101.68103 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   9647  N NH1 . ARG A-2 1 149 ? 26.198  -120.512 32.027  1.000 149.83350 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   9648  N NH2 . ARG A-2 1 149 ? 26.380  -119.795 34.193  1.000 123.49796 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   9649  N N   . GLY A-2 1 150 ? 28.665  -112.891 30.555  1.000 66.61357  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-2 N   1 
+ATOM   9650  C CA  . GLY A-2 1 150 ? 29.855  -112.254 31.108  1.000 75.66669  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   9651  C C   . GLY A-2 1 150 ? 30.413  -111.203 30.157  1.000 72.64703  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-2 C   1 
+ATOM   9652  O O   . GLY A-2 1 150 ? 29.699  -110.284 29.765  1.000 80.89237  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-2 O   1 
+ATOM   9653  N N   . ASN A-2 1 151 ? 31.686  -111.347 29.795  1.000 65.62804  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9654  C CA  . ASN A-2 1 151 ? 32.355  -110.397 28.917  1.000 79.10795  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9655  C C   . ASN A-2 1 151 ? 32.397  -110.852 27.465  1.000 72.94578  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9656  O O   . ASN A-2 1 151 ? 32.969  -110.148 26.628  1.000 89.39868  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9657  C CB  . ASN A-2 1 151 ? 33.780  -110.133 29.413  1.000 79.63324  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9658  C CG  . ASN A-2 1 151 ? 33.810  -109.531 30.802  1.000 93.28535  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9659  O OD1 . ASN A-2 1 151 ? 34.446  -110.066 31.709  1.000 108.84312 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9660  N ND2 . ASN A-2 1 151 ? 33.118  -108.410 30.977  1.000 104.89122 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9661  N N   . ILE A-2 1 152 ? 31.810  -112.002 27.145  1.000 73.87271  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9662  C CA  . ILE A-2 1 152 ? 31.812  -112.533 25.789  1.000 71.95677  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9663  C C   . ILE A-2 1 152 ? 30.375  -112.789 25.359  1.000 82.28370  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9664  O O   . ILE A-2 1 152 ? 29.508  -113.114 26.177  1.000 88.98485  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9665  C CB  . ILE A-2 1 152 ? 32.657  -113.824 25.678  1.000 65.39016  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9666  C CG1 . ILE A-2 1 152 ? 32.095  -114.924 26.583  1.000 74.33909  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9667  C CG2 . ILE A-2 1 152 ? 34.107  -113.544 26.036  1.000 72.15246  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9668  C CD1 . ILE A-2 1 152 ? 31.295  -115.987 25.849  1.000 92.85637  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9669  N N   . ASN A-2 1 153 ? 30.124  -112.639 24.061  1.000 85.58993  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9670  C CA  . ASN A-2 1 153 ? 28.825  -112.944 23.479  1.000 98.34784  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9671  C C   . ASN A-2 1 153 ? 29.018  -113.865 22.278  1.000 79.64536  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9672  O O   . ASN A-2 1 153 ? 30.144  -114.204 21.901  1.000 72.89772  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9673  C CB  . ASN A-2 1 153 ? 28.068  -111.666 23.088  1.000 70.79863  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9674  C CG  . ASN A-2 1 153 ? 28.841  -110.798 22.116  1.000 75.90398  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9675  O OD1 . ASN A-2 1 153 ? 29.880  -111.197 21.594  1.000 93.23728  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9676  N ND2 . ASN A-2 1 153 ? 28.330  -109.599 21.865  1.000 97.15927  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9677  N N   . ALA A-2 1 154 ? 27.899  -114.266 21.671  1.000 72.75040  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-2 N   1 
+ATOM   9678  C CA  . ALA A-2 1 154 ? 27.955  -115.206 20.556  1.000 68.92053  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   9679  C C   . ALA A-2 1 154 ? 28.693  -114.623 19.359  1.000 79.52980  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-2 C   1 
+ATOM   9680  O O   . ALA A-2 1 154 ? 29.290  -115.370 18.575  1.000 74.16475  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-2 O   1 
+ATOM   9681  C CB  . ALA A-2 1 154 ? 26.542  -115.626 20.152  1.000 75.41427  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   9682  N N   . LEU A-2 1 155 ? 28.666  -113.298 19.199  1.000 82.92028  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9683  C CA  . LEU A-2 1 155 ? 29.339  -112.681 18.061  1.000 69.44045  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9684  C C   . LEU A-2 1 155 ? 30.852  -112.819 18.164  1.000 64.53246  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9685  O O   . LEU A-2 1 155 ? 31.534  -112.941 17.140  1.000 68.36664  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9686  C CB  . LEU A-2 1 155 ? 28.937  -111.210 17.949  1.000 71.25784  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9687  C CG  . LEU A-2 1 155 ? 29.384  -110.494 16.675  1.000 76.95204  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9688  C CD1 . LEU A-2 1 155 ? 28.840  -111.204 15.445  1.000 68.57174  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9689  C CD2 . LEU A-2 1 155 ? 28.949  -109.038 16.694  1.000 70.19785  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9690  N N   . ASP A-2 1 156 ? 31.393  -112.820 19.384  1.000 77.97244  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9691  C CA  . ASP A-2 1 156 ? 32.831  -112.988 19.556  1.000 63.44178  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9692  C C   . ASP A-2 1 156 ? 33.297  -114.389 19.183  1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9693  O O   . ASP A-2 1 156 ? 34.496  -114.591 18.966  1.000 72.33857  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9694  C CB  . ASP A-2 1 156 ? 33.233  -112.668 20.997  1.000 93.21942  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9695  C CG  . ASP A-2 1 156 ? 32.937  -111.228 21.380  1.000 114.48036 ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9696  O OD1 . ASP A-2 1 156 ? 32.932  -110.363 20.478  1.000 81.55405  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9697  O OD2 . ASP A-2 1 156 ? 32.710  -110.960 22.580  1.000 101.48658 ? ? ? ? ? -1 146 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9698  N N   . ASN A-2 1 157 ? 32.383  -115.360 19.112  1.000 75.09695  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9699  C CA  . ASN A-2 1 157 ? 32.736  -116.701 18.664  1.000 84.96061  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9700  C C   . ASN A-2 1 157 ? 32.718  -116.832 17.148  1.000 91.15624  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9701  O O   . ASN A-2 1 157 ? 33.298  -117.782 16.614  1.000 99.93676  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9702  C CB  . ASN A-2 1 157 ? 31.786  -117.734 19.278  1.000 95.45361  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9703  C CG  . ASN A-2 1 157 ? 31.951  -117.863 20.781  1.000 94.77123  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9704  O OD1 . ASN A-2 1 157 ? 33.018  -117.582 21.327  1.000 109.90521 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9705  N ND2 . ASN A-2 1 157 ? 30.892  -118.295 21.457  1.000 105.80446 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9706  N N   . VAL A-2 1 158 ? 32.072  -115.903 16.446  1.000 92.25387  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 N   1 
+ATOM   9707  C CA  . VAL A-2 1 158 ? 31.990  -115.950 14.991  1.000 80.35489  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   9708  C C   . VAL A-2 1 158 ? 33.180  -115.235 14.374  1.000 86.39484  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 C   1 
+ATOM   9709  O O   . VAL A-2 1 158 ? 33.922  -115.814 13.573  1.000 86.07921  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 O   1 
+ATOM   9710  C CB  . VAL A-2 1 158 ? 30.675  -115.327 14.491  1.000 69.73121  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   9711  C CG1 . VAL A-2 1 158 ? 30.695  -115.201 12.976  1.000 78.44222  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   9712  C CG2 . VAL A-2 1 158 ? 29.491  -116.152 14.940  1.000 76.57218  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   9713  N N   . PHE A-2 1 159 ? 33.365  -113.970 14.735  1.000 78.10027  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 N   1 
+ATOM   9714  C CA  . PHE A-2 1 159 ? 34.355  -113.115 14.101  1.000 62.41422  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   9715  C C   . PHE A-2 1 159 ? 35.519  -112.845 15.043  1.000 62.70818  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 C   1 
+ATOM   9716  O O   . PHE A-2 1 159 ? 35.322  -112.580 16.233  1.000 99.08062  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 O   1 
+ATOM   9717  C CB  . PHE A-2 1 159 ? 33.733  -111.787 13.662  1.000 59.72665  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   9718  C CG  . PHE A-2 1 159 ? 32.700  -111.924 12.581  1.000 70.24862  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   9719  C CD1 . PHE A-2 1 159 ? 33.066  -112.299 11.299  1.000 88.52270  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   9720  C CD2 . PHE A-2 1 159 ? 31.365  -111.662 12.841  1.000 67.73637  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   9721  C CE1 . PHE A-2 1 159 ? 32.119  -112.421 10.298  1.000 82.59035  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   9722  C CE2 . PHE A-2 1 159 ? 30.412  -111.780 11.844  1.000 72.81777  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   9723  C CZ  . PHE A-2 1 159 ? 30.789  -112.160 10.572  1.000 69.31276  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   9724  N N   . LYS A-2 1 160 ? 36.730  -112.918 14.500  1.000 61.98239  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9725  C CA  . LYS A-2 1 160 ? 37.940  -112.496 15.192  1.000 81.09214  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9726  C C   . LYS A-2 1 160 ? 38.590  -111.400 14.365  1.000 75.67117  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9727  O O   . LYS A-2 1 160 ? 38.966  -111.629 13.211  1.000 79.95007  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9728  C CB  . LYS A-2 1 160 ? 38.906  -113.663 15.397  1.000 79.04802  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9729  C CG  . LYS A-2 1 160 ? 40.146  -113.294 16.192  1.000 86.67218  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9730  C CD  . LYS A-2 1 160 ? 39.776  -112.807 17.587  1.000 134.47692 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9731  C CE  . LYS A-2 1 160 ? 41.010  -112.582 18.450  1.000 131.25231 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9732  N NZ  . LYS A-2 1 160 ? 41.931  -111.558 17.882  1.000 79.87626  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9733  N N   . VAL A-2 1 161 ? 38.714  -110.213 14.948  1.000 78.96101  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 N   1 
+ATOM   9734  C CA  . VAL A-2 1 161 ? 39.248  -109.051 14.253  1.000 67.83351  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   9735  C C   . VAL A-2 1 161 ? 40.726  -108.929 14.585  1.000 60.35572  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 C   1 
+ATOM   9736  O O   . VAL A-2 1 161 ? 41.105  -108.845 15.759  1.000 95.33005  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 O   1 
+ATOM   9737  C CB  . VAL A-2 1 161 ? 38.488  -107.772 14.634  1.000 56.23626  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   9738  C CG1 . VAL A-2 1 161 ? 39.214  -106.549 14.106  1.000 54.97344  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   9739  C CG2 . VAL A-2 1 161 ? 37.076  -107.823 14.090  1.000 60.33600  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   9740  N N   . ILE A-2 1 162 ? 41.560  -108.929 13.552  1.000 66.67574  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9741  C CA  . ILE A-2 1 162 ? 42.993  -108.697 13.690  1.000 65.13878  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9742  C C   . ILE A-2 1 162 ? 43.280  -107.299 13.160  1.000 52.13720  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9743  O O   . ILE A-2 1 162 ? 43.104  -107.030 11.965  1.000 75.13775  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9744  C CB  . ILE A-2 1 162 ? 43.817  -109.755 12.945  1.000 71.96908  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9745  C CG1 . ILE A-2 1 162 ? 43.650  -111.131 13.602  1.000 63.05683  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9746  C CG2 . ILE A-2 1 162 ? 45.284  -109.356 12.904  1.000 51.10207  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9747  C CD1 . ILE A-2 1 162 ? 44.487  -112.223 12.961  1.000 80.28431  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9748  N N   . TYR A-2 1 163 ? 43.696  -106.405 14.049  1.000 67.20677  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 N   1 
+ATOM   9749  C CA  . TYR A-2 1 163 ? 44.051  -105.043 13.680  1.000 63.14774  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9750  C C   . TYR A-2 1 163 ? 45.567  -104.940 13.608  1.000 64.98423  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 C   1 
+ATOM   9751  O O   . TYR A-2 1 163 ? 46.253  -105.139 14.615  1.000 84.10397  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 O   1 
+ATOM   9752  C CB  . TYR A-2 1 163 ? 43.485  -104.033 14.680  1.000 58.73370  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9753  C CG  . TYR A-2 1 163 ? 43.786  -102.595 14.324  1.000 69.21295  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9754  C CD1 . TYR A-2 1 163 ? 42.946  -101.878 13.482  1.000 72.04440  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9755  C CD2 . TYR A-2 1 163 ? 44.910  -101.952 14.830  1.000 79.90052  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9756  C CE1 . TYR A-2 1 163 ? 43.216  -100.563 13.153  1.000 74.75520  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9757  C CE2 . TYR A-2 1 163 ? 45.189  -100.639 14.506  1.000 90.95477  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9758  C CZ  . TYR A-2 1 163 ? 44.339  -99.949  13.668  1.000 99.80813  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9759  O OH  . TYR A-2 1 163 ? 44.614  -98.640  13.344  1.000 103.11853 ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9760  N N   . ILE A-2 1 164 ? 46.083  -104.635 12.423  1.000 91.27241  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9761  C CA  . ILE A-2 1 164 ? 47.516  -104.507 12.196  1.000 81.62808  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9762  C C   . ILE A-2 1 164 ? 47.876  -103.032 12.311  1.000 87.89925  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9763  O O   . ILE A-2 1 164 ? 47.568  -102.234 11.419  1.000 76.61861  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9764  C CB  . ILE A-2 1 164 ? 47.928  -105.084 10.836  1.000 69.42098  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9765  C CG1 . ILE A-2 1 164 ? 47.596  -106.576 10.774  1.000 92.99165  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9766  C CG2 . ILE A-2 1 164 ? 49.408  -104.858 10.589  1.000 80.43164  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9767  C CD1 . ILE A-2 1 164 ? 48.000  -107.237 9.474   1.000 98.68996  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9768  N N   . ASN A-2 1 165 ? 48.522  -102.671 13.415  1.000 104.12783 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9769  C CA  . ASN A-2 1 165 ? 48.978  -101.304 13.604  1.000 93.55053  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9770  C C   . ASN A-2 1 165 ? 50.074  -100.979 12.591  1.000 100.74264 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9771  O O   . ASN A-2 1 165 ? 50.853  -101.862 12.218  1.000 97.19878  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9772  C CB  . ASN A-2 1 165 ? 49.505  -101.120 15.029  1.000 118.21975 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9773  C CG  . ASN A-2 1 165 ? 49.466  -99.677  15.489  1.000 131.08221 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9774  O OD1 . ASN A-2 1 165 ? 48.472  -98.978  15.298  1.000 134.10177 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9775  N ND2 . ASN A-2 1 165 ? 50.554  -99.222  16.099  1.000 147.11971 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9776  N N   . PRO A-2 1 166 ? 50.146  -99.733  12.110  1.000 96.66767  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 N   1 
+ATOM   9777  C CA  . PRO A-2 1 166 ? 51.257  -99.371  11.213  1.000 95.53413  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   9778  C C   . PRO A-2 1 166 ? 52.620  -99.650  11.816  1.000 122.07450 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 C   1 
+ATOM   9779  O O   . PRO A-2 1 166 ? 53.503  -100.187 11.136  1.000 119.29091 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 O   1 
+ATOM   9780  C CB  . PRO A-2 1 166 ? 51.040  -97.870  10.977  1.000 78.17884  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   9781  C CG  . PRO A-2 1 166 ? 49.584  -97.658  11.213  1.000 88.50174  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   9782  C CD  . PRO A-2 1 166 ? 49.191  -98.625  12.288  1.000 86.99684  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   9783  N N   . LEU A-2 1 167 ? 52.810  -99.293  13.084  1.000 116.22421 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9784  C CA  . LEU A-2 1 167 ? 54.042  -99.556  13.814  1.000 117.94069 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9785  C C   . LEU A-2 1 167 ? 53.792  -100.718 14.765  1.000 136.89181 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9786  O O   . LEU A-2 1 167 ? 52.850  -100.681 15.565  1.000 146.42172 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9787  C CB  . LEU A-2 1 167 ? 54.509  -98.311  14.571  1.000 126.62628 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9788  C CG  . LEU A-2 1 167 ? 53.518  -97.590  15.493  1.000 146.44623 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9789  C CD1 . LEU A-2 1 167 ? 53.773  -97.938  16.957  1.000 164.17385 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9790  C CD2 . LEU A-2 1 167 ? 53.557  -96.081  15.282  1.000 133.56886 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9791  N N   . VAL A-2 1 168 ? 54.611  -101.759 14.654  1.000 145.74365 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 N   1 
+ATOM   9792  C CA  . VAL A-2 1 168 ? 54.475  -102.952 15.479  1.000 160.19179 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   9793  C C   . VAL A-2 1 168 ? 55.860  -103.487 15.809  1.000 173.20501 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 C   1 
+ATOM   9794  O O   . VAL A-2 1 168 ? 56.772  -103.455 14.975  1.000 177.18257 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 O   1 
+ATOM   9795  C CB  . VAL A-2 1 168 ? 53.623  -104.037 14.785  1.000 161.10160 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   9796  C CG1 . VAL A-2 1 168 ? 52.135  -103.710 14.888  1.000 142.49650 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   9797  C CG2 . VAL A-2 1 168 ? 54.036  -104.189 13.331  1.000 134.20121 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   9798  N N   . ASP A-2 1 169 ? 56.019  -103.973 17.034  1.000 176.54129 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9799  C CA  . ASP A-2 1 169 ? 57.234  -104.666 17.429  1.000 193.88460 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9800  C C   . ASP A-2 1 169 ? 57.027  -106.161 17.229  1.000 190.92735 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9801  O O   . ASP A-2 1 169 ? 56.048  -106.730 17.721  1.000 182.98406 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9802  C CB  . ASP A-2 1 169 ? 57.595  -104.350 18.881  1.000 205.84275 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9803  C CG  . ASP A-2 1 169 ? 58.821  -105.109 19.360  1.000 210.66188 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9804  O OD1 . ASP A-2 1 169 ? 58.717  -106.330 19.599  1.000 212.30969 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9805  O OD2 . ASP A-2 1 169 ? 59.895  -104.484 19.490  1.000 206.92127 ? ? ? ? ? -1 159 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9806  N N   . LEU A-2 1 170 ? 57.948  -106.790 16.496  1.000 191.86588 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9807  C CA  . LEU A-2 1 170 ? 57.781  -108.200 16.163  1.000 194.98850 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9808  C C   . LEU A-2 1 170 ? 57.990  -109.089 17.382  1.000 203.36508 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9809  O O   . LEU A-2 1 170 ? 57.292  -110.095 17.548  1.000 209.28203 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9810  C CB  . LEU A-2 1 170 ? 58.741  -108.589 15.037  1.000 183.98033 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9811  C CG  . LEU A-2 1 170 ? 58.566  -109.978 14.416  1.000 169.73154 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9812  C CD1 . LEU A-2 1 170 ? 58.931  -109.936 12.955  1.000 166.91910 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9813  C CD2 . LEU A-2 1 170 ? 59.419  -111.009 15.124  1.000 170.77321 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9814  N N   . ASP A-2 1 171 ? 58.952  -108.742 18.241  1.000 212.87626 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9815  C CA  . ASP A-2 1 171 ? 59.239  -109.575 19.404  1.000 217.96845 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9816  C C   . ASP A-2 1 171 ? 58.073  -109.604 20.384  1.000 212.18180 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9817  O O   . ASP A-2 1 171 ? 57.856  -110.619 21.056  1.000 203.59544 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9818  C CB  . ASP A-2 1 171 ? 60.507  -109.082 20.101  1.000 217.34359 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9819  C CG  . ASP A-2 1 171 ? 61.766  -109.405 19.319  1.000 219.76048 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9820  O OD1 . ASP A-2 1 171 ? 61.972  -110.591 18.988  1.000 217.88477 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9821  O OD2 . ASP A-2 1 171 ? 62.545  -108.473 19.029  1.000 225.02009 ? ? ? ? ? -1 161 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9822  N N   . LYS A-2 1 172 ? 57.310  -108.513 20.476  1.000 211.50453 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9823  C CA  . LYS A-2 1 172 ? 56.190  -108.472 21.410  1.000 203.84289 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9824  C C   . LYS A-2 1 172 ? 55.024  -109.317 20.909  1.000 199.47307 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9825  O O   . LYS A-2 1 172 ? 54.423  -110.079 21.676  1.000 193.33345 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9826  C CB  . LYS A-2 1 172 ? 55.754  -107.026 21.644  1.000 188.72371 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9827  C CG  . LYS A-2 1 172 ? 56.791  -106.185 22.370  1.000 186.04278 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9828  C CD  . LYS A-2 1 172 ? 56.271  -104.788 22.659  1.000 188.89919 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9829  C CE  . LYS A-2 1 172 ? 57.294  -103.971 23.433  1.000 193.62658 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9830  N NZ  . LYS A-2 1 172 ? 56.797  -102.600 23.729  1.000 193.38009 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9831  N N   . LEU A-2 1 173 ? 54.686  -109.194 19.622  1.000 205.19356 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9832  C CA  . LEU A-2 1 173 ? 53.611  -110.011 19.068  1.000 216.05671 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9833  C C   . LEU A-2 1 173 ? 54.003  -111.482 19.011  1.000 218.68027 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9834  O O   . LEU A-2 1 173 ? 53.135  -112.357 19.115  1.000 214.70155 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9835  C CB  . LEU A-2 1 173 ? 53.216  -109.500 17.679  1.000 208.50296 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9836  C CG  . LEU A-2 1 173 ? 54.245  -109.486 16.542  1.000 195.89909 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9837  C CD1 . LEU A-2 1 173 ? 54.236  -110.791 15.752  1.000 188.08529 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9838  C CD2 . LEU A-2 1 173 ? 54.003  -108.302 15.618  1.000 185.43865 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9839  N N   . PHE A-2 1 174 ? 55.296  -111.772 18.849  1.000 221.17727 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 N   1 
+ATOM   9840  C CA  . PHE A-2 1 174 ? 55.754  -113.156 18.871  1.000 219.55191 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   9841  C C   . PHE A-2 1 174 ? 55.565  -113.787 20.244  1.000 219.29045 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 C   1 
+ATOM   9842  O O   . PHE A-2 1 174 ? 55.312  -114.993 20.340  1.000 222.12603 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 O   1 
+ATOM   9843  C CB  . PHE A-2 1 174 ? 57.221  -113.229 18.447  1.000 214.06159 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   9844  C CG  . PHE A-2 1 174 ? 57.846  -114.580 18.651  1.000 213.89494 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   9845  C CD1 . PHE A-2 1 174 ? 57.667  -115.589 17.720  1.000 207.48597 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   9846  C CD2 . PHE A-2 1 174 ? 58.616  -114.838 19.773  1.000 221.97824 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   9847  C CE1 . PHE A-2 1 174 ? 58.242  -116.832 17.906  1.000 220.63356 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   9848  C CE2 . PHE A-2 1 174 ? 59.189  -116.077 19.965  1.000 226.47595 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   9849  C CZ  . PHE A-2 1 174 ? 59.004  -117.076 19.030  1.000 228.59460 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   9850  N N   . ALA A-2 1 175 ? 55.686  -112.995 21.313  1.000 209.68361 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-2 N   1 
+ATOM   9851  C CA  . ALA A-2 1 175 ? 55.461  -113.527 22.652  1.000 205.94634 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   9852  C C   . ALA A-2 1 175 ? 54.005  -113.921 22.860  1.000 200.27294 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-2 C   1 
+ATOM   9853  O O   . ALA A-2 1 175 ? 53.708  -114.759 23.718  1.000 190.55285 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-2 O   1 
+ATOM   9854  C CB  . ALA A-2 1 175 ? 55.892  -112.506 23.704  1.000 201.48912 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   9855  N N   . GLN A-2 1 176 ? 53.088  -113.331 22.093  1.000 206.99084 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 N   1 
+ATOM   9856  C CA  . GLN A-2 1 176 ? 51.683  -113.704 22.201  1.000 202.61599 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   9857  C C   . GLN A-2 1 176 ? 51.387  -115.006 21.470  1.000 204.26426 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 C   1 
+ATOM   9858  O O   . GLN A-2 1 176 ? 50.490  -115.753 21.879  1.000 195.21565 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 O   1 
+ATOM   9859  C CB  . GLN A-2 1 176 ? 50.794  -112.589 21.648  1.000 202.61915 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   9860  C CG  . GLN A-2 1 176 ? 51.174  -111.187 22.098  1.000 205.15098 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   9861  C CD  . GLN A-2 1 176 ? 50.293  -110.123 21.470  1.000 208.89142 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   9862  O OE1 . GLN A-2 1 176 ? 49.127  -110.370 21.161  1.000 203.80176 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   9863  N NE2 . GLN A-2 1 176 ? 50.850  -108.934 21.268  1.000 205.21436 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   9864  N N   . ASN A-2 1 177 ? 52.130  -115.300 20.403  1.000 217.37890 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9865  C CA  . ASN A-2 1 177 ? 51.861  -116.458 19.565  1.000 226.95050 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9866  C C   . ASN A-2 1 177 ? 52.757  -117.649 19.869  1.000 219.10047 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9867  O O   . ASN A-2 1 177 ? 52.549  -118.719 19.289  1.000 211.05324 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9868  C CB  . ASN A-2 1 177 ? 52.009  -116.076 18.088  1.000 221.81975 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9869  C CG  . ASN A-2 1 177 ? 51.407  -114.724 17.781  1.000 218.72746 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9870  O OD1 . ASN A-2 1 177 ? 50.189  -114.553 17.821  1.000 217.80400 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9871  N ND2 . ASN A-2 1 177 ? 52.257  -113.753 17.475  1.000 228.51018 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9872  N N   . LYS A-2 1 178 ? 53.739  -117.495 20.757  1.000 213.88457 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9873  C CA  . LYS A-2 1 178 ? 54.668  -118.588 21.019  1.000 208.99883 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9874  C C   . LYS A-2 1 178 ? 53.985  -119.763 21.706  1.000 199.63788 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9875  O O   . LYS A-2 1 178 ? 54.339  -120.918 21.445  1.000 190.42328 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9876  C CB  . LYS A-2 1 178 ? 55.842  -118.085 21.861  1.000 203.82405 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9877  C CG  . LYS A-2 1 178 ? 55.430  -117.435 23.174  1.000 200.06712 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9878  C CD  . LYS A-2 1 178 ? 56.631  -116.938 23.961  1.000 199.75523 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9879  C CE  . LYS A-2 1 178 ? 56.190  -116.252 25.245  1.000 202.64347 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9880  N NZ  . LYS A-2 1 178 ? 57.332  -115.752 26.057  1.000 208.94577 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9881  N N   . LYS A-2 1 179 ? 52.995  -119.492 22.558  1.000 199.80458 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9882  C CA  . LYS A-2 1 179 ? 52.453  -120.536 23.420  1.000 199.89831 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9883  C C   . LYS A-2 1 179 ? 51.745  -121.621 22.619  1.000 208.53850 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9884  O O   . LYS A-2 1 179 ? 51.932  -122.814 22.882  1.000 201.38416 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9885  C CB  . LYS A-2 1 179 ? 51.504  -119.919 24.444  1.000 186.25558 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9886  C CG  . LYS A-2 1 179 ? 52.205  -119.164 25.563  1.000 188.19336 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9887  C CD  . LYS A-2 1 179 ? 52.842  -120.128 26.553  1.000 193.95234 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9888  C CE  . LYS A-2 1 179 ? 53.634  -119.389 27.621  1.000 191.19271 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9889  N NZ  . LYS A-2 1 179 ? 54.812  -118.682 27.050  1.000 191.30806 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9890  N N   . TYR A-2 1 180 ? 50.937  -121.234 21.635  1.000 211.00047 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 N   1 
+ATOM   9891  C CA  . TYR A-2 1 180 ? 50.108  -122.203 20.931  1.000 210.52597 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9892  C C   . TYR A-2 1 180 ? 50.799  -122.817 19.723  1.000 213.63456 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 C   1 
+ATOM   9893  O O   . TYR A-2 1 180 ? 50.455  -123.937 19.330  1.000 223.04730 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 O   1 
+ATOM   9894  C CB  . TYR A-2 1 180 ? 48.797  -121.546 20.495  1.000 204.72077 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9895  C CG  . TYR A-2 1 180 ? 47.688  -122.531 20.188  1.000 202.04702 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9896  C CD1 . TYR A-2 1 180 ? 47.510  -123.030 18.903  1.000 182.25145 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9897  C CD2 . TYR A-2 1 180 ? 46.815  -122.957 21.184  1.000 191.68858 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9898  C CE1 . TYR A-2 1 180 ? 46.498  -123.925 18.620  1.000 184.81663 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9899  C CE2 . TYR A-2 1 180 ? 45.800  -123.850 20.908  1.000 174.66311 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9900  C CZ  . TYR A-2 1 180 ? 45.647  -124.331 19.626  1.000 189.52199 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9901  O OH  . TYR A-2 1 180 ? 44.634  -125.221 19.355  1.000 190.28800 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9902  N N   . ILE A-2 1 181 ? 51.760  -122.119 19.127  1.000 205.30352 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9903  C CA  . ILE A-2 1 181 ? 52.455  -122.631 17.952  1.000 212.88296 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9904  C C   . ILE A-2 1 181 ? 53.180  -123.933 18.264  1.000 218.19012 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9905  O O   . ILE A-2 1 181 ? 52.951  -124.951 17.610  1.000 233.34438 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9906  C CB  . ILE A-2 1 181 ? 53.436  -121.592 17.398  1.000 215.14625 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9907  C CG1 . ILE A-2 1 181 ? 52.675  -120.481 16.676  1.000 213.05611 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9908  C CG2 . ILE A-2 1 181 ? 54.437  -122.253 16.463  1.000 211.23249 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9909  C CD1 . ILE A-2 1 181 ? 53.565  -119.391 16.139  1.000 199.30396 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9910  N N   . ASP A-2 1 191 ? 61.986  -134.993 20.182  1.000 198.22442 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9911  C CA  . ASP A-2 1 191 ? 60.853  -134.191 20.628  1.000 210.84561 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9912  C C   . ASP A-2 1 191 ? 60.811  -134.115 22.151  1.000 215.94710 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9913  O O   . ASP A-2 1 191 ? 61.478  -133.276 22.757  1.000 209.28801 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9914  C CB  . ASP A-2 1 191 ? 59.542  -134.769 20.090  1.000 212.74255 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9915  C CG  . ASP A-2 1 191 ? 58.364  -133.837 20.298  1.000 217.29633 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9916  O OD1 . ASP A-2 1 191 ? 58.460  -132.930 21.152  1.000 224.38958 ? ? ? ? ? -1 181 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9917  O OD2 . ASP A-2 1 191 ? 57.338  -134.013 19.608  1.000 209.80625 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9918  N N   . GLU A-2 1 192 ? 60.021  -134.999 22.765  1.000 226.82433 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 N   1 
+ATOM   9919  C CA  . GLU A-2 1 192 ? 59.918  -135.016 24.221  1.000 225.66371 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9920  C C   . GLU A-2 1 192 ? 61.213  -135.510 24.853  1.000 224.45009 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 C   1 
+ATOM   9921  O O   . GLU A-2 1 192 ? 61.711  -134.917 25.818  1.000 218.26414 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 O   1 
+ATOM   9922  C CB  . GLU A-2 1 192 ? 58.737  -135.885 24.659  1.000 218.53712 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9923  C CG  . GLU A-2 1 192 ? 57.381  -135.419 24.144  1.000 212.76111 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9924  C CD  . GLU A-2 1 192 ? 57.109  -135.861 22.718  1.000 208.51128 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9925  O OE1 . GLU A-2 1 192 ? 57.869  -136.707 22.201  1.000 208.80682 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9926  O OE2 . GLU A-2 1 192 ? 56.136  -135.362 22.114  1.000 205.48588 ? ? ? ? ? -1 182 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9927  N N   . GLY A-2 1 193 ? 61.771  -136.602 24.325  1.000 231.89727 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-2 N   1 
+ATOM   9928  C CA  . GLY A-2 1 193 ? 63.067  -137.059 24.794  1.000 233.64373 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   9929  C C   . GLY A-2 1 193 ? 64.172  -136.058 24.526  1.000 235.00922 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-2 C   1 
+ATOM   9930  O O   . GLY A-2 1 193 ? 65.166  -136.012 25.255  1.000 241.79368 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-2 O   1 
+ATOM   9931  N N   . ILE A-2 1 194 ? 64.017  -135.247 23.479  1.000 232.50887 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9932  C CA  . ILE A-2 1 194 ? 64.955  -134.159 23.230  1.000 230.49332 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9933  C C   . ILE A-2 1 194 ? 64.705  -133.009 24.198  1.000 225.48703 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9934  O O   . ILE A-2 1 194 ? 65.648  -132.429 24.747  1.000 215.82652 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9935  C CB  . ILE A-2 1 194 ? 64.863  -133.703 21.760  1.000 219.68781 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9936  C CG1 . ILE A-2 1 194 ? 65.748  -134.573 20.860  1.000 207.96786 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9937  C CG2 . ILE A-2 1 194 ? 65.239  -132.232 21.620  1.000 213.86091 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9938  C CD1 . ILE A-2 1 194 ? 65.208  -135.967 20.599  1.000 196.70283 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9939  N N   . LEU A-2 1 195 ? 63.433  -132.675 24.436  1.000 223.05423 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9940  C CA  . LEU A-2 1 195 ? 63.104  -131.603 25.370  1.000 216.53715 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9941  C C   . LEU A-2 1 195 ? 63.543  -131.941 26.789  1.000 219.50900 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9942  O O   . LEU A-2 1 195 ? 63.895  -131.041 27.561  1.000 211.31526 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9943  C CB  . LEU A-2 1 195 ? 61.600  -131.317 25.326  1.000 200.99266 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9944  C CG  . LEU A-2 1 195 ? 61.031  -130.130 26.109  1.000 193.40314 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9945  C CD1 . LEU A-2 1 195 ? 59.847  -129.542 25.362  1.000 166.09530 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9946  C CD2 . LEU A-2 1 195 ? 60.611  -130.535 27.517  1.000 192.11925 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9947  N N   . ASN A-2 1 196 ? 63.529  -133.226 27.150  1.000 225.75103 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9948  C CA  . ASN A-2 1 196 ? 63.941  -133.619 28.494  1.000 227.43340 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9949  C C   . ASN A-2 1 196 ? 65.433  -133.391 28.702  1.000 229.53124 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9950  O O   . ASN A-2 1 196 ? 65.863  -133.033 29.805  1.000 227.48097 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9951  C CB  . ASN A-2 1 196 ? 63.577  -135.083 28.745  1.000 228.09359 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9952  C CG  . ASN A-2 1 196 ? 62.875  -135.290 30.074  1.000 217.55440 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9953  O OD1 . ASN A-2 1 196 ? 63.127  -134.572 31.042  1.000 214.76550 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9954  N ND2 . ASN A-2 1 196 ? 61.985  -136.274 30.126  1.000 210.91504 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9955  N N   . ASN A-2 1 197 ? 66.238  -133.589 27.655  1.000 229.85177 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9956  C CA  . ASN A-2 1 197 ? 67.670  -133.330 27.768  1.000 233.86946 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9957  C C   . ASN A-2 1 197 ? 67.949  -131.834 27.845  1.000 228.38483 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9958  O O   . ASN A-2 1 197 ? 68.868  -131.404 28.552  1.000 216.14721 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9959  C CB  . ASN A-2 1 197 ? 68.413  -133.962 26.590  1.000 221.89159 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9960  C CG  . ASN A-2 1 197 ? 69.874  -134.241 26.899  1.000 216.49342 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9961  O OD1 . ASN A-2 1 197 ? 70.503  -133.534 27.686  1.000 224.15092 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9962  N ND2 . ASN A-2 1 197 ? 70.421  -135.280 26.278  1.000 195.26655 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9963  N N   . ILE A-2 1 198 ? 67.166  -131.025 27.127  1.000 227.23958 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9964  C CA  . ILE A-2 1 198 ? 67.301  -129.576 27.234  1.000 222.91327 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9965  C C   . ILE A-2 1 198 ? 66.872  -129.099 28.615  1.000 212.58670 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9966  O O   . ILE A-2 1 198 ? 67.435  -128.137 29.152  1.000 205.04893 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9967  C CB  . ILE A-2 1 198 ? 66.489  -128.879 26.126  1.000 225.41620 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9968  C CG1 . ILE A-2 1 198 ? 66.810  -129.484 24.759  1.000 207.93151 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9969  C CG2 . ILE A-2 1 198 ? 66.770  -127.384 26.112  1.000 218.06725 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9970  C CD1 . ILE A-2 1 198 ? 65.913  -128.980 23.648  1.000 189.28754 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9971  N N   . LYS A-2 1 199 ? 65.880  -129.761 29.215  1.000 212.73417 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9972  C CA  . LYS A-2 1 199 ? 65.379  -129.339 30.519  1.000 202.74990 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9973  C C   . LYS A-2 1 199 ? 66.393  -129.626 31.620  1.000 202.63861 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9974  O O   . LYS A-2 1 199 ? 66.688  -128.756 32.447  1.000 200.27012 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9975  C CB  . LYS A-2 1 199 ? 64.051  -130.034 30.815  1.000 186.61987 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9976  C CG  . LYS A-2 1 199 ? 63.443  -129.668 32.156  1.000 175.44155 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9977  C CD  . LYS A-2 1 199 ? 62.242  -130.543 32.466  1.000 180.92822 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9978  C CE  . LYS A-2 1 199 ? 61.575  -130.124 33.763  1.000 155.89669 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9979  N NZ  . LYS A-2 1 199 ? 61.034  -128.740 33.678  1.000 156.06611 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9980  N N   . SER A-2 1 200 ? 66.929  -130.849 31.652  1.000 208.18798 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-2 N   1 
+ATOM   9981  C CA  . SER A-2 1 200 ? 67.941  -131.189 32.648  1.000 211.89543 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-2 CA  1 
+ATOM   9982  C C   . SER A-2 1 200 ? 69.195  -130.346 32.461  1.000 212.67718 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-2 C   1 
+ATOM   9983  O O   . SER A-2 1 200 ? 69.817  -129.914 33.439  1.000 209.54740 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-2 O   1 
+ATOM   9984  C CB  . SER A-2 1 200 ? 68.279  -132.677 32.562  1.000 211.68748 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-2 CB  1 
+ATOM   9985  O OG  . SER A-2 1 200 ? 67.103  -133.468 32.543  1.000 214.15117 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-2 OG  1 
+ATOM   9986  N N   . LEU A-2 1 201 ? 69.580  -130.104 31.207  1.000 209.38452 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9987  C CA  . LEU A-2 1 201 ? 70.720  -129.240 30.926  1.000 204.65024 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9988  C C   . LEU A-2 1 201 ? 70.463  -127.810 31.384  1.000 203.97624 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9989  O O   . LEU A-2 1 201 ? 71.401  -127.102 31.767  1.000 196.12736 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9990  C CB  . LEU A-2 1 201 ? 71.037  -129.291 29.430  1.000 194.23182 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9991  C CG  . LEU A-2 1 201 ? 72.052  -128.339 28.802  1.000 183.35423 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9992  C CD1 . LEU A-2 1 201 ? 72.729  -129.020 27.630  1.000 174.76754 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9993  C CD2 . LEU A-2 1 201 ? 71.379  -127.062 28.339  1.000 177.84365 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9994  N N   . THR A-2 1 202 ? 69.204  -127.367 31.342  1.000 206.57558 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 N   1 
+ATOM   9995  C CA  . THR A-2 1 202 ? 68.871  -126.035 31.837  1.000 193.83969 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 CA  1 
+ATOM   9996  C C   . THR A-2 1 202 ? 69.143  -125.925 33.332  1.000 189.20585 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 C   1 
+ATOM   9997  O O   . THR A-2 1 202 ? 69.636  -124.896 33.810  1.000 179.85360 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 O   1 
+ATOM   9998  C CB  . THR A-2 1 202 ? 67.408  -125.713 31.528  1.000 187.30445 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 CB  1 
+ATOM   9999  O OG1 . THR A-2 1 202 ? 67.204  -125.723 30.109  1.000 192.82834 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   10000 C CG2 . THR A-2 1 202 ? 67.032  -124.352 32.076  1.000 181.08257 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   10001 N N   . ASP A-2 1 203 ? 68.832  -126.982 34.086  1.000 195.20713 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 N   1 
+ATOM   10002 C CA  . ASP A-2 1 203 ? 69.172  -127.007 35.504  1.000 194.97875 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   10003 C C   . ASP A-2 1 203 ? 70.675  -127.132 35.711  1.000 198.81054 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 C   1 
+ATOM   10004 O O   . ASP A-2 1 203 ? 71.197  -126.696 36.744  1.000 200.56143 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 O   1 
+ATOM   10005 C CB  . ASP A-2 1 203 ? 68.444  -128.158 36.196  1.000 193.44633 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   10006 C CG  . ASP A-2 1 203 ? 66.991  -128.265 35.777  1.000 194.10884 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   10007 O OD1 . ASP A-2 1 203 ? 66.347  -127.212 35.585  1.000 192.86379 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   10008 O OD2 . ASP A-2 1 203 ? 66.495  -129.402 35.634  1.000 201.22904 ? ? ? ? ? -1 193 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   10009 N N   . GLN A-2 1 204 ? 71.383  -127.724 34.744  1.000 198.62175 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10010 C CA  . GLN A-2 1 204 ? 72.836  -127.818 34.832  1.000 203.11581 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10011 C C   . GLN A-2 1 204 ? 73.485  -126.441 34.774  1.000 202.75959 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10012 O O   . GLN A-2 1 204 ? 74.609  -126.263 35.258  1.000 204.26916 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10013 C CB  . GLN A-2 1 204 ? 73.365  -128.715 33.710  1.000 201.72392 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10014 C CG  . GLN A-2 1 204 ? 74.842  -129.061 33.804  1.000 197.22897 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10015 C CD  . GLN A-2 1 204 ? 75.292  -129.979 32.684  1.000 189.66183 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10016 O OE1 . GLN A-2 1 204 ? 74.486  -130.414 31.861  1.000 179.77384 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10017 N NE2 . GLN A-2 1 204 ? 76.586  -130.274 32.643  1.000 187.02824 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10018 N N   . VAL A-2 1 205 ? 72.794  -125.459 34.191  1.000 198.56978 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 N   1 
+ATOM   10019 C CA  . VAL A-2 1 205 ? 73.298  -124.087 34.184  1.000 193.24910 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   10020 C C   . VAL A-2 1 205 ? 73.392  -123.554 35.607  1.000 183.76420 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 C   1 
+ATOM   10021 O O   . VAL A-2 1 205 ? 74.434  -123.041 36.032  1.000 181.62730 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 O   1 
+ATOM   10022 C CB  . VAL A-2 1 205 ? 72.400  -123.187 33.317  1.000 179.41325 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   10023 C CG1 . VAL A-2 1 205 ? 72.942  -121.765 33.292  1.000 175.55932 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   10024 C CG2 . VAL A-2 1 205 ? 72.268  -123.745 31.914  1.000 168.17802 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   10025 N N   . ASN A-2 1 206 ? 72.298  -123.673 36.362  1.000 182.91438 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 N   1 
+ATOM   10026 C CA  . ASN A-2 1 206 ? 72.220  -123.048 37.679  1.000 193.35142 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   10027 C C   . ASN A-2 1 206 ? 73.231  -123.648 38.647  1.000 199.30537 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 C   1 
+ATOM   10028 O O   . ASN A-2 1 206 ? 73.785  -122.937 39.494  1.000 195.44894 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 O   1 
+ATOM   10029 C CB  . ASN A-2 1 206 ? 70.800  -123.184 38.228  1.000 193.23902 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   10030 C CG  . ASN A-2 1 206 ? 69.765  -122.560 37.315  1.000 182.31144 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   10031 O OD1 . ASN A-2 1 206 ? 69.911  -121.417 36.885  1.000 164.55711 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   10032 N ND2 . ASN A-2 1 206 ? 68.716  -123.315 37.003  1.000 177.62431 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   10033 N N   . GLN A-2 1 207 ? 73.487  -124.953 38.541  1.000 200.16742 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10034 C CA  . GLN A-2 1 207 ? 74.470  -125.577 39.420  1.000 202.90834 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10035 C C   . GLN A-2 1 207 ? 75.872  -125.054 39.134  1.000 204.54750 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10036 O O   . GLN A-2 1 207 ? 76.687  -124.907 40.053  1.000 197.52176 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10037 C CB  . GLN A-2 1 207 ? 74.422  -127.097 39.272  1.000 202.00502 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10038 C CG  . GLN A-2 1 207 ? 75.263  -127.848 40.295  1.000 196.91232 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10039 C CD  . GLN A-2 1 207 ? 74.733  -127.700 41.710  1.000 193.35815 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10040 O OE1 . GLN A-2 1 207 ? 73.543  -127.887 41.962  1.000 195.98997 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10041 N NE2 . GLN A-2 1 207 ? 75.617  -127.358 42.641  1.000 179.17577 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10042 N N   . GLN A-2 1 208 ? 76.170  -124.764 37.865  1.000 209.32481 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10043 C CA  . GLN A-2 1 208 ? 77.490  -124.262 37.500  1.000 210.55477 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10044 C C   . GLN A-2 1 208 ? 77.623  -122.766 37.742  1.000 207.90263 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10045 O O   . GLN A-2 1 208 ? 78.739  -122.273 37.943  1.000 208.62401 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10046 C CB  . GLN A-2 1 208 ? 77.791  -124.585 36.036  1.000 206.01833 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10047 C CG  . GLN A-2 1 208 ? 78.133  -126.037 35.777  1.000 203.09779 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10048 C CD  . GLN A-2 1 208 ? 79.518  -126.405 36.269  1.000 214.11478 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10049 O OE1 . GLN A-2 1 208 ? 80.351  -125.537 36.532  1.000 216.27051 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10050 N NE2 . GLN A-2 1 208 ? 79.772  -127.702 36.393  1.000 220.82426 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10051 N N   . ILE A-2 1 209 ? 76.510  -122.032 37.722  1.000 204.42190 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10052 C CA  . ILE A-2 1 209 ? 76.562  -120.608 38.035  1.000 197.48715 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10053 C C   . ILE A-2 1 209 ? 76.964  -120.386 39.485  1.000 196.43747 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10054 O O   . ILE A-2 1 209 ? 77.808  -119.530 39.774  1.000 199.59963 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10055 C CB  . ILE A-2 1 209 ? 75.223  -119.924 37.716  1.000 191.61660 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10056 C CG1 . ILE A-2 1 209 ? 74.978  -119.927 36.212  1.000 179.89424 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10057 C CG2 . ILE A-2 1 209 ? 75.207  -118.511 38.261  1.000 185.82200 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10058 C CD1 . ILE A-2 1 209 ? 73.723  -119.215 35.790  1.000 163.94463 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10059 N N   . GLY A-2 1 210 ? 76.358  -121.136 40.414  1.000 193.93081 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-2 N   1 
+ATOM   10060 C CA  . GLY A-2 1 210 ? 76.663  -120.943 41.815  1.000 195.10158 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   10061 C C   . GLY A-2 1 210 ? 78.062  -121.370 42.175  1.000 211.19999 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-2 C   1 
+ATOM   10062 O O   . GLY A-2 1 210 ? 78.625  -120.883 43.160  1.000 213.65634 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-2 O   1 
+ATOM   10063 N N   . GLU A-2 1 211 ? 78.639  -122.264 41.380  1.000 212.04601 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10064 C CA  . GLU A-2 1 211 ? 79.954  -122.764 41.630  1.000 213.00285 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10065 C C   . GLU A-2 1 211 ? 80.951  -121.661 41.315  1.000 208.75860 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10066 O O   . GLU A-2 1 211 ? 82.098  -121.705 41.776  1.000 216.36637 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10067 C CB  . GLU A-2 1 211 ? 80.224  -124.012 40.803  1.000 211.23931 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10068 C CG  . GLU A-2 1 211 ? 79.642  -125.306 41.382  1.000 201.12330 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10069 C CD  . GLU A-2 1 211 ? 80.520  -125.933 42.459  1.000 197.94937 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10070 O OE1 . GLU A-2 1 211 ? 81.206  -125.187 43.191  1.000 194.43857 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10071 O OE2 . GLU A-2 1 211 ? 80.533  -127.178 42.566  1.000 195.07728 ? ? ? ? ? -1 201 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10072 N N   . LYS A-2 1 216 ? 79.861  -116.880 43.873  1.000 210.80277 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10073 C CA  . LYS A-2 1 216 ? 79.819  -117.601 45.139  1.000 215.62998 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10074 C C   . LYS A-2 1 216 ? 80.131  -116.654 46.291  1.000 221.95247 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10075 O O   . LYS A-2 1 216 ? 79.678  -116.854 47.417  1.000 228.94122 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10076 C CB  . LYS A-2 1 216 ? 80.802  -118.775 45.122  1.000 210.58717 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10077 C CG  . LYS A-2 1 216 ? 80.320  -120.003 45.877  1.000 215.02195 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10078 C CD  . LYS A-2 1 216 ? 81.148  -121.227 45.516  1.000 215.31034 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10079 C CE  . LYS A-2 1 216 ? 80.521  -122.502 46.057  1.000 212.04427 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10080 N NZ  . LYS A-2 1 216 ? 81.247  -123.716 45.589  1.000 195.88733 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10081 N N   . GLY A-2 1 217 ? 80.915  -115.615 45.995  1.000 219.50918 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-2 N   1 
+ATOM   10082 C CA  . GLY A-2 1 217 ? 81.238  -114.629 47.009  1.000 212.85215 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   10083 C C   . GLY A-2 1 217 ? 80.143  -113.613 47.238  1.000 212.16669 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-2 C   1 
+ATOM   10084 O O   . GLY A-2 1 217 ? 80.077  -113.006 48.310  1.000 213.89103 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-2 O   1 
+ATOM   10085 N N   . PHE A-2 1 218 ? 79.272  -113.413 46.249  1.000 202.45252 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 N   1 
+ATOM   10086 C CA  . PHE A-2 1 218 ? 78.199  -112.436 46.394  1.000 195.62449 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   10087 C C   . PHE A-2 1 218 ? 76.992  -113.013 47.120  1.000 205.76847 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 C   1 
+ATOM   10088 O O   . PHE A-2 1 218 ? 76.310  -112.286 47.850  1.000 201.25758 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 O   1 
+ATOM   10089 C CB  . PHE A-2 1 218 ? 77.785  -111.903 45.022  1.000 178.10644 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   10090 C CG  . PHE A-2 1 218 ? 76.574  -111.016 45.055  1.000 183.01831 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   10091 C CD1 . PHE A-2 1 218 ? 76.564  -109.863 45.820  1.000 183.24643 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   10092 C CD2 . PHE A-2 1 218 ? 75.447  -111.333 44.313  1.000 175.01349 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   10093 C CE1 . PHE A-2 1 218 ? 75.450  -109.046 45.853  1.000 181.42546 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   10094 C CE2 . PHE A-2 1 218 ? 74.332  -110.520 44.340  1.000 165.06296 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   10095 C CZ  . PHE A-2 1 218 ? 74.333  -109.374 45.111  1.000 171.65958 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   10096 N N   . GLN A-2 1 219 ? 76.723  -114.309 46.949  1.000 213.77542 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10097 C CA  . GLN A-2 1 219 ? 75.544  -114.912 47.565  1.000 214.04711 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10098 C C   . GLN A-2 1 219 ? 75.638  -114.924 49.086  1.000 218.93631 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10099 O O   . GLN A-2 1 219 ? 74.607  -114.863 49.768  1.000 221.34940 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10100 C CB  . GLN A-2 1 219 ? 75.343  -116.330 47.029  1.000 217.14597 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10101 C CG  . GLN A-2 1 219 ? 76.446  -117.303 47.419  1.000 224.19680 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10102 C CD  . GLN A-2 1 219 ? 76.165  -118.720 46.960  1.000 229.27534 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10103 O OE1 . GLN A-2 1 219 ? 75.402  -118.942 46.020  1.000 232.61073 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10104 N NE2 . GLN A-2 1 219 ? 76.781  -119.691 47.626  1.000 228.21715 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10105 N N   . GLN A-2 1 220 ? 76.851  -114.994 49.634  1.000 217.89448 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10106 C CA  . GLN A-2 1 220 ? 77.035  -115.059 51.080  1.000 220.47225 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10107 C C   . GLN A-2 1 220 ? 77.119  -113.684 51.731  1.000 219.47363 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10108 O O   . GLN A-2 1 220 ? 76.707  -113.530 52.886  1.000 219.07720 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10109 C CB  . GLN A-2 1 220 ? 78.298  -115.857 51.414  1.000 222.18353 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10110 C CG  . GLN A-2 1 220 ? 78.228  -117.329 51.036  1.000 218.03426 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10111 C CD  . GLN A-2 1 220 ? 77.278  -118.116 51.917  1.000 212.47432 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10112 O OE1 . GLN A-2 1 220 ? 77.038  -117.754 53.068  1.000 216.29883 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10113 N NE2 . GLN A-2 1 220 ? 76.728  -119.197 51.377  1.000 192.82890 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10114 N N   . GLU A-2 1 221 ? 77.634  -112.679 51.019  1.000 213.48255 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10115 C CA  . GLU A-2 1 221 ? 77.782  -111.354 51.610  1.000 215.72963 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10116 C C   . GLU A-2 1 221 ? 76.489  -110.550 51.567  1.000 214.52750 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10117 O O   . GLU A-2 1 221 ? 76.233  -109.753 52.477  1.000 211.34933 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10118 C CB  . GLU A-2 1 221 ? 78.902  -110.585 50.906  1.000 206.52442 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10119 C CG  . GLU A-2 1 221 ? 80.286  -111.141 51.188  1.000 208.44597 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10120 C CD  . GLU A-2 1 221 ? 80.635  -111.104 52.664  1.000 213.74331 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10121 O OE1 . GLU A-2 1 221 ? 80.217  -110.149 53.351  1.000 203.86096 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10122 O OE2 . GLU A-2 1 221 ? 81.321  -112.034 53.139  1.000 216.07818 ? ? ? ? ? -1 211 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10123 N N   . ILE A-2 1 222 ? 75.669  -110.736 50.531  1.000 208.59650 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10124 C CA  . ILE A-2 1 222 ? 74.391  -110.035 50.486  1.000 211.81322 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10125 C C   . ILE A-2 1 222 ? 73.443  -110.585 51.543  1.000 218.64589 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10126 O O   . ILE A-2 1 222 ? 72.579  -109.860 52.052  1.000 211.66634 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10127 C CB  . ILE A-2 1 222 ? 73.780  -110.113 49.073  1.000 198.41345 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10128 C CG1 . ILE A-2 1 222 ? 72.573  -109.182 48.960  1.000 184.08165 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10129 C CG2 . ILE A-2 1 222 ? 73.384  -111.541 48.729  1.000 205.95697 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10130 C CD1 . ILE A-2 1 222 ? 72.923  -107.722 49.113  1.000 177.24186 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10131 N N   . THR A-2 1 223 ? 73.591  -111.862 51.905  1.000 224.99859 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 N   1 
+ATOM   10132 C CA  . THR A-2 1 223 ? 72.757  -112.431 52.958  1.000 226.06377 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 CA  1 
+ATOM   10133 C C   . THR A-2 1 223 ? 73.163  -111.895 54.326  1.000 225.31928 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 C   1 
+ATOM   10134 O O   . THR A-2 1 223 ? 72.301  -111.579 55.154  1.000 227.20532 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 O   1 
+ATOM   10135 C CB  . THR A-2 1 223 ? 72.840  -113.957 52.930  1.000 223.19279 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 CB  1 
+ATOM   10136 O OG1 . THR A-2 1 223 ? 72.638  -114.425 51.591  1.000 213.09995 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   10137 C CG2 . THR A-2 1 223 ? 71.777  -114.563 53.835  1.000 216.71261 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   10138 N N   . SER A-2 1 224 ? 74.470  -111.784 54.578  1.000 217.75629 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-2 N   1 
+ATOM   10139 C CA  . SER A-2 1 224 ? 74.941  -111.208 55.834  1.000 211.21469 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10140 C C   . SER A-2 1 224 ? 74.462  -109.771 55.990  1.000 215.52260 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-2 C   1 
+ATOM   10141 O O   . SER A-2 1 224 ? 74.172  -109.318 57.104  1.000 213.25528 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-2 O   1 
+ATOM   10142 C CB  . SER A-2 1 224 ? 76.467  -111.280 55.903  1.000 206.44591 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10143 O OG  . SER A-2 1 224 ? 76.970  -110.564 57.017  1.000 197.64545 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10144 N N   . GLU A-2 1 225 ? 74.369  -109.041 54.878  1.000 213.82005 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10145 C CA  . GLU A-2 1 225 ? 73.830  -107.688 54.903  1.000 214.95656 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10146 C C   . GLU A-2 1 225 ? 72.310  -107.697 55.016  1.000 218.38700 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10147 O O   . GLU A-2 1 225 ? 71.731  -106.860 55.718  1.000 213.31065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10148 C CB  . GLU A-2 1 225 ? 74.273  -106.936 53.649  1.000 198.62065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10149 C CG  . GLU A-2 1 225 ? 73.733  -105.530 53.558  1.000 200.55875 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10150 C CD  . GLU A-2 1 225 ? 74.042  -104.880 52.232  1.000 194.95042 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10151 O OE1 . GLU A-2 1 225 ? 74.799  -105.476 51.437  1.000 199.39870 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10152 O OE2 . GLU A-2 1 225 ? 73.519  -103.775 51.986  1.000 188.84954 ? ? ? ? ? -1 215 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10153 N N   . TYR A-2 1 226 ? 71.650  -108.639 54.338  1.000 216.47982 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10154 C CA  . TYR A-2 1 226 ? 70.194  -108.714 54.401  1.000 216.36849 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10155 C C   . TYR A-2 1 226 ? 69.727  -109.211 55.764  1.000 226.40070 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10156 O O   . TYR A-2 1 226 ? 68.753  -108.689 56.319  1.000 228.23853 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10157 C CB  . TYR A-2 1 226 ? 69.671  -109.623 53.285  1.000 212.02930 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10158 C CG  . TYR A-2 1 226 ? 68.190  -109.488 52.990  1.000 208.67162 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10159 C CD1 . TYR A-2 1 226 ? 67.238  -110.042 53.838  1.000 206.78927 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10160 C CD2 . TYR A-2 1 226 ? 67.745  -108.826 51.851  1.000 198.14463 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10161 C CE1 . TYR A-2 1 226 ? 65.890  -109.927 53.570  1.000 204.27719 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10162 C CE2 . TYR A-2 1 226 ? 66.394  -108.708 51.574  1.000 179.79020 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10163 C CZ  . TYR A-2 1 226 ? 65.472  -109.261 52.439  1.000 193.08328 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10164 O OH  . TYR A-2 1 226 ? 64.126  -109.151 52.177  1.000 183.25259 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10165 N N   . ARG A-2 1 227 ? 70.412  -110.213 56.320  1.000 233.78420 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 N   1 
+ATOM   10166 C CA  . ARG A-2 1 227 ? 69.968  -110.807 57.578  1.000 232.03103 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   10167 C C   . ARG A-2 1 227 ? 70.061  -109.812 58.727  1.000 232.74214 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 C   1 
+ATOM   10168 O O   . ARG A-2 1 227 ? 69.166  -109.750 59.579  1.000 221.07843 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 O   1 
+ATOM   10169 C CB  . ARG A-2 1 227 ? 70.784  -112.063 57.878  1.000 219.29083 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   10170 C CG  . ARG A-2 1 227 ? 70.568  -112.635 59.264  1.000 207.30340 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   10171 C CD  . ARG A-2 1 227 ? 70.461  -114.145 59.205  1.000 190.52229 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   10172 N NE  . ARG A-2 1 227 ? 71.042  -114.781 60.381  1.000 197.94679 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   10173 C CZ  . ARG A-2 1 227 ? 72.297  -115.199 60.455  1.000 200.07134 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   10174 N NH1 . ARG A-2 1 227 ? 73.133  -115.059 59.439  1.000 195.26205 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   10175 N NH2 . ARG A-2 1 227 ? 72.724  -115.776 61.575  1.000 193.81416 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   10176 N N   . SER A-2 1 228 ? 71.135  -109.022 58.769  1.000 236.27300 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-2 N   1 
+ATOM   10177 C CA  . SER A-2 1 228 ? 71.218  -107.957 59.762  1.000 227.02314 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10178 C C   . SER A-2 1 228 ? 70.175  -106.876 59.499  1.000 227.69433 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-2 C   1 
+ATOM   10179 O O   . SER A-2 1 228 ? 69.662  -106.262 60.441  1.000 204.97874 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-2 O   1 
+ATOM   10180 C CB  . SER A-2 1 228 ? 72.626  -107.359 59.782  1.000 222.87513 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10181 O OG  . SER A-2 1 228 ? 72.780  -106.455 60.863  1.000 201.88989 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10182 N N   . LEU A-2 1 229 ? 69.840  -106.632 58.228  1.000 232.50658 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10183 C CA  . LEU A-2 1 229 ? 68.816  -105.638 57.911  1.000 222.91302 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10184 C C   . LEU A-2 1 229 ? 67.428  -106.152 58.274  1.000 218.12559 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10185 O O   . LEU A-2 1 229 ? 66.667  -105.477 58.978  1.000 217.80407 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10186 C CB  . LEU A-2 1 229 ? 68.887  -105.261 56.424  1.000 205.10221 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10187 C CG  . LEU A-2 1 229 ? 67.890  -104.289 55.773  1.000 185.27700 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10188 C CD1 . LEU A-2 1 229 ? 68.562  -103.611 54.594  1.000 176.61000 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10189 C CD2 . LEU A-2 1 229 ? 66.618  -104.989 55.301  1.000 180.52830 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10190 N N   . LYS A-2 1 230 ? 67.091  -107.354 57.810  1.000 224.51036 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10191 C CA  . LYS A-2 1 230 ? 65.775  -107.948 57.989  1.000 209.85789 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10192 C C   . LYS A-2 1 230 ? 65.925  -109.372 58.499  1.000 214.80111 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10193 O O   . LYS A-2 1 230 ? 66.837  -110.092 58.086  1.000 226.18729 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10194 C CB  . LYS A-2 1 230 ? 64.990  -107.937 56.675  1.000 195.45173 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10195 C CG  . LYS A-2 1 230 ? 63.541  -108.364 56.797  1.000 202.54762 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10196 C CD  . LYS A-2 1 230 ? 63.155  -109.299 55.659  1.000 200.35585 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10197 C CE  . LYS A-2 1 230 ? 61.843  -108.899 55.007  1.000 178.95823 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10198 N NZ  . LYS A-2 1 230 ? 62.079  -108.069 53.791  1.000 161.00214 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10199 N N   . LYS A-2 1 231 ? 65.025  -109.773 59.394  1.000 196.40137 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10200 C CA  . LYS A-2 1 231 ? 65.040  -111.122 59.950  1.000 201.91790 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10201 C C   . LYS A-2 1 231 ? 64.796  -112.170 58.868  1.000 199.41518 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10202 O O   . LYS A-2 1 231 ? 65.674  -112.977 58.564  1.000 186.29734 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10203 C CB  . LYS A-2 1 231 ? 63.991  -111.259 61.056  1.000 188.80987 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10204 C CG  . LYS A-2 1 231 ? 63.987  -112.620 61.734  1.000 195.33122 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10205 C CD  . LYS A-2 1 231 ? 65.372  -112.966 62.262  1.000 180.65925 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10206 C CE  . LYS A-2 1 231 ? 65.449  -114.402 62.764  1.000 170.47223 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10207 N NZ  . LYS A-2 1 231 ? 66.833  -114.759 63.190  1.000 155.49292 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10208 N N   . SER A-2 1 235 ? 68.229  -117.420 52.731  1.000 170.85362 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-2 N   1 
+ATOM   10209 C CA  . SER A-2 1 235 ? 69.297  -117.563 51.747  1.000 181.56673 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10210 C C   . SER A-2 1 235 ? 69.053  -116.660 50.541  1.000 194.64214 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-2 C   1 
+ATOM   10211 O O   . SER A-2 1 235 ? 67.945  -116.609 50.006  1.000 182.49563 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-2 O   1 
+ATOM   10212 C CB  . SER A-2 1 235 ? 69.422  -119.020 51.301  1.000 163.67255 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10213 O OG  . SER A-2 1 235 ? 69.635  -119.876 52.410  1.000 160.64818 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10214 N N   . ILE A-2 1 236 ? 70.098  -115.947 50.121  1.000 204.10728 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10215 C CA  . ILE A-2 1 236 ? 70.003  -114.994 49.021  1.000 204.29347 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10216 C C   . ILE A-2 1 236 ? 70.948  -115.435 47.911  1.000 201.96935 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10217 O O   . ILE A-2 1 236 ? 72.055  -114.901 47.770  1.000 205.77930 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10218 C CB  . ILE A-2 1 236 ? 70.327  -113.565 49.494  1.000 214.38477 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10219 C CG1 . ILE A-2 1 236 ? 69.615  -113.268 50.815  1.000 218.79671 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10220 C CG2 . ILE A-2 1 236 ? 69.912  -112.549 48.451  1.000 199.17736 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10221 C CD1 . ILE A-2 1 236 ? 68.106  -113.252 50.708  1.000 218.82393 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10222 N N   . GLU A-2 1 237 ? 70.518  -116.419 47.122  1.000 199.93662 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10223 C CA  . GLU A-2 1 237 ? 71.374  -117.003 46.098  1.000 208.26017 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10224 C C   . GLU A-2 1 237 ? 71.288  -116.243 44.779  1.000 207.21363 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10225 O O   . GLU A-2 1 237 ? 72.318  -115.949 44.164  1.000 203.90935 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10226 C CB  . GLU A-2 1 237 ? 71.008  -118.477 45.895  1.000 212.58060 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10227 C CG  . GLU A-2 1 237 ? 72.210  -119.413 45.886  1.000 213.93385 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10228 C CD  . GLU A-2 1 237 ? 71.857  -120.844 46.247  1.000 212.14211 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10229 O OE1 . GLU A-2 1 237 ? 71.135  -121.500 45.470  1.000 220.72172 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10230 O OE2 . GLU A-2 1 237 ? 72.294  -121.306 47.322  1.000 210.24712 ? ? ? ? ? -1 227 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10231 N N   . LEU A-2 1 238 ? 70.068  -115.919 44.342  1.000 204.24327 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10232 C CA  . LEU A-2 1 238 ? 69.832  -115.070 43.178  1.000 199.95092 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10233 C C   . LEU A-2 1 238 ? 70.450  -115.669 41.921  1.000 195.13336 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10234 O O   . LEU A-2 1 238 ? 71.567  -115.308 41.539  1.000 192.61915 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10235 C CB  . LEU A-2 1 238 ? 70.385  -113.662 43.422  1.000 211.05896 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10236 C CG  . LEU A-2 1 238 ? 70.146  -113.039 44.800  1.000 205.26480 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10237 C CD1 . LEU A-2 1 238 ? 70.630  -111.598 44.831  1.000 190.05169 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10238 C CD2 . LEU A-2 1 238 ? 68.682  -113.132 45.208  1.000 197.62794 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10239 N N   . LYS A-2 1 239 ? 69.732  -116.583 41.269  1.000 202.43203 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10240 C CA  . LYS A-2 1 239 ? 70.272  -117.289 40.112  1.000 200.65441 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10241 C C   . LYS A-2 1 239 ? 70.181  -116.472 38.828  1.000 187.87570 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10242 O O   . LYS A-2 1 239 ? 70.846  -115.439 38.695  1.000 201.26932 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10243 C CB  . LYS A-2 1 239 ? 69.555  -118.628 39.934  1.000 191.77524 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10244 C CG  . LYS A-2 1 239 ? 70.164  -119.746 40.754  1.000 194.28977 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10245 C CD  . LYS A-2 1 239 ? 71.585  -120.026 40.297  1.000 194.16244 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10246 C CE  . LYS A-2 1 239 ? 72.385  -120.720 41.384  1.000 194.94641 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10247 N NZ  . LYS A-2 1 239 ? 72.620  -119.828 42.552  1.000 181.88445 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10248 N N   . SER A-2 1 240 ? 69.370  -116.933 37.876  1.000 179.73085 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-2 N   1 
+ATOM   10249 C CA  . SER A-2 1 240 ? 69.301  -116.303 36.564  1.000 198.47007 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10250 C C   . SER A-2 1 240 ? 67.990  -116.668 35.882  1.000 193.12793 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-2 C   1 
+ATOM   10251 O O   . SER A-2 1 240 ? 67.538  -117.813 35.968  1.000 193.08891 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-2 O   1 
+ATOM   10252 C CB  . SER A-2 1 240 ? 70.488  -116.727 35.691  1.000 200.95466 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10253 O OG  . SER A-2 1 240 ? 70.404  -116.124 34.414  1.000 203.54159 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10254 N N   . GLU A-2 1 241 ? 67.406  -115.696 35.183  1.000 186.19314 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10255 C CA  . GLU A-2 1 241 ? 66.133  -115.908 34.510  1.000 192.83053 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10256 C C   . GLU A-2 1 241 ? 66.281  -116.956 33.401  1.000 202.00492 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10257 O O   . GLU A-2 1 241 ? 67.381  -117.418 33.083  1.000 200.03594 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10258 C CB  . GLU A-2 1 241 ? 65.605  -114.583 33.953  1.000 191.80659 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10259 C CG  . GLU A-2 1 241 ? 64.097  -114.527 33.728  1.000 175.90265 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10260 C CD  . GLU A-2 1 241 ? 63.718  -114.757 32.277  1.000 180.84042 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10261 O OE1 . GLU A-2 1 241 ? 64.527  -114.404 31.395  1.000 196.87830 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10262 O OE2 . GLU A-2 1 241 ? 62.624  -115.302 32.015  1.000 173.73061 ? ? ? ? ? -1 231 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10263 N N   . MET A-2 1 242 ? 65.135  -117.339 32.826  1.000 202.14779 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 N   1 
+ATOM   10264 C CA  . MET A-2 1 242 ? 65.002  -118.373 31.800  1.000 202.34726 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 CA  1 
+ATOM   10265 C C   . MET A-2 1 242 ? 65.232  -119.764 32.379  1.000 205.44782 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 C   1 
+ATOM   10266 O O   . MET A-2 1 242 ? 64.441  -120.679 32.132  1.000 202.37670 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 O   1 
+ATOM   10267 C CB  . MET A-2 1 242 ? 65.954  -118.135 30.622  1.000 203.20044 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 CB  1 
+ATOM   10268 C CG  . MET A-2 1 242 ? 65.703  -119.067 29.443  1.000 207.84237 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 CG  1 
+ATOM   10269 S SD  . MET A-2 1 242 ? 67.192  -119.829 28.769  1.000 205.05934 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 SD  1 
+ATOM   10270 C CE  . MET A-2 1 242 ? 67.690  -120.878 30.133  1.000 201.39781 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 CE  1 
+ATOM   10271 N N   . ALA A-2 1 243 ? 66.311  -119.937 33.147  1.000 204.12288 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-2 N   1 
+ATOM   10272 C CA  . ALA A-2 1 243 ? 66.595  -121.234 33.747  1.000 198.77358 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   10273 C C   . ALA A-2 1 243 ? 65.542  -121.646 34.767  1.000 199.69753 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-2 C   1 
+ATOM   10274 O O   . ALA A-2 1 243 ? 65.438  -122.835 35.086  1.000 199.51277 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-2 O   1 
+ATOM   10275 C CB  . ALA A-2 1 243 ? 67.977  -121.221 34.398  1.000 185.94665 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   10276 N N   . ILE A-2 1 244 ? 64.760  -120.697 35.281  1.000 201.11478 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10277 C CA  . ILE A-2 1 244 ? 63.710  -121.037 36.235  1.000 198.85318 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10278 C C   . ILE A-2 1 244 ? 62.481  -121.573 35.510  1.000 195.46574 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10279 O O   . ILE A-2 1 244 ? 61.898  -122.587 35.911  1.000 188.36537 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10280 C CB  . ILE A-2 1 244 ? 63.367  -119.819 37.116  1.000 183.84700 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10281 C CG1 . ILE A-2 1 244 ? 64.287  -119.756 38.344  1.000 175.37240 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10282 C CG2 . ILE A-2 1 244 ? 61.908  -119.852 37.553  1.000 170.62898 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10283 C CD1 . ILE A-2 1 244 ? 65.707  -119.335 38.045  1.000 176.05051 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10284 N N   . LYS A-2 1 245 ? 62.080  -120.917 34.420  1.000 191.27920 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10285 C CA  . LYS A-2 1 245 ? 60.863  -121.263 33.696  1.000 193.89503 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10286 C C   . LYS A-2 1 245 ? 61.127  -122.093 32.447  1.000 201.32467 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10287 O O   . LYS A-2 1 245 ? 60.175  -122.496 31.772  1.000 205.57616 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10288 C CB  . LYS A-2 1 245 ? 60.098  -119.988 33.318  1.000 189.55445 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10289 C CG  . LYS A-2 1 245 ? 58.600  -120.189 33.145  1.000 190.22140 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10290 C CD  . LYS A-2 1 245 ? 57.928  -118.952 32.568  1.000 175.16598 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10291 C CE  . LYS A-2 1 245 ? 58.137  -117.736 33.457  1.000 174.88088 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10292 N NZ  . LYS A-2 1 245 ? 57.485  -116.519 32.899  1.000 168.00917 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10293 N N   . GLY A-2 1 246 ? 62.386  -122.358 32.123  1.000 197.01830 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-2 N   1 
+ATOM   10294 C CA  . GLY A-2 1 246 ? 62.718  -123.132 30.948  1.000 203.57831 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   10295 C C   . GLY A-2 1 246 ? 63.083  -122.263 29.759  1.000 217.81307 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-2 C   1 
+ATOM   10296 O O   . GLY A-2 1 246 ? 62.967  -121.036 29.771  1.000 217.92330 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-2 O   1 
+ATOM   10297 N N   . PHE A-2 1 247 ? 63.536  -122.934 28.702  1.000 225.22348 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 N   1 
+ATOM   10298 C CA  . PHE A-2 1 247 ? 63.953  -122.227 27.503  1.000 228.83019 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   10299 C C   . PHE A-2 1 247 ? 62.778  -121.634 26.738  1.000 231.03905 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 C   1 
+ATOM   10300 O O   . PHE A-2 1 247 ? 62.986  -120.747 25.904  1.000 232.95892 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 O   1 
+ATOM   10301 C CB  . PHE A-2 1 247 ? 64.746  -123.164 26.588  1.000 227.76076 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   10302 C CG  . PHE A-2 1 247 ? 63.921  -124.266 25.968  1.000 223.46847 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   10303 C CD1 . PHE A-2 1 247 ? 63.670  -125.445 26.656  1.000 220.56862 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   10304 C CD2 . PHE A-2 1 247 ? 63.424  -124.130 24.682  1.000 221.91516 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   10305 C CE1 . PHE A-2 1 247 ? 62.922  -126.460 26.074  1.000 215.12180 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   10306 C CE2 . PHE A-2 1 247 ? 62.678  -125.138 24.098  1.000 210.03446 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   10307 C CZ  . PHE A-2 1 247 ? 62.427  -126.304 24.794  1.000 203.88554 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   10308 N N   . PHE A-2 1 248 ? 61.552  -122.093 26.992  1.000 227.60680 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 N   1 
+ATOM   10309 C CA  . PHE A-2 1 248 ? 60.442  -121.661 26.155  1.000 222.68823 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   10310 C C   . PHE A-2 1 248 ? 59.943  -120.276 26.538  1.000 224.09038 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 C   1 
+ATOM   10311 O O   . PHE A-2 1 248 ? 59.206  -119.661 25.758  1.000 220.86197 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 O   1 
+ATOM   10312 C CB  . PHE A-2 1 248 ? 59.305  -122.687 26.236  1.000 221.03954 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   10313 C CG  . PHE A-2 1 248 ? 58.099  -122.338 25.414  1.000 218.96577 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   10314 C CD1 . PHE A-2 1 248 ? 58.103  -122.486 24.038  1.000 200.41712 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   10315 C CD2 . PHE A-2 1 248 ? 56.958  -121.857 26.028  1.000 218.94196 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   10316 C CE1 . PHE A-2 1 248 ? 56.984  -122.162 23.289  1.000 199.64260 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   10317 C CE2 . PHE A-2 1 248 ? 55.840  -121.532 25.291  1.000 200.06184 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   10318 C CZ  . PHE A-2 1 248 ? 55.850  -121.684 23.921  1.000 202.73628 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   10319 N N   . SER A-2 1 249 ? 60.358  -119.763 27.702  1.000 226.47917 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-2 N   1 
+ATOM   10320 C CA  . SER A-2 1 249 ? 59.889  -118.463 28.162  1.000 224.92803 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10321 C C   . SER A-2 1 249 ? 60.279  -117.362 27.184  1.000 226.22931 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-2 C   1 
+ATOM   10322 O O   . SER A-2 1 249 ? 59.449  -116.524 26.815  1.000 231.69654 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-2 O   1 
+ATOM   10323 C CB  . SER A-2 1 249 ? 60.443  -118.185 29.559  1.000 216.72918 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10324 O OG  . SER A-2 1 249 ? 61.850  -118.012 29.535  1.000 205.54936 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10325 N N   . ASP A-2 1 250 ? 61.539  -117.349 26.748  1.000 222.53592 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 N   1 
+ATOM   10326 C CA  . ASP A-2 1 250 ? 62.015  -116.388 25.758  1.000 216.43697 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   10327 C C   . ASP A-2 1 250 ? 62.642  -117.149 24.600  1.000 211.34280 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 C   1 
+ATOM   10328 O O   . ASP A-2 1 250 ? 63.624  -117.874 24.789  1.000 214.17983 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 O   1 
+ATOM   10329 C CB  . ASP A-2 1 250 ? 63.015  -115.409 26.375  1.000 209.34882 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   10330 C CG  . ASP A-2 1 250 ? 64.114  -116.110 27.143  1.000 214.94996 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   10331 O OD1 . ASP A-2 1 250 ? 63.820  -117.143 27.777  1.000 220.06665 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   10332 O OD2 . ASP A-2 1 250 ? 65.267  -115.636 27.101  1.000 198.20679 ? ? ? ? ? -1 240 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   10333 N N   . ILE A-2 1 251 ? 62.077  -116.982 23.405  1.000 203.45542 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10334 C CA  . ILE A-2 1 251 ? 62.574  -117.662 22.214  1.000 205.65614 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10335 C C   . ILE A-2 1 251 ? 62.532  -116.703 21.031  1.000 205.40802 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10336 O O   . ILE A-2 1 251 ? 62.061  -117.062 19.944  1.000 212.38053 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10337 C CB  . ILE A-2 1 251 ? 61.764  -118.938 21.920  1.000 207.05819 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10338 C CG1 . ILE A-2 1 251 ? 60.266  -118.680 22.094  1.000 207.52611 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10339 C CG2 . ILE A-2 1 251 ? 62.222  -120.087 22.813  1.000 201.65739 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10340 C CD1 . ILE A-2 1 251 ? 59.391  -119.873 21.761  1.000 203.63805 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10341 N N   . ILE A-2 1 252 ? 63.038  -115.488 21.228  1.000 192.88561 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10342 C CA  . ILE A-2 1 252 ? 62.881  -114.407 20.253  1.000 193.77957 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10343 C C   . ILE A-2 1 252 ? 63.588  -114.781 18.955  1.000 201.72963 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10344 O O   . ILE A-2 1 252 ? 64.554  -115.551 18.978  1.000 198.89659 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10345 C CB  . ILE A-2 1 252 ? 63.393  -113.069 20.814  1.000 194.20421 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10346 C CG1 . ILE A-2 1 252 ? 64.924  -113.022 20.817  1.000 192.25361 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10347 C CG2 . ILE A-2 1 252 ? 62.851  -112.841 22.217  1.000 197.93618 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10348 C CD1 . ILE A-2 1 252 ? 65.477  -111.665 21.179  1.000 178.30293 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10349 N N   . PRO A-2 1 253 ? 63.134  -114.288 17.810  1.000 201.53455 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 N   1 
+ATOM   10350 C CA  . PRO A-2 1 253 ? 63.649  -114.786 16.534  1.000 191.68560 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   10351 C C   . PRO A-2 1 253 ? 64.938  -114.103 16.097  1.000 189.76157 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 C   1 
+ATOM   10352 O O   . PRO A-2 1 253 ? 65.316  -113.033 16.580  1.000 195.49649 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 O   1 
+ATOM   10353 C CB  . PRO A-2 1 253 ? 62.509  -114.467 15.561  1.000 187.75000 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   10354 C CG  . PRO A-2 1 253 ? 61.858  -113.282 16.130  1.000 189.67003 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   10355 C CD  . PRO A-2 1 253 ? 61.949  -113.430 17.625  1.000 199.68352 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   10356 N N   . TYR A-2 1 254 ? 65.628  -114.771 15.172  1.000 182.95153 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10357 C CA  . TYR A-2 1 254 ? 66.853  -114.252 14.573  1.000 183.39060 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10358 C C   . TYR A-2 1 254 ? 66.930  -114.735 13.132  1.000 180.21612 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10359 O O   . TYR A-2 1 254 ? 66.793  -115.934 12.874  1.000 181.96250 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10360 C CB  . TYR A-2 1 254 ? 68.098  -114.705 15.347  1.000 188.22071 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10361 C CG  . TYR A-2 1 254 ? 68.194  -114.165 16.756  1.000 196.86888 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10362 C CD1 . TYR A-2 1 254 ? 67.664  -114.872 17.825  1.000 195.45197 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10363 C CD2 . TYR A-2 1 254 ? 68.820  -112.952 17.016  1.000 195.90021 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10364 C CE1 . TYR A-2 1 254 ? 67.748  -114.388 19.113  1.000 187.99380 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10365 C CE2 . TYR A-2 1 254 ? 68.910  -112.458 18.305  1.000 190.71257 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10366 C CZ  . TYR A-2 1 254 ? 68.372  -113.182 19.348  1.000 182.69420 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10367 O OH  . TYR A-2 1 254 ? 68.459  -112.698 20.631  1.000 161.24802 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10368 N N   . ILE A-2 1 255 ? 67.160  -113.809 12.205  1.000 176.79054 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10369 C CA  . ILE A-2 1 255 ? 67.138  -114.109 10.779  1.000 185.53935 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10370 C C   . ILE A-2 1 255 ? 68.550  -114.385 10.280  1.000 177.55030 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10371 O O   . ILE A-2 1 255 ? 69.540  -113.898 10.836  1.000 165.70121 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10372 C CB  . ILE A-2 1 255 ? 66.469  -112.966 9.979   1.000 188.04242 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10373 C CG1 . ILE A-2 1 255 ? 67.099  -111.604 10.308  1.000 177.93503 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10374 C CG2 . ILE A-2 1 255 ? 64.965  -112.937 10.235  1.000 180.32989 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10375 C CD1 . ILE A-2 1 255 ? 68.207  -111.174 9.353   1.000 167.17759 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10376 N N   . LYS A-2 1 256 ? 68.645  -115.178 9.214   1.000 172.99312 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10377 C CA  . LYS A-2 1 256 ? 69.927  -115.427 8.559   1.000 165.81871 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10378 C C   . LYS A-2 1 256 ? 69.755  -115.535 7.046   1.000 180.44943 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10379 O O   . LYS A-2 1 256 ? 69.634  -116.633 6.499   1.000 186.38249 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10380 C CB  . LYS A-2 1 256 ? 70.586  -116.696 9.103   1.000 168.26931 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10381 C CG  . LYS A-2 1 256 ? 72.008  -116.917 8.597   1.000 178.25387 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10382 C CD  . LYS A-2 1 256 ? 72.580  -118.226 9.113   1.000 179.85057 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10383 C CE  . LYS A-2 1 256 ? 74.009  -118.425 8.645   1.000 178.82139 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10384 N NZ  . LYS A-2 1 256 ? 74.093  -118.442 7.161   1.000 175.72189 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10385 N N   . ASP A-2 1 269 ? 64.796  -102.765 10.590  1.000 181.53373 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 N   1 
+ATOM   10386 C CA  . ASP A-2 1 269 ? 63.544  -102.169 11.041  1.000 188.79154 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   10387 C C   . ASP A-2 1 269 ? 62.458  -102.362 9.992   1.000 197.03608 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 C   1 
+ATOM   10388 O O   . ASP A-2 1 269 ? 61.351  -102.804 10.301  1.000 195.11657 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 O   1 
+ATOM   10389 C CB  . ASP A-2 1 269 ? 63.729  -100.679 11.337  1.000 191.56050 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   10390 C CG  . ASP A-2 1 269 ? 62.498  -100.051 11.968  1.000 201.84277 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   10391 O OD1 . ASP A-2 1 269 ? 61.626  -100.802 12.453  1.000 206.58677 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   10392 O OD2 . ASP A-2 1 269 ? 62.402  -98.805  11.976  1.000 192.30954 ? ? ? ? ? -1 259 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   10393 N N   . GLY A-2 1 270 ? 62.783  -102.017 8.745   1.000 188.66546 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-2 N   1 
+ATOM   10394 C CA  . GLY A-2 1 270 ? 61.824  -102.189 7.669   1.000 177.10304 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   10395 C C   . GLY A-2 1 270 ? 61.673  -103.633 7.241   1.000 179.83653 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-2 C   1 
+ATOM   10396 O O   . GLY A-2 1 270 ? 60.597  -104.043 6.795   1.000 163.23180 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-2 O   1 
+ATOM   10397 N N   . ARG A-2 1 271 ? 62.740  -104.421 7.379   1.000 192.84888 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 N   1 
+ATOM   10398 C CA  . ARG A-2 1 271 ? 62.721  -105.835 7.018   1.000 185.91765 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   10399 C C   . ARG A-2 1 271 ? 61.941  -106.669 8.027   1.000 176.24070 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 C   1 
+ATOM   10400 O O   . ARG A-2 1 271 ? 61.218  -107.594 7.642   1.000 149.66442 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 O   1 
+ATOM   10401 C CB  . ARG A-2 1 271 ? 64.153  -106.354 6.890   1.000 185.02814 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   10402 C CG  . ARG A-2 1 271 ? 64.941  -105.696 5.772   1.000 153.76543 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   10403 C CD  . ARG A-2 1 271 ? 66.425  -106.030 5.844   1.000 144.91377 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   10404 N NE  . ARG A-2 1 271 ? 66.678  -107.462 5.739   1.000 166.36249 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   10405 C CZ  . ARG A-2 1 271 ? 66.949  -108.252 6.769   1.000 178.20323 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   10406 N NH1 . ARG A-2 1 271 ? 67.010  -107.780 8.004   1.000 163.24809 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   10407 N NH2 . ARG A-2 1 271 ? 67.167  -109.546 6.555   1.000 181.25304 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   10408 N N   . ARG A-2 1 272 ? 62.088  -106.371 9.319   1.000 184.65400 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 N   1 
+ATOM   10409 C CA  . ARG A-2 1 272 ? 61.365  -107.121 10.340  1.000 178.52280 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   10410 C C   . ARG A-2 1 272 ? 59.868  -106.846 10.306  1.000 177.73459 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 C   1 
+ATOM   10411 O O   . ARG A-2 1 272 ? 59.090  -107.657 10.820  1.000 169.22997 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 O   1 
+ATOM   10412 C CB  . ARG A-2 1 272 ? 61.916  -106.800 11.733  1.000 182.83483 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   10413 C CG  . ARG A-2 1 272 ? 61.777  -105.340 12.137  1.000 183.70735 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   10414 C CD  . ARG A-2 1 272 ? 62.323  -105.089 13.535  1.000 187.03170 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   10415 N NE  . ARG A-2 1 272 ? 61.551  -105.783 14.559  1.000 185.39976 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   10416 C CZ  . ARG A-2 1 272 ? 61.783  -105.693 15.861  1.000 188.88807 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   10417 N NH1 . ARG A-2 1 272 ? 62.766  -104.948 16.339  1.000 183.30607 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   10418 N NH2 . ARG A-2 1 272 ? 61.008  -106.367 16.706  1.000 199.17641 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   10419 N N   . LYS A-2 1 273 ? 59.447  -105.726 9.715   1.000 181.99786 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10420 C CA  . LYS A-2 1 273 ? 58.019  -105.449 9.600   1.000 170.64036 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10421 C C   . LYS A-2 1 273 ? 57.332  -106.472 8.702   1.000 153.04277 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10422 O O   . LYS A-2 1 273 ? 56.201  -106.888 8.976   1.000 151.96214 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10423 C CB  . LYS A-2 1 273 ? 57.798  -104.029 9.074   1.000 161.06194 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10424 C CG  . LYS A-2 1 273 ? 56.338  -103.675 8.834   1.000 152.00953 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10425 C CD  . LYS A-2 1 273 ? 56.169  -102.206 8.475   1.000 140.94892 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10426 C CE  . LYS A-2 1 273 ? 54.743  -101.909 8.032   1.000 113.90235 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10427 N NZ  . LYS A-2 1 273 ? 53.738  -102.333 9.046   1.000 128.97322 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10428 N N   . MET A-2 1 274 ? 58.006  -106.898 7.630   1.000 143.65277 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 N   1 
+ATOM   10429 C CA  . MET A-2 1 274 ? 57.417  -107.898 6.745   1.000 149.87668 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 CA  1 
+ATOM   10430 C C   . MET A-2 1 274 ? 57.392  -109.277 7.390   1.000 149.58455 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 C   1 
+ATOM   10431 O O   . MET A-2 1 274 ? 56.504  -110.083 7.087   1.000 149.62435 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 O   1 
+ATOM   10432 C CB  . MET A-2 1 274 ? 58.178  -107.947 5.421   1.000 148.87648 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 CB  1 
+ATOM   10433 C CG  . MET A-2 1 274 ? 58.185  -106.632 4.663   1.000 141.93846 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 CG  1 
+ATOM   10434 S SD  . MET A-2 1 274 ? 56.532  -105.948 4.441   1.000 134.24885 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 SD  1 
+ATOM   10435 C CE  . MET A-2 1 274 ? 55.747  -107.235 3.476   1.000 95.94662  ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 CE  1 
+ATOM   10436 N N   . LEU A-2 1 275 ? 58.352  -109.570 8.270   1.000 159.61620 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10437 C CA  . LEU A-2 1 275 ? 58.334  -110.845 8.979   1.000 161.27021 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10438 C C   . LEU A-2 1 275 ? 57.186  -110.908 9.980   1.000 150.75045 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10439 O O   . LEU A-2 1 275 ? 56.703  -112.000 10.299  1.000 159.49798 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10440 C CB  . LEU A-2 1 275 ? 59.677  -111.081 9.676   1.000 176.53234 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10441 C CG  . LEU A-2 1 275 ? 59.863  -112.389 10.454  1.000 166.04474 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10442 C CD1 . LEU A-2 1 275 ? 59.730  -113.596 9.539   1.000 174.85212 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10443 C CD2 . LEU A-2 1 275 ? 61.201  -112.408 11.184  1.000 153.94663 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10444 N N   . SER A-2 1 276 ? 56.733  -109.755 10.479  1.000 143.44947 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-2 N   1 
+ATOM   10445 C CA  . SER A-2 1 276 ? 55.555  -109.743 11.342  1.000 145.85334 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10446 C C   . SER A-2 1 276 ? 54.305  -110.120 10.559  1.000 149.08736 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-2 C   1 
+ATOM   10447 O O   . SER A-2 1 276 ? 53.434  -110.830 11.075  1.000 150.37304 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-2 O   1 
+ATOM   10448 C CB  . SER A-2 1 276 ? 55.386  -108.370 11.991  1.000 147.41417 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10449 O OG  . SER A-2 1 276 ? 55.010  -107.397 11.030  1.000 163.73554 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10450 N N   . TYR A-2 1 277 ? 54.196  -109.650 9.314   1.000 149.63250 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10451 C CA  . TYR A-2 1 277 ? 53.126  -110.126 8.443   1.000 140.64423 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10452 C C   . TYR A-2 1 277 ? 53.289  -111.611 8.145   1.000 142.82719 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10453 O O   . TYR A-2 1 277 ? 52.303  -112.354 8.092   1.000 144.29405 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10454 C CB  . TYR A-2 1 277 ? 53.100  -109.320 7.143   1.000 131.26288 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10455 C CG  . TYR A-2 1 277 ? 52.653  -107.882 7.305   1.000 124.93747 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10456 C CD1 . TYR A-2 1 277 ? 51.304  -107.555 7.386   1.000 112.31947 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10457 C CD2 . TYR A-2 1 277 ? 53.579  -106.850 7.360   1.000 138.09449 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10458 C CE1 . TYR A-2 1 277 ? 50.895  -106.243 7.529   1.000 100.90578 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10459 C CE2 . TYR A-2 1 277 ? 53.180  -105.537 7.502   1.000 123.15696 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10460 C CZ  . TYR A-2 1 277 ? 51.838  -105.239 7.586   1.000 117.65788 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10461 O OH  . TYR A-2 1 277 ? 51.441  -103.930 7.727   1.000 112.05443 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10462 N N   . SER A-2 1 278 ? 54.534  -112.060 7.953   1.000 151.32242 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-2 N   1 
+ATOM   10463 C CA  . SER A-2 1 278 ? 54.797  -113.477 7.715   1.000 150.13225 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10464 C C   . SER A-2 1 278 ? 54.330  -114.332 8.888   1.000 148.73451 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-2 C   1 
+ATOM   10465 O O   . SER A-2 1 278 ? 53.886  -115.472 8.697   1.000 164.57318 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-2 O   1 
+ATOM   10466 C CB  . SER A-2 1 278 ? 56.286  -113.697 7.449   1.000 161.89012 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10467 O OG  . SER A-2 1 278 ? 56.748  -112.871 6.403   1.000 177.73531 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10468 N N   . ILE A-2 1 279 ? 54.430  -113.804 10.110  1.000 143.75334 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10469 C CA  . ILE A-2 1 279 ? 53.907  -114.520 11.272  1.000 143.25077 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10470 C C   . ILE A-2 1 279 ? 52.383  -114.518 11.260  1.000 147.10555 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10471 O O   . ILE A-2 1 279 ? 51.743  -115.535 11.563  1.000 152.67669 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10472 C CB  . ILE A-2 1 279 ? 54.463  -113.915 12.578  1.000 138.54039 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10473 C CG1 . ILE A-2 1 279 ? 55.950  -114.239 12.728  1.000 137.44974 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10474 C CG2 . ILE A-2 1 279 ? 53.672  -114.399 13.791  1.000 116.80685 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10475 C CD1 . ILE A-2 1 279 ? 56.577  -113.664 13.991  1.000 148.85756 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10476 N N   . TYR A-2 1 280 ? 51.779  -113.391 10.875  1.000 152.58179 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10477 C CA  . TYR A-2 1 280 ? 50.325  -113.256 10.944  1.000 146.05317 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10478 C C   . TYR A-2 1 280 ? 49.620  -114.252 10.034  1.000 123.20824 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10479 O O   . TYR A-2 1 280 ? 48.581  -114.813 10.404  1.000 115.92722 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10480 C CB  . TYR A-2 1 280 ? 49.913  -111.828 10.590  1.000 137.58156 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10481 C CG  . TYR A-2 1 280 ? 49.696  -110.941 11.791  1.000 138.48094 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10482 C CD1 . TYR A-2 1 280 ? 49.166  -111.455 12.967  1.000 113.98454 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10483 C CD2 . TYR A-2 1 280 ? 50.021  -109.593 11.751  1.000 130.41502 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10484 C CE1 . TYR A-2 1 280 ? 48.964  -110.651 14.069  1.000 117.09523 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10485 C CE2 . TYR A-2 1 280 ? 49.823  -108.781 12.848  1.000 115.70168 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10486 C CZ  . TYR A-2 1 280 ? 49.294  -109.314 14.004  1.000 131.30479 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10487 O OH  . TYR A-2 1 280 ? 49.096  -108.506 15.099  1.000 149.53258 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10488 N N   . ASN A-2 1 281 ? 50.165  -114.478 8.839   1.000 137.33473 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 N   1 
+ATOM   10489 C CA  . ASN A-2 1 281 ? 49.556  -115.415 7.899   1.000 156.82064 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   10490 C C   . ASN A-2 1 281 ? 49.549  -116.830 8.462   1.000 168.91089 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 C   1 
+ATOM   10491 O O   . ASN A-2 1 281 ? 48.535  -117.537 8.396   1.000 175.77883 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 O   1 
+ATOM   10492 C CB  . ASN A-2 1 281 ? 50.308  -115.382 6.569   1.000 160.06257 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   10493 C CG  . ASN A-2 1 281 ? 50.661  -113.974 6.128   1.000 160.82338 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   10494 O OD1 . ASN A-2 1 281 ? 49.954  -113.017 6.447   1.000 158.00017 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   10495 N ND2 . ASN A-2 1 281 ? 51.757  -113.840 5.391   1.000 158.69254 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   10496 N N   . TYR A-2 1 282 ? 50.685  -117.265 9.007   1.000 170.17537 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10497 C CA  . TYR A-2 1 282 ? 50.786  -118.615 9.549   1.000 168.54509 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10498 C C   . TYR A-2 1 282 ? 50.040  -118.740 10.870  1.000 155.53674 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10499 O O   . TYR A-2 1 282 ? 49.421  -119.775 11.142  1.000 172.77849 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10500 C CB  . TYR A-2 1 282 ? 52.255  -119.003 9.726   1.000 170.85627 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10501 C CG  . TYR A-2 1 282 ? 52.466  -120.269 10.527  1.000 175.62516 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10502 C CD1 . TYR A-2 1 282 ? 52.208  -121.513 9.970   1.000 181.18701 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10503 C CD2 . TYR A-2 1 282 ? 52.929  -120.220 11.837  1.000 184.63094 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10504 C CE1 . TYR A-2 1 282 ? 52.399  -122.674 10.693  1.000 191.94292 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10505 C CE2 . TYR A-2 1 282 ? 53.124  -121.379 12.570  1.000 191.23224 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10506 C CZ  . TYR A-2 1 282 ? 52.857  -122.602 11.991  1.000 196.24455 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10507 O OH  . TYR A-2 1 282 ? 53.048  -123.759 12.710  1.000 182.94804 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10508 N N   . LEU A-2 1 283 ? 50.090  -117.701 11.704  1.000 140.50162 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10509 C CA  . LEU A-2 1 283 ? 49.452  -117.775 13.016  1.000 143.32883 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10510 C C   . LEU A-2 1 283 ? 47.935  -117.811 12.894  1.000 152.85698 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10511 O O   . LEU A-2 1 283 ? 47.277  -118.668 13.493  1.000 147.32564 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10512 C CB  . LEU A-2 1 283 ? 49.900  -116.596 13.890  1.000 148.98379 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10513 C CG  . LEU A-2 1 283 ? 49.326  -116.345 15.295  1.000 158.43944 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10514 C CD1 . LEU A-2 1 283 ? 48.053  -115.499 15.252  1.000 150.39539 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10515 C CD2 . LEU A-2 1 283 ? 49.095  -117.641 16.073  1.000 170.90846 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10516 N N   . ALA A-2 1 284 ? 47.361  -116.888 12.122  1.000 158.90269 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-2 N   1 
+ATOM   10517 C CA  . ALA A-2 1 284 ? 45.912  -116.711 12.150  1.000 138.20673 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   10518 C C   . ALA A-2 1 284 ? 45.181  -117.927 11.594  1.000 143.87408 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-2 C   1 
+ATOM   10519 O O   . ALA A-2 1 284 ? 44.093  -118.272 12.069  1.000 144.92196 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-2 O   1 
+ATOM   10520 C CB  . ALA A-2 1 284 ? 45.520  -115.449 11.385  1.000 144.48496 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   10521 N N   . LYS A-2 1 285 ? 45.760  -118.589 10.590  1.000 148.95864 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10522 C CA  . LYS A-2 1 285 ? 45.088  -119.735 9.981   1.000 157.28649 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10523 C C   . LYS A-2 1 285 ? 45.014  -120.911 10.946  1.000 155.56399 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10524 O O   . LYS A-2 1 285 ? 43.980  -121.584 11.036  1.000 152.19039 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10525 C CB  . LYS A-2 1 285 ? 45.793  -120.136 8.683   1.000 141.52656 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10526 C CG  . LYS A-2 1 285 ? 47.254  -120.528 8.847   1.000 140.35526 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10527 C CD  . LYS A-2 1 285 ? 47.678  -121.528 7.785   1.000 153.05818 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10528 C CE  . LYS A-2 1 285 ? 48.624  -120.914 6.770   1.000 168.57949 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10529 N NZ  . LYS A-2 1 285 ? 49.120  -121.951 5.821   1.000 152.25635 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10530 N N   . LYS A-2 1 286 ? 46.091  -121.160 11.689  1.000 143.76104 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10531 C CA  . LYS A-2 1 286 ? 46.106  -122.244 12.664  1.000 147.98026 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10532 C C   . LYS A-2 1 286 ? 45.352  -121.867 13.934  1.000 141.52884 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10533 O O   . LYS A-2 1 286 ? 44.664  -122.706 14.525  1.000 149.09047 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10534 C CB  . LYS A-2 1 286 ? 47.548  -122.636 12.991  1.000 149.77177 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10535 C CG  . LYS A-2 1 286 ? 48.478  -122.662 11.783  1.000 159.67578 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10536 C CD  . LYS A-2 1 286 ? 48.056  -123.709 10.767  1.000 166.13650 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10537 C CE  . LYS A-2 1 286 ? 48.893  -124.974 10.872  1.000 167.72858 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10538 N NZ  . LYS A-2 1 286 ? 48.239  -126.089 10.116  1.000 171.84412 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10539 N N   . LYS A-2 1 287 ? 45.465  -120.614 14.370  1.000 141.12649 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10540 C CA  . LYS A-2 1 287 ? 44.840  -120.222 15.629  1.000 136.41023 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10541 C C   . LYS A-2 1 287 ? 43.338  -120.011 15.471  1.000 130.77020 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10542 O O   . LYS A-2 1 287 ? 42.553  -120.398 16.347  1.000 127.18528 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10543 C CB  . LYS A-2 1 287 ? 45.505  -118.954 16.164  1.000 140.28033 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10544 C CG  . LYS A-2 1 287 ? 45.332  -118.739 17.648  1.000 131.32558 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10545 C CD  . LYS A-2 1 287 ? 46.112  -119.741 18.483  1.000 153.95429 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10546 C CE  . LYS A-2 1 287 ? 45.702  -119.625 19.921  1.000 158.79937 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10547 N NZ  . LYS A-2 1 287 ? 44.360  -120.211 20.026  1.000 156.90188 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10548 N N   . TYR A-2 1 288 ? 42.919  -119.406 14.364  1.000 125.14440 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10549 C CA  . TYR A-2 1 288 ? 41.529  -119.029 14.147  1.000 108.75012 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10550 C C   . TYR A-2 1 288 ? 40.947  -119.720 12.920  1.000 97.78930  ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10551 O O   . TYR A-2 1 288 ? 40.271  -119.098 12.096  1.000 110.50998 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10552 C CB  . TYR A-2 1 288 ? 41.399  -117.512 14.027  1.000 111.43961 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10553 C CG  . TYR A-2 1 288 ? 41.982  -116.763 15.200  1.000 114.80109 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10554 C CD1 . TYR A-2 1 288 ? 41.332  -116.745 16.426  1.000 122.44755 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10555 C CD2 . TYR A-2 1 288 ? 43.180  -116.067 15.081  1.000 121.46480 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10556 C CE1 . TYR A-2 1 288 ? 41.858  -116.057 17.503  1.000 125.28714 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10557 C CE2 . TYR A-2 1 288 ? 43.712  -115.374 16.154  1.000 113.16940 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10558 C CZ  . TYR A-2 1 288 ? 43.047  -115.372 17.361  1.000 116.40428 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10559 O OH  . TYR A-2 1 288 ? 43.576  -114.683 18.428  1.000 127.05618 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10560 N N   . GLU A-2 1 289 ? 41.203  -121.024 12.794  1.000 112.89984 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10561 C CA  . GLU A-2 1 289 ? 40.632  -121.785 11.688  1.000 115.46010 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10562 C C   . GLU A-2 1 289 ? 39.135  -121.994 11.869  1.000 109.67943 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10563 O O   . GLU A-2 1 289 ? 38.409  -122.191 10.886  1.000 131.59987 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10564 C CB  . GLU A-2 1 289 ? 41.349  -123.130 11.552  1.000 147.24084 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10565 C CG  . GLU A-2 1 289 ? 41.154  -123.814 10.204  1.000 161.63226 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10566 C CD  . GLU A-2 1 289 ? 42.225  -124.845 9.904   1.000 160.52790 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10567 O OE1 . GLU A-2 1 289 ? 43.188  -124.943 10.693  1.000 164.86506 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10568 O OE2 . GLU A-2 1 289 ? 42.104  -125.551 8.879   1.000 161.98897 ? ? ? ? ? -1 279 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10569 N N   . ASP A-2 1 290 ? 38.653  -121.934 13.106  1.000 111.24501 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 N   1 
+ATOM   10570 C CA  . ASP A-2 1 290 ? 37.267  -122.271 13.391  1.000 102.15427 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   10571 C C   . ASP A-2 1 290 ? 36.339  -121.078 13.278  1.000 97.93929  ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 C   1 
+ATOM   10572 O O   . ASP A-2 1 290 ? 35.118  -121.246 13.377  1.000 103.97342 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 O   1 
+ATOM   10573 C CB  . ASP A-2 1 290 ? 37.158  -122.871 14.790  1.000 122.06355 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   10574 C CG  . ASP A-2 1 290 ? 38.144  -122.255 15.768  1.000 130.70412 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   10575 O OD1 . ASP A-2 1 290 ? 39.317  -122.036 15.390  1.000 123.12492 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   10576 O OD2 . ASP A-2 1 290 ? 37.748  -121.991 16.921  1.000 125.19258 ? ? ? ? ? -1 280 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   10577 N N   . LYS A-2 1 291 ? 36.889  -119.886 13.078  1.000 96.76602  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10578 C CA  . LYS A-2 1 291 ? 36.105  -118.667 13.040  1.000 92.67655  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10579 C C   . LYS A-2 1 291 ? 36.553  -117.801 11.867  1.000 94.03333  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10580 O O   . LYS A-2 1 291 ? 37.595  -118.032 11.248  1.000 100.48507 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10581 C CB  . LYS A-2 1 291 ? 36.209  -117.908 14.373  1.000 84.80467  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10582 C CG  . LYS A-2 1 291 ? 37.626  -117.668 14.878  1.000 92.40996  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10583 C CD  . LYS A-2 1 291 ? 37.615  -116.891 16.195  1.000 119.53575 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10584 C CE  . LYS A-2 1 291 ? 37.081  -117.720 17.353  1.000 93.11349  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10585 N NZ  . LYS A-2 1 291 ? 37.893  -117.447 18.576  1.000 116.23774 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10586 N N   . ILE A-2 1 292 ? 35.741  -116.798 11.555  1.000 89.79936  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10587 C CA  . ILE A-2 1 292 ? 35.997  -115.907 10.430  1.000 59.57470  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10588 C C   . ILE A-2 1 292 ? 36.913  -114.783 10.894  1.000 70.99589  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10589 O O   . ILE A-2 1 292 ? 36.564  -114.020 11.801  1.000 92.68276  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10590 C CB  . ILE A-2 1 292 ? 34.689  -115.343 9.860   1.000 60.77211  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10591 C CG1 . ILE A-2 1 292 ? 33.812  -116.463 9.300   1.000 61.37458  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10592 C CG2 . ILE A-2 1 292 ? 34.983  -114.290 8.803   1.000 71.69555  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10593 C CD1 . ILE A-2 1 292 ? 32.501  -115.955 8.747   1.000 60.56252  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10594 N N   . VAL A-2 1 293 ? 38.078  -114.667 10.268  1.000 64.03095  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 N   1 
+ATOM   10595 C CA  . VAL A-2 1 293 ? 39.066  -113.660 10.637  1.000 67.55772  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   10596 C C   . VAL A-2 1 293 ? 38.935  -112.476 9.691   1.000 63.60916  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 C   1 
+ATOM   10597 O O   . VAL A-2 1 293 ? 38.848  -112.651 8.469   1.000 79.50103  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 O   1 
+ATOM   10598 C CB  . VAL A-2 1 293 ? 40.489  -114.244 10.614  1.000 51.72604  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   10599 C CG1 . VAL A-2 1 293 ? 40.749  -114.974 9.302   1.000 116.88069 ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   10600 C CG2 . VAL A-2 1 293 ? 41.515  -113.148 10.838  1.000 67.70522  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   10601 N N   . ILE A-2 1 294 ? 38.903  -111.271 10.252  1.000 74.49060  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10602 C CA  . ILE A-2 1 294 ? 38.792  -110.040 9.478   1.000 59.16897  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10603 C C   . ILE A-2 1 294 ? 39.993  -109.170 9.814   1.000 78.45522  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10604 O O   . ILE A-2 1 294 ? 40.225  -108.852 10.989  1.000 73.58138  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10605 C CB  . ILE A-2 1 294 ? 37.482  -109.293 9.769   1.000 53.56889  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10606 C CG1 . ILE A-2 1 294 ? 36.288  -110.106 9.279   1.000 57.49006  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10607 C CG2 . ILE A-2 1 294 ? 37.502  -107.924 9.114   1.000 51.32316  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10608 C CD1 . ILE A-2 1 294 ? 34.961  -109.440 9.542   1.000 71.54549  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10609 N N   . TYR A-2 1 295 ? 40.750  -108.780 8.790   1.000 69.84293  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10610 C CA  . TYR A-2 1 295 ? 41.927  -107.953 8.995   1.000 75.13015  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10611 C C   . TYR A-2 1 295 ? 41.564  -106.483 8.829   1.000 75.95244  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10612 O O   . TYR A-2 1 295 ? 40.846  -106.113 7.896   1.000 72.74627  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10613 C CB  . TYR A-2 1 295 ? 43.039  -108.335 8.025   1.000 54.44416  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10614 C CG  . TYR A-2 1 295 ? 43.669  -109.684 8.284   1.000 68.79984  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10615 C CD1 . TYR A-2 1 295 ? 43.064  -110.852 7.842   1.000 73.75101  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10616 C CD2 . TYR A-2 1 295 ? 44.880  -109.788 8.957   1.000 81.97894  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10617 C CE1 . TYR A-2 1 295 ? 43.640  -112.089 8.072   1.000 87.09952  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10618 C CE2 . TYR A-2 1 295 ? 45.464  -111.018 9.191   1.000 85.66209  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10619 C CZ  . TYR A-2 1 295 ? 44.841  -112.164 8.747   1.000 83.05695  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10620 O OH  . TYR A-2 1 295 ? 45.421  -113.389 8.978   1.000 89.91511  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10621 N N   . LEU A-2 1 296 ? 42.058  -105.651 9.741   1.000 80.03307  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10622 C CA  . LEU A-2 1 296 ? 41.943  -104.199 9.638   1.000 65.09372  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10623 C C   . LEU A-2 1 296 ? 43.355  -103.631 9.576   1.000 75.36250  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10624 O O   . LEU A-2 1 296 ? 44.028  -103.507 10.604  1.000 82.17420  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10625 C CB  . LEU A-2 1 296 ? 41.152  -103.623 10.807  1.000 72.38387  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10626 C CG  . LEU A-2 1 296 ? 39.637  -103.608 10.598  1.000 82.94948  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10627 C CD1 . LEU A-2 1 296 ? 39.026  -104.991 10.768  1.000 78.79247  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10628 C CD2 . LEU A-2 1 296 ? 38.996  -102.610 11.537  1.000 84.90088  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10629 N N   . ILE A-2 1 297 ? 43.793  -103.284 8.371   1.000 70.33433  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10630 C CA  . ILE A-2 1 297 ? 45.147  -102.807 8.115   1.000 65.90208  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10631 C C   . ILE A-2 1 297 ? 45.059  -101.315 7.821   1.000 74.82340  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10632 O O   . ILE A-2 1 297 ? 44.472  -100.907 6.808   1.000 83.35916  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10633 C CB  . ILE A-2 1 297 ? 45.801  -103.563 6.949   1.000 60.06153  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10634 C CG1 . ILE A-2 1 297 ? 45.498  -105.062 7.039   1.000 74.31817  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10635 C CG2 . ILE A-2 1 297 ? 47.298  -103.319 6.929   1.000 77.73772  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10636 C CD1 . ILE A-2 1 297 ? 46.039  -105.873 5.872   1.000 60.90099  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10637 N N   . GLU A-2 1 298 ? 45.642  -100.500 8.696   1.000 72.49777  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10638 C CA  . GLU A-2 1 298 ? 45.618  -99.052  8.563   1.000 79.81098  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10639 C C   . GLU A-2 1 298 ? 47.004  -98.561  8.180   1.000 81.50970  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10640 O O   . GLU A-2 1 298 ? 47.980  -98.845  8.893   1.000 59.48800  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10641 C CB  . GLU A-2 1 298 ? 45.164  -98.386  9.863   1.000 77.91038  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10642 C CG  . GLU A-2 1 298 ? 44.957  -96.894  9.746   1.000 93.71412  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10643 C CD  . GLU A-2 1 298 ? 44.231  -96.292  10.933  1.000 106.41331 ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10644 O OE1 . GLU A-2 1 298 ? 44.053  -96.989  11.959  1.000 91.21629  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10645 O OE2 . GLU A-2 1 298 ? 43.837  -95.113  10.838  1.000 115.39986 ? ? ? ? ? -1 288 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10646 N N   . GLU A-2 1 299 ? 47.090  -97.834  7.063   1.000 75.13998  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10647 C CA  . GLU A-2 1 299 ? 48.336  -97.210  6.631   1.000 52.18234  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10648 C C   . GLU A-2 1 299 ? 49.561  -98.138  6.705   1.000 54.12647  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10649 O O   . GLU A-2 1 299 ? 50.541  -97.818  7.384   1.000 74.32313  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10650 C CB  . GLU A-2 1 299 ? 48.595  -95.961  7.445   1.000 78.61589  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10651 C CG  . GLU A-2 1 299 ? 47.411  -95.059  7.626   1.000 75.98695  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10652 C CD  . GLU A-2 1 299 ? 47.439  -93.888  6.682   1.000 79.45414  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10653 O OE1 . GLU A-2 1 299 ? 48.410  -93.779  5.899   1.000 112.44795 ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10654 O OE2 . GLU A-2 1 299 ? 46.500  -93.073  6.723   1.000 92.02688  ? ? ? ? ? -1 289 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10655 N N   . PRO A-2 1 300 ? 49.519  -99.298  6.059   1.000 62.30026  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 N   1 
+ATOM   10656 C CA  . PRO A-2 1 300 ? 50.671  -100.204 6.155   1.000 52.17394  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   10657 C C   . PRO A-2 1 300 ? 51.894  -99.728  5.391   1.000 61.45242  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 C   1 
+ATOM   10658 O O   . PRO A-2 1 300 ? 52.977  -100.304 5.571   1.000 77.15637  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 O   1 
+ATOM   10659 C CB  . PRO A-2 1 300 ? 50.143  -101.523 5.561   1.000 53.56126  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   10660 C CG  . PRO A-2 1 300 ? 49.114  -101.079 4.593   1.000 54.16287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   10661 C CD  . PRO A-2 1 300 ? 48.464  -99.856  5.195   1.000 65.19287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   10662 N N   . GLU A-2 1 301 ? 51.757  -98.726  4.524   1.000 69.24665  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10663 C CA  . GLU A-2 1 301 ? 52.902  -98.186  3.805   1.000 61.36191  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10664 C C   . GLU A-2 1 301 ? 53.823  -97.371  4.699   1.000 71.01023  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10665 O O   . GLU A-2 1 301 ? 54.910  -96.985  4.251   1.000 81.70234  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10666 C CB  . GLU A-2 1 301 ? 52.425  -97.316  2.644   1.000 60.65847  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10667 C CG  . GLU A-2 1 301 ? 51.780  -96.013  3.086   1.000 53.47203  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10668 C CD  . GLU A-2 1 301 ? 50.287  -96.133  3.319   1.000 64.51232  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10669 O OE1 . GLU A-2 1 301 ? 49.733  -97.236  3.125   1.000 54.97717  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10670 O OE2 . GLU A-2 1 301 ? 49.667  -95.114  3.690   1.000 81.35933  ? ? ? ? ? -1 291 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10671 N N   . ILE A-2 1 302 ? 53.415  -97.097  5.940   1.000 74.30256  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10672 C CA  . ILE A-2 1 302 ? 54.239  -96.305  6.844   1.000 77.23328  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10673 C C   . ILE A-2 1 302 ? 55.521  -97.059  7.157   1.000 73.68974  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10674 O O   . ILE A-2 1 302 ? 55.494  -98.238  7.534   1.000 80.40448  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10675 C CB  . ILE A-2 1 302 ? 53.458  -95.968  8.123   1.000 63.80829  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10676 C CG1 . ILE A-2 1 302 ? 52.303  -95.016  7.811   1.000 68.19797  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10677 C CG2 . ILE A-2 1 302 ? 54.376  -95.355  9.162   1.000 54.74187  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10678 C CD1 . ILE A-2 1 302 ? 51.534  -94.577  9.036   1.000 65.84147  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10679 N N   . SER A-2 1 303 ? 56.655  -96.374  6.993   1.000 76.28557  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-2 N   1 
+ATOM   10680 C CA  . SER A-2 1 303 ? 57.977  -96.939  7.273   1.000 96.27994  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10681 C C   . SER A-2 1 303 ? 58.221  -98.213  6.466   1.000 87.60024  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-2 C   1 
+ATOM   10682 O O   . SER A-2 1 303 ? 58.835  -99.166  6.947   1.000 123.95665 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-2 O   1 
+ATOM   10683 C CB  . SER A-2 1 303 ? 58.163  -97.195  8.772   1.000 114.07117 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10684 O OG  . SER A-2 1 303 ? 59.443  -97.738  9.045   1.000 151.15482 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10685 N N   . LEU A-2 1 304 ? 57.739  -98.225  5.224   1.000 79.76904  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10686 C CA  . LEU A-2 1 304 ? 57.868  -99.376  4.340   1.000 81.81533  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10687 C C   . LEU A-2 1 304 ? 58.379  -98.917  2.983   1.000 88.86587  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10688 O O   . LEU A-2 1 304 ? 57.890  -97.922  2.437   1.000 68.51005  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10689 C CB  . LEU A-2 1 304 ? 56.528  -100.099 4.184   1.000 63.35126  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10690 C CG  . LEU A-2 1 304 ? 56.597  -101.503 3.592   1.000 73.81628  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10691 C CD1 . LEU A-2 1 304 ? 57.364  -102.422 4.525   1.000 60.86328  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10692 C CD2 . LEU A-2 1 304 ? 55.198  -102.025 3.351   1.000 69.18540  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10693 N N   . HIS A-2 1 305 ? 59.358  -99.638  2.441   1.000 84.49818  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 N   1 
+ATOM   10694 C CA  . HIS A-2 1 305 ? 59.904  -99.295  1.136   1.000 75.67585  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   10695 C C   . HIS A-2 1 305 ? 58.867  -99.534  0.044   1.000 89.30867  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 C   1 
+ATOM   10696 O O   . HIS A-2 1 305 ? 57.959  -100.358 0.185   1.000 89.48479  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 O   1 
+ATOM   10697 C CB  . HIS A-2 1 305 ? 61.167  -100.110 0.850   1.000 71.52498  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   10698 C CG  . HIS A-2 1 305 ? 61.918  -99.668  -0.370  1.000 90.92046  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   10699 N ND1 . HIS A-2 1 305 ? 62.644  -100.541 -1.151  1.000 71.34685  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   10700 C CD2 . HIS A-2 1 305 ? 62.067  -98.446  -0.936  1.000 90.33146  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   10701 C CE1 . HIS A-2 1 305 ? 63.201  -99.879  -2.149  1.000 86.60019  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   10702 N NE2 . HIS A-2 1 305 ? 62.867  -98.606  -2.042  1.000 85.36711  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   10703 N N   . ARG A-2 1 306 ? 59.011  -98.789  -1.055  1.000 76.43346  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 N   1 
+ATOM   10704 C CA  . ARG A-2 1 306 ? 58.083  -98.914  -2.175  1.000 82.68883  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   10705 C C   . ARG A-2 1 306 ? 58.047  -100.340 -2.709  1.000 70.90971  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 C   1 
+ATOM   10706 O O   . ARG A-2 1 306 ? 56.977  -100.853 -3.059  1.000 71.26765  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 O   1 
+ATOM   10707 C CB  . ARG A-2 1 306 ? 58.470  -97.936  -3.283  1.000 89.67534  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   10708 C CG  . ARG A-2 1 306 ? 57.718  -98.150  -4.583  1.000 69.18892  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   10709 C CD  . ARG A-2 1 306 ? 58.215  -97.228  -5.683  1.000 79.61694  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   10710 N NE  . ARG A-2 1 306 ? 57.581  -97.531  -6.960  1.000 82.67626  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   10711 C CZ  . ARG A-2 1 306 ? 58.034  -98.431  -7.822  1.000 83.09058  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   10712 N NH1 . ARG A-2 1 306 ? 59.137  -99.121  -7.584  1.000 98.97096  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   10713 N NH2 . ARG A-2 1 306 ? 57.362  -98.645  -8.950  1.000 95.64204  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   10714 N N   . SER A-2 1 307 ? 59.205  -101.000 -2.773  1.000 71.27706  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-2 N   1 
+ATOM   10715 C CA  . SER A-2 1 307 ? 59.242  -102.368 -3.279  1.000 64.37561  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10716 C C   . SER A-2 1 307 ? 58.465  -103.314 -2.372  1.000 64.70748  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-2 C   1 
+ATOM   10717 O O   . SER A-2 1 307 ? 57.782  -104.224 -2.853  1.000 68.76114  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-2 O   1 
+ATOM   10718 C CB  . SER A-2 1 307 ? 60.689  -102.838 -3.429  1.000 66.26149  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10719 O OG  . SER A-2 1 307 ? 61.403  -102.695 -2.213  1.000 98.95494  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10720 N N   . MET A-2 1 308 ? 58.552  -103.116 -1.054  1.000 93.91486  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 N   1 
+ATOM   10721 C CA  . MET A-2 1 308 ? 57.816  -103.989 -0.148  1.000 70.53188  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 CA  1 
+ATOM   10722 C C   . MET A-2 1 308 ? 56.319  -103.708 -0.186  1.000 74.65633  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 C   1 
+ATOM   10723 O O   . MET A-2 1 308 ? 55.517  -104.613 0.072   1.000 74.53597  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 O   1 
+ATOM   10724 C CB  . MET A-2 1 308 ? 58.346  -103.843 1.274   1.000 70.97396  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 CB  1 
+ATOM   10725 C CG  . MET A-2 1 308 ? 59.778  -104.302 1.456   1.000 75.23229  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 CG  1 
+ATOM   10726 S SD  . MET A-2 1 308 ? 60.285  -104.075 3.167   1.000 156.08197 ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 SD  1 
+ATOM   10727 C CE  . MET A-2 1 308 ? 61.948  -104.728 3.135   1.000 145.71089 ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 CE  1 
+ATOM   10728 N N   . GLN A-2 1 309 ? 55.922  -102.470 -0.499  1.000 76.44011  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10729 C CA  . GLN A-2 1 309 ? 54.501  -102.165 -0.641  1.000 64.19969  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10730 C C   . GLN A-2 1 309 ? 53.881  -102.961 -1.782  1.000 84.86436  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10731 O O   . GLN A-2 1 309 ? 52.751  -103.448 -1.667  1.000 77.17720  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10732 C CB  . GLN A-2 1 309 ? 54.306  -100.667 -0.866  1.000 65.07316  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10733 C CG  . GLN A-2 1 309 ? 54.858  -99.790  0.241   1.000 64.71639  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10734 C CD  . GLN A-2 1 309 ? 54.755  -98.316  -0.091  1.000 60.42121  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10735 O OE1 . GLN A-2 1 309 ? 53.771  -97.870  -0.679  1.000 67.96235  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10736 N NE2 . GLN A-2 1 309 ? 55.777  -97.552  0.276   1.000 64.08472  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10737 N N   . ILE A-2 1 310 ? 54.609  -103.107 -2.891  1.000 71.96403  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10738 C CA  . ILE A-2 1 310 ? 54.128  -103.938 -3.990  1.000 68.32589  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10739 C C   . ILE A-2 1 310 ? 54.098  -105.404 -3.574  1.000 70.85274  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10740 O O   . ILE A-2 1 310 ? 53.191  -106.154 -3.956  1.000 79.81822  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10741 C CB  . ILE A-2 1 310 ? 54.996  -103.714 -5.241  1.000 76.97101  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10742 C CG1 . ILE A-2 1 310 ? 55.073  -102.222 -5.569  1.000 60.40450  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10743 C CG2 . ILE A-2 1 310 ? 54.439  -104.489 -6.430  1.000 64.91587  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10744 C CD1 . ILE A-2 1 310 ? 56.070  -101.891 -6.646  1.000 65.19553  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10745 N N   . ALA A-2 1 311 ? 55.083  -105.836 -2.781  1.000 74.18867  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-2 N   1 
+ATOM   10746 C CA  . ALA A-2 1 311 ? 55.072  -107.202 -2.268  1.000 67.66314  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   10747 C C   . ALA A-2 1 311 ? 53.853  -107.442 -1.388  1.000 75.05591  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-2 C   1 
+ATOM   10748 O O   . ALA A-2 1 311 ? 53.195  -108.485 -1.490  1.000 74.58893  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-2 O   1 
+ATOM   10749 C CB  . ALA A-2 1 311 ? 56.361  -107.489 -1.502  1.000 74.96206  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   10750 N N   . LEU A-2 1 312 ? 53.532  -106.483 -0.517  1.000 78.86948  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10751 C CA  . LEU A-2 1 312 ? 52.346  -106.623 0.324   1.000 85.81694  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10752 C C   . LEU A-2 1 312 ? 51.069  -106.576 -0.508  1.000 77.48741  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10753 O O   . LEU A-2 1 312 ? 50.112  -107.310 -0.231  1.000 83.08653  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10754 C CB  . LEU A-2 1 312 ? 52.328  -105.536 1.396   1.000 78.48066  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10755 C CG  . LEU A-2 1 312 ? 51.084  -105.452 2.285   1.000 68.91813  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10756 C CD1 . LEU A-2 1 312 ? 50.877  -106.743 3.060   1.000 69.38876  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10757 C CD2 . LEU A-2 1 312 ? 51.187  -104.266 3.230   1.000 81.07738  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10758 N N   . SER A-2 1 313 ? 51.041  -105.726 -1.538  1.000 77.82180  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-2 N   1 
+ATOM   10759 C CA  . SER A-2 1 313 ? 49.858  -105.631 -2.388  1.000 91.06285  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10760 C C   . SER A-2 1 313 ? 49.602  -106.939 -3.122  1.000 73.98442  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-2 C   1 
+ATOM   10761 O O   . SER A-2 1 313 ? 48.449  -107.357 -3.276  1.000 70.75001  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-2 O   1 
+ATOM   10762 C CB  . SER A-2 1 313 ? 50.011  -104.485 -3.387  1.000 61.88919  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10763 O OG  . SER A-2 1 313 ? 50.986  -104.797 -4.365  1.000 95.36514  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10764 N N   . LYS A-2 1 314 ? 50.665  -107.595 -3.591  1.000 68.89988  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10765 C CA  . LYS A-2 1 314 ? 50.498  -108.896 -4.228  1.000 70.97832  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10766 C C   . LYS A-2 1 314 ? 49.932  -109.915 -3.248  1.000 71.56843  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10767 O O   . LYS A-2 1 314 ? 49.105  -110.755 -3.620  1.000 81.59625  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10768 C CB  . LYS A-2 1 314 ? 51.834  -109.377 -4.797  1.000 62.28156  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10769 C CG  . LYS A-2 1 314 ? 51.808  -110.797 -5.346  1.000 66.89096  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10770 C CD  . LYS A-2 1 314 ? 53.147  -111.178 -5.957  1.000 88.83347  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10771 C CE  . LYS A-2 1 314 ? 53.156  -112.633 -6.395  1.000 117.84042 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10772 N NZ  . LYS A-2 1 314 ? 53.372  -112.781 -7.861  1.000 128.13324 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10773 N N   . GLN A-2 1 315 ? 50.350  -109.845 -1.984  1.000 88.73485  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10774 C CA  . GLN A-2 1 315 ? 49.863  -110.809 -1.005  1.000 84.96606  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10775 C C   . GLN A-2 1 315 ? 48.417  -110.531 -0.609  1.000 69.35610  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10776 O O   . GLN A-2 1 315 ? 47.690  -111.459 -0.234  1.000 76.14869  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10777 C CB  . GLN A-2 1 315 ? 50.767  -110.802 0.224   1.000 58.40158  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10778 C CG  . GLN A-2 1 315 ? 51.210  -112.179 0.674   1.000 87.66057  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10779 C CD  . GLN A-2 1 315 ? 52.040  -112.125 1.937   1.000 143.96494 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10780 O OE1 . GLN A-2 1 315 ? 52.392  -111.050 2.417   1.000 159.59880 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10781 N NE2 . GLN A-2 1 315 ? 52.360  -113.294 2.482   1.000 151.64611 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10782 N N   . LEU A-2 1 316 ? 47.978  -109.273 -0.691  1.000 71.28178  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10783 C CA  . LEU A-2 1 316 ? 46.612  -108.944 -0.295  1.000 68.22829  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10784 C C   . LEU A-2 1 316 ? 45.602  -109.376 -1.353  1.000 73.10897  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10785 O O   . LEU A-2 1 316 ? 44.522  -109.875 -1.017  1.000 74.03834  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10786 C CB  . LEU A-2 1 316 ? 46.486  -107.444 -0.023  1.000 72.92610  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10787 C CG  . LEU A-2 1 316 ? 47.260  -106.890 1.175   1.000 67.59230  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10788 C CD1 . LEU A-2 1 316 ? 47.062  -105.385 1.306   1.000 57.86068  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10789 C CD2 . LEU A-2 1 316 ? 46.849  -107.603 2.453   1.000 73.07929  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10790 N N   . PHE A-2 1 317 ? 45.932  -109.198 -2.632  1.000 81.79739  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 N   1 
+ATOM   10791 C CA  . PHE A-2 1 317 ? 44.984  -109.439 -3.716  1.000 68.50585  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   10792 C C   . PHE A-2 1 317 ? 45.235  -110.763 -4.431  1.000 73.89068  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 C   1 
+ATOM   10793 O O   . PHE A-2 1 317 ? 44.339  -111.609 -4.501  1.000 80.10352  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 O   1 
+ATOM   10794 C CB  . PHE A-2 1 317 ? 45.027  -108.272 -4.711  1.000 62.00401  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   10795 C CG  . PHE A-2 1 317 ? 44.708  -106.941 -4.094  1.000 59.39057  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   10796 C CD1 . PHE A-2 1 317 ? 43.396  -106.564 -3.868  1.000 74.54942  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   10797 C CD2 . PHE A-2 1 317 ? 45.721  -106.066 -3.739  1.000 68.36720  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   10798 C CE1 . PHE A-2 1 317 ? 43.100  -105.340 -3.299  1.000 68.90570  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   10799 C CE2 . PHE A-2 1 317 ? 45.431  -104.840 -3.170  1.000 62.86745  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   10800 C CZ  . PHE A-2 1 317 ? 44.118  -104.477 -2.950  1.000 52.84092  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   10801 N N   . GLU A-2 1 318 ? 46.443  -110.957 -4.971  1.000 92.75787  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10802 C CA  . GLU A-2 1 318 ? 46.728  -112.177 -5.724  1.000 107.70729 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10803 C C   . GLU A-2 1 318 ? 46.659  -113.411 -4.833  1.000 102.38324 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10804 O O   . GLU A-2 1 318 ? 46.069  -114.429 -5.214  1.000 135.48889 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10805 C CB  . GLU A-2 1 318 ? 48.101  -112.084 -6.393  1.000 96.42950  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10806 C CG  . GLU A-2 1 318 ? 48.078  -111.560 -7.823  1.000 118.39979 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10807 C CD  . GLU A-2 1 318 ? 49.345  -111.902 -8.589  1.000 138.85795 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10808 O OE1 . GLU A-2 1 318 ? 50.261  -112.501 -7.986  1.000 131.37593 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10809 O OE2 . GLU A-2 1 318 ? 49.423  -111.578 -9.793  1.000 138.69904 ? ? ? ? ? -1 308 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10810 N N   . GLN A-2 1 319 ? 47.259  -113.343 -3.649  1.000 97.71009  ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10811 C CA  . GLN A-2 1 319 ? 47.250  -114.471 -2.731  1.000 122.33898 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10812 C C   . GLN A-2 1 319 ? 45.920  -114.548 -1.990  1.000 125.87603 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10813 O O   . GLN A-2 1 319 ? 45.306  -113.528 -1.661  1.000 126.54799 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10814 C CB  . GLN A-2 1 319 ? 48.401  -114.352 -1.730  1.000 127.27333 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10815 C CG  . GLN A-2 1 319 ? 49.766  -114.116 -2.370  1.000 122.59444 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10816 C CD  . GLN A-2 1 319 ? 50.428  -115.395 -2.843  1.000 156.53250 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10817 O OE1 . GLN A-2 1 319 ? 50.486  -116.384 -2.112  1.000 177.24491 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10818 N NE2 . GLN A-2 1 319 ? 50.933  -115.381 -4.071  1.000 155.58101 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10819 N N   . SER A-2 1 320 ? 45.472  -115.778 -1.736  1.000 136.21046 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-2 N   1 
+ATOM   10820 C CA  . SER A-2 1 320 ? 44.253  -116.026 -0.979  1.000 142.06230 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10821 C C   . SER A-2 1 320 ? 44.503  -116.090 0.523   1.000 130.09086 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-2 C   1 
+ATOM   10822 O O   . SER A-2 1 320 ? 43.679  -116.644 1.258   1.000 121.84412 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-2 O   1 
+ATOM   10823 C CB  . SER A-2 1 320 ? 43.589  -117.321 -1.454  1.000 149.37574 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10824 O OG  . SER A-2 1 320 ? 43.209  -117.233 -2.816  1.000 164.43975 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10825 N N   . THR A-2 1 321 ? 45.624  -115.536 0.990   1.000 128.88945 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 N   1 
+ATOM   10826 C CA  . THR A-2 1 321 ? 45.937  -115.573 2.413   1.000 120.98950 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 CA  1 
+ATOM   10827 C C   . THR A-2 1 321 ? 45.029  -114.649 3.217   1.000 105.83350 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 C   1 
+ATOM   10828 O O   . THR A-2 1 321 ? 44.655  -114.980 4.351   1.000 103.20773 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 O   1 
+ATOM   10829 C CB  . THR A-2 1 321 ? 47.406  -115.202 2.629   1.000 134.16712 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 CB  1 
+ATOM   10830 O OG1 . THR A-2 1 321 ? 48.241  -116.084 1.870   1.000 161.87879 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   10831 C CG2 . THR A-2 1 321 ? 47.775  -115.307 4.099   1.000 122.38403 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   10832 N N   . TYR A-2 1 322 ? 44.659  -113.500 2.654   1.000 117.68604 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10833 C CA  . TYR A-2 1 322 ? 43.823  -112.509 3.331   1.000 78.71217  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10834 C C   . TYR A-2 1 322 ? 42.443  -112.536 2.679   1.000 85.38498  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10835 O O   . TYR A-2 1 322 ? 42.145  -111.756 1.776   1.000 96.45651  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10836 C CB  . TYR A-2 1 322 ? 44.474  -111.089 3.251   1.000 73.82502  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10837 C CG  . TYR A-2 1 322 ? 45.760  -110.933 4.044   1.000 105.21772 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10838 C CD1 . TYR A-2 1 322 ? 46.915  -111.613 3.677   1.000 106.77266 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10839 C CD2 . TYR A-2 1 322 ? 45.824  -110.086 5.144   1.000 106.09483 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10840 C CE1 . TYR A-2 1 322 ? 48.091  -111.471 4.393   1.000 126.66085 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10841 C CE2 . TYR A-2 1 322 ? 46.998  -109.934 5.868   1.000 99.63329  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10842 C CZ  . TYR A-2 1 322 ? 48.129  -110.630 5.488   1.000 119.93796 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10843 O OH  . TYR A-2 1 322 ? 49.301  -110.487 6.198   1.000 111.48410 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10844 N N   . LYS A-2 1 323 ? 41.597  -113.456 3.143   1.000 66.05289  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10845 C CA  . LYS A-2 1 323 ? 40.255  -113.580 2.577   1.000 67.83879  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10846 C C   . LYS A-2 1 323 ? 39.442  -112.311 2.799   1.000 74.11173  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10847 O O   . LYS A-2 1 323 ? 38.886  -111.743 1.851   1.000 91.94629  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10848 C CB  . LYS A-2 1 323 ? 39.526  -114.794 3.173   1.000 65.88001  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10849 C CG  . LYS A-2 1 323 ? 39.788  -116.101 2.435   1.000 83.58445  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10850 C CD  . LYS A-2 1 323 ? 38.745  -117.162 2.774   1.000 80.30175  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10851 C CE  . LYS A-2 1 323 ? 37.409  -116.877 2.097   1.000 85.39246  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10852 N NZ  . LYS A-2 1 323 ? 36.402  -117.944 2.378   1.000 99.14617  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10853 N N   . TYR A-2 1 324 ? 39.368  -111.845 4.042   1.000 79.44355  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10854 C CA  . TYR A-2 1 324 ? 38.574  -110.676 4.397   1.000 60.83276  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10855 C C   . TYR A-2 1 324 ? 39.473  -109.654 5.074   1.000 63.64522  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10856 O O   . TYR A-2 1 324 ? 40.108  -109.960 6.089   1.000 81.52844  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10857 C CB  . TYR A-2 1 324 ? 37.412  -111.060 5.317   1.000 59.70911  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10858 C CG  . TYR A-2 1 324 ? 36.773  -112.390 4.980   1.000 67.41439  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10859 C CD1 . TYR A-2 1 324 ? 35.819  -112.491 3.977   1.000 64.55895  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10860 C CD2 . TYR A-2 1 324 ? 37.120  -113.544 5.672   1.000 65.06502  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10861 C CE1 . TYR A-2 1 324 ? 35.231  -113.704 3.670   1.000 65.23099  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10862 C CE2 . TYR A-2 1 324 ? 36.537  -114.760 5.372   1.000 70.44690  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10863 C CZ  . TYR A-2 1 324 ? 35.594  -114.835 4.370   1.000 67.20154  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10864 O OH  . TYR A-2 1 324 ? 35.011  -116.045 4.067   1.000 74.24999  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10865 N N   . PHE A-2 1 325 ? 39.531  -108.446 4.516   1.000 57.18564  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 N   1 
+ATOM   10866 C CA  . PHE A-2 1 325 ? 40.282  -107.373 5.148   1.000 58.09781  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   10867 C C   . PHE A-2 1 325 ? 39.683  -106.028 4.766   1.000 61.43437  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 C   1 
+ATOM   10868 O O   . PHE A-2 1 325 ? 38.929  -105.909 3.797   1.000 67.99156  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 O   1 
+ATOM   10869 C CB  . PHE A-2 1 325 ? 41.777  -107.421 4.786   1.000 69.42055  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   10870 C CG  . PHE A-2 1 325 ? 42.078  -107.132 3.337   1.000 79.49894  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   10871 C CD1 . PHE A-2 1 325 ? 42.178  -105.826 2.876   1.000 72.65087  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   10872 C CD2 . PHE A-2 1 325 ? 42.300  -108.167 2.445   1.000 72.19886  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   10873 C CE1 . PHE A-2 1 325 ? 42.462  -105.562 1.550   1.000 51.73547  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   10874 C CE2 . PHE A-2 1 325 ? 42.592  -107.907 1.121   1.000 65.77021  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   10875 C CZ  . PHE A-2 1 325 ? 42.671  -106.604 0.673   1.000 60.12584  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   10876 N N   . PHE A-2 1 326 ? 40.030  -105.015 5.555   1.000 64.34284  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 N   1 
+ATOM   10877 C CA  . PHE A-2 1 326 ? 39.722  -103.623 5.253   1.000 67.79958  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   10878 C C   . PHE A-2 1 326 ? 41.029  -102.847 5.294   1.000 70.67806  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 C   1 
+ATOM   10879 O O   . PHE A-2 1 326 ? 41.740  -102.880 6.304   1.000 73.96020  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 O   1 
+ATOM   10880 C CB  . PHE A-2 1 326 ? 38.711  -103.041 6.246   1.000 61.15373  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   10881 C CG  . PHE A-2 1 326 ? 37.321  -103.593 6.097   1.000 56.86860  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   10882 C CD1 . PHE A-2 1 326 ? 36.980  -104.813 6.657   1.000 58.24132  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   10883 C CD2 . PHE A-2 1 326 ? 36.349  -102.883 5.410   1.000 63.35966  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   10884 C CE1 . PHE A-2 1 326 ? 35.698  -105.319 6.527   1.000 57.46924  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   10885 C CE2 . PHE A-2 1 326 ? 35.065  -103.384 5.276   1.000 70.89877  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   10886 C CZ  . PHE A-2 1 326 ? 34.740  -104.603 5.836   1.000 61.78328  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   10887 N N   . LEU A-2 1 327 ? 41.347  -102.159 4.203   1.000 74.13261  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10888 C CA  . LEU A-2 1 327 ? 42.640  -101.510 4.037   1.000 69.33208  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10889 C C   . LEU A-2 1 327 ? 42.459  -100.007 3.892   1.000 77.38798  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10890 O O   . LEU A-2 1 327 ? 41.684  -99.548  3.047   1.000 73.41147  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10891 C CB  . LEU A-2 1 327 ? 43.377  -102.067 2.818   1.000 69.94253  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10892 C CG  . LEU A-2 1 327 ? 44.744  -101.442 2.548   1.000 57.43156  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10893 C CD1 . LEU A-2 1 327 ? 45.625  -101.575 3.773   1.000 77.19902  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10894 C CD2 . LEU A-2 1 327 ? 45.401  -102.086 1.342   1.000 68.46738  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10895 N N   . SER A-2 1 328 ? 43.177  -99.250  4.715   1.000 71.65137  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-2 N   1 
+ATOM   10896 C CA  . SER A-2 1 328 ? 43.258  -97.800  4.597   1.000 71.52850  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10897 C C   . SER A-2 1 328 ? 44.673  -97.446  4.163   1.000 76.56302  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-2 C   1 
+ATOM   10898 O O   . SER A-2 1 328 ? 45.637  -97.770  4.865   1.000 91.11456  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-2 O   1 
+ATOM   10899 C CB  . SER A-2 1 328 ? 42.911  -97.118  5.919   1.000 58.28563  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10900 O OG  . SER A-2 1 328 ? 43.083  -95.715  5.827   1.000 95.18206  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10901 N N   . THR A-2 1 329 ? 44.799  -96.792  3.010   1.000 54.16329  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 N   1 
+ATOM   10902 C CA  . THR A-2 1 329 ? 46.115  -96.526  2.449   1.000 63.61577  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 CA  1 
+ATOM   10903 C C   . THR A-2 1 329 ? 46.127  -95.183  1.733   1.000 72.16874  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 C   1 
+ATOM   10904 O O   . THR A-2 1 329 ? 45.126  -94.759  1.148   1.000 57.99575  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 O   1 
+ATOM   10905 C CB  . THR A-2 1 329 ? 46.546  -97.640  1.482   1.000 69.84211  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 CB  1 
+ATOM   10906 O OG1 . THR A-2 1 329 ? 47.801  -97.298  0.882   1.000 65.39725  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   10907 C CG2 . THR A-2 1 329 ? 45.502  -97.842  0.390   1.000 66.23652  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   10908 N N   . HIS A-2 1 330 ? 47.278  -94.514  1.801   1.000 69.48077  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 N   1 
+ATOM   10909 C CA  . HIS A-2 1 330 ? 47.561  -93.336  0.993   1.000 84.33418  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   10910 C C   . HIS A-2 1 330 ? 48.535  -93.627  -0.138  1.000 83.31538  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 C   1 
+ATOM   10911 O O   . HIS A-2 1 330 ? 48.914  -92.702  -0.864  1.000 74.58547  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 O   1 
+ATOM   10912 C CB  . HIS A-2 1 330 ? 48.124  -92.209  1.867   1.000 69.74977  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   10913 C CG  . HIS A-2 1 330 ? 47.078  -91.322  2.467   1.000 87.60008  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   10914 N ND1 . HIS A-2 1 330 ? 45.903  -91.014  1.817   1.000 113.46295 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   10915 C CD2 . HIS A-2 1 330 ? 47.029  -90.678  3.658   1.000 62.41198  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   10916 C CE1 . HIS A-2 1 330 ? 45.175  -90.218  2.579   1.000 117.96279 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   10917 N NE2 . HIS A-2 1 330 ? 45.835  -89.999  3.702   1.000 91.55147  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   10918 N N   . SER A-2 1 331 ? 48.942  -94.885  -0.314  1.000 70.27386  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-2 N   1 
+ATOM   10919 C CA  . SER A-2 1 331 ? 50.023  -95.226  -1.226  1.000 67.75940  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10920 C C   . SER A-2 1 331 ? 49.461  -95.768  -2.529  1.000 71.02896  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-2 C   1 
+ATOM   10921 O O   . SER A-2 1 331 ? 48.705  -96.752  -2.501  1.000 79.18894  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-2 O   1 
+ATOM   10922 C CB  . SER A-2 1 331 ? 50.947  -96.253  -0.585  1.000 66.61821  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10923 O OG  . SER A-2 1 331 ? 51.906  -96.730  -1.511  1.000 80.88250  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10924 N N   . PRO A-2 1 332 ? 49.785  -95.173  -3.682  1.000 72.93010  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 N   1 
+ATOM   10925 C CA  . PRO A-2 1 332 ? 49.348  -95.783  -4.948  1.000 64.36307  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   10926 C C   . PRO A-2 1 332 ? 50.038  -97.104  -5.234  1.000 72.15870  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 C   1 
+ATOM   10927 O O   . PRO A-2 1 332 ? 49.419  -98.009  -5.809  1.000 63.15151  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 O   1 
+ATOM   10928 C CB  . PRO A-2 1 332 ? 49.700  -94.713  -5.995  1.000 67.22715  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   10929 C CG  . PRO A-2 1 332 ? 49.858  -93.441  -5.220  1.000 65.12253  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   10930 C CD  . PRO A-2 1 332 ? 50.406  -93.855  -3.889  1.000 84.56244  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   10931 N N   . GLU A-2 1 333 ? 51.308  -97.242  -4.839  1.000 77.47595  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10932 C CA  . GLU A-2 1 333 ? 52.050  -98.477  -5.081  1.000 78.04062  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10933 C C   . GLU A-2 1 333 ? 51.455  -99.664  -4.337  1.000 76.59710  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10934 O O   . GLU A-2 1 333 ? 51.732  -100.812 -4.699  1.000 89.59903  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10935 C CB  . GLU A-2 1 333 ? 53.519  -98.303  -4.682  1.000 60.98281  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10936 C CG  . GLU A-2 1 333 ? 54.332  -97.417  -5.614  1.000 79.15735  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10937 C CD  . GLU A-2 1 333 ? 54.036  -95.941  -5.435  1.000 95.72214  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10938 O OE1 . GLU A-2 1 333 ? 53.576  -95.551  -4.340  1.000 82.85286  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10939 O OE2 . GLU A-2 1 333 ? 54.260  -95.173  -6.394  1.000 109.66583 ? ? ? ? ? -1 323 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10940 N N   . LEU A-2 1 334 ? 50.652  -99.414  -3.307  1.000 77.88403  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10941 C CA  . LEU A-2 1 334 ? 49.980  -100.471 -2.567  1.000 73.14331  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10942 C C   . LEU A-2 1 334 ? 48.777  -101.038 -3.309  1.000 75.72317  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10943 O O   . LEU A-2 1 334 ? 48.152  -101.985 -2.819  1.000 72.16570  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10944 C CB  . LEU A-2 1 334 ? 49.553  -99.936  -1.199  1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10945 C CG  . LEU A-2 1 334 ? 49.312  -100.917 -0.056  1.000 54.55466  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10946 C CD1 . LEU A-2 1 334 ? 50.161  -102.165 -0.212  1.000 77.80619  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10947 C CD2 . LEU A-2 1 334 ? 49.635  -100.223 1.245   1.000 78.01525  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10948 N N   . LEU A-2 1 335 ? 48.432  -100.485 -4.472  1.000 89.22585  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10949 C CA  . LEU A-2 1 335 ? 47.331  -100.999 -5.277  1.000 72.92745  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10950 C C   . LEU A-2 1 335 ? 47.796  -101.459 -6.654  1.000 74.83904  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10951 O O   . LEU A-2 1 335 ? 46.982  -101.554 -7.577  1.000 73.63589  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10952 C CB  . LEU A-2 1 335 ? 46.231  -99.946  -5.412  1.000 68.30875  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10953 C CG  . LEU A-2 1 335 ? 45.715  -99.362  -4.095  1.000 54.30834  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10954 C CD1 . LEU A-2 1 335 ? 44.623  -98.333  -4.349  1.000 59.75853  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10955 C CD2 . LEU A-2 1 335 ? 45.213  -100.462 -3.174  1.000 70.96592  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10956 N N   . TYR A-2 1 336 ? 49.092  -101.745 -6.811  1.000 60.54755  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10957 C CA  . TYR A-2 1 336 ? 49.605  -102.181 -8.108  1.000 62.79029  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10958 C C   . TYR A-2 1 336 ? 49.022  -103.529 -8.514  1.000 79.81020  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10959 O O   . TYR A-2 1 336 ? 48.802  -103.787 -9.703  1.000 104.31800 ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10960 C CB  . TYR A-2 1 336 ? 51.133  -102.254 -8.074  1.000 60.37196  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10961 C CG  . TYR A-2 1 336 ? 51.830  -100.940 -8.357  1.000 62.59850  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10962 C CD1 . TYR A-2 1 336 ? 51.110  -99.758  -8.471  1.000 68.32152  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10963 C CD2 . TYR A-2 1 336 ? 53.208  -100.887 -8.528  1.000 49.20872  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10964 C CE1 . TYR A-2 1 336 ? 51.744  -98.557  -8.734  1.000 61.23110  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10965 C CE2 . TYR A-2 1 336 ? 53.850  -99.691  -8.792  1.000 68.74214  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10966 C CZ  . TYR A-2 1 336 ? 53.113  -98.530  -8.894  1.000 70.62500  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10967 O OH  . TYR A-2 1 336 ? 53.743  -97.335  -9.157  1.000 79.99736  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10968 N N   . GLU A-2 1 337 ? 48.766  -104.401 -7.541  1.000 50.85204  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10969 C CA  . GLU A-2 1 337 ? 48.258  -105.740 -7.803  1.000 56.62999  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10970 C C   . GLU A-2 1 337 ? 46.776  -105.877 -7.470  1.000 73.03748  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10971 O O   . GLU A-2 1 337 ? 46.287  -107.001 -7.311  1.000 69.14825  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10972 C CB  . GLU A-2 1 337 ? 49.073  -106.770 -7.018  1.000 71.63384  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10973 C CG  . GLU A-2 1 337 ? 50.567  -106.747 -7.310  1.000 64.98925  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10974 C CD  . GLU A-2 1 337 ? 50.945  -107.616 -8.493  1.000 93.30608  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10975 O OE1 . GLU A-2 1 337 ? 50.040  -108.243 -9.084  1.000 103.24267 ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10976 O OE2 . GLU A-2 1 337 ? 52.147  -107.679 -8.828  1.000 99.20422  ? ? ? ? ? -1 327 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10977 N N   . MET A-2 1 338 ? 46.051  -104.764 -7.372  1.000 56.34210  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 N   1 
+ATOM   10978 C CA  . MET A-2 1 338 ? 44.659  -104.814 -6.944  1.000 71.40309  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 CA  1 
+ATOM   10979 C C   . MET A-2 1 338 ? 43.789  -105.513 -7.984  1.000 61.14315  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 C   1 
+ATOM   10980 O O   . MET A-2 1 338 ? 43.962  -105.328 -9.193  1.000 73.43744  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 O   1 
+ATOM   10981 C CB  . MET A-2 1 338 ? 44.129  -103.404 -6.677  1.000 59.30919  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 CB  1 
+ATOM   10982 C CG  . MET A-2 1 338 ? 44.021  -102.520 -7.906  1.000 60.33755  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 CG  1 
+ATOM   10983 S SD  . MET A-2 1 338 ? 43.323  -100.906 -7.518  1.000 93.45580  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 SD  1 
+ATOM   10984 C CE  . MET A-2 1 338 ? 43.592  -100.039 -9.059  1.000 50.50335  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 CE  1 
+ATOM   10985 N N   . ASP A-2 1 339 ? 42.853  -106.327 -7.498  1.000 58.27125  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 N   1 
+ATOM   10986 C CA  . ASP A-2 1 339 ? 41.900  -107.042 -8.337  1.000 61.89329  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   10987 C C   . ASP A-2 1 339 ? 40.856  -107.688 -7.439  1.000 68.14420  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 C   1 
+ATOM   10988 O O   . ASP A-2 1 339 ? 41.179  -108.144 -6.338  1.000 80.74827  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 O   1 
+ATOM   10989 C CB  . ASP A-2 1 339 ? 42.595  -108.107 -9.197  1.000 69.96550  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   10990 C CG  . ASP A-2 1 339 ? 41.800  -108.469 -10.440 1.000 84.84486  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   10991 O OD1 . ASP A-2 1 339 ? 40.653  -107.994 -10.583 1.000 74.10949  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   10992 O OD2 . ASP A-2 1 339 ? 42.331  -109.225 -11.281 1.000 112.68543 ? ? ? ? ? -1 329 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   10993 N N   . ASN A-2 1 340 ? 39.609  -107.714 -7.914  1.000 70.13568  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 N   1 
+ATOM   10994 C CA  . ASN A-2 1 340 ? 38.499  -108.349 -7.200  1.000 54.62560  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   10995 C C   . ASN A-2 1 340 ? 38.319  -107.746 -5.809  1.000 66.39122  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 C   1 
+ATOM   10996 O O   . ASN A-2 1 340 ? 38.086  -108.455 -4.828  1.000 85.76659  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 O   1 
+ATOM   10997 C CB  . ASN A-2 1 340 ? 38.693  -109.866 -7.113  1.000 61.15524  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   10998 C CG  . ASN A-2 1 340 ? 37.390  -110.609 -6.883  1.000 65.41110  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   10999 O OD1 . ASN A-2 1 340 ? 36.364  -110.005 -6.569  1.000 67.20323  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11000 N ND2 . ASN A-2 1 340 ? 37.426  -111.927 -7.036  1.000 112.42149 ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11001 N N   . THR A-2 1 341 ? 38.436  -106.424 -5.723  1.000 72.47914  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 N   1 
+ATOM   11002 C CA  . THR A-2 1 341 ? 38.284  -105.703 -4.470  1.000 57.07782  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 CA  1 
+ATOM   11003 C C   . THR A-2 1 341 ? 37.285  -104.570 -4.651  1.000 61.49978  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 C   1 
+ATOM   11004 O O   . THR A-2 1 341 ? 36.965  -104.167 -5.772  1.000 83.71148  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 O   1 
+ATOM   11005 C CB  . THR A-2 1 341 ? 39.619  -105.132 -3.977  1.000 63.34051  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 CB  1 
+ATOM   11006 O OG1 . THR A-2 1 341 ? 39.409  -104.405 -2.758  1.000 71.15845  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   11007 C CG2 . THR A-2 1 341 ? 40.208  -104.195 -5.018  1.000 49.18974  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   11008 N N   . ARG A-2 1 342 ? 36.796  -104.056 -3.528  1.000 73.27984  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 N   1 
+ATOM   11009 C CA  . ARG A-2 1 342 ? 35.929  -102.887 -3.528  1.000 81.53957  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   11010 C C   . ARG A-2 1 342 ? 36.725  -101.668 -3.088  1.000 57.14835  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 C   1 
+ATOM   11011 O O   . ARG A-2 1 342 ? 37.387  -101.694 -2.046  1.000 65.92116  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 O   1 
+ATOM   11012 C CB  . ARG A-2 1 342 ? 34.717  -103.079 -2.618  1.000 59.48953  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   11013 C CG  . ARG A-2 1 342 ? 33.769  -101.894 -2.675  1.000 69.81755  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   11014 C CD  . ARG A-2 1 342 ? 32.358  -102.271 -2.287  1.000 81.71061  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   11015 N NE  . ARG A-2 1 342 ? 31.375  -101.513 -3.052  1.000 92.09717  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   11016 C CZ  . ARG A-2 1 342 ? 30.648  -102.017 -4.040  1.000 71.48495  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   11017 N NH1 . ARG A-2 1 342 ? 30.736  -103.293 -4.380  1.000 69.22012  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   11018 N NH2 . ARG A-2 1 342 ? 29.806  -101.224 -4.697  1.000 75.84152  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   11019 N N   . LEU A-2 1 343 ? 36.660  -100.609 -3.889  1.000 70.56997  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11020 C CA  . LEU A-2 1 343 ? 37.358  -99.362  -3.615  1.000 65.03588  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11021 C C   . LEU A-2 1 343 ? 36.371  -98.373  -3.010  1.000 68.19311  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11022 O O   . LEU A-2 1 343 ? 35.357  -98.042  -3.633  1.000 70.26103  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11023 C CB  . LEU A-2 1 343 ? 37.981  -98.798  -4.892  1.000 69.30706  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11024 C CG  . LEU A-2 1 343 ? 38.927  -99.737  -5.645  1.000 60.26051  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11025 C CD1 . LEU A-2 1 343 ? 39.496  -99.061  -6.884  1.000 75.48726  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11026 C CD2 . LEU A-2 1 343 ? 40.043  -100.215 -4.733  1.000 70.59390  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11027 N N   . ILE A-2 1 344 ? 36.664  -97.912  -1.798  1.000 71.82047  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 N   1 
+ATOM   11028 C CA  . ILE A-2 1 344 ? 35.825  -96.955  -1.087  1.000 62.76641  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   11029 C C   . ILE A-2 1 344 ? 36.589  -95.643  -1.007  1.000 74.51482  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 C   1 
+ATOM   11030 O O   . ILE A-2 1 344 ? 37.719  -95.604  -0.503  1.000 73.44300  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 O   1 
+ATOM   11031 C CB  . ILE A-2 1 344 ? 35.447  -97.466  0.311   1.000 56.36887  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   11032 C CG1 . ILE A-2 1 344 ? 34.844  -98.869  0.212   1.000 56.42276  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   11033 C CG2 . ILE A-2 1 344 ? 34.477  -96.509  0.985   1.000 65.52543  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   11034 C CD1 . ILE A-2 1 344 ? 34.641  -99.543  1.544   1.000 64.15850  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   11035 N N   . ARG A-2 1 345 ? 35.987  -94.570  -1.508  1.000 72.10031  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 N   1 
+ATOM   11036 C CA  . ARG A-2 1 345 ? 36.626  -93.261  -1.534  1.000 77.95941  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   11037 C C   . ARG A-2 1 345 ? 35.851  -92.307  -0.637  1.000 74.73222  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 C   1 
+ATOM   11038 O O   . ARG A-2 1 345 ? 34.665  -92.052  -0.874  1.000 77.62852  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 O   1 
+ATOM   11039 C CB  . ARG A-2 1 345 ? 36.709  -92.715  -2.959  1.000 69.16126  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   11040 C CG  . ARG A-2 1 345 ? 37.306  -91.320  -3.045  1.000 54.46623  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   11041 C CD  . ARG A-2 1 345 ? 37.489  -90.882  -4.489  1.000 75.91912  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   11042 N NE  . ARG A-2 1 345 ? 37.996  -89.519  -4.586  1.000 75.84835  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   11043 C CZ  . ARG A-2 1 345 ? 37.232  -88.439  -4.681  1.000 74.34191  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   11044 N NH1 . ARG A-2 1 345 ? 35.912  -88.526  -4.707  1.000 54.60246  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   11045 N NH2 . ARG A-2 1 345 ? 37.807  -87.242  -4.754  1.000 90.75144  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   11046 N N   . VAL A-2 1 346 ? 36.518  -91.789  0.389   1.000 75.55982  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11047 C CA  . VAL A-2 1 346 ? 35.932  -90.793  1.276   1.000 81.43637  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11048 C C   . VAL A-2 1 346 ? 36.164  -89.416  0.675   1.000 81.11726  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11049 O O   . VAL A-2 1 346 ? 37.307  -89.034  0.395   1.000 98.77856  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11050 C CB  . VAL A-2 1 346 ? 36.533  -90.887  2.688   1.000 76.75061  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11051 C CG1 . VAL A-2 1 346 ? 35.904  -89.843  3.594   1.000 97.57232  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11052 C CG2 . VAL A-2 1 346 ? 36.331  -92.279  3.259   1.000 63.94275  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11053 N N   . HIS A-2 1 347 ? 35.084  -88.668  0.476   1.000 89.45897  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 N   1 
+ATOM   11054 C CA  . HIS A-2 1 347 ? 35.191  -87.374  -0.177  1.000 101.34044 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   11055 C C   . HIS A-2 1 347 ? 35.861  -86.354  0.741   1.000 116.72006 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 C   1 
+ATOM   11056 O O   . HIS A-2 1 347 ? 35.867  -86.486  1.968   1.000 110.61502 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 O   1 
+ATOM   11057 C CB  . HIS A-2 1 347 ? 33.813  -86.872  -0.605  1.000 90.90933  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   11058 C CG  . HIS A-2 1 347 ? 33.172  -87.703  -1.672  1.000 88.48854  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   11059 N ND1 . HIS A-2 1 347 ? 32.098  -87.262  -2.414  1.000 92.67991  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   11060 C CD2 . HIS A-2 1 347 ? 33.453  -88.950  -2.122  1.000 77.00551  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   11061 C CE1 . HIS A-2 1 347 ? 31.745  -88.200  -3.275  1.000 90.14254  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   11062 N NE2 . HIS A-2 1 347 ? 32.550  -89.235  -3.117  1.000 79.72892  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   11063 N N   . SER A-2 1 348 ? 36.433  -85.321  0.118   1.000 132.87527 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-2 N   1 
+ATOM   11064 C CA  . SER A-2 1 348 ? 37.124  -84.264  0.848   1.000 116.83306 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11065 C C   . SER A-2 1 348 ? 36.176  -83.376  1.644   1.000 120.37757 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-2 C   1 
+ATOM   11066 O O   . SER A-2 1 348 ? 36.644  -82.615  2.497   1.000 132.44405 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-2 O   1 
+ATOM   11067 C CB  . SER A-2 1 348 ? 37.929  -83.395  -0.121  1.000 129.11745 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11068 O OG  . SER A-2 1 348 ? 38.676  -84.185  -1.031  1.000 112.37004 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11069 N N   . THR A-2 1 349 ? 34.872  -83.452  1.392   1.000 124.24283 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 N   1 
+ATOM   11070 C CA  . THR A-2 1 349 ? 33.918  -82.595  2.076   1.000 131.58731 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 CA  1 
+ATOM   11071 C C   . THR A-2 1 349 ? 33.802  -82.971  3.553   1.000 146.58351 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 C   1 
+ATOM   11072 O O   . THR A-2 1 349 ? 34.164  -84.074  3.978   1.000 140.26760 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 O   1 
+ATOM   11073 C CB  . THR A-2 1 349 ? 32.546  -82.684  1.406   1.000 137.17583 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 CB  1 
+ATOM   11074 O OG1 . THR A-2 1 349 ? 31.992  -83.987  1.628   1.000 125.83877 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   11075 C CG2 . THR A-2 1 349 ? 32.668  -82.447  -0.093  1.000 138.64305 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   11076 N N   . GLU A-2 1 350 ? 33.284  -82.019  4.342   1.000 165.45927 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11077 C CA  . GLU A-2 1 350 ? 33.049  -82.227  5.770   1.000 159.66547 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11078 C C   . GLU A-2 1 350 ? 31.847  -83.120  6.052   1.000 150.63155 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11079 O O   . GLU A-2 1 350 ? 31.743  -83.662  7.157   1.000 143.64801 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11080 C CB  . GLU A-2 1 350 ? 32.857  -80.881  6.476   1.000 171.35592 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11081 C CG  . GLU A-2 1 350 ? 31.546  -80.158  6.149   1.000 183.06057 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11082 C CD  . GLU A-2 1 350 ? 31.531  -79.549  4.756   1.000 179.07752 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11083 O OE1 . GLU A-2 1 350 ? 32.602  -79.498  4.116   1.000 167.95100 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11084 O OE2 . GLU A-2 1 350 ? 30.449  -79.121  4.299   1.000 172.52131 ? ? ? ? ? -1 340 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11085 N N   . LYS A-2 1 351 ? 30.945  -83.284  5.085   1.000 152.85388 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11086 C CA  . LYS A-2 1 351 ? 29.787  -84.151  5.257   1.000 153.08150 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11087 C C   . LYS A-2 1 351 ? 30.154  -85.628  5.271   1.000 138.55805 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11088 O O   . LYS A-2 1 351 ? 29.291  -86.455  5.589   1.000 141.77602 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11089 C CB  . LYS A-2 1 351 ? 28.765  -83.885  4.148   1.000 132.86272 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11090 C CG  . LYS A-2 1 351 ? 28.198  -82.474  4.159   1.000 151.07423 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11091 C CD  . LYS A-2 1 351 ? 27.544  -82.122  2.831   1.000 149.72821 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11092 C CE  . LYS A-2 1 351 ? 28.565  -82.096  1.704   1.000 136.84849 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11093 N NZ  . LYS A-2 1 351 ? 27.946  -81.714  0.405   1.000 139.78287 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11094 N N   . VAL A-2 1 352 ? 31.401  -85.970  4.941   1.000 128.71193 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11095 C CA  . VAL A-2 1 352 ? 31.883  -87.348  4.913   1.000 117.84576 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11096 C C   . VAL A-2 1 352 ? 30.993  -88.180  4.000   1.000 116.24763 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11097 O O   . VAL A-2 1 352 ? 30.289  -89.091  4.452   1.000 108.78314 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11098 C CB  . VAL A-2 1 352 ? 31.956  -87.949  6.330   1.000 96.90263  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11099 C CG1 . VAL A-2 1 352 ? 32.748  -89.253  6.320   1.000 88.51288  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11100 C CG2 . VAL A-2 1 352 ? 32.586  -86.954  7.288   1.000 119.45412 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11101 N N   . VAL A-2 1 353 ? 31.005  -87.859  2.713   1.000 109.77862 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11102 C CA  . VAL A-2 1 353 ? 30.298  -88.654  1.717   1.000 88.61087  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11103 C C   . VAL A-2 1 353 ? 31.215  -89.775  1.252   1.000 83.27269  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11104 O O   . VAL A-2 1 353 ? 32.420  -89.573  1.059   1.000 89.98802  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11105 C CB  . VAL A-2 1 353 ? 29.847  -87.770  0.541   1.000 84.18018  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11106 C CG1 . VAL A-2 1 353 ? 28.865  -88.521  -0.345  1.000 98.42555  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11107 C CG2 . VAL A-2 1 353 ? 29.234  -86.475  1.056   1.000 114.93836 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11108 N N   . CYS A-2 1 354 ? 30.652  -90.968  1.078   1.000 93.01486  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-2 N   1 
+ATOM   11109 C CA  . CYS A-2 1 354 ? 31.418  -92.143  0.688   1.000 88.70980  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-2 CA  1 
+ATOM   11110 C C   . CYS A-2 1 354 ? 30.903  -92.688  -0.634  1.000 70.85281  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-2 C   1 
+ATOM   11111 O O   . CYS A-2 1 354 ? 29.695  -92.884  -0.806  1.000 80.69386  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-2 O   1 
+ATOM   11112 C CB  . CYS A-2 1 354 ? 31.353  -93.227  1.765   1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-2 CB  1 
+ATOM   11113 S SG  . CYS A-2 1 354 ? 32.392  -92.885  3.196   1.000 91.25102  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-2 SG  1 
+ATOM   11114 N N   . SER A-2 1 355 ? 31.825  -92.937  -1.560  1.000 65.91890  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-2 N   1 
+ATOM   11115 C CA  . SER A-2 1 355 ? 31.520  -93.559  -2.839  1.000 79.37259  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11116 C C   . SER A-2 1 355 ? 32.317  -94.850  -2.949  1.000 73.21915  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-2 C   1 
+ATOM   11117 O O   . SER A-2 1 355 ? 33.531  -94.856  -2.719  1.000 71.42127  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-2 O   1 
+ATOM   11118 C CB  . SER A-2 1 355 ? 31.851  -92.620  -4.001  1.000 66.38855  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11119 O OG  . SER A-2 1 355 ? 31.191  -91.377  -3.845  1.000 77.98745  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11120 N N   . SER A-2 1 356 ? 31.633  -95.940  -3.286  1.000 69.83255  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-2 N   1 
+ATOM   11121 C CA  . SER A-2 1 356 ? 32.244  -97.259  -3.353  1.000 74.44823  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11122 C C   . SER A-2 1 356 ? 32.133  -97.813  -4.765  1.000 89.04205  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-2 C   1 
+ATOM   11123 O O   . SER A-2 1 356 ? 31.129  -97.599  -5.450  1.000 92.84519  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-2 O   1 
+ATOM   11124 C CB  . SER A-2 1 356 ? 31.588  -98.226  -2.363  1.000 65.80809  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11125 O OG  . SER A-2 1 356 ? 30.219  -98.420  -2.672  1.000 86.44663  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11126 N N   . HIS A-2 1 357 ? 33.171  -98.530  -5.189  1.000 82.62776  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 N   1 
+ATOM   11127 C CA  . HIS A-2 1 357 ? 33.212  -99.157  -6.503  1.000 65.48303  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   11128 C C   . HIS A-2 1 357 ? 33.792  -100.555 -6.371  1.000 74.15997  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 C   1 
+ATOM   11129 O O   . HIS A-2 1 357 ? 34.840  -100.737 -5.745  1.000 80.70578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 O   1 
+ATOM   11130 C CB  . HIS A-2 1 357 ? 34.051  -98.337  -7.489  1.000 84.02578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   11131 C CG  . HIS A-2 1 357 ? 34.371  -99.064  -8.759  1.000 82.59761  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   11132 N ND1 . HIS A-2 1 357 ? 33.423  -99.327  -9.725  1.000 82.49826  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   11133 C CD2 . HIS A-2 1 357 ? 35.531  -99.593  -9.216  1.000 73.15938  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   11134 C CE1 . HIS A-2 1 357 ? 33.987  -99.982  -10.725 1.000 78.92789  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   11135 N NE2 . HIS A-2 1 357 ? 35.265  -100.156 -10.441 1.000 68.50620  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   11136 N N   . MET A-2 1 358 ? 33.112  -101.534 -6.960  1.000 79.87767  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 N   1 
+ATOM   11137 C CA  . MET A-2 1 358 ? 33.612  -102.906 -7.003  1.000 70.40757  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 CA  1 
+ATOM   11138 C C   . MET A-2 1 358 ? 34.575  -103.021 -8.176  1.000 59.82334  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 C   1 
+ATOM   11139 O O   . MET A-2 1 358 ? 34.160  -103.191 -9.324  1.000 73.23196  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 O   1 
+ATOM   11140 C CB  . MET A-2 1 358 ? 32.464  -103.899 -7.125  1.000 58.47867  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 CB  1 
+ATOM   11141 C CG  . MET A-2 1 358 ? 32.910  -105.350 -7.126  1.000 71.50705  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 CG  1 
+ATOM   11142 S SD  . MET A-2 1 358 ? 34.019  -105.733 -5.757  1.000 76.92463  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 SD  1 
+ATOM   11143 C CE  . MET A-2 1 358 ? 34.364  -107.458 -6.086  1.000 73.19774  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 CE  1 
+ATOM   11144 N N   . TYR A-2 1 359 ? 35.869  -102.924 -7.887  1.000 67.77355  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 N   1 
+ATOM   11145 C CA  . TYR A-2 1 359 ? 36.887  -102.958 -8.928  1.000 63.72934  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   11146 C C   . TYR A-2 1 359 ? 37.184  -104.403 -9.305  1.000 71.61972  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 C   1 
+ATOM   11147 O O   . TYR A-2 1 359 ? 37.570  -105.209 -8.452  1.000 52.70683  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 O   1 
+ATOM   11148 C CB  . TYR A-2 1 359 ? 38.154  -102.251 -8.456  1.000 65.75115  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   11149 C CG  . TYR A-2 1 359 ? 39.253  -102.216 -9.491  1.000 63.21803  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   11150 C CD1 . TYR A-2 1 359 ? 39.286  -101.224 -10.462 1.000 68.71562  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   11151 C CD2 . TYR A-2 1 359 ? 40.259  -103.172 -9.495  1.000 64.94871  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   11152 C CE1 . TYR A-2 1 359 ? 40.288  -101.187 -11.408 1.000 60.34107  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   11153 C CE2 . TYR A-2 1 359 ? 41.266  -103.143 -10.437 1.000 70.01607  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   11154 C CZ  . TYR A-2 1 359 ? 41.276  -102.149 -11.391 1.000 65.49436  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   11155 O OH  . TYR A-2 1 359 ? 42.276  -102.114 -12.333 1.000 63.89758  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   11156 N N   . ASN A-2 1 360 ? 37.008  -104.726 -10.584 1.000 97.31021  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11157 C CA  . ASN A-2 1 360 ? 37.260  -106.067 -11.087 1.000 70.88229  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11158 C C   . ASN A-2 1 360 ? 37.833  -105.969 -12.491 1.000 76.92342  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11159 O O   . ASN A-2 1 360 ? 37.259  -105.298 -13.353 1.000 104.58617 ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11160 C CB  . ASN A-2 1 360 ? 35.977  -106.905 -11.087 1.000 62.34279  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11161 C CG  . ASN A-2 1 360 ? 36.121  -108.182 -10.288 1.000 82.54482  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11162 O OD1 . ASN A-2 1 360 ? 37.164  -108.834 -10.323 1.000 83.47477  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11163 N ND2 . ASN A-2 1 360 ? 35.073  -108.544 -9.555  1.000 75.10317  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11164 N N   . VAL A-2 1 361 ? 38.965  -106.631 -12.712 1.000 85.71561  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11165 C CA  . VAL A-2 1 361 ? 39.619  -106.648 -14.015 1.000 73.17956  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11166 C C   . VAL A-2 1 361 ? 39.065  -107.808 -14.829 1.000 67.52598  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11167 O O   . VAL A-2 1 361 ? 39.107  -108.965 -14.391 1.000 100.58465 ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11168 C CB  . VAL A-2 1 361 ? 41.145  -106.760 -13.866 1.000 75.84216  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11169 C CG1 . VAL A-2 1 361 ? 41.775  -107.171 -15.186 1.000 71.39875  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11170 C CG2 . VAL A-2 1 361 ? 41.729  -105.440 -13.385 1.000 65.64852  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11171 N N   . GLU A-2 1 362 ? 38.550  -107.501 -16.016 1.000 85.03752  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11172 C CA  . GLU A-2 1 362 ? 37.974  -108.517 -16.881 1.000 92.88275  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11173 C C   . GLU A-2 1 362 ? 39.070  -109.388 -17.491 1.000 90.13281  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11174 O O   . GLU A-2 1 362 ? 40.249  -109.027 -17.517 1.000 96.71483  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11175 C CB  . GLU A-2 1 362 ? 37.142  -107.863 -17.982 1.000 107.15255 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11176 C CG  . GLU A-2 1 362 ? 36.185  -106.797 -17.472 1.000 129.09365 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11177 C CD  . GLU A-2 1 362 ? 35.644  -105.918 -18.582 1.000 157.51750 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11178 O OE1 . GLU A-2 1 362 ? 35.553  -106.397 -19.731 1.000 147.86821 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11179 O OE2 . GLU A-2 1 362 ? 35.320  -104.744 -18.305 1.000 160.43383 ? ? ? ? ? -1 352 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11180 N N   . GLU A-2 1 363 ? 38.662  -110.559 -17.989 1.000 94.33885  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11181 C CA  . GLU A-2 1 363 ? 39.624  -111.481 -18.585 1.000 102.28633 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11182 C C   . GLU A-2 1 363 ? 40.237  -110.908 -19.856 1.000 107.40790 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11183 O O   . GLU A-2 1 363 ? 41.391  -111.212 -20.179 1.000 92.90488  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11184 C CB  . GLU A-2 1 363 ? 38.953  -112.823 -18.880 1.000 124.95624 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11185 C CG  . GLU A-2 1 363 ? 38.356  -113.505 -17.661 1.000 148.95561 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11186 C CD  . GLU A-2 1 363 ? 37.703  -114.831 -17.999 1.000 195.42061 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11187 O OE1 . GLU A-2 1 363 ? 37.910  -115.326 -19.127 1.000 190.04962 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11188 O OE2 . GLU A-2 1 363 ? 36.979  -115.376 -17.139 1.000 201.09782 ? ? ? ? ? -1 353 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11189 N N   . ALA A-2 1 364 ? 39.486  -110.076 -20.583 1.000 97.69072  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-2 N   1 
+ATOM   11190 C CA  . ALA A-2 1 364 ? 40.010  -109.468 -21.801 1.000 92.60446  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   11191 C C   . ALA A-2 1 364 ? 41.164  -108.517 -21.508 1.000 99.53366  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-2 C   1 
+ATOM   11192 O O   . ALA A-2 1 364 ? 42.092  -108.404 -22.316 1.000 105.61564 ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-2 O   1 
+ATOM   11193 C CB  . ALA A-2 1 364 ? 38.890  -108.738 -22.541 1.000 90.72802  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   11194 N N   . TYR A-2 1 365 ? 41.127  -107.830 -20.370 1.000 87.65327  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 N   1 
+ATOM   11195 C CA  . TYR A-2 1 365 ? 42.188  -106.914 -19.976 1.000 78.70709  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   11196 C C   . TYR A-2 1 365 ? 43.315  -107.604 -19.220 1.000 83.24454  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 C   1 
+ATOM   11197 O O   . TYR A-2 1 365 ? 44.243  -106.925 -18.766 1.000 88.16110  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 O   1 
+ATOM   11198 C CB  . TYR A-2 1 365 ? 41.619  -105.785 -19.111 1.000 81.91386  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   11199 C CG  . TYR A-2 1 365 ? 40.714  -104.818 -19.840 1.000 74.21620  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   11200 C CD1 . TYR A-2 1 365 ? 39.409  -105.164 -20.168 1.000 88.15594  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   11201 C CD2 . TYR A-2 1 365 ? 41.157  -103.545 -20.175 1.000 84.11748  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   11202 C CE1 . TYR A-2 1 365 ? 38.578  -104.276 -20.825 1.000 94.04968  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   11203 C CE2 . TYR A-2 1 365 ? 40.335  -102.651 -20.830 1.000 76.49690  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   11204 C CZ  . TYR A-2 1 365 ? 39.048  -103.020 -21.152 1.000 75.99532  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   11205 O OH  . TYR A-2 1 365 ? 38.237  -102.121 -21.803 1.000 99.64592  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   11206 N N   . GLY A-2 1 366 ? 43.259  -108.931 -19.079 1.000 78.32891  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11207 C CA  . GLY A-2 1 366 ? 44.234  -109.626 -18.254 1.000 84.54596  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11208 C C   . GLY A-2 1 366 ? 45.653  -109.562 -18.784 1.000 70.07265  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11209 O O   . GLY A-2 1 366 ? 46.611  -109.591 -18.005 1.000 91.46177  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11210 N N   . SER A-2 1 367 ? 45.816  -109.477 -20.105 1.000 102.18319 ? ? ? ? ? ?  357 SER A-2 N   1 
+ATOM   11211 C CA  . SER A-2 1 367 ? 47.156  -109.445 -20.681 1.000 85.06180  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11212 C C   . SER A-2 1 367 ? 47.844  -108.102 -20.479 1.000 81.65662  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-2 C   1 
+ATOM   11213 O O   . SER A-2 1 367 ? 49.058  -108.004 -20.688 1.000 87.34291  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-2 O   1 
+ATOM   11214 C CB  . SER A-2 1 367 ? 47.103  -109.781 -22.172 1.000 70.73779  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11215 O OG  . SER A-2 1 367 ? 46.493  -111.042 -22.391 1.000 88.55596  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11216 N N   . VAL A-2 1 368 ? 47.101  -107.069 -20.086 1.000 77.47347  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11217 C CA  . VAL A-2 1 368 ? 47.677  -105.756 -19.817 1.000 89.68737  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11218 C C   . VAL A-2 1 368 ? 47.216  -105.278 -18.446 1.000 89.31876  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11219 O O   . VAL A-2 1 368 ? 47.143  -104.071 -18.189 1.000 76.13866  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11220 C CB  . VAL A-2 1 368 ? 47.295  -104.741 -20.911 1.000 69.82364  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11221 C CG1 . VAL A-2 1 368 ? 47.918  -105.133 -22.243 1.000 82.68534  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11222 C CG2 . VAL A-2 1 368 ? 45.781  -104.642 -21.035 1.000 59.36528  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11223 N N   . LYS A-2 1 369 ? 46.908  -106.225 -17.555 1.000 77.25190  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11224 C CA  . LYS A-2 1 369 ? 46.358  -105.867 -16.250 1.000 80.28150  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11225 C C   . LYS A-2 1 369 ? 47.377  -105.118 -15.400 1.000 81.84169  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11226 O O   . LYS A-2 1 369 ? 47.039  -104.121 -14.752 1.000 61.26504  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11227 C CB  . LYS A-2 1 369 ? 45.874  -107.120 -15.521 1.000 76.16234  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11228 C CG  . LYS A-2 1 369 ? 45.303  -106.850 -14.136 1.000 65.47725  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11229 C CD  . LYS A-2 1 369 ? 44.897  -108.139 -13.439 1.000 97.97616  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11230 C CE  . LYS A-2 1 369 ? 46.098  -109.036 -13.197 1.000 124.70414 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11231 N NZ  . LYS A-2 1 369 ? 47.116  -108.370 -12.340 1.000 117.82522 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11232 N N   . LYS A-2 1 370 ? 48.627  -105.582 -15.390 1.000 89.44235  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11233 C CA  . LYS A-2 1 370 ? 49.635  -104.951 -14.546 1.000 91.47167  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11234 C C   . LYS A-2 1 370 ? 49.986  -103.556 -15.046 1.000 68.60253  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11235 O O   . LYS A-2 1 370 ? 50.182  -102.635 -14.245 1.000 90.15891  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11236 C CB  . LYS A-2 1 370 ? 50.879  -105.833 -14.469 1.000 74.81239  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11237 C CG  . LYS A-2 1 370 ? 50.630  -107.166 -13.784 1.000 90.76137  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11238 C CD  . LYS A-2 1 370 ? 51.933  -107.866 -13.450 1.000 116.84907 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11239 C CE  . LYS A-2 1 370 ? 51.682  -109.153 -12.683 1.000 111.97023 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11240 N NZ  . LYS A-2 1 370 ? 50.840  -108.932 -11.477 1.000 102.49537 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11241 N N   . LYS A-2 1 371 ? 50.071  -103.378 -16.366 1.000 79.21048  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11242 C CA  . LYS A-2 1 371 ? 50.297  -102.045 -16.916 1.000 93.24186  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11243 C C   . LYS A-2 1 371 ? 49.133  -101.115 -16.594 1.000 82.00762  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11244 O O   . LYS A-2 1 371 ? 49.336  -99.936  -16.278 1.000 80.20345  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11245 C CB  . LYS A-2 1 371 ? 50.514  -102.138 -18.427 1.000 86.60015  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11246 C CG  . LYS A-2 1 371 ? 49.906  -100.992 -19.220 1.000 88.04386  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11247 C CD  . LYS A-2 1 371 ? 50.955  -99.985  -19.654 1.000 89.13392  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11248 C CE  . LYS A-2 1 371 ? 50.300  -98.734  -20.218 1.000 78.82523  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11249 N NZ  . LYS A-2 1 371 ? 49.242  -99.059  -21.217 1.000 104.78247 ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11250 N N   . LEU A-2 1 372 ? 47.907  -101.637 -16.649 1.000 75.87869  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11251 C CA  . LEU A-2 1 372 ? 46.728  -100.805 -16.434 1.000 71.71220  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11252 C C   . LEU A-2 1 372 ? 46.584  -100.400 -14.971 1.000 88.12056  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11253 O O   . LEU A-2 1 372 ? 46.180  -99.271  -14.672 1.000 85.05976  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11254 C CB  . LEU A-2 1 372 ? 45.485  -101.549 -16.924 1.000 71.71000  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11255 C CG  . LEU A-2 1 372 ? 44.092  -101.036 -16.563 1.000 85.96738  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11256 C CD1 . LEU A-2 1 372 ? 43.156  -101.240 -17.740 1.000 86.22951  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11257 C CD2 . LEU A-2 1 372 ? 43.563  -101.765 -15.338 1.000 83.58407  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11258 N N   . ASN A-2 1 373 ? 46.910  -101.306 -14.045 1.000 79.62219  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11259 C CA  . ASN A-2 1 373 ? 46.731  -101.003 -12.627 1.000 79.12607  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11260 C C   . ASN A-2 1 373 ? 47.712  -99.939  -12.149 1.000 84.01715  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11261 O O   . ASN A-2 1 373 ? 47.337  -99.047  -11.380 1.000 84.86099  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11262 C CB  . ASN A-2 1 373 ? 46.879  -102.273 -11.791 1.000 71.64398  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11263 C CG  . ASN A-2 1 373 ? 45.601  -103.082 -11.729 1.000 70.81544  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11264 O OD1 . ASN A-2 1 373 ? 44.506  -102.549 -11.903 1.000 72.04450  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11265 N ND2 . ASN A-2 1 373 ? 45.735  -104.376 -11.468 1.000 79.77023  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11266 N N   . LYS A-2 1 374 ? 48.973  -100.021 -12.580 1.000 70.39032  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11267 C CA  . LYS A-2 1 374 ? 49.966  -99.058  -12.114 1.000 79.79764  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11268 C C   . LYS A-2 1 374 ? 49.633  -97.644  -12.567 1.000 71.36918  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11269 O O   . LYS A-2 1 374 ? 49.947  -96.676  -11.866 1.000 93.49657  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11270 C CB  . LYS A-2 1 374 ? 51.359  -99.460  -12.598 1.000 61.38882  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11271 C CG  . LYS A-2 1 374 ? 51.798  -100.836 -12.133 1.000 70.56828  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11272 C CD  . LYS A-2 1 374 ? 53.142  -101.215 -12.727 1.000 59.48008  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11273 C CE  . LYS A-2 1 374 ? 53.537  -102.626 -12.325 1.000 88.55175  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11274 N NZ  . LYS A-2 1 374 ? 54.859  -103.017 -12.888 1.000 87.15031  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11275 N N   . ALA A-2 1 375 ? 48.994  -97.501  -13.728 1.000 85.73268  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-2 N   1 
+ATOM   11276 C CA  . ALA A-2 1 375 ? 48.605  -96.173  -14.185 1.000 93.72070  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   11277 C C   . ALA A-2 1 375 ? 47.365  -95.682  -13.450 1.000 85.62628  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-2 C   1 
+ATOM   11278 O O   . ALA A-2 1 375 ? 47.259  -94.493  -13.125 1.000 90.27329  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-2 O   1 
+ATOM   11279 C CB  . ALA A-2 1 375 ? 48.370  -96.186  -15.694 1.000 54.33926  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   11280 N N   . LEU A-2 1 376 ? 46.424  -96.584  -13.166 1.000 74.03976  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11281 C CA  . LEU A-2 1 376 ? 45.172  -96.190  -12.528 1.000 64.27210  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11282 C C   . LEU A-2 1 376 ? 45.318  -96.020  -11.018 1.000 76.80080  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11283 O O   . LEU A-2 1 376 ? 44.546  -95.271  -10.407 1.000 75.61377  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11284 C CB  . LEU A-2 1 376 ? 44.086  -97.221  -12.837 1.000 46.60283  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11285 C CG  . LEU A-2 1 376 ? 42.690  -96.964  -12.270 1.000 54.37125  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11286 C CD1 . LEU A-2 1 376 ? 42.131  -95.650  -12.795 1.000 46.15774  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11287 C CD2 . LEU A-2 1 376 ? 41.760  -98.122  -12.595 1.000 54.21978  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11288 N N   . SER A-2 1 377 ? 46.299  -96.693  -10.407 1.000 81.91226  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-2 N   1 
+ATOM   11289 C CA  . SER A-2 1 377 ? 46.453  -96.630  -8.955  1.000 66.43863  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11290 C C   . SER A-2 1 377 ? 46.684  -95.200  -8.477  1.000 75.25515  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-2 C   1 
+ATOM   11291 O O   . SER A-2 1 377 ? 46.094  -94.766  -7.480  1.000 84.47213  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-2 O   1 
+ATOM   11292 C CB  . SER A-2 1 377 ? 47.596  -97.538  -8.513  1.000 69.59800  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11293 O OG  . SER A-2 1 377 ? 48.830  -97.072  -9.028  1.000 73.02940  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11294 N N   . SER A-2 1 378 ? 47.542  -94.452  -9.171  1.000 63.51106  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-2 N   1 
+ATOM   11295 C CA  . SER A-2 1 378 ? 47.800  -93.077  -8.762  1.000 60.78512  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11296 C C   . SER A-2 1 378 ? 46.644  -92.145  -9.099  1.000 60.22800  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-2 C   1 
+ATOM   11297 O O   . SER A-2 1 378 ? 46.551  -91.057  -8.521  1.000 67.08167  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-2 O   1 
+ATOM   11298 C CB  . SER A-2 1 378 ? 49.085  -92.556  -9.408  1.000 59.74532  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11299 O OG  . SER A-2 1 378 ? 50.192  -93.377  -9.083  1.000 69.74236  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11300 N N   . ALA A-2 1 379 ? 45.765  -92.544  -10.018 1.000 71.75370  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-2 N   1 
+ATOM   11301 C CA  . ALA A-2 1 379 ? 44.647  -91.694  -10.403 1.000 82.49548  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   11302 C C   . ALA A-2 1 379 ? 43.492  -91.755  -9.412  1.000 75.56031  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-2 C   1 
+ATOM   11303 O O   . ALA A-2 1 379 ? 42.658  -90.843  -9.396  1.000 62.43073  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-2 O   1 
+ATOM   11304 C CB  . ALA A-2 1 379 ? 44.156  -92.076  -11.802 1.000 58.70712  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   11305 N N   . LEU A-2 1 380 ? 43.427  -92.803  -8.586  1.000 75.22314  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11306 C CA  . LEU A-2 1 380 ? 42.347  -92.915  -7.610  1.000 74.60895  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11307 C C   . LEU A-2 1 380 ? 42.421  -91.819  -6.554  1.000 76.33907  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11308 O O   . LEU A-2 1 380 ? 41.384  -91.394  -6.032  1.000 72.72029  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11309 C CB  . LEU A-2 1 380 ? 42.387  -94.291  -6.946  1.000 68.19547  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11310 C CG  . LEU A-2 1 380 ? 42.317  -95.501  -7.878  1.000 80.39917  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11311 C CD1 . LEU A-2 1 380 ? 42.536  -96.782  -7.091  1.000 83.98774  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11312 C CD2 . LEU A-2 1 380 ? 40.985  -95.541  -8.612  1.000 69.87221  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11313 N N   . PHE A-2 1 381 ? 43.626  -91.350  -6.231  1.000 59.32112  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 N   1 
+ATOM   11314 C CA  . PHE A-2 1 381 ? 43.808  -90.342  -5.195  1.000 74.55893  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   11315 C C   . PHE A-2 1 381 ? 43.610  -88.921  -5.703  1.000 62.13789  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 C   1 
+ATOM   11316 O O   . PHE A-2 1 381 ? 43.562  -87.993  -4.890  1.000 81.16949  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 O   1 
+ATOM   11317 C CB  . PHE A-2 1 381 ? 45.202  -90.480  -4.578  1.000 68.46441  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   11318 C CG  . PHE A-2 1 381 ? 45.486  -91.850  -4.034  1.000 70.37779  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   11319 C CD1 . PHE A-2 1 381 ? 46.066  -92.822  -4.833  1.000 65.28389  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   11320 C CD2 . PHE A-2 1 381 ? 45.167  -92.171  -2.725  1.000 74.41732  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   11321 C CE1 . PHE A-2 1 381 ? 46.323  -94.084  -4.336  1.000 75.36234  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   11322 C CE2 . PHE A-2 1 381 ? 45.422  -93.432  -2.223  1.000 78.86114  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   11323 C CZ  . PHE A-2 1 381 ? 46.001  -94.389  -3.030  1.000 59.47996  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   11324 N N   . ALA A-2 1 382 ? 43.492  -88.729  -7.012  1.000 64.17274  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-2 N   1 
+ATOM   11325 C CA  . ALA A-2 1 382 ? 43.295  -87.398  -7.560  1.000 72.77628  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   11326 C C   . ALA A-2 1 382 ? 41.816  -87.022  -7.531  1.000 69.72898  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-2 C   1 
+ATOM   11327 O O   . ALA A-2 1 382 ? 40.943  -87.836  -7.221  1.000 58.61756  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-2 O   1 
+ATOM   11328 C CB  . ALA A-2 1 382 ? 43.836  -87.323  -8.985  1.000 77.38866  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   11329 N N   . GLU A-2 1 383 ? 41.538  -85.763  -7.866  1.000 60.28351  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11330 C CA  . GLU A-2 1 383 ? 40.168  -85.267  -7.891  1.000 74.02504  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11331 C C   . GLU A-2 1 383 ? 39.622  -85.095  -9.299  1.000 79.00546  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11332 O O   . GLU A-2 1 383 ? 38.419  -85.279  -9.514  1.000 82.92159  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11333 C CB  . GLU A-2 1 383 ? 40.076  -83.934  -7.142  1.000 90.29165  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11334 C CG  . GLU A-2 1 383 ? 38.705  -83.658  -6.562  1.000 106.34724 ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11335 C CD  . GLU A-2 1 383 ? 38.775  -83.143  -5.140  1.000 98.09244  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11336 O OE1 . GLU A-2 1 383 ? 39.430  -82.103  -4.917  1.000 96.20098  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11337 O OE2 . GLU A-2 1 383 ? 38.184  -83.785  -4.244  1.000 114.85924 ? ? ? ? ? -1 373 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11338 N N   . ARG A-2 1 384 ? 40.479  -84.754  -10.259 1.000 89.36317  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 N   1 
+ATOM   11339 C CA  . ARG A-2 1 384 ? 40.098  -84.636  -11.660 1.000 72.42550  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   11340 C C   . ARG A-2 1 384 ? 41.156  -85.324  -12.506 1.000 77.52879  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 C   1 
+ATOM   11341 O O   . ARG A-2 1 384 ? 42.338  -84.966  -12.440 1.000 68.62836  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 O   1 
+ATOM   11342 C CB  . ARG A-2 1 384 ? 39.947  -83.170  -12.072 1.000 71.17277  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   11343 C CG  . ARG A-2 1 384 ? 38.763  -82.475  -11.430 1.000 79.38226  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   11344 C CD  . ARG A-2 1 384 ? 38.828  -80.975  -11.638 1.000 84.45396  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   11345 N NE  . ARG A-2 1 384 ? 40.089  -80.425  -11.157 1.000 85.76490  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   11346 C CZ  . ARG A-2 1 384 ? 40.349  -80.151  -9.886  1.000 90.46711  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   11347 N NH1 . ARG A-2 1 384 ? 39.454  -80.368  -8.935  1.000 80.92710  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   11348 N NH2 . ARG A-2 1 384 ? 41.538  -79.652  -9.560  1.000 84.11603  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   11349 N N   . VAL A-2 1 385 ? 40.734  -86.302  -13.301 1.000 75.41367  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11350 C CA  . VAL A-2 1 385 ? 41.635  -87.116  -14.108 1.000 74.20756  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11351 C C   . VAL A-2 1 385 ? 41.359  -86.833  -15.577 1.000 82.71602  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11352 O O   . VAL A-2 1 385 ? 40.210  -86.923  -16.026 1.000 90.58039  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11353 C CB  . VAL A-2 1 385 ? 41.470  -88.614  -13.798 1.000 70.11890  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11354 C CG1 . VAL A-2 1 385 ? 42.334  -89.448  -14.725 1.000 70.38427  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11355 C CG2 . VAL A-2 1 385 ? 41.813  -88.893  -12.344 1.000 76.93230  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11356 N N   . LEU A-2 1 386 ? 42.410  -86.492  -16.322 1.000 88.04641  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11357 C CA  . LEU A-2 1 386 ? 42.319  -86.250  -17.757 1.000 74.28324  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11358 C C   . LEU A-2 1 386 ? 42.910  -87.450  -18.487 1.000 69.93735  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11359 O O   . LEU A-2 1 386 ? 44.116  -87.707  -18.401 1.000 61.91447  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11360 C CB  . LEU A-2 1 386 ? 43.041  -84.962  -18.148 1.000 55.39142  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11361 C CG  . LEU A-2 1 386 ? 43.172  -84.687  -19.651 1.000 77.39779  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11362 C CD1 . LEU A-2 1 386 ? 41.814  -84.708  -20.344 1.000 68.54413  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11363 C CD2 . LEU A-2 1 386 ? 43.875  -83.361  -19.897 1.000 73.29020  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11364 N N   . LEU A-2 1 387 ? 42.061  -88.181  -19.205 1.000 76.66868  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11365 C CA  . LEU A-2 1 387 ? 42.490  -89.357  -19.954 1.000 64.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11366 C C   . LEU A-2 1 387 ? 43.127  -88.907  -21.263 1.000 73.17329  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11367 O O   . LEU A-2 1 387 ? 42.446  -88.367  -22.142 1.000 75.20420  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11368 C CB  . LEU A-2 1 387 ? 41.311  -90.292  -20.205 1.000 65.10558  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11369 C CG  . LEU A-2 1 387 ? 40.718  -90.993  -18.982 1.000 61.53727  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11370 C CD1 . LEU A-2 1 387 ? 39.733  -92.069  -19.405 1.000 76.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11371 C CD2 . LEU A-2 1 387 ? 41.817  -91.586  -18.121 1.000 87.53509  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11372 N N   . ILE A-2 1 388 ? 44.432  -89.123  -21.390 1.000 56.17687  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 N   1 
+ATOM   11373 C CA  . ILE A-2 1 388 ? 45.160  -88.839  -22.616 1.000 66.45677  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   11374 C C   . ILE A-2 1 388 ? 45.600  -90.162  -23.228 1.000 80.93164  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 C   1 
+ATOM   11375 O O   . ILE A-2 1 388 ? 45.572  -91.215  -22.587 1.000 70.57114  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 O   1 
+ATOM   11376 C CB  . ILE A-2 1 388 ? 46.368  -87.910  -22.377 1.000 62.06321  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   11377 C CG1 . ILE A-2 1 388 ? 47.338  -88.540  -21.377 1.000 59.68501  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   11378 C CG2 . ILE A-2 1 388 ? 45.903  -86.548  -21.888 1.000 57.49196  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   11379 C CD1 . ILE A-2 1 388 ? 48.523  -87.667  -21.035 1.000 69.41013  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   11380 N N   . GLU A-2 1 389 ? 46.011  -90.103  -24.495 1.000 90.27025  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11381 C CA  . GLU A-2 1 389 ? 46.352  -91.327  -25.213 1.000 90.77310  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11382 C C   . GLU A-2 1 389 ? 47.776  -91.778  -24.904 1.000 88.67038  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11383 O O   . GLU A-2 1 389 ? 47.989  -92.848  -24.324 1.000 78.55101  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11384 C CB  . GLU A-2 1 389 ? 46.163  -91.122  -26.719 1.000 68.03401  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11385 C CG  . GLU A-2 1 389 ? 46.452  -92.357  -27.566 1.000 76.81718  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11386 C CD  . GLU A-2 1 389 ? 45.338  -93.392  -27.520 1.000 97.13825  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11387 O OE1 . GLU A-2 1 389 ? 44.239  -93.074  -27.015 1.000 66.27722  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11388 O OE2 . GLU A-2 1 389 ? 45.562  -94.525  -27.997 1.000 106.62313 ? ? ? ? ? -1 379 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11389 N N   . GLY A-2 1 390 ? 48.765  -90.972  -25.279 1.000 94.05470  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11390 C CA  . GLY A-2 1 390 ? 50.144  -91.387  -25.182 1.000 94.45256  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11391 C C   . GLY A-2 1 390 ? 51.041  -90.389  -24.482 1.000 75.09086  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11392 O O   . GLY A-2 1 390 ? 50.589  -89.382  -23.929 1.000 69.76682  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11393 N N   . PRO A-2 1 391 ? 52.349  -90.659  -24.499 1.000 59.42690  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 N   1 
+ATOM   11394 C CA  . PRO A-2 1 391 ? 53.286  -89.766  -23.803 1.000 73.96519  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   11395 C C   . PRO A-2 1 391 ? 53.501  -88.439  -24.508 1.000 57.97892  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 C   1 
+ATOM   11396 O O   . PRO A-2 1 391 ? 53.812  -87.446  -23.839 1.000 95.22756  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 O   1 
+ATOM   11397 C CB  . PRO A-2 1 391 ? 54.577  -90.592  -23.747 1.000 70.48267  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   11398 C CG  . PRO A-2 1 391 ? 54.488  -91.488  -24.928 1.000 57.95920  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   11399 C CD  . PRO A-2 1 391 ? 53.029  -91.819  -25.098 1.000 77.30987  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   11400 N N   . SER A-2 1 392 ? 53.360  -88.386  -25.836 1.000 85.66791  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-2 N   1 
+ATOM   11401 C CA  . SER A-2 1 392 ? 53.519  -87.115  -26.535 1.000 93.96933  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11402 C C   . SER A-2 1 392 ? 52.487  -86.098  -26.069 1.000 89.74559  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-2 C   1 
+ATOM   11403 O O   . SER A-2 1 392 ? 52.778  -84.898  -26.006 1.000 75.58452  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-2 O   1 
+ATOM   11404 C CB  . SER A-2 1 392 ? 53.422  -87.327  -28.045 1.000 72.21913  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11405 O OG  . SER A-2 1 392 ? 52.126  -87.755  -28.419 1.000 119.95710 ? ? ? ? ? ?  382 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11406 N N   . GLU A-2 1 393 ? 51.283  -86.561  -25.726 1.000 97.30765  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11407 C CA  . GLU A-2 1 393 ? 50.287  -85.672  -25.142 1.000 78.93042  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11408 C C   . GLU A-2 1 393 ? 50.686  -85.256  -23.733 1.000 85.67376  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11409 O O   . GLU A-2 1 393 ? 50.446  -84.114  -23.324 1.000 87.55777  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11410 C CB  . GLU A-2 1 393 ? 48.917  -86.353  -25.134 1.000 73.00915  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11411 C CG  . GLU A-2 1 393 ? 48.313  -86.608  -26.513 1.000 97.60489  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11412 C CD  . GLU A-2 1 393 ? 48.848  -87.862  -27.187 1.000 104.51970 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11413 O OE1 . GLU A-2 1 393 ? 49.968  -88.303  -26.851 1.000 101.52919 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11414 O OE2 . GLU A-2 1 393 ? 48.141  -88.410  -28.059 1.000 117.05002 ? ? ? ? ? -1 383 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11415 N N   . LYS A-2 1 394 ? 51.298  -86.170  -22.975 1.000 82.48993  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11416 C CA  . LYS A-2 1 394 ? 51.737  -85.837  -21.624 1.000 92.60370  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11417 C C   . LYS A-2 1 394 ? 52.888  -84.838  -21.643 1.000 83.12242  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11418 O O   . LYS A-2 1 394 ? 52.942  -83.931  -20.806 1.000 87.01980  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11419 C CB  . LYS A-2 1 394 ? 52.143  -87.105  -20.874 1.000 94.20122  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11420 C CG  . LYS A-2 1 394 ? 52.650  -86.851  -19.466 1.000 97.29206  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11421 C CD  . LYS A-2 1 394 ? 53.054  -88.142  -18.780 1.000 116.06405 ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11422 C CE  . LYS A-2 1 394 ? 51.854  -89.044  -18.552 1.000 88.08491  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11423 N NZ  . LYS A-2 1 394 ? 52.239  -90.298  -17.848 1.000 96.01587  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11424 N N   . ILE A-2 1 395 ? 53.817  -84.991  -22.590 1.000 94.37200  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 N   1 
+ATOM   11425 C CA  . ILE A-2 1 395 ? 54.933  -84.054  -22.695 1.000 79.70402  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   11426 C C   . ILE A-2 1 395 ? 54.422  -82.651  -22.998 1.000 84.60667  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 C   1 
+ATOM   11427 O O   . ILE A-2 1 395 ? 54.875  -81.665  -22.403 1.000 72.82956  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 O   1 
+ATOM   11428 C CB  . ILE A-2 1 395 ? 55.936  -84.537  -23.760 1.000 89.20664  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   11429 C CG1 . ILE A-2 1 395 ? 56.571  -85.862  -23.331 1.000 95.85478  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   11430 C CG2 . ILE A-2 1 395 ? 57.003  -83.483  -24.013 1.000 80.73116  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   11431 C CD1 . ILE A-2 1 395 ? 57.528  -86.438  -24.351 1.000 98.13897  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   11432 N N   . LEU A-2 1 396 ? 53.459  -82.542  -23.917 1.000 83.17502  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11433 C CA  . LEU A-2 1 396 ? 52.889  -81.242  -24.257 1.000 73.89932  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11434 C C   . LEU A-2 1 396 ? 52.076  -80.673  -23.101 1.000 75.97334  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11435 O O   . LEU A-2 1 396 ? 52.221  -79.498  -22.744 1.000 74.86631  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11436 C CB  . LEU A-2 1 396 ? 52.016  -81.363  -25.506 1.000 78.22349  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11437 C CG  . LEU A-2 1 396 ? 51.150  -80.146  -25.847 1.000 68.55522  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11438 C CD1 . LEU A-2 1 396 ? 52.014  -78.945  -26.200 1.000 61.70400  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11439 C CD2 . LEU A-2 1 396 ? 50.186  -80.471  -26.979 1.000 86.47989  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11440 N N   . PHE A-2 1 397 ? 51.201  -81.491  -22.510 1.000 77.37029  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 N   1 
+ATOM   11441 C CA  . PHE A-2 1 397 ? 50.315  -80.984  -21.467 1.000 85.28162  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   11442 C C   . PHE A-2 1 397 ? 51.090  -80.603  -20.213 1.000 86.31050  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 C   1 
+ATOM   11443 O O   . PHE A-2 1 397 ? 50.729  -79.642  -19.526 1.000 82.66848  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 O   1 
+ATOM   11444 C CB  . PHE A-2 1 397 ? 49.238  -82.018  -21.144 1.000 66.15836  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   11445 C CG  . PHE A-2 1 397 ? 48.123  -82.065  -22.149 1.000 79.31832  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   11446 C CD1 . PHE A-2 1 397 ? 47.809  -80.949  -22.907 1.000 86.27483  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   11447 C CD2 . PHE A-2 1 397 ? 47.389  -83.224  -22.336 1.000 84.59979  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   11448 C CE1 . PHE A-2 1 397 ? 46.783  -80.988  -23.832 1.000 72.27409  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   11449 C CE2 . PHE A-2 1 397 ? 46.363  -83.270  -23.260 1.000 64.36473  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   11450 C CZ  . PHE A-2 1 397 ? 46.059  -82.150  -24.009 1.000 73.64174  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   11451 N N   . GLU A-2 1 398 ? 52.160  -81.337  -19.901 1.000 83.22457  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11452 C CA  . GLU A-2 1 398 ? 52.953  -81.005  -18.722 1.000 76.00510  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11453 C C   . GLU A-2 1 398 ? 53.619  -79.644  -18.877 1.000 82.93937  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11454 O O   . GLU A-2 1 398 ? 53.689  -78.865  -17.920 1.000 95.38343  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11455 C CB  . GLU A-2 1 398 ? 53.999  -82.091  -18.466 1.000 71.50200  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11456 C CG  . GLU A-2 1 398 ? 54.288  -82.337  -16.994 1.000 110.09630 ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11457 C CD  . GLU A-2 1 398 ? 53.229  -83.195  -16.326 1.000 91.50049  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11458 O OE1 . GLU A-2 1 398 ? 52.992  -84.326  -16.799 1.000 96.40053  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11459 O OE2 . GLU A-2 1 398 ? 52.630  -82.737  -15.331 1.000 89.44474  ? ? ? ? ? -1 388 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11460 N N   . LYS A-2 1 399 ? 54.107  -79.336  -20.081 1.000 77.81678  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11461 C CA  . LYS A-2 1 399 ? 54.712  -78.031  -20.329 1.000 75.45985  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11462 C C   . LYS A-2 1 399 ? 53.661  -76.927  -20.329 1.000 78.61724  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11463 O O   . LYS A-2 1 399 ? 53.863  -75.863  -19.731 1.000 85.94395  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11464 C CB  . LYS A-2 1 399 ? 55.470  -78.052  -21.657 1.000 67.99227  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11465 C CG  . LYS A-2 1 399 ? 55.820  -76.676  -22.203 1.000 67.91799  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11466 C CD  . LYS A-2 1 399 ? 57.042  -76.088  -21.519 1.000 68.39611  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11467 C CE  . LYS A-2 1 399 ? 57.386  -74.728  -22.104 1.000 75.82270  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11468 N NZ  . LYS A-2 1 399 ? 58.742  -74.268  -21.698 1.000 93.71601  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11469 N N   . VAL A-2 1 400 ? 52.530  -77.162  -20.998 1.000 89.87036  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11470 C CA  . VAL A-2 1 400 ? 51.490  -76.139  -21.089 1.000 88.76184  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11471 C C   . VAL A-2 1 400 ? 50.901  -75.856  -19.713 1.000 75.32226  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11472 O O   . VAL A-2 1 400 ? 50.723  -74.697  -19.321 1.000 90.03917  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11473 C CB  . VAL A-2 1 400 ? 50.402  -76.564  -22.092 1.000 91.01690  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11474 C CG1 . VAL A-2 1 400 ? 49.199  -75.639  -21.993 1.000 66.10251  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11475 C CG2 . VAL A-2 1 400 ? 50.960  -76.564  -23.507 1.000 81.03944  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11476 N N   . LEU A-2 1 401 ? 50.593  -76.913  -18.957 1.000 87.46589  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11477 C CA  . LEU A-2 1 401 ? 50.049  -76.721  -17.617 1.000 86.04548  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11478 C C   . LEU A-2 1 401 ? 51.056  -76.034  -16.704 1.000 87.09793  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11479 O O   . LEU A-2 1 401 ? 50.676  -75.225  -15.852 1.000 82.70576  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11480 C CB  . LEU A-2 1 401 ? 49.614  -78.060  -17.022 1.000 62.17231  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11481 C CG  . LEU A-2 1 401 ? 48.296  -78.631  -17.546 1.000 69.49631  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11482 C CD1 . LEU A-2 1 401 ? 48.049  -80.020  -16.978 1.000 74.70983  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11483 C CD2 . LEU A-2 1 401 ? 47.143  -77.698  -17.208 1.000 73.20340  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11484 N N   . ASP A-2 1 402 ? 52.345  -76.339  -16.871 1.000 84.47936  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 N   1 
+ATOM   11485 C CA  . ASP A-2 1 402 ? 53.369  -75.725  -16.029 1.000 76.83292  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   11486 C C   . ASP A-2 1 402 ? 53.321  -74.204  -16.128 1.000 99.24806  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 C   1 
+ATOM   11487 O O   . ASP A-2 1 402 ? 53.359  -73.502  -15.111 1.000 113.83602 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 O   1 
+ATOM   11488 C CB  . ASP A-2 1 402 ? 54.751  -76.254  -16.422 1.000 82.97929  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   11489 C CG  . ASP A-2 1 402 ? 55.858  -75.745  -15.514 1.000 98.54651  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   11490 O OD1 . ASP A-2 1 402 ? 55.555  -75.143  -14.463 1.000 128.29025 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   11491 O OD2 . ASP A-2 1 402 ? 57.042  -75.950  -15.858 1.000 97.04303  ? ? ? ? ? -1 392 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   11492 N N   . GLU A-2 1 403 ? 53.219  -73.677  -17.349 1.000 93.57767  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11493 C CA  . GLU A-2 1 403 ? 53.195  -72.228  -17.525 1.000 87.74553  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11494 C C   . GLU A-2 1 403 ? 51.862  -71.631  -17.085 1.000 90.85922  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11495 O O   . GLU A-2 1 403 ? 51.827  -70.529  -16.525 1.000 95.60660  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11496 C CB  . GLU A-2 1 403 ? 53.490  -71.873  -18.983 1.000 99.45828  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11497 C CG  . GLU A-2 1 403 ? 54.875  -72.280  -19.459 1.000 102.02154 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11498 C CD  . GLU A-2 1 403 ? 55.981  -71.519  -18.755 1.000 105.14089 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11499 O OE1 . GLU A-2 1 403 ? 55.751  -70.352  -18.374 1.000 101.64719 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11500 O OE2 . GLU A-2 1 403 ? 57.077  -72.091  -18.578 1.000 116.55985 ? ? ? ? ? -1 393 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11501 N N   . VAL A-2 1 404 ? 50.759  -72.343  -17.319 1.000 91.21832  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11502 C CA  . VAL A-2 1 404 ? 49.434  -71.790  -17.055 1.000 92.09983  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11503 C C   . VAL A-2 1 404 ? 49.030  -72.015  -15.603 1.000 87.57700  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11504 O O   . VAL A-2 1 404 ? 48.576  -71.090  -14.921 1.000 84.26666  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11505 C CB  . VAL A-2 1 404 ? 48.405  -72.395  -18.029 1.000 87.98013  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11506 C CG1 . VAL A-2 1 404 ? 47.008  -71.885  -17.710 1.000 100.77232 ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11507 C CG2 . VAL A-2 1 404 ? 48.778  -72.076  -19.471 1.000 92.42651  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11508 N N   . GLU A-2 1 405 ? 49.184  -73.241  -15.108 1.000 92.54491  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11509 C CA  . GLU A-2 1 405 ? 48.783  -73.578  -13.740 1.000 91.25548  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11510 C C   . GLU A-2 1 405 ? 49.667  -74.706  -13.227 1.000 91.69936  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11511 O O   . GLU A-2 1 405 ? 49.307  -75.887  -13.326 1.000 91.35925  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11512 C CB  . GLU A-2 1 405 ? 47.309  -73.981  -13.679 1.000 73.35989  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11513 C CG  . GLU A-2 1 405 ? 46.781  -74.229  -12.285 1.000 111.75215 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11514 C CD  . GLU A-2 1 405 ? 45.684  -73.261  -11.890 1.000 132.07929 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11515 O OE1 . GLU A-2 1 405 ? 45.250  -72.462  -12.743 1.000 124.75026 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11516 O OE2 . GLU A-2 1 405 ? 45.253  -73.301  -10.717 1.000 152.03481 ? ? ? ? ? -1 395 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11517 N N   . PRO A-2 1 406 ? 50.844  -74.384  -12.673 1.000 86.09786  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 N   1 
+ATOM   11518 C CA  . PRO A-2 1 406 ? 51.753  -75.462  -12.248 1.000 75.72560  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   11519 C C   . PRO A-2 1 406 ? 51.279  -76.208  -11.009 1.000 86.50102  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 C   1 
+ATOM   11520 O O   . PRO A-2 1 406 ? 51.776  -77.311  -10.740 1.000 108.24139 ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 O   1 
+ATOM   11521 C CB  . PRO A-2 1 406 ? 53.075  -74.730  -11.984 1.000 76.46834  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   11522 C CG  . PRO A-2 1 406 ? 52.658  -73.350  -11.627 1.000 89.17392  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   11523 C CD  . PRO A-2 1 406 ? 51.434  -73.047  -12.459 1.000 73.51598  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   11524 N N   . GLU A-2 1 407 ? 50.347  -75.638  -10.244 1.000 95.18393  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11525 C CA  . GLU A-2 1 407 ? 49.795  -76.272  -9.053  1.000 96.13876  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11526 C C   . GLU A-2 1 407 ? 48.554  -77.106  -9.355  1.000 88.48811  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11527 O O   . GLU A-2 1 407 ? 47.675  -77.239  -8.491  1.000 88.70386  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11528 C CB  . GLU A-2 1 407 ? 49.474  -75.208  -8.004  1.000 106.44325 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11529 C CG  . GLU A-2 1 407 ? 50.646  -74.306  -7.653  1.000 108.35736 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11530 C CD  . GLU A-2 1 407 ? 50.284  -73.275  -6.601  1.000 150.72157 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11531 O OE1 . GLU A-2 1 407 ? 49.241  -73.449  -5.934  1.000 156.73318 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11532 O OE2 . GLU A-2 1 407 ? 51.035  -72.290  -6.444  1.000 171.40632 ? ? ? ? ? -1 397 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11533 N N   . TYR A-2 1 408 ? 48.453  -77.670  -10.562 1.000 88.32262  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 N   1 
+ATOM   11534 C CA  . TYR A-2 1 408 ? 47.237  -78.387  -10.934 1.000 92.94028  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   11535 C C   . TYR A-2 1 408 ? 47.140  -79.739  -10.236 1.000 82.28013  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 C   1 
+ATOM   11536 O O   . TYR A-2 1 408 ? 46.031  -80.210  -9.962  1.000 75.77016  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 O   1 
+ATOM   11537 C CB  . TYR A-2 1 408 ? 47.165  -78.554  -12.454 1.000 84.49827  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   11538 C CG  . TYR A-2 1 408 ? 48.005  -79.679  -13.016 1.000 72.38834  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   11539 C CD1 . TYR A-2 1 408 ? 49.355  -79.499  -13.283 1.000 65.91171  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   11540 C CD2 . TYR A-2 1 408 ? 47.441  -80.919  -13.296 1.000 58.70252  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   11541 C CE1 . TYR A-2 1 408 ? 50.124  -80.525  -13.803 1.000 71.60825  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   11542 C CE2 . TYR A-2 1 408 ? 48.202  -81.950  -13.814 1.000 67.41148  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   11543 C CZ  . TYR A-2 1 408 ? 49.542  -81.748  -14.066 1.000 71.47343  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   11544 O OH  . TYR A-2 1 408 ? 50.303  -82.772  -14.583 1.000 74.57904  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   11545 N N   . GLU A-2 1 409 ? 48.275  -80.378  -9.941  1.000 79.02671  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11546 C CA  . GLU A-2 1 409 ? 48.233  -81.640  -9.210  1.000 92.65929  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11547 C C   . GLU A-2 1 409 ? 48.000  -81.427  -7.720  1.000 98.73213  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11548 O O   . GLU A-2 1 409 ? 47.421  -82.296  -7.058  1.000 83.16362  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11549 C CB  . GLU A-2 1 409 ? 49.524  -82.431  -9.426  1.000 78.92902  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11550 C CG  . GLU A-2 1 409 ? 49.602  -83.146  -10.763 1.000 110.07152 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11551 C CD  . GLU A-2 1 409 ? 50.699  -84.194  -10.803 1.000 112.92244 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11552 O OE1 . GLU A-2 1 409 ? 51.431  -84.333  -9.802  1.000 117.59775 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11553 O OE2 . GLU A-2 1 409 ? 50.828  -84.883  -11.837 1.000 136.29320 ? ? ? ? ? -1 399 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11554 N N   . LEU A-2 1 410 ? 48.446  -80.290  -7.181  1.000 100.44306 ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11555 C CA  . LEU A-2 1 410 ? 48.194  -79.985  -5.777  1.000 68.17371  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11556 C C   . LEU A-2 1 410 ? 46.701  -79.873  -5.501  1.000 77.62594  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11557 O O   . LEU A-2 1 410 ? 46.228  -80.257  -4.425  1.000 98.91573  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11558 C CB  . LEU A-2 1 410 ? 48.905  -78.689  -5.380  1.000 69.56547  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11559 C CG  . LEU A-2 1 410 ? 50.430  -78.656  -5.229  1.000 63.12927  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11560 C CD1 . LEU A-2 1 410 ? 51.149  -78.749  -6.568  1.000 99.85463  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11561 C CD2 . LEU A-2 1 410 ? 50.846  -77.394  -4.492  1.000 86.23988  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11562 N N   . ASN A-2 1 411 ? 45.942  -79.353  -6.464  1.000 68.07169  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11563 C CA  . ASN A-2 1 411 ? 44.506  -79.164  -6.317  1.000 63.10239  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11564 C C   . ASN A-2 1 411 ? 43.703  -80.391  -6.727  1.000 76.35172  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11565 O O   . ASN A-2 1 411 ? 42.469  -80.334  -6.733  1.000 105.03105 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11566 C CB  . ASN A-2 1 411 ? 44.051  -77.950  -7.130  1.000 103.94364 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11567 C CG  . ASN A-2 1 411 ? 44.913  -76.727  -6.881  1.000 118.95735 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11568 O OD1 . ASN A-2 1 411 ? 45.650  -76.662  -5.897  1.000 87.10952  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11569 N ND2 . ASN A-2 1 411 ? 44.822  -75.747  -7.774  1.000 132.83195 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11570 N N   . GLY A-2 1 412 ? 44.366  -81.490  -7.075  1.000 58.89420  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11571 C CA  . GLY A-2 1 412 ? 43.688  -82.729  -7.391  1.000 74.41989  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11572 C C   . GLY A-2 1 412 ? 43.705  -83.149  -8.846  1.000 80.25515  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11573 O O   . GLY A-2 1 412 ? 43.057  -84.146  -9.186  1.000 81.86914  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11574 N N   . GLY A-2 1 413 ? 44.418  -82.430  -9.716  1.000 90.99367  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11575 C CA  . GLY A-2 1 413 ? 44.492  -82.821  -11.107 1.000 61.74270  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11576 C C   . GLY A-2 1 413 ? 45.497  -83.933  -11.349 1.000 68.07086  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11577 O O   . GLY A-2 1 413 ? 46.448  -84.127  -10.593 1.000 87.08389  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11578 N N   . PHE A-2 1 414 ? 45.276  -84.676  -12.433 1.000 68.79785  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 N   1 
+ATOM   11579 C CA  . PHE A-2 1 414 ? 46.135  -85.805  -12.763 1.000 86.98142  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   11580 C C   . PHE A-2 1 414 ? 45.990  -86.138  -14.241 1.000 86.17088  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 C   1 
+ATOM   11581 O O   . PHE A-2 1 414 ? 44.879  -86.133  -14.778 1.000 67.11250  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 O   1 
+ATOM   11582 C CB  . PHE A-2 1 414 ? 45.791  -87.026  -11.901 1.000 61.48984  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   11583 C CG  . PHE A-2 1 414 ? 46.741  -88.176  -12.063 1.000 72.18713  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   11584 C CD1 . PHE A-2 1 414 ? 47.962  -88.183  -11.409 1.000 68.98054  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   11585 C CD2 . PHE A-2 1 414 ? 46.406  -89.258  -12.859 1.000 73.51310  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   11586 C CE1 . PHE A-2 1 414 ? 48.836  -89.244  -11.554 1.000 68.03842  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   11587 C CE2 . PHE A-2 1 414 ? 47.275  -90.322  -13.008 1.000 69.13609  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   11588 C CZ  . PHE A-2 1 414 ? 48.491  -90.315  -12.355 1.000 73.08382  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   11589 N N   . LEU A-2 1 415 ? 47.120  -86.427  -14.889 1.000 79.76471  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11590 C CA  . LEU A-2 1 415 ? 47.154  -86.819  -16.295 1.000 59.17790  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11591 C C   . LEU A-2 1 415 ? 47.351  -88.328  -16.368 1.000 64.08260  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11592 O O   . LEU A-2 1 415 ? 48.425  -88.839  -16.034 1.000 84.01490  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11593 C CB  . LEU A-2 1 415 ? 48.266  -86.087  -17.044 1.000 67.23135  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11594 C CG  . LEU A-2 1 415 ? 48.107  -84.577  -17.223 1.000 50.12823  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11595 C CD1 . LEU A-2 1 415 ? 49.384  -83.963  -17.778 1.000 58.39948  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11596 C CD2 . LEU A-2 1 415 ? 46.929  -84.270  -18.131 1.000 77.45495  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11597 N N   . LEU A-2 1 416 ? 46.316  -89.037  -16.805 1.000 64.27358  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11598 C CA  . LEU A-2 1 416 ? 46.341  -90.487  -16.935 1.000 67.81099  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11599 C C   . LEU A-2 1 416 ? 46.339  -90.845  -18.414 1.000 74.25100  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11600 O O   . LEU A-2 1 416 ? 45.395  -90.505  -19.135 1.000 70.76827  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11601 C CB  . LEU A-2 1 416 ? 45.147  -91.118  -16.219 1.000 63.06564  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11602 C CG  . LEU A-2 1 416 ? 44.975  -92.628  -16.370 1.000 64.71057  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11603 C CD1 . LEU A-2 1 416 ? 46.246  -93.339  -15.958 1.000 69.00178  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11604 C CD2 . LEU A-2 1 416 ? 43.796  -93.120  -15.550 1.000 56.10622  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11605 N N   . GLU A-2 1 417 ? 47.395  -91.520  -18.862 1.000 80.88030  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11606 C CA  . GLU A-2 1 417 ? 47.542  -91.912  -20.257 1.000 77.91670  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11607 C C   . GLU A-2 1 417 ? 47.045  -93.338  -20.446 1.000 74.93385  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11608 O O   . GLU A-2 1 417 ? 47.399  -94.235  -19.673 1.000 70.47143  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11609 C CB  . GLU A-2 1 417 ? 48.994  -91.779  -20.728 1.000 63.23531  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11610 C CG  . GLU A-2 1 417 ? 50.046  -92.366  -19.796 1.000 102.70663 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11611 C CD  . GLU A-2 1 417 ? 51.444  -92.315  -20.396 1.000 107.01558 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11612 O OE1 . GLU A-2 1 417 ? 51.613  -92.770  -21.547 1.000 93.11595  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11613 O OE2 . GLU A-2 1 417 ? 52.370  -91.816  -19.720 1.000 130.56458 ? ? ? ? ? -1 407 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11614 N N   . VAL A-2 1 418 ? 46.216  -93.537  -21.467 1.000 74.19075  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11615 C CA  . VAL A-2 1 418 ? 45.624  -94.833  -21.772 1.000 83.72425  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11616 C C   . VAL A-2 1 418 ? 45.977  -95.176  -23.213 1.000 98.12192  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11617 O O   . VAL A-2 1 418 ? 45.660  -94.416  -24.136 1.000 112.21829 ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11618 C CB  . VAL A-2 1 418 ? 44.104  -94.827  -21.541 1.000 86.97222  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11619 C CG1 . VAL A-2 1 418 ? 43.816  -94.783  -20.051 1.000 94.45936  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11620 C CG2 . VAL A-2 1 418 ? 43.464  -93.624  -22.210 1.000 75.16539  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11621 N N   . GLY A-2 1 419 ? 46.653  -96.304  -23.404 1.000 98.62627  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11622 C CA  . GLY A-2 1 419 ? 47.113  -96.658  -24.730 1.000 96.85538  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11623 C C   . GLY A-2 1 419 ? 46.686  -98.040  -25.173 1.000 99.17822  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11624 O O   . GLY A-2 1 419 ? 46.978  -99.030  -24.498 1.000 138.78594 ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11625 N N   . GLY A-2 1 420 ? 45.991  -98.122  -26.305 1.000 73.63835  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11626 C CA  . GLY A-2 1 420 ? 45.579  -99.378  -26.885 1.000 77.60033  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11627 C C   . GLY A-2 1 420 ? 44.262  -99.916  -26.363 1.000 67.52466  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11628 O O   . GLY A-2 1 420 ? 43.535  -100.577 -27.110 1.000 107.86427 ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11629 N N   . THR A-2 1 421 ? 43.939  -99.651  -25.105 1.000 78.88077  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 N   1 
+ATOM   11630 C CA  . THR A-2 1 421 ? 42.716  -100.152 -24.501 1.000 84.75781  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 CA  1 
+ATOM   11631 C C   . THR A-2 1 421 ? 41.588  -99.132  -24.634 1.000 81.29302  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 C   1 
+ATOM   11632 O O   . THR A-2 1 421 ? 41.809  -97.945  -24.888 1.000 78.80152  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 O   1 
+ATOM   11633 C CB  . THR A-2 1 421 ? 42.942  -100.487 -23.027 1.000 85.34589  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 CB  1 
+ATOM   11634 O OG1 . THR A-2 1 421 ? 43.477  -99.341  -22.351 1.000 78.43900  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   11635 C CG2 . THR A-2 1 421 ? 43.920  -101.646 -22.892 1.000 96.59447  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   11636 N N   . TYR A-2 1 422 ? 40.363  -99.618  -24.458 1.000 90.04901  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 N   1 
+ATOM   11637 C CA  . TYR A-2 1 422 ? 39.209  -98.737  -24.425 1.000 79.63742  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   11638 C C   . TYR A-2 1 422 ? 39.162  -97.974  -23.104 1.000 98.07631  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 C   1 
+ATOM   11639 O O   . TYR A-2 1 422 ? 39.831  -98.323  -22.126 1.000 94.71788  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 O   1 
+ATOM   11640 C CB  . TYR A-2 1 422 ? 37.919  -99.535  -24.625 1.000 80.52439  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   11641 C CG  . TYR A-2 1 422 ? 37.521  -99.714  -26.073 1.000 99.22969  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   11642 C CD1 . TYR A-2 1 422 ? 38.297  -100.470 -26.943 1.000 105.19765 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   11643 C CD2 . TYR A-2 1 422 ? 36.360  -99.134  -26.569 1.000 104.13539 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   11644 C CE1 . TYR A-2 1 422 ? 37.932  -100.636 -28.268 1.000 100.26877 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   11645 C CE2 . TYR A-2 1 422 ? 35.987  -99.294  -27.889 1.000 79.07679  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   11646 C CZ  . TYR A-2 1 422 ? 36.774  -100.045 -28.734 1.000 97.98682  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   11647 O OH  . TYR A-2 1 422 ? 36.398  -100.202 -30.048 1.000 94.46001  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   11648 N N   . PHE A-2 1 423 ? 38.352  -96.917  -23.084 1.000 82.71265  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 N   1 
+ATOM   11649 C CA  . PHE A-2 1 423 ? 38.258  -96.057  -21.912 1.000 80.37939  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   11650 C C   . PHE A-2 1 423 ? 37.289  -96.578  -20.857 1.000 71.51291  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 C   1 
+ATOM   11651 O O   . PHE A-2 1 423 ? 37.243  -96.013  -19.760 1.000 76.60961  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 O   1 
+ATOM   11652 C CB  . PHE A-2 1 423 ? 37.830  -94.644  -22.329 1.000 73.72879  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   11653 C CG  . PHE A-2 1 423 ? 38.695  -94.026  -23.399 1.000 84.42190  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   11654 C CD1 . PHE A-2 1 423 ? 40.045  -94.330  -23.489 1.000 77.06698  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   11655 C CD2 . PHE A-2 1 423 ? 38.154  -93.137  -24.315 1.000 78.55971  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   11656 C CE1 . PHE A-2 1 423 ? 40.837  -93.760  -24.476 1.000 82.10942  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   11657 C CE2 . PHE A-2 1 423 ? 38.941  -92.564  -25.302 1.000 80.16816  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   11658 C CZ  . PHE A-2 1 423 ? 40.284  -92.876  -25.381 1.000 101.82070 ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   11659 N N   . ASN A-2 1 424 ? 36.529  -97.637  -21.148 1.000 69.85859  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11660 C CA  . ASN A-2 1 424 ? 35.423  -98.012  -20.270 1.000 79.57845  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11661 C C   . ASN A-2 1 424 ? 35.912  -98.419  -18.885 1.000 89.07338  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11662 O O   . ASN A-2 1 424 ? 35.306  -98.045  -17.874 1.000 68.76950  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11663 C CB  . ASN A-2 1 424 ? 34.604  -99.133  -20.908 1.000 66.57954  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11664 C CG  . ASN A-2 1 424 ? 33.801  -98.653  -22.098 1.000 112.40339 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11665 O OD1 . ASN A-2 1 424 ? 34.195  -98.842  -23.249 1.000 128.18483 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11666 N ND2 . ASN A-2 1 424 ? 32.675  -98.005  -21.825 1.000 122.30704 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11667 N N   . HIS A-2 1 425 ? 37.013  -99.167  -18.815 1.000 94.37150  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 N   1 
+ATOM   11668 C CA  . HIS A-2 1 425 ? 37.494  -99.641  -17.522 1.000 65.16790  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   11669 C C   . HIS A-2 1 425 ? 37.931  -98.484  -16.632 1.000 66.16519  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 C   1 
+ATOM   11670 O O   . HIS A-2 1 425 ? 37.658  -98.479  -15.426 1.000 78.44498  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 O   1 
+ATOM   11671 C CB  . HIS A-2 1 425 ? 38.644  -100.626 -17.717 1.000 73.49202  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   11672 C CG  . HIS A-2 1 425 ? 39.213  -101.135 -16.432 1.000 84.59943  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   11673 N ND1 . HIS A-2 1 425 ? 38.629  -102.156 -15.714 1.000 89.08986  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   11674 C CD2 . HIS A-2 1 425 ? 40.299  -100.748 -15.723 1.000 54.58197  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   11675 C CE1 . HIS A-2 1 425 ? 39.340  -102.386 -14.624 1.000 81.61649  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   11676 N NE2 . HIS A-2 1 425 ? 40.359  -101.545 -14.606 1.000 68.34143  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   11677 N N   . TYR A-2 1 426 ? 38.611  -97.492  -17.211 1.000 76.03740  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 N   1 
+ATOM   11678 C CA  . TYR A-2 1 426 ? 39.066  -96.347  -16.431 1.000 61.34607  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   11679 C C   . TYR A-2 1 426 ? 37.901  -95.450  -16.028 1.000 68.77718  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 C   1 
+ATOM   11680 O O   . TYR A-2 1 426 ? 37.852  -94.959  -14.895 1.000 71.50727  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 O   1 
+ATOM   11681 C CB  . TYR A-2 1 426 ? 40.100  -95.551  -17.227 1.000 71.94661  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   11682 C CG  . TYR A-2 1 426 ? 41.338  -96.339  -17.597 1.000 86.79502  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   11683 C CD1 . TYR A-2 1 426 ? 42.464  -96.318  -16.786 1.000 79.82331  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   11684 C CD2 . TYR A-2 1 426 ? 41.381  -97.103  -18.758 1.000 68.63763  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   11685 C CE1 . TYR A-2 1 426 ? 43.598  -97.034  -17.117 1.000 80.73219  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   11686 C CE2 . TYR A-2 1 426 ? 42.511  -97.827  -19.097 1.000 63.18014  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   11687 C CZ  . TYR A-2 1 426 ? 43.618  -97.786  -18.273 1.000 68.02011  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   11688 O OH  . TYR A-2 1 426 ? 44.747  -98.500  -18.603 1.000 77.71920  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   11689 N N   . VAL A-2 1 427 ? 36.952  -95.226  -16.939 1.000 73.53933  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11690 C CA  . VAL A-2 1 427 ? 35.865  -94.291  -16.661 1.000 74.87634  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11691 C C   . VAL A-2 1 427 ? 34.913  -94.860  -15.614 1.000 67.70323  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11692 O O   . VAL A-2 1 427 ? 34.445  -94.136  -14.728 1.000 73.27692  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11693 C CB  . VAL A-2 1 427 ? 35.130  -93.924  -17.963 1.000 67.98319  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11694 C CG1 . VAL A-2 1 427 ? 33.893  -93.089  -17.666 1.000 71.98393  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11695 C CG2 . VAL A-2 1 427 ? 36.060  -93.168  -18.897 1.000 71.56107  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11696 N N   . CYS A-2 1 428 ? 34.618  -96.161  -15.689 1.000 70.96123  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-2 N   1 
+ATOM   11697 C CA  . CYS A-2 1 428 ? 33.683  -96.761  -14.740 1.000 64.11025  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-2 CA  1 
+ATOM   11698 C C   . CYS A-2 1 428 ? 34.216  -96.693  -13.315 1.000 77.02179  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-2 C   1 
+ATOM   11699 O O   . CYS A-2 1 428 ? 33.470  -96.387  -12.377 1.000 76.82701  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-2 O   1 
+ATOM   11700 C CB  . CYS A-2 1 428 ? 33.391  -98.210  -15.129 1.000 52.78692  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-2 CB  1 
+ATOM   11701 S SG  . CYS A-2 1 428 ? 32.339  -98.400  -16.585 1.000 95.43049  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-2 SG  1 
+ATOM   11702 N N   . THR A-2 1 429 ? 35.508  -96.970  -13.134 1.000 67.78504  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 N   1 
+ATOM   11703 C CA  . THR A-2 1 429 ? 36.103  -96.903  -11.803 1.000 57.40073  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 CA  1 
+ATOM   11704 C C   . THR A-2 1 429 ? 36.088  -95.474  -11.267 1.000 70.54661  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 C   1 
+ATOM   11705 O O   . THR A-2 1 429 ? 35.679  -95.229  -10.128 1.000 87.72276  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 O   1 
+ATOM   11706 C CB  . THR A-2 1 429 ? 37.528  -97.462  -11.841 1.000 60.82186  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 CB  1 
+ATOM   11707 O OG1 . THR A-2 1 429 ? 37.485  -98.871  -12.101 1.000 68.04168  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   11708 C CG2 . THR A-2 1 429 ? 38.231  -97.219  -10.516 1.000 66.39323  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   11709 N N   . LEU A-2 1 430 ? 36.514  -94.510  -12.087 1.000 66.96407  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11710 C CA  . LEU A-2 1 430 ? 36.564  -93.119  -11.638 1.000 72.25386  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11711 C C   . LEU A-2 1 430 ? 35.169  -92.533  -11.445 1.000 67.42868  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11712 O O   . LEU A-2 1 430 ? 34.964  -91.692  -10.561 1.000 83.65394  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11713 C CB  . LEU A-2 1 430 ? 37.355  -92.269  -12.626 1.000 68.37817  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11714 C CG  . LEU A-2 1 430 ? 38.798  -92.685  -12.872 1.000 61.98613  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11715 C CD1 . LEU A-2 1 430 ? 39.454  -91.743  -13.872 1.000 71.68873  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11716 C CD2 . LEU A-2 1 430 ? 39.585  -92.722  -11.572 1.000 63.56262  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11717 N N   . ASN A-2 1 431 ? 34.199  -92.951  -12.260 1.000 68.26176  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11718 C CA  . ASN A-2 1 431 ? 32.852  -92.388  -12.144 1.000 86.17462  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11719 C C   . ASN A-2 1 431 ? 32.181  -92.825  -10.849 1.000 78.41960  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11720 O O   . ASN A-2 1 431 ? 31.572  -92.005  -10.150 1.000 69.73222  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11721 C CB  . ASN A-2 1 431 ? 31.993  -92.788  -13.347 1.000 80.21586  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11722 C CG  . ASN A-2 1 431 ? 30.639  -92.101  -13.364 1.000 71.95214  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11723 O OD1 . ASN A-2 1 431 ? 30.516  -90.929  -13.012 1.000 77.55720  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11724 N ND2 . ASN A-2 1 431 ? 29.610  -92.839  -13.775 1.000 127.98351 ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11725 N N   . ASP A-2 1 432 ? 32.295  -94.111  -10.504 1.000 78.37948  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 N   1 
+ATOM   11726 C CA  . ASP A-2 1 432 ? 31.659  -94.610  -9.288  1.000 81.41879  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   11727 C C   . ASP A-2 1 432 ? 32.257  -93.964  -8.045  1.000 69.26454  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 C   1 
+ATOM   11728 O O   . ASP A-2 1 432 ? 31.552  -93.735  -7.056  1.000 91.63684  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 O   1 
+ATOM   11729 C CB  . ASP A-2 1 432 ? 31.789  -96.132  -9.213  1.000 79.24348  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   11730 C CG  . ASP A-2 1 432 ? 31.038  -96.838  -10.324 1.000 78.23032  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   11731 O OD1 . ASP A-2 1 432 ? 30.319  -96.158  -11.086 1.000 95.81197  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   11732 O OD2 . ASP A-2 1 432 ? 31.169  -98.075  -10.436 1.000 92.80993  ? ? ? ? ? -1 422 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   11733 N N   . LEU A-2 1 433 ? 33.552  -93.664  -8.076  1.000 70.71201  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11734 C CA  . LEU A-2 1 433 ? 34.233  -93.046  -6.946  1.000 69.06414  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11735 C C   . LEU A-2 1 433 ? 34.013  -91.540  -6.868  1.000 80.66600  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11736 O O   . LEU A-2 1 433 ? 34.619  -90.887  -6.013  1.000 89.78904  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11737 C CB  . LEU A-2 1 433 ? 35.732  -93.348  -7.011  1.000 74.18540  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11738 C CG  . LEU A-2 1 433 ? 36.125  -94.820  -6.883  1.000 68.15009  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11739 C CD1 . LEU A-2 1 433 ? 37.606  -94.996  -7.165  1.000 69.36717  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11740 C CD2 . LEU A-2 1 433 ? 35.774  -95.346  -5.501  1.000 78.55507  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11741 N N   . GLY A-2 1 434 ? 33.170  -90.977  -7.730  1.000 80.36068  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11742 C CA  . GLY A-2 1 434 ? 32.914  -89.551  -7.694  1.000 89.99712  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11743 C C   . GLY A-2 1 434 ? 34.055  -88.690  -8.180  1.000 76.67562  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11744 O O   . GLY A-2 1 434 ? 34.138  -87.518  -7.804  1.000 75.18651  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11745 N N   . ILE A-2 1 435 ? 34.940  -89.235  -9.009  1.000 65.95553  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 N   1 
+ATOM   11746 C CA  . ILE A-2 1 435 ? 36.093  -88.508  -9.528  1.000 62.49646  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   11747 C C   . ILE A-2 1 435 ? 35.750  -87.979  -10.913 1.000 82.20603  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 C   1 
+ATOM   11748 O O   . ILE A-2 1 435 ? 35.318  -88.741  -11.788 1.000 90.37232  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 O   1 
+ATOM   11749 C CB  . ILE A-2 1 435 ? 37.340  -89.407  -9.577  1.000 80.90336  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   11750 C CG1 . ILE A-2 1 435 ? 37.654  -89.953  -8.181  1.000 71.86820  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   11751 C CG2 . ILE A-2 1 435 ? 38.524  -88.640  -10.147 1.000 73.59763  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   11752 C CD1 . ILE A-2 1 435 ? 38.813  -90.924  -8.151  1.000 59.73364  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   11753 N N   . THR A-2 1 436 ? 35.945  -86.678  -11.114 1.000 91.55409  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 N   1 
+ATOM   11754 C CA  . THR A-2 1 436 ? 35.662  -86.061  -12.404 1.000 83.65206  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 CA  1 
+ATOM   11755 C C   . THR A-2 1 436 ? 36.639  -86.579  -13.453 1.000 83.86981  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 C   1 
+ATOM   11756 O O   . THR A-2 1 436 ? 37.857  -86.459  -13.288 1.000 90.95809  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 O   1 
+ATOM   11757 C CB  . THR A-2 1 436 ? 35.754  -84.540  -12.296 1.000 70.43165  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 CB  1 
+ATOM   11758 O OG1 . THR A-2 1 436 ? 34.813  -84.070  -11.322 1.000 100.68675 ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   11759 C CG2 . THR A-2 1 436 ? 35.452  -83.894  -13.637 1.000 89.32049  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   11760 N N   . HIS A-2 1 437 ? 36.112  -87.153  -14.529 1.000 80.92895  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 N   1 
+ATOM   11761 C CA  . HIS A-2 1 437 ? 36.927  -87.745  -15.580 1.000 83.68449  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   11762 C C   . HIS A-2 1 437 ? 36.760  -86.955  -16.870 1.000 76.06032  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 C   1 
+ATOM   11763 O O   . HIS A-2 1 437 ? 35.637  -86.608  -17.251 1.000 68.63768  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 O   1 
+ATOM   11764 C CB  . HIS A-2 1 437 ? 36.555  -89.214  -15.800 1.000 63.85039  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   11765 C CG  . HIS A-2 1 437 ? 35.120  -89.427  -16.162 1.000 67.09724  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   11766 N ND1 . HIS A-2 1 437 ? 34.628  -89.191  -17.428 1.000 106.27083 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   11767 C CD2 . HIS A-2 1 437 ? 34.068  -89.852  -15.423 1.000 78.30206  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   11768 C CE1 . HIS A-2 1 437 ? 33.335  -89.461  -17.452 1.000 109.96845 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   11769 N NE2 . HIS A-2 1 437 ? 32.971  -89.864  -16.248 1.000 93.51737  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   11770 N N   . ILE A-2 1 438 ? 37.880  -86.669  -17.531 1.000 74.69251  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 N   1 
+ATOM   11771 C CA  . ILE A-2 1 438 ? 37.902  -85.930  -18.787 1.000 81.85042  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   11772 C C   . ILE A-2 1 438 ? 38.681  -86.746  -19.807 1.000 72.57819  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 C   1 
+ATOM   11773 O O   . ILE A-2 1 438 ? 39.722  -87.328  -19.484 1.000 78.90722  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 O   1 
+ATOM   11774 C CB  . ILE A-2 1 438 ? 38.530  -84.532  -18.615 1.000 81.93800  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   11775 C CG1 . ILE A-2 1 438 ? 37.963  -83.846  -17.371 1.000 70.45456  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   11776 C CG2 . ILE A-2 1 438 ? 38.288  -83.685  -19.855 1.000 76.38038  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   11777 C CD1 . ILE A-2 1 438 ? 38.796  -82.692  -16.884 1.000 69.52655  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   11778 N N   . ILE A-2 1 439 ? 38.182  -86.785  -21.041 1.000 73.47211  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 N   1 
+ATOM   11779 C CA  . ILE A-2 1 439 ? 38.756  -87.614  -22.094 1.000 81.01823  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   11780 C C   . ILE A-2 1 439 ? 39.080  -86.736  -23.294 1.000 79.46650  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 C   1 
+ATOM   11781 O O   . ILE A-2 1 439 ? 38.229  -85.968  -23.757 1.000 77.23424  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 O   1 
+ATOM   11782 C CB  . ILE A-2 1 439 ? 37.810  -88.759  -22.507 1.000 74.61536  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   11783 C CG1 . ILE A-2 1 439 ? 37.710  -89.815  -21.401 1.000 60.20539  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   11784 C CG2 . ILE A-2 1 439 ? 38.282  -89.397  -23.804 1.000 71.10119  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   11785 C CD1 . ILE A-2 1 439 ? 36.670  -89.518  -20.335 1.000 98.08318  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   11786 N N   . LYS A-2 1 440 ? 40.306  -86.859  -23.801 1.000 68.39278  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11787 C CA  . LYS A-2 1 440 ? 40.747  -86.158  -25.003 1.000 67.38737  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11788 C C   . LYS A-2 1 440 ? 41.462  -87.165  -25.893 1.000 78.27938  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11789 O O   . LYS A-2 1 440 ? 42.554  -87.633  -25.552 1.000 73.32980  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11790 C CB  . LYS A-2 1 440 ? 41.663  -84.984  -24.654 1.000 57.11891  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11791 C CG  . LYS A-2 1 440 ? 42.174  -84.209  -25.857 1.000 73.17507  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11792 C CD  . LYS A-2 1 440 ? 41.030  -83.592  -26.645 1.000 96.09347  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11793 C CE  . LYS A-2 1 440 ? 41.542  -82.772  -27.818 1.000 105.08507 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11794 N NZ  . LYS A-2 1 440 ? 42.318  -83.598  -28.784 1.000 116.87804 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11795 N N   . THR A-2 1 441 ? 40.849  -87.502  -27.027 1.000 64.59765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 N   1 
+ATOM   11796 C CA  . THR A-2 1 441 ? 41.390  -88.518  -27.919 1.000 83.38199  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 CA  1 
+ATOM   11797 C C   . THR A-2 1 441 ? 41.328  -88.024  -29.357 1.000 99.27899  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 C   1 
+ATOM   11798 O O   . THR A-2 1 441 ? 40.555  -87.124  -29.698 1.000 90.10913  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 O   1 
+ATOM   11799 C CB  . THR A-2 1 441 ? 40.636  -89.850  -27.781 1.000 79.83765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 CB  1 
+ATOM   11800 O OG1 . THR A-2 1 441 ? 41.250  -90.841  -28.615 1.000 102.48560 ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   11801 C CG2 . THR A-2 1 441 ? 39.176  -89.688  -28.184 1.000 53.10451  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   11802 N N   . ASP A-2 1 442 ? 42.160  -88.626  -30.199 1.000 106.04901 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 N   1 
+ATOM   11803 C CA  . ASP A-2 1 442 ? 42.196  -88.295  -31.615 1.000 82.93828  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   11804 C C   . ASP A-2 1 442 ? 41.174  -89.123  -32.382 1.000 97.33831  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 C   1 
+ATOM   11805 O O   . ASP A-2 1 442 ? 40.869  -90.264  -32.022 1.000 85.57297  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 O   1 
+ATOM   11806 C CB  . ASP A-2 1 442 ? 43.590  -88.537  -32.196 1.000 79.13953  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   11807 C CG  . ASP A-2 1 442 ? 44.654  -87.685  -31.536 1.000 107.07720 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   11808 O OD1 . ASP A-2 1 442 ? 44.310  -86.606  -31.011 1.000 118.78191 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   11809 O OD2 . ASP A-2 1 442 ? 45.834  -88.093  -31.545 1.000 123.73539 ? ? ? ? ? -1 432 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   11810 N N   . ASN A-2 1 443 ? 40.648  -88.534  -33.453 1.000 103.20535 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11811 C CA  . ASN A-2 1 443 ? 39.775  -89.249  -34.377 1.000 95.19039  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11812 C C   . ASN A-2 1 443 ? 40.644  -90.108  -35.288 1.000 94.59080  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11813 O O   . ASN A-2 1 443 ? 41.313  -89.591  -36.189 1.000 116.98290 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11814 C CB  . ASN A-2 1 443 ? 38.932  -88.266  -35.183 1.000 87.83206  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11815 C CG  . ASN A-2 1 443 ? 37.779  -88.937  -35.894 1.000 89.04414  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11816 O OD1 . ASN A-2 1 443 ? 37.726  -90.164  -35.994 1.000 78.19685  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11817 N ND2 . ASN A-2 1 443 ? 36.847  -88.136  -36.396 1.000 85.79106  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11818 N N   . ASP A-2 1 444 ? 40.637  -91.418  -35.061 1.000 84.44520  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 N   1 
+ATOM   11819 C CA  . ASP A-2 1 444 ? 41.550  -92.322  -35.741 1.000 90.64480  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   11820 C C   . ASP A-2 1 444 ? 40.786  -93.349  -36.562 1.000 91.21104  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 C   1 
+ATOM   11821 O O   . ASP A-2 1 444 ? 39.617  -93.646  -36.304 1.000 76.46631  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 O   1 
+ATOM   11822 C CB  . ASP A-2 1 444 ? 42.467  -93.039  -34.742 1.000 93.27886  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   11823 C CG  . ASP A-2 1 444 ? 43.653  -92.192  -34.332 1.000 100.37416 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   11824 O OD1 . ASP A-2 1 444 ? 44.132  -91.401  -35.172 1.000 137.11643 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   11825 O OD2 . ASP A-2 1 444 ? 44.108  -92.318  -33.176 1.000 85.62771  ? ? ? ? ? -1 434 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   11826 N N   . LEU A-2 1 445 ? 41.482  -93.889  -37.560 1.000 99.15598  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11827 C CA  . LEU A-2 1 445 ? 40.974  -94.947  -38.422 1.000 67.09468  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11828 C C   . LEU A-2 1 445 ? 41.977  -96.091  -38.413 1.000 79.85270  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11829 O O   . LEU A-2 1 445 ? 43.173  -95.870  -38.629 1.000 103.72631 ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11830 C CB  . LEU A-2 1 445 ? 40.758  -94.438  -39.849 1.000 88.91873  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11831 C CG  . LEU A-2 1 445 ? 39.905  -93.177  -39.997 1.000 74.90739  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11832 C CD1 . LEU A-2 1 445 ? 40.016  -92.620  -41.405 1.000 70.82641  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11833 C CD2 . LEU A-2 1 445 ? 38.453  -93.470  -39.647 1.000 70.09265  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11834 N N   . LYS A-2 1 446 ? 41.497  -97.308  -38.167 1.000 78.58914  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11835 C CA  . LYS A-2 1 446 ? 42.352  -98.485  -38.078 1.000 109.67205 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11836 C C   . LYS A-2 1 446 ? 42.024  -99.459  -39.200 1.000 100.03811 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11837 O O   . LYS A-2 1 446 ? 40.858  -99.805  -39.402 1.000 113.92019 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11838 C CB  . LYS A-2 1 446 ? 42.196  -99.177  -36.718 1.000 96.30944  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11839 C CG  . LYS A-2 1 446 ? 43.047  -100.425 -36.583 1.000 108.61300 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11840 C CD  . LYS A-2 1 446 ? 43.165  -100.875 -35.139 1.000 96.03338  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11841 C CE  . LYS A-2 1 446 ? 44.109  -102.059 -35.031 1.000 105.62036 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11842 N NZ  . LYS A-2 1 446 ? 45.383  -101.784 -35.746 1.000 132.34073 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11843 N N   . SER A-2 1 447 ? 43.054  -99.909  -39.915 1.000 87.73403  ? ? ? ? ? ?  437 SER A-2 N   1 
+ATOM   11844 C CA  . SER A-2 1 447 ? 42.876  -100.858 -41.009 1.000 113.96585 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11845 C C   . SER A-2 1 447 ? 42.662  -102.264 -40.465 1.000 113.53845 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-2 C   1 
+ATOM   11846 O O   . SER A-2 1 447 ? 43.482  -102.771 -39.696 1.000 115.10918 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-2 O   1 
+ATOM   11847 C CB  . SER A-2 1 447 ? 44.080  -100.834 -41.945 1.000 120.27392 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11848 O OG  . SER A-2 1 447 ? 45.274  -101.102 -41.237 1.000 117.93458 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11849 N N   . LYS A-2 1 448 ? 41.572  -102.897 -40.893 1.000 105.48762 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11850 C CA  . LYS A-2 1 448 ? 41.304  -104.276 -40.515 1.000 115.38589 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11851 C C   . LYS A-2 1 448 ? 42.322  -105.213 -41.153 1.000 117.90143 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11852 O O   . LYS A-2 1 448 ? 42.701  -105.050 -42.317 1.000 143.75121 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11853 C CB  . LYS A-2 1 448 ? 39.888  -104.671 -40.935 1.000 132.37331 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11854 C CG  . LYS A-2 1 448 ? 38.796  -103.856 -40.271 1.000 133.05114 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11855 C CD  . LYS A-2 1 448 ? 37.424  -104.255 -40.785 1.000 155.03876 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11856 C CE  . LYS A-2 1 448 ? 37.158  -105.733 -40.549 1.000 152.56878 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11857 N NZ  . LYS A-2 1 448 ? 35.849  -106.164 -41.112 1.000 177.94968 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11858 N N   . LYS A-2 1 449 ? 42.762  -106.201 -40.381 1.000 123.53438 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11859 C CA  . LYS A-2 1 449 ? 43.735  -107.162 -40.878 1.000 137.48939 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11860 C C   . LYS A-2 1 449 ? 43.089  -108.111 -41.882 1.000 139.25875 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11861 O O   . LYS A-2 1 449 ? 41.905  -108.445 -41.786 1.000 154.44238 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11862 C CB  . LYS A-2 1 449 ? 44.341  -107.953 -39.719 1.000 145.81554 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11863 C CG  . LYS A-2 1 449 ? 43.312  -108.618 -38.821 1.000 153.74897 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11864 C CD  . LYS A-2 1 449 ? 43.977  -109.431 -37.725 1.000 133.66097 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11865 C CE  . LYS A-2 1 449 ? 42.947  -110.189 -36.904 1.000 165.41994 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11866 N NZ  . LYS A-2 1 449 ? 43.584  -111.047 -35.868 1.000 175.35895 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11867 N N   . GLY A-2 1 450 ? 43.883  -108.537 -42.864 1.000 154.39621 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11868 C CA  . GLY A-2 1 450 ? 43.422  -109.451 -43.887 1.000 170.38428 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11869 C C   . GLY A-2 1 450 ? 42.645  -108.820 -45.020 1.000 160.09624 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11870 O O   . GLY A-2 1 450 ? 42.309  -109.523 -45.982 1.000 190.14070 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11871 N N   . LYS A-2 1 451 ? 42.346  -107.525 -44.948 1.000 144.36571 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11872 C CA  . LYS A-2 1 451 ? 41.592  -106.837 -45.986 1.000 147.31692 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11873 C C   . LYS A-2 1 451 ? 42.111  -105.415 -46.120 1.000 156.07626 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11874 O O   . LYS A-2 1 451 ? 42.356  -104.739 -45.117 1.000 171.04352 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11875 C CB  . LYS A-2 1 451 ? 40.090  -106.825 -45.670 1.000 137.53468 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11876 C CG  . LYS A-2 1 451 ? 39.229  -106.157 -46.731 1.000 167.25595 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11877 C CD  . LYS A-2 1 451 ? 39.249  -106.931 -48.038 1.000 167.40368 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11878 C CE  . LYS A-2 1 451 ? 38.327  -106.294 -49.066 1.000 148.88353 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11879 N NZ  . LYS A-2 1 451 ? 38.280  -107.072 -50.336 1.000 176.54269 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11880 N N   . LYS A-2 1 452 ? 42.279  -104.965 -47.360 1.000 140.57556 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11881 C CA  . LYS A-2 1 452 ? 42.769  -103.627 -47.646 1.000 158.12615 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11882 C C   . LYS A-2 1 452 ? 41.617  -102.726 -48.071 1.000 140.12856 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11883 O O   . LYS A-2 1 452 ? 40.627  -103.184 -48.649 1.000 131.98152 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11884 C CB  . LYS A-2 1 452 ? 43.847  -103.654 -48.735 1.000 174.14219 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11885 C CG  . LYS A-2 1 452 ? 45.050  -104.523 -48.394 1.000 184.33371 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11886 C CD  . LYS A-2 1 452 ? 45.683  -104.111 -47.071 1.000 185.36517 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11887 C CE  . LYS A-2 1 452 ? 46.259  -102.705 -47.137 1.000 171.97319 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11888 N NZ  . LYS A-2 1 452 ? 46.856  -102.292 -45.837 1.000 160.82999 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11889 N N   . GLY A-2 1 453 ? 41.757  -101.434 -47.775 1.000 138.86153 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11890 C CA  . GLY A-2 1 453 ? 40.725  -100.463 -48.059 1.000 135.59369 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11891 C C   . GLY A-2 1 453 ? 39.667  -100.324 -46.987 1.000 118.07161 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11892 O O   . GLY A-2 1 453 ? 38.829  -99.417  -47.081 1.000 110.80650 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11893 N N   . VAL A-2 1 454 ? 39.676  -101.188 -45.975 1.000 121.07260 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11894 C CA  . VAL A-2 1 454 ? 38.714  -101.143 -44.880 1.000 129.59877 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11895 C C   . VAL A-2 1 454 ? 39.371  -100.476 -43.678 1.000 132.48160 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11896 O O   . VAL A-2 1 454 ? 40.497  -100.827 -43.296 1.000 120.81957 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11897 C CB  . VAL A-2 1 454 ? 38.205  -102.552 -44.526 1.000 116.81996 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11898 C CG1 . VAL A-2 1 454 ? 37.332  -103.093 -45.644 1.000 134.55186 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11899 C CG2 . VAL A-2 1 454 ? 39.369  -103.495 -44.277 1.000 141.88364 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11900 N N   . TYR A-2 1 455 ? 38.671  -99.510  -43.086 1.000 116.22899 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 N   1 
+ATOM   11901 C CA  . TYR A-2 1 455 ? 39.161  -98.768  -41.932 1.000 113.35937 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   11902 C C   . TYR A-2 1 455 ? 38.066  -98.700  -40.879 1.000 95.80779  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 C   1 
+ATOM   11903 O O   . TYR A-2 1 455 ? 36.932  -98.312  -41.180 1.000 96.96863  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 O   1 
+ATOM   11904 C CB  . TYR A-2 1 455 ? 39.609  -97.354  -42.329 1.000 107.41294 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   11905 C CG  . TYR A-2 1 455 ? 40.840  -97.307  -43.215 1.000 127.26977 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   11906 C CD1 . TYR A-2 1 455 ? 41.917  -98.154  -42.992 1.000 130.82280 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   11907 C CD2 . TYR A-2 1 455 ? 40.925  -96.413  -44.271 1.000 126.00986 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   11908 C CE1 . TYR A-2 1 455 ? 43.040  -98.112  -43.798 1.000 138.89905 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   11909 C CE2 . TYR A-2 1 455 ? 42.043  -96.365  -45.083 1.000 107.98011 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   11910 C CZ  . TYR A-2 1 455 ? 43.098  -97.216  -44.841 1.000 125.12973 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   11911 O OH  . TYR A-2 1 455 ? 44.215  -97.175  -45.643 1.000 151.63513 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   11912 N N   . GLU A-2 1 456 ? 38.408  -99.079  -39.652 1.000 115.38473 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11913 C CA  . GLU A-2 1 456 ? 37.489  -99.000  -38.523 1.000 107.13285 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11914 C C   . GLU A-2 1 456 ? 37.524  -97.613  -37.896 1.000 90.92112  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11915 O O   . GLU A-2 1 456 ? 38.585  -96.998  -37.780 1.000 86.27643  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11916 C CB  . GLU A-2 1 456 ? 37.841  -100.055 -37.466 1.000 86.38972  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11917 C CG  . GLU A-2 1 456 ? 37.450  -101.468 -37.857 1.000 118.45648 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11918 C CD  . GLU A-2 1 456 ? 37.853  -102.504 -36.820 1.000 149.41023 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11919 O OE1 . GLU A-2 1 456 ? 38.805  -102.254 -36.051 1.000 133.16433 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11920 O OE2 . GLU A-2 1 456 ? 37.207  -103.573 -36.778 1.000 143.63684 ? ? ? ? ? -1 446 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11921 N N   . LEU A-2 1 457 ? 36.354  -97.132  -37.477 1.000 71.52448  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11922 C CA  . LEU A-2 1 457 ? 36.219  -95.803  -36.881 1.000 94.87377  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11923 C C   . LEU A-2 1 457 ? 36.584  -95.868  -35.397 1.000 84.58094  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11924 O O   . LEU A-2 1 457 ? 35.762  -95.657  -34.504 1.000 82.98439  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11925 C CB  . LEU A-2 1 457 ? 34.810  -95.265  -37.092 1.000 88.13736  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11926 C CG  . LEU A-2 1 457 ? 34.541  -94.452  -38.361 1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11927 C CD1 . LEU A-2 1 457 ? 34.942  -95.217  -39.611 1.000 94.45453  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11928 C CD2 . LEU A-2 1 457 ? 33.076  -94.045  -38.431 1.000 70.18474  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11929 N N   . LEU A-2 1 458 ? 37.867  -96.139  -35.147 1.000 85.58371  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11930 C CA  . LEU A-2 1 458 ? 38.329  -96.411  -33.788 1.000 86.05767  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11931 C C   . LEU A-2 1 458 ? 38.142  -95.206  -32.873 1.000 83.63779  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11932 O O   . LEU A-2 1 458 ? 37.797  -95.361  -31.695 1.000 66.19578  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11933 C CB  . LEU A-2 1 458 ? 39.796  -96.841  -33.817 1.000 89.31337  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11934 C CG  . LEU A-2 1 458 ? 40.444  -97.188  -32.477 1.000 74.10175  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11935 C CD1 . LEU A-2 1 458 ? 39.623  -98.228  -31.734 1.000 84.70479  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11936 C CD2 . LEU A-2 1 458 ? 41.859  -97.685  -32.705 1.000 71.57515  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11937 N N   . GLY A-2 1 459 ? 38.359  -93.999  -33.394 1.000 99.79082  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11938 C CA  . GLY A-2 1 459 ? 38.222  -92.814  -32.563 1.000 69.55809  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11939 C C   . GLY A-2 1 459 ? 36.802  -92.594  -32.079 1.000 71.43137  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11940 O O   . GLY A-2 1 459 ? 36.580  -92.212  -30.928 1.000 90.57669  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11941 N N   . LEU A-2 1 460 ? 35.819  -92.832  -32.950 1.000 93.37196  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11942 C CA  . LEU A-2 1 460 ? 34.427  -92.636  -32.561 1.000 87.93275  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11943 C C   . LEU A-2 1 460 ? 33.906  -93.768  -31.688 1.000 88.86138  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11944 O O   . LEU A-2 1 460 ? 33.080  -93.526  -30.801 1.000 105.75286 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11945 C CB  . LEU A-2 1 460 ? 33.544  -92.496  -33.801 1.000 103.81164 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11946 C CG  . LEU A-2 1 460 ? 33.264  -91.083  -34.312 1.000 96.90499  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11947 C CD1 . LEU A-2 1 460 ? 32.461  -91.142  -35.597 1.000 96.10767  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11948 C CD2 . LEU A-2 1 460 ? 32.527  -90.269  -33.261 1.000 78.65674  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11949 N N   . ASN A-2 1 461 ? 34.368  -94.999  -31.919 1.000 74.50849  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11950 C CA  . ASN A-2 1 461 ? 33.816  -96.145  -31.202 1.000 90.49362  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11951 C C   . ASN A-2 1 461 ? 34.108  -96.061  -29.710 1.000 93.55005  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11952 O O   . ASN A-2 1 461 ? 33.252  -96.402  -28.884 1.000 92.06776  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11953 C CB  . ASN A-2 1 461 ? 34.372  -97.442  -31.785 1.000 94.74966  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11954 C CG  . ASN A-2 1 461 ? 34.004  -97.628  -33.241 1.000 98.44910  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11955 O OD1 . ASN A-2 1 461 ? 32.958  -97.162  -33.694 1.000 83.12042  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11956 N ND2 . ASN A-2 1 461 ? 34.865  -98.313  -33.986 1.000 108.28439 ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11957 N N   . ARG A-2 1 462 ? 35.311  -95.614  -29.347 1.000 77.06556  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 N   1 
+ATOM   11958 C CA  . ARG A-2 1 462 ? 35.656  -95.491  -27.936 1.000 74.22783  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   11959 C C   . ARG A-2 1 462 ? 34.818  -94.419  -27.250 1.000 90.79731  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 C   1 
+ATOM   11960 O O   . ARG A-2 1 462 ? 34.375  -94.608  -26.111 1.000 97.30547  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 O   1 
+ATOM   11961 C CB  . ARG A-2 1 462 ? 37.149  -95.197  -27.790 1.000 75.13312  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   11962 C CG  . ARG A-2 1 462 ? 38.048  -96.376  -28.134 1.000 84.77546  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   11963 C CD  . ARG A-2 1 462 ? 39.507  -96.034  -27.886 1.000 66.00784  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   11964 N NE  . ARG A-2 1 462 ? 39.946  -94.979  -28.789 1.000 95.06794  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   11965 C CZ  . ARG A-2 1 462 ? 41.181  -94.503  -28.856 1.000 116.89977 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   11966 N NH1 . ARG A-2 1 462 ? 42.136  -94.935  -28.049 1.000 60.99584  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   11967 N NH2 . ARG A-2 1 462 ? 41.467  -93.572  -29.761 1.000 138.51259 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   11968 N N   . CYS A-2 1 463 ? 34.578  -93.293  -27.927 1.000 66.53999  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-2 N   1 
+ATOM   11969 C CA  . CYS A-2 1 463 ? 33.704  -92.274  -27.353 1.000 67.53008  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-2 CA  1 
+ATOM   11970 C C   . CYS A-2 1 463 ? 32.252  -92.747  -27.321 1.000 80.80518  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-2 C   1 
+ATOM   11971 O O   . CYS A-2 1 463 ? 31.502  -92.397  -26.401 1.000 94.18020  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-2 O   1 
+ATOM   11972 C CB  . CYS A-2 1 463 ? 33.837  -90.962  -28.131 1.000 57.96263  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-2 CB  1 
+ATOM   11973 S SG  . CYS A-2 1 463 ? 35.512  -90.267  -28.162 1.000 78.93515  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-2 SG  1 
+ATOM   11974 N N   . LEU A-2 1 464 ? 31.835  -93.550  -28.305 1.000 84.29724  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11975 C CA  . LEU A-2 1 464 ? 30.488  -94.112  -28.261 1.000 86.81512  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11976 C C   . LEU A-2 1 464 ? 30.367  -95.189  -27.192 1.000 88.66628  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11977 O O   . LEU A-2 1 464 ? 29.281  -95.393  -26.638 1.000 93.08893  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11978 C CB  . LEU A-2 1 464 ? 30.097  -94.688  -29.622 1.000 88.35175  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11979 C CG  . LEU A-2 1 464 ? 29.857  -93.692  -30.756 1.000 88.77827  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11980 C CD1 . LEU A-2 1 464 ? 29.520  -94.415  -32.050 1.000 86.61518  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11981 C CD2 . LEU A-2 1 464 ? 28.758  -92.710  -30.385 1.000 74.37000  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11982 N N   . ASN A-2 1 465 ? 31.463  -95.889  -26.894 1.000 79.49208  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11983 C CA  . ASN A-2 1 465 ? 31.415  -96.933  -25.877 1.000 98.44539  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11984 C C   . ASN A-2 1 465 ? 31.190  -96.350  -24.489 1.000 87.50036  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11985 O O   . ASN A-2 1 465 ? 30.527  -96.979  -23.655 1.000 85.16944  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11986 C CB  . ASN A-2 1 465 ? 32.700  -97.760  -25.912 1.000 109.30456 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11987 C CG  . ASN A-2 1 465 ? 32.435  -99.248  -26.067 1.000 129.71049 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11988 O OD1 . ASN A-2 1 465 ? 31.606  -99.664  -26.877 1.000 121.95163 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11989 N ND2 . ASN A-2 1 465 ? 33.137  -100.058 -25.280 1.000 119.44060 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11990 N N   . LEU A-2 1 466 ? 31.724  -95.154  -24.223 1.000 83.04707  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11991 C CA  . LEU A-2 1 466 ? 31.474  -94.506  -22.939 1.000 78.72853  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11992 C C   . LEU A-2 1 466 ? 30.010  -94.114  -22.784 1.000 90.52987  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11993 O O   . LEU A-2 1 466 ? 29.482  -94.124  -21.667 1.000 123.14736 ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11994 C CB  . LEU A-2 1 466 ? 32.376  -93.282  -22.784 1.000 69.09231  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11995 C CG  . LEU A-2 1 466 ? 33.880  -93.554  -22.775 1.000 81.97258  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11996 C CD1 . LEU A-2 1 466 ? 34.650  -92.306  -22.377 1.000 69.15375  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11997 C CD2 . LEU A-2 1 466 ? 34.210  -94.716  -21.846 1.000 72.65605  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11998 N N   . LEU A-2 1 467 ? 29.340  -93.777  -23.885 1.000 71.46191  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11999 C CA  . LEU A-2 1 467 ? 27.924  -93.437  -23.854 1.000 81.42123  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12000 C C   . LEU A-2 1 467 ? 27.014  -94.656  -23.895 1.000 81.56956  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12001 O O   . LEU A-2 1 467 ? 25.790  -94.493  -23.855 1.000 79.88284  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12002 C CB  . LEU A-2 1 467 ? 27.582  -92.512  -25.021 1.000 75.18279  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12003 C CG  . LEU A-2 1 467 ? 27.992  -91.046  -24.911 1.000 76.89270  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12004 C CD1 . LEU A-2 1 467 ? 27.538  -90.273  -26.136 1.000 84.56451  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12005 C CD2 . LEU A-2 1 467 ? 27.408  -90.438  -23.650 1.000 92.68299  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12006 N N   . GLY A-2 1 468 ? 27.569  -95.864  -23.984 1.000 64.34941  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-2 N   1 
+ATOM   12007 C CA  . GLY A-2 1 468 ? 26.771  -97.070  -24.000 1.000 59.80425  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   12008 C C   . GLY A-2 1 468 ? 26.293  -97.511  -25.366 1.000 80.11178  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-2 C   1 
+ATOM   12009 O O   . GLY A-2 1 468 ? 25.778  -98.630  -25.490 1.000 80.71036  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-2 O   1 
+ATOM   12010 N N   . ARG A-2 1 469 ? 26.439  -96.673  -26.390 1.000 97.94088  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 N   1 
+ATOM   12011 C CA  . ARG A-2 1 469 ? 26.058  -97.056  -27.740 1.000 76.29750  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   12012 C C   . ARG A-2 1 469 ? 26.953  -98.177  -28.257 1.000 87.82417  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 C   1 
+ATOM   12013 O O   . ARG A-2 1 469 ? 28.059  -98.410  -27.762 1.000 77.03336  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 O   1 
+ATOM   12014 C CB  . ARG A-2 1 469 ? 26.148  -95.864  -28.688 1.000 103.18182 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   12015 C CG  . ARG A-2 1 469 ? 25.044  -94.840  -28.532 1.000 88.05337  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   12016 C CD  . ARG A-2 1 469 ? 25.431  -93.576  -29.282 1.000 133.25478 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   12017 N NE  . ARG A-2 1 469 ? 24.582  -92.417  -29.028 1.000 124.70050 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   12018 C CZ  . ARG A-2 1 469 ? 24.506  -91.772  -27.871 1.000 102.61171 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   12019 N NH1 . ARG A-2 1 469 ? 25.045  -92.263  -26.769 1.000 122.66837 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   12020 N NH2 . ARG A-2 1 469 ? 23.881  -90.599  -27.822 1.000 93.62987  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   12021 N N   . GLU A-2 1 470 ? 26.462  -98.863  -29.285 1.000 104.58326 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12022 C CA  . GLU A-2 1 470 ? 27.190  -99.974  -29.872 1.000 106.97732 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12023 C C   . GLU A-2 1 470 ? 28.224  -99.464  -30.876 1.000 116.04576 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12024 O O   . GLU A-2 1 470 ? 28.164  -98.327  -31.353 1.000 105.95889 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12025 C CB  . GLU A-2 1 470 ? 26.214  -100.951 -30.539 1.000 116.14014 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12026 C CG  . GLU A-2 1 470 ? 26.773  -102.343 -30.857 1.000 136.21595 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12027 C CD  . GLU A-2 1 470 ? 26.928  -103.241 -29.634 1.000 168.66158 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12028 O OE1 . GLU A-2 1 470 ? 26.942  -102.731 -28.493 1.000 175.83153 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12029 O OE2 . GLU A-2 1 470 ? 27.036  -104.472 -29.820 1.000 179.86308 ? ? ? ? ? -1 460 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12030 N N   . ASN A-2 1 471 ? 29.192  -100.326 -31.176 1.000 116.66665 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12031 C CA  . ASN A-2 1 471 ? 30.241  -99.990  -32.127 1.000 95.33425  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12032 C C   . ASN A-2 1 471 ? 29.649  -99.709  -33.504 1.000 106.72475 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12033 O O   . ASN A-2 1 471 ? 28.737  -100.404 -33.960 1.000 104.85754 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12034 C CB  . ASN A-2 1 471 ? 31.246  -101.138 -32.210 1.000 94.79681  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12035 C CG  . ASN A-2 1 471 ? 32.679  -100.671 -32.105 1.000 100.47380 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12036 O OD1 . ASN A-2 1 471 ? 33.365  -100.513 -33.113 1.000 119.72292 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12037 N ND2 . ASN A-2 1 471 ? 33.146  -100.460 -30.879 1.000 91.17832  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12038 N N   . LEU A-2 1 472 ? 30.170  -98.678  -34.164 1.000 94.22661  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12039 C CA  . LEU A-2 1 472 ? 29.707  -98.333  -35.501 1.000 99.92596  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12040 C C   . LEU A-2 1 472 ? 30.206  -99.343  -36.526 1.000 101.98817 ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12041 O O   . LEU A-2 1 472 ? 31.228  -100.007 -36.334 1.000 88.54001  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12042 C CB  . LEU A-2 1 472 ? 30.178  -96.932  -35.894 1.000 76.79785  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12043 C CG  . LEU A-2 1 472 ? 29.312  -95.752  -35.454 1.000 77.06725  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12044 C CD1 . LEU A-2 1 472 ? 29.911  -94.443  -35.941 1.000 68.73552  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12045 C CD2 . LEU A-2 1 472 ? 27.891  -95.915  -35.963 1.000 98.70166  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12046 N N   . ASP A-2 1 473 ? 29.468  -99.451  -37.628 1.000 120.70275 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12047 C CA  . ASP A-2 1 473 ? 29.886  -100.301 -38.734 1.000 98.37782  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12048 C C   . ASP A-2 1 473 ? 31.164  -99.764  -39.360 1.000 99.77217  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12049 O O   . ASP A-2 1 473 ? 31.310  -98.557  -39.572 1.000 114.55583 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12050 C CB  . ASP A-2 1 473 ? 28.785  -100.381 -39.792 1.000 124.49907 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12051 C CG  . ASP A-2 1 473 ? 27.788  -101.486 -39.514 1.000 145.85433 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12052 O OD1 . ASP A-2 1 473 ? 27.965  -102.210 -38.513 1.000 134.01387 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12053 O OD2 . ASP A-2 1 473 ? 26.828  -101.632 -40.301 1.000 154.83974 ? ? ? ? ? -1 463 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12054 N N   . GLU A-2 1 474 ? 32.093  -100.670 -39.656 1.000 100.38958 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12055 C CA  . GLU A-2 1 474 ? 33.327  -100.270 -40.314 1.000 117.36906 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12056 C C   . GLU A-2 1 474 ? 33.023  -99.741  -41.711 1.000 107.41097 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12057 O O   . GLU A-2 1 474 ? 32.042  -100.132 -42.349 1.000 116.07968 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12058 C CB  . GLU A-2 1 474 ? 34.307  -101.445 -40.384 1.000 112.12080 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12059 C CG  . GLU A-2 1 474 ? 34.187  -102.304 -41.635 1.000 135.42678 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12060 C CD  . GLU A-2 1 474 ? 33.779  -103.732 -41.336 1.000 163.98291 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12061 O OE1 . GLU A-2 1 474 ? 33.056  -103.954 -40.341 1.000 190.82398 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12062 O OE2 . GLU A-2 1 474 ? 34.186  -104.636 -42.097 1.000 183.78919 ? ? ? ? ? -1 464 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12063 N N   . ILE A-2 1 475 ? 33.863  -98.822  -42.177 1.000 101.19343 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12064 C CA  . ILE A-2 1 475 ? 33.659  -98.188  -43.470 1.000 117.35676 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12065 C C   . ILE A-2 1 475 ? 34.821  -98.548  -44.384 1.000 113.86205 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12066 O O   . ILE A-2 1 475 ? 35.908  -98.923  -43.938 1.000 103.78702 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12067 C CB  . ILE A-2 1 475 ? 33.510  -96.657  -43.358 1.000 93.46846  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12068 C CG1 . ILE A-2 1 475 ? 34.873  -96.001  -43.131 1.000 90.26324  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12069 C CG2 . ILE A-2 1 475 ? 32.541  -96.299  -42.240 1.000 90.21506  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12070 C CD1 . ILE A-2 1 475 ? 34.851  -94.498  -43.263 1.000 103.64233 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12071 N N   . THR A-2 1 476 ? 34.568  -98.436  -45.683 1.000 121.18810 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 N   1 
+ATOM   12072 C CA  . THR A-2 1 476 ? 35.569  -98.670  -46.713 1.000 120.66578 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 CA  1 
+ATOM   12073 C C   . THR A-2 1 476 ? 35.756  -97.386  -47.505 1.000 101.13028 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 C   1 
+ATOM   12074 O O   . THR A-2 1 476 ? 34.779  -96.809  -47.993 1.000 133.52843 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 O   1 
+ATOM   12075 C CB  . THR A-2 1 476 ? 35.149  -99.810  -47.646 1.000 123.19456 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 CB  1 
+ATOM   12076 O OG1 . THR A-2 1 476 ? 34.086  -99.360  -48.495 1.000 132.48484 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   12077 C CG2 . THR A-2 1 476 ? 34.666  -101.007 -46.840 1.000 132.75355 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   12078 N N   . ILE A-2 1 477 ? 37.001  -96.935  -47.623 1.000 107.21771 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12079 C CA  . ILE A-2 1 477 ? 37.332  -95.759  -48.415 1.000 141.10019 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12080 C C   . ILE A-2 1 477 ? 38.238  -96.192  -49.559 1.000 154.65069 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12081 O O   . ILE A-2 1 477 ? 39.135  -97.023  -49.376 1.000 132.16963 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12082 C CB  . ILE A-2 1 477 ? 37.987  -94.650  -47.563 1.000 132.70951 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12083 C CG1 . ILE A-2 1 477 ? 38.137  -93.367  -48.381 1.000 143.66739 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12084 C CG2 . ILE A-2 1 477 ? 39.333  -95.095  -47.018 1.000 136.79518 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12085 C CD1 . ILE A-2 1 477 ? 36.818  -92.787  -48.854 1.000 137.48686 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12086 N N   . ASP A-2 1 478 ? 37.982  -95.643  -50.746 1.000 151.26887 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12087 C CA  . ASP A-2 1 478 ? 38.722  -95.997  -51.952 1.000 128.90934 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12088 C C   . ASP A-2 1 478 ? 39.876  -95.014  -52.124 1.000 129.61195 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12089 O O   . ASP A-2 1 478 ? 39.661  -93.833  -52.413 1.000 127.87105 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12090 C CB  . ASP A-2 1 478 ? 37.806  -95.980  -53.173 1.000 161.13037 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12091 C CG  . ASP A-2 1 478 ? 38.564  -96.182  -54.473 1.000 189.39244 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12092 O OD1 . ASP A-2 1 478 ? 38.970  -97.326  -54.757 1.000 206.84680 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12093 O OD2 . ASP A-2 1 478 ? 38.750  -95.192  -55.214 1.000 178.12726 ? ? ? ? ? -1 468 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12094 N N   . ILE A-2 1 479 ? 41.095  -95.499  -51.956 1.000 122.94501 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12095 C CA  . ILE A-2 1 479 ? 42.306  -94.714  -52.174 1.000 127.06577 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12096 C C   . ILE A-2 1 479 ? 43.042  -95.317  -53.362 1.000 155.01402 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12097 O O   . ILE A-2 1 479 ? 43.182  -96.544  -53.432 1.000 148.83898 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12098 C CB  . ILE A-2 1 479 ? 43.210  -94.672  -50.924 1.000 143.08925 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12099 C CG1 . ILE A-2 1 479 ? 43.597  -96.065  -50.456 1.000 167.95102 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12100 C CG2 . ILE A-2 1 479 ? 42.498  -93.929  -49.793 1.000 134.50667 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12101 C CD1 . ILE A-2 1 479 ? 45.043  -96.428  -50.741 1.000 158.93462 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12102 N N   . PRO A-2 1 480 ? 43.484  -94.514  -54.324 1.000 141.04014 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 N   1 
+ATOM   12103 C CA  . PRO A-2 1 480 ? 44.216  -95.068  -55.469 1.000 127.95086 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   12104 C C   . PRO A-2 1 480 ? 45.590  -95.570  -55.057 1.000 123.57845 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 C   1 
+ATOM   12105 O O   . PRO A-2 1 480 ? 46.172  -95.128  -54.065 1.000 146.54140 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 O   1 
+ATOM   12106 C CB  . PRO A-2 1 480 ? 44.328  -93.878  -56.433 1.000 150.07991 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   12107 C CG  . PRO A-2 1 480 ? 43.290  -92.897  -55.967 1.000 150.65645 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   12108 C CD  . PRO A-2 1 480 ? 43.212  -93.077  -54.491 1.000 146.57113 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   12109 N N   . GLU A-2 1 481 ? 46.111  -96.509  -55.848 1.000 140.59063 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12110 C CA  . GLU A-2 1 481 ? 47.385  -97.132  -55.507 1.000 115.55896 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12111 C C   . GLU A-2 1 481 ? 48.558  -96.184  -55.725 1.000 121.91760 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12112 O O   . GLU A-2 1 481 ? 49.598  -96.330  -55.072 1.000 118.66312 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12113 C CB  . GLU A-2 1 481 ? 47.572  -98.415  -56.316 1.000 136.99932 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12114 C CG  . GLU A-2 1 481 ? 48.680  -99.328  -55.802 1.000 141.98819 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12115 C CD  . GLU A-2 1 481 ? 48.334  -99.992  -54.481 1.000 151.00486 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12116 O OE1 . GLU A-2 1 481 ? 47.152  -99.948  -54.076 1.000 152.65229 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12117 O OE2 . GLU A-2 1 481 ? 49.246  -100.560 -53.846 1.000 171.23776 ? ? ? ? ? -1 471 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12118 N N   . ASP A-2 1 482 ? 48.417  -95.213  -56.631 1.000 140.59163 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12119 C CA  . ASP A-2 1 482 ? 49.480  -94.240  -56.851 1.000 146.52597 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12120 C C   . ASP A-2 1 482 ? 49.549  -93.191  -55.749 1.000 132.87954 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12121 O O   . ASP A-2 1 482 ? 50.557  -92.485  -55.646 1.000 138.63564 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12122 C CB  . ASP A-2 1 482 ? 49.305  -93.557  -58.212 1.000 160.88951 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12123 C CG  . ASP A-2 1 482 ? 48.069  -92.677  -58.276 1.000 152.93361 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12124 O OD1 . ASP A-2 1 482 ? 47.076  -92.990  -57.590 1.000 154.22570 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12125 O OD2 . ASP A-2 1 482 ? 48.088  -91.672  -59.017 1.000 157.11001 ? ? ? ? ? -1 472 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12126 N N   . ILE A-2 1 483 ? 48.511  -93.079  -54.926 1.000 129.57718 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12127 C CA  . ILE A-2 1 483 ? 48.493  -92.138  -53.812 1.000 143.20458 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12128 C C   . ILE A-2 1 483 ? 49.047  -92.841  -52.578 1.000 146.43359 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12129 O O   . ILE A-2 1 483 ? 48.434  -93.781  -52.061 1.000 120.48969 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12130 C CB  . ILE A-2 1 483 ? 47.075  -91.607  -53.554 1.000 135.77257 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12131 C CG1 . ILE A-2 1 483 ? 46.525  -90.917  -54.803 1.000 136.04674 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12132 C CG2 . ILE A-2 1 483 ? 47.074  -90.649  -52.373 1.000 140.12634 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12133 C CD1 . ILE A-2 1 483 ? 47.321  -89.707  -55.233 1.000 141.17330 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12134 N N   . LYS A-2 1 484 ? 50.204  -92.384  -52.104 1.000 146.37538 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12135 C CA  . LYS A-2 1 484 ? 50.860  -92.999  -50.959 1.000 118.61839 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12136 C C   . LYS A-2 1 484 ? 51.548  -91.925  -50.128 1.000 115.27949 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12137 O O   . LYS A-2 1 484 ? 51.708  -90.780  -50.557 1.000 118.19588 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12138 C CB  . LYS A-2 1 484 ? 51.878  -94.060  -51.393 1.000 133.26957 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12139 C CG  . LYS A-2 1 484 ? 51.286  -95.422  -51.709 1.000 126.24007 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12140 C CD  . LYS A-2 1 484 ? 52.376  -96.389  -52.145 1.000 156.05429 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12141 C CE  . LYS A-2 1 484 ? 51.820  -97.774  -52.424 1.000 172.61389 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12142 N NZ  . LYS A-2 1 484 ? 52.870  -98.691  -52.951 1.000 173.71649 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12143 N N   . GLY A-2 1 485 ? 51.954  -92.318  -48.924 1.000 125.48480 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-2 N   1 
+ATOM   12144 C CA  . GLY A-2 1 485 ? 52.774  -91.444  -48.099 1.000 133.23002 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   12145 C C   . GLY A-2 1 485 ? 51.992  -90.257  -47.572 1.000 110.68916 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-2 C   1 
+ATOM   12146 O O   . GLY A-2 1 485 ? 50.883  -90.394  -47.044 1.000 97.99359  ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-2 O   1 
+ATOM   12147 N N   . LYS A-2 1 486 ? 52.589  -89.070  -47.711 1.000 121.60434 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12148 C CA  . LYS A-2 1 486 ? 51.960  -87.850  -47.214 1.000 95.50811  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12149 C C   . LYS A-2 1 486 ? 50.660  -87.556  -47.953 1.000 107.38991 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12150 O O   . LYS A-2 1 486 ? 49.686  -87.090  -47.350 1.000 95.22468  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12151 C CB  . LYS A-2 1 486 ? 52.936  -86.680  -47.342 1.000 97.22367  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12152 C CG  . LYS A-2 1 486 ? 52.358  -85.317  -47.001 1.000 81.75241  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12153 C CD  . LYS A-2 1 486 ? 53.444  -84.251  -47.023 1.000 97.16963  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12154 C CE  . LYS A-2 1 486 ? 54.229  -84.285  -48.328 1.000 144.86155 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12155 N NZ  . LYS A-2 1 486 ? 55.370  -83.327  -48.319 1.000 148.25328 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12156 N N   . LYS A-2 1 487 ? 50.626  -87.824  -49.260 1.000 128.33514 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12157 C CA  . LYS A-2 1 487 ? 49.404  -87.617  -50.029 1.000 124.66691 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12158 C C   . LYS A-2 1 487 ? 48.297  -88.566  -49.590 1.000 113.04630 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12159 O O   . LYS A-2 1 487 ? 47.117  -88.197  -49.622 1.000 111.07619 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12160 C CB  . LYS A-2 1 487 ? 49.695  -87.787  -51.521 1.000 132.75860 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12161 C CG  . LYS A-2 1 487 ? 49.467  -86.538  -52.358 1.000 136.70601 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12162 C CD  . LYS A-2 1 487 ? 50.085  -86.690  -53.741 1.000 153.32060 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12163 C CE  . LYS A-2 1 487 ? 49.671  -85.559  -54.669 1.000 147.75759 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12164 N NZ  . LYS A-2 1 487 ? 48.225  -85.631  -55.016 1.000 153.21473 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12165 N N   . LYS A-2 1 488 ? 48.655  -89.783  -49.172 1.000 113.62989 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12166 C CA  . LYS A-2 1 488 ? 47.652  -90.736  -48.707 1.000 120.90896 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12167 C C   . LYS A-2 1 488 ? 47.093  -90.332  -47.350 1.000 115.83752 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12168 O O   . LYS A-2 1 488 ? 45.890  -90.476  -47.099 1.000 93.40027  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12169 C CB  . LYS A-2 1 488 ? 48.257  -92.138  -48.638 1.000 132.66568 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12170 C CG  . LYS A-2 1 488 ? 47.347  -93.183  -48.014 1.000 104.34029 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12171 C CD  . LYS A-2 1 488 ? 48.033  -94.538  -47.958 1.000 90.42564  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12172 C CE  . LYS A-2 1 488 ? 47.097  -95.611  -47.431 1.000 82.46280  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12173 N NZ  . LYS A-2 1 488 ? 47.729  -96.958  -47.481 1.000 101.08740 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12174 N N   . LYS A-2 1 489 ? 47.952  -89.832  -46.460 1.000 126.54785 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12175 C CA  . LYS A-2 1 489 ? 47.495  -89.424  -45.136 1.000 100.90569 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12176 C C   . LYS A-2 1 489 ? 46.540  -88.239  -45.220 1.000 104.11116 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12177 O O   . LYS A-2 1 489 ? 45.574  -88.158  -44.453 1.000 103.35662 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12178 C CB  . LYS A-2 1 489 ? 48.693  -89.081  -44.252 1.000 110.11475 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12179 C CG  . LYS A-2 1 489 ? 48.329  -88.720  -42.822 1.000 111.02244 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12180 C CD  . LYS A-2 1 489 ? 49.501  -88.075  -42.098 1.000 127.10650 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12181 C CE  . LYS A-2 1 489 ? 50.729  -88.969  -42.119 1.000 143.67035 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12182 N NZ  . LYS A-2 1 489 ? 51.889  -88.322  -41.444 1.000 160.18369 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12183 N N   . GLU A-2 1 490 ? 46.791  -87.312  -46.148 1.000 111.85330 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12184 C CA  . GLU A-2 1 490 ? 45.952  -86.123  -46.247 1.000 103.39735 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12185 C C   . GLU A-2 1 490 ? 44.546  -86.475  -46.717 1.000 109.45550 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12186 O O   . GLU A-2 1 490 ? 43.568  -85.854  -46.283 1.000 102.57786 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12187 C CB  . GLU A-2 1 490 ? 46.602  -85.100  -47.181 1.000 115.89776 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12188 C CG  . GLU A-2 1 490 ? 45.964  -83.716  -47.147 1.000 141.42521 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12189 C CD  . GLU A-2 1 490 ? 44.771  -83.592  -48.078 1.000 191.65051 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12190 O OE1 . GLU A-2 1 490 ? 44.712  -84.344  -49.074 1.000 190.39397 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12191 O OE2 . GLU A-2 1 490 ? 43.892  -82.746  -47.811 1.000 196.77164 ? ? ? ? ? -1 480 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12192 N N   . ARG A-2 1 491 ? 44.420  -87.469  -47.600 1.000 120.16406 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 N   1 
+ATOM   12193 C CA  . ARG A-2 1 491 ? 43.093  -87.905  -48.023 1.000 112.59680 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   12194 C C   . ARG A-2 1 491 ? 42.347  -88.584  -46.881 1.000 98.66181  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 C   1 
+ATOM   12195 O O   . ARG A-2 1 491 ? 41.130  -88.414  -46.740 1.000 98.08308  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 O   1 
+ATOM   12196 C CB  . ARG A-2 1 491 ? 43.195  -88.840  -49.228 1.000 135.25701 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   12197 C CG  . ARG A-2 1 491 ? 43.511  -88.144  -50.545 1.000 160.08871 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   12198 C CD  . ARG A-2 1 491 ? 42.982  -88.949  -51.725 1.000 176.77183 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   12199 N NE  . ARG A-2 1 491 ? 41.524  -88.946  -51.770 1.000 194.65861 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   12200 C CZ  . ARG A-2 1 491 ? 40.795  -89.716  -52.566 1.000 174.45153 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   12201 N NH1 . ARG A-2 1 491 ? 41.355  -90.586  -53.390 1.000 164.20986 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   12202 N NH2 . ARG A-2 1 491 ? 39.469  -89.611  -52.533 1.000 177.69556 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   12203 N N   . LEU A-2 1 492 ? 43.056  -89.357  -46.054 1.000 114.53919 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12204 C CA  . LEU A-2 1 492 ? 42.418  -89.967  -44.893 1.000 103.74364 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12205 C C   . LEU A-2 1 492 ? 41.972  -88.918  -43.883 1.000 93.20983  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12206 O O   . LEU A-2 1 492 ? 40.959  -89.110  -43.201 1.000 90.94354  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12207 C CB  . LEU A-2 1 492 ? 43.362  -90.973  -44.234 1.000 70.59917  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12208 C CG  . LEU A-2 1 492 ? 43.590  -92.264  -45.020 1.000 92.76376  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12209 C CD1 . LEU A-2 1 492 ? 44.451  -93.239  -44.234 1.000 69.92752  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12210 C CD2 . LEU A-2 1 492 ? 42.256  -92.892  -45.383 1.000 94.55017  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12211 N N   . ASN A-2 1 493 ? 42.708  -87.810  -43.773 1.000 93.42500  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12212 C CA  . ASN A-2 1 493 ? 42.272  -86.721  -42.905 1.000 85.32228  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12213 C C   . ASN A-2 1 493 ? 40.981  -86.096  -43.418 1.000 92.98336  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12214 O O   . ASN A-2 1 493 ? 40.125  -85.683  -42.627 1.000 96.75362  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12215 C CB  . ASN A-2 1 493 ? 43.370  -85.663  -42.790 1.000 92.72592  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12216 C CG  . ASN A-2 1 493 ? 44.552  -86.134  -41.964 1.000 109.88878 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12217 O OD1 . ASN A-2 1 493 ? 44.683  -87.321  -41.663 1.000 111.58767 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12218 N ND2 . ASN A-2 1 493 ? 45.423  -85.201  -41.594 1.000 129.08435 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12219 N N   . GLU A-2 1 494 ? 40.824  -86.020  -44.742 1.000 120.05276 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12220 C CA  . GLU A-2 1 494 ? 39.599  -85.466  -45.308 1.000 113.44106 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12221 C C   . GLU A-2 1 494 ? 38.396  -86.340  -44.985 1.000 104.01783 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12222 O O   . GLU A-2 1 494 ? 37.286  -85.826  -44.802 1.000 128.58883 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12223 C CB  . GLU A-2 1 494 ? 39.749  -85.298  -46.821 1.000 128.77827 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12224 C CG  . GLU A-2 1 494 ? 38.704  -84.395  -47.460 1.000 165.89552 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12225 C CD  . GLU A-2 1 494 ? 38.945  -82.923  -47.175 1.000 165.38076 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12226 O OE1 . GLU A-2 1 494 ? 40.014  -82.585  -46.623 1.000 130.13087 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12227 O OE2 . GLU A-2 1 494 ? 38.066  -82.101  -47.508 1.000 199.07138 ? ? ? ? ? -1 484 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12228 N N   . ARG A-2 1 495 ? 38.593  -87.658  -44.907 1.000 100.97523 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 N   1 
+ATOM   12229 C CA  . ARG A-2 1 495 ? 37.505  -88.541  -44.497 1.000 114.33456 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   12230 C C   . ARG A-2 1 495 ? 37.175  -88.351  -43.021 1.000 107.39529 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 C   1 
+ATOM   12231 O O   . ARG A-2 1 495 ? 36.006  -88.428  -42.626 1.000 115.12729 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 O   1 
+ATOM   12232 C CB  . ARG A-2 1 495 ? 37.873  -89.997  -44.784 1.000 111.47318 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   12233 C CG  . ARG A-2 1 495 ? 36.701  -90.968  -44.706 1.000 103.84121 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   12234 C CD  . ARG A-2 1 495 ? 35.681  -90.687  -45.799 1.000 141.31980 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   12235 N NE  . ARG A-2 1 495 ? 34.809  -91.829  -46.047 1.000 140.92357 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   12236 C CZ  . ARG A-2 1 495 ? 33.618  -92.002  -45.489 1.000 129.93982 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   12237 N NH1 . ARG A-2 1 495 ? 33.120  -91.120  -44.638 1.000 112.51735 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   12238 N NH2 . ARG A-2 1 495 ? 32.910  -93.085  -45.793 1.000 136.12501 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   12239 N N   . LYS A-2 1 496 ? 38.193  -88.093  -42.193 1.000 108.18144 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12240 C CA  . LYS A-2 1 496 ? 37.952  -87.846  -40.774 1.000 92.27044  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12241 C C   . LYS A-2 1 496 ? 37.136  -86.574  -40.573 1.000 98.27822  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12242 O O   . LYS A-2 1 496 ? 36.196  -86.548  -39.768 1.000 108.24280 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12243 C CB  . LYS A-2 1 496 ? 39.277  -87.765  -40.019 1.000 93.85591  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12244 C CG  . LYS A-2 1 496 ? 40.097  -89.043  -40.064 1.000 87.54243  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12245 C CD  . LYS A-2 1 496 ? 41.442  -88.847  -39.380 1.000 89.39635  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12246 C CE  . LYS A-2 1 496 ? 42.272  -90.116  -39.425 1.000 99.83023  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12247 N NZ  . LYS A-2 1 496 ? 43.598  -89.937  -38.773 1.000 99.04745  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12248 N N   . LYS A-2 1 497 ? 37.491  -85.502  -41.286 1.000 94.64512  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12249 C CA  . LYS A-2 1 497 ? 36.696  -84.279  -41.216 1.000 90.50531  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12250 C C   . LYS A-2 1 497 ? 35.284  -84.517  -41.736 1.000 95.24215  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12251 O O   . LYS A-2 1 497 ? 34.310  -83.973  -41.198 1.000 93.59643  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12252 C CB  . LYS A-2 1 497 ? 37.371  -83.160  -42.008 1.000 90.06669  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12253 C CG  . LYS A-2 1 497 ? 38.801  -82.874  -41.583 1.000 111.76637 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12254 C CD  . LYS A-2 1 497 ? 39.469  -81.866  -42.508 1.000 106.23248 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12255 C CE  . LYS A-2 1 497 ? 38.732  -80.538  -42.512 1.000 106.81721 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12256 N NZ  . LYS A-2 1 497 ? 39.403  -79.542  -43.391 1.000 123.12611 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12257 N N   . GLU A-2 1 498 ? 35.157  -85.330  -42.785 1.000 116.65303 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12258 C CA  . GLU A-2 1 498 ? 33.842  -85.689  -43.303 1.000 123.60750 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12259 C C   . GLU A-2 1 498 ? 33.060  -86.520  -42.293 1.000 105.38294 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12260 O O   . GLU A-2 1 498 ? 31.863  -86.289  -42.083 1.000 98.46227  ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12261 C CB  . GLU A-2 1 498 ? 34.000  -86.442  -44.625 1.000 122.95227 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12262 C CG  . GLU A-2 1 498 ? 32.770  -87.203  -45.081 1.000 133.87552 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12263 C CD  . GLU A-2 1 498 ? 33.035  -88.026  -46.327 1.000 158.96574 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12264 O OE1 . GLU A-2 1 498 ? 34.021  -87.730  -47.037 1.000 138.17808 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12265 O OE2 . GLU A-2 1 498 ? 32.264  -88.971  -46.593 1.000 190.01089 ? ? ? ? ? -1 488 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12266 N N   . ILE A-2 1 499 ? 33.722  -87.489  -41.655 1.000 114.12707 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12267 C CA  . ILE A-2 1 499 ? 33.064  -88.295  -40.629 1.000 112.81723 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12268 C C   . ILE A-2 1 499 ? 32.684  -87.428  -39.435 1.000 109.92039 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12269 O O   . ILE A-2 1 499 ? 31.610  -87.595  -38.843 1.000 102.34030 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12270 C CB  . ILE A-2 1 499 ? 33.971  -89.470  -40.216 1.000 88.59502  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12271 C CG1 . ILE A-2 1 499 ? 33.985  -90.547  -41.301 1.000 111.58514 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12272 C CG2 . ILE A-2 1 499 ? 33.524  -90.065  -38.893 1.000 91.13475  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12273 C CD1 . ILE A-2 1 499 ? 34.860  -91.730  -40.959 1.000 94.77330  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12274 N N   . PHE A-2 1 500 ? 33.552  -86.480  -39.073 1.000 103.68920 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12275 C CA  . PHE A-2 1 500 ? 33.277  -85.610  -37.933 1.000 90.57631  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12276 C C   . PHE A-2 1 500 ? 32.030  -84.765  -38.166 1.000 108.76850 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12277 O O   . PHE A-2 1 500 ? 31.219  -84.578  -37.252 1.000 97.22106  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12278 C CB  . PHE A-2 1 500 ? 34.489  -84.718  -37.659 1.000 100.34339 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12279 C CG  . PHE A-2 1 500 ? 34.343  -83.845  -36.447 1.000 95.89171  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12280 C CD1 . PHE A-2 1 500 ? 33.833  -82.561  -36.556 1.000 112.38632 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12281 C CD2 . PHE A-2 1 500 ? 34.723  -84.305  -35.198 1.000 96.82997  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12282 C CE1 . PHE A-2 1 500 ? 33.700  -81.756  -35.441 1.000 101.74752 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12283 C CE2 . PHE A-2 1 500 ? 34.593  -83.506  -34.081 1.000 101.44726 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12284 C CZ  . PHE A-2 1 500 ? 34.081  -82.230  -34.202 1.000 119.70469 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12285 N N   . LYS A-2 1 501 ? 31.861  -84.244  -39.385 1.000 121.31489 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12286 C CA  . LYS A-2 1 501 ? 30.692  -83.423  -39.681 1.000 104.95872 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12287 C C   . LYS A-2 1 501 ? 29.412  -84.249  -39.698 1.000 99.83431  ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12288 O O   . LYS A-2 1 501 ? 28.353  -83.753  -39.295 1.000 100.08100 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12289 C CB  . LYS A-2 1 501 ? 30.871  -82.706  -41.020 1.000 113.77043 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12290 C CG  . LYS A-2 1 501 ? 29.725  -81.767  -41.370 1.000 112.93075 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12291 C CD  . LYS A-2 1 501 ? 29.793  -81.306  -42.816 1.000 121.67659 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12292 C CE  . LYS A-2 1 501 ? 28.586  -80.450  -43.172 1.000 155.64876 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12293 N NZ  . LYS A-2 1 501 ? 28.568  -80.079  -44.614 1.000 148.91357 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12294 N N   . GLN A-2 1 502 ? 29.486  -85.500  -40.158 1.000 103.28960 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 N   1 
+ATOM   12295 C CA  . GLN A-2 1 502 ? 28.297  -86.347  -40.200 1.000 91.65038  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   12296 C C   . GLN A-2 1 502 ? 27.723  -86.554  -38.805 1.000 94.04768  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 C   1 
+ATOM   12297 O O   . GLN A-2 1 502 ? 26.509  -86.448  -38.597 1.000 105.37309 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 O   1 
+ATOM   12298 C CB  . GLN A-2 1 502 ? 28.630  -87.692  -40.845 1.000 88.22247  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   12299 C CG  . GLN A-2 1 502 ? 27.476  -88.685  -40.838 1.000 93.31047  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   12300 C CD  . GLN A-2 1 502 ? 27.862  -90.030  -41.423 1.000 113.47490 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   12301 O OE1 . GLN A-2 1 502 ? 29.003  -90.234  -41.838 1.000 112.92247 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   12302 N NE2 . GLN A-2 1 502 ? 26.910  -90.957  -41.458 1.000 113.90044 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   12303 N N   . TYR A-2 1 503 ? 28.582  -86.852  -37.838 1.000 108.69868 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 N   1 
+ATOM   12304 C CA  . TYR A-2 1 503 ? 28.146  -87.088  -36.464 1.000 115.98757 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   12305 C C   . TYR A-2 1 503 ? 28.245  -85.819  -35.626 1.000 105.07986 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 C   1 
+ATOM   12306 O O   . TYR A-2 1 503 ? 28.823  -85.809  -34.540 1.000 81.43055  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 O   1 
+ATOM   12307 C CB  . TYR A-2 1 503 ? 28.962  -88.220  -35.851 1.000 81.17524  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   12308 C CG  . TYR A-2 1 503 ? 28.819  -89.533  -36.587 1.000 98.28622  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   12309 C CD1 . TYR A-2 1 503 ? 27.754  -90.384  -36.327 1.000 100.32756 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   12310 C CD2 . TYR A-2 1 503 ? 29.747  -89.919  -37.545 1.000 100.44216 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   12311 C CE1 . TYR A-2 1 503 ? 27.616  -91.583  -36.998 1.000 109.06470 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   12312 C CE2 . TYR A-2 1 503 ? 29.619  -91.118  -38.221 1.000 97.07121  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   12313 C CZ  . TYR A-2 1 503 ? 28.550  -91.945  -37.944 1.000 104.21639 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   12314 O OH  . TYR A-2 1 503 ? 28.416  -93.140  -38.613 1.000 106.03184 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   12315 N N   . LYS A-2 1 504 ? 27.674  -84.725  -36.135 1.000 113.43953 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12316 C CA  . LYS A-2 1 504 ? 27.770  -83.455  -35.425 1.000 104.04389 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12317 C C   . LYS A-2 1 504 ? 26.992  -83.485  -34.117 1.000 97.26816  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12318 O O   . LYS A-2 1 504 ? 27.418  -82.877  -33.130 1.000 91.40337  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12319 C CB  . LYS A-2 1 504 ? 27.277  -82.312  -36.314 1.000 100.41466 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12320 C CG  . LYS A-2 1 504 ? 27.639  -80.935  -35.788 1.000 105.26877 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12321 C CD  . LYS A-2 1 504 ? 26.797  -79.842  -36.425 1.000 132.32124 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12322 C CE  . LYS A-2 1 504 ? 27.181  -78.472  -35.880 1.000 138.23116 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12323 N NZ  . LYS A-2 1 504 ? 26.209  -77.410  -36.267 1.000 153.91101 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12324 N N   . ASN A-2 1 505 ? 25.865  -84.196  -34.085 1.000 110.52846 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12325 C CA  . ASN A-2 1 505 ? 25.085  -84.302  -32.858 1.000 103.90547 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12326 C C   . ASN A-2 1 505 ? 25.697  -85.291  -31.873 1.000 105.65128 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12327 O O   . ASN A-2 1 505 ? 25.589  -85.091  -30.658 1.000 105.30443 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12328 C CB  . ASN A-2 1 505 ? 23.644  -84.700  -33.184 1.000 120.30392 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12329 C CG  . ASN A-2 1 505 ? 22.856  -83.566  -33.817 1.000 136.01723 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12330 O OD1 . ASN A-2 1 505 ? 23.218  -82.397  -33.685 1.000 165.63632 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12331 N ND2 . ASN A-2 1 505 ? 21.770  -83.905  -34.502 1.000 152.91526 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12332 N N   . GLU A-2 1 506 ? 26.338  -86.354  -32.367 1.000 112.15175 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12333 C CA  . GLU A-2 1 506 ? 26.993  -87.298  -31.466 1.000 97.55854  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12334 C C   . GLU A-2 1 506 ? 28.154  -86.635  -30.735 1.000 84.43814  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12335 O O   . GLU A-2 1 506 ? 28.417  -86.937  -29.564 1.000 101.78166 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12336 C CB  . GLU A-2 1 506 ? 27.473  -88.522  -32.247 1.000 97.18979  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12337 C CG  . GLU A-2 1 506 ? 26.516  -88.972  -33.341 1.000 107.12703 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12338 C CD  . GLU A-2 1 506 ? 25.244  -89.597  -32.804 1.000 144.60311 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12339 O OE1 . GLU A-2 1 506 ? 25.196  -89.925  -31.599 1.000 140.52627 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12340 O OE2 . GLU A-2 1 506 ? 24.291  -89.766  -33.592 1.000 167.96246 ? ? ? ? ? -1 496 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12341 N N   . VAL A-2 1 507 ? 28.857  -85.721  -31.410 1.000 90.94846  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 N   1 
+ATOM   12342 C CA  . VAL A-2 1 507 ? 29.892  -84.936  -30.742 1.000 83.91845  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   12343 C C   . VAL A-2 1 507 ? 29.273  -84.009  -29.704 1.000 88.63049  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 C   1 
+ATOM   12344 O O   . VAL A-2 1 507 ? 29.887  -83.726  -28.667 1.000 85.55351  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 O   1 
+ATOM   12345 C CB  . VAL A-2 1 507 ? 30.719  -84.156  -31.782 1.000 78.36940  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   12346 C CG1 . VAL A-2 1 507 ? 31.719  -83.232  -31.102 1.000 99.65669  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   12347 C CG2 . VAL A-2 1 507 ? 31.435  -85.118  -32.716 1.000 72.47755  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   12348 N N   . GLY A-2 1 508 ? 28.052  -83.531  -29.954 1.000 94.64677  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-2 N   1 
+ATOM   12349 C CA  . GLY A-2 1 508 ? 27.386  -82.685  -28.976 1.000 89.96386  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   12350 C C   . GLY A-2 1 508 ? 27.125  -83.403  -27.666 1.000 100.26668 ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-2 C   1 
+ATOM   12351 O O   . GLY A-2 1 508 ? 27.224  -82.807  -26.590 1.000 94.66134  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-2 O   1 
+ATOM   12352 N N   . GLU A-2 1 509 ? 26.792  -84.693  -27.737 1.000 93.17058  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12353 C CA  . GLU A-2 1 509 ? 26.613  -85.472  -26.517 1.000 97.48054  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12354 C C   . GLU A-2 1 509 ? 27.944  -85.748  -25.831 1.000 105.10730 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12355 O O   . GLU A-2 1 509 ? 27.980  -85.956  -24.613 1.000 105.96778 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12356 C CB  . GLU A-2 1 509 ? 25.892  -86.784  -26.829 1.000 101.11319 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12357 C CG  . GLU A-2 1 509 ? 24.484  -86.607  -27.375 1.000 111.56072 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12358 C CD  . GLU A-2 1 509 ? 23.536  -85.989  -26.363 1.000 144.95633 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12359 O OE1 . GLU A-2 1 509 ? 23.758  -86.167  -25.147 1.000 140.25581 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12360 O OE2 . GLU A-2 1 509 ? 22.568  -85.323  -26.787 1.000 168.26004 ? ? ? ? ? -1 499 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12361 N N   . PHE A-2 1 510 ? 29.042  -85.752  -26.591 1.000 91.60253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12362 C CA  . PHE A-2 1 510 ? 30.353  -85.989  -25.996 1.000 77.62516  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12363 C C   . PHE A-2 1 510 ? 30.759  -84.841  -25.078 1.000 82.06904  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12364 O O   . PHE A-2 1 510 ? 31.325  -85.069  -24.003 1.000 88.30927  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12365 C CB  . PHE A-2 1 510 ? 31.403  -86.191  -27.090 1.000 93.42387  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12366 C CG  . PHE A-2 1 510 ? 31.188  -87.422  -27.928 1.000 96.89864  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12367 C CD1 . PHE A-2 1 510 ? 30.386  -88.459  -27.481 1.000 72.69221  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12368 C CD2 . PHE A-2 1 510 ? 31.800  -87.543  -29.165 1.000 92.89965  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12369 C CE1 . PHE A-2 1 510 ? 30.195  -89.589  -28.255 1.000 69.47253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12370 C CE2 . PHE A-2 1 510 ? 31.611  -88.670  -29.942 1.000 91.29084  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12371 C CZ  . PHE A-2 1 510 ? 30.808  -89.693  -29.486 1.000 82.27436  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12372 N N   . LEU A-2 1 511 ? 30.475  -83.601  -25.484 1.000 93.46352  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12373 C CA  . LEU A-2 1 511 ? 30.869  -82.451  -24.676 1.000 96.84958  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12374 C C   . LEU A-2 1 511 ? 30.134  -82.417  -23.343 1.000 87.68555  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12375 O O   . LEU A-2 1 511 ? 30.702  -81.978  -22.337 1.000 108.98533 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12376 C CB  . LEU A-2 1 511 ? 30.627  -81.154  -25.448 1.000 101.89906 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12377 C CG  . LEU A-2 1 511 ? 31.762  -80.653  -26.346 1.000 82.93362  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12378 C CD1 . LEU A-2 1 511 ? 32.074  -81.635  -27.464 1.000 93.77805  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12379 C CD2 . LEU A-2 1 511 ? 31.417  -79.286  -26.912 1.000 91.47880  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12380 N N   . GLY A-2 1 512 ? 28.878  -82.867  -23.314 1.000 85.83569  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-2 N   1 
+ATOM   12381 C CA  . GLY A-2 1 512 ? 28.165  -82.954  -22.053 1.000 101.49413 ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   12382 C C   . GLY A-2 1 512 ? 28.747  -83.994  -21.118 1.000 83.94386  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-2 C   1 
+ATOM   12383 O O   . GLY A-2 1 512 ? 28.698  -83.830  -19.895 1.000 97.85664  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-2 O   1 
+ATOM   12384 N N   . GLU A-2 1 513 ? 29.302  -85.070  -21.671 1.000 85.01167  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12385 C CA  . GLU A-2 1 513 ? 29.954  -86.113  -20.893 1.000 70.85770  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12386 C C   . GLU A-2 1 513 ? 31.438  -85.836  -20.679 1.000 83.74760  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12387 O O   . GLU A-2 1 513 ? 32.171  -86.737  -20.256 1.000 75.75670  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12388 C CB  . GLU A-2 1 513 ? 29.768  -87.470  -21.578 1.000 66.45119  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12389 C CG  . GLU A-2 1 513 ? 29.646  -88.647  -20.623 1.000 83.73734  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12390 C CD  . GLU A-2 1 513 ? 28.315  -88.670  -19.898 1.000 100.72146 ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12391 O OE1 . GLU A-2 1 513 ? 27.324  -88.150  -20.453 1.000 84.98795  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12392 O OE2 . GLU A-2 1 513 ? 28.260  -89.208  -18.772 1.000 125.08133 ? ? ? ? ? -1 503 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12393 N N   . ARG A-2 1 514 ? 31.889  -84.611  -20.963 1.000 88.67865  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 N   1 
+ATOM   12394 C CA  . ARG A-2 1 514 ? 33.296  -84.217  -20.862 1.000 85.35591  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   12395 C C   . ARG A-2 1 514 ? 34.192  -85.060  -21.766 1.000 86.55075  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 C   1 
+ATOM   12396 O O   . ARG A-2 1 514 ? 35.345  -85.342  -21.429 1.000 77.91636  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 O   1 
+ATOM   12397 C CB  . ARG A-2 1 514 ? 33.789  -84.266  -19.412 1.000 76.28293  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   12398 C CG  . ARG A-2 1 514 ? 33.120  -83.244  -18.513 1.000 108.95077 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   12399 C CD  . ARG A-2 1 514 ? 33.746  -83.218  -17.132 1.000 99.15209  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   12400 N NE  . ARG A-2 1 514 ? 33.245  -82.099  -16.343 1.000 84.01706  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   12401 C CZ  . ARG A-2 1 514 ? 32.169  -82.149  -15.571 1.000 89.32429  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   12402 N NH1 . ARG A-2 1 514 ? 31.460  -83.259  -15.443 1.000 100.31548 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   12403 N NH2 . ARG A-2 1 514 ? 31.793  -81.057  -14.912 1.000 113.21215 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   12404 N N   . ILE A-2 1 515 ? 33.668  -85.460  -22.922 1.000 81.45021  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12405 C CA  . ILE A-2 1 515 ? 34.429  -86.181  -23.936 1.000 80.39706  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12406 C C   . ILE A-2 1 515 ? 34.793  -85.192  -25.034 1.000 87.73083  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12407 O O   . ILE A-2 1 515 ? 33.912  -84.543  -25.611 1.000 90.36938  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12408 C CB  . ILE A-2 1 515 ? 33.632  -87.362  -24.511 1.000 89.21015  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12409 C CG1 . ILE A-2 1 515 ? 32.877  -88.093  -23.404 1.000 66.89347  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12410 C CG2 . ILE A-2 1 515 ? 34.560  -88.322  -25.235 1.000 88.41908  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12411 C CD1 . ILE A-2 1 515 ? 33.779  -88.742  -22.390 1.000 98.66365  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12412 N N   . TYR A-2 1 516 ? 36.083  -85.081  -25.334 1.000 72.99058  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 N   1 
+ATOM   12413 C CA  . TYR A-2 1 516 ? 36.584  -84.128  -26.321 1.000 71.01183  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   12414 C C   . TYR A-2 1 516 ? 37.236  -84.900  -27.464 1.000 79.08802  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 C   1 
+ATOM   12415 O O   . TYR A-2 1 516 ? 38.371  -85.370  -27.340 1.000 68.76401  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 O   1 
+ATOM   12416 C CB  . TYR A-2 1 516 ? 37.561  -83.146  -25.680 1.000 72.09093  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   12417 C CG  . TYR A-2 1 516 ? 36.922  -82.219  -24.671 1.000 78.24339  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   12418 C CD1 . TYR A-2 1 516 ? 36.844  -82.568  -23.328 1.000 89.71982  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   12419 C CD2 . TYR A-2 1 516 ? 36.396  -80.995  -25.061 1.000 75.97584  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   12420 C CE1 . TYR A-2 1 516 ? 36.259  -81.721  -22.402 1.000 82.24604  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   12421 C CE2 . TYR A-2 1 516 ? 35.810  -80.142  -24.143 1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   12422 C CZ  . TYR A-2 1 516 ? 35.745  -80.510  -22.816 1.000 91.61615  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   12423 O OH  . TYR A-2 1 516 ? 35.162  -79.662  -21.902 1.000 91.64754  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   12424 N N   . LEU A-2 1 517 ? 36.518  -85.023  -28.578 1.000 86.93544  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12425 C CA  . LEU A-2 1 517 ? 37.008  -85.716  -29.763 1.000 65.10241  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12426 C C   . LEU A-2 1 517 ? 37.500  -84.688  -30.774 1.000 72.62192  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12427 O O   . LEU A-2 1 517 ? 36.735  -83.817  -31.202 1.000 88.16314  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12428 C CB  . LEU A-2 1 517 ? 35.913  -86.585  -30.378 1.000 77.71507  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12429 C CG  . LEU A-2 1 517 ? 36.282  -87.327  -31.664 1.000 73.58211  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12430 C CD1 . LEU A-2 1 517 ? 37.165  -88.532  -31.368 1.000 85.09462  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12431 C CD2 . LEU A-2 1 517 ? 35.027  -87.741  -32.416 1.000 63.37689  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12432 N N   . SER A-2 1 518 ? 38.771  -84.791  -31.151 1.000 86.17097  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-2 N   1 
+ATOM   12433 C CA  . SER A-2 1 518 ? 39.328  -83.894  -32.152 1.000 84.55244  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-2 CA  1 
+ATOM   12434 C C   . SER A-2 1 518 ? 38.734  -84.190  -33.524 1.000 91.57638  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-2 C   1 
+ATOM   12435 O O   . SER A-2 1 518 ? 38.312  -85.312  -33.816 1.000 87.58843  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-2 O   1 
+ATOM   12436 C CB  . SER A-2 1 518 ? 40.850  -84.026  -32.202 1.000 82.01459  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-2 CB  1 
+ATOM   12437 O OG  . SER A-2 1 518 ? 41.437  -83.637  -30.973 1.000 94.25892  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-2 OG  1 
+ATOM   12438 N N   . GLU A-2 1 519 ? 38.695  -83.159  -34.371 1.000 100.99844 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12439 C CA  . GLU A-2 1 519 ? 38.204  -83.346  -35.732 1.000 95.31040  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12440 C C   . GLU A-2 1 519 ? 39.103  -84.304  -36.503 1.000 98.56907  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12441 O O   . GLU A-2 1 519 ? 38.623  -85.248  -37.141 1.000 92.53411  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12442 C CB  . GLU A-2 1 519 ? 38.106  -81.998  -36.448 1.000 101.41223 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12443 C CG  . GLU A-2 1 519 ? 37.509  -82.083  -37.844 1.000 112.10976 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12444 C CD  . GLU A-2 1 519 ? 37.460  -80.738  -38.544 1.000 108.10431 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12445 O OE1 . GLU A-2 1 519 ? 38.243  -79.840  -38.168 1.000 104.41546 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12446 O OE2 . GLU A-2 1 519 ? 36.635  -80.579  -39.468 1.000 113.66786 ? ? ? ? ? -1 509 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12447 N N   . ILE A-2 1 520 ? 40.415  -84.080  -36.446 1.000 90.70823  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12448 C CA  . ILE A-2 1 520 ? 41.382  -84.981  -37.061 1.000 99.99892  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12449 C C   . ILE A-2 1 520 ? 42.221  -85.614  -35.960 1.000 94.68788  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12450 O O   . ILE A-2 1 520 ? 42.089  -86.809  -35.671 1.000 90.30546  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12451 C CB  . ILE A-2 1 520 ? 42.273  -84.253  -38.085 1.000 103.29869 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12452 C CG1 . ILE A-2 1 520 ? 41.420  -83.536  -39.134 1.000 108.90454 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12453 C CG2 . ILE A-2 1 520 ? 43.219  -85.236  -38.760 1.000 80.56992  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12454 C CD1 . ILE A-2 1 520 ? 41.205  -82.062  -38.851 1.000 125.02003 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12455 N N   . ASP A-2 1 521 ? 43.085  -84.819  -35.336 1.000 77.22021  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12456 C CA  . ASP A-2 1 521 ? 43.935  -85.305  -34.256 1.000 87.84433  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12457 C C   . ASP A-2 1 521 ? 44.392  -84.114  -33.422 1.000 100.07833 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12458 O O   . ASP A-2 1 521 ? 44.001  -82.969  -33.668 1.000 92.43056  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12459 C CB  . ASP A-2 1 521 ? 45.122  -86.104  -34.804 1.000 102.07494 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12460 C CG  . ASP A-2 1 521 ? 45.921  -85.335  -35.840 1.000 92.56422  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12461 O OD1 . ASP A-2 1 521 ? 45.626  -84.142  -36.065 1.000 103.44672 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12462 O OD2 . ASP A-2 1 521 ? 46.845  -85.928  -36.435 1.000 110.30516 ? ? ? ? ? -1 511 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12463 N N   . LEU A-2 1 522 ? 45.235  -84.400  -32.427 1.000 109.75583 ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12464 C CA  . LEU A-2 1 522 ? 45.736  -83.353  -31.542 1.000 83.03680  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12465 C C   . LEU A-2 1 522 ? 46.623  -82.365  -32.289 1.000 93.06349  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12466 O O   . LEU A-2 1 522 ? 46.537  -81.152  -32.062 1.000 85.64491  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12467 C CB  . LEU A-2 1 522 ? 46.504  -83.981  -30.379 1.000 91.14926  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12468 C CG  . LEU A-2 1 522 ? 47.384  -83.038  -29.554 1.000 93.53250  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12469 C CD1 . LEU A-2 1 522 ? 46.543  -82.211  -28.597 1.000 67.81396  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12470 C CD2 . LEU A-2 1 522 ? 48.464  -83.808  -28.809 1.000 81.40643  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12471 N N   . GLU A-2 1 523 ? 47.482  -82.866  -33.180 1.000 94.12213  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12472 C CA  . GLU A-2 1 523 ? 48.432  -81.998  -33.870 1.000 89.48686  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12473 C C   . GLU A-2 1 523 ? 47.719  -80.948  -34.713 1.000 99.31664  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12474 O O   . GLU A-2 1 523 ? 48.170  -79.799  -34.797 1.000 91.89461  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12475 C CB  . GLU A-2 1 523 ? 49.374  -82.837  -34.736 1.000 103.52955 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12476 C CG  . GLU A-2 1 523 ? 50.366  -83.696  -33.955 1.000 109.82716 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12477 C CD  . GLU A-2 1 523 ? 49.762  -84.989  -33.430 1.000 103.68990 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12478 O OE1 . GLU A-2 1 523 ? 48.519  -85.116  -33.424 1.000 89.76558  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12479 O OE2 . GLU A-2 1 523 ? 50.535  -85.883  -33.026 1.000 106.26009 ? ? ? ? ? -1 513 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12480 N N   . ASN A-2 1 524 ? 46.603  -81.318  -35.345 1.000 83.83335  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12481 C CA  . ASN A-2 1 524 ? 45.853  -80.341  -36.126 1.000 84.78240  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12482 C C   . ASN A-2 1 524 ? 45.148  -79.336  -35.224 1.000 83.52239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12483 O O   . ASN A-2 1 524 ? 45.064  -78.148  -35.556 1.000 89.84239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12484 C CB  . ASN A-2 1 524 ? 44.852  -81.049  -37.036 1.000 94.18488  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12485 C CG  . ASN A-2 1 524 ? 45.518  -81.702  -38.228 1.000 85.98779  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12486 O OD1 . ASN A-2 1 524 ? 45.696  -81.075  -39.272 1.000 104.04909 ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12487 N ND2 . ASN A-2 1 524 ? 45.899  -82.964  -38.077 1.000 95.10398  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12488 N N   . ASP A-2 1 525 ? 44.635  -79.791  -34.078 1.000 103.24782 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12489 C CA  . ASP A-2 1 525 ? 44.040  -78.862  -33.124 1.000 91.60823  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12490 C C   . ASP A-2 1 525 ? 45.088  -77.938  -32.521 1.000 87.88380  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12491 O O   . ASP A-2 1 525 ? 44.782  -76.788  -32.186 1.000 82.90211  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12492 C CB  . ASP A-2 1 525 ? 43.315  -79.630  -32.019 1.000 66.00960  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12493 C CG  . ASP A-2 1 525 ? 42.188  -80.492  -32.550 1.000 101.86257 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12494 O OD1 . ASP A-2 1 525 ? 42.025  -80.571  -33.786 1.000 128.17619 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12495 O OD2 . ASP A-2 1 525 ? 41.463  -81.091  -31.728 1.000 108.69039 ? ? ? ? ? -1 515 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12496 N N   . LEU A-2 1 526 ? 46.323  -78.420  -32.376 1.000 84.58974  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12497 C CA  . LEU A-2 1 526 ? 47.393  -77.572  -31.862 1.000 75.62292  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12498 C C   . LEU A-2 1 526 ? 47.781  -76.507  -32.880 1.000 92.97431  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12499 O O   . LEU A-2 1 526 ? 48.132  -75.381  -32.507 1.000 83.20032  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12500 C CB  . LEU A-2 1 526 ? 48.599  -78.432  -31.488 1.000 76.19803  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12501 C CG  . LEU A-2 1 526 ? 49.670  -77.792  -30.608 1.000 77.95418  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12502 C CD1 . LEU A-2 1 526 ? 49.080  -77.376  -29.271 1.000 92.02609  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12503 C CD2 . LEU A-2 1 526 ? 50.817  -78.763  -30.410 1.000 76.31279  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12504 N N   . TYR A-2 1 527 ? 47.726  -76.848  -34.170 1.000 100.15228 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 N   1 
+ATOM   12505 C CA  . TYR A-2 1 527 ? 47.991  -75.865  -35.215 1.000 106.53277 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   12506 C C   . TYR A-2 1 527 ? 46.943  -74.760  -35.205 1.000 91.78019  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 C   1 
+ATOM   12507 O O   . TYR A-2 1 527 ? 47.261  -73.589  -35.444 1.000 89.86550  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 O   1 
+ATOM   12508 C CB  . TYR A-2 1 527 ? 48.034  -76.560  -36.576 1.000 97.02411  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   12509 C CG  . TYR A-2 1 527 ? 48.267  -75.647  -37.761 1.000 95.84255  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   12510 C CD1 . TYR A-2 1 527 ? 47.200  -75.056  -38.427 1.000 106.77065 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   12511 C CD2 . TYR A-2 1 527 ? 49.550  -75.395  -38.230 1.000 112.79187 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   12512 C CE1 . TYR A-2 1 527 ? 47.403  -74.228  -39.512 1.000 96.88946  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   12513 C CE2 . TYR A-2 1 527 ? 49.764  -74.568  -39.319 1.000 123.99878 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   12514 C CZ  . TYR A-2 1 527 ? 48.685  -73.988  -39.955 1.000 101.93738 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   12515 O OH  . TYR A-2 1 527 ? 48.880  -73.164  -41.038 1.000 148.02978 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   12516 N N   . SER A-2 1 528 ? 45.686  -75.114  -34.930 1.000 77.25542  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-2 N   1 
+ATOM   12517 C CA  . SER A-2 1 528 ? 44.624  -74.114  -34.899 1.000 86.36113  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-2 CA  1 
+ATOM   12518 C C   . SER A-2 1 528 ? 44.834  -73.106  -33.776 1.000 100.13953 ? ? ? ? ? ?  518 SER A-2 C   1 
+ATOM   12519 O O   . SER A-2 1 528 ? 44.439  -71.941  -33.905 1.000 85.19522  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-2 O   1 
+ATOM   12520 C CB  . SER A-2 1 528 ? 43.266  -74.800  -34.748 1.000 74.15592  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-2 CB  1 
+ATOM   12521 O OG  . SER A-2 1 528 ? 43.098  -75.818  -35.719 1.000 115.77101 ? ? ? ? ? ?  518 SER A-2 OG  1 
+ATOM   12522 N N   . ALA A-2 1 529 ? 45.457  -73.529  -32.676 1.000 110.01784 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-2 N   1 
+ATOM   12523 C CA  . ALA A-2 1 529 ? 45.633  -72.640  -31.534 1.000 104.11853 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   12524 C C   . ALA A-2 1 529 ? 46.863  -71.754  -31.688 1.000 109.84673 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-2 C   1 
+ATOM   12525 O O   . ALA A-2 1 529 ? 46.838  -70.584  -31.289 1.000 100.03052 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-2 O   1 
+ATOM   12526 C CB  . ALA A-2 1 529 ? 45.725  -73.455  -30.244 1.000 106.78667 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   12527 N N   . ILE A-2 1 530 ? 47.945  -72.289  -32.253 1.000 107.34539 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12528 C CA  . ILE A-2 1 530 ? 49.189  -71.540  -32.394 1.000 115.91023 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12529 C C   . ILE A-2 1 530 ? 49.843  -71.851  -33.734 1.000 118.46765 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12530 O O   . ILE A-2 1 530 ? 50.968  -72.364  -33.785 1.000 114.12487 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12531 C CB  . ILE A-2 1 530 ? 50.155  -71.845  -31.234 1.000 109.08786 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12532 C CG1 . ILE A-2 1 530 ? 50.168  -73.345  -30.931 1.000 92.18582  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12533 C CG2 . ILE A-2 1 530 ? 49.782  -71.041  -29.994 1.000 112.33829 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12534 C CD1 . ILE A-2 1 530 ? 51.301  -73.776  -30.034 1.000 79.10242  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12535 N N   . GLY A-2 1 531 ? 49.149  -71.533  -34.829 1.000 119.43788 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-2 N   1 
+ATOM   12536 C CA  . GLY A-2 1 531 ? 49.724  -71.767  -36.144 1.000 110.90691 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   12537 C C   . GLY A-2 1 531 ? 50.936  -70.898  -36.419 1.000 107.58917 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-2 C   1 
+ATOM   12538 O O   . GLY A-2 1 531 ? 51.947  -71.374  -36.945 1.000 107.16020 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-2 O   1 
+ATOM   12539 N N   . GLU A-2 1 532 ? 50.854  -69.614  -36.066 1.000 113.42325 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12540 C CA  . GLU A-2 1 532 ? 51.982  -68.714  -36.282 1.000 113.07097 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12541 C C   . GLU A-2 1 532 ? 53.201  -69.158  -35.483 1.000 109.65677 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12542 O O   . GLU A-2 1 532 ? 54.338  -69.059  -35.961 1.000 105.52166 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12543 C CB  . GLU A-2 1 532 ? 51.592  -67.283  -35.911 1.000 138.56002 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12544 C CG  . GLU A-2 1 532 ? 50.501  -66.692  -36.787 1.000 159.87748 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12545 C CD  . GLU A-2 1 532 ? 51.019  -65.595  -37.694 1.000 189.39641 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12546 O OE1 . GLU A-2 1 532 ? 52.100  -65.043  -37.402 1.000 184.01155 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12547 O OE2 . GLU A-2 1 532 ? 50.345  -65.285  -38.700 1.000 211.31008 ? ? ? ? ? -1 522 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12548 N N   . SER A-2 1 533 ? 52.982  -69.658  -34.265 1.000 126.20407 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-2 N   1 
+ATOM   12549 C CA  . SER A-2 1 533 ? 54.099  -70.083  -33.429 1.000 110.83770 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-2 CA  1 
+ATOM   12550 C C   . SER A-2 1 533 ? 54.725  -71.372  -33.949 1.000 101.72221 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-2 C   1 
+ATOM   12551 O O   . SER A-2 1 533 ? 55.952  -71.518  -33.939 1.000 101.14164 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-2 O   1 
+ATOM   12552 C CB  . SER A-2 1 533 ? 53.634  -70.255  -31.983 1.000 110.57762 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-2 CB  1 
+ATOM   12553 O OG  . SER A-2 1 533 ? 53.142  -69.033  -31.460 1.000 129.37344 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-2 OG  1 
+ATOM   12554 N N   . MET A-2 1 534 ? 53.901  -72.315  -34.412 1.000 103.81243 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 N   1 
+ATOM   12555 C CA  . MET A-2 1 534 ? 54.435  -73.586  -34.891 1.000 94.93186  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 CA  1 
+ATOM   12556 C C   . MET A-2 1 534 ? 55.198  -73.414  -36.200 1.000 117.52338 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 C   1 
+ATOM   12557 O O   . MET A-2 1 534 ? 56.213  -74.084  -36.424 1.000 118.03332 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 O   1 
+ATOM   12558 C CB  . MET A-2 1 534 ? 53.306  -74.603  -35.054 1.000 84.78753  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 CB  1 
+ATOM   12559 C CG  . MET A-2 1 534 ? 52.706  -75.068  -33.738 1.000 86.02847  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 CG  1 
+ATOM   12560 S SD  . MET A-2 1 534 ? 51.408  -76.301  -33.952 1.000 91.65670  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 SD  1 
+ATOM   12561 C CE  . MET A-2 1 534 ? 52.306  -77.590  -34.812 1.000 97.41419  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 CE  1 
+ATOM   12562 N N   . LYS A-2 1 535 ? 54.724  -72.526  -37.078 1.000 120.30564 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12563 C CA  . LYS A-2 1 535 ? 55.442  -72.270  -38.323 1.000 113.61785 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12564 C C   . LYS A-2 1 535 ? 56.803  -71.642  -38.055 1.000 114.33649 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12565 O O   . LYS A-2 1 535 ? 57.798  -71.998  -38.696 1.000 119.63165 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12566 C CB  . LYS A-2 1 535 ? 54.609  -71.369  -39.236 1.000 107.33374 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12567 C CG  . LYS A-2 1 535 ? 53.484  -72.081  -39.965 1.000 100.01693 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12568 C CD  . LYS A-2 1 535 ? 52.590  -71.088  -40.687 1.000 88.08961  ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12569 C CE  . LYS A-2 1 535 ? 51.628  -71.795  -41.624 1.000 137.90732 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12570 N NZ  . LYS A-2 1 535 ? 50.602  -70.868  -42.179 1.000 167.97203 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12571 N N   . ARG A-2 1 536 ? 56.865  -70.705  -37.107 1.000 103.42599 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 N   1 
+ATOM   12572 C CA  . ARG A-2 1 536 ? 58.130  -70.054  -36.784 1.000 108.83052 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   12573 C C   . ARG A-2 1 536 ? 59.083  -71.011  -36.078 1.000 113.90164 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 C   1 
+ATOM   12574 O O   . ARG A-2 1 536 ? 60.292  -70.996  -36.337 1.000 119.35496 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 O   1 
+ATOM   12575 C CB  . ARG A-2 1 536 ? 57.871  -68.820  -35.920 1.000 108.27102 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   12576 C CG  . ARG A-2 1 536 ? 59.122  -68.188  -35.335 1.000 125.64330 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   12577 C CD  . ARG A-2 1 536 ? 58.768  -67.130  -34.303 1.000 147.05879 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   12578 N NE  . ARG A-2 1 536 ? 57.934  -67.667  -33.234 1.000 137.83979 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   12579 C CZ  . ARG A-2 1 536 ? 58.401  -68.220  -32.123 1.000 161.26481 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   12580 N NH1 . ARG A-2 1 536 ? 59.701  -68.328  -31.898 1.000 167.69197 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   12581 N NH2 . ARG A-2 1 536 ? 57.544  -68.675  -31.214 1.000 144.11143 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   12582 N N   . ILE A-2 1 537 ? 58.555  -71.856  -35.190 1.000 121.18387 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12583 C CA  . ILE A-2 1 537 ? 59.406  -72.748  -34.409 1.000 114.73276 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12584 C C   . ILE A-2 1 537 ? 60.065  -73.793  -35.302 1.000 109.38527 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12585 O O   . ILE A-2 1 537 ? 61.259  -74.082  -35.163 1.000 124.33647 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12586 C CB  . ILE A-2 1 537 ? 58.591  -73.397  -33.275 1.000 107.04941 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12587 C CG1 . ILE A-2 1 537 ? 58.365  -72.393  -32.144 1.000 100.03605 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12588 C CG2 . ILE A-2 1 537 ? 59.281  -74.653  -32.759 1.000 99.31000  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12589 C CD1 . ILE A-2 1 537 ? 57.449  -72.896  -31.057 1.000 88.70866  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12590 N N   . PHE A-2 1 538 ? 59.308  -74.369  -36.234 1.000 109.21906 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12591 C CA  . PHE A-2 1 538 ? 59.818  -75.459  -37.054 1.000 123.15660 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12592 C C   . PHE A-2 1 538 ? 60.367  -75.011  -38.401 1.000 143.91350 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12593 O O   . PHE A-2 1 538 ? 61.050  -75.804  -39.058 1.000 157.90528 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12594 C CB  . PHE A-2 1 538 ? 58.722  -76.502  -37.288 1.000 99.56034  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12595 C CG  . PHE A-2 1 538 ? 58.482  -77.400  -36.112 1.000 98.88499  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12596 C CD1 . PHE A-2 1 538 ? 59.542  -77.856  -35.343 1.000 109.28228 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12597 C CD2 . PHE A-2 1 538 ? 57.198  -77.783  -35.769 1.000 112.73687 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12598 C CE1 . PHE A-2 1 538 ? 59.322  -78.684  -34.259 1.000 105.13875 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12599 C CE2 . PHE A-2 1 538 ? 56.971  -78.607  -34.687 1.000 85.76420  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12600 C CZ  . PHE A-2 1 538 ? 58.034  -79.059  -33.930 1.000 95.42390  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12601 N N   . GLU A-2 1 539 ? 60.056  -73.786  -38.837 1.000 137.55726 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12602 C CA  . GLU A-2 1 539 ? 60.491  -73.222  -40.114 1.000 148.49515 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12603 C C   . GLU A-2 1 539 ? 59.996  -74.033  -41.312 1.000 147.50346 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12604 O O   . GLU A-2 1 539 ? 60.098  -73.580  -42.458 1.000 162.51722 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12605 C CB  . GLU A-2 1 539 ? 62.018  -73.076  -40.141 1.000 154.16354 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12606 C CG  . GLU A-2 1 539 ? 62.761  -74.166  -40.893 1.000 169.82590 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12607 C CD  . GLU A-2 1 539 ? 64.174  -74.350  -40.385 1.000 185.21329 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12608 O OE1 . GLU A-2 1 539 ? 64.911  -73.344  -40.302 1.000 207.55820 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12609 O OE2 . GLU A-2 1 539 ? 64.540  -75.497  -40.056 1.000 198.24344 ? ? ? ? ? -1 529 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12610 N N   . ASN A-2 1 540 ? 59.450  -75.221  -41.058 1.000 141.26258 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12611 C CA  . ASN A-2 1 540 ? 58.841  -76.040  -42.096 1.000 147.16872 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12612 C C   . ASN A-2 1 540 ? 57.448  -75.513  -42.406 1.000 146.56723 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12613 O O   . ASN A-2 1 540 ? 56.690  -75.158  -41.500 1.000 130.48324 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12614 C CB  . ASN A-2 1 540 ? 58.770  -77.500  -41.648 1.000 136.94624 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12615 C CG  . ASN A-2 1 540 ? 58.507  -78.455  -42.797 1.000 126.08219 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12616 O OD1 . ASN A-2 1 540 ? 57.555  -78.288  -43.559 1.000 131.35666 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12617 N ND2 . ASN A-2 1 540 ? 59.362  -79.462  -42.930 1.000 116.78221 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12618 N N   . GLU A-2 1 541 ? 57.114  -75.465  -43.698 1.000 174.12813 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12619 C CA  . GLU A-2 1 541 ? 55.851  -74.861  -44.114 1.000 169.76122 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12620 C C   . GLU A-2 1 541 ? 54.647  -75.635  -43.592 1.000 160.07707 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12621 O O   . GLU A-2 1 541 ? 53.583  -75.046  -43.372 1.000 156.43440 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12622 C CB  . GLU A-2 1 541 ? 55.803  -74.751  -45.639 1.000 168.88314 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12623 C CG  . GLU A-2 1 541 ? 56.758  -73.709  -46.203 1.000 184.87830 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12624 C CD  . GLU A-2 1 541 ? 56.522  -72.325  -45.622 1.000 202.20411 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12625 O OE1 . GLU A-2 1 541 ? 55.348  -71.962  -45.390 1.000 191.90287 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12626 O OE2 . GLU A-2 1 541 ? 57.513  -71.600  -45.389 1.000 223.92625 ? ? ? ? ? -1 531 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12627 N N   . ASP A-2 1 542 ? 54.789  -76.945  -43.384 1.000 144.93881 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12628 C CA  . ASP A-2 1 542 ? 53.737  -77.764  -42.789 1.000 130.04867 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12629 C C   . ASP A-2 1 542 ? 54.236  -78.286  -41.448 1.000 133.13501 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12630 O O   . ASP A-2 1 542 ? 54.835  -79.370  -41.379 1.000 131.04350 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12631 C CB  . ASP A-2 1 542 ? 53.344  -78.919  -43.713 1.000 142.13817 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12632 C CG  . ASP A-2 1 542 ? 52.063  -79.608  -43.274 1.000 138.90311 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12633 O OD1 . ASP A-2 1 542 ? 51.442  -79.148  -42.290 1.000 126.49223 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12634 O OD2 . ASP A-2 1 542 ? 51.676  -80.609  -43.912 1.000 154.41633 ? ? ? ? ? -1 532 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12635 N N   . PRO A-2 1 543 ? 54.023  -77.552  -40.352 1.000 108.90755 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 N   1 
+ATOM   12636 C CA  . PRO A-2 1 543 ? 54.520  -78.027  -39.053 1.000 96.74118  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   12637 C C   . PRO A-2 1 543 ? 53.786  -79.253  -38.541 1.000 101.98636 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 C   1 
+ATOM   12638 O O   . PRO A-2 1 543 ? 54.378  -80.049  -37.802 1.000 104.76042 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 O   1 
+ATOM   12639 C CB  . PRO A-2 1 543 ? 54.311  -76.816  -38.135 1.000 105.81583 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   12640 C CG  . PRO A-2 1 543 ? 53.187  -76.061  -38.767 1.000 99.79060  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   12641 C CD  . PRO A-2 1 543 ? 53.351  -76.245  -40.249 1.000 117.71146 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   12642 N N   . VAL A-2 1 544 ? 52.515  -79.429  -38.909 1.000 99.57246  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 N   1 
+ATOM   12643 C CA  . VAL A-2 1 544 ? 51.773  -80.603  -38.461 1.000 80.81454  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   12644 C C   . VAL A-2 1 544 ? 52.358  -81.870  -39.068 1.000 86.60366  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 C   1 
+ATOM   12645 O O   . VAL A-2 1 544 ? 52.477  -82.899  -38.393 1.000 99.18138  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 O   1 
+ATOM   12646 C CB  . VAL A-2 1 544 ? 50.280  -80.453  -38.800 1.000 86.06742  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   12647 C CG1 . VAL A-2 1 544 ? 49.493  -81.638  -38.265 1.000 79.68670  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   12648 C CG2 . VAL A-2 1 544 ? 49.743  -79.154  -38.242 1.000 76.90123  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   12649 N N   . HIS A-2 1 545 ? 52.727  -81.821  -40.349 1.000 118.74761 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 N   1 
+ATOM   12650 C CA  . HIS A-2 1 545 ? 53.325  -82.990  -40.982 1.000 126.37667 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   12651 C C   . HIS A-2 1 545 ? 54.677  -83.315  -40.363 1.000 109.81642 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 C   1 
+ATOM   12652 O O   . HIS A-2 1 545 ? 55.013  -84.489  -40.172 1.000 101.62979 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 O   1 
+ATOM   12653 C CB  . HIS A-2 1 545 ? 53.461  -82.759  -42.488 1.000 116.06560 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   12654 C CG  . HIS A-2 1 545 ? 54.186  -83.856  -43.206 1.000 116.89857 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   12655 N ND1 . HIS A-2 1 545 ? 53.769  -85.169  -43.176 1.000 102.48195 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   12656 C CD2 . HIS A-2 1 545 ? 55.301  -83.833  -43.974 1.000 127.08333 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   12657 C CE1 . HIS A-2 1 545 ? 54.596  -85.908  -43.893 1.000 107.49005 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   12658 N NE2 . HIS A-2 1 545 ? 55.535  -85.122  -44.389 1.000 124.57269 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   12659 N N   . TYR A-2 1 546 ? 55.463  -82.289  -40.030 1.000 102.43203 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 N   1 
+ATOM   12660 C CA  . TYR A-2 1 546 ? 56.777  -82.531  -39.446 1.000 111.69308 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   12661 C C   . TYR A-2 1 546 ? 56.674  -82.990  -37.999 1.000 108.19253 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 C   1 
+ATOM   12662 O O   . TYR A-2 1 546 ? 57.502  -83.788  -37.547 1.000 113.35846 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 O   1 
+ATOM   12663 C CB  . TYR A-2 1 546 ? 57.634  -81.273  -39.548 1.000 126.54476 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   12664 C CG  . TYR A-2 1 546 ? 58.967  -81.395  -38.849 1.000 102.51438 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   12665 C CD1 . TYR A-2 1 546 ? 59.937  -82.273  -39.313 1.000 114.43379 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   12666 C CD2 . TYR A-2 1 546 ? 59.255  -80.634  -37.724 1.000 87.31368  ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   12667 C CE1 . TYR A-2 1 546 ? 61.156  -82.391  -38.677 1.000 112.32436 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   12668 C CE2 . TYR A-2 1 546 ? 60.472  -80.743  -37.082 1.000 106.83339 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   12669 C CZ  . TYR A-2 1 546 ? 61.419  -81.623  -37.562 1.000 111.45367 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   12670 O OH  . TYR A-2 1 546 ? 62.634  -81.735  -36.922 1.000 122.75179 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   12671 N N   . LEU A-2 1 547 ? 55.672  -82.503  -37.262 1.000 112.09376 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12672 C CA  . LEU A-2 1 547 ? 55.494  -82.938  -35.881 1.000 99.62470  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12673 C C   . LEU A-2 1 547 ? 55.173  -84.426  -35.816 1.000 87.91665  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12674 O O   . LEU A-2 1 547 ? 55.637  -85.130  -34.913 1.000 102.14334 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12675 C CB  . LEU A-2 1 547 ? 54.393  -82.112  -35.211 1.000 82.79317  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12676 C CG  . LEU A-2 1 547 ? 54.391  -81.947  -33.685 1.000 94.55979  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12677 C CD1 . LEU A-2 1 547 ? 53.494  -80.787  -33.272 1.000 71.67205  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12678 C CD2 . LEU A-2 1 547 ? 53.954  -83.218  -32.974 1.000 108.18616 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12679 N N   . GLN A-2 1 548 ? 54.389  -84.923  -36.772 1.000 105.66469 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 N   1 
+ATOM   12680 C CA  . GLN A-2 1 548 ? 53.976  -86.319  -36.775 1.000 84.39696  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   12681 C C   . GLN A-2 1 548 ? 55.035  -87.261  -37.335 1.000 94.12500  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 C   1 
+ATOM   12682 O O   . GLN A-2 1 548 ? 54.850  -88.480  -37.255 1.000 103.32159 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 O   1 
+ATOM   12683 C CB  . GLN A-2 1 548 ? 52.674  -86.471  -37.566 1.000 119.65235 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   12684 C CG  . GLN A-2 1 548 ? 51.498  -85.726  -36.951 1.000 88.42450  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   12685 C CD  . GLN A-2 1 548 ? 50.271  -85.731  -37.840 1.000 116.71081 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   12686 O OE1 . GLN A-2 1 548 ? 50.365  -85.954  -39.047 1.000 143.15321 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   12687 N NE2 . GLN A-2 1 548 ? 49.110  -85.486  -37.245 1.000 109.67664 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   12688 N N   . LYS A-2 1 549 ? 56.129  -86.739  -37.898 1.000 105.16803 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12689 C CA  . LYS A-2 1 549 ? 57.215  -87.609  -38.343 1.000 113.95503 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12690 C C   . LYS A-2 1 549 ? 57.790  -88.400  -37.174 1.000 99.48731  ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12691 O O   . LYS A-2 1 549 ? 57.854  -89.634  -37.212 1.000 109.71462 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12692 C CB  . LYS A-2 1 549 ? 58.312  -86.788  -39.024 1.000 111.61291 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12693 C CG  . LYS A-2 1 549 ? 58.012  -86.378  -40.458 1.000 110.93438 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12694 C CD  . LYS A-2 1 549 ? 59.306  -86.172  -41.237 1.000 122.33978 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12695 C CE  . LYS A-2 1 549 ? 59.043  -85.704  -42.660 1.000 136.17797 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12696 N NZ  . LYS A-2 1 549 ? 58.570  -84.293  -42.702 1.000 118.67743 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12697 N N   . SER A-2 1 550 ? 58.218  -87.699  -36.125 1.000 101.09990 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-2 N   1 
+ATOM   12698 C CA  . SER A-2 1 550 ? 58.664  -88.304  -34.870 1.000 113.11196 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-2 CA  1 
+ATOM   12699 C C   . SER A-2 1 550 ? 57.859  -87.624  -33.766 1.000 116.52600 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-2 C   1 
+ATOM   12700 O O   . SER A-2 1 550 ? 58.240  -86.554  -33.285 1.000 110.54395 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-2 O   1 
+ATOM   12701 C CB  . SER A-2 1 550 ? 60.167  -88.139  -34.670 1.000 100.20949 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-2 CB  1 
+ATOM   12702 O OG  . SER A-2 1 550 ? 60.591  -88.757  -33.468 1.000 140.68844 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-2 OG  1 
+ATOM   12703 N N   . LYS A-2 1 551 ? 56.748  -88.251  -33.369 1.000 108.66779 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12704 C CA  . LYS A-2 1 551 ? 55.794  -87.586  -32.485 1.000 96.72766  ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12705 C C   . LYS A-2 1 551 ? 56.416  -87.238  -31.137 1.000 100.55285 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12706 O O   . LYS A-2 1 551 ? 56.104  -86.192  -30.557 1.000 116.74576 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12707 C CB  . LYS A-2 1 551 ? 54.555  -88.461  -32.294 1.000 104.52883 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12708 C CG  . LYS A-2 1 551 ? 53.715  -88.633  -33.552 1.000 132.22208 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12709 C CD  . LYS A-2 1 551 ? 52.442  -89.414  -33.264 1.000 151.91317 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12710 C CE  . LYS A-2 1 551 ? 51.602  -88.728  -32.196 1.000 148.21495 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12711 N NZ  . LYS A-2 1 551 ? 50.371  -89.499  -31.868 1.000 147.23686 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12712 N N   . LEU A-2 1 552 ? 57.296  -88.097  -30.620 1.000 98.66798  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12713 C CA  . LEU A-2 1 552 ? 57.898  -87.825  -29.318 1.000 100.83206 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12714 C C   . LEU A-2 1 552 ? 58.980  -86.755  -29.415 1.000 100.79853 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12715 O O   . LEU A-2 1 552 ? 58.955  -85.769  -28.670 1.000 93.93485  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12716 C CB  . LEU A-2 1 552 ? 58.470  -89.110  -28.717 1.000 85.69908  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12717 C CG  . LEU A-2 1 552 ? 57.466  -90.066  -28.072 1.000 77.68432  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12718 C CD1 . LEU A-2 1 552 ? 58.181  -91.242  -27.424 1.000 65.68537  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12719 C CD2 . LEU A-2 1 552 ? 56.609  -89.329  -27.057 1.000 73.07446  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12720 N N   . PHE A-2 1 553 ? 59.933  -86.932  -30.332 1.000 98.60126  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12721 C CA  . PHE A-2 1 553 ? 61.052  -85.999  -30.423 1.000 88.82749  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12722 C C   . PHE A-2 1 553 ? 60.595  -84.614  -30.864 1.000 100.92609 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12723 O O   . PHE A-2 1 553 ? 61.041  -83.604  -30.306 1.000 75.67783  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12724 C CB  . PHE A-2 1 553 ? 62.113  -86.549  -31.373 1.000 100.88541 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12725 C CG  . PHE A-2 1 553 ? 63.294  -87.158  -30.673 1.000 89.55319  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12726 C CD1 . PHE A-2 1 553 ? 63.236  -88.451  -30.181 1.000 99.27259  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12727 C CD2 . PHE A-2 1 553 ? 64.462  -86.433  -30.504 1.000 106.34404 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12728 C CE1 . PHE A-2 1 553 ? 64.323  -89.010  -29.532 1.000 93.13222  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12729 C CE2 . PHE A-2 1 553 ? 65.552  -86.986  -29.860 1.000 101.24601 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12730 C CZ  . PHE A-2 1 553 ? 65.482  -88.275  -29.370 1.000 87.26501  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12731 N N   . ASN A-2 1 554 ? 59.706  -84.543  -31.856 1.000 103.69183 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12732 C CA  . ASN A-2 1 554 ? 59.268  -83.240  -32.344 1.000 90.66126  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12733 C C   . ASN A-2 1 554 ? 58.413  -82.508  -31.320 1.000 96.57225  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12734 O O   . ASN A-2 1 554 ? 58.443  -81.273  -31.262 1.000 95.05183  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12735 C CB  . ASN A-2 1 554 ? 58.511  -83.396  -33.659 1.000 110.20148 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12736 C CG  . ASN A-2 1 554 ? 59.410  -83.841  -34.788 1.000 112.63216 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12737 O OD1 . ASN A-2 1 554 ? 59.123  -84.815  -35.483 1.000 129.75266 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12738 N ND2 . ASN A-2 1 554 ? 60.517  -83.133  -34.970 1.000 104.25232 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12739 N N   . MET A-2 1 555 ? 57.647  -83.240  -30.510 1.000 101.36219 ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 N   1 
+ATOM   12740 C CA  . MET A-2 1 555 ? 56.887  -82.585  -29.451 1.000 89.56374  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 CA  1 
+ATOM   12741 C C   . MET A-2 1 555 ? 57.817  -81.997  -28.398 1.000 80.01714  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 C   1 
+ATOM   12742 O O   . MET A-2 1 555 ? 57.569  -80.898  -27.887 1.000 83.69076  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 O   1 
+ATOM   12743 C CB  . MET A-2 1 555 ? 55.903  -83.567  -28.817 1.000 62.42110  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 CB  1 
+ATOM   12744 C CG  . MET A-2 1 555 ? 54.975  -82.925  -27.810 1.000 75.73183  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 CG  1 
+ATOM   12745 S SD  . MET A-2 1 555 ? 53.876  -81.720  -28.571 1.000 92.22629  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 SD  1 
+ATOM   12746 C CE  . MET A-2 1 555 ? 52.774  -82.811  -29.461 1.000 66.20389  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 CE  1 
+ATOM   12747 N N   . VAL A-2 1 556 ? 58.897  -82.710  -28.068 1.000 80.43198  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 N   1 
+ATOM   12748 C CA  . VAL A-2 1 556 ? 59.899  -82.164  -27.155 1.000 76.55405  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   12749 C C   . VAL A-2 1 556 ? 60.576  -80.949  -27.777 1.000 92.70415  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 C   1 
+ATOM   12750 O O   . VAL A-2 1 556 ? 60.831  -79.946  -27.099 1.000 73.75907  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 O   1 
+ATOM   12751 C CB  . VAL A-2 1 556 ? 60.922  -83.249  -26.770 1.000 72.99012  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   12752 C CG1 . VAL A-2 1 556 ? 62.055  -82.650  -25.948 1.000 68.87463  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   12753 C CG2 . VAL A-2 1 556 ? 60.241  -84.371  -26.003 1.000 85.28050  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   12754 N N   . GLU A-2 1 557 ? 60.880  -81.020  -29.077 1.000 97.72626  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12755 C CA  . GLU A-2 1 557 ? 61.455  -79.871  -29.770 1.000 81.85065  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12756 C C   . GLU A-2 1 557 ? 60.492  -78.694  -29.768 1.000 91.28173  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12757 O O   . GLU A-2 1 557 ? 60.913  -77.533  -29.688 1.000 92.99953  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12758 C CB  . GLU A-2 1 557 ? 61.826  -80.255  -31.203 1.000 91.05420  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12759 C CG  . GLU A-2 1 557 ? 62.354  -79.107  -32.053 1.000 98.11762  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12760 C CD  . GLU A-2 1 557 ? 62.787  -79.558  -33.437 1.000 117.87824 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12761 O OE1 . GLU A-2 1 557 ? 62.867  -80.784  -33.667 1.000 103.29572 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12762 O OE2 . GLU A-2 1 557 ? 63.046  -78.688  -34.295 1.000 132.26019 ? ? ? ? ? -1 547 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12763 N N   . LEU A-2 1 558 ? 59.193  -78.976  -29.856 1.000 81.50966  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12764 C CA  . LEU A-2 1 558 ? 58.204  -77.906  -29.881 1.000 82.14618  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12765 C C   . LEU A-2 1 558 ? 58.077  -77.230  -28.521 1.000 82.79829  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12766 O O   . LEU A-2 1 558 ? 58.077  -75.999  -28.432 1.000 83.15223  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12767 C CB  . LEU A-2 1 558 ? 56.854  -78.460  -30.338 1.000 68.27430  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12768 C CG  . LEU A-2 1 558 ? 55.648  -77.531  -30.220 1.000 75.18695  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12769 C CD1 . LEU A-2 1 558 ? 55.865  -76.260  -31.026 1.000 96.97138  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12770 C CD2 . LEU A-2 1 558 ? 54.383  -78.241  -30.670 1.000 83.85555  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12771 N N   . VAL A-2 1 559 ? 57.983  -78.019  -27.448 1.000 72.72703  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 N   1 
+ATOM   12772 C CA  . VAL A-2 1 559 ? 57.743  -77.450  -26.126 1.000 85.27616  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   12773 C C   . VAL A-2 1 559 ? 58.955  -76.667  -25.636 1.000 80.22014  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 C   1 
+ATOM   12774 O O   . VAL A-2 1 559 ? 58.814  -75.746  -24.822 1.000 84.36236  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 O   1 
+ATOM   12775 C CB  . VAL A-2 1 559 ? 57.333  -78.556  -25.131 1.000 75.26111  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   12776 C CG1 . VAL A-2 1 559 ? 56.030  -79.218  -25.569 1.000 66.19181  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   12777 C CG2 . VAL A-2 1 559 ? 58.441  -79.589  -24.968 1.000 72.98203  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   12778 N N   . ASN A-2 1 560 ? 60.156  -76.998  -26.119 1.000 74.95624  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12779 C CA  . ASN A-2 1 560 ? 61.335  -76.239  -25.712 1.000 70.52009  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12780 C C   . ASN A-2 1 560 ? 61.282  -74.816  -26.245 1.000 83.47545  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12781 O O   . ASN A-2 1 560 ? 61.678  -73.872  -25.551 1.000 94.96406  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12782 C CB  . ASN A-2 1 560 ? 62.613  -76.938  -26.179 1.000 74.60216  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12783 C CG  . ASN A-2 1 560 ? 62.782  -78.306  -25.559 1.000 67.90239  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12784 O OD1 . ASN A-2 1 560 ? 62.048  -78.676  -24.646 1.000 93.75827  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12785 N ND2 . ASN A-2 1 560 ? 63.754  -79.068  -26.052 1.000 94.79564  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12786 N N   . ASN A-2 1 561 ? 60.788  -74.642  -27.469 1.000 94.44097  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12787 C CA  . ASN A-2 1 561 ? 60.697  -73.335  -28.105 1.000 80.02420  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12788 C C   . ASN A-2 1 561 ? 59.334  -72.679  -27.927 1.000 81.70491  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12789 O O   . ASN A-2 1 561 ? 59.114  -71.587  -28.461 1.000 104.81281 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12790 C CB  . ASN A-2 1 561 ? 61.019  -73.457  -29.598 1.000 94.65479  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12791 C CG  . ASN A-2 1 561 ? 62.394  -74.047  -29.850 1.000 95.95295  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12792 O OD1 . ASN A-2 1 561 ? 63.353  -73.736  -29.142 1.000 92.51169  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12793 N ND2 . ASN A-2 1 561 ? 62.496  -74.905  -30.857 1.000 136.75568 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12794 N N   . LEU A-2 1 562 ? 58.418  -73.312  -27.197 1.000 80.00264  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12795 C CA  . LEU A-2 1 562 ? 57.105  -72.724  -26.970 1.000 92.62266  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12796 C C   . LEU A-2 1 562 ? 57.214  -71.522  -26.041 1.000 99.27918  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12797 O O   . LEU A-2 1 562 ? 57.881  -71.582  -25.003 1.000 88.84343  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12798 C CB  . LEU A-2 1 562 ? 56.148  -73.760  -26.381 1.000 85.18611  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12799 C CG  . LEU A-2 1 562 ? 55.387  -74.638  -27.376 1.000 87.41889  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12800 C CD1 . LEU A-2 1 562 ? 54.505  -75.637  -26.646 1.000 81.20849  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12801 C CD2 . LEU A-2 1 562 ? 54.562  -73.784  -28.325 1.000 94.50384  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12802 N N   . SER A-2 1 563 ? 56.557  -70.429  -26.417 1.000 100.96536 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-2 N   1 
+ATOM   12803 C CA  . SER A-2 1 563 ? 56.537  -69.228  -25.601 1.000 90.50188  ? ? ? ? ? ?  553 SER A-2 CA  1 
+ATOM   12804 C C   . SER A-2 1 563 ? 55.519  -69.365  -24.472 1.000 114.84977 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-2 C   1 
+ATOM   12805 O O   . SER A-2 1 563 ? 54.669  -70.259  -24.464 1.000 118.54494 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-2 O   1 
+ATOM   12806 C CB  . SER A-2 1 563 ? 56.212  -68.005  -26.456 1.000 106.82312 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-2 CB  1 
+ATOM   12807 O OG  . SER A-2 1 563 ? 55.985  -66.867  -25.643 1.000 132.82563 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-2 OG  1 
+ATOM   12808 N N   . THR A-2 1 564 ? 55.616  -68.454  -23.501 1.000 112.48168 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 N   1 
+ATOM   12809 C CA  . THR A-2 1 564 ? 54.626  -68.420  -22.430 1.000 95.64214  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 CA  1 
+ATOM   12810 C C   . THR A-2 1 564 ? 53.263  -68.001  -22.964 1.000 102.77804 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 C   1 
+ATOM   12811 O O   . THR A-2 1 564 ? 52.232  -68.550  -22.555 1.000 96.94539  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 O   1 
+ATOM   12812 C CB  . THR A-2 1 564 ? 55.084  -67.478  -21.317 1.000 100.25004 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 CB  1 
+ATOM   12813 O OG1 . THR A-2 1 564 ? 56.353  -67.913  -20.813 1.000 110.38368 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   12814 C CG2 . THR A-2 1 564 ? 54.073  -67.465  -20.180 1.000 71.78249  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   12815 N N   . LYS A-2 1 565 ? 53.238  -67.034  -23.884 1.000 115.72851 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12816 C CA  . LYS A-2 1 565 ? 51.986  -66.661  -24.532 1.000 106.68628 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12817 C C   . LYS A-2 1 565 ? 51.427  -67.810  -25.360 1.000 102.79523 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12818 O O   . LYS A-2 1 565 ? 50.205  -67.942  -25.493 1.000 105.72726 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12819 C CB  . LYS A-2 1 565 ? 52.197  -65.421  -25.403 1.000 108.87856 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12820 C CG  . LYS A-2 1 565 ? 50.935  -64.896  -26.067 1.000 131.46300 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12821 C CD  . LYS A-2 1 565 ? 49.869  -64.561  -25.037 1.000 151.51364 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12822 C CE  . LYS A-2 1 565 ? 48.594  -64.066  -25.701 1.000 163.24606 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12823 N NZ  . LYS A-2 1 565 ? 47.534  -63.764  -24.699 1.000 184.93533 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12824 N N   . ASP A-2 1 566 ? 52.301  -68.653  -25.918 1.000 94.07097  ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12825 C CA  . ASP A-2 1 566 ? 51.830  -69.817  -26.662 1.000 113.80117 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12826 C C   . ASP A-2 1 566 ? 51.084  -70.785  -25.753 1.000 103.99693 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12827 O O   . ASP A-2 1 566 ? 50.044  -71.333  -26.137 1.000 104.12367 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12828 C CB  . ASP A-2 1 566 ? 53.004  -70.520  -27.344 1.000 106.70224 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12829 C CG  . ASP A-2 1 566 ? 53.660  -69.663  -28.407 1.000 126.06798 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12830 O OD1 . ASP A-2 1 566 ? 52.960  -68.828  -29.016 1.000 135.48247 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12831 O OD2 . ASP A-2 1 566 ? 54.877  -69.829  -28.635 1.000 132.34488 ? ? ? ? ? -1 556 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12832 N N   . CYS A-2 1 567 ? 51.600  -71.008  -24.542 1.000 102.69492 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-2 N   1 
+ATOM   12833 C CA  . CYS A-2 1 567 ? 50.919  -71.893  -23.603 1.000 81.47974  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-2 CA  1 
+ATOM   12834 C C   . CYS A-2 1 567 ? 49.569  -71.322  -23.190 1.000 93.18064  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-2 C   1 
+ATOM   12835 O O   . CYS A-2 1 567 ? 48.585  -72.061  -23.066 1.000 103.43213 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-2 O   1 
+ATOM   12836 C CB  . CYS A-2 1 567 ? 51.797  -72.135  -22.376 1.000 91.89501  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-2 CB  1 
+ATOM   12837 S SG  . CYS A-2 1 567 ? 53.349  -72.990  -22.727 1.000 90.52193  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-2 SG  1 
+ATOM   12838 N N   . PHE A-2 1 568 ? 49.502  -70.007  -22.971 1.000 90.05174  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12839 C CA  . PHE A-2 1 568 ? 48.228  -69.387  -22.621 1.000 95.58353  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12840 C C   . PHE A-2 1 568 ? 47.264  -69.405  -23.800 1.000 101.11123 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12841 O O   . PHE A-2 1 568 ? 46.052  -69.567  -23.614 1.000 88.23427  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12842 C CB  . PHE A-2 1 568 ? 48.456  -67.959  -22.127 1.000 106.10398 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12843 C CG  . PHE A-2 1 568 ? 48.325  -67.806  -20.638 1.000 111.25948 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12844 C CD1 . PHE A-2 1 568 ? 49.403  -68.052  -19.804 1.000 113.23551 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12845 C CD2 . PHE A-2 1 568 ? 47.121  -67.418  -20.073 1.000 119.68248 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12846 C CE1 . PHE A-2 1 568 ? 49.283  -67.913  -18.434 1.000 101.01293 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12847 C CE2 . PHE A-2 1 568 ? 46.995  -67.277  -18.704 1.000 143.11311 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12848 C CZ  . PHE A-2 1 568 ? 48.077  -67.524  -17.884 1.000 122.62890 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12849 N N   . ASP A-2 1 569 ? 47.780  -69.242  -25.021 1.000 114.32957 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12850 C CA  . ASP A-2 1 569 ? 46.921  -69.327  -26.198 1.000 100.26612 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12851 C C   . ASP A-2 1 569 ? 46.373  -70.737  -26.380 1.000 92.17730  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12852 O O   . ASP A-2 1 569 ? 45.197  -70.912  -26.722 1.000 94.60453  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12853 C CB  . ASP A-2 1 569 ? 47.685  -68.881  -27.444 1.000 105.35385 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12854 C CG  . ASP A-2 1 569 ? 47.578  -67.388  -27.690 1.000 127.38640 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12855 O OD1 . ASP A-2 1 569 ? 46.809  -66.718  -26.968 1.000 141.63678 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12856 O OD2 . ASP A-2 1 569 ? 48.260  -66.884  -28.608 1.000 133.59472 ? ? ? ? ? -1 559 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12857 N N   . VAL A-2 1 570 ? 47.208  -71.754  -26.158 1.000 87.48849  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 N   1 
+ATOM   12858 C CA  . VAL A-2 1 570 ? 46.736  -73.132  -26.245 1.000 85.54138  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   12859 C C   . VAL A-2 1 570 ? 45.731  -73.423  -25.138 1.000 92.84820  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 C   1 
+ATOM   12860 O O   . VAL A-2 1 570 ? 44.713  -74.089  -25.361 1.000 103.13491 ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 O   1 
+ATOM   12861 C CB  . VAL A-2 1 570 ? 47.928  -74.106  -26.204 1.000 75.55429  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   12862 C CG1 . VAL A-2 1 570 ? 47.447  -75.538  -26.032 1.000 80.44911  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   12863 C CG2 . VAL A-2 1 570 ? 48.756  -73.976  -27.469 1.000 82.99896  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   12864 N N   . PHE A-2 1 571 ? 45.992  -72.917  -23.931 1.000 104.66099 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12865 C CA  . PHE A-2 1 571 ? 45.090  -73.158  -22.809 1.000 96.26202  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12866 C C   . PHE A-2 1 571 ? 43.746  -72.471  -23.018 1.000 88.56808  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12867 O O   . PHE A-2 1 571 ? 42.693  -73.058  -22.740 1.000 83.98213  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12868 C CB  . PHE A-2 1 571 ? 45.746  -72.684  -21.512 1.000 84.61104  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12869 C CG  . PHE A-2 1 571 ? 44.864  -72.796  -20.302 1.000 104.27988 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12870 C CD1 . PHE A-2 1 571 ? 44.765  -73.991  -19.610 1.000 103.38675 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12871 C CD2 . PHE A-2 1 571 ? 44.148  -71.701  -19.845 1.000 116.78604 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12872 C CE1 . PHE A-2 1 571 ? 43.960  -74.095  -18.491 1.000 87.02705  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12873 C CE2 . PHE A-2 1 571 ? 43.341  -71.799  -18.729 1.000 108.43898 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12874 C CZ  . PHE A-2 1 571 ? 43.248  -72.997  -18.050 1.000 92.16512  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12875 N N   . GLU A-2 1 572 ? 43.759  -71.232  -23.511 1.000 83.40693  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12876 C CA  . GLU A-2 1 572 ? 42.527  -70.473  -23.680 1.000 86.78539  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12877 C C   . GLU A-2 1 572 ? 41.733  -70.888  -24.912 1.000 102.71043 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12878 O O   . GLU A-2 1 572 ? 40.551  -70.543  -25.008 1.000 112.34786 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12879 C CB  . GLU A-2 1 572 ? 42.836  -68.976  -23.756 1.000 103.86357 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12880 C CG  . GLU A-2 1 572 ? 43.325  -68.366  -22.451 1.000 108.02745 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12881 C CD  . GLU A-2 1 572 ? 42.228  -68.252  -21.410 1.000 145.18691 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12882 O OE1 . GLU A-2 1 572 ? 41.039  -68.350  -21.780 1.000 151.44856 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12883 O OE2 . GLU A-2 1 572 ? 42.556  -68.063  -20.219 1.000 142.46860 ? ? ? ? ? -1 562 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12884 N N   . HIS A-2 1 573 ? 42.342  -71.612  -25.848 1.000 105.26583 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 N   1 
+ATOM   12885 C CA  . HIS A-2 1 573 ? 41.650  -71.961  -27.082 1.000 104.66364 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   12886 C C   . HIS A-2 1 573 ? 40.514  -72.941  -26.808 1.000 87.79161  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 C   1 
+ATOM   12887 O O   . HIS A-2 1 573 ? 40.582  -73.772  -25.899 1.000 100.85406 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 O   1 
+ATOM   12888 C CB  . HIS A-2 1 573 ? 42.626  -72.559  -28.097 1.000 115.36112 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   12889 C CG  . HIS A-2 1 573 ? 42.139  -72.496  -29.512 1.000 102.79443 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   12890 N ND1 . HIS A-2 1 573 ? 41.266  -73.422  -30.042 1.000 82.93659  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   12891 C CD2 . HIS A-2 1 573 ? 42.406  -71.619  -30.508 1.000 108.48248 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   12892 C CE1 . HIS A-2 1 573 ? 41.016  -73.117  -31.303 1.000 108.24817 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   12893 N NE2 . HIS A-2 1 573 ? 41.696  -72.027  -31.611 1.000 133.27906 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   12894 N N   . GLU A-2 1 574 ? 39.456  -72.831  -27.617 1.000 117.38058 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12895 C CA  . GLU A-2 1 574 ? 38.270  -73.656  -27.412 1.000 100.93184 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12896 C C   . GLU A-2 1 574 ? 38.555  -75.133  -27.655 1.000 84.60235  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12897 O O   . GLU A-2 1 574 ? 37.952  -75.992  -27.002 1.000 95.55084  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12898 C CB  . GLU A-2 1 574 ? 37.136  -73.171  -28.318 1.000 120.14121 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12899 C CG  . GLU A-2 1 574 ? 35.802  -73.868  -28.092 1.000 136.25475 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12900 C CD  . GLU A-2 1 574 ? 35.633  -75.112  -28.942 1.000 160.54707 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12901 O OE1 . GLU A-2 1 574 ? 36.367  -75.254  -29.941 1.000 162.77202 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12902 O OE2 . GLU A-2 1 574 ? 34.767  -75.948  -28.608 1.000 177.65897 ? ? ? ? ? -1 564 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12903 N N   . LYS A-2 1 575 ? 39.464  -75.449  -28.581 1.000 96.75480  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12904 C CA  . LYS A-2 1 575 ? 39.779  -76.846  -28.862 1.000 93.74234  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12905 C C   . LYS A-2 1 575 ? 40.433  -77.540  -27.676 1.000 88.25781  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12906 O O   . LYS A-2 1 575 ? 40.412  -78.773  -27.602 1.000 87.16297  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12907 C CB  . LYS A-2 1 575 ? 40.688  -76.943  -30.088 1.000 94.58715  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12908 C CG  . LYS A-2 1 575 ? 40.050  -76.465  -31.382 1.000 98.29383  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12909 C CD  . LYS A-2 1 575 ? 39.991  -77.583  -32.410 1.000 90.20305  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12910 C CE  . LYS A-2 1 575 ? 39.399  -77.099  -33.725 1.000 105.89476 ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12911 N NZ  . LYS A-2 1 575 ? 40.209  -76.014  -34.347 1.000 79.28847  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12912 N N   . PHE A-2 1 576 ? 41.012  -76.780  -26.749 1.000 82.41656  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12913 C CA  . PHE A-2 1 576 ? 41.639  -77.365  -25.571 1.000 84.66980  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12914 C C   . PHE A-2 1 576 ? 40.862  -77.012  -24.310 1.000 96.32013  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12915 O O   . PHE A-2 1 576 ? 41.448  -76.568  -23.318 1.000 92.70847  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12916 C CB  . PHE A-2 1 576 ? 43.091  -76.899  -25.453 1.000 88.55659  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12917 C CG  . PHE A-2 1 576 ? 43.993  -77.455  -26.517 1.000 74.50110  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12918 C CD1 . PHE A-2 1 576 ? 44.145  -76.800  -27.728 1.000 97.12698  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12919 C CD2 . PHE A-2 1 576 ? 44.690  -78.632  -26.305 1.000 71.11499  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12920 C CE1 . PHE A-2 1 576 ? 44.976  -77.311  -28.708 1.000 92.36585  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12921 C CE2 . PHE A-2 1 576 ? 45.522  -79.147  -27.280 1.000 94.96228  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12922 C CZ  . PHE A-2 1 576 ? 45.665  -78.486  -28.483 1.000 81.07783  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12923 N N   . ALA A-2 1 577 ? 39.542  -77.203  -24.338 1.000 100.64583 ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-2 N   1 
+ATOM   12924 C CA  . ALA A-2 1 577 ? 38.737  -76.957  -23.149 1.000 96.27347  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   12925 C C   . ALA A-2 1 577 ? 38.977  -78.000  -22.067 1.000 88.13976  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-2 C   1 
+ATOM   12926 O O   . ALA A-2 1 577 ? 38.608  -77.770  -20.911 1.000 88.82553  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-2 O   1 
+ATOM   12927 C CB  . ALA A-2 1 577 ? 37.253  -76.913  -23.511 1.000 83.31513  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   12928 N N   . CYS A-2 1 578 ? 39.585  -79.137  -22.416 1.000 89.13395  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-2 N   1 
+ATOM   12929 C CA  . CYS A-2 1 578 ? 39.870  -80.163  -21.419 1.000 82.42225  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-2 CA  1 
+ATOM   12930 C C   . CYS A-2 1 578 ? 40.882  -79.679  -20.390 1.000 86.55390  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-2 C   1 
+ATOM   12931 O O   . CYS A-2 1 578 ? 40.826  -80.090  -19.226 1.000 89.83746  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-2 O   1 
+ATOM   12932 C CB  . CYS A-2 1 578 ? 40.372  -81.434  -22.102 1.000 90.75253  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-2 CB  1 
+ATOM   12933 S SG  . CYS A-2 1 578 ? 41.840  -81.192  -23.128 1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-2 SG  1 
+ATOM   12934 N N   . LEU A-2 1 579 ? 41.813  -78.811  -20.796 1.000 86.57962  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12935 C CA  . LEU A-2 1 579 ? 42.774  -78.266  -19.843 1.000 78.32266  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12936 C C   . LEU A-2 1 579 ? 42.096  -77.329  -18.851 1.000 86.61234  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12937 O O   . LEU A-2 1 579 ? 42.475  -77.282  -17.675 1.000 91.26974  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12938 C CB  . LEU A-2 1 579 ? 43.901  -77.546  -20.582 1.000 92.08243  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12939 C CG  . LEU A-2 1 579 ? 44.799  -78.424  -21.454 1.000 86.90000  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12940 C CD1 . LEU A-2 1 579 ? 45.938  -77.605  -22.042 1.000 68.33308  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12941 C CD2 . LEU A-2 1 579 ? 45.334  -79.603  -20.654 1.000 64.32430  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12942 N N   . LYS A-2 1 580 ? 41.091  -76.573  -19.304 1.000 86.57275  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12943 C CA  . LYS A-2 1 580 ? 40.327  -75.745  -18.379 1.000 94.94081  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12944 C C   . LYS A-2 1 580 ? 39.470  -76.595  -17.449 1.000 93.29317  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12945 O O   . LYS A-2 1 580 ? 39.245  -76.213  -16.295 1.000 94.56482  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12946 C CB  . LYS A-2 1 580 ? 39.446  -74.757  -19.144 1.000 83.82434  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12947 C CG  . LYS A-2 1 580 ? 39.929  -73.317  -19.069 1.000 79.35876  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12948 C CD  . LYS A-2 1 580 ? 38.820  -72.339  -19.427 1.000 135.05608 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12949 C CE  . LYS A-2 1 580 ? 39.243  -70.903  -19.154 1.000 120.87497 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12950 N NZ  . LYS A-2 1 580 ? 38.121  -69.942  -19.356 1.000 166.00167 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12951 N N   . GLU A-2 1 581 ? 38.973  -77.738  -17.926 1.000 78.91691  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12952 C CA  . GLU A-2 1 581 ? 38.174  -78.593  -17.057 1.000 74.69408  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12953 C C   . GLU A-2 1 581 ? 39.050  -79.364  -16.082 1.000 81.32827  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12954 O O   . GLU A-2 1 581 ? 38.582  -79.756  -15.008 1.000 89.23786  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12955 C CB  . GLU A-2 1 581 ? 37.332  -79.556  -17.892 1.000 62.86793  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12956 C CG  . GLU A-2 1 581 ? 36.093  -78.921  -18.511 1.000 81.20740  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12957 C CD  . GLU A-2 1 581 ? 34.992  -78.676  -17.493 1.000 123.86747 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12958 O OE1 . GLU A-2 1 581 ? 35.046  -79.275  -16.396 1.000 132.41057 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12959 O OE2 . GLU A-2 1 581 ? 34.067  -77.891  -17.790 1.000 149.93564 ? ? ? ? ? -1 571 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12960 N N   . LEU A-2 1 582 ? 40.319  -79.583  -16.432 1.000 84.53185  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12961 C CA  . LEU A-2 1 582 ? 41.209  -80.322  -15.547 1.000 69.45806  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12962 C C   . LEU A-2 1 582 ? 41.588  -79.495  -14.326 1.000 78.38518  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12963 O O   . LEU A-2 1 582 ? 41.595  -80.009  -13.204 1.000 84.76658  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12964 C CB  . LEU A-2 1 582 ? 42.449  -80.769  -16.320 1.000 79.30413  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12965 C CG  . LEU A-2 1 582 ? 43.562  -81.412  -15.494 1.000 72.31567  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12966 C CD1 . LEU A-2 1 582 ? 43.048  -82.646  -14.768 1.000 72.01623  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12967 C CD2 . LEU A-2 1 582 ? 44.760  -81.757  -16.370 1.000 67.17628  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12968 N N   . VAL A-2 1 583 ? 41.915  -78.216  -14.525 1.000 70.46238  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 N   1 
+ATOM   12969 C CA  . VAL A-2 1 583 ? 42.273  -77.362  -13.397 1.000 78.46091  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   12970 C C   . VAL A-2 1 583 ? 41.051  -77.039  -12.542 1.000 89.69668  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 C   1 
+ATOM   12971 O O   . VAL A-2 1 583 ? 41.180  -76.783  -11.339 1.000 98.07827  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 O   1 
+ATOM   12972 C CB  . VAL A-2 1 583 ? 42.973  -76.082  -13.894 1.000 57.87270  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   12973 C CG1 . VAL A-2 1 583 ? 44.280  -76.432  -14.592 1.000 72.87273  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   12974 C CG2 . VAL A-2 1 583 ? 42.062  -75.293  -14.822 1.000 94.87895  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   12975 N N   . GLY A-2 1 584 ? 39.858  -77.051  -13.131 1.000 83.58306  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-2 N   1 
+ATOM   12976 C CA  . GLY A-2 1 584 ? 38.645  -76.820  -12.376 1.000 89.36583  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   12977 C C   . GLY A-2 1 584 ? 38.285  -75.370  -12.157 1.000 114.49954 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-2 C   1 
+ATOM   12978 O O   . GLY A-2 1 584 ? 37.693  -75.037  -11.123 1.000 138.78364 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-2 O   1 
+ATOM   12979 N N   . SER A-2 1 585 ? 38.620  -74.491  -13.096 1.000 115.62184 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-2 N   1 
+ATOM   12980 C CA  . SER A-2 1 585 ? 38.302  -73.074  -12.960 1.000 147.49261 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-2 CA  1 
+ATOM   12981 C C   . SER A-2 1 585 ? 36.802  -72.842  -13.107 1.000 153.67125 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-2 C   1 
+ATOM   12982 O O   . SER A-2 1 585 ? 36.129  -73.547  -13.858 1.000 148.19728 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-2 O   1 
+ATOM   12983 C CB  . SER A-2 1 585 ? 39.068  -72.244  -13.994 1.000 159.64202 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-2 CB  1 
+ATOM   12984 O OG  . SER A-2 1 585 ? 38.664  -72.569  -15.313 1.000 130.57691 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-2 OG  1 
+ATOM   12985 N N   . SER B-2 2 1   ? 41.011  -154.581 13.776  1.000 163.49296 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-2 N   1 
+ATOM   12986 C CA  . SER B-2 2 1   ? 40.569  -154.426 15.157  1.000 177.53146 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-2 CA  1 
+ATOM   12987 C C   . SER B-2 2 1   ? 40.182  -152.979 15.441  1.000 166.74112 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-2 C   1 
+ATOM   12988 O O   . SER B-2 2 1   ? 39.730  -152.268 14.543  1.000 159.11908 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-2 O   1 
+ATOM   12989 C CB  . SER B-2 2 1   ? 41.662  -154.883 16.127  1.000 180.00568 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-2 CB  1 
+ATOM   12990 O OG  . SER B-2 2 1   ? 41.234  -154.760 17.472  1.000 159.28680 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-2 OG  1 
+ATOM   12991 N N   . ARG B-2 2 2   ? 40.371  -152.549 16.693  1.000 168.17057 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 N   1 
+ATOM   12992 C CA  . ARG B-2 2 2   ? 39.994  -151.193 17.079  1.000 164.10745 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 CA  1 
+ATOM   12993 C C   . ARG B-2 2 2   ? 40.785  -150.142 16.314  1.000 164.67714 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 C   1 
+ATOM   12994 O O   . ARG B-2 2 2   ? 40.268  -149.047 16.059  1.000 150.80794 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 O   1 
+ATOM   12995 C CB  . ARG B-2 2 2   ? 40.178  -151.001 18.586  1.000 166.23562 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 CB  1 
+ATOM   12996 C CG  . ARG B-2 2 2   ? 41.613  -151.184 19.064  1.000 177.16788 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 CG  1 
+ATOM   12997 C CD  . ARG B-2 2 2   ? 41.757  -150.790 20.523  1.000 185.16510 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 CD  1 
+ATOM   12998 N NE  . ARG B-2 2 2   ? 41.316  -149.421 20.766  1.000 183.83732 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 NE  1 
+ATOM   12999 C CZ  . ARG B-2 2 2   ? 42.098  -148.354 20.674  1.000 183.83226 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   13000 N NH1 . ARG B-2 2 2   ? 43.376  -148.460 20.348  1.000 170.82161 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   13001 N NH2 . ARG B-2 2 2   ? 41.585  -147.151 20.914  1.000 182.99545 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   13002 N N   . GLU B-2 2 3   ? 42.036  -150.440 15.956  1.000 169.70014 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 N   1 
+ATOM   13003 C CA  . GLU B-2 2 3   ? 42.810  -149.496 15.160  1.000 160.12152 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13004 C C   . GLU B-2 2 3   ? 42.200  -149.323 13.777  1.000 155.93591 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 C   1 
+ATOM   13005 O O   . GLU B-2 2 3   ? 42.242  -148.229 13.207  1.000 152.61603 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 O   1 
+ATOM   13006 C CB  . GLU B-2 2 3   ? 44.259  -149.974 15.055  1.000 173.95198 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13007 C CG  . GLU B-2 2 3   ? 44.413  -151.424 14.625  1.000 188.51410 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13008 C CD  . GLU B-2 2 3   ? 45.857  -151.882 14.589  1.000 205.88051 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13009 O OE1 . GLU B-2 2 3   ? 46.752  -151.062 14.873  1.000 204.19000 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13010 O OE2 . GLU B-2 2 3   ? 46.095  -153.068 14.275  1.000 213.59840 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13011 N N   . GLN B-2 2 4   ? 41.609  -150.390 13.231  1.000 164.28536 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 N   1 
+ATOM   13012 C CA  . GLN B-2 2 4   ? 40.892  -150.294 11.970  1.000 159.14448 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 CA  1 
+ATOM   13013 C C   . GLN B-2 2 4   ? 39.560  -149.578 12.133  1.000 161.50017 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 C   1 
+ATOM   13014 O O   . GLN B-2 2 4   ? 39.051  -149.016 11.160  1.000 146.46560 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 O   1 
+ATOM   13015 C CB  . GLN B-2 2 4   ? 40.695  -151.698 11.397  1.000 161.29526 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 CB  1 
+ATOM   13016 C CG  . GLN B-2 2 4   ? 40.131  -151.729 9.987   1.000 158.50400 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 CG  1 
+ATOM   13017 C CD  . GLN B-2 2 4   ? 39.857  -153.139 9.505   1.000 156.36884 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 CD  1 
+ATOM   13018 O OE1 . GLN B-2 2 4   ? 39.876  -154.095 10.285  1.000 159.59294 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   13019 N NE2 . GLN B-2 2 4   ? 39.600  -153.277 8.211   1.000 145.03168 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   13020 N N   . ILE B-2 2 5   ? 38.998  -149.570 13.344  1.000 162.60590 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 N   1 
+ATOM   13021 C CA  . ILE B-2 2 5   ? 37.703  -148.933 13.566  1.000 155.55027 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13022 C C   . ILE B-2 2 5   ? 37.842  -147.416 13.539  1.000 148.97851 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 C   1 
+ATOM   13023 O O   . ILE B-2 2 5   ? 37.069  -146.718 12.872  1.000 146.55210 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 O   1 
+ATOM   13024 C CB  . ILE B-2 2 5   ? 37.091  -149.415 14.893  1.000 152.57637 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13025 C CG1 . ILE B-2 2 5   ? 36.889  -150.931 14.868  1.000 160.34882 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13026 C CG2 . ILE B-2 2 5   ? 35.767  -148.706 15.158  1.000 125.72175 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13027 C CD1 . ILE B-2 2 5   ? 36.395  -151.501 16.177  1.000 161.82976 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13028 N N   . ILE B-2 2 6   ? 38.827  -146.883 14.265  1.000 142.32740 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 N   1 
+ATOM   13029 C CA  . ILE B-2 2 6   ? 38.933  -145.435 14.417  1.000 137.35850 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13030 C C   . ILE B-2 2 6   ? 39.429  -144.777 13.134  1.000 144.76695 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 C   1 
+ATOM   13031 O O   . ILE B-2 2 6   ? 39.156  -143.594 12.892  1.000 158.26402 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 O   1 
+ATOM   13032 C CB  . ILE B-2 2 6   ? 39.835  -145.091 15.617  1.000 131.99799 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13033 C CG1 . ILE B-2 2 6   ? 41.235  -145.684 15.432  1.000 147.74714 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13034 C CG2 . ILE B-2 2 6   ? 39.214  -145.597 16.910  1.000 133.61162 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13035 C CD1 . ILE B-2 2 6   ? 42.269  -144.687 14.945  1.000 141.45609 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13036 N N   . LYS B-2 2 7   ? 40.159  -145.516 12.294  1.000 142.57820 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 N   1 
+ATOM   13037 C CA  . LYS B-2 2 7   ? 40.691  -144.923 11.071  1.000 146.50600 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13038 C C   . LYS B-2 2 7   ? 39.590  -144.580 10.077  1.000 143.47135 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 C   1 
+ATOM   13039 O O   . LYS B-2 2 7   ? 39.738  -143.633 9.295   1.000 138.59363 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 O   1 
+ATOM   13040 C CB  . LYS B-2 2 7   ? 41.708  -145.863 10.422  1.000 151.23000 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13041 C CG  . LYS B-2 2 7   ? 43.112  -145.761 10.995  1.000 146.55025 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13042 C CD  . LYS B-2 2 7   ? 44.098  -146.570 10.167  1.000 148.34963 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13043 C CE  . LYS B-2 2 7   ? 45.530  -146.331 10.616  1.000 151.07769 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13044 N NZ  . LYS B-2 2 7   ? 46.504  -147.086 9.779   1.000 158.24253 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13045 N N   . ASP B-2 2 8   ? 38.489  -145.326 10.088  1.000 140.28930 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 N   1 
+ATOM   13046 C CA  . ASP B-2 2 8   ? 37.403  -145.070 9.152   1.000 141.26554 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13047 C C   . ASP B-2 2 8   ? 36.718  -143.751 9.489   1.000 142.08327 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 C   1 
+ATOM   13048 O O   . ASP B-2 2 8   ? 36.364  -143.499 10.645  1.000 142.55109 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 O   1 
+ATOM   13049 C CB  . ASP B-2 2 8   ? 36.398  -146.221 9.183   1.000 130.02722 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13050 C CG  . ASP B-2 2 8   ? 35.404  -146.160 8.040   1.000 135.43072 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13051 O OD1 . ASP B-2 2 8   ? 35.539  -145.268 7.177   1.000 156.73925 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13052 O OD2 . ASP B-2 2 8   ? 34.487  -147.007 8.004   1.000 126.02478 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13053 N N   . GLY B-2 2 9   ? 36.531  -142.909 8.476   1.000 128.66638 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13054 C CA  . GLY B-2 2 9   ? 35.935  -141.603 8.680   1.000 127.12942 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13055 C C   . GLY B-2 2 9   ? 34.515  -141.496 8.163   1.000 140.73085 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13056 O O   . GLY B-2 2 9   ? 33.872  -140.452 8.301   1.000 139.45629 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13057 N N   . GLY B-2 2 10  ? 34.011  -142.573 7.564   1.000 141.85490 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13058 C CA  . GLY B-2 2 10  ? 32.661  -142.614 7.042   1.000 132.61987 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13059 C C   . GLY B-2 2 10  ? 31.660  -143.111 8.059   1.000 139.89051 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13060 O O   . GLY B-2 2 10  ? 31.924  -143.158 9.262   1.000 132.33609 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13061 N N   . ASN B-2 2 11  ? 30.484  -143.484 7.562   1.000 130.55511 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13062 C CA  . ASN B-2 2 11  ? 29.441  -144.023 8.430   1.000 117.29184 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13063 C C   . ASN B-2 2 11  ? 29.886  -145.363 9.000   1.000 119.03442 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13064 O O   . ASN B-2 2 11  ? 30.206  -146.290 8.248   1.000 137.07418 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13065 C CB  . ASN B-2 2 11  ? 28.130  -144.179 7.664   1.000 119.26833 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13066 C CG  . ASN B-2 2 11  ? 27.606  -142.861 7.136   1.000 118.77278 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13067 O OD1 . ASN B-2 2 11  ? 27.884  -141.797 7.693   1.000 121.93030 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13068 N ND2 . ASN B-2 2 11  ? 26.837  -142.924 6.058   1.000 129.92612 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13069 N N   . ILE B-2 2 12  ? 29.906  -145.468 10.326  1.000 114.41375 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13070 C CA  . ILE B-2 2 12  ? 30.411  -146.646 11.019  1.000 119.38914 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13071 C C   . ILE B-2 2 12  ? 29.282  -147.250 11.842  1.000 115.71647 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13072 O O   . ILE B-2 2 12  ? 28.641  -146.549 12.635  1.000 107.33946 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13073 C CB  . ILE B-2 2 12  ? 31.617  -146.304 11.912  1.000 109.38255 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13074 C CG1 . ILE B-2 2 12  ? 32.789  -145.799 11.069  1.000 114.85298 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13075 C CG2 . ILE B-2 2 12  ? 32.047  -147.517 12.714  1.000 107.32729 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13076 C CD1 . ILE B-2 2 12  ? 34.028  -145.495 11.887  1.000 125.30674 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13077 N N   . LEU B-2 2 13  ? 29.044  -148.544 11.651  1.000 132.22593 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 N   1 
+ATOM   13078 C CA  . LEU B-2 2 13  ? 28.086  -149.308 12.439  1.000 123.58145 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13079 C C   . LEU B-2 2 13  ? 28.862  -150.310 13.283  1.000 125.36897 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 C   1 
+ATOM   13080 O O   . LEU B-2 2 13  ? 29.525  -151.201 12.741  1.000 134.64738 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 O   1 
+ATOM   13081 C CB  . LEU B-2 2 13  ? 27.073  -150.016 11.536  1.000 125.88724 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13082 C CG  . LEU B-2 2 13  ? 25.875  -150.719 12.181  1.000 123.99810 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13083 C CD1 . LEU B-2 2 13  ? 24.680  -150.657 11.248  1.000 135.22438 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13084 C CD2 . LEU B-2 2 13  ? 26.194  -152.168 12.528  1.000 130.32997 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13085 N N   . VAL B-2 2 14  ? 28.777  -150.164 14.603  1.000 123.91192 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 N   1 
+ATOM   13086 C CA  . VAL B-2 2 14  ? 29.560  -150.957 15.544  1.000 126.46884 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 CA  1 
+ATOM   13087 C C   . VAL B-2 2 14  ? 28.623  -151.873 16.319  1.000 143.69073 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 C   1 
+ATOM   13088 O O   . VAL B-2 2 14  ? 27.583  -151.430 16.821  1.000 146.64148 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 O   1 
+ATOM   13089 C CB  . VAL B-2 2 14  ? 30.363  -150.059 16.501  1.000 112.85821 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 CB  1 
+ATOM   13090 C CG1 . VAL B-2 2 14  ? 30.875  -150.861 17.685  1.000 116.18455 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   13091 C CG2 . VAL B-2 2 14  ? 31.518  -149.400 15.765  1.000 114.40610 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   13092 N N   . THR B-2 2 15  ? 28.993  -153.149 16.415  1.000 152.40681 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 N   1 
+ATOM   13093 C CA  . THR B-2 2 15  ? 28.291  -154.117 17.250  1.000 154.89625 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13094 C C   . THR B-2 2 15  ? 29.086  -154.285 18.540  1.000 145.07697 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 C   1 
+ATOM   13095 O O   . THR B-2 2 15  ? 30.188  -154.844 18.530  1.000 135.01724 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 O   1 
+ATOM   13096 C CB  . THR B-2 2 15  ? 28.127  -155.453 16.530  1.000 151.38682 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13097 O OG1 . THR B-2 2 15  ? 29.406  -156.087 16.398  1.000 161.40747 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13098 C CG2 . THR B-2 2 15  ? 27.530  -155.244 15.147  1.000 125.19950 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13099 N N   . ALA B-2 2 16  ? 28.528  -153.803 19.646  1.000 149.07067 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13100 C CA  . ALA B-2 2 16  ? 29.196  -153.825 20.938  1.000 139.70314 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13101 C C   . ALA B-2 2 16  ? 28.496  -154.797 21.879  1.000 144.50830 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13102 O O   . ALA B-2 2 16  ? 27.266  -154.910 21.870  1.000 145.85000 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13103 C CB  . ALA B-2 2 16  ? 29.231  -152.428 21.561  1.000 149.00577 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13104 N N   . GLY B-2 2 17  ? 29.289  -155.495 22.692  1.000 157.31348 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13105 C CA  . GLY B-2 2 17  ? 28.753  -156.439 23.651  1.000 146.29863 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13106 C C   . GLY B-2 2 17  ? 29.658  -156.553 24.858  1.000 155.81819 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13107 O O   . GLY B-2 2 17  ? 30.742  -155.967 24.910  1.000 161.65333 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13108 N N   . ALA B-2 2 18  ? 29.183  -157.317 25.842  1.000 162.38820 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13109 C CA  . ALA B-2 2 18  ? 29.855  -157.617 27.105  1.000 159.25349 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13110 C C   . ALA B-2 2 18  ? 30.057  -156.391 27.989  1.000 142.22888 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13111 O O   . ALA B-2 2 18  ? 30.624  -156.523 29.080  1.000 150.58291 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13112 C CB  . ALA B-2 2 18  ? 31.212  -158.306 26.900  1.000 169.31048 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13113 N N   . GLY B-2 2 19  ? 29.620  -155.208 27.563  1.000 147.79694 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13114 C CA  . GLY B-2 2 19  ? 29.692  -154.027 28.400  1.000 149.20968 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13115 C C   . GLY B-2 2 19  ? 31.035  -153.326 28.406  1.000 148.40077 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13116 O O   . GLY B-2 2 19  ? 32.082  -153.966 28.258  1.000 144.91488 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13117 N N   . SER B-2 2 20  ? 31.004  -151.998 28.554  1.000 140.74529 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-2 N   1 
+ATOM   13118 C CA  . SER B-2 2 20  ? 32.183  -151.150 28.720  1.000 143.80876 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-2 CA  1 
+ATOM   13119 C C   . SER B-2 2 20  ? 33.052  -151.082 27.467  1.000 151.96319 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-2 C   1 
+ATOM   13120 O O   . SER B-2 2 20  ? 33.805  -150.119 27.287  1.000 152.56488 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-2 O   1 
+ATOM   13121 C CB  . SER B-2 2 20  ? 33.016  -151.617 29.918  1.000 152.22008 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-2 CB  1 
+ATOM   13122 O OG  . SER B-2 2 20  ? 32.320  -151.392 31.133  1.000 153.89210 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-2 OG  1 
+ATOM   13123 N N   . GLY B-2 2 21  ? 32.966  -152.091 26.597  1.000 154.01600 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13124 C CA  . GLY B-2 2 21  ? 33.659  -152.011 25.323  1.000 145.99837 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13125 C C   . GLY B-2 2 21  ? 33.117  -150.911 24.435  1.000 148.44027 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13126 O O   . GLY B-2 2 21  ? 33.834  -150.391 23.576  1.000 135.01578 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13127 N N   . LYS B-2 2 22  ? 31.854  -150.533 24.638  1.000 153.80553 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13128 C CA  . LYS B-2 2 22  ? 31.234  -149.474 23.851  1.000 140.00419 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13129 C C   . LYS B-2 2 22  ? 31.658  -148.090 24.328  1.000 140.32916 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13130 O O   . LYS B-2 2 22  ? 31.892  -147.195 23.510  1.000 136.34925 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13131 C CB  . LYS B-2 2 22  ? 29.713  -149.610 23.914  1.000 122.85813 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13132 C CG  . LYS B-2 2 22  ? 29.173  -149.759 25.330  1.000 140.96073 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13133 C CD  . LYS B-2 2 22  ? 27.661  -149.863 25.357  1.000 144.87726 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13134 C CE  . LYS B-2 2 22  ? 27.156  -149.996 26.784  1.000 165.09477 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13135 N NZ  . LYS B-2 2 22  ? 27.741  -151.180 27.472  1.000 133.26761 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13136 N N   . THR B-2 2 23  ? 31.765  -147.900 25.644  1.000 135.77863 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 N   1 
+ATOM   13137 C CA  . THR B-2 2 23  ? 31.985  -146.563 26.187  1.000 125.88633 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13138 C C   . THR B-2 2 23  ? 33.422  -146.101 25.972  1.000 128.02866 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 C   1 
+ATOM   13139 O O   . THR B-2 2 23  ? 33.662  -144.953 25.579  1.000 133.49168 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 O   1 
+ATOM   13140 C CB  . THR B-2 2 23  ? 31.628  -146.536 27.673  1.000 143.71179 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13141 O OG1 . THR B-2 2 23  ? 32.257  -147.641 28.336  1.000 157.69448 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13142 C CG2 . THR B-2 2 23  ? 30.122  -146.628 27.859  1.000 140.63637 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13143 N N   . THR B-2 2 24  ? 34.393  -146.980 26.230  1.000 129.98091 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 N   1 
+ATOM   13144 C CA  . THR B-2 2 24  ? 35.792  -146.584 26.093  1.000 137.54722 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13145 C C   . THR B-2 2 24  ? 36.151  -146.300 24.639  1.000 144.95620 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 C   1 
+ATOM   13146 O O   . THR B-2 2 24  ? 36.849  -145.321 24.347  1.000 137.07494 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 O   1 
+ATOM   13147 C CB  . THR B-2 2 24  ? 36.704  -147.667 26.673  1.000 135.98267 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13148 O OG1 . THR B-2 2 24  ? 36.391  -147.861 28.058  1.000 156.90880 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13149 C CG2 . THR B-2 2 24  ? 38.164  -147.259 26.548  1.000 112.07613 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13150 N N   . ILE B-2 2 25  ? 35.677  -147.137 23.714  1.000 143.25775 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13151 C CA  . ILE B-2 2 25  ? 35.951  -146.905 22.299  1.000 136.76162 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13152 C C   . ILE B-2 2 25  ? 35.224  -145.661 21.805  1.000 134.49704 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13153 O O   . ILE B-2 2 25  ? 35.738  -144.931 20.948  1.000 135.31103 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13154 C CB  . ILE B-2 2 25  ? 35.574  -148.154 21.478  1.000 147.94976 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13155 C CG1 . ILE B-2 2 25  ? 36.404  -149.355 21.936  1.000 167.29636 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13156 C CG2 . ILE B-2 2 25  ? 35.776  -147.906 19.990  1.000 118.23748 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13157 C CD1 . ILE B-2 2 25  ? 37.898  -149.160 21.789  1.000 141.99931 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13158 N N   . LEU B-2 2 26  ? 34.035  -145.382 22.344  1.000 135.01484 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 N   1 
+ATOM   13159 C CA  . LEU B-2 2 26  ? 33.283  -144.206 21.917  1.000 127.92247 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13160 C C   . LEU B-2 2 26  ? 34.014  -142.922 22.293  1.000 130.50385 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 C   1 
+ATOM   13161 O O   . LEU B-2 2 26  ? 34.142  -142.007 21.471  1.000 118.57241 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 O   1 
+ATOM   13162 C CB  . LEU B-2 2 26  ? 31.884  -144.228 22.531  1.000 115.15653 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13163 C CG  . LEU B-2 2 26  ? 30.804  -143.416 21.817  1.000 98.20637  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13164 C CD1 . LEU B-2 2 26  ? 30.584  -143.952 20.412  1.000 99.19743  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13165 C CD2 . LEU B-2 2 26  ? 29.510  -143.445 22.611  1.000 100.56506 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13166 N N   . VAL B-2 2 27  ? 34.502  -142.838 23.533  1.000 126.38790 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 N   1 
+ATOM   13167 C CA  . VAL B-2 2 27  ? 35.219  -141.643 23.971  1.000 118.79902 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 CA  1 
+ATOM   13168 C C   . VAL B-2 2 27  ? 36.523  -141.487 23.199  1.000 123.85766 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 C   1 
+ATOM   13169 O O   . VAL B-2 2 27  ? 36.897  -140.377 22.799  1.000 125.90521 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 O   1 
+ATOM   13170 C CB  . VAL B-2 2 27  ? 35.465  -141.694 25.491  1.000 117.27477 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 CB  1 
+ATOM   13171 C CG1 . VAL B-2 2 27  ? 36.329  -140.522 25.932  1.000 124.51980 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   13172 C CG2 . VAL B-2 2 27  ? 34.142  -141.696 26.240  1.000 118.98413 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   13173 N N   . SER B-2 2 28  ? 37.232  -142.595 22.971  1.000 130.61446 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-2 N   1 
+ATOM   13174 C CA  . SER B-2 2 28  ? 38.493  -142.524 22.241  1.000 140.36296 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-2 CA  1 
+ATOM   13175 C C   . SER B-2 2 28  ? 38.269  -142.147 20.782  1.000 131.32221 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-2 C   1 
+ATOM   13176 O O   . SER B-2 2 28  ? 39.056  -141.390 20.203  1.000 131.21427 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-2 O   1 
+ATOM   13177 C CB  . SER B-2 2 28  ? 39.236  -143.856 22.345  1.000 135.80563 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-2 CB  1 
+ATOM   13178 O OG  . SER B-2 2 28  ? 38.482  -144.905 21.765  1.000 143.29617 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-2 OG  1 
+ATOM   13179 N N   . LYS B-2 2 29  ? 37.200  -142.664 20.170  1.000 121.82133 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13180 C CA  . LYS B-2 2 29  ? 36.903  -142.317 18.784  1.000 114.69382 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13181 C C   . LYS B-2 2 29  ? 36.503  -140.852 18.654  1.000 112.63212 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13182 O O   . LYS B-2 2 29  ? 36.843  -140.195 17.664  1.000 108.00471 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13183 C CB  . LYS B-2 2 29  ? 35.799  -143.225 18.243  1.000 125.38358 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13184 C CG  . LYS B-2 2 29  ? 35.279  -142.835 16.870  1.000 111.09152 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13185 C CD  . LYS B-2 2 29  ? 36.342  -143.002 15.797  1.000 109.37817 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13186 C CE  . LYS B-2 2 29  ? 35.781  -142.674 14.423  1.000 113.87267 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13187 N NZ  . LYS B-2 2 29  ? 36.785  -142.868 13.343  1.000 122.59560 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13188 N N   . ILE B-2 2 30  ? 35.784  -140.324 19.646  1.000 126.97167 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13189 C CA  . ILE B-2 2 30  ? 35.359  -138.928 19.597  1.000 117.24060 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13190 C C   . ILE B-2 2 30  ? 36.559  -137.998 19.721  1.000 115.89708 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13191 O O   . ILE B-2 2 30  ? 36.765  -137.111 18.886  1.000 113.32231 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13192 C CB  . ILE B-2 2 30  ? 34.313  -138.645 20.690  1.000 115.88521 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13193 C CG1 . ILE B-2 2 30  ? 32.974  -139.294 20.335  1.000 113.60196 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13194 C CG2 . ILE B-2 2 30  ? 34.148  -137.148 20.893  1.000 97.42016  ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13195 C CD1 . ILE B-2 2 30  ? 31.890  -139.064 21.365  1.000 106.82918 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13196 N N   . GLU B-2 2 31  ? 37.373  -138.189 20.765  1.000 122.52632 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 N   1 
+ATOM   13197 C CA  . GLU B-2 2 31  ? 38.495  -137.285 20.997  1.000 126.04694 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13198 C C   . GLU B-2 2 31  ? 39.554  -137.405 19.909  1.000 131.45630 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 C   1 
+ATOM   13199 O O   . GLU B-2 2 31  ? 40.309  -136.453 19.676  1.000 137.30881 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 O   1 
+ATOM   13200 C CB  . GLU B-2 2 31  ? 39.111  -137.548 22.373  1.000 112.69659 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13201 C CG  . GLU B-2 2 31  ? 39.784  -138.903 22.518  1.000 127.75386 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13202 C CD  . GLU B-2 2 31  ? 40.347  -139.126 23.909  1.000 159.22851 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13203 O OE1 . GLU B-2 2 31  ? 40.026  -138.331 24.817  1.000 157.62819 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13204 O OE2 . GLU B-2 2 31  ? 41.113  -140.096 24.094  1.000 167.90426 ? ? ? ? ? -1 32  GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13205 N N   . ALA B-2 2 32  ? 39.628  -138.553 19.232  1.000 124.19723 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13206 C CA  . ALA B-2 2 32  ? 40.581  -138.696 18.137  1.000 131.18515 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13207 C C   . ALA B-2 2 32  ? 40.119  -137.932 16.903  1.000 133.47299 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13208 O O   . ALA B-2 2 32  ? 40.935  -137.319 16.204  1.000 134.10476 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13209 C CB  . ALA B-2 2 32  ? 40.793  -140.173 17.809  1.000 131.14338 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13210 N N   . ASP B-2 2 33  ? 38.814  -137.954 16.618  1.000 132.00103 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-2 N   1 
+ATOM   13211 C CA  . ASP B-2 2 33  ? 38.296  -137.198 15.482  1.000 125.26547 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13212 C C   . ASP B-2 2 33  ? 38.353  -135.696 15.730  1.000 120.02377 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-2 C   1 
+ATOM   13213 O O   . ASP B-2 2 33  ? 38.507  -134.920 14.780  1.000 128.63008 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-2 O   1 
+ATOM   13214 C CB  . ASP B-2 2 33  ? 36.863  -137.629 15.166  1.000 107.94745 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13215 C CG  . ASP B-2 2 33  ? 36.805  -138.778 14.179  1.000 126.10576 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13216 O OD1 . ASP B-2 2 33  ? 37.877  -139.304 13.813  1.000 140.28650 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13217 O OD2 . ASP B-2 2 33  ? 35.688  -139.151 13.764  1.000 121.70585 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13218 N N   . LEU B-2 2 34  ? 38.228  -135.268 16.988  1.000 107.80317 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 N   1 
+ATOM   13219 C CA  . LEU B-2 2 34  ? 38.368  -133.849 17.298  1.000 115.37549 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13220 C C   . LEU B-2 2 34  ? 39.790  -133.371 17.037  1.000 133.45455 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 C   1 
+ATOM   13221 O O   . LEU B-2 2 34  ? 40.002  -132.224 16.624  1.000 134.93323 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 O   1 
+ATOM   13222 C CB  . LEU B-2 2 34  ? 37.972  -133.584 18.750  1.000 105.59858 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13223 C CG  . LEU B-2 2 34  ? 36.531  -133.915 19.140  1.000 101.93584 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13224 C CD1 . LEU B-2 2 34  ? 36.320  -133.703 20.630  1.000 104.26893 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13225 C CD2 . LEU B-2 2 34  ? 35.550  -133.082 18.330  1.000 89.91122  ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13226 N N   . LYS B-2 2 35  ? 40.778  -134.238 17.271  1.000 134.48861 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13227 C CA  . LYS B-2 2 35  ? 42.165  -133.868 17.018  1.000 138.51650 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13228 C C   . LYS B-2 2 35  ? 42.473  -133.831 15.526  1.000 131.69425 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13229 O O   . LYS B-2 2 35  ? 43.274  -133.001 15.082  1.000 142.00364 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13230 C CB  . LYS B-2 2 35  ? 43.103  -134.839 17.735  1.000 140.75365 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13231 C CG  . LYS B-2 2 35  ? 44.581  -134.500 17.605  1.000 146.97225 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13232 C CD  . LYS B-2 2 35  ? 45.441  -135.516 18.340  1.000 131.79092 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13233 C CE  . LYS B-2 2 35  ? 46.919  -135.200 18.192  1.000 144.77451 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13234 N NZ  . LYS B-2 2 35  ? 47.771  -136.200 18.893  1.000 149.73313 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13235 N N   . GLU B-2 2 36  ? 41.848  -134.711 14.739  1.000 135.64668 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 N   1 
+ATOM   13236 C CA  . GLU B-2 2 36  ? 42.108  -134.726 13.304  1.000 134.58939 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13237 C C   . GLU B-2 2 36  ? 41.475  -133.525 12.610  1.000 132.77656 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 C   1 
+ATOM   13238 O O   . GLU B-2 2 36  ? 42.082  -132.929 11.714  1.000 144.65493 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 O   1 
+ATOM   13239 C CB  . GLU B-2 2 36  ? 41.592  -136.025 12.681  1.000 145.83951 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13240 C CG  . GLU B-2 2 36  ? 42.381  -137.267 13.064  1.000 165.45590 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13241 C CD  . GLU B-2 2 36  ? 42.081  -138.446 12.154  1.000 180.81124 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13242 O OE1 . GLU B-2 2 36  ? 41.575  -138.220 11.033  1.000 178.19515 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13243 O OE2 . GLU B-2 2 36  ? 42.352  -139.597 12.557  1.000 178.54985 ? ? ? ? ? -1 37  GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13244 N N   . ASN B-2 2 37  ? 40.258  -133.158 12.999  1.000 137.07508 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13245 C CA  . ASN B-2 2 37  ? 39.520  -132.104 12.317  1.000 149.05173 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13246 C C   . ASN B-2 2 37  ? 39.798  -130.770 13.001  1.000 143.23439 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13247 O O   . ASN B-2 2 37  ? 39.629  -130.639 14.221  1.000 140.89565 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13248 C CB  . ASN B-2 2 37  ? 38.025  -132.416 12.316  1.000 139.77066 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13249 C CG  . ASN B-2 2 37  ? 37.248  -131.573 11.319  1.000 146.37997 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13250 O OD1 . ASN B-2 2 37  ? 37.588  -130.424 11.063  1.000 159.59701 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13251 N ND2 . ASN B-2 2 37  ? 36.193  -132.152 10.747  1.000 125.36816 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13252 N N   . LYS B-2 2 38  ? 40.250  -129.789 12.219  1.000 143.05930 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13253 C CA  . LYS B-2 2 38  ? 40.515  -128.448 12.726  1.000 151.02541 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13254 C C   . LYS B-2 2 38  ? 39.424  -127.449 12.365  1.000 152.02185 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13255 O O   . LYS B-2 2 38  ? 39.449  -126.319 12.868  1.000 151.18378 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13256 C CB  . LYS B-2 2 38  ? 41.860  -127.932 12.194  1.000 164.10295 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13257 C CG  . LYS B-2 2 38  ? 43.037  -128.874 12.401  1.000 158.86361 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13258 C CD  . LYS B-2 2 38  ? 43.458  -128.942 13.859  1.000 140.89644 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13259 C CE  . LYS B-2 2 38  ? 44.710  -129.789 14.028  1.000 144.02467 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13260 N NZ  . LYS B-2 2 38  ? 45.182  -129.804 15.439  1.000 155.98484 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13261 N N   . THR B-2 2 39  ? 38.473  -127.836 11.516  1.000 143.23499 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 N   1 
+ATOM   13262 C CA  . THR B-2 2 39  ? 37.455  -126.916 11.034  1.000 122.47286 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13263 C C   . THR B-2 2 39  ? 36.434  -126.622 12.131  1.000 117.24031 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 C   1 
+ATOM   13264 O O   . THR B-2 2 39  ? 36.511  -127.130 13.253  1.000 124.91220 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 O   1 
+ATOM   13265 C CB  . THR B-2 2 39  ? 36.765  -127.484 9.797   1.000 107.89237 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13266 O OG1 . THR B-2 2 39  ? 36.137  -128.730 10.128  1.000 98.11508  ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13267 C CG2 . THR B-2 2 39  ? 37.771  -127.706 8.679   1.000 131.53661 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13268 N N   . HIS B-2 2 40  ? 35.451  -125.791 11.788  1.000 111.96074 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 N   1 
+ATOM   13269 C CA  . HIS B-2 2 40  ? 34.499  -125.305 12.778  1.000 97.22605  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 CA  1 
+ATOM   13270 C C   . HIS B-2 2 40  ? 33.445  -126.338 13.148  1.000 104.13578 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 C   1 
+ATOM   13271 O O   . HIS B-2 2 40  ? 32.745  -126.153 14.149  1.000 106.26803 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 O   1 
+ATOM   13272 C CB  . HIS B-2 2 40  ? 33.803  -124.046 12.263  1.000 94.43730  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 CB  1 
+ATOM   13273 C CG  . HIS B-2 2 40  ? 32.649  -124.330 11.353  1.000 97.61562  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 CG  1 
+ATOM   13274 N ND1 . HIS B-2 2 40  ? 32.813  -124.678 10.030  1.000 106.33266 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   13275 C CD2 . HIS B-2 2 40  ? 31.314  -124.327 11.579  1.000 89.90030  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   13276 C CE1 . HIS B-2 2 40  ? 31.628  -124.873 9.479   1.000 100.28909 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   13277 N NE2 . HIS B-2 2 40  ? 30.702  -124.666 10.398  1.000 97.66735  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   13278 N N   . TYR B-2 2 41  ? 33.312  -127.407 12.366  1.000 95.54092  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 N   1 
+ATOM   13279 C CA  . TYR B-2 2 41  ? 32.278  -128.396 12.629  1.000 104.07168 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13280 C C   . TYR B-2 2 41  ? 32.515  -129.081 13.970  1.000 90.90761  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 C   1 
+ATOM   13281 O O   . TYR B-2 2 41  ? 33.653  -129.279 14.403  1.000 108.41832 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 O   1 
+ATOM   13282 C CB  . TYR B-2 2 41  ? 32.237  -129.437 11.512  1.000 110.80835 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13283 C CG  . TYR B-2 2 41  ? 31.802  -128.907 10.168  1.000 104.32909 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13284 C CD1 . TYR B-2 2 41  ? 30.491  -128.507 9.947   1.000 100.05797 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13285 C CD2 . TYR B-2 2 41  ? 32.698  -128.828 9.111   1.000 112.95600 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13286 C CE1 . TYR B-2 2 41  ? 30.087  -128.030 8.715   1.000 103.88668 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13287 C CE2 . TYR B-2 2 41  ? 32.305  -128.355 7.877   1.000 114.33129 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13288 C CZ  . TYR B-2 2 41  ? 30.999  -127.957 7.684   1.000 106.69338 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13289 O OH  . TYR B-2 2 41  ? 30.607  -127.485 6.455   1.000 119.98046 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13290 N N   . SER B-2 2 42  ? 31.420  -129.443 14.629  1.000 92.72226  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-2 N   1 
+ATOM   13291 C CA  . SER B-2 2 42  ? 31.451  -130.083 15.934  1.000 104.08733 ? ? ? ? ? ?  43  SER B-2 CA  1 
+ATOM   13292 C C   . SER B-2 2 42  ? 30.846  -131.478 15.840  1.000 96.62616  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-2 C   1 
+ATOM   13293 O O   . SER B-2 2 42  ? 30.296  -131.877 14.811  1.000 98.75137  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-2 O   1 
+ATOM   13294 C CB  . SER B-2 2 42  ? 30.698  -129.245 16.975  1.000 89.96016  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-2 CB  1 
+ATOM   13295 O OG  . SER B-2 2 42  ? 31.191  -127.917 17.011  1.000 106.76261 ? ? ? ? ? ?  43  SER B-2 OG  1 
+ATOM   13296 N N   . ILE B-2 2 43  ? 30.956  -132.223 16.935  1.000 91.62767  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13297 C CA  . ILE B-2 2 43  ? 30.362  -133.547 17.035  1.000 91.20662  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13298 C C   . ILE B-2 2 43  ? 29.184  -133.479 17.996  1.000 96.37794  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13299 O O   . ILE B-2 2 43  ? 29.026  -132.529 18.770  1.000 104.25657 ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13300 C CB  . ILE B-2 2 43  ? 31.378  -134.618 17.488  1.000 88.88223  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13301 C CG1 . ILE B-2 2 43  ? 31.875  -134.333 18.908  1.000 98.77632  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13302 C CG2 . ILE B-2 2 43  ? 32.541  -134.694 16.517  1.000 75.33959  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13303 C CD1 . ILE B-2 2 43  ? 31.234  -135.201 19.978  1.000 81.82992  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13304 N N   . ALA B-2 2 44  ? 28.349  -134.514 17.946  1.000 93.88715  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13305 C CA  . ALA B-2 2 44  ? 27.191  -134.626 18.823  1.000 88.25777  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13306 C C   . ALA B-2 2 44  ? 27.031  -136.080 19.234  1.000 94.91676  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13307 O O   . ALA B-2 2 44  ? 26.804  -136.946 18.384  1.000 104.68913 ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13308 C CB  . ALA B-2 2 44  ? 25.921  -134.116 18.135  1.000 96.68795  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13309 N N   . ALA B-2 2 45  ? 27.156  -136.345 20.531  1.000 95.24941  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13310 C CA  . ALA B-2 2 45  ? 26.958  -137.674 21.090  1.000 94.96598  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13311 C C   . ALA B-2 2 45  ? 25.662  -137.687 21.888  1.000 97.35080  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13312 O O   . ALA B-2 2 45  ? 25.420  -136.787 22.700  1.000 103.26761 ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13313 C CB  . ALA B-2 2 45  ? 28.136  -138.082 21.977  1.000 79.80555  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13314 N N   . VAL B-2 2 46  ? 24.834  -138.702 21.654  1.000 88.68227  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 N   1 
+ATOM   13315 C CA  . VAL B-2 2 46  ? 23.530  -138.822 22.295  1.000 99.34901  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 CA  1 
+ATOM   13316 C C   . VAL B-2 2 46  ? 23.466  -140.154 23.030  1.000 110.64920 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 C   1 
+ATOM   13317 O O   . VAL B-2 2 46  ? 23.806  -141.201 22.466  1.000 117.16196 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 O   1 
+ATOM   13318 C CB  . VAL B-2 2 46  ? 22.382  -138.694 21.275  1.000 93.28374  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 CB  1 
+ATOM   13319 C CG1 . VAL B-2 2 46  ? 22.230  -137.247 20.831  1.000 91.49222  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   13320 C CG2 . VAL B-2 2 46  ? 22.625  -139.593 20.072  1.000 104.67985 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   13321 N N   . THR B-2 2 47  ? 23.046  -140.109 24.293  1.000 104.31960 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 N   1 
+ATOM   13322 C CA  . THR B-2 2 47  ? 22.860  -141.300 25.108  1.000 106.07053 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13323 C C   . THR B-2 2 47  ? 21.454  -141.291 25.692  1.000 108.58516 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 C   1 
+ATOM   13324 O O   . THR B-2 2 47  ? 20.877  -140.229 25.939  1.000 104.48684 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 O   1 
+ATOM   13325 C CB  . THR B-2 2 47  ? 23.887  -141.386 26.247  1.000 118.40389 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13326 O OG1 . THR B-2 2 47  ? 23.659  -140.321 27.179  1.000 122.26413 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13327 C CG2 . THR B-2 2 47  ? 25.306  -141.282 25.703  1.000 116.96671 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13328 N N   . PHE B-2 2 48  ? 20.906  -142.488 25.908  1.000 111.47925 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 N   1 
+ATOM   13329 C CA  . PHE B-2 2 48  ? 19.541  -142.591 26.416  1.000 105.13605 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13330 C C   . PHE B-2 2 48  ? 19.439  -142.055 27.838  1.000 99.08041  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 C   1 
+ATOM   13331 O O   . PHE B-2 2 48  ? 18.535  -141.273 28.155  1.000 94.66830  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 O   1 
+ATOM   13332 C CB  . PHE B-2 2 48  ? 19.063  -144.042 26.347  1.000 96.50117  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13333 C CG  . PHE B-2 2 48  ? 18.481  -144.423 25.017  1.000 113.39895 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13334 C CD1 . PHE B-2 2 48  ? 17.131  -144.243 24.761  1.000 122.96784 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13335 C CD2 . PHE B-2 2 48  ? 19.281  -144.958 24.022  1.000 119.79939 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13336 C CE1 . PHE B-2 2 48  ? 16.590  -144.591 23.536  1.000 132.85485 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13337 C CE2 . PHE B-2 2 48  ? 18.744  -145.306 22.795  1.000 128.70196 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13338 C CZ  . PHE B-2 2 48  ? 17.398  -145.123 22.553  1.000 133.47655 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13339 N N   . THR B-2 2 49  ? 20.357  -142.462 28.708  1.000 109.26495 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 N   1 
+ATOM   13340 C CA  . THR B-2 2 49  ? 20.361  -142.029 30.096  1.000 114.61511 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13341 C C   . THR B-2 2 49  ? 21.297  -140.841 30.281  1.000 109.62333 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 C   1 
+ATOM   13342 O O   . THR B-2 2 49  ? 22.254  -140.655 29.526  1.000 95.60979  ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 O   1 
+ATOM   13343 C CB  . THR B-2 2 49  ? 20.778  -143.173 31.026  1.000 108.77371 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13344 O OG1 . THR B-2 2 49  ? 20.896  -142.682 32.368  1.000 130.30090 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13345 C CG2 . THR B-2 2 49  ? 22.105  -143.768 30.586  1.000 124.08796 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13346 N N   . ASN B-2 2 50  ? 20.999  -140.028 31.296  1.000 126.88192 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13347 C CA  . ASN B-2 2 50  ? 21.805  -138.845 31.569  1.000 113.67075 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13348 C C   . ASN B-2 2 50  ? 23.142  -139.188 32.210  1.000 115.34827 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13349 O O   . ASN B-2 2 50  ? 24.074  -138.380 32.141  1.000 96.12877  ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13350 C CB  . ASN B-2 2 50  ? 21.027  -137.885 32.466  1.000 111.90135 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13351 C CG  . ASN B-2 2 50  ? 21.419  -136.442 32.248  1.000 111.70316 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13352 O OD1 . ASN B-2 2 50  ? 20.640  -135.652 31.719  1.000 108.67614 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13353 N ND2 . ASN B-2 2 50  ? 22.634  -136.087 32.654  1.000 123.51846 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13354 N N   . LYS B-2 2 51  ? 23.257  -140.364 32.831  1.000 119.80800 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13355 C CA  . LYS B-2 2 51  ? 24.528  -140.756 33.428  1.000 120.09087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13356 C C   . LYS B-2 2 51  ? 25.560  -141.079 32.358  1.000 118.96474 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13357 O O   . LYS B-2 2 51  ? 26.736  -140.725 32.498  1.000 127.21836 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13358 C CB  . LYS B-2 2 51  ? 24.327  -141.953 34.357  1.000 120.85087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13359 C CG  . LYS B-2 2 51  ? 25.603  -142.435 35.044  1.000 126.80650 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13360 C CD  . LYS B-2 2 51  ? 25.410  -143.808 35.674  1.000 137.62413 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13361 C CE  . LYS B-2 2 51  ? 24.281  -143.803 36.694  1.000 142.09377 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13362 N NZ  . LYS B-2 2 51  ? 24.001  -145.168 37.224  1.000 120.24235 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13363 N N   . ALA B-2 2 52  ? 25.141  -141.752 31.283  1.000 108.83704 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13364 C CA  . ALA B-2 2 52  ? 26.073  -142.084 30.209  1.000 116.06377 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13365 C C   . ALA B-2 2 52  ? 26.569  -140.830 29.501  1.000 116.34875 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13366 O O   . ALA B-2 2 52  ? 27.734  -140.760 29.093  1.000 124.54355 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13367 C CB  . ALA B-2 2 52  ? 25.412  -143.039 29.214  1.000 89.46569  ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13368 N N   . ALA B-2 2 53  ? 25.699  -139.830 29.345  1.000 108.71834 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13369 C CA  . ALA B-2 2 53  ? 26.125  -138.565 28.755  1.000 96.07350  ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13370 C C   . ALA B-2 2 53  ? 27.126  -137.850 29.652  1.000 114.47931 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13371 O O   . ALA B-2 2 53  ? 28.112  -137.285 29.165  1.000 116.62994 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13372 C CB  . ALA B-2 2 53  ? 24.912  -137.675 28.487  1.000 103.84054 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13373 N N   . LYS B-2 2 54  ? 26.891  -137.863 30.966  1.000 119.95816 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13374 C CA  . LYS B-2 2 54  ? 27.842  -137.254 31.889  1.000 114.22295 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13375 C C   . LYS B-2 2 54  ? 29.130  -138.061 31.981  1.000 106.47403 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13376 O O   . LYS B-2 2 54  ? 30.199  -137.493 32.232  1.000 101.80090 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13377 C CB  . LYS B-2 2 54  ? 27.211  -137.100 33.273  1.000 118.17120 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13378 C CG  . LYS B-2 2 54  ? 26.876  -135.664 33.644  1.000 135.58948 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13379 C CD  . LYS B-2 2 54  ? 26.187  -135.587 34.997  1.000 155.88393 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13380 C CE  . LYS B-2 2 54  ? 25.913  -134.146 35.399  1.000 152.73670 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13381 N NZ  . LYS B-2 2 54  ? 25.188  -134.066 36.700  1.000 150.65945 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13382 N N   . GLU B-2 2 55  ? 29.052  -139.379 31.782  1.000 101.04217 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 N   1 
+ATOM   13383 C CA  . GLU B-2 2 55  ? 30.255  -140.203 31.821  1.000 110.02587 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13384 C C   . GLU B-2 2 55  ? 31.158  -139.916 30.627  1.000 114.78870 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 C   1 
+ATOM   13385 O O   . GLU B-2 2 55  ? 32.387  -139.898 30.760  1.000 118.62078 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 O   1 
+ATOM   13386 C CB  . GLU B-2 2 55  ? 29.875  -141.684 31.867  1.000 116.75896 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13387 C CG  . GLU B-2 2 55  ? 31.060  -142.632 31.970  1.000 128.28157 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13388 C CD  . GLU B-2 2 55  ? 30.639  -144.088 32.033  1.000 157.49970 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13389 O OE1 . GLU B-2 2 55  ? 29.421  -144.359 31.981  1.000 160.77806 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13390 O OE2 . GLU B-2 2 55  ? 31.526  -144.961 32.136  1.000 162.99996 ? ? ? ? ? -1 56  GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13391 N N   . ILE B-2 2 56  ? 30.566  -139.684 29.454  1.000 122.95684 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13392 C CA  . ILE B-2 2 56  ? 31.359  -139.376 28.269  1.000 111.94431 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13393 C C   . ILE B-2 2 56  ? 31.961  -137.981 28.375  1.000 112.52479 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13394 O O   . ILE B-2 2 56  ? 33.109  -137.752 27.974  1.000 118.63483 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13395 C CB  . ILE B-2 2 56  ? 30.500  -139.531 27.001  1.000 103.57117 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13396 C CG1 . ILE B-2 2 56  ? 30.040  -140.981 26.843  1.000 102.57957 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13397 C CG2 . ILE B-2 2 56  ? 31.268  -139.078 25.768  1.000 102.93091 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13398 C CD1 . ILE B-2 2 56  ? 29.183  -141.218 25.622  1.000 102.26819 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13399 N N   . GLU B-2 2 57  ? 31.203  -137.028 28.924  1.000 108.46604 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 N   1 
+ATOM   13400 C CA  . GLU B-2 2 57  ? 31.690  -135.657 29.024  1.000 109.78339 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13401 C C   . GLU B-2 2 57  ? 32.881  -135.545 29.967  1.000 123.15548 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 C   1 
+ATOM   13402 O O   . GLU B-2 2 57  ? 33.764  -134.707 29.752  1.000 113.86728 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 O   1 
+ATOM   13403 C CB  . GLU B-2 2 57  ? 30.558  -134.734 29.480  1.000 103.59046 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13404 C CG  . GLU B-2 2 57  ? 30.929  -133.262 29.532  1.000 121.32878 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13405 C CD  . GLU B-2 2 57  ? 29.766  -132.382 29.944  1.000 139.36208 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13406 O OE1 . GLU B-2 2 57  ? 28.684  -132.927 30.248  1.000 147.24765 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13407 O OE2 . GLU B-2 2 57  ? 29.933  -131.144 29.964  1.000 155.30784 ? ? ? ? ? -1 58  GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13408 N N   . GLY B-2 2 58  ? 32.932  -136.382 31.005  1.000 114.75293 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13409 C CA  . GLY B-2 2 58  ? 34.036  -136.304 31.948  1.000 122.98642 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13410 C C   . GLY B-2 2 58  ? 35.346  -136.802 31.367  1.000 124.83723 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13411 O O   . GLY B-2 2 58  ? 36.415  -136.267 31.676  1.000 141.07300 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13412 N N   . ARG B-2 2 59  ? 35.285  -137.830 30.518  1.000 117.91991 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 N   1 
+ATOM   13413 C CA  . ARG B-2 2 59  ? 36.504  -138.400 29.956  1.000 133.75312 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 CA  1 
+ATOM   13414 C C   . ARG B-2 2 59  ? 37.028  -137.598 28.771  1.000 134.26020 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 C   1 
+ATOM   13415 O O   . ARG B-2 2 59  ? 38.236  -137.612 28.508  1.000 134.01783 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 O   1 
+ATOM   13416 C CB  . ARG B-2 2 59  ? 36.265  -139.853 29.539  1.000 100.47563 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 CB  1 
+ATOM   13417 C CG  . ARG B-2 2 59  ? 36.050  -140.804 30.705  1.000 120.48779 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 CG  1 
+ATOM   13418 C CD  . ARG B-2 2 59  ? 36.454  -142.226 30.343  1.000 127.76969 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 CD  1 
+ATOM   13419 N NE  . ARG B-2 2 59  ? 35.325  -143.047 29.923  1.000 133.03806 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 NE  1 
+ATOM   13420 C CZ  . ARG B-2 2 59  ? 35.432  -144.292 29.480  1.000 132.84438 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   13421 N NH1 . ARG B-2 2 59  ? 36.609  -144.884 29.358  1.000 138.67696 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   13422 N NH2 . ARG B-2 2 59  ? 34.330  -144.961 29.151  1.000 144.89755 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   13423 N N   . LEU B-2 2 60  ? 36.150  -136.896 28.051  1.000 120.88925 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 N   1 
+ATOM   13424 C CA  . LEU B-2 2 60  ? 36.598  -136.136 26.888  1.000 123.53251 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13425 C C   . LEU B-2 2 60  ? 37.428  -134.924 27.296  1.000 140.70967 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 C   1 
+ATOM   13426 O O   . LEU B-2 2 60  ? 38.460  -134.637 26.677  1.000 155.93302 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 O   1 
+ATOM   13427 C CB  . LEU B-2 2 60  ? 35.397  -135.705 26.047  1.000 118.93659 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13428 C CG  . LEU B-2 2 60  ? 34.743  -136.801 25.203  1.000 116.92971 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13429 C CD1 . LEU B-2 2 60  ? 33.504  -136.271 24.499  1.000 99.97745  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13430 C CD2 . LEU B-2 2 60  ? 35.737  -137.357 24.197  1.000 123.72238 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13431 N N   . GLY B-2 2 61  ? 36.996  -134.200 28.325  1.000 143.64909 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13432 C CA  . GLY B-2 2 61  ? 37.701  -133.006 28.753  1.000 164.80994 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13433 C C   . GLY B-2 2 61  ? 37.019  -131.726 28.317  1.000 162.05568 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13434 O O   . GLY B-2 2 61  ? 35.799  -131.591 28.449  1.000 158.88489 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13435 N N   . TYR B-2 2 62  ? 37.796  -130.780 27.793  1.000 167.13347 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 N   1 
+ATOM   13436 C CA  . TYR B-2 2 62  ? 37.235  -129.506 27.366  1.000 176.44325 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13437 C C   . TYR B-2 2 62  ? 36.456  -129.678 26.069  1.000 169.70805 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 C   1 
+ATOM   13438 O O   . TYR B-2 2 62  ? 36.873  -130.408 25.165  1.000 158.26070 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 O   1 
+ATOM   13439 C CB  . TYR B-2 2 62  ? 38.342  -128.465 27.188  1.000 181.99045 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13440 C CG  . TYR B-2 2 62  ? 39.396  -128.833 26.164  1.000 191.86074 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13441 C CD1 . TYR B-2 2 62  ? 40.484  -129.627 26.509  1.000 197.84102 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13442 C CD2 . TYR B-2 2 62  ? 39.311  -128.373 24.856  1.000 184.03050 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13443 C CE1 . TYR B-2 2 62  ? 41.451  -129.961 25.576  1.000 198.87334 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13444 C CE2 . TYR B-2 2 62  ? 40.272  -128.700 23.918  1.000 191.17569 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13445 C CZ  . TYR B-2 2 62  ? 41.339  -129.494 24.283  1.000 197.04263 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13446 O OH  . TYR B-2 2 62  ? 42.296  -129.820 23.350  1.000 197.97397 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13447 N N   . SER B-2 2 63  ? 35.310  -129.004 25.985  1.000 178.79298 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-2 N   1 
+ATOM   13448 C CA  . SER B-2 2 63  ? 34.475  -129.079 24.796  1.000 169.41387 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-2 CA  1 
+ATOM   13449 C C   . SER B-2 2 63  ? 34.424  -127.725 24.102  1.000 161.64749 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-2 C   1 
+ATOM   13450 O O   . SER B-2 2 63  ? 33.342  -127.232 23.766  1.000 133.37984 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-2 O   1 
+ATOM   13451 C CB  . SER B-2 2 63  ? 33.066  -129.550 25.161  1.000 143.56901 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-2 CB  1 
+ATOM   13452 O OG  . SER B-2 2 63  ? 33.100  -130.834 25.760  1.000 132.60302 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-2 OG  1 
+ATOM   13453 N N   . SER B-2 2 64  ? 35.590  -127.114 23.889  1.000 172.73105 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-2 N   1 
+ATOM   13454 C CA  . SER B-2 2 64  ? 35.642  -125.814 23.237  1.000 180.16802 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-2 CA  1 
+ATOM   13455 C C   . SER B-2 2 64  ? 35.254  -125.883 21.765  1.000 187.47909 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-2 C   1 
+ATOM   13456 O O   . SER B-2 2 64  ? 35.010  -124.836 21.156  1.000 171.19329 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-2 O   1 
+ATOM   13457 C CB  . SER B-2 2 64  ? 37.041  -125.212 23.396  1.000 172.48553 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-2 CB  1 
+ATOM   13458 O OG  . SER B-2 2 64  ? 37.115  -123.920 22.820  1.000 175.61910 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-2 OG  1 
+ATOM   13459 N N   . ARG B-2 2 65  ? 35.178  -127.082 21.187  1.000 181.48403 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 N   1 
+ATOM   13460 C CA  . ARG B-2 2 65  ? 34.657  -127.244 19.837  1.000 167.18052 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 CA  1 
+ATOM   13461 C C   . ARG B-2 2 65  ? 33.155  -126.997 19.749  1.000 165.37448 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 C   1 
+ATOM   13462 O O   . ARG B-2 2 65  ? 32.604  -127.045 18.644  1.000 153.63246 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 O   1 
+ATOM   13463 C CB  . ARG B-2 2 65  ? 34.978  -128.649 19.319  1.000 151.39371 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 CB  1 
+ATOM   13464 C CG  . ARG B-2 2 65  ? 36.459  -128.984 19.284  1.000 148.89659 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 CG  1 
+ATOM   13465 C CD  . ARG B-2 2 65  ? 37.174  -128.190 18.205  1.000 174.45261 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 CD  1 
+ATOM   13466 N NE  . ARG B-2 2 65  ? 36.566  -128.372 16.892  1.000 166.79637 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 NE  1 
+ATOM   13467 C CZ  . ARG B-2 2 65  ? 36.878  -129.347 16.048  1.000 157.75391 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   13468 N NH1 . ARG B-2 2 65  ? 37.779  -130.265 16.356  1.000 153.76992 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   13469 N NH2 . ARG B-2 2 65  ? 36.270  -129.401 14.866  1.000 139.89841 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   13470 N N   . GLY B-2 2 66  ? 32.481  -126.728 20.865  1.000 155.23145 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13471 C CA  . GLY B-2 2 66  ? 31.037  -126.612 20.844  1.000 129.02425 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13472 C C   . GLY B-2 2 66  ? 30.325  -127.937 20.769  1.000 116.30452 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13473 O O   . GLY B-2 2 66  ? 29.130  -127.975 20.461  1.000 119.23475 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13474 N N   . ASN B-2 2 67  ? 31.034  -129.029 21.046  1.000 106.32254 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13475 C CA  . ASN B-2 2 67  ? 30.461  -130.360 20.914  1.000 100.51480 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13476 C C   . ASN B-2 2 67  ? 29.299  -130.543 21.881  1.000 91.65056  ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13477 O O   . ASN B-2 2 67  ? 29.342  -130.088 23.027  1.000 110.51228 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13478 C CB  . ASN B-2 2 67  ? 31.530  -131.423 21.171  1.000 103.39290 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13479 C CG  . ASN B-2 2 67  ? 32.724  -131.288 20.245  1.000 113.05872 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13480 O OD1 . ASN B-2 2 67  ? 32.574  -131.052 19.047  1.000 106.33003 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13481 N ND2 . ASN B-2 2 67  ? 33.921  -131.437 20.802  1.000 125.04342 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13482 N N   . PHE B-2 2 68  ? 28.252  -131.211 21.408  1.000 77.99208  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 N   1 
+ATOM   13483 C CA  . PHE B-2 2 68  ? 27.064  -131.472 22.208  1.000 98.05366  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13484 C C   . PHE B-2 2 68  ? 27.157  -132.872 22.802  1.000 99.25492  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 C   1 
+ATOM   13485 O O   . PHE B-2 2 68  ? 27.273  -133.858 22.065  1.000 93.40643  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 O   1 
+ATOM   13486 C CB  . PHE B-2 2 68  ? 25.795  -131.329 21.368  1.000 96.53522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13487 C CG  . PHE B-2 2 68  ? 24.534  -131.603 22.132  1.000 90.41522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13488 C CD1 . PHE B-2 2 68  ? 23.912  -130.596 22.850  1.000 112.36933 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13489 C CD2 . PHE B-2 2 68  ? 23.972  -132.869 22.139  1.000 80.99310  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13490 C CE1 . PHE B-2 2 68  ? 22.751  -130.845 23.560  1.000 104.07647 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13491 C CE2 . PHE B-2 2 68  ? 22.814  -133.125 22.847  1.000 83.24308  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13492 C CZ  . PHE B-2 2 68  ? 22.202  -132.111 23.558  1.000 89.18145  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13493 N N   . ILE B-2 2 69  ? 27.104  -132.954 24.129  1.000 100.77110 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13494 C CA  . ILE B-2 2 69  ? 27.083  -134.220 24.855  1.000 92.12645  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13495 C C   . ILE B-2 2 69  ? 25.876  -134.179 25.782  1.000 93.60737  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13496 O O   . ILE B-2 2 69  ? 25.866  -133.417 26.756  1.000 100.84660 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13497 C CB  . ILE B-2 2 69  ? 28.373  -134.460 25.652  1.000 101.26983 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13498 C CG1 . ILE B-2 2 69  ? 29.606  -134.261 24.768  1.000 82.56654  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13499 C CG2 . ILE B-2 2 69  ? 28.371  -135.857 26.249  1.000 103.23372 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13500 C CD1 . ILE B-2 2 69  ? 29.749  -135.294 23.678  1.000 101.34815 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13501 N N   . GLY B-2 2 70  ? 24.868  -134.988 25.488  1.000 89.67817  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13502 C CA  . GLY B-2 2 70  ? 23.667  -134.966 26.293  1.000 85.98049  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13503 C C   . GLY B-2 2 70  ? 22.720  -136.095 25.957  1.000 97.13077  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13504 O O   . GLY B-2 2 70  ? 23.102  -137.090 25.338  1.000 92.05594  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13505 N N   . THR B-2 2 71  ? 21.470  -135.920 26.378  1.000 106.48488 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 N   1 
+ATOM   13506 C CA  . THR B-2 2 71  ? 20.441  -136.935 26.210  1.000 89.96063  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13507 C C   . THR B-2 2 71  ? 19.831  -136.857 24.814  1.000 98.60052  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 C   1 
+ATOM   13508 O O   . THR B-2 2 71  ? 19.819  -135.799 24.178  1.000 104.35644 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 O   1 
+ATOM   13509 C CB  . THR B-2 2 71  ? 19.350  -136.761 27.271  1.000 89.00025  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13510 O OG1 . THR B-2 2 71  ? 19.958  -136.554 28.552  1.000 132.49011 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13511 C CG2 . THR B-2 2 71  ? 18.454  -137.991 27.347  1.000 117.27437 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13512 N N   . ASN B-2 2 72  ? 19.333  -138.002 24.334  1.000 104.20729 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13513 C CA  . ASN B-2 2 72  ? 18.625  -138.033 23.057  1.000 85.37941  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13514 C C   . ASN B-2 2 72  ? 17.459  -137.053 23.053  1.000 92.54748  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13515 O O   . ASN B-2 2 72  ? 17.266  -136.299 22.092  1.000 96.38287  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13516 C CB  . ASN B-2 2 72  ? 18.124  -139.449 22.761  1.000 98.29596  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13517 C CG  . ASN B-2 2 72  ? 19.250  -140.444 22.579  1.000 121.35654 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13518 O OD1 . ASN B-2 2 72  ? 20.339  -140.269 23.120  1.000 137.42479 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13519 N ND2 . ASN B-2 2 72  ? 18.991  -141.497 21.812  1.000 99.35910  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13520 N N   . ASP B-2 2 73  ? 16.666  -137.053 24.127  1.000 112.10389 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 N   1 
+ATOM   13521 C CA  . ASP B-2 2 73  ? 15.541  -136.127 24.214  1.000 112.35631 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13522 C C   . ASP B-2 2 73  ? 16.020  -134.684 24.311  1.000 103.63319 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 C   1 
+ATOM   13523 O O   . ASP B-2 2 73  ? 15.410  -133.781 23.726  1.000 91.73058  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 O   1 
+ATOM   13524 C CB  . ASP B-2 2 73  ? 14.657  -136.483 25.410  1.000 94.34694  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13525 C CG  . ASP B-2 2 73  ? 13.905  -137.784 25.212  1.000 113.97115 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13526 O OD1 . ASP B-2 2 73  ? 14.550  -138.854 25.215  1.000 123.07322 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13527 O OD2 . ASP B-2 2 73  ? 12.667  -137.737 25.054  1.000 125.39294 ? ? ? ? ? -1 74  ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13528 N N   . GLY B-2 2 74  ? 17.112  -134.447 25.041  1.000 88.06532  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13529 C CA  . GLY B-2 2 74  ? 17.625  -133.095 25.170  1.000 85.39938  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13530 C C   . GLY B-2 2 74  ? 18.244  -132.565 23.894  1.000 89.74777  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13531 O O   . GLY B-2 2 74  ? 18.304  -131.349 23.688  1.000 83.61313  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13532 N N   . PHE B-2 2 75  ? 18.710  -133.460 23.021  1.000 98.79822  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 N   1 
+ATOM   13533 C CA  . PHE B-2 2 75  ? 19.312  -133.031 21.763  1.000 96.99402  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13534 C C   . PHE B-2 2 75  ? 18.267  -132.432 20.830  1.000 98.88536  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 C   1 
+ATOM   13535 O O   . PHE B-2 2 75  ? 18.387  -131.280 20.399  1.000 100.90775 ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 O   1 
+ATOM   13536 C CB  . PHE B-2 2 75  ? 20.020  -134.208 21.090  1.000 89.12059  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13537 C CG  . PHE B-2 2 75  ? 20.478  -133.915 19.689  1.000 90.82064  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13538 C CD1 . PHE B-2 2 75  ? 21.612  -133.153 19.462  1.000 94.45045  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13539 C CD2 . PHE B-2 2 75  ? 19.774  -134.400 18.600  1.000 83.87888  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13540 C CE1 . PHE B-2 2 75  ? 22.035  -132.880 18.175  1.000 86.53607  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13541 C CE2 . PHE B-2 2 75  ? 20.192  -134.131 17.310  1.000 80.34952  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13542 C CZ  . PHE B-2 2 75  ? 21.324  -133.370 17.098  1.000 80.41841  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13543 N N   . VAL B-2 2 76  ? 17.231  -133.209 20.503  1.000 91.69399  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 N   1 
+ATOM   13544 C CA  . VAL B-2 2 76  ? 16.209  -132.735 19.574  1.000 96.44635  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 CA  1 
+ATOM   13545 C C   . VAL B-2 2 76  ? 15.454  -131.551 20.157  1.000 96.54983  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 C   1 
+ATOM   13546 O O   . VAL B-2 2 76  ? 14.899  -130.731 19.415  1.000 89.44250  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 O   1 
+ATOM   13547 C CB  . VAL B-2 2 76  ? 15.256  -133.887 19.204  1.000 106.29769 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 CB  1 
+ATOM   13548 C CG1 . VAL B-2 2 76  ? 16.034  -135.025 18.578  1.000 113.05863 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   13549 C CG2 . VAL B-2 2 76  ? 14.502  -134.371 20.433  1.000 84.18910  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   13550 N N   . GLU B-2 2 77  ? 15.428  -131.433 21.484  1.000 96.07402  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 N   1 
+ATOM   13551 C CA  . GLU B-2 2 77  ? 14.721  -130.326 22.116  1.000 92.16090  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13552 C C   . GLU B-2 2 77  ? 15.497  -129.022 21.971  1.000 85.36724  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 C   1 
+ATOM   13553 O O   . GLU B-2 2 77  ? 14.945  -128.006 21.535  1.000 73.35808  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 O   1 
+ATOM   13554 C CB  . GLU B-2 2 77  ? 14.465  -130.649 23.589  1.000 84.66337  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13555 C CG  . GLU B-2 2 77  ? 13.957  -129.478 24.411  1.000 119.09038 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13556 C CD  . GLU B-2 2 77  ? 13.663  -129.859 25.850  1.000 131.47445 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13557 O OE1 . GLU B-2 2 77  ? 13.237  -131.009 26.089  1.000 114.45975 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13558 O OE2 . GLU B-2 2 77  ? 13.862  -129.008 26.742  1.000 113.30920 ? ? ? ? ? -1 78  GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13559 N N   . SER B-2 2 78  ? 16.787  -129.036 22.311  1.000 90.94268  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-2 N   1 
+ATOM   13560 C CA  . SER B-2 2 78  ? 17.564  -127.801 22.338  1.000 94.12394  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-2 CA  1 
+ATOM   13561 C C   . SER B-2 2 78  ? 18.098  -127.409 20.965  1.000 82.81738  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-2 C   1 
+ATOM   13562 O O   . SER B-2 2 78  ? 18.367  -126.227 20.730  1.000 92.18465  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-2 O   1 
+ATOM   13563 C CB  . SER B-2 2 78  ? 18.728  -127.933 23.321  1.000 91.96864  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-2 CB  1 
+ATOM   13564 O OG  . SER B-2 2 78  ? 19.694  -128.853 22.845  1.000 90.48953  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-2 OG  1 
+ATOM   13565 N N   . GLU B-2 2 79  ? 18.259  -128.369 20.053  1.000 87.22411  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 N   1 
+ATOM   13566 C CA  . GLU B-2 2 79  ? 18.899  -128.098 18.771  1.000 86.63205  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13567 C C   . GLU B-2 2 79  ? 17.930  -128.012 17.601  1.000 92.44419  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 C   1 
+ATOM   13568 O O   . GLU B-2 2 79  ? 18.265  -127.388 16.589  1.000 87.64091  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 O   1 
+ATOM   13569 C CB  . GLU B-2 2 79  ? 19.948  -129.174 18.466  1.000 84.13829  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13570 C CG  . GLU B-2 2 79  ? 21.046  -129.261 19.506  1.000 92.27847  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13571 C CD  . GLU B-2 2 79  ? 21.802  -127.958 19.649  1.000 97.37857  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13572 O OE1 . GLU B-2 2 79  ? 22.478  -127.555 18.680  1.000 90.95041  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13573 O OE2 . GLU B-2 2 79  ? 21.708  -127.331 20.726  1.000 120.60529 ? ? ? ? ? -1 80  GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13574 N N   . ILE B-2 2 80  ? 16.746  -128.613 17.706  1.000 94.19533  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13575 C CA  . ILE B-2 2 80  ? 15.821  -128.661 16.579  1.000 81.46308  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13576 C C   . ILE B-2 2 80  ? 14.494  -128.010 16.943  1.000 82.25605  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13577 O O   . ILE B-2 2 80  ? 14.078  -127.030 16.313  1.000 90.38504  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13578 C CB  . ILE B-2 2 80  ? 15.602  -130.108 16.104  1.000 85.67220  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13579 C CG1 . ILE B-2 2 80  ? 16.910  -130.698 15.573  1.000 84.73842  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13580 C CG2 . ILE B-2 2 80  ? 14.514  -130.161 15.040  1.000 76.04606  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13581 C CD1 . ILE B-2 2 80  ? 16.783  -132.122 15.079  1.000 78.86702  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13582 N N   . ILE B-2 2 81  ? 13.819  -128.550 17.958  1.000 80.90306  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13583 C CA  . ILE B-2 2 81  ? 12.453  -128.127 18.258  1.000 88.01182  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13584 C C   . ILE B-2 2 81  ? 12.432  -126.686 18.753  1.000 96.73523  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13585 O O   . ILE B-2 2 81  ? 11.827  -125.807 18.130  1.000 98.53119  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13586 C CB  . ILE B-2 2 81  ? 11.804  -129.080 19.276  1.000 73.24375  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13587 C CG1 . ILE B-2 2 81  ? 11.787  -130.508 18.726  1.000 81.87486  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13588 C CG2 . ILE B-2 2 81  ? 10.395  -128.617 19.608  1.000 88.39396  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13589 C CD1 . ILE B-2 2 81  ? 11.203  -131.523 19.680  1.000 86.39652  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13590 N N   . ARG B-2 2 82  ? 13.095  -126.426 19.879  1.000 91.93096  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 N   1 
+ATOM   13591 C CA  . ARG B-2 2 82  ? 13.034  -125.098 20.484  1.000 81.22806  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 CA  1 
+ATOM   13592 C C   . ARG B-2 2 82  ? 13.510  -123.969 19.571  1.000 81.60416  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 C   1 
+ATOM   13593 O O   . ARG B-2 2 82  ? 12.856  -122.911 19.562  1.000 93.93754  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 O   1 
+ATOM   13594 C CB  . ARG B-2 2 82  ? 13.822  -125.103 21.800  1.000 86.07933  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 CB  1 
+ATOM   13595 C CG  . ARG B-2 2 82  ? 13.705  -123.828 22.614  1.000 104.42892 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 CG  1 
+ATOM   13596 C CD  . ARG B-2 2 82  ? 13.943  -124.116 24.086  1.000 120.55376 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 CD  1 
+ATOM   13597 N NE  . ARG B-2 2 82  ? 12.942  -125.037 24.614  1.000 113.10759 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 NE  1 
+ATOM   13598 C CZ  . ARG B-2 2 82  ? 13.001  -125.609 25.808  1.000 111.27005 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   13599 N NH1 . ARG B-2 2 82  ? 14.011  -125.386 26.633  1.000 150.10088 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   13600 N NH2 . ARG B-2 2 82  ? 12.024  -126.430 26.182  1.000 119.76486 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   13601 N N   . PRO B-2 2 83  ? 14.598  -124.099 18.799  1.000 82.31011  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 N   1 
+ATOM   13602 C CA  . PRO B-2 2 83  ? 15.030  -122.941 17.996  1.000 82.50120  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 CA  1 
+ATOM   13603 C C   . PRO B-2 2 83  ? 14.146  -122.657 16.796  1.000 88.22260  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 C   1 
+ATOM   13604 O O   . PRO B-2 2 83  ? 13.933  -121.485 16.461  1.000 91.53747  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 O   1 
+ATOM   13605 C CB  . PRO B-2 2 83  ? 16.455  -123.322 17.563  1.000 63.14809  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 CB  1 
+ATOM   13606 C CG  . PRO B-2 2 83  ? 16.858  -124.432 18.454  1.000 76.66102  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 CG  1 
+ATOM   13607 C CD  . PRO B-2 2 83  ? 15.603  -125.174 18.758  1.000 80.68525  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 CD  1 
+ATOM   13608 N N   . PHE B-2 2 84  ? 13.629  -123.688 16.126  1.000 93.87273  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 N   1 
+ATOM   13609 C CA  . PHE B-2 2 84  ? 13.021  -123.510 14.813  1.000 92.29566  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13610 C C   . PHE B-2 2 84  ? 11.558  -123.933 14.770  1.000 103.49631 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 C   1 
+ATOM   13611 O O   . PHE B-2 2 84  ? 11.030  -124.199 13.686  1.000 103.06127 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 O   1 
+ATOM   13612 C CB  . PHE B-2 2 84  ? 13.816  -124.277 13.756  1.000 82.64278  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13613 C CG  . PHE B-2 2 84  ? 15.301  -124.099 13.867  1.000 78.29666  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13614 C CD1 . PHE B-2 2 84  ? 15.909  -122.934 13.429  1.000 74.89968  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13615 C CD2 . PHE B-2 2 84  ? 16.092  -125.102 14.401  1.000 75.54081  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13616 C CE1 . PHE B-2 2 84  ? 17.278  -122.772 13.528  1.000 64.40717  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13617 C CE2 . PHE B-2 2 84  ? 17.462  -124.946 14.501  1.000 78.99464  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13618 C CZ  . PHE B-2 2 84  ? 18.055  -123.779 14.065  1.000 66.21802  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13619 N N   . ILE B-2 2 85  ? 10.879  -123.999 15.915  1.000 104.47532 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13620 C CA  . ILE B-2 2 85  ? 9.470   -124.376 15.884  1.000 94.01074  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13621 C C   . ILE B-2 2 85  ? 8.619   -123.221 15.366  1.000 101.07344 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13622 O O   . ILE B-2 2 85  ? 7.645   -123.431 14.635  1.000 97.52038  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13623 C CB  . ILE B-2 2 85  ? 8.999   -124.861 17.268  1.000 88.15446  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13624 C CG1 . ILE B-2 2 85  ? 7.529   -125.279 17.212  1.000 82.55881  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13625 C CG2 . ILE B-2 2 85  ? 9.218   -123.800 18.332  1.000 92.86691  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13626 C CD1 . ILE B-2 2 85  ? 6.972   -125.700 18.545  1.000 107.19965 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13627 N N   . LYS B-2 2 86  ? 8.978   -121.985 15.727  1.000 105.31396 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13628 C CA  . LYS B-2 2 86  ? 8.257   -120.820 15.222  1.000 88.96364  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13629 C C   . LYS B-2 2 86  ? 8.483   -120.628 13.729  1.000 96.26302  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13630 O O   . LYS B-2 2 86  ? 7.586   -120.161 13.019  1.000 113.80162 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13631 C CB  . LYS B-2 2 86  ? 8.671   -119.569 15.994  1.000 95.89924  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13632 C CG  . LYS B-2 2 86  ? 8.253   -119.581 17.458  1.000 77.06820  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13633 C CD  . LYS B-2 2 86  ? 8.814   -118.370 18.192  1.000 101.30305 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13634 C CE  . LYS B-2 2 86  ? 7.707   -117.432 18.645  1.000 98.07765  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13635 N NZ  . LYS B-2 2 86  ? 6.740   -118.106 19.558  1.000 103.16318 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13636 N N   . ASP B-2 2 87  ? 9.671   -120.973 13.237  1.000 103.69749 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 N   1 
+ATOM   13637 C CA  . ASP B-2 2 87  ? 9.921   -120.901 11.798  1.000 94.93105  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13638 C C   . ASP B-2 2 87  ? 9.113   -121.954 11.049  1.000 86.46463  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 C   1 
+ATOM   13639 O O   . ASP B-2 2 87  ? 8.598   -121.693 9.954   1.000 107.43580 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 O   1 
+ATOM   13640 C CB  . ASP B-2 2 87  ? 11.414  -121.076 11.508  1.000 96.74590  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13641 C CG  . ASP B-2 2 87  ? 11.746  -120.992 10.025  1.000 90.58315  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13642 O OD1 . ASP B-2 2 87  ? 10.982  -120.365 9.270   1.000 121.14005 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13643 O OD2 . ASP B-2 2 87  ? 12.777  -121.567 9.615   1.000 105.96883 ? ? ? ? ? -1 88  ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13644 N N   . ALA B-2 2 88  ? 8.973   -123.142 11.636  1.000 97.08640  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13645 C CA  . ALA B-2 2 88  ? 8.307   -124.241 10.949  1.000 87.48049  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13646 C C   . ALA B-2 2 88  ? 6.789   -124.108 10.996  1.000 91.26488  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13647 O O   . ALA B-2 2 88  ? 6.110   -124.394 10.004  1.000 91.96547  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13648 C CB  . ALA B-2 2 88  ? 8.743   -125.576 11.555  1.000 111.13159 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13649 N N   . PHE B-2 2 89  ? 6.238   -123.680 12.132  1.000 104.67521 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 N   1 
+ATOM   13650 C CA  . PHE B-2 2 89  ? 4.797   -123.692 12.339  1.000 92.60262  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13651 C C   . PHE B-2 2 89  ? 4.184   -122.313 12.548  1.000 93.50252  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 C   1 
+ATOM   13652 O O   . PHE B-2 2 89  ? 2.966   -122.221 12.742  1.000 106.68476 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 O   1 
+ATOM   13653 C CB  . PHE B-2 2 89  ? 4.443   -124.581 13.539  1.000 95.86239  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13654 C CG  . PHE B-2 2 89  ? 4.785   -126.031 13.348  1.000 91.29297  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13655 C CD1 . PHE B-2 2 89  ? 4.902   -126.572 12.078  1.000 111.91201 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13656 C CD2 . PHE B-2 2 89  ? 4.986   -126.854 14.441  1.000 100.15431 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13657 C CE1 . PHE B-2 2 89  ? 5.217   -127.905 11.904  1.000 126.68080 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13658 C CE2 . PHE B-2 2 89  ? 5.299   -128.186 14.273  1.000 111.72911 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13659 C CZ  . PHE B-2 2 89  ? 5.416   -128.714 13.004  1.000 111.37253 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13660 N N   . GLY B-2 2 90  ? 4.976   -121.248 12.519  1.000 80.02051  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13661 C CA  . GLY B-2 2 90  ? 4.463   -119.906 12.705  1.000 101.10188 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13662 C C   . GLY B-2 2 90  ? 4.690   -119.392 14.117  1.000 101.41470 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13663 O O   . GLY B-2 2 90  ? 5.102   -120.115 15.028  1.000 99.44440  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13664 N N   . ASN B-2 2 91  ? 4.399   -118.101 14.293  1.000 106.65588 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13665 C CA  . ASN B-2 2 91  ? 4.605   -117.441 15.577  1.000 97.62401  ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13666 C C   . ASN B-2 2 91  ? 3.595   -117.858 16.637  1.000 120.47246 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13667 O O   . ASN B-2 2 91  ? 3.740   -117.450 17.794  1.000 143.43441 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13668 C CB  . ASN B-2 2 91  ? 4.556   -115.923 15.398  1.000 121.25043 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13669 C CG  . ASN B-2 2 91  ? 5.759   -115.388 14.655  1.000 125.88274 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13670 O OD1 . ASN B-2 2 91  ? 6.729   -114.939 15.265  1.000 132.48551 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13671 N ND2 . ASN B-2 2 91  ? 5.706   -115.437 13.329  1.000 135.13197 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13672 N N   . ASP B-2 2 92  ? 2.582   -118.649 16.277  1.000 131.64813 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 N   1 
+ATOM   13673 C CA  . ASP B-2 2 92  ? 1.587   -119.072 17.257  1.000 124.42109 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13674 C C   . ASP B-2 2 92  ? 2.185   -119.995 18.310  1.000 125.72512 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 C   1 
+ATOM   13675 O O   . ASP B-2 2 92  ? 1.733   -119.998 19.460  1.000 144.65249 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 O   1 
+ATOM   13676 C CB  . ASP B-2 2 92  ? 0.423   -119.771 16.557  1.000 133.18675 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13677 C CG  . ASP B-2 2 92  ? -0.277  -118.877 15.555  1.000 148.91489 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13678 O OD1 . ASP B-2 2 92  ? -0.657  -117.746 15.926  1.000 136.67433 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13679 O OD2 . ASP B-2 2 92  ? -0.442  -119.309 14.394  1.000 157.26198 ? ? ? ? ? -1 93  ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13680 N N   . TYR B-2 2 93  ? 3.193   -120.779 17.941  1.000 113.52396 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 N   1 
+ATOM   13681 C CA  . TYR B-2 2 93  ? 3.799   -121.797 18.791  1.000 107.95410 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13682 C C   . TYR B-2 2 93  ? 4.892   -121.186 19.664  1.000 118.24580 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 C   1 
+ATOM   13683 O O   . TYR B-2 2 93  ? 5.628   -120.303 19.214  1.000 114.40645 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 O   1 
+ATOM   13684 C CB  . TYR B-2 2 93  ? 4.385   -122.923 17.943  1.000 100.93047 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13685 C CG  . TYR B-2 2 93  ? 3.337   -123.737 17.215  1.000 106.48090 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13686 C CD1 . TYR B-2 2 93  ? 2.619   -123.194 16.157  1.000 99.22679  ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13687 C CD2 . TYR B-2 2 93  ? 3.070   -125.049 17.582  1.000 106.07267 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13688 C CE1 . TYR B-2 2 93  ? 1.661   -123.928 15.492  1.000 101.57417 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13689 C CE2 . TYR B-2 2 93  ? 2.113   -125.795 16.918  1.000 107.95846 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13690 C CZ  . TYR B-2 2 93  ? 1.412   -125.229 15.873  1.000 114.15995 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13691 O OH  . TYR B-2 2 93  ? 0.458   -125.963 15.208  1.000 125.87297 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13692 N N   . PRO B-2 2 94  ? 5.012   -121.636 20.909  1.000 117.57209 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 N   1 
+ATOM   13693 C CA  . PRO B-2 2 94  ? 5.992   -121.051 21.827  1.000 117.20249 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 CA  1 
+ATOM   13694 C C   . PRO B-2 2 94  ? 7.344   -121.744 21.776  1.000 114.69685 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 C   1 
+ATOM   13695 O O   . PRO B-2 2 94  ? 7.466   -122.926 21.452  1.000 115.04444 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 O   1 
+ATOM   13696 C CB  . PRO B-2 2 94  ? 5.329   -121.261 23.195  1.000 126.45949 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 CB  1 
+ATOM   13697 C CG  . PRO B-2 2 94  ? 4.600   -122.557 23.027  1.000 123.21052 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 CG  1 
+ATOM   13698 C CD  . PRO B-2 2 94  ? 4.136   -122.608 21.587  1.000 104.34456 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 CD  1 
+ATOM   13699 N N   . ASP B-2 2 95  ? 8.376   -120.970 22.110  1.000 109.00712 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 N   1 
+ATOM   13700 C CA  . ASP B-2 2 95  ? 9.724   -121.498 22.273  1.000 107.98153 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13701 C C   . ASP B-2 2 95  ? 10.129  -121.643 23.734  1.000 116.10021 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 C   1 
+ATOM   13702 O O   . ASP B-2 2 95  ? 11.208  -122.178 24.010  1.000 117.30962 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 O   1 
+ATOM   13703 C CB  . ASP B-2 2 95  ? 10.737  -120.606 21.544  1.000 100.70434 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13704 C CG  . ASP B-2 2 95  ? 10.503  -119.132 21.800  1.000 110.82377 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13705 O OD1 . ASP B-2 2 95  ? 9.517   -118.797 22.489  1.000 123.15910 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13706 O OD2 . ASP B-2 2 95  ? 11.304  -118.308 21.310  1.000 99.26614  ? ? ? ? ? -1 96  ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13707 N N   . ASN B-2 2 96  ? 9.298   -121.180 24.668  1.000 122.05761 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13708 C CA  . ASN B-2 2 96  ? 9.519   -121.373 26.094  1.000 122.24801 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13709 C C   . ASN B-2 2 96  ? 8.746   -122.569 26.638  1.000 126.04577 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13710 O O   . ASN B-2 2 96  ? 8.441   -122.613 27.835  1.000 122.23155 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13711 C CB  . ASN B-2 2 96  ? 9.146   -120.104 26.863  1.000 118.30674 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13712 C CG  . ASN B-2 2 96  ? 7.739   -119.622 26.551  1.000 118.68051 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13713 O OD1 . ASN B-2 2 96  ? 6.935   -120.343 25.961  1.000 118.49608 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13714 N ND2 . ASN B-2 2 96  ? 7.435   -118.392 26.951  1.000 125.78844 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13715 N N   . PHE B-2 2 97  ? 8.421   -123.533 25.780  1.000 133.23725 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 N   1 
+ATOM   13716 C CA  . PHE B-2 2 97  ? 7.620   -124.677 26.185  1.000 121.24735 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13717 C C   . PHE B-2 2 97  ? 8.373   -125.541 27.190  1.000 135.42880 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 C   1 
+ATOM   13718 O O   . PHE B-2 2 97  ? 9.605   -125.546 27.244  1.000 142.61123 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 O   1 
+ATOM   13719 C CB  . PHE B-2 2 97  ? 7.236   -125.514 24.964  1.000 126.26585 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13720 C CG  . PHE B-2 2 97  ? 8.416   -126.011 24.173  1.000 128.07440 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13721 C CD1 . PHE B-2 2 97  ? 8.978   -125.230 23.176  1.000 128.50308 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13722 C CD2 . PHE B-2 2 97  ? 8.961   -127.260 24.425  1.000 112.83993 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13723 C CE1 . PHE B-2 2 97  ? 10.061  -125.683 22.448  1.000 123.85646 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13724 C CE2 . PHE B-2 2 97  ? 10.044  -127.718 23.700  1.000 114.68658 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13725 C CZ  . PHE B-2 2 97  ? 10.595  -126.928 22.711  1.000 127.11350 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13726 N N   . THR B-2 2 98  ? 7.612   -126.280 27.992  1.000 140.64203 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 N   1 
+ATOM   13727 C CA  . THR B-2 2 98  ? 8.158   -127.201 28.979  1.000 130.95674 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13728 C C   . THR B-2 2 98  ? 7.654   -128.603 28.672  1.000 127.54929 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 C   1 
+ATOM   13729 O O   . THR B-2 2 98  ? 6.441   -128.826 28.598  1.000 134.06365 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 O   1 
+ATOM   13730 C CB  . THR B-2 2 98  ? 7.759   -126.796 30.400  1.000 136.35732 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13731 O OG1 . THR B-2 2 98  ? 8.031   -125.403 30.596  1.000 145.91610 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13732 C CG2 . THR B-2 2 98  ? 8.542   -127.607 31.419  1.000 122.67317 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13733 N N   . ALA B-2 2 99  ? 8.580   -129.541 28.493  1.000 113.28169 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-2 N   1 
+ATOM   13734 C CA  . ALA B-2 2 99  ? 8.236   -130.906 28.118  1.000 113.70895 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13735 C C   . ALA B-2 2 99  ? 8.061   -131.749 29.375  1.000 142.59243 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-2 C   1 
+ATOM   13736 O O   . ALA B-2 2 99  ? 8.971   -131.829 30.209  1.000 135.30475 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-2 O   1 
+ATOM   13737 C CB  . ALA B-2 2 99  ? 9.308   -131.507 27.211  1.000 120.62595 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13738 N N   . GLU B-2 2 100 ? 6.893   -132.372 29.511  1.000 146.43714 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 N   1 
+ATOM   13739 C CA  . GLU B-2 2 100 ? 6.597   -133.278 30.614  1.000 155.12826 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13740 C C   . GLU B-2 2 100 ? 6.370   -134.672 30.049  1.000 150.90577 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 C   1 
+ATOM   13741 O O   . GLU B-2 2 100 ? 5.469   -134.875 29.227  1.000 144.79982 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 O   1 
+ATOM   13742 C CB  . GLU B-2 2 100 ? 5.379   -132.804 31.409  1.000 161.41954 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13743 C CG  . GLU B-2 2 100 ? 5.620   -131.520 32.188  1.000 142.71644 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13744 C CD  . GLU B-2 2 100 ? 4.496   -131.201 33.152  1.000 172.61709 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13745 O OE1 . GLU B-2 2 100 ? 3.427   -131.838 33.053  1.000 190.73963 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13746 O OE2 . GLU B-2 2 100 ? 4.684   -130.315 34.013  1.000 178.43772 ? ? ? ? ? -1 101 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13747 N N   . TYR B-2 2 101 ? 7.185   -135.630 30.495  1.000 144.42086 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 N   1 
+ATOM   13748 C CA  . TYR B-2 2 101 ? 7.139   -136.973 29.926  1.000 133.76887 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13749 C C   . TYR B-2 2 101 ? 5.907   -137.740 30.392  1.000 135.97049 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 C   1 
+ATOM   13750 O O   . TYR B-2 2 101 ? 5.280   -138.456 29.603  1.000 154.85358 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 O   1 
+ATOM   13751 C CB  . TYR B-2 2 101 ? 8.409   -137.741 30.294  1.000 120.50158 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13752 C CG  . TYR B-2 2 101 ? 9.684   -137.125 29.763  1.000 128.46984 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13753 C CD1 . TYR B-2 2 101 ? 10.340  -136.122 30.464  1.000 131.49239 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13754 C CD2 . TYR B-2 2 101 ? 10.236  -137.554 28.563  1.000 127.97832 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13755 C CE1 . TYR B-2 2 101 ? 11.506  -135.559 29.982  1.000 135.03409 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13756 C CE2 . TYR B-2 2 101 ? 11.401  -136.998 28.074  1.000 129.35147 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13757 C CZ  . TYR B-2 2 101 ? 12.032  -136.001 28.787  1.000 137.67432 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13758 O OH  . TYR B-2 2 101 ? 13.193  -135.446 28.300  1.000 130.14162 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13759 N N   . PHE B-2 2 102 ? 5.544   -137.604 31.668  1.000 152.34687 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 N   1 
+ATOM   13760 C CA  . PHE B-2 2 102 ? 4.502   -138.452 32.236  1.000 155.15035 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13761 C C   . PHE B-2 2 102 ? 3.101   -137.951 31.907  1.000 151.24256 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 C   1 
+ATOM   13762 O O   . PHE B-2 2 102 ? 2.193   -138.763 31.700  1.000 136.56381 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 O   1 
+ATOM   13763 C CB  . PHE B-2 2 102 ? 4.669   -138.546 33.753  1.000 153.74294 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13764 C CG  . PHE B-2 2 102 ? 6.083   -138.800 34.195  1.000 143.44152 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13765 C CD1 . PHE B-2 2 102 ? 6.897   -139.683 33.503  1.000 137.69287 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13766 C CD2 . PHE B-2 2 102 ? 6.599   -138.147 35.301  1.000 145.73969 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13767 C CE1 . PHE B-2 2 102 ? 8.197   -139.912 33.909  1.000 132.75458 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13768 C CE2 . PHE B-2 2 102 ? 7.898   -138.373 35.713  1.000 151.36541 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13769 C CZ  . PHE B-2 2 102 ? 8.698   -139.257 35.015  1.000 141.84342 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13770 N N   . ASP B-2 2 103 ? 2.907   -136.640 31.850  1.000 164.21989 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-2 N   1 
+ATOM   13771 C CA  . ASP B-2 2 103 ? 1.579   -136.068 31.709  1.000 172.75958 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13772 C C   . ASP B-2 2 103 ? 1.220   -135.831 30.245  1.000 174.40428 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-2 C   1 
+ATOM   13773 O O   . ASP B-2 2 103 ? 2.081   -135.759 29.364  1.000 161.65430 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-2 O   1 
+ATOM   13774 C CB  . ASP B-2 2 103 ? 1.477   -134.753 32.484  1.000 185.17585 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13775 C CG  . ASP B-2 2 103 ? 1.693   -134.934 33.974  1.000 184.19211 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13776 O OD1 . ASP B-2 2 103 ? 1.451   -136.051 34.477  1.000 183.07816 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13777 O OD2 . ASP B-2 2 103 ? 2.097   -133.960 34.643  1.000 165.89020 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13778 N N   . ASN B-2 2 104 ? -0.087  -135.714 30.004  1.000 174.16026 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 N   1 
+ATOM   13779 C CA  . ASN B-2 2 104 ? -0.647  -135.271 28.727  1.000 169.58104 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13780 C C   . ASN B-2 2 104 ? -0.293  -136.230 27.588  1.000 156.07459 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 C   1 
+ATOM   13781 O O   . ASN B-2 2 104 ? 0.359   -135.866 26.607  1.000 160.05942 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 O   1 
+ATOM   13782 C CB  . ASN B-2 2 104 ? -0.208  -133.838 28.406  1.000 160.08448 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13783 C CG  . ASN B-2 2 104 ? -0.544  -132.855 29.519  1.000 161.17602 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13784 O OD1 . ASN B-2 2 104 ? 0.285   -132.570 30.382  1.000 153.81288 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13785 N ND2 . ASN B-2 2 104 ? -1.767  -132.334 29.500  1.000 161.93079 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13786 N N   . GLN B-2 2 105 ? -0.749  -137.472 27.737  1.000 147.72158 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 N   1 
+ATOM   13787 C CA  . GLN B-2 2 105 ? -0.737  -138.417 26.632  1.000 143.19681 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   13788 C C   . GLN B-2 2 105 ? -1.910  -138.142 25.700  1.000 138.92283 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 C   1 
+ATOM   13789 O O   . GLN B-2 2 105 ? -3.022  -137.851 26.148  1.000 156.37320 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 O   1 
+ATOM   13790 C CB  . GLN B-2 2 105 ? -0.805  -139.856 27.146  1.000 140.95321 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   13791 C CG  . GLN B-2 2 105 ? 0.540   -140.452 27.519  1.000 138.28336 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   13792 C CD  . GLN B-2 2 105 ? 0.454   -141.934 27.837  1.000 156.21995 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   13793 O OE1 . GLN B-2 2 105 ? -0.591  -142.436 28.250  1.000 152.86596 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   13794 N NE2 . GLN B-2 2 105 ? 1.558   -142.645 27.636  1.000 166.75616 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   13795 N N   . PHE B-2 2 106 ? -1.656  -138.234 24.398  1.000 147.97441 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 N   1 
+ATOM   13796 C CA  . PHE B-2 2 106 ? -2.671  -137.942 23.398  1.000 159.73334 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13797 C C   . PHE B-2 2 106 ? -2.674  -139.047 22.352  1.000 144.00668 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 C   1 
+ATOM   13798 O O   . PHE B-2 2 106 ? -1.745  -139.854 22.265  1.000 133.62643 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 O   1 
+ATOM   13799 C CB  . PHE B-2 2 106 ? -2.441  -136.572 22.744  1.000 156.93220 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13800 C CG  . PHE B-2 2 106 ? -1.038  -136.366 22.254  1.000 148.94890 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13801 C CD1 . PHE B-2 2 106 ? -0.070  -135.827 23.086  1.000 140.44259 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13802 C CD2 . PHE B-2 2 106 ? -0.687  -136.707 20.961  1.000 154.91242 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13803 C CE1 . PHE B-2 2 106 ? 1.219   -135.636 22.636  1.000 144.58580 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13804 C CE2 . PHE B-2 2 106 ? 0.599   -136.517 20.504  1.000 154.83825 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13805 C CZ  . PHE B-2 2 106 ? 1.553   -135.982 21.344  1.000 153.28409 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13806 N N   . ALA B-2 2 107 ? -3.735  -139.065 21.547  1.000 145.07072 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-2 N   1 
+ATOM   13807 C CA  . ALA B-2 2 107 ? -3.964  -140.161 20.614  1.000 155.99215 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13808 C C   . ALA B-2 2 107 ? -3.430  -139.889 19.215  1.000 167.85926 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-2 C   1 
+ATOM   13809 O O   . ALA B-2 2 107 ? -2.988  -140.826 18.540  1.000 164.53689 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-2 O   1 
+ATOM   13810 C CB  . ALA B-2 2 107 ? -5.460  -140.475 20.530  1.000 147.69530 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13811 N N   . SER B-2 2 108 ? -3.455  -138.640 18.758  1.000 172.21068 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-2 N   1 
+ATOM   13812 C CA  . SER B-2 2 108 ? -3.094  -138.320 17.386  1.000 168.72673 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-2 CA  1 
+ATOM   13813 C C   . SER B-2 2 108 ? -2.074  -137.190 17.356  1.000 168.80763 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-2 C   1 
+ATOM   13814 O O   . SER B-2 2 108 ? -2.019  -136.353 18.260  1.000 164.26334 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-2 O   1 
+ATOM   13815 C CB  . SER B-2 2 108 ? -4.329  -137.930 16.565  1.000 176.98430 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-2 CB  1 
+ATOM   13816 O OG  . SER B-2 2 108 ? -5.284  -138.978 16.557  1.000 181.32500 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-2 OG  1 
+ATOM   13817 N N   . TYR B-2 2 109 ? -1.269  -137.177 16.289  1.000 168.20128 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 N   1 
+ATOM   13818 C CA  . TYR B-2 2 109 ? -0.253  -136.142 16.120  1.000 162.63757 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13819 C C   . TYR B-2 2 109 ? -0.868  -134.749 16.085  1.000 160.84220 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 C   1 
+ATOM   13820 O O   . TYR B-2 2 109 ? -0.238  -133.781 16.528  1.000 160.64943 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 O   1 
+ATOM   13821 C CB  . TYR B-2 2 109 ? 0.548   -136.408 14.845  1.000 148.71061 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13822 C CG  . TYR B-2 2 109 ? 1.578   -135.352 14.509  1.000 137.87141 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13823 C CD1 . TYR B-2 2 109 ? 2.643   -135.099 15.362  1.000 139.49654 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13824 C CD2 . TYR B-2 2 109 ? 1.496   -134.624 13.329  1.000 134.00985 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13825 C CE1 . TYR B-2 2 109 ? 3.591   -134.137 15.057  1.000 128.17432 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13826 C CE2 . TYR B-2 2 109 ? 2.440   -133.662 13.014  1.000 132.83123 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13827 C CZ  . TYR B-2 2 109 ? 3.485   -133.423 13.882  1.000 125.21504 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13828 O OH  . TYR B-2 2 109 ? 4.427   -132.467 13.575  1.000 109.20213 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13829 N N   . ASP B-2 2 110 ? -2.093  -134.625 15.569  1.000 160.01264 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 N   1 
+ATOM   13830 C CA  . ASP B-2 2 110 ? -2.757  -133.326 15.554  1.000 157.96336 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13831 C C   . ASP B-2 2 110 ? -3.118  -132.880 16.964  1.000 157.88591 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 C   1 
+ATOM   13832 O O   . ASP B-2 2 110 ? -3.078  -131.683 17.274  1.000 149.69052 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 O   1 
+ATOM   13833 C CB  . ASP B-2 2 110 ? -4.005  -133.386 14.676  1.000 166.65509 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13834 C CG  . ASP B-2 2 110 ? -3.720  -133.942 13.295  1.000 179.96756 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13835 O OD1 . ASP B-2 2 110 ? -3.238  -135.091 13.208  1.000 179.63606 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13836 O OD2 . ASP B-2 2 110 ? -3.983  -133.235 12.299  1.000 190.55395 ? ? ? ? ? -1 111 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13837 N N   . LYS B-2 2 111 ? -3.469  -133.831 17.833  1.000 161.84116 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 N   1 
+ATOM   13838 C CA  . LYS B-2 2 111 ? -3.835  -133.492 19.205  1.000 164.45917 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13839 C C   . LYS B-2 2 111 ? -2.647  -132.928 19.975  1.000 158.09059 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 C   1 
+ATOM   13840 O O   . LYS B-2 2 111 ? -2.791  -131.950 20.719  1.000 160.68902 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 O   1 
+ATOM   13841 C CB  . LYS B-2 2 111 ? -4.400  -134.724 19.914  1.000 154.43131 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13842 C CG  . LYS B-2 2 111 ? -5.584  -135.365 19.203  1.000 159.38247 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13843 C CD  . LYS B-2 2 111 ? -6.794  -134.444 19.194  1.000 170.65008 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13844 C CE  . LYS B-2 2 111 ? -7.290  -134.167 20.605  1.000 178.54391 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13845 N NZ  . LYS B-2 2 111 ? -8.509  -133.311 20.607  1.000 178.98484 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13846 N N   . GLY B-2 2 112 ? -1.467  -133.527 19.807  1.000 153.45489 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-2 N   1 
+ATOM   13847 C CA  . GLY B-2 2 112 ? -0.297  -133.058 20.529  1.000 156.43034 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13848 C C   . GLY B-2 2 112 ? 0.139   -131.662 20.133  1.000 154.00751 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-2 C   1 
+ATOM   13849 O O   . GLY B-2 2 112 ? 0.718   -130.934 20.946  1.000 145.80615 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-2 O   1 
+ATOM   13850 N N   . LEU B-2 2 113 ? -0.124  -131.269 18.884  1.000 148.48008 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 N   1 
+ATOM   13851 C CA  . LEU B-2 2 113 ? 0.205   -129.915 18.453  1.000 143.11827 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13852 C C   . LEU B-2 2 113 ? -0.609  -128.882 19.221  1.000 145.28916 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 C   1 
+ATOM   13853 O O   . LEU B-2 2 113 ? -0.113  -127.793 19.531  1.000 131.16906 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 O   1 
+ATOM   13854 C CB  . LEU B-2 2 113 ? -0.027  -129.768 16.948  1.000 129.30169 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13855 C CG  . LEU B-2 2 113 ? 0.762   -130.705 16.032  1.000 127.07712 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13856 C CD1 . LEU B-2 2 113 ? 0.433   -130.424 14.575  1.000 114.87487 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13857 C CD2 . LEU B-2 2 113 ? 2.256   -130.578 16.283  1.000 133.68398 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13858 N N   . GLN B-2 2 114 ? -1.863  -129.209 19.541  1.000 145.67009 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 N   1 
+ATOM   13859 C CA  . GLN B-2 2 114 ? -2.703  -128.277 20.284  1.000 145.78305 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   13860 C C   . GLN B-2 2 114 ? -2.256  -128.154 21.735  1.000 145.38608 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 C   1 
+ATOM   13861 O O   . GLN B-2 2 114 ? -2.377  -127.078 22.331  1.000 150.13535 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 O   1 
+ATOM   13862 C CB  . GLN B-2 2 114 ? -4.164  -128.717 20.210  1.000 147.19221 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   13863 C CG  . GLN B-2 2 114 ? -4.579  -129.223 18.838  1.000 156.62352 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   13864 C CD  . GLN B-2 2 114 ? -6.053  -129.010 18.553  1.000 183.97546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   13865 O OE1 . GLN B-2 2 114 ? -6.519  -127.874 18.456  1.000 192.80327 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   13866 N NE2 . GLN B-2 2 114 ? -6.796  -130.103 18.417  1.000 171.59546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   13867 N N   . VAL B-2 2 115 ? -1.742  -129.239 22.317  1.000 137.52846 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 N   1 
+ATOM   13868 C CA  . VAL B-2 2 115 ? -1.205  -129.167 23.673  1.000 146.15499 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   13869 C C   . VAL B-2 2 115 ? 0.026   -128.273 23.702  1.000 150.95614 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 C   1 
+ATOM   13870 O O   . VAL B-2 2 115 ? 0.275   -127.555 24.678  1.000 146.95340 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 O   1 
+ATOM   13871 C CB  . VAL B-2 2 115 ? -0.891  -130.580 24.196  1.000 148.81508 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   13872 C CG1 . VAL B-2 2 115 ? -0.714  -130.558 25.700  1.000 143.47070 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   13873 C CG2 . VAL B-2 2 115 ? -1.990  -131.546 23.795  1.000 139.22185 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   13874 N N   . LEU B-2 2 116 ? 0.813   -128.300 22.630  1.000 146.56298 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 N   1 
+ATOM   13875 C CA  . LEU B-2 2 116 ? 1.995   -127.453 22.551  1.000 135.87505 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13876 C C   . LEU B-2 2 116 ? 1.628   -126.021 22.187  1.000 136.76075 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 C   1 
+ATOM   13877 O O   . LEU B-2 2 116 ? 2.272   -125.074 22.652  1.000 130.81037 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 O   1 
+ATOM   13878 C CB  . LEU B-2 2 116 ? 2.972   -128.047 21.539  1.000 119.38233 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13879 C CG  . LEU B-2 2 116 ? 4.246   -127.298 21.171  1.000 112.19311 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13880 C CD1 . LEU B-2 2 116 ? 5.055   -126.946 22.406  1.000 112.43961 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13881 C CD2 . LEU B-2 2 116 ? 5.043   -128.183 20.239  1.000 90.20686  ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13882 N N   . LYS B-2 2 117 ? 0.586   -125.845 21.374  1.000 143.02852 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 N   1 
+ATOM   13883 C CA  . LYS B-2 2 117 ? 0.207   -124.513 20.916  1.000 143.05769 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13884 C C   . LYS B-2 2 117 ? -0.575  -123.757 21.984  1.000 154.21017 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 C   1 
+ATOM   13885 O O   . LYS B-2 2 117 ? -0.325  -122.571 22.222  1.000 150.02926 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 O   1 
+ATOM   13886 C CB  . LYS B-2 2 117 ? -0.605  -124.624 19.624  1.000 133.40479 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13887 C CG  . LYS B-2 2 117 ? -1.065  -123.302 19.034  1.000 137.19315 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13888 C CD  . LYS B-2 2 117 ? -1.716  -123.521 17.675  1.000 134.17562 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13889 C CE  . LYS B-2 2 117 ? -2.173  -122.213 17.053  1.000 136.00433 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13890 N NZ  . LYS B-2 2 117 ? -2.661  -122.397 15.658  1.000 142.80942 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13891 N N   . TYR B-2 2 118 ? -1.518  -124.430 22.644  1.000 161.88837 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 N   1 
+ATOM   13892 C CA  . TYR B-2 2 118 ? -2.393  -123.788 23.618  1.000 154.49862 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13893 C C   . TYR B-2 2 118 ? -1.964  -124.045 25.058  1.000 157.07974 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 C   1 
+ATOM   13894 O O   . TYR B-2 2 118 ? -1.858  -123.102 25.848  1.000 159.77691 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 O   1 
+ATOM   13895 C CB  . TYR B-2 2 118 ? -3.838  -124.256 23.407  1.000 152.96825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13896 C CG  . TYR B-2 2 118 ? -4.344  -124.056 21.995  1.000 156.03811 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13897 C CD1 . TYR B-2 2 118 ? -4.653  -122.788 21.520  1.000 155.42637 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13898 C CD2 . TYR B-2 2 118 ? -4.516  -125.136 21.138  1.000 162.77609 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13899 C CE1 . TYR B-2 2 118 ? -5.115  -122.600 20.229  1.000 162.98928 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13900 C CE2 . TYR B-2 2 118 ? -4.978  -124.958 19.846  1.000 162.84825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13901 C CZ  . TYR B-2 2 118 ? -5.276  -123.689 19.398  1.000 163.53632 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13902 O OH  . TYR B-2 2 118 ? -5.735  -123.510 18.113  1.000 150.12749 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13903 N N   . GLN B-2 2 119 ? -1.716  -125.303 25.420  1.000 151.95706 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 N   1 
+ATOM   13904 C CA  . GLN B-2 2 119 ? -1.328  -125.641 26.784  1.000 164.06864 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   13905 C C   . GLN B-2 2 119 ? 0.161   -125.446 27.048  1.000 158.98678 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 C   1 
+ATOM   13906 O O   . GLN B-2 2 119 ? 0.596   -125.629 28.190  1.000 161.59419 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 O   1 
+ATOM   13907 C CB  . GLN B-2 2 119 ? -1.741  -127.080 27.102  1.000 162.72804 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   13908 C CG  . GLN B-2 2 119 ? -3.239  -127.240 27.324  1.000 150.44344 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   13909 C CD  . GLN B-2 2 119 ? -3.852  -128.342 26.484  1.000 154.97016 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   13910 O OE1 . GLN B-2 2 119 ? -3.587  -129.524 26.699  1.000 149.31841 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   13911 N NE2 . GLN B-2 2 119 ? -4.683  -127.958 25.521  1.000 151.33275 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   13912 N N   . ASN B-2 2 120 ? 0.944   -125.093 26.025  1.000 149.13571 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 N   1 
+ATOM   13913 C CA  . ASN B-2 2 120 ? 2.330   -124.651 26.191  1.000 147.56149 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13914 C C   . ASN B-2 2 120 ? 3.220   -125.736 26.798  1.000 142.58533 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 C   1 
+ATOM   13915 O O   . ASN B-2 2 120 ? 4.209   -125.439 27.474  1.000 134.20298 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 O   1 
+ATOM   13916 C CB  . ASN B-2 2 120 ? 2.397   -123.370 27.032  1.000 154.02919 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13917 C CG  . ASN B-2 2 120 ? 3.741   -122.672 26.935  1.000 153.21133 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13918 O OD1 . ASN B-2 2 120 ? 3.937   -121.788 26.103  1.000 147.97348 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13919 N ND2 . ASN B-2 2 120 ? 4.676   -123.070 27.791  1.000 147.26791 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13920 N N   . ILE B-2 2 121 ? 2.892   -127.008 26.572  1.000 147.47059 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 N   1 
+ATOM   13921 C CA  . ILE B-2 2 121 ? 3.715   -128.108 27.061  1.000 141.64320 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13922 C C   . ILE B-2 2 121 ? 3.884   -129.137 25.951  1.000 141.75825 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 C   1 
+ATOM   13923 O O   . ILE B-2 2 121 ? 3.066   -129.243 25.036  1.000 128.12378 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 O   1 
+ATOM   13924 C CB  . ILE B-2 2 121 ? 3.136   -128.781 28.329  1.000 160.63945 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13925 C CG1 . ILE B-2 2 121 ? 1.839   -129.524 28.013  1.000 143.65390 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13926 C CG2 . ILE B-2 2 121 ? 2.931   -127.764 29.445  1.000 157.94167 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13927 C CD1 . ILE B-2 2 121 ? 1.995   -131.029 28.015  1.000 145.25333 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13928 N N   . LEU B-2 2 122 ? 4.962   -129.907 26.051  1.000 138.64954 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 N   1 
+ATOM   13929 C CA  . LEU B-2 2 122 ? 5.316   -130.936 25.078  1.000 131.57293 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13930 C C   . LEU B-2 2 122 ? 5.094   -132.300 25.716  1.000 127.39208 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 C   1 
+ATOM   13931 O O   . LEU B-2 2 122 ? 5.897   -132.739 26.547  1.000 130.69665 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 O   1 
+ATOM   13932 C CB  . LEU B-2 2 122 ? 6.764   -130.760 24.621  1.000 137.65248 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13933 C CG  . LEU B-2 2 122 ? 7.235   -131.522 23.383  1.000 117.96074 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13934 C CD1 . LEU B-2 2 122 ? 6.381   -131.158 22.186  1.000 127.57633 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13935 C CD2 . LEU B-2 2 122 ? 8.694   -131.205 23.109  1.000 94.99560  ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13936 N N   . GLY B-2 2 123 ? 4.010   -132.968 25.320  1.000 135.30345 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-2 N   1 
+ATOM   13937 C CA  . GLY B-2 2 123 ? 3.636   -134.236 25.904  1.000 159.46998 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13938 C C   . GLY B-2 2 123 ? 4.054   -135.433 25.062  1.000 144.50012 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-2 C   1 
+ATOM   13939 O O   . GLY B-2 2 123 ? 4.261   -135.329 23.851  1.000 147.94074 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-2 O   1 
+ATOM   13940 N N   . THR B-2 2 124 ? 4.176   -136.580 25.730  1.000 146.58240 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 N   1 
+ATOM   13941 C CA  . THR B-2 2 124 ? 4.573   -137.798 25.049  1.000 145.97016 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 CA  1 
+ATOM   13942 C C   . THR B-2 2 124 ? 3.379   -138.440 24.351  1.000 146.41626 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 C   1 
+ATOM   13943 O O   . THR B-2 2 124 ? 2.215   -138.128 24.620  1.000 137.41169 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 O   1 
+ATOM   13944 C CB  . THR B-2 2 124 ? 5.198   -138.787 26.034  1.000 146.73664 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 CB  1 
+ATOM   13945 O OG1 . THR B-2 2 124 ? 5.938   -139.777 25.318  1.000 186.08300 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13946 C CG2 . THR B-2 2 124 ? 4.107   -139.476 26.850  1.000 151.40483 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13947 N N   . TYR B-2 2 125 ? 3.689   -139.353 23.437  1.000 151.98252 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 N   1 
+ATOM   13948 C CA  . TYR B-2 2 125 ? 2.665   -140.126 22.758  1.000 136.72797 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13949 C C   . TYR B-2 2 125 ? 2.161   -141.242 23.665  1.000 156.20261 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 C   1 
+ATOM   13950 O O   . TYR B-2 2 125 ? 2.900   -141.775 24.499  1.000 163.28386 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 O   1 
+ATOM   13951 C CB  . TYR B-2 2 125 ? 3.218   -140.715 21.460  1.000 145.17482 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13952 C CG  . TYR B-2 2 125 ? 2.464   -140.311 20.215  1.000 158.65699 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13953 C CD1 . TYR B-2 2 125 ? 1.106   -140.030 20.261  1.000 170.27302 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13954 C CD2 . TYR B-2 2 125 ? 3.112   -140.216 18.990  1.000 148.45725 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13955 C CE1 . TYR B-2 2 125 ? 0.412   -139.667 19.122  1.000 179.87601 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13956 C CE2 . TYR B-2 2 125 ? 2.428   -139.852 17.845  1.000 151.32504 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13957 C CZ  . TYR B-2 2 125 ? 1.078   -139.578 17.917  1.000 174.34309 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13958 O OH  . TYR B-2 2 125 ? 0.394   -139.217 16.779  1.000 170.74412 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13959 N N   . SER B-2 2 126 ? 0.881   -141.587 23.506  1.000 157.61111 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-2 N   1 
+ATOM   13960 C CA  . SER B-2 2 126 ? 0.311   -142.672 24.298  1.000 157.23519 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-2 CA  1 
+ATOM   13961 C C   . SER B-2 2 126 ? 0.907   -144.016 23.897  1.000 152.51123 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-2 C   1 
+ATOM   13962 O O   . SER B-2 2 126 ? 1.202   -144.853 24.758  1.000 153.81018 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-2 O   1 
+ATOM   13963 C CB  . SER B-2 2 126 ? -1.209  -142.689 24.146  1.000 149.01758 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-2 CB  1 
+ATOM   13964 O OG  . SER B-2 2 126 ? -1.586  -143.061 22.832  1.000 160.34175 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-2 OG  1 
+ATOM   13965 N N   . ASN B-2 2 127 ? 1.090   -144.237 22.600  1.000 157.55853 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 N   1 
+ATOM   13966 C CA  . ASN B-2 2 127 ? 1.691   -145.478 22.126  1.000 146.44506 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13967 C C   . ASN B-2 2 127 ? 3.184   -145.471 22.436  1.000 160.56627 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 C   1 
+ATOM   13968 O O   . ASN B-2 2 127 ? 3.890   -144.536 22.038  1.000 168.53325 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 O   1 
+ATOM   13969 C CB  . ASN B-2 2 127 ? 1.457   -145.636 20.623  1.000 139.14756 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13970 C CG  . ASN B-2 2 127 ? 1.646   -147.066 20.142  1.000 132.46001 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13971 O OD1 . ASN B-2 2 127 ? 2.524   -147.788 20.614  1.000 129.62638 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13972 N ND2 . ASN B-2 2 127 ? 0.815   -147.480 19.192  1.000 145.23069 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13973 N N   . PRO B-2 2 128 ? 3.701   -146.480 23.143  1.000 140.33542 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 N   1 
+ATOM   13974 C CA  . PRO B-2 2 128 ? 5.142   -146.496 23.441  1.000 142.58518 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   13975 C C   . PRO B-2 2 128 ? 6.014   -146.641 22.207  1.000 141.36878 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 C   1 
+ATOM   13976 O O   . PRO B-2 2 128 ? 7.171   -146.204 22.230  1.000 122.22732 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 O   1 
+ATOM   13977 C CB  . PRO B-2 2 128 ? 5.292   -147.700 24.383  1.000 145.23529 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   13978 C CG  . PRO B-2 2 128 ? 4.109   -148.568 24.079  1.000 153.01081 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   13979 C CD  . PRO B-2 2 128 ? 2.995   -147.624 23.744  1.000 142.28524 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   13980 N N   . LYS B-2 2 129 ? 5.497   -147.237 21.131  1.000 150.74135 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 N   1 
+ATOM   13981 C CA  . LYS B-2 2 129 ? 6.287   -147.445 19.923  1.000 143.59211 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13982 C C   . LYS B-2 2 129 ? 6.480   -146.171 19.111  1.000 143.77584 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 C   1 
+ATOM   13983 O O   . LYS B-2 2 129 ? 7.440   -146.088 18.336  1.000 129.98190 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 O   1 
+ATOM   13984 C CB  . LYS B-2 2 129 ? 5.633   -148.517 19.046  1.000 151.54367 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13985 C CG  . LYS B-2 2 129 ? 5.614   -149.900 19.673  1.000 144.69459 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13986 C CD  . LYS B-2 2 129 ? 7.026   -150.428 19.875  1.000 154.70934 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13987 C CE  . LYS B-2 2 129 ? 7.026   -151.729 20.660  1.000 154.70834 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13988 N NZ  . LYS B-2 2 129 ? 6.508   -151.541 22.044  1.000 146.36596 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13989 N N   . LYS B-2 2 130 ? 5.600   -145.187 19.269  1.000 145.36612 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 N   1 
+ATOM   13990 C CA  . LYS B-2 2 130 ? 5.670   -143.936 18.528  1.000 150.45452 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13991 C C   . LYS B-2 2 130 ? 6.170   -142.825 19.440  1.000 143.19817 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 C   1 
+ATOM   13992 O O   . LYS B-2 2 130 ? 5.641   -142.636 20.540  1.000 138.12605 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 O   1 
+ATOM   13993 C CB  . LYS B-2 2 130 ? 4.301   -143.571 17.944  1.000 152.66902 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13994 C CG  . LYS B-2 2 130 ? 3.696   -144.655 17.057  1.000 140.70455 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13995 C CD  . LYS B-2 2 130 ? 2.403   -144.192 16.402  1.000 143.41511 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13996 C CE  . LYS B-2 2 130 ? 2.652   -143.058 15.420  1.000 159.74121 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13997 N NZ  . LYS B-2 2 130 ? 1.402   -142.645 14.724  1.000 143.50969 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13998 N N   . ASN B-2 2 131 ? 7.186   -142.100 18.983  1.000 124.91767 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 N   1 
+ATOM   13999 C CA  . ASN B-2 2 131 ? 7.756   -140.981 19.721  1.000 138.20939 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14000 C C   . ASN B-2 2 131 ? 7.262   -139.677 19.112  1.000 129.12307 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14001 O O   . ASN B-2 2 131 ? 7.409   -139.456 17.906  1.000 117.37526 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14002 C CB  . ASN B-2 2 131 ? 9.285   -141.034 19.701  1.000 122.38251 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14003 C CG  . ASN B-2 2 131 ? 9.922   -140.112 20.730  1.000 107.11293 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14004 O OD1 . ASN B-2 2 131 ? 9.387   -139.051 21.054  1.000 110.78488 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14005 N ND2 . ASN B-2 2 131 ? 11.074  -140.519 21.249  1.000 109.16178 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14006 N N   . PHE B-2 2 132 ? 6.682   -138.813 19.948  1.000 135.16427 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14007 C CA  . PHE B-2 2 132 ? 6.131   -137.559 19.444  1.000 124.72218 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14008 C C   . PHE B-2 2 132 ? 7.204   -136.485 19.287  1.000 116.08881 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14009 O O   . PHE B-2 2 132 ? 7.151   -135.688 18.343  1.000 106.30278 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14010 C CB  . PHE B-2 2 132 ? 5.016   -137.067 20.366  1.000 125.33522 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14011 C CG  . PHE B-2 2 132 ? 4.508   -135.696 20.021  1.000 125.27756 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14012 C CD1 . PHE B-2 2 132 ? 3.801   -135.477 18.850  1.000 136.83114 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14013 C CD2 . PHE B-2 2 132 ? 4.730   -134.628 20.873  1.000 116.01049 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14014 C CE1 . PHE B-2 2 132 ? 3.331   -134.215 18.535  1.000 133.74528 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14015 C CE2 . PHE B-2 2 132 ? 4.260   -133.367 20.563  1.000 111.49679 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14016 C CZ  . PHE B-2 2 132 ? 3.562   -133.159 19.392  1.000 117.10771 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14017 N N   . LYS B-2 2 133 ? 8.182   -136.442 20.199  1.000 122.99596 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14018 C CA  . LYS B-2 2 133 ? 9.233   -135.432 20.102  1.000 109.94822 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14019 C C   . LYS B-2 2 133 ? 10.056  -135.609 18.831  1.000 103.71142 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14020 O O   . LYS B-2 2 133 ? 10.367  -134.630 18.140  1.000 96.85033  ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14021 C CB  . LYS B-2 2 133 ? 10.131  -135.475 21.338  1.000 101.49041 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14022 C CG  . LYS B-2 2 133 ? 9.614   -134.650 22.503  1.000 109.92280 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14023 C CD  . LYS B-2 2 133 ? 10.755  -134.208 23.412  1.000 117.61315 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14024 C CE  . LYS B-2 2 133 ? 11.071  -135.251 24.468  1.000 101.74588 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14025 N NZ  . LYS B-2 2 133 ? 9.986   -135.353 25.482  1.000 133.42332 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14026 N N   . PHE B-2 2 134 ? 10.425  -136.850 18.509  1.000 105.19650 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14027 C CA  . PHE B-2 2 134 ? 11.202  -137.082 17.296  1.000 108.72938 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14028 C C   . PHE B-2 2 134 ? 10.349  -136.940 16.042  1.000 111.67189 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14029 O O   . PHE B-2 2 134 ? 10.857  -136.529 14.991  1.000 110.10148 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14030 C CB  . PHE B-2 2 134 ? 11.865  -138.457 17.343  1.000 106.39802 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14031 C CG  . PHE B-2 2 134 ? 13.098  -138.502 18.200  1.000 103.18727 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14032 C CD1 . PHE B-2 2 134 ? 12.994  -138.555 19.579  1.000 110.19520 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14033 C CD2 . PHE B-2 2 134 ? 14.359  -138.485 17.627  1.000 102.30443 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14034 C CE1 . PHE B-2 2 134 ? 14.124  -138.594 20.372  1.000 112.39078 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14035 C CE2 . PHE B-2 2 134 ? 15.495  -138.525 18.417  1.000 99.44307  ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14036 C CZ  . PHE B-2 2 134 ? 15.375  -138.579 19.792  1.000 107.08472 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14037 N N   . GLN B-2 2 135 ? 9.057   -137.268 16.129  1.000 106.80192 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14038 C CA  . GLN B-2 2 135 ? 8.153   -136.972 15.023  1.000 102.51937 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14039 C C   . GLN B-2 2 135 ? 8.012   -135.468 14.828  1.000 101.98891 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14040 O O   . GLN B-2 2 135 ? 7.887   -134.988 13.696  1.000 112.87006 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14041 C CB  . GLN B-2 2 135 ? 6.786   -137.612 15.266  1.000 114.62883 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14042 C CG  . GLN B-2 2 135 ? 6.520   -138.868 14.446  1.000 123.17531 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14043 C CD  . GLN B-2 2 135 ? 5.164   -139.480 14.749  1.000 139.25511 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14044 O OE1 . GLN B-2 2 135 ? 4.375   -138.919 15.510  1.000 137.88093 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14045 N NE2 . GLN B-2 2 135 ? 4.889   -140.637 14.157  1.000 142.53361 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14046 N N   . LEU B-2 2 136 ? 8.033   -134.709 15.925  1.000 105.97898 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14047 C CA  . LEU B-2 2 136 ? 7.973   -133.255 15.823  1.000 91.84005  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14048 C C   . LEU B-2 2 136 ? 9.276   -132.687 15.278  1.000 93.81688  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14049 O O   . LEU B-2 2 136 ? 9.261   -131.766 14.453  1.000 97.45076  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14050 C CB  . LEU B-2 2 136 ? 7.656   -132.649 17.190  1.000 83.79644  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14051 C CG  . LEU B-2 2 136 ? 7.541   -131.127 17.236  1.000 86.32220  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14052 C CD1 . LEU B-2 2 136 ? 6.375   -130.670 16.385  1.000 100.70241 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14053 C CD2 . LEU B-2 2 136 ? 7.385   -130.644 18.667  1.000 86.80775  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14054 N N   . ALA B-2 2 137 ? 10.414  -133.222 15.729  1.000 102.95352 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-2 N   1 
+ATOM   14055 C CA  . ALA B-2 2 137 ? 11.704  -132.711 15.276  1.000 95.08576  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   14056 C C   . ALA B-2 2 137 ? 11.914  -132.976 13.791  1.000 99.78103  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-2 C   1 
+ATOM   14057 O O   . ALA B-2 2 137 ? 12.394  -132.101 13.062  1.000 92.66993  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-2 O   1 
+ATOM   14058 C CB  . ALA B-2 2 137 ? 12.832  -133.332 16.098  1.000 93.75241  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   14059 N N   . LEU B-2 2 138 ? 11.563  -134.177 13.326  1.000 105.17215 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14060 C CA  . LEU B-2 2 138 ? 11.679  -134.479 11.903  1.000 100.55244 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14061 C C   . LEU B-2 2 138 ? 10.735  -133.611 11.081  1.000 101.59594 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14062 O O   . LEU B-2 2 138 ? 11.089  -133.157 9.986   1.000 83.79756  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14063 C CB  . LEU B-2 2 138 ? 11.403  -135.962 11.658  1.000 90.07859  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14064 C CG  . LEU B-2 2 138 ? 11.310  -136.399 10.195  1.000 110.77539 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14065 C CD1 . LEU B-2 2 138 ? 12.607  -136.100 9.458   1.000 97.47735  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14066 C CD2 . LEU B-2 2 138 ? 10.958  -137.875 10.092  1.000 111.65474 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14067 N N   . ASP B-2 2 139 ? 9.528   -133.364 11.598  1.000 94.91531  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14068 C CA  . ASP B-2 2 139 ? 8.585   -132.492 10.905  1.000 92.69782  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14069 C C   . ASP B-2 2 139 ? 9.099   -131.058 10.845  1.000 97.46419  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14070 O O   . ASP B-2 2 139 ? 8.924   -130.372 9.831   1.000 86.32354  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14071 C CB  . ASP B-2 2 139 ? 7.221   -132.542 11.594  1.000 95.66764  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14072 C CG  . ASP B-2 2 139 ? 6.123   -131.910 10.761  1.000 106.66906 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14073 O OD1 . ASP B-2 2 139 ? 6.314   -131.764 9.535   1.000 104.62767 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14074 O OD2 . ASP B-2 2 139 ? 5.069   -131.557 11.330  1.000 112.65662 ? ? ? ? ? -1 140 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14075 N N   . ILE B-2 2 140 ? 9.734   -130.587 11.921  1.000 102.34513 ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14076 C CA  . ILE B-2 2 140 ? 10.233  -129.213 11.947  1.000 92.52205  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14077 C C   . ILE B-2 2 140 ? 11.352  -129.027 10.930  1.000 94.86548  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14078 O O   . ILE B-2 2 140 ? 11.434  -127.991 10.257  1.000 93.38449  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14079 C CB  . ILE B-2 2 140 ? 10.685  -128.836 13.370  1.000 85.32927  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14080 C CG1 . ILE B-2 2 140 ? 9.469   -128.583 14.260  1.000 95.93901  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14081 C CG2 . ILE B-2 2 140 ? 11.610  -127.625 13.351  1.000 91.15916  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14082 C CD1 . ILE B-2 2 140 ? 9.816   -128.182 15.672  1.000 99.02451  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14083 N N   . LEU B-2 2 141 ? 12.223  -130.029 10.793  1.000 94.43410  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14084 C CA  . LEU B-2 2 141 ? 13.327  -129.927 9.844   1.000 92.10114  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14085 C C   . LEU B-2 2 141 ? 12.819  -129.814 8.411   1.000 99.88257  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14086 O O   . LEU B-2 2 141 ? 13.325  -129.003 7.628   1.000 92.77273  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14087 C CB  . LEU B-2 2 141 ? 14.257  -131.132 9.994   1.000 91.36030  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14088 C CG  . LEU B-2 2 141 ? 15.085  -131.208 11.278  1.000 90.42609  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14089 C CD1 . LEU B-2 2 141 ? 15.877  -132.504 11.317  1.000 83.06126  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14090 C CD2 . LEU B-2 2 141 ? 16.014  -130.010 11.388  1.000 80.40691  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14091 N N   . LYS B-2 2 142 ? 11.811  -130.614 8.052   1.000 101.58625 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14092 C CA  . LYS B-2 2 142 ? 11.260  -130.551 6.702   1.000 93.66857  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14093 C C   . LYS B-2 2 142 ? 10.530  -129.237 6.448   1.000 91.98583  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14094 O O   . LYS B-2 2 142 ? 10.540  -128.732 5.320   1.000 110.94674 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14095 C CB  . LYS B-2 2 142 ? 10.323  -131.736 6.465   1.000 86.78680  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14096 C CG  . LYS B-2 2 142 ? 11.018  -133.087 6.466   1.000 95.87075  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14097 C CD  . LYS B-2 2 142 ? 10.022  -134.219 6.277   1.000 93.63087  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14098 C CE  . LYS B-2 2 142 ? 10.721  -135.569 6.267   1.000 102.35480 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14099 N NZ  . LYS B-2 2 142 ? 9.747   -136.691 6.164   1.000 119.33951 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14100 N N   . LYS B-2 2 143 ? 9.898   -128.668 7.477   1.000 93.51472  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14101 C CA  . LYS B-2 2 143 ? 9.175   -127.412 7.309   1.000 88.48334  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14102 C C   . LYS B-2 2 143 ? 10.105  -126.206 7.279   1.000 80.67570  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14103 O O   . LYS B-2 2 143 ? 9.826   -125.235 6.567   1.000 104.32360 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14104 C CB  . LYS B-2 2 143 ? 8.152   -127.230 8.433   1.000 101.60120 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14105 C CG  . LYS B-2 2 143 ? 7.034   -128.260 8.481   1.000 101.36250 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14106 C CD  . LYS B-2 2 143 ? 5.972   -127.993 7.432   1.000 111.60699 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14107 C CE  . LYS B-2 2 143 ? 4.650   -128.635 7.824   1.000 116.27972 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14108 N NZ  . LYS B-2 2 143 ? 4.802   -130.086 8.124   1.000 114.38864 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14109 N N   . SER B-2 2 144 ? 11.198  -126.240 8.038   1.000 85.85859  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-2 N   1 
+ATOM   14110 C CA  . SER B-2 2 144 ? 12.060  -125.080 8.240   1.000 100.80815 ? ? ? ? ? ?  145 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14111 C C   . SER B-2 2 144 ? 13.346  -125.240 7.439   1.000 90.57806  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-2 C   1 
+ATOM   14112 O O   . SER B-2 2 144 ? 14.061  -126.235 7.595   1.000 80.86349  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-2 O   1 
+ATOM   14113 C CB  . SER B-2 2 144 ? 12.377  -124.894 9.724   1.000 90.33851  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14114 O OG  . SER B-2 2 144 ? 13.309  -123.845 9.919   1.000 76.16126  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14115 N N   . LEU B-2 2 145 ? 13.642  -124.248 6.595   1.000 95.50828  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14116 C CA  . LEU B-2 2 145 ? 14.891  -124.265 5.840   1.000 85.69092  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14117 C C   . LEU B-2 2 145 ? 16.081  -123.944 6.735   1.000 99.06558  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14118 O O   . LEU B-2 2 145 ? 17.150  -124.550 6.597   1.000 98.03593  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14119 C CB  . LEU B-2 2 145 ? 14.814  -123.273 4.678   1.000 91.10820  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14120 C CG  . LEU B-2 2 145 ? 16.122  -122.939 3.955   1.000 79.27291  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14121 C CD1 . LEU B-2 2 145 ? 16.700  -124.168 3.267   1.000 79.89488  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14122 C CD2 . LEU B-2 2 145 ? 15.907  -121.811 2.958   1.000 70.56940  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14123 N N   . VAL B-2 2 146 ? 15.912  -122.994 7.658   1.000 104.34922 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 N   1 
+ATOM   14124 C CA  . VAL B-2 2 146 ? 16.999  -122.619 8.559   1.000 75.96626  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   14125 C C   . VAL B-2 2 146 ? 17.369  -123.787 9.464   1.000 84.44464  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 C   1 
+ATOM   14126 O O   . VAL B-2 2 146 ? 18.546  -123.989 9.793   1.000 90.51959  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 O   1 
+ATOM   14127 C CB  . VAL B-2 2 146 ? 16.604  -121.370 9.368   1.000 70.82337  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   14128 C CG1 . VAL B-2 2 146 ? 17.620  -121.089 10.462  1.000 112.02135 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   14129 C CG2 . VAL B-2 2 146 ? 16.476  -120.172 8.447   1.000 65.10085  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   14130 N N   . ALA B-2 2 147 ? 16.376  -124.583 9.870   1.000 84.00725  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-2 N   1 
+ATOM   14131 C CA  . ALA B-2 2 147 ? 16.655  -125.738 10.716  1.000 77.02760  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   14132 C C   . ALA B-2 2 147 ? 17.590  -126.720 10.021  1.000 89.18422  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-2 C   1 
+ATOM   14133 O O   . ALA B-2 2 147 ? 18.518  -127.250 10.643  1.000 85.03750  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-2 O   1 
+ATOM   14134 C CB  . ALA B-2 2 147 ? 15.349  -126.427 11.112  1.000 82.58286  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   14135 N N   . ARG B-2 2 148 ? 17.369  -126.970 8.727   1.000 91.11932  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 N   1 
+ATOM   14136 C CA  . ARG B-2 2 148 ? 18.261  -127.863 7.993   1.000 75.47231  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   14137 C C   . ARG B-2 2 148 ? 19.636  -127.235 7.805   1.000 78.13039  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 C   1 
+ATOM   14138 O O   . ARG B-2 2 148 ? 20.655  -127.934 7.853   1.000 75.34050  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 O   1 
+ATOM   14139 C CB  . ARG B-2 2 148 ? 17.649  -128.229 6.641   1.000 65.97390  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   14140 C CG  . ARG B-2 2 148 ? 16.360  -129.025 6.732   1.000 74.00652  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   14141 C CD  . ARG B-2 2 148 ? 15.855  -129.436 5.356   1.000 68.02417  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   14142 N NE  . ARG B-2 2 148 ? 15.598  -128.287 4.496   1.000 81.77353  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   14143 C CZ  . ARG B-2 2 148 ? 14.432  -127.661 4.407   1.000 78.61382  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   14144 N NH1 . ARG B-2 2 148 ? 13.385  -128.046 5.119   1.000 86.26361  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   14145 N NH2 . ARG B-2 2 148 ? 14.313  -126.625 3.583   1.000 73.09882  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   14146 N N   . GLN B-2 2 149 ? 19.684  -125.918 7.594   1.000 73.67351  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14147 C CA  . GLN B-2 2 149 ? 20.965  -125.247 7.403   1.000 77.55759  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14148 C C   . GLN B-2 2 149 ? 21.794  -125.257 8.681   1.000 83.33485  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14149 O O   . GLN B-2 2 149 ? 23.017  -125.432 8.632   1.000 81.63524  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14150 C CB  . GLN B-2 2 149 ? 20.741  -123.813 6.924   1.000 78.84305  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14151 C CG  . GLN B-2 2 149 ? 20.227  -123.701 5.500   1.000 70.91386  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14152 C CD  . GLN B-2 2 149 ? 20.126  -122.262 5.038   1.000 90.79182  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14153 O OE1 . GLN B-2 2 149 ? 19.972  -121.349 5.849   1.000 90.03160  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14154 N NE2 . GLN B-2 2 149 ? 20.222  -122.050 3.731   1.000 88.06924  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14155 N N   . TYR B-2 2 150 ? 21.148  -125.074 9.836   1.000 95.31891  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14156 C CA  . TYR B-2 2 150 ? 21.888  -125.027 11.093  1.000 82.85833  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14157 C C   . TYR B-2 2 150 ? 22.467  -126.389 11.453  1.000 78.98761  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14158 O O   . TYR B-2 2 150 ? 23.616  -126.480 11.901  1.000 72.72010  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14159 C CB  . TYR B-2 2 150 ? 20.987  -124.518 12.217  1.000 66.91966  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14160 C CG  . TYR B-2 2 150 ? 21.552  -124.776 13.595  1.000 84.12497  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14161 C CD1 . TYR B-2 2 150 ? 22.594  -124.006 14.094  1.000 75.46054  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14162 C CD2 . TYR B-2 2 150 ? 21.048  -125.795 14.395  1.000 88.54382  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14163 C CE1 . TYR B-2 2 150 ? 23.117  -124.240 15.351  1.000 73.83032  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14164 C CE2 . TYR B-2 2 150 ? 21.566  -126.037 15.653  1.000 80.38048  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14165 C CZ  . TYR B-2 2 150 ? 22.600  -125.255 16.125  1.000 75.84143  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14166 O OH  . TYR B-2 2 150 ? 23.120  -125.488 17.377  1.000 100.57005 ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14167 N N   . ILE B-2 2 151 ? 21.686  -127.457 11.273  1.000 67.32962  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14168 C CA  . ILE B-2 2 151 ? 22.157  -128.793 11.634  1.000 71.16566  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14169 C C   . ILE B-2 2 151 ? 23.355  -129.188 10.779  1.000 81.00201  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14170 O O   . ILE B-2 2 151 ? 24.330  -129.765 11.278  1.000 81.80830  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14171 C CB  . ILE B-2 2 151 ? 21.008  -129.812 11.516  1.000 74.06998  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14172 C CG1 . ILE B-2 2 151 ? 19.893  -129.470 12.504  1.000 84.68749  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14173 C CG2 . ILE B-2 2 151 ? 21.511  -131.222 11.769  1.000 72.05141  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14174 C CD1 . ILE B-2 2 151 ? 20.336  -129.488 13.950  1.000 77.49730  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14175 N N   . PHE B-2 2 152 ? 23.307  -128.878 9.482   1.000 93.34704  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14176 C CA  . PHE B-2 2 152 ? 24.434  -129.185 8.606   1.000 92.85598  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14177 C C   . PHE B-2 2 152 ? 25.655  -128.347 8.967   1.000 86.69018  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14178 O O   . PHE B-2 2 152 ? 26.789  -128.837 8.922   1.000 94.42931  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14179 C CB  . PHE B-2 2 152 ? 24.037  -128.955 7.147   1.000 92.73339  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14180 C CG  . PHE B-2 2 152 ? 25.038  -129.472 6.149   1.000 114.19308 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14181 C CD1 . PHE B-2 2 152 ? 25.936  -130.471 6.492   1.000 124.47727 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14182 C CD2 . PHE B-2 2 152 ? 25.079  -128.955 4.864   1.000 114.99947 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14183 C CE1 . PHE B-2 2 152 ? 26.854  -130.942 5.573   1.000 124.13610 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14184 C CE2 . PHE B-2 2 152 ? 25.995  -129.423 3.941   1.000 134.66005 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14185 C CZ  . PHE B-2 2 152 ? 26.884  -130.418 4.297   1.000 130.69192 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14186 N N   . SER B-2 2 153 ? 25.440  -127.084 9.341   1.000 77.87398  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-2 N   1 
+ATOM   14187 C CA  . SER B-2 2 153 ? 26.557  -126.188 9.612   1.000 74.73278  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14188 C C   . SER B-2 2 153 ? 27.217  -126.484 10.953  1.000 92.12791  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-2 C   1 
+ATOM   14189 O O   . SER B-2 2 153 ? 28.410  -126.209 11.126  1.000 92.06557  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-2 O   1 
+ATOM   14190 C CB  . SER B-2 2 153 ? 26.080  -124.737 9.574   1.000 83.51380  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14191 O OG  . SER B-2 2 153 ? 25.474  -124.431 8.329   1.000 94.12817  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14192 N N   . LYS B-2 2 154 ? 26.470  -127.042 11.906  1.000 92.08983  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14193 C CA  . LYS B-2 2 154 ? 26.974  -127.224 13.262  1.000 78.65220  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14194 C C   . LYS B-2 2 154 ? 27.717  -128.545 13.438  1.000 83.44763  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14195 O O   . LYS B-2 2 154 ? 28.824  -128.567 13.985  1.000 95.68840  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14196 C CB  . LYS B-2 2 154 ? 25.819  -127.137 14.266  1.000 85.95975  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14197 C CG  . LYS B-2 2 154 ? 26.257  -127.083 15.724  1.000 82.19036  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14198 C CD  . LYS B-2 2 154 ? 26.755  -125.695 16.103  1.000 111.18006 ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14199 C CE  . LYS B-2 2 154 ? 27.166  -125.623 17.567  1.000 92.28662  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14200 N NZ  . LYS B-2 2 154 ? 28.346  -126.483 17.859  1.000 99.87833  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14201 N N   . TYR B-2 2 155 ? 27.127  -129.649 12.986  1.000 73.69681  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14202 C CA  . TYR B-2 2 155 ? 27.644  -130.983 13.260  1.000 79.64745  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14203 C C   . TYR B-2 2 155 ? 28.046  -131.670 11.963  1.000 86.92219  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14204 O O   . TYR B-2 2 155 ? 27.288  -131.659 10.988  1.000 99.88349  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14205 C CB  . TYR B-2 2 155 ? 26.604  -131.830 13.998  1.000 78.31000  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14206 C CG  . TYR B-2 2 155 ? 26.008  -131.147 15.206  1.000 83.78329  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14207 C CD1 . TYR B-2 2 155 ? 26.690  -131.111 16.414  1.000 93.45259  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14208 C CD2 . TYR B-2 2 155 ? 24.763  -130.537 15.138  1.000 90.48899  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14209 C CE1 . TYR B-2 2 155 ? 26.149  -130.487 17.522  1.000 91.28626  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14210 C CE2 . TYR B-2 2 155 ? 24.213  -129.911 16.240  1.000 105.45610 ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14211 C CZ  . TYR B-2 2 155 ? 24.911  -129.889 17.428  1.000 90.54815  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14212 O OH  . TYR B-2 2 155 ? 24.367  -129.266 18.527  1.000 94.21547  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14213 N N   . PHE B-2 2 156 ? 29.237  -132.273 11.960  1.000 88.20800  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14214 C CA  . PHE B-2 2 156 ? 29.684  -133.084 10.836  1.000 99.99085  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14215 C C   . PHE B-2 2 156 ? 29.550  -134.578 11.090  1.000 99.49006  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14216 O O   . PHE B-2 2 156 ? 29.481  -135.350 10.127  1.000 106.54834 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14217 C CB  . PHE B-2 2 156 ? 31.143  -132.760 10.483  1.000 91.55900  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14218 C CG  . PHE B-2 2 156 ? 32.149  -133.290 11.472  1.000 90.98430  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14219 C CD1 . PHE B-2 2 156 ? 32.423  -132.601 12.640  1.000 95.73282  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14220 C CD2 . PHE B-2 2 156 ? 32.834  -134.469 11.221  1.000 100.95488 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14221 C CE1 . PHE B-2 2 156 ? 33.353  -133.076 13.543  1.000 86.35335  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14222 C CE2 . PHE B-2 2 156 ? 33.763  -134.953 12.124  1.000 98.97001  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14223 C CZ  . PHE B-2 2 156 ? 34.023  -134.255 13.286  1.000 90.93665  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14224 N N   . LYS B-2 2 157 ? 29.513  -134.999 12.352  1.000 108.79902 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14225 C CA  . LYS B-2 2 157 ? 29.310  -136.394 12.709  1.000 107.06823 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14226 C C   . LYS B-2 2 157 ? 28.496  -136.460 13.992  1.000 90.32757  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14227 O O   . LYS B-2 2 157 ? 28.599  -135.584 14.855  1.000 101.22452 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14228 C CB  . LYS B-2 2 157 ? 30.639  -137.142 12.890  1.000 108.08824 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14229 C CG  . LYS B-2 2 157 ? 30.493  -138.656 12.969  1.000 100.51505 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14230 C CD  . LYS B-2 2 157 ? 31.766  -139.316 13.469  1.000 101.20969 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14231 C CE  . LYS B-2 2 157 ? 32.954  -138.987 12.582  1.000 107.69722 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14232 N NZ  . LYS B-2 2 157 ? 32.821  -139.582 11.224  1.000 108.75614 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14233 N N   . ILE B-2 2 158 ? 27.682  -137.506 14.109  1.000 99.75589  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14234 C CA  . ILE B-2 2 158 ? 26.829  -137.715 15.272  1.000 98.32458  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14235 C C   . ILE B-2 2 158 ? 27.070  -139.118 15.806  1.000 105.19871 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14236 O O   . ILE B-2 2 158 ? 26.977  -140.097 15.057  1.000 112.19490 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14237 C CB  . ILE B-2 2 158 ? 25.340  -137.511 14.936  1.000 89.87434  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14238 C CG1 . ILE B-2 2 158 ? 25.081  -136.056 14.540  1.000 89.83072  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14239 C CG2 . ILE B-2 2 158 ? 24.465  -137.914 16.113  1.000 74.77519  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14240 C CD1 . ILE B-2 2 158 ? 23.634  -135.755 14.243  1.000 86.44067  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14241 N N   . PHE B-2 2 159 ? 27.379  -139.214 17.096  1.000 105.08167 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14242 C CA  . PHE B-2 2 159 ? 27.607  -140.488 17.764  1.000 97.77871  ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14243 C C   . PHE B-2 2 159 ? 26.342  -140.900 18.506  1.000 102.35234 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14244 O O   . PHE B-2 2 159 ? 25.743  -140.087 19.217  1.000 100.43489 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14245 C CB  . PHE B-2 2 159 ? 28.785  -140.391 18.736  1.000 102.44599 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14246 C CG  . PHE B-2 2 159 ? 30.102  -140.097 18.072  1.000 115.51649 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14247 C CD1 . PHE B-2 2 159 ? 30.424  -138.809 17.677  1.000 107.62222 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14248 C CD2 . PHE B-2 2 159 ? 31.024  -141.108 17.858  1.000 112.08350 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14249 C CE1 . PHE B-2 2 159 ? 31.635  -138.538 17.069  1.000 101.39886 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14250 C CE2 . PHE B-2 2 159 ? 32.237  -140.842 17.249  1.000 117.23880 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14251 C CZ  . PHE B-2 2 159 ? 32.543  -139.556 16.857  1.000 108.08417 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14252 N N   . ILE B-2 2 160 ? 25.939  -142.157 18.339  1.000 97.20819  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14253 C CA  . ILE B-2 2 160 ? 24.719  -142.683 18.940  1.000 98.12274  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14254 C C   . ILE B-2 2 160 ? 25.077  -143.911 19.765  1.000 111.35833 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14255 O O   . ILE B-2 2 160 ? 25.759  -144.817 19.274  1.000 111.06758 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14256 C CB  . ILE B-2 2 160 ? 23.663  -143.027 17.874  1.000 107.34707 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14257 C CG1 . ILE B-2 2 160 ? 23.364  -141.799 17.011  1.000 116.20083 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14258 C CG2 . ILE B-2 2 160 ? 22.391  -143.536 18.532  1.000 101.33759 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14259 C CD1 . ILE B-2 2 160 ? 22.437  -142.078 15.851  1.000 112.48991 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14260 N N   . ASP B-2 2 161 ? 24.611  -143.940 21.011  1.000 109.51345 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14261 C CA  . ASP B-2 2 161 ? 24.875  -145.034 21.933  1.000 118.20430 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14262 C C   . ASP B-2 2 161 ? 23.604  -145.844 22.153  1.000 118.48183 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14263 O O   . ASP B-2 2 161 ? 22.506  -145.284 22.223  1.000 106.74246 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14264 C CB  . ASP B-2 2 161 ? 25.398  -144.506 23.273  1.000 118.61428 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14265 C CG  . ASP B-2 2 161 ? 25.894  -145.612 24.186  1.000 130.35208 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14266 O OD1 . ASP B-2 2 161 ? 26.125  -146.737 23.694  1.000 138.30643 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14267 O OD2 . ASP B-2 2 161 ? 26.053  -145.356 25.400  1.000 131.44759 ? ? ? ? ? -1 162 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14268 N N   . GLU B-2 2 162 ? 23.766  -147.165 22.265  1.000 113.45605 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14269 C CA  . GLU B-2 2 162 ? 22.668  -148.093 22.540  1.000 110.25788 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14270 C C   . GLU B-2 2 162 ? 21.563  -147.958 21.490  1.000 107.50264 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14271 O O   . GLU B-2 2 162 ? 20.407  -147.660 21.795  1.000 117.34366 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14272 C CB  . GLU B-2 2 162 ? 22.111  -147.882 23.953  1.000 115.10627 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14273 C CG  . GLU B-2 2 162 ? 23.165  -147.707 25.037  1.000 113.01060 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   14274 C CD  . GLU B-2 2 162 ? 23.746  -149.020 25.525  1.000 124.08438 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   14275 O OE1 . GLU B-2 2 162 ? 23.548  -150.056 24.856  1.000 118.45707 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   14276 O OE2 . GLU B-2 2 162 ? 24.399  -149.014 26.589  1.000 143.53940 ? ? ? ? ? -1 163 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   14277 N N   . TYR B-2 2 163 ? 21.941  -148.196 20.233  1.000 113.75094 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14278 C CA  . TYR B-2 2 163 ? 21.014  -147.972 19.131  1.000 124.08500 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14279 C C   . TYR B-2 2 163 ? 19.911  -149.020 19.061  1.000 132.52605 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14280 O O   . TYR B-2 2 163 ? 18.877  -148.767 18.433  1.000 127.90782 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14281 C CB  . TYR B-2 2 163 ? 21.773  -147.936 17.806  1.000 115.97968 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14282 C CG  . TYR B-2 2 163 ? 20.979  -147.349 16.661  1.000 117.22380 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14283 C CD1 . TYR B-2 2 163 ? 20.578  -146.020 16.681  1.000 121.32573 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14284 C CD2 . TYR B-2 2 163 ? 20.642  -148.119 15.556  1.000 125.01896 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14285 C CE1 . TYR B-2 2 163 ? 19.857  -145.476 15.639  1.000 121.75474 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14286 C CE2 . TYR B-2 2 163 ? 19.921  -147.583 14.507  1.000 123.23810 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14287 C CZ  . TYR B-2 2 163 ? 19.531  -146.261 14.555  1.000 119.12479 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14288 O OH  . TYR B-2 2 163 ? 18.813  -145.720 13.515  1.000 123.99128 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14289 N N   . GLN B-2 2 164 ? 20.101  -150.186 19.683  1.000 137.32700 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14290 C CA  . GLN B-2 2 164 ? 19.071  -151.219 19.647  1.000 125.66625 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14291 C C   . GLN B-2 2 164 ? 17.818  -150.804 20.407  1.000 133.70824 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14292 O O   . GLN B-2 2 164 ? 16.742  -151.358 20.156  1.000 139.50778 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14293 C CB  . GLN B-2 2 164 ? 19.620  -152.534 20.209  1.000 126.85919 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14294 C CG  . GLN B-2 2 164 ? 19.799  -152.554 21.724  1.000 129.57461 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14295 C CD  . GLN B-2 2 164 ? 20.961  -151.701 22.196  1.000 118.91224 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14296 O OE1 . GLN B-2 2 164 ? 21.812  -151.299 21.403  1.000 121.29415 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14297 N NE2 . GLN B-2 2 164 ? 21.002  -151.420 23.494  1.000 125.19646 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14298 N N   . ASP B-2 2 165 ? 17.933  -149.842 21.319  1.000 125.86399 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14299 C CA  . ASP B-2 2 165 ? 16.783  -149.349 22.062  1.000 134.89371 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14300 C C   . ASP B-2 2 165 ? 16.046  -148.225 21.348  1.000 122.72822 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14301 O O   . ASP B-2 2 165 ? 14.969  -147.830 21.802  1.000 128.27608 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14302 C CB  . ASP B-2 2 165 ? 17.214  -148.867 23.452  1.000 127.16965 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14303 C CG  . ASP B-2 2 165 ? 17.616  -150.006 24.369  1.000 132.87475 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14304 O OD1 . ASP B-2 2 165 ? 17.832  -151.129 23.866  1.000 124.66111 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14305 O OD2 . ASP B-2 2 165 ? 17.707  -149.781 25.594  1.000 158.42755 ? ? ? ? ? -1 166 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14306 N N   . SER B-2 2 166 ? 16.590  -147.707 20.250  1.000 102.06140 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-2 N   1 
+ATOM   14307 C CA  . SER B-2 2 166 ? 15.949  -146.600 19.554  1.000 122.41598 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14308 C C   . SER B-2 2 166 ? 14.660  -147.058 18.880  1.000 120.50326 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-2 C   1 
+ATOM   14309 O O   . SER B-2 2 166 ? 14.611  -148.116 18.247  1.000 130.42030 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-2 O   1 
+ATOM   14310 C CB  . SER B-2 2 166 ? 16.901  -146.007 18.517  1.000 130.89787 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14311 O OG  . SER B-2 2 166 ? 17.294  -146.983 17.569  1.000 127.65861 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14312 N N   . ASP B-2 2 167 ? 13.611  -146.252 19.020  1.000 116.27641 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14313 C CA  . ASP B-2 2 167 ? 12.333  -146.549 18.395  1.000 119.65798 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14314 C C   . ASP B-2 2 167 ? 12.382  -146.200 16.907  1.000 113.72270 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14315 O O   . ASP B-2 2 167 ? 13.407  -145.764 16.377  1.000 108.92479 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14316 C CB  . ASP B-2 2 167 ? 11.206  -145.805 19.111  1.000 117.92903 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14317 C CG  . ASP B-2 2 167 ? 11.400  -144.301 19.105  1.000 117.35506 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14318 O OD1 . ASP B-2 2 167 ? 11.123  -143.671 18.064  1.000 126.90865 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14319 O OD2 . ASP B-2 2 167 ? 11.826  -143.749 20.141  1.000 132.51142 ? ? ? ? ? -1 168 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14320 N N   . LYS B-2 2 168 ? 11.250  -146.390 16.222  1.000 123.41173 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14321 C CA  . LYS B-2 2 168 ? 11.187  -146.127 14.785  1.000 118.55575 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14322 C C   . LYS B-2 2 168 ? 11.190  -144.632 14.479  1.000 117.61066 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14323 O O   . LYS B-2 2 168 ? 11.869  -144.191 13.545  1.000 111.17857 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14324 C CB  . LYS B-2 2 168 ? 9.958   -146.802 14.171  1.000 109.70858 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14325 C CG  . LYS B-2 2 168 ? 8.635   -146.448 14.838  1.000 131.08465 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14326 C CD  . LYS B-2 2 168 ? 7.469   -147.085 14.094  1.000 153.00573 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14327 C CE  . LYS B-2 2 168 ? 6.137   -146.686 14.707  1.000 150.66614 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14328 N NZ  . LYS B-2 2 168 ? 4.991   -147.283 13.967  1.000 145.54802 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14329 N N   . ASP B-2 2 169 ? 10.429  -143.836 15.234  1.000 117.42608 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14330 C CA  . ASP B-2 2 169 ? 10.461  -142.390 15.026  1.000 117.02279 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14331 C C   . ASP B-2 2 169 ? 11.835  -141.822 15.354  1.000 118.72889 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14332 O O   . ASP B-2 2 169 ? 12.325  -140.914 14.671  1.000 111.62822 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14333 C CB  . ASP B-2 2 169 ? 9.385   -141.700 15.867  1.000 132.91452 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14334 C CG  . ASP B-2 2 169 ? 7.980   -142.038 15.408  1.000 137.23754 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14335 O OD1 . ASP B-2 2 169 ? 7.771   -142.199 14.185  1.000 141.40266 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14336 O OD2 . ASP B-2 2 169 ? 7.081   -142.138 16.269  1.000 147.14035 ? ? ? ? ? -1 170 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14337 N N   . MET B-2 2 170 ? 12.474  -142.354 16.397  1.000 123.15966 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 N   1 
+ATOM   14338 C CA  . MET B-2 2 170 ? 13.841  -141.961 16.715  1.000 108.86410 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 CA  1 
+ATOM   14339 C C   . MET B-2 2 170 ? 14.806  -142.423 15.631  1.000 107.34549 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 C   1 
+ATOM   14340 O O   . MET B-2 2 170 ? 15.789  -141.736 15.330  1.000 106.73951 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 O   1 
+ATOM   14341 C CB  . MET B-2 2 170 ? 14.235  -142.534 18.077  1.000 111.98382 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 CB  1 
+ATOM   14342 C CG  . MET B-2 2 170 ? 15.578  -142.075 18.603  1.000 122.21426 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 CG  1 
+ATOM   14343 S SD  . MET B-2 2 170 ? 15.912  -142.777 20.228  1.000 111.21845 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 SD  1 
+ATOM   14344 C CE  . MET B-2 2 170 ? 14.455  -142.249 21.125  1.000 107.47943 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 CE  1 
+ATOM   14345 N N   . HIS B-2 2 171 ? 14.536  -143.584 15.030  1.000 117.27611 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 N   1 
+ATOM   14346 C CA  . HIS B-2 2 171 ? 15.376  -144.086 13.948  1.000 116.55720 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 CA  1 
+ATOM   14347 C C   . HIS B-2 2 171 ? 15.195  -143.275 12.671  1.000 118.25117 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 C   1 
+ATOM   14348 O O   . HIS B-2 2 171 ? 16.153  -143.104 11.908  1.000 117.10320 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 O   1 
+ATOM   14349 C CB  . HIS B-2 2 171 ? 15.063  -145.561 13.694  1.000 128.24444 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 CB  1 
+ATOM   14350 C CG  . HIS B-2 2 171 ? 15.682  -146.110 12.447  1.000 124.57451 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 CG  1 
+ATOM   14351 N ND1 . HIS B-2 2 171 ? 16.970  -146.600 12.408  1.000 127.22940 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   14352 C CD2 . HIS B-2 2 171 ? 15.187  -146.254 11.195  1.000 115.72157 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   14353 C CE1 . HIS B-2 2 171 ? 17.243  -147.019 11.186  1.000 122.41886 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   14354 N NE2 . HIS B-2 2 171 ? 16.178  -146.821 10.430  1.000 128.63790 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   14355 N N   . ASN B-2 2 172 ? 13.983  -142.772 12.421  1.000 121.41274 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14356 C CA  . ASN B-2 2 172 ? 13.731  -142.020 11.195  1.000 107.28895 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14357 C C   . ASN B-2 2 172 ? 14.516  -140.715 11.170  1.000 107.17010 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14358 O O   . ASN B-2 2 172 ? 15.005  -140.300 10.113  1.000 113.48611 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14359 C CB  . ASN B-2 2 172 ? 12.235  -141.745 11.045  1.000 111.01514 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14360 C CG  . ASN B-2 2 172 ? 11.449  -142.985 10.670  1.000 111.68449 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14361 O OD1 . ASN B-2 2 172 ? 11.986  -144.093 10.647  1.000 118.72340 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14362 N ND2 . ASN B-2 2 172 ? 10.167  -142.805 10.376  1.000 120.97994 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14363 N N   . LEU B-2 2 173 ? 14.647  -140.054 12.322  1.000 112.91996 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14364 C CA  . LEU B-2 2 173 ? 15.379  -138.793 12.364  1.000 108.29362 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14365 C C   . LEU B-2 2 173 ? 16.861  -139.003 12.082  1.000 105.10097 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14366 O O   . LEU B-2 2 173 ? 17.470  -138.231 11.332  1.000 102.21141 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14367 C CB  . LEU B-2 2 173 ? 15.187  -138.116 13.720  1.000 100.42495 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14368 C CG  . LEU B-2 2 173 ? 15.840  -136.738 13.841  1.000 95.28573  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14369 C CD1 . LEU B-2 2 173 ? 14.950  -135.663 13.234  1.000 96.79813  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14370 C CD2 . LEU B-2 2 173 ? 16.170  -136.424 15.287  1.000 106.07667 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14371 N N   . PHE B-2 2 174 ? 17.460  -140.039 12.674  1.000 99.74570  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14372 C CA  . PHE B-2 2 174 ? 18.878  -140.302 12.452  1.000 104.18809 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14373 C C   . PHE B-2 2 174 ? 19.159  -140.622 10.989  1.000 111.80178 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14374 O O   . PHE B-2 2 174 ? 20.135  -140.125 10.412  1.000 97.72757  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14375 C CB  . PHE B-2 2 174 ? 19.345  -141.443 13.354  1.000 107.38821 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14376 C CG  . PHE B-2 2 174 ? 19.252  -141.133 14.821  1.000 110.73593 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14377 C CD1 . PHE B-2 2 174 ? 19.528  -139.859 15.293  1.000 98.90077  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14378 C CD2 . PHE B-2 2 174 ? 18.885  -142.112 15.729  1.000 123.11766 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14379 C CE1 . PHE B-2 2 174 ? 19.444  -139.571 16.641  1.000 93.33074  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14380 C CE2 . PHE B-2 2 174 ? 18.798  -141.830 17.078  1.000 109.90663 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14381 C CZ  . PHE B-2 2 174 ? 19.078  -140.557 17.534  1.000 101.87417 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14382 N N   . MET B-2 2 175 ? 18.312  -141.446 10.368  1.000 117.53416 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 N   1 
+ATOM   14383 C CA  . MET B-2 2 175 ? 18.483  -141.746 8.951   1.000 114.43443 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 CA  1 
+ATOM   14384 C C   . MET B-2 2 175 ? 18.222  -140.522 8.084   1.000 106.06422 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 C   1 
+ATOM   14385 O O   . MET B-2 2 175 ? 18.831  -140.379 7.018   1.000 112.05128 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 O   1 
+ATOM   14386 C CB  . MET B-2 2 175 ? 17.560  -142.892 8.539   1.000 101.97588 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 CB  1 
+ATOM   14387 C CG  . MET B-2 2 175 ? 17.815  -144.188 9.285   1.000 100.50911 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 CG  1 
+ATOM   14388 S SD  . MET B-2 2 175 ? 19.403  -144.931 8.869   1.000 118.46971 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 SD  1 
+ATOM   14389 C CE  . MET B-2 2 175 ? 19.132  -145.352 7.149   1.000 146.50603 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 CE  1 
+ATOM   14390 N N   . TYR B-2 2 176 ? 17.323  -139.636 8.520   1.000 102.73414 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14391 C CA  . TYR B-2 2 176 ? 17.070  -138.409 7.772   1.000 95.56795  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14392 C C   . TYR B-2 2 176 ? 18.300  -137.510 7.761   1.000 97.23497  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14393 O O   . TYR B-2 2 176 ? 18.584  -136.845 6.757   1.000 100.23637 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14394 C CB  . TYR B-2 2 176 ? 15.868  -137.672 8.365   1.000 91.03589  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14395 C CG  . TYR B-2 2 176 ? 15.605  -136.315 7.750   1.000 88.80398  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14396 C CD1 . TYR B-2 2 176 ? 14.879  -136.192 6.572   1.000 92.40324  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14397 C CD2 . TYR B-2 2 176 ? 16.074  -135.155 8.354   1.000 95.36828  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14398 C CE1 . TYR B-2 2 176 ? 14.634  -134.952 6.009   1.000 102.51405 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14399 C CE2 . TYR B-2 2 176 ? 15.835  -133.912 7.798   1.000 106.23988 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14400 C CZ  . TYR B-2 2 176 ? 15.115  -133.816 6.627   1.000 110.01068 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14401 O OH  . TYR B-2 2 176 ? 14.876  -132.578 6.074   1.000 93.75096  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14402 N N   . LEU B-2 2 177 ? 19.043  -137.475 8.870   1.000 104.61487 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14403 C CA  . LEU B-2 2 177 ? 20.257  -136.669 8.915   1.000 108.15880 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14404 C C   . LEU B-2 2 177 ? 21.352  -137.257 8.035   1.000 106.67441 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14405 O O   . LEU B-2 2 177 ? 22.189  -136.515 7.509   1.000 111.01692 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14406 C CB  . LEU B-2 2 177 ? 20.747  -136.540 10.358  1.000 97.74220  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14407 C CG  . LEU B-2 2 177 ? 19.739  -135.987 11.367  1.000 96.54424  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14408 C CD1 . LEU B-2 2 177 ? 20.307  -136.037 12.775  1.000 90.16386  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14409 C CD2 . LEU B-2 2 177 ? 19.326  -134.570 11.005  1.000 90.69203  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14410 N N   . LYS B-2 2 178 ? 21.360  -138.579 7.860   1.000 107.97180 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14411 C CA  . LYS B-2 2 178 ? 22.373  -139.217 7.028   1.000 106.91305 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14412 C C   . LYS B-2 2 178 ? 21.993  -139.185 5.553   1.000 115.41428 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14413 O O   . LYS B-2 2 178 ? 22.842  -138.915 4.697   1.000 118.42973 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14414 C CB  . LYS B-2 2 178 ? 22.592  -140.660 7.484   1.000 110.82756 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14415 C CG  . LYS B-2 2 178 ? 23.605  -141.425 6.650   1.000 132.46582 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14416 C CD  . LYS B-2 2 178 ? 23.626  -142.898 7.021   1.000 129.20397 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14417 C CE  . LYS B-2 2 178 ? 22.307  -143.571 6.680   1.000 122.13951 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14418 N NZ  . LYS B-2 2 178 ? 22.035  -143.553 5.216   1.000 122.35288 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14419 N N   . ASP B-2 2 179 ? 20.725  -139.455 5.239   1.000 114.04000 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14420 C CA  . ASP B-2 2 179 ? 20.304  -139.538 3.844   1.000 114.71667 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14421 C C   . ASP B-2 2 179 ? 20.123  -138.159 3.219   1.000 111.98158 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14422 O O   . ASP B-2 2 179 ? 20.567  -137.927 2.089   1.000 135.46892 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14423 C CB  . ASP B-2 2 179 ? 19.009  -140.346 3.735   1.000 117.80803 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14424 C CG  . ASP B-2 2 179 ? 19.201  -141.810 4.092   1.000 121.94981 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14425 O OD1 . ASP B-2 2 179 ? 20.364  -142.244 4.231   1.000 108.45446 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14426 O OD2 . ASP B-2 2 179 ? 18.187  -142.527 4.236   1.000 112.74361 ? ? ? ? ? -1 180 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14427 N N   . GLN B-2 2 180 ? 19.479  -137.235 3.931   1.000 100.25625 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14428 C CA  . GLN B-2 2 180 ? 19.177  -135.924 3.368   1.000 105.84077 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14429 C C   . GLN B-2 2 180 ? 20.252  -134.889 3.689   1.000 113.22414 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14430 O O   . GLN B-2 2 180 ? 20.719  -134.180 2.793   1.000 118.11832 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14431 C CB  . GLN B-2 2 180 ? 17.811  -135.442 3.866   1.000 101.30150 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14432 C CG  . GLN B-2 2 180 ? 16.645  -136.236 3.305   1.000 107.20622 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14433 C CD  . GLN B-2 2 180 ? 16.560  -136.148 1.794   1.000 138.37362 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14434 O OE1 . GLN B-2 2 180 ? 16.878  -135.117 1.201   1.000 129.78533 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14435 N NE2 . GLN B-2 2 180 ? 16.134  -137.236 1.161   1.000 158.31861 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14436 N N   . LEU B-2 2 181 ? 20.651  -134.785 4.955   1.000 99.37024  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14437 C CA  . LEU B-2 2 181 ? 21.643  -133.798 5.354   1.000 103.31282 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14438 C C   . LEU B-2 2 181 ? 23.076  -134.293 5.205   1.000 110.86157 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14439 O O   . LEU B-2 2 181 ? 24.006  -133.496 5.370   1.000 119.83111 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14440 C CB  . LEU B-2 2 181 ? 21.396  -133.355 6.800   1.000 100.35005 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14441 C CG  . LEU B-2 2 181 ? 20.013  -132.763 7.089   1.000 82.65020  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14442 C CD1 . LEU B-2 2 181 ? 19.998  -132.090 8.449   1.000 104.46901 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14443 C CD2 . LEU B-2 2 181 ? 19.591  -131.784 6.002   1.000 92.21942  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14444 N N   . LYS B-2 2 182 ? 23.271  -135.577 4.899   1.000 99.04190  ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14445 C CA  . LYS B-2 2 182 ? 24.595  -136.149 4.644   1.000 115.14266 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14446 C C   . LYS B-2 2 182 ? 25.539  -135.927 5.826   1.000 118.61321 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14447 O O   . LYS B-2 2 182 ? 26.660  -135.437 5.675   1.000 115.86201 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14448 C CB  . LYS B-2 2 182 ? 25.194  -135.590 3.351   1.000 112.04661 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14449 C CG  . LYS B-2 2 182 ? 24.378  -135.894 2.104   1.000 118.80822 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14450 C CD  . LYS B-2 2 182 ? 24.283  -137.391 1.854   1.000 129.97216 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14451 C CE  . LYS B-2 2 182 ? 23.501  -137.691 0.585   1.000 123.69363 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14452 N NZ  . LYS B-2 2 182 ? 23.402  -139.154 0.326   1.000 124.82514 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14453 N N   . ILE B-2 2 183 ? 25.073  -136.296 7.016   1.000 109.59075 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14454 C CA  . ILE B-2 2 183 ? 25.860  -136.191 8.239   1.000 102.04228 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14455 C C   . ILE B-2 2 183 ? 26.365  -137.576 8.611   1.000 97.33526  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14456 O O   . ILE B-2 2 183 ? 25.587  -138.538 8.652   1.000 103.08716 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14457 C CB  . ILE B-2 2 183 ? 25.036  -135.577 9.384   1.000 99.85883  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14458 C CG1 . ILE B-2 2 183 ? 24.602  -134.157 9.021   1.000 102.05371 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14459 C CG2 . ILE B-2 2 183 ? 25.835  -135.580 10.680  1.000 92.28164  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14460 C CD1 . ILE B-2 2 183 ? 23.889  -133.435 10.137  1.000 90.73976  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14461 N N   . LYS B-2 2 184 ? 27.666  -137.680 8.875   1.000 110.60532 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14462 C CA  . LYS B-2 2 184 ? 28.254  -138.954 9.264   1.000 105.68632 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14463 C C   . LYS B-2 2 184 ? 27.646  -139.442 10.573  1.000 107.27973 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14464 O O   . LYS B-2 2 184 ? 27.400  -138.658 11.494  1.000 110.73946 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14465 C CB  . LYS B-2 2 184 ? 29.771  -138.812 9.403   1.000 107.68618 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14466 C CG  . LYS B-2 2 184 ? 30.470  -138.274 8.160   1.000 121.50228 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14467 C CD  . LYS B-2 2 184 ? 30.590  -139.337 7.079   1.000 128.50123 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14468 C CE  . LYS B-2 2 184 ? 31.213  -138.770 5.812   1.000 130.28465 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14469 N NZ  . LYS B-2 2 184 ? 30.318  -137.778 5.151   1.000 144.34999 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14470 N N   . LEU B-2 2 185 ? 27.396  -140.746 10.651  1.000 104.10647 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14471 C CA  . LEU B-2 2 185 ? 26.794  -141.364 11.824  1.000 97.48478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14472 C C   . LEU B-2 2 185 ? 27.702  -142.466 12.348  1.000 105.33136 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14473 O O   . LEU B-2 2 185 ? 28.078  -143.375 11.600  1.000 124.68106 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14474 C CB  . LEU B-2 2 185 ? 25.411  -141.937 11.503  1.000 106.98510 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14475 C CG  . LEU B-2 2 185 ? 24.286  -140.934 11.246  1.000 104.42865 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14476 C CD1 . LEU B-2 2 185 ? 22.975  -141.663 11.006  1.000 97.95478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14477 C CD2 . LEU B-2 2 185 ? 24.159  -139.966 12.409  1.000 107.73597 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14478 N N   . PHE B-2 2 186 ? 28.048  -142.380 13.629  1.000 102.12602 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14479 C CA  . PHE B-2 2 186 ? 28.791  -143.422 14.329  1.000 102.16699 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14480 C C   . PHE B-2 2 186 ? 27.818  -144.108 15.278  1.000 102.93042 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14481 O O   . PHE B-2 2 186 ? 27.404  -143.522 16.284  1.000 113.39039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14482 C CB  . PHE B-2 2 186 ? 29.985  -142.836 15.080  1.000 107.93875 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14483 C CG  . PHE B-2 2 186 ? 30.940  -143.870 15.606  1.000 106.70065 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14484 C CD1 . PHE B-2 2 186 ? 30.712  -144.492 16.823  1.000 107.24719 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14485 C CD2 . PHE B-2 2 186 ? 32.070  -144.216 14.884  1.000 113.01379 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14486 C CE1 . PHE B-2 2 186 ? 31.592  -145.443 17.306  1.000 111.33039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14487 C CE2 . PHE B-2 2 186 ? 32.953  -145.164 15.362  1.000 110.49906 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14488 C CZ  . PHE B-2 2 186 ? 32.714  -145.778 16.575  1.000 120.43230 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14489 N N   . ILE B-2 2 187 ? 27.456  -145.347 14.958  1.000 113.24886 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14490 C CA  . ILE B-2 2 187 ? 26.394  -146.068 15.648  1.000 111.70922 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14491 C C   . ILE B-2 2 187 ? 27.012  -147.177 16.487  1.000 119.78080 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14492 O O   . ILE B-2 2 187 ? 27.849  -147.945 15.997  1.000 129.82427 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14493 C CB  . ILE B-2 2 187 ? 25.370  -146.636 14.650  1.000 115.42471 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14494 C CG1 . ILE B-2 2 187 ? 24.774  -145.509 13.806  1.000 127.28573 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14495 C CG2 . ILE B-2 2 187 ? 24.276  -147.391 15.377  1.000 124.59671 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14496 C CD1 . ILE B-2 2 187 ? 23.662  -145.962 12.892  1.000 134.40149 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14497 N N   . VAL B-2 2 188 ? 26.597  -147.259 17.749  1.000 112.18536 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 N   1 
+ATOM   14498 C CA  . VAL B-2 2 188 ? 27.031  -148.301 18.672  1.000 110.36352 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   14499 C C   . VAL B-2 2 188 ? 25.790  -148.981 19.231  1.000 118.35997 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 C   1 
+ATOM   14500 O O   . VAL B-2 2 188 ? 24.881  -148.308 19.731  1.000 128.65367 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 O   1 
+ATOM   14501 C CB  . VAL B-2 2 188 ? 27.902  -147.731 19.806  1.000 115.08381 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   14502 C CG1 . VAL B-2 2 188 ? 27.924  -148.683 20.988  1.000 124.26322 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   14503 C CG2 . VAL B-2 2 188 ? 29.315  -147.468 19.307  1.000 106.58040 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   14504 N N   . GLY B-2 2 189 ? 25.749  -150.309 19.142  1.000 119.10825 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-2 N   1 
+ATOM   14505 C CA  . GLY B-2 2 189 ? 24.597  -151.039 19.637  1.000 137.24032 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   14506 C C   . GLY B-2 2 189 ? 24.924  -152.490 19.904  1.000 139.61509 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-2 C   1 
+ATOM   14507 O O   . GLY B-2 2 189 ? 25.999  -152.988 19.561  1.000 146.82676 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-2 O   1 
+ATOM   14508 N N   . ASP B-2 2 190 ? 23.964  -153.168 20.528  1.000 147.73180 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14509 C CA  . ASP B-2 2 190 ? 24.086  -154.584 20.855  1.000 160.21713 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14510 C C   . ASP B-2 2 190 ? 23.098  -155.382 20.015  1.000 162.36553 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14511 O O   . ASP B-2 2 190 ? 21.879  -155.223 20.187  1.000 155.65611 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14512 C CB  . ASP B-2 2 190 ? 23.829  -154.813 22.346  1.000 151.45206 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14513 C CG  . ASP B-2 2 190 ? 24.056  -156.253 22.766  1.000 161.04385 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14514 O OD1 . ASP B-2 2 190 ? 24.623  -157.029 21.969  1.000 153.33364 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14515 O OD2 . ASP B-2 2 190 ? 23.665  -156.610 23.898  1.000 184.41953 ? ? ? ? ? -1 191 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14516 N N   . PRO B-2 2 191 ? 23.559  -156.243 19.102  1.000 167.62208 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 N   1 
+ATOM   14517 C CA  . PRO B-2 2 191 ? 22.611  -156.997 18.267  1.000 163.06834 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   14518 C C   . PRO B-2 2 191 ? 21.802  -158.023 19.039  1.000 171.09388 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 C   1 
+ATOM   14519 O O   . PRO B-2 2 191 ? 20.725  -158.415 18.573  1.000 173.34747 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 O   1 
+ATOM   14520 C CB  . PRO B-2 2 191 ? 23.517  -157.668 17.226  1.000 159.52457 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   14521 C CG  . PRO B-2 2 191 ? 24.841  -157.780 17.906  1.000 173.46964 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   14522 C CD  . PRO B-2 2 191 ? 24.960  -156.554 18.769  1.000 169.61384 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   14523 N N   . LYS B-2 2 192 ? 22.278  -158.468 20.198  1.000 168.15321 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14524 C CA  . LYS B-2 2 192 ? 21.545  -159.457 20.975  1.000 177.71472 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14525 C C   . LYS B-2 2 192 ? 20.355  -158.807 21.670  1.000 183.48349 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14526 O O   . LYS B-2 2 192 ? 20.411  -157.642 22.073  1.000 175.19286 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14527 C CB  . LYS B-2 2 192 ? 22.468  -160.118 21.998  1.000 169.64550 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14528 C CG  . LYS B-2 2 192 ? 23.084  -161.435 21.532  1.000 172.92266 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14529 C CD  . LYS B-2 2 192 ? 23.596  -161.355 20.100  1.000 163.10396 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14530 C CE  . LYS B-2 2 192 ? 24.313  -162.630 19.691  1.000 154.27222 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14531 N NZ  . LYS B-2 2 192 ? 25.637  -162.755 20.363  1.000 151.77206 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14532 N N   . GLN B-2 2 193 ? 19.268  -159.573 21.804  1.000 194.70545 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14533 C CA  . GLN B-2 2 193 ? 18.047  -159.033 22.396  1.000 196.05591 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14534 C C   . GLN B-2 2 193 ? 18.280  -158.579 23.833  1.000 194.02906 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14535 O O   . GLN B-2 2 193 ? 17.765  -157.535 24.252  1.000 208.20464 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14536 C CB  . GLN B-2 2 193 ? 16.925  -160.071 22.334  1.000 200.31151 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14537 C CG  . GLN B-2 2 193 ? 16.526  -160.497 20.925  1.000 189.00354 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14538 C CD  . GLN B-2 2 193 ? 17.416  -161.591 20.363  1.000 180.77694 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14539 O OE1 . GLN B-2 2 193 ? 18.291  -162.113 21.054  1.000 167.81044 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14540 N NE2 . GLN B-2 2 193 ? 17.194  -161.944 19.102  1.000 174.75642 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14541 N N   . SER B-2 2 194 ? 19.047  -159.356 24.602  1.000 191.27428 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-2 N   1 
+ATOM   14542 C CA  . SER B-2 2 194 ? 19.456  -158.997 25.957  1.000 193.25998 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14543 C C   . SER B-2 2 194 ? 18.265  -158.769 26.879  1.000 169.29542 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-2 C   1 
+ATOM   14544 O O   . SER B-2 2 194 ? 17.172  -159.292 26.640  1.000 152.82310 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-2 O   1 
+ATOM   14545 C CB  . SER B-2 2 194 ? 20.348  -157.753 25.935  1.000 196.07794 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14546 O OG  . SER B-2 2 194 ? 21.498  -157.964 25.136  1.000 183.50817 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14547 N N   . ILE B-2 2 195 ? 18.476  -157.986 27.934  1.000 168.02746 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14548 C CA  . ILE B-2 2 195 ? 17.469  -157.798 28.969  1.000 173.41720 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14549 C C   . ILE B-2 2 195 ? 16.989  -156.359 29.083  1.000 181.48719 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14550 O O   . ILE B-2 2 195 ? 15.876  -156.133 29.586  1.000 153.96794 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14551 C CB  . ILE B-2 2 195 ? 17.990  -158.294 30.337  1.000 167.28253 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14552 C CG1 . ILE B-2 2 195 ? 18.735  -157.179 31.080  1.000 176.56339 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14553 C CG2 . ILE B-2 2 195 ? 18.909  -159.491 30.149  1.000 171.76524 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14554 C CD1 . ILE B-2 2 195 ? 19.419  -157.637 32.364  1.000 132.67578 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14555 N N   . TYR B-2 2 196 ? 17.760  -155.379 28.621  1.000 193.22000 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14556 C CA  . TYR B-2 2 196 ? 17.484  -153.972 28.870  1.000 204.10274 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14557 C C   . TYR B-2 2 196 ? 17.038  -153.318 27.570  1.000 185.78898 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14558 O O   . TYR B-2 2 196 ? 17.772  -153.341 26.575  1.000 161.03543 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14559 C CB  . TYR B-2 2 196 ? 18.722  -153.274 29.434  1.000 216.66918 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14560 C CG  . TYR B-2 2 196 ? 18.423  -152.050 30.268  1.000 216.64551 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14561 C CD1 . TYR B-2 2 196 ? 18.179  -150.821 29.670  1.000 208.43579 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14562 C CD2 . TYR B-2 2 196 ? 18.395  -152.123 31.655  1.000 197.42061 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14563 C CE1 . TYR B-2 2 196 ? 17.908  -149.700 30.428  1.000 207.30835 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14564 C CE2 . TYR B-2 2 196 ? 18.126  -151.007 32.422  1.000 195.78400 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14565 C CZ  . TYR B-2 2 196 ? 17.883  -149.799 31.801  1.000 209.36678 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14566 O OH  . TYR B-2 2 196 ? 17.613  -148.678 32.551  1.000 168.76749 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14567 N N   . ILE B-2 2 197 ? 15.837  -152.745 27.580  1.000 181.88084 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14568 C CA  . ILE B-2 2 197 ? 15.279  -152.058 26.422  1.000 167.38046 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14569 C C   . ILE B-2 2 197 ? 14.541  -150.815 26.902  1.000 171.53433 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14570 O O   . ILE B-2 2 197 ? 13.919  -150.821 27.969  1.000 186.41799 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14571 C CB  . ILE B-2 2 197 ? 14.340  -152.977 25.606  1.000 151.62783 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14572 C CG1 . ILE B-2 2 197 ? 13.293  -153.638 26.509  1.000 155.11078 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14573 C CG2 . ILE B-2 2 197 ? 15.136  -154.031 24.839  1.000 131.78328 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14574 C CD1 . ILE B-2 2 197 ? 11.936  -152.957 26.489  1.000 140.70272 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14575 N N   . TRP B-2 2 198 ? 14.633  -149.743 26.121  1.000 161.28785 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 N   1 
+ATOM   14576 C CA  . TRP B-2 2 198 ? 13.794  -148.574 26.338  1.000 139.82975 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CA  1 
+ATOM   14577 C C   . TRP B-2 2 198 ? 12.362  -148.896 25.923  1.000 142.57514 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 C   1 
+ATOM   14578 O O   . TRP B-2 2 198 ? 12.128  -149.692 25.011  1.000 141.92947 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 O   1 
+ATOM   14579 C CB  . TRP B-2 2 198 ? 14.354  -147.379 25.561  1.000 144.89883 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CB  1 
+ATOM   14580 C CG  . TRP B-2 2 198 ? 13.346  -146.487 24.892  1.000 141.23675 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CG  1 
+ATOM   14581 C CD1 . TRP B-2 2 198 ? 13.012  -146.480 23.568  1.000 137.30639 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CD1 1 
+ATOM   14582 C CD2 . TRP B-2 2 198 ? 12.570  -145.451 25.506  1.000 145.78120 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CD2 1 
+ATOM   14583 N NE1 . TRP B-2 2 198 ? 12.068  -145.513 23.322  1.000 118.55246 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 NE1 1 
+ATOM   14584 C CE2 . TRP B-2 2 198 ? 11.778  -144.868 24.495  1.000 138.43698 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CE2 1 
+ATOM   14585 C CE3 . TRP B-2 2 198 ? 12.459  -144.965 26.812  1.000 140.82749 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CE3 1 
+ATOM   14586 C CZ2 . TRP B-2 2 198 ? 10.890  -143.825 24.750  1.000 121.85957 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CZ2 1 
+ATOM   14587 C CZ3 . TRP B-2 2 198 ? 11.578  -143.927 27.063  1.000 143.29760 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CZ3 1 
+ATOM   14588 C CH2 . TRP B-2 2 198 ? 10.805  -143.370 26.037  1.000 128.17152 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CH2 1 
+ATOM   14589 N N   . ARG B-2 2 199 ? 11.397  -148.274 26.611  1.000 147.74371 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 N   1 
+ATOM   14590 C CA  . ARG B-2 2 199 ? 10.001  -148.708 26.539  1.000 158.09821 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   14591 C C   . ARG B-2 2 199 ? 9.458   -148.784 25.115  1.000 155.12025 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 C   1 
+ATOM   14592 O O   . ARG B-2 2 199 ? 8.467   -149.485 24.880  1.000 168.32028 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 O   1 
+ATOM   14593 C CB  . ARG B-2 2 199 ? 9.119   -147.775 27.373  1.000 163.83740 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   14594 C CG  . ARG B-2 2 199 ? 9.089   -146.343 26.873  1.000 154.62383 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   14595 C CD  . ARG B-2 2 199 ? 8.242   -145.454 27.769  1.000 155.47496 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   14596 N NE  . ARG B-2 2 199 ? 6.814   -145.689 27.591  1.000 168.05487 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   14597 C CZ  . ARG B-2 2 199 ? 6.056   -145.055 26.707  1.000 154.38300 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   14598 N NH1 . ARG B-2 2 199 ? 6.562   -144.148 25.888  1.000 138.42265 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   14599 N NH2 . ARG B-2 2 199 ? 4.758   -145.338 26.643  1.000 153.32922 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   14600 N N   . GLY B-2 2 200 ? 10.074  -148.090 24.164  1.000 137.71056 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-2 N   1 
+ATOM   14601 C CA  . GLY B-2 2 200 ? 9.641   -148.176 22.784  1.000 126.50449 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   14602 C C   . GLY B-2 2 200 ? 10.680  -148.787 21.867  1.000 128.33482 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-2 C   1 
+ATOM   14603 O O   . GLY B-2 2 200 ? 10.710  -148.487 20.670  1.000 117.63310 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-2 O   1 
+ATOM   14604 N N   . ALA B-2 2 201 ? 11.531  -149.652 22.413  1.000 138.68208 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-2 N   1 
+ATOM   14605 C CA  . ALA B-2 2 201 ? 12.626  -150.221 21.640  1.000 133.05351 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   14606 C C   . ALA B-2 2 201 ? 12.115  -151.185 20.578  1.000 145.93153 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-2 C   1 
+ATOM   14607 O O   . ALA B-2 2 201 ? 11.190  -151.967 20.815  1.000 159.94591 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-2 O   1 
+ATOM   14608 C CB  . ALA B-2 2 201 ? 13.607  -150.950 22.558  1.000 136.61691 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   14609 N N   . GLU B-2 2 202 ? 12.731  -151.127 19.404  1.000 135.29296 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14610 C CA  . GLU B-2 2 202 ? 12.519  -152.115 18.347  1.000 166.39110 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14611 C C   . GLU B-2 2 202 ? 13.879  -152.535 17.809  1.000 156.44559 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14612 O O   . GLU B-2 2 202 ? 14.506  -151.761 17.057  1.000 141.48446 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14613 C CB  . GLU B-2 2 202 ? 11.647  -151.558 17.226  1.000 165.09142 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14614 C CG  . GLU B-2 2 202 ? 11.385  -152.558 16.116  1.000 151.09910 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   14615 C CD  . GLU B-2 2 202 ? 10.454  -152.019 15.054  1.000 160.53325 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   14616 O OE1 . GLU B-2 2 202 ? 10.064  -150.837 15.146  1.000 166.62929 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   14617 O OE2 . GLU B-2 2 202 ? 10.111  -152.782 14.127  1.000 178.66450 ? ? ? ? ? -1 203 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   14618 N N   . PRO B-2 2 203 ? 14.379  -153.727 18.152  1.000 153.30926 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 N   1 
+ATOM   14619 C CA  . PRO B-2 2 203 ? 15.717  -154.120 17.680  1.000 139.85401 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   14620 C C   . PRO B-2 2 203 ? 15.801  -154.352 16.181  1.000 154.93318 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 C   1 
+ATOM   14621 O O   . PRO B-2 2 203 ? 16.917  -154.480 15.661  1.000 152.10916 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 O   1 
+ATOM   14622 C CB  . PRO B-2 2 203 ? 16.000  -155.418 18.452  1.000 154.43241 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   14623 C CG  . PRO B-2 2 203 ? 15.019  -155.432 19.581  1.000 154.23583 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   14624 C CD  . PRO B-2 2 203 ? 13.803  -154.733 19.058  1.000 154.19507 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   14625 N N   . GLU B-2 2 204 ? 14.671  -154.403 15.471  1.000 164.64735 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14626 C CA  . GLU B-2 2 204 ? 14.704  -154.751 14.053  1.000 175.09769 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14627 C C   . GLU B-2 2 204 ? 15.315  -153.633 13.214  1.000 168.31444 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14628 O O   . GLU B-2 2 204 ? 16.010  -153.904 12.227  1.000 167.63843 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14629 C CB  . GLU B-2 2 204 ? 13.292  -155.090 13.568  1.000 185.92564 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14630 C CG  . GLU B-2 2 204 ? 13.201  -155.485 12.100  1.000 186.47379 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   14631 C CD  . GLU B-2 2 204 ? 12.796  -154.327 11.208  1.000 191.90557 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   14632 O OE1 . GLU B-2 2 204 ? 11.707  -153.755 11.430  1.000 184.36991 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   14633 O OE2 . GLU B-2 2 204 ? 13.572  -153.983 10.291  1.000 197.40696 ? ? ? ? ? -1 205 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   14634 N N   . ASN B-2 2 205 ? 15.073  -152.373 13.588  1.000 162.82955 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14635 C CA  . ASN B-2 2 205 ? 15.647  -151.262 12.833  1.000 155.27204 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14636 C C   . ASN B-2 2 205 ? 17.169  -151.272 12.911  1.000 151.49442 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14637 O O   . ASN B-2 2 205 ? 17.852  -150.964 11.927  1.000 142.04664 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14638 C CB  . ASN B-2 2 205 ? 15.080  -149.931 13.333  1.000 137.89599 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14639 C CG  . ASN B-2 2 205 ? 15.211  -149.759 14.838  1.000 153.44901 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14640 O OD1 . ASN B-2 2 205 ? 16.200  -150.172 15.443  1.000 150.10880 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14641 N ND2 . ASN B-2 2 205 ? 14.205  -149.144 15.449  1.000 150.94495 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14642 N N   . PHE B-2 2 206 ? 17.719  -151.625 14.074  1.000 152.64813 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14643 C CA  . PHE B-2 2 206 ? 19.161  -151.808 14.188  1.000 134.36675 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14644 C C   . PHE B-2 2 206 ? 19.609  -153.054 13.434  1.000 151.03060 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14645 O O   . PHE B-2 2 206 ? 20.610  -153.029 12.708  1.000 142.26798 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14646 C CB  . PHE B-2 2 206 ? 19.559  -151.894 15.663  1.000 134.07205 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14647 C CG  . PHE B-2 2 206 ? 21.037  -152.057 15.891  1.000 128.68470 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14648 C CD1 . PHE B-2 2 206 ? 21.959  -151.500 15.018  1.000 114.61144 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14649 C CD2 . PHE B-2 2 206 ? 21.503  -152.772 16.982  1.000 140.78735 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14650 C CE1 . PHE B-2 2 206 ? 23.316  -151.654 15.230  1.000 120.00412 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14651 C CE2 . PHE B-2 2 206 ? 22.858  -152.929 17.199  1.000 132.33446 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14652 C CZ  . PHE B-2 2 206 ? 23.766  -152.369 16.322  1.000 129.73716 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14653 N N   . ASN B-2 2 207 ? 18.874  -154.158 13.594  1.000 160.59843 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14654 C CA  . ASN B-2 2 207 ? 19.214  -155.384 12.880  1.000 155.95159 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14655 C C   . ASN B-2 2 207 ? 19.073  -155.203 11.374  1.000 151.79323 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14656 O O   . ASN B-2 2 207 ? 19.845  -155.776 10.598  1.000 157.46154 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14657 C CB  . ASN B-2 2 207 ? 18.334  -156.536 13.368  1.000 154.03050 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14658 C CG  . ASN B-2 2 207 ? 18.590  -156.891 14.819  1.000 157.21408 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14659 O OD1 . ASN B-2 2 207 ? 19.259  -156.153 15.543  1.000 157.23872 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14660 N ND2 . ASN B-2 2 207 ? 18.053  -158.025 15.254  1.000 142.78515 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14661 N N   . GLY B-2 2 208 ? 18.094  -154.404 10.942  1.000 148.21543 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-2 N   1 
+ATOM   14662 C CA  . GLY B-2 2 208 ? 17.911  -154.173 9.520   1.000 159.49123 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   14663 C C   . GLY B-2 2 208 ? 19.061  -153.420 8.884   1.000 156.98348 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-2 C   1 
+ATOM   14664 O O   . GLY B-2 2 208 ? 19.388  -153.651 7.716   1.000 156.05112 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-2 O   1 
+ATOM   14665 N N   . LEU B-2 2 209 ? 19.688  -152.512 9.634   1.000 158.43979 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14666 C CA  . LEU B-2 2 209 ? 20.846  -151.796 9.112   1.000 156.64015 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14667 C C   . LEU B-2 2 209 ? 22.050  -152.716 8.949   1.000 160.78545 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14668 O O   . LEU B-2 2 209 ? 22.875  -152.502 8.055   1.000 150.10095 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14669 C CB  . LEU B-2 2 209 ? 21.192  -150.621 10.028  1.000 145.75228 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14670 C CG  . LEU B-2 2 209 ? 20.639  -149.248 9.638   1.000 128.29386 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14671 C CD1 . LEU B-2 2 209 ? 19.137  -149.295 9.401   1.000 128.85681 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14672 C CD2 . LEU B-2 2 209 ? 20.984  -148.223 10.705  1.000 110.18995 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14673 N N   . ILE B-2 2 210 ? 22.168  -153.740 9.797   1.000 163.60743 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14674 C CA  . ILE B-2 2 210 ? 23.278  -154.679 9.677   1.000 162.49090 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14675 C C   . ILE B-2 2 210 ? 23.117  -155.543 8.433   1.000 171.02322 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14676 O O   . ILE B-2 2 210 ? 24.108  -155.980 7.835   1.000 175.07809 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14677 C CB  . ILE B-2 2 210 ? 23.380  -155.538 10.952  1.000 151.68352 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14678 C CG1 . ILE B-2 2 210 ? 23.505  -154.646 12.187  1.000 140.93120 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14679 C CG2 . ILE B-2 2 210 ? 24.558  -156.497 10.871  1.000 151.91118 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14680 C CD1 . ILE B-2 2 210 ? 23.653  -155.417 13.479  1.000 133.24878 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14681 N N   . GLU B-2 2 211 ? 21.877  -155.788 8.013   1.000 164.66446 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14682 C CA  . GLU B-2 2 211 ? 21.591  -156.715 6.925   1.000 149.87896 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14683 C C   . GLU B-2 2 211 ? 21.553  -156.048 5.555   1.000 164.12120 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14684 O O   . GLU B-2 2 211 ? 22.118  -156.583 4.598   1.000 173.25934 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14685 C CB  . GLU B-2 2 211 ? 20.255  -157.414 7.175   1.000 147.03646 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14686 C CG  . GLU B-2 2 211 ? 20.188  -158.162 8.486   1.000 166.80406 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   14687 C CD  . GLU B-2 2 211 ? 18.778  -158.584 8.829   1.000 187.63720 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   14688 O OE1 . GLU B-2 2 211 ? 17.844  -158.200 8.092   1.000 183.93871 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   14689 O OE2 . GLU B-2 2 211 ? 18.604  -159.299 9.835   1.000 199.06180 ? ? ? ? ? -1 212 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   14690 N N   . ASN B-2 2 212 ? 20.899  -154.893 5.435   1.000 169.39769 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14691 C CA  . ASN B-2 2 212 ? 20.578  -154.333 4.133   1.000 166.52969 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14692 C C   . ASN B-2 2 212 ? 21.157  -152.958 3.845   1.000 175.93928 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14693 O O   . ASN B-2 2 212 ? 20.803  -152.375 2.816   1.000 181.94755 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14694 C CB  . ASN B-2 2 212 ? 19.055  -154.268 3.951   1.000 162.91448 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14695 C CG  . ASN B-2 2 212 ? 18.363  -155.547 4.346   1.000 178.07942 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14696 O OD1 . ASN B-2 2 212 ? 17.996  -155.735 5.503   1.000 177.23678 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14697 N ND2 . ASN B-2 2 212 ? 18.193  -156.446 3.383   1.000 189.18723 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14698 N N   . SER B-2 2 213 ? 22.015  -152.419 4.699   1.000 176.28094 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-2 N   1 
+ATOM   14699 C CA  . SER B-2 2 213 ? 22.534  -151.076 4.493   1.000 169.61329 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14700 C C   . SER B-2 2 213 ? 23.889  -151.153 3.793   1.000 172.03659 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-2 C   1 
+ATOM   14701 O O   . SER B-2 2 213 ? 24.821  -151.800 4.289   1.000 163.62277 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-2 O   1 
+ATOM   14702 C CB  . SER B-2 2 213 ? 22.650  -150.322 5.814   1.000 155.34708 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14703 O OG  . SER B-2 2 213 ? 23.169  -149.018 5.617   1.000 146.59334 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14704 N N   . THR B-2 2 214 ? 23.996  -150.498 2.630   1.000 181.41409 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 N   1 
+ATOM   14705 C CA  . THR B-2 2 214 ? 25.256  -150.408 1.899   1.000 179.01159 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 CA  1 
+ATOM   14706 C C   . THR B-2 2 214 ? 26.083  -149.192 2.288   1.000 175.14183 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 C   1 
+ATOM   14707 O O   . THR B-2 2 214 ? 27.295  -149.186 2.052   1.000 177.34969 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 O   1 
+ATOM   14708 C CB  . THR B-2 2 214 ? 24.992  -150.377 0.389   1.000 174.88293 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 CB  1 
+ATOM   14709 O OG1 . THR B-2 2 214 ? 24.030  -149.360 0.083   1.000 171.98941 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   14710 C CG2 . THR B-2 2 214 ? 24.474  -151.722 -0.100  1.000 168.02723 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   14711 N N   . ASP B-2 2 215 ? 25.459  -148.171 2.885   1.000 168.51516 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14712 C CA  . ASP B-2 2 215 ? 26.198  -146.971 3.264   1.000 162.07315 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14713 C C   . ASP B-2 2 215 ? 27.089  -147.221 4.475   1.000 143.91949 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14714 O O   . ASP B-2 2 215 ? 28.241  -146.775 4.505   1.000 133.54613 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14715 C CB  . ASP B-2 2 215 ? 25.230  -145.823 3.547   1.000 154.67553 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14716 C CG  . ASP B-2 2 215 ? 24.432  -145.417 2.323   1.000 173.03306 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14717 O OD1 . ASP B-2 2 215 ? 24.921  -145.637 1.195   1.000 176.52849 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14718 O OD2 . ASP B-2 2 215 ? 23.318  -144.875 2.489   1.000 172.10529 ? ? ? ? ? -1 216 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14719 N N   . PHE B-2 2 216 ? 26.577  -147.925 5.482   1.000 144.51087 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14720 C CA  . PHE B-2 2 216 ? 27.333  -148.120 6.711   1.000 141.73085 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14721 C C   . PHE B-2 2 216 ? 28.457  -149.133 6.518   1.000 142.70754 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14722 O O   . PHE B-2 2 216 ? 28.386  -150.027 5.670   1.000 148.75854 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14723 C CB  . PHE B-2 2 216 ? 26.416  -148.583 7.843   1.000 125.61658 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14724 C CG  . PHE B-2 2 216 ? 25.521  -147.505 8.376   1.000 126.82147 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14725 C CD1 . PHE B-2 2 216 ? 26.023  -146.524 9.213   1.000 123.65652 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14726 C CD2 . PHE B-2 2 216 ? 24.175  -147.476 8.050   1.000 141.82261 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14727 C CE1 . PHE B-2 2 216 ? 25.204  -145.528 9.707   1.000 126.33936 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14728 C CE2 . PHE B-2 2 216 ? 23.349  -146.484 8.543   1.000 134.77392 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14729 C CZ  . PHE B-2 2 216 ? 23.864  -145.509 9.373   1.000 133.28172 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14730 N N   . ASN B-2 2 217 ? 29.505  -148.978 7.324   1.000 132.03994 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14731 C CA  . ASN B-2 2 217 ? 30.613  -149.922 7.395   1.000 131.45308 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14732 C C   . ASN B-2 2 217 ? 30.526  -150.653 8.728   1.000 133.92240 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14733 O O   . ASN B-2 2 217 ? 30.646  -150.030 9.789   1.000 127.23059 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14734 C CB  . ASN B-2 2 217 ? 31.958  -149.210 7.253   1.000 136.42137 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14735 C CG  . ASN B-2 2 217 ? 32.700  -149.614 5.994   1.000 144.51423 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14736 O OD1 . ASN B-2 2 217 ? 33.845  -150.067 6.049   1.000 146.00026 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14737 N ND2 . ASN B-2 2 217 ? 32.045  -149.461 4.850   1.000 146.75729 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14738 N N   . LYS B-2 2 218 ? 30.318  -151.965 8.672   1.000 147.17825 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14739 C CA  . LYS B-2 2 218 ? 30.060  -152.759 9.865   1.000 141.53002 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14740 C C   . LYS B-2 2 218 ? 31.359  -153.165 10.553  1.000 140.85143 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14741 O O   . LYS B-2 2 218 ? 32.353  -153.492 9.898   1.000 144.14580 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14742 C CB  . LYS B-2 2 218 ? 29.243  -154.003 9.510   1.000 151.07991 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14743 C CG  . LYS B-2 2 218 ? 27.835  -153.694 9.020   1.000 139.70131 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14744 C CD  . LYS B-2 2 218 ? 27.059  -154.964 8.713   1.000 167.00927 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14745 C CE  . LYS B-2 2 218 ? 27.594  -155.659 7.473   1.000 172.09157 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14746 N NZ  . LYS B-2 2 218 ? 27.391  -154.830 6.253   1.000 175.57312 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14747 N N   . TYR B-2 2 219 ? 31.338  -153.141 11.885  1.000 141.52035 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14748 C CA  . TYR B-2 2 219 ? 32.479  -153.531 12.700  1.000 137.89478 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14749 C C   . TYR B-2 2 219 ? 31.982  -154.346 13.885  1.000 138.59977 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14750 O O   . TYR B-2 2 219 ? 30.784  -154.395 14.175  1.000 147.38550 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14751 C CB  . TYR B-2 2 219 ? 33.274  -152.313 13.187  1.000 140.78490 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14752 C CG  . TYR B-2 2 219 ? 34.185  -151.710 12.142  1.000 137.09244 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14753 C CD1 . TYR B-2 2 219 ? 35.477  -152.185 11.966  1.000 146.64027 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14754 C CD2 . TYR B-2 2 219 ? 33.756  -150.664 11.335  1.000 144.33777 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14755 C CE1 . TYR B-2 2 219 ? 36.318  -151.638 11.015  1.000 163.04847 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14756 C CE2 . TYR B-2 2 219 ? 34.589  -150.110 10.380  1.000 151.96090 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14757 C CZ  . TYR B-2 2 219 ? 35.868  -150.601 10.224  1.000 161.44647 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14758 O OH  . TYR B-2 2 219 ? 36.701  -150.052 9.275   1.000 158.08080 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14759 N N   . HIS B-2 2 220 ? 32.922  -154.989 14.575  1.000 148.48540 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 N   1 
+ATOM   14760 C CA  . HIS B-2 2 220 ? 32.606  -155.802 15.739  1.000 163.65608 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 CA  1 
+ATOM   14761 C C   . HIS B-2 2 220 ? 33.640  -155.546 16.825  1.000 166.11850 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 C   1 
+ATOM   14762 O O   . HIS B-2 2 220 ? 34.778  -155.163 16.542  1.000 177.36240 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 O   1 
+ATOM   14763 C CB  . HIS B-2 2 220 ? 32.561  -157.296 15.389  1.000 169.99006 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 CB  1 
+ATOM   14764 C CG  . HIS B-2 2 220 ? 31.883  -158.138 16.425  1.000 184.20596 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 CG  1 
+ATOM   14765 N ND1 . HIS B-2 2 220 ? 30.514  -158.280 16.489  1.000 190.33374 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   14766 C CD2 . HIS B-2 2 220 ? 32.386  -158.879 17.441  1.000 180.42592 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   14767 C CE1 . HIS B-2 2 220 ? 30.202  -159.075 17.497  1.000 185.42961 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   14768 N NE2 . HIS B-2 2 220 ? 31.320  -159.451 18.092  1.000 177.30715 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   14769 N N   . LEU B-2 2 221 ? 33.229  -155.758 18.074  1.000 154.43717 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14770 C CA  . LEU B-2 2 221 ? 34.075  -155.534 19.238  1.000 159.99597 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14771 C C   . LEU B-2 2 221 ? 34.256  -156.834 20.008  1.000 169.90548 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14772 O O   . LEU B-2 2 221 ? 33.319  -157.628 20.136  1.000 177.45659 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14773 C CB  . LEU B-2 2 221 ? 33.479  -154.467 20.163  1.000 144.58621 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14774 C CG  . LEU B-2 2 221 ? 34.000  -153.037 20.019  1.000 124.49118 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14775 C CD1 . LEU B-2 2 221 ? 33.922  -152.579 18.578  1.000 141.93698 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14776 C CD2 . LEU B-2 2 221 ? 33.217  -152.099 20.919  1.000 114.39596 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14777 N N   . THR B-2 2 222 ? 35.465  -157.041 20.523  1.000 166.35771 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 N   1 
+ATOM   14778 C CA  . THR B-2 2 222 ? 35.746  -158.224 21.323  1.000 162.40064 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 CA  1 
+ATOM   14779 C C   . THR B-2 2 222 ? 35.099  -158.096 22.697  1.000 170.50625 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 C   1 
+ATOM   14780 O O   . THR B-2 2 222 ? 35.062  -157.012 23.287  1.000 182.91462 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 O   1 
+ATOM   14781 C CB  . THR B-2 2 222 ? 37.256  -158.422 21.467  1.000 160.60373 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 CB  1 
+ATOM   14782 O OG1 . THR B-2 2 222 ? 37.876  -158.318 20.179  1.000 159.20817 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   14783 C CG2 . THR B-2 2 222 ? 37.564  -159.791 22.057  1.000 151.38343 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   14784 N N   . SER B-2 2 223 ? 34.580  -159.216 23.207  1.000 175.43809 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-2 N   1 
+ATOM   14785 C CA  . SER B-2 2 223 ? 33.901  -159.194 24.499  1.000 184.83470 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14786 C C   . SER B-2 2 223 ? 34.875  -158.915 25.637  1.000 180.41713 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-2 C   1 
+ATOM   14787 O O   . SER B-2 2 223 ? 34.568  -158.136 26.547  1.000 180.10239 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-2 O   1 
+ATOM   14788 C CB  . SER B-2 2 223 ? 33.169  -160.516 24.729  1.000 182.45740 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14789 O OG  . SER B-2 2 223 ? 32.108  -160.679 23.802  1.000 183.51003 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14790 N N   . ASN B-2 2 224 ? 36.053  -159.537 25.605  1.000 172.59842 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14791 C CA  . ASN B-2 2 224 ? 37.038  -159.349 26.662  1.000 165.33717 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14792 C C   . ASN B-2 2 224 ? 38.183  -158.465 26.183  1.000 172.39716 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14793 O O   . ASN B-2 2 224 ? 39.353  -158.849 26.276  1.000 183.30433 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14794 C CB  . ASN B-2 2 224 ? 37.570  -160.700 27.143  1.000 167.26281 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14795 C CG  . ASN B-2 2 224 ? 36.460  -161.670 27.490  1.000 164.59296 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14796 O OD1 . ASN B-2 2 224 ? 36.481  -162.830 27.077  1.000 168.47087 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14797 N ND2 . ASN B-2 2 224 ? 35.475  -161.196 28.245  1.000 157.54260 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14798 N N   . PHE B-2 2 225 ? 37.851  -157.278 25.671  1.000 176.51235 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14799 C CA  . PHE B-2 2 225 ? 38.880  -156.375 25.165  1.000 185.79580 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14800 C C   . PHE B-2 2 225 ? 39.761  -155.847 26.290  1.000 185.48651 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14801 O O   . PHE B-2 2 225 ? 40.967  -155.650 26.100  1.000 189.23323 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14802 C CB  . PHE B-2 2 225 ? 38.232  -155.219 24.403  1.000 185.78829 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14803 C CG  . PHE B-2 2 225 ? 39.139  -154.038 24.209  1.000 183.21107 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14804 C CD1 . PHE B-2 2 225 ? 40.148  -154.072 23.261  1.000 180.96288 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14805 C CD2 . PHE B-2 2 225 ? 38.981  -152.892 24.973  1.000 174.21747 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14806 C CE1 . PHE B-2 2 225 ? 40.985  -152.988 23.083  1.000 180.36026 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14807 C CE2 . PHE B-2 2 225 ? 39.815  -151.805 24.798  1.000 169.97143 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14808 C CZ  . PHE B-2 2 225 ? 40.818  -151.852 23.851  1.000 178.04883 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14809 N N   . ARG B-2 2 226 ? 39.180  -155.616 27.469  1.000 182.54604 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 N   1 
+ATOM   14810 C CA  . ARG B-2 2 226 ? 39.950  -155.039 28.565  1.000 187.11949 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   14811 C C   . ARG B-2 2 226 ? 40.909  -156.051 29.180  1.000 187.91614 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 C   1 
+ATOM   14812 O O   . ARG B-2 2 226 ? 41.972  -155.667 29.682  1.000 191.91018 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 O   1 
+ATOM   14813 C CB  . ARG B-2 2 226 ? 39.007  -154.480 29.631  1.000 170.12300 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   14814 C CG  . ARG B-2 2 226 ? 39.710  -153.702 30.729  1.000 169.83801 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   14815 C CD  . ARG B-2 2 226 ? 38.725  -153.153 31.745  1.000 175.71853 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   14816 N NE  . ARG B-2 2 226 ? 37.867  -152.118 31.180  1.000 180.53661 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   14817 C CZ  . ARG B-2 2 226 ? 38.128  -150.819 31.232  1.000 187.10686 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   14818 N NH1 . ARG B-2 2 226 ? 39.222  -150.357 31.814  1.000 183.47064 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   14819 N NH2 . ARG B-2 2 226 ? 37.268  -149.962 30.688  1.000 167.95052 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   14820 N N   . CYS B-2 2 227 ? 40.561  -157.335 29.153  1.000 189.45805 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-2 N   1 
+ATOM   14821 C CA  . CYS B-2 2 227 ? 41.431  -158.358 29.715  1.000 193.00170 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-2 CA  1 
+ATOM   14822 C C   . CYS B-2 2 227 ? 42.692  -158.518 28.871  1.000 196.06911 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-2 C   1 
+ATOM   14823 O O   . CYS B-2 2 227 ? 42.678  -158.340 27.650  1.000 196.14552 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-2 O   1 
+ATOM   14824 C CB  . CYS B-2 2 227 ? 40.694  -159.694 29.810  1.000 187.53737 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-2 CB  1 
+ATOM   14825 S SG  . CYS B-2 2 227 ? 39.280  -159.698 30.939  1.000 163.86019 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-2 SG  1 
+ATOM   14826 N N   . CYS B-2 2 228 ? 43.794  -158.857 29.538  1.000 194.18873 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-2 N   1 
+ATOM   14827 C CA  . CYS B-2 2 228 ? 45.053  -159.048 28.836  1.000 197.02069 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-2 CA  1 
+ATOM   14828 C C   . CYS B-2 2 228 ? 45.001  -160.320 27.993  1.000 190.69792 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-2 C   1 
+ATOM   14829 O O   . CYS B-2 2 228 ? 44.109  -161.161 28.137  1.000 192.68374 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-2 O   1 
+ATOM   14830 C CB  . CYS B-2 2 228 ? 46.220  -159.112 29.820  1.000 195.32511 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-2 CB  1 
+ATOM   14831 S SG  . CYS B-2 2 228 ? 46.462  -160.729 30.582  1.000 180.14443 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-2 SG  1 
+ATOM   14832 N N   . GLN B-2 2 229 ? 45.989  -160.459 27.105  1.000 188.17835 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14833 C CA  . GLN B-2 2 229 ? 45.977  -161.568 26.156  1.000 193.64437 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14834 C C   . GLN B-2 2 229 ? 46.115  -162.913 26.860  1.000 199.40574 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14835 O O   . GLN B-2 2 229 ? 45.480  -163.895 26.458  1.000 200.01236 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14836 C CB  . GLN B-2 2 229 ? 47.089  -161.387 25.123  1.000 194.79860 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14837 C CG  . GLN B-2 2 229 ? 46.928  -162.257 23.887  1.000 185.97568 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14838 C CD  . GLN B-2 2 229 ? 45.710  -161.878 23.066  1.000 176.12670 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14839 O OE1 . GLN B-2 2 229 ? 45.419  -160.696 22.876  1.000 175.88487 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14840 N NE2 . GLN B-2 2 229 ? 44.988  -162.880 22.579  1.000 173.50218 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14841 N N   . ASP B-2 2 230 ? 46.935  -162.981 27.912  1.000 203.86275 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14842 C CA  . ASP B-2 2 230 ? 47.135  -164.252 28.604  1.000 204.06414 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14843 C C   . ASP B-2 2 230 ? 45.867  -164.701 29.321  1.000 197.97774 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14844 O O   . ASP B-2 2 230 ? 45.546  -165.895 29.334  1.000 189.96805 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14845 C CB  . ASP B-2 2 230 ? 48.299  -164.143 29.588  1.000 208.59411 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14846 C CG  . ASP B-2 2 230 ? 49.623  -163.888 28.897  1.000 222.02044 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14847 O OD1 . ASP B-2 2 230 ? 49.612  -163.524 27.703  1.000 225.88842 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14848 O OD2 . ASP B-2 2 230 ? 50.676  -164.059 29.548  1.000 223.82523 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14849 N N   . ILE B-2 2 231 ? 45.136  -163.764 29.928  1.000 198.64179 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14850 C CA  . ILE B-2 2 231 ? 43.886  -164.121 30.592  1.000 187.68209 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14851 C C   . ILE B-2 2 231 ? 42.822  -164.490 29.566  1.000 180.07750 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14852 O O   . ILE B-2 2 231 ? 41.989  -165.373 29.812  1.000 180.37344 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14853 C CB  . ILE B-2 2 231 ? 43.425  -162.975 31.511  1.000 177.28691 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14854 C CG1 . ILE B-2 2 231 ? 44.438  -162.758 32.637  1.000 176.51350 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14855 C CG2 . ILE B-2 2 231 ? 42.052  -163.264 32.096  1.000 171.65919 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14856 C CD1 . ILE B-2 2 231 ? 44.072  -161.634 33.576  1.000 176.87449 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14857 N N   . GLN B-2 2 232 ? 42.836  -163.840 28.400  1.000 180.16419 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14858 C CA  . GLN B-2 2 232 ? 41.889  -164.188 27.345  1.000 173.57758 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14859 C C   . GLN B-2 2 232 ? 42.104  -165.616 26.858  1.000 177.38319 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14860 O O   . GLN B-2 2 232 ? 41.138  -166.336 26.577  1.000 179.68776 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14861 C CB  . GLN B-2 2 232 ? 42.011  -163.207 26.180  1.000 174.07912 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14862 C CG  . GLN B-2 2 232 ? 41.507  -161.805 26.479  1.000 181.12587 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14863 C CD  . GLN B-2 2 232 ? 41.729  -160.851 25.320  1.000 187.86657 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14864 O OE1 . GLN B-2 2 232 ? 42.067  -161.270 24.212  1.000 188.86850 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14865 N NE2 . GLN B-2 2 232 ? 41.544  -159.560 25.571  1.000 189.67607 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14866 N N   . ASN B-2 2 233 ? 43.364  -166.044 26.751  1.000 181.27435 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14867 C CA  . ASN B-2 2 233 ? 43.644  -167.392 26.267  1.000 187.34572 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14868 C C   . ASN B-2 2 233 ? 43.184  -168.447 27.265  1.000 187.63437 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14869 O O   . ASN B-2 2 233 ? 42.689  -169.509 26.870  1.000 192.58742 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14870 C CB  . ASN B-2 2 233 ? 45.134  -167.550 25.970  1.000 193.15883 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14871 C CG  . ASN B-2 2 233 ? 45.631  -166.559 24.939  1.000 193.64615 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14872 O OD1 . ASN B-2 2 233 ? 45.247  -166.614 23.771  1.000 185.07306 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14873 N ND2 . ASN B-2 2 233 ? 46.501  -165.652 25.363  1.000 195.85161 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14874 N N   . TYR B-2 2 234 ? 43.340  -168.176 28.561  1.000 186.64728 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14875 C CA  . TYR B-2 2 234 ? 42.907  -169.136 29.569  1.000 183.32788 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14876 C C   . TYR B-2 2 234 ? 41.389  -169.213 29.661  1.000 178.89814 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14877 O O   . TYR B-2 2 234 ? 40.843  -170.280 29.960  1.000 174.44448 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14878 C CB  . TYR B-2 2 234 ? 43.506  -168.772 30.927  1.000 177.54863 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14879 C CG  . TYR B-2 2 234 ? 43.060  -169.665 32.062  1.000 178.40425 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14880 C CD1 . TYR B-2 2 234 ? 43.615  -170.926 32.239  1.000 173.63134 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14881 C CD2 . TYR B-2 2 234 ? 42.089  -169.245 32.961  1.000 183.44557 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14882 C CE1 . TYR B-2 2 234 ? 43.210  -171.745 33.276  1.000 170.93610 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14883 C CE2 . TYR B-2 2 234 ? 41.681  -170.057 34.001  1.000 185.40027 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14884 C CZ  . TYR B-2 2 234 ? 42.243  -171.305 34.154  1.000 181.68048 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14885 O OH  . TYR B-2 2 234 ? 41.835  -172.113 35.190  1.000 184.71943 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14886 N N   . SER B-2 2 235 ? 40.694  -168.105 29.403  1.000 173.27375 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-2 N   1 
+ATOM   14887 C CA  . SER B-2 2 235 ? 39.243  -168.091 29.543  1.000 165.35365 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14888 C C   . SER B-2 2 235 ? 38.556  -168.741 28.351  1.000 179.34075 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-2 C   1 
+ATOM   14889 O O   . SER B-2 2 235 ? 37.577  -169.476 28.520  1.000 188.57134 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-2 O   1 
+ATOM   14890 C CB  . SER B-2 2 235 ? 38.751  -166.655 29.715  1.000 160.56319 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14891 O OG  . SER B-2 2 235 ? 39.162  -165.844 28.628  1.000 179.32619 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14892 N N   . ASN B-2 2 236 ? 39.058  -168.487 27.146  1.000 179.84504 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14893 C CA  . ASN B-2 2 236 ? 38.382  -168.922 25.932  1.000 181.48222 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14894 C C   . ASN B-2 2 236 ? 38.577  -170.399 25.619  1.000 180.22447 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14895 O O   . ASN B-2 2 236 ? 37.896  -170.914 24.727  1.000 182.75528 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14896 C CB  . ASN B-2 2 236 ? 38.860  -168.077 24.751  1.000 184.67617 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14897 C CG  . ASN B-2 2 236 ? 38.397  -166.636 24.839  1.000 181.39738 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14898 O OD1 . ASN B-2 2 236 ? 37.335  -166.283 24.328  1.000 178.37204 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14899 N ND2 . ASN B-2 2 236 ? 39.191  -165.795 25.491  1.000 180.61262 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14900 N N   . LEU B-2 2 237 ? 39.471  -171.098 26.320  1.000 178.11013 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14901 C CA  . LEU B-2 2 237 ? 39.739  -172.488 25.972  1.000 180.29242 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14902 C C   . LEU B-2 2 237 ? 38.686  -173.447 26.514  1.000 176.51839 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14903 O O   . LEU B-2 2 237 ? 38.627  -174.597 26.065  1.000 176.39024 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14904 C CB  . LEU B-2 2 237 ? 41.130  -172.899 26.470  1.000 173.85167 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14905 C CG  . LEU B-2 2 237 ? 41.343  -173.135 27.968  1.000 163.25260 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14906 C CD1 . LEU B-2 2 237 ? 41.197  -174.611 28.335  1.000 149.32900 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14907 C CD2 . LEU B-2 2 237 ? 42.702  -172.609 28.402  1.000 177.62789 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14908 N N   . PHE B-2 2 238 ? 37.852  -173.001 27.456  1.000 173.85973 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14909 C CA  . PHE B-2 2 238 ? 36.866  -173.888 28.060  1.000 173.32441 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14910 C C   . PHE B-2 2 238 ? 35.597  -174.012 27.225  1.000 175.41042 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14911 O O   . PHE B-2 2 238 ? 34.929  -175.053 27.279  1.000 179.71090 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14912 C CB  . PHE B-2 2 238 ? 36.526  -173.405 29.471  1.000 164.98434 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14913 C CG  . PHE B-2 2 238 ? 37.483  -173.895 30.512  1.000 175.13460 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14914 C CD1 . PHE B-2 2 238 ? 38.753  -173.354 30.616  1.000 176.50370 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14915 C CD2 . PHE B-2 2 238 ? 37.119  -174.906 31.382  1.000 180.61682 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14916 C CE1 . PHE B-2 2 238 ? 39.643  -173.813 31.570  1.000 184.58171 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14917 C CE2 . PHE B-2 2 238 ? 38.002  -175.367 32.339  1.000 180.64396 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14918 C CZ  . PHE B-2 2 238 ? 39.266  -174.820 32.433  1.000 186.55619 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14919 N N   . ASN B-2 2 239 ? 35.244  -172.985 26.457  1.000 179.90586 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14920 C CA  . ASN B-2 2 239 ? 34.077  -173.026 25.585  1.000 182.77000 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14921 C C   . ASN B-2 2 239 ? 34.522  -173.222 24.140  1.000 189.56836 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14922 O O   . ASN B-2 2 239 ? 35.451  -172.557 23.670  1.000 192.92720 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14923 C CB  . ASN B-2 2 239 ? 33.248  -171.747 25.718  1.000 179.35257 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14924 C CG  . ASN B-2 2 239 ? 31.795  -171.944 25.313  1.000 178.88912 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14925 O OD1 . ASN B-2 2 239 ? 31.493  -172.648 24.349  1.000 183.09380 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14926 N ND2 . ASN B-2 2 239 ? 30.887  -171.319 26.055  1.000 160.84429 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14927 N N   . GLU B-2 2 240 ? 33.843  -174.133 23.436  1.000 186.63357 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14928 C CA  . GLU B-2 2 240 ? 34.282  -174.523 22.099  1.000 186.99030 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14929 C C   . GLU B-2 2 240 ? 34.215  -173.357 21.120  1.000 189.08802 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14930 O O   . GLU B-2 2 240 ? 35.114  -173.184 20.288  1.000 190.46717 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14931 C CB  . GLU B-2 2 240 ? 33.442  -175.696 21.593  1.000 186.33566 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14932 C CG  . GLU B-2 2 240 ? 33.858  -176.208 20.222  1.000 193.69379 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   14933 C CD  . GLU B-2 2 240 ? 34.224  -177.678 20.237  1.000 197.55818 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   14934 O OE1 . GLU B-2 2 240 ? 34.221  -178.281 21.331  1.000 200.56990 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   14935 O OE2 . GLU B-2 2 240 ? 34.516  -178.232 19.156  1.000 196.73899 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   14936 N N   . GLU B-2 2 241 ? 33.156  -172.547 21.200  1.000 189.12275 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14937 C CA  . GLU B-2 2 241 ? 33.035  -171.402 20.303  1.000 185.15573 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14938 C C   . GLU B-2 2 241 ? 34.146  -170.386 20.530  1.000 175.93122 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14939 O O   . GLU B-2 2 241 ? 34.548  -169.685 19.595  1.000 171.47485 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14940 C CB  . GLU B-2 2 241 ? 31.668  -170.738 20.480  1.000 175.22552 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14941 C CG  . GLU B-2 2 241 ? 30.489  -171.597 20.050  1.000 183.00707 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   14942 C CD  . GLU B-2 2 241 ? 30.283  -171.605 18.547  1.000 197.35679 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   14943 O OE1 . GLU B-2 2 241 ? 30.996  -170.860 17.842  1.000 199.64499 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   14944 O OE2 . GLU B-2 2 241 ? 29.404  -172.355 18.073  1.000 192.67719 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   14945 N N   . THR B-2 2 242 ? 34.662  -170.301 21.754  1.000 183.52274 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 N   1 
+ATOM   14946 C CA  . THR B-2 2 242 ? 35.679  -169.314 22.098  1.000 188.82080 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 CA  1 
+ATOM   14947 C C   . THR B-2 2 242 ? 37.104  -169.799 21.860  1.000 188.92752 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 C   1 
+ATOM   14948 O O   . THR B-2 2 242 ? 38.025  -168.973 21.813  1.000 189.99985 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 O   1 
+ATOM   14949 C CB  . THR B-2 2 242 ? 35.522  -168.896 23.564  1.000 192.96866 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 CB  1 
+ATOM   14950 O OG1 . THR B-2 2 242 ? 35.686  -170.038 24.413  1.000 187.21039 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   14951 C CG2 . THR B-2 2 242 ? 34.143  -168.292 23.805  1.000 190.94635 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   14952 N N   . ARG B-2 2 243 ? 37.304  -171.109 21.697  1.000 186.73930 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 N   1 
+ATOM   14953 C CA  . ARG B-2 2 243 ? 38.641  -171.663 21.483  1.000 181.62728 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   14954 C C   . ARG B-2 2 243 ? 39.283  -171.219 20.173  1.000 184.69776 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 C   1 
+ATOM   14955 O O   . ARG B-2 2 243 ? 40.513  -171.246 20.063  1.000 184.25844 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 O   1 
+ATOM   14956 C CB  . ARG B-2 2 243 ? 38.583  -173.188 21.526  1.000 175.64861 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   14957 C CG  . ARG B-2 2 243 ? 38.261  -173.765 22.897  1.000 179.24636 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   14958 C CD  . ARG B-2 2 243 ? 37.766  -175.193 22.790  1.000 184.22975 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   14959 N NE  . ARG B-2 2 243 ? 37.231  -175.654 24.063  1.000 181.96884 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   14960 C CZ  . ARG B-2 2 243 ? 36.481  -176.735 24.211  1.000 181.73653 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   14961 N NH1 . ARG B-2 2 243 ? 36.154  -177.496 23.180  1.000 187.17387 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   14962 N NH2 . ARG B-2 2 243 ? 36.046  -177.060 25.425  1.000 182.78256 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   14963 N N   . SER B-2 2 244 ? 38.492  -170.808 19.184  1.000 190.25197 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-2 N   1 
+ATOM   14964 C CA  . SER B-2 2 244 ? 39.051  -170.470 17.877  1.000 192.32532 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14965 C C   . SER B-2 2 244 ? 39.681  -169.082 17.837  1.000 194.85225 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-2 C   1 
+ATOM   14966 O O   . SER B-2 2 244 ? 40.574  -168.840 17.015  1.000 200.42812 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-2 O   1 
+ATOM   14967 C CB  . SER B-2 2 244 ? 37.973  -170.555 16.789  1.000 186.28420 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14968 O OG  . SER B-2 2 244 ? 36.906  -169.660 17.054  1.000 188.05342 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14969 N N   . LEU B-2 2 245 ? 39.240  -168.160 18.698  1.000 198.32107 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14970 C CA  . LEU B-2 2 245 ? 39.681  -166.772 18.578  1.000 204.38984 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14971 C C   . LEU B-2 2 245 ? 41.048  -166.535 19.207  1.000 201.99873 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14972 O O   . LEU B-2 2 245 ? 41.744  -165.588 18.823  1.000 213.30482 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14973 C CB  . LEU B-2 2 245 ? 38.642  -165.830 19.200  1.000 200.64569 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14974 C CG  . LEU B-2 2 245 ? 38.284  -165.968 20.686  1.000 191.23210 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14975 C CD1 . LEU B-2 2 245 ? 39.164  -165.094 21.580  1.000 198.06367 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14976 C CD2 . LEU B-2 2 245 ? 36.809  -165.660 20.922  1.000 179.90088 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14977 N N   . ILE B-2 2 246 ? 41.451  -167.366 20.159  1.000 188.59245 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14978 C CA  . ILE B-2 2 246 ? 42.688  -167.125 20.892  1.000 191.76533 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14979 C C   . ILE B-2 2 246 ? 43.883  -167.610 20.084  1.000 205.13140 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14980 O O   . ILE B-2 2 246 ? 43.810  -168.595 19.340  1.000 208.57349 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14981 C CB  . ILE B-2 2 246 ? 42.639  -167.790 22.283  1.000 192.49565 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14982 C CG1 . ILE B-2 2 246 ? 42.096  -169.220 22.189  1.000 194.05377 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14983 C CG2 . ILE B-2 2 246 ? 41.822  -166.942 23.240  1.000 189.04719 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14984 C CD1 . ILE B-2 2 246 ? 43.172  -170.284 22.067  1.000 179.96359 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14985 N N   . LYS B-2 2 247 ? 45.000  -166.903 20.235  1.000 208.53416 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14986 C CA  . LYS B-2 2 247 ? 46.254  -167.242 19.581  1.000 212.00881 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14987 C C   . LYS B-2 2 247 ? 47.317  -167.500 20.640  1.000 214.19178 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14988 O O   . LYS B-2 2 247 ? 47.394  -166.782 21.642  1.000 210.69170 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14989 C CB  . LYS B-2 2 247 ? 46.712  -166.124 18.638  1.000 210.93210 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14990 C CG  . LYS B-2 2 247 ? 45.710  -165.778 17.548  1.000 208.59476 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14991 C CD  . LYS B-2 2 247 ? 45.418  -166.976 16.660  1.000 205.39818 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14992 C CE  . LYS B-2 2 247 ? 44.409  -166.627 15.578  1.000 187.80907 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14993 N NZ  . LYS B-2 2 247 ? 44.125  -167.788 14.690  1.000 170.68411 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14994 N N   . GLU B-2 2 248 ? 48.133  -168.524 20.412  1.000 214.43821 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14995 C CA  . GLU B-2 2 248 ? 49.129  -168.924 21.395  1.000 215.04417 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14996 C C   . GLU B-2 2 248 ? 50.259  -167.901 21.472  1.000 217.57208 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14997 O O   . GLU B-2 2 248 ? 50.573  -167.211 20.498  1.000 223.01552 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14998 C CB  . GLU B-2 2 248 ? 49.691  -170.304 21.048  1.000 211.92816 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14999 C CG  . GLU B-2 2 248 ? 50.472  -170.970 22.173  1.000 215.62469 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15000 C CD  . GLU B-2 2 248 ? 50.994  -172.341 21.789  1.000 210.08523 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15001 O OE1 . GLU B-2 2 248 ? 50.856  -172.722 20.608  1.000 209.44584 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15002 O OE2 . GLU B-2 2 248 ? 51.540  -173.041 22.668  1.000 206.40020 ? ? ? ? ? -1 249 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15003 N N   . LYS B-2 2 249 ? 50.870  -167.809 22.653  1.000 218.54002 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15004 C CA  . LYS B-2 2 249 ? 52.002  -166.931 22.902  1.000 229.75931 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15005 C C   . LYS B-2 2 249 ? 53.185  -167.758 23.392  1.000 236.21839 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15006 O O   . LYS B-2 2 249 ? 53.012  -168.768 24.080  1.000 233.65687 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15007 C CB  . LYS B-2 2 249 ? 51.647  -165.852 23.935  1.000 229.48758 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15008 C CG  . LYS B-2 2 249 ? 52.730  -164.811 24.157  1.000 232.72484 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15009 C CD  . LYS B-2 2 249 ? 53.165  -164.179 22.844  1.000 222.19728 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15010 C CE  . LYS B-2 2 249 ? 54.245  -163.133 23.071  1.000 200.49296 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15011 N NZ  . LYS B-2 2 249 ? 54.832  -162.643 21.794  1.000 181.09286 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15012 N N   . ASN B-2 2 250 ? 54.396  -167.316 23.032  1.000 239.98481 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15013 C CA  . ASN B-2 2 250 ? 55.601  -168.052 23.413  1.000 241.08998 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15014 C C   . ASN B-2 2 250 ? 55.809  -168.077 24.925  1.000 248.84863 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15015 O O   . ASN B-2 2 250 ? 56.305  -169.071 25.464  1.000 252.41798 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15016 C CB  . ASN B-2 2 250 ? 56.828  -167.463 22.721  1.000 239.73793 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15017 C CG  . ASN B-2 2 250 ? 57.009  -165.975 23.005  1.000 234.46861 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15018 O OD1 . ASN B-2 2 250 ? 56.343  -165.409 23.881  1.000 235.01499 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15019 N ND2 . ASN B-2 2 250 ? 57.915  -165.339 22.276  1.000 225.37053 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15020 N N   . GLU B-2 2 251 ? 55.454  -167.003 25.622  1.000 247.37724 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15021 C CA  . GLU B-2 2 251 ? 55.643  -166.910 27.065  1.000 244.33924 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15022 C C   . GLU B-2 2 251 ? 54.353  -166.443 27.722  1.000 237.45188 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15023 O O   . GLU B-2 2 251 ? 53.735  -165.477 27.265  1.000 228.25437 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15024 C CB  . GLU B-2 2 251 ? 56.785  -165.947 27.412  1.000 246.65320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15025 C CG  . GLU B-2 2 251 ? 58.148  -166.366 26.874  1.000 250.98062 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15026 C CD  . GLU B-2 2 251 ? 58.689  -167.601 27.561  1.000 256.92131 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15027 O OE1 . GLU B-2 2 251 ? 58.366  -167.809 28.749  1.000 260.71320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15028 O OE2 . GLU B-2 2 251 ? 59.431  -168.367 26.912  1.000 270.94976 ? ? ? ? ? -1 252 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15029 N N   . VAL B-2 2 252 ? 53.952  -167.126 28.792  1.000 242.91659 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15030 C CA  . VAL B-2 2 252 ? 52.754  -166.793 29.553  1.000 235.99496 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15031 C C   . VAL B-2 2 252 ? 53.178  -166.395 30.960  1.000 227.46415 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15032 O O   . VAL B-2 2 252 ? 53.891  -167.146 31.636  1.000 218.64638 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15033 C CB  . VAL B-2 2 252 ? 51.758  -167.967 29.588  1.000 222.29489 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15034 C CG1 . VAL B-2 2 252 ? 50.716  -167.751 30.681  1.000 206.61617 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15035 C CG2 . VAL B-2 2 252 ? 51.080  -168.128 28.234  1.000 218.09594 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15036 N N   . GLN B-2 2 253 ? 52.737  -165.216 31.401  1.000 223.48762 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 N   1 
+ATOM   15037 C CA  . GLN B-2 2 253 ? 53.120  -164.690 32.705  1.000 214.18556 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   15038 C C   . GLN B-2 2 253 ? 51.956  -164.219 33.563  1.000 207.78013 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 C   1 
+ATOM   15039 O O   . GLN B-2 2 253 ? 52.131  -164.098 34.782  1.000 205.26100 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 O   1 
+ATOM   15040 C CB  . GLN B-2 2 253 ? 54.103  -163.517 32.551  1.000 218.24003 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   15041 C CG  . GLN B-2 2 253 ? 55.100  -163.649 31.409  1.000 223.84140 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   15042 C CD  . GLN B-2 2 253 ? 54.551  -163.131 30.091  1.000 221.47555 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   15043 O OE1 . GLN B-2 2 253 ? 53.341  -162.982 29.925  1.000 219.78676 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   15044 N NE2 . GLN B-2 2 253 ? 55.443  -162.847 29.150  1.000 215.12306 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   15045 N N   . ASN B-2 2 254 ? 50.783  -163.953 32.985  1.000 208.40219 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15046 C CA  . ASN B-2 2 254 ? 49.704  -163.335 33.747  1.000 207.41766 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15047 C C   . ASN B-2 2 254 ? 48.874  -164.349 34.524  1.000 209.83691 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15048 O O   . ASN B-2 2 254 ? 48.355  -164.019 35.597  1.000 205.39966 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15049 C CB  . ASN B-2 2 254 ? 48.799  -162.529 32.813  1.000 199.34721 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15050 C CG  . ASN B-2 2 254 ? 49.506  -161.332 32.207  1.000 203.17272 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15051 O OD1 . ASN B-2 2 254 ? 49.496  -160.239 32.772  1.000 198.40598 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15052 N ND2 . ASN B-2 2 254 ? 50.123  -161.534 31.048  1.000 208.97153 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15053 N N   . VAL B-2 2 255 ? 48.731  -165.568 34.015  1.000 207.21745 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15054 C CA  . VAL B-2 2 255 ? 47.903  -166.590 34.648  1.000 192.84431 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15055 C C   . VAL B-2 2 255 ? 48.812  -167.516 35.446  1.000 191.80247 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15056 O O   . VAL B-2 2 255 ? 49.709  -168.154 34.883  1.000 197.57152 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15057 C CB  . VAL B-2 2 255 ? 47.083  -167.372 33.611  1.000 188.52690 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15058 C CG1 . VAL B-2 2 255 ? 45.916  -168.075 34.284  1.000 179.97868 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15059 C CG2 . VAL B-2 2 255 ? 46.591  -166.441 32.513  1.000 189.04649 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15060 N N   . ILE B-2 2 256 ? 48.577  -167.595 36.754  1.000 193.23222 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15061 C CA  . ILE B-2 2 256 ? 49.401  -168.376 37.670  1.000 200.00178 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15062 C C   . ILE B-2 2 256 ? 48.565  -169.522 38.222  1.000 202.71773 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15063 O O   . ILE B-2 2 256 ? 47.410  -169.321 38.618  1.000 201.28590 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15064 C CB  . ILE B-2 2 256 ? 49.952  -167.505 38.812  1.000 197.42554 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15065 C CG1 . ILE B-2 2 256 ? 50.823  -166.376 38.257  1.000 199.19366 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15066 C CG2 . ILE B-2 2 256 ? 50.734  -168.351 39.804  1.000 199.06255 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15067 C CD1 . ILE B-2 2 256 ? 52.084  -166.855 37.582  1.000 202.18834 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15068 N N   . SER B-2 2 257 ? 49.148  -170.719 38.254  1.000 208.43042 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-2 N   1 
+ATOM   15069 C CA  . SER B-2 2 257 ? 48.520  -171.886 38.857  1.000 210.27008 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-2 CA  1 
+ATOM   15070 C C   . SER B-2 2 257 ? 49.388  -172.390 39.999  1.000 221.16062 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-2 C   1 
+ATOM   15071 O O   . SER B-2 2 257 ? 50.603  -172.546 39.840  1.000 222.84838 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-2 O   1 
+ATOM   15072 C CB  . SER B-2 2 257 ? 48.304  -173.003 37.835  1.000 203.28794 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-2 CB  1 
+ATOM   15073 O OG  . SER B-2 2 257 ? 49.540  -173.496 37.348  1.000 203.40262 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-2 OG  1 
+ATOM   15074 N N   . ILE B-2 2 258 ? 48.762  -172.646 41.145  1.000 222.32202 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15075 C CA  . ILE B-2 2 258 ? 49.451  -173.173 42.316  1.000 220.48118 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15076 C C   . ILE B-2 2 258 ? 48.526  -174.159 43.015  1.000 220.20900 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15077 O O   . ILE B-2 2 258 ? 47.369  -173.837 43.305  1.000 211.97499 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15078 C CB  . ILE B-2 2 258 ? 49.892  -172.051 43.279  1.000 219.81500 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15079 C CG1 . ILE B-2 2 258 ? 50.390  -172.642 44.600  1.000 228.13263 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15080 C CG2 . ILE B-2 2 258 ? 48.762  -171.051 43.508  1.000 214.10690 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15081 C CD1 . ILE B-2 2 258 ? 50.875  -171.604 45.585  1.000 227.11695 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15082 N N   . ALA B-2 2 259 ? 49.030  -175.364 43.271  1.000 232.55969 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15083 C CA  . ALA B-2 2 259 ? 48.241  -176.370 43.966  1.000 235.23596 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15084 C C   . ALA B-2 2 259 ? 48.105  -176.011 45.440  1.000 247.36010 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15085 O O   . ALA B-2 2 259 ? 49.074  -175.613 46.092  1.000 251.55698 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15086 C CB  . ALA B-2 2 259 ? 48.883  -177.749 43.814  1.000 230.05459 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15087 N N   . ASP B-2 2 260 ? 46.889  -176.154 45.965  1.000 246.68227 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 N   1 
+ATOM   15088 C CA  . ASP B-2 2 260 ? 46.592  -175.784 47.349  1.000 247.71476 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   15089 C C   . ASP B-2 2 260 ? 47.052  -176.904 48.274  1.000 254.95664 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 C   1 
+ATOM   15090 O O   . ASP B-2 2 260 ? 46.330  -177.867 48.537  1.000 253.67070 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 O   1 
+ATOM   15091 C CB  . ASP B-2 2 260 ? 45.106  -175.488 47.522  1.000 242.80986 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   15092 C CG  . ASP B-2 2 260 ? 44.220  -176.526 46.859  1.000 243.25569 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   15093 O OD1 . ASP B-2 2 260 ? 44.759  -177.443 46.202  1.000 243.12414 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   15094 O OD2 . ASP B-2 2 260 ? 42.983  -176.422 46.992  1.000 248.35689 ? ? ? ? ? -1 261 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   15095 N N   . ASP B-2 2 261 ? 48.277  -176.771 48.779  1.000 259.50095 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 N   1 
+ATOM   15096 C CA  . ASP B-2 2 261 ? 48.831  -177.700 49.755  1.000 262.70468 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   15097 C C   . ASP B-2 2 261 ? 48.818  -177.138 51.171  1.000 265.51678 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 C   1 
+ATOM   15098 O O   . ASP B-2 2 261 ? 48.519  -177.870 52.120  1.000 268.79386 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 O   1 
+ATOM   15099 C CB  . ASP B-2 2 261 ? 50.264  -178.083 49.363  1.000 266.16332 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   15100 C CG  . ASP B-2 2 261 ? 51.142  -176.872 49.099  1.000 262.24194 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   15101 O OD1 . ASP B-2 2 261 ? 50.611  -175.742 49.082  1.000 261.03717 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   15102 O OD2 . ASP B-2 2 261 ? 52.364  -177.050 48.910  1.000 260.71210 ? ? ? ? ? -1 262 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   15103 N N   . MET B-2 2 262 ? 49.121  -175.854 51.321  1.000 264.68548 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 N   1 
+ATOM   15104 C CA  . MET B-2 2 262 ? 49.121  -175.152 52.598  1.000 260.41516 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 CA  1 
+ATOM   15105 C C   . MET B-2 2 262 ? 47.767  -174.497 52.834  1.000 256.98827 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 C   1 
+ATOM   15106 O O   . MET B-2 2 262 ? 46.930  -174.427 51.930  1.000 261.40977 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 O   1 
+ATOM   15107 C CB  . MET B-2 2 262 ? 50.252  -174.121 52.607  1.000 259.49816 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 CB  1 
+ATOM   15108 C CG  . MET B-2 2 262 ? 50.215  -173.119 51.462  1.000 258.10311 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 CG  1 
+ATOM   15109 S SD  . MET B-2 2 262 ? 51.798  -172.283 51.247  1.000 242.54031 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 SD  1 
+ATOM   15110 C CE  . MET B-2 2 262 ? 52.807  -173.638 50.650  1.000 250.84707 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 CE  1 
+ATOM   15111 N N   . PRO B-2 2 263 ? 47.500  -174.022 54.057  1.000 253.17963 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 N   1 
+ATOM   15112 C CA  . PRO B-2 2 263 ? 46.226  -173.338 54.322  1.000 249.37214 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   15113 C C   . PRO B-2 2 263 ? 45.982  -172.166 53.380  1.000 254.21762 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 C   1 
+ATOM   15114 O O   . PRO B-2 2 263 ? 46.892  -171.651 52.727  1.000 260.08470 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 O   1 
+ATOM   15115 C CB  . PRO B-2 2 263 ? 46.377  -172.861 55.769  1.000 250.19751 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   15116 C CG  . PRO B-2 2 263 ? 47.265  -173.873 56.386  1.000 258.58770 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   15117 C CD  . PRO B-2 2 263 ? 48.241  -174.278 55.307  1.000 259.01077 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   15118 N N   . ILE B-2 2 264 ? 44.715  -171.742 53.330  1.000 250.52678 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15119 C CA  . ILE B-2 2 264 ? 44.298  -170.709 52.382  1.000 240.18197 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15120 C C   . ILE B-2 2 264 ? 45.050  -169.409 52.637  1.000 241.76657 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15121 O O   . ILE B-2 2 264 ? 45.512  -168.747 51.699  1.000 233.01507 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15122 C CB  . ILE B-2 2 264 ? 42.772  -170.503 52.449  1.000 225.52142 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15123 C CG1 . ILE B-2 2 264 ? 42.030  -171.753 51.963  1.000 215.73913 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15124 C CG2 . ILE B-2 2 264 ? 42.354  -169.283 51.637  1.000 207.54194 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15125 C CD1 . ILE B-2 2 264 ? 41.677  -172.735 53.063  1.000 211.86562 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15126 N N   . SER B-2 2 265 ? 45.190  -169.024 53.908  1.000 250.38655 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-2 N   1 
+ATOM   15127 C CA  . SER B-2 2 265 ? 45.901  -167.792 54.231  1.000 246.72260 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-2 CA  1 
+ATOM   15128 C C   . SER B-2 2 265 ? 47.380  -167.883 53.878  1.000 251.30494 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-2 C   1 
+ATOM   15129 O O   . SER B-2 2 265 ? 47.997  -166.868 53.534  1.000 246.39369 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-2 O   1 
+ATOM   15130 C CB  . SER B-2 2 265 ? 45.729  -167.463 55.713  1.000 242.72591 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-2 CB  1 
+ATOM   15131 O OG  . SER B-2 2 265 ? 44.358  -167.347 56.053  1.000 240.48113 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-2 OG  1 
+ATOM   15132 N N   . ASP B-2 2 266 ? 47.964  -169.082 53.957  1.000 259.27941 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 N   1 
+ATOM   15133 C CA  . ASP B-2 2 266 ? 49.376  -169.240 53.622  1.000 256.62007 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   15134 C C   . ASP B-2 2 266 ? 49.613  -169.128 52.121  1.000 256.46024 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 C   1 
+ATOM   15135 O O   . ASP B-2 2 266 ? 50.663  -168.631 51.698  1.000 256.38931 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 O   1 
+ATOM   15136 C CB  . ASP B-2 2 266 ? 49.894  -170.577 54.149  1.000 252.71201 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   15137 C CG  . ASP B-2 2 266 ? 49.863  -170.658 55.662  1.000 248.04271 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   15138 O OD1 . ASP B-2 2 266 ? 48.762  -170.565 56.244  1.000 245.78135 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   15139 O OD2 . ASP B-2 2 266 ? 50.943  -170.814 56.272  1.000 253.63352 ? ? ? ? ? -1 267 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   15140 N N   . ILE B-2 2 267 ? 48.658  -169.584 51.306  1.000 254.31295 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15141 C CA  . ILE B-2 2 267 ? 48.773  -169.408 49.861  1.000 254.72215 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15142 C C   . ILE B-2 2 267 ? 48.746  -167.927 49.510  1.000 257.65937 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15143 O O   . ILE B-2 2 267 ? 49.453  -167.474 48.601  1.000 256.13029 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15144 C CB  . ILE B-2 2 267 ? 47.657  -170.180 49.133  1.000 244.42016 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15145 C CG1 . ILE B-2 2 267 ? 47.614  -171.632 49.605  1.000 248.73764 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15146 C CG2 . ILE B-2 2 267 ? 47.868  -170.126 47.626  1.000 229.08614 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15147 C CD1 . ILE B-2 2 267 ? 46.442  -172.418 49.061  1.000 241.77023 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15148 N N   . LEU B-2 2 268 ? 47.929  -167.150 50.226  1.000 258.31318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15149 C CA  . LEU B-2 2 268 ? 47.880  -165.709 50.000  1.000 255.55858 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15150 C C   . LEU B-2 2 268 ? 49.197  -165.047 50.383  1.000 255.66638 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15151 O O   . LEU B-2 2 268 ? 49.677  -164.151 49.679  1.000 248.70764 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15152 C CB  . LEU B-2 2 268 ? 46.720  -165.099 50.786  1.000 249.98318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15153 C CG  . LEU B-2 2 268 ? 46.466  -163.603 50.602  1.000 243.85640 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15154 C CD1 . LEU B-2 2 268 ? 46.143  -163.298 49.151  1.000 246.62541 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15155 C CD2 . LEU B-2 2 268 ? 45.342  -163.137 51.515  1.000 235.74077 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15156 N N   . LEU B-2 2 269 ? 49.796  -165.477 51.496  1.000 257.54718 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15157 C CA  . LEU B-2 2 269 ? 51.093  -164.942 51.896  1.000 252.21576 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15158 C C   . LEU B-2 2 269 ? 52.195  -165.396 50.947  1.000 259.10481 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15159 O O   . LEU B-2 2 269 ? 53.135  -164.642 50.672  1.000 258.62101 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15160 C CB  . LEU B-2 2 269 ? 51.413  -165.368 53.328  1.000 246.44301 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15161 C CG  . LEU B-2 2 269 ? 50.548  -164.774 54.441  1.000 240.20848 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15162 C CD1 . LEU B-2 2 269 ? 50.489  -165.716 55.633  1.000 241.08610 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15163 C CD2 . LEU B-2 2 269 ? 51.092  -163.418 54.863  1.000 234.37302 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15164 N N   . LYS B-2 2 270 ? 52.098  -166.629 50.442  1.000 266.70712 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15165 C CA  . LYS B-2 2 270 ? 53.118  -167.146 49.535  1.000 275.94059 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15166 C C   . LYS B-2 2 270 ? 53.129  -166.378 48.220  1.000 273.44122 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15167 O O   . LYS B-2 2 270 ? 54.197  -166.042 47.695  1.000 279.44075 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15168 C CB  . LYS B-2 2 270 ? 52.882  -168.634 49.285  1.000 276.38081 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15169 C CG  . LYS B-2 2 270 ? 53.777  -169.246 48.222  1.000 277.44127 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15170 C CD  . LYS B-2 2 270 ? 53.487  -170.727 48.054  1.000 269.42000 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15171 C CE  . LYS B-2 2 270 ? 54.374  -171.355 46.993  1.000 252.44739 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15172 N NZ  . LYS B-2 2 270 ? 54.084  -172.805 46.817  1.000 250.13605 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15173 N N   . LEU B-2 2 271 ? 51.946  -166.085 47.676  1.000 263.46521 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15174 C CA  . LEU B-2 2 271 ? 51.866  -165.357 46.416  1.000 256.93056 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15175 C C   . LEU B-2 2 271 ? 52.256  -163.894 46.582  1.000 255.11518 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15176 O O   . LEU B-2 2 271 ? 52.732  -163.271 45.627  1.000 246.41631 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15177 C CB  . LEU B-2 2 271 ? 50.454  -165.474 45.845  1.000 244.21147 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15178 C CG  . LEU B-2 2 271 ? 49.984  -166.864 45.407  1.000 231.63982 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15179 C CD1 . LEU B-2 2 271 ? 48.471  -166.893 45.262  1.000 215.20536 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15180 C CD2 . LEU B-2 2 271 ? 50.653  -167.271 44.103  1.000 223.77234 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15181 N N   . THR B-2 2 272 ? 52.072  -163.334 47.776  1.000 256.76931 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 N   1 
+ATOM   15182 C CA  . THR B-2 2 272 ? 52.323  -161.915 47.998  1.000 247.37968 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 CA  1 
+ATOM   15183 C C   . THR B-2 2 272 ? 53.772  -161.618 48.366  1.000 254.61015 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 C   1 
+ATOM   15184 O O   . THR B-2 2 272 ? 54.293  -160.560 47.995  1.000 251.89502 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 O   1 
+ATOM   15185 C CB  . THR B-2 2 272 ? 51.396  -161.388 49.099  1.000 231.50916 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 CB  1 
+ATOM   15186 O OG1 . THR B-2 2 272 ? 50.043  -161.760 48.808  1.000 224.96136 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   15187 C CG2 . THR B-2 2 272 ? 51.481  -159.871 49.200  1.000 210.93027 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   15188 N N   . GLU B-2 2 273 ? 54.439  -162.529 49.071  1.000 259.89049 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15189 C CA  . GLU B-2 2 273 ? 55.774  -162.274 49.601  1.000 260.41645 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15190 C C   . GLU B-2 2 273 ? 56.860  -163.145 48.989  1.000 271.41846 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15191 O O   . GLU B-2 2 273 ? 57.953  -162.647 48.710  1.000 275.52121 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15192 C CB  . GLU B-2 2 273 ? 55.777  -162.461 51.123  1.000 258.89400 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15193 C CG  . GLU B-2 2 273 ? 54.789  -161.562 51.850  1.000 256.82028 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15194 C CD  . GLU B-2 2 273 ? 55.011  -161.543 53.349  1.000 263.27032 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15195 O OE1 . GLU B-2 2 273 ? 55.944  -162.228 53.821  1.000 272.78180 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15196 O OE2 . GLU B-2 2 273 ? 54.258  -160.840 54.055  1.000 260.46423 ? ? ? ? ? -1 274 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15197 N N   . GLU B-2 2 274 ? 56.598  -164.435 48.770  1.000 280.40062 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15198 C CA  . GLU B-2 2 274 ? 57.650  -165.324 48.288  1.000 314.17002 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15199 C C   . GLU B-2 2 274 ? 57.894  -165.161 46.791  1.000 288.02085 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15200 O O   . GLU B-2 2 274 ? 59.043  -165.228 46.339  1.000 291.74245 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15201 C CB  . GLU B-2 2 274 ? 57.304  -166.773 48.631  1.000 360.27315 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15202 C CG  . GLU B-2 2 274 ? 57.437  -167.085 50.115  1.000 307.77514 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15203 C CD  . GLU B-2 2 274 ? 56.661  -168.320 50.531  1.000 297.15224 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15204 O OE1 . GLU B-2 2 274 ? 56.613  -169.290 49.745  1.000 294.55843 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15205 O OE2 . GLU B-2 2 274 ? 56.091  -168.314 51.643  1.000 291.83179 ? ? ? ? ? -1 275 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15206 N N   . LYS B-2 2 275 ? 56.836  -164.943 46.007  1.000 275.84293 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15207 C CA  . LYS B-2 2 275 ? 56.978  -164.720 44.575  1.000 266.50995 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15208 C C   . LYS B-2 2 275 ? 56.625  -163.306 44.140  1.000 257.87232 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15209 O O   . LYS B-2 2 275 ? 57.047  -162.891 43.056  1.000 257.28165 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15210 C CB  . LYS B-2 2 275 ? 56.109  -165.713 43.790  1.000 257.98953 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15211 C CG  . LYS B-2 2 275 ? 56.560  -167.162 43.907  1.000 248.44631 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15212 C CD  . LYS B-2 2 275 ? 57.913  -167.380 43.247  1.000 236.40688 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15213 C CE  . LYS B-2 2 275 ? 58.335  -168.838 43.328  1.000 219.81831 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15214 N NZ  . LYS B-2 2 275 ? 59.617  -169.091 42.613  1.000 210.81792 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15215 N N   . GLN B-2 2 276 ? 55.868  -162.564 44.952  1.000 256.38323 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 N   1 
+ATOM   15216 C CA  . GLN B-2 2 276 ? 55.483  -161.182 44.659  1.000 251.21424 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   15217 C C   . GLN B-2 2 276 ? 54.756  -161.069 43.319  1.000 247.96117 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 C   1 
+ATOM   15218 O O   . GLN B-2 2 276 ? 54.880  -160.067 42.610  1.000 244.94940 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 O   1 
+ATOM   15219 C CB  . GLN B-2 2 276 ? 56.698  -160.248 44.707  1.000 250.54587 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   15220 C CG  . GLN B-2 2 276 ? 56.364  -158.767 44.873  1.000 242.26490 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   15221 C CD  . GLN B-2 2 276 ? 55.353  -158.512 45.973  1.000 233.67013 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   15222 O OE1 . GLN B-2 2 276 ? 54.154  -158.399 45.716  1.000 225.55395 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   15223 N NE2 . GLN B-2 2 276 ? 55.832  -158.415 47.207  1.000 241.67710 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   15224 N N   . VAL B-2 2 277 ? 53.993  -162.103 42.955  1.000 243.83626 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15225 C CA  . VAL B-2 2 277 ? 53.162  -162.036 41.755  1.000 235.98762 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15226 C C   . VAL B-2 2 277 ? 51.845  -161.323 42.005  1.000 234.04267 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15227 O O   . VAL B-2 2 277 ? 51.152  -160.970 41.043  1.000 225.57449 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15228 C CB  . VAL B-2 2 277 ? 52.895  -163.443 41.187  1.000 227.51718 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15229 C CG1 . VAL B-2 2 277 ? 54.129  -163.964 40.464  1.000 223.28361 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15230 C CG2 . VAL B-2 2 277 ? 52.491  -164.400 42.298  1.000 224.17083 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15231 N N   . LEU B-2 2 278 ? 51.481  -161.096 43.266  1.000 235.11041 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15232 C CA  . LEU B-2 2 278 ? 50.322  -160.288 43.627  1.000 227.07004 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15233 C C   . LEU B-2 2 278 ? 50.757  -159.208 44.603  1.000 216.47136 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15234 O O   . LEU B-2 2 278 ? 51.456  -159.493 45.580  1.000 213.23012 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15235 C CB  . LEU B-2 2 278 ? 49.205  -161.134 44.245  1.000 221.79856 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15236 C CG  . LEU B-2 2 278 ? 48.481  -162.092 43.302  1.000 206.18767 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15237 C CD1 . LEU B-2 2 278 ? 49.183  -163.432 43.279  1.000 212.35263 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15238 C CD2 . LEU B-2 2 278 ? 47.025  -162.245 43.700  1.000 180.50301 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15239 N N   . ASN B-2 2 279 ? 50.336  -157.974 44.340  1.000 207.87592 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15240 C CA  . ASN B-2 2 279 ? 50.671  -156.838 45.187  1.000 203.40863 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15241 C C   . ASN B-2 2 279 ? 49.574  -156.624 46.223  1.000 203.98641 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15242 O O   . ASN B-2 2 279 ? 48.386  -156.612 45.885  1.000 213.27885 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15243 C CB  . ASN B-2 2 279 ? 50.859  -155.579 44.342  1.000 199.77526 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15244 C CG  . ASN B-2 2 279 ? 51.121  -154.345 45.181  1.000 207.55354 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15245 O OD1 . ASN B-2 2 279 ? 51.609  -154.435 46.308  1.000 220.75108 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15246 N ND2 . ASN B-2 2 279 ? 50.799  -153.181 44.631  1.000 203.38955 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15247 N N   . ILE B-2 2 280 ? 49.977  -156.450 47.485  1.000 199.48932 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15248 C CA  . ILE B-2 2 280 ? 49.005  -156.208 48.547  1.000 194.62475 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15249 C C   . ILE B-2 2 280 ? 48.382  -154.825 48.396  1.000 201.20839 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15250 O O   . ILE B-2 2 280 ? 47.251  -154.592 48.843  1.000 199.95353 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15251 C CB  . ILE B-2 2 280 ? 49.664  -156.393 49.930  1.000 200.36351 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15252 C CG1 . ILE B-2 2 280 ? 48.618  -156.367 51.047  1.000 197.83667 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15253 C CG2 . ILE B-2 2 280 ? 50.719  -155.326 50.178  1.000 198.50327 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15254 C CD1 . ILE B-2 2 280 ? 47.695  -157.559 51.053  1.000 182.89524 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15255 N N   . GLU B-2 2 281 ? 49.092  -153.897 47.751  1.000 209.96289 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15256 C CA  . GLU B-2 2 281 ? 48.568  -152.556 47.528  1.000 212.85384 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15257 C C   . GLU B-2 2 281 ? 47.549  -152.515 46.395  1.000 211.72548 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15258 O O   . GLU B-2 2 281 ? 46.689  -151.628 46.377  1.000 212.32371 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15259 C CB  . GLU B-2 2 281 ? 49.716  -151.588 47.240  1.000 216.78089 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15260 C CG  . GLU B-2 2 281 ? 50.611  -151.335 48.439  1.000 216.59775 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15261 C CD  . GLU B-2 2 281 ? 51.877  -150.589 48.076  1.000 212.99704 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15262 O OE1 . GLU B-2 2 281 ? 52.569  -151.020 47.130  1.000 209.11066 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15263 O OE2 . GLU B-2 2 281 ? 52.179  -149.572 48.733  1.000 213.62045 ? ? ? ? ? -1 282 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15264 N N   . ALA B-2 2 282 ? 47.631  -153.442 45.444  1.000 211.90794 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15265 C CA  . ALA B-2 2 282 ? 46.613  -153.553 44.410  1.000 205.03849 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15266 C C   . ALA B-2 2 282 ? 45.396  -154.297 44.950  1.000 192.38681 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15267 O O   . ALA B-2 2 282 ? 45.483  -155.069 45.909  1.000 197.25202 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15268 C CB  . ALA B-2 2 282 ? 47.167  -154.268 43.178  1.000 200.70282 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15269 N N   . GLU B-2 2 283 ? 44.246  -154.058 44.323  1.000 186.80583 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15270 C CA  . GLU B-2 2 283 ? 43.018  -154.687 44.791  1.000 182.26585 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15271 C C   . GLU B-2 2 283 ? 43.048  -156.184 44.499  1.000 183.34003 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15272 O O   . GLU B-2 2 283 ? 43.417  -156.612 43.400  1.000 183.13881 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15273 C CB  . GLU B-2 2 283 ? 41.789  -154.032 44.153  1.000 170.77659 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15274 C CG  . GLU B-2 2 283 ? 41.593  -154.282 42.671  1.000 170.72601 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15275 C CD  . GLU B-2 2 283 ? 40.165  -154.023 42.229  1.000 167.74910 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15276 O OE1 . GLU B-2 2 283 ? 39.327  -153.692 43.094  1.000 155.15501 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15277 O OE2 . GLU B-2 2 283 ? 39.878  -154.154 41.020  1.000 162.40138 ? ? ? ? ? -1 284 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15278 N N   . LEU B-2 2 284 ? 42.674  -156.980 45.496  1.000 175.28660 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15279 C CA  . LEU B-2 2 284 ? 42.677  -158.432 45.399  1.000 176.12228 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15280 C C   . LEU B-2 2 284 ? 41.301  -158.949 45.787  1.000 184.79922 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15281 O O   . LEU B-2 2 284 ? 40.749  -158.539 46.813  1.000 189.86307 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15282 C CB  . LEU B-2 2 284 ? 43.760  -159.034 46.303  1.000 188.89140 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15283 C CG  . LEU B-2 2 284 ? 44.204  -160.485 46.094  1.000 180.61708 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15284 C CD1 . LEU B-2 2 284 ? 45.595  -160.683 46.671  1.000 177.02848 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15285 C CD2 . LEU B-2 2 284 ? 43.233  -161.474 46.722  1.000 177.89593 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15286 N N   . VAL B-2 2 285 ? 40.751  -159.845 44.970  1.000 184.26823 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15287 C CA  . VAL B-2 2 285 ? 39.426  -160.400 45.210  1.000 183.05446 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15288 C C   . VAL B-2 2 285 ? 39.453  -161.898 44.942  1.000 177.76275 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15289 O O   . VAL B-2 2 285 ? 40.149  -162.376 44.041  1.000 164.97666 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15290 C CB  . VAL B-2 2 285 ? 38.350  -159.701 44.352  1.000 170.41676 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15291 C CG1 . VAL B-2 2 285 ? 37.984  -158.356 44.959  1.000 174.97200 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15292 C CG2 . VAL B-2 2 285 ? 38.851  -159.518 42.939  1.000 158.93734 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15293 N N   . ILE B-2 2 286 ? 38.684  -162.637 45.740  1.000 178.44159 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15294 C CA  . ILE B-2 2 286 ? 38.660  -164.094 45.719  1.000 173.83788 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15295 C C   . ILE B-2 2 286 ? 37.259  -164.557 45.342  1.000 177.86494 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15296 O O   . ILE B-2 2 286 ? 36.259  -163.934 45.713  1.000 170.49989 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15297 C CB  . ILE B-2 2 286 ? 39.107  -164.670 47.083  1.000 171.57304 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15298 C CG1 . ILE B-2 2 286 ? 40.633  -164.637 47.190  1.000 164.18132 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15299 C CG2 . ILE B-2 2 286 ? 38.568  -166.078 47.309  1.000 175.98011 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15300 C CD1 . ILE B-2 2 286 ? 41.171  -165.233 48.468  1.000 176.41411 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15301 N N   . LEU B-2 2 287 ? 37.193  -165.652 44.587  1.000 176.69413 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15302 C CA  . LEU B-2 2 287 ? 35.946  -166.143 44.016  1.000 172.83043 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15303 C C   . LEU B-2 2 287 ? 35.479  -167.402 44.730  1.000 168.95057 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15304 O O   . LEU B-2 2 287 ? 36.278  -168.307 44.998  1.000 169.10925 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15305 C CB  . LEU B-2 2 287 ? 36.109  -166.410 42.520  1.000 175.69012 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15306 C CG  . LEU B-2 2 287 ? 35.964  -165.113 41.731  1.000 167.19143 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15307 C CD1 . LEU B-2 2 287 ? 35.967  -165.348 40.242  1.000 164.83544 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15308 C CD2 . LEU B-2 2 287 ? 34.676  -164.460 42.150  1.000 164.99614 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15309 N N   . VAL B-2 2 288 ? 34.181  -167.449 45.036  1.000 161.42325 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15310 C CA  . VAL B-2 2 288 ? 33.530  -168.611 45.623  1.000 169.50229 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15311 C C   . VAL B-2 2 288 ? 32.194  -168.814 44.920  1.000 167.18273 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15312 O O   . VAL B-2 2 288 ? 31.673  -167.916 44.254  1.000 162.74797 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15313 C CB  . VAL B-2 2 288 ? 33.308  -168.461 47.144  1.000 164.57909 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15314 C CG1 . VAL B-2 2 288 ? 34.637  -168.322 47.876  1.000 163.58981 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15315 C CG2 . VAL B-2 2 288 ? 32.411  -167.270 47.420  1.000 162.82887 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15316 N N   . ARG B-2 2 289 ? 31.637  -170.014 45.078  1.000 164.23737 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 N   1 
+ATOM   15317 C CA  . ARG B-2 2 289 ? 30.344  -170.333 44.483  1.000 155.44190 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   15318 C C   . ARG B-2 2 289 ? 29.182  -170.022 45.417  1.000 164.53644 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 C   1 
+ATOM   15319 O O   . ARG B-2 2 289 ? 28.138  -169.539 44.966  1.000 150.34501 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 O   1 
+ATOM   15320 C CB  . ARG B-2 2 289 ? 30.295  -171.809 44.082  1.000 149.33046 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   15321 C CG  . ARG B-2 2 289 ? 31.273  -172.188 42.992  1.000 166.58163 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   15322 C CD  . ARG B-2 2 289 ? 30.904  -171.556 41.662  1.000 174.50722 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   15323 N NE  . ARG B-2 2 289 ? 29.614  -172.029 41.175  1.000 171.60444 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   15324 C CZ  . ARG B-2 2 289 ? 29.429  -173.181 40.546  1.000 171.09991 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   15325 N NH1 . ARG B-2 2 289 ? 30.432  -174.014 40.321  1.000 173.82966 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   15326 N NH2 . ARG B-2 2 289 ? 28.207  -173.509 40.135  1.000 177.15371 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   15327 N N   . ARG B-2 2 290 ? 29.341  -170.293 46.709  1.000 181.98201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 N   1 
+ATOM   15328 C CA  . ARG B-2 2 290 ? 28.283  -170.112 47.688  1.000 183.95201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   15329 C C   . ARG B-2 2 290 ? 28.712  -169.100 48.742  1.000 178.20667 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 C   1 
+ATOM   15330 O O   . ARG B-2 2 290 ? 29.894  -168.771 48.875  1.000 176.76376 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 O   1 
+ATOM   15331 C CB  . ARG B-2 2 290 ? 27.918  -171.445 48.355  1.000 182.46718 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   15332 C CG  . ARG B-2 2 290 ? 27.423  -172.504 47.384  1.000 174.76342 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   15333 C CD  . ARG B-2 2 290 ? 25.986  -172.246 46.957  1.000 182.31390 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   15334 N NE  . ARG B-2 2 290 ? 25.034  -172.618 47.997  1.000 197.45167 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   15335 C CZ  . ARG B-2 2 290 ? 24.499  -171.770 48.866  1.000 187.59325 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   15336 N NH1 . ARG B-2 2 290 ? 24.789  -170.480 48.843  1.000 179.32564 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   15337 N NH2 . ARG B-2 2 290 ? 23.649  -172.230 49.780  1.000 174.49245 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   15338 N N   . ARG B-2 2 291 ? 27.726  -168.608 49.495  1.000 180.48947 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 N   1 
+ATOM   15339 C CA  . ARG B-2 2 291 ? 28.011  -167.629 50.538  1.000 175.39562 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   15340 C C   . ARG B-2 2 291 ? 28.816  -168.236 51.679  1.000 183.95713 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 C   1 
+ATOM   15341 O O   . ARG B-2 2 291 ? 29.614  -167.535 52.312  1.000 183.25332 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 O   1 
+ATOM   15342 C CB  . ARG B-2 2 291 ? 26.707  -167.029 51.063  1.000 167.66519 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   15343 C CG  . ARG B-2 2 291 ? 25.673  -168.064 51.478  1.000 172.97183 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   15344 C CD  . ARG B-2 2 291 ? 24.387  -167.404 51.946  1.000 171.64475 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   15345 N NE  . ARG B-2 2 291 ? 24.601  -166.559 53.114  1.000 167.08565 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   15346 C CZ  . ARG B-2 2 291 ? 23.643  -165.890 53.739  1.000 168.86668 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   15347 N NH1 . ARG B-2 2 291 ? 22.385  -165.943 53.333  1.000 173.28669 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   15348 N NH2 . ARG B-2 2 291 ? 23.954  -165.149 54.799  1.000 172.10976 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   15349 N N   . ASN B-2 2 292 ? 28.627  -169.529 51.954  1.000 187.16816 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15350 C CA  . ASN B-2 2 292 ? 29.370  -170.170 53.036  1.000 184.30724 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15351 C C   . ASN B-2 2 292 ? 30.855  -170.263 52.714  1.000 191.59752 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15352 O O   . ASN B-2 2 292 ? 31.698  -170.130 53.609  1.000 200.06196 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15353 C CB  . ASN B-2 2 292 ? 28.797  -171.558 53.321  1.000 178.65476 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15354 C CG  . ASN B-2 2 292 ? 27.669  -171.524 54.330  1.000 179.65594 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15355 O OD1 . ASN B-2 2 292 ? 27.587  -170.613 55.154  1.000 177.42865 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15356 N ND2 . ASN B-2 2 292 ? 26.796  -172.522 54.277  1.000 185.17178 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15357 N N   . GLN B-2 2 293 ? 31.197  -170.495 51.444  1.000 193.17857 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 N   1 
+ATOM   15358 C CA  . GLN B-2 2 293 ? 32.604  -170.578 51.067  1.000 194.14737 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   15359 C C   . GLN B-2 2 293 ? 33.309  -169.239 51.233  1.000 195.70343 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 C   1 
+ATOM   15360 O O   . GLN B-2 2 293 ? 34.522  -169.205 51.469  1.000 198.34583 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 O   1 
+ATOM   15361 C CB  . GLN B-2 2 293 ? 32.738  -171.075 49.627  1.000 194.97849 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   15362 C CG  . GLN B-2 2 293 ? 32.198  -172.478 49.396  1.000 195.96276 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   15363 C CD  . GLN B-2 2 293 ? 32.451  -172.976 47.985  1.000 179.88220 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   15364 O OE1 . GLN B-2 2 293 ? 33.080  -172.294 47.176  1.000 172.09638 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   15365 N NE2 . GLN B-2 2 293 ? 31.960  -174.173 47.683  1.000 151.66867 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   15366 N N   . ALA B-2 2 294 ? 32.575  -168.130 51.121  1.000 194.29417 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15367 C CA  . ALA B-2 2 294 ? 33.186  -166.819 51.313  1.000 194.15891 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15368 C C   . ALA B-2 2 294 ? 33.332  -166.485 52.792  1.000 199.20547 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15369 O O   . ALA B-2 2 294 ? 34.312  -165.844 53.193  1.000 197.97261 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15370 C CB  . ALA B-2 2 294 ? 32.360  -165.743 50.610  1.000 173.97093 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15371 N N   . ILE B-2 2 295 ? 32.371  -166.913 53.614  1.000 192.85984 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15372 C CA  . ILE B-2 2 295 ? 32.426  -166.611 55.041  1.000 192.64514 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15373 C C   . ILE B-2 2 295 ? 33.620  -167.300 55.691  1.000 203.76679 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15374 O O   . ILE B-2 2 295 ? 34.356  -166.688 56.475  1.000 208.95425 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15375 C CB  . ILE B-2 2 295 ? 31.101  -167.003 55.721  1.000 185.99972 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15376 C CG1 . ILE B-2 2 295 ? 29.949  -166.165 55.161  1.000 162.00014 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15377 C CG2 . ILE B-2 2 295 ? 31.203  -166.831 57.227  1.000 182.48488 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15378 C CD1 . ILE B-2 2 295 ? 30.138  -164.676 55.335  1.000 155.02828 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15379 N N   . GLU B-2 2 296 ? 33.841  -168.579 55.372  1.000 213.36088 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15380 C CA  . GLU B-2 2 296 ? 34.944  -169.311 55.992  1.000 222.56617 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15381 C C   . GLU B-2 2 296 ? 36.300  -168.769 55.553  1.000 222.09117 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15382 O O   . GLU B-2 2 296 ? 37.257  -168.784 56.338  1.000 228.25285 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15383 C CB  . GLU B-2 2 296 ? 34.837  -170.805 55.674  1.000 229.77057 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15384 C CG  . GLU B-2 2 296 ? 34.892  -171.142 54.192  1.000 225.33634 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15385 C CD  . GLU B-2 2 296 ? 34.733  -172.627 53.927  1.000 222.69189 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15386 O OE1 . GLU B-2 2 296 ? 34.110  -173.319 54.761  1.000 227.73334 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15387 O OE2 . GLU B-2 2 296 ? 35.232  -173.102 52.885  1.000 215.69101 ? ? ? ? ? -1 297 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15388 N N   . ILE B-2 2 297 ? 36.405  -168.283 54.315  1.000 213.74079 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15389 C CA  . ILE B-2 2 297 ? 37.654  -167.674 53.868  1.000 212.80106 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15390 C C   . ILE B-2 2 297 ? 37.835  -166.308 54.514  1.000 216.14294 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15391 O O   . ILE B-2 2 297 ? 38.950  -165.925 54.889  1.000 217.03766 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15392 C CB  . ILE B-2 2 297 ? 37.689  -167.591 52.331  1.000 199.54338 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15393 C CG1 . ILE B-2 2 297 ? 37.684  -168.992 51.719  1.000 192.74399 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15394 C CG2 . ILE B-2 2 297 ? 38.914  -166.820 51.858  1.000 187.05123 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15395 C CD1 . ILE B-2 2 297 ? 37.658  -168.997 50.206  1.000 180.16341 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15396 N N   . MET B-2 2 298 ? 36.743  -165.557 54.670  1.000 213.60478 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 N   1 
+ATOM   15397 C CA  . MET B-2 2 298 ? 36.826  -164.252 55.319  1.000 214.67877 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 CA  1 
+ATOM   15398 C C   . MET B-2 2 298 ? 37.200  -164.388 56.789  1.000 220.24023 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 C   1 
+ATOM   15399 O O   . MET B-2 2 298 ? 37.997  -163.598 57.308  1.000 221.78718 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 O   1 
+ATOM   15400 C CB  . MET B-2 2 298 ? 35.500  -163.508 55.169  1.000 199.69514 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 CB  1 
+ATOM   15401 C CG  . MET B-2 2 298 ? 35.489  -162.125 55.797  1.000 202.92495 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 CG  1 
+ATOM   15402 S SD  . MET B-2 2 298 ? 33.857  -161.364 55.752  1.000 196.20976 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 SD  1 
+ATOM   15403 C CE  . MET B-2 2 298 ? 32.915  -162.538 56.723  1.000 193.04011 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 CE  1 
+ATOM   15404 N N   . LYS B-2 2 299 ? 36.637  -165.384 57.476  1.000 221.32313 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15405 C CA  . LYS B-2 2 299 ? 36.944  -165.569 58.890  1.000 213.78492 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15406 C C   . LYS B-2 2 299 ? 38.363  -166.086 59.087  1.000 218.67699 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15407 O O   . LYS B-2 2 299 ? 39.026  -165.733 60.070  1.000 226.32861 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15408 C CB  . LYS B-2 2 299 ? 35.930  -166.519 59.528  1.000 203.44220 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15409 C CG  . LYS B-2 2 299 ? 34.502  -165.992 59.547  1.000 204.48844 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15410 C CD  . LYS B-2 2 299 ? 33.535  -167.021 60.111  1.000 187.70906 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15411 C CE  . LYS B-2 2 299 ? 33.792  -167.271 61.586  1.000 183.01666 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15412 N NZ  . LYS B-2 2 299 ? 33.557  -166.047 62.401  1.000 180.71409 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15413 N N   . GLU B-2 2 300 ? 38.849  -166.922 58.167  1.000 214.15780 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15414 C CA  . GLU B-2 2 300 ? 40.195  -167.470 58.310  1.000 226.96412 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15415 C C   . GLU B-2 2 300 ? 41.263  -166.401 58.131  1.000 234.81113 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15416 O O   . GLU B-2 2 300 ? 42.343  -166.498 58.729  1.000 249.27562 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15417 C CB  . GLU B-2 2 300 ? 40.409  -168.610 57.313  1.000 226.38188 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15418 C CG  . GLU B-2 2 300 ? 41.653  -169.438 57.594  1.000 237.36220 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15419 C CD  . GLU B-2 2 300 ? 42.244  -170.061 56.346  1.000 237.64916 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15420 O OE1 . GLU B-2 2 300 ? 42.695  -169.305 55.460  1.000 245.29627 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15421 O OE2 . GLU B-2 2 300 ? 42.255  -171.306 56.253  1.000 232.20642 ? ? ? ? ? -1 301 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15422 N N   . LEU B-2 2 301 ? 40.973  -165.376 57.328  1.000 224.44192 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15423 C CA  . LEU B-2 2 301 ? 41.898  -164.276 57.069  1.000 227.67337 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15424 C C   . LEU B-2 2 301 ? 41.884  -163.211 58.159  1.000 234.75913 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15425 O O   . LEU B-2 2 301 ? 42.890  -162.518 58.351  1.000 236.50226 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15426 C CB  . LEU B-2 2 301 ? 41.585  -163.628 55.719  1.000 227.92604 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15427 C CG  . LEU B-2 2 301 ? 42.339  -164.187 54.520  1.000 223.19357 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15428 C CD1 . LEU B-2 2 301 ? 42.108  -165.684 54.364  1.000 217.46817 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15429 C CD2 . LEU B-2 2 301 ? 41.966  -163.458 53.235  1.000 206.58116 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15430 N N   . ASN B-2 2 302 ? 40.768  -163.057 58.876  1.000 238.29043 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15431 C CA  . ASN B-2 2 302 ? 40.745  -162.129 60.003  1.000 241.13718 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15432 C C   . ASN B-2 2 302 ? 41.681  -162.582 61.114  1.000 243.65787 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15433 O O   . ASN B-2 2 302 ? 42.209  -161.750 61.862  1.000 239.20818 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15434 C CB  . ASN B-2 2 302 ? 39.324  -161.978 60.550  1.000 235.37263 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15435 C CG  . ASN B-2 2 302 ? 38.336  -161.521 59.493  1.000 230.69538 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15436 O OD1 . ASN B-2 2 302 ? 38.696  -160.805 58.555  1.000 215.07986 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15437 N ND2 . ASN B-2 2 302 ? 37.083  -161.927 59.642  1.000 224.70034 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15438 N N   . GLU B-2 2 303 ? 41.897  -163.893 61.235  1.000 245.10762 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15439 C CA  . GLU B-2 2 303 ? 42.799  -164.408 62.257  1.000 243.47024 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15440 C C   . GLU B-2 2 303 ? 44.256  -164.124 61.918  1.000 251.65870 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15441 O O   . GLU B-2 2 303 ? 45.084  -163.965 62.823  1.000 269.86645 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15442 C CB  . GLU B-2 2 303 ? 42.585  -165.913 62.434  1.000 244.27698 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15443 C CG  . GLU B-2 2 303 ? 41.140  -166.312 62.681  1.000 239.02988 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15444 C CD  . GLU B-2 2 303 ? 40.916  -167.803 62.521  1.000 231.17696 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15445 O OE1 . GLU B-2 2 303 ? 41.781  -168.475 61.920  1.000 220.26677 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15446 O OE2 . GLU B-2 2 303 ? 39.875  -168.305 62.996  1.000 233.33234 ? ? ? ? ? -1 304 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15447 N N   . GLU B-2 2 304 ? 44.587  -164.055 60.630  1.000 246.33824 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15448 C CA  . GLU B-2 2 304 ? 45.956  -163.871 60.174  1.000 248.28300 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15449 C C   . GLU B-2 2 304 ? 46.314  -162.408 59.939  1.000 237.34842 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15450 O O   . GLU B-2 2 304 ? 47.354  -162.128 59.334  1.000 228.60446 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15451 C CB  . GLU B-2 2 304 ? 46.191  -164.671 58.889  1.000 248.99979 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15452 C CG  . GLU B-2 2 304 ? 46.012  -166.174 59.045  1.000 254.44533 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15453 C CD  . GLU B-2 2 304 ? 47.209  -166.845 59.692  1.000 263.42301 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15454 O OE1 . GLU B-2 2 304 ? 48.232  -166.163 59.910  1.000 271.20989 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15455 O OE2 . GLU B-2 2 304 ? 47.128  -168.058 59.979  1.000 260.64930 ? ? ? ? ? -1 305 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15456 N N   . GLY B-2 2 305 ? 45.485  -161.474 60.402  1.000 234.47709 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-2 N   1 
+ATOM   15457 C CA  . GLY B-2 2 305 ? 45.721  -160.064 60.202  1.000 234.58397 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   15458 C C   . GLY B-2 2 305 ? 45.121  -159.488 58.936  1.000 232.32576 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-2 C   1 
+ATOM   15459 O O   . GLY B-2 2 305 ? 44.987  -158.263 58.835  1.000 220.47262 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-2 O   1 
+ATOM   15460 N N   . PHE B-2 2 306 ? 44.762  -160.329 57.969  1.000 235.04764 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 N   1 
+ATOM   15461 C CA  . PHE B-2 2 306 ? 44.125  -159.844 56.752  1.000 224.18515 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   15462 C C   . PHE B-2 2 306 ? 42.747  -159.279 57.071  1.000 221.06111 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 C   1 
+ATOM   15463 O O   . PHE B-2 2 306 ? 41.954  -159.912 57.773  1.000 220.32157 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 O   1 
+ATOM   15464 C CB  . PHE B-2 2 306 ? 44.005  -160.973 55.728  1.000 218.43930 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   15465 C CG  . PHE B-2 2 306 ? 45.323  -161.491 55.231  1.000 220.20367 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   15466 C CD1 . PHE B-2 2 306 ? 46.287  -160.622 54.749  1.000 215.96941 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   15467 C CD2 . PHE B-2 2 306 ? 45.598  -162.848 55.249  1.000 222.26104 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   15468 C CE1 . PHE B-2 2 306 ? 47.499  -161.098 54.290  1.000 221.97368 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   15469 C CE2 . PHE B-2 2 306 ? 46.809  -163.329 54.793  1.000 231.90518 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   15470 C CZ  . PHE B-2 2 306 ? 47.760  -162.453 54.312  1.000 234.42745 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   15471 N N   . ASN B-2 2 307 ? 42.459  -158.088 56.555  1.000 214.74896 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15472 C CA  . ASN B-2 2 307 ? 41.153  -157.463 56.710  1.000 208.11577 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15473 C C   . ASN B-2 2 307 ? 40.417  -157.502 55.378  1.000 202.38345 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15474 O O   . ASN B-2 2 307 ? 40.994  -157.179 54.333  1.000 204.14087 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15475 C CB  . ASN B-2 2 307 ? 41.284  -156.022 57.210  1.000 205.41800 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15476 C CG  . ASN B-2 2 307 ? 42.149  -155.170 56.308  1.000 208.80181 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15477 O OD1 . ASN B-2 2 307 ? 43.052  -155.672 55.639  1.000 217.56642 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15478 N ND2 . ASN B-2 2 307 ? 41.878  -153.870 56.284  1.000 207.58689 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15479 N N   . PHE B-2 2 308 ? 39.146  -157.900 55.414  1.000 200.08682 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 N   1 
+ATOM   15480 C CA  . PHE B-2 2 308 ? 38.375  -158.072 54.193  1.000 194.21558 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   15481 C C   . PHE B-2 2 308 ? 36.915  -157.734 54.447  1.000 190.98031 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 C   1 
+ATOM   15482 O O   . PHE B-2 2 308 ? 36.390  -157.956 55.542  1.000 186.25727 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 O   1 
+ATOM   15483 C CB  . PHE B-2 2 308 ? 38.483  -159.503 53.654  1.000 186.10873 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   15484 C CG  . PHE B-2 2 308 ? 39.525  -159.676 52.588  1.000 195.63114 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   15485 C CD1 . PHE B-2 2 308 ? 39.203  -159.489 51.255  1.000 197.56012 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   15486 C CD2 . PHE B-2 2 308 ? 40.822  -160.035 52.915  1.000 194.82214 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   15487 C CE1 . PHE B-2 2 308 ? 40.154  -159.652 50.268  1.000 198.18003 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   15488 C CE2 . PHE B-2 2 308 ? 41.781  -160.197 51.930  1.000 201.00375 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   15489 C CZ  . PHE B-2 2 308 ? 41.444  -160.006 50.604  1.000 199.39123 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   15490 N N   . ILE B-2 2 309 ? 36.266  -157.199 53.417  1.000 195.17431 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15491 C CA  . ILE B-2 2 309 ? 34.822  -157.008 53.390  1.000 192.62439 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15492 C C   . ILE B-2 2 309 ? 34.271  -157.776 52.194  1.000 181.78750 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15493 O O   . ILE B-2 2 309 ? 34.828  -157.708 51.092  1.000 169.19169 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15494 C CB  . ILE B-2 2 309 ? 34.435  -155.516 53.317  1.000 189.18067 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15495 C CG1 . ILE B-2 2 309 ? 35.038  -154.743 54.493  1.000 188.44088 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15496 C CG2 . ILE B-2 2 309 ? 32.920  -155.357 53.302  1.000 183.34545 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15497 C CD1 . ILE B-2 2 309 ? 34.551  -155.204 55.849  1.000 174.82069 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15498 N N   . PHE B-2 2 310 ? 33.188  -158.516 52.415  1.000 177.92523 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 N   1 
+ATOM   15499 C CA  . PHE B-2 2 310 ? 32.644  -159.435 51.423  1.000 166.54439 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   15500 C C   . PHE B-2 2 310 ? 31.301  -158.930 50.914  1.000 167.83385 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 C   1 
+ATOM   15501 O O   . PHE B-2 2 310 ? 30.391  -158.669 51.708  1.000 161.03952 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 O   1 
+ATOM   15502 C CB  . PHE B-2 2 310 ? 32.498  -160.840 52.018  1.000 155.34310 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   15503 C CG  . PHE B-2 2 310 ? 31.400  -161.658 51.397  1.000 153.10534 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   15504 C CD1 . PHE B-2 2 310 ? 31.559  -162.224 50.144  1.000 164.35889 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   15505 C CD2 . PHE B-2 2 310 ? 30.212  -161.873 52.076  1.000 149.27130 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   15506 C CE1 . PHE B-2 2 310 ? 30.551  -162.977 49.571  1.000 165.43898 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   15507 C CE2 . PHE B-2 2 310 ? 29.200  -162.629 51.510  1.000 146.01838 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   15508 C CZ  . PHE B-2 2 310 ? 29.371  -163.182 50.256  1.000 158.15999 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   15509 N N   . ILE B-2 2 311 ? 31.180  -158.805 49.596  1.000 163.79574 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15510 C CA  . ILE B-2 2 311 ? 29.943  -158.359 48.960  1.000 155.34652 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15511 C C   . ILE B-2 2 311 ? 29.120  -159.594 48.602  1.000 154.42653 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15512 O O   . ILE B-2 2 311 ? 29.624  -160.473 47.884  1.000 150.23760 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15513 C CB  . ILE B-2 2 311 ? 30.212  -157.485 47.726  1.000 137.98410 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15514 C CG1 . ILE B-2 2 311 ? 31.100  -158.190 46.700  1.000 149.88815 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15515 C CG2 . ILE B-2 2 311 ? 30.866  -156.174 48.131  1.000 136.70779 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15516 C CD1 . ILE B-2 2 311 ? 31.243  -157.424 45.396  1.000 149.77129 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15517 N N   . PRO B-2 2 312 ? 27.889  -159.719 49.096  1.000 152.65753 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 N   1 
+ATOM   15518 C CA  . PRO B-2 2 312 ? 27.058  -160.871 48.728  1.000 151.13090 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   15519 C C   . PRO B-2 2 312 ? 26.111  -160.555 47.583  1.000 154.75145 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 C   1 
+ATOM   15520 O O   . PRO B-2 2 312 ? 25.721  -159.397 47.398  1.000 165.62587 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 O   1 
+ATOM   15521 C CB  . PRO B-2 2 312 ? 26.293  -161.162 50.022  1.000 148.12532 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   15522 C CG  . PRO B-2 2 312 ? 26.107  -159.797 50.626  1.000 131.88149 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   15523 C CD  . PRO B-2 2 312 ? 27.312  -158.964 50.223  1.000 133.73480 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   15524 N N   . GLN B-2 2 313 ? 25.730  -161.569 46.810  1.000 150.50097 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 N   1 
+ATOM   15525 C CA  . GLN B-2 2 313 ? 24.764  -161.360 45.742  1.000 150.15976 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   15526 C C   . GLN B-2 2 313 ? 23.375  -161.141 46.329  1.000 147.83960 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 C   1 
+ATOM   15527 O O   . GLN B-2 2 313 ? 22.903  -161.928 47.156  1.000 143.38733 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 O   1 
+ATOM   15528 C CB  . GLN B-2 2 313 ? 24.759  -162.545 44.774  1.000 152.67376 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   15529 C CG  . GLN B-2 2 313 ? 24.640  -163.912 45.429  1.000 158.07913 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   15530 C CD  . GLN B-2 2 313 ? 24.383  -165.014 44.419  1.000 157.89385 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   15531 O OE1 . GLN B-2 2 313 ? 25.036  -166.057 44.439  1.000 150.05647 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   15532 N NE2 . GLN B-2 2 313 ? 23.421  -164.788 43.530  1.000 135.14923 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   15533 N N   . THR B-2 2 314 ? 22.729  -160.066 45.907  1.000 133.89547 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 N   1 
+ATOM   15534 C CA  . THR B-2 2 314 ? 21.426  -159.667 46.410  1.000 122.50876 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 CA  1 
+ATOM   15535 C C   . THR B-2 2 314 ? 20.317  -160.351 45.624  1.000 128.52065 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 C   1 
+ATOM   15536 O O   . THR B-2 2 314 ? 20.544  -160.859 44.522  1.000 137.21202 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 O   1 
+ATOM   15537 C CB  . THR B-2 2 314 ? 21.276  -158.151 46.315  1.000 129.55654 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 CB  1 
+ATOM   15538 O OG1 . THR B-2 2 314 ? 21.093  -157.773 44.945  1.000 125.81704 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   15539 C CG2 . THR B-2 2 314 ? 22.521  -157.467 46.855  1.000 135.11779 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   15540 N N   . PRO B-2 2 315 ? 19.099  -160.398 46.173  1.000 119.00604 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 N   1 
+ATOM   15541 C CA  . PRO B-2 2 315 ? 17.972  -160.934 45.390  1.000 115.23958 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   15542 C C   . PRO B-2 2 315 ? 17.724  -160.179 44.095  1.000 113.40344 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 C   1 
+ATOM   15543 O O   . PRO B-2 2 315 ? 17.162  -160.752 43.153  1.000 113.88360 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 O   1 
+ATOM   15544 C CB  . PRO B-2 2 315 ? 16.787  -160.809 46.357  1.000 101.34836 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   15545 C CG  . PRO B-2 2 315 ? 17.407  -160.857 47.711  1.000 105.90905 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   15546 C CD  . PRO B-2 2 315 ? 18.727  -160.153 47.578  1.000 109.73712 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   15547 N N   . LEU B-2 2 316 ? 18.128  -158.908 44.019  1.000 119.85270 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15548 C CA  . LEU B-2 2 316 ? 17.994  -158.139 42.788  1.000 119.95082 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15549 C C   . LEU B-2 2 316 ? 19.034  -158.514 41.740  1.000 110.27832 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15550 O O   . LEU B-2 2 316 ? 18.838  -158.208 40.559  1.000 111.48834 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15551 C CB  . LEU B-2 2 316 ? 18.089  -156.641 43.089  1.000 114.94569 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15552 C CG  . LEU B-2 2 316 ? 16.871  -155.991 43.748  1.000 109.37084 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15553 C CD1 . LEU B-2 2 316 ? 17.150  -154.535 44.087  1.000 117.76468 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15554 C CD2 . LEU B-2 2 316 ? 15.655  -156.105 42.842  1.000 95.93758  ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15555 N N   . ASP B-2 2 317 ? 20.128  -159.166 42.139  1.000 107.84065 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 N   1 
+ATOM   15556 C CA  . ASP B-2 2 317 ? 21.154  -159.590 41.193  1.000 121.70386 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   15557 C C   . ASP B-2 2 317 ? 20.635  -160.718 40.309  1.000 117.67348 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 C   1 
+ATOM   15558 O O   . ASP B-2 2 317 ? 21.067  -161.868 40.436  1.000 106.31954 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 O   1 
+ATOM   15559 C CB  . ASP B-2 2 317 ? 22.420  -160.029 41.931  1.000 129.83968 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   15560 C CG  . ASP B-2 2 317 ? 23.097  -158.884 42.656  1.000 137.90384 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   15561 O OD1 . ASP B-2 2 317 ? 22.667  -157.725 42.474  1.000 136.28651 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   15562 O OD2 . ASP B-2 2 317 ? 24.060  -159.142 43.408  1.000 134.99105 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   15563 N N   . ARG B-2 2 318 ? 19.712  -160.390 39.408  1.000 130.40082 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 N   1 
+ATOM   15564 C CA  . ARG B-2 2 318 ? 19.070  -161.370 38.547  1.000 103.26080 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   15565 C C   . ARG B-2 2 318 ? 18.735  -160.708 37.219  1.000 104.63907 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 C   1 
+ATOM   15566 O O   . ARG B-2 2 318 ? 18.306  -159.552 37.187  1.000 110.75403 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 O   1 
+ATOM   15567 C CB  . ARG B-2 2 318 ? 17.801  -161.931 39.199  1.000 109.81738 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   15568 C CG  . ARG B-2 2 318 ? 17.761  -163.444 39.297  1.000 93.10446  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   15569 C CD  . ARG B-2 2 318 ? 16.590  -163.893 40.152  1.000 90.26379  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   15570 N NE  . ARG B-2 2 318 ? 15.348  -163.246 39.749  1.000 95.58161  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   15571 C CZ  . ARG B-2 2 318 ? 14.498  -163.739 38.858  1.000 107.26627 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   15572 N NH1 . ARG B-2 2 318 ? 14.720  -164.896 38.257  1.000 89.70389  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   15573 N NH2 . ARG B-2 2 318 ? 13.397  -163.054 38.563  1.000 98.23857  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   15574 N N   . ALA B-2 2 319 ? 18.935  -161.448 36.128  1.000 125.30035 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15575 C CA  . ALA B-2 2 319 ? 18.698  -160.919 34.790  1.000 107.29372 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15576 C C   . ALA B-2 2 319 ? 17.218  -160.639 34.563  1.000 112.65748 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15577 O O   . ALA B-2 2 319 ? 16.484  -161.495 34.059  1.000 115.27691 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15578 C CB  . ALA B-2 2 319 ? 19.224  -161.888 33.729  1.000 107.42331 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15579 N N   . THR B-2 2 320 ? 16.775  -159.446 34.934  1.000 112.73207 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 N   1 
+ATOM   15580 C CA  . THR B-2 2 320 ? 15.395  -159.011 34.797  1.000 106.08779 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 CA  1 
+ATOM   15581 C C   . THR B-2 2 320 ? 15.370  -157.654 34.112  1.000 100.16877 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 C   1 
+ATOM   15582 O O   . THR B-2 2 320 ? 16.371  -156.929 34.120  1.000 103.72429 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 O   1 
+ATOM   15583 C CB  . THR B-2 2 320 ? 14.701  -158.934 36.166  1.000 101.71304 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 CB  1 
+ATOM   15584 O OG1 . THR B-2 2 320 ? 15.478  -158.129 37.061  1.000 103.77974 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   15585 C CG2 . THR B-2 2 320 ? 14.527  -160.325 36.760  1.000 87.26931  ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   15586 N N   . PRO B-2 2 321 ? 14.243  -157.287 33.490  1.000 93.29453  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 N   1 
+ATOM   15587 C CA  . PRO B-2 2 321 ? 14.213  -156.024 32.730  1.000 102.57110 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   15588 C C   . PRO B-2 2 321 ? 14.508  -154.786 33.563  1.000 104.06316 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 C   1 
+ATOM   15589 O O   . PRO B-2 2 321 ? 15.135  -153.846 33.058  1.000 110.87427 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 O   1 
+ATOM   15590 C CB  . PRO B-2 2 321 ? 12.786  -155.997 32.164  1.000 84.38664  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   15591 C CG  . PRO B-2 2 321 ? 12.378  -157.427 32.103  1.000 84.85005  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   15592 C CD  . PRO B-2 2 321 ? 13.016  -158.080 33.290  1.000 86.56940  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   15593 N N   . ASN B-2 2 322 ? 14.080  -154.753 34.825  1.000 106.60772 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15594 C CA  . ASN B-2 2 322 ? 14.228  -153.568 35.661  1.000 97.73152  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15595 C C   . ASN B-2 2 322 ? 15.282  -153.743 36.748  1.000 88.84517  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15596 O O   . ASN B-2 2 322 ? 15.281  -152.995 37.730  1.000 95.17108  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15597 C CB  . ASN B-2 2 322 ? 12.886  -153.194 36.288  1.000 86.02227  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15598 C CG  . ASN B-2 2 322 ? 11.774  -153.124 35.270  1.000 92.01889  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15599 O OD1 . ASN B-2 2 322 ? 11.730  -152.212 34.446  1.000 104.29894 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15600 N ND2 . ASN B-2 2 322 ? 10.864  -154.091 35.319  1.000 86.27554  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15601 N N   . ALA B-2 2 323 ? 16.189  -154.710 36.589  1.000 94.77503  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15602 C CA  . ALA B-2 2 323 ? 17.192  -154.960 37.620  1.000 96.23796  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15603 C C   . ALA B-2 2 323 ? 18.110  -153.760 37.811  1.000 115.62939 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15604 O O   . ALA B-2 2 323 ? 18.425  -153.384 38.945  1.000 113.96721 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15605 C CB  . ALA B-2 2 323 ? 18.007  -156.205 37.271  1.000 101.49318 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15606 N N   . THR B-2 2 324 ? 18.547  -153.141 36.712  1.000 116.01796 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 N   1 
+ATOM   15607 C CA  . THR B-2 2 324 ? 19.488  -152.030 36.815  1.000 116.32723 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 CA  1 
+ATOM   15608 C C   . THR B-2 2 324 ? 18.855  -150.832 37.514  1.000 120.65004 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 C   1 
+ATOM   15609 O O   . THR B-2 2 324 ? 19.478  -150.211 38.385  1.000 108.85574 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 O   1 
+ATOM   15610 C CB  . THR B-2 2 324 ? 19.991  -151.637 35.426  1.000 127.96509 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 CB  1 
+ATOM   15611 O OG1 . THR B-2 2 324 ? 20.553  -152.785 34.777  1.000 151.86317 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   15612 C CG2 . THR B-2 2 324 ? 21.051  -150.551 35.530  1.000 119.69124 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   15613 N N   . LEU B-2 2 325 ? 17.613  -150.499 37.156  1.000 119.31210 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15614 C CA  . LEU B-2 2 325 ? 16.953  -149.354 37.773  1.000 107.64389 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15615 C C   . LEU B-2 2 325 ? 16.581  -149.643 39.223  1.000 109.84088 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15616 O O   . LEU B-2 2 325 ? 16.676  -148.757 40.080  1.000 116.93324 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15617 C CB  . LEU B-2 2 325 ? 15.716  -148.964 36.965  1.000 105.35475 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15618 C CG  . LEU B-2 2 325 ? 14.876  -147.809 37.514  1.000 103.65383 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15619 C CD1 . LEU B-2 2 325 ? 15.728  -146.561 37.690  1.000 116.20292 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15620 C CD2 . LEU B-2 2 325 ? 13.686  -147.525 36.607  1.000 85.92111  ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15621 N N   . LEU B-2 2 326 ? 16.156  -150.876 39.517  1.000 106.92312 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15622 C CA  . LEU B-2 2 326 ? 15.766  -151.219 40.883  1.000 106.53083 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15623 C C   . LEU B-2 2 326 ? 16.943  -151.104 41.844  1.000 115.21159 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15624 O O   . LEU B-2 2 326 ? 16.776  -150.673 42.991  1.000 117.66838 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15625 C CB  . LEU B-2 2 326 ? 15.176  -152.629 40.928  1.000 98.65876  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15626 C CG  . LEU B-2 2 326 ? 13.732  -152.795 40.452  1.000 101.52677 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15627 C CD1 . LEU B-2 2 326 ? 13.317  -154.258 40.499  1.000 88.87244  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15628 C CD2 . LEU B-2 2 326 ? 12.789  -151.943 41.283  1.000 109.01588 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15629 N N   . LYS B-2 2 327 ? 18.142  -151.488 41.398  1.000 113.48252 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15630 C CA  . LYS B-2 2 327 ? 19.317  -151.358 42.254  1.000 102.19953 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15631 C C   . LYS B-2 2 327 ? 19.615  -149.895 42.559  1.000 113.96277 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15632 O O   . LYS B-2 2 327 ? 20.021  -149.558 43.677  1.000 119.84757 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15633 C CB  . LYS B-2 2 327 ? 20.526  -152.026 41.598  1.000 108.69213 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15634 C CG  . LYS B-2 2 327 ? 20.385  -153.528 41.410  1.000 105.33980 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15635 C CD  . LYS B-2 2 327 ? 21.560  -154.096 40.630  1.000 107.75654 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15636 C CE  . LYS B-2 2 327 ? 21.368  -155.575 40.338  1.000 112.75225 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15637 N NZ  . LYS B-2 2 327 ? 22.523  -156.145 39.589  1.000 118.74301 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15638 N N   . GLU B-2 2 328 ? 19.414  -149.010 41.580  1.000 124.29324 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15639 C CA  . GLU B-2 2 328 ? 19.675  -147.592 41.805  1.000 125.19879 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15640 C C   . GLU B-2 2 328 ? 18.683  -146.991 42.790  1.000 121.45424 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15641 O O   . GLU B-2 2 328 ? 19.040  -146.084 43.553  1.000 121.67839 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15642 C CB  . GLU B-2 2 328 ? 19.635  -146.831 40.481  1.000 99.21514  ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15643 C CG  . GLU B-2 2 328 ? 20.651  -147.321 39.463  1.000 121.61880 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15644 C CD  . GLU B-2 2 328 ? 22.082  -147.148 39.933  1.000 133.30080 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15645 O OE1 . GLU B-2 2 328 ? 22.353  -146.198 40.698  1.000 139.46682 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15646 O OE2 . GLU B-2 2 328 ? 22.938  -147.967 39.537  1.000 137.38194 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15647 N N   . VAL B-2 2 329 ? 17.439  -147.476 42.791  1.000 106.04403 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15648 C CA  . VAL B-2 2 329 ? 16.478  -147.024 43.790  1.000 103.08447 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15649 C C   . VAL B-2 2 329 ? 16.924  -147.453 45.183  1.000 126.00059 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15650 O O   . VAL B-2 2 329 ? 16.729  -146.727 46.165  1.000 132.95163 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15651 C CB  . VAL B-2 2 329 ? 15.070  -147.548 43.452  1.000 105.74592 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15652 C CG1 . VAL B-2 2 329 ? 14.055  -147.021 44.450  1.000 112.24235 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15653 C CG2 . VAL B-2 2 329 ? 14.683  -147.148 42.037  1.000 104.55273 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15654 N N   . ILE B-2 2 330 ? 17.543  -148.632 45.289  1.000 119.96796 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15655 C CA  . ILE B-2 2 330 ? 18.053  -149.089 46.579  1.000 127.99628 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15656 C C   . ILE B-2 2 330 ? 19.235  -148.234 47.017  1.000 129.52475 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15657 O O   . ILE B-2 2 330 ? 19.354  -147.868 48.194  1.000 133.72574 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15658 C CB  . ILE B-2 2 330 ? 18.430  -150.581 46.512  1.000 130.48767 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15659 C CG1 . ILE B-2 2 330 ? 17.204  -151.430 46.181  1.000 125.19701 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15660 C CG2 . ILE B-2 2 330 ? 19.056  -151.033 47.824  1.000 112.79312 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15661 C CD1 . ILE B-2 2 330 ? 16.174  -151.457 47.282  1.000 111.80700 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15662 N N   . LYS B-2 2 331 ? 20.124  -147.899 46.078  1.000 124.19173 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15663 C CA  . LYS B-2 2 331 ? 21.288  -147.083 46.409  1.000 131.89146 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15664 C C   . LYS B-2 2 331 ? 20.885  -145.702 46.906  1.000 133.70913 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15665 O O   . LYS B-2 2 331 ? 21.565  -145.129 47.766  1.000 133.89238 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15666 C CB  . LYS B-2 2 331 ? 22.205  -146.966 45.191  1.000 123.18304 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15667 C CG  . LYS B-2 2 331 ? 22.799  -148.291 44.733  1.000 138.34902 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15668 C CD  . LYS B-2 2 331 ? 23.643  -148.120 43.481  1.000 131.04106 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15669 C CE  . LYS B-2 2 331 ? 24.201  -149.453 43.008  1.000 139.83084 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15670 N NZ  . LYS B-2 2 331 ? 25.013  -149.314 41.767  1.000 146.29923 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15671 N N   . TYR B-2 2 332 ? 19.789  -145.150 46.383  1.000 131.61039 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 N   1 
+ATOM   15672 C CA  . TYR B-2 2 332 ? 19.310  -143.864 46.876  1.000 130.66211 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   15673 C C   . TYR B-2 2 332 ? 18.690  -143.993 48.259  1.000 126.95840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 C   1 
+ATOM   15674 O O   . TYR B-2 2 332 ? 18.791  -143.066 49.070  1.000 143.63851 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 O   1 
+ATOM   15675 C CB  . TYR B-2 2 332 ? 18.306  -143.264 45.894  1.000 133.03339 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   15676 C CG  . TYR B-2 2 332 ? 17.532  -142.086 46.443  1.000 140.67300 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   15677 C CD1 . TYR B-2 2 332 ? 18.176  -140.906 46.791  1.000 151.63629 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   15678 C CD2 . TYR B-2 2 332 ? 16.156  -142.154 46.607  1.000 126.57777 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   15679 C CE1 . TYR B-2 2 332 ? 17.470  -139.827 47.295  1.000 151.41685 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   15680 C CE2 . TYR B-2 2 332 ? 15.442  -141.082 47.107  1.000 133.46840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   15681 C CZ  . TYR B-2 2 332 ? 16.102  -139.922 47.449  1.000 145.89926 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   15682 O OH  . TYR B-2 2 332 ? 15.388  -138.856 47.947  1.000 141.38689 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   15683 N N   . VAL B-2 2 333 ? 18.061  -145.132 48.550  1.000 128.30972 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15684 C CA  . VAL B-2 2 333 ? 17.459  -145.328 49.864  1.000 142.39774 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15685 C C   . VAL B-2 2 333 ? 18.530  -145.628 50.905  1.000 135.09263 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15686 O O   . VAL B-2 2 333 ? 18.503  -145.088 52.018  1.000 122.48337 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15687 C CB  . VAL B-2 2 333 ? 16.402  -146.444 49.802  1.000 133.35045 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15688 C CG1 . VAL B-2 2 333 ? 15.939  -146.820 51.203  1.000 133.38506 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15689 C CG2 . VAL B-2 2 333 ? 15.219  -146.009 48.951  1.000 131.83379 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15690 N N   . LYS B-2 2 334 ? 19.496  -146.482 50.559  1.000 139.10466 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15691 C CA  . LYS B-2 2 334 ? 20.479  -146.929 51.542  1.000 138.73322 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15692 C C   . LYS B-2 2 334 ? 21.487  -145.835 51.875  1.000 145.76059 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15693 O O   . LYS B-2 2 334 ? 21.830  -145.639 53.047  1.000 138.65622 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15694 C CB  . LYS B-2 2 334 ? 21.199  -148.178 51.035  1.000 128.28800 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15695 C CG  . LYS B-2 2 334 ? 20.298  -149.387 50.849  1.000 126.78347 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15696 C CD  . LYS B-2 2 334 ? 19.678  -149.824 52.165  1.000 132.76600 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15697 C CE  . LYS B-2 2 334 ? 18.806  -151.055 51.982  1.000 130.13299 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15698 N NZ  . LYS B-2 2 334 ? 18.218  -151.519 53.270  1.000 127.65364 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15699 N N   . ASN B-2 2 335 ? 21.974  -145.115 50.869  1.000 145.82455 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15700 C CA  . ASN B-2 2 335 ? 23.039  -144.137 51.045  1.000 152.76134 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15701 C C   . ASN B-2 2 335 ? 22.468  -142.727 51.070  1.000 156.23195 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15702 O O   . ASN B-2 2 335 ? 21.637  -142.370 50.228  1.000 152.20767 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15703 C CB  . ASN B-2 2 335 ? 24.082  -144.263 49.936  1.000 136.97545 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15704 C CG  . ASN B-2 2 335 ? 24.880  -145.545 50.036  1.000 158.26995 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15705 O OD1 . ASN B-2 2 335 ? 24.549  -146.549 49.405  1.000 155.65879 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15706 N ND2 . ASN B-2 2 335 ? 25.939  -145.520 50.837  1.000 166.70288 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15707 N N   . ASP B-2 2 336 ? 22.937  -141.924 52.029  1.000 160.41395 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 N   1 
+ATOM   15708 C CA  . ASP B-2 2 336 ? 22.516  -140.529 52.136  1.000 164.92377 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   15709 C C   . ASP B-2 2 336 ? 23.246  -139.626 51.148  1.000 170.01836 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 C   1 
+ATOM   15710 O O   . ASP B-2 2 336 ? 22.662  -138.656 50.654  1.000 166.50238 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 O   1 
+ATOM   15711 C CB  . ASP B-2 2 336 ? 22.727  -140.023 53.562  1.000 169.63688 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   15712 C CG  . ASP B-2 2 336 ? 24.092  -140.397 54.115  1.000 172.53461 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   15713 O OD1 . ASP B-2 2 336 ? 24.909  -140.975 53.358  1.000 170.05905 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   15714 O OD2 . ASP B-2 2 336 ? 24.348  -140.116 55.301  1.000 171.44285 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   15715 N N   . ARG B-2 2 337 ? 24.513  -139.915 50.850  1.000 174.80826 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 N   1 
+ATOM   15716 C CA  . ARG B-2 2 337 ? 25.260  -139.088 49.907  1.000 156.46352 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   15717 C C   . ARG B-2 2 337 ? 24.786  -139.274 48.473  1.000 153.33537 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 C   1 
+ATOM   15718 O O   . ARG B-2 2 337 ? 25.028  -138.398 47.637  1.000 174.26484 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 O   1 
+ATOM   15719 C CB  . ARG B-2 2 337 ? 26.759  -139.389 49.994  1.000 157.08892 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   15720 C CG  . ARG B-2 2 337 ? 27.394  -139.000 51.321  1.000 183.06768 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   15721 C CD  . ARG B-2 2 337 ? 28.889  -139.290 51.325  1.000 186.01554 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   15722 N NE  . ARG B-2 2 337 ? 29.576  -138.623 50.225  1.000 182.36820 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   15723 C CZ  . ARG B-2 2 337 ? 30.082  -137.399 50.287  1.000 190.66470 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   15724 N NH1 . ARG B-2 2 337 ? 29.998  -136.671 51.389  1.000 196.98589 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   15725 N NH2 . ARG B-2 2 337 ? 30.688  -136.893 49.217  1.000 185.48718 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   15726 N N   . TYR B-2 2 338 ? 24.126  -140.391 48.172  1.000 147.84018 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 N   1 
+ATOM   15727 C CA  . TYR B-2 2 338 ? 23.576  -140.617 46.839  1.000 140.28328 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   15728 C C   . TYR B-2 2 338 ? 22.424  -139.647 46.606  1.000 147.32199 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 C   1 
+ATOM   15729 O O   . TYR B-2 2 338 ? 21.376  -139.747 47.253  1.000 150.49924 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 O   1 
+ATOM   15730 C CB  . TYR B-2 2 338 ? 23.116  -142.064 46.695  1.000 144.01002 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   15731 C CG  . TYR B-2 2 338 ? 22.825  -142.484 45.272  1.000 139.18698 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   15732 C CD1 . TYR B-2 2 338 ? 21.574  -142.274 44.706  1.000 140.18409 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   15733 C CD2 . TYR B-2 2 338 ? 23.800  -143.099 44.497  1.000 141.00371 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   15734 C CE1 . TYR B-2 2 338 ? 21.303  -142.662 43.407  1.000 130.02871 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   15735 C CE2 . TYR B-2 2 338 ? 23.538  -143.490 43.197  1.000 123.96153 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   15736 C CZ  . TYR B-2 2 338 ? 22.289  -143.269 42.657  1.000 120.85696 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   15737 O OH  . TYR B-2 2 338 ? 22.024  -143.657 41.364  1.000 129.50410 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   15738 N N   . SER B-2 2 339 ? 22.613  -138.710 45.681  1.000 160.71259 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-2 N   1 
+ATOM   15739 C CA  . SER B-2 2 339 ? 21.641  -137.653 45.456  1.000 157.58946 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-2 CA  1 
+ATOM   15740 C C   . SER B-2 2 339 ? 20.463  -138.157 44.628  1.000 144.78668 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-2 C   1 
+ATOM   15741 O O   . SER B-2 2 339 ? 20.540  -139.175 43.934  1.000 148.79034 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-2 O   1 
+ATOM   15742 C CB  . SER B-2 2 339 ? 22.297  -136.463 44.756  1.000 146.99776 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-2 CB  1 
+ATOM   15743 O OG  . SER B-2 2 339 ? 21.331  -135.494 44.390  1.000 146.28842 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-2 OG  1 
+ATOM   15744 N N   . ILE B-2 2 340 ? 19.354  -137.418 44.715  1.000 137.00234 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15745 C CA  . ILE B-2 2 340 ? 18.192  -137.724 43.889  1.000 144.32415 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15746 C C   . ILE B-2 2 340 ? 18.490  -137.435 42.423  1.000 138.71829 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15747 O O   . ILE B-2 2 340 ? 17.910  -138.061 41.526  1.000 123.77383 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15748 C CB  . ILE B-2 2 340 ? 16.962  -136.943 44.394  1.000 145.16223 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15749 C CG1 . ILE B-2 2 340 ? 15.704  -137.335 43.612  1.000 131.07873 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15750 C CG2 . ILE B-2 2 340 ? 17.205  -135.442 44.318  1.000 124.94899 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15751 C CD1 . ILE B-2 2 340 ? 15.305  -138.785 43.785  1.000 137.18330 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15752 N N   . TYR B-2 2 341 ? 19.403  -136.499 42.150  1.000 138.51829 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 N   1 
+ATOM   15753 C CA  . TYR B-2 2 341 ? 19.796  -136.220 40.773  1.000 128.89015 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   15754 C C   . TYR B-2 2 341 ? 20.574  -137.381 40.170  1.000 114.47548 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 C   1 
+ATOM   15755 O O   . TYR B-2 2 341 ? 20.460  -137.644 38.967  1.000 121.01226 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 O   1 
+ATOM   15756 C CB  . TYR B-2 2 341 ? 20.622  -134.936 40.720  1.000 125.05251 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   15757 C CG  . TYR B-2 2 341 ? 19.908  -133.730 41.287  1.000 134.40171 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   15758 C CD1 . TYR B-2 2 341 ? 18.597  -133.443 40.929  1.000 123.40512 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   15759 C CD2 . TYR B-2 2 341 ? 20.540  -132.886 42.192  1.000 135.20157 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   15760 C CE1 . TYR B-2 2 341 ? 17.939  -132.342 41.448  1.000 127.90652 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   15761 C CE2 . TYR B-2 2 341 ? 19.890  -131.786 42.717  1.000 129.65608 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   15762 C CZ  . TYR B-2 2 341 ? 18.590  -131.519 42.341  1.000 131.57783 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   15763 O OH  . TYR B-2 2 341 ? 17.942  -130.423 42.862  1.000 135.58362 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   15764 N N   . ASP B-2 2 342 ? 21.362  -138.085 40.986  1.000 128.45506 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 N   1 
+ATOM   15765 C CA  . ASP B-2 2 342 ? 22.044  -139.281 40.505  1.000 125.46701 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   15766 C C   . ASP B-2 2 342 ? 21.042  -140.363 40.126  1.000 125.22184 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 C   1 
+ATOM   15767 O O   . ASP B-2 2 342 ? 21.257  -141.112 39.166  1.000 119.83110 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 O   1 
+ATOM   15768 C CB  . ASP B-2 2 342 ? 23.014  -139.793 41.569  1.000 135.19211 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   15769 C CG  . ASP B-2 2 342 ? 24.132  -138.811 41.858  1.000 145.33402 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   15770 O OD1 . ASP B-2 2 342 ? 23.830  -137.646 42.188  1.000 141.40419 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   15771 O OD2 . ASP B-2 2 342 ? 25.312  -139.207 41.762  1.000 162.23354 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   15772 N N   . LEU B-2 2 343 ? 19.940  -140.461 40.874  1.000 129.03874 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15773 C CA  . LEU B-2 2 343 ? 18.895  -141.420 40.532  1.000 133.53433 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15774 C C   . LEU B-2 2 343 ? 18.148  -140.994 39.274  1.000 120.93867 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15775 O O   . LEU B-2 2 343 ? 17.801  -141.835 38.436  1.000 119.18752 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15776 C CB  . LEU B-2 2 343 ? 17.928  -141.580 41.704  1.000 123.16221 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15777 C CG  . LEU B-2 2 343 ? 16.722  -142.491 41.470  1.000 101.36195 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15778 C CD1 . LEU B-2 2 343 ? 17.172  -143.918 41.187  1.000 91.84988  ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15779 C CD2 . LEU B-2 2 343 ? 15.775  -142.445 42.659  1.000 127.24532 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15780 N N   . ALA B-2 2 344 ? 17.895  -139.692 39.122  1.000 120.50283 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15781 C CA  . ALA B-2 2 344 ? 17.211  -139.208 37.928  1.000 124.30494 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15782 C C   . ALA B-2 2 344 ? 18.077  -139.355 36.685  1.000 104.00278 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15783 O O   . ALA B-2 2 344 ? 17.549  -139.493 35.576  1.000 101.79643 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15784 C CB  . ALA B-2 2 344 ? 16.791  -137.750 38.113  1.000 107.02387 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15785 N N   . ALA B-2 2 345 ? 19.403  -139.328 36.847  1.000 109.75777 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15786 C CA  . ALA B-2 2 345 ? 20.291  -139.503 35.703  1.000 108.98526 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15787 C C   . ALA B-2 2 345 ? 20.187  -140.905 35.120  1.000 121.01792 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15788 O O   . ALA B-2 2 345 ? 20.369  -141.086 33.911  1.000 126.75633 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15789 C CB  . ALA B-2 2 345 ? 21.734  -139.200 36.106  1.000 100.46669 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15790 N N   . GLU B-2 2 346 ? 19.898  -141.905 35.956  1.000 119.45032 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15791 C CA  . GLU B-2 2 346 ? 19.724  -143.266 35.464  1.000 117.32864 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15792 C C   . GLU B-2 2 346 ? 18.407  -143.443 34.718  1.000 103.11360 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15793 O O   . GLU B-2 2 346 ? 18.302  -144.335 33.870  1.000 109.65610 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15794 C CB  . GLU B-2 2 346 ? 19.816  -144.257 36.628  1.000 114.44780 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15795 C CG  . GLU B-2 2 346 ? 19.707  -145.724 36.229  1.000 146.63054 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15796 C CD  . GLU B-2 2 346 ? 20.821  -146.167 35.299  1.000 158.29505 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15797 O OE1 . GLU B-2 2 346 ? 21.924  -145.584 35.363  1.000 158.34253 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15798 O OE2 . GLU B-2 2 346 ? 20.593  -147.100 34.501  1.000 162.50305 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15799 N N   . ILE B-2 2 347 ? 17.409  -142.607 35.006  1.000 94.38013  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15800 C CA  . ILE B-2 2 347 ? 16.136  -142.684 34.301  1.000 104.32370 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15801 C C   . ILE B-2 2 347 ? 16.318  -142.220 32.862  1.000 115.52731 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15802 O O   . ILE B-2 2 347 ? 17.040  -141.252 32.587  1.000 111.74778 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15803 C CB  . ILE B-2 2 347 ? 15.072  -141.845 35.029  1.000 106.41129 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15804 C CG1 . ILE B-2 2 347 ? 14.991  -142.249 36.502  1.000 96.67008  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15805 C CG2 . ILE B-2 2 347 ? 13.712  -142.002 34.366  1.000 103.21525 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15806 C CD1 . ILE B-2 2 347 ? 13.966  -141.467 37.287  1.000 103.62921 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15807 N N   . VAL B-2 2 348 ? 15.661  -142.917 31.931  1.000 125.41256 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15808 C CA  . VAL B-2 2 348 ? 15.757  -142.565 30.520  1.000 102.75762 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15809 C C   . VAL B-2 2 348 ? 15.109  -141.209 30.279  1.000 113.00779 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15810 O O   . VAL B-2 2 348 ? 14.005  -140.927 30.767  1.000 113.29628 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15811 C CB  . VAL B-2 2 348 ? 15.106  -143.653 29.650  1.000 87.17772  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15812 C CG1 . VAL B-2 2 348 ? 15.188  -143.275 28.181  1.000 98.47644  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15813 C CG2 . VAL B-2 2 348 ? 15.771  -144.999 29.895  1.000 115.39750 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15814 N N   . GLY B-2 2 349 ? 15.794  -140.361 29.521  1.000 122.07814 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-2 N   1 
+ATOM   15815 C CA  . GLY B-2 2 349 ? 15.309  -139.030 29.229  1.000 109.23125 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   15816 C C   . GLY B-2 2 349 ? 15.830  -137.993 30.209  1.000 123.39434 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-2 C   1 
+ATOM   15817 O O   . GLY B-2 2 349 ? 16.323  -138.303 31.293  1.000 137.56257 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-2 O   1 
+ATOM   15818 N N   . ASN B-2 2 350 ? 15.715  -136.730 29.806  1.000 128.27020 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15819 C CA  . ASN B-2 2 350 ? 16.162  -135.599 30.617  1.000 130.94562 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15820 C C   . ASN B-2 2 350 ? 14.944  -135.049 31.353  1.000 122.17117 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15821 O O   . ASN B-2 2 350 ? 14.224  -134.188 30.847  1.000 130.90601 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15822 C CB  . ASN B-2 2 350 ? 16.830  -134.538 29.749  1.000 123.03328 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15823 C CG  . ASN B-2 2 350 ? 17.673  -133.570 30.556  1.000 128.47045 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15824 O OD1 . ASN B-2 2 350 ? 18.227  -133.930 31.595  1.000 147.57975 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15825 N ND2 . ASN B-2 2 350 ? 17.772  -132.334 30.082  1.000 121.58039 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15826 N N   . LEU B-2 2 351 ? 14.717  -135.557 32.562  1.000 122.95574 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15827 C CA  . LEU B-2 2 351 ? 13.552  -135.154 33.338  1.000 126.53404 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15828 C C   . LEU B-2 2 351 ? 13.670  -133.701 33.781  1.000 116.27314 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15829 O O   . LEU B-2 2 351 ? 14.760  -133.214 34.094  1.000 111.30993 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15830 C CB  . LEU B-2 2 351 ? 13.387  -136.059 34.559  1.000 128.30591 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15831 C CG  . LEU B-2 2 351 ? 12.908  -137.486 34.293  1.000 117.28661 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15832 C CD1 . LEU B-2 2 351 ? 12.863  -138.285 35.585  1.000 126.06233 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15833 C CD2 . LEU B-2 2 351 ? 11.543  -137.471 33.623  1.000 118.25650 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15834 N N   . SER B-2 2 352 ? 12.535  -133.007 33.807  1.000 116.96952 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-2 N   1 
+ATOM   15835 C CA  . SER B-2 2 352 ? 12.519  -131.621 34.237  1.000 117.50867 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-2 CA  1 
+ATOM   15836 C C   . SER B-2 2 352 ? 12.639  -131.537 35.757  1.000 120.76771 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-2 C   1 
+ATOM   15837 O O   . SER B-2 2 352 ? 12.543  -132.536 36.478  1.000 136.45759 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-2 O   1 
+ATOM   15838 C CB  . SER B-2 2 352 ? 11.242  -130.929 33.776  1.000 139.90099 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-2 CB  1 
+ATOM   15839 O OG  . SER B-2 2 352 ? 10.114  -131.456 34.446  1.000 105.74612 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-2 OG  1 
+ATOM   15840 N N   . SER B-2 2 353 ? 12.850  -130.314 36.248  1.000 113.37909 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-2 N   1 
+ATOM   15841 C CA  . SER B-2 2 353 ? 12.969  -130.113 37.688  1.000 114.12324 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-2 CA  1 
+ATOM   15842 C C   . SER B-2 2 353 ? 11.645  -130.359 38.400  1.000 137.82741 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-2 C   1 
+ATOM   15843 O O   . SER B-2 2 353 ? 11.638  -130.847 39.536  1.000 122.15978 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-2 O   1 
+ATOM   15844 C CB  . SER B-2 2 353 ? 13.481  -128.702 37.977  1.000 114.17266 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-2 CB  1 
+ATOM   15845 O OG  . SER B-2 2 353 ? 13.685  -128.511 39.366  1.000 154.95777 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-2 OG  1 
+ATOM   15846 N N   . ARG B-2 2 354 ? 10.521  -130.040 37.754  1.000 138.70861 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 N   1 
+ATOM   15847 C CA  . ARG B-2 2 354 ? 9.223   -130.308 38.364  1.000 132.58951 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   15848 C C   . ARG B-2 2 354 ? 8.917   -131.801 38.370  1.000 131.91738 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 C   1 
+ATOM   15849 O O   . ARG B-2 2 354 ? 8.400   -132.330 39.361  1.000 143.46272 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 O   1 
+ATOM   15850 C CB  . ARG B-2 2 354 ? 8.124   -129.533 37.635  1.000 145.23323 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   15851 C CG  . ARG B-2 2 354 ? 6.719   -129.824 38.156  1.000 128.70888 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   15852 C CD  . ARG B-2 2 354 ? 5.714   -128.774 37.707  1.000 140.67596 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   15853 N NE  . ARG B-2 2 354 ? 5.481   -128.795 36.268  1.000 163.02330 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   15854 C CZ  . ARG B-2 2 354 ? 4.633   -127.993 35.637  1.000 166.26312 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   15855 N NH1 . ARG B-2 2 354 ? 3.919   -127.092 36.291  1.000 155.83848 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   15856 N NH2 . ARG B-2 2 354 ? 4.499   -128.099 34.318  1.000 171.86382 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   15857 N N   . GLU B-2 2 355 ? 9.229   -132.496 37.272  1.000 138.64363 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15858 C CA  . GLU B-2 2 355 ? 9.031   -133.942 37.229  1.000 125.85027 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15859 C C   . GLU B-2 2 355 ? 9.944   -134.665 38.210  1.000 134.85244 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15860 O O   . GLU B-2 2 355 ? 9.576   -135.725 38.731  1.000 143.18823 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15861 C CB  . GLU B-2 2 355 ? 9.259   -134.459 35.810  1.000 139.12723 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15862 C CG  . GLU B-2 2 355 ? 8.173   -134.064 34.826  1.000 139.63837 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15863 C CD  . GLU B-2 2 355 ? 8.495   -134.491 33.409  1.000 141.38724 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15864 O OE1 . GLU B-2 2 355 ? 9.517   -134.024 32.863  1.000 155.12933 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15865 O OE2 . GLU B-2 2 355 ? 7.733   -135.305 32.847  1.000 149.62871 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15866 N N   . ILE B-2 2 356 ? 11.134  -134.118 38.467  1.000 136.45195 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15867 C CA  . ILE B-2 2 356 ? 12.023  -134.710 39.464  1.000 122.55845 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15868 C C   . ILE B-2 2 356 ? 11.418  -134.588 40.857  1.000 120.86569 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15869 O O   . ILE B-2 2 356 ? 11.521  -135.508 41.679  1.000 135.11085 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15870 C CB  . ILE B-2 2 356 ? 13.419  -134.061 39.387  1.000 124.77913 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15871 C CG1 . ILE B-2 2 356 ? 14.222  -134.660 38.230  1.000 119.16189 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15872 C CG2 . ILE B-2 2 356 ? 14.172  -134.207 40.706  1.000 117.97094 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15873 C CD1 . ILE B-2 2 356 ? 15.635  -134.124 38.122  1.000 125.98714 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15874 N N   . LYS B-2 2 357 ? 10.757  -133.462 41.138  1.000 132.53329 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15875 C CA  . LYS B-2 2 357 ? 10.164  -133.260 42.455  1.000 139.40799 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15876 C C   . LYS B-2 2 357 ? 9.002   -134.215 42.704  1.000 143.62437 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15877 O O   . LYS B-2 2 357 ? 8.760   -134.606 43.852  1.000 133.12452 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15878 C CB  . LYS B-2 2 357 ? 9.706   -131.809 42.603  1.000 132.42231 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15879 C CG  . LYS B-2 2 357 ? 9.867   -131.241 44.003  1.000 126.49180 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15880 C CD  . LYS B-2 2 357 ? 9.560   -129.751 44.030  1.000 135.21667 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15881 C CE  . LYS B-2 2 357 ? 9.907   -129.138 45.379  1.000 156.07148 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15882 N NZ  . LYS B-2 2 357 ? 9.638   -127.673 45.407  1.000 137.57902 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15883 N N   . GLU B-2 2 358 ? 8.278   -134.605 41.651  1.000 142.40740 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15884 C CA  . GLU B-2 2 358 ? 7.184   -135.556 41.823  1.000 145.42255 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15885 C C   . GLU B-2 2 358 ? 7.707   -136.966 42.064  1.000 141.11477 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15886 O O   . GLU B-2 2 358 ? 7.158   -137.703 42.892  1.000 139.69043 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15887 C CB  . GLU B-2 2 358 ? 6.258   -135.529 40.606  1.000 157.61246 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15888 C CG  . GLU B-2 2 358 ? 5.270   -134.375 40.601  1.000 181.66005 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15889 C CD  . GLU B-2 2 358 ? 3.882   -134.800 40.160  1.000 182.69451 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15890 O OE1 . GLU B-2 2 358 ? 3.731   -135.947 39.687  1.000 158.94846 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15891 O OE2 . GLU B-2 2 358 ? 2.940   -133.991 40.293  1.000 191.51733 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15892 N N   . ILE B-2 2 359 ? 8.759   -137.365 41.346  1.000 146.53644 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15893 C CA  . ILE B-2 2 359 ? 9.356   -138.677 41.575  1.000 132.99723 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15894 C C   . ILE B-2 2 359 ? 9.991   -138.739 42.959  1.000 123.61438 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15895 O O   . ILE B-2 2 359 ? 9.903   -139.759 43.653  1.000 137.19836 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15896 C CB  . ILE B-2 2 359 ? 10.371  -139.005 40.463  1.000 132.41229 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15897 C CG1 . ILE B-2 2 359 ? 9.643   -139.330 39.156  1.000 125.15381 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15898 C CG2 . ILE B-2 2 359 ? 11.281  -140.155 40.876  1.000 115.91029 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15899 C CD1 . ILE B-2 2 359 ? 10.557  -139.812 38.049  1.000 125.15728 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15900 N N   . GLN B-2 2 360 ? 10.627  -137.645 43.387  1.000 136.79685 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 N   1 
+ATOM   15901 C CA  . GLN B-2 2 360 ? 11.215  -137.599 44.721  1.000 135.68916 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   15902 C C   . GLN B-2 2 360 ? 10.157  -137.759 45.805  1.000 138.76511 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 C   1 
+ATOM   15903 O O   . GLN B-2 2 360 ? 10.434  -138.340 46.861  1.000 141.24010 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 O   1 
+ATOM   15904 C CB  . GLN B-2 2 360 ? 11.979  -136.288 44.909  1.000 122.08596 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   15905 C CG  . GLN B-2 2 360 ? 12.743  -136.187 46.219  1.000 123.96481 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   15906 C CD  . GLN B-2 2 360 ? 13.547  -134.907 46.328  1.000 128.80550 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   15907 O OE1 . GLN B-2 2 360 ? 13.486  -134.045 45.451  1.000 158.04577 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   15908 N NE2 . GLN B-2 2 360 ? 14.308  -134.777 47.408  1.000 116.59045 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   15909 N N   . LYS B-2 2 361 ? 8.942   -137.265 45.560  1.000 137.80598 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15910 C CA  . LYS B-2 2 361 ? 7.876   -137.389 46.549  1.000 131.14888 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15911 C C   . LYS B-2 2 361 ? 7.456   -138.843 46.734  1.000 134.30143 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15912 O O   . LYS B-2 2 361 ? 7.157   -139.270 47.856  1.000 142.45828 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15913 C CB  . LYS B-2 2 361 ? 6.682   -136.529 46.136  1.000 119.09544 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15914 C CG  . LYS B-2 2 361 ? 5.573   -136.449 47.172  1.000 139.02450 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15915 C CD  . LYS B-2 2 361 ? 4.465   -135.513 46.712  1.000 130.83251 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15916 C CE  . LYS B-2 2 361 ? 3.434   -135.292 47.807  1.000 141.77622 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15917 N NZ  . LYS B-2 2 361 ? 2.399   -134.305 47.394  1.000 134.68270 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15918 N N   . ILE B-2 2 362 ? 7.431   -139.618 45.648  1.000 139.37698 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15919 C CA  . ILE B-2 2 362 ? 7.025   -141.018 45.737  1.000 141.61958 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15920 C C   . ILE B-2 2 362 ? 8.054   -141.827 46.518  1.000 145.42043 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15921 O O   . ILE B-2 2 362 ? 7.700   -142.674 47.347  1.000 152.06817 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15922 C CB  . ILE B-2 2 362 ? 6.793   -141.595 44.327  1.000 122.65387 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15923 C CG1 . ILE B-2 2 362 ? 5.492   -141.049 43.732  1.000 118.54483 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15924 C CG2 . ILE B-2 2 362 ? 6.781   -143.118 44.357  1.000 126.33137 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15925 C CD1 . ILE B-2 2 362 ? 5.138   -141.631 42.377  1.000 113.47416 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15926 N N   . ILE B-2 2 363 ? 9.342   -141.570 46.282  1.000 142.49753 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15927 C CA  . ILE B-2 2 363 ? 10.389  -142.355 46.928  1.000 134.38639 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15928 C C   . ILE B-2 2 363 ? 10.598  -141.962 48.387  1.000 140.65112 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15929 O O   . ILE B-2 2 363 ? 11.068  -142.790 49.179  1.000 158.98455 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15930 C CB  . ILE B-2 2 363 ? 11.705  -142.232 46.139  1.000 142.64299 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15931 C CG1 . ILE B-2 2 363 ? 11.451  -142.481 44.653  1.000 130.76785 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15932 C CG2 . ILE B-2 2 363 ? 12.735  -143.235 46.637  1.000 150.20419 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15933 C CD1 . ILE B-2 2 363 ? 10.910  -143.862 44.357  1.000 125.86175 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15934 N N   . ASN B-2 2 364 ? 10.245  -140.733 48.776  1.000 144.94288 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15935 C CA  . ASN B-2 2 364 ? 10.445  -140.305 50.158  1.000 152.46912 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15936 C C   . ASN B-2 2 364 ? 9.663   -141.152 51.156  1.000 159.63465 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15937 O O   . ASN B-2 2 364 ? 9.968   -141.113 52.353  1.000 163.20762 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15938 C CB  . ASN B-2 2 364 ? 10.064  -138.830 50.315  1.000 136.71024 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15939 C CG  . ASN B-2 2 364 ? 11.108  -137.892 49.736  1.000 147.51748 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15940 O OD1 . ASN B-2 2 364 ? 12.270  -138.265 49.571  1.000 148.33646 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15941 N ND2 . ASN B-2 2 364 ? 10.699  -136.666 49.428  1.000 141.91193 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15942 N N   . GLU B-2 2 365 ? 8.668   -141.915 50.695  1.000 150.26876 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15943 C CA  . GLU B-2 2 365 ? 7.952   -142.806 51.600  1.000 134.30148 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15944 C C   . GLU B-2 2 365 ? 8.820   -143.980 52.035  1.000 129.58554 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15945 O O   . GLU B-2 2 365 ? 8.591   -144.552 53.106  1.000 142.11180 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15946 C CB  . GLU B-2 2 365 ? 6.667   -143.308 50.941  1.000 130.99946 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15947 C CG  . GLU B-2 2 365 ? 5.724   -142.201 50.505  1.000 148.52315 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15948 C CD  . GLU B-2 2 365 ? 4.376   -142.730 50.069  1.000 168.57449 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15949 O OE1 . GLU B-2 2 365 ? 4.063   -143.895 50.393  1.000 160.09764 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15950 O OE2 . GLU B-2 2 365 ? 3.631   -141.980 49.403  1.000 168.38136 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15951 N N   . LEU B-2 2 366 ? 9.821   -144.345 51.231  1.000 134.13481 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15952 C CA  . LEU B-2 2 366 ? 10.731  -145.431 51.579  1.000 143.88594 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15953 C C   . LEU B-2 2 366 ? 11.830  -145.001 52.539  1.000 139.26663 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15954 O O   . LEU B-2 2 366 ? 12.522  -145.865 53.089  1.000 146.37962 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15955 C CB  . LEU B-2 2 366 ? 11.369  -146.015 50.315  1.000 144.14927 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15956 C CG  . LEU B-2 2 366 ? 10.442  -146.675 49.295  1.000 120.75147 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15957 C CD1 . LEU B-2 2 366 ? 11.245  -147.304 48.164  1.000 99.71970  ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15958 C CD2 . LEU B-2 2 366 ? 9.555   -147.709 49.968  1.000 139.87363 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15959 N N   . LEU B-2 2 367 ? 12.010  -143.698 52.749  1.000 142.14517 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15960 C CA  . LEU B-2 2 367 ? 13.043  -143.212 53.651  1.000 161.87413 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15961 C C   . LEU B-2 2 367 ? 12.647  -143.303 55.118  1.000 161.49662 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15962 O O   . LEU B-2 2 367 ? 13.514  -143.142 55.983  1.000 175.49468 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15963 C CB  . LEU B-2 2 367 ? 13.403  -141.765 53.303  1.000 170.98519 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15964 C CG  . LEU B-2 2 367 ? 14.090  -141.567 51.951  1.000 137.97529 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15965 C CD1 . LEU B-2 2 367 ? 14.368  -140.095 51.691  1.000 150.20298 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15966 C CD2 . LEU B-2 2 367 ? 15.376  -142.379 51.877  1.000 123.78898 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15967 N N   . VAL B-2 2 368 ? 11.377  -143.550 55.425  1.000 162.86399 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15968 C CA  . VAL B-2 2 368 ? 10.965  -143.708 56.819  1.000 164.13682 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15969 C C   . VAL B-2 2 368 ? 11.238  -145.154 57.224  1.000 165.49225 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15970 O O   . VAL B-2 2 368 ? 11.138  -146.066 56.385  1.000 170.65246 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15971 C CB  . VAL B-2 2 368 ? 9.490   -143.320 57.022  1.000 155.15613 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15972 C CG1 . VAL B-2 2 368 ? 9.109   -142.184 56.083  1.000 164.59586 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15973 C CG2 . VAL B-2 2 368 ? 8.562   -144.515 56.846  1.000 142.07784 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15974 N N   . PRO B-2 2 369 ? 11.631  -145.415 58.468  1.000 171.00070 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 N   1 
+ATOM   15975 C CA  . PRO B-2 2 369 ? 11.987  -146.781 58.854  1.000 167.37827 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   15976 C C   . PRO B-2 2 369 ? 10.822  -147.567 59.427  1.000 160.79119 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 C   1 
+ATOM   15977 O O   . PRO B-2 2 369 ? 9.910   -147.025 60.055  1.000 163.35582 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 O   1 
+ATOM   15978 C CB  . PRO B-2 2 369 ? 13.063  -146.560 59.925  1.000 159.32030 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   15979 C CG  . PRO B-2 2 369 ? 12.654  -145.297 60.588  1.000 172.45372 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   15980 C CD  . PRO B-2 2 369 ? 11.996  -144.439 59.514  1.000 170.19108 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   15981 N N   . ASN B-2 2 370 ? 10.891  -148.878 59.198  1.000 153.39343 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15982 C CA  . ASN B-2 2 370 ? 9.965   -149.850 59.775  1.000 163.80136 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15983 C C   . ASN B-2 2 370 ? 8.517   -149.550 59.368  1.000 168.38925 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15984 O O   . ASN B-2 2 370 ? 7.672   -149.190 60.189  1.000 156.01203 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15985 C CB  . ASN B-2 2 370 ? 10.125  -149.907 61.304  1.000 169.12375 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15986 C CG  . ASN B-2 2 370 ? 11.587  -149.883 61.746  1.000 166.93998 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15987 O OD1 . ASN B-2 2 370 ? 12.123  -148.831 62.098  1.000 169.66617 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15988 N ND2 . ASN B-2 2 370 ? 12.233  -151.046 61.731  1.000 166.73255 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15989 N N   . ILE B-2 2 371 ? 8.241   -149.706 58.073  1.000 179.14867 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15990 C CA  . ILE B-2 2 371 ? 6.901   -149.478 57.548  1.000 176.73976 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15991 C C   . ILE B-2 2 371 ? 6.413   -150.687 56.745  1.000 156.07816 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15992 O O   . ILE B-2 2 371 ? 5.478   -150.586 55.949  1.000 139.44981 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15993 C CB  . ILE B-2 2 371 ? 6.839   -148.165 56.739  1.000 163.58588 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15994 C CG1 . ILE B-2 2 371 ? 5.398   -147.639 56.632  1.000 158.04541 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15995 C CG2 . ILE B-2 2 371 ? 7.478   -148.320 55.357  1.000 167.40580 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15996 C CD1 . ILE B-2 2 371 ? 4.644   -147.559 57.958  1.000 134.81829 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15997 N N   . ASN B-2 2 372 ? 7.056   -151.839 56.958  1.000 156.55950 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15998 C CA  . ASN B-2 2 372 ? 6.545   -153.161 56.600  1.000 162.69652 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15999 C C   . ASN B-2 2 372 ? 6.561   -153.433 55.100  1.000 158.18000 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16000 O O   . ASN B-2 2 372 ? 6.881   -152.550 54.298  1.000 148.97779 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16001 C CB  . ASN B-2 2 372 ? 5.129   -153.352 57.149  1.000 165.26734 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16002 C CG  . ASN B-2 2 372 ? 4.054   -153.181 56.081  1.000 157.04546 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16003 O OD1 . ASN B-2 2 372 ? 3.601   -154.158 55.486  1.000 148.84145 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16004 N ND2 . ASN B-2 2 372 ? 3.637   -151.940 55.845  1.000 148.60759 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16005 N N   . GLN B-2 2 373 ? 6.198   -154.656 54.715  1.000 164.22087 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 N   1 
+ATOM   16006 C CA  . GLN B-2 2 373 ? 6.389   -155.081 53.338  1.000 120.30849 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   16007 C C   . GLN B-2 2 373 ? 5.299   -154.537 52.419  1.000 131.29968 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 C   1 
+ATOM   16008 O O   . GLN B-2 2 373 ? 5.568   -154.267 51.242  1.000 152.52451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 O   1 
+ATOM   16009 C CB  . GLN B-2 2 373 ? 6.456   -156.613 53.299  1.000 106.48002 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   16010 C CG  . GLN B-2 2 373 ? 6.287   -157.258 51.937  1.000 142.60922 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   16011 C CD  . GLN B-2 2 373 ? 6.416   -158.773 51.976  1.000 136.32451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   16012 O OE1 . GLN B-2 2 373 ? 6.474   -159.380 53.046  1.000 123.16927 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   16013 N NE2 . GLN B-2 2 373 ? 6.462   -159.389 50.799  1.000 127.08992 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   16014 N N   . VAL B-2 2 374 ? 4.089   -154.318 52.944  1.000 135.59304 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16015 C CA  . VAL B-2 2 374 ? 2.971   -153.920 52.096  1.000 137.74168 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16016 C C   . VAL B-2 2 374 ? 3.200   -152.531 51.512  1.000 148.19547 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16017 O O   . VAL B-2 2 374 ? 2.990   -152.310 50.314  1.000 149.11193 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16018 C CB  . VAL B-2 2 374 ? 1.658   -154.002 52.892  1.000 131.86693 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16019 C CG1 . VAL B-2 2 374 ? 0.531   -153.340 52.110  1.000 131.09126 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16020 C CG2 . VAL B-2 2 374 ? 1.317   -155.452 53.188  1.000 137.37445 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16021 N N   . LEU B-2 2 375 ? 3.635   -151.575 52.337  1.000 152.47223 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16022 C CA  . LEU B-2 2 375 ? 3.810   -150.210 51.850  1.000 145.31133 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16023 C C   . LEU B-2 2 375 ? 4.957   -150.104 50.851  1.000 134.34203 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16024 O O   . LEU B-2 2 375 ? 4.924   -149.241 49.967  1.000 129.68026 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16025 C CB  . LEU B-2 2 375 ? 4.033   -149.262 53.027  1.000 156.33996 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16026 C CG  . LEU B-2 2 375 ? 3.979   -147.766 52.714  1.000 141.03396 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16027 C CD1 . LEU B-2 2 375 ? 3.213   -147.029 53.798  1.000 135.50627 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16028 C CD2 . LEU B-2 2 375 ? 5.381   -147.196 52.568  1.000 131.90877 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16029 N N   . ILE B-2 2 376 ? 5.970   -150.965 50.969  1.000 148.06240 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16030 C CA  . ILE B-2 2 376 ? 7.082   -150.935 50.023  1.000 145.07324 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16031 C C   . ILE B-2 2 376 ? 6.610   -151.340 48.632  1.000 132.77807 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16032 O O   . ILE B-2 2 376 ? 7.088   -150.813 47.620  1.000 143.03606 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16033 C CB  . ILE B-2 2 376 ? 8.229   -151.836 50.519  1.000 150.51601 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16034 C CG1 . ILE B-2 2 376 ? 8.767   -151.325 51.858  1.000 126.09311 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16035 C CG2 . ILE B-2 2 376 ? 9.344   -151.914 49.483  1.000 110.33009 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16036 C CD1 . ILE B-2 2 376 ? 9.914   -152.142 52.406  1.000 101.63230 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16037 N N   . ASN B-2 2 377 ? 5.656   -152.270 48.559  1.000 139.95395 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16038 C CA  . ASN B-2 2 377 ? 5.163   -152.724 47.263  1.000 135.81985 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16039 C C   . ASN B-2 2 377 ? 4.342   -151.644 46.569  1.000 140.87063 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16040 O O   . ASN B-2 2 377 ? 4.414   -151.495 45.343  1.000 155.06988 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16041 C CB  . ASN B-2 2 377 ? 4.337   -153.999 47.434  1.000 146.29996 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16042 C CG  . ASN B-2 2 377 ? 5.117   -155.117 48.102  1.000 143.32581 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16043 O OD1 . ASN B-2 2 377 ? 6.345   -155.163 48.028  1.000 131.84264 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16044 N ND2 . ASN B-2 2 377 ? 4.404   -156.025 48.758  1.000 144.38752 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16045 N N   . GLN B-2 2 378 ? 3.557   -150.876 47.332  1.000 138.36095 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 N   1 
+ATOM   16046 C CA  . GLN B-2 2 378 ? 2.716   -149.853 46.718  1.000 141.10000 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   16047 C C   . GLN B-2 2 378 ? 3.542   -148.658 46.257  1.000 137.63467 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 C   1 
+ATOM   16048 O O   . GLN B-2 2 378 ? 3.280   -148.092 45.188  1.000 133.18455 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 O   1 
+ATOM   16049 C CB  . GLN B-2 2 378 ? 1.625   -149.409 47.693  1.000 149.60257 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   16050 C CG  . GLN B-2 2 378 ? 0.621   -148.446 47.082  1.000 165.05766 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   16051 C CD  . GLN B-2 2 378 ? -0.015  -148.994 45.818  1.000 162.51066 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   16052 O OE1 . GLN B-2 2 378 ? 0.129   -148.421 44.738  1.000 162.25777 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   16053 N NE2 . GLN B-2 2 378 ? -0.724  -150.110 45.947  1.000 162.49713 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   16054 N N   . VAL B-2 2 379 ? 4.536   -148.254 47.052  1.000 131.76106 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16055 C CA  . VAL B-2 2 379 ? 5.442   -147.189 46.628  1.000 109.49561 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16056 C C   . VAL B-2 2 379 ? 6.156   -147.585 45.342  1.000 123.39191 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16057 O O   . VAL B-2 2 379 ? 6.379   -146.753 44.453  1.000 133.55983 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16058 C CB  . VAL B-2 2 379 ? 6.439   -146.860 47.754  1.000 112.49921 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16059 C CG1 . VAL B-2 2 379 ? 7.503   -145.893 47.263  1.000 111.21910 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16060 C CG2 . VAL B-2 2 379 ? 5.710   -146.284 48.955  1.000 133.11148 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16061 N N   . LEU B-2 2 380 ? 6.510   -148.866 45.218  1.000 130.58052 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16062 C CA  . LEU B-2 2 380 ? 7.203   -149.338 44.025  1.000 118.52627 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16063 C C   . LEU B-2 2 380 ? 6.286   -149.310 42.808  1.000 114.90198 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16064 O O   . LEU B-2 2 380 ? 6.708   -148.916 41.714  1.000 116.86079 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16065 C CB  . LEU B-2 2 380 ? 7.741   -150.745 44.268  1.000 105.48263 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16066 C CG  . LEU B-2 2 380 ? 9.085   -151.079 43.626  1.000 121.19848 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16067 C CD1 . LEU B-2 2 380 ? 10.129  -150.045 44.007  1.000 97.92944  ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16068 C CD2 . LEU B-2 2 380 ? 9.522   -152.469 44.045  1.000 119.82493 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16069 N N   . ILE B-2 2 381 ? 5.028   -149.724 42.978  1.000 117.96514 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16070 C CA  . ILE B-2 2 381 ? 4.073   -149.655 41.877  1.000 126.59317 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16071 C C   . ILE B-2 2 381 ? 3.786   -148.204 41.513  1.000 141.33228 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16072 O O   . ILE B-2 2 381 ? 3.699   -147.854 40.330  1.000 144.55932 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16073 C CB  . ILE B-2 2 381 ? 2.785   -150.419 42.236  1.000 128.70915 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16074 C CG1 . ILE B-2 2 381 ? 3.084   -151.909 42.411  1.000 113.47777 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16075 C CG2 . ILE B-2 2 381 ? 1.718   -150.209 41.168  1.000 122.30139 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16076 C CD1 . ILE B-2 2 381 ? 1.860   -152.748 42.707  1.000 133.70920 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16077 N N   . ASN B-2 2 382 ? 3.645   -147.334 42.518  1.000 147.26058 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16078 C CA  . ASN B-2 2 382 ? 3.418   -145.918 42.245  1.000 144.90093 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16079 C C   . ASN B-2 2 382 ? 4.602   -145.301 41.511  1.000 133.41585 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16080 O O   . ASN B-2 2 382 ? 4.424   -144.446 40.635  1.000 121.48888 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16081 C CB  . ASN B-2 2 382 ? 3.149   -145.164 43.547  1.000 139.64907 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16082 C CG  . ASN B-2 2 382 ? 1.848   -145.578 44.204  1.000 135.53071 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16083 O OD1 . ASN B-2 2 382 ? 0.878   -145.920 43.528  1.000 140.72851 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16084 N ND2 . ASN B-2 2 382 ? 1.820   -145.547 45.532  1.000 121.37452 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16085 N N   . LEU B-2 2 383 ? 5.820   -145.722 41.858  1.000 121.48394 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16086 C CA  . LEU B-2 2 383 ? 7.008   -145.208 41.184  1.000 120.84894 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16087 C C   . LEU B-2 2 383 ? 7.025   -145.616 39.716  1.000 126.43430 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16088 O O   . LEU B-2 2 383 ? 7.180   -144.773 38.825  1.000 129.01757 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16089 C CB  . LEU B-2 2 383 ? 8.269   -145.704 41.891  1.000 111.29385 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16090 C CG  . LEU B-2 2 383 ? 9.569   -145.583 41.090  1.000 120.62340 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16091 C CD1 . LEU B-2 2 383 ? 9.949   -144.123 40.878  1.000 130.29570 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16092 C CD2 . LEU B-2 2 383 ? 10.700  -146.355 41.759  1.000 91.25833  ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16093 N N   . PHE B-2 2 384 ? 6.869   -146.912 39.446  1.000 126.41945 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 N   1 
+ATOM   16094 C CA  . PHE B-2 2 384 ? 6.937   -147.405 38.078  1.000 130.88500 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   16095 C C   . PHE B-2 2 384 ? 5.679   -147.103 37.275  1.000 130.37944 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 C   1 
+ATOM   16096 O O   . PHE B-2 2 384 ? 5.712   -147.202 36.043  1.000 134.27917 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 O   1 
+ATOM   16097 C CB  . PHE B-2 2 384 ? 7.216   -148.909 38.077  1.000 119.67528 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   16098 C CG  . PHE B-2 2 384 ? 8.658   -149.254 38.318  1.000 102.62664 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   16099 C CD1 . PHE B-2 2 384 ? 9.157   -149.348 39.606  1.000 104.75248 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   16100 C CD2 . PHE B-2 2 384 ? 9.515   -149.479 37.254  1.000 92.74736  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   16101 C CE1 . PHE B-2 2 384 ? 10.485  -149.662 39.829  1.000 104.13254 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   16102 C CE2 . PHE B-2 2 384 ? 10.844  -149.795 37.470  1.000 88.05774  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   16103 C CZ  . PHE B-2 2 384 ? 11.329  -149.886 38.759  1.000 88.15307  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   16104 N N   . ALA B-2 2 385 ? 4.576   -146.738 37.934  1.000 117.94108 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16105 C CA  . ALA B-2 2 385 ? 3.391   -146.319 37.193  1.000 131.86107 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16106 C C   . ALA B-2 2 385 ? 3.633   -144.995 36.481  1.000 136.35714 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16107 O O   . ALA B-2 2 385 ? 3.139   -144.782 35.367  1.000 125.36250 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16108 C CB  . ALA B-2 2 385 ? 2.188   -146.213 38.130  1.000 132.17435 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16109 N N   . LYS B-2 2 386 ? 4.393   -144.095 37.109  1.000 144.63165 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16110 C CA  . LYS B-2 2 386 ? 4.746   -142.839 36.456  1.000 132.26569 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16111 C C   . LYS B-2 2 386 ? 5.654   -143.081 35.257  1.000 131.43761 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16112 O O   . LYS B-2 2 386 ? 5.539   -142.393 34.236  1.000 154.11667 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16113 C CB  . LYS B-2 2 386 ? 5.414   -141.896 37.456  1.000 123.76624 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16114 C CG  . LYS B-2 2 386 ? 4.545   -141.540 38.652  1.000 149.68365 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16115 C CD  . LYS B-2 2 386 ? 3.283   -140.811 38.221  1.000 162.45532 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16116 C CE  . LYS B-2 2 386 ? 3.612   -139.501 37.523  1.000 146.21797 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16117 N NZ  . LYS B-2 2 386 ? 2.387   -138.788 37.069  1.000 159.33855 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16118 N N   . LEU B-2 2 387 ? 6.559   -144.053 35.359  1.000 112.43465 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16119 C CA  . LEU B-2 2 387 ? 7.459   -144.388 34.262  1.000 135.75660 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16120 C C   . LEU B-2 2 387 ? 6.812   -145.291 33.220  1.000 148.98863 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16121 O O   . LEU B-2 2 387 ? 7.471   -145.632 32.230  1.000 137.39246 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16122 C CB  . LEU B-2 2 387 ? 8.726   -145.056 34.804  1.000 122.34089 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16123 C CG  . LEU B-2 2 387 ? 9.470   -144.318 35.919  1.000 116.01797 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16124 C CD1 . LEU B-2 2 387 ? 10.777  -145.023 36.256  1.000 99.26438  ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16125 C CD2 . LEU B-2 2 387 ? 9.719   -142.868 35.535  1.000 112.12257 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16126 N N   . GLU B-2 2 388 ? 5.551   -145.680 33.419  1.000 155.26961 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16127 C CA  . GLU B-2 2 388 ? 4.825   -146.558 32.499  1.000 150.28249 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16128 C C   . GLU B-2 2 388 ? 5.581   -147.867 32.275  1.000 141.52078 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16129 O O   . GLU B-2 2 388 ? 5.789   -148.309 31.143  1.000 145.71418 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16130 C CB  . GLU B-2 2 388 ? 4.536   -145.852 31.172  1.000 140.74364 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16131 C CG  . GLU B-2 2 388 ? 3.700   -144.591 31.309  1.000 144.47627 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16132 C CD  . GLU B-2 2 388 ? 3.210   -144.071 29.972  1.000 178.81341 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16133 O OE1 . GLU B-2 2 388 ? 3.053   -144.887 29.040  1.000 179.15475 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16134 O OE2 . GLU B-2 2 388 ? 2.985   -142.848 29.853  1.000 181.91907 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16135 N N   . ILE B-2 2 389 ? 5.994   -148.489 33.376  1.000 144.87163 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16136 C CA  . ILE B-2 2 389 ? 6.724   -149.751 33.350  1.000 135.25689 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16137 C C   . ILE B-2 2 389 ? 6.082   -150.687 34.363  1.000 135.79442 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16138 O O   . ILE B-2 2 389 ? 5.974   -150.344 35.546  1.000 111.65477 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16139 C CB  . ILE B-2 2 389 ? 8.218   -149.562 33.664  1.000 117.34343 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16140 C CG1 . ILE B-2 2 389 ? 8.930   -148.866 32.503  1.000 136.72270 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16141 C CG2 . ILE B-2 2 389 ? 8.872   -150.898 33.970  1.000 118.84753 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16142 C CD1 . ILE B-2 2 389 ? 10.425  -148.732 32.701  1.000 120.91198 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16143 N N   . THR B-2 2 390 ? 5.649   -151.856 33.903  1.000 166.16233 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 N   1 
+ATOM   16144 C CA  . THR B-2 2 390 ? 5.160   -152.866 34.826  1.000 144.15631 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16145 C C   . THR B-2 2 390 ? 6.338   -153.575 35.489  1.000 131.24491 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 C   1 
+ATOM   16146 O O   . THR B-2 2 390 ? 7.451   -153.618 34.959  1.000 140.45482 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 O   1 
+ATOM   16147 C CB  . THR B-2 2 390 ? 4.263   -153.877 34.111  1.000 162.47958 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16148 O OG1 . THR B-2 2 390 ? 3.661   -154.748 35.078  1.000 125.70000 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16149 C CG2 . THR B-2 2 390 ? 5.069   -154.707 33.122  1.000 170.71904 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16150 N N   . LEU B-2 2 391 ? 6.083   -154.130 36.669  1.000 115.27499 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16151 C CA  . LEU B-2 2 391 ? 7.133   -154.697 37.502  1.000 111.89787 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16152 C C   . LEU B-2 2 391 ? 6.875   -156.180 37.721  1.000 104.23585 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16153 O O   . LEU B-2 2 391 ? 5.754   -156.577 38.055  1.000 120.77940 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16154 C CB  . LEU B-2 2 391 ? 7.213   -153.960 38.840  1.000 94.66889  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16155 C CG  . LEU B-2 2 391 ? 8.601   -153.870 39.468  1.000 104.47254 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16156 C CD1 . LEU B-2 2 391 ? 9.626   -153.425 38.440  1.000 88.58750  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16157 C CD2 . LEU B-2 2 391 ? 8.566   -152.901 40.622  1.000 104.83292 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16158 N N   . ASP B-2 2 392 ? 7.914   -156.990 37.528  1.000 103.23762 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16159 C CA  . ASP B-2 2 392 ? 7.798   -158.425 37.749  1.000 117.14590 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16160 C C   . ASP B-2 2 392 ? 7.511   -158.711 39.218  1.000 111.43672 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16161 O O   . ASP B-2 2 392 ? 7.973   -157.998 40.113  1.000 115.59802 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16162 C CB  . ASP B-2 2 392 ? 9.083   -159.137 37.314  1.000 112.29973 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16163 C CG  . ASP B-2 2 392 ? 8.962   -160.651 37.366  1.000 124.03808 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16164 O OD1 . ASP B-2 2 392 ? 7.822   -161.161 37.427  1.000 122.62091 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16165 O OD2 . ASP B-2 2 392 ? 10.009  -161.334 37.348  1.000 103.02850 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16166 N N   . THR B-2 2 393 ? 6.730   -159.767 39.460  1.000 108.09676 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 N   1 
+ATOM   16167 C CA  . THR B-2 2 393 ? 6.380   -160.134 40.829  1.000 111.43637 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16168 C C   . THR B-2 2 393 ? 7.622   -160.456 41.651  1.000 115.13210 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 C   1 
+ATOM   16169 O O   . THR B-2 2 393 ? 7.748   -160.013 42.799  1.000 109.03540 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 O   1 
+ATOM   16170 C CB  . THR B-2 2 393 ? 5.415   -161.322 40.823  1.000 100.07537 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16171 O OG1 . THR B-2 2 393 ? 4.125   -160.892 40.368  1.000 112.98739 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16172 C CG2 . THR B-2 2 393 ? 5.282   -161.921 42.216  1.000 117.58132 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16173 N N   . ARG B-2 2 394 ? 8.555   -161.218 41.077  1.000 107.52107 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 N   1 
+ATOM   16174 C CA  . ARG B-2 2 394 ? 9.786   -161.531 41.792  1.000 115.31408 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   16175 C C   . ARG B-2 2 394 ? 10.698  -160.316 41.903  1.000 107.16651 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 C   1 
+ATOM   16176 O O   . ARG B-2 2 394 ? 11.511  -160.238 42.830  1.000 116.70804 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 O   1 
+ATOM   16177 C CB  . ARG B-2 2 394 ? 10.512  -162.687 41.106  1.000 118.46171 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   16178 C CG  . ARG B-2 2 394 ? 9.752   -164.003 41.158  1.000 126.19325 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   16179 C CD  . ARG B-2 2 394 ? 10.548  -165.121 40.510  1.000 125.07683 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   16180 N NE  . ARG B-2 2 394 ? 11.844  -165.304 41.150  1.000 103.40824 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   16181 C CZ  . ARG B-2 2 394 ? 12.773  -166.150 40.729  1.000 121.71042 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   16182 N NH1 . ARG B-2 2 394 ? 12.582  -166.912 39.664  1.000 131.27919 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   16183 N NH2 . ARG B-2 2 394 ? 13.924  -166.233 41.390  1.000 102.78260 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   16184 N N   . GLU B-2 2 395 ? 10.584  -159.363 40.972  1.000 115.71248 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16185 C CA  . GLU B-2 2 395 ? 11.336  -158.118 41.097  1.000 107.34892 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16186 C C   . GLU B-2 2 395 ? 10.836  -157.295 42.278  1.000 109.35249 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16187 O O   . GLU B-2 2 395 ? 11.627  -156.628 42.958  1.000 113.15948 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16188 C CB  . GLU B-2 2 395 ? 11.238  -157.308 39.804  1.000 106.00698 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16189 C CG  . GLU B-2 2 395 ? 12.281  -157.662 38.756  1.000 91.35188  ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16190 C CD  . GLU B-2 2 395 ? 12.212  -156.750 37.548  1.000 108.54035 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16191 O OE1 . GLU B-2 2 395 ? 11.092  -156.484 37.063  1.000 106.25056 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16192 O OE2 . GLU B-2 2 395 ? 13.276  -156.285 37.091  1.000 102.68947 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16193 N N   . ILE B-2 2 396 ? 9.525   -157.334 42.537  1.000 111.88117 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16194 C CA  . ILE B-2 2 396 ? 8.968   -156.603 43.670  1.000 104.54532 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16195 C C   . ILE B-2 2 396 ? 9.428   -157.224 44.984  1.000 97.76006  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16196 O O   . ILE B-2 2 396 ? 9.833   -156.516 45.916  1.000 112.30663 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16197 C CB  . ILE B-2 2 396 ? 7.433   -156.553 43.565  1.000 101.73475 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16198 C CG1 . ILE B-2 2 396 ? 7.013   -155.740 42.340  1.000 96.51260  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16199 C CG2 . ILE B-2 2 396 ? 6.826   -155.969 44.830  1.000 94.60652  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16200 C CD1 . ILE B-2 2 396 ? 5.513   -155.615 42.168  1.000 93.12238  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16201 N N   . THR B-2 2 397 ? 9.384   -158.556 45.079  1.000 94.96640  ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 N   1 
+ATOM   16202 C CA  . THR B-2 2 397 ? 9.801   -159.218 46.314  1.000 112.69752 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16203 C C   . THR B-2 2 397 ? 11.304  -159.084 46.536  1.000 100.68971 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 C   1 
+ATOM   16204 O O   . THR B-2 2 397 ? 11.761  -158.969 47.681  1.000 133.73003 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 O   1 
+ATOM   16205 C CB  . THR B-2 2 397 ? 9.396   -160.692 46.297  1.000 105.13951 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16206 O OG1 . THR B-2 2 397 ? 10.016  -161.347 45.184  1.000 127.17063 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16207 C CG2 . THR B-2 2 397 ? 7.885   -160.827 46.183  1.000 95.70964  ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16208 N N   . ALA B-2 2 398 ? 12.089  -159.103 45.457  1.000 102.81306 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16209 C CA  . ALA B-2 2 398 ? 13.529  -158.905 45.588  1.000 116.30943 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16210 C C   . ALA B-2 2 398 ? 13.848  -157.493 46.062  1.000 125.64180 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16211 O O   . ALA B-2 2 398 ? 14.747  -157.297 46.888  1.000 110.02872 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16212 C CB  . ALA B-2 2 398 ? 14.225  -159.197 44.258  1.000 127.56976 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16213 N N   . PHE B-2 2 399 ? 13.124  -156.497 45.547  1.000 130.21741 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 N   1 
+ATOM   16214 C CA  . PHE B-2 2 399 ? 13.290  -155.129 46.027  1.000 129.46073 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   16215 C C   . PHE B-2 2 399 ? 12.880  -155.017 47.490  1.000 114.73622 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 C   1 
+ATOM   16216 O O   . PHE B-2 2 399 ? 13.566  -154.375 48.294  1.000 110.41506 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 O   1 
+ATOM   16217 C CB  . PHE B-2 2 399 ? 12.470  -154.172 45.159  1.000 130.05471 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   16218 C CG  . PHE B-2 2 399 ? 12.650  -152.715 45.507  1.000 138.10753 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   16219 C CD1 . PHE B-2 2 399 ? 11.960  -152.145 46.568  1.000 125.48427 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   16220 C CD2 . PHE B-2 2 399 ? 13.490  -151.911 44.755  1.000 126.92183 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   16221 C CE1 . PHE B-2 2 399 ? 12.120  -150.810 46.882  1.000 111.79104 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   16222 C CE2 . PHE B-2 2 399 ? 13.651  -150.573 45.061  1.000 124.55478 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   16223 C CZ  . PHE B-2 2 399 ? 12.967  -150.023 46.128  1.000 123.41826 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   16224 N N   . THR B-2 2 400 ? 11.752  -155.633 47.849  1.000 114.85007 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 N   1 
+ATOM   16225 C CA  . THR B-2 2 400 ? 11.260  -155.556 49.221  1.000 122.78320 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16226 C C   . THR B-2 2 400 ? 12.252  -156.173 50.199  1.000 118.58440 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 C   1 
+ATOM   16227 O O   . THR B-2 2 400 ? 12.578  -155.573 51.229  1.000 125.01178 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 O   1 
+ATOM   16228 C CB  . THR B-2 2 400 ? 9.900   -156.250 49.329  1.000 109.45821 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16229 O OG1 . THR B-2 2 400 ? 8.892   -155.434 48.719  1.000 97.46313  ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16230 C CG2 . THR B-2 2 400 ? 9.543   -156.495 50.785  1.000 121.90083 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16231 N N   . GLU B-2 2 401 ? 12.752  -157.371 49.882  1.000 111.35478 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16232 C CA  . GLU B-2 2 401 ? 13.637  -158.081 50.801  1.000 122.47292 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16233 C C   . GLU B-2 2 401 ? 14.899  -157.279 51.098  1.000 133.20280 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16234 O O   . GLU B-2 2 401 ? 15.391  -157.282 52.233  1.000 143.46474 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16235 C CB  . GLU B-2 2 401 ? 13.993  -159.452 50.223  1.000 116.94797 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16236 C CG  . GLU B-2 2 401 ? 14.939  -160.269 51.089  1.000 150.58743 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16237 C CD  . GLU B-2 2 401 ? 15.233  -161.634 50.502  1.000 144.43604 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16238 O OE1 . GLU B-2 2 401 ? 14.494  -162.060 49.589  1.000 139.92681 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16239 O OE2 . GLU B-2 2 401 ? 16.204  -162.280 50.951  1.000 139.09355 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16240 N N   . VAL B-2 2 402 ? 15.436  -156.582 50.095  1.000 128.33624 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16241 C CA  . VAL B-2 2 402 ? 16.635  -155.780 50.314  1.000 125.54958 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16242 C C   . VAL B-2 2 402 ? 16.329  -154.584 51.209  1.000 130.34359 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16243 O O   . VAL B-2 2 402 ? 17.173  -154.165 52.012  1.000 142.03111 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16244 C CB  . VAL B-2 2 402 ? 17.234  -155.344 48.964  1.000 128.36653 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16245 C CG1 . VAL B-2 2 402 ? 18.434  -154.438 49.175  1.000 133.39948 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16246 C CG2 . VAL B-2 2 402 ? 17.626  -156.562 48.142  1.000 121.89430 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16247 N N   . MET B-2 2 403 ? 15.120  -154.028 51.104  1.000 129.09659 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 N   1 
+ATOM   16248 C CA  . MET B-2 2 403 ? 14.760  -152.863 51.906  1.000 123.43521 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 CA  1 
+ATOM   16249 C C   . MET B-2 2 403 ? 14.634  -153.203 53.385  1.000 127.92567 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 C   1 
+ATOM   16250 O O   . MET B-2 2 403 ? 14.934  -152.360 54.239  1.000 122.71224 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 O   1 
+ATOM   16251 C CB  . MET B-2 2 403 ? 13.450  -152.263 51.396  1.000 104.05592 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 CB  1 
+ATOM   16252 C CG  . MET B-2 2 403 ? 13.557  -151.569 50.050  1.000 119.32698 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 CG  1 
+ATOM   16253 S SD  . MET B-2 2 403 ? 14.262  -149.917 50.184  1.000 134.34028 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 SD  1 
+ATOM   16254 C CE  . MET B-2 2 403 ? 13.073  -149.139 51.275  1.000 104.70613 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 CE  1 
+ATOM   16255 N N   . MET B-2 2 404 ? 14.197  -154.422 53.709  1.000 122.53709 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 N   1 
+ATOM   16256 C CA  . MET B-2 2 404 ? 13.926  -154.770 55.101  1.000 129.50537 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 CA  1 
+ATOM   16257 C C   . MET B-2 2 404 ? 15.214  -154.871 55.911  1.000 133.14352 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 C   1 
+ATOM   16258 O O   . MET B-2 2 404 ? 15.309  -154.323 57.016  1.000 153.87211 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 O   1 
+ATOM   16259 C CB  . MET B-2 2 404 ? 13.147  -156.086 55.172  1.000 132.70679 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 CB  1 
+ATOM   16260 C CG  . MET B-2 2 404 ? 11.993  -156.186 54.192  1.000 135.34130 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 CG  1 
+ATOM   16261 S SD  . MET B-2 2 404 ? 10.677  -154.991 54.489  1.000 129.09060 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 SD  1 
+ATOM   16262 C CE  . MET B-2 2 404 ? 9.534   -155.979 55.449  1.000 116.01295 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 CE  1 
+ATOM   16263 N N   . THR B-2 2 405 ? 16.213  -155.570 55.382  1.000 130.59927 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 N   1 
+ATOM   16264 C CA  . THR B-2 2 405 ? 17.409  -155.917 56.133  1.000 131.08316 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16265 C C   . THR B-2 2 405 ? 18.599  -155.068 55.706  1.000 130.29741 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 C   1 
+ATOM   16266 O O   . THR B-2 2 405 ? 18.644  -154.521 54.602  1.000 144.63948 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 O   1 
+ATOM   16267 C CB  . THR B-2 2 405 ? 17.754  -157.400 55.955  1.000 142.52060 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16268 O OG1 . THR B-2 2 405 ? 19.024  -157.672 56.561  1.000 154.21271 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16269 C CG2 . THR B-2 2 405 ? 17.815  -157.757 54.477  1.000 138.46161 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16270 N N   . ASN B-2 2 406 ? 19.571  -154.970 56.611  1.000 134.92021 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16271 C CA  . ASN B-2 2 406 ? 20.853  -154.338 56.334  1.000 149.88018 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16272 C C   . ASN B-2 2 406 ? 21.897  -155.336 55.849  1.000 142.82262 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16273 O O   . ASN B-2 2 406 ? 23.091  -155.019 55.848  1.000 139.72837 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16274 C CB  . ASN B-2 2 406 ? 21.364  -153.614 57.582  1.000 153.43607 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16275 C CG  . ASN B-2 2 406 ? 21.353  -154.499 58.815  1.000 161.96129 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16276 O OD1 . ASN B-2 2 406 ? 21.077  -155.696 58.734  1.000 156.94745 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16277 N ND2 . ASN B-2 2 406 ? 21.661  -153.912 59.965  1.000 167.65566 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16278 N N   . GLU B-2 2 407 ? 21.468  -156.531 55.438  1.000 138.02752 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16279 C CA  . GLU B-2 2 407 ? 22.409  -157.571 55.036  1.000 139.68189 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16280 C C   . GLU B-2 2 407 ? 23.108  -157.218 53.729  1.000 151.14645 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16281 O O   . GLU B-2 2 407 ? 24.314  -157.449 53.582  1.000 140.60725 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16282 C CB  . GLU B-2 2 407 ? 21.675  -158.906 54.912  1.000 138.28192 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16283 C CG  . GLU B-2 2 407 ? 22.533  -160.061 54.430  1.000 138.46294 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16284 C CD  . GLU B-2 2 407 ? 21.736  -161.340 54.260  1.000 136.87843 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16285 O OE1 . GLU B-2 2 407 ? 20.520  -161.328 54.549  1.000 130.32009 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16286 O OE2 . GLU B-2 2 407 ? 22.324  -162.357 53.836  1.000 140.55560 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16287 N N   . PHE B-2 2 408 ? 22.371  -156.656 52.771  1.000 152.77774 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 N   1 
+ATOM   16288 C CA  . PHE B-2 2 408 ? 22.909  -156.330 51.458  1.000 135.64304 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   16289 C C   . PHE B-2 2 408 ? 23.241  -154.849 51.312  1.000 140.75417 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 C   1 
+ATOM   16290 O O   . PHE B-2 2 408 ? 23.263  -154.334 50.189  1.000 160.30428 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 O   1 
+ATOM   16291 C CB  . PHE B-2 2 408 ? 21.924  -156.756 50.368  1.000 139.84785 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   16292 C CG  . PHE B-2 2 408 ? 21.427  -158.167 50.513  1.000 131.30810 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   16293 C CD1 . PHE B-2 2 408 ? 22.180  -159.233 50.050  1.000 128.66305 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   16294 C CD2 . PHE B-2 2 408 ? 20.201  -158.425 51.105  1.000 126.00281 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   16295 C CE1 . PHE B-2 2 408 ? 21.723  -160.531 50.180  1.000 133.54802 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   16296 C CE2 . PHE B-2 2 408 ? 19.739  -159.721 51.238  1.000 126.64888 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   16297 C CZ  . PHE B-2 2 408 ? 20.500  -160.775 50.775  1.000 126.35388 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   16298 N N   . ASP B-2 2 409 ? 23.506  -154.154 52.421  1.000 136.06035 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16299 C CA  . ASP B-2 2 409 ? 23.741  -152.715 52.349  1.000 140.44092 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16300 C C   . ASP B-2 2 409 ? 25.059  -152.393 51.656  1.000 148.18005 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16301 O O   . ASP B-2 2 409 ? 25.119  -151.484 50.820  1.000 158.26355 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16302 C CB  . ASP B-2 2 409 ? 23.713  -152.104 53.750  1.000 140.42483 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16303 C CG  . ASP B-2 2 409 ? 22.308  -151.948 54.288  1.000 139.63540 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16304 O OD1 . ASP B-2 2 409 ? 21.360  -152.422 53.627  1.000 136.23956 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16305 O OD2 . ASP B-2 2 409 ? 22.149  -151.347 55.371  1.000 136.81323 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16306 N N   . ILE B-2 2 410 ? 26.126  -153.122 51.990  1.000 153.89984 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16307 C CA  . ILE B-2 2 410 ? 27.433  -152.814 51.424  1.000 160.70702 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16308 C C   . ILE B-2 2 410 ? 27.512  -153.177 49.947  1.000 153.28333 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16309 O O   . ILE B-2 2 410 ? 28.365  -152.644 49.228  1.000 162.26437 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16310 C CB  . ILE B-2 2 410 ? 28.542  -153.515 52.231  1.000 153.98841 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16311 C CG1 . ILE B-2 2 410 ? 28.324  -155.027 52.248  1.000 151.97910 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16312 C CG2 . ILE B-2 2 410 ? 28.596  -152.969 53.650  1.000 145.59452 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16313 C CD1 . ILE B-2 2 410 ? 29.202  -155.766 51.283  1.000 147.39273 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16314 N N   . ALA B-2 2 411 ? 26.646  -154.076 49.471  1.000 144.54053 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16315 C CA  . ALA B-2 2 411 ? 26.603  -154.367 48.042  1.000 146.85416 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16316 C C   . ALA B-2 2 411 ? 26.121  -153.164 47.243  1.000 137.35651 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16317 O O   . ALA B-2 2 411 ? 26.513  -152.992 46.083  1.000 139.26403 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16318 C CB  . ALA B-2 2 411 ? 25.708  -155.577 47.775  1.000 130.34502 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16319 N N   . PHE B-2 2 412 ? 25.275  -152.328 47.842  1.000 139.43631 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 N   1 
+ATOM   16320 C CA  . PHE B-2 2 412 ? 24.829  -151.084 47.232  1.000 145.59438 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   16321 C C   . PHE B-2 2 412 ? 25.501  -149.865 47.846  1.000 156.33598 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 C   1 
+ATOM   16322 O O   . PHE B-2 2 412 ? 25.049  -148.739 47.618  1.000 157.66811 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 O   1 
+ATOM   16323 C CB  . PHE B-2 2 412 ? 23.308  -150.955 47.343  1.000 139.57315 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   16324 C CG  . PHE B-2 2 412 ? 22.558  -152.126 46.777  1.000 139.79404 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   16325 C CD1 . PHE B-2 2 412 ? 22.398  -152.268 45.409  1.000 140.92816 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   16326 C CD2 . PHE B-2 2 412 ? 22.005  -153.080 47.615  1.000 138.73960 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   16327 C CE1 . PHE B-2 2 412 ? 21.705  -153.345 44.888  1.000 136.69612 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   16328 C CE2 . PHE B-2 2 412 ? 21.313  -154.156 47.099  1.000 139.33067 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   16329 C CZ  . PHE B-2 2 412 ? 21.163  -154.289 45.735  1.000 140.24766 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   16330 N N   . ASP B-2 2 413 ? 26.562  -150.066 48.623  1.000 158.11069 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16331 C CA  . ASP B-2 2 413 ? 27.263  -148.954 49.246  1.000 162.49986 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16332 C C   . ASP B-2 2 413 ? 28.029  -148.152 48.202  1.000 171.79310 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16333 O O   . ASP B-2 2 413 ? 28.606  -148.710 47.264  1.000 164.53006 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16334 C CB  . ASP B-2 2 413 ? 28.224  -149.470 50.319  1.000 149.58719 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16335 C CG  . ASP B-2 2 413 ? 28.904  -148.351 51.086  1.000 167.14340 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16336 O OD1 . ASP B-2 2 413 ? 28.461  -147.189 50.977  1.000 153.76183 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16337 O OD2 . ASP B-2 2 413 ? 29.887  -148.639 51.801  1.000 184.40308 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16338 N N   . THR B-2 2 414 ? 28.034  -146.827 48.371  1.000 180.79572 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 N   1 
+ATOM   16339 C CA  . THR B-2 2 414 ? 28.767  -145.968 47.449  1.000 175.48800 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16340 C C   . THR B-2 2 414 ? 30.271  -146.064 47.665  1.000 179.54895 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 C   1 
+ATOM   16341 O O   . THR B-2 2 414 ? 31.045  -145.838 46.728  1.000 161.34191 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 O   1 
+ATOM   16342 C CB  . THR B-2 2 414 ? 28.307  -144.517 47.598  1.000 162.85753 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16343 O OG1 . THR B-2 2 414 ? 28.605  -144.053 48.921  1.000 157.50260 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16344 C CG2 . THR B-2 2 414 ? 26.810  -144.405 47.354  1.000 155.70676 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16345 N N   . ASN B-2 2 415 ? 30.701  -146.396 48.880  1.000 189.51399 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16346 C CA  . ASN B-2 2 415 ? 32.121  -146.491 49.177  1.000 187.30777 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16347 C C   . ASN B-2 2 415 ? 32.755  -147.653 48.418  1.000 193.43275 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16348 O O   . ASN B-2 2 415 ? 32.091  -148.617 48.026  1.000 199.13199 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16349 C CB  . ASN B-2 2 415 ? 32.345  -146.662 50.680  1.000 180.77464 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16350 C CG  . ASN B-2 2 415 ? 31.775  -145.513 51.488  1.000 182.28636 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16351 O OD1 . ASN B-2 2 415 ? 30.957  -145.715 52.384  1.000 180.14935 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16352 N ND2 . ASN B-2 2 415 ? 32.206  -144.297 51.172  1.000 196.14262 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16353 N N   . GLU B-2 2 416 ? 34.064  -147.549 48.211  1.000 189.93097 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16354 C CA  . GLU B-2 2 416 ? 34.827  -148.544 47.475  1.000 192.20544 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16355 C C   . GLU B-2 2 416 ? 35.956  -149.069 48.351  1.000 189.83343 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16356 O O   . GLU B-2 2 416 ? 36.632  -148.297 49.038  1.000 189.11902 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16357 C CB  . GLU B-2 2 416 ? 35.387  -147.954 46.177  1.000 178.37912 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16358 C CG  . GLU B-2 2 416 ? 35.753  -148.990 45.130  1.000 175.70404 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16359 C CD  . GLU B-2 2 416 ? 35.696  -148.431 43.722  1.000 188.39587 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16360 O OE1 . GLU B-2 2 416 ? 35.402  -147.226 43.571  1.000 190.21943 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16361 O OE2 . GLU B-2 2 416 ? 35.937  -149.196 42.766  1.000 198.73004 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16362 N N   . TYR B-2 2 417 ? 36.150  -150.384 48.325  1.000 195.47932 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 N   1 
+ATOM   16363 C CA  . TYR B-2 2 417 ? 37.134  -151.049 49.163  1.000 194.67521 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   16364 C C   . TYR B-2 2 417 ? 38.169  -151.749 48.295  1.000 196.82318 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 C   1 
+ATOM   16365 O O   . TYR B-2 2 417 ? 37.860  -152.250 47.209  1.000 201.74230 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 O   1 
+ATOM   16366 C CB  . TYR B-2 2 417 ? 36.462  -152.057 50.106  1.000 186.08535 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   16367 C CG  . TYR B-2 2 417 ? 35.359  -151.451 50.946  1.000 195.57739 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   16368 C CD1 . TYR B-2 2 417 ? 34.050  -151.414 50.485  1.000 199.21181 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   16369 C CD2 . TYR B-2 2 417 ? 35.628  -150.910 52.197  1.000 195.66748 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   16370 C CE1 . TYR B-2 2 417 ? 33.038  -150.858 51.245  1.000 198.61912 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   16371 C CE2 . TYR B-2 2 417 ? 34.622  -150.351 52.966  1.000 198.68070 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   16372 C CZ  . TYR B-2 2 417 ? 33.330  -150.329 52.484  1.000 199.01214 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   16373 O OH  . TYR B-2 2 417 ? 32.324  -149.775 53.243  1.000 186.75436 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   16374 N N   . LEU B-2 2 418 ? 39.409  -151.776 48.787  1.000 194.12044 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16375 C CA  . LEU B-2 2 418 ? 40.506  -152.346 48.013  1.000 188.34281 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16376 C C   . LEU B-2 2 418 ? 40.421  -153.867 47.974  1.000 180.21945 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16377 O O   . LEU B-2 2 418 ? 40.302  -154.469 46.901  1.000 178.24724 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16378 C CB  . LEU B-2 2 418 ? 41.845  -151.892 48.598  1.000 180.88551 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16379 C CG  . LEU B-2 2 418 ? 43.096  -152.188 47.771  1.000 182.72787 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16380 C CD1 . LEU B-2 2 418 ? 43.076  -151.398 46.472  1.000 176.32709 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16381 C CD2 . LEU B-2 2 418 ? 44.345  -151.874 48.577  1.000 180.96928 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16382 N N   . HIS B-2 2 419 ? 40.478  -154.507 49.138  1.000 179.65018 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 N   1 
+ATOM   16383 C CA  . HIS B-2 2 419 ? 40.469  -155.961 49.238  1.000 189.04130 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 CA  1 
+ATOM   16384 C C   . HIS B-2 2 419 ? 39.058  -156.443 49.545  1.000 190.78429 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 C   1 
+ATOM   16385 O O   . HIS B-2 2 419 ? 38.469  -156.054 50.560  1.000 186.38321 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 O   1 
+ATOM   16386 C CB  . HIS B-2 2 419 ? 41.447  -156.434 50.312  1.000 198.12726 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 CB  1 
+ATOM   16387 C CG  . HIS B-2 2 419 ? 42.883  -156.266 49.930  1.000 202.35951 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 CG  1 
+ATOM   16388 N ND1 . HIS B-2 2 419 ? 43.650  -157.303 49.445  1.000 194.25832 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   16389 C CD2 . HIS B-2 2 419 ? 43.689  -155.178 49.948  1.000 200.18239 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   16390 C CE1 . HIS B-2 2 419 ? 44.868  -156.863 49.188  1.000 194.13085 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   16391 N NE2 . HIS B-2 2 419 ? 44.919  -155.577 49.485  1.000 198.35312 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   16392 N N   . LYS B-2 2 420 ? 38.523  -157.293 48.671  1.000 192.98507 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16393 C CA  . LYS B-2 2 420 ? 37.174  -157.813 48.817  1.000 188.04802 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16394 C C   . LYS B-2 2 420 ? 37.152  -159.282 48.426  1.000 177.18223 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16395 O O   . LYS B-2 2 420 ? 38.141  -159.840 47.948  1.000 173.54220 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16396 C CB  . LYS B-2 2 420 ? 36.168  -157.031 47.959  1.000 183.58533 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16397 C CG  . LYS B-2 2 420 ? 35.971  -155.586 48.378  1.000 181.48183 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16398 C CD  . LYS B-2 2 420 ? 34.993  -154.874 47.457  1.000 174.02572 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16399 C CE  . LYS B-2 2 420 ? 35.536  -154.769 46.041  1.000 179.81772 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16400 N NZ  . LYS B-2 2 420 ? 36.782  -153.955 45.964  1.000 172.55274 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16401 N N   . ILE B-2 2 421 ? 36.001  -159.907 48.651  1.000 172.78409 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16402 C CA  . ILE B-2 2 421 ? 35.704  -161.250 48.173  1.000 166.70710 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16403 C C   . ILE B-2 2 421 ? 34.284  -161.227 47.635  1.000 169.40197 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16404 O O   . ILE B-2 2 421 ? 33.372  -160.740 48.311  1.000 168.06932 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16405 C CB  . ILE B-2 2 421 ? 35.846  -162.304 49.288  1.000 177.05832 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16406 C CG1 . ILE B-2 2 421 ? 37.299  -162.396 49.764  1.000 184.89345 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16407 C CG2 . ILE B-2 2 421 ? 35.330  -163.660 48.817  1.000 173.45048 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16408 C CD1 . ILE B-2 2 421 ? 37.427  -162.647 51.258  1.000 182.74072 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16409 N N   . PHE B-2 2 422 ? 34.095  -161.725 46.416  1.000 178.63312 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 N   1 
+ATOM   16410 C CA  . PHE B-2 2 422 ? 32.780  -161.704 45.797  1.000 181.58029 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   16411 C C   . PHE B-2 2 422 ? 32.440  -163.067 45.218  1.000 173.12685 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 C   1 
+ATOM   16412 O O   . PHE B-2 2 422 ? 33.321  -163.853 44.866  1.000 171.88353 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 O   1 
+ATOM   16413 C CB  . PHE B-2 2 422 ? 32.674  -160.616 44.712  1.000 175.04076 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   16414 C CG  . PHE B-2 2 422 ? 33.542  -160.844 43.499  1.000 189.69548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   16415 C CD1 . PHE B-2 2 422 ? 34.906  -160.613 43.541  1.000 194.08502 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   16416 C CD2 . PHE B-2 2 422 ? 32.976  -161.237 42.297  1.000 194.08180 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   16417 C CE1 . PHE B-2 2 422 ? 35.690  -160.801 42.414  1.000 205.59181 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   16418 C CE2 . PHE B-2 2 422 ? 33.753  -161.413 41.164  1.000 203.35943 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   16419 C CZ  . PHE B-2 2 422 ? 35.114  -161.200 41.226  1.000 213.59548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   16420 N N   . THR B-2 2 423 ? 31.142  -163.343 45.160  1.000 170.82983 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 N   1 
+ATOM   16421 C CA  . THR B-2 2 423 ? 30.628  -164.550 44.540  1.000 161.22787 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16422 C C   . THR B-2 2 423 ? 30.606  -164.374 43.024  1.000 165.13376 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 C   1 
+ATOM   16423 O O   . THR B-2 2 423 ? 30.585  -163.257 42.505  1.000 175.42120 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 O   1 
+ATOM   16424 C CB  . THR B-2 2 423 ? 29.222  -164.858 45.068  1.000 161.86106 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16425 O OG1 . THR B-2 2 423 ? 29.187  -164.641 46.481  1.000 159.57743 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16426 C CG2 . THR B-2 2 423 ? 28.832  -166.301 44.786  1.000 163.75074 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16427 N N   . VAL B-2 2 424 ? 30.630  -165.504 42.314  1.000 156.96276 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16428 C CA  . VAL B-2 2 424 ? 30.573  -165.484 40.853  1.000 153.90408 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16429 C C   . VAL B-2 2 424 ? 29.348  -164.712 40.380  1.000 155.79000 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16430 O O   . VAL B-2 2 424 ? 29.408  -163.953 39.405  1.000 159.45258 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16431 C CB  . VAL B-2 2 424 ? 30.591  -166.924 40.299  1.000 156.00939 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16432 C CG1 . VAL B-2 2 424 ? 30.292  -166.929 38.808  1.000 153.32648 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16433 C CG2 . VAL B-2 2 424 ? 31.934  -167.580 40.577  1.000 148.99477 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16434 N N   . HIS B-2 2 425 ? 28.218  -164.888 41.066  1.000 159.21053 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 N   1 
+ATOM   16435 C CA  . HIS B-2 2 425 ? 27.012  -164.145 40.723  1.000 158.91330 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 CA  1 
+ATOM   16436 C C   . HIS B-2 2 425 ? 26.977  -162.757 41.345  1.000 164.88671 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 C   1 
+ATOM   16437 O O   . HIS B-2 2 425 ? 26.197  -161.913 40.890  1.000 164.44271 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 O   1 
+ATOM   16438 C CB  . HIS B-2 2 425 ? 25.770  -164.925 41.154  1.000 152.02296 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 CB  1 
+ATOM   16439 C CG  . HIS B-2 2 425 ? 25.586  -166.219 40.424  1.000 158.44779 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 CG  1 
+ATOM   16440 N ND1 . HIS B-2 2 425 ? 26.253  -167.372 40.775  1.000 164.63318 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   16441 C CD2 . HIS B-2 2 425 ? 24.811  -166.540 39.361  1.000 152.38345 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   16442 C CE1 . HIS B-2 2 425 ? 25.895  -168.349 39.960  1.000 166.75565 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   16443 N NE2 . HIS B-2 2 425 ? 25.022  -167.870 39.093  1.000 157.98167 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   16444 N N   . SER B-2 2 426 ? 27.793  -162.501 42.371  1.000 165.63808 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-2 N   1 
+ATOM   16445 C CA  . SER B-2 2 426 ? 27.777  -161.193 43.020  1.000 162.56819 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-2 CA  1 
+ATOM   16446 C C   . SER B-2 2 426 ? 28.235  -160.099 42.064  1.000 167.39087 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-2 C   1 
+ATOM   16447 O O   . SER B-2 2 426 ? 27.580  -159.058 41.934  1.000 185.78902 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-2 O   1 
+ATOM   16448 C CB  . SER B-2 2 426 ? 28.652  -161.214 44.274  1.000 158.73437 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-2 CB  1 
+ATOM   16449 O OG  . SER B-2 2 426 ? 28.004  -161.893 45.335  1.000 163.37663 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-2 OG  1 
+ATOM   16450 N N   . ALA B-2 2 427 ? 29.360  -160.316 41.385  1.000 148.99035 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16451 C CA  . ALA B-2 2 427 ? 29.845  -159.343 40.415  1.000 174.17328 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16452 C C   . ALA B-2 2 427 ? 29.867  -159.936 39.014  1.000 177.17476 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16453 O O   . ALA B-2 2 427 ? 30.917  -159.982 38.365  1.000 179.14069 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16454 C CB  . ALA B-2 2 427 ? 31.234  -158.838 40.798  1.000 187.13073 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16455 N N   . LYS B-2 2 428 ? 28.708  -160.405 38.547  1.000 174.34393 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16456 C CA  . LYS B-2 2 428 ? 28.577  -160.785 37.146  1.000 162.89080 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16457 C C   . LYS B-2 2 428 ? 28.838  -159.597 36.231  1.000 158.98046 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16458 O O   . LYS B-2 2 428 ? 29.302  -159.771 35.098  1.000 163.79048 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16459 C CB  . LYS B-2 2 428 ? 27.184  -161.368 36.897  1.000 158.45581 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16460 C CG  . LYS B-2 2 428 ? 26.859  -161.668 35.442  1.000 167.51171 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16461 C CD  . LYS B-2 2 428 ? 25.398  -162.059 35.278  1.000 157.44814 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16462 C CE  . LYS B-2 2 428 ? 24.471  -160.981 35.824  1.000 156.79436 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16463 N NZ  . LYS B-2 2 428 ? 24.675  -159.668 35.152  1.000 148.00342 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16464 N N   . GLY B-2 2 429 ? 28.571  -158.384 36.712  1.000 152.69626 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-2 N   1 
+ATOM   16465 C CA  . GLY B-2 2 429 ? 28.745  -157.189 35.914  1.000 166.62598 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   16466 C C   . GLY B-2 2 429 ? 30.115  -156.552 36.021  1.000 161.58312 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-2 C   1 
+ATOM   16467 O O   . GLY B-2 2 429 ? 30.883  -156.566 35.054  1.000 164.46180 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-2 O   1 
+ATOM   16468 N N   . LEU B-2 2 430 ? 30.438  -155.993 37.185  1.000 166.84339 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16469 C CA  . LEU B-2 2 430 ? 31.668  -155.227 37.323  1.000 170.98214 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16470 C C   . LEU B-2 2 430 ? 32.896  -156.129 37.245  1.000 161.27554 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16471 O O   . LEU B-2 2 430 ? 32.847  -157.323 37.554  1.000 137.58039 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16472 C CB  . LEU B-2 2 430 ? 31.677  -154.441 38.637  1.000 163.27207 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16473 C CG  . LEU B-2 2 430 ? 31.615  -155.187 39.970  1.000 144.31824 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16474 C CD1 . LEU B-2 2 430 ? 32.345  -154.393 41.042  1.000 167.57121 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16475 C CD2 . LEU B-2 2 430 ? 30.173  -155.426 40.386  1.000 134.96592 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16476 N N   . GLU B-2 2 431 ? 34.008  -155.535 36.821  1.000 177.05943 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16477 C CA  . GLU B-2 2 431 ? 35.261  -156.238 36.598  1.000 169.56505 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16478 C C   . GLU B-2 2 431 ? 36.289  -155.813 37.637  1.000 166.22944 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16479 O O   . GLU B-2 2 431 ? 36.286  -154.672 38.108  1.000 164.34714 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16480 C CB  . GLU B-2 2 431 ? 35.790  -155.959 35.189  1.000 161.01428 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16481 C CG  . GLU B-2 2 431 ? 35.869  -154.478 34.849  1.000 148.96151 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16482 C CD  . GLU B-2 2 431 ? 35.879  -154.223 33.355  1.000 159.80355 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16483 O OE1 . GLU B-2 2 431 ? 35.815  -155.201 32.581  1.000 150.17373 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16484 O OE2 . GLU B-2 2 431 ? 35.947  -153.042 32.953  1.000 178.19606 ? ? ? ? ? -1 432 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16485 N N   . PHE B-2 2 432 ? 37.174  -156.740 37.987  1.000 172.12941 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 N   1 
+ATOM   16486 C CA  . PHE B-2 2 432 ? 38.187  -156.516 39.007  1.000 174.88191 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   16487 C C   . PHE B-2 2 432 ? 39.581  -156.638 38.405  1.000 181.21967 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 C   1 
+ATOM   16488 O O   . PHE B-2 2 432 ? 39.766  -157.191 37.318  1.000 187.36079 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 O   1 
+ATOM   16489 C CB  . PHE B-2 2 432 ? 38.026  -157.500 40.171  1.000 172.02291 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   16490 C CG  . PHE B-2 2 432 ? 36.788  -157.271 40.987  1.000 174.90665 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   16491 C CD1 . PHE B-2 2 432 ? 35.582  -157.838 40.616  1.000 169.12008 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   16492 C CD2 . PHE B-2 2 432 ? 36.829  -156.481 42.124  1.000 180.98131 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   16493 C CE1 . PHE B-2 2 432 ? 34.441  -157.626 41.365  1.000 177.05690 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   16494 C CE2 . PHE B-2 2 432 ? 35.690  -156.265 42.877  1.000 184.71440 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   16495 C CZ  . PHE B-2 2 432 ? 34.494  -156.839 42.497  1.000 177.32830 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   16496 N N   . ASN B-2 2 433 ? 40.569  -156.118 39.134  1.000 178.00663 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16497 C CA  . ASN B-2 2 433 ? 41.928  -156.057 38.605  1.000 181.01178 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16498 C C   . ASN B-2 2 433 ? 42.606  -157.423 38.666  1.000 179.03860 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16499 O O   . ASN B-2 2 433 ? 43.040  -157.960 37.640  1.000 178.22647 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16500 C CB  . ASN B-2 2 433 ? 42.736  -155.007 39.371  1.000 182.25240 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16501 C CG  . ASN B-2 2 433 ? 43.913  -154.483 38.575  1.000 189.47267 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16502 O OD1 . ASN B-2 2 433 ? 44.608  -155.242 37.903  1.000 193.92458 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16503 N ND2 . ASN B-2 2 433 ? 44.136  -153.175 38.640  1.000 178.52398 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16504 N N   . GLN B-2 2 434 ? 42.711  -157.999 39.863  1.000 182.16007 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 N   1 
+ATOM   16505 C CA  . GLN B-2 2 434 ? 43.316  -159.311 40.053  1.000 178.27427 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   16506 C C   . GLN B-2 2 434 ? 42.362  -160.208 40.827  1.000 172.05822 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 C   1 
+ATOM   16507 O O   . GLN B-2 2 434 ? 41.765  -159.782 41.820  1.000 171.30085 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 O   1 
+ATOM   16508 C CB  . GLN B-2 2 434 ? 44.657  -159.215 40.795  1.000 181.68026 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   16509 C CG  . GLN B-2 2 434 ? 45.762  -158.517 40.016  1.000 193.99744 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   16510 C CD  . GLN B-2 2 434 ? 45.738  -157.012 40.187  1.000 205.33914 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   16511 O OE1 . GLN B-2 2 434 ? 45.015  -156.484 41.031  1.000 208.64943 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   16512 N NE2 . GLN B-2 2 434 ? 46.535  -156.312 39.388  1.000 204.41861 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   16513 N N   . VAL B-2 2 435 ? 42.234  -161.456 40.374  1.000 163.54615 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16514 C CA  . VAL B-2 2 435 ? 41.265  -162.405 40.911  1.000 162.05258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16515 C C   . VAL B-2 2 435 ? 41.956  -163.739 41.168  1.000 158.27113 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16516 O O   . VAL B-2 2 435 ? 42.800  -164.174 40.377  1.000 160.81790 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16517 C CB  . VAL B-2 2 435 ? 40.071  -162.593 39.949  1.000 169.35764 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16518 C CG1 . VAL B-2 2 435 ? 39.141  -163.686 40.448  1.000 173.41258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16519 C CG2 . VAL B-2 2 435 ? 39.309  -161.287 39.773  1.000 174.37169 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16520 N N   . ILE B-2 2 436 ? 41.596  -164.386 42.276  1.000 158.99080 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16521 C CA  . ILE B-2 2 436 ? 42.045  -165.735 42.600  1.000 166.80156 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16522 C C   . ILE B-2 2 436 ? 40.820  -166.631 42.713  1.000 173.02470 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16523 O O   . ILE B-2 2 436 ? 39.840  -166.268 43.374  1.000 175.22983 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16524 C CB  . ILE B-2 2 436 ? 42.862  -165.771 43.905  1.000 153.15643 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16525 C CG1 . ILE B-2 2 436 ? 44.076  -164.848 43.809  1.000 154.53493 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16526 C CG2 . ILE B-2 2 436 ? 43.302  -167.195 44.221  1.000 148.37269 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16527 C CD1 . ILE B-2 2 436 ? 45.006  -164.960 44.995  1.000 161.79650 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16528 N N   . ILE B-2 2 437 ? 40.874  -167.799 42.069  1.000 181.83738 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16529 C CA  . ILE B-2 2 437 ? 39.784  -168.765 42.098  1.000 184.31500 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16530 C C   . ILE B-2 2 437 ? 40.337  -170.119 42.531  1.000 185.16653 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16531 O O   . ILE B-2 2 437 ? 41.547  -170.314 42.651  1.000 192.83939 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16532 C CB  . ILE B-2 2 437 ? 39.068  -168.888 40.737  1.000 180.23399 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16533 C CG1 . ILE B-2 2 437 ? 39.920  -169.687 39.750  1.000 181.27921 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16534 C CG2 . ILE B-2 2 437 ? 38.767  -167.518 40.165  1.000 170.26801 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16535 C CD1 . ILE B-2 2 437 ? 39.266  -169.875 38.397  1.000 163.96778 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16536 N N   . THR B-2 2 438 ? 39.425  -171.063 42.760  1.000 169.91966 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 N   1 
+ATOM   16537 C CA  . THR B-2 2 438 ? 39.769  -172.434 43.107  1.000 179.41355 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16538 C C   . THR B-2 2 438 ? 39.132  -173.393 42.107  1.000 182.94503 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 C   1 
+ATOM   16539 O O   . THR B-2 2 438 ? 38.047  -173.135 41.580  1.000 176.21446 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 O   1 
+ATOM   16540 C CB  . THR B-2 2 438 ? 39.311  -172.780 44.533  1.000 178.62976 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16541 O OG1 . THR B-2 2 438 ? 37.908  -172.519 44.662  1.000 186.06205 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16542 C CG2 . THR B-2 2 438 ? 40.072  -171.946 45.557  1.000 171.11797 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16543 N N   . ALA B-2 2 439 ? 39.813  -174.519 41.864  1.000 191.52474 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16544 C CA  . ALA B-2 2 439 ? 39.383  -175.466 40.833  1.000 187.90444 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16545 C C   . ALA B-2 2 439 ? 38.240  -176.369 41.284  1.000 196.49099 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16546 O O   . ALA B-2 2 439 ? 37.398  -176.746 40.462  1.000 190.57375 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16547 C CB  . ALA B-2 2 439 ? 40.557  -176.328 40.379  1.000 197.10763 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16548 N N   . SER B-2 2 440 ? 38.185  -176.730 42.567  1.000 201.68815 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-2 N   1 
+ATOM   16549 C CA  . SER B-2 2 440 ? 37.176  -177.679 43.033  1.000 195.00334 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-2 CA  1 
+ATOM   16550 C C   . SER B-2 2 440 ? 35.757  -177.156 42.864  1.000 188.46505 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-2 C   1 
+ATOM   16551 O O   . SER B-2 2 440 ? 34.803  -177.933 42.977  1.000 181.96030 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-2 O   1 
+ATOM   16552 C CB  . SER B-2 2 440 ? 37.412  -178.029 44.505  1.000 193.91396 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-2 CB  1 
+ATOM   16553 O OG  . SER B-2 2 440 ? 37.313  -176.876 45.323  1.000 185.31780 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-2 OG  1 
+ATOM   16554 N N   . ASP B-2 2 441 ? 35.599  -175.859 42.593  1.000 198.75621 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16555 C CA  . ASP B-2 2 441 ? 34.268  -175.275 42.490  1.000 189.14216 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16556 C C   . ASP B-2 2 441 ? 33.577  -175.652 41.185  1.000 181.53270 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16557 O O   . ASP B-2 2 441 ? 32.351  -175.813 41.159  1.000 186.02416 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16558 C CB  . ASP B-2 2 441 ? 34.360  -173.756 42.613  1.000 177.39759 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16559 C CG  . ASP B-2 2 441 ? 34.858  -173.311 43.971  1.000 176.85579 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16560 O OD1 . ASP B-2 2 441 ? 34.442  -173.912 44.985  1.000 173.49088 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16561 O OD2 . ASP B-2 2 441 ? 35.664  -172.359 44.028  1.000 182.89154 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16562 N N   . TYR B-2 2 442 ? 34.333  -175.798 40.101  1.000 174.42999 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 N   1 
+ATOM   16563 C CA  . TYR B-2 2 442 ? 33.776  -175.926 38.763  1.000 172.23684 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   16564 C C   . TYR B-2 2 442 ? 33.952  -177.346 38.245  1.000 175.88283 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 C   1 
+ATOM   16565 O O   . TYR B-2 2 442 ? 35.066  -177.878 38.244  1.000 183.04626 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 O   1 
+ATOM   16566 C CB  . TYR B-2 2 442 ? 34.434  -174.927 37.810  1.000 180.05001 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   16567 C CG  . TYR B-2 2 442 ? 34.448  -173.511 38.338  1.000 184.67738 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   16568 C CD1 . TYR B-2 2 442 ? 35.529  -173.034 39.067  1.000 186.10045 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   16569 C CD2 . TYR B-2 2 442 ? 33.376  -172.657 38.119  1.000 177.19145 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   16570 C CE1 . TYR B-2 2 442 ? 35.545  -171.743 39.559  1.000 177.40137 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   16571 C CE2 . TYR B-2 2 442 ? 33.383  -171.363 38.606  1.000 171.20576 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   16572 C CZ  . TYR B-2 2 442 ? 34.470  -170.912 39.324  1.000 167.75056 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   16573 O OH  . TYR B-2 2 442 ? 34.480  -169.625 39.811  1.000 166.60625 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   16574 N N   . ASN B-2 2 443 ? 32.851  -177.947 37.796  1.000 171.34455 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16575 C CA  . ASN B-2 2 443 ? 32.871  -179.251 37.139  1.000 167.62453 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16576 C C   . ASN B-2 2 443 ? 33.147  -179.037 35.654  1.000 177.97622 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16577 O O   . ASN B-2 2 443 ? 32.262  -178.603 34.908  1.000 178.73607 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16578 C CB  . ASN B-2 2 443 ? 31.550  -179.985 37.354  1.000 155.69387 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16579 C CG  . ASN B-2 2 443 ? 31.513  -181.326 36.647  1.000 165.52821 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16580 O OD1 . ASN B-2 2 443 ? 32.558  -181.926 36.384  1.000 175.87131 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16581 N ND2 . ASN B-2 2 443 ? 30.315  -181.801 36.330  1.000 167.17563 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16582 N N   . VAL B-2 2 444 ? 34.370  -179.359 35.222  1.000 182.40931 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16583 C CA  . VAL B-2 2 444 ? 34.788  -179.045 33.860  1.000 180.69385 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16584 C C   . VAL B-2 2 444 ? 34.510  -180.165 32.863  1.000 191.82557 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16585 O O   . VAL B-2 2 444 ? 34.460  -179.904 31.653  1.000 200.65725 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16586 C CB  . VAL B-2 2 444 ? 36.284  -178.703 33.834  1.000 184.33422 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16587 C CG1 . VAL B-2 2 444 ? 36.569  -177.518 34.744  1.000 182.12476 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16588 C CG2 . VAL B-2 2 444 ? 37.108  -179.906 34.255  1.000 194.47007 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16589 N N   . HIS B-2 2 445 ? 34.329  -181.404 33.330  1.000 193.20842 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 N   1 
+ATOM   16590 C CA  . HIS B-2 2 445 ? 34.163  -182.521 32.402  1.000 200.91978 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 CA  1 
+ATOM   16591 C C   . HIS B-2 2 445 ? 32.812  -182.473 31.700  1.000 200.09630 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 C   1 
+ATOM   16592 O O   . HIS B-2 2 445 ? 32.718  -182.768 30.502  1.000 210.17436 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 O   1 
+ATOM   16593 C CB  . HIS B-2 2 445 ? 34.342  -183.850 33.135  1.000 199.96071 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 CB  1 
+ATOM   16594 C CG  . HIS B-2 2 445 ? 35.743  -184.376 33.095  1.000 204.46602 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 CG  1 
+ATOM   16595 N ND1 . HIS B-2 2 445 ? 36.696  -184.036 34.031  1.000 205.87640 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   16596 C CD2 . HIS B-2 2 445 ? 36.354  -185.211 32.222  1.000 209.87534 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   16597 C CE1 . HIS B-2 2 445 ? 37.832  -184.643 33.739  1.000 206.92616 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   16598 N NE2 . HIS B-2 2 445 ? 37.652  -185.362 32.646  1.000 210.19174 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   16599 N N   . TYR B-2 2 446 ? 31.755  -182.104 32.421  1.000 181.84337 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 N   1 
+ATOM   16600 C CA  . TYR B-2 2 446 ? 30.411  -182.062 31.859  1.000 172.96667 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   16601 C C   . TYR B-2 2 446 ? 29.911  -180.641 31.632  1.000 177.71873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 C   1 
+ATOM   16602 O O   . TYR B-2 2 446 ? 28.717  -180.449 31.380  1.000 175.26033 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 O   1 
+ATOM   16603 C CB  . TYR B-2 2 446 ? 29.442  -182.838 32.752  1.000 174.99051 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   16604 C CG  . TYR B-2 2 446 ? 29.662  -184.332 32.696  1.000 167.55336 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   16605 C CD1 . TYR B-2 2 446 ? 29.112  -185.095 31.674  1.000 144.62246 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   16606 C CD2 . TYR B-2 2 446 ? 30.430  -184.979 33.656  1.000 177.52363 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   16607 C CE1 . TYR B-2 2 446 ? 29.316  -186.460 31.612  1.000 158.39620 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   16608 C CE2 . TYR B-2 2 446 ? 30.637  -186.344 33.604  1.000 182.99873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   16609 C CZ  . TYR B-2 2 446 ? 30.077  -187.079 32.580  1.000 181.69448 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   16610 O OH  . TYR B-2 2 446 ? 30.282  -188.439 32.525  1.000 171.95493 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   16611 N N   . ASN B-2 2 447 ? 30.794  -179.645 31.723  1.000 191.97120 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16612 C CA  . ASN B-2 2 447 ? 30.505  -178.269 31.315  1.000 203.53528 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16613 C C   . ASN B-2 2 447 ? 29.292  -177.683 32.035  1.000 191.87826 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16614 O O   . ASN B-2 2 447 ? 28.591  -176.827 31.489  1.000 173.37027 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16615 C CB  . ASN B-2 2 447 ? 30.317  -178.173 29.797  1.000 202.34919 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16616 C CG  . ASN B-2 2 447 ? 31.532  -178.657 29.027  1.000 195.71358 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16617 O OD1 . ASN B-2 2 447 ? 32.660  -178.592 29.518  1.000 200.07395 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16618 N ND2 . ASN B-2 2 447 ? 31.307  -179.145 27.813  1.000 182.10144 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16619 N N   . ARG B-2 2 448 ? 29.029  -178.132 33.264  1.000 192.96285 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 N   1 
+ATOM   16620 C CA  . ARG B-2 2 448 ? 27.930  -177.551 34.028  1.000 200.52813 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   16621 C C   . ARG B-2 2 448 ? 28.266  -176.138 34.487  1.000 195.48637 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 C   1 
+ATOM   16622 O O   . ARG B-2 2 448 ? 27.422  -175.237 34.414  1.000 180.51180 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 O   1 
+ATOM   16623 C CB  . ARG B-2 2 448 ? 27.593  -178.432 35.231  1.000 189.83949 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   16624 C CG  . ARG B-2 2 448 ? 27.155  -179.846 34.882  1.000 175.13393 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   16625 C CD  . ARG B-2 2 448 ? 26.486  -180.541 36.067  1.000 166.38894 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   16626 N NE  . ARG B-2 2 448 ? 26.753  -179.877 37.338  1.000 182.87444 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   16627 C CZ  . ARG B-2 2 448 ? 25.874  -179.132 37.995  1.000 149.78266 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   16628 N NH1 . ARG B-2 2 448 ? 24.649  -178.940 37.534  1.000 126.09032 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   16629 N NH2 . ARG B-2 2 448 ? 26.234  -178.564 39.143  1.000 144.48913 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   16630 N N   . ASP B-2 2 449 ? 29.496  -175.926 34.955  1.000 187.70660 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16631 C CA  . ASP B-2 2 449 ? 29.923  -174.644 35.497  1.000 169.72474 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16632 C C   . ASP B-2 2 449 ? 30.915  -173.929 34.586  1.000 165.50807 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16633 O O   . ASP B-2 2 449 ? 31.626  -173.028 35.040  1.000 165.17290 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16634 C CB  . ASP B-2 2 449 ? 30.528  -174.840 36.888  1.000 176.74239 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16635 C CG  . ASP B-2 2 449 ? 29.642  -175.672 37.795  1.000 177.29716 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16636 O OD1 . ASP B-2 2 449 ? 28.405  -175.615 37.634  1.000 172.21294 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16637 O OD2 . ASP B-2 2 449 ? 30.182  -176.385 38.668  1.000 179.04412 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16638 N N   . THR B-2 2 450 ? 30.979  -174.314 33.308  1.000 167.97938 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 N   1 
+ATOM   16639 C CA  . THR B-2 2 450 ? 31.893  -173.646 32.386  1.000 162.82593 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16640 C C   . THR B-2 2 450 ? 31.477  -172.201 32.142  1.000 159.76507 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 C   1 
+ATOM   16641 O O   . THR B-2 2 450 ? 32.333  -171.326 31.965  1.000 160.13462 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 O   1 
+ATOM   16642 C CB  . THR B-2 2 450 ? 31.971  -174.411 31.064  1.000 160.08662 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16643 O OG1 . THR B-2 2 450 ? 30.667  -174.885 30.701  1.000 173.57276 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16644 C CG2 . THR B-2 2 450 ? 32.931  -175.587 31.181  1.000 164.56690 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16645 N N   . ASN B-2 2 451 ? 30.170  -171.930 32.125  1.000 163.03289 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16646 C CA  . ASN B-2 2 451 ? 29.705  -170.554 31.985  1.000 156.27345 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16647 C C   . ASN B-2 2 451 ? 30.061  -169.728 33.215  1.000 163.04045 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16648 O O   . ASN B-2 2 451 ? 30.535  -168.593 33.092  1.000 165.95686 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16649 C CB  . ASN B-2 2 451 ? 28.197  -170.531 31.735  1.000 160.62720 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16650 C CG  . ASN B-2 2 451 ? 27.822  -171.107 30.383  1.000 144.92054 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16651 O OD1 . ASN B-2 2 451 ? 28.626  -171.777 29.735  1.000 144.17560 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16652 N ND2 . ASN B-2 2 451 ? 26.595  -170.845 29.950  1.000 136.54969 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16653 N N   . GLU B-2 2 452 ? 29.840  -170.281 34.410  1.000 165.93885 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16654 C CA  . GLU B-2 2 452 ? 30.273  -169.603 35.626  1.000 151.23092 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16655 C C   . GLU B-2 2 452 ? 31.791  -169.519 35.709  1.000 155.28645 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16656 O O   . GLU B-2 2 452 ? 32.327  -168.550 36.258  1.000 157.70284 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16657 C CB  . GLU B-2 2 452 ? 29.715  -170.315 36.859  1.000 151.02609 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16658 C CG  . GLU B-2 2 452 ? 28.361  -169.801 37.331  1.000 158.66229 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16659 C CD  . GLU B-2 2 452 ? 27.214  -170.209 36.424  1.000 179.72154 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16660 O OE1 . GLU B-2 2 452 ? 27.444  -170.978 35.466  1.000 181.59610 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16661 O OE2 . GLU B-2 2 452 ? 26.076  -169.761 36.675  1.000 185.76113 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16662 N N   . HIS B-2 2 453 ? 32.498  -170.518 35.175  1.000 162.81483 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 N   1 
+ATOM   16663 C CA  . HIS B-2 2 453 ? 33.956  -170.458 35.158  1.000 165.23877 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 CA  1 
+ATOM   16664 C C   . HIS B-2 2 453 ? 34.454  -169.420 34.161  1.000 161.73047 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 C   1 
+ATOM   16665 O O   . HIS B-2 2 453 ? 35.419  -168.700 34.438  1.000 162.46099 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 O   1 
+ATOM   16666 C CB  . HIS B-2 2 453 ? 34.542  -171.831 34.833  1.000 160.34970 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 CB  1 
+ATOM   16667 C CG  . HIS B-2 2 453 ? 36.022  -171.814 34.620  1.000 164.45048 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 CG  1 
+ATOM   16668 N ND1 . HIS B-2 2 453 ? 36.592  -171.762 33.366  1.000 169.34589 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   16669 C CD2 . HIS B-2 2 453 ? 37.050  -171.830 35.501  1.000 156.42302 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   16670 C CE1 . HIS B-2 2 453 ? 37.908  -171.753 33.484  1.000 172.96169 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   16671 N NE2 . HIS B-2 2 453 ? 38.211  -171.793 34.769  1.000 165.41517 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   16672 N N   . TYR B-2 2 454 ? 33.814  -169.335 32.992  1.000 165.29105 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 N   1 
+ATOM   16673 C CA  . TYR B-2 2 454 ? 34.204  -168.325 32.013  1.000 161.43118 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   16674 C C   . TYR B-2 2 454 ? 33.985  -166.921 32.560  1.000 159.79104 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 C   1 
+ATOM   16675 O O   . TYR B-2 2 454 ? 34.813  -166.028 32.345  1.000 165.45879 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 O   1 
+ATOM   16676 C CB  . TYR B-2 2 454 ? 33.427  -168.524 30.711  1.000 170.00798 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   16677 C CG  . TYR B-2 2 454 ? 33.822  -167.563 29.611  1.000 172.56408 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   16678 C CD1 . TYR B-2 2 454 ? 34.910  -167.827 28.791  1.000 176.36621 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   16679 C CD2 . TYR B-2 2 454 ? 33.105  -166.393 29.393  1.000 166.76403 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   16680 C CE1 . TYR B-2 2 454 ? 35.276  -166.952 27.785  1.000 177.85672 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   16681 C CE2 . TYR B-2 2 454 ? 33.463  -165.512 28.390  1.000 171.45125 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   16682 C CZ  . TYR B-2 2 454 ? 34.549  -165.797 27.589  1.000 179.61446 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   16683 O OH  . TYR B-2 2 454 ? 34.909  -164.923 26.588  1.000 174.13197 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   16684 N N   . VAL B-2 2 455 ? 32.873  -166.706 33.266  1.000 158.24516 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16685 C CA  . VAL B-2 2 455 ? 32.654  -165.427 33.936  1.000 149.21942 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16686 C C   . VAL B-2 2 455 ? 33.731  -165.194 34.985  1.000 147.23729 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16687 O O   . VAL B-2 2 455 ? 34.277  -164.090 35.103  1.000 154.92645 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16688 C CB  . VAL B-2 2 455 ? 31.244  -165.381 34.555  1.000 139.87613 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16689 C CG1 . VAL B-2 2 455 ? 31.108  -164.183 35.483  1.000 142.71820 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16690 C CG2 . VAL B-2 2 455 ? 30.188  -165.337 33.464  1.000 155.86731 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16691 N N   . ALA B-2 2 456 ? 34.060  -166.235 35.752  1.000 143.82785 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16692 C CA  . ALA B-2 2 456 ? 35.083  -166.116 36.786  1.000 151.25267 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16693 C C   . ALA B-2 2 456 ? 36.426  -165.705 36.197  1.000 151.73312 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16694 O O   . ALA B-2 2 456 ? 37.143  -164.882 36.779  1.000 147.00592 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16695 C CB  . ALA B-2 2 456 ? 35.212  -167.440 37.536  1.000 161.26319 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16696 N N   . THR B-2 2 457 ? 36.782  -166.266 35.040  1.000 159.84008 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 N   1 
+ATOM   16697 C CA  . THR B-2 2 457 ? 38.080  -165.975 34.441  1.000 156.93687 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16698 C C   . THR B-2 2 457 ? 38.112  -164.596 33.794  1.000 161.42061 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 C   1 
+ATOM   16699 O O   . THR B-2 2 457 ? 39.167  -163.951 33.770  1.000 170.88517 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 O   1 
+ATOM   16700 C CB  . THR B-2 2 457 ? 38.430  -167.049 33.413  1.000 165.69354 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16701 O OG1 . THR B-2 2 457 ? 37.356  -167.174 32.473  1.000 172.07903 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16702 C CG2 . THR B-2 2 457 ? 38.644  -168.385 34.100  1.000 168.44318 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16703 N N   . THR B-2 2 458 ? 36.980  -164.130 33.266  1.000 165.76700 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 N   1 
+ATOM   16704 C CA  . THR B-2 2 458 ? 36.933  -162.841 32.588  1.000 154.71665 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16705 C C   . THR B-2 2 458 ? 36.865  -161.658 33.545  1.000 158.24762 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 C   1 
+ATOM   16706 O O   . THR B-2 2 458 ? 37.025  -160.517 33.100  1.000 157.41715 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 O   1 
+ATOM   16707 C CB  . THR B-2 2 458 ? 35.737  -162.786 31.632  1.000 151.02954 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16708 O OG1 . THR B-2 2 458 ? 34.546  -163.172 32.328  1.000 153.52254 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16709 C CG2 . THR B-2 2 458 ? 35.957  -163.715 30.447  1.000 158.96658 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16710 N N   . ARG B-2 2 459 ? 36.632  -161.892 34.839  1.000 159.86740 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 N   1 
+ATOM   16711 C CA  . ARG B-2 2 459 ? 36.597  -160.779 35.783  1.000 155.59782 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   16712 C C   . ARG B-2 2 459 ? 37.988  -160.199 36.003  1.000 161.91109 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 C   1 
+ATOM   16713 O O   . ARG B-2 2 459 ? 38.146  -158.976 36.089  1.000 166.46757 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 O   1 
+ATOM   16714 C CB  . ARG B-2 2 459 ? 35.987  -161.221 37.113  1.000 149.16043 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   16715 C CG  . ARG B-2 2 459 ? 34.543  -161.705 37.036  1.000 147.53241 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   16716 C CD  . ARG B-2 2 459 ? 33.645  -160.755 36.252  1.000 147.88019 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   16717 N NE  . ARG B-2 2 459 ? 33.569  -161.106 34.838  1.000 157.47284 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   16718 C CZ  . ARG B-2 2 459 ? 32.795  -160.494 33.953  1.000 171.07093 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   16719 N NH1 . ARG B-2 2 459 ? 32.002  -159.495 34.302  1.000 177.32607 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   16720 N NH2 . ARG B-2 2 459 ? 32.816  -160.896 32.685  1.000 175.93923 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   16721 N N   . ALA B-2 2 460 ? 39.004  -161.055 36.093  1.000 166.96947 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16722 C CA  . ALA B-2 2 460 ? 40.366  -160.580 36.301  1.000 164.80981 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16723 C C   . ALA B-2 2 460 ? 40.837  -159.762 35.106  1.000 169.32609 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16724 O O   . ALA B-2 2 460 ? 40.594  -160.120 33.950  1.000 160.69925 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16725 C CB  . ALA B-2 2 460 ? 41.309  -161.759 36.540  1.000 158.48283 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16726 N N   . LYS B-2 2 461 ? 41.518  -158.653 35.391  1.000 181.19994 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16727 C CA  . LYS B-2 2 461 ? 41.962  -157.717 34.364  1.000 175.83534 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16728 C C   . LYS B-2 2 461 ? 43.446  -157.847 34.045  1.000 181.93114 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16729 O O   . LYS B-2 2 461 ? 43.820  -157.946 32.873  1.000 170.10972 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16730 C CB  . LYS B-2 2 461 ? 41.648  -156.279 34.795  1.000 165.62991 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16731 C CG  . LYS B-2 2 461 ? 41.982  -155.229 33.747  1.000 171.22558 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16732 C CD  . LYS B-2 2 461 ? 41.810  -153.824 34.301  1.000 180.27095 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16733 C CE  . LYS B-2 2 461 ? 42.110  -152.773 33.245  1.000 182.94473 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16734 N NZ  . LYS B-2 2 461 ? 43.459  -152.958 32.642  1.000 171.07869 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16735 N N   . ASP B-2 2 462 ? 44.305  -157.846 35.066  1.000 183.09696 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16736 C CA  . ASP B-2 2 462 ? 45.748  -157.882 34.869  1.000 183.07001 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16737 C C   . ASP B-2 2 462 ? 46.344  -159.247 35.191  1.000 181.25178 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16738 O O   . ASP B-2 2 462 ? 46.984  -159.859 34.331  1.000 184.05591 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16739 C CB  . ASP B-2 2 462 ? 46.424  -156.791 35.714  1.000 185.36874 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16740 C CG  . ASP B-2 2 462 ? 46.122  -155.391 35.209  1.000 188.40835 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16741 O OD1 . ASP B-2 2 462 ? 45.832  -155.241 34.003  1.000 181.51914 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16742 O OD2 . ASP B-2 2 462 ? 46.180  -154.440 36.016  1.000 188.25622 ? ? ? ? ? -1 463 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16743 N N   . LYS B-2 2 463 ? 46.157  -159.744 36.412  1.000 186.32079 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16744 C CA  . LYS B-2 2 463 ? 46.747  -161.007 36.836  1.000 190.73200 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16745 C C   . LYS B-2 2 463 ? 45.661  -161.930 37.364  1.000 180.00054 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16746 O O   . LYS B-2 2 463 ? 44.846  -161.524 38.199  1.000 173.27561 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16747 C CB  . LYS B-2 2 463 ? 47.820  -160.783 37.908  1.000 186.56888 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16748 C CG  . LYS B-2 2 463 ? 48.995  -159.938 37.439  1.000 191.81896 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16749 C CD  . LYS B-2 2 463 ? 49.691  -160.577 36.248  1.000 188.29000 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16750 C CE  . LYS B-2 2 463 ? 50.866  -159.736 35.773  1.000 181.93426 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16751 N NZ  . LYS B-2 2 463 ? 51.554  -160.356 34.607  1.000 171.35114 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16752 N N   . LEU B-2 2 464 ? 45.655  -163.169 36.878  1.000 175.62651 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16753 C CA  . LEU B-2 2 464 ? 44.713  -164.192 37.313  1.000 176.07350 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16754 C C   . LEU B-2 2 464 ? 45.483  -165.333 37.959  1.000 179.85614 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16755 O O   . LEU B-2 2 464 ? 46.471  -165.816 37.398  1.000 184.40956 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16756 C CB  . LEU B-2 2 464 ? 43.880  -164.711 36.138  1.000 180.81809 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16757 C CG  . LEU B-2 2 464 ? 42.981  -165.915 36.425  1.000 178.54139 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16758 C CD1 . LEU B-2 2 464 ? 41.966  -165.590 37.510  1.000 176.79484 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16759 C CD2 . LEU B-2 2 464 ? 42.286  -166.376 35.155  1.000 178.31497 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16760 N N   . ILE B-2 2 465 ? 45.035  -165.756 39.138  1.000 181.78311 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16761 C CA  . ILE B-2 2 465 ? 45.684  -166.819 39.898  1.000 183.35940 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16762 C C   . ILE B-2 2 465 ? 44.679  -167.946 40.079  1.000 178.19157 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16763 O O   . ILE B-2 2 465 ? 43.594  -167.734 40.634  1.000 173.71700 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16764 C CB  . ILE B-2 2 465 ? 46.198  -166.321 41.257  1.000 179.61643 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16765 C CG1 . ILE B-2 2 465 ? 46.788  -164.916 41.123  1.000 180.44948 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16766 C CG2 . ILE B-2 2 465 ? 47.234  -167.284 41.817  1.000 183.51286 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16767 C CD1 . ILE B-2 2 465 ? 48.000  -164.838 40.220  1.000 188.11609 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16768 N N   . VAL B-2 2 466 ? 45.039  -169.139 39.617  1.000 182.22579 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16769 C CA  . VAL B-2 2 466 ? 44.168  -170.308 39.663  1.000 178.30430 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16770 C C   . VAL B-2 2 466 ? 44.762  -171.320 40.630  1.000 193.16930 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16771 O O   . VAL B-2 2 466 ? 45.956  -171.632 40.558  1.000 203.33181 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16772 C CB  . VAL B-2 2 466 ? 43.980  -170.923 38.265  1.000 175.32803 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16773 C CG1 . VAL B-2 2 466 ? 43.417  -172.333 38.369  1.000 181.67192 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16774 C CG2 . VAL B-2 2 466 ? 43.070  -170.043 37.421  1.000 173.50035 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16775 N N   . ILE B-2 2 467 ? 43.933  -171.825 41.538  1.000 193.92473 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16776 C CA  . ILE B-2 2 467 ? 44.314  -172.898 42.448  1.000 198.86352 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16777 C C   . ILE B-2 2 467 ? 43.839  -174.215 41.852  1.000 200.45138 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16778 O O   . ILE B-2 2 467 ? 42.664  -174.351 41.490  1.000 206.31228 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16779 C CB  . ILE B-2 2 467 ? 43.724  -172.673 43.850  1.000 192.31458 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16780 C CG1 . ILE B-2 2 467 ? 44.552  -171.639 44.617  1.000 186.42249 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16781 C CG2 . ILE B-2 2 467 ? 43.639  -173.981 44.614  1.000 187.73294 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16782 C CD1 . ILE B-2 2 467 ? 44.055  -171.379 46.022  1.000 166.48372 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16783 N N   . MET B-2 2 468 ? 44.749  -175.182 41.740  1.000 203.08570 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 N   1 
+ATOM   16784 C CA  . MET B-2 2 468 ? 44.440  -176.466 41.107  1.000 196.11078 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 CA  1 
+ATOM   16785 C C   . MET B-2 2 468 ? 43.994  -177.470 42.171  1.000 199.53468 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 C   1 
+ATOM   16786 O O   . MET B-2 2 468 ? 44.715  -178.391 42.560  1.000 204.74347 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 O   1 
+ATOM   16787 C CB  . MET B-2 2 468 ? 45.642  -176.972 40.318  1.000 198.47224 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 CB  1 
+ATOM   16788 C CG  . MET B-2 2 468 ? 45.284  -177.905 39.175  1.000 190.55518 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 CG  1 
+ATOM   16789 S SD  . MET B-2 2 468 ? 44.279  -177.083 37.923  1.000 206.98339 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 SD  1 
+ATOM   16790 C CE  . MET B-2 2 468 ? 45.349  -175.717 37.477  1.000 159.00140 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 CE  1 
+ATOM   16791 N N   . ASP B-2 2 469 ? 42.761  -177.270 42.639  1.000 200.56010 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16792 C CA  . ASP B-2 2 469 ? 42.199  -178.135 43.672  1.000 204.68924 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16793 C C   . ASP B-2 2 469 ? 41.708  -179.458 43.093  1.000 199.28748 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16794 O O   . ASP B-2 2 469 ? 41.850  -180.507 43.730  1.000 201.69033 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16795 C CB  . ASP B-2 2 469 ? 41.060  -177.407 44.392  1.000 208.38644 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16796 C CG  . ASP B-2 2 469 ? 40.728  -178.014 45.747  1.000 223.69345 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16797 O OD1 . ASP B-2 2 469 ? 40.588  -179.252 45.844  1.000 225.62758 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16798 O OD2 . ASP B-2 2 469 ? 40.603  -177.246 46.723  1.000 229.37022 ? ? ? ? ? -1 470 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16799 N N   . ASN B-2 2 470 ? 41.138  -179.430 41.893  1.000 207.79420 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16800 C CA  . ASN B-2 2 470 ? 40.521  -180.601 41.284  1.000 207.56565 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16801 C C   . ASN B-2 2 470 ? 41.454  -181.203 40.242  1.000 207.17353 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16802 O O   . ASN B-2 2 470 ? 42.002  -180.483 39.401  1.000 200.54428 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16803 C CB  . ASN B-2 2 470 ? 39.181  -180.230 40.645  1.000 198.20570 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16804 C CG  . ASN B-2 2 470 ? 38.470  -181.424 40.040  1.000 194.35905 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16805 O OD1 . ASN B-2 2 470 ? 38.768  -182.573 40.366  1.000 201.00520 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16806 N ND2 . ASN B-2 2 470 ? 37.516  -181.156 39.157  1.000 189.10112 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16807 N N   . LYS B-2 2 471 ? 41.629  -182.526 40.303  1.000 204.76599 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16808 C CA  . LYS B-2 2 471 ? 42.412  -183.217 39.284  1.000 199.60873 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16809 C C   . LYS B-2 2 471 ? 41.685  -183.226 37.945  1.000 202.43752 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16810 O O   . LYS B-2 2 471 ? 42.318  -183.126 36.888  1.000 207.65366 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16811 C CB  . LYS B-2 2 471 ? 42.718  -184.645 39.735  1.000 178.58425 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16812 C CG  . LYS B-2 2 471 ? 44.171  -184.888 40.106  1.000 166.14802 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16813 C CD  . LYS B-2 2 471 ? 44.581  -184.077 41.322  1.000 157.11057 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16814 C CE  . LYS B-2 2 471 ? 46.019  -184.371 41.713  1.000 149.68756 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16815 N NZ  . LYS B-2 2 471 ? 46.432  -183.607 42.921  1.000 145.66228 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16816 N N   . LYS B-2 2 472 ? 40.354  -183.349 37.972  1.000 208.45355 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16817 C CA  . LYS B-2 2 472 ? 39.578  -183.312 36.737  1.000 209.31729 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16818 C C   . LYS B-2 2 472 ? 39.708  -181.965 36.038  1.000 209.40055 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16819 O O   . LYS B-2 2 472 ? 39.652  -181.898 34.804  1.000 201.01730 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16820 C CB  . LYS B-2 2 472 ? 38.109  -183.617 37.030  1.000 202.51691 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16821 C CG  . LYS B-2 2 472 ? 37.871  -184.953 37.713  1.000 204.86863 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16822 C CD  . LYS B-2 2 472 ? 38.322  -186.111 36.839  1.000 200.04907 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16823 C CE  . LYS B-2 2 472 ? 38.008  -187.448 37.490  1.000 195.74505 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16824 N NZ  . LYS B-2 2 472 ? 38.398  -188.593 36.623  1.000 189.75459 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16825 N N   . TYR B-2 2 473 ? 39.873  -180.886 36.808  1.000 210.84184 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 N   1 
+ATOM   16826 C CA  . TYR B-2 2 473 ? 40.128  -179.576 36.217  1.000 196.41213 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   16827 C C   . TYR B-2 2 473 ? 41.440  -179.578 35.444  1.000 198.06874 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 C   1 
+ATOM   16828 O O   . TYR B-2 2 473 ? 41.490  -179.159 34.282  1.000 198.16331 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 O   1 
+ATOM   16829 C CB  . TYR B-2 2 473 ? 40.142  -178.507 37.312  1.000 202.65276 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   16830 C CG  . TYR B-2 2 473 ? 40.036  -177.070 36.830  1.000 195.62499 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   16831 C CD1 . TYR B-2 2 473 ? 40.988  -176.526 35.979  1.000 199.29423 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   16832 C CD2 . TYR B-2 2 473 ? 39.013  -176.240 37.279  1.000 185.27191 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   16833 C CE1 . TYR B-2 2 473 ? 40.905  -175.219 35.549  1.000 192.42230 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   16834 C CE2 . TYR B-2 2 473 ? 38.928  -174.922 36.861  1.000 188.83644 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   16835 C CZ  . TYR B-2 2 473 ? 39.878  -174.420 35.995  1.000 186.56120 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   16836 O OH  . TYR B-2 2 473 ? 39.806  -173.116 35.569  1.000 177.96202 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   16837 N N   . SER B-2 2 474 ? 42.517  -180.043 36.081  1.000 204.00181 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-2 N   1 
+ATOM   16838 C CA  . SER B-2 2 474 ? 43.821  -180.048 35.426  1.000 203.61419 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-2 CA  1 
+ATOM   16839 C C   . SER B-2 2 474 ? 43.858  -181.013 34.248  1.000 201.73907 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-2 C   1 
+ATOM   16840 O O   . SER B-2 2 474 ? 44.580  -180.772 33.274  1.000 194.91919 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-2 O   1 
+ATOM   16841 C CB  . SER B-2 2 474 ? 44.915  -180.400 36.434  1.000 197.53493 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-2 CB  1 
+ATOM   16842 O OG  . SER B-2 2 474 ? 44.714  -181.695 36.973  1.000 180.01641 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-2 OG  1 
+ATOM   16843 N N   . ASP B-2 2 475 ? 43.094  -182.106 34.317  1.000 211.06570 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16844 C CA  . ASP B-2 2 475 ? 43.057  -183.051 33.206  1.000 209.68367 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16845 C C   . ASP B-2 2 475 ? 42.392  -182.436 31.981  1.000 209.49780 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16846 O O   . ASP B-2 2 475 ? 42.833  -182.666 30.849  1.000 213.52265 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16847 C CB  . ASP B-2 2 475 ? 42.334  -184.331 33.626  1.000 208.07122 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16848 C CG  . ASP B-2 2 475 ? 43.115  -185.135 34.647  1.000 207.22526 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16849 O OD1 . ASP B-2 2 475 ? 44.345  -184.939 34.746  1.000 224.77372 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16850 O OD2 . ASP B-2 2 475 ? 42.501  -185.969 35.345  1.000 192.82233 ? ? ? ? ? -1 476 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16851 N N   . TYR B-2 2 476 ? 41.333  -181.649 32.186  1.000 206.49044 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 N   1 
+ATOM   16852 C CA  . TYR B-2 2 476 ? 40.665  -181.003 31.061  1.000 206.51747 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   16853 C C   . TYR B-2 2 476 ? 41.575  -179.982 30.392  1.000 207.82679 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 C   1 
+ATOM   16854 O O   . TYR B-2 2 476 ? 41.465  -179.748 29.182  1.000 202.28479 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 O   1 
+ATOM   16855 C CB  . TYR B-2 2 476 ? 39.369  -180.344 31.533  1.000 209.51514 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   16856 C CG  . TYR B-2 2 476 ? 38.377  -180.059 30.429  1.000 205.04310 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   16857 C CD1 . TYR B-2 2 476 ? 37.860  -181.089 29.653  1.000 206.50168 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   16858 C CD2 . TYR B-2 2 476 ? 37.940  -178.765 30.176  1.000 188.54784 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   16859 C CE1 . TYR B-2 2 476 ? 36.948  -180.836 28.647  1.000 202.25551 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   16860 C CE2 . TYR B-2 2 476 ? 37.026  -178.503 29.171  1.000 187.30120 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   16861 C CZ  . TYR B-2 2 476 ? 36.534  -179.542 28.411  1.000 199.76271 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   16862 O OH  . TYR B-2 2 476 ? 35.625  -179.286 27.410  1.000 189.68687 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   16863 N N   . ILE B-2 2 477 ? 42.478  -179.368 31.158  1.000 211.82380 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16864 C CA  . ILE B-2 2 477 ? 43.461  -178.464 30.569  1.000 210.09149 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16865 C C   . ILE B-2 2 477 ? 44.465  -179.250 29.734  1.000 208.76279 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16866 O O   . ILE B-2 2 477 ? 44.695  -178.943 28.560  1.000 202.02225 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16867 C CB  . ILE B-2 2 477 ? 44.164  -177.641 31.664  1.000 209.19384 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16868 C CG1 . ILE B-2 2 477 ? 43.141  -176.979 32.587  1.000 203.63449 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16869 C CG2 . ILE B-2 2 477 ? 45.058  -176.579 31.042  1.000 209.82529 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16870 C CD1 . ILE B-2 2 477 ? 43.767  -176.193 33.719  1.000 190.83037 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16871 N N   . GLU B-2 2 478 ? 45.066  -180.287 30.326  1.000 211.14548 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16872 C CA  . GLU B-2 2 478 ? 46.088  -181.056 29.623  1.000 205.68565 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16873 C C   . GLU B-2 2 478 ? 45.518  -181.806 28.426  1.000 206.46390 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16874 O O   . GLU B-2 2 478 ? 46.222  -181.998 27.428  1.000 202.56320 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16875 C CB  . GLU B-2 2 478 ? 46.766  -182.033 30.585  1.000 201.39804 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16876 C CG  . GLU B-2 2 478 ? 47.540  -181.363 31.708  1.000 206.81995 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16877 C CD  . GLU B-2 2 478 ? 48.391  -182.343 32.490  1.000 209.08955 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16878 O OE1 . GLU B-2 2 478 ? 48.291  -183.560 32.228  1.000 198.68496 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16879 O OE2 . GLU B-2 2 478 ? 49.165  -181.897 33.364  1.000 210.90827 ? ? ? ? ? -1 479 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16880 N N   . THR B-2 2 479 ? 44.257  -182.239 28.500  1.000 212.54854 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 N   1 
+ATOM   16881 C CA  . THR B-2 2 479 ? 43.652  -182.940 27.372  1.000 210.00822 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16882 C C   . THR B-2 2 479 ? 43.438  -181.997 26.194  1.000 204.48285 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 C   1 
+ATOM   16883 O O   . THR B-2 2 479 ? 43.761  -182.333 25.049  1.000 206.78386 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 O   1 
+ATOM   16884 C CB  . THR B-2 2 479 ? 42.328  -183.580 27.793  1.000 211.29339 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16885 O OG1 . THR B-2 2 479 ? 42.565  -184.527 28.842  1.000 211.28837 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16886 C CG2 . THR B-2 2 479 ? 41.679  -184.292 26.613  1.000 195.98045 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16887 N N   . LEU B-2 2 480 ? 42.897  -180.806 26.457  1.000 204.45234 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16888 C CA  . LEU B-2 2 480 ? 42.662  -179.844 25.387  1.000 204.05971 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16889 C C   . LEU B-2 2 480 ? 43.951  -179.181 24.919  1.000 207.45809 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16890 O O   . LEU B-2 2 480 ? 44.026  -178.731 23.770  1.000 202.95988 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16891 C CB  . LEU B-2 2 480 ? 41.653  -178.786 25.837  1.000 194.57498 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16892 C CG  . LEU B-2 2 480 ? 40.172  -179.092 25.587  1.000 184.06073 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16893 C CD1 . LEU B-2 2 480 ? 39.708  -180.324 26.354  1.000 198.22182 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16894 C CD2 . LEU B-2 2 480 ? 39.312  -177.887 25.935  1.000 175.51517 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16895 N N   . MET B-2 2 481 ? 44.968  -179.105 25.782  1.000 208.68888 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 N   1 
+ATOM   16896 C CA  . MET B-2 2 481 ? 46.268  -178.615 25.337  1.000 204.75629 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 CA  1 
+ATOM   16897 C C   . MET B-2 2 481 ? 46.896  -179.558 24.320  1.000 202.66747 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 C   1 
+ATOM   16898 O O   . MET B-2 2 481 ? 47.684  -179.122 23.473  1.000 191.11588 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 O   1 
+ATOM   16899 C CB  . MET B-2 2 481 ? 47.203  -178.419 26.532  1.000 204.79759 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 CB  1 
+ATOM   16900 C CG  . MET B-2 2 481 ? 46.930  -177.161 27.342  1.000 196.91820 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 CG  1 
+ATOM   16901 S SD  . MET B-2 2 481 ? 47.850  -177.109 28.893  1.000 203.60596 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 SD  1 
+ATOM   16902 C CE  . MET B-2 2 481 ? 49.518  -176.832 28.304  1.000 194.81333 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 CE  1 
+ATOM   16903 N N   . LYS B-2 2 482 ? 46.559  -180.848 24.386  1.000 208.48790 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16904 C CA  . LYS B-2 2 482 ? 47.034  -181.798 23.387  1.000 211.05745 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16905 C C   . LYS B-2 2 482 ? 46.199  -181.747 22.114  1.000 208.13698 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16906 O O   . LYS B-2 2 482 ? 46.734  -181.956 21.020  1.000 209.37291 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16907 C CB  . LYS B-2 2 482 ? 47.034  -183.215 23.965  1.000 206.80120 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16908 C CG  . LYS B-2 2 482 ? 47.639  -184.260 23.039  1.000 199.05556 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16909 C CD  . LYS B-2 2 482 ? 47.778  -185.606 23.730  1.000 192.78063 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16910 C CE  . LYS B-2 2 482 ? 48.435  -186.627 22.817  1.000 185.20132 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16911 N NZ  . LYS B-2 2 482 ? 48.668  -187.925 23.511  1.000 185.46700 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16912 N N   . GLU B-2 2 483 ? 44.897  -181.471 22.232  1.000 208.12526 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16913 C CA  . GLU B-2 2 483 ? 44.066  -181.332 21.040  1.000 205.15058 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16914 C C   . GLU B-2 2 483 ? 44.501  -180.134 20.206  1.000 200.31766 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16915 O O   . GLU B-2 2 483 ? 44.504  -180.194 18.971  1.000 196.93282 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16916 C CB  . GLU B-2 2 483 ? 42.592  -181.198 21.426  1.000 210.42635 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16917 C CG  . GLU B-2 2 483 ? 42.013  -182.393 22.163  1.000 218.93137 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16918 C CD  . GLU B-2 2 483 ? 40.496  -182.360 22.217  1.000 213.05878 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16919 O OE1 . GLU B-2 2 483 ? 39.871  -182.031 21.187  1.000 215.58232 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16920 O OE2 . GLU B-2 2 483 ? 39.929  -182.656 23.290  1.000 203.72863 ? ? ? ? ? -1 484 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16921 N N   . LEU B-2 2 484 ? 44.867  -179.036 20.863  1.000 203.50430 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16922 C CA  . LEU B-2 2 484 ? 45.311  -177.829 20.183  1.000 203.18304 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16923 C C   . LEU B-2 2 484 ? 46.826  -177.745 20.061  1.000 199.70411 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16924 O O   . LEU B-2 2 484 ? 47.332  -176.780 19.478  1.000 178.91388 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16925 C CB  . LEU B-2 2 484 ? 44.784  -176.590 20.915  1.000 196.98452 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16926 C CG  . LEU B-2 2 484 ? 43.306  -176.591 21.312  1.000 186.82679 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16927 C CD1 . LEU B-2 2 484 ? 42.941  -175.288 22.008  1.000 169.81913 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16928 C CD2 . LEU B-2 2 484 ? 42.413  -176.826 20.103  1.000 179.95886 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16929 N N   . LYS B-2 2 485 ? 47.554  -178.731 20.589  1.000 204.65539 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16930 C CA  . LYS B-2 2 485 ? 49.017  -178.741 20.581  1.000 205.11629 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16931 C C   . LYS B-2 2 485 ? 49.571  -177.462 21.207  1.000 209.59230 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16932 O O   . LYS B-2 2 485 ? 50.351  -176.723 20.603  1.000 208.43597 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16933 C CB  . LYS B-2 2 485 ? 49.558  -178.950 19.163  1.000 198.20773 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16934 C CG  . LYS B-2 2 485 ? 51.033  -179.340 19.101  1.000 197.50469 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16935 C CD  . LYS B-2 2 485 ? 51.326  -180.549 19.977  1.000 191.73902 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16936 C CE  . LYS B-2 2 485 ? 52.809  -180.885 19.971  1.000 173.18369 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16937 N NZ  . LYS B-2 2 485 ? 53.130  -182.029 20.868  1.000 150.88294 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16938 N N   . ILE B-2 2 486 ? 49.148  -177.200 22.440  1.000 207.73336 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16939 C CA  . ILE B-2 2 486 ? 49.579  -176.029 23.197  1.000 207.75322 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16940 C C   . ILE B-2 2 486 ? 50.535  -176.500 24.284  1.000 206.60747 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16941 O O   . ILE B-2 2 486 ? 50.144  -177.256 25.181  1.000 207.83468 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16942 C CB  . ILE B-2 2 486 ? 48.387  -175.270 23.799  1.000 205.63633 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16943 C CG1 . ILE B-2 2 486 ? 47.379  -174.906 22.708  1.000 204.32125 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16944 C CG2 . ILE B-2 2 486 ? 48.862  -174.020 24.524  1.000 202.08749 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16945 C CD1 . ILE B-2 2 486 ? 47.964  -174.089 21.579  1.000 203.38782 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16946 N N   . LYS B-2 2 487 ? 51.790  -176.054 24.202  1.000 204.02318 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16947 C CA  . LYS B-2 2 487 ? 52.781  -176.461 25.192  1.000 211.44182 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16948 C C   . LYS B-2 2 487 ? 52.570  -175.735 26.514  1.000 207.80674 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16949 O O   . LYS B-2 2 487 ? 52.694  -176.338 27.587  1.000 195.14500 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16950 C CB  . LYS B-2 2 487 ? 54.190  -176.202 24.658  1.000 211.83052 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16951 C CG  . LYS B-2 2 487 ? 55.300  -176.875 25.449  1.000 206.42131 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16952 C CD  . LYS B-2 2 487 ? 55.560  -178.289 24.949  1.000 191.45519 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16953 C CE  . LYS B-2 2 487 ? 56.799  -178.887 25.601  1.000 180.91951 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16954 N NZ  . LYS B-2 2 487 ? 57.184  -180.185 24.979  1.000 177.96894 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16955 N N   . ASN B-2 2 488 ? 52.250  -174.444 26.458  1.000 208.05930 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16956 C CA  . ASN B-2 2 488 ? 52.062  -173.639 27.657  1.000 205.34310 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16957 C C   . ASN B-2 2 488 ? 50.843  -172.747 27.492  1.000 208.58822 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16958 O O   . ASN B-2 2 488 ? 50.713  -172.044 26.487  1.000 200.09098 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16959 C CB  . ASN B-2 2 488 ? 53.300  -172.784 27.952  1.000 193.31819 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16960 C CG  . ASN B-2 2 488 ? 54.494  -173.615 28.369  1.000 198.26072 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16961 O OD1 . ASN B-2 2 488 ? 55.559  -173.545 27.757  1.000 201.26411 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16962 N ND2 . ASN B-2 2 488 ? 54.322  -174.411 29.418  1.000 197.35516 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16963 N N   . ILE B-2 2 489 ? 49.957  -172.781 28.484  1.000 214.39943 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16964 C CA  . ILE B-2 2 489 ? 48.800  -171.895 28.548  1.000 208.89836 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16965 C C   . ILE B-2 2 489 ? 48.676  -171.417 29.987  1.000 195.52807 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16966 O O   . ILE B-2 2 489 ? 47.794  -170.617 30.320  1.000 183.11767 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16967 C CB  . ILE B-2 2 489 ? 47.519  -172.604 28.068  1.000 204.79690 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16968 C CG1 . ILE B-2 2 489 ? 46.440  -171.582 27.709  1.000 189.60930 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16969 C CG2 . ILE B-2 2 489 ? 47.011  -173.563 29.136  1.000 195.24053 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16970 C CD1 . ILE B-2 2 489 ? 46.870  -170.599 26.647  1.000 188.56344 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16971 N N   . ILE B-2 2 490 ? 49.576  -171.898 30.843  1.000 196.65342 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16972 C CA  . ILE B-2 2 490 ? 49.497  -171.658 32.276  1.000 195.26678 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16973 C C   . ILE B-2 2 490 ? 50.911  -171.565 32.831  1.000 205.74101 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16974 O O   . ILE B-2 2 490 ? 51.838  -172.221 32.340  1.000 207.84244 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16975 C CB  . ILE B-2 2 490 ? 48.682  -172.772 32.976  1.000 182.15671 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16976 C CG1 . ILE B-2 2 490 ? 48.462  -172.441 34.446  1.000 187.77461 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16977 C CG2 . ILE B-2 2 490 ? 49.366  -174.126 32.814  1.000 172.67711 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16978 C CD1 . ILE B-2 2 490 ? 47.651  -171.190 34.669  1.000 188.48566 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16979 N N   . LYS B-2 2 491 ? 51.077  -170.730 33.852  1.000 203.96894 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16980 C CA  . LYS B-2 2 491 ? 52.355  -170.550 34.527  1.000 202.52815 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16981 C C   . LYS B-2 2 491 ? 52.221  -171.144 35.927  1.000 199.16955 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16982 O O   . LYS B-2 2 491 ? 51.430  -170.655 36.745  1.000 200.33763 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16983 C CB  . LYS B-2 2 491 ? 52.734  -169.069 34.584  1.000 203.03669 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16984 C CG  . LYS B-2 2 491 ? 54.072  -168.757 35.241  1.000 198.69394 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16985 C CD  . LYS B-2 2 491 ? 55.225  -168.773 34.247  1.000 183.72405 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16986 C CE  . LYS B-2 2 491 ? 56.524  -168.347 34.920  1.000 176.71692 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16987 N NZ  . LYS B-2 2 491 ? 56.391  -167.023 35.594  1.000 182.44026 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16988 N N   . SER B-2 2 492 ? 52.971  -172.210 36.196  1.000 199.74832 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-2 N   1 
+ATOM   16989 C CA  . SER B-2 2 492 ? 52.884  -172.926 37.461  1.000 210.04304 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-2 CA  1 
+ATOM   16990 C C   . SER B-2 2 492 ? 54.033  -172.530 38.376  1.000 206.19042 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-2 C   1 
+ATOM   16991 O O   . SER B-2 2 492 ? 55.182  -172.425 37.939  1.000 204.74641 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-2 O   1 
+ATOM   16992 C CB  . SER B-2 2 492 ? 52.899  -174.441 37.235  1.000 205.21654 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-2 CB  1 
+ATOM   16993 O OG  . SER B-2 2 492 ? 52.776  -175.143 38.458  1.000 196.32996 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-2 OG  1 
+ATOM   16994 N N   . ILE B-2 2 493 ? 53.711  -172.300 39.645  1.000 199.00804 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16995 C CA  . ILE B-2 2 493 ? 54.716  -171.986 40.651  1.000 201.27960 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16996 C C   . ILE B-2 2 493 ? 55.045  -173.243 41.449  1.000 206.35381 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16997 O O   . ILE B-2 2 493 ? 54.230  -174.162 41.535  1.000 200.43738 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16998 C CB  . ILE B-2 2 493 ? 54.248  -170.847 41.577  1.000 203.15762 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16999 C CG1 . ILE B-2 2 493 ? 54.134  -169.534 40.799  1.000 201.58162 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   17000 C CG2 . ILE B-2 2 493 ? 55.195  -170.687 42.758  1.000 212.47334 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   17001 C CD1 . ILE B-2 2 493 ? 53.844  -168.332 41.673  1.000 201.29157 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   17002 O OXT . ILE B-2 2 493 ? 56.126  -173.374 42.024  1.000 222.84893 ? ? ? ? ? -1 494 ILE B-2 OXT 1 
+ATOM   17003 N N   . SER A-3 1 10  ? 23.950  -106.749 62.179  1.000 100.74247 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-3 N   1 
+ATOM   17004 C CA  . SER A-3 1 10  ? 23.542  -105.355 62.051  1.000 114.11599 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-3 CA  1 
+ATOM   17005 C C   . SER A-3 1 10  ? 24.333  -104.656 60.954  1.000 160.09641 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-3 C   1 
+ATOM   17006 O O   . SER A-3 1 10  ? 24.223  -103.444 60.770  1.000 259.81492 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-3 O   1 
+ATOM   17007 C CB  . SER A-3 1 10  ? 23.722  -104.616 63.378  1.000 94.48069  ? ? ? ? ? ?  0   SER A-3 CB  1 
+ATOM   17008 O OG  . SER A-3 1 10  ? 22.901  -105.176 64.388  1.000 133.26918 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-3 OG  1 
+ATOM   17009 N N   . SER A-3 1 11  ? 25.135  -105.429 60.228  1.000 97.96176  ? ? ? ? ? ?  1   SER A-3 N   1 
+ATOM   17010 C CA  . SER A-3 1 11  ? 25.935  -104.922 59.124  1.000 88.22089  ? ? ? ? ? ?  1   SER A-3 CA  1 
+ATOM   17011 C C   . SER A-3 1 11  ? 25.530  -105.627 57.840  1.000 103.46406 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-3 C   1 
+ATOM   17012 O O   . SER A-3 1 11  ? 25.345  -106.848 57.825  1.000 221.80322 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-3 O   1 
+ATOM   17013 C CB  . SER A-3 1 11  ? 27.430  -105.127 59.380  1.000 111.30751 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-3 CB  1 
+ATOM   17014 O OG  . SER A-3 1 11  ? 28.194  -104.736 58.252  1.000 106.68564 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-3 OG  1 
+ATOM   17015 N N   . LYS A-3 1 12  ? 25.391  -104.851 56.762  1.000 99.88562  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 N   1 
+ATOM   17016 C CA  . LYS A-3 1 12  ? 25.019  -105.439 55.478  1.000 98.26383  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17017 C C   . LYS A-3 1 12  ? 26.105  -106.371 54.962  1.000 87.58001  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 C   1 
+ATOM   17018 O O   . LYS A-3 1 12  ? 25.808  -107.421 54.382  1.000 80.00346  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 O   1 
+ATOM   17019 C CB  . LYS A-3 1 12  ? 24.731  -104.342 54.453  1.000 93.26371  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17020 C CG  . LYS A-3 1 12  ? 23.358  -103.708 54.577  1.000 117.92444 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17021 C CD  . LYS A-3 1 12  ? 23.094  -102.753 53.421  1.000 58.85243  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17022 C CE  . LYS A-3 1 12  ? 24.113  -101.626 53.396  1.000 80.91589  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17023 N NZ  . LYS A-3 1 12  ? 24.119  -100.845 54.667  1.000 109.50188 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17024 N N   . PHE A-3 1 13  ? 27.368  -106.007 55.161  1.000 87.35821  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 N   1 
+ATOM   17025 C CA  . PHE A-3 1 13  ? 28.494  -106.793 54.669  1.000 69.62853  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17026 C C   . PHE A-3 1 13  ? 28.872  -107.826 55.724  1.000 75.25273  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 C   1 
+ATOM   17027 O O   . PHE A-3 1 13  ? 29.415  -107.480 56.778  1.000 85.37827  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 O   1 
+ATOM   17028 C CB  . PHE A-3 1 13  ? 29.675  -105.887 54.332  1.000 75.08658  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17029 C CG  . PHE A-3 1 13  ? 29.374  -104.879 53.262  1.000 74.24232  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17030 C CD1 . PHE A-3 1 13  ? 28.836  -103.645 53.586  1.000 82.72262  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17031 C CD2 . PHE A-3 1 13  ? 29.624  -105.168 51.932  1.000 74.57698  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17032 C CE1 . PHE A-3 1 13  ? 28.555  -102.716 52.603  1.000 75.75499  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17033 C CE2 . PHE A-3 1 13  ? 29.345  -104.242 50.944  1.000 81.59001  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17034 C CZ  . PHE A-3 1 13  ? 28.810  -103.015 51.281  1.000 77.82671  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17035 N N   . SER A-3 1 14  ? 28.584  -109.094 55.436  1.000 66.37705  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-3 N   1 
+ATOM   17036 C CA  . SER A-3 1 14  ? 28.875  -110.182 56.361  1.000 47.94682  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-3 CA  1 
+ATOM   17037 C C   . SER A-3 1 14  ? 30.323  -110.638 56.242  1.000 67.40571  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-3 C   1 
+ATOM   17038 O O   . SER A-3 1 14  ? 31.163  -110.280 57.074  1.000 87.84397  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-3 O   1 
+ATOM   17039 C CB  . SER A-3 1 14  ? 27.930  -111.357 56.108  1.000 66.36176  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-3 CB  1 
+ATOM   17040 O OG  . SER A-3 1 14  ? 28.462  -112.552 56.648  1.000 89.26134  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-3 OG  1 
+ATOM   17041 N N   . ASN A-3 1 15  ? 30.620  -111.435 55.218  1.000 70.27109  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 N   1 
+ATOM   17042 C CA  . ASN A-3 1 15  ? 31.971  -111.927 54.999  1.000 75.85487  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17043 C C   . ASN A-3 1 15  ? 32.206  -112.080 53.505  1.000 74.08925  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 C   1 
+ATOM   17044 O O   . ASN A-3 1 15  ? 31.265  -112.111 52.708  1.000 94.76427  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 O   1 
+ATOM   17045 C CB  . ASN A-3 1 15  ? 32.213  -113.262 55.716  1.000 79.51409  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17046 C CG  . ASN A-3 1 15  ? 31.575  -114.434 54.997  1.000 84.64407  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17047 O OD1 . ASN A-3 1 15  ? 32.219  -115.108 54.191  1.000 91.72855  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17048 N ND2 . ASN A-3 1 15  ? 30.303  -114.684 55.284  1.000 79.92177  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17049 N N   . ILE A-3 1 16  ? 33.480  -112.179 53.132  1.000 59.29326  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 N   1 
+ATOM   17050 C CA  . ILE A-3 1 16  ? 33.884  -112.366 51.745  1.000 70.11007  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17051 C C   . ILE A-3 1 16  ? 34.753  -113.613 51.656  1.000 81.30444  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 C   1 
+ATOM   17052 O O   . ILE A-3 1 16  ? 35.574  -113.877 52.541  1.000 64.88325  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 O   1 
+ATOM   17053 C CB  . ILE A-3 1 16  ? 34.626  -111.129 51.191  1.000 59.96992  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17054 C CG1 . ILE A-3 1 16  ? 34.967  -111.324 49.712  1.000 71.45743  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17055 C CG2 . ILE A-3 1 16  ? 35.880  -110.832 52.001  1.000 53.85770  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17056 C CD1 . ILE A-3 1 16  ? 35.693  -110.153 49.096  1.000 65.73815  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17057 N N   . THR A-3 1 17  ? 34.554  -114.388 50.593  1.000 82.60198  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 N   1 
+ATOM   17058 C CA  . THR A-3 1 17  ? 35.304  -115.612 50.349  1.000 73.22264  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 CA  1 
+ATOM   17059 C C   . THR A-3 1 17  ? 36.079  -115.466 49.048  1.000 73.30583  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 C   1 
+ATOM   17060 O O   . THR A-3 1 17  ? 35.517  -115.045 48.031  1.000 93.00866  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 O   1 
+ATOM   17061 C CB  . THR A-3 1 17  ? 34.376  -116.828 50.276  1.000 85.22111  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 CB  1 
+ATOM   17062 O OG1 . THR A-3 1 17  ? 33.557  -116.880 51.452  1.000 96.75141  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 OG1 1 
+ATOM   17063 C CG2 . THR A-3 1 17  ? 35.188  -118.111 50.173  1.000 74.96045  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 CG2 1 
+ATOM   17064 N N   . ILE A-3 1 18  ? 37.363  -115.809 49.083  1.000 69.34069  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 N   1 
+ATOM   17065 C CA  . ILE A-3 1 18  ? 38.245  -115.704 47.926  1.000 59.41824  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17066 C C   . ILE A-3 1 18  ? 38.908  -117.057 47.718  1.000 70.57777  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 C   1 
+ATOM   17067 O O   . ILE A-3 1 18  ? 39.654  -117.525 48.586  1.000 100.22748 ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 O   1 
+ATOM   17068 C CB  . ILE A-3 1 18  ? 39.305  -114.607 48.107  1.000 65.24747  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17069 C CG1 . ILE A-3 1 18  ? 38.639  -113.271 48.446  1.000 53.19083  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17070 C CG2 . ILE A-3 1 18  ? 40.158  -114.486 46.857  1.000 65.66818  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17071 C CD1 . ILE A-3 1 18  ? 39.619  -112.161 48.744  1.000 60.96538  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17072 N N   . LYS A-3 1 19  ? 38.645  -117.681 46.572  1.000 69.79302  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 N   1 
+ATOM   17073 C CA  . LYS A-3 1 19  ? 39.150  -119.014 46.266  1.000 75.37318  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17074 C C   . LYS A-3 1 19  ? 39.980  -118.963 44.993  1.000 83.74685  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 C   1 
+ATOM   17075 O O   . LYS A-3 1 19  ? 39.499  -118.503 43.952  1.000 81.14723  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 O   1 
+ATOM   17076 C CB  . LYS A-3 1 19  ? 38.005  -120.017 46.111  1.000 70.46079  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17077 C CG  . LYS A-3 1 19  ? 37.250  -120.326 47.392  1.000 79.65010  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17078 C CD  . LYS A-3 1 19  ? 36.164  -121.361 47.139  1.000 96.28417  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17079 C CE  . LYS A-3 1 19  ? 35.422  -121.719 48.416  1.000 133.15983 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17080 N NZ  . LYS A-3 1 19  ? 34.360  -122.736 48.177  1.000 139.51582 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17081 N N   . ASN A-3 1 20  ? 41.225  -119.435 45.083  1.000 89.26288  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17082 C CA  . ASN A-3 1 20  ? 42.091  -119.650 43.923  1.000 81.03609  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17083 C C   . ASN A-3 1 20  ? 42.342  -118.370 43.128  1.000 77.13636  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17084 O O   . ASN A-3 1 20  ? 42.481  -118.409 41.904  1.000 97.26546  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17085 C CB  . ASN A-3 1 20  ? 41.525  -120.739 43.005  1.000 83.60164  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17086 C CG  . ASN A-3 1 20  ? 41.636  -122.124 43.607  1.000 90.77303  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17087 O OD1 . ASN A-3 1 20  ? 42.664  -122.789 43.476  1.000 118.29964 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17088 N ND2 . ASN A-3 1 20  ? 40.576  -122.568 44.271  1.000 120.36533 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17089 N N   . PHE A-3 1 21  ? 42.420  -117.229 43.806  1.000 84.39207  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17090 C CA  . PHE A-3 1 21  ? 42.702  -115.950 43.161  1.000 69.46823  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17091 C C   . PHE A-3 1 21  ? 44.079  -115.471 43.605  1.000 78.65879  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17092 O O   . PHE A-3 1 21  ? 44.241  -114.997 44.735  1.000 94.98952  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17093 C CB  . PHE A-3 1 21  ? 41.628  -114.916 43.494  1.000 69.11415  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17094 C CG  . PHE A-3 1 21  ? 41.937  -113.538 42.980  1.000 78.83593  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17095 C CD1 . PHE A-3 1 21  ? 41.774  -113.231 41.640  1.000 86.76449  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17096 C CD2 . PHE A-3 1 21  ? 42.388  -112.548 43.838  1.000 83.74260  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17097 C CE1 . PHE A-3 1 21  ? 42.059  -111.964 41.165  1.000 80.76620  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17098 C CE2 . PHE A-3 1 21  ? 42.673  -111.279 43.368  1.000 81.02463  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17099 C CZ  . PHE A-3 1 21  ? 42.507  -110.987 42.030  1.000 74.78514  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17100 N N   . ARG A-3 1 22  ? 45.061  -115.596 42.715  1.000 79.86665  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 N   1 
+ATOM   17101 C CA  . ARG A-3 1 22  ? 46.440  -115.136 42.946  1.000 97.82063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 CA  1 
+ATOM   17102 C C   . ARG A-3 1 22  ? 46.986  -115.880 44.163  1.000 84.60860  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 C   1 
+ATOM   17103 O O   . ARG A-3 1 22  ? 46.905  -117.117 44.205  1.000 92.14063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 O   1 
+ATOM   17104 C CB  . ARG A-3 1 22  ? 46.453  -113.615 43.040  1.000 79.29034  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 CB  1 
+ATOM   17105 C CG  . ARG A-3 1 22  ? 46.026  -112.912 41.765  1.000 82.53239  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 CG  1 
+ATOM   17106 C CD  . ARG A-3 1 22  ? 46.060  -111.404 41.932  1.000 82.13725  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 CD  1 
+ATOM   17107 N NE  . ARG A-3 1 22  ? 45.735  -110.708 40.693  1.000 102.39247 ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 NE  1 
+ATOM   17108 C CZ  . ARG A-3 1 22  ? 45.650  -109.390 40.576  1.000 93.39653  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   17109 N NH1 . ARG A-3 1 22  ? 45.852  -108.591 41.610  1.000 97.06365  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   17110 N NH2 . ARG A-3 1 22  ? 45.353  -108.862 39.392  1.000 82.89174  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   17111 N N   . ASN A-3 1 23  ? 47.541  -115.192 45.160  1.000 82.14332  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17112 C CA  . ASN A-3 1 23  ? 48.101  -115.853 46.333  1.000 96.85394  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17113 C C   . ASN A-3 1 23  ? 47.040  -116.345 47.310  1.000 86.90590  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17114 O O   . ASN A-3 1 23  ? 47.395  -116.934 48.336  1.000 106.26584 ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17115 C CB  . ASN A-3 1 23  ? 49.071  -114.909 47.051  1.000 73.61233  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17116 C CG  . ASN A-3 1 23  ? 48.547  -113.489 47.140  1.000 84.72050  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17117 O OD1 . ASN A-3 1 23  ? 47.448  -113.190 46.673  1.000 93.80429  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17118 N ND2 . ASN A-3 1 23  ? 49.331  -112.605 47.747  1.000 80.20372  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17119 N N   . PHE A-3 1 24  ? 45.758  -116.129 47.019  1.000 69.41034  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17120 C CA  . PHE A-3 1 24  ? 44.671  -116.575 47.889  1.000 73.71008  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17121 C C   . PHE A-3 1 24  ? 44.238  -117.969 47.449  1.000 78.86248  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17122 O O   . PHE A-3 1 24  ? 43.494  -118.122 46.478  1.000 88.05403  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17123 C CB  . PHE A-3 1 24  ? 43.502  -115.596 47.839  1.000 82.73643  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17124 C CG  . PHE A-3 1 24  ? 43.797  -114.258 48.457  1.000 75.35157  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17125 C CD1 . PHE A-3 1 24  ? 44.505  -113.295 47.757  1.000 78.97768  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17126 C CD2 . PHE A-3 1 24  ? 43.350  -113.956 49.732  1.000 81.50637  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17127 C CE1 . PHE A-3 1 24  ? 44.772  -112.063 48.323  1.000 78.81557  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17128 C CE2 . PHE A-3 1 24  ? 43.614  -112.726 50.302  1.000 87.71658  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17129 C CZ  . PHE A-3 1 24  ? 44.325  -111.778 49.596  1.000 73.12022  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17130 N N   . GLU A-3 1 25  ? 44.705  -118.992 48.164  1.000 86.66711  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 N   1 
+ATOM   17131 C CA  . GLU A-3 1 25  ? 44.257  -120.356 47.905  1.000 78.33016  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17132 C C   . GLU A-3 1 25  ? 42.799  -120.503 48.321  1.000 90.71316  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 C   1 
+ATOM   17133 O O   . GLU A-3 1 25  ? 41.917  -120.676 47.473  1.000 95.42998  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 O   1 
+ATOM   17134 C CB  . GLU A-3 1 25  ? 45.139  -121.364 48.645  1.000 109.63532 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17135 C CG  . GLU A-3 1 25  ? 44.696  -122.813 48.495  1.000 114.02659 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17136 C CD  . GLU A-3 1 25  ? 45.596  -123.780 49.244  1.000 149.13708 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17137 O OE1 . GLU A-3 1 25  ? 46.800  -123.482 49.393  1.000 169.07610 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17138 O OE2 . GLU A-3 1 25  ? 45.098  -124.837 49.687  1.000 171.93136 ? ? ? ? ? -1 15  GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17139 N N   . LYS A-3 1 26  ? 42.541  -120.436 49.626  1.000 103.79742 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17140 C CA  . LYS A-3 1 26  ? 41.178  -120.392 50.148  1.000 80.77223  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17141 C C   . LYS A-3 1 26  ? 41.205  -119.524 51.395  1.000 87.85444  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17142 O O   . LYS A-3 1 26  ? 41.818  -119.899 52.400  1.000 95.73080  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17143 C CB  . LYS A-3 1 26  ? 40.642  -121.787 50.457  1.000 75.79903  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17144 C CG  . LYS A-3 1 26  ? 39.136  -121.822 50.703  1.000 90.99663  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17145 C CD  . LYS A-3 1 26  ? 38.623  -123.239 50.925  1.000 114.09635 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17146 C CE  . LYS A-3 1 26  ? 38.866  -123.707 52.352  1.000 153.80521 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17147 N NZ  . LYS A-3 1 26  ? 37.588  -124.031 53.050  1.000 139.65701 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17148 N N   . VAL A-3 1 27  ? 40.547  -118.370 51.329  1.000 73.52693  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 N   1 
+ATOM   17149 C CA  . VAL A-3 1 27  ? 40.594  -117.371 52.389  1.000 55.02491  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 CA  1 
+ATOM   17150 C C   . VAL A-3 1 27  ? 39.179  -116.886 52.667  1.000 72.57654  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 C   1 
+ATOM   17151 O O   . VAL A-3 1 27  ? 38.461  -116.486 51.743  1.000 76.96360  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 O   1 
+ATOM   17152 C CB  . VAL A-3 1 27  ? 41.509  -116.186 52.017  1.000 61.88366  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 CB  1 
+ATOM   17153 C CG1 . VAL A-3 1 27  ? 41.322  -115.039 52.990  1.000 61.46088  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   17154 C CG2 . VAL A-3 1 27  ? 42.962  -116.634 51.995  1.000 84.75400  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   17155 N N   . ASN A-3 1 28  ? 38.786  -116.921 53.938  1.000 81.72197  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17156 C CA  . ASN A-3 1 28  ? 37.492  -116.431 54.387  1.000 75.88385  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17157 C C   . ASN A-3 1 28  ? 37.723  -115.298 55.376  1.000 76.84924  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17158 O O   . ASN A-3 1 28  ? 38.446  -115.471 56.362  1.000 109.19158 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17159 C CB  . ASN A-3 1 28  ? 36.675  -117.554 55.030  1.000 66.87523  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17160 C CG  . ASN A-3 1 28  ? 35.205  -117.209 55.157  1.000 105.52887 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17161 O OD1 . ASN A-3 1 28  ? 34.832  -116.039 55.235  1.000 99.90825  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17162 N ND2 . ASN A-3 1 28  ? 34.359  -118.233 55.178  1.000 130.84423 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17163 N N   . ILE A-3 1 29  ? 37.116  -114.143 55.109  1.000 67.13636  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17164 C CA  . ILE A-3 1 29  ? 37.316  -112.939 55.909  1.000 62.72583  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17165 C C   . ILE A-3 1 29  ? 35.954  -112.359 56.259  1.000 67.96214  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17166 O O   . ILE A-3 1 29  ? 35.171  -112.026 55.361  1.000 65.77739  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17167 C CB  . ILE A-3 1 29  ? 38.161  -111.888 55.168  1.000 59.94287  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17168 C CG1 . ILE A-3 1 29  ? 39.491  -112.485 54.709  1.000 79.53608  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17169 C CG2 . ILE A-3 1 29  ? 38.392  -110.675 56.055  1.000 56.06564  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17170 C CD1 . ILE A-3 1 29  ? 40.289  -111.570 53.805  1.000 59.07980  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17171 N N   . ASN A-3 1 30  ? 35.675  -112.229 57.553  1.000 83.04930  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17172 C CA  . ASN A-3 1 30  ? 34.485  -111.510 57.980  1.000 73.13197  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17173 C C   . ASN A-3 1 30  ? 34.665  -110.015 57.739  1.000 61.91807  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17174 O O   . ASN A-3 1 30  ? 35.783  -109.505 57.634  1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17175 C CB  . ASN A-3 1 30  ? 34.185  -111.785 59.453  1.000 66.69337  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17176 C CG  . ASN A-3 1 30  ? 33.632  -113.177 59.681  1.000 81.16971  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17177 O OD1 . ASN A-3 1 30  ? 32.419  -113.387 59.648  1.000 96.74166  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17178 N ND2 . ASN A-3 1 30  ? 34.520  -114.137 59.908  1.000 84.80141  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17179 N N   . LEU A-3 1 31  ? 33.541  -109.308 57.641  1.000 58.02113  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17180 C CA  . LEU A-3 1 31  ? 33.557  -107.920 57.205  1.000 64.16423  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17181 C C   . LEU A-3 1 31  ? 32.586  -107.094 58.035  1.000 77.28950  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17182 O O   . LEU A-3 1 31  ? 31.813  -107.615 58.844  1.000 85.43658  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17183 C CB  . LEU A-3 1 31  ? 33.204  -107.793 55.717  1.000 70.12612  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17184 C CG  . LEU A-3 1 31  ? 34.144  -108.424 54.688  1.000 50.44579  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17185 C CD1 . LEU A-3 1 31  ? 33.558  -108.284 53.294  1.000 62.23489  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17186 C CD2 . LEU A-3 1 31  ? 35.522  -107.787 54.758  1.000 52.30768  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17187 N N   . ASP A-3 1 32  ? 32.647  -105.784 57.817  1.000 73.13769  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17188 C CA  . ASP A-3 1 32  ? 31.693  -104.835 58.369  1.000 75.99687  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17189 C C   . ASP A-3 1 32  ? 31.618  -103.657 57.406  1.000 71.27357  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17190 O O   . ASP A-3 1 32  ? 32.228  -103.672 56.333  1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17191 C CB  . ASP A-3 1 32  ? 32.095  -104.400 59.782  1.000 75.70508  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17192 C CG  . ASP A-3 1 32  ? 30.901  -104.014 60.637  1.000 86.52829  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17193 O OD1 . ASP A-3 1 32  ? 30.271  -104.920 61.225  1.000 69.47127  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17194 O OD2 . ASP A-3 1 32  ? 30.591  -102.807 60.718  1.000 70.27904  ? ? ? ? ? -1 22  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17195 N N   . ASN A-3 1 33  ? 30.866  -102.626 57.795  1.000 73.54725  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17196 C CA  . ASN A-3 1 33  ? 30.740  -101.452 56.936  1.000 60.52340  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17197 C C   . ASN A-3 1 33  ? 32.084  -100.763 56.737  1.000 63.27410  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17198 O O   . ASN A-3 1 33  ? 32.432  -100.378 55.615  1.000 71.12649  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17199 C CB  . ASN A-3 1 33  ? 29.716  -100.479 57.519  1.000 53.20549  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17200 C CG  . ASN A-3 1 33  ? 28.304  -101.019 57.456  1.000 67.76992  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17201 O OD1 . ASN A-3 1 33  ? 28.093  -102.228 57.346  1.000 75.51159  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17202 N ND2 . ASN A-3 1 33  ? 27.325  -100.124 57.523  1.000 64.01837  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17203 N N   . LYS A-3 1 34  ? 32.855  -100.603 57.808  1.000 59.16185  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17204 C CA  . LYS A-3 1 34  ? 34.181  -100.001 57.742  1.000 57.41346  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17205 C C   . LYS A-3 1 34  ? 35.220  -101.089 57.981  1.000 56.58174  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17206 O O   . LYS A-3 1 34  ? 35.182  -101.771 59.011  1.000 73.22885  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17207 C CB  . LYS A-3 1 34  ? 34.328  -98.874  58.766  1.000 56.28617  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17208 C CG  . LYS A-3 1 34  ? 33.281  -97.774  58.639  1.000 57.47032  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17209 C CD  . LYS A-3 1 34  ? 33.644  -96.562  59.487  1.000 55.02103  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17210 C CE  . LYS A-3 1 34  ? 32.610  -95.454  59.352  1.000 51.08605  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17211 N NZ  . LYS A-3 1 34  ? 31.337  -95.794  60.050  1.000 139.94617 ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17212 N N   . ASN A-3 1 35  ? 36.140  -101.251 57.032  1.000 59.73092  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17213 C CA  . ASN A-3 1 35  ? 37.153  -102.296 57.098  1.000 61.50909  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17214 C C   . ASN A-3 1 35  ? 38.533  -101.697 56.875  1.000 57.49847  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17215 O O   . ASN A-3 1 35  ? 38.718  -100.842 56.003  1.000 60.49206  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17216 C CB  . ASN A-3 1 35  ? 36.890  -103.395 56.061  1.000 49.48751  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17217 C CG  . ASN A-3 1 35  ? 35.455  -103.889 56.085  1.000 67.69469  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17218 O OD1 . ASN A-3 1 35  ? 35.125  -104.848 56.784  1.000 71.70233  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17219 N ND2 . ASN A-3 1 35  ? 34.593  -103.233 55.317  1.000 60.64075  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17220 N N   . VAL A-3 1 36  ? 39.497  -102.152 57.673  1.000 58.59110  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 N   1 
+ATOM   17221 C CA  . VAL A-3 1 36  ? 40.890  -101.735 57.571  1.000 65.27264  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 CA  1 
+ATOM   17222 C C   . VAL A-3 1 36  ? 41.749  -102.986 57.483  1.000 66.63841  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 C   1 
+ATOM   17223 O O   . VAL A-3 1 36  ? 41.632  -103.884 58.324  1.000 79.67393  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 O   1 
+ATOM   17224 C CB  . VAL A-3 1 36  ? 41.325  -100.871 58.770  1.000 61.73485  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 CB  1 
+ATOM   17225 C CG1 . VAL A-3 1 36  ? 42.808  -100.544 58.677  1.000 49.30237  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   17226 C CG2 . VAL A-3 1 36  ? 40.495  -99.599  58.843  1.000 64.70701  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   17227 N N   . ILE A-3 1 37  ? 42.609  -103.048 56.472  1.000 61.02034  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17228 C CA  . ILE A-3 1 37  ? 43.471  -104.200 56.249  1.000 69.84701  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17229 C C   . ILE A-3 1 37  ? 44.923  -103.755 56.367  1.000 65.05217  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17230 O O   . ILE A-3 1 37  ? 45.286  -102.656 55.935  1.000 63.76957  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17231 C CB  . ILE A-3 1 37  ? 43.187  -104.865 54.883  1.000 61.02130  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17232 C CG1 . ILE A-3 1 37  ? 43.972  -106.170 54.739  1.000 74.73008  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17233 C CG2 . ILE A-3 1 37  ? 43.486  -103.913 53.734  1.000 72.13563  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17234 C CD1 . ILE A-3 1 37  ? 43.612  -106.953 53.502  1.000 84.16681  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17235 N N   . PHE A-3 1 38  ? 45.745  -104.604 56.979  1.000 57.93717  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17236 C CA  . PHE A-3 1 38  ? 47.141  -104.281 57.232  1.000 57.93842  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17237 C C   . PHE A-3 1 38  ? 47.903  -105.578 57.450  1.000 72.34824  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17238 O O   . PHE A-3 1 38  ? 47.308  -106.637 57.660  1.000 73.54614  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17239 C CB  . PHE A-3 1 38  ? 47.289  -103.352 58.442  1.000 65.79785  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17240 C CG  . PHE A-3 1 38  ? 46.550  -103.828 59.659  1.000 68.73163  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17241 C CD1 . PHE A-3 1 38  ? 47.157  -104.682 60.565  1.000 72.17835  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17242 C CD2 . PHE A-3 1 38  ? 45.243  -103.429 59.892  1.000 65.80056  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17243 C CE1 . PHE A-3 1 38  ? 46.477  -105.127 61.682  1.000 65.22389  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17244 C CE2 . PHE A-3 1 38  ? 44.558  -103.871 61.007  1.000 67.56756  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17245 C CZ  . PHE A-3 1 38  ? 45.176  -104.720 61.904  1.000 70.20505  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17246 N N   . GLY A-3 1 39  ? 49.219  -105.483 57.398  1.000 57.42439  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-3 N   1 
+ATOM   17247 C CA  . GLY A-3 1 39  ? 50.060  -106.638 57.645  1.000 68.96919  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-3 CA  1 
+ATOM   17248 C C   . GLY A-3 1 39  ? 51.361  -106.531 56.877  1.000 77.67129  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-3 C   1 
+ATOM   17249 O O   . GLY A-3 1 39  ? 51.632  -105.547 56.194  1.000 68.73494  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-3 O   1 
+ATOM   17250 N N   . MET A-3 1 40  ? 52.169  -107.586 57.007  1.000 105.24448 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 N   1 
+ATOM   17251 C CA  . MET A-3 1 40  ? 53.462  -107.612 56.331  1.000 83.69432  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 CA  1 
+ATOM   17252 C C   . MET A-3 1 40  ? 53.310  -107.870 54.837  1.000 99.46545  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 C   1 
+ATOM   17253 O O   . MET A-3 1 40  ? 54.007  -107.256 54.021  1.000 108.44084 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 O   1 
+ATOM   17254 C CB  . MET A-3 1 40  ? 54.367  -108.671 56.962  1.000 92.21765  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 CB  1 
+ATOM   17255 C CG  . MET A-3 1 40  ? 55.102  -108.217 58.216  1.000 107.40756 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 CG  1 
+ATOM   17256 S SD  . MET A-3 1 40  ? 56.870  -107.967 57.947  1.000 111.47474 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 SD  1 
+ATOM   17257 C CE  . MET A-3 1 40  ? 56.851  -106.608 56.784  1.000 82.61642  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 CE  1 
+ATOM   17258 N N   . ASN A-3 1 41  ? 52.411  -108.780 54.460  1.000 89.42006  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17259 C CA  . ASN A-3 1 41  ? 52.242  -109.177 53.067  1.000 91.32917  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17260 C C   . ASN A-3 1 41  ? 51.620  -108.040 52.265  1.000 102.47631 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17261 O O   . ASN A-3 1 41  ? 50.394  -107.896 52.221  1.000 83.71847  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17262 C CB  . ASN A-3 1 41  ? 51.388  -110.443 52.976  1.000 74.05512  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17263 C CG  . ASN A-3 1 41  ? 51.481  -111.122 51.622  1.000 105.48589 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17264 O OD1 . ASN A-3 1 41  ? 51.649  -110.472 50.591  1.000 116.92934 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17265 N ND2 . ASN A-3 1 41  ? 51.367  -112.446 51.620  1.000 115.90105 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17266 N N   . ASP A-3 1 42  ? 52.465  -107.220 51.635  1.000 112.84567 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17267 C CA  . ASP A-3 1 42  ? 51.957  -106.148 50.789  1.000 94.69339  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17268 C C   . ASP A-3 1 42  ? 51.224  -106.693 49.571  1.000 95.49423  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17269 O O   . ASP A-3 1 42  ? 50.302  -106.043 49.065  1.000 90.32323  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17270 C CB  . ASP A-3 1 42  ? 53.101  -105.232 50.349  1.000 99.93041  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17271 C CG  . ASP A-3 1 42  ? 53.620  -104.361 51.479  1.000 128.04481 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17272 O OD1 . ASP A-3 1 42  ? 52.817  -104.004 52.365  1.000 108.05267 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17273 O OD2 . ASP A-3 1 42  ? 54.825  -104.032 51.481  1.000 144.46414 ? ? ? ? ? -1 32  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17274 N N   . ILE A-3 1 43  ? 51.620  -107.871 49.084  1.000 111.51438 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17275 C CA  . ILE A-3 1 43  ? 50.959  -108.452 47.920  1.000 101.00941 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17276 C C   . ILE A-3 1 43  ? 49.543  -108.888 48.272  1.000 100.00935 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17277 O O   . ILE A-3 1 43  ? 48.616  -108.748 47.465  1.000 81.35916  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17278 C CB  . ILE A-3 1 43  ? 51.787  -109.624 47.360  1.000 94.93999  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17279 C CG1 . ILE A-3 1 43  ? 53.240  -109.203 47.127  1.000 122.07250 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17280 C CG2 . ILE A-3 1 43  ? 51.179  -110.133 46.068  1.000 77.65032  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17281 C CD1 . ILE A-3 1 43  ? 54.194  -109.651 48.222  1.000 162.10677 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17282 N N   . GLY A-3 1 44  ? 49.351  -109.424 49.479  1.000 101.79740 ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-3 N   1 
+ATOM   17283 C CA  . GLY A-3 1 44  ? 48.025  -109.869 49.877  1.000 84.02382  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-3 CA  1 
+ATOM   17284 C C   . GLY A-3 1 44  ? 47.044  -108.724 50.046  1.000 80.07169  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-3 C   1 
+ATOM   17285 O O   . GLY A-3 1 44  ? 45.863  -108.854 49.709  1.000 69.76960  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-3 O   1 
+ATOM   17286 N N   . LYS A-3 1 45  ? 47.515  -107.589 50.569  1.000 78.85439  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17287 C CA  . LYS A-3 1 45  ? 46.629  -106.444 50.754  1.000 80.54423  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17288 C C   . LYS A-3 1 45  ? 46.177  -105.874 49.415  1.000 85.14140  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17289 O O   . LYS A-3 1 45  ? 45.002  -105.530 49.245  1.000 70.95248  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17290 C CB  . LYS A-3 1 45  ? 47.322  -105.365 51.586  1.000 79.61829  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17291 C CG  . LYS A-3 1 45  ? 47.950  -105.871 52.872  1.000 69.43746  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17292 C CD  . LYS A-3 1 45  ? 48.171  -104.739 53.864  1.000 71.08656  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17293 C CE  . LYS A-3 1 45  ? 49.041  -103.628 53.295  1.000 56.71983  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17294 N NZ  . LYS A-3 1 45  ? 50.453  -104.056 53.097  1.000 81.47471  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17295 N N   . THR A-3 1 46  ? 47.097  -105.768 48.453  1.000 87.35720  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 N   1 
+ATOM   17296 C CA  . THR A-3 1 46  ? 46.737  -105.241 47.141  1.000 68.29877  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 CA  1 
+ATOM   17297 C C   . THR A-3 1 46  ? 45.805  -106.195 46.403  1.000 76.51731  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 C   1 
+ATOM   17298 O O   . THR A-3 1 46  ? 44.816  -105.762 45.799  1.000 83.95521  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 O   1 
+ATOM   17299 C CB  . THR A-3 1 46  ? 47.995  -104.973 46.317  1.000 63.17614  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 CB  1 
+ATOM   17300 O OG1 . THR A-3 1 46  ? 48.884  -104.129 47.058  1.000 120.36656 ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 OG1 1 
+ATOM   17301 C CG2 . THR A-3 1 46  ? 47.637  -104.289 45.009  1.000 84.83968  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 CG2 1 
+ATOM   17302 N N   . ASN A-3 1 47  ? 46.097  -107.498 46.446  1.000 75.80086  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17303 C CA  . ASN A-3 1 47  ? 45.219  -108.469 45.801  1.000 68.30066  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17304 C C   . ASN A-3 1 47  ? 43.856  -108.525 46.476  1.000 72.54696  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17305 O O   . ASN A-3 1 47  ? 42.852  -108.840 45.823  1.000 87.30625  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17306 C CB  . ASN A-3 1 47  ? 45.867  -109.853 45.800  1.000 78.99028  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17307 C CG  . ASN A-3 1 47  ? 47.103  -109.917 44.923  1.000 93.23682  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17308 O OD1 . ASN A-3 1 47  ? 47.266  -109.121 43.998  1.000 83.43866  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17309 N ND2 . ASN A-3 1 47  ? 47.980  -110.873 45.207  1.000 95.84011  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17310 N N   . PHE A-3 1 48  ? 43.799  -108.222 47.777  1.000 83.29834  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17311 C CA  . PHE A-3 1 48  ? 42.509  -108.171 48.462  1.000 74.69711  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17312 C C   . PHE A-3 1 48  ? 41.632  -107.057 47.900  1.000 75.84014  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17313 O O   . PHE A-3 1 48  ? 40.433  -107.255 47.664  1.000 85.38068  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17314 C CB  . PHE A-3 1 48  ? 42.713  -107.990 49.965  1.000 67.26828  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17315 C CG  . PHE A-3 1 48  ? 41.437  -107.798 50.733  1.000 72.48539  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17316 C CD1 . PHE A-3 1 48  ? 40.653  -108.885 51.085  1.000 67.70785  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17317 C CD2 . PHE A-3 1 48  ? 41.021  -106.530 51.104  1.000 72.68188  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17318 C CE1 . PHE A-3 1 48  ? 39.475  -108.709 51.789  1.000 69.19581  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17319 C CE2 . PHE A-3 1 48  ? 39.843  -106.348 51.810  1.000 74.59633  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17320 C CZ  . PHE A-3 1 48  ? 39.070  -107.438 52.153  1.000 70.24605  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17321 N N   . LEU A-3 1 49  ? 42.210  -105.876 47.675  1.000 77.81943  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17322 C CA  . LEU A-3 1 49  ? 41.424  -104.782 47.108  1.000 75.49649  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17323 C C   . LEU A-3 1 49  ? 41.058  -105.061 45.656  1.000 78.01878  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17324 O O   . LEU A-3 1 49  ? 39.940  -104.757 45.219  1.000 72.28102  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17325 C CB  . LEU A-3 1 49  ? 42.183  -103.461 47.219  1.000 64.73815  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17326 C CG  . LEU A-3 1 49  ? 42.474  -102.969 48.638  1.000 66.93391  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17327 C CD1 . LEU A-3 1 49  ? 43.157  -101.609 48.610  1.000 62.90259  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17328 C CD2 . LEU A-3 1 49  ? 41.196  -102.915 49.459  1.000 79.91052  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17329 N N   . TYR A-3 1 50  ? 41.985  -105.645 44.892  1.000 76.17328  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 N   1 
+ATOM   17330 C CA  . TYR A-3 1 50  ? 41.686  -105.985 43.505  1.000 83.55346  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CA  1 
+ATOM   17331 C C   . TYR A-3 1 50  ? 40.607  -107.056 43.421  1.000 85.99453  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 C   1 
+ATOM   17332 O O   . TYR A-3 1 50  ? 39.763  -107.028 42.516  1.000 81.92049  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 O   1 
+ATOM   17333 C CB  . TYR A-3 1 50  ? 42.953  -106.443 42.783  1.000 73.00218  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CB  1 
+ATOM   17334 C CG  . TYR A-3 1 50  ? 43.618  -105.358 41.964  1.000 102.45648 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CG  1 
+ATOM   17335 C CD1 . TYR A-3 1 50  ? 43.093  -104.073 41.917  1.000 104.79502 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   17336 C CD2 . TYR A-3 1 50  ? 44.762  -105.625 41.225  1.000 122.76401 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   17337 C CE1 . TYR A-3 1 50  ? 43.695  -103.082 41.165  1.000 124.64948 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   17338 C CE2 . TYR A-3 1 50  ? 45.371  -104.642 40.470  1.000 136.23233 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   17339 C CZ  . TYR A-3 1 50  ? 44.834  -103.373 40.443  1.000 147.42867 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   17340 O OH  . TYR A-3 1 50  ? 45.438  -102.391 39.691  1.000 163.17224 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 OH  1 
+ATOM   17341 N N   . ALA A-3 1 51  ? 40.617  -108.012 44.354  1.000 71.63587  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-3 N   1 
+ATOM   17342 C CA  . ALA A-3 1 51  ? 39.564  -109.022 44.379  1.000 68.17516  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-3 CA  1 
+ATOM   17343 C C   . ALA A-3 1 51  ? 38.199  -108.395 44.619  1.000 70.62244  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-3 C   1 
+ATOM   17344 O O   . ALA A-3 1 51  ? 37.187  -108.901 44.120  1.000 81.52804  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-3 O   1 
+ATOM   17345 C CB  . ALA A-3 1 51  ? 39.858  -110.071 45.451  1.000 65.93311  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-3 CB  1 
+ATOM   17346 N N   . LEU A-3 1 52  ? 38.145  -107.299 45.380  1.000 71.08990  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17347 C CA  . LEU A-3 1 52  ? 36.876  -106.610 45.572  1.000 84.04217  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17348 C C   . LEU A-3 1 52  ? 36.494  -105.804 44.338  1.000 72.00229  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17349 O O   . LEU A-3 1 52  ? 35.312  -105.728 43.986  1.000 72.76514  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17350 C CB  . LEU A-3 1 52  ? 36.951  -105.707 46.802  1.000 74.63243  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17351 C CG  . LEU A-3 1 52  ? 36.633  -106.361 48.151  1.000 67.75300  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17352 C CD1 . LEU A-3 1 52  ? 37.093  -105.470 49.286  1.000 86.39717  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17353 C CD2 . LEU A-3 1 52  ? 35.144  -106.633 48.257  1.000 66.88988  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17354 N N   . ARG A-3 1 53  ? 37.480  -105.205 43.664  1.000 72.37584  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 N   1 
+ATOM   17355 C CA  . ARG A-3 1 53  ? 37.191  -104.440 42.457  1.000 71.39172  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 CA  1 
+ATOM   17356 C C   . ARG A-3 1 53  ? 36.662  -105.345 41.354  1.000 74.17353  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 C   1 
+ATOM   17357 O O   . ARG A-3 1 53  ? 35.684  -105.007 40.680  1.000 70.81331  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 O   1 
+ATOM   17358 C CB  . ARG A-3 1 53  ? 38.446  -103.698 41.997  1.000 52.94008  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 CB  1 
+ATOM   17359 C CG  . ARG A-3 1 53  ? 38.974  -102.694 42.996  1.000 86.06168  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 CG  1 
+ATOM   17360 C CD  . ARG A-3 1 53  ? 40.183  -101.950 42.461  1.000 80.68960  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 CD  1 
+ATOM   17361 N NE  . ARG A-3 1 53  ? 39.830  -100.990 41.422  1.000 76.38491  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 NE  1 
+ATOM   17362 C CZ  . ARG A-3 1 53  ? 40.695  -100.173 40.837  1.000 101.83517 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   17363 N NH1 . ARG A-3 1 53  ? 41.976  -100.172 41.166  1.000 76.98430  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   17364 N NH2 . ARG A-3 1 53  ? 40.264  -99.336  39.897  1.000 108.96920 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   17365 N N   . PHE A-3 1 54  ? 37.311  -106.495 41.139  1.000 72.89337  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17366 C CA  . PHE A-3 1 54  ? 36.846  -107.429 40.115  1.000 57.01691  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17367 C C   . PHE A-3 1 54  ? 35.395  -107.831 40.333  1.000 57.68838  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17368 O O   . PHE A-3 1 54  ? 34.664  -108.066 39.364  1.000 72.03655  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17369 C CB  . PHE A-3 1 54  ? 37.738  -108.669 40.097  1.000 58.45476  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17370 C CG  . PHE A-3 1 54  ? 38.908  -108.563 39.161  1.000 77.27193  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17371 C CD1 . PHE A-3 1 54  ? 39.743  -107.459 39.188  1.000 79.89699  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17372 C CD2 . PHE A-3 1 54  ? 39.178  -109.580 38.260  1.000 87.83663  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17373 C CE1 . PHE A-3 1 54  ? 40.818  -107.366 38.326  1.000 68.14002  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17374 C CE2 . PHE A-3 1 54  ? 40.251  -109.494 37.399  1.000 85.27306  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17375 C CZ  . PHE A-3 1 54  ? 41.072  -108.387 37.430  1.000 106.17530 ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17376 N N   . LEU A-3 1 55  ? 34.954  -107.896 41.588  1.000 65.25201  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17377 C CA  . LEU A-3 1 55  ? 33.578  -108.281 41.869  1.000 65.62036  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17378 C C   . LEU A-3 1 55  ? 32.603  -107.130 41.654  1.000 71.95338  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17379 O O   . LEU A-3 1 55  ? 31.447  -107.366 41.287  1.000 86.21944  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17380 C CB  . LEU A-3 1 55  ? 33.462  -108.798 43.303  1.000 64.54151  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17381 C CG  . LEU A-3 1 55  ? 32.079  -109.236 43.794  1.000 68.96657  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17382 C CD1 . LEU A-3 1 55  ? 31.731  -110.626 43.277  1.000 62.54444  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17383 C CD2 . LEU A-3 1 55  ? 32.015  -109.182 45.312  1.000 62.55001  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17384 N N   . LEU A-3 1 56  ? 33.046  -105.890 41.857  1.000 60.81279  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17385 C CA  . LEU A-3 1 56  ? 32.136  -104.756 41.941  1.000 70.00431  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17386 C C   . LEU A-3 1 56  ? 32.469  -103.593 41.016  1.000 68.59484  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17387 O O   . LEU A-3 1 56  ? 31.580  -102.771 40.760  1.000 72.84582  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17388 C CB  . LEU A-3 1 56  ? 32.082  -104.232 43.386  1.000 68.87243  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17389 C CG  . LEU A-3 1 56  ? 31.645  -105.231 44.459  1.000 69.83914  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17390 C CD1 . LEU A-3 1 56  ? 32.150  -104.802 45.828  1.000 57.88579  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17391 C CD2 . LEU A-3 1 56  ? 30.130  -105.378 44.467  1.000 60.97666  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17392 N N   . ASP A-3 1 57  ? 33.694  -103.487 40.508  1.000 69.45612  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17393 C CA  . ASP A-3 1 57  ? 34.097  -102.366 39.666  1.000 83.82125  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17394 C C   . ASP A-3 1 57  ? 33.994  -102.790 38.205  1.000 92.76709  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17395 O O   . ASP A-3 1 57  ? 34.724  -103.679 37.757  1.000 81.84561  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17396 C CB  . ASP A-3 1 57  ? 35.512  -101.903 40.013  1.000 81.81052  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17397 C CG  . ASP A-3 1 57  ? 35.788  -100.487 39.556  1.000 96.07544  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17398 O OD1 . ASP A-3 1 57  ? 34.919  -99.899  38.877  1.000 90.31604  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17399 O OD2 . ASP A-3 1 57  ? 36.870  -99.956  39.883  1.000 100.52659 ? ? ? ? ? -1 47  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17400 N N   . LYS A-3 1 58  ? 33.083  -102.146 37.468  1.000 93.96525  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17401 C CA  . LYS A-3 1 58  ? 32.849  -102.507 36.072  1.000 86.22716  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17402 C C   . LYS A-3 1 58  ? 34.097  -102.304 35.222  1.000 95.57239  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17403 O O   . LYS A-3 1 58  ? 34.397  -103.120 34.341  1.000 90.50427  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17404 C CB  . LYS A-3 1 58  ? 31.682  -101.690 35.515  1.000 92.83767  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17405 C CG  . LYS A-3 1 58  ? 31.647  -101.583 33.998  1.000 90.15036  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17406 C CD  . LYS A-3 1 58  ? 30.422  -100.815 33.523  1.000 107.21911 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17407 C CE  . LYS A-3 1 58  ? 30.380  -99.407  34.102  1.000 142.91768 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17408 N NZ  . LYS A-3 1 58  ? 31.495  -98.553  33.600  1.000 144.70446 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17409 N N   . GLU A-3 1 59  ? 34.841  -101.226 35.475  1.000 92.45844  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 N   1 
+ATOM   17410 C CA  . GLU A-3 1 59  ? 35.988  -100.908 34.632  1.000 91.87766  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17411 C C   . GLU A-3 1 59  ? 37.102  -101.935 34.788  1.000 76.41116  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 C   1 
+ATOM   17412 O O   . GLU A-3 1 59  ? 37.780  -102.275 33.814  1.000 98.00086  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 O   1 
+ATOM   17413 C CB  . GLU A-3 1 59  ? 36.495  -99.501  34.952  1.000 101.54327 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17414 C CG  . GLU A-3 1 59  ? 35.399  -98.448  35.115  1.000 138.86240 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17415 C CD  . GLU A-3 1 59  ? 34.649  -98.140  33.826  1.000 140.19866 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17416 O OE1 . GLU A-3 1 59  ? 35.085  -98.586  32.743  1.000 107.74106 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17417 O OE2 . GLU A-3 1 59  ? 33.616  -97.440  33.902  1.000 144.98149 ? ? ? ? ? -1 49  GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17418 N N   . ILE A-3 1 60  ? 37.307  -102.442 36.003  1.000 81.71105  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17419 C CA  . ILE A-3 1 60  ? 38.366  -103.428 36.221  1.000 91.82395  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17420 C C   . ILE A-3 1 60  ? 37.909  -104.839 35.885  1.000 84.46292  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17421 O O   . ILE A-3 1 60  ? 38.749  -105.733 35.702  1.000 98.67554  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17422 C CB  . ILE A-3 1 60  ? 38.873  -103.364 37.670  1.000 69.67229  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17423 C CG1 . ILE A-3 1 60  ? 40.325  -103.832 37.761  1.000 59.56081  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17424 C CG2 . ILE A-3 1 60  ? 37.998  -104.222 38.552  1.000 90.64075  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17425 C CD1 . ILE A-3 1 60  ? 41.333  -102.790 37.316  1.000 118.62101 ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17426 N N   . ARG A-3 1 61  ? 36.595  -105.055 35.800  1.000 74.37140  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 N   1 
+ATOM   17427 C CA  . ARG A-3 1 61  ? 36.007  -106.367 35.537  1.000 79.05769  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 CA  1 
+ATOM   17428 C C   . ARG A-3 1 61  ? 35.935  -106.705 34.055  1.000 93.13458  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 C   1 
+ATOM   17429 O O   . ARG A-3 1 61  ? 35.949  -107.885 33.693  1.000 89.88655  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 O   1 
+ATOM   17430 C CB  . ARG A-3 1 61  ? 34.605  -106.440 36.151  1.000 71.29947  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 CB  1 
+ATOM   17431 C CG  . ARG A-3 1 61  ? 33.953  -107.813 36.076  1.000 59.33164  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 CG  1 
+ATOM   17432 C CD  . ARG A-3 1 61  ? 32.625  -107.882 36.823  1.000 61.89941  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 CD  1 
+ATOM   17433 N NE  . ARG A-3 1 61  ? 31.725  -106.796 36.463  1.000 82.14659  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 NE  1 
+ATOM   17434 C CZ  . ARG A-3 1 61  ? 31.252  -105.906 37.323  1.000 87.35639  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   17435 N NH1 . ARG A-3 1 61  ? 31.545  -105.968 38.612  1.000 92.35573  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   17436 N NH2 . ARG A-3 1 61  ? 30.459  -104.935 36.881  1.000 93.06104  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   17437 N N   . LYS A-3 1 62  ? 35.857  -105.697 33.187  1.000 80.73263  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17438 C CA  . LYS A-3 1 62  ? 35.733  -105.962 31.757  1.000 81.08044  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17439 C C   . LYS A-3 1 62  ? 37.003  -106.571 31.175  1.000 87.19032  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17440 O O   . LYS A-3 1 62  ? 36.951  -107.219 30.122  1.000 93.13320  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17441 C CB  . LYS A-3 1 62  ? 35.378  -104.669 31.015  1.000 77.03835  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17442 C CG  . LYS A-3 1 62  ? 36.426  -103.579 31.154  1.000 70.44760  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17443 C CD  . LYS A-3 1 62  ? 35.853  -102.209 30.827  1.000 81.94560  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17444 C CE  . LYS A-3 1 62  ? 36.915  -101.132 30.959  1.000 86.91852  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17445 N NZ  . LYS A-3 1 62  ? 36.354  -99.760  30.842  1.000 106.89598 ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17446 N N   . PHE A-3 1 63  ? 38.144  -106.381 31.840  1.000 81.65530  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17447 C CA  . PHE A-3 1 63  ? 39.405  -106.892 31.316  1.000 77.62463  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17448 C C   . PHE A-3 1 63  ? 39.543  -108.395 31.507  1.000 78.10117  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17449 O O   . PHE A-3 1 63  ? 40.393  -109.016 30.861  1.000 93.50818  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17450 C CB  . PHE A-3 1 63  ? 40.582  -106.169 31.973  1.000 84.77840  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17451 C CG  . PHE A-3 1 63  ? 40.728  -104.734 31.549  1.000 89.71858  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17452 C CD1 . PHE A-3 1 63  ? 40.114  -103.718 32.264  1.000 90.40635  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17453 C CD2 . PHE A-3 1 63  ? 41.482  -104.400 30.437  1.000 69.76730  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17454 C CE1 . PHE A-3 1 63  ? 40.247  -102.398 31.876  1.000 84.83802  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17455 C CE2 . PHE A-3 1 63  ? 41.619  -103.082 30.044  1.000 89.05758  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17456 C CZ  . PHE A-3 1 63  ? 41.000  -102.080 30.765  1.000 86.34542  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17457 N N   . GLY A-3 1 64  ? 38.735  -108.991 32.373  1.000 59.64916  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-3 N   1 
+ATOM   17458 C CA  . GLY A-3 1 64  ? 38.772  -110.426 32.570  1.000 64.67311  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-3 CA  1 
+ATOM   17459 C C   . GLY A-3 1 64  ? 40.018  -110.884 33.306  1.000 91.70285  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-3 C   1 
+ATOM   17460 O O   . GLY A-3 1 64  ? 40.862  -110.101 33.742  1.000 85.60844  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-3 O   1 
+ATOM   17461 N N   . PHE A-3 1 65  ? 40.123  -112.201 33.441  1.000 88.83894  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17462 C CA  . PHE A-3 1 65  ? 41.216  -112.832 34.168  1.000 85.66711  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17463 C C   . PHE A-3 1 65  ? 42.301  -113.284 33.201  1.000 92.27829  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17464 O O   . PHE A-3 1 65  ? 42.005  -113.892 32.168  1.000 99.04960  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17465 C CB  . PHE A-3 1 65  ? 40.721  -114.030 34.980  1.000 94.57754  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17466 C CG  . PHE A-3 1 65  ? 40.042  -113.657 36.266  1.000 79.93213  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17467 C CD1 . PHE A-3 1 65  ? 40.774  -113.173 37.334  1.000 74.20948  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17468 C CD2 . PHE A-3 1 65  ? 38.677  -113.815 36.415  1.000 77.93649  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17469 C CE1 . PHE A-3 1 65  ? 40.157  -112.843 38.521  1.000 86.21660  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17470 C CE2 . PHE A-3 1 65  ? 38.053  -113.486 37.602  1.000 86.34856  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17471 C CZ  . PHE A-3 1 65  ? 38.794  -112.999 38.656  1.000 75.22998  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17472 N N   . ASN A-3 1 66  ? 43.549  -112.989 33.544  1.000 109.66470 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17473 C CA  . ASN A-3 1 66  ? 44.698  -113.515 32.828  1.000 108.45251 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17474 C C   . ASN A-3 1 66  ? 45.168  -114.813 33.478  1.000 105.91849 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17475 O O   . ASN A-3 1 66  ? 44.660  -115.240 34.517  1.000 108.39756 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17476 C CB  . ASN A-3 1 66  ? 45.833  -112.492 32.803  1.000 90.75606  ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17477 C CG  . ASN A-3 1 66  ? 45.531  -111.312 31.905  1.000 140.39927 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17478 O OD1 . ASN A-3 1 66  ? 45.707  -111.382 30.689  1.000 161.30245 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17479 N ND2 . ASN A-3 1 66  ? 45.075  -110.217 32.501  1.000 121.86804 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17480 N N   . LYS A-3 1 67  ? 46.156  -115.448 32.844  1.000 116.10793 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17481 C CA  . LYS A-3 1 67  ? 46.731  -116.663 33.410  1.000 101.64383 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17482 C C   . LYS A-3 1 67  ? 47.386  -116.395 34.760  1.000 108.33911 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17483 O O   . LYS A-3 1 67  ? 47.379  -117.265 35.639  1.000 106.39888 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17484 C CB  . LYS A-3 1 67  ? 47.747  -117.261 32.436  1.000 103.18425 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17485 C CG  . LYS A-3 1 67  ? 48.486  -118.478 32.967  1.000 100.64637 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17486 C CD  . LYS A-3 1 67  ? 49.843  -118.634 32.300  1.000 119.86039 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17487 C CE  . LYS A-3 1 67  ? 50.686  -119.690 32.999  1.000 132.45127 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17488 N NZ  . LYS A-3 1 67  ? 52.084  -119.714 32.486  1.000 154.91253 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17489 N N   . SER A-3 1 68  ? 47.939  -115.195 34.949  1.000 109.94999 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-3 N   1 
+ATOM   17490 C CA  . SER A-3 1 68  ? 48.643  -114.886 36.189  1.000 106.18056 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-3 CA  1 
+ATOM   17491 C C   . SER A-3 1 68  ? 47.687  -114.725 37.364  1.000 107.61403 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-3 C   1 
+ATOM   17492 O O   . SER A-3 1 68  ? 48.071  -114.978 38.511  1.000 111.20565 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-3 O   1 
+ATOM   17493 C CB  . SER A-3 1 68  ? 49.482  -113.620 36.013  1.000 110.36105 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-3 CB  1 
+ATOM   17494 O OG  . SER A-3 1 68  ? 48.663  -112.506 35.704  1.000 116.20862 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-3 OG  1 
+ATOM   17495 N N   . ASP A-3 1 69  ? 46.446  -114.306 37.105  1.000 101.52313 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17496 C CA  . ASP A-3 1 69  ? 45.489  -114.105 38.186  1.000 83.02263  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17497 C C   . ASP A-3 1 69  ? 45.062  -115.413 38.838  1.000 87.18927  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17498 O O   . ASP A-3 1 69  ? 44.626  -115.399 39.994  1.000 97.35277  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17499 C CB  . ASP A-3 1 69  ? 44.262  -113.356 37.670  1.000 82.90307  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17500 C CG  . ASP A-3 1 69  ? 44.593  -111.956 37.203  1.000 99.40889  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17501 O OD1 . ASP A-3 1 69  ? 45.601  -111.396 37.684  1.000 101.04368 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17502 O OD2 . ASP A-3 1 69  ? 43.847  -111.416 36.359  1.000 107.02074 ? ? ? ? ? -1 59  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17503 N N   . TYR A-3 1 70  ? 45.173  -116.534 38.133  1.000 88.08385  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 N   1 
+ATOM   17504 C CA  . TYR A-3 1 70  ? 44.823  -117.819 38.722  1.000 90.31481  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CA  1 
+ATOM   17505 C C   . TYR A-3 1 70  ? 45.870  -118.231 39.752  1.000 103.94879 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 C   1 
+ATOM   17506 O O   . TYR A-3 1 70  ? 47.065  -117.968 39.587  1.000 100.12443 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 O   1 
+ATOM   17507 C CB  . TYR A-3 1 70  ? 44.689  -118.883 37.632  1.000 81.17975  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CB  1 
+ATOM   17508 C CG  . TYR A-3 1 70  ? 43.442  -118.736 36.782  1.000 85.36422  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CG  1 
+ATOM   17509 C CD1 . TYR A-3 1 70  ? 43.314  -117.691 35.876  1.000 88.06302  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   17510 C CD2 . TYR A-3 1 70  ? 42.394  -119.643 36.885  1.000 85.82808  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   17511 C CE1 . TYR A-3 1 70  ? 42.178  -117.549 35.099  1.000 87.14898  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   17512 C CE2 . TYR A-3 1 70  ? 41.253  -119.511 36.109  1.000 105.83824 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   17513 C CZ  . TYR A-3 1 70  ? 41.152  -118.461 35.219  1.000 111.39542 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   17514 O OH  . TYR A-3 1 70  ? 40.023  -118.321 34.444  1.000 107.06904 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 OH  1 
+ATOM   17515 N N   . HIS A-3 1 71  ? 45.410  -118.876 40.825  1.000 102.44177 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 N   1 
+ATOM   17516 C CA  . HIS A-3 1 71  ? 46.295  -119.250 41.922  1.000 98.16043  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 CA  1 
+ATOM   17517 C C   . HIS A-3 1 71  ? 47.367  -120.228 41.460  1.000 105.16385 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 C   1 
+ATOM   17518 O O   . HIS A-3 1 71  ? 47.068  -121.241 40.818  1.000 104.93594 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 O   1 
+ATOM   17519 C CB  . HIS A-3 1 71  ? 45.486  -119.862 43.064  1.000 107.17369 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 CB  1 
+ATOM   17520 C CG  . HIS A-3 1 71  ? 46.329  -120.414 44.170  1.000 122.14236 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 CG  1 
+ATOM   17521 N ND1 . HIS A-3 1 71  ? 47.315  -119.677 44.791  1.000 108.66914 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   17522 C CD2 . HIS A-3 1 71  ? 46.341  -121.632 44.761  1.000 119.43211 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   17523 C CE1 . HIS A-3 1 71  ? 47.897  -120.417 45.718  1.000 96.92486  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   17524 N NE2 . HIS A-3 1 71  ? 47.324  -121.607 45.721  1.000 107.15937 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   17525 N N   . LYS A-3 1 72  ? 48.622  -119.919 41.807  1.000 109.35122 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17526 C CA  . LYS A-3 1 72  ? 49.800  -120.693 41.395  1.000 101.03574 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17527 C C   . LYS A-3 1 72  ? 49.851  -120.913 39.883  1.000 112.77043 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17528 O O   . LYS A-3 1 72  ? 50.413  -121.906 39.415  1.000 132.86639 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17529 C CB  . LYS A-3 1 72  ? 49.877  -122.031 42.138  1.000 112.81709 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17530 C CG  . LYS A-3 1 72  ? 50.313  -121.902 43.598  1.000 137.13732 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17531 C CD  . LYS A-3 1 72  ? 49.945  -123.139 44.401  1.000 126.52318 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17532 C CE  . LYS A-3 1 72  ? 50.588  -124.398 43.841  1.000 123.00635 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17533 N NZ  . LYS A-3 1 72  ? 50.263  -125.585 44.682  1.000 137.53705 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17534 N N   . HIS A-3 1 73  ? 49.277  -119.982 39.115  1.000 122.40230 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 N   1 
+ATOM   17535 C CA  . HIS A-3 1 73  ? 49.249  -120.050 37.650  1.000 116.53543 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 CA  1 
+ATOM   17536 C C   . HIS A-3 1 73  ? 48.657  -121.367 37.147  1.000 112.78066 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 C   1 
+ATOM   17537 O O   . HIS A-3 1 73  ? 49.067  -121.895 36.110  1.000 126.46481 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 O   1 
+ATOM   17538 C CB  . HIS A-3 1 73  ? 50.641  -119.813 37.055  1.000 119.00503 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 CB  1 
+ATOM   17539 C CG  . HIS A-3 1 73  ? 51.147  -118.420 37.260  1.000 115.92332 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 CG  1 
+ATOM   17540 N ND1 . HIS A-3 1 73  ? 52.346  -117.974 36.746  1.000 138.31443 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   17541 C CD2 . HIS A-3 1 73  ? 50.609  -117.370 37.925  1.000 118.04055 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   17542 C CE1 . HIS A-3 1 73  ? 52.525  -116.710 37.087  1.000 135.83742 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   17543 N NE2 . HIS A-3 1 73  ? 51.486  -116.320 37.803  1.000 124.41640 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   17544 N N   . ASP A-3 1 74  ? 47.681  -121.898 37.878  1.000 108.04392 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17545 C CA  . ASP A-3 1 74  ? 46.974  -123.115 37.494  1.000 110.93208 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17546 C C   . ASP A-3 1 74  ? 45.614  -122.713 36.932  1.000 115.86334 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17547 O O   . ASP A-3 1 74  ? 44.756  -122.213 37.667  1.000 109.14172 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17548 C CB  . ASP A-3 1 74  ? 46.828  -124.058 38.690  1.000 122.38367 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17549 C CG  . ASP A-3 1 74  ? 46.142  -125.365 38.334  1.000 132.57313 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17550 O OD1 . ASP A-3 1 74  ? 44.943  -125.337 37.988  1.000 136.20653 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17551 O OD2 . ASP A-3 1 74  ? 46.804  -126.422 38.389  1.000 128.72725 ? ? ? ? ? -1 64  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17552 N N   . THR A-3 1 75  ? 45.421  -122.929 35.626  1.000 104.51260 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 N   1 
+ATOM   17553 C CA  . THR A-3 1 75  ? 44.173  -122.578 34.956  1.000 88.65253  ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 CA  1 
+ATOM   17554 C C   . THR A-3 1 75  ? 43.076  -123.623 35.147  1.000 107.53870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 C   1 
+ATOM   17555 O O   . THR A-3 1 75  ? 41.911  -123.330 34.853  1.000 104.36032 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 O   1 
+ATOM   17556 C CB  . THR A-3 1 75  ? 44.427  -122.349 33.458  1.000 103.60637 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 CB  1 
+ATOM   17557 O OG1 . THR A-3 1 75  ? 44.886  -123.563 32.848  1.000 135.15810 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 OG1 1 
+ATOM   17558 C CG2 . THR A-3 1 75  ? 45.476  -121.255 33.254  1.000 114.56870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 CG2 1 
+ATOM   17559 N N   . SER A-3 1 76  ? 43.412  -124.824 35.634  1.000 102.18286 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-3 N   1 
+ATOM   17560 C CA  . SER A-3 1 76  ? 42.386  -125.831 35.901  1.000 107.11466 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-3 CA  1 
+ATOM   17561 C C   . SER A-3 1 76  ? 41.469  -125.395 37.035  1.000 113.50959 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-3 C   1 
+ATOM   17562 O O   . SER A-3 1 76  ? 40.240  -125.446 36.907  1.000 112.12087 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-3 O   1 
+ATOM   17563 C CB  . SER A-3 1 76  ? 43.036  -127.179 36.227  1.000 111.51610 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-3 CB  1 
+ATOM   17564 O OG  . SER A-3 1 76  ? 42.076  -128.101 36.722  1.000 130.71450 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-3 OG  1 
+ATOM   17565 N N   . LYS A-3 1 77  ? 42.051  -124.966 38.153  1.000 123.89814 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17566 C CA  . LYS A-3 1 77  ? 41.263  -124.468 39.271  1.000 101.79573 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17567 C C   . LYS A-3 1 77  ? 40.543  -123.181 38.885  1.000 99.93770  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17568 O O   . LYS A-3 1 77  ? 41.118  -122.294 38.248  1.000 86.66294  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17569 C CB  . LYS A-3 1 77  ? 42.164  -124.219 40.484  1.000 110.18950 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17570 C CG  . LYS A-3 1 77  ? 42.859  -125.461 41.017  1.000 121.87632 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17571 C CD  . LYS A-3 1 77  ? 41.854  -126.459 41.563  1.000 141.28797 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17572 C CE  . LYS A-3 1 77  ? 42.544  -127.684 42.137  1.000 135.28775 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17573 N NZ  . LYS A-3 1 77  ? 43.324  -128.421 41.105  1.000 147.30649 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17574 N N   . LYS A-3 1 78  ? 39.276  -123.081 39.278  1.000 88.39416  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17575 C CA  . LYS A-3 1 78  ? 38.459  -121.926 38.937  1.000 91.54784  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17576 C C   . LYS A-3 1 78  ? 38.562  -120.859 40.018  1.000 92.71449  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17577 O O   . LYS A-3 1 78  ? 38.665  -121.168 41.210  1.000 97.96977  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17578 C CB  . LYS A-3 1 78  ? 36.996  -122.335 38.739  1.000 87.70216  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17579 C CG  . LYS A-3 1 78  ? 36.315  -122.884 39.982  1.000 93.56269  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17580 C CD  . LYS A-3 1 78  ? 34.889  -123.322 39.680  1.000 101.67250 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17581 C CE  . LYS A-3 1 78  ? 34.080  -122.191 39.062  1.000 80.40467  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17582 N NZ  . LYS A-3 1 78  ? 32.691  -122.620 38.737  1.000 115.28023 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17583 N N   . ILE A-3 1 79  ? 38.545  -119.601 39.592  1.000 93.37622  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17584 C CA  . ILE A-3 1 79  ? 38.572  -118.478 40.521  1.000 65.71566  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17585 C C   . ILE A-3 1 79  ? 37.152  -118.203 40.994  1.000 78.57950  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17586 O O   . ILE A-3 1 79  ? 36.213  -118.154 40.190  1.000 91.11311  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17587 C CB  . ILE A-3 1 79  ? 39.188  -117.237 39.858  1.000 75.31488  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17588 C CG1 . ILE A-3 1 79  ? 40.627  -117.528 39.427  1.000 82.24398  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17589 C CG2 . ILE A-3 1 79  ? 39.131  -116.038 40.798  1.000 66.26407  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17590 C CD1 . ILE A-3 1 79  ? 41.327  -116.348 38.800  1.000 85.26692  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17591 N N   . GLU A-3 1 80  ? 36.988  -118.023 42.302  1.000 78.32274  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 N   1 
+ATOM   17592 C CA  . GLU A-3 1 80  ? 35.668  -117.822 42.882  1.000 77.51281  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17593 C C   . GLU A-3 1 80  ? 35.769  -116.782 43.986  1.000 71.30356  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 C   1 
+ATOM   17594 O O   . GLU A-3 1 80  ? 36.556  -116.945 44.924  1.000 76.18758  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 O   1 
+ATOM   17595 C CB  . GLU A-3 1 80  ? 35.101  -119.140 43.419  1.000 84.40744  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17596 C CG  . GLU A-3 1 80  ? 33.611  -119.319 43.184  1.000 83.61079  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17597 C CD  . GLU A-3 1 80  ? 33.143  -120.732 43.475  1.000 106.33231 ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17598 O OE1 . GLU A-3 1 80  ? 33.994  -121.583 43.809  1.000 96.59373  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17599 O OE2 . GLU A-3 1 80  ? 31.926  -120.994 43.369  1.000 118.62213 ? ? ? ? ? -1 70  GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17600 N N   . ILE A-3 1 81  ? 34.983  -115.715 43.866  1.000 57.72685  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17601 C CA  . ILE A-3 1 81  ? 34.936  -114.641 44.853  1.000 66.22048  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17602 C C   . ILE A-3 1 81  ? 33.472  -114.420 45.207  1.000 71.86099  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17603 O O   . ILE A-3 1 81  ? 32.682  -113.992 44.356  1.000 71.09001  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17604 C CB  . ILE A-3 1 81  ? 35.574  -113.344 44.338  1.000 63.09087  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17605 C CG1 . ILE A-3 1 81  ? 37.046  -113.568 43.989  1.000 58.82328  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17606 C CG2 . ILE A-3 1 81  ? 35.443  -112.240 45.375  1.000 61.65781  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17607 C CD1 . ILE A-3 1 81  ? 37.729  -112.336 43.437  1.000 60.33931  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17608 N N   . ILE A-3 1 82  ? 33.108  -114.705 46.456  1.000 59.08605  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17609 C CA  . ILE A-3 1 82  ? 31.730  -114.611 46.923  1.000 60.99044  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17610 C C   . ILE A-3 1 82  ? 31.665  -113.585 48.046  1.000 71.59659  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17611 O O   . ILE A-3 1 82  ? 32.497  -113.604 48.960  1.000 77.05357  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17612 C CB  . ILE A-3 1 82  ? 31.189  -115.972 47.405  1.000 48.51865  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17613 C CG1 . ILE A-3 1 82  ? 31.303  -117.033 46.307  1.000 50.41263  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17614 C CG2 . ILE A-3 1 82  ? 29.740  -115.841 47.844  1.000 61.51658  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17615 C CD1 . ILE A-3 1 82  ? 32.560  -117.877 46.385  1.000 73.58293  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17616 N N   . LEU A-3 1 83  ? 30.676  -112.699 47.977  1.000 67.96597  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17617 C CA  . LEU A-3 1 83  ? 30.417  -111.708 49.013  1.000 51.55204  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17618 C C   . LEU A-3 1 83  ? 29.071  -112.016 49.654  1.000 72.12179  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17619 O O   . LEU A-3 1 83  ? 28.033  -111.948 48.988  1.000 82.04321  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17620 C CB  . LEU A-3 1 83  ? 30.422  -110.294 48.433  1.000 63.40718  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17621 C CG  . LEU A-3 1 83  ? 30.076  -109.160 49.401  1.000 62.12608  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17622 C CD1 . LEU A-3 1 83  ? 31.137  -109.038 50.482  1.000 75.32109  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17623 C CD2 . LEU A-3 1 83  ? 29.914  -107.849 48.649  1.000 54.28976  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17624 N N   . THR A-3 1 84  ? 29.090  -112.355 50.940  1.000 75.85544  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 N   1 
+ATOM   17625 C CA  . THR A-3 1 84  ? 27.870  -112.666 51.673  1.000 76.13707  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 CA  1 
+ATOM   17626 C C   . THR A-3 1 84  ? 27.316  -111.395 52.302  1.000 64.15111  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 C   1 
+ATOM   17627 O O   . THR A-3 1 84  ? 28.058  -110.633 52.931  1.000 60.70626  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 O   1 
+ATOM   17628 C CB  . THR A-3 1 84  ? 28.137  -113.721 52.747  1.000 59.17562  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 CB  1 
+ATOM   17629 O OG1 . THR A-3 1 84  ? 28.749  -114.870 52.147  1.000 78.63196  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 OG1 1 
+ATOM   17630 C CG2 . THR A-3 1 84  ? 26.835  -114.141 53.411  1.000 64.39632  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 CG2 1 
+ATOM   17631 N N   . LEU A-3 1 85  ? 26.016  -111.169 52.130  1.000 58.31377  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17632 C CA  . LEU A-3 1 85  ? 25.366  -109.962 52.614  1.000 59.49441  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17633 C C   . LEU A-3 1 85  ? 24.266  -110.307 53.609  1.000 87.11782  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17634 O O   . LEU A-3 1 85  ? 23.682  -111.394 53.567  1.000 77.93267  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17635 C CB  . LEU A-3 1 85  ? 24.781  -109.139 51.459  1.000 67.16839  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17636 C CG  . LEU A-3 1 85  ? 25.794  -108.571 50.462  1.000 60.26537  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17637 C CD1 . LEU A-3 1 85  ? 25.129  -107.578 49.525  1.000 60.89509  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17638 C CD2 . LEU A-3 1 85  ? 26.963  -107.925 51.189  1.000 76.12496  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17639 N N   . ASP A-3 1 86  ? 23.988  -109.360 54.504  1.000 86.28590  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17640 C CA  . ASP A-3 1 86  ? 22.970  -109.504 55.537  1.000 72.34306  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17641 C C   . ASP A-3 1 86  ? 21.890  -108.458 55.298  1.000 77.48310  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17642 O O   . ASP A-3 1 86  ? 22.176  -107.256 55.294  1.000 80.77698  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17643 C CB  . ASP A-3 1 86  ? 23.585  -109.355 56.933  1.000 101.29668 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17644 C CG  . ASP A-3 1 86  ? 22.571  -109.538 58.052  1.000 104.97968 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17645 O OD1 . ASP A-3 1 86  ? 21.633  -108.720 58.165  1.000 103.66348 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17646 O OD2 . ASP A-3 1 86  ? 22.716  -110.505 58.829  1.000 99.44830  ? ? ? ? ? -1 76  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17647 N N   . LEU A-3 1 87  ? 20.653  -108.916 55.101  1.000 74.56484  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17648 C CA  . LEU A-3 1 87  ? 19.513  -108.046 54.841  1.000 78.42763  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17649 C C   . LEU A-3 1 87  ? 18.498  -108.089 55.979  1.000 97.14934  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17650 O O   . LEU A-3 1 87  ? 17.307  -107.850 55.767  1.000 94.58091  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17651 C CB  . LEU A-3 1 87  ? 18.845  -108.423 53.520  1.000 83.39028  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17652 C CG  . LEU A-3 1 87  ? 19.755  -108.520 52.294  1.000 81.02672  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17653 C CD1 . LEU A-3 1 87  ? 18.995  -109.090 51.109  1.000 71.63685  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17654 C CD2 . LEU A-3 1 87  ? 20.351  -107.164 51.949  1.000 62.82793  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17655 N N   . SER A-3 1 88  ? 18.957  -108.396 57.194  1.000 97.15787  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-3 N   1 
+ATOM   17656 C CA  . SER A-3 1 88  ? 18.040  -108.487 58.326  1.000 83.34090  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-3 CA  1 
+ATOM   17657 C C   . SER A-3 1 88  ? 17.529  -107.116 58.749  1.000 94.97145  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-3 C   1 
+ATOM   17658 O O   . SER A-3 1 88  ? 16.404  -107.003 59.246  1.000 105.88976 ? ? ? ? ? ?  78  SER A-3 O   1 
+ATOM   17659 C CB  . SER A-3 1 88  ? 18.720  -109.186 59.507  1.000 90.57135  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-3 CB  1 
+ATOM   17660 O OG  . SER A-3 1 88  ? 19.928  -108.525 59.863  1.000 111.14292 ? ? ? ? ? ?  78  SER A-3 OG  1 
+ATOM   17661 N N   . ASN A-3 1 89  ? 18.349  -106.071 58.600  1.000 90.26555  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17662 C CA  . ASN A-3 1 89  ? 17.961  -104.753 59.084  1.000 102.01053 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17663 C C   . ASN A-3 1 89  ? 17.223  -103.995 57.997  1.000 93.24742  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17664 O O   . ASN A-3 1 89  ? 17.372  -102.777 57.881  1.000 90.61691  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17665 C CB  . ASN A-3 1 89  ? 19.174  -103.952 59.571  1.000 90.07203  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17666 C CG  . ASN A-3 1 89  ? 19.844  -104.580 60.779  1.000 127.50931 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17667 O OD1 . ASN A-3 1 89  ? 20.611  -105.530 60.649  1.000 140.90128 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17668 N ND2 . ASN A-3 1 89  ? 19.586  -104.024 61.958  1.000 142.11230 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17669 N N   . TYR A-3 1 90  ? 16.445  -104.717 57.192  1.000 73.58360  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 N   1 
+ATOM   17670 C CA  . TYR A-3 1 90  ? 15.765  -104.103 56.065  1.000 81.50890  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CA  1 
+ATOM   17671 C C   . TYR A-3 1 90  ? 14.757  -103.055 56.510  1.000 86.30734  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 C   1 
+ATOM   17672 O O   . TYR A-3 1 90  ? 14.531  -102.076 55.792  1.000 91.20287  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 O   1 
+ATOM   17673 C CB  . TYR A-3 1 90  ? 15.080  -105.189 55.231  1.000 83.30182  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CB  1 
+ATOM   17674 C CG  . TYR A-3 1 90  ? 13.811  -104.725 54.550  1.000 99.02420  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CG  1 
+ATOM   17675 C CD1 . TYR A-3 1 90  ? 13.857  -103.984 53.374  1.000 109.99009 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   17676 C CD2 . TYR A-3 1 90  ? 12.562  -105.028 55.084  1.000 88.46217  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   17677 C CE1 . TYR A-3 1 90  ? 12.698  -103.557 52.754  1.000 90.80778  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   17678 C CE2 . TYR A-3 1 90  ? 11.401  -104.602 54.470  1.000 107.92748 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   17679 C CZ  . TYR A-3 1 90  ? 11.472  -103.869 53.306  1.000 96.97712  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   17680 O OH  . TYR A-3 1 90  ? 10.311  -103.447 52.693  1.000 96.91603  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 OH  1 
+ATOM   17681 N N   . GLU A-3 1 91  ? 14.155  -103.230 57.687  1.000 114.80755 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 N   1 
+ATOM   17682 C CA  . GLU A-3 1 91  ? 13.083  -102.333 58.105  1.000 118.31129 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17683 C C   . GLU A-3 1 91  ? 13.583  -100.923 58.386  1.000 107.62244 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 C   1 
+ATOM   17684 O O   . GLU A-3 1 91  ? 12.824  -99.961  58.227  1.000 115.99555 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 O   1 
+ATOM   17685 C CB  . GLU A-3 1 91  ? 12.376  -102.896 59.336  1.000 92.49209  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17686 C CG  . GLU A-3 1 91  ? 11.110  -103.680 59.022  1.000 103.27208 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17687 C CD  . GLU A-3 1 91  ? 10.006  -102.807 58.458  1.000 134.76076 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17688 O OE1 . GLU A-3 1 91  ? 9.989   -101.595 58.762  1.000 146.35897 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17689 O OE2 . GLU A-3 1 91  ? 9.156   -103.332 57.707  1.000 159.82117 ? ? ? ? ? -1 81  GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17690 N N   . LYS A-3 1 92  ? 14.842  -100.771 58.798  1.000 96.97071  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17691 C CA  . LYS A-3 1 92  ? 15.363  -99.463  59.178  1.000 102.65513 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17692 C C   . LYS A-3 1 92  ? 16.620  -99.056  58.423  1.000 104.32216 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17693 O O   . LYS A-3 1 92  ? 17.183  -97.998  58.723  1.000 126.10847 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17694 C CB  . LYS A-3 1 92  ? 15.639  -99.420  60.687  1.000 118.68341 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17695 C CG  . LYS A-3 1 92  ? 14.395  -99.522  61.553  1.000 144.09734 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17696 C CD  . LYS A-3 1 92  ? 13.446  -98.363  61.293  1.000 154.99484 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17697 C CE  . LYS A-3 1 92  ? 12.229  -98.428  62.204  1.000 165.85394 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17698 N NZ  . LYS A-3 1 92  ? 12.600  -98.358  63.646  1.000 161.82236 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17699 N N   . ASP A-3 1 93  ? 17.078  -99.853  57.462  1.000 102.44119 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17700 C CA  . ASP A-3 1 93  ? 18.250  -99.521  56.661  1.000 110.23809 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17701 C C   . ASP A-3 1 93  ? 17.793  -99.111  55.267  1.000 100.27639 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17702 O O   . ASP A-3 1 93  ? 17.145  -99.894  54.565  1.000 96.68135  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17703 C CB  . ASP A-3 1 93  ? 19.221  -100.699 56.589  1.000 94.52136  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17704 C CG  . ASP A-3 1 93  ? 20.540  -100.336 55.933  1.000 92.68974  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17705 O OD1 . ASP A-3 1 93  ? 20.768  -99.139  55.658  1.000 97.61865  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17706 O OD2 . ASP A-3 1 93  ? 21.351  -101.253 55.693  1.000 87.30459  ? ? ? ? ? -1 83  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17707 N N   . GLU A-3 1 94  ? 18.142  -97.886  54.867  1.000 95.81913  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 N   1 
+ATOM   17708 C CA  . GLU A-3 1 94  ? 17.739  -97.380  53.558  1.000 82.71378  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17709 C C   . GLU A-3 1 94  ? 18.571  -97.994  52.438  1.000 90.25460  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 C   1 
+ATOM   17710 O O   . GLU A-3 1 94  ? 18.046  -98.271  51.354  1.000 91.64457  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 O   1 
+ATOM   17711 C CB  . GLU A-3 1 94  ? 17.841  -95.856  53.530  1.000 90.73531  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17712 C CG  . GLU A-3 1 94  ? 16.815  -95.191  52.635  1.000 94.97637  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17713 C CD  . GLU A-3 1 94  ? 15.395  -95.495  53.068  1.000 114.04805 ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17714 O OE1 . GLU A-3 1 94  ? 15.146  -95.572  54.288  1.000 96.00401  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17715 O OE2 . GLU A-3 1 94  ? 14.532  -95.674  52.186  1.000 122.80277 ? ? ? ? ? -1 84  GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17716 N N   . ASP A-3 1 95  ? 19.868  -98.207  52.676  1.000 100.79073 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17717 C CA  . ASP A-3 1 95  ? 20.713  -98.806  51.646  1.000 70.25627  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17718 C C   . ASP A-3 1 95  ? 20.357  -100.266 51.403  1.000 74.33444  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17719 O O   . ASP A-3 1 95  ? 20.628  -100.796 50.319  1.000 92.26853  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17720 C CB  . ASP A-3 1 95  ? 22.190  -98.684  52.024  1.000 75.23481  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17721 C CG  . ASP A-3 1 95  ? 22.667  -97.247  52.045  1.000 99.68732  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17722 O OD1 . ASP A-3 1 95  ? 21.812  -96.339  51.954  1.000 106.16668 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17723 O OD2 . ASP A-3 1 95  ? 23.891  -97.023  52.148  1.000 88.78901  ? ? ? ? ? -1 85  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17724 N N   . THR A-3 1 96  ? 19.762  -100.935 52.393  1.000 85.94048  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 N   1 
+ATOM   17725 C CA  . THR A-3 1 96  ? 19.283  -102.295 52.171  1.000 83.82472  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 CA  1 
+ATOM   17726 C C   . THR A-3 1 96  ? 18.155  -102.312 51.148  1.000 83.02234  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 C   1 
+ATOM   17727 O O   . THR A-3 1 96  ? 18.113  -103.182 50.270  1.000 84.54922  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 O   1 
+ATOM   17728 C CB  . THR A-3 1 96  ? 18.818  -102.917 53.490  1.000 88.14026  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 CB  1 
+ATOM   17729 O OG1 . THR A-3 1 96  ? 19.932  -103.037 54.381  1.000 91.45729  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 OG1 1 
+ATOM   17730 C CG2 . THR A-3 1 96  ? 18.220  -104.297 53.248  1.000 64.31543  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 CG2 1 
+ATOM   17731 N N   . LYS A-3 1 97  ? 17.238  -101.346 51.239  1.000 85.14983  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17732 C CA  . LYS A-3 1 97  ? 16.153  -101.251 50.269  1.000 77.45454  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17733 C C   . LYS A-3 1 97  ? 16.669  -100.917 48.875  1.000 86.11799  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17734 O O   . LYS A-3 1 97  ? 16.008  -101.236 47.881  1.000 93.21245  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17735 C CB  . LYS A-3 1 97  ? 15.135  -100.209 50.731  1.000 77.38994  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17736 C CG  . LYS A-3 1 97  ? 14.518  -100.521 52.084  1.000 85.33264  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17737 C CD  . LYS A-3 1 97  ? 13.980  -99.265  52.746  1.000 109.65599 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17738 C CE  . LYS A-3 1 97  ? 13.433  -99.561  54.131  1.000 100.61868 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17739 N NZ  . LYS A-3 1 97  ? 13.073  -98.318  54.867  1.000 112.41423 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17740 N N   . LYS A-3 1 98  ? 17.837  -100.275 48.777  1.000 77.61038  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17741 C CA  . LYS A-3 1 98  ? 18.444  -100.054 47.467  1.000 74.33563  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17742 C C   . LYS A-3 1 98  ? 18.718  -101.379 46.768  1.000 87.35292  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17743 O O   . LYS A-3 1 98  ? 18.378  -101.561 45.593  1.000 106.50325 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17744 C CB  . LYS A-3 1 98  ? 19.743  -99.256  47.597  1.000 56.89659  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17745 C CG  . LYS A-3 1 98  ? 19.584  -97.781  47.933  1.000 78.17008  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17746 C CD  . LYS A-3 1 98  ? 20.864  -97.031  47.586  1.000 73.86554  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17747 C CE  . LYS A-3 1 98  ? 21.417  -96.254  48.767  1.000 79.32662  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17748 N NZ  . LYS A-3 1 98  ? 20.582  -95.070  49.109  1.000 100.26555 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17749 N N   . LEU A-3 1 99  ? 19.335  -102.320 47.485  1.000 70.43461  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17750 C CA  . LEU A-3 1 99  ? 19.670  -103.609 46.891  1.000 85.70877  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17751 C C   . LEU A-3 1 99  ? 18.416  -104.409 46.558  1.000 90.25160  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17752 O O   . LEU A-3 1 99  ? 18.355  -105.066 45.511  1.000 89.86094  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17753 C CB  . LEU A-3 1 99  ? 20.579  -104.397 47.834  1.000 57.94426  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17754 C CG  . LEU A-3 1 99  ? 21.021  -105.787 47.372  1.000 74.96396  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17755 C CD1 . LEU A-3 1 99  ? 21.831  -105.702 46.089  1.000 80.06248  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17756 C CD2 . LEU A-3 1 99  ? 21.813  -106.484 48.464  1.000 56.84797  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17757 N N   . ILE A-3 1 100 ? 17.405  -104.361 47.429  1.000 80.10949  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17758 C CA  . ILE A-3 1 100 ? 16.185  -105.134 47.205  1.000 67.65491  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17759 C C   . ILE A-3 1 100 ? 15.495  -104.687 45.922  1.000 72.68551  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17760 O O   . ILE A-3 1 100 ? 14.953  -105.508 45.172  1.000 90.61888  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17761 C CB  . ILE A-3 1 100 ? 15.245  -105.014 48.419  1.000 78.14967  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17762 C CG1 . ILE A-3 1 100 ? 15.971  -105.405 49.707  1.000 73.44743  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17763 C CG2 . ILE A-3 1 100 ? 14.008  -105.879 48.229  1.000 67.01176  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17764 C CD1 . ILE A-3 1 100 ? 16.443  -106.835 49.733  1.000 89.64367  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17765 N N   . SER A-3 1 101 ? 15.515  -103.380 45.642  1.000 71.51968  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-3 N   1 
+ATOM   17766 C CA  . SER A-3 1 101 ? 14.785  -102.850 44.496  1.000 80.51621  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-3 CA  1 
+ATOM   17767 C C   . SER A-3 1 101 ? 15.366  -103.337 43.174  1.000 74.03747  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-3 C   1 
+ATOM   17768 O O   . SER A-3 1 101 ? 14.646  -103.407 42.171  1.000 100.45519 ? ? ? ? ? ?  91  SER A-3 O   1 
+ATOM   17769 C CB  . SER A-3 1 101 ? 14.782  -101.323 44.542  1.000 75.37188  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-3 CB  1 
+ATOM   17770 O OG  . SER A-3 1 101 ? 16.100  -100.810 44.476  1.000 85.72273  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-3 OG  1 
+ATOM   17771 N N   . VAL A-3 1 102 ? 16.652  -103.677 43.148  1.000 68.21789  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 N   1 
+ATOM   17772 C CA  . VAL A-3 1 102 ? 17.284  -104.154 41.924  1.000 71.39115  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 CA  1 
+ATOM   17773 C C   . VAL A-3 1 102 ? 17.280  -105.677 41.852  1.000 73.60578  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 C   1 
+ATOM   17774 O O   . VAL A-3 1 102 ? 17.129  -106.251 40.771  1.000 79.40405  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 O   1 
+ATOM   17775 C CB  . VAL A-3 1 102 ? 18.711  -103.582 41.820  1.000 58.29659  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 CB  1 
+ATOM   17776 C CG1 . VAL A-3 1 102 ? 19.408  -104.098 40.566  1.000 67.17785  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   17777 C CG2 . VAL A-3 1 102 ? 18.672  -102.063 41.832  1.000 61.17652  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   17778 N N   . VAL A-3 1 103 ? 17.430  -106.350 42.996  1.000 78.18157  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 N   1 
+ATOM   17779 C CA  . VAL A-3 1 103 ? 17.489  -107.812 43.005  1.000 73.83344  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 CA  1 
+ATOM   17780 C C   . VAL A-3 1 103 ? 16.153  -108.405 42.569  1.000 73.36400  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 C   1 
+ATOM   17781 O O   . VAL A-3 1 103 ? 16.104  -109.424 41.870  1.000 77.98405  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 O   1 
+ATOM   17782 C CB  . VAL A-3 1 103 ? 17.907  -108.317 44.398  1.000 72.99499  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 CB  1 
+ATOM   17783 C CG1 . VAL A-3 1 103 ? 17.707  -109.812 44.500  1.000 79.17366  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   17784 C CG2 . VAL A-3 1 103 ? 19.363  -107.960 44.666  1.000 60.70096  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   17785 N N   . LYS A-3 1 104 ? 15.052  -107.777 42.981  1.000 68.34860  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17786 C CA  . LYS A-3 1 104 ? 13.696  -108.131 42.562  1.000 79.01713  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17787 C C   . LYS A-3 1 104 ? 13.370  -109.566 42.993  1.000 67.46509  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17788 O O   . LYS A-3 1 104 ? 13.257  -109.825 44.195  1.000 92.66344  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17789 C CB  . LYS A-3 1 104 ? 13.543  -107.895 41.055  1.000 69.14729  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17790 C CG  . LYS A-3 1 104 ? 12.113  -107.791 40.589  1.000 57.44930  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17791 C CD  . LYS A-3 1 104 ? 12.032  -107.825 39.080  1.000 86.67043  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17792 C CE  . LYS A-3 1 104 ? 10.686  -107.334 38.578  1.000 82.28894  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17793 N NZ  . LYS A-3 1 104 ? 10.567  -107.471 37.096  1.000 102.91632 ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17794 N N   . GLY A-3 1 105 ? 13.242  -110.508 42.057  1.000 68.62109  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-3 N   1 
+ATOM   17795 C CA  . GLY A-3 1 105 ? 12.845  -111.863 42.398  1.000 77.75533  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-3 CA  1 
+ATOM   17796 C C   . GLY A-3 1 105 ? 13.958  -112.864 42.629  1.000 76.40483  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-3 C   1 
+ATOM   17797 O O   . GLY A-3 1 105 ? 13.677  -114.044 42.869  1.000 87.76798  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-3 O   1 
+ATOM   17798 N N   . ALA A-3 1 106 ? 15.221  -112.431 42.567  1.000 49.66768  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-3 N   1 
+ATOM   17799 C CA  . ALA A-3 1 106 ? 16.340  -113.331 42.824  1.000 65.86301  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-3 CA  1 
+ATOM   17800 C C   . ALA A-3 1 106 ? 16.439  -113.750 44.287  1.000 83.71429  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-3 C   1 
+ATOM   17801 O O   . ALA A-3 1 106 ? 17.257  -114.620 44.609  1.000 78.34531  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-3 O   1 
+ATOM   17802 C CB  . ALA A-3 1 106 ? 17.655  -112.688 42.370  1.000 55.86010  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-3 CB  1 
+ATOM   17803 N N   . ARG A-3 1 107 ? 15.623  -113.178 45.167  1.000 86.07340  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 N   1 
+ATOM   17804 C CA  . ARG A-3 1 107 ? 15.575  -113.563 46.569  1.000 70.71990  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 CA  1 
+ATOM   17805 C C   . ARG A-3 1 107 ? 14.408  -114.508 46.823  1.000 78.47790  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 C   1 
+ATOM   17806 O O   . ARG A-3 1 107 ? 13.386  -114.463 46.133  1.000 90.33120  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 O   1 
+ATOM   17807 C CB  . ARG A-3 1 107 ? 15.438  -112.333 47.468  1.000 62.13445  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 CB  1 
+ATOM   17808 C CG  . ARG A-3 1 107 ? 16.640  -111.418 47.439  1.000 91.82201  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 CG  1 
+ATOM   17809 C CD  . ARG A-3 1 107 ? 16.367  -110.101 48.143  1.000 84.58019  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 CD  1 
+ATOM   17810 N NE  . ARG A-3 1 107 ? 16.192  -110.264 49.582  1.000 84.06565  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 NE  1 
+ATOM   17811 C CZ  . ARG A-3 1 107 ? 15.048  -110.074 50.224  1.000 76.23459  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   17812 N NH1 . ARG A-3 1 107 ? 13.950  -109.707 49.585  1.000 91.41322  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   17813 N NH2 . ARG A-3 1 107 ? 15.007  -110.250 51.541  1.000 86.66002  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   17814 N N   . THR A-3 1 108 ? 14.572  -115.370 47.822  1.000 82.27857  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 N   1 
+ATOM   17815 C CA  . THR A-3 1 108 ? 13.499  -116.224 48.306  1.000 83.81131  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 CA  1 
+ATOM   17816 C C   . THR A-3 1 108 ? 13.125  -115.810 49.723  1.000 95.23519  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 C   1 
+ATOM   17817 O O   . THR A-3 1 108 ? 13.959  -115.307 50.483  1.000 72.56742  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 O   1 
+ATOM   17818 C CB  . THR A-3 1 108 ? 13.897  -117.705 48.274  1.000 86.14049  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 CB  1 
+ATOM   17819 O OG1 . THR A-3 1 108 ? 12.744  -118.513 48.540  1.000 114.97303 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 OG1 1 
+ATOM   17820 C CG2 . THR A-3 1 108 ? 14.966  -118.008 49.318  1.000 90.10879  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 CG2 1 
+ATOM   17821 N N   . SER A-3 1 109 ? 11.853  -116.011 50.069  1.000 96.77661  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-3 N   1 
+ATOM   17822 C CA  . SER A-3 1 109 ? 11.369  -115.552 51.366  1.000 79.57051  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-3 CA  1 
+ATOM   17823 C C   . SER A-3 1 109 ? 11.903  -116.409 52.507  1.000 85.40013  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-3 C   1 
+ATOM   17824 O O   . SER A-3 1 109 ? 12.040  -115.917 53.633  1.000 97.80444  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-3 O   1 
+ATOM   17825 C CB  . SER A-3 1 109 ? 9.840   -115.533 51.378  1.000 80.78309  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-3 CB  1 
+ATOM   17826 O OG  . SER A-3 1 109 ? 9.309   -116.801 51.033  1.000 132.76947 ? ? ? ? ? ?  99  SER A-3 OG  1 
+ATOM   17827 N N   . ALA A-3 1 110 ? 12.214  -117.679 52.240  1.000 92.95890  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-3 N   1 
+ATOM   17828 C CA  . ALA A-3 1 110 ? 12.730  -118.549 53.293  1.000 74.30936  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   17829 C C   . ALA A-3 1 110 ? 14.101  -118.089 53.771  1.000 70.99828  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-3 C   1 
+ATOM   17830 O O   . ALA A-3 1 110 ? 14.396  -118.139 54.971  1.000 117.22856 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-3 O   1 
+ATOM   17831 C CB  . ALA A-3 1 110 ? 12.788  -119.995 52.799  1.000 82.32239  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   17832 N N   . ASN A-3 1 111 ? 14.951  -117.639 52.851  1.000 82.32335  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 N   1 
+ATOM   17833 C CA  . ASN A-3 1 111 ? 16.272  -117.112 53.173  1.000 86.58201  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17834 C C   . ASN A-3 1 111 ? 16.347  -115.614 52.890  1.000 77.87965  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 C   1 
+ATOM   17835 O O   . ASN A-3 1 111 ? 17.330  -115.115 52.340  1.000 64.67603  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 O   1 
+ATOM   17836 C CB  . ASN A-3 1 111 ? 17.357  -117.856 52.399  1.000 58.92464  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17837 C CG  . ASN A-3 1 111 ? 17.304  -119.355 52.617  1.000 100.26239 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17838 O OD1 . ASN A-3 1 111 ? 16.855  -119.827 53.661  1.000 115.70400 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17839 N ND2 . ASN A-3 1 111 ? 17.764  -120.113 51.628  1.000 85.93608  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17840 N N   . ALA A-3 1 112 ? 15.298  -114.881 53.275  1.000 80.55760  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-3 N   1 
+ATOM   17841 C CA  . ALA A-3 1 112 ? 15.215  -113.456 52.978  1.000 83.21988  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   17842 C C   . ALA A-3 1 112 ? 16.274  -112.636 53.704  1.000 71.38516  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-3 C   1 
+ATOM   17843 O O   . ALA A-3 1 112 ? 16.568  -111.515 53.277  1.000 81.12848  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-3 O   1 
+ATOM   17844 C CB  . ALA A-3 1 112 ? 13.824  -112.931 53.332  1.000 75.65880  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   17845 N N   . ASP A-3 1 113 ? 16.849  -113.163 54.784  1.000 76.40934  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 N   1 
+ATOM   17846 C CA  . ASP A-3 1 113 ? 17.831  -112.410 55.552  1.000 87.99170  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17847 C C   . ASP A-3 1 113 ? 19.203  -112.375 54.891  1.000 79.98645  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 C   1 
+ATOM   17848 O O   . ASP A-3 1 113 ? 20.004  -111.489 55.209  1.000 75.34856  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 O   1 
+ATOM   17849 C CB  . ASP A-3 1 113 ? 17.962  -112.997 56.961  1.000 68.88992  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17850 C CG  . ASP A-3 1 113 ? 16.676  -112.891 57.760  1.000 103.46906 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17851 O OD1 . ASP A-3 1 113 ? 16.138  -111.770 57.879  1.000 110.21917 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17852 O OD2 . ASP A-3 1 113 ? 16.202  -113.932 58.265  1.000 142.73268 ? ? ? ? ? -1 103 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17853 N N   . VAL A-3 1 114 ? 19.492  -113.301 53.980  1.000 66.32204  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 N   1 
+ATOM   17854 C CA  . VAL A-3 1 114 ? 20.821  -113.425 53.397  1.000 81.91660  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   17855 C C   . VAL A-3 1 114 ? 20.728  -113.259 51.886  1.000 92.79345  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 C   1 
+ATOM   17856 O O   . VAL A-3 1 114 ? 19.703  -113.558 51.265  1.000 80.69167  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 O   1 
+ATOM   17857 C CB  . VAL A-3 1 114 ? 21.472  -114.777 53.774  1.000 64.49050  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   17858 C CG1 . VAL A-3 1 114 ? 20.777  -115.933 53.063  1.000 108.36489 ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   17859 C CG2 . VAL A-3 1 114 ? 22.968  -114.764 53.486  1.000 66.57381  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   17860 N N   . PHE A-3 1 115 ? 21.810  -112.753 51.296  1.000 76.56872  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 N   1 
+ATOM   17861 C CA  . PHE A-3 1 115 ? 21.916  -112.629 49.850  1.000 73.31800  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17862 C C   . PHE A-3 1 115 ? 23.379  -112.768 49.453  1.000 67.93532  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 C   1 
+ATOM   17863 O O   . PHE A-3 1 115 ? 24.261  -112.207 50.109  1.000 70.20325  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 O   1 
+ATOM   17864 C CB  . PHE A-3 1 115 ? 21.347  -111.296 49.354  1.000 77.42961  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17865 C CG  . PHE A-3 1 115 ? 21.230  -111.211 47.861  1.000 62.60120  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17866 C CD1 . PHE A-3 1 115 ? 20.283  -111.963 47.186  1.000 56.48231  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17867 C CD2 . PHE A-3 1 115 ? 22.065  -110.382 47.133  1.000 73.52817  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17868 C CE1 . PHE A-3 1 115 ? 20.174  -111.894 45.814  1.000 73.56152  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17869 C CE2 . PHE A-3 1 115 ? 21.960  -110.307 45.760  1.000 69.04604  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17870 C CZ  . PHE A-3 1 115 ? 21.013  -111.065 45.100  1.000 77.00282  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17871 N N   . TYR A-3 1 116 ? 23.629  -113.511 48.379  1.000 75.91084  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 N   1 
+ATOM   17872 C CA  . TYR A-3 1 116 ? 24.979  -113.825 47.933  1.000 86.32600  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   17873 C C   . TYR A-3 1 116 ? 25.292  -113.095 46.632  1.000 82.29054  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 C   1 
+ATOM   17874 O O   . TYR A-3 1 116 ? 24.420  -112.937 45.771  1.000 78.01905  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 O   1 
+ATOM   17875 C CB  . TYR A-3 1 116 ? 25.157  -115.336 47.734  1.000 74.14261  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   17876 C CG  . TYR A-3 1 116 ? 25.130  -116.146 49.015  1.000 91.81236  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   17877 C CD1 . TYR A-3 1 116 ? 23.958  -116.286 49.748  1.000 94.01359  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   17878 C CD2 . TYR A-3 1 116 ? 26.274  -116.784 49.483  1.000 96.40667  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   17879 C CE1 . TYR A-3 1 116 ? 23.927  -117.026 50.915  1.000 94.10155  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   17880 C CE2 . TYR A-3 1 116 ? 26.251  -117.529 50.651  1.000 90.90588  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   17881 C CZ  . TYR A-3 1 116 ? 25.074  -117.644 51.362  1.000 86.53595  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   17882 O OH  . TYR A-3 1 116 ? 25.037  -118.381 52.523  1.000 113.68009 ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   17883 N N   . ILE A-3 1 117 ? 26.540  -112.650 46.499  1.000 61.36210  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 N   1 
+ATOM   17884 C CA  . ILE A-3 1 117 ? 27.051  -112.024 45.282  1.000 60.65086  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17885 C C   . ILE A-3 1 117 ? 28.369  -112.709 44.950  1.000 63.62245  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 C   1 
+ATOM   17886 O O   . ILE A-3 1 117 ? 29.364  -112.528 45.663  1.000 69.92299  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 O   1 
+ATOM   17887 C CB  . ILE A-3 1 117 ? 27.244  -110.509 45.437  1.000 63.81711  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17888 C CG1 . ILE A-3 1 117 ? 25.892  -109.816 45.620  1.000 57.23195  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17889 C CG2 . ILE A-3 1 117 ? 27.988  -109.941 44.237  1.000 46.59598  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17890 C CD1 . ILE A-3 1 117 ? 25.990  -108.315 45.769  1.000 54.71769  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17891 N N   . ALA A-3 1 118 ? 28.383  -113.491 43.872  1.000 69.81314  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-3 N   1 
+ATOM   17892 C CA  . ALA A-3 1 118 ? 29.503  -114.364 43.557  1.000 73.05538  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   17893 C C   . ALA A-3 1 118 ? 30.112  -114.016 42.206  1.000 81.56955  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-3 C   1 
+ATOM   17894 O O   . ALA A-3 1 118 ? 29.439  -113.494 41.311  1.000 65.20743  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-3 O   1 
+ATOM   17895 C CB  . ALA A-3 1 118 ? 29.074  -115.836 43.557  1.000 75.80172  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   17896 N N   . LEU A-3 1 119 ? 31.399  -114.329 42.072  1.000 83.17940  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 N   1 
+ATOM   17897 C CA  . LEU A-3 1 119 ? 32.151  -114.156 40.837  1.000 57.94259  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17898 C C   . LEU A-3 1 119 ? 32.810  -115.486 40.510  1.000 69.73607  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 C   1 
+ATOM   17899 O O   . LEU A-3 1 119 ? 33.616  -115.990 41.299  1.000 92.23901  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 O   1 
+ATOM   17900 C CB  . LEU A-3 1 119 ? 33.196  -113.045 40.986  1.000 72.82950  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17901 C CG  . LEU A-3 1 119 ? 34.212  -112.755 39.878  1.000 62.96338  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17902 C CD1 . LEU A-3 1 119 ? 34.615  -111.297 39.946  1.000 69.11796  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17903 C CD2 . LEU A-3 1 119 ? 35.449  -113.634 39.998  1.000 52.79027  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17904 N N   . GLU A-3 1 120 ? 32.469  -116.055 39.360  1.000 78.55115  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 N   1 
+ATOM   17905 C CA  . GLU A-3 1 120 ? 32.997  -117.347 38.947  1.000 79.45287  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17906 C C   . GLU A-3 1 120 ? 33.757  -117.184 37.641  1.000 78.29744  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 C   1 
+ATOM   17907 O O   . GLU A-3 1 120 ? 33.353  -116.408 36.770  1.000 99.47470  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 O   1 
+ATOM   17908 C CB  . GLU A-3 1 120 ? 31.879  -118.379 38.790  1.000 94.62016  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17909 C CG  . GLU A-3 1 120 ? 31.067  -118.587 40.059  1.000 115.64941 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17910 C CD  . GLU A-3 1 120 ? 30.222  -119.845 40.019  1.000 126.09777 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17911 O OE1 . GLU A-3 1 120 ? 30.306  -120.592 39.022  1.000 125.42629 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17912 O OE2 . GLU A-3 1 120 ? 29.474  -120.088 40.990  1.000 135.82864 ? ? ? ? ? -1 110 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17913 N N   . SER A-3 1 121 ? 34.862  -117.911 37.506  1.000 79.31082  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-3 N   1 
+ATOM   17914 C CA  . SER A-3 1 121 ? 35.706  -117.769 36.327  1.000 88.48976  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-3 CA  1 
+ATOM   17915 C C   . SER A-3 1 121 ? 36.322  -119.115 35.984  1.000 111.18886 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-3 C   1 
+ATOM   17916 O O   . SER A-3 1 121 ? 36.980  -119.734 36.827  1.000 103.62894 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-3 O   1 
+ATOM   17917 C CB  . SER A-3 1 121 ? 36.793  -116.724 36.561  1.000 92.92188  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-3 CB  1 
+ATOM   17918 O OG  . SER A-3 1 121 ? 37.731  -116.718 35.500  1.000 111.22805 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-3 OG  1 
+ATOM   17919 N N   . LYS A-3 1 122 ? 36.104  -119.566 34.751  1.000 113.63129 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 N   1 
+ATOM   17920 C CA  . LYS A-3 1 122 ? 36.744  -120.760 34.219  1.000 119.37430 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17921 C C   . LYS A-3 1 122 ? 37.556  -120.376 32.991  1.000 125.30489 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 C   1 
+ATOM   17922 O O   . LYS A-3 1 122 ? 37.112  -119.568 32.168  1.000 115.44187 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 O   1 
+ATOM   17923 C CB  . LYS A-3 1 122 ? 35.715  -121.839 33.863  1.000 139.48002 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17924 C CG  . LYS A-3 1 122 ? 36.329  -123.206 33.593  1.000 162.62543 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17925 C CD  . LYS A-3 1 122 ? 37.142  -123.689 34.786  1.000 133.24955 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17926 C CE  . LYS A-3 1 122 ? 37.795  -125.035 34.510  1.000 143.72090 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17927 N NZ  . LYS A-3 1 122 ? 36.790  -126.100 34.243  1.000 163.18678 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17928 N N   . TYR A-3 1 123 ? 38.745  -120.956 32.872  1.000 121.08361 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 N   1 
+ATOM   17929 C CA  . TYR A-3 1 123 ? 39.712  -120.560 31.859  1.000 122.81569 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   17930 C C   . TYR A-3 1 123 ? 39.590  -121.433 30.617  1.000 127.55162 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 C   1 
+ATOM   17931 O O   . TYR A-3 1 123 ? 39.406  -122.650 30.714  1.000 132.73671 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 O   1 
+ATOM   17932 C CB  . TYR A-3 1 123 ? 41.135  -120.643 32.415  1.000 124.35215 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   17933 C CG  . TYR A-3 1 123 ? 42.162  -119.880 31.609  1.000 115.77477 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   17934 C CD1 . TYR A-3 1 123 ? 42.277  -118.501 31.727  1.000 123.85016 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   17935 C CD2 . TYR A-3 1 123 ? 43.023  -120.537 30.740  1.000 117.62418 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   17936 C CE1 . TYR A-3 1 123 ? 43.215  -117.798 30.999  1.000 121.36586 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   17937 C CE2 . TYR A-3 1 123 ? 43.966  -119.842 30.009  1.000 121.78989 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   17938 C CZ  . TYR A-3 1 123 ? 44.057  -118.473 30.142  1.000 128.16292 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   17939 O OH  . TYR A-3 1 123 ? 44.994  -117.775 29.416  1.000 136.47561 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   17940 N N   . ASP A-3 1 124 ? 39.701  -120.800 29.452  1.000 135.96384 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 N   1 
+ATOM   17941 C CA  . ASP A-3 1 124 ? 39.711  -121.486 28.166  1.000 134.55936 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17942 C C   . ASP A-3 1 124 ? 41.123  -121.441 27.600  1.000 136.06787 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 C   1 
+ATOM   17943 O O   . ASP A-3 1 124 ? 41.730  -120.367 27.517  1.000 137.70688 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 O   1 
+ATOM   17944 C CB  . ASP A-3 1 124 ? 38.720  -120.839 27.193  1.000 144.68678 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17945 C CG  . ASP A-3 1 124 ? 38.439  -121.703 25.971  1.000 152.53050 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17946 O OD1 . ASP A-3 1 124 ? 39.355  -122.410 25.500  1.000 159.17044 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17947 O OD2 . ASP A-3 1 124 ? 37.293  -121.670 25.475  1.000 152.38332 ? ? ? ? ? -1 114 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17948 N N   . ASP A-3 1 125 ? 41.643  -122.607 27.211  1.000 144.20123 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 N   1 
+ATOM   17949 C CA  . ASP A-3 1 125 ? 43.006  -122.671 26.692  1.000 162.19857 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17950 C C   . ASP A-3 1 125 ? 43.102  -122.031 25.312  1.000 178.48829 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 C   1 
+ATOM   17951 O O   . ASP A-3 1 125 ? 44.025  -121.255 25.039  1.000 177.54362 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 O   1 
+ATOM   17952 C CB  . ASP A-3 1 125 ? 43.484  -124.123 26.649  1.000 180.84151 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17953 C CG  . ASP A-3 1 125 ? 43.555  -124.753 28.025  1.000 186.13515 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17954 O OD1 . ASP A-3 1 125 ? 43.719  -124.006 29.013  1.000 184.60714 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17955 O OD2 . ASP A-3 1 125 ? 43.449  -125.993 28.118  1.000 210.14978 ? ? ? ? ? -1 115 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17956 N N   . LYS A-3 1 126 ? 42.152  -122.346 24.427  1.000 173.96813 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 N   1 
+ATOM   17957 C CA  . LYS A-3 1 126 ? 42.190  -121.803 23.073  1.000 169.89859 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17958 C C   . LYS A-3 1 126 ? 41.962  -120.297 23.072  1.000 162.62126 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 C   1 
+ATOM   17959 O O   . LYS A-3 1 126 ? 42.654  -119.559 22.361  1.000 172.84425 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 O   1 
+ATOM   17960 C CB  . LYS A-3 1 126 ? 41.150  -122.504 22.199  1.000 180.30999 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17961 C CG  . LYS A-3 1 126 ? 41.363  -124.002 22.063  1.000 190.00046 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17962 C CD  . LYS A-3 1 126 ? 40.310  -124.628 21.167  1.000 195.44312 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17963 C CE  . LYS A-3 1 126 ? 40.531  -126.123 21.016  1.000 202.80657 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17964 N NZ  . LYS A-3 1 126 ? 39.513  -126.745 20.126  1.000 187.59466 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17965 N N   . GLU A-3 1 127 ? 41.000  -119.821 23.862  1.000 156.89584 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 N   1 
+ATOM   17966 C CA  . GLU A-3 1 127 ? 40.708  -118.397 23.932  1.000 154.10207 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17967 C C   . GLU A-3 1 127 ? 41.727  -117.619 24.754  1.000 158.39436 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 C   1 
+ATOM   17968 O O   . GLU A-3 1 127 ? 41.637  -116.387 24.804  1.000 163.44933 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 O   1 
+ATOM   17969 C CB  . GLU A-3 1 127 ? 39.309  -118.176 24.517  1.000 153.16430 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17970 C CG  . GLU A-3 1 127 ? 38.189  -118.849 23.733  1.000 178.40083 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17971 C CD  . GLU A-3 1 127 ? 37.976  -118.229 22.364  1.000 184.71201 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17972 O OE1 . GLU A-3 1 127 ? 38.306  -117.037 22.190  1.000 189.51094 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17973 O OE2 . GLU A-3 1 127 ? 37.479  -118.936 21.462  1.000 134.05024 ? ? ? ? ? -1 117 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17974 N N   . LEU A-3 1 128 ? 42.680  -118.305 25.395  1.000 150.48759 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 N   1 
+ATOM   17975 C CA  . LEU A-3 1 128 ? 43.708  -117.710 26.261  1.000 138.08895 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17976 C C   . LEU A-3 1 128 ? 43.131  -116.697 27.248  1.000 140.08372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 C   1 
+ATOM   17977 O O   . LEU A-3 1 128 ? 43.858  -115.839 27.760  1.000 138.45412 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 O   1 
+ATOM   17978 C CB  . LEU A-3 1 128 ? 44.843  -117.069 25.441  1.000 135.91619 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17979 C CG  . LEU A-3 1 128 ? 44.643  -115.923 24.435  1.000 166.66925 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17980 C CD1 . LEU A-3 1 128 ? 44.693  -114.547 25.091  1.000 150.61372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17981 C CD2 . LEU A-3 1 128 ? 45.663  -116.013 23.304  1.000 183.02470 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17982 N N   . TYR A-3 1 129 ? 41.840  -116.800 27.554  1.000 128.37610 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 N   1 
+ATOM   17983 C CA  . TYR A-3 1 129 ? 41.148  -115.751 28.288  1.000 115.29959 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   17984 C C   . TYR A-3 1 129 ? 39.961  -116.345 29.031  1.000 120.49903 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 C   1 
+ATOM   17985 O O   . TYR A-3 1 129 ? 39.107  -116.995 28.420  1.000 120.71615 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 O   1 
+ATOM   17986 C CB  . TYR A-3 1 129 ? 40.689  -114.649 27.325  1.000 125.34260 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   17987 C CG  . TYR A-3 1 129 ? 39.802  -113.587 27.930  1.000 103.66784 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   17988 C CD1 . TYR A-3 1 129 ? 40.346  -112.513 28.622  1.000 118.49740 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   17989 C CD2 . TYR A-3 1 129 ? 38.423  -113.642 27.784  1.000 103.31243 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   17990 C CE1 . TYR A-3 1 129 ? 39.536  -111.532 29.167  1.000 127.70049 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   17991 C CE2 . TYR A-3 1 129 ? 37.605  -112.667 28.325  1.000 70.98099  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   17992 C CZ  . TYR A-3 1 129 ? 38.165  -111.614 29.015  1.000 88.10196  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   17993 O OH  . TYR A-3 1 129 ? 37.347  -110.644 29.552  1.000 79.76519  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   17994 N N   . GLY A-3 1 130 ? 39.915  -116.123 30.341  1.000 102.07924 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-3 N   1 
+ATOM   17995 C CA  . GLY A-3 1 130 ? 38.780  -116.535 31.141  1.000 116.86264 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   17996 C C   . GLY A-3 1 130 ? 37.896  -115.361 31.508  1.000 102.99290 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-3 C   1 
+ATOM   17997 O O   . GLY A-3 1 130 ? 38.346  -114.426 32.178  1.000 76.14858  ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-3 O   1 
+ATOM   17998 N N   . ASN A-3 1 131 ? 36.641  -115.390 31.068  1.000 86.85393  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 N   1 
+ATOM   17999 C CA  . ASN A-3 1 131 ? 35.736  -114.282 31.320  1.000 94.81933  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18000 C C   . ASN A-3 1 131 ? 35.205  -114.333 32.750  1.000 93.91064  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18001 O O   . ASN A-3 1 131 ? 35.319  -115.338 33.457  1.000 83.31668  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18002 C CB  . ASN A-3 1 131 ? 34.578  -114.285 30.321  1.000 68.25032  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18003 C CG  . ASN A-3 1 131 ? 33.856  -115.616 30.266  1.000 85.19081  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18004 O OD1 . ASN A-3 1 131 ? 34.474  -116.678 30.362  1.000 127.73748 ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18005 N ND2 . ASN A-3 1 131 ? 32.539  -115.567 30.103  1.000 59.10007  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18006 N N   . ILE A-3 1 132 ? 34.614  -113.219 33.169  1.000 93.45051  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18007 C CA  . ILE A-3 1 132 ? 34.078  -113.055 34.513  1.000 61.71772  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18008 C C   . ILE A-3 1 132 ? 32.560  -113.142 34.436  1.000 67.53912  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18009 O O   . ILE A-3 1 132 ? 31.911  -112.298 33.805  1.000 72.14076  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18010 C CB  . ILE A-3 1 132 ? 34.523  -111.723 35.135  1.000 77.34771  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18011 C CG1 . ILE A-3 1 132 ? 36.035  -111.719 35.365  1.000 61.70567  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18012 C CG2 . ILE A-3 1 132 ? 33.782  -111.467 36.433  1.000 66.03323  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18013 C CD1 . ILE A-3 1 132 ? 36.561  -110.420 35.936  1.000 61.66530  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18014 N N   . ILE A-3 1 133 ? 31.996  -114.159 35.080  1.000 66.53307  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18015 C CA  . ILE A-3 1 133 ? 30.555  -114.366 35.143  1.000 60.70316  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18016 C C   . ILE A-3 1 133 ? 30.100  -114.031 36.556  1.000 69.64418  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18017 O O   . ILE A-3 1 133 ? 30.582  -114.626 37.528  1.000 74.51050  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18018 C CB  . ILE A-3 1 133 ? 30.174  -115.805 34.765  1.000 74.12576  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18019 C CG1 . ILE A-3 1 133 ? 30.712  -116.147 33.372  1.000 68.93399  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18020 C CG2 . ILE A-3 1 133 ? 28.664  -115.997 34.833  1.000 68.57574  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18021 C CD1 . ILE A-3 1 133 ? 30.416  -117.563 32.928  1.000 76.95430  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18022 N N   . LEU A-3 1 134 ? 29.179  -113.078 36.673  1.000 79.73274  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18023 C CA  . LEU A-3 1 134 ? 28.659  -112.643 37.963  1.000 76.21093  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18024 C C   . LEU A-3 1 134 ? 27.302  -113.288 38.212  1.000 74.56648  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18025 O O   . LEU A-3 1 134 ? 26.376  -113.125 37.411  1.000 83.15709  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18026 C CB  . LEU A-3 1 134 ? 28.535  -111.123 38.023  1.000 48.54304  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18027 C CG  . LEU A-3 1 134 ? 29.839  -110.334 38.058  1.000 63.61671  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18028 C CD1 . LEU A-3 1 134 ? 29.532  -108.873 38.312  1.000 77.23089  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18029 C CD2 . LEU A-3 1 134 ? 30.766  -110.891 39.124  1.000 80.16575  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18030 N N   . LYS A-3 1 135 ? 27.188  -114.005 39.325  1.000 78.69284  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18031 C CA  . LYS A-3 1 135 ? 25.939  -114.617 39.745  1.000 73.36508  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18032 C C   . LYS A-3 1 135 ? 25.541  -114.078 41.112  1.000 83.79465  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18033 O O   . LYS A-3 1 135 ? 26.396  -113.702 41.920  1.000 76.04930  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18034 C CB  . LYS A-3 1 135 ? 26.055  -116.144 39.815  1.000 67.23505  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18035 C CG  . LYS A-3 1 135 ? 26.542  -116.804 38.539  1.000 75.03893  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18036 C CD  . LYS A-3 1 135 ? 26.648  -118.310 38.719  1.000 74.80382  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18037 C CE  . LYS A-3 1 135 ? 27.176  -118.986 37.466  1.000 118.80876 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18038 N NZ  . LYS A-3 1 135 ? 27.302  -120.458 37.646  1.000 137.08256 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18039 N N   . TRP A-3 1 136 ? 24.235  -114.040 41.366  1.000 73.76377  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 N   1 
+ATOM   18040 C CA  . TRP A-3 1 136 ? 23.723  -113.688 42.681  1.000 67.12029  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CA  1 
+ATOM   18041 C C   . TRP A-3 1 136 ? 22.463  -114.499 42.954  1.000 74.27987  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 C   1 
+ATOM   18042 O O   . TRP A-3 1 136 ? 21.933  -115.180 42.072  1.000 68.58600  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 O   1 
+ATOM   18043 C CB  . TRP A-3 1 136 ? 23.470  -112.174 42.808  1.000 62.92956  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CB  1 
+ATOM   18044 C CG  . TRP A-3 1 136 ? 22.374  -111.586 41.948  1.000 61.39888  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CG  1 
+ATOM   18045 C CD1 . TRP A-3 1 136 ? 21.469  -112.257 41.174  1.000 65.84294  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CD1 1 
+ATOM   18046 C CD2 . TRP A-3 1 136 ? 22.078  -110.193 41.787  1.000 57.70527  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CD2 1 
+ATOM   18047 N NE1 . TRP A-3 1 136 ? 20.629  -111.370 40.548  1.000 64.84538  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 NE1 1 
+ATOM   18048 C CE2 . TRP A-3 1 136 ? 20.983  -110.096 40.906  1.000 67.84181  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CE2 1 
+ATOM   18049 C CE3 . TRP A-3 1 136 ? 22.634  -109.018 42.303  1.000 68.93008  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CE3 1 
+ATOM   18050 C CZ2 . TRP A-3 1 136 ? 20.435  -108.871 40.529  1.000 82.67128  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CZ2 1 
+ATOM   18051 C CZ3 . TRP A-3 1 136 ? 22.088  -107.805 41.929  1.000 66.75150  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CZ3 1 
+ATOM   18052 C CH2 . TRP A-3 1 136 ? 21.000  -107.740 41.050  1.000 62.74180  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CH2 1 
+ATOM   18053 N N   . GLY A-3 1 137 ? 21.991  -114.427 44.188  1.000 61.70932  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18054 C CA  . GLY A-3 1 137 ? 20.805  -115.165 44.575  1.000 86.12317  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18055 C C   . GLY A-3 1 137 ? 20.755  -115.373 46.069  1.000 78.70029  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18056 O O   . GLY A-3 1 137 ? 21.725  -115.149 46.792  1.000 71.21281  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18057 N N   . SER A-3 1 138 ? 19.584  -115.820 46.525  1.000 89.41165  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-3 N   1 
+ATOM   18058 C CA  . SER A-3 1 138 ? 19.374  -116.037 47.951  1.000 73.27249  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18059 C C   . SER A-3 1 138 ? 20.003  -117.336 48.434  1.000 64.22433  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-3 C   1 
+ATOM   18060 O O   . SER A-3 1 138 ? 20.439  -117.416 49.588  1.000 77.87815  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-3 O   1 
+ATOM   18061 C CB  . SER A-3 1 138 ? 17.878  -116.031 48.266  1.000 50.74956  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18062 O OG  . SER A-3 1 138 ? 17.653  -116.197 49.653  1.000 104.25357 ? ? ? ? ? ?  128 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18063 N N   . GLU A-3 1 139 ? 20.059  -118.353 47.580  1.000 91.70881  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18064 C CA  . GLU A-3 1 139 ? 20.633  -119.646 47.925  1.000 86.71509  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18065 C C   . GLU A-3 1 139 ? 21.958  -119.819 47.198  1.000 85.08081  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18066 O O   . GLU A-3 1 139 ? 22.036  -119.614 45.982  1.000 96.77934  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18067 C CB  . GLU A-3 1 139 ? 19.681  -120.789 47.563  1.000 78.50937  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18068 C CG  . GLU A-3 1 139 ? 18.259  -120.623 48.073  1.000 101.66228 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18069 C CD  . GLU A-3 1 139 ? 17.390  -119.793 47.145  1.000 102.04298 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18070 O OE1 . GLU A-3 1 139 ? 17.942  -119.070 46.289  1.000 126.14279 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18071 O OE2 . GLU A-3 1 139 ? 16.150  -119.869 47.270  1.000 117.15210 ? ? ? ? ? -1 129 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18072 N N   . LEU A-3 1 140 ? 22.993  -120.207 47.946  1.000 92.56419  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18073 C CA  . LEU A-3 1 140 ? 24.323  -120.367 47.372  1.000 78.85084  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18074 C C   . LEU A-3 1 140 ? 24.399  -121.530 46.388  1.000 82.35791  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18075 O O   . LEU A-3 1 140 ? 25.298  -121.551 45.542  1.000 108.20716 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18076 C CB  . LEU A-3 1 140 ? 25.346  -120.550 48.497  1.000 77.07122  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18077 C CG  . LEU A-3 1 140 ? 26.833  -120.649 48.149  1.000 97.77734  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18078 C CD1 . LEU A-3 1 140 ? 27.267  -119.475 47.289  1.000 97.23114  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18079 C CD2 . LEU A-3 1 140 ? 27.665  -120.719 49.420  1.000 51.38458  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18080 N N   . ASP A-3 1 141 ? 23.470  -122.485 46.466  1.000 90.63286  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18081 C CA  . ASP A-3 1 141 ? 23.525  -123.645 45.582  1.000 104.21797 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18082 C C   . ASP A-3 1 141 ? 23.048  -123.315 44.172  1.000 96.47825  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18083 O O   . ASP A-3 1 141 ? 23.646  -123.774 43.192  1.000 110.38091 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18084 C CB  . ASP A-3 1 141 ? 22.702  -124.793 46.167  1.000 119.52881 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18085 C CG  . ASP A-3 1 141 ? 23.464  -125.583 47.212  1.000 140.71421 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18086 O OD1 . ASP A-3 1 141 ? 24.660  -125.290 47.422  1.000 146.85203 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18087 O OD2 . ASP A-3 1 141 ? 22.870  -126.498 47.819  1.000 141.46893 ? ? ? ? ? -1 131 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18088 N N   . ASN A-3 1 142 ? 21.977  -122.531 44.042  1.000 85.86003  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18089 C CA  . ASN A-3 1 142 ? 21.428  -122.243 42.722  1.000 97.56664  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18090 C C   . ASN A-3 1 142 ? 21.518  -120.757 42.389  1.000 92.98812  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18091 O O   . ASN A-3 1 142 ? 20.518  -120.133 42.021  1.000 110.15274 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18092 C CB  . ASN A-3 1 142 ? 19.978  -122.735 42.625  1.000 81.60568  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18093 C CG  . ASN A-3 1 142 ? 19.051  -122.036 43.601  1.000 136.89620 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18094 O OD1 . ASN A-3 1 142 ? 19.500  -121.365 44.529  1.000 158.71941 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18095 N ND2 . ASN A-3 1 142 ? 17.748  -122.188 43.393  1.000 128.14691 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18096 N N   . LEU A-3 1 143 ? 22.714  -120.186 42.506  1.000 69.67891  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18097 C CA  . LEU A-3 1 143 ? 22.919  -118.804 42.095  1.000 76.60780  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18098 C C   . LEU A-3 1 143 ? 22.618  -118.639 40.611  1.000 89.53434  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18099 O O   . LEU A-3 1 143 ? 22.902  -119.523 39.799  1.000 69.15551  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18100 C CB  . LEU A-3 1 143 ? 24.353  -118.370 42.396  1.000 65.46104  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18101 C CG  . LEU A-3 1 143 ? 24.771  -118.359 43.865  1.000 86.21513  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18102 C CD1 . LEU A-3 1 143 ? 26.259  -118.088 43.984  1.000 71.92432  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18103 C CD2 . LEU A-3 1 143 ? 23.973  -117.323 44.641  1.000 66.99384  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18104 N N   . ILE A-3 1 144 ? 22.033  -117.498 40.259  1.000 70.65867  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18105 C CA  . ILE A-3 1 144 ? 21.638  -117.213 38.886  1.000 67.77627  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18106 C C   . ILE A-3 1 144 ? 22.449  -116.031 38.373  1.000 72.55579  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18107 O O   . ILE A-3 1 144 ? 22.863  -115.156 39.141  1.000 70.74701  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18108 C CB  . ILE A-3 1 144 ? 20.123  -116.937 38.766  1.000 56.76990  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18109 C CG1 . ILE A-3 1 144 ? 19.711  -115.752 39.644  1.000 69.17080  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18110 C CG2 . ILE A-3 1 144 ? 19.327  -118.179 39.141  1.000 68.27126  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18111 C CD1 . ILE A-3 1 144 ? 19.452  -114.471 38.872  1.000 58.68764  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18112 N N   . ASP A-3 1 145 ? 22.673  -116.013 37.060  1.000 77.27887  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18113 C CA  . ASP A-3 1 145 ? 23.461  -114.953 36.445  1.000 70.34065  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18114 C C   . ASP A-3 1 145 ? 22.797  -113.599 36.655  1.000 64.78287  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18115 O O   . ASP A-3 1 145 ? 21.589  -113.446 36.450  1.000 65.58361  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18116 C CB  . ASP A-3 1 145 ? 23.641  -115.222 34.950  1.000 66.98321  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18117 C CG  . ASP A-3 1 145 ? 24.511  -116.430 34.673  1.000 76.89788  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18118 O OD1 . ASP A-3 1 145 ? 25.025  -117.030 35.640  1.000 103.22660 ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18119 O OD2 . ASP A-3 1 145 ? 24.682  -116.780 33.486  1.000 84.85636  ? ? ? ? ? -1 135 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18120 N N   . ILE A-3 1 146 ? 23.591  -112.618 37.070  1.000 68.93840  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18121 C CA  . ILE A-3 1 146 ? 23.103  -111.254 37.254  1.000 66.76104  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18122 C C   . ILE A-3 1 146 ? 22.680  -110.714 35.894  1.000 76.21143  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18123 O O   . ILE A-3 1 146 ? 23.490  -110.701 34.955  1.000 60.99949  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18124 C CB  . ILE A-3 1 146 ? 24.167  -110.358 37.906  1.000 70.17114  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18125 C CG1 . ILE A-3 1 146 ? 24.567  -110.916 39.272  1.000 74.60769  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18126 C CG2 . ILE A-3 1 146 ? 23.656  -108.931 38.035  1.000 69.07078  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18127 C CD1 . ILE A-3 1 146 ? 25.579  -110.067 40.000  1.000 80.52979  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18128 N N   . PRO A-3 1 147 ? 21.435  -110.267 35.741  1.000 64.69523  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 N   1 
+ATOM   18129 C CA  . PRO A-3 1 147 ? 20.971  -109.819 34.423  1.000 69.59141  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   18130 C C   . PRO A-3 1 147 ? 21.728  -108.588 33.946  1.000 67.81558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 C   1 
+ATOM   18131 O O   . PRO A-3 1 147 ? 22.022  -107.675 34.720  1.000 77.38558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 O   1 
+ATOM   18132 C CB  . PRO A-3 1 147 ? 19.487  -109.514 34.656  1.000 48.84941  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   18133 C CG  . PRO A-3 1 147 ? 19.390  -109.227 36.121  1.000 62.83959  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   18134 C CD  . PRO A-3 1 147 ? 20.393  -110.132 36.772  1.000 65.39564  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   18135 N N   . GLY A-3 1 148 ? 22.042  -108.576 32.654  1.000 92.08501  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18136 C CA  . GLY A-3 1 148 ? 22.738  -107.453 32.060  1.000 90.64060  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18137 C C   . GLY A-3 1 148 ? 22.426  -107.344 30.584  1.000 79.17709  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18138 O O   . GLY A-3 1 148 ? 21.997  -108.309 29.940  1.000 87.07986  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18139 N N   . ARG A-3 1 149 ? 22.651  -106.143 30.052  1.000 66.56261  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 N   1 
+ATOM   18140 C CA  . ARG A-3 1 149 ? 22.410  -105.849 28.640  1.000 87.22049  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   18141 C C   . ARG A-3 1 149 ? 23.573  -104.998 28.137  1.000 84.15092  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 C   1 
+ATOM   18142 O O   . ARG A-3 1 149 ? 23.656  -103.804 28.441  1.000 78.70328  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 O   1 
+ATOM   18143 C CB  . ARG A-3 1 149 ? 21.074  -105.142 28.443  1.000 74.63342  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   18144 C CG  . ARG A-3 1 149 ? 20.690  -104.962 26.987  1.000 81.70095  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   18145 C CD  . ARG A-3 1 149 ? 19.251  -104.501 26.845  1.000 75.93897  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   18146 N NE  . ARG A-3 1 149 ? 18.832  -104.457 25.450  1.000 69.00324  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   18147 C CZ  . ARG A-3 1 149 ? 17.601  -104.178 25.046  1.000 101.68103 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   18148 N NH1 . ARG A-3 1 149 ? 16.628  -103.936 25.909  1.000 149.83350 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   18149 N NH2 . ARG A-3 1 149 ? 17.340  -104.137 23.742  1.000 123.49796 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   18150 N N   . GLY A-3 1 150 ? 24.461  -105.610 27.381  1.000 66.61357  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18151 C CA  . GLY A-3 1 150 ? 25.608  -104.898 26.828  1.000 75.66669  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18152 C C   . GLY A-3 1 150 ? 26.798  -104.940 27.779  1.000 72.64703  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18153 O O   . GLY A-3 1 150 ? 27.236  -106.018 28.171  1.000 80.89237  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18154 N N   . ASN A-3 1 151 ? 27.309  -103.766 28.141  1.000 65.62804  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18155 C CA  . ASN A-3 1 151 ? 28.466  -103.662 29.018  1.000 79.10795  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18156 C C   . ASN A-3 1 151 ? 28.093  -103.398 30.471  1.000 72.94578  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18157 O O   . ASN A-3 1 151 ? 28.990  -103.254 31.308  1.000 89.39868  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18158 C CB  . ASN A-3 1 151 ? 29.408  -102.560 28.522  1.000 79.63324  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18159 C CG  . ASN A-3 1 151 ? 29.944  -102.835 27.134  1.000 93.28535  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18160 O OD1 . ASN A-3 1 151 ? 29.798  -102.016 26.226  1.000 108.84312 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18161 N ND2 . ASN A-3 1 151 ? 30.568  -103.995 26.959  1.000 104.89122 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18162 N N   . ILE A-3 1 152 ? 26.804  -103.331 30.790  1.000 73.87271  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18163 C CA  . ILE A-3 1 152 ? 26.345  -103.064 32.147  1.000 71.95677  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18164 C C   . ILE A-3 1 152 ? 25.404  -104.180 32.577  1.000 82.28370  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18165 O O   . ILE A-3 1 152 ? 24.690  -104.768 31.759  1.000 88.98485  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18166 C CB  . ILE A-3 1 152 ? 25.650  -101.687 32.258  1.000 65.39016  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18167 C CG1 . ILE A-3 1 152 ? 24.416  -101.623 31.353  1.000 74.33909  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18168 C CG2 . ILE A-3 1 152 ? 26.617  -100.571 31.900  1.000 72.15246  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18169 C CD1 . ILE A-3 1 152 ? 23.095  -101.784 32.086  1.000 92.85637  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18170 N N   . ASN A-3 1 153 ? 25.410  -104.473 33.875  1.000 85.58993  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18171 C CA  . ASN A-3 1 153 ? 24.495  -105.445 34.457  1.000 98.34784  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18172 C C   . ASN A-3 1 153 ? 23.795  -104.818 35.657  1.000 79.64536  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18173 O O   . ASN A-3 1 153 ? 24.064  -103.673 36.034  1.000 72.89772  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18174 C CB  . ASN A-3 1 153 ? 25.224  -106.739 34.847  1.000 70.79863  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18175 C CG  . ASN A-3 1 153 ? 26.362  -106.504 35.819  1.000 75.90398  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18176 O OD1 . ASN A-3 1 153 ? 26.536  -105.405 36.342  1.000 93.23728  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18177 N ND2 . ASN A-3 1 153 ? 27.145  -107.547 36.071  1.000 97.15927  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18178 N N   . ALA A-3 1 154 ? 22.887  -105.586 36.265  1.000 72.75040  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-3 N   1 
+ATOM   18179 C CA  . ALA A-3 1 154 ? 22.102  -105.068 37.380  1.000 68.92053  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   18180 C C   . ALA A-3 1 154 ? 22.976  -104.720 38.577  1.000 79.52980  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-3 C   1 
+ATOM   18181 O O   . ALA A-3 1 154 ? 22.627  -103.829 39.361  1.000 74.16475  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-3 O   1 
+ATOM   18182 C CB  . ALA A-3 1 154 ? 21.032  -106.082 37.783  1.000 75.41427  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   18183 N N   . LEU A-3 1 155 ? 24.110  -105.406 38.737  1.000 82.92028  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18184 C CA  . LEU A-3 1 155 ? 24.980  -105.132 39.874  1.000 69.44045  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18185 C C   . LEU A-3 1 155 ? 25.617  -103.752 39.771  1.000 64.53246  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18186 O O   . LEU A-3 1 155 ? 25.852  -103.101 40.795  1.000 68.36664  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18187 C CB  . LEU A-3 1 155 ? 26.053  -106.216 39.986  1.000 71.25784  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18188 C CG  . LEU A-3 1 155 ? 26.897  -106.186 41.261  1.000 76.95204  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18189 C CD1 . LEU A-3 1 155 ? 26.010  -106.303 42.491  1.000 68.57174  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18190 C CD2 . LEU A-3 1 155 ? 27.940  -107.291 41.242  1.000 70.19785  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18191 N N   . ASP A-3 1 156 ? 25.887  -103.283 38.551  1.000 77.97244  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18192 C CA  . ASP A-3 1 156 ? 26.460  -101.954 38.380  1.000 63.44178  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18193 C C   . ASP A-3 1 156 ? 25.480  -100.850 38.753  1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18194 O O   . ASP A-3 1 156 ? 25.905  -99.710  38.970  1.000 72.33857  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18195 C CB  . ASP A-3 1 156 ? 26.939  -101.765 36.939  1.000 93.21942  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18196 C CG  . ASP A-3 1 156 ? 28.038  -102.742 36.556  1.000 114.48036 ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18197 O OD1 . ASP A-3 1 156 ? 28.784  -103.179 37.458  1.000 81.55405  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18198 O OD2 . ASP A-3 1 156 ? 28.156  -103.073 35.356  1.000 101.48658 ? ? ? ? ? -1 146 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18199 N N   . ASN A-3 1 157 ? 24.183  -101.156 38.823  1.000 75.09695  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18200 C CA  . ASN A-3 1 157 ? 23.197  -100.180 39.271  1.000 84.96061  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18201 C C   . ASN A-3 1 157 ? 23.075  -100.130 40.788  1.000 91.15624  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18202 O O   . ASN A-3 1 157 ? 22.542  -99.152  41.322  1.000 99.93676  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18203 C CB  . ASN A-3 1 157 ? 21.827  -100.486 38.658  1.000 95.45361  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18204 C CG  . ASN A-3 1 157 ? 21.799  -100.279 37.155  1.000 94.77123  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18205 O OD1 . ASN A-3 1 157 ? 22.575  -99.495  36.609  1.000 109.90521 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18206 N ND2 . ASN A-3 1 157 ? 20.895  -100.980 36.478  1.000 105.80446 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18207 N N   . VAL A-3 1 158 ? 23.556  -101.154 41.489  1.000 92.25387  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 N   1 
+ATOM   18208 C CA  . VAL A-3 1 158 ? 23.474  -101.201 42.944  1.000 80.35489  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   18209 C C   . VAL A-3 1 158 ? 24.689  -100.528 43.562  1.000 86.39484  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 C   1 
+ATOM   18210 O O   . VAL A-3 1 158 ? 24.559  -99.596  44.363  1.000 86.07921  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 O   1 
+ATOM   18211 C CB  . VAL A-3 1 158 ? 23.357  -102.652 43.444  1.000 69.73121  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   18212 C CG1 . VAL A-3 1 158 ? 23.476  -102.697 44.960  1.000 78.44222  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   18213 C CG2 . VAL A-3 1 158 ? 22.051  -103.265 42.996  1.000 76.57218  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   18214 N N   . PHE A-3 1 159 ? 25.877  -101.000 43.200  1.000 78.10027  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 N   1 
+ATOM   18215 C CA  . PHE A-3 1 159 ? 27.112  -100.571 43.835  1.000 62.41422  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   18216 C C   . PHE A-3 1 159 ? 27.928  -99.698  42.892  1.000 62.70818  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 C   1 
+ATOM   18217 O O   . PHE A-3 1 159 ? 28.059  -100.001 41.702  1.000 99.08062  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 O   1 
+ATOM   18218 C CB  . PHE A-3 1 159 ? 27.952  -101.774 44.273  1.000 59.72665  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   18219 C CG  . PHE A-3 1 159 ? 27.316  -102.599 45.355  1.000 70.24862  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   18220 C CD1 . PHE A-3 1 159 ? 27.175  -102.094 46.637  1.000 88.52270  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   18221 C CD2 . PHE A-3 1 159 ? 26.876  -103.886 45.095  1.000 67.73637  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   18222 C CE1 . PHE A-3 1 159 ? 26.595  -102.854 47.637  1.000 82.59035  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   18223 C CE2 . PHE A-3 1 159 ? 26.297  -104.653 46.092  1.000 72.81777  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   18224 C CZ  . PHE A-3 1 159 ? 26.157  -104.136 47.363  1.000 69.31276  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   18225 N N   . LYS A-3 1 160 ? 28.471  -98.613  43.436  1.000 61.98239  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18226 C CA  . LYS A-3 1 160 ? 29.441  -97.776  42.743  1.000 81.09214  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18227 C C   . LYS A-3 1 160 ? 30.716  -97.761  43.570  1.000 75.67117  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18228 O O   . LYS A-3 1 160 ? 30.705  -97.321  44.725  1.000 79.95007  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18229 C CB  . LYS A-3 1 160 ? 28.913  -96.356  42.539  1.000 79.04802  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18230 C CG  . LYS A-3 1 160 ? 29.853  -95.466  41.743  1.000 86.67218  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18231 C CD  . LYS A-3 1 160 ? 30.090  -96.030  40.349  1.000 134.47692 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18232 C CE  . LYS A-3 1 160 ? 30.901  -95.074  39.485  1.000 131.25231 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18233 N NZ  . LYS A-3 1 160 ? 32.249  -94.789  40.054  1.000 79.87626  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18234 N N   . VAL A-3 1 161 ? 31.805  -98.247  42.988  1.000 78.96101  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 N   1 
+ATOM   18235 C CA  . VAL A-3 1 161 ? 33.079  -98.365  43.683  1.000 67.83351  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   18236 C C   . VAL A-3 1 161 ? 33.923  -97.146  43.351  1.000 60.35572  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 C   1 
+ATOM   18237 O O   . VAL A-3 1 161 ? 34.185  -96.860  42.176  1.000 95.33005  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 O   1 
+ATOM   18238 C CB  . VAL A-3 1 161 ? 33.807  -99.663  43.302  1.000 56.23626  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   18239 C CG1 . VAL A-3 1 161 ? 35.229  -99.646  43.829  1.000 54.97344  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   18240 C CG2 . VAL A-3 1 161 ? 33.056  -100.860 43.845  1.000 60.33600  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   18241 N N   . ILE A-3 1 162 ? 34.340  -96.424  44.384  1.000 66.67574  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18242 C CA  . ILE A-3 1 162 ? 35.257  -95.299  44.246  1.000 65.13878  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18243 C C   . ILE A-3 1 162 ? 36.611  -95.749  44.775  1.000 52.13720  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18244 O O   . ILE A-3 1 162 ? 36.756  -96.037  45.970  1.000 75.13775  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18245 C CB  . ILE A-3 1 162 ? 34.753  -94.056  44.991  1.000 71.96908  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18246 C CG1 . ILE A-3 1 162 ? 33.479  -93.513  44.333  1.000 63.05683  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18247 C CG2 . ILE A-3 1 162 ? 35.833  -92.985  45.032  1.000 51.10207  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18248 C CD1 . ILE A-3 1 162 ? 32.950  -92.242  44.974  1.000 80.28431  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18249 N N   . TYR A-3 1 163 ? 37.594  -95.836  43.887  1.000 67.20677  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18250 C CA  . TYR A-3 1 163 ? 38.951  -96.210  44.256  1.000 63.14774  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18251 C C   . TYR A-3 1 163 ? 39.799  -94.949  44.328  1.000 64.98423  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 C   1 
+ATOM   18252 O O   . TYR A-3 1 163 ? 39.969  -94.255  43.321  1.000 84.10397  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 O   1 
+ATOM   18253 C CB  . TYR A-3 1 163 ? 39.542  -97.205  43.256  1.000 58.73370  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   18254 C CG  . TYR A-3 1 163 ? 40.939  -97.664  43.611  1.000 69.21295  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   18255 C CD1 . TYR A-3 1 163 ? 41.139  -98.749  44.453  1.000 72.04440  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   18256 C CD2 . TYR A-3 1 163 ? 42.057  -97.011  43.106  1.000 79.90052  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   18257 C CE1 . TYR A-3 1 163 ? 42.413  -99.173  44.783  1.000 74.75520  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   18258 C CE2 . TYR A-3 1 163 ? 43.334  -97.426  43.430  1.000 90.95477  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   18259 C CZ  . TYR A-3 1 163 ? 43.507  -98.507  44.268  1.000 99.80813  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   18260 O OH  . TYR A-3 1 163 ? 44.778  -98.923  44.592  1.000 103.11853 ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   18261 N N   . ILE A-3 1 164 ? 40.321  -94.654  45.513  1.000 91.27241  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18262 C CA  . ILE A-3 1 164 ? 41.148  -93.477  45.739  1.000 81.62808  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18263 C C   . ILE A-3 1 164 ? 42.605  -93.902  45.625  1.000 87.89925  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18264 O O   . ILE A-3 1 164 ? 43.142  -94.568  46.517  1.000 76.61861  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18265 C CB  . ILE A-3 1 164 ? 40.854  -92.832  47.099  1.000 69.42098  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18266 C CG1 . ILE A-3 1 164 ? 39.396  -92.373  47.162  1.000 92.99165  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18267 C CG2 . ILE A-3 1 164 ? 41.790  -91.663  47.347  1.000 80.43164  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18268 C CD1 . ILE A-3 1 164 ? 39.026  -91.692  48.461  1.000 98.68996  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18269 N N   . ASN A-3 1 165 ? 43.241  -93.523  44.521  1.000 104.12783 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18270 C CA  . ASN A-3 1 165 ? 44.653  -93.812  44.331  1.000 93.55053  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18271 C C   . ASN A-3 1 165 ? 45.482  -93.026  45.345  1.000 100.74264 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18272 O O   . ASN A-3 1 165 ? 45.107  -91.910  45.718  1.000 97.19878  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18273 C CB  . ASN A-3 1 165 ? 45.076  -93.448  42.907  1.000 118.21975 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18274 C CG  . ASN A-3 1 165 ? 46.306  -94.203  42.447  1.000 131.08221 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18275 O OD1 . ASN A-3 1 165 ? 46.414  -95.414  42.638  1.000 134.10177 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18276 N ND2 . ASN A-3 1 165 ? 47.244  -93.488  41.837  1.000 147.11971 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18277 N N   . PRO A-3 1 166 ? 46.597  -93.586  45.825  1.000 96.66767  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 N   1 
+ATOM   18278 C CA  . PRO A-3 1 166 ? 47.466  -92.805  46.723  1.000 95.53413  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   18279 C C   . PRO A-3 1 166 ? 47.906  -91.485  46.119  1.000 122.07450 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 C   1 
+ATOM   18280 O O   . PRO A-3 1 166 ? 47.883  -90.452  46.800  1.000 119.29091 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 O   1 
+ATOM   18281 C CB  . PRO A-3 1 166 ? 48.657  -93.744  46.959  1.000 78.17884  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   18282 C CG  . PRO A-3 1 166 ? 48.113  -95.110  46.723  1.000 88.50174  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   18283 C CD  . PRO A-3 1 166 ? 47.079  -94.967  45.648  1.000 86.99684  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   18284 N N   . LEU A-3 1 167 ? 48.310  -91.499  44.852  1.000 116.22421 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18285 C CA  . LEU A-3 1 167 ? 48.698  -90.301  44.121  1.000 117.94069 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18286 C C   . LEU A-3 1 167 ? 47.567  -89.936  43.171  1.000 136.89181 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18287 O O   . LEU A-3 1 167 ? 47.128  -90.771  42.371  1.000 146.42172 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18288 C CB  . LEU A-3 1 167 ? 50.010  -90.519  43.365  1.000 126.62628 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18289 C CG  . LEU A-3 1 167 ? 50.139  -91.737  42.442  1.000 146.44623 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18290 C CD1 . LEU A-3 1 167 ? 49.965  -91.343  40.979  1.000 164.17385 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18291 C CD2 . LEU A-3 1 167 ? 51.465  -92.458  42.654  1.000 133.56886 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18292 N N   . VAL A-3 1 168 ? 47.075  -88.706  43.282  1.000 145.74365 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 N   1 
+ATOM   18293 C CA  . VAL A-3 1 168 ? 45.974  -88.228  42.456  1.000 160.19179 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   18294 C C   . VAL A-3 1 168 ? 46.203  -86.761  42.126  1.000 173.20501 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 C   1 
+ATOM   18295 O O   . VAL A-3 1 168 ? 46.687  -85.988  42.960  1.000 177.18257 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 O   1 
+ATOM   18296 C CB  . VAL A-3 1 168 ? 44.608  -88.423  43.151  1.000 161.10160 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   18297 C CG1 . VAL A-3 1 168 ? 44.148  -89.876  43.048  1.000 142.49650 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   18298 C CG2 . VAL A-3 1 168 ? 44.683  -87.989  44.605  1.000 134.20121 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   18299 N N   . ASP A-3 1 169 ? 45.862  -86.381  40.902  1.000 176.54129 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18300 C CA  . ASP A-3 1 169 ? 45.869  -84.981  40.507  1.000 193.88460 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18301 C C   . ASP A-3 1 169 ? 44.471  -84.413  40.707  1.000 190.92735 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18302 O O   . ASP A-3 1 169 ? 43.489  -84.977  40.215  1.000 182.98406 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18303 C CB  . ASP A-3 1 169 ? 46.323  -84.827  39.055  1.000 205.84275 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18304 C CG  . ASP A-3 1 169 ? 46.279  -83.386  38.576  1.000 210.66188 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18305 O OD1 . ASP A-3 1 169 ? 45.169  -82.865  38.336  1.000 212.30969 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18306 O OD2 . ASP A-3 1 169 ? 47.357  -82.768  38.446  1.000 206.92127 ? ? ? ? ? -1 159 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18307 N N   . LEU A-3 1 170 ? 44.386  -83.301  41.440  1.000 191.86588 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18308 C CA  . LEU A-3 1 170 ? 43.082  -82.740  41.773  1.000 194.98850 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18309 C C   . LEU A-3 1 170 ? 42.417  -82.115  40.553  1.000 203.36508 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18310 O O   . LEU A-3 1 170 ? 41.196  -82.217  40.388  1.000 209.28203 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18311 C CB  . LEU A-3 1 170 ? 43.225  -81.715  42.898  1.000 183.98033 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18312 C CG  . LEU A-3 1 170 ? 41.935  -81.172  43.519  1.000 169.73154 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18313 C CD1 . LEU A-3 1 170 ? 42.154  -80.877  44.981  1.000 166.91910 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18314 C CD2 . LEU A-3 1 170 ? 41.469  -79.917  42.812  1.000 170.77321 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18315 N N   . ASP A-3 1 171 ? 43.198  -81.456  39.695  1.000 212.87626 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18316 C CA  . ASP A-3 1 171 ? 42.620  -80.790  38.532  1.000 217.96845 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18317 C C   . ASP A-3 1 171 ? 42.012  -81.786  37.552  1.000 212.18180 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18318 O O   . ASP A-3 1 171 ? 41.025  -81.466  36.880  1.000 203.59544 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18319 C CB  . ASP A-3 1 171 ? 43.681  -79.939  37.835  1.000 217.34359 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18320 C CG  . ASP A-3 1 171 ? 44.030  -78.687  38.617  1.000 219.76048 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18321 O OD1 . ASP A-3 1 171 ? 43.107  -77.915  38.948  1.000 217.88477 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18322 O OD2 . ASP A-3 1 171 ? 45.227  -78.478  38.906  1.000 225.02009 ? ? ? ? ? -1 161 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18323 N N   . LYS A-3 1 172 ? 42.576  -82.992  37.460  1.000 211.50453 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18324 C CA  . LYS A-3 1 172 ? 42.051  -83.983  36.526  1.000 203.84289 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18325 C C   . LYS A-3 1 172 ? 40.736  -84.570  37.027  1.000 199.47307 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18326 O O   . LYS A-3 1 172 ? 39.776  -84.709  36.260  1.000 193.33345 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18327 C CB  . LYS A-3 1 172 ? 43.085  -85.083  36.292  1.000 188.72371 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18328 C CG  . LYS A-3 1 172 ? 44.332  -84.606  35.566  1.000 186.04278 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18329 C CD  . LYS A-3 1 172 ? 45.282  -85.754  35.277  1.000 188.89919 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18330 C CE  . LYS A-3 1 172 ? 46.501  -85.277  34.503  1.000 193.62658 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18331 N NZ  . LYS A-3 1 172 ? 47.440  -86.393  34.206  1.000 193.38009 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18332 N N   . LEU A-3 1 173 ? 40.674  -84.925  38.314  1.000 205.19356 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18333 C CA  . LEU A-3 1 173 ? 39.429  -85.446  38.868  1.000 216.05671 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18334 C C   . LEU A-3 1 173 ? 38.351  -84.372  38.924  1.000 218.68027 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18335 O O   . LEU A-3 1 173 ? 37.159  -84.686  38.821  1.000 214.70155 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18336 C CB  . LEU A-3 1 173 ? 39.674  -86.045  40.257  1.000 208.50296 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18337 C CG  . LEU A-3 1 173 ? 40.200  -85.160  41.394  1.000 195.89909 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18338 C CD1 . LEU A-3 1 173 ? 39.065  -84.515  42.183  1.000 188.08529 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18339 C CD2 . LEU A-3 1 173 ? 41.105  -85.962  42.318  1.000 185.43865 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18340 N N   . PHE A-3 1 174 ? 38.746  -83.107  39.087  1.000 221.17727 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 N   1 
+ATOM   18341 C CA  . PHE A-3 1 174 ? 37.776  -82.018  39.064  1.000 219.55191 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   18342 C C   . PHE A-3 1 174 ? 37.136  -81.866  37.691  1.000 219.29045 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 C   1 
+ATOM   18343 O O   . PHE A-3 1 174 ? 35.964  -81.483  37.595  1.000 222.12603 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 O   1 
+ATOM   18344 C CB  . PHE A-3 1 174 ? 38.447  -80.711  39.489  1.000 214.06159 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   18345 C CG  . PHE A-3 1 174 ? 37.590  -79.495  39.285  1.000 213.89494 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   18346 C CD1 . PHE A-3 1 174 ? 36.626  -79.145  40.216  1.000 207.48597 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   18347 C CD2 . PHE A-3 1 174 ? 37.751  -78.699  38.163  1.000 221.97824 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   18348 C CE1 . PHE A-3 1 174 ? 35.837  -78.026  40.030  1.000 220.63356 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   18349 C CE2 . PHE A-3 1 174 ? 36.964  -77.583  37.971  1.000 226.47595 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   18350 C CZ  . PHE A-3 1 174 ? 36.007  -77.243  38.906  1.000 228.59460 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   18351 N N   . ALA A-3 1 175 ? 37.882  -82.157  36.623  1.000 209.68361 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-3 N   1 
+ATOM   18352 C CA  . ALA A-3 1 175 ? 37.308  -82.087  35.284  1.000 205.94634 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   18353 C C   . ALA A-3 1 175 ? 36.239  -83.150  35.076  1.000 200.27294 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-3 C   1 
+ATOM   18354 O O   . ALA A-3 1 175 ? 35.365  -82.989  34.217  1.000 190.55285 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-3 O   1 
+ATOM   18355 C CB  . ALA A-3 1 175 ? 38.408  -82.224  34.231  1.000 201.48912 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   18356 N N   . GLN A-3 1 176 ? 36.292  -84.240  35.843  1.000 206.99084 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 N   1 
+ATOM   18357 C CA  . GLN A-3 1 176 ? 35.266  -85.269  35.735  1.000 202.61599 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   18358 C C   . GLN A-3 1 176 ? 33.991  -84.875  36.466  1.000 204.26426 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 C   1 
+ATOM   18359 O O   . GLN A-3 1 176 ? 32.896  -85.278  36.057  1.000 195.21565 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 O   1 
+ATOM   18360 C CB  . GLN A-3 1 176 ? 35.788  -86.597  36.288  1.000 202.61915 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   18361 C CG  . GLN A-3 1 176 ? 37.192  -86.969  35.838  1.000 205.15098 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   18362 C CD  . GLN A-3 1 176 ? 37.673  -88.264  36.466  1.000 208.89142 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   18363 O OE1 . GLN A-3 1 176 ? 36.875  -89.150  36.775  1.000 203.80176 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   18364 N NE2 . GLN A-3 1 176 ? 38.981  -88.376  36.668  1.000 205.21436 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   18365 N N   . ASN A-3 1 177 ? 34.108  -84.085  37.532  1.000 217.37890 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18366 C CA  . ASN A-3 1 177 ? 32.971  -83.739  38.371  1.000 226.95050 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18367 C C   . ASN A-3 1 177 ? 32.387  -82.367  38.066  1.000 219.10047 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18368 O O   . ASN A-3 1 177 ? 31.356  -82.012  38.647  1.000 211.05324 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18369 C CB  . ASN A-3 1 177 ? 33.375  -83.801  39.848  1.000 221.81975 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18370 C CG  . ASN A-3 1 177 ? 34.245  -84.999  40.155  1.000 218.72746 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18371 O OD1 . ASN A-3 1 177 ? 33.784  -86.139  40.115  1.000 217.80400 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18372 N ND2 . ASN A-3 1 177 ? 35.512  -84.748  40.461  1.000 228.51018 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18373 N N   . LYS A-3 1 178 ? 33.011  -81.593  37.178  1.000 213.88457 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18374 C CA  . LYS A-3 1 178 ? 32.529  -80.242  36.917  1.000 208.99883 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18375 C C   . LYS A-3 1 178 ? 31.170  -80.246  36.230  1.000 199.63788 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18376 O O   . LYS A-3 1 178 ? 30.347  -79.362  36.491  1.000 190.42328 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18377 C CB  . LYS A-3 1 178 ? 33.552  -79.478  36.075  1.000 203.82405 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18378 C CG  . LYS A-3 1 178 ? 33.909  -80.159  34.762  1.000 200.06712 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18379 C CD  . LYS A-3 1 178 ? 34.940  -79.367  33.974  1.000 199.75523 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18380 C CE  . LYS A-3 1 178 ? 35.313  -80.093  32.691  1.000 202.64347 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18381 N NZ  . LYS A-3 1 178 ? 36.317  -79.353  31.879  1.000 208.94577 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18382 N N   . LYS A-3 1 179 ? 30.910  -81.239  35.377  1.000 199.80458 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18383 C CA  . LYS A-3 1 179 ? 29.734  -81.187  34.515  1.000 199.89831 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18384 C C   . LYS A-3 1 179 ? 28.441  -81.257  35.317  1.000 208.53850 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18385 O O   . LYS A-3 1 179 ? 27.501  -80.499  35.053  1.000 201.38416 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18386 C CB  . LYS A-3 1 179 ? 29.794  -82.317  33.491  1.000 186.25558 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18387 C CG  . LYS A-3 1 179 ? 30.799  -82.087  32.373  1.000 188.19336 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18388 C CD  . LYS A-3 1 179 ? 30.283  -81.054  31.383  1.000 193.95234 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18389 C CE  . LYS A-3 1 179 ? 31.319  -80.738  30.314  1.000 191.19271 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18390 N NZ  . LYS A-3 1 179 ? 32.520  -80.071  30.886  1.000 191.30806 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18391 N N   . TYR A-3 1 180 ? 28.372  -82.151  36.301  1.000 211.00047 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18392 C CA  . TYR A-3 1 180 ? 27.118  -82.384  37.004  1.000 210.52597 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18393 C C   . TYR A-3 1 180 ? 26.932  -81.478  38.212  1.000 213.63456 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 C   1 
+ATOM   18394 O O   . TYR A-3 1 180 ? 25.790  -81.217  38.605  1.000 223.04730 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 O   1 
+ATOM   18395 C CB  . TYR A-3 1 180 ? 27.032  -83.848  37.440  1.000 204.72077 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   18396 C CG  . TYR A-3 1 180 ? 25.625  -84.316  37.748  1.000 202.04702 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   18397 C CD1 . TYR A-3 1 180 ? 25.103  -84.220  39.033  1.000 182.25145 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   18398 C CD2 . TYR A-3 1 180 ? 24.819  -84.859  36.752  1.000 191.68858 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   18399 C CE1 . TYR A-3 1 180 ? 23.822  -84.650  39.316  1.000 184.81663 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   18400 C CE2 . TYR A-3 1 180 ? 23.538  -85.291  37.028  1.000 174.66311 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   18401 C CZ  . TYR A-3 1 180 ? 23.045  -85.184  38.309  1.000 189.52199 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   18402 O OH  . TYR A-3 1 180 ? 21.768  -85.616  38.581  1.000 190.28800 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   18403 N N   . ILE A-3 1 181 ? 28.017  -80.995  38.808  1.000 205.30352 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18404 C CA  . ILE A-3 1 181 ? 27.922  -80.137  39.984  1.000 212.88296 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18405 C C   . ILE A-3 1 181 ? 27.156  -78.858  39.672  1.000 218.19012 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18406 O O   . ILE A-3 1 181 ? 26.160  -78.548  40.326  1.000 233.34438 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18407 C CB  . ILE A-3 1 181 ? 29.312  -79.808  40.538  1.000 215.14625 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18408 C CG1 . ILE A-3 1 181 ? 29.893  -81.022  41.260  1.000 213.05611 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18409 C CG2 . ILE A-3 1 181 ? 29.240  -78.611  41.472  1.000 211.23249 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18410 C CD1 . ILE A-3 1 181 ? 31.282  -80.796  41.796  1.000 199.30396 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18411 N N   . ASP A-3 1 191 ? 21.981  -65.702  37.754  1.000 198.22442 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18412 C CA  . ASP A-3 1 191 ? 22.109  -67.085  37.308  1.000 210.84561 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18413 C C   . ASP A-3 1 191 ? 22.154  -67.159  35.785  1.000 215.94710 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18414 O O   . ASP A-3 1 191 ? 23.214  -67.001  35.179  1.000 209.28801 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18415 C CB  . ASP A-3 1 191 ? 20.953  -67.931  37.846  1.000 212.74255 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18416 C CG  . ASP A-3 1 191 ? 21.171  -69.418  37.638  1.000 217.29633 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18417 O OD1 . ASP A-3 1 191 ? 22.005  -69.787  36.784  1.000 224.38958 ? ? ? ? ? -1 181 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18418 O OD2 . ASP A-3 1 191 ? 20.505  -70.218  38.328  1.000 209.80625 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18419 N N   . GLU A-3 1 192 ? 20.993  -67.401  35.171  1.000 226.82433 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18420 C CA  . GLU A-3 1 192 ? 20.927  -67.482  33.715  1.000 225.66371 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18421 C C   . GLU A-3 1 192 ? 21.147  -66.113  33.082  1.000 224.45009 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18422 O O   . GLU A-3 1 192 ? 21.909  -65.978  32.118  1.000 218.26414 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18423 C CB  . GLU A-3 1 192 ? 19.585  -68.071  33.277  1.000 218.53712 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18424 C CG  . GLU A-3 1 192 ? 19.310  -69.478  33.792  1.000 212.76111 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18425 C CD  . GLU A-3 1 192 ? 18.791  -69.492  35.218  1.000 208.51128 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18426 O OE1 . GLU A-3 1 192 ? 18.438  -68.411  35.735  1.000 208.80682 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18427 O OE2 . GLU A-3 1 192 ? 18.736  -70.584  35.822  1.000 205.48588 ? ? ? ? ? -1 182 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18428 N N   . GLY A-3 1 193 ? 20.480  -65.084  33.611  1.000 231.89727 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18429 C CA  . GLY A-3 1 193 ? 20.732  -63.733  33.141  1.000 233.64373 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18430 C C   . GLY A-3 1 193 ? 22.152  -63.277  33.410  1.000 235.00922 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18431 O O   . GLY A-3 1 193 ? 22.689  -62.439  32.680  1.000 241.79368 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18432 N N   . ILE A-3 1 194 ? 22.776  -63.816  34.457  1.000 232.50887 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18433 C CA  . ILE A-3 1 194 ? 24.188  -63.548  34.706  1.000 230.49332 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18434 C C   . ILE A-3 1 194 ? 25.058  -64.340  33.737  1.000 225.48703 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18435 O O   . ILE A-3 1 194 ? 26.032  -63.813  33.189  1.000 215.82652 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18436 C CB  . ILE A-3 1 194 ? 24.537  -63.856  36.176  1.000 219.68781 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18437 C CG1 . ILE A-3 1 194 ? 24.226  -62.654  37.076  1.000 207.96786 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18438 C CG2 . ILE A-3 1 194 ? 25.998  -64.266  36.316  1.000 213.86091 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18439 C CD1 . ILE A-3 1 194 ? 22.749  -62.425  37.337  1.000 196.70283 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18440 N N   . LEU A-3 1 195 ? 24.712  -65.609  33.500  1.000 223.05423 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18441 C CA  . LEU A-3 1 195 ? 25.476  -66.429  32.565  1.000 216.53715 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18442 C C   . LEU A-3 1 195 ? 25.403  -65.880  31.147  1.000 219.50900 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18443 O O   . LEU A-3 1 195 ? 26.358  -66.026  30.375  1.000 211.31526 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18444 C CB  . LEU A-3 1 195 ? 24.972  -67.874  32.610  1.000 200.99266 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18445 C CG  . LEU A-3 1 195 ? 25.715  -68.961  31.826  1.000 193.40314 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18446 C CD1 . LEU A-3 1 195 ? 25.632  -70.280  32.573  1.000 166.09530 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18447 C CD2 . LEU A-3 1 195 ? 25.154  -69.122  30.419  1.000 192.11925 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18448 N N   . ASN A-3 1 196 ? 24.283  -65.249  30.786  1.000 225.75103 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18449 C CA  . ASN A-3 1 196 ? 24.148  -64.696  29.442  1.000 227.43340 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18450 C C   . ASN A-3 1 196 ? 25.092  -63.518  29.234  1.000 229.53124 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18451 O O   . ASN A-3 1 196 ? 25.617  -63.325  28.131  1.000 227.48097 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18452 C CB  . ASN A-3 1 196 ? 22.699  -64.280  29.190  1.000 228.09359 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18453 C CG  . ASN A-3 1 196 ? 22.169  -64.784  27.861  1.000 217.55440 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18454 O OD1 . ASN A-3 1 196 ? 22.917  -64.925  26.894  1.000 214.76550 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18455 N ND2 . ASN A-3 1 196 ? 20.871  -65.062  27.810  1.000 210.91504 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18456 N N   . ASN A-3 1 197 ? 25.323  -62.722  30.281  1.000 229.85177 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18457 C CA  . ASN A-3 1 197 ? 26.263  -61.612  30.168  1.000 233.86946 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18458 C C   . ASN A-3 1 197 ? 27.699  -62.118  30.090  1.000 228.38483 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18459 O O   . ASN A-3 1 197 ? 28.530  -61.537  29.384  1.000 216.14721 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18460 C CB  . ASN A-3 1 197 ? 26.087  -60.652  31.346  1.000 221.89159 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18461 C CG  . ASN A-3 1 197 ? 26.577  -59.247  31.037  1.000 216.49342 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18462 O OD1 . ASN A-3 1 197 ? 27.503  -59.056  30.250  1.000 224.15092 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18463 N ND2 . ASN A-3 1 197 ? 25.950  -58.255  31.658  1.000 195.26655 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18464 N N   . ILE A-3 1 198 ? 28.007  -63.201  30.808  1.000 227.23958 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18465 C CA  . ILE A-3 1 198 ? 29.330  -63.808  30.702  1.000 222.91327 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18466 C C   . ILE A-3 1 198 ? 29.528  -64.418  29.321  1.000 212.58670 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18467 O O   . ILE A-3 1 198 ? 30.643  -64.412  28.784  1.000 205.04893 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18468 C CB  . ILE A-3 1 198 ? 29.527  -64.860  31.810  1.000 225.41620 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18469 C CG1 . ILE A-3 1 198 ? 29.164  -64.279  33.176  1.000 207.93151 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18470 C CG2 . ILE A-3 1 198 ? 30.963  -65.364  31.824  1.000 218.06725 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18471 C CD1 . ILE A-3 1 198 ? 29.152  -65.308  34.287  1.000 189.28754 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18472 N N   . LYS A-3 1 199 ? 28.459  -64.946  28.721  1.000 212.73417 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18473 C CA  . LYS A-3 1 199 ? 28.574  -65.591  27.417  1.000 202.74990 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18474 C C   . LYS A-3 1 199 ? 28.833  -64.570  26.316  1.000 202.63861 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18475 O O   . LYS A-3 1 199 ? 29.734  -64.749  25.488  1.000 200.27012 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18476 C CB  . LYS A-3 1 199 ? 27.308  -66.394  27.121  1.000 186.61987 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18477 C CG  . LYS A-3 1 199 ? 27.321  -67.103  25.779  1.000 175.44155 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18478 C CD  . LYS A-3 1 199 ? 25.963  -67.706  25.470  1.000 180.92822 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18479 C CE  . LYS A-3 1 199 ? 25.992  -68.493  24.172  1.000 155.89669 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18480 N NZ  . LYS A-3 1 199 ? 26.920  -69.654  24.258  1.000 156.06611 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18481 N N   . SER A-3 1 200 ? 28.041  -63.494  26.283  1.000 208.18798 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-3 N   1 
+ATOM   18482 C CA  . SER A-3 1 200 ? 28.253  -62.447  25.288  1.000 211.89543 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18483 C C   . SER A-3 1 200 ? 29.610  -61.783  25.474  1.000 212.67718 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-3 C   1 
+ATOM   18484 O O   . SER A-3 1 200 ? 30.295  -61.460  24.496  1.000 209.54740 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-3 O   1 
+ATOM   18485 C CB  . SER A-3 1 200 ? 27.133  -61.410  25.374  1.000 211.68748 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18486 O OG  . SER A-3 1 200 ? 25.860  -62.033  25.393  1.000 214.15117 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18487 N N   . LEU A-3 1 201 ? 30.013  -61.570  26.729  1.000 209.38452 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18488 C CA  . LEU A-3 1 201 ? 31.331  -61.015  27.010  1.000 204.65024 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18489 C C   . LEU A-3 1 201 ? 32.440  -61.953  26.552  1.000 203.97624 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18490 O O   . LEU A-3 1 201 ? 33.523  -61.494  26.169  1.000 196.12736 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18491 C CB  . LEU A-3 1 201 ? 31.445  -60.716  28.506  1.000 194.23182 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18492 C CG  . LEU A-3 1 201 ? 32.777  -60.312  29.133  1.000 183.35423 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18493 C CD1 . LEU A-3 1 201 ? 32.526  -59.386  30.305  1.000 174.76754 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18494 C CD2 . LEU A-3 1 201 ? 33.546  -61.533  29.597  1.000 177.84365 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18495 N N   . THR A-3 1 202 ? 32.195  -63.265  26.593  1.000 206.57558 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 N   1 
+ATOM   18496 C CA  . THR A-3 1 202 ? 33.182  -64.219  26.099  1.000 193.83969 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 CA  1 
+ATOM   18497 C C   . THR A-3 1 202 ? 33.413  -64.039  24.604  1.000 189.20585 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 C   1 
+ATOM   18498 O O   . THR A-3 1 202 ? 34.550  -64.126  24.126  1.000 179.85360 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 O   1 
+ATOM   18499 C CB  . THR A-3 1 202 ? 32.729  -65.646  26.408  1.000 187.30445 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 CB  1 
+ATOM   18500 O OG1 . THR A-3 1 202 ? 32.618  -65.819  27.826  1.000 192.82834 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   18501 C CG2 . THR A-3 1 202 ? 33.720  -66.653  25.859  1.000 181.08257 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   18502 N N   . ASP A-3 1 203 ? 32.342  -63.780  23.849  1.000 195.20713 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18503 C CA  . ASP A-3 1 203 ? 32.491  -63.472  22.432  1.000 194.97875 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18504 C C   . ASP A-3 1 203 ? 33.134  -62.108  22.225  1.000 198.81054 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18505 O O   . ASP A-3 1 203 ? 33.772  -61.874  21.192  1.000 200.56143 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18506 C CB  . ASP A-3 1 203 ? 31.129  -63.527  21.740  1.000 193.44633 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18507 C CG  . ASP A-3 1 203 ? 30.311  -64.732  22.159  1.000 194.10884 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18508 O OD1 . ASP A-3 1 203 ? 30.900  -65.816  22.351  1.000 192.86379 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18509 O OD2 . ASP A-3 1 203 ? 29.078  -64.593  22.302  1.000 201.22904 ? ? ? ? ? -1 193 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18510 N N   . GLN A-3 1 204 ? 32.974  -61.199  23.191  1.000 198.62175 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 N   1 
+ATOM   18511 C CA  . GLN A-3 1 204 ? 33.620  -59.894  23.104  1.000 203.11581 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   18512 C C   . GLN A-3 1 204 ? 35.137  -60.020  23.161  1.000 202.75959 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 C   1 
+ATOM   18513 O O   . GLN A-3 1 204 ? 35.853  -59.136  22.677  1.000 204.26916 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 O   1 
+ATOM   18514 C CB  . GLN A-3 1 204 ? 33.108  -58.987  24.226  1.000 201.72392 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   18515 C CG  . GLN A-3 1 204 ? 33.546  -57.535  24.131  1.000 197.22897 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   18516 C CD  . GLN A-3 1 204 ? 32.977  -56.686  25.252  1.000 189.66183 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   18517 O OE1 . GLN A-3 1 204 ? 32.197  -57.167  26.074  1.000 179.77384 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   18518 N NE2 . GLN A-3 1 204 ? 33.368  -55.418  25.292  1.000 187.02824 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   18519 N N   . VAL A-3 1 205 ? 35.642  -61.110  23.745  1.000 198.56978 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 N   1 
+ATOM   18520 C CA  . VAL A-3 1 205 ? 37.082  -61.359  23.751  1.000 193.24910 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   18521 C C   . VAL A-3 1 205 ? 37.591  -61.544  22.329  1.000 183.76420 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 C   1 
+ATOM   18522 O O   . VAL A-3 1 205 ? 38.556  -60.898  21.903  1.000 181.62730 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 O   1 
+ATOM   18523 C CB  . VAL A-3 1 205 ? 37.412  -62.587  24.618  1.000 179.41325 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   18524 C CG1 . VAL A-3 1 205 ? 38.915  -62.828  24.644  1.000 175.55932 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   18525 C CG2 . VAL A-3 1 205 ? 36.863  -62.422  26.022  1.000 168.17802 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   18526 N N   . ASN A-3 1 206 ? 36.941  -62.432  21.573  1.000 182.91438 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18527 C CA  . ASN A-3 1 206 ? 37.442  -62.812  20.257  1.000 193.35142 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18528 C C   . ASN A-3 1 206 ? 37.429  -61.636  19.289  1.000 199.30537 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18529 O O   . ASN A-3 1 206 ? 38.322  -61.512  18.442  1.000 195.44894 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18530 C CB  . ASN A-3 1 206 ? 36.615  -63.974  19.708  1.000 193.23902 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18531 C CG  . ASN A-3 1 206 ? 36.637  -65.182  20.621  1.000 182.31144 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18532 O OD1 . ASN A-3 1 206 ? 37.701  -65.627  21.051  1.000 164.55711 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18533 N ND2 . ASN A-3 1 206 ? 35.460  -65.713  20.932  1.000 177.62431 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18534 N N   . GLN A-3 1 207 ? 36.426  -60.763  19.395  1.000 200.16742 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 N   1 
+ATOM   18535 C CA  . GLN A-3 1 207 ? 36.378  -59.599  18.515  1.000 202.90834 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   18536 C C   . GLN A-3 1 207 ? 37.531  -58.646  18.802  1.000 204.54750 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 C   1 
+ATOM   18537 O O   . GLN A-3 1 207 ? 38.066  -58.015  17.882  1.000 197.52176 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 O   1 
+ATOM   18538 C CB  . GLN A-3 1 207 ? 35.037  -58.881  18.663  1.000 202.00502 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   18539 C CG  . GLN A-3 1 207 ? 34.807  -57.777  17.640  1.000 196.91232 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   18540 C CD  . GLN A-3 1 207 ? 34.671  -58.310  16.226  1.000 193.35815 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   18541 O OE1 . GLN A-3 1 207 ? 33.913  -59.247  15.974  1.000 195.98997 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   18542 N NE2 . GLN A-3 1 207 ? 35.409  -57.716  15.295  1.000 179.17577 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   18543 N N   . GLN A-3 1 208 ? 37.931  -58.533  20.071  1.000 209.32481 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 N   1 
+ATOM   18544 C CA  . GLN A-3 1 208 ? 39.026  -57.642  20.436  1.000 210.55477 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   18545 C C   . GLN A-3 1 208 ? 40.388  -58.274  20.193  1.000 207.90263 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 C   1 
+ATOM   18546 O O   . GLN A-3 1 208 ? 41.373  -57.554  19.993  1.000 208.62401 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 O   1 
+ATOM   18547 C CB  . GLN A-3 1 208 ? 38.897  -57.219  21.900  1.000 206.01833 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   18548 C CG  . GLN A-3 1 208 ? 37.811  -56.197  22.159  1.000 203.09779 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   18549 C CD  . GLN A-3 1 208 ? 38.184  -54.813  21.667  1.000 214.11478 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   18550 O OE1 . GLN A-3 1 208 ? 39.353  -54.526  21.404  1.000 216.27051 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   18551 N NE2 . GLN A-3 1 208 ? 37.189  -53.945  21.543  1.000 220.82426 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   18552 N N   . ILE A-3 1 209 ? 40.467  -59.605  20.214  1.000 204.42190 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18553 C CA  . ILE A-3 1 209 ? 41.727  -60.271  19.901  1.000 197.48715 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18554 C C   . ILE A-3 1 209 ? 42.120  -60.035  18.450  1.000 196.43747 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18555 O O   . ILE A-3 1 209 ? 43.283  -59.732  18.162  1.000 199.59963 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18556 C CB  . ILE A-3 1 209 ? 41.650  -61.773  20.219  1.000 191.61660 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18557 C CG1 . ILE A-3 1 209 ? 41.525  -61.984  21.723  1.000 179.89424 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18558 C CG2 . ILE A-3 1 209 ? 42.866  -62.494  19.675  1.000 185.82200 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18559 C CD1 . ILE A-3 1 209 ? 41.514  -63.427  22.145  1.000 163.94463 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18560 N N   . GLY A-3 1 210 ? 41.167  -60.184  17.521  1.000 193.93081 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18561 C CA  . GLY A-3 1 210 ? 41.487  -60.017  16.120  1.000 195.10158 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18562 C C   . GLY A-3 1 210 ? 41.817  -58.592  15.761  1.000 211.19999 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18563 O O   . GLY A-3 1 210 ? 42.520  -58.348  14.775  1.000 213.65634 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18564 N N   . GLU A-3 1 211 ? 41.331  -57.645  16.556  1.000 212.04601 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18565 C CA  . GLU A-3 1 211 ? 41.556  -56.257  16.306  1.000 213.00285 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18566 C C   . GLU A-3 1 211 ? 43.010  -55.944  16.620  1.000 208.75860 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18567 O O   . GLU A-3 1 211 ? 43.545  -54.930  16.160  1.000 216.36637 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18568 C CB  . GLU A-3 1 211 ? 40.609  -55.399  17.132  1.000 211.23931 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18569 C CG  . GLU A-3 1 211 ? 39.199  -55.255  16.554  1.000 201.12330 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18570 C CD  . GLU A-3 1 211 ? 39.094  -54.182  15.477  1.000 197.94937 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18571 O OE1 . GLU A-3 1 211 ? 40.083  -53.960  14.745  1.000 194.43857 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18572 O OE2 . GLU A-3 1 211 ? 38.023  -53.548  15.370  1.000 195.07728 ? ? ? ? ? -1 201 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18573 N N   . LYS A-3 1 216 ? 46.605  -59.279  14.063  1.000 210.80277 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18574 C CA  . LYS A-3 1 216 ? 45.960  -58.955  12.797  1.000 215.62998 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18575 C C   . LYS A-3 1 216 ? 46.936  -59.158  11.645  1.000 221.95247 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18576 O O   . LYS A-3 1 216 ? 46.536  -59.451  10.518  1.000 228.94122 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18577 C CB  . LYS A-3 1 216 ? 45.434  -57.516  12.813  1.000 210.58717 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18578 C CG  . LYS A-3 1 216 ? 44.130  -57.320  12.058  1.000 215.02195 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18579 C CD  . LYS A-3 1 216 ? 43.484  -55.991  12.419  1.000 215.31034 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18580 C CE  . LYS A-3 1 216 ? 42.066  -55.896  11.878  1.000 212.04427 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18581 N NZ  . LYS A-3 1 216 ? 41.378  -54.661  12.347  1.000 195.88733 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18582 N N   . GLY A-3 1 217 ? 48.228  -58.999  11.941  1.000 219.50918 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18583 C CA  . GLY A-3 1 217 ? 49.243  -59.212  10.927  1.000 212.85215 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18584 C C   . GLY A-3 1 217 ? 49.575  -60.668  10.698  1.000 212.16669 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18585 O O   . GLY A-3 1 217 ? 50.068  -61.029  9.626   1.000 213.89103 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18586 N N   . PHE A-3 1 218 ? 49.313  -61.523  11.686  1.000 202.45252 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 N   1 
+ATOM   18587 C CA  . PHE A-3 1 218 ? 49.622  -62.940  11.541  1.000 195.62449 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   18588 C C   . PHE A-3 1 218 ? 48.519  -63.697  10.816  1.000 205.76847 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 C   1 
+ATOM   18589 O O   . PHE A-3 1 218 ? 48.808  -64.651  10.086  1.000 201.25758 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 O   1 
+ATOM   18590 C CB  . PHE A-3 1 218 ? 49.877  -63.565  12.913  1.000 178.10644 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   18591 C CG  . PHE A-3 1 218 ? 50.040  -65.057  12.881  1.000 183.01831 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   18592 C CD1 . PHE A-3 1 218 ? 51.033  -65.643  12.115  1.000 183.24643 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   18593 C CD2 . PHE A-3 1 218 ? 49.202  -65.874  13.622  1.000 175.01349 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   18594 C CE1 . PHE A-3 1 218 ? 51.184  -67.016  12.082  1.000 181.42546 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   18595 C CE2 . PHE A-3 1 218 ? 49.349  -67.247  13.595  1.000 165.06296 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   18596 C CZ  . PHE A-3 1 218 ? 50.341  -67.819  12.824  1.000 171.65958 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   18597 N N   . GLN A-3 1 219 ? 47.262  -63.282  10.987  1.000 213.77542 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 N   1 
+ATOM   18598 C CA  . GLN A-3 1 219 ? 46.151  -64.001  10.371  1.000 214.04711 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   18599 C C   . GLN A-3 1 219 ? 46.187  -63.914  8.850   1.000 218.93631 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 C   1 
+ATOM   18600 O O   . GLN A-3 1 219 ? 45.725  -64.837  8.168   1.000 221.34940 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 O   1 
+ATOM   18601 C CB  . GLN A-3 1 219 ? 44.822  -63.466  10.906  1.000 217.14597 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   18602 C CG  . GLN A-3 1 219 ? 44.531  -62.025  10.517  1.000 224.19680 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   18603 C CD  . GLN A-3 1 219 ? 43.163  -61.559  10.976  1.000 229.27534 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   18604 O OE1 . GLN A-3 1 219 ? 42.590  -62.110  11.916  1.000 232.61073 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   18605 N NE2 . GLN A-3 1 219 ? 42.630  -60.541  10.310  1.000 228.21715 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   18606 N N   . GLN A-3 1 220 ? 46.734  -62.828  8.301   1.000 217.89448 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 N   1 
+ATOM   18607 C CA  . GLN A-3 1 220 ? 46.769  -62.637  6.856   1.000 220.47225 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   18608 C C   . GLN A-3 1 220 ? 48.001  -63.252  6.204   1.000 219.47363 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 C   1 
+ATOM   18609 O O   . GLN A-3 1 220 ? 47.929  -63.685  5.050   1.000 219.07720 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 O   1 
+ATOM   18610 C CB  . GLN A-3 1 220 ? 46.710  -61.144  6.521   1.000 222.18353 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   18611 C CG  . GLN A-3 1 220 ? 45.399  -60.468  6.899   1.000 218.03426 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   18612 C CD  . GLN A-3 1 220 ? 44.243  -60.898  6.019   1.000 212.47432 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   18613 O OE1 . GLN A-3 1 220 ? 44.437  -61.287  4.867   1.000 216.29883 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   18614 N NE2 . GLN A-3 1 220 ? 43.032  -60.834  6.559   1.000 192.82890 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   18615 N N   . GLU A-3 1 221 ? 49.129  -63.308  6.917   1.000 213.48255 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18616 C CA  . GLU A-3 1 221 ? 50.351  -63.843  6.326   1.000 215.72963 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18617 C C   . GLU A-3 1 221 ? 50.401  -65.364  6.368   1.000 214.52750 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18618 O O   . GLU A-3 1 221 ? 50.963  -65.985  5.459   1.000 211.34933 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18619 C CB  . GLU A-3 1 221 ? 51.577  -63.257  7.030   1.000 206.52442 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18620 C CG  . GLU A-3 1 221 ? 51.787  -61.780  6.748   1.000 208.44597 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18621 C CD  . GLU A-3 1 221 ? 51.994  -61.496  5.272   1.000 213.74331 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18622 O OE1 . GLU A-3 1 221 ? 52.612  -62.336  4.585   1.000 203.86096 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18623 O OE2 . GLU A-3 1 221 ? 51.532  -60.438  4.797   1.000 216.07818 ? ? ? ? ? -1 211 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18624 N N   . ILE A-3 1 222 ? 49.830  -65.981  7.405   1.000 208.59650 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18625 C CA  . ILE A-3 1 222 ? 49.798  -67.439  7.450   1.000 211.81322 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18626 C C   . ILE A-3 1 222 ? 48.847  -67.985  6.392   1.000 218.64589 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18627 O O   . ILE A-3 1 222 ? 49.044  -69.095  5.884   1.000 211.66634 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18628 C CB  . ILE A-3 1 222 ? 49.425  -67.929  8.863   1.000 198.41345 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18629 C CG1 . ILE A-3 1 222 ? 49.628  -69.440  8.976   1.000 184.08165 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18630 C CG2 . ILE A-3 1 222 ? 47.990  -67.558  9.207   1.000 205.95697 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18631 C CD1 . ILE A-3 1 222 ? 51.068  -69.866  8.822   1.000 177.24186 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18632 N N   . THR A-3 1 223 ? 47.816  -67.218  6.031   1.000 224.99859 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 N   1 
+ATOM   18633 C CA  . THR A-3 1 223 ? 46.906  -67.656  4.978   1.000 226.06377 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 CA  1 
+ATOM   18634 C C   . THR A-3 1 223 ? 47.573  -67.572  3.610   1.000 225.31928 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 C   1 
+ATOM   18635 O O   . THR A-3 1 223 ? 47.416  -68.476  2.782   1.000 227.20532 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 O   1 
+ATOM   18636 C CB  . THR A-3 1 223 ? 45.626  -66.820  5.005   1.000 223.19279 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 CB  1 
+ATOM   18637 O OG1 . THR A-3 1 223 ? 45.120  -66.761  6.345   1.000 213.09995 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   18638 C CG2 . THR A-3 1 223 ? 44.569  -67.438  4.101   1.000 216.71261 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   18639 N N   . SER A-3 1 224 ? 48.323  -66.495  3.358   1.000 217.75629 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-3 N   1 
+ATOM   18640 C CA  . SER A-3 1 224 ? 49.057  -66.376  2.101   1.000 211.21469 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18641 C C   . SER A-3 1 224 ? 50.062  -67.509  1.946   1.000 215.52260 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-3 C   1 
+ATOM   18642 O O   . SER A-3 1 224 ? 50.309  -67.986  0.832   1.000 213.25528 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-3 O   1 
+ATOM   18643 C CB  . SER A-3 1 224 ? 49.757  -65.018  2.033   1.000 206.44591 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18644 O OG  . SER A-3 1 224 ? 50.629  -64.940  0.918   1.000 197.64545 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18645 N N   . GLU A-3 1 225 ? 50.647  -67.954  3.058   1.000 213.82005 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18646 C CA  . GLU A-3 1 225 ? 51.550  -69.097  3.033   1.000 214.95656 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18647 C C   . GLU A-3 1 225 ? 50.782  -70.410  2.920   1.000 218.38700 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18648 O O   . GLU A-3 1 225 ? 51.217  -71.330  2.217   1.000 213.31065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18649 C CB  . GLU A-3 1 225 ? 52.423  -69.091  4.286   1.000 198.62065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18650 C CG  . GLU A-3 1 225 ? 53.371  -70.261  4.378   1.000 200.55875 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18651 C CD  . GLU A-3 1 225 ? 54.087  -70.318  5.704   1.000 194.95042 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18652 O OE1 . GLU A-3 1 225 ? 53.950  -69.365  6.499   1.000 199.39870 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18653 O OE2 . GLU A-3 1 225 ? 54.784  -71.324  5.949   1.000 188.84954 ? ? ? ? ? -1 215 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18654 N N   . TYR A-3 1 226 ? 49.637  -70.510  3.598   1.000 216.47982 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18655 C CA  . TYR A-3 1 226 ? 48.843  -71.733  3.534   1.000 216.36849 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18656 C C   . TYR A-3 1 226 ? 48.180  -71.890  2.172   1.000 226.40070 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 C   1 
+ATOM   18657 O O   . TYR A-3 1 226 ? 48.144  -72.994  1.616   1.000 228.23853 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 O   1 
+ATOM   18658 C CB  . TYR A-3 1 226 ? 47.795  -71.732  4.650   1.000 212.02930 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   18659 C CG  . TYR A-3 1 226 ? 47.171  -73.082  4.945   1.000 208.67162 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   18660 C CD1 . TYR A-3 1 226 ? 46.216  -73.630  4.098   1.000 206.78927 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   18661 C CD2 . TYR A-3 1 226 ? 47.522  -73.799  6.085   1.000 198.14463 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   18662 C CE1 . TYR A-3 1 226 ? 45.641  -74.855  4.365   1.000 204.27719 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   18663 C CE2 . TYR A-3 1 226 ? 46.949  -75.028  6.362   1.000 179.79020 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   18664 C CZ  . TYR A-3 1 226 ? 46.009  -75.550  5.497   1.000 193.08328 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   18665 O OH  . TYR A-3 1 226 ? 45.431  -76.770  5.759   1.000 183.25259 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   18666 N N   . ARG A-3 1 227 ? 47.654  -70.795  1.616   1.000 233.78420 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 N   1 
+ATOM   18667 C CA  . ARG A-3 1 227 ? 46.918  -70.883  0.358   1.000 232.03103 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   18668 C C   . ARG A-3 1 227 ? 47.826  -71.300  -0.791  1.000 232.74214 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 C   1 
+ATOM   18669 O O   . ARG A-3 1 227 ? 47.432  -72.106  -1.643  1.000 221.07843 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 O   1 
+ATOM   18670 C CB  . ARG A-3 1 227 ? 46.238  -69.549  0.057   1.000 219.29083 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   18671 C CG  . ARG A-3 1 227 ? 45.635  -69.450  -1.328  1.000 207.30340 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   18672 C CD  . ARG A-3 1 227 ? 44.273  -68.787  -1.270  1.000 190.52229 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   18673 N NE  . ARG A-3 1 227 ? 44.013  -67.966  -2.445  1.000 197.94679 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   18674 C CZ  . ARG A-3 1 227 ? 44.278  -66.670  -2.520  1.000 200.07134 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   18675 N NH1 . ARG A-3 1 227 ? 44.818  -66.016  -1.504  1.000 195.26205 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   18676 N NH2 . ARG A-3 1 227 ? 43.993  -66.012  -3.639  1.000 193.81416 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   18677 N N   . SER A-3 1 228 ? 49.048  -70.764  -0.833  1.000 236.27300 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-3 N   1 
+ATOM   18678 C CA  . SER A-3 1 228 ? 50.011  -71.225  -1.826  1.000 227.02314 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18679 C C   . SER A-3 1 228 ? 50.425  -72.669  -1.563  1.000 227.69433 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-3 C   1 
+ATOM   18680 O O   . SER A-3 1 228 ? 50.701  -73.420  -2.505  1.000 204.97874 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-3 O   1 
+ATOM   18681 C CB  . SER A-3 1 228 ? 51.232  -70.305  -1.847  1.000 222.87513 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18682 O OG  . SER A-3 1 228 ? 52.093  -70.624  -2.928  1.000 201.88989 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18683 N N   . LEU A-3 1 229 ? 50.470  -73.081  -0.292  1.000 232.50658 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18684 C CA  . LEU A-3 1 229 ? 50.819  -74.465  0.024   1.000 222.91302 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18685 C C   . LEU A-3 1 229 ? 49.680  -75.410  -0.339  1.000 218.12559 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18686 O O   . LEU A-3 1 229 ? 49.884  -76.406  -1.042  1.000 217.80407 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18687 C CB  . LEU A-3 1 229 ? 51.180  -74.593  1.512   1.000 205.10221 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18688 C CG  . LEU A-3 1 229 ? 51.524  -75.942  2.163   1.000 185.27700 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18689 C CD1 . LEU A-3 1 229 ? 52.447  -75.698  3.342   1.000 176.61000 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18690 C CD2 . LEU A-3 1 229 ? 50.281  -76.693  2.635   1.000 180.52830 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18691 N N   . LYS A-3 1 230 ? 48.470  -75.101  0.126   1.000 224.51036 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18692 C CA  . LYS A-3 1 230 ? 47.297  -75.944  -0.053  1.000 209.85789 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18693 C C   . LYS A-3 1 230 ? 46.139  -75.102  -0.564  1.000 214.80111 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18694 O O   . LYS A-3 1 230 ? 45.972  -73.952  -0.150  1.000 226.18729 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18695 C CB  . LYS A-3 1 230 ? 46.915  -76.629  1.261   1.000 195.45173 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18696 C CG  . LYS A-3 1 230 ? 45.820  -77.671  1.139   1.000 202.54762 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18697 C CD  . LYS A-3 1 230 ? 44.817  -77.537  2.276   1.000 200.35585 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18698 C CE  . LYS A-3 1 230 ? 44.508  -78.873  2.929   1.000 178.95823 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18699 N NZ  . LYS A-3 1 230 ? 45.344  -79.084  4.145   1.000 161.00214 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18700 N N   . LYS A-3 1 231 ? 45.342  -75.680  -1.458  1.000 196.40137 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18701 C CA  . LYS A-3 1 231 ? 44.181  -74.994  -2.014  1.000 201.91790 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18702 C C   . LYS A-3 1 231 ? 43.151  -74.680  -0.933  1.000 199.41518 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18703 O O   . LYS A-3 1 231 ? 42.891  -73.516  -0.628  1.000 186.29734 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18704 C CB  . LYS A-3 1 231 ? 43.538  -75.833  -3.121  1.000 188.80987 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18705 C CG  . LYS A-3 1 231 ? 42.357  -75.156  -3.798  1.000 195.33122 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18706 C CD  . LYS A-3 1 231 ? 42.750  -73.783  -4.327  1.000 180.65925 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18707 C CE  . LYS A-3 1 231 ? 41.545  -72.999  -4.829  1.000 170.47223 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18708 N NZ  . LYS A-3 1 231 ? 41.928  -71.622  -5.255  1.000 155.49292 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18709 N N   . SER A-3 1 235 ? 40.321  -69.083  5.205   1.000 170.85362 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-3 N   1 
+ATOM   18710 C CA  . SER A-3 1 235 ? 40.732  -68.086  6.189   1.000 181.56673 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18711 C C   . SER A-3 1 235 ? 41.391  -68.749  7.395   1.000 194.64214 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-3 C   1 
+ATOM   18712 O O   . SER A-3 1 235 ? 40.881  -69.734  7.930   1.000 182.49563 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-3 O   1 
+ATOM   18713 C CB  . SER A-3 1 235 ? 39.532  -67.249  6.635   1.000 163.67255 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18714 O OG  . SER A-3 1 235 ? 38.898  -66.637  5.525   1.000 160.64818 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18715 N N   . ILE A-3 1 236 ? 42.531  -68.200  7.815   1.000 204.10728 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18716 C CA  . ILE A-3 1 236 ? 43.310  -68.759  8.915   1.000 204.29347 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18717 C C   . ILE A-3 1 236 ? 43.400  -67.721  10.025  1.000 201.96935 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18718 O O   . ILE A-3 1 236 ? 44.416  -67.029  10.166  1.000 205.77930 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18719 C CB  . ILE A-3 1 236 ? 44.709  -69.192  8.441   1.000 214.38477 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18720 C CG1 . ILE A-3 1 236 ? 44.610  -69.958  7.121   1.000 218.79671 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18721 C CG2 . ILE A-3 1 236 ? 45.381  -70.060  9.485   1.000 199.17736 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18722 C CD1 . ILE A-3 1 236 ? 43.869  -71.273  7.227   1.000 218.82393 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18723 N N   . GLU A-3 1 237 ? 42.333  -67.600  10.814  1.000 199.93662 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18724 C CA  . GLU A-3 1 237 ? 42.255  -66.567  11.838  1.000 208.26017 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18725 C C   . GLU A-3 1 237 ? 42.870  -67.022  13.157  1.000 207.21363 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18726 O O   . GLU A-3 1 237 ? 43.639  -66.277  13.772  1.000 203.90935 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18727 C CB  . GLU A-3 1 237 ? 40.795  -66.147  12.041  1.000 212.58060 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18728 C CG  . GLU A-3 1 237 ? 40.586  -64.638  12.050  1.000 213.93385 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18729 C CD  . GLU A-3 1 237 ? 39.170  -64.228  11.689  1.000 212.14211 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18730 O OE1 . GLU A-3 1 237 ? 38.240  -64.526  12.466  1.000 220.72172 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18731 O OE2 . GLU A-3 1 237 ? 38.988  -63.619  10.614  1.000 210.24712 ? ? ? ? ? -1 227 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18732 N N   . LEU A-3 1 238 ? 42.541  -68.240  13.594  1.000 204.24327 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18733 C CA  . LEU A-3 1 238 ? 43.158  -68.869  14.757  1.000 199.95092 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18734 C C   . LEU A-3 1 238 ? 42.948  -68.034  16.015  1.000 195.13336 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18735 O O   . LEU A-3 1 238 ? 43.820  -67.247  16.397  1.000 192.61915 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18736 C CB  . LEU A-3 1 238 ? 44.654  -69.094  14.513  1.000 211.05896 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18737 C CG  . LEU A-3 1 238 ? 45.074  -69.613  13.135  1.000 205.26480 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18738 C CD1 . LEU A-3 1 238 ? 46.564  -69.914  13.105  1.000 190.05169 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18739 C CD2 . LEU A-3 1 238 ? 44.262  -70.834  12.728  1.000 197.62794 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18740 N N   . LYS A-3 1 239 ? 41.798  -68.200  16.667  1.000 202.43203 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18741 C CA  . LYS A-3 1 239 ? 41.456  -67.379  17.824  1.000 200.65441 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18742 C C   . LYS A-3 1 239 ? 42.118  -67.866  19.107  1.000 187.87570 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18743 O O   . LYS A-3 1 239 ? 43.345  -67.807  19.240  1.000 201.26932 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18744 C CB  . LYS A-3 1 239 ? 39.938  -67.330  18.001  1.000 191.77524 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18745 C CG  . LYS A-3 1 239 ? 39.274  -66.244  17.182  1.000 194.28977 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18746 C CD  . LYS A-3 1 239 ? 39.742  -64.873  17.639  1.000 194.16244 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18747 C CE  . LYS A-3 1 239 ? 39.541  -63.833  16.552  1.000 194.94641 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18748 N NZ  . LYS A-3 1 239 ? 40.431  -64.076  15.384  1.000 181.88445 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18749 N N   . SER A-3 1 240 ? 41.314  -68.338  20.060  1.000 179.73085 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-3 N   1 
+ATOM   18750 C CA  . SER A-3 1 240 ? 41.824  -68.712  21.371  1.000 198.47007 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18751 C C   . SER A-3 1 240 ? 40.853  -69.665  22.053  1.000 193.12793 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-3 C   1 
+ATOM   18752 O O   . SER A-3 1 240 ? 39.635  -69.484  21.968  1.000 193.08891 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-3 O   1 
+ATOM   18753 C CB  . SER A-3 1 240 ? 42.051  -67.472  22.244  1.000 200.95466 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18754 O OG  . SER A-3 1 240 ? 42.531  -67.846  23.522  1.000 203.54159 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18755 N N   . GLU A-3 1 241 ? 41.403  -70.657  22.753  1.000 186.19314 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18756 C CA  . GLU A-3 1 241 ? 40.583  -71.654  23.425  1.000 192.83053 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18757 C C   . GLU A-3 1 241 ? 39.749  -71.001  24.535  1.000 202.00492 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18758 O O   . GLU A-3 1 241 ? 39.899  -69.817  24.853  1.000 200.03594 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18759 C CB  . GLU A-3 1 241 ? 41.466  -72.773  23.983  1.000 191.80659 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18760 C CG  . GLU A-3 1 241 ? 40.761  -74.107  24.208  1.000 175.90265 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18761 C CD  . GLU A-3 1 241 ? 40.372  -74.321  25.659  1.000 180.84042 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18762 O OE1 . GLU A-3 1 241 ? 41.083  -73.796  26.541  1.000 196.87830 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18763 O OE2 . GLU A-3 1 241 ? 39.353  -74.995  25.921  1.000 173.73061 ? ? ? ? ? -1 231 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18764 N N   . MET A-3 1 242 ? 38.845  -71.803  25.110  1.000 202.14779 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 N   1 
+ATOM   18765 C CA  . MET A-3 1 242 ? 37.882  -71.400  26.136  1.000 202.34726 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 CA  1 
+ATOM   18766 C C   . MET A-3 1 242 ? 36.793  -70.506  25.556  1.000 205.44782 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 C   1 
+ATOM   18767 O O   . MET A-3 1 242 ? 35.605  -70.734  25.804  1.000 202.37670 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 O   1 
+ATOM   18768 C CB  . MET A-3 1 242 ? 38.565  -70.695  27.314  1.000 203.20044 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 CB  1 
+ATOM   18769 C CG  . MET A-3 1 242 ? 37.632  -70.447  28.493  1.000 207.84237 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 CG  1 
+ATOM   18770 S SD  . MET A-3 1 242 ? 37.716  -68.776  29.167  1.000 205.05934 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 SD  1 
+ATOM   18771 C CE  . MET A-3 1 242 ? 37.057  -67.820  27.803  1.000 201.39781 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 CE  1 
+ATOM   18772 N N   . ALA A-3 1 243 ? 37.182  -69.485  24.789  1.000 204.12288 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-3 N   1 
+ATOM   18773 C CA  . ALA A-3 1 243 ? 36.201  -68.590  24.188  1.000 198.77358 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   18774 C C   . ALA A-3 1 243 ? 35.318  -69.296  23.168  1.000 199.69753 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-3 C   1 
+ATOM   18775 O O   . ALA A-3 1 243 ? 34.236  -68.792  22.850  1.000 199.51277 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-3 O   1 
+ATOM   18776 C CB  . ALA A-3 1 243 ? 36.904  -67.400  23.537  1.000 185.94665 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   18777 N N   . ILE A-3 1 244 ? 35.749  -70.448  22.654  1.000 201.11478 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18778 C CA  . ILE A-3 1 244 ? 34.929  -71.187  21.701  1.000 198.85318 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18779 C C   . ILE A-3 1 244 ? 33.851  -71.984  22.426  1.000 195.46574 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18780 O O   . ILE A-3 1 244 ? 32.681  -71.982  22.025  1.000 188.36537 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18781 C CB  . ILE A-3 1 244 ? 35.813  -72.093  20.819  1.000 183.84700 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18782 C CG1 . ILE A-3 1 244 ? 36.327  -71.328  19.592  1.000 175.37240 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18783 C CG2 . ILE A-3 1 244 ? 35.055  -73.341  20.383  1.000 170.62898 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18784 C CD1 . ILE A-3 1 244 ? 37.402  -70.309  19.891  1.000 176.05051 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18785 N N   . LYS A-3 1 245 ? 34.219  -72.659  23.516  1.000 191.27920 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18786 C CA  . LYS A-3 1 245 ? 33.310  -73.540  24.239  1.000 193.89503 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18787 C C   . LYS A-3 1 245 ? 32.723  -72.896  25.488  1.000 201.32467 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18788 O O   . LYS A-3 1 245 ? 31.898  -73.519  26.163  1.000 205.57616 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18789 C CB  . LYS A-3 1 245 ? 34.032  -74.840  24.617  1.000 189.55445 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18790 C CG  . LYS A-3 1 245 ? 33.109  -76.037  24.791  1.000 190.22140 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18791 C CD  . LYS A-3 1 245 ? 33.844  -77.237  25.368  1.000 175.16598 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18792 C CE  . LYS A-3 1 245 ? 35.001  -77.664  24.479  1.000 174.88088 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18793 N NZ  . LYS A-3 1 245 ? 35.730  -78.838  25.037  1.000 168.00917 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18794 N N   . GLY A-3 1 246 ? 33.123  -71.673  25.813  1.000 197.01830 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18795 C CA  . GLY A-3 1 246 ? 32.619  -70.999  26.988  1.000 203.57831 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18796 C C   . GLY A-3 1 246 ? 33.554  -71.117  28.177  1.000 217.81307 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18797 O O   . GLY A-3 1 246 ? 34.559  -71.832  28.164  1.000 217.92330 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18798 N N   . PHE A-3 1 247 ? 33.199  -70.390  29.234  1.000 225.22348 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 N   1 
+ATOM   18799 C CA  . PHE A-3 1 247 ? 34.020  -70.382  30.432  1.000 228.83019 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   18800 C C   . PHE A-3 1 247 ? 33.947  -71.696  31.198  1.000 231.03905 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 C   1 
+ATOM   18801 O O   . PHE A-3 1 247 ? 34.818  -71.960  32.032  1.000 232.95892 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 O   1 
+ATOM   18802 C CB  . PHE A-3 1 247 ? 33.606  -69.227  31.348  1.000 227.76076 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   18803 C CG  . PHE A-3 1 247 ? 32.238  -69.390  31.967  1.000 223.46847 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   18804 C CD1 . PHE A-3 1 247 ? 31.092  -69.019  31.280  1.000 220.56862 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   18805 C CD2 . PHE A-3 1 247 ? 32.107  -69.889  33.254  1.000 221.91516 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   18806 C CE1 . PHE A-3 1 247 ? 29.839  -69.159  31.862  1.000 215.12180 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   18807 C CE2 . PHE A-3 1 247 ? 30.861  -70.031  33.838  1.000 210.03446 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   18808 C CZ  . PHE A-3 1 247 ? 29.727  -69.665  33.142  1.000 203.88554 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   18809 N N   . PHE A-3 1 248 ? 32.936  -72.528  30.944  1.000 227.60680 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 N   1 
+ATOM   18810 C CA  . PHE A-3 1 248 ? 32.755  -73.706  31.781  1.000 222.68823 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   18811 C C   . PHE A-3 1 248 ? 33.705  -74.830  31.397  1.000 224.09038 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 C   1 
+ATOM   18812 O O   . PHE A-3 1 248 ? 33.869  -75.776  32.178  1.000 220.86197 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 O   1 
+ATOM   18813 C CB  . PHE A-3 1 248 ? 31.298  -74.177  31.700  1.000 221.03954 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   18814 C CG  . PHE A-3 1 248 ? 30.997  -75.396  32.521  1.000 218.96577 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   18815 C CD1 . PHE A-3 1 248 ? 30.871  -75.319  33.897  1.000 200.41712 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   18816 C CD2 . PHE A-3 1 248 ? 30.843  -76.625  31.908  1.000 218.94196 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   18817 C CE1 . PHE A-3 1 248 ? 30.592  -76.451  34.647  1.000 199.64260 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   18818 C CE2 . PHE A-3 1 248 ? 30.566  -77.755  32.644  1.000 200.06184 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   18819 C CZ  . PHE A-3 1 248 ? 30.439  -77.671  34.015  1.000 202.73628 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   18820 N N   . SER A-3 1 249 ? 34.357  -74.727  30.234  1.000 226.47917 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-3 N   1 
+ATOM   18821 C CA  . SER A-3 1 249 ? 35.248  -75.784  29.774  1.000 224.92803 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18822 C C   . SER A-3 1 249 ? 36.397  -75.996  30.752  1.000 226.22931 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-3 C   1 
+ATOM   18823 O O   . SER A-3 1 249 ? 36.707  -77.134  31.120  1.000 231.69654 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-3 O   1 
+ATOM   18824 C CB  . SER A-3 1 249 ? 35.765  -75.443  28.377  1.000 216.72918 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18825 O OG  . SER A-3 1 249 ? 36.619  -74.311  28.400  1.000 205.54936 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18826 N N   . ASP A-3 1 250 ? 37.038  -74.912  31.188  1.000 222.53592 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18827 C CA  . ASP A-3 1 250 ? 38.108  -74.980  32.177  1.000 216.43697 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18828 C C   . ASP A-3 1 250 ? 37.763  -74.057  33.336  1.000 211.34280 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18829 O O   . ASP A-3 1 250 ? 37.626  -72.844  33.146  1.000 214.17983 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18830 C CB  . ASP A-3 1 250 ? 39.456  -74.603  31.560  1.000 209.34882 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18831 C CG  . ASP A-3 1 250 ? 39.398  -73.302  30.793  1.000 214.94996 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18832 O OD1 . ASP A-3 1 250 ? 38.356  -73.039  30.159  1.000 220.06665 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18833 O OD2 . ASP A-3 1 250 ? 40.385  -72.540  30.834  1.000 198.20679 ? ? ? ? ? -1 240 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18834 N N   . ILE A-3 1 251 ? 37.625  -74.629  34.531  1.000 203.45542 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18835 C CA  . ILE A-3 1 251 ? 37.284  -73.859  35.721  1.000 205.65614 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18836 C C   . ILE A-3 1 251 ? 38.093  -74.374  36.905  1.000 205.40802 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18837 O O   . ILE A-3 1 251 ? 37.548  -74.603  37.991  1.000 212.38053 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18838 C CB  . ILE A-3 1 251 ? 35.774  -73.922  36.016  1.000 207.05819 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18839 C CG1 . ILE A-3 1 251 ? 35.248  -75.349  35.841  1.000 207.52611 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18840 C CG2 . ILE A-3 1 251 ? 35.008  -72.951  35.123  1.000 201.65739 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18841 C CD1 . ILE A-3 1 251 ? 33.778  -75.510  36.175  1.000 203.63805 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18842 N N   . ILE A-3 1 252 ? 39.399  -74.544  36.707  1.000 192.88561 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18843 C CA  . ILE A-3 1 252 ? 40.257  -75.220  37.683  1.000 193.77957 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18844 C C   . ILE A-3 1 252 ? 40.286  -74.421  38.981  1.000 201.72963 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18845 O O   . ILE A-3 1 252 ? 40.103  -73.199  38.958  1.000 198.89659 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18846 C CB  . ILE A-3 1 252 ? 41.672  -75.446  37.122  1.000 194.20421 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18847 C CG1 . ILE A-3 1 252 ? 42.477  -74.143  37.118  1.000 192.25361 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18848 C CG2 . ILE A-3 1 252 ? 41.598  -76.030  35.719  1.000 197.93618 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18849 C CD1 . ILE A-3 1 252 ? 43.929  -74.343  36.756  1.000 178.30293 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18850 N N   . PRO A-3 1 253 ? 40.487  -75.061  40.126  1.000 201.53455 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 N   1 
+ATOM   18851 C CA  . PRO A-3 1 253 ? 40.312  -74.366  41.402  1.000 191.68560 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   18852 C C   . PRO A-3 1 253 ? 41.549  -73.591  41.839  1.000 189.76157 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 C   1 
+ATOM   18853 O O   . PRO A-3 1 253 ? 42.664  -73.798  41.356  1.000 195.49649 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 O   1 
+ATOM   18854 C CB  . PRO A-3 1 253 ? 40.018  -75.513  42.374  1.000 187.75000 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   18855 C CG  . PRO A-3 1 253 ? 40.720  -76.669  41.805  1.000 189.67003 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   18856 C CD  . PRO A-3 1 253 ? 40.636  -76.516  40.311  1.000 199.68352 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   18857 N N   . TYR A-3 1 254 ? 41.315  -72.660  42.764  1.000 182.95153 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18858 C CA  . TYR A-3 1 254 ? 42.377  -71.858  43.363  1.000 183.39060 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18859 C C   . TYR A-3 1 254 ? 41.997  -71.550  44.804  1.000 180.21612 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 C   1 
+ATOM   18860 O O   . TYR A-3 1 254 ? 40.890  -71.069  45.061  1.000 181.96250 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 O   1 
+ATOM   18861 C CB  . TYR A-3 1 254 ? 42.607  -70.553  42.588  1.000 188.22071 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   18862 C CG  . TYR A-3 1 254 ? 43.123  -70.741  41.180  1.000 196.86888 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   18863 C CD1 . TYR A-3 1 254 ? 42.245  -70.846  40.110  1.000 195.45197 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   18864 C CD2 . TYR A-3 1 254 ? 44.487  -70.805  40.919  1.000 195.90021 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   18865 C CE1 . TYR A-3 1 254 ? 42.707  -71.015  38.822  1.000 187.99380 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   18866 C CE2 . TYR A-3 1 254 ? 44.959  -70.974  39.631  1.000 190.71257 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   18867 C CZ  . TYR A-3 1 254 ? 44.063  -71.078  38.588  1.000 182.69420 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   18868 O OH  . TYR A-3 1 254 ? 44.525  -71.244  37.304  1.000 161.24802 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   18869 N N   . ILE A-3 1 255 ? 42.914  -71.814  45.730  1.000 176.79054 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18870 C CA  . ILE A-3 1 255 ? 42.643  -71.683  47.157  1.000 185.53935 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18871 C C   . ILE A-3 1 255 ? 43.110  -70.322  47.656  1.000 177.55030 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18872 O O   . ILE A-3 1 255 ? 44.027  -69.708  47.100  1.000 165.70121 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18873 C CB  . ILE A-3 1 255 ? 43.299  -72.833  47.957  1.000 188.04242 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18874 C CG1 . ILE A-3 1 255 ? 44.793  -72.969  47.627  1.000 177.93503 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18875 C CG2 . ILE A-3 1 255 ? 42.572  -74.150  47.701  1.000 180.32989 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18876 C CD1 . ILE A-3 1 255 ? 45.719  -72.224  48.583  1.000 167.17759 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18877 N N   . LYS A-3 1 256 ? 42.471  -69.843  48.722  1.000 172.99312 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18878 C CA  . LYS A-3 1 256 ? 42.896  -68.608  49.377  1.000 165.81871 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18879 C C   . LYS A-3 1 256 ? 42.717  -68.703  50.890  1.000 180.44943 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18880 O O   . LYS A-3 1 256 ? 41.705  -68.259  51.436  1.000 186.38249 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18881 C CB  . LYS A-3 1 256 ? 42.127  -67.403  48.833  1.000 168.26931 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18882 C CG  . LYS A-3 1 256 ? 42.646  -66.061  49.338  1.000 178.25387 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18883 C CD  . LYS A-3 1 256 ? 41.799  -64.911  48.823  1.000 179.85057 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18884 C CE  . LYS A-3 1 256 ? 42.341  -63.574  49.291  1.000 178.82139 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18885 N NZ  . LYS A-3 1 256 ? 42.368  -63.493  50.774  1.000 175.72189 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18886 N N   . ASP A-3 1 269 ? 51.296  -79.383  47.345  1.000 181.53373 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18887 C CA  . ASP A-3 1 269 ? 51.187  -80.765  46.894  1.000 188.79154 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18888 C C   . ASP A-3 1 269 ? 50.476  -81.609  47.943  1.000 197.03608 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18889 O O   . ASP A-3 1 269 ? 49.540  -82.347  47.635  1.000 195.11657 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18890 C CB  . ASP A-3 1 269 ? 52.569  -81.350  46.599  1.000 191.56050 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18891 C CG  . ASP A-3 1 269 ? 52.498  -82.730  45.968  1.000 201.84277 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18892 O OD1 . ASP A-3 1 269 ? 51.412  -83.110  45.483  1.000 206.58677 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18893 O OD2 . ASP A-3 1 269 ? 53.529  -83.436  45.959  1.000 192.30954 ? ? ? ? ? -1 259 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18894 N N   . GLY A-3 1 270 ? 50.938  -81.501  49.191  1.000 188.66546 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18895 C CA  . GLY A-3 1 270 ? 50.309  -82.245  50.267  1.000 177.10304 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18896 C C   . GLY A-3 1 270 ? 48.983  -81.654  50.695  1.000 179.83653 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18897 O O   . GLY A-3 1 270 ? 48.091  -82.380  51.141  1.000 163.23180 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18898 N N   . ARG A-3 1 271 ? 48.834  -80.335  50.556  1.000 192.84888 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 N   1 
+ATOM   18899 C CA  . ARG A-3 1 271 ? 47.600  -79.645  50.918  1.000 185.91765 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   18900 C C   . ARG A-3 1 271 ? 46.488  -79.903  49.909  1.000 176.24070 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 C   1 
+ATOM   18901 O O   . ARG A-3 1 271 ? 45.325  -80.067  50.294  1.000 149.66442 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 O   1 
+ATOM   18902 C CB  . ARG A-3 1 271 ? 47.867  -78.146  51.046  1.000 185.02814 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   18903 C CG  . ARG A-3 1 271 ? 48.831  -77.792  52.164  1.000 153.76543 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   18904 C CD  . ARG A-3 1 271 ? 49.283  -76.340  52.091  1.000 144.91377 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   18905 N NE  . ARG A-3 1 271 ? 48.170  -75.404  52.197  1.000 166.36249 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   18906 C CZ  . ARG A-3 1 271 ? 47.622  -74.775  51.167  1.000 178.20323 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   18907 N NH1 . ARG A-3 1 271 ? 48.060  -74.958  49.932  1.000 163.24809 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   18908 N NH2 . ARG A-3 1 271 ? 46.609  -73.939  51.381  1.000 181.25304 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   18909 N N   . ARG A-3 1 272 ? 46.819  -79.925  48.617  1.000 184.65400 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 N   1 
+ATOM   18910 C CA  . ARG A-3 1 272 ? 45.809  -80.177  47.595  1.000 178.52280 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   18911 C C   . ARG A-3 1 272 ? 45.298  -81.610  47.630  1.000 177.73459 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 C   1 
+ATOM   18912 O O   . ARG A-3 1 272 ? 44.207  -81.879  47.116  1.000 169.22997 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 O   1 
+ATOM   18913 C CB  . ARG A-3 1 272 ? 46.362  -79.860  46.202  1.000 182.83483 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   18914 C CG  . ARG A-3 1 272 ? 47.557  -80.710  45.799  1.000 183.70735 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   18915 C CD  . ARG A-3 1 272 ? 48.047  -80.362  44.400  1.000 187.03170 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   18916 N NE  . ARG A-3 1 272 ? 47.060  -80.685  43.377  1.000 185.39976 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   18917 C CZ  . ARG A-3 1 272 ? 47.254  -80.528  42.074  1.000 188.88807 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   18918 N NH1 . ARG A-3 1 272 ? 48.391  -80.050  41.597  1.000 183.30607 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   18919 N NH2 . ARG A-3 1 272 ? 46.283  -80.863  41.230  1.000 199.17641 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   18920 N N   . LYS A-3 1 273 ? 46.058  -82.535  48.221  1.000 181.99786 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18921 C CA  . LYS A-3 1 273 ? 45.583  -83.910  48.336  1.000 170.64036 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18922 C C   . LYS A-3 1 273 ? 44.354  -83.993  49.233  1.000 153.04277 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18923 O O   . LYS A-3 1 273 ? 43.428  -84.765  48.960  1.000 151.96214 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18924 C CB  . LYS A-3 1 273 ? 46.702  -84.811  48.862  1.000 161.06194 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18925 C CG  . LYS A-3 1 273 ? 46.280  -86.252  49.102  1.000 152.00953 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18926 C CD  . LYS A-3 1 273 ? 47.467  -87.134  49.461  1.000 140.94892 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18927 C CE  . LYS A-3 1 273 ? 47.011  -88.517  49.904  1.000 113.90235 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18928 N NZ  . LYS A-3 1 273 ? 46.141  -89.176  48.890  1.000 128.97322 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18929 N N   . MET A-3 1 274 ? 44.322  -83.197  50.305  1.000 143.65277 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 N   1 
+ATOM   18930 C CA  . MET A-3 1 274 ? 43.162  -83.207  51.191  1.000 149.87668 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 CA  1 
+ATOM   18931 C C   . MET A-3 1 274 ? 41.955  -82.539  50.546  1.000 149.58455 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 C   1 
+ATOM   18932 O O   . MET A-3 1 274 ? 40.813  -82.905  50.848  1.000 149.62435 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 O   1 
+ATOM   18933 C CB  . MET A-3 1 274 ? 43.500  -82.523  52.515  1.000 148.87648 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 CB  1 
+ATOM   18934 C CG  . MET A-3 1 274 ? 44.642  -83.175  53.273  1.000 141.93846 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 CG  1 
+ATOM   18935 S SD  . MET A-3 1 274 ? 44.408  -84.949  53.495  1.000 134.24885 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 SD  1 
+ATOM   18936 C CE  . MET A-3 1 274 ? 42.901  -84.985  54.460  1.000 95.94662  ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 CE  1 
+ATOM   18937 N N   . LEU A-3 1 275 ? 42.181  -81.561  49.665  1.000 159.61620 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18938 C CA  . LEU A-3 1 275 ? 41.068  -80.939  48.957  1.000 161.27021 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18939 C C   . LEU A-3 1 275 ? 40.440  -81.902  47.956  1.000 150.75045 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18940 O O   . LEU A-3 1 275 ? 39.252  -81.774  47.637  1.000 159.49798 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18941 C CB  . LEU A-3 1 275 ? 41.535  -79.659  48.260  1.000 176.53234 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18942 C CG  . LEU A-3 1 275 ? 40.495  -78.844  47.481  1.000 166.04474 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18943 C CD1 . LEU A-3 1 275 ? 39.383  -78.355  48.396  1.000 174.85212 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18944 C CD2 . LEU A-3 1 275 ? 41.148  -77.675  46.751  1.000 153.94663 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18945 N N   . SER A-3 1 276 ? 41.211  -82.871  47.456  1.000 143.44947 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-3 N   1 
+ATOM   18946 C CA  . SER A-3 1 276 ? 40.633  -83.897  46.594  1.000 145.85334 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18947 C C   . SER A-3 1 276 ? 39.681  -84.791  47.376  1.000 149.08736 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-3 C   1 
+ATOM   18948 O O   . SER A-3 1 276 ? 38.631  -85.191  46.861  1.000 150.37304 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-3 O   1 
+ATOM   18949 C CB  . SER A-3 1 276 ? 41.737  -84.730  45.945  1.000 147.41417 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18950 O OG  . SER A-3 1 276 ? 42.392  -85.542  46.905  1.000 163.73554 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18951 N N   . TYR A-3 1 277 ? 40.034  -85.120  48.622  1.000 149.63250 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18952 C CA  . TYR A-3 1 277 ? 39.087  -85.809  49.493  1.000 140.64423 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18953 C C   . TYR A-3 1 277 ? 37.882  -84.925  49.790  1.000 142.82719 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 C   1 
+ATOM   18954 O O   . TYR A-3 1 277 ? 36.746  -85.407  49.843  1.000 144.29405 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 O   1 
+ATOM   18955 C CB  . TYR A-3 1 277 ? 39.772  -86.235  50.793  1.000 131.26288 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   18956 C CG  . TYR A-3 1 277 ? 40.793  -87.341  50.631  1.000 124.93747 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   18957 C CD1 . TYR A-3 1 277 ? 40.402  -88.672  50.549  1.000 112.31947 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   18958 C CD2 . TYR A-3 1 277 ? 42.150  -87.054  50.576  1.000 138.09449 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   18959 C CE1 . TYR A-3 1 277 ? 41.333  -89.683  50.407  1.000 100.90578 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   18960 C CE2 . TYR A-3 1 277 ? 43.088  -88.057  50.433  1.000 123.15696 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   18961 C CZ  . TYR A-3 1 277 ? 42.675  -89.368  50.350  1.000 117.65788 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   18962 O OH  . TYR A-3 1 277 ? 43.610  -90.367  50.209  1.000 112.05443 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   18963 N N   . SER A-3 1 278 ? 38.115  -83.623  49.982  1.000 151.32242 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-3 N   1 
+ATOM   18964 C CA  . SER A-3 1 278 ? 37.020  -82.686  50.220  1.000 150.13225 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18965 C C   . SER A-3 1 278 ? 36.046  -82.663  49.047  1.000 148.73451 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-3 C   1 
+ATOM   18966 O O   . SER A-3 1 278 ? 34.837  -82.478  49.239  1.000 164.57318 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-3 O   1 
+ATOM   18967 C CB  . SER A-3 1 278 ? 37.574  -81.287  50.487  1.000 161.89012 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18968 O OG  . SER A-3 1 278 ? 38.520  -81.300  51.532  1.000 177.73531 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18969 N N   . ILE A-3 1 279 ? 36.554  -82.841  47.826  1.000 143.75334 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18970 C CA  . ILE A-3 1 279 ? 35.672  -82.936  46.663  1.000 143.25077 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18971 C C   . ILE A-3 1 279 ? 34.911  -84.257  46.676  1.000 147.10555 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18972 O O   . ILE A-3 1 279 ? 33.711  -84.303  46.372  1.000 152.67669 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18973 C CB  . ILE A-3 1 279 ? 36.473  -82.757  45.358  1.000 138.54039 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18974 C CG1 . ILE A-3 1 279 ? 36.937  -81.307  45.208  1.000 137.44974 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18975 C CG2 . ILE A-3 1 279 ? 35.659  -83.200  44.144  1.000 116.80685 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18976 C CD1 . ILE A-3 1 279 ? 37.748  -81.051  43.945  1.000 148.85756 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18977 N N   . TYR A-3 1 280 ? 35.585  -85.343  47.061  1.000 152.58179 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18978 C CA  . TYR A-3 1 280 ? 34.976  -86.669  46.991  1.000 146.05317 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18979 C C   . TYR A-3 1 280 ? 33.760  -86.783  47.902  1.000 123.20824 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 C   1 
+ATOM   18980 O O   . TYR A-3 1 280 ? 32.755  -87.401  47.532  1.000 115.92722 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 O   1 
+ATOM   18981 C CB  . TYR A-3 1 280 ? 36.006  -87.741  47.346  1.000 137.58156 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   18982 C CG  . TYR A-3 1 280 ? 36.665  -88.372  46.145  1.000 138.48094 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   18983 C CD1 . TYR A-3 1 280 ? 35.956  -88.574  44.969  1.000 113.98454 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   18984 C CD2 . TYR A-3 1 280 ? 37.996  -88.765  46.185  1.000 130.41502 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   18985 C CE1 . TYR A-3 1 280 ? 36.551  -89.151  43.867  1.000 117.09523 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   18986 C CE2 . TYR A-3 1 280 ? 38.600  -89.342  45.088  1.000 115.70168 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   18987 C CZ  . TYR A-3 1 280 ? 37.874  -89.533  43.932  1.000 131.30479 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   18988 O OH  . TYR A-3 1 280 ? 38.475  -90.109  42.837  1.000 149.53258 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   18989 N N   . ASN A-3 1 281 ? 33.837  -86.197  49.097  1.000 137.33473 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18990 C CA  . ASN A-3 1 281 ? 32.721  -86.256  50.036  1.000 156.82064 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18991 C C   . ASN A-3 1 281 ? 31.492  -85.555  49.474  1.000 168.91089 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18992 O O   . ASN A-3 1 281 ? 30.373  -86.079  49.540  1.000 175.77883 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18993 C CB  . ASN A-3 1 281 ? 33.126  -85.621  51.367  1.000 160.06257 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18994 C CG  . ASN A-3 1 281 ? 34.522  -86.020  51.807  1.000 160.82338 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18995 O OD1 . ASN A-3 1 281 ? 34.998  -87.110  51.488  1.000 158.00017 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18996 N ND2 . ASN A-3 1 281 ? 35.186  -85.137  52.545  1.000 158.69254 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18997 N N   . TYR A-3 1 282 ? 31.684  -84.353  48.929  1.000 170.17537 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18998 C CA  . TYR A-3 1 282 ? 30.565  -83.591  48.387  1.000 168.54509 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18999 C C   . TYR A-3 1 282 ? 30.083  -84.174  47.066  1.000 155.53674 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19000 O O   . TYR A-3 1 282 ? 28.878  -84.194  46.793  1.000 172.77849 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19001 C CB  . TYR A-3 1 282 ? 30.964  -82.125  48.210  1.000 170.85627 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19002 C CG  . TYR A-3 1 282 ? 29.972  -81.309  47.409  1.000 175.62516 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19003 C CD1 . TYR A-3 1 282 ? 28.766  -80.910  47.966  1.000 181.18701 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19004 C CD2 . TYR A-3 1 282 ? 30.246  -80.933  46.098  1.000 184.63094 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19005 C CE1 . TYR A-3 1 282 ? 27.856  -80.165  47.242  1.000 191.94292 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19006 C CE2 . TYR A-3 1 282 ? 29.340  -80.184  45.365  1.000 191.23224 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19007 C CZ  . TYR A-3 1 282 ? 28.148  -79.804  45.944  1.000 196.24455 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19008 O OH  . TYR A-3 1 282 ? 27.241  -79.060  45.226  1.000 182.94804 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19009 N N   . LEU A-3 1 283 ? 31.008  -84.651  46.231  1.000 140.50162 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19010 C CA  . LEU A-3 1 283 ? 30.626  -85.166  44.919  1.000 143.32883 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19011 C C   . LEU A-3 1 283 ? 29.836  -86.462  45.041  1.000 152.85698 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19012 O O   . LEU A-3 1 283 ? 28.764  -86.604  44.443  1.000 147.32564 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19013 C CB  . LEU A-3 1 283 ? 31.871  -85.368  44.046  1.000 148.98379 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19014 C CG  . LEU A-3 1 283 ? 31.801  -85.990  42.641  1.000 158.43944 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19015 C CD1 . LEU A-3 1 283 ? 31.897  -87.516  42.684  1.000 150.39539 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19016 C CD2 . LEU A-3 1 283 ? 30.563  -85.542  41.863  1.000 170.90846 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19017 N N   . ALA A-3 1 284 ? 30.348  -87.421  45.814  1.000 158.90269 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-3 N   1 
+ATOM   19018 C CA  . ALA A-3 1 284 ? 29.777  -88.764  45.785  1.000 138.20673 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   19019 C C   . ALA A-3 1 284 ? 28.358  -88.789  46.341  1.000 143.87408 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-3 C   1 
+ATOM   19020 O O   . ALA A-3 1 284 ? 27.515  -89.559  45.866  1.000 144.92196 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-3 O   1 
+ATOM   19021 C CB  . ALA A-3 1 284 ? 30.674  -89.735  46.551  1.000 144.48496 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   19022 N N   . LYS A-3 1 285 ? 28.074  -87.957  47.346  1.000 148.95864 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19023 C CA  . LYS A-3 1 285 ? 26.746  -87.965  47.954  1.000 157.28649 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19024 C C   . LYS A-3 1 285 ? 25.690  -87.442  46.989  1.000 155.56399 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19025 O O   . LYS A-3 1 285 ? 24.591  -88.000  46.900  1.000 152.19039 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19026 C CB  . LYS A-3 1 285 ? 26.751  -87.155  49.253  1.000 141.52656 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19027 C CG  . LYS A-3 1 285 ? 27.142  -85.693  49.089  1.000 140.35526 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19028 C CD  . LYS A-3 1 285 ? 26.488  -84.826  50.150  1.000 153.05818 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19029 C CE  . LYS A-3 1 285 ? 27.493  -84.314  51.166  1.000 168.57949 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19030 N NZ  . LYS A-3 1 285 ? 26.843  -83.366  52.114  1.000 152.25635 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19031 N N   . LYS A-3 1 286 ? 26.013  -86.385  46.247  1.000 143.76104 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19032 C CA  . LYS A-3 1 286 ? 25.082  -85.830  45.272  1.000 147.98026 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19033 C C   . LYS A-3 1 286 ? 25.032  -86.671  44.002  1.000 141.52884 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19034 O O   . LYS A-3 1 286 ? 23.961  -86.848  43.411  1.000 149.09047 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19035 C CB  . LYS A-3 1 286 ? 25.464  -84.385  44.945  1.000 149.77177 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19036 C CG  . LYS A-3 1 286 ? 25.906  -83.566  46.153  1.000 159.67578 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19037 C CD  . LYS A-3 1 286 ? 24.788  -83.409  47.169  1.000 166.13650 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19038 C CE  . LYS A-3 1 286 ? 24.111  -82.051  47.064  1.000 167.72858 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19039 N NZ  . LYS A-3 1 286 ? 22.819  -82.060  47.820  1.000 171.84412 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19040 N N   . LYS A-3 1 287 ? 26.173  -87.200  43.566  1.000 141.12649 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19041 C CA  . LYS A-3 1 287 ? 26.201  -87.937  42.306  1.000 136.41023 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19042 C C   . LYS A-3 1 287 ? 25.632  -89.343  42.465  1.000 130.77020 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19043 O O   . LYS A-3 1 287 ? 24.904  -89.830  41.589  1.000 127.18528 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19044 C CB  . LYS A-3 1 287 ? 27.631  -87.995  41.771  1.000 140.28033 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19045 C CG  . LYS A-3 1 287 ? 27.730  -88.252  40.287  1.000 131.32558 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19046 C CD  . LYS A-3 1 287 ? 27.252  -87.076  39.453  1.000 153.95429 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19047 C CE  . LYS A-3 1 287 ? 27.149  -87.489  38.014  1.000 158.79937 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19048 N NZ  . LYS A-3 1 287 ? 25.970  -88.358  37.910  1.000 156.90188 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19049 N N   . TYR A-3 1 288 ? 25.946  -90.008  43.572  1.000 125.14440 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19050 C CA  . TYR A-3 1 288 ? 25.577  -91.401  43.789  1.000 108.75012 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19051 C C   . TYR A-3 1 288 ? 24.688  -91.559  45.016  1.000 97.78930  ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19052 O O   . TYR A-3 1 288 ? 24.889  -92.456  45.840  1.000 110.50998 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19053 C CB  . TYR A-3 1 288 ? 26.827  -92.272  43.909  1.000 111.43961 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19054 C CG  . TYR A-3 1 288 ? 27.767  -92.142  42.736  1.000 114.80109 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19055 C CD1 . TYR A-3 1 288 ? 27.458  -92.713  41.510  1.000 122.44755 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19056 C CD2 . TYR A-3 1 288 ? 28.969  -91.452  42.855  1.000 121.46480 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19057 C CE1 . TYR A-3 1 288 ? 28.316  -92.602  40.433  1.000 125.28714 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19058 C CE2 . TYR A-3 1 288 ? 29.835  -91.338  41.781  1.000 113.16940 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19059 C CZ  . TYR A-3 1 288 ? 29.504  -91.915  40.575  1.000 116.40428 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19060 O OH  . TYR A-3 1 288 ? 30.365  -91.801  39.507  1.000 127.05618 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19061 N N   . GLU A-3 1 289 ? 23.687  -90.686  45.142  1.000 112.89984 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19062 C CA  . GLU A-3 1 289 ? 22.742  -90.799  46.247  1.000 115.46010 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19063 C C   . GLU A-3 1 289 ? 21.813  -91.992  46.067  1.000 109.67943 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19064 O O   . GLU A-3 1 289 ? 21.279  -92.522  47.049  1.000 131.59987 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19065 C CB  . GLU A-3 1 289 ? 21.936  -89.506  46.383  1.000 147.24084 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19066 C CG  . GLU A-3 1 289 ? 21.246  -89.333  47.732  1.000 161.63226 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19067 C CD  . GLU A-3 1 289 ? 20.889  -87.890  48.032  1.000 160.52790 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19068 O OE1 . GLU A-3 1 289 ? 21.285  -87.007  47.243  1.000 164.86506 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19069 O OE2 . GLU A-3 1 289 ? 20.217  -87.642  49.057  1.000 161.98897 ? ? ? ? ? -1 279 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19070 N N   . ASP A-3 1 290 ? 21.624  -92.439  44.830  1.000 111.24501 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 N   1 
+ATOM   19071 C CA  . ASP A-3 1 290 ? 20.639  -93.471  44.545  1.000 102.15427 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   19072 C C   . ASP A-3 1 290 ? 21.209  -94.871  44.658  1.000 97.93929  ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 C   1 
+ATOM   19073 O O   . ASP A-3 1 290 ? 20.453  -95.844  44.558  1.000 103.97342 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 O   1 
+ATOM   19074 C CB  . ASP A-3 1 290 ? 20.065  -93.266  43.145  1.000 122.06355 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   19075 C CG  . ASP A-3 1 290 ? 21.092  -92.719  42.167  1.000 130.70412 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   19076 O OD1 . ASP A-3 1 290 ? 21.868  -91.813  42.546  1.000 123.12492 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   19077 O OD2 . ASP A-3 1 290 ? 21.122  -93.194  41.015  1.000 125.19258 ? ? ? ? ? -1 280 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   19078 N N   . LYS A-3 1 291 ? 22.516  -94.990  44.858  1.000 96.76602  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19079 C CA  . LYS A-3 1 291 ? 23.179  -96.279  44.896  1.000 92.67655  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19080 C C   . LYS A-3 1 291 ? 24.154  -96.325  46.069  1.000 94.03333  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19081 O O   . LYS A-3 1 291 ? 24.475  -95.307  46.688  1.000 100.48507 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19082 C CB  . LYS A-3 1 291 ? 23.889  -96.569  43.563  1.000 84.80467  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19083 C CG  . LYS A-3 1 291 ? 24.805  -95.461  43.058  1.000 92.40996  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19084 C CD  . LYS A-3 1 291 ? 25.473  -95.860  41.740  1.000 119.53575 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19085 C CE  . LYS A-3 1 291 ? 24.487  -95.908  40.582  1.000 93.11349  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19086 N NZ  . LYS A-3 1 291 ? 25.130  -95.340  39.359  1.000 116.23774 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19087 N N   . ILE A-3 1 292 ? 24.616  -97.529  46.380  1.000 89.79936  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19088 C CA  . ILE A-3 1 292 ? 25.516  -97.753  47.506  1.000 59.57470  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19089 C C   . ILE A-3 1 292 ? 26.947  -97.522  47.041  1.000 70.99589  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19090 O O   . ILE A-3 1 292 ? 27.433  -98.205  46.135  1.000 92.68276  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19091 C CB  . ILE A-3 1 292 ? 25.350  -99.168  48.076  1.000 60.77211  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19092 C CG1 . ILE A-3 1 292 ? 23.941  -99.367  48.636  1.000 61.37458  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19093 C CG2 . ILE A-3 1 292 ? 26.409  -99.439  49.132  1.000 71.69555  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19094 C CD1 . ILE A-3 1 292 ? 23.726  -100.756 49.189  1.000 60.56252  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19095 N N   . VAL A-3 1 293 ? 27.630  -96.570  47.667  1.000 64.03095  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19096 C CA  . VAL A-3 1 293 ? 28.996  -96.218  47.298  1.000 67.55772  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19097 C C   . VAL A-3 1 293 ? 29.956  -96.924  48.245  1.000 63.60916  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19098 O O   . VAL A-3 1 293 ? 29.761  -96.912  49.467  1.000 79.50103  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19099 C CB  . VAL A-3 1 293 ? 29.201  -94.694  47.322  1.000 51.72604  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19100 C CG1 . VAL A-3 1 293 ? 28.699  -94.104  48.634  1.000 116.88069 ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19101 C CG2 . VAL A-3 1 293 ? 30.664  -94.353  47.098  1.000 67.70522  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19102 N N   . ILE A-3 1 294 ? 30.983  -97.554  47.684  1.000 74.49060  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19103 C CA  . ILE A-3 1 294 ? 31.994  -98.265  48.458  1.000 59.16897  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19104 C C   . ILE A-3 1 294 ? 33.348  -97.661  48.122  1.000 78.45522  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19105 O O   . ILE A-3 1 294 ? 33.739  -97.619  46.947  1.000 73.58138  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19106 C CB  . ILE A-3 1 294 ? 31.986  -99.773  48.167  1.000 53.56889  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19107 C CG1 . ILE A-3 1 294 ? 30.685  -100.401 48.656  1.000 57.49006  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19108 C CG2 . ILE A-3 1 294 ? 33.181  -100.441 48.821  1.000 51.32316  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19109 C CD1 . ILE A-3 1 294 ? 30.598  -101.883 48.394  1.000 71.54549  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19110 N N   . TYR A-3 1 295 ? 34.064  -97.200  49.145  1.000 69.84293  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19111 C CA  . TYR A-3 1 295 ? 35.369  -96.595  48.941  1.000 75.13015  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19112 C C   . TYR A-3 1 295 ? 36.460  -97.643  49.107  1.000 75.95244  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19113 O O   . TYR A-3 1 295 ? 36.422  -98.451  50.039  1.000 72.74627  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19114 C CB  . TYR A-3 1 295 ? 35.595  -95.440  49.911  1.000 54.44416  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19115 C CG  . TYR A-3 1 295 ? 34.741  -94.220  49.651  1.000 68.79984  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19116 C CD1 . TYR A-3 1 295 ? 33.427  -94.160  50.093  1.000 73.75101  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19117 C CD2 . TYR A-3 1 295 ? 35.256  -93.119  48.979  1.000 81.97894  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19118 C CE1 . TYR A-3 1 295 ? 32.644  -93.043  49.864  1.000 87.09952  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19119 C CE2 . TYR A-3 1 295 ? 34.483  -91.998  48.744  1.000 85.66209  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19120 C CZ  . TYR A-3 1 295 ? 33.179  -91.965  49.188  1.000 83.05695  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19121 O OH  . TYR A-3 1 295 ? 32.408  -90.850  48.958  1.000 89.91511  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19122 N N   . LEU A-3 1 296 ? 37.427  -97.632  48.195  1.000 80.03307  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19123 C CA  . LEU A-3 1 296 ? 38.628  -98.457  48.298  1.000 65.09372  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19124 C C   . LEU A-3 1 296 ? 39.826  -97.519  48.360  1.000 75.36250  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19125 O O   . LEU A-3 1 296 ? 40.270  -96.997  47.332  1.000 82.17420  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19126 C CB  . LEU A-3 1 296 ? 38.731  -99.430  47.129  1.000 72.38387  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19127 C CG  . LEU A-3 1 296 ? 37.987  -100.750 47.338  1.000 82.94948  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19128 C CD1 . LEU A-3 1 296 ? 36.483  -100.587 47.167  1.000 78.79247  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19129 C CD2 . LEU A-3 1 296 ? 38.530  -101.804 46.399  1.000 84.90088  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19130 N N   . ILE A-3 1 297 ? 40.345  -97.313  49.565  1.000 70.33433  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19131 C CA  . ILE A-3 1 297 ? 41.436  -96.378  49.820  1.000 65.90208  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19132 C C   . ILE A-3 1 297 ? 42.684  -97.201  50.115  1.000 74.82340  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19133 O O   . ILE A-3 1 297 ? 42.743  -97.913  51.127  1.000 83.35916  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19134 C CB  . ILE A-3 1 297 ? 41.108  -95.435  50.987  1.000 60.06153  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19135 C CG1 . ILE A-3 1 297 ? 39.658  -94.947  50.897  1.000 74.31817  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19136 C CG2 . ILE A-3 1 297 ? 42.067  -94.260  51.006  1.000 77.73772  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19137 C CD1 . ILE A-3 1 297 ? 39.226  -94.073  52.064  1.000 60.90099  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19138 N N   . GLU A-3 1 298 ? 43.681  -97.103  49.240  1.000 72.49777  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19139 C CA  . GLU A-3 1 298 ? 44.923  -97.848  49.373  1.000 79.81098  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19140 C C   . GLU A-3 1 298 ? 46.041  -96.894  49.755  1.000 81.50970  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19141 O O   . GLU A-3 1 298 ? 46.283  -95.906  49.043  1.000 59.48800  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19142 C CB  . GLU A-3 1 298 ? 45.273  -98.574  48.072  1.000 77.91038  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19143 C CG  . GLU A-3 1 298 ? 46.462  -99.500  48.190  1.000 93.71412  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19144 C CD  . GLU A-3 1 298 ? 46.619  -100.429 47.002  1.000 106.41331 ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19145 O OE1 . GLU A-3 1 298 ? 45.927  -100.234 45.977  1.000 91.21629  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19146 O OE2 . GLU A-3 1 298 ? 47.444  -101.360 47.098  1.000 115.39986 ? ? ? ? ? -1 288 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19147 N N   . GLU A-3 1 299 ? 46.714  -97.182  50.872  1.000 75.13998  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19148 C CA  . GLU A-3 1 299 ? 47.878  -96.415  51.305  1.000 52.18234  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19149 C C   . GLU A-3 1 299 ? 47.686  -94.890  51.231  1.000 54.12647  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19150 O O   . GLU A-3 1 299 ? 48.453  -94.202  50.552  1.000 74.32313  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19151 C CB  . GLU A-3 1 299 ? 49.089  -96.816  50.490  1.000 78.61589  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19152 C CG  . GLU A-3 1 299 ? 49.277  -98.292  50.310  1.000 75.98695  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19153 C CD  . GLU A-3 1 299 ? 50.306  -98.853  51.254  1.000 79.45414  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19154 O OE1 . GLU A-3 1 299 ? 50.885  -98.067  52.036  1.000 112.44795 ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19155 O OE2 . GLU A-3 1 299 ? 50.542  -100.074 51.213  1.000 92.02688  ? ? ? ? ? -1 289 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19156 N N   . PRO A-3 1 300 ? 46.660  -94.347  51.876  1.000 62.30026  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 N   1 
+ATOM   19157 C CA  . PRO A-3 1 300 ? 46.452  -92.896  51.781  1.000 52.17394  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   19158 C C   . PRO A-3 1 300 ? 47.476  -92.075  52.545  1.000 61.45242  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 C   1 
+ATOM   19159 O O   . PRO A-3 1 300 ? 47.518  -90.849  52.364  1.000 77.15637  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 O   1 
+ATOM   19160 C CB  . PRO A-3 1 300 ? 45.046  -92.694  52.375  1.000 53.56126  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   19161 C CG  . PRO A-3 1 300 ? 44.915  -93.806  53.343  1.000 54.16287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   19162 C CD  . PRO A-3 1 300 ? 45.649  -94.982  52.740  1.000 65.19287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   19163 N N   . GLU A-3 1 301 ? 48.275  -92.694  53.412  1.000 69.24665  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19164 C CA  . GLU A-3 1 301 ? 49.315  -91.973  54.131  1.000 61.36191  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19165 C C   . GLU A-3 1 301 ? 50.482  -91.583  53.237  1.000 71.01023  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19166 O O   . GLU A-3 1 301 ? 51.359  -90.835  53.684  1.000 81.70234  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19167 C CB  . GLU A-3 1 301 ? 49.830  -92.822  55.292  1.000 60.65847  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19168 C CG  . GLU A-3 1 301 ? 50.636  -94.031  54.850  1.000 53.47203  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19169 C CD  . GLU A-3 1 301 ? 49.786  -95.264  54.616  1.000 64.51232  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19170 O OE1 . GLU A-3 1 301 ? 48.554  -95.193  54.810  1.000 54.97717  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19171 O OE2 . GLU A-3 1 301 ? 50.358  -96.311  54.246  1.000 81.35933  ? ? ? ? ? -1 291 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19172 N N   . ILE A-3 1 302 ? 50.515  -92.073  51.995  1.000 74.30256  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19173 C CA  . ILE A-3 1 302 ? 51.612  -91.756  51.092  1.000 77.23328  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19174 C C   . ILE A-3 1 302 ? 51.601  -90.269  50.779  1.000 73.68974  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19175 O O   . ILE A-3 1 302 ? 50.566  -89.702  50.401  1.000 80.40448  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19176 C CB  . ILE A-3 1 302 ? 51.514  -92.600  49.813  1.000 63.80829  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19177 C CG1 . ILE A-3 1 302 ? 51.761  -94.076  50.125  1.000 68.19797  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19178 C CG2 . ILE A-3 1 302 ? 52.503  -92.112  48.774  1.000 54.74187  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19179 C CD1 . ILE A-3 1 302 ? 51.756  -94.962  48.899  1.000 65.84147  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19180 N N   . SER A-3 1 303 ? 52.761  -89.628  50.943  1.000 76.28557  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-3 N   1 
+ATOM   19181 C CA  . SER A-3 1 303 ? 52.933  -88.201  50.663  1.000 96.27994  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19182 C C   . SER A-3 1 303 ? 51.952  -87.353  51.470  1.000 87.60024  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-3 C   1 
+ATOM   19183 O O   . SER A-3 1 303 ? 51.433  -86.345  50.988  1.000 123.95665 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-3 O   1 
+ATOM   19184 C CB  . SER A-3 1 303 ? 52.804  -87.913  49.164  1.000 114.07117 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19185 O OG  . SER A-3 1 303 ? 52.973  -86.532  48.890  1.000 151.15482 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19186 N N   . LEU A-3 1 304 ? 51.699  -87.764  52.712  1.000 79.76904  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19187 C CA  . LEU A-3 1 304 ? 50.768  -87.077  53.595  1.000 81.81533  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19188 C C   . LEU A-3 1 304 ? 51.421  -86.865  54.953  1.000 88.86587  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19189 O O   . LEU A-3 1 304 ? 52.038  -87.785  55.498  1.000 68.51005  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19190 C CB  . LEU A-3 1 304 ? 49.471  -87.877  53.752  1.000 63.35126  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19191 C CG  . LEU A-3 1 304 ? 48.290  -87.114  54.343  1.000 73.81628  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19192 C CD1 . LEU A-3 1 304 ? 47.878  -85.991  53.411  1.000 60.86328  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19193 C CD2 . LEU A-3 1 304 ? 47.138  -88.065  54.585  1.000 69.18540  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19194 N N   . HIS A-3 1 305 ? 51.285  -85.656  55.495  1.000 84.49818  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 N   1 
+ATOM   19195 C CA  . HIS A-3 1 305 ? 51.856  -85.354  56.800  1.000 75.67585  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   19196 C C   . HIS A-3 1 305 ? 51.130  -86.133  57.892  1.000 89.30867  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 C   1 
+ATOM   19197 O O   . HIS A-3 1 305 ? 49.962  -86.508  57.750  1.000 89.48479  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 O   1 
+ATOM   19198 C CB  . HIS A-3 1 305 ? 51.781  -83.853  57.086  1.000 71.52498  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   19199 C CG  . HIS A-3 1 305 ? 52.539  -83.424  58.306  1.000 90.92046  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   19200 N ND1 . HIS A-3 1 305 ? 52.146  -82.359  59.087  1.000 71.34685  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   19201 C CD2 . HIS A-3 1 305 ? 53.672  -83.906  58.871  1.000 90.33146  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   19202 C CE1 . HIS A-3 1 305 ? 52.998  -82.207  60.084  1.000 86.60019  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   19203 N NE2 . HIS A-3 1 305 ? 53.934  -83.133  59.977  1.000 85.36711  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   19204 N N   . ARG A-3 1 306 ? 51.848  -86.381  58.991  1.000 76.43346  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 N   1 
+ATOM   19205 C CA  . ARG A-3 1 306 ? 51.275  -87.122  60.111  1.000 82.68883  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   19206 C C   . ARG A-3 1 306 ? 50.022  -86.440  60.645  1.000 70.90971  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 C   1 
+ATOM   19207 O O   . ARG A-3 1 306 ? 49.043  -87.111  60.995  1.000 71.26765  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 O   1 
+ATOM   19208 C CB  . ARG A-3 1 306 ? 52.315  -87.276  61.219  1.000 89.67534  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   19209 C CG  . ARG A-3 1 306 ? 51.754  -87.820  62.518  1.000 69.18892  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   19210 C CD  . ARG A-3 1 306 ? 52.801  -87.850  63.619  1.000 79.61694  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   19211 N NE  . ARG A-3 1 306 ? 52.221  -88.248  64.895  1.000 82.67626  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   19212 C CZ  . ARG A-3 1 306 ? 51.669  -87.406  65.758  1.000 83.09058  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   19213 N NH1 . ARG A-3 1 306 ? 51.623  -86.106  65.520  1.000 98.97096  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   19214 N NH2 . ARG A-3 1 306 ? 51.148  -87.881  66.885  1.000 95.64204  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   19215 N N   . SER A-3 1 307 ? 50.029  -85.107  60.708  1.000 71.27706  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-3 N   1 
+ATOM   19216 C CA  . SER A-3 1 307 ? 48.863  -84.391  61.215  1.000 64.37561  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19217 C C   . SER A-3 1 307 ? 47.656  -84.591  60.307  1.000 64.70748  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-3 C   1 
+ATOM   19218 O O   . SER A-3 1 307 ? 46.526  -84.728  60.789  1.000 68.76114  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-3 O   1 
+ATOM   19219 C CB  . SER A-3 1 307 ? 49.180  -82.903  61.364  1.000 66.26149  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19220 O OG  . SER A-3 1 307 ? 49.660  -82.356  60.149  1.000 98.95494  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19221 N N   . MET A-3 1 308 ? 47.870  -84.615  58.990  1.000 93.91486  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 N   1 
+ATOM   19222 C CA  . MET A-3 1 308 ? 46.746  -84.815  58.083  1.000 70.53188  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 CA  1 
+ATOM   19223 C C   . MET A-3 1 308 ? 46.241  -86.253  58.121  1.000 74.65633  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 C   1 
+ATOM   19224 O O   . MET A-3 1 308 ? 45.056  -86.495  57.864  1.000 74.53597  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 O   1 
+ATOM   19225 C CB  . MET A-3 1 308 ? 47.138  -84.430  56.662  1.000 70.97396  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 CB  1 
+ATOM   19226 C CG  . MET A-3 1 308 ? 47.456  -82.961  56.480  1.000 75.23229  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 CG  1 
+ATOM   19227 S SD  . MET A-3 1 308 ? 47.906  -82.634  54.768  1.000 156.08197 ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 SD  1 
+ATOM   19228 C CE  . MET A-3 1 308 ? 48.172  -80.868  54.800  1.000 145.71089 ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 CE  1 
+ATOM   19229 N N   . GLN A-3 1 309 ? 47.115  -87.215  58.435  1.000 76.44011  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 N   1 
+ATOM   19230 C CA  . GLN A-3 1 309 ? 46.668  -88.598  58.577  1.000 64.19969  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   19231 C C   . GLN A-3 1 309 ? 45.669  -88.737  59.718  1.000 84.86436  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 C   1 
+ATOM   19232 O O   . GLN A-3 1 309 ? 44.682  -89.473  59.602  1.000 77.17720  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 O   1 
+ATOM   19233 C CB  . GLN A-3 1 309 ? 47.868  -89.516  58.802  1.000 65.07316  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   19234 C CG  . GLN A-3 1 309 ? 48.904  -89.478  57.695  1.000 64.71639  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   19235 C CD  . GLN A-3 1 309 ? 50.129  -90.303  58.026  1.000 60.42121  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   19236 O OE1 . GLN A-3 1 309 ? 50.023  -91.378  58.615  1.000 67.96235  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   19237 N NE2 . GLN A-3 1 309 ? 51.302  -89.800  57.660  1.000 64.08472  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   19238 N N   . ILE A-3 1 310 ? 45.907  -88.034  60.827  1.000 71.96403  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19239 C CA  . ILE A-3 1 310 ? 44.947  -88.036  61.926  1.000 68.32589  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19240 C C   . ILE A-3 1 310 ? 43.662  -87.328  61.510  1.000 70.85274  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19241 O O   . ILE A-3 1 310 ? 42.559  -87.739  61.891  1.000 79.81822  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19242 C CB  . ILE A-3 1 310 ? 45.575  -87.396  63.177  1.000 76.97101  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19243 C CG1 . ILE A-3 1 310 ? 46.906  -88.075  63.504  1.000 60.40450  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19244 C CG2 . ILE A-3 1 310 ? 44.625  -87.491  64.366  1.000 64.91587  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19245 C CD1 . ILE A-3 1 310 ? 47.691  -87.376  64.581  1.000 65.19553  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19246 N N   . ALA A-3 1 311 ? 43.781  -86.259  60.717  1.000 74.18867  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-3 N   1 
+ATOM   19247 C CA  . ALA A-3 1 311 ? 42.592  -85.586  60.204  1.000 67.66314  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   19248 C C   . ALA A-3 1 311 ? 41.775  -86.522  59.323  1.000 75.05591  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-3 C   1 
+ATOM   19249 O O   . ALA A-3 1 311 ? 40.542  -86.570  59.426  1.000 74.58893  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-3 O   1 
+ATOM   19250 C CB  . ALA A-3 1 311 ? 42.988  -84.325  59.438  1.000 74.96206  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   19251 N N   . LEU A-3 1 312 ? 42.444  -87.279  58.452  1.000 78.86948  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19252 C CA  . LEU A-3 1 312 ? 41.730  -88.236  57.612  1.000 85.81694  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19253 C C   . LEU A-3 1 312 ? 41.133  -89.366  58.443  1.000 77.48741  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19254 O O   . LEU A-3 1 312 ? 40.018  -89.827  58.167  1.000 83.08653  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19255 C CB  . LEU A-3 1 312 ? 42.662  -88.795  56.540  1.000 78.48066  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19256 C CG  . LEU A-3 1 312 ? 42.114  -89.914  55.651  1.000 68.91813  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19257 C CD1 . LEU A-3 1 312 ? 40.891  -89.448  54.876  1.000 69.38876  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19258 C CD2 . LEU A-3 1 312 ? 43.192  -90.418  54.706  1.000 81.07738  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19259 N N   . SER A-3 1 313 ? 41.855  -89.814  59.474  1.000 77.82180  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-3 N   1 
+ATOM   19260 C CA  . SER A-3 1 313 ? 41.345  -90.887  60.323  1.000 91.06285  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19261 C C   . SER A-3 1 313 ? 40.085  -90.455  61.058  1.000 73.98442  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-3 C   1 
+ATOM   19262 O O   . SER A-3 1 313 ? 39.146  -91.244  61.212  1.000 70.75001  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-3 O   1 
+ATOM   19263 C CB  . SER A-3 1 313 ? 42.414  -91.327  61.323  1.000 61.88919  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19264 O OG  . SER A-3 1 313 ? 42.631  -90.327  62.300  1.000 95.36514  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19265 N N   . LYS A-3 1 314 ? 40.048  -89.206  61.527  1.000 68.89988  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19266 C CA  . LYS A-3 1 314 ? 38.838  -88.699  62.163  1.000 70.97832  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19267 C C   . LYS A-3 1 314 ? 37.672  -88.681  61.184  1.000 71.56843  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19268 O O   . LYS A-3 1 314 ? 36.532  -88.977  61.556  1.000 81.59625  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19269 C CB  . LYS A-3 1 314 ? 39.089  -87.302  62.733  1.000 62.28156  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19270 C CG  . LYS A-3 1 314 ? 37.846  -86.615  63.282  1.000 66.89096  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19271 C CD  . LYS A-3 1 314 ? 38.186  -85.265  63.892  1.000 88.83347  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19272 C CE  . LYS A-3 1 314 ? 36.930  -84.529  64.331  1.000 117.84042 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19273 N NZ  . LYS A-3 1 314 ? 36.910  -84.269  65.797  1.000 128.13324 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19274 N N   . GLN A-3 1 315 ? 37.941  -88.354  59.920  1.000 88.73485  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 N   1 
+ATOM   19275 C CA  . GLN A-3 1 315 ? 36.864  -88.294  58.941  1.000 84.96606  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   19276 C C   . GLN A-3 1 315 ? 36.381  -89.685  58.545  1.000 69.35610  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 C   1 
+ATOM   19277 O O   . GLN A-3 1 315 ? 35.214  -89.850  58.170  1.000 76.14869  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 O   1 
+ATOM   19278 C CB  . GLN A-3 1 315 ? 37.321  -87.514  57.711  1.000 58.40158  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   19279 C CG  . GLN A-3 1 315 ? 36.350  -86.442  57.261  1.000 87.66057  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   19280 C CD  . GLN A-3 1 315 ? 36.813  -85.750  55.999  1.000 143.96494 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   19281 O OE1 . GLN A-3 1 315 ? 37.919  -85.982  55.518  1.000 159.59880 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   19282 N NE2 . GLN A-3 1 315 ? 35.960  -84.888  55.454  1.000 151.64611 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   19283 N N   . LEU A-3 1 316 ? 37.251  -90.694  58.626  1.000 71.28178  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19284 C CA  . LEU A-3 1 316 ? 36.853  -92.042  58.231  1.000 68.22829  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19285 C C   . LEU A-3 1 316 ? 35.974  -92.699  59.288  1.000 73.10897  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19286 O O   . LEU A-3 1 316 ? 35.002  -93.386  58.953  1.000 74.03834  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19287 C CB  . LEU A-3 1 316 ? 38.089  -92.900  57.959  1.000 72.92610  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19288 C CG  . LEU A-3 1 316 ? 38.956  -92.507  56.761  1.000 67.59230  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19289 C CD1 . LEU A-3 1 316 ? 40.160  -93.431  56.630  1.000 57.86068  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19290 C CD2 . LEU A-3 1 316 ? 38.133  -92.506  55.482  1.000 73.07929  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19291 N N   . PHE A-3 1 317 ? 36.294  -92.503  60.568  1.000 81.79739  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 N   1 
+ATOM   19292 C CA  . PHE A-3 1 317 ? 35.611  -93.204  61.651  1.000 68.50585  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   19293 C C   . PHE A-3 1 317 ? 34.589  -92.324  62.367  1.000 73.89068  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 C   1 
+ATOM   19294 O O   . PHE A-3 1 317 ? 33.409  -92.677  62.437  1.000 80.10352  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 O   1 
+ATOM   19295 C CB  . PHE A-3 1 317 ? 36.642  -93.750  62.646  1.000 62.00401  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   19296 C CG  . PHE A-3 1 317 ? 37.636  -94.692  62.029  1.000 59.39057  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   19297 C CD1 . PHE A-3 1 317 ? 37.306  -96.017  61.804  1.000 74.54942  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   19298 C CD2 . PHE A-3 1 317 ? 38.900  -94.252  61.675  1.000 68.36720  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   19299 C CE1 . PHE A-3 1 317 ? 38.218  -96.885  61.234  1.000 68.90570  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   19300 C CE2 . PHE A-3 1 317 ? 39.817  -95.116  61.106  1.000 62.86745  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   19301 C CZ  . PHE A-3 1 317 ? 39.475  -96.435  60.885  1.000 52.84092  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   19302 N N   . GLU A-3 1 318 ? 35.025  -91.181  62.907  1.000 92.75787  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19303 C CA  . GLU A-3 1 318 ? 34.111  -90.324  63.659  1.000 107.70729 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19304 C C   . GLU A-3 1 318 ? 33.008  -89.767  62.769  1.000 102.38324 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19305 O O   . GLU A-3 1 318 ? 31.832  -89.769  63.150  1.000 135.48889 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19306 C CB  . GLU A-3 1 318 ? 34.878  -89.182  64.329  1.000 96.42950  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19307 C CG  . GLU A-3 1 318 ? 35.321  -89.464  65.759  1.000 118.39979 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19308 C CD  . GLU A-3 1 318 ? 35.658  -88.195  66.524  1.000 138.85795 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19309 O OE1 . GLU A-3 1 318 ? 35.597  -87.102  65.922  1.000 131.37593 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19310 O OE2 . GLU A-3 1 318 ? 35.978  -88.289  67.729  1.000 138.69904 ? ? ? ? ? -1 308 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19311 N N   . GLN A-3 1 319 ? 33.367  -89.282  61.585  1.000 97.71009  ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 N   1 
+ATOM   19312 C CA  . GLN A-3 1 319 ? 32.386  -88.725  60.666  1.000 122.33898 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   19313 C C   . GLN A-3 1 319 ? 31.654  -89.839  59.926  1.000 125.87603 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 C   1 
+ATOM   19314 O O   . GLN A-3 1 319 ? 32.230  -90.880  59.596  1.000 126.54799 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 O   1 
+ATOM   19315 C CB  . GLN A-3 1 319 ? 33.064  -87.788  59.666  1.000 127.27333 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   19316 C CG  . GLN A-3 1 319 ? 33.951  -86.724  60.306  1.000 122.59444 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   19317 C CD  . GLN A-3 1 319 ? 33.175  -85.511  60.778  1.000 156.53250 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   19318 O OE1 . GLN A-3 1 319 ? 32.347  -84.966  60.047  1.000 177.24491 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   19319 N NE2 . GLN A-3 1 319 ? 33.439  -85.080  62.007  1.000 155.58101 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   19320 N N   . SER A-3 1 320 ? 30.365  -89.612  59.672  1.000 136.21046 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-3 N   1 
+ATOM   19321 C CA  . SER A-3 1 320 ? 29.540  -90.543  58.915  1.000 142.06230 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19322 C C   . SER A-3 1 320 ? 29.610  -90.294  57.413  1.000 130.09086 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-3 C   1 
+ATOM   19323 O O   . SER A-3 1 320 ? 28.718  -90.732  56.678  1.000 121.84412 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-3 O   1 
+ATOM   19324 C CB  . SER A-3 1 320 ? 28.087  -90.471  59.390  1.000 149.37574 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19325 O OG  . SER A-3 1 320 ? 27.973  -90.844  60.751  1.000 164.43975 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19326 N N   . THR A-3 1 321 ? 30.650  -89.601  56.946  1.000 128.88945 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 N   1 
+ATOM   19327 C CA  . THR A-3 1 321 ? 30.775  -89.311  55.523  1.000 120.98950 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 CA  1 
+ATOM   19328 C C   . THR A-3 1 321 ? 31.121  -90.560  54.719  1.000 105.83350 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 C   1 
+ATOM   19329 O O   . THR A-3 1 321 ? 30.647  -90.718  53.585  1.000 103.20773 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 O   1 
+ATOM   19330 C CB  . THR A-3 1 321 ? 31.830  -88.225  55.307  1.000 134.16712 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 CB  1 
+ATOM   19331 O OG1 . THR A-3 1 321 ? 31.484  -87.061  56.065  1.000 161.87879 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   19332 C CG2 . THR A-3 1 321 ? 31.924  -87.853  53.836  1.000 122.38403 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   19333 N N   . TYR A-3 1 322 ? 31.931  -91.455  55.282  1.000 117.68604 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19334 C CA  . TYR A-3 1 322 ? 32.371  -92.674  54.605  1.000 78.71217  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19335 C C   . TYR A-3 1 322 ? 31.658  -93.855  55.256  1.000 85.38498  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19336 O O   . TYR A-3 1 322 ? 32.185  -94.504  56.160  1.000 96.45651  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19337 C CB  . TYR A-3 1 322 ? 33.926  -92.821  54.685  1.000 73.82502  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19338 C CG  . TYR A-3 1 322 ? 34.705  -91.784  53.892  1.000 105.21772 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19339 C CD1 . TYR A-3 1 322 ? 34.693  -90.444  54.259  1.000 106.77266 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19340 C CD2 . TYR A-3 1 322 ? 35.470  -92.153  52.791  1.000 106.09483 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19341 C CE1 . TYR A-3 1 322 ? 35.404  -89.497  53.543  1.000 126.66085 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19342 C CE2 . TYR A-3 1 322 ? 36.189  -91.212  52.067  1.000 99.63329  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19343 C CZ  . TYR A-3 1 322 ? 36.152  -89.885  52.448  1.000 119.93796 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19344 O OH  . TYR A-3 1 322 ? 36.861  -88.941  51.738  1.000 111.48410 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19345 N N   . LYS A-3 1 323 ? 30.438  -94.129  54.792  1.000 66.05289  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19346 C CA  . LYS A-3 1 323 ? 29.659  -95.229  55.358  1.000 67.83879  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19347 C C   . LYS A-3 1 323 ? 30.352  -96.567  55.137  1.000 74.11173  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19348 O O   . LYS A-3 1 323 ? 30.566  -97.333  56.084  1.000 91.94629  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19349 C CB  . LYS A-3 1 323 ? 28.244  -95.253  54.763  1.000 65.88001  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19350 C CG  . LYS A-3 1 323 ? 27.243  -94.372  55.501  1.000 83.58445  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19351 C CD  . LYS A-3 1 323 ? 25.803  -94.745  55.162  1.000 80.30175  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19352 C CE  . LYS A-3 1 323 ? 25.382  -96.045  55.839  1.000 85.39246  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19353 N NZ  . LYS A-3 1 323 ? 23.954  -96.384  55.558  1.000 99.14617  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19354 N N   . TYR A-3 1 324 ? 30.719  -96.864  53.893  1.000 79.44355  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19355 C CA  . TYR A-3 1 324 ? 31.334  -98.137  53.539  1.000 60.83276  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19356 C C   . TYR A-3 1 324 ? 32.669  -97.869  52.862  1.000 63.64522  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19357 O O   . TYR A-3 1 324 ? 32.721  -97.166  51.847  1.000 81.52844  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19358 C CB  . TYR A-3 1 324 ? 30.421  -98.951  52.619  1.000 59.70911  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19359 C CG  . TYR A-3 1 324 ? 28.949  -98.839  52.955  1.000 67.41439  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19360 C CD1 . TYR A-3 1 324 ? 28.385  -99.614  53.959  1.000 64.55895  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19361 C CD2 . TYR A-3 1 324 ? 28.124  -97.962  52.264  1.000 65.06502  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19362 C CE1 . TYR A-3 1 324 ? 27.041  -99.517  54.266  1.000 65.23099  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19363 C CE2 . TYR A-3 1 324 ? 26.779  -97.858  52.564  1.000 70.44690  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19364 C CZ  . TYR A-3 1 324 ? 26.243  -98.638  53.566  1.000 67.20154  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19365 O OH  . TYR A-3 1 324 ? 24.903  -98.538  53.869  1.000 74.24999  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19366 N N   . PHE A-3 1 325 ? 33.744  -98.423  53.420  1.000 57.18564  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 N   1 
+ATOM   19367 C CA  . PHE A-3 1 325 ? 35.049  -98.309  52.787  1.000 58.09781  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   19368 C C   . PHE A-3 1 325 ? 35.914  -99.500  53.170  1.000 61.43437  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 C   1 
+ATOM   19369 O O   . PHE A-3 1 325 ? 35.640  -100.212 54.139  1.000 67.99156  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 O   1 
+ATOM   19370 C CB  . PHE A-3 1 325 ? 35.754  -96.990  53.149  1.000 69.42055  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   19371 C CG  . PHE A-3 1 325 ? 36.155  -96.874  54.598  1.000 79.49894  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   19372 C CD1 . PHE A-3 1 325 ? 37.336  -97.440  55.060  1.000 72.65087  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   19373 C CD2 . PHE A-3 1 325 ? 35.370  -96.164  55.491  1.000 72.19886  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   19374 C CE1 . PHE A-3 1 325 ? 37.707  -97.326  56.385  1.000 51.73547  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   19375 C CE2 . PHE A-3 1 325 ? 35.741  -96.042  56.815  1.000 65.77021  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   19376 C CZ  . PHE A-3 1 325 ? 36.909  -96.625  57.263  1.000 60.12584  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   19377 N N   . PHE A-3 1 326 ? 36.965  -99.706  52.381  1.000 64.34284  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 N   1 
+ATOM   19378 C CA  . PHE A-3 1 326 ? 38.017  -100.669 52.683  1.000 67.79958  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   19379 C C   . PHE A-3 1 326 ? 39.342  -99.925  52.641  1.000 70.67806  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 C   1 
+ATOM   19380 O O   . PHE A-3 1 326 ? 39.669  -99.293  51.631  1.000 73.96020  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 O   1 
+ATOM   19381 C CB  . PHE A-3 1 326 ? 38.015  -101.835 51.690  1.000 61.15373  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   19382 C CG  . PHE A-3 1 326 ? 36.842  -102.763 51.839  1.000 56.86860  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   19383 C CD1 . PHE A-3 1 326 ? 35.615  -102.448 51.279  1.000 58.24132  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   19384 C CD2 . PHE A-3 1 326 ? 36.971  -103.960 52.526  1.000 63.35966  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   19385 C CE1 . PHE A-3 1 326 ? 34.536  -103.305 51.408  1.000 57.46924  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   19386 C CE2 . PHE A-3 1 326 ? 35.895  -104.821 52.659  1.000 70.89877  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   19387 C CZ  . PHE A-3 1 326 ? 34.677  -104.493 52.099  1.000 61.78328  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   19388 N N   . LEU A-3 1 327 ? 40.097  -99.993  53.733  1.000 74.13261  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19389 C CA  . LEU A-3 1 327 ? 41.305  -99.198  53.899  1.000 69.33208  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19390 C C   . LEU A-3 1 327 ? 42.516  -100.107 54.043  1.000 77.38798  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19391 O O   . LEU A-3 1 327 ? 42.526  -101.007 54.889  1.000 73.41147  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19392 C CB  . LEU A-3 1 327 ? 41.191  -98.281  55.118  1.000 69.94253  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19393 C CG  . LEU A-3 1 327 ? 42.417  -97.410  55.388  1.000 57.43156  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19394 C CD1 . LEU A-3 1 327 ? 42.741  -96.581  54.162  1.000 77.19902  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19395 C CD2 . LEU A-3 1 327 ? 42.186  -96.519  56.594  1.000 68.46738  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19396 N N   . SER A-3 1 328 ? 43.531  -99.864  53.221  1.000 71.65137  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-3 N   1 
+ATOM   19397 C CA  . SER A-3 1 328 ? 44.827  -100.518 53.338  1.000 71.52850  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19398 C C   . SER A-3 1 328 ? 45.841  -99.469  53.773  1.000 76.56302  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-3 C   1 
+ATOM   19399 O O   . SER A-3 1 328 ? 46.042  -98.472  53.071  1.000 91.11456  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-3 O   1 
+ATOM   19400 C CB  . SER A-3 1 328 ? 45.244  -101.160 52.016  1.000 58.28563  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19401 O OG  . SER A-3 1 328 ? 46.546  -101.712 52.108  1.000 95.18206  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19402 N N   . THR A-3 1 329 ? 46.471  -99.687  54.925  1.000 54.16329  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 N   1 
+ATOM   19403 C CA  . THR A-3 1 329 ? 47.359  -98.681  55.486  1.000 63.61577  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 CA  1 
+ATOM   19404 C C   . THR A-3 1 329 ? 48.528  -99.342  56.202  1.000 72.16874  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 C   1 
+ATOM   19405 O O   . THR A-3 1 329 ? 48.395  -100.420 56.787  1.000 57.99575  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 O   1 
+ATOM   19406 C CB  . THR A-3 1 329 ? 46.610  -97.751  56.454  1.000 69.84211  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 CB  1 
+ATOM   19407 O OG1 . THR A-3 1 329 ? 47.533  -96.835  57.054  1.000 65.39725  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   19408 C CG2 . THR A-3 1 329 ? 45.912  -98.553  57.546  1.000 66.23652  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   19409 N N   . HIS A-3 1 330 ? 49.682  -98.680  56.135  1.000 69.48077  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 N   1 
+ATOM   19410 C CA  . HIS A-3 1 330 ? 50.844  -99.023  56.943  1.000 84.33418  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   19411 C C   . HIS A-3 1 330 ? 51.080  -98.034  58.074  1.000 83.31538  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 C   1 
+ATOM   19412 O O   . HIS A-3 1 330 ? 52.070  -98.169  58.800  1.000 74.58547  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 O   1 
+ATOM   19413 C CB  . HIS A-3 1 330 ? 52.102  -99.099  56.068  1.000 69.74977  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   19414 C CG  . HIS A-3 1 330 ? 52.348  -100.449 55.468  1.000 87.60008  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   19415 N ND1 . HIS A-3 1 330 ? 52.027  -101.620 56.119  1.000 113.46295 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   19416 C CD2 . HIS A-3 1 330 ? 52.881  -100.814 54.278  1.000 62.41198  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   19417 C CE1 . HIS A-3 1 330 ? 52.352  -102.649 55.357  1.000 117.96279 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   19418 N NE2 . HIS A-3 1 330 ? 52.871  -102.187 54.234  1.000 91.55147  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   19419 N N   . SER A-3 1 331 ? 50.193  -97.053  58.249  1.000 70.27386  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-3 N   1 
+ATOM   19420 C CA  . SER A-3 1 331 ? 50.439  -95.947  59.162  1.000 67.75940  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19421 C C   . SER A-3 1 331 ? 49.689  -96.162  60.465  1.000 71.02896  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-3 C   1 
+ATOM   19422 O O   . SER A-3 1 331 ? 48.458  -96.324  60.437  1.000 79.18894  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-3 O   1 
+ATOM   19423 C CB  . SER A-3 1 331 ? 50.011  -94.632  58.521  1.000 66.61821  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19424 O OG  . SER A-3 1 331 ? 50.078  -93.564  59.447  1.000 80.88250  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19425 N N   . PRO A-3 1 332 ? 50.366  -96.178  61.617  1.000 72.93010  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 N   1 
+ATOM   19426 C CA  . PRO A-3 1 332 ? 49.619  -96.252  62.884  1.000 64.36307  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   19427 C C   . PRO A-3 1 332 ? 48.820  -94.995  63.170  1.000 72.15870  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 C   1 
+ATOM   19428 O O   . PRO A-3 1 332 ? 47.727  -95.078  63.744  1.000 63.15151  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 O   1 
+ATOM   19429 C CB  . PRO A-3 1 332 ? 50.721  -96.482  63.930  1.000 67.22715  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   19430 C CG  . PRO A-3 1 332 ? 51.902  -96.982  63.155  1.000 65.12253  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   19431 C CD  . PRO A-3 1 332 ? 51.817  -96.300  61.824  1.000 84.56244  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   19432 N N   . GLU A-3 1 333 ? 49.335  -93.825  62.775  1.000 77.47595  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19433 C CA  . GLU A-3 1 333 ? 48.637  -92.565  63.017  1.000 78.04062  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19434 C C   . GLU A-3 1 333 ? 47.312  -92.487  62.273  1.000 76.59710  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19435 O O   . GLU A-3 1 333 ? 46.456  -91.673  62.635  1.000 89.59903  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19436 C CB  . GLU A-3 1 333 ? 49.522  -91.380  62.617  1.000 60.98281  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19437 C CG  . GLU A-3 1 333 ? 50.696  -91.119  63.550  1.000 79.15735  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19438 C CD  . GLU A-3 1 333 ? 51.826  -92.114  63.371  1.000 95.72214  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19439 O OE1 . GLU A-3 1 333 ? 51.934  -92.706  62.275  1.000 82.85286  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19440 O OE2 . GLU A-3 1 333 ? 52.603  -92.303  64.329  1.000 109.66583 ? ? ? ? ? -1 323 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19441 N N   . LEU A-3 1 334 ? 47.126  -93.308  61.243  1.000 77.88403  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19442 C CA  . LEU A-3 1 334 ? 45.876  -93.361  60.502  1.000 73.14331  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19443 C C   . LEU A-3 1 334 ? 44.783  -94.119  61.245  1.000 75.72317  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19444 O O   . LEU A-3 1 334 ? 43.650  -94.187  60.755  1.000 72.16570  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19445 C CB  . LEU A-3 1 334 ? 46.125  -93.999  59.135  1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19446 C CG  . LEU A-3 1 334 ? 45.154  -93.717  57.992  1.000 54.55466  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19447 C CD1 . LEU A-3 1 334 ? 44.498  -92.358  58.147  1.000 77.80619  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19448 C CD2 . LEU A-3 1 334 ? 45.917  -93.783  56.690  1.000 78.01525  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19449 N N   . LEU A-3 1 335 ? 45.089  -94.694  62.408  1.000 89.22585  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19450 C CA  . LEU A-3 1 335 ? 44.094  -95.391  63.213  1.000 72.92745  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19451 C C   . LEU A-3 1 335 ? 43.928  -94.758  64.590  1.000 74.83904  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19452 O O   . LEU A-3 1 335 ? 43.438  -95.416  65.513  1.000 73.63589  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19453 C CB  . LEU A-3 1 335 ? 44.456  -96.870  63.348  1.000 68.30875  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19454 C CG  . LEU A-3 1 335 ? 44.703  -97.609  62.031  1.000 54.30834  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19455 C CD1 . LEU A-3 1 335 ? 45.048  -99.069  62.284  1.000 59.75853  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19456 C CD2 . LEU A-3 1 335 ? 43.499  -97.494  61.110  1.000 70.96592  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19457 N N   . TYR A-3 1 336 ? 44.328  -93.493  64.747  1.000 60.54755  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19458 C CA  . TYR A-3 1 336 ? 44.207  -92.830  66.043  1.000 62.79029  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19459 C C   . TYR A-3 1 336 ? 42.748  -92.661  66.449  1.000 79.81020  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19460 O O   . TYR A-3 1 336 ? 42.414  -92.723  67.639  1.000 104.31800 ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19461 C CB  . TYR A-3 1 336 ? 44.908  -91.471  66.010  1.000 60.37196  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19462 C CG  . TYR A-3 1 336 ? 46.394  -91.525  66.292  1.000 62.59850  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19463 C CD1 . TYR A-3 1 336 ? 47.058  -92.739  66.406  1.000 68.32152  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19464 C CD2 . TYR A-3 1 336 ? 47.129  -90.358  66.464  1.000 49.20872  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19465 C CE1 . TYR A-3 1 336 ? 48.415  -92.790  66.670  1.000 61.23110  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19466 C CE2 . TYR A-3 1 336 ? 48.486  -90.399  66.728  1.000 68.74214  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19467 C CZ  . TYR A-3 1 336 ? 49.123  -91.618  66.830  1.000 70.62500  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19468 O OH  . TYR A-3 1 336 ? 50.472  -91.670  67.093  1.000 79.99736  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19469 N N   . GLU A-3 1 337 ? 41.864  -92.447  65.477  1.000 50.85204  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19470 C CA  . GLU A-3 1 337 ? 40.451  -92.218  65.739  1.000 56.62999  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19471 C C   . GLU A-3 1 337 ? 39.591  -93.432  65.406  1.000 73.03748  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19472 O O   . GLU A-3 1 337 ? 38.373  -93.294  65.247  1.000 69.14825  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19473 C CB  . GLU A-3 1 337 ? 39.967  -90.997  64.954  1.000 71.63384  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19474 C CG  . GLU A-3 1 337 ? 40.733  -89.714  65.246  1.000 64.98925  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19475 C CD  . GLU A-3 1 337 ? 40.170  -88.953  66.429  1.000 93.30608  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19476 O OE1 . GLU A-3 1 337 ? 39.175  -89.423  67.020  1.000 103.24267 ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19477 O OE2 . GLU A-3 1 337 ? 40.717  -87.880  66.764  1.000 99.20422  ? ? ? ? ? -1 327 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19478 N N   . MET A-3 1 338 ? 40.193  -94.617  65.308  1.000 56.34210  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 N   1 
+ATOM   19479 C CA  . MET A-3 1 338 ? 39.454  -95.798  64.880  1.000 71.40309  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 CA  1 
+ATOM   19480 C C   . MET A-3 1 338 ? 38.413  -96.202  65.920  1.000 61.14315  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 C   1 
+ATOM   19481 O O   . MET A-3 1 338 ? 38.659  -96.144  67.128  1.000 73.43744  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 O   1 
+ATOM   19482 C CB  . MET A-3 1 338 ? 40.410  -96.962  64.613  1.000 59.30919  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 CB  1 
+ATOM   19483 C CG  . MET A-3 1 338 ? 41.121  -97.497  65.842  1.000 60.33755  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 CG  1 
+ATOM   19484 S SD  . MET A-3 1 338 ? 42.170  -98.909  65.453  1.000 93.45580  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 SD  1 
+ATOM   19485 C CE  . MET A-3 1 338 ? 43.055  -99.109  66.995  1.000 50.50335  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 CE  1 
+ATOM   19486 N N   . ASP A-3 1 339 ? 37.240  -96.605  65.434  1.000 58.27125  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 N   1 
+ATOM   19487 C CA  . ASP A-3 1 339 ? 36.145  -97.073  66.272  1.000 61.89329  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   19488 C C   . ASP A-3 1 339 ? 35.063  -97.654  65.374  1.000 68.14420  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 C   1 
+ATOM   19489 O O   . ASP A-3 1 339 ? 34.829  -97.146  64.274  1.000 80.74827  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 O   1 
+ATOM   19490 C CB  . ASP A-3 1 339 ? 35.569  -95.939  67.132  1.000 69.96550  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   19491 C CG  . ASP A-3 1 339 ? 34.859  -96.446  68.376  1.000 84.84486  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   19492 O OD1 . ASP A-3 1 339 ? 34.696  -97.677  68.518  1.000 74.10949  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   19493 O OD2 . ASP A-3 1 339 ? 34.469  -95.608  69.217  1.000 112.68543 ? ? ? ? ? -1 329 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   19494 N N   . ASN A-3 1 340 ? 34.417  -98.721  65.850  1.000 70.13568  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 N   1 
+ATOM   19495 C CA  . ASN A-3 1 340 ? 33.312  -99.364  65.136  1.000 54.62560  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   19496 C C   . ASN A-3 1 340 ? 33.744  -99.823  63.745  1.000 66.39122  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 C   1 
+ATOM   19497 O O   . ASN A-3 1 340 ? 33.013  -99.669  62.764  1.000 85.76659  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 O   1 
+ATOM   19498 C CB  . ASN A-3 1 340 ? 32.095  -98.438  65.049  1.000 61.15524  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   19499 C CG  . ASN A-3 1 340 ? 30.801  -99.195  64.818  1.000 65.41110  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   19500 O OD1 . ASN A-3 1 340 ? 30.810  -100.385 64.505  1.000 67.20323  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   19501 N ND2 . ASN A-3 1 340 ? 29.677  -98.505  64.971  1.000 112.42149 ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   19502 N N   . THR A-3 1 341 ? 34.947  -100.382 63.658  1.000 72.47914  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 N   1 
+ATOM   19503 C CA  . THR A-3 1 341 ? 35.496  -100.875 62.406  1.000 57.07782  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 CA  1 
+ATOM   19504 C C   . THR A-3 1 341 ? 35.977  -102.306 62.586  1.000 61.49978  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 C   1 
+ATOM   19505 O O   . THR A-3 1 341 ? 36.167  -102.784 63.707  1.000 83.71148  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 O   1 
+ATOM   19506 C CB  . THR A-3 1 341 ? 36.658  -100.004 61.913  1.000 63.34051  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 CB  1 
+ATOM   19507 O OG1 . THR A-3 1 341 ? 37.182  -100.549 60.694  1.000 71.15845  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   19508 C CG2 . THR A-3 1 341 ? 37.764  -99.962  62.954  1.000 49.18974  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   19509 N N   . ARG A-3 1 342 ? 36.178  -102.987 61.463  1.000 73.27984  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 N   1 
+ATOM   19510 C CA  . ARG A-3 1 342 ? 36.757  -104.321 61.464  1.000 81.53957  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   19511 C C   . ARG A-3 1 342 ? 38.211  -104.241 61.024  1.000 57.14835  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 C   1 
+ATOM   19512 O O   . ARG A-3 1 342 ? 38.520  -103.655 59.981  1.000 65.92116  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 O   1 
+ATOM   19513 C CB  . ARG A-3 1 342 ? 35.985  -105.275 60.553  1.000 59.48953  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   19514 C CG  . ARG A-3 1 342 ? 36.537  -106.689 60.611  1.000 69.81755  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   19515 C CD  . ARG A-3 1 342 ? 35.505  -107.723 60.223  1.000 81.71061  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   19516 N NE  . ARG A-3 1 342 ? 35.670  -108.952 60.988  1.000 92.09717  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   19517 C CZ  . ARG A-3 1 342 ? 34.870  -109.330 61.975  1.000 71.48495  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   19518 N NH1 . ARG A-3 1 342 ? 33.809  -108.616 62.316  1.000 69.22012  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   19519 N NH2 . ARG A-3 1 342 ? 35.136  -110.455 62.632  1.000 75.84152  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   19520 N N   . LEU A-3 1 343 ? 39.095  -104.827 61.825  1.000 70.56997  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19521 C CA  . LEU A-3 1 343 ? 40.524  -104.846 61.550  1.000 65.03588  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19522 C C   . LEU A-3 1 343 ? 40.888  -106.196 60.945  1.000 68.19311  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19523 O O   . LEU A-3 1 343 ? 40.667  -107.239 61.569  1.000 70.26103  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19524 C CB  . LEU A-3 1 343 ? 41.324  -104.589 62.827  1.000 69.30706  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19525 C CG  . LEU A-3 1 343 ? 40.984  -103.301 63.581  1.000 60.26051  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19526 C CD1 . LEU A-3 1 343 ? 41.854  -103.145 64.820  1.000 75.48726  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19527 C CD2 . LEU A-3 1 343 ? 41.128  -102.094 62.669  1.000 70.59390  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19528 N N   . ILE A-3 1 344 ? 41.434  -106.173 59.734  1.000 71.82047  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19529 C CA  . ILE A-3 1 344 ? 41.842  -107.378 59.023  1.000 62.76641  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19530 C C   . ILE A-3 1 344 ? 43.361  -107.372 58.942  1.000 74.51482  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19531 O O   . ILE A-3 1 344 ? 43.959  -106.413 58.439  1.000 73.44300  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19532 C CB  . ILE A-3 1 344 ? 41.211  -107.449 57.625  1.000 56.36887  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19533 C CG1 . ILE A-3 1 344 ? 39.695  -107.271 57.723  1.000 56.42276  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19534 C CG2 . ILE A-3 1 344 ? 41.555  -108.768 56.951  1.000 65.52543  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19535 C CD1 . ILE A-3 1 344 ? 39.010  -107.109 56.392  1.000 64.15850  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19536 N N   . ARG A-3 1 345 ? 43.989  -108.430 59.443  1.000 72.10031  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 N   1 
+ATOM   19537 C CA  . ARG A-3 1 345 ? 45.442  -108.531 59.469  1.000 77.95941  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   19538 C C   . ARG A-3 1 345 ? 45.880  -109.679 58.573  1.000 74.73222  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 C   1 
+ATOM   19539 O O   . ARG A-3 1 345 ? 45.509  -110.834 58.810  1.000 77.62852  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 O   1 
+ATOM   19540 C CB  . ARG A-3 1 345 ? 45.956  -108.732 60.895  1.000 69.16126  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   19541 C CG  . ARG A-3 1 345 ? 47.463  -108.913 60.981  1.000 54.46623  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   19542 C CD  . ARG A-3 1 345 ? 47.933  -108.973 62.425  1.000 75.91912  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   19543 N NE  . ARG A-3 1 345 ? 49.368  -109.215 62.522  1.000 75.84835  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   19544 C CZ  . ARG A-3 1 345 ? 49.921  -110.417 62.617  1.000 74.34191  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   19545 N NH1 . ARG A-3 1 345 ? 49.186  -111.516 62.642  1.000 54.60246  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   19546 N NH2 . ARG A-3 1 345 ? 51.245  -110.518 62.690  1.000 90.75144  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   19547 N N   . VAL A-3 1 346 ? 46.663  -109.360 57.547  1.000 75.55982  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19548 C CA  . VAL A-3 1 346 ? 47.232  -110.366 56.659  1.000 81.43637  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19549 C C   . VAL A-3 1 346 ? 48.541  -110.853 57.261  1.000 81.11726  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19550 O O   . VAL A-3 1 346 ? 49.443  -110.054 57.540  1.000 98.77856  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19551 C CB  . VAL A-3 1 346 ? 47.451  -109.799 55.248  1.000 76.75061  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19552 C CG1 . VAL A-3 1 346 ? 48.041  -110.865 54.342  1.000 97.57232  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19553 C CG2 . VAL A-3 1 346 ? 46.145  -109.277 54.677  1.000 63.94275  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19554 N N   . HIS A-3 1 347 ? 48.649  -112.163 57.460  1.000 89.45897  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 N   1 
+ATOM   19555 C CA  . HIS A-3 1 347 ? 49.823  -112.717 58.113  1.000 101.34044 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   19556 C C   . HIS A-3 1 347 ? 51.041  -112.647 57.195  1.000 116.72006 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 C   1 
+ATOM   19557 O O   . HIS A-3 1 347 ? 50.930  -112.576 55.967  1.000 110.61502 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 O   1 
+ATOM   19558 C CB  . HIS A-3 1 347 ? 49.569  -114.162 58.541  1.000 90.90933  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   19559 C CG  . HIS A-3 1 347 ? 48.528  -114.301 59.608  1.000 88.48854  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   19560 N ND1 . HIS A-3 1 347 ? 48.373  -115.452 60.350  1.000 92.67991  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   19561 C CD2 . HIS A-3 1 347 ? 47.589  -113.435 60.057  1.000 77.00551  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   19562 C CE1 . HIS A-3 1 347 ? 47.384  -115.289 61.210  1.000 90.14254  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   19563 N NE2 . HIS A-3 1 347 ? 46.891  -114.074 61.053  1.000 79.72892  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   19564 N N   . SER A-3 1 348 ? 52.222  -112.668 57.818  1.000 132.87527 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-3 N   1 
+ATOM   19565 C CA  . SER A-3 1 348 ? 53.483  -112.598 57.088  1.000 116.83306 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19566 C C   . SER A-3 1 348 ? 53.778  -113.863 56.291  1.000 120.37757 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-3 C   1 
+ATOM   19567 O O   . SER A-3 1 348 ? 54.671  -113.838 55.439  1.000 132.44405 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-3 O   1 
+ATOM   19568 C CB  . SER A-3 1 348 ? 54.638  -112.335 58.056  1.000 129.11745 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19569 O OG  . SER A-3 1 348 ? 54.327  -111.293 58.966  1.000 112.37004 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19570 N N   . THR A-3 1 349 ? 53.060  -114.955 56.543  1.000 124.24283 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 N   1 
+ATOM   19571 C CA  . THR A-3 1 349 ? 53.325  -116.209 55.860  1.000 131.58731 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 CA  1 
+ATOM   19572 C C   . THR A-3 1 349 ? 52.941  -116.122 54.382  1.000 146.58351 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 C   1 
+ATOM   19573 O O   . THR A-3 1 349 ? 52.167  -115.256 53.958  1.000 140.26760 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 O   1 
+ATOM   19574 C CB  . THR A-3 1 349 ? 52.562  -117.353 56.530  1.000 137.17583 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 CB  1 
+ATOM   19575 O OG1 . THR A-3 1 349 ? 51.156  -117.181 56.308  1.000 125.83877 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   19576 C CG2 . THR A-3 1 349 ? 52.828  -117.366 58.029  1.000 138.64305 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   19577 N N   . GLU A-3 1 350 ? 53.507  -117.046 53.594  1.000 165.45927 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19578 C CA  . GLU A-3 1 350 ? 53.209  -117.146 52.166  1.000 159.66547 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19579 C C   . GLU A-3 1 350 ? 51.836  -117.740 51.883  1.000 150.63155 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19580 O O   . GLU A-3 1 350 ? 51.313  -117.559 50.779  1.000 143.64801 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19581 C CB  . GLU A-3 1 350 ? 54.279  -117.985 51.459  1.000 171.35592 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19582 C CG  . GLU A-3 1 350 ? 54.249  -119.482 51.787  1.000 183.06057 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19583 C CD  . GLU A-3 1 350 ? 54.770  -119.800 53.180  1.000 179.07752 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19584 O OE1 . GLU A-3 1 350 ? 55.349  -118.897 53.820  1.000 167.95100 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19585 O OE2 . GLU A-3 1 350 ? 54.599  -120.951 53.637  1.000 172.52131 ? ? ? ? ? -1 340 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19586 N N   . LYS A-3 1 351 ? 51.242  -118.440 52.851  1.000 152.85388 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19587 C CA  . LYS A-3 1 351 ? 49.912  -119.009 52.678  1.000 153.08150 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19588 C C   . LYS A-3 1 351 ? 48.816  -117.953 52.665  1.000 138.55805 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19589 O O   . LYS A-3 1 351 ? 47.669  -118.286 52.347  1.000 141.77602 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19590 C CB  . LYS A-3 1 351 ? 49.632  -120.027 53.788  1.000 132.86272 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19591 C CG  . LYS A-3 1 351 ? 50.570  -121.224 53.777  1.000 151.07423 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19592 C CD  . LYS A-3 1 351 ? 50.548  -121.965 55.104  1.000 149.72821 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19593 C CE  . LYS A-3 1 351 ? 51.080  -121.095 56.231  1.000 136.84849 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19594 N NZ  . LYS A-3 1 351 ? 51.102  -121.822 57.530  1.000 139.78287 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19595 N N   . VAL A-3 1 352 ? 49.143  -116.702 52.995  1.000 128.71193 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19596 C CA  . VAL A-3 1 352 ? 48.192  -115.595 53.022  1.000 117.84576 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19597 C C   . VAL A-3 1 352 ? 47.025  -115.950 53.936  1.000 116.24763 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19598 O O   . VAL A-3 1 352 ? 45.885  -116.103 53.483  1.000 108.78314 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19599 C CB  . VAL A-3 1 352 ? 47.707  -115.231 51.606  1.000 96.90263  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19600 C CG1 . VAL A-3 1 352 ? 46.974  -113.894 51.616  1.000 88.51288  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19601 C CG2 . VAL A-3 1 352 ? 48.884  -115.183 50.647  1.000 119.45412 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19602 N N   . VAL A-3 1 353 ? 47.310  -116.100 55.223  1.000 109.77862 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19603 C CA  . VAL A-3 1 353 ? 46.268  -116.315 56.219  1.000 88.61087  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19604 C C   . VAL A-3 1 353 ? 45.755  -114.960 56.684  1.000 83.27269  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19605 O O   . VAL A-3 1 353 ? 46.533  -114.017 56.876  1.000 89.98802  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19606 C CB  . VAL A-3 1 353 ? 46.808  -117.148 57.395  1.000 84.18018  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19607 C CG1 . VAL A-3 1 353 ? 45.667  -117.622 58.280  1.000 98.42555  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19608 C CG2 . VAL A-3 1 353 ? 47.624  -118.326 56.880  1.000 114.93836 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19609 N N   . CYS A-3 1 354 ? 44.441  -114.851 56.858  1.000 93.01486  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-3 N   1 
+ATOM   19610 C CA  . CYS A-3 1 354 ? 43.806  -113.600 57.247  1.000 88.70980  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-3 CA  1 
+ATOM   19611 C C   . CYS A-3 1 354 ? 43.077  -113.773 58.570  1.000 70.85281  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-3 C   1 
+ATOM   19612 O O   . CYS A-3 1 354 ? 42.303  -114.722 58.741  1.000 80.69386  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-3 O   1 
+ATOM   19613 C CB  . CYS A-3 1 354 ? 42.835  -113.115 56.171  1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-3 CB  1 
+ATOM   19614 S SG  . CYS A-3 1 354 ? 43.650  -112.386 54.739  1.000 91.25102  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-3 SG  1 
+ATOM   19615 N N   . SER A-3 1 355 ? 43.322  -112.851 59.495  1.000 65.91890  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-3 N   1 
+ATOM   19616 C CA  . SER A-3 1 355 ? 42.631  -112.803 60.775  1.000 79.37259  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19617 C C   . SER A-3 1 355 ? 41.911  -111.468 60.884  1.000 73.21915  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-3 C   1 
+ATOM   19618 O O   . SER A-3 1 355 ? 42.513  -110.414 60.655  1.000 71.42127  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-3 O   1 
+ATOM   19619 C CB  . SER A-3 1 355 ? 43.609  -112.987 61.936  1.000 66.38855  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19620 O OG  . SER A-3 1 355 ? 44.356  -114.180 61.781  1.000 77.98745  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19621 N N   . SER A-3 1 356 ? 40.626  -111.515 61.222  1.000 69.83255  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-3 N   1 
+ATOM   19622 C CA  . SER A-3 1 356 ? 39.789  -110.327 61.289  1.000 74.44823  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19623 C C   . SER A-3 1 356 ? 39.253  -110.146 62.700  1.000 89.04205  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-3 C   1 
+ATOM   19624 O O   . SER A-3 1 356 ? 38.937  -111.123 63.386  1.000 92.84519  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-3 O   1 
+ATOM   19625 C CB  . SER A-3 1 356 ? 38.624  -110.411 60.299  1.000 65.80809  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19626 O OG  . SER A-3 1 356 ? 37.771  -111.500 60.608  1.000 86.44663  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19627 N N   . HIS A-3 1 357 ? 39.151  -108.889 63.125  1.000 82.62776  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 N   1 
+ATOM   19628 C CA  . HIS A-3 1 357 ? 38.629  -108.540 64.438  1.000 65.48303  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   19629 C C   . HIS A-3 1 357 ? 37.708  -107.339 64.306  1.000 74.15997  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 C   1 
+ATOM   19630 O O   . HIS A-3 1 357 ? 38.074  -106.339 63.681  1.000 80.70578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 O   1 
+ATOM   19631 C CB  . HIS A-3 1 357 ? 39.759  -108.223 65.425  1.000 84.02578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   19632 C CG  . HIS A-3 1 357 ? 39.289  -107.583 66.695  1.000 82.59761  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   19633 N ND1 . HIS A-3 1 357 ? 38.587  -108.271 67.661  1.000 82.49826  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   19634 C CD2 . HIS A-3 1 357 ? 39.411  -106.314 67.152  1.000 73.15938  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   19635 C CE1 . HIS A-3 1 357 ? 38.302  -107.456 68.661  1.000 78.92789  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   19636 N NE2 . HIS A-3 1 357 ? 38.790  -106.262 68.377  1.000 68.50620  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   19637 N N   . MET A-3 1 358 ? 36.520  -107.438 64.896  1.000 79.87767  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 N   1 
+ATOM   19638 C CA  . MET A-3 1 358 ? 35.583  -106.319 64.938  1.000 70.40757  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 CA  1 
+ATOM   19639 C C   . MET A-3 1 358 ? 35.964  -105.427 66.111  1.000 59.82334  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 C   1 
+ATOM   19640 O O   . MET A-3 1 358 ? 35.610  -105.701 67.260  1.000 73.23196  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 O   1 
+ATOM   19641 C CB  . MET A-3 1 358 ? 34.148  -106.817 65.060  1.000 58.47867  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 CB  1 
+ATOM   19642 C CG  . MET A-3 1 358 ? 33.115  -105.704 65.061  1.000 71.50705  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 CG  1 
+ATOM   19643 S SD  . MET A-3 1 358 ? 33.337  -104.552 63.692  1.000 76.92463  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 SD  1 
+ATOM   19644 C CE  . MET A-3 1 358 ? 32.016  -103.391 64.022  1.000 73.19774  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 CE  1 
+ATOM   19645 N N   . TYR A-3 1 359 ? 36.695  -104.355 65.823  1.000 67.77355  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19646 C CA  . TYR A-3 1 359 ? 37.175  -103.457 66.863  1.000 63.72934  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19647 C C   . TYR A-3 1 359 ? 36.072  -102.477 67.241  1.000 71.61972  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19648 O O   . TYR A-3 1 359 ? 35.567  -101.739 66.388  1.000 52.70683  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19649 C CB  . TYR A-3 1 359 ? 38.421  -102.713 66.392  1.000 65.75115  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19650 C CG  . TYR A-3 1 359 ? 39.000  -101.779 67.427  1.000 63.21803  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19651 C CD1 . TYR A-3 1 359 ? 39.876  -102.246 68.397  1.000 68.71562  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19652 C CD2 . TYR A-3 1 359 ? 38.676  -100.429 67.431  1.000 64.94871  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19653 C CE1 . TYR A-3 1 359 ? 40.409  -101.396 69.343  1.000 60.34107  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19654 C CE2 . TYR A-3 1 359 ? 39.204  -99.571  68.373  1.000 70.01607  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19655 C CZ  . TYR A-3 1 359 ? 40.070  -100.060 69.327  1.000 65.49436  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19656 O OH  . TYR A-3 1 359 ? 40.600  -99.211  70.268  1.000 63.89758  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19657 N N   . ASN A-3 1 360 ? 35.704  -102.468 68.519  1.000 97.31021  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 N   1 
+ATOM   19658 C CA  . ASN A-3 1 360 ? 34.669  -101.579 69.023  1.000 70.88229  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   19659 C C   . ASN A-3 1 360 ? 35.040  -101.131 70.427  1.000 76.92342  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 C   1 
+ATOM   19660 O O   . ASN A-3 1 360 ? 35.335  -101.964 71.289  1.000 104.58617 ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 O   1 
+ATOM   19661 C CB  . ASN A-3 1 360 ? 33.301  -102.271 69.023  1.000 62.34279  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   19662 C CG  . ASN A-3 1 360 ? 32.267  -101.508 68.224  1.000 82.54482  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   19663 O OD1 . ASN A-3 1 360 ? 32.225  -100.278 68.259  1.000 83.47477  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   19664 N ND2 . ASN A-3 1 360 ? 31.430  -102.234 67.491  1.000 75.10317  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   19665 N N   . VAL A-3 1 361 ? 35.033  -99.820  70.648  1.000 85.71561  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19666 C CA  . VAL A-3 1 361 ? 35.345  -99.245  71.951  1.000 73.17956  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19667 C C   . VAL A-3 1 361 ? 34.063  -99.145  72.765  1.000 67.52598  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19668 O O   . VAL A-3 1 361 ? 33.083  -98.530  72.327  1.000 100.58465 ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19669 C CB  . VAL A-3 1 361 ? 36.012  -97.868  71.801  1.000 75.84216  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19670 C CG1 . VAL A-3 1 361 ? 35.970  -97.117  73.122  1.000 71.39875  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19671 C CG2 . VAL A-3 1 361 ? 37.446  -98.022  71.321  1.000 65.64852  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19672 N N   . GLU A-3 1 362 ? 34.072  -99.745  73.951  1.000 85.03752  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19673 C CA  . GLU A-3 1 362 ? 32.904  -99.735  74.816  1.000 92.88275  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19674 C C   . GLU A-3 1 362 ? 32.697  -98.351  75.427  1.000 90.13281  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19675 O O   . GLU A-3 1 362 ? 33.600  -97.510  75.452  1.000 96.71483  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19676 C CB  . GLU A-3 1 362 ? 33.054  -100.783 75.918  1.000 107.15255 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19677 C CG  . GLU A-3 1 362 ? 33.499  -102.144 75.408  1.000 129.09365 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19678 C CD  . GLU A-3 1 362 ? 33.990  -103.053 76.517  1.000 157.51750 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19679 O OE1 . GLU A-3 1 362 ? 33.529  -102.892 77.667  1.000 147.86821 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19680 O OE2 . GLU A-3 1 362 ? 34.845  -103.921 76.240  1.000 160.43383 ? ? ? ? ? -1 352 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19681 N N   . GLU A-3 1 363 ? 31.480  -98.119  75.925  1.000 94.33885  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19682 C CA  . GLU A-3 1 363 ? 31.162  -96.825  76.520  1.000 102.28633 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19683 C C   . GLU A-3 1 363 ? 31.965  -96.580  77.791  1.000 107.40790 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19684 O O   . GLU A-3 1 363 ? 32.279  -95.428  78.115  1.000 92.90488  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19685 C CB  . GLU A-3 1 363 ? 29.665  -96.735  76.816  1.000 124.95624 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19686 C CG  . GLU A-3 1 363 ? 28.775  -96.910  75.596  1.000 148.95561 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19687 C CD  . GLU A-3 1 363 ? 27.300  -96.814  75.935  1.000 195.42061 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19688 O OE1 . GLU A-3 1 363 ? 26.975  -96.387  77.063  1.000 190.04962 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19689 O OE2 . GLU A-3 1 363 ? 26.467  -97.168  75.075  1.000 201.09782 ? ? ? ? ? -1 353 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19690 N N   . ALA A-3 1 364 ? 32.310  -97.646  78.519  1.000 97.69072  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-3 N   1 
+ATOM   19691 C CA  . ALA A-3 1 364 ? 33.099  -97.497  79.737  1.000 92.60446  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   19692 C C   . ALA A-3 1 364 ? 34.499  -96.973  79.444  1.000 99.53366  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-3 C   1 
+ATOM   19693 O O   . ALA A-3 1 364 ? 35.061  -96.226  80.251  1.000 105.61564 ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-3 O   1 
+ATOM   19694 C CB  . ALA A-3 1 364 ? 33.171  -98.832  80.476  1.000 90.72802  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   19695 N N   . TYR A-3 1 365 ? 35.075  -97.349  78.306  1.000 87.65327  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19696 C CA  . TYR A-3 1 365 ? 36.400  -96.887  77.912  1.000 78.70709  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19697 C C   . TYR A-3 1 365 ? 36.365  -95.567  77.155  1.000 83.24454  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19698 O O   . TYR A-3 1 365 ? 37.418  -95.103  76.702  1.000 88.16110  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19699 C CB  . TYR A-3 1 365 ? 37.092  -97.945  77.047  1.000 81.91386  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19700 C CG  . TYR A-3 1 365 ? 37.478  -99.213  77.776  1.000 74.21620  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19701 C CD1 . TYR A-3 1 365 ? 36.525  -100.169 78.104  1.000 88.15594  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19702 C CD2 . TYR A-3 1 365 ? 38.801  -99.465  78.111  1.000 84.11748  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19703 C CE1 . TYR A-3 1 365 ? 36.879  -101.333 78.760  1.000 94.04968  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19704 C CE2 . TYR A-3 1 365 ? 39.164  -100.624 78.765  1.000 76.49690  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19705 C CZ  . TYR A-3 1 365 ? 38.202  -101.554 79.087  1.000 75.99532  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19706 O OH  . TYR A-3 1 365 ? 38.575  -102.706 79.739  1.000 99.64592  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19707 N N   . GLY A-3 1 366 ? 35.189  -94.952  77.014  1.000 78.32891  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-3 N   1 
+ATOM   19708 C CA  . GLY A-3 1 366 ? 35.073  -93.760  76.189  1.000 84.54596  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   19709 C C   . GLY A-3 1 366 ? 35.838  -92.562  76.719  1.000 70.07265  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-3 C   1 
+ATOM   19710 O O   . GLY A-3 1 366 ? 36.293  -91.718  75.941  1.000 91.46177  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-3 O   1 
+ATOM   19711 N N   . SER A-3 1 367 ? 35.993  -92.464  78.041  1.000 102.18319 ? ? ? ? ? ?  357 SER A-3 N   1 
+ATOM   19712 C CA  . SER A-3 1 367 ? 36.691  -91.319  78.616  1.000 85.06180  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19713 C C   . SER A-3 1 367 ? 38.199  -91.396  78.415  1.000 81.65662  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-3 C   1 
+ATOM   19714 O O   . SER A-3 1 367 ? 38.891  -90.393  78.624  1.000 87.34291  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-3 O   1 
+ATOM   19715 C CB  . SER A-3 1 367 ? 36.374  -91.197  80.108  1.000 70.73779  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19716 O OG  . SER A-3 1 367 ? 34.977  -91.096  80.326  1.000 88.55596  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19717 N N   . VAL A-3 1 368 ? 38.721  -92.556  78.021  1.000 77.47347  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19718 C CA  . VAL A-3 1 368 ? 40.147  -92.713  77.753  1.000 89.68737  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19719 C C   . VAL A-3 1 368 ? 40.330  -93.351  76.382  1.000 89.31876  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19720 O O   . VAL A-3 1 368 ? 41.339  -94.018  76.125  1.000 76.13866  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19721 C CB  . VAL A-3 1 368 ? 40.834  -93.551  78.847  1.000 69.82364  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19722 C CG1 . VAL A-3 1 368 ? 40.807  -92.816  80.178  1.000 82.68534  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19723 C CG2 . VAL A-3 1 368 ? 40.163  -94.912  78.971  1.000 59.36528  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19724 N N   . LYS A-3 1 369 ? 39.356  -93.145  75.491  1.000 77.25190  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19725 C CA  . LYS A-3 1 369 ? 39.391  -93.800  74.186  1.000 80.28150  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19726 C C   . LYS A-3 1 369 ? 40.549  -93.292  73.336  1.000 81.84169  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19727 O O   . LYS A-3 1 369 ? 41.244  -94.083  72.687  1.000 61.26504  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19728 C CB  . LYS A-3 1 369 ? 38.064  -93.592  73.457  1.000 76.16234  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19729 C CG  . LYS A-3 1 369 ? 38.012  -94.221  72.072  1.000 65.47725  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19730 C CD  . LYS A-3 1 369 ? 36.693  -93.929  71.375  1.000 97.97616  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19731 C CE  . LYS A-3 1 369 ? 36.516  -92.440  71.132  1.000 124.70414 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19732 N NZ  . LYS A-3 1 369 ? 37.603  -91.892  70.275  1.000 117.82522 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19733 N N   . LYS A-3 1 370 ? 40.773  -91.977  73.326  1.000 89.44235  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19734 C CA  . LYS A-3 1 370 ? 41.823  -91.420  72.481  1.000 91.47167  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19735 C C   . LYS A-3 1 370 ? 43.207  -91.813  72.982  1.000 68.60253  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19736 O O   . LYS A-3 1 370 ? 44.102  -92.104  72.181  1.000 90.15891  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19737 C CB  . LYS A-3 1 370 ? 41.681  -89.902  72.404  1.000 74.81239  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19738 C CG  . LYS A-3 1 370 ? 40.403  -89.451  71.719  1.000 90.76137  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19739 C CD  . LYS A-3 1 370 ? 40.447  -87.972  71.386  1.000 116.84907 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19740 C CE  . LYS A-3 1 370 ? 39.207  -87.545  70.619  1.000 111.97023 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19741 N NZ  . LYS A-3 1 370 ? 38.977  -88.386  69.413  1.000 102.49537 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19742 N N   . LYS A-3 1 371 ? 43.403  -91.828  74.301  1.000 79.21048  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19743 C CA  . LYS A-3 1 371 ? 44.670  -92.300  74.851  1.000 93.24186  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19744 C C   . LYS A-3 1 371 ? 44.894  -93.772  74.529  1.000 82.00762  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19745 O O   . LYS A-3 1 371 ? 46.016  -94.187  74.214  1.000 80.20345  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19746 C CB  . LYS A-3 1 371 ? 44.699  -92.065  76.362  1.000 86.60015  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19747 C CG  . LYS A-3 1 371 ? 45.387  -93.164  77.156  1.000 88.04386  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19748 C CD  . LYS A-3 1 371 ? 46.784  -92.760  77.590  1.000 89.13392  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19749 C CE  . LYS A-3 1 371 ? 47.540  -93.952  78.154  1.000 78.82523  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19750 N NZ  . LYS A-3 1 371 ? 46.729  -94.706  79.153  1.000 104.78247 ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19751 N N   . LEU A-3 1 372 ? 43.829  -94.574  74.585  1.000 75.87869  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19752 C CA  . LEU A-3 1 372 ? 43.960  -96.011  74.370  1.000 71.71220  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19753 C C   . LEU A-3 1 372 ? 44.238  -96.337  72.907  1.000 88.12056  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19754 O O   . LEU A-3 1 372 ? 45.014  -97.252  72.608  1.000 85.05976  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19755 C CB  . LEU A-3 1 372 ? 42.694  -96.715  74.859  1.000 71.71000  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19756 C CG  . LEU A-3 1 372 ? 42.441  -98.177  74.499  1.000 85.96738  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19757 C CD1 . LEU A-3 1 372 ? 41.798  -98.887  75.676  1.000 86.22951  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19758 C CD2 . LEU A-3 1 372 ? 41.546  -98.271  73.274  1.000 83.58407  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19759 N N   . ASN A-3 1 373 ? 43.617  -95.602  71.980  1.000 79.62219  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 N   1 
+ATOM   19760 C CA  . ASN A-3 1 373 ? 43.790  -95.909  70.563  1.000 79.12607  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   19761 C C   . ASN A-3 1 373 ? 45.201  -95.591  70.084  1.000 84.01715  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 C   1 
+ATOM   19762 O O   . ASN A-3 1 373 ? 45.787  -96.362  69.315  1.000 84.86099  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 O   1 
+ATOM   19763 C CB  . ASN A-3 1 373 ? 42.764  -95.146  69.727  1.000 71.64398  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   19764 C CG  . ASN A-3 1 373 ? 41.425  -95.848  69.665  1.000 70.81544  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   19765 O OD1 . ASN A-3 1 373 ? 41.339  -97.063  69.839  1.000 72.04450  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   19766 N ND2 . ASN A-3 1 373 ? 40.371  -95.085  69.404  1.000 79.77023  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   19767 N N   . LYS A-3 1 374 ? 45.762  -94.459  70.515  1.000 70.39032  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19768 C CA  . LYS A-3 1 374 ? 47.092  -94.079  70.049  1.000 79.79764  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19769 C C   . LYS A-3 1 374 ? 48.150  -95.075  70.503  1.000 71.36918  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19770 O O   . LYS A-3 1 374 ? 49.145  -95.287  69.801  1.000 93.49657  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19771 C CB  . LYS A-3 1 374 ? 47.440  -92.672  70.533  1.000 61.38882  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19772 C CG  . LYS A-3 1 374 ? 46.468  -91.604  70.069  1.000 70.56828  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19773 C CD  . LYS A-3 1 374 ? 46.812  -90.251  70.663  1.000 59.48008  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19774 C CE  . LYS A-3 1 374 ? 45.787  -89.203  70.261  1.000 88.55175  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19775 N NZ  . LYS A-3 1 374 ? 46.109  -87.862  70.824  1.000 87.15031  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19776 N N   . ALA A-3 1 375 ? 47.954  -95.700  71.663  1.000 85.73268  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-3 N   1 
+ATOM   19777 C CA  . ALA A-3 1 375 ? 48.910  -96.700  72.120  1.000 93.72070  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   19778 C C   . ALA A-3 1 375 ? 48.716  -98.020  71.385  1.000 85.62628  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-3 C   1 
+ATOM   19779 O O   . ALA A-3 1 375 ? 49.691  -98.707  71.061  1.000 90.27329  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-3 O   1 
+ATOM   19780 C CB  . ALA A-3 1 375 ? 48.781  -96.898  73.629  1.000 54.33926  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   19781 N N   . LEU A-3 1 376 ? 47.463  -98.385  71.102  1.000 74.03976  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19782 C CA  . LEU A-3 1 376 ? 47.179  -99.665  70.463  1.000 64.27210  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19783 C C   . LEU A-3 1 376 ? 47.398  -99.624  68.954  1.000 76.80080  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19784 O O   . LEU A-3 1 376 ? 47.662  -100.667 68.343  1.000 75.61377  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19785 C CB  . LEU A-3 1 376 ? 45.743  -100.090 70.772  1.000 46.60283  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19786 C CG  . LEU A-3 1 376 ? 45.267  -101.428 70.206  1.000 54.37125  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19787 C CD1 . LEU A-3 1 376 ? 46.125  -102.569 70.730  1.000 46.15774  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19788 C CD2 . LEU A-3 1 376 ? 43.800  -101.655 70.531  1.000 54.21978  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19789 N N   . SER A-3 1 377 ? 47.307  -98.438  68.342  1.000 81.91226  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-3 N   1 
+ATOM   19790 C CA  . SER A-3 1 377 ? 47.438  -98.336  66.891  1.000 66.43863  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19791 C C   . SER A-3 1 377 ? 48.792  -98.851  66.413  1.000 75.25515  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-3 C   1 
+ATOM   19792 O O   . SER A-3 1 377 ? 48.873  -99.579  65.416  1.000 84.47213  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-3 O   1 
+ATOM   19793 C CB  . SER A-3 1 377 ? 47.223  -96.892  66.449  1.000 69.59800  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19794 O OG  . SER A-3 1 377 ? 48.243  -96.057  66.964  1.000 73.02940  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19795 N N   . SER A-3 1 378 ? 49.868  -98.482  67.107  1.000 63.51106  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-3 N   1 
+ATOM   19796 C CA  . SER A-3 1 378 ? 51.189  -98.946  66.698  1.000 60.78512  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19797 C C   . SER A-3 1 378 ? 51.417  -100.413 67.035  1.000 60.22800  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-3 C   1 
+ATOM   19798 O O   . SER A-3 1 378 ? 52.314  -101.038 66.456  1.000 67.08167  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-3 O   1 
+ATOM   19799 C CB  . SER A-3 1 378 ? 52.282  -98.094  67.344  1.000 59.74532  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19800 O OG  . SER A-3 1 378 ? 52.125  -96.724  67.019  1.000 69.74236  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19801 N N   . ALA A-3 1 379 ? 50.632  -100.975 67.954  1.000 71.75370  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-3 N   1 
+ATOM   19802 C CA  . ALA A-3 1 379 ? 50.810  -102.368 68.339  1.000 82.49548  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   19803 C C   . ALA A-3 1 379 ? 50.179  -103.338 67.347  1.000 75.56031  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-3 C   1 
+ATOM   19804 O O   . ALA A-3 1 379 ? 50.552  -104.516 67.331  1.000 62.43073  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-3 O   1 
+ATOM   19805 C CB  . ALA A-3 1 379 ? 50.234  -102.603 69.738  1.000 58.70712  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   19806 N N   . LEU A-3 1 380 ? 49.240  -102.870 66.521  1.000 75.22314  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19807 C CA  . LEU A-3 1 380 ? 48.602  -103.749 65.546  1.000 74.60895  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19808 C C   . LEU A-3 1 380 ? 49.588  -104.233 64.490  1.000 76.33907  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19809 O O   . LEU A-3 1 380 ? 49.438  -105.344 63.967  1.000 72.72029  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19810 C CB  . LEU A-3 1 380 ? 47.431  -103.027 64.881  1.000 68.19547  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19811 C CG  . LEU A-3 1 380 ? 46.348  -102.483 65.814  1.000 80.39917  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19812 C CD1 . LEU A-3 1 380 ? 45.348  -101.652 65.027  1.000 83.98774  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19813 C CD2 . LEU A-3 1 380 ? 45.647  -103.616 66.548  1.000 69.87221  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19814 N N   . PHE A-3 1 381 ? 50.597  -103.424 64.167  1.000 59.32112  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 N   1 
+ATOM   19815 C CA  . PHE A-3 1 381 ? 51.561  -103.770 63.130  1.000 74.55893  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   19816 C C   . PHE A-3 1 381 ? 52.692  -104.653 63.639  1.000 62.13789  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 C   1 
+ATOM   19817 O O   . PHE A-3 1 381 ? 53.472  -105.159 62.826  1.000 81.16949  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 O   1 
+ATOM   19818 C CB  . PHE A-3 1 381 ? 52.138  -102.495 62.513  1.000 68.46441  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   19819 C CG  . PHE A-3 1 381 ? 51.094  -101.563 61.970  1.000 70.37779  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   19820 C CD1 . PHE A-3 1 381 ? 50.543  -100.575 62.769  1.000 65.28389  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   19821 C CD2 . PHE A-3 1 381 ? 50.657  -101.680 60.661  1.000 74.41732  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   19822 C CE1 . PHE A-3 1 381 ? 49.578  -99.722  62.272  1.000 75.36234  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   19823 C CE2 . PHE A-3 1 381 ? 49.692  -100.827 60.159  1.000 78.86114  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   19824 C CZ  . PHE A-3 1 381 ? 49.153  -99.848  60.966  1.000 59.47996  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   19825 N N   . ALA A-3 1 382 ? 52.800  -104.851 64.948  1.000 64.17274  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-3 N   1 
+ATOM   19826 C CA  . ALA A-3 1 382 ? 53.854  -105.687 65.495  1.000 72.77628  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   19827 C C   . ALA A-3 1 382 ? 53.441  -107.156 65.467  1.000 69.72898  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-3 C   1 
+ATOM   19828 O O   . ALA A-3 1 382 ? 52.299  -107.505 65.157  1.000 58.61756  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-3 O   1 
+ATOM   19829 C CB  . ALA A-3 1 382 ? 54.190  -105.256 66.920  1.000 77.38866  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   19830 N N   . GLU A-3 1 383 ? 54.391  -108.026 65.802  1.000 60.28351  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19831 C CA  . GLU A-3 1 383 ? 54.136  -109.460 65.827  1.000 74.02504  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19832 C C   . GLU A-3 1 383 ? 54.012  -110.019 67.235  1.000 79.00546  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19833 O O   . GLU A-3 1 383 ? 53.251  -110.969 67.449  1.000 82.92159  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19834 C CB  . GLU A-3 1 383 ? 55.244  -110.206 65.078  1.000 90.29165  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19835 C CG  . GLU A-3 1 383 ? 54.798  -111.532 64.498  1.000 106.34724 ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19836 C CD  . GLU A-3 1 383 ? 55.279  -111.729 63.076  1.000 98.09244  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19837 O OE1 . GLU A-3 1 383 ? 56.507  -111.682 62.853  1.000 96.20098  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19838 O OE2 . GLU A-3 1 383 ? 54.428  -111.919 62.180  1.000 114.85924 ? ? ? ? ? -1 373 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19839 N N   . ARG A-3 1 384 ? 54.736  -109.448 68.195  1.000 89.36317  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 N   1 
+ATOM   19840 C CA  . ARG A-3 1 384 ? 54.648  -109.837 69.596  1.000 72.42550  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   19841 C C   . ARG A-3 1 384 ? 54.581  -108.576 70.441  1.000 77.52879  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 C   1 
+ATOM   19842 O O   . ARG A-3 1 384 ? 55.482  -107.732 70.375  1.000 68.62836  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 O   1 
+ATOM   19843 C CB  . ARG A-3 1 384 ? 55.842  -110.700 70.008  1.000 71.17277  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   19844 C CG  . ARG A-3 1 384 ? 55.851  -112.073 69.365  1.000 79.38226  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   19845 C CD  . ARG A-3 1 384 ? 57.183  -112.767 69.574  1.000 84.45396  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   19846 N NE  . ARG A-3 1 384 ? 58.290  -111.950 69.092  1.000 85.76490  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   19847 C CZ  . ARG A-3 1 384 ? 58.657  -111.862 67.821  1.000 90.46711  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   19848 N NH1 . ARG A-3 1 384 ? 58.022  -112.528 66.871  1.000 80.92710  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   19849 N NH2 . ARG A-3 1 384 ? 59.684  -111.082 67.495  1.000 84.11603  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   19850 N N   . VAL A-3 1 385 ? 53.522  -108.453 71.236  1.000 75.41367  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19851 C CA  . VAL A-3 1 385 ? 53.268  -107.265 72.044  1.000 74.20756  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19852 C C   . VAL A-3 1 385 ? 53.375  -107.646 73.512  1.000 82.71602  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19853 O O   . VAL A-3 1 385 ? 52.723  -108.596 73.962  1.000 90.58039  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19854 C CB  . VAL A-3 1 385 ? 51.889  -106.659 71.733  1.000 70.11890  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19855 C CG1 . VAL A-3 1 385 ? 51.598  -105.494 72.661  1.000 70.38427  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19856 C CG2 . VAL A-3 1 385 ? 51.818  -106.223 70.279  1.000 76.93230  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19857 N N   . LEU A-3 1 386 ? 54.197  -106.906 74.257  1.000 88.04641  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19858 C CA  . LEU A-3 1 386 ? 54.360  -107.107 75.693  1.000 74.28324  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19859 C C   . LEU A-3 1 386 ? 53.617  -105.994 76.423  1.000 69.93735  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19860 O O   . LEU A-3 1 386 ? 53.997  -104.821 76.337  1.000 61.91447  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19861 C CB  . LEU A-3 1 386 ? 55.837  -107.125 76.084  1.000 55.39142  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19862 C CG  . LEU A-3 1 386 ? 56.140  -107.149 77.587  1.000 77.39779  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19863 C CD1 . LEU A-3 1 386 ? 55.443  -108.314 78.279  1.000 68.54413  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19864 C CD2 . LEU A-3 1 386 ? 57.640  -107.204 77.833  1.000 73.29020  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19865 N N   . LEU A-3 1 387 ? 52.559  -106.364 77.141  1.000 76.66868  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19866 C CA  . LEU A-3 1 387 ? 51.756  -105.404 77.890  1.000 64.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19867 C C   . LEU A-3 1 387 ? 52.463  -105.078 79.199  1.000 73.17329  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19868 O O   . LEU A-3 1 387 ? 52.590  -105.937 80.078  1.000 75.20420  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19869 C CB  . LEU A-3 1 387 ? 50.356  -105.958 78.140  1.000 65.10558  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19870 C CG  . LEU A-3 1 387 ? 49.452  -106.121 76.917  1.000 61.53727  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19871 C CD1 . LEU A-3 1 387 ? 48.028  -106.436 77.341  1.000 76.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19872 C CD2 . LEU A-3 1 387 ? 49.488  -104.873 76.057  1.000 87.53509  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19873 N N   . ILE A-3 1 388 ? 52.928  -103.840 79.325  1.000 56.17687  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19874 C CA  . ILE A-3 1 388 ? 53.539  -103.352 80.552  1.000 66.45677  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19875 C C   . ILE A-3 1 388 ? 52.613  -102.309 81.164  1.000 80.93164  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19876 O O   . ILE A-3 1 388 ? 51.687  -101.807 80.522  1.000 70.57114  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19877 C CB  . ILE A-3 1 388 ? 54.947  -102.770 80.313  1.000 62.06321  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19878 C CG1 . ILE A-3 1 388 ? 54.886  -101.615 79.313  1.000 59.68501  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19879 C CG2 . ILE A-3 1 388 ? 55.895  -103.854 79.824  1.000 57.49196  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19880 C CD1 . ILE A-3 1 388 ? 56.235  -101.025 78.970  1.000 69.41013  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19881 N N   . GLU A-3 1 389 ? 52.869  -101.983 82.430  1.000 90.27025  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19882 C CA  . GLU A-3 1 389 ? 51.980  -101.075 83.148  1.000 90.77310  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19883 C C   . GLU A-3 1 389 ? 52.302  -99.616  82.839  1.000 88.67038  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19884 O O   . GLU A-3 1 389 ? 51.481  -98.897  82.260  1.000 78.55101  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19885 C CB  . GLU A-3 1 389 ? 52.063  -101.341 84.654  1.000 68.03401  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19886 C CG  . GLU A-3 1 389 ? 51.138  -100.473 85.501  1.000 76.81718  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19887 C CD  . GLU A-3 1 389 ? 49.685  -100.921 85.455  1.000 97.13825  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19888 O OE1 . GLU A-3 1 389 ? 49.410  -102.031 84.951  1.000 66.27722  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19889 O OE2 . GLU A-3 1 389 ? 48.816  -100.160 85.932  1.000 106.62313 ? ? ? ? ? -1 379 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19890 N N   . GLY A-3 1 390 ? 53.494  -99.163  83.215  1.000 94.05470  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-3 N   1 
+ATOM   19891 C CA  . GLY A-3 1 390 ? 53.824  -97.761  83.118  1.000 94.45256  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   19892 C C   . GLY A-3 1 390 ? 55.137  -97.483  82.418  1.000 75.09086  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-3 C   1 
+ATOM   19893 O O   . GLY A-3 1 390 ? 55.783  -98.378  81.864  1.000 69.76682  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-3 O   1 
+ATOM   19894 N N   . PRO A-3 1 391 ? 55.557  -96.215  82.435  1.000 59.42690  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 N   1 
+ATOM   19895 C CA  . PRO A-3 1 391 ? 56.799  -95.851  81.739  1.000 73.96519  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   19896 C C   . PRO A-3 1 391 ? 58.055  -96.328  82.444  1.000 57.97892  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 C   1 
+ATOM   19897 O O   . PRO A-3 1 391 ? 59.071  -96.555  81.774  1.000 95.22756  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 O   1 
+ATOM   19898 C CB  . PRO A-3 1 391 ? 56.729  -94.319  81.683  1.000 70.48267  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   19899 C CG  . PRO A-3 1 391 ? 55.909  -93.948  82.864  1.000 57.95920  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   19900 C CD  . PRO A-3 1 391 ? 54.892  -95.046  83.034  1.000 77.30987  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   19901 N N   . SER A-3 1 392 ? 58.031  -96.477  83.771  1.000 85.66791  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-3 N   1 
+ATOM   19902 C CA  . SER A-3 1 392 ? 59.211  -96.974  84.471  1.000 93.96933  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19903 C C   . SER A-3 1 392 ? 59.575  -98.376  84.005  1.000 89.74559  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-3 C   1 
+ATOM   19904 O O   . SER A-3 1 392 ? 60.760  -98.725  83.942  1.000 75.58452  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-3 O   1 
+ATOM   19905 C CB  . SER A-3 1 392 ? 58.980  -96.952  85.981  1.000 72.21913  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19906 O OG  . SER A-3 1 392 ? 57.960  -97.860  86.355  1.000 119.95710 ? ? ? ? ? ?  382 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19907 N N   . GLU A-3 1 393 ? 58.573  -99.187  83.662  1.000 97.30765  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19908 C CA  . GLU A-3 1 393 ? 58.844  -100.495 83.078  1.000 78.93042  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19909 C C   . GLU A-3 1 393 ? 59.405  -100.357 81.668  1.000 85.67376  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19910 O O   . GLU A-3 1 393 ? 60.273  -101.136 81.260  1.000 87.55777  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19911 C CB  . GLU A-3 1 393 ? 57.570  -101.341 83.069  1.000 73.00915  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19912 C CG  . GLU A-3 1 393 ? 57.047  -101.736 84.449  1.000 97.60489  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19913 C CD  . GLU A-3 1 393 ? 56.229  -100.646 85.123  1.000 104.51970 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19914 O OE1 . GLU A-3 1 393 ? 56.406  -99.456  84.787  1.000 101.52919 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19915 O OE2 . GLU A-3 1 393 ? 55.401  -100.984 85.995  1.000 117.05002 ? ? ? ? ? -1 383 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19916 N N   . LYS A-3 1 394 ? 58.920  -99.370  80.911  1.000 82.48993  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19917 C CA  . LYS A-3 1 394 ? 59.427  -99.157  79.559  1.000 92.60370  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19918 C C   . LYS A-3 1 394 ? 60.867  -98.659  79.579  1.000 83.12242  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19919 O O   . LYS A-3 1 394 ? 61.680  -99.066  78.741  1.000 87.01980  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19920 C CB  . LYS A-3 1 394 ? 58.532  -98.170  78.810  1.000 94.20122  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19921 C CG  . LYS A-3 1 394 ? 59.005  -97.859  77.402  1.000 97.29206  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19922 C CD  . LYS A-3 1 394 ? 58.089  -96.863  76.716  1.000 116.06405 ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19923 C CE  . LYS A-3 1 394 ? 56.709  -97.452  76.488  1.000 88.08491  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19924 N NZ  . LYS A-3 1 394 ? 55.814  -96.491  75.784  1.000 96.01587  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19925 N N   . ILE A-3 1 395 ? 61.200  -97.778  80.525  1.000 94.37200  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19926 C CA  . ILE A-3 1 395 ? 62.569  -97.280  80.631  1.000 79.70402  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19927 C C   . ILE A-3 1 395 ? 63.528  -98.424  80.934  1.000 84.60667  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19928 O O   . ILE A-3 1 395 ? 64.609  -98.525  80.338  1.000 72.82956  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19929 C CB  . ILE A-3 1 395 ? 62.652  -96.170  81.696  1.000 89.20664  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19930 C CG1 . ILE A-3 1 395 ? 61.823  -94.957  81.267  1.000 95.85478  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19931 C CG2 . ILE A-3 1 395 ? 64.099  -95.773  81.948  1.000 80.73116  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19932 C CD1 . ILE A-3 1 395 ? 61.802  -93.841  82.286  1.000 98.13897  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19933 N N   . LEU A-3 1 396 ? 63.142  -99.313  81.853  1.000 83.17502  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19934 C CA  . LEU A-3 1 396 ? 63.982  -100.457 82.192  1.000 73.89932  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19935 C C   . LEU A-3 1 396 ? 64.068  -101.445 81.036  1.000 75.97334  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19936 O O   . LEU A-3 1 396 ? 65.159  -101.906 80.680  1.000 74.86631  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19937 C CB  . LEU A-3 1 396 ? 63.441  -101.152 83.441  1.000 78.22349  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19938 C CG  . LEU A-3 1 396 ? 64.062  -102.510 83.783  1.000 68.55522  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19939 C CD1 . LEU A-3 1 396 ? 65.534  -102.362 84.136  1.000 61.70400  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19940 C CD2 . LEU A-3 1 396 ? 63.299  -103.182 84.915  1.000 86.47989  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19941 N N   . PHE A-3 1 397 ? 62.923  -101.793 80.446  1.000 77.37029  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 N   1 
+ATOM   19942 C CA  . PHE A-3 1 397 ? 62.918  -102.814 79.403  1.000 85.28162  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   19943 C C   . PHE A-3 1 397 ? 63.636  -102.334 78.149  1.000 86.31050  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 C   1 
+ATOM   19944 O O   . PHE A-3 1 397 ? 64.288  -103.127 77.461  1.000 82.66848  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 O   1 
+ATOM   19945 C CB  . PHE A-3 1 397 ? 61.485  -103.230 79.079  1.000 66.15836  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   19946 C CG  . PHE A-3 1 397 ? 60.887  -104.172 80.085  1.000 79.31832  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   19947 C CD1 . PHE A-3 1 397 ? 61.696  -105.002 80.843  1.000 86.27483  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   19948 C CD2 . PHE A-3 1 397 ? 59.516  -104.228 80.272  1.000 84.59979  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   19949 C CE1 . PHE A-3 1 397 ? 61.149  -105.871 81.768  1.000 72.27409  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   19950 C CE2 . PHE A-3 1 397 ? 58.963  -105.095 81.196  1.000 64.36473  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   19951 C CZ  . PHE A-3 1 397 ? 59.781  -105.917 81.945  1.000 73.64174  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   19952 N N   . GLU A-3 1 398 ? 63.535  -101.040 77.836  1.000 83.22457  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19953 C CA  . GLU A-3 1 398 ? 64.219  -100.519 76.657  1.000 76.00510  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19954 C C   . GLU A-3 1 398 ? 65.732  -100.623 76.813  1.000 82.93937  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19955 O O   . GLU A-3 1 398 ? 66.441  -100.952 75.855  1.000 95.38343  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19956 C CB  . GLU A-3 1 398 ? 63.802  -99.071  76.402  1.000 71.50200  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19957 C CG  . GLU A-3 1 398 ? 63.734  -98.697  74.930  1.000 110.09630 ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19958 C CD  . GLU A-3 1 398 ? 62.461  -99.186  74.261  1.000 91.50049  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19959 O OE1 . GLU A-3 1 398 ? 61.363  -98.825  74.735  1.000 96.40053  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19960 O OE2 . GLU A-3 1 398 ? 62.558  -99.933  73.266  1.000 89.44474  ? ? ? ? ? -1 388 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19961 N N   . LYS A-3 1 399 ? 66.242  -100.355 78.017  1.000 77.81678  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19962 C CA  . LYS A-3 1 399 ? 67.675  -100.483 78.265  1.000 75.45985  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19963 C C   . LYS A-3 1 399 ? 68.106  -101.945 78.265  1.000 78.61724  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19964 O O   . LYS A-3 1 399 ? 69.128  -102.302 77.667  1.000 85.94395  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19965 C CB  . LYS A-3 1 399 ? 68.035  -99.816  79.592  1.000 67.99227  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19966 C CG  . LYS A-3 1 399 ? 69.402  -100.201 80.139  1.000 67.91799  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19967 C CD  . LYS A-3 1 399 ? 70.523  -99.437  79.455  1.000 68.39611  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19968 C CE  . LYS A-3 1 399 ? 71.872  -99.819  80.040  1.000 75.82270  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19969 N NZ  . LYS A-3 1 399 ? 72.948  -98.874  79.634  1.000 93.71601  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19970 N N   . VAL A-3 1 400 ? 67.337  -102.807 78.934  1.000 89.87036  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19971 C CA  . VAL A-3 1 400 ? 67.702  -104.219 79.024  1.000 88.76184  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19972 C C   . VAL A-3 1 400 ? 67.653  -104.870 77.648  1.000 75.32226  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19973 O O   . VAL A-3 1 400 ? 68.568  -105.604 77.256  1.000 90.03917  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19974 C CB  . VAL A-3 1 400 ? 66.790  -104.949 80.028  1.000 91.01690  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19975 C CG1 . VAL A-3 1 400 ? 66.990  -106.453 79.929  1.000 66.10251  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19976 C CG2 . VAL A-3 1 400 ? 67.069  -104.466 81.443  1.000 81.03944  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19977 N N   . LEU A-3 1 401 ? 66.583  -104.609 76.893  1.000 87.46589  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19978 C CA  . LEU A-3 1 401 ? 66.478  -105.177 75.552  1.000 86.04548  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19979 C C   . LEU A-3 1 401 ? 67.576  -104.648 74.640  1.000 87.09793  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19980 O O   . LEU A-3 1 401 ? 68.087  -105.382 73.788  1.000 82.70576  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19981 C CB  . LEU A-3 1 401 ? 65.100  -104.883 74.958  1.000 62.17231  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19982 C CG  . LEU A-3 1 401 ? 63.947  -105.739 75.482  1.000 69.49631  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19983 C CD1 . LEU A-3 1 401 ? 62.620  -105.259 74.914  1.000 74.70983  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19984 C CD2 . LEU A-3 1 401 ? 64.178  -107.204 75.144  1.000 73.20340  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19985 N N   . ASP A-3 1 402 ? 67.957  -103.379 74.806  1.000 84.47936  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 N   1 
+ATOM   19986 C CA  . ASP A-3 1 402 ? 69.000  -102.799 73.965  1.000 76.83292  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   19987 C C   . ASP A-3 1 402 ? 70.293  -103.601 74.063  1.000 99.24806  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 C   1 
+ATOM   19988 O O   . ASP A-3 1 402 ? 70.920  -103.920 73.046  1.000 113.83602 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 O   1 
+ATOM   19989 C CB  . ASP A-3 1 402 ? 69.233  -101.338 74.357  1.000 82.97929  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   19990 C CG  . ASP A-3 1 402 ? 70.228  -100.633 73.450  1.000 98.54651  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   19991 O OD1 . ASP A-3 1 402 ? 70.597  -101.197 72.398  1.000 128.29025 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   19992 O OD2 . ASP A-3 1 402 ? 70.642  -99.506  73.793  1.000 97.04303  ? ? ? ? ? -1 392 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   19993 N N   . GLU A-3 1 403 ? 70.699  -103.953 75.285  1.000 93.57767  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19994 C CA  . GLU A-3 1 403 ? 71.941  -104.698 75.461  1.000 87.74553  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19995 C C   . GLU A-3 1 403 ? 71.792  -106.151 75.020  1.000 90.85922  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19996 O O   . GLU A-3 1 403 ? 72.730  -106.732 74.460  1.000 95.60660  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19997 C CB  . GLU A-3 1 403 ? 72.397  -104.621 76.919  1.000 99.45828  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19998 C CG  . GLU A-3 1 403 ? 72.737  -103.217 77.395  1.000 102.02154 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19999 C CD  . GLU A-3 1 403 ? 73.948  -102.640 76.691  1.000 105.14089 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20000 O OE1 . GLU A-3 1 403 ? 74.845  -103.423 76.310  1.000 101.64719 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20001 O OE2 . GLU A-3 1 403 ? 74.002  -101.405 76.514  1.000 116.55985 ? ? ? ? ? -1 393 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20002 N N   . VAL A-3 1 404 ? 70.624  -106.751 75.255  1.000 91.21832  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 N   1 
+ATOM   20003 C CA  . VAL A-3 1 404 ? 70.440  -108.175 74.991  1.000 92.09983  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   20004 C C   . VAL A-3 1 404 ? 70.044  -108.412 73.539  1.000 87.57700  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 C   1 
+ATOM   20005 O O   . VAL A-3 1 404 ? 70.618  -109.268 72.856  1.000 84.26666  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 O   1 
+ATOM   20006 C CB  . VAL A-3 1 404 ? 69.402  -108.763 75.965  1.000 87.98013  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   20007 C CG1 . VAL A-3 1 404 ? 69.145  -110.228 75.646  1.000 100.77232 ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   20008 C CG2 . VAL A-3 1 404 ? 69.865  -108.600 77.407  1.000 92.42651  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   20009 N N   . GLU A-3 1 405 ? 69.059  -107.665 73.043  1.000 92.54491  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20010 C CA  . GLU A-3 1 405 ? 68.567  -107.844 71.676  1.000 91.25548  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20011 C C   . GLU A-3 1 405 ? 68.032  -106.515 71.162  1.000 91.69936  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20012 O O   . GLU A-3 1 405 ? 66.829  -106.236 71.262  1.000 91.35925  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20013 C CB  . GLU A-3 1 405 ? 67.481  -108.919 71.614  1.000 73.35989  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20014 C CG  . GLU A-3 1 405 ? 67.002  -109.252 70.220  1.000 111.75215 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20015 C CD  . GLU A-3 1 405 ? 67.292  -110.687 69.825  1.000 132.07929 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20016 O OE1 . GLU A-3 1 405 ? 67.767  -111.462 70.679  1.000 124.75026 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20017 O OE2 . GLU A-3 1 405 ? 67.041  -111.040 68.653  1.000 152.03481 ? ? ? ? ? -1 395 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20018 N N   . PRO A-3 1 406 ? 68.899  -105.656 70.609  1.000 86.09786  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 N   1 
+ATOM   20019 C CA  . PRO A-3 1 406 ? 68.420  -104.330 70.184  1.000 75.72560  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   20020 C C   . PRO A-3 1 406 ? 67.537  -104.368 68.945  1.000 86.50102  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 C   1 
+ATOM   20021 O O   . PRO A-3 1 406 ? 66.830  -103.386 68.676  1.000 108.24139 ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 O   1 
+ATOM   20022 C CB  . PRO A-3 1 406 ? 69.715  -103.551 69.920  1.000 76.46834  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   20023 C CG  . PRO A-3 1 406 ? 70.702  -104.602 69.562  1.000 89.17392  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   20024 C CD  . PRO A-3 1 406 ? 70.352  -105.813 70.394  1.000 73.51598  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   20025 N N   . GLU A-3 1 407 ? 67.564  -105.460 68.179  1.000 95.18393  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20026 C CA  . GLU A-3 1 407 ? 66.740  -105.621 66.989  1.000 96.13876  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20027 C C   . GLU A-3 1 407 ? 65.397  -106.278 67.290  1.000 88.48811  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20028 O O   . GLU A-3 1 407 ? 64.842  -106.973 66.427  1.000 88.70386  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20029 C CB  . GLU A-3 1 407 ? 67.500  -106.431 65.940  1.000 106.44325 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20030 C CG  . GLU A-3 1 407 ? 68.867  -105.867 65.589  1.000 108.35736 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20031 C CD  . GLU A-3 1 407 ? 69.579  -106.696 64.537  1.000 150.72157 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20032 O OE1 . GLU A-3 1 407 ? 68.907  -107.512 63.870  1.000 156.73318 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20033 O OE2 . GLU A-3 1 407 ? 70.809  -106.538 64.379  1.000 171.40632 ? ? ? ? ? -1 397 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20034 N N   . TYR A-3 1 408 ? 64.858  -106.085 68.497  1.000 88.32262  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 N   1 
+ATOM   20035 C CA  . TYR A-3 1 408 ? 63.629  -106.778 68.869  1.000 92.94028  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   20036 C C   . TYR A-3 1 408 ? 62.410  -106.186 68.172  1.000 82.28013  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 C   1 
+ATOM   20037 O O   . TYR A-3 1 408 ? 61.447  -106.911 67.898  1.000 75.77016  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 O   1 
+ATOM   20038 C CB  . TYR A-3 1 408 ? 63.448  -106.758 70.389  1.000 84.49827  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   20039 C CG  . TYR A-3 1 408 ? 62.894  -105.467 70.952  1.000 72.38834  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   20040 C CD1 . TYR A-3 1 408 ? 63.725  -104.388 71.219  1.000 65.91171  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   20041 C CD2 . TYR A-3 1 408 ? 61.539  -105.336 71.231  1.000 58.70252  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   20042 C CE1 . TYR A-3 1 408 ? 63.221  -103.209 71.739  1.000 71.60825  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   20043 C CE2 . TYR A-3 1 408 ? 61.025  -104.162 71.750  1.000 67.41148  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   20044 C CZ  . TYR A-3 1 408 ? 61.870  -103.102 72.002  1.000 71.47343  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   20045 O OH  . TYR A-3 1 408 ? 61.365  -101.931 72.519  1.000 74.57904  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   20046 N N   . GLU A-3 1 409 ? 62.424  -104.884 67.877  1.000 79.02671  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20047 C CA  . GLU A-3 1 409 ? 61.309  -104.289 67.145  1.000 92.65929  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20048 C C   . GLU A-3 1 409 ? 61.378  -104.598 65.656  1.000 98.73213  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20049 O O   . GLU A-3 1 409 ? 60.336  -104.665 64.994  1.000 83.16362  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20050 C CB  . GLU A-3 1 409 ? 61.270  -102.776 67.362  1.000 78.92902  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20051 C CG  . GLU A-3 1 409 ? 60.690  -102.351 68.699  1.000 110.07152 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20052 C CD  . GLU A-3 1 409 ? 60.331  -100.877 68.739  1.000 112.92244 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20053 O OE1 . GLU A-3 1 409 ? 60.577  -100.173 67.738  1.000 117.59775 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20054 O OE2 . GLU A-3 1 409 ? 59.799  -100.420 69.773  1.000 136.29320 ? ? ? ? ? -1 399 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20055 N N   . LEU A-3 1 410 ? 62.586  -104.780 65.117  1.000 100.44306 ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20056 C CA  . LEU A-3 1 410 ? 62.724  -105.151 63.713  1.000 68.17371  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20057 C C   . LEU A-3 1 410 ? 62.074  -106.500 63.437  1.000 77.62594  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20058 O O   . LEU A-3 1 410 ? 61.505  -106.717 62.361  1.000 98.91573  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20059 C CB  . LEU A-3 1 410 ? 64.201  -105.183 63.315  1.000 69.56547  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20060 C CG  . LEU A-3 1 410 ? 64.992  -103.879 63.164  1.000 63.12927  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20061 C CD1 . LEU A-3 1 410 ? 65.271  -103.210 64.504  1.000 99.85463  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20062 C CD2 . LEU A-3 1 410 ? 66.293  -104.149 62.428  1.000 86.23988  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20063 N N   . ASN A-3 1 411 ? 62.144  -107.417 64.399  1.000 68.07169  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20064 C CA  . ASN A-3 1 411 ? 61.591  -108.755 64.252  1.000 63.10239  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20065 C C   . ASN A-3 1 411 ? 60.126  -108.837 64.663  1.000 76.35172  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20066 O O   . ASN A-3 1 411 ? 59.559  -109.935 64.669  1.000 105.03105 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20067 C CB  . ASN A-3 1 411 ? 62.415  -109.756 65.065  1.000 103.94364 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20068 C CG  . ASN A-3 1 411 ? 63.904  -109.622 64.816  1.000 118.95735 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20069 O OD1 . ASN A-3 1 411 ? 64.329  -109.015 63.832  1.000 87.10952  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20070 N ND2 . ASN A-3 1 411 ? 64.707  -110.190 65.709  1.000 132.83195 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20071 N N   . GLY A-3 1 412 ? 59.506  -107.713 65.010  1.000 58.89420  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20072 C CA  . GLY A-3 1 412 ? 58.094  -107.682 65.327  1.000 74.41989  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20073 C C   . GLY A-3 1 412 ? 57.739  -107.456 66.782  1.000 80.25515  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20074 O O   . GLY A-3 1 412 ? 56.552  -107.519 67.122  1.000 81.86914  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20075 N N   . GLY A-3 1 413 ? 58.718  -107.199 67.652  1.000 90.99367  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20076 C CA  . GLY A-3 1 413 ? 58.416  -106.939 69.043  1.000 61.74270  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20077 C C   . GLY A-3 1 413 ? 57.955  -105.513 69.285  1.000 68.07086  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20078 O O   . GLY A-3 1 413 ? 58.263  -104.592 68.528  1.000 87.08389  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20079 N N   . PHE A-3 1 414 ? 57.201  -105.332 70.369  1.000 68.79785  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 N   1 
+ATOM   20080 C CA  . PHE A-3 1 414 ? 56.654  -104.023 70.698  1.000 86.98142  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   20081 C C   . PHE A-3 1 414 ? 56.293  -103.983 72.177  1.000 86.17088  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 C   1 
+ATOM   20082 O O   . PHE A-3 1 414 ? 55.742  -104.948 72.713  1.000 67.11250  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 O   1 
+ATOM   20083 C CB  . PHE A-3 1 414 ? 55.425  -103.712 69.837  1.000 61.48984  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   20084 C CG  . PHE A-3 1 414 ? 54.903  -102.314 69.999  1.000 72.18713  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   20085 C CD1 . PHE A-3 1 414 ? 55.508  -101.253 69.345  1.000 68.98054  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   20086 C CD2 . PHE A-3 1 414 ? 53.799  -102.062 70.795  1.000 73.51310  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   20087 C CE1 . PHE A-3 1 414 ? 55.026  -99.966  69.490  1.000 68.03842  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   20088 C CE2 . PHE A-3 1 414 ? 53.312  -100.779 70.944  1.000 69.13609  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   20089 C CZ  . PHE A-3 1 414 ? 53.926  -99.729  70.291  1.000 73.08382  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   20090 N N   . LEU A-3 1 415 ? 56.608  -102.860 72.825  1.000 79.76471  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20091 C CA  . LEU A-3 1 415 ? 56.285  -102.635 74.230  1.000 59.17790  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20092 C C   . LEU A-3 1 415 ? 55.077  -101.709 74.304  1.000 64.08260  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20093 O O   . LEU A-3 1 415 ? 55.171  -100.523 73.970  1.000 84.01490  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20094 C CB  . LEU A-3 1 415 ? 57.475  -102.037 74.979  1.000 67.23135  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20095 C CG  . LEU A-3 1 415 ? 58.704  -102.930 75.159  1.000 50.12823  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20096 C CD1 . LEU A-3 1 415 ? 59.874  -102.131 75.714  1.000 58.39948  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20097 C CD2 . LEU A-3 1 415 ? 58.380  -104.103 76.067  1.000 77.45495  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20098 N N   . LEU A-3 1 416 ? 53.946  -102.251 74.741  1.000 64.27358  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20099 C CA  . LEU A-3 1 416 ? 52.702  -101.504 74.871  1.000 67.81099  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20100 C C   . LEU A-3 1 416 ? 52.391  -101.327 76.350  1.000 74.25100  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20101 O O   . LEU A-3 1 416 ? 52.213  -102.315 77.071  1.000 70.76827  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20102 C CB  . LEU A-3 1 416 ? 51.558  -102.223 74.155  1.000 63.06564  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20103 C CG  . LEU A-3 1 416 ? 50.165  -101.617 74.306  1.000 64.71057  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20104 C CD1 . LEU A-3 1 416 ? 50.185  -100.161 73.894  1.000 69.00178  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20105 C CD2 . LEU A-3 1 416 ? 49.150  -102.392 73.485  1.000 56.10622  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20106 N N   . GLU A-3 1 417 ? 52.334  -100.075 76.797  1.000 80.88030  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20107 C CA  . GLU A-3 1 417 ? 52.069  -99.752  78.193  1.000 77.91670  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20108 C C   . GLU A-3 1 417 ? 50.585  -99.469  78.382  1.000 74.93385  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20109 O O   . GLU A-3 1 417 ? 49.985  -98.715  77.609  1.000 70.47143  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20110 C CB  . GLU A-3 1 417 ? 52.910  -98.561  78.663  1.000 63.23531  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20111 C CG  . GLU A-3 1 417 ? 52.927  -97.356  77.732  1.000 102.70663 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20112 C CD  . GLU A-3 1 417 ? 53.670  -96.171  78.332  1.000 107.01558 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20113 O OE1 . GLU A-3 1 417 ? 53.361  -95.797  79.483  1.000 93.11595  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20114 O OE2 . GLU A-3 1 417 ? 54.565  -95.619  77.656  1.000 130.56458 ? ? ? ? ? -1 407 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20115 N N   . VAL A-3 1 418 ? 49.998  -100.088 79.402  1.000 74.19075  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 N   1 
+ATOM   20116 C CA  . VAL A-3 1 418 ? 48.580  -99.953  79.708  1.000 83.72425  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   20117 C C   . VAL A-3 1 418 ? 48.459  -99.475  81.149  1.000 98.12192  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 C   1 
+ATOM   20118 O O   . VAL A-3 1 418 ? 48.959  -100.130 82.072  1.000 112.21829 ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 O   1 
+ATOM   20119 C CB  . VAL A-3 1 418 ? 47.825  -101.272 79.476  1.000 86.97222  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   20120 C CG1 . VAL A-3 1 418 ? 47.719  -101.544 77.987  1.000 94.45936  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   20121 C CG2 . VAL A-3 1 418 ? 48.547  -102.427 80.146  1.000 75.16539  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   20122 N N   . GLY A-3 1 419 ? 47.821  -98.326  81.340  1.000 98.62627  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20123 C CA  . GLY A-3 1 419 ? 47.744  -97.751  82.666  1.000 96.85538  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20124 C C   . GLY A-3 1 419 ? 46.334  -97.429  83.108  1.000 99.17822  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20125 O O   . GLY A-3 1 419 ? 45.622  -96.681  82.433  1.000 138.78594 ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20126 N N   . GLY A-3 1 420 ? 45.915  -97.990  84.241  1.000 73.63835  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20127 C CA  . GLY A-3 1 420 ? 44.621  -97.719  84.821  1.000 77.60033  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20128 C C   . GLY A-3 1 420 ? 43.497  -98.590  84.299  1.000 67.52466  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20129 O O   . GLY A-3 1 420 ? 42.561  -98.890  85.045  1.000 107.86427 ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20130 N N   . THR A-3 1 421 ? 43.565  -99.003  83.040  1.000 78.88077  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 N   1 
+ATOM   20131 C CA  . THR A-3 1 421 ? 42.519  -99.812  82.437  1.000 84.75781  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 CA  1 
+ATOM   20132 C C   . THR A-3 1 421 ? 42.838  -101.298 82.569  1.000 81.29302  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 C   1 
+ATOM   20133 O O   . THR A-3 1 421 ? 43.977  -101.701 82.823  1.000 78.80152  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 O   1 
+ATOM   20134 C CB  . THR A-3 1 421 ? 42.342  -99.448  80.963  1.000 85.34589  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 CB  1 
+ATOM   20135 O OG1 . THR A-3 1 421 ? 43.602  -99.558  80.287  1.000 78.43900  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   20136 C CG2 . THR A-3 1 421 ? 41.827  -98.022  80.828  1.000 96.59447  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   20137 N N   . TYR A-3 1 422 ? 41.805  -102.116 82.394  1.000 90.04901  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 N   1 
+ATOM   20138 C CA  . TYR A-3 1 422 ? 41.991  -103.556 82.361  1.000 79.63742  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   20139 C C   . TYR A-3 1 422 ? 42.628  -103.978 81.040  1.000 98.07631  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 C   1 
+ATOM   20140 O O   . TYR A-3 1 422 ? 42.660  -103.224 80.062  1.000 94.71788  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 O   1 
+ATOM   20141 C CB  . TYR A-3 1 422 ? 40.655  -104.274 82.561  1.000 80.52439  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   20142 C CG  . TYR A-3 1 422 ? 40.301  -104.529 84.009  1.000 99.22969  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   20143 C CD1 . TYR A-3 1 422 ? 40.034  -103.479 84.878  1.000 105.19765 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   20144 C CD2 . TYR A-3 1 422 ? 40.223  -105.825 84.504  1.000 104.13539 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   20145 C CE1 . TYR A-3 1 422 ? 39.708  -103.713 86.203  1.000 100.26877 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   20146 C CE2 . TYR A-3 1 422 ? 39.897  -106.068 85.825  1.000 79.07679  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   20147 C CZ  . TYR A-3 1 422 ? 39.641  -105.011 86.670  1.000 97.98682  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   20148 O OH  . TYR A-3 1 422 ? 39.317  -105.258 87.984  1.000 94.46001  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   20149 N N   . PHE A-3 1 423 ? 43.139  -105.208 81.020  1.000 82.71265  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 N   1 
+ATOM   20150 C CA  . PHE A-3 1 423 ? 43.837  -105.720 79.848  1.000 80.37939  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   20151 C C   . PHE A-3 1 423 ? 42.901  -106.298 78.792  1.000 71.51291  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 C   1 
+ATOM   20152 O O   . PHE A-3 1 423 ? 43.367  -106.621 77.696  1.000 76.60961  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 O   1 
+ATOM   20153 C CB  . PHE A-3 1 423 ? 44.846  -106.797 80.265  1.000 73.72879  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   20154 C CG  . PHE A-3 1 423 ? 45.814  -106.357 81.335  1.000 84.42190  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   20155 C CD1 . PHE A-3 1 423 ? 46.226  -105.036 81.425  1.000 77.06698  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   20156 C CD2 . PHE A-3 1 423 ? 46.314  -107.270 82.251  1.000 78.55971  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   20157 C CE1 . PHE A-3 1 423 ? 47.115  -104.635 82.412  1.000 82.10942  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   20158 C CE2 . PHE A-3 1 423 ? 47.203  -106.874 83.238  1.000 80.16816  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   20159 C CZ  . PHE A-3 1 423 ? 47.605  -105.556 83.317  1.000 101.82070 ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   20160 N N   . ASN A-3 1 424 ? 41.604  -106.427 79.083  1.000 69.85859  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20161 C CA  . ASN A-3 1 424 ? 40.726  -107.197 78.206  1.000 79.57845  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20162 C C   . ASN A-3 1 424 ? 40.618  -106.571 76.821  1.000 89.07338  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20163 O O   . ASN A-3 1 424 ? 40.639  -107.282 75.810  1.000 68.76950  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20164 C CB  . ASN A-3 1 424 ? 39.346  -107.346 78.844  1.000 66.57954  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20165 C CG  . ASN A-3 1 424 ? 39.360  -108.281 80.034  1.000 112.40339 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20166 O OD1 . ASN A-3 1 424 ? 39.394  -107.846 81.184  1.000 128.18483 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20167 N ND2 . ASN A-3 1 424 ? 39.358  -109.581 79.760  1.000 122.30704 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20168 N N   . HIS A-3 1 425 ? 40.521  -105.242 76.751  1.000 94.37150  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 N   1 
+ATOM   20169 C CA  . HIS A-3 1 425 ? 40.351  -104.590 75.458  1.000 65.16790  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   20170 C C   . HIS A-3 1 425 ? 41.572  -104.790 74.568  1.000 66.16519  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 C   1 
+ATOM   20171 O O   . HIS A-3 1 425 ? 41.439  -105.028 73.362  1.000 78.44498  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 O   1 
+ATOM   20172 C CB  . HIS A-3 1 425 ? 40.072  -103.101 75.652  1.000 73.49202  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   20173 C CG  . HIS A-3 1 425 ? 39.916  -102.353 74.368  1.000 84.59943  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   20174 N ND1 . HIS A-3 1 425 ? 38.741  -102.348 73.649  1.000 89.08986  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   20175 C CD2 . HIS A-3 1 425 ? 40.795  -101.606 73.659  1.000 54.58197  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   20176 C CE1 . HIS A-3 1 425 ? 38.897  -101.618 72.560  1.000 81.61649  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   20177 N NE2 . HIS A-3 1 425 ? 40.134  -101.156 72.542  1.000 68.34143  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   20178 N N   . TYR A-3 1 426 ? 42.770  -104.696 75.147  1.000 76.03740  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 N   1 
+ATOM   20179 C CA  . TYR A-3 1 426 ? 43.990  -104.875 74.366  1.000 61.34607  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   20180 C C   . TYR A-3 1 426 ? 44.184  -106.332 73.963  1.000 68.77718  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 C   1 
+ATOM   20181 O O   . TYR A-3 1 426 ? 44.584  -106.620 72.830  1.000 71.50727  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 O   1 
+ATOM   20182 C CB  . TYR A-3 1 426 ? 45.196  -104.377 75.163  1.000 71.94661  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   20183 C CG  . TYR A-3 1 426 ? 45.132  -102.911 75.533  1.000 86.79502  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   20184 C CD1 . TYR A-3 1 426 ? 45.714  -101.947 74.722  1.000 79.82331  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   20185 C CD2 . TYR A-3 1 426 ? 44.492  -102.492 76.694  1.000 68.63763  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   20186 C CE1 . TYR A-3 1 426 ? 45.660  -100.606 75.053  1.000 80.73219  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   20187 C CE2 . TYR A-3 1 426 ? 44.430  -101.151 77.032  1.000 63.18014  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   20188 C CZ  . TYR A-3 1 426 ? 45.019  -100.213 76.209  1.000 68.02011  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   20189 O OH  . TYR A-3 1 426 ? 44.966  -98.878  76.538  1.000 77.71920  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   20190 N N   . VAL A-3 1 427 ? 43.904  -107.267 74.874  1.000 73.53933  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 N   1 
+ATOM   20191 C CA  . VAL A-3 1 427 ? 44.169  -108.675 74.596  1.000 74.87634  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   20192 C C   . VAL A-3 1 427 ? 43.201  -109.215 73.549  1.000 67.70323  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 C   1 
+ATOM   20193 O O   . VAL A-3 1 427 ? 43.594  -109.982 72.664  1.000 73.27692  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 O   1 
+ATOM   20194 C CB  . VAL A-3 1 427 ? 44.120  -109.495 75.899  1.000 67.98319  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   20195 C CG1 . VAL A-3 1 427 ? 44.225  -110.983 75.602  1.000 71.98393  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   20196 C CG2 . VAL A-3 1 427 ? 45.240  -109.068 76.833  1.000 71.56107  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   20197 N N   . CYS A-3 1 428 ? 41.927  -108.820 73.624  1.000 70.96123  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-3 N   1 
+ATOM   20198 C CA  . CYS A-3 1 428 ? 40.939  -109.330 72.676  1.000 64.11025  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-3 CA  1 
+ATOM   20199 C C   . CYS A-3 1 428 ? 41.265  -108.902 71.251  1.000 77.02179  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-3 C   1 
+ATOM   20200 O O   . CYS A-3 1 428 ? 41.157  -109.701 70.312  1.000 76.82701  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-3 O   1 
+ATOM   20201 C CB  . CYS A-3 1 428 ? 39.538  -108.858 73.064  1.000 52.78692  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-3 CB  1 
+ATOM   20202 S SG  . CYS A-3 1 428 ? 38.848  -109.674 74.520  1.000 95.43049  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-3 SG  1 
+ATOM   20203 N N   . THR A-3 1 429 ? 41.671  -107.644 71.070  1.000 67.78504  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 N   1 
+ATOM   20204 C CA  . THR A-3 1 429 ? 42.027  -107.163 69.739  1.000 57.40073  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 CA  1 
+ATOM   20205 C C   . THR A-3 1 429 ? 43.257  -107.890 69.203  1.000 70.54661  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 C   1 
+ATOM   20206 O O   . THR A-3 1 429 ? 43.264  -108.367 68.063  1.000 87.72276  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 O   1 
+ATOM   20207 C CB  . THR A-3 1 429 ? 42.255  -105.650 69.777  1.000 60.82186  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 CB  1 
+ATOM   20208 O OG1 . THR A-3 1 429 ? 41.013  -104.982 70.037  1.000 68.04168  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   20209 C CG2 . THR A-3 1 429 ? 42.817  -105.162 68.451  1.000 66.39323  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   20210 N N   . LEU A-3 1 430 ? 44.304  -108.003 70.023  1.000 66.96407  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20211 C CA  . LEU A-3 1 430 ? 45.534  -108.656 69.574  1.000 72.25386  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20212 C C   . LEU A-3 1 430 ? 45.344  -110.157 69.380  1.000 67.42868  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20213 O O   . LEU A-3 1 430 ? 45.970  -110.755 68.497  1.000 83.65394  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20214 C CB  . LEU A-3 1 430 ? 46.665  -108.396 70.561  1.000 68.37817  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20215 C CG  . LEU A-3 1 430 ? 47.027  -106.938 70.808  1.000 61.98613  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20216 C CD1 . LEU A-3 1 430 ? 48.171  -106.840 71.808  1.000 71.68873  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20217 C CD2 . LEU A-3 1 430 ? 47.389  -106.238 69.508  1.000 63.56262  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20218 N N   . ASN A-3 1 431 ? 44.497  -110.788 70.196  1.000 68.26176  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20219 C CA  . ASN A-3 1 431 ? 44.312  -112.236 70.080  1.000 86.17462  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20220 C C   . ASN A-3 1 431 ? 43.597  -112.599 68.784  1.000 78.41960  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20221 O O   . ASN A-3 1 431 ? 44.003  -113.536 68.085  1.000 69.73222  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20222 C CB  . ASN A-3 1 431 ? 43.535  -112.780 71.283  1.000 80.21586  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20223 C CG  . ASN A-3 1 431 ? 43.453  -114.296 71.300  1.000 71.95214  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20224 O OD1 . ASN A-3 1 431 ? 44.407  -114.989 70.948  1.000 77.55720  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20225 N ND2 . ASN A-3 1 431 ? 42.300  -114.818 71.711  1.000 127.98351 ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20226 N N   . ASP A-3 1 432 ? 42.540  -111.857 68.439  1.000 78.37948  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20227 C CA  . ASP A-3 1 432 ? 41.790  -112.157 67.224  1.000 81.41879  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20228 C C   . ASP A-3 1 432 ? 42.649  -111.963 65.981  1.000 69.26454  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20229 O O   . ASP A-3 1 432 ? 42.494  -112.688 64.992  1.000 91.63684  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20230 C CB  . ASP A-3 1 432 ? 40.538  -111.284 67.149  1.000 79.24348  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20231 C CG  . ASP A-3 1 432 ? 39.551  -111.582 68.260  1.000 78.23032  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20232 O OD1 . ASP A-3 1 432 ? 39.780  -112.545 69.022  1.000 95.81197  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20233 O OD2 . ASP A-3 1 432 ? 38.545  -110.850 68.371  1.000 92.80993  ? ? ? ? ? -1 422 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20234 N N   . LEU A-3 1 433 ? 43.557  -110.991 66.012  1.000 70.71201  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20235 C CA  . LEU A-3 1 433 ? 44.431  -110.711 64.882  1.000 69.06414  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20236 C C   . LEU A-3 1 433 ? 45.626  -111.654 64.804  1.000 80.66600  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20237 O O   . LEU A-3 1 433 ? 46.495  -111.456 63.949  1.000 89.78904  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20238 C CB  . LEU A-3 1 433 ? 44.920  -109.262 64.947  1.000 74.18540  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20239 C CG  . LEU A-3 1 433 ? 43.842  -108.186 64.818  1.000 68.15009  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20240 C CD1 . LEU A-3 1 433 ? 44.430  -106.815 65.100  1.000 69.36717  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20241 C CD2 . LEU A-3 1 433 ? 43.210  -108.226 63.436  1.000 78.55507  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20242 N N   . GLY A-3 1 434 ? 45.692  -112.666 65.666  1.000 80.36068  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20243 C CA  . GLY A-3 1 434 ? 46.799  -113.600 65.630  1.000 89.99712  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20244 C C   . GLY A-3 1 434 ? 48.115  -113.043 66.116  1.000 76.67562  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20245 O O   . GLY A-3 1 434 ? 49.172  -113.558 65.740  1.000 75.18651  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20246 N N   . ILE A-3 1 435 ? 48.086  -112.004 66.945  1.000 65.95553  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20247 C CA  . ILE A-3 1 435 ? 49.292  -111.369 67.464  1.000 62.49646  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20248 C C   . ILE A-3 1 435 ? 49.578  -111.931 68.848  1.000 82.20603  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20249 O O   . ILE A-3 1 435 ? 48.703  -111.924 69.723  1.000 90.37232  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20250 C CB  . ILE A-3 1 435 ? 49.137  -109.840 67.512  1.000 80.90336  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20251 C CG1 . ILE A-3 1 435 ? 48.821  -109.294 66.117  1.000 71.86820  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20252 C CG2 . ILE A-3 1 435 ? 50.393  -109.197 68.083  1.000 73.59763  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20253 C CD1 . ILE A-3 1 435 ? 48.559  -107.805 66.087  1.000 59.73364  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20254 N N   . THR A-3 1 436 ? 50.803  -112.413 69.050  1.000 91.55409  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 N   1 
+ATOM   20255 C CA  . THR A-3 1 436 ? 51.196  -112.966 70.340  1.000 83.65206  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 CA  1 
+ATOM   20256 C C   . THR A-3 1 436 ? 51.236  -111.861 71.389  1.000 83.86981  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 C   1 
+ATOM   20257 O O   . THR A-3 1 436 ? 51.948  -110.866 71.224  1.000 90.95809  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 O   1 
+ATOM   20258 C CB  . THR A-3 1 436 ? 52.559  -113.647 70.231  1.000 70.43165  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 CB  1 
+ATOM   20259 O OG1 . THR A-3 1 436 ? 52.495  -114.697 69.258  1.000 100.68675 ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   20260 C CG2 . THR A-3 1 436 ? 52.968  -114.231 71.573  1.000 89.32049  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   20261 N N   . HIS A-3 1 437 ? 50.475  -112.031 72.465  1.000 80.92895  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 N   1 
+ATOM   20262 C CA  . HIS A-3 1 437 ? 50.370  -111.028 73.516  1.000 83.68449  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   20263 C C   . HIS A-3 1 437 ? 50.971  -111.568 74.805  1.000 76.06032  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 C   1 
+ATOM   20264 O O   . HIS A-3 1 437 ? 50.709  -112.714 75.187  1.000 68.63768  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 O   1 
+ATOM   20265 C CB  . HIS A-3 1 437 ? 48.911  -110.615 73.736  1.000 63.85039  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   20266 C CG  . HIS A-3 1 437 ? 48.009  -111.753 74.098  1.000 67.09724  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   20267 N ND1 . HIS A-3 1 437 ? 47.968  -112.296 75.363  1.000 106.27083 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   20268 C CD2 . HIS A-3 1 437 ? 47.116  -112.451 73.358  1.000 78.30206  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   20269 C CE1 . HIS A-3 1 437 ? 47.087  -113.281 75.388  1.000 109.96845 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   20270 N NE2 . HIS A-3 1 437 ? 46.556  -113.395 74.184  1.000 93.51737  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   20271 N N   . ILE A-3 1 438 ? 51.778  -110.741 75.467  1.000 74.69251  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20272 C CA  . ILE A-3 1 438 ? 52.429  -111.092 76.723  1.000 81.85042  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20273 C C   . ILE A-3 1 438 ? 52.112  -110.009 77.743  1.000 72.57819  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20274 O O   . ILE A-3 1 438 ? 52.128  -108.816 77.420  1.000 78.90722  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20275 C CB  . ILE A-3 1 438 ? 53.954  -111.246 76.550  1.000 81.93800  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20276 C CG1 . ILE A-3 1 438 ? 54.264  -112.080 75.307  1.000 70.45456  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20277 C CG2 . ILE A-3 1 438 ? 54.566  -111.879 77.791  1.000 76.38038  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20278 C CD1 . ILE A-3 1 438 ? 55.680  -111.936 74.819  1.000 69.52655  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20279 N N   . ILE A-3 1 439 ? 51.829  -110.421 78.976  1.000 73.47211  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20280 C CA  . ILE A-3 1 439 ? 51.398  -109.510 80.030  1.000 81.01823  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20281 C C   . ILE A-3 1 439 ? 52.320  -109.668 81.230  1.000 79.46650  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20282 O O   . ILE A-3 1 439 ? 52.560  -110.789 81.693  1.000 77.23424  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20283 C CB  . ILE A-3 1 439 ? 49.933  -109.757 80.443  1.000 74.61536  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20284 C CG1 . ILE A-3 1 439 ? 48.969  -109.315 79.337  1.000 60.20539  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20285 C CG2 . ILE A-3 1 439 ? 49.617  -109.028 81.739  1.000 71.10119  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20286 C CD1 . ILE A-3 1 439 ? 48.706  -110.364 78.271  1.000 98.08318  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20287 N N   . LYS A-3 1 440 ? 52.827  -108.545 81.737  1.000 68.39278  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20288 C CA  . LYS A-3 1 440 ? 53.654  -108.513 82.939  1.000 67.38737  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20289 C C   . LYS A-3 1 440 ? 53.139  -107.391 83.829  1.000 78.27938  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20290 O O   . LYS A-3 1 440 ? 53.280  -106.211 83.488  1.000 73.32980  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20291 C CB  . LYS A-3 1 440 ? 55.129  -108.307 82.590  1.000 57.11891  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20292 C CG  . LYS A-3 1 440 ? 56.055  -108.253 83.793  1.000 73.17507  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20293 C CD  . LYS A-3 1 440 ? 56.018  -109.552 84.580  1.000 96.09347  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20294 C CE  . LYS A-3 1 440 ? 56.984  -109.518 85.754  1.000 105.08507 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20295 N NZ  . LYS A-3 1 440 ? 56.657  -108.433 86.720  1.000 116.87804 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20296 N N   . THR A-3 1 441 ? 52.541  -107.753 84.963  1.000 64.59765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 N   1 
+ATOM   20297 C CA  . THR A-3 1 441 ? 51.932  -106.777 85.854  1.000 83.38199  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 CA  1 
+ATOM   20298 C C   . THR A-3 1 441 ? 52.328  -107.078 87.293  1.000 99.27899  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 C   1 
+ATOM   20299 O O   . THR A-3 1 441 ? 52.721  -108.197 87.634  1.000 90.10913  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 O   1 
+ATOM   20300 C CB  . THR A-3 1 441 ? 50.401  -106.764 85.717  1.000 79.83765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 CB  1 
+ATOM   20301 O OG1 . THR A-3 1 441 ? 49.850  -105.737 86.550  1.000 102.48560 ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   20302 C CG2 . THR A-3 1 441 ? 49.811  -108.109 86.120  1.000 53.10451  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   20303 N N   . ASP A-3 1 442 ? 52.223  -106.056 88.135  1.000 106.04901 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20304 C CA  . ASP A-3 1 442 ? 52.528  -106.190 89.550  1.000 82.93828  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20305 C C   . ASP A-3 1 442 ? 51.300  -106.661 90.318  1.000 97.33831  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20306 O O   . ASP A-3 1 442 ? 50.160  -106.355 89.957  1.000 85.57297  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20307 C CB  . ASP A-3 1 442 ? 53.016  -104.862 90.132  1.000 79.13953  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20308 C CG  . ASP A-3 1 442 ? 54.285  -104.367 89.471  1.000 107.07720 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20309 O OD1 . ASP A-3 1 442 ? 55.048  -105.204 88.947  1.000 118.78191 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20310 O OD2 . ASP A-3 1 442 ? 54.522  -103.140 89.481  1.000 123.73539 ? ? ? ? ? -1 432 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20311 N N   . ASN A-3 1 443 ? 51.547  -107.411 91.389  1.000 103.20535 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20312 C CA  . ASN A-3 1 443 ? 50.491  -107.810 92.313  1.000 95.19039  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20313 C C   . ASN A-3 1 443 ? 50.182  -106.627 93.224  1.000 94.59080  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20314 O O   . ASN A-3 1 443 ? 50.963  -106.307 94.125  1.000 116.98290 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20315 C CB  . ASN A-3 1 443 ? 50.921  -109.031 93.118  1.000 87.83206  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20316 C CG  . ASN A-3 1 443 ? 49.763  -109.694 93.829  1.000 89.04414  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20317 O OD1 . ASN A-3 1 443 ? 48.674  -109.127 93.929  1.000 78.19685  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20318 N ND2 . ASN A-3 1 443 ? 49.991  -110.902 94.331  1.000 85.79106  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20319 N N   . ASP A-3 1 444 ? 49.044  -105.979 92.997  1.000 84.44520  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20320 C CA  . ASP A-3 1 444 ? 48.718  -104.737 93.676  1.000 90.64480  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20321 C C   . ASP A-3 1 444 ? 47.446  -104.884 94.498  1.000 91.21104  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20322 O O   . ASP A-3 1 444 ? 46.604  -105.748 94.240  1.000 76.46631  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20323 C CB  . ASP A-3 1 444 ? 48.555  -103.583 92.678  1.000 93.27886  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20324 C CG  . ASP A-3 1 444 ? 49.881  -102.980 92.268  1.000 100.37416 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20325 O OD1 . ASP A-3 1 444 ? 50.806  -102.960 93.108  1.000 137.11643 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20326 O OD2 . ASP A-3 1 444 ? 50.000  -102.523 91.112  1.000 85.62771  ? ? ? ? ? -1 434 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20327 N N   . LEU A-3 1 445 ? 47.326  -104.011 95.496  1.000 99.15598  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20328 C CA  . LEU A-3 1 445 ? 46.156  -103.923 96.357  1.000 67.09468  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20329 C C   . LEU A-3 1 445 ? 45.666  -102.482 96.349  1.000 79.85270  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20330 O O   . LEU A-3 1 445 ? 46.456  -101.557 96.565  1.000 103.72631 ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20331 C CB  . LEU A-3 1 445 ? 46.489  -104.364 97.785  1.000 88.91873  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20332 C CG  . LEU A-3 1 445 ? 47.154  -105.733 97.933  1.000 74.90739  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20333 C CD1 . LEU A-3 1 445 ? 47.692  -105.916 99.341  1.000 70.82641  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20334 C CD2 . LEU A-3 1 445 ? 46.175  -106.844 97.583  1.000 70.09265  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20335 N N   . LYS A-3 1 446 ? 44.372  -102.289 96.103  1.000 78.58914  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20336 C CA  . LYS A-3 1 446 ? 43.781  -100.960 96.014  1.000 109.67205 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20337 C C   . LYS A-3 1 446 ? 42.774  -100.758 97.136  1.000 100.03811 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20338 O O   . LYS A-3 1 446 ? 41.891  -101.594 97.337  1.000 113.92019 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20339 C CB  . LYS A-3 1 446 ? 43.103  -100.749 94.653  1.000 96.30944  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20340 C CG  . LYS A-3 1 446 ? 42.449  -99.389  94.519  1.000 108.61300 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20341 C CD  . LYS A-3 1 446 ? 42.118  -99.061  93.075  1.000 96.03338  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20342 C CE  . LYS A-3 1 446 ? 41.564  -97.651  92.966  1.000 105.62036 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20343 N NZ  . LYS A-3 1 446 ? 42.440  -96.686  93.682  1.000 132.34073 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20344 N N   . SER A-3 1 447 ? 42.898  -99.640  97.851  1.000 87.73403  ? ? ? ? ? ?  437 SER A-3 N   1 
+ATOM   20345 C CA  . SER A-3 1 447 ? 41.988  -99.319  98.945  1.000 113.96585 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-3 CA  1 
+ATOM   20346 C C   . SER A-3 1 447 ? 40.664  -98.802  98.401  1.000 113.53845 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-3 C   1 
+ATOM   20347 O O   . SER A-3 1 447 ? 40.634  -97.838  97.631  1.000 115.10918 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-3 O   1 
+ATOM   20348 C CB  . SER A-3 1 447 ? 42.611  -98.289  99.880  1.000 120.27392 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-3 CB  1 
+ATOM   20349 O OG  . SER A-3 1 447 ? 42.976  -97.121  99.173  1.000 117.93458 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-3 OG  1 
+ATOM   20350 N N   . LYS A-3 1 448 ? 39.570  -99.429  98.829  1.000 105.48762 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20351 C CA  . LYS A-3 1 448 ? 38.242  -98.972  98.451  1.000 115.38589 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20352 C C   . LYS A-3 1 448 ? 37.940  -97.622  99.089  1.000 117.90143 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20353 O O   . LYS A-3 1 448 ? 38.270  -97.375  100.252 1.000 143.75121 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20354 C CB  . LYS A-3 1 448 ? 37.192  -100.000 98.871  1.000 132.37331 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20355 C CG  . LYS A-3 1 448 ? 37.351  -101.354 98.206  1.000 133.05114 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20356 C CD  . LYS A-3 1 448 ? 36.320  -102.343 98.721  1.000 155.03876 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20357 C CE  . LYS A-3 1 448 ? 34.907  -101.834 98.484  1.000 152.56878 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20358 N NZ  . LYS A-3 1 448 ? 33.879  -102.752 99.048  1.000 177.94968 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20359 N N   . LYS A-3 1 449 ? 37.304  -96.747  98.317  1.000 123.53438 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20360 C CA  . LYS A-3 1 449 ? 36.958  -95.424  98.813  1.000 137.48939 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20361 C C   . LYS A-3 1 449 ? 35.813  -95.509  99.818  1.000 139.25875 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20362 O O   . LYS A-3 1 449 ? 34.932  -96.368  99.722  1.000 154.44238 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20363 C CB  . LYS A-3 1 449 ? 36.576  -94.504  97.655  1.000 145.81554 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20364 C CG  . LYS A-3 1 449 ? 35.485  -95.062  96.757  1.000 153.74897 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20365 C CD  . LYS A-3 1 449 ? 35.114  -94.079  95.660  1.000 133.66097 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20366 C CE  . LYS A-3 1 449 ? 33.943  -94.592  94.840  1.000 165.41994 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20367 N NZ  . LYS A-3 1 449 ? 33.518  -93.612  93.804  1.000 175.35895 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20368 N N   . GLY A-3 1 450 ? 35.841  -94.608  100.799 1.000 154.39621 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20369 C CA  . GLY A-3 1 450 ? 34.819  -94.551  101.822 1.000 170.38428 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20370 C C   . GLY A-3 1 450 ? 34.977  -95.539  102.956 1.000 160.09624 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20371 O O   . GLY A-3 1 450 ? 34.201  -95.478  103.918 1.000 190.14070 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20372 N N   . LYS A-3 1 451 ? 35.949  -96.446  102.884 1.000 144.36571 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20373 C CA  . LYS A-3 1 451 ? 36.168  -97.442  103.922 1.000 147.31692 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20374 C C   . LYS A-3 1 451 ? 37.659  -97.704  104.056 1.000 156.07626 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20375 O O   . LYS A-3 1 451 ? 38.367  -97.829  103.053 1.000 171.04352 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20376 C CB  . LYS A-3 1 451 ? 35.428  -98.749  103.606 1.000 137.53468 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20377 C CG  . LYS A-3 1 451 ? 35.576  -99.829  104.667 1.000 167.25595 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20378 C CD  . LYS A-3 1 451 ? 34.915  -99.424  105.974 1.000 167.40368 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20379 C CE  . LYS A-3 1 451 ? 35.005  -100.541 107.002 1.000 148.88353 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20380 N NZ  . LYS A-3 1 451 ? 34.308  -100.193 108.271 1.000 176.54269 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20381 N N   . LYS A-3 1 452 ? 38.132  -97.783  105.295 1.000 140.57556 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20382 C CA  . LYS A-3 1 452 ? 39.537  -98.028  105.581 1.000 158.12615 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20383 C C   . LYS A-3 1 452 ? 39.741  -99.476  106.007 1.000 140.12856 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20384 O O   . LYS A-3 1 452 ? 38.849  -100.104 106.585 1.000 131.98152 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20385 C CB  . LYS A-3 1 452 ? 40.052  -97.081  106.670 1.000 174.14219 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20386 C CG  . LYS A-3 1 452 ? 39.901  -95.605  106.329 1.000 184.33371 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20387 C CD  . LYS A-3 1 452 ? 40.574  -95.263  105.007 1.000 185.36517 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20388 C CE  . LYS A-3 1 452 ? 42.080  -95.467  105.073 1.000 171.97319 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20389 N NZ  . LYS A-3 1 452 ? 42.736  -95.156  103.773 1.000 160.82999 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20390 N N   . GLY A-3 1 453 ? 40.930  -100.001 105.711 1.000 138.86153 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20391 C CA  . GLY A-3 1 453 ? 41.254  -101.380 105.995 1.000 135.59369 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20392 C C   . GLY A-3 1 453 ? 40.846  -102.366 104.923 1.000 118.07161 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20393 O O   . GLY A-3 1 453 ? 41.213  -103.545 105.017 1.000 110.80650 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20394 N N   . VAL A-3 1 454 ? 40.102  -101.926 103.911 1.000 121.07260 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 N   1 
+ATOM   20395 C CA  . VAL A-3 1 454 ? 39.660  -102.782 102.816 1.000 129.59877 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   20396 C C   . VAL A-3 1 454 ? 40.566  -102.546 101.614 1.000 132.48160 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 C   1 
+ATOM   20397 O O   . VAL A-3 1 454 ? 40.825  -101.396 101.232 1.000 120.81957 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 O   1 
+ATOM   20398 C CB  . VAL A-3 1 454 ? 38.186  -102.518 102.462 1.000 116.81996 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   20399 C CG1 . VAL A-3 1 454 ? 37.280  -103.004 103.579 1.000 134.55186 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   20400 C CG2 . VAL A-3 1 454 ? 37.951  -101.039 102.212 1.000 141.88364 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   20401 N N   . TYR A-3 1 455 ? 41.053  -103.635 101.021 1.000 116.22899 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 N   1 
+ATOM   20402 C CA  . TYR A-3 1 455 ? 41.940  -103.582 99.868  1.000 113.35937 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   20403 C C   . TYR A-3 1 455 ? 41.452  -104.565 98.815  1.000 95.80779  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 C   1 
+ATOM   20404 O O   . TYR A-3 1 455 ? 41.221  -105.740 99.116  1.000 96.96863  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 O   1 
+ATOM   20405 C CB  . TYR A-3 1 455 ? 43.389  -103.901 100.265 1.000 107.41294 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   20406 C CG  . TYR A-3 1 455 ? 44.045  -102.858 101.150 1.000 127.26977 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   20407 C CD1 . TYR A-3 1 455 ? 43.851  -101.502 100.928 1.000 130.82280 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   20408 C CD2 . TYR A-3 1 455 ? 44.862  -103.232 102.207 1.000 126.00986 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   20409 C CE1 . TYR A-3 1 455 ? 44.448  -100.550 101.734 1.000 138.89905 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   20410 C CE2 . TYR A-3 1 455 ? 45.462  -102.288 103.019 1.000 107.98011 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   20411 C CZ  . TYR A-3 1 455 ? 45.253  -100.948 102.777 1.000 125.12973 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   20412 O OH  . TYR A-3 1 455 ? 45.847  -100.001 103.578 1.000 151.63513 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   20413 N N   . GLU A-3 1 456 ? 41.295  -104.079 97.587  1.000 115.38473 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20414 C CA  . GLU A-3 1 456 ? 40.903  -104.914 96.458  1.000 107.13285 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20415 C C   . GLU A-3 1 456 ? 42.122  -105.578 95.832  1.000 90.92112  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20416 O O   . GLU A-3 1 456 ? 43.186  -104.966 95.715  1.000 86.27643  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20417 C CB  . GLU A-3 1 456 ? 40.166  -104.082 95.402  1.000 86.38972  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20418 C CG  . GLU A-3 1 456 ? 38.747  -103.713 95.793  1.000 118.45648 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20419 C CD  . GLU A-3 1 456 ? 38.051  -102.847 94.756  1.000 149.41023 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20420 O OE1 . GLU A-3 1 456 ? 38.743  -102.147 93.986  1.000 133.16433 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20421 O OE2 . GLU A-3 1 456 ? 36.803  -102.872 94.714  1.000 143.63684 ? ? ? ? ? -1 446 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20422 N N   . LEU A-3 1 457 ? 41.953  -106.831 95.413  1.000 71.52448  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20423 C CA  . LEU A-3 1 457 ? 43.038  -107.612 94.817  1.000 94.87377  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20424 C C   . LEU A-3 1 457 ? 43.163  -107.264 93.332  1.000 84.58094  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20425 O O   . LEU A-3 1 457 ? 42.935  -108.081 92.440  1.000 82.98439  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20426 C CB  . LEU A-3 1 457 ? 42.798  -109.102 95.027  1.000 88.13736  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20427 C CG  . LEU A-3 1 457 ? 43.368  -109.741 96.297  1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20428 C CD1 . LEU A-3 1 457 ? 42.906  -109.012 97.547  1.000 94.45453  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20429 C CD2 . LEU A-3 1 457 ? 42.988  -111.213 96.367  1.000 70.18474  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20430 N N   . LEU A-3 1 458 ? 43.570  -106.017 93.083  1.000 85.58371  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20431 C CA  . LEU A-3 1 458 ? 43.565  -105.481 91.724  1.000 86.05767  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20432 C C   . LEU A-3 1 458 ? 44.515  -106.246 90.808  1.000 83.63779  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20433 O O   . LEU A-3 1 458 ? 44.209  -106.467 89.631  1.000 66.19578  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20434 C CB  . LEU A-3 1 458 ? 43.927  -103.996 91.752  1.000 89.31337  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20435 C CG  . LEU A-3 1 458 ? 43.951  -103.261 90.413  1.000 74.10175  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20436 C CD1 . LEU A-3 1 458 ? 42.639  -103.452 89.670  1.000 84.70479  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20437 C CD2 . LEU A-3 1 458 ? 44.227  -101.787 90.641  1.000 71.57515  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20438 N N   . GLY A-3 1 459 ? 45.670  -106.661 91.330  1.000 99.79082  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20439 C CA  . GLY A-3 1 459 ? 46.627  -107.372 90.499  1.000 69.55809  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20440 C C   . GLY A-3 1 459 ? 46.108  -108.712 90.015  1.000 71.43137  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20441 O O   . GLY A-3 1 459 ? 46.328  -109.096 88.863  1.000 90.57669  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20442 N N   . LEU A-3 1 460 ? 45.410  -109.444 90.885  1.000 93.37196  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20443 C CA  . LEU A-3 1 460 ? 44.884  -110.747 90.496  1.000 87.93275  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20444 C C   . LEU A-3 1 460 ? 43.643  -110.633 89.623  1.000 88.86138  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20445 O O   . LEU A-3 1 460 ? 43.440  -111.470 88.737  1.000 105.75286 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20446 C CB  . LEU A-3 1 460 ? 44.564  -111.583 91.737  1.000 103.81164 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20447 C CG  . LEU A-3 1 460 ? 45.647  -112.532 92.247  1.000 96.90499  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20448 C CD1 . LEU A-3 1 460 ? 45.194  -113.198 93.533  1.000 96.10767  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20449 C CD2 . LEU A-3 1 460 ? 45.983  -113.577 91.196  1.000 78.65674  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20450 N N   . ASN A-3 1 461 ? 42.808  -109.617 89.854  1.000 74.50849  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20451 C CA  . ASN A-3 1 461 ? 41.540  -109.523 89.138  1.000 90.49362  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20452 C C   . ASN A-3 1 461 ? 41.758  -109.312 87.646  1.000 93.55005  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20453 O O   . ASN A-3 1 461 ? 41.035  -109.883 86.820  1.000 92.06776  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20454 C CB  . ASN A-3 1 461 ? 40.694  -108.392 89.721  1.000 94.74966  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20455 C CG  . ASN A-3 1 461 ? 40.349  -108.618 91.177  1.000 98.44910  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20456 O OD1 . ASN A-3 1 461 ? 40.230  -109.757 91.630  1.000 83.12042  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20457 N ND2 . ASN A-3 1 461 ? 40.186  -107.530 91.922  1.000 108.28439 ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20458 N N   . ARG A-3 1 462 ? 42.747  -108.494 87.283  1.000 77.06556  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 N   1 
+ATOM   20459 C CA  . ARG A-3 1 462 ? 43.026  -108.256 85.872  1.000 74.22783  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   20460 C C   . ARG A-3 1 462 ? 43.535  -109.518 85.186  1.000 90.79731  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 C   1 
+ATOM   20461 O O   . ARG A-3 1 462 ? 43.150  -109.807 84.047  1.000 97.30547  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 O   1 
+ATOM   20462 C CB  . ARG A-3 1 462 ? 44.027  -107.110 85.726  1.000 75.13312  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   20463 C CG  . ARG A-3 1 462 ? 43.455  -105.742 86.069  1.000 84.77546  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   20464 C CD  . ARG A-3 1 462 ? 44.480  -104.650 85.822  1.000 66.00784  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   20465 N NE  . ARG A-3 1 462 ? 45.614  -104.797 86.724  1.000 95.06794  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   20466 C CZ  . ARG A-3 1 462 ? 46.644  -103.965 86.791  1.000 116.89977 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   20467 N NH1 . ARG A-3 1 462 ? 46.747  -102.922 85.984  1.000 60.99584  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   20468 N NH2 . ARG A-3 1 462 ? 47.593  -104.183 87.697  1.000 138.51259 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   20469 N N   . CYS A-3 1 463 ? 44.391  -110.289 85.862  1.000 66.53999  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-3 N   1 
+ATOM   20470 C CA  . CYS A-3 1 463 ? 44.835  -111.555 85.289  1.000 67.53008  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-3 CA  1 
+ATOM   20471 C C   . CYS A-3 1 463 ? 43.700  -112.576 85.256  1.000 80.80518  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-3 C   1 
+ATOM   20472 O O   . CYS A-3 1 463 ? 43.628  -113.400 84.337  1.000 94.18020  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-3 O   1 
+ATOM   20473 C CB  . CYS A-3 1 463 ? 46.038  -112.096 86.067  1.000 57.96263  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-3 CB  1 
+ATOM   20474 S SG  . CYS A-3 1 463 ? 47.478  -110.993 86.098  1.000 78.93515  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-3 SG  1 
+ATOM   20475 N N   . LEU A-3 1 464 ? 42.797  -112.535 86.241  1.000 84.29724  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20476 C CA  . LEU A-3 1 464 ? 41.636  -113.421 86.196  1.000 86.81512  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20477 C C   . LEU A-3 1 464 ? 40.643  -112.987 85.127  1.000 88.66628  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20478 O O   . LEU A-3 1 464 ? 39.923  -113.826 84.574  1.000 93.08893  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20479 C CB  . LEU A-3 1 464 ? 40.942  -113.472 87.558  1.000 88.35175  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20480 C CG  . LEU A-3 1 464 ? 41.685  -114.178 88.692  1.000 88.77827  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20481 C CD1 . LEU A-3 1 464 ? 40.890  -114.107 89.986  1.000 86.61518  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20482 C CD2 . LEU A-3 1 464 ? 41.985  -115.620 88.321  1.000 74.37000  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20483 N N   . ASN A-3 1 465 ? 40.585  -111.688 84.829  1.000 79.49208  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20484 C CA  . ASN A-3 1 465 ? 39.656  -111.208 83.813  1.000 98.44539  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20485 C C   . ASN A-3 1 465 ? 40.049  -111.694 82.424  1.000 87.50036  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20486 O O   . ASN A-3 1 465 ? 39.173  -111.954 81.591  1.000 85.16944  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20487 C CB  . ASN A-3 1 465 ? 39.582  -109.682 83.847  1.000 109.30456 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20488 C CG  . ASN A-3 1 465 ? 38.162  -109.167 84.002  1.000 129.71049 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20489 O OD1 . ASN A-3 1 465 ? 37.387  -109.677 84.812  1.000 121.95163 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20490 N ND2 . ASN A-3 1 465 ? 37.811  -108.154 83.215  1.000 119.44060 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20491 N N   . LEU A-3 1 466 ? 41.351  -111.830 82.159  1.000 83.04707  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20492 C CA  . LEU A-3 1 466 ? 41.788  -112.370 80.875  1.000 78.72853  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20493 C C   . LEU A-3 1 466 ? 41.395  -113.834 80.720  1.000 90.52987  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20494 O O   . LEU A-3 1 466 ? 41.123  -114.287 79.602  1.000 123.14736 ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20495 C CB  . LEU A-3 1 466 ? 43.299  -112.201 80.719  1.000 69.09231  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20496 C CG  . LEU A-3 1 466 ? 43.815  -110.762 80.711  1.000 81.97258  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20497 C CD1 . LEU A-3 1 466 ? 45.281  -110.720 80.313  1.000 69.15375  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20498 C CD2 . LEU A-3 1 466 ? 42.974  -109.895 79.782  1.000 72.65605  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20499 N N   . LEU A-3 1 467 ? 41.352  -114.582 81.820  1.000 71.46191  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20500 C CA  . LEU A-3 1 467 ? 40.939  -115.979 81.789  1.000 81.42123  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20501 C C   . LEU A-3 1 467 ? 39.428  -116.157 81.830  1.000 81.56956  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20502 O O   . LEU A-3 1 467 ? 38.957  -117.299 81.791  1.000 79.88284  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20503 C CB  . LEU A-3 1 467 ? 41.569  -116.738 82.957  1.000 75.18279  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20504 C CG  . LEU A-3 1 467 ? 43.043  -117.116 82.846  1.000 76.89270  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20505 C CD1 . LEU A-3 1 467 ? 43.485  -117.896 84.072  1.000 84.56451  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20506 C CD2 . LEU A-3 1 467 ? 43.278  -117.925 81.586  1.000 92.68299  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20507 N N   . GLY A-3 1 468 ? 38.659  -115.073 81.919  1.000 64.34941  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20508 C CA  . GLY A-3 1 468 ? 37.216  -115.161 81.936  1.000 59.80425  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20509 C C   . GLY A-3 1 468 ? 36.595  -115.354 83.302  1.000 80.11178  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20510 O O   . GLY A-3 1 468 ? 35.369  -115.241 83.426  1.000 80.71036  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20511 N N   . ARG A-3 1 469 ? 37.394  -115.648 84.326  1.000 97.94088  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 N   1 
+ATOM   20512 C CA  . ARG A-3 1 469 ? 36.872  -115.785 85.676  1.000 76.29750  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   20513 C C   . ARG A-3 1 469 ? 36.348  -114.450 86.193  1.000 87.82417  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 C   1 
+ATOM   20514 O O   . ARG A-3 1 469 ? 36.699  -113.375 85.698  1.000 77.03336  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 O   1 
+ATOM   20515 C CB  . ARG A-3 1 469 ? 37.949  -116.304 86.624  1.000 103.18182 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   20516 C CG  . ARG A-3 1 469 ? 38.284  -117.772 86.467  1.000 88.05337  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   20517 C CD  . ARG A-3 1 469 ? 39.572  -118.069 87.217  1.000 133.25478 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   20518 N NE  . ARG A-3 1 469 ? 40.151  -119.383 86.964  1.000 124.70050 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   20519 C CZ  . ARG A-3 1 469 ? 40.672  -119.772 85.807  1.000 102.61171 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   20520 N NH1 . ARG A-3 1 469 ? 40.516  -119.060 84.704  1.000 122.66837 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   20521 N NH2 . ARG A-3 1 469 ? 41.375  -120.900 85.758  1.000 93.62987  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   20522 N N   . GLU A-3 1 470 ? 35.508  -114.532 87.220  1.000 104.58326 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20523 C CA  . GLU A-3 1 470 ? 34.910  -113.346 87.808  1.000 106.97732 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20524 C C   . GLU A-3 1 470 ? 35.869  -112.706 88.811  1.000 116.04576 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20525 O O   . GLU A-3 1 470 ? 36.824  -113.326 89.288  1.000 105.95889 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20526 C CB  . GLU A-3 1 470 ? 33.577  -113.703 88.475  1.000 116.14014 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20527 C CG  . GLU A-3 1 470 ? 32.651  -112.523 88.793  1.000 136.21595 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20528 C CD  . GLU A-3 1 470 ? 31.950  -111.939 87.570  1.000 168.66158 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20529 O OE1 . GLU A-3 1 470 ? 32.399  -112.183 86.429  1.000 175.83153 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20530 O OE2 . GLU A-3 1 470 ? 30.938  -111.230 87.755  1.000 179.86308 ? ? ? ? ? -1 460 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20531 N N   . ASN A-3 1 471 ? 35.607  -111.437 89.112  1.000 116.66665 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20532 C CA  . ASN A-3 1 471 ? 36.422  -110.696 90.063  1.000 95.33425  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20533 C C   . ASN A-3 1 471 ? 36.369  -111.350 91.440  1.000 106.72475 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20534 O O   . ASN A-3 1 471 ? 35.311  -111.791 91.896  1.000 104.85754 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20535 C CB  . ASN A-3 1 471 ? 35.930  -109.252 90.146  1.000 94.79681  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20536 C CG  . ASN A-3 1 471 ? 37.051  -108.244 90.041  1.000 100.47380 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20537 O OD1 . ASN A-3 1 471 ? 37.531  -107.729 91.049  1.000 119.72292 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20538 N ND2 . ASN A-3 1 471 ? 37.468  -107.945 88.814  1.000 91.17832  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20539 N N   . LEU A-3 1 472 ? 37.523  -111.414 92.100  1.000 94.22661  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20540 C CA  . LEU A-3 1 472 ? 37.590  -111.987 93.436  1.000 99.92596  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20541 C C   . LEU A-3 1 472 ? 36.965  -111.049 94.461  1.000 101.98817 ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20542 O O   . LEU A-3 1 472 ? 36.901  -109.832 94.269  1.000 88.54001  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20543 C CB  . LEU A-3 1 472 ? 39.039  -112.280 93.829  1.000 76.79785  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20544 C CG  . LEU A-3 1 472 ? 39.628  -113.619 93.390  1.000 77.06725  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20545 C CD1 . LEU A-3 1 472 ? 41.061  -113.755 93.877  1.000 68.73552  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20546 C CD2 . LEU A-3 1 472 ? 38.776  -114.769 93.899  1.000 98.70166  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20547 N N   . ASP A-3 1 473 ? 36.502  -111.635 95.564  1.000 120.70275 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20548 C CA  . ASP A-3 1 473 ? 35.975  -110.848 96.669  1.000 98.37782  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20549 C C   . ASP A-3 1 473 ? 37.079  -110.010 97.296  1.000 99.77217  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20550 O O   . ASP A-3 1 473 ? 38.198  -110.486 97.508  1.000 114.55583 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20551 C CB  . ASP A-3 1 473 ? 35.355  -111.761 97.728  1.000 124.49907 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20552 C CG  . ASP A-3 1 473 ? 33.901  -112.073 97.449  1.000 145.85433 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20553 O OD1 . ASP A-3 1 473 ? 33.362  -111.557 96.448  1.000 134.01387 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20554 O OD2 . ASP A-3 1 473 ? 33.294  -112.830 98.237  1.000 154.83974 ? ? ? ? ? -1 463 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20555 N N   . GLU A-3 1 474 ? 36.760  -108.752 97.591  1.000 100.38958 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20556 C CA  . GLU A-3 1 474 ? 37.723  -107.883 98.249  1.000 117.36906 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20557 C C   . GLU A-3 1 474 ? 38.028  -108.411 99.646  1.000 107.41097 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20558 O O   . GLU A-3 1 474 ? 37.199  -109.065 100.285 1.000 116.07968 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20559 C CB  . GLU A-3 1 474 ? 37.195  -106.447 98.320  1.000 112.12080 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20560 C CG  . GLU A-3 1 474 ? 36.392  -106.122 99.571  1.000 135.42678 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20561 C CD  . GLU A-3 1 474 ? 34.950  -105.761 99.271  1.000 163.98291 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20562 O OE1 . GLU A-3 1 474 ? 34.397  -106.276 98.277  1.000 190.82398 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20563 O OE2 . GLU A-3 1 474 ? 34.371  -104.957 100.033 1.000 183.78919 ? ? ? ? ? -1 464 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20564 N N   . ILE A-3 1 475 ? 39.245  -108.143 100.113 1.000 101.19343 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20565 C CA  . ILE A-3 1 475 ? 39.691  -108.637 101.406 1.000 117.35676 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20566 C C   . ILE A-3 1 475 ? 39.961  -107.451 102.319 1.000 113.86205 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20567 O O   . ILE A-3 1 475 ? 40.180  -106.322 101.874 1.000 103.78702 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20568 C CB  . ILE A-3 1 475 ? 40.943  -109.532 101.294 1.000 93.46846  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20569 C CG1 . ILE A-3 1 475 ? 42.193  -108.680 101.066 1.000 90.26324  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20570 C CG2 . ILE A-3 1 475 ? 40.769  -110.550 100.176 1.000 90.21506  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20571 C CD1 . ILE A-3 1 475 ? 43.484  -109.450 101.198 1.000 103.64233 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20572 N N   . THR A-3 1 476 ? 39.931  -107.725 103.619 1.000 121.18810 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 N   1 
+ATOM   20573 C CA  . THR A-3 1 476 ? 40.229  -106.742 104.648 1.000 120.66578 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 CA  1 
+ATOM   20574 C C   . THR A-3 1 476 ? 41.434  -107.222 105.441 1.000 101.13028 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 C   1 
+ATOM   20575 O O   . THR A-3 1 476 ? 41.446  -108.356 105.928 1.000 133.52843 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 O   1 
+ATOM   20576 C CB  . THR A-3 1 476 ? 39.032  -106.536 105.582 1.000 123.19456 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 CB  1 
+ATOM   20577 O OG1 . THR A-3 1 476 ? 38.890  -107.681 106.431 1.000 132.48484 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   20578 C CG2 . THR A-3 1 476 ? 37.754  -106.355 104.775 1.000 132.75355 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   20579 N N   . ILE A-3 1 477 ? 42.448  -106.370 105.558 1.000 107.21771 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20580 C CA  . ILE A-3 1 477 ? 43.632  -106.671 106.351 1.000 141.10019 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20581 C C   . ILE A-3 1 477 ? 43.710  -105.670 107.495 1.000 154.65069 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20582 O O   . ILE A-3 1 477 ? 43.438  -104.477 107.312 1.000 132.16963 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20583 C CB  . ILE A-3 1 477 ? 44.919  -106.658 105.498 1.000 132.70951 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20584 C CG1 . ILE A-3 1 477 ? 46.106  -107.169 106.317 1.000 143.66739 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20585 C CG2 . ILE A-3 1 477 ? 45.207  -105.270 104.953 1.000 136.79518 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20586 C CD1 . ILE A-3 1 477 ? 45.948  -108.602 106.790 1.000 137.48686 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20587 N N   . ASP A-3 1 478 ? 44.057  -106.166 108.682 1.000 151.26887 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20588 C CA  . ASP A-3 1 478 ? 44.121  -105.347 109.888 1.000 128.90934 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20589 C C   . ASP A-3 1 478 ? 45.549  -104.839 110.060 1.000 129.61195 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20590 O O   . ASP A-3 1 478 ? 46.464  -105.616 110.349 1.000 127.87105 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20591 C CB  . ASP A-3 1 478 ? 43.678  -106.150 111.108 1.000 161.13037 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20592 C CG  . ASP A-3 1 478 ? 43.882  -105.393 112.408 1.000 189.39244 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20593 O OD1 . ASP A-3 1 478 ? 43.093  -104.468 112.693 1.000 206.84680 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20594 O OD2 . ASP A-3 1 478 ? 44.832  -105.726 113.150 1.000 178.12726 ? ? ? ? ? -1 468 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20595 N N   . ILE A-3 1 479 ? 45.739  -103.542 109.891 1.000 122.94501 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20596 C CA  . ILE A-3 1 479 ? 47.024  -102.885 110.109 1.000 127.06577 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20597 C C   . ILE A-3 1 479 ? 46.869  -101.946 111.298 1.000 155.01402 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20598 O O   . ILE A-3 1 479 ? 45.877  -101.212 111.368 1.000 148.83898 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20599 C CB  . ILE A-3 1 479 ? 47.512  -102.124 108.860 1.000 143.08925 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20600 C CG1 . ILE A-3 1 479 ? 46.499  -101.092 108.392 1.000 167.95102 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20601 C CG2 . ILE A-3 1 479 ? 47.799  -103.112 107.729 1.000 134.50667 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20602 C CD1 . ILE A-3 1 479 ? 46.908  -99.658  108.676 1.000 158.93462 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20603 N N   . PRO A-3 1 480 ? 47.786  -101.965 112.260 1.000 141.04014 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 N   1 
+ATOM   20604 C CA  . PRO A-3 1 480 ? 47.672  -101.054 113.405 1.000 127.95086 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   20605 C C   . PRO A-3 1 480 ? 47.925  -99.613  112.993 1.000 123.57845 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 C   1 
+ATOM   20606 O O   . PRO A-3 1 480 ? 48.598  -99.330  112.001 1.000 146.54140 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 O   1 
+ATOM   20607 C CB  . PRO A-3 1 480 ? 48.759  -101.552 114.369 1.000 150.07991 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   20608 C CG  . PRO A-3 1 480 ? 49.089  -102.942 113.903 1.000 150.65645 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   20609 C CD  . PRO A-3 1 480 ? 48.895  -102.919 112.426 1.000 146.57113 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   20610 N N   . GLU A-3 1 481 ? 47.372  -98.693  113.784 1.000 140.59063 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20611 C CA  . GLU A-3 1 481 ? 47.469  -97.278  113.443 1.000 115.55896 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20612 C C   . GLU A-3 1 481 ? 48.877  -96.736  113.661 1.000 121.91760 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20613 O O   . GLU A-3 1 481 ? 49.270  -95.762  113.008 1.000 118.66312 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20614 C CB  . GLU A-3 1 481 ? 46.452  -96.474  114.252 1.000 136.99932 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20615 C CG  . GLU A-3 1 481 ? 46.215  -95.058  113.738 1.000 141.98819 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20616 C CD  . GLU A-3 1 481 ? 45.467  -95.026  112.416 1.000 151.00486 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20617 O OE1 . GLU A-3 1 481 ? 44.914  -96.072  112.012 1.000 152.65229 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20618 O OE2 . GLU A-3 1 481 ? 45.431  -93.952  111.781 1.000 171.23776 ? ? ? ? ? -1 471 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20619 N N   . ASP A-3 1 482 ? 49.647  -97.343  114.566 1.000 140.59163 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20620 C CA  . ASP A-3 1 482 ? 51.021  -96.909  114.787 1.000 146.52597 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20621 C C   . ASP A-3 1 482 ? 51.964  -97.374  113.684 1.000 132.87954 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20622 O O   . ASP A-3 1 482 ? 53.080  -96.855  113.582 1.000 138.63564 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20623 C CB  . ASP A-3 1 482 ? 51.525  -97.402  116.147 1.000 160.88951 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20624 C CG  . ASP A-3 1 482 ? 51.669  -98.913  116.212 1.000 152.93361 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20625 O OD1 . ASP A-3 1 482 ? 50.902  -99.617  115.525 1.000 154.22570 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20626 O OD2 . ASP A-3 1 482 ? 52.550  -99.399  116.953 1.000 157.11001 ? ? ? ? ? -1 472 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20627 N N   . ILE A-3 1 483 ? 51.542  -98.329  112.862 1.000 129.57718 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20628 C CA  . ILE A-3 1 483 ? 52.348  -98.815  111.748 1.000 143.20458 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20629 C C   . ILE A-3 1 483 ? 52.016  -97.985  110.514 1.000 146.43359 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20630 O O   . ILE A-3 1 483 ? 50.895  -98.045  109.997 1.000 120.48969 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20631 C CB  . ILE A-3 1 483 ? 52.099  -100.309 111.489 1.000 135.77257 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20632 C CG1 . ILE A-3 1 483 ? 52.421  -101.130 112.739 1.000 136.04674 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20633 C CG2 . ILE A-3 1 483 ? 52.928  -100.789 110.308 1.000 140.12634 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20634 C CD1 . ILE A-3 1 483 ? 53.867  -101.046 113.169 1.000 141.17330 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20635 N N   . LYS A-3 1 484 ? 52.991  -97.210  110.040 1.000 146.37538 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20636 C CA  . LYS A-3 1 484 ? 52.786  -96.335  108.895 1.000 118.61839 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20637 C C   . LYS A-3 1 484 ? 54.060  -96.275  108.064 1.000 115.27949 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20638 O O   . LYS A-3 1 484 ? 55.132  -96.710  108.493 1.000 118.19588 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20639 C CB  . LYS A-3 1 484 ? 52.376  -94.923  109.328 1.000 133.26957 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20640 C CG  . LYS A-3 1 484 ? 50.900  -94.755  109.645 1.000 126.24007 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20641 C CD  . LYS A-3 1 484 ? 50.608  -93.327  110.080 1.000 156.05429 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20642 C CE  . LYS A-3 1 484 ? 49.131  -93.116  110.360 1.000 172.61389 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20643 N NZ  . LYS A-3 1 484 ? 48.862  -91.748  110.887 1.000 173.71649 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20644 N N   . GLY A-3 1 485 ? 53.923  -95.728  106.860 1.000 125.48480 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20645 C CA  . GLY A-3 1 485 ? 55.090  -95.455  106.035 1.000 133.23002 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20646 C C   . GLY A-3 1 485 ? 55.727  -96.725  105.508 1.000 110.68916 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20647 O O   . GLY A-3 1 485 ? 55.054  -97.618  104.980 1.000 97.99359  ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20648 N N   . LYS A-3 1 486 ? 57.053  -96.803  105.647 1.000 121.60434 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20649 C CA  . LYS A-3 1 486 ? 57.795  -97.957  105.150 1.000 95.50811  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20650 C C   . LYS A-3 1 486 ? 57.400  -99.230  105.889 1.000 107.38991 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20651 O O   . LYS A-3 1 486 ? 57.317  -100.306 105.286 1.000 95.22468  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20652 C CB  . LYS A-3 1 486 ? 59.296  -97.696  105.277 1.000 97.22367  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20653 C CG  . LYS A-3 1 486 ? 60.188  -98.879  104.937 1.000 81.75241  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20654 C CD  . LYS A-3 1 486 ? 61.654  -98.471  104.958 1.000 97.16963  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20655 C CE  . LYS A-3 1 486 ? 62.017  -97.775  106.263 1.000 144.86155 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20656 N NZ  . LYS A-3 1 486 ? 63.417  -97.265  106.254 1.000 148.25328 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20657 N N   . LYS A-3 1 487 ? 57.151  -99.125  107.196 1.000 128.33514 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20658 C CA  . LYS A-3 1 487 ? 56.719  -100.287 107.965 1.000 124.66691 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20659 C C   . LYS A-3 1 487 ? 55.343  -100.771 107.525 1.000 113.04630 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20660 O O   . LYS A-3 1 487 ? 55.074  -101.977 107.557 1.000 111.07619 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20661 C CB  . LYS A-3 1 487 ? 56.717  -99.950  109.456 1.000 132.75860 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20662 C CG  . LYS A-3 1 487 ? 57.685  -100.772 110.293 1.000 136.70601 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20663 C CD  . LYS A-3 1 487 ? 57.862  -100.161 111.677 1.000 153.32060 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20664 C CE  . LYS A-3 1 487 ? 58.635  -101.084 112.605 1.000 147.75759 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20665 N NZ  . LYS A-3 1 487 ? 57.849  -102.302 112.952 1.000 153.21473 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20666 N N   . LYS A-3 1 488 ? 54.468  -99.853  107.107 1.000 113.62989 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20667 C CA  . LYS A-3 1 488 ? 53.142  -100.244 106.642 1.000 120.90896 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20668 C C   . LYS A-3 1 488 ? 53.212  -100.931 105.286 1.000 115.83752 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20669 O O   . LYS A-3 1 488 ? 52.486  -101.900 105.035 1.000 93.40027  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20670 C CB  . LYS A-3 1 488 ? 52.231  -99.019  106.574 1.000 132.66568 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20671 C CG  . LYS A-3 1 488 ? 50.870  -99.285  105.950 1.000 104.34029 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20672 C CD  . LYS A-3 1 488 ? 50.040  -98.014  105.894 1.000 90.42564  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20673 C CE  . LYS A-3 1 488 ? 48.642  -98.287  105.367 1.000 82.46280  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20674 N NZ  . LYS A-3 1 488 ? 47.792  -97.067  105.416 1.000 101.08740 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20675 N N   . LYS A-3 1 489 ? 54.075  -100.437 104.395 1.000 126.54785 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20676 C CA  . LYS A-3 1 489 ? 54.200  -101.037 103.072 1.000 100.90569 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20677 C C   . LYS A-3 1 489 ? 54.748  -102.456 103.156 1.000 104.11116 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20678 O O   . LYS A-3 1 489 ? 54.335  -103.333 102.388 1.000 103.35662 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20679 C CB  . LYS A-3 1 489 ? 55.095  -100.170 102.188 1.000 110.11475 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20680 C CG  . LYS A-3 1 489 ? 55.226  -100.666 100.757 1.000 111.02244 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20681 C CD  . LYS A-3 1 489 ? 56.370  -99.974  100.034 1.000 127.10650 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20682 C CE  . LYS A-3 1 489 ? 56.211  -98.463  100.055 1.000 143.67035 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20683 N NZ  . LYS A-3 1 489 ? 57.351  -97.782  99.380  1.000 160.18369 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20684 N N   . GLU A-3 1 490 ? 55.676  -102.702 104.084 1.000 111.85330 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20685 C CA  . GLU A-3 1 490 ? 56.287  -104.023 104.183 1.000 103.39735 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20686 C C   . GLU A-3 1 490 ? 55.278  -105.065 104.652 1.000 109.45550 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20687 O O   . GLU A-3 1 490 ? 55.327  -106.222 104.218 1.000 102.57786 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20688 C CB  . GLU A-3 1 490 ? 57.498  -103.972 105.116 1.000 115.89776 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20689 C CG  . GLU A-3 1 490 ? 58.378  -105.217 105.083 1.000 141.42521 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20690 C CD  . GLU A-3 1 490 ? 57.888  -106.311 106.013 1.000 191.65051 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20691 O OE1 . GLU A-3 1 490 ? 57.207  -105.987 107.009 1.000 190.39397 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20692 O OE2 . GLU A-3 1 490 ? 58.182  -107.496 105.747 1.000 196.77164 ? ? ? ? ? -1 480 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20693 N N   . ARG A-3 1 491 ? 54.355  -104.677 105.536 1.000 120.16406 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 N   1 
+ATOM   20694 C CA  . ARG A-3 1 491 ? 53.314  -105.608 105.959 1.000 112.59680 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   20695 C C   . ARG A-3 1 491 ? 52.353  -105.915 104.816 1.000 98.66181  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 C   1 
+ATOM   20696 O O   . ARG A-3 1 491 ? 51.892  -107.054 104.676 1.000 98.08308  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 O   1 
+ATOM   20697 C CB  . ARG A-3 1 491 ? 52.555  -105.053 107.164 1.000 135.25701 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   20698 C CG  . ARG A-3 1 491 ? 53.316  -105.127 108.481 1.000 160.08871 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   20699 C CD  . ARG A-3 1 491 ? 52.355  -105.182 109.661 1.000 176.77183 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   20700 N NE  . ARG A-3 1 491 ? 51.628  -106.446 109.705 1.000 194.65861 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   20701 C CZ  . ARG A-3 1 491 ? 50.597  -106.693 110.502 1.000 174.45153 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   20702 N NH1 . ARG A-3 1 491 ? 50.123  -105.773 111.326 1.000 164.20986 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   20703 N NH2 . ARG A-3 1 491 ? 50.025  -107.894 110.469 1.000 177.69556 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   20704 N N   . LEU A-3 1 492 ? 52.038  -104.914 103.990 1.000 114.53919 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20705 C CA  . LEU A-3 1 492 ? 51.190  -105.162 102.828 1.000 103.74364 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20706 C C   . LEU A-3 1 492 ? 51.876  -106.073 101.819 1.000 93.20983  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20707 O O   . LEU A-3 1 492 ? 51.204  -106.854 101.136 1.000 90.94354  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20708 C CB  . LEU A-3 1 492 ? 50.791  -103.841 102.170 1.000 70.59917  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20709 C CG  . LEU A-3 1 492 ? 49.788  -102.998 102.956 1.000 92.76376  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20710 C CD1 . LEU A-3 1 492 ? 49.374  -101.765 102.170 1.000 69.92752  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20711 C CD2 . LEU A-3 1 492 ? 48.577  -103.839 103.318 1.000 94.55017  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20712 N N   . ASN A-3 1 493 ? 53.204  -105.989 101.709 1.000 93.42500  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20713 C CA  . ASN A-3 1 493 ? 53.929  -106.911 100.841 1.000 85.32228  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20714 C C   . ASN A-3 1 493 ? 53.825  -108.341 101.354 1.000 92.98336  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20715 O O   . ASN A-3 1 493 ? 53.755  -109.289 100.563 1.000 96.75362  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20716 C CB  . ASN A-3 1 493 ? 55.394  -106.489 100.725 1.000 92.72592  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20717 C CG  . ASN A-3 1 493 ? 55.577  -105.230 99.900  1.000 109.88878 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20718 O OD1 . ASN A-3 1 493 ? 54.615  -104.523 99.599  1.000 111.58767 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20719 N ND2 . ASN A-3 1 493 ? 56.821  -104.943 99.530  1.000 129.08435 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20720 N N   . GLU A-3 1 494 ? 53.812  -108.516 102.678 1.000 120.05276 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20721 C CA  . GLU A-3 1 494 ? 53.679  -109.854 103.244 1.000 113.44106 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20722 C C   . GLU A-3 1 494 ? 52.321  -110.459 102.921 1.000 104.01783 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20723 O O   . GLU A-3 1 494 ? 52.211  -111.677 102.738 1.000 128.58883 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20724 C CB  . GLU A-3 1 494 ? 53.899  -109.808 104.757 1.000 128.77827 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20725 C CG  . GLU A-3 1 494 ? 54.159  -111.165 105.396 1.000 165.89552 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20726 C CD  . GLU A-3 1 494 ? 55.555  -111.691 105.111 1.000 165.38076 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20727 O OE1 . GLU A-3 1 494 ? 56.382  -110.935 104.558 1.000 130.13087 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20728 O OE2 . GLU A-3 1 494 ? 55.827  -112.864 105.444 1.000 199.07138 ? ? ? ? ? -1 484 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20729 N N   . ARG A-3 1 495 ? 51.278  -109.629 102.843 1.000 100.97523 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 N   1 
+ATOM   20730 C CA  . ARG A-3 1 495 ? 49.970  -110.129 102.433 1.000 114.33456 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   20731 C C   . ARG A-3 1 495 ? 49.969  -110.510 100.957 1.000 107.39529 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 C   1 
+ATOM   20732 O O   . ARG A-3 1 495 ? 49.318  -111.484 100.562 1.000 115.12729 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 O   1 
+ATOM   20733 C CB  . ARG A-3 1 495 ? 48.893  -109.083 102.720 1.000 111.47318 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   20734 C CG  . ARG A-3 1 495 ? 47.465  -109.612 102.642 1.000 103.84121 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   20735 C CD  . ARG A-3 1 495 ? 47.198  -110.637 103.735 1.000 141.31980 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   20736 N NE  . ARG A-3 1 495 ? 45.773  -110.821 103.982 1.000 140.92357 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   20737 C CZ  . ARG A-3 1 495 ? 45.029  -111.765 103.424 1.000 129.93982 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   20738 N NH1 . ARG A-3 1 495 ? 45.543  -112.638 102.573 1.000 112.51735 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   20739 N NH2 . ARG A-3 1 495 ? 43.736  -111.837 103.729 1.000 136.12501 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   20740 N N   . LYS A-3 1 496 ? 50.702  -109.757 100.128 1.000 108.18144 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20741 C CA  . LYS A-3 1 496 ? 50.795  -110.091 98.710  1.000 92.27044  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20742 C C   . LYS A-3 1 496 ? 51.488  -111.432 98.509  1.000 98.27822  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20743 O O   . LYS A-3 1 496 ? 51.040  -112.260 97.704  1.000 108.24280 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20744 C CB  . LYS A-3 1 496 ? 51.527  -108.983 97.954  1.000 93.85591  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20745 C CG  . LYS A-3 1 496 ? 50.831  -107.634 97.999  1.000 87.54243  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20746 C CD  . LYS A-3 1 496 ? 51.673  -106.567 97.316  1.000 89.39635  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20747 C CE  . LYS A-3 1 496 ? 50.989  -105.214 97.361  1.000 99.83023  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20748 N NZ  . LYS A-3 1 496 ? 51.807  -104.155 96.709  1.000 99.04745  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20749 N N   . LYS A-3 1 497 ? 52.594  -111.661 99.222  1.000 94.64512  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20750 C CA  . LYS A-3 1 497 ? 53.256  -112.962 99.152  1.000 90.50531  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20751 C C   . LYS A-3 1 497 ? 52.344  -114.066 99.672  1.000 95.24215  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20752 O O   . LYS A-3 1 497 ? 52.328  -115.180 99.133  1.000 93.59643  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20753 C CB  . LYS A-3 1 497 ? 54.563  -112.937 99.944  1.000 90.06669  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20754 C CG  . LYS A-3 1 497 ? 55.525  -111.841 99.518  1.000 111.76637 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20755 C CD  . LYS A-3 1 497 ? 56.732  -111.766 100.443 1.000 106.23248 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20756 C CE  . LYS A-3 1 497 ? 57.513  -113.069 100.448 1.000 106.81721 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20757 N NZ  . LYS A-3 1 497 ? 58.712  -112.986 101.327 1.000 123.12611 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20758 N N   . GLU A-3 1 498 ? 51.576  -113.768 100.721 1.000 116.65303 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20759 C CA  . GLU A-3 1 498 ? 50.607  -114.728 101.239 1.000 123.60750 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20760 C C   . GLU A-3 1 498 ? 49.497  -114.989 100.228 1.000 105.38294 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20761 O O   . GLU A-3 1 498 ? 49.099  -116.142 100.019 1.000 98.46227  ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20762 C CB  . GLU A-3 1 498 ? 50.034  -114.215 102.561 1.000 122.95227 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20763 C CG  . GLU A-3 1 498 ? 48.761  -114.899 103.017 1.000 133.87552 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20764 C CD  . GLU A-3 1 498 ? 48.181  -114.258 104.263 1.000 158.96574 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20765 O OE1 . GLU A-3 1 498 ? 48.929  -113.553 104.973 1.000 138.17808 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20766 O OE2 . GLU A-3 1 498 ? 46.976  -114.453 104.529 1.000 190.01089 ? ? ? ? ? -1 488 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20767 N N   . ILE A-3 1 499 ? 48.989  -113.932 99.591  1.000 114.12707 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20768 C CA  . ILE A-3 1 499 ? 47.962  -114.099 98.565  1.000 112.81723 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20769 C C   . ILE A-3 1 499 ? 48.522  -114.861 97.371  1.000 109.92039 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20770 O O   . ILE A-3 1 499 ? 47.841  -115.708 96.778  1.000 102.34030 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20771 C CB  . ILE A-3 1 499 ? 47.398  -112.726 98.151  1.000 88.59502  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20772 C CG1 . ILE A-3 1 499 ? 46.472  -112.175 99.236  1.000 111.58514 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20773 C CG2 . ILE A-3 1 499 ? 46.659  -112.815 96.828  1.000 91.13475  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20774 C CD1 . ILE A-3 1 499 ? 45.885  -110.826 98.895  1.000 94.77330  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20775 N N   . PHE A-3 1 500 ? 49.778  -114.584 97.008  1.000 103.68920 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 N   1 
+ATOM   20776 C CA  . PHE A-3 1 500 ? 50.394  -115.257 95.869  1.000 90.57631  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   20777 C C   . PHE A-3 1 500 ? 50.502  -116.759 96.102  1.000 108.76850 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 C   1 
+ATOM   20778 O O   . PHE A-3 1 500 ? 50.258  -117.556 95.188  1.000 97.22106  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 O   1 
+ATOM   20779 C CB  . PHE A-3 1 500 ? 51.772  -114.653 95.595  1.000 100.34339 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   20780 C CG  . PHE A-3 1 500 ? 52.455  -115.216 94.382  1.000 95.89171  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   20781 C CD1 . PHE A-3 1 500 ? 53.313  -116.300 94.491  1.000 112.38632 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   20782 C CD2 . PHE A-3 1 500 ? 52.246  -114.656 93.134  1.000 96.82997  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   20783 C CE1 . PHE A-3 1 500 ? 53.942  -116.817 93.377  1.000 101.74752 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   20784 C CE2 . PHE A-3 1 500 ? 52.874  -115.169 92.016  1.000 101.44726 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   20785 C CZ  . PHE A-3 1 500 ? 53.723  -116.251 92.138  1.000 119.70469 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   20786 N N   . LYS A-3 1 501 ? 50.868  -117.166 97.321  1.000 121.31489 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20787 C CA  . LYS A-3 1 501 ? 50.995  -118.589 97.617  1.000 104.95872 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20788 C C   . LYS A-3 1 501 ? 49.640  -119.284 97.633  1.000 99.83431  ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20789 O O   . LYS A-3 1 501 ? 49.540  -120.449 97.231  1.000 100.08100 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20790 C CB  . LYS A-3 1 501 ? 51.706  -118.792 98.955  1.000 113.77043 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20791 C CG  . LYS A-3 1 501 ? 51.946  -120.254 99.306  1.000 112.93075 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20792 C CD  . LYS A-3 1 501 ? 52.379  -120.426 100.751 1.000 121.67659 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20793 C CE  . LYS A-3 1 501 ? 52.517  -121.899 101.107 1.000 155.64876 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20794 N NZ  . LYS A-3 1 501 ? 52.829  -122.101 102.549 1.000 148.91357 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20795 N N   . GLN A-3 1 502 ? 48.593  -118.595 98.093  1.000 103.28960 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 N   1 
+ATOM   20796 C CA  . GLN A-3 1 502 ? 47.265  -119.201 98.135  1.000 91.65038  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   20797 C C   . GLN A-3 1 502 ? 46.799  -119.595 96.741  1.000 94.04768  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 C   1 
+ATOM   20798 O O   . GLN A-3 1 502 ? 46.284  -120.699 96.532  1.000 105.37309 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 O   1 
+ATOM   20799 C CB  . GLN A-3 1 502 ? 46.267  -118.240 98.781  1.000 88.22247  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   20800 C CG  . GLN A-3 1 502 ? 44.830  -118.743 98.774  1.000 93.31047  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   20801 C CD  . GLN A-3 1 502 ? 43.858  -117.736 99.359  1.000 113.47490 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   20802 O OE1 . GLN A-3 1 502 ? 44.252  -116.646 99.774  1.000 112.92247 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   20803 N NE2 . GLN A-3 1 502 ? 42.580  -118.097 99.394  1.000 113.90044 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   20804 N N   . TYR A-3 1 503 ? 46.970  -118.702 95.774  1.000 108.69868 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 N   1 
+ATOM   20805 C CA  . TYR A-3 1 503 ? 46.548  -118.961 94.400  1.000 115.98757 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   20806 C C   . TYR A-3 1 503 ? 47.697  -119.510 93.561  1.000 105.07986 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 C   1 
+ATOM   20807 O O   . TYR A-3 1 503 ? 47.994  -119.014 92.476  1.000 81.43055  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 O   1 
+ATOM   20808 C CB  . TYR A-3 1 503 ? 45.976  -117.689 93.787  1.000 81.17524  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   20809 C CG  . TYR A-3 1 503 ? 44.767  -117.156 94.523  1.000 98.28622  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   20810 C CD1 . TYR A-3 1 503 ? 43.497  -117.653 94.263  1.000 100.32756 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   20811 C CD2 . TYR A-3 1 503 ? 44.897  -116.159 95.481  1.000 100.44216 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   20812 C CE1 . TYR A-3 1 503 ? 42.390  -117.173 94.933  1.000 109.06470 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   20813 C CE2 . TYR A-3 1 503 ? 43.794  -115.671 96.156  1.000 97.07121  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   20814 C CZ  . TYR A-3 1 503 ? 42.544  -116.182 95.879  1.000 104.21639 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   20815 O OH  . TYR A-3 1 503 ? 41.442  -115.702 96.549  1.000 106.03184 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   20816 N N   . LYS A-3 1 504 ? 48.358  -120.552 94.071  1.000 113.43953 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20817 C CA  . LYS A-3 1 504 ? 49.506  -121.104 93.361  1.000 104.04389 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20818 C C   . LYS A-3 1 504 ? 49.091  -121.762 92.053  1.000 97.26816  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20819 O O   . LYS A-3 1 504 ? 49.831  -121.697 91.065  1.000 91.40337  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20820 C CB  . LYS A-3 1 504 ? 50.249  -122.102 94.250  1.000 100.41466 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20821 C CG  . LYS A-3 1 504 ? 51.623  -122.477 93.723  1.000 105.26877 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20822 C CD  . LYS A-3 1 504 ? 52.149  -123.752 94.360  1.000 132.32124 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20823 C CE  . LYS A-3 1 504 ? 53.528  -124.105 93.815  1.000 138.23116 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20824 N NZ  . LYS A-3 1 504 ? 53.961  -125.477 94.202  1.000 153.91101 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20825 N N   . ASN A-3 1 505 ? 47.912  -122.383 92.021  1.000 110.52846 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20826 C CA  . ASN A-3 1 505 ? 47.430  -123.005 90.794  1.000 103.90547 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20827 C C   . ASN A-3 1 505 ? 46.880  -121.981 89.809  1.000 105.65128 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20828 O O   . ASN A-3 1 505 ? 46.999  -122.174 88.594  1.000 105.30443 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20829 C CB  . ASN A-3 1 505 ? 46.365  -124.055 91.120  1.000 120.30392 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20830 C CG  . ASN A-3 1 505 ? 46.953  -125.304 91.752  1.000 136.01723 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20831 O OD1 . ASN A-3 1 505 ? 48.147  -125.575 91.620  1.000 165.63632 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20832 N ND2 . ASN A-3 1 505 ? 46.117  -126.074 92.438  1.000 152.91526 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20833 N N   . GLU A-3 1 506 ? 46.280  -120.894 90.302  1.000 112.15175 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20834 C CA  . GLU A-3 1 506 ? 45.790  -119.855 89.401  1.000 97.55854  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20835 C C   . GLU A-3 1 506 ? 46.945  -119.181 88.671  1.000 84.43814  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20836 O O   . GLU A-3 1 506 ? 46.814  -118.802 87.500  1.000 101.78166 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20837 C CB  . GLU A-3 1 506 ? 44.970  -118.828 90.183  1.000 97.18979  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20838 C CG  . GLU A-3 1 506 ? 44.102  -119.431 91.276  1.000 107.12703 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20839 C CD  . GLU A-3 1 506 ? 42.924  -120.219 90.740  1.000 144.60311 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20840 O OE1 . GLU A-3 1 506 ? 42.616  -120.097 89.535  1.000 140.52627 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20841 O OE2 . GLU A-3 1 506 ? 42.302  -120.961 91.528  1.000 167.96246 ? ? ? ? ? -1 496 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20842 N N   . VAL A-3 1 507 ? 48.088  -119.029 89.345  1.000 90.94846  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 N   1 
+ATOM   20843 C CA  . VAL A-3 1 507 ? 49.284  -118.525 88.677  1.000 83.91845  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   20844 C C   . VAL A-3 1 507 ? 49.778  -119.525 87.639  1.000 88.63049  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 C   1 
+ATOM   20845 O O   . VAL A-3 1 507 ? 50.330  -119.134 86.603  1.000 85.55351  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 O   1 
+ATOM   20846 C CB  . VAL A-3 1 507 ? 50.374  -118.199 89.718  1.000 78.36940  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   20847 C CG1 . VAL A-3 1 507 ? 51.674  -117.795 89.038  1.000 99.65669  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   20848 C CG2 . VAL A-3 1 507 ? 49.899  -117.097 90.651  1.000 72.47755  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   20849 N N   . GLY A-3 1 508 ? 49.582  -120.821 87.889  1.000 94.64677  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20850 C CA  . GLY A-3 1 508 ? 49.981  -121.821 86.912  1.000 89.96386  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20851 C C   . GLY A-3 1 508 ? 49.229  -121.688 85.602  1.000 100.26668 ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20852 O O   . GLY A-3 1 508 ? 49.794  -121.900 84.526  1.000 94.66134  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20853 N N   . GLU A-3 1 509 ? 47.945  -121.332 85.673  1.000 93.17058  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20854 C CA  . GLU A-3 1 509 ? 47.181  -121.097 84.453  1.000 97.48054  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20855 C C   . GLU A-3 1 509 ? 47.607  -119.807 83.767  1.000 105.10730 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20856 O O   . GLU A-3 1 509 ? 47.445  -119.671 82.549  1.000 105.96778 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20857 C CB  . GLU A-3 1 509 ? 45.685  -121.066 84.765  1.000 101.11319 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20858 C CG  . GLU A-3 1 509 ? 45.134  -122.374 85.310  1.000 111.56072 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20859 C CD  . GLU A-3 1 509 ? 45.194  -123.503 84.299  1.000 144.95633 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20860 O OE1 . GLU A-3 1 509 ? 45.151  -123.222 83.082  1.000 140.25581 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20861 O OE2 . GLU A-3 1 509 ? 45.288  -124.675 84.722  1.000 168.26004 ? ? ? ? ? -1 499 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20862 N N   . PHE A-3 1 510 ? 48.153  -118.853 84.527  1.000 91.60253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 N   1 
+ATOM   20863 C CA  . PHE A-3 1 510 ? 48.604  -117.600 83.931  1.000 77.62516  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   20864 C C   . PHE A-3 1 510 ? 49.800  -117.822 83.014  1.000 82.06904  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 C   1 
+ATOM   20865 O O   . PHE A-3 1 510 ? 49.886  -117.218 81.939  1.000 88.30927  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 O   1 
+ATOM   20866 C CB  . PHE A-3 1 510 ? 48.954  -116.590 85.026  1.000 93.42387  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   20867 C CG  . PHE A-3 1 510 ? 47.780  -116.160 85.864  1.000 96.89864  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   20868 C CD1 . PHE A-3 1 510 ? 46.481  -116.336 85.416  1.000 72.69221  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   20869 C CD2 . PHE A-3 1 510 ? 47.981  -115.570 87.101  1.000 92.89965  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   20870 C CE1 . PHE A-3 1 510 ? 45.407  -115.937 86.191  1.000 69.47253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   20871 C CE2 . PHE A-3 1 510 ? 46.911  -115.169 87.877  1.000 91.29084  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   20872 C CZ  . PHE A-3 1 510 ? 45.623  -115.353 87.422  1.000 82.27436  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   20873 N N   . LEU A-3 1 511 ? 50.732  -118.688 83.420  1.000 93.46352  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20874 C CA  . LEU A-3 1 511 ? 51.925  -118.922 82.612  1.000 96.84958  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20875 C C   . LEU A-3 1 511 ? 51.587  -119.575 81.279  1.000 87.68555  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20876 O O   . LEU A-3 1 511 ? 52.251  -119.303 80.272  1.000 108.98533 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20877 C CB  . LEU A-3 1 511 ? 52.927  -119.780 83.384  1.000 101.89906 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20878 C CG  . LEU A-3 1 511 ? 53.929  -119.047 84.281  1.000 82.93362  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20879 C CD1 . LEU A-3 1 511 ? 53.234  -118.286 85.400  1.000 93.77805  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20880 C CD2 . LEU A-3 1 511 ? 54.940  -120.030 84.848  1.000 91.47880  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20881 N N   . GLY A-3 1 512 ? 50.569  -120.438 81.250  1.000 85.83569  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20882 C CA  . GLY A-3 1 512 ? 50.137  -121.012 79.988  1.000 101.49413 ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20883 C C   . GLY A-3 1 512 ? 49.528  -119.988 79.053  1.000 83.94386  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20884 O O   . GLY A-3 1 512 ? 49.645  -120.112 77.831  1.000 97.85664  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20885 N N   . GLU A-3 1 513 ? 48.874  -118.969 79.607  1.000 85.01167  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20886 C CA  . GLU A-3 1 513 ? 48.297  -117.883 78.828  1.000 70.85770  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20887 C C   . GLU A-3 1 513 ? 49.279  -116.736 78.614  1.000 83.74760  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20888 O O   . GLU A-3 1 513 ? 48.864  -115.651 78.192  1.000 75.75670  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20889 C CB  . GLU A-3 1 513 ? 47.028  -117.366 79.514  1.000 66.45119  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20890 C CG  . GLU A-3 1 513 ? 45.947  -116.883 78.559  1.000 83.73734  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20891 C CD  . GLU A-3 1 513 ? 45.262  -118.024 77.834  1.000 100.72146 ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20892 O OE1 . GLU A-3 1 513 ? 45.217  -119.142 78.389  1.000 84.98795  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20893 O OE2 . GLU A-3 1 513 ? 44.770  -117.803 76.708  1.000 125.08133 ? ? ? ? ? -1 503 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20894 N N   . ARG A-3 1 514 ? 50.565  -116.958 78.899  1.000 88.67865  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 N   1 
+ATOM   20895 C CA  . ARG A-3 1 514 ? 51.610  -115.937 78.797  1.000 85.35591  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   20896 C C   . ARG A-3 1 514 ? 51.327  -114.739 79.702  1.000 86.55075  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 C   1 
+ATOM   20897 O O   . ARG A-3 1 514 ? 51.660  -113.600 79.364  1.000 77.91636  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 O   1 
+ATOM   20898 C CB  . ARG A-3 1 514 ? 51.813  -115.485 77.348  1.000 76.28293  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   20899 C CG  . ARG A-3 1 514 ? 52.365  -116.576 76.449  1.000 108.95077 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   20900 C CD  . ARG A-3 1 514 ? 52.700  -116.047 75.067  1.000 99.15209  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   20901 N NE  . ARG A-3 1 514 ? 53.418  -117.040 74.279  1.000 84.01706  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   20902 C CZ  . ARG A-3 1 514 ? 52.837  -117.947 73.507  1.000 89.32429  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   20903 N NH1 . ARG A-3 1 514 ? 51.522  -118.006 73.379  1.000 100.31548 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   20904 N NH2 . ARG A-3 1 514 ? 53.595  -118.818 72.847  1.000 113.21215 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   20905 N N   . ILE A-3 1 515 ? 50.719  -114.993 80.858  1.000 81.45021  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20906 C CA  . ILE A-3 1 515 ? 50.475  -113.974 81.872  1.000 80.39706  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20907 C C   . ILE A-3 1 515 ? 51.513  -114.153 82.970  1.000 87.73083  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20908 O O   . ILE A-3 1 515 ? 51.635  -115.241 83.547  1.000 90.36938  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20909 C CB  . ILE A-3 1 515 ? 49.054  -114.073 82.447  1.000 89.21015  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20910 C CG1 . ILE A-3 1 515 ? 48.044  -114.362 81.339  1.000 66.89347  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20911 C CG2 . ILE A-3 1 515 ? 48.687  -112.790 83.171  1.000 88.41908  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20912 C CD1 . ILE A-3 1 515 ? 47.932  -113.256 80.326  1.000 98.66365  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20913 N N   . TYR A-3 1 516 ? 52.254  -113.091 83.269  1.000 72.99058  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 N   1 
+ATOM   20914 C CA  . TYR A-3 1 516 ? 53.331  -113.134 84.257  1.000 71.01183  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   20915 C C   . TYR A-3 1 516 ? 52.987  -112.183 85.400  1.000 79.08802  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 C   1 
+ATOM   20916 O O   . TYR A-3 1 516 ? 53.148  -110.965 85.276  1.000 68.76401  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 O   1 
+ATOM   20917 C CB  . TYR A-3 1 516 ? 54.669  -112.778 83.616  1.000 72.09093  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   20918 C CG  . TYR A-3 1 516 ? 55.152  -113.796 82.606  1.000 78.24339  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   20919 C CD1 . TYR A-3 1 516 ? 54.812  -113.689 81.264  1.000 89.71982  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   20920 C CD2 . TYR A-3 1 516 ? 55.950  -114.863 82.996  1.000 75.97584  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   20921 C CE1 . TYR A-3 1 516 ? 55.253  -114.619 80.338  1.000 82.24604  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   20922 C CE2 . TYR A-3 1 516 ? 56.395  -115.797 82.079  1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   20923 C CZ  . TYR A-3 1 516 ? 56.045  -115.670 80.752  1.000 91.61615  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   20924 O OH  . TYR A-3 1 516 ? 56.487  -116.598 79.838  1.000 91.64754  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   20925 N N   . LEU A-3 1 517 ? 52.523  -112.743 86.514  1.000 86.93544  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20926 C CA  . LEU A-3 1 517 ? 52.168  -111.973 87.699  1.000 65.10241  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20927 C C   . LEU A-3 1 517 ? 53.304  -112.060 88.709  1.000 72.62192  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20928 O O   . LEU A-3 1 517 ? 53.675  -113.159 89.137  1.000 88.16314  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20929 C CB  . LEU A-3 1 517 ? 50.867  -112.487 88.314  1.000 77.71507  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20930 C CG  . LEU A-3 1 517 ? 50.409  -111.796 89.600  1.000 73.58211  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20931 C CD1 . LEU A-3 1 517 ? 49.807  -110.428 89.303  1.000 85.09462  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20932 C CD2 . LEU A-3 1 517 ? 49.423  -112.676 90.351  1.000 63.37689  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20933 N N   . SER A-3 1 518 ? 53.850  -110.908 89.087  1.000 86.17097  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-3 N   1 
+ATOM   20934 C CA  . SER A-3 1 518 ? 54.905  -110.875 90.088  1.000 84.55244  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-3 CA  1 
+ATOM   20935 C C   . SER A-3 1 518 ? 54.352  -111.241 91.460  1.000 91.57638  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-3 C   1 
+ATOM   20936 O O   . SER A-3 1 518 ? 53.169  -111.045 91.751  1.000 87.58843  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-3 O   1 
+ATOM   20937 C CB  . SER A-3 1 518 ? 55.552  -109.491 90.138  1.000 82.01459  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-3 CB  1 
+ATOM   20938 O OG  . SER A-3 1 518 ? 56.182  -109.176 88.909  1.000 94.25892  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-3 OG  1 
+ATOM   20939 N N   . GLU A-3 1 519 ? 55.225  -111.790 92.307  1.000 100.99844 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20940 C CA  . GLU A-3 1 519 ? 54.817  -112.122 93.668  1.000 95.31040  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20941 C C   . GLU A-3 1 519 ? 54.437  -110.865 94.439  1.000 98.56907  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20942 O O   . GLU A-3 1 519 ? 53.380  -110.807 95.077  1.000 92.53411  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20943 C CB  . GLU A-3 1 519 ? 55.936  -112.880 94.384  1.000 101.41223 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20944 C CG  . GLU A-3 1 519 ? 55.564  -113.356 95.780  1.000 112.10976 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20945 C CD  . GLU A-3 1 519 ? 56.704  -114.070 96.479  1.000 108.10431 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20946 O OE1 . GLU A-3 1 519 ? 57.873  -113.841 96.104  1.000 104.41546 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20947 O OE2 . GLU A-3 1 519 ? 56.430  -114.864 97.404  1.000 113.66786 ? ? ? ? ? -1 509 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20948 N N   . ILE A-3 1 520 ? 55.288  -109.841 94.382  1.000 90.70823  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20949 C CA  . ILE A-3 1 520 ? 54.991  -108.552 94.996  1.000 99.99892  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20950 C C   . ILE A-3 1 520 ? 54.862  -107.509 93.896  1.000 94.68788  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20951 O O   . ILE A-3 1 520 ? 53.761  -107.026 93.607  1.000 90.30546  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20952 C CB  . ILE A-3 1 520 ? 56.066  -108.145 96.021  1.000 103.29869 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20953 C CG1 . ILE A-3 1 520 ? 56.261  -109.242 97.070  1.000 108.90454 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20954 C CG2 . ILE A-3 1 520 ? 55.689  -106.834 96.696  1.000 80.56992  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20955 C CD1 . ILE A-3 1 520 ? 57.430  -110.165 96.787  1.000 125.02003 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20956 N N   . ASP A-3 1 521 ? 55.983  -107.158 93.271  1.000 77.22021  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20957 C CA  . ASP A-3 1 521 ? 55.987  -106.179 92.192  1.000 87.84433  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20958 C C   . ASP A-3 1 521 ? 57.247  -106.379 91.358  1.000 100.07833 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20959 O O   . ASP A-3 1 521 ? 58.043  -107.290 91.603  1.000 92.43056  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20960 C CB  . ASP A-3 1 521 ? 55.888  -104.751 92.739  1.000 102.07494 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20961 C CG  . ASP A-3 1 521 ? 56.954  -104.445 93.776  1.000 92.56422  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20962 O OD1 . ASP A-3 1 521 ? 57.840  -105.296 94.001  1.000 103.44672 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20963 O OD2 . ASP A-3 1 521 ? 56.902  -103.348 94.371  1.000 110.30516 ? ? ? ? ? -1 511 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20964 N N   . LEU A-3 1 522 ? 57.420  -105.506 90.363  1.000 109.75583 ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20965 C CA  . LEU A-3 1 522 ? 58.578  -105.596 89.477  1.000 83.03680  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20966 C C   . LEU A-3 1 522 ? 59.877  -105.321 90.224  1.000 93.06349  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20967 O O   . LEU A-3 1 522 ? 60.884  -106.003 89.998  1.000 85.64491  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20968 C CB  . LEU A-3 1 522 ? 58.418  -104.617 88.314  1.000 91.14926  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20969 C CG  . LEU A-3 1 522 ? 59.674  -104.326 87.490  1.000 93.53250  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20970 C CD1 . LEU A-3 1 522 ? 59.970  -105.467 86.532  1.000 67.81396  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20971 C CD2 . LEU A-3 1 522 ? 59.548  -103.005 86.745  1.000 81.40643  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20972 N N   . GLU A-3 1 523 ? 59.873  -104.326 91.116  1.000 94.12213  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20973 C CA  . GLU A-3 1 523 ? 61.099  -103.938 91.805  1.000 89.48686  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20974 C C   . GLU A-3 1 523 ? 61.652  -105.081 92.649  1.000 99.31664  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20975 O O   . GLU A-3 1 523 ? 62.872  -105.264 92.733  1.000 91.89461  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20976 C CB  . GLU A-3 1 523 ? 60.843  -102.703 92.672  1.000 103.52955 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20977 C CG  . GLU A-3 1 523 ? 60.596  -101.414 91.891  1.000 109.82716 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20978 C CD  . GLU A-3 1 523 ? 59.174  -101.291 91.366  1.000 103.68990 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20979 O OE1 . GLU A-3 1 523 ? 58.442  -102.304 91.359  1.000 89.76558  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20980 O OE2 . GLU A-3 1 523 ? 58.786  -100.174 90.962  1.000 106.26009 ? ? ? ? ? -1 513 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20981 N N   . ASN A-3 1 524 ? 60.774  -105.862 93.280  1.000 83.83335  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20982 C CA  . ASN A-3 1 524 ? 61.245  -107.001 94.062  1.000 84.78240  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20983 C C   . ASN A-3 1 524 ? 61.762  -108.113 93.160  1.000 83.52239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20984 O O   . ASN A-3 1 524 ? 62.750  -108.780 93.492  1.000 89.84239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20985 C CB  . ASN A-3 1 524 ? 60.131  -107.513 94.972  1.000 94.18488  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20986 C CG  . ASN A-3 1 524 ? 59.899  -106.610 96.164  1.000 85.98779  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20987 O OD1 . ASN A-3 1 524 ? 60.530  -106.769 97.207  1.000 104.04909 ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20988 N ND2 . ASN A-3 1 524 ? 58.996  -105.649 96.013  1.000 95.10398  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20989 N N   . ASP A-3 1 525 ? 61.112  -108.330 92.014  1.000 103.24782 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20990 C CA  . ASP A-3 1 525 ? 61.619  -109.310 91.060  1.000 91.60823  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20991 C C   . ASP A-3 1 525 ? 62.943  -108.864 90.457  1.000 87.88380  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20992 O O   . ASP A-3 1 525 ? 63.786  -109.704 90.122  1.000 82.90211  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20993 C CB  . ASP A-3 1 525 ? 60.591  -109.554 89.955  1.000 66.00960  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20994 C CG  . ASP A-3 1 525 ? 59.281  -110.098 90.486  1.000 101.86257 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20995 O OD1 . ASP A-3 1 525 ? 59.131  -110.201 91.722  1.000 128.17619 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20996 O OD2 . ASP A-3 1 525 ? 58.401  -110.427 89.664  1.000 108.69039 ? ? ? ? ? -1 515 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20997 N N   . LEU A-3 1 526 ? 63.144  -107.553 90.312  1.000 84.58974  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20998 C CA  . LEU A-3 1 526 ? 64.412  -107.051 89.798  1.000 75.62292  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20999 C C   . LEU A-3 1 526 ? 65.529  -107.247 90.815  1.000 92.97431  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21000 O O   . LEU A-3 1 526 ? 66.679  -107.507 90.443  1.000 83.20032  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21001 C CB  . LEU A-3 1 526 ? 64.271  -105.577 89.424  1.000 76.19803  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21002 C CG  . LEU A-3 1 526 ? 65.360  -104.969 88.544  1.000 77.95418  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21003 C CD1 . LEU A-3 1 526 ? 65.426  -105.688 87.207  1.000 92.02609  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21004 C CD2 . LEU A-3 1 526 ? 65.093  -103.490 88.346  1.000 76.31279  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21005 N N   . TYR A-3 1 527 ? 65.206  -107.125 92.105  1.000 100.15228 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 N   1 
+ATOM   21006 C CA  . TYR A-3 1 527 ? 66.190  -107.387 93.151  1.000 106.53277 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   21007 C C   . TYR A-3 1 527 ? 66.623  -108.847 93.141  1.000 91.78019  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 C   1 
+ATOM   21008 O O   . TYR A-3 1 527 ? 67.796  -109.157 93.379  1.000 89.86550  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 O   1 
+ATOM   21009 C CB  . TYR A-3 1 527 ? 65.610  -107.002 94.512  1.000 97.02411  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   21010 C CG  . TYR A-3 1 527 ? 66.517  -107.257 95.697  1.000 95.84255  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   21011 C CD1 . TYR A-3 1 527 ? 66.495  -108.476 96.362  1.000 106.77065 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   21012 C CD2 . TYR A-3 1 527 ? 67.377  -106.271 96.165  1.000 112.79187 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   21013 C CE1 . TYR A-3 1 527 ? 67.314  -108.714 97.447  1.000 96.88946  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   21014 C CE2 . TYR A-3 1 527 ? 68.200  -106.500 97.255  1.000 123.99878 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   21015 C CZ  . TYR A-3 1 527 ? 68.162  -107.724 97.890  1.000 101.93738 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   21016 O OH  . TYR A-3 1 527 ? 68.973  -107.967 98.973  1.000 148.02978 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   21017 N N   . SER A-3 1 528 ? 65.688  -109.759 92.865  1.000 77.25542  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-3 N   1 
+ATOM   21018 C CA  . SER A-3 1 528 ? 66.023  -111.178 92.834  1.000 86.36113  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-3 CA  1 
+ATOM   21019 C C   . SER A-3 1 528 ? 67.001  -111.500 91.712  1.000 100.13953 ? ? ? ? ? ?  518 SER A-3 C   1 
+ATOM   21020 O O   . SER A-3 1 528 ? 67.812  -112.425 91.840  1.000 85.19522  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-3 O   1 
+ATOM   21021 C CB  . SER A-3 1 528 ? 64.750  -112.011 92.684  1.000 74.15592  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-3 CB  1 
+ATOM   21022 O OG  . SER A-3 1 528 ? 63.784  -111.647 93.655  1.000 115.77101 ? ? ? ? ? ?  518 SER A-3 OG  1 
+ATOM   21023 N N   . ALA A-3 1 529 ? 66.946  -110.749 90.611  1.000 110.01784 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-3 N   1 
+ATOM   21024 C CA  . ALA A-3 1 529 ? 67.804  -111.041 89.469  1.000 104.11853 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   21025 C C   . ALA A-3 1 529 ? 69.186  -110.419 89.623  1.000 109.84673 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-3 C   1 
+ATOM   21026 O O   . ALA A-3 1 529 ? 70.187  -111.025 89.225  1.000 100.03052 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-3 O   1 
+ATOM   21027 C CB  . ALA A-3 1 529 ? 67.144  -110.554 88.180  1.000 106.78667 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   21028 N N   . ILE A-3 1 530 ? 69.264  -109.215 90.189  1.000 107.34539 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 N   1 
+ATOM   21029 C CA  . ILE A-3 1 530 ? 70.535  -108.511 90.330  1.000 115.91023 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   21030 C C   . ILE A-3 1 530 ? 70.592  -107.789 91.670  1.000 118.46765 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 C   1 
+ATOM   21031 O O   . ILE A-3 1 530 ? 70.711  -106.559 91.721  1.000 114.12487 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 O   1 
+ATOM   21032 C CB  . ILE A-3 1 530 ? 70.753  -107.522 89.170  1.000 109.08786 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   21033 C CG1 . ILE A-3 1 530 ? 69.460  -106.761 88.867  1.000 92.18582  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   21034 C CG2 . ILE A-3 1 530 ? 71.264  -108.247 87.930  1.000 112.33829 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   21035 C CD1 . ILE A-3 1 530 ? 69.655  -105.565 87.969  1.000 79.10242  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   21036 N N   . GLY A-3 1 531 ? 70.521  -108.549 92.764  1.000 119.43788 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-3 N   1 
+ATOM   21037 C CA  . GLY A-3 1 531 ? 70.605  -107.935 94.080  1.000 110.90691 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   21038 C C   . GLY A-3 1 531 ? 71.964  -107.320 94.354  1.000 107.58917 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-3 C   1 
+ATOM   21039 O O   . GLY A-3 1 531 ? 72.058  -106.206 94.881  1.000 107.16020 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-3 O   1 
+ATOM   21040 N N   . GLU A-3 1 532 ? 73.035  -108.033 94.001  1.000 113.42325 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21041 C CA  . GLU A-3 1 532 ? 74.378  -107.506 94.217  1.000 113.07097 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21042 C C   . GLU A-3 1 532 ? 74.604  -106.229 93.419  1.000 109.65677 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21043 O O   . GLU A-3 1 532 ? 75.257  -105.293 93.896  1.000 105.52166 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21044 C CB  . GLU A-3 1 532 ? 75.422  -108.559 93.847  1.000 138.56002 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21045 C CG  . GLU A-3 1 532 ? 75.389  -109.799 94.723  1.000 159.87748 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21046 C CD  . GLU A-3 1 532 ? 76.598  -109.900 95.630  1.000 189.39641 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21047 O OE1 . GLU A-3 1 532 ? 77.617  -109.239 95.338  1.000 184.01155 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21048 O OE2 . GLU A-3 1 532 ? 76.530  -110.638 96.635  1.000 211.31008 ? ? ? ? ? -1 522 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21049 N N   . SER A-3 1 533 ? 74.060  -106.168 92.201  1.000 126.20407 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-3 N   1 
+ATOM   21050 C CA  . SER A-3 1 533 ? 74.251  -104.988 91.365  1.000 110.83770 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-3 CA  1 
+ATOM   21051 C C   . SER A-3 1 533 ? 73.448  -103.802 91.885  1.000 101.72221 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-3 C   1 
+ATOM   21052 O O   . SER A-3 1 533 ? 73.935  -102.665 91.875  1.000 101.14164 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-3 O   1 
+ATOM   21053 C CB  . SER A-3 1 533 ? 73.871  -105.304 89.919  1.000 110.57762 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-3 CB  1 
+ATOM   21054 O OG  . SER A-3 1 533 ? 74.682  -106.342 89.396  1.000 129.37344 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-3 OG  1 
+ATOM   21055 N N   . MET A-3 1 534 ? 72.220  -104.043 92.348  1.000 103.81243 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 N   1 
+ATOM   21056 C CA  . MET A-3 1 534 ? 71.385  -102.945 92.827  1.000 94.93186  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 CA  1 
+ATOM   21057 C C   . MET A-3 1 534 ? 71.916  -102.371 94.135  1.000 117.52338 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 C   1 
+ATOM   21058 O O   . MET A-3 1 534 ? 71.843  -101.157 94.359  1.000 118.03332 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 O   1 
+ATOM   21059 C CB  . MET A-3 1 534 ? 69.940  -103.414 92.989  1.000 84.78753  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 CB  1 
+ATOM   21060 C CG  . MET A-3 1 534 ? 69.238  -103.702 91.674  1.000 86.02847  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 CG  1 
+ATOM   21061 S SD  . MET A-3 1 534 ? 67.520  -104.209 91.888  1.000 91.65670  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 SD  1 
+ATOM   21062 C CE  . MET A-3 1 534 ? 66.853  -102.788 92.748  1.000 97.41419  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 CE  1 
+ATOM   21063 N N   . LYS A-3 1 535 ? 72.448  -103.225 95.014  1.000 120.30564 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 N   1 
+ATOM   21064 C CA  . LYS A-3 1 535 ? 73.029  -102.732 96.259  1.000 113.61785 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   21065 C C   . LYS A-3 1 535 ? 74.253  -101.867 95.990  1.000 114.33649 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 C   1 
+ATOM   21066 O O   . LYS A-3 1 535 ? 74.442  -100.827 96.632  1.000 119.63165 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 O   1 
+ATOM   21067 C CB  . LYS A-3 1 535 ? 73.392  -103.903 97.171  1.000 107.33374 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   21068 C CG  . LYS A-3 1 535 ? 72.213  -104.521 97.900  1.000 100.01693 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   21069 C CD  . LYS A-3 1 535 ? 72.626  -105.793 98.623  1.000 88.08961  ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   21070 C CE  . LYS A-3 1 535 ? 71.533  -106.272 99.560  1.000 137.90732 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   21071 N NZ  . LYS A-3 1 535 ? 71.822  -107.624 100.114 1.000 167.97203 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   21072 N N   . ARG A-3 1 536 ? 75.095  -102.282 95.042  1.000 103.42599 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 N   1 
+ATOM   21073 C CA  . ARG A-3 1 536 ? 76.292  -101.512 94.719  1.000 108.83052 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   21074 C C   . ARG A-3 1 536 ? 75.939  -100.208 94.014  1.000 113.90164 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 C   1 
+ATOM   21075 O O   . ARG A-3 1 536 ? 76.557  -99.168  94.273  1.000 119.35496 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 O   1 
+ATOM   21076 C CB  . ARG A-3 1 536 ? 77.231  -102.353 93.856  1.000 108.27102 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   21077 C CG  . ARG A-3 1 536 ? 78.404  -101.585 93.271  1.000 125.64330 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   21078 C CD  . ARG A-3 1 536 ? 79.144  -102.421 92.239  1.000 147.05879 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   21079 N NE  . ARG A-3 1 536 ? 78.261  -102.875 91.170  1.000 137.83979 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   21080 C CZ  . ARG A-3 1 536 ? 78.016  -102.194 90.058  1.000 161.26481 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   21081 N NH1 . ARG A-3 1 536 ? 78.572  -101.014 89.834  1.000 167.69197 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   21082 N NH2 . ARG A-3 1 536 ? 77.193  -102.709 89.150  1.000 144.11143 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   21083 N N   . ILE A-3 1 537 ? 74.944  -100.242 93.126  1.000 121.18387 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 N   1 
+ATOM   21084 C CA  . ILE A-3 1 537 ? 74.597  -99.059  92.344  1.000 114.73276 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   21085 C C   . ILE A-3 1 537 ? 74.021  -97.967  93.237  1.000 109.38527 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 C   1 
+ATOM   21086 O O   . ILE A-3 1 537 ? 74.368  -96.788  93.099  1.000 124.33647 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 O   1 
+ATOM   21087 C CB  . ILE A-3 1 537 ? 73.627  -99.441  91.211  1.000 107.04941 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   21088 C CG1 . ILE A-3 1 537 ? 74.384  -100.138 90.080  1.000 100.03605 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   21089 C CG2 . ILE A-3 1 537 ? 72.884  -98.215  90.694  1.000 99.31000  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   21090 C CD1 . ILE A-3 1 537 ? 73.490  -100.680 88.993  1.000 88.70866  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   21091 N N   . PHE A-3 1 538 ? 73.144  -98.333  94.169  1.000 109.21906 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 N   1 
+ATOM   21092 C CA  . PHE A-3 1 538 ? 72.456  -97.347  94.990  1.000 123.15660 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   21093 C C   . PHE A-3 1 538 ? 73.117  -97.096  96.336  1.000 143.91350 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 C   1 
+ATOM   21094 O O   . PHE A-3 1 538 ? 72.772  -96.108  96.994  1.000 157.90528 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 O   1 
+ATOM   21095 C CB  . PHE A-3 1 538 ? 71.004  -97.774  95.224  1.000 99.56034  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   21096 C CG  . PHE A-3 1 538 ? 70.106  -97.534  94.047  1.000 98.88499  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   21097 C CD1 . PHE A-3 1 538 ? 70.241  -96.388  93.279  1.000 109.28228 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   21098 C CD2 . PHE A-3 1 538 ? 69.133  -98.454  93.705  1.000 112.73687 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   21099 C CE1 . PHE A-3 1 538 ? 69.414  -96.164  92.195  1.000 105.13875 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   21100 C CE2 . PHE A-3 1 538 ? 68.305  -98.239  92.622  1.000 85.76420  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   21101 C CZ  . PHE A-3 1 538 ? 68.445  -97.092  91.866  1.000 95.42390  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   21102 N N   . GLU A-3 1 539 ? 74.023  -97.978  96.772  1.000 137.55726 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21103 C CA  . GLU A-3 1 539 ? 74.729  -97.883  98.050  1.000 148.49515 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21104 C C   . GLU A-3 1 539 ? 73.779  -97.906  99.248  1.000 147.50346 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21105 O O   . GLU A-3 1 539 ? 74.222  -98.044  100.394 1.000 162.51722 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21106 C CB  . GLU A-3 1 539 ? 75.619  -96.633  98.077  1.000 154.16354 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21107 C CG  . GLU A-3 1 539 ? 75.046  -95.445  98.829  1.000 169.82590 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21108 C CD  . GLU A-3 1 539 ? 75.594  -94.130  98.321  1.000 185.21329 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21109 O OE1 . GLU A-3 1 539 ? 76.833  -93.994  98.237  1.000 207.55820 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21110 O OE2 . GLU A-3 1 539 ? 74.783  -93.238  97.992  1.000 198.24344 ? ? ? ? ? -1 529 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21111 N N   . ASN A-3 1 540 ? 72.477  -97.785  98.994  1.000 141.26258 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 N   1 
+ATOM   21112 C CA  . ASN A-3 1 540 ? 71.464  -97.903  100.032 1.000 147.16872 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   21113 C C   . ASN A-3 1 540 ? 71.224  -99.372  100.342 1.000 146.56723 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 C   1 
+ATOM   21114 O O   . ASN A-3 1 540 ? 71.152  -100.206 99.436  1.000 130.48324 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 O   1 
+ATOM   21115 C CB  . ASN A-3 1 540 ? 70.163  -97.234  99.583  1.000 136.94624 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   21116 C CG  . ASN A-3 1 540 ? 69.205  -96.985  100.732 1.000 126.08219 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   21117 O OD1 . ASN A-3 1 540 ? 68.874  -97.892  101.495 1.000 131.35666 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   21118 N ND2 . ASN A-3 1 540 ? 68.761  -95.740  100.866 1.000 116.78221 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   21119 N N   . GLU A-3 1 541 ? 71.098  -99.686  101.634 1.000 174.12813 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21120 C CA  . GLU A-3 1 541 ? 70.989  -101.081 102.050 1.000 169.76122 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21121 C C   . GLU A-3 1 541 ? 69.717  -101.737 101.527 1.000 160.07707 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21122 O O   . GLU A-3 1 541 ? 69.695  -102.953 101.308 1.000 156.43440 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21123 C CB  . GLU A-3 1 541 ? 71.061  -101.178 103.574 1.000 168.88314 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21124 C CG  . GLU A-3 1 541 ? 72.440  -100.872 104.139 1.000 184.87830 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21125 C CD  . GLU A-3 1 541 ? 73.522  -101.769 103.557 1.000 202.20411 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21126 O OE1 . GLU A-3 1 541 ? 73.249  -102.966 103.326 1.000 191.90287 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21127 O OE2 . GLU A-3 1 541 ? 74.645  -101.273 103.325 1.000 223.92625 ? ? ? ? ? -1 531 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21128 N N   . ASP A-3 1 542 ? 68.654  -100.959 101.320 1.000 144.93881 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 N   1 
+ATOM   21129 C CA  . ASP A-3 1 542 ? 67.419  -101.461 100.725 1.000 130.04867 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   21130 C C   . ASP A-3 1 542 ? 67.216  -100.768 99.384  1.000 133.13501 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 C   1 
+ATOM   21131 O O   . ASP A-3 1 542 ? 66.577  -99.707  99.315  1.000 131.04350 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 O   1 
+ATOM   21132 C CB  . ASP A-3 1 542 ? 66.222  -101.224 101.649 1.000 142.13817 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   21133 C CG  . ASP A-3 1 542 ? 64.985  -101.988 101.209 1.000 138.90311 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   21134 O OD1 . ASP A-3 1 542 ? 65.073  -102.756 100.226 1.000 126.49223 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   21135 O OD2 . ASP A-3 1 542 ? 63.924  -101.824 101.848 1.000 154.41633 ? ? ? ? ? -1 532 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   21136 N N   . PRO A-3 1 543 ? 67.745  -101.320 98.288  1.000 108.90755 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 N   1 
+ATOM   21137 C CA  . PRO A-3 1 543 ? 67.582  -100.651 96.989  1.000 96.74118  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   21138 C C   . PRO A-3 1 543 ? 66.154  -100.674 96.476  1.000 101.98636 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 C   1 
+ATOM   21139 O O   . PRO A-3 1 543 ? 65.760  -99.763  95.738  1.000 104.76042 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 O   1 
+ATOM   21140 C CB  . PRO A-3 1 543 ? 68.526  -101.438 96.071  1.000 105.81583 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   21141 C CG  . PRO A-3 1 543 ? 68.618  -102.788 96.703  1.000 99.79060  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   21142 C CD  . PRO A-3 1 543 ? 68.541  -102.555 98.185  1.000 117.71146 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   21143 N N   . VAL A-3 1 544 ? 65.365  -101.686 96.844  1.000 99.57246  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 N   1 
+ATOM   21144 C CA  . VAL A-3 1 544 ? 63.978  -101.743 96.396  1.000 80.81454  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   21145 C C   . VAL A-3 1 544 ? 63.173  -100.603 97.004  1.000 86.60366  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 C   1 
+ATOM   21146 O O   . VAL A-3 1 544 ? 62.341  -99.985  96.329  1.000 99.18138  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 O   1 
+ATOM   21147 C CB  . VAL A-3 1 544 ? 63.361  -103.110 96.736  1.000 86.06742  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   21148 C CG1 . VAL A-3 1 544 ? 61.941  -103.200 96.201  1.000 79.68670  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   21149 C CG2 . VAL A-3 1 544 ? 64.218  -104.225 96.177  1.000 76.90123  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   21150 N N   . HIS A-3 1 545 ? 63.400  -100.307 98.285  1.000 118.74761 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 N   1 
+ATOM   21151 C CA  . HIS A-3 1 545 ? 62.687  -99.205  98.918  1.000 126.37667 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   21152 C C   . HIS A-3 1 545 ? 63.081  -97.871  98.298  1.000 109.81642 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 C   1 
+ATOM   21153 O O   . HIS A-3 1 545 ? 62.232  -96.993  98.108  1.000 101.62979 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 O   1 
+ATOM   21154 C CB  . HIS A-3 1 545 ? 62.954  -99.203  100.423 1.000 116.06560 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   21155 C CG  . HIS A-3 1 545 ? 62.367  -98.027  101.142 1.000 116.89857 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   21156 N ND1 . HIS A-3 1 545 ? 61.021  -97.731  101.111 1.000 102.48195 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   21157 C CD2 . HIS A-3 1 545 ? 62.945  -97.072  101.910 1.000 127.08333 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   21158 C CE1 . HIS A-3 1 545 ? 60.795  -96.645  101.829 1.000 107.49005 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   21159 N NE2 . HIS A-3 1 545 ? 61.945  -96.225  102.324 1.000 124.57269 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   21160 N N   . TYR A-3 1 546 ? 64.363  -97.703  97.966  1.000 102.43203 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 N   1 
+ATOM   21161 C CA  . TYR A-3 1 546 ? 64.810  -96.445  97.382  1.000 111.69308 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   21162 C C   . TYR A-3 1 546 ? 64.361  -96.305  95.935  1.000 108.19253 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 C   1 
+ATOM   21163 O O   . TYR A-3 1 546 ? 64.084  -95.188  95.483  1.000 113.35846 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 O   1 
+ATOM   21164 C CB  . TYR A-3 1 546 ? 66.328  -96.331  97.484  1.000 126.54476 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   21165 C CG  . TYR A-3 1 546 ? 66.889  -95.116  96.784  1.000 102.51438 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   21166 C CD1 . TYR A-3 1 546 ? 66.614  -93.837  97.249  1.000 114.43379 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   21167 C CD2 . TYR A-3 1 546 ? 67.692  -95.247  95.660  1.000 87.31368  ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   21168 C CE1 . TYR A-3 1 546 ? 67.121  -92.722  96.612  1.000 112.32436 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   21169 C CE2 . TYR A-3 1 546 ? 68.206  -94.139  95.018  1.000 106.83339 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   21170 C CZ  . TYR A-3 1 546 ? 67.917  -92.878  95.498  1.000 111.45367 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   21171 O OH  . TYR A-3 1 546 ? 68.428  -91.771  94.858  1.000 122.75179 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   21172 N N   . LEU A-3 1 547 ? 64.282  -97.416  95.198  1.000 112.09376 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 N   1 
+ATOM   21173 C CA  . LEU A-3 1 547 ? 63.816  -97.352  93.817  1.000 99.62470  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   21174 C C   . LEU A-3 1 547 ? 62.368  -96.886  93.752  1.000 87.91665  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21175 O O   . LEU A-3 1 547 ? 61.989  -96.132  92.849  1.000 102.14334 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21176 C CB  . LEU A-3 1 547 ? 63.981  -98.719  93.147  1.000 82.79317  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21177 C CG  . LEU A-3 1 547 ? 64.123  -98.803  91.621  1.000 94.55979  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21178 C CD1 . LEU A-3 1 547 ? 64.679  -100.160 91.207  1.000 71.67205  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21179 C CD2 . LEU A-3 1 547 ? 62.804  -98.546  90.910  1.000 108.18616 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21180 N N   . GLN A-3 1 548 ? 61.545  -97.317  94.708  1.000 105.66469 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 N   1 
+ATOM   21181 C CA  . GLN A-3 1 548 ? 60.129  -96.977  94.711  1.000 84.39696  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   21182 C C   . GLN A-3 1 548 ? 59.842  -95.588  95.270  1.000 94.12500  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 C   1 
+ATOM   21183 O O   . GLN A-3 1 548 ? 58.694  -95.139  95.190  1.000 103.32159 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 O   1 
+ATOM   21184 C CB  . GLN A-3 1 548 ? 59.346  -98.028  95.501  1.000 119.65235 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   21185 C CG  . GLN A-3 1 548 ? 59.403  -99.419  94.887  1.000 88.42450  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   21186 C CD  . GLN A-3 1 548 ? 58.786  -100.479 95.776  1.000 116.71081 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   21187 O OE1 . GLN A-3 1 548 ? 58.640  -100.286 96.983  1.000 143.15321 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   21188 N NE2 . GLN A-3 1 548 ? 58.417  -101.607 95.181  1.000 109.67664 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   21189 N N   . LYS A-3 1 549 ? 60.841  -94.902  95.834  1.000 105.16803 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 N   1 
+ATOM   21190 C CA  . LYS A-3 1 549 ? 60.631  -93.526  96.279  1.000 113.95503 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   21191 C C   . LYS A-3 1 549 ? 60.234  -92.633  95.110  1.000 99.48731  ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 C   1 
+ATOM   21192 O O   . LYS A-3 1 549 ? 59.197  -91.960  95.148  1.000 109.71462 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 O   1 
+ATOM   21193 C CB  . LYS A-3 1 549 ? 61.891  -92.986  96.960  1.000 111.61291 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   21194 C CG  . LYS A-3 1 549 ? 62.096  -93.451  98.394  1.000 110.93438 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   21195 C CD  . LYS A-3 1 549 ? 62.921  -92.434  99.173  1.000 122.33978 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   21196 C CE  . LYS A-3 1 549 ? 63.196  -92.895  100.596 1.000 136.17797 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   21197 N NZ  . LYS A-3 1 549 ? 64.180  -94.011  100.638 1.000 118.67743 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   21198 N N   . SER A-3 1 550 ? 61.055  -92.613  94.061  1.000 101.09990 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-3 N   1 
+ATOM   21199 C CA  . SER A-3 1 550 ? 60.754  -91.924  92.806  1.000 113.11196 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-3 CA  1 
+ATOM   21200 C C   . SER A-3 1 550 ? 60.940  -92.961  91.702  1.000 116.52600 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-3 C   1 
+ATOM   21201 O O   . SER A-3 1 550 ? 62.057  -93.166  91.220  1.000 110.54395 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-3 O   1 
+ATOM   21202 C CB  . SER A-3 1 550 ? 61.648  -90.705  92.606  1.000 100.20949 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-3 CB  1 
+ATOM   21203 O OG  . SER A-3 1 550 ? 61.325  -90.029  91.403  1.000 140.68844 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-3 OG  1 
+ATOM   21204 N N   . LYS A-3 1 551 ? 59.842  -93.610  91.305  1.000 108.66779 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 N   1 
+ATOM   21205 C CA  . LYS A-3 1 551 ? 59.941  -94.769  90.421  1.000 96.72766  ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   21206 C C   . LYS A-3 1 551 ? 60.553  -94.404  89.073  1.000 100.55285 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 C   1 
+ATOM   21207 O O   . LYS A-3 1 551 ? 61.304  -95.197  88.493  1.000 116.74576 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 O   1 
+ATOM   21208 C CB  . LYS A-3 1 551 ? 58.563  -95.404  90.230  1.000 104.52883 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   21209 C CG  . LYS A-3 1 551 ? 57.995  -96.045  91.488  1.000 132.22208 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   21210 C CD  . LYS A-3 1 551 ? 56.682  -96.757  91.199  1.000 151.91317 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   21211 C CE  . LYS A-3 1 551 ? 56.856  -97.828  90.132  1.000 148.21495 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   21212 N NZ  . LYS A-3 1 551 ? 55.572  -98.509  89.804  1.000 147.23686 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   21213 N N   . LEU A-3 1 552 ? 60.249  -93.212  88.556  1.000 98.66798  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 N   1 
+ATOM   21214 C CA  . LEU A-3 1 552 ? 60.786  -92.826  87.253  1.000 100.83206 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   21215 C C   . LEU A-3 1 552 ? 62.253  -92.425  87.350  1.000 100.79853 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21216 O O   . LEU A-3 1 552 ? 63.095  -92.939  86.605  1.000 93.93485  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21217 C CB  . LEU A-3 1 552 ? 59.959  -91.688  86.652  1.000 85.69908  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21218 C CG  . LEU A-3 1 552 ? 58.629  -92.080  86.007  1.000 77.68432  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21219 C CD1 . LEU A-3 1 552 ? 57.968  -90.873  85.360  1.000 65.68537  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21220 C CD2 . LEU A-3 1 552 ? 58.839  -93.191  84.992  1.000 73.07446  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21221 N N   . PHE A-3 1 553 ? 62.577  -91.511  88.267  1.000 98.60126  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 N   1 
+ATOM   21222 C CA  . PHE A-3 1 553 ? 63.944  -91.008  88.358  1.000 88.82749  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   21223 C C   . PHE A-3 1 553 ? 64.915  -92.096  88.799  1.000 100.92609 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 C   1 
+ATOM   21224 O O   . PHE A-3 1 553 ? 66.013  -92.216  88.242  1.000 75.67783  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 O   1 
+ATOM   21225 C CB  . PHE A-3 1 553 ? 63.999  -89.815  89.309  1.000 100.88541 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   21226 C CG  . PHE A-3 1 553 ? 64.062  -88.488  88.608  1.000 89.55319  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   21227 C CD1 . PHE A-3 1 553 ? 62.913  -87.891  88.116  1.000 99.27259  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   21228 C CD2 . PHE A-3 1 553 ? 65.274  -87.838  88.440  1.000 106.34404 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   21229 C CE1 . PHE A-3 1 553 ? 62.972  -86.671  87.468  1.000 93.13222  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   21230 C CE2 . PHE A-3 1 553 ? 65.340  -86.618  87.795  1.000 101.24601 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   21231 C CZ  . PHE A-3 1 553 ? 64.188  -86.034  87.306  1.000 87.26501  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   21232 N N   . ASN A-3 1 554 ? 64.532  -92.903  89.792  1.000 103.69183 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 N   1 
+ATOM   21233 C CA  . ASN A-3 1 554 ? 65.442  -93.933  90.280  1.000 90.66126  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   21234 C C   . ASN A-3 1 554 ? 65.648  -95.040  89.256  1.000 96.57225  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 C   1 
+ATOM   21235 O O   . ASN A-3 1 554 ? 66.733  -95.631  89.198  1.000 95.05183  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 O   1 
+ATOM   21236 C CB  . ASN A-3 1 554 ? 64.928  -94.511  91.595  1.000 110.20148 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   21237 C CG  . ASN A-3 1 554 ? 64.992  -93.509  92.724  1.000 112.63216 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   21238 O OD1 . ASN A-3 1 554 ? 64.005  -93.271  93.419  1.000 129.75266 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   21239 N ND2 . ASN A-3 1 554 ? 66.159  -92.904  92.905  1.000 104.25232 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   21240 N N   . MET A-3 1 555 ? 64.631  -95.337  88.445  1.000 101.36219 ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 N   1 
+ATOM   21241 C CA  . MET A-3 1 555 ? 64.818  -96.323  87.387  1.000 89.56374  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 CA  1 
+ATOM   21242 C C   . MET A-3 1 555 ? 65.792  -95.811  86.333  1.000 80.01714  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 C   1 
+ATOM   21243 O O   . MET A-3 1 555 ? 66.620  -96.575  85.823  1.000 83.69076  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 O   1 
+ATOM   21244 C CB  . MET A-3 1 555 ? 63.476  -96.684  86.753  1.000 62.42110  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 CB  1 
+ATOM   21245 C CG  . MET A-3 1 555 ? 63.568  -97.809  85.745  1.000 75.73183  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 CG  1 
+ATOM   21246 S SD  . MET A-3 1 555 ? 64.062  -99.362  86.507  1.000 92.22629  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 SD  1 
+ATOM   21247 C CE  . MET A-3 1 555 ? 62.566  -99.771  87.397  1.000 66.20389  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 CE  1 
+ATOM   21248 N N   . VAL A-3 1 556 ? 65.715  -94.519  86.003  1.000 80.43198  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 N   1 
+ATOM   21249 C CA  . VAL A-3 1 556 ? 66.689  -93.925  85.091  1.000 76.55405  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   21250 C C   . VAL A-3 1 556 ? 68.079  -93.946  85.713  1.000 92.70415  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 C   1 
+ATOM   21251 O O   . VAL A-3 1 556 ? 69.075  -94.226  85.034  1.000 73.75907  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 O   1 
+ATOM   21252 C CB  . VAL A-3 1 556 ? 66.261  -92.496  84.706  1.000 72.99012  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   21253 C CG1 . VAL A-3 1 556 ? 67.346  -91.814  83.883  1.000 68.87463  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   21254 C CG2 . VAL A-3 1 556 ? 64.949  -92.524  83.938  1.000 85.28050  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   21255 N N   . GLU A-3 1 557 ? 68.170  -93.647  87.012  1.000 97.72626  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21256 C CA  . GLU A-3 1 557 ? 69.452  -93.723  87.706  1.000 81.85065  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21257 C C   . GLU A-3 1 557 ? 69.990  -95.146  87.704  1.000 91.28173  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21258 O O   . GLU A-3 1 557 ? 71.206  -95.361  87.624  1.000 92.99953  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21259 C CB  . GLU A-3 1 557 ? 69.305  -93.210  89.138  1.000 91.05420  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21260 C CG  . GLU A-3 1 557 ? 70.563  -93.327  89.989  1.000 98.11762  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21261 C CD  . GLU A-3 1 557 ? 70.390  -92.727  91.372  1.000 117.87824 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21262 O OE1 . GLU A-3 1 557 ? 69.368  -92.044  91.603  1.000 103.29572 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21263 O OE2 . GLU A-3 1 557 ? 71.273  -92.937  92.230  1.000 132.26019 ? ? ? ? ? -1 547 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21264 N N   . LEU A-3 1 558 ? 69.097  -96.130  87.791  1.000 81.50966  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 N   1 
+ATOM   21265 C CA  . LEU A-3 1 558 ? 69.529  -97.522  87.816  1.000 82.14618  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   21266 C C   . LEU A-3 1 558 ? 70.051  -97.969  86.457  1.000 82.79829  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21267 O O   . LEU A-3 1 558 ? 71.117  -98.585  86.368  1.000 83.15223  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21268 C CB  . LEU A-3 1 558 ? 68.375  -98.413  88.274  1.000 68.27430  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21269 C CG  . LEU A-3 1 558 ? 68.575  -99.923  88.156  1.000 75.18695  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21270 C CD1 . LEU A-3 1 558 ? 69.785  -100.370 88.962  1.000 96.97138  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21271 C CD2 . LEU A-3 1 558 ? 67.328  -100.663 88.606  1.000 83.85555  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21272 N N   . VAL A-3 1 559 ? 69.321  -97.657  85.384  1.000 72.72703  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 N   1 
+ATOM   21273 C CA  . VAL A-3 1 559 ? 69.693  -98.149  84.062  1.000 85.27616  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   21274 C C   . VAL A-3 1 559 ? 70.978  -97.491  83.572  1.000 80.22014  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 C   1 
+ATOM   21275 O O   . VAL A-3 1 559 ? 71.705  -98.073  82.758  1.000 84.36236  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 O   1 
+ATOM   21276 C CB  . VAL A-3 1 559 ? 68.531  -97.951  83.066  1.000 75.26111  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   21277 C CG1 . VAL A-3 1 559 ? 67.306  -98.748  83.505  1.000 66.19181  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   21278 C CG2 . VAL A-3 1 559 ? 68.190  -96.475  82.904  1.000 72.98203  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   21279 N N   . ASN A-3 1 560 ? 71.291  -96.285  84.055  1.000 74.95624  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 N   1 
+ATOM   21280 C CA  . ASN A-3 1 560 ? 72.538  -95.643  83.647  1.000 70.52009  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   21281 C C   . ASN A-3 1 560 ? 73.744  -96.401  84.180  1.000 83.47545  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 C   1 
+ATOM   21282 O O   . ASN A-3 1 560 ? 74.759  -96.530  83.486  1.000 94.96406  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 O   1 
+ATOM   21283 C CB  . ASN A-3 1 560 ? 72.572  -94.187  84.115  1.000 74.60216  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   21284 C CG  . ASN A-3 1 560 ? 71.472  -93.356  83.495  1.000 67.90239  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   21285 O OD1 . ASN A-3 1 560 ? 70.784  -93.808  82.582  1.000 93.75827  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   21286 N ND2 . ASN A-3 1 560 ? 71.297  -92.134  83.988  1.000 94.79564  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   21287 N N   . ASN A-3 1 561 ? 73.648  -96.916  85.404  1.000 94.44097  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 N   1 
+ATOM   21288 C CA  . ASN A-3 1 561 ? 74.734  -97.648  86.040  1.000 80.02420  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   21289 C C   . ASN A-3 1 561 ? 74.621  -99.157  85.863  1.000 81.70491  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 C   1 
+ATOM   21290 O O   . ASN A-3 1 561 ? 75.457  -99.893  86.397  1.000 104.81281 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 O   1 
+ATOM   21291 C CB  . ASN A-3 1 561 ? 74.789  -97.308  87.534  1.000 94.65479  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   21292 C CG  . ASN A-3 1 561 ? 74.966  -95.822  87.785  1.000 95.95295  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   21293 O OD1 . ASN A-3 1 561 ? 75.715  -95.147  87.078  1.000 92.51169  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   21294 N ND2 . ASN A-3 1 561 ? 74.274  -95.304  88.793  1.000 136.75568 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   21295 N N   . LEU A-3 1 562 ? 73.615  -99.633  85.133  1.000 80.00264  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 N   1 
+ATOM   21296 C CA  . LEU A-3 1 562 ? 73.467  -101.064 84.906  1.000 92.62266  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   21297 C C   . LEU A-3 1 562 ? 74.563  -101.571 83.976  1.000 99.27918  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21298 O O   . LEU A-3 1 562 ? 74.844  -100.963 82.939  1.000 88.84343  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21299 C CB  . LEU A-3 1 562 ? 72.092  -101.375 84.317  1.000 85.18611  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21300 C CG  . LEU A-3 1 562 ? 70.950  -101.594 85.312  1.000 87.41889  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21301 C CD1 . LEU A-3 1 562 ? 69.644  -101.859 84.581  1.000 81.20849  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21302 C CD2 . LEU A-3 1 562 ? 71.278  -102.737 86.261  1.000 94.50384  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21303 N N   . SER A-3 1 563 ? 75.180  -102.686 84.353  1.000 100.96536 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-3 N   1 
+ATOM   21304 C CA  . SER A-3 1 563 ? 76.211  -103.304 83.537  1.000 90.50188  ? ? ? ? ? ?  553 SER A-3 CA  1 
+ATOM   21305 C C   . SER A-3 1 563 ? 75.583  -104.117 82.408  1.000 114.84977 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-3 C   1 
+ATOM   21306 O O   . SER A-3 1 563 ? 74.384  -104.406 82.400  1.000 118.54494 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-3 O   1 
+ATOM   21307 C CB  . SER A-3 1 563 ? 77.108  -104.197 84.391  1.000 106.82312 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-3 CB  1 
+ATOM   21308 O OG  . SER A-3 1 563 ? 77.980  -104.962 83.579  1.000 132.82563 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-3 OG  1 
+ATOM   21309 N N   . THR A-3 1 564 ? 76.420  -104.489 81.436  1.000 112.48168 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 N   1 
+ATOM   21310 C CA  . THR A-3 1 564 ? 75.955  -105.363 80.366  1.000 95.64214  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 CA  1 
+ATOM   21311 C C   . THR A-3 1 564 ? 75.636  -106.753 80.899  1.000 102.77804 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 C   1 
+ATOM   21312 O O   . THR A-3 1 564 ? 74.646  -107.371 80.490  1.000 96.94539  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 O   1 
+ATOM   21313 C CB  . THR A-3 1 564 ? 77.000  -105.438 79.253  1.000 100.25004 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 CB  1 
+ATOM   21314 O OG1 . THR A-3 1 564 ? 77.257  -104.121 78.749  1.000 110.38368 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   21315 C CG2 . THR A-3 1 564 ? 76.506  -106.319 78.115  1.000 71.78249  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   21316 N N   . LYS A-3 1 565 ? 76.462  -107.258 81.820  1.000 115.72851 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 N   1 
+ATOM   21317 C CA  . LYS A-3 1 565 ? 76.159  -108.529 82.467  1.000 106.68628 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   21318 C C   . LYS A-3 1 565 ? 74.884  -108.439 83.296  1.000 102.79523 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 C   1 
+ATOM   21319 O O   . LYS A-3 1 565 ? 74.158  -109.431 83.429  1.000 105.72726 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 O   1 
+ATOM   21320 C CB  . LYS A-3 1 565 ? 77.338  -108.966 83.339  1.000 108.87856 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   21321 C CG  . LYS A-3 1 565 ? 77.162  -110.322 84.003  1.000 131.46300 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   21322 C CD  . LYS A-3 1 565 ? 76.919  -111.413 82.973  1.000 151.51364 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   21323 C CE  . LYS A-3 1 565 ? 76.710  -112.764 83.636  1.000 163.24606 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   21324 N NZ  . LYS A-3 1 565 ? 76.442  -113.833 82.635  1.000 184.93533 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   21325 N N   . ASP A-3 1 566 ? 74.590  -107.260 83.854  1.000 94.07097  ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 N   1 
+ATOM   21326 C CA  . ASP A-3 1 566 ? 73.347  -107.086 84.598  1.000 113.80117 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   21327 C C   . ASP A-3 1 566 ? 72.136  -107.248 83.689  1.000 103.99693 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 C   1 
+ATOM   21328 O O   . ASP A-3 1 566 ? 71.142  -107.875 84.073  1.000 104.12367 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 O   1 
+ATOM   21329 C CB  . ASP A-3 1 566 ? 73.325  -105.718 85.279  1.000 106.70224 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   21330 C CG  . ASP A-3 1 566 ? 74.395  -105.578 86.343  1.000 126.06798 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   21331 O OD1 . ASP A-3 1 566 ? 74.769  -106.602 86.952  1.000 135.48247 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   21332 O OD2 . ASP A-3 1 566 ? 74.861  -104.441 86.571  1.000 132.34488 ? ? ? ? ? -1 556 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   21333 N N   . CYS A-3 1 567 ? 72.201  -106.690 82.478  1.000 102.69492 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-3 N   1 
+ATOM   21334 C CA  . CYS A-3 1 567 ? 71.094  -106.837 81.538  1.000 81.47974  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-3 CA  1 
+ATOM   21335 C C   . CYS A-3 1 567 ? 70.913  -108.291 81.125  1.000 93.18064  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-3 C   1 
+ATOM   21336 O O   . CYS A-3 1 567 ? 69.781  -108.774 81.002  1.000 103.43213 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-3 O   1 
+ATOM   21337 C CB  . CYS A-3 1 567 ? 71.324  -105.955 80.312  1.000 91.89501  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-3 CB  1 
+ATOM   21338 S SG  . CYS A-3 1 567 ? 71.359  -104.184 80.663  1.000 90.52193  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-3 SG  1 
+ATOM   21339 N N   . PHE A-3 1 568 ? 72.019  -109.007 80.907  1.000 90.05174  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 N   1 
+ATOM   21340 C CA  . PHE A-3 1 568 ? 71.919  -110.420 80.557  1.000 95.58353  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   21341 C C   . PHE A-3 1 568 ? 71.421  -111.246 81.736  1.000 101.11123 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 C   1 
+ATOM   21342 O O   . PHE A-3 1 568 ? 70.675  -112.214 81.550  1.000 88.23427  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 O   1 
+ATOM   21343 C CB  . PHE A-3 1 568 ? 73.269  -110.937 80.063  1.000 106.10398 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   21344 C CG  . PHE A-3 1 568 ? 73.336  -111.127 78.574  1.000 111.25948 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   21345 C CD1 . PHE A-3 1 568 ? 73.662  -110.071 77.740  1.000 113.23551 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   21346 C CD2 . PHE A-3 1 568 ? 73.070  -112.363 78.009  1.000 119.68248 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   21347 C CE1 . PHE A-3 1 568 ? 73.723  -110.244 76.369  1.000 101.01293 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   21348 C CE2 . PHE A-3 1 568 ? 73.130  -112.544 76.640  1.000 143.11311 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   21349 C CZ  . PHE A-3 1 568 ? 73.456  -111.482 75.819  1.000 122.62890 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   21350 N N   . ASP A-3 1 569 ? 71.820  -110.881 82.957  1.000 114.32957 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 N   1 
+ATOM   21351 C CA  . ASP A-3 1 569 ? 71.317  -111.582 84.134  1.000 100.26612 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   21352 C C   . ASP A-3 1 569 ? 69.822  -111.352 84.316  1.000 92.17730  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 C   1 
+ATOM   21353 O O   . ASP A-3 1 569 ? 69.082  -112.282 84.658  1.000 94.60453  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 O   1 
+ATOM   21354 C CB  . ASP A-3 1 569 ? 72.086  -111.143 85.380  1.000 105.35385 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   21355 C CG  . ASP A-3 1 569 ? 73.325  -111.983 85.626  1.000 127.38640 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   21356 O OD1 . ASP A-3 1 569 ? 73.521  -112.984 84.904  1.000 141.63678 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   21357 O OD2 . ASP A-3 1 569 ? 74.102  -111.644 86.543  1.000 133.59472 ? ? ? ? ? -1 559 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   21358 N N   . VAL A-3 1 570 ? 69.359  -110.121 84.093  1.000 87.48849  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 N   1 
+ATOM   21359 C CA  . VAL A-3 1 570 ? 67.929  -109.840 84.181  1.000 85.54138  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   21360 C C   . VAL A-3 1 570 ? 67.175  -110.565 83.073  1.000 92.84820  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 C   1 
+ATOM   21361 O O   . VAL A-3 1 570 ? 66.089  -111.114 83.297  1.000 103.13491 ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 O   1 
+ATOM   21362 C CB  . VAL A-3 1 570 ? 67.682  -108.321 84.140  1.000 75.55429  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   21363 C CG1 . VAL A-3 1 570 ? 66.201  -108.021 83.968  1.000 80.44911  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   21364 C CG2 . VAL A-3 1 570 ? 68.209  -107.669 85.405  1.000 82.99896  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   21365 N N   . PHE A-3 1 571 ? 67.743  -110.592 81.867  1.000 104.66099 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 N   1 
+ATOM   21366 C CA  . PHE A-3 1 571 ? 67.084  -111.252 80.745  1.000 96.26202  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   21367 C C   . PHE A-3 1 571 ? 67.006  -112.760 80.954  1.000 88.56808  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 C   1 
+ATOM   21368 O O   . PHE A-3 1 571 ? 65.972  -113.378 80.676  1.000 83.98213  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 O   1 
+ATOM   21369 C CB  . PHE A-3 1 571 ? 67.823  -110.921 79.448  1.000 84.61104  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   21370 C CG  . PHE A-3 1 571 ? 67.284  -111.629 78.238  1.000 104.27988 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   21371 C CD1 . PHE A-3 1 571 ? 66.200  -111.117 77.545  1.000 103.38675 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   21372 C CD2 . PHE A-3 1 571 ? 67.875  -112.797 77.781  1.000 116.78604 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   21373 C CE1 . PHE A-3 1 571 ? 65.707  -111.763 76.427  1.000 87.02705  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   21374 C CE2 . PHE A-3 1 571 ? 67.386  -113.447 76.664  1.000 108.43898 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   21375 C CZ  . PHE A-3 1 571 ? 66.302  -112.928 75.986  1.000 92.16512  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   21376 N N   . GLU A-3 1 572 ? 68.086  -113.368 81.446  1.000 83.40693  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21377 C CA  . GLU A-3 1 572 ? 68.127  -114.814 81.616  1.000 86.78539  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21378 C C   . GLU A-3 1 572 ? 67.372  -115.295 82.848  1.000 102.71043 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21379 O O   . GLU A-3 1 572 ? 67.079  -116.491 82.944  1.000 112.34786 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21380 C CB  . GLU A-3 1 572 ? 69.579  -115.295 81.692  1.000 103.86357 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21381 C CG  . GLU A-3 1 572 ? 70.351  -115.177 80.386  1.000 108.02745 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21382 C CD  . GLU A-3 1 572 ? 69.901  -116.184 79.345  1.000 145.18691 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21383 O OE1 . GLU A-3 1 572 ? 69.222  -117.164 79.716  1.000 151.44856 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21384 O OE2 . GLU A-3 1 572 ? 70.229  -115.994 78.155  1.000 142.46860 ? ? ? ? ? -1 562 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21385 N N   . HIS A-3 1 573 ? 67.048  -114.405 83.784  1.000 105.26583 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 N   1 
+ATOM   21386 C CA  . HIS A-3 1 573 ? 66.401  -114.830 85.018  1.000 104.66364 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   21387 C C   . HIS A-3 1 573 ? 64.984  -115.324 84.744  1.000 87.79161  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 C   1 
+ATOM   21388 O O   . HIS A-3 1 573 ? 64.298  -114.850 83.834  1.000 100.85406 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 O   1 
+ATOM   21389 C CB  . HIS A-3 1 573 ? 66.371  -113.686 86.032  1.000 115.36112 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   21390 C CG  . HIS A-3 1 573 ? 66.181  -114.139 87.448  1.000 102.79443 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   21391 N ND1 . HIS A-3 1 573 ? 64.943  -114.432 87.978  1.000 82.93659  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   21392 C CD2 . HIS A-3 1 573 ? 67.075  -114.346 88.444  1.000 108.48248 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   21393 C CE1 . HIS A-3 1 573 ? 65.082  -114.801 89.239  1.000 108.24817 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   21394 N NE2 . HIS A-3 1 573 ? 66.366  -114.757 89.546  1.000 133.27906 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   21395 N N   . GLU A-3 1 574 ? 64.550  -116.295 85.552  1.000 117.38058 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21396 C CA  . GLU A-3 1 574 ? 63.242  -116.910 85.348  1.000 100.93184 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21397 C C   . GLU A-3 1 574 ? 62.106  -115.925 85.591  1.000 84.60235  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21398 O O   . GLU A-3 1 574 ? 61.060  -116.017 84.937  1.000 95.55084  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21399 C CB  . GLU A-3 1 574 ? 63.096  -118.134 86.253  1.000 120.14121 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21400 C CG  . GLU A-3 1 574 ? 61.825  -118.941 86.027  1.000 136.25475 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21401 C CD  . GLU A-3 1 574 ? 60.663  -118.466 86.877  1.000 160.54707 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21402 O OE1 . GLU A-3 1 574 ? 60.907  -117.759 87.877  1.000 162.77202 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21403 O OE2 . GLU A-3 1 574 ? 59.506  -118.798 86.543  1.000 177.65897 ? ? ? ? ? -1 564 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21404 N N   . LYS A-3 1 575 ? 62.286  -114.980 86.516  1.000 96.75480  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 N   1 
+ATOM   21405 C CA  . LYS A-3 1 575 ? 61.235  -114.008 86.798  1.000 93.74234  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   21406 C C   . LYS A-3 1 575 ? 60.961  -113.095 85.611  1.000 88.25781  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 C   1 
+ATOM   21407 O O   . LYS A-3 1 575 ? 59.882  -112.497 85.537  1.000 87.16297  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 O   1 
+ATOM   21408 C CB  . LYS A-3 1 575 ? 61.605  -113.172 88.023  1.000 94.58715  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   21409 C CG  . LYS A-3 1 575 ? 61.700  -113.963 89.317  1.000 98.29383  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   21410 C CD  . LYS A-3 1 575 ? 60.702  -113.456 90.346  1.000 90.20305  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   21411 C CE  . LYS A-3 1 575 ? 60.826  -114.211 91.661  1.000 105.89476 ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   21412 N NZ  . LYS A-3 1 575 ? 62.170  -114.052 92.282  1.000 79.28847  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   21413 N N   . PHE A-3 1 576 ? 61.908  -112.973 84.684  1.000 82.41656  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 N   1 
+ATOM   21414 C CA  . PHE A-3 1 576 ? 61.715  -112.137 83.507  1.000 84.66980  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   21415 C C   . PHE A-3 1 576 ? 61.632  -112.986 82.246  1.000 96.32013  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 C   1 
+ATOM   21416 O O   . PHE A-3 1 576 ? 62.310  -112.702 81.253  1.000 92.70847  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 O   1 
+ATOM   21417 C CB  . PHE A-3 1 576 ? 62.844  -111.113 83.389  1.000 88.55659  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   21418 C CG  . PHE A-3 1 576 ? 62.814  -110.054 84.452  1.000 74.50110  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   21419 C CD1 . PHE A-3 1 576 ? 63.457  -110.249 85.664  1.000 97.12698  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   21420 C CD2 . PHE A-3 1 576 ? 62.143  -108.862 84.240  1.000 71.11499  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   21421 C CE1 . PHE A-3 1 576 ? 63.430  -109.274 86.643  1.000 92.36585  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   21422 C CE2 . PHE A-3 1 576 ? 62.113  -107.884 85.216  1.000 94.96228  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   21423 C CZ  . PHE A-3 1 576 ? 62.757  -108.091 86.419  1.000 81.07783  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   21424 N N   . ALA A-3 1 577 ? 60.806  -114.035 82.274  1.000 100.64583 ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-3 N   1 
+ATOM   21425 C CA  . ALA A-3 1 577 ? 60.618  -114.855 81.084  1.000 96.27347  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   21426 C C   . ALA A-3 1 577 ? 59.834  -114.125 80.003  1.000 88.13976  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-3 C   1 
+ATOM   21427 O O   . ALA A-3 1 577 ? 59.848  -114.560 78.846  1.000 88.82553  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-3 O   1 
+ATOM   21428 C CB  . ALA A-3 1 577 ? 59.913  -116.162 81.447  1.000 83.31513  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   21429 N N   . CYS A-3 1 578 ? 59.153  -113.030 80.352  1.000 89.13395  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-3 N   1 
+ATOM   21430 C CA  . CYS A-3 1 578 ? 58.407  -112.271 79.355  1.000 82.42225  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-3 CA  1 
+ATOM   21431 C C   . CYS A-3 1 578 ? 59.333  -111.636 78.326  1.000 86.55390  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-3 C   1 
+ATOM   21432 O O   . CYS A-3 1 578 ? 58.949  -111.479 77.161  1.000 89.83746  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-3 O   1 
+ATOM   21433 C CB  . CYS A-3 1 578 ? 57.558  -111.200 80.038  1.000 90.75253  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-3 CB  1 
+ATOM   21434 S SG  . CYS A-3 1 578 ? 58.501  -110.051 81.064  1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-3 SG  1 
+ATOM   21435 N N   . LEU A-3 1 579 ? 60.550  -111.264 78.731  1.000 86.57962  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 N   1 
+ATOM   21436 C CA  . LEU A-3 1 579 ? 61.502  -110.704 77.778  1.000 78.32266  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   21437 C C   . LEU A-3 1 579 ? 61.975  -111.760 76.786  1.000 86.61234  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21438 O O   . LEU A-3 1 579 ? 62.205  -111.455 75.610  1.000 91.26974  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21439 C CB  . LEU A-3 1 579 ? 62.689  -110.088 78.518  1.000 92.08243  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21440 C CG  . LEU A-3 1 579 ? 62.378  -108.871 79.390  1.000 86.90000  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21441 C CD1 . LEU A-3 1 579 ? 63.656  -108.295 79.978  1.000 68.33308  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21442 C CD2 . LEU A-3 1 579 ? 61.624  -107.818 78.589  1.000 64.32430  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21443 N N   . LYS A-3 1 580 ? 62.127  -113.008 77.240  1.000 86.57275  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 N   1 
+ATOM   21444 C CA  . LYS A-3 1 580 ? 62.462  -114.084 76.314  1.000 94.94081  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   21445 C C   . LYS A-3 1 580 ? 61.298  -114.401 75.385  1.000 93.29317  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 C   1 
+ATOM   21446 O O   . LYS A-3 1 580 ? 61.515  -114.786 74.231  1.000 94.56482  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 O   1 
+ATOM   21447 C CB  . LYS A-3 1 580 ? 62.877  -115.341 77.080  1.000 83.82434  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   21448 C CG  . LYS A-3 1 580 ? 64.365  -115.642 77.005  1.000 79.35876  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   21449 C CD  . LYS A-3 1 580 ? 64.658  -117.092 77.363  1.000 135.05608 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   21450 C CE  . LYS A-3 1 580 ? 66.114  -117.443 77.090  1.000 120.87497 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   21451 N NZ  . LYS A-3 1 580 ? 66.385  -118.896 77.291  1.000 166.00167 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   21452 N N   . GLU A-3 1 581 ? 60.059  -114.260 75.862  1.000 78.91691  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21453 C CA  . GLU A-3 1 581 ? 58.919  -114.524 74.993  1.000 74.69408  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21454 C C   . GLU A-3 1 581 ? 58.689  -113.380 74.018  1.000 81.32827  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21455 O O   . GLU A-3 1 581 ? 58.115  -113.590 72.944  1.000 89.23786  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21456 C CB  . GLU A-3 1 581 ? 57.664  -114.772 75.828  1.000 62.86793  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21457 C CG  . GLU A-3 1 581 ? 57.594  -116.162 76.446  1.000 81.20740  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21458 C CD  . GLU A-3 1 581 ? 57.256  -117.239 75.429  1.000 123.86747 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21459 O OE1 . GLU A-3 1 581 ? 56.765  -116.892 74.332  1.000 132.41057 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21460 O OE2 . GLU A-3 1 581 ? 57.473  -118.432 75.726  1.000 149.93564 ? ? ? ? ? -1 571 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21461 N N   . LEU A-3 1 582 ? 59.135  -112.172 74.367  1.000 84.53185  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 N   1 
+ATOM   21462 C CA  . LEU A-3 1 582 ? 58.939  -111.031 73.482  1.000 69.45806  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   21463 C C   . LEU A-3 1 582 ? 59.845  -111.116 72.262  1.000 78.38518  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21464 O O   . LEU A-3 1 582 ? 59.403  -110.853 71.140  1.000 84.76658  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21465 C CB  . LEU A-3 1 582 ? 59.172  -109.734 74.256  1.000 79.30413  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21466 C CG  . LEU A-3 1 582 ? 59.171  -108.448 73.430  1.000 72.31567  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21467 C CD1 . LEU A-3 1 582 ? 57.846  -108.277 72.703  1.000 72.01623  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21468 C CD2 . LEU A-3 1 582 ? 59.472  -107.239 74.306  1.000 67.17628  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21469 N N   . VAL A-3 1 583 ? 61.116  -111.473 72.460  1.000 70.46238  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 N   1 
+ATOM   21470 C CA  . VAL A-3 1 583 ? 62.034  -111.590 71.332  1.000 78.46091  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   21471 C C   . VAL A-3 1 583 ? 61.703  -112.810 70.478  1.000 89.69668  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 C   1 
+ATOM   21472 O O   . VAL A-3 1 583 ? 61.989  -112.827 69.274  1.000 98.07827  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 O   1 
+ATOM   21473 C CB  . VAL A-3 1 583 ? 63.493  -111.623 71.830  1.000 57.87270  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   21474 C CG1 . VAL A-3 1 583 ? 63.844  -110.317 72.527  1.000 72.87273  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   21475 C CG2 . VAL A-3 1 583 ? 63.721  -112.808 72.758  1.000 94.87895  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   21476 N N   . GLY A-3 1 584 ? 61.097  -113.837 71.067  1.000 83.58306  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-3 N   1 
+ATOM   21477 C CA  . GLY A-3 1 584 ? 60.689  -115.003 70.311  1.000 89.36583  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   21478 C C   . GLY A-3 1 584 ? 61.766  -116.040 70.093  1.000 114.49954 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-3 C   1 
+ATOM   21479 O O   . GLY A-3 1 584 ? 61.758  -116.719 69.058  1.000 138.78364 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-3 O   1 
+ATOM   21480 N N   . SER A-3 1 585 ? 62.694  -116.189 71.032  1.000 115.62184 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-3 N   1 
+ATOM   21481 C CA  . SER A-3 1 585 ? 63.762  -117.173 70.896  1.000 147.49261 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-3 CA  1 
+ATOM   21482 C C   . SER A-3 1 585 ? 63.213  -118.588 71.042  1.000 153.67125 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-3 C   1 
+ATOM   21483 O O   . SER A-3 1 585 ? 62.267  -118.819 71.794  1.000 148.19728 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-3 O   1 
+ATOM   21484 C CB  . SER A-3 1 585 ? 64.864  -116.925 71.929  1.000 159.64202 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-3 CB  1 
+ATOM   21485 O OG  . SER A-3 1 585 ? 64.381  -117.112 73.249  1.000 130.57691 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-3 OG  1 
+ATOM   21486 N N   . SER B-3 2 1   ? -5.470  -74.073  44.160  1.000 163.49296 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-3 N   1 
+ATOM   21487 C CA  . SER B-3 2 1   ? -5.556  -74.534  42.778  1.000 177.53146 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-3 CA  1 
+ATOM   21488 C C   . SER B-3 2 1   ? -4.497  -75.592  42.494  1.000 166.74112 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-3 C   1 
+ATOM   21489 O O   . SER B-3 2 1   ? -4.107  -76.340  43.392  1.000 159.11908 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-3 O   1 
+ATOM   21490 C CB  . SER B-3 2 1   ? -5.406  -73.359  41.809  1.000 180.00568 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-3 CB  1 
+ATOM   21491 O OG  . SER B-3 2 1   ? -5.514  -73.790  40.463  1.000 159.28680 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-3 OG  1 
+ATOM   21492 N N   . ARG B-3 2 2   ? -4.030  -75.644  41.242  1.000 168.17057 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 N   1 
+ATOM   21493 C CA  . ARG B-3 2 2   ? -3.045  -76.648  40.856  1.000 164.10745 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 CA  1 
+ATOM   21494 C C   . ARG B-3 2 2   ? -1.739  -76.488  41.622  1.000 164.67714 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 C   1 
+ATOM   21495 O O   . ARG B-3 2 2   ? -1.049  -77.484  41.876  1.000 150.80794 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 O   1 
+ATOM   21496 C CB  . ARG B-3 2 2   ? -2.786  -76.585  39.350  1.000 166.23562 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 CB  1 
+ATOM   21497 C CG  . ARG B-3 2 2   ? -2.227  -75.251  38.872  1.000 177.16788 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 CG  1 
+ATOM   21498 C CD  . ARG B-3 2 2   ? -1.814  -75.323  37.412  1.000 185.16510 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 CD  1 
+ATOM   21499 N NE  . ARG B-3 2 2   ? -0.849  -76.389  37.170  1.000 183.83732 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 NE  1 
+ATOM   21500 C CZ  . ARG B-3 2 2   ? 0.466   -76.245  37.262  1.000 183.83226 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   21501 N NH1 . ARG B-3 2 2   ? 1.014   -75.086  37.588  1.000 170.82161 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   21502 N NH2 . ARG B-3 2 2   ? 1.252   -77.291  37.021  1.000 182.99545 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   21503 N N   . GLU B-3 2 3   ? -1.371  -75.256  41.980  1.000 169.70014 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 N   1 
+ATOM   21504 C CA  . GLU B-3 2 3   ? -0.167  -75.058  42.775  1.000 160.12152 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 CA  1 
+ATOM   21505 C C   . GLU B-3 2 3   ? -0.322  -75.673  44.158  1.000 155.93591 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 C   1 
+ATOM   21506 O O   . GLU B-3 2 3   ? 0.647   -76.183  44.728  1.000 152.61603 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 O   1 
+ATOM   21507 C CB  . GLU B-3 2 3   ? 0.144   -73.564  42.881  1.000 173.95198 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 CB  1 
+ATOM   21508 C CG  . GLU B-3 2 3   ? -1.035  -72.706  43.310  1.000 188.51410 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 CG  1 
+ATOM   21509 C CD  . GLU B-3 2 3   ? -0.709  -71.226  43.347  1.000 205.88051 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 CD  1 
+ATOM   21510 O OE1 . GLU B-3 2 3   ? 0.448   -70.861  43.062  1.000 204.19000 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   21511 O OE2 . GLU B-3 2 3   ? -1.618  -70.428  43.661  1.000 213.59840 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   21512 N N   . GLN B-3 2 4   ? -1.541  -75.651  44.704  1.000 164.28536 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 N   1 
+ATOM   21513 C CA  . GLN B-3 2 4   ? -1.817  -76.320  45.966  1.000 159.14448 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 CA  1 
+ATOM   21514 C C   . GLN B-3 2 4   ? -1.863  -77.832  45.802  1.000 161.50017 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 C   1 
+ATOM   21515 O O   . GLN B-3 2 4   ? -1.631  -78.553  46.776  1.000 146.46560 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 O   1 
+ATOM   21516 C CB  . GLN B-3 2 4   ? -3.132  -75.789  46.538  1.000 161.29526 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 CB  1 
+ATOM   21517 C CG  . GLN B-3 2 4   ? -3.440  -76.262  47.948  1.000 158.50400 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 CG  1 
+ATOM   21518 C CD  . GLN B-3 2 4   ? -4.798  -75.794  48.431  1.000 156.36884 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 CD  1 
+ATOM   21519 O OE1 . GLN B-3 2 4   ? -5.616  -75.299  47.651  1.000 159.59294 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   21520 N NE2 . GLN B-3 2 4   ? -5.047  -75.947  49.725  1.000 145.03168 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   21521 N N   . ILE B-3 2 5   ? -2.137  -78.323  44.592  1.000 162.60590 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 N   1 
+ATOM   21522 C CA  . ILE B-3 2 5   ? -2.232  -79.762  44.370  1.000 155.55027 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21523 C C   . ILE B-3 2 5   ? -0.850  -80.401  44.397  1.000 148.97851 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 C   1 
+ATOM   21524 O O   . ILE B-3 2 5   ? -0.631  -81.419  45.064  1.000 146.55210 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 O   1 
+ATOM   21525 C CB  . ILE B-3 2 5   ? -2.956  -80.052  43.043  1.000 152.57637 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21526 C CG1 . ILE B-3 2 5   ? -4.370  -79.468  43.068  1.000 160.34882 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21527 C CG2 . ILE B-3 2 5   ? -3.004  -81.552  42.778  1.000 125.72175 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21528 C CD1 . ILE B-3 2 5   ? -5.111  -79.611  41.759  1.000 161.82976 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21529 N N   . ILE B-3 2 6   ? 0.105   -79.814  43.670  1.000 142.32740 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 N   1 
+ATOM   21530 C CA  . ILE B-3 2 6   ? 1.412   -80.446  43.519  1.000 137.35850 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21531 C C   . ILE B-3 2 6   ? 2.229   -80.346  44.801  1.000 144.76695 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 C   1 
+ATOM   21532 O O   . ILE B-3 2 6   ? 3.118   -81.173  45.044  1.000 158.26402 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 O   1 
+ATOM   21533 C CB  . ILE B-3 2 6   ? 2.160   -79.836  42.319  1.000 131.99799 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21534 C CG1 . ILE B-3 2 6   ? 2.347   -78.328  42.504  1.000 147.74714 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21535 C CG2 . ILE B-3 2 6   ? 1.411   -80.122  41.026  1.000 133.61162 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21536 C CD1 . ILE B-3 2 6   ? 3.728   -77.931  42.991  1.000 141.45609 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21537 N N   . LYS B-3 2 7   ? 1.955   -79.344  45.641  1.000 142.57820 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 N   1 
+ATOM   21538 C CA  . LYS B-3 2 7   ? 2.734   -79.179  46.865  1.000 146.50600 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21539 C C   . LYS B-3 2 7   ? 2.481   -80.305  47.859  1.000 143.47135 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 C   1 
+ATOM   21540 O O   . LYS B-3 2 7   ? 3.374   -80.650  48.640  1.000 138.59363 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 O   1 
+ATOM   21541 C CB  . LYS B-3 2 7   ? 2.428   -77.829  47.513  1.000 151.23000 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21542 C CG  . LYS B-3 2 7   ? 3.219   -76.664  46.940  1.000 146.55025 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21543 C CD  . LYS B-3 2 7   ? 3.012   -75.406  47.769  1.000 148.34963 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21544 C CE  . LYS B-3 2 7   ? 3.934   -74.284  47.320  1.000 151.07769 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21545 N NZ  . LYS B-3 2 7   ? 3.767   -73.064  48.157  1.000 158.24253 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21546 N N   . ASP B-3 2 8   ? 1.284   -80.885  47.848  1.000 140.28930 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 N   1 
+ATOM   21547 C CA  . ASP B-3 2 8   ? 0.963   -81.953  48.784  1.000 141.26554 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 CA  1 
+ATOM   21548 C C   . ASP B-3 2 8   ? 1.762   -83.207  48.447  1.000 142.08327 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 C   1 
+ATOM   21549 O O   . ASP B-3 2 8   ? 1.804   -83.639  47.291  1.000 142.55109 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 O   1 
+ATOM   21550 C CB  . ASP B-3 2 8   ? -0.536  -82.248  48.753  1.000 130.02722 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 CB  1 
+ATOM   21551 C CG  . ASP B-3 2 8   ? -0.981  -83.140  49.895  1.000 135.43072 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 CG  1 
+ATOM   21552 O OD1 . ASP B-3 2 8   ? -0.141  -83.469  50.759  1.000 156.73925 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   21553 O OD2 . ASP B-3 2 8   ? -2.173  -83.510  49.931  1.000 126.02478 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   21554 N N   . GLY B-3 2 9   ? 2.398   -83.789  49.460  1.000 128.66638 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21555 C CA  . GLY B-3 2 9   ? 3.231   -84.959  49.256  1.000 127.12942 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21556 C C   . GLY B-3 2 9   ? 2.614   -86.242  49.772  1.000 140.73085 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21557 O O   . GLY B-3 2 9   ? 3.197   -87.321  49.634  1.000 139.45629 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21558 N N   . GLY B-3 2 10  ? 1.429   -86.140  50.372  1.000 141.85490 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21559 C CA  . GLY B-3 2 10  ? 0.718   -87.288  50.893  1.000 132.61987 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21560 C C   . GLY B-3 2 10  ? -0.213  -87.907  49.877  1.000 139.89051 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21561 O O   . GLY B-3 2 10  ? -0.121  -87.655  48.674  1.000 132.33609 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21562 N N   . ASN B-3 2 11  ? -1.123  -88.739  50.374  1.000 130.55511 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 N   1 
+ATOM   21563 C CA  . ASN B-3 2 11  ? -2.111  -89.372  49.506  1.000 117.29184 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   21564 C C   . ASN B-3 2 11  ? -3.050  -88.316  48.936  1.000 119.03442 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 C   1 
+ATOM   21565 O O   . ASN B-3 2 11  ? -3.693  -87.577  49.688  1.000 137.07418 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 O   1 
+ATOM   21566 C CB  . ASN B-3 2 11  ? -2.902  -90.429  50.271  1.000 119.26833 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   21567 C CG  . ASN B-3 2 11  ? -2.023  -91.542  50.799  1.000 118.77278 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   21568 O OD1 . ASN B-3 2 11  ? -0.963  -91.833  50.243  1.000 121.93030 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   21569 N ND2 . ASN B-3 2 11  ? -2.462  -92.177  51.878  1.000 129.92612 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   21570 N N   . ILE B-3 2 12  ? -3.131  -88.247  47.610  1.000 114.41375 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 N   1 
+ATOM   21571 C CA  . ILE B-3 2 12  ? -3.899  -87.221  46.917  1.000 119.38914 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21572 C C   . ILE B-3 2 12  ? -4.985  -87.897  46.094  1.000 115.71647 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 C   1 
+ATOM   21573 O O   . ILE B-3 2 12  ? -4.700  -88.802  45.301  1.000 107.33946 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 O   1 
+ATOM   21574 C CB  . ILE B-3 2 12  ? -2.999  -86.347  46.024  1.000 109.38255 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21575 C CG1 . ILE B-3 2 12  ? -1.976  -85.585  46.867  1.000 114.85298 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21576 C CG2 . ILE B-3 2 12  ? -3.835  -85.368  45.222  1.000 107.32729 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21577 C CD1 . ILE B-3 2 12  ? -1.093  -84.664  46.049  1.000 125.30674 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21578 N N   . LEU B-3 2 13  ? -6.226  -87.455  46.285  1.000 132.22593 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 N   1 
+ATOM   21579 C CA  . LEU B-3 2 13  ? -7.366  -87.903  45.497  1.000 123.58145 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 CA  1 
+ATOM   21580 C C   . LEU B-3 2 13  ? -7.846  -86.731  44.653  1.000 125.36897 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 C   1 
+ATOM   21581 O O   . LEU B-3 2 13  ? -8.286  -85.711  45.195  1.000 134.64738 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 O   1 
+ATOM   21582 C CB  . LEU B-3 2 13  ? -8.486  -88.426  46.399  1.000 125.88724 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 CB  1 
+ATOM   21583 C CG  . LEU B-3 2 13  ? -9.694  -89.113  45.754  1.000 123.99810 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 CG  1 
+ATOM   21584 C CD1 . LEU B-3 2 13  ? -10.238 -90.178  46.688  1.000 135.22438 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   21585 C CD2 . LEU B-3 2 13  ? -10.788 -88.112  45.408  1.000 130.32997 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   21586 N N   . VAL B-3 2 14  ? -7.762  -86.877  43.333  1.000 123.91192 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 N   1 
+ATOM   21587 C CA  . VAL B-3 2 14  ? -8.058  -85.803  42.392  1.000 126.46884 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 CA  1 
+ATOM   21588 C C   . VAL B-3 2 14  ? -9.319  -86.156  41.617  1.000 143.69073 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 C   1 
+ATOM   21589 O O   . VAL B-3 2 14  ? -9.455  -87.278  41.115  1.000 146.64148 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 O   1 
+ATOM   21590 C CB  . VAL B-3 2 14  ? -6.877  -85.556  41.435  1.000 112.85821 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 CB  1 
+ATOM   21591 C CG1 . VAL B-3 2 14  ? -7.316  -84.711  40.251  1.000 116.18455 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   21592 C CG2 . VAL B-3 2 14  ? -5.730  -84.885  42.171  1.000 114.40610 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   21593 N N   . THR B-3 2 15  ? -10.239 -85.197  41.521  1.000 152.40681 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 N   1 
+ATOM   21594 C CA  . THR B-3 2 15  ? -11.428 -85.322  40.686  1.000 154.89625 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 CA  1 
+ATOM   21595 C C   . THR B-3 2 15  ? -11.177 -84.549  39.395  1.000 145.07697 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 C   1 
+ATOM   21596 O O   . THR B-3 2 15  ? -11.110 -83.315  39.405  1.000 135.01724 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 O   1 
+ATOM   21597 C CB  . THR B-3 2 15  ? -12.667 -84.795  41.406  1.000 151.38682 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 CB  1 
+ATOM   21598 O OG1 . THR B-3 2 15  ? -12.577 -83.371  41.537  1.000 161.40747 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   21599 C CG2 . THR B-3 2 15  ? -12.785 -85.416  42.789  1.000 125.19950 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   21600 N N   . ALA B-3 2 16  ? -11.038 -85.273  38.289  1.000 149.07067 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21601 C CA  . ALA B-3 2 16  ? -10.723 -84.683  36.997  1.000 139.70314 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21602 C C   . ALA B-3 2 16  ? -11.914 -84.804  36.057  1.000 144.50830 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21603 O O   . ALA B-3 2 16  ? -12.627 -85.812  36.066  1.000 145.85000 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21604 C CB  . ALA B-3 2 16  ? -9.496  -85.352  36.374  1.000 149.00577 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21605 N N   . GLY B-3 2 17  ? -12.122 -83.768  35.244  1.000 157.31348 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21606 C CA  . GLY B-3 2 17  ? -13.208 -83.760  34.285  1.000 146.29863 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21607 C C   . GLY B-3 2 17  ? -12.854 -82.920  33.078  1.000 155.81819 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21608 O O   . GLY B-3 2 17  ? -11.805 -82.273  33.026  1.000 161.65333 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21609 N N   . ALA B-3 2 18  ? -13.754 -82.948  32.093  1.000 162.38820 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21610 C CA  . ALA B-3 2 18  ? -13.677 -82.217  30.830  1.000 159.25349 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21611 C C   . ALA B-3 2 18  ? -12.514 -82.655  29.947  1.000 142.22888 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21612 O O   . ALA B-3 2 18  ? -12.345 -82.098  28.856  1.000 150.58291 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21613 C CB  . ALA B-3 2 18  ? -13.595 -80.697  31.036  1.000 169.31048 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21614 N N   . GLY B-3 2 19  ? -11.708 -83.624  30.373  1.000 147.79694 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21615 C CA  . GLY B-3 2 19  ? -10.649 -84.153  29.536  1.000 149.20968 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21616 C C   . GLY B-3 2 19  ? -9.371  -83.340  29.529  1.000 148.40077 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21617 O O   . GLY B-3 2 19  ? -9.403  -82.114  29.677  1.000 144.91488 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21618 N N   . SER B-3 2 20  ? -8.237  -84.032  29.382  1.000 140.74529 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-3 N   1 
+ATOM   21619 C CA  . SER B-3 2 20  ? -6.913  -83.434  29.216  1.000 143.80876 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-3 CA  1 
+ATOM   21620 C C   . SER B-3 2 20  ? -6.420  -82.715  30.469  1.000 151.96319 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-3 C   1 
+ATOM   21621 O O   . SER B-3 2 20  ? -5.209  -82.545  30.648  1.000 152.56488 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-3 O   1 
+ATOM   21622 C CB  . SER B-3 2 20  ? -6.900  -82.480  28.018  1.000 152.22008 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-3 CB  1 
+ATOM   21623 O OG  . SER B-3 2 20  ? -7.054  -83.194  26.803  1.000 153.89210 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-3 OG  1 
+ATOM   21624 N N   . GLY B-3 2 21  ? -7.336  -82.286  31.339  1.000 154.01600 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21625 C CA  . GLY B-3 2 21  ? -6.920  -81.726  32.612  1.000 145.99837 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21626 C C   . GLY B-3 2 21  ? -6.239  -82.745  33.501  1.000 148.44027 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21627 O O   . GLY B-3 2 21  ? -5.431  -82.384  34.360  1.000 135.01578 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21628 N N   . LYS B-3 2 22  ? -6.543  -84.028  33.298  1.000 153.80553 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 N   1 
+ATOM   21629 C CA  . LYS B-3 2 22  ? -5.935  -85.094  34.085  1.000 140.00419 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21630 C C   . LYS B-3 2 22  ? -4.525  -85.419  33.608  1.000 140.32916 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 C   1 
+ATOM   21631 O O   . LYS B-3 2 22  ? -3.633  -85.663  34.425  1.000 136.34925 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 O   1 
+ATOM   21632 C CB  . LYS B-3 2 22  ? -6.814  -86.343  34.022  1.000 122.85813 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21633 C CG  . LYS B-3 2 22  ? -7.213  -86.736  32.606  1.000 140.96073 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21634 C CD  . LYS B-3 2 22  ? -8.060  -87.994  32.579  1.000 144.87726 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21635 C CE  . LYS B-3 2 22  ? -8.427  -88.365  31.151  1.000 165.09477 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21636 N NZ  . LYS B-3 2 22  ? -9.160  -87.267  30.463  1.000 133.26761 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21637 N N   . THR B-3 2 23  ? -4.307  -85.421  32.292  1.000 135.77863 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 N   1 
+ATOM   21638 C CA  . THR B-3 2 23  ? -3.039  -85.899  31.749  1.000 125.88633 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 CA  1 
+ATOM   21639 C C   . THR B-3 2 23  ? -1.921  -84.886  31.963  1.000 128.02866 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 C   1 
+ATOM   21640 O O   . THR B-3 2 23  ? -0.807  -85.252  32.356  1.000 133.49168 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 O   1 
+ATOM   21641 C CB  . THR B-3 2 23  ? -3.195  -86.222  30.263  1.000 143.71179 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 CB  1 
+ATOM   21642 O OG1 . THR B-3 2 23  ? -3.837  -85.125  29.600  1.000 157.69448 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   21643 C CG2 . THR B-3 2 23  ? -4.027  -87.480  30.077  1.000 140.63637 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   21644 N N   . THR B-3 2 24  ? -2.196  -83.605  31.706  1.000 129.98091 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 N   1 
+ATOM   21645 C CA  . THR B-3 2 24  ? -1.154  -82.592  31.843  1.000 137.54722 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 CA  1 
+ATOM   21646 C C   . THR B-3 2 24  ? -0.728  -82.423  33.297  1.000 144.95620 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 C   1 
+ATOM   21647 O O   . THR B-3 2 24  ? 0.468   -82.307  33.589  1.000 137.07494 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 O   1 
+ATOM   21648 C CB  . THR B-3 2 24  ? -1.636  -81.261  31.263  1.000 135.98267 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 CB  1 
+ATOM   21649 O OG1 . THR B-3 2 24  ? -1.961  -81.434  29.878  1.000 156.90880 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   21650 C CG2 . THR B-3 2 24  ? -0.552  -80.200  31.388  1.000 112.07613 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   21651 N N   . ILE B-3 2 25  ? -1.690  -82.415  34.222  1.000 143.25775 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 N   1 
+ATOM   21652 C CA  . ILE B-3 2 25  ? -1.352  -82.293  35.636  1.000 136.76162 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21653 C C   . ILE B-3 2 25  ? -0.639  -83.546  36.131  1.000 134.49704 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 C   1 
+ATOM   21654 O O   . ILE B-3 2 25  ? 0.250   -83.465  36.988  1.000 135.31103 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 O   1 
+ATOM   21655 C CB  . ILE B-3 2 25  ? -2.622  -81.995  36.458  1.000 147.94976 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21656 C CG1 . ILE B-3 2 25  ? -3.248  -80.676  36.000  1.000 167.29636 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21657 C CG2 . ILE B-3 2 25  ? -2.307  -81.945  37.946  1.000 118.23748 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21658 C CD1 . ILE B-3 2 25  ? -2.331  -79.480  36.146  1.000 141.99931 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21659 N N   . LEU B-3 2 26  ? -0.992  -84.714  35.591  1.000 135.01484 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 N   1 
+ATOM   21660 C CA  . LEU B-3 2 26  ? -0.349  -85.953  36.018  1.000 127.92247 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 CA  1 
+ATOM   21661 C C   . LEU B-3 2 26  ? 1.128   -85.963  35.643  1.000 130.50385 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 C   1 
+ATOM   21662 O O   . LEU B-3 2 26  ? 1.985   -86.309  36.464  1.000 118.57241 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 O   1 
+ATOM   21663 C CB  . LEU B-3 2 26  ? -1.068  -87.154  35.405  1.000 115.15653 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 CB  1 
+ATOM   21664 C CG  . LEU B-3 2 26  ? -0.905  -88.496  36.119  1.000 98.20637  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 CG  1 
+ATOM   21665 C CD1 . LEU B-3 2 26  ? -1.478  -88.418  37.523  1.000 99.19743  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   21666 C CD2 . LEU B-3 2 26  ? -1.577  -89.602  35.325  1.000 100.56506 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   21667 N N   . VAL B-3 2 27  ? 1.446   -85.582  34.403  1.000 126.38790 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 N   1 
+ATOM   21668 C CA  . VAL B-3 2 27  ? 2.839   -85.558  33.964  1.000 118.79902 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 CA  1 
+ATOM   21669 C C   . VAL B-3 2 27  ? 3.625   -84.508  34.737  1.000 123.85766 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 C   1 
+ATOM   21670 O O   . VAL B-3 2 27  ? 4.773   -84.738  35.136  1.000 125.90521 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 O   1 
+ATOM   21671 C CB  . VAL B-3 2 27  ? 2.917   -85.320  32.445  1.000 117.27477 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 CB  1 
+ATOM   21672 C CG1 . VAL B-3 2 27  ? 4.364   -85.158  32.004  1.000 124.51980 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   21673 C CG2 . VAL B-3 2 27  ? 2.254   -86.465  31.696  1.000 118.98413 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   21674 N N   . SER B-3 2 28  ? 3.021   -83.340  34.964  1.000 130.61446 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-3 N   1 
+ATOM   21675 C CA  . SER B-3 2 28  ? 3.713   -82.282  35.694  1.000 140.36296 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-3 CA  1 
+ATOM   21676 C C   . SER B-3 2 28  ? 3.927   -82.665  37.154  1.000 131.32221 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-3 C   1 
+ATOM   21677 O O   . SER B-3 2 28  ? 4.976   -82.362  37.733  1.000 131.21427 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-3 O   1 
+ATOM   21678 C CB  . SER B-3 2 28  ? 2.931   -80.973  35.591  1.000 135.80563 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-3 CB  1 
+ATOM   21679 O OG  . SER B-3 2 28  ? 1.645   -81.102  36.171  1.000 143.29617 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-3 OG  1 
+ATOM   21680 N N   . LYS B-3 2 29  ? 2.945   -83.332  37.765  1.000 121.82133 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 N   1 
+ATOM   21681 C CA  . LYS B-3 2 29  ? 3.097   -83.763  39.152  1.000 114.69382 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21682 C C   . LYS B-3 2 29  ? 4.165   -84.842  39.281  1.000 112.63212 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 C   1 
+ATOM   21683 O O   . LYS B-3 2 29  ? 4.905   -84.876  40.272  1.000 108.00471 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 O   1 
+ATOM   21684 C CB  . LYS B-3 2 29  ? 1.758   -84.265  39.693  1.000 125.38358 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21685 C CG  . LYS B-3 2 29  ? 1.836   -84.911  41.066  1.000 111.09152 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21686 C CD  . LYS B-3 2 29  ? 2.223   -83.907  42.138  1.000 109.37817 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21687 C CE  . LYS B-3 2 29  ? 2.227   -84.557  43.513  1.000 113.87267 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21688 N NZ  . LYS B-3 2 29  ? 2.561   -83.589  44.593  1.000 122.59560 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21689 N N   . ILE B-3 2 30  ? 4.264   -85.728  38.290  1.000 126.97167 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 N   1 
+ATOM   21690 C CA  . ILE B-3 2 30  ? 5.259   -86.795  38.339  1.000 117.24060 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21691 C C   . ILE B-3 2 30  ? 6.665   -86.220  38.214  1.000 115.89708 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 C   1 
+ATOM   21692 O O   . ILE B-3 2 30  ? 7.537   -86.486  39.050  1.000 113.32231 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 O   1 
+ATOM   21693 C CB  . ILE B-3 2 30  ? 4.981   -87.842  37.245  1.000 115.88521 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21694 C CG1 . ILE B-3 2 30  ? 3.751   -88.677  37.601  1.000 113.60196 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21695 C CG2 . ILE B-3 2 30  ? 6.195   -88.733  37.043  1.000 97.42016  ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21696 C CD1 . ILE B-3 2 30  ? 3.407   -89.731  36.571  1.000 106.82918 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21697 N N   . GLU B-3 2 31  ? 6.907   -85.420  37.171  1.000 122.52632 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 N   1 
+ATOM   21698 C CA  . GLU B-3 2 31  ? 8.250   -84.900  36.938  1.000 126.04694 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 CA  1 
+ATOM   21699 C C   . GLU B-3 2 31  ? 8.677   -83.923  38.027  1.000 131.45630 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 C   1 
+ATOM   21700 O O   . GLU B-3 2 31  ? 9.878   -83.746  38.260  1.000 137.30881 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 O   1 
+ATOM   21701 C CB  . GLU B-3 2 31  ? 8.331   -84.236  35.563  1.000 112.69659 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 CB  1 
+ATOM   21702 C CG  . GLU B-3 2 31  ? 7.494   -82.975  35.418  1.000 127.75386 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 CG  1 
+ATOM   21703 C CD  . GLU B-3 2 31  ? 7.582   -82.376  34.027  1.000 159.22851 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 CD  1 
+ATOM   21704 O OE1 . GLU B-3 2 31  ? 8.111   -83.052  33.118  1.000 157.62819 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   21705 O OE2 . GLU B-3 2 31  ? 7.125   -81.228  33.841  1.000 167.90426 ? ? ? ? ? -1 32  GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   21706 N N   . ALA B-3 2 32  ? 7.719   -83.285  38.703  1.000 124.19723 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21707 C CA  . ALA B-3 2 32  ? 8.072   -82.388  39.799  1.000 131.18515 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21708 C C   . ALA B-3 2 32  ? 8.503   -83.171  41.033  1.000 133.47299 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21709 O O   . ALA B-3 2 32  ? 9.441   -82.770  41.732  1.000 134.10476 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21710 C CB  . ALA B-3 2 32  ? 6.898   -81.466  40.127  1.000 131.14338 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21711 N N   . ASP B-3 2 33  ? 7.831   -84.290  41.318  1.000 132.00103 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-3 N   1 
+ATOM   21712 C CA  . ASP B-3 2 33  ? 8.226   -85.117  42.453  1.000 125.26547 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-3 CA  1 
+ATOM   21713 C C   . ASP B-3 2 33  ? 9.556   -85.817  42.206  1.000 120.02377 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-3 C   1 
+ATOM   21714 O O   . ASP B-3 2 33  ? 10.305  -86.073  43.156  1.000 128.63008 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-3 O   1 
+ATOM   21715 C CB  . ASP B-3 2 33  ? 7.137   -86.142  42.770  1.000 107.94745 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-3 CB  1 
+ATOM   21716 C CG  . ASP B-3 2 33  ? 6.112   -85.617  43.756  1.000 126.10576 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-3 CG  1 
+ATOM   21717 O OD1 . ASP B-3 2 33  ? 6.194   -84.426  44.123  1.000 140.28650 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   21718 O OD2 . ASP B-3 2 33  ? 5.231   -86.398  44.172  1.000 121.70585 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   21719 N N   . LEU B-3 2 34  ? 9.864   -86.141  40.947  1.000 107.80317 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 N   1 
+ATOM   21720 C CA  . LEU B-3 2 34  ? 11.163  -86.728  40.638  1.000 115.37549 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 CA  1 
+ATOM   21721 C C   . LEU B-3 2 34  ? 12.288  -85.736  40.898  1.000 133.45455 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 C   1 
+ATOM   21722 O O   . LEU B-3 2 34  ? 13.387  -86.126  41.311  1.000 134.93323 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 O   1 
+ATOM   21723 C CB  . LEU B-3 2 34  ? 11.194  -87.204  39.186  1.000 105.59858 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 CB  1 
+ATOM   21724 C CG  . LEU B-3 2 34  ? 10.188  -88.286  38.796  1.000 101.93584 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 CG  1 
+ATOM   21725 C CD1 . LEU B-3 2 34  ? 10.265  -88.575  37.305  1.000 104.26893 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   21726 C CD2 . LEU B-3 2 34  ? 10.418  -89.552  39.606  1.000 89.91122  ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   21727 N N   . LYS B-3 2 35  ? 12.031  -84.447  40.665  1.000 134.48861 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 N   1 
+ATOM   21728 C CA  . LYS B-3 2 35  ? 13.045  -83.431  40.918  1.000 138.51650 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21729 C C   . LYS B-3 2 35  ? 13.231  -83.182  42.409  1.000 131.69425 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 C   1 
+ATOM   21730 O O   . LYS B-3 2 35  ? 14.350  -82.904  42.854  1.000 142.00364 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 O   1 
+ATOM   21731 C CB  . LYS B-3 2 35  ? 12.673  -82.132  40.201  1.000 140.75365 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21732 C CG  . LYS B-3 2 35  ? 13.705  -81.022  40.331  1.000 146.97225 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21733 C CD  . LYS B-3 2 35  ? 13.256  -79.770  39.596  1.000 131.79092 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21734 C CE  . LYS B-3 2 35  ? 14.268  -78.647  39.744  1.000 144.77451 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21735 N NZ  . LYS B-3 2 35  ? 13.828  -77.410  39.043  1.000 149.73313 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21736 N N   . GLU B-3 2 36  ? 12.156  -83.284  43.196  1.000 135.64668 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 N   1 
+ATOM   21737 C CA  . GLU B-3 2 36  ? 12.273  -83.050  44.632  1.000 134.58939 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 CA  1 
+ATOM   21738 C C   . GLU B-3 2 36  ? 12.997  -84.199  45.325  1.000 132.77656 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 C   1 
+ATOM   21739 O O   . GLU B-3 2 36  ? 13.817  -83.971  46.222  1.000 144.65493 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 O   1 
+ATOM   21740 C CB  . GLU B-3 2 36  ? 10.891  -82.848  45.255  1.000 145.83951 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 CB  1 
+ATOM   21741 C CG  . GLU B-3 2 36  ? 10.209  -81.544  44.872  1.000 165.45590 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 CG  1 
+ATOM   21742 C CD  . GLU B-3 2 36  ? 9.038   -81.214  45.782  1.000 180.81124 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 CD  1 
+ATOM   21743 O OE1 . GLU B-3 2 36  ? 8.981   -81.765  46.902  1.000 178.19515 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   21744 O OE2 . GLU B-3 2 36  ? 8.177   -80.404  45.378  1.000 178.54985 ? ? ? ? ? -1 37  GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   21745 N N   . ASN B-3 2 37  ? 12.706  -85.437  44.936  1.000 137.07508 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 N   1 
+ATOM   21746 C CA  . ASN B-3 2 37  ? 13.250  -86.604  45.619  1.000 149.05173 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   21747 C C   . ASN B-3 2 37  ? 14.544  -87.030  44.934  1.000 143.23439 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 C   1 
+ATOM   21748 O O   . ASN B-3 2 37  ? 14.573  -87.241  43.714  1.000 140.89565 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 O   1 
+ATOM   21749 C CB  . ASN B-3 2 37  ? 12.233  -87.742  45.619  1.000 139.77066 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   21750 C CG  . ASN B-3 2 37  ? 12.574  -88.836  46.617  1.000 146.37997 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   21751 O OD1 . ASN B-3 2 37  ? 13.739  -89.117  46.873  1.000 159.59701 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   21752 N ND2 . ASN B-3 2 37  ? 11.545  -89.461  47.188  1.000 125.36816 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   21753 N N   . LYS B-3 2 38  ? 15.620  -87.129  45.716  1.000 143.05930 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 N   1 
+ATOM   21754 C CA  . LYS B-3 2 38  ? 16.914  -87.570  45.210  1.000 151.02541 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21755 C C   . LYS B-3 2 38  ? 17.234  -89.014  45.571  1.000 152.02185 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 C   1 
+ATOM   21756 O O   . LYS B-3 2 38  ? 18.225  -89.557  45.068  1.000 151.18378 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 O   1 
+ATOM   21757 C CB  . LYS B-3 2 38  ? 18.033  -86.662  45.742  1.000 164.10295 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21758 C CG  . LYS B-3 2 38  ? 17.805  -85.173  45.534  1.000 158.86361 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21759 C CD  . LYS B-3 2 38  ? 17.958  -84.774  44.077  1.000 140.89644 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21760 C CE  . LYS B-3 2 38  ? 17.850  -83.267  43.908  1.000 144.02467 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21761 N NZ  . LYS B-3 2 38  ? 18.073  -82.850  42.497  1.000 155.98484 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21762 N N   . THR B-3 2 39  ? 16.423  -89.644  46.420  1.000 143.23499 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 N   1 
+ATOM   21763 C CA  . THR B-3 2 39  ? 16.711  -90.985  46.902  1.000 122.47286 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 CA  1 
+ATOM   21764 C C   . THR B-3 2 39  ? 16.454  -92.017  45.805  1.000 117.24031 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 C   1 
+ATOM   21765 O O   . THR B-3 2 39  ? 16.053  -91.696  44.683  1.000 124.91220 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 O   1 
+ATOM   21766 C CB  . THR B-3 2 39  ? 15.874  -91.299  48.139  1.000 107.89237 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 CB  1 
+ATOM   21767 O OG1 . THR B-3 2 39  ? 14.481  -91.220  47.808  1.000 98.11508  ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   21768 C CG2 . THR B-3 2 39  ? 16.184  -90.316  49.256  1.000 131.53661 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   21769 N N   . HIS B-3 2 40  ? 16.683  -93.284  46.148  1.000 111.96074 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 N   1 
+ATOM   21770 C CA  . HIS B-3 2 40  ? 16.628  -94.351  45.158  1.000 97.22605  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 CA  1 
+ATOM   21771 C C   . HIS B-3 2 40  ? 15.206  -94.747  44.788  1.000 104.13578 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 C   1 
+ATOM   21772 O O   . HIS B-3 2 40  ? 15.016  -95.446  43.786  1.000 106.26803 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 O   1 
+ATOM   21773 C CB  . HIS B-3 2 40  ? 17.370  -95.583  45.673  1.000 94.43730  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 CB  1 
+ATOM   21774 C CG  . HIS B-3 2 40  ? 16.548  -96.441  46.583  1.000 97.61562  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 CG  1 
+ATOM   21775 N ND1 . HIS B-3 2 40  ? 16.328  -96.125  47.906  1.000 106.33266 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   21776 C CD2 . HIS B-3 2 40  ? 15.883  -97.598  46.356  1.000 89.90030  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   21777 C CE1 . HIS B-3 2 40  ? 15.567  -97.053  48.457  1.000 100.28909 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   21778 N NE2 . HIS B-3 2 40  ? 15.283  -97.959  47.538  1.000 97.66735  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   21779 N N   . TYR B-3 2 41  ? 14.214  -94.328  45.570  1.000 95.54092  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 N   1 
+ATOM   21780 C CA  . TYR B-3 2 41  ? 12.840  -94.729  45.306  1.000 104.07168 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CA  1 
+ATOM   21781 C C   . TYR B-3 2 41  ? 12.365  -94.181  43.965  1.000 90.90761  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 C   1 
+ATOM   21782 O O   . TYR B-3 2 41  ? 12.763  -93.096  43.533  1.000 108.41832 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 O   1 
+ATOM   21783 C CB  . TYR B-3 2 41  ? 11.918  -94.244  46.423  1.000 110.80835 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CB  1 
+ATOM   21784 C CG  . TYR B-3 2 41  ? 12.160  -94.886  47.768  1.000 104.32909 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CG  1 
+ATOM   21785 C CD1 . TYR B-3 2 41  ? 11.850  -96.221  47.988  1.000 100.05797 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   21786 C CD2 . TYR B-3 2 41  ? 12.676  -94.149  48.825  1.000 112.95600 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   21787 C CE1 . TYR B-3 2 41  ? 12.062  -96.809  49.220  1.000 103.88668 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   21788 C CE2 . TYR B-3 2 41  ? 12.889  -94.726  50.059  1.000 114.33129 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   21789 C CZ  . TYR B-3 2 41  ? 12.581  -96.056  50.251  1.000 106.69338 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   21790 O OH  . TYR B-3 2 41  ? 12.794  -96.632  51.481  1.000 119.98046 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 OH  1 
+ATOM   21791 N N   . SER B-3 2 42  ? 11.504  -94.949  43.307  1.000 92.72226  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-3 N   1 
+ATOM   21792 C CA  . SER B-3 2 42  ? 10.966  -94.601  42.001  1.000 104.08733 ? ? ? ? ? ?  43  SER B-3 CA  1 
+ATOM   21793 C C   . SER B-3 2 42  ? 9.455   -94.428  42.095  1.000 96.62616  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-3 C   1 
+ATOM   21794 O O   . SER B-3 2 42  ? 8.835   -94.705  43.125  1.000 98.75137  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-3 O   1 
+ATOM   21795 C CB  . SER B-3 2 42  ? 11.315  -95.673  40.961  1.000 89.96016  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-3 CB  1 
+ATOM   21796 O OG  . SER B-3 2 42  ? 12.712  -95.910  40.925  1.000 106.76261 ? ? ? ? ? ?  43  SER B-3 OG  1 
+ATOM   21797 N N   . ILE B-3 2 43  ? 8.865   -93.961  41.000  1.000 91.62767  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 N   1 
+ATOM   21798 C CA  . ILE B-3 2 43  ? 7.421   -93.813  40.900  1.000 91.20662  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21799 C C   . ILE B-3 2 43  ? 6.891   -94.867  39.939  1.000 96.37794  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 C   1 
+ATOM   21800 O O   . ILE B-3 2 43  ? 7.635   -95.478  39.166  1.000 104.25657 ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 O   1 
+ATOM   21801 C CB  . ILE B-3 2 43  ? 7.002   -92.398  40.448  1.000 88.88223  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21802 C CG1 . ILE B-3 2 43  ? 7.497   -92.109  39.028  1.000 98.77632  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21803 C CG2 . ILE B-3 2 43  ? 7.518   -91.353  41.419  1.000 75.33959  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21804 C CD1 . ILE B-3 2 43  ? 6.425   -92.230  37.958  1.000 81.82992  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21805 N N   . ALA B-3 2 44  ? 5.577   -95.072  39.990  1.000 93.88715  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21806 C CA  . ALA B-3 2 44  ? 4.901   -96.020  39.113  1.000 88.25777  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21807 C C   . ALA B-3 2 44  ? 3.562   -95.431  38.701  1.000 94.91676  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21808 O O   . ALA B-3 2 44  ? 2.699   -95.194  39.552  1.000 104.68913 ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21809 C CB  . ALA B-3 2 44  ? 4.708   -97.375  39.801  1.000 96.68795  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21810 N N   . ALA B-3 2 45  ? 3.395   -95.190  37.405  1.000 95.24941  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21811 C CA  . ALA B-3 2 45  ? 2.145   -94.697  36.845  1.000 94.96598  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21812 C C   . ALA B-3 2 45  ? 1.486   -95.813  36.047  1.000 97.35080  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21813 O O   . ALA B-3 2 45  ? 2.144   -96.473  35.236  1.000 103.26761 ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21814 C CB  . ALA B-3 2 45  ? 2.381   -93.473  35.959  1.000 79.80555  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21815 N N   . VAL B-3 2 46  ? 0.193   -96.023  36.282  1.000 88.68227  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 N   1 
+ATOM   21816 C CA  . VAL B-3 2 46  ? -0.563  -97.092  35.641  1.000 99.34901  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 CA  1 
+ATOM   21817 C C   . VAL B-3 2 46  ? -1.749  -96.481  34.905  1.000 110.64920 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 C   1 
+ATOM   21818 O O   . VAL B-3 2 46  ? -2.485  -95.663  35.470  1.000 117.16196 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 O   1 
+ATOM   21819 C CB  . VAL B-3 2 46  ? -1.026  -98.150  36.661  1.000 93.28374  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 CB  1 
+ATOM   21820 C CG1 . VAL B-3 2 46  ? 0.151   -99.005  37.105  1.000 91.49222  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   21821 C CG2 . VAL B-3 2 46  ? -1.683  -97.490  37.863  1.000 104.67985 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   21822 N N   . THR B-3 2 47  ? -1.920  -96.867  33.643  1.000 104.31960 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 N   1 
+ATOM   21823 C CA  . THR B-3 2 47  ? -3.044  -96.433  32.828  1.000 106.07053 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 CA  1 
+ATOM   21824 C C   . THR B-3 2 47  ? -3.739  -97.655  32.244  1.000 108.58516 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 C   1 
+ATOM   21825 O O   . THR B-3 2 47  ? -3.108  -98.686  31.996  1.000 104.48684 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 O   1 
+ATOM   21826 C CB  . THR B-3 2 47  ? -2.604  -95.501  31.688  1.000 118.40389 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 CB  1 
+ATOM   21827 O OG1 . THR B-3 2 47  ? -1.797  -96.231  30.757  1.000 122.26413 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   21828 C CG2 . THR B-3 2 47  ? -1.806  -94.324  32.232  1.000 116.96671 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   21829 N N   . PHE B-3 2 48  ? -5.050  -97.531  32.027  1.000 111.47925 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 N   1 
+ATOM   21830 C CA  . PHE B-3 2 48  ? -5.821  -98.662  31.520  1.000 105.13605 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CA  1 
+ATOM   21831 C C   . PHE B-3 2 48  ? -5.408  -99.018  30.097  1.000 99.08041  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 C   1 
+ATOM   21832 O O   . PHE B-3 2 48  ? -5.183  -100.192 29.781  1.000 94.66830  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 O   1 
+ATOM   21833 C CB  . PHE B-3 2 48  ? -7.317  -98.351  31.588  1.000 96.50117  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CB  1 
+ATOM   21834 C CG  . PHE B-3 2 48  ? -7.938  -98.664  32.918  1.000 113.39895 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CG  1 
+ATOM   21835 C CD1 . PHE B-3 2 48  ? -8.457  -99.923  33.174  1.000 122.96784 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   21836 C CD2 . PHE B-3 2 48  ? -8.001  -97.704  33.913  1.000 119.79939 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   21837 C CE1 . PHE B-3 2 48  ? -9.029  -100.218 34.400  1.000 132.85485 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   21838 C CE2 . PHE B-3 2 48  ? -8.571  -97.995  35.140  1.000 128.70196 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   21839 C CZ  . PHE B-3 2 48  ? -9.086  -99.252  35.383  1.000 133.47655 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   21840 N N   . THR B-3 2 49  ? -5.302  -98.019  29.228  1.000 109.26495 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 N   1 
+ATOM   21841 C CA  . THR B-3 2 49  ? -4.925  -98.232  27.840  1.000 114.61511 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 CA  1 
+ATOM   21842 C C   . THR B-3 2 49  ? -3.428  -98.017  27.655  1.000 109.62333 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 C   1 
+ATOM   21843 O O   . THR B-3 2 49  ? -2.788  -97.280  28.410  1.000 95.60979  ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 O   1 
+ATOM   21844 C CB  . THR B-3 2 49  ? -5.707  -97.300  26.910  1.000 108.77371 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 CB  1 
+ATOM   21845 O OG1 . THR B-3 2 49  ? -5.223  -97.443  25.568  1.000 130.30090 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   21846 C CG2 . THR B-3 2 49  ? -5.558  -95.853  27.350  1.000 124.08796 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   21847 N N   . ASN B-3 2 50  ? -2.872  -98.681  26.640  1.000 126.88192 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 N   1 
+ATOM   21848 C CA  . ASN B-3 2 50  ? -1.445  -98.575  26.367  1.000 113.67075 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   21849 C C   . ASN B-3 2 50  ? -1.074  -97.245  25.726  1.000 115.34827 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 C   1 
+ATOM   21850 O O   . ASN B-3 2 50  ? 0.092   -96.842  25.794  1.000 96.12877  ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 O   1 
+ATOM   21851 C CB  . ASN B-3 2 50  ? -1.003  -99.728  25.469  1.000 111.90135 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   21852 C CG  . ASN B-3 2 50  ? 0.443   -100.110 25.688  1.000 111.70316 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   21853 O OD1 . ASN B-3 2 50  ? 0.738   -101.180 26.217  1.000 108.67614 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   21854 N ND2 . ASN B-3 2 50  ? 1.357   -99.235  25.282  1.000 123.51846 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   21855 N N   . LYS B-3 2 51  ? -2.035  -96.558  25.105  1.000 119.80800 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 N   1 
+ATOM   21856 C CA  . LYS B-3 2 51  ? -1.739  -95.261  24.507  1.000 120.09087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21857 C C   . LYS B-3 2 51  ? -1.502  -94.205  25.578  1.000 118.96474 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 C   1 
+ATOM   21858 O O   . LYS B-3 2 51  ? -0.608  -93.363  25.438  1.000 127.21836 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 O   1 
+ATOM   21859 C CB  . LYS B-3 2 51  ? -2.876  -94.836  23.578  1.000 120.85087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21860 C CG  . LYS B-3 2 51  ? -2.655  -93.490  22.891  1.000 126.80650 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21861 C CD  . LYS B-3 2 51  ? -3.941  -92.971  22.261  1.000 137.62413 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21862 C CE  . LYS B-3 2 51  ? -4.501  -93.951  21.242  1.000 142.09377 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21863 N NZ  . LYS B-3 2 51  ? -5.823  -93.511  20.711  1.000 120.24235 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21864 N N   . ALA B-3 2 52  ? -2.295  -94.231  26.653  1.000 108.83704 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21865 C CA  . ALA B-3 2 52  ? -2.117  -93.259  27.727  1.000 116.06377 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21866 C C   . ALA B-3 2 52  ? -0.782  -93.456  28.435  1.000 116.34875 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21867 O O   . ALA B-3 2 52  ? -0.139  -92.482  28.842  1.000 124.54355 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21868 C CB  . ALA B-3 2 52  ? -3.273  -93.354  28.721  1.000 89.46569  ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21869 N N   . ALA B-3 2 53  ? -0.351  -94.710  28.590  1.000 108.71834 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21870 C CA  . ALA B-3 2 53  ? 0.957   -94.973  29.180  1.000 96.07350  ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21871 C C   . ALA B-3 2 53  ? 2.077   -94.463  28.283  1.000 114.47931 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21872 O O   . ALA B-3 2 53  ? 3.059   -93.892  28.771  1.000 116.62994 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21873 C CB  . ALA B-3 2 53  ? 1.122   -96.468  29.448  1.000 103.84054 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21874 N N   . LYS B-3 2 54  ? 1.948   -94.661  26.969  1.000 119.95816 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 N   1 
+ATOM   21875 C CA  . LYS B-3 2 54  ? 2.951   -94.141  26.046  1.000 114.22295 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21876 C C   . LYS B-3 2 54  ? 2.896   -92.622  25.955  1.000 106.47403 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 C   1 
+ATOM   21877 O O   . LYS B-3 2 54  ? 3.923   -91.981  25.703  1.000 101.80090 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 O   1 
+ATOM   21878 C CB  . LYS B-3 2 54  ? 2.769   -94.765  24.663  1.000 118.17120 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21879 C CG  . LYS B-3 2 54  ? 3.845   -95.773  24.292  1.000 135.58948 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21880 C CD  . LYS B-3 2 54  ? 3.567   -96.409  22.939  1.000 155.88393 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21881 C CE  . LYS B-3 2 54  ? 4.678   -97.366  22.537  1.000 152.73670 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21882 N NZ  . LYS B-3 2 54  ? 4.385   -98.035  21.236  1.000 150.65945 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21883 N N   . GLU B-3 2 55  ? 1.716   -92.031  26.153  1.000 101.04217 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 N   1 
+ATOM   21884 C CA  . GLU B-3 2 55  ? 1.604   -90.577  26.115  1.000 110.02587 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 CA  1 
+ATOM   21885 C C   . GLU B-3 2 55  ? 2.304   -89.939  27.308  1.000 114.78870 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 C   1 
+ATOM   21886 O O   . GLU B-3 2 55  ? 2.934   -88.884  27.175  1.000 118.62078 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 O   1 
+ATOM   21887 C CB  . GLU B-3 2 55  ? 0.131   -90.166  26.069  1.000 116.75896 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 CB  1 
+ATOM   21888 C CG  . GLU B-3 2 55  ? -0.097  -88.666  25.966  1.000 128.28157 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 CG  1 
+ATOM   21889 C CD  . GLU B-3 2 55  ? -1.569  -88.303  25.902  1.000 157.49970 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 CD  1 
+ATOM   21890 O OE1 . GLU B-3 2 55  ? -2.413  -89.222  25.955  1.000 160.77806 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   21891 O OE2 . GLU B-3 2 55  ? -1.882  -87.098  25.799  1.000 162.99996 ? ? ? ? ? -1 56  GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   21892 N N   . ILE B-3 2 56  ? 2.208   -90.568  28.482  1.000 122.95684 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 N   1 
+ATOM   21893 C CA  . ILE B-3 2 56  ? 2.872   -90.034  29.667  1.000 111.94431 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21894 C C   . ILE B-3 2 56  ? 4.381   -90.211  29.561  1.000 112.52479 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 C   1 
+ATOM   21895 O O   . ILE B-3 2 56  ? 5.153   -89.331  29.962  1.000 118.63483 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 O   1 
+ATOM   21896 C CB  . ILE B-3 2 56  ? 2.308   -90.701  30.935  1.000 103.57117 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21897 C CG1 . ILE B-3 2 56  ? 0.823   -90.375  31.093  1.000 102.57957 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21898 C CG2 . ILE B-3 2 56  ? 3.084   -90.262  32.168  1.000 102.93091 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21899 C CD1 . ILE B-3 2 56  ? 0.189   -90.998  32.314  1.000 102.26819 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21900 N N   . GLU B-3 2 57  ? 4.827   -91.344  29.012  1.000 108.46604 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 N   1 
+ATOM   21901 C CA  . GLU B-3 2 57  ? 6.258   -91.608  28.912  1.000 109.78339 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 CA  1 
+ATOM   21902 C C   . GLU B-3 2 57  ? 6.950   -90.632  27.968  1.000 123.15548 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 C   1 
+ATOM   21903 O O   . GLU B-3 2 57  ? 8.118   -90.286  28.184  1.000 113.86728 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 O   1 
+ATOM   21904 C CB  . GLU B-3 2 57  ? 6.491   -93.049  28.456  1.000 103.59046 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 CB  1 
+ATOM   21905 C CG  . GLU B-3 2 57  ? 7.952   -93.464  28.404  1.000 121.32878 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 CG  1 
+ATOM   21906 C CD  . GLU B-3 2 57  ? 8.133   -94.911  27.991  1.000 139.36208 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 CD  1 
+ATOM   21907 O OE1 . GLU B-3 2 57  ? 7.119   -95.575  27.688  1.000 147.24765 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   21908 O OE2 . GLU B-3 2 57  ? 9.288   -95.385  27.972  1.000 155.30784 ? ? ? ? ? -1 58  GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   21909 N N   . GLY B-3 2 58  ? 6.251   -90.169  26.931  1.000 114.75293 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21910 C CA  . GLY B-3 2 58  ? 6.871   -89.252  25.988  1.000 122.98642 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21911 C C   . GLY B-3 2 58  ? 7.094   -87.869  26.568  1.000 124.83723 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21912 O O   . GLY B-3 2 58  ? 8.092   -87.211  26.260  1.000 141.07300 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21913 N N   . ARG B-3 2 59  ? 6.174   -87.408  27.417  1.000 117.91991 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 N   1 
+ATOM   21914 C CA  . ARG B-3 2 59  ? 6.289   -86.067  27.980  1.000 133.75312 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 CA  1 
+ATOM   21915 C C   . ARG B-3 2 59  ? 7.246   -86.014  29.165  1.000 134.26020 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 C   1 
+ATOM   21916 O O   . ARG B-3 2 59  ? 7.838   -84.962  29.428  1.000 134.01783 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 O   1 
+ATOM   21917 C CB  . ARG B-3 2 59  ? 4.912   -85.547  28.397  1.000 100.47563 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 CB  1 
+ATOM   21918 C CG  . ARG B-3 2 59  ? 3.981   -85.259  27.231  1.000 120.48779 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 CG  1 
+ATOM   21919 C CD  . ARG B-3 2 59  ? 2.952   -84.197  27.593  1.000 127.76969 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 CD  1 
+ATOM   21920 N NE  . ARG B-3 2 59  ? 1.676   -84.765  28.013  1.000 133.03806 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 NE  1 
+ATOM   21921 C CZ  . ARG B-3 2 59  ? 0.651   -84.049  28.455  1.000 132.84438 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   21922 N NH1 . ARG B-3 2 59  ? 0.727   -82.734  28.577  1.000 138.67696 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   21923 N NH2 . ARG B-3 2 59  ? -0.480  -84.669  28.785  1.000 144.89755 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   21924 N N   . LEU B-3 2 60  ? 7.415   -87.125  29.884  1.000 120.88925 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 N   1 
+ATOM   21925 C CA  . LEU B-3 2 60  ? 8.298   -87.118  31.047  1.000 123.53251 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 CA  1 
+ATOM   21926 C C   . LEU B-3 2 60  ? 9.762   -87.005  30.640  1.000 140.70967 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 C   1 
+ATOM   21927 O O   . LEU B-3 2 60  ? 10.526  -86.255  31.259  1.000 155.93302 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 O   1 
+ATOM   21928 C CB  . LEU B-3 2 60  ? 8.070   -88.373  31.889  1.000 118.93659 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 CB  1 
+ATOM   21929 C CG  . LEU B-3 2 60  ? 6.794   -88.392  32.732  1.000 116.92971 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 CG  1 
+ATOM   21930 C CD1 . LEU B-3 2 60  ? 6.633   -89.729  33.437  1.000 99.97745  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   21931 C CD2 . LEU B-3 2 60  ? 6.809   -87.252  33.739  1.000 123.72238 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   21932 N N   . GLY B-3 2 61  ? 10.173  -87.741  29.610  1.000 143.64909 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21933 C CA  . GLY B-3 2 61  ? 11.559  -87.727  29.183  1.000 164.80994 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21934 C C   . GLY B-3 2 61  ? 12.327  -88.958  29.619  1.000 162.05568 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21935 O O   . GLY B-3 2 61  ? 11.834  -90.082  29.487  1.000 158.88489 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21936 N N   . TYR B-3 2 62  ? 13.535  -88.758  30.142  1.000 167.13347 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 N   1 
+ATOM   21937 C CA  . TYR B-3 2 62  ? 14.357  -89.881  30.570  1.000 176.44325 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CA  1 
+ATOM   21938 C C   . TYR B-3 2 62  ? 13.819  -90.470  31.867  1.000 169.70805 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 C   1 
+ATOM   21939 O O   . TYR B-3 2 62  ? 13.395  -89.744  32.771  1.000 158.26070 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 O   1 
+ATOM   21940 C CB  . TYR B-3 2 62  ? 15.812  -89.443  30.747  1.000 181.99045 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CB  1 
+ATOM   21941 C CG  . TYR B-3 2 62  ? 16.021  -88.346  31.772  1.000 191.86074 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CG  1 
+ATOM   21942 C CD1 . TYR B-3 2 62  ? 15.877  -87.007  31.427  1.000 197.84102 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   21943 C CD2 . TYR B-3 2 62  ? 16.377  -88.649  33.080  1.000 184.03050 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   21944 C CE1 . TYR B-3 2 62  ? 16.071  -86.003  32.359  1.000 198.87334 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   21945 C CE2 . TYR B-3 2 62  ? 16.574  -87.653  34.017  1.000 191.17569 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   21946 C CZ  . TYR B-3 2 62  ? 16.420  -86.333  33.652  1.000 197.04263 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   21947 O OH  . TYR B-3 2 62  ? 16.617  -85.341  34.585  1.000 197.97397 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 OH  1 
+ATOM   21948 N N   . SER B-3 2 63  ? 13.830  -91.799  31.950  1.000 178.79298 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-3 N   1 
+ATOM   21949 C CA  . SER B-3 2 63  ? 13.348  -92.485  33.139  1.000 169.41387 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-3 CA  1 
+ATOM   21950 C C   . SER B-3 2 63  ? 14.494  -93.206  33.834  1.000 161.64749 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-3 C   1 
+ATOM   21951 O O   . SER B-3 2 63  ? 14.380  -94.389  34.169  1.000 133.37984 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-3 O   1 
+ATOM   21952 C CB  . SER B-3 2 63  ? 12.235  -93.470  32.774  1.000 143.56901 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-3 CB  1 
+ATOM   21953 O OG  . SER B-3 2 63  ? 11.140  -92.798  32.175  1.000 132.60302 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-3 OG  1 
+ATOM   21954 N N   . SER B-3 2 64  ? 15.607  -92.502  34.047  1.000 172.73105 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-3 N   1 
+ATOM   21955 C CA  . SER B-3 2 64  ? 16.758  -93.107  34.699  1.000 180.16802 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-3 CA  1 
+ATOM   21956 C C   . SER B-3 2 64  ? 16.504  -93.408  36.170  1.000 187.47909 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-3 C   1 
+ATOM   21957 O O   . SER B-3 2 64  ? 17.289  -94.143  36.780  1.000 171.19329 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-3 O   1 
+ATOM   21958 C CB  . SER B-3 2 64  ? 17.979  -92.196  34.540  1.000 172.48553 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-3 CB  1 
+ATOM   21959 O OG  . SER B-3 2 64  ? 19.135  -92.778  35.115  1.000 175.61910 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-3 OG  1 
+ATOM   21960 N N   . ARG B-3 2 65  ? 15.428  -92.874  36.749  1.000 181.48403 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 N   1 
+ATOM   21961 C CA  . ARG B-3 2 65  ? 15.027  -93.245  38.099  1.000 167.18052 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 CA  1 
+ATOM   21962 C C   . ARG B-3 2 65  ? 14.490  -94.669  38.187  1.000 165.37448 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 C   1 
+ATOM   21963 O O   . ARG B-3 2 65  ? 14.173  -95.122  39.292  1.000 153.63246 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 O   1 
+ATOM   21964 C CB  . ARG B-3 2 65  ? 13.971  -92.265  38.616  1.000 151.39371 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 CB  1 
+ATOM   21965 C CG  . ARG B-3 2 65  ? 14.422  -90.814  38.652  1.000 148.89659 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 CG  1 
+ATOM   21966 C CD  . ARG B-3 2 65  ? 15.467  -90.591  39.731  1.000 174.45261 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 CD  1 
+ATOM   21967 N NE  . ARG B-3 2 65  ? 15.005  -91.027  41.044  1.000 166.79637 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 NE  1 
+ATOM   21968 C CZ  . ARG B-3 2 65  ? 14.317  -90.270  41.888  1.000 157.75391 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   21969 N NH1 . ARG B-3 2 65  ? 13.972  -89.030  41.580  1.000 153.76992 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   21970 N NH2 . ARG B-3 2 65  ? 13.966  -90.769  43.070  1.000 139.89841 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   21971 N N   . GLY B-3 2 66  ? 14.387  -95.387  37.071  1.000 155.23145 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21972 C CA  . GLY B-3 2 66  ? 13.765  -96.695  37.092  1.000 129.02425 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21973 C C   . GLY B-3 2 66  ? 12.261  -96.650  37.167  1.000 116.30452 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21974 O O   . GLY B-3 2 66  ? 11.631  -97.666  37.474  1.000 119.23475 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21975 N N   . ASN B-3 2 67  ? 11.670  -95.490  36.890  1.000 106.32254 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 N   1 
+ATOM   21976 C CA  . ASN B-3 2 67  ? 10.231  -95.320  37.022  1.000 100.51480 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   21977 C C   . ASN B-3 2 67  ? 9.492   -96.235  36.055  1.000 91.65056  ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 C   1 
+ATOM   21978 O O   . ASN B-3 2 67  ? 9.907   -96.425  34.909  1.000 110.51228 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 O   1 
+ATOM   21979 C CB  . ASN B-3 2 67  ? 9.845   -93.863  36.765  1.000 103.39290 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   21980 C CG  . ASN B-3 2 67  ? 10.559  -92.897  37.690  1.000 113.05872 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   21981 O OD1 . ASN B-3 2 67  ? 10.688  -93.144  38.888  1.000 106.33003 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   21982 N ND2 . ASN B-3 2 67  ? 11.028  -91.785  37.134  1.000 125.04342 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   21983 N N   . PHE B-3 2 68  ? 8.389   -96.808  36.527  1.000 77.99208  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 N   1 
+ATOM   21984 C CA  . PHE B-3 2 68  ? 7.569   -97.707  35.727  1.000 98.05366  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CA  1 
+ATOM   21985 C C   . PHE B-3 2 68  ? 6.403   -96.926  35.133  1.000 99.25492  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 C   1 
+ATOM   21986 O O   . PHE B-3 2 68  ? 5.608   -96.332  35.870  1.000 93.40643  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 O   1 
+ATOM   21987 C CB  . PHE B-3 2 68  ? 7.059   -98.877  36.568  1.000 96.53522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CB  1 
+ATOM   21988 C CG  . PHE B-3 2 68  ? 6.190   -99.832  35.804  1.000 90.41522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CG  1 
+ATOM   21989 C CD1 . PHE B-3 2 68  ? 6.752   -100.874 35.085  1.000 112.36933 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   21990 C CD2 . PHE B-3 2 68  ? 4.813   -99.686  35.797  1.000 80.99310  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   21991 C CE1 . PHE B-3 2 68  ? 5.956   -101.755 34.376  1.000 104.07647 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   21992 C CE2 . PHE B-3 2 68  ? 4.013   -100.560 35.088  1.000 83.24308  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   21993 C CZ  . PHE B-3 2 68  ? 4.585   -101.597 34.378  1.000 89.18145  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   21994 N N   . ILE B-3 2 69  ? 6.306   -96.930  33.806  1.000 100.77110 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 N   1 
+ATOM   21995 C CA  . ILE B-3 2 69  ? 5.199   -96.316  33.081  1.000 92.12645  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21996 C C   . ILE B-3 2 69  ? 4.631   -97.381  32.154  1.000 93.60737  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 C   1 
+ATOM   21997 O O   . ILE B-3 2 69  ? 5.286   -97.771  31.179  1.000 100.84660 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 O   1 
+ATOM   21998 C CB  . ILE B-3 2 69  ? 5.636   -95.079  32.283  1.000 101.26983 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21999 C CG1 . ILE B-3 2 69  ? 6.425   -94.110  33.168  1.000 82.56654  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22000 C CG2 . ILE B-3 2 69  ? 4.426   -94.382  31.687  1.000 103.23372 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22001 C CD1 . ILE B-3 2 69  ? 5.602   -93.470  34.258  1.000 101.34815 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22002 N N   . GLY B-3 2 70  ? 3.427   -97.850  32.447  1.000 89.67817  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-3 N   1 
+ATOM   22003 C CA  . GLY B-3 2 70  ? 2.845   -98.901  31.643  1.000 85.98049  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   22004 C C   . GLY B-3 2 70  ? 1.393   -99.157  31.979  1.000 97.13077  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-3 C   1 
+ATOM   22005 O O   . GLY B-3 2 70  ? 0.723   -98.328  32.597  1.000 92.05594  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-3 O   1 
+ATOM   22006 N N   . THR B-3 2 71  ? 0.920   -100.327 31.557  1.000 106.48488 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 N   1 
+ATOM   22007 C CA  . THR B-3 2 71  ? -0.473  -100.710 31.726  1.000 89.96063  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 CA  1 
+ATOM   22008 C C   . THR B-3 2 71  ? -0.711  -101.278 33.122  1.000 98.60052  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 C   1 
+ATOM   22009 O O   . THR B-3 2 71  ? 0.200   -101.817 33.758  1.000 104.35644 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 O   1 
+ATOM   22010 C CB  . THR B-3 2 71  ? -0.868  -101.743 30.665  1.000 89.00025  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 CB  1 
+ATOM   22011 O OG1 . THR B-3 2 71  ? -0.385  -101.319 29.384  1.000 132.49011 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   22012 C CG2 . THR B-3 2 71  ? -2.382  -101.904 30.589  1.000 117.27437 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   22013 N N   . ASN B-3 2 72  ? -1.951  -101.137 33.602  1.000 104.20729 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 N   1 
+ATOM   22014 C CA  . ASN B-3 2 72  ? -2.332  -101.734 34.879  1.000 85.37941  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22015 C C   . ASN B-3 2 72  ? -2.066  -103.234 34.882  1.000 92.54748  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 C   1 
+ATOM   22016 O O   . ASN B-3 2 72  ? -1.510  -103.778 35.843  1.000 96.38287  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 O   1 
+ATOM   22017 C CB  . ASN B-3 2 72  ? -3.809  -101.460 35.175  1.000 98.29596  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22018 C CG  . ASN B-3 2 72  ? -4.107  -99.988  35.357  1.000 121.35654 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22019 O OD1 . ASN B-3 2 72  ? -3.411  -99.132  34.816  1.000 137.42479 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22020 N ND2 . ASN B-3 2 72  ? -5.149  -99.685  36.123  1.000 99.35910  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22021 N N   . ASP B-3 2 73  ? -2.463  -103.921 33.809  1.000 112.10389 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 N   1 
+ATOM   22022 C CA  . ASP B-3 2 73  ? -2.223  -105.358 33.722  1.000 112.35631 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22023 C C   . ASP B-3 2 73  ? -0.734  -105.665 33.625  1.000 103.63319 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 C   1 
+ATOM   22024 O O   . ASP B-3 2 73  ? -0.257  -106.644 34.210  1.000 91.73058  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 O   1 
+ATOM   22025 C CB  . ASP B-3 2 73  ? -2.973  -105.946 32.526  1.000 94.34694  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22026 C CG  . ASP B-3 2 73  ? -4.477  -105.946 32.723  1.000 113.97115 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22027 O OD1 . ASP B-3 2 73  ? -5.081  -104.853 32.721  1.000 123.07322 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22028 O OD2 . ASP B-3 2 73  ? -5.055  -107.042 32.882  1.000 125.39294 ? ? ? ? ? -1 74  ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22029 N N   . GLY B-3 2 74  ? 0.017   -104.838 32.894  1.000 88.06532  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-3 N   1 
+ATOM   22030 C CA  . GLY B-3 2 74  ? 1.444   -105.069 32.765  1.000 85.39938  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   22031 C C   . GLY B-3 2 74  ? 2.213   -104.798 34.042  1.000 89.74777  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-3 C   1 
+ATOM   22032 O O   . GLY B-3 2 74  ? 3.296   -105.354 34.247  1.000 83.61313  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-3 O   1 
+ATOM   22033 N N   . PHE B-3 2 75  ? 1.671   -103.947 34.914  1.000 98.79822  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 N   1 
+ATOM   22034 C CA  . PHE B-3 2 75  ? 2.343   -103.640 36.173  1.000 96.99402  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22035 C C   . PHE B-3 2 75  ? 2.339   -104.845 37.105  1.000 98.88536  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 C   1 
+ATOM   22036 O O   . PHE B-3 2 75  ? 3.397   -105.317 37.536  1.000 100.90775 ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 O   1 
+ATOM   22037 C CB  . PHE B-3 2 75  ? 1.678   -102.438 36.846  1.000 89.12059  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22038 C CG  . PHE B-3 2 75  ? 2.161   -102.188 38.246  1.000 90.82064  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22039 C CD1 . PHE B-3 2 75  ? 3.387   -101.587 38.473  1.000 94.45045  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22040 C CD2 . PHE B-3 2 75  ? 1.388   -102.556 39.336  1.000 83.87888  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22041 C CE1 . PHE B-3 2 75  ? 3.835   -101.358 39.760  1.000 86.53607  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22042 C CE2 . PHE B-3 2 75  ? 1.831   -102.329 40.625  1.000 80.34952  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22043 C CZ  . PHE B-3 2 75  ? 3.055   -101.728 40.838  1.000 80.41841  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22044 N N   . VAL B-3 2 76  ? 1.149   -105.354 37.432  1.000 91.69399  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 N   1 
+ATOM   22045 C CA  . VAL B-3 2 76  ? 1.048   -106.475 38.361  1.000 96.44635  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 CA  1 
+ATOM   22046 C C   . VAL B-3 2 76  ? 1.696   -107.721 37.779  1.000 96.54983  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 C   1 
+ATOM   22047 O O   . VAL B-3 2 76  ? 2.129   -108.612 38.521  1.000 89.44250  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 O   1 
+ATOM   22048 C CB  . VAL B-3 2 76  ? -0.426  -106.725 38.732  1.000 106.29769 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 CB  1 
+ATOM   22049 C CG1 . VAL B-3 2 76  ? -1.022  -105.482 39.358  1.000 113.05863 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   22050 C CG2 . VAL B-3 2 76  ? -1.223  -107.136 37.503  1.000 84.18910  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   22051 N N   . GLU B-3 2 77  ? 1.786   -107.803 36.451  1.000 96.07402  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 N   1 
+ATOM   22052 C CA  . GLU B-3 2 77  ? 2.391   -108.969 35.819  1.000 92.16090  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 CA  1 
+ATOM   22053 C C   . GLU B-3 2 77  ? 3.908   -108.949 35.965  1.000 85.36724  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 C   1 
+ATOM   22054 O O   . GLU B-3 2 77  ? 4.512   -109.935 36.401  1.000 73.35808  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 O   1 
+ATOM   22055 C CB  . GLU B-3 2 77  ? 1.982   -109.029 34.347  1.000 84.66337  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 CB  1 
+ATOM   22056 C CG  . GLU B-3 2 77  ? 2.743   -110.054 33.525  1.000 119.09038 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 CG  1 
+ATOM   22057 C CD  . GLU B-3 2 77  ? 2.266   -110.119 32.086  1.000 131.47445 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 CD  1 
+ATOM   22058 O OE1 . GLU B-3 2 77  ? 1.057   -109.912 31.847  1.000 114.45975 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   22059 O OE2 . GLU B-3 2 77  ? 3.102   -110.372 31.193  1.000 113.30920 ? ? ? ? ? -1 78  GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   22060 N N   . SER B-3 2 78  ? 4.541   -107.824 35.624  1.000 90.94268  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-3 N   1 
+ATOM   22061 C CA  . SER B-3 2 78  ? 5.998   -107.769 35.598  1.000 94.12394  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-3 CA  1 
+ATOM   22062 C C   . SER B-3 2 78  ? 6.604   -107.503 36.970  1.000 82.81738  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-3 C   1 
+ATOM   22063 O O   . SER B-3 2 78  ? 7.764   -107.861 37.206  1.000 92.18465  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-3 O   1 
+ATOM   22064 C CB  . SER B-3 2 78  ? 6.466   -106.696 34.615  1.000 91.96864  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-3 CB  1 
+ATOM   22065 O OG  . SER B-3 2 78  ? 6.153   -105.399 35.091  1.000 90.48953  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-3 OG  1 
+ATOM   22066 N N   . GLU B-3 2 79  ? 5.854   -106.884 37.883  1.000 87.22411  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 N   1 
+ATOM   22067 C CA  . GLU B-3 2 79  ? 6.409   -106.464 39.164  1.000 86.63205  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 CA  1 
+ATOM   22068 C C   . GLU B-3 2 79  ? 5.999   -107.347 40.335  1.000 92.44419  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 C   1 
+ATOM   22069 O O   . GLU B-3 2 79  ? 6.707   -107.368 41.347  1.000 87.64091  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 O   1 
+ATOM   22070 C CB  . GLU B-3 2 79  ? 6.001   -105.018 39.470  1.000 84.13829  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 CB  1 
+ATOM   22071 C CG  . GLU B-3 2 79  ? 6.475   -104.023 38.430  1.000 92.27847  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 CG  1 
+ATOM   22072 C CD  . GLU B-3 2 79  ? 7.981   -104.021 38.286  1.000 97.37857  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 CD  1 
+ATOM   22073 O OE1 . GLU B-3 2 79  ? 8.668   -103.637 39.256  1.000 90.95041  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   22074 O OE2 . GLU B-3 2 79  ? 8.478   -104.416 37.210  1.000 120.60529 ? ? ? ? ? -1 80  GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   22075 N N   . ILE B-3 2 80  ? 4.886   -108.071 40.230  1.000 94.19533  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 N   1 
+ATOM   22076 C CA  . ILE B-3 2 80  ? 4.383   -108.849 41.357  1.000 81.46308  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22077 C C   . ILE B-3 2 80  ? 4.283   -110.324 40.993  1.000 82.25605  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 C   1 
+ATOM   22078 O O   . ILE B-3 2 80  ? 4.923   -111.173 41.623  1.000 90.38504  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 O   1 
+ATOM   22079 C CB  . ILE B-3 2 80  ? 3.019   -108.314 41.832  1.000 85.67220  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22080 C CG1 . ILE B-3 2 80  ? 3.163   -106.886 42.363  1.000 84.73842  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22081 C CG2 . ILE B-3 2 80  ? 2.430   -109.231 42.895  1.000 76.04606  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22082 C CD1 . ILE B-3 2 80  ? 1.866   -106.285 42.856  1.000 78.86702  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22083 N N   . ILE B-3 2 81  ? 3.477   -110.638 39.977  1.000 80.90306  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 N   1 
+ATOM   22084 C CA  . ILE B-3 2 81  ? 3.161   -112.032 39.678  1.000 88.01182  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22085 C C   . ILE B-3 2 81  ? 4.398   -112.771 39.183  1.000 96.73523  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 C   1 
+ATOM   22086 O O   . ILE B-3 2 81  ? 4.857   -113.734 39.806  1.000 98.53119  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 O   1 
+ATOM   22087 C CB  . ILE B-3 2 81  ? 2.011   -112.118 38.660  1.000 73.24375  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22088 C CG1 . ILE B-3 2 81  ? 0.766   -111.419 39.210  1.000 81.87486  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22089 C CG2 . ILE B-3 2 81  ? 1.708   -113.570 38.327  1.000 88.39396  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22090 C CD1 . ILE B-3 2 81  ? -0.405  -111.417 38.256  1.000 86.39652  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22091 N N   . ARG B-3 2 82  ? 4.955   -112.327 38.057  1.000 91.93096  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 N   1 
+ATOM   22092 C CA  . ARG B-3 2 82  ? 6.075   -113.044 37.452  1.000 81.22806  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 CA  1 
+ATOM   22093 C C   . ARG B-3 2 82  ? 7.290   -113.196 38.365  1.000 81.60416  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 C   1 
+ATOM   22094 O O   . ARG B-3 2 82  ? 7.879   -114.291 38.373  1.000 93.93754  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 O   1 
+ATOM   22095 C CB  . ARG B-3 2 82  ? 6.464   -112.358 36.136  1.000 86.07933  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 CB  1 
+ATOM   22096 C CG  . ARG B-3 2 82  ? 7.509   -113.098 35.322  1.000 104.42892 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 CG  1 
+ATOM   22097 C CD  . ARG B-3 2 82  ? 7.379   -112.748 33.849  1.000 120.55376 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 CD  1 
+ATOM   22098 N NE  . ARG B-3 2 82  ? 6.082   -113.154 33.322  1.000 113.10759 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 NE  1 
+ATOM   22099 C CZ  . ARG B-3 2 82  ? 5.615   -112.816 32.128  1.000 111.27005 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   22100 N NH1 . ARG B-3 2 82  ? 6.314   -112.053 31.303  1.000 150.10088 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   22101 N NH2 . ARG B-3 2 82  ? 4.416   -113.252 31.753  1.000 119.76486 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   22102 N N   . PRO B-3 2 83  ? 7.722   -112.189 39.137  1.000 82.31011  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 N   1 
+ATOM   22103 C CA  . PRO B-3 2 83  ? 8.940   -112.394 39.939  1.000 82.50120  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 CA  1 
+ATOM   22104 C C   . PRO B-3 2 83  ? 8.745   -113.301 41.140  1.000 88.22260  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 C   1 
+ATOM   22105 O O   . PRO B-3 2 83  ? 9.652   -114.072 41.474  1.000 91.53747  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 O   1 
+ATOM   22106 C CB  . PRO B-3 2 83  ? 9.323   -110.969 40.373  1.000 63.14809  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 CB  1 
+ATOM   22107 C CG  . PRO B-3 2 83  ? 8.563   -110.065 39.482  1.000 76.66102  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 CG  1 
+ATOM   22108 C CD  . PRO B-3 2 83  ? 7.293   -110.781 39.178  1.000 80.68525  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 CD  1 
+ATOM   22109 N N   . PHE B-3 2 84  ? 7.594   -113.233 41.810  1.000 93.87273  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 N   1 
+ATOM   22110 C CA  . PHE B-3 2 84  ? 7.444   -113.849 43.123  1.000 92.29566  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22111 C C   . PHE B-3 2 84  ? 6.345   -114.905 43.166  1.000 103.49631 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 C   1 
+ATOM   22112 O O   . PHE B-3 2 84  ? 5.851   -115.228 44.249  1.000 103.06127 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 O   1 
+ATOM   22113 C CB  . PHE B-3 2 84  ? 7.177   -112.777 44.180  1.000 82.64278  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22114 C CG  . PHE B-3 2 84  ? 8.073   -111.580 44.069  1.000 78.29666  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22115 C CD1 . PHE B-3 2 84  ? 9.386   -111.636 44.506  1.000 74.89968  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22116 C CD2 . PHE B-3 2 84  ? 7.600   -110.394 43.534  1.000 75.54081  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22117 C CE1 . PHE B-3 2 84  ? 10.210  -110.531 44.407  1.000 64.40717  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22118 C CE2 . PHE B-3 2 84  ? 8.420   -109.285 43.434  1.000 78.99464  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22119 C CZ  . PHE B-3 2 84  ? 9.727   -109.355 43.871  1.000 66.21802  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22120 N N   . ILE B-3 2 85  ? 5.949   -115.459 42.020  1.000 104.47532 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 N   1 
+ATOM   22121 C CA  . ILE B-3 2 85  ? 4.917   -116.491 42.052  1.000 94.01074  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22122 C C   . ILE B-3 2 85  ? 5.492   -117.805 42.569  1.000 101.07344 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 C   1 
+ATOM   22123 O O   . ILE B-3 2 85  ? 4.824   -118.545 43.301  1.000 97.52038  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 O   1 
+ATOM   22124 C CB  . ILE B-3 2 85  ? 4.262   -116.657 40.668  1.000 88.15446  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22125 C CG1 . ILE B-3 2 85  ? 3.165   -117.720 40.724  1.000 82.55881  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22126 C CG2 . ILE B-3 2 85  ? 5.291   -116.997 39.604  1.000 92.86691  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22127 C CD1 . ILE B-3 2 85  ? 2.522   -117.993 39.391  1.000 107.19965 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22128 N N   . LYS B-3 2 86  ? 6.742   -118.113 42.209  1.000 105.31396 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 N   1 
+ATOM   22129 C CA  . LYS B-3 2 86  ? 7.391   -119.320 42.713  1.000 88.96364  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22130 C C   . LYS B-3 2 86  ? 7.669   -119.220 44.206  1.000 96.26302  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 C   1 
+ATOM   22131 O O   . LYS B-3 2 86  ? 7.626   -120.230 44.917  1.000 113.80162 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 O   1 
+ATOM   22132 C CB  . LYS B-3 2 86  ? 8.681   -119.587 41.942  1.000 95.89924  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22133 C CG  . LYS B-3 2 86  ? 8.462   -119.942 40.477  1.000 77.06820  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22134 C CD  . LYS B-3 2 86  ? 9.791   -120.062 39.744  1.000 101.30305 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22135 C CE  . LYS B-3 2 86  ? 10.050  -121.489 39.290  1.000 98.07765  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22136 N NZ  . LYS B-3 2 86  ? 8.983   -121.991 38.378  1.000 103.16318 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22137 N N   . ASP B-3 2 87  ? 7.965   -118.018 44.699  1.000 103.69749 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 N   1 
+ATOM   22138 C CA  . ASP B-3 2 87  ? 8.152   -117.838 46.138  1.000 94.93105  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22139 C C   . ASP B-3 2 87  ? 6.837   -118.011 46.887  1.000 86.46463  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 C   1 
+ATOM   22140 O O   . ASP B-3 2 87  ? 6.805   -118.588 47.982  1.000 107.43580 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 O   1 
+ATOM   22141 C CB  . ASP B-3 2 87  ? 8.747   -116.457 46.427  1.000 96.74590  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22142 C CG  . ASP B-3 2 87  ? 8.986   -116.212 47.911  1.000 90.58315  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22143 O OD1 . ASP B-3 2 87  ? 9.148   -117.187 48.665  1.000 121.14005 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22144 O OD2 . ASP B-3 2 87  ? 9.004   -115.032 48.320  1.000 105.96883 ? ? ? ? ? -1 88  ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22145 N N   . ALA B-3 2 88  ? 5.738   -117.538 46.300  1.000 97.08640  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-3 N   1 
+ATOM   22146 C CA  . ALA B-3 2 88  ? 4.453   -117.566 46.987  1.000 87.48049  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   22147 C C   . ALA B-3 2 88  ? 3.809   -118.947 46.940  1.000 91.26488  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-3 C   1 
+ATOM   22148 O O   . ALA B-3 2 88  ? 3.222   -119.392 47.932  1.000 91.96547  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-3 O   1 
+ATOM   22149 C CB  . ALA B-3 2 88  ? 3.515   -116.521 46.381  1.000 111.13159 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   22150 N N   . PHE B-3 2 89  ? 3.905   -119.638 45.804  1.000 104.67521 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 N   1 
+ATOM   22151 C CA  . PHE B-3 2 89  ? 3.173   -120.880 45.596  1.000 92.60262  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22152 C C   . PHE B-3 2 89  ? 4.061   -122.100 45.388  1.000 93.50252  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 C   1 
+ATOM   22153 O O   . PHE B-3 2 89  ? 3.532   -123.201 45.194  1.000 106.68476 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 O   1 
+ATOM   22154 C CB  . PHE B-3 2 89  ? 2.227   -120.742 44.396  1.000 95.86239  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22155 C CG  . PHE B-3 2 89  ? 1.142   -119.721 44.588  1.000 91.29297  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22156 C CD1 . PHE B-3 2 89  ? 0.732   -119.350 45.857  1.000 111.91201 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22157 C CD2 . PHE B-3 2 89  ? 0.530   -119.135 43.495  1.000 100.15431 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22158 C CE1 . PHE B-3 2 89  ? -0.265  -118.410 46.032  1.000 126.68080 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22159 C CE2 . PHE B-3 2 89  ? -0.467  -118.198 43.663  1.000 111.72911 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22160 C CZ  . PHE B-3 2 89  ? -0.866  -117.833 44.932  1.000 111.37253 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22161 N N   . GLY B-3 2 90  ? 5.380   -121.948 45.417  1.000 80.02051  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-3 N   1 
+ATOM   22162 C CA  . GLY B-3 2 90  ? 6.285   -123.062 45.230  1.000 101.10188 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   22163 C C   . GLY B-3 2 90  ? 6.843   -123.123 43.818  1.000 101.41470 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-3 C   1 
+ATOM   22164 O O   . GLY B-3 2 90  ? 6.424   -122.404 42.908  1.000 99.44440  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-3 O   1 
+ATOM   22165 N N   . ASN B-3 2 91  ? 7.816   -124.020 43.643  1.000 106.65588 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 N   1 
+ATOM   22166 C CA  . ASN B-3 2 91  ? 8.491   -124.172 42.359  1.000 97.62401  ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22167 C C   . ASN B-3 2 91  ? 7.625   -124.838 41.299  1.000 120.47246 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 C   1 
+ATOM   22168 O O   . ASN B-3 2 91  ? 8.051   -124.917 40.141  1.000 143.43441 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 O   1 
+ATOM   22169 C CB  . ASN B-3 2 91  ? 9.781   -124.973 42.537  1.000 121.25043 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22170 C CG  . ASN B-3 2 91  ? 10.846  -124.199 43.281  1.000 125.88274 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22171 O OD1 . ASN B-3 2 91  ? 11.720  -123.584 42.671  1.000 132.48551 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22172 N ND2 . ASN B-3 2 91  ? 10.777  -124.220 44.606  1.000 135.13197 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22173 N N   . ASP B-3 2 92  ? 6.433   -125.320 41.659  1.000 131.64813 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 N   1 
+ATOM   22174 C CA  . ASP B-3 2 92  ? 5.570   -125.970 40.678  1.000 124.42109 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22175 C C   . ASP B-3 2 92  ? 5.069   -124.990 39.626  1.000 125.72512 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 C   1 
+ATOM   22176 O O   . ASP B-3 2 92  ? 4.841   -125.381 38.475  1.000 144.65249 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 O   1 
+ATOM   22177 C CB  . ASP B-3 2 92  ? 4.382   -126.629 41.379  1.000 133.18675 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22178 C CG  . ASP B-3 2 92  ? 4.806   -127.682 42.380  1.000 148.91489 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22179 O OD1 . ASP B-3 2 92  ? 5.596   -128.577 42.009  1.000 136.67433 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22180 O OD2 . ASP B-3 2 92  ? 4.350   -127.609 43.542  1.000 157.26198 ? ? ? ? ? -1 93  ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22181 N N   . TYR B-3 2 93  ? 4.894   -123.726 39.995  1.000 113.52396 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 N   1 
+ATOM   22182 C CA  . TYR B-3 2 93  ? 4.316   -122.692 39.145  1.000 107.95410 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22183 C C   . TYR B-3 2 93  ? 5.392   -122.051 38.271  1.000 118.24580 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 C   1 
+ATOM   22184 O O   . TYR B-3 2 93  ? 6.524   -121.855 38.722  1.000 114.40645 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 O   1 
+ATOM   22185 C CB  . TYR B-3 2 93  ? 3.634   -121.622 39.993  1.000 100.93047 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22186 C CG  . TYR B-3 2 93  ? 2.405   -122.122 40.721  1.000 106.48090 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22187 C CD1 . TYR B-3 2 93  ? 2.516   -123.016 41.778  1.000 99.22679  ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22188 C CD2 . TYR B-3 2 93  ? 1.134   -121.698 40.354  1.000 106.07267 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22189 C CE1 . TYR B-3 2 93  ? 1.401   -123.478 42.444  1.000 101.57417 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22190 C CE2 . TYR B-3 2 93  ? 0.010   -122.154 41.017  1.000 107.95846 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22191 C CZ  . TYR B-3 2 93  ? 0.151   -123.043 42.062  1.000 114.15995 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22192 O OH  . TYR B-3 2 93  ? -0.963  -123.502 42.728  1.000 125.87297 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22193 N N   . PRO B-3 2 94  ? 5.061   -121.722 37.026  1.000 117.57209 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 N   1 
+ATOM   22194 C CA  . PRO B-3 2 94  ? 6.058   -121.166 36.109  1.000 117.20249 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 CA  1 
+ATOM   22195 C C   . PRO B-3 2 94  ? 6.134   -119.649 36.160  1.000 114.69685 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 C   1 
+ATOM   22196 O O   . PRO B-3 2 94  ? 5.171   -118.952 36.484  1.000 115.04444 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 O   1 
+ATOM   22197 C CB  . PRO B-3 2 94  ? 5.545   -121.635 34.741  1.000 126.45949 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 CB  1 
+ATOM   22198 C CG  . PRO B-3 2 94  ? 4.058   -121.619 34.909  1.000 123.21052 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 CG  1 
+ATOM   22199 C CD  . PRO B-3 2 94  ? 3.782   -121.995 36.348  1.000 104.34456 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 CD  1 
+ATOM   22200 N N   . ASP B-3 2 95  ? 7.320   -119.141 35.826  1.000 109.00712 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 N   1 
+ATOM   22201 C CA  . ASP B-3 2 95  ? 7.537   -117.711 35.663  1.000 107.98153 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22202 C C   . ASP B-3 2 95  ? 7.614   -117.287 34.202  1.000 116.10021 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 C   1 
+ATOM   22203 O O   . ASP B-3 2 95  ? 7.690   -116.085 33.925  1.000 117.30962 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 O   1 
+ATOM   22204 C CB  . ASP B-3 2 95  ? 8.816   -117.279 36.391  1.000 100.70434 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22205 C CG  . ASP B-3 2 95  ? 9.976   -118.219 36.135  1.000 110.82377 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22206 O OD1 . ASP B-3 2 95  ? 9.773   -119.240 35.447  1.000 123.15910 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22207 O OD2 . ASP B-3 2 95  ? 11.090  -117.937 36.625  1.000 99.26614  ? ? ? ? ? -1 96  ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22208 N N   . ASN B-3 2 96  ? 7.600   -118.238 33.268  1.000 122.05761 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 N   1 
+ATOM   22209 C CA  . ASN B-3 2 96  ? 7.543   -117.950 31.842  1.000 122.24801 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22210 C C   . ASN B-3 2 96  ? 6.120   -118.021 31.298  1.000 126.04577 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 C   1 
+ATOM   22211 O O   . ASN B-3 2 96  ? 5.930   -118.264 30.101  1.000 122.23155 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 O   1 
+ATOM   22212 C CB  . ASN B-3 2 96  ? 8.455   -118.908 31.072  1.000 118.30674 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22213 C CG  . ASN B-3 2 96  ? 8.170   -120.368 31.385  1.000 118.68051 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22214 O OD1 . ASN B-3 2 96  ? 7.143   -120.703 31.975  1.000 118.49608 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22215 N ND2 . ASN B-3 2 96  ? 9.083   -121.245 30.984  1.000 125.78844 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22216 N N   . PHE B-3 2 97  ? 5.124   -117.821 32.156  1.000 133.23725 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 N   1 
+ATOM   22217 C CA  . PHE B-3 2 97  ? 3.732   -117.943 31.751  1.000 121.24735 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22218 C C   . PHE B-3 2 97  ? 3.360   -116.859 30.745  1.000 135.42880 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 C   1 
+ATOM   22219 O O   . PHE B-3 2 97  ? 3.972   -115.789 30.692  1.000 142.61123 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 O   1 
+ATOM   22220 C CB  . PHE B-3 2 97  ? 2.815   -117.857 32.972  1.000 126.26585 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22221 C CG  . PHE B-3 2 97  ? 2.975   -116.586 33.763  1.000 128.07440 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22222 C CD1 . PHE B-3 2 97  ? 3.932   -116.490 34.760  1.000 128.50308 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22223 C CD2 . PHE B-3 2 97  ? 2.165   -115.490 33.511  1.000 112.83993 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22224 C CE1 . PHE B-3 2 97  ? 4.081   -115.326 35.487  1.000 123.85646 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22225 C CE2 . PHE B-3 2 97  ? 2.310   -114.323 34.236  1.000 114.68658 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22226 C CZ  . PHE B-3 2 97  ? 3.270   -114.241 35.225  1.000 127.11350 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22227 N N   . THR B-3 2 98  ? 2.339   -117.149 29.943  1.000 140.64203 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 N   1 
+ATOM   22228 C CA  . THR B-3 2 98  ? 1.815   -116.215 28.956  1.000 130.95674 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 CA  1 
+ATOM   22229 C C   . THR B-3 2 98  ? 0.349   -115.950 29.264  1.000 127.54929 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 C   1 
+ATOM   22230 O O   . THR B-3 2 98  ? -0.451  -116.889 29.338  1.000 134.06365 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 O   1 
+ATOM   22231 C CB  . THR B-3 2 98  ? 1.966   -116.763 27.536  1.000 136.35732 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 CB  1 
+ATOM   22232 O OG1 . THR B-3 2 98  ? 3.309   -117.224 27.339  1.000 145.91610 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   22233 C CG2 . THR B-3 2 98  ? 1.655   -115.679 26.517  1.000 122.67317 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   22234 N N   . ALA B-3 2 99  ? 0.000   -114.679 29.443  1.000 113.28169 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-3 N   1 
+ATOM   22235 C CA  . ALA B-3 2 99  ? -1.354  -114.295 29.817  1.000 113.70895 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   22236 C C   . ALA B-3 2 99  ? -2.172  -114.024 28.561  1.000 142.59243 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-3 C   1 
+ATOM   22237 O O   . ALA B-3 2 99  ? -1.786  -113.196 27.727  1.000 135.30475 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-3 O   1 
+ATOM   22238 C CB  . ALA B-3 2 99  ? -1.339  -113.066 30.724  1.000 120.62595 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   22239 N N   . GLU B-3 2 100 ? -3.296  -114.725 28.425  1.000 146.43714 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 N   1 
+ATOM   22240 C CA  . GLU B-3 2 100 ? -4.228  -114.528 27.322  1.000 155.12826 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   22241 C C   . GLU B-3 2 100 ? -5.549  -114.028 27.887  1.000 150.90577 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 C   1 
+ATOM   22242 O O   . GLU B-3 2 100 ? -6.175  -114.707 28.708  1.000 144.79982 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 O   1 
+ATOM   22243 C CB  . GLU B-3 2 100 ? -4.426  -115.820 26.526  1.000 161.41954 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   22244 C CG  . GLU B-3 2 100 ? -3.194  -116.253 25.747  1.000 142.71644 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   22245 C CD  . GLU B-3 2 100 ? -3.480  -117.387 24.783  1.000 172.61709 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   22246 O OE1 . GLU B-3 2 100 ? -4.566  -117.994 24.882  1.000 190.73963 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   22247 O OE2 . GLU B-3 2 100 ? -2.619  -117.666 23.923  1.000 178.43772 ? ? ? ? ? -1 101 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   22248 N N   . TYR B-3 2 101 ? -5.971  -112.843 27.441  1.000 144.42086 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22249 C CA  . TYR B-3 2 101 ? -7.158  -112.212 28.009  1.000 133.76887 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22250 C C   . TYR B-3 2 101 ? -8.437  -112.895 27.543  1.000 135.97049 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22251 O O   . TYR B-3 2 101 ? -9.370  -113.080 28.332  1.000 154.85358 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22252 C CB  . TYR B-3 2 101 ? -7.187  -110.728 27.641  1.000 120.50158 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22253 C CG  . TYR B-3 2 101 ? -6.017  -109.931 28.173  1.000 128.46984 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22254 C CD1 . TYR B-3 2 101 ? -4.820  -109.865 27.471  1.000 131.49239 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22255 C CD2 . TYR B-3 2 101 ? -6.112  -109.239 29.373  1.000 127.97832 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22256 C CE1 . TYR B-3 2 101 ? -3.749  -109.136 27.953  1.000 135.03409 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22257 C CE2 . TYR B-3 2 101 ? -5.047  -108.508 29.862  1.000 129.35147 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22258 C CZ  . TYR B-3 2 101 ? -3.869  -108.460 29.149  1.000 137.67432 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22259 O OH  . TYR B-3 2 101 ? -2.807  -107.732 29.635  1.000 130.14162 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22260 N N   . PHE B-3 2 102 ? -8.501  -113.277 26.268  1.000 152.34687 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22261 C CA  . PHE B-3 2 102 ? -9.756  -113.756 25.700  1.000 155.15035 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22262 C C   . PHE B-3 2 102 ? -10.023 -115.219 26.029  1.000 151.24256 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22263 O O   . PHE B-3 2 102 ? -11.181 -115.600 26.236  1.000 136.56381 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22264 C CB  . PHE B-3 2 102 ? -9.754  -113.564 24.183  1.000 153.74294 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22265 C CG  . PHE B-3 2 102 ? -9.267  -112.213 23.741  1.000 143.44152 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22266 C CD1 . PHE B-3 2 102 ? -9.625  -111.066 24.433  1.000 137.69287 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22267 C CD2 . PHE B-3 2 102 ? -8.444  -112.092 22.634  1.000 145.73969 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22268 C CE1 . PHE B-3 2 102 ? -9.174  -109.826 24.026  1.000 132.75458 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22269 C CE2 . PHE B-3 2 102 ? -7.990  -110.854 22.223  1.000 151.36541 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22270 C CZ  . PHE B-3 2 102 ? -8.355  -109.719 22.920  1.000 141.84342 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22271 N N   . ASP B-3 2 103 ? -8.984  -116.043 26.085  1.000 164.21989 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22272 C CA  . ASP B-3 2 103 ? -9.153  -117.479 26.226  1.000 172.75958 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22273 C C   . ASP B-3 2 103 ? -9.127  -117.909 27.690  1.000 174.40428 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22274 O O   . ASP B-3 2 103 ? -8.635  -117.199 28.571  1.000 161.65430 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22275 C CB  . ASP B-3 2 103 ? -8.065  -118.225 25.452  1.000 185.17585 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22276 C CG  . ASP B-3 2 103 ? -8.114  -117.947 23.962  1.000 184.19211 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22277 O OD1 . ASP B-3 2 103 ? -9.203  -117.598 23.459  1.000 183.07816 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22278 O OD2 . ASP B-3 2 103 ? -7.068  -118.084 23.293  1.000 165.89020 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22279 N N   . ASN B-3 2 104 ? -9.680  -119.099 27.932  1.000 174.16026 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 N   1 
+ATOM   22280 C CA  . ASN B-3 2 104 ? -9.577  -119.805 29.209  1.000 169.58104 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22281 C C   . ASN B-3 2 104 ? -10.230 -119.019 30.348  1.000 156.07459 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 C   1 
+ATOM   22282 O O   . ASN B-3 2 104 ? -9.589  -118.636 31.329  1.000 160.05942 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 O   1 
+ATOM   22283 C CB  . ASN B-3 2 104 ? -8.115  -120.141 29.530  1.000 160.08448 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22284 C CG  . ASN B-3 2 104 ? -7.433  -120.924 28.417  1.000 161.17602 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22285 O OD1 . ASN B-3 2 104 ? -6.771  -120.348 27.553  1.000 153.81288 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22286 N ND2 . ASN B-3 2 104 ? -7.592  -122.244 28.436  1.000 161.93079 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22287 N N   . GLN B-3 2 105 ? -11.533 -118.794 30.198  1.000 147.72158 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22288 C CA  . GLN B-3 2 105 ? -12.345 -118.310 31.304  1.000 143.19681 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22289 C C   . GLN B-3 2 105 ? -12.694 -119.463 32.235  1.000 138.92283 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22290 O O   . GLN B-3 2 105 ? -12.997 -120.572 31.788  1.000 156.37320 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22291 C CB  . GLN B-3 2 105 ? -13.626 -117.650 30.789  1.000 140.95321 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22292 C CG  . GLN B-3 2 105 ? -13.470 -116.187 30.417  1.000 138.28336 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22293 C CD  . GLN B-3 2 105 ? -14.796 -115.520 30.099  1.000 156.21995 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22294 O OE1 . GLN B-3 2 105 ? -15.754 -116.174 29.686  1.000 152.86596 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22295 N NE2 . GLN B-3 2 105 ? -14.859 -114.209 30.300  1.000 166.75616 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22296 N N   . PHE B-3 2 106 ? -12.647 -119.198 33.538  1.000 147.97441 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22297 C CA  . PHE B-3 2 106 ? -12.902 -120.223 34.538  1.000 159.73334 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22298 C C   . PHE B-3 2 106 ? -13.859 -119.673 35.584  1.000 144.00668 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22299 O O   . PHE B-3 2 106 ? -14.094 -118.465 35.671  1.000 133.62643 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22300 C CB  . PHE B-3 2 106 ? -11.600 -120.709 35.191  1.000 156.93220 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22301 C CG  . PHE B-3 2 106 ? -10.720 -119.596 35.681  1.000 148.94890 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22302 C CD1 . PHE B-3 2 106 ? -9.769  -119.028 34.850  1.000 140.44259 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22303 C CD2 . PHE B-3 2 106 ? -10.840 -119.122 36.975  1.000 154.91242 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22304 C CE1 . PHE B-3 2 106 ? -8.959  -118.007 35.300  1.000 144.58580 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22305 C CE2 . PHE B-3 2 106 ? -10.032 -118.103 37.431  1.000 154.83825 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22306 C CZ  . PHE B-3 2 106 ? -9.092  -117.545 36.592  1.000 153.28409 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22307 N N   . ALA B-3 2 107 ? -14.406 -120.582 36.389  1.000 145.07072 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-3 N   1 
+ATOM   22308 C CA  . ALA B-3 2 107 ? -15.469 -120.233 37.321  1.000 155.99215 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   22309 C C   . ALA B-3 2 107 ? -14.967 -119.906 38.720  1.000 167.85926 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-3 C   1 
+ATOM   22310 O O   . ALA B-3 2 107 ? -15.557 -119.055 39.396  1.000 164.53689 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-3 O   1 
+ATOM   22311 C CB  . ALA B-3 2 107 ? -16.489 -121.372 37.406  1.000 147.69530 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   22312 N N   . SER B-3 2 108 ? -13.898 -120.553 39.177  1.000 172.21068 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-3 N   1 
+ATOM   22313 C CA  . SER B-3 2 108 ? -13.440 -120.400 40.550  1.000 168.72673 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-3 CA  1 
+ATOM   22314 C C   . SER B-3 2 108 ? -11.952 -120.081 40.580  1.000 168.80763 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-3 C   1 
+ATOM   22315 O O   . SER B-3 2 108 ? -11.199 -120.453 39.675  1.000 164.26334 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-3 O   1 
+ATOM   22316 C CB  . SER B-3 2 108 ? -13.720 -121.665 41.371  1.000 176.98430 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-3 CB  1 
+ATOM   22317 O OG  . SER B-3 2 108 ? -15.105 -121.967 41.379  1.000 181.32500 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-3 OG  1 
+ATOM   22318 N N   . TYR B-3 2 109 ? -11.538 -119.391 41.647  1.000 168.20128 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22319 C CA  . TYR B-3 2 109 ? -10.133 -119.029 41.816  1.000 162.63757 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22320 C C   . TYR B-3 2 109 ? -9.234  -120.257 41.851  1.000 160.84220 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22321 O O   . TYR B-3 2 109 ? -8.082  -120.196 41.408  1.000 160.64943 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22322 C CB  . TYR B-3 2 109 ? -9.963  -118.201 43.091  1.000 148.71061 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22323 C CG  . TYR B-3 2 109 ? -8.534  -117.838 43.427  1.000 137.87141 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22324 C CD1 . TYR B-3 2 109 ? -7.782  -117.042 42.574  1.000 139.49654 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22325 C CD2 . TYR B-3 2 109 ? -7.944  -118.273 44.607  1.000 134.00985 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22326 C CE1 . TYR B-3 2 109 ? -6.475  -116.702 42.878  1.000 128.17432 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22327 C CE2 . TYR B-3 2 109 ? -6.639  -117.936 44.922  1.000 132.83123 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22328 C CZ  . TYR B-3 2 109 ? -5.910  -117.151 44.053  1.000 125.21504 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22329 O OH  . TYR B-3 2 109 ? -4.611  -116.813 44.361  1.000 109.20213 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22330 N N   . ASP B-3 2 110 ? -9.740  -121.380 42.367  1.000 160.01264 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22331 C CA  . ASP B-3 2 110 ? -8.947  -122.605 42.382  1.000 157.96336 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22332 C C   . ASP B-3 2 110 ? -8.741  -123.141 40.971  1.000 157.88591 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22333 O O   . ASP B-3 2 110 ? -7.684  -123.705 40.662  1.000 149.69052 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22334 C CB  . ASP B-3 2 110 ? -9.622  -123.656 43.260  1.000 166.65509 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22335 C CG  . ASP B-3 2 110 ? -9.962  -123.131 44.640  1.000 179.96756 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22336 O OD1 . ASP B-3 2 110 ? -10.716 -122.139 44.728  1.000 179.63606 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22337 O OD2 . ASP B-3 2 110 ? -9.481  -123.712 45.637  1.000 190.55395 ? ? ? ? ? -1 111 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22338 N N   . LYS B-3 2 111 ? -9.740  -122.969 40.102  1.000 161.84116 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22339 C CA  . LYS B-3 2 111 ? -9.630  -123.456 38.731  1.000 164.45917 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22340 C C   . LYS B-3 2 111 ? -8.547  -122.709 37.961  1.000 158.09059 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22341 O O   . LYS B-3 2 111 ? -7.772  -123.323 37.216  1.000 160.68902 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22342 C CB  . LYS B-3 2 111 ? -10.979 -123.329 38.022  1.000 154.43131 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22343 C CG  . LYS B-3 2 111 ? -12.126 -124.034 38.732  1.000 159.38247 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22344 C CD  . LYS B-3 2 111 ? -11.933 -125.542 38.742  1.000 170.65008 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22345 C CE  . LYS B-3 2 111 ? -11.942 -126.110 37.331  1.000 178.54391 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22346 N NZ  . LYS B-3 2 111 ? -11.810 -127.594 37.328  1.000 178.98484 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22347 N N   . GLY B-3 2 112 ? -8.476  -121.387 38.129  1.000 153.45489 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-3 N   1 
+ATOM   22348 C CA  . GLY B-3 2 112 ? -7.484  -120.609 37.406  1.000 156.43034 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   22349 C C   . GLY B-3 2 112 ? -6.058  -120.929 37.803  1.000 154.00751 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-3 C   1 
+ATOM   22350 O O   . GLY B-3 2 112 ? -5.137  -120.792 36.990  1.000 145.80615 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-3 O   1 
+ATOM   22351 N N   . LEU B-3 2 113 ? -5.849  -121.353 39.052  1.000 148.48008 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22352 C CA  . LEU B-3 2 113 ? -4.511  -121.745 39.483  1.000 143.11827 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22353 C C   . LEU B-3 2 113 ? -4.024  -122.967 38.715  1.000 145.28916 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22354 O O   . LEU B-3 2 113 ? -2.833  -123.082 38.405  1.000 131.16906 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22355 C CB  . LEU B-3 2 113 ? -4.501  -122.020 40.987  1.000 129.30169 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22356 C CG  . LEU B-3 2 113 ? -4.918  -120.868 41.903  1.000 127.07712 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22357 C CD1 . LEU B-3 2 113 ? -4.839  -121.293 43.361  1.000 114.87487 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22358 C CD2 . LEU B-3 2 113 ? -4.060  -119.638 41.652  1.000 133.68398 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22359 N N   . GLN B-3 2 114 ? -4.934  -123.890 38.394  1.000 145.67009 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22360 C CA  . GLN B-3 2 114 ? -4.547  -125.083 37.651  1.000 145.78305 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22361 C C   . GLN B-3 2 114 ? -4.217  -124.757 36.201  1.000 145.38608 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22362 O O   . GLN B-3 2 114 ? -3.346  -125.400 35.605  1.000 150.13535 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22363 C CB  . GLN B-3 2 114 ? -5.658  -126.128 37.726  1.000 147.19221 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22364 C CG  . GLN B-3 2 114 ? -6.305  -126.235 39.098  1.000 156.62352 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22365 C CD  . GLN B-3 2 114 ? -6.857  -127.618 39.383  1.000 183.97546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22366 O OE1 . GLN B-3 2 114 ? -6.106  -128.589 39.480  1.000 192.80327 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22367 N NE2 . GLN B-3 2 114 ? -8.175  -127.714 39.518  1.000 171.59546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22368 N N   . VAL B-3 2 115 ? -4.900  -123.769 35.618  1.000 137.52846 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 N   1 
+ATOM   22369 C CA  . VAL B-3 2 115 ? -4.569  -123.341 34.263  1.000 146.15499 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   22370 C C   . VAL B-3 2 115 ? -3.180  -122.721 34.234  1.000 150.95614 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 C   1 
+ATOM   22371 O O   . VAL B-3 2 115 ? -2.433  -122.865 33.258  1.000 146.95340 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 O   1 
+ATOM   22372 C CB  . VAL B-3 2 115 ? -5.635  -122.362 33.740  1.000 148.81508 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   22373 C CG1 . VAL B-3 2 115 ? -5.528  -122.220 32.236  1.000 143.47070 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   22374 C CG2 . VAL B-3 2 115 ? -7.022  -122.831 34.141  1.000 139.22185 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   22375 N N   . LEU B-3 2 116 ? -2.809  -122.026 35.306  1.000 146.56298 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22376 C CA  . LEU B-3 2 116 ? -1.485  -121.426 35.384  1.000 135.87505 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22377 C C   . LEU B-3 2 116 ? -0.428  -122.460 35.749  1.000 136.76075 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22378 O O   . LEU B-3 2 116 ? 0.714   -122.376 35.284  1.000 130.81037 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22379 C CB  . LEU B-3 2 116 ? -1.510  -120.284 36.396  1.000 119.38233 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22380 C CG  . LEU B-3 2 116 ? -0.225  -119.554 36.765  1.000 112.19311 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22381 C CD1 . LEU B-3 2 116 ? 0.484   -119.029 35.530  1.000 112.43961 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22382 C CD2 . LEU B-3 2 116 ? -0.593  -118.421 37.697  1.000 90.20686  ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22383 N N   . LYS B-3 2 117 ? -0.796  -123.450 36.562  1.000 143.02852 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22384 C CA  . LYS B-3 2 117 ? 0.167   -124.444 37.020  1.000 143.05769 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22385 C C   . LYS B-3 2 117 ? 0.431   -125.500 35.952  1.000 154.21017 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22386 O O   . LYS B-3 2 117 ? 1.584   -125.877 35.714  1.000 150.02926 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22387 C CB  . LYS B-3 2 117 ? -0.335  -125.092 38.312  1.000 133.40479 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22388 C CG  . LYS B-3 2 117 ? 0.581   -126.152 38.902  1.000 137.19315 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22389 C CD  . LYS B-3 2 117 ? 0.065   -126.606 40.261  1.000 134.17562 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22390 C CE  . LYS B-3 2 117 ? 0.969   -127.656 40.883  1.000 136.00433 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22391 N NZ  . LYS B-3 2 117 ? 0.566   -127.987 42.278  1.000 142.80942 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22392 N N   . TYR B-3 2 118 ? -0.622  -125.980 35.292  1.000 161.88837 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22393 C CA  . TYR B-3 2 118 ? -0.505  -127.058 34.318  1.000 154.49862 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22394 C C   . TYR B-3 2 118 ? -0.512  -126.559 32.878  1.000 157.07974 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22395 O O   . TYR B-3 2 118 ? 0.357   -126.938 32.088  1.000 159.77691 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22396 C CB  . TYR B-3 2 118 ? -1.633  -128.076 34.528  1.000 152.96825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22397 C CG  . TYR B-3 2 118 ? -1.712  -128.615 35.941  1.000 156.03811 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22398 C CD1 . TYR B-3 2 118 ? -0.768  -129.516 36.416  1.000 155.42637 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22399 C CD2 . TYR B-3 2 118 ? -2.733  -128.224 36.798  1.000 162.77609 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22400 C CE1 . TYR B-3 2 118 ? -0.837  -130.010 37.706  1.000 162.98928 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22401 C CE2 . TYR B-3 2 118 ? -2.810  -128.712 38.090  1.000 162.84825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22402 C CZ  . TYR B-3 2 118 ? -1.860  -129.605 38.538  1.000 163.53632 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22403 O OH  . TYR B-3 2 118 ? -1.935  -130.092 39.823  1.000 150.12749 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22404 N N   . GLN B-3 2 119 ? -1.478  -125.715 32.516  1.000 151.95706 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22405 C CA  . GLN B-3 2 119 ? -1.576  -125.210 31.152  1.000 164.06864 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22406 C C   . GLN B-3 2 119 ? -0.664  -124.018 30.888  1.000 158.98678 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22407 O O   . GLN B-3 2 119 ? -0.605  -123.550 29.745  1.000 161.59419 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22408 C CB  . GLN B-3 2 119 ? -3.030  -124.848 30.834  1.000 162.72804 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22409 C CG  . GLN B-3 2 119 ? -3.917  -126.065 30.612  1.000 150.44344 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22410 C CD  . GLN B-3 2 119 ? -5.178  -126.045 31.452  1.000 154.97016 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22411 O OE1 . GLN B-3 2 119 ? -6.069  -125.224 31.236  1.000 149.31841 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22412 N NE2 . GLN B-3 2 119 ? -5.261  -126.957 32.414  1.000 151.33275 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22413 N N   . ASN B-3 2 120 ? 0.033   -123.517 31.911  1.000 149.13571 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 N   1 
+ATOM   22414 C CA  . ASN B-3 2 120 ? 1.110   -122.537 31.745  1.000 147.56149 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22415 C C   . ASN B-3 2 120 ? 0.615   -121.224 31.138  1.000 142.58533 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 C   1 
+ATOM   22416 O O   . ASN B-3 2 120 ? 1.366   -120.516 30.462  1.000 134.20298 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 O   1 
+ATOM   22417 C CB  . ASN B-3 2 120 ? 2.253   -123.120 30.904  1.000 154.02919 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22418 C CG  . ASN B-3 2 120 ? 3.529   -122.304 31.001  1.000 153.21133 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22419 O OD1 . ASN B-3 2 120 ? 4.393   -122.577 31.833  1.000 147.97348 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22420 N ND2 . ASN B-3 2 120 ? 3.652   -121.295 30.145  1.000 147.26791 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22421 N N   . ILE B-3 2 121 ? -0.651  -120.872 31.364  1.000 147.47059 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22422 C CA  . ILE B-3 2 121 ? -1.192  -119.610 30.875  1.000 141.64320 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22423 C C   . ILE B-3 2 121 ? -1.999  -118.949 31.984  1.000 141.75825 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22424 O O   . ILE B-3 2 121 ? -2.499  -119.603 32.900  1.000 128.12378 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22425 C CB  . ILE B-3 2 121 ? -2.064  -119.774 29.607  1.000 160.63945 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22426 C CG1 . ILE B-3 2 121 ? -3.356  -120.526 29.923  1.000 143.65390 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22427 C CG2 . ILE B-3 2 121 ? -1.286  -120.460 28.491  1.000 157.94167 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22428 C CD1 . ILE B-3 2 121 ? -4.581  -119.638 29.921  1.000 145.25333 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22429 N N   . LEU B-3 2 122 ? -2.126  -117.629 31.884  1.000 138.64954 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22430 C CA  . LEU B-3 2 122 ? -2.840  -116.809 32.858  1.000 131.57293 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22431 C C   . LEU B-3 2 122 ? -4.133  -116.318 32.220  1.000 127.39208 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22432 O O   . LEU B-3 2 122 ? -4.111  -115.404 31.389  1.000 130.69665 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22433 C CB  . LEU B-3 2 122 ? -1.964  -115.643 33.315  1.000 137.65248 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22434 C CG  . LEU B-3 2 122 ? -2.388  -114.854 34.553  1.000 117.96074 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22435 C CD1 . LEU B-3 2 122 ? -2.501  -115.776 35.749  1.000 127.57633 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22436 C CD2 . LEU B-3 2 122 ? -1.384  -113.748 34.827  1.000 94.99560  ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22437 N N   . GLY B-3 2 123 ? -5.254  -116.923 32.615  1.000 135.30345 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-3 N   1 
+ATOM   22438 C CA  . GLY B-3 2 123 ? -6.538  -116.614 32.032  1.000 159.46998 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   22439 C C   . GLY B-3 2 123 ? -7.367  -115.653 32.874  1.000 144.50012 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-3 C   1 
+ATOM   22440 O O   . GLY B-3 2 123 ? -7.173  -115.526 34.084  1.000 147.94074 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-3 O   1 
+ATOM   22441 N N   . THR B-3 2 124 ? -8.298  -114.974 32.206  1.000 146.58240 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 N   1 
+ATOM   22442 C CA  . THR B-3 2 124 ? -9.154  -114.021 32.887  1.000 145.97016 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 CA  1 
+ATOM   22443 C C   . THR B-3 2 124 ? -10.308 -114.734 33.585  1.000 146.41626 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 C   1 
+ATOM   22444 O O   . THR B-3 2 124 ? -10.619 -115.899 33.315  1.000 137.41169 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 O   1 
+ATOM   22445 C CB  . THR B-3 2 124 ? -9.698  -112.986 31.902  1.000 146.73664 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 CB  1 
+ATOM   22446 O OG1 . THR B-3 2 124 ? -10.186 -111.850 32.617  1.000 186.08300 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   22447 C CG2 . THR B-3 2 124 ? -10.840 -113.586 31.086  1.000 151.40483 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   22448 N N   . TYR B-3 2 125 ? -10.943 -114.009 34.498  1.000 151.98252 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22449 C CA  . TYR B-3 2 125 ? -12.124 -114.509 35.178  1.000 136.72797 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22450 C C   . TYR B-3 2 125 ? -13.343 -114.388 34.270  1.000 156.20261 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22451 O O   . TYR B-3 2 125 ? -13.435 -113.482 33.437  1.000 163.28386 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22452 C CB  . TYR B-3 2 125 ? -12.359 -113.736 36.476  1.000 145.17482 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22453 C CG  . TYR B-3 2 125 ? -12.386 -114.591 37.721  1.000 158.65699 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22454 C CD1 . TYR B-3 2 125 ? -12.821 -115.907 37.674  1.000 170.27302 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22455 C CD2 . TYR B-3 2 125 ? -11.979 -114.078 38.946  1.000 148.45725 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22456 C CE1 . TYR B-3 2 125 ? -12.853 -116.690 38.814  1.000 179.87601 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22457 C CE2 . TYR B-3 2 125 ? -12.006 -114.852 40.090  1.000 151.32504 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22458 C CZ  . TYR B-3 2 125 ? -12.444 -116.157 40.019  1.000 174.34309 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22459 O OH  . TYR B-3 2 125 ? -12.473 -116.931 41.156  1.000 170.74412 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22460 N N   . SER B-3 2 126 ? -14.282 -115.324 34.430  1.000 157.61111 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-3 N   1 
+ATOM   22461 C CA  . SER B-3 2 126 ? -15.507 -115.275 33.638  1.000 157.23519 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-3 CA  1 
+ATOM   22462 C C   . SER B-3 2 126 ? -16.373 -114.087 34.039  1.000 152.51123 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-3 C   1 
+ATOM   22463 O O   . SER B-3 2 126 ? -16.950 -113.413 33.178  1.000 153.81018 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-3 O   1 
+ATOM   22464 C CB  . SER B-3 2 126 ? -16.281 -116.583 33.789  1.000 149.01758 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-3 CB  1 
+ATOM   22465 O OG  . SER B-3 2 126 ? -16.792 -116.724 35.104  1.000 160.34175 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-3 OG  1 
+ATOM   22466 N N   . ASN B-3 2 127 ? -16.472 -113.818 35.335  1.000 157.55853 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 N   1 
+ATOM   22467 C CA  . ASN B-3 2 127 ? -17.246 -112.677 35.810  1.000 146.44506 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22468 C C   . ASN B-3 2 127 ? -16.494 -111.387 35.500  1.000 160.56627 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 C   1 
+ATOM   22469 O O   . ASN B-3 2 127 ? -15.332 -111.243 35.898  1.000 168.53325 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 O   1 
+ATOM   22470 C CB  . ASN B-3 2 127 ? -17.500 -112.800 37.313  1.000 139.14756 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22471 C CG  . ASN B-3 2 127 ? -18.644 -111.922 37.794  1.000 132.46001 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22472 O OD1 . ASN B-3 2 127 ? -18.830 -110.801 37.322  1.000 129.62638 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22473 N ND2 . ASN B-3 2 127 ? -19.418 -112.434 38.744  1.000 145.23069 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22474 N N   . PRO B-3 2 128 ? -17.110 -110.435 34.793  1.000 140.33542 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 N   1 
+ATOM   22475 C CA  . PRO B-3 2 128 ? -16.403 -109.179 34.494  1.000 142.58518 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   22476 C C   . PRO B-3 2 128 ? -16.093 -108.351 35.728  1.000 141.36878 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 C   1 
+ATOM   22477 O O   . PRO B-3 2 128 ? -15.135 -107.568 35.706  1.000 122.22732 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 O   1 
+ATOM   22478 C CB  . PRO B-3 2 128 ? -17.370 -108.448 33.553  1.000 145.23529 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   22479 C CG  . PRO B-3 2 128 ? -18.714 -109.038 33.857  1.000 153.01081 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   22480 C CD  . PRO B-3 2 128 ? -18.453 -110.475 34.192  1.000 142.28524 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   22481 N N   . LYS B-3 2 129 ? -16.867 -108.501 36.805  1.000 150.74135 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22482 C CA  . LYS B-3 2 129 ? -16.652 -107.713 38.013  1.000 143.59211 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22483 C C   . LYS B-3 2 129 ? -15.453 -108.183 38.824  1.000 143.77584 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22484 O O   . LYS B-3 2 129 ? -14.901 -107.394 39.600  1.000 129.98190 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22485 C CB  . LYS B-3 2 129 ? -17.907 -107.743 38.889  1.000 151.54367 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22486 C CG  . LYS B-3 2 129 ? -19.115 -107.069 38.263  1.000 144.69459 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22487 C CD  . LYS B-3 2 129 ? -18.866 -105.582 38.061  1.000 154.70934 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22488 C CE  . LYS B-3 2 129 ? -19.993 -104.931 37.276  1.000 154.70834 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22489 N NZ  . LYS B-3 2 129 ? -20.089 -105.474 35.892  1.000 146.36596 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22490 N N   . LYS B-3 2 130 ? -15.040 -109.437 38.666  1.000 145.36612 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22491 C CA  . LYS B-3 2 130 ? -13.922 -110.002 39.408  1.000 150.45452 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22492 C C   . LYS B-3 2 130 ? -12.710 -110.125 38.495  1.000 143.19817 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22493 O O   . LYS B-3 2 130 ? -12.810 -110.677 37.396  1.000 138.12605 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22494 C CB  . LYS B-3 2 130 ? -14.290 -111.370 39.992  1.000 152.66902 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22495 C CG  . LYS B-3 2 130 ? -15.531 -111.352 40.878  1.000 140.70455 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22496 C CD  . LYS B-3 2 130 ? -15.777 -112.703 41.534  1.000 143.41511 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22497 C CE  . LYS B-3 2 130 ? -14.670 -113.055 42.516  1.000 159.74121 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22498 N NZ  . LYS B-3 2 130 ? -14.937 -114.344 43.212  1.000 143.50969 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22499 N N   . ASN B-3 2 131 ? -11.574 -109.607 38.953  1.000 124.91767 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 N   1 
+ATOM   22500 C CA  . ASN B-3 2 131 ? -10.320 -109.674 38.214  1.000 138.20939 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22501 C C   . ASN B-3 2 131 ? -9.437  -110.754 38.824  1.000 129.12307 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 C   1 
+ATOM   22502 O O   . ASN B-3 2 131 ? -9.173  -110.736 40.030  1.000 117.37526 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 O   1 
+ATOM   22503 C CB  . ASN B-3 2 131 ? -9.601  -108.322 38.235  1.000 122.38251 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22504 C CG  . ASN B-3 2 131 ? -8.484  -108.231 37.206  1.000 107.11293 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22505 O OD1 . ASN B-3 2 131 ? -7.833  -109.226 36.882  1.000 110.78488 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22506 N ND2 . ASN B-3 2 131 ? -8.261  -107.031 36.687  1.000 109.16178 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22507 N N   . PHE B-3 2 132 ? -8.979  -111.687 37.988  1.000 135.16427 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22508 C CA  . PHE B-3 2 132 ? -8.169  -112.791 38.492  1.000 124.72218 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22509 C C   . PHE B-3 2 132 ? -6.702  -112.399 38.648  1.000 116.08881 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22510 O O   . PHE B-3 2 132 ? -6.038  -112.844 39.592  1.000 106.30278 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22511 C CB  . PHE B-3 2 132 ? -8.301  -114.003 37.570  1.000 125.33522 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22512 C CG  . PHE B-3 2 132 ? -7.367  -115.128 37.915  1.000 125.27756 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22513 C CD1 . PHE B-3 2 132 ? -7.530  -115.850 39.085  1.000 136.83114 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22514 C CD2 . PHE B-3 2 132 ? -6.331  -115.470 37.063  1.000 116.01049 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22515 C CE1 . PHE B-3 2 132 ? -6.672  -116.888 39.400  1.000 133.74528 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22516 C CE2 . PHE B-3 2 132 ? -5.473  -116.508 37.373  1.000 111.49679 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22517 C CZ  . PHE B-3 2 132 ? -5.643  -117.216 38.544  1.000 117.10771 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22518 N N   . LYS B-3 2 133 ? -6.176  -111.573 37.737  1.000 122.99596 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22519 C CA  . LYS B-3 2 133 ? -4.776  -111.168 37.834  1.000 109.94822 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22520 C C   . LYS B-3 2 133 ? -4.518  -110.367 39.104  1.000 103.71142 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22521 O O   . LYS B-3 2 133 ? -3.514  -110.588 39.795  1.000 96.85033  ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22522 C CB  . LYS B-3 2 133 ? -4.364  -110.370 36.597  1.000 101.49041 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22523 C CG  . LYS B-3 2 133 ? -3.908  -111.230 35.433  1.000 109.92280 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22524 C CD  . LYS B-3 2 133 ? -2.955  -110.462 34.524  1.000 117.61315 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22525 C CE  . LYS B-3 2 133 ? -3.700  -109.667 33.468  1.000 101.74588 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22526 N NZ  . LYS B-3 2 133 ? -4.331  -110.556 32.453  1.000 133.42332 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22527 N N   . PHE B-3 2 134 ? -5.407  -109.427 39.426  1.000 105.19650 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22528 C CA  . PHE B-3 2 134 ? -5.220  -108.638 40.640  1.000 108.72938 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22529 C C   . PHE B-3 2 134 ? -5.523  -109.449 41.893  1.000 111.67189 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22530 O O   . PHE B-3 2 134 ? -4.914  -109.213 42.944  1.000 110.10148 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22531 C CB  . PHE B-3 2 134 ? -6.080  -107.376 40.592  1.000 106.39802 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22532 C CG  . PHE B-3 2 134 ? -5.502  -106.287 39.736  1.000 103.18727 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22533 C CD1 . PHE B-3 2 134 ? -5.600  -106.349 38.357  1.000 110.19520 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22534 C CD2 . PHE B-3 2 134 ? -4.857  -105.202 40.309  1.000 102.30443 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22535 C CE1 . PHE B-3 2 134 ? -5.069  -105.352 37.563  1.000 112.39078 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22536 C CE2 . PHE B-3 2 134 ? -4.323  -104.199 39.518  1.000 99.44307  ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22537 C CZ  . PHE B-3 2 134 ? -4.430  -104.276 38.143  1.000 107.08472 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22538 N N   . GLN B-3 2 135 ? -6.453  -110.403 41.807  1.000 106.80192 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22539 C CA  . GLN B-3 2 135 ? -6.649  -111.334 42.913  1.000 102.51937 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22540 C C   . GLN B-3 2 135 ? -5.417  -112.208 43.108  1.000 101.98891 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22541 O O   . GLN B-3 2 135 ? -5.064  -112.556 44.240  1.000 112.87006 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22542 C CB  . GLN B-3 2 135 ? -7.887  -112.198 42.670  1.000 114.62883 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22543 C CG  . GLN B-3 2 135 ? -9.107  -111.800 43.489  1.000 123.17531 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22544 C CD  . GLN B-3 2 135 ? -10.315 -112.668 43.187  1.000 139.25511 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22545 O OE1 . GLN B-3 2 135 ? -10.225 -113.632 42.426  1.000 137.88093 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22546 N NE2 . GLN B-3 2 135 ? -11.455 -112.328 43.779  1.000 142.53361 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22547 N N   . LEU B-3 2 136 ? -4.749  -112.569 42.010  1.000 105.97898 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22548 C CA  . LEU B-3 2 136 ? -3.520  -113.348 42.112  1.000 91.84005  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22549 C C   . LEU B-3 2 136 ? -2.376  -112.504 42.657  1.000 93.81688  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22550 O O   . LEU B-3 2 136 ? -1.586  -112.977 43.482  1.000 97.45076  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22551 C CB  . LEU B-3 2 136 ? -3.154  -113.925 40.746  1.000 83.79644  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22552 C CG  . LEU B-3 2 136 ? -1.893  -114.786 40.700  1.000 86.32220  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22553 C CD1 . LEU B-3 2 136 ? -2.081  -116.025 41.551  1.000 100.70241 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22554 C CD2 . LEU B-3 2 136 ? -1.553  -115.162 39.269  1.000 86.80775  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22555 N N   . ALA B-3 2 137 ? -2.271  -111.251 42.207  1.000 102.95352 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-3 N   1 
+ATOM   22556 C CA  . ALA B-3 2 137 ? -1.184  -110.389 42.660  1.000 95.08576  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   22557 C C   . ALA B-3 2 137 ? -1.308  -110.075 44.144  1.000 99.78103  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-3 C   1 
+ATOM   22558 O O   . ALA B-3 2 137 ? -0.310  -110.097 44.874  1.000 92.66993  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-3 O   1 
+ATOM   22559 C CB  . ALA B-3 2 137 ? -1.158  -109.102 41.838  1.000 93.75241  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   22560 N N   . LEU B-3 2 138 ? -2.524  -109.778 44.609  1.000 105.17215 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22561 C CA  . LEU B-3 2 138 ? -2.727  -109.527 46.032  1.000 100.55244 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22562 C C   . LEU B-3 2 138 ? -2.447  -110.779 46.854  1.000 101.59594 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22563 O O   . LEU B-3 2 138 ? -1.877  -110.699 47.949  1.000 83.79756  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22564 C CB  . LEU B-3 2 138 ? -4.150  -109.025 46.278  1.000 90.07859  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22565 C CG  . LEU B-3 2 138 ? -4.575  -108.886 47.741  1.000 110.77539 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22566 C CD1 . LEU B-3 2 138 ? -3.667  -107.913 48.477  1.000 97.47735  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22567 C CD2 . LEU B-3 2 138 ? -6.029  -108.453 47.844  1.000 111.65474 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22568 N N   . ASP B-3 2 139 ? -2.837  -111.947 46.337  1.000 94.91531  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22569 C CA  . ASP B-3 2 139 ? -2.553  -113.200 47.030  1.000 92.69782  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22570 C C   . ASP B-3 2 139 ? -1.054  -113.472 47.091  1.000 97.46419  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22571 O O   . ASP B-3 2 139 ? -0.548  -113.966 48.105  1.000 86.32354  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22572 C CB  . ASP B-3 2 139 ? -3.279  -114.356 46.342  1.000 95.66764  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22573 C CG  . ASP B-3 2 139 ? -3.280  -115.623 47.174  1.000 106.66906 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22574 O OD1 . ASP B-3 2 139 ? -3.058  -115.530 48.401  1.000 104.62767 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22575 O OD2 . ASP B-3 2 139 ? -3.502  -116.712 46.605  1.000 112.65662 ? ? ? ? ? -1 140 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22576 N N   . ILE B-3 2 140 ? -0.329  -113.157 46.015  1.000 102.34513 ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22577 C CA  . ILE B-3 2 140 ? 1.110   -113.412 45.989  1.000 92.52205  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22578 C C   . ILE B-3 2 140 ? 1.831   -112.536 47.005  1.000 94.86548  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22579 O O   . ILE B-3 2 140 ? 2.769   -112.983 47.678  1.000 93.38449  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22580 C CB  . ILE B-3 2 140 ? 1.663   -113.209 44.566  1.000 85.32927  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22581 C CG1 . ILE B-3 2 140 ? 1.274   -114.388 43.675  1.000 95.93901  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22582 C CG2 . ILE B-3 2 140 ? 3.174   -113.014 44.585  1.000 91.15916  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22583 C CD1 . ILE B-3 2 140 ? 1.795   -114.289 42.263  1.000 99.02451  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22584 N N   . LEU B-3 2 141 ? 1.399   -111.281 47.142  1.000 94.43410  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22585 C CA  . LEU B-3 2 141 ? 2.038   -110.376 48.092  1.000 92.10114  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22586 C C   . LEU B-3 2 141 ? 1.882   -110.872 49.525  1.000 99.88257  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22587 O O   . LEU B-3 2 141 ? 2.838   -110.839 50.308  1.000 92.77273  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22588 C CB  . LEU B-3 2 141 ? 1.461   -108.968 47.942  1.000 91.36030  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22589 C CG  . LEU B-3 2 141 ? 1.808   -108.213 46.657  1.000 90.42609  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22590 C CD1 . LEU B-3 2 141 ? 1.082   -106.879 46.618  1.000 83.06126  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22591 C CD2 . LEU B-3 2 141 ? 3.310   -108.007 46.548  1.000 80.40691  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22592 N N   . LYS B-3 2 142 ? 0.686   -111.345 49.884  1.000 101.58625 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22593 C CA  . LYS B-3 2 142 ? 0.465   -111.854 51.234  1.000 93.66857  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22594 C C   . LYS B-3 2 142 ? 1.238   -113.143 51.487  1.000 91.98583  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22595 O O   . LYS B-3 2 142 ? 1.681   -113.387 52.615  1.000 110.94674 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22596 C CB  . LYS B-3 2 142 ? -1.030  -112.073 51.471  1.000 86.78680  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22597 C CG  . LYS B-3 2 142 ? -1.852  -110.795 51.470  1.000 95.87075  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22598 C CD  . LYS B-3 2 142 ? -3.331  -111.092 51.659  1.000 93.63087  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22599 C CE  . LYS B-3 2 142 ? -4.150  -109.812 51.669  1.000 102.35480 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22600 N NZ  . LYS B-3 2 142 ? -5.609  -110.093 51.771  1.000 119.33951 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22601 N N   . LYS B-3 2 143 ? 1.414   -113.975 50.459  1.000 93.51472  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22602 C CA  . LYS B-3 2 143 ? 2.141   -115.229 50.627  1.000 88.48334  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22603 C C   . LYS B-3 2 143 ? 3.651   -115.027 50.656  1.000 80.67570  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22604 O O   . LYS B-3 2 143 ? 4.352   -115.753 51.369  1.000 104.32360 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22605 C CB  . LYS B-3 2 143 ? 1.787   -116.205 49.503  1.000 101.60120 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22606 C CG  . LYS B-3 2 143 ? 0.336   -116.659 49.454  1.000 101.36250 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22607 C CD  . LYS B-3 2 143 ? 0.036   -117.712 50.504  1.000 111.60699 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22608 C CE  . LYS B-3 2 143 ? -1.181  -118.535 50.111  1.000 116.27972 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22609 N NZ  . LYS B-3 2 143 ? -2.361  -117.678 49.812  1.000 114.38864 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22610 N N   . SER B-3 2 144 ? 4.168   -114.063 49.897  1.000 85.85859  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-3 N   1 
+ATOM   22611 C CA  . SER B-3 2 144 ? 5.603   -113.896 49.696  1.000 100.80815 ? ? ? ? ? ?  145 SER B-3 CA  1 
+ATOM   22612 C C   . SER B-3 2 144 ? 6.108   -112.703 50.497  1.000 90.57806  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-3 C   1 
+ATOM   22613 O O   . SER B-3 2 144 ? 5.603   -111.586 50.341  1.000 80.86349  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-3 O   1 
+ATOM   22614 C CB  . SER B-3 2 144 ? 5.923   -113.715 48.212  1.000 90.33851  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-3 CB  1 
+ATOM   22615 O OG  . SER B-3 2 144 ? 7.297   -113.432 48.017  1.000 76.16126  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-3 OG  1 
+ATOM   22616 N N   . LEU B-3 2 145 ? 7.114   -112.942 51.341  1.000 95.50828  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22617 C CA  . LEU B-3 2 145 ? 7.725   -111.852 52.096  1.000 85.69092  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22618 C C   . LEU B-3 2 145 ? 8.597   -110.982 51.201  1.000 99.06558  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22619 O O   . LEU B-3 2 145 ? 8.607   -109.753 51.339  1.000 98.03593  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22620 C CB  . LEU B-3 2 145 ? 8.545   -112.415 53.257  1.000 91.10820  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22621 C CG  . LEU B-3 2 145 ? 9.488   -111.449 53.981  1.000 79.27291  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22622 C CD1 . LEU B-3 2 145 ? 8.712   -110.334 54.669  1.000 79.89488  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22623 C CD2 . LEU B-3 2 145 ? 10.358  -112.199 54.977  1.000 70.56940  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22624 N N   . VAL B-3 2 146 ? 9.336   -111.603 50.278  1.000 104.34922 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 N   1 
+ATOM   22625 C CA  . VAL B-3 2 146 ? 10.203  -110.849 49.377  1.000 75.96626  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   22626 C C   . VAL B-3 2 146 ? 9.377   -109.944 48.472  1.000 84.44464  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 C   1 
+ATOM   22627 O O   . VAL B-3 2 146 ? 9.791   -108.825 48.143  1.000 90.51959  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 O   1 
+ATOM   22628 C CB  . VAL B-3 2 146 ? 11.088  -111.816 48.568  1.000 70.82337  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   22629 C CG1 . VAL B-3 2 146 ? 11.839  -111.077 47.473  1.000 112.02135 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   22630 C CG2 . VAL B-3 2 146 ? 12.062  -112.526 49.489  1.000 65.10085  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   22631 N N   . ALA B-3 2 147 ? 8.192   -110.407 48.066  1.000 84.00725  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-3 N   1 
+ATOM   22632 C CA  . ALA B-3 2 147 ? 7.330   -109.588 47.220  1.000 77.02760  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   22633 C C   . ALA B-3 2 147 ? 6.948   -108.287 47.915  1.000 89.18422  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-3 C   1 
+ATOM   22634 O O   . ALA B-3 2 147 ? 6.952   -107.219 47.293  1.000 85.03750  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-3 O   1 
+ATOM   22635 C CB  . ALA B-3 2 147 ? 6.081   -110.374 46.823  1.000 82.58286  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   22636 N N   . ARG B-3 2 148 ? 6.621   -108.353 49.208  1.000 91.11932  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 N   1 
+ATOM   22637 C CA  . ARG B-3 2 148 ? 6.294   -107.135 49.942  1.000 75.47231  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   22638 C C   . ARG B-3 2 148 ? 7.524   -106.258 50.131  1.000 78.13039  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 C   1 
+ATOM   22639 O O   . ARG B-3 2 148 ? 7.429   -105.026 50.083  1.000 75.34050  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 O   1 
+ATOM   22640 C CB  . ARG B-3 2 148 ? 5.671   -107.481 51.295  1.000 65.97390  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   22641 C CG  . ARG B-3 2 148 ? 4.336   -108.200 51.203  1.000 74.00652  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   22642 C CD  . ARG B-3 2 148 ? 3.728   -108.432 52.579  1.000 68.02417  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   22643 N NE  . ARG B-3 2 148 ? 4.595   -109.229 53.440  1.000 81.77353  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   22644 C CZ  . ARG B-3 2 148 ? 4.554   -110.551 53.528  1.000 78.61382  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   22645 N NH1 . ARG B-3 2 148 ? 3.697   -111.265 52.817  1.000 86.26361  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   22646 N NH2 . ARG B-3 2 148 ? 5.392   -111.173 54.353  1.000 73.09882  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   22647 N N   . GLN B-3 2 149 ? 8.689   -106.875 50.342  1.000 73.67351  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22648 C CA  . GLN B-3 2 149 ? 9.911   -106.101 50.532  1.000 77.55759  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22649 C C   . GLN B-3 2 149 ? 10.317  -105.378 49.254  1.000 83.33485  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22650 O O   . GLN B-3 2 149 ? 10.777  -104.232 49.304  1.000 81.63524  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22651 C CB  . GLN B-3 2 149 ? 11.040  -107.012 51.012  1.000 78.84305  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22652 C CG  . GLN B-3 2 149 ? 10.881  -107.513 52.435  1.000 70.91386  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22653 C CD  . GLN B-3 2 149 ? 12.076  -108.320 52.897  1.000 90.79182  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22654 O OE1 . GLN B-3 2 149 ? 12.790  -108.910 52.086  1.000 90.03160  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22655 N NE2 . GLN B-3 2 149 ? 12.308  -108.343 54.205  1.000 88.06924  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22656 N N   . TYR B-3 2 150 ? 10.152  -106.029 48.100  1.000 95.31891  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22657 C CA  . TYR B-3 2 150 ? 10.563  -105.412 46.843  1.000 82.85833  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22658 C C   . TYR B-3 2 150 ? 9.673   -104.229 46.482  1.000 78.98761  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22659 O O   . TYR B-3 2 150 ? 10.169  -103.188 46.035  1.000 72.72010  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22660 C CB  . TYR B-3 2 150 ? 10.554  -106.446 45.718  1.000 66.91966  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22661 C CG  . TYR B-3 2 150 ? 10.612  -105.828 44.340  1.000 84.12497  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22662 C CD1 . TYR B-3 2 150 ? 11.800  -105.311 43.841  1.000 75.46054  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22663 C CD2 . TYR B-3 2 150 ? 9.478   -105.755 43.541  1.000 88.54382  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22664 C CE1 . TYR B-3 2 150 ? 11.859  -104.741 42.585  1.000 73.83032  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22665 C CE2 . TYR B-3 2 150 ? 9.528   -105.185 42.282  1.000 80.38048  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22666 C CZ  . TYR B-3 2 150 ? 10.721  -104.681 41.810  1.000 75.84143  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22667 O OH  . TYR B-3 2 150 ? 10.780  -104.114 40.559  1.000 100.57005 ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22668 N N   . ILE B-3 2 151 ? 8.357   -104.371 46.662  1.000 67.32962  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22669 C CA  . ILE B-3 2 151 ? 7.436   -103.296 46.301  1.000 71.16566  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22670 C C   . ILE B-3 2 151 ? 7.693   -102.060 47.156  1.000 81.00201  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22671 O O   . ILE B-3 2 151 ? 7.681   -100.928 46.658  1.000 81.80830  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22672 C CB  . ILE B-3 2 151 ? 5.979   -103.781 46.420  1.000 74.06998  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22673 C CG1 . ILE B-3 2 151 ? 5.718   -104.918 45.432  1.000 84.68749  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22674 C CG2 . ILE B-3 2 151 ? 5.010   -102.640 46.167  1.000 72.05141  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22675 C CD1 . ILE B-3 2 151 ? 5.923   -104.525 43.985  1.000 77.49730  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22676 N N   . PHE B-3 2 152 ? 7.937   -102.257 48.454  1.000 93.34704  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22677 C CA  . PHE B-3 2 152 ? 8.235   -101.127 49.329  1.000 92.85598  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22678 C C   . PHE B-3 2 152 ? 9.571   -100.489 48.969  1.000 86.69018  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22679 O O   . PHE B-3 2 152 ? 9.714   -99.262  49.014  1.000 94.42931  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22680 C CB  . PHE B-3 2 152 ? 8.236   -101.587 50.788  1.000 92.73339  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22681 C CG  . PHE B-3 2 152 ? 8.288   -100.461 51.787  1.000 114.19308 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22682 C CD1 . PHE B-3 2 152 ? 7.872   -99.184  51.444  1.000 124.47727 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22683 C CD2 . PHE B-3 2 152 ? 8.757   -100.683 53.072  1.000 114.99947 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22684 C CE1 . PHE B-3 2 152 ? 7.923   -98.153  52.362  1.000 124.13610 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22685 C CE2 . PHE B-3 2 152 ? 8.809   -99.657  53.994  1.000 134.66005 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22686 C CZ  . PHE B-3 2 152 ? 8.392   -98.390  53.639  1.000 130.69192 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22687 N N   . SER B-3 2 153 ? 10.557  -101.307 48.595  1.000 77.87398  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-3 N   1 
+ATOM   22688 C CA  . SER B-3 2 153 ? 11.892  -100.787 48.323  1.000 74.73278  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-3 CA  1 
+ATOM   22689 C C   . SER B-3 2 153 ? 11.966  -100.068 46.983  1.000 92.12791  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-3 C   1 
+ATOM   22690 O O   . SER B-3 2 153 ? 12.800  -99.172  46.809  1.000 92.06557  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-3 O   1 
+ATOM   22691 C CB  . SER B-3 2 153 ? 12.910  -101.926 48.362  1.000 83.51380  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-3 CB  1 
+ATOM   22692 O OG  . SER B-3 2 153 ? 12.872  -102.604 49.606  1.000 94.12817  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-3 OG  1 
+ATOM   22693 N N   . LYS B-3 2 154 ? 11.109  -100.436 46.030  1.000 92.08983  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22694 C CA  . LYS B-3 2 154 ? 11.204  -99.909  44.674  1.000 78.65220  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22695 C C   . LYS B-3 2 154 ? 10.431  -98.605  44.497  1.000 83.44763  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22696 O O   . LYS B-3 2 154 ? 10.966  -97.635  43.951  1.000 95.68840  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22697 C CB  . LYS B-3 2 154 ? 10.701  -100.952 43.670  1.000 85.95975  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22698 C CG  . LYS B-3 2 154 ? 10.967  -100.600 42.211  1.000 82.19036  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22699 C CD  . LYS B-3 2 154 ? 12.418  -100.863 41.832  1.000 111.18006 ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22700 C CE  . LYS B-3 2 154 ? 12.685  -100.543 40.369  1.000 92.28662  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22701 N NZ  . LYS B-3 2 154 ? 12.531  -99.091  40.077  1.000 99.87833  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22702 N N   . TYR B-3 2 155 ? 9.180   -98.563  44.950  1.000 73.69681  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22703 C CA  . TYR B-3 2 155 ? 8.283   -97.449  44.676  1.000 79.64745  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22704 C C   . TYR B-3 2 155 ? 7.889   -96.757  45.972  1.000 86.92219  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22705 O O   . TYR B-3 2 155 ? 7.519   -97.419  46.947  1.000 99.88349  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22706 C CB  . TYR B-3 2 155 ? 7.029   -97.926  43.937  1.000 78.31000  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22707 C CG  . TYR B-3 2 155 ? 7.323   -98.783  42.730  1.000 83.78329  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22708 C CD1 . TYR B-3 2 155 ? 7.695   -98.210  41.521  1.000 93.45259  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22709 C CD2 . TYR B-3 2 155 ? 7.229   -100.167 42.797  1.000 90.48899  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22710 C CE1 . TYR B-3 2 155 ? 7.965   -98.991  40.414  1.000 91.28626  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22711 C CE2 . TYR B-3 2 155 ? 7.496   -100.956 41.696  1.000 105.45610 ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22712 C CZ  . TYR B-3 2 155 ? 7.864   -100.363 40.507  1.000 90.54815  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22713 O OH  . TYR B-3 2 155 ? 8.132   -101.145 39.409  1.000 94.21547  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22714 N N   . PHE B-3 2 156 ? 7.962   -95.424  45.975  1.000 88.20800  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22715 C CA  . PHE B-3 2 156 ? 7.484   -94.631  47.100  1.000 99.99085  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22716 C C   . PHE B-3 2 156 ? 6.122   -94.001  46.846  1.000 99.49006  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22717 O O   . PHE B-3 2 156 ? 5.420   -93.674  47.808  1.000 106.54834 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22718 C CB  . PHE B-3 2 156 ? 8.493   -93.529  47.452  1.000 91.55900  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22719 C CG  . PHE B-3 2 156 ? 8.537   -92.394  46.464  1.000 90.98430  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22720 C CD1 . PHE B-3 2 156 ? 9.272   -92.501  45.296  1.000 95.73282  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22721 C CD2 . PHE B-3 2 156 ? 7.859   -91.211  46.715  1.000 100.95488 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22722 C CE1 . PHE B-3 2 156 ? 9.324   -91.458  44.393  1.000 86.35335  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22723 C CE2 . PHE B-3 2 156 ? 7.904   -90.164  45.812  1.000 98.97001  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22724 C CZ  . PHE B-3 2 156 ? 8.638   -90.289  44.650  1.000 90.93665  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22725 N N   . LYS B-3 2 157 ? 5.739   -93.821  45.583  1.000 108.79902 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22726 C CA  . LYS B-3 2 157 ? 4.429   -93.300  45.227  1.000 107.06823 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22727 C C   . LYS B-3 2 157 ? 3.966   -93.972  43.944  1.000 90.32757  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22728 O O   . LYS B-3 2 157 ? 4.775   -94.321  43.081  1.000 101.22452 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22729 C CB  . LYS B-3 2 157 ? 4.447   -91.775  45.045  1.000 108.08824 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22730 C CG  . LYS B-3 2 157 ? 3.062   -91.145  44.967  1.000 100.51505 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22731 C CD  . LYS B-3 2 157 ? 3.128   -89.713  44.466  1.000 101.20969 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22732 C CE  . LYS B-3 2 157 ? 4.006   -88.848  45.354  1.000 107.69722 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22733 N NZ  . LYS B-3 2 157 ? 3.424   -88.666  46.712  1.000 108.75614 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22734 N N   . ILE B-3 2 158 ? 2.653   -94.154  43.827  1.000 99.75589  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22735 C CA  . ILE B-3 2 158 ? 2.046   -94.789  42.664  1.000 98.32458  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22736 C C   . ILE B-3 2 158 ? 0.951   -93.878  42.130  1.000 105.19871 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22737 O O   . ILE B-3 2 158 ? 0.056   -93.469  42.878  1.000 112.19490 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22738 C CB  . ILE B-3 2 158 ? 1.478   -96.180  43.000  1.000 89.87434  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22739 C CG1 . ILE B-3 2 158 ? 2.608   -97.132  43.395  1.000 89.83072  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22740 C CG2 . ILE B-3 2 158 ? 0.691   -96.736  41.823  1.000 74.77519  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22741 C CD1 . ILE B-3 2 158 ? 2.145   -98.536  43.693  1.000 86.44067  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22742 N N   . PHE B-3 2 159 ? 1.022   -93.563  40.840  1.000 105.08167 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22743 C CA  . PHE B-3 2 159 ? 0.033   -92.728  40.172  1.000 97.77871  ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22744 C C   . PHE B-3 2 159 ? -0.956  -93.618  39.430  1.000 102.35234 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22745 O O   . PHE B-3 2 159 ? -0.552  -94.543  38.718  1.000 100.43489 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22746 C CB  . PHE B-3 2 159 ? 0.706   -91.757  39.199  1.000 102.44599 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22747 C CG  . PHE B-3 2 159 ? 1.619   -90.763  39.863  1.000 115.51649 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22748 C CD1 . PHE B-3 2 159 ? 2.895   -91.128  40.259  1.000 107.62222 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22749 C CD2 . PHE B-3 2 159 ? 1.205   -89.459  40.078  1.000 112.08350 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22750 C CE1 . PHE B-3 2 159 ? 3.736   -90.215  40.867  1.000 101.39886 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22751 C CE2 . PHE B-3 2 159 ? 2.041   -88.541  40.687  1.000 117.23880 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22752 C CZ  . PHE B-3 2 159 ? 3.308   -88.919  41.079  1.000 108.08417 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22753 N N   . ILE B-3 2 160 ? -2.246  -93.338  39.597  1.000 97.20819  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22754 C CA  . ILE B-3 2 160 ? -3.312  -94.132  38.995  1.000 98.12274  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22755 C C   . ILE B-3 2 160 ? -4.197  -93.208  38.171  1.000 111.35833 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22756 O O   . ILE B-3 2 160 ? -4.640  -92.164  38.662  1.000 111.06758 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22757 C CB  . ILE B-3 2 160 ? -4.138  -94.875  40.061  1.000 107.34707 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22758 C CG1 . ILE B-3 2 160 ? -3.225  -95.747  40.924  1.000 116.20083 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22759 C CG2 . ILE B-3 2 160 ? -5.215  -95.721  39.403  1.000 101.33759 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22760 C CD1 . ILE B-3 2 160 ? -3.929  -96.410  42.085  1.000 112.48991 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22761 N N   . ASP B-3 2 161 ? -4.455  -93.597  36.925  1.000 109.51345 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22762 C CA  . ASP B-3 2 161 ? -5.270  -92.821  36.003  1.000 118.20430 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22763 C C   . ASP B-3 2 161 ? -6.607  -93.516  35.782  1.000 118.48183 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22764 O O   . ASP B-3 2 161 ? -6.671  -94.748  35.713  1.000 106.74246 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22765 C CB  . ASP B-3 2 161 ? -4.551  -92.632  34.662  1.000 118.61428 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22766 C CG  . ASP B-3 2 161 ? -5.261  -91.649  33.749  1.000 130.35208 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22767 O OD1 . ASP B-3 2 161 ? -6.120  -90.887  34.241  1.000 138.30643 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22768 O OD2 . ASP B-3 2 161 ? -4.960  -91.640  32.536  1.000 131.44759 ? ? ? ? ? -1 162 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22769 N N   . GLU B-3 2 162 ? -7.670  -92.716  35.670  1.000 113.45605 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 N   1 
+ATOM   22770 C CA  . GLU B-3 2 162 ? -9.023  -93.203  35.396  1.000 110.25788 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   22771 C C   . GLU B-3 2 162 ? -9.459  -94.227  36.446  1.000 107.50264 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 C   1 
+ATOM   22772 O O   . GLU B-3 2 162 ? -9.778  -95.378  36.141  1.000 117.34366 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 O   1 
+ATOM   22773 C CB  . GLU B-3 2 162 ? -9.119  -93.791  33.983  1.000 115.10627 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   22774 C CG  . GLU B-3 2 162 ? -8.440  -92.966  32.898  1.000 113.01060 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   22775 C CD  . GLU B-3 2 162 ? -9.287  -91.806  32.411  1.000 124.08438 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   22776 O OE1 . GLU B-3 2 162 ? -10.283 -91.459  33.080  1.000 118.45707 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   22777 O OE2 . GLU B-3 2 162 ? -8.955  -91.244  31.347  1.000 143.53940 ? ? ? ? ? -1 163 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   22778 N N   . TYR B-3 2 163 ? -9.475  -93.781  37.702  1.000 113.75094 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22779 C CA  . TYR B-3 2 163 ? -9.745  -94.696  38.805  1.000 124.08500 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22780 C C   . TYR B-3 2 163 ? -11.204 -95.127  38.874  1.000 132.52605 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22781 O O   . TYR B-3 2 163 ? -11.502 -96.149  39.503  1.000 127.90782 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22782 C CB  . TYR B-3 2 163 ? -9.334  -94.056  40.130  1.000 115.97968 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22783 C CG  . TYR B-3 2 163 ? -9.223  -95.037  41.274  1.000 117.22380 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22784 C CD1 . TYR B-3 2 163 ? -8.272  -96.049  41.255  1.000 121.32573 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22785 C CD2 . TYR B-3 2 163 ? -10.059 -94.944  42.379  1.000 125.01896 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22786 C CE1 . TYR B-3 2 163 ? -8.162  -96.946  42.297  1.000 121.75474 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22787 C CE2 . TYR B-3 2 163 ? -9.955  -95.837  43.429  1.000 123.23810 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22788 C CZ  . TYR B-3 2 163 ? -9.005  -96.835  43.381  1.000 119.12479 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22789 O OH  . TYR B-3 2 163 ? -8.895  -97.728  44.421  1.000 123.99128 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22790 N N   . GLN B-3 2 164 ? -12.119 -94.379  38.253  1.000 137.32700 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22791 C CA  . GLN B-3 2 164 ? -13.528 -94.755  38.288  1.000 125.66625 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22792 C C   . GLN B-3 2 164 ? -13.796 -96.047  37.529  1.000 133.70824 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22793 O O   . GLN B-3 2 164 ? -14.813 -96.703  37.780  1.000 139.50778 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22794 C CB  . GLN B-3 2 164 ? -14.393 -93.622  37.727  1.000 126.85919 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22795 C CG  . GLN B-3 2 164 ? -14.321 -93.457  36.212  1.000 129.57461 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22796 C CD  . GLN B-3 2 164 ? -13.001 -92.877  35.740  1.000 118.91224 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22797 O OE1 . GLN B-3 2 164 ? -12.227 -92.342  36.533  1.000 121.29415 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22798 N NE2 . GLN B-3 2 164 ? -12.737 -92.983  34.442  1.000 125.19646 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22799 N N   . ASP B-3 2 165 ? -12.905 -96.429  36.616  1.000 125.86399 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22800 C CA  . ASP B-3 2 165 ? -13.053 -97.671  35.873  1.000 134.89371 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22801 C C   . ASP B-3 2 165 ? -12.448 -98.871  36.588  1.000 122.72822 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22802 O O   . ASP B-3 2 165 ? -12.644 -100.002 36.134  1.000 128.27608 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22803 C CB  . ASP B-3 2 165 ? -12.420 -97.540  34.483  1.000 127.16965 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22804 C CG  . ASP B-3 2 165 ? -13.206 -96.622  33.567  1.000 132.87475 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22805 O OD1 . ASP B-3 2 165 ? -14.070 -95.873  34.069  1.000 124.66111 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22806 O OD2 . ASP B-3 2 165 ? -12.965 -96.655  32.342  1.000 158.42755 ? ? ? ? ? -1 166 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22807 N N   . SER B-3 2 166 ? -11.728 -98.660  37.685  1.000 102.06140 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-3 N   1 
+ATOM   22808 C CA  . SER B-3 2 166 ? -11.090 -99.768  38.382  1.000 122.41598 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-3 CA  1 
+ATOM   22809 C C   . SER B-3 2 166 ? -12.131 -100.655 39.055  1.000 120.50326 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-3 C   1 
+ATOM   22810 O O   . SER B-3 2 166 ? -13.071 -100.169 39.689  1.000 130.42030 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-3 O   1 
+ATOM   22811 C CB  . SER B-3 2 166 ? -10.099 -99.240  39.419  1.000 130.89787 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-3 CB  1 
+ATOM   22812 O OG  . SER B-3 2 166 ? -10.749 -98.412  40.367  1.000 127.65861 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-3 OG  1 
+ATOM   22813 N N   . ASP B-3 2 167 ? -11.957 -101.968 38.915  1.000 116.27641 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22814 C CA  . ASP B-3 2 167 ? -12.853 -102.926 39.541  1.000 119.65798 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22815 C C   . ASP B-3 2 167 ? -12.526 -103.057 41.028  1.000 113.72270 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22816 O O   . ASP B-3 2 167 ? -11.636 -102.388 41.559  1.000 108.92479 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22817 C CB  . ASP B-3 2 167 ? -12.772 -104.273 38.824  1.000 117.92903 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22818 C CG  . ASP B-3 2 167 ? -11.373 -104.857 38.831  1.000 117.35506 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22819 O OD1 . ASP B-3 2 167 ? -10.966 -105.412 39.872  1.000 126.90865 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22820 O OD2 . ASP B-3 2 167 ? -10.681 -104.764 37.794  1.000 132.51142 ? ? ? ? ? -1 168 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22821 N N   . LYS B-3 2 168 ? -13.257 -103.943 41.714  1.000 123.41173 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22822 C CA  . LYS B-3 2 168 ? -13.061 -104.129 43.150  1.000 118.55575 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22823 C C   . LYS B-3 2 168 ? -11.764 -104.873 43.457  1.000 117.61066 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22824 O O   . LYS B-3 2 168 ? -11.043 -104.506 44.391  1.000 111.17857 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22825 C CB  . LYS B-3 2 168 ? -14.260 -104.856 43.764  1.000 109.70858 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22826 C CG  . LYS B-3 2 168 ? -14.615 -106.178 43.098  1.000 131.08465 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22827 C CD  . LYS B-3 2 168 ? -15.749 -106.870 43.842  1.000 153.00573 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22828 C CE  . LYS B-3 2 168 ? -16.069 -108.223 43.228  1.000 150.66614 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22829 N NZ  . LYS B-3 2 168 ? -17.160 -108.916 43.969  1.000 145.54802 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22830 N N   . ASP B-3 2 169 ? -11.456 -105.931 42.702  1.000 117.42608 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22831 C CA  . ASP B-3 2 169 ? -10.187 -106.626 42.910  1.000 117.02279 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22832 C C   . ASP B-3 2 169 ? -9.009  -105.719 42.582  1.000 118.72889 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22833 O O   . ASP B-3 2 169 ? -7.977  -105.750 43.265  1.000 111.62822 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22834 C CB  . ASP B-3 2 169 ? -10.128 -107.903 42.069  1.000 132.91452 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22835 C CG  . ASP B-3 2 169 ? -11.123 -108.951 42.527  1.000 137.23754 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22836 O OD1 . ASP B-3 2 169 ? -11.366 -109.051 43.751  1.000 141.40266 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22837 O OD2 . ASP B-3 2 169 ? -11.659 -109.679 41.667  1.000 147.14035 ? ? ? ? ? -1 170 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22838 N N   . MET B-3 2 170 ? -9.150  -104.901 41.539  1.000 123.15966 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 N   1 
+ATOM   22839 C CA  . MET B-3 2 170 ? -8.126  -103.913 41.221  1.000 108.86410 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 CA  1 
+ATOM   22840 C C   . MET B-3 2 170 ? -8.044  -102.846 42.304  1.000 107.34549 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 C   1 
+ATOM   22841 O O   . MET B-3 2 170 ? -6.957  -102.339 42.605  1.000 106.73951 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 O   1 
+ATOM   22842 C CB  . MET B-3 2 170 ? -8.425  -103.286 39.859  1.000 111.98382 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 CB  1 
+ATOM   22843 C CG  . MET B-3 2 170 ? -7.356  -102.352 39.333  1.000 122.21426 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 CG  1 
+ATOM   22844 S SD  . MET B-3 2 170 ? -7.796  -101.712 37.707  1.000 111.21845 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 SD  1 
+ATOM   22845 C CE  . MET B-3 2 170 ? -8.068  -103.238 36.810  1.000 107.47943 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 CE  1 
+ATOM   22846 N N   . HIS B-3 2 171 ? -9.184  -102.500 42.906  1.000 117.27611 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 N   1 
+ATOM   22847 C CA  . HIS B-3 2 171 ? -9.198  -101.522 43.988  1.000 116.55720 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 CA  1 
+ATOM   22848 C C   . HIS B-3 2 171 ? -8.587  -102.084 45.265  1.000 118.25117 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 C   1 
+ATOM   22849 O O   . HIS B-3 2 171 ? -7.959  -101.340 46.027  1.000 117.10320 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 O   1 
+ATOM   22850 C CB  . HIS B-3 2 171 ? -10.633 -101.055 44.242  1.000 128.24444 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 CB  1 
+ATOM   22851 C CG  . HIS B-3 2 171 ? -10.798 -100.244 45.489  1.000 124.57451 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 CG  1 
+ATOM   22852 N ND1 . HIS B-3 2 171 ? -10.579 -98.884  45.527  1.000 127.22940 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   22853 C CD2 . HIS B-3 2 171 ? -11.171 -100.601 46.741  1.000 115.72157 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   22854 C CE1 . HIS B-3 2 171 ? -10.806 -98.438  46.750  1.000 122.41886 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   22855 N NE2 . HIS B-3 2 171 ? -11.166 -99.460  47.506  1.000 128.63790 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   22856 N N   . ASN B-3 2 172 ? -8.757  -103.385 45.514  1.000 121.41274 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 N   1 
+ATOM   22857 C CA  . ASN B-3 2 172 ? -8.232  -103.979 46.740  1.000 107.28895 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22858 C C   . ASN B-3 2 172 ? -6.709  -103.952 46.766  1.000 107.17010 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 C   1 
+ATOM   22859 O O   . ASN B-3 2 172 ? -6.105  -103.736 47.823  1.000 113.48611 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 O   1 
+ATOM   22860 C CB  . ASN B-3 2 172 ? -8.742  -105.412 46.890  1.000 111.01514 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22861 C CG  . ASN B-3 2 172 ? -10.209 -105.473 47.266  1.000 111.68449 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22862 O OD1 . ASN B-3 2 172 ? -10.900 -104.454 47.289  1.000 118.72340 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22863 N ND2 . ASN B-3 2 172 ? -10.694 -106.673 47.559  1.000 120.97994 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22864 N N   . LEU B-3 2 173 ? -6.071  -104.169 45.614  1.000 112.91996 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22865 C CA  . LEU B-3 2 173 ? -4.613  -104.165 45.571  1.000 108.29362 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22866 C C   . LEU B-3 2 173 ? -4.054  -102.777 45.854  1.000 105.10097 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22867 O O   . LEU B-3 2 173 ? -3.081  -102.636 46.604  1.000 102.21141 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22868 C CB  . LEU B-3 2 173 ? -4.123  -104.670 44.216  1.000 100.42495 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22869 C CG  . LEU B-3 2 173 ? -2.604  -104.794 44.095  1.000 95.28573  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22870 C CD1 . LEU B-3 2 173 ? -2.117  -106.102 44.701  1.000 96.79813  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22871 C CD2 . LEU B-3 2 173 ? -2.166  -104.664 42.649  1.000 106.07667 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22872 N N   . PHE B-3 2 174 ? -4.652  -101.740 45.262  1.000 99.74570  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22873 C CA  . PHE B-3 2 174 ? -4.170  -100.380 45.484  1.000 104.18809 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22874 C C   . PHE B-3 2 174 ? -4.307  -99.977  46.947  1.000 111.80178 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22875 O O   . PHE B-3 2 174 ? -3.389  -99.381  47.523  1.000 97.72757  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22876 C CB  . PHE B-3 2 174 ? -4.925  -99.405  44.582  1.000 107.38821 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22877 C CG  . PHE B-3 2 174 ? -4.703  -99.641  43.114  1.000 110.73593 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22878 C CD1 . PHE B-3 2 174 ? -3.462  -100.039 42.643  1.000 98.90077  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22879 C CD2 . PHE B-3 2 174 ? -5.735  -99.469  42.207  1.000 123.11766 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22880 C CE1 . PHE B-3 2 174 ? -3.255  -100.256 41.295  1.000 93.33074  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22881 C CE2 . PHE B-3 2 174 ? -5.533  -99.686  40.858  1.000 109.90663 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22882 C CZ  . PHE B-3 2 174 ? -4.292  -100.080 40.401  1.000 101.87417 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22883 N N   . MET B-3 2 175 ? -5.445  -100.299 47.567  1.000 117.53416 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 N   1 
+ATOM   22884 C CA  . MET B-3 2 175 ? -5.619  -100.001 48.984  1.000 114.43443 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 CA  1 
+ATOM   22885 C C   . MET B-3 2 175 ? -4.689  -100.839 49.851  1.000 106.06422 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 C   1 
+ATOM   22886 O O   . MET B-3 2 175 ? -4.261  -100.383 50.918  1.000 112.05128 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 O   1 
+ATOM   22887 C CB  . MET B-3 2 175 ? -7.073  -100.227 49.397  1.000 101.97588 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 CB  1 
+ATOM   22888 C CG  . MET B-3 2 175 ? -8.067  -99.358  48.651  1.000 100.50911 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 CG  1 
+ATOM   22889 S SD  . MET B-3 2 175 ? -7.917  -97.612  49.067  1.000 118.46971 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 SD  1 
+ATOM   22890 C CE  . MET B-3 2 175 ? -8.416  -97.636  50.787  1.000 146.50603 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 CE  1 
+ATOM   22891 N N   . TYR B-3 2 176 ? -4.371  -102.060 49.416  1.000 102.73414 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22892 C CA  . TYR B-3 2 176 ? -3.435  -102.893 50.164  1.000 95.56795  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22893 C C   . TYR B-3 2 176 ? -2.042  -102.277 50.175  1.000 97.23497  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22894 O O   . TYR B-3 2 176 ? -1.324  -102.364 51.178  1.000 100.23637 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22895 C CB  . TYR B-3 2 176 ? -3.398  -104.302 49.571  1.000 91.03589  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22896 C CG  . TYR B-3 2 176 ? -2.354  -105.208 50.186  1.000 88.80398  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22897 C CD1 . TYR B-3 2 176 ? -2.610  -105.899 51.364  1.000 92.40324  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22898 C CD2 . TYR B-3 2 176 ? -1.115  -105.382 49.582  1.000 95.36828  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22899 C CE1 . TYR B-3 2 176 ? -1.659  -106.731 51.926  1.000 102.51405 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22900 C CE2 . TYR B-3 2 176 ? -0.158  -106.211 50.137  1.000 106.23988 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22901 C CZ  . TYR B-3 2 176 ? -0.435  -106.883 51.309  1.000 110.01068 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22902 O OH  . TYR B-3 2 176 ? 0.517   -107.709 51.861  1.000 93.75096  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22903 N N   . LEU B-3 2 177 ? -1.640  -101.652 49.066  1.000 104.61487 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22904 C CA  . LEU B-3 2 177 ? -0.334  -101.003 49.020  1.000 108.15880 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22905 C C   . LEU B-3 2 177 ? -0.296  -99.761  49.900  1.000 106.67441 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22906 O O   . LEU B-3 2 177 ? 0.765   -99.407  50.426  1.000 111.01692 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22907 C CB  . LEU B-3 2 177 ? 0.022   -100.643 47.578  1.000 97.74220  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22908 C CG  . LEU B-3 2 177 ? -0.003  -101.792 46.568  1.000 96.54424  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22909 C CD1 . LEU B-3 2 177 ? 0.237   -101.275 45.161  1.000 90.16386  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22910 C CD2 . LEU B-3 2 177 ? 1.017   -102.859 46.931  1.000 90.69203  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22911 N N   . LYS B-3 2 178 ? -1.438  -99.093  50.075  1.000 107.97180 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22912 C CA  . LYS B-3 2 178 ? -1.484  -97.896  50.907  1.000 106.91305 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22913 C C   . LYS B-3 2 178 ? -1.646  -98.242  52.383  1.000 115.41428 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22914 O O   . LYS B-3 2 178 ? -0.987  -97.641  53.239  1.000 118.42973 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22915 C CB  . LYS B-3 2 178 ? -2.623  -96.985  50.451  1.000 110.82756 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22916 C CG  . LYS B-3 2 178 ? -2.780  -95.725  51.285  1.000 132.46582 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22917 C CD  . LYS B-3 2 178 ? -4.045  -94.971  50.915  1.000 129.20397 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22918 C CE  . LYS B-3 2 178 ? -5.287  -95.776  51.256  1.000 122.13951 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22919 N NZ  . LYS B-3 2 178 ? -5.408  -96.021  52.720  1.000 122.35288 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22920 N N   . ASP B-3 2 179 ? -2.514  -99.205  52.697  1.000 114.04000 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22921 C CA  . ASP B-3 2 179 ? -2.796  -99.527  54.091  1.000 114.71667 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22922 C C   . ASP B-3 2 179 ? -1.692  -100.373 54.717  1.000 111.98158 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22923 O O   . ASP B-3 2 179 ? -1.269  -100.105 55.847  1.000 135.46892 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22924 C CB  . ASP B-3 2 179 ? -4.143  -100.245 54.201  1.000 117.80803 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22925 C CG  . ASP B-3 2 179 ? -5.315  -99.347  53.844  1.000 121.94981 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22926 O OD1 . ASP B-3 2 179 ? -5.109  -98.123  53.705  1.000 108.45446 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22927 O OD2 . ASP B-3 2 179 ? -6.443  -99.867  53.700  1.000 112.74361 ? ? ? ? ? -1 180 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22928 N N   . GLN B-3 2 180 ? -1.214  -101.394 54.005  1.000 100.25625 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22929 C CA  . GLN B-3 2 180 ? -0.229  -102.311 54.567  1.000 105.84077 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22930 C C   . GLN B-3 2 180 ? 1.204   -101.897 54.246  1.000 113.22414 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22931 O O   . GLN B-3 2 180 ? 2.052   -101.847 55.143  1.000 118.11832 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22932 C CB  . GLN B-3 2 180 ? -0.495  -103.734 54.070  1.000 101.30150 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22933 C CG  . GLN B-3 2 180 ? -1.766  -104.348 54.630  1.000 107.20622 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22934 C CD  . GLN B-3 2 180 ? -1.733  -104.465 56.142  1.000 138.37362 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22935 O OE1 . GLN B-3 2 180 ? -0.680  -104.705 56.735  1.000 129.78533 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22936 N NE2 . GLN B-3 2 180 ? -2.887  -104.290 56.775  1.000 158.31861 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22937 N N   . LEU B-3 2 181 ? 1.494   -101.603 52.981  1.000 99.37024  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22938 C CA  . LEU B-3 2 181 ? 2.845   -101.238 52.582  1.000 103.31282 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22939 C C   . LEU B-3 2 181 ? 3.132   -99.750  52.731  1.000 110.86157 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22940 O O   . LEU B-3 2 181 ? 4.288   -99.342  52.566  1.000 119.83111 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22941 C CB  . LEU B-3 2 181 ? 3.105   -101.673 51.136  1.000 100.35005 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22942 C CG  . LEU B-3 2 181 ? 2.926   -103.167 50.847  1.000 82.65020  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22943 C CD1 . LEU B-3 2 181 ? 3.501   -103.517 49.487  1.000 104.46901 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22944 C CD2 . LEU B-3 2 181 ? 3.562   -104.022 51.934  1.000 92.21942  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22945 N N   . LYS B-3 2 182 ? 2.118   -98.939  53.037  1.000 99.04190  ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22946 C CA  . LYS B-3 2 182 ? 2.285   -97.506  53.291  1.000 115.14266 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22947 C C   . LYS B-3 2 182 ? 2.949   -96.800  52.109  1.000 118.61321 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22948 O O   . LYS B-3 2 182 ? 3.934   -96.073  52.261  1.000 115.86201 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22949 C CB  . LYS B-3 2 182 ? 3.068   -97.267  54.585  1.000 112.04661 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22950 C CG  . LYS B-3 2 182 ? 2.397   -97.821  55.831  1.000 118.80822 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22951 C CD  . LYS B-3 2 182 ? 1.053   -97.155  56.081  1.000 129.97216 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22952 C CE  . LYS B-3 2 182 ? 0.402   -97.682  57.351  1.000 123.69363 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22953 N NZ  . LYS B-3 2 182 ? -0.915  -97.036  57.610  1.000 124.82514 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22954 N N   . ILE B-3 2 183 ? 2.396   -97.018  50.920  1.000 109.59075 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22955 C CA  . ILE B-3 2 183 ? 2.881   -96.390  49.697  1.000 102.04228 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22956 C C   . ILE B-3 2 183 ? 1.933   -95.260  49.325  1.000 97.33526  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22957 O O   . ILE B-3 2 183 ? 0.712   -95.452  49.283  1.000 103.08716 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22958 C CB  . ILE B-3 2 183 ? 3.001   -97.410  48.552  1.000 99.85883  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22959 C CG1 . ILE B-3 2 183 ? 4.014   -98.496  48.915  1.000 102.05371 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22960 C CG2 . ILE B-3 2 183 ? 3.397   -96.717  47.256  1.000 92.28164  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22961 C CD1 . ILE B-3 2 183 ? 4.282   -99.475  47.799  1.000 90.73976  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22962 N N   . LYS B-3 2 184 ? 2.494   -94.082  49.060  1.000 110.60532 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22963 C CA  . LYS B-3 2 184 ? 1.685   -92.935  48.672  1.000 105.68632 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22964 C C   . LYS B-3 2 184 ? 0.959   -93.218  47.362  1.000 107.27973 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22965 O O   . LYS B-3 2 184 ? 1.514   -93.823  46.441  1.000 110.73946 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22966 C CB  . LYS B-3 2 184 ? 2.566   -91.692  48.533  1.000 107.68618 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22967 C CG  . LYS B-3 2 184 ? 3.382   -91.356  49.775  1.000 121.50228 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22968 C CD  . LYS B-3 2 184 ? 2.521   -90.721  50.857  1.000 128.50123 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22969 C CE  . LYS B-3 2 184 ? 3.324   -90.464  52.124  1.000 130.28465 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22970 N NZ  . LYS B-3 2 184 ? 3.735   -91.736  52.784  1.000 144.34999 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22971 N N   . LEU B-3 2 185 ? -0.296  -92.781  47.285  1.000 104.10647 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22972 C CA  . LEU B-3 2 185 ? -1.133  -92.994  46.112  1.000 97.48478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22973 C C   . LEU B-3 2 185 ? -1.633  -91.657  45.588  1.000 105.33136 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22974 O O   . LEU B-3 2 185 ? -2.232  -90.876  46.335  1.000 124.68106 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22975 C CB  . LEU B-3 2 185 ? -2.320  -93.906  46.433  1.000 106.98510 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22976 C CG  . LEU B-3 2 185 ? -2.014  -95.381  46.690  1.000 104.42865 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22977 C CD1 . LEU B-3 2 185 ? -3.301  -96.152  46.930  1.000 97.95478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22978 C CD2 . LEU B-3 2 185 ? -1.239  -95.975  45.526  1.000 107.73597 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22979 N N   . PHE B-3 2 186 ? -1.385  -91.400  44.307  1.000 102.12602 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22980 C CA  . PHE B-3 2 186 ? -1.915  -90.236  43.606  1.000 102.16699 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22981 C C   . PHE B-3 2 186 ? -2.997  -90.735  42.658  1.000 102.93042 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22982 O O   . PHE B-3 2 186 ? -2.696  -91.387  41.652  1.000 113.39039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22983 C CB  . PHE B-3 2 186 ? -0.812  -89.495  42.856  1.000 107.93875 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22984 C CG  . PHE B-3 2 186 ? -1.230  -88.151  42.330  1.000 106.70065 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22985 C CD1 . PHE B-3 2 186 ? -1.882  -88.037  41.113  1.000 107.24719 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22986 C CD2 . PHE B-3 2 186 ? -0.964  -87.000  43.052  1.000 113.01379 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22987 C CE1 . PHE B-3 2 186 ? -2.266  -86.800  40.630  1.000 111.33039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22988 C CE2 . PHE B-3 2 186 ? -1.344  -85.760  42.573  1.000 110.49906 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22989 C CZ  . PHE B-3 2 186 ? -1.995  -85.661  41.360  1.000 120.43230 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22990 N N   . ILE B-3 2 187 ? -4.251  -90.430  42.977  1.000 113.24886 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22991 C CA  . ILE B-3 2 187 ? -5.407  -90.989  42.288  1.000 111.70922 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22992 C C   . ILE B-3 2 187 ? -6.058  -89.899  41.449  1.000 119.78080 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22993 O O   . ILE B-3 2 187 ? -6.304  -88.790  41.939  1.000 129.82427 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22994 C CB  . ILE B-3 2 187 ? -6.410  -91.591  43.285  1.000 115.42471 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22995 C CG1 . ILE B-3 2 187 ? -5.732  -92.671  44.129  1.000 127.28573 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22996 C CG2 . ILE B-3 2 187 ? -7.611  -92.162  42.558  1.000 124.59671 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22997 C CD1 . ILE B-3 2 187 ? -6.680  -93.407  45.044  1.000 134.40149 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22998 N N   . VAL B-3 2 188 ? -6.336  -90.217  40.187  1.000 112.18536 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 N   1 
+ATOM   22999 C CA  . VAL B-3 2 188 ? -7.022  -89.321  39.264  1.000 110.36352 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   23000 C C   . VAL B-3 2 188 ? -8.231  -90.055  38.705  1.000 118.35997 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 C   1 
+ATOM   23001 O O   . VAL B-3 2 188 ? -8.103  -91.179  38.204  1.000 128.65367 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 O   1 
+ATOM   23002 C CB  . VAL B-3 2 188 ? -6.092  -88.851  38.130  1.000 115.08381 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   23003 C CG1 . VAL B-3 2 188 ? -6.906  -88.356  36.948  1.000 124.26322 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   23004 C CG2 . VAL B-3 2 188 ? -5.159  -87.759  38.628  1.000 106.58040 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   23005 N N   . GLY B-3 2 189 ? -9.401  -89.426  38.794  1.000 119.10825 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-3 N   1 
+ATOM   23006 C CA  . GLY B-3 2 189 ? -10.610 -90.059  38.299  1.000 137.24032 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   23007 C C   . GLY B-3 2 189 ? -11.703 -89.050  38.032  1.000 139.61509 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-3 C   1 
+ATOM   23008 O O   . GLY B-3 2 189 ? -11.597 -87.871  38.375  1.000 146.82676 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-3 O   1 
+ATOM   23009 N N   . ASP B-3 2 190 ? -12.770 -89.543  37.407  1.000 147.73180 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 N   1 
+ATOM   23010 C CA  . ASP B-3 2 190 ? -13.935 -88.730  37.081  1.000 160.21713 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   23011 C C   . ASP B-3 2 190 ? -15.120 -89.186  37.921  1.000 162.36553 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 C   1 
+ATOM   23012 O O   . ASP B-3 2 190 ? -15.592 -90.321  37.749  1.000 155.65611 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 O   1 
+ATOM   23013 C CB  . ASP B-3 2 190 ? -14.262 -88.838  35.590  1.000 151.45206 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   23014 C CG  . ASP B-3 2 190 ? -15.395 -87.921  35.169  1.000 161.04385 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   23015 O OD1 . ASP B-3 2 190 ? -15.784 -87.042  35.967  1.000 153.33364 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   23016 O OD2 . ASP B-3 2 190 ? -15.900 -88.081  34.038  1.000 184.41953 ? ? ? ? ? -1 191 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   23017 N N   . PRO B-3 2 191 ? -15.635 -88.356  38.834  1.000 167.62208 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 N   1 
+ATOM   23018 C CA  . PRO B-3 2 191 ? -16.763 -88.801  39.669  1.000 163.06834 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   23019 C C   . PRO B-3 2 191 ? -18.056 -88.988  38.897  1.000 171.09388 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 C   1 
+ATOM   23020 O O   . PRO B-3 2 191 ? -18.934 -89.724  39.363  1.000 173.34747 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 O   1 
+ATOM   23021 C CB  . PRO B-3 2 191 ? -16.890 -87.681  40.709  1.000 159.52457 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   23022 C CG  . PRO B-3 2 191 ? -16.325 -86.478  40.030  1.000 173.46964 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   23023 C CD  . PRO B-3 2 191 ? -15.204 -86.987  39.166  1.000 169.61384 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   23024 N N   . LYS B-3 2 192 ? -18.203 -88.353  37.738  1.000 168.15321 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23025 C CA  . LYS B-3 2 192 ? -19.426 -88.494  36.961  1.000 177.71472 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23026 C C   . LYS B-3 2 192 ? -19.458 -89.849  36.265  1.000 183.48349 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23027 O O   . LYS B-3 2 192 ? -18.421 -90.383  35.862  1.000 175.19286 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23028 C CB  . LYS B-3 2 192 ? -19.537 -87.363  35.938  1.000 169.64550 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23029 C CG  . LYS B-3 2 192 ? -20.369 -86.171  36.403  1.000 172.92266 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23030 C CD  . LYS B-3 2 192 ? -20.044 -85.768  37.836  1.000 163.10396 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23031 C CE  . LYS B-3 2 192 ? -20.789 -84.510  38.245  1.000 154.27222 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23032 N NZ  . LYS B-3 2 192 ? -20.237 -83.301  37.572  1.000 151.77206 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23033 N N   . GLN B-3 2 193 ? -20.665 -90.407  36.131  1.000 194.70545 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 N   1 
+ATOM   23034 C CA  . GLN B-3 2 193 ? -20.807 -91.735  35.539  1.000 196.05591 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   23035 C C   . GLN B-3 2 193 ? -20.298 -91.760  34.102  1.000 194.02906 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 C   1 
+ATOM   23036 O O   . GLN B-3 2 193 ? -19.652 -92.728  33.684  1.000 208.20464 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 O   1 
+ATOM   23037 C CB  . GLN B-3 2 193 ? -22.268 -92.187  35.601  1.000 200.31151 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   23038 C CG  . GLN B-3 2 193 ? -22.836 -92.320  37.010  1.000 189.00354 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   23039 C CD  . GLN B-3 2 193 ? -23.338 -91.002  37.573  1.000 180.77694 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   23040 O OE1 . GLN B-3 2 193 ? -23.353 -89.984  36.881  1.000 167.81044 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   23041 N NE2 . GLN B-3 2 193 ? -23.755 -91.018  38.834  1.000 174.75642 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   23042 N N   . SER B-3 2 194 ? -20.588 -90.707  33.334  1.000 191.27428 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-3 N   1 
+ATOM   23043 C CA  . SER B-3 2 194 ? -20.072 -90.533  31.979  1.000 193.25998 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23044 C C   . SER B-3 2 194 ? -20.470 -91.678  31.057  1.000 169.29542 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-3 C   1 
+ATOM   23045 O O   . SER B-3 2 194 ? -21.469 -92.364  31.296  1.000 152.82310 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-3 O   1 
+ATOM   23046 C CB  . SER B-3 2 194 ? -18.548 -90.382  32.001  1.000 196.07794 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23047 O OG  . SER B-3 2 194 ? -18.156 -89.280  32.799  1.000 183.50817 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23048 N N   . ILE B-3 2 195 ? -19.686 -91.887  30.002  1.000 168.02746 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23049 C CA  . ILE B-3 2 195 ? -20.028 -92.853  28.967  1.000 173.41720 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23050 C C   . ILE B-3 2 195 ? -19.021 -93.988  28.853  1.000 181.48719 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23051 O O   . ILE B-3 2 195 ? -19.382 -95.065  28.350  1.000 153.96794 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23052 C CB  . ILE B-3 2 195 ? -20.196 -92.154  27.599  1.000 167.28253 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23053 C CG1 . ILE B-3 2 195 ? -18.858 -92.066  26.855  1.000 176.56339 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23054 C CG2 . ILE B-3 2 195 ? -20.773 -90.759  27.787  1.000 171.76524 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23055 C CD1 . ILE B-3 2 195 ? -18.912 -91.244  25.572  1.000 132.67578 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23056 N N   . TYR B-3 2 196 ? -17.787 -93.810  29.315  1.000 193.22000 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 N   1 
+ATOM   23057 C CA  . TYR B-3 2 196 ? -16.706 -94.753  29.066  1.000 204.10274 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   23058 C C   . TYR B-3 2 196 ? -16.362 -95.466  30.366  1.000 185.78898 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 C   1 
+ATOM   23059 O O   . TYR B-3 2 196 ? -16.015 -94.819  31.360  1.000 161.03543 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 O   1 
+ATOM   23060 C CB  . TYR B-3 2 196 ? -15.483 -94.029  28.502  1.000 216.66918 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   23061 C CG  . TYR B-3 2 196 ? -14.572 -94.900  27.668  1.000 216.64551 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   23062 C CD1 . TYR B-3 2 196 ? -13.630 -95.727  28.265  1.000 208.43579 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   23063 C CD2 . TYR B-3 2 196 ? -14.649 -94.888  26.281  1.000 197.42061 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   23064 C CE1 . TYR B-3 2 196 ? -12.795 -96.522  27.507  1.000 207.30835 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   23065 C CE2 . TYR B-3 2 196 ? -13.817 -95.680  25.514  1.000 195.78400 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   23066 C CZ  . TYR B-3 2 196 ? -12.892 -96.494  26.134  1.000 209.36678 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   23067 O OH  . TYR B-3 2 196 ? -12.057 -97.288  25.385  1.000 168.76749 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   23068 N N   . ILE B-3 2 197 ? -16.467 -96.793  30.356  1.000 181.88084 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23069 C CA  . ILE B-3 2 197 ? -16.151 -97.620  31.514  1.000 167.38046 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23070 C C   . ILE B-3 2 197 ? -15.444 -98.880  31.034  1.000 171.53433 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23071 O O   . ILE B-3 2 197 ? -15.760 -99.416  29.966  1.000 186.41799 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23072 C CB  . ILE B-3 2 197 ? -17.417 -97.973  32.330  1.000 151.62783 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23073 C CG1 . ILE B-3 2 197 ? -18.513 -98.549  31.427  1.000 155.11078 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23074 C CG2 . ILE B-3 2 197 ? -17.931 -96.757  33.097  1.000 131.78328 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23075 C CD1 . ILE B-3 2 197 ? -18.601 -100.065 31.446  1.000 140.70272 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23076 N N   . TRP B-3 2 198 ? -14.469 -99.337  31.815  1.000 161.28785 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 N   1 
+ATOM   23077 C CA  . TRP B-3 2 198 ? -13.876 -100.648 31.597  1.000 139.82975 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CA  1 
+ATOM   23078 C C   . TRP B-3 2 198 ? -14.871 -101.726 32.013  1.000 142.57514 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 C   1 
+ATOM   23079 O O   . TRP B-3 2 198 ? -15.677 -101.531 32.925  1.000 141.92947 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 O   1 
+ATOM   23080 C CB  . TRP B-3 2 198 ? -12.561 -100.760 32.375  1.000 144.89883 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CB  1 
+ATOM   23081 C CG  . TRP B-3 2 198 ? -12.293 -102.079 33.044  1.000 141.23675 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CG  1 
+ATOM   23082 C CD1 . TRP B-3 2 198 ? -12.454 -102.372 34.367  1.000 137.30639 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CD1 1 
+ATOM   23083 C CD2 . TRP B-3 2 198 ? -11.784 -103.270 32.430  1.000 145.78120 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CD2 1 
+ATOM   23084 N NE1 . TRP B-3 2 198 ? -12.089 -103.673 34.613  1.000 118.55246 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 NE1 1 
+ATOM   23085 C CE2 . TRP B-3 2 198 ? -11.675 -104.247 33.440  1.000 138.43698 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CE2 1 
+ATOM   23086 C CE3 . TRP B-3 2 198 ? -11.418 -103.608 31.123  1.000 140.82749 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CE3 1 
+ATOM   23087 C CZ2 . TRP B-3 2 198 ? -11.216 -105.537 33.185  1.000 121.85957 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CZ2 1 
+ATOM   23088 C CZ3 . TRP B-3 2 198 ? -10.960 -104.890 30.873  1.000 143.29760 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CZ3 1 
+ATOM   23089 C CH2 . TRP B-3 2 198 ? -10.864 -105.839 31.899  1.000 128.17152 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CH2 1 
+ATOM   23090 N N   . ARG B-3 2 199 ? -14.815 -102.873 31.324  1.000 147.74371 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 N   1 
+ATOM   23091 C CA  . ARG B-3 2 199 ? -15.889 -103.865 31.397  1.000 158.09821 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   23092 C C   . ARG B-3 2 199 ? -16.226 -104.298 32.820  1.000 155.12025 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 C   1 
+ATOM   23093 O O   . ARG B-3 2 199 ? -17.329 -104.805 33.056  1.000 168.32028 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 O   1 
+ATOM   23094 C CB  . ARG B-3 2 199 ? -15.522 -105.096 30.563  1.000 163.83740 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   23095 C CG  . ARG B-3 2 199 ? -14.297 -105.837 31.062  1.000 154.62383 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   23096 C CD  . ARG B-3 2 199 ? -13.951 -107.016 30.167  1.000 155.47496 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   23097 N NE  . ARG B-3 2 199 ? -14.868 -108.135 30.344  1.000 168.05487 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   23098 C CZ  . ARG B-3 2 199 ? -14.698 -109.108 31.229  1.000 154.38300 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   23099 N NH1 . ARG B-3 2 199 ? -13.659 -109.124 32.048  1.000 138.42265 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   23100 N NH2 . ARG B-3 2 199 ? -15.592 -110.092 31.292  1.000 153.32922 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   23101 N N   . GLY B-3 2 200 ? -15.317 -104.111 33.772  1.000 137.71056 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-3 N   1 
+ATOM   23102 C CA  . GLY B-3 2 200 ? -15.608 -104.443 35.152  1.000 126.50449 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   23103 C C   . GLY B-3 2 200 ? -15.618 -103.238 36.069  1.000 128.33482 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-3 C   1 
+ATOM   23104 O O   . GLY B-3 2 200 ? -15.343 -103.362 37.266  1.000 117.63310 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-3 O   1 
+ATOM   23105 N N   . ALA B-3 2 201 ? -15.942 -102.068 35.522  1.000 138.68208 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-3 N   1 
+ATOM   23106 C CA  . ALA B-3 2 201 ? -15.887 -100.835 36.295  1.000 133.05351 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   23107 C C   . ALA B-3 2 201 ? -16.977 -100.796 37.357  1.000 145.93153 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-3 C   1 
+ATOM   23108 O O   . ALA B-3 2 201 ? -18.117 -101.206 37.120  1.000 159.94591 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-3 O   1 
+ATOM   23109 C CB  . ALA B-3 2 201 ? -16.027 -99.622  35.378  1.000 136.61691 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   23110 N N   . GLU B-3 2 202 ? -16.619 -100.292 38.532  1.000 135.29296 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23111 C CA  . GLU B-3 2 202 ? -17.581 -99.981  39.589  1.000 166.39110 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23112 C C   . GLU B-3 2 202 ? -17.265 -98.593  40.127  1.000 156.44559 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23113 O O   . GLU B-3 2 202 ? -16.281 -98.437  40.879  1.000 141.48446 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23114 C CB  . GLU B-3 2 202 ? -17.534 -101.015 40.710  1.000 165.09142 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23115 C CG  . GLU B-3 2 202 ? -18.531 -100.742 41.819  1.000 151.09910 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23116 C CD  . GLU B-3 2 202 ? -18.530 -101.817 42.881  1.000 160.53325 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23117 O OE1 . GLU B-3 2 202 ? -17.701 -102.747 42.790  1.000 166.62929 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23118 O OE2 . GLU B-3 2 202 ? -19.362 -101.733 43.808  1.000 178.66450 ? ? ? ? ? -1 203 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23119 N N   . PRO B-3 2 203 ? -18.047 -97.564  39.784  1.000 153.30926 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 N   1 
+ATOM   23120 C CA  . PRO B-3 2 203 ? -17.718 -96.209  40.255  1.000 139.85401 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   23121 C C   . PRO B-3 2 203 ? -17.877 -96.020  41.755  1.000 154.93318 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 C   1 
+ATOM   23122 O O   . PRO B-3 2 203 ? -17.430 -94.990  42.275  1.000 152.10916 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 O   1 
+ATOM   23123 C CB  . PRO B-3 2 203 ? -18.700 -95.315  39.484  1.000 154.43241 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   23124 C CG  . PRO B-3 2 203 ? -19.203 -96.158  38.355  1.000 154.23583 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   23125 C CD  . PRO B-3 2 203 ? -19.206 -97.560  38.878  1.000 154.19507 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   23126 N N   . GLU B-3 2 204 ? -18.486 -96.973  42.465  1.000 164.64735 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23127 C CA  . GLU B-3 2 204 ? -18.771 -96.771  43.883  1.000 175.09769 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23128 C C   . GLU B-3 2 204 ? -17.497 -96.800  44.721  1.000 168.31444 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23129 O O   . GLU B-3 2 204 ? -17.384 -96.063  45.708  1.000 167.63843 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23130 C CB  . GLU B-3 2 204 ? -19.770 -97.824  44.368  1.000 185.92564 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23131 C CG  . GLU B-3 2 204 ? -20.158 -97.706  45.836  1.000 186.47379 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23132 C CD  . GLU B-3 2 204 ? -19.357 -98.635  46.728  1.000 191.90557 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23133 O OE1 . GLU B-3 2 204 ? -19.407 -99.864  46.506  1.000 184.36991 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23134 O OE2 . GLU B-3 2 204 ? -18.672 -98.135  47.645  1.000 197.40696 ? ? ? ? ? -1 205 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23135 N N   . ASN B-3 2 205 ? -16.527 -97.640  44.348  1.000 162.82955 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23136 C CA  . ASN B-3 2 205 ? -15.278 -97.699  45.103  1.000 155.27204 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23137 C C   . ASN B-3 2 205 ? -14.525 -96.376  45.025  1.000 151.49442 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23138 O O   . ASN B-3 2 205 ? -13.917 -95.938  46.009  1.000 142.04664 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23139 C CB  . ASN B-3 2 205 ? -14.408 -98.855  44.602  1.000 137.89599 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23140 C CG  . ASN B-3 2 205 ? -14.194 -98.828  43.098  1.000 153.44901 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23141 O OD1 . ASN B-3 2 205 ? -14.057 -97.765  42.492  1.000 150.10880 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23142 N ND2 . ASN B-3 2 205 ? -14.164 -100.007 42.487  1.000 150.94495 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23143 N N   . PHE B-3 2 206 ? -14.557 -95.723  43.861  1.000 152.64813 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 N   1 
+ATOM   23144 C CA  . PHE B-3 2 206 ? -13.994 -94.382  43.747  1.000 134.36675 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   23145 C C   . PHE B-3 2 206 ? -14.849 -93.371  44.502  1.000 151.03060 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 C   1 
+ATOM   23146 O O   . PHE B-3 2 206 ? -14.326 -92.517  45.227  1.000 142.26798 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 O   1 
+ATOM   23147 C CB  . PHE B-3 2 206 ? -13.869 -93.995  42.273  1.000 134.07205 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   23148 C CG  . PHE B-3 2 206 ? -13.271 -92.634  42.045  1.000 128.68470 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   23149 C CD1 . PHE B-3 2 206 ? -12.328 -92.113  42.917  1.000 114.61144 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   23150 C CD2 . PHE B-3 2 206 ? -13.657 -91.872  40.954  1.000 140.78735 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   23151 C CE1 . PHE B-3 2 206 ? -11.783 -90.861  42.706  1.000 120.00412 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   23152 C CE2 . PHE B-3 2 206 ? -13.116 -90.620  40.737  1.000 132.33446 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   23153 C CZ  . PHE B-3 2 206 ? -12.177 -90.114  41.613  1.000 129.73716 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   23154 N N   . ASN B-3 2 207 ? -16.172 -93.456  44.341  1.000 160.59843 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23155 C CA  . ASN B-3 2 207 ? -17.064 -92.549  45.056  1.000 155.95159 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23156 C C   . ASN B-3 2 207 ? -16.977 -92.762  46.561  1.000 151.79323 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23157 O O   . ASN B-3 2 207 ? -17.088 -91.806  47.338  1.000 157.46154 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23158 C CB  . ASN B-3 2 207 ? -18.501 -92.735  44.568  1.000 154.03050 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23159 C CG  . ASN B-3 2 207 ? -18.681 -92.336  43.116  1.000 157.21408 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23160 O OD1 . ASN B-3 2 207 ? -17.707 -92.125  42.393  1.000 157.23872 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23161 N ND2 . ASN B-3 2 207 ? -19.931 -92.234  42.681  1.000 142.78515 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23162 N N   . GLY B-3 2 208 ? -16.776 -94.009  46.993  1.000 148.21543 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-3 N   1 
+ATOM   23163 C CA  . GLY B-3 2 208 ? -16.667 -94.283  48.416  1.000 159.49123 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   23164 C C   . GLY B-3 2 208 ? -15.440 -93.664  49.052  1.000 156.98348 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-3 C   1 
+ATOM   23165 O O   . GLY B-3 2 208 ? -15.477 -93.265  50.220  1.000 156.05112 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-3 O   1 
+ATOM   23166 N N   . LEU B-3 2 209 ? -14.340 -93.574  48.301  1.000 158.43979 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23167 C CA  . LEU B-3 2 209 ? -13.140 -92.929  48.823  1.000 156.64015 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23168 C C   . LEU B-3 2 209 ? -13.335 -91.427  48.986  1.000 160.78545 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23169 O O   . LEU B-3 2 209 ? -12.737 -90.820  49.881  1.000 150.10095 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23170 C CB  . LEU B-3 2 209 ? -11.951 -93.217  47.908  1.000 145.75228 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23171 C CG  . LEU B-3 2 209 ? -11.038 -94.382  48.298  1.000 128.29386 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23172 C CD1 . LEU B-3 2 209 ? -11.830 -95.660  48.534  1.000 128.85681 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23173 C CD2 . LEU B-3 2 209 ? -9.977  -94.597  47.230  1.000 110.18995 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23174 N N   . ILE B-3 2 210 ? -14.163 -90.813  48.139  1.000 163.60743 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23175 C CA  . ILE B-3 2 210 ? -14.422 -89.382  48.259  1.000 162.49090 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23176 C C   . ILE B-3 2 210 ? -15.250 -89.089  49.502  1.000 171.02322 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23177 O O   . ILE B-3 2 210 ? -15.133 -88.012  50.101  1.000 175.07809 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23178 C CB  . ILE B-3 2 210 ? -15.114 -88.864  46.984  1.000 151.68352 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23179 C CG1 . ILE B-3 2 210 ? -14.280 -89.202  45.749  1.000 140.93120 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23180 C CG2 . ILE B-3 2 210 ? -15.356 -87.364  47.065  1.000 151.91118 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23181 C CD1 . ILE B-3 2 210 ? -14.873 -88.688  44.457  1.000 133.24878 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23182 N N   . GLU B-3 2 211 ? -16.082 -90.040  49.923  1.000 164.66446 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23183 C CA  . GLU B-3 2 211 ? -17.028 -89.825  51.010  1.000 149.87896 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23184 C C   . GLU B-3 2 211 ? -16.470 -90.191  52.380  1.000 164.12120 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23185 O O   . GLU B-3 2 211 ? -16.651 -89.434  53.338  1.000 173.25934 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23186 C CB  . GLU B-3 2 211 ? -18.302 -90.632  50.760  1.000 147.03646 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23187 C CG  . GLU B-3 2 211 ? -18.983 -90.316  49.450  1.000 166.80406 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23188 C CD  . GLU B-3 2 211 ? -20.053 -91.326  49.107  1.000 187.63720 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23189 O OE1 . GLU B-3 2 211 ? -20.188 -92.327  49.843  1.000 183.93871 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23190 O OE2 . GLU B-3 2 211 ? -20.759 -91.119  48.100  1.000 199.06180 ? ? ? ? ? -1 212 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23191 N N   . ASN B-3 2 212 ? -15.796 -91.334  52.501  1.000 169.39769 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23192 C CA  . ASN B-3 2 212 ? -15.472 -91.893  53.803  1.000 166.52969 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23193 C C   . ASN B-3 2 212 ? -13.991 -92.079  54.090  1.000 175.93928 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23194 O O   . ASN B-3 2 212 ? -13.664 -92.677  55.120  1.000 181.94755 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23195 C CB  . ASN B-3 2 212 ? -16.177 -93.244  53.984  1.000 162.91448 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23196 C CG  . ASN B-3 2 212 ? -17.630 -93.204  53.590  1.000 178.07942 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23197 O OD1 . ASN B-3 2 212 ? -17.977 -93.428  52.433  1.000 177.23678 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23198 N ND2 . ASN B-3 2 212 ? -18.494 -92.902  54.553  1.000 189.18723 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23199 N N   . SER B-3 2 213 ? -13.096 -91.605  53.237  1.000 176.28094 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-3 N   1 
+ATOM   23200 C CA  . SER B-3 2 213 ? -11.673 -91.827  53.443  1.000 169.61329 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23201 C C   . SER B-3 2 213 ? -11.062 -90.615  54.143  1.000 172.03659 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-3 C   1 
+ATOM   23202 O O   . SER B-3 2 213 ? -11.157 -89.485  53.647  1.000 163.62277 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-3 O   1 
+ATOM   23203 C CB  . SER B-3 2 213 ? -10.962 -92.104  52.122  1.000 155.34708 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23204 O OG  . SER B-3 2 213 ? -9.574  -92.307  52.319  1.000 146.59334 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23205 N N   . THR B-3 2 214 ? -10.441 -90.851  55.305  1.000 181.41409 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 N   1 
+ATOM   23206 C CA  . THR B-3 2 214 ? -9.734  -89.804  56.037  1.000 179.01159 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 CA  1 
+ATOM   23207 C C   . THR B-3 2 214 ? -8.267  -89.696  55.647  1.000 175.14183 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 C   1 
+ATOM   23208 O O   . THR B-3 2 214 ? -7.656  -88.650  55.884  1.000 177.34969 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 O   1 
+ATOM   23209 C CB  . THR B-3 2 214 ? -9.839  -90.048  57.547  1.000 174.88293 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 CB  1 
+ATOM   23210 O OG1 . THR B-3 2 214 ? -9.439  -91.390  57.853  1.000 171.98941 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   23211 C CG2 . THR B-3 2 214 ? -11.263 -89.824  58.036  1.000 168.02723 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   23212 N N   . ASP B-3 2 215 ? -7.695  -90.747  55.051  1.000 168.51516 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 N   1 
+ATOM   23213 C CA  . ASP B-3 2 215 ? -6.286  -90.707  54.671  1.000 162.07315 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   23214 C C   . ASP B-3 2 215 ? -6.058  -89.810  53.460  1.000 143.91949 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 C   1 
+ATOM   23215 O O   . ASP B-3 2 215 ? -5.095  -89.036  53.431  1.000 133.54613 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 O   1 
+ATOM   23216 C CB  . ASP B-3 2 215 ? -5.776  -92.119  54.389  1.000 154.67553 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   23217 C CG  . ASP B-3 2 215 ? -5.824  -93.013  55.613  1.000 173.03306 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   23218 O OD1 . ASP B-3 2 215 ? -5.769  -92.480  56.741  1.000 176.52849 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   23219 O OD2 . ASP B-3 2 215 ? -5.911  -94.249  55.446  1.000 172.10529 ? ? ? ? ? -1 216 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   23220 N N   . PHE B-3 2 216 ? -6.923  -89.901  52.454  1.000 144.51087 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 N   1 
+ATOM   23221 C CA  . PHE B-3 2 216 ? -6.714  -89.149  51.225  1.000 141.73085 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   23222 C C   . PHE B-3 2 216 ? -7.029  -87.670  51.418  1.000 142.70754 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 C   1 
+ATOM   23223 O O   . PHE B-3 2 216 ? -7.839  -87.284  52.265  1.000 148.75854 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 O   1 
+ATOM   23224 C CB  . PHE B-3 2 216 ? -7.573  -89.712  50.093  1.000 125.61658 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   23225 C CG  . PHE B-3 2 216 ? -7.087  -91.026  49.560  1.000 126.82147 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   23226 C CD1 . PHE B-3 2 216 ? -5.986  -91.082  48.723  1.000 123.65652 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   23227 C CD2 . PHE B-3 2 216 ? -7.735  -92.206  49.885  1.000 141.82261 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   23228 C CE1 . PHE B-3 2 216 ? -5.534  -92.289  48.229  1.000 126.33936 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   23229 C CE2 . PHE B-3 2 216 ? -7.289  -93.418  49.393  1.000 134.77392 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   23230 C CZ  . PHE B-3 2 216 ? -6.187  -93.459  48.563  1.000 133.28172 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   23231 N N   . ASN B-3 2 217 ? -6.371  -86.839  50.612  1.000 132.03994 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23232 C CA  . ASN B-3 2 217 ? -6.635  -85.407  50.540  1.000 131.45308 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23233 C C   . ASN B-3 2 217 ? -7.311  -85.118  49.207  1.000 133.92240 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23234 O O   . ASN B-3 2 217 ? -6.711  -85.325  48.146  1.000 127.23059 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23235 C CB  . ASN B-3 2 217 ? -5.345  -84.599  50.683  1.000 136.42137 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23236 C CG  . ASN B-3 2 217 ? -5.324  -83.755  51.942  1.000 144.51423 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23237 O OD1 . ASN B-3 2 217 ? -5.144  -82.537  51.887  1.000 146.00026 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23238 N ND2 . ASN B-3 2 217 ? -5.519  -84.398  53.086  1.000 146.75729 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23239 N N   . LYS B-3 2 218 ? -8.551  -84.642  49.264  1.000 147.17825 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23240 C CA  . LYS B-3 2 218 ? -9.368  -84.468  48.070  1.000 141.53002 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23241 C C   . LYS B-3 2 218 ? -9.070  -83.140  47.382  1.000 140.85143 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23242 O O   . LYS B-3 2 218 ? -8.856  -82.116  48.038  1.000 144.14580 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23243 C CB  . LYS B-3 2 218 ? -10.853 -84.554  48.426  1.000 151.07991 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23244 C CG  . LYS B-3 2 218 ? -11.290 -85.928  48.915  1.000 139.70131 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23245 C CD  . LYS B-3 2 218 ? -12.778 -85.965  49.222  1.000 167.00927 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23246 C CE  . LYS B-3 2 218 ? -13.112 -85.154  50.463  1.000 172.09157 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23247 N NZ  . LYS B-3 2 218 ? -12.495 -85.744  51.683  1.000 175.57312 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23248 N N   . TYR B-3 2 219 ? -9.059  -83.170  46.051  1.000 141.52035 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 N   1 
+ATOM   23249 C CA  . TYR B-3 2 219 ? -8.827  -81.988  45.236  1.000 137.89478 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   23250 C C   . TYR B-3 2 219 ? -9.781  -82.010  44.051  1.000 138.59977 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 C   1 
+ATOM   23251 O O   . TYR B-3 2 219 ? -10.423 -83.023  43.760  1.000 147.38550 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 O   1 
+ATOM   23252 C CB  . TYR B-3 2 219 ? -7.374  -81.908  44.749  1.000 140.78490 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   23253 C CG  . TYR B-3 2 219 ? -6.396  -81.421  45.793  1.000 137.09244 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   23254 C CD1 . TYR B-3 2 219 ? -6.162  -80.064  45.970  1.000 146.64027 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   23255 C CD2 . TYR B-3 2 219 ? -5.706  -82.315  46.600  1.000 144.33777 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   23256 C CE1 . TYR B-3 2 219 ? -5.268  -79.609  46.921  1.000 163.04847 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   23257 C CE2 . TYR B-3 2 219 ? -4.809  -81.871  47.556  1.000 151.96090 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   23258 C CZ  . TYR B-3 2 219 ? -4.595  -80.517  47.712  1.000 161.44647 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   23259 O OH  . TYR B-3 2 219 ? -3.703  -80.071  48.661  1.000 158.08080 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   23260 N N   . HIS B-3 2 220 ? -9.868  -80.875  43.361  1.000 148.48540 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 N   1 
+ATOM   23261 C CA  . HIS B-3 2 220 ? -10.730 -80.742  42.197  1.000 163.65608 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 CA  1 
+ATOM   23262 C C   . HIS B-3 2 220 ? -9.992  -79.975  41.111  1.000 166.11850 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 C   1 
+ATOM   23263 O O   . HIS B-3 2 220 ? -9.091  -79.180  41.394  1.000 177.36240 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 O   1 
+ATOM   23264 C CB  . HIS B-3 2 220 ? -12.047 -80.034  42.547  1.000 169.99006 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 CB  1 
+ATOM   23265 C CG  . HIS B-3 2 220 ? -13.115 -80.200  41.511  1.000 184.20596 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 CG  1 
+ATOM   23266 N ND1 . HIS B-3 2 220 ? -13.923 -81.315  41.447  1.000 190.33374 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   23267 C CD2 . HIS B-3 2 220 ? -13.505 -79.394  40.495  1.000 180.42592 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   23268 C CE1 . HIS B-3 2 220 ? -14.766 -81.188  40.438  1.000 185.42961 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   23269 N NE2 . HIS B-3 2 220 ? -14.533 -80.032  39.844  1.000 177.30715 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   23270 N N   . LEU B-3 2 221 ? -10.380 -80.224  39.862  1.000 154.43717 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23271 C CA  . LEU B-3 2 221 ? -9.764  -79.604  38.698  1.000 159.99597 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23272 C C   . LEU B-3 2 221 ? -10.798 -78.797  37.928  1.000 169.90548 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23273 O O   . LEU B-3 2 221 ? -11.954 -79.211  37.800  1.000 177.45659 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23274 C CB  . LEU B-3 2 221 ? -9.138  -80.653  37.773  1.000 144.58621 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23275 C CG  . LEU B-3 2 221 ? -7.638  -80.917  37.917  1.000 124.49118 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23276 C CD1 . LEU B-3 2 221 ? -7.280  -81.214  39.357  1.000 141.93698 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23277 C CD2 . LEU B-3 2 221 ? -7.218  -82.065  37.016  1.000 114.39596 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23278 N N   . THR B-3 2 222 ? -10.373 -77.646  37.412  1.000 166.35771 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 N   1 
+ATOM   23279 C CA  . THR B-3 2 222 ? -11.257 -76.812  36.612  1.000 162.40064 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 CA  1 
+ATOM   23280 C C   . THR B-3 2 222 ? -11.470 -77.436  35.238  1.000 170.50625 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 C   1 
+ATOM   23281 O O   . THR B-3 2 222 ? -10.550 -78.009  34.649  1.000 182.91462 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 O   1 
+ATOM   23282 C CB  . THR B-3 2 222 ? -10.674 -75.405  36.469  1.000 160.60373 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 CB  1 
+ATOM   23283 O OG1 . THR B-3 2 222 ? -10.274 -74.920  37.757  1.000 159.20817 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   23284 C CG2 . THR B-3 2 222 ? -11.706 -74.454  35.879  1.000 151.38343 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   23285 N N   . SER B-3 2 223 ? -12.700 -77.325  34.729  1.000 175.43809 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-3 N   1 
+ATOM   23286 C CA  . SER B-3 2 223 ? -13.020 -77.924  33.437  1.000 184.83470 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23287 C C   . SER B-3 2 223 ? -12.292 -77.220  32.299  1.000 180.41713 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-3 C   1 
+ATOM   23288 O O   . SER B-3 2 223 ? -11.771 -77.876  31.389  1.000 180.10239 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-3 O   1 
+ATOM   23289 C CB  . SER B-3 2 223 ? -14.531 -77.898  33.207  1.000 182.45740 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23290 O OG  . SER B-3 2 223 ? -15.203 -78.734  34.133  1.000 183.51003 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23291 N N   . ASN B-3 2 224 ? -12.242 -75.889  32.330  1.000 172.59842 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23292 C CA  . ASN B-3 2 224 ? -11.585 -75.130  31.273  1.000 165.33717 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23293 C C   . ASN B-3 2 224 ? -10.248 -74.581  31.752  1.000 172.39716 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23294 O O   . ASN B-3 2 224 ? -9.995  -73.375  31.660  1.000 183.30433 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23295 C CB  . ASN B-3 2 224 ? -12.489 -73.994  30.793  1.000 167.26281 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23296 C CG  . ASN B-3 2 224 ? -13.885 -74.470  30.446  1.000 164.59296 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23297 O OD1 . ASN B-3 2 224 ? -14.879 -73.872  30.859  1.000 168.47087 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23298 N ND2 . ASN B-3 2 224 ? -13.967 -75.560  29.691  1.000 157.54260 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23299 N N   . PHE B-3 2 225 ? -9.386  -75.462  32.265  1.000 176.51235 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 N   1 
+ATOM   23300 C CA  . PHE B-3 2 225 ? -8.089  -75.022  32.771  1.000 185.79580 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   23301 C C   . PHE B-3 2 225 ? -7.192  -74.523  31.646  1.000 185.48651 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 C   1 
+ATOM   23302 O O   . PHE B-3 2 225 ? -6.418  -73.577  31.836  1.000 189.23323 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 O   1 
+ATOM   23303 C CB  . PHE B-3 2 225 ? -7.412  -76.161  33.533  1.000 185.78829 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   23304 C CG  . PHE B-3 2 225 ? -5.936  -75.966  33.727  1.000 183.21107 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   23305 C CD1 . PHE B-3 2 225 ? -5.460  -75.076  34.674  1.000 180.96288 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   23306 C CD2 . PHE B-3 2 225 ? -5.022  -76.676  32.963  1.000 174.21747 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   23307 C CE1 . PHE B-3 2 225 ? -4.104  -74.892  34.853  1.000 180.36026 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   23308 C CE2 . PHE B-3 2 225 ? -3.664  -76.498  33.138  1.000 169.97143 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   23309 C CZ  . PHE B-3 2 225 ? -3.204  -75.605  34.085  1.000 178.04883 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   23310 N N   . ARG B-3 2 226 ? -7.281  -75.141  30.467  1.000 182.54604 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 N   1 
+ATOM   23311 C CA  . ARG B-3 2 226 ? -6.397  -74.763  29.370  1.000 187.11949 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   23312 C C   . ARG B-3 2 226 ? -6.794  -73.426  28.755  1.000 187.91614 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 C   1 
+ATOM   23313 O O   . ARG B-3 2 226 ? -5.930  -72.698  28.254  1.000 191.91018 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 O   1 
+ATOM   23314 C CB  . ARG B-3 2 226 ? -6.385  -75.859  28.305  1.000 170.12300 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   23315 C CG  . ARG B-3 2 226 ? -5.359  -75.639  27.207  1.000 169.83801 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   23316 C CD  . ARG B-3 2 226 ? -5.376  -76.767  26.191  1.000 175.71853 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   23317 N NE  . ARG B-3 2 226 ? -4.909  -78.028  26.755  1.000 180.53661 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   23318 C CZ  . ARG B-3 2 226 ? -3.654  -78.451  26.703  1.000 187.10686 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   23319 N NH1 . ARG B-3 2 226 ? -2.706  -77.735  26.121  1.000 183.47064 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   23320 N NH2 . ARG B-3 2 226 ? -3.341  -79.624  27.248  1.000 167.95052 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   23321 N N   . CYS B-3 2 227 ? -8.080  -73.086  28.783  1.000 189.45805 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-3 N   1 
+ATOM   23322 C CA  . CYS B-3 2 227 ? -8.531  -71.821  28.221  1.000 193.00170 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-3 CA  1 
+ATOM   23323 C C   . CYS B-3 2 227 ? -8.039  -70.649  29.065  1.000 196.06911 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-3 C   1 
+ATOM   23324 O O   . CYS B-3 2 227 ? -7.892  -70.750  30.286  1.000 196.14552 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-3 O   1 
+ATOM   23325 C CB  . CYS B-3 2 227 ? -10.057 -71.791  28.126  1.000 187.53737 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-3 CB  1 
+ATOM   23326 S SG  . CYS B-3 2 227 ? -10.767 -73.014  26.997  1.000 163.86019 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-3 SG  1 
+ATOM   23327 N N   . CYS B-3 2 228 ? -7.782  -69.525  28.398  1.000 194.18873 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-3 N   1 
+ATOM   23328 C CA  . CYS B-3 2 228 ? -7.317  -68.340  29.100  1.000 197.02069 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-3 CA  1 
+ATOM   23329 C C   . CYS B-3 2 228 ? -8.445  -67.749  29.943  1.000 190.69792 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-3 C   1 
+ATOM   23330 O O   . CYS B-3 2 228 ? -9.619  -68.100  29.799  1.000 192.68374 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-3 O   1 
+ATOM   23331 C CB  . CYS B-3 2 228 ? -6.789  -67.297  28.116  1.000 195.32511 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-3 CB  1 
+ATOM   23332 S SG  . CYS B-3 2 228 ? -8.069  -66.279  27.353  1.000 180.14443 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-3 SG  1 
+ATOM   23333 N N   . GLN B-3 2 229 ? -8.072  -66.824  30.830  1.000 188.17835 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 N   1 
+ATOM   23334 C CA  . GLN B-3 2 229 ? -9.038  -66.279  31.780  1.000 193.64437 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   23335 C C   . GLN B-3 2 229 ? -10.134 -65.487  31.076  1.000 199.40574 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 C   1 
+ATOM   23336 O O   . GLN B-3 2 229 ? -11.302 -65.547  31.477  1.000 200.01236 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 O   1 
+ATOM   23337 C CB  . GLN B-3 2 229 ? -8.325  -65.407  32.813  1.000 194.79860 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   23338 C CG  . GLN B-3 2 229 ? -9.159  -65.111  34.049  1.000 185.97568 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   23339 C CD  . GLN B-3 2 229 ? -9.439  -66.356  34.870  1.000 176.12670 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   23340 O OE1 . GLN B-3 2 229 ? -8.562  -67.198  35.060  1.000 175.88487 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   23341 N NE2 . GLN B-3 2 229 ? -10.669 -66.480  35.356  1.000 173.50218 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   23342 N N   . ASP B-3 2 230 ? -9.783  -64.743  30.024  1.000 203.86275 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 N   1 
+ATOM   23343 C CA  . ASP B-3 2 230 ? -10.784 -63.935  29.332  1.000 204.06414 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   23344 C C   . ASP B-3 2 230 ? -11.807 -64.808  28.614  1.000 197.97774 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 C   1 
+ATOM   23345 O O   . ASP B-3 2 230 ? -13.001 -64.489  28.602  1.000 189.96805 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 O   1 
+ATOM   23346 C CB  . ASP B-3 2 230 ? -10.107 -62.981  28.348  1.000 208.59411 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   23347 C CG  . ASP B-3 2 230 ? -9.224  -61.961  29.038  1.000 222.02044 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   23348 O OD1 . ASP B-3 2 230 ? -8.915  -62.154  30.233  1.000 225.88842 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   23349 O OD2 . ASP B-3 2 230 ? -8.846  -60.964  28.388  1.000 223.82523 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   23350 N N   . ILE B-3 2 231 ? -11.360 -65.910  28.008  1.000 198.64179 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23351 C CA  . ILE B-3 2 231 ? -12.295 -66.813  27.344  1.000 187.68209 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23352 C C   . ILE B-3 2 231 ? -13.146 -67.550  28.370  1.000 180.07750 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23353 O O   . ILE B-3 2 231 ? -14.327 -67.831  28.124  1.000 180.37344 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23354 C CB  . ILE B-3 2 231 ? -11.532 -67.786  26.424  1.000 177.28691 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23355 C CG1 . ILE B-3 2 231 ? -10.838 -67.017  25.299  1.000 176.51350 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23356 C CG2 . ILE B-3 2 231 ? -12.469 -68.830  25.840  1.000 171.65919 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23357 C CD1 . ILE B-3 2 231 ? -10.047 -67.896  24.359  1.000 176.87449 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23358 N N   . GLN B-3 2 232 ? -12.576 -67.863  29.536  1.000 180.16419 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 N   1 
+ATOM   23359 C CA  . GLN B-3 2 232 ? -13.351 -68.509  30.590  1.000 173.57758 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   23360 C C   . GLN B-3 2 232 ? -14.480 -67.609  31.077  1.000 177.38319 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 C   1 
+ATOM   23361 O O   . GLN B-3 2 232 ? -15.586 -68.086  31.359  1.000 179.68776 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 O   1 
+ATOM   23362 C CB  . GLN B-3 2 232 ? -12.440 -68.895  31.756  1.000 174.07912 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   23363 C CG  . GLN B-3 2 232 ? -11.478 -70.032  31.457  1.000 181.12587 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   23364 C CD  . GLN B-3 2 232 ? -10.541 -70.316  32.616  1.000 187.86657 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   23365 O OE1 . GLN B-3 2 232 ? -10.735 -69.815  33.724  1.000 188.86850 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   23366 N NE2 . GLN B-3 2 232 ? -9.516  -71.122  32.365  1.000 189.67607 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   23367 N N   . ASN B-3 2 233 ? -14.221 -66.304  31.185  1.000 181.27435 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23368 C CA  . ASN B-3 2 233 ? -15.249 -65.387  31.669  1.000 187.34572 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23369 C C   . ASN B-3 2 233 ? -16.392 -65.258  30.671  1.000 187.63437 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23370 O O   . ASN B-3 2 233 ? -17.559 -65.156  31.066  1.000 192.58742 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23371 C CB  . ASN B-3 2 233 ? -14.640 -64.018  31.966  1.000 193.15883 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23372 C CG  . ASN B-3 2 233 ? -13.533 -64.083  32.997  1.000 193.64615 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23373 O OD1 . ASN B-3 2 233 ? -13.773 -64.388  34.165  1.000 185.07306 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23374 N ND2 . ASN B-3 2 233 ? -12.313 -63.783  32.572  1.000 195.85161 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23375 N N   . TYR B-3 2 234 ? -16.079 -65.259  29.374  1.000 186.64728 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 N   1 
+ATOM   23376 C CA  . TYR B-3 2 234 ? -17.127 -65.154  28.366  1.000 183.32788 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   23377 C C   . TYR B-3 2 234 ? -17.952 -66.430  28.275  1.000 178.89814 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 C   1 
+ATOM   23378 O O   . TYR B-3 2 234 ? -19.150 -66.370  27.975  1.000 174.44448 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 O   1 
+ATOM   23379 C CB  . TYR B-3 2 234 ? -16.513 -64.817  27.009  1.000 177.54863 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   23380 C CG  . TYR B-3 2 234 ? -17.509 -64.757  25.873  1.000 178.40425 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   23381 C CD1 . TYR B-3 2 234 ? -18.323 -63.646  25.697  1.000 173.63134 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   23382 C CD2 . TYR B-3 2 234 ? -17.630 -65.807  24.974  1.000 183.44557 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   23383 C CE1 . TYR B-3 2 234 ? -19.235 -63.586  24.660  1.000 170.93610 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   23384 C CE2 . TYR B-3 2 234 ? -18.538 -65.756  23.934  1.000 185.40027 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   23385 C CZ  . TYR B-3 2 234 ? -19.338 -64.645  23.781  1.000 181.68048 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   23386 O OH  . TYR B-3 2 234 ? -20.242 -64.594  22.746  1.000 184.71943 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   23387 N N   . SER B-3 2 235 ? -17.341 -67.586  28.533  1.000 173.27375 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-3 N   1 
+ATOM   23388 C CA  . SER B-3 2 235 ? -18.054 -68.850  28.393  1.000 165.35365 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23389 C C   . SER B-3 2 235 ? -18.961 -69.120  29.584  1.000 179.34075 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-3 C   1 
+ATOM   23390 O O   . SER B-3 2 235 ? -20.087 -69.600  29.416  1.000 188.57134 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-3 O   1 
+ATOM   23391 C CB  . SER B-3 2 235 ? -17.057 -69.994  28.221  1.000 160.56319 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23392 O OG  . SER B-3 2 235 ? -16.149 -70.043  29.307  1.000 179.32619 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23393 N N   . ASN B-3 2 236 ? -18.490 -68.811  30.790  1.000 179.84504 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23394 C CA  . ASN B-3 2 236 ? -19.204 -69.180  32.003  1.000 181.48222 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23395 C C   . ASN B-3 2 236 ? -20.386 -68.272  32.317  1.000 180.22447 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23396 O O   . ASN B-3 2 236 ? -21.172 -68.605  33.209  1.000 182.75528 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23397 C CB  . ASN B-3 2 236 ? -18.233 -69.188  33.185  1.000 184.67617 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23398 C CG  . ASN B-3 2 236 ? -17.217 -70.310  33.097  1.000 181.39738 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23399 O OD1 . ASN B-3 2 236 ? -17.443 -71.406  33.607  1.000 178.37204 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23400 N ND2 . ASN B-3 2 236 ? -16.091 -70.042  32.445  1.000 180.61262 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23401 N N   . LEU B-3 2 237 ? -20.544 -67.149  31.616  1.000 178.11013 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23402 C CA  . LEU B-3 2 237 ? -21.614 -66.221  31.963  1.000 180.29242 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23403 C C   . LEU B-3 2 237 ? -22.971 -66.654  31.422  1.000 176.51839 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23404 O O   . LEU B-3 2 237 ? -23.997 -66.130  31.871  1.000 176.39024 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23405 C CB  . LEU B-3 2 237 ? -21.275 -64.811  31.466  1.000 173.85167 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23406 C CG  . LEU B-3 2 237 ? -21.372 -64.509  29.968  1.000 163.25260 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23407 C CD1 . LEU B-3 2 237 ? -22.724 -63.897  29.600  1.000 149.32900 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23408 C CD2 . LEU B-3 2 237 ? -20.237 -63.595  29.534  1.000 177.62789 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23409 N N   . PHE B-3 2 238 ? -23.002 -67.599  30.480  1.000 173.85973 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 N   1 
+ATOM   23410 C CA  . PHE B-3 2 238 ? -24.263 -68.010  29.876  1.000 173.32441 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   23411 C C   . PHE B-3 2 238 ? -25.005 -69.047  30.710  1.000 175.41042 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 C   1 
+ATOM   23412 O O   . PHE B-3 2 238 ? -26.240 -69.104  30.657  1.000 179.71090 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 O   1 
+ATOM   23413 C CB  . PHE B-3 2 238 ? -24.014 -68.546  28.465  1.000 164.98434 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   23414 C CG  . PHE B-3 2 238 ? -23.960 -67.471  27.423  1.000 175.13460 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   23415 C CD1 . PHE B-3 2 238 ? -22.857 -66.642  27.320  1.000 176.50370 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   23416 C CD2 . PHE B-3 2 238 ? -25.019 -67.281  26.553  1.000 180.61682 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   23417 C CE1 . PHE B-3 2 238 ? -22.810 -65.642  26.366  1.000 184.58171 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   23418 C CE2 . PHE B-3 2 238 ? -24.975 -66.286  25.596  1.000 180.64396 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   23419 C CZ  . PHE B-3 2 238 ? -23.870 -65.465  25.503  1.000 186.55619 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   23420 N N   . ASN B-3 2 239 ? -24.292 -69.866  31.478  1.000 179.90586 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23421 C CA  . ASN B-3 2 239 ? -24.911 -70.855  32.351  1.000 182.77000 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23422 C C   . ASN B-3 2 239 ? -24.858 -70.372  33.796  1.000 189.56836 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23423 O O   . ASN B-3 2 239 ? -23.818 -69.901  34.265  1.000 192.92720 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23424 C CB  . ASN B-3 2 239 ? -24.218 -72.213  32.218  1.000 179.35257 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23425 C CG  . ASN B-3 2 239 ? -25.115 -73.373  32.623  1.000 178.88912 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23426 O OD1 . ASN B-3 2 239 ? -25.876 -73.282  33.587  1.000 183.09380 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23427 N ND2 . ASN B-3 2 239 ? -25.028 -74.472  31.881  1.000 160.84429 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23428 N N   . GLU B-3 2 240 ? -25.987 -70.505  34.499  1.000 186.63357 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23429 C CA  . GLU B-3 2 240 ? -26.105 -69.930  35.837  1.000 186.99030 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23430 C C   . GLU B-3 2 240 ? -25.128 -70.571  36.815  1.000 189.08802 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23431 O O   . GLU B-3 2 240 ? -24.530 -69.879  37.648  1.000 190.46717 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23432 C CB  . GLU B-3 2 240 ? -27.541 -70.070  36.343  1.000 186.33566 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23433 C CG  . GLU B-3 2 240 ? -27.776 -69.455  37.713  1.000 193.69379 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23434 C CD  . GLU B-3 2 240 ? -28.866 -68.402  37.699  1.000 197.55818 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23435 O OE1 . GLU B-3 2 240 ? -29.390 -68.104  36.605  1.000 200.56990 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23436 O OE2 . GLU B-3 2 240 ? -29.200 -67.873  38.780  1.000 196.73899 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23437 N N   . GLU B-3 2 241 ? -24.956 -71.893  36.736  1.000 189.12275 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23438 C CA  . GLU B-3 2 241 ? -24.025 -72.571  37.633  1.000 185.15573 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23439 C C   . GLU B-3 2 241 ? -22.590 -72.116  37.405  1.000 175.93122 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23440 O O   . GLU B-3 2 241 ? -21.782 -72.119  38.341  1.000 171.47485 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23441 C CB  . GLU B-3 2 241 ? -24.134 -74.086  37.456  1.000 175.22552 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23442 C CG  . GLU B-3 2 241 ? -25.468 -74.678  37.886  1.000 183.00707 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23443 C CD  . GLU B-3 2 241 ? -25.577 -74.852  39.388  1.000 197.35679 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23444 O OE1 . GLU B-3 2 241 ? -24.575 -74.607  40.094  1.000 199.64499 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23445 O OE2 . GLU B-3 2 241 ? -26.666 -75.239  39.863  1.000 192.67719 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23446 N N   . THR B-3 2 242 ? -22.258 -71.712  36.182  1.000 183.52274 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 N   1 
+ATOM   23447 C CA  . THR B-3 2 242 ? -20.895 -71.324  35.837  1.000 188.82080 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 CA  1 
+ATOM   23448 C C   . THR B-3 2 242 ? -20.603 -69.848  36.076  1.000 188.92752 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 C   1 
+ATOM   23449 O O   . THR B-3 2 242 ? -19.427 -69.464  36.122  1.000 189.99985 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 O   1 
+ATOM   23450 C CB  . THR B-3 2 242 ? -20.612 -71.670  34.371  1.000 192.96866 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 CB  1 
+ATOM   23451 O OG1 . THR B-3 2 242 ? -21.519 -70.956  33.523  1.000 187.21039 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   23452 C CG2 . THR B-3 2 242 ? -20.778 -73.165  34.131  1.000 190.94635 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   23453 N N   . ARG B-3 2 243 ? -21.638 -69.020  36.239  1.000 186.73930 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 N   1 
+ATOM   23454 C CA  . ARG B-3 2 243 ? -21.449 -67.585  36.453  1.000 181.62728 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   23455 C C   . ARG B-3 2 243 ? -20.743 -67.251  37.763  1.000 184.69776 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 C   1 
+ATOM   23456 O O   . ARG B-3 2 243 ? -20.151 -66.172  37.873  1.000 184.25844 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 O   1 
+ATOM   23457 C CB  . ARG B-3 2 243 ? -22.798 -66.873  36.409  1.000 175.64861 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   23458 C CG  . ARG B-3 2 243 ? -23.459 -66.863  35.039  1.000 179.24636 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   23459 C CD  . ARG B-3 2 243 ? -24.943 -66.577  35.146  1.000 184.22975 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   23460 N NE  . ARG B-3 2 243 ? -25.610 -66.811  33.873  1.000 181.96884 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   23461 C CZ  . ARG B-3 2 243 ? -26.921 -66.919  33.724  1.000 181.73653 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   23462 N NH1 . ARG B-3 2 243 ? -27.743 -66.822  34.756  1.000 187.17387 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   23463 N NH2 . ARG B-3 2 243 ? -27.420 -67.134  32.511  1.000 182.78256 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   23464 N N   . SER B-3 2 244 ? -20.783 -68.142  38.752  1.000 190.25197 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-3 N   1 
+ATOM   23465 C CA  . SER B-3 2 244 ? -20.210 -67.827  40.059  1.000 192.32532 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23466 C C   . SER B-3 2 244 ? -18.693 -67.974  40.098  1.000 194.85225 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-3 C   1 
+ATOM   23467 O O   . SER B-3 2 244 ? -18.038 -67.322  40.921  1.000 200.42812 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-3 O   1 
+ATOM   23468 C CB  . SER B-3 2 244 ? -20.823 -68.717  41.147  1.000 186.28420 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23469 O OG  . SER B-3 2 244 ? -20.582 -70.089  40.881  1.000 188.05342 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23470 N N   . LEU B-3 2 245 ? -18.116 -68.818  39.238  1.000 198.32107 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23471 C CA  . LEU B-3 2 245 ? -16.693 -69.130  39.358  1.000 204.38984 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23472 C C   . LEU B-3 2 245 ? -15.804 -68.064  38.729  1.000 201.99873 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23473 O O   . LEU B-3 2 245 ? -14.636 -67.935  39.113  1.000 213.30482 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23474 C CB  . LEU B-3 2 245 ? -16.397 -70.500  38.735  1.000 200.64569 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23475 C CG  . LEU B-3 2 245 ? -16.695 -70.741  37.250  1.000 191.23210 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23476 C CD1 . LEU B-3 2 245 ? -15.498 -70.416  36.356  1.000 198.06367 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23477 C CD2 . LEU B-3 2 245 ? -17.166 -72.173  37.014  1.000 179.90088 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23478 N N   . ILE B-3 2 246 ? -16.322 -67.300  37.776  1.000 188.59245 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23479 C CA  . ILE B-3 2 246 ? -15.495 -66.349  37.043  1.000 191.76533 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23480 C C   . ILE B-3 2 246 ? -15.318 -65.071  37.852  1.000 205.13140 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23481 O O   . ILE B-3 2 246 ? -16.207 -64.642  38.596  1.000 208.57349 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23482 C CB  . ILE B-3 2 246 ? -16.095 -66.059  35.653  1.000 192.49565 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23483 C CG1 . ILE B-3 2 246 ? -17.606 -65.814  35.747  1.000 194.05377 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23484 C CG2 . ILE B-3 2 246 ? -15.770 -67.191  34.696  1.000 189.04719 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23485 C CD1 . ILE B-3 2 246 ? -17.989 -64.351  35.869  1.000 179.96359 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23486 N N   . LYS B-3 2 247 ? -14.147 -64.458  37.701  1.000 208.53416 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23487 C CA  . LYS B-3 2 247 ? -13.813 -63.202  38.354  1.000 212.00881 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23488 C C   . LYS B-3 2 247 ? -13.505 -62.153  37.296  1.000 214.19178 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23489 O O   . LYS B-3 2 247 ? -12.845 -62.444  36.294  1.000 210.69170 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23490 C CB  . LYS B-3 2 247 ? -12.616 -63.365  39.297  1.000 210.93210 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23491 C CG  . LYS B-3 2 247 ? -12.817 -64.406  40.387  1.000 208.59476 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23492 C CD  . LYS B-3 2 247 ? -14.001 -64.059  41.276  1.000 205.39818 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23493 C CE  . LYS B-3 2 247 ? -14.203 -65.108  42.358  1.000 187.80907 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23494 N NZ  . LYS B-3 2 247 ? -15.350 -64.773  43.245  1.000 170.68411 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23495 N N   . GLU B-3 2 248 ? -13.984 -60.934  37.524  1.000 214.43821 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23496 C CA  . GLU B-3 2 248 ? -13.832 -59.871  36.541  1.000 215.04417 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23497 C C   . GLU B-3 2 248 ? -12.382 -59.404  36.464  1.000 217.57208 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23498 O O   . GLU B-3 2 248 ? -11.627 -59.477  37.438  1.000 223.01552 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23499 C CB  . GLU B-3 2 248 ? -14.747 -58.695  36.888  1.000 211.92816 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23500 C CG  . GLU B-3 2 248 ? -14.933 -57.686  35.762  1.000 215.62469 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23501 C CD  . GLU B-3 2 248 ? -15.860 -56.548  36.146  1.000 210.08523 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23502 O OE1 . GLU B-3 2 248 ? -16.258 -56.477  37.328  1.000 209.44584 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23503 O OE2 . GLU B-3 2 248 ? -16.192 -55.725  35.267  1.000 206.40020 ? ? ? ? ? -1 249 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23504 N N   . LYS B-3 2 249 ? -11.996 -58.921  35.282  1.000 218.54002 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23505 C CA  . LYS B-3 2 249 ? -10.670 -58.379  35.034  1.000 229.75931 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23506 C C   . LYS B-3 2 249 ? -10.794 -56.942  34.544  1.000 236.21839 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23507 O O   . LYS B-3 2 249 ? -11.756 -56.586  33.855  1.000 233.65687 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23508 C CB  . LYS B-3 2 249 ? -9.913  -59.227  34.001  1.000 229.48758 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23509 C CG  . LYS B-3 2 249 ? -8.470  -58.810  33.779  1.000 232.72484 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23510 C CD  . LYS B-3 2 249 ? -7.705  -58.749  35.091  1.000 222.19728 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23511 C CE  . LYS B-3 2 249 ? -6.259  -58.336  34.865  1.000 200.49296 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23512 N NZ  . LYS B-3 2 249 ? -5.541  -58.073  36.142  1.000 181.09286 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23513 N N   . ASN B-3 2 250 ? -9.807  -56.115  34.904  1.000 239.98481 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23514 C CA  . ASN B-3 2 250 ? -9.841  -54.703  34.522  1.000 241.08998 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23515 C C   . ASN B-3 2 250 ? -9.759  -54.510  33.011  1.000 248.84863 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23516 O O   . ASN B-3 2 250 ? -10.372 -53.583  32.471  1.000 252.41798 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23517 C CB  . ASN B-3 2 250 ? -8.717  -53.934  35.215  1.000 239.73793 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23518 C CG  . ASN B-3 2 250 ? -7.338  -54.522  34.930  1.000 234.46861 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23519 O OD1 . ASN B-3 2 250 ? -7.181  -55.381  34.055  1.000 235.01499 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23520 N ND2 . ASN B-3 2 250 ? -6.335  -54.055  35.659  1.000 225.37053 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23521 N N   . GLU B-3 2 251 ? -9.006  -55.354  32.314  1.000 247.37724 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23522 C CA  . GLU B-3 2 251 ? -8.831  -55.237  30.870  1.000 244.33924 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23523 C C   . GLU B-3 2 251 ? -9.072  -56.588  30.214  1.000 237.45188 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23524 O O   . GLU B-3 2 251 ? -8.544  -57.606  30.671  1.000 228.25437 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23525 C CB  . GLU B-3 2 251 ? -7.426  -54.729  30.523  1.000 246.65320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23526 C CG  . GLU B-3 2 251 ? -7.108  -53.340  31.062  1.000 250.98062 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23527 C CD  . GLU B-3 2 251 ? -7.907  -52.254  30.375  1.000 256.92131 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23528 O OE1 . GLU B-3 2 251 ? -8.248  -52.430  29.187  1.000 260.71320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23529 O OE2 . GLU B-3 2 251 ? -8.199  -51.228  31.024  1.000 270.94976 ? ? ? ? ? -1 252 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23530 N N   . VAL B-3 2 252 ? -9.864  -56.594  29.143  1.000 242.91659 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 N   1 
+ATOM   23531 C CA  . VAL B-3 2 252 ? -10.174 -57.798  28.383  1.000 235.99496 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   23532 C C   . VAL B-3 2 252 ? -9.618  -57.629  26.976  1.000 227.46415 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 C   1 
+ATOM   23533 O O   . VAL B-3 2 252 ? -9.912  -56.636  26.300  1.000 218.64638 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 O   1 
+ATOM   23534 C CB  . VAL B-3 2 252 ? -11.689 -58.073  28.348  1.000 222.29489 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   23535 C CG1 . VAL B-3 2 252 ? -12.023 -59.084  27.254  1.000 206.61617 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   23536 C CG2 . VAL B-3 2 252 ? -12.168 -58.580  29.701  1.000 218.09594 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   23537 N N   . GLN B-3 2 253 ? -8.817  -58.601  26.535  1.000 223.48762 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 N   1 
+ATOM   23538 C CA  . GLN B-3 2 253 ? -8.170  -58.532  25.230  1.000 214.18556 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   23539 C C   . GLN B-3 2 253 ? -8.345  -59.776  24.373  1.000 207.78013 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 C   1 
+ATOM   23540 O O   . GLN B-3 2 253 ? -8.153  -59.685  23.154  1.000 205.26100 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 O   1 
+ATOM   23541 C CB  . GLN B-3 2 253 ? -6.663  -58.267  25.384  1.000 218.24003 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   23542 C CG  . GLN B-3 2 253 ? -6.278  -57.338  26.527  1.000 223.84140 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   23543 C CD  . GLN B-3 2 253 ? -6.104  -58.072  27.844  1.000 221.47555 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   23544 O OE1 . GLN B-3 2 253 ? -6.580  -59.195  28.011  1.000 219.78676 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   23545 N NE2 . GLN B-3 2 253 ? -5.413  -57.442  28.786  1.000 215.12306 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   23546 N N   . ASN B-3 2 254 ? -8.701  -60.924  24.950  1.000 208.40219 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23547 C CA  . ASN B-3 2 254 ? -8.705  -62.168  24.189  1.000 207.41766 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23548 C C   . ASN B-3 2 254 ? -9.998  -62.380  23.411  1.000 209.83691 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23549 O O   . ASN B-3 2 254 ? -9.972  -62.994  22.339  1.000 205.39966 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23550 C CB  . ASN B-3 2 254 ? -8.459  -63.355  25.122  1.000 199.34721 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23551 C CG  . ASN B-3 2 254 ? -7.070  -63.341  25.729  1.000 203.17272 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23552 O OD1 . ASN B-3 2 254 ? -6.127  -63.896  25.163  1.000 198.40598 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23553 N ND2 . ASN B-3 2 254 ? -6.935  -62.706  26.887  1.000 208.97153 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23554 N N   . VAL B-3 2 255 ? -11.126 -61.894  23.920  1.000 207.21745 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 N   1 
+ATOM   23555 C CA  . VAL B-3 2 255 ? -12.424 -62.100  23.287  1.000 192.84431 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   23556 C C   . VAL B-3 2 255 ? -12.772 -60.850  22.490  1.000 191.80247 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 C   1 
+ATOM   23557 O O   . VAL B-3 2 255 ? -12.876 -59.754  23.052  1.000 197.57152 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 O   1 
+ATOM   23558 C CB  . VAL B-3 2 255 ? -13.511 -62.419  24.325  1.000 188.52690 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   23559 C CG1 . VAL B-3 2 255 ? -14.704 -63.079  23.651  1.000 179.97868 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   23560 C CG2 . VAL B-3 2 255 ? -12.951 -63.311  25.423  1.000 189.04649 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   23561 N N   . ILE B-3 2 256 ? -12.957 -61.015  21.182  1.000 193.23222 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23562 C CA  . ILE B-3 2 256 ? -13.222 -59.910  20.266  1.000 200.00178 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23563 C C   . ILE B-3 2 256 ? -14.632 -60.061  19.713  1.000 202.71773 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23564 O O   . ILE B-3 2 256 ? -15.036 -61.161  19.318  1.000 201.28590 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23565 C CB  . ILE B-3 2 256 ? -12.192 -59.868  19.124  1.000 197.42554 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23566 C CG1 . ILE B-3 2 256 ? -10.779 -59.678  19.679  1.000 199.19366 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23567 C CG2 . ILE B-3 2 256 ? -12.534 -58.768  18.132  1.000 199.06255 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23568 C CD1 . ILE B-3 2 256 ? -10.563 -58.346  20.354  1.000 202.18834 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23569 N N   . SER B-3 2 257 ? -15.377 -58.958  19.682  1.000 208.43042 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-3 N   1 
+ATOM   23570 C CA  . SER B-3 2 257 ? -16.702 -58.918  19.079  1.000 210.27008 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23571 C C   . SER B-3 2 257 ? -16.705 -57.914  17.936  1.000 221.16062 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-3 C   1 
+ATOM   23572 O O   . SER B-3 2 257 ? -16.233 -56.784  18.096  1.000 222.84838 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-3 O   1 
+ATOM   23573 C CB  . SER B-3 2 257 ? -17.778 -58.546  20.101  1.000 203.28794 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23574 O OG  . SER B-3 2 257 ? -17.586 -57.230  20.588  1.000 203.40262 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23575 N N   . ILE B-3 2 258 ? -17.240 -58.328  16.791  1.000 222.32202 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23576 C CA  . ILE B-3 2 258 ? -17.351 -57.468  15.619  1.000 220.48118 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23577 C C   . ILE B-3 2 258 ? -18.668 -57.776  14.920  1.000 220.20900 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23578 O O   . ILE B-3 2 258 ? -18.967 -58.939  14.630  1.000 211.97499 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23579 C CB  . ILE B-3 2 258 ? -16.159 -57.647  14.657  1.000 219.81500 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23580 C CG1 . ILE B-3 2 258 ? -16.422 -56.920  13.336  1.000 228.13263 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23581 C CG2 . ILE B-3 2 258 ? -15.858 -59.125  14.427  1.000 214.10690 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23582 C CD1 . ILE B-3 2 258 ? -15.280 -57.019  12.351  1.000 227.11695 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23583 N N   . ALA B-3 2 259 ? -19.459 -56.738  14.665  1.000 232.55969 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-3 N   1 
+ATOM   23584 C CA  . ALA B-3 2 259 ? -20.725 -56.917  13.970  1.000 235.23596 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   23585 C C   . ALA B-3 2 259 ? -20.482 -57.215  12.496  1.000 247.36010 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-3 C   1 
+ATOM   23586 O O   . ALA B-3 2 259 ? -19.652 -56.575  11.844  1.000 251.55698 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-3 O   1 
+ATOM   23587 C CB  . ALA B-3 2 259 ? -21.598 -55.672  14.122  1.000 230.05459 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   23588 N N   . ASP B-3 2 260 ? -21.214 -58.196  11.970  1.000 246.68227 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 N   1 
+ATOM   23589 C CA  . ASP B-3 2 260 ? -21.042 -58.639  10.587  1.000 247.71476 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   23590 C C   . ASP B-3 2 260 ? -21.782 -57.680  9.662   1.000 254.95664 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 C   1 
+ATOM   23591 O O   . ASP B-3 2 260 ? -22.977 -57.824  9.399   1.000 253.67070 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 O   1 
+ATOM   23592 C CB  . ASP B-3 2 260 ? -21.529 -60.073  10.414  1.000 242.80986 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   23593 C CG  . ASP B-3 2 260 ? -22.870 -60.321  11.077  1.000 243.25569 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   23594 O OD1 . ASP B-3 2 260 ? -23.395 -59.397  11.733  1.000 243.12414 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   23595 O OD2 . ASP B-3 2 260 ? -23.399 -61.445  10.944  1.000 248.35689 ? ? ? ? ? -1 261 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   23596 N N   . ASP B-3 2 261 ? -21.054 -56.686  9.157   1.000 259.50095 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 N   1 
+ATOM   23597 C CA  . ASP B-3 2 261 ? -21.581 -55.742  8.181   1.000 262.70468 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   23598 C C   . ASP B-3 2 261 ? -21.102 -56.034  6.765   1.000 265.51678 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 C   1 
+ATOM   23599 O O   . ASP B-3 2 261 ? -21.885 -55.927  5.816   1.000 268.79386 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 O   1 
+ATOM   23600 C CB  . ASP B-3 2 261 ? -21.197 -54.310  8.572   1.000 266.16332 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   23601 C CG  . ASP B-3 2 261 ? -19.709 -54.155  8.837   1.000 262.24194 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   23602 O OD1 . ASP B-3 2 261 ? -18.996 -55.179  8.854   1.000 261.03717 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   23603 O OD2 . ASP B-3 2 261 ? -19.252 -53.007  9.026   1.000 260.71210 ? ? ? ? ? -1 262 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   23604 N N   . MET B-3 2 262 ? -19.838 -56.413  6.614   1.000 264.68548 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 N   1 
+ATOM   23605 C CA  . MET B-3 2 262 ? -19.230 -56.765  5.338   1.000 260.41516 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 CA  1 
+ATOM   23606 C C   . MET B-3 2 262 ? -19.340 -58.265  5.102   1.000 256.98827 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 C   1 
+ATOM   23607 O O   . MET B-3 2 262 ? -19.698 -59.024  6.006   1.000 261.40977 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 O   1 
+ATOM   23608 C CB  . MET B-3 2 262 ? -17.772 -56.300  5.329   1.000 259.49816 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 CB  1 
+ATOM   23609 C CG  . MET B-3 2 262 ? -16.923 -56.833  6.473   1.000 258.10311 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 CG  1 
+ATOM   23610 S SD  . MET B-3 2 262 ? -15.407 -55.881  6.689   1.000 242.54031 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 SD  1 
+ATOM   23611 C CE  . MET B-3 2 262 ? -16.075 -54.329  7.285   1.000 250.84707 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 CE  1 
+ATOM   23612 N N   . PRO B-3 2 263 ? -19.062 -58.734  3.879   1.000 253.17963 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 N   1 
+ATOM   23613 C CA  . PRO B-3 2 263 ? -19.107 -60.179  3.614   1.000 249.37214 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   23614 C C   . PRO B-3 2 263 ? -18.214 -60.976  4.556   1.000 254.21762 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 C   1 
+ATOM   23615 O O   . PRO B-3 2 263 ? -17.313 -60.445  5.209   1.000 260.08470 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 O   1 
+ATOM   23616 C CB  . PRO B-3 2 263 ? -18.619 -60.286  2.166   1.000 250.19751 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   23617 C CG  . PRO B-3 2 263 ? -19.051 -59.011  1.550   1.000 258.58770 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   23618 C CD  . PRO B-3 2 263 ? -18.913 -57.963  2.629   1.000 259.01077 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   23619 N N   . ILE B-3 2 264 ? -18.480 -62.285  4.606   1.000 250.52678 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23620 C CA  . ILE B-3 2 264 ? -17.794 -63.162  5.554   1.000 240.18197 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23621 C C   . ILE B-3 2 264 ? -16.292 -63.162  5.299   1.000 241.76657 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23622 O O   . ILE B-3 2 264 ? -15.488 -63.093  6.237   1.000 233.01507 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23623 C CB  . ILE B-3 2 264 ? -18.379 -64.587  5.487   1.000 225.52142 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23624 C CG1 . ILE B-3 2 264 ? -19.832 -64.605  5.973   1.000 215.73913 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23625 C CG2 . ILE B-3 2 264 ? -17.531 -65.559  6.299   1.000 207.54194 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23626 C CD1 . ILE B-3 2 264 ? -20.859 -64.420  4.873   1.000 211.86562 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23627 N N   . SER B-3 2 265 ? -15.888 -63.233  4.028   1.000 250.38655 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-3 N   1 
+ATOM   23628 C CA  . SER B-3 2 265 ? -14.466 -63.233  3.704   1.000 246.72260 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23629 C C   . SER B-3 2 265 ? -13.805 -61.906  4.058   1.000 251.30494 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-3 C   1 
+ATOM   23630 O O   . SER B-3 2 265 ? -12.618 -61.880  4.402   1.000 246.39369 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-3 O   1 
+ATOM   23631 C CB  . SER B-3 2 265 ? -14.267 -63.546  2.222   1.000 242.72591 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23632 O OG  . SER B-3 2 265 ? -14.852 -64.791  1.883   1.000 240.48113 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23633 N N   . ASP B-3 2 266 ? -14.551 -60.801  3.979   1.000 259.27941 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 N   1 
+ATOM   23634 C CA  . ASP B-3 2 266 ? -13.982 -59.500  4.314   1.000 256.62007 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   23635 C C   . ASP B-3 2 266 ? -13.767 -59.350  5.814   1.000 256.46024 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 C   1 
+ATOM   23636 O O   . ASP B-3 2 266 ? -12.811 -58.689  6.238   1.000 256.38931 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 O   1 
+ATOM   23637 C CB  . ASP B-3 2 266 ? -14.882 -58.382  3.787   1.000 252.71201 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   23638 C CG  . ASP B-3 2 266 ? -14.967 -58.368  2.273   1.000 248.04271 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   23639 O OD1 . ASP B-3 2 266 ? -15.438 -59.369  1.692   1.000 245.78135 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   23640 O OD2 . ASP B-3 2 266 ? -14.562 -57.356  1.664   1.000 253.63352 ? ? ? ? ? -1 267 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   23641 N N   . ILE B-3 2 267 ? -14.639 -59.950  6.629   1.000 254.31295 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23642 C CA  . ILE B-3 2 267 ? -14.429 -59.938  8.074   1.000 254.72215 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23643 C C   . ILE B-3 2 267 ? -13.161 -60.702  8.426   1.000 257.65937 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23644 O O   . ILE B-3 2 267 ? -12.415 -60.317  9.334   1.000 256.13029 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23645 C CB  . ILE B-3 2 267 ? -15.656 -60.519  8.803   1.000 244.42016 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23646 C CG1 . ILE B-3 2 267 ? -16.935 -59.830  8.330   1.000 248.73764 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23647 C CG2 . ILE B-3 2 267 ? -15.504 -60.363  10.310  1.000 229.08614 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23648 C CD1 . ILE B-3 2 267 ? -18.202 -60.452  8.875   1.000 241.77023 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23649 N N   . LEU B-3 2 268 ? -12.896 -61.798  7.709   1.000 258.31318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23650 C CA  . LEU B-3 2 268 ? -11.673 -62.560  7.936   1.000 255.55858 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23651 C C   . LEU B-3 2 268 ? -10.441 -61.751  7.553   1.000 255.66638 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23652 O O   . LEU B-3 2 268 ? -9.425  -61.783  8.256   1.000 248.70764 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23653 C CB  . LEU B-3 2 268 ? -11.725 -63.870  7.150   1.000 249.98318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23654 C CG  . LEU B-3 2 268 ? -10.556 -64.838  7.333   1.000 243.85640 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23655 C CD1 . LEU B-3 2 268 ? -10.453 -65.271  8.784   1.000 246.62541 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23656 C CD2 . LEU B-3 2 268 ? -10.714 -66.044  6.421   1.000 235.74077 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23657 N N   . LEU B-3 2 269 ? -10.513 -61.018  6.439   1.000 257.54718 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23658 C CA  . LEU B-3 2 269 ? -9.402  -60.161  6.040   1.000 252.21576 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23659 C C   . LEU B-3 2 269 ? -9.245  -58.980  6.989   1.000 259.10481 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23660 O O   . LEU B-3 2 269 ? -8.121  -58.543  7.263   1.000 258.62101 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23661 C CB  . LEU B-3 2 269 ? -9.611  -59.672  4.607   1.000 246.44301 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23662 C CG  . LEU B-3 2 269 ? -9.529  -60.717  3.494   1.000 240.20848 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23663 C CD1 . LEU B-3 2 269 ? -10.374 -60.298  2.303   1.000 241.08610 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23664 C CD2 . LEU B-3 2 269 ? -8.083  -60.925  3.073   1.000 234.37302 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23665 N N   . LYS B-3 2 270 ? -10.360 -58.448  7.494   1.000 266.70712 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23666 C CA  . LYS B-3 2 270 ? -10.298 -57.306  8.400   1.000 275.94059 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23667 C C   . LYS B-3 2 270 ? -9.627  -57.681  9.715   1.000 273.44122 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23668 O O   . LYS B-3 2 270 ? -8.803  -56.923  10.241  1.000 279.44075 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23669 C CB  . LYS B-3 2 270 ? -11.705 -56.766  8.650   1.000 276.38081 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23670 C CG  . LYS B-3 2 270 ? -11.788 -55.686  9.714   1.000 277.44127 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23671 C CD  . LYS B-3 2 270 ? -13.215 -55.196  9.881   1.000 269.42000 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23672 C CE  . LYS B-3 2 270 ? -13.315 -54.114  10.943  1.000 252.44739 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23673 N NZ  . LYS B-3 2 270 ? -14.717 -53.640  11.118  1.000 250.13605 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23674 N N   . LEU B-3 2 271 ? -9.965  -58.851  10.260  1.000 263.46521 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23675 C CA  . LEU B-3 2 271 ? -9.375  -59.284  11.520  1.000 256.93056 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23676 C C   . LEU B-3 2 271 ? -7.913  -59.678  11.354  1.000 255.11518 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23677 O O   . LEU B-3 2 271 ? -7.135  -59.578  12.309  1.000 246.41631 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23678 C CB  . LEU B-3 2 271 ? -10.182 -60.449  12.091  1.000 244.21147 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23679 C CG  . LEU B-3 2 271 ? -11.621 -60.161  12.529  1.000 231.63982 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23680 C CD1 . LEU B-3 2 271 ? -12.402 -61.457  12.673  1.000 215.20536 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23681 C CD2 . LEU B-3 2 271 ? -11.639 -59.378  13.832  1.000 223.77234 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23682 N N   . THR B-3 2 272 ? -7.519  -60.118  10.160  1.000 256.76931 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 N   1 
+ATOM   23683 C CA  . THR B-3 2 272 ? -6.165  -60.610  9.938   1.000 247.37968 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 CA  1 
+ATOM   23684 C C   . THR B-3 2 272 ? -5.184  -59.504  9.569   1.000 254.61015 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 C   1 
+ATOM   23685 O O   . THR B-3 2 272 ? -4.007  -59.581  9.940   1.000 251.89502 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 O   1 
+ATOM   23686 C CB  . THR B-3 2 272 ? -6.173  -61.676  8.837   1.000 231.50916 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 CB  1 
+ATOM   23687 O OG1 . THR B-3 2 272 ? -7.172  -62.662  9.128   1.000 224.96136 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   23688 C CG2 . THR B-3 2 272 ? -4.816  -62.361  8.735   1.000 210.93027 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   23689 N N   . GLU B-3 2 273 ? -5.639  -58.471  8.865   1.000 259.89049 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23690 C CA  . GLU B-3 2 273 ? -4.751  -57.442  8.335   1.000 260.41645 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23691 C C   . GLU B-3 2 273 ? -4.963  -56.066  8.946   1.000 271.41846 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23692 O O   . GLU B-3 2 273 ? -3.985  -55.368  9.226   1.000 275.52121 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23693 C CB  . GLU B-3 2 273 ? -4.912  -57.346  6.813   1.000 258.89400 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23694 C CG  . GLU B-3 2 273 ? -4.627  -58.651  6.086   1.000 256.82028 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23695 C CD  . GLU B-3 2 273 ? -4.499  -58.468  4.587   1.000 263.27032 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23696 O OE1 . GLU B-3 2 273 ? -4.626  -57.318  4.115   1.000 272.78180 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23697 O OE2 . GLU B-3 2 273 ? -4.267  -59.472  3.880   1.000 260.46423 ? ? ? ? ? -1 274 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23698 N N   . GLU B-3 2 274 ? -6.211  -55.648  9.166   1.000 280.40062 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23699 C CA  . GLU B-3 2 274 ? -6.454  -54.292  9.648   1.000 314.17002 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23700 C C   . GLU B-3 2 274 ? -6.191  -54.162  11.145  1.000 288.02085 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23701 O O   . GLU B-3 2 274 ? -5.675  -53.134  11.596  1.000 291.74245 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23702 C CB  . GLU B-3 2 274 ? -7.882  -53.867  9.305   1.000 360.27315 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23703 C CG  . GLU B-3 2 274 ? -8.086  -53.596  7.820   1.000 307.77514 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23704 C CD  . GLU B-3 2 274 ? -9.543  -53.650  7.405   1.000 297.15224 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23705 O OE1 . GLU B-3 2 274 ? -10.408 -53.207  8.190   1.000 294.55843 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23706 O OE2 . GLU B-3 2 274 ? -9.823  -54.147  6.293   1.000 291.83179 ? ? ? ? ? -1 275 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23707 N N   . LYS B-3 2 275 ? -6.531  -55.187  11.929  1.000 275.84293 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23708 C CA  . LYS B-3 2 275 ? -6.267  -55.176  13.360  1.000 266.50995 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23709 C C   . LYS B-3 2 275 ? -5.219  -56.189  13.796  1.000 257.87232 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23710 O O   . LYS B-3 2 275 ? -4.649  -56.030  14.880  1.000 257.28165 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23711 C CB  . LYS B-3 2 275 ? -7.562  -55.432  14.146  1.000 257.98953 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23712 C CG  . LYS B-3 2 275 ? -8.591  -54.318  14.029  1.000 248.44631 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23713 C CD  . LYS B-3 2 275 ? -8.103  -53.037  14.688  1.000 236.40688 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23714 C CE  . LYS B-3 2 275 ? -9.155  -51.942  14.608  1.000 219.81831 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23715 N NZ  . LYS B-3 2 275 ? -8.733  -50.705  15.323  1.000 210.81792 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23716 N N   . GLN B-3 2 276 ? -4.955  -57.215  12.984  1.000 256.38323 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 N   1 
+ATOM   23717 C CA  . GLN B-3 2 276 ? -3.951  -58.240  13.277  1.000 251.21424 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   23718 C C   . GLN B-3 2 276 ? -4.216  -58.926  14.617  1.000 247.96117 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 C   1 
+ATOM   23719 O O   . GLN B-3 2 276 ? -3.287  -59.320  15.326  1.000 244.94940 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 O   1 
+ATOM   23720 C CB  . GLN B-3 2 276 ? -2.534  -57.654  13.229  1.000 250.54587 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   23721 C CG  . GLN B-3 2 276 ? -1.419  -58.685  13.063  1.000 242.26490 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   23722 C CD  . GLN B-3 2 276 ? -1.703  -59.688  11.963  1.000 233.67013 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   23723 O OE1 . GLN B-3 2 276 ? -2.205  -60.783  12.220  1.000 225.55395 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   23724 N NE2 . GLN B-3 2 276 ? -1.379  -59.321  10.729  1.000 241.67710 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   23725 N N   . VAL B-3 2 277 ? -5.494  -59.070  14.981  1.000 243.83626 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 N   1 
+ATOM   23726 C CA  . VAL B-3 2 277 ? -5.851  -59.823  16.181  1.000 235.98762 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   23727 C C   . VAL B-3 2 277 ? -5.892  -61.320  15.931  1.000 234.04267 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 C   1 
+ATOM   23728 O O   . VAL B-3 2 277 ? -5.933  -62.096  16.893  1.000 225.57449 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 O   1 
+ATOM   23729 C CB  . VAL B-3 2 277 ? -7.203  -59.351  16.748  1.000 227.51718 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   23730 C CG1 . VAL B-3 2 277 ? -7.037  -58.022  17.472  1.000 223.28361 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   23731 C CG2 . VAL B-3 2 277 ? -8.233  -59.222  15.638  1.000 224.17083 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   23732 N N   . LEU B-3 2 278 ? -5.877  -61.749  14.669  1.000 235.11041 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23733 C CA  . LEU B-3 2 278 ? -5.757  -63.156  14.309  1.000 227.07004 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23734 C C   . LEU B-3 2 278 ? -4.604  -63.320  13.332  1.000 216.47136 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23735 O O   . LEU B-3 2 278 ? -4.501  -62.571  12.355  1.000 213.23012 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23736 C CB  . LEU B-3 2 278 ? -7.048  -63.700  13.690  1.000 221.79856 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23737 C CG  . LEU B-3 2 278 ? -8.240  -63.849  14.634  1.000 206.18767 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23738 C CD1 . LEU B-3 2 278 ? -9.049  -62.571  14.656  1.000 212.35263 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23739 C CD2 . LEU B-3 2 278 ? -9.101  -65.033  14.236  1.000 180.50301 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23740 N N   . ASN B-3 2 279 ? -3.746  -64.301  13.596  1.000 207.87592 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23741 C CA  . ASN B-3 2 279 ? -2.595  -64.579  12.748  1.000 203.40863 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23742 C C   . ASN B-3 2 279 ? -2.958  -65.637  11.713  1.000 203.98641 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23743 O O   . ASN B-3 2 279 ? -3.541  -66.671  12.051  1.000 213.27885 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23744 C CB  . ASN B-3 2 279 ? -1.410  -65.046  13.594  1.000 199.77526 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23745 C CG  . ASN B-3 2 279 ? -0.211  -65.436  12.755  1.000 207.55354 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23746 O OD1 . ASN B-3 2 279 ? -0.045  -64.968  11.628  1.000 220.75108 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23747 N ND2 . ASN B-3 2 279 ? 0.637   -66.297  13.305  1.000 203.38955 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23748 N N   . ILE B-3 2 280 ? -2.606  -65.374  10.451  1.000 199.48932 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23749 C CA  . ILE B-3 2 280 ? -2.882  -66.337  9.388   1.000 194.62475 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23750 C C   . ILE B-3 2 280 ? -1.996  -67.568  9.539   1.000 201.20839 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23751 O O   . ILE B-3 2 280 ? -2.360  -68.664  9.093   1.000 199.95353 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23752 C CB  . ILE B-3 2 280 ? -2.713  -65.674  8.006   1.000 200.36351 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23753 C CG1 . ILE B-3 2 280 ? -3.214  -66.593  6.889   1.000 197.83667 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23754 C CG2 . ILE B-3 2 280 ? -1.262  -65.293  7.757   1.000 198.50327 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23755 C CD1 . ILE B-3 2 280 ? -4.708  -66.796  6.882   1.000 182.89524 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23756 N N   . GLU B-3 2 281 ? -0.837  -67.417  10.184  1.000 209.96289 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23757 C CA  . GLU B-3 2 281 ? 0.062   -68.542  10.408  1.000 212.85384 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23758 C C   . GLU B-3 2 281 ? -0.412  -69.444  11.541  1.000 211.72548 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23759 O O   . GLU B-3 2 281 ? -0.074  -70.633  11.559  1.000 212.32371 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23760 C CB  . GLU B-3 2 281 ? 1.474   -68.031  10.696  1.000 216.78089 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23761 C CG  . GLU B-3 2 281 ? 2.141   -67.383  9.497   1.000 216.59775 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23762 C CD  . GLU B-3 2 281 ? 3.420   -66.659  9.860   1.000 212.99704 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23763 O OE1 . GLU B-3 2 281 ? 3.393   -65.844  10.806  1.000 209.11066 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23764 O OE2 . GLU B-3 2 281 ? 4.452   -66.906  9.203   1.000 213.62045 ? ? ? ? ? -1 282 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23765 N N   . ALA B-3 2 282 ? -1.174  -68.910  12.492  1.000 211.90794 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-3 N   1 
+ATOM   23766 C CA  . ALA B-3 2 282 ? -1.779  -69.736  13.525  1.000 205.03849 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   23767 C C   . ALA B-3 2 282 ? -3.032  -70.418  12.986  1.000 192.38681 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-3 C   1 
+ATOM   23768 O O   . ALA B-3 2 282 ? -3.656  -69.957  12.027  1.000 197.25202 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-3 O   1 
+ATOM   23769 C CB  . ALA B-3 2 282 ? -2.121  -68.898  14.758  1.000 200.70282 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   23770 N N   . GLU B-3 2 283 ? -3.400  -71.534  13.612  1.000 186.80583 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23771 C CA  . GLU B-3 2 283 ? -4.558  -72.282  13.145  1.000 182.26585 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23772 C C   . GLU B-3 2 283 ? -5.840  -71.508  13.437  1.000 183.34003 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23773 O O   . GLU B-3 2 283 ? -6.026  -70.974  14.535  1.000 183.13881 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23774 C CB  . GLU B-3 2 283 ? -4.606  -73.674  13.782  1.000 170.77659 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23775 C CG  . GLU B-3 2 283 ? -4.920  -73.719  15.265  1.000 170.72601 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23776 C CD  . GLU B-3 2 283 ? -5.410  -75.085  15.707  1.000 167.74910 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23777 O OE1 . GLU B-3 2 283 ? -5.542  -75.977  14.842  1.000 155.15501 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23778 O OE2 . GLU B-3 2 283 ? -5.666  -75.268  16.916  1.000 162.40138 ? ? ? ? ? -1 284 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23779 N N   . LEU B-3 2 284 ? -6.716  -71.434  12.440  1.000 175.28660 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23780 C CA  . LEU B-3 2 284 ? -7.972  -70.705  12.537  1.000 176.12228 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23781 C C   . LEU B-3 2 284 ? -9.107  -71.638  12.149  1.000 184.79922 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23782 O O   . LEU B-3 2 284 ? -9.029  -72.322  11.123  1.000 189.86307 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23783 C CB  . LEU B-3 2 284 ? -7.952  -69.466  11.633  1.000 188.89140 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23784 C CG  . LEU B-3 2 284 ? -8.986  -68.356  11.842  1.000 180.61708 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23785 C CD1 . LEU B-3 2 284 ? -8.463  -67.053  11.265  1.000 177.02848 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23786 C CD2 . LEU B-3 2 284 ? -10.328 -68.703  11.214  1.000 177.89593 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23787 N N   . VAL B-3 2 285 ? -10.159 -71.667  12.966  1.000 184.26823 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 N   1 
+ATOM   23788 C CA  . VAL B-3 2 285 ? -11.302 -72.537  12.726  1.000 183.05446 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   23789 C C   . VAL B-3 2 285 ? -12.586 -71.765  12.994  1.000 177.76275 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 C   1 
+ATOM   23790 O O   . VAL B-3 2 285 ? -12.652 -70.923  13.895  1.000 164.97666 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 O   1 
+ATOM   23791 C CB  . VAL B-3 2 285 ? -11.235 -73.818  13.583  1.000 170.41676 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   23792 C CG1 . VAL B-3 2 285 ? -10.253 -74.807  12.976  1.000 174.97200 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   23793 C CG2 . VAL B-3 2 285 ? -10.826 -73.475  14.997  1.000 158.93734 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   23794 N N   . ILE B-3 2 286 ? -13.610 -72.060  12.196  1.000 178.44159 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23795 C CA  . ILE B-3 2 286 ? -14.884 -71.353  12.217  1.000 173.83788 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23796 C C   . ILE B-3 2 286 ? -15.985 -72.334  12.593  1.000 177.86494 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23797 O O   . ILE B-3 2 286 ? -15.946 -73.512  12.223  1.000 170.49989 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23798 C CB  . ILE B-3 2 286 ? -15.160 -70.678  10.853  1.000 171.57304 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23799 C CG1 . ILE B-3 2 286 ? -14.368 -69.373  10.746  1.000 164.18132 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23800 C CG2 . ILE B-3 2 286 ? -16.648 -70.441  10.626  1.000 175.98011 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23801 C CD1 . ILE B-3 2 286 ? -14.615 -68.609  9.468   1.000 176.41411 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23802 N N   . LEU B-3 2 287 ? -16.967 -71.845  13.348  1.000 176.69413 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23803 C CA  . LEU B-3 2 287 ? -18.015 -72.679  13.919  1.000 172.83043 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23804 C C   . LEU B-3 2 287 ? -19.340 -72.453  13.205  1.000 168.95057 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23805 O O   . LEU B-3 2 287 ? -19.723 -71.310  12.938  1.000 169.10925 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23806 C CB  . LEU B-3 2 287 ? -18.166 -72.404  15.416  1.000 175.69012 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23807 C CG  . LEU B-3 2 287 ? -17.114 -73.178  16.205  1.000 167.19143 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23808 C CD1 . LEU B-3 2 287 ? -17.316 -73.058  17.694  1.000 164.83544 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23809 C CD2 . LEU B-3 2 287 ? -17.194 -74.620  15.786  1.000 164.99614 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23810 N N   . VAL B-3 2 288 ? -20.029 -73.555  12.900  1.000 161.42325 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 N   1 
+ATOM   23811 C CA  . VAL B-3 2 288 ? -21.361 -73.537  12.313  1.000 169.50229 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   23812 C C   . VAL B-3 2 288 ? -22.204 -74.593  13.016  1.000 167.18273 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 C   1 
+ATOM   23813 O O   . VAL B-3 2 288 ? -21.687 -75.493  13.682  1.000 162.74797 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 O   1 
+ATOM   23814 C CB  . VAL B-3 2 288 ? -21.342 -73.805  10.792  1.000 164.57909 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   23815 C CG1 . VAL B-3 2 288 ? -20.558 -72.723  10.060  1.000 163.58981 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   23816 C CG2 . VAL B-3 2 288 ? -20.759 -75.176  10.515  1.000 162.82887 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   23817 N N   . ARG B-3 2 289 ? -23.523 -74.476  12.857  1.000 164.23737 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 N   1 
+ATOM   23818 C CA  . ARG B-3 2 289 ? -24.445 -75.435  13.452  1.000 155.44190 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   23819 C C   . ARG B-3 2 289 ? -24.757 -76.597  12.519  1.000 164.53644 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 C   1 
+ATOM   23820 O O   . ARG B-3 2 289 ? -24.860 -77.743  12.970  1.000 150.34501 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 O   1 
+ATOM   23821 C CB  . ARG B-3 2 289 ? -25.748 -74.740  13.853  1.000 149.33046 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   23822 C CG  . ARG B-3 2 289 ? -25.587 -73.703  14.944  1.000 166.58163 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   23823 C CD  . ARG B-3 2 289 ? -25.224 -74.339  16.274  1.000 174.50722 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   23824 N NE  . ARG B-3 2 289 ? -26.279 -75.220  16.761  1.000 171.60444 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   23825 C CZ  . ARG B-3 2 289 ? -27.369 -74.803  17.390  1.000 171.09991 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   23826 N NH1 . ARG B-3 2 289 ? -27.589 -73.518  17.615  1.000 173.82966 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   23827 N NH2 . ARG B-3 2 289 ? -28.264 -75.698  17.800  1.000 177.15371 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   23828 N N   . ARG B-3 2 290 ? -24.912 -76.324  11.227  1.000 181.98201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 N   1 
+ATOM   23829 C CA  . ARG B-3 2 290 ? -25.285 -77.331  10.248  1.000 183.95201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   23830 C C   . ARG B-3 2 290 ? -24.194 -77.465  9.194   1.000 178.20667 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 C   1 
+ATOM   23831 O O   . ARG B-3 2 290 ? -23.318 -76.606  9.060   1.000 176.76376 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 O   1 
+ATOM   23832 C CB  . ARG B-3 2 290 ? -26.621 -76.981  9.581   1.000 182.46718 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   23833 C CG  . ARG B-3 2 290 ? -27.786 -76.879  10.552  1.000 174.76342 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   23834 C CD  . ARG B-3 2 290 ? -28.281 -78.253  10.979  1.000 182.31390 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   23835 N NE  . ARG B-3 2 290 ? -29.079 -78.891  9.938   1.000 197.45167 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   23836 C CZ  . ARG B-3 2 290 ? -28.613 -79.779  9.070   1.000 187.59325 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   23837 N NH1 . ARG B-3 2 290 ? -27.350 -80.173  9.093   1.000 179.32564 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   23838 N NH2 . ARG B-3 2 290 ? -29.435 -80.285  8.155   1.000 174.49245 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   23839 N N   . ARG B-3 2 291 ? -24.260 -78.565  8.440   1.000 180.48947 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 N   1 
+ATOM   23840 C CA  . ARG B-3 2 291 ? -23.269 -78.808  7.398   1.000 175.39562 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   23841 C C   . ARG B-3 2 291 ? -23.393 -77.807  6.256   1.000 183.95713 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 C   1 
+ATOM   23842 O O   . ARG B-3 2 291 ? -22.387 -77.467  5.623   1.000 183.25332 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 O   1 
+ATOM   23843 C CB  . ARG B-3 2 291 ? -23.403 -80.237  6.873   1.000 167.66519 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   23844 C CG  . ARG B-3 2 291 ? -24.815 -80.615  6.458   1.000 172.97183 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   23845 C CD  . ARG B-3 2 291 ? -24.887 -82.058  5.990   1.000 171.64475 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   23846 N NE  . ARG B-3 2 291 ? -24.048 -82.296  4.822   1.000 167.08565 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   23847 C CZ  . ARG B-3 2 291 ? -23.948 -83.461  4.196   1.000 168.86668 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   23848 N NH1 . ARG B-3 2 291 ? -24.623 -84.523  4.602   1.000 173.28669 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   23849 N NH2 . ARG B-3 2 291 ? -23.151 -83.561  3.136   1.000 172.10976 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   23850 N N   . ASN B-3 2 292 ? -24.607 -77.324  5.981   1.000 187.16816 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23851 C CA  . ASN B-3 2 292 ? -24.791 -76.361  4.900   1.000 184.30724 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23852 C C   . ASN B-3 2 292 ? -24.129 -75.027  5.222   1.000 191.59752 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23853 O O   . ASN B-3 2 292 ? -23.593 -74.364  4.326   1.000 200.06196 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23854 C CB  . ASN B-3 2 292 ? -26.279 -76.163  4.615   1.000 178.65476 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23855 C CG  . ASN B-3 2 292 ? -26.814 -77.157  3.606   1.000 179.65594 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23856 O OD1 . ASN B-3 2 292 ? -26.066 -77.683  2.782   1.000 177.42865 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23857 N ND2 . ASN B-3 2 292 ? -28.115 -77.414  3.659   1.000 185.17178 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23858 N N   . GLN B-3 2 293 ? -24.159 -74.615  6.492   1.000 193.17857 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 N   1 
+ATOM   23859 C CA  . GLN B-3 2 293 ? -23.528 -73.355  6.868   1.000 194.14737 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   23860 C C   . GLN B-3 2 293 ? -22.015 -73.414  6.702   1.000 195.70343 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 C   1 
+ATOM   23861 O O   . GLN B-3 2 293 ? -21.379 -72.381  6.467   1.000 198.34583 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 O   1 
+ATOM   23862 C CB  . GLN B-3 2 293 ? -23.891 -72.991  8.308   1.000 194.97849 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   23863 C CG  . GLN B-3 2 293 ? -25.376 -72.757  8.540   1.000 195.96276 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   23864 C CD  . GLN B-3 2 293 ? -25.681 -72.289  9.951   1.000 179.88220 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   23865 O OE1 . GLN B-3 2 293 ? -24.775 -72.086  10.760  1.000 172.09638 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   23866 N NE2 . GLN B-3 2 293 ? -26.963 -72.116  10.252  1.000 151.66867 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   23867 N N   . ALA B-3 2 294 ? -21.422 -74.604  6.815   1.000 194.29417 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-3 N   1 
+ATOM   23868 C CA  . ALA B-3 2 294 ? -19.981 -74.731  6.623   1.000 194.15891 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   23869 C C   . ALA B-3 2 294 ? -19.619 -74.771  5.144   1.000 199.20547 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-3 C   1 
+ATOM   23870 O O   . ALA B-3 2 294 ? -18.574 -74.243  4.743   1.000 197.97261 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-3 O   1 
+ATOM   23871 C CB  . ALA B-3 2 294 ? -19.462 -75.984  7.325   1.000 173.97093 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   23872 N N   . ILE B-3 2 295 ? -20.470 -75.390  4.321   1.000 192.85984 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23873 C CA  . ILE B-3 2 295 ? -20.181 -75.493  2.894   1.000 192.64514 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23874 C C   . ILE B-3 2 295 ? -20.181 -74.114  2.244   1.000 203.76679 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23875 O O   . ILE B-3 2 295 ? -19.282 -73.784  1.460   1.000 208.95425 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23876 C CB  . ILE B-3 2 295 ? -21.183 -76.445  2.215   1.000 185.99972 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23877 C CG1 . ILE B-3 2 295 ? -21.033 -77.861  2.774   1.000 162.00014 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23878 C CG2 . ILE B-3 2 295 ? -20.983 -76.442  0.709   1.000 182.48488 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23879 C CD1 . ILE B-3 2 295 ? -19.649 -78.442  2.600   1.000 155.02828 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23880 N N   . GLU B-3 2 296 ? -21.177 -73.284  2.564   1.000 213.36088 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23881 C CA  . GLU B-3 2 296 ? -21.260 -71.963  1.944   1.000 222.56617 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23882 C C   . GLU B-3 2 296 ? -20.112 -71.059  2.382   1.000 222.09117 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23883 O O   . GLU B-3 2 296 ? -19.647 -70.224  1.597   1.000 228.25285 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23884 C CB  . GLU B-3 2 296 ? -22.607 -71.308  2.261   1.000 229.77057 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23885 C CG  . GLU B-3 2 296 ? -22.872 -71.092  3.743   1.000 225.33634 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23886 C CD  . GLU B-3 2 296 ? -24.237 -70.488  4.009   1.000 222.69189 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23887 O OE1 . GLU B-3 2 296 ? -25.148 -70.680  3.175   1.000 227.73334 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23888 O OE2 . GLU B-3 2 296 ? -24.399 -69.818  5.050   1.000 215.69101 ? ? ? ? ? -1 297 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23889 N N   . ILE B-3 2 297 ? -19.639 -71.211  3.621   1.000 213.74079 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23890 C CA  . ILE B-3 2 297 ? -18.488 -70.434  4.068   1.000 212.80106 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23891 C C   . ILE B-3 2 297 ? -17.213 -70.960  3.421   1.000 216.14294 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23892 O O   . ILE B-3 2 297 ? -16.325 -70.186  3.047   1.000 217.03766 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23893 C CB  . ILE B-3 2 297 ? -18.398 -70.446  5.605   1.000 199.54338 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23894 C CG1 . ILE B-3 2 297 ? -19.614 -69.749  6.217   1.000 192.74399 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23895 C CG2 . ILE B-3 2 297 ? -17.118 -69.770  6.077   1.000 187.05123 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23896 C CD1 . ILE B-3 2 297 ? -19.631 -69.769  7.730   1.000 180.16341 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23897 N N   . MET B-3 2 298 ? -17.109 -72.282  3.265   1.000 213.60478 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 N   1 
+ATOM   23898 C CA  . MET B-3 2 298 ? -15.938 -72.862  2.617   1.000 214.67877 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 CA  1 
+ATOM   23899 C C   . MET B-3 2 298 ? -15.869 -72.470  1.147   1.000 220.24023 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 C   1 
+ATOM   23900 O O   . MET B-3 2 298 ? -14.786 -72.175  0.628   1.000 221.78718 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 O   1 
+ATOM   23901 C CB  . MET B-3 2 298 ? -15.957 -74.383  2.767   1.000 199.69514 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 CB  1 
+ATOM   23902 C CG  . MET B-3 2 298 ? -14.764 -75.083  2.139   1.000 202.92495 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 CG  1 
+ATOM   23903 S SD  . MET B-3 2 298 ? -14.921 -76.878  2.184   1.000 196.20976 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 SD  1 
+ATOM   23904 C CE  . MET B-3 2 298 ? -16.409 -77.107  1.212   1.000 193.04011 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 CE  1 
+ATOM   23905 N N   . LYS B-3 2 299 ? -17.013 -72.460  0.459   1.000 221.32313 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23906 C CA  . LYS B-3 2 299 ? -17.020 -72.101  -0.955  1.000 213.78492 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23907 C C   . LYS B-3 2 299 ? -16.758 -70.614  -1.152  1.000 218.67699 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23908 O O   . LYS B-3 2 299 ? -16.120 -70.217  -2.134  1.000 226.32861 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23909 C CB  . LYS B-3 2 299 ? -18.350 -72.504  -1.593  1.000 203.44220 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23910 C CG  . LYS B-3 2 299 ? -18.606 -74.005  -1.611  1.000 204.48844 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23911 C CD  . LYS B-3 2 299 ? -19.981 -74.328  -2.175  1.000 187.70906 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23912 C CE  . LYS B-3 2 299 ? -20.070 -73.980  -3.651  1.000 183.01666 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23913 N NZ  . LYS B-3 2 299 ? -19.127 -74.795  -4.465  1.000 180.71409 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23914 N N   . GLU B-3 2 300 ? -17.238 -69.775  -0.231  1.000 214.15780 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23915 C CA  . GLU B-3 2 300 ? -17.040 -68.336  -0.374  1.000 226.96412 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23916 C C   . GLU B-3 2 300 ? -15.580 -67.945  -0.196  1.000 234.81113 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23917 O O   . GLU B-3 2 300 ? -15.124 -66.962  -0.794  1.000 249.27562 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23918 C CB  . GLU B-3 2 300 ? -17.920 -67.580  0.622   1.000 226.38188 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23919 C CG  . GLU B-3 2 300 ? -18.016 -66.089  0.342   1.000 237.36220 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23920 C CD  . GLU B-3 2 300 ? -18.260 -65.266  1.589   1.000 237.64916 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23921 O OE1 . GLU B-3 2 300 ? -17.380 -65.253  2.476   1.000 245.29627 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23922 O OE2 . GLU B-3 2 300 ? -19.332 -64.634  1.682   1.000 232.20642 ? ? ? ? ? -1 301 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23923 N N   . LEU B-3 2 301 ? -14.838 -68.709  0.607   1.000 224.44192 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23924 C CA  . LEU B-3 2 301 ? -13.423 -68.458  0.867   1.000 227.67337 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23925 C C   . LEU B-3 2 301 ? -12.508 -69.003  -0.224  1.000 234.75913 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23926 O O   . LEU B-3 2 301 ? -11.405 -68.478  -0.415  1.000 236.50226 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23927 C CB  . LEU B-3 2 301 ? -13.018 -69.053  2.217   1.000 227.92604 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23928 C CG  . LEU B-3 2 301 ? -13.125 -68.120  3.415   1.000 223.19357 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23929 C CD1 . LEU B-3 2 301 ? -14.537 -67.572  3.572   1.000 217.46817 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23930 C CD2 . LEU B-3 2 301 ? -12.680 -68.808  4.700   1.000 206.58116 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23931 N N   . ASN B-3 2 302 ? -12.932 -70.046  -0.940  1.000 238.29043 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23932 C CA  . ASN B-3 2 302 ? -12.140 -70.529  -2.068  1.000 241.13718 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23933 C C   . ASN B-3 2 302 ? -12.065 -69.493  -3.178  1.000 243.65787 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23934 O O   . ASN B-3 2 302 ? -11.080 -69.452  -3.927  1.000 239.20818 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23935 C CB  . ASN B-3 2 302 ? -12.720 -71.836  -2.614  1.000 235.37263 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23936 C CG  . ASN B-3 2 302 ? -12.818 -72.920  -1.558  1.000 230.69538 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23937 O OD1 . ASN B-3 2 302 ? -12.018 -72.966  -0.619  1.000 215.07986 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23938 N ND2 . ASN B-3 2 302 ? -13.796 -73.802  -1.706  1.000 224.70034 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23939 N N   . GLU B-3 2 303 ? -13.092 -68.650  -3.299  1.000 245.10762 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23940 C CA  . GLU B-3 2 303 ? -13.087 -67.611  -4.322  1.000 243.47024 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23941 C C   . GLU B-3 2 303 ? -12.112 -66.492  -3.982  1.000 251.65870 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23942 O O   . GLU B-3 2 303 ? -11.560 -65.854  -4.887  1.000 269.86645 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23943 C CB  . GLU B-3 2 303 ? -14.496 -67.044  -4.499  1.000 244.27698 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23944 C CG  . GLU B-3 2 303 ? -15.565 -68.096  -4.746  1.000 239.02988 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23945 C CD  . GLU B-3 2 303 ? -16.969 -67.545  -4.585  1.000 231.17696 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23946 O OE1 . GLU B-3 2 303 ? -17.117 -66.460  -3.984  1.000 220.26677 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23947 O OE2 . GLU B-3 2 303 ? -17.923 -68.195  -5.060  1.000 233.33234 ? ? ? ? ? -1 304 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23948 N N   . GLU B-3 2 304 ? -11.887 -66.240  -2.695  1.000 246.33824 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23949 C CA  . GLU B-3 2 304 ? -11.043 -65.146  -2.238  1.000 248.28300 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23950 C C   . GLU B-3 2 304 ? -9.597  -65.567  -2.004  1.000 237.34842 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23951 O O   . GLU B-3 2 304 ? -8.834  -64.807  -1.399  1.000 228.60446 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23952 C CB  . GLU B-3 2 304 ? -11.618 -64.543  -0.953  1.000 248.99979 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23953 C CG  . GLU B-3 2 304 ? -13.009 -63.945  -1.109  1.000 254.44533 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23954 C CD  . GLU B-3 2 304 ? -12.992 -62.573  -1.756  1.000 263.42301 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23955 O OE1 . GLU B-3 2 304 ? -11.890 -62.029  -1.974  1.000 271.20989 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23956 O OE2 . GLU B-3 2 304 ? -14.083 -62.037  -2.043  1.000 260.64930 ? ? ? ? ? -1 305 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23957 N N   . GLY B-3 2 305 ? -9.203  -66.753  -2.466  1.000 234.47709 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-3 N   1 
+ATOM   23958 C CA  . GLY B-3 2 305 ? -7.864  -67.253  -2.266  1.000 234.58397 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   23959 C C   . GLY B-3 2 305 ? -7.664  -68.061  -1.001  1.000 232.32576 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-3 C   1 
+ATOM   23960 O O   . GLY B-3 2 305 ? -6.671  -68.789  -0.899  1.000 220.47262 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-3 O   1 
+ATOM   23961 N N   . PHE B-3 2 306 ? -8.572  -67.951  -0.034  1.000 235.04764 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 N   1 
+ATOM   23962 C CA  . PHE B-3 2 306 ? -8.471  -68.745  1.184   1.000 224.18515 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   23963 C C   . PHE B-3 2 306 ? -8.671  -70.221  0.865   1.000 221.06111 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 C   1 
+ATOM   23964 O O   . PHE B-3 2 306 ? -9.616  -70.591  0.162   1.000 220.32157 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 O   1 
+ATOM   23965 C CB  . PHE B-3 2 306 ? -9.509  -68.284  2.207   1.000 218.43930 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   23966 C CG  . PHE B-3 2 306 ? -9.298  -66.884  2.705   1.000 220.20367 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   23967 C CD1 . PHE B-3 2 306 ? -8.064  -66.484  3.187   1.000 215.96941 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   23968 C CD2 . PHE B-3 2 306 ? -10.336 -65.967  2.687   1.000 222.26104 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   23969 C CE1 . PHE B-3 2 306 ? -7.870  -65.196  3.646   1.000 221.97368 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   23970 C CE2 . PHE B-3 2 306 ? -10.147 -64.678  3.143   1.000 231.90518 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   23971 C CZ  . PHE B-3 2 306 ? -8.913  -64.293  3.623   1.000 234.42745 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   23972 N N   . ASN B-3 2 307 ? -7.783  -71.066  1.380   1.000 214.74896 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23973 C CA  . ASN B-3 2 307 ? -7.895  -72.510  1.226   1.000 208.11577 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23974 C C   . ASN B-3 2 307 ? -8.297  -73.128  2.558   1.000 202.38345 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23975 O O   . ASN B-3 2 307 ? -7.728  -72.789  3.602   1.000 204.14087 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23976 C CB  . ASN B-3 2 307 ? -6.582  -73.116  0.726   1.000 205.41800 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23977 C CG  . ASN B-3 2 307 ? -5.411  -72.793  1.628   1.000 208.80181 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23978 O OD1 . ASN B-3 2 307 ? -5.394  -71.760  2.296   1.000 217.56642 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23979 N ND2 . ASN B-3 2 307 ? -4.421  -73.678  1.652   1.000 207.58689 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23980 N N   . PHE B-3 2 308 ? -9.276  -74.029  2.521   1.000 200.08682 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 N   1 
+ATOM   23981 C CA  . PHE B-3 2 308 ? -9.811  -74.611  3.743   1.000 194.21558 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   23982 C C   . PHE B-3 2 308 ? -10.249 -76.044  3.488   1.000 190.98031 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 C   1 
+ATOM   23983 O O   . PHE B-3 2 308 ? -10.703 -76.388  2.394   1.000 186.25727 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 O   1 
+ATOM   23984 C CB  . PHE B-3 2 308 ? -10.996 -73.802  4.282   1.000 186.10873 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   23985 C CG  . PHE B-3 2 308 ? -10.626 -72.813  5.348   1.000 195.63114 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   23986 C CD1 . PHE B-3 2 308 ? -10.625 -73.185  6.681   1.000 197.56012 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   23987 C CD2 . PHE B-3 2 308 ? -10.288 -71.510  5.021   1.000 194.82214 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   23988 C CE1 . PHE B-3 2 308 ? -10.291 -72.280  7.668   1.000 198.18003 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   23989 C CE2 . PHE B-3 2 308 ? -9.949  -70.599  6.006   1.000 201.00375 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   23990 C CZ  . PHE B-3 2 308 ? -9.952  -70.986  7.331   1.000 199.39123 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   23991 N N   . ILE B-3 2 309 ? -10.109 -76.874  4.519   1.000 195.17431 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23992 C CA  . ILE B-3 2 309 ? -10.667 -78.220  4.546   1.000 192.62439 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23993 C C   . ILE B-3 2 309 ? -11.607 -78.313  5.741   1.000 181.78750 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23994 O O   . ILE B-3 2 309 ? -11.270 -77.865  6.843   1.000 169.19169 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23995 C CB  . ILE B-3 2 309 ? -9.568  -79.302  4.618   1.000 189.18067 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23996 C CG1 . ILE B-3 2 309 ? -8.597  -79.165  3.442   1.000 188.44088 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23997 C CG2 . ILE B-3 2 309 ? -10.187 -80.693  4.633   1.000 183.34545 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23998 C CD1 . ILE B-3 2 309 ? -9.240  -79.356  2.087   1.000 174.82069 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23999 N N   . PHE B-3 2 310 ? -12.790 -78.881  5.521   1.000 177.92523 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24000 C CA  . PHE B-3 2 310 ? -13.858 -78.893  6.513   1.000 166.54439 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24001 C C   . PHE B-3 2 310 ? -14.091 -80.308  7.022   1.000 167.83385 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24002 O O   . PHE B-3 2 310 ? -14.320 -81.227  6.228   1.000 161.03952 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24003 C CB  . PHE B-3 2 310 ? -15.147 -78.316  5.918   1.000 155.34310 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24004 C CG  . PHE B-3 2 310 ? -16.404 -78.859  6.539   1.000 153.10534 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24005 C CD1 . PHE B-3 2 310 ? -16.815 -78.437  7.792   1.000 164.35889 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24006 C CD2 . PHE B-3 2 310 ? -17.185 -79.780  5.860   1.000 149.27130 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24007 C CE1 . PHE B-3 2 310 ? -17.971 -78.934  8.365   1.000 165.43898 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24008 C CE2 . PHE B-3 2 310 ? -18.346 -80.278  6.425   1.000 146.01838 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24009 C CZ  . PHE B-3 2 310 ? -18.739 -79.853  7.679   1.000 158.15999 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24010 N N   . ILE B-3 2 311 ? -14.044 -80.476  8.340   1.000 163.79574 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24011 C CA  . ILE B-3 2 311 ? -14.276 -81.770  8.975   1.000 155.34652 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24012 C C   . ILE B-3 2 311 ? -15.757 -81.865  9.334   1.000 154.42653 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24013 O O   . ILE B-3 2 311 ? -16.267 -80.989  10.052  1.000 150.23760 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24014 C CB  . ILE B-3 2 311 ? -13.385 -81.974  10.210  1.000 137.98410 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24015 C CG1 . ILE B-3 2 311 ? -13.551 -80.852  11.236  1.000 149.88815 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24016 C CG2 . ILE B-3 2 311 ? -11.922 -82.063  9.804   1.000 136.70779 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24017 C CD1 . ILE B-3 2 311 ? -12.816 -81.111  12.540  1.000 149.77129 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24018 N N   . PRO B-3 2 312 ? -16.481 -82.868  8.839   1.000 152.65753 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 N   1 
+ATOM   24019 C CA  . PRO B-3 2 312 ? -17.894 -83.012  9.208   1.000 151.13090 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   24020 C C   . PRO B-3 2 312 ? -18.094 -83.991  10.353  1.000 154.75145 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 C   1 
+ATOM   24021 O O   . PRO B-3 2 312 ? -17.285 -84.907  10.538  1.000 165.62587 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 O   1 
+ATOM   24022 C CB  . PRO B-3 2 312 ? -18.529 -83.529  7.914   1.000 148.12532 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   24023 C CG  . PRO B-3 2 312 ? -17.440 -84.373  7.309   1.000 131.88149 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   24024 C CD  . PRO B-3 2 312 ? -16.116 -83.746  7.713   1.000 133.73480 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   24025 N N   . GLN B-3 2 313 ? -19.162 -83.813  11.126  1.000 150.50097 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 N   1 
+ATOM   24026 C CA  . GLN B-3 2 313 ? -19.465 -84.755  12.194  1.000 150.15976 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   24027 C C   . GLN B-3 2 313 ? -19.970 -86.067  11.606  1.000 147.83960 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 C   1 
+ATOM   24028 O O   . GLN B-3 2 313 ? -20.887 -86.082  10.779  1.000 143.38733 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 O   1 
+ATOM   24029 C CB  . GLN B-3 2 313 ? -20.493 -84.166  13.161  1.000 152.67376 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   24030 C CG  . GLN B-3 2 313 ? -21.736 -83.586  12.507  1.000 158.07913 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   24031 C CD  . GLN B-3 2 313 ? -22.820 -83.258  13.517  1.000 157.89385 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   24032 O OE1 . GLN B-3 2 313 ? -23.396 -82.170  13.497  1.000 150.05647 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   24033 N NE2 . GLN B-3 2 313 ? -23.105 -84.203  14.406  1.000 135.14923 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   24034 N N   . THR B-3 2 314 ? -19.362 -87.164  12.028  1.000 133.89547 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 N   1 
+ATOM   24035 C CA  . THR B-3 2 314 ? -19.668 -88.492  11.525  1.000 122.50876 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24036 C C   . THR B-3 2 314 ? -20.814 -89.110  12.312  1.000 128.52065 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 C   1 
+ATOM   24037 O O   . THR B-3 2 314 ? -21.141 -88.659  13.414  1.000 137.21202 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 O   1 
+ATOM   24038 C CB  . THR B-3 2 314 ? -18.429 -89.379  11.620  1.000 129.55654 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24039 O OG1 . THR B-3 2 314 ? -18.193 -89.727  12.990  1.000 125.81704 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24040 C CG2 . THR B-3 2 314 ? -17.215 -88.643  11.080  1.000 135.11779 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24041 N N   . PRO B-3 2 315 ? -21.464 -90.142  11.763  1.000 119.00604 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 N   1 
+ATOM   24042 C CA  . PRO B-3 2 315 ? -22.491 -90.849  12.546  1.000 115.23958 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   24043 C C   . PRO B-3 2 315 ? -21.962 -91.442  13.840  1.000 113.40344 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 C   1 
+ATOM   24044 O O   . PRO B-3 2 315 ? -22.739 -91.642  14.783  1.000 113.88360 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 O   1 
+ATOM   24045 C CB  . PRO B-3 2 315 ? -22.976 -91.938  11.578  1.000 101.34836 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   24046 C CG  . PRO B-3 2 315 ? -22.707 -91.377  10.224  1.000 105.90905 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   24047 C CD  . PRO B-3 2 315 ? -21.437 -90.586  10.358  1.000 109.73712 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   24048 N N   . LEU B-3 2 316 ? -20.659 -91.727  13.916  1.000 119.85270 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24049 C CA  . LEU B-3 2 316 ? -20.060 -92.228  15.147  1.000 119.95082 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24050 C C   . LEU B-3 2 316 ? -19.865 -91.140  16.196  1.000 110.27832 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24051 O O   . LEU B-3 2 316 ? -19.698 -91.462  17.377  1.000 111.48834 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24052 C CB  . LEU B-3 2 316 ? -18.715 -92.895  14.847  1.000 114.94569 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24053 C CG  . LEU B-3 2 316 ? -18.761 -94.274  14.188  1.000 109.37084 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24054 C CD1 . LEU B-3 2 316 ? -17.361 -94.761  13.849  1.000 117.76468 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24055 C CD2 . LEU B-3 2 316 ? -19.468 -95.270  15.093  1.000 95.93758  ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24056 N N   . ASP B-3 2 317 ? -19.882 -89.867  15.797  1.000 107.84065 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 N   1 
+ATOM   24057 C CA  . ASP B-3 2 317 ? -19.737 -88.766  16.743  1.000 121.70386 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   24058 C C   . ASP B-3 2 317 ? -20.973 -88.651  17.626  1.000 117.67348 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 C   1 
+ATOM   24059 O O   . ASP B-3 2 317 ? -21.753 -87.702  17.500  1.000 106.31954 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 O   1 
+ATOM   24060 C CB  . ASP B-3 2 317 ? -19.484 -87.450  16.004  1.000 129.83968 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   24061 C CG  . ASP B-3 2 317 ? -18.153 -87.436  15.280  1.000 137.90384 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   24062 O OD1 . ASP B-3 2 317 ? -17.365 -88.388  15.462  1.000 136.28651 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   24063 O OD2 . ASP B-3 2 317 ? -17.895 -86.473  14.527  1.000 134.99105 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   24064 N N   . ARG B-3 2 318 ? -21.150 -89.615  18.528  1.000 130.40082 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 N   1 
+ATOM   24065 C CA  . ARG B-3 2 318 ? -22.320 -89.680  19.389  1.000 103.26080 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   24066 C C   . ARG B-3 2 318 ? -21.914 -90.301  20.717  1.000 104.63907 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 C   1 
+ATOM   24067 O O   . ARG B-3 2 318 ? -21.128 -91.251  20.749  1.000 110.75403 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 O   1 
+ATOM   24068 C CB  . ARG B-3 2 318 ? -23.440 -90.498  18.736  1.000 109.81738 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   24069 C CG  . ARG B-3 2 318 ? -24.771 -89.777  18.639  1.000 93.10446  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   24070 C CD  . ARG B-3 2 318 ? -25.745 -90.566  17.783  1.000 90.26379  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   24071 N NE  . ARG B-3 2 318 ? -25.806 -91.966  18.187  1.000 95.58161  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   24072 C CZ  . ARG B-3 2 318 ? -26.658 -92.455  19.078  1.000 107.26627 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   24073 N NH1 . ARG B-3 2 318 ? -27.549 -91.684  19.679  1.000 89.70389  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   24074 N NH2 . ARG B-3 2 318 ? -26.615 -93.752  19.373  1.000 98.23857  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   24075 N N   . ALA B-3 2 319 ? -22.455 -89.759  21.808  1.000 125.30035 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24076 C CA  . ALA B-3 2 319 ? -22.115 -90.228  23.146  1.000 107.29372 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24077 C C   . ALA B-3 2 319 ? -22.613 -91.650  23.372  1.000 112.65748 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24078 O O   . ALA B-3 2 319 ? -23.721 -91.857  23.877  1.000 115.27691 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24079 C CB  . ALA B-3 2 319 ? -22.691 -89.288  24.207  1.000 107.42331 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24080 N N   . THR B-3 2 320 ? -21.802 -92.630  23.002  1.000 112.73207 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 N   1 
+ATOM   24081 C CA  . THR B-3 2 320 ? -22.115 -94.042  23.139  1.000 106.08779 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24082 C C   . THR B-3 2 320 ? -20.952 -94.743  23.823  1.000 100.16877 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 C   1 
+ATOM   24083 O O   . THR B-3 2 320 ? -19.824 -94.238  23.816  1.000 103.72429 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 O   1 
+ATOM   24084 C CB  . THR B-3 2 320 ? -22.395 -94.683  21.769  1.000 101.71304 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24085 O OG1 . THR B-3 2 320 ? -21.309 -94.412  20.875  1.000 103.77974 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24086 C CG2 . THR B-3 2 320 ? -23.686 -94.137  21.176  1.000 87.26931  ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24087 N N   . PRO B-3 2 321 ? -21.198 -95.902  24.445  1.000 93.29453  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 N   1 
+ATOM   24088 C CA  . PRO B-3 2 321 ? -20.119 -96.560  25.206  1.000 102.57110 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   24089 C C   . PRO B-3 2 321 ? -18.899 -96.923  24.373  1.000 104.06316 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 C   1 
+ATOM   24090 O O   . PRO B-3 2 321 ? -17.772 -96.850  24.878  1.000 110.87427 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 O   1 
+ATOM   24091 C CB  . PRO B-3 2 321 ? -20.809 -97.810  25.772  1.000 84.38664  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   24092 C CG  . PRO B-3 2 321 ? -22.251 -97.447  25.833  1.000 84.85005  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   24093 C CD  . PRO B-3 2 321 ? -22.498 -96.569  24.646  1.000 86.56940  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   24094 N N   . ASN B-3 2 322 ? -19.084 -97.310  23.110  1.000 106.60772 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24095 C CA  . ASN B-3 2 322 ? -17.984 -97.774  22.274  1.000 97.73152  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24096 C C   . ASN B-3 2 322 ? -17.609 -96.774  21.188  1.000 88.84517  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24097 O O   . ASN B-3 2 322 ? -16.962 -97.150  20.206  1.000 95.17108  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24098 C CB  . ASN B-3 2 322 ? -18.331 -99.124  21.647  1.000 86.02227  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24099 C CG  . ASN B-3 2 322 ? -18.827 -100.122 22.665  1.000 92.01889  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24100 O OD1 . ASN B-3 2 322 ? -18.059 -100.616 23.489  1.000 104.29894 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24101 N ND2 . ASN B-3 2 322 ? -20.119 -100.426 22.617  1.000 86.27554  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24102 N N   . ALA B-3 2 323 ? -17.992 -95.505  21.347  1.000 94.77503  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24103 C CA  . ALA B-3 2 323 ? -17.708 -94.512  20.315  1.000 96.23796  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24104 C C   . ALA B-3 2 323 ? -16.209 -94.317  20.125  1.000 115.62939 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24105 O O   . ALA B-3 2 323 ? -15.727 -94.232  18.990  1.000 113.96721 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24106 C CB  . ALA B-3 2 323 ? -18.379 -93.184  20.665  1.000 101.49318 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24107 N N   . THR B-3 2 324 ? -15.455 -94.247  21.224  1.000 116.01796 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 N   1 
+ATOM   24108 C CA  . THR B-3 2 324 ? -14.022 -93.989  21.121  1.000 116.32723 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24109 C C   . THR B-3 2 324 ? -13.301 -95.135  20.421  1.000 120.65004 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 C   1 
+ATOM   24110 O O   . THR B-3 2 324 ? -12.452 -94.907  19.551  1.000 108.85574 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 O   1 
+ATOM   24111 C CB  . THR B-3 2 324 ? -13.430 -93.749  22.509  1.000 127.96509 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24112 O OG1 . THR B-3 2 324 ? -14.144 -92.689  23.158  1.000 151.86317 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24113 C CG2 . THR B-3 2 324 ? -11.960 -93.374  22.405  1.000 119.69124 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24114 N N   . LEU B-3 2 325 ? -13.634 -96.377  20.780  1.000 119.31210 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24115 C CA  . LEU B-3 2 325 ? -12.973 -97.522  20.162  1.000 107.64389 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24116 C C   . LEU B-3 2 325 ? -13.409 -97.700  18.713  1.000 109.84088 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24117 O O   . LEU B-3 2 325 ? -12.594 -98.060  17.856  1.000 116.93324 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24118 C CB  . LEU B-3 2 325 ? -13.254 -98.788  20.971  1.000 105.35475 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24119 C CG  . LEU B-3 2 325 ? -12.673 -100.093 20.422  1.000 103.65383 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24120 C CD1 . LEU B-3 2 325 ? -11.166 -99.979  20.246  1.000 116.20292 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24121 C CD2 . LEU B-3 2 325 ? -13.022 -101.265 21.328  1.000 85.92111  ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24122 N N   . LEU B-3 2 326 ? -14.689 -97.451  18.419  1.000 106.92312 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24123 C CA  . LEU B-3 2 326 ? -15.181 -97.617  17.053  1.000 106.53083 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24124 C C   . LEU B-3 2 326 ? -14.493 -96.655  16.092  1.000 115.21159 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24125 O O   . LEU B-3 2 326 ? -14.203 -97.015  14.945  1.000 117.66838 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24126 C CB  . LEU B-3 2 326 ? -16.697 -97.423  17.008  1.000 98.65876  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24127 C CG  . LEU B-3 2 326 ? -17.563 -98.591  17.483  1.000 101.52677 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24128 C CD1 . LEU B-3 2 326 ? -19.038 -98.219  17.437  1.000 88.87244  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24129 C CD2 . LEU B-3 2 326 ? -17.296 -99.833  16.652  1.000 109.01588 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24130 N N   . LYS B-3 2 327 ? -14.226 -95.425  16.537  1.000 113.48252 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24131 C CA  . LYS B-3 2 327 ? -13.526 -94.472  15.682  1.000 102.19953 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24132 C C   . LYS B-3 2 327 ? -12.110 -94.945  15.376  1.000 113.96277 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24133 O O   . LYS B-3 2 327 ? -11.615 -94.763  14.258  1.000 119.84757 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24134 C CB  . LYS B-3 2 327 ? -13.500 -93.092  16.338  1.000 108.69213 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24135 C CG  . LYS B-3 2 327 ? -14.871 -92.462  16.526  1.000 105.33980 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24136 C CD  . LYS B-3 2 327 ? -14.776 -91.161  17.306  1.000 107.75654 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24137 C CE  . LYS B-3 2 327 ? -16.152 -90.587  17.598  1.000 112.75225 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24138 N NZ  . LYS B-3 2 327 ? -16.069 -89.303  18.346  1.000 118.74301 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24139 N N   . GLU B-3 2 328 ? -11.444 -95.563  16.356  1.000 124.29324 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24140 C CA  . GLU B-3 2 328 ? -10.085 -96.045  16.131  1.000 125.19879 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24141 C C   . GLU B-3 2 328 ? -10.061 -97.205  15.145  1.000 121.45424 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24142 O O   . GLU B-3 2 328 ? -9.097  -97.349  14.383  1.000 121.67839 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24143 C CB  . GLU B-3 2 328 ? -9.446  -96.460  17.455  1.000 99.21514  ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24144 C CG  . GLU B-3 2 328 ? -9.362  -95.336  18.473  1.000 121.61880 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24145 C CD  . GLU B-3 2 328 ? -8.497  -94.183  18.003  1.000 133.30080 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24146 O OE1 . GLU B-3 2 328 ? -7.539  -94.424  17.237  1.000 139.46682 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24147 O OE2 . GLU B-3 2 328 ? -8.779  -93.032  18.398  1.000 137.38194 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24148 N N   . VAL B-3 2 329 ? -11.103 -98.039  15.145  1.000 106.04403 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24149 C CA  . VAL B-3 2 329 ? -11.192 -99.098  14.146  1.000 103.08447 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24150 C C   . VAL B-3 2 329 ? -11.341 -98.497  12.753  1.000 126.00059 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24151 O O   . VAL B-3 2 329 ? -10.810 -99.029  11.771  1.000 132.95163 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24152 C CB  . VAL B-3 2 329 ? -12.350 -100.055 14.484  1.000 105.74592 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24153 C CG1 . VAL B-3 2 329 ? -12.401 -101.198 13.486  1.000 112.24235 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24154 C CG2 . VAL B-3 2 329 ? -12.197 -100.590 15.898  1.000 104.55273 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24155 N N   . ILE B-3 2 330 ? -12.052 -97.372  12.647  1.000 119.96796 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24156 C CA  . ILE B-3 2 330 ? -12.193 -96.702  11.357  1.000 127.99628 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24157 C C   . ILE B-3 2 330 ? -10.861 -96.106  10.918  1.000 129.52475 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24158 O O   . ILE B-3 2 330 ? -10.485 -96.185  9.742   1.000 133.72574 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24159 C CB  . ILE B-3 2 330 ? -13.297 -95.629  11.424  1.000 130.48767 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24160 C CG1 . ILE B-3 2 330 ? -14.645 -96.266  11.755  1.000 125.19701 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24161 C CG2 . ILE B-3 2 330 ? -13.376 -94.861  10.112  1.000 112.79312 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24162 C CD1 . ILE B-3 2 330 ? -15.183 -97.145  10.653  1.000 111.80700 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24163 N N   . LYS B-3 2 331 ? -10.127 -95.504  11.857  1.000 124.19173 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24164 C CA  . LYS B-3 2 331 ? -8.838  -94.903  11.527  1.000 131.89146 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24165 C C   . LYS B-3 2 331 ? -7.843  -95.942  11.029  1.000 133.70913 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24166 O O   . LYS B-3 2 331 ? -7.007  -95.640  10.170  1.000 133.89238 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24167 C CB  . LYS B-3 2 331 ? -8.279  -94.167  12.745  1.000 123.18304 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24168 C CG  . LYS B-3 2 331 ? -9.129  -92.990  13.202  1.000 138.34902 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24169 C CD  . LYS B-3 2 331 ? -8.559  -92.345  14.454  1.000 131.04106 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24170 C CE  . LYS B-3 2 331 ? -9.434  -91.196  14.928  1.000 139.83084 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24171 N NZ  . LYS B-3 2 331 ? -8.908  -90.561  16.169  1.000 146.29923 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24172 N N   . TYR B-3 2 332 ? -7.914  -97.168  11.553  1.000 131.61039 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 N   1 
+ATOM   24173 C CA  . TYR B-3 2 332 ? -7.039  -98.226  11.060  1.000 130.66211 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   24174 C C   . TYR B-3 2 332 ? -7.461  -98.698  9.677   1.000 126.95840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 C   1 
+ATOM   24175 O O   . TYR B-3 2 332 ? -6.608  -99.075  8.866   1.000 143.63851 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 O   1 
+ATOM   24176 C CB  . TYR B-3 2 332 ? -7.021  -99.395  12.042  1.000 133.03339 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   24177 C CG  . TYR B-3 2 332 ? -6.389  -100.654 11.493  1.000 140.67300 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   24178 C CD1 . TYR B-3 2 332 ? -5.044  -100.687 11.144  1.000 151.63629 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   24179 C CD2 . TYR B-3 2 332 ? -7.135  -101.813 11.329  1.000 126.57777 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   24180 C CE1 . TYR B-3 2 332 ? -4.464  -101.838 10.641  1.000 151.41685 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   24181 C CE2 . TYR B-3 2 332 ? -6.564  -102.966 10.829  1.000 133.46840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   24182 C CZ  . TYR B-3 2 332 ? -5.229  -102.975 10.486  1.000 145.89926 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   24183 O OH  . TYR B-3 2 332 ? -4.663  -104.126 9.988   1.000 141.38689 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   24184 N N   . VAL B-3 2 333 ? -8.762  -98.673  9.385   1.000 128.30972 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24185 C CA  . VAL B-3 2 333 ? -9.232  -99.096  8.072   1.000 142.39774 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24186 C C   . VAL B-3 2 333 ? -8.957  -98.019  7.031   1.000 135.09263 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24187 O O   . VAL B-3 2 333 ? -8.503  -98.313  5.918   1.000 122.48337 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24188 C CB  . VAL B-3 2 333 ? -10.728 -99.454  8.133   1.000 133.35045 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24189 C CG1 . VAL B-3 2 333 ? -11.285 -99.666  6.732   1.000 133.38506 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24190 C CG2 . VAL B-3 2 333 ? -10.942 -100.696 8.985   1.000 131.83379 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24191 N N   . LYS B-3 2 334 ? -9.214  -96.755  7.377   1.000 139.10466 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24192 C CA  . LYS B-3 2 334 ? -9.109  -95.681  6.394   1.000 138.73322 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24193 C C   . LYS B-3 2 334 ? -7.657  -95.355  6.060   1.000 145.76059 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24194 O O   . LYS B-3 2 334 ? -7.317  -95.156  4.888   1.000 138.65622 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24195 C CB  . LYS B-3 2 334 ? -9.831  -94.433  6.901   1.000 128.28800 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24196 C CG  . LYS B-3 2 334 ? -11.328 -94.608  7.086   1.000 126.78347 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24197 C CD  . LYS B-3 2 334 ? -12.016 -94.927  5.771   1.000 132.76600 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24198 C CE  . LYS B-3 2 334 ? -13.519 -95.067  5.953   1.000 130.13299 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24199 N NZ  . LYS B-3 2 334 ? -14.215 -95.343  4.665   1.000 127.65364 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24200 N N   . ASN B-3 2 335 ? -6.790  -95.293  7.067   1.000 145.82455 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24201 C CA  . ASN B-3 2 335 ? -5.411  -94.859  6.890   1.000 152.76134 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24202 C C   . ASN B-3 2 335 ? -4.475  -96.059  6.866   1.000 156.23195 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24203 O O   . ASN B-3 2 335 ? -4.582  -96.957  7.708   1.000 152.20767 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24204 C CB  . ASN B-3 2 335 ? -4.999  -93.893  8.000   1.000 136.97545 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24205 C CG  . ASN B-3 2 335 ? -5.711  -92.561  7.899   1.000 158.26995 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24206 O OD1 . ASN B-3 2 335 ? -6.745  -92.346  8.531   1.000 155.65879 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24207 N ND2 . ASN B-3 2 335 ? -5.159  -91.657  7.099   1.000 166.70288 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24208 N N   . ASP B-3 2 336 ? -3.546  -96.054  5.906   1.000 160.41395 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 N   1 
+ATOM   24209 C CA  . ASP B-3 2 336 ? -2.549  -97.116  5.799   1.000 164.92377 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   24210 C C   . ASP B-3 2 336 ? -1.401  -96.936  6.788   1.000 170.01836 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 C   1 
+ATOM   24211 O O   . ASP B-3 2 336 ? -0.853  -97.927  7.281   1.000 166.50238 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 O   1 
+ATOM   24212 C CB  . ASP B-3 2 336 ? -2.004  -97.187  4.374   1.000 169.63688 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   24213 C CG  . ASP B-3 2 336 ? -1.645  -95.818  3.821   1.000 172.53461 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   24214 O OD1 . ASP B-3 2 336 ? -1.738  -94.821  4.577   1.000 170.05905 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   24215 O OD2 . ASP B-3 2 336 ? -1.274  -95.736  2.635   1.000 171.44285 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   24216 N N   . ARG B-3 2 337 ? -1.018  -95.694  7.086   1.000 174.80826 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 N   1 
+ATOM   24217 C CA  . ARG B-3 2 337 ? 0.072   -95.461  8.029   1.000 156.46352 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   24218 C C   . ARG B-3 2 337 ? -0.327  -95.778  9.462   1.000 153.33537 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 C   1 
+ATOM   24219 O O   . ARG B-3 2 337 ? 0.554   -96.007  10.299  1.000 174.26484 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 O   1 
+ATOM   24220 C CB  . ARG B-3 2 337 ? 0.560   -94.012  7.942   1.000 157.08892 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   24221 C CG  . ARG B-3 2 337 ? 1.215   -93.656  6.615   1.000 183.06768 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   24222 C CD  . ARG B-3 2 337 ? 1.711   -92.217  6.611   1.000 186.01554 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   24223 N NE  . ARG B-3 2 337 ? 2.632   -91.956  7.711   1.000 182.36820 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   24224 C CZ  . ARG B-3 2 337 ? 3.945   -92.129  7.648   1.000 190.66470 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   24225 N NH1 . ARG B-3 2 337 ? 4.534   -92.566  6.547   1.000 196.98589 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   24226 N NH2 . ARG B-3 2 337 ? 4.687   -91.857  8.718   1.000 185.48718 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   24227 N N   . TYR B-3 2 338 ? -1.624  -95.792  9.764   1.000 147.84018 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 N   1 
+ATOM   24228 C CA  . TYR B-3 2 338 ? -2.094  -96.155  11.097  1.000 140.28328 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   24229 C C   . TYR B-3 2 338 ? -1.830  -97.637  11.330  1.000 147.32199 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 C   1 
+ATOM   24230 O O   . TYR B-3 2 338 ? -2.441  -98.495  10.683  1.000 150.49924 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 O   1 
+ATOM   24231 C CB  . TYR B-3 2 338 ? -3.578  -95.829  11.241  1.000 144.01002 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   24232 C CG  . TYR B-3 2 338 ? -4.087  -95.872  12.664  1.000 139.18698 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   24233 C CD1 . TYR B-3 2 338 ? -4.530  -97.060  13.230  1.000 140.18409 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   24234 C CD2 . TYR B-3 2 338 ? -4.132  -94.720  13.439  1.000 141.00371 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   24235 C CE1 . TYR B-3 2 338 ? -5.002  -97.100  14.529  1.000 130.02871 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   24236 C CE2 . TYR B-3 2 338 ? -4.601  -94.751  14.739  1.000 123.96153 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   24237 C CZ  . TYR B-3 2 338 ? -5.035  -95.943  15.279  1.000 120.85696 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   24238 O OH  . TYR B-3 2 338 ? -5.503  -95.979  16.572  1.000 129.50410 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   24239 N N   . SER B-3 2 339 ? -0.925  -97.942  12.255  1.000 160.71259 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-3 N   1 
+ATOM   24240 C CA  . SER B-3 2 339 ? -0.495  -99.312  12.480  1.000 157.58946 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-3 CA  1 
+ATOM   24241 C C   . SER B-3 2 339 ? -1.520  -100.081 13.308  1.000 144.78668 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-3 C   1 
+ATOM   24242 O O   . SER B-3 2 339 ? -2.363  -99.505  14.002  1.000 148.79034 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-3 O   1 
+ATOM   24243 C CB  . SER B-3 2 339 ? 0.864   -99.340  13.180  1.000 146.99776 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-3 CB  1 
+ATOM   24244 O OG  . SER B-3 2 339 ? 1.219   -100.660 13.545  1.000 146.28842 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-3 OG  1 
+ATOM   24245 N N   . ILE B-3 2 340 ? -1.435  -101.410 13.221  1.000 137.00234 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24246 C CA  . ILE B-3 2 340 ? -2.281  -102.264 14.047  1.000 144.32415 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24247 C C   . ILE B-3 2 340 ? -1.882  -102.150 15.513  1.000 138.71829 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24248 O O   . ILE B-3 2 340 ? -2.714  -102.340 16.409  1.000 123.77383 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24249 C CB  . ILE B-3 2 340 ? -2.220  -103.720 13.542  1.000 145.16223 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24250 C CG1 . ILE B-3 2 340 ? -3.188  -104.613 14.324  1.000 131.07873 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24251 C CG2 . ILE B-3 2 340 ? -0.798  -104.260 13.618  1.000 124.94899 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24252 C CD1 . ILE B-3 2 340 ? -4.643  -104.234 14.151  1.000 137.18330 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24253 N N   . TYR B-3 2 341 ? -0.615  -101.828 15.785  1.000 138.51829 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 N   1 
+ATOM   24254 C CA  . TYR B-3 2 341 ? -0.177  -101.627 17.162  1.000 128.89015 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   24255 C C   . TYR B-3 2 341 ? -0.793  -100.373 17.766  1.000 114.47548 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 C   1 
+ATOM   24256 O O   . TYR B-3 2 341 ? -1.078  -100.339 18.969  1.000 121.01226 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 O   1 
+ATOM   24257 C CB  . TYR B-3 2 341 ? 1.348   -101.553 17.216  1.000 125.05251 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   24258 C CG  . TYR B-3 2 341 ? 2.036   -102.775 16.649  1.000 134.40171 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   24259 C CD1 . TYR B-3 2 341 ? 1.629   -104.054 17.007  1.000 123.40512 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   24260 C CD2 . TYR B-3 2 341 ? 3.082   -102.650 15.744  1.000 135.20157 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   24261 C CE1 . TYR B-3 2 341 ? 2.253   -105.174 16.488  1.000 127.90652 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   24262 C CE2 . TYR B-3 2 341 ? 3.711   -103.763 15.219  1.000 129.65608 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   24263 C CZ  . TYR B-3 2 341 ? 3.292   -105.022 15.595  1.000 131.57783 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   24264 O OH  . TYR B-3 2 341 ? 3.917   -106.131 15.073  1.000 135.58362 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   24265 N N   . ASP B-3 2 342 ? -1.008  -99.338  16.950  1.000 128.45506 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 N   1 
+ATOM   24266 C CA  . ASP B-3 2 342 ? -1.703  -98.149  17.430  1.000 125.46701 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   24267 C C   . ASP B-3 2 342 ? -3.141  -98.476  17.809  1.000 125.22184 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 C   1 
+ATOM   24268 O O   . ASP B-3 2 342 ? -3.683  -97.916  18.770  1.000 119.83110 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 O   1 
+ATOM   24269 C CB  . ASP B-3 2 342 ? -1.661  -97.053  16.366  1.000 135.19211 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   24270 C CG  . ASP B-3 2 342 ? -0.253  -96.576  16.077  1.000 145.33402 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   24271 O OD1 . ASP B-3 2 342 ? 0.606   -97.420  15.748  1.000 141.40419 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   24272 O OD2 . ASP B-3 2 342 ? -0.005  -95.356  16.174  1.000 162.23354 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   24273 N N   . LEU B-3 2 343 ? -3.778  -99.381  17.062  1.000 129.03874 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24274 C CA  . LEU B-3 2 343 ? -5.130  -99.807  17.404  1.000 133.53433 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24275 C C   . LEU B-3 2 343 ? -5.135  -100.667 18.662  1.000 120.93867 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24276 O O   . LEU B-3 2 343 ? -6.037  -100.547 19.500  1.000 119.18752 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24277 C CB  . LEU B-3 2 343 ? -5.752  -100.565 16.232  1.000 123.16221 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24278 C CG  . LEU B-3 2 343 ? -7.144  -101.153 16.466  1.000 101.36195 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24279 C CD1 . LEU B-3 2 343 ? -8.155  -100.050 16.749  1.000 91.84988  ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24280 C CD2 . LEU B-3 2 343 ? -7.578  -101.996 15.277  1.000 127.24532 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24281 N N   . ALA B-3 2 344 ? -4.134  -101.537 18.814  1.000 120.50283 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24282 C CA  . ALA B-3 2 344 ? -4.057  -102.372 20.008  1.000 124.30494 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24283 C C   . ALA B-3 2 344 ? -3.751  -101.548 21.251  1.000 104.00278 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24284 O O   . ALA B-3 2 344 ? -4.135  -101.936 22.360  1.000 101.79643 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24285 C CB  . ALA B-3 2 344 ? -3.004  -103.464 19.823  1.000 107.02387 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24286 N N   . ALA B-3 2 345 ? -3.064  -100.413 21.089  1.000 109.75777 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24287 C CA  . ALA B-3 2 345 ? -2.772  -99.557  22.232  1.000 108.98526 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24288 C C   . ALA B-3 2 345 ? -4.039  -98.945  22.815  1.000 121.01792 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24289 O O   . ALA B-3 2 345 ? -4.104  -98.698  24.025  1.000 126.75633 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24290 C CB  . ALA B-3 2 345 ? -1.788  -98.459  21.830  1.000 100.46669 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24291 N N   . GLU B-3 2 346 ? -5.049  -98.696  21.979  1.000 119.45032 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24292 C CA  . GLU B-3 2 346 ? -6.315  -98.166  22.472  1.000 117.32864 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24293 C C   . GLU B-3 2 346 ? -7.126  -99.218  23.217  1.000 103.11360 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24294 O O   . GLU B-3 2 346 ? -7.951  -98.863  24.066  1.000 109.65610 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24295 C CB  . GLU B-3 2 346 ? -7.127  -97.591  21.308  1.000 114.44780 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24296 C CG  . GLU B-3 2 346 ? -8.451  -96.952  21.706  1.000 146.63054 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24297 C CD  . GLU B-3 2 346 ? -8.278  -95.765  22.637  1.000 158.29505 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24298 O OE1 . GLU B-3 2 346 ? -7.222  -95.102  22.572  1.000 158.34253 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24299 O OE2 . GLU B-3 2 346 ? -9.201  -95.497  23.435  1.000 162.50305 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24300 N N   . ILE B-3 2 347 ? -6.902  -100.501 22.930  1.000 94.38013  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24301 C CA  . ILE B-3 2 347 ? -7.605  -101.564 23.634  1.000 104.32370 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24302 C C   . ILE B-3 2 347 ? -7.112  -101.639 25.074  1.000 115.52731 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24303 O O   . ILE B-3 2 347 ? -5.912  -101.497 25.349  1.000 111.74778 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24304 C CB  . ILE B-3 2 347 ? -7.409  -102.905 22.906  1.000 106.41129 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24305 C CG1 . ILE B-3 2 347 ? -7.800  -102.773 21.434  1.000 96.67008  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24306 C CG2 . ILE B-3 2 347 ? -8.226  -104.004 23.569  1.000 103.21525 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24307 C CD1 . ILE B-3 2 347 ? -7.635  -104.052 20.649  1.000 103.62921 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24308 N N   . VAL B-3 2 348 ? -8.043  -101.859 26.004  1.000 125.41256 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24309 C CA  . VAL B-3 2 348 ? -7.691  -101.952 27.415  1.000 102.75762 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24310 C C   . VAL B-3 2 348 ? -6.840  -103.191 27.656  1.000 113.00779 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24311 O O   . VAL B-3 2 348 ? -7.148  -104.288 27.168  1.000 113.29628 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24312 C CB  . VAL B-3 2 348 ? -8.959  -101.972 28.286  1.000 87.17772  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24313 C CG1 . VAL B-3 2 348 ? -8.590  -102.090 29.755  1.000 98.47644  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24314 C CG2 . VAL B-3 2 348 ? -9.791  -100.723 28.040  1.000 115.39750 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24315 N N   . GLY B-3 2 349 ? -5.764  -103.022 28.415  1.000 122.07814 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-3 N   1 
+ATOM   24316 C CA  . GLY B-3 2 349 ? -4.854  -104.108 28.707  1.000 109.23125 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   24317 C C   . GLY B-3 2 349 ? -3.695  -104.174 27.726  1.000 123.39434 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-3 C   1 
+ATOM   24318 O O   . GLY B-3 2 349 ? -3.717  -103.592 26.643  1.000 137.56257 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-3 O   1 
+ATOM   24319 N N   . ASN B-3 2 350 ? -2.659  -104.906 28.130  1.000 128.27020 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24320 C CA  . ASN B-3 2 350 ? -1.456  -105.084 27.319  1.000 130.94562 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24321 C C   . ASN B-3 2 350 ? -1.589  -106.414 26.583  1.000 122.17117 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24322 O O   . ASN B-3 2 350 ? -1.202  -107.468 27.088  1.000 130.90601 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24323 C CB  . ASN B-3 2 350 ? -0.203  -105.036 28.187  1.000 123.03328 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24324 C CG  . ASN B-3 2 350 ? 1.057   -104.790 27.380  1.000 128.47045 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24325 O OD1 . ASN B-3 2 350 ? 1.022   -104.131 26.340  1.000 147.57975 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24326 N ND2 . ASN B-3 2 350 ? 2.177   -105.322 27.853  1.000 121.58039 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24327 N N   . LEU B-3 2 351 ? -2.142  -106.357 25.374  1.000 122.95574 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24328 C CA  . LEU B-3 2 351 ? -2.375  -107.567 24.597  1.000 126.53404 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24329 C C   . LEU B-3 2 351 ? -1.058  -108.192 24.155  1.000 116.27314 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24330 O O   . LEU B-3 2 351 ? -0.092  -107.491 23.842  1.000 111.30993 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24331 C CB  . LEU B-3 2 351 ? -3.241  -107.258 23.377  1.000 128.30591 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24332 C CG  . LEU B-3 2 351 ? -4.717  -106.959 23.643  1.000 117.28661 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24333 C CD1 . LEU B-3 2 351 ? -5.431  -106.598 22.351  1.000 126.06233 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24334 C CD2 . LEU B-3 2 351 ? -5.387  -108.148 24.313  1.000 118.25650 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24335 N N   . SER B-3 2 352 ? -1.024  -109.522 24.128  1.000 116.96952 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-3 N   1 
+ATOM   24336 C CA  . SER B-3 2 352 ? 0.168   -110.229 23.699  1.000 117.50867 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-3 CA  1 
+ATOM   24337 C C   . SER B-3 2 352 ? 0.301   -110.166 22.178  1.000 120.76771 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-3 C   1 
+ATOM   24338 O O   . SER B-3 2 352 ? -0.613  -109.750 21.458  1.000 136.45759 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-3 O   1 
+ATOM   24339 C CB  . SER B-3 2 352 ? 0.129   -111.680 24.160  1.000 139.90099 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-3 CB  1 
+ATOM   24340 O OG  . SER B-3 2 352 ? -0.891  -112.393 23.490  1.000 105.74612 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-3 OG  1 
+ATOM   24341 N N   . SER B-3 2 353 ? 1.465   -110.595 21.688  1.000 113.37909 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-3 N   1 
+ATOM   24342 C CA  . SER B-3 2 353 ? 1.699   -110.593 20.248  1.000 114.12324 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-3 CA  1 
+ATOM   24343 C C   . SER B-3 2 353 ? 0.823   -111.616 19.535  1.000 137.82741 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-3 C   1 
+ATOM   24344 O O   . SER B-3 2 353 ? 0.398   -111.378 18.399  1.000 122.15978 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-3 O   1 
+ATOM   24345 C CB  . SER B-3 2 353 ? 3.177   -110.855 19.959  1.000 114.17266 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-3 CB  1 
+ATOM   24346 O OG  . SER B-3 2 353 ? 3.444   -110.773 18.570  1.000 154.95777 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-3 OG  1 
+ATOM   24347 N N   . ARG B-3 2 354 ? 0.538   -112.749 20.182  1.000 138.70861 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 N   1 
+ATOM   24348 C CA  . ARG B-3 2 354 ? -0.343  -113.739 19.572  1.000 132.58951 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   24349 C C   . ARG B-3 2 354 ? -1.789  -113.258 19.566  1.000 131.91738 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 C   1 
+ATOM   24350 O O   . ARG B-3 2 354 ? -2.505  -113.441 18.575  1.000 143.46272 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 O   1 
+ATOM   24351 C CB  . ARG B-3 2 354 ? -0.222  -115.078 20.301  1.000 145.23323 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   24352 C CG  . ARG B-3 2 354 ? -1.176  -116.149 19.780  1.000 128.70888 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   24353 C CD  . ARG B-3 2 354 ? -0.769  -117.545 20.228  1.000 140.67596 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   24354 N NE  . ARG B-3 2 354 ? -0.904  -117.736 21.668  1.000 163.02330 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   24355 C CZ  . ARG B-3 2 354 ? -0.633  -118.871 22.298  1.000 166.26312 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   24356 N NH1 . ARG B-3 2 354 ? -0.210  -119.941 21.645  1.000 155.83848 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   24357 N NH2 . ARG B-3 2 354 ? -0.793  -118.935 23.617  1.000 171.86382 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   24358 N N   . GLU B-3 2 355 ? -2.235  -112.640 20.663  1.000 138.64363 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24359 C CA  . GLU B-3 2 355 ? -3.586  -112.089 20.707  1.000 125.85027 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24360 C C   . GLU B-3 2 355 ? -3.756  -110.936 19.726  1.000 134.85244 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24361 O O   . GLU B-3 2 355 ? -4.857  -110.725 19.205  1.000 143.18823 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24362 C CB  . GLU B-3 2 355 ? -3.920  -111.632 22.125  1.000 139.12723 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24363 C CG  . GLU B-3 2 355 ? -4.121  -112.770 23.110  1.000 139.63837 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24364 C CD  . GLU B-3 2 355 ? -4.330  -112.278 24.527  1.000 141.38724 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24365 O OE1 . GLU B-3 2 355 ? -3.414  -111.627 25.073  1.000 155.12933 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24366 O OE2 . GLU B-3 2 355 ? -5.416  -112.531 25.089  1.000 149.62871 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24367 N N   . ILE B-3 2 356 ? -2.687  -110.179 19.468  1.000 136.45195 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24368 C CA  . ILE B-3 2 356 ? -2.755  -109.114 18.471  1.000 122.55845 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24369 C C   . ILE B-3 2 356 ? -2.952  -109.699 17.078  1.000 120.86569 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24370 O O   . ILE B-3 2 356 ? -3.697  -109.149 16.257  1.000 135.11085 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24371 C CB  . ILE B-3 2 356 ? -1.496  -108.229 18.548  1.000 124.77913 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24372 C CG1 . ILE B-3 2 356 ? -1.613  -107.234 19.706  1.000 119.16189 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24373 C CG2 . ILE B-3 2 356 ? -1.245  -107.504 17.230  1.000 117.97094 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24374 C CD1 . ILE B-3 2 356 ? -0.442  -106.278 19.814  1.000 125.98714 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24375 N N   . LYS B-3 2 357 ? -2.308  -110.833 16.797  1.000 132.53329 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24376 C CA  . LYS B-3 2 357 ? -2.429  -111.448 15.480  1.000 139.40799 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24377 C C   . LYS B-3 2 357 ? -3.837  -111.977 15.231  1.000 143.62437 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24378 O O   . LYS B-3 2 357 ? -4.297  -111.991 14.083  1.000 133.12452 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24379 C CB  . LYS B-3 2 357 ? -1.401  -112.570 15.333  1.000 132.42231 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24380 C CG  . LYS B-3 2 357 ? -0.829  -112.714 13.932  1.000 126.49180 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24381 C CD  . LYS B-3 2 357 ? 0.308   -113.725 13.905  1.000 135.21667 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24382 C CE  . LYS B-3 2 357 ? 1.012   -113.732 12.557  1.000 156.07148 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24383 N NZ  . LYS B-3 2 357 ? 2.146   -114.698 12.529  1.000 137.57902 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24384 N N   . GLU B-3 2 358 ? -4.536  -112.409 16.285  1.000 142.40740 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24385 C CA  . GLU B-3 2 358 ? -5.907  -112.881 16.113  1.000 145.42255 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24386 C C   . GLU B-3 2 358 ? -6.868  -111.723 15.872  1.000 141.11477 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24387 O O   . GLU B-3 2 358 ? -7.780  -111.830 15.044  1.000 139.69043 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24388 C CB  . GLU B-3 2 358 ? -6.347  -113.696 17.330  1.000 157.61246 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24389 C CG  . GLU B-3 2 358 ? -5.841  -115.129 17.335  1.000 181.66005 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24390 C CD  . GLU B-3 2 358 ? -6.904  -116.119 17.776  1.000 182.69451 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24391 O OE1 . GLU B-3 2 358 ? -7.973  -115.676 18.248  1.000 158.94846 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24392 O OE2 . GLU B-3 2 358 ? -6.674  -117.339 17.643  1.000 191.51733 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24393 N N   . ILE B-3 2 359 ? -6.686  -110.612 16.589  1.000 146.53644 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24394 C CA  . ILE B-3 2 359 ? -7.525  -109.440 16.361  1.000 132.99723 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24395 C C   . ILE B-3 2 359 ? -7.261  -108.859 14.977  1.000 123.61438 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24396 O O   . ILE B-3 2 359 ? -8.188  -108.424 14.283  1.000 137.19836 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24397 C CB  . ILE B-3 2 359 ? -7.301  -108.397 17.472  1.000 132.41229 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24398 C CG1 . ILE B-3 2 359 ? -7.946  -108.865 18.779  1.000 125.15381 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24399 C CG2 . ILE B-3 2 359 ? -7.842  -107.033 17.060  1.000 115.91029 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24400 C CD1 . ILE B-3 2 359 ? -7.907  -107.832 19.886  1.000 125.15728 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24401 N N   . GLN B-3 2 360 ? -5.995  -108.855 14.549  1.000 136.79685 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 N   1 
+ATOM   24402 C CA  . GLN B-3 2 360 ? -5.661  -108.368 13.215  1.000 135.68916 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   24403 C C   . GLN B-3 2 360 ? -6.329  -109.204 12.131  1.000 138.76511 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 C   1 
+ATOM   24404 O O   . GLN B-3 2 360 ? -6.694  -108.675 11.075  1.000 141.24010 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 O   1 
+ATOM   24405 C CB  . GLN B-3 2 360 ? -4.143  -108.362 13.026  1.000 122.08596 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   24406 C CG  . GLN B-3 2 360 ? -3.675  -107.751 11.717  1.000 123.96481 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   24407 C CD  . GLN B-3 2 360 ? -2.164  -107.695 11.607  1.000 128.80550 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   24408 O OE1 . GLN B-3 2 360 ? -1.448  -108.178 12.485  1.000 158.04577 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   24409 N NE2 . GLN B-3 2 360 ? -1.671  -107.101 10.527  1.000 116.59045 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   24410 N N   . LYS B-3 2 361 ? -6.508  -110.504 12.376  1.000 137.80598 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24411 C CA  . LYS B-3 2 361 ? -7.149  -111.365 11.386  1.000 131.14888 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24412 C C   . LYS B-3 2 361 ? -8.618  -111.002 11.201  1.000 134.30143 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24413 O O   . LYS B-3 2 361 ? -9.137  -111.047 10.080  1.000 142.45828 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24414 C CB  . LYS B-3 2 361 ? -7.002  -112.829 11.800  1.000 119.09544 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24415 C CG  . LYS B-3 2 361 ? -7.486  -113.830 10.764  1.000 139.02450 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24416 C CD  . LYS B-3 2 361 ? -7.229  -115.257 11.224  1.000 130.83251 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24417 C CE  . LYS B-3 2 361 ? -7.554  -116.261 10.129  1.000 141.77622 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24418 N NZ  . LYS B-3 2 361 ? -7.216  -117.651 10.542  1.000 134.68270 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24419 N N   . ILE B-3 2 362 ? -9.302  -110.636 12.288  1.000 139.37698 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24420 C CA  . ILE B-3 2 362 ? -10.717 -110.287 12.199  1.000 141.61958 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24421 C C   . ILE B-3 2 362 ? -10.903 -108.991 11.418  1.000 145.42043 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24422 O O   . ILE B-3 2 362 ? -11.814 -108.876 10.589  1.000 152.06817 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24423 C CB  . ILE B-3 2 362 ? -11.333 -110.200 13.609  1.000 122.65387 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24424 C CG1 . ILE B-3 2 362 ? -11.510 -111.600 14.203  1.000 118.54483 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24425 C CG2 . ILE B-3 2 362 ? -12.658 -109.449 13.578  1.000 126.33137 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24426 C CD1 . ILE B-3 2 362 ? -12.192 -111.615 15.559  1.000 113.47416 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24427 N N   . ILE B-3 2 363 ? -10.037 -108.005 11.654  1.000 142.49753 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24428 C CA  . ILE B-3 2 363 ? -10.193 -106.706 11.008  1.000 134.38639 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24429 C C   . ILE B-3 2 363 ? -9.749  -106.721 9.549   1.000 140.65112 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24430 O O   . ILE B-3 2 363 ? -10.231 -105.900 8.756   1.000 158.98455 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24431 C CB  . ILE B-3 2 363 ? -9.428  -105.628 11.796  1.000 142.64299 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24432 C CG1 . ILE B-3 2 363 ? -9.771  -105.724 13.283  1.000 130.76785 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24433 C CG2 . ILE B-3 2 363 ? -9.782  -104.234 11.299  1.000 150.20419 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24434 C CD1 . ILE B-3 2 363 ? -11.238 -105.501 13.579  1.000 125.86175 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24435 N N   . ASN B-3 2 364 ? -8.860  -107.642 9.160   1.000 144.94288 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24436 C CA  . ASN B-3 2 364 ? -8.390  -107.682 7.778   1.000 152.46912 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24437 C C   . ASN B-3 2 364 ? -9.514  -107.936 6.780   1.000 159.63465 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24438 O O   . ASN B-3 2 364 ? -9.328  -107.692 5.583   1.000 163.20762 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24439 C CB  . ASN B-3 2 364 ? -7.302  -108.750 7.621   1.000 136.71024 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24440 C CG  . ASN B-3 2 364 ? -5.968  -108.315 8.200   1.000 147.51748 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24441 O OD1 . ASN B-3 2 364 ? -5.711  -107.122 8.365   1.000 148.33646 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24442 N ND2 . ASN B-3 2 364 ? -5.112  -109.282 8.507   1.000 141.91193 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24443 N N   . GLU B-3 2 365 ? -10.672 -108.416 7.240   1.000 150.26876 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24444 C CA  . GLU B-3 2 365 ? -11.802 -108.591 6.336   1.000 134.30148 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24445 C C   . GLU B-3 2 365 ? -12.384 -107.252 5.901   1.000 129.58554 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24446 O O   . GLU B-3 2 365 ? -12.995 -107.165 4.829   1.000 142.11180 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24447 C CB  . GLU B-3 2 365 ? -12.880 -109.453 6.994   1.000 130.99946 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24448 C CG  . GLU B-3 2 365 ? -12.392 -110.822 7.430   1.000 148.52315 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24449 C CD  . GLU B-3 2 365 ? -13.524 -111.726 7.866   1.000 168.57449 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24450 O OE1 . GLU B-3 2 365 ? -14.689 -111.415 7.542   1.000 160.09764 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24451 O OE2 . GLU B-3 2 365 ? -13.248 -112.746 8.533   1.000 168.38136 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24452 N N   . LEU B-3 2 366 ? -12.201 -106.203 6.705   1.000 134.13481 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24453 C CA  . LEU B-3 2 366 ? -12.686 -104.872 6.357   1.000 143.88594 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24454 C C   . LEU B-3 2 366 ? -11.764 -104.135 5.396   1.000 139.26663 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24455 O O   . LEU B-3 2 366 ? -12.166 -103.104 4.846   1.000 146.37962 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24456 C CB  . LEU B-3 2 366 ? -12.873 -104.027 7.620   1.000 144.14927 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24457 C CG  . LEU B-3 2 366 ? -13.908 -104.500 8.641   1.000 120.75147 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24458 C CD1 . LEU B-3 2 366 ? -14.051 -103.490 9.771   1.000 99.71970  ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24459 C CD2 . LEU B-3 2 366 ? -15.247 -104.751 7.967   1.000 139.87363 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24460 N N   . LEU B-3 2 367 ? -10.546 -104.631 5.186   1.000 142.14517 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24461 C CA  . LEU B-3 2 367 ? -9.608  -103.979 4.284   1.000 161.87413 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24462 C C   . LEU B-3 2 367 ? -9.885  -104.277 2.818   1.000 161.49662 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24463 O O   . LEU B-3 2 367 ? -9.312  -103.606 1.953   1.000 175.49468 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24464 C CB  . LEU B-3 2 367 ? -8.176  -104.391 4.632   1.000 170.98519 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24465 C CG  . LEU B-3 2 367 ? -7.660  -103.895 5.985   1.000 137.97529 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24466 C CD1 . LEU B-3 2 367 ? -6.246  -104.390 6.245   1.000 150.20298 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24467 C CD2 . LEU B-3 2 367 ? -7.721  -102.375 6.059   1.000 123.78898 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24468 N N   . VAL B-3 2 368 ? -10.734 -105.253 2.510   1.000 162.86399 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24469 C CA  . VAL B-3 2 368 ? -11.077 -105.531 1.117   1.000 164.13682 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24470 C C   . VAL B-3 2 368 ? -12.192 -104.571 0.712   1.000 165.49225 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24471 O O   . VAL B-3 2 368 ? -13.032 -104.202 1.551   1.000 170.65246 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24472 C CB  . VAL B-3 2 368 ? -11.478 -107.002 0.914   1.000 155.15613 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24473 C CG1 . VAL B-3 2 368 ? -10.685 -107.900 1.852   1.000 164.59586 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24474 C CG2 . VAL B-3 2 368 ? -12.977 -107.208 1.089   1.000 142.07784 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24475 N N   . PRO B-3 2 369 ? -12.222 -104.101 -0.533  1.000 171.00070 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 N   1 
+ATOM   24476 C CA  . PRO B-3 2 369 ? -13.227 -103.109 -0.919  1.000 167.37827 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   24477 C C   . PRO B-3 2 369 ? -14.490 -103.724 -1.492  1.000 160.79119 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 C   1 
+ATOM   24478 O O   . PRO B-3 2 369 ? -14.477 -104.786 -2.119  1.000 163.35582 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 O   1 
+ATOM   24479 C CB  . PRO B-3 2 369 ? -12.498 -102.288 -1.989  1.000 159.32030 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   24480 C CG  . PRO B-3 2 369 ? -11.608 -103.274 -2.653  1.000 172.45372 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   24481 C CD  . PRO B-3 2 369 ? -11.195 -104.272 -1.579  1.000 170.19108 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   24482 N N   . ASN B-3 2 370 ? -15.591 -103.009 -1.263  1.000 153.39343 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24483 C CA  . ASN B-3 2 370 ? -16.896 -103.325 -1.839  1.000 163.80136 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24484 C C   . ASN B-3 2 370 ? -17.360 -104.729 -1.432  1.000 168.38925 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24485 O O   . ASN B-3 2 370 ? -17.471 -105.641 -2.253  1.000 156.01203 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24486 C CB  . ASN B-3 2 370 ? -16.865 -103.158 -3.368  1.000 169.12375 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24487 C CG  . ASN B-3 2 370 ? -16.114 -101.904 -3.811  1.000 166.93998 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24488 O OD1 . ASN B-3 2 370 ? -14.934 -101.967 -4.162  1.000 169.66617 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24489 N ND2 . ASN B-3 2 370 ? -16.797 -100.764 -3.795  1.000 166.73255 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24490 N N   . ILE B-3 2 371 ? -17.633 -104.891 -0.137  1.000 179.14867 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24491 C CA  . ILE B-3 2 371 ? -18.106 -106.165 0.388   1.000 176.73976 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24492 C C   . ILE B-3 2 371 ? -19.397 -105.983 1.191   1.000 156.07816 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24493 O O   . ILE B-3 2 371 ? -19.776 -106.843 1.986   1.000 139.44981 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24494 C CB  . ILE B-3 2 371 ? -16.999 -106.875 1.197   1.000 163.58588 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24495 C CG1 . ILE B-3 2 371 ? -17.265 -108.386 1.304   1.000 158.04541 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24496 C CG2 . ILE B-3 2 371 ? -16.815 -106.245 2.579   1.000 167.40580 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24497 C CD1 . ILE B-3 2 371 ? -17.572 -109.079 -0.022  1.000 134.81829 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24498 N N   . ASN B-3 2 372 ? -20.072 -104.850 0.977   1.000 156.55950 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24499 C CA  . ASN B-3 2 372 ? -21.473 -104.632 1.335   1.000 162.69652 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24500 C C   . ASN B-3 2 372 ? -21.700 -104.482 2.835   1.000 158.18000 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24501 O O   . ASN B-3 2 372 ? -20.777 -104.646 3.637   1.000 148.97779 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24502 C CB  . ASN B-3 2 372 ? -22.347 -105.763 0.787   1.000 165.26734 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24503 C CG  . ASN B-3 2 372 ? -22.736 -106.779 1.854   1.000 157.04546 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24504 O OD1 . ASN B-3 2 372 ? -23.809 -106.683 2.450   1.000 148.84145 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24505 N ND2 . ASN B-3 2 372 ? -21.870 -107.761 2.090   1.000 148.60759 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24506 N N   . GLN B-3 2 373 ? -22.941 -104.185 3.220   1.000 164.22087 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 N   1 
+ATOM   24507 C CA  . GLN B-3 2 373 ? -23.215 -103.807 4.598   1.000 120.30849 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   24508 C C   . GLN B-3 2 373 ? -23.288 -105.023 5.517   1.000 131.29968 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 C   1 
+ATOM   24509 O O   . GLN B-3 2 373 ? -22.919 -104.925 6.694   1.000 152.52451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 O   1 
+ATOM   24510 C CB  . GLN B-3 2 373 ? -24.508 -102.983 4.637   1.000 106.48002 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   24511 C CG  . GLN B-3 2 373 ? -25.151 -102.806 5.998   1.000 142.60922 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   24512 C CD  . GLN B-3 2 373 ? -26.398 -101.938 5.959   1.000 136.32451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   24513 O OE1 . GLN B-3 2 373 ? -26.895 -101.584 4.890   1.000 123.16927 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   24514 N NE2 . GLN B-3 2 373 ? -26.908 -101.589 7.136   1.000 127.08992 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   24515 N N   . VAL B-3 2 374 ? -23.703 -106.180 4.992   1.000 135.59304 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24516 C CA  . VAL B-3 2 374 ? -23.917 -107.347 5.839   1.000 137.74168 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24517 C C   . VAL B-3 2 374 ? -22.601 -107.844 6.424   1.000 148.19547 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24518 O O   . VAL B-3 2 374 ? -22.514 -108.135 7.621   1.000 149.11193 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24519 C CB  . VAL B-3 2 374 ? -24.645 -108.444 5.043   1.000 131.86693 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24520 C CG1 . VAL B-3 2 374 ? -24.635 -109.750 5.826   1.000 131.09126 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24521 C CG2 . VAL B-3 2 374 ? -26.071 -108.014 4.748   1.000 137.37445 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24522 N N   . LEU B-3 2 375 ? -21.555 -107.945 5.598   1.000 152.47223 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24523 C CA  . LEU B-3 2 375 ? -20.286 -108.476 6.085   1.000 145.31133 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24524 C C   . LEU B-3 2 375 ? -19.620 -107.536 7.084   1.000 134.34203 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24525 O O   . LEU B-3 2 375 ? -18.889 -107.995 7.969   1.000 129.68026 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24526 C CB  . LEU B-3 2 375 ? -19.352 -108.757 4.909   1.000 156.33996 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24527 C CG  . LEU B-3 2 375 ? -18.084 -109.552 5.222   1.000 141.03396 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24528 C CD1 . LEU B-3 2 375 ? -17.829 -110.583 4.137   1.000 135.50627 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24529 C CD2 . LEU B-3 2 375 ? -16.890 -108.622 5.368   1.000 131.90877 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24530 N N   . ILE B-3 2 376 ? -19.859 -106.228 6.966   1.000 148.06240 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24531 C CA  . ILE B-3 2 376 ? -19.277 -105.280 7.913   1.000 145.07324 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24532 C C   . ILE B-3 2 376 ? -19.864 -105.486 9.304   1.000 132.77807 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24533 O O   . ILE B-3 2 376 ? -19.168 -105.336 10.316  1.000 143.03606 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24534 C CB  . ILE B-3 2 376 ? -19.484 -103.836 7.417   1.000 150.51601 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24535 C CG1 . ILE B-3 2 376 ? -18.772 -103.626 6.078   1.000 126.09311 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24536 C CG2 . ILE B-3 2 376 ? -18.994 -102.831 8.452   1.000 110.33009 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24537 C CD1 . ILE B-3 2 376 ? -18.906 -102.223 5.530   1.000 101.63230 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24538 N N   . ASN B-3 2 377 ? -21.147 -105.847 9.377   1.000 139.95395 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24539 C CA  . ASN B-3 2 377 ? -21.786 -106.047 10.673  1.000 135.81985 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24540 C C   . ASN B-3 2 377 ? -21.261 -107.298 11.367  1.000 140.87063 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24541 O O   . ASN B-3 2 377 ? -21.096 -107.310 12.592  1.000 155.06988 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24542 C CB  . ASN B-3 2 377 ? -23.303 -106.125 10.502  1.000 146.29996 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24543 C CG  . ASN B-3 2 377 ? -23.881 -104.891 9.834   1.000 143.32581 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24544 O OD1 . ASN B-3 2 377 ? -23.307 -103.804 9.908   1.000 131.84264 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24545 N ND2 . ASN B-3 2 377 ? -25.024 -105.054 9.178   1.000 144.38752 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24546 N N   . GLN B-3 2 378 ? -20.989 -108.361 10.604  1.000 138.36095 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 N   1 
+ATOM   24547 C CA  . GLN B-3 2 378 ? -20.523 -109.602 11.218  1.000 141.10000 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   24548 C C   . GLN B-3 2 378 ? -19.075 -109.484 11.679  1.000 137.63467 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 C   1 
+ATOM   24549 O O   . GLN B-3 2 378 ? -18.716 -109.994 12.748  1.000 133.18455 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 O   1 
+ATOM   24550 C CB  . GLN B-3 2 378 ? -20.684 -110.768 10.243  1.000 149.60257 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   24551 C CG  . GLN B-3 2 378 ? -20.352 -112.120 10.854  1.000 165.05766 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   24552 C CD  . GLN B-3 2 378 ? -21.145 -112.396 12.118  1.000 162.51066 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   24553 O OE1 . GLN B-3 2 378 ? -20.576 -112.558 13.198  1.000 162.25777 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   24554 N NE2 . GLN B-3 2 378 ? -22.466 -112.453 11.989  1.000 162.49713 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   24555 N N   . VAL B-3 2 379 ? -18.228 -108.825 10.884  1.000 131.76106 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24556 C CA  . VAL B-3 2 379 ? -16.853 -108.573 11.308  1.000 109.49561 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24557 C C   . VAL B-3 2 379 ? -16.839 -107.757 12.593  1.000 123.39191 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24558 O O   . VAL B-3 2 379 ? -16.007 -107.979 13.482  1.000 133.55983 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24559 C CB  . VAL B-3 2 379 ? -16.069 -107.874 10.181  1.000 112.49921 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24560 C CG1 . VAL B-3 2 379 ? -14.700 -107.437 10.673  1.000 111.21910 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24561 C CG2 . VAL B-3 2 379 ? -15.935 -108.794 8.981   1.000 133.11148 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24562 N N   . LEU B-3 2 380 ? -17.771 -106.810 12.718  1.000 130.58052 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24563 C CA  . LEU B-3 2 380 ? -17.834 -105.974 13.911  1.000 118.52627 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24564 C C   . LEU B-3 2 380 ? -18.268 -106.782 15.128  1.000 114.90198 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24565 O O   . LEU B-3 2 380 ? -17.716 -106.613 16.222  1.000 116.86079 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24566 C CB  . LEU B-3 2 380 ? -18.783 -104.804 13.667  1.000 105.48263 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24567 C CG  . LEU B-3 2 380 ? -18.400 -103.474 14.310  1.000 121.19848 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24568 C CD1 . LEU B-3 2 380 ? -16.983 -103.087 13.929  1.000 97.92944  ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24569 C CD2 . LEU B-3 2 380 ? -19.386 -102.399 13.891  1.000 119.82493 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24570 N N   . ILE B-3 2 381 ? -19.255 -107.664 14.958  1.000 117.96514 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24571 C CA  . ILE B-3 2 381 ? -19.673 -108.526 16.058  1.000 126.59317 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24572 C C   . ILE B-3 2 381 ? -18.560 -109.500 16.423  1.000 141.33228 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24573 O O   . ILE B-3 2 381 ? -18.301 -109.750 17.606  1.000 144.55932 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24574 C CB  . ILE B-3 2 381 ? -20.979 -109.259 15.700  1.000 128.70915 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24575 C CG1 . ILE B-3 2 381 ? -22.120 -108.255 15.525  1.000 113.47777 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24576 C CG2 . ILE B-3 2 381 ? -21.330 -110.288 16.768  1.000 122.30139 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24577 C CD1 . ILE B-3 2 381 ? -23.458 -108.896 15.228  1.000 133.70920 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24578 N N   . ASN B-3 2 382 ? -17.877 -110.057 15.418  1.000 147.26058 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24579 C CA  . ASN B-3 2 382 ? -16.764 -110.962 15.691  1.000 144.90093 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24580 C C   . ASN B-3 2 382 ? -15.638 -110.244 16.425  1.000 133.41585 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24581 O O   . ASN B-3 2 382 ? -14.987 -110.826 17.301  1.000 121.48888 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24582 C CB  . ASN B-3 2 382 ? -16.246 -111.572 14.388  1.000 139.64907 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24583 C CG  . ASN B-3 2 382 ? -17.255 -112.491 13.732  1.000 135.53071 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24584 O OD1 . ASN B-3 2 382 ? -18.036 -113.160 14.408  1.000 140.72851 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24585 N ND2 . ASN B-3 2 382 ? -17.242 -112.531 12.404  1.000 121.37452 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24586 N N   . LEU B-3 2 383 ? -15.394 -108.979 16.077  1.000 121.48394 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24587 C CA  . LEU B-3 2 383 ? -14.354 -108.208 16.752  1.000 120.84894 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24588 C C   . LEU B-3 2 383 ? -14.699 -107.988 18.219  1.000 126.43430 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24589 O O   . LEU B-3 2 383 ? -13.892 -108.276 19.111  1.000 129.01757 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24590 C CB  . LEU B-3 2 383 ? -14.153 -106.867 16.044  1.000 111.29385 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24591 C CG  . LEU B-3 2 383 ? -13.399 -105.802 16.845  1.000 120.62340 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24592 C CD1 . LEU B-3 2 383 ? -11.944 -106.203 17.057  1.000 130.29570 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24593 C CD2 . LEU B-3 2 383 ? -13.502 -104.436 16.176  1.000 91.25833  ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24594 N N   . PHE B-3 2 384 ? -15.900 -107.475 18.489  1.000 126.41945 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24595 C CA  . PHE B-3 2 384 ? -16.292 -107.170 19.858  1.000 130.88500 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24596 C C   . PHE B-3 2 384 ? -16.660 -108.411 20.661  1.000 130.37944 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24597 O O   . PHE B-3 2 384 ? -16.730 -108.333 21.892  1.000 134.27917 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24598 C CB  . PHE B-3 2 384 ? -17.455 -106.177 19.859  1.000 119.67528 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24599 C CG  . PHE B-3 2 384 ? -17.034 -104.756 19.618  1.000 102.62664 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24600 C CD1 . PHE B-3 2 384 ? -16.865 -104.276 18.329  1.000 104.75248 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24601 C CD2 . PHE B-3 2 384 ? -16.800 -103.900 20.681  1.000 92.74736  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24602 C CE1 . PHE B-3 2 384 ? -16.473 -102.969 18.107  1.000 104.13254 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24603 C CE2 . PHE B-3 2 384 ? -16.409 -102.592 20.465  1.000 88.05774  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24604 C CZ  . PHE B-3 2 384 ? -16.245 -102.126 19.177  1.000 88.15307  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24605 N N   . ALA B-3 2 385 ? -16.895 -109.548 20.002  1.000 117.94108 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24606 C CA  . ALA B-3 2 385 ? -17.125 -110.784 20.742  1.000 131.86107 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24607 C C   . ALA B-3 2 385 ? -15.857 -111.236 21.455  1.000 136.35714 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24608 O O   . ALA B-3 2 385 ? -15.920 -111.771 22.568  1.000 125.36250 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24609 C CB  . ALA B-3 2 385 ? -17.634 -111.879 19.806  1.000 132.17435 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24610 N N   . LYS B-3 2 386 ? -14.698 -111.029 20.827  1.000 144.63165 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24611 C CA  . LYS B-3 2 386 ? -13.434 -111.351 21.480  1.000 132.26569 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24612 C C   . LYS B-3 2 386 ? -13.189 -110.444 22.679  1.000 131.43761 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24613 O O   . LYS B-3 2 386 ? -12.651 -110.887 23.700  1.000 154.11667 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24614 C CB  . LYS B-3 2 386 ? -12.283 -111.244 20.479  1.000 123.76624 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24615 C CG  . LYS B-3 2 386 ? -12.409 -112.175 19.283  1.000 149.68365 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24616 C CD  . LYS B-3 2 386 ? -12.409 -113.632 19.715  1.000 162.45532 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24617 C CE  . LYS B-3 2 386 ? -11.109 -114.002 20.413  1.000 146.21797 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24618 N NZ  . LYS B-3 2 386 ? -11.105 -115.420 20.866  1.000 159.33855 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24619 N N   . LEU B-3 2 387 ? -13.579 -109.174 22.577  1.000 112.43465 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24620 C CA  . LEU B-3 2 387 ? -13.419 -108.227 23.674  1.000 135.75660 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24621 C C   . LEU B-3 2 387 ? -14.524 -108.335 24.716  1.000 148.98863 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24622 O O   . LEU B-3 2 387 ? -14.490 -107.594 25.706  1.000 137.39246 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24623 C CB  . LEU B-3 2 387 ? -13.364 -106.796 23.132  1.000 122.34089 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24624 C CG  . LEU B-3 2 387 ? -12.353 -106.521 22.017  1.000 116.01797 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24625 C CD1 . LEU B-3 2 387 ? -12.310 -105.036 21.679  1.000 99.26438  ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24626 C CD2 . LEU B-3 2 387 ? -10.972 -107.030 22.400  1.000 112.12257 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24627 N N   . GLU B-3 2 388 ? -15.492 -109.233 24.516  1.000 155.26961 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24628 C CA  . GLU B-3 2 388 ? -16.615 -109.423 25.436  1.000 150.28249 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24629 C C   . GLU B-3 2 388 ? -17.371 -108.114 25.661  1.000 141.52078 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24630 O O   . GLU B-3 2 388 ? -17.650 -107.712 26.793  1.000 145.71418 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24631 C CB  . GLU B-3 2 388 ? -16.148 -110.026 26.764  1.000 140.74364 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24632 C CG  . GLU B-3 2 388 ? -15.474 -111.381 26.626  1.000 144.47627 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24633 C CD  . GLU B-3 2 388 ? -15.269 -112.065 27.963  1.000 178.81341 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24634 O OE1 . GLU B-3 2 388 ? -16.054 -111.793 28.896  1.000 179.15475 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24635 O OE2 . GLU B-3 2 388 ? -14.322 -112.871 28.083  1.000 181.91907 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24636 N N   . ILE B-3 2 389 ? -17.703 -107.445 24.560  1.000 144.87163 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24637 C CA  . ILE B-3 2 389 ? -18.430 -106.182 24.585  1.000 135.25689 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24638 C C   . ILE B-3 2 389 ? -19.562 -106.270 23.573  1.000 135.79442 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24639 O O   . ILE B-3 2 389 ? -19.319 -106.535 22.389  1.000 111.65477 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24640 C CB  . ILE B-3 2 389 ? -17.520 -104.982 24.271  1.000 117.34343 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24641 C CG1 . ILE B-3 2 389 ? -16.561 -104.713 25.433  1.000 136.72270 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24642 C CG2 . ILE B-3 2 389 ? -18.350 -103.748 23.966  1.000 118.84753 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24643 C CD1 . ILE B-3 2 389 ? -15.697 -103.486 25.235  1.000 120.91198 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24644 N N   . THR B-3 2 390 ? -20.791 -106.060 24.032  1.000 166.16233 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 N   1 
+ATOM   24645 C CA  . THR B-3 2 390 ? -21.910 -105.979 23.109  1.000 144.15631 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24646 C C   . THR B-3 2 390 ? -21.935 -104.605 22.446  1.000 131.24491 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 C   1 
+ATOM   24647 O O   . THR B-3 2 390 ? -21.416 -103.619 22.977  1.000 140.45482 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 O   1 
+ATOM   24648 C CB  . THR B-3 2 390 ? -23.235 -106.250 23.824  1.000 162.47958 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24649 O OG1 . THR B-3 2 390 ? -24.290 -106.336 22.858  1.000 125.70000 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24650 C CG2 . THR B-3 2 390 ? -23.550 -105.137 24.814  1.000 170.71904 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24651 N N   . LEU B-3 2 391 ? -22.544 -104.548 21.267  1.000 115.27499 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24652 C CA  . LEU B-3 2 391 ? -22.509 -103.355 20.433  1.000 111.89787 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24653 C C   . LEU B-3 2 391 ? -23.922 -102.837 20.215  1.000 104.23585 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24654 O O   . LEU B-3 2 391 ? -24.827 -103.609 19.881  1.000 120.77940 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24655 C CB  . LEU B-3 2 391 ? -21.831 -103.654 19.096  1.000 94.66889  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24656 C CG  . LEU B-3 2 391 ? -21.060 -102.496 18.468  1.000 104.47254 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24657 C CD1 . LEU B-3 2 391 ? -20.162 -101.832 19.496  1.000 88.58750  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24658 C CD2 . LEU B-3 2 391 ? -20.238 -103.012 17.314  1.000 104.83292 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24659 N N   . ASP B-3 2 392 ? -24.105 -101.532 20.407  1.000 103.23762 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 N   1 
+ATOM   24660 C CA  . ASP B-3 2 392 ? -25.405 -100.914 20.186  1.000 117.14590 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   24661 C C   . ASP B-3 2 392 ? -25.796 -101.020 18.717  1.000 111.43672 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 C   1 
+ATOM   24662 O O   . ASP B-3 2 392 ? -24.948 -100.977 17.823  1.000 115.59802 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 O   1 
+ATOM   24663 C CB  . ASP B-3 2 392 ? -25.380 -99.446  20.621  1.000 112.29973 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   24664 C CG  . ASP B-3 2 392 ? -26.752 -98.794  20.570  1.000 124.03808 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   24665 O OD1 . ASP B-3 2 392 ? -27.763 -99.526  20.509  1.000 122.62091 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   24666 O OD2 . ASP B-3 2 392 ? -26.819 -97.546  20.588  1.000 103.02850 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   24667 N N   . THR B-3 2 393 ? -27.101 -101.169 18.476  1.000 108.09676 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 N   1 
+ATOM   24668 C CA  . THR B-3 2 393 ? -27.594 -101.288 17.107  1.000 111.43637 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24669 C C   . THR B-3 2 393 ? -27.253 -100.052 16.285  1.000 115.13210 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 C   1 
+ATOM   24670 O O   . THR B-3 2 393 ? -26.805 -100.164 15.137  1.000 109.03540 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 O   1 
+ATOM   24671 C CB  . THR B-3 2 393 ? -29.106 -101.530 17.113  1.000 100.07537 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24672 O OG1 . THR B-3 2 393 ? -29.378 -102.862 17.567  1.000 112.98739 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24673 C CG2 . THR B-3 2 393 ? -29.691 -101.346 15.719  1.000 117.58132 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24674 N N   . ARG B-3 2 394 ? -27.446 -98.863  16.859  1.000 107.52107 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 N   1 
+ATOM   24675 C CA  . ARG B-3 2 394 ? -27.102 -97.640  16.143  1.000 115.31408 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   24676 C C   . ARG B-3 2 394 ? -25.593 -97.458  16.033  1.000 107.16651 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 C   1 
+ATOM   24677 O O   . ARG B-3 2 394 ? -25.119 -96.793  15.106  1.000 116.70804 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 O   1 
+ATOM   24678 C CB  . ARG B-3 2 394 ? -27.740 -96.433  16.830  1.000 118.46171 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   24679 C CG  . ARG B-3 2 394 ? -29.259 -96.433  16.778  1.000 126.19325 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   24680 C CD  . ARG B-3 2 394 ? -29.829 -95.186  17.426  1.000 125.07683 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   24681 N NE  . ARG B-3 2 394 ? -29.340 -93.971  16.786  1.000 103.40824 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   24682 C CZ  . ARG B-3 2 394 ? -29.608 -92.743  17.207  1.000 121.71042 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   24683 N NH1 . ARG B-3 2 394 ? -30.364 -92.528  18.272  1.000 131.27919 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   24684 N NH2 . ARG B-3 2 394 ? -29.105 -91.705  16.545  1.000 102.78260 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   24685 N N   . GLU B-3 2 395 ? -24.825 -98.033  16.963  1.000 115.71248 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24686 C CA  . GLU B-3 2 395 ? -23.371 -98.004  16.838  1.000 107.34892 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24687 C C   . GLU B-3 2 395 ? -22.908 -98.849  15.658  1.000 109.35249 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24688 O O   . GLU B-3 2 395 ? -21.935 -98.498  14.978  1.000 113.15948 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24689 C CB  . GLU B-3 2 395 ? -22.718 -98.494  18.131  1.000 106.00698 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24690 C CG  . GLU B-3 2 395 ? -22.503 -97.414  19.180  1.000 91.35188  ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24691 C CD  . GLU B-3 2 395 ? -21.748 -97.930  20.388  1.000 108.54035 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24692 O OE1 . GLU B-3 2 395 ? -22.078 -99.033  20.872  1.000 106.25056 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24693 O OE2 . GLU B-3 2 395 ? -20.814 -97.240  20.845  1.000 102.68947 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24694 N N   . ILE B-3 2 396 ? -23.597 -99.964  15.398  1.000 111.88117 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24695 C CA  . ILE B-3 2 396 ? -23.242 -100.812 14.265  1.000 104.54532 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24696 C C   . ILE B-3 2 396 ? -23.551 -100.104 12.951  1.000 97.76006  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24697 O O   . ILE B-3 2 396 ? -22.735 -100.107 12.020  1.000 112.30663 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24698 C CB  . ILE B-3 2 396 ? -23.967 -102.167 14.370  1.000 101.73475 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24699 C CG1 . ILE B-3 2 396 ? -23.473 -102.937 15.596  1.000 96.51260  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24700 C CG2 . ILE B-3 2 396 ? -23.765 -102.985 13.106  1.000 94.60652  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24701 C CD1 . ILE B-3 2 396 ? -24.114 -104.298 15.768  1.000 93.12238  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24702 N N   . THR B-3 2 397 ? -24.726 -99.476  12.857  1.000 94.96640  ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 N   1 
+ATOM   24703 C CA  . THR B-3 2 397 ? -25.090 -98.784  11.622  1.000 112.69752 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24704 C C   . THR B-3 2 397 ? -24.223 -97.549  11.399  1.000 100.68971 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 C   1 
+ATOM   24705 O O   . THR B-3 2 397 ? -23.896 -97.211  10.255  1.000 133.73003 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 O   1 
+ATOM   24706 C CB  . THR B-3 2 397 ? -26.570 -98.397  11.639  1.000 105.13951 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24707 O OG1 . THR B-3 2 397 ? -26.827 -97.533  12.752  1.000 127.17063 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24708 C CG2 . THR B-3 2 397 ? -27.442 -99.638  11.753  1.000 95.70964  ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24709 N N   . ALA B-3 2 398 ? -23.847 -96.860  12.479  1.000 102.81306 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24710 C CA  . ALA B-3 2 398 ? -22.956 -95.712  12.348  1.000 116.30943 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24711 C C   . ALA B-3 2 398 ? -21.573 -96.141  11.874  1.000 125.64180 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24712 O O   . ALA B-3 2 398 ? -20.954 -95.461  11.047  1.000 110.02872 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24713 C CB  . ALA B-3 2 398 ? -22.861 -94.963  13.678  1.000 127.56976 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24714 N N   . PHE B-3 2 399 ? -21.072 -97.266  12.389  1.000 130.21741 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24715 C CA  . PHE B-3 2 399 ? -19.805 -97.807  11.908  1.000 129.46073 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24716 C C   . PHE B-3 2 399 ? -19.913 -98.218  10.446  1.000 114.73622 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24717 O O   . PHE B-3 2 399 ? -19.014 -97.944  9.642   1.000 110.41506 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24718 C CB  . PHE B-3 2 399 ? -19.386 -98.995  12.776  1.000 130.05471 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24719 C CG  . PHE B-3 2 399 ? -18.035 -99.568  12.428  1.000 138.10753 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24720 C CD1 . PHE B-3 2 399 ? -17.886 -100.451 11.368  1.000 125.48427 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24721 C CD2 . PHE B-3 2 399 ? -16.918 -99.242  13.180  1.000 126.92183 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24722 C CE1 . PHE B-3 2 399 ? -16.649 -100.979 11.054  1.000 111.79104 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24723 C CE2 . PHE B-3 2 399 ? -15.679 -99.772  12.874  1.000 124.55478 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24724 C CZ  . PHE B-3 2 399 ? -15.544 -100.639 11.808  1.000 123.41826 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24725 N N   . THR B-3 2 400 ? -21.011 -98.886  10.087  1.000 114.85007 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 N   1 
+ATOM   24726 C CA  . THR B-3 2 400 ? -21.190 -99.351  8.715   1.000 122.78320 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24727 C C   . THR B-3 2 400 ? -21.228 -98.184  7.737   1.000 118.58440 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 C   1 
+ATOM   24728 O O   . THR B-3 2 400 ? -20.545 -98.201  6.707   1.000 125.01178 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 O   1 
+ATOM   24729 C CB  . THR B-3 2 400 ? -22.471 -100.181 8.607   1.000 109.45821 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24730 O OG1 . THR B-3 2 400 ? -22.268 -101.463 9.216   1.000 97.46313  ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24731 C CG2 . THR B-3 2 400 ? -22.862 -100.368 7.151   1.000 121.90083 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24732 N N   . GLU B-3 2 401 ? -22.016 -97.152  8.054   1.000 111.35478 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24733 C CA  . GLU B-3 2 401 ? -22.188 -96.029  7.135   1.000 122.47292 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24734 C C   . GLU B-3 2 401 ? -20.863 -95.338  6.837   1.000 133.20280 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24735 O O   . GLU B-3 2 401 ? -20.619 -94.910  5.703   1.000 143.46474 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24736 C CB  . GLU B-3 2 401 ? -23.197 -95.036  7.712   1.000 116.94797 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24737 C CG  . GLU B-3 2 401 ? -23.432 -93.809  6.846   1.000 150.58743 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24738 C CD  . GLU B-3 2 401 ? -24.467 -92.871  7.434   1.000 144.43604 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24739 O OE1 . GLU B-3 2 401 ? -25.206 -93.298  8.346   1.000 139.92681 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24740 O OE2 . GLU B-3 2 401 ? -24.541 -91.708  6.984   1.000 139.09355 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24741 N N   . VAL B-3 2 402 ? -19.991 -95.221  7.841   1.000 128.33624 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24742 C CA  . VAL B-3 2 402 ? -18.696 -94.584  7.622   1.000 125.54958 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24743 C C   . VAL B-3 2 402 ? -17.814 -95.447  6.727   1.000 130.34359 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24744 O O   . VAL B-3 2 402 ? -17.029 -94.926  5.924   1.000 142.03111 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24745 C CB  . VAL B-3 2 402 ? -18.019 -94.284  8.972   1.000 128.36653 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24746 C CG1 . VAL B-3 2 402 ? -16.635 -93.697  8.761   1.000 133.39948 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24747 C CG2 . VAL B-3 2 402 ? -18.878 -93.334  9.794   1.000 121.89430 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24748 N N   . MET B-3 2 403 ? -17.936 -96.772  6.832   1.000 129.09659 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 N   1 
+ATOM   24749 C CA  . MET B-3 2 403 ? -17.107 -97.666  6.030   1.000 123.43521 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 CA  1 
+ATOM   24750 C C   . MET B-3 2 403 ? -17.465 -97.605  4.550   1.000 127.92567 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 C   1 
+ATOM   24751 O O   . MET B-3 2 403 ? -16.585 -97.767  3.697   1.000 122.71224 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 O   1 
+ATOM   24752 C CB  . MET B-3 2 403 ? -17.243 -99.101  6.540   1.000 104.05592 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 CB  1 
+ATOM   24753 C CG  . MET B-3 2 403 ? -16.589 -99.355  7.886   1.000 119.32698 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 CG  1 
+ATOM   24754 S SD  . MET B-3 2 403 ? -14.805 -99.570  7.752   1.000 134.34028 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 SD  1 
+ATOM   24755 C CE  . MET B-3 2 403 ? -14.726 -100.989 6.661   1.000 104.70613 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 CE  1 
+ATOM   24756 N N   . MET B-3 2 404 ? -18.740 -97.374  4.227   1.000 122.53709 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 N   1 
+ATOM   24757 C CA  . MET B-3 2 404 ? -19.176 -97.435  2.835   1.000 129.50537 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 CA  1 
+ATOM   24758 C C   . MET B-3 2 404 ? -18.620 -96.269  2.024   1.000 133.14352 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 C   1 
+ATOM   24759 O O   . MET B-3 2 404 ? -18.098 -96.461  0.920   1.000 153.87211 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 O   1 
+ATOM   24760 C CB  . MET B-3 2 404 ? -20.705 -97.452  2.764   1.000 132.70679 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 CB  1 
+ATOM   24761 C CG  . MET B-3 2 404 ? -21.369 -98.402  3.743   1.000 135.34130 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 CG  1 
+ATOM   24762 S SD  . MET B-3 2 404 ? -20.992 -100.139 3.447   1.000 129.09060 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 SD  1 
+ATOM   24763 C CE  . MET B-3 2 404 ? -22.419 -100.635 2.486   1.000 116.01295 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 CE  1 
+ATOM   24764 N N   . THR B-3 2 405 ? -18.725 -95.055  2.553   1.000 130.59927 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 N   1 
+ATOM   24765 C CA  . THR B-3 2 405 ? -18.428 -93.845  1.803   1.000 131.08316 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24766 C C   . THR B-3 2 405 ? -17.098 -93.239  2.229   1.000 130.29741 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 C   1 
+ATOM   24767 O O   . THR B-3 2 405 ? -16.601 -93.473  3.334   1.000 144.63948 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 O   1 
+ATOM   24768 C CB  . THR B-3 2 405 ? -19.539 -92.805  1.981   1.000 142.52060 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24769 O OG1 . THR B-3 2 405 ? -19.141 -91.569  1.374   1.000 154.21271 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24770 C CG2 . THR B-3 2 405 ? -19.819 -92.574  3.459   1.000 138.46161 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24771 N N   . ASN B-3 2 406 ? -16.527 -92.446  1.325   1.000 134.92021 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24772 C CA  . ASN B-3 2 406 ? -15.339 -91.652  1.602   1.000 149.88018 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24773 C C   . ASN B-3 2 406 ? -15.681 -90.249  2.087   1.000 142.82262 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24774 O O   . ASN B-3 2 406 ? -14.809 -89.374  2.088   1.000 139.72837 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24775 C CB  . ASN B-3 2 406 ? -14.456 -91.572  0.353   1.000 153.43607 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24776 C CG  . ASN B-3 2 406 ? -15.228 -91.138  -0.879  1.000 161.96129 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24777 O OD1 . ASN B-3 2 406 ? -16.403 -90.779  -0.798  1.000 156.94745 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24778 N ND2 . ASN B-3 2 406 ? -14.566 -91.166  -2.029  1.000 167.65566 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24779 N N   . GLU B-3 2 407 ? -16.931 -90.023  2.498   1.000 138.02752 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24780 C CA  . GLU B-3 2 407 ? -17.361 -88.688  2.900   1.000 139.68189 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24781 C C   . GLU B-3 2 407 ? -16.705 -88.259  4.206   1.000 151.14645 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24782 O O   . GLU B-3 2 407 ? -16.303 -87.100  4.354   1.000 140.60725 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24783 C CB  . GLU B-3 2 407 ? -18.884 -88.656  3.024   1.000 138.28192 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24784 C CG  . GLU B-3 2 407 ? -19.455 -87.336  3.506   1.000 138.46294 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24785 C CD  . GLU B-3 2 407 ? -20.961 -87.386  3.676   1.000 136.87843 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24786 O OE1 . GLU B-3 2 407 ? -21.559 -88.445  3.387   1.000 130.32009 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24787 O OE2 . GLU B-3 2 407 ? -21.548 -86.369  4.100   1.000 140.55560 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24788 N N   . PHE B-3 2 408 ? -16.586 -89.178  5.164   1.000 152.77774 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24789 C CA  . PHE B-3 2 408 ? -16.036 -88.876  6.478   1.000 135.64304 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24790 C C   . PHE B-3 2 408 ? -14.587 -89.329  6.624   1.000 140.75417 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24791 O O   . PHE B-3 2 408 ? -14.130 -89.567  7.747   1.000 160.30428 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24792 C CB  . PHE B-3 2 408 ? -16.897 -89.516  7.568   1.000 139.84785 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24793 C CG  . PHE B-3 2 408 ? -18.367 -89.241  7.423   1.000 131.30810 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24794 C CD1 . PHE B-3 2 408 ? -18.914 -88.055  7.886   1.000 128.66305 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24795 C CD2 . PHE B-3 2 408 ? -19.204 -90.173  6.831   1.000 126.00281 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24796 C CE1 . PHE B-3 2 408 ? -20.267 -87.802  7.755   1.000 133.54802 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24797 C CE2 . PHE B-3 2 408 ? -20.558 -89.926  6.697   1.000 126.64888 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24798 C CZ  . PHE B-3 2 408 ? -21.090 -88.739  7.160   1.000 126.35388 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24799 N N   . ASP B-3 2 409 ? -13.853 -89.446  5.515   1.000 136.06035 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 N   1 
+ATOM   24800 C CA  . ASP B-3 2 409 ? -12.489 -89.963  5.586   1.000 140.44092 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   24801 C C   . ASP B-3 2 409 ? -11.552 -88.983  6.279   1.000 148.18005 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 C   1 
+ATOM   24802 O O   . ASP B-3 2 409 ? -10.734 -89.385  7.116   1.000 158.26355 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 O   1 
+ATOM   24803 C CB  . ASP B-3 2 409 ? -11.974 -90.292  4.186   1.000 140.42483 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   24804 C CG  . ASP B-3 2 409 ? -12.542 -91.587  3.647   1.000 139.63540 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   24805 O OD1 . ASP B-3 2 409 ? -13.426 -92.171  4.309   1.000 136.23956 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   24806 O OD2 . ASP B-3 2 409 ? -12.100 -92.025  2.565   1.000 136.81323 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   24807 N N   . ILE B-3 2 410 ? -11.649 -87.693  5.945   1.000 153.89984 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24808 C CA  . ILE B-3 2 410 ? -10.729 -86.716  6.511   1.000 160.70702 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24809 C C   . ILE B-3 2 410 ? -11.004 -86.465  7.988   1.000 153.28333 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24810 O O   . ILE B-3 2 410 ? -10.115 -85.993  8.707   1.000 162.26437 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24811 C CB  . ILE B-3 2 410 ? -10.781 -85.405  5.705   1.000 153.98841 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24812 C CG1 . ILE B-3 2 410 ? -12.200 -84.838  5.688   1.000 151.97910 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24813 C CG2 . ILE B-3 2 410 ? -10.282 -85.631  4.286   1.000 145.59452 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24814 C CD1 . ILE B-3 2 410 ? -12.401 -83.707  6.652   1.000 147.39273 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24815 N N   . ALA B-3 2 411 ? -12.215 -86.766  8.465   1.000 144.54053 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24816 C CA  . ALA B-3 2 411 ? -12.489 -86.658  9.894   1.000 146.85416 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24817 C C   . ALA B-3 2 411 ? -11.688 -87.677  10.692  1.000 137.35651 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24818 O O   . ALA B-3 2 411 ? -11.343 -87.423  11.852  1.000 139.26403 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24819 C CB  . ALA B-3 2 411 ? -13.984 -86.828  10.161  1.000 130.34502 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24820 N N   . PHE B-3 2 412 ? -11.386 -88.827  10.093  1.000 139.43631 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24821 C CA  . PHE B-3 2 412 ? -10.532 -89.836  10.704  1.000 145.59438 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24822 C C   . PHE B-3 2 412 ? -9.141  -89.864  10.089  1.000 156.33598 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24823 O O   . PHE B-3 2 412 ? -8.392  -90.818  10.317  1.000 157.66811 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24824 C CB  . PHE B-3 2 412 ? -11.181 -91.218  10.593  1.000 139.57315 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24825 C CG  . PHE B-3 2 412 ? -12.571 -91.281  11.159  1.000 139.79404 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24826 C CD1 . PHE B-3 2 412 ? -12.774 -91.350  12.527  1.000 140.92816 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24827 C CD2 . PHE B-3 2 412 ? -13.673 -91.283  10.320  1.000 138.73960 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24828 C CE1 . PHE B-3 2 412 ? -14.052 -91.411  13.048  1.000 136.69612 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24829 C CE2 . PHE B-3 2 412 ? -14.951 -91.345  10.837  1.000 139.33067 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24830 C CZ  . PHE B-3 2 412 ? -15.141 -91.409  12.201  1.000 140.24766 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24831 N N   . ASP B-3 2 413 ? -8.784  -88.845  9.313   1.000 158.11069 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 N   1 
+ATOM   24832 C CA  . ASP B-3 2 413 ? -7.470  -88.793  8.690   1.000 162.49986 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   24833 C C   . ASP B-3 2 413 ? -6.393  -88.530  9.734   1.000 171.79310 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 C   1 
+ATOM   24834 O O   . ASP B-3 2 413 ? -6.589  -87.752  10.671  1.000 164.53006 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 O   1 
+ATOM   24835 C CB  . ASP B-3 2 413 ? -7.437  -87.703  7.617   1.000 149.58719 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   24836 C CG  . ASP B-3 2 413 ? -6.129  -87.674  6.849   1.000 167.14340 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   24837 O OD1 . ASP B-3 2 413 ? -5.344  -88.638  6.958   1.000 153.76183 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   24838 O OD2 . ASP B-3 2 413 ? -5.886  -86.678  6.135   1.000 184.40308 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   24839 N N   . THR B-3 2 414 ? -5.244  -89.189  9.564   1.000 180.79572 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 N   1 
+ATOM   24840 C CA  . THR B-3 2 414 ? -4.133  -88.984  10.487  1.000 175.48800 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24841 C C   . THR B-3 2 414 ? -3.464  -87.633  10.271  1.000 179.54895 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 C   1 
+ATOM   24842 O O   . THR B-3 2 414 ? -2.881  -87.075  11.208  1.000 161.34191 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 O   1 
+ATOM   24843 C CB  . THR B-3 2 414 ? -3.107  -90.107  10.337  1.000 162.85753 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24844 O OG1 . THR B-3 2 414 ? -2.555  -90.081  9.014   1.000 157.50260 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24845 C CG2 . THR B-3 2 414 ? -3.758  -91.460  10.582  1.000 155.70676 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24846 N N   . ASN B-3 2 415 ? -3.537  -87.095  9.056   1.000 189.51399 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24847 C CA  . ASN B-3 2 415 ? -2.909  -85.817  8.758   1.000 187.30777 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24848 C C   . ASN B-3 2 415 ? -3.598  -84.687  9.518   1.000 193.43275 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24849 O O   . ASN B-3 2 415 ? -4.765  -84.781  9.910   1.000 199.13199 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24850 C CB  . ASN B-3 2 415 ? -2.945  -85.538  7.256   1.000 180.77464 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24851 C CG  . ASN B-3 2 415 ? -2.235  -86.606  6.448   1.000 182.28636 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24852 O OD1 . ASN B-3 2 415 ? -2.819  -87.214  5.551   1.000 180.14935 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24853 N ND2 . ASN B-3 2 415 ? -0.966  -86.841  6.764   1.000 196.14262 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24854 N N   . GLU B-3 2 416 ? -2.853  -83.606  9.724   1.000 189.93097 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24855 C CA  . GLU B-3 2 416 ? -3.334  -82.447  10.461  1.000 192.20544 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24856 C C   . GLU B-3 2 416 ? -3.224  -81.208  9.585   1.000 189.83343 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24857 O O   . GLU B-3 2 416 ? -2.217  -81.007  8.898   1.000 189.11902 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24858 C CB  . GLU B-3 2 416 ? -2.543  -82.257  11.759  1.000 178.37912 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24859 C CG  . GLU B-3 2 416 ? -3.257  -81.422  12.806  1.000 175.70404 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24860 C CD  . GLU B-3 2 416 ? -2.801  -81.752  14.214  1.000 188.39587 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24861 O OE1 . GLU B-3 2 416 ? -1.905  -82.609  14.365  1.000 190.21943 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24862 O OE2 . GLU B-3 2 416 ? -3.344  -81.160  15.170  1.000 198.73004 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24863 N N   . TYR B-3 2 417 ? -4.265  -80.381  9.611   1.000 195.47932 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 N   1 
+ATOM   24864 C CA  . TYR B-3 2 417 ? -4.350  -79.197  8.772   1.000 194.67521 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   24865 C C   . TYR B-3 2 417 ? -4.438  -77.950  9.641   1.000 196.82318 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 C   1 
+ATOM   24866 O O   . TYR B-3 2 417 ? -5.027  -77.967  10.726  1.000 201.74230 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 O   1 
+ATOM   24867 C CB  . TYR B-3 2 417 ? -5.559  -79.275  7.830   1.000 186.08535 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   24868 C CG  . TYR B-3 2 417 ? -5.586  -80.533  6.989   1.000 195.57739 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   24869 C CD1 . TYR B-3 2 417 ? -6.208  -81.686  7.451   1.000 199.21181 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   24870 C CD2 . TYR B-3 2 417 ? -4.982  -80.571  5.739   1.000 195.66748 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   24871 C CE1 . TYR B-3 2 417 ? -6.232  -82.839  6.691   1.000 198.61912 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   24872 C CE2 . TYR B-3 2 417 ? -5.002  -81.721  4.970   1.000 198.68070 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   24873 C CZ  . TYR B-3 2 417 ? -5.628  -82.852  5.452   1.000 199.01214 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   24874 O OH  . TYR B-3 2 417 ? -5.651  -83.999  4.692   1.000 186.75436 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   24875 N N   . LEU B-3 2 418 ? -3.842  -76.864  9.148   1.000 194.12044 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24876 C CA  . LEU B-3 2 418 ? -3.787  -75.628  9.923   1.000 188.34281 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24877 C C   . LEU B-3 2 418 ? -5.147  -74.941  9.962   1.000 180.21945 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24878 O O   . LEU B-3 2 418 ? -5.727  -74.744  11.035  1.000 178.24724 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24879 C CB  . LEU B-3 2 418 ? -2.724  -74.696  9.338   1.000 180.88551 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24880 C CG  . LEU B-3 2 418 ? -2.355  -73.464  10.164  1.000 182.72787 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24881 C CD1 . LEU B-3 2 418 ? -1.681  -73.877  11.464  1.000 176.32709 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24882 C CD2 . LEU B-3 2 418 ? -1.458  -72.539  9.358   1.000 180.96928 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24883 N N   . HIS B-3 2 419 ? -5.673  -74.572  8.798   1.000 179.65018 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 N   1 
+ATOM   24884 C CA  . HIS B-3 2 419 ? -6.936  -73.853  8.697   1.000 189.04130 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 CA  1 
+ATOM   24885 C C   . HIS B-3 2 419 ? -8.060  -74.834  8.390   1.000 190.78429 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 C   1 
+ATOM   24886 O O   . HIS B-3 2 419 ? -8.017  -75.539  7.375   1.000 186.38321 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 O   1 
+ATOM   24887 C CB  . HIS B-3 2 419 ? -6.857  -72.770  7.624   1.000 198.12726 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 CB  1 
+ATOM   24888 C CG  . HIS B-3 2 419 ? -5.993  -71.610  8.006   1.000 202.35951 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 CG  1 
+ATOM   24889 N ND1 . HIS B-3 2 419 ? -6.508  -70.427  8.491   1.000 194.25832 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   24890 C CD2 . HIS B-3 2 419 ? -4.648  -71.456  7.987   1.000 200.18239 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   24891 C CE1 . HIS B-3 2 419 ? -5.518  -69.592  8.748   1.000 194.13085 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   24892 N NE2 . HIS B-3 2 419 ? -4.379  -70.191  8.451   1.000 198.35312 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   24893 N N   . LYS B-3 2 420 ? -9.062  -74.872  9.265   1.000 192.98507 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24894 C CA  . LYS B-3 2 420 ? -10.188 -75.780  9.119   1.000 188.04802 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24895 C C   . LYS B-3 2 420 ? -11.471 -75.065  9.509   1.000 177.18223 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24896 O O   . LYS B-3 2 420 ? -11.459 -73.929  9.987   1.000 173.54220 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24897 C CB  . LYS B-3 2 420 ? -10.014 -77.043  9.976   1.000 183.58533 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24898 C CG  . LYS B-3 2 420 ? -8.860  -77.936  9.558   1.000 181.48183 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24899 C CD  . LYS B-3 2 420 ? -8.733  -79.139  10.478  1.000 174.02572 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24900 C CE  . LYS B-3 2 420 ? -8.370  -78.721  11.895  1.000 179.81772 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24901 N NZ  . LYS B-3 2 420 ? -7.042  -78.049  11.971  1.000 172.55274 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24902 N N   . ILE B-3 2 421 ? -12.587 -75.749  9.285   1.000 172.78409 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24903 C CA  . ILE B-3 2 421 ? -13.899 -75.334  9.762   1.000 166.70710 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24904 C C   . ILE B-3 2 421 ? -14.589 -76.576  10.301  1.000 169.40197 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24905 O O   . ILE B-3 2 421 ? -14.623 -77.610  9.624   1.000 168.06932 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24906 C CB  . ILE B-3 2 421 ? -14.741 -74.685  8.647   1.000 177.05832 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24907 C CG1 . ILE B-3 2 421 ? -14.094 -73.381  8.172   1.000 184.89345 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24908 C CG2 . ILE B-3 2 421 ? -16.173 -74.454  9.119   1.000 173.45048 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24909 C CD1 . ILE B-3 2 421 ? -14.248 -73.144  6.677   1.000 182.74072 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24910 N N   . PHE B-3 2 422 ? -15.115 -76.491  11.519  1.000 178.63312 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24911 C CA  . PHE B-3 2 422 ? -15.754 -77.640  12.139  1.000 181.58029 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24912 C C   . PHE B-3 2 422 ? -17.105 -77.253  12.717  1.000 173.12685 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24913 O O   . PHE B-3 2 422 ? -17.345 -76.097  13.070  1.000 171.88353 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24914 C CB  . PHE B-3 2 422 ? -14.865 -78.276  13.224  1.000 175.04076 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24915 C CG  . PHE B-3 2 422 ? -14.629 -77.410  14.436  1.000 189.69548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24916 C CD1 . PHE B-3 2 422 ? -13.746 -76.345  14.394  1.000 194.08502 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24917 C CD2 . PHE B-3 2 422 ? -15.252 -77.704  15.638  1.000 194.08180 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24918 C CE1 . PHE B-3 2 422 ? -13.517 -75.571  15.522  1.000 205.59181 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24919 C CE2 . PHE B-3 2 422 ? -15.015 -76.943  16.771  1.000 203.35943 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24920 C CZ  . PHE B-3 2 422 ? -14.150 -75.871  16.710  1.000 213.59548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24921 N N   . THR B-3 2 423 ? -17.993 -78.239  12.776  1.000 170.82983 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 N   1 
+ATOM   24922 C CA  . THR B-3 2 423 ? -19.295 -78.081  13.395  1.000 161.22787 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24923 C C   . THR B-3 2 423 ? -19.154 -78.188  14.912  1.000 165.13376 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 C   1 
+ATOM   24924 O O   . THR B-3 2 423 ? -18.196 -78.765  15.431  1.000 175.42120 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 O   1 
+ATOM   24925 C CB  . THR B-3 2 423 ? -20.264 -79.144  12.868  1.000 161.86106 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24926 O OG1 . THR B-3 2 423 ? -20.095 -79.283  11.455  1.000 159.57743 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24927 C CG2 . THR B-3 2 423 ? -21.709 -78.760  13.150  1.000 163.75074 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24928 N N   . VAL B-3 2 424 ? -20.120 -77.602  15.622  1.000 156.96276 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24929 C CA  . VAL B-3 2 424 ? -20.131 -77.661  17.083  1.000 153.90408 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24930 C C   . VAL B-3 2 424 ? -20.075 -79.109  17.556  1.000 155.79000 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24931 O O   . VAL B-3 2 424 ? -19.388 -79.436  18.531  1.000 159.45258 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24932 C CB  . VAL B-3 2 424 ? -21.369 -76.926  17.636  1.000 156.00939 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24933 C CG1 . VAL B-3 2 424 ? -21.523 -77.182  19.127  1.000 153.32648 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24934 C CG2 . VAL B-3 2 424 ? -21.266 -75.435  17.358  1.000 148.99477 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24935 N N   . HIS B-3 2 425 ? -20.792 -80.000  16.870  1.000 159.21053 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 N   1 
+ATOM   24936 C CA  . HIS B-3 2 425 ? -20.752 -81.415  17.212  1.000 158.91330 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 CA  1 
+ATOM   24937 C C   . HIS B-3 2 425 ? -19.567 -82.140  16.591  1.000 164.88671 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 C   1 
+ATOM   24938 O O   . HIS B-3 2 425 ? -19.227 -83.236  17.045  1.000 164.44271 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 O   1 
+ATOM   24939 C CB  . HIS B-3 2 425 ? -22.049 -82.101  16.782  1.000 152.02296 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 CB  1 
+ATOM   24940 C CG  . HIS B-3 2 425 ? -23.261 -81.613  17.511  1.000 158.44779 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 CG  1 
+ATOM   24941 N ND1 . HIS B-3 2 425 ? -23.927 -80.459  17.161  1.000 164.63318 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   24942 C CD2 . HIS B-3 2 425 ? -23.927 -82.124  18.574  1.000 152.38345 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   24943 C CE1 . HIS B-3 2 425 ? -24.952 -80.280  17.976  1.000 166.75565 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   24944 N NE2 . HIS B-3 2 425 ? -24.974 -81.276  18.843  1.000 157.98167 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   24945 N N   . SER B-3 2 426 ? -18.937 -81.560  15.565  1.000 165.63808 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-3 N   1 
+ATOM   24946 C CA  . SER B-3 2 426 ? -17.813 -82.228  14.915  1.000 162.56819 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-3 CA  1 
+ATOM   24947 C C   . SER B-3 2 426 ? -16.637 -82.379  15.871  1.000 167.39087 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-3 C   1 
+ATOM   24948 O O   . SER B-3 2 426 ? -16.062 -83.466  16.002  1.000 185.78902 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-3 O   1 
+ATOM   24949 C CB  . SER B-3 2 426 ? -17.394 -81.460  13.661  1.000 158.73437 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-3 CB  1 
+ATOM   24950 O OG  . SER B-3 2 426 ? -18.306 -81.682  12.601  1.000 163.37663 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-3 OG  1 
+ATOM   24951 N N   . ALA B-3 2 427 ? -16.262 -81.296  16.550  1.000 148.99035 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24952 C CA  . ALA B-3 2 427 ? -15.178 -81.363  17.521  1.000 174.17328 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24953 C C   . ALA B-3 2 427 ? -15.680 -81.047  18.922  1.000 177.17476 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24954 O O   . ALA B-3 2 427 ? -15.194 -80.114  19.571  1.000 179.14069 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24955 C CB  . ALA B-3 2 427 ? -14.045 -80.412  17.138  1.000 187.13073 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24956 N N   . LYS B-3 2 428 ? -16.665 -81.817  19.389  1.000 174.34393 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24957 C CA  . LYS B-3 2 428 ? -17.060 -81.739  20.790  1.000 162.89080 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24958 C C   . LYS B-3 2 428 ? -15.900 -82.108  21.705  1.000 158.98046 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24959 O O   . LYS B-3 2 428 ? -15.819 -81.619  22.838  1.000 163.79048 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24960 C CB  . LYS B-3 2 428 ? -18.261 -82.655  21.039  1.000 158.45581 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24961 C CG  . LYS B-3 2 428 ? -18.684 -82.786  22.494  1.000 167.51171 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24962 C CD  . LYS B-3 2 428 ? -19.753 -83.856  22.658  1.000 157.44814 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24963 C CE  . LYS B-3 2 428 ? -19.283 -85.198  22.111  1.000 156.79436 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24964 N NZ  . LYS B-3 2 428 ? -18.043 -85.678  22.784  1.000 148.00342 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24965 N N   . GLY B-3 2 429 ? -14.984 -82.945  21.224  1.000 152.69626 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-3 N   1 
+ATOM   24966 C CA  . GLY B-3 2 429 ? -13.862 -83.392  22.022  1.000 166.62598 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   24967 C C   . GLY B-3 2 429 ? -12.625 -82.524  21.915  1.000 161.58312 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-3 C   1 
+ATOM   24968 O O   . GLY B-3 2 429 ? -12.253 -81.852  22.882  1.000 164.46180 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-3 O   1 
+ATOM   24969 N N   . LEU B-3 2 430 ? -11.980 -82.524  20.751  1.000 166.84339 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24970 C CA  . LEU B-3 2 430 ? -10.701 -81.842  20.613  1.000 170.98214 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24971 C C   . LEU B-3 2 430 ? -10.868 -80.327  20.691  1.000 161.27554 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24972 O O   . LEU B-3 2 430 ? -11.926 -79.773  20.381  1.000 137.58039 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24973 C CB  . LEU B-3 2 430 ? -10.016 -82.227  19.299  1.000 163.27207 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24974 C CG  . LEU B-3 2 430 ? -10.693 -81.908  17.966  1.000 144.31824 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24975 C CD1 . LEU B-3 2 430 ? -9.640  -81.672  16.893  1.000 167.57121 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24976 C CD2 . LEU B-3 2 430 ? -11.621 -83.037  17.550  1.000 134.96592 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24977 N N   . GLU B-3 2 431 ? -9.798  -79.661  21.115  1.000 177.05943 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24978 C CA  . GLU B-3 2 431 ? -9.780  -78.225  21.338  1.000 169.56505 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24979 C C   . GLU B-3 2 431 ? -8.898  -77.547  20.298  1.000 166.22944 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24980 O O   . GLU B-3 2 431 ? -7.912  -78.120  19.828  1.000 164.34714 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24981 C CB  . GLU B-3 2 431 ? -9.273  -77.906  22.747  1.000 161.01428 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24982 C CG  . GLU B-3 2 431 ? -7.952  -78.578  23.087  1.000 148.96151 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24983 C CD  . GLU B-3 2 431 ? -7.726  -78.697  24.581  1.000 159.80355 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24984 O OE1 . GLU B-3 2 431 ? -8.605  -78.263  25.354  1.000 150.17373 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24985 O OE2 . GLU B-3 2 431 ? -6.669  -79.228  24.983  1.000 178.19606 ? ? ? ? ? -1 432 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24986 N N   . PHE B-3 2 432 ? -9.259  -76.316  19.948  1.000 172.12941 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24987 C CA  . PHE B-3 2 432 ? -8.558  -75.552  18.929  1.000 174.88191 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24988 C C   . PHE B-3 2 432 ? -7.967  -74.283  19.531  1.000 181.21967 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24989 O O   . PHE B-3 2 432 ? -8.352  -73.846  20.617  1.000 187.36079 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24990 C CB  . PHE B-3 2 432 ? -9.491  -75.199  17.765  1.000 172.02291 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24991 C CG  . PHE B-3 2 432 ? -9.911  -76.386  16.948  1.000 174.90665 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24992 C CD1 . PHE B-3 2 432 ? -11.006 -77.147  17.320  1.000 169.12008 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24993 C CD2 . PHE B-3 2 432 ? -9.207  -76.745  15.812  1.000 180.98131 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24994 C CE1 . PHE B-3 2 432 ? -11.393 -78.241  16.571  1.000 177.05690 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24995 C CE2 . PHE B-3 2 432 ? -9.589  -77.840  15.058  1.000 184.71440 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24996 C CZ  . PHE B-3 2 432 ? -10.684 -78.588  15.438  1.000 177.32830 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24997 N N   . ASN B-3 2 433 ? -7.022  -73.687  18.801  1.000 178.00663 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24998 C CA  . ASN B-3 2 433 ? -6.290  -72.541  19.330  1.000 181.01178 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24999 C C   . ASN B-3 2 433 ? -7.134  -71.271  19.270  1.000 179.03860 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 C   1 
+ATOM   25000 O O   . ASN B-3 2 433 ? -7.383  -70.627  20.296  1.000 178.22647 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 O   1 
+ATOM   25001 C CB  . ASN B-3 2 433 ? -4.977  -72.367  18.564  1.000 182.25240 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   25002 C CG  . ASN B-3 2 433 ? -3.935  -71.609  19.360  1.000 189.47267 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   25003 O OD1 . ASN B-3 2 433 ? -4.244  -70.627  20.032  1.000 193.92458 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   25004 N ND2 . ASN B-3 2 433 ? -2.690  -72.070  19.295  1.000 178.52398 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   25005 N N   . GLN B-3 2 434 ? -7.580  -70.892  18.073  1.000 182.16007 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 N   1 
+ATOM   25006 C CA  . GLN B-3 2 434 ? -8.413  -69.712  17.882  1.000 178.27427 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   25007 C C   . GLN B-3 2 434 ? -9.668  -70.090  17.109  1.000 172.05822 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 C   1 
+ATOM   25008 O O   . GLN B-3 2 434 ? -9.597  -70.820  16.116  1.000 171.30085 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 O   1 
+ATOM   25009 C CB  . GLN B-3 2 434 ? -7.660  -68.599  17.141  1.000 181.68026 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   25010 C CG  . GLN B-3 2 434 ? -6.503  -67.991  17.919  1.000 193.99744 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   25011 C CD  . GLN B-3 2 434 ? -5.212  -68.764  17.748  1.000 205.33914 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   25012 O OE1 . GLN B-3 2 434 ? -5.116  -69.655  16.905  1.000 208.64943 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   25013 N NE2 . GLN B-3 2 434 ? -4.207  -68.424  18.548  1.000 204.41861 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   25014 N N   . VAL B-3 2 435 ? -10.812 -69.577  17.561  1.000 163.54615 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 N   1 
+ATOM   25015 C CA  . VAL B-3 2 435 ? -12.119 -69.941  17.025  1.000 162.05258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   25016 C C   . VAL B-3 2 435 ? -12.928 -68.676  16.768  1.000 158.27113 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 C   1 
+ATOM   25017 O O   . VAL B-3 2 435 ? -12.884 -67.727  17.559  1.000 160.81790 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 O   1 
+ATOM   25018 C CB  . VAL B-3 2 435 ? -12.879 -70.882  17.986  1.000 169.35764 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   25019 C CG1 . VAL B-3 2 435 ? -14.291 -71.141  17.488  1.000 173.41258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   25020 C CG2 . VAL B-3 2 435 ? -12.129 -72.194  18.162  1.000 174.37169 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   25021 N N   . ILE B-3 2 436 ? -13.669 -68.665  15.660  1.000 158.99080 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25022 C CA  . ILE B-3 2 436 ? -14.613 -67.601  15.335  1.000 166.80156 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25023 C C   . ILE B-3 2 436 ? -16.001 -68.214  15.223  1.000 173.02470 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25024 O O   . ILE B-3 2 436 ? -16.177 -69.244  14.562  1.000 175.22983 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25025 C CB  . ILE B-3 2 436 ? -14.236 -66.876  14.031  1.000 153.15643 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25026 C CG1 . ILE B-3 2 436 ? -12.830 -66.286  14.127  1.000 154.53493 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25027 C CG2 . ILE B-3 2 436 ? -15.249 -65.783  13.715  1.000 148.37269 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25028 C CD1 . ILE B-3 2 436 ? -12.461 -65.424  12.940  1.000 161.79650 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25029 N N   . ILE B-3 2 437 ? -16.985 -67.583  15.867  1.000 181.83738 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25030 C CA  . ILE B-3 2 437 ? -18.367 -68.044  15.837  1.000 184.31500 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25031 C C   . ILE B-3 2 437 ? -19.263 -66.888  15.405  1.000 185.16653 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25032 O O   . ILE B-3 2 437 ? -18.827 -65.743  15.284  1.000 192.83939 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25033 C CB  . ILE B-3 2 437 ? -18.832 -68.602  17.199  1.000 180.23399 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25034 C CG1 . ILE B-3 2 437 ? -19.098 -67.465  18.186  1.000 181.27921 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25035 C CG2 . ILE B-3 2 437 ? -17.796 -69.548  17.771  1.000 170.26801 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25036 C CD1 . ILE B-3 2 437 ? -19.588 -67.938  19.538  1.000 163.96778 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25037 N N   . THR B-3 2 438 ? -20.537 -67.206  15.176  1.000 169.91966 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 N   1 
+ATOM   25038 C CA  . THR B-3 2 438 ? -21.552 -66.223  14.829  1.000 179.41355 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 CA  1 
+ATOM   25039 C C   . THR B-3 2 438 ? -22.702 -66.295  15.828  1.000 182.94503 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 C   1 
+ATOM   25040 O O   . THR B-3 2 438 ? -23.020 -67.364  16.356  1.000 176.21446 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 O   1 
+ATOM   25041 C CB  . THR B-3 2 438 ? -22.080 -66.446  13.403  1.000 178.62976 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 CB  1 
+ATOM   25042 O OG1 . THR B-3 2 438 ? -22.556 -67.792  13.274  1.000 186.06205 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   25043 C CG2 . THR B-3 2 438 ? -20.978 -66.204  12.379  1.000 171.11797 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   25044 N N   . ALA B-3 2 439 ? -23.336 -65.142  16.072  1.000 191.52474 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-3 N   1 
+ATOM   25045 C CA  . ALA B-3 2 439 ? -24.371 -65.041  17.103  1.000 187.90444 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   25046 C C   . ALA B-3 2 439 ? -25.725 -65.579  16.652  1.000 196.49099 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-3 C   1 
+ATOM   25047 O O   . ALA B-3 2 439 ? -26.472 -66.120  17.473  1.000 190.57375 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-3 O   1 
+ATOM   25048 C CB  . ALA B-3 2 439 ? -24.531 -63.593  17.557  1.000 197.10763 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   25049 N N   . SER B-3 2 440 ? -26.064 -65.447  15.368  1.000 201.68815 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-3 N   1 
+ATOM   25050 C CA  . SER B-3 2 440 ? -27.391 -65.846  14.903  1.000 195.00334 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-3 CA  1 
+ATOM   25051 C C   . SER B-3 2 440 ? -27.647 -67.336  15.072  1.000 188.46505 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-3 C   1 
+ATOM   25052 O O   . SER B-3 2 440 ? -28.798 -67.774  14.958  1.000 181.96030 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-3 O   1 
+ATOM   25053 C CB  . SER B-3 2 440 ? -27.577 -65.466  13.431  1.000 193.91396 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-3 CB  1 
+ATOM   25054 O OG  . SER B-3 2 440 ? -26.627 -66.128  12.612  1.000 185.31780 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-3 OG  1 
+ATOM   25055 N N   . ASP B-3 2 441 ? -26.603 -68.121  15.343  1.000 198.75621 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 N   1 
+ATOM   25056 C CA  . ASP B-3 2 441 ? -26.764 -69.566  15.446  1.000 189.14216 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   25057 C C   . ASP B-3 2 441 ? -27.435 -69.976  16.751  1.000 181.53270 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 C   1 
+ATOM   25058 O O   . ASP B-3 2 441 ? -28.188 -70.957  16.777  1.000 186.02416 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 O   1 
+ATOM   25059 C CB  . ASP B-3 2 441 ? -25.402 -70.246  15.323  1.000 177.39759 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   25060 C CG  . ASP B-3 2 441 ? -24.767 -70.037  13.964  1.000 176.85579 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   25061 O OD1 . ASP B-3 2 441 ? -25.496 -70.097  12.951  1.000 173.49088 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   25062 O OD2 . ASP B-3 2 441 ? -23.540 -69.815  13.908  1.000 182.89154 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   25063 N N   . TYR B-3 2 442 ? -27.183 -69.248  17.834  1.000 174.42999 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 N   1 
+ATOM   25064 C CA  . TYR B-3 2 442 ? -27.573 -69.667  19.173  1.000 172.23684 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   25065 C C   . TYR B-3 2 442 ? -28.714 -68.804  19.691  1.000 175.88283 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 C   1 
+ATOM   25066 O O   . TYR B-3 2 442 ? -28.619 -67.573  19.691  1.000 183.04626 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 O   1 
+ATOM   25067 C CB  . TYR B-3 2 442 ? -26.378 -69.596  20.126  1.000 180.05001 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   25068 C CG  . TYR B-3 2 442 ? -25.145 -70.292  19.597  1.000 184.67738 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   25069 C CD1 . TYR B-3 2 442 ? -24.192 -69.594  18.868  1.000 186.10045 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   25070 C CD2 . TYR B-3 2 442 ? -24.941 -71.648  19.817  1.000 177.19145 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   25071 C CE1 . TYR B-3 2 442 ? -23.065 -70.226  18.377  1.000 177.40137 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   25072 C CE2 . TYR B-3 2 442 ? -23.817 -72.288  19.330  1.000 171.20576 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   25073 C CZ  . TYR B-3 2 442 ? -22.883 -71.573  18.611  1.000 167.75056 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   25074 O OH  . TYR B-3 2 442 ? -21.764 -72.207  18.125  1.000 166.60625 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   25075 N N   . ASN B-3 2 443 ? -29.786 -69.457  20.139  1.000 171.34455 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 N   1 
+ATOM   25076 C CA  . ASN B-3 2 443 ? -30.905 -68.788  20.797  1.000 167.62453 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   25077 C C   . ASN B-3 2 443 ? -30.582 -68.656  22.281  1.000 177.97622 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 C   1 
+ATOM   25078 O O   . ASN B-3 2 443 ? -30.648 -69.640  23.028  1.000 178.73607 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 O   1 
+ATOM   25079 C CB  . ASN B-3 2 443 ? -32.201 -69.565  20.582  1.000 155.69387 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   25080 C CG  . ASN B-3 2 443 ? -33.381 -68.927  21.289  1.000 165.52821 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   25081 O OD1 . ASN B-3 2 443 ? -33.378 -67.722  21.552  1.000 175.87131 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   25082 N ND2 . ASN B-3 2 443 ? -34.391 -69.726  21.606  1.000 167.17563 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   25083 N N   . VAL B-3 2 444 ? -30.249 -67.436  22.713  1.000 182.40931 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 N   1 
+ATOM   25084 C CA  . VAL B-3 2 444 ? -29.768 -67.231  24.075  1.000 180.69385 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   25085 C C   . VAL B-3 2 444 ? -30.877 -66.911  25.072  1.000 191.82557 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 C   1 
+ATOM   25086 O O   . VAL B-3 2 444 ? -30.676 -67.085  26.283  1.000 200.65725 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 O   1 
+ATOM   25087 C CB  . VAL B-3 2 444 ? -28.724 -66.106  24.102  1.000 184.33422 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   25088 C CG1 . VAL B-3 2 444 ? -27.555 -66.452  23.192  1.000 182.12476 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   25089 C CG2 . VAL B-3 2 444 ? -29.354 -64.792  23.681  1.000 194.47007 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   25090 N N   . HIS B-3 2 445 ? -32.040 -66.449  24.606  1.000 193.20842 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 N   1 
+ATOM   25091 C CA  . HIS B-3 2 445 ? -33.091 -66.034  25.533  1.000 200.91978 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 CA  1 
+ATOM   25092 C C   . HIS B-3 2 445 ? -33.725 -67.228  26.236  1.000 200.09630 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 C   1 
+ATOM   25093 O O   . HIS B-3 2 445 ? -34.027 -67.162  27.434  1.000 210.17436 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 O   1 
+ATOM   25094 C CB  . HIS B-3 2 445 ? -34.152 -65.214  24.800  1.000 199.96071 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 CB  1 
+ATOM   25095 C CG  . HIS B-3 2 445 ? -33.908 -63.738  24.841  1.000 204.46602 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 CG  1 
+ATOM   25096 N ND1 . HIS B-3 2 445 ? -33.137 -63.083  23.905  1.000 205.87640 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   25097 C CD2 . HIS B-3 2 445 ? -34.325 -62.792  25.714  1.000 209.87534 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   25098 C CE1 . HIS B-3 2 445 ? -33.094 -61.795  24.197  1.000 206.92616 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   25099 N NE2 . HIS B-3 2 445 ? -33.807 -61.592  25.290  1.000 210.19174 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   25100 N N   . TYR B-3 2 446 ? -33.934 -68.328  25.514  1.000 181.84337 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 N   1 
+ATOM   25101 C CA  . TYR B-3 2 446 ? -34.569 -69.513  26.077  1.000 172.96667 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   25102 C C   . TYR B-3 2 446 ? -33.589 -70.657  26.304  1.000 177.71873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 C   1 
+ATOM   25103 O O   . TYR B-3 2 446 ? -34.020 -71.786  26.556  1.000 175.26033 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 O   1 
+ATOM   25104 C CB  . TYR B-3 2 446 ? -35.726 -69.964  25.184  1.000 174.99051 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   25105 C CG  . TYR B-3 2 446 ? -36.910 -69.026  25.239  1.000 167.55336 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   25106 C CD1 . TYR B-3 2 446 ? -37.845 -69.121  26.261  1.000 144.62246 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   25107 C CD2 . TYR B-3 2 446 ? -37.086 -68.038  24.279  1.000 177.52363 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   25108 C CE1 . TYR B-3 2 446 ? -38.925 -68.263  26.323  1.000 158.39620 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   25109 C CE2 . TYR B-3 2 446 ? -38.165 -67.176  24.332  1.000 182.99873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   25110 C CZ  . TYR B-3 2 446 ? -39.081 -67.293  25.355  1.000 181.69448 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   25111 O OH  . TYR B-3 2 446 ? -40.156 -66.436  25.411  1.000 171.95493 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   25112 N N   . ASN B-3 2 447 ? -32.285 -70.390  26.212  1.000 191.97120 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 N   1 
+ATOM   25113 C CA  . ASN B-3 2 447 ? -31.237 -71.328  26.621  1.000 203.53528 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   25114 C C   . ASN B-3 2 447 ? -31.337 -72.672  25.901  1.000 191.87826 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 C   1 
+ATOM   25115 O O   . ASN B-3 2 447 ? -30.946 -73.707  26.446  1.000 173.37027 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 O   1 
+ATOM   25116 C CB  . ASN B-3 2 447 ? -31.248 -71.538  28.138  1.000 202.34919 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   25117 C CG  . ASN B-3 2 447 ? -31.060 -70.244  28.908  1.000 195.71358 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   25118 O OD1 . ASN B-3 2 447 ? -30.440 -69.300  28.418  1.000 200.07395 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   25119 N ND2 . ASN B-3 2 447 ? -31.595 -70.195  30.123  1.000 182.10144 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   25120 N N   . ARG B-3 2 448 ? -31.856 -72.675  24.672  1.000 192.96285 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 N   1 
+ATOM   25121 C CA  . ARG B-3 2 448 ? -31.903 -73.917  23.907  1.000 200.52813 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   25122 C C   . ARG B-3 2 448 ? -30.512 -74.332  23.449  1.000 195.48637 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 C   1 
+ATOM   25123 O O   . ARG B-3 2 448 ? -30.153 -75.514  23.522  1.000 180.51180 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 O   1 
+ATOM   25124 C CB  . ARG B-3 2 448 ? -32.835 -73.768  22.704  1.000 189.83949 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   25125 C CG  . ARG B-3 2 448 ? -34.278 -73.441  23.054  1.000 175.13393 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   25126 C CD  . ARG B-3 2 448 ? -35.215 -73.672  21.869  1.000 166.38894 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   25127 N NE  . ARG B-3 2 448 ? -34.506 -73.773  20.598  1.000 182.87444 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   25128 C CZ  . ARG B-3 2 448 ? -34.300 -74.907  19.940  1.000 149.78266 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   25129 N NH1 . ARG B-3 2 448 ? -34.746 -76.064  20.402  1.000 126.09032 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   25130 N NH2 . ARG B-3 2 448 ? -33.629 -74.880  18.793  1.000 144.48913 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   25131 N N   . ASP B-3 2 449 ? -29.713 -73.373  22.981  1.000 187.70660 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 N   1 
+ATOM   25132 C CA  . ASP B-3 2 449 ? -28.389 -73.644  22.438  1.000 169.72474 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   25133 C C   . ASP B-3 2 449 ? -27.274 -73.143  23.350  1.000 165.50807 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 C   1 
+ATOM   25134 O O   . ASP B-3 2 449 ? -26.138 -72.978  22.896  1.000 165.17290 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 O   1 
+ATOM   25135 C CB  . ASP B-3 2 449 ? -28.257 -73.022  21.048  1.000 176.74239 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   25136 C CG  . ASP B-3 2 449 ? -29.420 -73.374  20.141  1.000 177.29716 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   25137 O OD1 . ASP B-3 2 449 ? -29.990 -74.473  20.302  1.000 172.21294 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   25138 O OD2 . ASP B-3 2 449 ? -29.767 -72.550  19.268  1.000 179.04412 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   25139 N N   . THR B-3 2 450 ? -27.575 -72.895  24.628  1.000 167.97938 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 N   1 
+ATOM   25140 C CA  . THR B-3 2 450 ? -26.540 -72.437  25.550  1.000 162.82593 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 CA  1 
+ATOM   25141 C C   . THR B-3 2 450 ? -25.496 -73.520  25.794  1.000 159.76507 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 C   1 
+ATOM   25142 O O   . THR B-3 2 450 ? -24.310 -73.217  25.970  1.000 160.13462 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 O   1 
+ATOM   25143 C CB  . THR B-3 2 450 ? -27.164 -71.987  26.872  1.000 160.08662 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 CB  1 
+ATOM   25144 O OG1 . THR B-3 2 450 ? -28.226 -72.879  27.234  1.000 173.57276 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   25145 C CG2 . THR B-3 2 450 ? -27.702 -70.568  26.754  1.000 164.56690 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   25146 N N   . ASN B-3 2 451 ? -25.916 -74.788  25.810  1.000 163.03289 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 N   1 
+ATOM   25147 C CA  . ASN B-3 2 451 ? -24.956 -75.878  25.951  1.000 156.27345 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   25148 C C   . ASN B-3 2 451 ? -24.063 -75.983  24.721  1.000 163.04045 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 C   1 
+ATOM   25149 O O   . ASN B-3 2 451 ? -22.842 -76.140  24.844  1.000 165.95686 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 O   1 
+ATOM   25150 C CB  . ASN B-3 2 451 ? -25.690 -77.195  26.201  1.000 160.62720 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   25151 C CG  . ASN B-3 2 451 ? -26.376 -77.233  27.553  1.000 144.92054 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   25152 O OD1 . ASN B-3 2 451 ? -26.555 -76.201  28.200  1.000 144.17560 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   25153 N ND2 . ASN B-3 2 451 ? -26.764 -78.426  27.986  1.000 136.54969 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   25154 N N   . GLU B-3 2 452 ? -24.653 -75.898  23.525  1.000 165.93885 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 N   1 
+ATOM   25155 C CA  . GLU B-3 2 452 ? -23.848 -75.862  22.309  1.000 151.23092 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   25156 C C   . GLU B-3 2 452 ? -23.017 -74.589  22.227  1.000 155.28645 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 C   1 
+ATOM   25157 O O   . GLU B-3 2 452 ? -21.909 -74.609  21.678  1.000 157.70284 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 O   1 
+ATOM   25158 C CB  . GLU B-3 2 452 ? -24.744 -75.989  21.076  1.000 151.02609 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   25159 C CG  . GLU B-3 2 452 ? -24.976 -77.419  20.604  1.000 158.66229 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   25160 C CD  . GLU B-3 2 452 ? -25.903 -78.207  21.512  1.000 179.72154 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   25161 O OE1 . GLU B-3 2 452 ? -26.454 -77.624  22.470  1.000 181.59610 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   25162 O OE2 . GLU B-3 2 452 ? -26.084 -79.417  21.261  1.000 185.76113 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   25163 N N   . HIS B-3 2 453 ? -23.528 -73.477  22.761  1.000 162.81483 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 N   1 
+ATOM   25164 C CA  . HIS B-3 2 453 ? -22.748 -72.245  22.777  1.000 165.23877 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 CA  1 
+ATOM   25165 C C   . HIS B-3 2 453 ? -21.600 -72.332  23.775  1.000 161.73047 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 C   1 
+ATOM   25166 O O   . HIS B-3 2 453 ? -20.493 -71.856  23.497  1.000 162.46099 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 O   1 
+ATOM   25167 C CB  . HIS B-3 2 453 ? -23.643 -71.051  23.102  1.000 160.34970 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 CB  1 
+ATOM   25168 C CG  . HIS B-3 2 453 ? -22.889 -69.777  23.316  1.000 164.45048 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 CG  1 
+ATOM   25169 N ND1 . HIS B-3 2 453 ? -22.559 -69.309  24.569  1.000 169.34589 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   25170 C CD2 . HIS B-3 2 453 ? -22.389 -68.879  22.435  1.000 156.42302 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   25171 C CE1 . HIS B-3 2 453 ? -21.893 -68.175  24.451  1.000 172.96169 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   25172 N NE2 . HIS B-3 2 453 ? -21.776 -67.892  23.167  1.000 165.41517 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   25173 N N   . TYR B-3 2 454 ? -21.846 -72.929  24.944  1.000 165.29105 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 N   1 
+ATOM   25174 C CA  . TYR B-3 2 454 ? -20.777 -73.097  25.923  1.000 161.43118 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   25175 C C   . TYR B-3 2 454 ? -19.670 -73.988  25.376  1.000 159.79104 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 C   1 
+ATOM   25176 O O   . TYR B-3 2 454 ? -18.482 -73.718  25.591  1.000 165.45879 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 O   1 
+ATOM   25177 C CB  . TYR B-3 2 454 ? -21.337 -73.670  27.225  1.000 170.00798 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   25178 C CG  . TYR B-3 2 454 ? -20.308 -73.809  28.324  1.000 172.56408 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   25179 C CD1 . TYR B-3 2 454 ? -19.992 -72.734  29.145  1.000 176.36621 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   25180 C CD2 . TYR B-3 2 454 ? -19.653 -75.014  28.543  1.000 166.76403 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   25181 C CE1 . TYR B-3 2 454 ? -19.051 -72.855  30.151  1.000 177.85672 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   25182 C CE2 . TYR B-3 2 454 ? -18.711 -75.144  29.546  1.000 171.45125 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   25183 C CZ  . TYR B-3 2 454 ? -18.414 -74.062  30.347  1.000 179.61446 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   25184 O OH  . TYR B-3 2 454 ? -17.478 -74.187  31.347  1.000 174.13197 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   25185 N N   . VAL B-3 2 455 ? -20.040 -75.059  24.670  1.000 158.24516 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 N   1 
+ATOM   25186 C CA  . VAL B-3 2 455 ? -19.042 -75.888  24.000  1.000 149.21942 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   25187 C C   . VAL B-3 2 455 ? -18.301 -75.072  22.951  1.000 147.23729 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 C   1 
+ATOM   25188 O O   . VAL B-3 2 455 ? -17.072 -75.150  22.833  1.000 154.92645 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 O   1 
+ATOM   25189 C CB  . VAL B-3 2 455 ? -19.706 -77.132  23.381  1.000 139.87613 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   25190 C CG1 . VAL B-3 2 455 ? -18.737 -77.849  22.453  1.000 142.71820 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   25191 C CG2 . VAL B-3 2 455 ? -20.197 -78.069  24.471  1.000 155.86731 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   25192 N N   . ALA B-3 2 456 ? -19.038 -74.266  22.184  1.000 143.82785 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-3 N   1 
+ATOM   25193 C CA  . ALA B-3 2 456 ? -18.424 -73.440  21.150  1.000 151.25267 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   25194 C C   . ALA B-3 2 456 ? -17.396 -72.482  21.738  1.000 151.73312 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-3 C   1 
+ATOM   25195 O O   . ALA B-3 2 456 ? -16.325 -72.272  21.157  1.000 147.00592 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-3 O   1 
+ATOM   25196 C CB  . ALA B-3 2 456 ? -19.506 -72.666  20.400  1.000 161.26319 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   25197 N N   . THR B-3 2 457 ? -17.704 -71.893  22.895  1.000 159.84008 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 N   1 
+ATOM   25198 C CA  . THR B-3 2 457 ? -16.803 -70.915  23.495  1.000 156.93687 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 CA  1 
+ATOM   25199 C C   . THR B-3 2 457 ? -15.593 -71.576  24.142  1.000 161.42061 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 C   1 
+ATOM   25200 O O   . THR B-3 2 457 ? -14.507 -70.986  24.166  1.000 170.88517 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 O   1 
+ATOM   25201 C CB  . THR B-3 2 457 ? -17.559 -70.075  24.523  1.000 165.69354 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 CB  1 
+ATOM   25202 O OG1 . THR B-3 2 457 ? -18.204 -70.942  25.463  1.000 172.07903 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   25203 C CG2 . THR B-3 2 457 ? -18.608 -69.221  23.835  1.000 168.44318 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   25204 N N   . THR B-3 2 458 ? -15.755 -72.790  24.669  1.000 165.76700 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 N   1 
+ATOM   25205 C CA  . THR B-3 2 458 ? -14.662 -73.475  25.348  1.000 154.71665 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 CA  1 
+ATOM   25206 C C   . THR B-3 2 458 ? -13.672 -74.125  24.390  1.000 158.24762 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 C   1 
+ATOM   25207 O O   . THR B-3 2 458 ? -12.603 -74.557  24.836  1.000 157.41715 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 O   1 
+ATOM   25208 C CB  . THR B-3 2 458 ? -15.213 -74.538  26.304  1.000 151.02954 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 CB  1 
+ATOM   25209 O OG1 . THR B-3 2 458 ? -16.143 -75.377  25.607  1.000 153.52254 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   25210 C CG2 . THR B-3 2 458 ? -15.907 -73.883  27.489  1.000 158.96658 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   25211 N N   . ARG B-3 2 459 ? -13.991 -74.210  23.096  1.000 159.86740 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 N   1 
+ATOM   25212 C CA  . ARG B-3 2 459 ? -13.045 -74.797  22.153  1.000 155.59782 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   25213 C C   . ARG B-3 2 459 ? -11.847 -73.883  21.933  1.000 161.91109 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 C   1 
+ATOM   25214 O O   . ARG B-3 2 459 ? -10.709 -74.357  21.846  1.000 166.46757 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 O   1 
+ATOM   25215 C CB  . ARG B-3 2 459 ? -13.733 -75.105  20.822  1.000 149.16043 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   25216 C CG  . ARG B-3 2 459 ? -14.874 -76.113  20.900  1.000 147.53241 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   25217 C CD  . ARG B-3 2 459 ? -14.500 -77.366  21.684  1.000 147.88019 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   25218 N NE  . ARG B-3 2 459 ? -14.842 -77.255  23.098  1.000 157.47284 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   25219 C CZ  . ARG B-3 2 459 ? -14.699 -78.232  23.983  1.000 171.07093 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   25220 N NH1 . ARG B-3 2 459 ? -14.230 -79.419  23.633  1.000 177.32607 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   25221 N NH2 . ARG B-3 2 459 ? -15.036 -78.013  25.251  1.000 175.93923 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   25222 N N   . ALA B-3 2 460 ? -12.080 -72.574  21.843  1.000 166.96947 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-3 N   1 
+ATOM   25223 C CA  . ALA B-3 2 460 ? -10.988 -71.633  21.634  1.000 164.80981 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   25224 C C   . ALA B-3 2 460 ? -10.044 -71.634  22.830  1.000 169.32609 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-3 C   1 
+ATOM   25225 O O   . ALA B-3 2 460 ? -10.476 -71.665  23.986  1.000 160.69925 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-3 O   1 
+ATOM   25226 C CB  . ALA B-3 2 460 ? -11.538 -70.226  21.395  1.000 158.48283 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   25227 N N   . LYS B-3 2 461 ? -8.742  -71.598  22.544  1.000 181.19994 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25228 C CA  . LYS B-3 2 461 ? -7.711  -71.682  23.571  1.000 175.83534 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25229 C C   . LYS B-3 2 461 ? -7.081  -70.331  23.890  1.000 181.93114 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25230 O O   . LYS B-3 2 461 ? -6.980  -69.958  25.063  1.000 170.10972 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25231 C CB  . LYS B-3 2 461 ? -6.622  -72.673  23.140  1.000 165.62991 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25232 C CG  . LYS B-3 2 461 ? -5.546  -72.908  24.188  1.000 171.22558 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25233 C CD  . LYS B-3 2 461 ? -4.415  -73.760  23.635  1.000 180.27095 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25234 C CE  . LYS B-3 2 461 ? -3.355  -74.026  24.691  1.000 182.94473 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25235 N NZ  . LYS B-3 2 461 ? -2.841  -72.765  25.293  1.000 171.07869 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25236 N N   . ASP B-3 2 462 ? -6.651  -69.589  22.870  1.000 183.09696 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 N   1 
+ATOM   25237 C CA  . ASP B-3 2 462 ? -5.960  -68.320  23.067  1.000 183.07001 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   25238 C C   . ASP B-3 2 462 ? -6.844  -67.122  22.744  1.000 181.25178 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 C   1 
+ATOM   25239 O O   . ASP B-3 2 462 ? -7.055  -66.262  23.604  1.000 184.05591 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 O   1 
+ATOM   25240 C CB  . ASP B-3 2 462 ? -4.678  -68.281  22.222  1.000 185.36874 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   25241 C CG  . ASP B-3 2 462 ? -3.616  -69.242  22.727  1.000 188.40835 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   25242 O OD1 . ASP B-3 2 462 ? -3.631  -69.568  23.932  1.000 181.51914 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   25243 O OD2 . ASP B-3 2 462 ? -2.763  -69.667  21.919  1.000 188.25622 ? ? ? ? ? -1 463 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   25244 N N   . LYS B-3 2 463 ? -7.369  -67.035  21.524  1.000 186.32079 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25245 C CA  . LYS B-3 2 463 ? -8.167  -65.893  21.100  1.000 190.73200 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25246 C C   . LYS B-3 2 463 ? -9.510  -66.372  20.571  1.000 180.00054 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25247 O O   . LYS B-3 2 463 ? -9.565  -67.280  19.737  1.000 173.27561 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25248 C CB  . LYS B-3 2 463 ? -7.436  -65.075  20.028  1.000 186.56888 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25249 C CG  . LYS B-3 2 463 ? -6.118  -64.481  20.497  1.000 191.81896 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25250 C CD  . LYS B-3 2 463 ? -6.323  -63.558  21.688  1.000 188.29000 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25251 C CE  . LYS B-3 2 463 ? -5.007  -62.962  22.162  1.000 181.93426 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25252 N NZ  . LYS B-3 2 463 ? -5.200  -62.055  23.328  1.000 171.35114 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25253 N N   . LEU B-3 2 464 ? -10.586 -65.758  21.057  1.000 175.62651 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 N   1 
+ATOM   25254 C CA  . LEU B-3 2 464 ? -11.942 -66.062  20.623  1.000 176.07350 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   25255 C C   . LEU B-3 2 464 ? -12.545 -64.825  19.976  1.000 179.85614 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 C   1 
+ATOM   25256 O O   . LEU B-3 2 464 ? -12.469 -63.727  20.538  1.000 184.40956 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 O   1 
+ATOM   25257 C CB  . LEU B-3 2 464 ? -12.808 -66.524  21.798  1.000 180.81809 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   25258 C CG  . LEU B-3 2 464 ? -14.300 -66.700  21.510  1.000 178.54139 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   25259 C CD1 . LEU B-3 2 464 ? -14.527 -67.742  20.425  1.000 176.79484 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   25260 C CD2 . LEU B-3 2 464 ? -15.047 -67.072  22.780  1.000 178.31497 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   25261 N N   . ILE B-3 2 465 ? -13.136 -65.001  18.798  1.000 181.78311 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25262 C CA  . ILE B-3 2 465 ? -13.732 -63.907  18.038  1.000 183.35940 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25263 C C   . ILE B-3 2 465 ? -15.211 -64.215  17.857  1.000 178.19157 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25264 O O   . ILE B-3 2 465 ? -15.569 -65.260  17.301  1.000 173.71700 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25265 C CB  . ILE B-3 2 465 ? -13.044 -63.711  16.678  1.000 179.61643 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25266 C CG1 . ILE B-3 2 465 ? -11.532 -63.903  16.813  1.000 180.44948 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25267 C CG2 . ILE B-3 2 465 ? -13.359 -62.333  16.119  1.000 183.51286 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25268 C CD1 . ILE B-3 2 465 ? -10.858 -62.892  17.716  1.000 188.11609 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25269 N N   . VAL B-3 2 466 ? -16.064 -63.306  18.319  1.000 182.22579 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 N   1 
+ATOM   25270 C CA  . VAL B-3 2 466 ? -17.511 -63.476  18.273  1.000 178.30430 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   25271 C C   . VAL B-3 2 466 ? -18.091 -62.455  17.306  1.000 193.16930 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 C   1 
+ATOM   25272 O O   . VAL B-3 2 466 ? -17.764 -61.265  17.378  1.000 203.33181 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 O   1 
+ATOM   25273 C CB  . VAL B-3 2 466 ? -18.138 -63.331  19.671  1.000 175.32803 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   25274 C CG1 . VAL B-3 2 466 ? -19.641 -63.114  19.567  1.000 181.67192 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   25275 C CG2 . VAL B-3 2 466 ? -17.831 -64.559  20.515  1.000 173.50035 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   25276 N N   . ILE B-3 2 467 ? -18.943 -62.921  16.398  1.000 193.92473 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25277 C CA  . ILE B-3 2 467 ? -19.682 -62.054  15.488  1.000 198.86352 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25278 C C   . ILE B-3 2 467 ? -21.060 -61.808  16.083  1.000 200.45138 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25279 O O   . ILE B-3 2 467 ? -21.764 -62.757  16.445  1.000 206.31228 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25280 C CB  . ILE B-3 2 467 ? -19.782 -62.678  14.085  1.000 192.31458 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25281 C CG1 . ILE B-3 2 467 ? -18.472 -62.478  13.319  1.000 186.42249 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25282 C CG2 . ILE B-3 2 467 ? -20.957 -62.098  13.322  1.000 187.73294 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25283 C CD1 . ILE B-3 2 467 ? -18.496 -63.039  11.914  1.000 166.48372 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25284 N N   . MET B-3 2 468 ? -21.442 -60.536  16.196  1.000 203.08570 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 N   1 
+ATOM   25285 C CA  . MET B-3 2 468 ? -22.708 -60.161  16.828  1.000 196.11078 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 CA  1 
+ATOM   25286 C C   . MET B-3 2 468 ? -23.801 -60.046  15.764  1.000 199.53468 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 C   1 
+ATOM   25287 O O   . MET B-3 2 468 ? -24.238 -58.961  15.375  1.000 204.74347 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 O   1 
+ATOM   25288 C CB  . MET B-3 2 468 ? -22.546 -58.868  17.617  1.000 198.47224 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 CB  1 
+ATOM   25289 C CG  . MET B-3 2 468 ? -23.533 -58.711  18.761  1.000 190.55518 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 CG  1 
+ATOM   25290 S SD  . MET B-3 2 468 ? -23.324 -59.992  20.013  1.000 206.98339 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 SD  1 
+ATOM   25291 C CE  . MET B-3 2 468 ? -21.606 -59.749  20.459  1.000 159.00140 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 CE  1 
+ATOM   25292 N N   . ASP B-3 2 469 ? -24.245 -61.213  15.296  1.000 200.56010 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 N   1 
+ATOM   25293 C CA  . ASP B-3 2 469 ? -25.274 -61.267  14.263  1.000 204.68924 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   25294 C C   . ASP B-3 2 469 ? -26.665 -61.032  14.842  1.000 199.28748 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 C   1 
+ATOM   25295 O O   . ASP B-3 2 469 ? -27.503 -60.383  14.206  1.000 201.69033 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 O   1 
+ATOM   25296 C CB  . ASP B-3 2 469 ? -25.213 -62.618  13.543  1.000 208.38644 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   25297 C CG  . ASP B-3 2 469 ? -25.905 -62.602  12.189  1.000 223.69345 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   25298 O OD1 . ASP B-3 2 469 ? -27.047 -62.104  12.092  1.000 225.62758 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   25299 O OD2 . ASP B-3 2 469 ? -25.302 -63.094  11.212  1.000 229.37022 ? ? ? ? ? -1 470 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   25300 N N   . ASN B-3 2 470 ? -26.926 -61.539  16.043  1.000 207.79420 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 N   1 
+ATOM   25301 C CA  . ASN B-3 2 470 ? -28.249 -61.488  16.651  1.000 207.56565 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   25302 C C   . ASN B-3 2 470 ? -28.304 -60.379  17.693  1.000 207.17353 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 C   1 
+ATOM   25303 O O   . ASN B-3 2 470 ? -27.406 -60.264  18.534  1.000 200.54428 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 O   1 
+ATOM   25304 C CB  . ASN B-3 2 470 ? -28.598 -62.833  17.291  1.000 198.20570 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   25305 C CG  . ASN B-3 2 470 ? -29.988 -62.852  17.895  1.000 194.35905 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   25306 O OD1 . ASN B-3 2 470 ? -30.833 -62.019  17.569  1.000 201.00520 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   25307 N ND2 . ASN B-3 2 470 ? -30.233 -63.813  18.779  1.000 189.10112 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   25308 N N   . LYS B-3 2 471 ? -29.362 -59.565  17.632  1.000 204.76599 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25309 C CA  . LYS B-3 2 471 ? -29.569 -58.542  18.652  1.000 199.60873 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25310 C C   . LYS B-3 2 471 ? -29.940 -59.168  19.990  1.000 202.43752 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25311 O O   . LYS B-3 2 471 ? -29.537 -58.669  21.048  1.000 207.65366 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25312 C CB  . LYS B-3 2 471 ? -30.653 -57.563  18.201  1.000 178.58425 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25313 C CG  . LYS B-3 2 471 ? -30.137 -56.183  17.829  1.000 166.14802 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25314 C CD  . LYS B-3 2 471 ? -29.230 -56.234  16.614  1.000 157.11057 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25315 C CE  . LYS B-3 2 471 ? -28.765 -54.841  16.223  1.000 149.68756 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25316 N NZ  . LYS B-3 2 471 ? -27.897 -54.866  15.015  1.000 145.66228 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25317 N N   . LYS B-3 2 472 ? -30.713 -60.258  19.964  1.000 208.45355 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25318 C CA  . LYS B-3 2 472 ? -31.068 -60.949  21.199  1.000 209.31729 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25319 C C   . LYS B-3 2 472 ? -29.837 -61.510  21.897  1.000 209.40055 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25320 O O   . LYS B-3 2 472 ? -29.807 -61.592  23.131  1.000 201.01730 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25321 C CB  . LYS B-3 2 472 ? -32.067 -62.069  20.905  1.000 202.51691 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25322 C CG  . LYS B-3 2 472 ? -33.344 -61.607  20.223  1.000 204.86863 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25323 C CD  . LYS B-3 2 472 ? -34.120 -60.637  21.097  1.000 200.04907 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25324 C CE  . LYS B-3 2 472 ? -35.435 -60.241  20.446  1.000 195.74505 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25325 N NZ  . LYS B-3 2 472 ? -36.232 -59.331  21.313  1.000 189.75459 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25326 N N   . TYR B-3 2 473 ? -28.820 -61.906  21.127  1.000 210.84184 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 N   1 
+ATOM   25327 C CA  . TYR B-3 2 473 ? -27.558 -62.340  21.718  1.000 196.41213 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   25328 C C   . TYR B-3 2 473 ? -26.904 -61.204  22.491  1.000 198.06874 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 C   1 
+ATOM   25329 O O   . TYR B-3 2 473 ? -26.516 -61.370  23.653  1.000 198.16331 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 O   1 
+ATOM   25330 C CB  . TYR B-3 2 473 ? -26.625 -62.863  20.624  1.000 202.65276 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   25331 C CG  . TYR B-3 2 473 ? -25.433 -63.673  21.105  1.000 195.62499 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   25332 C CD1 . TYR B-3 2 473 ? -24.486 -63.121  21.957  1.000 199.29423 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   25333 C CD2 . TYR B-3 2 473 ? -25.226 -64.975  20.656  1.000 185.27191 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   25334 C CE1 . TYR B-3 2 473 ? -23.396 -63.846  22.386  1.000 192.42230 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   25335 C CE2 . TYR B-3 2 473 ? -24.127 -65.707  21.075  1.000 188.83644 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   25336 C CZ  . TYR B-3 2 473 ? -23.218 -65.135  21.941  1.000 186.56120 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   25337 O OH  . TYR B-3 2 473 ? -22.124 -65.850  22.366  1.000 177.96202 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   25338 N N   . SER B-3 2 474 ? -26.767 -60.038  21.855  1.000 204.00181 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-3 N   1 
+ATOM   25339 C CA  . SER B-3 2 474 ? -26.120 -58.907  22.510  1.000 203.61419 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-3 CA  1 
+ATOM   25340 C C   . SER B-3 2 474 ? -26.938 -58.392  23.687  1.000 201.73907 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-3 C   1 
+ATOM   25341 O O   . SER B-3 2 474 ? -26.368 -57.887  24.662  1.000 194.91919 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-3 O   1 
+ATOM   25342 C CB  . SER B-3 2 474 ? -25.878 -57.782  21.502  1.000 197.53493 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-3 CB  1 
+ATOM   25343 O OG  . SER B-3 2 474 ? -27.100 -57.309  20.963  1.000 180.01641 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-3 OG  1 
+ATOM   25344 N N   . ASP B-3 2 475 ? -28.266 -58.507  23.618  1.000 211.06570 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 N   1 
+ATOM   25345 C CA  . ASP B-3 2 475 ? -29.103 -58.067  24.730  1.000 209.68367 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   25346 C C   . ASP B-3 2 475 ? -28.903 -58.950  25.955  1.000 209.49780 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 C   1 
+ATOM   25347 O O   . ASP B-3 2 475 ? -28.882 -58.453  27.087  1.000 213.52265 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 O   1 
+ATOM   25348 C CB  . ASP B-3 2 475 ? -30.573 -58.053  24.310  1.000 208.07122 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   25349 C CG  . ASP B-3 2 475 ? -30.879 -56.974  23.289  1.000 207.22526 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   25350 O OD1 . ASP B-3 2 475 ? -30.094 -56.008  23.190  1.000 224.77372 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   25351 O OD2 . ASP B-3 2 475 ? -31.908 -57.089  22.591  1.000 192.82233 ? ? ? ? ? -1 476 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   25352 N N   . TYR B-3 2 476 ? -28.751 -60.261  25.750  1.000 206.49044 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 N   1 
+ATOM   25353 C CA  . TYR B-3 2 476 ? -28.525 -61.162  26.874  1.000 206.51747 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   25354 C C   . TYR B-3 2 476 ? -27.186 -60.885  27.544  1.000 207.82679 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 C   1 
+ATOM   25355 O O   . TYR B-3 2 476 ? -27.039 -61.097  28.753  1.000 202.28479 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 O   1 
+ATOM   25356 C CB  . TYR B-3 2 476 ? -28.603 -62.613  26.402  1.000 209.51514 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   25357 C CG  . TYR B-3 2 476 ? -28.852 -63.616  27.506  1.000 205.04310 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   25358 C CD1 . TYR B-3 2 476 ? -30.002 -63.548  28.283  1.000 206.50168 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   25359 C CD2 . TYR B-3 2 476 ? -27.949 -64.641  27.760  1.000 188.54784 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   25360 C CE1 . TYR B-3 2 476 ? -30.240 -64.465  29.289  1.000 202.25551 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   25361 C CE2 . TYR B-3 2 476 ? -28.179 -65.563  28.764  1.000 187.30120 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   25362 C CZ  . TYR B-3 2 476 ? -29.326 -65.470  29.525  1.000 199.76271 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   25363 O OH  . TYR B-3 2 476 ? -29.559 -66.385  30.525  1.000 189.68687 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   25364 N N   . ILE B-3 2 477 ? -26.202 -60.409  26.777  1.000 211.82380 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25365 C CA  . ILE B-3 2 477 ? -24.929 -60.010  27.367  1.000 210.09149 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25366 C C   . ILE B-3 2 477 ? -25.107 -58.748  28.201  1.000 208.76279 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25367 O O   . ILE B-3 2 477 ? -24.726 -58.702  29.376  1.000 202.02225 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25368 C CB  . ILE B-3 2 477 ? -23.864 -59.813  26.272  1.000 209.19384 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25369 C CG1 . ILE B-3 2 477 ? -23.802 -61.030  25.349  1.000 203.63449 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25370 C CG2 . ILE B-3 2 477 ? -22.498 -59.569  26.893  1.000 209.82529 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25371 C CD1 . ILE B-3 2 477 ? -22.808 -60.881  24.216  1.000 190.83037 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25372 N N   . GLU B-3 2 478 ? -25.704 -57.709  27.609  1.000 211.14548 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 N   1 
+ATOM   25373 C CA  . GLU B-3 2 478 ? -25.860 -56.439  28.312  1.000 205.68565 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   25374 C C   . GLU B-3 2 478 ? -26.794 -56.558  29.510  1.000 206.46390 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 C   1 
+ATOM   25375 O O   . GLU B-3 2 478 ? -26.608 -55.852  30.508  1.000 202.56320 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 O   1 
+ATOM   25376 C CB  . GLU B-3 2 478 ? -26.366 -55.364  27.351  1.000 201.39804 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   25377 C CG  . GLU B-3 2 478 ? -25.399 -55.028  26.228  1.000 206.81995 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   25378 C CD  . GLU B-3 2 478 ? -25.822 -53.801  25.445  1.000 209.08955 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   25379 O OE1 . GLU B-3 2 478 ? -26.927 -53.279  25.708  1.000 198.68496 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   25380 O OE2 . GLU B-3 2 478 ? -25.050 -53.354  24.572  1.000 210.90827 ? ? ? ? ? -1 479 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   25381 N N   . THR B-3 2 479 ? -27.799 -57.433  29.435  1.000 212.54854 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 N   1 
+ATOM   25382 C CA  . THR B-3 2 479 ? -28.709 -57.607  30.564  1.000 210.00822 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 CA  1 
+ATOM   25383 C C   . THR B-3 2 479 ? -27.999 -58.264  31.742  1.000 204.48285 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 C   1 
+ATOM   25384 O O   . THR B-3 2 479 ? -28.129 -57.816  32.887  1.000 206.78386 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 O   1 
+ATOM   25385 C CB  . THR B-3 2 479 ? -29.926 -58.433  30.143  1.000 211.29339 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 CB  1 
+ATOM   25386 O OG1 . THR B-3 2 479 ? -30.627 -57.755  29.093  1.000 211.28837 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   25387 C CG2 . THR B-3 2 479 ? -30.867 -58.639  31.322  1.000 195.98045 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   25388 N N   . LEU B-3 2 480 ? -27.238 -59.327  31.478  1.000 204.45234 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 N   1 
+ATOM   25389 C CA  . LEU B-3 2 480 ? -26.523 -60.012  32.549  1.000 204.05971 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   25390 C C   . LEU B-3 2 480 ? -25.304 -59.228  33.017  1.000 207.45809 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 C   1 
+ATOM   25391 O O   . LEU B-3 2 480 ? -24.877 -59.388  34.166  1.000 202.95988 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 O   1 
+ATOM   25392 C CB  . LEU B-3 2 480 ? -26.111 -61.415  32.099  1.000 194.57498 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   25393 C CG  . LEU B-3 2 480 ? -27.116 -62.545  32.349  1.000 184.06073 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   25394 C CD1 . LEU B-3 2 480 ? -28.415 -62.330  31.582  1.000 198.22182 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   25395 C CD2 . LEU B-3 2 480 ? -26.504 -63.892  32.001  1.000 175.51517 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   25396 N N   . MET B-3 2 481 ? -24.730 -58.384  32.153  1.000 208.68888 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 N   1 
+ATOM   25397 C CA  . MET B-3 2 481 ? -23.655 -57.504  32.599  1.000 204.75629 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 CA  1 
+ATOM   25398 C C   . MET B-3 2 481 ? -24.158 -56.489  33.615  1.000 202.66747 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 C   1 
+ATOM   25399 O O   . MET B-3 2 481 ? -23.387 -56.024  34.463  1.000 191.11588 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 O   1 
+ATOM   25400 C CB  . MET B-3 2 481 ? -23.019 -56.792  31.403  1.000 204.79759 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 CB  1 
+ATOM   25401 C CG  . MET B-3 2 481 ? -22.065 -57.658  30.594  1.000 196.91820 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 CG  1 
+ATOM   25402 S SD  . MET B-3 2 481 ? -21.560 -56.887  29.042  1.000 203.60596 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 SD  1 
+ATOM   25403 C CE  . MET B-3 2 481 ? -20.487 -55.581  29.632  1.000 194.81333 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 CE  1 
+ATOM   25404 N N   . LYS B-3 2 482 ? -25.444 -56.135  33.549  1.000 208.48790 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25405 C CA  . LYS B-3 2 482 ? -26.029 -55.249  34.549  1.000 211.05745 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25406 C C   . LYS B-3 2 482 ? -26.402 -55.998  35.822  1.000 208.13698 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25407 O O   . LYS B-3 2 482 ? -26.316 -55.430  36.916  1.000 209.37291 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25408 C CB  . LYS B-3 2 482 ? -27.256 -54.540  33.971  1.000 206.80120 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25409 C CG  . LYS B-3 2 482 ? -27.859 -53.494  34.897  1.000 199.05556 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25410 C CD  . LYS B-3 2 482 ? -28.955 -52.701  34.206  1.000 192.78063 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25411 C CE  . LYS B-3 2 482 ? -29.511 -51.621  35.119  1.000 185.20132 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25412 N NZ  . LYS B-3 2 482 ? -30.518 -50.770  34.425  1.000 185.46700 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25413 N N   . GLU B-3 2 483 ? -26.814 -57.264  35.704  1.000 208.12526 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 N   1 
+ATOM   25414 C CA  . GLU B-3 2 483 ? -27.110 -58.053  36.896  1.000 205.15058 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   25415 C C   . GLU B-3 2 483 ? -25.855 -58.275  37.729  1.000 200.31766 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 C   1 
+ATOM   25416 O O   . GLU B-3 2 483 ? -25.906 -58.242  38.964  1.000 196.93282 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 O   1 
+ATOM   25417 C CB  . GLU B-3 2 483 ? -27.731 -59.395  36.509  1.000 210.42635 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   25418 C CG  . GLU B-3 2 483 ? -29.055 -59.300  35.773  1.000 218.93137 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   25419 C CD  . GLU B-3 2 483 ? -29.785 -60.630  35.719  1.000 213.05878 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   25420 O OE1 . GLU B-3 2 483 ? -29.813 -61.336  36.749  1.000 215.58232 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   25421 O OE2 . GLU B-3 2 483 ? -30.325 -60.973  34.645  1.000 203.72863 ? ? ? ? ? -1 484 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   25422 N N   . LEU B-3 2 484 ? -24.721 -58.506  37.072  1.000 203.50430 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 N   1 
+ATOM   25423 C CA  . LEU B-3 2 484 ? -23.453 -58.726  37.752  1.000 203.18304 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   25424 C C   . LEU B-3 2 484 ? -22.623 -57.455  37.875  1.000 199.70411 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 C   1 
+ATOM   25425 O O   . LEU B-3 2 484 ? -21.535 -57.500  38.458  1.000 178.91388 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 O   1 
+ATOM   25426 C CB  . LEU B-3 2 484 ? -22.644 -59.802  37.021  1.000 196.98452 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   25427 C CG  . LEU B-3 2 484 ? -23.384 -61.081  36.624  1.000 186.82679 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   25428 C CD1 . LEU B-3 2 484 ? -22.438 -62.048  35.927  1.000 169.81913 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   25429 C CD2 . LEU B-3 2 484 ? -24.034 -61.736  37.833  1.000 179.95886 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   25430 N N   . LYS B-3 2 485 ? -23.114 -56.332  37.347  1.000 204.65539 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25431 C CA  . LYS B-3 2 485 ? -22.390 -55.060  37.355  1.000 205.11629 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25432 C C   . LYS B-3 2 485 ? -21.006 -55.219  36.728  1.000 209.59230 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25433 O O   . LYS B-3 2 485 ? -19.976 -54.914  37.333  1.000 208.43597 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25434 C CB  . LYS B-3 2 485 ? -22.301 -54.487  38.772  1.000 198.20773 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25435 C CG  . LYS B-3 2 485 ? -21.902 -53.015  38.835  1.000 197.50469 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25436 C CD  . LYS B-3 2 485 ? -22.801 -52.157  37.959  1.000 191.73902 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25437 C CE  . LYS B-3 2 485 ? -22.351 -50.704  37.965  1.000 173.18369 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25438 N NZ  . LYS B-3 2 485 ? -23.181 -49.855  37.067  1.000 150.88294 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25439 N N   . ILE B-3 2 486 ? -20.990 -55.717  35.495  1.000 207.73336 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25440 C CA  . ILE B-3 2 486 ? -19.761 -55.929  34.739  1.000 207.75322 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25441 C C   . ILE B-3 2 486 ? -19.690 -54.866  33.652  1.000 206.60747 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25442 O O   . ILE B-3 2 486 ? -20.541 -54.827  32.754  1.000 207.83468 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25443 C CB  . ILE B-3 2 486 ? -19.699 -57.341  34.136  1.000 205.63633 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25444 C CG1 . ILE B-3 2 486 ? -19.888 -58.396  35.228  1.000 204.32125 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25445 C CG2 . ILE B-3 2 486 ? -18.379 -57.554  33.412  1.000 202.08749 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25446 C CD1 . ILE B-3 2 486 ? -18.888 -58.298  36.357  1.000 203.38782 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25447 N N   . LYS B-3 2 487 ? -18.677 -54.002  33.734  1.000 204.02318 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25448 C CA  . LYS B-3 2 487 ? -18.534 -52.940  32.744  1.000 211.44182 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25449 C C   . LYS B-3 2 487 ? -18.011 -53.486  31.422  1.000 207.80674 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25450 O O   . LYS B-3 2 487 ? -18.470 -53.077  30.348  1.000 195.14500 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25451 C CB  . LYS B-3 2 487 ? -17.605 -51.850  33.278  1.000 211.83052 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25452 C CG  . LYS B-3 2 487 ? -17.633 -50.551  32.487  1.000 206.42131 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25453 C CD  . LYS B-3 2 487 ? -18.727 -49.619  32.987  1.000 191.45519 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25454 C CE  . LYS B-3 2 487 ? -18.626 -48.248  32.334  1.000 180.91951 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25455 N NZ  . LYS B-3 2 487 ? -19.557 -47.265  32.957  1.000 177.96894 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25456 N N   . ASN B-3 2 488 ? -17.052 -54.409  31.477  1.000 208.05930 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 N   1 
+ATOM   25457 C CA  . ASN B-3 2 488 ? -16.449 -54.974  30.279  1.000 205.34310 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   25458 C C   . ASN B-3 2 488 ? -16.286 -56.476  30.443  1.000 208.58822 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 C   1 
+ATOM   25459 O O   . ASN B-3 2 488 ? -15.742 -56.940  31.449  1.000 200.09098 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 O   1 
+ATOM   25460 C CB  . ASN B-3 2 488 ? -15.090 -54.330  29.984  1.000 193.31819 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   25461 C CG  . ASN B-3 2 488 ? -15.212 -52.880  29.566  1.000 198.26072 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   25462 O OD1 . ASN B-3 2 488 ? -14.619 -51.992  30.178  1.000 201.26411 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   25463 N ND2 . ASN B-3 2 488 ? -15.988 -52.631  28.518  1.000 197.35516 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   25464 N N   . ILE B-3 2 489 ? -16.759 -57.226  29.452  1.000 214.39943 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25465 C CA  . ILE B-3 2 489 ? -16.570 -58.670  29.388  1.000 208.89836 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25466 C C   . ILE B-3 2 489 ? -16.218 -59.018  27.949  1.000 195.52807 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25467 O O   . ILE B-3 2 489 ? -15.966 -60.181  27.615  1.000 183.11767 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25468 C CB  . ILE B-3 2 489 ? -17.824 -59.426  29.868  1.000 204.79690 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25469 C CG1 . ILE B-3 2 489 ? -17.478 -60.871  30.227  1.000 189.60930 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25470 C CG2 . ILE B-3 2 489 ? -18.909 -59.386  28.799  1.000 195.24053 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25471 C CD1 . ILE B-3 2 489 ? -16.413 -60.990  31.288  1.000 188.56344 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25472 N N   . ILE B-3 2 490 ? -16.185 -57.998  27.093  1.000 196.65342 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25473 C CA  . ILE B-3 2 490 ? -16.016 -58.186  25.659  1.000 195.26678 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25474 C C   . ILE B-3 2 490 ? -15.229 -57.007  25.105  1.000 205.74101 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25475 O O   . ILE B-3 2 490 ? -15.333 -55.877  25.595  1.000 207.84244 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25476 C CB  . ILE B-3 2 490 ? -17.389 -58.334  24.960  1.000 182.15671 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25477 C CG1 . ILE B-3 2 490 ? -17.212 -58.691  23.490  1.000 187.77461 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25478 C CG2 . ILE B-3 2 490 ? -18.219 -57.065  25.122  1.000 172.67711 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25479 C CD1 . ILE B-3 2 490 ? -16.534 -60.019  23.267  1.000 188.48566 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25480 N N   . LYS B-3 2 491 ? -14.423 -57.282  24.083  1.000 203.96894 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25481 C CA  . LYS B-3 2 491 ? -13.628 -56.264  23.409  1.000 202.52815 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25482 C C   . LYS B-3 2 491 ? -14.209 -56.083  22.008  1.000 199.16955 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25483 O O   . LYS B-3 2 491 ? -14.181 -57.013  21.191  1.000 200.33763 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25484 C CB  . LYS B-3 2 491 ? -12.155 -56.677  23.351  1.000 203.03669 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25485 C CG  . LYS B-3 2 491 ? -11.216 -55.674  22.695  1.000 198.69394 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25486 C CD  . LYS B-3 2 491 ? -10.653 -54.668  23.689  1.000 183.72405 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25487 C CE  . LYS B-3 2 491 ? -9.635  -53.756  23.016  1.000 176.71692 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25488 N NZ  . LYS B-3 2 491 ? -8.556  -54.533  22.342  1.000 182.44026 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25489 N N   . SER B-3 2 492 ? -14.757 -54.902  21.740  1.000 199.74832 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-3 N   1 
+ATOM   25490 C CA  . SER B-3 2 492 ? -15.421 -54.618  20.475  1.000 210.04304 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-3 CA  1 
+ATOM   25491 C C   . SER B-3 2 492 ? -14.503 -53.822  19.559  1.000 206.19042 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-3 C   1 
+ATOM   25492 O O   . SER B-3 2 492 ? -13.838 -52.879  19.996  1.000 204.74641 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-3 O   1 
+ATOM   25493 C CB  . SER B-3 2 492 ? -16.725 -53.848  20.701  1.000 205.21654 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-3 CB  1 
+ATOM   25494 O OG  . SER B-3 2 492 ? -17.395 -53.604  19.477  1.000 196.32996 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-3 OG  1 
+ATOM   25495 N N   . ILE B-3 2 493 ? -14.465 -54.215  18.291  1.000 199.00804 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25496 C CA  . ILE B-3 2 493 ? -13.691 -53.502  17.285  1.000 201.27960 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25497 C C   . ILE B-3 2 493 ? -14.615 -52.589  16.486  1.000 206.35381 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25498 O O   . ILE B-3 2 493 ? -15.818 -52.835  16.400  1.000 200.43738 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25499 C CB  . ILE B-3 2 493 ? -12.939 -54.477  16.359  1.000 203.15762 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25500 C CG1 . ILE B-3 2 493 ? -11.858 -55.232  17.137  1.000 201.58162 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25501 C CG2 . ILE B-3 2 493 ? -12.326 -53.737  15.178  1.000 212.47334 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25502 C CD1 . ILE B-3 2 493 ? -10.962 -56.084  16.263  1.000 201.29157 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25503 O OXT . ILE B-3 2 493 ? -14.188 -51.587  15.912  1.000 222.84893 ? ? ? ? ? -1 494 ILE B-3 OXT 1 
+ATOM   25504 N N   . SER A-4 1 10  ? 83.946  -80.131  62.179  1.000 100.74247 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-4 N   1 
+ATOM   25505 C CA  . SER A-4 1 10  ? 84.353  -81.526  62.051  1.000 114.11599 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-4 CA  1 
+ATOM   25506 C C   . SER A-4 1 10  ? 83.563  -82.224  60.954  1.000 160.09641 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-4 C   1 
+ATOM   25507 O O   . SER A-4 1 10  ? 83.673  -83.436  60.770  1.000 259.81492 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-4 O   1 
+ATOM   25508 C CB  . SER A-4 1 10  ? 84.174  -82.264  63.378  1.000 94.48069  ? ? ? ? ? ?  0   SER A-4 CB  1 
+ATOM   25509 O OG  . SER A-4 1 10  ? 84.994  -81.705  64.388  1.000 133.26918 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-4 OG  1 
+ATOM   25510 N N   . SER A-4 1 11  ? 82.761  -81.452  60.228  1.000 97.96176  ? ? ? ? ? ?  1   SER A-4 N   1 
+ATOM   25511 C CA  . SER A-4 1 11  ? 81.961  -81.958  59.124  1.000 88.22089  ? ? ? ? ? ?  1   SER A-4 CA  1 
+ATOM   25512 C C   . SER A-4 1 11  ? 82.366  -81.253  57.840  1.000 103.46406 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-4 C   1 
+ATOM   25513 O O   . SER A-4 1 11  ? 82.551  -80.033  57.825  1.000 221.80322 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-4 O   1 
+ATOM   25514 C CB  . SER A-4 1 11  ? 80.465  -81.754  59.380  1.000 111.30751 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-4 CB  1 
+ATOM   25515 O OG  . SER A-4 1 11  ? 79.702  -82.144  58.252  1.000 106.68564 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-4 OG  1 
+ATOM   25516 N N   . LYS A-4 1 12  ? 82.505  -82.029  56.762  1.000 99.88562  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 N   1 
+ATOM   25517 C CA  . LYS A-4 1 12  ? 82.877  -81.442  55.478  1.000 98.26383  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25518 C C   . LYS A-4 1 12  ? 81.790  -80.510  54.962  1.000 87.58001  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 C   1 
+ATOM   25519 O O   . LYS A-4 1 12  ? 82.088  -79.459  54.382  1.000 80.00346  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 O   1 
+ATOM   25520 C CB  . LYS A-4 1 12  ? 83.164  -82.539  54.453  1.000 93.26371  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25521 C CG  . LYS A-4 1 12  ? 84.538  -83.173  54.577  1.000 117.92444 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25522 C CD  . LYS A-4 1 12  ? 84.801  -84.127  53.421  1.000 58.85243  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25523 C CE  . LYS A-4 1 12  ? 83.782  -85.255  53.396  1.000 80.91589  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25524 N NZ  . LYS A-4 1 12  ? 83.777  -86.035  54.667  1.000 109.50188 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25525 N N   . PHE A-4 1 13  ? 80.527  -80.874  55.161  1.000 87.35821  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 N   1 
+ATOM   25526 C CA  . PHE A-4 1 13  ? 79.401  -80.088  54.669  1.000 69.62853  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25527 C C   . PHE A-4 1 13  ? 79.024  -79.055  55.724  1.000 75.25273  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 C   1 
+ATOM   25528 O O   . PHE A-4 1 13  ? 78.480  -79.401  56.778  1.000 85.37827  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 O   1 
+ATOM   25529 C CB  . PHE A-4 1 13  ? 78.221  -80.994  54.332  1.000 75.08658  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25530 C CG  . PHE A-4 1 13  ? 78.522  -82.001  53.262  1.000 74.24232  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25531 C CD1 . PHE A-4 1 13  ? 79.060  -83.236  53.586  1.000 82.72262  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25532 C CD2 . PHE A-4 1 13  ? 78.272  -81.713  51.932  1.000 74.57698  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25533 C CE1 . PHE A-4 1 13  ? 79.341  -84.164  52.603  1.000 75.75499  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25534 C CE2 . PHE A-4 1 13  ? 78.550  -82.639  50.944  1.000 81.59001  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25535 C CZ  . PHE A-4 1 13  ? 79.085  -83.866  51.281  1.000 77.82671  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25536 N N   . SER A-4 1 14  ? 79.311  -77.787  55.436  1.000 66.37705  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-4 N   1 
+ATOM   25537 C CA  . SER A-4 1 14  ? 79.021  -76.699  56.361  1.000 47.94682  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-4 CA  1 
+ATOM   25538 C C   . SER A-4 1 14  ? 77.573  -76.243  56.242  1.000 67.40571  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-4 C   1 
+ATOM   25539 O O   . SER A-4 1 14  ? 76.732  -76.601  57.074  1.000 87.84397  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-4 O   1 
+ATOM   25540 C CB  . SER A-4 1 14  ? 79.965  -75.523  56.108  1.000 66.36176  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-4 CB  1 
+ATOM   25541 O OG  . SER A-4 1 14  ? 79.434  -74.328  56.648  1.000 89.26134  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-4 OG  1 
+ATOM   25542 N N   . ASN A-4 1 15  ? 77.275  -75.445  55.218  1.000 70.27109  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 N   1 
+ATOM   25543 C CA  . ASN A-4 1 15  ? 75.924  -74.953  54.999  1.000 75.85487  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25544 C C   . ASN A-4 1 15  ? 75.689  -74.800  53.505  1.000 74.08925  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 C   1 
+ATOM   25545 O O   . ASN A-4 1 15  ? 76.631  -74.769  52.708  1.000 94.76427  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 O   1 
+ATOM   25546 C CB  . ASN A-4 1 15  ? 75.683  -73.618  55.716  1.000 79.51409  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25547 C CG  . ASN A-4 1 15  ? 76.320  -72.446  54.997  1.000 84.64407  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25548 O OD1 . ASN A-4 1 15  ? 75.676  -71.773  54.191  1.000 91.72855  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25549 N ND2 . ASN A-4 1 15  ? 77.592  -72.196  55.284  1.000 79.92177  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25550 N N   . ILE A-4 1 16  ? 74.416  -74.702  53.132  1.000 59.29326  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 N   1 
+ATOM   25551 C CA  . ILE A-4 1 16  ? 74.011  -74.515  51.745  1.000 70.11007  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 CA  1 
+ATOM   25552 C C   . ILE A-4 1 16  ? 73.143  -73.267  51.656  1.000 81.30444  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 C   1 
+ATOM   25553 O O   . ILE A-4 1 16  ? 72.321  -73.003  52.541  1.000 64.88325  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 O   1 
+ATOM   25554 C CB  . ILE A-4 1 16  ? 73.270  -75.751  51.191  1.000 59.96992  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 CB  1 
+ATOM   25555 C CG1 . ILE A-4 1 16  ? 72.929  -75.556  49.712  1.000 71.45743  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   25556 C CG2 . ILE A-4 1 16  ? 72.016  -76.049  52.001  1.000 53.85770  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   25557 C CD1 . ILE A-4 1 16  ? 72.203  -76.728  49.096  1.000 65.73815  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   25558 N N   . THR A-4 1 17  ? 73.342  -72.492  50.593  1.000 82.60198  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 N   1 
+ATOM   25559 C CA  . THR A-4 1 17  ? 72.592  -71.268  50.349  1.000 73.22264  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 CA  1 
+ATOM   25560 C C   . THR A-4 1 17  ? 71.817  -71.415  49.048  1.000 73.30583  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 C   1 
+ATOM   25561 O O   . THR A-4 1 17  ? 72.379  -71.835  48.031  1.000 93.00866  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 O   1 
+ATOM   25562 C CB  . THR A-4 1 17  ? 73.520  -70.052  50.276  1.000 85.22111  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 CB  1 
+ATOM   25563 O OG1 . THR A-4 1 17  ? 74.338  -70.001  51.452  1.000 96.75141  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 OG1 1 
+ATOM   25564 C CG2 . THR A-4 1 17  ? 72.708  -68.769  50.173  1.000 74.96045  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 CG2 1 
+ATOM   25565 N N   . ILE A-4 1 18  ? 70.532  -71.072  49.083  1.000 69.34069  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 N   1 
+ATOM   25566 C CA  . ILE A-4 1 18  ? 69.651  -71.176  47.926  1.000 59.41824  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 CA  1 
+ATOM   25567 C C   . ILE A-4 1 18  ? 68.987  -69.823  47.718  1.000 70.57777  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 C   1 
+ATOM   25568 O O   . ILE A-4 1 18  ? 68.241  -69.356  48.586  1.000 100.22748 ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 O   1 
+ATOM   25569 C CB  . ILE A-4 1 18  ? 68.590  -72.274  48.107  1.000 65.24747  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 CB  1 
+ATOM   25570 C CG1 . ILE A-4 1 18  ? 69.256  -73.610  48.446  1.000 53.19083  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   25571 C CG2 . ILE A-4 1 18  ? 67.738  -72.395  46.857  1.000 65.66818  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   25572 C CD1 . ILE A-4 1 18  ? 68.276  -74.720  48.744  1.000 60.96538  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   25573 N N   . LYS A-4 1 19  ? 69.251  -69.199  46.572  1.000 69.79302  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 N   1 
+ATOM   25574 C CA  . LYS A-4 1 19  ? 68.745  -67.866  46.266  1.000 75.37318  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25575 C C   . LYS A-4 1 19  ? 67.915  -67.917  44.993  1.000 83.74685  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 C   1 
+ATOM   25576 O O   . LYS A-4 1 19  ? 68.397  -68.378  43.952  1.000 81.14723  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 O   1 
+ATOM   25577 C CB  . LYS A-4 1 19  ? 69.891  -66.863  46.111  1.000 70.46079  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25578 C CG  . LYS A-4 1 19  ? 70.645  -66.554  47.392  1.000 79.65010  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25579 C CD  . LYS A-4 1 19  ? 71.731  -65.519  47.139  1.000 96.28417  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25580 C CE  . LYS A-4 1 19  ? 72.473  -65.161  48.416  1.000 133.15983 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25581 N NZ  . LYS A-4 1 19  ? 73.535  -64.144  48.177  1.000 139.51582 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25582 N N   . ASN A-4 1 20  ? 66.671  -67.445  45.083  1.000 89.26288  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25583 C CA  . ASN A-4 1 20  ? 65.805  -67.230  43.923  1.000 81.03609  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25584 C C   . ASN A-4 1 20  ? 65.554  -68.510  43.128  1.000 77.13636  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25585 O O   . ASN A-4 1 20  ? 65.414  -68.471  41.904  1.000 97.26546  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25586 C CB  . ASN A-4 1 20  ? 66.370  -66.142  43.005  1.000 83.60164  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25587 C CG  . ASN A-4 1 20  ? 66.259  -64.757  43.607  1.000 90.77303  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25588 O OD1 . ASN A-4 1 20  ? 65.232  -64.092  43.476  1.000 118.29964 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25589 N ND2 . ASN A-4 1 20  ? 67.320  -64.313  44.271  1.000 120.36533 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25590 N N   . PHE A-4 1 21  ? 65.475  -69.652  43.806  1.000 84.39207  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25591 C CA  . PHE A-4 1 21  ? 65.194  -70.931  43.161  1.000 69.46823  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25592 C C   . PHE A-4 1 21  ? 63.816  -71.409  43.605  1.000 78.65879  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25593 O O   . PHE A-4 1 21  ? 63.654  -71.883  44.735  1.000 94.98952  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25594 C CB  . PHE A-4 1 21  ? 66.267  -71.964  43.494  1.000 69.11415  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25595 C CG  . PHE A-4 1 21  ? 65.959  -73.343  42.980  1.000 78.83593  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25596 C CD1 . PHE A-4 1 21  ? 66.121  -73.649  41.640  1.000 86.76449  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25597 C CD2 . PHE A-4 1 21  ? 65.507  -74.333  43.838  1.000 83.74260  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25598 C CE1 . PHE A-4 1 21  ? 65.837  -74.916  41.165  1.000 80.76620  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25599 C CE2 . PHE A-4 1 21  ? 65.222  -75.602  43.368  1.000 81.02463  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25600 C CZ  . PHE A-4 1 21  ? 65.388  -75.893  42.030  1.000 74.78514  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25601 N N   . ARG A-4 1 22  ? 62.834  -71.284  42.715  1.000 79.86665  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 N   1 
+ATOM   25602 C CA  . ARG A-4 1 22  ? 61.456  -71.745  42.946  1.000 97.82063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 CA  1 
+ATOM   25603 C C   . ARG A-4 1 22  ? 60.909  -71.001  44.163  1.000 84.60860  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 C   1 
+ATOM   25604 O O   . ARG A-4 1 22  ? 60.991  -69.763  44.205  1.000 92.14063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 O   1 
+ATOM   25605 C CB  . ARG A-4 1 22  ? 61.442  -73.266  43.040  1.000 79.29034  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 CB  1 
+ATOM   25606 C CG  . ARG A-4 1 22  ? 61.870  -73.968  41.765  1.000 82.53239  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 CG  1 
+ATOM   25607 C CD  . ARG A-4 1 22  ? 61.835  -75.477  41.932  1.000 82.13725  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 CD  1 
+ATOM   25608 N NE  . ARG A-4 1 22  ? 62.161  -76.172  40.693  1.000 102.39247 ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 NE  1 
+ATOM   25609 C CZ  . ARG A-4 1 22  ? 62.246  -77.490  40.576  1.000 93.39653  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   25610 N NH1 . ARG A-4 1 22  ? 62.043  -78.290  41.610  1.000 97.06365  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   25611 N NH2 . ARG A-4 1 22  ? 62.542  -78.019  39.392  1.000 82.89174  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   25612 N N   . ASN A-4 1 23  ? 60.355  -71.688  45.160  1.000 82.14332  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25613 C CA  . ASN A-4 1 23  ? 59.795  -71.028  46.333  1.000 96.85394  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25614 C C   . ASN A-4 1 23  ? 60.856  -70.536  47.310  1.000 86.90590  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25615 O O   . ASN A-4 1 23  ? 60.500  -69.947  48.336  1.000 106.26584 ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25616 C CB  . ASN A-4 1 23  ? 58.825  -71.972  47.051  1.000 73.61233  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25617 C CG  . ASN A-4 1 23  ? 59.349  -73.392  47.140  1.000 84.72050  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25618 O OD1 . ASN A-4 1 23  ? 60.447  -73.691  46.673  1.000 93.80429  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25619 N ND2 . ASN A-4 1 23  ? 58.564  -74.275  47.747  1.000 80.20372  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25620 N N   . PHE A-4 1 24  ? 62.137  -70.751  47.019  1.000 69.41034  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25621 C CA  . PHE A-4 1 24  ? 63.225  -70.306  47.889  1.000 73.71008  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25622 C C   . PHE A-4 1 24  ? 63.658  -68.912  47.449  1.000 78.86248  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25623 O O   . PHE A-4 1 24  ? 64.402  -68.758  46.478  1.000 88.05403  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25624 C CB  . PHE A-4 1 24  ? 64.393  -71.285  47.839  1.000 82.73643  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25625 C CG  . PHE A-4 1 24  ? 64.098  -72.623  48.457  1.000 75.35157  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25626 C CD1 . PHE A-4 1 24  ? 63.391  -73.585  47.757  1.000 78.97768  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25627 C CD2 . PHE A-4 1 24  ? 64.545  -72.924  49.732  1.000 81.50637  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25628 C CE1 . PHE A-4 1 24  ? 63.123  -74.817  48.323  1.000 78.81557  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25629 C CE2 . PHE A-4 1 24  ? 64.282  -74.155  50.302  1.000 87.71658  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25630 C CZ  . PHE A-4 1 24  ? 63.570  -75.103  49.596  1.000 73.12022  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25631 N N   . GLU A-4 1 25  ? 63.191  -67.888  48.164  1.000 86.66711  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 N   1 
+ATOM   25632 C CA  . GLU A-4 1 25  ? 63.638  -66.525  47.905  1.000 78.33016  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 CA  1 
+ATOM   25633 C C   . GLU A-4 1 25  ? 65.097  -66.378  48.321  1.000 90.71316  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 C   1 
+ATOM   25634 O O   . GLU A-4 1 25  ? 65.978  -66.205  47.473  1.000 95.42998  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 O   1 
+ATOM   25635 C CB  . GLU A-4 1 25  ? 62.757  -65.516  48.645  1.000 109.63532 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 CB  1 
+ATOM   25636 C CG  . GLU A-4 1 25  ? 63.199  -64.067  48.495  1.000 114.02659 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 CG  1 
+ATOM   25637 C CD  . GLU A-4 1 25  ? 62.299  -63.100  49.244  1.000 149.13708 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 CD  1 
+ATOM   25638 O OE1 . GLU A-4 1 25  ? 61.096  -63.399  49.393  1.000 169.07610 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   25639 O OE2 . GLU A-4 1 25  ? 62.797  -62.044  49.687  1.000 171.93136 ? ? ? ? ? -1 15  GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   25640 N N   . LYS A-4 1 26  ? 65.354  -66.444  49.626  1.000 103.79742 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 N   1 
+ATOM   25641 C CA  . LYS A-4 1 26  ? 66.717  -66.488  50.148  1.000 80.77223  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25642 C C   . LYS A-4 1 26  ? 66.690  -67.356  51.395  1.000 87.85444  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 C   1 
+ATOM   25643 O O   . LYS A-4 1 26  ? 66.078  -66.981  52.400  1.000 95.73080  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 O   1 
+ATOM   25644 C CB  . LYS A-4 1 26  ? 67.253  -65.093  50.457  1.000 75.79903  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25645 C CG  . LYS A-4 1 26  ? 68.760  -65.059  50.703  1.000 90.99663  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25646 C CD  . LYS A-4 1 26  ? 69.272  -63.641  50.925  1.000 114.09635 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25647 C CE  . LYS A-4 1 26  ? 69.030  -63.173  52.352  1.000 153.80521 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25648 N NZ  . LYS A-4 1 26  ? 70.307  -62.849  53.050  1.000 139.65701 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25649 N N   . VAL A-4 1 27  ? 67.349  -68.511  51.329  1.000 73.52693  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 N   1 
+ATOM   25650 C CA  . VAL A-4 1 27  ? 67.301  -69.510  52.389  1.000 55.02491  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 CA  1 
+ATOM   25651 C C   . VAL A-4 1 27  ? 68.716  -69.995  52.667  1.000 72.57654  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 C   1 
+ATOM   25652 O O   . VAL A-4 1 27  ? 69.435  -70.395  51.743  1.000 76.96360  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 O   1 
+ATOM   25653 C CB  . VAL A-4 1 27  ? 66.387  -70.694  52.017  1.000 61.88366  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 CB  1 
+ATOM   25654 C CG1 . VAL A-4 1 27  ? 66.574  -71.842  52.990  1.000 61.46088  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   25655 C CG2 . VAL A-4 1 27  ? 64.934  -70.246  51.995  1.000 84.75400  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   25656 N N   . ASN A-4 1 28  ? 69.110  -69.960  53.938  1.000 81.72197  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25657 C CA  . ASN A-4 1 28  ? 70.404  -70.450  54.387  1.000 75.88385  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25658 C C   . ASN A-4 1 28  ? 70.173  -71.582  55.376  1.000 76.84924  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25659 O O   . ASN A-4 1 28  ? 69.449  -71.409  56.362  1.000 109.19158 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25660 C CB  . ASN A-4 1 28  ? 71.220  -69.327  55.030  1.000 66.87523  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25661 C CG  . ASN A-4 1 28  ? 72.691  -69.671  55.157  1.000 105.52887 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25662 O OD1 . ASN A-4 1 28  ? 73.064  -70.842  55.235  1.000 99.90825  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25663 N ND2 . ASN A-4 1 28  ? 73.536  -68.648  55.178  1.000 130.84423 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25664 N N   . ILE A-4 1 29  ? 70.779  -72.737  55.109  1.000 67.13636  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 N   1 
+ATOM   25665 C CA  . ILE A-4 1 29  ? 70.579  -73.941  55.909  1.000 62.72583  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   25666 C C   . ILE A-4 1 29  ? 71.941  -74.521  56.259  1.000 67.96214  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 C   1 
+ATOM   25667 O O   . ILE A-4 1 29  ? 72.724  -74.855  55.361  1.000 65.77739  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 O   1 
+ATOM   25668 C CB  . ILE A-4 1 29  ? 69.735  -74.992  55.168  1.000 59.94287  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   25669 C CG1 . ILE A-4 1 29  ? 68.404  -74.396  54.709  1.000 79.53608  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   25670 C CG2 . ILE A-4 1 29  ? 69.503  -76.205  56.055  1.000 56.06564  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   25671 C CD1 . ILE A-4 1 29  ? 67.607  -75.310  53.805  1.000 59.07980  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   25672 N N   . ASN A-4 1 30  ? 72.220  -74.652  57.553  1.000 83.04930  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25673 C CA  . ASN A-4 1 30  ? 73.410  -75.370  57.980  1.000 73.13197  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25674 C C   . ASN A-4 1 30  ? 73.231  -76.866  57.739  1.000 61.91807  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25675 O O   . ASN A-4 1 30  ? 72.112  -77.375  57.634  1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25676 C CB  . ASN A-4 1 30  ? 73.710  -75.095  59.453  1.000 66.69337  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25677 C CG  . ASN A-4 1 30  ? 74.264  -73.704  59.681  1.000 81.16971  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25678 O OD1 . ASN A-4 1 30  ? 75.476  -73.493  59.648  1.000 96.74166  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25679 N ND2 . ASN A-4 1 30  ? 73.376  -72.743  59.908  1.000 84.80141  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25680 N N   . LEU A-4 1 31  ? 74.354  -77.573  57.641  1.000 58.02113  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 N   1 
+ATOM   25681 C CA  . LEU A-4 1 31  ? 74.338  -78.961  57.205  1.000 64.16423  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   25682 C C   . LEU A-4 1 31  ? 75.309  -79.786  58.035  1.000 77.28950  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 C   1 
+ATOM   25683 O O   . LEU A-4 1 31  ? 76.083  -79.266  58.844  1.000 85.43658  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 O   1 
+ATOM   25684 C CB  . LEU A-4 1 31  ? 74.691  -79.087  55.717  1.000 70.12612  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   25685 C CG  . LEU A-4 1 31  ? 73.751  -78.457  54.688  1.000 50.44579  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   25686 C CD1 . LEU A-4 1 31  ? 74.337  -78.596  53.294  1.000 62.23489  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   25687 C CD2 . LEU A-4 1 31  ? 72.373  -79.093  54.758  1.000 52.30768  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   25688 N N   . ASP A-4 1 32  ? 75.249  -81.097  57.817  1.000 73.13769  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 N   1 
+ATOM   25689 C CA  . ASP A-4 1 32  ? 76.203  -82.045  58.369  1.000 75.99687  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   25690 C C   . ASP A-4 1 32  ? 76.277  -83.223  57.406  1.000 71.27357  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 C   1 
+ATOM   25691 O O   . ASP A-4 1 32  ? 75.668  -83.208  56.333  1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 O   1 
+ATOM   25692 C CB  . ASP A-4 1 32  ? 75.801  -82.481  59.782  1.000 75.70508  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   25693 C CG  . ASP A-4 1 32  ? 76.994  -82.866  60.637  1.000 86.52829  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   25694 O OD1 . ASP A-4 1 32  ? 77.624  -81.961  61.225  1.000 69.47127  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   25695 O OD2 . ASP A-4 1 32  ? 77.304  -84.074  60.718  1.000 70.27904  ? ? ? ? ? -1 22  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   25696 N N   . ASN A-4 1 33  ? 77.030  -84.254  57.795  1.000 73.54725  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25697 C CA  . ASN A-4 1 33  ? 77.156  -85.428  56.936  1.000 60.52340  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25698 C C   . ASN A-4 1 33  ? 75.811  -86.118  56.737  1.000 63.27410  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25699 O O   . ASN A-4 1 33  ? 75.464  -86.503  55.615  1.000 71.12649  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25700 C CB  . ASN A-4 1 33  ? 78.180  -86.401  57.519  1.000 53.20549  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25701 C CG  . ASN A-4 1 33  ? 79.592  -85.861  57.456  1.000 67.76992  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25702 O OD1 . ASN A-4 1 33  ? 79.802  -84.653  57.346  1.000 75.51159  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25703 N ND2 . ASN A-4 1 33  ? 80.571  -86.756  57.523  1.000 64.01837  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25704 N N   . LYS A-4 1 34  ? 75.040  -86.278  57.808  1.000 59.16185  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 N   1 
+ATOM   25705 C CA  . LYS A-4 1 34  ? 73.714  -86.879  57.742  1.000 57.41346  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25706 C C   . LYS A-4 1 34  ? 72.676  -85.791  57.981  1.000 56.58174  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 C   1 
+ATOM   25707 O O   . LYS A-4 1 34  ? 72.714  -85.109  59.011  1.000 73.22885  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 O   1 
+ATOM   25708 C CB  . LYS A-4 1 34  ? 73.567  -88.007  58.766  1.000 56.28617  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25709 C CG  . LYS A-4 1 34  ? 74.615  -89.106  58.639  1.000 57.47032  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25710 C CD  . LYS A-4 1 34  ? 74.252  -90.318  59.487  1.000 55.02103  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25711 C CE  . LYS A-4 1 34  ? 75.286  -91.426  59.352  1.000 51.08605  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25712 N NZ  . LYS A-4 1 34  ? 76.558  -91.086  60.050  1.000 139.94617 ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25713 N N   . ASN A-4 1 35  ? 71.755  -85.629  57.032  1.000 59.73092  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25714 C CA  . ASN A-4 1 35  ? 70.743  -84.585  57.098  1.000 61.50909  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25715 C C   . ASN A-4 1 35  ? 69.362  -85.183  56.875  1.000 57.49847  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25716 O O   . ASN A-4 1 35  ? 69.177  -86.039  56.003  1.000 60.49206  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25717 C CB  . ASN A-4 1 35  ? 71.006  -83.485  56.061  1.000 49.48751  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25718 C CG  . ASN A-4 1 35  ? 72.440  -82.991  56.085  1.000 67.69469  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25719 O OD1 . ASN A-4 1 35  ? 72.770  -82.033  56.784  1.000 71.70233  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25720 N ND2 . ASN A-4 1 35  ? 73.303  -83.648  55.317  1.000 60.64075  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25721 N N   . VAL A-4 1 36  ? 68.398  -84.729  57.673  1.000 58.59110  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 N   1 
+ATOM   25722 C CA  . VAL A-4 1 36  ? 67.005  -85.146  57.571  1.000 65.27264  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 CA  1 
+ATOM   25723 C C   . VAL A-4 1 36  ? 66.146  -83.894  57.483  1.000 66.63841  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 C   1 
+ATOM   25724 O O   . VAL A-4 1 36  ? 66.264  -82.997  58.324  1.000 79.67393  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 O   1 
+ATOM   25725 C CB  . VAL A-4 1 36  ? 66.570  -86.010  58.770  1.000 61.73485  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 CB  1 
+ATOM   25726 C CG1 . VAL A-4 1 36  ? 65.087  -86.336  58.677  1.000 49.30237  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   25727 C CG2 . VAL A-4 1 36  ? 67.400  -87.282  58.843  1.000 64.70701  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   25728 N N   . ILE A-4 1 37  ? 65.286  -83.833  56.472  1.000 61.02034  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 N   1 
+ATOM   25729 C CA  . ILE A-4 1 37  ? 64.425  -82.680  56.249  1.000 69.84701  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   25730 C C   . ILE A-4 1 37  ? 62.973  -83.125  56.367  1.000 65.05217  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 C   1 
+ATOM   25731 O O   . ILE A-4 1 37  ? 62.609  -84.225  55.935  1.000 63.76957  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 O   1 
+ATOM   25732 C CB  . ILE A-4 1 37  ? 64.709  -82.015  54.883  1.000 61.02130  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   25733 C CG1 . ILE A-4 1 37  ? 63.923  -80.711  54.739  1.000 74.73008  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   25734 C CG2 . ILE A-4 1 37  ? 64.410  -82.967  53.734  1.000 72.13563  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   25735 C CD1 . ILE A-4 1 37  ? 64.283  -79.927  53.502  1.000 84.16681  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   25736 N N   . PHE A-4 1 38  ? 62.151  -82.276  56.979  1.000 57.93717  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25737 C CA  . PHE A-4 1 38  ? 60.755  -82.600  57.232  1.000 57.93842  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25738 C C   . PHE A-4 1 38  ? 59.993  -81.303  57.450  1.000 72.34824  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25739 O O   . PHE A-4 1 38  ? 60.587  -80.243  57.660  1.000 73.54614  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25740 C CB  . PHE A-4 1 38  ? 60.606  -83.528  58.442  1.000 65.79785  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25741 C CG  . PHE A-4 1 38  ? 61.346  -83.053  59.659  1.000 68.73163  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25742 C CD1 . PHE A-4 1 38  ? 60.739  -82.199  60.565  1.000 72.17835  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25743 C CD2 . PHE A-4 1 38  ? 62.652  -83.451  59.892  1.000 65.80056  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25744 C CE1 . PHE A-4 1 38  ? 61.419  -81.754  61.682  1.000 65.22389  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25745 C CE2 . PHE A-4 1 38  ? 63.337  -83.010  61.007  1.000 67.56756  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25746 C CZ  . PHE A-4 1 38  ? 62.719  -82.160  61.904  1.000 70.20505  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25747 N N   . GLY A-4 1 39  ? 58.677  -81.397  57.398  1.000 57.42439  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-4 N   1 
+ATOM   25748 C CA  . GLY A-4 1 39  ? 57.835  -80.243  57.645  1.000 68.96919  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-4 CA  1 
+ATOM   25749 C C   . GLY A-4 1 39  ? 56.535  -80.349  56.877  1.000 77.67129  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-4 C   1 
+ATOM   25750 O O   . GLY A-4 1 39  ? 56.264  -81.333  56.194  1.000 68.73494  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-4 O   1 
+ATOM   25751 N N   . MET A-4 1 40  ? 55.727  -79.294  57.007  1.000 105.24448 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 N   1 
+ATOM   25752 C CA  . MET A-4 1 40  ? 54.433  -79.268  56.331  1.000 83.69432  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 CA  1 
+ATOM   25753 C C   . MET A-4 1 40  ? 54.586  -79.010  54.837  1.000 99.46545  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 C   1 
+ATOM   25754 O O   . MET A-4 1 40  ? 53.888  -79.624  54.021  1.000 108.44084 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 O   1 
+ATOM   25755 C CB  . MET A-4 1 40  ? 53.528  -78.209  56.962  1.000 92.21765  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 CB  1 
+ATOM   25756 C CG  . MET A-4 1 40  ? 52.793  -78.663  58.216  1.000 107.40756 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 CG  1 
+ATOM   25757 S SD  . MET A-4 1 40  ? 51.025  -78.914  57.947  1.000 111.47474 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 SD  1 
+ATOM   25758 C CE  . MET A-4 1 40  ? 51.045  -80.272  56.784  1.000 82.61642  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 CE  1 
+ATOM   25759 N N   . ASN A-4 1 41  ? 55.485  -78.101  54.460  1.000 89.42006  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25760 C CA  . ASN A-4 1 41  ? 55.654  -77.704  53.067  1.000 91.32917  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25761 C C   . ASN A-4 1 41  ? 56.275  -78.841  52.265  1.000 102.47631 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25762 O O   . ASN A-4 1 41  ? 57.501  -78.984  52.221  1.000 83.71847  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25763 C CB  . ASN A-4 1 41  ? 56.507  -76.437  52.976  1.000 74.05512  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25764 C CG  . ASN A-4 1 41  ? 56.415  -75.759  51.622  1.000 105.48589 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25765 O OD1 . ASN A-4 1 41  ? 56.247  -76.409  50.591  1.000 116.92934 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25766 N ND2 . ASN A-4 1 41  ? 56.528  -74.435  51.620  1.000 115.90105 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25767 N N   . ASP A-4 1 42  ? 55.431  -79.660  51.635  1.000 112.84567 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 N   1 
+ATOM   25768 C CA  . ASP A-4 1 42  ? 55.938  -80.733  50.789  1.000 94.69339  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   25769 C C   . ASP A-4 1 42  ? 56.671  -80.188  49.571  1.000 95.49423  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 C   1 
+ATOM   25770 O O   . ASP A-4 1 42  ? 57.593  -80.837  49.065  1.000 90.32323  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 O   1 
+ATOM   25771 C CB  . ASP A-4 1 42  ? 54.794  -81.649  50.349  1.000 99.93041  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   25772 C CG  . ASP A-4 1 42  ? 54.276  -82.519  51.479  1.000 128.04481 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   25773 O OD1 . ASP A-4 1 42  ? 55.078  -82.877  52.365  1.000 108.05267 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   25774 O OD2 . ASP A-4 1 42  ? 53.070  -82.848  51.481  1.000 144.46414 ? ? ? ? ? -1 32  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   25775 N N   . ILE A-4 1 43  ? 56.275  -79.010  49.084  1.000 111.51438 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 N   1 
+ATOM   25776 C CA  . ILE A-4 1 43  ? 56.936  -78.429  47.920  1.000 101.00941 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   25777 C C   . ILE A-4 1 43  ? 58.353  -77.992  48.272  1.000 100.00935 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 C   1 
+ATOM   25778 O O   . ILE A-4 1 43  ? 59.280  -78.133  47.465  1.000 81.35916  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 O   1 
+ATOM   25779 C CB  . ILE A-4 1 43  ? 56.108  -77.257  47.360  1.000 94.93999  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   25780 C CG1 . ILE A-4 1 43  ? 54.655  -77.677  47.127  1.000 122.07250 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   25781 C CG2 . ILE A-4 1 43  ? 56.716  -76.748  46.068  1.000 77.65032  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   25782 C CD1 . ILE A-4 1 43  ? 53.701  -77.230  48.222  1.000 162.10677 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   25783 N N   . GLY A-4 1 44  ? 58.545  -77.457  49.479  1.000 101.79740 ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-4 N   1 
+ATOM   25784 C CA  . GLY A-4 1 44  ? 59.871  -77.012  49.877  1.000 84.02382  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-4 CA  1 
+ATOM   25785 C C   . GLY A-4 1 44  ? 60.852  -78.156  50.046  1.000 80.07169  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-4 C   1 
+ATOM   25786 O O   . GLY A-4 1 44  ? 62.032  -78.027  49.709  1.000 69.76960  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-4 O   1 
+ATOM   25787 N N   . LYS A-4 1 45  ? 60.381  -79.292  50.569  1.000 78.85439  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 N   1 
+ATOM   25788 C CA  . LYS A-4 1 45  ? 61.267  -80.437  50.754  1.000 80.54423  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25789 C C   . LYS A-4 1 45  ? 61.718  -81.006  49.415  1.000 85.14140  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 C   1 
+ATOM   25790 O O   . LYS A-4 1 45  ? 62.894  -81.350  49.245  1.000 70.95248  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 O   1 
+ATOM   25791 C CB  . LYS A-4 1 45  ? 60.573  -81.516  51.586  1.000 79.61829  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25792 C CG  . LYS A-4 1 45  ? 59.945  -81.009  52.872  1.000 69.43746  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25793 C CD  . LYS A-4 1 45  ? 59.725  -82.142  53.864  1.000 71.08656  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25794 C CE  . LYS A-4 1 45  ? 58.854  -83.252  53.295  1.000 56.71983  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25795 N NZ  . LYS A-4 1 45  ? 57.442  -82.825  53.097  1.000 81.47471  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25796 N N   . THR A-4 1 46  ? 60.798  -81.113  48.453  1.000 87.35720  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 N   1 
+ATOM   25797 C CA  . THR A-4 1 46  ? 61.159  -81.639  47.141  1.000 68.29877  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 CA  1 
+ATOM   25798 C C   . THR A-4 1 46  ? 62.091  -80.686  46.403  1.000 76.51731  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 C   1 
+ATOM   25799 O O   . THR A-4 1 46  ? 63.079  -81.118  45.799  1.000 83.95521  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 O   1 
+ATOM   25800 C CB  . THR A-4 1 46  ? 59.900  -81.907  46.317  1.000 63.17614  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 CB  1 
+ATOM   25801 O OG1 . THR A-4 1 46  ? 59.011  -82.751  47.058  1.000 120.36656 ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 OG1 1 
+ATOM   25802 C CG2 . THR A-4 1 46  ? 60.258  -82.591  45.009  1.000 84.83968  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 CG2 1 
+ATOM   25803 N N   . ASN A-4 1 47  ? 61.798  -79.383  46.446  1.000 75.80086  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25804 C CA  . ASN A-4 1 47  ? 62.677  -78.411  45.801  1.000 68.30066  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25805 C C   . ASN A-4 1 47  ? 64.039  -78.356  46.476  1.000 72.54696  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25806 O O   . ASN A-4 1 47  ? 65.044  -78.040  45.823  1.000 87.30625  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25807 C CB  . ASN A-4 1 47  ? 62.029  -77.027  45.800  1.000 78.99028  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25808 C CG  . ASN A-4 1 47  ? 60.792  -76.963  44.923  1.000 93.23682  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25809 O OD1 . ASN A-4 1 47  ? 60.630  -77.759  43.998  1.000 83.43866  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25810 N ND2 . ASN A-4 1 47  ? 59.916  -76.007  45.207  1.000 95.84011  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25811 N N   . PHE A-4 1 48  ? 64.097  -78.658  47.777  1.000 83.29834  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25812 C CA  . PHE A-4 1 48  ? 65.387  -78.710  48.462  1.000 74.69711  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25813 C C   . PHE A-4 1 48  ? 66.264  -79.824  47.900  1.000 75.84014  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25814 O O   . PHE A-4 1 48  ? 67.463  -79.625  47.664  1.000 85.38068  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25815 C CB  . PHE A-4 1 48  ? 65.182  -78.891  49.965  1.000 67.26828  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25816 C CG  . PHE A-4 1 48  ? 66.459  -79.082  50.733  1.000 72.48539  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25817 C CD1 . PHE A-4 1 48  ? 67.242  -77.995  51.085  1.000 67.70785  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25818 C CD2 . PHE A-4 1 48  ? 66.875  -80.351  51.104  1.000 72.68188  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25819 C CE1 . PHE A-4 1 48  ? 68.421  -78.171  51.789  1.000 69.19581  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25820 C CE2 . PHE A-4 1 48  ? 68.053  -80.533  51.810  1.000 74.59633  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25821 C CZ  . PHE A-4 1 48  ? 68.825  -79.442  52.153  1.000 70.24605  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25822 N N   . LEU A-4 1 49  ? 65.686  -81.005  47.675  1.000 77.81943  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 N   1 
+ATOM   25823 C CA  . LEU A-4 1 49  ? 66.471  -82.098  47.108  1.000 75.49649  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   25824 C C   . LEU A-4 1 49  ? 66.837  -81.819  45.656  1.000 78.01878  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 C   1 
+ATOM   25825 O O   . LEU A-4 1 49  ? 67.955  -82.123  45.219  1.000 72.28102  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 O   1 
+ATOM   25826 C CB  . LEU A-4 1 49  ? 65.712  -83.420  47.219  1.000 64.73815  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   25827 C CG  . LEU A-4 1 49  ? 65.422  -83.912  48.638  1.000 66.93391  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   25828 C CD1 . LEU A-4 1 49  ? 64.738  -85.271  48.610  1.000 62.90259  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   25829 C CD2 . LEU A-4 1 49  ? 66.700  -83.966  49.459  1.000 79.91052  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   25830 N N   . TYR A-4 1 50  ? 65.911  -81.235  44.892  1.000 76.17328  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 N   1 
+ATOM   25831 C CA  . TYR A-4 1 50  ? 66.210  -80.896  43.505  1.000 83.55346  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CA  1 
+ATOM   25832 C C   . TYR A-4 1 50  ? 67.289  -79.824  43.421  1.000 85.99453  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 C   1 
+ATOM   25833 O O   . TYR A-4 1 50  ? 68.133  -79.852  42.516  1.000 81.92049  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 O   1 
+ATOM   25834 C CB  . TYR A-4 1 50  ? 64.942  -80.438  42.783  1.000 73.00218  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CB  1 
+ATOM   25835 C CG  . TYR A-4 1 50  ? 64.277  -81.522  41.964  1.000 102.45648 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CG  1 
+ATOM   25836 C CD1 . TYR A-4 1 50  ? 64.803  -82.807  41.917  1.000 104.79502 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   25837 C CD2 . TYR A-4 1 50  ? 63.133  -81.256  41.225  1.000 122.76401 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   25838 C CE1 . TYR A-4 1 50  ? 64.201  -83.798  41.165  1.000 124.64948 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   25839 C CE2 . TYR A-4 1 50  ? 62.524  -82.239  40.470  1.000 136.23233 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   25840 C CZ  . TYR A-4 1 50  ? 63.061  -83.508  40.443  1.000 147.42867 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   25841 O OH  . TYR A-4 1 50  ? 62.457  -84.490  39.691  1.000 163.17224 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 OH  1 
+ATOM   25842 N N   . ALA A-4 1 51  ? 67.279  -78.868  44.354  1.000 71.63587  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-4 N   1 
+ATOM   25843 C CA  . ALA A-4 1 51  ? 68.331  -77.859  44.379  1.000 68.17516  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-4 CA  1 
+ATOM   25844 C C   . ALA A-4 1 51  ? 69.697  -78.486  44.619  1.000 70.62244  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-4 C   1 
+ATOM   25845 O O   . ALA A-4 1 51  ? 70.708  -77.979  44.120  1.000 81.52804  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-4 O   1 
+ATOM   25846 C CB  . ALA A-4 1 51  ? 68.038  -76.809  45.451  1.000 65.93311  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-4 CB  1 
+ATOM   25847 N N   . LEU A-4 1 52  ? 69.750  -79.581  45.380  1.000 71.08990  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 N   1 
+ATOM   25848 C CA  . LEU A-4 1 52  ? 71.020  -80.270  45.572  1.000 84.04217  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   25849 C C   . LEU A-4 1 52  ? 71.401  -81.076  44.338  1.000 72.00229  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 C   1 
+ATOM   25850 O O   . LEU A-4 1 52  ? 72.584  -81.152  43.986  1.000 72.76514  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 O   1 
+ATOM   25851 C CB  . LEU A-4 1 52  ? 70.945  -81.173  46.802  1.000 74.63243  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   25852 C CG  . LEU A-4 1 52  ? 71.262  -80.519  48.151  1.000 67.75300  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   25853 C CD1 . LEU A-4 1 52  ? 70.802  -81.411  49.286  1.000 86.39717  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   25854 C CD2 . LEU A-4 1 52  ? 72.752  -80.247  48.257  1.000 66.88988  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   25855 N N   . ARG A-4 1 53  ? 70.416  -81.675  43.664  1.000 72.37584  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 N   1 
+ATOM   25856 C CA  . ARG A-4 1 53  ? 70.704  -82.440  42.457  1.000 71.39172  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 CA  1 
+ATOM   25857 C C   . ARG A-4 1 53  ? 71.233  -81.536  41.354  1.000 74.17353  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 C   1 
+ATOM   25858 O O   . ARG A-4 1 53  ? 72.211  -81.874  40.680  1.000 70.81331  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 O   1 
+ATOM   25859 C CB  . ARG A-4 1 53  ? 69.449  -83.182  41.997  1.000 52.94008  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 CB  1 
+ATOM   25860 C CG  . ARG A-4 1 53  ? 68.922  -84.187  42.996  1.000 86.06168  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 CG  1 
+ATOM   25861 C CD  . ARG A-4 1 53  ? 67.713  -84.931  42.461  1.000 80.68960  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 CD  1 
+ATOM   25862 N NE  . ARG A-4 1 53  ? 68.066  -85.890  41.422  1.000 76.38491  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 NE  1 
+ATOM   25863 C CZ  . ARG A-4 1 53  ? 67.201  -86.708  40.837  1.000 101.83517 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   25864 N NH1 . ARG A-4 1 53  ? 65.919  -86.709  41.166  1.000 76.98430  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   25865 N NH2 . ARG A-4 1 53  ? 67.632  -87.544  39.897  1.000 108.96920 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   25866 N N   . PHE A-4 1 54  ? 70.584  -80.385  41.139  1.000 72.89337  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25867 C CA  . PHE A-4 1 54  ? 71.049  -79.451  40.115  1.000 57.01691  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25868 C C   . PHE A-4 1 54  ? 72.501  -79.050  40.333  1.000 57.68838  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25869 O O   . PHE A-4 1 54  ? 73.232  -78.814  39.364  1.000 72.03655  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25870 C CB  . PHE A-4 1 54  ? 70.157  -78.212  40.097  1.000 58.45476  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25871 C CG  . PHE A-4 1 54  ? 68.988  -78.318  39.161  1.000 77.27193  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25872 C CD1 . PHE A-4 1 54  ? 68.153  -79.421  39.188  1.000 79.89699  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25873 C CD2 . PHE A-4 1 54  ? 68.717  -77.300  38.260  1.000 87.83663  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25874 C CE1 . PHE A-4 1 54  ? 67.077  -79.515  38.326  1.000 68.14002  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25875 C CE2 . PHE A-4 1 54  ? 67.644  -77.386  37.399  1.000 85.27306  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25876 C CZ  . PHE A-4 1 54  ? 66.823  -78.494  37.430  1.000 106.17530 ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25877 N N   . LEU A-4 1 55  ? 72.941  -78.985  41.588  1.000 65.25201  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 N   1 
+ATOM   25878 C CA  . LEU A-4 1 55  ? 74.318  -78.600  41.869  1.000 65.62036  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   25879 C C   . LEU A-4 1 55  ? 75.293  -79.750  41.654  1.000 71.95338  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 C   1 
+ATOM   25880 O O   . LEU A-4 1 55  ? 76.449  -79.515  41.287  1.000 86.21944  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 O   1 
+ATOM   25881 C CB  . LEU A-4 1 55  ? 74.434  -78.082  43.303  1.000 64.54151  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   25882 C CG  . LEU A-4 1 55  ? 75.816  -77.644  43.794  1.000 68.96657  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   25883 C CD1 . LEU A-4 1 55  ? 76.165  -76.254  43.277  1.000 62.54444  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   25884 C CD2 . LEU A-4 1 55  ? 75.881  -77.699  45.312  1.000 62.55001  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   25885 N N   . LEU A-4 1 56  ? 74.849  -80.991  41.857  1.000 60.81279  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 N   1 
+ATOM   25886 C CA  . LEU A-4 1 56  ? 75.759  -82.125  41.941  1.000 70.00431  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   25887 C C   . LEU A-4 1 56  ? 75.427  -83.288  41.016  1.000 68.59484  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 C   1 
+ATOM   25888 O O   . LEU A-4 1 56  ? 76.316  -84.110  40.760  1.000 72.84582  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 O   1 
+ATOM   25889 C CB  . LEU A-4 1 56  ? 75.814  -82.648  43.386  1.000 68.87243  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   25890 C CG  . LEU A-4 1 56  ? 76.251  -81.649  44.459  1.000 69.83914  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   25891 C CD1 . LEU A-4 1 56  ? 75.746  -82.078  45.828  1.000 57.88579  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   25892 C CD2 . LEU A-4 1 56  ? 77.765  -81.502  44.467  1.000 60.97666  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   25893 N N   . ASP A-4 1 57  ? 74.202  -83.393  40.508  1.000 69.45612  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 N   1 
+ATOM   25894 C CA  . ASP A-4 1 57  ? 73.798  -84.515  39.666  1.000 83.82125  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   25895 C C   . ASP A-4 1 57  ? 73.902  -84.091  38.205  1.000 92.76709  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 C   1 
+ATOM   25896 O O   . ASP A-4 1 57  ? 73.171  -83.201  37.757  1.000 81.84561  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 O   1 
+ATOM   25897 C CB  . ASP A-4 1 57  ? 72.384  -84.977  40.013  1.000 81.81052  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   25898 C CG  . ASP A-4 1 57  ? 72.107  -86.394  39.556  1.000 96.07544  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   25899 O OD1 . ASP A-4 1 57  ? 72.977  -86.981  38.877  1.000 90.31604  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   25900 O OD2 . ASP A-4 1 57  ? 71.025  -86.925  39.883  1.000 100.52659 ? ? ? ? ? -1 47  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   25901 N N   . LYS A-4 1 58  ? 74.812  -84.734  37.468  1.000 93.96525  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 N   1 
+ATOM   25902 C CA  . LYS A-4 1 58  ? 75.046  -84.373  36.072  1.000 86.22716  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25903 C C   . LYS A-4 1 58  ? 73.798  -84.576  35.222  1.000 95.57239  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 C   1 
+ATOM   25904 O O   . LYS A-4 1 58  ? 73.498  -83.761  34.341  1.000 90.50427  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 O   1 
+ATOM   25905 C CB  . LYS A-4 1 58  ? 76.214  -85.191  35.515  1.000 92.83767  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25906 C CG  . LYS A-4 1 58  ? 76.248  -85.297  33.998  1.000 90.15036  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25907 C CD  . LYS A-4 1 58  ? 77.474  -86.066  33.523  1.000 107.21911 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25908 C CE  . LYS A-4 1 58  ? 77.515  -87.474  34.102  1.000 142.91768 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25909 N NZ  . LYS A-4 1 58  ? 76.400  -88.327  33.600  1.000 144.70446 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25910 N N   . GLU A-4 1 59  ? 73.055  -85.654  35.475  1.000 92.45844  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 N   1 
+ATOM   25911 C CA  . GLU A-4 1 59  ? 71.907  -85.973  34.632  1.000 91.87766  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 CA  1 
+ATOM   25912 C C   . GLU A-4 1 59  ? 70.794  -84.946  34.788  1.000 76.41116  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 C   1 
+ATOM   25913 O O   . GLU A-4 1 59  ? 70.115  -84.606  33.814  1.000 98.00086  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 O   1 
+ATOM   25914 C CB  . GLU A-4 1 59  ? 71.400  -87.379  34.952  1.000 101.54327 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 CB  1 
+ATOM   25915 C CG  . GLU A-4 1 59  ? 72.497  -88.433  35.115  1.000 138.86240 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 CG  1 
+ATOM   25916 C CD  . GLU A-4 1 59  ? 73.247  -88.741  33.826  1.000 140.19866 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 CD  1 
+ATOM   25917 O OE1 . GLU A-4 1 59  ? 72.810  -88.294  32.743  1.000 107.74106 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   25918 O OE2 . GLU A-4 1 59  ? 74.280  -89.440  33.902  1.000 144.98149 ? ? ? ? ? -1 49  GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   25919 N N   . ILE A-4 1 60  ? 70.589  -84.438  36.003  1.000 81.71105  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 N   1 
+ATOM   25920 C CA  . ILE A-4 1 60  ? 69.530  -83.452  36.221  1.000 91.82395  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   25921 C C   . ILE A-4 1 60  ? 69.986  -82.041  35.885  1.000 84.46292  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 C   1 
+ATOM   25922 O O   . ILE A-4 1 60  ? 69.147  -81.148  35.702  1.000 98.67554  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 O   1 
+ATOM   25923 C CB  . ILE A-4 1 60  ? 69.022  -83.516  37.670  1.000 69.67229  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   25924 C CG1 . ILE A-4 1 60  ? 67.570  -83.048  37.761  1.000 59.56081  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   25925 C CG2 . ILE A-4 1 60  ? 69.898  -82.659  38.552  1.000 90.64075  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   25926 C CD1 . ILE A-4 1 60  ? 66.563  -84.090  37.316  1.000 118.62101 ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   25927 N N   . ARG A-4 1 61  ? 71.300  -81.825  35.800  1.000 74.37140  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 N   1 
+ATOM   25928 C CA  . ARG A-4 1 61  ? 71.888  -80.514  35.537  1.000 79.05769  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 CA  1 
+ATOM   25929 C C   . ARG A-4 1 61  ? 71.961  -80.176  34.055  1.000 93.13458  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 C   1 
+ATOM   25930 O O   . ARG A-4 1 61  ? 71.946  -78.996  33.693  1.000 89.88655  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 O   1 
+ATOM   25931 C CB  . ARG A-4 1 61  ? 73.291  -80.441  36.151  1.000 71.29947  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 CB  1 
+ATOM   25932 C CG  . ARG A-4 1 61  ? 73.942  -79.068  36.076  1.000 59.33164  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 CG  1 
+ATOM   25933 C CD  . ARG A-4 1 61  ? 75.270  -78.998  36.823  1.000 61.89941  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 CD  1 
+ATOM   25934 N NE  . ARG A-4 1 61  ? 76.171  -80.085  36.463  1.000 82.14659  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 NE  1 
+ATOM   25935 C CZ  . ARG A-4 1 61  ? 76.643  -80.975  37.323  1.000 87.35639  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   25936 N NH1 . ARG A-4 1 61  ? 76.350  -80.912  38.612  1.000 92.35573  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   25937 N NH2 . ARG A-4 1 61  ? 77.437  -81.946  36.881  1.000 93.06104  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   25938 N N   . LYS A-4 1 62  ? 72.038  -81.183  33.187  1.000 80.73263  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 N   1 
+ATOM   25939 C CA  . LYS A-4 1 62  ? 72.163  -80.919  31.757  1.000 81.08044  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25940 C C   . LYS A-4 1 62  ? 70.893  -80.309  31.175  1.000 87.19032  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 C   1 
+ATOM   25941 O O   . LYS A-4 1 62  ? 70.944  -79.662  30.122  1.000 93.13320  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 O   1 
+ATOM   25942 C CB  . LYS A-4 1 62  ? 72.517  -82.211  31.015  1.000 77.03835  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25943 C CG  . LYS A-4 1 62  ? 71.469  -83.302  31.154  1.000 70.44760  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25944 C CD  . LYS A-4 1 62  ? 72.043  -84.671  30.827  1.000 81.94560  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25945 C CE  . LYS A-4 1 62  ? 70.980  -85.749  30.959  1.000 86.91852  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25946 N NZ  . LYS A-4 1 62  ? 71.541  -87.121  30.842  1.000 106.89598 ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25947 N N   . PHE A-4 1 63  ? 69.752  -80.499  31.840  1.000 81.65530  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25948 C CA  . PHE A-4 1 63  ? 68.491  -79.989  31.316  1.000 77.62463  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25949 C C   . PHE A-4 1 63  ? 68.352  -78.485  31.507  1.000 78.10117  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25950 O O   . PHE A-4 1 63  ? 67.502  -77.864  30.861  1.000 93.50818  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25951 C CB  . PHE A-4 1 63  ? 67.313  -80.712  31.973  1.000 84.77840  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25952 C CG  . PHE A-4 1 63  ? 67.168  -82.147  31.549  1.000 89.71858  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25953 C CD1 . PHE A-4 1 63  ? 67.782  -83.162  32.264  1.000 90.40635  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25954 C CD2 . PHE A-4 1 63  ? 66.414  -82.481  30.437  1.000 69.76730  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25955 C CE1 . PHE A-4 1 63  ? 67.648  -84.482  31.876  1.000 84.83802  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25956 C CE2 . PHE A-4 1 63  ? 66.277  -83.799  30.044  1.000 89.05758  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25957 C CZ  . PHE A-4 1 63  ? 66.895  -84.801  30.765  1.000 86.34542  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25958 N N   . GLY A-4 1 64  ? 69.160  -77.890  32.373  1.000 59.64916  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-4 N   1 
+ATOM   25959 C CA  . GLY A-4 1 64  ? 69.124  -76.455  32.570  1.000 64.67311  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-4 CA  1 
+ATOM   25960 C C   . GLY A-4 1 64  ? 67.877  -75.996  33.306  1.000 91.70285  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-4 C   1 
+ATOM   25961 O O   . GLY A-4 1 64  ? 67.033  -76.780  33.742  1.000 85.60844  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-4 O   1 
+ATOM   25962 N N   . PHE A-4 1 65  ? 67.773  -74.679  33.441  1.000 88.83894  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25963 C CA  . PHE A-4 1 65  ? 66.679  -74.049  34.168  1.000 85.66711  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25964 C C   . PHE A-4 1 65  ? 65.595  -73.597  33.201  1.000 92.27829  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25965 O O   . PHE A-4 1 65  ? 65.890  -72.988  32.168  1.000 99.04960  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25966 C CB  . PHE A-4 1 65  ? 67.175  -72.850  34.980  1.000 94.57754  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25967 C CG  . PHE A-4 1 65  ? 67.853  -73.223  36.266  1.000 79.93213  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25968 C CD1 . PHE A-4 1 65  ? 67.121  -73.707  37.334  1.000 74.20948  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25969 C CD2 . PHE A-4 1 65  ? 69.219  -73.065  36.415  1.000 77.93649  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25970 C CE1 . PHE A-4 1 65  ? 67.739  -74.037  38.521  1.000 86.21660  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25971 C CE2 . PHE A-4 1 65  ? 69.842  -73.394  37.602  1.000 86.34856  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25972 C CZ  . PHE A-4 1 65  ? 69.101  -73.881  38.656  1.000 75.22998  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25973 N N   . ASN A-4 1 66  ? 64.346  -73.892  33.544  1.000 109.66470 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25974 C CA  . ASN A-4 1 66  ? 63.197  -73.365  32.828  1.000 108.45251 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25975 C C   . ASN A-4 1 66  ? 62.728  -72.067  33.478  1.000 105.91849 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25976 O O   . ASN A-4 1 66  ? 63.236  -71.641  34.517  1.000 108.39756 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25977 C CB  . ASN A-4 1 66  ? 62.062  -74.389  32.803  1.000 90.75606  ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25978 C CG  . ASN A-4 1 66  ? 62.365  -75.569  31.905  1.000 140.39927 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25979 O OD1 . ASN A-4 1 66  ? 62.189  -75.498  30.689  1.000 161.30245 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25980 N ND2 . ASN A-4 1 66  ? 62.820  -76.663  32.501  1.000 121.86804 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25981 N N   . LYS A-4 1 67  ? 61.740  -71.433  32.844  1.000 116.10793 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 N   1 
+ATOM   25982 C CA  . LYS A-4 1 67  ? 61.164  -70.218  33.410  1.000 101.64383 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25983 C C   . LYS A-4 1 67  ? 60.510  -70.485  34.760  1.000 108.33911 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 C   1 
+ATOM   25984 O O   . LYS A-4 1 67  ? 60.517  -69.615  35.639  1.000 106.39888 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 O   1 
+ATOM   25985 C CB  . LYS A-4 1 67  ? 60.148  -69.619  32.436  1.000 103.18425 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25986 C CG  . LYS A-4 1 67  ? 59.410  -68.403  32.967  1.000 100.64637 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25987 C CD  . LYS A-4 1 67  ? 58.053  -68.247  32.300  1.000 119.86039 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25988 C CE  . LYS A-4 1 67  ? 57.210  -67.191  32.999  1.000 132.45127 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25989 N NZ  . LYS A-4 1 67  ? 55.811  -67.167  32.486  1.000 154.91253 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25990 N N   . SER A-4 1 68  ? 59.956  -71.686  34.949  1.000 109.94999 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-4 N   1 
+ATOM   25991 C CA  . SER A-4 1 68  ? 59.252  -71.994  36.189  1.000 106.18056 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-4 CA  1 
+ATOM   25992 C C   . SER A-4 1 68  ? 60.209  -72.156  37.364  1.000 107.61403 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-4 C   1 
+ATOM   25993 O O   . SER A-4 1 68  ? 59.824  -71.903  38.511  1.000 111.20565 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-4 O   1 
+ATOM   25994 C CB  . SER A-4 1 68  ? 58.414  -73.260  36.013  1.000 110.36105 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-4 CB  1 
+ATOM   25995 O OG  . SER A-4 1 68  ? 59.232  -74.375  35.704  1.000 116.20862 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-4 OG  1 
+ATOM   25996 N N   . ASP A-4 1 69  ? 61.449  -72.575  37.105  1.000 101.52313 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 N   1 
+ATOM   25997 C CA  . ASP A-4 1 69  ? 62.406  -72.775  38.186  1.000 83.02263  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   25998 C C   . ASP A-4 1 69  ? 62.834  -71.468  38.838  1.000 87.18927  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 C   1 
+ATOM   25999 O O   . ASP A-4 1 69  ? 63.269  -71.482  39.994  1.000 97.35277  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 O   1 
+ATOM   26000 C CB  . ASP A-4 1 69  ? 63.634  -73.524  37.670  1.000 82.90307  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26001 C CG  . ASP A-4 1 69  ? 63.303  -74.924  37.203  1.000 99.40889  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26002 O OD1 . ASP A-4 1 69  ? 62.295  -75.484  37.684  1.000 101.04368 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26003 O OD2 . ASP A-4 1 69  ? 64.048  -75.464  36.359  1.000 107.02074 ? ? ? ? ? -1 59  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26004 N N   . TYR A-4 1 70  ? 62.723  -70.346  38.133  1.000 88.08385  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 N   1 
+ATOM   26005 C CA  . TYR A-4 1 70  ? 63.073  -69.062  38.722  1.000 90.31481  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26006 C C   . TYR A-4 1 70  ? 62.025  -68.649  39.752  1.000 103.94879 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 C   1 
+ATOM   26007 O O   . TYR A-4 1 70  ? 60.831  -68.912  39.587  1.000 100.12443 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 O   1 
+ATOM   26008 C CB  . TYR A-4 1 70  ? 63.207  -67.997  37.632  1.000 81.17975  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26009 C CG  . TYR A-4 1 70  ? 64.454  -68.145  36.782  1.000 85.36422  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26010 C CD1 . TYR A-4 1 70  ? 64.582  -69.190  35.876  1.000 88.06302  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26011 C CD2 . TYR A-4 1 70  ? 65.501  -67.237  36.885  1.000 85.82808  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26012 C CE1 . TYR A-4 1 70  ? 65.717  -69.332  35.099  1.000 87.14898  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26013 C CE2 . TYR A-4 1 70  ? 66.642  -67.369  36.109  1.000 105.83824 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26014 C CZ  . TYR A-4 1 70  ? 66.743  -68.419  35.219  1.000 111.39542 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26015 O OH  . TYR A-4 1 70  ? 67.872  -68.559  34.444  1.000 107.06904 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26016 N N   . HIS A-4 1 71  ? 62.485  -68.005  40.825  1.000 102.44177 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 N   1 
+ATOM   26017 C CA  . HIS A-4 1 71  ? 61.601  -67.630  41.922  1.000 98.16043  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 CA  1 
+ATOM   26018 C C   . HIS A-4 1 71  ? 60.528  -66.652  41.460  1.000 105.16385 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 C   1 
+ATOM   26019 O O   . HIS A-4 1 71  ? 60.828  -65.639  40.818  1.000 104.93594 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 O   1 
+ATOM   26020 C CB  . HIS A-4 1 71  ? 62.410  -67.019  43.064  1.000 107.17369 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 CB  1 
+ATOM   26021 C CG  . HIS A-4 1 71  ? 61.567  -66.467  44.170  1.000 122.14236 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 CG  1 
+ATOM   26022 N ND1 . HIS A-4 1 71  ? 60.580  -67.203  44.791  1.000 108.66914 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   26023 C CD2 . HIS A-4 1 71  ? 61.554  -65.249  44.761  1.000 119.43211 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   26024 C CE1 . HIS A-4 1 71  ? 59.999  -66.464  45.718  1.000 96.92486  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   26025 N NE2 . HIS A-4 1 71  ? 60.572  -65.274  45.721  1.000 107.15937 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   26026 N N   . LYS A-4 1 72  ? 59.274  -66.961  41.807  1.000 109.35122 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26027 C CA  . LYS A-4 1 72  ? 58.096  -66.188  41.395  1.000 101.03574 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26028 C C   . LYS A-4 1 72  ? 58.045  -65.967  39.883  1.000 112.77043 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26029 O O   . LYS A-4 1 72  ? 57.482  -64.975  39.415  1.000 132.86639 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26030 C CB  . LYS A-4 1 72  ? 58.018  -64.850  42.138  1.000 112.81709 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26031 C CG  . LYS A-4 1 72  ? 57.583  -64.979  43.598  1.000 137.13732 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26032 C CD  . LYS A-4 1 72  ? 57.951  -63.741  44.401  1.000 126.52318 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26033 C CE  . LYS A-4 1 72  ? 57.308  -62.483  43.841  1.000 123.00635 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26034 N NZ  . LYS A-4 1 72  ? 57.633  -61.296  44.682  1.000 137.53705 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26035 N N   . HIS A-4 1 73  ? 58.619  -66.899  39.115  1.000 122.40230 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 N   1 
+ATOM   26036 C CA  . HIS A-4 1 73  ? 58.646  -66.830  37.650  1.000 116.53543 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 CA  1 
+ATOM   26037 C C   . HIS A-4 1 73  ? 59.238  -65.514  37.147  1.000 112.78066 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 C   1 
+ATOM   26038 O O   . HIS A-4 1 73  ? 58.829  -64.985  36.110  1.000 126.46481 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 O   1 
+ATOM   26039 C CB  . HIS A-4 1 73  ? 57.254  -67.067  37.055  1.000 119.00503 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 CB  1 
+ATOM   26040 C CG  . HIS A-4 1 73  ? 56.749  -68.461  37.260  1.000 115.92332 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 CG  1 
+ATOM   26041 N ND1 . HIS A-4 1 73  ? 55.550  -68.906  36.746  1.000 138.31443 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   26042 C CD2 . HIS A-4 1 73  ? 57.286  -69.511  37.925  1.000 118.04055 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   26043 C CE1 . HIS A-4 1 73  ? 55.370  -70.170  37.087  1.000 135.83742 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   26044 N NE2 . HIS A-4 1 73  ? 56.409  -70.561  37.803  1.000 124.41640 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   26045 N N   . ASP A-4 1 74  ? 60.215  -64.983  37.878  1.000 108.04392 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 N   1 
+ATOM   26046 C CA  . ASP A-4 1 74  ? 60.922  -63.765  37.494  1.000 110.93208 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26047 C C   . ASP A-4 1 74  ? 62.281  -64.168  36.932  1.000 115.86334 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 C   1 
+ATOM   26048 O O   . ASP A-4 1 74  ? 63.139  -64.667  37.667  1.000 109.14172 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 O   1 
+ATOM   26049 C CB  . ASP A-4 1 74  ? 61.067  -62.823  38.690  1.000 122.38367 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26050 C CG  . ASP A-4 1 74  ? 61.754  -61.515  38.334  1.000 132.57313 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26051 O OD1 . ASP A-4 1 74  ? 62.953  -61.543  37.988  1.000 136.20653 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26052 O OD2 . ASP A-4 1 74  ? 61.091  -60.459  38.389  1.000 128.72725 ? ? ? ? ? -1 64  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26053 N N   . THR A-4 1 75  ? 62.475  -63.952  35.626  1.000 104.51260 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 N   1 
+ATOM   26054 C CA  . THR A-4 1 75  ? 63.723  -64.302  34.956  1.000 88.65253  ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 CA  1 
+ATOM   26055 C C   . THR A-4 1 75  ? 64.819  -63.257  35.147  1.000 107.53870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 C   1 
+ATOM   26056 O O   . THR A-4 1 75  ? 65.984  -63.550  34.853  1.000 104.36032 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 O   1 
+ATOM   26057 C CB  . THR A-4 1 75  ? 63.468  -64.531  33.458  1.000 103.60637 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 CB  1 
+ATOM   26058 O OG1 . THR A-4 1 75  ? 63.009  -63.318  32.848  1.000 135.15810 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 OG1 1 
+ATOM   26059 C CG2 . THR A-4 1 75  ? 62.420  -65.625  33.254  1.000 114.56870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 CG2 1 
+ATOM   26060 N N   . SER A-4 1 76  ? 64.484  -62.057  35.634  1.000 102.18286 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-4 N   1 
+ATOM   26061 C CA  . SER A-4 1 76  ? 65.509  -61.049  35.901  1.000 107.11466 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-4 CA  1 
+ATOM   26062 C C   . SER A-4 1 76  ? 66.426  -61.486  37.035  1.000 113.50959 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-4 C   1 
+ATOM   26063 O O   . SER A-4 1 76  ? 67.656  -61.435  36.907  1.000 112.12087 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-4 O   1 
+ATOM   26064 C CB  . SER A-4 1 76  ? 64.860  -59.701  36.227  1.000 111.51610 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-4 CB  1 
+ATOM   26065 O OG  . SER A-4 1 76  ? 65.820  -58.780  36.722  1.000 130.71450 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-4 OG  1 
+ATOM   26066 N N   . LYS A-4 1 77  ? 65.845  -61.914  38.153  1.000 123.89814 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26067 C CA  . LYS A-4 1 77  ? 66.632  -62.413  39.271  1.000 101.79573 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26068 C C   . LYS A-4 1 77  ? 67.353  -63.699  38.885  1.000 99.93770  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26069 O O   . LYS A-4 1 77  ? 66.778  -64.586  38.248  1.000 86.66294  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26070 C CB  . LYS A-4 1 77  ? 65.732  -62.662  40.484  1.000 110.18950 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26071 C CG  . LYS A-4 1 77  ? 65.037  -61.419  41.017  1.000 121.87632 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26072 C CD  . LYS A-4 1 77  ? 66.042  -60.421  41.563  1.000 141.28797 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26073 C CE  . LYS A-4 1 77  ? 65.352  -59.196  42.137  1.000 135.28775 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26074 N NZ  . LYS A-4 1 77  ? 64.571  -58.460  41.105  1.000 147.30649 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26075 N N   . LYS A-4 1 78  ? 68.620  -63.799  39.278  1.000 88.39416  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26076 C CA  . LYS A-4 1 78  ? 69.437  -64.955  38.937  1.000 91.54784  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26077 C C   . LYS A-4 1 78  ? 69.333  -66.021  40.018  1.000 92.71449  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26078 O O   . LYS A-4 1 78  ? 69.231  -65.712  41.210  1.000 97.96977  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26079 C CB  . LYS A-4 1 78  ? 70.899  -64.545  38.739  1.000 87.70216  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26080 C CG  . LYS A-4 1 78  ? 71.580  -63.996  39.982  1.000 93.56269  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26081 C CD  . LYS A-4 1 78  ? 73.006  -63.559  39.680  1.000 101.67250 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26082 C CE  . LYS A-4 1 78  ? 73.815  -64.689  39.062  1.000 80.40467  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26083 N NZ  . LYS A-4 1 78  ? 75.204  -64.260  38.737  1.000 115.28023 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26084 N N   . ILE A-4 1 79  ? 69.350  -67.279  39.592  1.000 93.37622  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 N   1 
+ATOM   26085 C CA  . ILE A-4 1 79  ? 69.324  -68.403  40.521  1.000 65.71566  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26086 C C   . ILE A-4 1 79  ? 70.743  -68.678  40.994  1.000 78.57950  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 C   1 
+ATOM   26087 O O   . ILE A-4 1 79  ? 71.682  -68.726  40.190  1.000 91.11311  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 O   1 
+ATOM   26088 C CB  . ILE A-4 1 79  ? 68.707  -69.644  39.858  1.000 75.31488  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26089 C CG1 . ILE A-4 1 79  ? 67.269  -69.352  39.427  1.000 82.24398  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26090 C CG2 . ILE A-4 1 79  ? 68.765  -70.842  40.798  1.000 66.26407  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26091 C CD1 . ILE A-4 1 79  ? 66.569  -70.533  38.800  1.000 85.26692  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26092 N N   . GLU A-4 1 80  ? 70.907  -68.858  42.302  1.000 78.32274  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 N   1 
+ATOM   26093 C CA  . GLU A-4 1 80  ? 72.227  -69.059  42.882  1.000 77.51281  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26094 C C   . GLU A-4 1 80  ? 72.126  -70.098  43.986  1.000 71.30356  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 C   1 
+ATOM   26095 O O   . GLU A-4 1 80  ? 71.340  -69.935  44.924  1.000 76.18758  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 O   1 
+ATOM   26096 C CB  . GLU A-4 1 80  ? 72.795  -67.741  43.419  1.000 84.40744  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26097 C CG  . GLU A-4 1 80  ? 74.285  -67.562  43.184  1.000 83.61079  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26098 C CD  . GLU A-4 1 80  ? 74.753  -66.149  43.475  1.000 106.33231 ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26099 O OE1 . GLU A-4 1 80  ? 73.902  -65.298  43.809  1.000 96.59373  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26100 O OE2 . GLU A-4 1 80  ? 75.970  -65.887  43.369  1.000 118.62213 ? ? ? ? ? -1 70  GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26101 N N   . ILE A-4 1 81  ? 72.912  -71.166  43.866  1.000 57.72685  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 N   1 
+ATOM   26102 C CA  . ILE A-4 1 81  ? 72.960  -72.239  44.853  1.000 66.22048  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26103 C C   . ILE A-4 1 81  ? 74.424  -72.460  45.207  1.000 71.86099  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 C   1 
+ATOM   26104 O O   . ILE A-4 1 81  ? 75.213  -72.888  44.356  1.000 71.09001  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 O   1 
+ATOM   26105 C CB  . ILE A-4 1 81  ? 72.322  -73.537  44.338  1.000 63.09087  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26106 C CG1 . ILE A-4 1 81  ? 70.849  -73.313  43.989  1.000 58.82328  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26107 C CG2 . ILE A-4 1 81  ? 72.452  -74.640  45.375  1.000 61.65781  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26108 C CD1 . ILE A-4 1 81  ? 70.166  -74.545  43.437  1.000 60.33931  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26109 N N   . ILE A-4 1 82  ? 74.788  -72.175  46.456  1.000 59.08605  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 N   1 
+ATOM   26110 C CA  . ILE A-4 1 82  ? 76.166  -72.269  46.923  1.000 60.99044  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26111 C C   . ILE A-4 1 82  ? 76.230  -73.295  48.046  1.000 71.59659  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 C   1 
+ATOM   26112 O O   . ILE A-4 1 82  ? 75.398  -73.276  48.960  1.000 77.05357  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 O   1 
+ATOM   26113 C CB  . ILE A-4 1 82  ? 76.707  -70.909  47.405  1.000 48.51865  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26114 C CG1 . ILE A-4 1 82  ? 76.593  -69.848  46.307  1.000 50.41263  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26115 C CG2 . ILE A-4 1 82  ? 78.156  -71.039  47.844  1.000 61.51658  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26116 C CD1 . ILE A-4 1 82  ? 75.335  -69.003  46.385  1.000 73.58293  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26117 N N   . LEU A-4 1 83  ? 77.220  -74.181  47.977  1.000 67.96597  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 N   1 
+ATOM   26118 C CA  . LEU A-4 1 83  ? 77.479  -75.173  49.013  1.000 51.55204  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26119 C C   . LEU A-4 1 83  ? 78.824  -74.864  49.654  1.000 72.12179  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 C   1 
+ATOM   26120 O O   . LEU A-4 1 83  ? 79.863  -74.932  48.988  1.000 82.04321  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 O   1 
+ATOM   26121 C CB  . LEU A-4 1 83  ? 77.473  -76.587  48.433  1.000 63.40718  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26122 C CG  . LEU A-4 1 83  ? 77.819  -77.720  49.401  1.000 62.12608  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26123 C CD1 . LEU A-4 1 83  ? 76.758  -77.843  50.482  1.000 75.32109  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26124 C CD2 . LEU A-4 1 83  ? 77.981  -79.032  48.649  1.000 54.28976  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26125 N N   . THR A-4 1 84  ? 78.806  -74.526  50.940  1.000 75.85544  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 N   1 
+ATOM   26126 C CA  . THR A-4 1 84  ? 80.025  -74.214  51.673  1.000 76.13707  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 CA  1 
+ATOM   26127 C C   . THR A-4 1 84  ? 80.579  -75.485  52.302  1.000 64.15111  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 C   1 
+ATOM   26128 O O   . THR A-4 1 84  ? 79.838  -76.248  52.931  1.000 60.70626  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 O   1 
+ATOM   26129 C CB  . THR A-4 1 84  ? 79.759  -73.160  52.747  1.000 59.17562  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 CB  1 
+ATOM   26130 O OG1 . THR A-4 1 84  ? 79.146  -72.011  52.147  1.000 78.63196  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 OG1 1 
+ATOM   26131 C CG2 . THR A-4 1 84  ? 81.060  -72.740  53.411  1.000 64.39632  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 CG2 1 
+ATOM   26132 N N   . LEU A-4 1 85  ? 81.879  -75.712  52.130  1.000 58.31377  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 N   1 
+ATOM   26133 C CA  . LEU A-4 1 85  ? 82.529  -76.919  52.614  1.000 59.49441  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26134 C C   . LEU A-4 1 85  ? 83.630  -76.574  53.609  1.000 87.11782  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 C   1 
+ATOM   26135 O O   . LEU A-4 1 85  ? 84.213  -75.487  53.567  1.000 77.93267  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 O   1 
+ATOM   26136 C CB  . LEU A-4 1 85  ? 83.114  -77.742  51.459  1.000 67.16839  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26137 C CG  . LEU A-4 1 85  ? 82.102  -78.310  50.462  1.000 60.26537  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26138 C CD1 . LEU A-4 1 85  ? 82.767  -79.303  49.525  1.000 60.89509  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26139 C CD2 . LEU A-4 1 85  ? 80.932  -78.955  51.189  1.000 76.12496  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26140 N N   . ASP A-4 1 86  ? 83.907  -77.521  54.504  1.000 86.28590  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 N   1 
+ATOM   26141 C CA  . ASP A-4 1 86  ? 84.926  -77.377  55.537  1.000 72.34306  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26142 C C   . ASP A-4 1 86  ? 86.005  -78.423  55.298  1.000 77.48310  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 C   1 
+ATOM   26143 O O   . ASP A-4 1 86  ? 85.719  -79.625  55.294  1.000 80.77698  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 O   1 
+ATOM   26144 C CB  . ASP A-4 1 86  ? 84.311  -77.526  56.933  1.000 101.29668 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26145 C CG  . ASP A-4 1 86  ? 85.325  -77.342  58.052  1.000 104.97968 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26146 O OD1 . ASP A-4 1 86  ? 86.262  -78.161  58.165  1.000 103.66348 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26147 O OD2 . ASP A-4 1 86  ? 85.180  -76.375  58.829  1.000 99.44830  ? ? ? ? ? -1 76  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26148 N N   . LEU A-4 1 87  ? 87.242  -77.964  55.101  1.000 74.56484  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 N   1 
+ATOM   26149 C CA  . LEU A-4 1 87  ? 88.382  -78.835  54.841  1.000 78.42763  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26150 C C   . LEU A-4 1 87  ? 89.398  -78.791  55.979  1.000 97.14934  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 C   1 
+ATOM   26151 O O   . LEU A-4 1 87  ? 90.589  -79.031  55.767  1.000 94.58091  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 O   1 
+ATOM   26152 C CB  . LEU A-4 1 87  ? 89.050  -78.458  53.520  1.000 83.39028  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26153 C CG  . LEU A-4 1 87  ? 88.141  -78.360  52.294  1.000 81.02672  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26154 C CD1 . LEU A-4 1 87  ? 88.900  -77.790  51.109  1.000 71.63685  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26155 C CD2 . LEU A-4 1 87  ? 87.545  -79.716  51.949  1.000 62.82793  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26156 N N   . SER A-4 1 88  ? 88.939  -78.485  57.194  1.000 97.15787  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-4 N   1 
+ATOM   26157 C CA  . SER A-4 1 88  ? 89.855  -78.393  58.326  1.000 83.34090  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-4 CA  1 
+ATOM   26158 C C   . SER A-4 1 88  ? 90.366  -79.765  58.749  1.000 94.97145  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-4 C   1 
+ATOM   26159 O O   . SER A-4 1 88  ? 91.492  -79.878  59.246  1.000 105.88976 ? ? ? ? ? ?  78  SER A-4 O   1 
+ATOM   26160 C CB  . SER A-4 1 88  ? 89.175  -77.694  59.507  1.000 90.57135  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-4 CB  1 
+ATOM   26161 O OG  . SER A-4 1 88  ? 87.968  -78.355  59.863  1.000 111.14292 ? ? ? ? ? ?  78  SER A-4 OG  1 
+ATOM   26162 N N   . ASN A-4 1 89  ? 89.547  -80.810  58.600  1.000 90.26555  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 N   1 
+ATOM   26163 C CA  . ASN A-4 1 89  ? 89.934  -82.128  59.084  1.000 102.01053 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26164 C C   . ASN A-4 1 89  ? 90.673  -82.886  57.997  1.000 93.24742  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 C   1 
+ATOM   26165 O O   . ASN A-4 1 89  ? 90.523  -84.103  57.881  1.000 90.61691  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 O   1 
+ATOM   26166 C CB  . ASN A-4 1 89  ? 88.721  -82.928  59.571  1.000 90.07203  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26167 C CG  . ASN A-4 1 89  ? 88.052  -82.301  60.779  1.000 127.50931 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26168 O OD1 . ASN A-4 1 89  ? 87.284  -81.351  60.649  1.000 140.90128 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26169 N ND2 . ASN A-4 1 89  ? 88.310  -82.857  61.958  1.000 142.11230 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26170 N N   . TYR A-4 1 90  ? 91.451  -82.164  57.192  1.000 73.58360  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 N   1 
+ATOM   26171 C CA  . TYR A-4 1 90  ? 92.130  -82.778  56.065  1.000 81.50890  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26172 C C   . TYR A-4 1 90  ? 93.138  -83.825  56.510  1.000 86.30734  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 C   1 
+ATOM   26173 O O   . TYR A-4 1 90  ? 93.365  -84.805  55.792  1.000 91.20287  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 O   1 
+ATOM   26174 C CB  . TYR A-4 1 90  ? 92.816  -81.692  55.231  1.000 83.30182  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26175 C CG  . TYR A-4 1 90  ? 94.085  -82.155  54.550  1.000 99.02420  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26176 C CD1 . TYR A-4 1 90  ? 94.039  -82.896  53.374  1.000 109.99009 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26177 C CD2 . TYR A-4 1 90  ? 95.333  -81.853  55.084  1.000 88.46217  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26178 C CE1 . TYR A-4 1 90  ? 95.197  -83.324  52.754  1.000 90.80778  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26179 C CE2 . TYR A-4 1 90  ? 96.494  -82.278  54.470  1.000 107.92748 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26180 C CZ  . TYR A-4 1 90  ? 96.423  -83.012  53.306  1.000 96.97712  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26181 O OH  . TYR A-4 1 90  ? 97.584  -83.434  52.693  1.000 96.91603  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26182 N N   . GLU A-4 1 91  ? 93.740  -83.650  57.687  1.000 114.80755 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 N   1 
+ATOM   26183 C CA  . GLU A-4 1 91  ? 94.812  -84.547  58.105  1.000 118.31129 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26184 C C   . GLU A-4 1 91  ? 94.312  -85.957  58.386  1.000 107.62244 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 C   1 
+ATOM   26185 O O   . GLU A-4 1 91  ? 95.072  -86.919  58.227  1.000 115.99555 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 O   1 
+ATOM   26186 C CB  . GLU A-4 1 91  ? 95.520  -83.985  59.336  1.000 92.49209  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26187 C CG  . GLU A-4 1 91  ? 96.785  -83.200  59.022  1.000 103.27208 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26188 C CD  . GLU A-4 1 91  ? 97.890  -84.073  58.458  1.000 134.76076 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26189 O OE1 . GLU A-4 1 91  ? 97.906  -85.285  58.762  1.000 146.35897 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26190 O OE2 . GLU A-4 1 91  ? 98.739  -83.548  57.707  1.000 159.82117 ? ? ? ? ? -1 81  GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26191 N N   . LYS A-4 1 92  ? 93.054  -86.110  58.798  1.000 96.97071  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26192 C CA  . LYS A-4 1 92  ? 92.532  -87.417  59.178  1.000 102.65513 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26193 C C   . LYS A-4 1 92  ? 91.275  -87.824  58.423  1.000 104.32216 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26194 O O   . LYS A-4 1 92  ? 90.712  -88.883  58.723  1.000 126.10847 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26195 C CB  . LYS A-4 1 92  ? 92.256  -87.461  60.687  1.000 118.68341 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26196 C CG  . LYS A-4 1 92  ? 93.501  -87.359  61.553  1.000 144.09734 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26197 C CD  . LYS A-4 1 92  ? 94.450  -88.517  61.293  1.000 154.99484 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26198 C CE  . LYS A-4 1 92  ? 95.667  -88.452  62.204  1.000 165.85394 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26199 N NZ  . LYS A-4 1 92  ? 95.296  -88.523  63.646  1.000 161.82236 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26200 N N   . ASP A-4 1 93  ? 90.818  -87.028  57.462  1.000 102.44119 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 N   1 
+ATOM   26201 C CA  . ASP A-4 1 93  ? 89.646  -87.360  56.661  1.000 110.23809 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26202 C C   . ASP A-4 1 93  ? 90.102  -87.770  55.267  1.000 100.27639 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 C   1 
+ATOM   26203 O O   . ASP A-4 1 93  ? 90.750  -86.986  54.565  1.000 96.68135  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 O   1 
+ATOM   26204 C CB  . ASP A-4 1 93  ? 88.675  -86.182  56.589  1.000 94.52136  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26205 C CG  . ASP A-4 1 93  ? 87.356  -86.544  55.933  1.000 92.68974  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26206 O OD1 . ASP A-4 1 93  ? 87.127  -87.742  55.658  1.000 97.61865  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26207 O OD2 . ASP A-4 1 93  ? 86.544  -85.627  55.693  1.000 87.30459  ? ? ? ? ? -1 83  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26208 N N   . GLU A-4 1 94  ? 89.753  -88.994  54.867  1.000 95.81913  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 N   1 
+ATOM   26209 C CA  . GLU A-4 1 94  ? 90.157  -89.500  53.558  1.000 82.71378  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26210 C C   . GLU A-4 1 94  ? 89.325  -88.887  52.438  1.000 90.25460  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 C   1 
+ATOM   26211 O O   . GLU A-4 1 94  ? 89.849  -88.609  51.354  1.000 91.64457  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 O   1 
+ATOM   26212 C CB  . GLU A-4 1 94  ? 90.054  -91.025  53.530  1.000 90.73531  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26213 C CG  . GLU A-4 1 94  ? 91.080  -91.690  52.635  1.000 94.97637  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26214 C CD  . GLU A-4 1 94  ? 92.500  -91.385  53.068  1.000 114.04805 ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26215 O OE1 . GLU A-4 1 94  ? 92.750  -91.308  54.288  1.000 96.00401  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26216 O OE2 . GLU A-4 1 94  ? 93.364  -91.207  52.186  1.000 122.80277 ? ? ? ? ? -1 84  GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26217 N N   . ASP A-4 1 95  ? 88.028  -88.674  52.676  1.000 100.79073 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 N   1 
+ATOM   26218 C CA  . ASP A-4 1 95  ? 87.182  -88.074  51.646  1.000 70.25627  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26219 C C   . ASP A-4 1 95  ? 87.539  -86.614  51.403  1.000 74.33444  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 C   1 
+ATOM   26220 O O   . ASP A-4 1 95  ? 87.267  -86.085  50.319  1.000 92.26853  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 O   1 
+ATOM   26221 C CB  . ASP A-4 1 95  ? 85.705  -88.196  52.024  1.000 75.23481  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26222 C CG  . ASP A-4 1 95  ? 85.229  -89.633  52.045  1.000 99.68732  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26223 O OD1 . ASP A-4 1 95  ? 86.083  -90.542  51.954  1.000 106.16668 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26224 O OD2 . ASP A-4 1 95  ? 84.005  -89.858  52.148  1.000 88.78901  ? ? ? ? ? -1 85  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26225 N N   . THR A-4 1 96  ? 88.134  -85.945  52.393  1.000 85.94048  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 N   1 
+ATOM   26226 C CA  . THR A-4 1 96  ? 88.613  -84.585  52.171  1.000 83.82472  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 CA  1 
+ATOM   26227 C C   . THR A-4 1 96  ? 89.740  -84.568  51.148  1.000 83.02234  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 C   1 
+ATOM   26228 O O   . THR A-4 1 96  ? 89.782  -83.699  50.270  1.000 84.54922  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 O   1 
+ATOM   26229 C CB  . THR A-4 1 96  ? 89.078  -83.963  53.490  1.000 88.14026  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 CB  1 
+ATOM   26230 O OG1 . THR A-4 1 96  ? 87.963  -83.844  54.381  1.000 91.45729  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 OG1 1 
+ATOM   26231 C CG2 . THR A-4 1 96  ? 89.675  -82.584  53.248  1.000 64.31543  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 CG2 1 
+ATOM   26232 N N   . LYS A-4 1 97  ? 90.657  -85.535  51.239  1.000 85.14983  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26233 C CA  . LYS A-4 1 97  ? 91.742  -85.629  50.269  1.000 77.45454  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26234 C C   . LYS A-4 1 97  ? 91.226  -85.964  48.875  1.000 86.11799  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26235 O O   . LYS A-4 1 97  ? 91.888  -85.644  47.881  1.000 93.21245  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26236 C CB  . LYS A-4 1 97  ? 92.760  -86.672  50.731  1.000 77.38994  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26237 C CG  . LYS A-4 1 97  ? 93.378  -86.360  52.084  1.000 85.33264  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26238 C CD  . LYS A-4 1 97  ? 93.916  -87.615  52.746  1.000 109.65599 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26239 C CE  . LYS A-4 1 97  ? 94.463  -87.320  54.131  1.000 100.61868 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26240 N NZ  . LYS A-4 1 97  ? 94.823  -88.563  54.867  1.000 112.41423 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26241 N N   . LYS A-4 1 98  ? 90.058  -86.605  48.777  1.000 77.61038  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26242 C CA  . LYS A-4 1 98  ? 89.452  -86.826  47.467  1.000 74.33563  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26243 C C   . LYS A-4 1 98  ? 89.177  -85.501  46.768  1.000 87.35292  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26244 O O   . LYS A-4 1 98  ? 89.518  -85.319  45.593  1.000 106.50325 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26245 C CB  . LYS A-4 1 98  ? 88.153  -87.625  47.597  1.000 56.89659  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26246 C CG  . LYS A-4 1 98  ? 88.312  -89.099  47.933  1.000 78.17008  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26247 C CD  . LYS A-4 1 98  ? 87.031  -89.849  47.586  1.000 73.86554  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26248 C CE  . LYS A-4 1 98  ? 86.479  -90.627  48.767  1.000 79.32662  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26249 N NZ  . LYS A-4 1 98  ? 87.314  -91.811  49.109  1.000 100.26555 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26250 N N   . LEU A-4 1 99  ? 88.560  -84.560  47.485  1.000 70.43461  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 N   1 
+ATOM   26251 C CA  . LEU A-4 1 99  ? 88.226  -83.272  46.891  1.000 85.70877  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26252 C C   . LEU A-4 1 99  ? 89.479  -82.471  46.558  1.000 90.25160  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 C   1 
+ATOM   26253 O O   . LEU A-4 1 99  ? 89.541  -81.814  45.511  1.000 89.86094  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 O   1 
+ATOM   26254 C CB  . LEU A-4 1 99  ? 87.316  -82.484  47.834  1.000 57.94426  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26255 C CG  . LEU A-4 1 99  ? 86.875  -81.094  47.372  1.000 74.96396  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26256 C CD1 . LEU A-4 1 99  ? 86.065  -81.179  46.089  1.000 80.06248  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26257 C CD2 . LEU A-4 1 99  ? 86.082  -80.397  48.464  1.000 56.84797  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26258 N N   . ILE A-4 1 100 ? 90.490  -82.520  47.429  1.000 80.10949  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 N   1 
+ATOM   26259 C CA  . ILE A-4 1 100 ? 91.710  -81.747  47.205  1.000 67.65491  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26260 C C   . ILE A-4 1 100 ? 92.400  -82.194  45.922  1.000 72.68551  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 C   1 
+ATOM   26261 O O   . ILE A-4 1 100 ? 92.942  -81.373  45.172  1.000 90.61888  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 O   1 
+ATOM   26262 C CB  . ILE A-4 1 100 ? 92.651  -81.866  48.419  1.000 78.14967  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26263 C CG1 . ILE A-4 1 100 ? 91.925  -81.476  49.707  1.000 73.44743  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26264 C CG2 . ILE A-4 1 100 ? 93.888  -81.001  48.229  1.000 67.01176  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26265 C CD1 . ILE A-4 1 100 ? 91.453  -80.045  49.733  1.000 89.64367  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26266 N N   . SER A-4 1 101 ? 92.380  -83.500  45.642  1.000 71.51968  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-4 N   1 
+ATOM   26267 C CA  . SER A-4 1 101 ? 93.110  -84.031  44.496  1.000 80.51621  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-4 CA  1 
+ATOM   26268 C C   . SER A-4 1 101 ? 92.529  -83.543  43.174  1.000 74.03747  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-4 C   1 
+ATOM   26269 O O   . SER A-4 1 101 ? 93.250  -83.474  42.171  1.000 100.45519 ? ? ? ? ? ?  91  SER A-4 O   1 
+ATOM   26270 C CB  . SER A-4 1 101 ? 93.114  -85.558  44.542  1.000 75.37188  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-4 CB  1 
+ATOM   26271 O OG  . SER A-4 1 101 ? 91.795  -86.071  44.476  1.000 85.72273  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-4 OG  1 
+ATOM   26272 N N   . VAL A-4 1 102 ? 91.243  -83.204  43.148  1.000 68.21789  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 N   1 
+ATOM   26273 C CA  . VAL A-4 1 102 ? 90.611  -82.727  41.924  1.000 71.39115  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 CA  1 
+ATOM   26274 C C   . VAL A-4 1 102 ? 90.615  -81.204  41.852  1.000 73.60578  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 C   1 
+ATOM   26275 O O   . VAL A-4 1 102 ? 90.767  -80.629  40.771  1.000 79.40405  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 O   1 
+ATOM   26276 C CB  . VAL A-4 1 102 ? 89.184  -83.299  41.820  1.000 58.29659  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 CB  1 
+ATOM   26277 C CG1 . VAL A-4 1 102 ? 88.488  -82.782  40.566  1.000 67.17785  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   26278 C CG2 . VAL A-4 1 102 ? 89.223  -84.817  41.832  1.000 61.17652  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   26279 N N   . VAL A-4 1 103 ? 90.466  -80.530  42.996  1.000 78.18157  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 N   1 
+ATOM   26280 C CA  . VAL A-4 1 103 ? 90.407  -79.069  43.005  1.000 73.83344  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 CA  1 
+ATOM   26281 C C   . VAL A-4 1 103 ? 91.742  -78.476  42.569  1.000 73.36400  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 C   1 
+ATOM   26282 O O   . VAL A-4 1 103 ? 91.792  -77.456  41.870  1.000 77.98405  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 O   1 
+ATOM   26283 C CB  . VAL A-4 1 103 ? 89.988  -78.564  44.398  1.000 72.99499  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 CB  1 
+ATOM   26284 C CG1 . VAL A-4 1 103 ? 90.188  -77.069  44.500  1.000 79.17366  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   26285 C CG2 . VAL A-4 1 103 ? 88.532  -78.920  44.666  1.000 60.70096  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   26286 N N   . LYS A-4 1 104 ? 92.843  -79.103  42.981  1.000 68.34860  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26287 C CA  . LYS A-4 1 104 ? 94.199  -78.750  42.562  1.000 79.01713  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26288 C C   . LYS A-4 1 104 ? 94.525  -77.315  42.993  1.000 67.46509  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26289 O O   . LYS A-4 1 104 ? 94.639  -77.055  44.195  1.000 92.66344  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26290 C CB  . LYS A-4 1 104 ? 94.353  -78.985  41.055  1.000 69.14729  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26291 C CG  . LYS A-4 1 104 ? 95.782  -79.089  40.589  1.000 57.44930  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26292 C CD  . LYS A-4 1 104 ? 95.863  -79.055  39.080  1.000 86.67043  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26293 C CE  . LYS A-4 1 104 ? 97.209  -79.546  38.578  1.000 82.28894  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26294 N NZ  . LYS A-4 1 104 ? 97.329  -79.409  37.096  1.000 102.91632 ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26295 N N   . GLY A-4 1 105 ? 94.654  -76.373  42.057  1.000 68.62109  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-4 N   1 
+ATOM   26296 C CA  . GLY A-4 1 105 ? 95.051  -75.017  42.398  1.000 77.75533  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-4 CA  1 
+ATOM   26297 C C   . GLY A-4 1 105 ? 93.937  -74.017  42.629  1.000 76.40483  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-4 C   1 
+ATOM   26298 O O   . GLY A-4 1 105 ? 94.218  -72.836  42.869  1.000 87.76798  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-4 O   1 
+ATOM   26299 N N   . ALA A-4 1 106 ? 92.675  -74.450  42.567  1.000 49.66768  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-4 N   1 
+ATOM   26300 C CA  . ALA A-4 1 106 ? 91.555  -73.549  42.824  1.000 65.86301  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-4 CA  1 
+ATOM   26301 C C   . ALA A-4 1 106 ? 91.456  -73.130  44.287  1.000 83.71429  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-4 C   1 
+ATOM   26302 O O   . ALA A-4 1 106 ? 90.639  -72.261  44.609  1.000 78.34531  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-4 O   1 
+ATOM   26303 C CB  . ALA A-4 1 106 ? 90.241  -74.192  42.370  1.000 55.86010  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-4 CB  1 
+ATOM   26304 N N   . ARG A-4 1 107 ? 92.272  -73.703  45.167  1.000 86.07340  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 N   1 
+ATOM   26305 C CA  . ARG A-4 1 107 ? 92.321  -73.318  46.569  1.000 70.71990  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 CA  1 
+ATOM   26306 C C   . ARG A-4 1 107 ? 93.488  -72.372  46.823  1.000 78.47790  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 C   1 
+ATOM   26307 O O   . ARG A-4 1 107 ? 94.510  -72.418  46.133  1.000 90.33120  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 O   1 
+ATOM   26308 C CB  . ARG A-4 1 107 ? 92.457  -74.548  47.468  1.000 62.13445  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 CB  1 
+ATOM   26309 C CG  . ARG A-4 1 107 ? 91.255  -75.462  47.439  1.000 91.82201  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 CG  1 
+ATOM   26310 C CD  . ARG A-4 1 107 ? 91.528  -76.780  48.143  1.000 84.58019  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 CD  1 
+ATOM   26311 N NE  . ARG A-4 1 107 ? 91.703  -76.617  49.582  1.000 84.06565  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 NE  1 
+ATOM   26312 C CZ  . ARG A-4 1 107 ? 92.847  -76.806  50.224  1.000 76.23459  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   26313 N NH1 . ARG A-4 1 107 ? 93.945  -77.174  49.585  1.000 91.41322  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   26314 N NH2 . ARG A-4 1 107 ? 92.889  -76.631  51.541  1.000 86.66002  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   26315 N N   . THR A-4 1 108 ? 93.324  -71.511  47.822  1.000 82.27857  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 N   1 
+ATOM   26316 C CA  . THR A-4 1 108 ? 94.396  -70.656  48.306  1.000 83.81131  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 CA  1 
+ATOM   26317 C C   . THR A-4 1 108 ? 94.770  -71.071  49.723  1.000 95.23519  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 C   1 
+ATOM   26318 O O   . THR A-4 1 108 ? 93.937  -71.573  50.483  1.000 72.56742  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 O   1 
+ATOM   26319 C CB  . THR A-4 1 108 ? 93.999  -69.175  48.274  1.000 86.14049  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 CB  1 
+ATOM   26320 O OG1 . THR A-4 1 108 ? 95.151  -68.367  48.540  1.000 114.97303 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 OG1 1 
+ATOM   26321 C CG2 . THR A-4 1 108 ? 92.930  -68.873  49.318  1.000 90.10879  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 CG2 1 
+ATOM   26322 N N   . SER A-4 1 109 ? 96.043  -70.870  50.069  1.000 96.77661  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-4 N   1 
+ATOM   26323 C CA  . SER A-4 1 109 ? 96.527  -71.328  51.366  1.000 79.57051  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-4 CA  1 
+ATOM   26324 C C   . SER A-4 1 109 ? 95.992  -70.472  52.507  1.000 85.40013  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-4 C   1 
+ATOM   26325 O O   . SER A-4 1 109 ? 95.855  -70.963  53.633  1.000 97.80444  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-4 O   1 
+ATOM   26326 C CB  . SER A-4 1 109 ? 98.055  -71.347  51.378  1.000 80.78309  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-4 CB  1 
+ATOM   26327 O OG  . SER A-4 1 109 ? 98.587  -70.080  51.033  1.000 132.76947 ? ? ? ? ? ?  99  SER A-4 OG  1 
+ATOM   26328 N N   . ALA A-4 1 110 ? 95.681  -69.201  52.240  1.000 92.95890  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-4 N   1 
+ATOM   26329 C CA  . ALA A-4 1 110 ? 95.166  -68.331  53.293  1.000 74.30936  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   26330 C C   . ALA A-4 1 110 ? 93.795  -68.792  53.771  1.000 70.99828  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-4 C   1 
+ATOM   26331 O O   . ALA A-4 1 110 ? 93.500  -68.742  54.971  1.000 117.22856 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-4 O   1 
+ATOM   26332 C CB  . ALA A-4 1 110 ? 95.107  -66.886  52.799  1.000 82.32239  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   26333 N N   . ASN A-4 1 111 ? 92.945  -69.241  52.851  1.000 82.32335  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26334 C CA  . ASN A-4 1 111 ? 91.623  -69.769  53.173  1.000 86.58201  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26335 C C   . ASN A-4 1 111 ? 91.549  -71.267  52.890  1.000 77.87965  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26336 O O   . ASN A-4 1 111 ? 90.565  -71.765  52.340  1.000 64.67603  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26337 C CB  . ASN A-4 1 111 ? 90.539  -69.024  52.399  1.000 58.92464  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26338 C CG  . ASN A-4 1 111 ? 90.591  -67.526  52.617  1.000 100.26239 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26339 O OD1 . ASN A-4 1 111 ? 91.040  -67.053  53.661  1.000 115.70400 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26340 N ND2 . ASN A-4 1 111 ? 90.131  -66.768  51.628  1.000 85.93608  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26341 N N   . ALA A-4 1 112 ? 92.597  -71.999  53.275  1.000 80.55760  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-4 N   1 
+ATOM   26342 C CA  . ALA A-4 1 112 ? 92.680  -73.424  52.978  1.000 83.21988  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   26343 C C   . ALA A-4 1 112 ? 91.622  -74.244  53.704  1.000 71.38516  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-4 C   1 
+ATOM   26344 O O   . ALA A-4 1 112 ? 91.327  -75.366  53.277  1.000 81.12848  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-4 O   1 
+ATOM   26345 C CB  . ALA A-4 1 112 ? 94.072  -73.950  53.332  1.000 75.65880  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   26346 N N   . ASP A-4 1 113 ? 91.047  -73.718  54.784  1.000 76.40934  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26347 C CA  . ASP A-4 1 113 ? 90.064  -74.470  55.552  1.000 87.99170  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26348 C C   . ASP A-4 1 113 ? 88.693  -74.506  54.891  1.000 79.98645  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26349 O O   . ASP A-4 1 113 ? 87.891  -75.391  55.209  1.000 75.34856  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26350 C CB  . ASP A-4 1 113 ? 89.934  -73.884  56.961  1.000 68.88992  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26351 C CG  . ASP A-4 1 113 ? 91.219  -73.990  57.760  1.000 103.46906 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26352 O OD1 . ASP A-4 1 113 ? 91.757  -75.110  57.879  1.000 110.21917 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26353 O OD2 . ASP A-4 1 113 ? 91.694  -72.949  58.265  1.000 142.73268 ? ? ? ? ? -1 103 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26354 N N   . VAL A-4 1 114 ? 88.404  -73.580  53.980  1.000 66.32204  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 N   1 
+ATOM   26355 C CA  . VAL A-4 1 114 ? 87.075  -73.456  53.397  1.000 81.91660  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   26356 C C   . VAL A-4 1 114 ? 87.167  -73.622  51.886  1.000 92.79345  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 C   1 
+ATOM   26357 O O   . VAL A-4 1 114 ? 88.193  -73.322  51.265  1.000 80.69167  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 O   1 
+ATOM   26358 C CB  . VAL A-4 1 114 ? 86.424  -72.104  53.774  1.000 64.49050  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   26359 C CG1 . VAL A-4 1 114 ? 87.118  -70.947  53.063  1.000 108.36489 ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   26360 C CG2 . VAL A-4 1 114 ? 84.927  -72.117  53.486  1.000 66.57381  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   26361 N N   . PHE A-4 1 115 ? 86.086  -74.127  51.296  1.000 76.56872  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 N   1 
+ATOM   26362 C CA  . PHE A-4 1 115 ? 85.979  -74.251  49.850  1.000 73.31800  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   26363 C C   . PHE A-4 1 115 ? 84.516  -74.113  49.453  1.000 67.93532  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 C   1 
+ATOM   26364 O O   . PHE A-4 1 115 ? 83.635  -74.673  50.109  1.000 70.20325  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 O   1 
+ATOM   26365 C CB  . PHE A-4 1 115 ? 86.549  -75.585  49.354  1.000 77.42961  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   26366 C CG  . PHE A-4 1 115 ? 86.666  -75.669  47.861  1.000 62.60120  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   26367 C CD1 . PHE A-4 1 115 ? 87.612  -74.917  47.186  1.000 56.48231  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   26368 C CD2 . PHE A-4 1 115 ? 85.830  -76.498  47.133  1.000 73.52817  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   26369 C CE1 . PHE A-4 1 115 ? 87.721  -74.986  45.814  1.000 73.56152  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   26370 C CE2 . PHE A-4 1 115 ? 85.936  -76.573  45.760  1.000 69.04604  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   26371 C CZ  . PHE A-4 1 115 ? 86.883  -75.816  45.100  1.000 77.00282  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   26372 N N   . TYR A-4 1 116 ? 84.267  -73.370  48.379  1.000 75.91084  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 N   1 
+ATOM   26373 C CA  . TYR A-4 1 116 ? 82.917  -73.055  47.933  1.000 86.32600  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26374 C C   . TYR A-4 1 116 ? 82.604  -73.785  46.632  1.000 82.29054  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 C   1 
+ATOM   26375 O O   . TYR A-4 1 116 ? 83.475  -73.943  45.771  1.000 78.01905  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 O   1 
+ATOM   26376 C CB  . TYR A-4 1 116 ? 82.739  -71.545  47.734  1.000 74.14261  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26377 C CG  . TYR A-4 1 116 ? 82.765  -70.735  49.015  1.000 91.81236  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26378 C CD1 . TYR A-4 1 116 ? 83.937  -70.594  49.748  1.000 94.01359  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26379 C CD2 . TYR A-4 1 116 ? 81.622  -70.097  49.483  1.000 96.40667  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26380 C CE1 . TYR A-4 1 116 ? 83.968  -69.855  50.915  1.000 94.10155  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26381 C CE2 . TYR A-4 1 116 ? 81.644  -69.352  50.651  1.000 90.90588  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26382 C CZ  . TYR A-4 1 116 ? 82.822  -69.236  51.362  1.000 86.53595  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26383 O OH  . TYR A-4 1 116 ? 82.858  -68.500  52.523  1.000 113.68009 ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26384 N N   . ILE A-4 1 117 ? 81.355  -74.231  46.499  1.000 61.36210  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26385 C CA  . ILE A-4 1 117 ? 80.845  -74.857  45.282  1.000 60.65086  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26386 C C   . ILE A-4 1 117 ? 79.526  -74.171  44.950  1.000 63.62245  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26387 O O   . ILE A-4 1 117 ? 78.532  -74.353  45.663  1.000 69.92299  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26388 C CB  . ILE A-4 1 117 ? 80.652  -76.371  45.437  1.000 63.81711  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26389 C CG1 . ILE A-4 1 117 ? 82.004  -77.065  45.620  1.000 57.23195  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26390 C CG2 . ILE A-4 1 117 ? 79.907  -76.940  44.237  1.000 46.59598  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26391 C CD1 . ILE A-4 1 117 ? 81.906  -78.565  45.769  1.000 54.71769  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26392 N N   . ALA A-4 1 118 ? 79.513  -73.390  43.872  1.000 69.81314  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-4 N   1 
+ATOM   26393 C CA  . ALA A-4 1 118 ? 78.393  -72.517  43.557  1.000 73.05538  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   26394 C C   . ALA A-4 1 118 ? 77.784  -72.864  42.206  1.000 81.56955  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-4 C   1 
+ATOM   26395 O O   . ALA A-4 1 118 ? 78.456  -73.387  41.311  1.000 65.20743  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-4 O   1 
+ATOM   26396 C CB  . ALA A-4 1 118 ? 78.821  -71.045  43.557  1.000 75.80172  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   26397 N N   . LEU A-4 1 119 ? 76.497  -72.552  42.072  1.000 83.17940  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26398 C CA  . LEU A-4 1 119 ? 75.744  -72.724  40.837  1.000 57.94259  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26399 C C   . LEU A-4 1 119 ? 75.085  -71.395  40.510  1.000 69.73607  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26400 O O   . LEU A-4 1 119 ? 74.280  -70.890  41.299  1.000 92.23901  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26401 C CB  . LEU A-4 1 119 ? 74.699  -73.835  40.986  1.000 72.82950  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26402 C CG  . LEU A-4 1 119 ? 73.683  -74.125  39.878  1.000 62.96338  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26403 C CD1 . LEU A-4 1 119 ? 73.280  -75.584  39.946  1.000 69.11796  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26404 C CD2 . LEU A-4 1 119 ? 72.446  -73.247  39.998  1.000 52.79027  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26405 N N   . GLU A-4 1 120 ? 75.426  -70.826  39.360  1.000 78.55115  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 N   1 
+ATOM   26406 C CA  . GLU A-4 1 120 ? 74.898  -69.534  38.947  1.000 79.45287  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26407 C C   . GLU A-4 1 120 ? 74.138  -69.696  37.641  1.000 78.29744  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 C   1 
+ATOM   26408 O O   . GLU A-4 1 120 ? 74.543  -70.472  36.770  1.000 99.47470  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 O   1 
+ATOM   26409 C CB  . GLU A-4 1 120 ? 76.016  -68.501  38.790  1.000 94.62016  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26410 C CG  . GLU A-4 1 120 ? 76.828  -68.294  40.059  1.000 115.64941 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26411 C CD  . GLU A-4 1 120 ? 77.674  -67.036  40.019  1.000 126.09777 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26412 O OE1 . GLU A-4 1 120 ? 77.589  -66.288  39.022  1.000 125.42629 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26413 O OE2 . GLU A-4 1 120 ? 78.422  -66.792  40.990  1.000 135.82864 ? ? ? ? ? -1 110 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26414 N N   . SER A-4 1 121 ? 73.034  -68.969  37.506  1.000 79.31082  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-4 N   1 
+ATOM   26415 C CA  . SER A-4 1 121 ? 72.190  -69.111  36.327  1.000 88.48976  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-4 CA  1 
+ATOM   26416 C C   . SER A-4 1 121 ? 71.574  -67.765  35.984  1.000 111.18886 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-4 C   1 
+ATOM   26417 O O   . SER A-4 1 121 ? 70.916  -67.147  36.827  1.000 103.62894 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-4 O   1 
+ATOM   26418 C CB  . SER A-4 1 121 ? 71.103  -70.157  36.561  1.000 92.92188  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-4 CB  1 
+ATOM   26419 O OG  . SER A-4 1 121 ? 70.165  -70.162  35.500  1.000 111.22805 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-4 OG  1 
+ATOM   26420 N N   . LYS A-4 1 122 ? 71.792  -67.315  34.751  1.000 113.63129 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26421 C CA  . LYS A-4 1 122 ? 71.152  -66.120  34.219  1.000 119.37430 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26422 C C   . LYS A-4 1 122 ? 70.339  -66.505  32.991  1.000 125.30489 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26423 O O   . LYS A-4 1 122 ? 70.783  -67.312  32.168  1.000 115.44187 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26424 C CB  . LYS A-4 1 122 ? 72.180  -65.041  33.863  1.000 139.48002 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26425 C CG  . LYS A-4 1 122 ? 71.567  -63.675  33.593  1.000 162.62543 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26426 C CD  . LYS A-4 1 122 ? 70.754  -63.191  34.786  1.000 133.24955 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26427 C CE  . LYS A-4 1 122 ? 70.100  -61.846  34.510  1.000 143.72090 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26428 N NZ  . LYS A-4 1 122 ? 71.105  -60.780  34.243  1.000 163.18678 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26429 N N   . TYR A-4 1 123 ? 69.150  -65.925  32.872  1.000 121.08361 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 N   1 
+ATOM   26430 C CA  . TYR A-4 1 123 ? 68.183  -66.321  31.859  1.000 122.81569 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26431 C C   . TYR A-4 1 123 ? 68.305  -65.448  30.617  1.000 127.55162 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 C   1 
+ATOM   26432 O O   . TYR A-4 1 123 ? 68.490  -64.230  30.714  1.000 132.73671 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 O   1 
+ATOM   26433 C CB  . TYR A-4 1 123 ? 66.760  -66.237  32.415  1.000 124.35215 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26434 C CG  . TYR A-4 1 123 ? 65.734  -67.001  31.609  1.000 115.77477 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26435 C CD1 . TYR A-4 1 123 ? 65.619  -68.379  31.727  1.000 123.85016 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26436 C CD2 . TYR A-4 1 123 ? 64.873  -66.343  30.740  1.000 117.62418 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26437 C CE1 . TYR A-4 1 123 ? 64.680  -69.082  30.999  1.000 121.36586 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26438 C CE2 . TYR A-4 1 123 ? 63.929  -67.038  30.009  1.000 121.78989 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26439 C CZ  . TYR A-4 1 123 ? 63.838  -68.407  30.142  1.000 128.16292 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26440 O OH  . TYR A-4 1 123 ? 62.902  -69.106  29.416  1.000 136.47561 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26441 N N   . ASP A-4 1 124 ? 68.195  -66.080  29.452  1.000 135.96384 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26442 C CA  . ASP A-4 1 124 ? 68.185  -65.395  28.166  1.000 134.55936 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26443 C C   . ASP A-4 1 124 ? 66.772  -65.439  27.600  1.000 136.06787 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26444 O O   . ASP A-4 1 124 ? 66.165  -66.513  27.517  1.000 137.70688 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26445 C CB  . ASP A-4 1 124 ? 69.176  -66.041  27.193  1.000 144.68678 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26446 C CG  . ASP A-4 1 124 ? 69.456  -65.178  25.971  1.000 152.53050 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26447 O OD1 . ASP A-4 1 124 ? 68.540  -64.470  25.500  1.000 159.17044 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26448 O OD2 . ASP A-4 1 124 ? 70.602  -65.211  25.475  1.000 152.38332 ? ? ? ? ? -1 114 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26449 N N   . ASP A-4 1 125 ? 66.252  -64.274  27.211  1.000 144.20123 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26450 C CA  . ASP A-4 1 125 ? 64.890  -64.209  26.692  1.000 162.19857 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26451 C C   . ASP A-4 1 125 ? 64.794  -64.849  25.312  1.000 178.48829 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26452 O O   . ASP A-4 1 125 ? 63.871  -65.625  25.039  1.000 177.54362 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26453 C CB  . ASP A-4 1 125 ? 64.412  -62.758  26.649  1.000 180.84151 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26454 C CG  . ASP A-4 1 125 ? 64.340  -62.128  28.025  1.000 186.13515 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26455 O OD1 . ASP A-4 1 125 ? 64.177  -62.874  29.013  1.000 184.60714 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26456 O OD2 . ASP A-4 1 125 ? 64.446  -60.887  28.118  1.000 210.14978 ? ? ? ? ? -1 115 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26457 N N   . LYS A-4 1 126 ? 65.744  -64.535  24.427  1.000 173.96813 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26458 C CA  . LYS A-4 1 126 ? 65.705  -65.077  23.073  1.000 169.89859 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26459 C C   . LYS A-4 1 126 ? 65.933  -66.584  23.072  1.000 162.62126 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26460 O O   . LYS A-4 1 126 ? 65.241  -67.321  22.361  1.000 172.84425 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26461 C CB  . LYS A-4 1 126 ? 66.745  -64.377  22.199  1.000 180.30999 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26462 C CG  . LYS A-4 1 126 ? 66.532  -62.879  22.063  1.000 190.00046 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26463 C CD  . LYS A-4 1 126 ? 67.586  -62.253  21.167  1.000 195.44312 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26464 C CE  . LYS A-4 1 126 ? 67.364  -60.757  21.016  1.000 202.80657 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26465 N NZ  . LYS A-4 1 126 ? 68.382  -60.135  20.126  1.000 187.59466 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26466 N N   . GLU A-4 1 127 ? 66.895  -67.059  23.862  1.000 156.89584 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 N   1 
+ATOM   26467 C CA  . GLU A-4 1 127 ? 67.188  -68.484  23.932  1.000 154.10207 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26468 C C   . GLU A-4 1 127 ? 66.168  -69.262  24.754  1.000 158.39436 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 C   1 
+ATOM   26469 O O   . GLU A-4 1 127 ? 66.258  -70.493  24.804  1.000 163.44933 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 O   1 
+ATOM   26470 C CB  . GLU A-4 1 127 ? 68.587  -68.704  24.517  1.000 153.16430 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26471 C CG  . GLU A-4 1 127 ? 69.706  -68.032  23.733  1.000 178.40083 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26472 C CD  . GLU A-4 1 127 ? 69.919  -68.651  22.364  1.000 184.71201 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26473 O OE1 . GLU A-4 1 127 ? 69.590  -69.844  22.190  1.000 189.51094 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26474 O OE2 . GLU A-4 1 127 ? 70.417  -67.945  21.462  1.000 134.05024 ? ? ? ? ? -1 117 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26475 N N   . LEU A-4 1 128 ? 65.216  -68.576  25.395  1.000 150.48759 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26476 C CA  . LEU A-4 1 128 ? 64.187  -69.171  26.261  1.000 138.08895 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26477 C C   . LEU A-4 1 128 ? 64.764  -70.183  27.248  1.000 140.08372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26478 O O   . LEU A-4 1 128 ? 64.038  -71.042  27.760  1.000 138.45412 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26479 C CB  . LEU A-4 1 128 ? 63.053  -69.811  25.441  1.000 135.91619 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26480 C CG  . LEU A-4 1 128 ? 63.253  -70.957  24.435  1.000 166.66925 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26481 C CD1 . LEU A-4 1 128 ? 63.202  -72.334  25.091  1.000 150.61372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26482 C CD2 . LEU A-4 1 128 ? 62.233  -70.867  23.304  1.000 183.02470 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26483 N N   . TYR A-4 1 129 ? 66.055  -70.080  27.554  1.000 128.37610 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 N   1 
+ATOM   26484 C CA  . TYR A-4 1 129 ? 66.747  -71.130  28.288  1.000 115.29959 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26485 C C   . TYR A-4 1 129 ? 67.934  -70.536  29.031  1.000 120.49903 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 C   1 
+ATOM   26486 O O   . TYR A-4 1 129 ? 68.788  -69.886  28.420  1.000 120.71615 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 O   1 
+ATOM   26487 C CB  . TYR A-4 1 129 ? 67.207  -72.232  27.325  1.000 125.34260 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26488 C CG  . TYR A-4 1 129 ? 68.093  -73.294  27.930  1.000 103.66784 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26489 C CD1 . TYR A-4 1 129 ? 67.550  -74.368  28.622  1.000 118.49740 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26490 C CD2 . TYR A-4 1 129 ? 69.473  -73.239  27.784  1.000 103.31243 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26491 C CE1 . TYR A-4 1 129 ? 68.360  -75.349  29.167  1.000 127.70049 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26492 C CE2 . TYR A-4 1 129 ? 70.290  -74.213  28.325  1.000 70.98099  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26493 C CZ  . TYR A-4 1 129 ? 69.730  -75.266  29.015  1.000 88.10196  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26494 O OH  . TYR A-4 1 129 ? 70.548  -76.237  29.552  1.000 79.76519  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26495 N N   . GLY A-4 1 130 ? 67.980  -70.758  30.341  1.000 102.07924 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-4 N   1 
+ATOM   26496 C CA  . GLY A-4 1 130 ? 69.116  -70.346  31.141  1.000 116.86264 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   26497 C C   . GLY A-4 1 130 ? 69.999  -71.520  31.508  1.000 102.99290 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-4 C   1 
+ATOM   26498 O O   . GLY A-4 1 130 ? 69.549  -72.454  32.178  1.000 76.14858  ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-4 O   1 
+ATOM   26499 N N   . ASN A-4 1 131 ? 71.255  -71.491  31.068  1.000 86.85393  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26500 C CA  . ASN A-4 1 131 ? 72.159  -72.599  31.320  1.000 94.81933  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26501 C C   . ASN A-4 1 131 ? 72.691  -72.548  32.750  1.000 93.91064  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26502 O O   . ASN A-4 1 131 ? 72.577  -71.543  33.457  1.000 83.31668  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26503 C CB  . ASN A-4 1 131 ? 73.317  -72.596  30.321  1.000 68.25032  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26504 C CG  . ASN A-4 1 131 ? 74.040  -71.264  30.266  1.000 85.19081  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26505 O OD1 . ASN A-4 1 131 ? 73.422  -70.202  30.362  1.000 127.73748 ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26506 N ND2 . ASN A-4 1 131 ? 75.357  -71.314  30.103  1.000 59.10007  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26507 N N   . ILE A-4 1 132 ? 73.281  -73.662  33.169  1.000 93.45051  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26508 C CA  . ILE A-4 1 132 ? 73.818  -73.825  34.513  1.000 61.71772  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26509 C C   . ILE A-4 1 132 ? 75.335  -73.739  34.436  1.000 67.53912  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26510 O O   . ILE A-4 1 132 ? 75.984  -74.582  33.805  1.000 72.14076  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26511 C CB  . ILE A-4 1 132 ? 73.372  -75.157  35.135  1.000 77.34771  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26512 C CG1 . ILE A-4 1 132 ? 71.860  -75.162  35.365  1.000 61.70567  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26513 C CG2 . ILE A-4 1 132 ? 74.114  -75.413  36.433  1.000 66.03323  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26514 C CD1 . ILE A-4 1 132 ? 71.335  -76.460  35.936  1.000 61.66530  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26515 N N   . ILE A-4 1 133 ? 75.899  -72.721  35.080  1.000 66.53307  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26516 C CA  . ILE A-4 1 133 ? 77.341  -72.514  35.143  1.000 60.70316  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26517 C C   . ILE A-4 1 133 ? 77.796  -72.850  36.556  1.000 69.64418  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26518 O O   . ILE A-4 1 133 ? 77.314  -72.255  37.528  1.000 74.51050  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26519 C CB  . ILE A-4 1 133 ? 77.721  -71.075  34.765  1.000 74.12576  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26520 C CG1 . ILE A-4 1 133 ? 77.183  -70.733  33.372  1.000 68.93399  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26521 C CG2 . ILE A-4 1 133 ? 79.231  -70.883  34.833  1.000 68.57574  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26522 C CD1 . ILE A-4 1 133 ? 77.480  -69.317  32.928  1.000 76.95430  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26523 N N   . LEU A-4 1 134 ? 78.717  -73.802  36.673  1.000 79.73274  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26524 C CA  . LEU A-4 1 134 ? 79.237  -74.237  37.963  1.000 76.21093  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26525 C C   . LEU A-4 1 134 ? 80.593  -73.592  38.212  1.000 74.56648  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26526 O O   . LEU A-4 1 134 ? 81.520  -73.756  37.411  1.000 83.15709  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26527 C CB  . LEU A-4 1 134 ? 79.361  -75.758  38.023  1.000 48.54304  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26528 C CG  . LEU A-4 1 134 ? 78.057  -76.546  38.058  1.000 63.61671  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26529 C CD1 . LEU A-4 1 134 ? 78.364  -78.008  38.312  1.000 77.23089  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26530 C CD2 . LEU A-4 1 134 ? 77.129  -75.989  39.124  1.000 80.16575  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26531 N N   . LYS A-4 1 135 ? 80.708  -72.876  39.325  1.000 78.69284  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26532 C CA  . LYS A-4 1 135 ? 81.957  -72.264  39.745  1.000 73.36508  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26533 C C   . LYS A-4 1 135 ? 82.354  -72.803  41.112  1.000 83.79465  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26534 O O   . LYS A-4 1 135 ? 81.500  -73.178  41.920  1.000 76.04930  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26535 C CB  . LYS A-4 1 135 ? 81.840  -70.736  39.815  1.000 67.23505  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26536 C CG  . LYS A-4 1 135 ? 81.353  -70.077  38.539  1.000 75.03893  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26537 C CD  . LYS A-4 1 135 ? 81.247  -68.570  38.719  1.000 74.80382  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26538 C CE  . LYS A-4 1 135 ? 80.719  -67.895  37.466  1.000 118.80876 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26539 N NZ  . LYS A-4 1 135 ? 80.594  -66.423  37.646  1.000 137.08256 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26540 N N   . TRP A-4 1 136 ? 83.660  -72.840  41.366  1.000 73.76377  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 N   1 
+ATOM   26541 C CA  . TRP A-4 1 136 ? 84.173  -73.193  42.681  1.000 67.12029  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CA  1 
+ATOM   26542 C C   . TRP A-4 1 136 ? 85.432  -72.382  42.954  1.000 74.27987  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 C   1 
+ATOM   26543 O O   . TRP A-4 1 136 ? 85.963  -71.700  42.072  1.000 68.58600  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 O   1 
+ATOM   26544 C CB  . TRP A-4 1 136 ? 84.425  -74.707  42.808  1.000 62.92956  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CB  1 
+ATOM   26545 C CG  . TRP A-4 1 136 ? 85.521  -75.294  41.948  1.000 61.39888  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CG  1 
+ATOM   26546 C CD1 . TRP A-4 1 136 ? 86.427  -74.623  41.174  1.000 65.84294  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CD1 1 
+ATOM   26547 C CD2 . TRP A-4 1 136 ? 85.818  -76.688  41.787  1.000 57.70527  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CD2 1 
+ATOM   26548 N NE1 . TRP A-4 1 136 ? 87.266  -75.511  40.548  1.000 64.84538  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 NE1 1 
+ATOM   26549 C CE2 . TRP A-4 1 136 ? 86.912  -76.785  40.906  1.000 67.84181  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CE2 1 
+ATOM   26550 C CE3 . TRP A-4 1 136 ? 85.261  -77.862  42.303  1.000 68.93008  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CE3 1 
+ATOM   26551 C CZ2 . TRP A-4 1 136 ? 87.461  -78.009  40.529  1.000 82.67128  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CZ2 1 
+ATOM   26552 C CZ3 . TRP A-4 1 136 ? 85.807  -79.076  41.929  1.000 66.75150  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CZ3 1 
+ATOM   26553 C CH2 . TRP A-4 1 136 ? 86.895  -79.140  41.050  1.000 62.74180  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CH2 1 
+ATOM   26554 N N   . GLY A-4 1 137 ? 85.905  -72.453  44.188  1.000 61.70932  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-4 N   1 
+ATOM   26555 C CA  . GLY A-4 1 137 ? 87.090  -71.716  44.575  1.000 86.12317  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   26556 C C   . GLY A-4 1 137 ? 87.141  -71.507  46.069  1.000 78.70029  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-4 C   1 
+ATOM   26557 O O   . GLY A-4 1 137 ? 86.170  -71.732  46.792  1.000 71.21281  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-4 O   1 
+ATOM   26558 N N   . SER A-4 1 138 ? 88.312  -71.061  46.525  1.000 89.41165  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-4 N   1 
+ATOM   26559 C CA  . SER A-4 1 138 ? 88.522  -70.844  47.951  1.000 73.27249  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-4 CA  1 
+ATOM   26560 C C   . SER A-4 1 138 ? 87.892  -69.544  48.434  1.000 64.22433  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-4 C   1 
+ATOM   26561 O O   . SER A-4 1 138 ? 87.456  -69.464  49.588  1.000 77.87815  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-4 O   1 
+ATOM   26562 C CB  . SER A-4 1 138 ? 90.018  -70.850  48.266  1.000 50.74956  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-4 CB  1 
+ATOM   26563 O OG  . SER A-4 1 138 ? 90.242  -70.683  49.653  1.000 104.25357 ? ? ? ? ? ?  128 SER A-4 OG  1 
+ATOM   26564 N N   . GLU A-4 1 139 ? 87.836  -68.527  47.580  1.000 91.70881  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 N   1 
+ATOM   26565 C CA  . GLU A-4 1 139 ? 87.263  -67.234  47.925  1.000 86.71509  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26566 C C   . GLU A-4 1 139 ? 85.937  -67.061  47.198  1.000 85.08081  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 C   1 
+ATOM   26567 O O   . GLU A-4 1 139 ? 85.860  -67.266  45.982  1.000 96.77934  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 O   1 
+ATOM   26568 C CB  . GLU A-4 1 139 ? 88.214  -66.091  47.563  1.000 78.50937  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26569 C CG  . GLU A-4 1 139 ? 89.637  -66.258  48.073  1.000 101.66228 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26570 C CD  . GLU A-4 1 139 ? 90.506  -67.088  47.145  1.000 102.04298 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26571 O OE1 . GLU A-4 1 139 ? 89.953  -67.811  46.289  1.000 126.14279 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26572 O OE2 . GLU A-4 1 139 ? 91.746  -67.011  47.270  1.000 117.15210 ? ? ? ? ? -1 129 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26573 N N   . LEU A-4 1 140 ? 84.902  -66.674  47.946  1.000 92.56419  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26574 C CA  . LEU A-4 1 140 ? 83.572  -66.513  47.372  1.000 78.85084  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26575 C C   . LEU A-4 1 140 ? 83.497  -65.351  46.388  1.000 82.35791  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26576 O O   . LEU A-4 1 140 ? 82.597  -65.329  45.542  1.000 108.20716 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26577 C CB  . LEU A-4 1 140 ? 82.549  -66.330  48.497  1.000 77.07122  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26578 C CG  . LEU A-4 1 140 ? 81.063  -66.232  48.149  1.000 97.77734  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26579 C CD1 . LEU A-4 1 140 ? 80.629  -67.406  47.289  1.000 97.23114  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26580 C CD2 . LEU A-4 1 140 ? 80.230  -66.161  49.420  1.000 51.38458  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26581 N N   . ASP A-4 1 141 ? 84.426  -64.395  46.466  1.000 90.63286  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26582 C CA  . ASP A-4 1 141 ? 84.370  -63.236  45.582  1.000 104.21797 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26583 C C   . ASP A-4 1 141 ? 84.848  -63.565  44.172  1.000 96.47825  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26584 O O   . ASP A-4 1 141 ? 84.249  -63.107  43.192  1.000 110.38091 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26585 C CB  . ASP A-4 1 141 ? 85.194  -62.088  46.167  1.000 119.52881 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26586 C CG  . ASP A-4 1 141 ? 84.431  -61.298  47.212  1.000 140.71421 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26587 O OD1 . ASP A-4 1 141 ? 83.235  -61.591  47.422  1.000 146.85203 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26588 O OD2 . ASP A-4 1 141 ? 85.025  -60.382  47.819  1.000 141.46893 ? ? ? ? ? -1 131 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26589 N N   . ASN A-4 1 142 ? 85.918  -64.349  44.042  1.000 85.86003  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26590 C CA  . ASN A-4 1 142 ? 86.468  -64.637  42.722  1.000 97.56664  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26591 C C   . ASN A-4 1 142 ? 86.377  -66.123  42.389  1.000 92.98812  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26592 O O   . ASN A-4 1 142 ? 87.378  -66.748  42.021  1.000 110.15274 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26593 C CB  . ASN A-4 1 142 ? 87.917  -64.145  42.625  1.000 81.60568  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26594 C CG  . ASN A-4 1 142 ? 88.845  -64.845  43.601  1.000 136.89620 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26595 O OD1 . ASN A-4 1 142 ? 88.395  -65.515  44.529  1.000 158.71941 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26596 N ND2 . ASN A-4 1 142 ? 90.147  -64.693  43.393  1.000 128.14691 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26597 N N   . LEU A-4 1 143 ? 85.181  -66.694  42.506  1.000 69.67891  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26598 C CA  . LEU A-4 1 143 ? 84.977  -68.076  42.095  1.000 76.60780  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26599 C C   . LEU A-4 1 143 ? 85.278  -68.241  40.611  1.000 89.53434  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26600 O O   . LEU A-4 1 143 ? 84.993  -67.357  39.799  1.000 69.15551  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26601 C CB  . LEU A-4 1 143 ? 83.543  -68.510  42.396  1.000 65.46104  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26602 C CG  . LEU A-4 1 143 ? 83.125  -68.522  43.865  1.000 86.21513  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26603 C CD1 . LEU A-4 1 143 ? 81.636  -68.792  43.984  1.000 71.92432  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26604 C CD2 . LEU A-4 1 143 ? 83.923  -69.558  44.641  1.000 66.99384  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26605 N N   . ILE A-4 1 144 ? 85.863  -69.383  40.259  1.000 70.65867  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26606 C CA  . ILE A-4 1 144 ? 86.257  -69.668  38.886  1.000 67.77627  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26607 C C   . ILE A-4 1 144 ? 85.447  -70.849  38.373  1.000 72.55579  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26608 O O   . ILE A-4 1 144 ? 85.033  -71.724  39.141  1.000 70.74701  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26609 C CB  . ILE A-4 1 144 ? 87.773  -69.943  38.766  1.000 56.76990  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26610 C CG1 . ILE A-4 1 144 ? 88.185  -71.129  39.644  1.000 69.17080  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26611 C CG2 . ILE A-4 1 144 ? 88.568  -68.702  39.141  1.000 68.27126  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26612 C CD1 . ILE A-4 1 144 ? 88.443  -72.410  38.872  1.000 58.68764  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26613 N N   . ASP A-4 1 145 ? 85.222  -70.867  37.060  1.000 77.27887  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26614 C CA  . ASP A-4 1 145 ? 84.434  -71.928  36.445  1.000 70.34065  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26615 C C   . ASP A-4 1 145 ? 85.099  -73.282  36.655  1.000 64.78287  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26616 O O   . ASP A-4 1 145 ? 86.307  -73.434  36.450  1.000 65.58361  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26617 C CB  . ASP A-4 1 145 ? 84.255  -71.659  34.950  1.000 66.98321  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26618 C CG  . ASP A-4 1 145 ? 83.384  -70.450  34.673  1.000 76.89788  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26619 O OD1 . ASP A-4 1 145 ? 82.870  -69.851  35.640  1.000 103.22660 ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26620 O OD2 . ASP A-4 1 145 ? 83.214  -70.100  33.486  1.000 84.85636  ? ? ? ? ? -1 135 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26621 N N   . ILE A-4 1 146 ? 84.304  -74.263  37.070  1.000 68.93840  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26622 C CA  . ILE A-4 1 146 ? 84.792  -75.626  37.254  1.000 66.76104  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26623 C C   . ILE A-4 1 146 ? 85.216  -76.166  35.894  1.000 76.21143  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26624 O O   . ILE A-4 1 146 ? 84.406  -76.180  34.955  1.000 60.99949  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26625 C CB  . ILE A-4 1 146 ? 83.728  -76.522  37.906  1.000 70.17114  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26626 C CG1 . ILE A-4 1 146 ? 83.329  -75.964  39.272  1.000 74.60769  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26627 C CG2 . ILE A-4 1 146 ? 84.240  -77.950  38.035  1.000 69.07078  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26628 C CD1 . ILE A-4 1 146 ? 82.317  -76.813  40.000  1.000 80.52979  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26629 N N   . PRO A-4 1 147 ? 86.461  -76.613  35.741  1.000 64.69523  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 N   1 
+ATOM   26630 C CA  . PRO A-4 1 147 ? 86.925  -77.061  34.423  1.000 69.59141  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   26631 C C   . PRO A-4 1 147 ? 86.168  -78.292  33.946  1.000 67.81558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 C   1 
+ATOM   26632 O O   . PRO A-4 1 147 ? 85.873  -79.206  34.720  1.000 77.38558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 O   1 
+ATOM   26633 C CB  . PRO A-4 1 147 ? 88.408  -77.366  34.656  1.000 48.84941  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   26634 C CG  . PRO A-4 1 147 ? 88.506  -77.654  36.121  1.000 62.83959  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   26635 C CD  . PRO A-4 1 147 ? 87.503  -76.748  36.772  1.000 65.39564  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   26636 N N   . GLY A-4 1 148 ? 85.854  -78.304  32.654  1.000 92.08501  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-4 N   1 
+ATOM   26637 C CA  . GLY A-4 1 148 ? 85.157  -79.427  32.060  1.000 90.64060  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   26638 C C   . GLY A-4 1 148 ? 85.470  -79.536  30.584  1.000 79.17709  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-4 C   1 
+ATOM   26639 O O   . GLY A-4 1 148 ? 85.899  -78.572  29.940  1.000 87.07986  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-4 O   1 
+ATOM   26640 N N   . ARG A-4 1 149 ? 85.245  -80.737  30.052  1.000 66.56261  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 N   1 
+ATOM   26641 C CA  . ARG A-4 1 149 ? 85.485  -81.032  28.640  1.000 87.22049  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   26642 C C   . ARG A-4 1 149 ? 84.322  -81.882  28.137  1.000 84.15092  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 C   1 
+ATOM   26643 O O   . ARG A-4 1 149 ? 84.240  -83.076  28.441  1.000 78.70328  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 O   1 
+ATOM   26644 C CB  . ARG A-4 1 149 ? 86.821  -81.738  28.443  1.000 74.63342  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   26645 C CG  . ARG A-4 1 149 ? 87.205  -81.918  26.987  1.000 81.70095  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   26646 C CD  . ARG A-4 1 149 ? 88.644  -82.380  26.845  1.000 75.93897  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   26647 N NE  . ARG A-4 1 149 ? 89.063  -82.423  25.450  1.000 69.00324  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   26648 C CZ  . ARG A-4 1 149 ? 90.294  -82.702  25.046  1.000 101.68103 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   26649 N NH1 . ARG A-4 1 149 ? 91.267  -82.944  25.909  1.000 149.83350 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   26650 N NH2 . ARG A-4 1 149 ? 90.556  -82.743  23.742  1.000 123.49796 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   26651 N N   . GLY A-4 1 150 ? 83.435  -81.270  27.381  1.000 66.61357  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-4 N   1 
+ATOM   26652 C CA  . GLY A-4 1 150 ? 82.287  -81.982  26.828  1.000 75.66669  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   26653 C C   . GLY A-4 1 150 ? 81.098  -81.940  27.779  1.000 72.64703  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-4 C   1 
+ATOM   26654 O O   . GLY A-4 1 150 ? 80.660  -80.862  28.171  1.000 80.89237  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-4 O   1 
+ATOM   26655 N N   . ASN A-4 1 151 ? 80.586  -83.115  28.141  1.000 65.62804  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26656 C CA  . ASN A-4 1 151 ? 79.429  -83.218  29.018  1.000 79.10795  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26657 C C   . ASN A-4 1 151 ? 79.802  -83.483  30.471  1.000 72.94578  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26658 O O   . ASN A-4 1 151 ? 78.906  -83.626  31.308  1.000 89.39868  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26659 C CB  . ASN A-4 1 151 ? 78.488  -84.320  28.522  1.000 79.63324  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26660 C CG  . ASN A-4 1 151 ? 77.951  -84.046  27.134  1.000 93.28535  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26661 O OD1 . ASN A-4 1 151 ? 78.097  -84.864  26.226  1.000 108.84312 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26662 N ND2 . ASN A-4 1 151 ? 77.327  -82.886  26.959  1.000 104.89122 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26663 N N   . ILE A-4 1 152 ? 81.092  -83.550  30.790  1.000 73.87271  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26664 C CA  . ILE A-4 1 152 ? 81.551  -83.817  32.147  1.000 71.95677  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26665 C C   . ILE A-4 1 152 ? 82.491  -82.700  32.577  1.000 82.28370  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26666 O O   . ILE A-4 1 152 ? 83.206  -82.112  31.759  1.000 88.98485  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26667 C CB  . ILE A-4 1 152 ? 82.246  -85.193  32.258  1.000 65.39016  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26668 C CG1 . ILE A-4 1 152 ? 83.480  -85.257  31.353  1.000 74.33909  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26669 C CG2 . ILE A-4 1 152 ? 81.279  -86.309  31.900  1.000 72.15246  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26670 C CD1 . ILE A-4 1 152 ? 84.800  -85.096  32.086  1.000 92.85637  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26671 N N   . ASN A-4 1 153 ? 82.486  -82.408  33.875  1.000 85.58993  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26672 C CA  . ASN A-4 1 153 ? 83.400  -81.435  34.457  1.000 98.34784  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26673 C C   . ASN A-4 1 153 ? 84.101  -82.063  35.657  1.000 79.64536  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26674 O O   . ASN A-4 1 153 ? 83.832  -83.207  36.034  1.000 72.89772  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26675 C CB  . ASN A-4 1 153 ? 82.672  -80.141  34.847  1.000 70.79863  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26676 C CG  . ASN A-4 1 153 ? 81.533  -80.376  35.819  1.000 75.90398  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26677 O OD1 . ASN A-4 1 153 ? 81.359  -81.476  36.342  1.000 93.23728  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26678 N ND2 . ASN A-4 1 153 ? 80.750  -79.334  36.071  1.000 97.15927  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26679 N N   . ALA A-4 1 154 ? 85.008  -81.294  36.265  1.000 72.75040  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-4 N   1 
+ATOM   26680 C CA  . ALA A-4 1 154 ? 85.794  -81.813  37.380  1.000 68.92053  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   26681 C C   . ALA A-4 1 154 ? 84.920  -82.161  38.577  1.000 79.52980  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-4 C   1 
+ATOM   26682 O O   . ALA A-4 1 154 ? 85.268  -83.051  39.361  1.000 74.16475  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-4 O   1 
+ATOM   26683 C CB  . ALA A-4 1 154 ? 86.864  -80.799  37.783  1.000 75.41427  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   26684 N N   . LEU A-4 1 155 ? 83.786  -81.474  38.737  1.000 82.92028  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26685 C CA  . LEU A-4 1 155 ? 82.915  -81.748  39.874  1.000 69.44045  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26686 C C   . LEU A-4 1 155 ? 82.278  -83.128  39.771  1.000 64.53246  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26687 O O   . LEU A-4 1 155 ? 82.043  -83.780  40.795  1.000 68.36664  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26688 C CB  . LEU A-4 1 155 ? 81.842  -80.665  39.986  1.000 71.25784  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26689 C CG  . LEU A-4 1 155 ? 80.998  -80.694  41.261  1.000 76.95204  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26690 C CD1 . LEU A-4 1 155 ? 81.886  -80.578  42.491  1.000 68.57174  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26691 C CD2 . LEU A-4 1 155 ? 79.956  -79.590  41.242  1.000 70.19785  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26692 N N   . ASP A-4 1 156 ? 82.009  -83.597  38.551  1.000 77.97244  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26693 C CA  . ASP A-4 1 156 ? 81.436  -84.927  38.380  1.000 63.44178  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26694 C C   . ASP A-4 1 156 ? 82.416  -86.031  38.753  1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26695 O O   . ASP A-4 1 156 ? 81.990  -87.170  38.970  1.000 72.33857  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26696 C CB  . ASP A-4 1 156 ? 80.957  -85.115  36.939  1.000 93.21942  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26697 C CG  . ASP A-4 1 156 ? 79.858  -84.138  36.556  1.000 114.48036 ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26698 O OD1 . ASP A-4 1 156 ? 79.111  -83.701  37.458  1.000 81.55405  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26699 O OD2 . ASP A-4 1 156 ? 79.740  -83.808  35.356  1.000 101.48658 ? ? ? ? ? -1 146 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26700 N N   . ASN A-4 1 157 ? 83.713  -85.724  38.823  1.000 75.09695  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26701 C CA  . ASN A-4 1 157 ? 84.698  -86.700  39.271  1.000 84.96061  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26702 C C   . ASN A-4 1 157 ? 84.820  -86.750  40.788  1.000 91.15624  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26703 O O   . ASN A-4 1 157 ? 85.353  -87.728  41.322  1.000 99.93676  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26704 C CB  . ASN A-4 1 157 ? 86.068  -86.394  38.658  1.000 95.45361  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26705 C CG  . ASN A-4 1 157 ? 86.097  -86.602  37.155  1.000 94.77123  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26706 O OD1 . ASN A-4 1 157 ? 85.320  -87.385  36.609  1.000 109.90521 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26707 N ND2 . ASN A-4 1 157 ? 87.000  -85.901  36.478  1.000 105.80446 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26708 N N   . VAL A-4 1 158 ? 84.339  -85.726  41.489  1.000 92.25387  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 N   1 
+ATOM   26709 C CA  . VAL A-4 1 158 ? 84.421  -85.679  42.944  1.000 80.35489  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   26710 C C   . VAL A-4 1 158 ? 83.206  -86.352  43.562  1.000 86.39484  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 C   1 
+ATOM   26711 O O   . VAL A-4 1 158 ? 83.337  -87.284  44.363  1.000 86.07921  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 O   1 
+ATOM   26712 C CB  . VAL A-4 1 158 ? 84.538  -84.229  43.444  1.000 69.73121  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   26713 C CG1 . VAL A-4 1 158 ? 84.420  -84.183  44.960  1.000 78.44222  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   26714 C CG2 . VAL A-4 1 158 ? 85.845  -83.616  42.996  1.000 76.57218  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   26715 N N   . PHE A-4 1 159 ? 82.019  -85.880  43.200  1.000 78.10027  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 N   1 
+ATOM   26716 C CA  . PHE A-4 1 159 ? 80.783  -86.310  43.835  1.000 62.41422  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   26717 C C   . PHE A-4 1 159 ? 79.968  -87.183  42.892  1.000 62.70818  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 C   1 
+ATOM   26718 O O   . PHE A-4 1 159 ? 79.836  -86.880  41.702  1.000 99.08062  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 O   1 
+ATOM   26719 C CB  . PHE A-4 1 159 ? 79.944  -85.107  44.273  1.000 59.72665  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   26720 C CG  . PHE A-4 1 159 ? 80.579  -84.281  45.355  1.000 70.24862  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   26721 C CD1 . PHE A-4 1 159 ? 80.721  -84.786  46.637  1.000 88.52270  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   26722 C CD2 . PHE A-4 1 159 ? 81.019  -82.994  45.095  1.000 67.73637  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   26723 C CE1 . PHE A-4 1 159 ? 81.300  -84.026  47.637  1.000 82.59035  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   26724 C CE2 . PHE A-4 1 159 ? 81.598  -82.228  46.092  1.000 72.81777  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   26725 C CZ  . PHE A-4 1 159 ? 81.739  -82.744  47.363  1.000 69.31276  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   26726 N N   . LYS A-4 1 160 ? 79.424  -88.268  43.436  1.000 61.98239  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26727 C CA  . LYS A-4 1 160 ? 78.455  -89.105  42.743  1.000 81.09214  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26728 C C   . LYS A-4 1 160 ? 77.180  -89.120  43.570  1.000 75.67117  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26729 O O   . LYS A-4 1 160 ? 77.191  -89.560  44.725  1.000 79.95007  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26730 C CB  . LYS A-4 1 160 ? 78.982  -90.525  42.539  1.000 79.04802  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26731 C CG  . LYS A-4 1 160 ? 78.043  -91.415  41.743  1.000 86.67218  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26732 C CD  . LYS A-4 1 160 ? 77.805  -90.851  40.349  1.000 134.47692 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26733 C CE  . LYS A-4 1 160 ? 76.994  -91.807  39.485  1.000 131.25231 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26734 N NZ  . LYS A-4 1 160 ? 75.647  -92.092  40.054  1.000 79.87626  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26735 N N   . VAL A-4 1 161 ? 76.091  -88.634  42.988  1.000 78.96101  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 N   1 
+ATOM   26736 C CA  . VAL A-4 1 161 ? 74.816  -88.515  43.683  1.000 67.83351  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   26737 C C   . VAL A-4 1 161 ? 73.972  -89.735  43.351  1.000 60.35572  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 C   1 
+ATOM   26738 O O   . VAL A-4 1 161 ? 73.710  -90.021  42.176  1.000 95.33005  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 O   1 
+ATOM   26739 C CB  . VAL A-4 1 161 ? 74.089  -87.218  43.302  1.000 56.23626  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   26740 C CG1 . VAL A-4 1 161 ? 72.667  -87.235  43.829  1.000 54.97344  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   26741 C CG2 . VAL A-4 1 161 ? 74.839  -86.020  43.845  1.000 60.33600  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   26742 N N   . ILE A-4 1 162 ? 73.555  -90.457  44.384  1.000 66.67574  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26743 C CA  . ILE A-4 1 162 ? 72.638  -91.581  44.246  1.000 65.13878  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26744 C C   . ILE A-4 1 162 ? 71.284  -91.131  44.775  1.000 52.13720  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26745 O O   . ILE A-4 1 162 ? 71.139  -90.844  45.970  1.000 75.13775  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26746 C CB  . ILE A-4 1 162 ? 73.142  -92.824  44.991  1.000 71.96908  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26747 C CG1 . ILE A-4 1 162 ? 74.417  -93.368  44.333  1.000 63.05683  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26748 C CG2 . ILE A-4 1 162 ? 72.063  -93.895  45.032  1.000 51.10207  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26749 C CD1 . ILE A-4 1 162 ? 74.945  -94.638  44.974  1.000 80.28431  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26750 N N   . TYR A-4 1 163 ? 70.301  -91.044  43.887  1.000 67.20677  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 N   1 
+ATOM   26751 C CA  . TYR A-4 1 163 ? 68.944  -90.671  44.256  1.000 63.14774  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26752 C C   . TYR A-4 1 163 ? 68.097  -91.932  44.328  1.000 64.98423  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 C   1 
+ATOM   26753 O O   . TYR A-4 1 163 ? 67.927  -92.626  43.321  1.000 84.10397  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 O   1 
+ATOM   26754 C CB  . TYR A-4 1 163 ? 68.353  -89.676  43.256  1.000 58.73370  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26755 C CG  . TYR A-4 1 163 ? 66.957  -89.217  43.611  1.000 69.21295  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26756 C CD1 . TYR A-4 1 163 ? 66.756  -88.131  44.453  1.000 72.04440  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26757 C CD2 . TYR A-4 1 163 ? 65.838  -89.869  43.106  1.000 79.90052  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26758 C CE1 . TYR A-4 1 163 ? 65.482  -87.708  44.783  1.000 74.75520  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26759 C CE2 . TYR A-4 1 163 ? 64.562  -89.454  43.430  1.000 90.95477  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26760 C CZ  . TYR A-4 1 163 ? 64.389  -88.373  44.268  1.000 99.80813  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26761 O OH  . TYR A-4 1 163 ? 63.118  -87.957  44.592  1.000 103.11853 ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26762 N N   . ILE A-4 1 164 ? 67.575  -92.226  45.513  1.000 91.27241  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26763 C CA  . ILE A-4 1 164 ? 66.748  -93.404  45.739  1.000 81.62808  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26764 C C   . ILE A-4 1 164 ? 65.290  -92.978  45.625  1.000 87.89925  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26765 O O   . ILE A-4 1 164 ? 64.753  -92.312  46.517  1.000 76.61861  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26766 C CB  . ILE A-4 1 164 ? 67.042  -94.048  47.099  1.000 69.42098  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26767 C CG1 . ILE A-4 1 164 ? 68.499  -94.508  47.162  1.000 92.99165  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26768 C CG2 . ILE A-4 1 164 ? 66.106  -95.217  47.347  1.000 80.43164  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26769 C CD1 . ILE A-4 1 164 ? 68.870  -95.188  48.461  1.000 98.68996  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26770 N N   . ASN A-4 1 165 ? 64.654  -93.357  44.521  1.000 104.12783 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26771 C CA  . ASN A-4 1 165 ? 63.242  -93.068  44.331  1.000 93.55053  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26772 C C   . ASN A-4 1 165 ? 62.413  -93.855  45.345  1.000 100.74264 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26773 O O   . ASN A-4 1 165 ? 62.789  -94.971  45.718  1.000 97.19878  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26774 C CB  . ASN A-4 1 165 ? 62.820  -93.433  42.907  1.000 118.21975 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26775 C CG  . ASN A-4 1 165 ? 61.589  -92.677  42.447  1.000 131.08221 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26776 O OD1 . ASN A-4 1 165 ? 61.481  -91.466  42.638  1.000 134.10177 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26777 N ND2 . ASN A-4 1 165 ? 60.652  -93.393  41.837  1.000 147.11971 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26778 N N   . PRO A-4 1 166 ? 61.298  -93.294  45.825  1.000 96.66767  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 N   1 
+ATOM   26779 C CA  . PRO A-4 1 166 ? 60.430  -94.076  46.723  1.000 95.53413  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   26780 C C   . PRO A-4 1 166 ? 59.990  -95.395  46.119  1.000 122.07450 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 C   1 
+ATOM   26781 O O   . PRO A-4 1 166 ? 60.013  -96.429  46.800  1.000 119.29091 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 O   1 
+ATOM   26782 C CB  . PRO A-4 1 166 ? 59.238  -93.137  46.959  1.000 78.17884  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   26783 C CG  . PRO A-4 1 166 ? 59.782  -91.770  46.723  1.000 88.50174  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   26784 C CD  . PRO A-4 1 166 ? 60.817  -91.913  45.648  1.000 86.99684  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   26785 N N   . LEU A-4 1 167 ? 59.585  -95.381  44.852  1.000 116.22421 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26786 C CA  . LEU A-4 1 167 ? 59.197  -96.580  44.121  1.000 117.94069 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26787 C C   . LEU A-4 1 167 ? 60.329  -96.944  43.171  1.000 136.89181 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26788 O O   . LEU A-4 1 167 ? 60.767  -96.110  42.371  1.000 146.42172 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26789 C CB  . LEU A-4 1 167 ? 57.885  -96.362  43.365  1.000 126.62628 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26790 C CG  . LEU A-4 1 167 ? 57.756  -95.143  42.442  1.000 146.44623 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26791 C CD1 . LEU A-4 1 167 ? 57.931  -95.538  40.979  1.000 164.17385 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26792 C CD2 . LEU A-4 1 167 ? 56.430  -94.422  42.654  1.000 133.56886 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26793 N N   . VAL A-4 1 168 ? 60.820  -98.174  43.282  1.000 145.74365 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 N   1 
+ATOM   26794 C CA  . VAL A-4 1 168 ? 61.921  -98.653  42.456  1.000 160.19179 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   26795 C C   . VAL A-4 1 168 ? 61.692  -100.120 42.126  1.000 173.20501 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 C   1 
+ATOM   26796 O O   . VAL A-4 1 168 ? 61.209  -100.893 42.960  1.000 177.18257 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 O   1 
+ATOM   26797 C CB  . VAL A-4 1 168 ? 63.288  -98.458  43.151  1.000 161.10160 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   26798 C CG1 . VAL A-4 1 168 ? 63.748  -97.005  43.048  1.000 142.49650 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   26799 C CG2 . VAL A-4 1 168 ? 63.212  -98.891  44.605  1.000 134.20121 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   26800 N N   . ASP A-4 1 169 ? 62.034  -100.500 40.902  1.000 176.54129 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26801 C CA  . ASP A-4 1 169 ? 62.026  -101.899 40.507  1.000 193.88460 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26802 C C   . ASP A-4 1 169 ? 63.424  -102.468 40.707  1.000 190.92735 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26803 O O   . ASP A-4 1 169 ? 64.407  -101.903 40.215  1.000 182.98406 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26804 C CB  . ASP A-4 1 169 ? 61.572  -102.053 39.055  1.000 205.84275 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26805 C CG  . ASP A-4 1 169 ? 61.616  -103.495 38.576  1.000 210.66188 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26806 O OD1 . ASP A-4 1 169 ? 62.726  -104.015 38.336  1.000 212.30969 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26807 O OD2 . ASP A-4 1 169 ? 60.539  -104.112 38.446  1.000 206.92127 ? ? ? ? ? -1 159 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26808 N N   . LEU A-4 1 170 ? 63.509  -103.579 41.440  1.000 191.86588 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26809 C CA  . LEU A-4 1 170 ? 64.813  -104.140 41.773  1.000 194.98850 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26810 C C   . LEU A-4 1 170 ? 65.479  -104.766 40.553  1.000 203.36508 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26811 O O   . LEU A-4 1 170 ? 66.700  -104.664 40.388  1.000 209.28203 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26812 C CB  . LEU A-4 1 170 ? 64.671  -105.166 42.898  1.000 183.98033 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26813 C CG  . LEU A-4 1 170 ? 65.960  -105.709 43.519  1.000 169.73154 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26814 C CD1 . LEU A-4 1 170 ? 65.742  -106.004 44.981  1.000 166.91910 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26815 C CD2 . LEU A-4 1 170 ? 66.427  -106.963 42.812  1.000 170.77321 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26816 N N   . ASP A-4 1 171 ? 64.697  -105.425 39.695  1.000 212.87626 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26817 C CA  . ASP A-4 1 171 ? 65.275  -106.090 38.532  1.000 217.96845 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26818 C C   . ASP A-4 1 171 ? 65.883  -105.094 37.552  1.000 212.18180 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26819 O O   . ASP A-4 1 171 ? 66.870  -105.415 36.880  1.000 203.59544 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26820 C CB  . ASP A-4 1 171 ? 64.214  -106.942 37.835  1.000 217.34359 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26821 C CG  . ASP A-4 1 171 ? 63.865  -108.193 38.617  1.000 219.76048 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26822 O OD1 . ASP A-4 1 171 ? 64.788  -108.965 38.948  1.000 217.88477 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26823 O OD2 . ASP A-4 1 171 ? 62.668  -108.402 38.906  1.000 225.02009 ? ? ? ? ? -1 161 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26824 N N   . LYS A-4 1 172 ? 65.320  -103.889 37.460  1.000 211.50453 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26825 C CA  . LYS A-4 1 172 ? 65.845  -102.898 36.526  1.000 203.84289 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26826 C C   . LYS A-4 1 172 ? 67.159  -102.310 37.027  1.000 199.47307 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26827 O O   . LYS A-4 1 172 ? 68.120  -102.171 36.260  1.000 193.33345 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26828 C CB  . LYS A-4 1 172 ? 64.810  -101.797 36.292  1.000 188.72371 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26829 C CG  . LYS A-4 1 172 ? 63.563  -102.275 35.566  1.000 186.04278 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26830 C CD  . LYS A-4 1 172 ? 62.613  -101.126 35.277  1.000 188.89919 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26831 C CE  . LYS A-4 1 172 ? 61.395  -101.604 34.503  1.000 193.62658 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26832 N NZ  . LYS A-4 1 172 ? 60.456  -100.487 34.206  1.000 193.38009 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26833 N N   . LEU A-4 1 173 ? 67.222  -101.956 38.314  1.000 205.19356 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26834 C CA  . LEU A-4 1 173 ? 68.467  -101.434 38.868  1.000 216.05671 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26835 C C   . LEU A-4 1 173 ? 69.545  -102.508 38.924  1.000 218.68027 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26836 O O   . LEU A-4 1 173 ? 70.736  -102.195 38.821  1.000 214.70155 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26837 C CB  . LEU A-4 1 173 ? 68.222  -100.836 40.257  1.000 208.50296 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26838 C CG  . LEU A-4 1 173 ? 67.695  -101.720 41.394  1.000 195.89909 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26839 C CD1 . LEU A-4 1 173 ? 68.830  -102.365 42.183  1.000 188.08529 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26840 C CD2 . LEU A-4 1 173 ? 66.791  -100.918 42.318  1.000 185.43865 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26841 N N   . PHE A-4 1 174 ? 69.149  -103.774 39.087  1.000 221.17727 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 N   1 
+ATOM   26842 C CA  . PHE A-4 1 174 ? 70.119  -104.863 39.064  1.000 219.55191 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   26843 C C   . PHE A-4 1 174 ? 70.760  -105.014 37.691  1.000 219.29045 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 C   1 
+ATOM   26844 O O   . PHE A-4 1 174 ? 71.931  -105.398 37.595  1.000 222.12603 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 O   1 
+ATOM   26845 C CB  . PHE A-4 1 174 ? 69.449  -106.170 39.489  1.000 214.06159 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   26846 C CG  . PHE A-4 1 174 ? 70.306  -107.386 39.285  1.000 213.89494 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   26847 C CD1 . PHE A-4 1 174 ? 71.269  -107.736 40.216  1.000 207.48597 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   26848 C CD2 . PHE A-4 1 174 ? 70.145  -108.182 38.163  1.000 221.97824 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   26849 C CE1 . PHE A-4 1 174 ? 72.059  -108.855 40.030  1.000 220.63356 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   26850 C CE2 . PHE A-4 1 174 ? 70.931  -109.298 37.971  1.000 226.47595 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   26851 C CZ  . PHE A-4 1 174 ? 71.889  -109.637 38.906  1.000 228.59460 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   26852 N N   . ALA A-4 1 175 ? 70.014  -104.723 36.623  1.000 209.68361 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-4 N   1 
+ATOM   26853 C CA  . ALA A-4 1 175 ? 70.587  -104.794 35.284  1.000 205.94634 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   26854 C C   . ALA A-4 1 175 ? 71.656  -103.730 35.076  1.000 200.27294 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-4 C   1 
+ATOM   26855 O O   . ALA A-4 1 175 ? 72.531  -103.892 34.217  1.000 190.55285 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-4 O   1 
+ATOM   26856 C CB  . ALA A-4 1 175 ? 69.487  -104.657 34.231  1.000 201.48912 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   26857 N N   . GLN A-4 1 176 ? 71.603  -102.641 35.843  1.000 206.99084 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 N   1 
+ATOM   26858 C CA  . GLN A-4 1 176 ? 72.629  -101.611 35.735  1.000 202.61599 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   26859 C C   . GLN A-4 1 176 ? 73.905  -102.006 36.466  1.000 204.26426 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 C   1 
+ATOM   26860 O O   . GLN A-4 1 176 ? 75.000  -101.602 36.057  1.000 195.21565 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 O   1 
+ATOM   26861 C CB  . GLN A-4 1 176 ? 72.108  -100.284 36.288  1.000 202.61915 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   26862 C CG  . GLN A-4 1 176 ? 70.703  -99.911  35.838  1.000 205.15098 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   26863 C CD  . GLN A-4 1 176 ? 70.223  -98.616  36.466  1.000 208.89142 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   26864 O OE1 . GLN A-4 1 176 ? 71.020  -97.730  36.775  1.000 203.80176 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   26865 N NE2 . GLN A-4 1 176 ? 68.914  -98.505  36.668  1.000 205.21436 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   26866 N N   . ASN A-4 1 177 ? 73.787  -102.796 37.532  1.000 217.37890 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26867 C CA  . ASN A-4 1 177 ? 74.925  -103.142 38.371  1.000 226.95050 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26868 C C   . ASN A-4 1 177 ? 75.509  -104.513 38.066  1.000 219.10047 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26869 O O   . ASN A-4 1 177 ? 76.539  -104.869 38.647  1.000 211.05324 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26870 C CB  . ASN A-4 1 177 ? 74.520  -103.080 39.848  1.000 221.81975 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26871 C CG  . ASN A-4 1 177 ? 73.651  -101.882 40.155  1.000 218.72746 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26872 O OD1 . ASN A-4 1 177 ? 74.111  -100.741 40.115  1.000 217.80400 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26873 N ND2 . ASN A-4 1 177 ? 72.384  -102.132 40.461  1.000 228.51018 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26874 N N   . LYS A-4 1 178 ? 74.884  -105.287 37.178  1.000 213.88457 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26875 C CA  . LYS A-4 1 178 ? 75.367  -106.638 36.917  1.000 208.99883 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26876 C C   . LYS A-4 1 178 ? 76.725  -106.634 36.230  1.000 199.63788 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26877 O O   . LYS A-4 1 178 ? 77.549  -107.518 36.491  1.000 190.42328 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26878 C CB  . LYS A-4 1 178 ? 74.344  -107.403 36.075  1.000 203.82405 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26879 C CG  . LYS A-4 1 178 ? 73.986  -106.721 34.762  1.000 200.06712 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26880 C CD  . LYS A-4 1 178 ? 72.956  -107.513 33.974  1.000 199.75523 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26881 C CE  . LYS A-4 1 178 ? 72.583  -106.788 32.691  1.000 202.64347 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26882 N NZ  . LYS A-4 1 178 ? 71.578  -107.528 31.879  1.000 208.94577 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26883 N N   . LYS A-4 1 179 ? 76.986  -105.641 35.377  1.000 199.80458 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26884 C CA  . LYS A-4 1 179 ? 78.161  -105.693 34.515  1.000 199.89831 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26885 C C   . LYS A-4 1 179 ? 79.454  -105.624 35.317  1.000 208.53850 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26886 O O   . LYS A-4 1 179 ? 80.394  -106.382 35.053  1.000 201.38416 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26887 C CB  . LYS A-4 1 179 ? 78.101  -104.563 33.491  1.000 186.25558 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26888 C CG  . LYS A-4 1 179 ? 77.097  -104.793 32.373  1.000 188.19336 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26889 C CD  . LYS A-4 1 179 ? 77.612  -105.826 31.383  1.000 193.95234 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26890 C CE  . LYS A-4 1 179 ? 76.577  -106.143 30.314  1.000 191.19271 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26891 N NZ  . LYS A-4 1 179 ? 75.375  -106.809 30.886  1.000 191.30806 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26892 N N   . TYR A-4 1 180 ? 79.524  -104.730 36.301  1.000 211.00047 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 N   1 
+ATOM   26893 C CA  . TYR A-4 1 180 ? 80.777  -104.496 37.004  1.000 210.52597 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26894 C C   . TYR A-4 1 180 ? 80.963  -105.402 38.212  1.000 213.63456 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 C   1 
+ATOM   26895 O O   . TYR A-4 1 180 ? 82.105  -105.664 38.605  1.000 223.04730 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 O   1 
+ATOM   26896 C CB  . TYR A-4 1 180 ? 80.863  -103.033 37.440  1.000 204.72077 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26897 C CG  . TYR A-4 1 180 ? 82.271  -102.565 37.748  1.000 202.04702 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26898 C CD1 . TYR A-4 1 180 ? 82.792  -102.660 39.033  1.000 182.25145 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26899 C CD2 . TYR A-4 1 180 ? 83.077  -102.021 36.752  1.000 191.68858 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26900 C CE1 . TYR A-4 1 180 ? 84.073  -102.230 39.316  1.000 184.81663 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26901 C CE2 . TYR A-4 1 180 ? 84.358  -101.589 37.028  1.000 174.66311 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26902 C CZ  . TYR A-4 1 180 ? 84.850  -101.696 38.309  1.000 189.52199 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26903 O OH  . TYR A-4 1 180 ? 86.127  -101.265 38.581  1.000 190.28800 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26904 N N   . ILE A-4 1 181 ? 79.878  -105.886 38.808  1.000 205.30352 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26905 C CA  . ILE A-4 1 181 ? 79.974  -106.743 39.984  1.000 212.88296 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26906 C C   . ILE A-4 1 181 ? 80.739  -108.022 39.672  1.000 218.19012 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26907 O O   . ILE A-4 1 181 ? 81.735  -108.332 40.326  1.000 233.34438 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26908 C CB  . ILE A-4 1 181 ? 78.583  -107.073 40.538  1.000 215.14625 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26909 C CG1 . ILE A-4 1 181 ? 78.002  -105.858 41.260  1.000 213.05611 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26910 C CG2 . ILE A-4 1 181 ? 78.656  -108.270 41.472  1.000 211.23249 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26911 C CD1 . ILE A-4 1 181 ? 76.613  -106.084 41.796  1.000 199.30396 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26912 N N   . ASP A-4 1 191 ? 85.914  -121.178 37.754  1.000 198.22442 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26913 C CA  . ASP A-4 1 191 ? 85.787  -119.796 37.308  1.000 210.84561 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26914 C C   . ASP A-4 1 191 ? 85.742  -119.721 35.785  1.000 215.94710 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26915 O O   . ASP A-4 1 191 ? 84.682  -119.879 35.179  1.000 209.28801 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26916 C CB  . ASP A-4 1 191 ? 86.943  -118.950 37.846  1.000 212.74255 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26917 C CG  . ASP A-4 1 191 ? 86.724  -117.463 37.638  1.000 217.29633 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26918 O OD1 . ASP A-4 1 191 ? 85.891  -117.093 36.784  1.000 224.38958 ? ? ? ? ? -1 181 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26919 O OD2 . ASP A-4 1 191 ? 87.390  -116.662 38.328  1.000 209.80625 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26920 N N   . GLU A-4 1 192 ? 86.902  -119.479 35.171  1.000 226.82433 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 N   1 
+ATOM   26921 C CA  . GLU A-4 1 192 ? 86.968  -119.399 33.715  1.000 225.66371 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26922 C C   . GLU A-4 1 192 ? 86.749  -120.767 33.082  1.000 224.45009 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 C   1 
+ATOM   26923 O O   . GLU A-4 1 192 ? 85.986  -120.902 32.118  1.000 218.26414 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 O   1 
+ATOM   26924 C CB  . GLU A-4 1 192 ? 88.311  -118.810 33.277  1.000 218.53712 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26925 C CG  . GLU A-4 1 192 ? 88.586  -117.403 33.792  1.000 212.76111 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26926 C CD  . GLU A-4 1 192 ? 89.105  -117.388 35.218  1.000 208.51128 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26927 O OE1 . GLU A-4 1 192 ? 89.457  -118.470 35.735  1.000 208.80682 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26928 O OE2 . GLU A-4 1 192 ? 89.159  -116.297 35.822  1.000 205.48588 ? ? ? ? ? -1 182 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26929 N N   . GLY A-4 1 193 ? 87.416  -121.797 33.611  1.000 231.89727 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-4 N   1 
+ATOM   26930 C CA  . GLY A-4 1 193 ? 87.163  -123.148 33.141  1.000 233.64373 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   26931 C C   . GLY A-4 1 193 ? 85.744  -123.603 33.410  1.000 235.00922 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-4 C   1 
+ATOM   26932 O O   . GLY A-4 1 193 ? 85.206  -124.441 32.680  1.000 241.79368 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-4 O   1 
+ATOM   26933 N N   . ILE A-4 1 194 ? 85.119  -123.064 34.457  1.000 232.50887 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26934 C CA  . ILE A-4 1 194 ? 83.708  -123.332 34.706  1.000 230.49332 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26935 C C   . ILE A-4 1 194 ? 82.837  -122.541 33.737  1.000 225.48703 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26936 O O   . ILE A-4 1 194 ? 81.863  -123.068 33.189  1.000 215.82652 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26937 C CB  . ILE A-4 1 194 ? 83.358  -123.024 36.176  1.000 219.68781 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26938 C CG1 . ILE A-4 1 194 ? 83.670  -124.226 37.076  1.000 207.96786 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26939 C CG2 . ILE A-4 1 194 ? 81.897  -122.615 36.316  1.000 213.86091 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26940 C CD1 . ILE A-4 1 194 ? 85.146  -124.455 37.337  1.000 196.70283 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26941 N N   . LEU A-4 1 195 ? 83.183  -121.272 33.500  1.000 223.05423 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26942 C CA  . LEU A-4 1 195 ? 82.419  -120.451 32.565  1.000 216.53715 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26943 C C   . LEU A-4 1 195 ? 82.493  -121.001 31.147  1.000 219.50900 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26944 O O   . LEU A-4 1 195 ? 81.538  -120.855 30.375  1.000 211.31526 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26945 C CB  . LEU A-4 1 195 ? 82.924  -119.006 32.610  1.000 200.99266 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26946 C CG  . LEU A-4 1 195 ? 82.180  -117.920 31.826  1.000 193.40314 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26947 C CD1 . LEU A-4 1 195 ? 82.264  -116.600 32.573  1.000 166.09530 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26948 C CD2 . LEU A-4 1 195 ? 82.741  -117.759 30.419  1.000 192.11925 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26949 N N   . ASN A-4 1 196 ? 83.613  -121.631 30.786  1.000 225.75103 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26950 C CA  . ASN A-4 1 196 ? 83.747  -122.184 29.442  1.000 227.43340 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26951 C C   . ASN A-4 1 196 ? 82.803  -123.362 29.234  1.000 229.53124 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26952 O O   . ASN A-4 1 196 ? 82.278  -123.556 28.131  1.000 227.48097 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26953 C CB  . ASN A-4 1 196 ? 85.196  -122.601 29.190  1.000 228.09359 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26954 C CG  . ASN A-4 1 196 ? 85.727  -122.096 27.861  1.000 217.55440 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26955 O OD1 . ASN A-4 1 196 ? 84.979  -121.955 26.894  1.000 214.76550 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26956 N ND2 . ASN A-4 1 196 ? 87.024  -121.818 27.810  1.000 210.91504 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26957 N N   . ASN A-4 1 197 ? 82.573  -124.158 30.281  1.000 229.85177 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26958 C CA  . ASN A-4 1 197 ? 81.632  -125.269 30.168  1.000 233.86946 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26959 C C   . ASN A-4 1 197 ? 80.197  -124.763 30.090  1.000 228.38483 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26960 O O   . ASN A-4 1 197 ? 79.365  -125.344 29.384  1.000 216.14721 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26961 C CB  . ASN A-4 1 197 ? 81.808  -126.228 31.346  1.000 221.89159 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26962 C CG  . ASN A-4 1 197 ? 81.319  -127.633 31.037  1.000 216.49342 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26963 O OD1 . ASN A-4 1 197 ? 80.392  -127.824 30.250  1.000 224.15092 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26964 N ND2 . ASN A-4 1 197 ? 81.946  -128.626 31.658  1.000 195.26655 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26965 N N   . ILE A-4 1 198 ? 79.888  -123.680 30.808  1.000 227.23958 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26966 C CA  . ILE A-4 1 198 ? 78.565  -123.072 30.702  1.000 222.91327 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26967 C C   . ILE A-4 1 198 ? 78.367  -122.462 29.321  1.000 212.58670 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26968 O O   . ILE A-4 1 198 ? 77.252  -122.469 28.784  1.000 205.04893 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26969 C CB  . ILE A-4 1 198 ? 78.368  -122.021 31.810  1.000 225.41620 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26970 C CG1 . ILE A-4 1 198 ? 78.732  -122.601 33.176  1.000 207.93151 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26971 C CG2 . ILE A-4 1 198 ? 76.933  -121.517 31.824  1.000 218.06725 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26972 C CD1 . ILE A-4 1 198 ? 78.744  -121.573 34.287  1.000 189.28754 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26973 N N   . LYS A-4 1 199 ? 79.436  -121.935 28.721  1.000 212.73417 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26974 C CA  . LYS A-4 1 199 ? 79.321  -121.289 27.417  1.000 202.74990 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26975 C C   . LYS A-4 1 199 ? 79.063  -122.311 26.316  1.000 202.63861 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26976 O O   . LYS A-4 1 199 ? 78.161  -122.131 25.488  1.000 200.27012 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26977 C CB  . LYS A-4 1 199 ? 80.587  -120.486 27.121  1.000 186.61987 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26978 C CG  . LYS A-4 1 199 ? 80.574  -119.778 25.779  1.000 175.44155 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26979 C CD  . LYS A-4 1 199 ? 81.933  -119.175 25.470  1.000 180.92822 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26980 C CE  . LYS A-4 1 199 ? 81.903  -118.388 24.172  1.000 155.89669 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26981 N NZ  . LYS A-4 1 199 ? 80.975  -117.227 24.258  1.000 156.06611 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26982 N N   . SER A-4 1 200 ? 79.854  -123.386 26.283  1.000 208.18798 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-4 N   1 
+ATOM   26983 C CA  . SER A-4 1 200 ? 79.643  -124.433 25.288  1.000 211.89543 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-4 CA  1 
+ATOM   26984 C C   . SER A-4 1 200 ? 78.285  -125.097 25.474  1.000 212.67718 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-4 C   1 
+ATOM   26985 O O   . SER A-4 1 200 ? 77.601  -125.421 24.496  1.000 209.54740 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-4 O   1 
+ATOM   26986 C CB  . SER A-4 1 200 ? 80.762  -125.470 25.374  1.000 211.68748 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-4 CB  1 
+ATOM   26987 O OG  . SER A-4 1 200 ? 82.035  -124.847 25.393  1.000 214.15117 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-4 OG  1 
+ATOM   26988 N N   . LEU A-4 1 201 ? 77.883  -125.310 26.729  1.000 209.38452 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26989 C CA  . LEU A-4 1 201 ? 76.565  -125.866 27.010  1.000 204.65024 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26990 C C   . LEU A-4 1 201 ? 75.455  -124.928 26.552  1.000 203.97624 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26991 O O   . LEU A-4 1 201 ? 74.373  -125.386 26.169  1.000 196.12736 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26992 C CB  . LEU A-4 1 201 ? 76.451  -126.165 28.506  1.000 194.23182 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26993 C CG  . LEU A-4 1 201 ? 75.119  -126.569 29.133  1.000 183.35423 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26994 C CD1 . LEU A-4 1 201 ? 75.370  -127.495 30.305  1.000 174.76754 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26995 C CD2 . LEU A-4 1 201 ? 74.350  -125.347 29.597  1.000 177.84365 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26996 N N   . THR A-4 1 202 ? 75.701  -123.616 26.593  1.000 206.57558 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 N   1 
+ATOM   26997 C CA  . THR A-4 1 202 ? 74.714  -122.662 26.099  1.000 193.83969 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 CA  1 
+ATOM   26998 C C   . THR A-4 1 202 ? 74.483  -122.842 24.604  1.000 189.20585 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 C   1 
+ATOM   26999 O O   . THR A-4 1 202 ? 73.345  -122.754 24.126  1.000 179.85360 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 O   1 
+ATOM   27000 C CB  . THR A-4 1 202 ? 75.167  -121.234 26.408  1.000 187.30445 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 CB  1 
+ATOM   27001 O OG1 . THR A-4 1 202 ? 75.277  -121.061 27.826  1.000 192.82834 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   27002 C CG2 . THR A-4 1 202 ? 74.176  -120.227 25.859  1.000 181.08257 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   27003 N N   . ASP A-4 1 203 ? 75.553  -123.101 23.849  1.000 195.20713 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 N   1 
+ATOM   27004 C CA  . ASP A-4 1 203 ? 75.405  -123.408 22.432  1.000 194.97875 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   27005 C C   . ASP A-4 1 203 ? 74.762  -124.772 22.225  1.000 198.81054 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 C   1 
+ATOM   27006 O O   . ASP A-4 1 203 ? 74.124  -125.007 21.192  1.000 200.56143 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 O   1 
+ATOM   27007 C CB  . ASP A-4 1 203 ? 76.766  -123.354 21.740  1.000 193.44633 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   27008 C CG  . ASP A-4 1 203 ? 77.585  -122.148 22.159  1.000 194.10884 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   27009 O OD1 . ASP A-4 1 203 ? 76.995  -121.064 22.351  1.000 192.86379 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   27010 O OD2 . ASP A-4 1 203 ? 78.818  -122.287 22.302  1.000 201.22904 ? ? ? ? ? -1 193 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   27011 N N   . GLN A-4 1 204 ? 74.921  -125.681 23.191  1.000 198.62175 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27012 C CA  . GLN A-4 1 204 ? 74.276  -126.987 23.104  1.000 203.11581 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27013 C C   . GLN A-4 1 204 ? 72.759  -126.860 23.161  1.000 202.75959 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27014 O O   . GLN A-4 1 204 ? 72.042  -127.745 22.677  1.000 204.26916 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27015 C CB  . GLN A-4 1 204 ? 74.788  -127.893 24.226  1.000 201.72392 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27016 C CG  . GLN A-4 1 204 ? 74.349  -129.346 24.131  1.000 197.22897 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27017 C CD  . GLN A-4 1 204 ? 74.919  -130.194 25.252  1.000 189.66183 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27018 O OE1 . GLN A-4 1 204 ? 75.699  -129.713 26.074  1.000 179.77384 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27019 N NE2 . GLN A-4 1 204 ? 74.527  -131.463 25.292  1.000 187.02824 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27020 N N   . VAL A-4 1 205 ? 72.253  -125.771 23.745  1.000 198.56978 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 N   1 
+ATOM   27021 C CA  . VAL A-4 1 205 ? 70.814  -125.522 23.751  1.000 193.24910 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   27022 C C   . VAL A-4 1 205 ? 70.304  -125.336 22.329  1.000 183.76420 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 C   1 
+ATOM   27023 O O   . VAL A-4 1 205 ? 69.340  -125.983 21.903  1.000 181.62730 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 O   1 
+ATOM   27024 C CB  . VAL A-4 1 205 ? 70.483  -124.294 24.618  1.000 179.41325 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   27025 C CG1 . VAL A-4 1 205 ? 68.980  -124.052 24.644  1.000 175.55932 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   27026 C CG2 . VAL A-4 1 205 ? 71.032  -124.458 26.022  1.000 168.17802 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   27027 N N   . ASN A-4 1 206 ? 70.955  -124.448 21.573  1.000 182.91438 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 N   1 
+ATOM   27028 C CA  . ASN A-4 1 206 ? 70.453  -124.068 20.257  1.000 193.35142 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   27029 C C   . ASN A-4 1 206 ? 70.466  -125.244 19.289  1.000 199.30537 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 C   1 
+ATOM   27030 O O   . ASN A-4 1 206 ? 69.574  -125.368 18.442  1.000 195.44894 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 O   1 
+ATOM   27031 C CB  . ASN A-4 1 206 ? 71.280  -122.907 19.708  1.000 193.23902 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   27032 C CG  . ASN A-4 1 206 ? 71.258  -121.698 20.621  1.000 182.31144 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   27033 O OD1 . ASN A-4 1 206 ? 70.194  -121.253 21.051  1.000 164.55711 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   27034 N ND2 . ASN A-4 1 206 ? 72.435  -121.167 20.932  1.000 177.62431 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   27035 N N   . GLN A-4 1 207 ? 71.469  -126.118 19.395  1.000 200.16742 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27036 C CA  . GLN A-4 1 207 ? 71.518  -127.281 18.515  1.000 202.90834 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27037 C C   . GLN A-4 1 207 ? 70.364  -128.235 18.802  1.000 204.54750 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27038 O O   . GLN A-4 1 207 ? 69.829  -128.866 17.882  1.000 197.52176 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27039 C CB  . GLN A-4 1 207 ? 72.859  -128.000 18.663  1.000 202.00502 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27040 C CG  . GLN A-4 1 207 ? 73.088  -129.104 17.640  1.000 196.91232 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27041 C CD  . GLN A-4 1 207 ? 73.225  -128.571 16.226  1.000 193.35815 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27042 O OE1 . GLN A-4 1 207 ? 73.982  -127.634 15.974  1.000 195.98997 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27043 N NE2 . GLN A-4 1 207 ? 72.486  -129.165 15.295  1.000 179.17577 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27044 N N   . GLN A-4 1 208 ? 69.964  -128.347 20.071  1.000 209.32481 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27045 C CA  . GLN A-4 1 208 ? 68.869  -129.239 20.436  1.000 210.55477 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27046 C C   . GLN A-4 1 208 ? 67.507  -128.606 20.193  1.000 207.90263 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27047 O O   . GLN A-4 1 208 ? 66.523  -129.326 19.993  1.000 208.62401 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27048 C CB  . GLN A-4 1 208 ? 68.998  -129.661 21.900  1.000 206.01833 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27049 C CG  . GLN A-4 1 208 ? 70.085  -130.684 22.159  1.000 203.09779 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27050 C CD  . GLN A-4 1 208 ? 69.711  -132.067 21.667  1.000 214.11478 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27051 O OE1 . GLN A-4 1 208 ? 68.542  -132.355 21.404  1.000 216.27051 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27052 N NE2 . GLN A-4 1 208 ? 70.707  -132.936 21.543  1.000 220.82426 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27053 N N   . ILE A-4 1 209 ? 67.428  -127.275 20.214  1.000 204.42190 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27054 C CA  . ILE A-4 1 209 ? 66.169  -126.609 19.901  1.000 197.48715 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27055 C C   . ILE A-4 1 209 ? 65.776  -126.846 18.450  1.000 196.43747 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27056 O O   . ILE A-4 1 209 ? 64.612  -127.148 18.162  1.000 199.59963 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27057 C CB  . ILE A-4 1 209 ? 66.246  -125.107 20.219  1.000 191.61660 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27058 C CG1 . ILE A-4 1 209 ? 66.371  -124.897 21.723  1.000 179.89424 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27059 C CG2 . ILE A-4 1 209 ? 65.030  -124.387 19.675  1.000 185.82200 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27060 C CD1 . ILE A-4 1 209 ? 66.381  -123.454 22.145  1.000 163.94463 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27061 N N   . GLY A-4 1 210 ? 66.728  -126.696 17.521  1.000 193.93081 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-4 N   1 
+ATOM   27062 C CA  . GLY A-4 1 210 ? 66.408  -126.864 16.120  1.000 195.10158 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   27063 C C   . GLY A-4 1 210 ? 66.079  -128.289 15.761  1.000 211.19999 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-4 C   1 
+ATOM   27064 O O   . GLY A-4 1 210 ? 65.376  -128.533 14.775  1.000 213.65634 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-4 O   1 
+ATOM   27065 N N   . GLU A-4 1 211 ? 66.564  -129.235 16.556  1.000 212.04601 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27066 C CA  . GLU A-4 1 211 ? 66.340  -130.624 16.306  1.000 213.00285 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27067 C C   . GLU A-4 1 211 ? 64.886  -130.937 16.620  1.000 208.75860 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27068 O O   . GLU A-4 1 211 ? 64.351  -131.951 16.160  1.000 216.36637 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27069 C CB  . GLU A-4 1 211 ? 67.286  -131.482 17.132  1.000 211.23931 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27070 C CG  . GLU A-4 1 211 ? 68.697  -131.625 16.554  1.000 201.12330 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27071 C CD  . GLU A-4 1 211 ? 68.801  -132.699 15.477  1.000 197.94937 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27072 O OE1 . GLU A-4 1 211 ? 67.812  -132.920 14.745  1.000 194.43857 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27073 O OE2 . GLU A-4 1 211 ? 69.873  -133.332 15.370  1.000 195.07728 ? ? ? ? ? -1 201 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27074 N N   . LYS A-4 1 216 ? 61.290  -127.602 14.063  1.000 210.80277 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27075 C CA  . LYS A-4 1 216 ? 61.936  -127.925 12.797  1.000 215.62998 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27076 C C   . LYS A-4 1 216 ? 60.959  -127.722 11.645  1.000 221.95247 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27077 O O   . LYS A-4 1 216 ? 61.360  -127.430 10.518  1.000 228.94122 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27078 C CB  . LYS A-4 1 216 ? 62.461  -129.364 12.813  1.000 210.58717 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27079 C CG  . LYS A-4 1 216 ? 63.765  -129.560 12.058  1.000 215.02195 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27080 C CD  . LYS A-4 1 216 ? 64.411  -130.890 12.419  1.000 215.31034 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27081 C CE  . LYS A-4 1 216 ? 65.829  -130.984 11.878  1.000 212.04427 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27082 N NZ  . LYS A-4 1 216 ? 66.517  -132.220 12.347  1.000 195.88733 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27083 N N   . GLY A-4 1 217 ? 59.668  -127.882 11.941  1.000 219.50918 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-4 N   1 
+ATOM   27084 C CA  . GLY A-4 1 217 ? 58.653  -127.669 10.927  1.000 212.85215 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   27085 C C   . GLY A-4 1 217 ? 58.320  -126.213 10.698  1.000 212.16669 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-4 C   1 
+ATOM   27086 O O   . GLY A-4 1 217 ? 57.827  -125.852 9.626   1.000 213.89103 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-4 O   1 
+ATOM   27087 N N   . PHE A-4 1 218 ? 58.582  -125.358 11.686  1.000 202.45252 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 N   1 
+ATOM   27088 C CA  . PHE A-4 1 218 ? 58.273  -123.940 11.541  1.000 195.62449 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   27089 C C   . PHE A-4 1 218 ? 59.376  -123.184 10.816  1.000 205.76847 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 C   1 
+ATOM   27090 O O   . PHE A-4 1 218 ? 59.087  -122.230 10.086  1.000 201.25758 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 O   1 
+ATOM   27091 C CB  . PHE A-4 1 218 ? 58.018  -123.316 12.913  1.000 178.10644 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   27092 C CG  . PHE A-4 1 218 ? 57.856  -121.823 12.881  1.000 183.01831 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   27093 C CD1 . PHE A-4 1 218 ? 56.862  -121.238 12.115  1.000 183.24643 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   27094 C CD2 . PHE A-4 1 218 ? 58.694  -121.006 13.622  1.000 175.01349 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   27095 C CE1 . PHE A-4 1 218 ? 56.711  -119.864 12.082  1.000 181.42546 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   27096 C CE2 . PHE A-4 1 218 ? 58.547  -119.634 13.595  1.000 165.06296 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   27097 C CZ  . PHE A-4 1 218 ? 57.554  -119.061 12.824  1.000 171.65958 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   27098 N N   . GLN A-4 1 219 ? 60.633  -123.599 10.987  1.000 213.77542 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27099 C CA  . GLN A-4 1 219 ? 61.744  -122.879 10.371  1.000 214.04711 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27100 C C   . GLN A-4 1 219 ? 61.709  -122.966 8.850   1.000 218.93631 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27101 O O   . GLN A-4 1 219 ? 62.170  -122.043 8.168   1.000 221.34940 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27102 C CB  . GLN A-4 1 219 ? 63.074  -123.414 10.906  1.000 217.14597 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27103 C CG  . GLN A-4 1 219 ? 63.365  -124.856 10.517  1.000 224.19680 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27104 C CD  . GLN A-4 1 219 ? 64.732  -125.321 10.976  1.000 229.27534 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27105 O OE1 . GLN A-4 1 219 ? 65.305  -124.771 11.916  1.000 232.61073 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27106 N NE2 . GLN A-4 1 219 ? 65.265  -126.339 10.310  1.000 228.21715 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27107 N N   . GLN A-4 1 220 ? 61.162  -124.052 8.301   1.000 217.89448 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27108 C CA  . GLN A-4 1 220 ? 61.126  -124.244 6.856   1.000 220.47225 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27109 C C   . GLN A-4 1 220 ? 59.894  -123.629 6.204   1.000 219.47363 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27110 O O   . GLN A-4 1 220 ? 59.967  -123.195 5.050   1.000 219.07720 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27111 C CB  . GLN A-4 1 220 ? 61.186  -125.736 6.521   1.000 222.18353 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27112 C CG  . GLN A-4 1 220 ? 62.496  -126.412 6.899   1.000 218.03426 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27113 C CD  . GLN A-4 1 220 ? 63.652  -125.983 6.019   1.000 212.47432 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27114 O OE1 . GLN A-4 1 220 ? 63.459  -125.593 4.867   1.000 216.29883 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27115 N NE2 . GLN A-4 1 220 ? 64.864  -126.047 6.559   1.000 192.82890 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27116 N N   . GLU A-4 1 221 ? 58.766  -123.572 6.917   1.000 213.48255 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27117 C CA  . GLU A-4 1 221 ? 57.544  -123.038 6.326   1.000 215.72963 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27118 C C   . GLU A-4 1 221 ? 57.495  -121.517 6.368   1.000 214.52750 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27119 O O   . GLU A-4 1 221 ? 56.933  -120.896 5.459   1.000 211.34933 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27120 C CB  . GLU A-4 1 221 ? 56.319  -123.624 7.030   1.000 206.52442 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27121 C CG  . GLU A-4 1 221 ? 56.108  -125.101 6.748   1.000 208.44597 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27122 C CD  . GLU A-4 1 221 ? 55.901  -125.384 5.272   1.000 213.74331 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27123 O OE1 . GLU A-4 1 221 ? 55.283  -124.544 4.585   1.000 203.86096 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27124 O OE2 . GLU A-4 1 221 ? 56.363  -126.443 4.797   1.000 216.07818 ? ? ? ? ? -1 211 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27125 N N   . ILE A-4 1 222 ? 58.065  -120.899 7.405   1.000 208.59650 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27126 C CA  . ILE A-4 1 222 ? 58.097  -119.442 7.450   1.000 211.81322 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27127 C C   . ILE A-4 1 222 ? 59.048  -118.896 6.392   1.000 218.64589 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27128 O O   . ILE A-4 1 222 ? 58.852  -117.785 5.884   1.000 211.66634 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27129 C CB  . ILE A-4 1 222 ? 58.471  -118.952 8.863   1.000 198.41345 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27130 C CG1 . ILE A-4 1 222 ? 58.268  -117.441 8.976   1.000 184.08165 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27131 C CG2 . ILE A-4 1 222 ? 59.905  -119.323 9.207   1.000 205.95697 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27132 C CD1 . ILE A-4 1 222 ? 56.828  -117.014 8.822   1.000 177.24186 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27133 N N   . THR A-4 1 223 ? 60.080  -119.663 6.031   1.000 224.99859 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 N   1 
+ATOM   27134 C CA  . THR A-4 1 223 ? 60.989  -119.225 4.978   1.000 226.06377 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 CA  1 
+ATOM   27135 C C   . THR A-4 1 223 ? 60.323  -119.308 3.610   1.000 225.31928 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 C   1 
+ATOM   27136 O O   . THR A-4 1 223 ? 60.480  -118.404 2.782   1.000 227.20532 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 O   1 
+ATOM   27137 C CB  . THR A-4 1 223 ? 62.270  -120.060 5.005   1.000 223.19279 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 CB  1 
+ATOM   27138 O OG1 . THR A-4 1 223 ? 62.776  -120.119 6.345   1.000 213.09995 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   27139 C CG2 . THR A-4 1 223 ? 63.326  -119.443 4.101   1.000 216.71261 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   27140 N N   . SER A-4 1 224 ? 59.573  -120.385 3.358   1.000 217.75629 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-4 N   1 
+ATOM   27141 C CA  . SER A-4 1 224 ? 58.839  -120.505 2.101   1.000 211.21469 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27142 C C   . SER A-4 1 224 ? 57.834  -119.372 1.946   1.000 215.52260 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-4 C   1 
+ATOM   27143 O O   . SER A-4 1 224 ? 57.587  -118.894 0.832   1.000 213.25528 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-4 O   1 
+ATOM   27144 C CB  . SER A-4 1 224 ? 58.138  -121.863 2.033   1.000 206.44591 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27145 O OG  . SER A-4 1 224 ? 57.266  -121.940 0.918   1.000 197.64545 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27146 N N   . GLU A-4 1 225 ? 57.248  -118.926 3.058   1.000 213.82005 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27147 C CA  . GLU A-4 1 225 ? 56.346  -117.783 3.033   1.000 214.95656 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27148 C C   . GLU A-4 1 225 ? 57.113  -116.471 2.920   1.000 218.38700 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27149 O O   . GLU A-4 1 225 ? 56.678  -115.551 2.217   1.000 213.31065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27150 C CB  . GLU A-4 1 225 ? 55.473  -117.790 4.286   1.000 198.62065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27151 C CG  . GLU A-4 1 225 ? 54.525  -116.620 4.378   1.000 200.55875 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27152 C CD  . GLU A-4 1 225 ? 53.808  -116.562 5.704   1.000 194.95042 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27153 O OE1 . GLU A-4 1 225 ? 53.945  -117.516 6.499   1.000 199.39870 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27154 O OE2 . GLU A-4 1 225 ? 53.112  -115.557 5.949   1.000 188.84954 ? ? ? ? ? -1 215 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27155 N N   . TYR A-4 1 226 ? 58.259  -116.370 3.598   1.000 216.47982 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27156 C CA  . TYR A-4 1 226 ? 59.052  -115.147 3.534   1.000 216.36849 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27157 C C   . TYR A-4 1 226 ? 59.716  -114.991 2.172   1.000 226.40070 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27158 O O   . TYR A-4 1 226 ? 59.751  -113.886 1.616   1.000 228.23853 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27159 C CB  . TYR A-4 1 226 ? 60.100  -115.148 4.650   1.000 212.02930 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27160 C CG  . TYR A-4 1 226 ? 60.724  -113.798 4.945   1.000 208.67162 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27161 C CD1 . TYR A-4 1 226 ? 61.680  -113.251 4.098   1.000 206.78927 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27162 C CD2 . TYR A-4 1 226 ? 60.373  -113.082 6.085   1.000 198.14463 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27163 C CE1 . TYR A-4 1 226 ? 62.254  -112.025 4.365   1.000 204.27719 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27164 C CE2 . TYR A-4 1 226 ? 60.947  -111.853 6.362   1.000 179.79020 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27165 C CZ  . TYR A-4 1 226 ? 61.887  -111.331 5.497   1.000 193.08328 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27166 O OH  . TYR A-4 1 226 ? 62.464  -110.111 5.759   1.000 183.25259 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27167 N N   . ARG A-4 1 227 ? 60.241  -116.085 1.616   1.000 233.78420 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 N   1 
+ATOM   27168 C CA  . ARG A-4 1 227 ? 60.978  -115.997 0.358   1.000 232.03103 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   27169 C C   . ARG A-4 1 227 ? 60.069  -115.580 -0.791  1.000 232.74214 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 C   1 
+ATOM   27170 O O   . ARG A-4 1 227 ? 60.463  -114.774 -1.643  1.000 221.07843 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 O   1 
+ATOM   27171 C CB  . ARG A-4 1 227 ? 61.658  -117.332 0.057   1.000 219.29083 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   27172 C CG  . ARG A-4 1 227 ? 62.261  -117.431 -1.328  1.000 207.30340 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   27173 C CD  . ARG A-4 1 227 ? 63.622  -118.094 -1.270  1.000 190.52229 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   27174 N NE  . ARG A-4 1 227 ? 63.882  -118.914 -2.445  1.000 197.94679 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   27175 C CZ  . ARG A-4 1 227 ? 63.617  -120.211 -2.520  1.000 200.07134 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   27176 N NH1 . ARG A-4 1 227 ? 63.077  -120.865 -1.504  1.000 195.26205 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   27177 N NH2 . ARG A-4 1 227 ? 63.903  -120.869 -3.639  1.000 193.81416 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   27178 N N   . SER A-4 1 228 ? 58.848  -116.116 -0.833  1.000 236.27300 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-4 N   1 
+ATOM   27179 C CA  . SER A-4 1 228 ? 57.885  -115.655 -1.826  1.000 227.02314 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27180 C C   . SER A-4 1 228 ? 57.470  -114.211 -1.563  1.000 227.69433 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-4 C   1 
+ATOM   27181 O O   . SER A-4 1 228 ? 57.194  -113.460 -2.505  1.000 204.97874 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-4 O   1 
+ATOM   27182 C CB  . SER A-4 1 228 ? 56.663  -116.575 -1.847  1.000 222.87513 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27183 O OG  . SER A-4 1 228 ? 55.803  -116.256 -2.928  1.000 201.88989 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27184 N N   . LEU A-4 1 229 ? 57.426  -113.799 -0.292  1.000 232.50658 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27185 C CA  . LEU A-4 1 229 ? 57.077  -112.415 0.024   1.000 222.91302 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27186 C C   . LEU A-4 1 229 ? 58.216  -111.471 -0.339  1.000 218.12559 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27187 O O   . LEU A-4 1 229 ? 58.012  -110.474 -1.042  1.000 217.80407 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27188 C CB  . LEU A-4 1 229 ? 56.715  -112.288 1.512   1.000 205.10221 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27189 C CG  . LEU A-4 1 229 ? 56.372  -110.939 2.163   1.000 185.27700 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27190 C CD1 . LEU A-4 1 229 ? 55.448  -111.182 3.342   1.000 176.61000 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27191 C CD2 . LEU A-4 1 229 ? 57.615  -110.188 2.635   1.000 180.52830 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27192 N N   . LYS A-4 1 230 ? 59.426  -111.779 0.126   1.000 224.51036 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27193 C CA  . LYS A-4 1 230 ? 60.598  -110.936 -0.053  1.000 209.85789 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27194 C C   . LYS A-4 1 230 ? 61.757  -111.779 -0.564  1.000 214.80111 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27195 O O   . LYS A-4 1 230 ? 61.924  -112.929 -0.150  1.000 226.18729 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27196 C CB  . LYS A-4 1 230 ? 60.981  -110.252 1.261   1.000 195.45173 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27197 C CG  . LYS A-4 1 230 ? 62.075  -109.210 1.139   1.000 202.54762 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27198 C CD  . LYS A-4 1 230 ? 63.079  -109.343 2.276   1.000 200.35585 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27199 C CE  . LYS A-4 1 230 ? 63.388  -108.007 2.929   1.000 178.95823 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27200 N NZ  . LYS A-4 1 230 ? 62.551  -107.796 4.145   1.000 161.00214 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27201 N N   . LYS A-4 1 231 ? 62.554  -111.200 -1.458  1.000 196.40137 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27202 C CA  . LYS A-4 1 231 ? 63.715  -111.887 -2.014  1.000 201.91790 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27203 C C   . LYS A-4 1 231 ? 64.744  -112.201 -0.933  1.000 199.41518 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27204 O O   . LYS A-4 1 231 ? 65.004  -113.364 -0.628  1.000 186.29734 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27205 C CB  . LYS A-4 1 231 ? 64.357  -111.048 -3.121  1.000 188.80987 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27206 C CG  . LYS A-4 1 231 ? 65.539  -111.724 -3.798  1.000 195.33122 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27207 C CD  . LYS A-4 1 231 ? 65.146  -113.097 -4.327  1.000 180.65925 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27208 C CE  . LYS A-4 1 231 ? 66.350  -113.881 -4.829  1.000 170.47223 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27209 N NZ  . LYS A-4 1 231 ? 65.968  -115.258 -5.255  1.000 155.49292 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27210 N N   . SER A-4 1 235 ? 67.574  -117.798 5.205   1.000 170.85362 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-4 N   1 
+ATOM   27211 C CA  . SER A-4 1 235 ? 67.164  -118.794 6.189   1.000 181.56673 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27212 C C   . SER A-4 1 235 ? 66.504  -118.131 7.395   1.000 194.64214 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-4 C   1 
+ATOM   27213 O O   . SER A-4 1 235 ? 67.014  -117.146 7.930   1.000 182.49563 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-4 O   1 
+ATOM   27214 C CB  . SER A-4 1 235 ? 68.364  -119.632 6.635   1.000 163.67255 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27215 O OG  . SER A-4 1 235 ? 68.998  -120.244 5.525   1.000 160.64818 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27216 N N   . ILE A-4 1 236 ? 65.364  -118.680 7.815   1.000 204.10728 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27217 C CA  . ILE A-4 1 236 ? 64.586  -118.122 8.915   1.000 204.29347 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27218 C C   . ILE A-4 1 236 ? 64.496  -119.160 10.025  1.000 201.96935 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27219 O O   . ILE A-4 1 236 ? 63.480  -119.852 10.166  1.000 205.77930 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27220 C CB  . ILE A-4 1 236 ? 63.187  -117.688 8.441   1.000 214.38477 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27221 C CG1 . ILE A-4 1 236 ? 63.286  -116.923 7.121   1.000 218.79671 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27222 C CG2 . ILE A-4 1 236 ? 62.514  -116.820 9.485   1.000 199.17736 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27223 C CD1 . ILE A-4 1 236 ? 64.026  -115.607 7.227   1.000 218.82393 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27224 N N   . GLU A-4 1 237 ? 65.563  -119.280 10.814  1.000 199.93662 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27225 C CA  . GLU A-4 1 237 ? 65.640  -120.314 11.838  1.000 208.26017 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27226 C C   . GLU A-4 1 237 ? 65.025  -119.858 13.157  1.000 207.21363 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27227 O O   . GLU A-4 1 237 ? 64.256  -120.604 13.772  1.000 203.90935 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27228 C CB  . GLU A-4 1 237 ? 67.100  -120.734 12.041  1.000 212.58060 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27229 C CG  . GLU A-4 1 237 ? 67.309  -122.242 12.050  1.000 213.93385 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27230 C CD  . GLU A-4 1 237 ? 68.726  -122.652 11.689  1.000 212.14211 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27231 O OE1 . GLU A-4 1 237 ? 69.655  -122.355 12.466  1.000 220.72172 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27232 O OE2 . GLU A-4 1 237 ? 68.908  -123.261 10.614  1.000 210.24712 ? ? ? ? ? -1 227 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27233 N N   . LEU A-4 1 238 ? 65.354  -118.640 13.594  1.000 204.24327 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27234 C CA  . LEU A-4 1 238 ? 64.737  -118.011 14.757  1.000 199.95092 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27235 C C   . LEU A-4 1 238 ? 64.948  -118.846 16.015  1.000 195.13336 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27236 O O   . LEU A-4 1 238 ? 64.076  -119.633 16.397  1.000 192.61915 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27237 C CB  . LEU A-4 1 238 ? 63.242  -117.786 14.513  1.000 211.05896 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27238 C CG  . LEU A-4 1 238 ? 62.821  -117.268 13.135  1.000 205.26480 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27239 C CD1 . LEU A-4 1 238 ? 61.331  -116.967 13.105  1.000 190.05169 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27240 C CD2 . LEU A-4 1 238 ? 63.634  -116.046 12.728  1.000 197.62794 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27241 N N   . LYS A-4 1 239 ? 66.098  -118.681 16.667  1.000 202.43203 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27242 C CA  . LYS A-4 1 239 ? 66.440  -119.502 17.824  1.000 200.65441 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27243 C C   . LYS A-4 1 239 ? 65.777  -119.014 19.107  1.000 187.87570 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27244 O O   . LYS A-4 1 239 ? 64.550  -119.073 19.240  1.000 201.26932 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27245 C CB  . LYS A-4 1 239 ? 67.958  -119.551 18.001  1.000 191.77524 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27246 C CG  . LYS A-4 1 239 ? 68.621  -120.637 17.182  1.000 194.28977 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27247 C CD  . LYS A-4 1 239 ? 68.153  -122.008 17.639  1.000 194.16244 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27248 C CE  . LYS A-4 1 239 ? 68.355  -123.047 16.552  1.000 194.94641 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27249 N NZ  . LYS A-4 1 239 ? 67.464  -122.805 15.384  1.000 181.88445 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27250 N N   . SER A-4 1 240 ? 66.582  -118.543 20.060  1.000 179.73085 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-4 N   1 
+ATOM   27251 C CA  . SER A-4 1 240 ? 66.071  -118.168 21.371  1.000 198.47007 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27252 C C   . SER A-4 1 240 ? 67.043  -117.215 22.053  1.000 193.12793 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-4 C   1 
+ATOM   27253 O O   . SER A-4 1 240 ? 68.260  -117.396 21.968  1.000 193.08891 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-4 O   1 
+ATOM   27254 C CB  . SER A-4 1 240 ? 65.844  -119.408 22.244  1.000 200.95466 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27255 O OG  . SER A-4 1 240 ? 65.364  -119.034 23.522  1.000 203.54159 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27256 N N   . GLU A-4 1 241 ? 66.493  -116.223 22.753  1.000 186.19314 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27257 C CA  . GLU A-4 1 241 ? 67.313  -115.227 23.425  1.000 192.83053 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27258 C C   . GLU A-4 1 241 ? 68.147  -115.879 24.535  1.000 202.00492 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27259 O O   . GLU A-4 1 241 ? 67.996  -117.063 24.853  1.000 200.03594 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27260 C CB  . GLU A-4 1 241 ? 66.430  -114.107 23.983  1.000 191.80659 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27261 C CG  . GLU A-4 1 241 ? 67.135  -112.773 24.208  1.000 175.90265 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27262 C CD  . GLU A-4 1 241 ? 67.523  -112.560 25.659  1.000 180.84042 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27263 O OE1 . GLU A-4 1 241 ? 66.813  -113.084 26.541  1.000 196.87830 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27264 O OE2 . GLU A-4 1 241 ? 68.542  -111.885 25.921  1.000 173.73061 ? ? ? ? ? -1 231 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27265 N N   . MET A-4 1 242 ? 69.051  -115.078 25.110  1.000 202.14779 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 N   1 
+ATOM   27266 C CA  . MET A-4 1 242 ? 70.013  -115.480 26.136  1.000 202.34726 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 CA  1 
+ATOM   27267 C C   . MET A-4 1 242 ? 71.103  -116.374 25.556  1.000 205.44782 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 C   1 
+ATOM   27268 O O   . MET A-4 1 242 ? 72.291  -116.147 25.804  1.000 202.37670 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 O   1 
+ATOM   27269 C CB  . MET A-4 1 242 ? 69.331  -116.185 27.314  1.000 203.20044 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 CB  1 
+ATOM   27270 C CG  . MET A-4 1 242 ? 70.264  -116.434 28.493  1.000 207.84237 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 CG  1 
+ATOM   27271 S SD  . MET A-4 1 242 ? 70.179  -118.105 29.167  1.000 205.05934 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 SD  1 
+ATOM   27272 C CE  . MET A-4 1 242 ? 70.839  -119.060 27.803  1.000 201.39781 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 CE  1 
+ATOM   27273 N N   . ALA A-4 1 243 ? 70.713  -117.395 24.789  1.000 204.12288 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-4 N   1 
+ATOM   27274 C CA  . ALA A-4 1 243 ? 71.695  -118.290 24.188  1.000 198.77358 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   27275 C C   . ALA A-4 1 243 ? 72.577  -117.584 23.168  1.000 199.69753 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-4 C   1 
+ATOM   27276 O O   . ALA A-4 1 243 ? 73.659  -118.088 22.850  1.000 199.51277 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-4 O   1 
+ATOM   27277 C CB  . ALA A-4 1 243 ? 70.992  -119.481 23.537  1.000 185.94665 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   27278 N N   . ILE A-4 1 244 ? 72.146  -116.433 22.654  1.000 201.11478 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27279 C CA  . ILE A-4 1 244 ? 72.966  -115.693 21.701  1.000 198.85318 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27280 C C   . ILE A-4 1 244 ? 74.045  -114.896 22.426  1.000 195.46574 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27281 O O   . ILE A-4 1 244 ? 75.214  -114.898 22.025  1.000 188.36537 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27282 C CB  . ILE A-4 1 244 ? 72.082  -114.787 20.819  1.000 183.84700 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27283 C CG1 . ILE A-4 1 244 ? 71.568  -115.552 19.592  1.000 175.37240 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27284 C CG2 . ILE A-4 1 244 ? 72.841  -113.539 20.383  1.000 170.62898 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27285 C CD1 . ILE A-4 1 244 ? 70.494  -116.571 19.891  1.000 176.05051 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27286 N N   . LYS A-4 1 245 ? 73.677  -114.221 23.516  1.000 191.27920 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27287 C CA  . LYS A-4 1 245 ? 74.586  -113.340 24.239  1.000 193.89503 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27288 C C   . LYS A-4 1 245 ? 75.172  -113.984 25.488  1.000 201.32467 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27289 O O   . LYS A-4 1 245 ? 75.998  -113.361 26.163  1.000 205.57616 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27290 C CB  . LYS A-4 1 245 ? 73.864  -112.041 24.617  1.000 189.55445 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27291 C CG  . LYS A-4 1 245 ? 74.787  -110.844 24.791  1.000 190.22140 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27292 C CD  . LYS A-4 1 245 ? 74.051  -109.643 25.368  1.000 175.16598 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27293 C CE  . LYS A-4 1 245 ? 72.894  -109.216 24.479  1.000 174.88088 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27294 N NZ  . LYS A-4 1 245 ? 72.166  -108.042 25.037  1.000 168.00917 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27295 N N   . GLY A-4 1 246 ? 74.772  -115.207 25.813  1.000 197.01830 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-4 N   1 
+ATOM   27296 C CA  . GLY A-4 1 246 ? 75.277  -115.881 26.988  1.000 203.57831 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   27297 C C   . GLY A-4 1 246 ? 74.342  -115.763 28.177  1.000 217.81307 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-4 C   1 
+ATOM   27298 O O   . GLY A-4 1 246 ? 73.337  -115.049 28.164  1.000 217.92330 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-4 O   1 
+ATOM   27299 N N   . PHE A-4 1 247 ? 74.696  -116.491 29.234  1.000 225.22348 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 N   1 
+ATOM   27300 C CA  . PHE A-4 1 247 ? 73.875  -116.499 30.432  1.000 228.83019 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   27301 C C   . PHE A-4 1 247 ? 73.949  -115.184 31.198  1.000 231.03905 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 C   1 
+ATOM   27302 O O   . PHE A-4 1 247 ? 73.077  -114.921 32.032  1.000 232.95892 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 O   1 
+ATOM   27303 C CB  . PHE A-4 1 247 ? 74.290  -117.654 31.348  1.000 227.76076 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   27304 C CG  . PHE A-4 1 247 ? 75.657  -117.491 31.967  1.000 223.46847 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   27305 C CD1 . PHE A-4 1 247 ? 76.804  -117.862 31.280  1.000 220.56862 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   27306 C CD2 . PHE A-4 1 247 ? 75.788  -116.992 33.254  1.000 221.91516 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   27307 C CE1 . PHE A-4 1 247 ? 78.056  -117.722 31.862  1.000 215.12180 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   27308 C CE2 . PHE A-4 1 247 ? 77.034  -116.850 33.838  1.000 210.03446 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   27309 C CZ  . PHE A-4 1 247 ? 78.168  -117.216 33.142  1.000 203.88554 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   27310 N N   . PHE A-4 1 248 ? 74.960  -114.353 30.944  1.000 227.60680 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 N   1 
+ATOM   27311 C CA  . PHE A-4 1 248 ? 75.141  -113.175 31.781  1.000 222.68823 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   27312 C C   . PHE A-4 1 248 ? 74.190  -112.050 31.397  1.000 224.09038 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 C   1 
+ATOM   27313 O O   . PHE A-4 1 248 ? 74.027  -111.104 32.178  1.000 220.86197 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 O   1 
+ATOM   27314 C CB  . PHE A-4 1 248 ? 76.597  -112.703 31.700  1.000 221.03954 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   27315 C CG  . PHE A-4 1 248 ? 76.899  -111.484 32.521  1.000 218.96577 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   27316 C CD1 . PHE A-4 1 248 ? 77.024  -111.562 33.897  1.000 200.41712 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   27317 C CD2 . PHE A-4 1 248 ? 77.052  -110.256 31.908  1.000 218.94196 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   27318 C CE1 . PHE A-4 1 248 ? 77.303  -110.430 34.647  1.000 199.64260 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   27319 C CE2 . PHE A-4 1 248 ? 77.330  -109.125 32.644  1.000 200.06184 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   27320 C CZ  . PHE A-4 1 248 ? 77.457  -109.209 34.015  1.000 202.73628 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   27321 N N   . SER A-4 1 249 ? 73.539  -112.154 30.234  1.000 226.47917 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-4 N   1 
+ATOM   27322 C CA  . SER A-4 1 249 ? 72.647  -111.097 29.774  1.000 224.92803 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27323 C C   . SER A-4 1 249 ? 71.499  -110.884 30.752  1.000 226.22931 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-4 C   1 
+ATOM   27324 O O   . SER A-4 1 249 ? 71.189  -109.746 31.120  1.000 231.69654 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-4 O   1 
+ATOM   27325 C CB  . SER A-4 1 249 ? 72.130  -111.438 28.377  1.000 216.72918 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27326 O OG  . SER A-4 1 249 ? 71.277  -112.570 28.400  1.000 205.54936 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27327 N N   . ASP A-4 1 250 ? 70.857  -111.969 31.188  1.000 222.53592 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 N   1 
+ATOM   27328 C CA  . ASP A-4 1 250 ? 69.788  -111.901 32.177  1.000 216.43697 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   27329 C C   . ASP A-4 1 250 ? 70.133  -112.824 33.336  1.000 211.34280 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 C   1 
+ATOM   27330 O O   . ASP A-4 1 250 ? 70.270  -114.037 33.146  1.000 214.17983 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 O   1 
+ATOM   27331 C CB  . ASP A-4 1 250 ? 68.439  -112.277 31.560  1.000 209.34882 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   27332 C CG  . ASP A-4 1 250 ? 68.497  -113.579 30.793  1.000 214.94996 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   27333 O OD1 . ASP A-4 1 250 ? 69.539  -113.841 30.159  1.000 220.06665 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   27334 O OD2 . ASP A-4 1 250 ? 67.510  -114.341 30.834  1.000 198.20679 ? ? ? ? ? -1 240 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   27335 N N   . ILE A-4 1 251 ? 70.270  -112.251 34.531  1.000 203.45542 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27336 C CA  . ILE A-4 1 251 ? 70.611  -113.022 35.721  1.000 205.65614 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27337 C C   . ILE A-4 1 251 ? 69.802  -112.506 36.905  1.000 205.40802 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27338 O O   . ILE A-4 1 251 ? 70.348  -112.278 37.991  1.000 212.38053 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27339 C CB  . ILE A-4 1 251 ? 72.121  -112.959 36.016  1.000 207.05819 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27340 C CG1 . ILE A-4 1 251 ? 72.647  -111.532 35.841  1.000 207.52611 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27341 C CG2 . ILE A-4 1 251 ? 72.887  -113.929 35.123  1.000 201.65739 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27342 C CD1 . ILE A-4 1 251 ? 74.118  -111.371 36.175  1.000 203.63805 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27343 N N   . ILE A-4 1 252 ? 68.496  -112.337 36.707  1.000 192.88561 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27344 C CA  . ILE A-4 1 252 ? 67.639  -111.661 37.683  1.000 193.77957 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27345 C C   . ILE A-4 1 252 ? 67.609  -112.459 38.981  1.000 201.72963 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27346 O O   . ILE A-4 1 252 ? 67.793  -113.681 38.958  1.000 198.89659 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27347 C CB  . ILE A-4 1 252 ? 66.224  -111.435 37.122  1.000 194.20421 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27348 C CG1 . ILE A-4 1 252 ? 65.418  -112.737 37.118  1.000 192.25361 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27349 C CG2 . ILE A-4 1 252 ? 66.298  -110.851 35.719  1.000 197.93618 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27350 C CD1 . ILE A-4 1 252 ? 63.966  -112.538 36.756  1.000 178.30293 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27351 N N   . PRO A-4 1 253 ? 67.409  -111.820 40.126  1.000 201.53455 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 N   1 
+ATOM   27352 C CA  . PRO A-4 1 253 ? 67.583  -112.514 41.402  1.000 191.68560 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   27353 C C   . PRO A-4 1 253 ? 66.347  -113.289 41.839  1.000 189.76157 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 C   1 
+ATOM   27354 O O   . PRO A-4 1 253 ? 65.231  -113.082 41.356  1.000 195.49649 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 O   1 
+ATOM   27355 C CB  . PRO A-4 1 253 ? 67.877  -111.367 42.374  1.000 187.75000 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   27356 C CG  . PRO A-4 1 253 ? 67.176  -110.211 41.805  1.000 189.67003 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   27357 C CD  . PRO A-4 1 253 ? 67.259  -110.365 40.311  1.000 199.68352 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   27358 N N   . TYR A-4 1 254 ? 66.581  -114.221 42.764  1.000 182.95153 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27359 C CA  . TYR A-4 1 254 ? 65.519  -115.022 43.363  1.000 183.39060 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27360 C C   . TYR A-4 1 254 ? 65.898  -115.330 44.804  1.000 180.21612 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27361 O O   . TYR A-4 1 254 ? 67.006  -115.811 45.061  1.000 181.96250 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27362 C CB  . TYR A-4 1 254 ? 65.289  -116.327 42.588  1.000 188.22071 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27363 C CG  . TYR A-4 1 254 ? 64.773  -116.140 41.180  1.000 196.86888 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27364 C CD1 . TYR A-4 1 254 ? 65.650  -116.035 40.110  1.000 195.45197 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27365 C CD2 . TYR A-4 1 254 ? 63.409  -116.076 40.919  1.000 195.90021 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27366 C CE1 . TYR A-4 1 254 ? 65.188  -115.865 38.822  1.000 187.99380 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27367 C CE2 . TYR A-4 1 254 ? 62.937  -115.907 39.631  1.000 190.71257 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27368 C CZ  . TYR A-4 1 254 ? 63.832  -115.803 38.588  1.000 182.69420 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27369 O OH  . TYR A-4 1 254 ? 63.370  -115.636 37.304  1.000 161.24802 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27370 N N   . ILE A-4 1 255 ? 64.981  -115.067 45.730  1.000 176.79054 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27371 C CA  . ILE A-4 1 255 ? 65.252  -115.197 47.157  1.000 185.53935 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27372 C C   . ILE A-4 1 255 ? 64.785  -116.559 47.656  1.000 177.55030 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27373 O O   . ILE A-4 1 255 ? 63.868  -117.172 47.100  1.000 165.70121 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27374 C CB  . ILE A-4 1 255 ? 64.597  -114.047 47.957  1.000 188.04242 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27375 C CG1 . ILE A-4 1 255 ? 63.103  -113.911 47.627  1.000 177.93503 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27376 C CG2 . ILE A-4 1 255 ? 65.324  -112.730 47.701  1.000 180.32989 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27377 C CD1 . ILE A-4 1 255 ? 62.176  -114.656 48.583  1.000 167.17759 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27378 N N   . LYS A-4 1 256 ? 65.425  -117.038 48.722  1.000 172.99312 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27379 C CA  . LYS A-4 1 256 ? 64.999  -118.273 49.377  1.000 165.81871 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27380 C C   . LYS A-4 1 256 ? 65.179  -118.177 50.890  1.000 180.44943 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27381 O O   . LYS A-4 1 256 ? 66.190  -118.622 51.436  1.000 186.38249 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27382 C CB  . LYS A-4 1 256 ? 65.769  -119.478 48.833  1.000 168.26931 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27383 C CG  . LYS A-4 1 256 ? 65.249  -120.820 49.338  1.000 178.25387 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27384 C CD  . LYS A-4 1 256 ? 66.096  -121.969 48.823  1.000 179.85057 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27385 C CE  . LYS A-4 1 256 ? 65.555  -123.306 49.291  1.000 178.82139 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27386 N NZ  . LYS A-4 1 256 ? 65.527  -123.388 50.774  1.000 175.72189 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27387 N N   . ASP A-4 1 269 ? 56.600  -107.497 47.345  1.000 181.53373 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 N   1 
+ATOM   27388 C CA  . ASP A-4 1 269 ? 56.709  -106.115 46.894  1.000 188.79154 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   27389 C C   . ASP A-4 1 269 ? 57.419  -105.272 47.943  1.000 197.03608 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 C   1 
+ATOM   27390 O O   . ASP A-4 1 269 ? 58.355  -104.534 47.635  1.000 195.11657 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 O   1 
+ATOM   27391 C CB  . ASP A-4 1 269 ? 55.326  -105.530 46.599  1.000 191.56050 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   27392 C CG  . ASP A-4 1 269 ? 55.398  -104.151 45.968  1.000 201.84277 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   27393 O OD1 . ASP A-4 1 269 ? 56.484  -103.770 45.483  1.000 206.58677 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   27394 O OD2 . ASP A-4 1 269 ? 54.367  -103.444 45.959  1.000 192.30954 ? ? ? ? ? -1 259 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   27395 N N   . GLY A-4 1 270 ? 56.958  -105.380 49.191  1.000 188.66546 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-4 N   1 
+ATOM   27396 C CA  . GLY A-4 1 270 ? 57.587  -104.636 50.267  1.000 177.10304 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   27397 C C   . GLY A-4 1 270 ? 58.912  -105.227 50.695  1.000 179.83653 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-4 C   1 
+ATOM   27398 O O   . GLY A-4 1 270 ? 59.805  -104.500 51.141  1.000 163.23180 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-4 O   1 
+ATOM   27399 N N   . ARG A-4 1 271 ? 59.061  -106.545 50.556  1.000 192.84888 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 N   1 
+ATOM   27400 C CA  . ARG A-4 1 271 ? 60.295  -107.236 50.918  1.000 185.91765 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   27401 C C   . ARG A-4 1 271 ? 61.407  -106.977 49.909  1.000 176.24070 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 C   1 
+ATOM   27402 O O   . ARG A-4 1 271 ? 62.570  -106.813 50.294  1.000 149.66442 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 O   1 
+ATOM   27403 C CB  . ARG A-4 1 271 ? 60.029  -108.735 51.046  1.000 185.02814 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   27404 C CG  . ARG A-4 1 271 ? 59.064  -109.089 52.164  1.000 153.76543 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   27405 C CD  . ARG A-4 1 271 ? 58.613  -110.541 52.091  1.000 144.91377 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   27406 N NE  . ARG A-4 1 271 ? 59.726  -111.476 52.197  1.000 166.36249 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   27407 C CZ  . ARG A-4 1 271 ? 60.274  -112.106 51.167  1.000 178.20323 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   27408 N NH1 . ARG A-4 1 271 ? 59.835  -111.922 49.932  1.000 163.24809 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   27409 N NH2 . ARG A-4 1 271 ? 61.286  -112.941 51.381  1.000 181.25304 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   27410 N N   . ARG A-4 1 272 ? 61.076  -106.956 48.617  1.000 184.65400 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 N   1 
+ATOM   27411 C CA  . ARG A-4 1 272 ? 62.087  -106.704 47.595  1.000 178.52280 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   27412 C C   . ARG A-4 1 272 ? 62.597  -105.270 47.630  1.000 177.73459 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 C   1 
+ATOM   27413 O O   . ARG A-4 1 272 ? 63.689  -105.002 47.116  1.000 169.22997 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 O   1 
+ATOM   27414 C CB  . ARG A-4 1 272 ? 61.533  -107.021 46.202  1.000 182.83483 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   27415 C CG  . ARG A-4 1 272 ? 60.339  -106.171 45.799  1.000 183.70735 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   27416 C CD  . ARG A-4 1 272 ? 59.848  -106.518 44.400  1.000 187.03170 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   27417 N NE  . ARG A-4 1 272 ? 60.835  -106.196 43.377  1.000 185.39976 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   27418 C CZ  . ARG A-4 1 272 ? 60.642  -106.352 42.074  1.000 188.88807 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   27419 N NH1 . ARG A-4 1 272 ? 59.504  -106.831 41.597  1.000 183.30607 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   27420 N NH2 . ARG A-4 1 272 ? 61.613  -106.018 41.230  1.000 199.17641 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   27421 N N   . LYS A-4 1 273 ? 61.838  -104.345 48.221  1.000 181.99786 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27422 C CA  . LYS A-4 1 273 ? 62.312  -102.970 48.336  1.000 170.64036 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27423 C C   . LYS A-4 1 273 ? 63.541  -102.887 49.233  1.000 153.04277 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27424 O O   . LYS A-4 1 273 ? 64.468  -102.116 48.960  1.000 151.96214 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27425 C CB  . LYS A-4 1 273 ? 61.193  -102.069 48.862  1.000 161.06194 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27426 C CG  . LYS A-4 1 273 ? 61.616  -100.628 49.102  1.000 152.00953 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27427 C CD  . LYS A-4 1 273 ? 60.429  -99.746  49.461  1.000 140.94892 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27428 C CE  . LYS A-4 1 273 ? 60.884  -98.364  49.904  1.000 113.90235 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27429 N NZ  . LYS A-4 1 273 ? 61.755  -97.705  48.890  1.000 128.97322 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27430 N N   . MET A-4 1 274 ? 63.574  -103.684 50.305  1.000 143.65277 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 N   1 
+ATOM   27431 C CA  . MET A-4 1 274 ? 64.733  -103.674 51.191  1.000 149.87668 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 CA  1 
+ATOM   27432 C C   . MET A-4 1 274 ? 65.941  -104.341 50.546  1.000 149.58455 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 C   1 
+ATOM   27433 O O   . MET A-4 1 274 ? 67.083  -103.975 50.848  1.000 149.62435 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 O   1 
+ATOM   27434 C CB  . MET A-4 1 274 ? 64.395  -104.357 52.515  1.000 148.87648 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 CB  1 
+ATOM   27435 C CG  . MET A-4 1 274 ? 63.253  -103.706 53.273  1.000 141.93846 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 CG  1 
+ATOM   27436 S SD  . MET A-4 1 274 ? 63.488  -101.932 53.495  1.000 134.24885 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 SD  1 
+ATOM   27437 C CE  . MET A-4 1 274 ? 64.994  -101.896 54.460  1.000 95.94662  ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 CE  1 
+ATOM   27438 N N   . LEU A-4 1 275 ? 65.715  -105.320 49.665  1.000 159.61620 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27439 C CA  . LEU A-4 1 275 ? 66.828  -105.941 48.957  1.000 161.27021 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27440 C C   . LEU A-4 1 275 ? 67.456  -104.979 47.956  1.000 150.75045 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27441 O O   . LEU A-4 1 275 ? 68.644  -105.106 47.637  1.000 159.49798 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27442 C CB  . LEU A-4 1 275 ? 66.361  -107.222 48.260  1.000 176.53234 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27443 C CG  . LEU A-4 1 275 ? 67.400  -108.037 47.481  1.000 166.04474 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27444 C CD1 . LEU A-4 1 275 ? 68.513  -108.526 48.396  1.000 174.85212 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27445 C CD2 . LEU A-4 1 275 ? 66.748  -109.205 46.751  1.000 153.94663 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27446 N N   . SER A-4 1 276 ? 66.684  -104.009 47.456  1.000 143.44947 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-4 N   1 
+ATOM   27447 C CA  . SER A-4 1 276 ? 67.262  -102.984 46.594  1.000 145.85334 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27448 C C   . SER A-4 1 276 ? 68.214  -102.090 47.376  1.000 149.08736 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-4 C   1 
+ATOM   27449 O O   . SER A-4 1 276 ? 69.265  -101.690 46.861  1.000 150.37304 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-4 O   1 
+ATOM   27450 C CB  . SER A-4 1 276 ? 66.158  -102.150 45.945  1.000 147.41417 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27451 O OG  . SER A-4 1 276 ? 65.504  -101.339 46.905  1.000 163.73554 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27452 N N   . TYR A-4 1 277 ? 67.862  -101.760 48.622  1.000 149.63250 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27453 C CA  . TYR A-4 1 277 ? 68.809  -101.071 49.493  1.000 140.64423 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27454 C C   . TYR A-4 1 277 ? 70.013  -101.955 49.790  1.000 142.82719 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27455 O O   . TYR A-4 1 277 ? 71.150  -101.473 49.843  1.000 144.29405 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27456 C CB  . TYR A-4 1 277 ? 68.124  -100.646 50.793  1.000 131.26288 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27457 C CG  . TYR A-4 1 277 ? 67.102  -99.540  50.631  1.000 124.93747 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27458 C CD1 . TYR A-4 1 277 ? 67.494  -98.208  50.549  1.000 112.31947 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27459 C CD2 . TYR A-4 1 277 ? 65.745  -99.826  50.576  1.000 138.09449 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27460 C CE1 . TYR A-4 1 277 ? 66.562  -97.198  50.407  1.000 100.90578 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27461 C CE2 . TYR A-4 1 277 ? 64.808  -98.824  50.433  1.000 123.15696 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27462 C CZ  . TYR A-4 1 277 ? 65.221  -97.512  50.350  1.000 117.65788 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27463 O OH  . TYR A-4 1 277 ? 64.285  -96.514  50.209  1.000 112.05443 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27464 N N   . SER A-4 1 278 ? 69.780  -103.258 49.982  1.000 151.32242 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-4 N   1 
+ATOM   27465 C CA  . SER A-4 1 278 ? 70.876  -104.194 50.220  1.000 150.13225 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27466 C C   . SER A-4 1 278 ? 71.849  -104.217 49.047  1.000 148.73451 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-4 C   1 
+ATOM   27467 O O   . SER A-4 1 278 ? 73.059  -104.402 49.239  1.000 164.57318 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-4 O   1 
+ATOM   27468 C CB  . SER A-4 1 278 ? 70.321  -105.593 50.487  1.000 161.89012 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27469 O OG  . SER A-4 1 278 ? 69.376  -105.580 51.532  1.000 177.73531 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27470 N N   . ILE A-4 1 279 ? 71.342  -104.040 47.826  1.000 143.75334 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27471 C CA  . ILE A-4 1 279 ? 72.224  -103.945 46.663  1.000 143.25077 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27472 C C   . ILE A-4 1 279 ? 72.985  -102.624 46.676  1.000 147.10555 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27473 O O   . ILE A-4 1 279 ? 74.184  -102.578 46.372  1.000 152.67669 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27474 C CB  . ILE A-4 1 279 ? 71.422  -104.124 45.358  1.000 138.54039 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27475 C CG1 . ILE A-4 1 279 ? 70.959  -105.573 45.208  1.000 137.44974 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27476 C CG2 . ILE A-4 1 279 ? 72.236  -103.681 44.144  1.000 116.80685 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27477 C CD1 . ILE A-4 1 279 ? 70.148  -105.829 43.945  1.000 148.85756 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27478 N N   . TYR A-4 1 280 ? 72.310  -101.537 47.061  1.000 152.58179 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27479 C CA  . TYR A-4 1 280 ? 72.920  -100.211 46.991  1.000 146.05317 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27480 C C   . TYR A-4 1 280 ? 74.135  -100.098 47.902  1.000 123.20824 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27481 O O   . TYR A-4 1 280 ? 75.141  -99.479  47.532  1.000 115.92722 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27482 C CB  . TYR A-4 1 280 ? 71.889  -99.140  47.346  1.000 137.58156 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27483 C CG  . TYR A-4 1 280 ? 71.230  -98.508  46.145  1.000 138.48094 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27484 C CD1 . TYR A-4 1 280 ? 71.940  -98.307  44.969  1.000 113.98454 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27485 C CD2 . TYR A-4 1 280 ? 69.900  -98.116  46.185  1.000 130.41502 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27486 C CE1 . TYR A-4 1 280 ? 71.345  -97.729  43.867  1.000 117.09523 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27487 C CE2 . TYR A-4 1 280 ? 69.296  -97.538  45.088  1.000 115.70168 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27488 C CZ  . TYR A-4 1 280 ? 70.022  -97.347  43.932  1.000 131.30479 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27489 O OH  . TYR A-4 1 280 ? 69.421  -96.772  42.837  1.000 149.53258 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27490 N N   . ASN A-4 1 281 ? 74.058  -100.683 49.097  1.000 137.33473 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 N   1 
+ATOM   27491 C CA  . ASN A-4 1 281 ? 75.174  -100.624 50.036  1.000 156.82064 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   27492 C C   . ASN A-4 1 281 ? 76.404  -101.326 49.474  1.000 168.91089 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 C   1 
+ATOM   27493 O O   . ASN A-4 1 281 ? 77.523  -100.802 49.540  1.000 175.77883 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 O   1 
+ATOM   27494 C CB  . ASN A-4 1 281 ? 74.770  -101.259 51.367  1.000 160.06257 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   27495 C CG  . ASN A-4 1 281 ? 73.374  -100.860 51.807  1.000 160.82338 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   27496 O OD1 . ASN A-4 1 281 ? 72.898  -99.770  51.488  1.000 158.00017 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   27497 N ND2 . ASN A-4 1 281 ? 72.710  -101.743 52.545  1.000 158.69254 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   27498 N N   . TYR A-4 1 282 ? 76.211  -102.527 48.929  1.000 170.17537 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27499 C CA  . TYR A-4 1 282 ? 77.331  -103.290 48.387  1.000 168.54509 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27500 C C   . TYR A-4 1 282 ? 77.812  -102.706 47.066  1.000 155.53674 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27501 O O   . TYR A-4 1 282 ? 79.018  -102.687 46.793  1.000 172.77849 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27502 C CB  . TYR A-4 1 282 ? 76.932  -104.755 48.210  1.000 170.85627 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27503 C CG  . TYR A-4 1 282 ? 77.923  -105.571 47.409  1.000 175.62516 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27504 C CD1 . TYR A-4 1 282 ? 79.130  -105.970 47.966  1.000 181.18701 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27505 C CD2 . TYR A-4 1 282 ? 77.649  -105.948 46.098  1.000 184.63094 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27506 C CE1 . TYR A-4 1 282 ? 80.039  -106.716 47.242  1.000 191.94292 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27507 C CE2 . TYR A-4 1 282 ? 78.555  -106.696 45.365  1.000 191.23224 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27508 C CZ  . TYR A-4 1 282 ? 79.748  -107.077 45.944  1.000 196.24455 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27509 O OH  . TYR A-4 1 282 ? 80.655  -107.821 45.226  1.000 182.94804 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27510 N N   . LEU A-4 1 283 ? 76.887  -102.230 46.231  1.000 140.50162 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27511 C CA  . LEU A-4 1 283 ? 77.270  -101.714 44.919  1.000 143.32883 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27512 C C   . LEU A-4 1 283 ? 78.060  -100.418 45.041  1.000 152.85698 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27513 O O   . LEU A-4 1 283 ? 79.132  -100.277 44.443  1.000 147.32564 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27514 C CB  . LEU A-4 1 283 ? 76.025  -101.512 44.046  1.000 148.98379 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27515 C CG  . LEU A-4 1 283 ? 76.095  -100.890 42.641  1.000 158.43944 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27516 C CD1 . LEU A-4 1 283 ? 75.998  -99.364  42.684  1.000 150.39539 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27517 C CD2 . LEU A-4 1 283 ? 77.333  -101.338 41.863  1.000 170.90846 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27518 N N   . ALA A-4 1 284 ? 77.547  -99.459  45.814  1.000 158.90269 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-4 N   1 
+ATOM   27519 C CA  . ALA A-4 1 284 ? 78.119  -98.117  45.785  1.000 138.20673 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   27520 C C   . ALA A-4 1 284 ? 79.537  -98.092  46.341  1.000 143.87408 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-4 C   1 
+ATOM   27521 O O   . ALA A-4 1 284 ? 80.380  -97.322  45.866  1.000 144.92196 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-4 O   1 
+ATOM   27522 C CB  . ALA A-4 1 284 ? 77.222  -97.145  46.551  1.000 144.48496 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   27523 N N   . LYS A-4 1 285 ? 79.822  -98.924  47.346  1.000 148.95864 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27524 C CA  . LYS A-4 1 285 ? 81.150  -98.915  47.954  1.000 157.28649 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27525 C C   . LYS A-4 1 285 ? 82.206  -99.439  46.989  1.000 155.56399 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27526 O O   . LYS A-4 1 285 ? 83.304  -98.880  46.900  1.000 152.19039 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27527 C CB  . LYS A-4 1 285 ? 81.145  -99.726  49.253  1.000 141.52656 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27528 C CG  . LYS A-4 1 285 ? 80.753  -101.188 49.089  1.000 140.35526 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27529 C CD  . LYS A-4 1 285 ? 81.407  -102.055 50.150  1.000 153.05818 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27530 C CE  . LYS A-4 1 285 ? 80.403  -102.567 51.166  1.000 168.57949 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27531 N NZ  . LYS A-4 1 285 ? 81.053  -103.514 52.114  1.000 152.25635 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27532 N N   . LYS A-4 1 286 ? 81.882  -100.496 46.247  1.000 143.76104 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27533 C CA  . LYS A-4 1 286 ? 82.814  -101.051 45.272  1.000 147.98026 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27534 C C   . LYS A-4 1 286 ? 82.864  -100.209 44.002  1.000 141.52884 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27535 O O   . LYS A-4 1 286 ? 83.935  -100.033 43.411  1.000 149.09047 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27536 C CB  . LYS A-4 1 286 ? 82.431  -102.496 44.945  1.000 149.77177 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27537 C CG  . LYS A-4 1 286 ? 81.989  -103.315 46.153  1.000 159.67578 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27538 C CD  . LYS A-4 1 286 ? 83.107  -103.472 47.169  1.000 166.13650 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27539 C CE  . LYS A-4 1 286 ? 83.785  -104.829 47.064  1.000 167.72858 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27540 N NZ  . LYS A-4 1 286 ? 85.077  -104.820 47.820  1.000 171.84412 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27541 N N   . LYS A-4 1 287 ? 81.723  -99.681  43.566  1.000 141.12649 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27542 C CA  . LYS A-4 1 287 ? 81.695  -98.943  42.306  1.000 136.41023 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27543 C C   . LYS A-4 1 287 ? 82.263  -97.537  42.465  1.000 130.77020 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27544 O O   . LYS A-4 1 287 ? 82.992  -97.051  41.589  1.000 127.18528 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27545 C CB  . LYS A-4 1 287 ? 80.265  -98.886  41.771  1.000 140.28033 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27546 C CG  . LYS A-4 1 287 ? 80.165  -98.628  40.287  1.000 131.32558 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27547 C CD  . LYS A-4 1 287 ? 80.643  -99.805  39.453  1.000 153.95429 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27548 C CE  . LYS A-4 1 287 ? 80.747  -99.392  38.014  1.000 158.79937 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27549 N NZ  . LYS A-4 1 287 ? 81.925  -98.522  37.910  1.000 156.90188 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27550 N N   . TYR A-4 1 288 ? 81.949  -96.872  43.572  1.000 125.14440 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27551 C CA  . TYR A-4 1 288 ? 82.318  -95.480  43.789  1.000 108.75012 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27552 C C   . TYR A-4 1 288 ? 83.207  -95.321  45.016  1.000 97.78930  ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27553 O O   . TYR A-4 1 288 ? 83.007  -94.425  45.840  1.000 110.50998 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27554 C CB  . TYR A-4 1 288 ? 81.069  -94.609  43.909  1.000 111.43961 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27555 C CG  . TYR A-4 1 288 ? 80.129  -94.739  42.736  1.000 114.80109 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27556 C CD1 . TYR A-4 1 288 ? 80.438  -94.167  41.510  1.000 122.44755 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27557 C CD2 . TYR A-4 1 288 ? 78.927  -95.428  42.855  1.000 121.46480 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27558 C CE1 . TYR A-4 1 288 ? 79.579  -94.278  40.433  1.000 125.28714 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27559 C CE2 . TYR A-4 1 288 ? 78.060  -95.543  41.781  1.000 113.16940 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27560 C CZ  . TYR A-4 1 288 ? 78.391  -94.966  40.575  1.000 116.40428 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27561 O OH  . TYR A-4 1 288 ? 77.531  -95.080  39.507  1.000 127.05618 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27562 N N   . GLU A-4 1 289 ? 84.209  -96.195  45.142  1.000 112.89984 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27563 C CA  . GLU A-4 1 289 ? 85.153  -96.081  46.247  1.000 115.46010 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27564 C C   . GLU A-4 1 289 ? 86.083  -94.889  46.067  1.000 109.67943 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27565 O O   . GLU A-4 1 289 ? 86.616  -94.358  47.049  1.000 131.59987 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27566 C CB  . GLU A-4 1 289 ? 85.959  -97.374  46.383  1.000 147.24084 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27567 C CG  . GLU A-4 1 289 ? 86.649  -97.548  47.732  1.000 161.63226 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27568 C CD  . GLU A-4 1 289 ? 87.006  -98.991  48.032  1.000 160.52790 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27569 O OE1 . GLU A-4 1 289 ? 86.610  -99.874  47.243  1.000 164.86506 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27570 O OE2 . GLU A-4 1 289 ? 87.679  -99.239  49.057  1.000 161.98897 ? ? ? ? ? -1 279 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27571 N N   . ASP A-4 1 290 ? 86.272  -94.441  44.830  1.000 111.24501 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 N   1 
+ATOM   27572 C CA  . ASP A-4 1 290 ? 87.256  -93.409  44.545  1.000 102.15427 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   27573 C C   . ASP A-4 1 290 ? 86.687  -92.010  44.658  1.000 97.93929  ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 C   1 
+ATOM   27574 O O   . ASP A-4 1 290 ? 87.443  -91.036  44.558  1.000 103.97342 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 O   1 
+ATOM   27575 C CB  . ASP A-4 1 290 ? 87.831  -93.615  43.145  1.000 122.06355 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   27576 C CG  . ASP A-4 1 290 ? 86.804  -94.161  42.167  1.000 130.70412 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   27577 O OD1 . ASP A-4 1 290 ? 86.028  -95.067  42.546  1.000 123.12492 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   27578 O OD2 . ASP A-4 1 290 ? 86.773  -93.686  41.015  1.000 125.19258 ? ? ? ? ? -1 280 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   27579 N N   . LYS A-4 1 291 ? 85.380  -91.890  44.858  1.000 96.76602  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27580 C CA  . LYS A-4 1 291 ? 84.716  -90.601  44.896  1.000 92.67655  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27581 C C   . LYS A-4 1 291 ? 83.742  -90.556  46.069  1.000 94.03333  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27582 O O   . LYS A-4 1 291 ? 83.421  -91.574  46.688  1.000 100.48507 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27583 C CB  . LYS A-4 1 291 ? 84.007  -90.312  43.563  1.000 84.80467  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27584 C CG  . LYS A-4 1 291 ? 83.091  -91.419  43.058  1.000 92.40996  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27585 C CD  . LYS A-4 1 291 ? 82.423  -91.021  41.740  1.000 119.53575 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27586 C CE  . LYS A-4 1 291 ? 83.409  -90.973  40.582  1.000 93.11349  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27587 N NZ  . LYS A-4 1 291 ? 82.766  -91.540  39.359  1.000 116.23774 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27588 N N   . ILE A-4 1 292 ? 83.280  -89.351  46.380  1.000 89.79936  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27589 C CA  . ILE A-4 1 292 ? 82.380  -89.128  47.506  1.000 59.57470  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27590 C C   . ILE A-4 1 292 ? 80.948  -89.359  47.041  1.000 70.99589  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27591 O O   . ILE A-4 1 292 ? 80.463  -88.675  46.135  1.000 92.68276  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27592 C CB  . ILE A-4 1 292 ? 82.546  -87.713  48.076  1.000 60.77211  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27593 C CG1 . ILE A-4 1 292 ? 83.954  -87.513  48.636  1.000 61.37458  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27594 C CG2 . ILE A-4 1 292 ? 81.486  -87.441  49.132  1.000 71.69555  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27595 C CD1 . ILE A-4 1 292 ? 84.170  -86.125  49.189  1.000 60.56252  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27596 N N   . VAL A-4 1 293 ? 80.265  -90.310  47.667  1.000 64.03095  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 N   1 
+ATOM   27597 C CA  . VAL A-4 1 293 ? 78.900  -90.662  47.298  1.000 67.55772  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   27598 C C   . VAL A-4 1 293 ? 77.940  -89.956  48.245  1.000 63.60916  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 C   1 
+ATOM   27599 O O   . VAL A-4 1 293 ? 78.134  -89.969  49.467  1.000 79.50103  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 O   1 
+ATOM   27600 C CB  . VAL A-4 1 293 ? 78.694  -92.186  47.322  1.000 51.72604  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   27601 C CG1 . VAL A-4 1 293 ? 79.196  -92.776  48.634  1.000 116.88069 ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   27602 C CG2 . VAL A-4 1 293 ? 77.232  -92.527  47.098  1.000 67.70522  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   27603 N N   . ILE A-4 1 294 ? 76.912  -89.327  47.684  1.000 74.49060  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27604 C CA  . ILE A-4 1 294 ? 75.901  -88.615  48.458  1.000 59.16897  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27605 C C   . ILE A-4 1 294 ? 74.547  -89.220  48.122  1.000 78.45522  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27606 O O   . ILE A-4 1 294 ? 74.156  -89.262  46.947  1.000 73.58138  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27607 C CB  . ILE A-4 1 294 ? 75.909  -87.107  48.167  1.000 53.56889  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27608 C CG1 . ILE A-4 1 294 ? 77.210  -86.479  48.656  1.000 57.49006  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27609 C CG2 . ILE A-4 1 294 ? 74.714  -86.440  48.821  1.000 51.32316  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27610 C CD1 . ILE A-4 1 294 ? 77.297  -84.998  48.394  1.000 71.54549  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27611 N N   . TYR A-4 1 295 ? 73.831  -89.680  49.145  1.000 69.84293  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27612 C CA  . TYR A-4 1 295 ? 72.527  -90.286  48.941  1.000 75.13015  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27613 C C   . TYR A-4 1 295 ? 71.435  -89.237  49.107  1.000 75.95244  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27614 O O   . TYR A-4 1 295 ? 71.474  -88.430  50.039  1.000 72.74627  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27615 C CB  . TYR A-4 1 295 ? 72.301  -91.440  49.911  1.000 54.44416  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27616 C CG  . TYR A-4 1 295 ? 73.154  -92.661  49.651  1.000 68.79984  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27617 C CD1 . TYR A-4 1 295 ? 74.469  -92.721  50.093  1.000 73.75101  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27618 C CD2 . TYR A-4 1 295 ? 72.639  -93.761  48.979  1.000 81.97894  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27619 C CE1 . TYR A-4 1 295 ? 75.252  -93.838  49.864  1.000 87.09952  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27620 C CE2 . TYR A-4 1 295 ? 73.412  -94.882  48.744  1.000 85.66209  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27621 C CZ  . TYR A-4 1 295 ? 74.717  -94.916  49.188  1.000 83.05695  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27622 O OH  . TYR A-4 1 295 ? 75.488  -96.030  48.958  1.000 89.91511  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27623 N N   . LEU A-4 1 296 ? 70.468  -89.249  48.195  1.000 80.03307  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27624 C CA  . LEU A-4 1 296 ? 69.268  -88.423  48.298  1.000 65.09372  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27625 C C   . LEU A-4 1 296 ? 68.070  -89.362  48.360  1.000 75.36250  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27626 O O   . LEU A-4 1 296 ? 67.626  -89.883  47.332  1.000 82.17420  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27627 C CB  . LEU A-4 1 296 ? 69.165  -87.450  47.129  1.000 72.38387  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27628 C CG  . LEU A-4 1 296 ? 69.908  -86.130  47.338  1.000 82.94948  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27629 C CD1 . LEU A-4 1 296 ? 71.412  -86.293  47.167  1.000 78.79247  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27630 C CD2 . LEU A-4 1 296 ? 69.365  -85.077  46.399  1.000 84.90088  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27631 N N   . ILE A-4 1 297 ? 67.551  -89.568  49.565  1.000 70.33433  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27632 C CA  . ILE A-4 1 297 ? 66.460  -90.502  49.820  1.000 65.90208  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27633 C C   . ILE A-4 1 297 ? 65.212  -89.679  50.115  1.000 74.82340  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27634 O O   . ILE A-4 1 297 ? 65.152  -88.968  51.127  1.000 83.35916  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27635 C CB  . ILE A-4 1 297 ? 66.787  -91.446  50.987  1.000 60.06153  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27636 C CG1 . ILE A-4 1 297 ? 68.238  -91.934  50.897  1.000 74.31817  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27637 C CG2 . ILE A-4 1 297 ? 65.828  -92.620  51.006  1.000 77.73772  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27638 C CD1 . ILE A-4 1 297 ? 68.670  -92.807  52.064  1.000 60.90099  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27639 N N   . GLU A-4 1 298 ? 64.215  -89.777  49.240  1.000 72.49777  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27640 C CA  . GLU A-4 1 298 ? 62.972  -89.033  49.373  1.000 79.81098  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27641 C C   . GLU A-4 1 298 ? 61.854  -89.987  49.755  1.000 81.50970  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27642 O O   . GLU A-4 1 298 ? 61.613  -90.975  49.043  1.000 59.48800  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27643 C CB  . GLU A-4 1 298 ? 62.622  -88.306  48.072  1.000 77.91038  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27644 C CG  . GLU A-4 1 298 ? 61.434  -87.381  48.190  1.000 93.71412  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27645 C CD  . GLU A-4 1 298 ? 61.276  -86.451  47.002  1.000 106.41331 ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27646 O OE1 . GLU A-4 1 298 ? 61.969  -86.646  45.977  1.000 91.21629  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27647 O OE2 . GLU A-4 1 298 ? 60.452  -85.520  47.098  1.000 115.39986 ? ? ? ? ? -1 288 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27648 N N   . GLU A-4 1 299 ? 61.182  -89.699  50.872  1.000 75.13998  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27649 C CA  . GLU A-4 1 299 ? 60.018  -90.465  51.305  1.000 52.18234  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27650 C C   . GLU A-4 1 299 ? 60.210  -91.990  51.231  1.000 54.12647  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27651 O O   . GLU A-4 1 299 ? 59.442  -92.679  50.552  1.000 74.32313  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27652 C CB  . GLU A-4 1 299 ? 58.807  -90.065  50.490  1.000 78.61589  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27653 C CG  . GLU A-4 1 299 ? 58.618  -88.589  50.310  1.000 75.98695  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27654 C CD  . GLU A-4 1 299 ? 57.590  -88.027  51.254  1.000 79.45414  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27655 O OE1 . GLU A-4 1 299 ? 57.010  -88.814  52.036  1.000 112.44795 ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27656 O OE2 . GLU A-4 1 299 ? 57.354  -86.806  51.213  1.000 92.02688  ? ? ? ? ? -1 289 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27657 N N   . PRO A-4 1 300 ? 61.235  -92.534  51.876  1.000 62.30026  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 N   1 
+ATOM   27658 C CA  . PRO A-4 1 300 ? 61.444  -93.985  51.781  1.000 52.17394  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   27659 C C   . PRO A-4 1 300 ? 60.420  -94.805  52.545  1.000 61.45242  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 C   1 
+ATOM   27660 O O   . PRO A-4 1 300 ? 60.378  -96.031  52.364  1.000 77.15637  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 O   1 
+ATOM   27661 C CB  . PRO A-4 1 300 ? 62.850  -94.187  52.375  1.000 53.56126  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   27662 C CG  . PRO A-4 1 300 ? 62.980  -93.074  53.343  1.000 54.16287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   27663 C CD  . PRO A-4 1 300 ? 62.246  -91.899  52.740  1.000 65.19287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   27664 N N   . GLU A-4 1 301 ? 59.621  -94.186  53.412  1.000 69.24665  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27665 C CA  . GLU A-4 1 301 ? 58.581  -94.907  54.131  1.000 61.36191  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27666 C C   . GLU A-4 1 301 ? 57.414  -95.298  53.237  1.000 71.01023  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27667 O O   . GLU A-4 1 301 ? 56.537  -96.046  53.684  1.000 81.70234  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27668 C CB  . GLU A-4 1 301 ? 58.066  -94.059  55.292  1.000 60.65847  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27669 C CG  . GLU A-4 1 301 ? 57.259  -92.850  54.850  1.000 53.47203  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27670 C CD  . GLU A-4 1 301 ? 58.110  -91.616  54.616  1.000 64.51232  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27671 O OE1 . GLU A-4 1 301 ? 59.342  -91.688  54.810  1.000 54.97717  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27672 O OE2 . GLU A-4 1 301 ? 57.538  -90.570  54.246  1.000 81.35933  ? ? ? ? ? -1 291 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27673 N N   . ILE A-4 1 302 ? 57.381  -94.807  51.995  1.000 74.30256  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27674 C CA  . ILE A-4 1 302 ? 56.283  -95.125  51.092  1.000 77.23328  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27675 C C   . ILE A-4 1 302 ? 56.295  -96.612  50.779  1.000 73.68974  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27676 O O   . ILE A-4 1 302 ? 57.329  -97.178  50.401  1.000 80.40448  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27677 C CB  . ILE A-4 1 302 ? 56.382  -94.280  49.813  1.000 63.80829  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27678 C CG1 . ILE A-4 1 302 ? 56.135  -92.804  50.125  1.000 68.19797  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27679 C CG2 . ILE A-4 1 302 ? 55.392  -94.769  48.774  1.000 54.74187  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27680 C CD1 . ILE A-4 1 302 ? 56.139  -91.918  48.899  1.000 65.84147  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27681 N N   . SER A-4 1 303 ? 55.134  -97.252  50.943  1.000 76.28557  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-4 N   1 
+ATOM   27682 C CA  . SER A-4 1 303 ? 54.963  -98.679  50.663  1.000 96.27994  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27683 C C   . SER A-4 1 303 ? 55.944  -99.527  51.470  1.000 87.60024  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-4 C   1 
+ATOM   27684 O O   . SER A-4 1 303 ? 56.463  -100.536 50.988  1.000 123.95665 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-4 O   1 
+ATOM   27685 C CB  . SER A-4 1 303 ? 55.092  -98.968  49.164  1.000 114.07117 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27686 O OG  . SER A-4 1 303 ? 54.923  -100.348 48.890  1.000 151.15482 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27687 N N   . LEU A-4 1 304 ? 56.196  -99.117  52.712  1.000 79.76904  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27688 C CA  . LEU A-4 1 304 ? 57.128  -99.803  53.595  1.000 81.81533  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27689 C C   . LEU A-4 1 304 ? 56.475  -100.016 54.953  1.000 88.86587  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27690 O O   . LEU A-4 1 304 ? 55.858  -99.095  55.498  1.000 68.51005  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27691 C CB  . LEU A-4 1 304 ? 58.424  -99.004  53.752  1.000 63.35126  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27692 C CG  . LEU A-4 1 304 ? 59.605  -99.766  54.343  1.000 73.81628  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27693 C CD1 . LEU A-4 1 304 ? 60.018  -100.890 53.411  1.000 60.86328  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27694 C CD2 . LEU A-4 1 304 ? 60.757  -98.815  54.585  1.000 69.18540  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27695 N N   . HIS A-4 1 305 ? 56.610  -101.225 55.495  1.000 84.49818  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 N   1 
+ATOM   27696 C CA  . HIS A-4 1 305 ? 56.040  -101.526 56.800  1.000 75.67585  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   27697 C C   . HIS A-4 1 305 ? 56.766  -100.748 57.892  1.000 89.30867  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 C   1 
+ATOM   27698 O O   . HIS A-4 1 305 ? 57.933  -100.373 57.750  1.000 89.48479  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 O   1 
+ATOM   27699 C CB  . HIS A-4 1 305 ? 56.115  -103.027 57.086  1.000 71.52498  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   27700 C CG  . HIS A-4 1 305 ? 55.356  -103.456 58.306  1.000 90.92046  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   27701 N ND1 . HIS A-4 1 305 ? 55.749  -104.521 59.087  1.000 71.34685  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   27702 C CD2 . HIS A-4 1 305 ? 54.224  -102.974 58.871  1.000 90.33146  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   27703 C CE1 . HIS A-4 1 305 ? 54.897  -104.674 60.084  1.000 86.60019  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   27704 N NE2 . HIS A-4 1 305 ? 53.962  -103.747 59.977  1.000 85.36711  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   27705 N N   . ARG A-4 1 306 ? 56.048  -100.500 58.991  1.000 76.43346  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 N   1 
+ATOM   27706 C CA  . ARG A-4 1 306 ? 56.620  -99.758  60.111  1.000 82.68883  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   27707 C C   . ARG A-4 1 306 ? 57.874  -100.440 60.645  1.000 70.90971  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 C   1 
+ATOM   27708 O O   . ARG A-4 1 306 ? 58.853  -99.770  60.995  1.000 71.26765  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 O   1 
+ATOM   27709 C CB  . ARG A-4 1 306 ? 55.580  -99.604  61.219  1.000 89.67534  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   27710 C CG  . ARG A-4 1 306 ? 56.141  -99.060  62.518  1.000 69.18892  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   27711 C CD  . ARG A-4 1 306 ? 55.094  -99.030  63.619  1.000 79.61694  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   27712 N NE  . ARG A-4 1 306 ? 55.674  -98.632  64.895  1.000 82.67626  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   27713 C CZ  . ARG A-4 1 306 ? 56.226  -99.474  65.758  1.000 83.09058  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   27714 N NH1 . ARG A-4 1 306 ? 56.272  -100.775 65.520  1.000 98.97096  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   27715 N NH2 . ARG A-4 1 306 ? 56.748  -99.000  66.885  1.000 95.64204  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   27716 N N   . SER A-4 1 307 ? 57.866  -101.774 60.708  1.000 71.27706  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-4 N   1 
+ATOM   27717 C CA  . SER A-4 1 307 ? 59.032  -102.489 61.215  1.000 64.37561  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27718 C C   . SER A-4 1 307 ? 60.240  -102.290 60.307  1.000 64.70748  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-4 C   1 
+ATOM   27719 O O   . SER A-4 1 307 ? 61.370  -102.153 60.789  1.000 68.76114  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-4 O   1 
+ATOM   27720 C CB  . SER A-4 1 307 ? 58.716  -103.977 61.364  1.000 66.26149  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27721 O OG  . SER A-4 1 307 ? 58.235  -104.525 60.149  1.000 98.95494  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27722 N N   . MET A-4 1 308 ? 60.025  -102.265 58.990  1.000 93.91486  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 N   1 
+ATOM   27723 C CA  . MET A-4 1 308 ? 61.149  -102.065 58.083  1.000 70.53188  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 CA  1 
+ATOM   27724 C C   . MET A-4 1 308 ? 61.654  -100.628 58.121  1.000 74.65633  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 C   1 
+ATOM   27725 O O   . MET A-4 1 308 ? 62.839  -100.385 57.864  1.000 74.53597  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 O   1 
+ATOM   27726 C CB  . MET A-4 1 308 ? 60.758  -102.450 56.662  1.000 70.97396  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 CB  1 
+ATOM   27727 C CG  . MET A-4 1 308 ? 60.439  -103.920 56.480  1.000 75.23229  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 CG  1 
+ATOM   27728 S SD  . MET A-4 1 308 ? 59.989  -104.246 54.768  1.000 156.08197 ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 SD  1 
+ATOM   27729 C CE  . MET A-4 1 308 ? 59.723  -106.013 54.800  1.000 145.71089 ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 CE  1 
+ATOM   27730 N N   . GLN A-4 1 309 ? 60.781  -99.665  58.435  1.000 76.44011  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27731 C CA  . GLN A-4 1 309 ? 61.227  -98.282  58.577  1.000 64.19969  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27732 C C   . GLN A-4 1 309 ? 62.226  -98.143  59.718  1.000 84.86436  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27733 O O   . GLN A-4 1 309 ? 63.213  -97.408  59.602  1.000 77.17720  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27734 C CB  . GLN A-4 1 309 ? 60.027  -97.364  58.802  1.000 65.07316  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27735 C CG  . GLN A-4 1 309 ? 58.991  -97.403  57.695  1.000 64.71639  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27736 C CD  . GLN A-4 1 309 ? 57.766  -96.577  58.026  1.000 60.42121  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27737 O OE1 . GLN A-4 1 309 ? 57.872  -95.502  58.615  1.000 67.96235  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27738 N NE2 . GLN A-4 1 309 ? 56.594  -97.080  57.660  1.000 64.08472  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27739 N N   . ILE A-4 1 310 ? 61.989  -98.847  60.827  1.000 71.96403  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27740 C CA  . ILE A-4 1 310 ? 62.949  -98.845  61.926  1.000 68.32589  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27741 C C   . ILE A-4 1 310 ? 64.234  -99.552  61.510  1.000 70.85274  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27742 O O   . ILE A-4 1 310 ? 65.336  -99.142  61.891  1.000 79.81822  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27743 C CB  . ILE A-4 1 310 ? 62.321  -99.485  63.177  1.000 76.97101  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27744 C CG1 . ILE A-4 1 310 ? 60.990  -98.806  63.504  1.000 60.40450  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27745 C CG2 . ILE A-4 1 310 ? 63.271  -99.390  64.366  1.000 64.91587  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27746 C CD1 . ILE A-4 1 310 ? 60.205  -99.504  64.581  1.000 65.19553  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27747 N N   . ALA A-4 1 311 ? 64.115  -100.621 60.717  1.000 74.18867  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-4 N   1 
+ATOM   27748 C CA  . ALA A-4 1 311 ? 65.303  -101.295 60.204  1.000 67.66314  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   27749 C C   . ALA A-4 1 311 ? 66.121  -100.359 59.323  1.000 75.05591  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-4 C   1 
+ATOM   27750 O O   . ALA A-4 1 311 ? 67.353  -100.311 59.426  1.000 74.58893  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-4 O   1 
+ATOM   27751 C CB  . ALA A-4 1 311 ? 64.908  -102.555 59.438  1.000 74.96206  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   27752 N N   . LEU A-4 1 312 ? 65.451  -99.601  58.452  1.000 78.86948  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27753 C CA  . LEU A-4 1 312 ? 66.166  -98.645  57.612  1.000 85.81694  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27754 C C   . LEU A-4 1 312 ? 66.763  -97.515  58.443  1.000 77.48741  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27755 O O   . LEU A-4 1 312 ? 67.878  -97.053  58.167  1.000 83.08653  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27756 C CB  . LEU A-4 1 312 ? 65.233  -98.085  56.540  1.000 78.48066  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27757 C CG  . LEU A-4 1 312 ? 65.782  -96.966  55.651  1.000 68.91813  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27758 C CD1 . LEU A-4 1 312 ? 67.004  -97.432  54.876  1.000 69.38876  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27759 C CD2 . LEU A-4 1 312 ? 64.704  -96.462  54.706  1.000 81.07738  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27760 N N   . SER A-4 1 313 ? 66.041  -97.066  59.474  1.000 77.82180  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-4 N   1 
+ATOM   27761 C CA  . SER A-4 1 313 ? 66.550  -95.993  60.323  1.000 91.06285  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27762 C C   . SER A-4 1 313 ? 67.811  -96.426  61.058  1.000 73.98442  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-4 C   1 
+ATOM   27763 O O   . SER A-4 1 313 ? 68.750  -95.636  61.212  1.000 70.75001  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-4 O   1 
+ATOM   27764 C CB  . SER A-4 1 313 ? 65.481  -95.553  61.323  1.000 61.88919  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27765 O OG  . SER A-4 1 313 ? 65.264  -96.554  62.300  1.000 95.36514  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27766 N N   . LYS A-4 1 314 ? 67.848  -97.674  61.527  1.000 68.89988  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27767 C CA  . LYS A-4 1 314 ? 69.058  -98.181  62.163  1.000 70.97832  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27768 C C   . LYS A-4 1 314 ? 70.223  -98.200  61.184  1.000 71.56843  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27769 O O   . LYS A-4 1 314 ? 71.364  -97.903  61.556  1.000 81.59625  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27770 C CB  . LYS A-4 1 314 ? 68.807  -99.578  62.733  1.000 62.28156  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27771 C CG  . LYS A-4 1 314 ? 70.049  -100.265 63.282  1.000 66.89096  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27772 C CD  . LYS A-4 1 314 ? 69.709  -101.616 63.892  1.000 88.83347  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27773 C CE  . LYS A-4 1 314 ? 70.965  -102.351 64.331  1.000 117.84042 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27774 N NZ  . LYS A-4 1 314 ? 70.985  -102.612 65.797  1.000 128.13324 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27775 N N   . GLN A-4 1 315 ? 69.954  -98.527  59.920  1.000 88.73485  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27776 C CA  . GLN A-4 1 315 ? 71.032  -98.587  58.941  1.000 84.96606  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27777 C C   . GLN A-4 1 315 ? 71.515  -97.196  58.545  1.000 69.35610  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27778 O O   . GLN A-4 1 315 ? 72.681  -97.031  58.170  1.000 76.14869  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27779 C CB  . GLN A-4 1 315 ? 70.574  -99.366  57.711  1.000 58.40158  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27780 C CG  . GLN A-4 1 315 ? 71.545  -100.439 57.261  1.000 87.66057  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27781 C CD  . GLN A-4 1 315 ? 71.083  -101.130 55.999  1.000 143.96494 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27782 O OE1 . GLN A-4 1 315 ? 69.976  -100.898 55.518  1.000 159.59880 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27783 N NE2 . GLN A-4 1 315 ? 71.935  -101.992 55.454  1.000 151.64611 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27784 N N   . LEU A-4 1 316 ? 70.644  -96.186  58.626  1.000 71.28178  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27785 C CA  . LEU A-4 1 316 ? 71.042  -94.839  58.231  1.000 68.22829  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27786 C C   . LEU A-4 1 316 ? 71.921  -94.181  59.288  1.000 73.10897  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27787 O O   . LEU A-4 1 316 ? 72.893  -93.494  58.953  1.000 74.03834  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27788 C CB  . LEU A-4 1 316 ? 69.806  -93.980  57.959  1.000 72.92610  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27789 C CG  . LEU A-4 1 316 ? 68.940  -94.373  56.761  1.000 67.59230  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27790 C CD1 . LEU A-4 1 316 ? 67.736  -93.449  56.630  1.000 57.86068  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27791 C CD2 . LEU A-4 1 316 ? 69.762  -94.374  55.482  1.000 73.07929  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27792 N N   . PHE A-4 1 317 ? 71.602  -94.377  60.568  1.000 81.79739  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 N   1 
+ATOM   27793 C CA  . PHE A-4 1 317 ? 72.285  -93.676  61.651  1.000 68.50585  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   27794 C C   . PHE A-4 1 317 ? 73.306  -94.556  62.367  1.000 73.89068  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 C   1 
+ATOM   27795 O O   . PHE A-4 1 317 ? 74.487  -94.203  62.437  1.000 80.10352  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 O   1 
+ATOM   27796 C CB  . PHE A-4 1 317 ? 71.253  -93.130  62.646  1.000 62.00401  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   27797 C CG  . PHE A-4 1 317 ? 70.260  -92.189  62.029  1.000 59.39057  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   27798 C CD1 . PHE A-4 1 317 ? 70.590  -90.864  61.804  1.000 74.54942  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   27799 C CD2 . PHE A-4 1 317 ? 68.996  -92.628  61.675  1.000 68.36720  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   27800 C CE1 . PHE A-4 1 317 ? 69.678  -89.995  61.234  1.000 68.90570  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   27801 C CE2 . PHE A-4 1 317 ? 68.079  -91.764  61.106  1.000 62.86745  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   27802 C CZ  . PHE A-4 1 317 ? 68.420  -90.446  60.885  1.000 52.84092  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   27803 N N   . GLU A-4 1 318 ? 72.870  -95.699  62.907  1.000 92.75787  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27804 C CA  . GLU A-4 1 318 ? 73.784  -96.556  63.659  1.000 107.70729 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27805 C C   . GLU A-4 1 318 ? 74.887  -97.114  62.769  1.000 102.38324 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27806 O O   . GLU A-4 1 318 ? 76.063  -97.112  63.150  1.000 135.48889 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27807 C CB  . GLU A-4 1 318 ? 73.017  -97.699  64.329  1.000 96.42950  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27808 C CG  . GLU A-4 1 318 ? 72.574  -97.417  65.759  1.000 118.39979 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27809 C CD  . GLU A-4 1 318 ? 72.237  -98.685  66.524  1.000 138.85795 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27810 O OE1 . GLU A-4 1 318 ? 72.298  -99.778  65.922  1.000 131.37593 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27811 O OE2 . GLU A-4 1 318 ? 71.918  -98.591  67.729  1.000 138.69904 ? ? ? ? ? -1 308 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27812 N N   . GLN A-4 1 319 ? 74.529  -97.599  61.585  1.000 97.71009  ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27813 C CA  . GLN A-4 1 319 ? 75.509  -98.155  60.666  1.000 122.33898 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27814 C C   . GLN A-4 1 319 ? 76.241  -97.042  59.926  1.000 125.87603 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27815 O O   . GLN A-4 1 319 ? 75.666  -96.000  59.596  1.000 126.54799 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27816 C CB  . GLN A-4 1 319 ? 74.831  -99.093  59.666  1.000 127.27333 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27817 C CG  . GLN A-4 1 319 ? 73.944  -100.156 60.306  1.000 122.59444 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27818 C CD  . GLN A-4 1 319 ? 74.721  -101.369 60.778  1.000 156.53250 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27819 O OE1 . GLN A-4 1 319 ? 75.548  -101.914 60.047  1.000 177.24491 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27820 N NE2 . GLN A-4 1 319 ? 74.457  -101.800 62.007  1.000 155.58101 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27821 N N   . SER A-4 1 320 ? 77.530  -97.269  59.672  1.000 136.21046 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-4 N   1 
+ATOM   27822 C CA  . SER A-4 1 320 ? 78.355  -96.338  58.915  1.000 142.06230 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27823 C C   . SER A-4 1 320 ? 78.285  -96.586  57.413  1.000 130.09086 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-4 C   1 
+ATOM   27824 O O   . SER A-4 1 320 ? 79.177  -96.149  56.678  1.000 121.84412 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-4 O   1 
+ATOM   27825 C CB  . SER A-4 1 320 ? 79.809  -96.410  59.390  1.000 149.37574 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27826 O OG  . SER A-4 1 320 ? 79.922  -96.037  60.751  1.000 164.43975 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27827 N N   . THR A-4 1 321 ? 77.245  -97.279  56.946  1.000 128.88945 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 N   1 
+ATOM   27828 C CA  . THR A-4 1 321 ? 77.120  -97.569  55.523  1.000 120.98950 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 CA  1 
+ATOM   27829 C C   . THR A-4 1 321 ? 76.775  -96.320  54.719  1.000 105.83350 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 C   1 
+ATOM   27830 O O   . THR A-4 1 321 ? 77.248  -96.163  53.585  1.000 103.20773 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 O   1 
+ATOM   27831 C CB  . THR A-4 1 321 ? 76.065  -98.656  55.307  1.000 134.16712 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 CB  1 
+ATOM   27832 O OG1 . THR A-4 1 321 ? 76.411  -99.820  56.065  1.000 161.87879 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   27833 C CG2 . THR A-4 1 321 ? 75.971  -99.028  53.836  1.000 122.38403 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   27834 N N   . TYR A-4 1 322 ? 75.965  -95.426  55.282  1.000 117.68604 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27835 C CA  . TYR A-4 1 322 ? 75.524  -94.207  54.605  1.000 78.71217  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27836 C C   . TYR A-4 1 322 ? 76.237  -93.025  55.256  1.000 85.38498  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27837 O O   . TYR A-4 1 322 ? 75.711  -92.376  56.160  1.000 96.45651  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27838 C CB  . TYR A-4 1 322 ? 73.969  -94.060  54.685  1.000 73.82502  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27839 C CG  . TYR A-4 1 322 ? 73.190  -95.096  53.892  1.000 105.21772 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27840 C CD1 . TYR A-4 1 322 ? 73.202  -96.436  54.259  1.000 106.77266 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27841 C CD2 . TYR A-4 1 322 ? 72.426  -94.728  52.791  1.000 106.09483 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27842 C CE1 . TYR A-4 1 322 ? 72.491  -97.383  53.543  1.000 126.66085 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27843 C CE2 . TYR A-4 1 322 ? 71.707  -95.668  52.067  1.000 99.63329  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27844 C CZ  . TYR A-4 1 322 ? 71.743  -96.996  52.448  1.000 119.93796 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27845 O OH  . TYR A-4 1 322 ? 71.034  -97.939  51.738  1.000 111.48410 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27846 N N   . LYS A-4 1 323 ? 77.458  -92.752  54.792  1.000 66.05289  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27847 C CA  . LYS A-4 1 323 ? 78.236  -91.652  55.358  1.000 67.83879  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27848 C C   . LYS A-4 1 323 ? 77.544  -90.313  55.137  1.000 74.11173  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27849 O O   . LYS A-4 1 323 ? 77.329  -89.548  56.084  1.000 91.94629  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27850 C CB  . LYS A-4 1 323 ? 79.651  -91.628  54.763  1.000 65.88001  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27851 C CG  . LYS A-4 1 323 ? 80.652  -92.508  55.501  1.000 83.58445  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27852 C CD  . LYS A-4 1 323 ? 82.093  -92.136  55.162  1.000 80.30175  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27853 C CE  . LYS A-4 1 323 ? 82.514  -90.835  55.839  1.000 85.39246  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27854 N NZ  . LYS A-4 1 323 ? 83.941  -90.497  55.558  1.000 99.14617  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27855 N N   . TYR A-4 1 324 ? 77.177  -90.017  53.893  1.000 79.44355  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27856 C CA  . TYR A-4 1 324 ? 76.562  -88.744  53.539  1.000 60.83276  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27857 C C   . TYR A-4 1 324 ? 75.227  -89.012  52.862  1.000 63.64522  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27858 O O   . TYR A-4 1 324 ? 75.174  -89.715  51.847  1.000 81.52844  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27859 C CB  . TYR A-4 1 324 ? 77.475  -87.930  52.619  1.000 59.70911  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27860 C CG  . TYR A-4 1 324 ? 78.946  -88.041  52.955  1.000 67.41439  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27861 C CD1 . TYR A-4 1 324 ? 79.511  -87.266  53.959  1.000 64.55895  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27862 C CD2 . TYR A-4 1 324 ? 79.772  -88.918  52.264  1.000 65.06502  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27863 C CE1 . TYR A-4 1 324 ? 80.855  -87.363  54.266  1.000 65.23099  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27864 C CE2 . TYR A-4 1 324 ? 81.117  -89.022  52.564  1.000 70.44690  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27865 C CZ  . TYR A-4 1 324 ? 81.653  -88.243  53.566  1.000 67.20154  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27866 O OH  . TYR A-4 1 324 ? 82.992  -88.343  53.869  1.000 74.24999  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27867 N N   . PHE A-4 1 325 ? 74.152  -88.458  53.420  1.000 57.18564  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 N   1 
+ATOM   27868 C CA  . PHE A-4 1 325 ? 72.847  -88.572  52.787  1.000 58.09781  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   27869 C C   . PHE A-4 1 325 ? 71.982  -87.381  53.170  1.000 61.43437  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 C   1 
+ATOM   27870 O O   . PHE A-4 1 325 ? 72.255  -86.668  54.139  1.000 67.99156  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 O   1 
+ATOM   27871 C CB  . PHE A-4 1 325 ? 72.141  -89.890  53.149  1.000 69.42055  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   27872 C CG  . PHE A-4 1 325 ? 71.740  -90.007  54.598  1.000 79.49894  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   27873 C CD1 . PHE A-4 1 325 ? 70.559  -89.440  55.060  1.000 72.65087  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   27874 C CD2 . PHE A-4 1 325 ? 72.525  -90.717  55.491  1.000 72.19886  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   27875 C CE1 . PHE A-4 1 325 ? 70.188  -89.554  56.385  1.000 51.73547  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   27876 C CE2 . PHE A-4 1 325 ? 72.154  -90.839  56.815  1.000 65.77021  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   27877 C CZ  . PHE A-4 1 325 ? 70.986  -90.256  57.263  1.000 60.12584  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   27878 N N   . PHE A-4 1 326 ? 70.930  -87.174  52.381  1.000 64.34284  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 N   1 
+ATOM   27879 C CA  . PHE A-4 1 326 ? 69.879  -86.212  52.683  1.000 67.79958  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   27880 C C   . PHE A-4 1 326 ? 68.554  -86.956  52.641  1.000 70.67806  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 C   1 
+ATOM   27881 O O   . PHE A-4 1 326 ? 68.226  -87.588  51.631  1.000 73.96020  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 O   1 
+ATOM   27882 C CB  . PHE A-4 1 326 ? 69.880  -85.045  51.690  1.000 61.15373  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   27883 C CG  . PHE A-4 1 326 ? 71.054  -84.117  51.839  1.000 56.86860  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   27884 C CD1 . PHE A-4 1 326 ? 72.281  -84.432  51.279  1.000 58.24132  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   27885 C CD2 . PHE A-4 1 326 ? 70.925  -82.920  52.526  1.000 63.35966  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   27886 C CE1 . PHE A-4 1 326 ? 73.360  -83.575  51.408  1.000 57.46924  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   27887 C CE2 . PHE A-4 1 326 ? 72.000  -82.059  52.659  1.000 70.89877  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   27888 C CZ  . PHE A-4 1 326 ? 73.219  -82.388  52.099  1.000 61.78328  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   27889 N N   . LEU A-4 1 327 ? 67.798  -86.887  53.733  1.000 74.13261  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27890 C CA  . LEU A-4 1 327 ? 66.590  -87.682  53.899  1.000 69.33208  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27891 C C   . LEU A-4 1 327 ? 65.380  -86.774  54.043  1.000 77.38798  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27892 O O   . LEU A-4 1 327 ? 65.369  -85.873  54.889  1.000 73.41147  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27893 C CB  . LEU A-4 1 327 ? 66.704  -88.599  55.118  1.000 69.94253  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27894 C CG  . LEU A-4 1 327 ? 65.479  -89.470  55.388  1.000 57.43156  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27895 C CD1 . LEU A-4 1 327 ? 65.154  -90.300  54.162  1.000 77.19902  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27896 C CD2 . LEU A-4 1 327 ? 65.709  -90.361  56.594  1.000 68.46738  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27897 N N   . SER A-4 1 328 ? 64.365  -87.017  53.221  1.000 71.65137  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-4 N   1 
+ATOM   27898 C CA  . SER A-4 1 328 ? 63.068  -86.363  53.338  1.000 71.52850  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27899 C C   . SER A-4 1 328 ? 62.055  -87.411  53.773  1.000 76.56302  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-4 C   1 
+ATOM   27900 O O   . SER A-4 1 328 ? 61.853  -88.408  53.071  1.000 91.11456  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-4 O   1 
+ATOM   27901 C CB  . SER A-4 1 328 ? 62.651  -85.721  52.016  1.000 58.28563  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27902 O OG  . SER A-4 1 328 ? 61.349  -85.169  52.108  1.000 95.18206  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27903 N N   . THR A-4 1 329 ? 61.425  -87.193  54.925  1.000 54.16329  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 N   1 
+ATOM   27904 C CA  . THR A-4 1 329 ? 60.536  -88.199  55.486  1.000 63.61577  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 CA  1 
+ATOM   27905 C C   . THR A-4 1 329 ? 59.367  -87.538  56.202  1.000 72.16874  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 C   1 
+ATOM   27906 O O   . THR A-4 1 329 ? 59.500  -86.460  56.787  1.000 57.99575  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 O   1 
+ATOM   27907 C CB  . THR A-4 1 329 ? 61.286  -89.130  56.454  1.000 69.84211  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 CB  1 
+ATOM   27908 O OG1 . THR A-4 1 329 ? 60.362  -90.046  57.054  1.000 65.39725  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   27909 C CG2 . THR A-4 1 329 ? 61.983  -88.327  57.546  1.000 66.23652  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   27910 N N   . HIS A-4 1 330 ? 58.213  -88.201  56.135  1.000 69.48077  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 N   1 
+ATOM   27911 C CA  . HIS A-4 1 330 ? 57.051  -87.857  56.943  1.000 84.33418  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   27912 C C   . HIS A-4 1 330 ? 56.816  -88.846  58.074  1.000 83.31538  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 C   1 
+ATOM   27913 O O   . HIS A-4 1 330 ? 55.825  -88.712  58.800  1.000 74.58547  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 O   1 
+ATOM   27914 C CB  . HIS A-4 1 330 ? 55.793  -87.781  56.068  1.000 69.74977  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   27915 C CG  . HIS A-4 1 330 ? 55.548  -86.432  55.468  1.000 87.60008  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   27916 N ND1 . HIS A-4 1 330 ? 55.869  -85.260  56.119  1.000 113.46295 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   27917 C CD2 . HIS A-4 1 330 ? 55.015  -86.067  54.278  1.000 62.41198  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   27918 C CE1 . HIS A-4 1 330 ? 55.544  -84.231  55.357  1.000 117.96279 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   27919 N NE2 . HIS A-4 1 330 ? 55.024  -84.693  54.234  1.000 91.55147  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   27920 N N   . SER A-4 1 331 ? 57.702  -89.827  58.249  1.000 70.27386  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-4 N   1 
+ATOM   27921 C CA  . SER A-4 1 331 ? 57.456  -90.934  59.162  1.000 67.75940  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27922 C C   . SER A-4 1 331 ? 58.207  -90.718  60.465  1.000 71.02896  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-4 C   1 
+ATOM   27923 O O   . SER A-4 1 331 ? 59.437  -90.556  60.437  1.000 79.18894  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-4 O   1 
+ATOM   27924 C CB  . SER A-4 1 331 ? 57.884  -92.248  58.521  1.000 66.61821  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27925 O OG  . SER A-4 1 331 ? 57.818  -93.317  59.447  1.000 80.88250  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27926 N N   . PRO A-4 1 332 ? 57.530  -90.702  61.617  1.000 72.93010  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 N   1 
+ATOM   27927 C CA  . PRO A-4 1 332 ? 58.276  -90.628  62.884  1.000 64.36307  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   27928 C C   . PRO A-4 1 332 ? 59.076  -91.886  63.170  1.000 72.15870  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 C   1 
+ATOM   27929 O O   . PRO A-4 1 332 ? 60.169  -91.802  63.744  1.000 63.15151  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 O   1 
+ATOM   27930 C CB  . PRO A-4 1 332 ? 57.174  -90.398  63.930  1.000 67.22715  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   27931 C CG  . PRO A-4 1 332 ? 55.993  -89.898  63.155  1.000 65.12253  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   27932 C CD  . PRO A-4 1 332 ? 56.078  -90.580  61.824  1.000 84.56244  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   27933 N N   . GLU A-4 1 333 ? 58.560  -93.055  62.775  1.000 77.47595  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27934 C CA  . GLU A-4 1 333 ? 59.258  -94.315  63.017  1.000 78.04062  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27935 C C   . GLU A-4 1 333 ? 60.584  -94.394  62.273  1.000 76.59710  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27936 O O   . GLU A-4 1 333 ? 61.440  -95.207  62.635  1.000 89.59903  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27937 C CB  . GLU A-4 1 333 ? 58.373  -95.501  62.617  1.000 60.98281  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27938 C CG  . GLU A-4 1 333 ? 57.199  -95.761  63.550  1.000 79.15735  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27939 C CD  . GLU A-4 1 333 ? 56.070  -94.767  63.371  1.000 95.72214  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27940 O OE1 . GLU A-4 1 333 ? 55.962  -94.174  62.275  1.000 82.85286  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27941 O OE2 . GLU A-4 1 333 ? 55.292  -94.577  64.329  1.000 109.66583 ? ? ? ? ? -1 323 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27942 N N   . LEU A-4 1 334 ? 60.769  -93.573  61.243  1.000 77.88403  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27943 C CA  . LEU A-4 1 334 ? 62.020  -93.520  60.502  1.000 73.14331  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27944 C C   . LEU A-4 1 334 ? 63.113  -92.761  61.245  1.000 75.72317  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27945 O O   . LEU A-4 1 334 ? 64.245  -92.693  60.755  1.000 72.16570  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27946 C CB  . LEU A-4 1 334 ? 61.771  -92.882  59.135  1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27947 C CG  . LEU A-4 1 334 ? 62.741  -93.164  57.992  1.000 54.55466  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27948 C CD1 . LEU A-4 1 334 ? 63.397  -94.523  58.147  1.000 77.80619  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27949 C CD2 . LEU A-4 1 334 ? 61.978  -93.097  56.690  1.000 78.01525  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27950 N N   . LEU A-4 1 335 ? 62.807  -92.186  62.408  1.000 89.22585  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27951 C CA  . LEU A-4 1 335 ? 63.802  -91.490  63.213  1.000 72.92745  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27952 C C   . LEU A-4 1 335 ? 63.968  -92.122  64.590  1.000 74.83904  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27953 O O   . LEU A-4 1 335 ? 64.458  -91.465  65.513  1.000 73.63589  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27954 C CB  . LEU A-4 1 335 ? 63.440  -90.010  63.348  1.000 68.30875  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27955 C CG  . LEU A-4 1 335 ? 63.193  -89.271  62.031  1.000 54.30834  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27956 C CD1 . LEU A-4 1 335 ? 62.848  -87.811  62.284  1.000 59.75853  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27957 C CD2 . LEU A-4 1 335 ? 64.397  -89.387  61.110  1.000 70.96592  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27958 N N   . TYR A-4 1 336 ? 63.568  -93.388  64.747  1.000 60.54755  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27959 C CA  . TYR A-4 1 336 ? 63.689  -94.050  66.043  1.000 62.79029  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27960 C C   . TYR A-4 1 336 ? 65.148  -94.219  66.449  1.000 79.81020  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27961 O O   . TYR A-4 1 336 ? 65.481  -94.157  67.639  1.000 104.31800 ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27962 C CB  . TYR A-4 1 336 ? 62.988  -95.410  66.010  1.000 60.37196  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27963 C CG  . TYR A-4 1 336 ? 61.502  -95.356  66.292  1.000 62.59850  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27964 C CD1 . TYR A-4 1 336 ? 60.838  -94.141  66.406  1.000 68.32152  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27965 C CD2 . TYR A-4 1 336 ? 60.767  -96.522  66.464  1.000 49.20872  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27966 C CE1 . TYR A-4 1 336 ? 59.481  -94.090  66.670  1.000 61.23110  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27967 C CE2 . TYR A-4 1 336 ? 59.409  -96.481  66.728  1.000 68.74214  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27968 C CZ  . TYR A-4 1 336 ? 58.773  -95.262  66.830  1.000 70.62500  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27969 O OH  . TYR A-4 1 336 ? 57.423  -95.210  67.093  1.000 79.99736  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27970 N N   . GLU A-4 1 337 ? 66.031  -94.433  65.477  1.000 50.85204  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27971 C CA  . GLU A-4 1 337 ? 67.444  -94.663  65.739  1.000 56.62999  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27972 C C   . GLU A-4 1 337 ? 68.305  -93.448  65.406  1.000 73.03748  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27973 O O   . GLU A-4 1 337 ? 69.522  -93.587  65.247  1.000 69.14825  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27974 C CB  . GLU A-4 1 337 ? 67.929  -95.883  64.954  1.000 71.63384  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27975 C CG  . GLU A-4 1 337 ? 67.163  -97.166  65.246  1.000 64.98925  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27976 C CD  . GLU A-4 1 337 ? 67.726  -97.928  66.429  1.000 93.30608  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27977 O OE1 . GLU A-4 1 337 ? 68.721  -97.457  67.020  1.000 103.24267 ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27978 O OE2 . GLU A-4 1 337 ? 67.179  -99.000  66.764  1.000 99.20422  ? ? ? ? ? -1 327 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27979 N N   . MET A-4 1 338 ? 67.702  -92.264  65.308  1.000 56.34210  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 N   1 
+ATOM   27980 C CA  . MET A-4 1 338 ? 68.442  -91.083  64.880  1.000 71.40309  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 CA  1 
+ATOM   27981 C C   . MET A-4 1 338 ? 69.482  -90.679  65.920  1.000 61.14315  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 C   1 
+ATOM   27982 O O   . MET A-4 1 338 ? 69.236  -90.736  67.128  1.000 73.43744  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 O   1 
+ATOM   27983 C CB  . MET A-4 1 338 ? 67.486  -89.919  64.613  1.000 59.30919  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 CB  1 
+ATOM   27984 C CG  . MET A-4 1 338 ? 66.774  -89.383  65.842  1.000 60.33755  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 CG  1 
+ATOM   27985 S SD  . MET A-4 1 338 ? 65.726  -87.972  65.453  1.000 93.45580  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 SD  1 
+ATOM   27986 C CE  . MET A-4 1 338 ? 64.840  -87.772  66.995  1.000 50.50335  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 CE  1 
+ATOM   27987 N N   . ASP A-4 1 339 ? 70.655  -90.275  65.434  1.000 58.27125  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 N   1 
+ATOM   27988 C CA  . ASP A-4 1 339 ? 71.751  -89.807  66.272  1.000 61.89329  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   27989 C C   . ASP A-4 1 339 ? 72.833  -89.227  65.374  1.000 68.14420  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 C   1 
+ATOM   27990 O O   . ASP A-4 1 339 ? 73.066  -89.734  64.274  1.000 80.74827  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 O   1 
+ATOM   27991 C CB  . ASP A-4 1 339 ? 72.326  -90.942  67.132  1.000 69.96550  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   27992 C CG  . ASP A-4 1 339 ? 73.037  -90.434  68.376  1.000 84.84486  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   27993 O OD1 . ASP A-4 1 339 ? 73.199  -89.203  68.518  1.000 74.10949  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   27994 O OD2 . ASP A-4 1 339 ? 73.426  -91.272  69.217  1.000 112.68543 ? ? ? ? ? -1 329 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   27995 N N   . ASN A-4 1 340 ? 73.478  -88.159  65.850  1.000 70.13568  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 N   1 
+ATOM   27996 C CA  . ASN A-4 1 340 ? 74.584  -87.516  65.136  1.000 54.62560  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   27997 C C   . ASN A-4 1 340 ? 74.151  -87.058  63.745  1.000 66.39122  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 C   1 
+ATOM   27998 O O   . ASN A-4 1 340 ? 74.882  -87.211  62.764  1.000 85.76659  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 O   1 
+ATOM   27999 C CB  . ASN A-4 1 340 ? 75.800  -88.442  65.049  1.000 61.15524  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28000 C CG  . ASN A-4 1 340 ? 77.095  -87.685  64.818  1.000 65.41110  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28001 O OD1 . ASN A-4 1 340 ? 77.085  -86.495  64.505  1.000 67.20323  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28002 N ND2 . ASN A-4 1 340 ? 78.219  -88.376  64.971  1.000 112.42149 ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28003 N N   . THR A-4 1 341 ? 72.948  -86.499  63.658  1.000 72.47914  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 N   1 
+ATOM   28004 C CA  . THR A-4 1 341 ? 72.399  -86.006  62.406  1.000 57.07782  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 CA  1 
+ATOM   28005 C C   . THR A-4 1 341 ? 71.918  -84.575  62.586  1.000 61.49978  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 C   1 
+ATOM   28006 O O   . THR A-4 1 341 ? 71.728  -84.096  63.707  1.000 83.71148  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 O   1 
+ATOM   28007 C CB  . THR A-4 1 341 ? 71.237  -86.877  61.913  1.000 63.34051  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 CB  1 
+ATOM   28008 O OG1 . THR A-4 1 341 ? 70.713  -86.331  60.694  1.000 71.15845  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   28009 C CG2 . THR A-4 1 341 ? 70.132  -86.918  62.954  1.000 49.18974  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   28010 N N   . ARG A-4 1 342 ? 71.717  -83.894  61.463  1.000 73.27984  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 N   1 
+ATOM   28011 C CA  . ARG A-4 1 342 ? 71.138  -82.559  61.464  1.000 81.53957  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   28012 C C   . ARG A-4 1 342 ? 69.684  -82.639  61.024  1.000 57.14835  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 C   1 
+ATOM   28013 O O   . ARG A-4 1 342 ? 69.375  -83.225  59.981  1.000 65.92116  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 O   1 
+ATOM   28014 C CB  . ARG A-4 1 342 ? 71.910  -81.606  60.553  1.000 59.48953  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   28015 C CG  . ARG A-4 1 342 ? 71.358  -80.192  60.611  1.000 69.81755  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   28016 C CD  . ARG A-4 1 342 ? 72.390  -79.158  60.223  1.000 81.71061  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   28017 N NE  . ARG A-4 1 342 ? 72.225  -77.928  60.988  1.000 92.09717  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   28018 C CZ  . ARG A-4 1 342 ? 73.026  -77.551  61.975  1.000 71.48495  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   28019 N NH1 . ARG A-4 1 342 ? 74.086  -78.265  62.316  1.000 69.22012  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   28020 N NH2 . ARG A-4 1 342 ? 72.760  -76.425  62.632  1.000 75.84152  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   28021 N N   . LEU A-4 1 343 ? 68.800  -82.053  61.825  1.000 70.56997  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28022 C CA  . LEU A-4 1 343 ? 67.371  -82.035  61.550  1.000 65.03588  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28023 C C   . LEU A-4 1 343 ? 67.007  -80.685  60.945  1.000 68.19311  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28024 O O   . LEU A-4 1 343 ? 67.228  -79.641  61.569  1.000 70.26103  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28025 C CB  . LEU A-4 1 343 ? 66.571  -82.291  62.827  1.000 69.30706  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28026 C CG  . LEU A-4 1 343 ? 66.911  -83.580  63.581  1.000 60.26051  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28027 C CD1 . LEU A-4 1 343 ? 66.042  -83.735  64.820  1.000 75.48726  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28028 C CD2 . LEU A-4 1 343 ? 66.767  -84.786  62.669  1.000 70.59390  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28029 N N   . ILE A-4 1 344 ? 66.462  -80.708  59.734  1.000 71.82047  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 N   1 
+ATOM   28030 C CA  . ILE A-4 1 344 ? 66.053  -79.503  59.023  1.000 62.76641  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   28031 C C   . ILE A-4 1 344 ? 64.534  -79.509  58.942  1.000 74.51482  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 C   1 
+ATOM   28032 O O   . ILE A-4 1 344 ? 63.936  -80.468  58.439  1.000 73.44300  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 O   1 
+ATOM   28033 C CB  . ILE A-4 1 344 ? 66.685  -79.431  57.625  1.000 56.36887  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   28034 C CG1 . ILE A-4 1 344 ? 68.201  -79.610  57.723  1.000 56.42276  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   28035 C CG2 . ILE A-4 1 344 ? 66.341  -78.112  56.951  1.000 65.52543  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   28036 C CD1 . ILE A-4 1 344 ? 68.886  -79.772  56.392  1.000 64.15850  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   28037 N N   . ARG A-4 1 345 ? 63.907  -78.451  59.443  1.000 72.10031  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 N   1 
+ATOM   28038 C CA  . ARG A-4 1 345 ? 62.454  -78.350  59.469  1.000 77.95941  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   28039 C C   . ARG A-4 1 345 ? 62.015  -77.201  58.573  1.000 74.73222  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 C   1 
+ATOM   28040 O O   . ARG A-4 1 345 ? 62.387  -76.047  58.810  1.000 77.62852  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 O   1 
+ATOM   28041 C CB  . ARG A-4 1 345 ? 61.939  -78.148  60.895  1.000 69.16126  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   28042 C CG  . ARG A-4 1 345 ? 60.433  -77.968  60.981  1.000 54.46623  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   28043 C CD  . ARG A-4 1 345 ? 59.962  -77.907  62.425  1.000 75.91912  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   28044 N NE  . ARG A-4 1 345 ? 58.527  -77.665  62.522  1.000 75.84835  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   28045 C CZ  . ARG A-4 1 345 ? 57.975  -76.464  62.617  1.000 74.34191  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   28046 N NH1 . ARG A-4 1 345 ? 58.710  -75.364  62.642  1.000 54.60246  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   28047 N NH2 . ARG A-4 1 345 ? 56.650  -76.363  62.690  1.000 90.75144  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   28048 N N   . VAL A-4 1 346 ? 61.233  -77.520  57.547  1.000 75.55982  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28049 C CA  . VAL A-4 1 346 ? 60.663  -76.515  56.659  1.000 81.43637  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28050 C C   . VAL A-4 1 346 ? 59.354  -76.027  57.261  1.000 81.11726  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28051 O O   . VAL A-4 1 346 ? 58.452  -76.826  57.540  1.000 98.77856  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28052 C CB  . VAL A-4 1 346 ? 60.444  -77.082  55.248  1.000 76.75061  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28053 C CG1 . VAL A-4 1 346 ? 59.854  -76.016  54.342  1.000 97.57232  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28054 C CG2 . VAL A-4 1 346 ? 61.751  -77.603  54.677  1.000 63.94275  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28055 N N   . HIS A-4 1 347 ? 59.247  -74.718  57.460  1.000 89.45897  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 N   1 
+ATOM   28056 C CA  . HIS A-4 1 347 ? 58.072  -74.163  58.113  1.000 101.34044 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   28057 C C   . HIS A-4 1 347 ? 56.854  -74.234  57.195  1.000 116.72006 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 C   1 
+ATOM   28058 O O   . HIS A-4 1 347 ? 56.965  -74.305  55.967  1.000 110.61502 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 O   1 
+ATOM   28059 C CB  . HIS A-4 1 347 ? 58.327  -72.718  58.541  1.000 90.90933  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   28060 C CG  . HIS A-4 1 347 ? 59.367  -72.579  59.608  1.000 88.48854  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   28061 N ND1 . HIS A-4 1 347 ? 59.522  -71.429  60.350  1.000 92.67991  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   28062 C CD2 . HIS A-4 1 347 ? 60.306  -73.446  60.057  1.000 77.00551  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   28063 C CE1 . HIS A-4 1 347 ? 60.511  -71.592  61.210  1.000 90.14254  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   28064 N NE2 . HIS A-4 1 347 ? 61.005  -72.807  61.053  1.000 79.72892  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   28065 N N   . SER A-4 1 348 ? 55.673  -74.212  57.818  1.000 132.87527 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-4 N   1 
+ATOM   28066 C CA  . SER A-4 1 348 ? 54.413  -74.282  57.088  1.000 116.83306 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28067 C C   . SER A-4 1 348 ? 54.118  -73.018  56.291  1.000 120.37757 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-4 C   1 
+ATOM   28068 O O   . SER A-4 1 348 ? 53.224  -73.043  55.439  1.000 132.44405 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-4 O   1 
+ATOM   28069 C CB  . SER A-4 1 348 ? 53.258  -74.545  58.056  1.000 129.11745 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28070 O OG  . SER A-4 1 348 ? 53.568  -75.587  58.966  1.000 112.37004 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28071 N N   . THR A-4 1 349 ? 54.836  -71.926  56.543  1.000 124.24283 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 N   1 
+ATOM   28072 C CA  . THR A-4 1 349 ? 54.570  -70.671  55.860  1.000 131.58731 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 CA  1 
+ATOM   28073 C C   . THR A-4 1 349 ? 54.954  -70.759  54.382  1.000 146.58351 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 C   1 
+ATOM   28074 O O   . THR A-4 1 349 ? 55.728  -71.624  53.958  1.000 140.26760 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 O   1 
+ATOM   28075 C CB  . THR A-4 1 349 ? 55.334  -69.528  56.530  1.000 137.17583 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 CB  1 
+ATOM   28076 O OG1 . THR A-4 1 349 ? 56.739  -69.699  56.308  1.000 125.83877 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   28077 C CG2 . THR A-4 1 349 ? 55.068  -69.515  58.029  1.000 138.64305 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   28078 N N   . GLU A-4 1 350 ? 54.389  -69.835  53.594  1.000 165.45927 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28079 C CA  . GLU A-4 1 350 ? 54.686  -69.735  52.166  1.000 159.66547 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28080 C C   . GLU A-4 1 350 ? 56.060  -69.140  51.883  1.000 150.63155 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28081 O O   . GLU A-4 1 350 ? 56.582  -69.321  50.779  1.000 143.64801 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28082 C CB  . GLU A-4 1 350 ? 53.617  -68.896  51.459  1.000 171.35592 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28083 C CG  . GLU A-4 1 350 ? 53.646  -67.399  51.787  1.000 183.06057 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28084 C CD  . GLU A-4 1 350 ? 53.126  -67.081  53.180  1.000 179.07752 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28085 O OE1 . GLU A-4 1 350 ? 52.547  -67.983  53.820  1.000 167.95100 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28086 O OE2 . GLU A-4 1 350 ? 53.296  -65.930  53.637  1.000 172.52131 ? ? ? ? ? -1 340 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28087 N N   . LYS A-4 1 351 ? 56.653  -68.441  52.851  1.000 152.85388 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28088 C CA  . LYS A-4 1 351 ? 57.983  -67.872  52.678  1.000 153.08150 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28089 C C   . LYS A-4 1 351 ? 59.079  -68.928  52.665  1.000 138.55805 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28090 O O   . LYS A-4 1 351 ? 60.227  -68.595  52.347  1.000 141.77602 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28091 C CB  . LYS A-4 1 351 ? 58.264  -66.853  53.788  1.000 132.86272 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28092 C CG  . LYS A-4 1 351 ? 57.326  -65.657  53.777  1.000 151.07423 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28093 C CD  . LYS A-4 1 351 ? 57.348  -64.915  55.104  1.000 149.72821 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28094 C CE  . LYS A-4 1 351 ? 56.815  -65.786  56.231  1.000 136.84849 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28095 N NZ  . LYS A-4 1 351 ? 56.794  -65.059  57.530  1.000 139.78287 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28096 N N   . VAL A-4 1 352 ? 58.752  -70.179  52.995  1.000 128.71193 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28097 C CA  . VAL A-4 1 352 ? 59.704  -71.286  53.022  1.000 117.84576 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28098 C C   . VAL A-4 1 352 ? 60.870  -70.931  53.936  1.000 116.24763 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28099 O O   . VAL A-4 1 352 ? 62.011  -70.777  53.483  1.000 108.78314 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28100 C CB  . VAL A-4 1 352 ? 60.188  -71.649  51.606  1.000 96.90263  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28101 C CG1 . VAL A-4 1 352 ? 60.922  -72.987  51.616  1.000 88.51288  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28102 C CG2 . VAL A-4 1 352 ? 59.011  -71.698  50.647  1.000 119.45412 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28103 N N   . VAL A-4 1 353 ? 60.585  -70.780  55.223  1.000 109.77862 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28104 C CA  . VAL A-4 1 353 ? 61.627  -70.566  56.219  1.000 88.61087  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28105 C C   . VAL A-4 1 353 ? 62.140  -71.920  56.684  1.000 83.27269  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28106 O O   . VAL A-4 1 353 ? 61.363  -72.863  56.876  1.000 89.98802  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28107 C CB  . VAL A-4 1 353 ? 61.087  -69.733  57.395  1.000 84.18018  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28108 C CG1 . VAL A-4 1 353 ? 62.229  -69.258  58.280  1.000 98.42555  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28109 C CG2 . VAL A-4 1 353 ? 60.272  -68.555  56.880  1.000 114.93836 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28110 N N   . CYS A-4 1 354 ? 63.455  -72.029  56.858  1.000 93.01486  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-4 N   1 
+ATOM   28111 C CA  . CYS A-4 1 354 ? 64.089  -73.280  57.247  1.000 88.70980  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-4 CA  1 
+ATOM   28112 C C   . CYS A-4 1 354 ? 64.819  -73.107  58.570  1.000 70.85281  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-4 C   1 
+ATOM   28113 O O   . CYS A-4 1 354 ? 65.592  -72.159  58.741  1.000 80.69386  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-4 O   1 
+ATOM   28114 C CB  . CYS A-4 1 354 ? 65.061  -73.766  56.171  1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-4 CB  1 
+ATOM   28115 S SG  . CYS A-4 1 354 ? 64.245  -74.495  54.739  1.000 91.25102  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-4 SG  1 
+ATOM   28116 N N   . SER A-4 1 355 ? 64.573  -74.029  59.495  1.000 65.91890  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-4 N   1 
+ATOM   28117 C CA  . SER A-4 1 355 ? 65.265  -74.077  60.775  1.000 79.37259  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28118 C C   . SER A-4 1 355 ? 65.985  -75.412  60.884  1.000 73.21915  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-4 C   1 
+ATOM   28119 O O   . SER A-4 1 355 ? 65.382  -76.466  60.655  1.000 71.42127  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-4 O   1 
+ATOM   28120 C CB  . SER A-4 1 355 ? 64.286  -73.894  61.936  1.000 66.38855  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28121 O OG  . SER A-4 1 355 ? 63.539  -72.700  61.781  1.000 77.98745  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28122 N N   . SER A-4 1 356 ? 67.270  -75.365  61.222  1.000 69.83255  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-4 N   1 
+ATOM   28123 C CA  . SER A-4 1 356 ? 68.106  -76.554  61.289  1.000 74.44823  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28124 C C   . SER A-4 1 356 ? 68.642  -76.734  62.700  1.000 89.04205  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-4 C   1 
+ATOM   28125 O O   . SER A-4 1 356 ? 68.959  -75.758  63.386  1.000 92.84519  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-4 O   1 
+ATOM   28126 C CB  . SER A-4 1 356 ? 69.272  -76.469  60.299  1.000 65.80809  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28127 O OG  . SER A-4 1 356 ? 70.125  -75.381  60.608  1.000 86.44663  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28128 N N   . HIS A-4 1 357 ? 68.744  -77.992  63.125  1.000 82.62776  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 N   1 
+ATOM   28129 C CA  . HIS A-4 1 357 ? 69.266  -78.341  64.438  1.000 65.48303  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   28130 C C   . HIS A-4 1 357 ? 70.187  -79.542  64.306  1.000 74.15997  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 C   1 
+ATOM   28131 O O   . HIS A-4 1 357 ? 69.821  -80.541  63.681  1.000 80.70578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 O   1 
+ATOM   28132 C CB  . HIS A-4 1 357 ? 68.136  -78.658  65.425  1.000 84.02578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   28133 C CG  . HIS A-4 1 357 ? 68.607  -79.298  66.695  1.000 82.59761  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   28134 N ND1 . HIS A-4 1 357 ? 69.308  -78.609  67.661  1.000 82.49826  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   28135 C CD2 . HIS A-4 1 357 ? 68.485  -80.567  67.152  1.000 73.15938  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   28136 C CE1 . HIS A-4 1 357 ? 69.593  -79.425  68.661  1.000 78.92789  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   28137 N NE2 . HIS A-4 1 357 ? 69.105  -80.619  68.377  1.000 68.50620  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   28138 N N   . MET A-4 1 358 ? 71.375  -79.443  64.896  1.000 79.87767  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 N   1 
+ATOM   28139 C CA  . MET A-4 1 358 ? 72.313  -80.562  64.938  1.000 70.40757  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 CA  1 
+ATOM   28140 C C   . MET A-4 1 358 ? 71.931  -81.454  66.111  1.000 59.82334  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 C   1 
+ATOM   28141 O O   . MET A-4 1 358 ? 72.286  -81.179  67.260  1.000 73.23196  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 O   1 
+ATOM   28142 C CB  . MET A-4 1 358 ? 73.747  -80.064  65.060  1.000 58.47867  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 CB  1 
+ATOM   28143 C CG  . MET A-4 1 358 ? 74.780  -81.176  65.061  1.000 71.50705  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 CG  1 
+ATOM   28144 S SD  . MET A-4 1 358 ? 74.558  -82.328  63.692  1.000 76.92463  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 SD  1 
+ATOM   28145 C CE  . MET A-4 1 358 ? 75.879  -83.489  64.022  1.000 73.19774  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 CE  1 
+ATOM   28146 N N   . TYR A-4 1 359 ? 71.200  -82.526  65.823  1.000 67.77355  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 N   1 
+ATOM   28147 C CA  . TYR A-4 1 359 ? 70.721  -83.424  66.863  1.000 63.72934  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   28148 C C   . TYR A-4 1 359 ? 71.824  -84.403  67.241  1.000 71.61972  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 C   1 
+ATOM   28149 O O   . TYR A-4 1 359 ? 72.329  -85.141  66.388  1.000 52.70683  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 O   1 
+ATOM   28150 C CB  . TYR A-4 1 359 ? 69.475  -84.168  66.392  1.000 65.75115  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   28151 C CG  . TYR A-4 1 359 ? 68.895  -85.102  67.427  1.000 63.21803  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   28152 C CD1 . TYR A-4 1 359 ? 68.020  -84.635  68.397  1.000 68.71562  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   28153 C CD2 . TYR A-4 1 359 ? 69.220  -86.452  67.431  1.000 64.94871  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   28154 C CE1 . TYR A-4 1 359 ? 67.486  -85.484  69.343  1.000 60.34107  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   28155 C CE2 . TYR A-4 1 359 ? 68.692  -87.309  68.373  1.000 70.01607  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   28156 C CZ  . TYR A-4 1 359 ? 67.825  -86.820  69.327  1.000 65.49436  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   28157 O OH  . TYR A-4 1 359 ? 67.295  -87.669  70.268  1.000 63.89758  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   28158 N N   . ASN A-4 1 360 ? 72.191  -84.413  68.519  1.000 97.31021  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28159 C CA  . ASN A-4 1 360 ? 73.227  -85.302  69.023  1.000 70.88229  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28160 C C   . ASN A-4 1 360 ? 72.856  -85.749  70.427  1.000 76.92342  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28161 O O   . ASN A-4 1 360 ? 72.561  -84.916  71.289  1.000 104.58617 ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28162 C CB  . ASN A-4 1 360 ? 74.594  -84.610  69.023  1.000 62.34279  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28163 C CG  . ASN A-4 1 360 ? 75.628  -85.373  68.224  1.000 82.54482  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28164 O OD1 . ASN A-4 1 360 ? 75.671  -86.602  68.259  1.000 83.47477  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28165 N ND2 . ASN A-4 1 360 ? 76.465  -84.646  67.491  1.000 75.10317  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28166 N N   . VAL A-4 1 361 ? 72.863  -87.060  70.648  1.000 85.71561  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28167 C CA  . VAL A-4 1 361 ? 72.550  -87.636  71.951  1.000 73.17956  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28168 C C   . VAL A-4 1 361 ? 73.832  -87.736  72.765  1.000 67.52598  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28169 O O   . VAL A-4 1 361 ? 74.813  -88.350  72.327  1.000 100.58465 ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28170 C CB  . VAL A-4 1 361 ? 71.884  -89.013  71.801  1.000 75.84216  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28171 C CG1 . VAL A-4 1 361 ? 71.925  -89.764  73.122  1.000 71.39875  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28172 C CG2 . VAL A-4 1 361 ? 70.450  -88.859  71.321  1.000 65.64852  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28173 N N   . GLU A-4 1 362 ? 73.823  -87.136  73.951  1.000 85.03752  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28174 C CA  . GLU A-4 1 362 ? 74.992  -87.145  74.816  1.000 92.88275  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28175 C C   . GLU A-4 1 362 ? 75.198  -88.530  75.427  1.000 90.13281  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28176 O O   . GLU A-4 1 362 ? 74.295  -89.370  75.452  1.000 96.71483  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28177 C CB  . GLU A-4 1 362 ? 74.841  -86.097  75.918  1.000 107.15255 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28178 C CG  . GLU A-4 1 362 ? 74.396  -84.736  75.408  1.000 129.09365 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28179 C CD  . GLU A-4 1 362 ? 73.905  -83.828  76.517  1.000 157.51750 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28180 O OE1 . GLU A-4 1 362 ? 74.366  -83.988  77.667  1.000 147.86821 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28181 O OE2 . GLU A-4 1 362 ? 73.051  -82.959  76.240  1.000 160.43383 ? ? ? ? ? -1 352 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28182 N N   . GLU A-4 1 363 ? 76.416  -88.762  75.925  1.000 94.33885  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28183 C CA  . GLU A-4 1 363 ? 76.733  -90.056  76.520  1.000 102.28633 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28184 C C   . GLU A-4 1 363 ? 75.930  -90.300  77.791  1.000 107.40790 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28185 O O   . GLU A-4 1 363 ? 75.617  -91.452  78.115  1.000 92.90488  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28186 C CB  . GLU A-4 1 363 ? 78.231  -90.145  76.816  1.000 124.95624 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28187 C CG  . GLU A-4 1 363 ? 79.121  -89.970  75.596  1.000 148.95561 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28188 C CD  . GLU A-4 1 363 ? 80.595  -90.067  75.935  1.000 195.42061 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28189 O OE1 . GLU A-4 1 363 ? 80.920  -90.494  77.063  1.000 190.04962 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28190 O OE2 . GLU A-4 1 363 ? 81.429  -89.713  75.075  1.000 201.09782 ? ? ? ? ? -1 353 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28191 N N   . ALA A-4 1 364 ? 75.586  -89.234  78.519  1.000 97.69072  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-4 N   1 
+ATOM   28192 C CA  . ALA A-4 1 364 ? 74.797  -89.384  79.737  1.000 92.60446  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   28193 C C   . ALA A-4 1 364 ? 73.397  -89.907  79.444  1.000 99.53366  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-4 C   1 
+ATOM   28194 O O   . ALA A-4 1 364 ? 72.834  -90.654  80.251  1.000 105.61564 ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-4 O   1 
+ATOM   28195 C CB  . ALA A-4 1 364 ? 74.724  -88.049  80.476  1.000 90.72802  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   28196 N N   . TYR A-4 1 365 ? 72.821  -89.532  78.306  1.000 87.65327  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 N   1 
+ATOM   28197 C CA  . TYR A-4 1 365 ? 71.496  -89.993  77.912  1.000 78.70709  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   28198 C C   . TYR A-4 1 365 ? 71.530  -91.313  77.155  1.000 83.24454  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 C   1 
+ATOM   28199 O O   . TYR A-4 1 365 ? 70.478  -91.778  76.702  1.000 88.16110  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 O   1 
+ATOM   28200 C CB  . TYR A-4 1 365 ? 70.803  -88.936  77.047  1.000 81.91386  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   28201 C CG  . TYR A-4 1 365 ? 70.418  -87.668  77.776  1.000 74.21620  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   28202 C CD1 . TYR A-4 1 365 ? 71.371  -86.711  78.104  1.000 88.15594  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   28203 C CD2 . TYR A-4 1 365 ? 69.095  -87.416  78.111  1.000 84.11748  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   28204 C CE1 . TYR A-4 1 365 ? 71.017  -85.548  78.760  1.000 94.04968  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   28205 C CE2 . TYR A-4 1 365 ? 68.731  -86.257  78.765  1.000 76.49690  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   28206 C CZ  . TYR A-4 1 365 ? 69.693  -85.327  79.087  1.000 75.99532  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   28207 O OH  . TYR A-4 1 365 ? 69.321  -84.174  79.739  1.000 99.64592  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   28208 N N   . GLY A-4 1 366 ? 72.707  -91.929  77.014  1.000 78.32891  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28209 C CA  . GLY A-4 1 366 ? 72.822  -93.121  76.189  1.000 84.54596  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28210 C C   . GLY A-4 1 366 ? 72.057  -94.318  76.719  1.000 70.07265  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28211 O O   . GLY A-4 1 366 ? 71.603  -95.162  75.941  1.000 91.46177  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28212 N N   . SER A-4 1 367 ? 71.902  -94.416  78.041  1.000 102.18319 ? ? ? ? ? ?  357 SER A-4 N   1 
+ATOM   28213 C CA  . SER A-4 1 367 ? 71.204  -95.561  78.616  1.000 85.06180  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28214 C C   . SER A-4 1 367 ? 69.697  -95.485  78.415  1.000 81.65662  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-4 C   1 
+ATOM   28215 O O   . SER A-4 1 367 ? 69.005  -96.487  78.624  1.000 87.34291  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-4 O   1 
+ATOM   28216 C CB  . SER A-4 1 367 ? 71.522  -95.683  80.108  1.000 70.73779  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28217 O OG  . SER A-4 1 367 ? 72.919  -95.785  80.326  1.000 88.55596  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28218 N N   . VAL A-4 1 368 ? 69.174  -94.325  78.021  1.000 77.47347  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28219 C CA  . VAL A-4 1 368 ? 67.749  -94.167  77.753  1.000 89.68737  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28220 C C   . VAL A-4 1 368 ? 67.566  -93.529  76.382  1.000 89.31876  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28221 O O   . VAL A-4 1 368 ? 66.557  -92.862  76.125  1.000 76.13866  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28222 C CB  . VAL A-4 1 368 ? 67.061  -93.329  78.847  1.000 69.82364  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28223 C CG1 . VAL A-4 1 368 ? 67.089  -94.064  80.178  1.000 82.68534  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28224 C CG2 . VAL A-4 1 368 ? 67.733  -91.968  78.971  1.000 59.36528  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28225 N N   . LYS A-4 1 369 ? 68.539  -93.736  75.491  1.000 77.25190  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28226 C CA  . LYS A-4 1 369 ? 68.504  -93.081  74.186  1.000 80.28150  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28227 C C   . LYS A-4 1 369 ? 67.347  -93.589  73.336  1.000 81.84169  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28228 O O   . LYS A-4 1 369 ? 66.652  -92.797  72.687  1.000 61.26504  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28229 C CB  . LYS A-4 1 369 ? 69.832  -93.288  73.457  1.000 76.16234  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28230 C CG  . LYS A-4 1 369 ? 69.884  -92.659  72.072  1.000 65.47725  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28231 C CD  . LYS A-4 1 369 ? 71.203  -92.951  71.375  1.000 97.97616  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28232 C CE  . LYS A-4 1 369 ? 71.379  -94.440  71.132  1.000 124.70414 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28233 N NZ  . LYS A-4 1 369 ? 70.293  -94.989  70.275  1.000 117.82522 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28234 N N   . LYS A-4 1 370 ? 67.123  -94.903  73.326  1.000 89.44235  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28235 C CA  . LYS A-4 1 370 ? 66.072  -95.461  72.481  1.000 91.47167  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28236 C C   . LYS A-4 1 370 ? 64.689  -95.067  72.982  1.000 68.60253  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28237 O O   . LYS A-4 1 370 ? 63.794  -94.776  72.181  1.000 90.15891  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28238 C CB  . LYS A-4 1 370 ? 66.215  -96.979  72.404  1.000 74.81239  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28239 C CG  . LYS A-4 1 370 ? 67.493  -97.430  71.719  1.000 90.76137  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28240 C CD  . LYS A-4 1 370 ? 67.448  -98.908  71.386  1.000 116.84907 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28241 C CE  . LYS A-4 1 370 ? 68.688  -99.335  70.619  1.000 111.97023 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28242 N NZ  . LYS A-4 1 370 ? 68.918  -98.494  69.413  1.000 102.49537 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28243 N N   . LYS A-4 1 371 ? 64.492  -95.052  74.301  1.000 79.21048  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28244 C CA  . LYS A-4 1 371 ? 63.225  -94.581  74.851  1.000 93.24186  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28245 C C   . LYS A-4 1 371 ? 63.002  -93.108  74.529  1.000 82.00762  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28246 O O   . LYS A-4 1 371 ? 61.879  -92.694  74.214  1.000 80.20345  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28247 C CB  . LYS A-4 1 371 ? 63.197  -94.815  76.362  1.000 86.60015  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28248 C CG  . LYS A-4 1 371 ? 62.508  -93.716  77.156  1.000 88.04386  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28249 C CD  . LYS A-4 1 371 ? 61.112  -94.121  77.590  1.000 89.13392  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28250 C CE  . LYS A-4 1 371 ? 60.356  -92.928  78.154  1.000 78.82523  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28251 N NZ  . LYS A-4 1 371 ? 61.166  -92.175  79.153  1.000 104.78247 ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28252 N N   . LEU A-4 1 372 ? 64.066  -92.307  74.585  1.000 75.87869  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28253 C CA  . LEU A-4 1 372 ? 63.935  -90.870  74.370  1.000 71.71220  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28254 C C   . LEU A-4 1 372 ? 63.657  -90.544  72.907  1.000 88.12056  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28255 O O   . LEU A-4 1 372 ? 62.881  -89.628  72.608  1.000 85.05976  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28256 C CB  . LEU A-4 1 372 ? 65.202  -90.166  74.859  1.000 71.71000  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28257 C CG  . LEU A-4 1 372 ? 65.454  -88.703  74.499  1.000 85.96738  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28258 C CD1 . LEU A-4 1 372 ? 66.098  -87.994  75.676  1.000 86.22951  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28259 C CD2 . LEU A-4 1 372 ? 66.350  -88.609  73.274  1.000 83.58407  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28260 N N   . ASN A-4 1 373 ? 64.278  -91.278  71.980  1.000 79.62219  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28261 C CA  . ASN A-4 1 373 ? 64.106  -90.972  70.563  1.000 79.12607  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28262 C C   . ASN A-4 1 373 ? 62.694  -91.289  70.084  1.000 84.01715  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28263 O O   . ASN A-4 1 373 ? 62.109  -90.518  69.315  1.000 84.86099  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28264 C CB  . ASN A-4 1 373 ? 65.131  -91.735  69.727  1.000 71.64398  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28265 C CG  . ASN A-4 1 373 ? 66.471  -91.033  69.665  1.000 70.81544  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28266 O OD1 . ASN A-4 1 373 ? 66.557  -89.818  69.839  1.000 72.04450  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28267 N ND2 . ASN A-4 1 373 ? 67.525  -91.795  69.404  1.000 79.77023  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28268 N N   . LYS A-4 1 374 ? 62.134  -92.422  70.515  1.000 70.39032  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28269 C CA  . LYS A-4 1 374 ? 60.804  -92.801  70.049  1.000 79.79764  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28270 C C   . LYS A-4 1 374 ? 59.746  -91.805  70.503  1.000 71.36918  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28271 O O   . LYS A-4 1 374 ? 58.751  -91.593  69.801  1.000 93.49657  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28272 C CB  . LYS A-4 1 374 ? 60.456  -94.208  70.533  1.000 61.38882  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28273 C CG  . LYS A-4 1 374 ? 61.428  -95.276  70.069  1.000 70.56828  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28274 C CD  . LYS A-4 1 374 ? 61.084  -96.630  70.663  1.000 59.48008  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28275 C CE  . LYS A-4 1 374 ? 62.108  -97.678  70.261  1.000 88.55175  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28276 N NZ  . LYS A-4 1 374 ? 61.786  -99.018  70.824  1.000 87.15031  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28277 N N   . ALA A-4 1 375 ? 59.941  -91.181  71.663  1.000 85.73268  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-4 N   1 
+ATOM   28278 C CA  . ALA A-4 1 375 ? 58.986  -90.180  72.120  1.000 93.72070  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   28279 C C   . ALA A-4 1 375 ? 59.180  -88.860  71.385  1.000 85.62628  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-4 C   1 
+ATOM   28280 O O   . ALA A-4 1 375 ? 58.204  -88.174  71.061  1.000 90.27329  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-4 O   1 
+ATOM   28281 C CB  . ALA A-4 1 375 ? 59.115  -89.983  73.629  1.000 54.33926  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   28282 N N   . LEU A-4 1 376 ? 60.432  -88.496  71.102  1.000 74.03976  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28283 C CA  . LEU A-4 1 376 ? 60.716  -87.215  70.463  1.000 64.27210  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28284 C C   . LEU A-4 1 376 ? 60.497  -87.257  68.954  1.000 76.80080  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28285 O O   . LEU A-4 1 376 ? 60.234  -86.214  68.343  1.000 75.61377  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28286 C CB  . LEU A-4 1 376 ? 62.153  -86.790  70.772  1.000 46.60283  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28287 C CG  . LEU A-4 1 376 ? 62.628  -85.452  70.206  1.000 54.37125  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28288 C CD1 . LEU A-4 1 376 ? 61.770  -84.311  70.730  1.000 46.15774  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28289 C CD2 . LEU A-4 1 376 ? 64.096  -85.226  70.531  1.000 54.21978  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28290 N N   . SER A-4 1 377 ? 60.589  -88.442  68.342  1.000 81.91226  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-4 N   1 
+ATOM   28291 C CA  . SER A-4 1 377 ? 60.458  -88.545  66.891  1.000 66.43863  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28292 C C   . SER A-4 1 377 ? 59.104  -88.030  66.413  1.000 75.25515  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-4 C   1 
+ATOM   28293 O O   . SER A-4 1 377 ? 59.023  -87.301  65.416  1.000 84.47213  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-4 O   1 
+ATOM   28294 C CB  . SER A-4 1 377 ? 60.673  -89.989  66.449  1.000 69.59800  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28295 O OG  . SER A-4 1 377 ? 59.652  -90.824  66.964  1.000 73.02940  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28296 N N   . SER A-4 1 378 ? 58.027  -88.399  67.107  1.000 63.51106  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-4 N   1 
+ATOM   28297 C CA  . SER A-4 1 378 ? 56.707  -87.934  66.698  1.000 60.78512  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28298 C C   . SER A-4 1 378 ? 56.478  -86.468  67.035  1.000 60.22800  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-4 C   1 
+ATOM   28299 O O   . SER A-4 1 378 ? 55.582  -85.843  66.456  1.000 67.08167  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-4 O   1 
+ATOM   28300 C CB  . SER A-4 1 378 ? 55.613  -88.787  67.344  1.000 59.74532  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28301 O OG  . SER A-4 1 378 ? 55.771  -90.157  67.019  1.000 69.74236  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28302 N N   . ALA A-4 1 379 ? 57.263  -85.906  67.954  1.000 71.75370  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-4 N   1 
+ATOM   28303 C CA  . ALA A-4 1 379 ? 57.086  -84.512  68.339  1.000 82.49548  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   28304 C C   . ALA A-4 1 379 ? 57.716  -83.543  67.347  1.000 75.56031  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-4 C   1 
+ATOM   28305 O O   . ALA A-4 1 379 ? 57.344  -82.364  67.331  1.000 62.43073  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-4 O   1 
+ATOM   28306 C CB  . ALA A-4 1 379 ? 57.662  -84.278  69.738  1.000 58.70712  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   28307 N N   . LEU A-4 1 380 ? 58.656  -84.010  66.521  1.000 75.22314  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28308 C CA  . LEU A-4 1 380 ? 59.293  -83.132  65.546  1.000 74.60895  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28309 C C   . LEU A-4 1 380 ? 58.308  -82.647  64.490  1.000 76.33907  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28310 O O   . LEU A-4 1 380 ? 58.457  -81.536  63.967  1.000 72.72029  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28311 C CB  . LEU A-4 1 380 ? 60.464  -83.854  64.881  1.000 68.19547  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28312 C CG  . LEU A-4 1 380 ? 61.548  -84.398  65.814  1.000 80.39917  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28313 C CD1 . LEU A-4 1 380 ? 62.547  -85.229  65.027  1.000 83.98774  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28314 C CD2 . LEU A-4 1 380 ? 62.249  -83.264  66.548  1.000 69.87221  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28315 N N   . PHE A-4 1 381 ? 57.298  -83.457  64.167  1.000 59.32112  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 N   1 
+ATOM   28316 C CA  . PHE A-4 1 381 ? 56.335  -83.110  63.130  1.000 74.55893  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   28317 C C   . PHE A-4 1 381 ? 55.203  -82.228  63.639  1.000 62.13789  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 C   1 
+ATOM   28318 O O   . PHE A-4 1 381 ? 54.423  -81.722  62.826  1.000 81.16949  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 O   1 
+ATOM   28319 C CB  . PHE A-4 1 381 ? 55.757  -84.386  62.513  1.000 68.46441  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   28320 C CG  . PHE A-4 1 381 ? 56.802  -85.318  61.970  1.000 70.37779  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   28321 C CD1 . PHE A-4 1 381 ? 57.353  -86.305  62.769  1.000 65.28389  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   28322 C CD2 . PHE A-4 1 381 ? 57.239  -85.201  60.661  1.000 74.41732  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   28323 C CE1 . PHE A-4 1 381 ? 58.318  -87.158  62.272  1.000 75.36234  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   28324 C CE2 . PHE A-4 1 381 ? 58.203  -86.053  60.159  1.000 78.86114  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   28325 C CZ  . PHE A-4 1 381 ? 58.743  -87.033  60.966  1.000 59.47996  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   28326 N N   . ALA A-4 1 382 ? 55.095  -82.029  64.948  1.000 64.17274  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-4 N   1 
+ATOM   28327 C CA  . ALA A-4 1 382 ? 54.042  -81.194  65.495  1.000 72.77628  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   28328 C C   . ALA A-4 1 382 ? 54.455  -79.725  65.467  1.000 69.72898  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-4 C   1 
+ATOM   28329 O O   . ALA A-4 1 382 ? 55.597  -79.375  65.157  1.000 58.61756  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-4 O   1 
+ATOM   28330 C CB  . ALA A-4 1 382 ? 53.706  -81.624  66.920  1.000 77.38866  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   28331 N N   . GLU A-4 1 383 ? 53.504  -78.854  65.802  1.000 60.28351  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28332 C CA  . GLU A-4 1 383 ? 53.759  -77.420  65.827  1.000 74.02504  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28333 C C   . GLU A-4 1 383 ? 53.883  -76.861  67.235  1.000 79.00546  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28334 O O   . GLU A-4 1 383 ? 54.644  -75.911  67.449  1.000 82.92159  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28335 C CB  . GLU A-4 1 383 ? 52.651  -76.674  65.078  1.000 90.29165  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28336 C CG  . GLU A-4 1 383 ? 53.097  -75.348  64.498  1.000 106.34724 ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28337 C CD  . GLU A-4 1 383 ? 52.616  -75.151  63.076  1.000 98.09244  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28338 O OE1 . GLU A-4 1 383 ? 51.388  -75.199  62.853  1.000 96.20098  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28339 O OE2 . GLU A-4 1 383 ? 53.467  -74.961  62.180  1.000 114.85924 ? ? ? ? ? -1 373 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28340 N N   . ARG A-4 1 384 ? 53.160  -77.432  68.195  1.000 89.36317  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 N   1 
+ATOM   28341 C CA  . ARG A-4 1 384 ? 53.248  -77.044  69.596  1.000 72.42550  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   28342 C C   . ARG A-4 1 384 ? 53.315  -78.305  70.441  1.000 77.52879  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 C   1 
+ATOM   28343 O O   . ARG A-4 1 384 ? 52.413  -79.148  70.375  1.000 68.62836  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 O   1 
+ATOM   28344 C CB  . ARG A-4 1 384 ? 52.054  -76.180  70.008  1.000 71.17277  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   28345 C CG  . ARG A-4 1 384 ? 52.044  -74.807  69.365  1.000 79.38226  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   28346 C CD  . ARG A-4 1 384 ? 50.712  -74.113  69.574  1.000 84.45396  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   28347 N NE  . ARG A-4 1 384 ? 49.605  -74.930  69.092  1.000 85.76490  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   28348 C CZ  . ARG A-4 1 384 ? 49.239  -75.019  67.821  1.000 90.46711  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   28349 N NH1 . ARG A-4 1 384 ? 49.873  -74.352  66.871  1.000 80.92710  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   28350 N NH2 . ARG A-4 1 384 ? 48.212  -75.799  67.495  1.000 84.11603  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   28351 N N   . VAL A-4 1 385 ? 54.373  -78.427  71.236  1.000 75.41367  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28352 C CA  . VAL A-4 1 385 ? 54.627  -79.615  72.044  1.000 74.20756  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28353 C C   . VAL A-4 1 385 ? 54.520  -79.235  73.512  1.000 82.71602  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28354 O O   . VAL A-4 1 385 ? 55.173  -78.284  73.962  1.000 90.58039  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28355 C CB  . VAL A-4 1 385 ? 56.007  -80.221  71.733  1.000 70.11890  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28356 C CG1 . VAL A-4 1 385 ? 56.298  -81.386  72.661  1.000 70.38427  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28357 C CG2 . VAL A-4 1 385 ? 56.077  -80.658  70.279  1.000 76.93230  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28358 N N   . LEU A-4 1 386 ? 53.699  -79.974  74.257  1.000 88.04641  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28359 C CA  . LEU A-4 1 386 ? 53.535  -79.774  75.693  1.000 74.28324  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28360 C C   . LEU A-4 1 386 ? 54.279  -80.887  76.423  1.000 69.93735  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28361 O O   . LEU A-4 1 386 ? 53.899  -82.059  76.337  1.000 61.91447  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28362 C CB  . LEU A-4 1 386 ? 52.059  -79.755  76.084  1.000 55.39142  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28363 C CG  . LEU A-4 1 386 ? 51.756  -79.731  77.587  1.000 77.39779  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28364 C CD1 . LEU A-4 1 386 ? 52.453  -78.566  78.279  1.000 68.54413  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28365 C CD2 . LEU A-4 1 386 ? 50.255  -79.677  77.833  1.000 73.29020  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28366 N N   . LEU A-4 1 387 ? 55.337  -80.516  77.141  1.000 76.66868  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28367 C CA  . LEU A-4 1 387 ? 56.140  -81.476  77.890  1.000 64.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28368 C C   . LEU A-4 1 387 ? 55.433  -81.802  79.199  1.000 73.17329  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28369 O O   . LEU A-4 1 387 ? 55.305  -80.943  80.078  1.000 75.20420  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28370 C CB  . LEU A-4 1 387 ? 57.540  -80.923  78.140  1.000 65.10558  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28371 C CG  . LEU A-4 1 387 ? 58.444  -80.760  76.917  1.000 61.53727  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28372 C CD1 . LEU A-4 1 387 ? 59.867  -80.445  77.341  1.000 76.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28373 C CD2 . LEU A-4 1 387 ? 58.408  -82.007  76.057  1.000 87.53509  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28374 N N   . ILE A-4 1 388 ? 54.967  -83.041  79.325  1.000 56.17687  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 N   1 
+ATOM   28375 C CA  . ILE A-4 1 388 ? 54.357  -83.529  80.552  1.000 66.45677  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   28376 C C   . ILE A-4 1 388 ? 55.282  -84.571  81.164  1.000 80.93164  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 C   1 
+ATOM   28377 O O   . ILE A-4 1 388 ? 56.209  -85.074  80.522  1.000 70.57114  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 O   1 
+ATOM   28378 C CB  . ILE A-4 1 388 ? 52.948  -84.111  80.313  1.000 62.06321  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   28379 C CG1 . ILE A-4 1 388 ? 53.009  -85.266  79.313  1.000 59.68501  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   28380 C CG2 . ILE A-4 1 388 ? 52.001  -83.027  79.824  1.000 57.49196  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   28381 C CD1 . ILE A-4 1 388 ? 51.660  -85.856  78.970  1.000 69.41013  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   28382 N N   . GLU A-4 1 389 ? 55.026  -84.898  82.430  1.000 90.27025  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28383 C CA  . GLU A-4 1 389 ? 55.915  -85.805  83.148  1.000 90.77310  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28384 C C   . GLU A-4 1 389 ? 55.594  -87.264  82.839  1.000 88.67038  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28385 O O   . GLU A-4 1 389 ? 56.414  -87.984  82.260  1.000 78.55101  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28386 C CB  . GLU A-4 1 389 ? 55.833  -85.539  84.654  1.000 68.03401  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28387 C CG  . GLU A-4 1 389 ? 56.758  -86.407  85.501  1.000 76.81718  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28388 C CD  . GLU A-4 1 389 ? 58.211  -85.959  85.455  1.000 97.13825  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28389 O OE1 . GLU A-4 1 389 ? 58.486  -84.849  84.951  1.000 66.27722  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28390 O OE2 . GLU A-4 1 389 ? 59.080  -86.720  85.932  1.000 106.62313 ? ? ? ? ? -1 379 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28391 N N   . GLY A-4 1 390 ? 54.401  -87.718  83.215  1.000 94.05470  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28392 C CA  . GLY A-4 1 390 ? 54.072  -89.119  83.118  1.000 94.45256  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28393 C C   . GLY A-4 1 390 ? 52.759  -89.398  82.418  1.000 75.09086  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28394 O O   . GLY A-4 1 390 ? 52.112  -88.502  81.864  1.000 69.76682  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28395 N N   . PRO A-4 1 391 ? 52.338  -90.665  82.435  1.000 59.42690  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 N   1 
+ATOM   28396 C CA  . PRO A-4 1 391 ? 51.097  -91.029  81.739  1.000 73.96519  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   28397 C C   . PRO A-4 1 391 ? 49.840  -90.552  82.444  1.000 57.97892  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 C   1 
+ATOM   28398 O O   . PRO A-4 1 391 ? 48.825  -90.325  81.774  1.000 95.22756  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 O   1 
+ATOM   28399 C CB  . PRO A-4 1 391 ? 51.167  -92.561  81.683  1.000 70.48267  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   28400 C CG  . PRO A-4 1 391 ? 51.986  -92.932  82.864  1.000 57.95920  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   28401 C CD  . PRO A-4 1 391 ? 53.003  -91.835  83.034  1.000 77.30987  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   28402 N N   . SER A-4 1 392 ? 49.865  -90.404  83.771  1.000 85.66791  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-4 N   1 
+ATOM   28403 C CA  . SER A-4 1 392 ? 48.684  -89.906  84.471  1.000 93.96933  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28404 C C   . SER A-4 1 392 ? 48.320  -88.504  84.005  1.000 89.74559  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-4 C   1 
+ATOM   28405 O O   . SER A-4 1 392 ? 47.135  -88.156  83.942  1.000 75.58452  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-4 O   1 
+ATOM   28406 C CB  . SER A-4 1 392 ? 48.916  -89.929  85.981  1.000 72.21913  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28407 O OG  . SER A-4 1 392 ? 49.936  -89.020  86.355  1.000 119.95710 ? ? ? ? ? ?  382 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28408 N N   . GLU A-4 1 393 ? 49.323  -87.693  83.662  1.000 97.30765  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28409 C CA  . GLU A-4 1 393 ? 49.051  -86.386  83.078  1.000 78.93042  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28410 C C   . GLU A-4 1 393 ? 48.491  -86.524  81.668  1.000 85.67376  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28411 O O   . GLU A-4 1 393 ? 47.622  -85.744  81.260  1.000 87.55777  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28412 C CB  . GLU A-4 1 393 ? 50.325  -85.540  83.069  1.000 73.00915  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28413 C CG  . GLU A-4 1 393 ? 50.848  -85.144  84.449  1.000 97.60489  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28414 C CD  . GLU A-4 1 393 ? 51.667  -86.235  85.123  1.000 104.51970 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28415 O OE1 . GLU A-4 1 393 ? 51.489  -87.425  84.787  1.000 101.52919 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28416 O OE2 . GLU A-4 1 393 ? 52.495  -85.897  85.995  1.000 117.05002 ? ? ? ? ? -1 383 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28417 N N   . LYS A-4 1 394 ? 48.976  -87.511  80.911  1.000 82.48993  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28418 C CA  . LYS A-4 1 394 ? 48.468  -87.724  79.559  1.000 92.60370  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28419 C C   . LYS A-4 1 394 ? 47.028  -88.221  79.579  1.000 83.12242  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28420 O O   . LYS A-4 1 394 ? 46.215  -87.815  78.741  1.000 87.01980  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28421 C CB  . LYS A-4 1 394 ? 49.364  -88.710  78.810  1.000 94.20122  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28422 C CG  . LYS A-4 1 394 ? 48.890  -89.022  77.402  1.000 97.29206  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28423 C CD  . LYS A-4 1 394 ? 49.806  -90.017  76.716  1.000 116.06405 ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28424 C CE  . LYS A-4 1 394 ? 51.187  -89.429  76.488  1.000 88.08491  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28425 N NZ  . LYS A-4 1 394 ? 52.081  -90.389  75.784  1.000 96.01587  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28426 N N   . ILE A-4 1 395 ? 46.696  -89.102  80.525  1.000 94.37200  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 N   1 
+ATOM   28427 C CA  . ILE A-4 1 395 ? 45.326  -89.600  80.631  1.000 79.70402  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   28428 C C   . ILE A-4 1 395 ? 44.367  -88.456  80.934  1.000 84.60667  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 C   1 
+ATOM   28429 O O   . ILE A-4 1 395 ? 43.287  -88.356  80.338  1.000 72.82956  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 O   1 
+ATOM   28430 C CB  . ILE A-4 1 395 ? 45.243  -90.711  81.696  1.000 89.20664  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   28431 C CG1 . ILE A-4 1 395 ? 46.073  -91.923  81.267  1.000 95.85478  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   28432 C CG2 . ILE A-4 1 395 ? 43.797  -91.107  81.948  1.000 80.73116  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   28433 C CD1 . ILE A-4 1 395 ? 46.094  -93.040  82.286  1.000 98.13897  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   28434 N N   . LEU A-4 1 396 ? 44.754  -87.568  81.853  1.000 83.17502  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28435 C CA  . LEU A-4 1 396 ? 43.913  -86.424  82.192  1.000 73.89932  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28436 C C   . LEU A-4 1 396 ? 43.827  -85.436  81.036  1.000 75.97334  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28437 O O   . LEU A-4 1 396 ? 42.737  -84.974  80.680  1.000 74.86631  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28438 C CB  . LEU A-4 1 396 ? 44.454  -85.729  83.441  1.000 78.22349  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28439 C CG  . LEU A-4 1 396 ? 43.834  -84.370  83.783  1.000 68.55522  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28440 C CD1 . LEU A-4 1 396 ? 42.362  -84.518  84.136  1.000 61.70400  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28441 C CD2 . LEU A-4 1 396 ? 44.597  -83.698  84.915  1.000 86.47989  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28442 N N   . PHE A-4 1 397 ? 44.972  -85.087  80.446  1.000 77.37029  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 N   1 
+ATOM   28443 C CA  . PHE A-4 1 397 ? 44.977  -84.066  79.403  1.000 85.28162  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   28444 C C   . PHE A-4 1 397 ? 44.259  -84.547  78.149  1.000 86.31050  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 C   1 
+ATOM   28445 O O   . PHE A-4 1 397 ? 43.607  -83.753  77.461  1.000 82.66848  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 O   1 
+ATOM   28446 C CB  . PHE A-4 1 397 ? 46.411  -83.650  79.079  1.000 66.15836  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   28447 C CG  . PHE A-4 1 397 ? 47.009  -82.709  80.085  1.000 79.31832  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   28448 C CD1 . PHE A-4 1 397 ? 46.200  -81.878  80.843  1.000 86.27483  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   28449 C CD2 . PHE A-4 1 397 ? 48.380  -82.652  80.272  1.000 84.59979  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   28450 C CE1 . PHE A-4 1 397 ? 46.746  -81.009  81.768  1.000 72.27409  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   28451 C CE2 . PHE A-4 1 397 ? 48.932  -81.786  81.196  1.000 64.36473  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   28452 C CZ  . PHE A-4 1 397 ? 48.114  -80.964  81.945  1.000 73.64174  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   28453 N N   . GLU A-4 1 398 ? 44.360  -85.841  77.836  1.000 83.22457  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28454 C CA  . GLU A-4 1 398 ? 43.676  -86.362  76.657  1.000 76.00510  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28455 C C   . GLU A-4 1 398 ? 42.164  -86.258  76.813  1.000 82.93937  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28456 O O   . GLU A-4 1 398 ? 41.454  -85.928  75.855  1.000 95.38343  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28457 C CB  . GLU A-4 1 398 ? 44.094  -87.810  76.402  1.000 71.50200  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28458 C CG  . GLU A-4 1 398 ? 44.162  -88.183  74.930  1.000 110.09630 ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28459 C CD  . GLU A-4 1 398 ? 45.434  -87.695  74.261  1.000 91.50049  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28460 O OE1 . GLU A-4 1 398 ? 46.532  -88.056  74.735  1.000 96.40053  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28461 O OE2 . GLU A-4 1 398 ? 45.337  -86.947  73.266  1.000 89.44474  ? ? ? ? ? -1 388 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28462 N N   . LYS A-4 1 399 ? 41.653  -86.526  78.017  1.000 77.81678  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28463 C CA  . LYS A-4 1 399 ? 40.220  -86.398  78.265  1.000 75.45985  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28464 C C   . LYS A-4 1 399 ? 39.790  -84.935  78.265  1.000 78.61724  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28465 O O   . LYS A-4 1 399 ? 38.768  -84.579  77.667  1.000 85.94395  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28466 C CB  . LYS A-4 1 399 ? 39.860  -87.064  79.592  1.000 67.99227  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28467 C CG  . LYS A-4 1 399 ? 38.493  -86.679  80.139  1.000 67.91799  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28468 C CD  . LYS A-4 1 399 ? 37.373  -87.443  79.455  1.000 68.39611  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28469 C CE  . LYS A-4 1 399 ? 36.023  -87.062  80.040  1.000 75.82270  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28470 N NZ  . LYS A-4 1 399 ? 34.947  -88.006  79.634  1.000 93.71601  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28471 N N   . VAL A-4 1 400 ? 40.559  -84.073  78.934  1.000 89.87036  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28472 C CA  . VAL A-4 1 400 ? 40.194  -82.661  79.024  1.000 88.76184  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28473 C C   . VAL A-4 1 400 ? 40.243  -82.010  77.648  1.000 75.32226  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28474 O O   . VAL A-4 1 400 ? 39.328  -81.276  77.256  1.000 90.03917  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28475 C CB  . VAL A-4 1 400 ? 41.105  -81.932  80.028  1.000 91.01690  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28476 C CG1 . VAL A-4 1 400 ? 40.906  -80.427  79.929  1.000 66.10251  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28477 C CG2 . VAL A-4 1 400 ? 40.827  -82.415  81.443  1.000 81.03944  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28478 N N   . LEU A-4 1 401 ? 41.312  -82.271  76.893  1.000 87.46589  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28479 C CA  . LEU A-4 1 401 ? 41.418  -81.704  75.552  1.000 86.04548  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28480 C C   . LEU A-4 1 401 ? 40.320  -82.233  74.640  1.000 87.09793  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28481 O O   . LEU A-4 1 401 ? 39.809  -81.499  73.788  1.000 82.70576  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28482 C CB  . LEU A-4 1 401 ? 42.795  -81.997  74.958  1.000 62.17231  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28483 C CG  . LEU A-4 1 401 ? 43.949  -81.141  75.482  1.000 69.49631  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28484 C CD1 . LEU A-4 1 401 ? 45.275  -81.622  74.914  1.000 74.70983  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28485 C CD2 . LEU A-4 1 401 ? 43.717  -79.676  75.144  1.000 73.20340  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28486 N N   . ASP A-4 1 402 ? 39.939  -83.502  74.806  1.000 84.47936  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 N   1 
+ATOM   28487 C CA  . ASP A-4 1 402 ? 38.895  -84.082  73.965  1.000 76.83292  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   28488 C C   . ASP A-4 1 402 ? 37.602  -83.280  74.063  1.000 99.24806  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 C   1 
+ATOM   28489 O O   . ASP A-4 1 402 ? 36.975  -82.961  73.046  1.000 113.83602 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 O   1 
+ATOM   28490 C CB  . ASP A-4 1 402 ? 38.663  -85.543  74.357  1.000 82.97929  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   28491 C CG  . ASP A-4 1 402 ? 37.668  -86.247  73.450  1.000 98.54651  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   28492 O OD1 . ASP A-4 1 402 ? 37.298  -85.683  72.398  1.000 128.29025 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   28493 O OD2 . ASP A-4 1 402 ? 37.254  -87.375  73.793  1.000 97.04303  ? ? ? ? ? -1 392 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   28494 N N   . GLU A-4 1 403 ? 37.196  -82.928  75.285  1.000 93.57767  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28495 C CA  . GLU A-4 1 403 ? 35.954  -82.182  75.461  1.000 87.74553  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28496 C C   . GLU A-4 1 403 ? 36.103  -80.729  75.020  1.000 90.85922  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28497 O O   . GLU A-4 1 403 ? 35.166  -80.148  74.460  1.000 95.60660  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28498 C CB  . GLU A-4 1 403 ? 35.499  -82.260  76.919  1.000 99.45828  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28499 C CG  . GLU A-4 1 403 ? 35.159  -83.663  77.395  1.000 102.02154 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28500 C CD  . GLU A-4 1 403 ? 33.947  -84.240  76.691  1.000 105.14089 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28501 O OE1 . GLU A-4 1 403 ? 33.051  -83.458  76.310  1.000 101.64719 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28502 O OE2 . GLU A-4 1 403 ? 33.894  -85.476  76.514  1.000 116.55985 ? ? ? ? ? -1 393 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28503 N N   . VAL A-4 1 404 ? 37.272  -80.130  75.255  1.000 91.21832  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28504 C CA  . VAL A-4 1 404 ? 37.455  -78.706  74.991  1.000 92.09983  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28505 C C   . VAL A-4 1 404 ? 37.852  -78.468  73.539  1.000 87.57700  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28506 O O   . VAL A-4 1 404 ? 37.278  -77.613  72.856  1.000 84.26666  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28507 C CB  . VAL A-4 1 404 ? 38.494  -78.117  75.965  1.000 87.98013  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28508 C CG1 . VAL A-4 1 404 ? 38.750  -76.653  75.646  1.000 100.77232 ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28509 C CG2 . VAL A-4 1 404 ? 38.031  -78.281  77.407  1.000 92.42651  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28510 N N   . GLU A-4 1 405 ? 38.837  -79.215  73.043  1.000 92.54491  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28511 C CA  . GLU A-4 1 405 ? 39.329  -79.037  71.676  1.000 91.25548  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28512 C C   . GLU A-4 1 405 ? 39.864  -80.365  71.162  1.000 91.69936  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28513 O O   . GLU A-4 1 405 ? 41.066  -80.644  71.262  1.000 91.35925  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28514 C CB  . GLU A-4 1 405 ? 40.415  -77.962  71.614  1.000 73.35989  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28515 C CG  . GLU A-4 1 405 ? 40.893  -77.628  70.220  1.000 111.75215 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28516 C CD  . GLU A-4 1 405 ? 40.604  -76.193  69.825  1.000 132.07929 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28517 O OE1 . GLU A-4 1 405 ? 40.129  -75.419  70.679  1.000 124.75026 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28518 O OE2 . GLU A-4 1 405 ? 40.854  -75.841  68.653  1.000 152.03481 ? ? ? ? ? -1 395 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28519 N N   . PRO A-4 1 406 ? 38.996  -81.224  70.609  1.000 86.09786  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 N   1 
+ATOM   28520 C CA  . PRO A-4 1 406 ? 39.476  -82.550  70.184  1.000 75.72560  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   28521 C C   . PRO A-4 1 406 ? 40.358  -82.513  68.945  1.000 86.50102  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 C   1 
+ATOM   28522 O O   . PRO A-4 1 406 ? 41.066  -83.495  68.676  1.000 108.24139 ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 O   1 
+ATOM   28523 C CB  . PRO A-4 1 406 ? 38.180  -83.329  69.920  1.000 76.46834  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   28524 C CG  . PRO A-4 1 406 ? 37.193  -82.278  69.562  1.000 89.17392  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   28525 C CD  . PRO A-4 1 406 ? 37.543  -81.067  70.394  1.000 73.51598  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   28526 N N   . GLU A-4 1 407 ? 40.331  -81.421  68.179  1.000 95.18393  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28527 C CA  . GLU A-4 1 407 ? 41.156  -81.260  66.989  1.000 96.13876  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28528 C C   . GLU A-4 1 407 ? 42.499  -80.602  67.290  1.000 88.48811  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28529 O O   . GLU A-4 1 407 ? 43.054  -79.907  66.427  1.000 88.70386  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28530 C CB  . GLU A-4 1 407 ? 40.395  -80.450  65.940  1.000 106.44325 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28531 C CG  . GLU A-4 1 407 ? 39.028  -81.014  65.589  1.000 108.35736 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28532 C CD  . GLU A-4 1 407 ? 38.316  -80.185  64.537  1.000 150.72157 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28533 O OE1 . GLU A-4 1 407 ? 38.989  -79.369  63.870  1.000 156.73318 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28534 O OE2 . GLU A-4 1 407 ? 37.087  -80.343  64.379  1.000 171.40632 ? ? ? ? ? -1 397 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28535 N N   . TYR A-4 1 408 ? 43.038  -80.796  68.497  1.000 88.32262  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 N   1 
+ATOM   28536 C CA  . TYR A-4 1 408 ? 44.267  -80.102  68.869  1.000 92.94028  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   28537 C C   . TYR A-4 1 408 ? 45.486  -80.694  68.172  1.000 82.28013  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 C   1 
+ATOM   28538 O O   . TYR A-4 1 408 ? 46.448  -79.969  67.898  1.000 75.77016  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 O   1 
+ATOM   28539 C CB  . TYR A-4 1 408 ? 44.447  -80.123  70.389  1.000 84.49827  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   28540 C CG  . TYR A-4 1 408 ? 45.002  -81.413  70.952  1.000 72.38834  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   28541 C CD1 . TYR A-4 1 408 ? 44.170  -82.492  71.219  1.000 65.91171  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   28542 C CD2 . TYR A-4 1 408 ? 46.357  -81.545  71.231  1.000 58.70252  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   28543 C CE1 . TYR A-4 1 408 ? 44.675  -83.671  71.739  1.000 71.60825  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   28544 C CE2 . TYR A-4 1 408 ? 46.870  -82.719  71.750  1.000 67.41148  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   28545 C CZ  . TYR A-4 1 408 ? 46.025  -83.779  72.002  1.000 71.47343  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   28546 O OH  . TYR A-4 1 408 ? 46.531  -84.950  72.519  1.000 74.57904  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   28547 N N   . GLU A-4 1 409 ? 45.472  -81.997  67.877  1.000 79.02671  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28548 C CA  . GLU A-4 1 409 ? 46.586  -82.591  67.145  1.000 92.65929  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28549 C C   . GLU A-4 1 409 ? 46.518  -82.283  65.656  1.000 98.73213  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28550 O O   . GLU A-4 1 409 ? 47.560  -82.215  64.994  1.000 83.16362  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28551 C CB  . GLU A-4 1 409 ? 46.626  -84.105  67.362  1.000 78.92902  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28552 C CG  . GLU A-4 1 409 ? 47.206  -84.529  68.699  1.000 110.07152 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28553 C CD  . GLU A-4 1 409 ? 47.565  -86.004  68.739  1.000 112.92244 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28554 O OE1 . GLU A-4 1 409 ? 47.319  -86.707  67.738  1.000 117.59775 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28555 O OE2 . GLU A-4 1 409 ? 48.097  -86.460  69.773  1.000 136.29320 ? ? ? ? ? -1 399 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28556 N N   . LEU A-4 1 410 ? 45.310  -82.100  65.117  1.000 100.44306 ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28557 C CA  . LEU A-4 1 410 ? 45.172  -81.729  63.713  1.000 68.17371  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28558 C C   . LEU A-4 1 410 ? 45.822  -80.380  63.437  1.000 77.62594  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28559 O O   . LEU A-4 1 410 ? 46.391  -80.164  62.361  1.000 98.91573  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28560 C CB  . LEU A-4 1 410 ? 43.694  -81.697  63.315  1.000 69.56547  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28561 C CG  . LEU A-4 1 410 ? 42.903  -83.002  63.164  1.000 63.12927  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28562 C CD1 . LEU A-4 1 410 ? 42.625  -83.671  64.504  1.000 99.85463  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28563 C CD2 . LEU A-4 1 410 ? 41.602  -82.731  62.428  1.000 86.23988  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28564 N N   . ASN A-4 1 411 ? 45.751  -79.463  64.399  1.000 68.07169  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28565 C CA  . ASN A-4 1 411 ? 46.305  -78.126  64.252  1.000 63.10239  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28566 C C   . ASN A-4 1 411 ? 47.769  -78.043  64.663  1.000 76.35172  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28567 O O   . ASN A-4 1 411 ? 48.337  -76.946  64.669  1.000 105.03105 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28568 C CB  . ASN A-4 1 411 ? 45.481  -77.124  65.065  1.000 103.94364 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28569 C CG  . ASN A-4 1 411 ? 43.991  -77.259  64.816  1.000 118.95735 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28570 O OD1 . ASN A-4 1 411 ? 43.566  -77.865  63.832  1.000 87.10952  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28571 N ND2 . ASN A-4 1 411 ? 43.188  -76.691  65.709  1.000 132.83195 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28572 N N   . GLY A-4 1 412 ? 48.390  -79.167  65.010  1.000 58.89420  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28573 C CA  . GLY A-4 1 412 ? 49.802  -79.199  65.327  1.000 74.41989  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28574 C C   . GLY A-4 1 412 ? 50.157  -79.425  66.782  1.000 80.25515  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28575 O O   . GLY A-4 1 412 ? 51.344  -79.362  67.122  1.000 81.86914  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28576 N N   . GLY A-4 1 413 ? 49.177  -79.682  67.652  1.000 90.99367  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28577 C CA  . GLY A-4 1 413 ? 49.479  -79.942  69.043  1.000 61.74270  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28578 C C   . GLY A-4 1 413 ? 49.940  -81.368  69.285  1.000 68.07086  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28579 O O   . GLY A-4 1 413 ? 49.633  -82.288  68.528  1.000 87.08389  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28580 N N   . PHE A-4 1 414 ? 50.694  -81.548  70.369  1.000 68.79785  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 N   1 
+ATOM   28581 C CA  . PHE A-4 1 414 ? 51.242  -82.857  70.698  1.000 86.98142  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   28582 C C   . PHE A-4 1 414 ? 51.603  -82.898  72.177  1.000 86.17088  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 C   1 
+ATOM   28583 O O   . PHE A-4 1 414 ? 52.153  -81.933  72.713  1.000 67.11250  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 O   1 
+ATOM   28584 C CB  . PHE A-4 1 414 ? 52.471  -83.169  69.837  1.000 61.48984  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   28585 C CG  . PHE A-4 1 414 ? 52.992  -84.567  69.999  1.000 72.18713  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   28586 C CD1 . PHE A-4 1 414 ? 52.387  -85.628  69.345  1.000 68.98054  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   28587 C CD2 . PHE A-4 1 414 ? 54.097  -84.818  70.795  1.000 73.51310  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   28588 C CE1 . PHE A-4 1 414 ? 52.869  -86.915  69.490  1.000 68.03842  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   28589 C CE2 . PHE A-4 1 414 ? 54.584  -86.102  70.944  1.000 69.13609  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   28590 C CZ  . PHE A-4 1 414 ? 53.970  -87.152  70.291  1.000 73.08382  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   28591 N N   . LEU A-4 1 415 ? 51.288  -84.020  72.825  1.000 79.76471  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28592 C CA  . LEU A-4 1 415 ? 51.610  -84.246  74.230  1.000 59.17790  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28593 C C   . LEU A-4 1 415 ? 52.819  -85.172  74.304  1.000 64.08260  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28594 O O   . LEU A-4 1 415 ? 52.724  -86.357  73.970  1.000 84.01490  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28595 C CB  . LEU A-4 1 415 ? 50.421  -84.843  74.979  1.000 67.23135  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28596 C CG  . LEU A-4 1 415 ? 49.192  -83.950  75.159  1.000 50.12823  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28597 C CD1 . LEU A-4 1 415 ? 48.022  -84.750  75.714  1.000 58.39948  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28598 C CD2 . LEU A-4 1 415 ? 49.515  -82.777  76.067  1.000 77.45495  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28599 N N   . LEU A-4 1 416 ? 53.950  -84.629  74.741  1.000 64.27358  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28600 C CA  . LEU A-4 1 416 ? 55.194  -85.376  74.871  1.000 67.81099  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28601 C C   . LEU A-4 1 416 ? 55.505  -85.553  76.350  1.000 74.25100  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28602 O O   . LEU A-4 1 416 ? 55.682  -84.566  77.071  1.000 70.76827  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28603 C CB  . LEU A-4 1 416 ? 56.337  -84.657  74.155  1.000 63.06564  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28604 C CG  . LEU A-4 1 416 ? 57.731  -85.264  74.306  1.000 64.71057  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28605 C CD1 . LEU A-4 1 416 ? 57.711  -86.720  73.894  1.000 69.00178  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28606 C CD2 . LEU A-4 1 416 ? 58.746  -84.489  73.485  1.000 56.10622  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28607 N N   . GLU A-4 1 417 ? 55.561  -86.806  76.797  1.000 80.88030  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28608 C CA  . GLU A-4 1 417 ? 55.827  -87.129  78.193  1.000 77.91670  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28609 C C   . GLU A-4 1 417 ? 57.311  -87.411  78.382  1.000 74.93385  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28610 O O   . GLU A-4 1 417 ? 57.910  -88.166  77.609  1.000 70.47143  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28611 C CB  . GLU A-4 1 417 ? 54.986  -88.320  78.663  1.000 63.23531  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28612 C CG  . GLU A-4 1 417 ? 54.968  -89.525  77.732  1.000 102.70663 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28613 C CD  . GLU A-4 1 417 ? 54.226  -90.709  78.332  1.000 107.01558 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28614 O OE1 . GLU A-4 1 417 ? 54.535  -91.083  79.483  1.000 93.11595  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28615 O OE2 . GLU A-4 1 417 ? 53.330  -91.262  77.656  1.000 130.56458 ? ? ? ? ? -1 407 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28616 N N   . VAL A-4 1 418 ? 57.898  -86.793  79.402  1.000 74.19075  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28617 C CA  . VAL A-4 1 418 ? 59.316  -86.928  79.708  1.000 83.72425  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28618 C C   . VAL A-4 1 418 ? 59.437  -87.405  81.149  1.000 98.12192  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28619 O O   . VAL A-4 1 418 ? 58.937  -86.751  82.072  1.000 112.21829 ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28620 C CB  . VAL A-4 1 418 ? 60.071  -85.609  79.476  1.000 86.97222  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28621 C CG1 . VAL A-4 1 418 ? 60.177  -85.337  77.987  1.000 94.45936  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28622 C CG2 . VAL A-4 1 418 ? 59.349  -84.453  80.146  1.000 75.16539  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28623 N N   . GLY A-4 1 419 ? 60.075  -88.555  81.340  1.000 98.62627  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28624 C CA  . GLY A-4 1 419 ? 60.152  -89.130  82.666  1.000 96.85538  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28625 C C   . GLY A-4 1 419 ? 61.562  -89.451  83.108  1.000 99.17822  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28626 O O   . GLY A-4 1 419 ? 62.273  -90.199  82.433  1.000 138.78594 ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28627 N N   . GLY A-4 1 420 ? 61.980  -88.890  84.241  1.000 73.63835  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28628 C CA  . GLY A-4 1 420 ? 63.274  -89.162  84.821  1.000 77.60033  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28629 C C   . GLY A-4 1 420 ? 64.399  -88.290  84.299  1.000 67.52466  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28630 O O   . GLY A-4 1 420 ? 65.335  -87.991  85.045  1.000 107.86427 ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28631 N N   . THR A-4 1 421 ? 64.331  -87.878  83.040  1.000 78.88077  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 N   1 
+ATOM   28632 C CA  . THR A-4 1 421 ? 65.376  -87.069  82.437  1.000 84.75781  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 CA  1 
+ATOM   28633 C C   . THR A-4 1 421 ? 65.057  -85.582  82.569  1.000 81.29302  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 C   1 
+ATOM   28634 O O   . THR A-4 1 421 ? 63.919  -85.180  82.823  1.000 78.80152  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 O   1 
+ATOM   28635 C CB  . THR A-4 1 421 ? 65.553  -87.433  80.963  1.000 85.34589  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 CB  1 
+ATOM   28636 O OG1 . THR A-4 1 421 ? 64.294  -87.323  80.287  1.000 78.43900  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   28637 C CG2 . THR A-4 1 421 ? 66.068  -88.859  80.828  1.000 96.59447  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   28638 N N   . TYR A-4 1 422 ? 66.090  -84.764  82.394  1.000 90.04901  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 N   1 
+ATOM   28639 C CA  . TYR A-4 1 422 ? 65.905  -83.324  82.361  1.000 79.63742  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   28640 C C   . TYR A-4 1 422 ? 65.267  -82.903  81.040  1.000 98.07631  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 C   1 
+ATOM   28641 O O   . TYR A-4 1 422 ? 65.235  -83.656  80.062  1.000 94.71788  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 O   1 
+ATOM   28642 C CB  . TYR A-4 1 422 ? 67.240  -82.607  82.561  1.000 80.52439  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   28643 C CG  . TYR A-4 1 422 ? 67.595  -82.351  84.009  1.000 99.22969  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   28644 C CD1 . TYR A-4 1 422 ? 67.861  -83.402  84.878  1.000 105.19765 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   28645 C CD2 . TYR A-4 1 422 ? 67.672  -81.056  84.504  1.000 104.13539 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   28646 C CE1 . TYR A-4 1 422 ? 68.187  -83.168  86.203  1.000 100.26877 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   28647 C CE2 . TYR A-4 1 422 ? 67.998  -80.812  85.825  1.000 79.07679  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   28648 C CZ  . TYR A-4 1 422 ? 68.254  -81.870  86.670  1.000 97.98682  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   28649 O OH  . TYR A-4 1 422 ? 68.579  -81.622  87.984  1.000 94.46001  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   28650 N N   . PHE A-4 1 423 ? 64.756  -81.672  81.020  1.000 82.71265  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 N   1 
+ATOM   28651 C CA  . PHE A-4 1 423 ? 64.059  -81.161  79.848  1.000 80.37939  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   28652 C C   . PHE A-4 1 423 ? 64.994  -80.583  78.792  1.000 71.51291  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 C   1 
+ATOM   28653 O O   . PHE A-4 1 423 ? 64.529  -80.260  77.696  1.000 76.60961  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 O   1 
+ATOM   28654 C CB  . PHE A-4 1 423 ? 63.049  -80.083  80.265  1.000 73.72879  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   28655 C CG  . PHE A-4 1 423 ? 62.081  -80.524  81.335  1.000 84.42190  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   28656 C CD1 . PHE A-4 1 423 ? 61.669  -81.845  81.425  1.000 77.06698  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   28657 C CD2 . PHE A-4 1 423 ? 61.582  -79.611  82.251  1.000 78.55971  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   28658 C CE1 . PHE A-4 1 423 ? 60.781  -82.246  82.412  1.000 82.10942  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   28659 C CE2 . PHE A-4 1 423 ? 60.692  -80.006  83.238  1.000 80.16816  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   28660 C CZ  . PHE A-4 1 423 ? 60.291  -81.325  83.317  1.000 101.82070 ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   28661 N N   . ASN A-4 1 424 ? 66.292  -80.454  79.083  1.000 69.85859  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28662 C CA  . ASN A-4 1 424 ? 67.170  -79.684  78.206  1.000 79.57845  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28663 C C   . ASN A-4 1 424 ? 67.277  -80.310  76.821  1.000 89.07338  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28664 O O   . ASN A-4 1 424 ? 67.257  -79.598  75.810  1.000 68.76950  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28665 C CB  . ASN A-4 1 424 ? 68.550  -79.535  78.844  1.000 66.57954  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28666 C CG  . ASN A-4 1 424 ? 68.535  -78.599  80.034  1.000 112.40339 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28667 O OD1 . ASN A-4 1 424 ? 68.502  -79.035  81.184  1.000 128.18483 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28668 N ND2 . ASN A-4 1 424 ? 68.537  -77.300  79.760  1.000 122.30704 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28669 N N   . HIS A-4 1 425 ? 67.374  -81.638  76.751  1.000 94.37150  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 N   1 
+ATOM   28670 C CA  . HIS A-4 1 425 ? 67.545  -82.291  75.458  1.000 65.16790  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   28671 C C   . HIS A-4 1 425 ? 66.324  -82.091  74.568  1.000 66.16519  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 C   1 
+ATOM   28672 O O   . HIS A-4 1 425 ? 66.457  -81.852  73.362  1.000 78.44498  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 O   1 
+ATOM   28673 C CB  . HIS A-4 1 425 ? 67.823  -83.780  75.652  1.000 73.49202  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   28674 C CG  . HIS A-4 1 425 ? 67.979  -84.527  74.368  1.000 84.59943  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   28675 N ND1 . HIS A-4 1 425 ? 69.155  -84.532  73.649  1.000 89.08986  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   28676 C CD2 . HIS A-4 1 425 ? 67.101  -85.274  73.659  1.000 54.58197  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   28677 C CE1 . HIS A-4 1 425 ? 68.999  -85.263  72.560  1.000 81.61649  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   28678 N NE2 . HIS A-4 1 425 ? 67.761  -85.724  72.542  1.000 68.34143  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   28679 N N   . TYR A-4 1 426 ? 65.125  -82.184  75.147  1.000 76.03740  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 N   1 
+ATOM   28680 C CA  . TYR A-4 1 426 ? 63.906  -82.005  74.366  1.000 61.34607  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   28681 C C   . TYR A-4 1 426 ? 63.712  -80.548  73.963  1.000 68.77718  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 C   1 
+ATOM   28682 O O   . TYR A-4 1 426 ? 63.311  -80.261  72.830  1.000 71.50727  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 O   1 
+ATOM   28683 C CB  . TYR A-4 1 426 ? 62.699  -82.503  75.163  1.000 71.94661  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   28684 C CG  . TYR A-4 1 426 ? 62.763  -83.969  75.533  1.000 86.79502  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   28685 C CD1 . TYR A-4 1 426 ? 62.181  -84.934  74.722  1.000 79.82331  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   28686 C CD2 . TYR A-4 1 426 ? 63.403  -84.389  76.694  1.000 68.63763  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   28687 C CE1 . TYR A-4 1 426 ? 62.235  -86.274  75.053  1.000 80.73219  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   28688 C CE2 . TYR A-4 1 426 ? 63.465  -85.730  77.032  1.000 63.18014  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   28689 C CZ  . TYR A-4 1 426 ? 62.876  -86.667  76.209  1.000 68.02011  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   28690 O OH  . TYR A-4 1 426 ? 62.930  -88.002  76.538  1.000 77.71920  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   28691 N N   . VAL A-4 1 427 ? 63.992  -79.614  74.874  1.000 73.53933  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28692 C CA  . VAL A-4 1 427 ? 63.726  -78.205  74.596  1.000 74.87634  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28693 C C   . VAL A-4 1 427 ? 64.694  -77.666  73.549  1.000 67.70323  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28694 O O   . VAL A-4 1 427 ? 64.302  -76.898  72.664  1.000 73.27692  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28695 C CB  . VAL A-4 1 427 ? 63.776  -77.385  75.899  1.000 67.98319  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28696 C CG1 . VAL A-4 1 427 ? 63.671  -75.897  75.602  1.000 71.98393  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28697 C CG2 . VAL A-4 1 427 ? 62.656  -77.813  76.833  1.000 71.56107  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28698 N N   . CYS A-4 1 428 ? 65.969  -78.061  73.624  1.000 70.96123  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-4 N   1 
+ATOM   28699 C CA  . CYS A-4 1 428 ? 66.957  -77.551  72.676  1.000 64.11025  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-4 CA  1 
+ATOM   28700 C C   . CYS A-4 1 428 ? 66.630  -77.979  71.251  1.000 77.02179  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-4 C   1 
+ATOM   28701 O O   . CYS A-4 1 428 ? 66.739  -77.180  70.312  1.000 76.82701  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-4 O   1 
+ATOM   28702 C CB  . CYS A-4 1 428 ? 68.357  -78.022  73.064  1.000 52.78692  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-4 CB  1 
+ATOM   28703 S SG  . CYS A-4 1 428 ? 69.047  -77.207  74.520  1.000 95.43049  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-4 SG  1 
+ATOM   28704 N N   . THR A-4 1 429 ? 66.225  -79.236  71.070  1.000 67.78504  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 N   1 
+ATOM   28705 C CA  . THR A-4 1 429 ? 65.869  -79.718  69.739  1.000 57.40073  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 CA  1 
+ATOM   28706 C C   . THR A-4 1 429 ? 64.639  -78.991  69.203  1.000 70.54661  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 C   1 
+ATOM   28707 O O   . THR A-4 1 429 ? 64.631  -78.514  68.063  1.000 87.72276  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 O   1 
+ATOM   28708 C CB  . THR A-4 1 429 ? 65.640  -81.231  69.777  1.000 60.82186  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 CB  1 
+ATOM   28709 O OG1 . THR A-4 1 429 ? 66.883  -81.899  70.037  1.000 68.04168  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   28710 C CG2 . THR A-4 1 429 ? 65.079  -81.719  68.451  1.000 66.39323  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   28711 N N   . LEU A-4 1 430 ? 63.591  -78.877  70.023  1.000 66.96407  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28712 C CA  . LEU A-4 1 430 ? 62.362  -78.225  69.574  1.000 72.25386  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28713 C C   . LEU A-4 1 430 ? 62.552  -76.724  69.380  1.000 67.42868  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28714 O O   . LEU A-4 1 430 ? 61.925  -76.126  68.497  1.000 83.65394  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28715 C CB  . LEU A-4 1 430 ? 61.230  -78.485  70.561  1.000 68.37817  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28716 C CG  . LEU A-4 1 430 ? 60.868  -79.943  70.808  1.000 61.98613  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28717 C CD1 . LEU A-4 1 430 ? 59.725  -80.040  71.808  1.000 71.68873  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28718 C CD2 . LEU A-4 1 430 ? 60.507  -80.642  69.508  1.000 63.56262  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28719 N N   . ASN A-4 1 431 ? 63.398  -76.092  70.196  1.000 68.26176  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28720 C CA  . ASN A-4 1 431 ? 63.584  -74.645  70.080  1.000 86.17462  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28721 C C   . ASN A-4 1 431 ? 64.299  -74.282  68.784  1.000 78.41960  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28722 O O   . ASN A-4 1 431 ? 63.893  -73.345  68.085  1.000 69.73222  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28723 C CB  . ASN A-4 1 431 ? 64.361  -74.100  71.283  1.000 80.21586  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28724 C CG  . ASN A-4 1 431 ? 64.443  -72.584  71.300  1.000 71.95214  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28725 O OD1 . ASN A-4 1 431 ? 63.489  -71.892  70.948  1.000 77.55720  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28726 N ND2 . ASN A-4 1 431 ? 65.596  -72.063  71.711  1.000 127.98351 ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28727 N N   . ASP A-4 1 432 ? 65.355  -75.023  68.439  1.000 78.37948  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 N   1 
+ATOM   28728 C CA  . ASP A-4 1 432 ? 66.105  -74.723  67.224  1.000 81.41879  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   28729 C C   . ASP A-4 1 432 ? 65.247  -74.917  65.981  1.000 69.26454  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 C   1 
+ATOM   28730 O O   . ASP A-4 1 432 ? 65.401  -74.192  64.992  1.000 91.63684  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 O   1 
+ATOM   28731 C CB  . ASP A-4 1 432 ? 67.358  -75.596  67.149  1.000 79.24348  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   28732 C CG  . ASP A-4 1 432 ? 68.345  -75.299  68.260  1.000 78.23032  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   28733 O OD1 . ASP A-4 1 432 ? 68.116  -74.336  69.022  1.000 95.81197  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   28734 O OD2 . ASP A-4 1 432 ? 69.351  -76.030  68.371  1.000 92.80993  ? ? ? ? ? -1 422 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   28735 N N   . LEU A-4 1 433 ? 64.339  -75.889  66.012  1.000 70.71201  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28736 C CA  . LEU A-4 1 433 ? 63.464  -76.170  64.882  1.000 69.06414  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28737 C C   . LEU A-4 1 433 ? 62.270  -75.227  64.804  1.000 80.66600  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28738 O O   . LEU A-4 1 433 ? 61.400  -75.425  63.949  1.000 89.78904  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28739 C CB  . LEU A-4 1 433 ? 62.976  -77.618  64.947  1.000 74.18540  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28740 C CG  . LEU A-4 1 433 ? 64.054  -78.695  64.818  1.000 68.15009  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28741 C CD1 . LEU A-4 1 433 ? 63.466  -80.066  65.100  1.000 69.36717  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28742 C CD2 . LEU A-4 1 433 ? 64.685  -78.654  63.436  1.000 78.55507  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28743 N N   . GLY A-4 1 434 ? 62.204  -74.214  65.666  1.000 80.36068  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28744 C CA  . GLY A-4 1 434 ? 61.096  -73.280  65.630  1.000 89.99712  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28745 C C   . GLY A-4 1 434 ? 59.780  -73.837  66.116  1.000 76.67562  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28746 O O   . GLY A-4 1 434 ? 58.724  -73.323  65.740  1.000 75.18651  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28747 N N   . ILE A-4 1 435 ? 59.810  -74.876  66.945  1.000 65.95553  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 N   1 
+ATOM   28748 C CA  . ILE A-4 1 435 ? 58.604  -75.511  67.464  1.000 62.49646  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   28749 C C   . ILE A-4 1 435 ? 58.317  -74.950  68.848  1.000 82.20603  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 C   1 
+ATOM   28750 O O   . ILE A-4 1 435 ? 59.193  -74.957  69.723  1.000 90.37232  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 O   1 
+ATOM   28751 C CB  . ILE A-4 1 435 ? 58.758  -77.041  67.512  1.000 80.90336  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   28752 C CG1 . ILE A-4 1 435 ? 59.075  -77.586  66.117  1.000 71.86820  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   28753 C CG2 . ILE A-4 1 435 ? 57.503  -77.683  68.083  1.000 73.59763  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   28754 C CD1 . ILE A-4 1 435 ? 59.336  -79.075  66.087  1.000 59.73364  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   28755 N N   . THR A-4 1 436 ? 57.093  -74.468  69.050  1.000 91.55409  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 N   1 
+ATOM   28756 C CA  . THR A-4 1 436 ? 56.700  -73.914  70.340  1.000 83.65206  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 CA  1 
+ATOM   28757 C C   . THR A-4 1 436 ? 56.660  -75.020  71.389  1.000 83.86981  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 C   1 
+ATOM   28758 O O   . THR A-4 1 436 ? 55.947  -76.015  71.224  1.000 90.95809  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 O   1 
+ATOM   28759 C CB  . THR A-4 1 436 ? 55.337  -73.233  70.231  1.000 70.43165  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 CB  1 
+ATOM   28760 O OG1 . THR A-4 1 436 ? 55.401  -72.184  69.258  1.000 100.68675 ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   28761 C CG2 . THR A-4 1 436 ? 54.928  -72.649  71.573  1.000 89.32049  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   28762 N N   . HIS A-4 1 437 ? 57.421  -74.850  72.465  1.000 80.92895  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 N   1 
+ATOM   28763 C CA  . HIS A-4 1 437 ? 57.526  -75.853  73.516  1.000 83.68449  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   28764 C C   . HIS A-4 1 437 ? 56.925  -75.313  74.805  1.000 76.06032  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 C   1 
+ATOM   28765 O O   . HIS A-4 1 437 ? 57.186  -74.167  75.187  1.000 68.63768  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 O   1 
+ATOM   28766 C CB  . HIS A-4 1 437 ? 58.984  -76.265  73.736  1.000 63.85039  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   28767 C CG  . HIS A-4 1 437 ? 59.886  -75.128  74.098  1.000 67.09724  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   28768 N ND1 . HIS A-4 1 437 ? 59.928  -74.584  75.363  1.000 106.27083 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   28769 C CD2 . HIS A-4 1 437 ? 60.780  -74.430  73.358  1.000 78.30206  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   28770 C CE1 . HIS A-4 1 437 ? 60.808  -73.600  75.388  1.000 109.96845 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   28771 N NE2 . HIS A-4 1 437 ? 61.339  -73.485  74.184  1.000 93.51737  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   28772 N N   . ILE A-4 1 438 ? 56.118  -76.139  75.467  1.000 74.69251  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 N   1 
+ATOM   28773 C CA  . ILE A-4 1 438 ? 55.467  -75.789  76.723  1.000 81.85042  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   28774 C C   . ILE A-4 1 438 ? 55.784  -76.872  77.743  1.000 72.57819  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 C   1 
+ATOM   28775 O O   . ILE A-4 1 438 ? 55.767  -78.065  77.420  1.000 78.90722  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 O   1 
+ATOM   28776 C CB  . ILE A-4 1 438 ? 53.942  -75.634  76.550  1.000 81.93800  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   28777 C CG1 . ILE A-4 1 438 ? 53.631  -74.800  75.307  1.000 70.45456  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   28778 C CG2 . ILE A-4 1 438 ? 53.329  -75.001  77.791  1.000 76.38038  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   28779 C CD1 . ILE A-4 1 438 ? 52.216  -74.945  74.819  1.000 69.52655  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   28780 N N   . ILE A-4 1 439 ? 56.067  -76.459  78.976  1.000 73.47211  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 N   1 
+ATOM   28781 C CA  . ILE A-4 1 439 ? 56.498  -77.371  80.030  1.000 81.01823  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   28782 C C   . ILE A-4 1 439 ? 55.576  -77.212  81.230  1.000 79.46650  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 C   1 
+ATOM   28783 O O   . ILE A-4 1 439 ? 55.336  -76.091  81.693  1.000 77.23424  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 O   1 
+ATOM   28784 C CB  . ILE A-4 1 439 ? 57.962  -77.124  80.443  1.000 74.61536  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   28785 C CG1 . ILE A-4 1 439 ? 58.927  -77.566  79.337  1.000 60.20539  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   28786 C CG2 . ILE A-4 1 439 ? 58.279  -77.852  81.739  1.000 71.10119  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   28787 C CD1 . ILE A-4 1 439 ? 59.190  -76.516  78.271  1.000 98.08318  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   28788 N N   . LYS A-4 1 440 ? 55.069  -78.335  81.737  1.000 68.39278  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28789 C CA  . LYS A-4 1 440 ? 54.241  -78.367  82.939  1.000 67.38737  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28790 C C   . LYS A-4 1 440 ? 54.757  -79.490  83.829  1.000 78.27938  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28791 O O   . LYS A-4 1 440 ? 54.616  -80.669  83.488  1.000 73.32980  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28792 C CB  . LYS A-4 1 440 ? 52.767  -78.574  82.590  1.000 57.11891  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28793 C CG  . LYS A-4 1 440 ? 51.840  -78.628  83.793  1.000 73.17507  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28794 C CD  . LYS A-4 1 440 ? 51.878  -77.329  84.580  1.000 96.09347  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28795 C CE  . LYS A-4 1 440 ? 50.911  -77.362  85.754  1.000 105.08507 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28796 N NZ  . LYS A-4 1 440 ? 51.239  -78.447  86.720  1.000 116.87804 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28797 N N   . THR A-4 1 441 ? 55.355  -79.128  84.963  1.000 64.59765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 N   1 
+ATOM   28798 C CA  . THR A-4 1 441 ? 55.964  -80.103  85.854  1.000 83.38199  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 CA  1 
+ATOM   28799 C C   . THR A-4 1 441 ? 55.567  -79.803  87.293  1.000 99.27899  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 C   1 
+ATOM   28800 O O   . THR A-4 1 441 ? 55.175  -78.684  87.634  1.000 90.10913  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 O   1 
+ATOM   28801 C CB  . THR A-4 1 441 ? 57.495  -80.117  85.717  1.000 79.83765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 CB  1 
+ATOM   28802 O OG1 . THR A-4 1 441 ? 58.046  -81.144  86.550  1.000 102.48560 ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   28803 C CG2 . THR A-4 1 441 ? 58.084  -78.771  86.120  1.000 53.10451  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   28804 N N   . ASP A-4 1 442 ? 55.672  -80.825  88.135  1.000 106.04901 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 N   1 
+ATOM   28805 C CA  . ASP A-4 1 442 ? 55.368  -80.690  89.550  1.000 82.93828  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   28806 C C   . ASP A-4 1 442 ? 56.596  -80.219  90.318  1.000 97.33831  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 C   1 
+ATOM   28807 O O   . ASP A-4 1 442 ? 57.736  -80.526  89.957  1.000 85.57297  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 O   1 
+ATOM   28808 C CB  . ASP A-4 1 442 ? 54.880  -82.019  90.132  1.000 79.13953  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   28809 C CG  . ASP A-4 1 442 ? 53.611  -82.514  89.471  1.000 107.07720 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   28810 O OD1 . ASP A-4 1 442 ? 52.848  -81.676  88.947  1.000 118.78191 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   28811 O OD2 . ASP A-4 1 442 ? 53.374  -83.740  89.481  1.000 123.73539 ? ? ? ? ? -1 432 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   28812 N N   . ASN A-4 1 443 ? 56.348  -79.469  91.389  1.000 103.20535 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28813 C CA  . ASN A-4 1 443 ? 57.404  -79.071  92.313  1.000 95.19039  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28814 C C   . ASN A-4 1 443 ? 57.714  -80.253  93.224  1.000 94.59080  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28815 O O   . ASN A-4 1 443 ? 56.932  -80.574  94.125  1.000 116.98290 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28816 C CB  . ASN A-4 1 443 ? 56.974  -77.849  93.118  1.000 87.83206  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28817 C CG  . ASN A-4 1 443 ? 58.133  -77.186  93.829  1.000 89.04414  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28818 O OD1 . ASN A-4 1 443 ? 59.222  -77.753  93.929  1.000 78.19685  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28819 N ND2 . ASN A-4 1 443 ? 57.905  -75.979  94.331  1.000 85.79106  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28820 N N   . ASP A-4 1 444 ? 58.851  -80.902  92.997  1.000 84.44520  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 N   1 
+ATOM   28821 C CA  . ASP A-4 1 444 ? 59.178  -82.144  93.676  1.000 90.64480  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   28822 C C   . ASP A-4 1 444 ? 60.449  -81.997  94.498  1.000 91.21104  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 C   1 
+ATOM   28823 O O   . ASP A-4 1 444 ? 61.291  -81.132  94.240  1.000 76.46631  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 O   1 
+ATOM   28824 C CB  . ASP A-4 1 444 ? 59.340  -83.297  92.678  1.000 93.27886  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   28825 C CG  . ASP A-4 1 444 ? 58.014  -83.901  92.268  1.000 100.37416 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   28826 O OD1 . ASP A-4 1 444 ? 57.090  -83.920  93.108  1.000 137.11643 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   28827 O OD2 . ASP A-4 1 444 ? 57.895  -84.357  91.112  1.000 85.62771  ? ? ? ? ? -1 434 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   28828 N N   . LEU A-4 1 445 ? 60.570  -82.869  95.496  1.000 99.15598  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28829 C CA  . LEU A-4 1 445 ? 61.739  -82.958  96.357  1.000 67.09468  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28830 C C   . LEU A-4 1 445 ? 62.229  -84.399  96.349  1.000 79.85270  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28831 O O   . LEU A-4 1 445 ? 61.439  -85.323  96.565  1.000 103.72631 ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28832 C CB  . LEU A-4 1 445 ? 61.407  -82.517  97.785  1.000 88.91873  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28833 C CG  . LEU A-4 1 445 ? 60.741  -81.147  97.933  1.000 74.90739  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28834 C CD1 . LEU A-4 1 445 ? 60.204  -80.965  99.341  1.000 70.82641  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28835 C CD2 . LEU A-4 1 445 ? 61.720  -80.036  97.583  1.000 70.09265  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28836 N N   . LYS A-4 1 446 ? 63.523  -84.591  96.103  1.000 78.58914  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28837 C CA  . LYS A-4 1 446 ? 64.114  -85.920  96.014  1.000 109.67205 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28838 C C   . LYS A-4 1 446 ? 65.122  -86.123  97.136  1.000 100.03811 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28839 O O   . LYS A-4 1 446 ? 66.005  -85.286  97.337  1.000 113.92019 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28840 C CB  . LYS A-4 1 446 ? 64.792  -86.131  94.653  1.000 96.30944  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28841 C CG  . LYS A-4 1 446 ? 65.447  -87.492  94.519  1.000 108.61300 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28842 C CD  . LYS A-4 1 446 ? 65.778  -87.819  93.075  1.000 96.03338  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28843 C CE  . LYS A-4 1 446 ? 66.332  -89.229  92.966  1.000 105.62036 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28844 N NZ  . LYS A-4 1 446 ? 65.456  -90.195  93.682  1.000 132.34073 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28845 N N   . SER A-4 1 447 ? 64.997  -87.241  97.851  1.000 87.73403  ? ? ? ? ? ?  437 SER A-4 N   1 
+ATOM   28846 C CA  . SER A-4 1 447 ? 65.907  -87.561  98.945  1.000 113.96585 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28847 C C   . SER A-4 1 447 ? 67.232  -88.078  98.401  1.000 113.53845 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-4 C   1 
+ATOM   28848 O O   . SER A-4 1 447 ? 67.262  -89.042  97.631  1.000 115.10918 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-4 O   1 
+ATOM   28849 C CB  . SER A-4 1 447 ? 65.285  -88.591  99.880  1.000 120.27392 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28850 O OG  . SER A-4 1 447 ? 64.920  -89.760  99.173  1.000 117.93458 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28851 N N   . LYS A-4 1 448 ? 68.326  -87.451  98.829  1.000 105.48762 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28852 C CA  . LYS A-4 1 448 ? 69.654  -87.908  98.451  1.000 115.38589 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28853 C C   . LYS A-4 1 448 ? 69.956  -89.258  99.089  1.000 117.90143 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28854 O O   . LYS A-4 1 448 ? 69.625  -89.505  100.252 1.000 143.75121 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28855 C CB  . LYS A-4 1 448 ? 70.704  -86.880  98.871  1.000 132.37331 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28856 C CG  . LYS A-4 1 448 ? 70.544  -85.526  98.206  1.000 133.05114 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28857 C CD  . LYS A-4 1 448 ? 71.575  -84.538  98.721  1.000 155.03876 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28858 C CE  . LYS A-4 1 448 ? 72.989  -85.046  98.484  1.000 152.56878 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28859 N NZ  . LYS A-4 1 448 ? 74.016  -84.128  99.048  1.000 177.94968 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28860 N N   . LYS A-4 1 449 ? 70.592  -90.133  98.317  1.000 123.53438 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28861 C CA  . LYS A-4 1 449 ? 70.938  -91.456  98.813  1.000 137.48939 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28862 C C   . LYS A-4 1 449 ? 72.082  -91.371  99.818  1.000 139.25875 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28863 O O   . LYS A-4 1 449 ? 72.964  -90.513  99.722  1.000 154.44238 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28864 C CB  . LYS A-4 1 449 ? 71.319  -92.377  97.655  1.000 145.81554 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28865 C CG  . LYS A-4 1 449 ? 72.410  -91.819  96.757  1.000 153.74897 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28866 C CD  . LYS A-4 1 449 ? 72.781  -92.801  95.660  1.000 133.66097 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28867 C CE  . LYS A-4 1 449 ? 73.953  -92.288  94.840  1.000 165.41994 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28868 N NZ  . LYS A-4 1 449 ? 74.377  -93.268  93.804  1.000 175.35895 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28869 N N   . GLY A-4 1 450 ? 72.054  -92.273  100.799 1.000 154.39621 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28870 C CA  . GLY A-4 1 450 ? 73.076  -92.330  101.822 1.000 170.38428 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28871 C C   . GLY A-4 1 450 ? 72.918  -91.341  102.956 1.000 160.09624 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28872 O O   . GLY A-4 1 450 ? 73.695  -91.402  103.918 1.000 190.14070 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28873 N N   . LYS A-4 1 451 ? 71.946  -90.435  102.884 1.000 144.36571 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28874 C CA  . LYS A-4 1 451 ? 71.728  -89.439  103.922 1.000 147.31692 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28875 C C   . LYS A-4 1 451 ? 70.236  -89.176  104.056 1.000 156.07626 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28876 O O   . LYS A-4 1 451 ? 69.529  -89.051  103.053 1.000 171.04352 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28877 C CB  . LYS A-4 1 451 ? 72.468  -88.131  103.606 1.000 137.53468 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28878 C CG  . LYS A-4 1 451 ? 72.320  -87.052  104.667 1.000 167.25595 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28879 C CD  . LYS A-4 1 451 ? 72.981  -87.456  105.974 1.000 167.40368 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28880 C CE  . LYS A-4 1 451 ? 72.890  -86.340  107.002 1.000 148.88353 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28881 N NZ  . LYS A-4 1 451 ? 73.587  -86.688  108.271 1.000 176.54269 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28882 N N   . LYS A-4 1 452 ? 69.763  -89.097  105.295 1.000 140.57556 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28883 C CA  . LYS A-4 1 452 ? 68.359  -88.853  105.581 1.000 158.12615 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28884 C C   . LYS A-4 1 452 ? 68.155  -87.405  106.007 1.000 140.12856 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28885 O O   . LYS A-4 1 452 ? 69.046  -86.776  106.585 1.000 131.98152 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28886 C CB  . LYS A-4 1 452 ? 67.844  -89.800  106.670 1.000 174.14219 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28887 C CG  . LYS A-4 1 452 ? 67.994  -91.276  106.329 1.000 184.33371 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28888 C CD  . LYS A-4 1 452 ? 67.321  -91.618  105.007 1.000 185.36517 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28889 C CE  . LYS A-4 1 452 ? 65.815  -91.413  105.073 1.000 171.97319 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28890 N NZ  . LYS A-4 1 452 ? 65.159  -91.725  103.773 1.000 160.82999 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28891 N N   . GLY A-4 1 453 ? 66.966  -86.880  105.711 1.000 138.86153 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28892 C CA  . GLY A-4 1 453 ? 66.641  -85.500  105.995 1.000 135.59369 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28893 C C   . GLY A-4 1 453 ? 67.049  -84.514  104.923 1.000 118.07161 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28894 O O   . GLY A-4 1 453 ? 66.683  -83.335  105.017 1.000 110.80650 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28895 N N   . VAL A-4 1 454 ? 67.793  -84.954  103.911 1.000 121.07260 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28896 C CA  . VAL A-4 1 454 ? 68.235  -84.099  102.816 1.000 129.59877 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28897 C C   . VAL A-4 1 454 ? 67.329  -84.335  101.614 1.000 132.48160 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28898 O O   . VAL A-4 1 454 ? 67.070  -85.484  101.232 1.000 120.81957 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28899 C CB  . VAL A-4 1 454 ? 69.710  -84.362  102.462 1.000 116.81996 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28900 C CG1 . VAL A-4 1 454 ? 70.616  -83.877  103.579 1.000 134.55186 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28901 C CG2 . VAL A-4 1 454 ? 69.945  -85.842  102.212 1.000 141.88364 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28902 N N   . TYR A-4 1 455 ? 66.842  -83.245  101.021 1.000 116.22899 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 N   1 
+ATOM   28903 C CA  . TYR A-4 1 455 ? 65.956  -83.298  99.868  1.000 113.35937 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   28904 C C   . TYR A-4 1 455 ? 66.443  -82.316  98.815  1.000 95.80779  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 C   1 
+ATOM   28905 O O   . TYR A-4 1 455 ? 66.675  -81.140  99.116  1.000 96.96863  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 O   1 
+ATOM   28906 C CB  . TYR A-4 1 455 ? 64.506  -82.980  100.265 1.000 107.41294 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   28907 C CG  . TYR A-4 1 455 ? 63.850  -84.022  101.150 1.000 127.26977 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   28908 C CD1 . TYR A-4 1 455 ? 64.045  -85.378  100.928 1.000 130.82280 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   28909 C CD2 . TYR A-4 1 455 ? 63.034  -83.648  102.207 1.000 126.00986 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   28910 C CE1 . TYR A-4 1 455 ? 63.448  -86.330  101.734 1.000 138.89905 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   28911 C CE2 . TYR A-4 1 455 ? 62.433  -84.592  103.019 1.000 107.98011 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   28912 C CZ  . TYR A-4 1 455 ? 62.643  -85.932  102.777 1.000 125.12973 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   28913 O OH  . TYR A-4 1 455 ? 62.048  -86.879  103.578 1.000 151.63513 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   28914 N N   . GLU A-4 1 456 ? 66.600  -82.802  97.587  1.000 115.38473 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28915 C CA  . GLU A-4 1 456 ? 66.992  -81.966  96.458  1.000 107.13285 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28916 C C   . GLU A-4 1 456 ? 65.773  -81.303  95.832  1.000 90.92112  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28917 O O   . GLU A-4 1 456 ? 64.710  -81.915  95.715  1.000 86.27643  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28918 C CB  . GLU A-4 1 456 ? 67.730  -82.798  95.402  1.000 86.38972  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28919 C CG  . GLU A-4 1 456 ? 69.149  -83.167  95.793  1.000 118.45648 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28920 C CD  . GLU A-4 1 456 ? 69.844  -84.034  94.756  1.000 149.41023 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28921 O OE1 . GLU A-4 1 456 ? 69.152  -84.733  93.986  1.000 133.16433 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28922 O OE2 . GLU A-4 1 456 ? 71.093  -84.009  94.714  1.000 143.63684 ? ? ? ? ? -1 446 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28923 N N   . LEU A-4 1 457 ? 65.942  -80.049  95.413  1.000 71.52448  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28924 C CA  . LEU A-4 1 457 ? 64.858  -79.268  94.817  1.000 94.87377  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28925 C C   . LEU A-4 1 457 ? 64.732  -79.616  93.332  1.000 84.58094  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28926 O O   . LEU A-4 1 457 ? 64.960  -78.800  92.440  1.000 82.98439  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28927 C CB  . LEU A-4 1 457 ? 65.097  -77.778  95.027  1.000 88.13736  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28928 C CG  . LEU A-4 1 457 ? 64.527  -77.139  96.297  1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28929 C CD1 . LEU A-4 1 457 ? 64.989  -77.869  97.547  1.000 94.45453  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28930 C CD2 . LEU A-4 1 457 ? 64.907  -75.668  96.367  1.000 70.18474  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28931 N N   . LEU A-4 1 458 ? 64.325  -80.864  93.083  1.000 85.58371  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28932 C CA  . LEU A-4 1 458 ? 64.330  -81.400  91.724  1.000 86.05767  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28933 C C   . LEU A-4 1 458 ? 63.380  -80.635  90.808  1.000 83.63779  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28934 O O   . LEU A-4 1 458 ? 63.686  -80.414  89.631  1.000 66.19578  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28935 C CB  . LEU A-4 1 458 ? 63.969  -82.885  91.752  1.000 89.31337  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28936 C CG  . LEU A-4 1 458 ? 63.945  -83.620  90.413  1.000 74.10175  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28937 C CD1 . LEU A-4 1 458 ? 65.257  -83.429  89.670  1.000 84.70479  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28938 C CD2 . LEU A-4 1 458 ? 63.668  -85.093  90.641  1.000 71.57515  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28939 N N   . GLY A-4 1 459 ? 62.226  -80.219  91.330  1.000 99.79082  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28940 C CA  . GLY A-4 1 459 ? 61.268  -79.508  90.499  1.000 69.55809  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28941 C C   . GLY A-4 1 459 ? 61.788  -78.168  90.015  1.000 71.43137  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28942 O O   . GLY A-4 1 459 ? 61.568  -77.785  88.863  1.000 90.57669  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28943 N N   . LEU A-4 1 460 ? 62.485  -77.436  90.885  1.000 93.37196  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28944 C CA  . LEU A-4 1 460 ? 63.011  -76.133  90.496  1.000 87.93275  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28945 C C   . LEU A-4 1 460 ? 64.253  -76.247  89.623  1.000 88.86138  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28946 O O   . LEU A-4 1 460 ? 64.456  -75.411  88.737  1.000 105.75286 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28947 C CB  . LEU A-4 1 460 ? 63.332  -75.297  91.737  1.000 103.81164 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28948 C CG  . LEU A-4 1 460 ? 62.248  -74.349  92.247  1.000 96.90499  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28949 C CD1 . LEU A-4 1 460 ? 62.701  -73.683  93.533  1.000 96.10767  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28950 C CD2 . LEU A-4 1 460 ? 61.912  -73.304  91.196  1.000 78.65674  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28951 N N   . ASN A-4 1 461 ? 65.088  -77.264  89.854  1.000 74.50849  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28952 C CA  . ASN A-4 1 461 ? 66.356  -77.358  89.138  1.000 90.49362  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28953 C C   . ASN A-4 1 461 ? 66.138  -77.569  87.646  1.000 93.55005  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28954 O O   . ASN A-4 1 461 ? 66.860  -76.998  86.820  1.000 92.06776  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28955 C CB  . ASN A-4 1 461 ? 67.202  -78.488  89.721  1.000 94.74966  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28956 C CG  . ASN A-4 1 461 ? 67.547  -78.262  91.177  1.000 98.44910  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28957 O OD1 . ASN A-4 1 461 ? 67.665  -77.124  91.630  1.000 83.12042  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28958 N ND2 . ASN A-4 1 461 ? 67.709  -79.351  91.922  1.000 108.28439 ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28959 N N   . ARG A-4 1 462 ? 65.149  -78.387  87.283  1.000 77.06556  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 N   1 
+ATOM   28960 C CA  . ARG A-4 1 462 ? 64.869  -78.625  85.872  1.000 74.22783  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   28961 C C   . ARG A-4 1 462 ? 64.360  -77.363  85.186  1.000 90.79731  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 C   1 
+ATOM   28962 O O   . ARG A-4 1 462 ? 64.745  -77.074  84.047  1.000 97.30547  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 O   1 
+ATOM   28963 C CB  . ARG A-4 1 462 ? 63.868  -79.770  85.726  1.000 75.13312  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   28964 C CG  . ARG A-4 1 462 ? 64.440  -81.139  86.069  1.000 84.77546  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   28965 C CD  . ARG A-4 1 462 ? 63.415  -82.231  85.822  1.000 66.00784  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   28966 N NE  . ARG A-4 1 462 ? 62.281  -82.084  86.724  1.000 95.06794  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   28967 C CZ  . ARG A-4 1 462 ? 61.251  -82.915  86.791  1.000 116.89977 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   28968 N NH1 . ARG A-4 1 462 ? 61.148  -83.959  85.984  1.000 60.99584  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   28969 N NH2 . ARG A-4 1 462 ? 60.302  -82.697  87.697  1.000 138.51259 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   28970 N N   . CYS A-4 1 463 ? 63.505  -76.592  85.862  1.000 66.53999  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-4 N   1 
+ATOM   28971 C CA  . CYS A-4 1 463 ? 63.060  -75.325  85.289  1.000 67.53008  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-4 CA  1 
+ATOM   28972 C C   . CYS A-4 1 463 ? 64.195  -74.304  85.256  1.000 80.80518  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-4 C   1 
+ATOM   28973 O O   . CYS A-4 1 463 ? 64.267  -73.480  84.337  1.000 94.18020  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-4 O   1 
+ATOM   28974 C CB  . CYS A-4 1 463 ? 61.857  -74.785  86.067  1.000 57.96263  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-4 CB  1 
+ATOM   28975 S SG  . CYS A-4 1 463 ? 60.417  -75.887  86.098  1.000 78.93515  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-4 SG  1 
+ATOM   28976 N N   . LEU A-4 1 464 ? 65.099  -74.345  86.241  1.000 84.29724  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28977 C CA  . LEU A-4 1 464 ? 66.260  -73.460  86.196  1.000 86.81512  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28978 C C   . LEU A-4 1 464 ? 67.252  -73.893  85.127  1.000 88.66628  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28979 O O   . LEU A-4 1 464 ? 67.972  -73.055  84.574  1.000 93.08893  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28980 C CB  . LEU A-4 1 464 ? 66.954  -73.409  87.558  1.000 88.35175  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28981 C CG  . LEU A-4 1 464 ? 66.211  -72.703  88.692  1.000 88.77827  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28982 C CD1 . LEU A-4 1 464 ? 67.006  -72.773  89.986  1.000 86.61518  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28983 C CD2 . LEU A-4 1 464 ? 65.911  -71.260  88.321  1.000 74.37000  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28984 N N   . ASN A-4 1 465 ? 67.311  -75.192  84.829  1.000 79.49208  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28985 C CA  . ASN A-4 1 465 ? 68.239  -75.673  83.813  1.000 98.44539  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28986 C C   . ASN A-4 1 465 ? 67.847  -75.187  82.424  1.000 87.50036  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28987 O O   . ASN A-4 1 465 ? 68.722  -74.927  81.591  1.000 85.16944  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28988 C CB  . ASN A-4 1 465 ? 68.313  -77.199  83.847  1.000 109.30456 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28989 C CG  . ASN A-4 1 465 ? 69.734  -77.713  84.002  1.000 129.71049 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28990 O OD1 . ASN A-4 1 465 ? 70.508  -77.204  84.812  1.000 121.95163 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28991 N ND2 . ASN A-4 1 465 ? 70.084  -78.727  83.215  1.000 119.44060 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28992 N N   . LEU A-4 1 466 ? 66.544  -75.050  82.159  1.000 83.04707  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28993 C CA  . LEU A-4 1 466 ? 66.108  -74.511  80.875  1.000 78.72853  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28994 C C   . LEU A-4 1 466 ? 66.500  -73.047  80.720  1.000 90.52987  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28995 O O   . LEU A-4 1 466 ? 66.772  -72.594  79.602  1.000 123.14736 ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28996 C CB  . LEU A-4 1 466 ? 64.596  -74.679  80.719  1.000 69.09231  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28997 C CG  . LEU A-4 1 466 ? 64.081  -76.118  80.711  1.000 81.97258  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28998 C CD1 . LEU A-4 1 466 ? 62.614  -76.161  80.313  1.000 69.15375  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28999 C CD2 . LEU A-4 1 466 ? 64.921  -76.985  79.782  1.000 72.65605  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29000 N N   . LEU A-4 1 467 ? 66.543  -72.298  81.820  1.000 71.46191  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29001 C CA  . LEU A-4 1 467 ? 66.956  -70.901  81.789  1.000 81.42123  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29002 C C   . LEU A-4 1 467 ? 68.468  -70.723  81.830  1.000 81.56956  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29003 O O   . LEU A-4 1 467 ? 68.938  -69.581  81.791  1.000 79.88284  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29004 C CB  . LEU A-4 1 467 ? 66.327  -70.143  82.957  1.000 75.18279  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29005 C CG  . LEU A-4 1 467 ? 64.852  -69.765  82.846  1.000 76.89270  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29006 C CD1 . LEU A-4 1 467 ? 64.410  -68.985  84.072  1.000 84.56451  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29007 C CD2 . LEU A-4 1 467 ? 64.618  -68.955  81.586  1.000 92.68299  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29008 N N   . GLY A-4 1 468 ? 69.236  -71.808  81.919  1.000 64.34941  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-4 N   1 
+ATOM   29009 C CA  . GLY A-4 1 468 ? 70.679  -71.719  81.936  1.000 59.80425  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   29010 C C   . GLY A-4 1 468 ? 71.300  -71.526  83.302  1.000 80.11178  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-4 C   1 
+ATOM   29011 O O   . GLY A-4 1 468 ? 72.527  -71.640  83.426  1.000 80.71036  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-4 O   1 
+ATOM   29012 N N   . ARG A-4 1 469 ? 70.501  -71.233  84.326  1.000 97.94088  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 N   1 
+ATOM   29013 C CA  . ARG A-4 1 469 ? 71.024  -71.095  85.676  1.000 76.29750  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   29014 C C   . ARG A-4 1 469 ? 71.548  -72.431  86.193  1.000 87.82417  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 C   1 
+ATOM   29015 O O   . ARG A-4 1 469 ? 71.196  -73.505  85.698  1.000 77.03336  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 O   1 
+ATOM   29016 C CB  . ARG A-4 1 469 ? 69.946  -70.576  86.624  1.000 103.18182 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   29017 C CG  . ARG A-4 1 469 ? 69.611  -69.109  86.467  1.000 88.05337  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   29018 C CD  . ARG A-4 1 469 ? 68.324  -68.812  87.217  1.000 133.25478 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   29019 N NE  . ARG A-4 1 469 ? 67.744  -67.497  86.964  1.000 124.70050 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   29020 C CZ  . ARG A-4 1 469 ? 67.224  -67.109  85.807  1.000 102.61171 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   29021 N NH1 . ARG A-4 1 469 ? 67.380  -67.821  84.704  1.000 122.66837 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   29022 N NH2 . ARG A-4 1 469 ? 66.521  -65.981  85.758  1.000 93.62987  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   29023 N N   . GLU A-4 1 470 ? 72.387  -72.349  87.220  1.000 104.58326 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29024 C CA  . GLU A-4 1 470 ? 72.985  -73.534  87.808  1.000 106.97732 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29025 C C   . GLU A-4 1 470 ? 72.026  -74.175  88.811  1.000 116.04576 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29026 O O   . GLU A-4 1 470 ? 71.071  -73.554  89.288  1.000 105.95889 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29027 C CB  . GLU A-4 1 470 ? 74.319  -73.178  88.475  1.000 116.14014 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29028 C CG  . GLU A-4 1 470 ? 75.245  -74.358  88.793  1.000 136.21595 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29029 C CD  . GLU A-4 1 470 ? 75.945  -74.941  87.570  1.000 168.66158 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29030 O OE1 . GLU A-4 1 470 ? 75.497  -74.698  86.429  1.000 175.83153 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29031 O OE2 . GLU A-4 1 470 ? 76.957  -75.650  87.755  1.000 179.86308 ? ? ? ? ? -1 460 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29032 N N   . ASN A-4 1 471 ? 72.289  -75.444  89.112  1.000 116.66665 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29033 C CA  . ASN A-4 1 471 ? 71.473  -76.185  90.063  1.000 95.33425  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29034 C C   . ASN A-4 1 471 ? 71.526  -75.531  91.440  1.000 106.72475 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29035 O O   . ASN A-4 1 471 ? 72.584  -75.089  91.896  1.000 104.85754 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29036 C CB  . ASN A-4 1 471 ? 71.966  -77.629  90.146  1.000 94.79681  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29037 C CG  . ASN A-4 1 471 ? 70.844  -78.636  90.041  1.000 100.47380 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29038 O OD1 . ASN A-4 1 471 ? 70.364  -79.151  91.049  1.000 119.72292 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29039 N ND2 . ASN A-4 1 471 ? 70.428  -78.935  88.814  1.000 91.17832  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29040 N N   . LEU A-4 1 472 ? 70.373  -75.467  92.100  1.000 94.22661  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29041 C CA  . LEU A-4 1 472 ? 70.306  -74.894  93.436  1.000 99.92596  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29042 C C   . LEU A-4 1 472 ? 70.931  -75.831  94.461  1.000 101.98817 ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29043 O O   . LEU A-4 1 472 ? 70.995  -77.048  94.269  1.000 88.54001  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29044 C CB  . LEU A-4 1 472 ? 68.857  -74.601  93.829  1.000 76.79785  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29045 C CG  . LEU A-4 1 472 ? 68.268  -73.261  93.390  1.000 77.06725  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29046 C CD1 . LEU A-4 1 472 ? 66.834  -73.125  93.877  1.000 68.73552  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29047 C CD2 . LEU A-4 1 472 ? 69.120  -72.112  93.899  1.000 98.70166  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29048 N N   . ASP A-4 1 473 ? 71.393  -75.245  95.564  1.000 120.70275 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29049 C CA  . ASP A-4 1 473 ? 71.920  -76.032  96.669  1.000 98.37782  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29050 C C   . ASP A-4 1 473 ? 70.816  -76.871  97.296  1.000 99.77217  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29051 O O   . ASP A-4 1 473 ? 69.698  -76.394  97.508  1.000 114.55583 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29052 C CB  . ASP A-4 1 473 ? 72.540  -75.119  97.728  1.000 124.49907 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29053 C CG  . ASP A-4 1 473 ? 73.995  -74.808  97.449  1.000 145.85433 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29054 O OD1 . ASP A-4 1 473 ? 74.534  -75.324  96.448  1.000 134.01387 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29055 O OD2 . ASP A-4 1 473 ? 74.602  -74.050  98.237  1.000 154.83974 ? ? ? ? ? -1 463 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29056 N N   . GLU A-4 1 474 ? 71.136  -78.129  97.591  1.000 100.38958 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29057 C CA  . GLU A-4 1 474 ? 70.173  -78.997  98.249  1.000 117.36906 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29058 C C   . GLU A-4 1 474 ? 69.867  -78.469  99.646  1.000 107.41097 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29059 O O   . GLU A-4 1 474 ? 70.696  -77.815  100.285 1.000 116.07968 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29060 C CB  . GLU A-4 1 474 ? 70.701  -80.434  98.320  1.000 112.12080 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29061 C CG  . GLU A-4 1 474 ? 71.504  -80.759  99.571  1.000 135.42678 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29062 C CD  . GLU A-4 1 474 ? 72.945  -81.120  99.271  1.000 163.98291 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29063 O OE1 . GLU A-4 1 474 ? 73.498  -80.605  98.277  1.000 190.82398 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29064 O OE2 . GLU A-4 1 474 ? 73.524  -81.924  100.033 1.000 183.78919 ? ? ? ? ? -1 464 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29065 N N   . ILE A-4 1 475 ? 68.651  -78.737  100.113 1.000 101.19343 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29066 C CA  . ILE A-4 1 475 ? 68.204  -78.244  101.406 1.000 117.35676 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29067 C C   . ILE A-4 1 475 ? 67.934  -79.430  102.319 1.000 113.86205 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29068 O O   . ILE A-4 1 475 ? 67.715  -80.559  101.874 1.000 103.78702 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29069 C CB  . ILE A-4 1 475 ? 66.953  -77.349  101.294 1.000 93.46846  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29070 C CG1 . ILE A-4 1 475 ? 65.703  -78.201  101.066 1.000 90.26324  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29071 C CG2 . ILE A-4 1 475 ? 67.127  -76.330  100.176 1.000 90.21506  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29072 C CD1 . ILE A-4 1 475 ? 64.412  -77.431  101.198 1.000 103.64233 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29073 N N   . THR A-4 1 476 ? 67.964  -79.155  103.619 1.000 121.18810 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 N   1 
+ATOM   29074 C CA  . THR A-4 1 476 ? 67.666  -80.138  104.648 1.000 120.66578 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 CA  1 
+ATOM   29075 C C   . THR A-4 1 476 ? 66.461  -79.659  105.441 1.000 101.13028 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 C   1 
+ATOM   29076 O O   . THR A-4 1 476 ? 66.450  -78.524  105.928 1.000 133.52843 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 O   1 
+ATOM   29077 C CB  . THR A-4 1 476 ? 68.863  -80.344  105.582 1.000 123.19456 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 CB  1 
+ATOM   29078 O OG1 . THR A-4 1 476 ? 69.005  -79.199  106.431 1.000 132.48484 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   29079 C CG2 . THR A-4 1 476 ? 70.142  -80.525  104.775 1.000 132.75355 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   29080 N N   . ILE A-4 1 477 ? 65.448  -80.511  105.558 1.000 107.21771 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29081 C CA  . ILE A-4 1 477 ? 64.264  -80.209  106.351 1.000 141.10019 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29082 C C   . ILE A-4 1 477 ? 64.186  -81.211  107.495 1.000 154.65069 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29083 O O   . ILE A-4 1 477 ? 64.457  -82.403  107.312 1.000 132.16963 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29084 C CB  . ILE A-4 1 477 ? 62.976  -80.223  105.498 1.000 132.70951 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29085 C CG1 . ILE A-4 1 477 ? 61.790  -79.711  106.317 1.000 143.66739 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29086 C CG2 . ILE A-4 1 477 ? 62.688  -81.611  104.953 1.000 136.79518 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29087 C CD1 . ILE A-4 1 477 ? 61.947  -78.279  106.790 1.000 137.48686 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29088 N N   . ASP A-4 1 478 ? 63.838  -80.715  108.682 1.000 151.26887 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29089 C CA  . ASP A-4 1 478 ? 63.775  -81.533  109.888 1.000 128.90934 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29090 C C   . ASP A-4 1 478 ? 62.347  -82.041  110.060 1.000 129.61195 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29091 O O   . ASP A-4 1 478 ? 61.431  -81.264  110.349 1.000 127.87105 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29092 C CB  . ASP A-4 1 478 ? 64.218  -80.731  111.108 1.000 161.13037 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29093 C CG  . ASP A-4 1 478 ? 64.014  -81.488  112.408 1.000 189.39244 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29094 O OD1 . ASP A-4 1 478 ? 64.802  -82.412  112.693 1.000 206.84680 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29095 O OD2 . ASP A-4 1 478 ? 63.063  -81.154  113.150 1.000 178.12726 ? ? ? ? ? -1 468 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29096 N N   . ILE A-4 1 479 ? 62.157  -83.339  109.891 1.000 122.94501 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29097 C CA  . ILE A-4 1 479 ? 60.872  -83.996  110.109 1.000 127.06577 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29098 C C   . ILE A-4 1 479 ? 61.026  -84.934  111.298 1.000 155.01402 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29099 O O   . ILE A-4 1 479 ? 62.018  -85.669  111.368 1.000 148.83898 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29100 C CB  . ILE A-4 1 479 ? 60.383  -84.757  108.860 1.000 143.08925 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29101 C CG1 . ILE A-4 1 479 ? 61.397  -85.789  108.392 1.000 167.95102 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29102 C CG2 . ILE A-4 1 479 ? 60.096  -83.769  107.729 1.000 134.50667 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29103 C CD1 . ILE A-4 1 479 ? 60.988  -87.223  108.676 1.000 158.93462 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29104 N N   . PRO A-4 1 480 ? 60.110  -84.916  112.260 1.000 141.04014 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 N   1 
+ATOM   29105 C CA  . PRO A-4 1 480 ? 60.223  -85.826  113.405 1.000 127.95086 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   29106 C C   . PRO A-4 1 480 ? 59.971  -87.267  112.993 1.000 123.57845 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 C   1 
+ATOM   29107 O O   . PRO A-4 1 480 ? 59.298  -87.550  112.001 1.000 146.54140 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 O   1 
+ATOM   29108 C CB  . PRO A-4 1 480 ? 59.137  -85.328  114.369 1.000 150.07991 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   29109 C CG  . PRO A-4 1 480 ? 58.806  -83.939  113.903 1.000 150.65645 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   29110 C CD  . PRO A-4 1 480 ? 59.001  -83.962  112.426 1.000 146.57113 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   29111 N N   . GLU A-4 1 481 ? 60.523  -88.188  113.784 1.000 140.59063 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29112 C CA  . GLU A-4 1 481 ? 60.426  -89.602  113.443 1.000 115.55896 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29113 C C   . GLU A-4 1 481 ? 59.019  -90.144  113.661 1.000 121.91760 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29114 O O   . GLU A-4 1 481 ? 58.625  -91.118  113.008 1.000 118.66312 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29115 C CB  . GLU A-4 1 481 ? 61.444  -90.407  114.252 1.000 136.99932 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29116 C CG  . GLU A-4 1 481 ? 61.681  -91.822  113.738 1.000 141.98819 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29117 C CD  . GLU A-4 1 481 ? 62.428  -91.854  112.416 1.000 151.00486 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29118 O OE1 . GLU A-4 1 481 ? 62.981  -90.809  112.012 1.000 152.65229 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29119 O OE2 . GLU A-4 1 481 ? 62.465  -92.929  111.781 1.000 171.23776 ? ? ? ? ? -1 471 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29120 N N   . ASP A-4 1 482 ? 58.248  -89.537  114.566 1.000 140.59163 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29121 C CA  . ASP A-4 1 482 ? 56.874  -89.971  114.787 1.000 146.52597 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29122 C C   . ASP A-4 1 482 ? 55.932  -89.506  113.684 1.000 132.87954 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29123 O O   . ASP A-4 1 482 ? 54.816  -90.026  113.582 1.000 138.63564 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29124 C CB  . ASP A-4 1 482 ? 56.370  -89.478  116.147 1.000 160.88951 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29125 C CG  . ASP A-4 1 482 ? 56.226  -87.967  116.212 1.000 152.93361 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29126 O OD1 . ASP A-4 1 482 ? 56.994  -87.264  115.525 1.000 154.22570 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29127 O OD2 . ASP A-4 1 482 ? 55.346  -87.482  116.953 1.000 157.11001 ? ? ? ? ? -1 472 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29128 N N   . ILE A-4 1 483 ? 56.354  -88.551  112.862 1.000 129.57718 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29129 C CA  . ILE A-4 1 483 ? 55.548  -88.065  111.748 1.000 143.20458 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29130 C C   . ILE A-4 1 483 ? 55.879  -88.896  110.514 1.000 146.43359 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29131 O O   . ILE A-4 1 483 ? 57.000  -88.835  109.997 1.000 120.48969 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29132 C CB  . ILE A-4 1 483 ? 55.796  -86.572  111.489 1.000 135.77257 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29133 C CG1 . ILE A-4 1 483 ? 55.475  -85.750  112.739 1.000 136.04674 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29134 C CG2 . ILE A-4 1 483 ? 54.967  -86.092  110.308 1.000 140.12634 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29135 C CD1 . ILE A-4 1 483 ? 54.028  -85.835  113.169 1.000 141.17330 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29136 N N   . LYS A-4 1 484 ? 54.905  -89.670  110.040 1.000 146.37538 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29137 C CA  . LYS A-4 1 484 ? 55.109  -90.546  108.895 1.000 118.61839 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29138 C C   . LYS A-4 1 484 ? 53.836  -90.605  108.064 1.000 115.27949 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29139 O O   . LYS A-4 1 484 ? 52.763  -90.171  108.493 1.000 118.19588 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29140 C CB  . LYS A-4 1 484 ? 55.520  -91.958  109.328 1.000 133.26957 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29141 C CG  . LYS A-4 1 484 ? 56.995  -92.126  109.645 1.000 126.24007 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29142 C CD  . LYS A-4 1 484 ? 57.287  -93.553  110.080 1.000 156.05429 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29143 C CE  . LYS A-4 1 484 ? 58.765  -93.764  110.360 1.000 172.61389 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29144 N NZ  . LYS A-4 1 484 ? 59.034  -95.132  110.887 1.000 173.71649 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29145 N N   . GLY A-4 1 485 ? 53.972  -91.152  106.860 1.000 125.48480 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-4 N   1 
+ATOM   29146 C CA  . GLY A-4 1 485 ? 52.806  -91.425  106.035 1.000 133.23002 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   29147 C C   . GLY A-4 1 485 ? 52.168  -90.155  105.508 1.000 110.68916 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-4 C   1 
+ATOM   29148 O O   . GLY A-4 1 485 ? 52.842  -89.263  104.980 1.000 97.99359  ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-4 O   1 
+ATOM   29149 N N   . LYS A-4 1 486 ? 50.842  -90.078  105.647 1.000 121.60434 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29150 C CA  . LYS A-4 1 486 ? 50.101  -88.923  105.150 1.000 95.50811  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29151 C C   . LYS A-4 1 486 ? 50.495  -87.651  105.889 1.000 107.38991 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29152 O O   . LYS A-4 1 486 ? 50.579  -86.574  105.286 1.000 95.22468  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29153 C CB  . LYS A-4 1 486 ? 48.599  -89.184  105.277 1.000 97.22367  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29154 C CG  . LYS A-4 1 486 ? 47.708  -88.002  104.937 1.000 81.75241  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29155 C CD  . LYS A-4 1 486 ? 46.241  -88.409  104.958 1.000 97.16963  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29156 C CE  . LYS A-4 1 486 ? 45.878  -89.106  106.263 1.000 144.86155 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29157 N NZ  . LYS A-4 1 486 ? 44.478  -89.616  106.254 1.000 148.25328 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29158 N N   . LYS A-4 1 487 ? 50.744  -87.755  107.196 1.000 128.33514 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29159 C CA  . LYS A-4 1 487 ? 51.176  -86.594  107.965 1.000 124.66691 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29160 C C   . LYS A-4 1 487 ? 52.552  -86.109  107.525 1.000 113.04630 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29161 O O   . LYS A-4 1 487 ? 52.822  -84.903  107.557 1.000 111.07619 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29162 C CB  . LYS A-4 1 487 ? 51.178  -86.930  109.456 1.000 132.75860 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29163 C CG  . LYS A-4 1 487 ? 50.210  -86.109  110.293 1.000 136.70601 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29164 C CD  . LYS A-4 1 487 ? 50.034  -86.720  111.677 1.000 153.32060 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29165 C CE  . LYS A-4 1 487 ? 49.260  -85.796  112.605 1.000 147.75759 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29166 N NZ  . LYS A-4 1 487 ? 50.046  -84.579  112.952 1.000 153.21473 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29167 N N   . LYS A-4 1 488 ? 53.427  -87.028  107.107 1.000 113.62989 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29168 C CA  . LYS A-4 1 488 ? 54.754  -86.636  106.642 1.000 120.90896 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29169 C C   . LYS A-4 1 488 ? 54.684  -85.950  105.286 1.000 115.83752 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29170 O O   . LYS A-4 1 488 ? 55.409  -84.980  105.035 1.000 93.40027  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29171 C CB  . LYS A-4 1 488 ? 55.665  -87.861  106.574 1.000 132.66568 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29172 C CG  . LYS A-4 1 488 ? 57.025  -87.596  105.950 1.000 104.34029 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29173 C CD  . LYS A-4 1 488 ? 57.856  -88.866  105.894 1.000 90.42564  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29174 C CE  . LYS A-4 1 488 ? 59.253  -88.593  105.367 1.000 82.46280  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29175 N NZ  . LYS A-4 1 488 ? 60.104  -89.813  105.416 1.000 101.08740 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29176 N N   . LYS A-4 1 489 ? 53.821  -86.444  104.395 1.000 126.54785 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29177 C CA  . LYS A-4 1 489 ? 53.696  -85.844  103.072 1.000 100.90569 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29178 C C   . LYS A-4 1 489 ? 53.147  -84.425  103.156 1.000 104.11116 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29179 O O   . LYS A-4 1 489 ? 53.560  -83.548  102.388 1.000 103.35662 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29180 C CB  . LYS A-4 1 489 ? 52.800  -86.710  102.188 1.000 110.11475 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29181 C CG  . LYS A-4 1 489 ? 52.669  -86.215  100.757 1.000 111.02244 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29182 C CD  . LYS A-4 1 489 ? 51.525  -86.907  100.034 1.000 127.10650 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29183 C CE  . LYS A-4 1 489 ? 51.685  -88.418  100.055 1.000 143.67035 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29184 N NZ  . LYS A-4 1 489 ? 50.545  -89.098  99.380  1.000 160.18369 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29185 N N   . GLU A-4 1 490 ? 52.219  -84.179  104.084 1.000 111.85330 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29186 C CA  . GLU A-4 1 490 ? 51.608  -82.857  104.183 1.000 103.39735 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29187 C C   . GLU A-4 1 490 ? 52.617  -81.815  104.652 1.000 109.45550 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29188 O O   . GLU A-4 1 490 ? 52.568  -80.658  104.218 1.000 102.57786 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29189 C CB  . GLU A-4 1 490 ? 50.397  -82.908  105.116 1.000 115.89776 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29190 C CG  . GLU A-4 1 490 ? 49.518  -81.664  105.083 1.000 141.42521 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29191 C CD  . GLU A-4 1 490 ? 50.007  -80.569  106.013 1.000 191.65051 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29192 O OE1 . GLU A-4 1 490 ? 50.688  -80.894  107.009 1.000 190.39397 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29193 O OE2 . GLU A-4 1 490 ? 49.714  -79.385  105.747 1.000 196.77164 ? ? ? ? ? -1 480 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29194 N N   . ARG A-4 1 491 ? 53.540  -82.203  105.536 1.000 120.16406 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 N   1 
+ATOM   29195 C CA  . ARG A-4 1 491 ? 54.582  -81.272  105.959 1.000 112.59680 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   29196 C C   . ARG A-4 1 491 ? 55.543  -80.965  104.816 1.000 98.66181  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 C   1 
+ATOM   29197 O O   . ARG A-4 1 491 ? 56.003  -79.826  104.676 1.000 98.08308  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 O   1 
+ATOM   29198 C CB  . ARG A-4 1 491 ? 55.341  -81.828  107.164 1.000 135.25701 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   29199 C CG  . ARG A-4 1 491 ? 54.580  -81.753  108.481 1.000 160.08871 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   29200 C CD  . ARG A-4 1 491 ? 55.541  -81.698  109.661 1.000 176.77183 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   29201 N NE  . ARG A-4 1 491 ? 56.268  -80.434  109.705 1.000 194.65861 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   29202 C CZ  . ARG A-4 1 491 ? 57.299  -80.187  110.502 1.000 174.45153 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   29203 N NH1 . ARG A-4 1 491 ? 57.773  -81.108  111.326 1.000 164.20986 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   29204 N NH2 . ARG A-4 1 491 ? 57.871  -78.987  110.469 1.000 177.69556 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   29205 N N   . LEU A-4 1 492 ? 55.857  -81.966  103.990 1.000 114.53919 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29206 C CA  . LEU A-4 1 492 ? 56.705  -81.718  102.828 1.000 103.74364 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29207 C C   . LEU A-4 1 492 ? 56.020  -80.808  101.819 1.000 93.20983  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29208 O O   . LEU A-4 1 492 ? 56.692  -80.027  101.136 1.000 90.94354  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29209 C CB  . LEU A-4 1 492 ? 57.104  -83.039  102.170 1.000 70.59917  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29210 C CG  . LEU A-4 1 492 ? 58.108  -83.882  102.956 1.000 92.76376  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29211 C CD1 . LEU A-4 1 492 ? 58.522  -85.116  102.170 1.000 69.92752  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29212 C CD2 . LEU A-4 1 492 ? 59.319  -83.041  103.318 1.000 94.55017  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29213 N N   . ASN A-4 1 493 ? 54.691  -80.891  101.709 1.000 93.42500  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29214 C CA  . ASN A-4 1 493 ? 53.967  -79.969  100.841 1.000 85.32228  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29215 C C   . ASN A-4 1 493 ? 54.071  -78.539  101.354 1.000 92.98336  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29216 O O   . ASN A-4 1 493 ? 54.141  -77.591  100.563 1.000 96.75362  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29217 C CB  . ASN A-4 1 493 ? 52.502  -80.391  100.725 1.000 92.72592  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29218 C CG  . ASN A-4 1 493 ? 52.318  -81.650  99.900  1.000 109.88878 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29219 O OD1 . ASN A-4 1 493 ? 53.280  -82.357  99.599  1.000 111.58767 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29220 N ND2 . ASN A-4 1 493 ? 51.075  -81.938  99.530  1.000 129.08435 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29221 N N   . GLU A-4 1 494 ? 54.083  -78.364  102.678 1.000 120.05276 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29222 C CA  . GLU A-4 1 494 ? 54.216  -77.027  103.244 1.000 113.44106 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29223 C C   . GLU A-4 1 494 ? 55.574  -76.421  102.921 1.000 104.01783 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29224 O O   . GLU A-4 1 494 ? 55.684  -75.204  102.738 1.000 128.58883 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29225 C CB  . GLU A-4 1 494 ? 53.996  -77.072  104.757 1.000 128.77827 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29226 C CG  . GLU A-4 1 494 ? 53.736  -75.716  105.396 1.000 165.89552 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29227 C CD  . GLU A-4 1 494 ? 52.341  -75.189  105.111 1.000 165.38076 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29228 O OE1 . GLU A-4 1 494 ? 51.514  -75.946  104.558 1.000 130.13087 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29229 O OE2 . GLU A-4 1 494 ? 52.068  -74.016  105.444 1.000 199.07138 ? ? ? ? ? -1 484 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29230 N N   . ARG A-4 1 495 ? 56.618  -77.251  102.843 1.000 100.97523 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 N   1 
+ATOM   29231 C CA  . ARG A-4 1 495 ? 57.926  -76.751  102.433 1.000 114.33456 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   29232 C C   . ARG A-4 1 495 ? 57.926  -76.370  100.957 1.000 107.39529 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 C   1 
+ATOM   29233 O O   . ARG A-4 1 495 ? 58.577  -75.396  100.562 1.000 115.12729 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 O   1 
+ATOM   29234 C CB  . ARG A-4 1 495 ? 59.003  -77.797  102.720 1.000 111.47318 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   29235 C CG  . ARG A-4 1 495 ? 60.430  -77.268  102.642 1.000 103.84121 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   29236 C CD  . ARG A-4 1 495 ? 60.697  -76.244  103.735 1.000 141.31980 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   29237 N NE  . ARG A-4 1 495 ? 62.122  -76.060  103.982 1.000 140.92357 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   29238 C CZ  . ARG A-4 1 495 ? 62.867  -75.115  103.424 1.000 129.93982 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   29239 N NH1 . ARG A-4 1 495 ? 62.352  -74.243  102.573 1.000 112.51735 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   29240 N NH2 . ARG A-4 1 495 ? 64.159  -75.044  103.729 1.000 136.12501 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   29241 N N   . LYS A-4 1 496 ? 57.194  -77.123  100.128 1.000 108.18144 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29242 C CA  . LYS A-4 1 496 ? 57.101  -76.790  98.710  1.000 92.27044  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29243 C C   . LYS A-4 1 496 ? 56.407  -75.448  98.509  1.000 98.27822  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29244 O O   . LYS A-4 1 496 ? 56.855  -74.621  97.704  1.000 108.24280 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29245 C CB  . LYS A-4 1 496 ? 56.368  -77.898  97.954  1.000 93.85591  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29246 C CG  . LYS A-4 1 496 ? 57.065  -79.246  97.999  1.000 87.54243  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29247 C CD  . LYS A-4 1 496 ? 56.223  -80.313  97.316  1.000 89.39635  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29248 C CE  . LYS A-4 1 496 ? 56.907  -81.667  97.361  1.000 99.83023  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29249 N NZ  . LYS A-4 1 496 ? 56.089  -82.725  96.709  1.000 99.04745  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29250 N N   . LYS A-4 1 497 ? 55.302  -75.219  99.222  1.000 94.64512  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29251 C CA  . LYS A-4 1 497 ? 54.640  -73.919  99.152  1.000 90.50531  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29252 C C   . LYS A-4 1 497 ? 55.552  -72.815  99.672  1.000 95.24215  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29253 O O   . LYS A-4 1 497 ? 55.568  -71.700  99.133  1.000 93.59643  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29254 C CB  . LYS A-4 1 497 ? 53.333  -73.944  99.944  1.000 90.06669  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29255 C CG  . LYS A-4 1 497 ? 52.370  -75.040  99.518  1.000 111.76637 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29256 C CD  . LYS A-4 1 497 ? 51.163  -75.114  100.443 1.000 106.23248 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29257 C CE  . LYS A-4 1 497 ? 50.382  -73.812  100.448 1.000 106.81721 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29258 N NZ  . LYS A-4 1 497 ? 49.184  -73.895  101.327 1.000 123.12611 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29259 N N   . GLU A-4 1 498 ? 56.320  -73.112  100.721 1.000 116.65303 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29260 C CA  . GLU A-4 1 498 ? 57.288  -72.153  101.239 1.000 123.60750 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29261 C C   . GLU A-4 1 498 ? 58.398  -71.891  100.228 1.000 105.38294 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29262 O O   . GLU A-4 1 498 ? 58.796  -70.739  100.019 1.000 98.46227  ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29263 C CB  . GLU A-4 1 498 ? 57.861  -72.666  102.561 1.000 122.95227 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29264 C CG  . GLU A-4 1 498 ? 59.135  -71.981  103.017 1.000 133.87552 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29265 C CD  . GLU A-4 1 498 ? 59.715  -72.622  104.263 1.000 158.96574 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29266 O OE1 . GLU A-4 1 498 ? 58.966  -73.328  104.973 1.000 138.17808 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29267 O OE2 . GLU A-4 1 498 ? 60.919  -72.427  104.529 1.000 190.01089 ? ? ? ? ? -1 488 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29268 N N   . ILE A-4 1 499 ? 58.907  -72.948  99.591  1.000 114.12707 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29269 C CA  . ILE A-4 1 499 ? 59.933  -72.782  98.565  1.000 112.81723 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29270 C C   . ILE A-4 1 499 ? 59.373  -72.019  97.371  1.000 109.92039 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29271 O O   . ILE A-4 1 499 ? 60.055  -71.172  96.778  1.000 102.34030 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29272 C CB  . ILE A-4 1 499 ? 60.498  -74.155  98.151  1.000 88.59502  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29273 C CG1 . ILE A-4 1 499 ? 61.424  -74.705  99.236  1.000 111.58514 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29274 C CG2 . ILE A-4 1 499 ? 61.236  -74.065  96.828  1.000 91.13475  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29275 C CD1 . ILE A-4 1 499 ? 62.010  -76.055  98.895  1.000 94.77330  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29276 N N   . PHE A-4 1 500 ? 58.118  -72.297  97.008  1.000 103.68920 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29277 C CA  . PHE A-4 1 500 ? 57.502  -71.624  95.869  1.000 90.57631  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29278 C C   . PHE A-4 1 500 ? 57.394  -70.122  96.102  1.000 108.76850 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29279 O O   . PHE A-4 1 500 ? 57.637  -69.325  95.188  1.000 97.22106  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29280 C CB  . PHE A-4 1 500 ? 56.124  -72.228  95.595  1.000 100.34339 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29281 C CG  . PHE A-4 1 500 ? 55.440  -71.664  94.382  1.000 95.89171  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29282 C CD1 . PHE A-4 1 500 ? 54.583  -70.581  94.491  1.000 112.38632 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29283 C CD2 . PHE A-4 1 500 ? 55.649  -72.224  93.134  1.000 96.82997  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29284 C CE1 . PHE A-4 1 500 ? 53.953  -70.063  93.377  1.000 101.74752 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29285 C CE2 . PHE A-4 1 500 ? 55.022  -71.712  92.016  1.000 101.44726 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29286 C CZ  . PHE A-4 1 500 ? 54.173  -70.630  92.138  1.000 119.70469 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29287 N N   . LYS A-4 1 501 ? 57.027  -69.715  97.321  1.000 121.31489 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29288 C CA  . LYS A-4 1 501 ? 56.901  -68.291  97.617  1.000 104.95872 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29289 C C   . LYS A-4 1 501 ? 58.256  -67.596  97.633  1.000 99.83431  ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29290 O O   . LYS A-4 1 501 ? 58.356  -66.431  97.231  1.000 100.08100 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29291 C CB  . LYS A-4 1 501 ? 56.190  -68.088  98.955  1.000 113.77043 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29292 C CG  . LYS A-4 1 501 ? 55.950  -66.627  99.306  1.000 112.93075 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29293 C CD  . LYS A-4 1 501 ? 55.516  -66.454  100.751 1.000 121.67659 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29294 C CE  . LYS A-4 1 501 ? 55.379  -64.982  101.107 1.000 155.64876 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29295 N NZ  . LYS A-4 1 501 ? 55.067  -64.780  102.549 1.000 148.91357 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29296 N N   . GLN A-4 1 502 ? 59.303  -68.286  98.093  1.000 103.28960 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 N   1 
+ATOM   29297 C CA  . GLN A-4 1 502 ? 60.630  -67.679  98.135  1.000 91.65038  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   29298 C C   . GLN A-4 1 502 ? 61.097  -67.286  96.741  1.000 94.04768  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 C   1 
+ATOM   29299 O O   . GLN A-4 1 502 ? 61.612  -66.182  96.532  1.000 105.37309 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 O   1 
+ATOM   29300 C CB  . GLN A-4 1 502 ? 61.628  -68.641  98.781  1.000 88.22247  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   29301 C CG  . GLN A-4 1 502 ? 63.065  -68.138  98.774  1.000 93.31047  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   29302 C CD  . GLN A-4 1 502 ? 64.037  -69.144  99.359  1.000 113.47490 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   29303 O OE1 . GLN A-4 1 502 ? 63.644  -70.234  99.774  1.000 112.92247 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   29304 N NE2 . GLN A-4 1 502 ? 65.316  -68.783  99.394  1.000 113.90044 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   29305 N N   . TYR A-4 1 503 ? 60.925  -68.179  95.774  1.000 108.69868 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 N   1 
+ATOM   29306 C CA  . TYR A-4 1 503 ? 61.347  -67.919  94.400  1.000 115.98757 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   29307 C C   . TYR A-4 1 503 ? 60.199  -67.370  93.561  1.000 105.07986 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 C   1 
+ATOM   29308 O O   . TYR A-4 1 503 ? 59.901  -67.866  92.476  1.000 81.43055  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 O   1 
+ATOM   29309 C CB  . TYR A-4 1 503 ? 61.920  -69.192  93.787  1.000 81.17524  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   29310 C CG  . TYR A-4 1 503 ? 63.128  -69.725  94.523  1.000 98.28622  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   29311 C CD1 . TYR A-4 1 503 ? 64.398  -69.227  94.263  1.000 100.32756 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   29312 C CD2 . TYR A-4 1 503 ? 62.999  -70.722  95.481  1.000 100.44216 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   29313 C CE1 . TYR A-4 1 503 ? 65.506  -69.708  94.933  1.000 109.06470 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   29314 C CE2 . TYR A-4 1 503 ? 64.101  -71.210  96.156  1.000 97.07121  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   29315 C CZ  . TYR A-4 1 503 ? 65.352  -70.698  95.879  1.000 104.21639 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   29316 O OH  . TYR A-4 1 503 ? 66.454  -71.179  96.549  1.000 106.03184 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   29317 N N   . LYS A-4 1 504 ? 59.537  -66.329  94.071  1.000 113.43953 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29318 C CA  . LYS A-4 1 504 ? 58.389  -65.777  93.361  1.000 104.04389 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29319 C C   . LYS A-4 1 504 ? 58.804  -65.118  92.053  1.000 97.26816  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29320 O O   . LYS A-4 1 504 ? 58.065  -65.183  91.065  1.000 91.40337  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29321 C CB  . LYS A-4 1 504 ? 57.646  -64.779  94.250  1.000 100.41466 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29322 C CG  . LYS A-4 1 504 ? 56.272  -64.404  93.723  1.000 105.26877 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29323 C CD  . LYS A-4 1 504 ? 55.747  -63.128  94.360  1.000 132.32124 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29324 C CE  . LYS A-4 1 504 ? 54.368  -62.775  93.815  1.000 138.23116 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29325 N NZ  . LYS A-4 1 504 ? 53.934  -61.403  94.202  1.000 153.91101 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29326 N N   . ASN A-4 1 505 ? 59.984  -64.498  92.021  1.000 110.52846 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29327 C CA  . ASN A-4 1 505 ? 60.465  -63.876  90.794  1.000 103.90547 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29328 C C   . ASN A-4 1 505 ? 61.016  -64.900  89.809  1.000 105.65128 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29329 O O   . ASN A-4 1 505 ? 60.896  -64.707  88.594  1.000 105.30443 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29330 C CB  . ASN A-4 1 505 ? 61.531  -62.826  91.120  1.000 120.30392 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29331 C CG  . ASN A-4 1 505 ? 60.942  -61.577  91.752  1.000 136.01723 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29332 O OD1 . ASN A-4 1 505 ? 59.748  -61.306  91.620  1.000 165.63632 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29333 N ND2 . ASN A-4 1 505 ? 61.779  -60.806  92.438  1.000 152.91526 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29334 N N   . GLU A-4 1 506 ? 61.616  -65.987  90.302  1.000 112.15175 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29335 C CA  . GLU A-4 1 506 ? 62.105  -67.025  89.401  1.000 97.55854  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29336 C C   . GLU A-4 1 506 ? 60.951  -67.700  88.671  1.000 84.43814  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29337 O O   . GLU A-4 1 506 ? 61.081  -68.078  87.500  1.000 101.78166 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29338 C CB  . GLU A-4 1 506 ? 62.926  -68.053  90.183  1.000 97.18979  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29339 C CG  . GLU A-4 1 506 ? 63.794  -67.450  91.276  1.000 107.12703 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29340 C CD  . GLU A-4 1 506 ? 64.971  -66.661  90.740  1.000 144.60311 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29341 O OE1 . GLU A-4 1 506 ? 65.279  -66.783  89.535  1.000 140.52627 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29342 O OE2 . GLU A-4 1 506 ? 65.594  -65.920  91.528  1.000 167.96246 ? ? ? ? ? -1 496 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29343 N N   . VAL A-4 1 507 ? 59.808  -67.851  89.345  1.000 90.94846  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 N   1 
+ATOM   29344 C CA  . VAL A-4 1 507 ? 58.611  -68.355  88.677  1.000 83.91845  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   29345 C C   . VAL A-4 1 507 ? 58.118  -67.356  87.639  1.000 88.63049  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 C   1 
+ATOM   29346 O O   . VAL A-4 1 507 ? 57.565  -67.746  86.603  1.000 85.55351  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 O   1 
+ATOM   29347 C CB  . VAL A-4 1 507 ? 57.522  -68.682  89.718  1.000 78.36940  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   29348 C CG1 . VAL A-4 1 507 ? 56.221  -69.086  89.038  1.000 99.65669  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   29349 C CG2 . VAL A-4 1 507 ? 57.997  -69.783  90.651  1.000 72.47755  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   29350 N N   . GLY A-4 1 508 ? 58.314  -66.059  87.889  1.000 94.64677  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-4 N   1 
+ATOM   29351 C CA  . GLY A-4 1 508 ? 57.915  -65.059  86.912  1.000 89.96386  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   29352 C C   . GLY A-4 1 508 ? 58.666  -65.193  85.602  1.000 100.26668 ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-4 C   1 
+ATOM   29353 O O   . GLY A-4 1 508 ? 58.101  -64.980  84.526  1.000 94.66134  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-4 O   1 
+ATOM   29354 N N   . GLU A-4 1 509 ? 59.951  -65.549  85.673  1.000 93.17058  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29355 C CA  . GLU A-4 1 509 ? 60.714  -65.783  84.453  1.000 97.48054  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29356 C C   . GLU A-4 1 509 ? 60.288  -67.074  83.767  1.000 105.10730 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29357 O O   . GLU A-4 1 509 ? 60.450  -67.209  82.549  1.000 105.96778 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29358 C CB  . GLU A-4 1 509 ? 62.211  -65.815  84.765  1.000 101.11319 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29359 C CG  . GLU A-4 1 509 ? 62.762  -64.507  85.310  1.000 111.56072 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29360 C CD  . GLU A-4 1 509 ? 62.701  -63.377  84.299  1.000 144.95633 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29361 O OE1 . GLU A-4 1 509 ? 62.744  -63.659  83.082  1.000 140.25581 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29362 O OE2 . GLU A-4 1 509 ? 62.608  -62.206  84.722  1.000 168.26004 ? ? ? ? ? -1 499 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29363 N N   . PHE A-4 1 510 ? 59.742  -68.027  84.527  1.000 91.60253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29364 C CA  . PHE A-4 1 510 ? 59.292  -69.281  83.931  1.000 77.62516  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29365 C C   . PHE A-4 1 510 ? 58.095  -69.058  83.014  1.000 82.06904  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29366 O O   . PHE A-4 1 510 ? 58.010  -69.663  81.939  1.000 88.30927  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29367 C CB  . PHE A-4 1 510 ? 58.942  -70.291  85.026  1.000 93.42387  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29368 C CG  . PHE A-4 1 510 ? 60.116  -70.721  85.864  1.000 96.89864  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29369 C CD1 . PHE A-4 1 510 ? 61.415  -70.544  85.416  1.000 72.69221  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29370 C CD2 . PHE A-4 1 510 ? 59.915  -71.311  87.101  1.000 92.89965  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29371 C CE1 . PHE A-4 1 510 ? 62.489  -70.944  86.191  1.000 69.47253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29372 C CE2 . PHE A-4 1 510 ? 60.985  -71.711  87.877  1.000 91.29084  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29373 C CZ  . PHE A-4 1 510 ? 62.273  -71.527  87.422  1.000 82.27436  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29374 N N   . LEU A-4 1 511 ? 57.163  -68.193  83.420  1.000 93.46352  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29375 C CA  . LEU A-4 1 511 ? 55.970  -67.959  82.612  1.000 96.84958  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29376 C C   . LEU A-4 1 511 ? 56.309  -67.305  81.279  1.000 87.68555  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29377 O O   . LEU A-4 1 511 ? 55.644  -67.577  80.272  1.000 108.98533 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29378 C CB  . LEU A-4 1 511 ? 54.968  -67.101  83.384  1.000 101.89906 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29379 C CG  . LEU A-4 1 511 ? 53.966  -67.833  84.281  1.000 82.93362  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29380 C CD1 . LEU A-4 1 511 ? 54.661  -68.595  85.400  1.000 93.77805  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29381 C CD2 . LEU A-4 1 511 ? 52.956  -66.851  84.848  1.000 91.47880  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29382 N N   . GLY A-4 1 512 ? 57.326  -66.443  81.250  1.000 85.83569  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-4 N   1 
+ATOM   29383 C CA  . GLY A-4 1 512 ? 57.758  -65.869  79.988  1.000 101.49413 ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   29384 C C   . GLY A-4 1 512 ? 58.368  -66.892  79.053  1.000 83.94386  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-4 C   1 
+ATOM   29385 O O   . GLY A-4 1 512 ? 58.250  -66.768  77.831  1.000 97.85664  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-4 O   1 
+ATOM   29386 N N   . GLU A-4 1 513 ? 59.021  -67.911  79.607  1.000 85.01167  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29387 C CA  . GLU A-4 1 513 ? 59.599  -68.997  78.828  1.000 70.85770  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29388 C C   . GLU A-4 1 513 ? 58.617  -70.144  78.614  1.000 83.74760  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29389 O O   . GLU A-4 1 513 ? 59.031  -71.229  78.192  1.000 75.75670  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29390 C CB  . GLU A-4 1 513 ? 60.867  -69.515  79.514  1.000 66.45119  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29391 C CG  . GLU A-4 1 513 ? 61.948  -69.997  78.559  1.000 83.73734  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29392 C CD  . GLU A-4 1 513 ? 62.633  -68.857  77.834  1.000 100.72146 ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29393 O OE1 . GLU A-4 1 513 ? 62.678  -67.738  78.389  1.000 84.98795  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29394 O OE2 . GLU A-4 1 513 ? 63.126  -69.078  76.708  1.000 125.08133 ? ? ? ? ? -1 503 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29395 N N   . ARG A-4 1 514 ? 57.331  -69.922  78.899  1.000 88.67865  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 N   1 
+ATOM   29396 C CA  . ARG A-4 1 514 ? 56.286  -70.944  78.797  1.000 85.35591  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   29397 C C   . ARG A-4 1 514 ? 56.568  -72.141  79.702  1.000 86.55075  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 C   1 
+ATOM   29398 O O   . ARG A-4 1 514 ? 56.236  -73.281  79.364  1.000 77.91636  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 O   1 
+ATOM   29399 C CB  . ARG A-4 1 514 ? 56.082  -71.395  77.348  1.000 76.28293  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   29400 C CG  . ARG A-4 1 514 ? 55.531  -70.305  76.449  1.000 108.95077 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   29401 C CD  . ARG A-4 1 514 ? 55.196  -70.834  75.067  1.000 99.15209  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   29402 N NE  . ARG A-4 1 514 ? 54.477  -69.841  74.279  1.000 84.01706  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   29403 C CZ  . ARG A-4 1 514 ? 55.058  -68.933  73.507  1.000 89.32429  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   29404 N NH1 . ARG A-4 1 514 ? 56.374  -68.875  73.379  1.000 100.31548 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   29405 N NH2 . ARG A-4 1 514 ? 54.300  -68.062  72.847  1.000 113.21215 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   29406 N N   . ILE A-4 1 515 ? 57.177  -71.887  80.858  1.000 81.45021  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29407 C CA  . ILE A-4 1 515 ? 57.420  -72.907  81.872  1.000 80.39706  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29408 C C   . ILE A-4 1 515 ? 56.382  -72.727  82.970  1.000 87.73083  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29409 O O   . ILE A-4 1 515 ? 56.261  -71.640  83.547  1.000 90.36938  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29410 C CB  . ILE A-4 1 515 ? 58.841  -72.807  82.447  1.000 89.21015  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29411 C CG1 . ILE A-4 1 515 ? 59.852  -72.519  81.339  1.000 66.89347  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29412 C CG2 . ILE A-4 1 515 ? 59.209  -74.091  83.171  1.000 88.41908  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29413 C CD1 . ILE A-4 1 515 ? 59.964  -73.625  80.326  1.000 98.66365  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29414 N N   . TYR A-4 1 516 ? 55.641  -73.790  83.269  1.000 72.99058  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 N   1 
+ATOM   29415 C CA  . TYR A-4 1 516 ? 54.564  -73.747  84.257  1.000 71.01183  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   29416 C C   . TYR A-4 1 516 ? 54.908  -74.697  85.400  1.000 79.08802  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 C   1 
+ATOM   29417 O O   . TYR A-4 1 516 ? 54.747  -75.916  85.276  1.000 68.76401  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 O   1 
+ATOM   29418 C CB  . TYR A-4 1 516 ? 53.226  -74.102  83.616  1.000 72.09093  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   29419 C CG  . TYR A-4 1 516 ? 52.743  -73.085  82.606  1.000 78.24339  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   29420 C CD1 . TYR A-4 1 516 ? 53.084  -73.191  81.264  1.000 89.71982  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   29421 C CD2 . TYR A-4 1 516 ? 51.946  -72.017  82.996  1.000 75.97584  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   29422 C CE1 . TYR A-4 1 516 ? 52.643  -72.262  80.338  1.000 82.24604  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   29423 C CE2 . TYR A-4 1 516 ? 51.500  -71.084  82.079  1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   29424 C CZ  . TYR A-4 1 516 ? 51.851  -71.211  80.752  1.000 91.61615  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   29425 O OH  . TYR A-4 1 516 ? 51.408  -70.282  79.838  1.000 91.64754  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   29426 N N   . LEU A-4 1 517 ? 55.373  -74.137  86.514  1.000 86.93544  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29427 C CA  . LEU A-4 1 517 ? 55.728  -74.908  87.699  1.000 65.10241  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29428 C C   . LEU A-4 1 517 ? 54.592  -74.820  88.709  1.000 72.62192  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29429 O O   . LEU A-4 1 517 ? 54.221  -73.722  89.137  1.000 88.16314  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29430 C CB  . LEU A-4 1 517 ? 57.028  -74.394  88.314  1.000 77.71507  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29431 C CG  . LEU A-4 1 517 ? 57.487  -75.084  89.600  1.000 73.58211  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29432 C CD1 . LEU A-4 1 517 ? 58.088  -76.452  89.303  1.000 85.09462  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29433 C CD2 . LEU A-4 1 517 ? 58.473  -74.205  90.351  1.000 63.37689  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29434 N N   . SER A-4 1 518 ? 54.046  -75.972  89.087  1.000 86.17097  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-4 N   1 
+ATOM   29435 C CA  . SER A-4 1 518 ? 52.990  -76.005  90.088  1.000 84.55244  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-4 CA  1 
+ATOM   29436 C C   . SER A-4 1 518 ? 53.543  -75.639  91.460  1.000 91.57638  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-4 C   1 
+ATOM   29437 O O   . SER A-4 1 518 ? 54.726  -75.836  91.751  1.000 87.58843  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-4 O   1 
+ATOM   29438 C CB  . SER A-4 1 518 ? 52.344  -77.390  90.138  1.000 82.01459  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-4 CB  1 
+ATOM   29439 O OG  . SER A-4 1 518 ? 51.713  -77.705  88.909  1.000 94.25892  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-4 OG  1 
+ATOM   29440 N N   . GLU A-4 1 519 ? 52.670  -75.090  92.307  1.000 100.99844 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29441 C CA  . GLU A-4 1 519 ? 53.078  -74.758  93.668  1.000 95.31040  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29442 C C   . GLU A-4 1 519 ? 53.458  -76.016  94.439  1.000 98.56907  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29443 O O   . GLU A-4 1 519 ? 54.516  -76.073  95.077  1.000 92.53411  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29444 C CB  . GLU A-4 1 519 ? 51.960  -74.000  94.384  1.000 101.41223 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29445 C CG  . GLU A-4 1 519 ? 52.332  -73.525  95.780  1.000 112.10976 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29446 C CD  . GLU A-4 1 519 ? 51.192  -72.810  96.479  1.000 108.10431 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29447 O OE1 . GLU A-4 1 519 ? 50.022  -73.039  96.104  1.000 104.41546 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29448 O OE2 . GLU A-4 1 519 ? 51.466  -72.016  97.404  1.000 113.66786 ? ? ? ? ? -1 509 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29449 N N   . ILE A-4 1 520 ? 52.608  -77.040  94.382  1.000 90.70823  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29450 C CA  . ILE A-4 1 520 ? 52.905  -78.328  94.996  1.000 99.99892  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29451 C C   . ILE A-4 1 520 ? 53.033  -79.372  93.896  1.000 94.68788  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29452 O O   . ILE A-4 1 520 ? 54.134  -79.854  93.607  1.000 90.30546  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29453 C CB  . ILE A-4 1 520 ? 51.829  -78.736  96.021  1.000 103.29869 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29454 C CG1 . ILE A-4 1 520 ? 51.634  -77.639  97.070  1.000 108.90454 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29455 C CG2 . ILE A-4 1 520 ? 52.207  -80.047  96.696  1.000 80.56992  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29456 C CD1 . ILE A-4 1 520 ? 50.465  -76.715  96.787  1.000 125.02003 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29457 N N   . ASP A-4 1 521 ? 51.913  -79.722  93.271  1.000 77.22021  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29458 C CA  . ASP A-4 1 521 ? 51.908  -80.701  92.192  1.000 87.84433  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29459 C C   . ASP A-4 1 521 ? 50.649  -80.501  91.358  1.000 100.07833 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29460 O O   . ASP A-4 1 521 ? 49.853  -79.591  91.603  1.000 92.43056  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29461 C CB  . ASP A-4 1 521 ? 52.007  -82.129  92.739  1.000 102.07494 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29462 C CG  . ASP A-4 1 521 ? 50.942  -82.436  93.776  1.000 92.56422  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29463 O OD1 . ASP A-4 1 521 ? 50.056  -81.585  94.001  1.000 103.44672 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29464 O OD2 . ASP A-4 1 521 ? 50.994  -83.533  94.371  1.000 110.30516 ? ? ? ? ? -1 511 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29465 N N   . LEU A-4 1 522 ? 50.475  -81.375  90.363  1.000 109.75583 ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29466 C CA  . LEU A-4 1 522 ? 49.318  -81.285  89.477  1.000 83.03680  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29467 C C   . LEU A-4 1 522 ? 48.018  -81.559  90.224  1.000 93.06349  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29468 O O   . LEU A-4 1 522 ? 47.011  -80.878  89.998  1.000 85.64491  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29469 C CB  . LEU A-4 1 522 ? 49.478  -82.264  88.314  1.000 91.14926  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29470 C CG  . LEU A-4 1 522 ? 48.222  -82.555  87.490  1.000 93.53250  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29471 C CD1 . LEU A-4 1 522 ? 47.926  -81.413  86.532  1.000 67.81396  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29472 C CD2 . LEU A-4 1 522 ? 48.348  -83.875  86.745  1.000 81.40643  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29473 N N   . GLU A-4 1 523 ? 48.023  -82.554  91.116  1.000 94.12213  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29474 C CA  . GLU A-4 1 523 ? 46.796  -82.943  91.805  1.000 89.48686  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29475 C C   . GLU A-4 1 523 ? 46.243  -81.800  92.649  1.000 99.31664  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29476 O O   . GLU A-4 1 523 ? 45.023  -81.616  92.733  1.000 91.89461  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29477 C CB  . GLU A-4 1 523 ? 47.052  -84.177  92.672  1.000 103.52955 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29478 C CG  . GLU A-4 1 523 ? 47.300  -85.467  91.891  1.000 109.82716 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29479 C CD  . GLU A-4 1 523 ? 48.722  -85.589  91.366  1.000 103.68990 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29480 O OE1 . GLU A-4 1 523 ? 49.453  -84.577  91.359  1.000 89.76558  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29481 O OE2 . GLU A-4 1 523 ? 49.109  -86.706  90.962  1.000 106.26009 ? ? ? ? ? -1 513 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29482 N N   . ASN A-4 1 524 ? 47.122  -81.019  93.280  1.000 83.83335  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29483 C CA  . ASN A-4 1 524 ? 46.651  -79.880  94.062  1.000 84.78240  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29484 C C   . ASN A-4 1 524 ? 46.133  -78.767  93.160  1.000 83.52239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29485 O O   . ASN A-4 1 524 ? 45.146  -78.100  93.492  1.000 89.84239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29486 C CB  . ASN A-4 1 524 ? 47.765  -79.368  94.972  1.000 94.18488  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29487 C CG  . ASN A-4 1 524 ? 47.997  -80.271  96.164  1.000 85.98779  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29488 O OD1 . ASN A-4 1 524 ? 47.365  -80.112  97.207  1.000 104.04909 ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29489 N ND2 . ASN A-4 1 524 ? 48.900  -81.231  96.013  1.000 95.10398  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29490 N N   . ASP A-4 1 525 ? 46.784  -78.550  92.014  1.000 103.24782 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29491 C CA  . ASP A-4 1 525 ? 46.277  -77.571  91.060  1.000 91.60823  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29492 C C   . ASP A-4 1 525 ? 44.952  -78.016  90.457  1.000 87.88380  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29493 O O   . ASP A-4 1 525 ? 44.110  -77.176  90.122  1.000 82.90211  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29494 C CB  . ASP A-4 1 525 ? 47.304  -77.327  89.955  1.000 66.00960  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29495 C CG  . ASP A-4 1 525 ? 48.614  -76.782  90.486  1.000 101.86257 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29496 O OD1 . ASP A-4 1 525 ? 48.764  -76.680  91.722  1.000 128.17619 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29497 O OD2 . ASP A-4 1 525 ? 49.495  -76.454  89.664  1.000 108.69039 ? ? ? ? ? -1 515 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29498 N N   . LEU A-4 1 526 ? 44.752  -79.327  90.312  1.000 84.58974  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29499 C CA  . LEU A-4 1 526 ? 43.483  -79.829  89.798  1.000 75.62292  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29500 C C   . LEU A-4 1 526 ? 42.367  -79.634  90.815  1.000 92.97431  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29501 O O   . LEU A-4 1 526 ? 41.216  -79.374  90.443  1.000 83.20032  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29502 C CB  . LEU A-4 1 526 ? 43.625  -81.304  89.424  1.000 76.19803  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29503 C CG  . LEU A-4 1 526 ? 42.535  -81.912  88.544  1.000 77.95418  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29504 C CD1 . LEU A-4 1 526 ? 42.469  -81.193  87.207  1.000 92.02609  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29505 C CD2 . LEU A-4 1 526 ? 42.803  -83.390  88.346  1.000 76.31279  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29506 N N   . TYR A-4 1 527 ? 42.690  -79.756  92.105  1.000 100.15228 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 N   1 
+ATOM   29507 C CA  . TYR A-4 1 527 ? 41.706  -79.494  93.151  1.000 106.53277 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   29508 C C   . TYR A-4 1 527 ? 41.272  -78.034  93.141  1.000 91.78019  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 C   1 
+ATOM   29509 O O   . TYR A-4 1 527 ? 40.100  -77.723  93.379  1.000 89.86550  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 O   1 
+ATOM   29510 C CB  . TYR A-4 1 527 ? 42.286  -79.878  94.512  1.000 97.02411  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   29511 C CG  . TYR A-4 1 527 ? 41.379  -79.623  95.697  1.000 95.84255  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   29512 C CD1 . TYR A-4 1 527 ? 41.400  -78.404  96.362  1.000 106.77065 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   29513 C CD2 . TYR A-4 1 527 ? 40.519  -80.609  96.165  1.000 112.79187 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   29514 C CE1 . TYR A-4 1 527 ? 40.582  -78.167  97.447  1.000 96.88946  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   29515 C CE2 . TYR A-4 1 527 ? 39.696  -80.381  97.255  1.000 123.99878 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   29516 C CZ  . TYR A-4 1 527 ? 39.733  -79.157  97.890  1.000 101.93738 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   29517 O OH  . TYR A-4 1 527 ? 38.922  -78.913  98.973  1.000 148.02978 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   29518 N N   . SER A-4 1 528 ? 42.207  -77.122  92.865  1.000 77.25542  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-4 N   1 
+ATOM   29519 C CA  . SER A-4 1 528 ? 41.872  -75.702  92.834  1.000 86.36113  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-4 CA  1 
+ATOM   29520 C C   . SER A-4 1 528 ? 40.895  -75.380  91.712  1.000 100.13953 ? ? ? ? ? ?  518 SER A-4 C   1 
+ATOM   29521 O O   . SER A-4 1 528 ? 40.083  -74.456  91.840  1.000 85.19522  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-4 O   1 
+ATOM   29522 C CB  . SER A-4 1 528 ? 43.145  -74.869  92.684  1.000 74.15592  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-4 CB  1 
+ATOM   29523 O OG  . SER A-4 1 528 ? 44.111  -75.233  93.655  1.000 115.77101 ? ? ? ? ? ?  518 SER A-4 OG  1 
+ATOM   29524 N N   . ALA A-4 1 529 ? 40.950  -76.132  90.611  1.000 110.01784 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-4 N   1 
+ATOM   29525 C CA  . ALA A-4 1 529 ? 40.091  -75.840  89.469  1.000 104.11853 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   29526 C C   . ALA A-4 1 529 ? 38.709  -76.461  89.623  1.000 109.84673 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-4 C   1 
+ATOM   29527 O O   . ALA A-4 1 529 ? 37.708  -75.855  89.225  1.000 100.03052 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-4 O   1 
+ATOM   29528 C CB  . ALA A-4 1 529 ? 40.751  -76.326  88.180  1.000 106.78667 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   29529 N N   . ILE A-4 1 530 ? 38.632  -77.666  90.189  1.000 107.34539 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29530 C CA  . ILE A-4 1 530 ? 37.361  -78.369  90.330  1.000 115.91023 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29531 C C   . ILE A-4 1 530 ? 37.303  -79.091  91.670  1.000 118.46765 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29532 O O   . ILE A-4 1 530 ? 37.185  -80.322  91.721  1.000 114.12487 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29533 C CB  . ILE A-4 1 530 ? 37.142  -79.358  89.170  1.000 109.08786 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29534 C CG1 . ILE A-4 1 530 ? 38.435  -80.119  88.867  1.000 92.18582  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29535 C CG2 . ILE A-4 1 530 ? 36.632  -78.633  87.930  1.000 112.33829 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29536 C CD1 . ILE A-4 1 530 ? 38.241  -81.316  87.969  1.000 79.10242  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29537 N N   . GLY A-4 1 531 ? 37.375  -78.331  92.764  1.000 119.43788 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-4 N   1 
+ATOM   29538 C CA  . GLY A-4 1 531 ? 37.290  -78.946  94.080  1.000 110.90691 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   29539 C C   . GLY A-4 1 531 ? 35.932  -79.561  94.354  1.000 107.58917 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-4 C   1 
+ATOM   29540 O O   . GLY A-4 1 531 ? 35.838  -80.674  94.881  1.000 107.16020 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-4 O   1 
+ATOM   29541 N N   . GLU A-4 1 532 ? 34.860  -78.847  94.001  1.000 113.42325 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29542 C CA  . GLU A-4 1 532 ? 33.517  -79.375  94.217  1.000 113.07097 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29543 C C   . GLU A-4 1 532 ? 33.292  -80.652  93.419  1.000 109.65677 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29544 O O   . GLU A-4 1 532 ? 32.638  -81.587  93.896  1.000 105.52166 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29545 C CB  . GLU A-4 1 532 ? 32.473  -78.321  93.847  1.000 138.56002 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29546 C CG  . GLU A-4 1 532 ? 32.507  -77.082  94.723  1.000 159.87748 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29547 C CD  . GLU A-4 1 532 ? 31.298  -76.981  95.630  1.000 189.39641 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29548 O OE1 . GLU A-4 1 532 ? 30.278  -77.642  95.338  1.000 184.01155 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29549 O OE2 . GLU A-4 1 532 ? 31.366  -76.243  96.635  1.000 211.31008 ? ? ? ? ? -1 522 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29550 N N   . SER A-4 1 533 ? 33.835  -80.713  92.201  1.000 126.20407 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-4 N   1 
+ATOM   29551 C CA  . SER A-4 1 533 ? 33.644  -81.893  91.365  1.000 110.83770 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-4 CA  1 
+ATOM   29552 C C   . SER A-4 1 533 ? 34.447  -83.079  91.885  1.000 101.72221 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-4 C   1 
+ATOM   29553 O O   . SER A-4 1 533 ? 33.960  -84.215  91.875  1.000 101.14164 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-4 O   1 
+ATOM   29554 C CB  . SER A-4 1 533 ? 34.025  -81.576  89.919  1.000 110.57762 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-4 CB  1 
+ATOM   29555 O OG  . SER A-4 1 533 ? 33.213  -80.539  89.396  1.000 129.37344 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-4 OG  1 
+ATOM   29556 N N   . MET A-4 1 534 ? 35.676  -82.837  92.348  1.000 103.81243 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 N   1 
+ATOM   29557 C CA  . MET A-4 1 534 ? 36.510  -83.935  92.827  1.000 94.93186  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 CA  1 
+ATOM   29558 C C   . MET A-4 1 534 ? 35.980  -84.510  94.135  1.000 117.52338 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 C   1 
+ATOM   29559 O O   . MET A-4 1 534 ? 36.053  -85.724  94.359  1.000 118.03332 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 O   1 
+ATOM   29560 C CB  . MET A-4 1 534 ? 37.955  -83.466  92.989  1.000 84.78753  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 CB  1 
+ATOM   29561 C CG  . MET A-4 1 534 ? 38.658  -83.179  91.674  1.000 86.02847  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 CG  1 
+ATOM   29562 S SD  . MET A-4 1 534 ? 40.375  -82.671  91.888  1.000 91.65670  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 SD  1 
+ATOM   29563 C CE  . MET A-4 1 534 ? 41.042  -84.093  92.748  1.000 97.41419  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 CE  1 
+ATOM   29564 N N   . LYS A-4 1 535 ? 35.447  -83.656  95.014  1.000 120.30564 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29565 C CA  . LYS A-4 1 535 ? 34.867  -84.149  96.259  1.000 113.61785 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29566 C C   . LYS A-4 1 535 ? 33.642  -85.014  95.990  1.000 114.33649 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29567 O O   . LYS A-4 1 535 ? 33.453  -86.054  96.632  1.000 119.63165 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29568 C CB  . LYS A-4 1 535 ? 34.503  -82.978  97.171  1.000 107.33374 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29569 C CG  . LYS A-4 1 535 ? 35.682  -82.359  97.900  1.000 100.01693 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29570 C CD  . LYS A-4 1 535 ? 35.269  -81.088  98.623  1.000 88.08961  ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29571 C CE  . LYS A-4 1 535 ? 36.363  -80.609  99.560  1.000 137.90732 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29572 N NZ  . LYS A-4 1 535 ? 36.073  -79.256  100.114 1.000 167.97203 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29573 N N   . ARG A-4 1 536 ? 32.800  -84.599  95.042  1.000 103.42599 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 N   1 
+ATOM   29574 C CA  . ARG A-4 1 536 ? 31.604  -85.369  94.719  1.000 108.83052 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   29575 C C   . ARG A-4 1 536 ? 31.956  -86.673  94.014  1.000 113.90164 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 C   1 
+ATOM   29576 O O   . ARG A-4 1 536 ? 31.338  -87.712  94.273  1.000 119.35496 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 O   1 
+ATOM   29577 C CB  . ARG A-4 1 536 ? 30.664  -84.527  93.856  1.000 108.27102 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   29578 C CG  . ARG A-4 1 536 ? 29.492  -85.295  93.271  1.000 125.64330 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   29579 C CD  . ARG A-4 1 536 ? 28.752  -84.460  92.239  1.000 147.05879 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   29580 N NE  . ARG A-4 1 536 ? 29.634  -84.006  91.170  1.000 137.83979 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   29581 C CZ  . ARG A-4 1 536 ? 29.879  -84.687  90.058  1.000 161.26481 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   29582 N NH1 . ARG A-4 1 536 ? 29.324  -85.866  89.834  1.000 167.69197 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   29583 N NH2 . ARG A-4 1 536 ? 30.703  -84.172  89.150  1.000 144.11143 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   29584 N N   . ILE A-4 1 537 ? 32.951  -86.638  93.126  1.000 121.18387 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29585 C CA  . ILE A-4 1 537 ? 33.298  -87.821  92.344  1.000 114.73276 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29586 C C   . ILE A-4 1 537 ? 33.874  -88.914  93.237  1.000 109.38527 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29587 O O   . ILE A-4 1 537 ? 33.527  -90.093  93.099  1.000 124.33647 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29588 C CB  . ILE A-4 1 537 ? 34.268  -87.440  91.211  1.000 107.04941 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29589 C CG1 . ILE A-4 1 537 ? 33.511  -86.742  90.080  1.000 100.03605 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29590 C CG2 . ILE A-4 1 537 ? 35.011  -88.665  90.694  1.000 99.31000  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29591 C CD1 . ILE A-4 1 537 ? 34.405  -86.201  88.993  1.000 88.70866  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29592 N N   . PHE A-4 1 538 ? 34.752  -88.547  94.169  1.000 109.21906 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29593 C CA  . PHE A-4 1 538 ? 35.440  -89.534  94.990  1.000 123.15660 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29594 C C   . PHE A-4 1 538 ? 34.778  -89.785  96.336  1.000 143.91350 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29595 O O   . PHE A-4 1 538 ? 35.123  -90.773  96.994  1.000 157.90528 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29596 C CB  . PHE A-4 1 538 ? 36.892  -89.106  95.224  1.000 99.56034  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29597 C CG  . PHE A-4 1 538 ? 37.789  -89.347  94.047  1.000 98.88499  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29598 C CD1 . PHE A-4 1 538 ? 37.655  -90.493  93.279  1.000 109.28228 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29599 C CD2 . PHE A-4 1 538 ? 38.763  -88.426  93.705  1.000 112.73687 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29600 C CE1 . PHE A-4 1 538 ? 38.481  -90.716  92.195  1.000 105.13875 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29601 C CE2 . PHE A-4 1 538 ? 39.590  -88.642  92.622  1.000 85.76420  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29602 C CZ  . PHE A-4 1 538 ? 39.450  -89.788  91.866  1.000 95.42390  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29603 N N   . GLU A-4 1 539 ? 33.873  -88.903  96.772  1.000 137.55726 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29604 C CA  . GLU A-4 1 539 ? 33.166  -88.997  98.050  1.000 148.49515 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29605 C C   . GLU A-4 1 539 ? 34.116  -88.975  99.248  1.000 147.50346 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29606 O O   . GLU A-4 1 539 ? 33.673  -88.837  100.394 1.000 162.51722 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29607 C CB  . GLU A-4 1 539 ? 32.277  -90.248  98.077  1.000 154.16354 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29608 C CG  . GLU A-4 1 539 ? 32.849  -91.436  98.829  1.000 169.82590 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29609 C CD  . GLU A-4 1 539 ? 32.302  -92.751  98.321  1.000 185.21329 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29610 O OE1 . GLU A-4 1 539 ? 31.063  -92.886  98.237  1.000 207.55820 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29611 O OE2 . GLU A-4 1 539 ? 33.112  -93.642  97.992  1.000 198.24344 ? ? ? ? ? -1 529 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29612 N N   . ASN A-4 1 540 ? 35.419  -89.096  98.994  1.000 141.26258 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29613 C CA  . ASN A-4 1 540 ? 36.431  -88.978  100.032 1.000 147.16872 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29614 C C   . ASN A-4 1 540 ? 36.672  -87.508  100.342 1.000 146.56723 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29615 O O   . ASN A-4 1 540 ? 36.743  -86.674  99.436  1.000 130.48324 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29616 C CB  . ASN A-4 1 540 ? 37.732  -89.647  99.583  1.000 136.94624 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29617 C CG  . ASN A-4 1 540 ? 38.691  -89.896  100.732 1.000 126.08219 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29618 O OD1 . ASN A-4 1 540 ? 39.022  -88.988  101.495 1.000 131.35666 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29619 N ND2 . ASN A-4 1 540 ? 39.135  -91.140  100.866 1.000 116.78221 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29620 N N   . GLU A-4 1 541 ? 36.798  -87.195  101.634 1.000 174.12813 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29621 C CA  . GLU A-4 1 541 ? 36.906  -85.800  102.050 1.000 169.76122 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29622 C C   . GLU A-4 1 541 ? 38.178  -85.143  101.527 1.000 160.07707 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29623 O O   . GLU A-4 1 541 ? 38.201  -83.927  101.308 1.000 156.43440 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29624 C CB  . GLU A-4 1 541 ? 36.834  -85.702  103.574 1.000 168.88314 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29625 C CG  . GLU A-4 1 541 ? 35.455  -86.009  104.139 1.000 184.87830 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29626 C CD  . GLU A-4 1 541 ? 34.374  -85.112  103.557 1.000 202.20411 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29627 O OE1 . GLU A-4 1 541 ? 34.647  -83.914  103.326 1.000 191.90287 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29628 O OE2 . GLU A-4 1 541 ? 33.251  -85.607  103.325 1.000 223.92625 ? ? ? ? ? -1 531 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29629 N N   . ASP A-4 1 542 ? 39.242  -85.921  101.320 1.000 144.93881 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29630 C CA  . ASP A-4 1 542 ? 40.477  -85.420  100.725 1.000 130.04867 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29631 C C   . ASP A-4 1 542 ? 40.679  -86.113  99.384  1.000 133.13501 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29632 O O   . ASP A-4 1 542 ? 41.319  -87.174  99.315  1.000 131.04350 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29633 C CB  . ASP A-4 1 542 ? 41.674  -85.657  101.649 1.000 142.13817 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29634 C CG  . ASP A-4 1 542 ? 42.911  -84.892  101.209 1.000 138.90311 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29635 O OD1 . ASP A-4 1 542 ? 42.823  -84.124  100.226 1.000 126.49223 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29636 O OD2 . ASP A-4 1 542 ? 43.972  -85.057  101.848 1.000 154.41633 ? ? ? ? ? -1 532 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29637 N N   . PRO A-4 1 543 ? 40.151  -85.561  98.288  1.000 108.90755 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 N   1 
+ATOM   29638 C CA  . PRO A-4 1 543 ? 40.314  -86.230  96.989  1.000 96.74118  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   29639 C C   . PRO A-4 1 543 ? 41.742  -86.206  96.476  1.000 101.98636 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 C   1 
+ATOM   29640 O O   . PRO A-4 1 543 ? 42.136  -87.118  95.738  1.000 104.76042 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 O   1 
+ATOM   29641 C CB  . PRO A-4 1 543 ? 39.369  -85.442  96.071  1.000 105.81583 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   29642 C CG  . PRO A-4 1 543 ? 39.277  -84.092  96.703  1.000 99.79060  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   29643 C CD  . PRO A-4 1 543 ? 39.355  -84.326  98.185  1.000 117.71146 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   29644 N N   . VAL A-4 1 544 ? 42.530  -85.194  96.844  1.000 99.57246  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 N   1 
+ATOM   29645 C CA  . VAL A-4 1 544 ? 43.918  -85.138  96.396  1.000 80.81454  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   29646 C C   . VAL A-4 1 544 ? 44.722  -86.278  97.004  1.000 86.60366  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 C   1 
+ATOM   29647 O O   . VAL A-4 1 544 ? 45.554  -86.896  96.329  1.000 99.18138  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 O   1 
+ATOM   29648 C CB  . VAL A-4 1 544 ? 44.534  -83.770  96.736  1.000 86.06742  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   29649 C CG1 . VAL A-4 1 544 ? 45.954  -83.681  96.201  1.000 79.68670  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   29650 C CG2 . VAL A-4 1 544 ? 43.678  -82.656  96.177  1.000 76.90123  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   29651 N N   . HIS A-4 1 545 ? 44.496  -86.573  98.285  1.000 118.74761 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 N   1 
+ATOM   29652 C CA  . HIS A-4 1 545 ? 45.208  -87.676  98.918  1.000 126.37667 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   29653 C C   . HIS A-4 1 545 ? 44.814  -89.010  98.298  1.000 109.81642 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 C   1 
+ATOM   29654 O O   . HIS A-4 1 545 ? 45.663  -89.887  98.108  1.000 101.62979 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 O   1 
+ATOM   29655 C CB  . HIS A-4 1 545 ? 44.941  -87.678  100.423 1.000 116.06560 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   29656 C CG  . HIS A-4 1 545 ? 45.528  -88.854  101.142 1.000 116.89857 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   29657 N ND1 . HIS A-4 1 545 ? 46.874  -89.150  101.111 1.000 102.48195 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   29658 C CD2 . HIS A-4 1 545 ? 44.951  -89.808  101.910 1.000 127.08333 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   29659 C CE1 . HIS A-4 1 545 ? 47.100  -90.236  101.829 1.000 107.49005 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   29660 N NE2 . HIS A-4 1 545 ? 45.950  -90.655  102.324 1.000 124.57269 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   29661 N N   . TYR A-4 1 546 ? 43.533  -89.177  97.966  1.000 102.43203 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 N   1 
+ATOM   29662 C CA  . TYR A-4 1 546 ? 43.086  -90.435  97.382  1.000 111.69308 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   29663 C C   . TYR A-4 1 546 ? 43.534  -90.576  95.935  1.000 108.19253 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 C   1 
+ATOM   29664 O O   . TYR A-4 1 546 ? 43.811  -91.692  95.483  1.000 113.35846 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 O   1 
+ATOM   29665 C CB  . TYR A-4 1 546 ? 41.568  -90.549  97.484  1.000 126.54476 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   29666 C CG  . TYR A-4 1 546 ? 41.007  -91.764  96.784  1.000 102.51438 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   29667 C CD1 . TYR A-4 1 546 ? 41.282  -93.043  97.249  1.000 114.43379 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   29668 C CD2 . TYR A-4 1 546 ? 40.204  -91.634  95.660  1.000 87.31368  ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   29669 C CE1 . TYR A-4 1 546 ? 40.775  -94.158  96.612  1.000 112.32436 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   29670 C CE2 . TYR A-4 1 546 ? 39.690  -92.741  95.018  1.000 106.83339 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   29671 C CZ  . TYR A-4 1 546 ? 39.978  -94.002  95.498  1.000 111.45367 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   29672 O OH  . TYR A-4 1 546 ? 39.468  -95.110  94.858  1.000 122.75179 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   29673 N N   . LEU A-4 1 547 ? 43.614  -89.465  95.198  1.000 112.09376 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29674 C CA  . LEU A-4 1 547 ? 44.079  -89.529  93.817  1.000 99.62470  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29675 C C   . LEU A-4 1 547 ? 45.528  -89.994  93.752  1.000 87.91665  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29676 O O   . LEU A-4 1 547 ? 45.906  -90.749  92.849  1.000 102.14334 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29677 C CB  . LEU A-4 1 547 ? 43.915  -88.162  93.147  1.000 82.79317  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29678 C CG  . LEU A-4 1 547 ? 43.773  -88.078  91.621  1.000 94.55979  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29679 C CD1 . LEU A-4 1 547 ? 43.217  -86.721  91.207  1.000 71.67205  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29680 C CD2 . LEU A-4 1 547 ? 45.092  -88.334  90.910  1.000 108.18616 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29681 N N   . GLN A-4 1 548 ? 46.351  -89.564  94.708  1.000 105.66469 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 N   1 
+ATOM   29682 C CA  . GLN A-4 1 548 ? 47.766  -89.904  94.711  1.000 84.39696  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   29683 C C   . GLN A-4 1 548 ? 48.053  -91.292  95.270  1.000 94.12500  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 C   1 
+ATOM   29684 O O   . GLN A-4 1 548 ? 49.201  -91.741  95.190  1.000 103.32159 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 O   1 
+ATOM   29685 C CB  . GLN A-4 1 548 ? 48.549  -88.853  95.501  1.000 119.65235 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   29686 C CG  . GLN A-4 1 548 ? 48.492  -87.462  94.887  1.000 88.42450  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   29687 C CD  . GLN A-4 1 548 ? 49.110  -86.402  95.776  1.000 116.71081 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   29688 O OE1 . GLN A-4 1 548 ? 49.255  -86.594  96.983  1.000 143.15321 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   29689 N NE2 . GLN A-4 1 548 ? 49.478  -85.273  95.181  1.000 109.67664 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   29690 N N   . LYS A-4 1 549 ? 47.054  -91.978  95.834  1.000 105.16803 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29691 C CA  . LYS A-4 1 549 ? 47.264  -93.354  96.279  1.000 113.95503 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29692 C C   . LYS A-4 1 549 ? 47.662  -94.247  95.110  1.000 99.48731  ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29693 O O   . LYS A-4 1 549 ? 48.698  -94.920  95.148  1.000 109.71462 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29694 C CB  . LYS A-4 1 549 ? 46.005  -93.894  96.960  1.000 111.61291 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29695 C CG  . LYS A-4 1 549 ? 45.800  -93.429  98.394  1.000 110.93438 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29696 C CD  . LYS A-4 1 549 ? 44.974  -94.446  99.173  1.000 122.33978 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29697 C CE  . LYS A-4 1 549 ? 44.700  -93.985  100.596 1.000 136.17797 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29698 N NZ  . LYS A-4 1 549 ? 43.715  -92.869  100.638 1.000 118.67743 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29699 N N   . SER A-4 1 550 ? 46.840  -94.267  94.061  1.000 101.09990 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-4 N   1 
+ATOM   29700 C CA  . SER A-4 1 550 ? 47.142  -94.956  92.806  1.000 113.11196 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-4 CA  1 
+ATOM   29701 C C   . SER A-4 1 550 ? 46.955  -93.920  91.702  1.000 116.52600 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-4 C   1 
+ATOM   29702 O O   . SER A-4 1 550 ? 45.838  -93.714  91.220  1.000 110.54395 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-4 O   1 
+ATOM   29703 C CB  . SER A-4 1 550 ? 46.247  -96.176  92.606  1.000 100.20949 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-4 CB  1 
+ATOM   29704 O OG  . SER A-4 1 550 ? 46.570  -96.851  91.403  1.000 140.68844 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-4 OG  1 
+ATOM   29705 N N   . LYS A-4 1 551 ? 48.054  -93.271  91.305  1.000 108.66779 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29706 C CA  . LYS A-4 1 551 ? 47.955  -92.112  90.421  1.000 96.72766  ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29707 C C   . LYS A-4 1 551 ? 47.342  -92.476  89.073  1.000 100.55285 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29708 O O   . LYS A-4 1 551 ? 46.592  -91.684  88.493  1.000 116.74576 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29709 C CB  . LYS A-4 1 551 ? 49.332  -91.477  90.230  1.000 104.52883 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29710 C CG  . LYS A-4 1 551 ? 49.900  -90.835  91.488  1.000 132.22208 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29711 C CD  . LYS A-4 1 551 ? 51.214  -90.123  91.199  1.000 151.91317 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29712 C CE  . LYS A-4 1 551 ? 51.039  -89.053  90.132  1.000 148.21495 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29713 N NZ  . LYS A-4 1 551 ? 52.323  -88.372  89.804  1.000 147.23686 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29714 N N   . LEU A-4 1 552 ? 47.646  -93.668  88.556  1.000 98.66798  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29715 C CA  . LEU A-4 1 552 ? 47.110  -94.054  87.253  1.000 100.83206 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29716 C C   . LEU A-4 1 552 ? 45.642  -94.455  87.350  1.000 100.79853 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29717 O O   . LEU A-4 1 552 ? 44.800  -93.941  86.605  1.000 93.93485  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29718 C CB  . LEU A-4 1 552 ? 47.937  -95.192  86.652  1.000 85.69908  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29719 C CG  . LEU A-4 1 552 ? 49.267  -94.800  86.007  1.000 77.68432  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29720 C CD1 . LEU A-4 1 552 ? 49.927  -96.007  85.360  1.000 65.68537  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29721 C CD2 . LEU A-4 1 552 ? 49.057  -93.689  84.992  1.000 73.07446  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29722 N N   . PHE A-4 1 553 ? 45.318  -95.370  88.267  1.000 98.60126  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29723 C CA  . PHE A-4 1 553 ? 43.951  -95.872  88.358  1.000 88.82749  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29724 C C   . PHE A-4 1 553 ? 42.980  -94.784  88.799  1.000 100.92609 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29725 O O   . PHE A-4 1 553 ? 41.883  -94.665  88.242  1.000 75.67783  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29726 C CB  . PHE A-4 1 553 ? 43.897  -97.066  89.309  1.000 100.88541 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29727 C CG  . PHE A-4 1 553 ? 43.834  -98.393  88.608  1.000 89.55319  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29728 C CD1 . PHE A-4 1 553 ? 44.982  -98.989  88.116  1.000 99.27259  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29729 C CD2 . PHE A-4 1 553 ? 42.622  -99.042  88.440  1.000 106.34404 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29730 C CE1 . PHE A-4 1 553 ? 44.923  -100.210 87.468  1.000 93.13222  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29731 C CE2 . PHE A-4 1 553 ? 42.556  -100.263 87.795  1.000 101.24601 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29732 C CZ  . PHE A-4 1 553 ? 43.708  -100.847 87.306  1.000 87.26501  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29733 N N   . ASN A-4 1 554 ? 43.363  -93.978  89.792  1.000 103.69183 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29734 C CA  . ASN A-4 1 554 ? 42.454  -92.947  90.280  1.000 90.66126  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29735 C C   . ASN A-4 1 554 ? 42.247  -91.841  89.256  1.000 96.57225  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29736 O O   . ASN A-4 1 554 ? 41.163  -91.250  89.198  1.000 95.05183  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29737 C CB  . ASN A-4 1 554 ? 42.968  -92.370  91.595  1.000 110.20148 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29738 C CG  . ASN A-4 1 554 ? 42.904  -93.371  92.724  1.000 112.63216 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29739 O OD1 . ASN A-4 1 554 ? 43.890  -93.610  93.419  1.000 129.75266 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29740 N ND2 . ASN A-4 1 554 ? 41.736  -93.976  92.905  1.000 104.25232 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29741 N N   . MET A-4 1 555 ? 43.264  -91.544  88.445  1.000 101.36219 ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 N   1 
+ATOM   29742 C CA  . MET A-4 1 555 ? 43.077  -90.558  87.387  1.000 89.56374  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 CA  1 
+ATOM   29743 C C   . MET A-4 1 555 ? 42.103  -91.069  86.333  1.000 80.01714  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 C   1 
+ATOM   29744 O O   . MET A-4 1 555 ? 41.276  -90.305  85.823  1.000 83.69076  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 O   1 
+ATOM   29745 C CB  . MET A-4 1 555 ? 44.419  -90.197  86.753  1.000 62.42110  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 CB  1 
+ATOM   29746 C CG  . MET A-4 1 555 ? 44.328  -89.072  85.745  1.000 75.73183  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 CG  1 
+ATOM   29747 S SD  . MET A-4 1 555 ? 43.834  -87.519  86.507  1.000 92.22629  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 SD  1 
+ATOM   29748 C CE  . MET A-4 1 555 ? 45.329  -87.109  87.397  1.000 66.20389  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 CE  1 
+ATOM   29749 N N   . VAL A-4 1 556 ? 42.181  -92.361  86.003  1.000 80.43198  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 N   1 
+ATOM   29750 C CA  . VAL A-4 1 556 ? 41.207  -92.956  85.091  1.000 76.55405  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   29751 C C   . VAL A-4 1 556 ? 39.816  -92.935  85.713  1.000 92.70415  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 C   1 
+ATOM   29752 O O   . VAL A-4 1 556 ? 38.820  -92.654  85.034  1.000 73.75907  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 O   1 
+ATOM   29753 C CB  . VAL A-4 1 556 ? 41.635  -94.385  84.706  1.000 72.99012  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   29754 C CG1 . VAL A-4 1 556 ? 40.550  -95.066  83.883  1.000 68.87463  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   29755 C CG2 . VAL A-4 1 556 ? 42.947  -94.356  83.938  1.000 85.28050  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   29756 N N   . GLU A-4 1 557 ? 39.725  -93.234  87.012  1.000 97.72626  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29757 C CA  . GLU A-4 1 557 ? 38.443  -93.157  87.706  1.000 81.85065  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29758 C C   . GLU A-4 1 557 ? 37.905  -91.735  87.704  1.000 91.28173  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29759 O O   . GLU A-4 1 557 ? 36.689  -91.519  87.624  1.000 92.99953  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29760 C CB  . GLU A-4 1 557 ? 38.590  -93.671  89.138  1.000 91.05420  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29761 C CG  . GLU A-4 1 557 ? 37.332  -93.553  89.989  1.000 98.11762  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29762 C CD  . GLU A-4 1 557 ? 37.506  -94.154  91.372  1.000 117.87824 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29763 O OE1 . GLU A-4 1 557 ? 38.527  -94.836  91.603  1.000 103.29572 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29764 O OE2 . GLU A-4 1 557 ? 36.623  -93.944  92.230  1.000 132.26019 ? ? ? ? ? -1 547 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29765 N N   . LEU A-4 1 558 ? 38.798  -90.750  87.791  1.000 81.50966  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29766 C CA  . LEU A-4 1 558 ? 38.366  -89.359  87.816  1.000 82.14618  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29767 C C   . LEU A-4 1 558 ? 37.844  -88.911  86.457  1.000 82.79829  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29768 O O   . LEU A-4 1 558 ? 36.779  -88.295  86.368  1.000 83.15223  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29769 C CB  . LEU A-4 1 558 ? 39.521  -88.467  88.274  1.000 68.27430  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29770 C CG  . LEU A-4 1 558 ? 39.320  -86.958  88.156  1.000 75.18695  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29771 C CD1 . LEU A-4 1 558 ? 38.111  -86.510  88.962  1.000 96.97138  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29772 C CD2 . LEU A-4 1 558 ? 40.568  -86.218  88.606  1.000 83.85555  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29773 N N   . VAL A-4 1 559 ? 38.575  -89.224  85.384  1.000 72.72703  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 N   1 
+ATOM   29774 C CA  . VAL A-4 1 559 ? 38.202  -88.732  84.062  1.000 85.27616  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   29775 C C   . VAL A-4 1 559 ? 36.918  -89.389  83.572  1.000 80.22014  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 C   1 
+ATOM   29776 O O   . VAL A-4 1 559 ? 36.191  -88.807  82.758  1.000 84.36236  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 O   1 
+ATOM   29777 C CB  . VAL A-4 1 559 ? 39.365  -88.930  83.066  1.000 75.26111  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   29778 C CG1 . VAL A-4 1 559 ? 40.590  -88.133  83.505  1.000 66.19181  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   29779 C CG2 . VAL A-4 1 559 ? 39.706  -90.406  82.904  1.000 72.98203  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   29780 N N   . ASN A-4 1 560 ? 36.605  -90.595  84.055  1.000 74.95624  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29781 C CA  . ASN A-4 1 560 ? 35.358  -91.237  83.647  1.000 70.52009  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29782 C C   . ASN A-4 1 560 ? 34.151  -90.479  84.180  1.000 83.47545  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29783 O O   . ASN A-4 1 560 ? 33.136  -90.351  83.486  1.000 94.96406  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29784 C CB  . ASN A-4 1 560 ? 35.324  -92.694  84.115  1.000 74.60216  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29785 C CG  . ASN A-4 1 560 ? 36.423  -93.524  83.495  1.000 67.90239  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29786 O OD1 . ASN A-4 1 560 ? 37.111  -93.073  82.582  1.000 93.75827  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29787 N ND2 . ASN A-4 1 560 ? 36.598  -94.746  83.988  1.000 94.79564  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29788 N N   . ASN A-4 1 561 ? 34.248  -89.965  85.404  1.000 94.44097  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29789 C CA  . ASN A-4 1 561 ? 33.161  -89.232  86.040  1.000 80.02420  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29790 C C   . ASN A-4 1 561 ? 33.275  -87.724  85.863  1.000 81.70491  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29791 O O   . ASN A-4 1 561 ? 32.439  -86.988  86.397  1.000 104.81281 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29792 C CB  . ASN A-4 1 561 ? 33.106  -89.573  87.534  1.000 94.65479  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29793 C CG  . ASN A-4 1 561 ? 32.929  -91.058  87.785  1.000 95.95295  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29794 O OD1 . ASN A-4 1 561 ? 32.181  -91.733  87.078  1.000 92.51169  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29795 N ND2 . ASN A-4 1 561 ? 33.622  -91.576  88.793  1.000 136.75568 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29796 N N   . LEU A-4 1 562 ? 34.281  -87.248  85.133  1.000 80.00264  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29797 C CA  . LEU A-4 1 562 ? 34.428  -85.816  84.906  1.000 92.62266  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29798 C C   . LEU A-4 1 562 ? 33.333  -85.310  83.976  1.000 99.27918  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29799 O O   . LEU A-4 1 562 ? 33.051  -85.917  82.939  1.000 88.84343  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29800 C CB  . LEU A-4 1 562 ? 35.804  -85.505  84.317  1.000 85.18611  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29801 C CG  . LEU A-4 1 562 ? 36.945  -85.286  85.312  1.000 87.41889  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29802 C CD1 . LEU A-4 1 562 ? 38.251  -85.021  84.581  1.000 81.20849  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29803 C CD2 . LEU A-4 1 562 ? 36.618  -84.144  86.261  1.000 94.50384  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29804 N N   . SER A-4 1 563 ? 32.715  -84.194  84.353  1.000 100.96536 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-4 N   1 
+ATOM   29805 C CA  . SER A-4 1 563 ? 31.685  -83.577  83.537  1.000 90.50188  ? ? ? ? ? ?  553 SER A-4 CA  1 
+ATOM   29806 C C   . SER A-4 1 563 ? 32.312  -82.763  82.408  1.000 114.84977 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-4 C   1 
+ATOM   29807 O O   . SER A-4 1 563 ? 33.512  -82.475  82.400  1.000 118.54494 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-4 O   1 
+ATOM   29808 C CB  . SER A-4 1 563 ? 30.788  -82.683  84.391  1.000 106.82312 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-4 CB  1 
+ATOM   29809 O OG  . SER A-4 1 563 ? 29.916  -81.918  83.579  1.000 132.82563 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-4 OG  1 
+ATOM   29810 N N   . THR A-4 1 564 ? 31.475  -82.392  81.436  1.000 112.48168 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 N   1 
+ATOM   29811 C CA  . THR A-4 1 564 ? 31.941  -81.518  80.366  1.000 95.64214  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 CA  1 
+ATOM   29812 C C   . THR A-4 1 564 ? 32.259  -80.127  80.899  1.000 102.77804 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 C   1 
+ATOM   29813 O O   . THR A-4 1 564 ? 33.250  -79.509  80.490  1.000 96.94539  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 O   1 
+ATOM   29814 C CB  . THR A-4 1 564 ? 30.896  -81.443  79.253  1.000 100.25004 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 CB  1 
+ATOM   29815 O OG1 . THR A-4 1 564 ? 30.638  -82.759  78.749  1.000 110.38368 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   29816 C CG2 . THR A-4 1 564 ? 31.390  -80.562  78.115  1.000 71.78249  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   29817 N N   . LYS A-4 1 565 ? 31.434  -79.623  81.820  1.000 115.72851 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29818 C CA  . LYS A-4 1 565 ? 31.737  -78.352  82.467  1.000 106.68628 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29819 C C   . LYS A-4 1 565 ? 33.012  -78.442  83.296  1.000 102.79523 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29820 O O   . LYS A-4 1 565 ? 33.737  -77.449  83.429  1.000 105.72726 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29821 C CB  . LYS A-4 1 565 ? 30.558  -77.915  83.339  1.000 108.87856 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29822 C CG  . LYS A-4 1 565 ? 30.734  -76.558  84.003  1.000 131.46300 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29823 C CD  . LYS A-4 1 565 ? 30.977  -75.468  82.973  1.000 151.51364 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29824 C CE  . LYS A-4 1 565 ? 31.186  -74.117  83.636  1.000 163.24606 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29825 N NZ  . LYS A-4 1 565 ? 31.454  -73.048  82.635  1.000 184.93533 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29826 N N   . ASP A-4 1 566 ? 33.305  -79.620  83.854  1.000 94.07097  ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29827 C CA  . ASP A-4 1 566 ? 34.548  -79.794  84.598  1.000 113.80117 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29828 C C   . ASP A-4 1 566 ? 35.760  -79.633  83.689  1.000 103.99693 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29829 O O   . ASP A-4 1 566 ? 36.754  -79.006  84.073  1.000 104.12367 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29830 C CB  . ASP A-4 1 566 ? 34.570  -81.163  85.279  1.000 106.70224 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29831 C CG  . ASP A-4 1 566 ? 33.500  -81.303  86.343  1.000 126.06798 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29832 O OD1 . ASP A-4 1 566 ? 33.127  -80.278  86.952  1.000 135.48247 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29833 O OD2 . ASP A-4 1 566 ? 33.035  -82.439  86.571  1.000 132.34488 ? ? ? ? ? -1 556 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29834 N N   . CYS A-4 1 567 ? 35.695  -80.191  82.478  1.000 102.69492 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-4 N   1 
+ATOM   29835 C CA  . CYS A-4 1 567 ? 36.802  -80.043  81.538  1.000 81.47974  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-4 CA  1 
+ATOM   29836 C C   . CYS A-4 1 567 ? 36.982  -78.589  81.125  1.000 93.18064  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-4 C   1 
+ATOM   29837 O O   . CYS A-4 1 567 ? 38.114  -78.107  81.002  1.000 103.43213 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-4 O   1 
+ATOM   29838 C CB  . CYS A-4 1 567 ? 36.572  -80.925  80.312  1.000 91.89501  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-4 CB  1 
+ATOM   29839 S SG  . CYS A-4 1 567 ? 36.537  -82.696  80.663  1.000 90.52193  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-4 SG  1 
+ATOM   29840 N N   . PHE A-4 1 568 ? 35.877  -77.873  80.907  1.000 90.05174  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29841 C CA  . PHE A-4 1 568 ? 35.977  -76.461  80.557  1.000 95.58353  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29842 C C   . PHE A-4 1 568 ? 36.475  -75.634  81.736  1.000 101.11123 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29843 O O   . PHE A-4 1 568 ? 37.221  -74.666  81.550  1.000 88.23427  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29844 C CB  . PHE A-4 1 568 ? 34.626  -75.943  80.063  1.000 106.10398 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29845 C CG  . PHE A-4 1 568 ? 34.560  -75.753  78.574  1.000 111.25948 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29846 C CD1 . PHE A-4 1 568 ? 34.233  -76.810  77.740  1.000 113.23551 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29847 C CD2 . PHE A-4 1 568 ? 34.825  -74.517  78.009  1.000 119.68248 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29848 C CE1 . PHE A-4 1 568 ? 34.173  -76.636  76.369  1.000 101.01293 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29849 C CE2 . PHE A-4 1 568 ? 34.766  -74.337  76.640  1.000 143.11311 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29850 C CZ  . PHE A-4 1 568 ? 34.439  -75.398  75.819  1.000 122.62890 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29851 N N   . ASP A-4 1 569 ? 36.076  -76.000  82.957  1.000 114.32957 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29852 C CA  . ASP A-4 1 569 ? 36.579  -75.298  84.134  1.000 100.26612 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29853 C C   . ASP A-4 1 569 ? 38.074  -75.528  84.316  1.000 92.17730  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29854 O O   . ASP A-4 1 569 ? 38.813  -74.598  84.658  1.000 94.60453  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29855 C CB  . ASP A-4 1 569 ? 35.810  -75.737  85.380  1.000 105.35385 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29856 C CG  . ASP A-4 1 569 ? 34.570  -74.898  85.626  1.000 127.38640 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29857 O OD1 . ASP A-4 1 569 ? 34.375  -73.897  84.904  1.000 141.63678 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29858 O OD2 . ASP A-4 1 569 ? 33.793  -75.237  86.543  1.000 133.59472 ? ? ? ? ? -1 559 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29859 N N   . VAL A-4 1 570 ? 38.537  -76.760  84.093  1.000 87.48849  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 N   1 
+ATOM   29860 C CA  . VAL A-4 1 570 ? 39.967  -77.040  84.181  1.000 85.54138  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   29861 C C   . VAL A-4 1 570 ? 40.721  -76.315  83.073  1.000 92.84820  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 C   1 
+ATOM   29862 O O   . VAL A-4 1 570 ? 41.806  -75.767  83.297  1.000 103.13491 ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 O   1 
+ATOM   29863 C CB  . VAL A-4 1 570 ? 40.214  -78.560  84.140  1.000 75.55429  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   29864 C CG1 . VAL A-4 1 570 ? 41.694  -78.859  83.968  1.000 80.44911  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   29865 C CG2 . VAL A-4 1 570 ? 39.687  -79.212  85.405  1.000 82.99896  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   29866 N N   . PHE A-4 1 571 ? 40.152  -76.289  81.867  1.000 104.66099 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29867 C CA  . PHE A-4 1 571 ? 40.812  -75.628  80.745  1.000 96.26202  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29868 C C   . PHE A-4 1 571 ? 40.889  -74.121  80.954  1.000 88.56808  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29869 O O   . PHE A-4 1 571 ? 41.923  -73.502  80.676  1.000 83.98213  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29870 C CB  . PHE A-4 1 571 ? 40.073  -75.959  79.448  1.000 84.61104  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29871 C CG  . PHE A-4 1 571 ? 40.611  -75.252  78.238  1.000 104.27988 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29872 C CD1 . PHE A-4 1 571 ? 41.695  -75.763  77.545  1.000 103.38675 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29873 C CD2 . PHE A-4 1 571 ? 40.021  -74.084  77.781  1.000 116.78604 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29874 C CE1 . PHE A-4 1 571 ? 42.188  -75.118  76.427  1.000 87.02705  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29875 C CE2 . PHE A-4 1 571 ? 40.510  -73.434  76.664  1.000 108.43898 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29876 C CZ  . PHE A-4 1 571 ? 41.594  -73.952  75.986  1.000 92.16512  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29877 N N   . GLU A-4 1 572 ? 39.809  -73.513  81.446  1.000 83.40693  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29878 C CA  . GLU A-4 1 572 ? 39.768  -72.066  81.616  1.000 86.78539  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29879 C C   . GLU A-4 1 572 ? 40.524  -71.586  82.848  1.000 102.71043 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29880 O O   . GLU A-4 1 572 ? 40.817  -70.390  82.944  1.000 112.34786 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29881 C CB  . GLU A-4 1 572 ? 38.316  -71.585  81.692  1.000 103.86357 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29882 C CG  . GLU A-4 1 572 ? 37.544  -71.704  80.386  1.000 108.02745 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29883 C CD  . GLU A-4 1 572 ? 37.994  -70.697  79.345  1.000 145.18691 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29884 O OE1 . GLU A-4 1 572 ? 38.673  -69.716  79.716  1.000 151.44856 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29885 O OE2 . GLU A-4 1 572 ? 37.667  -70.886  78.155  1.000 142.46860 ? ? ? ? ? -1 562 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29886 N N   . HIS A-4 1 573 ? 40.847  -72.475  83.784  1.000 105.26583 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 N   1 
+ATOM   29887 C CA  . HIS A-4 1 573 ? 41.495  -72.051  85.018  1.000 104.66364 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   29888 C C   . HIS A-4 1 573 ? 42.912  -71.556  84.744  1.000 87.79161  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 C   1 
+ATOM   29889 O O   . HIS A-4 1 573 ? 43.598  -72.031  83.834  1.000 100.85406 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 O   1 
+ATOM   29890 C CB  . HIS A-4 1 573 ? 41.525  -73.194  86.032  1.000 115.36112 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   29891 C CG  . HIS A-4 1 573 ? 41.714  -72.742  87.448  1.000 102.79443 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   29892 N ND1 . HIS A-4 1 573 ? 42.952  -72.449  87.978  1.000 82.93659  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   29893 C CD2 . HIS A-4 1 573 ? 40.821  -72.534  88.444  1.000 108.48248 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   29894 C CE1 . HIS A-4 1 573 ? 42.813  -72.079  89.239  1.000 108.24817 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   29895 N NE2 . HIS A-4 1 573 ? 41.530  -72.123  89.546  1.000 133.27906 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   29896 N N   . GLU A-4 1 574 ? 43.346  -70.585  85.552  1.000 117.38058 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29897 C CA  . GLU A-4 1 574 ? 44.653  -69.971  85.348  1.000 100.93184 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29898 C C   . GLU A-4 1 574 ? 45.789  -70.956  85.591  1.000 84.60235  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29899 O O   . GLU A-4 1 574 ? 46.835  -70.863  84.937  1.000 95.55084  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29900 C CB  . GLU A-4 1 574 ? 44.800  -68.746  86.253  1.000 120.14121 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29901 C CG  . GLU A-4 1 574 ? 46.071  -67.940  86.027  1.000 136.25475 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29902 C CD  . GLU A-4 1 574 ? 47.232  -68.415  86.877  1.000 160.54707 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29903 O OE1 . GLU A-4 1 574 ? 46.988  -69.122  87.877  1.000 162.77202 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29904 O OE2 . GLU A-4 1 574 ? 48.389  -68.083  86.543  1.000 177.65897 ? ? ? ? ? -1 564 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29905 N N   . LYS A-4 1 575 ? 45.609  -71.901  86.516  1.000 96.75480  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29906 C CA  . LYS A-4 1 575 ? 46.661  -72.872  86.798  1.000 93.74234  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29907 C C   . LYS A-4 1 575 ? 46.935  -73.786  85.611  1.000 88.25781  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29908 O O   . LYS A-4 1 575 ? 48.014  -74.384  85.537  1.000 87.16297  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29909 C CB  . LYS A-4 1 575 ? 46.291  -73.709  88.023  1.000 94.58715  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29910 C CG  . LYS A-4 1 575 ? 46.196  -72.917  89.317  1.000 98.29383  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29911 C CD  . LYS A-4 1 575 ? 47.194  -73.425  90.346  1.000 90.20305  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29912 C CE  . LYS A-4 1 575 ? 47.070  -72.670  91.661  1.000 105.89476 ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29913 N NZ  . LYS A-4 1 575 ? 45.726  -72.829  92.282  1.000 79.28847  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29914 N N   . PHE A-4 1 576 ? 45.988  -73.907  84.684  1.000 82.41656  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29915 C CA  . PHE A-4 1 576 ? 46.181  -74.743  83.507  1.000 84.66980  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29916 C C   . PHE A-4 1 576 ? 46.263  -73.894  82.246  1.000 96.32013  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29917 O O   . PHE A-4 1 576 ? 45.585  -74.179  81.253  1.000 92.70847  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29918 C CB  . PHE A-4 1 576 ? 45.051  -75.767  83.389  1.000 88.55659  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29919 C CG  . PHE A-4 1 576 ? 45.081  -76.826  84.452  1.000 74.50110  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29920 C CD1 . PHE A-4 1 576 ? 44.438  -76.631  85.664  1.000 97.12698  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29921 C CD2 . PHE A-4 1 576 ? 45.752  -78.019  84.240  1.000 71.11499  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29922 C CE1 . PHE A-4 1 576 ? 44.466  -77.606  86.643  1.000 92.36585  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29923 C CE2 . PHE A-4 1 576 ? 45.782  -78.996  85.216  1.000 94.96228  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29924 C CZ  . PHE A-4 1 576 ? 45.139  -78.790  86.419  1.000 81.07783  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29925 N N   . ALA A-4 1 577 ? 47.089  -72.846  82.274  1.000 100.64583 ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-4 N   1 
+ATOM   29926 C CA  . ALA A-4 1 577 ? 47.278  -72.026  81.084  1.000 96.27347  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   29927 C C   . ALA A-4 1 577 ? 48.061  -72.755  80.003  1.000 88.13976  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-4 C   1 
+ATOM   29928 O O   . ALA A-4 1 577 ? 48.047  -72.321  78.846  1.000 88.82553  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-4 O   1 
+ATOM   29929 C CB  . ALA A-4 1 577 ? 47.983  -70.718  81.447  1.000 83.31513  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   29930 N N   . CYS A-4 1 578 ? 48.742  -73.850  80.352  1.000 89.13395  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-4 N   1 
+ATOM   29931 C CA  . CYS A-4 1 578 ? 49.488  -74.609  79.355  1.000 82.42225  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-4 CA  1 
+ATOM   29932 C C   . CYS A-4 1 578 ? 48.563  -75.245  78.326  1.000 86.55390  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-4 C   1 
+ATOM   29933 O O   . CYS A-4 1 578 ? 48.947  -75.402  77.161  1.000 89.83746  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-4 O   1 
+ATOM   29934 C CB  . CYS A-4 1 578 ? 50.338  -75.680  80.038  1.000 90.75253  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-4 CB  1 
+ATOM   29935 S SG  . CYS A-4 1 578 ? 49.394  -76.830  81.064  1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-4 SG  1 
+ATOM   29936 N N   . LEU A-4 1 579 ? 47.346  -75.617  78.731  1.000 86.57962  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29937 C CA  . LEU A-4 1 579 ? 46.393  -76.176  77.778  1.000 78.32266  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29938 C C   . LEU A-4 1 579 ? 45.921  -75.120  76.786  1.000 86.61234  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29939 O O   . LEU A-4 1 579 ? 45.690  -75.426  75.610  1.000 91.26974  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29940 C CB  . LEU A-4 1 579 ? 45.206  -76.792  78.518  1.000 92.08243  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29941 C CG  . LEU A-4 1 579 ? 45.518  -78.010  79.390  1.000 86.90000  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29942 C CD1 . LEU A-4 1 579 ? 44.239  -78.586  79.978  1.000 68.33308  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29943 C CD2 . LEU A-4 1 579 ? 46.272  -79.062  78.589  1.000 64.32430  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29944 N N   . LYS A-4 1 580 ? 45.768  -73.872  77.240  1.000 86.57275  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29945 C CA  . LYS A-4 1 580 ? 45.433  -72.796  76.314  1.000 94.94081  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29946 C C   . LYS A-4 1 580 ? 46.598  -72.479  75.385  1.000 93.29317  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29947 O O   . LYS A-4 1 580 ? 46.380  -72.094  74.231  1.000 94.56482  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29948 C CB  . LYS A-4 1 580 ? 45.018  -71.540  77.080  1.000 83.82434  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29949 C CG  . LYS A-4 1 580 ? 43.530  -71.238  77.005  1.000 79.35876  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29950 C CD  . LYS A-4 1 580 ? 43.237  -69.789  77.363  1.000 135.05608 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29951 C CE  . LYS A-4 1 580 ? 41.782  -69.437  77.090  1.000 120.87497 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29952 N NZ  . LYS A-4 1 580 ? 41.511  -67.985  77.291  1.000 166.00167 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29953 N N   . GLU A-4 1 581 ? 47.837  -72.621  75.862  1.000 78.91691  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29954 C CA  . GLU A-4 1 581 ? 48.976  -72.356  74.993  1.000 74.69408  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29955 C C   . GLU A-4 1 581 ? 49.206  -73.500  74.018  1.000 81.32827  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29956 O O   . GLU A-4 1 581 ? 49.780  -73.291  72.944  1.000 89.23786  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29957 C CB  . GLU A-4 1 581 ? 50.232  -72.108  75.828  1.000 62.86793  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29958 C CG  . GLU A-4 1 581 ? 50.301  -70.718  76.446  1.000 81.20740  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29959 C CD  . GLU A-4 1 581 ? 50.640  -69.642  75.429  1.000 123.86747 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29960 O OE1 . GLU A-4 1 581 ? 51.131  -69.988  74.332  1.000 132.41057 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29961 O OE2 . GLU A-4 1 581 ? 50.422  -68.448  75.726  1.000 149.93564 ? ? ? ? ? -1 571 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29962 N N   . LEU A-4 1 582 ? 48.761  -74.709  74.367  1.000 84.53185  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29963 C CA  . LEU A-4 1 582 ? 48.957  -75.849  73.482  1.000 69.45806  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29964 C C   . LEU A-4 1 582 ? 48.050  -75.764  72.262  1.000 78.38518  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29965 O O   . LEU A-4 1 582 ? 48.492  -76.027  71.140  1.000 84.76658  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29966 C CB  . LEU A-4 1 582 ? 48.723  -77.146  74.256  1.000 79.30413  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29967 C CG  . LEU A-4 1 582 ? 48.724  -78.432  73.430  1.000 72.31567  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29968 C CD1 . LEU A-4 1 582 ? 50.050  -78.604  72.703  1.000 72.01623  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29969 C CD2 . LEU A-4 1 582 ? 48.423  -79.642  74.306  1.000 67.17628  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29970 N N   . VAL A-4 1 583 ? 46.780  -75.408  72.460  1.000 70.46238  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 N   1 
+ATOM   29971 C CA  . VAL A-4 1 583 ? 45.861  -75.290  71.332  1.000 78.46091  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   29972 C C   . VAL A-4 1 583 ? 46.192  -74.071  70.478  1.000 89.69668  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 C   1 
+ATOM   29973 O O   . VAL A-4 1 583 ? 45.906  -74.054  69.274  1.000 98.07827  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 O   1 
+ATOM   29974 C CB  . VAL A-4 1 583 ? 44.402  -75.257  71.830  1.000 57.87270  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   29975 C CG1 . VAL A-4 1 583 ? 44.052  -76.563  72.527  1.000 72.87273  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   29976 C CG2 . VAL A-4 1 583 ? 44.175  -74.073  72.758  1.000 94.87895  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   29977 N N   . GLY A-4 1 584 ? 46.799  -73.044  71.067  1.000 83.58306  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-4 N   1 
+ATOM   29978 C CA  . GLY A-4 1 584 ? 47.206  -71.877  70.311  1.000 89.36583  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   29979 C C   . GLY A-4 1 584 ? 46.130  -70.841  70.093  1.000 114.49954 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-4 C   1 
+ATOM   29980 O O   . GLY A-4 1 584 ? 46.137  -70.162  69.058  1.000 138.78364 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-4 O   1 
+ATOM   29981 N N   . SER A-4 1 585 ? 45.201  -70.692  71.032  1.000 115.62184 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-4 N   1 
+ATOM   29982 C CA  . SER A-4 1 585 ? 44.133  -69.707  70.896  1.000 147.49261 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-4 CA  1 
+ATOM   29983 C C   . SER A-4 1 585 ? 44.682  -68.293  71.042  1.000 153.67125 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-4 C   1 
+ATOM   29984 O O   . SER A-4 1 585 ? 45.629  -68.062  71.794  1.000 148.19728 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-4 O   1 
+ATOM   29985 C CB  . SER A-4 1 585 ? 43.032  -69.956  71.929  1.000 159.64202 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-4 CB  1 
+ATOM   29986 O OG  . SER A-4 1 585 ? 43.514  -69.769  73.249  1.000 130.57691 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-4 OG  1 
+ATOM   29987 N N   . SER B-4 2 1   ? 113.366 -112.807 44.160  1.000 163.49296 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-4 N   1 
+ATOM   29988 C CA  . SER B-4 2 1   ? 113.452 -112.347 42.778  1.000 177.53146 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-4 CA  1 
+ATOM   29989 C C   . SER B-4 2 1   ? 112.393 -111.288 42.494  1.000 166.74112 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-4 C   1 
+ATOM   29990 O O   . SER B-4 2 1   ? 112.003 -110.541 43.392  1.000 159.11908 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-4 O   1 
+ATOM   29991 C CB  . SER B-4 2 1   ? 113.302 -113.522 41.809  1.000 180.00568 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-4 CB  1 
+ATOM   29992 O OG  . SER B-4 2 1   ? 113.409 -113.090 40.463  1.000 159.28680 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-4 OG  1 
+ATOM   29993 N N   . ARG B-4 2 2   ? 111.926 -111.237 41.242  1.000 168.17057 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 N   1 
+ATOM   29994 C CA  . ARG B-4 2 2   ? 110.940 -110.233 40.856  1.000 164.10745 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 CA  1 
+ATOM   29995 C C   . ARG B-4 2 2   ? 109.634 -110.392 41.622  1.000 164.67714 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 C   1 
+ATOM   29996 O O   . ARG B-4 2 2   ? 108.945 -109.397 41.876  1.000 150.80794 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 O   1 
+ATOM   29997 C CB  . ARG B-4 2 2   ? 110.682 -110.296 39.350  1.000 166.23562 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 CB  1 
+ATOM   29998 C CG  . ARG B-4 2 2   ? 110.123 -111.630 38.872  1.000 177.16788 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 CG  1 
+ATOM   29999 C CD  . ARG B-4 2 2   ? 109.709 -111.558 37.412  1.000 185.16510 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 CD  1 
+ATOM   30000 N NE  . ARG B-4 2 2   ? 108.744 -110.491 37.170  1.000 183.83732 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 NE  1 
+ATOM   30001 C CZ  . ARG B-4 2 2   ? 107.429 -110.635 37.262  1.000 183.83226 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   30002 N NH1 . ARG B-4 2 2   ? 106.882 -111.795 37.588  1.000 170.82161 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   30003 N NH2 . ARG B-4 2 2   ? 106.643 -109.589 37.021  1.000 182.99545 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   30004 N N   . GLU B-4 2 3   ? 109.266 -111.624 41.980  1.000 169.70014 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 N   1 
+ATOM   30005 C CA  . GLU B-4 2 3   ? 108.062 -111.822 42.775  1.000 160.12152 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30006 C C   . GLU B-4 2 3   ? 108.218 -111.208 44.158  1.000 155.93591 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 C   1 
+ATOM   30007 O O   . GLU B-4 2 3   ? 107.249 -110.697 44.728  1.000 152.61603 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 O   1 
+ATOM   30008 C CB  . GLU B-4 2 3   ? 107.752 -113.317 42.881  1.000 173.95198 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30009 C CG  . GLU B-4 2 3   ? 108.931 -114.175 43.310  1.000 188.51410 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30010 C CD  . GLU B-4 2 3   ? 108.605 -115.654 43.347  1.000 205.88051 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30011 O OE1 . GLU B-4 2 3   ? 107.447 -116.019 43.062  1.000 204.19000 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30012 O OE2 . GLU B-4 2 3   ? 109.513 -116.453 43.661  1.000 213.59840 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30013 N N   . GLN B-4 2 4   ? 109.437 -111.230 44.704  1.000 164.28536 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 N   1 
+ATOM   30014 C CA  . GLN B-4 2 4   ? 109.712 -110.560 45.966  1.000 159.14448 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 CA  1 
+ATOM   30015 C C   . GLN B-4 2 4   ? 109.758 -109.048 45.802  1.000 161.50017 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 C   1 
+ATOM   30016 O O   . GLN B-4 2 4   ? 109.526 -108.327 46.776  1.000 146.46560 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 O   1 
+ATOM   30017 C CB  . GLN B-4 2 4   ? 111.027 -111.092 46.538  1.000 161.29526 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 CB  1 
+ATOM   30018 C CG  . GLN B-4 2 4   ? 111.336 -110.619 47.948  1.000 158.50400 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 CG  1 
+ATOM   30019 C CD  . GLN B-4 2 4   ? 112.694 -111.087 48.431  1.000 156.36884 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 CD  1 
+ATOM   30020 O OE1 . GLN B-4 2 4   ? 113.512 -111.581 47.651  1.000 159.59294 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   30021 N NE2 . GLN B-4 2 4   ? 112.942 -110.933 49.725  1.000 145.03168 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   30022 N N   . ILE B-4 2 5   ? 110.033 -108.558 44.592  1.000 162.60590 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 N   1 
+ATOM   30023 C CA  . ILE B-4 2 5   ? 110.128 -107.119 44.370  1.000 155.55027 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30024 C C   . ILE B-4 2 5   ? 108.745 -106.480 44.397  1.000 148.97851 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 C   1 
+ATOM   30025 O O   . ILE B-4 2 5   ? 108.527 -105.462 45.064  1.000 146.55210 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 O   1 
+ATOM   30026 C CB  . ILE B-4 2 5   ? 110.852 -106.829 43.043  1.000 152.57637 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30027 C CG1 . ILE B-4 2 5   ? 112.266 -107.413 43.068  1.000 160.34882 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30028 C CG2 . ILE B-4 2 5   ? 110.899 -105.328 42.778  1.000 125.72175 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30029 C CD1 . ILE B-4 2 5   ? 113.006 -107.270 41.759  1.000 161.82976 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30030 N N   . ILE B-4 2 6   ? 107.791 -107.067 43.670  1.000 142.32740 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 N   1 
+ATOM   30031 C CA  . ILE B-4 2 6   ? 106.484 -106.434 43.519  1.000 137.35850 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30032 C C   . ILE B-4 2 6   ? 105.666 -106.535 44.801  1.000 144.76695 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 C   1 
+ATOM   30033 O O   . ILE B-4 2 6   ? 104.778 -105.708 45.044  1.000 158.26402 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 O   1 
+ATOM   30034 C CB  . ILE B-4 2 6   ? 105.735 -107.044 42.319  1.000 131.99799 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30035 C CG1 . ILE B-4 2 6   ? 105.548 -108.552 42.504  1.000 147.74714 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30036 C CG2 . ILE B-4 2 6   ? 106.484 -106.759 41.026  1.000 133.61162 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30037 C CD1 . ILE B-4 2 6   ? 104.168 -108.949 42.991  1.000 141.45609 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30038 N N   . LYS B-4 2 7   ? 105.941 -107.536 45.641  1.000 142.57820 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 N   1 
+ATOM   30039 C CA  . LYS B-4 2 7   ? 105.161 -107.701 46.865  1.000 146.50600 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30040 C C   . LYS B-4 2 7   ? 105.415 -106.575 47.859  1.000 143.47135 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 C   1 
+ATOM   30041 O O   . LYS B-4 2 7   ? 104.521 -106.230 48.640  1.000 138.59363 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 O   1 
+ATOM   30042 C CB  . LYS B-4 2 7   ? 105.468 -109.052 47.513  1.000 151.23000 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30043 C CG  . LYS B-4 2 7   ? 104.677 -110.216 46.940  1.000 146.55025 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30044 C CD  . LYS B-4 2 7   ? 104.884 -111.475 47.769  1.000 148.34963 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30045 C CE  . LYS B-4 2 7   ? 103.961 -112.596 47.320  1.000 151.07769 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30046 N NZ  . LYS B-4 2 7   ? 104.128 -113.817 48.157  1.000 158.24253 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30047 N N   . ASP B-4 2 8   ? 106.612 -105.995 47.848  1.000 140.28930 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 N   1 
+ATOM   30048 C CA  . ASP B-4 2 8   ? 106.933 -104.927 48.784  1.000 141.26554 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30049 C C   . ASP B-4 2 8   ? 106.133 -103.674 48.447  1.000 142.08327 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 C   1 
+ATOM   30050 O O   . ASP B-4 2 8   ? 106.091 -103.242 47.291  1.000 142.55109 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 O   1 
+ATOM   30051 C CB  . ASP B-4 2 8   ? 108.432 -104.632 48.753  1.000 130.02722 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30052 C CG  . ASP B-4 2 8   ? 108.876 -103.741 49.895  1.000 135.43072 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30053 O OD1 . ASP B-4 2 8   ? 108.036 -103.411 50.759  1.000 156.73925 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30054 O OD2 . ASP B-4 2 8   ? 110.068 -103.370 49.931  1.000 126.02478 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30055 N N   . GLY B-4 2 9   ? 105.497 -103.092 49.460  1.000 128.66638 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30056 C CA  . GLY B-4 2 9   ? 104.665 -101.922 49.256  1.000 127.12942 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30057 C C   . GLY B-4 2 9   ? 105.281 -100.638 49.772  1.000 140.73085 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30058 O O   . GLY B-4 2 9   ? 104.699 -99.560  49.634  1.000 139.45629 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30059 N N   . GLY B-4 2 10  ? 106.466 -100.741 50.372  1.000 141.85490 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30060 C CA  . GLY B-4 2 10  ? 107.177 -99.592  50.893  1.000 132.61987 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30061 C C   . GLY B-4 2 10  ? 108.108 -98.974  49.877  1.000 139.89051 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30062 O O   . GLY B-4 2 10  ? 108.017 -99.226  48.674  1.000 132.33609 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30063 N N   . ASN B-4 2 11  ? 109.019 -98.142  50.374  1.000 130.55511 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30064 C CA  . ASN B-4 2 11  ? 110.007 -97.508  49.506  1.000 117.29184 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30065 C C   . ASN B-4 2 11  ? 110.945 -98.564  48.936  1.000 119.03442 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30066 O O   . ASN B-4 2 11  ? 111.588 -99.304  49.688  1.000 137.07418 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30067 C CB  . ASN B-4 2 11  ? 110.797 -96.451  50.271  1.000 119.26833 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30068 C CG  . ASN B-4 2 11  ? 109.919 -95.338  50.799  1.000 118.77278 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30069 O OD1 . ASN B-4 2 11  ? 108.858 -95.047  50.243  1.000 121.93030 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30070 N ND2 . ASN B-4 2 11  ? 110.357 -94.704  51.878  1.000 129.92612 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30071 N N   . ILE B-4 2 12  ? 111.026 -98.634  47.610  1.000 114.41375 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30072 C CA  . ILE B-4 2 12  ? 111.794 -99.660  46.917  1.000 119.38914 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30073 C C   . ILE B-4 2 12  ? 112.881 -98.984  46.094  1.000 115.71647 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30074 O O   . ILE B-4 2 12  ? 112.595 -98.079  45.301  1.000 107.33946 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30075 C CB  . ILE B-4 2 12  ? 110.894 -100.533 46.024  1.000 109.38255 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30076 C CG1 . ILE B-4 2 12  ? 109.871 -101.296 46.867  1.000 114.85298 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30077 C CG2 . ILE B-4 2 12  ? 111.730 -101.512 45.222  1.000 107.32729 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30078 C CD1 . ILE B-4 2 12  ? 108.988 -102.216 46.049  1.000 125.30674 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30079 N N   . LEU B-4 2 13  ? 114.121 -99.425  46.285  1.000 132.22593 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 N   1 
+ATOM   30080 C CA  . LEU B-4 2 13  ? 115.262 -98.977  45.497  1.000 123.58145 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30081 C C   . LEU B-4 2 13  ? 115.742 -100.150 44.653  1.000 125.36897 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 C   1 
+ATOM   30082 O O   . LEU B-4 2 13  ? 116.182 -101.170 45.195  1.000 134.64738 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 O   1 
+ATOM   30083 C CB  . LEU B-4 2 13  ? 116.381 -98.454  46.399  1.000 125.88724 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30084 C CG  . LEU B-4 2 13  ? 117.589 -97.768  45.754  1.000 123.99810 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30085 C CD1 . LEU B-4 2 13  ? 118.133 -96.702  46.688  1.000 135.22438 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30086 C CD2 . LEU B-4 2 13  ? 118.684 -98.769  45.408  1.000 130.32997 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30087 N N   . VAL B-4 2 14  ? 115.658 -100.003 43.333  1.000 123.91192 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 N   1 
+ATOM   30088 C CA  . VAL B-4 2 14  ? 115.953 -101.078 42.392  1.000 126.46884 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 CA  1 
+ATOM   30089 C C   . VAL B-4 2 14  ? 117.214 -100.725 41.617  1.000 143.69073 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 C   1 
+ATOM   30090 O O   . VAL B-4 2 14  ? 117.351 -99.602  41.115  1.000 146.64148 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 O   1 
+ATOM   30091 C CB  . VAL B-4 2 14  ? 114.773 -101.324 41.435  1.000 112.85821 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 CB  1 
+ATOM   30092 C CG1 . VAL B-4 2 14  ? 115.212 -102.169 40.251  1.000 116.18455 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   30093 C CG2 . VAL B-4 2 14  ? 113.625 -101.996 42.171  1.000 114.40610 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   30094 N N   . THR B-4 2 15  ? 118.134 -101.683 41.521  1.000 152.40681 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 N   1 
+ATOM   30095 C CA  . THR B-4 2 15  ? 119.323 -101.559 40.686  1.000 154.89625 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30096 C C   . THR B-4 2 15  ? 119.072 -102.331 39.395  1.000 145.07697 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 C   1 
+ATOM   30097 O O   . THR B-4 2 15  ? 119.005 -103.565 39.405  1.000 135.01724 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 O   1 
+ATOM   30098 C CB  . THR B-4 2 15  ? 120.563 -102.086 41.406  1.000 151.38682 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30099 O OG1 . THR B-4 2 15  ? 120.472 -103.510 41.537  1.000 161.40747 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30100 C CG2 . THR B-4 2 15  ? 120.680 -101.464 42.789  1.000 125.19950 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30101 N N   . ALA B-4 2 16  ? 118.934 -101.607 38.289  1.000 149.07067 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30102 C CA  . ALA B-4 2 16  ? 118.619 -102.197 36.997  1.000 139.70314 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30103 C C   . ALA B-4 2 16  ? 119.810 -102.077 36.057  1.000 144.50830 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30104 O O   . ALA B-4 2 16  ? 120.523 -101.068 36.066  1.000 145.85000 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30105 C CB  . ALA B-4 2 16  ? 117.391 -101.528 36.374  1.000 149.00577 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30106 N N   . GLY B-4 2 17  ? 120.018 -103.113 35.244  1.000 157.31348 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30107 C CA  . GLY B-4 2 17  ? 121.104 -103.120 34.285  1.000 146.29863 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30108 C C   . GLY B-4 2 17  ? 120.750 -103.961 33.078  1.000 155.81819 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30109 O O   . GLY B-4 2 17  ? 119.701 -104.607 33.026  1.000 161.65333 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30110 N N   . ALA B-4 2 18  ? 121.649 -103.932 32.093  1.000 162.38820 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30111 C CA  . ALA B-4 2 18  ? 121.573 -104.664 30.830  1.000 159.25349 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30112 C C   . ALA B-4 2 18  ? 120.410 -104.226 29.947  1.000 142.22888 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30113 O O   . ALA B-4 2 18  ? 120.241 -104.783 28.856  1.000 150.58291 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30114 C CB  . ALA B-4 2 18  ? 121.491 -106.183 31.036  1.000 169.31048 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30115 N N   . GLY B-4 2 19  ? 119.604 -103.256 30.373  1.000 147.79694 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30116 C CA  . GLY B-4 2 19  ? 118.545 -102.727 29.536  1.000 149.20968 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30117 C C   . GLY B-4 2 19  ? 117.267 -103.541 29.529  1.000 148.40077 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30118 O O   . GLY B-4 2 19  ? 117.298 -104.767 29.677  1.000 144.91488 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30119 N N   . SER B-4 2 20  ? 116.132 -102.849 29.382  1.000 140.74529 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-4 N   1 
+ATOM   30120 C CA  . SER B-4 2 20  ? 114.808 -103.447 29.216  1.000 143.80876 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-4 CA  1 
+ATOM   30121 C C   . SER B-4 2 20  ? 114.315 -104.165 30.469  1.000 151.96319 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-4 C   1 
+ATOM   30122 O O   . SER B-4 2 20  ? 113.105 -104.336 30.648  1.000 152.56488 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-4 O   1 
+ATOM   30123 C CB  . SER B-4 2 20  ? 114.796 -104.401 28.018  1.000 152.22008 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-4 CB  1 
+ATOM   30124 O OG  . SER B-4 2 20  ? 114.949 -103.687 26.803  1.000 153.89210 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-4 OG  1 
+ATOM   30125 N N   . GLY B-4 2 21  ? 115.232 -104.595 31.339  1.000 154.01600 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30126 C CA  . GLY B-4 2 21  ? 114.816 -105.154 32.612  1.000 145.99837 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30127 C C   . GLY B-4 2 21  ? 114.135 -104.136 33.501  1.000 148.44027 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30128 O O   . GLY B-4 2 21  ? 113.326 -104.497 34.360  1.000 135.01578 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30129 N N   . LYS B-4 2 22  ? 114.438 -102.853 33.298  1.000 153.80553 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30130 C CA  . LYS B-4 2 22  ? 113.831 -101.787 34.085  1.000 140.00419 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30131 C C   . LYS B-4 2 22  ? 112.421 -101.462 33.608  1.000 140.32916 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30132 O O   . LYS B-4 2 22  ? 111.528 -101.217 34.425  1.000 136.34925 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30133 C CB  . LYS B-4 2 22  ? 114.710 -100.537 34.022  1.000 122.85813 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30134 C CG  . LYS B-4 2 22  ? 115.109 -100.145 32.606  1.000 140.96073 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30135 C CD  . LYS B-4 2 22  ? 115.955 -98.887  32.579  1.000 144.87726 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30136 C CE  . LYS B-4 2 22  ? 116.322 -98.515  31.151  1.000 165.09477 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30137 N NZ  . LYS B-4 2 22  ? 117.055 -99.614  30.463  1.000 133.26761 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30138 N N   . THR B-4 2 23  ? 112.202 -101.460 32.292  1.000 135.77863 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 N   1 
+ATOM   30139 C CA  . THR B-4 2 23  ? 110.934 -100.982 31.749  1.000 125.88633 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30140 C C   . THR B-4 2 23  ? 109.816 -101.995 31.963  1.000 128.02866 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 C   1 
+ATOM   30141 O O   . THR B-4 2 23  ? 108.702 -101.629 32.356  1.000 133.49168 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 O   1 
+ATOM   30142 C CB  . THR B-4 2 23  ? 111.090 -100.659 30.263  1.000 143.71179 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30143 O OG1 . THR B-4 2 23  ? 111.733 -101.756 29.600  1.000 157.69448 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30144 C CG2 . THR B-4 2 23  ? 111.923 -99.400  30.077  1.000 140.63637 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30145 N N   . THR B-4 2 24  ? 110.091 -103.275 31.706  1.000 129.98091 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 N   1 
+ATOM   30146 C CA  . THR B-4 2 24  ? 109.049 -104.289 31.843  1.000 137.54722 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30147 C C   . THR B-4 2 24  ? 108.624 -104.458 33.297  1.000 144.95620 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 C   1 
+ATOM   30148 O O   . THR B-4 2 24  ? 107.427 -104.573 33.589  1.000 137.07494 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 O   1 
+ATOM   30149 C CB  . THR B-4 2 24  ? 109.531 -105.620 31.263  1.000 135.98267 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30150 O OG1 . THR B-4 2 24  ? 109.856 -105.446 29.878  1.000 156.90880 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30151 C CG2 . THR B-4 2 24  ? 108.448 -106.681 31.388  1.000 112.07613 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30152 N N   . ILE B-4 2 25  ? 109.585 -104.466 34.222  1.000 143.25775 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30153 C CA  . ILE B-4 2 25  ? 109.248 -104.587 35.636  1.000 136.76162 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30154 C C   . ILE B-4 2 25  ? 108.534 -103.335 36.131  1.000 134.49704 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30155 O O   . ILE B-4 2 25  ? 107.645 -103.416 36.988  1.000 135.31103 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30156 C CB  . ILE B-4 2 25  ? 110.518 -104.885 36.458  1.000 147.94976 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30157 C CG1 . ILE B-4 2 25  ? 111.144 -106.204 36.000  1.000 167.29636 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30158 C CG2 . ILE B-4 2 25  ? 110.203 -104.936 37.946  1.000 118.23748 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30159 C CD1 . ILE B-4 2 25  ? 110.227 -107.401 36.146  1.000 141.99931 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30160 N N   . LEU B-4 2 26  ? 108.888 -102.166 35.591  1.000 135.01484 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 N   1 
+ATOM   30161 C CA  . LEU B-4 2 26  ? 108.245 -100.927 36.018  1.000 127.92247 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30162 C C   . LEU B-4 2 26  ? 106.767 -100.918 35.643  1.000 130.50385 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 C   1 
+ATOM   30163 O O   . LEU B-4 2 26  ? 105.910 -100.572 36.464  1.000 118.57241 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 O   1 
+ATOM   30164 C CB  . LEU B-4 2 26  ? 108.964 -99.726  35.405  1.000 115.15653 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30165 C CG  . LEU B-4 2 26  ? 108.800 -98.385  36.119  1.000 98.20637  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30166 C CD1 . LEU B-4 2 26  ? 109.374 -98.463  37.523  1.000 99.19743  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30167 C CD2 . LEU B-4 2 26  ? 109.472 -97.279  35.325  1.000 100.56506 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30168 N N   . VAL B-4 2 27  ? 106.450 -101.299 34.403  1.000 126.38790 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 N   1 
+ATOM   30169 C CA  . VAL B-4 2 27  ? 105.056 -101.322 33.964  1.000 118.79902 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 CA  1 
+ATOM   30170 C C   . VAL B-4 2 27  ? 104.270 -102.373 34.737  1.000 123.85766 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 C   1 
+ATOM   30171 O O   . VAL B-4 2 27  ? 103.122 -102.142 35.136  1.000 125.90521 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 O   1 
+ATOM   30172 C CB  . VAL B-4 2 27  ? 104.978 -101.560 32.445  1.000 117.27477 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 CB  1 
+ATOM   30173 C CG1 . VAL B-4 2 27  ? 103.531 -101.723 32.004  1.000 124.51980 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   30174 C CG2 . VAL B-4 2 27  ? 105.641 -100.416 31.696  1.000 118.98413 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   30175 N N   . SER B-4 2 28  ? 104.875 -103.541 34.964  1.000 130.61446 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-4 N   1 
+ATOM   30176 C CA  . SER B-4 2 28  ? 104.183 -104.598 35.694  1.000 140.36296 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-4 CA  1 
+ATOM   30177 C C   . SER B-4 2 28  ? 103.969 -104.215 37.154  1.000 131.32221 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-4 C   1 
+ATOM   30178 O O   . SER B-4 2 28  ? 102.919 -104.519 37.733  1.000 131.21427 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-4 O   1 
+ATOM   30179 C CB  . SER B-4 2 28  ? 104.965 -105.907 35.591  1.000 135.80563 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-4 CB  1 
+ATOM   30180 O OG  . SER B-4 2 28  ? 106.250 -105.779 36.171  1.000 143.29617 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-4 OG  1 
+ATOM   30181 N N   . LYS B-4 2 29  ? 104.950 -103.548 37.765  1.000 121.82133 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30182 C CA  . LYS B-4 2 29  ? 104.798 -103.117 39.152  1.000 114.69382 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30183 C C   . LYS B-4 2 29  ? 103.730 -102.039 39.281  1.000 112.63212 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30184 O O   . LYS B-4 2 29  ? 102.990 -102.005 40.272  1.000 108.00471 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30185 C CB  . LYS B-4 2 29  ? 106.137 -102.615 39.693  1.000 125.38358 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30186 C CG  . LYS B-4 2 29  ? 106.060 -101.970 41.066  1.000 111.09152 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30187 C CD  . LYS B-4 2 29  ? 105.672 -102.973 42.138  1.000 109.37817 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30188 C CE  . LYS B-4 2 29  ? 105.669 -102.324 43.513  1.000 113.87267 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30189 N NZ  . LYS B-4 2 29  ? 105.334 -103.291 44.593  1.000 122.59560 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30190 N N   . ILE B-4 2 30  ? 103.632 -101.152 38.290  1.000 126.97167 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30191 C CA  . ILE B-4 2 30  ? 102.636 -100.086 38.339  1.000 117.24060 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30192 C C   . ILE B-4 2 30  ? 101.230 -100.660 38.214  1.000 115.89708 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30193 O O   . ILE B-4 2 30  ? 100.359 -100.395 39.050  1.000 113.32231 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30194 C CB  . ILE B-4 2 30  ? 102.914 -99.039  37.245  1.000 115.88521 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30195 C CG1 . ILE B-4 2 30  ? 104.145 -98.203  37.601  1.000 113.60196 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30196 C CG2 . ILE B-4 2 30  ? 101.700 -98.147  37.043  1.000 97.42016  ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30197 C CD1 . ILE B-4 2 30  ? 104.488 -97.150  36.571  1.000 106.82918 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30198 N N   . GLU B-4 2 31  ? 100.989 -101.460 37.171  1.000 122.52632 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 N   1 
+ATOM   30199 C CA  . GLU B-4 2 31  ? 99.645  -101.980 36.938  1.000 126.04694 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30200 C C   . GLU B-4 2 31  ? 99.219  -102.958 38.027  1.000 131.45630 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 C   1 
+ATOM   30201 O O   . GLU B-4 2 31  ? 98.018  -103.135 38.260  1.000 137.30881 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 O   1 
+ATOM   30202 C CB  . GLU B-4 2 31  ? 99.564  -102.645 35.563  1.000 112.69659 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30203 C CG  . GLU B-4 2 31  ? 100.401 -103.905 35.418  1.000 127.75386 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30204 C CD  . GLU B-4 2 31  ? 100.313 -104.505 34.027  1.000 159.22851 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30205 O OE1 . GLU B-4 2 31  ? 99.785  -103.829 33.118  1.000 157.62819 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30206 O OE2 . GLU B-4 2 31  ? 100.770 -105.652 33.841  1.000 167.90426 ? ? ? ? ? -1 32  GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30207 N N   . ALA B-4 2 32  ? 100.177 -103.595 38.703  1.000 124.19723 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30208 C CA  . ALA B-4 2 32  ? 99.824  -104.492 39.799  1.000 131.18515 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30209 C C   . ALA B-4 2 32  ? 99.393  -103.710 41.033  1.000 133.47299 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30210 O O   . ALA B-4 2 32  ? 98.455  -104.111 41.732  1.000 134.10476 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30211 C CB  . ALA B-4 2 32  ? 100.997 -105.414 40.127  1.000 131.14338 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30212 N N   . ASP B-4 2 33  ? 100.065 -102.591 41.318  1.000 132.00103 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-4 N   1 
+ATOM   30213 C CA  . ASP B-4 2 33  ? 99.669  -101.764 42.453  1.000 125.26547 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30214 C C   . ASP B-4 2 33  ? 98.340  -101.063 42.206  1.000 120.02377 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-4 C   1 
+ATOM   30215 O O   . ASP B-4 2 33  ? 97.591  -100.808 43.156  1.000 128.63008 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-4 O   1 
+ATOM   30216 C CB  . ASP B-4 2 33  ? 100.758 -100.739 42.770  1.000 107.94745 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30217 C CG  . ASP B-4 2 33  ? 101.783 -101.263 43.756  1.000 126.10576 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30218 O OD1 . ASP B-4 2 33  ? 101.702 -102.455 44.123  1.000 140.28650 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30219 O OD2 . ASP B-4 2 33  ? 102.664 -100.482 44.172  1.000 121.70585 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30220 N N   . LEU B-4 2 34  ? 98.032  -100.740 40.947  1.000 107.80317 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 N   1 
+ATOM   30221 C CA  . LEU B-4 2 34  ? 96.732  -100.152 40.638  1.000 115.37549 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30222 C C   . LEU B-4 2 34  ? 95.607  -101.145 40.898  1.000 133.45455 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 C   1 
+ATOM   30223 O O   . LEU B-4 2 34  ? 94.509  -100.755 41.311  1.000 134.93323 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 O   1 
+ATOM   30224 C CB  . LEU B-4 2 34  ? 96.701  -99.677  39.186  1.000 105.59858 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30225 C CG  . LEU B-4 2 34  ? 97.708  -98.594  38.796  1.000 101.93584 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30226 C CD1 . LEU B-4 2 34  ? 97.631  -98.305  37.305  1.000 104.26893 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30227 C CD2 . LEU B-4 2 34  ? 97.477  -97.329  39.606  1.000 89.91122  ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30228 N N   . LYS B-4 2 35  ? 95.865  -102.434 40.665  1.000 134.48861 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30229 C CA  . LYS B-4 2 35  ? 94.850  -103.450 40.918  1.000 138.51650 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30230 C C   . LYS B-4 2 35  ? 94.665  -103.698 42.409  1.000 131.69425 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30231 O O   . LYS B-4 2 35  ? 93.545  -103.976 42.854  1.000 142.00364 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30232 C CB  . LYS B-4 2 35  ? 95.222  -104.748 40.201  1.000 140.75365 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30233 C CG  . LYS B-4 2 35  ? 94.191  -105.858 40.331  1.000 146.97225 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30234 C CD  . LYS B-4 2 35  ? 94.640  -107.111 39.596  1.000 131.79092 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30235 C CE  . LYS B-4 2 35  ? 93.627  -108.233 39.744  1.000 144.77451 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30236 N NZ  . LYS B-4 2 35  ? 94.068  -109.471 39.043  1.000 149.73313 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30237 N N   . GLU B-4 2 36  ? 95.739  -103.597 43.196  1.000 135.64668 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 N   1 
+ATOM   30238 C CA  . GLU B-4 2 36  ? 95.622  -103.830 44.632  1.000 134.58939 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30239 C C   . GLU B-4 2 36  ? 94.898  -102.681 45.325  1.000 132.77656 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 C   1 
+ATOM   30240 O O   . GLU B-4 2 36  ? 94.079  -102.909 46.222  1.000 144.65493 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 O   1 
+ATOM   30241 C CB  . GLU B-4 2 36  ? 97.005  -104.032 45.255  1.000 145.83951 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30242 C CG  . GLU B-4 2 36  ? 97.687  -105.337 44.872  1.000 165.45590 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30243 C CD  . GLU B-4 2 36  ? 98.857  -105.667 45.782  1.000 180.81124 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30244 O OE1 . GLU B-4 2 36  ? 98.915  -105.115 46.902  1.000 178.19515 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30245 O OE2 . GLU B-4 2 36  ? 99.719  -106.476 45.378  1.000 178.54985 ? ? ? ? ? -1 37  GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30246 N N   . ASN B-4 2 37  ? 95.189  -101.443 44.936  1.000 137.07508 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30247 C CA  . ASN B-4 2 37  ? 94.646  -100.277 45.619  1.000 149.05173 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30248 C C   . ASN B-4 2 37  ? 93.351  -99.851  44.934  1.000 143.23439 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30249 O O   . ASN B-4 2 37  ? 93.323  -99.639  43.714  1.000 140.89565 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30250 C CB  . ASN B-4 2 37  ? 95.663  -99.138  45.619  1.000 139.77066 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30251 C CG  . ASN B-4 2 37  ? 95.322  -98.044  46.617  1.000 146.37997 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30252 O OD1 . ASN B-4 2 37  ? 94.156  -97.764  46.873  1.000 159.59701 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30253 N ND2 . ASN B-4 2 37  ? 96.350  -97.420  47.188  1.000 125.36816 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30254 N N   . LYS B-4 2 38  ? 92.275  -99.752  45.716  1.000 143.05930 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30255 C CA  . LYS B-4 2 38  ? 90.981  -99.311  45.210  1.000 151.02541 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30256 C C   . LYS B-4 2 38  ? 90.662  -97.866  45.571  1.000 152.02185 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30257 O O   . LYS B-4 2 38  ? 89.671  -97.324  45.068  1.000 151.18378 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30258 C CB  . LYS B-4 2 38  ? 89.862  -100.218 45.742  1.000 164.10295 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30259 C CG  . LYS B-4 2 38  ? 90.090  -101.708 45.534  1.000 158.86361 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30260 C CD  . LYS B-4 2 38  ? 89.938  -102.107 44.077  1.000 140.89644 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30261 C CE  . LYS B-4 2 38  ? 90.046  -103.614 43.908  1.000 144.02467 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30262 N NZ  . LYS B-4 2 38  ? 89.822  -104.030 42.497  1.000 155.98484 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30263 N N   . THR B-4 2 39  ? 91.472  -97.237  46.420  1.000 143.23499 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 N   1 
+ATOM   30264 C CA  . THR B-4 2 39  ? 91.185  -95.895  46.902  1.000 122.47286 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30265 C C   . THR B-4 2 39  ? 91.441  -94.864  45.805  1.000 117.24031 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 C   1 
+ATOM   30266 O O   . THR B-4 2 39  ? 91.843  -95.184  44.683  1.000 124.91220 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 O   1 
+ATOM   30267 C CB  . THR B-4 2 39  ? 92.022  -95.581  48.139  1.000 107.89237 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30268 O OG1 . THR B-4 2 39  ? 93.415  -95.660  47.808  1.000 98.11508  ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30269 C CG2 . THR B-4 2 39  ? 91.711  -96.564  49.256  1.000 131.53661 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30270 N N   . HIS B-4 2 40  ? 91.213  -93.597  46.148  1.000 111.96074 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 N   1 
+ATOM   30271 C CA  . HIS B-4 2 40  ? 91.268  -92.529  45.158  1.000 97.22605  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 CA  1 
+ATOM   30272 C C   . HIS B-4 2 40  ? 92.689  -92.133  44.788  1.000 104.13578 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 C   1 
+ATOM   30273 O O   . HIS B-4 2 40  ? 92.879  -91.434  43.786  1.000 106.26803 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 O   1 
+ATOM   30274 C CB  . HIS B-4 2 40  ? 90.526  -91.297  45.673  1.000 94.43730  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 CB  1 
+ATOM   30275 C CG  . HIS B-4 2 40  ? 91.348  -90.440  46.583  1.000 97.61562  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 CG  1 
+ATOM   30276 N ND1 . HIS B-4 2 40  ? 91.568  -90.756  47.906  1.000 106.33266 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   30277 C CD2 . HIS B-4 2 40  ? 92.013  -89.282  46.356  1.000 89.90030  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   30278 C CE1 . HIS B-4 2 40  ? 92.329  -89.827  48.457  1.000 100.28909 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   30279 N NE2 . HIS B-4 2 40  ? 92.613  -88.922  47.538  1.000 97.66735  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   30280 N N   . TYR B-4 2 41  ? 93.682  -92.552  45.570  1.000 95.54092  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 N   1 
+ATOM   30281 C CA  . TYR B-4 2 41  ? 95.055  -92.151  45.306  1.000 104.07168 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30282 C C   . TYR B-4 2 41  ? 95.530  -92.699  43.965  1.000 90.90761  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 C   1 
+ATOM   30283 O O   . TYR B-4 2 41  ? 95.132  -93.784  43.533  1.000 108.41832 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 O   1 
+ATOM   30284 C CB  . TYR B-4 2 41  ? 95.978  -92.637  46.423  1.000 110.80835 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30285 C CG  . TYR B-4 2 41  ? 95.735  -91.995  47.768  1.000 104.32909 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30286 C CD1 . TYR B-4 2 41  ? 96.045  -90.659  47.988  1.000 100.05797 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30287 C CD2 . TYR B-4 2 41  ? 95.220  -92.731  48.825  1.000 112.95600 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30288 C CE1 . TYR B-4 2 41  ? 95.834  -90.071  49.220  1.000 103.88668 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30289 C CE2 . TYR B-4 2 41  ? 95.006  -92.154  50.059  1.000 114.33129 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30290 C CZ  . TYR B-4 2 41  ? 95.315  -90.824  50.251  1.000 106.69338 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30291 O OH  . TYR B-4 2 41  ? 95.102  -90.249  51.481  1.000 119.98046 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30292 N N   . SER B-4 2 42  ? 96.391  -91.932  43.307  1.000 92.72226  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-4 N   1 
+ATOM   30293 C CA  . SER B-4 2 42  ? 96.930  -92.279  42.001  1.000 104.08733 ? ? ? ? ? ?  43  SER B-4 CA  1 
+ATOM   30294 C C   . SER B-4 2 42  ? 98.440  -92.452  42.095  1.000 96.62616  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-4 C   1 
+ATOM   30295 O O   . SER B-4 2 42  ? 99.061  -92.176  43.125  1.000 98.75137  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-4 O   1 
+ATOM   30296 C CB  . SER B-4 2 42  ? 96.580  -91.207  40.961  1.000 89.96016  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-4 CB  1 
+ATOM   30297 O OG  . SER B-4 2 42  ? 95.184  -90.970  40.925  1.000 106.76261 ? ? ? ? ? ?  43  SER B-4 OG  1 
+ATOM   30298 N N   . ILE B-4 2 43  ? 99.030  -92.920  41.000  1.000 91.62767  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30299 C CA  . ILE B-4 2 43  ? 100.474 -93.067  40.900  1.000 91.20662  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30300 C C   . ILE B-4 2 43  ? 101.004 -92.013  39.939  1.000 96.37794  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30301 O O   . ILE B-4 2 43  ? 100.261 -91.402  39.166  1.000 104.25657 ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30302 C CB  . ILE B-4 2 43  ? 100.894 -94.483  40.448  1.000 88.88223  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30303 C CG1 . ILE B-4 2 43  ? 100.398 -94.771  39.028  1.000 98.77632  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30304 C CG2 . ILE B-4 2 43  ? 100.378 -95.528  41.419  1.000 75.33959  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30305 C CD1 . ILE B-4 2 43  ? 101.470 -94.650  37.958  1.000 81.82992  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30306 N N   . ALA B-4 2 44  ? 102.318 -91.808  39.990  1.000 93.88715  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30307 C CA  . ALA B-4 2 44  ? 102.994 -90.861  39.113  1.000 88.25777  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30308 C C   . ALA B-4 2 44  ? 104.333 -91.449  38.701  1.000 94.91676  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30309 O O   . ALA B-4 2 44  ? 105.196 -91.686  39.552  1.000 104.68913 ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30310 C CB  . ALA B-4 2 44  ? 103.187 -89.506  39.801  1.000 96.68795  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30311 N N   . ALA B-4 2 45  ? 104.500 -91.690  37.405  1.000 95.24941  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30312 C CA  . ALA B-4 2 45  ? 105.751 -92.183  36.845  1.000 94.96598  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30313 C C   . ALA B-4 2 45  ? 106.410 -91.068  36.047  1.000 97.35080  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30314 O O   . ALA B-4 2 45  ? 105.752 -90.408  35.236  1.000 103.26761 ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30315 C CB  . ALA B-4 2 45  ? 105.514 -93.408  35.959  1.000 79.80555  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30316 N N   . VAL B-4 2 46  ? 107.702 -90.857  36.282  1.000 88.68227  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 N   1 
+ATOM   30317 C CA  . VAL B-4 2 46  ? 108.458 -89.789  35.641  1.000 99.34901  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 CA  1 
+ATOM   30318 C C   . VAL B-4 2 46  ? 109.644 -90.400  34.905  1.000 110.64920 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 C   1 
+ATOM   30319 O O   . VAL B-4 2 46  ? 110.381 -91.218  35.470  1.000 117.16196 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 O   1 
+ATOM   30320 C CB  . VAL B-4 2 46  ? 108.922 -88.731  36.661  1.000 93.28374  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 CB  1 
+ATOM   30321 C CG1 . VAL B-4 2 46  ? 107.745 -87.875  37.105  1.000 91.49222  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   30322 C CG2 . VAL B-4 2 46  ? 109.579 -89.390  37.863  1.000 104.67985 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   30323 N N   . THR B-4 2 47  ? 109.815 -90.013  33.643  1.000 104.31960 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 N   1 
+ATOM   30324 C CA  . THR B-4 2 47  ? 110.940 -90.447  32.828  1.000 106.07053 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30325 C C   . THR B-4 2 47  ? 111.634 -89.226  32.244  1.000 108.58516 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 C   1 
+ATOM   30326 O O   . THR B-4 2 47  ? 111.004 -88.194  31.996  1.000 104.48684 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 O   1 
+ATOM   30327 C CB  . THR B-4 2 47  ? 110.500 -91.380  31.688  1.000 118.40389 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30328 O OG1 . THR B-4 2 47  ? 109.692 -90.649  30.757  1.000 122.26413 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30329 C CG2 . THR B-4 2 47  ? 109.701 -92.557  32.232  1.000 116.96671 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30330 N N   . PHE B-4 2 48  ? 112.945 -89.349  32.027  1.000 111.47925 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 N   1 
+ATOM   30331 C CA  . PHE B-4 2 48  ? 113.717 -88.219  31.520  1.000 105.13605 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30332 C C   . PHE B-4 2 48  ? 113.304 -87.863  30.097  1.000 99.08041  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 C   1 
+ATOM   30333 O O   . PHE B-4 2 48  ? 113.078 -86.689  29.781  1.000 94.66830  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 O   1 
+ATOM   30334 C CB  . PHE B-4 2 48  ? 115.212 -88.530  31.588  1.000 96.50117  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30335 C CG  . PHE B-4 2 48  ? 115.834 -88.217  32.918  1.000 113.39895 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30336 C CD1 . PHE B-4 2 48  ? 116.352 -86.957  33.174  1.000 122.96784 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30337 C CD2 . PHE B-4 2 48  ? 115.897 -89.176  33.913  1.000 119.79939 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30338 C CE1 . PHE B-4 2 48  ? 116.924 -86.662  34.400  1.000 132.85485 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30339 C CE2 . PHE B-4 2 48  ? 116.467 -88.886  35.140  1.000 128.70196 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30340 C CZ  . PHE B-4 2 48  ? 116.982 -87.629  35.383  1.000 133.47655 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30341 N N   . THR B-4 2 49  ? 113.197 -88.861  29.228  1.000 109.26495 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 N   1 
+ATOM   30342 C CA  . THR B-4 2 49  ? 112.821 -88.648  27.840  1.000 114.61511 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30343 C C   . THR B-4 2 49  ? 111.323 -88.864  27.655  1.000 109.62333 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 C   1 
+ATOM   30344 O O   . THR B-4 2 49  ? 110.683 -89.600  28.410  1.000 95.60979  ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 O   1 
+ATOM   30345 C CB  . THR B-4 2 49  ? 113.602 -89.580  26.910  1.000 108.77371 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30346 O OG1 . THR B-4 2 49  ? 113.118 -89.438  25.568  1.000 130.30090 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30347 C CG2 . THR B-4 2 49  ? 113.454 -91.028  27.350  1.000 124.08796 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30348 N N   . ASN B-4 2 50  ? 110.768 -88.199  26.640  1.000 126.88192 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30349 C CA  . ASN B-4 2 50  ? 109.341 -88.306  26.367  1.000 113.67075 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30350 C C   . ASN B-4 2 50  ? 108.970 -89.636  25.726  1.000 115.34827 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30351 O O   . ASN B-4 2 50  ? 107.804 -90.038  25.794  1.000 96.12877  ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30352 C CB  . ASN B-4 2 50  ? 108.898 -87.152  25.469  1.000 111.90135 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30353 C CG  . ASN B-4 2 50  ? 107.452 -86.770  25.688  1.000 111.70316 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30354 O OD1 . ASN B-4 2 50  ? 107.158 -85.700  26.217  1.000 108.67614 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30355 N ND2 . ASN B-4 2 50  ? 106.538 -87.645  25.282  1.000 123.51846 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30356 N N   . LYS B-4 2 51  ? 109.930 -90.323  25.105  1.000 119.80800 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30357 C CA  . LYS B-4 2 51  ? 109.635 -91.620  24.507  1.000 120.09087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30358 C C   . LYS B-4 2 51  ? 109.398 -92.676  25.578  1.000 118.96474 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30359 O O   . LYS B-4 2 51  ? 108.503 -93.517  25.438  1.000 127.21836 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30360 C CB  . LYS B-4 2 51  ? 110.772 -92.045  23.578  1.000 120.85087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30361 C CG  . LYS B-4 2 51  ? 110.550 -93.390  22.891  1.000 126.80650 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30362 C CD  . LYS B-4 2 51  ? 111.837 -93.910  22.261  1.000 137.62413 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30363 C CE  . LYS B-4 2 51  ? 112.396 -92.929  21.242  1.000 142.09377 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30364 N NZ  . LYS B-4 2 51  ? 113.719 -93.369  20.711  1.000 120.24235 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30365 N N   . ALA B-4 2 52  ? 110.191 -92.649  26.653  1.000 108.83704 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30366 C CA  . ALA B-4 2 52  ? 110.012 -93.622  27.727  1.000 116.06377 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30367 C C   . ALA B-4 2 52  ? 108.678 -93.424  28.435  1.000 116.34875 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30368 O O   . ALA B-4 2 52  ? 108.035 -94.399  28.842  1.000 124.54355 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30369 C CB  . ALA B-4 2 52  ? 111.169 -93.527  28.721  1.000 89.46569  ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30370 N N   . ALA B-4 2 53  ? 108.247 -92.171  28.590  1.000 108.71834 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30371 C CA  . ALA B-4 2 53  ? 106.939 -91.907  29.180  1.000 96.07350  ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30372 C C   . ALA B-4 2 53  ? 105.819 -92.417  28.283  1.000 114.47931 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30373 O O   . ALA B-4 2 53  ? 104.836 -92.988  28.771  1.000 116.62994 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30374 C CB  . ALA B-4 2 53  ? 106.774 -90.412  29.448  1.000 103.84054 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30375 N N   . LYS B-4 2 54  ? 105.947 -92.220  26.969  1.000 119.95816 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30376 C CA  . LYS B-4 2 54  ? 104.944 -92.739  26.046  1.000 114.22295 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30377 C C   . LYS B-4 2 54  ? 104.999 -94.258  25.955  1.000 106.47403 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30378 O O   . LYS B-4 2 54  ? 103.973 -94.900  25.703  1.000 101.80090 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30379 C CB  . LYS B-4 2 54  ? 105.126 -92.116  24.663  1.000 118.17120 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30380 C CG  . LYS B-4 2 54  ? 104.051 -91.107  24.292  1.000 135.58948 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30381 C CD  . LYS B-4 2 54  ? 104.329 -90.472  22.939  1.000 155.88393 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30382 C CE  . LYS B-4 2 54  ? 103.217 -89.514  22.537  1.000 152.73670 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30383 N NZ  . LYS B-4 2 54  ? 103.510 -88.846  21.236  1.000 150.65945 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30384 N N   . GLU B-4 2 55  ? 106.180 -94.849  26.153  1.000 101.04217 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 N   1 
+ATOM   30385 C CA  . GLU B-4 2 55  ? 106.292 -96.304  26.115  1.000 110.02587 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30386 C C   . GLU B-4 2 55  ? 105.592 -96.941  27.308  1.000 114.78870 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 C   1 
+ATOM   30387 O O   . GLU B-4 2 55  ? 104.961 -97.997  27.175  1.000 118.62078 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 O   1 
+ATOM   30388 C CB  . GLU B-4 2 55  ? 107.764 -96.714  26.069  1.000 116.75896 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30389 C CG  . GLU B-4 2 55  ? 107.993 -98.215  25.966  1.000 128.28157 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30390 C CD  . GLU B-4 2 55  ? 109.464 -98.578  25.902  1.000 157.49970 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30391 O OE1 . GLU B-4 2 55  ? 110.309 -97.659  25.955  1.000 160.77806 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30392 O OE2 . GLU B-4 2 55  ? 109.777 -99.783  25.799  1.000 162.99996 ? ? ? ? ? -1 56  GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30393 N N   . ILE B-4 2 56  ? 105.687 -96.313  28.482  1.000 122.95684 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30394 C CA  . ILE B-4 2 56  ? 105.024 -96.846  29.667  1.000 111.94431 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30395 C C   . ILE B-4 2 56  ? 103.514 -96.670  29.561  1.000 112.52479 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30396 O O   . ILE B-4 2 56  ? 102.742 -97.549  29.962  1.000 118.63483 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30397 C CB  . ILE B-4 2 56  ? 105.587 -96.179  30.935  1.000 103.57117 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30398 C CG1 . ILE B-4 2 56  ? 107.073 -96.506  31.093  1.000 102.57957 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30399 C CG2 . ILE B-4 2 56  ? 104.811 -96.618  32.168  1.000 102.93091 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30400 C CD1 . ILE B-4 2 56  ? 107.707 -95.882  32.314  1.000 102.26819 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30401 N N   . GLU B-4 2 57  ? 103.069 -95.537  29.012  1.000 108.46604 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 N   1 
+ATOM   30402 C CA  . GLU B-4 2 57  ? 101.637 -95.273  28.912  1.000 109.78339 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30403 C C   . GLU B-4 2 57  ? 100.945 -96.249  27.968  1.000 123.15548 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 C   1 
+ATOM   30404 O O   . GLU B-4 2 57  ? 99.777  -96.594  28.184  1.000 113.86728 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 O   1 
+ATOM   30405 C CB  . GLU B-4 2 57  ? 101.405 -93.831  28.456  1.000 103.59046 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30406 C CG  . GLU B-4 2 57  ? 99.943  -93.416  28.404  1.000 121.32878 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30407 C CD  . GLU B-4 2 57  ? 99.763  -91.969  27.991  1.000 139.36208 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30408 O OE1 . GLU B-4 2 57  ? 100.776 -91.305  27.688  1.000 147.24765 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30409 O OE2 . GLU B-4 2 57  ? 98.607  -91.495  27.972  1.000 155.30784 ? ? ? ? ? -1 58  GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30410 N N   . GLY B-4 2 58  ? 101.644 -96.711  26.931  1.000 114.75293 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30411 C CA  . GLY B-4 2 58  ? 101.025 -97.628  25.988  1.000 122.98642 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30412 C C   . GLY B-4 2 58  ? 100.801 -99.012  26.568  1.000 124.83723 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30413 O O   . GLY B-4 2 58  ? 99.803  -99.669  26.260  1.000 141.07300 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30414 N N   . ARG B-4 2 59  ? 101.722 -99.473  27.417  1.000 117.91991 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 N   1 
+ATOM   30415 C CA  . ARG B-4 2 59  ? 101.606 -100.814 27.980  1.000 133.75312 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 CA  1 
+ATOM   30416 C C   . ARG B-4 2 59  ? 100.649 -100.866 29.165  1.000 134.26020 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 C   1 
+ATOM   30417 O O   . ARG B-4 2 59  ? 100.058 -101.919 29.428  1.000 134.01783 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 O   1 
+ATOM   30418 C CB  . ARG B-4 2 59  ? 102.984 -101.333 28.397  1.000 100.47563 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 CB  1 
+ATOM   30419 C CG  . ARG B-4 2 59  ? 103.915 -101.622 27.231  1.000 120.48779 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 CG  1 
+ATOM   30420 C CD  . ARG B-4 2 59  ? 104.944 -102.683 27.593  1.000 127.76969 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 CD  1 
+ATOM   30421 N NE  . ARG B-4 2 59  ? 106.220 -102.116 28.013  1.000 133.03806 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 NE  1 
+ATOM   30422 C CZ  . ARG B-4 2 59  ? 107.245 -102.831 28.455  1.000 132.84438 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   30423 N NH1 . ARG B-4 2 59  ? 107.168 -104.147 28.577  1.000 138.67696 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   30424 N NH2 . ARG B-4 2 59  ? 108.375 -102.212 28.785  1.000 144.89755 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   30425 N N   . LEU B-4 2 60  ? 100.480 -99.755  29.884  1.000 120.88925 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 N   1 
+ATOM   30426 C CA  . LEU B-4 2 60  ? 99.598  -99.763  31.047  1.000 123.53251 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30427 C C   . LEU B-4 2 60  ? 98.134  -99.876  30.640  1.000 140.70967 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 C   1 
+ATOM   30428 O O   . LEU B-4 2 60  ? 97.369  -100.626 31.259  1.000 155.93302 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 O   1 
+ATOM   30429 C CB  . LEU B-4 2 60  ? 99.826  -98.508  31.889  1.000 118.93659 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30430 C CG  . LEU B-4 2 60  ? 101.101 -98.489  32.732  1.000 116.92971 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30431 C CD1 . LEU B-4 2 60  ? 101.262 -97.151  33.437  1.000 99.97745  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30432 C CD2 . LEU B-4 2 60  ? 101.086 -99.628  33.739  1.000 123.72238 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30433 N N   . GLY B-4 2 61  ? 97.722  -99.140  29.610  1.000 143.64909 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30434 C CA  . GLY B-4 2 61  ? 96.336  -99.153  29.183  1.000 164.80994 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30435 C C   . GLY B-4 2 61  ? 95.569  -97.923  29.619  1.000 162.05568 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30436 O O   . GLY B-4 2 61  ? 96.062  -96.799  29.487  1.000 158.88489 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30437 N N   . TYR B-4 2 62  ? 94.361  -98.122  30.142  1.000 167.13347 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 N   1 
+ATOM   30438 C CA  . TYR B-4 2 62  ? 93.538  -96.999  30.570  1.000 176.44325 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30439 C C   . TYR B-4 2 62  ? 94.076  -96.410  31.867  1.000 169.70805 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 C   1 
+ATOM   30440 O O   . TYR B-4 2 62  ? 94.500  -97.137  32.771  1.000 158.26070 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 O   1 
+ATOM   30441 C CB  . TYR B-4 2 62  ? 92.083  -97.438  30.747  1.000 181.99045 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30442 C CG  . TYR B-4 2 62  ? 91.874  -98.535  31.772  1.000 191.86074 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30443 C CD1 . TYR B-4 2 62  ? 92.019  -99.874  31.427  1.000 197.84102 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30444 C CD2 . TYR B-4 2 62  ? 91.518  -98.231  33.080  1.000 184.03050 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30445 C CE1 . TYR B-4 2 62  ? 91.824  -100.878 32.359  1.000 198.87334 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30446 C CE2 . TYR B-4 2 62  ? 91.322  -99.227  34.017  1.000 191.17569 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30447 C CZ  . TYR B-4 2 62  ? 91.475  -100.548 33.652  1.000 197.04263 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30448 O OH  . TYR B-4 2 62  ? 91.279  -101.539 34.585  1.000 197.97397 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30449 N N   . SER B-4 2 63  ? 94.066  -95.082  31.950  1.000 178.79298 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-4 N   1 
+ATOM   30450 C CA  . SER B-4 2 63  ? 94.548  -94.395  33.139  1.000 169.41387 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-4 CA  1 
+ATOM   30451 C C   . SER B-4 2 63  ? 93.401  -93.675  33.834  1.000 161.64749 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-4 C   1 
+ATOM   30452 O O   . SER B-4 2 63  ? 93.515  -92.491  34.169  1.000 133.37984 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-4 O   1 
+ATOM   30453 C CB  . SER B-4 2 63  ? 95.661  -93.411  32.774  1.000 143.56901 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-4 CB  1 
+ATOM   30454 O OG  . SER B-4 2 63  ? 96.756  -94.082  32.175  1.000 132.60302 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-4 OG  1 
+ATOM   30455 N N   . SER B-4 2 64  ? 92.289  -94.379  34.047  1.000 172.73105 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-4 N   1 
+ATOM   30456 C CA  . SER B-4 2 64  ? 91.137  -93.774  34.699  1.000 180.16802 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-4 CA  1 
+ATOM   30457 C C   . SER B-4 2 64  ? 91.391  -93.473  36.170  1.000 187.47909 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-4 C   1 
+ATOM   30458 O O   . SER B-4 2 64  ? 90.607  -92.737  36.780  1.000 171.19329 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-4 O   1 
+ATOM   30459 C CB  . SER B-4 2 64  ? 89.917  -94.684  34.540  1.000 172.48553 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-4 CB  1 
+ATOM   30460 O OG  . SER B-4 2 64  ? 88.760  -94.103  35.115  1.000 175.61910 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-4 OG  1 
+ATOM   30461 N N   . ARG B-4 2 65  ? 92.467  -94.006  36.749  1.000 181.48403 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 N   1 
+ATOM   30462 C CA  . ARG B-4 2 65  ? 92.869  -93.636  38.099  1.000 167.18052 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 CA  1 
+ATOM   30463 C C   . ARG B-4 2 65  ? 93.405  -92.212  38.187  1.000 165.37448 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 C   1 
+ATOM   30464 O O   . ARG B-4 2 65  ? 93.722  -91.758  39.292  1.000 153.63246 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 O   1 
+ATOM   30465 C CB  . ARG B-4 2 65  ? 93.924  -94.616  38.616  1.000 151.39371 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 CB  1 
+ATOM   30466 C CG  . ARG B-4 2 65  ? 93.474  -96.067  38.652  1.000 148.89659 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 CG  1 
+ATOM   30467 C CD  . ARG B-4 2 65  ? 92.429  -96.289  39.731  1.000 174.45261 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 CD  1 
+ATOM   30468 N NE  . ARG B-4 2 65  ? 92.891  -95.853  41.044  1.000 166.79637 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 NE  1 
+ATOM   30469 C CZ  . ARG B-4 2 65  ? 93.578  -96.611  41.888  1.000 157.75391 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   30470 N NH1 . ARG B-4 2 65  ? 93.924  -97.850  41.580  1.000 153.76992 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   30471 N NH2 . ARG B-4 2 65  ? 93.930  -96.112  43.070  1.000 139.89841 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   30472 N N   . GLY B-4 2 66  ? 93.509  -91.493  37.071  1.000 155.23145 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30473 C CA  . GLY B-4 2 66  ? 94.130  -90.185  37.092  1.000 129.02425 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30474 C C   . GLY B-4 2 66  ? 95.634  -90.231  37.167  1.000 116.30452 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30475 O O   . GLY B-4 2 66  ? 96.265  -89.215  37.474  1.000 119.23475 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30476 N N   . ASN B-4 2 67  ? 96.226  -91.391  36.890  1.000 106.32254 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30477 C CA  . ASN B-4 2 67  ? 97.665  -91.560  37.022  1.000 100.51480 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30478 C C   . ASN B-4 2 67  ? 98.404  -90.645  36.055  1.000 91.65056  ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30479 O O   . ASN B-4 2 67  ? 97.989  -90.455  34.909  1.000 110.51228 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30480 C CB  . ASN B-4 2 67  ? 98.050  -93.018  36.765  1.000 103.39290 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30481 C CG  . ASN B-4 2 67  ? 97.337  -93.984  37.690  1.000 113.05872 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30482 O OD1 . ASN B-4 2 67  ? 97.208  -93.736  38.888  1.000 106.33003 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30483 N ND2 . ASN B-4 2 67  ? 96.867  -95.095  37.134  1.000 125.04342 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30484 N N   . PHE B-4 2 68  ? 99.506  -90.073  36.527  1.000 77.99208  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 N   1 
+ATOM   30485 C CA  . PHE B-4 2 68  ? 100.326 -89.174  35.727  1.000 98.05366  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30486 C C   . PHE B-4 2 68  ? 101.492 -89.955  35.133  1.000 99.25492  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 C   1 
+ATOM   30487 O O   . PHE B-4 2 68  ? 102.287 -90.548  35.870  1.000 93.40643  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 O   1 
+ATOM   30488 C CB  . PHE B-4 2 68  ? 100.837 -88.004  36.568  1.000 96.53522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30489 C CG  . PHE B-4 2 68  ? 101.705 -87.048  35.804  1.000 90.41522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30490 C CD1 . PHE B-4 2 68  ? 101.143 -86.006  35.085  1.000 112.36933 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30491 C CD2 . PHE B-4 2 68  ? 103.082 -87.195  35.797  1.000 80.99310  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30492 C CE1 . PHE B-4 2 68  ? 101.939 -85.126  34.376  1.000 104.07647 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30493 C CE2 . PHE B-4 2 68  ? 103.883 -86.320  35.088  1.000 83.24308  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30494 C CZ  . PHE B-4 2 68  ? 103.311 -85.283  34.378  1.000 89.18145  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30495 N N   . ILE B-4 2 69  ? 101.590 -89.950  33.806  1.000 100.77110 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30496 C CA  . ILE B-4 2 69  ? 102.696 -90.565  33.081  1.000 92.12645  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30497 C C   . ILE B-4 2 69  ? 103.265 -89.499  32.154  1.000 93.60737  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30498 O O   . ILE B-4 2 69  ? 102.610 -89.109  31.179  1.000 100.84660 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30499 C CB  . ILE B-4 2 69  ? 102.259 -91.802  32.283  1.000 101.26983 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30500 C CG1 . ILE B-4 2 69  ? 101.471 -92.770  33.168  1.000 82.56654  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30501 C CG2 . ILE B-4 2 69  ? 103.470 -92.498  31.687  1.000 103.23372 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30502 C CD1 . ILE B-4 2 69  ? 102.294 -93.411  34.258  1.000 101.34815 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30503 N N   . GLY B-4 2 70  ? 104.469 -89.030  32.447  1.000 89.67817  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30504 C CA  . GLY B-4 2 70  ? 105.051 -87.979  31.643  1.000 85.98049  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30505 C C   . GLY B-4 2 70  ? 106.502 -87.724  31.979  1.000 97.13077  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30506 O O   . GLY B-4 2 70  ? 107.172 -88.552  32.597  1.000 92.05594  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30507 N N   . THR B-4 2 71  ? 106.975 -86.554  31.557  1.000 106.48488 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 N   1 
+ATOM   30508 C CA  . THR B-4 2 71  ? 108.369 -86.170  31.726  1.000 89.96063  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30509 C C   . THR B-4 2 71  ? 108.606 -85.603  33.122  1.000 98.60052  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 C   1 
+ATOM   30510 O O   . THR B-4 2 71  ? 107.696 -85.063  33.758  1.000 104.35644 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 O   1 
+ATOM   30511 C CB  . THR B-4 2 71  ? 108.763 -85.138  30.665  1.000 89.00025  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30512 O OG1 . THR B-4 2 71  ? 108.280 -85.562  29.384  1.000 132.49011 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30513 C CG2 . THR B-4 2 71  ? 110.277 -84.977  30.589  1.000 117.27437 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30514 N N   . ASN B-4 2 72  ? 109.846 -85.744  33.602  1.000 104.20729 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30515 C CA  . ASN B-4 2 72  ? 110.228 -85.146  34.879  1.000 85.37941  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30516 C C   . ASN B-4 2 72  ? 109.961 -83.646  34.882  1.000 92.54748  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30517 O O   . ASN B-4 2 72  ? 109.406 -83.103  35.843  1.000 96.38287  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30518 C CB  . ASN B-4 2 72  ? 111.705 -85.420  35.175  1.000 98.29596  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30519 C CG  . ASN B-4 2 72  ? 112.003 -86.893  35.357  1.000 121.35654 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30520 O OD1 . ASN B-4 2 72  ? 111.307 -87.749  34.816  1.000 137.42479 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30521 N ND2 . ASN B-4 2 72  ? 113.045 -87.196  36.123  1.000 99.35910  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30522 N N   . ASP B-4 2 73  ? 110.358 -82.959  33.809  1.000 112.10389 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 N   1 
+ATOM   30523 C CA  . ASP B-4 2 73  ? 110.119 -81.523  33.722  1.000 112.35631 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30524 C C   . ASP B-4 2 73  ? 108.630 -81.216  33.625  1.000 103.63319 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 C   1 
+ATOM   30525 O O   . ASP B-4 2 73  ? 108.153 -80.236  34.210  1.000 91.73058  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 O   1 
+ATOM   30526 C CB  . ASP B-4 2 73  ? 110.869 -80.935  32.526  1.000 94.34694  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30527 C CG  . ASP B-4 2 73  ? 112.372 -80.934  32.723  1.000 113.97115 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30528 O OD1 . ASP B-4 2 73  ? 112.976 -82.028  32.721  1.000 123.07322 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30529 O OD2 . ASP B-4 2 73  ? 112.950 -79.839  32.882  1.000 125.39294 ? ? ? ? ? -1 74  ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30530 N N   . GLY B-4 2 74  ? 107.879 -82.043  32.894  1.000 88.06532  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30531 C CA  . GLY B-4 2 74  ? 106.451 -81.811  32.765  1.000 85.39938  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30532 C C   . GLY B-4 2 74  ? 105.683 -82.082  34.042  1.000 89.74777  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30533 O O   . GLY B-4 2 74  ? 104.600 -81.526  34.247  1.000 83.61313  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30534 N N   . PHE B-4 2 75  ? 106.225 -82.933  34.914  1.000 98.79822  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 N   1 
+ATOM   30535 C CA  . PHE B-4 2 75  ? 105.553 -83.240  36.173  1.000 96.99402  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30536 C C   . PHE B-4 2 75  ? 105.556 -82.036  37.105  1.000 98.88536  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 C   1 
+ATOM   30537 O O   . PHE B-4 2 75  ? 104.498 -81.563  37.536  1.000 100.90775 ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 O   1 
+ATOM   30538 C CB  . PHE B-4 2 75  ? 106.217 -84.442  36.846  1.000 89.12059  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30539 C CG  . PHE B-4 2 75  ? 105.735 -84.692  38.246  1.000 90.82064  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30540 C CD1 . PHE B-4 2 75  ? 104.508 -85.293  38.473  1.000 94.45045  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30541 C CD2 . PHE B-4 2 75  ? 106.507 -84.325  39.336  1.000 83.87888  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30542 C CE1 . PHE B-4 2 75  ? 104.060 -85.523  39.760  1.000 86.53607  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30543 C CE2 . PHE B-4 2 75  ? 106.065 -84.552  40.625  1.000 80.34952  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30544 C CZ  . PHE B-4 2 75  ? 104.840 -85.152  40.838  1.000 80.41841  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30545 N N   . VAL B-4 2 76  ? 106.747 -81.527  37.432  1.000 91.69399  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 N   1 
+ATOM   30546 C CA  . VAL B-4 2 76  ? 106.847 -80.405  38.361  1.000 96.44635  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 CA  1 
+ATOM   30547 C C   . VAL B-4 2 76  ? 106.199 -79.160  37.779  1.000 96.54983  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 C   1 
+ATOM   30548 O O   . VAL B-4 2 76  ? 105.767 -78.269  38.521  1.000 89.44250  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 O   1 
+ATOM   30549 C CB  . VAL B-4 2 76  ? 108.322 -80.155  38.732  1.000 106.29769 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 CB  1 
+ATOM   30550 C CG1 . VAL B-4 2 76  ? 108.918 -81.399  39.358  1.000 113.05863 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   30551 C CG2 . VAL B-4 2 76  ? 109.118 -79.745  37.503  1.000 84.18910  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   30552 N N   . GLU B-4 2 77  ? 106.110 -79.078  36.451  1.000 96.07402  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 N   1 
+ATOM   30553 C CA  . GLU B-4 2 77  ? 105.505 -77.912  35.819  1.000 92.16090  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30554 C C   . GLU B-4 2 77  ? 103.988 -77.932  35.965  1.000 85.36724  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 C   1 
+ATOM   30555 O O   . GLU B-4 2 77  ? 103.384 -76.946  36.401  1.000 73.35808  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 O   1 
+ATOM   30556 C CB  . GLU B-4 2 77  ? 105.913 -77.851  34.347  1.000 84.66337  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30557 C CG  . GLU B-4 2 77  ? 105.152 -76.826  33.525  1.000 119.09038 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30558 C CD  . GLU B-4 2 77  ? 105.630 -76.762  32.086  1.000 131.47445 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30559 O OE1 . GLU B-4 2 77  ? 106.839 -76.968  31.847  1.000 114.45975 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30560 O OE2 . GLU B-4 2 77  ? 104.793 -76.509  31.193  1.000 113.30920 ? ? ? ? ? -1 78  GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30561 N N   . SER B-4 2 78  ? 103.355 -79.057  35.624  1.000 90.94268  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-4 N   1 
+ATOM   30562 C CA  . SER B-4 2 78  ? 101.897 -79.111  35.598  1.000 94.12394  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-4 CA  1 
+ATOM   30563 C C   . SER B-4 2 78  ? 101.291 -79.378  36.970  1.000 82.81738  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-4 C   1 
+ATOM   30564 O O   . SER B-4 2 78  ? 100.132 -79.020  37.206  1.000 92.18465  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-4 O   1 
+ATOM   30565 C CB  . SER B-4 2 78  ? 101.429 -80.185  34.615  1.000 91.96864  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-4 CB  1 
+ATOM   30566 O OG  . SER B-4 2 78  ? 101.743 -81.482  35.091  1.000 90.48953  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-4 OG  1 
+ATOM   30567 N N   . GLU B-4 2 79  ? 102.041 -79.997  37.883  1.000 87.22411  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 N   1 
+ATOM   30568 C CA  . GLU B-4 2 79  ? 101.486 -80.416  39.164  1.000 86.63205  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30569 C C   . GLU B-4 2 79  ? 101.897 -79.534  40.335  1.000 92.44419  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 C   1 
+ATOM   30570 O O   . GLU B-4 2 79  ? 101.189 -79.512  41.347  1.000 87.64091  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 O   1 
+ATOM   30571 C CB  . GLU B-4 2 79  ? 101.894 -81.863  39.470  1.000 84.13829  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30572 C CG  . GLU B-4 2 79  ? 101.420 -82.857  38.430  1.000 92.27847  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30573 C CD  . GLU B-4 2 79  ? 99.914  -82.860  38.286  1.000 97.37857  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30574 O OE1 . GLU B-4 2 79  ? 99.227  -83.244  39.256  1.000 90.95041  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30575 O OE2 . GLU B-4 2 79  ? 99.418  -82.465  37.210  1.000 120.60529 ? ? ? ? ? -1 80  GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30576 N N   . ILE B-4 2 80  ? 103.009 -78.809  40.230  1.000 94.19533  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30577 C CA  . ILE B-4 2 80  ? 103.513 -78.032  41.357  1.000 81.46308  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30578 C C   . ILE B-4 2 80  ? 103.613 -76.557  40.993  1.000 82.25605  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30579 O O   . ILE B-4 2 80  ? 102.972 -75.707  41.623  1.000 90.38504  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30580 C CB  . ILE B-4 2 80  ? 104.876 -78.566  41.832  1.000 85.67220  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30581 C CG1 . ILE B-4 2 80  ? 104.733 -79.994  42.363  1.000 84.73842  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30582 C CG2 . ILE B-4 2 80  ? 105.466 -77.650  42.895  1.000 76.04606  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30583 C CD1 . ILE B-4 2 80  ? 106.030 -80.596  42.856  1.000 78.86702  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30584 N N   . ILE B-4 2 81  ? 104.418 -76.243  39.977  1.000 80.90306  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30585 C CA  . ILE B-4 2 81  ? 104.735 -74.848  39.678  1.000 88.01182  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30586 C C   . ILE B-4 2 81  ? 103.497 -74.110  39.183  1.000 96.73523  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30587 O O   . ILE B-4 2 81  ? 103.039 -73.146  39.806  1.000 98.53119  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30588 C CB  . ILE B-4 2 81  ? 105.885 -74.763  38.660  1.000 73.24375  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30589 C CG1 . ILE B-4 2 81  ? 107.130 -75.461  39.210  1.000 81.87486  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30590 C CG2 . ILE B-4 2 81  ? 106.188 -73.311  38.327  1.000 88.39396  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30591 C CD1 . ILE B-4 2 81  ? 108.301 -75.464  38.256  1.000 86.39652  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30592 N N   . ARG B-4 2 82  ? 102.941 -74.553  38.057  1.000 91.93096  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 N   1 
+ATOM   30593 C CA  . ARG B-4 2 82  ? 101.821 -73.836  37.452  1.000 81.22806  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 CA  1 
+ATOM   30594 C C   . ARG B-4 2 82  ? 100.605 -73.684  38.365  1.000 81.60416  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 C   1 
+ATOM   30595 O O   . ARG B-4 2 82  ? 100.016 -72.589  38.373  1.000 93.93754  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 O   1 
+ATOM   30596 C CB  . ARG B-4 2 82  ? 101.431 -74.522  36.136  1.000 86.07933  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 CB  1 
+ATOM   30597 C CG  . ARG B-4 2 82  ? 100.386 -73.783  35.322  1.000 104.42892 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 CG  1 
+ATOM   30598 C CD  . ARG B-4 2 82  ? 100.516 -74.133  33.849  1.000 120.55376 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 CD  1 
+ATOM   30599 N NE  . ARG B-4 2 82  ? 101.814 -73.727  33.322  1.000 113.10759 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 NE  1 
+ATOM   30600 C CZ  . ARG B-4 2 82  ? 102.280 -74.064  32.128  1.000 111.27005 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   30601 N NH1 . ARG B-4 2 82  ? 101.581 -74.827  31.303  1.000 150.10088 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   30602 N NH2 . ARG B-4 2 82  ? 103.480 -73.629  31.753  1.000 119.76486 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   30603 N N   . PRO B-4 2 83  ? 100.174 -74.691  39.137  1.000 82.31011  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 N   1 
+ATOM   30604 C CA  . PRO B-4 2 83  ? 98.955  -74.487  39.939  1.000 82.50120  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 CA  1 
+ATOM   30605 C C   . PRO B-4 2 83  ? 99.151  -73.579  41.140  1.000 88.22260  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 C   1 
+ATOM   30606 O O   . PRO B-4 2 83  ? 98.243  -72.809  41.474  1.000 91.53747  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 O   1 
+ATOM   30607 C CB  . PRO B-4 2 83  ? 98.572  -75.911  40.373  1.000 63.14809  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 CB  1 
+ATOM   30608 C CG  . PRO B-4 2 83  ? 99.333  -76.815  39.482  1.000 76.66102  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 CG  1 
+ATOM   30609 C CD  . PRO B-4 2 83  ? 100.602 -76.100  39.178  1.000 80.68525  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 CD  1 
+ATOM   30610 N N   . PHE B-4 2 84  ? 100.302 -73.647  41.810  1.000 93.87273  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 N   1 
+ATOM   30611 C CA  . PHE B-4 2 84  ? 100.452 -73.031  43.123  1.000 92.29566  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30612 C C   . PHE B-4 2 84  ? 101.550 -71.976  43.166  1.000 103.49631 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 C   1 
+ATOM   30613 O O   . PHE B-4 2 84  ? 102.045 -71.652  44.249  1.000 103.06127 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 O   1 
+ATOM   30614 C CB  . PHE B-4 2 84  ? 100.719 -74.104  44.180  1.000 82.64278  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30615 C CG  . PHE B-4 2 84  ? 99.823  -75.301  44.069  1.000 78.29666  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30616 C CD1 . PHE B-4 2 84  ? 98.510  -75.244  44.506  1.000 74.89968  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30617 C CD2 . PHE B-4 2 84  ? 100.296 -76.487  43.534  1.000 75.54081  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30618 C CE1 . PHE B-4 2 84  ? 97.685  -76.349  44.407  1.000 64.40717  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30619 C CE2 . PHE B-4 2 84  ? 99.476  -77.595  43.434  1.000 78.99464  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30620 C CZ  . PHE B-4 2 84  ? 98.169  -77.526  43.871  1.000 66.21802  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30621 N N   . ILE B-4 2 85  ? 101.946 -71.421  42.020  1.000 104.47532 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30622 C CA  . ILE B-4 2 85  ? 102.978 -70.389  42.052  1.000 94.01074  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30623 C C   . ILE B-4 2 85  ? 102.403 -69.075  42.569  1.000 101.07344 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30624 O O   . ILE B-4 2 85  ? 103.072 -68.336  43.301  1.000 97.52038  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30625 C CB  . ILE B-4 2 85  ? 103.634 -70.223  40.668  1.000 88.15446  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30626 C CG1 . ILE B-4 2 85  ? 104.731 -69.160  40.724  1.000 82.55881  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30627 C CG2 . ILE B-4 2 85  ? 102.605 -69.883  39.604  1.000 92.86691  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30628 C CD1 . ILE B-4 2 85  ? 105.373 -68.888  39.391  1.000 107.19965 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30629 N N   . LYS B-4 2 86  ? 101.154 -68.767  42.209  1.000 105.31396 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30630 C CA  . LYS B-4 2 86  ? 100.505 -67.560  42.713  1.000 88.96364  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30631 C C   . LYS B-4 2 86  ? 100.226 -67.660  44.206  1.000 96.26302  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30632 O O   . LYS B-4 2 86  ? 100.270 -66.650  44.917  1.000 113.80162 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30633 C CB  . LYS B-4 2 86  ? 99.214  -67.293  41.942  1.000 95.89924  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30634 C CG  . LYS B-4 2 86  ? 99.433  -66.938  40.477  1.000 77.06820  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30635 C CD  . LYS B-4 2 86  ? 98.104  -66.818  39.744  1.000 101.30305 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30636 C CE  . LYS B-4 2 86  ? 97.846  -65.391  39.290  1.000 98.07765  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30637 N NZ  . LYS B-4 2 86  ? 98.913  -64.890  38.378  1.000 103.16318 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30638 N N   . ASP B-4 2 87  ? 99.930  -68.862  44.699  1.000 103.69749 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 N   1 
+ATOM   30639 C CA  . ASP B-4 2 87  ? 99.743  -69.042  46.138  1.000 94.93105  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30640 C C   . ASP B-4 2 87  ? 101.058 -68.869  46.887  1.000 86.46463  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 C   1 
+ATOM   30641 O O   . ASP B-4 2 87  ? 101.090 -68.293  47.982  1.000 107.43580 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 O   1 
+ATOM   30642 C CB  . ASP B-4 2 87  ? 99.148  -70.423  46.427  1.000 96.74590  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30643 C CG  . ASP B-4 2 87  ? 98.909  -70.668  47.911  1.000 90.58315  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30644 O OD1 . ASP B-4 2 87  ? 98.748  -69.693  48.665  1.000 121.14005 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30645 O OD2 . ASP B-4 2 87  ? 98.892  -71.849  48.320  1.000 105.96883 ? ? ? ? ? -1 88  ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30646 N N   . ALA B-4 2 88  ? 102.157 -69.342  46.300  1.000 97.08640  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30647 C CA  . ALA B-4 2 88  ? 103.442 -69.314  46.987  1.000 87.48049  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30648 C C   . ALA B-4 2 88  ? 104.087 -67.934  46.940  1.000 91.26488  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30649 O O   . ALA B-4 2 88  ? 104.674 -67.488  47.932  1.000 91.96547  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30650 C CB  . ALA B-4 2 88  ? 104.380 -70.359  46.381  1.000 111.13159 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30651 N N   . PHE B-4 2 89  ? 103.991 -67.242  45.804  1.000 104.67521 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 N   1 
+ATOM   30652 C CA  . PHE B-4 2 89  ? 104.722 -66.000  45.596  1.000 92.60262  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30653 C C   . PHE B-4 2 89  ? 103.834 -64.780  45.388  1.000 93.50252  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 C   1 
+ATOM   30654 O O   . PHE B-4 2 89  ? 104.363 -63.679  45.194  1.000 106.68476 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 O   1 
+ATOM   30655 C CB  . PHE B-4 2 89  ? 105.669 -66.139  44.396  1.000 95.86239  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30656 C CG  . PHE B-4 2 89  ? 106.753 -67.160  44.588  1.000 91.29297  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30657 C CD1 . PHE B-4 2 89  ? 107.163 -67.531  45.857  1.000 111.91201 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30658 C CD2 . PHE B-4 2 89  ? 107.366 -67.745  43.495  1.000 100.15431 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30659 C CE1 . PHE B-4 2 89  ? 108.161 -68.471  46.032  1.000 126.68080 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30660 C CE2 . PHE B-4 2 89  ? 108.363 -68.682  43.663  1.000 111.72911 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30661 C CZ  . PHE B-4 2 89  ? 108.762 -69.047  44.932  1.000 111.37253 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30662 N N   . GLY B-4 2 90  ? 102.516 -64.933  45.417  1.000 80.02051  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30663 C CA  . GLY B-4 2 90  ? 101.610 -63.819  45.230  1.000 101.10188 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30664 C C   . GLY B-4 2 90  ? 101.052 -63.758  43.818  1.000 101.41470 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30665 O O   . GLY B-4 2 90  ? 101.472 -64.476  42.908  1.000 99.44440  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30666 N N   . ASN B-4 2 91  ? 100.079 -62.860  43.643  1.000 106.65588 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30667 C CA  . ASN B-4 2 91  ? 99.404  -62.709  42.359  1.000 97.62401  ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30668 C C   . ASN B-4 2 91  ? 100.271 -62.043  41.299  1.000 120.47246 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30669 O O   . ASN B-4 2 91  ? 99.845  -61.964  40.141  1.000 143.43441 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30670 C CB  . ASN B-4 2 91  ? 98.114  -61.907  42.537  1.000 121.25043 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30671 C CG  . ASN B-4 2 91  ? 97.049  -62.681  43.281  1.000 125.88274 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30672 O OD1 . ASN B-4 2 91  ? 96.175  -63.297  42.671  1.000 132.48551 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30673 N ND2 . ASN B-4 2 91  ? 97.118  -62.660  44.606  1.000 135.13197 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30674 N N   . ASP B-4 2 92  ? 101.462 -61.560  41.659  1.000 131.64813 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 N   1 
+ATOM   30675 C CA  . ASP B-4 2 92  ? 102.326 -60.910  40.678  1.000 124.42109 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30676 C C   . ASP B-4 2 92  ? 102.826 -61.890  39.626  1.000 125.72512 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 C   1 
+ATOM   30677 O O   . ASP B-4 2 92  ? 103.055 -61.499  38.475  1.000 144.65249 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 O   1 
+ATOM   30678 C CB  . ASP B-4 2 92  ? 103.513 -60.251  41.379  1.000 133.18675 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30679 C CG  . ASP B-4 2 92  ? 103.089 -59.198  42.380  1.000 148.91489 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30680 O OD1 . ASP B-4 2 92  ? 102.300 -58.304  42.009  1.000 136.67433 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30681 O OD2 . ASP B-4 2 92  ? 103.545 -59.272  43.542  1.000 157.26198 ? ? ? ? ? -1 93  ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30682 N N   . TYR B-4 2 93  ? 103.001 -63.155  39.995  1.000 113.52396 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 N   1 
+ATOM   30683 C CA  . TYR B-4 2 93  ? 103.579 -64.188  39.145  1.000 107.95410 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30684 C C   . TYR B-4 2 93  ? 102.504 -64.830  38.271  1.000 118.24580 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 C   1 
+ATOM   30685 O O   . TYR B-4 2 93  ? 101.371 -65.025  38.722  1.000 114.40645 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 O   1 
+ATOM   30686 C CB  . TYR B-4 2 93  ? 104.262 -65.259  39.993  1.000 100.93047 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30687 C CG  . TYR B-4 2 93  ? 105.491 -64.758  40.721  1.000 106.48090 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30688 C CD1 . TYR B-4 2 93  ? 105.379 -63.865  41.778  1.000 99.22679  ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30689 C CD2 . TYR B-4 2 93  ? 106.761 -65.183  40.354  1.000 106.07267 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30690 C CE1 . TYR B-4 2 93  ? 106.495 -63.402  42.444  1.000 101.57417 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30691 C CE2 . TYR B-4 2 93  ? 107.885 -64.727  41.017  1.000 107.95846 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30692 C CZ  . TYR B-4 2 93  ? 107.745 -63.837  42.062  1.000 114.15995 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30693 O OH  . TYR B-4 2 93  ? 108.858 -63.379  42.728  1.000 125.87297 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30694 N N   . PRO B-4 2 94  ? 102.834 -65.159  37.026  1.000 117.57209 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 N   1 
+ATOM   30695 C CA  . PRO B-4 2 94  ? 101.838 -65.715  36.109  1.000 117.20249 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 CA  1 
+ATOM   30696 C C   . PRO B-4 2 94  ? 101.761 -67.232  36.160  1.000 114.69685 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 C   1 
+ATOM   30697 O O   . PRO B-4 2 94  ? 102.724 -67.929  36.484  1.000 115.04444 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 O   1 
+ATOM   30698 C CB  . PRO B-4 2 94  ? 102.351 -65.246  34.741  1.000 126.45949 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 CB  1 
+ATOM   30699 C CG  . PRO B-4 2 94  ? 103.837 -65.262  34.909  1.000 123.21052 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 CG  1 
+ATOM   30700 C CD  . PRO B-4 2 94  ? 104.114 -64.886  36.348  1.000 104.34456 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 CD  1 
+ATOM   30701 N N   . ASP B-4 2 95  ? 100.575 -67.739  35.826  1.000 109.00712 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 N   1 
+ATOM   30702 C CA  . ASP B-4 2 95  ? 100.358 -69.170  35.663  1.000 107.98153 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30703 C C   . ASP B-4 2 95  ? 100.282 -69.594  34.202  1.000 116.10021 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 C   1 
+ATOM   30704 O O   . ASP B-4 2 95  ? 100.206 -70.795  33.925  1.000 117.30962 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 O   1 
+ATOM   30705 C CB  . ASP B-4 2 95  ? 99.079  -69.601  36.391  1.000 100.70434 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30706 C CG  . ASP B-4 2 95  ? 97.919  -68.662  36.135  1.000 110.82377 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30707 O OD1 . ASP B-4 2 95  ? 98.122  -67.640  35.447  1.000 123.15910 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30708 O OD2 . ASP B-4 2 95  ? 96.805  -68.943  36.625  1.000 99.26614  ? ? ? ? ? -1 96  ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30709 N N   . ASN B-4 2 96  ? 100.296 -68.642  33.268  1.000 122.05761 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30710 C CA  . ASN B-4 2 96  ? 100.353 -68.930  31.842  1.000 122.24801 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30711 C C   . ASN B-4 2 96  ? 101.775 -68.859  31.298  1.000 126.04577 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30712 O O   . ASN B-4 2 96  ? 101.966 -68.617  30.101  1.000 122.23155 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30713 C CB  . ASN B-4 2 96  ? 99.441  -67.973  31.072  1.000 118.30674 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30714 C CG  . ASN B-4 2 96  ? 99.726  -66.513  31.385  1.000 118.68051 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30715 O OD1 . ASN B-4 2 96  ? 100.753 -66.178  31.975  1.000 118.49608 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30716 N ND2 . ASN B-4 2 96  ? 98.813  -65.635  30.984  1.000 125.78844 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30717 N N   . PHE B-4 2 97  ? 102.772 -69.059  32.156  1.000 133.23725 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 N   1 
+ATOM   30718 C CA  . PHE B-4 2 97  ? 104.164 -68.938  31.751  1.000 121.24735 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30719 C C   . PHE B-4 2 97  ? 104.536 -70.022  30.745  1.000 135.42880 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 C   1 
+ATOM   30720 O O   . PHE B-4 2 97  ? 103.923 -71.091  30.692  1.000 142.61123 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 O   1 
+ATOM   30721 C CB  . PHE B-4 2 97  ? 105.080 -69.024  32.972  1.000 126.26585 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30722 C CG  . PHE B-4 2 97  ? 104.921 -70.294  33.763  1.000 128.07440 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30723 C CD1 . PHE B-4 2 97  ? 103.964 -70.390  34.760  1.000 128.50308 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30724 C CD2 . PHE B-4 2 97  ? 105.730 -71.390  33.511  1.000 112.83993 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30725 C CE1 . PHE B-4 2 97  ? 103.814 -71.555  35.487  1.000 123.85646 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30726 C CE2 . PHE B-4 2 97  ? 105.585 -72.558  34.236  1.000 114.68658 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30727 C CZ  . PHE B-4 2 97  ? 104.626 -72.640  35.225  1.000 127.11350 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30728 N N   . THR B-4 2 98  ? 105.556 -69.732  29.943  1.000 140.64203 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 N   1 
+ATOM   30729 C CA  . THR B-4 2 98  ? 106.080 -70.666  28.956  1.000 130.95674 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30730 C C   . THR B-4 2 98  ? 107.546 -70.930  29.264  1.000 127.54929 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 C   1 
+ATOM   30731 O O   . THR B-4 2 98  ? 108.346 -69.992  29.338  1.000 134.06365 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 O   1 
+ATOM   30732 C CB  . THR B-4 2 98  ? 105.929 -70.117  27.536  1.000 136.35732 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30733 O OG1 . THR B-4 2 98  ? 104.586 -69.657  27.339  1.000 145.91610 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30734 C CG2 . THR B-4 2 98  ? 106.240 -71.201  26.517  1.000 122.67317 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30735 N N   . ALA B-4 2 99  ? 107.896 -72.201  29.443  1.000 113.28169 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-4 N   1 
+ATOM   30736 C CA  . ALA B-4 2 99  ? 109.250 -72.586  29.817  1.000 113.70895 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30737 C C   . ALA B-4 2 99  ? 110.068 -72.856  28.561  1.000 142.59243 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-4 C   1 
+ATOM   30738 O O   . ALA B-4 2 99  ? 109.682 -73.684  27.727  1.000 135.30475 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-4 O   1 
+ATOM   30739 C CB  . ALA B-4 2 99  ? 109.235 -73.814  30.724  1.000 120.62595 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30740 N N   . GLU B-4 2 100 ? 111.191 -72.155  28.425  1.000 146.43714 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 N   1 
+ATOM   30741 C CA  . GLU B-4 2 100 ? 112.124 -72.352  27.322  1.000 155.12826 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30742 C C   . GLU B-4 2 100 ? 113.445 -72.853  27.887  1.000 150.90577 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 C   1 
+ATOM   30743 O O   . GLU B-4 2 100 ? 114.071 -72.174  28.708  1.000 144.79982 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 O   1 
+ATOM   30744 C CB  . GLU B-4 2 100 ? 112.322 -71.060  26.526  1.000 161.41954 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30745 C CG  . GLU B-4 2 100 ? 111.090 -70.627  25.747  1.000 142.71644 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30746 C CD  . GLU B-4 2 100 ? 111.375 -69.494  24.783  1.000 172.61709 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30747 O OE1 . GLU B-4 2 100 ? 112.462 -68.887  24.882  1.000 190.73963 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30748 O OE2 . GLU B-4 2 100 ? 110.515 -69.214  23.923  1.000 178.43772 ? ? ? ? ? -1 101 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30749 N N   . TYR B-4 2 101 ? 113.867 -74.038  27.441  1.000 144.42086 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 N   1 
+ATOM   30750 C CA  . TYR B-4 2 101 ? 115.053 -74.669  28.009  1.000 133.76887 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30751 C C   . TYR B-4 2 101 ? 116.333 -73.985  27.543  1.000 135.97049 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 C   1 
+ATOM   30752 O O   . TYR B-4 2 101 ? 117.266 -73.801  28.332  1.000 154.85358 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 O   1 
+ATOM   30753 C CB  . TYR B-4 2 101 ? 115.083 -76.153  27.641  1.000 120.50158 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30754 C CG  . TYR B-4 2 101 ? 113.912 -76.949  28.173  1.000 128.46984 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30755 C CD1 . TYR B-4 2 101 ? 112.715 -77.016  27.471  1.000 131.49239 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30756 C CD2 . TYR B-4 2 101 ? 114.007 -77.641  29.373  1.000 127.97832 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30757 C CE1 . TYR B-4 2 101 ? 111.645 -77.744  27.953  1.000 135.03409 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30758 C CE2 . TYR B-4 2 101 ? 112.943 -78.373  29.862  1.000 129.35147 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30759 C CZ  . TYR B-4 2 101 ? 111.764 -78.421  29.149  1.000 137.67432 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30760 O OH  . TYR B-4 2 101 ? 110.703 -79.149  29.635  1.000 130.14162 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30761 N N   . PHE B-4 2 102 ? 116.397 -73.603  26.268  1.000 152.34687 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 N   1 
+ATOM   30762 C CA  . PHE B-4 2 102 ? 117.652 -73.124  25.700  1.000 155.15035 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30763 C C   . PHE B-4 2 102 ? 117.919 -71.661  26.029  1.000 151.24256 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 C   1 
+ATOM   30764 O O   . PHE B-4 2 102 ? 119.076 -71.280  26.236  1.000 136.56381 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 O   1 
+ATOM   30765 C CB  . PHE B-4 2 102 ? 117.650 -73.317  24.183  1.000 153.74294 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30766 C CG  . PHE B-4 2 102 ? 117.163 -74.668  23.741  1.000 143.44152 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30767 C CD1 . PHE B-4 2 102 ? 117.521 -75.814  24.433  1.000 137.69287 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30768 C CD2 . PHE B-4 2 102 ? 116.340 -74.789  22.634  1.000 145.73969 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30769 C CE1 . PHE B-4 2 102 ? 117.069 -77.055  24.026  1.000 132.75458 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30770 C CE2 . PHE B-4 2 102 ? 115.885 -76.027  22.223  1.000 151.36541 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30771 C CZ  . PHE B-4 2 102 ? 116.251 -77.161  22.920  1.000 141.84342 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30772 N N   . ASP B-4 2 103 ? 116.880 -70.837  26.085  1.000 164.21989 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-4 N   1 
+ATOM   30773 C CA  . ASP B-4 2 103 ? 117.049 -69.401  26.226  1.000 172.75958 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30774 C C   . ASP B-4 2 103 ? 117.023 -68.971  27.690  1.000 174.40428 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-4 C   1 
+ATOM   30775 O O   . ASP B-4 2 103 ? 116.531 -69.682  28.571  1.000 161.65430 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-4 O   1 
+ATOM   30776 C CB  . ASP B-4 2 103 ? 115.961 -68.656  25.452  1.000 185.17585 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30777 C CG  . ASP B-4 2 103 ? 116.010 -68.933  23.962  1.000 184.19211 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30778 O OD1 . ASP B-4 2 103 ? 117.098 -69.282  23.459  1.000 183.07816 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30779 O OD2 . ASP B-4 2 103 ? 114.964 -68.796  23.293  1.000 165.89020 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30780 N N   . ASN B-4 2 104 ? 117.576 -67.782  27.932  1.000 174.16026 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 N   1 
+ATOM   30781 C CA  . ASN B-4 2 104 ? 117.472 -67.075  29.209  1.000 169.58104 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30782 C C   . ASN B-4 2 104 ? 118.125 -67.861  30.348  1.000 156.07459 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 C   1 
+ATOM   30783 O O   . ASN B-4 2 104 ? 117.484 -68.244  31.329  1.000 160.05942 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 O   1 
+ATOM   30784 C CB  . ASN B-4 2 104 ? 116.011 -66.739  29.530  1.000 160.08448 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30785 C CG  . ASN B-4 2 104 ? 115.328 -65.957  28.417  1.000 161.17602 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30786 O OD1 . ASN B-4 2 104 ? 114.667 -66.532  27.553  1.000 153.81288 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30787 N ND2 . ASN B-4 2 104 ? 115.488 -64.637  28.436  1.000 161.93079 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30788 N N   . GLN B-4 2 105 ? 119.429 -68.087  30.198  1.000 147.72158 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 N   1 
+ATOM   30789 C CA  . GLN B-4 2 105 ? 120.241 -68.570  31.304  1.000 143.19681 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   30790 C C   . GLN B-4 2 105 ? 120.590 -67.417  32.235  1.000 138.92283 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 C   1 
+ATOM   30791 O O   . GLN B-4 2 105 ? 120.893 -66.309  31.788  1.000 156.37320 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 O   1 
+ATOM   30792 C CB  . GLN B-4 2 105 ? 121.521 -69.230  30.789  1.000 140.95321 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   30793 C CG  . GLN B-4 2 105 ? 121.365 -70.694  30.417  1.000 138.28336 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   30794 C CD  . GLN B-4 2 105 ? 122.692 -71.360  30.099  1.000 156.21995 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   30795 O OE1 . GLN B-4 2 105 ? 123.649 -70.706  29.686  1.000 152.86596 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   30796 N NE2 . GLN B-4 2 105 ? 122.755 -72.672  30.300  1.000 166.75616 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   30797 N N   . PHE B-4 2 106 ? 120.542 -67.683  33.538  1.000 147.97441 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 N   1 
+ATOM   30798 C CA  . PHE B-4 2 106 ? 120.797 -66.658  34.538  1.000 159.73334 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30799 C C   . PHE B-4 2 106 ? 121.755 -67.208  35.584  1.000 144.00668 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 C   1 
+ATOM   30800 O O   . PHE B-4 2 106 ? 121.989 -68.416  35.671  1.000 133.62643 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 O   1 
+ATOM   30801 C CB  . PHE B-4 2 106 ? 119.495 -66.172  35.191  1.000 156.93220 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30802 C CG  . PHE B-4 2 106 ? 118.616 -67.284  35.681  1.000 148.94890 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30803 C CD1 . PHE B-4 2 106 ? 117.664 -67.853  34.850  1.000 140.44259 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30804 C CD2 . PHE B-4 2 106 ? 118.735 -67.758  36.975  1.000 154.91242 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30805 C CE1 . PHE B-4 2 106 ? 116.854 -68.874  35.300  1.000 144.58580 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30806 C CE2 . PHE B-4 2 106 ? 117.928 -68.777  37.431  1.000 154.83825 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30807 C CZ  . PHE B-4 2 106 ? 116.987 -69.336  36.592  1.000 153.28409 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30808 N N   . ALA B-4 2 107 ? 122.301 -66.298  36.389  1.000 145.07072 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-4 N   1 
+ATOM   30809 C CA  . ALA B-4 2 107 ? 123.364 -66.648  37.321  1.000 155.99215 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30810 C C   . ALA B-4 2 107 ? 122.862 -66.974  38.720  1.000 167.85926 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-4 C   1 
+ATOM   30811 O O   . ALA B-4 2 107 ? 123.453 -67.826  39.396  1.000 164.53689 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-4 O   1 
+ATOM   30812 C CB  . ALA B-4 2 107 ? 124.385 -65.508  37.406  1.000 147.69530 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30813 N N   . SER B-4 2 108 ? 121.793 -66.327  39.177  1.000 172.21068 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-4 N   1 
+ATOM   30814 C CA  . SER B-4 2 108 ? 121.336 -66.481  40.550  1.000 168.72673 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-4 CA  1 
+ATOM   30815 C C   . SER B-4 2 108 ? 119.847 -66.799  40.580  1.000 168.80763 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-4 C   1 
+ATOM   30816 O O   . SER B-4 2 108 ? 119.095 -66.428  39.675  1.000 164.26334 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-4 O   1 
+ATOM   30817 C CB  . SER B-4 2 108 ? 121.616 -65.216  41.371  1.000 176.98430 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-4 CB  1 
+ATOM   30818 O OG  . SER B-4 2 108 ? 123.001 -64.914  41.379  1.000 181.32500 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-4 OG  1 
+ATOM   30819 N N   . TYR B-4 2 109 ? 119.433 -67.490  41.647  1.000 168.20128 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 N   1 
+ATOM   30820 C CA  . TYR B-4 2 109 ? 118.029 -67.852  41.816  1.000 162.63757 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30821 C C   . TYR B-4 2 109 ? 117.130 -66.623  41.851  1.000 160.84220 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 C   1 
+ATOM   30822 O O   . TYR B-4 2 109 ? 115.977 -66.684  41.408  1.000 160.64943 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 O   1 
+ATOM   30823 C CB  . TYR B-4 2 109 ? 117.859 -68.679  43.091  1.000 148.71061 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30824 C CG  . TYR B-4 2 109 ? 116.429 -69.043  43.427  1.000 137.87141 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30825 C CD1 . TYR B-4 2 109 ? 115.677 -69.839  42.574  1.000 139.49654 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30826 C CD2 . TYR B-4 2 109 ? 115.840 -68.608  44.607  1.000 134.00985 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30827 C CE1 . TYR B-4 2 109 ? 114.371 -70.178  42.878  1.000 128.17432 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30828 C CE2 . TYR B-4 2 109 ? 114.535 -68.944  44.922  1.000 132.83123 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30829 C CZ  . TYR B-4 2 109 ? 113.805 -69.730  44.053  1.000 125.21504 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30830 O OH  . TYR B-4 2 109 ? 112.507 -70.068  44.361  1.000 109.20213 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30831 N N   . ASP B-4 2 110 ? 117.635 -65.500  42.367  1.000 160.01264 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 N   1 
+ATOM   30832 C CA  . ASP B-4 2 110 ? 116.842 -64.275  42.382  1.000 157.96336 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30833 C C   . ASP B-4 2 110 ? 116.636 -63.740  40.971  1.000 157.88591 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 C   1 
+ATOM   30834 O O   . ASP B-4 2 110 ? 115.580 -63.175  40.662  1.000 149.69052 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 O   1 
+ATOM   30835 C CB  . ASP B-4 2 110 ? 117.518 -63.224  43.260  1.000 166.65509 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30836 C CG  . ASP B-4 2 110 ? 117.857 -63.749  44.640  1.000 179.96756 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30837 O OD1 . ASP B-4 2 110 ? 118.612 -64.741  44.728  1.000 179.63606 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30838 O OD2 . ASP B-4 2 110 ? 117.377 -63.168  45.637  1.000 190.55395 ? ? ? ? ? -1 111 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30839 N N   . LYS B-4 2 111 ? 117.635 -63.911  40.102  1.000 161.84116 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 N   1 
+ATOM   30840 C CA  . LYS B-4 2 111 ? 117.525 -63.425  38.731  1.000 164.45917 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30841 C C   . LYS B-4 2 111 ? 116.442 -64.171  37.961  1.000 158.09059 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 C   1 
+ATOM   30842 O O   . LYS B-4 2 111 ? 115.668 -63.558  37.216  1.000 160.68902 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 O   1 
+ATOM   30843 C CB  . LYS B-4 2 111 ? 118.874 -63.552  38.022  1.000 154.43131 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30844 C CG  . LYS B-4 2 111 ? 120.021 -62.847  38.732  1.000 159.38247 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30845 C CD  . LYS B-4 2 111 ? 119.828 -61.338  38.742  1.000 170.65008 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30846 C CE  . LYS B-4 2 111 ? 119.837 -60.770  37.331  1.000 178.54391 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30847 N NZ  . LYS B-4 2 111 ? 119.705 -59.287  37.328  1.000 178.98484 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30848 N N   . GLY B-4 2 112 ? 116.371 -65.493  38.129  1.000 153.45489 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-4 N   1 
+ATOM   30849 C CA  . GLY B-4 2 112 ? 115.380 -66.272  37.406  1.000 156.43034 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30850 C C   . GLY B-4 2 112 ? 113.953 -65.951  37.803  1.000 154.00751 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-4 C   1 
+ATOM   30851 O O   . GLY B-4 2 112 ? 113.033 -66.089  36.990  1.000 145.80615 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-4 O   1 
+ATOM   30852 N N   . LEU B-4 2 113 ? 113.745 -65.527  39.052  1.000 148.48008 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 N   1 
+ATOM   30853 C CA  . LEU B-4 2 113 ? 112.407 -65.135  39.483  1.000 143.11827 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30854 C C   . LEU B-4 2 113 ? 111.920 -63.913  38.715  1.000 145.28916 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 C   1 
+ATOM   30855 O O   . LEU B-4 2 113 ? 110.728 -63.799  38.405  1.000 131.16906 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 O   1 
+ATOM   30856 C CB  . LEU B-4 2 113 ? 112.396 -64.861  40.987  1.000 129.30169 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30857 C CG  . LEU B-4 2 113 ? 112.813 -66.012  41.903  1.000 127.07712 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30858 C CD1 . LEU B-4 2 113 ? 112.734 -65.587  43.361  1.000 114.87487 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30859 C CD2 . LEU B-4 2 113 ? 111.955 -67.243  41.652  1.000 133.68398 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30860 N N   . GLN B-4 2 114 ? 112.830 -62.991  38.394  1.000 145.67009 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 N   1 
+ATOM   30861 C CA  . GLN B-4 2 114 ? 112.442 -61.798  37.651  1.000 145.78305 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   30862 C C   . GLN B-4 2 114 ? 112.113 -62.124  36.201  1.000 145.38608 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 C   1 
+ATOM   30863 O O   . GLN B-4 2 114 ? 111.241 -61.481  35.605  1.000 150.13535 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 O   1 
+ATOM   30864 C CB  . GLN B-4 2 114 ? 113.554 -60.752  37.726  1.000 147.19221 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   30865 C CG  . GLN B-4 2 114 ? 114.200 -60.646  39.098  1.000 156.62352 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   30866 C CD  . GLN B-4 2 114 ? 114.752 -59.263  39.383  1.000 183.97546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   30867 O OE1 . GLN B-4 2 114 ? 114.002 -58.292  39.480  1.000 192.80327 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   30868 N NE2 . GLN B-4 2 114 ? 116.070 -59.166  39.518  1.000 171.59546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   30869 N N   . VAL B-4 2 115 ? 112.795 -63.111  35.618  1.000 137.52846 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 N   1 
+ATOM   30870 C CA  . VAL B-4 2 115 ? 112.464 -63.540  34.263  1.000 146.15499 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   30871 C C   . VAL B-4 2 115 ? 111.075 -64.159  34.234  1.000 150.95614 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 C   1 
+ATOM   30872 O O   . VAL B-4 2 115 ? 110.329 -64.016  33.258  1.000 146.95340 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 O   1 
+ATOM   30873 C CB  . VAL B-4 2 115 ? 113.531 -64.518  33.740  1.000 148.81508 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   30874 C CG1 . VAL B-4 2 115 ? 113.423 -64.660  32.236  1.000 143.47070 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   30875 C CG2 . VAL B-4 2 115 ? 114.917 -64.050  34.141  1.000 139.22185 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   30876 N N   . LEU B-4 2 116 ? 110.705 -64.855  35.306  1.000 146.56298 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 N   1 
+ATOM   30877 C CA  . LEU B-4 2 116 ? 109.380 -65.454  35.384  1.000 135.87505 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30878 C C   . LEU B-4 2 116 ? 108.323 -64.420  35.749  1.000 136.76075 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 C   1 
+ATOM   30879 O O   . LEU B-4 2 116 ? 107.181 -64.504  35.284  1.000 130.81037 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 O   1 
+ATOM   30880 C CB  . LEU B-4 2 116 ? 109.406 -66.597  36.396  1.000 119.38233 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30881 C CG  . LEU B-4 2 116 ? 108.120 -67.326  36.765  1.000 112.19311 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30882 C CD1 . LEU B-4 2 116 ? 107.411 -67.851  35.530  1.000 112.43961 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30883 C CD2 . LEU B-4 2 116 ? 108.489 -68.459  37.697  1.000 90.20686  ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30884 N N   . LYS B-4 2 117 ? 108.692 -63.430  36.562  1.000 143.02852 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 N   1 
+ATOM   30885 C CA  . LYS B-4 2 117 ? 107.728 -62.436  37.020  1.000 143.05769 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30886 C C   . LYS B-4 2 117 ? 107.464 -61.381  35.952  1.000 154.21017 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 C   1 
+ATOM   30887 O O   . LYS B-4 2 117 ? 106.312 -61.004  35.714  1.000 150.02926 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 O   1 
+ATOM   30888 C CB  . LYS B-4 2 117 ? 108.230 -61.788  38.312  1.000 133.40479 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30889 C CG  . LYS B-4 2 117 ? 107.315 -60.729  38.902  1.000 137.19315 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30890 C CD  . LYS B-4 2 117 ? 107.831 -60.275  40.261  1.000 134.17562 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30891 C CE  . LYS B-4 2 117 ? 106.926 -59.225  40.883  1.000 136.00433 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30892 N NZ  . LYS B-4 2 117 ? 107.329 -58.894  42.278  1.000 142.80942 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30893 N N   . TYR B-4 2 118 ? 108.518 -60.901  35.292  1.000 161.88837 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 N   1 
+ATOM   30894 C CA  . TYR B-4 2 118 ? 108.400 -59.822  34.318  1.000 154.49862 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30895 C C   . TYR B-4 2 118 ? 108.408 -60.322  32.878  1.000 157.07974 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 C   1 
+ATOM   30896 O O   . TYR B-4 2 118 ? 107.538 -59.942  32.088  1.000 159.77691 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 O   1 
+ATOM   30897 C CB  . TYR B-4 2 118 ? 109.528 -58.804  34.528  1.000 152.96825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30898 C CG  . TYR B-4 2 118 ? 109.608 -58.266  35.941  1.000 156.03811 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30899 C CD1 . TYR B-4 2 118 ? 108.664 -57.365  36.416  1.000 155.42637 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30900 C CD2 . TYR B-4 2 118 ? 110.629 -58.657  36.798  1.000 162.77609 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30901 C CE1 . TYR B-4 2 118 ? 108.732 -56.871  37.706  1.000 162.98928 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30902 C CE2 . TYR B-4 2 118 ? 110.706 -58.168  38.090  1.000 162.84825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30903 C CZ  . TYR B-4 2 118 ? 109.756 -57.276  38.538  1.000 163.53632 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30904 O OH  . TYR B-4 2 118 ? 109.830 -56.788  39.823  1.000 150.12749 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30905 N N   . GLN B-4 2 119 ? 109.374 -61.165  32.516  1.000 151.95706 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 N   1 
+ATOM   30906 C CA  . GLN B-4 2 119 ? 109.472 -61.670  31.152  1.000 164.06864 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   30907 C C   . GLN B-4 2 119 ? 108.559 -62.862  30.888  1.000 158.98678 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 C   1 
+ATOM   30908 O O   . GLN B-4 2 119 ? 108.500 -63.331  29.745  1.000 161.59419 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 O   1 
+ATOM   30909 C CB  . GLN B-4 2 119 ? 110.925 -62.033  30.834  1.000 162.72804 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   30910 C CG  . GLN B-4 2 119 ? 111.812 -60.815  30.612  1.000 150.44344 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   30911 C CD  . GLN B-4 2 119 ? 113.073 -60.835  31.452  1.000 154.97016 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   30912 O OE1 . GLN B-4 2 119 ? 113.964 -61.656  31.236  1.000 149.31841 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   30913 N NE2 . GLN B-4 2 119 ? 113.156 -59.924  32.414  1.000 151.33275 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   30914 N N   . ASN B-4 2 120 ? 107.862 -63.364  31.911  1.000 149.13571 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 N   1 
+ATOM   30915 C CA  . ASN B-4 2 120 ? 106.786 -64.344  31.745  1.000 147.56149 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30916 C C   . ASN B-4 2 120 ? 107.280 -65.657  31.138  1.000 142.58533 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 C   1 
+ATOM   30917 O O   . ASN B-4 2 120 ? 106.529 -66.364  30.462  1.000 134.20298 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 O   1 
+ATOM   30918 C CB  . ASN B-4 2 120 ? 105.643 -63.761  30.904  1.000 154.02919 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30919 C CG  . ASN B-4 2 120 ? 104.366 -64.576  31.001  1.000 153.21133 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30920 O OD1 . ASN B-4 2 120 ? 103.503 -64.304  31.833  1.000 147.97348 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30921 N ND2 . ASN B-4 2 120 ? 104.244 -65.585  30.145  1.000 147.26791 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30922 N N   . ILE B-4 2 121 ? 108.547 -66.009  31.364  1.000 147.47059 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 N   1 
+ATOM   30923 C CA  . ILE B-4 2 121 ? 109.087 -67.271  30.875  1.000 141.64320 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30924 C C   . ILE B-4 2 121 ? 109.894 -67.932  31.984  1.000 141.75825 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 C   1 
+ATOM   30925 O O   . ILE B-4 2 121 ? 110.395 -67.277  32.900  1.000 128.12378 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 O   1 
+ATOM   30926 C CB  . ILE B-4 2 121 ? 109.959 -67.106  29.607  1.000 160.63945 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30927 C CG1 . ILE B-4 2 121 ? 111.251 -66.354  29.923  1.000 143.65390 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30928 C CG2 . ILE B-4 2 121 ? 109.181 -66.420  28.491  1.000 157.94167 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30929 C CD1 . ILE B-4 2 121 ? 112.477 -67.242  29.921  1.000 145.25333 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30930 N N   . LEU B-4 2 122 ? 110.021 -69.251  31.884  1.000 138.64954 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 N   1 
+ATOM   30931 C CA  . LEU B-4 2 122 ? 110.736 -70.071  32.858  1.000 131.57293 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30932 C C   . LEU B-4 2 122 ? 112.028 -70.562  32.220  1.000 127.39208 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 C   1 
+ATOM   30933 O O   . LEU B-4 2 122 ? 112.007 -71.477  31.389  1.000 130.69665 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 O   1 
+ATOM   30934 C CB  . LEU B-4 2 122 ? 109.859 -71.238  33.315  1.000 137.65248 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30935 C CG  . LEU B-4 2 122 ? 110.283 -72.027  34.553  1.000 117.96074 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30936 C CD1 . LEU B-4 2 122 ? 110.396 -71.105  35.749  1.000 127.57633 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30937 C CD2 . LEU B-4 2 122 ? 109.280 -73.132  34.827  1.000 94.99560  ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30938 N N   . GLY B-4 2 123 ? 113.149 -69.957  32.615  1.000 135.30345 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-4 N   1 
+ATOM   30939 C CA  . GLY B-4 2 123 ? 114.434 -70.266  32.032  1.000 159.46998 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30940 C C   . GLY B-4 2 123 ? 115.262 -71.227  32.874  1.000 144.50012 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-4 C   1 
+ATOM   30941 O O   . GLY B-4 2 123 ? 115.068 -71.355  34.084  1.000 147.94074 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-4 O   1 
+ATOM   30942 N N   . THR B-4 2 124 ? 116.193 -71.907  32.206  1.000 146.58240 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 N   1 
+ATOM   30943 C CA  . THR B-4 2 124 ? 117.049 -72.860  32.887  1.000 145.97016 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 CA  1 
+ATOM   30944 C C   . THR B-4 2 124 ? 118.204 -72.147  33.585  1.000 146.41626 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 C   1 
+ATOM   30945 O O   . THR B-4 2 124 ? 118.514 -70.982  33.315  1.000 137.41169 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 O   1 
+ATOM   30946 C CB  . THR B-4 2 124 ? 117.594 -73.895  31.902  1.000 146.73664 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 CB  1 
+ATOM   30947 O OG1 . THR B-4 2 124 ? 118.081 -75.031  32.617  1.000 186.08300 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30948 C CG2 . THR B-4 2 124 ? 118.736 -73.295  31.086  1.000 151.40483 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30949 N N   . TYR B-4 2 125 ? 118.838 -72.872  34.498  1.000 151.98252 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 N   1 
+ATOM   30950 C CA  . TYR B-4 2 125 ? 120.020 -72.371  35.178  1.000 136.72797 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30951 C C   . TYR B-4 2 125 ? 121.239 -72.493  34.270  1.000 156.20261 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 C   1 
+ATOM   30952 O O   . TYR B-4 2 125 ? 121.331 -73.398  33.437  1.000 163.28386 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 O   1 
+ATOM   30953 C CB  . TYR B-4 2 125 ? 120.254 -73.144  36.476  1.000 145.17482 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30954 C CG  . TYR B-4 2 125 ? 120.281 -72.289  37.721  1.000 158.65699 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30955 C CD1 . TYR B-4 2 125 ? 120.717 -70.973  37.674  1.000 170.27302 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30956 C CD2 . TYR B-4 2 125 ? 119.875 -72.803  38.946  1.000 148.45725 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30957 C CE1 . TYR B-4 2 125 ? 120.749 -70.190  38.814  1.000 179.87601 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30958 C CE2 . TYR B-4 2 125 ? 119.901 -72.029  40.090  1.000 151.32504 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30959 C CZ  . TYR B-4 2 125 ? 120.339 -70.723  40.019  1.000 174.34309 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30960 O OH  . TYR B-4 2 125 ? 120.369 -69.950  41.156  1.000 170.74412 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30961 N N   . SER B-4 2 126 ? 122.177 -71.557  34.430  1.000 157.61111 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-4 N   1 
+ATOM   30962 C CA  . SER B-4 2 126 ? 123.402 -71.606  33.638  1.000 157.23519 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-4 CA  1 
+ATOM   30963 C C   . SER B-4 2 126 ? 124.268 -72.794  34.039  1.000 152.51123 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-4 C   1 
+ATOM   30964 O O   . SER B-4 2 126 ? 124.846 -73.468  33.178  1.000 153.81018 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-4 O   1 
+ATOM   30965 C CB  . SER B-4 2 126 ? 124.177 -70.297  33.789  1.000 149.01758 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-4 CB  1 
+ATOM   30966 O OG  . SER B-4 2 126 ? 124.688 -70.157  35.104  1.000 160.34175 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-4 OG  1 
+ATOM   30967 N N   . ASN B-4 2 127 ? 124.368 -73.063  35.335  1.000 157.55853 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 N   1 
+ATOM   30968 C CA  . ASN B-4 2 127 ? 125.142 -74.204  35.810  1.000 146.44506 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30969 C C   . ASN B-4 2 127 ? 124.390 -75.493  35.500  1.000 160.56627 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 C   1 
+ATOM   30970 O O   . ASN B-4 2 127 ? 123.227 -75.637  35.898  1.000 168.53325 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 O   1 
+ATOM   30971 C CB  . ASN B-4 2 127 ? 125.396 -74.080  37.313  1.000 139.14756 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30972 C CG  . ASN B-4 2 127 ? 126.540 -74.959  37.794  1.000 132.46001 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30973 O OD1 . ASN B-4 2 127 ? 126.726 -76.080  37.322  1.000 129.62638 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30974 N ND2 . ASN B-4 2 127 ? 127.314 -74.446  38.744  1.000 145.23069 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30975 N N   . PRO B-4 2 128 ? 125.005 -76.445  34.793  1.000 140.33542 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 N   1 
+ATOM   30976 C CA  . PRO B-4 2 128 ? 124.298 -77.701  34.494  1.000 142.58518 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   30977 C C   . PRO B-4 2 128 ? 123.988 -78.529  35.728  1.000 141.36878 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 C   1 
+ATOM   30978 O O   . PRO B-4 2 128 ? 123.031 -79.312  35.706  1.000 122.22732 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 O   1 
+ATOM   30979 C CB  . PRO B-4 2 128 ? 125.266 -78.433  33.553  1.000 145.23529 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   30980 C CG  . PRO B-4 2 128 ? 126.609 -77.843  33.857  1.000 153.01081 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   30981 C CD  . PRO B-4 2 128 ? 126.349 -76.405  34.192  1.000 142.28524 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   30982 N N   . LYS B-4 2 129 ? 124.763 -78.379  36.805  1.000 150.74135 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 N   1 
+ATOM   30983 C CA  . LYS B-4 2 129 ? 124.547 -79.167  38.013  1.000 143.59211 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30984 C C   . LYS B-4 2 129 ? 123.348 -78.697  38.824  1.000 143.77584 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 C   1 
+ATOM   30985 O O   . LYS B-4 2 129 ? 122.796 -79.487  39.600  1.000 129.98190 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 O   1 
+ATOM   30986 C CB  . LYS B-4 2 129 ? 125.803 -79.137  38.889  1.000 151.54367 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30987 C CG  . LYS B-4 2 129 ? 127.010 -79.812  38.263  1.000 144.69459 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30988 C CD  . LYS B-4 2 129 ? 126.761 -81.298  38.061  1.000 154.70934 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30989 C CE  . LYS B-4 2 129 ? 127.888 -81.949  37.276  1.000 154.70834 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30990 N NZ  . LYS B-4 2 129 ? 127.984 -81.407  35.892  1.000 146.36596 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30991 N N   . LYS B-4 2 130 ? 122.936 -77.443  38.666  1.000 145.36612 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 N   1 
+ATOM   30992 C CA  . LYS B-4 2 130 ? 121.817 -76.878  39.408  1.000 150.45452 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30993 C C   . LYS B-4 2 130 ? 120.606 -76.756  38.495  1.000 143.19817 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 C   1 
+ATOM   30994 O O   . LYS B-4 2 130 ? 120.706 -76.204  37.396  1.000 138.12605 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 O   1 
+ATOM   30995 C CB  . LYS B-4 2 130 ? 122.185 -75.511  39.992  1.000 152.66902 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30996 C CG  . LYS B-4 2 130 ? 123.426 -75.528  40.878  1.000 140.70455 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30997 C CD  . LYS B-4 2 130 ? 123.672 -74.177  41.534  1.000 143.41511 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30998 C CE  . LYS B-4 2 130 ? 122.565 -73.826  42.516  1.000 159.74121 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30999 N NZ  . LYS B-4 2 130 ? 122.833 -72.537  43.212  1.000 143.50969 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31000 N N   . ASN B-4 2 131 ? 119.469 -77.274  38.953  1.000 124.91767 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31001 C CA  . ASN B-4 2 131 ? 118.215 -77.207  38.214  1.000 138.20939 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31002 C C   . ASN B-4 2 131 ? 117.333 -76.127  38.824  1.000 129.12307 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31003 O O   . ASN B-4 2 131 ? 117.068 -76.144  40.030  1.000 117.37526 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31004 C CB  . ASN B-4 2 131 ? 117.497 -78.558  38.235  1.000 122.38251 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31005 C CG  . ASN B-4 2 131 ? 116.380 -78.649  37.206  1.000 107.11293 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31006 O OD1 . ASN B-4 2 131 ? 115.728 -77.655  36.882  1.000 110.78488 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31007 N ND2 . ASN B-4 2 131 ? 116.156 -79.850  36.687  1.000 109.16178 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31008 N N   . PHE B-4 2 132 ? 116.874 -75.193  37.988  1.000 135.16427 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31009 C CA  . PHE B-4 2 132 ? 116.064 -74.089  38.492  1.000 124.72218 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31010 C C   . PHE B-4 2 132 ? 114.597 -74.481  38.648  1.000 116.08881 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31011 O O   . PHE B-4 2 132 ? 113.934 -74.037  39.592  1.000 106.30278 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31012 C CB  . PHE B-4 2 132 ? 116.196 -72.877  37.570  1.000 125.33522 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31013 C CG  . PHE B-4 2 132 ? 115.263 -71.752  37.915  1.000 125.27756 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31014 C CD1 . PHE B-4 2 132 ? 115.426 -71.030  39.085  1.000 136.83114 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31015 C CD2 . PHE B-4 2 132 ? 114.227 -71.410  37.063  1.000 116.01049 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31016 C CE1 . PHE B-4 2 132 ? 114.568 -69.992  39.400  1.000 133.74528 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31017 C CE2 . PHE B-4 2 132 ? 113.369 -70.373  37.373  1.000 111.49679 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31018 C CZ  . PHE B-4 2 132 ? 113.538 -69.664  38.544  1.000 117.10771 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31019 N N   . LYS B-4 2 133 ? 114.072 -75.307  37.737  1.000 122.99596 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31020 C CA  . LYS B-4 2 133 ? 112.671 -75.713  37.834  1.000 109.94822 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31021 C C   . LYS B-4 2 133 ? 112.413 -76.513  39.104  1.000 103.71142 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31022 O O   . LYS B-4 2 133 ? 111.409 -76.293  39.795  1.000 96.85033  ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31023 C CB  . LYS B-4 2 133 ? 112.259 -76.511  36.597  1.000 101.49041 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31024 C CG  . LYS B-4 2 133 ? 111.803 -75.651  35.433  1.000 109.92280 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31025 C CD  . LYS B-4 2 133 ? 110.850 -76.418  34.524  1.000 117.61315 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31026 C CE  . LYS B-4 2 133 ? 111.595 -77.213  33.468  1.000 101.74588 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31027 N NZ  . LYS B-4 2 133 ? 112.227 -76.325  32.453  1.000 133.42332 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31028 N N   . PHE B-4 2 134 ? 113.303 -77.454  39.426  1.000 105.19650 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31029 C CA  . PHE B-4 2 134 ? 113.116 -78.243  40.640  1.000 108.72938 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31030 C C   . PHE B-4 2 134 ? 113.419 -77.432  41.893  1.000 111.67189 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31031 O O   . PHE B-4 2 134 ? 112.809 -77.667  42.944  1.000 110.10148 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31032 C CB  . PHE B-4 2 134 ? 113.975 -79.504  40.592  1.000 106.39802 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31033 C CG  . PHE B-4 2 134 ? 113.397 -80.594  39.736  1.000 103.18727 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31034 C CD1 . PHE B-4 2 134 ? 113.495 -80.531  38.357  1.000 110.19520 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31035 C CD2 . PHE B-4 2 134 ? 112.752 -81.678  40.309  1.000 102.30443 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31036 C CE1 . PHE B-4 2 134 ? 112.964 -81.528  37.563  1.000 112.39078 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31037 C CE2 . PHE B-4 2 134 ? 112.218 -82.682  39.518  1.000 99.44307  ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31038 C CZ  . PHE B-4 2 134 ? 112.325 -82.605  38.143  1.000 107.08472 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31039 N N   . GLN B-4 2 135 ? 114.349 -76.478  41.807  1.000 106.80192 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31040 C CA  . GLN B-4 2 135 ? 114.544 -75.547  42.913  1.000 102.51937 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31041 C C   . GLN B-4 2 135 ? 113.313 -74.673  43.108  1.000 101.98891 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31042 O O   . GLN B-4 2 135 ? 112.959 -74.324  44.240  1.000 112.87006 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31043 C CB  . GLN B-4 2 135 ? 115.783 -74.683  42.670  1.000 114.62883 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31044 C CG  . GLN B-4 2 135 ? 117.003 -75.081  43.489  1.000 123.17531 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31045 C CD  . GLN B-4 2 135 ? 118.211 -74.212  43.187  1.000 139.25511 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31046 O OE1 . GLN B-4 2 135 ? 118.120 -73.249  42.426  1.000 137.88093 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31047 N NE2 . GLN B-4 2 135 ? 119.350 -74.552  43.779  1.000 142.53361 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31048 N N   . LEU B-4 2 136 ? 112.645 -74.311  42.010  1.000 105.97898 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31049 C CA  . LEU B-4 2 136 ? 111.416 -73.533  42.112  1.000 91.84005  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31050 C C   . LEU B-4 2 136 ? 110.272 -74.377  42.657  1.000 93.81688  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31051 O O   . LEU B-4 2 136 ? 109.482 -73.904  43.482  1.000 97.45076  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31052 C CB  . LEU B-4 2 136 ? 111.050 -72.955  40.746  1.000 83.79644  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31053 C CG  . LEU B-4 2 136 ? 109.789 -72.094  40.700  1.000 86.32220  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31054 C CD1 . LEU B-4 2 136 ? 109.976 -70.856  41.551  1.000 100.70241 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31055 C CD2 . LEU B-4 2 136 ? 109.449 -71.718  39.269  1.000 86.80775  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31056 N N   . ALA B-4 2 137 ? 110.166 -75.630  42.207  1.000 102.95352 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-4 N   1 
+ATOM   31057 C CA  . ALA B-4 2 137 ? 109.079 -76.491  42.660  1.000 95.08576  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   31058 C C   . ALA B-4 2 137 ? 109.204 -76.806  44.144  1.000 99.78103  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-4 C   1 
+ATOM   31059 O O   . ALA B-4 2 137 ? 108.206 -76.784  44.874  1.000 92.66993  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-4 O   1 
+ATOM   31060 C CB  . ALA B-4 2 137 ? 109.053 -77.779  41.838  1.000 93.75241  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   31061 N N   . LEU B-4 2 138 ? 110.419 -77.103  44.609  1.000 105.17215 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31062 C CA  . LEU B-4 2 138 ? 110.622 -77.354  46.032  1.000 100.55244 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31063 C C   . LEU B-4 2 138 ? 110.343 -76.102  46.854  1.000 101.59594 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31064 O O   . LEU B-4 2 138 ? 109.773 -76.181  47.949  1.000 83.79756  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31065 C CB  . LEU B-4 2 138 ? 112.045 -77.856  46.278  1.000 90.07859  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31066 C CG  . LEU B-4 2 138 ? 112.470 -77.995  47.741  1.000 110.77539 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31067 C CD1 . LEU B-4 2 138 ? 111.563 -78.968  48.477  1.000 97.47735  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31068 C CD2 . LEU B-4 2 138 ? 113.925 -78.427  47.844  1.000 111.65474 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31069 N N   . ASP B-4 2 139 ? 110.732 -74.934  46.337  1.000 94.91531  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31070 C CA  . ASP B-4 2 139 ? 110.449 -73.681  47.030  1.000 92.69782  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31071 C C   . ASP B-4 2 139 ? 108.950 -73.409  47.091  1.000 97.46419  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31072 O O   . ASP B-4 2 139 ? 108.444 -72.914  48.105  1.000 86.32354  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31073 C CB  . ASP B-4 2 139 ? 111.175 -72.525  46.342  1.000 95.66764  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31074 C CG  . ASP B-4 2 139 ? 111.176 -71.257  47.174  1.000 106.66906 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31075 O OD1 . ASP B-4 2 139 ? 110.954 -71.350  48.401  1.000 104.62767 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31076 O OD2 . ASP B-4 2 139 ? 111.398 -70.169  46.605  1.000 112.65662 ? ? ? ? ? -1 140 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31077 N N   . ILE B-4 2 140 ? 108.224 -73.723  46.015  1.000 102.34513 ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31078 C CA  . ILE B-4 2 140 ? 106.786 -73.468  45.989  1.000 92.52205  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31079 C C   . ILE B-4 2 140 ? 106.065 -74.345  47.005  1.000 94.86548  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31080 O O   . ILE B-4 2 140 ? 105.126 -73.898  47.678  1.000 93.38449  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31081 C CB  . ILE B-4 2 140 ? 106.233 -73.672  44.566  1.000 85.32927  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31082 C CG1 . ILE B-4 2 140 ? 106.622 -72.492  43.675  1.000 95.93901  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31083 C CG2 . ILE B-4 2 140 ? 104.722 -73.867  44.585  1.000 91.15916  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31084 C CD1 . ILE B-4 2 140 ? 106.101 -72.592  42.263  1.000 99.02451  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31085 N N   . LEU B-4 2 141 ? 106.497 -75.600  47.142  1.000 94.43410  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31086 C CA  . LEU B-4 2 141 ? 105.857 -76.505  48.092  1.000 92.10114  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31087 C C   . LEU B-4 2 141 ? 106.013 -76.008  49.525  1.000 99.88257  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31088 O O   . LEU B-4 2 141 ? 105.057 -76.041  50.308  1.000 92.77273  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31089 C CB  . LEU B-4 2 141 ? 106.435 -77.913  47.942  1.000 91.36030  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31090 C CG  . LEU B-4 2 141 ? 106.088 -78.668  46.657  1.000 90.42609  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31091 C CD1 . LEU B-4 2 141 ? 106.813 -80.002  46.618  1.000 83.06126  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31092 C CD2 . LEU B-4 2 141 ? 104.585 -78.874  46.548  1.000 80.40691  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31093 N N   . LYS B-4 2 142 ? 107.209 -75.536  49.884  1.000 101.58625 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31094 C CA  . LYS B-4 2 142 ? 107.431 -75.027  51.234  1.000 93.66857  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31095 C C   . LYS B-4 2 142 ? 106.658 -73.738  51.487  1.000 91.98583  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31096 O O   . LYS B-4 2 142 ? 106.215 -73.494  52.615  1.000 110.94674 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31097 C CB  . LYS B-4 2 142 ? 108.925 -74.807  51.471  1.000 86.78680  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31098 C CG  . LYS B-4 2 142 ? 109.748 -76.085  51.470  1.000 95.87075  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31099 C CD  . LYS B-4 2 142 ? 111.226 -75.789  51.659  1.000 93.63087  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31100 C CE  . LYS B-4 2 142 ? 112.045 -77.069  51.669  1.000 102.35480 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31101 N NZ  . LYS B-4 2 142 ? 113.504 -76.787  51.771  1.000 119.33951 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31102 N N   . LYS B-4 2 143 ? 106.481 -72.906  50.459  1.000 93.51472  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31103 C CA  . LYS B-4 2 143 ? 105.755 -71.652  50.627  1.000 88.48334  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31104 C C   . LYS B-4 2 143 ? 104.245 -71.854  50.656  1.000 80.67570  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31105 O O   . LYS B-4 2 143 ? 103.544 -71.127  51.369  1.000 104.32360 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31106 C CB  . LYS B-4 2 143 ? 106.109 -70.675  49.503  1.000 101.60120 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31107 C CG  . LYS B-4 2 143 ? 107.559 -70.222  49.454  1.000 101.36250 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31108 C CD  . LYS B-4 2 143 ? 107.860 -69.168  50.504  1.000 111.60699 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31109 C CE  . LYS B-4 2 143 ? 109.076 -68.345  50.111  1.000 116.27972 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31110 N NZ  . LYS B-4 2 143 ? 110.257 -69.202  49.812  1.000 114.38864 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31111 N N   . SER B-4 2 144 ? 103.728 -72.817  49.897  1.000 85.85859  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-4 N   1 
+ATOM   31112 C CA  . SER B-4 2 144 ? 102.293 -72.985  49.696  1.000 100.80815 ? ? ? ? ? ?  145 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31113 C C   . SER B-4 2 144 ? 101.788 -74.178  50.497  1.000 90.57806  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-4 C   1 
+ATOM   31114 O O   . SER B-4 2 144 ? 102.292 -75.295  50.341  1.000 80.86349  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-4 O   1 
+ATOM   31115 C CB  . SER B-4 2 144 ? 101.972 -73.166  48.212  1.000 90.33851  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31116 O OG  . SER B-4 2 144 ? 100.598 -73.448  48.017  1.000 76.16126  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31117 N N   . LEU B-4 2 145 ? 100.781 -73.938  51.341  1.000 95.50828  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31118 C CA  . LEU B-4 2 145 ? 100.171 -75.028  52.096  1.000 85.69092  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31119 C C   . LEU B-4 2 145 ? 99.299  -75.899  51.201  1.000 99.06558  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31120 O O   . LEU B-4 2 145 ? 99.289  -77.128  51.339  1.000 98.03593  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31121 C CB  . LEU B-4 2 145 ? 99.351  -74.466  53.257  1.000 91.10820  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31122 C CG  . LEU B-4 2 145 ? 98.408  -75.431  53.981  1.000 79.27291  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31123 C CD1 . LEU B-4 2 145 ? 99.183  -76.546  54.669  1.000 79.89488  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31124 C CD2 . LEU B-4 2 145 ? 97.538  -74.681  54.977  1.000 70.56940  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31125 N N   . VAL B-4 2 146 ? 98.560  -75.277  50.278  1.000 104.34922 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 N   1 
+ATOM   31126 C CA  . VAL B-4 2 146 ? 97.692  -76.031  49.377  1.000 75.96626  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   31127 C C   . VAL B-4 2 146 ? 98.518  -76.936  48.472  1.000 84.44464  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 C   1 
+ATOM   31128 O O   . VAL B-4 2 146 ? 98.105  -78.055  48.143  1.000 90.51959  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 O   1 
+ATOM   31129 C CB  . VAL B-4 2 146 ? 96.808  -75.064  48.568  1.000 70.82337  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   31130 C CG1 . VAL B-4 2 146 ? 96.056  -75.804  47.473  1.000 112.02135 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   31131 C CG2 . VAL B-4 2 146 ? 95.834  -74.354  49.489  1.000 65.10085  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   31132 N N   . ALA B-4 2 147 ? 99.704  -76.474  48.066  1.000 84.00725  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-4 N   1 
+ATOM   31133 C CA  . ALA B-4 2 147 ? 100.565 -77.292  47.220  1.000 77.02760  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   31134 C C   . ALA B-4 2 147 ? 100.948 -78.593  47.915  1.000 89.18422  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-4 C   1 
+ATOM   31135 O O   . ALA B-4 2 147 ? 100.943 -79.662  47.293  1.000 85.03750  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-4 O   1 
+ATOM   31136 C CB  . ALA B-4 2 147 ? 101.814 -76.506  46.823  1.000 82.58286  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   31137 N N   . ARG B-4 2 148 ? 101.274 -78.527  49.208  1.000 91.11932  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 N   1 
+ATOM   31138 C CA  . ARG B-4 2 148 ? 101.602 -79.746  49.942  1.000 75.47231  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   31139 C C   . ARG B-4 2 148 ? 100.371 -80.623  50.131  1.000 78.13039  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 C   1 
+ATOM   31140 O O   . ARG B-4 2 148 ? 100.466 -81.855  50.083  1.000 75.34050  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 O   1 
+ATOM   31141 C CB  . ARG B-4 2 148 ? 102.225 -79.399  51.295  1.000 65.97390  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   31142 C CG  . ARG B-4 2 148 ? 103.559 -78.680  51.203  1.000 74.00652  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   31143 C CD  . ARG B-4 2 148 ? 104.167 -78.448  52.579  1.000 68.02417  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   31144 N NE  . ARG B-4 2 148 ? 103.300 -77.652  53.440  1.000 81.77353  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   31145 C CZ  . ARG B-4 2 148 ? 103.342 -76.329  53.528  1.000 78.61382  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   31146 N NH1 . ARG B-4 2 148 ? 104.198 -75.615  52.817  1.000 86.26361  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   31147 N NH2 . ARG B-4 2 148 ? 102.504 -75.708  54.353  1.000 73.09882  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   31148 N N   . GLN B-4 2 149 ? 99.206  -80.006  50.342  1.000 73.67351  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31149 C CA  . GLN B-4 2 149 ? 97.985  -80.779  50.532  1.000 77.55759  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31150 C C   . GLN B-4 2 149 ? 97.579  -81.502  49.254  1.000 83.33485  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31151 O O   . GLN B-4 2 149 ? 97.119  -82.649  49.304  1.000 81.63524  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31152 C CB  . GLN B-4 2 149 ? 96.855  -79.868  51.012  1.000 78.84305  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31153 C CG  . GLN B-4 2 149 ? 97.015  -79.368  52.435  1.000 70.91386  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31154 C CD  . GLN B-4 2 149 ? 95.819  -78.561  52.897  1.000 90.79182  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31155 O OE1 . GLN B-4 2 149 ? 95.105  -77.971  52.086  1.000 90.03160  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31156 N NE2 . GLN B-4 2 149 ? 95.588  -78.538  54.205  1.000 88.06924  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31157 N N   . TYR B-4 2 150 ? 97.744  -80.852  48.100  1.000 95.31891  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31158 C CA  . TYR B-4 2 150 ? 97.333  -81.469  46.843  1.000 82.85833  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31159 C C   . TYR B-4 2 150 ? 98.223  -82.652  46.482  1.000 78.98761  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31160 O O   . TYR B-4 2 150 ? 97.727  -83.692  46.035  1.000 72.72010  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31161 C CB  . TYR B-4 2 150 ? 97.342  -80.435  45.718  1.000 66.91966  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31162 C CG  . TYR B-4 2 150 ? 97.283  -81.053  44.340  1.000 84.12497  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31163 C CD1 . TYR B-4 2 150 ? 96.095  -81.569  43.841  1.000 75.46054  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31164 C CD2 . TYR B-4 2 150 ? 98.417  -81.126  43.541  1.000 88.54382  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31165 C CE1 . TYR B-4 2 150 ? 96.037  -82.140  42.585  1.000 73.83032  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31166 C CE2 . TYR B-4 2 150 ? 98.368  -81.695  42.282  1.000 80.38048  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31167 C CZ  . TYR B-4 2 150 ? 97.174  -82.200  41.810  1.000 75.84143  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31168 O OH  . TYR B-4 2 150 ? 97.116  -82.767  40.559  1.000 100.57005 ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31169 N N   . ILE B-4 2 151 ? 99.538  -82.510  46.662  1.000 67.32962  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31170 C CA  . ILE B-4 2 151 ? 100.459 -83.585  46.301  1.000 71.16566  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31171 C C   . ILE B-4 2 151 ? 100.203 -84.820  47.156  1.000 81.00201  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31172 O O   . ILE B-4 2 151 ? 100.215 -85.952  46.658  1.000 81.80830  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31173 C CB  . ILE B-4 2 151 ? 101.916 -83.100  46.420  1.000 74.06998  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31174 C CG1 . ILE B-4 2 151 ? 102.178 -81.963  45.432  1.000 84.68749  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31175 C CG2 . ILE B-4 2 151 ? 102.886 -84.240  46.167  1.000 72.05141  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31176 C CD1 . ILE B-4 2 151 ? 101.972 -82.355  43.985  1.000 77.49730  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31177 N N   . PHE B-4 2 152 ? 99.958  -84.624  48.454  1.000 93.34704  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31178 C CA  . PHE B-4 2 152 ? 99.660  -85.753  49.329  1.000 92.85598  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31179 C C   . PHE B-4 2 152 ? 98.324  -86.391  48.969  1.000 86.69018  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31180 O O   . PHE B-4 2 152 ? 98.181  -87.619  49.014  1.000 94.42931  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31181 C CB  . PHE B-4 2 152 ? 99.660  -85.294  50.788  1.000 92.73339  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31182 C CG  . PHE B-4 2 152 ? 99.608  -86.419  51.787  1.000 114.19308 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31183 C CD1 . PHE B-4 2 152 ? 100.023 -87.696  51.444  1.000 124.47727 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31184 C CD2 . PHE B-4 2 152 ? 99.139  -86.197  53.072  1.000 114.99947 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31185 C CE1 . PHE B-4 2 152 ? 99.972  -88.728  52.362  1.000 124.13610 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31186 C CE2 . PHE B-4 2 152 ? 99.086  -87.224  53.994  1.000 134.66005 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31187 C CZ  . PHE B-4 2 152 ? 99.504  -88.491  53.639  1.000 130.69192 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31188 N N   . SER B-4 2 153 ? 97.338  -85.573  48.595  1.000 77.87398  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-4 N   1 
+ATOM   31189 C CA  . SER B-4 2 153 ? 96.003  -86.093  48.323  1.000 74.73278  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31190 C C   . SER B-4 2 153 ? 95.930  -86.813  46.983  1.000 92.12791  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-4 C   1 
+ATOM   31191 O O   . SER B-4 2 153 ? 95.096  -87.708  46.809  1.000 92.06557  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-4 O   1 
+ATOM   31192 C CB  . SER B-4 2 153 ? 94.985  -84.954  48.362  1.000 83.51380  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31193 O OG  . SER B-4 2 153 ? 95.023  -84.277  49.606  1.000 94.12817  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31194 N N   . LYS B-4 2 154 ? 96.786  -86.445  46.030  1.000 92.08983  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31195 C CA  . LYS B-4 2 154 ? 96.692  -86.972  44.674  1.000 78.65220  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31196 C C   . LYS B-4 2 154 ? 97.465  -88.276  44.497  1.000 83.44763  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31197 O O   . LYS B-4 2 154 ? 96.930  -89.245  43.951  1.000 95.68840  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31198 C CB  . LYS B-4 2 154 ? 97.194  -85.929  43.670  1.000 85.95975  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31199 C CG  . LYS B-4 2 154 ? 96.928  -86.281  42.211  1.000 82.19036  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31200 C CD  . LYS B-4 2 154 ? 95.478  -86.018  41.832  1.000 111.18006 ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31201 C CE  . LYS B-4 2 154 ? 95.210  -86.338  40.369  1.000 92.28662  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31202 N NZ  . LYS B-4 2 154 ? 95.365  -87.790  40.077  1.000 99.87833  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31203 N N   . TYR B-4 2 155 ? 98.716  -88.317  44.950  1.000 73.69681  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31204 C CA  . TYR B-4 2 155 ? 99.613  -89.432  44.676  1.000 79.64745  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31205 C C   . TYR B-4 2 155 ? 100.007 -90.124  45.972  1.000 86.92219  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31206 O O   . TYR B-4 2 155 ? 100.376 -89.461  46.947  1.000 99.88349  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31207 C CB  . TYR B-4 2 155 ? 100.866 -88.955  43.937  1.000 78.31000  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31208 C CG  . TYR B-4 2 155 ? 100.572 -88.097  42.730  1.000 83.78329  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31209 C CD1 . TYR B-4 2 155 ? 100.201 -88.670  41.521  1.000 93.45259  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31210 C CD2 . TYR B-4 2 155 ? 100.667 -86.713  42.797  1.000 90.48899  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31211 C CE1 . TYR B-4 2 155 ? 99.931  -87.890  40.414  1.000 91.28626  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31212 C CE2 . TYR B-4 2 155 ? 100.400 -85.925  41.696  1.000 105.45610 ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31213 C CZ  . TYR B-4 2 155 ? 100.031 -86.518  40.507  1.000 90.54815  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31214 O OH  . TYR B-4 2 155 ? 99.764  -85.735  39.409  1.000 94.21547  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31215 N N   . PHE B-4 2 156 ? 99.934  -91.456  45.975  1.000 88.20800  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31216 C CA  . PHE B-4 2 156 ? 100.412 -92.249  47.100  1.000 99.99085  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31217 C C   . PHE B-4 2 156 ? 101.773 -92.880  46.846  1.000 99.49006  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31218 O O   . PHE B-4 2 156 ? 102.476 -93.207  47.808  1.000 106.54834 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31219 C CB  . PHE B-4 2 156 ? 99.402  -93.351  47.452  1.000 91.55900  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31220 C CG  . PHE B-4 2 156 ? 99.359  -94.487  46.464  1.000 90.98430  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31221 C CD1 . PHE B-4 2 156 ? 98.624  -94.380  45.296  1.000 95.73282  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31222 C CD2 . PHE B-4 2 156 ? 100.037 -95.670  46.715  1.000 100.95488 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31223 C CE1 . PHE B-4 2 156 ? 98.571  -95.422  44.393  1.000 86.35335  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31224 C CE2 . PHE B-4 2 156 ? 99.991  -96.717  45.812  1.000 98.97001  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31225 C CZ  . PHE B-4 2 156 ? 99.257  -96.592  44.650  1.000 90.93665  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31226 N N   . LYS B-4 2 157 ? 102.156 -93.059  45.583  1.000 108.79902 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31227 C CA  . LYS B-4 2 157 ? 103.466 -93.580  45.227  1.000 107.06823 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31228 C C   . LYS B-4 2 157 ? 103.930 -92.908  43.944  1.000 90.32757  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31229 O O   . LYS B-4 2 157 ? 103.120 -92.560  43.081  1.000 101.22452 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31230 C CB  . LYS B-4 2 157 ? 103.449 -95.105  45.045  1.000 108.08824 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31231 C CG  . LYS B-4 2 157 ? 104.833 -95.735  44.967  1.000 100.51505 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31232 C CD  . LYS B-4 2 157 ? 104.768 -97.168  44.466  1.000 101.20969 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31233 C CE  . LYS B-4 2 157 ? 103.889 -98.032  45.354  1.000 107.69722 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31234 N NZ  . LYS B-4 2 157 ? 104.471 -98.215  46.712  1.000 108.75614 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31235 N N   . ILE B-4 2 158 ? 105.243 -92.726  43.827  1.000 99.75589  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31236 C CA  . ILE B-4 2 158 ? 105.850 -92.092  42.664  1.000 98.32458  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31237 C C   . ILE B-4 2 158 ? 106.945 -93.003  42.130  1.000 105.19871 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31238 O O   . ILE B-4 2 158 ? 107.839 -93.411  42.878  1.000 112.19490 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31239 C CB  . ILE B-4 2 158 ? 106.418 -90.700  43.000  1.000 89.87434  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31240 C CG1 . ILE B-4 2 158 ? 105.288 -89.749  43.395  1.000 89.83072  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31241 C CG2 . ILE B-4 2 158 ? 107.205 -90.145  41.823  1.000 74.77519  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31242 C CD1 . ILE B-4 2 158 ? 105.750 -88.345  43.693  1.000 86.44067  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31243 N N   . PHE B-4 2 159 ? 106.873 -93.317  40.840  1.000 105.08167 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31244 C CA  . PHE B-4 2 159 ? 107.863 -94.152  40.172  1.000 97.77871  ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31245 C C   . PHE B-4 2 159 ? 108.851 -93.263  39.430  1.000 102.35234 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31246 O O   . PHE B-4 2 159 ? 108.447 -92.337  38.718  1.000 100.43489 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31247 C CB  . PHE B-4 2 159 ? 107.190 -95.124  39.199  1.000 102.44599 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31248 C CG  . PHE B-4 2 159 ? 106.277 -96.118  39.863  1.000 115.51649 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31249 C CD1 . PHE B-4 2 159 ? 105.000 -95.753  40.259  1.000 107.62222 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31250 C CD2 . PHE B-4 2 159 ? 106.691 -97.421  40.078  1.000 112.08350 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31251 C CE1 . PHE B-4 2 159 ? 104.160 -96.666  40.867  1.000 101.39886 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31252 C CE2 . PHE B-4 2 159 ? 105.855 -98.339  40.687  1.000 117.23880 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31253 C CZ  . PHE B-4 2 159 ? 104.587 -97.961  41.079  1.000 108.08417 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31254 N N   . ILE B-4 2 160 ? 110.142 -93.542  39.597  1.000 97.20819  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31255 C CA  . ILE B-4 2 160 ? 111.208 -92.749  38.995  1.000 98.12274  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31256 C C   . ILE B-4 2 160 ? 112.092 -93.672  38.171  1.000 111.35833 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31257 O O   . ILE B-4 2 160 ? 112.535 -94.717  38.662  1.000 111.06758 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31258 C CB  . ILE B-4 2 160 ? 112.033 -92.006  40.061  1.000 107.34707 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31259 C CG1 . ILE B-4 2 160 ? 111.120 -91.133  40.924  1.000 116.20083 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31260 C CG2 . ILE B-4 2 160 ? 113.110 -91.160  39.403  1.000 101.33759 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31261 C CD1 . ILE B-4 2 160 ? 111.825 -90.470  42.085  1.000 112.48991 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31262 N N   . ASP B-4 2 161 ? 112.350 -93.284  36.925  1.000 109.51345 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31263 C CA  . ASP B-4 2 161 ? 113.166 -94.060  36.003  1.000 118.20430 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31264 C C   . ASP B-4 2 161 ? 114.503 -93.364  35.782  1.000 118.48183 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31265 O O   . ASP B-4 2 161 ? 114.567 -92.132  35.713  1.000 106.74246 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31266 C CB  . ASP B-4 2 161 ? 112.446 -94.248  34.662  1.000 118.61428 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31267 C CG  . ASP B-4 2 161 ? 113.156 -95.231  33.749  1.000 130.35208 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31268 O OD1 . ASP B-4 2 161 ? 114.016 -95.993  34.241  1.000 138.30643 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31269 O OD2 . ASP B-4 2 161 ? 112.856 -95.241  32.536  1.000 131.44759 ? ? ? ? ? -1 162 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31270 N N   . GLU B-4 2 162 ? 115.565 -94.165  35.670  1.000 113.45605 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31271 C CA  . GLU B-4 2 162 ? 116.919 -93.677  35.396  1.000 110.25788 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31272 C C   . GLU B-4 2 162 ? 117.354 -92.653  36.446  1.000 107.50264 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31273 O O   . GLU B-4 2 162 ? 117.674 -91.503  36.141  1.000 117.34366 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 O   1 
+ATOM   31274 C CB  . GLU B-4 2 162 ? 117.014 -93.090  33.983  1.000 115.10627 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   31275 C CG  . GLU B-4 2 162 ? 116.336 -93.915  32.898  1.000 113.01060 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   31276 C CD  . GLU B-4 2 162 ? 117.182 -95.075  32.411  1.000 124.08438 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   31277 O OE1 . GLU B-4 2 162 ? 118.179 -95.421  33.080  1.000 118.45707 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   31278 O OE2 . GLU B-4 2 162 ? 116.850 -95.637  31.347  1.000 143.53940 ? ? ? ? ? -1 163 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   31279 N N   . TYR B-4 2 163 ? 117.371 -93.099  37.702  1.000 113.75094 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31280 C CA  . TYR B-4 2 163 ? 117.641 -92.184  38.805  1.000 124.08500 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31281 C C   . TYR B-4 2 163 ? 119.100 -91.753  38.874  1.000 132.52605 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31282 O O   . TYR B-4 2 163 ? 119.397 -90.732  39.503  1.000 127.90782 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31283 C CB  . TYR B-4 2 163 ? 117.229 -92.824  40.130  1.000 115.97968 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31284 C CG  . TYR B-4 2 163 ? 117.119 -91.843  41.274  1.000 117.22380 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31285 C CD1 . TYR B-4 2 163 ? 116.168 -90.832  41.255  1.000 121.32573 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31286 C CD2 . TYR B-4 2 163 ? 117.954 -91.936  42.379  1.000 125.01896 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31287 C CE1 . TYR B-4 2 163 ? 116.058 -89.935  42.297  1.000 121.75474 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31288 C CE2 . TYR B-4 2 163 ? 117.850 -91.043  43.429  1.000 123.23810 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31289 C CZ  . TYR B-4 2 163 ? 116.900 -90.045  43.381  1.000 119.12479 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31290 O OH  . TYR B-4 2 163 ? 116.790 -89.153  44.421  1.000 123.99128 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31291 N N   . GLN B-4 2 164 ? 120.014 -92.501  38.253  1.000 137.32700 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31292 C CA  . GLN B-4 2 164 ? 121.424 -92.125  38.288  1.000 125.66625 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31293 C C   . GLN B-4 2 164 ? 121.691 -90.833  37.529  1.000 133.70824 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31294 O O   . GLN B-4 2 164 ? 122.709 -90.177  37.780  1.000 139.50778 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31295 C CB  . GLN B-4 2 164 ? 122.288 -93.259  37.727  1.000 126.85919 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31296 C CG  . GLN B-4 2 164 ? 122.216 -93.423  36.212  1.000 129.57461 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31297 C CD  . GLN B-4 2 164 ? 120.896 -94.003  35.740  1.000 118.91224 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31298 O OE1 . GLN B-4 2 164 ? 120.122 -94.539  36.533  1.000 121.29415 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31299 N NE2 . GLN B-4 2 164 ? 120.633 -93.898  34.442  1.000 125.19646 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31300 N N   . ASP B-4 2 165 ? 120.800 -90.452  36.616  1.000 125.86399 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31301 C CA  . ASP B-4 2 165 ? 120.948 -89.209  35.873  1.000 134.89371 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31302 C C   . ASP B-4 2 165 ? 120.343 -88.009  36.588  1.000 122.72822 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31303 O O   . ASP B-4 2 165 ? 120.540 -86.878  36.134  1.000 128.27608 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31304 C CB  . ASP B-4 2 165 ? 120.316 -89.341  34.483  1.000 127.16965 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31305 C CG  . ASP B-4 2 165 ? 121.102 -90.259  33.567  1.000 132.87475 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31306 O OD1 . ASP B-4 2 165 ? 121.966 -91.008  34.069  1.000 124.66111 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31307 O OD2 . ASP B-4 2 165 ? 120.861 -90.226  32.342  1.000 158.42755 ? ? ? ? ? -1 166 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31308 N N   . SER B-4 2 166 ? 119.623 -88.220  37.685  1.000 102.06140 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-4 N   1 
+ATOM   31309 C CA  . SER B-4 2 166 ? 118.985 -87.113  38.382  1.000 122.41598 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31310 C C   . SER B-4 2 166 ? 120.026 -86.225  39.055  1.000 120.50326 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-4 C   1 
+ATOM   31311 O O   . SER B-4 2 166 ? 120.967 -86.712  39.689  1.000 130.42030 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-4 O   1 
+ATOM   31312 C CB  . SER B-4 2 166 ? 117.995 -87.640  39.419  1.000 130.89787 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31313 O OG  . SER B-4 2 166 ? 118.644 -88.469  40.367  1.000 127.65861 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31314 N N   . ASP B-4 2 167 ? 119.852 -84.913  38.915  1.000 116.27641 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31315 C CA  . ASP B-4 2 167 ? 120.749 -83.955  39.541  1.000 119.65798 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31316 C C   . ASP B-4 2 167 ? 120.422 -83.824  41.028  1.000 113.72270 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31317 O O   . ASP B-4 2 167 ? 119.532 -84.493  41.559  1.000 108.92479 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31318 C CB  . ASP B-4 2 167 ? 120.668 -82.607  38.824  1.000 117.92903 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31319 C CG  . ASP B-4 2 167 ? 119.269 -82.023  38.831  1.000 117.35506 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31320 O OD1 . ASP B-4 2 167 ? 118.861 -81.468  39.872  1.000 126.90865 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31321 O OD2 . ASP B-4 2 167 ? 118.577 -82.116  37.794  1.000 132.51142 ? ? ? ? ? -1 168 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31322 N N   . LYS B-4 2 168 ? 121.153 -82.938  41.714  1.000 123.41173 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31323 C CA  . LYS B-4 2 168 ? 120.956 -82.752  43.150  1.000 118.55575 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31324 C C   . LYS B-4 2 168 ? 119.660 -82.007  43.457  1.000 117.61066 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31325 O O   . LYS B-4 2 168 ? 118.939 -82.375  44.391  1.000 111.17857 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31326 C CB  . LYS B-4 2 168 ? 122.155 -82.025  43.764  1.000 109.70858 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31327 C CG  . LYS B-4 2 168 ? 122.510 -80.702  43.098  1.000 131.08465 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31328 C CD  . LYS B-4 2 168 ? 123.645 -80.011  43.842  1.000 153.00573 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31329 C CE  . LYS B-4 2 168 ? 123.965 -78.658  43.228  1.000 150.66614 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31330 N NZ  . LYS B-4 2 168 ? 125.056 -77.964  43.969  1.000 145.54802 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31331 N N   . ASP B-4 2 169 ? 119.351 -80.950  42.702  1.000 117.42608 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31332 C CA  . ASP B-4 2 169 ? 118.082 -80.254  42.910  1.000 117.02279 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31333 C C   . ASP B-4 2 169 ? 116.904 -81.161  42.582  1.000 118.72889 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31334 O O   . ASP B-4 2 169 ? 115.872 -81.131  43.265  1.000 111.62822 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31335 C CB  . ASP B-4 2 169 ? 118.023 -78.978  42.069  1.000 132.91452 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31336 C CG  . ASP B-4 2 169 ? 119.018 -77.930  42.527  1.000 137.23754 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31337 O OD1 . ASP B-4 2 169 ? 119.262 -77.830  43.751  1.000 141.40266 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31338 O OD2 . ASP B-4 2 169 ? 119.555 -77.201  41.667  1.000 147.14035 ? ? ? ? ? -1 170 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31339 N N   . MET B-4 2 170 ? 117.045 -81.979  41.539  1.000 123.15966 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 N   1 
+ATOM   31340 C CA  . MET B-4 2 170 ? 116.022 -82.967  41.221  1.000 108.86410 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 CA  1 
+ATOM   31341 C C   . MET B-4 2 170 ? 115.939 -84.034  42.304  1.000 107.34549 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 C   1 
+ATOM   31342 O O   . MET B-4 2 170 ? 114.852 -84.542  42.605  1.000 106.73951 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 O   1 
+ATOM   31343 C CB  . MET B-4 2 170 ? 116.321 -83.595  39.859  1.000 111.98382 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 CB  1 
+ATOM   31344 C CG  . MET B-4 2 170 ? 115.252 -84.528  39.333  1.000 122.21426 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 CG  1 
+ATOM   31345 S SD  . MET B-4 2 170 ? 115.692 -85.169  37.707  1.000 111.21845 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 SD  1 
+ATOM   31346 C CE  . MET B-4 2 170 ? 115.963 -83.643  36.810  1.000 107.47943 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 CE  1 
+ATOM   31347 N N   . HIS B-4 2 171 ? 117.080 -84.380  42.906  1.000 117.27611 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 N   1 
+ATOM   31348 C CA  . HIS B-4 2 171 ? 117.094 -85.359  43.988  1.000 116.55720 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 CA  1 
+ATOM   31349 C C   . HIS B-4 2 171 ? 116.482 -84.797  45.265  1.000 118.25117 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 C   1 
+ATOM   31350 O O   . HIS B-4 2 171 ? 115.855 -85.541  46.027  1.000 117.10320 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 O   1 
+ATOM   31351 C CB  . HIS B-4 2 171 ? 118.528 -85.825  44.242  1.000 128.24444 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 CB  1 
+ATOM   31352 C CG  . HIS B-4 2 171 ? 118.694 -86.636  45.489  1.000 124.57451 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 CG  1 
+ATOM   31353 N ND1 . HIS B-4 2 171 ? 118.474 -87.996  45.527  1.000 127.22940 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   31354 C CD2 . HIS B-4 2 171 ? 119.066 -86.280  46.741  1.000 115.72157 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   31355 C CE1 . HIS B-4 2 171 ? 118.701 -88.442  46.750  1.000 122.41886 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   31356 N NE2 . HIS B-4 2 171 ? 119.062 -87.421  47.506  1.000 128.63790 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   31357 N N   . ASN B-4 2 172 ? 116.652 -83.496  45.514  1.000 121.41274 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31358 C CA  . ASN B-4 2 172 ? 116.127 -82.901  46.740  1.000 107.28895 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31359 C C   . ASN B-4 2 172 ? 114.605 -82.928  46.766  1.000 107.17010 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31360 O O   . ASN B-4 2 172 ? 114.001 -83.145  47.823  1.000 113.48611 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31361 C CB  . ASN B-4 2 172 ? 116.638 -81.469  46.890  1.000 111.01514 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31362 C CG  . ASN B-4 2 172 ? 118.104 -81.408  47.266  1.000 111.68449 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31363 O OD1 . ASN B-4 2 172 ? 118.795 -82.427  47.289  1.000 118.72340 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31364 N ND2 . ASN B-4 2 172 ? 118.589 -80.207  47.559  1.000 120.97994 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31365 N N   . LEU B-4 2 173 ? 113.967 -82.712  45.614  1.000 112.91996 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31366 C CA  . LEU B-4 2 173 ? 112.509 -82.715  45.571  1.000 108.29362 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31367 C C   . LEU B-4 2 173 ? 111.949 -84.104  45.854  1.000 105.10097 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31368 O O   . LEU B-4 2 173 ? 110.977 -84.245  46.604  1.000 102.21141 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31369 C CB  . LEU B-4 2 173 ? 112.019 -82.211  44.216  1.000 100.42495 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31370 C CG  . LEU B-4 2 173 ? 110.499 -82.087  44.095  1.000 95.28573  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31371 C CD1 . LEU B-4 2 173 ? 110.012 -80.778  44.701  1.000 96.79813  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31372 C CD2 . LEU B-4 2 173 ? 110.061 -82.216  42.649  1.000 106.07667 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31373 N N   . PHE B-4 2 174 ? 112.548 -85.140  45.262  1.000 99.74570  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31374 C CA  . PHE B-4 2 174 ? 112.066 -86.500  45.484  1.000 104.18809 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31375 C C   . PHE B-4 2 174 ? 112.203 -86.903  46.947  1.000 111.80178 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31376 O O   . PHE B-4 2 174 ? 111.285 -87.500  47.523  1.000 97.72757  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31377 C CB  . PHE B-4 2 174 ? 112.821 -87.475  44.582  1.000 107.38821 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31378 C CG  . PHE B-4 2 174 ? 112.598 -87.239  43.114  1.000 110.73593 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31379 C CD1 . PHE B-4 2 174 ? 111.358 -86.842  42.643  1.000 98.90077  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31380 C CD2 . PHE B-4 2 174 ? 113.630 -87.411  42.207  1.000 123.11766 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31381 C CE1 . PHE B-4 2 174 ? 111.150 -86.624  41.295  1.000 93.33074  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31382 C CE2 . PHE B-4 2 174 ? 113.429 -87.195  40.858  1.000 109.90663 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31383 C CZ  . PHE B-4 2 174 ? 112.187 -86.800  40.401  1.000 101.87417 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31384 N N   . MET B-4 2 175 ? 113.340 -86.581  47.567  1.000 117.53416 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 N   1 
+ATOM   31385 C CA  . MET B-4 2 175 ? 113.514 -86.880  48.984  1.000 114.43443 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 CA  1 
+ATOM   31386 C C   . MET B-4 2 175 ? 112.585 -86.042  49.851  1.000 106.06422 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 C   1 
+ATOM   31387 O O   . MET B-4 2 175 ? 112.156 -86.498  50.918  1.000 112.05128 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 O   1 
+ATOM   31388 C CB  . MET B-4 2 175 ? 114.968 -86.654  49.397  1.000 101.97588 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 CB  1 
+ATOM   31389 C CG  . MET B-4 2 175 ? 115.963 -87.522  48.651  1.000 100.50911 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 CG  1 
+ATOM   31390 S SD  . MET B-4 2 175 ? 115.812 -89.269  49.067  1.000 118.46971 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 SD  1 
+ATOM   31391 C CE  . MET B-4 2 175 ? 116.312 -89.245  50.787  1.000 146.50603 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 CE  1 
+ATOM   31392 N N   . TYR B-4 2 176 ? 112.267 -84.820  49.416  1.000 102.73414 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31393 C CA  . TYR B-4 2 176 ? 111.330 -83.988  50.164  1.000 95.56795  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31394 C C   . TYR B-4 2 176 ? 109.937 -84.603  50.175  1.000 97.23497  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31395 O O   . TYR B-4 2 176 ? 109.220 -84.517  51.178  1.000 100.23637 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31396 C CB  . TYR B-4 2 176 ? 111.294 -82.579  49.571  1.000 91.03589  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31397 C CG  . TYR B-4 2 176 ? 110.249 -81.672  50.186  1.000 88.80398  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31398 C CD1 . TYR B-4 2 176 ? 110.506 -80.982  51.364  1.000 92.40324  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31399 C CD2 . TYR B-4 2 176 ? 109.010 -81.498  49.582  1.000 95.36828  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31400 C CE1 . TYR B-4 2 176 ? 109.555 -80.150  51.926  1.000 102.51405 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31401 C CE2 . TYR B-4 2 176 ? 108.054 -80.670  50.137  1.000 106.23988 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31402 C CZ  . TYR B-4 2 176 ? 108.330 -79.998  51.309  1.000 110.01068 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31403 O OH  . TYR B-4 2 176 ? 107.378 -79.172  51.861  1.000 93.75096  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31404 N N   . LEU B-4 2 177 ? 109.535 -85.229  49.066  1.000 104.61487 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31405 C CA  . LEU B-4 2 177 ? 108.230 -85.878  49.020  1.000 108.15880 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31406 C C   . LEU B-4 2 177 ? 108.192 -87.120  49.900  1.000 106.67441 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31407 O O   . LEU B-4 2 177 ? 107.130 -87.474  50.426  1.000 111.01692 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31408 C CB  . LEU B-4 2 177 ? 107.873 -86.238  47.578  1.000 97.74220  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31409 C CG  . LEU B-4 2 177 ? 107.898 -85.088  46.568  1.000 96.54424  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31410 C CD1 . LEU B-4 2 177 ? 107.658 -85.605  45.161  1.000 90.16386  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31411 C CD2 . LEU B-4 2 177 ? 106.878 -84.021  46.931  1.000 90.69203  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31412 N N   . LYS B-4 2 178 ? 109.333 -87.788  50.075  1.000 107.97180 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31413 C CA  . LYS B-4 2 178 ? 109.379 -88.984  50.907  1.000 106.91305 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31414 C C   . LYS B-4 2 178 ? 109.541 -88.639  52.383  1.000 115.41428 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31415 O O   . LYS B-4 2 178 ? 108.882 -89.239  53.239  1.000 118.42973 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31416 C CB  . LYS B-4 2 178 ? 110.519 -89.895  50.451  1.000 110.82756 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31417 C CG  . LYS B-4 2 178 ? 110.675 -91.155  51.285  1.000 132.46582 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31418 C CD  . LYS B-4 2 178 ? 111.940 -91.909  50.915  1.000 129.20397 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31419 C CE  . LYS B-4 2 178 ? 113.183 -91.104  51.256  1.000 122.13951 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31420 N NZ  . LYS B-4 2 178 ? 113.303 -90.859  52.720  1.000 122.35288 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31421 N N   . ASP B-4 2 179 ? 110.409 -87.676  52.697  1.000 114.04000 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31422 C CA  . ASP B-4 2 179 ? 110.692 -87.353  54.091  1.000 114.71667 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31423 C C   . ASP B-4 2 179 ? 109.588 -86.507  54.717  1.000 111.98158 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31424 O O   . ASP B-4 2 179 ? 109.165 -86.775  55.847  1.000 135.46892 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31425 C CB  . ASP B-4 2 179 ? 112.039 -86.635  54.201  1.000 117.80803 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31426 C CG  . ASP B-4 2 179 ? 113.211 -87.533  53.844  1.000 121.94981 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31427 O OD1 . ASP B-4 2 179 ? 113.005 -88.757  53.705  1.000 108.45446 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31428 O OD2 . ASP B-4 2 179 ? 114.338 -87.014  53.700  1.000 112.74361 ? ? ? ? ? -1 180 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31429 N N   . GLN B-4 2 180 ? 109.109 -85.487  54.005  1.000 100.25625 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31430 C CA  . GLN B-4 2 180 ? 108.125 -84.570  54.567  1.000 105.84077 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31431 C C   . GLN B-4 2 180 ? 106.692 -84.983  54.246  1.000 113.22414 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31432 O O   . GLN B-4 2 180 ? 105.844 -85.034  55.143  1.000 118.11832 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31433 C CB  . GLN B-4 2 180 ? 108.391 -83.146  54.070  1.000 101.30150 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31434 C CG  . GLN B-4 2 180 ? 109.661 -82.533  54.630  1.000 107.20622 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31435 C CD  . GLN B-4 2 180 ? 109.628 -82.415  56.142  1.000 138.37362 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31436 O OE1 . GLN B-4 2 180 ? 108.576 -82.175  56.735  1.000 129.78533 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31437 N NE2 . GLN B-4 2 180 ? 110.783 -82.591  56.775  1.000 158.31861 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31438 N N   . LEU B-4 2 181 ? 106.402 -85.277  52.981  1.000 99.37024  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31439 C CA  . LEU B-4 2 181 ? 105.051 -85.642  52.582  1.000 103.31282 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31440 C C   . LEU B-4 2 181 ? 104.763 -87.131  52.731  1.000 110.86157 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31441 O O   . LEU B-4 2 181 ? 103.608 -87.538  52.566  1.000 119.83111 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31442 C CB  . LEU B-4 2 181 ? 104.791 -85.207  51.136  1.000 100.35005 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31443 C CG  . LEU B-4 2 181 ? 104.969 -83.713  50.847  1.000 82.65020  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31444 C CD1 . LEU B-4 2 181 ? 104.395 -83.364  49.487  1.000 104.46901 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31445 C CD2 . LEU B-4 2 181 ? 104.333 -82.859  51.934  1.000 92.21942  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31446 N N   . LYS B-4 2 182 ? 105.778 -87.942  53.037  1.000 99.04190  ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31447 C CA  . LYS B-4 2 182 ? 105.611 -89.374  53.291  1.000 115.14266 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31448 C C   . LYS B-4 2 182 ? 104.946 -90.080  52.109  1.000 118.61321 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31449 O O   . LYS B-4 2 182 ? 103.962 -90.807  52.261  1.000 115.86201 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31450 C CB  . LYS B-4 2 182 ? 104.828 -89.614  54.585  1.000 112.04661 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31451 C CG  . LYS B-4 2 182 ? 105.499 -89.059  55.831  1.000 118.80822 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31452 C CD  . LYS B-4 2 182 ? 106.843 -89.725  56.081  1.000 129.97216 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31453 C CE  . LYS B-4 2 182 ? 107.493 -89.198  57.351  1.000 123.69363 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31454 N NZ  . LYS B-4 2 182 ? 108.810 -89.844  57.610  1.000 124.82514 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31455 N N   . ILE B-4 2 183 ? 105.499 -89.862  50.920  1.000 109.59075 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31456 C CA  . ILE B-4 2 183 ? 105.014 -90.491  49.697  1.000 102.04228 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31457 C C   . ILE B-4 2 183 ? 105.962 -91.621  49.325  1.000 97.33526  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31458 O O   . ILE B-4 2 183 ? 107.184 -91.428  49.283  1.000 103.08716 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31459 C CB  . ILE B-4 2 183 ? 104.895 -89.471  48.552  1.000 99.85883  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31460 C CG1 . ILE B-4 2 183 ? 103.882 -88.384  48.915  1.000 102.05371 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31461 C CG2 . ILE B-4 2 183 ? 104.498 -90.164  47.256  1.000 92.28164  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31462 C CD1 . ILE B-4 2 183 ? 103.614 -87.406  47.799  1.000 90.73976  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31463 N N   . LYS B-4 2 184 ? 105.401 -92.799  49.060  1.000 110.60532 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31464 C CA  . LYS B-4 2 184 ? 106.211 -93.945  48.672  1.000 105.68632 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31465 C C   . LYS B-4 2 184 ? 106.937 -93.663  47.362  1.000 107.27973 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31466 O O   . LYS B-4 2 184 ? 106.382 -93.058  46.441  1.000 110.73946 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31467 C CB  . LYS B-4 2 184 ? 105.329 -95.188  48.533  1.000 107.68618 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31468 C CG  . LYS B-4 2 184 ? 104.514 -95.525  49.775  1.000 121.50228 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31469 C CD  . LYS B-4 2 184 ? 105.374 -96.160  50.857  1.000 128.50123 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31470 C CE  . LYS B-4 2 184 ? 104.572 -96.416  52.124  1.000 130.28465 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31471 N NZ  . LYS B-4 2 184 ? 104.160 -95.145  52.784  1.000 144.34999 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31472 N N   . LEU B-4 2 185 ? 108.192 -94.099  47.285  1.000 104.10647 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31473 C CA  . LEU B-4 2 185 ? 109.028 -93.886  46.112  1.000 97.48478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31474 C C   . LEU B-4 2 185 ? 109.529 -95.223  45.588  1.000 105.33136 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31475 O O   . LEU B-4 2 185 ? 110.128 -96.004  46.335  1.000 124.68106 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31476 C CB  . LEU B-4 2 185 ? 110.215 -92.975  46.433  1.000 106.98510 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31477 C CG  . LEU B-4 2 185 ? 109.909 -91.500  46.690  1.000 104.42865 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31478 C CD1 . LEU B-4 2 185 ? 111.196 -90.729  46.930  1.000 97.95478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31479 C CD2 . LEU B-4 2 185 ? 109.134 -90.905  45.526  1.000 107.73597 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31480 N N   . PHE B-4 2 186 ? 109.281 -95.481  44.307  1.000 102.12602 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31481 C CA  . PHE B-4 2 186 ? 109.811 -96.645  43.606  1.000 102.16699 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31482 C C   . PHE B-4 2 186 ? 110.893 -96.145  42.658  1.000 102.93042 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31483 O O   . PHE B-4 2 186 ? 110.591 -95.493  41.652  1.000 113.39039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31484 C CB  . PHE B-4 2 186 ? 108.708 -97.386  42.856  1.000 107.93875 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31485 C CG  . PHE B-4 2 186 ? 109.126 -98.730  42.330  1.000 106.70065 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31486 C CD1 . PHE B-4 2 186 ? 109.778 -98.844  41.113  1.000 107.24719 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31487 C CD2 . PHE B-4 2 186 ? 108.859 -99.881  43.052  1.000 113.01379 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31488 C CE1 . PHE B-4 2 186 ? 110.161 -100.081 40.630  1.000 111.33039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31489 C CE2 . PHE B-4 2 186 ? 109.239 -101.120 42.573  1.000 110.49906 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31490 C CZ  . PHE B-4 2 186 ? 109.891 -101.220 41.360  1.000 120.43230 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31491 N N   . ILE B-4 2 187 ? 112.146 -96.451  42.977  1.000 113.24886 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31492 C CA  . ILE B-4 2 187 ? 113.302 -95.892  42.288  1.000 111.70922 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31493 C C   . ILE B-4 2 187 ? 113.953 -96.982  41.449  1.000 119.78080 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31494 O O   . ILE B-4 2 187 ? 114.199 -98.091  41.939  1.000 129.82427 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31495 C CB  . ILE B-4 2 187 ? 114.306 -95.289  43.285  1.000 115.42471 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31496 C CG1 . ILE B-4 2 187 ? 113.628 -94.209  44.129  1.000 127.28573 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31497 C CG2 . ILE B-4 2 187 ? 115.506 -94.719  42.558  1.000 124.59671 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31498 C CD1 . ILE B-4 2 187 ? 114.576 -93.473  45.044  1.000 134.40149 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31499 N N   . VAL B-4 2 188 ? 114.232 -96.663  40.187  1.000 112.18536 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 N   1 
+ATOM   31500 C CA  . VAL B-4 2 188 ? 114.917 -97.560  39.264  1.000 110.36352 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   31501 C C   . VAL B-4 2 188 ? 116.127 -96.825  38.705  1.000 118.35997 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 C   1 
+ATOM   31502 O O   . VAL B-4 2 188 ? 115.998 -95.702  38.204  1.000 128.65367 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 O   1 
+ATOM   31503 C CB  . VAL B-4 2 188 ? 113.988 -98.029  38.130  1.000 115.08381 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   31504 C CG1 . VAL B-4 2 188 ? 114.802 -98.524  36.948  1.000 124.26322 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   31505 C CG2 . VAL B-4 2 188 ? 113.054 -99.122  38.628  1.000 106.58040 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   31506 N N   . GLY B-4 2 189 ? 117.297 -97.454  38.794  1.000 119.10825 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-4 N   1 
+ATOM   31507 C CA  . GLY B-4 2 189 ? 118.505 -96.821  38.299  1.000 137.24032 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   31508 C C   . GLY B-4 2 189 ? 119.598 -97.830  38.032  1.000 139.61509 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-4 C   1 
+ATOM   31509 O O   . GLY B-4 2 189 ? 119.492 -99.010  38.375  1.000 146.82676 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-4 O   1 
+ATOM   31510 N N   . ASP B-4 2 190 ? 120.665 -97.337  37.407  1.000 147.73180 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31511 C CA  . ASP B-4 2 190 ? 121.831 -98.151  37.081  1.000 160.21713 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31512 C C   . ASP B-4 2 190 ? 123.015 -97.695  37.921  1.000 162.36553 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31513 O O   . ASP B-4 2 190 ? 123.487 -96.559  37.749  1.000 155.65611 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31514 C CB  . ASP B-4 2 190 ? 122.157 -98.043  35.590  1.000 151.45206 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31515 C CG  . ASP B-4 2 190 ? 123.291 -98.959  35.169  1.000 161.04385 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31516 O OD1 . ASP B-4 2 190 ? 123.679 -99.838  35.967  1.000 153.33364 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31517 O OD2 . ASP B-4 2 190 ? 123.796 -98.800  34.038  1.000 184.41953 ? ? ? ? ? -1 191 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31518 N N   . PRO B-4 2 191 ? 123.531 -98.524  38.834  1.000 167.62208 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 N   1 
+ATOM   31519 C CA  . PRO B-4 2 191 ? 124.658 -98.080  39.669  1.000 163.06834 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   31520 C C   . PRO B-4 2 191 ? 125.951 -97.893  38.897  1.000 171.09388 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 C   1 
+ATOM   31521 O O   . PRO B-4 2 191 ? 126.829 -97.156  39.363  1.000 173.34747 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 O   1 
+ATOM   31522 C CB  . PRO B-4 2 191 ? 124.786 -99.200  40.709  1.000 159.52457 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   31523 C CG  . PRO B-4 2 191 ? 124.221 -100.403 40.030  1.000 173.46964 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   31524 C CD  . PRO B-4 2 191 ? 123.100 -99.893  39.166  1.000 169.61384 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   31525 N N   . LYS B-4 2 192 ? 126.098 -98.527  37.738  1.000 168.15321 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31526 C CA  . LYS B-4 2 192 ? 127.321 -98.387  36.961  1.000 177.71472 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31527 C C   . LYS B-4 2 192 ? 127.354 -97.032  36.265  1.000 183.48349 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31528 O O   . LYS B-4 2 192 ? 126.316 -96.498  35.862  1.000 175.19286 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31529 C CB  . LYS B-4 2 192 ? 127.432 -99.517  35.938  1.000 169.64550 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31530 C CG  . LYS B-4 2 192 ? 128.264 -100.709 36.403  1.000 172.92266 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31531 C CD  . LYS B-4 2 192 ? 127.939 -101.112 37.836  1.000 163.10396 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31532 C CE  . LYS B-4 2 192 ? 128.685 -102.371 38.245  1.000 154.27222 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31533 N NZ  . LYS B-4 2 192 ? 128.132 -103.580 37.572  1.000 151.77206 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31534 N N   . GLN B-4 2 193 ? 128.560 -96.473  36.131  1.000 194.70545 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31535 C CA  . GLN B-4 2 193 ? 128.703 -95.146  35.539  1.000 196.05591 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31536 C C   . GLN B-4 2 193 ? 128.194 -95.120  34.102  1.000 194.02906 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31537 O O   . GLN B-4 2 193 ? 127.547 -94.153  33.684  1.000 208.20464 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31538 C CB  . GLN B-4 2 193 ? 130.163 -94.693  35.601  1.000 200.31151 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31539 C CG  . GLN B-4 2 193 ? 130.732 -94.561  37.010  1.000 189.00354 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31540 C CD  . GLN B-4 2 193 ? 131.234 -95.878  37.573  1.000 180.77694 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31541 O OE1 . GLN B-4 2 193 ? 131.249 -96.897  36.881  1.000 167.81044 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31542 N NE2 . GLN B-4 2 193 ? 131.651 -95.863  38.834  1.000 174.75642 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31543 N N   . SER B-4 2 194 ? 128.483 -96.173  33.334  1.000 191.27428 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-4 N   1 
+ATOM   31544 C CA  . SER B-4 2 194 ? 127.968 -96.348  31.979  1.000 193.25998 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31545 C C   . SER B-4 2 194 ? 128.366 -95.203  31.057  1.000 169.29542 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-4 C   1 
+ATOM   31546 O O   . SER B-4 2 194 ? 129.365 -94.517  31.296  1.000 152.82310 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-4 O   1 
+ATOM   31547 C CB  . SER B-4 2 194 ? 126.444 -96.498  32.001  1.000 196.07794 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31548 O OG  . SER B-4 2 194 ? 126.052 -97.600  32.799  1.000 183.50817 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31549 N N   . ILE B-4 2 195 ? 127.582 -94.993  30.002  1.000 168.02746 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31550 C CA  . ILE B-4 2 195 ? 127.923 -94.028  28.967  1.000 173.41720 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31551 C C   . ILE B-4 2 195 ? 126.916 -92.893  28.853  1.000 181.48719 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31552 O O   . ILE B-4 2 195 ? 127.277 -91.816  28.350  1.000 153.96794 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31553 C CB  . ILE B-4 2 195 ? 128.091 -94.726  27.599  1.000 167.28253 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31554 C CG1 . ILE B-4 2 195 ? 126.753 -94.814  26.855  1.000 176.56339 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31555 C CG2 . ILE B-4 2 195 ? 128.668 -96.121  27.787  1.000 171.76524 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31556 C CD1 . ILE B-4 2 195 ? 126.808 -95.636  25.572  1.000 132.67578 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31557 N N   . TYR B-4 2 196 ? 125.683 -93.070  29.315  1.000 193.22000 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31558 C CA  . TYR B-4 2 196 ? 124.601 -92.128  29.066  1.000 204.10274 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31559 C C   . TYR B-4 2 196 ? 124.258 -91.414  30.366  1.000 185.78898 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31560 O O   . TYR B-4 2 196 ? 123.911 -92.062  31.360  1.000 161.03543 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31561 C CB  . TYR B-4 2 196 ? 123.378 -92.851  28.502  1.000 216.66918 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31562 C CG  . TYR B-4 2 196 ? 122.468 -91.980  27.668  1.000 216.64551 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31563 C CD1 . TYR B-4 2 196 ? 121.525 -91.154  28.265  1.000 208.43579 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31564 C CD2 . TYR B-4 2 196 ? 122.544 -91.992  26.281  1.000 197.42061 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31565 C CE1 . TYR B-4 2 196 ? 120.690 -90.359  27.507  1.000 207.30835 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31566 C CE2 . TYR B-4 2 196 ? 121.713 -91.201  25.514  1.000 195.78400 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31567 C CZ  . TYR B-4 2 196 ? 120.788 -90.386  26.134  1.000 209.36678 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31568 O OH  . TYR B-4 2 196 ? 119.953 -89.593  25.385  1.000 168.76749 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31569 N N   . ILE B-4 2 197 ? 124.363 -90.087  30.356  1.000 181.88084 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31570 C CA  . ILE B-4 2 197 ? 124.046 -89.260  31.514  1.000 167.38046 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31571 C C   . ILE B-4 2 197 ? 123.339 -88.000  31.034  1.000 171.53433 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31572 O O   . ILE B-4 2 197 ? 123.655 -87.464  29.966  1.000 186.41799 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31573 C CB  . ILE B-4 2 197 ? 125.312 -88.907  32.330  1.000 151.62783 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31574 C CG1 . ILE B-4 2 197 ? 126.408 -88.331  31.427  1.000 155.11078 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31575 C CG2 . ILE B-4 2 197 ? 125.827 -90.124  33.097  1.000 131.78328 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31576 C CD1 . ILE B-4 2 197 ? 126.497 -86.816  31.446  1.000 140.70272 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31577 N N   . TRP B-4 2 198 ? 122.365 -87.544  31.815  1.000 161.28785 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 N   1 
+ATOM   31578 C CA  . TRP B-4 2 198 ? 121.772 -86.232  31.597  1.000 139.82975 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CA  1 
+ATOM   31579 C C   . TRP B-4 2 198 ? 122.767 -85.154  32.013  1.000 142.57514 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 C   1 
+ATOM   31580 O O   . TRP B-4 2 198 ? 123.572 -85.349  32.925  1.000 141.92947 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 O   1 
+ATOM   31581 C CB  . TRP B-4 2 198 ? 120.457 -86.120  32.375  1.000 144.89883 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CB  1 
+ATOM   31582 C CG  . TRP B-4 2 198 ? 120.188 -84.802  33.044  1.000 141.23675 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CG  1 
+ATOM   31583 C CD1 . TRP B-4 2 198 ? 120.349 -84.508  34.367  1.000 137.30639 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CD1 1 
+ATOM   31584 C CD2 . TRP B-4 2 198 ? 119.679 -83.611  32.430  1.000 145.78120 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CD2 1 
+ATOM   31585 N NE1 . TRP B-4 2 198 ? 119.984 -83.207  34.613  1.000 118.55246 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 NE1 1 
+ATOM   31586 C CE2 . TRP B-4 2 198 ? 119.570 -82.634  33.440  1.000 138.43698 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CE2 1 
+ATOM   31587 C CE3 . TRP B-4 2 198 ? 119.314 -83.273  31.123  1.000 140.82749 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CE3 1 
+ATOM   31588 C CZ2 . TRP B-4 2 198 ? 119.111 -81.343  33.185  1.000 121.85957 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CZ2 1 
+ATOM   31589 C CZ3 . TRP B-4 2 198 ? 118.855 -81.991  30.873  1.000 143.29760 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CZ3 1 
+ATOM   31590 C CH2 . TRP B-4 2 198 ? 118.760 -81.042  31.899  1.000 128.17152 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CH2 1 
+ATOM   31591 N N   . ARG B-4 2 199 ? 122.711 -84.007  31.324  1.000 147.74371 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 N   1 
+ATOM   31592 C CA  . ARG B-4 2 199 ? 123.784 -83.015  31.397  1.000 158.09821 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   31593 C C   . ARG B-4 2 199 ? 124.122 -82.583  32.820  1.000 155.12025 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 C   1 
+ATOM   31594 O O   . ARG B-4 2 199 ? 125.225 -82.075  33.056  1.000 168.32028 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 O   1 
+ATOM   31595 C CB  . ARG B-4 2 199 ? 123.417 -81.785  30.563  1.000 163.83740 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   31596 C CG  . ARG B-4 2 199 ? 122.192 -81.043  31.062  1.000 154.62383 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   31597 C CD  . ARG B-4 2 199 ? 121.846 -79.864  30.167  1.000 155.47496 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   31598 N NE  . ARG B-4 2 199 ? 122.764 -78.745  30.344  1.000 168.05487 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   31599 C CZ  . ARG B-4 2 199 ? 122.594 -77.772  31.229  1.000 154.38300 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   31600 N NH1 . ARG B-4 2 199 ? 121.555 -77.756  32.048  1.000 138.42265 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   31601 N NH2 . ARG B-4 2 199 ? 123.487 -76.789  31.292  1.000 153.32922 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   31602 N N   . GLY B-4 2 200 ? 123.212 -82.770  33.772  1.000 137.71056 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-4 N   1 
+ATOM   31603 C CA  . GLY B-4 2 200 ? 123.504 -82.437  35.152  1.000 126.50449 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   31604 C C   . GLY B-4 2 200 ? 123.513 -83.643  36.069  1.000 128.33482 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-4 C   1 
+ATOM   31605 O O   . GLY B-4 2 200 ? 123.238 -83.519  37.266  1.000 117.63310 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-4 O   1 
+ATOM   31606 N N   . ALA B-4 2 201 ? 123.837 -84.812  35.522  1.000 138.68208 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-4 N   1 
+ATOM   31607 C CA  . ALA B-4 2 201 ? 123.782 -86.045  36.295  1.000 133.05351 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   31608 C C   . ALA B-4 2 201 ? 124.873 -86.084  37.357  1.000 145.93153 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-4 C   1 
+ATOM   31609 O O   . ALA B-4 2 201 ? 126.012 -85.674  37.120  1.000 159.94591 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-4 O   1 
+ATOM   31610 C CB  . ALA B-4 2 201 ? 123.923 -87.259  35.378  1.000 136.61691 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   31611 N N   . GLU B-4 2 202 ? 124.515 -86.589  38.532  1.000 135.29296 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31612 C CA  . GLU B-4 2 202 ? 125.476 -86.899  39.589  1.000 166.39110 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31613 C C   . GLU B-4 2 202 ? 125.160 -88.287  40.127  1.000 156.44559 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31614 O O   . GLU B-4 2 202 ? 124.176 -88.443  40.879  1.000 141.48446 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 O   1 
+ATOM   31615 C CB  . GLU B-4 2 202 ? 125.430 -85.865  40.710  1.000 165.09142 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   31616 C CG  . GLU B-4 2 202 ? 126.427 -86.139  41.819  1.000 151.09910 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   31617 C CD  . GLU B-4 2 202 ? 126.426 -85.063  42.881  1.000 160.53325 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   31618 O OE1 . GLU B-4 2 202 ? 125.596 -84.134  42.790  1.000 166.62929 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   31619 O OE2 . GLU B-4 2 202 ? 127.258 -85.148  43.808  1.000 178.66450 ? ? ? ? ? -1 203 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   31620 N N   . PRO B-4 2 203 ? 125.942 -89.316  39.784  1.000 153.30926 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 N   1 
+ATOM   31621 C CA  . PRO B-4 2 203 ? 125.613 -90.671  40.255  1.000 139.85401 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   31622 C C   . PRO B-4 2 203 ? 125.773 -90.860  41.755  1.000 154.93318 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 C   1 
+ATOM   31623 O O   . PRO B-4 2 203 ? 125.325 -91.890  42.275  1.000 152.10916 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 O   1 
+ATOM   31624 C CB  . PRO B-4 2 203 ? 126.596 -91.566  39.484  1.000 154.43241 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   31625 C CG  . PRO B-4 2 203 ? 127.099 -90.723  38.355  1.000 154.23583 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   31626 C CD  . PRO B-4 2 203 ? 127.101 -89.320  38.878  1.000 154.19507 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   31627 N N   . GLU B-4 2 204 ? 126.381 -89.907  42.465  1.000 164.64735 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31628 C CA  . GLU B-4 2 204 ? 126.666 -90.109  43.883  1.000 175.09769 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31629 C C   . GLU B-4 2 204 ? 125.393 -90.080  44.721  1.000 168.31444 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31630 O O   . GLU B-4 2 204 ? 125.280 -90.817  45.708  1.000 167.63843 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 O   1 
+ATOM   31631 C CB  . GLU B-4 2 204 ? 127.666 -89.056  44.368  1.000 185.92564 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   31632 C CG  . GLU B-4 2 204 ? 128.053 -89.175  45.836  1.000 186.47379 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   31633 C CD  . GLU B-4 2 204 ? 127.253 -88.245  46.728  1.000 191.90557 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   31634 O OE1 . GLU B-4 2 204 ? 127.302 -87.017  46.506  1.000 184.36991 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   31635 O OE2 . GLU B-4 2 204 ? 126.567 -88.745  47.645  1.000 197.40696 ? ? ? ? ? -1 205 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   31636 N N   . ASN B-4 2 205 ? 124.422 -89.240  44.348  1.000 162.82955 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31637 C CA  . ASN B-4 2 205 ? 123.173 -89.182  45.103  1.000 155.27204 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31638 C C   . ASN B-4 2 205 ? 122.421 -90.505  45.025  1.000 151.49442 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31639 O O   . ASN B-4 2 205 ? 121.813 -90.942  46.009  1.000 142.04664 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31640 C CB  . ASN B-4 2 205 ? 122.304 -88.025  44.602  1.000 137.89599 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31641 C CG  . ASN B-4 2 205 ? 122.089 -88.053  43.098  1.000 153.44901 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31642 O OD1 . ASN B-4 2 205 ? 121.952 -89.116  42.492  1.000 150.10880 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31643 N ND2 . ASN B-4 2 205 ? 122.060 -86.874  42.487  1.000 150.94495 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31644 N N   . PHE B-4 2 206 ? 122.452 -91.157  43.861  1.000 152.64813 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31645 C CA  . PHE B-4 2 206 ? 121.889 -92.498  43.747  1.000 134.36675 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31646 C C   . PHE B-4 2 206 ? 122.744 -93.509  44.502  1.000 151.03060 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31647 O O   . PHE B-4 2 206 ? 122.222 -94.364  45.227  1.000 142.26798 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31648 C CB  . PHE B-4 2 206 ? 121.764 -92.885  42.273  1.000 134.07205 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31649 C CG  . PHE B-4 2 206 ? 121.167 -94.247  42.045  1.000 128.68470 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31650 C CD1 . PHE B-4 2 206 ? 120.224 -94.767  42.917  1.000 114.61144 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31651 C CD2 . PHE B-4 2 206 ? 121.553 -95.008  40.954  1.000 140.78735 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31652 C CE1 . PHE B-4 2 206 ? 119.679 -96.019  42.706  1.000 120.00412 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31653 C CE2 . PHE B-4 2 206 ? 121.011 -96.260  40.737  1.000 132.33446 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31654 C CZ  . PHE B-4 2 206 ? 120.073 -96.766  41.613  1.000 129.73716 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31655 N N   . ASN B-4 2 207 ? 124.067 -93.425  44.341  1.000 160.59843 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31656 C CA  . ASN B-4 2 207 ? 124.960 -94.332  45.056  1.000 155.95159 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31657 C C   . ASN B-4 2 207 ? 124.873 -94.119  46.561  1.000 151.79323 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31658 O O   . ASN B-4 2 207 ? 124.984 -95.074  47.338  1.000 157.46154 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31659 C CB  . ASN B-4 2 207 ? 126.397 -94.146  44.568  1.000 154.03050 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31660 C CG  . ASN B-4 2 207 ? 126.576 -94.545  43.116  1.000 157.21408 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31661 O OD1 . ASN B-4 2 207 ? 125.603 -94.756  42.393  1.000 157.23872 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31662 N ND2 . ASN B-4 2 207 ? 127.827 -94.647  42.681  1.000 142.78515 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31663 N N   . GLY B-4 2 208 ? 124.671 -92.872  46.993  1.000 148.21543 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-4 N   1 
+ATOM   31664 C CA  . GLY B-4 2 208 ? 124.562 -92.598  48.416  1.000 159.49123 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   31665 C C   . GLY B-4 2 208 ? 123.335 -93.217  49.052  1.000 156.98348 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-4 C   1 
+ATOM   31666 O O   . GLY B-4 2 208 ? 123.372 -93.616  50.220  1.000 156.05112 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-4 O   1 
+ATOM   31667 N N   . LEU B-4 2 209 ? 122.235 -93.306  48.301  1.000 158.43979 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31668 C CA  . LEU B-4 2 209 ? 121.036 -93.951  48.823  1.000 156.64015 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31669 C C   . LEU B-4 2 209 ? 121.231 -95.454  48.986  1.000 160.78545 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31670 O O   . LEU B-4 2 209 ? 120.633 -96.061  49.881  1.000 150.10095 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31671 C CB  . LEU B-4 2 209 ? 119.846 -93.663  47.908  1.000 145.75228 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31672 C CG  . LEU B-4 2 209 ? 118.933 -92.498  48.298  1.000 128.29386 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31673 C CD1 . LEU B-4 2 209 ? 119.725 -91.221  48.534  1.000 128.85681 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31674 C CD2 . LEU B-4 2 209 ? 117.873 -92.284  47.230  1.000 110.18995 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31675 N N   . ILE B-4 2 210 ? 122.059 -96.068  48.139  1.000 163.60743 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31676 C CA  . ILE B-4 2 210 ? 122.318 -97.499  48.259  1.000 162.49090 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31677 C C   . ILE B-4 2 210 ? 123.146 -97.791  49.502  1.000 171.02322 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31678 O O   . ILE B-4 2 210 ? 123.028 -98.868  50.101  1.000 175.07809 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31679 C CB  . ILE B-4 2 210 ? 123.010 -98.016  46.984  1.000 151.68352 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31680 C CG1 . ILE B-4 2 210 ? 122.175 -97.679  45.749  1.000 140.93120 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31681 C CG2 . ILE B-4 2 210 ? 123.251 -99.516  47.065  1.000 151.91118 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31682 C CD1 . ILE B-4 2 210 ? 122.768 -98.193  44.457  1.000 133.24878 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31683 N N   . GLU B-4 2 211 ? 123.977 -96.840  49.923  1.000 164.66446 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31684 C CA  . GLU B-4 2 211 ? 124.924 -97.056  51.010  1.000 149.87896 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31685 C C   . GLU B-4 2 211 ? 124.365 -96.690  52.380  1.000 164.12120 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31686 O O   . GLU B-4 2 211 ? 124.546 -97.446  53.338  1.000 173.25934 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 O   1 
+ATOM   31687 C CB  . GLU B-4 2 211 ? 126.197 -96.249  50.760  1.000 147.03646 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   31688 C CG  . GLU B-4 2 211 ? 126.878 -96.564  49.450  1.000 166.80406 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   31689 C CD  . GLU B-4 2 211 ? 127.949 -95.555  49.107  1.000 187.63720 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   31690 O OE1 . GLU B-4 2 211 ? 128.083 -94.553  49.843  1.000 183.93871 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   31691 O OE2 . GLU B-4 2 211 ? 128.655 -95.761  48.100  1.000 199.06180 ? ? ? ? ? -1 212 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   31692 N N   . ASN B-4 2 212 ? 123.692 -95.546  52.501  1.000 169.39769 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31693 C CA  . ASN B-4 2 212 ? 123.367 -94.988  53.803  1.000 166.52969 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31694 C C   . ASN B-4 2 212 ? 121.887 -94.801  54.090  1.000 175.93928 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31695 O O   . ASN B-4 2 212 ? 121.559 -94.204  55.120  1.000 181.94755 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31696 C CB  . ASN B-4 2 212 ? 124.072 -93.636  53.984  1.000 162.91448 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31697 C CG  . ASN B-4 2 212 ? 125.526 -93.677  53.590  1.000 178.07942 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31698 O OD1 . ASN B-4 2 212 ? 125.872 -93.452  52.433  1.000 177.23678 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31699 N ND2 . ASN B-4 2 212 ? 126.390 -93.978  54.553  1.000 189.18723 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31700 N N   . SER B-4 2 213 ? 120.991 -95.275  53.237  1.000 176.28094 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-4 N   1 
+ATOM   31701 C CA  . SER B-4 2 213 ? 119.569 -95.053  53.443  1.000 169.61329 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31702 C C   . SER B-4 2 213 ? 118.958 -96.265  54.143  1.000 172.03659 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-4 C   1 
+ATOM   31703 O O   . SER B-4 2 213 ? 119.052 -97.395  53.647  1.000 163.62277 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-4 O   1 
+ATOM   31704 C CB  . SER B-4 2 213 ? 118.858 -94.777  52.122  1.000 155.34708 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31705 O OG  . SER B-4 2 213 ? 117.469 -94.574  52.319  1.000 146.59334 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31706 N N   . THR B-4 2 214 ? 118.337 -96.030  55.305  1.000 181.41409 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 N   1 
+ATOM   31707 C CA  . THR B-4 2 214 ? 117.630 -97.076  56.037  1.000 179.01159 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 CA  1 
+ATOM   31708 C C   . THR B-4 2 214 ? 116.163 -97.184  55.647  1.000 175.14183 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 C   1 
+ATOM   31709 O O   . THR B-4 2 214 ? 115.551 -98.231  55.884  1.000 177.34969 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 O   1 
+ATOM   31710 C CB  . THR B-4 2 214 ? 117.735 -96.832  57.547  1.000 174.88293 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 CB  1 
+ATOM   31711 O OG1 . THR B-4 2 214 ? 117.334 -95.491  57.853  1.000 171.98941 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   31712 C CG2 . THR B-4 2 214 ? 119.159 -97.056  58.036  1.000 168.02723 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   31713 N N   . ASP B-4 2 215 ? 115.591 -96.134  55.051  1.000 168.51516 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31714 C CA  . ASP B-4 2 215 ? 114.182 -96.174  54.671  1.000 162.07315 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31715 C C   . ASP B-4 2 215 ? 113.953 -97.070  53.460  1.000 143.91949 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31716 O O   . ASP B-4 2 215 ? 112.990 -97.845  53.431  1.000 133.54613 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31717 C CB  . ASP B-4 2 215 ? 113.671 -94.761  54.389  1.000 154.67553 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31718 C CG  . ASP B-4 2 215 ? 113.719 -93.867  55.613  1.000 173.03306 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31719 O OD1 . ASP B-4 2 215 ? 113.665 -94.400  56.741  1.000 176.52849 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31720 O OD2 . ASP B-4 2 215 ? 113.806 -92.632  55.446  1.000 172.10529 ? ? ? ? ? -1 216 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31721 N N   . PHE B-4 2 216 ? 114.818 -96.979  52.454  1.000 144.51087 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31722 C CA  . PHE B-4 2 216 ? 114.609 -97.731  51.225  1.000 141.73085 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31723 C C   . PHE B-4 2 216 ? 114.925 -99.211  51.418  1.000 142.70754 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31724 O O   . PHE B-4 2 216 ? 115.734 -99.596  52.265  1.000 148.75854 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31725 C CB  . PHE B-4 2 216 ? 115.469 -97.168  50.093  1.000 125.61658 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31726 C CG  . PHE B-4 2 216 ? 114.983 -95.854  49.560  1.000 126.82147 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31727 C CD1 . PHE B-4 2 216 ? 113.882 -95.799  48.723  1.000 123.65652 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31728 C CD2 . PHE B-4 2 216 ? 115.630 -94.674  49.885  1.000 141.82261 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31729 C CE1 . PHE B-4 2 216 ? 113.429 -94.591  48.229  1.000 126.33936 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31730 C CE2 . PHE B-4 2 216 ? 115.184 -93.462  49.393  1.000 134.77392 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31731 C CZ  . PHE B-4 2 216 ? 114.082 -93.422  48.563  1.000 133.28172 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31732 N N   . ASN B-4 2 217 ? 114.266 -100.041 50.612  1.000 132.03994 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31733 C CA  . ASN B-4 2 217 ? 114.530 -101.473 50.540  1.000 131.45308 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31734 C C   . ASN B-4 2 217 ? 115.206 -101.763 49.207  1.000 133.92240 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31735 O O   . ASN B-4 2 217 ? 114.607 -101.556 48.146  1.000 127.23059 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31736 C CB  . ASN B-4 2 217 ? 113.240 -102.281 50.683  1.000 136.42137 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31737 C CG  . ASN B-4 2 217 ? 113.219 -103.126 51.942  1.000 144.51423 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31738 O OD1 . ASN B-4 2 217 ? 113.039 -104.344 51.887  1.000 146.00026 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31739 N ND2 . ASN B-4 2 217 ? 113.414 -102.482 53.086  1.000 146.75729 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31740 N N   . LYS B-4 2 218 ? 116.447 -102.238 49.264  1.000 147.17825 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31741 C CA  . LYS B-4 2 218 ? 117.264 -102.413 48.070  1.000 141.53002 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31742 C C   . LYS B-4 2 218 ? 116.965 -103.740 47.382  1.000 140.85143 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31743 O O   . LYS B-4 2 218 ? 116.752 -104.765 48.038  1.000 144.14580 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31744 C CB  . LYS B-4 2 218 ? 118.749 -102.326 48.426  1.000 151.07991 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31745 C CG  . LYS B-4 2 218 ? 119.185 -100.953 48.915  1.000 139.70131 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31746 C CD  . LYS B-4 2 218 ? 120.673 -100.916 49.222  1.000 167.00927 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31747 C CE  . LYS B-4 2 218 ? 121.008 -101.727 50.463  1.000 172.09157 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31748 N NZ  . LYS B-4 2 218 ? 120.391 -101.137 51.683  1.000 175.57312 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31749 N N   . TYR B-4 2 219 ? 116.954 -103.710 46.051  1.000 141.52035 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31750 C CA  . TYR B-4 2 219 ? 116.722 -104.892 45.236  1.000 137.89478 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31751 C C   . TYR B-4 2 219 ? 117.676 -104.870 44.051  1.000 138.59977 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31752 O O   . TYR B-4 2 219 ? 118.319 -103.857 43.760  1.000 147.38550 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31753 C CB  . TYR B-4 2 219 ? 115.270 -104.972 44.749  1.000 140.78490 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31754 C CG  . TYR B-4 2 219 ? 114.292 -105.460 45.793  1.000 137.09244 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31755 C CD1 . TYR B-4 2 219 ? 114.058 -106.817 45.970  1.000 146.64027 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31756 C CD2 . TYR B-4 2 219 ? 113.601 -104.565 46.600  1.000 144.33777 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31757 C CE1 . TYR B-4 2 219 ? 113.163 -107.271 46.921  1.000 163.04847 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31758 C CE2 . TYR B-4 2 219 ? 112.705 -105.010 47.556  1.000 151.96090 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31759 C CZ  . TYR B-4 2 219 ? 112.490 -106.364 47.712  1.000 161.44647 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31760 O OH  . TYR B-4 2 219 ? 111.599 -106.810 48.661  1.000 158.08080 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31761 N N   . HIS B-4 2 220 ? 117.764 -106.006 43.361  1.000 148.48540 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 N   1 
+ATOM   31762 C CA  . HIS B-4 2 220 ? 118.626 -106.139 42.197  1.000 163.65608 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 CA  1 
+ATOM   31763 C C   . HIS B-4 2 220 ? 117.887 -106.906 41.111  1.000 166.11850 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 C   1 
+ATOM   31764 O O   . HIS B-4 2 220 ? 116.987 -107.700 41.394  1.000 177.36240 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 O   1 
+ATOM   31765 C CB  . HIS B-4 2 220 ? 119.942 -106.846 42.547  1.000 169.99006 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 CB  1 
+ATOM   31766 C CG  . HIS B-4 2 220 ? 121.010 -106.681 41.511  1.000 184.20596 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 CG  1 
+ATOM   31767 N ND1 . HIS B-4 2 220 ? 121.818 -105.566 41.447  1.000 190.33374 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   31768 C CD2 . HIS B-4 2 220 ? 121.400 -107.486 40.495  1.000 180.42592 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   31769 C CE1 . HIS B-4 2 220 ? 122.662 -105.693 40.438  1.000 185.42961 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   31770 N NE2 . HIS B-4 2 220 ? 122.429 -106.849 39.844  1.000 177.30715 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   31771 N N   . LEU B-4 2 221 ? 118.276 -106.656 39.862  1.000 154.43717 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31772 C CA  . LEU B-4 2 221 ? 117.659 -107.277 38.698  1.000 159.99597 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31773 C C   . LEU B-4 2 221 ? 118.694 -108.084 37.928  1.000 169.90548 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31774 O O   . LEU B-4 2 221 ? 119.850 -107.669 37.800  1.000 177.45659 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31775 C CB  . LEU B-4 2 221 ? 117.033 -106.227 37.773  1.000 144.58621 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31776 C CG  . LEU B-4 2 221 ? 115.534 -105.964 37.917  1.000 124.49118 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31777 C CD1 . LEU B-4 2 221 ? 115.176 -105.667 39.357  1.000 141.93698 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31778 C CD2 . LEU B-4 2 221 ? 115.113 -104.816 37.016  1.000 114.39596 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31779 N N   . THR B-4 2 222 ? 118.269 -109.234 37.412  1.000 166.35771 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 N   1 
+ATOM   31780 C CA  . THR B-4 2 222 ? 119.153 -110.069 36.612  1.000 162.40064 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 CA  1 
+ATOM   31781 C C   . THR B-4 2 222 ? 119.366 -109.445 35.238  1.000 170.50625 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 C   1 
+ATOM   31782 O O   . THR B-4 2 222 ? 118.445 -108.871 34.649  1.000 182.91462 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 O   1 
+ATOM   31783 C CB  . THR B-4 2 222 ? 118.570 -111.475 36.469  1.000 160.60373 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 CB  1 
+ATOM   31784 O OG1 . THR B-4 2 222 ? 118.169 -111.960 37.757  1.000 159.20817 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   31785 C CG2 . THR B-4 2 222 ? 119.601 -112.427 35.879  1.000 151.38343 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   31786 N N   . SER B-4 2 223 ? 120.595 -109.555 34.729  1.000 175.43809 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-4 N   1 
+ATOM   31787 C CA  . SER B-4 2 223 ? 120.916 -108.956 33.437  1.000 184.83470 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31788 C C   . SER B-4 2 223 ? 120.187 -109.660 32.299  1.000 180.41713 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-4 C   1 
+ATOM   31789 O O   . SER B-4 2 223 ? 119.666 -109.005 31.389  1.000 180.10239 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-4 O   1 
+ATOM   31790 C CB  . SER B-4 2 223 ? 122.427 -108.983 33.207  1.000 182.45740 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31791 O OG  . SER B-4 2 223 ? 123.098 -108.146 34.133  1.000 183.51003 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31792 N N   . ASN B-4 2 224 ? 120.137 -110.991 32.330  1.000 172.59842 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31793 C CA  . ASN B-4 2 224 ? 119.481 -111.751 31.273  1.000 165.33717 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31794 C C   . ASN B-4 2 224 ? 118.143 -112.300 31.752  1.000 172.39716 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31795 O O   . ASN B-4 2 224 ? 117.890 -113.506 31.660  1.000 183.30433 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31796 C CB  . ASN B-4 2 224 ? 120.385 -112.887 30.793  1.000 167.26281 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31797 C CG  . ASN B-4 2 224 ? 121.780 -112.410 30.446  1.000 164.59296 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31798 O OD1 . ASN B-4 2 224 ? 122.774 -113.008 30.859  1.000 168.47087 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31799 N ND2 . ASN B-4 2 224 ? 121.862 -111.321 29.691  1.000 157.54260 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31800 N N   . PHE B-4 2 225 ? 117.281 -111.419 32.265  1.000 176.51235 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31801 C CA  . PHE B-4 2 225 ? 115.985 -111.858 32.771  1.000 185.79580 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31802 C C   . PHE B-4 2 225 ? 115.087 -112.358 31.646  1.000 185.48651 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31803 O O   . PHE B-4 2 225 ? 114.313 -113.303 31.836  1.000 189.23323 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31804 C CB  . PHE B-4 2 225 ? 115.307 -110.719 33.533  1.000 185.78829 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31805 C CG  . PHE B-4 2 225 ? 113.831 -110.914 33.727  1.000 183.21107 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31806 C CD1 . PHE B-4 2 225 ? 113.356 -111.805 34.674  1.000 180.96288 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31807 C CD2 . PHE B-4 2 225 ? 112.918 -110.205 32.963  1.000 174.21747 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31808 C CE1 . PHE B-4 2 225 ? 111.999 -111.988 34.853  1.000 180.36026 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31809 C CE2 . PHE B-4 2 225 ? 111.559 -110.383 33.138  1.000 169.97143 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31810 C CZ  . PHE B-4 2 225 ? 111.099 -111.275 34.085  1.000 178.04883 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31811 N N   . ARG B-4 2 226 ? 115.177 -111.739 30.467  1.000 182.54604 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 N   1 
+ATOM   31812 C CA  . ARG B-4 2 226 ? 114.292 -112.117 29.370  1.000 187.11949 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   31813 C C   . ARG B-4 2 226 ? 114.689 -113.454 28.755  1.000 187.91614 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 C   1 
+ATOM   31814 O O   . ARG B-4 2 226 ? 113.825 -114.183 28.254  1.000 191.91018 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 O   1 
+ATOM   31815 C CB  . ARG B-4 2 226 ? 114.280 -111.021 28.305  1.000 170.12300 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   31816 C CG  . ARG B-4 2 226 ? 113.255 -111.241 27.207  1.000 169.83801 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   31817 C CD  . ARG B-4 2 226 ? 113.272 -110.114 26.191  1.000 175.71853 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   31818 N NE  . ARG B-4 2 226 ? 112.805 -108.853 26.755  1.000 180.53661 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   31819 C CZ  . ARG B-4 2 226 ? 111.549 -108.429 26.703  1.000 187.10686 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   31820 N NH1 . ARG B-4 2 226 ? 110.602 -109.146 26.121  1.000 183.47064 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   31821 N NH2 . ARG B-4 2 226 ? 111.237 -107.256 27.248  1.000 167.95052 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   31822 N N   . CYS B-4 2 227 ? 115.975 -113.794 28.783  1.000 189.45805 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-4 N   1 
+ATOM   31823 C CA  . CYS B-4 2 227 ? 116.427 -115.060 28.221  1.000 193.00170 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-4 CA  1 
+ATOM   31824 C C   . CYS B-4 2 227 ? 115.934 -116.232 29.065  1.000 196.06911 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-4 C   1 
+ATOM   31825 O O   . CYS B-4 2 227 ? 115.787 -116.130 30.286  1.000 196.14552 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-4 O   1 
+ATOM   31826 C CB  . CYS B-4 2 227 ? 117.952 -115.089 28.126  1.000 187.53737 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-4 CB  1 
+ATOM   31827 S SG  . CYS B-4 2 227 ? 118.662 -113.866 26.997  1.000 163.86019 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-4 SG  1 
+ATOM   31828 N N   . CYS B-4 2 228 ? 115.678 -117.355 28.398  1.000 194.18873 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-4 N   1 
+ATOM   31829 C CA  . CYS B-4 2 228 ? 115.213 -118.540 29.100  1.000 197.02069 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-4 CA  1 
+ATOM   31830 C C   . CYS B-4 2 228 ? 116.341 -119.132 29.943  1.000 190.69792 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-4 C   1 
+ATOM   31831 O O   . CYS B-4 2 228 ? 117.515 -118.780 29.799  1.000 192.68374 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-4 O   1 
+ATOM   31832 C CB  . CYS B-4 2 228 ? 114.685 -119.583 28.116  1.000 195.32511 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-4 CB  1 
+ATOM   31833 S SG  . CYS B-4 2 228 ? 115.965 -120.602 27.353  1.000 180.14443 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-4 SG  1 
+ATOM   31834 N N   . GLN B-4 2 229 ? 115.968 -120.057 30.830  1.000 188.17835 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31835 C CA  . GLN B-4 2 229 ? 116.934 -120.601 31.780  1.000 193.64437 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31836 C C   . GLN B-4 2 229 ? 118.029 -121.393 31.076  1.000 199.40574 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31837 O O   . GLN B-4 2 229 ? 119.197 -121.334 31.477  1.000 200.01236 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31838 C CB  . GLN B-4 2 229 ? 116.221 -121.474 32.813  1.000 194.79860 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31839 C CG  . GLN B-4 2 229 ? 117.055 -121.769 34.049  1.000 185.97568 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31840 C CD  . GLN B-4 2 229 ? 117.335 -120.525 34.870  1.000 176.12670 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31841 O OE1 . GLN B-4 2 229 ? 116.458 -119.682 35.060  1.000 175.88487 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31842 N NE2 . GLN B-4 2 229 ? 118.565 -120.401 35.356  1.000 173.50218 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31843 N N   . ASP B-4 2 230 ? 117.678 -122.138 30.024  1.000 203.86275 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31844 C CA  . ASP B-4 2 230 ? 118.679 -122.946 29.332  1.000 204.06414 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31845 C C   . ASP B-4 2 230 ? 119.702 -122.073 28.614  1.000 197.97774 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31846 O O   . ASP B-4 2 230 ? 120.896 -122.392 28.602  1.000 189.96805 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31847 C CB  . ASP B-4 2 230 ? 118.002 -123.899 28.348  1.000 208.59411 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31848 C CG  . ASP B-4 2 230 ? 117.120 -124.919 29.038  1.000 222.02044 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31849 O OD1 . ASP B-4 2 230 ? 116.810 -124.727 30.233  1.000 225.88842 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31850 O OD2 . ASP B-4 2 230 ? 116.741 -125.917 28.388  1.000 223.82523 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31851 N N   . ILE B-4 2 231 ? 119.256 -120.970 28.008  1.000 198.64179 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31852 C CA  . ILE B-4 2 231 ? 120.190 -120.067 27.344  1.000 187.68209 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31853 C C   . ILE B-4 2 231 ? 121.042 -119.330 28.370  1.000 180.07750 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31854 O O   . ILE B-4 2 231 ? 122.222 -119.050 28.124  1.000 180.37344 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31855 C CB  . ILE B-4 2 231 ? 119.428 -119.095 26.424  1.000 177.28691 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31856 C CG1 . ILE B-4 2 231 ? 118.734 -119.864 25.299  1.000 176.51350 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31857 C CG2 . ILE B-4 2 231 ? 120.365 -118.050 25.840  1.000 171.65919 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31858 C CD1 . ILE B-4 2 231 ? 117.943 -118.985 24.359  1.000 176.87449 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31859 N N   . GLN B-4 2 232 ? 120.471 -119.017 29.536  1.000 180.16419 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31860 C CA  . GLN B-4 2 232 ? 121.247 -118.371 30.590  1.000 173.57758 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31861 C C   . GLN B-4 2 232 ? 122.376 -119.271 31.077  1.000 177.38319 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31862 O O   . GLN B-4 2 232 ? 123.482 -118.795 31.359  1.000 179.68776 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31863 C CB  . GLN B-4 2 232 ? 120.336 -117.986 31.756  1.000 174.07912 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31864 C CG  . GLN B-4 2 232 ? 119.374 -116.848 31.457  1.000 181.12587 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31865 C CD  . GLN B-4 2 232 ? 118.437 -116.564 32.616  1.000 187.86657 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31866 O OE1 . GLN B-4 2 232 ? 118.630 -117.066 33.724  1.000 188.86850 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31867 N NE2 . GLN B-4 2 232 ? 117.411 -115.759 32.365  1.000 189.67607 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31868 N N   . ASN B-4 2 233 ? 122.116 -120.577 31.185  1.000 181.27435 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31869 C CA  . ASN B-4 2 233 ? 123.144 -121.493 31.669  1.000 187.34572 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31870 C C   . ASN B-4 2 233 ? 124.287 -121.622 30.671  1.000 187.63437 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31871 O O   . ASN B-4 2 233 ? 125.455 -121.724 31.066  1.000 192.58742 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31872 C CB  . ASN B-4 2 233 ? 122.535 -122.862 31.966  1.000 193.15883 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31873 C CG  . ASN B-4 2 233 ? 121.429 -122.797 32.997  1.000 193.64615 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31874 O OD1 . ASN B-4 2 233 ? 121.668 -122.492 34.165  1.000 185.07306 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31875 N ND2 . ASN B-4 2 233 ? 120.209 -123.097 32.572  1.000 195.85161 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31876 N N   . TYR B-4 2 234 ? 123.974 -121.622 29.374  1.000 186.64728 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31877 C CA  . TYR B-4 2 234 ? 125.023 -121.726 28.366  1.000 183.32788 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31878 C C   . TYR B-4 2 234 ? 125.848 -120.451 28.275  1.000 178.89814 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31879 O O   . TYR B-4 2 234 ? 127.045 -120.511 27.975  1.000 174.44448 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31880 C CB  . TYR B-4 2 234 ? 124.408 -122.063 27.009  1.000 177.54863 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31881 C CG  . TYR B-4 2 234 ? 125.404 -122.124 25.873  1.000 178.40425 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31882 C CD1 . TYR B-4 2 234 ? 126.219 -123.234 25.697  1.000 173.63134 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31883 C CD2 . TYR B-4 2 234 ? 125.526 -121.073 24.974  1.000 183.44557 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31884 C CE1 . TYR B-4 2 234 ? 127.131 -123.294 24.660  1.000 170.93610 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31885 C CE2 . TYR B-4 2 234 ? 126.433 -121.125 23.934  1.000 185.40027 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31886 C CZ  . TYR B-4 2 234 ? 127.233 -122.236 23.781  1.000 181.68048 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31887 O OH  . TYR B-4 2 234 ? 128.137 -122.287 22.746  1.000 184.71943 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31888 N N   . SER B-4 2 235 ? 125.236 -119.295 28.533  1.000 173.27375 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-4 N   1 
+ATOM   31889 C CA  . SER B-4 2 235 ? 125.950 -118.031 28.393  1.000 165.35365 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31890 C C   . SER B-4 2 235 ? 126.856 -117.761 29.584  1.000 179.34075 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-4 C   1 
+ATOM   31891 O O   . SER B-4 2 235 ? 127.982 -117.280 29.416  1.000 188.57134 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-4 O   1 
+ATOM   31892 C CB  . SER B-4 2 235 ? 124.952 -116.887 28.221  1.000 160.56319 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31893 O OG  . SER B-4 2 235 ? 124.044 -116.837 29.307  1.000 179.32619 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31894 N N   . ASN B-4 2 236 ? 126.385 -118.069 30.790  1.000 179.84504 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31895 C CA  . ASN B-4 2 236 ? 127.099 -117.701 32.003  1.000 181.48222 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31896 C C   . ASN B-4 2 236 ? 128.282 -118.608 32.317  1.000 180.22447 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31897 O O   . ASN B-4 2 236 ? 129.068 -118.276 33.209  1.000 182.75528 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31898 C CB  . ASN B-4 2 236 ? 126.129 -117.692 33.185  1.000 184.67617 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31899 C CG  . ASN B-4 2 236 ? 125.113 -116.570 33.097  1.000 181.39738 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31900 O OD1 . ASN B-4 2 236 ? 125.338 -115.475 33.607  1.000 178.37204 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31901 N ND2 . ASN B-4 2 236 ? 123.987 -116.838 32.445  1.000 180.61262 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31902 N N   . LEU B-4 2 237 ? 128.440 -119.731 31.616  1.000 178.11013 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31903 C CA  . LEU B-4 2 237 ? 129.509 -120.659 31.963  1.000 180.29242 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31904 C C   . LEU B-4 2 237 ? 130.867 -120.226 31.422  1.000 176.51839 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31905 O O   . LEU B-4 2 237 ? 131.892 -120.750 31.871  1.000 176.39024 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31906 C CB  . LEU B-4 2 237 ? 129.170 -122.069 31.466  1.000 173.85167 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31907 C CG  . LEU B-4 2 237 ? 129.267 -122.372 29.968  1.000 163.25260 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31908 C CD1 . LEU B-4 2 237 ? 130.619 -122.984 29.600  1.000 149.32900 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31909 C CD2 . LEU B-4 2 237 ? 128.133 -123.285 29.534  1.000 177.62789 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31910 N N   . PHE B-4 2 238 ? 130.897 -119.281 30.480  1.000 173.85973 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31911 C CA  . PHE B-4 2 238 ? 132.158 -118.871 29.876  1.000 173.32441 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31912 C C   . PHE B-4 2 238 ? 132.901 -117.834 30.710  1.000 175.41042 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31913 O O   . PHE B-4 2 238 ? 134.135 -117.776 30.657  1.000 179.71090 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31914 C CB  . PHE B-4 2 238 ? 131.910 -118.335 28.465  1.000 164.98434 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31915 C CG  . PHE B-4 2 238 ? 131.856 -119.409 27.423  1.000 175.13460 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31916 C CD1 . PHE B-4 2 238 ? 130.752 -120.239 27.320  1.000 176.50370 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31917 C CD2 . PHE B-4 2 238 ? 132.914 -119.599 26.553  1.000 180.61682 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31918 C CE1 . PHE B-4 2 238 ? 130.705 -121.239 26.366  1.000 184.58171 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31919 C CE2 . PHE B-4 2 238 ? 132.871 -120.595 25.596  1.000 180.64396 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31920 C CZ  . PHE B-4 2 238 ? 131.766 -121.415 25.503  1.000 186.55619 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31921 N N   . ASN B-4 2 239 ? 132.187 -117.015 31.478  1.000 179.90586 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31922 C CA  . ASN B-4 2 239 ? 132.807 -116.025 32.351  1.000 182.77000 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31923 C C   . ASN B-4 2 239 ? 132.754 -116.508 33.796  1.000 189.56836 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31924 O O   . ASN B-4 2 239 ? 131.714 -116.980 34.265  1.000 192.92720 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31925 C CB  . ASN B-4 2 239 ? 132.113 -114.667 32.218  1.000 179.35257 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31926 C CG  . ASN B-4 2 239 ? 133.010 -113.508 32.623  1.000 178.88912 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31927 O OD1 . ASN B-4 2 239 ? 133.771 -113.598 33.587  1.000 183.09380 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31928 N ND2 . ASN B-4 2 239 ? 132.923 -112.408 31.881  1.000 160.84429 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31929 N N   . GLU B-4 2 240 ? 133.882 -116.375 34.499  1.000 186.63357 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31930 C CA  . GLU B-4 2 240 ? 134.000 -116.951 35.837  1.000 186.99030 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31931 C C   . GLU B-4 2 240 ? 133.024 -116.309 36.815  1.000 189.08802 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31932 O O   . GLU B-4 2 240 ? 132.425 -117.002 37.648  1.000 190.46717 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 O   1 
+ATOM   31933 C CB  . GLU B-4 2 240 ? 135.436 -116.810 36.343  1.000 186.33566 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   31934 C CG  . GLU B-4 2 240 ? 135.671 -117.425 37.713  1.000 193.69379 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   31935 C CD  . GLU B-4 2 240 ? 136.762 -118.478 37.699  1.000 197.55818 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   31936 O OE1 . GLU B-4 2 240 ? 137.286 -118.777 36.605  1.000 200.56990 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   31937 O OE2 . GLU B-4 2 240 ? 137.095 -119.008 38.780  1.000 196.73899 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   31938 N N   . GLU B-4 2 241 ? 132.852 -114.987 36.736  1.000 189.12275 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31939 C CA  . GLU B-4 2 241 ? 131.921 -114.310 37.633  1.000 185.15573 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31940 C C   . GLU B-4 2 241 ? 130.486 -114.765 37.405  1.000 175.93122 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31941 O O   . GLU B-4 2 241 ? 129.677 -114.762 38.341  1.000 171.47485 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 O   1 
+ATOM   31942 C CB  . GLU B-4 2 241 ? 132.030 -112.794 37.456  1.000 175.22552 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   31943 C CG  . GLU B-4 2 241 ? 133.363 -112.203 37.886  1.000 183.00707 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   31944 C CD  . GLU B-4 2 241 ? 133.473 -112.028 39.388  1.000 197.35679 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   31945 O OE1 . GLU B-4 2 241 ? 132.471 -112.273 40.094  1.000 199.64499 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   31946 O OE2 . GLU B-4 2 241 ? 134.562 -111.642 39.863  1.000 192.67719 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   31947 N N   . THR B-4 2 242 ? 130.154 -115.169 36.182  1.000 183.52274 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 N   1 
+ATOM   31948 C CA  . THR B-4 2 242 ? 128.791 -115.556 35.837  1.000 188.82080 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 CA  1 
+ATOM   31949 C C   . THR B-4 2 242 ? 128.498 -117.033 36.076  1.000 188.92752 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 C   1 
+ATOM   31950 O O   . THR B-4 2 242 ? 127.322 -117.417 36.122  1.000 189.99985 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 O   1 
+ATOM   31951 C CB  . THR B-4 2 242 ? 128.507 -115.210 34.371  1.000 192.96866 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 CB  1 
+ATOM   31952 O OG1 . THR B-4 2 242 ? 129.415 -115.924 33.523  1.000 187.21039 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   31953 C CG2 . THR B-4 2 242 ? 128.674 -113.715 34.131  1.000 190.94635 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   31954 N N   . ARG B-4 2 243 ? 129.533 -117.861 36.239  1.000 186.73930 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 N   1 
+ATOM   31955 C CA  . ARG B-4 2 243 ? 129.344 -119.295 36.453  1.000 181.62728 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   31956 C C   . ARG B-4 2 243 ? 128.638 -119.630 37.763  1.000 184.69776 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 C   1 
+ATOM   31957 O O   . ARG B-4 2 243 ? 128.047 -120.708 37.873  1.000 184.25844 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 O   1 
+ATOM   31958 C CB  . ARG B-4 2 243 ? 130.694 -120.008 36.409  1.000 175.64861 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   31959 C CG  . ARG B-4 2 243 ? 131.354 -120.017 35.039  1.000 179.24636 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   31960 C CD  . ARG B-4 2 243 ? 132.839 -120.303 35.146  1.000 184.22975 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   31961 N NE  . ARG B-4 2 243 ? 133.505 -120.070 33.873  1.000 181.96884 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   31962 C CZ  . ARG B-4 2 243 ? 134.817 -119.961 33.724  1.000 181.73653 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   31963 N NH1 . ARG B-4 2 243 ? 135.639 -120.058 34.756  1.000 187.17387 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   31964 N NH2 . ARG B-4 2 243 ? 135.315 -119.746 32.511  1.000 182.78256 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   31965 N N   . SER B-4 2 244 ? 128.679 -118.739 38.752  1.000 190.25197 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-4 N   1 
+ATOM   31966 C CA  . SER B-4 2 244 ? 128.106 -119.054 40.059  1.000 192.32532 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31967 C C   . SER B-4 2 244 ? 126.588 -118.906 40.098  1.000 194.85225 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-4 C   1 
+ATOM   31968 O O   . SER B-4 2 244 ? 125.933 -119.558 40.921  1.000 200.42812 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-4 O   1 
+ATOM   31969 C CB  . SER B-4 2 244 ? 128.718 -118.163 41.147  1.000 186.28420 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31970 O OG  . SER B-4 2 244 ? 128.477 -116.792 40.881  1.000 188.05342 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31971 N N   . LEU B-4 2 245 ? 126.011 -118.063 39.238  1.000 198.32107 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31972 C CA  . LEU B-4 2 245 ? 124.589 -117.751 39.358  1.000 204.38984 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31973 C C   . LEU B-4 2 245 ? 123.699 -118.816 38.729  1.000 201.99873 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31974 O O   . LEU B-4 2 245 ? 122.531 -118.946 39.113  1.000 213.30482 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31975 C CB  . LEU B-4 2 245 ? 124.292 -116.380 38.735  1.000 200.64569 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31976 C CG  . LEU B-4 2 245 ? 124.591 -116.139 37.250  1.000 191.23210 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31977 C CD1 . LEU B-4 2 245 ? 123.394 -116.464 36.356  1.000 198.06367 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31978 C CD2 . LEU B-4 2 245 ? 125.061 -114.707 37.014  1.000 179.90088 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31979 N N   . ILE B-4 2 246 ? 124.218 -119.581 37.776  1.000 188.59245 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31980 C CA  . ILE B-4 2 246 ? 123.391 -120.532 37.043  1.000 191.76533 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31981 C C   . ILE B-4 2 246 ? 123.213 -121.809 37.852  1.000 205.13140 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31982 O O   . ILE B-4 2 246 ? 124.103 -122.238 38.596  1.000 208.57349 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31983 C CB  . ILE B-4 2 246 ? 123.990 -120.821 35.653  1.000 192.49565 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31984 C CG1 . ILE B-4 2 246 ? 125.501 -121.066 35.747  1.000 194.05377 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31985 C CG2 . ILE B-4 2 246 ? 123.665 -119.690 34.696  1.000 189.04719 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31986 C CD1 . ILE B-4 2 246 ? 125.884 -122.530 35.869  1.000 179.96359 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31987 N N   . LYS B-4 2 247 ? 122.042 -122.423 37.701  1.000 208.53416 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31988 C CA  . LYS B-4 2 247 ? 121.709 -123.679 38.354  1.000 212.00881 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31989 C C   . LYS B-4 2 247 ? 121.401 -124.727 37.296  1.000 214.19178 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31990 O O   . LYS B-4 2 247 ? 120.741 -124.436 36.294  1.000 210.69170 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31991 C CB  . LYS B-4 2 247 ? 120.511 -123.515 39.297  1.000 210.93210 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31992 C CG  . LYS B-4 2 247 ? 120.713 -122.475 40.387  1.000 208.59476 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31993 C CD  . LYS B-4 2 247 ? 121.896 -122.822 41.276  1.000 205.39818 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31994 C CE  . LYS B-4 2 247 ? 122.098 -121.773 42.358  1.000 187.80907 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31995 N NZ  . LYS B-4 2 247 ? 123.246 -122.107 43.245  1.000 170.68411 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31996 N N   . GLU B-4 2 248 ? 121.880 -125.947 37.524  1.000 214.43821 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31997 C CA  . GLU B-4 2 248 ? 121.728 -127.009 36.541  1.000 215.04417 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31998 C C   . GLU B-4 2 248 ? 120.277 -127.476 36.464  1.000 217.57208 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31999 O O   . GLU B-4 2 248 ? 119.523 -127.403 37.438  1.000 223.01552 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32000 C CB  . GLU B-4 2 248 ? 122.642 -128.186 36.888  1.000 211.92816 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32001 C CG  . GLU B-4 2 248 ? 122.829 -129.195 35.762  1.000 215.62469 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32002 C CD  . GLU B-4 2 248 ? 123.755 -130.333 36.146  1.000 210.08523 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32003 O OE1 . GLU B-4 2 248 ? 124.153 -130.403 37.328  1.000 209.44584 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32004 O OE2 . GLU B-4 2 248 ? 124.088 -131.156 35.267  1.000 206.40020 ? ? ? ? ? -1 249 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32005 N N   . LYS B-4 2 249 ? 119.892 -127.960 35.282  1.000 218.54002 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32006 C CA  . LYS B-4 2 249 ? 118.565 -128.501 35.034  1.000 229.75931 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32007 C C   . LYS B-4 2 249 ? 118.690 -129.939 34.544  1.000 236.21839 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32008 O O   . LYS B-4 2 249 ? 119.652 -130.294 33.855  1.000 233.65687 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32009 C CB  . LYS B-4 2 249 ? 117.808 -127.653 34.001  1.000 229.48758 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32010 C CG  . LYS B-4 2 249 ? 116.365 -128.071 33.779  1.000 232.72484 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32011 C CD  . LYS B-4 2 249 ? 115.600 -128.132 35.091  1.000 222.19728 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32012 C CE  . LYS B-4 2 249 ? 114.155 -128.544 34.865  1.000 200.49296 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32013 N NZ  . LYS B-4 2 249 ? 113.437 -128.808 36.142  1.000 181.09286 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32014 N N   . ASN B-4 2 250 ? 117.702 -130.766 34.904  1.000 239.98481 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32015 C CA  . ASN B-4 2 250 ? 117.737 -132.177 34.522  1.000 241.08998 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32016 C C   . ASN B-4 2 250 ? 117.654 -132.370 33.011  1.000 248.84863 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32017 O O   . ASN B-4 2 250 ? 118.267 -133.298 32.471  1.000 252.41798 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32018 C CB  . ASN B-4 2 250 ? 116.613 -132.946 35.215  1.000 239.73793 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32019 C CG  . ASN B-4 2 250 ? 115.234 -132.359 34.930  1.000 234.46861 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32020 O OD1 . ASN B-4 2 250 ? 115.077 -131.499 34.055  1.000 235.01499 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32021 N ND2 . ASN B-4 2 250 ? 114.231 -132.825 35.659  1.000 225.37053 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32022 N N   . GLU B-4 2 251 ? 116.902 -131.526 32.314  1.000 247.37724 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32023 C CA  . GLU B-4 2 251 ? 116.727 -131.643 30.870  1.000 244.33924 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32024 C C   . GLU B-4 2 251 ? 116.968 -130.292 30.214  1.000 237.45188 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32025 O O   . GLU B-4 2 251 ? 116.440 -129.275 30.671  1.000 228.25437 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32026 C CB  . GLU B-4 2 251 ? 115.321 -132.151 30.523  1.000 246.65320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32027 C CG  . GLU B-4 2 251 ? 115.004 -133.540 31.062  1.000 250.98062 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32028 C CD  . GLU B-4 2 251 ? 115.803 -134.627 30.375  1.000 256.92131 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32029 O OE1 . GLU B-4 2 251 ? 116.144 -134.450 29.187  1.000 260.71320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32030 O OE2 . GLU B-4 2 251 ? 116.095 -135.653 31.024  1.000 270.94976 ? ? ? ? ? -1 252 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32031 N N   . VAL B-4 2 252 ? 117.759 -130.287 29.143  1.000 242.91659 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32032 C CA  . VAL B-4 2 252 ? 118.070 -129.083 28.383  1.000 235.99496 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32033 C C   . VAL B-4 2 252 ? 117.513 -129.251 26.976  1.000 227.46415 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32034 O O   . VAL B-4 2 252 ? 117.807 -130.245 26.300  1.000 218.64638 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32035 C CB  . VAL B-4 2 252 ? 119.585 -128.808 28.348  1.000 222.29489 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32036 C CG1 . VAL B-4 2 252 ? 119.919 -127.797 27.254  1.000 206.61617 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32037 C CG2 . VAL B-4 2 252 ? 120.063 -128.300 29.701  1.000 218.09594 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32038 N N   . GLN B-4 2 253 ? 116.713 -128.279 26.535  1.000 223.48762 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 N   1 
+ATOM   32039 C CA  . GLN B-4 2 253 ? 116.066 -128.349 25.230  1.000 214.18556 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   32040 C C   . GLN B-4 2 253 ? 116.240 -127.105 24.373  1.000 207.78013 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 C   1 
+ATOM   32041 O O   . GLN B-4 2 253 ? 116.048 -127.196 23.154  1.000 205.26100 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 O   1 
+ATOM   32042 C CB  . GLN B-4 2 253 ? 114.558 -128.613 25.384  1.000 218.24003 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   32043 C CG  . GLN B-4 2 253 ? 114.174 -129.543 26.527  1.000 223.84140 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   32044 C CD  . GLN B-4 2 253 ? 114.000 -128.808 27.844  1.000 221.47555 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   32045 O OE1 . GLN B-4 2 253 ? 114.476 -127.685 28.011  1.000 219.78676 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   32046 N NE2 . GLN B-4 2 253 ? 113.308 -129.439 28.786  1.000 215.12306 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   32047 N N   . ASN B-4 2 254 ? 116.596 -125.956 24.950  1.000 208.40219 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32048 C CA  . ASN B-4 2 254 ? 116.600 -124.712 24.189  1.000 207.41766 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32049 C C   . ASN B-4 2 254 ? 117.893 -124.501 23.411  1.000 209.83691 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32050 O O   . ASN B-4 2 254 ? 117.867 -123.886 22.339  1.000 205.39966 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32051 C CB  . ASN B-4 2 254 ? 116.354 -123.526 25.122  1.000 199.34721 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32052 C CG  . ASN B-4 2 254 ? 114.965 -123.540 25.729  1.000 203.17272 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32053 O OD1 . ASN B-4 2 254 ? 114.023 -122.985 25.163  1.000 198.40598 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32054 N ND2 . ASN B-4 2 254 ? 114.831 -124.175 26.887  1.000 208.97153 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32055 N N   . VAL B-4 2 255 ? 119.021 -124.986 23.920  1.000 207.21745 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32056 C CA  . VAL B-4 2 255 ? 120.319 -124.780 23.287  1.000 192.84431 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32057 C C   . VAL B-4 2 255 ? 120.667 -126.030 22.490  1.000 191.80247 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32058 O O   . VAL B-4 2 255 ? 120.771 -127.127 23.052  1.000 197.57152 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32059 C CB  . VAL B-4 2 255 ? 121.407 -124.461 24.325  1.000 188.52690 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32060 C CG1 . VAL B-4 2 255 ? 122.599 -123.802 23.651  1.000 179.97868 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32061 C CG2 . VAL B-4 2 255 ? 120.847 -123.570 25.423  1.000 189.04649 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32062 N N   . ILE B-4 2 256 ? 120.853 -125.866 21.182  1.000 193.23222 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32063 C CA  . ILE B-4 2 256 ? 121.118 -126.970 20.266  1.000 200.00178 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32064 C C   . ILE B-4 2 256 ? 122.527 -126.820 19.713  1.000 202.71773 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32065 O O   . ILE B-4 2 256 ? 122.931 -125.719 19.318  1.000 201.28590 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32066 C CB  . ILE B-4 2 256 ? 120.087 -127.012 19.124  1.000 197.42554 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32067 C CG1 . ILE B-4 2 256 ? 118.674 -127.202 19.679  1.000 199.19366 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32068 C CG2 . ILE B-4 2 256 ? 120.430 -128.113 18.132  1.000 199.06255 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32069 C CD1 . ILE B-4 2 256 ? 118.459 -128.534 20.354  1.000 202.18834 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32070 N N   . SER B-4 2 257 ? 123.273 -127.923 19.682  1.000 208.43042 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-4 N   1 
+ATOM   32071 C CA  . SER B-4 2 257 ? 124.598 -127.963 19.079  1.000 210.27008 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-4 CA  1 
+ATOM   32072 C C   . SER B-4 2 257 ? 124.601 -128.966 17.936  1.000 221.16062 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-4 C   1 
+ATOM   32073 O O   . SER B-4 2 257 ? 124.128 -130.097 18.096  1.000 222.84838 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-4 O   1 
+ATOM   32074 C CB  . SER B-4 2 257 ? 125.673 -128.334 20.101  1.000 203.28794 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-4 CB  1 
+ATOM   32075 O OG  . SER B-4 2 257 ? 125.482 -129.651 20.588  1.000 203.40262 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-4 OG  1 
+ATOM   32076 N N   . ILE B-4 2 258 ? 125.135 -128.552 16.791  1.000 222.32202 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32077 C CA  . ILE B-4 2 258 ? 125.247 -129.413 15.619  1.000 220.48118 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32078 C C   . ILE B-4 2 258 ? 126.563 -129.105 14.920  1.000 220.20900 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32079 O O   . ILE B-4 2 258 ? 126.863 -127.942 14.630  1.000 211.97499 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32080 C CB  . ILE B-4 2 258 ? 124.055 -129.233 14.657  1.000 219.81500 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32081 C CG1 . ILE B-4 2 258 ? 124.317 -129.960 13.336  1.000 228.13263 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32082 C CG2 . ILE B-4 2 258 ? 123.753 -127.755 14.427  1.000 214.10690 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32083 C CD1 . ILE B-4 2 258 ? 123.176 -129.861 12.351  1.000 227.11695 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32084 N N   . ALA B-4 2 259 ? 127.355 -130.143 14.665  1.000 232.55969 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32085 C CA  . ALA B-4 2 259 ? 128.621 -129.963 13.970  1.000 235.23596 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32086 C C   . ALA B-4 2 259 ? 128.378 -129.666 12.496  1.000 247.36010 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32087 O O   . ALA B-4 2 259 ? 127.548 -130.306 11.844  1.000 251.55698 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32088 C CB  . ALA B-4 2 259 ? 129.493 -131.208 14.122  1.000 230.05459 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32089 N N   . ASP B-4 2 260 ? 129.109 -128.684 11.970  1.000 246.68227 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 N   1 
+ATOM   32090 C CA  . ASP B-4 2 260 ? 128.938 -128.242 10.587  1.000 247.71476 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   32091 C C   . ASP B-4 2 260 ? 129.678 -129.200 9.662   1.000 254.95664 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 C   1 
+ATOM   32092 O O   . ASP B-4 2 260 ? 130.873 -129.056 9.399   1.000 253.67070 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 O   1 
+ATOM   32093 C CB  . ASP B-4 2 260 ? 129.424 -126.807 10.414  1.000 242.80986 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   32094 C CG  . ASP B-4 2 260 ? 130.766 -126.559 11.077  1.000 243.25569 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   32095 O OD1 . ASP B-4 2 260 ? 131.290 -127.484 11.733  1.000 243.12414 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   32096 O OD2 . ASP B-4 2 260 ? 131.294 -125.435 10.944  1.000 248.35689 ? ? ? ? ? -1 261 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   32097 N N   . ASP B-4 2 261 ? 128.950 -130.194 9.157   1.000 259.50095 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 N   1 
+ATOM   32098 C CA  . ASP B-4 2 261 ? 129.477 -131.139 8.181   1.000 262.70468 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   32099 C C   . ASP B-4 2 261 ? 128.998 -130.846 6.765   1.000 265.51678 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 C   1 
+ATOM   32100 O O   . ASP B-4 2 261 ? 129.780 -130.954 5.816   1.000 268.79386 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 O   1 
+ATOM   32101 C CB  . ASP B-4 2 261 ? 129.092 -132.571 8.572   1.000 266.16332 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   32102 C CG  . ASP B-4 2 261 ? 127.605 -132.726 8.837   1.000 262.24194 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   32103 O OD1 . ASP B-4 2 261 ? 126.891 -131.701 8.854   1.000 261.03717 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   32104 O OD2 . ASP B-4 2 261 ? 127.147 -133.873 9.026   1.000 260.71210 ? ? ? ? ? -1 262 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   32105 N N   . MET B-4 2 262 ? 127.734 -130.468 6.614   1.000 264.68548 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 N   1 
+ATOM   32106 C CA  . MET B-4 2 262 ? 127.125 -130.116 5.338   1.000 260.41516 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 CA  1 
+ATOM   32107 C C   . MET B-4 2 262 ? 127.235 -128.615 5.102   1.000 256.98827 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 C   1 
+ATOM   32108 O O   . MET B-4 2 262 ? 127.593 -127.856 6.006   1.000 261.40977 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 O   1 
+ATOM   32109 C CB  . MET B-4 2 262 ? 125.667 -130.580 5.329   1.000 259.49816 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 CB  1 
+ATOM   32110 C CG  . MET B-4 2 262 ? 124.818 -130.047 6.473   1.000 258.10311 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 CG  1 
+ATOM   32111 S SD  . MET B-4 2 262 ? 123.302 -131.000 6.689   1.000 242.54031 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 SD  1 
+ATOM   32112 C CE  . MET B-4 2 262 ? 123.971 -132.551 7.285   1.000 250.84707 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 CE  1 
+ATOM   32113 N N   . PRO B-4 2 263 ? 126.957 -128.147 3.879   1.000 253.17963 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 N   1 
+ATOM   32114 C CA  . PRO B-4 2 263 ? 127.002 -126.702 3.614   1.000 249.37214 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   32115 C C   . PRO B-4 2 263 ? 126.109 -125.904 4.556   1.000 254.21762 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 C   1 
+ATOM   32116 O O   . PRO B-4 2 263 ? 125.208 -126.435 5.209   1.000 260.08470 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 O   1 
+ATOM   32117 C CB  . PRO B-4 2 263 ? 126.514 -126.594 2.166   1.000 250.19751 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   32118 C CG  . PRO B-4 2 263 ? 126.946 -127.869 1.550   1.000 258.58770 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   32119 C CD  . PRO B-4 2 263 ? 126.809 -128.917 2.629   1.000 259.01077 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   32120 N N   . ILE B-4 2 264 ? 126.375 -124.595 4.606   1.000 250.52678 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32121 C CA  . ILE B-4 2 264 ? 125.689 -123.718 5.554   1.000 240.18197 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32122 C C   . ILE B-4 2 264 ? 124.187 -123.718 5.299   1.000 241.76657 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32123 O O   . ILE B-4 2 264 ? 123.383 -123.788 6.237   1.000 233.01507 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32124 C CB  . ILE B-4 2 264 ? 126.274 -122.293 5.487   1.000 225.52142 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32125 C CG1 . ILE B-4 2 264 ? 127.727 -122.275 5.973   1.000 215.73913 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32126 C CG2 . ILE B-4 2 264 ? 125.426 -121.321 6.299   1.000 207.54194 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32127 C CD1 . ILE B-4 2 264 ? 128.755 -122.460 4.873   1.000 211.86562 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32128 N N   . SER B-4 2 265 ? 123.784 -123.648 4.028   1.000 250.38655 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-4 N   1 
+ATOM   32129 C CA  . SER B-4 2 265 ? 122.361 -123.647 3.704   1.000 246.72260 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-4 CA  1 
+ATOM   32130 C C   . SER B-4 2 265 ? 121.701 -124.974 4.058   1.000 251.30494 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-4 C   1 
+ATOM   32131 O O   . SER B-4 2 265 ? 120.513 -125.001 4.402   1.000 246.39369 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-4 O   1 
+ATOM   32132 C CB  . SER B-4 2 265 ? 122.163 -123.334 2.222   1.000 242.72591 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-4 CB  1 
+ATOM   32133 O OG  . SER B-4 2 265 ? 122.748 -122.089 1.883   1.000 240.48113 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-4 OG  1 
+ATOM   32134 N N   . ASP B-4 2 266 ? 122.447 -126.079 3.979   1.000 259.27941 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 N   1 
+ATOM   32135 C CA  . ASP B-4 2 266 ? 121.878 -127.380 4.314   1.000 256.62007 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   32136 C C   . ASP B-4 2 266 ? 121.663 -127.530 5.814   1.000 256.46024 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 C   1 
+ATOM   32137 O O   . ASP B-4 2 266 ? 120.707 -128.191 6.238   1.000 256.38931 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 O   1 
+ATOM   32138 C CB  . ASP B-4 2 266 ? 122.777 -128.498 3.787   1.000 252.71201 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   32139 C CG  . ASP B-4 2 266 ? 122.862 -128.512 2.273   1.000 248.04271 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   32140 O OD1 . ASP B-4 2 266 ? 123.333 -127.512 1.692   1.000 245.78135 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   32141 O OD2 . ASP B-4 2 266 ? 122.458 -129.524 1.664   1.000 253.63352 ? ? ? ? ? -1 267 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   32142 N N   . ILE B-4 2 267 ? 122.535 -126.931 6.629   1.000 254.31295 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32143 C CA  . ILE B-4 2 267 ? 122.325 -126.942 8.074   1.000 254.72215 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32144 C C   . ILE B-4 2 267 ? 121.056 -126.178 8.426   1.000 257.65937 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32145 O O   . ILE B-4 2 267 ? 120.310 -126.564 9.334   1.000 256.13029 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32146 C CB  . ILE B-4 2 267 ? 123.551 -126.362 8.803   1.000 244.42016 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32147 C CG1 . ILE B-4 2 267 ? 124.831 -127.051 8.330   1.000 248.73764 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32148 C CG2 . ILE B-4 2 267 ? 123.399 -126.518 10.310  1.000 229.08614 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32149 C CD1 . ILE B-4 2 267 ? 126.098 -126.429 8.875   1.000 241.77023 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32150 N N   . LEU B-4 2 268 ? 120.791 -125.083 7.709   1.000 258.31318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32151 C CA  . LEU B-4 2 268 ? 119.568 -124.320 7.936   1.000 255.55858 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32152 C C   . LEU B-4 2 268 ? 118.336 -125.130 7.553   1.000 255.66638 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32153 O O   . LEU B-4 2 268 ? 117.320 -125.097 8.256   1.000 248.70764 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32154 C CB  . LEU B-4 2 268 ? 119.620 -123.010 7.150   1.000 249.98318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32155 C CG  . LEU B-4 2 268 ? 118.451 -122.042 7.333   1.000 243.85640 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32156 C CD1 . LEU B-4 2 268 ? 118.348 -121.610 8.784   1.000 246.62541 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32157 C CD2 . LEU B-4 2 268 ? 118.610 -120.836 6.421   1.000 235.74077 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32158 N N   . LEU B-4 2 269 ? 118.409 -125.863 6.439   1.000 257.54718 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32159 C CA  . LEU B-4 2 269 ? 117.298 -126.719 6.040   1.000 252.21576 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32160 C C   . LEU B-4 2 269 ? 117.140 -127.900 6.989   1.000 259.10481 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32161 O O   . LEU B-4 2 269 ? 116.016 -128.338 7.263   1.000 258.62101 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32162 C CB  . LEU B-4 2 269 ? 117.506 -127.209 4.607   1.000 246.44301 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32163 C CG  . LEU B-4 2 269 ? 117.424 -126.163 3.494   1.000 240.20848 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32164 C CD1 . LEU B-4 2 269 ? 118.270 -126.582 2.303   1.000 241.08610 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32165 C CD2 . LEU B-4 2 269 ? 115.979 -125.956 3.073   1.000 234.37302 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32166 N N   . LYS B-4 2 270 ? 118.256 -128.433 7.494   1.000 266.70712 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32167 C CA  . LYS B-4 2 270 ? 118.193 -129.575 8.400   1.000 275.94059 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32168 C C   . LYS B-4 2 270 ? 117.523 -129.200 9.715   1.000 273.44122 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32169 O O   . LYS B-4 2 270 ? 116.698 -129.958 10.241  1.000 279.44075 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32170 C CB  . LYS B-4 2 270 ? 119.600 -130.114 8.650   1.000 276.38081 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32171 C CG  . LYS B-4 2 270 ? 119.683 -131.195 9.714   1.000 277.44127 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32172 C CD  . LYS B-4 2 270 ? 121.111 -131.684 9.881   1.000 269.42000 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32173 C CE  . LYS B-4 2 270 ? 121.211 -132.767 10.943  1.000 252.44739 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32174 N NZ  . LYS B-4 2 270 ? 122.612 -133.240 11.118  1.000 250.13605 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32175 N N   . LEU B-4 2 271 ? 117.861 -128.029 10.260  1.000 263.46521 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32176 C CA  . LEU B-4 2 271 ? 117.270 -127.596 11.520  1.000 256.93056 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32177 C C   . LEU B-4 2 271 ? 115.808 -127.202 11.354  1.000 255.11518 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32178 O O   . LEU B-4 2 271 ? 115.031 -127.302 12.309  1.000 246.41631 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32179 C CB  . LEU B-4 2 271 ? 118.078 -126.432 12.091  1.000 244.21147 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32180 C CG  . LEU B-4 2 271 ? 119.517 -126.719 12.529  1.000 231.63982 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32181 C CD1 . LEU B-4 2 271 ? 120.298 -125.424 12.673  1.000 215.20536 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32182 C CD2 . LEU B-4 2 271 ? 119.534 -127.503 13.832  1.000 223.77234 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32183 N N   . THR B-4 2 272 ? 115.415 -126.763 10.160  1.000 256.76931 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 N   1 
+ATOM   32184 C CA  . THR B-4 2 272 ? 114.061 -126.271 9.938   1.000 247.37968 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 CA  1 
+ATOM   32185 C C   . THR B-4 2 272 ? 113.080 -127.377 9.569   1.000 254.61015 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 C   1 
+ATOM   32186 O O   . THR B-4 2 272 ? 111.903 -127.299 9.940   1.000 251.89502 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 O   1 
+ATOM   32187 C CB  . THR B-4 2 272 ? 114.068 -125.205 8.837   1.000 231.50916 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 CB  1 
+ATOM   32188 O OG1 . THR B-4 2 272 ? 115.067 -124.218 9.128   1.000 224.96136 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   32189 C CG2 . THR B-4 2 272 ? 112.712 -124.519 8.735   1.000 210.93027 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   32190 N N   . GLU B-4 2 273 ? 113.534 -128.410 8.865   1.000 259.89049 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32191 C CA  . GLU B-4 2 273 ? 112.647 -129.439 8.335   1.000 260.41645 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32192 C C   . GLU B-4 2 273 ? 112.858 -130.815 8.946   1.000 271.41846 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32193 O O   . GLU B-4 2 273 ? 111.880 -131.512 9.226   1.000 275.52121 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32194 C CB  . GLU B-4 2 273 ? 112.807 -129.535 6.813   1.000 258.89400 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32195 C CG  . GLU B-4 2 273 ? 112.523 -128.230 6.086   1.000 256.82028 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32196 C CD  . GLU B-4 2 273 ? 112.394 -128.413 4.587   1.000 263.27032 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32197 O OE1 . GLU B-4 2 273 ? 112.521 -129.562 4.115   1.000 272.78180 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32198 O OE2 . GLU B-4 2 273 ? 112.163 -127.408 3.880   1.000 260.46423 ? ? ? ? ? -1 274 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32199 N N   . GLU B-4 2 274 ? 114.106 -131.233 9.166   1.000 280.40062 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32200 C CA  . GLU B-4 2 274 ? 114.350 -132.589 9.648   1.000 314.17002 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32201 C C   . GLU B-4 2 274 ? 114.086 -132.718 11.145  1.000 288.02085 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32202 O O   . GLU B-4 2 274 ? 113.571 -133.747 11.596  1.000 291.74245 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32203 C CB  . GLU B-4 2 274 ? 115.778 -133.014 9.305   1.000 360.27315 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32204 C CG  . GLU B-4 2 274 ? 115.982 -133.285 7.820   1.000 307.77514 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32205 C CD  . GLU B-4 2 274 ? 117.438 -133.230 7.405   1.000 297.15224 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32206 O OE1 . GLU B-4 2 274 ? 118.303 -133.673 8.190   1.000 294.55843 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32207 O OE2 . GLU B-4 2 274 ? 117.718 -132.734 6.293   1.000 291.83179 ? ? ? ? ? -1 275 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32208 N N   . LYS B-4 2 275 ? 114.426 -131.693 11.929  1.000 275.84293 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32209 C CA  . LYS B-4 2 275 ? 114.163 -131.705 13.360  1.000 266.50995 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32210 C C   . LYS B-4 2 275 ? 113.114 -130.692 13.796  1.000 257.87232 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32211 O O   . LYS B-4 2 275 ? 112.544 -130.850 14.880  1.000 257.28165 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32212 C CB  . LYS B-4 2 275 ? 115.457 -131.449 14.146  1.000 257.98953 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32213 C CG  . LYS B-4 2 275 ? 116.486 -132.563 14.029  1.000 248.44631 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32214 C CD  . LYS B-4 2 275 ? 115.999 -133.844 14.688  1.000 236.40688 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32215 C CE  . LYS B-4 2 275 ? 117.050 -134.939 14.608  1.000 219.81831 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32216 N NZ  . LYS B-4 2 275 ? 116.629 -136.175 15.323  1.000 210.81792 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32217 N N   . GLN B-4 2 276 ? 112.851 -129.665 12.984  1.000 256.38323 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 N   1 
+ATOM   32218 C CA  . GLN B-4 2 276 ? 111.846 -128.641 13.277  1.000 251.21424 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   32219 C C   . GLN B-4 2 276 ? 112.111 -127.955 14.617  1.000 247.96117 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 C   1 
+ATOM   32220 O O   . GLN B-4 2 276 ? 111.182 -127.561 15.326  1.000 244.94940 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 O   1 
+ATOM   32221 C CB  . GLN B-4 2 276 ? 110.429 -129.226 13.229  1.000 250.54587 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   32222 C CG  . GLN B-4 2 276 ? 109.314 -128.196 13.063  1.000 242.26490 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   32223 C CD  . GLN B-4 2 276 ? 109.599 -127.193 11.963  1.000 233.67013 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   32224 O OE1 . GLN B-4 2 276 ? 110.100 -126.098 12.220  1.000 225.55395 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   32225 N NE2 . GLN B-4 2 276 ? 109.275 -127.560 10.729  1.000 241.67710 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   32226 N N   . VAL B-4 2 277 ? 113.389 -127.811 14.981  1.000 243.83626 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32227 C CA  . VAL B-4 2 277 ? 113.746 -127.058 16.181  1.000 235.98762 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32228 C C   . VAL B-4 2 277 ? 113.787 -125.560 15.931  1.000 234.04267 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32229 O O   . VAL B-4 2 277 ? 113.828 -124.784 16.893  1.000 225.57449 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32230 C CB  . VAL B-4 2 277 ? 115.098 -127.530 16.748  1.000 227.51718 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32231 C CG1 . VAL B-4 2 277 ? 114.932 -128.859 17.472  1.000 223.28361 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32232 C CG2 . VAL B-4 2 277 ? 116.129 -127.659 15.638  1.000 224.17083 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32233 N N   . LEU B-4 2 278 ? 113.772 -125.132 14.669  1.000 235.11041 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32234 C CA  . LEU B-4 2 278 ? 113.653 -123.725 14.309  1.000 227.07004 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32235 C C   . LEU B-4 2 278 ? 112.499 -123.560 13.332  1.000 216.47136 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32236 O O   . LEU B-4 2 278 ? 112.397 -124.309 12.355  1.000 213.23012 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32237 C CB  . LEU B-4 2 278 ? 114.944 -123.180 13.690  1.000 221.79856 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32238 C CG  . LEU B-4 2 278 ? 116.136 -123.032 14.634  1.000 206.18767 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32239 C CD1 . LEU B-4 2 278 ? 116.945 -124.309 14.656  1.000 212.35263 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32240 C CD2 . LEU B-4 2 278 ? 116.996 -121.847 14.236  1.000 180.50301 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32241 N N   . ASN B-4 2 279 ? 111.642 -122.579 13.596  1.000 207.87592 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32242 C CA  . ASN B-4 2 279 ? 110.491 -122.301 12.748  1.000 203.40863 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32243 C C   . ASN B-4 2 279 ? 110.853 -121.244 11.713  1.000 203.98641 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32244 O O   . ASN B-4 2 279 ? 111.437 -120.209 12.051  1.000 213.27885 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32245 C CB  . ASN B-4 2 279 ? 109.306 -121.834 13.594  1.000 199.77526 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32246 C CG  . ASN B-4 2 279 ? 108.106 -121.445 12.755  1.000 207.55354 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32247 O OD1 . ASN B-4 2 279 ? 107.941 -121.912 11.628  1.000 220.75108 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32248 N ND2 . ASN B-4 2 279 ? 107.259 -120.584 13.305  1.000 203.38955 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32249 N N   . ILE B-4 2 280 ? 110.501 -121.507 10.451  1.000 199.48932 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32250 C CA  . ILE B-4 2 280 ? 110.778 -120.543 9.388   1.000 194.62475 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32251 C C   . ILE B-4 2 280 ? 109.892 -119.312 9.539   1.000 201.20839 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32252 O O   . ILE B-4 2 280 ? 110.255 -118.217 9.093   1.000 199.95353 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32253 C CB  . ILE B-4 2 280 ? 110.608 -121.207 8.006   1.000 200.36351 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32254 C CG1 . ILE B-4 2 280 ? 111.109 -120.288 6.889   1.000 197.83667 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32255 C CG2 . ILE B-4 2 280 ? 109.157 -121.587 7.757   1.000 198.50327 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32256 C CD1 . ILE B-4 2 280 ? 112.603 -120.084 6.882   1.000 182.89524 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32257 N N   . GLU B-4 2 281 ? 108.732 -119.464 10.184  1.000 209.96289 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32258 C CA  . GLU B-4 2 281 ? 107.833 -118.339 10.408  1.000 212.85384 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32259 C C   . GLU B-4 2 281 ? 108.307 -117.436 11.541  1.000 211.72548 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32260 O O   . GLU B-4 2 281 ? 107.969 -116.248 11.559  1.000 212.32371 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32261 C CB  . GLU B-4 2 281 ? 106.421 -118.850 10.696  1.000 216.78089 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32262 C CG  . GLU B-4 2 281 ? 105.754 -119.498 9.497   1.000 216.59775 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32263 C CD  . GLU B-4 2 281 ? 104.476 -120.222 9.860   1.000 212.99704 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32264 O OE1 . GLU B-4 2 281 ? 104.503 -121.037 10.806  1.000 209.11066 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32265 O OE2 . GLU B-4 2 281 ? 103.444 -119.974 9.203   1.000 213.62045 ? ? ? ? ? -1 282 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32266 N N   . ALA B-4 2 282 ? 109.069 -117.971 12.492  1.000 211.90794 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32267 C CA  . ALA B-4 2 282 ? 109.674 -117.145 13.525  1.000 205.03849 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32268 C C   . ALA B-4 2 282 ? 110.928 -116.462 12.986  1.000 192.38681 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32269 O O   . ALA B-4 2 282 ? 111.552 -116.924 12.027  1.000 197.25202 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32270 C CB  . ALA B-4 2 282 ? 110.016 -117.982 14.758  1.000 200.70282 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32271 N N   . GLU B-4 2 283 ? 111.295 -115.347 13.612  1.000 186.80583 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32272 C CA  . GLU B-4 2 283 ? 112.454 -114.598 13.145  1.000 182.26585 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32273 C C   . GLU B-4 2 283 ? 113.735 -115.372 13.437  1.000 183.34003 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32274 O O   . GLU B-4 2 283 ? 113.921 -115.907 14.535  1.000 183.13881 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32275 C CB  . GLU B-4 2 283 ? 112.501 -113.207 13.782  1.000 170.77659 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32276 C CG  . GLU B-4 2 283 ? 112.815 -113.162 15.265  1.000 170.72601 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32277 C CD  . GLU B-4 2 283 ? 113.305 -111.796 15.707  1.000 167.74910 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32278 O OE1 . GLU B-4 2 283 ? 113.438 -110.904 14.842  1.000 155.15501 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32279 O OE2 . GLU B-4 2 283 ? 113.562 -111.612 16.916  1.000 162.40138 ? ? ? ? ? -1 284 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32280 N N   . LEU B-4 2 284 ? 114.611 -115.446 12.440  1.000 175.28660 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32281 C CA  . LEU B-4 2 284 ? 115.867 -116.176 12.537  1.000 176.12228 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32282 C C   . LEU B-4 2 284 ? 117.003 -115.242 12.149  1.000 184.79922 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32283 O O   . LEU B-4 2 284 ? 116.924 -114.559 11.123  1.000 189.86307 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32284 C CB  . LEU B-4 2 284 ? 115.848 -117.414 11.633  1.000 188.89140 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32285 C CG  . LEU B-4 2 284 ? 116.882 -118.525 11.842  1.000 180.61708 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32286 C CD1 . LEU B-4 2 284 ? 116.358 -119.828 11.265  1.000 177.02848 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32287 C CD2 . LEU B-4 2 284 ? 118.224 -118.178 11.214  1.000 177.89593 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32288 N N   . VAL B-4 2 285 ? 118.054 -115.214 12.966  1.000 184.26823 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32289 C CA  . VAL B-4 2 285 ? 119.198 -114.344 12.726  1.000 183.05446 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32290 C C   . VAL B-4 2 285 ? 120.481 -115.116 12.994  1.000 177.76275 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32291 O O   . VAL B-4 2 285 ? 120.547 -115.958 13.895  1.000 164.97666 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32292 C CB  . VAL B-4 2 285 ? 119.131 -113.063 13.583  1.000 170.41676 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32293 C CG1 . VAL B-4 2 285 ? 118.149 -112.074 12.976  1.000 174.97200 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32294 C CG2 . VAL B-4 2 285 ? 118.721 -113.405 14.997  1.000 158.93734 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32295 N N   . ILE B-4 2 286 ? 121.506 -114.820 12.196  1.000 178.44159 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32296 C CA  . ILE B-4 2 286 ? 122.779 -115.527 12.217  1.000 173.83788 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32297 C C   . ILE B-4 2 286 ? 123.881 -114.546 12.593  1.000 177.86494 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32298 O O   . ILE B-4 2 286 ? 123.842 -113.368 12.223  1.000 170.49989 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32299 C CB  . ILE B-4 2 286 ? 123.055 -116.202 10.853  1.000 171.57304 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32300 C CG1 . ILE B-4 2 286 ? 122.263 -117.508 10.746  1.000 164.18132 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32301 C CG2 . ILE B-4 2 286 ? 124.544 -116.440 10.626  1.000 175.98011 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32302 C CD1 . ILE B-4 2 286 ? 122.510 -118.271 9.468   1.000 176.41411 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32303 N N   . LEU B-4 2 287 ? 124.862 -115.036 13.348  1.000 176.69413 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32304 C CA  . LEU B-4 2 287 ? 125.911 -114.202 13.919  1.000 172.83043 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32305 C C   . LEU B-4 2 287 ? 127.235 -114.427 13.205  1.000 168.95057 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32306 O O   . LEU B-4 2 287 ? 127.619 -115.571 12.938  1.000 169.10925 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32307 C CB  . LEU B-4 2 287 ? 126.061 -114.476 15.416  1.000 175.69012 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32308 C CG  . LEU B-4 2 287 ? 125.010 -113.702 16.205  1.000 167.19143 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32309 C CD1 . LEU B-4 2 287 ? 125.212 -113.822 17.694  1.000 164.83544 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32310 C CD2 . LEU B-4 2 287 ? 125.089 -112.260 15.786  1.000 164.99614 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32311 N N   . VAL B-4 2 288 ? 127.924 -113.325 12.900  1.000 161.42325 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32312 C CA  . VAL B-4 2 288 ? 129.257 -113.343 12.313  1.000 169.50229 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32313 C C   . VAL B-4 2 288 ? 130.100 -112.288 13.016  1.000 167.18273 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32314 O O   . VAL B-4 2 288 ? 129.583 -111.388 13.682  1.000 162.74797 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32315 C CB  . VAL B-4 2 288 ? 129.238 -113.076 10.792  1.000 164.57909 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32316 C CG1 . VAL B-4 2 288 ? 128.453 -114.157 10.060  1.000 163.58981 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32317 C CG2 . VAL B-4 2 288 ? 128.654 -111.704 10.515  1.000 162.82887 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32318 N N   . ARG B-4 2 289 ? 131.418 -112.405 12.857  1.000 164.23737 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 N   1 
+ATOM   32319 C CA  . ARG B-4 2 289 ? 132.341 -111.445 13.452  1.000 155.44190 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   32320 C C   . ARG B-4 2 289 ? 132.653 -110.283 12.519  1.000 164.53644 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 C   1 
+ATOM   32321 O O   . ARG B-4 2 289 ? 132.756 -109.137 12.970  1.000 150.34501 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 O   1 
+ATOM   32322 C CB  . ARG B-4 2 289 ? 133.644 -112.141 13.853  1.000 149.33046 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   32323 C CG  . ARG B-4 2 289 ? 133.483 -113.178 14.944  1.000 166.58163 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   32324 C CD  . ARG B-4 2 289 ? 133.120 -112.542 16.274  1.000 174.50722 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   32325 N NE  . ARG B-4 2 289 ? 134.174 -111.661 16.761  1.000 171.60444 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   32326 C CZ  . ARG B-4 2 289 ? 135.265 -112.077 17.390  1.000 171.09991 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   32327 N NH1 . ARG B-4 2 289 ? 135.484 -113.362 17.615  1.000 173.82966 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   32328 N NH2 . ARG B-4 2 289 ? 136.159 -111.182 17.800  1.000 177.15371 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   32329 N N   . ARG B-4 2 290 ? 132.808 -110.556 11.227  1.000 181.98201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 N   1 
+ATOM   32330 C CA  . ARG B-4 2 290 ? 133.180 -109.550 10.248  1.000 183.95201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   32331 C C   . ARG B-4 2 290 ? 132.089 -109.416 9.194   1.000 178.20667 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 C   1 
+ATOM   32332 O O   . ARG B-4 2 290 ? 131.213 -110.275 9.060   1.000 176.76376 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 O   1 
+ATOM   32333 C CB  . ARG B-4 2 290 ? 134.517 -109.900 9.581   1.000 182.46718 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   32334 C CG  . ARG B-4 2 290 ? 135.681 -110.001 10.552  1.000 174.76342 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   32335 C CD  . ARG B-4 2 290 ? 136.177 -108.628 10.979  1.000 182.31390 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   32336 N NE  . ARG B-4 2 290 ? 136.974 -107.989 9.938   1.000 197.45167 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   32337 C CZ  . ARG B-4 2 290 ? 136.508 -107.102 9.070   1.000 187.59325 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   32338 N NH1 . ARG B-4 2 290 ? 135.245 -106.708 9.093   1.000 179.32564 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   32339 N NH2 . ARG B-4 2 290 ? 137.331 -106.596 8.155   1.000 174.49245 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   32340 N N   . ARG B-4 2 291 ? 132.156 -108.316 8.440   1.000 180.48947 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 N   1 
+ATOM   32341 C CA  . ARG B-4 2 291 ? 131.165 -108.073 7.398   1.000 175.39562 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   32342 C C   . ARG B-4 2 291 ? 131.289 -109.073 6.256   1.000 183.95713 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 C   1 
+ATOM   32343 O O   . ARG B-4 2 291 ? 130.283 -109.414 5.623   1.000 183.25332 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 O   1 
+ATOM   32344 C CB  . ARG B-4 2 291 ? 131.298 -106.644 6.873   1.000 167.66519 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   32345 C CG  . ARG B-4 2 291 ? 132.711 -106.265 6.458   1.000 172.97183 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   32346 C CD  . ARG B-4 2 291 ? 132.783 -104.822 5.990   1.000 171.64475 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   32347 N NE  . ARG B-4 2 291 ? 131.944 -104.585 4.822   1.000 167.08565 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   32348 C CZ  . ARG B-4 2 291 ? 131.843 -103.420 4.196   1.000 168.86668 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   32349 N NH1 . ARG B-4 2 291 ? 132.519 -102.357 4.602   1.000 173.28669 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   32350 N NH2 . ARG B-4 2 291 ? 131.046 -103.319 3.136   1.000 172.10976 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   32351 N N   . ASN B-4 2 292 ? 132.503 -109.557 5.981   1.000 187.16816 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32352 C CA  . ASN B-4 2 292 ? 132.687 -110.520 4.900   1.000 184.30724 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32353 C C   . ASN B-4 2 292 ? 132.025 -111.853 5.222   1.000 191.59752 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32354 O O   . ASN B-4 2 292 ? 131.488 -112.516 4.326   1.000 200.06196 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32355 C CB  . ASN B-4 2 292 ? 134.175 -110.717 4.615   1.000 178.65476 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32356 C CG  . ASN B-4 2 292 ? 134.709 -109.724 3.606   1.000 179.65594 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32357 O OD1 . ASN B-4 2 292 ? 133.961 -109.197 2.782   1.000 177.42865 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32358 N ND2 . ASN B-4 2 292 ? 136.011 -109.467 3.659   1.000 185.17178 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32359 N N   . GLN B-4 2 293 ? 132.055 -112.265 6.492   1.000 193.17857 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 N   1 
+ATOM   32360 C CA  . GLN B-4 2 293 ? 131.423 -113.525 6.868   1.000 194.14737 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   32361 C C   . GLN B-4 2 293 ? 129.910 -113.466 6.702   1.000 195.70343 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 C   1 
+ATOM   32362 O O   . GLN B-4 2 293 ? 129.275 -114.499 6.467   1.000 198.34583 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 O   1 
+ATOM   32363 C CB  . GLN B-4 2 293 ? 131.786 -113.890 8.308   1.000 194.97849 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   32364 C CG  . GLN B-4 2 293 ? 133.271 -114.123 8.540   1.000 195.96276 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   32365 C CD  . GLN B-4 2 293 ? 133.576 -114.591 9.951   1.000 179.88220 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   32366 O OE1 . GLN B-4 2 293 ? 132.671 -114.795 10.760  1.000 172.09638 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   32367 N NE2 . GLN B-4 2 293 ? 134.858 -114.765 10.252  1.000 151.66867 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   32368 N N   . ALA B-4 2 294 ? 129.317 -112.276 6.815   1.000 194.29417 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32369 C CA  . ALA B-4 2 294 ? 127.877 -112.149 6.623   1.000 194.15891 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32370 C C   . ALA B-4 2 294 ? 127.514 -112.109 5.144   1.000 199.20547 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32371 O O   . ALA B-4 2 294 ? 126.470 -112.637 4.743   1.000 197.97261 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32372 C CB  . ALA B-4 2 294 ? 127.358 -110.896 7.325   1.000 173.97093 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32373 N N   . ILE B-4 2 295 ? 128.365 -111.490 4.321   1.000 192.85984 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32374 C CA  . ILE B-4 2 295 ? 128.077 -111.387 2.894   1.000 192.64514 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32375 C C   . ILE B-4 2 295 ? 128.076 -112.766 2.244   1.000 203.76679 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32376 O O   . ILE B-4 2 295 ? 127.178 -113.097 1.460   1.000 208.95425 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32377 C CB  . ILE B-4 2 295 ? 129.078 -110.436 2.215   1.000 185.99972 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32378 C CG1 . ILE B-4 2 295 ? 128.928 -109.019 2.774   1.000 162.00014 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32379 C CG2 . ILE B-4 2 295 ? 128.879 -110.438 0.709   1.000 182.48488 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32380 C CD1 . ILE B-4 2 295 ? 127.545 -108.439 2.600   1.000 155.02828 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32381 N N   . GLU B-4 2 296 ? 129.073 -113.597 2.564   1.000 213.36088 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32382 C CA  . GLU B-4 2 296 ? 129.155 -114.918 1.944   1.000 222.56617 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32383 C C   . GLU B-4 2 296 ? 128.008 -115.822 2.382   1.000 222.09117 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32384 O O   . GLU B-4 2 296 ? 127.543 -116.657 1.597   1.000 228.25285 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32385 C CB  . GLU B-4 2 296 ? 130.503 -115.572 2.261   1.000 229.77057 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32386 C CG  . GLU B-4 2 296 ? 130.768 -115.788 3.743   1.000 225.33634 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32387 C CD  . GLU B-4 2 296 ? 132.133 -116.393 4.009   1.000 222.69189 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32388 O OE1 . GLU B-4 2 296 ? 133.044 -116.200 3.175   1.000 227.73334 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32389 O OE2 . GLU B-4 2 296 ? 132.294 -117.063 5.050   1.000 215.69101 ? ? ? ? ? -1 297 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32390 N N   . ILE B-4 2 297 ? 127.534 -115.669 3.621   1.000 213.74079 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32391 C CA  . ILE B-4 2 297 ? 126.384 -116.446 4.068   1.000 212.80106 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32392 C C   . ILE B-4 2 297 ? 125.109 -115.920 3.421   1.000 216.14294 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32393 O O   . ILE B-4 2 297 ? 124.220 -116.695 3.047   1.000 217.03766 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32394 C CB  . ILE B-4 2 297 ? 126.293 -116.435 5.605   1.000 199.54338 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32395 C CG1 . ILE B-4 2 297 ? 127.510 -117.132 6.217   1.000 192.74399 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32396 C CG2 . ILE B-4 2 297 ? 125.013 -117.111 6.077   1.000 187.05123 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32397 C CD1 . ILE B-4 2 297 ? 127.527 -117.111 7.730   1.000 180.16341 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32398 N N   . MET B-4 2 298 ? 125.005 -114.598 3.265   1.000 213.60478 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 N   1 
+ATOM   32399 C CA  . MET B-4 2 298 ? 123.833 -114.018 2.617   1.000 214.67877 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 CA  1 
+ATOM   32400 C C   . MET B-4 2 298 ? 123.764 -114.410 1.147   1.000 220.24023 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 C   1 
+ATOM   32401 O O   . MET B-4 2 298 ? 122.681 -114.706 0.628   1.000 221.78718 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 O   1 
+ATOM   32402 C CB  . MET B-4 2 298 ? 123.852 -112.498 2.767   1.000 199.69514 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 CB  1 
+ATOM   32403 C CG  . MET B-4 2 298 ? 122.660 -111.797 2.139   1.000 202.92495 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 CG  1 
+ATOM   32404 S SD  . MET B-4 2 298 ? 122.817 -110.003 2.184   1.000 196.20976 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 SD  1 
+ATOM   32405 C CE  . MET B-4 2 298 ? 124.304 -109.774 1.212   1.000 193.04011 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 CE  1 
+ATOM   32406 N N   . LYS B-4 2 299 ? 124.908 -114.420 0.459   1.000 221.32313 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32407 C CA  . LYS B-4 2 299 ? 124.915 -114.779 -0.955  1.000 213.78492 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32408 C C   . LYS B-4 2 299 ? 124.653 -116.267 -1.152  1.000 218.67699 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32409 O O   . LYS B-4 2 299 ? 124.016 -116.664 -2.134  1.000 226.32861 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32410 C CB  . LYS B-4 2 299 ? 126.245 -114.376 -1.593  1.000 203.44220 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32411 C CG  . LYS B-4 2 299 ? 126.502 -112.876 -1.611  1.000 204.48844 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32412 C CD  . LYS B-4 2 299 ? 127.877 -112.552 -2.175  1.000 187.70906 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32413 C CE  . LYS B-4 2 299 ? 127.965 -112.900 -3.651  1.000 183.01666 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32414 N NZ  . LYS B-4 2 299 ? 127.022 -112.085 -4.465  1.000 180.71409 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32415 N N   . GLU B-4 2 300 ? 125.134 -117.105 -0.231  1.000 214.15780 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32416 C CA  . GLU B-4 2 300 ? 124.936 -118.545 -0.374  1.000 226.96412 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32417 C C   . GLU B-4 2 300 ? 123.476 -118.935 -0.196  1.000 234.81113 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32418 O O   . GLU B-4 2 300 ? 123.020 -119.919 -0.794  1.000 249.27562 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32419 C CB  . GLU B-4 2 300 ? 125.816 -119.300 0.622   1.000 226.38188 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32420 C CG  . GLU B-4 2 300 ? 125.911 -120.792 0.342   1.000 237.36220 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32421 C CD  . GLU B-4 2 300 ? 126.155 -121.614 1.589   1.000 237.64916 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32422 O OE1 . GLU B-4 2 300 ? 125.275 -121.628 2.476   1.000 245.29627 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32423 O OE2 . GLU B-4 2 300 ? 127.228 -122.247 1.682   1.000 232.20642 ? ? ? ? ? -1 301 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32424 N N   . LEU B-4 2 301 ? 122.733 -118.172 0.607   1.000 224.44192 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32425 C CA  . LEU B-4 2 301 ? 121.318 -118.422 0.867   1.000 227.67337 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32426 C C   . LEU B-4 2 301 ? 120.403 -117.878 -0.224  1.000 234.75913 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32427 O O   . LEU B-4 2 301 ? 119.300 -118.403 -0.415  1.000 236.50226 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32428 C CB  . LEU B-4 2 301 ? 120.914 -117.828 2.217   1.000 227.92604 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32429 C CG  . LEU B-4 2 301 ? 121.020 -118.760 3.415   1.000 223.19357 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32430 C CD1 . LEU B-4 2 301 ? 122.433 -119.308 3.572   1.000 217.46817 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32431 C CD2 . LEU B-4 2 301 ? 120.576 -118.073 4.700   1.000 206.58116 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32432 N N   . ASN B-4 2 302 ? 120.827 -116.835 -0.940  1.000 238.29043 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32433 C CA  . ASN B-4 2 302 ? 120.035 -116.351 -2.068  1.000 241.13718 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32434 C C   . ASN B-4 2 302 ? 119.960 -117.388 -3.178  1.000 243.65787 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32435 O O   . ASN B-4 2 302 ? 118.976 -117.429 -3.927  1.000 239.20818 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32436 C CB  . ASN B-4 2 302 ? 120.615 -115.044 -2.614  1.000 235.37263 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32437 C CG  . ASN B-4 2 302 ? 120.714 -113.960 -1.558  1.000 230.69538 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32438 O OD1 . ASN B-4 2 302 ? 119.913 -113.915 -0.619  1.000 215.07986 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32439 N ND2 . ASN B-4 2 302 ? 121.692 -113.078 -1.706  1.000 224.70034 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32440 N N   . GLU B-4 2 303 ? 120.987 -118.230 -3.299  1.000 245.10762 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32441 C CA  . GLU B-4 2 303 ? 120.982 -119.269 -4.322  1.000 243.47024 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32442 C C   . GLU B-4 2 303 ? 120.007 -120.389 -3.982  1.000 251.65870 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32443 O O   . GLU B-4 2 303 ? 119.455 -121.027 -4.887  1.000 269.86645 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32444 C CB  . GLU B-4 2 303 ? 122.392 -119.836 -4.499  1.000 244.27698 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32445 C CG  . GLU B-4 2 303 ? 123.460 -118.785 -4.746  1.000 239.02988 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32446 C CD  . GLU B-4 2 303 ? 124.864 -119.336 -4.585  1.000 231.17696 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32447 O OE1 . GLU B-4 2 303 ? 125.013 -120.421 -3.984  1.000 220.26677 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32448 O OE2 . GLU B-4 2 303 ? 125.819 -118.685 -5.060  1.000 233.33234 ? ? ? ? ? -1 304 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32449 N N   . GLU B-4 2 304 ? 119.783 -120.641 -2.695  1.000 246.33824 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32450 C CA  . GLU B-4 2 304 ? 118.938 -121.735 -2.238  1.000 248.28300 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32451 C C   . GLU B-4 2 304 ? 117.492 -121.313 -2.004  1.000 237.34842 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32452 O O   . GLU B-4 2 304 ? 116.730 -122.074 -1.399  1.000 228.60446 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32453 C CB  . GLU B-4 2 304 ? 119.514 -122.338 -0.953  1.000 248.99979 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32454 C CG  . GLU B-4 2 304 ? 120.905 -122.935 -1.109  1.000 254.44533 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32455 C CD  . GLU B-4 2 304 ? 120.888 -124.307 -1.756  1.000 263.42301 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32456 O OE1 . GLU B-4 2 304 ? 119.785 -124.852 -1.974  1.000 271.20989 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32457 O OE2 . GLU B-4 2 304 ? 121.979 -124.844 -2.043  1.000 260.64930 ? ? ? ? ? -1 305 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32458 N N   . GLY B-4 2 305 ? 117.098 -120.128 -2.466  1.000 234.47709 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-4 N   1 
+ATOM   32459 C CA  . GLY B-4 2 305 ? 115.759 -119.627 -2.266  1.000 234.58397 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   32460 C C   . GLY B-4 2 305 ? 115.560 -118.820 -1.001  1.000 232.32576 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-4 C   1 
+ATOM   32461 O O   . GLY B-4 2 305 ? 114.566 -118.091 -0.899  1.000 220.47262 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-4 O   1 
+ATOM   32462 N N   . PHE B-4 2 306 ? 116.467 -118.929 -0.034  1.000 235.04764 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 N   1 
+ATOM   32463 C CA  . PHE B-4 2 306 ? 116.366 -118.136 1.184   1.000 224.18515 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   32464 C C   . PHE B-4 2 306 ? 116.567 -116.659 0.865   1.000 221.06111 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 C   1 
+ATOM   32465 O O   . PHE B-4 2 306 ? 117.511 -116.289 0.162   1.000 220.32157 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 O   1 
+ATOM   32466 C CB  . PHE B-4 2 306 ? 117.405 -118.596 2.207   1.000 218.43930 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   32467 C CG  . PHE B-4 2 306 ? 117.193 -119.997 2.705   1.000 220.20367 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   32468 C CD1 . PHE B-4 2 306 ? 115.959 -120.397 3.187   1.000 215.96941 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   32469 C CD2 . PHE B-4 2 306 ? 118.232 -120.914 2.687   1.000 222.26104 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   32470 C CE1 . PHE B-4 2 306 ? 115.765 -121.684 3.646   1.000 221.97368 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   32471 C CE2 . PHE B-4 2 306 ? 118.043 -122.203 3.143   1.000 231.90518 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   32472 C CZ  . PHE B-4 2 306 ? 116.808 -122.587 3.623   1.000 234.42745 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   32473 N N   . ASN B-4 2 307 ? 115.679 -115.815 1.380   1.000 214.74896 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32474 C CA  . ASN B-4 2 307 ? 115.790 -114.371 1.226   1.000 208.11577 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32475 C C   . ASN B-4 2 307 ? 116.192 -113.753 2.558   1.000 202.38345 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32476 O O   . ASN B-4 2 307 ? 115.624 -114.092 3.602   1.000 204.14087 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32477 C CB  . ASN B-4 2 307 ? 114.477 -113.764 0.726   1.000 205.41800 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32478 C CG  . ASN B-4 2 307 ? 113.306 -114.087 1.628   1.000 208.80181 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32479 O OD1 . ASN B-4 2 307 ? 113.289 -115.120 2.296   1.000 217.56642 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32480 N ND2 . ASN B-4 2 307 ? 112.316 -113.203 1.652   1.000 207.58689 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32481 N N   . PHE B-4 2 308 ? 117.172 -112.852 2.521   1.000 200.08682 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 N   1 
+ATOM   32482 C CA  . PHE B-4 2 308 ? 117.707 -112.270 3.743   1.000 194.21558 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   32483 C C   . PHE B-4 2 308 ? 118.145 -110.836 3.488   1.000 190.98031 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 C   1 
+ATOM   32484 O O   . PHE B-4 2 308 ? 118.599 -110.493 2.394   1.000 186.25727 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 O   1 
+ATOM   32485 C CB  . PHE B-4 2 308 ? 118.892 -113.078 4.282   1.000 186.10873 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   32486 C CG  . PHE B-4 2 308 ? 118.521 -114.068 5.348   1.000 195.63114 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   32487 C CD1 . PHE B-4 2 308 ? 118.520 -113.696 6.681   1.000 197.56012 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   32488 C CD2 . PHE B-4 2 308 ? 118.183 -115.371 5.021   1.000 194.82214 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   32489 C CE1 . PHE B-4 2 308 ? 118.186 -114.600 7.668   1.000 198.18003 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   32490 C CE2 . PHE B-4 2 308 ? 117.845 -116.282 6.006   1.000 201.00375 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   32491 C CZ  . PHE B-4 2 308 ? 117.847 -115.895 7.331   1.000 199.39123 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   32492 N N   . ILE B-4 2 309 ? 118.005 -110.007 4.519   1.000 195.17431 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32493 C CA  . ILE B-4 2 309 ? 118.562 -108.660 4.546   1.000 192.62439 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32494 C C   . ILE B-4 2 309 ? 119.502 -108.568 5.741   1.000 181.78750 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32495 O O   . ILE B-4 2 309 ? 119.166 -109.016 6.843   1.000 169.19169 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32496 C CB  . ILE B-4 2 309 ? 117.463 -107.579 4.618   1.000 189.18067 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32497 C CG1 . ILE B-4 2 309 ? 116.492 -107.716 3.442   1.000 188.44088 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32498 C CG2 . ILE B-4 2 309 ? 118.083 -106.188 4.633   1.000 183.34545 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32499 C CD1 . ILE B-4 2 309 ? 117.136 -107.524 2.087   1.000 174.82069 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32500 N N   . PHE B-4 2 310 ? 120.685 -107.999 5.521   1.000 177.92523 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 N   1 
+ATOM   32501 C CA  . PHE B-4 2 310 ? 121.753 -107.988 6.513   1.000 166.54439 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   32502 C C   . PHE B-4 2 310 ? 121.987 -106.572 7.022   1.000 167.83385 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 C   1 
+ATOM   32503 O O   . PHE B-4 2 310 ? 122.216 -105.654 6.228   1.000 161.03952 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 O   1 
+ATOM   32504 C CB  . PHE B-4 2 310 ? 123.043 -108.564 5.918   1.000 155.34310 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   32505 C CG  . PHE B-4 2 310 ? 124.300 -108.022 6.539   1.000 153.10534 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   32506 C CD1 . PHE B-4 2 310 ? 124.710 -108.443 7.792   1.000 164.35889 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   32507 C CD2 . PHE B-4 2 310 ? 125.080 -107.101 5.860   1.000 149.27130 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   32508 C CE1 . PHE B-4 2 310 ? 125.867 -107.946 8.365   1.000 165.43898 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   32509 C CE2 . PHE B-4 2 310 ? 126.241 -106.602 6.425   1.000 146.01838 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   32510 C CZ  . PHE B-4 2 310 ? 126.635 -107.027 7.679   1.000 158.15999 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   32511 N N   . ILE B-4 2 311 ? 121.939 -106.405 8.340   1.000 163.79574 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32512 C CA  . ILE B-4 2 311 ? 122.172 -105.111 8.975   1.000 155.34652 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32513 C C   . ILE B-4 2 311 ? 123.652 -105.016 9.334   1.000 154.42653 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32514 O O   . ILE B-4 2 311 ? 124.162 -105.892 10.052  1.000 150.23760 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32515 C CB  . ILE B-4 2 311 ? 121.280 -104.907 10.210  1.000 137.98410 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32516 C CG1 . ILE B-4 2 311 ? 121.446 -106.029 11.236  1.000 149.88815 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32517 C CG2 . ILE B-4 2 311 ? 119.817 -104.817 9.804   1.000 136.70779 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32518 C CD1 . ILE B-4 2 311 ? 120.711 -105.769 12.540  1.000 149.77129 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32519 N N   . PRO B-4 2 312 ? 124.377 -104.012 8.839   1.000 152.65753 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 N   1 
+ATOM   32520 C CA  . PRO B-4 2 312 ? 125.789 -103.868 9.208   1.000 151.13090 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   32521 C C   . PRO B-4 2 312 ? 125.989 -102.890 10.353  1.000 154.75145 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 C   1 
+ATOM   32522 O O   . PRO B-4 2 312 ? 125.181 -101.974 10.538  1.000 165.62587 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 O   1 
+ATOM   32523 C CB  . PRO B-4 2 312 ? 126.424 -103.352 7.914   1.000 148.12532 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   32524 C CG  . PRO B-4 2 312 ? 125.335 -102.508 7.309   1.000 131.88149 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   32525 C CD  . PRO B-4 2 312 ? 124.011 -103.135 7.713   1.000 133.73480 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   32526 N N   . GLN B-4 2 313 ? 127.058 -103.068 11.126  1.000 150.50097 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 N   1 
+ATOM   32527 C CA  . GLN B-4 2 313 ? 127.360 -102.126 12.194  1.000 150.15976 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   32528 C C   . GLN B-4 2 313 ? 127.865 -100.814 11.606  1.000 147.83960 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 C   1 
+ATOM   32529 O O   . GLN B-4 2 313 ? 128.782 -100.798 10.779  1.000 143.38733 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 O   1 
+ATOM   32530 C CB  . GLN B-4 2 313 ? 128.389 -102.715 13.161  1.000 152.67376 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   32531 C CG  . GLN B-4 2 313 ? 129.632 -103.295 12.507  1.000 158.07913 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   32532 C CD  . GLN B-4 2 313 ? 130.715 -103.623 13.517  1.000 157.89385 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   32533 O OE1 . GLN B-4 2 313 ? 131.292 -104.710 13.497  1.000 150.05647 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   32534 N NE2 . GLN B-4 2 313 ? 131.000 -102.677 14.406  1.000 135.14923 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   32535 N N   . THR B-4 2 314 ? 127.257 -99.717  12.028  1.000 133.89547 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 N   1 
+ATOM   32536 C CA  . THR B-4 2 314 ? 127.563 -98.389  11.525  1.000 122.50876 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 CA  1 
+ATOM   32537 C C   . THR B-4 2 314 ? 128.710 -97.770  12.312  1.000 128.52065 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 C   1 
+ATOM   32538 O O   . THR B-4 2 314 ? 129.036 -98.221  13.414  1.000 137.21202 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 O   1 
+ATOM   32539 C CB  . THR B-4 2 314 ? 126.324 -97.501  11.620  1.000 129.55654 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 CB  1 
+ATOM   32540 O OG1 . THR B-4 2 314 ? 126.088 -97.154  12.990  1.000 125.81704 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   32541 C CG2 . THR B-4 2 314 ? 125.110 -98.238  11.080  1.000 135.11779 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   32542 N N   . PRO B-4 2 315 ? 129.359 -96.739  11.763  1.000 119.00604 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 N   1 
+ATOM   32543 C CA  . PRO B-4 2 315 ? 130.387 -96.031  12.546  1.000 115.23958 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   32544 C C   . PRO B-4 2 315 ? 129.857 -95.439  13.840  1.000 113.40344 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 C   1 
+ATOM   32545 O O   . PRO B-4 2 315 ? 130.634 -95.239  14.783  1.000 113.88360 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 O   1 
+ATOM   32546 C CB  . PRO B-4 2 315 ? 130.871 -94.943  11.578  1.000 101.34836 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   32547 C CG  . PRO B-4 2 315 ? 130.602 -95.504  10.224  1.000 105.90905 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   32548 C CD  . PRO B-4 2 315 ? 129.333 -96.294  10.358  1.000 109.73712 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   32549 N N   . LEU B-4 2 316 ? 128.554 -95.153  13.916  1.000 119.85270 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32550 C CA  . LEU B-4 2 316 ? 127.955 -94.652  15.147  1.000 119.95082 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32551 C C   . LEU B-4 2 316 ? 127.760 -95.741  16.196  1.000 110.27832 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32552 O O   . LEU B-4 2 316 ? 127.593 -95.418  17.377  1.000 111.48834 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32553 C CB  . LEU B-4 2 316 ? 126.610 -93.986  14.847  1.000 114.94569 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32554 C CG  . LEU B-4 2 316 ? 126.657 -92.606  14.188  1.000 109.37084 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32555 C CD1 . LEU B-4 2 316 ? 125.256 -92.120  13.849  1.000 117.76468 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32556 C CD2 . LEU B-4 2 316 ? 127.364 -91.610  15.093  1.000 95.93758  ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32557 N N   . ASP B-4 2 317 ? 127.778 -97.014  15.797  1.000 107.84065 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 N   1 
+ATOM   32558 C CA  . ASP B-4 2 317 ? 127.632 -98.115  16.743  1.000 121.70386 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   32559 C C   . ASP B-4 2 317 ? 128.868 -98.229  17.626  1.000 117.67348 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 C   1 
+ATOM   32560 O O   . ASP B-4 2 317 ? 129.648 -99.179  17.500  1.000 106.31954 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 O   1 
+ATOM   32561 C CB  . ASP B-4 2 317 ? 127.380 -99.431  16.004  1.000 129.83968 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   32562 C CG  . ASP B-4 2 317 ? 126.049 -99.445  15.280  1.000 137.90384 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   32563 O OD1 . ASP B-4 2 317 ? 125.260 -98.493  15.462  1.000 136.28651 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   32564 O OD2 . ASP B-4 2 317 ? 125.791 -100.407 14.527  1.000 134.99105 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   32565 N N   . ARG B-4 2 318 ? 129.046 -97.266  18.528  1.000 130.40082 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 N   1 
+ATOM   32566 C CA  . ARG B-4 2 318 ? 130.216 -97.200  19.389  1.000 103.26080 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   32567 C C   . ARG B-4 2 318 ? 129.810 -96.579  20.717  1.000 104.63907 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 C   1 
+ATOM   32568 O O   . ARG B-4 2 318 ? 129.023 -95.629  20.749  1.000 110.75403 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 O   1 
+ATOM   32569 C CB  . ARG B-4 2 318 ? 131.336 -96.382  18.736  1.000 109.81738 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   32570 C CG  . ARG B-4 2 318 ? 132.667 -97.103  18.639  1.000 93.10446  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   32571 C CD  . ARG B-4 2 318 ? 133.640 -96.314  17.783  1.000 90.26379  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   32572 N NE  . ARG B-4 2 318 ? 133.701 -94.914  18.187  1.000 95.58161  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   32573 C CZ  . ARG B-4 2 318 ? 134.553 -94.425  19.078  1.000 107.26627 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   32574 N NH1 . ARG B-4 2 318 ? 135.444 -95.196  19.679  1.000 89.70389  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   32575 N NH2 . ARG B-4 2 318 ? 134.511 -93.129  19.373  1.000 98.23857  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   32576 N N   . ALA B-4 2 319 ? 130.351 -97.122  21.808  1.000 125.30035 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32577 C CA  . ALA B-4 2 319 ? 130.011 -96.652  23.146  1.000 107.29372 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32578 C C   . ALA B-4 2 319 ? 130.508 -95.230  23.372  1.000 112.65748 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32579 O O   . ALA B-4 2 319 ? 131.617 -95.024  23.877  1.000 115.27691 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32580 C CB  . ALA B-4 2 319 ? 130.587 -97.592  24.207  1.000 107.42331 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32581 N N   . THR B-4 2 320 ? 129.697 -94.251  23.002  1.000 112.73207 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 N   1 
+ATOM   32582 C CA  . THR B-4 2 320 ? 130.010 -92.839  23.139  1.000 106.08779 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 CA  1 
+ATOM   32583 C C   . THR B-4 2 320 ? 128.848 -92.138  23.823  1.000 100.16877 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 C   1 
+ATOM   32584 O O   . THR B-4 2 320 ? 127.719 -92.642  23.816  1.000 103.72429 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 O   1 
+ATOM   32585 C CB  . THR B-4 2 320 ? 130.290 -92.198  21.769  1.000 101.71304 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 CB  1 
+ATOM   32586 O OG1 . THR B-4 2 320 ? 129.205 -92.468  20.875  1.000 103.77974 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   32587 C CG2 . THR B-4 2 320 ? 131.582 -92.743  21.176  1.000 87.26931  ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   32588 N N   . PRO B-4 2 321 ? 129.093 -90.978  24.445  1.000 93.29453  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 N   1 
+ATOM   32589 C CA  . PRO B-4 2 321 ? 128.014 -90.320  25.206  1.000 102.57110 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   32590 C C   . PRO B-4 2 321 ? 126.795 -89.958  24.373  1.000 104.06316 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 C   1 
+ATOM   32591 O O   . PRO B-4 2 321 ? 125.667 -90.031  24.878  1.000 110.87427 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 O   1 
+ATOM   32592 C CB  . PRO B-4 2 321 ? 128.704 -89.071  25.772  1.000 84.38664  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   32593 C CG  . PRO B-4 2 321 ? 130.147 -89.433  25.833  1.000 84.85005  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   32594 C CD  . PRO B-4 2 321 ? 130.393 -90.312  24.646  1.000 86.56940  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   32595 N N   . ASN B-4 2 322 ? 126.980 -89.570  23.110  1.000 106.60772 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32596 C CA  . ASN B-4 2 322 ? 125.879 -89.106  22.274  1.000 97.73152  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32597 C C   . ASN B-4 2 322 ? 125.504 -90.107  21.188  1.000 88.84517  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32598 O O   . ASN B-4 2 322 ? 124.857 -89.731  20.206  1.000 95.17108  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32599 C CB  . ASN B-4 2 322 ? 126.227 -87.757  21.647  1.000 86.02227  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32600 C CG  . ASN B-4 2 322 ? 126.723 -86.758  22.665  1.000 92.01889  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32601 O OD1 . ASN B-4 2 322 ? 125.954 -86.265  23.489  1.000 104.29894 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32602 N ND2 . ASN B-4 2 322 ? 128.014 -86.454  22.617  1.000 86.27554  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32603 N N   . ALA B-4 2 323 ? 125.888 -91.375  21.347  1.000 94.77503  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32604 C CA  . ALA B-4 2 323 ? 125.604 -92.369  20.315  1.000 96.23796  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32605 C C   . ALA B-4 2 323 ? 124.105 -92.564  20.125  1.000 115.62939 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32606 O O   . ALA B-4 2 323 ? 123.622 -92.648  18.990  1.000 113.96721 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32607 C CB  . ALA B-4 2 323 ? 126.274 -93.697  20.665  1.000 101.49318 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32608 N N   . THR B-4 2 324 ? 123.351 -92.633  21.224  1.000 116.01796 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 N   1 
+ATOM   32609 C CA  . THR B-4 2 324 ? 121.918 -92.892  21.121  1.000 116.32723 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 CA  1 
+ATOM   32610 C C   . THR B-4 2 324 ? 121.197 -91.745  20.421  1.000 120.65004 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 C   1 
+ATOM   32611 O O   . THR B-4 2 324 ? 120.347 -91.974  19.551  1.000 108.85574 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 O   1 
+ATOM   32612 C CB  . THR B-4 2 324 ? 121.326 -93.131  22.509  1.000 127.96509 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 CB  1 
+ATOM   32613 O OG1 . THR B-4 2 324 ? 122.039 -94.192  23.158  1.000 151.86317 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   32614 C CG2 . THR B-4 2 324 ? 119.856 -93.507  22.405  1.000 119.69124 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   32615 N N   . LEU B-4 2 325 ? 121.529 -90.503  20.780  1.000 119.31210 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32616 C CA  . LEU B-4 2 325 ? 120.868 -89.359  20.162  1.000 107.64389 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32617 C C   . LEU B-4 2 325 ? 121.304 -89.181  18.713  1.000 109.84088 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32618 O O   . LEU B-4 2 325 ? 120.489 -88.821  17.856  1.000 116.93324 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32619 C CB  . LEU B-4 2 325 ? 121.149 -88.092  20.971  1.000 105.35475 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32620 C CG  . LEU B-4 2 325 ? 120.568 -86.787  20.422  1.000 103.65383 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32621 C CD1 . LEU B-4 2 325 ? 119.062 -86.901  20.246  1.000 116.20292 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32622 C CD2 . LEU B-4 2 325 ? 120.917 -85.615  21.328  1.000 85.92111  ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32623 N N   . LEU B-4 2 326 ? 122.585 -89.430  18.419  1.000 106.92312 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32624 C CA  . LEU B-4 2 326 ? 123.076 -89.264  17.053  1.000 106.53083 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32625 C C   . LEU B-4 2 326 ? 122.388 -90.225  16.092  1.000 115.21159 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32626 O O   . LEU B-4 2 326 ? 122.099 -89.865  14.945  1.000 117.66838 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32627 C CB  . LEU B-4 2 326 ? 124.592 -89.458  17.008  1.000 98.65876  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32628 C CG  . LEU B-4 2 326 ? 125.459 -88.289  17.483  1.000 101.52677 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32629 C CD1 . LEU B-4 2 326 ? 126.933 -88.662  17.437  1.000 88.87244  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32630 C CD2 . LEU B-4 2 326 ? 125.192 -87.047  16.652  1.000 109.01588 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32631 N N   . LYS B-4 2 327 ? 122.122 -91.455  16.537  1.000 113.48252 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32632 C CA  . LYS B-4 2 327 ? 121.421 -92.408  15.682  1.000 102.19953 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32633 C C   . LYS B-4 2 327 ? 120.006 -91.935  15.376  1.000 113.96277 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32634 O O   . LYS B-4 2 327 ? 119.510 -92.118  14.258  1.000 119.84757 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32635 C CB  . LYS B-4 2 327 ? 121.396 -93.789  16.338  1.000 108.69213 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32636 C CG  . LYS B-4 2 327 ? 122.767 -94.418  16.526  1.000 105.33980 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32637 C CD  . LYS B-4 2 327 ? 122.671 -95.719  17.306  1.000 107.75654 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32638 C CE  . LYS B-4 2 327 ? 124.048 -96.293  17.598  1.000 112.75225 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32639 N NZ  . LYS B-4 2 327 ? 123.964 -97.578  18.346  1.000 118.74301 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32640 N N   . GLU B-4 2 328 ? 119.339 -91.318  16.356  1.000 124.29324 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32641 C CA  . GLU B-4 2 328 ? 117.981 -90.835  16.131  1.000 125.19879 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32642 C C   . GLU B-4 2 328 ? 117.956 -89.675  15.145  1.000 121.45424 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32643 O O   . GLU B-4 2 328 ? 116.992 -89.531  14.383  1.000 121.67839 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32644 C CB  . GLU B-4 2 328 ? 117.341 -90.420  17.455  1.000 99.21514  ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32645 C CG  . GLU B-4 2 328 ? 117.258 -91.544  18.473  1.000 121.61880 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32646 C CD  . GLU B-4 2 328 ? 116.393 -92.698  18.003  1.000 133.30080 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32647 O OE1 . GLU B-4 2 328 ? 115.435 -92.457  17.237  1.000 139.46682 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32648 O OE2 . GLU B-4 2 328 ? 116.674 -93.848  18.398  1.000 137.38194 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32649 N N   . VAL B-4 2 329 ? 118.999 -88.841  15.145  1.000 106.04403 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32650 C CA  . VAL B-4 2 329 ? 119.088 -87.782  14.146  1.000 103.08447 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32651 C C   . VAL B-4 2 329 ? 119.236 -88.384  12.753  1.000 126.00059 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32652 O O   . VAL B-4 2 329 ? 118.705 -87.852  11.771  1.000 132.95163 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32653 C CB  . VAL B-4 2 329 ? 120.245 -86.825  14.484  1.000 105.74592 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32654 C CG1 . VAL B-4 2 329 ? 120.297 -85.683  13.486  1.000 112.24235 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32655 C CG2 . VAL B-4 2 329 ? 120.093 -86.290  15.898  1.000 104.55273 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32656 N N   . ILE B-4 2 330 ? 119.948 -89.509  12.647  1.000 119.96796 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32657 C CA  . ILE B-4 2 330 ? 120.089 -90.179  11.357  1.000 127.99628 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32658 C C   . ILE B-4 2 330 ? 118.757 -90.775  10.918  1.000 129.52475 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32659 O O   . ILE B-4 2 330 ? 118.380 -90.695  9.742   1.000 133.72574 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32660 C CB  . ILE B-4 2 330 ? 121.192 -91.252  11.424  1.000 130.48767 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32661 C CG1 . ILE B-4 2 330 ? 122.540 -90.614  11.755  1.000 125.19701 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32662 C CG2 . ILE B-4 2 330 ? 121.271 -92.019  10.112  1.000 112.79312 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32663 C CD1 . ILE B-4 2 330 ? 123.078 -89.735  10.653  1.000 111.80700 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32664 N N   . LYS B-4 2 331 ? 118.022 -91.377  11.857  1.000 124.19173 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32665 C CA  . LYS B-4 2 331 ? 116.734 -91.978  11.527  1.000 131.89146 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32666 C C   . LYS B-4 2 331 ? 115.739 -90.938  11.029  1.000 133.70913 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32667 O O   . LYS B-4 2 331 ? 114.903 -91.240  10.170  1.000 133.89238 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32668 C CB  . LYS B-4 2 331 ? 116.174 -92.713  12.745  1.000 123.18304 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32669 C CG  . LYS B-4 2 331 ? 117.025 -93.890  13.202  1.000 138.34902 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32670 C CD  . LYS B-4 2 331 ? 116.454 -94.535  14.454  1.000 131.04106 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32671 C CE  . LYS B-4 2 331 ? 117.329 -95.685  14.928  1.000 139.83084 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32672 N NZ  . LYS B-4 2 331 ? 116.803 -96.319  16.169  1.000 146.29923 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32673 N N   . TYR B-4 2 332 ? 115.809 -89.713  11.553  1.000 131.61039 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 N   1 
+ATOM   32674 C CA  . TYR B-4 2 332 ? 114.935 -88.655  11.060  1.000 130.66211 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   32675 C C   . TYR B-4 2 332 ? 115.356 -88.182  9.677   1.000 126.95840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 C   1 
+ATOM   32676 O O   . TYR B-4 2 332 ? 114.503 -87.806  8.866   1.000 143.63851 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 O   1 
+ATOM   32677 C CB  . TYR B-4 2 332 ? 114.917 -87.485  12.042  1.000 133.03339 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   32678 C CG  . TYR B-4 2 332 ? 114.284 -86.226  11.493  1.000 140.67300 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   32679 C CD1 . TYR B-4 2 332 ? 112.940 -86.194  11.144  1.000 151.63629 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   32680 C CD2 . TYR B-4 2 332 ? 115.031 -85.068  11.329  1.000 126.57777 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   32681 C CE1 . TYR B-4 2 332 ? 112.359 -85.043  10.641  1.000 151.41685 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   32682 C CE2 . TYR B-4 2 332 ? 114.460 -83.914  10.829  1.000 133.46840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   32683 C CZ  . TYR B-4 2 332 ? 113.125 -83.906  10.486  1.000 145.89926 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   32684 O OH  . TYR B-4 2 332 ? 112.559 -82.755  9.988   1.000 141.38689 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   32685 N N   . VAL B-4 2 333 ? 116.657 -88.207  9.385   1.000 128.30972 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32686 C CA  . VAL B-4 2 333 ? 117.128 -87.784  8.072   1.000 142.39774 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32687 C C   . VAL B-4 2 333 ? 116.853 -88.861  7.031   1.000 135.09263 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32688 O O   . VAL B-4 2 333 ? 116.399 -88.568  5.918   1.000 122.48337 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32689 C CB  . VAL B-4 2 333 ? 118.624 -87.426  8.133   1.000 133.35045 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32690 C CG1 . VAL B-4 2 333 ? 119.181 -87.214  6.732   1.000 133.38506 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32691 C CG2 . VAL B-4 2 333 ? 118.838 -86.185  8.985   1.000 131.83379 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32692 N N   . LYS B-4 2 334 ? 117.109 -90.125  7.377   1.000 139.10466 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32693 C CA  . LYS B-4 2 334 ? 117.005 -91.200  6.394   1.000 138.73322 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32694 C C   . LYS B-4 2 334 ? 115.553 -91.526  6.060   1.000 145.76059 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32695 O O   . LYS B-4 2 334 ? 115.212 -91.725  4.888   1.000 138.65622 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32696 C CB  . LYS B-4 2 334 ? 117.727 -92.448  6.901   1.000 128.28800 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32697 C CG  . LYS B-4 2 334 ? 119.224 -92.272  7.086   1.000 126.78347 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32698 C CD  . LYS B-4 2 334 ? 119.912 -91.954  5.771   1.000 132.76600 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32699 C CE  . LYS B-4 2 334 ? 121.415 -91.814  5.953   1.000 130.13299 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32700 N NZ  . LYS B-4 2 334 ? 122.110 -91.537  4.665   1.000 127.65364 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32701 N N   . ASN B-4 2 335 ? 114.686 -91.588  7.067   1.000 145.82455 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32702 C CA  . ASN B-4 2 335 ? 113.307 -92.021  6.890   1.000 152.76134 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32703 C C   . ASN B-4 2 335 ? 112.371 -90.821  6.866   1.000 156.23195 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32704 O O   . ASN B-4 2 335 ? 112.478 -89.923  7.708   1.000 152.20767 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32705 C CB  . ASN B-4 2 335 ? 112.894 -92.987  8.000   1.000 136.97545 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32706 C CG  . ASN B-4 2 335 ? 113.606 -94.319  7.899   1.000 158.26995 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32707 O OD1 . ASN B-4 2 335 ? 114.641 -94.534  8.531   1.000 155.65879 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32708 N ND2 . ASN B-4 2 335 ? 113.055 -95.223  7.099   1.000 166.70288 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32709 N N   . ASP B-4 2 336 ? 111.441 -90.826  5.906   1.000 160.41395 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 N   1 
+ATOM   32710 C CA  . ASP B-4 2 336 ? 110.444 -89.764  5.799   1.000 164.92377 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   32711 C C   . ASP B-4 2 336 ? 109.297 -89.944  6.788   1.000 170.01836 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 C   1 
+ATOM   32712 O O   . ASP B-4 2 336 ? 108.749 -88.953  7.281   1.000 166.50238 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 O   1 
+ATOM   32713 C CB  . ASP B-4 2 336 ? 109.900 -89.694  4.374   1.000 169.63688 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   32714 C CG  . ASP B-4 2 336 ? 109.541 -91.063  3.821   1.000 172.53461 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   32715 O OD1 . ASP B-4 2 336 ? 109.633 -92.059  4.577   1.000 170.05905 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   32716 O OD2 . ASP B-4 2 336 ? 109.170 -91.144  2.635   1.000 171.44285 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   32717 N N   . ARG B-4 2 337 ? 108.913 -91.186  7.086   1.000 174.80826 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 N   1 
+ATOM   32718 C CA  . ARG B-4 2 337 ? 107.824 -91.420  8.029   1.000 156.46352 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   32719 C C   . ARG B-4 2 337 ? 108.222 -91.102  9.462   1.000 153.33537 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 C   1 
+ATOM   32720 O O   . ARG B-4 2 337 ? 107.342 -90.874  10.299  1.000 174.26484 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 O   1 
+ATOM   32721 C CB  . ARG B-4 2 337 ? 107.335 -92.868  7.942   1.000 157.08892 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   32722 C CG  . ARG B-4 2 337 ? 106.681 -93.224  6.615   1.000 183.06768 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   32723 C CD  . ARG B-4 2 337 ? 106.184 -94.663  6.611   1.000 186.01554 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   32724 N NE  . ARG B-4 2 337 ? 105.263 -94.925  7.711   1.000 182.36820 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   32725 C CZ  . ARG B-4 2 337 ? 103.950 -94.751  7.648   1.000 190.66470 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   32726 N NH1 . ARG B-4 2 337 ? 103.362 -94.315  6.547   1.000 196.98589 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   32727 N NH2 . ARG B-4 2 337 ? 103.209 -95.023  8.718   1.000 185.48718 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   32728 N N   . TYR B-4 2 338 ? 109.519 -91.089  9.764   1.000 147.84018 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 N   1 
+ATOM   32729 C CA  . TYR B-4 2 338 ? 109.990 -90.726  11.097  1.000 140.28328 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   32730 C C   . TYR B-4 2 338 ? 109.726 -89.243  11.330  1.000 147.32199 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 C   1 
+ATOM   32731 O O   . TYR B-4 2 338 ? 110.336 -88.386  10.683  1.000 150.49924 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 O   1 
+ATOM   32732 C CB  . TYR B-4 2 338 ? 111.473 -91.051  11.241  1.000 144.01002 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   32733 C CG  . TYR B-4 2 338 ? 111.982 -91.009  12.664  1.000 139.18698 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   32734 C CD1 . TYR B-4 2 338 ? 112.426 -89.821  13.230  1.000 140.18409 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   32735 C CD2 . TYR B-4 2 338 ? 112.027 -92.161  13.439  1.000 141.00371 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   32736 C CE1 . TYR B-4 2 338 ? 112.897 -89.780  14.529  1.000 130.02871 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   32737 C CE2 . TYR B-4 2 338 ? 112.497 -92.130  14.739  1.000 123.96153 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   32738 C CZ  . TYR B-4 2 338 ? 112.930 -90.937  15.279  1.000 120.85696 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   32739 O OH  . TYR B-4 2 338 ? 113.398 -90.902  16.572  1.000 129.50410 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   32740 N N   . SER B-4 2 339 ? 108.820 -88.939  12.255  1.000 160.71259 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-4 N   1 
+ATOM   32741 C CA  . SER B-4 2 339 ? 108.391 -87.569  12.480  1.000 157.58946 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-4 CA  1 
+ATOM   32742 C C   . SER B-4 2 339 ? 109.416 -86.800  13.308  1.000 144.78668 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-4 C   1 
+ATOM   32743 O O   . SER B-4 2 339 ? 110.259 -87.375  14.002  1.000 148.79034 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-4 O   1 
+ATOM   32744 C CB  . SER B-4 2 339 ? 107.032 -87.541  13.180  1.000 146.99776 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-4 CB  1 
+ATOM   32745 O OG  . SER B-4 2 339 ? 106.676 -86.220  13.545  1.000 146.28842 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-4 OG  1 
+ATOM   32746 N N   . ILE B-4 2 340 ? 109.330 -85.470  13.221  1.000 137.00234 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32747 C CA  . ILE B-4 2 340 ? 110.177 -84.617  14.047  1.000 144.32415 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32748 C C   . ILE B-4 2 340 ? 109.777 -84.730  15.513  1.000 138.71829 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32749 O O   . ILE B-4 2 340 ? 110.609 -84.540  16.409  1.000 123.77383 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32750 C CB  . ILE B-4 2 340 ? 110.115 -83.161  13.542  1.000 145.16223 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32751 C CG1 . ILE B-4 2 340 ? 111.083 -82.268  14.324  1.000 131.07873 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32752 C CG2 . ILE B-4 2 340 ? 108.693 -82.621  13.618  1.000 124.94899 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32753 C CD1 . ILE B-4 2 340 ? 112.539 -82.647  14.151  1.000 137.18330 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32754 N N   . TYR B-4 2 341 ? 108.510 -85.053  15.785  1.000 138.51829 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 N   1 
+ATOM   32755 C CA  . TYR B-4 2 341 ? 108.072 -85.254  17.162  1.000 128.89015 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   32756 C C   . TYR B-4 2 341 ? 108.689 -86.508  17.766  1.000 114.47548 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 C   1 
+ATOM   32757 O O   . TYR B-4 2 341 ? 108.973 -86.541  18.969  1.000 121.01226 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 O   1 
+ATOM   32758 C CB  . TYR B-4 2 341 ? 106.547 -85.327  17.216  1.000 125.05251 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   32759 C CG  . TYR B-4 2 341 ? 105.859 -84.106  16.649  1.000 134.40171 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   32760 C CD1 . TYR B-4 2 341 ? 106.266 -82.826  17.007  1.000 123.40512 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   32761 C CD2 . TYR B-4 2 341 ? 104.813 -84.231  15.744  1.000 135.20157 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   32762 C CE1 . TYR B-4 2 341 ? 105.643 -81.706  16.488  1.000 127.90652 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   32763 C CE2 . TYR B-4 2 341 ? 104.185 -83.118  15.219  1.000 129.65608 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   32764 C CZ  . TYR B-4 2 341 ? 104.603 -81.859  15.595  1.000 131.57783 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   32765 O OH  . TYR B-4 2 341 ? 103.979 -80.749  15.073  1.000 135.58362 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   32766 N N   . ASP B-4 2 342 ? 108.904 -87.543  16.950  1.000 128.45506 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 N   1 
+ATOM   32767 C CA  . ASP B-4 2 342 ? 109.599 -88.731  17.430  1.000 125.46701 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   32768 C C   . ASP B-4 2 342 ? 111.037 -88.404  17.809  1.000 125.22184 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 C   1 
+ATOM   32769 O O   . ASP B-4 2 342 ? 111.578 -88.965  18.770  1.000 119.83110 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 O   1 
+ATOM   32770 C CB  . ASP B-4 2 342 ? 109.557 -89.827  16.366  1.000 135.19211 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   32771 C CG  . ASP B-4 2 342 ? 108.148 -90.305  16.077  1.000 145.33402 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   32772 O OD1 . ASP B-4 2 342 ? 107.289 -89.461  15.748  1.000 141.40419 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   32773 O OD2 . ASP B-4 2 342 ? 107.901 -91.525  16.174  1.000 162.23354 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   32774 N N   . LEU B-4 2 343 ? 111.673 -87.500  17.062  1.000 129.03874 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32775 C CA  . LEU B-4 2 343 ? 113.026 -87.074  17.404  1.000 133.53433 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32776 C C   . LEU B-4 2 343 ? 113.031 -86.214  18.662  1.000 120.93867 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32777 O O   . LEU B-4 2 343 ? 113.933 -86.334  19.500  1.000 119.18752 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32778 C CB  . LEU B-4 2 343 ? 113.648 -86.316  16.232  1.000 123.16221 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32779 C CG  . LEU B-4 2 343 ? 115.040 -85.728  16.466  1.000 101.36195 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32780 C CD1 . LEU B-4 2 343 ? 116.051 -86.830  16.749  1.000 91.84988  ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32781 C CD2 . LEU B-4 2 343 ? 115.474 -84.884  15.277  1.000 127.24532 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32782 N N   . ALA B-4 2 344 ? 112.029 -85.343  18.814  1.000 120.50283 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32783 C CA  . ALA B-4 2 344 ? 111.952 -84.509  20.008  1.000 124.30494 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32784 C C   . ALA B-4 2 344 ? 111.646 -85.333  21.251  1.000 104.00278 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32785 O O   . ALA B-4 2 344 ? 112.030 -84.944  22.360  1.000 101.79643 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32786 C CB  . ALA B-4 2 344 ? 110.899 -83.416  19.823  1.000 107.02387 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32787 N N   . ALA B-4 2 345 ? 110.960 -86.467  21.089  1.000 109.75777 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32788 C CA  . ALA B-4 2 345 ? 110.667 -87.324  22.232  1.000 108.98526 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32789 C C   . ALA B-4 2 345 ? 111.934 -87.935  22.815  1.000 121.01792 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32790 O O   . ALA B-4 2 345 ? 112.000 -88.183  24.025  1.000 126.75633 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32791 C CB  . ALA B-4 2 345 ? 109.684 -88.422  21.830  1.000 100.46669 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32792 N N   . GLU B-4 2 346 ? 112.945 -88.185  21.979  1.000 119.45032 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32793 C CA  . GLU B-4 2 346 ? 114.210 -88.715  22.472  1.000 117.32864 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32794 C C   . GLU B-4 2 346 ? 115.022 -87.662  23.217  1.000 103.11360 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32795 O O   . GLU B-4 2 346 ? 115.847 -88.017  24.066  1.000 109.65610 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32796 C CB  . GLU B-4 2 346 ? 115.022 -89.290  21.308  1.000 114.44780 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32797 C CG  . GLU B-4 2 346 ? 116.347 -89.929  21.706  1.000 146.63054 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32798 C CD  . GLU B-4 2 346 ? 116.174 -91.115  22.637  1.000 158.29505 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32799 O OE1 . GLU B-4 2 346 ? 115.118 -91.779  22.572  1.000 158.34253 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32800 O OE2 . GLU B-4 2 346 ? 117.096 -91.384  23.435  1.000 162.50305 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32801 N N   . ILE B-4 2 347 ? 114.797 -86.380  22.930  1.000 94.38013  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32802 C CA  . ILE B-4 2 347 ? 115.500 -85.316  23.634  1.000 104.32370 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32803 C C   . ILE B-4 2 347 ? 115.007 -85.242  25.074  1.000 115.52731 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32804 O O   . ILE B-4 2 347 ? 113.808 -85.383  25.349  1.000 111.74778 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32805 C CB  . ILE B-4 2 347 ? 115.305 -83.975  22.906  1.000 106.41129 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32806 C CG1 . ILE B-4 2 347 ? 115.696 -84.107  21.434  1.000 96.67008  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32807 C CG2 . ILE B-4 2 347 ? 116.121 -82.876  23.569  1.000 103.21525 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32808 C CD1 . ILE B-4 2 347 ? 115.531 -82.829  20.649  1.000 103.62921 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32809 N N   . VAL B-4 2 348 ? 115.939 -85.022  26.004  1.000 125.41256 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32810 C CA  . VAL B-4 2 348 ? 115.586 -84.929  27.415  1.000 102.75762 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32811 C C   . VAL B-4 2 348 ? 114.736 -83.689  27.656  1.000 113.00779 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32812 O O   . VAL B-4 2 348 ? 115.044 -82.593  27.168  1.000 113.29628 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32813 C CB  . VAL B-4 2 348 ? 116.854 -84.909  28.286  1.000 87.17772  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32814 C CG1 . VAL B-4 2 348 ? 116.486 -84.791  29.755  1.000 98.47644  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32815 C CG2 . VAL B-4 2 348 ? 117.687 -86.158  28.040  1.000 115.39750 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32816 N N   . GLY B-4 2 349 ? 113.659 -83.858  28.415  1.000 122.07814 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-4 N   1 
+ATOM   32817 C CA  . GLY B-4 2 349 ? 112.749 -82.773  28.707  1.000 109.23125 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   32818 C C   . GLY B-4 2 349 ? 111.590 -82.706  27.726  1.000 123.39434 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-4 C   1 
+ATOM   32819 O O   . GLY B-4 2 349 ? 111.613 -83.288  26.643  1.000 137.56257 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-4 O   1 
+ATOM   32820 N N   . ASN B-4 2 350 ? 110.554 -81.975  28.130  1.000 128.27020 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32821 C CA  . ASN B-4 2 350 ? 109.351 -81.796  27.319  1.000 130.94562 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32822 C C   . ASN B-4 2 350 ? 109.484 -80.467  26.583  1.000 122.17117 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32823 O O   . ASN B-4 2 350 ? 109.098 -79.412  27.088  1.000 130.90601 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32824 C CB  . ASN B-4 2 350 ? 108.099 -81.844  28.187  1.000 123.03328 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32825 C CG  . ASN B-4 2 350 ? 106.839 -82.090  27.380  1.000 128.47045 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32826 O OD1 . ASN B-4 2 350 ? 106.873 -82.750  26.340  1.000 147.57975 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32827 N ND2 . ASN B-4 2 350 ? 105.718 -81.558  27.853  1.000 121.58039 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32828 N N   . LEU B-4 2 351 ? 110.038 -80.524  25.374  1.000 122.95574 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32829 C CA  . LEU B-4 2 351 ? 110.271 -79.313  24.597  1.000 126.53404 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32830 C C   . LEU B-4 2 351 ? 108.953 -78.688  24.155  1.000 116.27314 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32831 O O   . LEU B-4 2 351 ? 107.987 -79.389  23.842  1.000 111.30993 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32832 C CB  . LEU B-4 2 351 ? 111.137 -79.623  23.377  1.000 128.30591 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32833 C CG  . LEU B-4 2 351 ? 112.612 -79.921  23.643  1.000 117.28661 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32834 C CD1 . LEU B-4 2 351 ? 113.326 -80.282  22.351  1.000 126.06233 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32835 C CD2 . LEU B-4 2 351 ? 113.282 -78.732  24.313  1.000 118.25650 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32836 N N   . SER B-4 2 352 ? 108.920 -77.359  24.128  1.000 116.96952 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-4 N   1 
+ATOM   32837 C CA  . SER B-4 2 352 ? 107.727 -76.652  23.699  1.000 117.50867 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-4 CA  1 
+ATOM   32838 C C   . SER B-4 2 352 ? 107.595 -76.715  22.178  1.000 120.76771 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-4 C   1 
+ATOM   32839 O O   . SER B-4 2 352 ? 108.509 -77.130  21.458  1.000 136.45759 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-4 O   1 
+ATOM   32840 C CB  . SER B-4 2 352 ? 107.766 -75.200  24.160  1.000 139.90099 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-4 CB  1 
+ATOM   32841 O OG  . SER B-4 2 352 ? 108.787 -74.487  23.490  1.000 105.74612 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-4 OG  1 
+ATOM   32842 N N   . SER B-4 2 353 ? 106.431 -76.286  21.688  1.000 113.37909 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-4 N   1 
+ATOM   32843 C CA  . SER B-4 2 353 ? 106.197 -76.288  20.248  1.000 114.12324 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-4 CA  1 
+ATOM   32844 C C   . SER B-4 2 353 ? 107.072 -75.265  19.535  1.000 137.82741 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-4 C   1 
+ATOM   32845 O O   . SER B-4 2 353 ? 107.498 -75.502  18.399  1.000 122.15978 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-4 O   1 
+ATOM   32846 C CB  . SER B-4 2 353 ? 104.719 -76.026  19.959  1.000 114.17266 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-4 CB  1 
+ATOM   32847 O OG  . SER B-4 2 353 ? 104.452 -76.107  18.570  1.000 154.95777 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-4 OG  1 
+ATOM   32848 N N   . ARG B-4 2 354 ? 107.357 -74.131  20.182  1.000 138.70861 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 N   1 
+ATOM   32849 C CA  . ARG B-4 2 354 ? 108.238 -73.141  19.572  1.000 132.58951 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   32850 C C   . ARG B-4 2 354 ? 109.684 -73.623  19.566  1.000 131.91738 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 C   1 
+ATOM   32851 O O   . ARG B-4 2 354 ? 110.401 -73.440  18.575  1.000 143.46272 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 O   1 
+ATOM   32852 C CB  . ARG B-4 2 354 ? 108.117 -71.802  20.301  1.000 145.23323 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   32853 C CG  . ARG B-4 2 354 ? 109.071 -70.731  19.780  1.000 128.70888 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   32854 C CD  . ARG B-4 2 354 ? 108.664 -69.335  20.228  1.000 140.67596 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   32855 N NE  . ARG B-4 2 354 ? 108.799 -69.144  21.668  1.000 163.02330 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   32856 C CZ  . ARG B-4 2 354 ? 108.529 -68.009  22.298  1.000 166.26312 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   32857 N NH1 . ARG B-4 2 354 ? 108.105 -66.940  21.645  1.000 155.83848 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   32858 N NH2 . ARG B-4 2 354 ? 108.688 -67.945  23.617  1.000 171.86382 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   32859 N N   . GLU B-4 2 355 ? 110.131 -74.241  20.663  1.000 138.64363 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32860 C CA  . GLU B-4 2 355 ? 111.482 -74.792  20.707  1.000 125.85027 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32861 C C   . GLU B-4 2 355 ? 111.651 -75.944  19.726  1.000 134.85244 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32862 O O   . GLU B-4 2 355 ? 112.753 -76.156  19.205  1.000 143.18823 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32863 C CB  . GLU B-4 2 355 ? 111.815 -75.248  22.125  1.000 139.12723 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32864 C CG  . GLU B-4 2 355 ? 112.016 -74.110  23.110  1.000 139.63837 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32865 C CD  . GLU B-4 2 355 ? 112.226 -74.602  24.527  1.000 141.38724 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32866 O OE1 . GLU B-4 2 355 ? 111.309 -75.253  25.073  1.000 155.12933 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32867 O OE2 . GLU B-4 2 355 ? 113.312 -74.349  25.089  1.000 149.62871 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32868 N N   . ILE B-4 2 356 ? 110.582 -76.702  19.468  1.000 136.45195 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32869 C CA  . ILE B-4 2 356 ? 110.651 -77.767  18.471  1.000 122.55845 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32870 C C   . ILE B-4 2 356 ? 110.848 -77.182  17.078  1.000 120.86569 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32871 O O   . ILE B-4 2 356 ? 111.593 -77.731  16.257  1.000 135.11085 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32872 C CB  . ILE B-4 2 356 ? 109.391 -78.652  18.548  1.000 124.77913 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32873 C CG1 . ILE B-4 2 356 ? 109.508 -79.646  19.706  1.000 119.16189 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32874 C CG2 . ILE B-4 2 356 ? 109.141 -79.376  17.230  1.000 117.97094 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32875 C CD1 . ILE B-4 2 356 ? 108.337 -80.603  19.814  1.000 125.98714 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32876 N N   . LYS B-4 2 357 ? 110.203 -76.047  16.797  1.000 132.53329 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32877 C CA  . LYS B-4 2 357 ? 110.325 -75.432  15.480  1.000 139.40799 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32878 C C   . LYS B-4 2 357 ? 111.733 -74.904  15.231  1.000 143.62437 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32879 O O   . LYS B-4 2 357 ? 112.192 -74.889  14.083  1.000 133.12452 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32880 C CB  . LYS B-4 2 357 ? 109.296 -74.310  15.333  1.000 132.42231 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32881 C CG  . LYS B-4 2 357 ? 108.725 -74.166  13.932  1.000 126.49180 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32882 C CD  . LYS B-4 2 357 ? 107.588 -73.155  13.905  1.000 135.21667 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32883 C CE  . LYS B-4 2 357 ? 106.883 -73.149  12.557  1.000 156.07148 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32884 N NZ  . LYS B-4 2 357 ? 105.749 -72.183  12.529  1.000 137.57902 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32885 N N   . GLU B-4 2 358 ? 112.432 -74.471  16.285  1.000 142.40740 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32886 C CA  . GLU B-4 2 358 ? 113.803 -73.999  16.113  1.000 145.42255 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32887 C C   . GLU B-4 2 358 ? 114.763 -75.157  15.872  1.000 141.11477 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32888 O O   . GLU B-4 2 358 ? 115.675 -75.050  15.044  1.000 139.69043 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32889 C CB  . GLU B-4 2 358 ? 114.243 -73.184  17.330  1.000 157.61246 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32890 C CG  . GLU B-4 2 358 ? 113.737 -71.751  17.335  1.000 181.66005 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32891 C CD  . GLU B-4 2 358 ? 114.800 -70.762  17.776  1.000 182.69451 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32892 O OE1 . GLU B-4 2 358 ? 115.868 -71.205  18.248  1.000 158.94846 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32893 O OE2 . GLU B-4 2 358 ? 114.570 -69.541  17.643  1.000 191.51733 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32894 N N   . ILE B-4 2 359 ? 114.581 -76.268  16.589  1.000 146.53644 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32895 C CA  . ILE B-4 2 359 ? 115.420 -77.441  16.361  1.000 132.99723 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32896 C C   . ILE B-4 2 359 ? 115.156 -78.022  14.977  1.000 123.61438 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32897 O O   . ILE B-4 2 359 ? 116.084 -78.456  14.283  1.000 137.19836 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32898 C CB  . ILE B-4 2 359 ? 115.196 -78.484  17.472  1.000 132.41229 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32899 C CG1 . ILE B-4 2 359 ? 115.841 -78.016  18.779  1.000 125.15381 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32900 C CG2 . ILE B-4 2 359 ? 115.738 -79.847  17.060  1.000 115.91029 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32901 C CD1 . ILE B-4 2 359 ? 115.803 -79.049  19.886  1.000 125.15728 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32902 N N   . GLN B-4 2 360 ? 113.890 -78.026  14.549  1.000 136.79685 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 N   1 
+ATOM   32903 C CA  . GLN B-4 2 360 ? 113.557 -78.512  13.215  1.000 135.68916 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   32904 C C   . GLN B-4 2 360 ? 114.224 -77.676  12.131  1.000 138.76511 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 C   1 
+ATOM   32905 O O   . GLN B-4 2 360 ? 114.589 -78.206  11.075  1.000 141.24010 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 O   1 
+ATOM   32906 C CB  . GLN B-4 2 360 ? 112.039 -78.518  13.026  1.000 122.08596 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   32907 C CG  . GLN B-4 2 360 ? 111.570 -79.129  11.717  1.000 123.96481 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   32908 C CD  . GLN B-4 2 360 ? 110.059 -79.185  11.607  1.000 128.80550 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   32909 O OE1 . GLN B-4 2 360 ? 109.343 -78.702  12.485  1.000 158.04577 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   32910 N NE2 . GLN B-4 2 360 ? 109.566 -79.779  10.527  1.000 116.59045 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   32911 N N   . LYS B-4 2 361 ? 114.403 -76.376  12.376  1.000 137.80598 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32912 C CA  . LYS B-4 2 361 ? 115.044 -75.516  11.386  1.000 131.14888 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32913 C C   . LYS B-4 2 361 ? 116.513 -75.879  11.201  1.000 134.30143 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32914 O O   . LYS B-4 2 361 ? 117.032 -75.834  10.080  1.000 142.45828 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32915 C CB  . LYS B-4 2 361 ? 114.897 -74.051  11.800  1.000 119.09544 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32916 C CG  . LYS B-4 2 361 ? 115.382 -73.050  10.764  1.000 139.02450 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32917 C CD  . LYS B-4 2 361 ? 115.125 -71.624  11.224  1.000 130.83251 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32918 C CE  . LYS B-4 2 361 ? 115.450 -70.620  10.129  1.000 141.77622 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32919 N NZ  . LYS B-4 2 361 ? 115.112 -69.230  10.542  1.000 134.68270 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32920 N N   . ILE B-4 2 362 ? 117.197 -76.244  12.288  1.000 139.37698 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32921 C CA  . ILE B-4 2 362 ? 118.612 -76.593  12.199  1.000 141.61958 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32922 C C   . ILE B-4 2 362 ? 118.799 -77.889  11.418  1.000 145.42043 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32923 O O   . ILE B-4 2 362 ? 119.709 -78.005  10.589  1.000 152.06817 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32924 C CB  . ILE B-4 2 362 ? 119.229 -76.681  13.609  1.000 122.65387 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32925 C CG1 . ILE B-4 2 362 ? 119.406 -75.280  14.203  1.000 118.54483 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32926 C CG2 . ILE B-4 2 362 ? 120.553 -77.432  13.578  1.000 126.33137 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32927 C CD1 . ILE B-4 2 362 ? 120.087 -75.265  15.559  1.000 113.47416 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32928 N N   . ILE B-4 2 363 ? 117.932 -78.876  11.654  1.000 142.49753 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32929 C CA  . ILE B-4 2 363 ? 118.088 -80.175  11.008  1.000 134.38639 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32930 C C   . ILE B-4 2 363 ? 117.644 -80.159  9.549   1.000 140.65112 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32931 O O   . ILE B-4 2 363 ? 118.126 -80.980  8.756   1.000 158.98455 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32932 C CB  . ILE B-4 2 363 ? 117.324 -81.252  11.796  1.000 142.64299 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32933 C CG1 . ILE B-4 2 363 ? 117.666 -81.157  13.283  1.000 130.76785 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32934 C CG2 . ILE B-4 2 363 ? 117.677 -82.646  11.299  1.000 150.20419 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32935 C CD1 . ILE B-4 2 363 ? 119.133 -81.379  13.579  1.000 125.86175 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32936 N N   . ASN B-4 2 364 ? 116.756 -79.239  9.160   1.000 144.94288 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32937 C CA  . ASN B-4 2 364 ? 116.285 -79.198  7.778   1.000 152.46912 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32938 C C   . ASN B-4 2 364 ? 117.410 -78.945  6.780   1.000 159.63465 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32939 O O   . ASN B-4 2 364 ? 117.224 -79.189  5.583   1.000 163.20762 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32940 C CB  . ASN B-4 2 364 ? 115.198 -78.131  7.621   1.000 136.71024 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32941 C CG  . ASN B-4 2 364 ? 113.864 -78.565  8.200   1.000 147.51748 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32942 O OD1 . ASN B-4 2 364 ? 113.606 -79.759  8.365   1.000 148.33646 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32943 N ND2 . ASN B-4 2 364 ? 113.007 -77.598  8.507   1.000 141.91193 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32944 N N   . GLU B-4 2 365 ? 118.568 -78.464  7.240   1.000 150.26876 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32945 C CA  . GLU B-4 2 365 ? 119.698 -78.290  6.336   1.000 134.30148 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32946 C C   . GLU B-4 2 365 ? 120.280 -79.628  5.901   1.000 129.58554 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32947 O O   . GLU B-4 2 365 ? 120.891 -79.716  4.829   1.000 142.11180 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32948 C CB  . GLU B-4 2 365 ? 120.775 -77.427  6.994   1.000 130.99946 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32949 C CG  . GLU B-4 2 365 ? 120.288 -76.058  7.430   1.000 148.52315 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32950 C CD  . GLU B-4 2 365 ? 121.420 -75.154  7.866   1.000 168.57449 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32951 O OE1 . GLU B-4 2 365 ? 122.585 -75.466  7.542   1.000 160.09764 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32952 O OE2 . GLU B-4 2 365 ? 121.143 -74.134  8.533   1.000 168.38136 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32953 N N   . LEU B-4 2 366 ? 120.097 -80.678  6.705   1.000 134.13481 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32954 C CA  . LEU B-4 2 366 ? 120.582 -82.009  6.357   1.000 143.88594 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32955 C C   . LEU B-4 2 366 ? 119.660 -82.745  5.396   1.000 139.26663 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32956 O O   . LEU B-4 2 366 ? 120.061 -83.777  4.846   1.000 146.37962 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32957 C CB  . LEU B-4 2 366 ? 120.768 -82.854  7.620   1.000 144.14927 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32958 C CG  . LEU B-4 2 366 ? 121.804 -82.380  8.641   1.000 120.75147 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32959 C CD1 . LEU B-4 2 366 ? 121.947 -83.390  9.771   1.000 99.71970  ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32960 C CD2 . LEU B-4 2 366 ? 123.142 -82.130  7.967   1.000 139.87363 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32961 N N   . LEU B-4 2 367 ? 118.441 -82.250  5.186   1.000 142.14517 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32962 C CA  . LEU B-4 2 367 ? 117.504 -82.901  4.284   1.000 161.87413 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32963 C C   . LEU B-4 2 367 ? 117.781 -82.604  2.818   1.000 161.49662 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32964 O O   . LEU B-4 2 367 ? 117.207 -83.274  1.953   1.000 175.49468 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32965 C CB  . LEU B-4 2 367 ? 116.071 -82.490  4.632   1.000 170.98519 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32966 C CG  . LEU B-4 2 367 ? 115.556 -82.986  5.985   1.000 137.97529 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32967 C CD1 . LEU B-4 2 367 ? 114.141 -82.490  6.245   1.000 150.20298 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32968 C CD2 . LEU B-4 2 367 ? 115.616 -84.505  6.059   1.000 123.78898 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32969 N N   . VAL B-4 2 368 ? 118.630 -81.628  2.510   1.000 162.86399 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32970 C CA  . VAL B-4 2 368 ? 118.972 -81.350  1.117   1.000 164.13682 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32971 C C   . VAL B-4 2 368 ? 120.088 -82.310  0.712   1.000 165.49225 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32972 O O   . VAL B-4 2 368 ? 120.928 -82.679  1.551   1.000 170.65246 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32973 C CB  . VAL B-4 2 368 ? 119.374 -79.878  0.914   1.000 155.15613 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32974 C CG1 . VAL B-4 2 368 ? 118.580 -78.980  1.852   1.000 164.59586 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32975 C CG2 . VAL B-4 2 368 ? 120.872 -79.672  1.089   1.000 142.07784 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32976 N N   . PRO B-4 2 369 ? 120.117 -82.780  -0.533  1.000 171.00070 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 N   1 
+ATOM   32977 C CA  . PRO B-4 2 369 ? 121.123 -83.771  -0.919  1.000 167.37827 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   32978 C C   . PRO B-4 2 369 ? 122.385 -83.156  -1.492  1.000 160.79119 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 C   1 
+ATOM   32979 O O   . PRO B-4 2 369 ? 122.373 -82.095  -2.119  1.000 163.35582 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 O   1 
+ATOM   32980 C CB  . PRO B-4 2 369 ? 120.393 -84.593  -1.989  1.000 159.32030 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   32981 C CG  . PRO B-4 2 369 ? 119.504 -83.607  -2.653  1.000 172.45372 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   32982 C CD  . PRO B-4 2 369 ? 119.090 -82.609  -1.579  1.000 170.19108 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   32983 N N   . ASN B-4 2 370 ? 123.487 -83.871  -1.263  1.000 153.39343 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32984 C CA  . ASN B-4 2 370 ? 124.791 -83.555  -1.839  1.000 163.80136 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32985 C C   . ASN B-4 2 370 ? 125.256 -82.151  -1.432  1.000 168.38925 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32986 O O   . ASN B-4 2 370 ? 125.366 -81.240  -2.253  1.000 156.01203 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32987 C CB  . ASN B-4 2 370 ? 124.761 -83.722  -3.368  1.000 169.12375 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32988 C CG  . ASN B-4 2 370 ? 124.009 -84.976  -3.811  1.000 166.93998 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32989 O OD1 . ASN B-4 2 370 ? 122.830 -84.914  -4.162  1.000 169.66617 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32990 N ND2 . ASN B-4 2 370 ? 124.693 -86.117  -3.795  1.000 166.73255 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32991 N N   . ILE B-4 2 371 ? 125.528 -81.990  -0.137  1.000 179.14867 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32992 C CA  . ILE B-4 2 371 ? 126.001 -80.715  0.388   1.000 176.73976 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32993 C C   . ILE B-4 2 371 ? 127.292 -80.898  1.191   1.000 156.07816 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32994 O O   . ILE B-4 2 371 ? 127.672 -80.037  1.986   1.000 139.44981 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32995 C CB  . ILE B-4 2 371 ? 124.895 -80.005  1.197   1.000 163.58588 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32996 C CG1 . ILE B-4 2 371 ? 125.160 -78.494  1.304   1.000 158.04541 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32997 C CG2 . ILE B-4 2 371 ? 124.710 -80.636  2.579   1.000 167.40580 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32998 C CD1 . ILE B-4 2 371 ? 125.468 -77.801  -0.022  1.000 134.81829 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32999 N N   . ASN B-4 2 372 ? 127.968 -82.030  0.977   1.000 156.55950 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33000 C CA  . ASN B-4 2 372 ? 129.369 -82.248  1.335   1.000 162.69652 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33001 C C   . ASN B-4 2 372 ? 129.596 -82.399  2.835   1.000 158.18000 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33002 O O   . ASN B-4 2 372 ? 128.672 -82.234  3.637   1.000 148.97779 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33003 C CB  . ASN B-4 2 372 ? 130.242 -81.118  0.787   1.000 165.26734 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33004 C CG  . ASN B-4 2 372 ? 130.631 -80.101  1.854   1.000 157.04546 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33005 O OD1 . ASN B-4 2 372 ? 131.704 -80.198  2.450   1.000 148.84145 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33006 N ND2 . ASN B-4 2 372 ? 129.765 -79.120  2.090   1.000 148.60759 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33007 N N   . GLN B-4 2 373 ? 130.837 -82.696  3.220   1.000 164.22087 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 N   1 
+ATOM   33008 C CA  . GLN B-4 2 373 ? 131.110 -83.073  4.598   1.000 120.30849 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   33009 C C   . GLN B-4 2 373 ? 131.184 -81.858  5.517   1.000 131.29968 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 C   1 
+ATOM   33010 O O   . GLN B-4 2 373 ? 130.815 -81.956  6.694   1.000 152.52451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 O   1 
+ATOM   33011 C CB  . GLN B-4 2 373 ? 132.403 -83.898  4.637   1.000 106.48002 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   33012 C CG  . GLN B-4 2 373 ? 133.046 -84.074  5.998   1.000 142.60922 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   33013 C CD  . GLN B-4 2 373 ? 134.293 -84.942  5.959   1.000 136.32451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   33014 O OE1 . GLN B-4 2 373 ? 134.790 -85.297  4.890   1.000 123.16927 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   33015 N NE2 . GLN B-4 2 373 ? 134.804 -85.291  7.136   1.000 127.08992 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   33016 N N   . VAL B-4 2 374 ? 131.598 -80.700  4.992   1.000 135.59304 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33017 C CA  . VAL B-4 2 374 ? 131.813 -79.533  5.839   1.000 137.74168 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33018 C C   . VAL B-4 2 374 ? 130.496 -79.037  6.424   1.000 148.19547 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33019 O O   . VAL B-4 2 374 ? 130.409 -78.745  7.621   1.000 149.11193 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33020 C CB  . VAL B-4 2 374 ? 132.541 -78.436  5.043   1.000 131.86693 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33021 C CG1 . VAL B-4 2 374 ? 132.531 -77.130  5.826   1.000 131.09126 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33022 C CG2 . VAL B-4 2 374 ? 133.966 -78.867  4.748   1.000 137.37445 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33023 N N   . LEU B-4 2 375 ? 129.451 -78.935  5.598   1.000 152.47223 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33024 C CA  . LEU B-4 2 375 ? 128.181 -78.405  6.085   1.000 145.31133 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33025 C C   . LEU B-4 2 375 ? 127.516 -79.345  7.084   1.000 134.34203 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33026 O O   . LEU B-4 2 375 ? 126.784 -78.885  7.969   1.000 129.68026 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33027 C CB  . LEU B-4 2 375 ? 127.248 -78.123  4.909   1.000 156.33996 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33028 C CG  . LEU B-4 2 375 ? 125.980 -77.329  5.222   1.000 141.03396 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33029 C CD1 . LEU B-4 2 375 ? 125.724 -76.297  4.137   1.000 135.50627 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33030 C CD2 . LEU B-4 2 375 ? 124.785 -78.258  5.368   1.000 131.90877 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33031 N N   . ILE B-4 2 376 ? 127.755 -80.653  6.966   1.000 148.06240 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33032 C CA  . ILE B-4 2 376 ? 127.173 -81.601  7.913   1.000 145.07324 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33033 C C   . ILE B-4 2 376 ? 127.759 -81.395  9.304   1.000 132.77807 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33034 O O   . ILE B-4 2 376 ? 127.064 -81.545  10.316  1.000 143.03606 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33035 C CB  . ILE B-4 2 376 ? 127.379 -83.044  7.417   1.000 150.51601 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33036 C CG1 . ILE B-4 2 376 ? 126.668 -83.255  6.078   1.000 126.09311 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33037 C CG2 . ILE B-4 2 376 ? 126.889 -84.050  8.452   1.000 110.33009 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33038 C CD1 . ILE B-4 2 376 ? 126.802 -84.657  5.530   1.000 101.63230 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33039 N N   . ASN B-4 2 377 ? 129.042 -81.033  9.377   1.000 139.95395 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33040 C CA  . ASN B-4 2 377 ? 129.682 -80.834  10.673  1.000 135.81985 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33041 C C   . ASN B-4 2 377 ? 129.156 -79.582  11.367  1.000 140.87063 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33042 O O   . ASN B-4 2 377 ? 128.992 -79.571  12.592  1.000 155.06988 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33043 C CB  . ASN B-4 2 377 ? 131.199 -80.755  10.502  1.000 146.29996 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33044 C CG  . ASN B-4 2 377 ? 131.776 -81.990  9.834   1.000 143.32581 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33045 O OD1 . ASN B-4 2 377 ? 131.203 -83.076  9.908   1.000 131.84264 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33046 N ND2 . ASN B-4 2 377 ? 132.920 -81.827  9.178   1.000 144.38752 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33047 N N   . GLN B-4 2 378 ? 128.884 -78.519  10.604  1.000 138.36095 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 N   1 
+ATOM   33048 C CA  . GLN B-4 2 378 ? 128.418 -77.279  11.218  1.000 141.10000 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   33049 C C   . GLN B-4 2 378 ? 126.970 -77.396  11.679  1.000 137.63467 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 C   1 
+ATOM   33050 O O   . GLN B-4 2 378 ? 126.612 -76.887  12.748  1.000 133.18455 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 O   1 
+ATOM   33051 C CB  . GLN B-4 2 378 ? 128.580 -76.112  10.243  1.000 149.60257 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   33052 C CG  . GLN B-4 2 378 ? 128.248 -74.761  10.854  1.000 165.05766 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   33053 C CD  . GLN B-4 2 378 ? 129.040 -74.485  12.118  1.000 162.51066 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   33054 O OE1 . GLN B-4 2 378 ? 128.472 -74.323  13.198  1.000 162.25777 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   33055 N NE2 . GLN B-4 2 378 ? 130.361 -74.428  11.989  1.000 162.49713 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   33056 N N   . VAL B-4 2 379 ? 126.123 -78.056  10.884  1.000 131.76106 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33057 C CA  . VAL B-4 2 379 ? 124.749 -78.307  11.308  1.000 109.49561 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33058 C C   . VAL B-4 2 379 ? 124.734 -79.124  12.593  1.000 123.39191 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33059 O O   . VAL B-4 2 379 ? 123.903 -78.901  13.482  1.000 133.55983 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33060 C CB  . VAL B-4 2 379 ? 123.964 -79.006  10.181  1.000 112.49921 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33061 C CG1 . VAL B-4 2 379 ? 122.595 -79.444  10.673  1.000 111.21910 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33062 C CG2 . VAL B-4 2 379 ? 123.831 -78.087  8.981   1.000 133.11148 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33063 N N   . LEU B-4 2 380 ? 125.666 -80.071  12.718  1.000 130.58052 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33064 C CA  . LEU B-4 2 380 ? 125.729 -80.907  13.911  1.000 118.52627 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33065 C C   . LEU B-4 2 380 ? 126.164 -80.099  15.128  1.000 114.90198 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33066 O O   . LEU B-4 2 380 ? 125.611 -80.267  16.222  1.000 116.86079 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33067 C CB  . LEU B-4 2 380 ? 126.678 -82.077  13.667  1.000 105.48263 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33068 C CG  . LEU B-4 2 380 ? 126.296 -83.407  14.310  1.000 121.19848 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33069 C CD1 . LEU B-4 2 380 ? 124.878 -83.794  13.929  1.000 97.92944  ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33070 C CD2 . LEU B-4 2 380 ? 127.281 -84.481  13.891  1.000 119.82493 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33071 N N   . ILE B-4 2 381 ? 127.150 -79.216  14.958  1.000 117.96514 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33072 C CA  . ILE B-4 2 381 ? 127.568 -78.355  16.058  1.000 126.59317 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33073 C C   . ILE B-4 2 381 ? 126.455 -77.381  16.423  1.000 141.33228 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33074 O O   . ILE B-4 2 381 ? 126.196 -77.130  17.606  1.000 144.55932 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33075 C CB  . ILE B-4 2 381 ? 128.874 -77.622  15.700  1.000 128.70915 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33076 C CG1 . ILE B-4 2 381 ? 130.015 -78.625  15.525  1.000 113.47777 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33077 C CG2 . ILE B-4 2 381 ? 129.225 -76.592  16.768  1.000 122.30139 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33078 C CD1 . ILE B-4 2 381 ? 131.354 -77.985  15.228  1.000 133.70920 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33079 N N   . ASN B-4 2 382 ? 125.773 -76.824  15.418  1.000 147.26058 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33080 C CA  . ASN B-4 2 382 ? 124.659 -75.919  15.691  1.000 144.90093 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33081 C C   . ASN B-4 2 382 ? 123.533 -76.636  16.425  1.000 133.41585 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33082 O O   . ASN B-4 2 382 ? 122.882 -76.055  17.301  1.000 121.48888 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33083 C CB  . ASN B-4 2 382 ? 124.141 -75.309  14.388  1.000 139.64907 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33084 C CG  . ASN B-4 2 382 ? 125.150 -74.389  13.732  1.000 135.53071 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33085 O OD1 . ASN B-4 2 382 ? 125.931 -73.720  14.408  1.000 140.72851 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33086 N ND2 . ASN B-4 2 382 ? 125.137 -74.350  12.404  1.000 121.37452 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33087 N N   . LEU B-4 2 383 ? 123.289 -77.902  16.077  1.000 121.48394 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33088 C CA  . LEU B-4 2 383 ? 122.250 -78.673  16.752  1.000 120.84894 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33089 C C   . LEU B-4 2 383 ? 122.595 -78.892  18.219  1.000 126.43430 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33090 O O   . LEU B-4 2 383 ? 121.787 -78.605  19.111  1.000 129.01757 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33091 C CB  . LEU B-4 2 383 ? 122.049 -80.013  16.044  1.000 111.29385 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33092 C CG  . LEU B-4 2 383 ? 121.294 -81.079  16.845  1.000 120.62340 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33093 C CD1 . LEU B-4 2 383 ? 119.840 -80.678  17.057  1.000 130.29570 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33094 C CD2 . LEU B-4 2 383 ? 121.397 -82.445  16.176  1.000 91.25833  ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33095 N N   . PHE B-4 2 384 ? 123.795 -79.405  18.489  1.000 126.41945 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 N   1 
+ATOM   33096 C CA  . PHE B-4 2 384 ? 124.187 -79.710  19.858  1.000 130.88500 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   33097 C C   . PHE B-4 2 384 ? 124.555 -78.470  20.661  1.000 130.37944 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 C   1 
+ATOM   33098 O O   . PHE B-4 2 384 ? 124.625 -78.548  21.892  1.000 134.27917 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 O   1 
+ATOM   33099 C CB  . PHE B-4 2 384 ? 125.351 -80.704  19.859  1.000 119.67528 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   33100 C CG  . PHE B-4 2 384 ? 124.929 -82.125  19.618  1.000 102.62664 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   33101 C CD1 . PHE B-4 2 384 ? 124.760 -82.604  18.329  1.000 104.75248 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   33102 C CD2 . PHE B-4 2 384 ? 124.695 -82.980  20.681  1.000 92.74736  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   33103 C CE1 . PHE B-4 2 384 ? 124.369 -83.911  18.107  1.000 104.13254 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   33104 C CE2 . PHE B-4 2 384 ? 124.304 -84.288  20.465  1.000 88.05774  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   33105 C CZ  . PHE B-4 2 384 ? 124.141 -84.754  19.177  1.000 88.15307  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   33106 N N   . ALA B-4 2 385 ? 124.791 -77.332  20.002  1.000 117.94108 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33107 C CA  . ALA B-4 2 385 ? 125.021 -76.096  20.742  1.000 131.86107 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33108 C C   . ALA B-4 2 385 ? 123.753 -75.644  21.455  1.000 136.35714 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33109 O O   . ALA B-4 2 385 ? 123.815 -75.110  22.568  1.000 125.36250 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33110 C CB  . ALA B-4 2 385 ? 125.530 -75.001  19.806  1.000 132.17435 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33111 N N   . LYS B-4 2 386 ? 122.593 -75.852  20.827  1.000 144.63165 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33112 C CA  . LYS B-4 2 386 ? 121.330 -75.530  21.480  1.000 132.26569 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33113 C C   . LYS B-4 2 386 ? 121.084 -76.437  22.679  1.000 131.43761 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33114 O O   . LYS B-4 2 386 ? 120.547 -75.993  23.700  1.000 154.11667 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33115 C CB  . LYS B-4 2 386 ? 120.179 -75.637  20.479  1.000 123.76624 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33116 C CG  . LYS B-4 2 386 ? 120.305 -74.706  19.283  1.000 149.68365 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33117 C CD  . LYS B-4 2 386 ? 120.304 -73.248  19.715  1.000 162.45532 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33118 C CE  . LYS B-4 2 386 ? 119.005 -72.879  20.413  1.000 146.21797 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33119 N NZ  . LYS B-4 2 386 ? 119.000 -71.461  20.866  1.000 159.33855 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33120 N N   . LEU B-4 2 387 ? 121.474 -77.707  22.577  1.000 112.43465 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33121 C CA  . LEU B-4 2 387 ? 121.314 -78.653  23.674  1.000 135.75660 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33122 C C   . LEU B-4 2 387 ? 122.419 -78.545  24.716  1.000 148.98863 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33123 O O   . LEU B-4 2 387 ? 122.385 -79.286  25.706  1.000 137.39246 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33124 C CB  . LEU B-4 2 387 ? 121.260 -80.085  23.132  1.000 122.34089 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33125 C CG  . LEU B-4 2 387 ? 120.248 -80.360  22.017  1.000 116.01797 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33126 C CD1 . LEU B-4 2 387 ? 120.205 -81.844  21.679  1.000 99.26438  ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33127 C CD2 . LEU B-4 2 387 ? 118.867 -79.851  22.400  1.000 112.12257 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33128 N N   . GLU B-4 2 388 ? 123.387 -77.647  24.516  1.000 155.26961 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33129 C CA  . GLU B-4 2 388 ? 124.511 -77.457  25.436  1.000 150.28249 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33130 C C   . GLU B-4 2 388 ? 125.266 -78.767  25.661  1.000 141.52078 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33131 O O   . GLU B-4 2 388 ? 125.545 -79.168  26.793  1.000 145.71418 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33132 C CB  . GLU B-4 2 388 ? 124.044 -76.854  26.764  1.000 140.74364 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33133 C CG  . GLU B-4 2 388 ? 123.369 -75.499  26.626  1.000 144.47627 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33134 C CD  . GLU B-4 2 388 ? 123.164 -74.816  27.963  1.000 178.81341 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33135 O OE1 . GLU B-4 2 388 ? 123.949 -75.087  28.896  1.000 179.15475 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33136 O OE2 . GLU B-4 2 388 ? 122.217 -74.010  28.083  1.000 181.91907 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33137 N N   . ILE B-4 2 389 ? 125.598 -79.436  24.560  1.000 144.87163 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33138 C CA  . ILE B-4 2 389 ? 126.326 -80.699  24.585  1.000 135.25689 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33139 C C   . ILE B-4 2 389 ? 127.457 -80.610  23.573  1.000 135.79442 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33140 O O   . ILE B-4 2 389 ? 127.215 -80.346  22.389  1.000 111.65477 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33141 C CB  . ILE B-4 2 389 ? 125.415 -81.898  24.271  1.000 117.34343 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33142 C CG1 . ILE B-4 2 389 ? 124.457 -82.167  25.433  1.000 136.72270 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33143 C CG2 . ILE B-4 2 389 ? 126.245 -83.132  23.966  1.000 118.84753 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33144 C CD1 . ILE B-4 2 389 ? 123.593 -83.395  25.235  1.000 120.91198 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33145 N N   . THR B-4 2 390 ? 128.687 -80.821  24.032  1.000 166.16233 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 N   1 
+ATOM   33146 C CA  . THR B-4 2 390 ? 129.805 -80.902  23.109  1.000 144.15631 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33147 C C   . THR B-4 2 390 ? 129.831 -82.276  22.446  1.000 131.24491 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 C   1 
+ATOM   33148 O O   . THR B-4 2 390 ? 129.312 -83.262  22.977  1.000 140.45482 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 O   1 
+ATOM   33149 C CB  . THR B-4 2 390 ? 131.130 -80.630  23.824  1.000 162.47958 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33150 O OG1 . THR B-4 2 390 ? 132.185 -80.544  22.858  1.000 125.70000 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33151 C CG2 . THR B-4 2 390 ? 131.446 -81.744  24.814  1.000 170.71904 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33152 N N   . LEU B-4 2 391 ? 130.440 -82.333  21.267  1.000 115.27499 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33153 C CA  . LEU B-4 2 391 ? 130.405 -83.525  20.433  1.000 111.89787 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33154 C C   . LEU B-4 2 391 ? 131.818 -84.044  20.215  1.000 104.23585 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33155 O O   . LEU B-4 2 391 ? 132.723 -83.272  19.881  1.000 120.77940 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33156 C CB  . LEU B-4 2 391 ? 129.727 -83.227  19.096  1.000 94.66889  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33157 C CG  . LEU B-4 2 391 ? 128.955 -84.384  18.468  1.000 104.47254 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33158 C CD1 . LEU B-4 2 391 ? 128.057 -85.049  19.496  1.000 88.58750  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33159 C CD2 . LEU B-4 2 391 ? 128.134 -83.869  17.314  1.000 104.83292 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33160 N N   . ASP B-4 2 392 ? 132.001 -85.349  20.407  1.000 103.23762 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33161 C CA  . ASP B-4 2 392 ? 133.301 -85.966  20.186  1.000 117.14590 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33162 C C   . ASP B-4 2 392 ? 133.692 -85.860  18.717  1.000 111.43672 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33163 O O   . ASP B-4 2 392 ? 132.844 -85.904  17.823  1.000 115.59802 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33164 C CB  . ASP B-4 2 392 ? 133.275 -87.434  20.621  1.000 112.29973 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33165 C CG  . ASP B-4 2 392 ? 134.647 -88.087  20.570  1.000 124.03808 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33166 O OD1 . ASP B-4 2 392 ? 135.658 -87.355  20.509  1.000 122.62091 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33167 O OD2 . ASP B-4 2 392 ? 134.715 -89.335  20.588  1.000 103.02850 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33168 N N   . THR B-4 2 393 ? 134.997 -85.712  18.476  1.000 108.09676 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 N   1 
+ATOM   33169 C CA  . THR B-4 2 393 ? 135.490 -85.592  17.107  1.000 111.43637 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33170 C C   . THR B-4 2 393 ? 135.148 -86.829  16.285  1.000 115.13210 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 C   1 
+ATOM   33171 O O   . THR B-4 2 393 ? 134.701 -86.717  15.137  1.000 109.03540 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 O   1 
+ATOM   33172 C CB  . THR B-4 2 393 ? 137.002 -85.350  17.113  1.000 100.07537 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33173 O OG1 . THR B-4 2 393 ? 137.274 -84.018  17.567  1.000 112.98739 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33174 C CG2 . THR B-4 2 393 ? 137.587 -85.535  15.719  1.000 117.58132 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33175 N N   . ARG B-4 2 394 ? 135.342 -88.018  16.859  1.000 107.52107 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 N   1 
+ATOM   33176 C CA  . ARG B-4 2 394 ? 134.997 -89.241  16.143  1.000 115.31408 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   33177 C C   . ARG B-4 2 394 ? 133.488 -89.422  16.033  1.000 107.16651 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 C   1 
+ATOM   33178 O O   . ARG B-4 2 394 ? 133.014 -90.088  15.106  1.000 116.70804 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 O   1 
+ATOM   33179 C CB  . ARG B-4 2 394 ? 135.635 -90.447  16.830  1.000 118.46171 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   33180 C CG  . ARG B-4 2 394 ? 137.155 -90.447  16.778  1.000 126.19325 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   33181 C CD  . ARG B-4 2 394 ? 137.725 -91.695  17.426  1.000 125.07683 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   33182 N NE  . ARG B-4 2 394 ? 137.235 -92.909  16.786  1.000 103.40824 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   33183 C CZ  . ARG B-4 2 394 ? 137.504 -94.137  17.207  1.000 121.71042 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   33184 N NH1 . ARG B-4 2 394 ? 138.259 -94.353  18.272  1.000 131.27919 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   33185 N NH2 . ARG B-4 2 394 ? 137.000 -95.175  16.545  1.000 102.78260 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   33186 N N   . GLU B-4 2 395 ? 132.721 -88.848  16.963  1.000 115.71248 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33187 C CA  . GLU B-4 2 395 ? 131.267 -88.876  16.838  1.000 107.34892 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33188 C C   . GLU B-4 2 395 ? 130.804 -88.032  15.658  1.000 109.35249 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33189 O O   . GLU B-4 2 395 ? 129.830 -88.383  14.978  1.000 113.15948 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33190 C CB  . GLU B-4 2 395 ? 130.614 -88.387  18.131  1.000 106.00698 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33191 C CG  . GLU B-4 2 395 ? 130.399 -89.467  19.180  1.000 91.35188  ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33192 C CD  . GLU B-4 2 395 ? 129.643 -88.951  20.388  1.000 108.54035 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33193 O OE1 . GLU B-4 2 395 ? 129.974 -87.848  20.872  1.000 106.25056 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33194 O OE2 . GLU B-4 2 395 ? 128.709 -89.640  20.845  1.000 102.68947 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33195 N N   . ILE B-4 2 396 ? 131.492 -86.916  15.398  1.000 111.88117 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33196 C CA  . ILE B-4 2 396 ? 131.138 -86.068  14.265  1.000 104.54532 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33197 C C   . ILE B-4 2 396 ? 131.446 -86.777  12.951  1.000 97.76006  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33198 O O   . ILE B-4 2 396 ? 130.631 -86.774  12.020  1.000 112.30663 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33199 C CB  . ILE B-4 2 396 ? 131.862 -84.713  14.370  1.000 101.73475 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33200 C CG1 . ILE B-4 2 396 ? 131.368 -83.943  15.596  1.000 96.51260  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33201 C CG2 . ILE B-4 2 396 ? 131.661 -83.896  13.106  1.000 94.60652  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33202 C CD1 . ILE B-4 2 396 ? 132.010 -82.582  15.768  1.000 93.12238  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33203 N N   . THR B-4 2 397 ? 132.621 -87.405  12.857  1.000 94.96640  ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 N   1 
+ATOM   33204 C CA  . THR B-4 2 397 ? 132.986 -88.097  11.622  1.000 112.69752 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33205 C C   . THR B-4 2 397 ? 132.119 -89.332  11.399  1.000 100.68971 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 C   1 
+ATOM   33206 O O   . THR B-4 2 397 ? 131.791 -89.670  10.255  1.000 133.73003 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 O   1 
+ATOM   33207 C CB  . THR B-4 2 397 ? 134.465 -88.484  11.639  1.000 105.13951 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33208 O OG1 . THR B-4 2 397 ? 134.723 -89.348  12.752  1.000 127.17063 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33209 C CG2 . THR B-4 2 397 ? 135.338 -87.242  11.753  1.000 95.70964  ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33210 N N   . ALA B-4 2 398 ? 131.743 -90.021  12.479  1.000 102.81306 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33211 C CA  . ALA B-4 2 398 ? 130.851 -91.169  12.348  1.000 116.30943 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33212 C C   . ALA B-4 2 398 ? 129.469 -90.739  11.874  1.000 125.64180 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33213 O O   . ALA B-4 2 398 ? 128.850 -91.419  11.047  1.000 110.02872 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33214 C CB  . ALA B-4 2 398 ? 130.757 -91.918  13.678  1.000 127.56976 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33215 N N   . PHE B-4 2 399 ? 128.968 -89.614  12.389  1.000 130.21741 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 N   1 
+ATOM   33216 C CA  . PHE B-4 2 399 ? 127.701 -89.074  11.908  1.000 129.46073 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   33217 C C   . PHE B-4 2 399 ? 127.809 -88.663  10.446  1.000 114.73622 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 C   1 
+ATOM   33218 O O   . PHE B-4 2 399 ? 126.910 -88.936  9.642   1.000 110.41506 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 O   1 
+ATOM   33219 C CB  . PHE B-4 2 399 ? 127.281 -87.885  12.776  1.000 130.05471 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   33220 C CG  . PHE B-4 2 399 ? 125.931 -87.313  12.428  1.000 138.10753 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   33221 C CD1 . PHE B-4 2 399 ? 125.782 -86.430  11.368  1.000 125.48427 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   33222 C CD2 . PHE B-4 2 399 ? 124.814 -87.639  13.180  1.000 126.92183 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   33223 C CE1 . PHE B-4 2 399 ? 124.545 -85.901  11.054  1.000 111.79104 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   33224 C CE2 . PHE B-4 2 399 ? 123.574 -87.109  12.874  1.000 124.55478 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   33225 C CZ  . PHE B-4 2 399 ? 123.440 -86.241  11.808  1.000 123.41826 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   33226 N N   . THR B-4 2 400 ? 128.907 -87.994  10.087  1.000 114.85007 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 N   1 
+ATOM   33227 C CA  . THR B-4 2 400 ? 129.086 -87.529  8.715   1.000 122.78320 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33228 C C   . THR B-4 2 400 ? 129.124 -88.697  7.737   1.000 118.58440 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 C   1 
+ATOM   33229 O O   . THR B-4 2 400 ? 128.441 -88.679  6.707   1.000 125.01178 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 O   1 
+ATOM   33230 C CB  . THR B-4 2 400 ? 130.366 -86.699  8.607   1.000 109.45821 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33231 O OG1 . THR B-4 2 400 ? 130.164 -85.417  9.216   1.000 97.46313  ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33232 C CG2 . THR B-4 2 400 ? 130.757 -86.512  7.151   1.000 121.90083 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33233 N N   . GLU B-4 2 401 ? 129.911 -89.729  8.054   1.000 111.35478 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33234 C CA  . GLU B-4 2 401 ? 130.084 -90.851  7.135   1.000 122.47292 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33235 C C   . GLU B-4 2 401 ? 128.758 -91.543  6.837   1.000 133.20280 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33236 O O   . GLU B-4 2 401 ? 128.514 -91.970  5.703   1.000 143.46474 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33237 C CB  . GLU B-4 2 401 ? 131.093 -91.844  7.712   1.000 116.94797 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33238 C CG  . GLU B-4 2 401 ? 131.327 -93.072  6.846   1.000 150.58743 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33239 C CD  . GLU B-4 2 401 ? 132.363 -94.009  7.434   1.000 144.43604 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33240 O OE1 . GLU B-4 2 401 ? 133.101 -93.582  8.346   1.000 139.92681 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33241 O OE2 . GLU B-4 2 401 ? 132.437 -95.173  6.984   1.000 139.09355 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33242 N N   . VAL B-4 2 402 ? 127.886 -91.659  7.841   1.000 128.33624 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33243 C CA  . VAL B-4 2 402 ? 126.591 -92.296  7.622   1.000 125.54958 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33244 C C   . VAL B-4 2 402 ? 125.710 -91.433  6.727   1.000 130.34359 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33245 O O   . VAL B-4 2 402 ? 124.924 -91.955  5.924   1.000 142.03111 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33246 C CB  . VAL B-4 2 402 ? 125.915 -92.597  8.972   1.000 128.36653 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33247 C CG1 . VAL B-4 2 402 ? 124.530 -93.184  8.761   1.000 133.39948 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33248 C CG2 . VAL B-4 2 402 ? 126.774 -93.546  9.794   1.000 121.89430 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33249 N N   . MET B-4 2 403 ? 125.832 -90.108  6.832   1.000 129.09659 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 N   1 
+ATOM   33250 C CA  . MET B-4 2 403 ? 125.003 -89.214  6.030   1.000 123.43521 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 CA  1 
+ATOM   33251 C C   . MET B-4 2 403 ? 125.360 -89.275  4.550   1.000 127.92567 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 C   1 
+ATOM   33252 O O   . MET B-4 2 403 ? 124.480 -89.113  3.697   1.000 122.71224 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 O   1 
+ATOM   33253 C CB  . MET B-4 2 403 ? 125.138 -87.780  6.540   1.000 104.05592 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 CB  1 
+ATOM   33254 C CG  . MET B-4 2 403 ? 124.484 -87.526  7.886   1.000 119.32698 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 CG  1 
+ATOM   33255 S SD  . MET B-4 2 403 ? 122.701 -87.310  7.752   1.000 134.34028 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 SD  1 
+ATOM   33256 C CE  . MET B-4 2 403 ? 122.622 -85.891  6.661   1.000 104.70613 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 CE  1 
+ATOM   33257 N N   . MET B-4 2 404 ? 126.635 -89.506  4.227   1.000 122.53709 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 N   1 
+ATOM   33258 C CA  . MET B-4 2 404 ? 127.071 -89.445  2.835   1.000 129.50537 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 CA  1 
+ATOM   33259 C C   . MET B-4 2 404 ? 126.515 -90.611  2.024   1.000 133.14352 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 C   1 
+ATOM   33260 O O   . MET B-4 2 404 ? 125.993 -90.420  0.920   1.000 153.87211 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 O   1 
+ATOM   33261 C CB  . MET B-4 2 404 ? 128.601 -89.429  2.764   1.000 132.70679 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 CB  1 
+ATOM   33262 C CG  . MET B-4 2 404 ? 129.264 -88.479  3.743   1.000 135.34130 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 CG  1 
+ATOM   33263 S SD  . MET B-4 2 404 ? 128.887 -86.742  3.447   1.000 129.09060 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 SD  1 
+ATOM   33264 C CE  . MET B-4 2 404 ? 130.315 -86.246  2.486   1.000 116.01295 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 CE  1 
+ATOM   33265 N N   . THR B-4 2 405 ? 126.621 -91.826  2.553   1.000 130.59927 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 N   1 
+ATOM   33266 C CA  . THR B-4 2 405 ? 126.323 -93.035  1.803   1.000 131.08316 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33267 C C   . THR B-4 2 405 ? 124.993 -93.642  2.229   1.000 130.29741 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 C   1 
+ATOM   33268 O O   . THR B-4 2 405 ? 124.497 -93.407  3.334   1.000 144.63948 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 O   1 
+ATOM   33269 C CB  . THR B-4 2 405 ? 127.435 -94.076  1.981   1.000 142.52060 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33270 O OG1 . THR B-4 2 405 ? 127.036 -95.311  1.374   1.000 154.21271 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33271 C CG2 . THR B-4 2 405 ? 127.714 -94.307  3.459   1.000 138.46161 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33272 N N   . ASN B-4 2 406 ? 124.422 -94.434  1.325   1.000 134.92021 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33273 C CA  . ASN B-4 2 406 ? 123.234 -95.228  1.602   1.000 149.88018 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33274 C C   . ASN B-4 2 406 ? 123.576 -96.631  2.087   1.000 142.82262 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33275 O O   . ASN B-4 2 406 ? 122.705 -97.507  2.088   1.000 139.72837 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33276 C CB  . ASN B-4 2 406 ? 122.352 -95.308  0.353   1.000 153.43607 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33277 C CG  . ASN B-4 2 406 ? 123.123 -95.742  -0.879  1.000 161.96129 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33278 O OD1 . ASN B-4 2 406 ? 124.299 -96.101  -0.798  1.000 156.94745 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33279 N ND2 . ASN B-4 2 406 ? 122.461 -95.715  -2.029  1.000 167.65566 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33280 N N   . GLU B-4 2 407 ? 124.826 -96.858  2.498   1.000 138.02752 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33281 C CA  . GLU B-4 2 407 ? 125.256 -98.192  2.900   1.000 139.68189 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33282 C C   . GLU B-4 2 407 ? 124.601 -98.621  4.206   1.000 151.14645 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33283 O O   . GLU B-4 2 407 ? 124.198 -99.781  4.354   1.000 140.60725 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33284 C CB  . GLU B-4 2 407 ? 126.780 -98.224  3.024   1.000 138.28192 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33285 C CG  . GLU B-4 2 407 ? 127.350 -99.544  3.506   1.000 138.46294 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33286 C CD  . GLU B-4 2 407 ? 128.857 -99.494  3.676   1.000 136.87843 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33287 O OE1 . GLU B-4 2 407 ? 129.454 -98.435  3.387   1.000 130.32009 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33288 O OE2 . GLU B-4 2 407 ? 129.443 -100.512 4.100   1.000 140.55560 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33289 N N   . PHE B-4 2 408 ? 124.482 -97.702  5.164   1.000 152.77774 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 N   1 
+ATOM   33290 C CA  . PHE B-4 2 408 ? 123.931 -98.004  6.478   1.000 135.64304 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   33291 C C   . PHE B-4 2 408 ? 122.482 -97.552  6.624   1.000 140.75417 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 C   1 
+ATOM   33292 O O   . PHE B-4 2 408 ? 122.026 -97.313  7.747   1.000 160.30428 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 O   1 
+ATOM   33293 C CB  . PHE B-4 2 408 ? 124.792 -97.364  7.568   1.000 139.84785 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   33294 C CG  . PHE B-4 2 408 ? 126.263 -97.640  7.423   1.000 131.30810 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   33295 C CD1 . PHE B-4 2 408 ? 126.809 -98.825  7.886   1.000 128.66305 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   33296 C CD2 . PHE B-4 2 408 ? 127.100 -96.708  6.831   1.000 126.00281 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   33297 C CE1 . PHE B-4 2 408 ? 128.162 -99.078  7.755   1.000 133.54802 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   33298 C CE2 . PHE B-4 2 408 ? 128.454 -96.955  6.697   1.000 126.64888 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   33299 C CZ  . PHE B-4 2 408 ? 128.985 -98.141  7.160   1.000 126.35388 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   33300 N N   . ASP B-4 2 409 ? 121.748 -97.434  5.515   1.000 136.06035 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33301 C CA  . ASP B-4 2 409 ? 120.385 -96.917  5.586   1.000 140.44092 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33302 C C   . ASP B-4 2 409 ? 119.447 -97.898  6.279   1.000 148.18005 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33303 O O   . ASP B-4 2 409 ? 118.630 -97.496  7.116   1.000 158.26355 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33304 C CB  . ASP B-4 2 409 ? 119.870 -96.588  4.186   1.000 140.42483 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33305 C CG  . ASP B-4 2 409 ? 120.437 -95.293  3.647   1.000 139.63540 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33306 O OD1 . ASP B-4 2 409 ? 121.321 -94.709  4.309   1.000 136.23956 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33307 O OD2 . ASP B-4 2 409 ? 119.996 -94.855  2.565   1.000 136.81323 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33308 N N   . ILE B-4 2 410 ? 119.545 -99.187  5.945   1.000 153.89984 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33309 C CA  . ILE B-4 2 410 ? 118.625 -100.164 6.511   1.000 160.70702 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33310 C C   . ILE B-4 2 410 ? 118.899 -100.415 7.988   1.000 153.28333 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33311 O O   . ILE B-4 2 410 ? 118.011 -100.887 8.707   1.000 162.26437 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33312 C CB  . ILE B-4 2 410 ? 118.677 -101.476 5.705   1.000 153.98841 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33313 C CG1 . ILE B-4 2 410 ? 120.096 -102.043 5.688   1.000 151.97910 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33314 C CG2 . ILE B-4 2 410 ? 118.177 -101.249 4.286   1.000 145.59452 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33315 C CD1 . ILE B-4 2 410 ? 120.297 -103.173 6.652   1.000 147.39273 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33316 N N   . ALA B-4 2 411 ? 120.111 -100.115 8.465   1.000 144.54053 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33317 C CA  . ALA B-4 2 411 ? 120.385 -100.222 9.894   1.000 146.85416 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33318 C C   . ALA B-4 2 411 ? 119.584 -99.203  10.692  1.000 137.35651 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33319 O O   . ALA B-4 2 411 ? 119.239 -99.457  11.852  1.000 139.26403 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33320 C CB  . ALA B-4 2 411 ? 121.880 -100.052 10.161  1.000 130.34502 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33321 N N   . PHE B-4 2 412 ? 119.282 -98.053  10.093  1.000 139.43631 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 N   1 
+ATOM   33322 C CA  . PHE B-4 2 412 ? 118.428 -97.045  10.704  1.000 145.59438 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   33323 C C   . PHE B-4 2 412 ? 117.036 -97.017  10.089  1.000 156.33598 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 C   1 
+ATOM   33324 O O   . PHE B-4 2 412 ? 116.287 -96.062  10.317  1.000 157.66811 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 O   1 
+ATOM   33325 C CB  . PHE B-4 2 412 ? 119.077 -95.663  10.593  1.000 139.57315 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   33326 C CG  . PHE B-4 2 412 ? 120.466 -95.599  11.159  1.000 139.79404 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   33327 C CD1 . PHE B-4 2 412 ? 120.669 -95.531  12.527  1.000 140.92816 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   33328 C CD2 . PHE B-4 2 412 ? 121.568 -95.597  10.320  1.000 138.73960 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   33329 C CE1 . PHE B-4 2 412 ? 121.948 -95.470  13.048  1.000 136.69612 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   33330 C CE2 . PHE B-4 2 412 ? 122.847 -95.535  10.837  1.000 139.33067 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   33331 C CZ  . PHE B-4 2 412 ? 123.037 -95.472  12.201  1.000 140.24766 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   33332 N N   . ASP B-4 2 413 ? 116.680 -98.036  9.313   1.000 158.11069 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33333 C CA  . ASP B-4 2 413 ? 115.366 -98.088  8.690   1.000 162.49986 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33334 C C   . ASP B-4 2 413 ? 114.289 -98.350  9.734   1.000 171.79310 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33335 O O   . ASP B-4 2 413 ? 114.484 -99.129  10.671  1.000 164.53006 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33336 C CB  . ASP B-4 2 413 ? 115.333 -99.177  7.617   1.000 149.58719 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33337 C CG  . ASP B-4 2 413 ? 114.024 -99.207  6.849   1.000 167.14340 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33338 O OD1 . ASP B-4 2 413 ? 113.239 -98.243  6.958   1.000 153.76183 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33339 O OD2 . ASP B-4 2 413 ? 113.781 -100.203 6.135   1.000 184.40308 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33340 N N   . THR B-4 2 414 ? 113.139 -97.692  9.564   1.000 180.79572 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 N   1 
+ATOM   33341 C CA  . THR B-4 2 414 ? 112.028 -97.897  10.487  1.000 175.48800 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33342 C C   . THR B-4 2 414 ? 111.360 -99.248  10.271  1.000 179.54895 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 C   1 
+ATOM   33343 O O   . THR B-4 2 414 ? 110.776 -99.805  11.208  1.000 161.34191 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 O   1 
+ATOM   33344 C CB  . THR B-4 2 414 ? 111.002 -96.773  10.337  1.000 162.85753 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33345 O OG1 . THR B-4 2 414 ? 110.451 -96.799  9.014   1.000 157.50260 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33346 C CG2 . THR B-4 2 414 ? 111.653 -95.421  10.582  1.000 155.70676 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33347 N N   . ASN B-4 2 415 ? 111.432 -99.786  9.056   1.000 189.51399 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33348 C CA  . ASN B-4 2 415 ? 110.805 -101.063 8.758   1.000 187.30777 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33349 C C   . ASN B-4 2 415 ? 111.494 -102.193 9.518   1.000 193.43275 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33350 O O   . ASN B-4 2 415 ? 112.661 -102.100 9.910   1.000 199.13199 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33351 C CB  . ASN B-4 2 415 ? 110.841 -101.343 7.256   1.000 180.77464 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33352 C CG  . ASN B-4 2 415 ? 110.130 -100.275 6.448   1.000 182.28636 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33353 O OD1 . ASN B-4 2 415 ? 110.715 -99.667  5.551   1.000 180.14935 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33354 N ND2 . ASN B-4 2 415 ? 108.862 -100.039 6.764   1.000 196.14262 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33355 N N   . GLU B-4 2 416 ? 110.749 -103.275 9.724   1.000 189.93097 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33356 C CA  . GLU B-4 2 416 ? 111.229 -104.433 10.461  1.000 192.20544 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33357 C C   . GLU B-4 2 416 ? 111.119 -105.673 9.585   1.000 189.83343 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33358 O O   . GLU B-4 2 416 ? 110.113 -105.873 8.898   1.000 189.11902 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33359 C CB  . GLU B-4 2 416 ? 110.439 -104.623 11.759  1.000 178.37912 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33360 C CG  . GLU B-4 2 416 ? 111.152 -105.458 12.806  1.000 175.70404 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33361 C CD  . GLU B-4 2 416 ? 110.697 -105.129 14.214  1.000 188.39587 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33362 O OE1 . GLU B-4 2 416 ? 109.800 -104.272 14.365  1.000 190.21943 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33363 O OE2 . GLU B-4 2 416 ? 111.239 -105.721 15.170  1.000 198.73004 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33364 N N   . TYR B-4 2 417 ? 112.161 -106.499 9.611   1.000 195.47932 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 N   1 
+ATOM   33365 C CA  . TYR B-4 2 417 ? 112.246 -107.683 8.772   1.000 194.67521 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   33366 C C   . TYR B-4 2 417 ? 112.334 -108.930 9.641   1.000 196.82318 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 C   1 
+ATOM   33367 O O   . TYR B-4 2 417 ? 112.922 -108.913 10.726  1.000 201.74230 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 O   1 
+ATOM   33368 C CB  . TYR B-4 2 417 ? 113.454 -107.606 7.830   1.000 186.08535 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   33369 C CG  . TYR B-4 2 417 ? 113.481 -106.348 6.989   1.000 195.57739 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   33370 C CD1 . TYR B-4 2 417 ? 114.104 -105.195 7.451   1.000 199.21181 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   33371 C CD2 . TYR B-4 2 417 ? 112.878 -106.310 5.739   1.000 195.66748 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   33372 C CE1 . TYR B-4 2 417 ? 114.128 -104.041 6.691   1.000 198.61912 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   33373 C CE2 . TYR B-4 2 417 ? 112.897 -105.159 4.970   1.000 198.68070 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   33374 C CZ  . TYR B-4 2 417 ? 113.524 -104.029 5.452   1.000 199.01214 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   33375 O OH  . TYR B-4 2 417 ? 113.547 -102.881 4.692   1.000 186.75436 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   33376 N N   . LEU B-4 2 418 ? 111.738 -110.017 9.148   1.000 194.12044 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33377 C CA  . LEU B-4 2 418 ? 111.682 -111.252 9.923   1.000 188.34281 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33378 C C   . LEU B-4 2 418 ? 113.042 -111.939 9.962   1.000 180.21945 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33379 O O   . LEU B-4 2 418 ? 113.623 -112.137 11.035  1.000 178.24724 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33380 C CB  . LEU B-4 2 418 ? 110.620 -112.185 9.338   1.000 180.88551 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33381 C CG  . LEU B-4 2 418 ? 110.250 -113.416 10.164  1.000 182.72787 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33382 C CD1 . LEU B-4 2 418 ? 109.576 -113.004 11.464  1.000 176.32709 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33383 C CD2 . LEU B-4 2 418 ? 109.354 -114.341 9.358   1.000 180.96928 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33384 N N   . HIS B-4 2 419 ? 113.568 -112.308 8.798   1.000 179.65018 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 N   1 
+ATOM   33385 C CA  . HIS B-4 2 419 ? 114.831 -113.028 8.697   1.000 189.04130 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 CA  1 
+ATOM   33386 C C   . HIS B-4 2 419 ? 115.955 -112.047 8.390   1.000 190.78429 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 C   1 
+ATOM   33387 O O   . HIS B-4 2 419 ? 115.912 -111.342 7.375   1.000 186.38321 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 O   1 
+ATOM   33388 C CB  . HIS B-4 2 419 ? 114.753 -114.111 7.624   1.000 198.12726 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 CB  1 
+ATOM   33389 C CG  . HIS B-4 2 419 ? 113.889 -115.270 8.006   1.000 202.35951 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 CG  1 
+ATOM   33390 N ND1 . HIS B-4 2 419 ? 114.404 -116.453 8.491   1.000 194.25832 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   33391 C CD2 . HIS B-4 2 419 ? 112.544 -115.425 7.987   1.000 200.18239 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   33392 C CE1 . HIS B-4 2 419 ? 113.413 -117.289 8.748   1.000 194.13085 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   33393 N NE2 . HIS B-4 2 419 ? 112.274 -116.690 8.451   1.000 198.35312 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   33394 N N   . LYS B-4 2 420 ? 116.958 -112.008 9.265   1.000 192.98507 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33395 C CA  . LYS B-4 2 420 ? 118.083 -111.100 9.119   1.000 188.04802 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33396 C C   . LYS B-4 2 420 ? 119.366 -111.816 9.509   1.000 177.18223 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33397 O O   . LYS B-4 2 420 ? 119.355 -112.951 9.987   1.000 173.54220 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33398 C CB  . LYS B-4 2 420 ? 117.909 -109.838 9.976   1.000 183.58533 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33399 C CG  . LYS B-4 2 420 ? 116.756 -108.945 9.558   1.000 181.48183 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33400 C CD  . LYS B-4 2 420 ? 116.629 -107.742 10.478  1.000 174.02572 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33401 C CE  . LYS B-4 2 420 ? 116.266 -108.160 11.895  1.000 179.81772 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33402 N NZ  . LYS B-4 2 420 ? 114.938 -108.832 11.971  1.000 172.55274 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33403 N N   . ILE B-4 2 421 ? 120.483 -111.131 9.285   1.000 172.78409 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33404 C CA  . ILE B-4 2 421 ? 121.794 -111.546 9.762   1.000 166.70710 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33405 C C   . ILE B-4 2 421 ? 122.484 -110.304 10.301  1.000 169.40197 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33406 O O   . ILE B-4 2 421 ? 122.519 -109.271 9.624   1.000 168.06932 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33407 C CB  . ILE B-4 2 421 ? 122.636 -112.195 8.647   1.000 177.05832 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33408 C CG1 . ILE B-4 2 421 ? 121.989 -113.500 8.172   1.000 184.89345 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33409 C CG2 . ILE B-4 2 421 ? 124.069 -112.426 9.119   1.000 173.45048 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33410 C CD1 . ILE B-4 2 421 ? 122.143 -113.736 6.677   1.000 182.74072 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33411 N N   . PHE B-4 2 422 ? 123.011 -110.390 11.519  1.000 178.63312 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 N   1 
+ATOM   33412 C CA  . PHE B-4 2 422 ? 123.649 -109.241 12.139  1.000 181.58029 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   33413 C C   . PHE B-4 2 422 ? 125.000 -109.627 12.717  1.000 173.12685 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 C   1 
+ATOM   33414 O O   . PHE B-4 2 422 ? 125.240 -110.783 13.070  1.000 171.88353 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 O   1 
+ATOM   33415 C CB  . PHE B-4 2 422 ? 122.760 -108.605 13.224  1.000 175.04076 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   33416 C CG  . PHE B-4 2 422 ? 122.525 -109.470 14.436  1.000 189.69548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   33417 C CD1 . PHE B-4 2 422 ? 121.642 -110.536 14.394  1.000 194.08502 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   33418 C CD2 . PHE B-4 2 422 ? 123.147 -109.177 15.638  1.000 194.08180 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   33419 C CE1 . PHE B-4 2 422 ? 121.412 -111.309 15.522  1.000 205.59181 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   33420 C CE2 . PHE B-4 2 422 ? 122.911 -109.938 16.771  1.000 203.35943 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   33421 C CZ  . PHE B-4 2 422 ? 122.046 -111.009 16.710  1.000 213.59548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   33422 N N   . THR B-4 2 423 ? 125.889 -108.641 12.776  1.000 170.82983 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 N   1 
+ATOM   33423 C CA  . THR B-4 2 423 ? 127.191 -108.800 13.395  1.000 161.22787 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33424 C C   . THR B-4 2 423 ? 127.049 -108.693 14.912  1.000 165.13376 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 C   1 
+ATOM   33425 O O   . THR B-4 2 423 ? 126.092 -108.116 15.431  1.000 175.42120 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 O   1 
+ATOM   33426 C CB  . THR B-4 2 423 ? 128.160 -107.736 12.868  1.000 161.86106 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33427 O OG1 . THR B-4 2 423 ? 127.990 -107.597 11.455  1.000 159.57743 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33428 C CG2 . THR B-4 2 423 ? 129.605 -108.120 13.150  1.000 163.75074 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33429 N N   . VAL B-4 2 424 ? 128.015 -109.278 15.622  1.000 156.96276 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33430 C CA  . VAL B-4 2 424 ? 128.026 -109.219 17.083  1.000 153.90408 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33431 C C   . VAL B-4 2 424 ? 127.971 -107.772 17.556  1.000 155.79000 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33432 O O   . VAL B-4 2 424 ? 127.284 -107.444 18.531  1.000 159.45258 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33433 C CB  . VAL B-4 2 424 ? 129.265 -109.954 17.636  1.000 156.00939 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33434 C CG1 . VAL B-4 2 424 ? 129.419 -109.698 19.127  1.000 153.32648 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33435 C CG2 . VAL B-4 2 424 ? 129.162 -111.445 17.358  1.000 148.99477 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33436 N N   . HIS B-4 2 425 ? 128.688 -106.881 16.870  1.000 159.21053 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 N   1 
+ATOM   33437 C CA  . HIS B-4 2 425 ? 128.648 -105.466 17.212  1.000 158.91330 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 CA  1 
+ATOM   33438 C C   . HIS B-4 2 425 ? 127.463 -104.741 16.591  1.000 164.88671 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 C   1 
+ATOM   33439 O O   . HIS B-4 2 425 ? 127.122 -103.644 17.045  1.000 164.44271 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 O   1 
+ATOM   33440 C CB  . HIS B-4 2 425 ? 129.945 -104.780 16.782  1.000 152.02296 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 CB  1 
+ATOM   33441 C CG  . HIS B-4 2 425 ? 131.157 -105.267 17.511  1.000 158.44779 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 CG  1 
+ATOM   33442 N ND1 . HIS B-4 2 425 ? 131.822 -106.422 17.161  1.000 164.63318 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   33443 C CD2 . HIS B-4 2 425 ? 131.822 -104.757 18.574  1.000 152.38345 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   33444 C CE1 . HIS B-4 2 425 ? 132.847 -106.601 17.976  1.000 166.75565 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   33445 N NE2 . HIS B-4 2 425 ? 132.869 -105.605 18.843  1.000 157.98167 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   33446 N N   . SER B-4 2 426 ? 126.833 -105.320 15.565  1.000 165.63808 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-4 N   1 
+ATOM   33447 C CA  . SER B-4 2 426 ? 125.708 -104.652 14.915  1.000 162.56819 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-4 CA  1 
+ATOM   33448 C C   . SER B-4 2 426 ? 124.532 -104.501 15.871  1.000 167.39087 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-4 C   1 
+ATOM   33449 O O   . SER B-4 2 426 ? 123.958 -103.414 16.002  1.000 185.78902 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-4 O   1 
+ATOM   33450 C CB  . SER B-4 2 426 ? 125.289 -105.420 13.661  1.000 158.73437 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-4 CB  1 
+ATOM   33451 O OG  . SER B-4 2 426 ? 126.201 -105.198 12.601  1.000 163.37663 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-4 OG  1 
+ATOM   33452 N N   . ALA B-4 2 427 ? 124.157 -105.584 16.550  1.000 148.99035 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33453 C CA  . ALA B-4 2 427 ? 123.073 -105.518 17.521  1.000 174.17328 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33454 C C   . ALA B-4 2 427 ? 123.576 -105.833 18.922  1.000 177.17476 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33455 O O   . ALA B-4 2 427 ? 123.090 -106.766 19.571  1.000 179.14069 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33456 C CB  . ALA B-4 2 427 ? 121.940 -106.468 17.138  1.000 187.13073 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33457 N N   . LYS B-4 2 428 ? 124.561 -105.064 19.389  1.000 174.34393 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33458 C CA  . LYS B-4 2 428 ? 124.956 -105.141 20.790  1.000 162.89080 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33459 C C   . LYS B-4 2 428 ? 123.796 -104.773 21.705  1.000 158.98046 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33460 O O   . LYS B-4 2 428 ? 123.714 -105.262 22.838  1.000 163.79048 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33461 C CB  . LYS B-4 2 428 ? 126.157 -104.226 21.039  1.000 158.45581 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33462 C CG  . LYS B-4 2 428 ? 126.579 -104.095 22.494  1.000 167.51171 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33463 C CD  . LYS B-4 2 428 ? 127.648 -103.024 22.658  1.000 157.44814 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33464 C CE  . LYS B-4 2 428 ? 127.179 -101.683 22.111  1.000 156.79436 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33465 N NZ  . LYS B-4 2 428 ? 125.939 -101.203 22.784  1.000 148.00342 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33466 N N   . GLY B-4 2 429 ? 122.879 -103.936 21.224  1.000 152.69626 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-4 N   1 
+ATOM   33467 C CA  . GLY B-4 2 429 ? 121.757 -103.488 22.022  1.000 166.62598 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   33468 C C   . GLY B-4 2 429 ? 120.521 -104.357 21.915  1.000 161.58312 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-4 C   1 
+ATOM   33469 O O   . GLY B-4 2 429 ? 120.148 -105.029 22.882  1.000 164.46180 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-4 O   1 
+ATOM   33470 N N   . LEU B-4 2 430 ? 119.875 -104.356 20.751  1.000 166.84339 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33471 C CA  . LEU B-4 2 430 ? 118.596 -105.039 20.613  1.000 170.98214 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33472 C C   . LEU B-4 2 430 ? 118.764 -106.553 20.691  1.000 161.27554 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33473 O O   . LEU B-4 2 430 ? 119.822 -107.108 20.381  1.000 137.58039 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33474 C CB  . LEU B-4 2 430 ? 117.911 -104.653 19.299  1.000 163.27207 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33475 C CG  . LEU B-4 2 430 ? 118.588 -104.973 17.966  1.000 144.31824 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33476 C CD1 . LEU B-4 2 430 ? 117.536 -105.208 16.893  1.000 167.57121 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33477 C CD2 . LEU B-4 2 430 ? 119.516 -103.843 17.550  1.000 134.96592 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33478 N N   . GLU B-4 2 431 ? 117.694 -107.219 21.115  1.000 177.05943 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33479 C CA  . GLU B-4 2 431 ? 117.676 -108.655 21.338  1.000 169.56505 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33480 C C   . GLU B-4 2 431 ? 116.793 -109.334 20.298  1.000 166.22944 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33481 O O   . GLU B-4 2 431 ? 115.807 -108.760 19.828  1.000 164.34714 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33482 C CB  . GLU B-4 2 431 ? 117.169 -108.975 22.747  1.000 161.01428 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33483 C CG  . GLU B-4 2 431 ? 115.848 -108.303 23.087  1.000 148.96151 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33484 C CD  . GLU B-4 2 431 ? 115.621 -108.184 24.581  1.000 159.80355 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33485 O OE1 . GLU B-4 2 431 ? 116.501 -108.618 25.354  1.000 150.17373 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33486 O OE2 . GLU B-4 2 431 ? 114.565 -107.652 24.983  1.000 178.19606 ? ? ? ? ? -1 432 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33487 N N   . PHE B-4 2 432 ? 117.154 -110.564 19.948  1.000 172.12941 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 N   1 
+ATOM   33488 C CA  . PHE B-4 2 432 ? 116.453 -111.329 18.929  1.000 174.88191 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   33489 C C   . PHE B-4 2 432 ? 115.862 -112.597 19.531  1.000 181.21967 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 C   1 
+ATOM   33490 O O   . PHE B-4 2 432 ? 116.248 -113.034 20.617  1.000 187.36079 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 O   1 
+ATOM   33491 C CB  . PHE B-4 2 432 ? 117.386 -111.681 17.765  1.000 172.02291 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   33492 C CG  . PHE B-4 2 432 ? 117.807 -110.494 16.948  1.000 174.90665 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   33493 C CD1 . PHE B-4 2 432 ? 118.901 -109.734 17.320  1.000 169.12008 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   33494 C CD2 . PHE B-4 2 432 ? 117.102 -110.135 15.812  1.000 180.98131 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   33495 C CE1 . PHE B-4 2 432 ? 119.288 -108.640 16.571  1.000 177.05690 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   33496 C CE2 . PHE B-4 2 432 ? 117.485 -109.041 15.058  1.000 184.71440 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   33497 C CZ  . PHE B-4 2 432 ? 118.580 -108.292 15.438  1.000 177.32830 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   33498 N N   . ASN B-4 2 433 ? 114.918 -113.193 18.801  1.000 178.00663 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33499 C CA  . ASN B-4 2 433 ? 114.186 -114.339 19.330  1.000 181.01178 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33500 C C   . ASN B-4 2 433 ? 115.029 -115.610 19.270  1.000 179.03860 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33501 O O   . ASN B-4 2 433 ? 115.278 -116.254 20.296  1.000 178.22647 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33502 C CB  . ASN B-4 2 433 ? 112.872 -114.514 18.564  1.000 182.25240 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33503 C CG  . ASN B-4 2 433 ? 111.830 -115.271 19.360  1.000 189.47267 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33504 O OD1 . ASN B-4 2 433 ? 112.139 -116.253 20.032  1.000 193.92458 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33505 N ND2 . ASN B-4 2 433 ? 110.586 -114.810 19.295  1.000 178.52398 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33506 N N   . GLN B-4 2 434 ? 115.476 -115.989 18.073  1.000 182.16007 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 N   1 
+ATOM   33507 C CA  . GLN B-4 2 434 ? 116.309 -117.168 17.882  1.000 178.27427 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   33508 C C   . GLN B-4 2 434 ? 117.563 -116.790 17.109  1.000 172.05822 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 C   1 
+ATOM   33509 O O   . GLN B-4 2 434 ? 117.493 -116.060 16.116  1.000 171.30085 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 O   1 
+ATOM   33510 C CB  . GLN B-4 2 434 ? 115.556 -118.282 17.141  1.000 181.68026 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   33511 C CG  . GLN B-4 2 434 ? 114.399 -118.889 17.919  1.000 193.99744 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   33512 C CD  . GLN B-4 2 434 ? 113.107 -118.116 17.748  1.000 205.33914 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   33513 O OE1 . GLN B-4 2 434 ? 113.012 -117.226 16.905  1.000 208.64943 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   33514 N NE2 . GLN B-4 2 434 ? 112.103 -118.457 18.548  1.000 204.41861 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   33515 N N   . VAL B-4 2 435 ? 118.708 -117.303 17.561  1.000 163.54615 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33516 C CA  . VAL B-4 2 435 ? 120.015 -116.940 17.025  1.000 162.05258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33517 C C   . VAL B-4 2 435 ? 120.824 -118.204 16.768  1.000 158.27113 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33518 O O   . VAL B-4 2 435 ? 120.779 -119.153 17.559  1.000 160.81790 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33519 C CB  . VAL B-4 2 435 ? 120.775 -115.999 17.986  1.000 169.35764 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33520 C CG1 . VAL B-4 2 435 ? 122.186 -115.740 17.488  1.000 173.41258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33521 C CG2 . VAL B-4 2 435 ? 120.024 -114.687 18.162  1.000 174.37169 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33522 N N   . ILE B-4 2 436 ? 121.564 -118.216 15.660  1.000 158.99080 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33523 C CA  . ILE B-4 2 436 ? 122.508 -119.280 15.335  1.000 166.80156 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33524 C C   . ILE B-4 2 436 ? 123.897 -118.666 15.223  1.000 173.02470 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33525 O O   . ILE B-4 2 436 ? 124.072 -117.637 14.562  1.000 175.22983 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33526 C CB  . ILE B-4 2 436 ? 122.131 -120.005 14.031  1.000 153.15643 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33527 C CG1 . ILE B-4 2 436 ? 120.725 -120.595 14.127  1.000 154.53493 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33528 C CG2 . ILE B-4 2 436 ? 123.144 -121.098 13.715  1.000 148.37269 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33529 C CD1 . ILE B-4 2 436 ? 120.356 -121.456 12.940  1.000 161.79650 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33530 N N   . ILE B-4 2 437 ? 124.881 -119.297 15.867  1.000 181.83738 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33531 C CA  . ILE B-4 2 437 ? 126.263 -118.836 15.837  1.000 184.31500 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33532 C C   . ILE B-4 2 437 ? 127.159 -119.993 15.405  1.000 185.16653 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33533 O O   . ILE B-4 2 437 ? 126.722 -121.138 15.284  1.000 192.83939 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33534 C CB  . ILE B-4 2 437 ? 126.728 -118.278 17.199  1.000 180.23399 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33535 C CG1 . ILE B-4 2 437 ? 126.993 -119.415 18.186  1.000 181.27921 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33536 C CG2 . ILE B-4 2 437 ? 125.691 -117.332 17.771  1.000 170.26801 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33537 C CD1 . ILE B-4 2 437 ? 127.483 -118.943 19.538  1.000 163.96778 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33538 N N   . THR B-4 2 438 ? 128.433 -119.674 15.176  1.000 169.91966 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 N   1 
+ATOM   33539 C CA  . THR B-4 2 438 ? 129.448 -120.658 14.829  1.000 179.41355 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33540 C C   . THR B-4 2 438 ? 130.597 -120.586 15.828  1.000 182.94503 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 C   1 
+ATOM   33541 O O   . THR B-4 2 438 ? 130.916 -119.517 16.356  1.000 176.21446 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 O   1 
+ATOM   33542 C CB  . THR B-4 2 438 ? 129.976 -120.434 13.403  1.000 178.62976 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33543 O OG1 . THR B-4 2 438 ? 130.452 -119.089 13.274  1.000 186.06205 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33544 C CG2 . THR B-4 2 438 ? 128.873 -120.676 12.379  1.000 171.11797 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33545 N N   . ALA B-4 2 439 ? 131.231 -121.739 16.072  1.000 191.52474 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33546 C CA  . ALA B-4 2 439 ? 132.266 -121.840 17.103  1.000 187.90444 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33547 C C   . ALA B-4 2 439 ? 133.620 -121.301 16.652  1.000 196.49099 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33548 O O   . ALA B-4 2 439 ? 134.367 -120.760 17.473  1.000 190.57375 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33549 C CB  . ALA B-4 2 439 ? 132.426 -123.288 17.557  1.000 197.10763 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33550 N N   . SER B-4 2 440 ? 133.960 -121.434 15.368  1.000 201.68815 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-4 N   1 
+ATOM   33551 C CA  . SER B-4 2 440 ? 135.286 -121.035 14.903  1.000 195.00334 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-4 CA  1 
+ATOM   33552 C C   . SER B-4 2 440 ? 135.543 -119.544 15.072  1.000 188.46505 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-4 C   1 
+ATOM   33553 O O   . SER B-4 2 440 ? 136.693 -119.107 14.958  1.000 181.96030 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-4 O   1 
+ATOM   33554 C CB  . SER B-4 2 440 ? 135.472 -121.414 13.431  1.000 193.91396 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-4 CB  1 
+ATOM   33555 O OG  . SER B-4 2 440 ? 134.523 -120.753 12.612  1.000 185.31780 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-4 OG  1 
+ATOM   33556 N N   . ASP B-4 2 441 ? 134.499 -118.759 15.343  1.000 198.75621 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33557 C CA  . ASP B-4 2 441 ? 134.659 -117.315 15.446  1.000 189.14216 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33558 C C   . ASP B-4 2 441 ? 135.331 -116.904 16.751  1.000 181.53270 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33559 O O   . ASP B-4 2 441 ? 136.083 -115.924 16.777  1.000 186.02416 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33560 C CB  . ASP B-4 2 441 ? 133.297 -116.634 15.323  1.000 177.39759 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33561 C CG  . ASP B-4 2 441 ? 132.663 -116.843 13.964  1.000 176.85579 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33562 O OD1 . ASP B-4 2 441 ? 133.392 -116.784 12.951  1.000 173.49088 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33563 O OD2 . ASP B-4 2 441 ? 131.436 -117.066 13.908  1.000 182.89154 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33564 N N   . TYR B-4 2 442 ? 135.079 -117.632 17.834  1.000 174.42999 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 N   1 
+ATOM   33565 C CA  . TYR B-4 2 442 ? 135.468 -117.213 19.173  1.000 172.23684 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   33566 C C   . TYR B-4 2 442 ? 136.610 -118.076 19.691  1.000 175.88283 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 C   1 
+ATOM   33567 O O   . TYR B-4 2 442 ? 136.514 -119.307 19.691  1.000 183.04626 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 O   1 
+ATOM   33568 C CB  . TYR B-4 2 442 ? 134.274 -117.284 20.126  1.000 180.05001 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   33569 C CG  . TYR B-4 2 442 ? 133.041 -116.589 19.597  1.000 184.67738 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   33570 C CD1 . TYR B-4 2 442 ? 132.087 -117.286 18.868  1.000 186.10045 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   33571 C CD2 . TYR B-4 2 442 ? 132.837 -115.233 19.817  1.000 177.19145 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   33572 C CE1 . TYR B-4 2 442 ? 130.961 -116.654 18.377  1.000 177.40137 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   33573 C CE2 . TYR B-4 2 442 ? 131.713 -114.592 19.330  1.000 171.20576 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   33574 C CZ  . TYR B-4 2 442 ? 130.779 -115.308 18.611  1.000 167.75056 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   33575 O OH  . TYR B-4 2 442 ? 129.660 -114.673 18.125  1.000 166.60625 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   33576 N N   . ASN B-4 2 443 ? 137.682 -117.423 20.139  1.000 171.34455 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33577 C CA  . ASN B-4 2 443 ? 138.800 -118.092 20.797  1.000 167.62453 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33578 C C   . ASN B-4 2 443 ? 138.477 -118.225 22.281  1.000 177.97622 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33579 O O   . ASN B-4 2 443 ? 138.543 -117.241 23.028  1.000 178.73607 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33580 C CB  . ASN B-4 2 443 ? 140.096 -117.316 20.582  1.000 155.69387 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33581 C CG  . ASN B-4 2 443 ? 141.276 -117.954 21.289  1.000 165.52821 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33582 O OD1 . ASN B-4 2 443 ? 141.274 -119.159 21.552  1.000 175.87131 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33583 N ND2 . ASN B-4 2 443 ? 142.287 -117.154 21.606  1.000 167.17563 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33584 N N   . VAL B-4 2 444 ? 138.145 -119.444 22.713  1.000 182.40931 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33585 C CA  . VAL B-4 2 444 ? 137.664 -119.650 24.075  1.000 180.69385 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33586 C C   . VAL B-4 2 444 ? 138.773 -119.969 25.072  1.000 191.82557 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33587 O O   . VAL B-4 2 444 ? 138.572 -119.796 26.283  1.000 200.65725 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33588 C CB  . VAL B-4 2 444 ? 136.619 -120.775 24.102  1.000 184.33422 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33589 C CG1 . VAL B-4 2 444 ? 135.451 -120.429 23.192  1.000 182.12476 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33590 C CG2 . VAL B-4 2 444 ? 137.249 -122.089 23.681  1.000 194.47007 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33591 N N   . HIS B-4 2 445 ? 139.936 -120.432 24.606  1.000 193.20842 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 N   1 
+ATOM   33592 C CA  . HIS B-4 2 445 ? 140.986 -120.847 25.533  1.000 200.91978 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 CA  1 
+ATOM   33593 C C   . HIS B-4 2 445 ? 141.620 -119.652 26.236  1.000 200.09630 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 C   1 
+ATOM   33594 O O   . HIS B-4 2 445 ? 141.922 -119.719 27.434  1.000 210.17436 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 O   1 
+ATOM   33595 C CB  . HIS B-4 2 445 ? 142.048 -121.666 24.800  1.000 199.96071 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 CB  1 
+ATOM   33596 C CG  . HIS B-4 2 445 ? 141.803 -123.142 24.841  1.000 204.46602 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 CG  1 
+ATOM   33597 N ND1 . HIS B-4 2 445 ? 141.032 -123.798 23.905  1.000 205.87640 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   33598 C CD2 . HIS B-4 2 445 ? 142.220 -124.089 25.714  1.000 209.87534 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   33599 C CE1 . HIS B-4 2 445 ? 140.990 -125.085 24.197  1.000 206.92616 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   33600 N NE2 . HIS B-4 2 445 ? 141.703 -125.288 25.290  1.000 210.19174 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   33601 N N   . TYR B-4 2 446 ? 141.829 -118.552 25.514  1.000 181.84337 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 N   1 
+ATOM   33602 C CA  . TYR B-4 2 446 ? 142.464 -117.368 26.077  1.000 172.96667 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   33603 C C   . TYR B-4 2 446 ? 141.484 -116.224 26.304  1.000 177.71873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 C   1 
+ATOM   33604 O O   . TYR B-4 2 446 ? 141.915 -115.094 26.556  1.000 175.26033 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 O   1 
+ATOM   33605 C CB  . TYR B-4 2 446 ? 143.621 -116.916 25.184  1.000 174.99051 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   33606 C CG  . TYR B-4 2 446 ? 144.805 -117.854 25.239  1.000 167.55336 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   33607 C CD1 . TYR B-4 2 446 ? 145.740 -117.759 26.261  1.000 144.62246 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   33608 C CD2 . TYR B-4 2 446 ? 144.981 -118.842 24.279  1.000 177.52363 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   33609 C CE1 . TYR B-4 2 446 ? 146.821 -118.618 26.323  1.000 158.39620 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   33610 C CE2 . TYR B-4 2 446 ? 146.060 -119.705 24.332  1.000 182.99873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   33611 C CZ  . TYR B-4 2 446 ? 146.977 -119.587 25.355  1.000 181.69448 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   33612 O OH  . TYR B-4 2 446 ? 148.052 -120.444 25.411  1.000 171.95493 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   33613 N N   . ASN B-4 2 447 ? 140.180 -116.491 26.212  1.000 191.97120 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33614 C CA  . ASN B-4 2 447 ? 139.133 -115.552 26.621  1.000 203.53528 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33615 C C   . ASN B-4 2 447 ? 139.232 -114.209 25.901  1.000 191.87826 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33616 O O   . ASN B-4 2 447 ? 138.841 -113.174 26.446  1.000 173.37027 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33617 C CB  . ASN B-4 2 447 ? 139.144 -115.342 28.138  1.000 202.34919 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33618 C CG  . ASN B-4 2 447 ? 138.955 -116.636 28.908  1.000 195.71358 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33619 O OD1 . ASN B-4 2 447 ? 138.335 -117.580 28.418  1.000 200.07395 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33620 N ND2 . ASN B-4 2 447 ? 139.491 -116.685 30.123  1.000 182.10144 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33621 N N   . ARG B-4 2 448 ? 139.752 -114.206 24.672  1.000 192.96285 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 N   1 
+ATOM   33622 C CA  . ARG B-4 2 448 ? 139.799 -112.964 23.907  1.000 200.52813 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   33623 C C   . ARG B-4 2 448 ? 138.407 -112.548 23.449  1.000 195.48637 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 C   1 
+ATOM   33624 O O   . ARG B-4 2 448 ? 138.048 -111.367 23.522  1.000 180.51180 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 O   1 
+ATOM   33625 C CB  . ARG B-4 2 448 ? 140.730 -113.113 22.704  1.000 189.83949 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   33626 C CG  . ARG B-4 2 448 ? 142.173 -113.440 23.054  1.000 175.13393 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   33627 C CD  . ARG B-4 2 448 ? 143.110 -113.208 21.869  1.000 166.38894 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   33628 N NE  . ARG B-4 2 448 ? 142.402 -113.108 20.598  1.000 182.87444 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   33629 C CZ  . ARG B-4 2 448 ? 142.196 -111.973 19.940  1.000 149.78266 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   33630 N NH1 . ARG B-4 2 448 ? 142.642 -110.816 20.402  1.000 126.09032 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   33631 N NH2 . ARG B-4 2 448 ? 141.524 -112.001 18.793  1.000 144.48913 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   33632 N N   . ASP B-4 2 449 ? 137.609 -113.507 22.981  1.000 187.70660 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33633 C CA  . ASP B-4 2 449 ? 136.285 -113.236 22.438  1.000 169.72474 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33634 C C   . ASP B-4 2 449 ? 135.170 -113.737 23.350  1.000 165.50807 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33635 O O   . ASP B-4 2 449 ? 134.033 -113.903 22.896  1.000 165.17290 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33636 C CB  . ASP B-4 2 449 ? 136.152 -113.858 21.048  1.000 176.74239 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33637 C CG  . ASP B-4 2 449 ? 137.316 -113.507 20.141  1.000 177.29716 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33638 O OD1 . ASP B-4 2 449 ? 137.885 -112.407 20.302  1.000 172.21294 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33639 O OD2 . ASP B-4 2 449 ? 137.663 -114.330 19.268  1.000 179.04412 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33640 N N   . THR B-4 2 450 ? 135.471 -113.985 24.628  1.000 167.97938 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 N   1 
+ATOM   33641 C CA  . THR B-4 2 450 ? 134.435 -114.443 25.550  1.000 162.82593 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33642 C C   . THR B-4 2 450 ? 133.391 -113.360 25.794  1.000 159.76507 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 C   1 
+ATOM   33643 O O   . THR B-4 2 450 ? 132.206 -113.664 25.970  1.000 160.13462 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 O   1 
+ATOM   33644 C CB  . THR B-4 2 450 ? 135.059 -114.893 26.872  1.000 160.08662 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33645 O OG1 . THR B-4 2 450 ? 136.121 -114.001 27.234  1.000 173.57276 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33646 C CG2 . THR B-4 2 450 ? 135.597 -116.312 26.754  1.000 164.56690 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33647 N N   . ASN B-4 2 451 ? 133.811 -112.093 25.810  1.000 163.03289 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33648 C CA  . ASN B-4 2 451 ? 132.852 -111.002 25.951  1.000 156.27345 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33649 C C   . ASN B-4 2 451 ? 131.958 -110.898 24.721  1.000 163.04045 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33650 O O   . ASN B-4 2 451 ? 130.738 -110.741 24.844  1.000 165.95686 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33651 C CB  . ASN B-4 2 451 ? 133.585 -109.685 26.201  1.000 160.62720 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33652 C CG  . ASN B-4 2 451 ? 134.272 -109.648 27.553  1.000 144.92054 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33653 O OD1 . ASN B-4 2 451 ? 134.451 -110.680 28.200  1.000 144.17560 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33654 N ND2 . ASN B-4 2 451 ? 134.659 -108.454 27.986  1.000 136.54969 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33655 N N   . GLU B-4 2 452 ? 132.548 -110.982 23.525  1.000 165.93885 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33656 C CA  . GLU B-4 2 452 ? 131.744 -111.019 22.309  1.000 151.23092 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33657 C C   . GLU B-4 2 452 ? 130.912 -112.292 22.227  1.000 155.28645 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33658 O O   . GLU B-4 2 452 ? 129.805 -112.271 21.678  1.000 157.70284 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33659 C CB  . GLU B-4 2 452 ? 132.639 -110.891 21.076  1.000 151.02609 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33660 C CG  . GLU B-4 2 452 ? 132.872 -109.462 20.604  1.000 158.66229 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33661 C CD  . GLU B-4 2 452 ? 133.798 -108.673 21.512  1.000 179.72154 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33662 O OE1 . GLU B-4 2 452 ? 134.349 -109.256 22.470  1.000 181.59610 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33663 O OE2 . GLU B-4 2 452 ? 133.980 -107.463 21.261  1.000 185.76113 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33664 N N   . HIS B-4 2 453 ? 131.424 -113.403 22.761  1.000 162.81483 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 N   1 
+ATOM   33665 C CA  . HIS B-4 2 453 ? 130.643 -114.636 22.777  1.000 165.23877 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 CA  1 
+ATOM   33666 C C   . HIS B-4 2 453 ? 129.496 -114.548 23.775  1.000 161.73047 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 C   1 
+ATOM   33667 O O   . HIS B-4 2 453 ? 128.389 -115.024 23.497  1.000 162.46099 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 O   1 
+ATOM   33668 C CB  . HIS B-4 2 453 ? 131.539 -115.829 23.102  1.000 160.34970 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 CB  1 
+ATOM   33669 C CG  . HIS B-4 2 453 ? 130.785 -117.103 23.316  1.000 164.45048 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 CG  1 
+ATOM   33670 N ND1 . HIS B-4 2 453 ? 130.454 -117.571 24.569  1.000 169.34589 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   33671 C CD2 . HIS B-4 2 453 ? 130.284 -118.001 22.435  1.000 156.42302 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   33672 C CE1 . HIS B-4 2 453 ? 129.789 -118.706 24.451  1.000 172.96169 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   33673 N NE2 . HIS B-4 2 453 ? 129.672 -118.988 23.167  1.000 165.41517 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   33674 N N   . TYR B-4 2 454 ? 129.742 -113.951 24.944  1.000 165.29105 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 N   1 
+ATOM   33675 C CA  . TYR B-4 2 454 ? 128.672 -113.784 25.923  1.000 161.43118 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   33676 C C   . TYR B-4 2 454 ? 127.565 -112.893 25.376  1.000 159.79104 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 C   1 
+ATOM   33677 O O   . TYR B-4 2 454 ? 126.378 -113.163 25.591  1.000 165.45879 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 O   1 
+ATOM   33678 C CB  . TYR B-4 2 454 ? 129.233 -113.210 27.225  1.000 170.00798 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   33679 C CG  . TYR B-4 2 454 ? 128.203 -113.072 28.324  1.000 172.56408 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   33680 C CD1 . TYR B-4 2 454 ? 127.887 -114.146 29.145  1.000 176.36621 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   33681 C CD2 . TYR B-4 2 454 ? 127.548 -111.866 28.543  1.000 166.76403 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   33682 C CE1 . TYR B-4 2 454 ? 126.947 -114.026 30.151  1.000 177.85672 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   33683 C CE2 . TYR B-4 2 454 ? 126.606 -111.736 29.546  1.000 171.45125 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   33684 C CZ  . TYR B-4 2 454 ? 126.310 -112.819 30.347  1.000 179.61446 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   33685 O OH  . TYR B-4 2 454 ? 125.373 -112.694 31.347  1.000 174.13197 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   33686 N N   . VAL B-4 2 455 ? 127.935 -111.822 24.670  1.000 158.24516 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33687 C CA  . VAL B-4 2 455 ? 126.937 -110.993 24.000  1.000 149.21942 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33688 C C   . VAL B-4 2 455 ? 126.196 -111.808 22.951  1.000 147.23729 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33689 O O   . VAL B-4 2 455 ? 124.968 -111.730 22.833  1.000 154.92645 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33690 C CB  . VAL B-4 2 455 ? 127.602 -109.749 23.381  1.000 139.87613 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33691 C CG1 . VAL B-4 2 455 ? 126.633 -109.032 22.453  1.000 142.71820 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33692 C CG2 . VAL B-4 2 455 ? 128.093 -108.812 24.471  1.000 155.86731 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33693 N N   . ALA B-4 2 456 ? 126.933 -112.615 22.184  1.000 143.82785 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33694 C CA  . ALA B-4 2 456 ? 126.319 -113.441 21.150  1.000 151.25267 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33695 C C   . ALA B-4 2 456 ? 125.292 -114.398 21.738  1.000 151.73312 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33696 O O   . ALA B-4 2 456 ? 124.221 -114.608 21.157  1.000 147.00592 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33697 C CB  . ALA B-4 2 456 ? 127.402 -114.215 20.400  1.000 161.26319 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33698 N N   . THR B-4 2 457 ? 125.599 -114.987 22.895  1.000 159.84008 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 N   1 
+ATOM   33699 C CA  . THR B-4 2 457 ? 124.699 -115.966 23.495  1.000 156.93687 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33700 C C   . THR B-4 2 457 ? 123.488 -115.305 24.142  1.000 161.42061 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 C   1 
+ATOM   33701 O O   . THR B-4 2 457 ? 122.402 -115.895 24.166  1.000 170.88517 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 O   1 
+ATOM   33702 C CB  . THR B-4 2 457 ? 125.454 -116.806 24.523  1.000 165.69354 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33703 O OG1 . THR B-4 2 457 ? 126.099 -115.938 25.463  1.000 172.07903 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33704 C CG2 . THR B-4 2 457 ? 126.504 -117.659 23.835  1.000 168.44318 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33705 N N   . THR B-4 2 458 ? 123.650 -114.091 24.669  1.000 165.76700 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 N   1 
+ATOM   33706 C CA  . THR B-4 2 458 ? 122.558 -113.405 25.348  1.000 154.71665 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33707 C C   . THR B-4 2 458 ? 121.568 -112.755 24.390  1.000 158.24762 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 C   1 
+ATOM   33708 O O   . THR B-4 2 458 ? 120.499 -112.323 24.836  1.000 157.41715 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 O   1 
+ATOM   33709 C CB  . THR B-4 2 458 ? 123.108 -112.342 26.304  1.000 151.02954 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33710 O OG1 . THR B-4 2 458 ? 124.038 -111.504 25.607  1.000 153.52254 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33711 C CG2 . THR B-4 2 458 ? 123.803 -112.997 27.489  1.000 158.96658 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33712 N N   . ARG B-4 2 459 ? 121.887 -112.670 23.096  1.000 159.86740 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 N   1 
+ATOM   33713 C CA  . ARG B-4 2 459 ? 120.940 -112.083 22.153  1.000 155.59782 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   33714 C C   . ARG B-4 2 459 ? 119.742 -112.998 21.933  1.000 161.91109 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 C   1 
+ATOM   33715 O O   . ARG B-4 2 459 ? 118.604 -112.524 21.846  1.000 166.46757 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 O   1 
+ATOM   33716 C CB  . ARG B-4 2 459 ? 121.629 -111.776 20.822  1.000 149.16043 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   33717 C CG  . ARG B-4 2 459 ? 122.769 -110.768 20.900  1.000 147.53241 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   33718 C CD  . ARG B-4 2 459 ? 122.396 -109.515 21.684  1.000 147.88019 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   33719 N NE  . ARG B-4 2 459 ? 122.737 -109.625 23.098  1.000 157.47284 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   33720 C CZ  . ARG B-4 2 459 ? 122.594 -108.648 23.983  1.000 171.07093 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   33721 N NH1 . ARG B-4 2 459 ? 122.125 -107.462 23.633  1.000 177.32607 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   33722 N NH2 . ARG B-4 2 459 ? 122.932 -108.868 25.251  1.000 175.93923 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   33723 N N   . ALA B-4 2 460 ? 119.976 -114.306 21.843  1.000 166.96947 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33724 C CA  . ALA B-4 2 460 ? 118.884 -115.248 21.634  1.000 164.80981 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33725 C C   . ALA B-4 2 460 ? 117.939 -115.247 22.830  1.000 169.32609 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33726 O O   . ALA B-4 2 460 ? 118.371 -115.216 23.986  1.000 160.69925 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33727 C CB  . ALA B-4 2 460 ? 119.433 -116.654 21.395  1.000 158.48283 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33728 N N   . LYS B-4 2 461 ? 116.638 -115.282 22.544  1.000 181.19994 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33729 C CA  . LYS B-4 2 461 ? 115.606 -115.198 23.571  1.000 175.83534 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33730 C C   . LYS B-4 2 461 ? 114.977 -116.549 23.890  1.000 181.93114 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33731 O O   . LYS B-4 2 461 ? 114.876 -116.923 25.063  1.000 170.10972 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33732 C CB  . LYS B-4 2 461 ? 114.517 -114.208 23.140  1.000 165.62991 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33733 C CG  . LYS B-4 2 461 ? 113.442 -113.972 24.188  1.000 171.22558 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33734 C CD  . LYS B-4 2 461 ? 112.310 -113.121 23.635  1.000 180.27095 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33735 C CE  . LYS B-4 2 461 ? 111.250 -112.855 24.691  1.000 182.94473 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33736 N NZ  . LYS B-4 2 461 ? 110.736 -114.115 25.293  1.000 171.07869 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33737 N N   . ASP B-4 2 462 ? 114.546 -117.292 22.870  1.000 183.09696 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33738 C CA  . ASP B-4 2 462 ? 113.856 -118.560 23.067  1.000 183.07001 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33739 C C   . ASP B-4 2 462 ? 114.740 -119.759 22.744  1.000 181.25178 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33740 O O   . ASP B-4 2 462 ? 114.950 -120.619 23.604  1.000 184.05591 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33741 C CB  . ASP B-4 2 462 ? 112.573 -118.600 22.222  1.000 185.36874 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33742 C CG  . ASP B-4 2 462 ? 111.512 -117.639 22.727  1.000 188.40835 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33743 O OD1 . ASP B-4 2 462 ? 111.526 -117.312 23.932  1.000 181.51914 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33744 O OD2 . ASP B-4 2 462 ? 110.659 -117.213 21.919  1.000 188.25622 ? ? ? ? ? -1 463 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33745 N N   . LYS B-4 2 463 ? 115.264 -119.845 21.524  1.000 186.32079 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33746 C CA  . LYS B-4 2 463 ? 116.062 -120.988 21.100  1.000 190.73200 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33747 C C   . LYS B-4 2 463 ? 117.405 -120.509 20.571  1.000 180.00054 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33748 O O   . LYS B-4 2 463 ? 117.461 -119.600 19.737  1.000 173.27561 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33749 C CB  . LYS B-4 2 463 ? 115.332 -121.805 20.028  1.000 186.56888 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33750 C CG  . LYS B-4 2 463 ? 114.013 -122.400 20.497  1.000 191.81896 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33751 C CD  . LYS B-4 2 463 ? 114.218 -123.323 21.688  1.000 188.29000 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33752 C CE  . LYS B-4 2 463 ? 112.903 -123.919 22.162  1.000 181.93426 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33753 N NZ  . LYS B-4 2 463 ? 113.095 -124.825 23.328  1.000 171.35114 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33754 N N   . LEU B-4 2 464 ? 118.481 -121.123 21.057  1.000 175.62651 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33755 C CA  . LEU B-4 2 464 ? 119.838 -120.818 20.623  1.000 176.07350 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33756 C C   . LEU B-4 2 464 ? 120.441 -122.056 19.976  1.000 179.85614 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33757 O O   . LEU B-4 2 464 ? 120.365 -123.153 20.538  1.000 184.40956 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33758 C CB  . LEU B-4 2 464 ? 120.704 -120.356 21.798  1.000 180.81809 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33759 C CG  . LEU B-4 2 464 ? 122.196 -120.181 21.510  1.000 178.54139 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33760 C CD1 . LEU B-4 2 464 ? 122.422 -119.139 20.425  1.000 176.79484 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33761 C CD2 . LEU B-4 2 464 ? 122.943 -119.808 22.780  1.000 178.31497 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33762 N N   . ILE B-4 2 465 ? 121.032 -121.879 18.798  1.000 181.78311 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33763 C CA  . ILE B-4 2 465 ? 121.627 -122.973 18.038  1.000 183.35940 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33764 C C   . ILE B-4 2 465 ? 123.106 -122.666 17.857  1.000 178.19157 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33765 O O   . ILE B-4 2 465 ? 123.465 -121.620 17.301  1.000 173.71700 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33766 C CB  . ILE B-4 2 465 ? 120.939 -123.169 16.678  1.000 179.61643 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33767 C CG1 . ILE B-4 2 465 ? 119.428 -122.978 16.813  1.000 180.44948 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33768 C CG2 . ILE B-4 2 465 ? 121.255 -124.548 16.119  1.000 183.51286 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33769 C CD1 . ILE B-4 2 465 ? 118.754 -123.989 17.716  1.000 188.11609 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33770 N N   . VAL B-4 2 466 ? 123.960 -123.574 18.319  1.000 182.22579 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33771 C CA  . VAL B-4 2 466 ? 125.407 -123.404 18.273  1.000 178.30430 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33772 C C   . VAL B-4 2 466 ? 125.986 -124.425 17.306  1.000 193.16930 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33773 O O   . VAL B-4 2 466 ? 125.659 -125.615 17.378  1.000 203.33181 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33774 C CB  . VAL B-4 2 466 ? 126.033 -123.549 19.671  1.000 175.32803 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33775 C CG1 . VAL B-4 2 466 ? 127.536 -123.767 19.567  1.000 181.67192 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33776 C CG2 . VAL B-4 2 466 ? 125.727 -122.321 20.515  1.000 173.50035 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33777 N N   . ILE B-4 2 467 ? 126.838 -123.960 16.398  1.000 193.92473 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33778 C CA  . ILE B-4 2 467 ? 127.577 -124.826 15.488  1.000 198.86352 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33779 C C   . ILE B-4 2 467 ? 128.955 -125.073 16.083  1.000 200.45138 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33780 O O   . ILE B-4 2 467 ? 129.660 -124.124 16.445  1.000 206.31228 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33781 C CB  . ILE B-4 2 467 ? 127.678 -124.202 14.085  1.000 192.31458 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33782 C CG1 . ILE B-4 2 467 ? 126.368 -124.403 13.319  1.000 186.42249 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33783 C CG2 . ILE B-4 2 467 ? 128.853 -124.783 13.322  1.000 187.73294 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33784 C CD1 . ILE B-4 2 467 ? 126.391 -123.842 11.914  1.000 166.48372 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33785 N N   . MET B-4 2 468 ? 129.337 -126.345 16.196  1.000 203.08570 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 N   1 
+ATOM   33786 C CA  . MET B-4 2 468 ? 130.604 -126.719 16.828  1.000 196.11078 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 CA  1 
+ATOM   33787 C C   . MET B-4 2 468 ? 131.697 -126.835 15.764  1.000 199.53468 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 C   1 
+ATOM   33788 O O   . MET B-4 2 468 ? 132.133 -127.919 15.375  1.000 204.74347 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 O   1 
+ATOM   33789 C CB  . MET B-4 2 468 ? 130.442 -128.013 17.617  1.000 198.47224 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 CB  1 
+ATOM   33790 C CG  . MET B-4 2 468 ? 131.429 -128.169 18.761  1.000 190.55518 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 CG  1 
+ATOM   33791 S SD  . MET B-4 2 468 ? 131.219 -126.889 20.013  1.000 206.98339 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 SD  1 
+ATOM   33792 C CE  . MET B-4 2 468 ? 129.501 -127.132 20.459  1.000 159.00140 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 CE  1 
+ATOM   33793 N N   . ASP B-4 2 469 ? 132.140 -125.667 15.296  1.000 200.56010 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33794 C CA  . ASP B-4 2 469 ? 133.170 -125.613 14.263  1.000 204.68924 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33795 C C   . ASP B-4 2 469 ? 134.561 -125.849 14.842  1.000 199.28748 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33796 O O   . ASP B-4 2 469 ? 135.399 -126.497 14.206  1.000 201.69033 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33797 C CB  . ASP B-4 2 469 ? 133.109 -124.262 13.543  1.000 208.38644 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33798 C CG  . ASP B-4 2 469 ? 133.801 -124.279 12.189  1.000 223.69345 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33799 O OD1 . ASP B-4 2 469 ? 134.943 -124.777 12.092  1.000 225.62758 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33800 O OD2 . ASP B-4 2 469 ? 133.198 -123.786 11.212  1.000 229.37022 ? ? ? ? ? -1 470 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33801 N N   . ASN B-4 2 470 ? 134.821 -125.341 16.043  1.000 207.79420 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33802 C CA  . ASN B-4 2 470 ? 136.144 -125.393 16.651  1.000 207.56565 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33803 C C   . ASN B-4 2 470 ? 136.200 -126.501 17.693  1.000 207.17353 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33804 O O   . ASN B-4 2 470 ? 135.302 -126.616 18.534  1.000 200.54428 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33805 C CB  . ASN B-4 2 470 ? 136.493 -124.047 17.291  1.000 198.20570 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33806 C CG  . ASN B-4 2 470 ? 137.883 -124.028 17.895  1.000 194.35905 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33807 O OD1 . ASN B-4 2 470 ? 138.729 -124.861 17.569  1.000 201.00520 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33808 N ND2 . ASN B-4 2 470 ? 138.128 -123.068 18.779  1.000 189.10112 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33809 N N   . LYS B-4 2 471 ? 137.257 -127.315 17.632  1.000 204.76599 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33810 C CA  . LYS B-4 2 471 ? 137.465 -128.338 18.652  1.000 199.60873 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33811 C C   . LYS B-4 2 471 ? 137.836 -127.713 19.990  1.000 202.43752 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33812 O O   . LYS B-4 2 471 ? 137.433 -128.211 21.048  1.000 207.65366 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33813 C CB  . LYS B-4 2 471 ? 138.548 -129.318 18.201  1.000 178.58425 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33814 C CG  . LYS B-4 2 471 ? 138.033 -130.698 17.829  1.000 166.14802 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33815 C CD  . LYS B-4 2 471 ? 137.125 -130.647 16.614  1.000 157.11057 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33816 C CE  . LYS B-4 2 471 ? 136.660 -132.039 16.223  1.000 149.68756 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33817 N NZ  . LYS B-4 2 471 ? 135.792 -132.015 15.015  1.000 145.66228 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33818 N N   . LYS B-4 2 472 ? 138.608 -126.622 19.964  1.000 208.45355 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33819 C CA  . LYS B-4 2 472 ? 138.964 -125.931 21.199  1.000 209.31729 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33820 C C   . LYS B-4 2 472 ? 137.733 -125.371 21.897  1.000 209.40055 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33821 O O   . LYS B-4 2 472 ? 137.702 -125.289 23.131  1.000 201.01730 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33822 C CB  . LYS B-4 2 472 ? 139.962 -124.812 20.905  1.000 202.51691 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33823 C CG  . LYS B-4 2 472 ? 141.239 -125.274 20.223  1.000 204.86863 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33824 C CD  . LYS B-4 2 472 ? 142.016 -126.243 21.097  1.000 200.04907 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33825 C CE  . LYS B-4 2 472 ? 143.330 -126.640 20.446  1.000 195.74505 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33826 N NZ  . LYS B-4 2 472 ? 144.128 -127.550 21.313  1.000 189.75459 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33827 N N   . TYR B-4 2 473 ? 136.716 -124.975 21.127  1.000 210.84184 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 N   1 
+ATOM   33828 C CA  . TYR B-4 2 473 ? 135.454 -124.540 21.718  1.000 196.41213 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   33829 C C   . TYR B-4 2 473 ? 134.799 -125.677 22.491  1.000 198.06874 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 C   1 
+ATOM   33830 O O   . TYR B-4 2 473 ? 134.411 -125.511 23.653  1.000 198.16331 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 O   1 
+ATOM   33831 C CB  . TYR B-4 2 473 ? 134.521 -124.017 20.624  1.000 202.65276 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   33832 C CG  . TYR B-4 2 473 ? 133.329 -123.207 21.105  1.000 195.62499 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   33833 C CD1 . TYR B-4 2 473 ? 132.382 -123.759 21.957  1.000 199.29423 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   33834 C CD2 . TYR B-4 2 473 ? 133.121 -121.906 20.656  1.000 185.27191 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   33835 C CE1 . TYR B-4 2 473 ? 131.292 -123.034 22.386  1.000 192.42230 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   33836 C CE2 . TYR B-4 2 473 ? 132.023 -121.173 21.075  1.000 188.83644 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   33837 C CZ  . TYR B-4 2 473 ? 131.114 -121.746 21.941  1.000 186.56120 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   33838 O OH  . TYR B-4 2 473 ? 130.020 -121.031 22.366  1.000 177.96202 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   33839 N N   . SER B-4 2 474 ? 134.663 -126.842 21.855  1.000 204.00181 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-4 N   1 
+ATOM   33840 C CA  . SER B-4 2 474 ? 134.016 -127.974 22.510  1.000 203.61419 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-4 CA  1 
+ATOM   33841 C C   . SER B-4 2 474 ? 134.833 -128.489 23.687  1.000 201.73907 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-4 C   1 
+ATOM   33842 O O   . SER B-4 2 474 ? 134.263 -128.993 24.662  1.000 194.91919 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-4 O   1 
+ATOM   33843 C CB  . SER B-4 2 474 ? 133.774 -129.098 21.502  1.000 197.53493 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-4 CB  1 
+ATOM   33844 O OG  . SER B-4 2 474 ? 134.996 -129.571 20.963  1.000 180.01641 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-4 OG  1 
+ATOM   33845 N N   . ASP B-4 2 475 ? 136.161 -128.373 23.618  1.000 211.06570 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33846 C CA  . ASP B-4 2 475 ? 136.998 -128.814 24.730  1.000 209.68367 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33847 C C   . ASP B-4 2 475 ? 136.798 -127.931 25.955  1.000 209.49780 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33848 O O   . ASP B-4 2 475 ? 136.777 -128.427 27.087  1.000 213.52265 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33849 C CB  . ASP B-4 2 475 ? 138.468 -128.827 24.310  1.000 208.07122 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33850 C CG  . ASP B-4 2 475 ? 138.774 -129.906 23.289  1.000 207.22526 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33851 O OD1 . ASP B-4 2 475 ? 137.990 -130.873 23.190  1.000 224.77372 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33852 O OD2 . ASP B-4 2 475 ? 139.803 -129.792 22.591  1.000 192.82233 ? ? ? ? ? -1 476 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33853 N N   . TYR B-4 2 476 ? 136.646 -126.620 25.750  1.000 206.49044 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 N   1 
+ATOM   33854 C CA  . TYR B-4 2 476 ? 136.420 -125.719 26.874  1.000 206.51747 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   33855 C C   . TYR B-4 2 476 ? 135.081 -125.996 27.544  1.000 207.82679 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 C   1 
+ATOM   33856 O O   . TYR B-4 2 476 ? 134.934 -125.784 28.753  1.000 202.28479 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 O   1 
+ATOM   33857 C CB  . TYR B-4 2 476 ? 136.498 -124.267 26.402  1.000 209.51514 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   33858 C CG  . TYR B-4 2 476 ? 136.748 -123.265 27.506  1.000 205.04310 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   33859 C CD1 . TYR B-4 2 476 ? 137.898 -123.332 28.283  1.000 206.50168 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   33860 C CD2 . TYR B-4 2 476 ? 135.845 -122.240 27.760  1.000 188.54784 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   33861 C CE1 . TYR B-4 2 476 ? 138.135 -122.416 29.289  1.000 202.25551 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   33862 C CE2 . TYR B-4 2 476 ? 136.075 -121.317 28.764  1.000 187.30120 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   33863 C CZ  . TYR B-4 2 476 ? 137.221 -121.411 29.525  1.000 199.76271 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   33864 O OH  . TYR B-4 2 476 ? 137.454 -120.495 30.525  1.000 189.68687 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   33865 N N   . ILE B-4 2 477 ? 134.098 -126.471 26.777  1.000 211.82380 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33866 C CA  . ILE B-4 2 477 ? 132.824 -126.870 27.367  1.000 210.09149 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33867 C C   . ILE B-4 2 477 ? 133.003 -128.133 28.201  1.000 208.76279 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33868 O O   . ILE B-4 2 477 ? 132.622 -128.179 29.376  1.000 202.02225 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33869 C CB  . ILE B-4 2 477 ? 131.760 -127.067 26.272  1.000 209.19384 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33870 C CG1 . ILE B-4 2 477 ? 131.698 -125.850 25.349  1.000 203.63449 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33871 C CG2 . ILE B-4 2 477 ? 130.393 -127.311 26.893  1.000 209.82529 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33872 C CD1 . ILE B-4 2 477 ? 130.704 -126.000 24.216  1.000 190.83037 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33873 N N   . GLU B-4 2 478 ? 133.600 -129.172 27.609  1.000 211.14548 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33874 C CA  . GLU B-4 2 478 ? 133.755 -130.442 28.312  1.000 205.68565 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33875 C C   . GLU B-4 2 478 ? 134.690 -130.323 29.510  1.000 206.46390 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33876 O O   . GLU B-4 2 478 ? 134.504 -131.029 30.508  1.000 202.56320 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33877 C CB  . GLU B-4 2 478 ? 134.262 -131.517 27.351  1.000 201.39804 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33878 C CG  . GLU B-4 2 478 ? 133.295 -131.852 26.228  1.000 206.81995 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33879 C CD  . GLU B-4 2 478 ? 133.718 -133.080 25.445  1.000 209.08955 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33880 O OE1 . GLU B-4 2 478 ? 134.822 -133.601 25.708  1.000 198.68496 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33881 O OE2 . GLU B-4 2 478 ? 132.945 -133.526 24.572  1.000 210.90827 ? ? ? ? ? -1 479 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33882 N N   . THR B-4 2 479 ? 135.695 -129.447 29.435  1.000 212.54854 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 N   1 
+ATOM   33883 C CA  . THR B-4 2 479 ? 136.605 -129.273 30.564  1.000 210.00822 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33884 C C   . THR B-4 2 479 ? 135.895 -128.617 31.742  1.000 204.48285 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 C   1 
+ATOM   33885 O O   . THR B-4 2 479 ? 136.024 -129.065 32.887  1.000 206.78386 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 O   1 
+ATOM   33886 C CB  . THR B-4 2 479 ? 137.821 -128.447 30.143  1.000 211.29339 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33887 O OG1 . THR B-4 2 479 ? 138.522 -129.126 29.093  1.000 211.28837 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33888 C CG2 . THR B-4 2 479 ? 138.762 -128.241 31.322  1.000 195.98045 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33889 N N   . LEU B-4 2 480 ? 135.134 -127.553 31.478  1.000 204.45234 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33890 C CA  . LEU B-4 2 480 ? 134.419 -126.869 32.549  1.000 204.05971 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33891 C C   . LEU B-4 2 480 ? 133.199 -127.653 33.017  1.000 207.45809 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33892 O O   . LEU B-4 2 480 ? 132.772 -127.493 34.166  1.000 202.95988 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33893 C CB  . LEU B-4 2 480 ? 134.006 -125.465 32.099  1.000 194.57498 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33894 C CG  . LEU B-4 2 480 ? 135.012 -124.336 32.349  1.000 184.06073 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33895 C CD1 . LEU B-4 2 480 ? 136.311 -124.550 31.582  1.000 198.22182 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33896 C CD2 . LEU B-4 2 480 ? 134.399 -122.989 32.001  1.000 175.51517 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33897 N N   . MET B-4 2 481 ? 132.626 -128.496 32.153  1.000 208.68888 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 N   1 
+ATOM   33898 C CA  . MET B-4 2 481 ? 131.551 -129.377 32.599  1.000 204.75629 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 CA  1 
+ATOM   33899 C C   . MET B-4 2 481 ? 132.054 -130.392 33.615  1.000 202.66747 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 C   1 
+ATOM   33900 O O   . MET B-4 2 481 ? 131.282 -130.856 34.463  1.000 191.11588 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 O   1 
+ATOM   33901 C CB  . MET B-4 2 481 ? 130.914 -130.089 31.403  1.000 204.79759 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 CB  1 
+ATOM   33902 C CG  . MET B-4 2 481 ? 129.961 -129.223 30.594  1.000 196.91820 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 CG  1 
+ATOM   33903 S SD  . MET B-4 2 481 ? 129.455 -129.994 29.042  1.000 203.60596 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 SD  1 
+ATOM   33904 C CE  . MET B-4 2 481 ? 128.382 -131.300 29.632  1.000 194.81333 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 CE  1 
+ATOM   33905 N N   . LYS B-4 2 482 ? 133.339 -130.746 33.549  1.000 208.48790 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33906 C CA  . LYS B-4 2 482 ? 133.924 -131.632 34.549  1.000 211.05745 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33907 C C   . LYS B-4 2 482 ? 134.298 -130.883 35.822  1.000 208.13698 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33908 O O   . LYS B-4 2 482 ? 134.212 -131.451 36.916  1.000 209.37291 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33909 C CB  . LYS B-4 2 482 ? 135.152 -132.340 33.971  1.000 206.80120 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33910 C CG  . LYS B-4 2 482 ? 135.754 -133.387 34.897  1.000 199.05556 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33911 C CD  . LYS B-4 2 482 ? 136.850 -134.180 34.206  1.000 192.78063 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33912 C CE  . LYS B-4 2 482 ? 137.407 -135.260 35.119  1.000 185.20132 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33913 N NZ  . LYS B-4 2 482 ? 138.414 -136.110 34.425  1.000 185.46700 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33914 N N   . GLU B-4 2 483 ? 134.710 -129.617 35.704  1.000 208.12526 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33915 C CA  . GLU B-4 2 483 ? 135.005 -128.828 36.896  1.000 205.15058 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33916 C C   . GLU B-4 2 483 ? 133.751 -128.606 37.729  1.000 200.31766 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33917 O O   . GLU B-4 2 483 ? 133.801 -128.639 38.964  1.000 196.93282 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33918 C CB  . GLU B-4 2 483 ? 135.626 -127.485 36.509  1.000 210.42635 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33919 C CG  . GLU B-4 2 483 ? 136.951 -127.581 35.773  1.000 218.93137 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33920 C CD  . GLU B-4 2 483 ? 137.681 -126.251 35.719  1.000 213.05878 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33921 O OE1 . GLU B-4 2 483 ? 137.709 -125.545 36.749  1.000 215.58232 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33922 O OE2 . GLU B-4 2 483 ? 138.221 -125.908 34.645  1.000 203.72863 ? ? ? ? ? -1 484 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33923 N N   . LEU B-4 2 484 ? 132.616 -128.374 37.072  1.000 203.50430 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33924 C CA  . LEU B-4 2 484 ? 131.349 -128.155 37.752  1.000 203.18304 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33925 C C   . LEU B-4 2 484 ? 130.519 -129.425 37.875  1.000 199.70411 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33926 O O   . LEU B-4 2 484 ? 129.430 -129.381 38.458  1.000 178.91388 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33927 C CB  . LEU B-4 2 484 ? 130.539 -127.079 37.021  1.000 196.98452 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33928 C CG  . LEU B-4 2 484 ? 131.279 -125.799 36.624  1.000 186.82679 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33929 C CD1 . LEU B-4 2 484 ? 130.333 -124.832 35.927  1.000 169.81913 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33930 C CD2 . LEU B-4 2 484 ? 131.929 -125.144 37.833  1.000 179.95886 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33931 N N   . LYS B-4 2 485 ? 131.009 -130.548 37.347  1.000 204.65539 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33932 C CA  . LYS B-4 2 485 ? 130.286 -131.821 37.355  1.000 205.11629 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33933 C C   . LYS B-4 2 485 ? 128.901 -131.661 36.728  1.000 209.59230 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33934 O O   . LYS B-4 2 485 ? 127.871 -131.967 37.333  1.000 208.43597 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33935 C CB  . LYS B-4 2 485 ? 130.196 -132.394 38.772  1.000 198.20773 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33936 C CG  . LYS B-4 2 485 ? 129.797 -133.866 38.835  1.000 197.50469 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33937 C CD  . LYS B-4 2 485 ? 130.697 -134.724 37.959  1.000 191.73902 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33938 C CE  . LYS B-4 2 485 ? 130.246 -136.176 37.965  1.000 173.18369 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33939 N NZ  . LYS B-4 2 485 ? 131.077 -137.026 37.067  1.000 150.88294 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33940 N N   . ILE B-4 2 486 ? 128.885 -131.164 35.495  1.000 207.73336 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33941 C CA  . ILE B-4 2 486 ? 127.656 -130.951 34.739  1.000 207.75322 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33942 C C   . ILE B-4 2 486 ? 127.586 -132.014 33.652  1.000 206.60747 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33943 O O   . ILE B-4 2 486 ? 128.436 -132.054 32.754  1.000 207.83468 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33944 C CB  . ILE B-4 2 486 ? 127.595 -129.540 34.136  1.000 205.63633 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33945 C CG1 . ILE B-4 2 486 ? 127.784 -128.485 35.228  1.000 204.32125 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33946 C CG2 . ILE B-4 2 486 ? 126.275 -129.326 33.412  1.000 202.08749 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33947 C CD1 . ILE B-4 2 486 ? 126.784 -128.583 36.357  1.000 203.38782 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33948 N N   . LYS B-4 2 487 ? 126.572 -132.878 33.734  1.000 204.02318 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33949 C CA  . LYS B-4 2 487 ? 126.429 -133.941 32.744  1.000 211.44182 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33950 C C   . LYS B-4 2 487 ? 125.906 -133.395 31.422  1.000 207.80674 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33951 O O   . LYS B-4 2 487 ? 126.366 -133.803 30.348  1.000 195.14500 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33952 C CB  . LYS B-4 2 487 ? 125.500 -135.030 33.278  1.000 211.83052 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33953 C CG  . LYS B-4 2 487 ? 125.528 -136.329 32.487  1.000 206.42131 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33954 C CD  . LYS B-4 2 487 ? 126.623 -137.261 32.987  1.000 191.45519 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33955 C CE  . LYS B-4 2 487 ? 126.522 -138.633 32.334  1.000 180.91951 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33956 N NZ  . LYS B-4 2 487 ? 127.453 -139.615 32.957  1.000 177.96894 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33957 N N   . ASN B-4 2 488 ? 124.948 -132.472 31.477  1.000 208.05930 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33958 C CA  . ASN B-4 2 488 ? 124.345 -131.907 30.279  1.000 205.34310 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33959 C C   . ASN B-4 2 488 ? 124.182 -130.404 30.443  1.000 208.58822 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33960 O O   . ASN B-4 2 488 ? 123.638 -129.940 31.449  1.000 200.09098 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33961 C CB  . ASN B-4 2 488 ? 122.985 -132.551 29.984  1.000 193.31819 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33962 C CG  . ASN B-4 2 488 ? 123.108 -134.001 29.566  1.000 198.26072 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33963 O OD1 . ASN B-4 2 488 ? 122.514 -134.888 30.178  1.000 201.26411 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33964 N ND2 . ASN B-4 2 488 ? 123.883 -134.250 28.518  1.000 197.35516 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33965 N N   . ILE B-4 2 489 ? 124.655 -129.654 29.452  1.000 214.39943 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33966 C CA  . ILE B-4 2 489 ? 124.466 -128.210 29.388  1.000 208.89836 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33967 C C   . ILE B-4 2 489 ? 124.113 -127.863 27.949  1.000 195.52807 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33968 O O   . ILE B-4 2 489 ? 123.862 -126.699 27.615  1.000 183.11767 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33969 C CB  . ILE B-4 2 489 ? 125.720 -127.454 29.868  1.000 204.79690 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33970 C CG1 . ILE B-4 2 489 ? 125.374 -126.009 30.227  1.000 189.60930 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33971 C CG2 . ILE B-4 2 489 ? 126.805 -127.494 28.799  1.000 195.24053 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33972 C CD1 . ILE B-4 2 489 ? 124.308 -125.891 31.288  1.000 188.56344 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33973 N N   . ILE B-4 2 490 ? 124.080 -128.883 27.093  1.000 196.65342 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33974 C CA  . ILE B-4 2 490 ? 123.912 -128.694 25.659  1.000 195.26678 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33975 C C   . ILE B-4 2 490 ? 123.124 -129.873 25.105  1.000 205.74101 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33976 O O   . ILE B-4 2 490 ? 123.229 -131.004 25.595  1.000 207.84244 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33977 C CB  . ILE B-4 2 490 ? 125.284 -128.547 24.960  1.000 182.15671 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33978 C CG1 . ILE B-4 2 490 ? 125.108 -128.190 23.490  1.000 187.77461 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33979 C CG2 . ILE B-4 2 490 ? 126.115 -129.816 25.122  1.000 172.67711 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33980 C CD1 . ILE B-4 2 490 ? 124.430 -126.862 23.267  1.000 188.48566 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33981 N N   . LYS B-4 2 491 ? 122.318 -129.599 24.083  1.000 203.96894 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33982 C CA  . LYS B-4 2 491 ? 121.523 -130.616 23.409  1.000 202.52815 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33983 C C   . LYS B-4 2 491 ? 122.105 -130.797 22.008  1.000 199.16955 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33984 O O   . LYS B-4 2 491 ? 122.077 -129.867 21.191  1.000 200.33763 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33985 C CB  . LYS B-4 2 491 ? 120.051 -130.204 23.351  1.000 203.03669 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33986 C CG  . LYS B-4 2 491 ? 119.111 -131.206 22.695  1.000 198.69394 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33987 C CD  . LYS B-4 2 491 ? 118.549 -132.213 23.689  1.000 183.72405 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33988 C CE  . LYS B-4 2 491 ? 117.530 -133.125 23.016  1.000 176.71692 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33989 N NZ  . LYS B-4 2 491 ? 116.451 -132.348 22.342  1.000 182.44026 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33990 N N   . SER B-4 2 492 ? 122.653 -131.979 21.740  1.000 199.74832 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-4 N   1 
+ATOM   33991 C CA  . SER B-4 2 492 ? 123.317 -132.262 20.475  1.000 210.04304 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-4 CA  1 
+ATOM   33992 C C   . SER B-4 2 492 ? 122.399 -133.059 19.559  1.000 206.19042 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-4 C   1 
+ATOM   33993 O O   . SER B-4 2 492 ? 121.734 -134.002 19.996  1.000 204.74641 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-4 O   1 
+ATOM   33994 C CB  . SER B-4 2 492 ? 124.620 -133.032 20.701  1.000 205.21654 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-4 CB  1 
+ATOM   33995 O OG  . SER B-4 2 492 ? 125.290 -133.277 19.477  1.000 196.32996 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-4 OG  1 
+ATOM   33996 N N   . ILE B-4 2 493 ? 122.361 -132.665 18.291  1.000 199.00804 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33997 C CA  . ILE B-4 2 493 ? 121.586 -133.378 17.285  1.000 201.27960 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33998 C C   . ILE B-4 2 493 ? 122.510 -134.291 16.486  1.000 206.35381 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33999 O O   . ILE B-4 2 493 ? 123.714 -134.046 16.400  1.000 200.43738 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 O   1 
+ATOM   34000 C CB  . ILE B-4 2 493 ? 120.834 -132.403 16.359  1.000 203.15762 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   34001 C CG1 . ILE B-4 2 493 ? 119.754 -131.648 17.137  1.000 201.58162 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   34002 C CG2 . ILE B-4 2 493 ? 120.222 -133.144 15.178  1.000 212.47334 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   34003 C CD1 . ILE B-4 2 493 ? 118.858 -130.796 16.263  1.000 201.29157 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   34004 O OXT . ILE B-4 2 493 ? 122.084 -135.293 15.912  1.000 222.84893 ? ? ? ? ? -1 494 ILE B-4 OXT 1 
+HETATM 34005 S S   . SO4 C   3 .   ? 92.328  -85.527  23.026  1.000 371.89531 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A   S   1 
+HETATM 34006 O O1  . SO4 C   3 .   ? 92.265  -84.782  21.771  1.000 141.20098 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A   O1  1 
+HETATM 34007 O O2  . SO4 C   3 .   ? 92.508  -86.945  22.725  1.000 119.24794 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A   O2  1 
+HETATM 34008 O O3  . SO4 C   3 .   ? 93.445  -85.038  23.831  1.000 124.66096 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A   O3  1 
+HETATM 34009 O O4  . SO4 C   3 .   ? 91.088  -85.340  23.778  1.000 113.29066 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A   O4  1 
+HETATM 34010 S S   . SO4 C-2 3 .   ? 15.568  -101.354 23.026  1.000 371.89531 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-2 S   1 
+HETATM 34011 O O1  . SO4 C-2 3 .   ? 15.631  -102.099 21.771  1.000 141.20098 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-2 O1  1 
+HETATM 34012 O O2  . SO4 C-2 3 .   ? 15.388  -99.936  22.725  1.000 119.24794 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-2 O2  1 
+HETATM 34013 O O3  . SO4 C-2 3 .   ? 14.450  -101.843 23.831  1.000 124.66096 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-2 O3  1 
+HETATM 34014 O O4  . SO4 C-2 3 .   ? 16.808  -101.541 23.778  1.000 113.29066 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-2 O4  1 
+HETATM 34015 S S   . SO4 C-3 3 .   ? 27.904  -122.721 34.909  1.000 371.89531 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-3 S   1 
+HETATM 34016 O O1  . SO4 C-3 3 .   ? 27.291  -122.295 36.164  1.000 141.20098 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-3 O1  1 
+HETATM 34017 O O2  . SO4 C-3 3 .   ? 29.043  -123.586 35.210  1.000 119.24794 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-3 O2  1 
+HETATM 34018 O O3  . SO4 C-3 3 .   ? 26.922  -123.445 34.105  1.000 124.66096 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-3 O3  1 
+HETATM 34019 O O4  . SO4 C-3 3 .   ? 28.363  -121.554 34.158  1.000 113.29066 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-3 O4  1 
+HETATM 34020 S S   . SO4 C-4 3 .   ? 79.991  -64.159  34.909  1.000 371.89531 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-4 S   1 
+HETATM 34021 O O1  . SO4 C-4 3 .   ? 80.605  -64.586  36.164  1.000 141.20098 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-4 O1  1 
+HETATM 34022 O O2  . SO4 C-4 3 .   ? 78.853  -63.294  35.210  1.000 119.24794 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-4 O2  1 
+HETATM 34023 O O3  . SO4 C-4 3 .   ? 80.973  -63.436  34.105  1.000 124.66096 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-4 O3  1 
+HETATM 34024 O O4  . SO4 C-4 3 .   ? 79.533  -65.326  34.158  1.000 113.29066 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-4 O4  1 
+# 
+loop_
+_atom_site_anisotrop.id 
+_atom_site_anisotrop.type_symbol 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
+_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
+_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
+_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
+_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
+_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
+_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
+_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
+_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
+_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
+_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
+_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
+_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
+1     N N   . SER A   10  ? 1.29103 1.31760 1.21913 -0.29675 0.01249  0.03556  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   N   
+2     C CA  . SER A   10  ? 1.46974 1.47031 1.39584 -0.29574 -0.00018 0.03878  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   CA  
+3     C C   . SER A   10  ? 2.04470 2.04640 1.99183 -0.28367 -0.00423 0.03018  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   C   
+4     O O   . SER A   10  ? 3.31220 3.29706 3.26252 -0.27952 -0.01533 0.02864  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   O   
+5     C CB  . SER A   10  ? 1.23448 1.21520 1.14016 -0.29630 -0.00917 0.04410  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   CB  
+6     O OG  . SER A   10  ? 1.73418 1.71251 1.61693 -0.31049 -0.00571 0.05283  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   OG  
+7     N N   . SER A   11  ? 1.24654 1.26838 1.20718 -0.27846 0.00413  0.02378  ? ? ? ? ? ? 1   SER A   N   
+8     C CA  . SER A   11  ? 1.11595 1.14191 1.09413 -0.27023 0.00240  0.01583  ? ? ? ? ? ? 1   SER A   CA  
+9     C C   . SER A   11  ? 1.30017 1.33998 1.29101 -0.27227 0.00893  0.01332  ? ? ? ? ? ? 1   SER A   C   
+10    O O   . SER A   11  ? 2.79494 2.84834 2.78424 -0.27522 0.01687  0.01439  ? ? ? ? ? ? 1   SER A   O   
+11    C CB  . SER A   11  ? 1.40559 1.43848 1.38510 -0.26293 0.00445  0.01093  ? ? ? ? ? ? 1   SER A   CB  
+12    O OG  . SER A   11  ? 1.34040 1.37862 1.33455 -0.25840 0.00413  0.00371  ? ? ? ? ? ? 1   SER A   OG  
+13    N N   . LYS A   12  ? 1.25111 1.28909 1.25500 -0.27024 0.00503  0.00858  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   N   
+14    C CA  . LYS A   12  ? 1.22256 1.27317 1.23785 -0.27210 0.01038  0.00586  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   CA  
+15    C C   . LYS A   12  ? 1.08148 1.14603 1.10013 -0.26830 0.01685  0.00240  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   C   
+16    O O   . LYS A   12  ? 0.98080 1.05674 1.00224 -0.26988 0.02235  0.00239  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   O   
+17    C CB  . LYS A   12  ? 1.15594 1.20338 1.18428 -0.27054 0.00456  -0.00017 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   CB  
+18    C CG  . LYS A   12  ? 1.47330 1.50690 1.50039 -0.27477 -0.00247 0.00265  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   CG  
+19    C CD  . LYS A   12  ? 0.71944 0.75423 0.76246 -0.27183 -0.00798 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   CD  
+20    C CE  . LYS A   12  ? 0.99639 1.03133 1.04671 -0.26422 -0.01399 -0.01531 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   CE  
+21    N NZ  . LYS A   12  ? 1.36811 1.38417 1.40829 -0.26097 -0.02403 -0.01274 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   NZ  
+22    N N   . PHE A   13  ? 1.07962 1.14216 1.09743 -0.26335 0.01511  -0.00092 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   N   
+23    C CA  . PHE A   13  ? 0.85244 0.92244 0.87068 -0.26039 0.01884  -0.00372 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CA  
+24    C C   . PHE A   13  ? 0.92631 0.99842 0.93453 -0.25787 0.02143  -0.00132 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   C   
+25    O O   . PHE A   13  ? 1.05899 1.12491 1.06008 -0.25565 0.01909  -0.00075 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   O   
+26    C CB  . PHE A   13  ? 0.92145 0.98844 0.94306 -0.25851 0.01577  -0.00908 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CB  
+27    C CG  . PHE A   13  ? 0.90588 0.97602 0.93897 -0.26094 0.01373  -0.01447 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CG  
+28    C CD1 . PHE A   13  ? 1.01328 1.07812 1.05168 -0.25990 0.00758  -0.01745 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CD1 
+29    C CD2 . PHE A   13  ? 0.90577 0.98411 0.94370 -0.26396 0.01691  -0.01749 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CD2 
+30    C CE1 . PHE A   13  ? 0.91895 0.98942 0.96998 -0.26088 0.00498  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CE1 
+31    C CE2 . PHE A   13  ? 0.98882 1.07357 1.03766 -0.26668 0.01565  -0.02415 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CE2 
+32    C CZ  . PHE A   13  ? 0.93935 1.02159 0.99612 -0.26467 0.00987  -0.02892 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CZ  
+33    N N   . SER A   14  ? 0.81033 0.89283 0.81887 -0.25758 0.02571  -0.00144 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   N   
+34    C CA  . SER A   14  ? 0.57694 0.66623 0.57859 -0.25432 0.02811  -0.00222 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CA  
+35    C C   . SER A   14  ? 0.82524 0.91129 0.82458 -0.24739 0.02562  -0.00616 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   C   
+36    O O   . SER A   14  ? 1.08838 1.16755 1.08174 -0.24472 0.02330  -0.00672 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   O   
+37    C CB  . SER A   14  ? 0.80380 0.90867 0.80897 -0.25618 0.03279  -0.00345 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CB  
+38    O OG  . SER A   14  ? 1.09126 1.20651 1.09375 -0.25030 0.03404  -0.00835 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   OG  
+39    N N   . ASN A   15  ? 0.85942 0.94847 0.86209 -0.24468 0.02499  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   N   
+40    C CA  . ASN A   15  ? 0.93440 1.01556 0.93218 -0.23908 0.02060  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   CA  
+41    C C   . ASN A   15  ? 0.91293 0.98980 0.91233 -0.24071 0.01833  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   C   
+42    O O   . ASN A   15  ? 1.17017 1.25446 1.17597 -0.24399 0.02068  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   O   
+43    C CB  . ASN A   15  ? 0.97920 1.06783 0.97414 -0.23119 0.01956  -0.01661 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   CB  
+44    C CG  . ASN A   15  ? 1.03829 1.13892 1.03887 -0.22805 0.01968  -0.02024 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   CG  
+45    O OD1 . ASN A   15  ? 1.13086 1.22477 1.12964 -0.22290 0.01377  -0.02279 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   OD1 
+46    N ND2 . ASN A   15  ? 0.97092 1.08846 0.97728 -0.23174 0.02557  -0.02064 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   ND2 
+47    N N   . ILE A   16  ? 0.73241 0.79619 0.72428 -0.23943 0.01332  -0.01244 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   N   
+48    C CA  . ILE A   16  ? 0.87318 0.92942 0.86126 -0.24262 0.01005  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   CA  
+49    C C   . ILE A   16  ? 1.02176 1.06710 1.00033 -0.23521 0.00221  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   C   
+50    O O   . ILE A   16  ? 0.81805 0.85598 0.79123 -0.23009 -0.00135 -0.01566 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   O   
+51    C CB  . ILE A   16  ? 0.74849 0.79658 0.73352 -0.25188 0.01043  -0.01023 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   CB  
+52    C CG1 . ILE A   16  ? 0.89839 0.93998 0.87669 -0.25797 0.00789  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   CG1 
+53    C CG2 . ILE A   16  ? 0.67743 0.71406 0.65486 -0.25137 0.00746  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   CG2 
+54    C CD1 . ILE A   16  ? 0.82811 0.86644 0.80320 -0.26947 0.00953  -0.00922 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   CD1 
+55    N N   . THR A   17  ? 1.03953 1.08306 1.01590 -0.23382 -0.00179 -0.01363 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   N   
+56    C CA  . THR A   17  ? 0.92846 0.95861 0.89506 -0.22552 -0.01232 -0.01610 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   CA  
+57    C C   . THR A   17  ? 0.94111 0.95102 0.89316 -0.23322 -0.01845 -0.01126 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   C   
+58    O O   . THR A   17  ? 1.18828 1.20359 1.14204 -0.24092 -0.01482 -0.00852 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   O   
+59    C CB  . THR A   17  ? 1.07236 1.11798 1.04768 -0.21571 -0.01411 -0.02185 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   CB  
+60    O OG1 . THR A   17  ? 1.20717 1.27440 1.19454 -0.21259 -0.00646 -0.02597 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   OG1 
+61    C CG2 . THR A   17  ? 0.95004 0.98150 0.91661 -0.20396 -0.02762 -0.02695 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   CG2 
+62    N N   . ILE A   18  ? 0.90405 0.89014 0.84045 -0.23218 -0.02801 -0.01033 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   N   
+63    C CA  . ILE A   18  ? 0.79264 0.75518 0.70980 -0.24214 -0.03489 -0.00464 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CA  
+64    C C   . ILE A   18  ? 0.94652 0.88574 0.84937 -0.23180 -0.05103 -0.00601 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   C   
+65    O O   . ILE A   18  ? 1.32719 1.25470 1.22630 -0.22349 -0.05812 -0.00958 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   O   
+66    C CB  . ILE A   18  ? 0.87321 0.82452 0.78137 -0.25507 -0.03201 -0.00139 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CB  
+67    C CG1 . ILE A   18  ? 0.70704 0.68222 0.63174 -0.26194 -0.01833 -0.00266 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG1 
+68    C CG2 . ILE A   18  ? 0.89340 0.82228 0.77941 -0.26916 -0.03782 0.00476  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG2 
+69    C CD1 . ILE A   18  ? 0.80881 0.77870 0.72890 -0.27304 -0.01527 -0.00242 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CD1 
+70    N N   . LYS A   19  ? 0.94186 0.87347 0.83648 -0.23156 -0.05813 -0.00399 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   N   
+71    C CA  . LYS A   19  ? 1.02479 0.93313 0.90592 -0.21981 -0.07623 -0.00620 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CA  
+72    C C   . LYS A   19  ? 1.15105 1.02703 1.00391 -0.23259 -0.08618 0.00303  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   C   
+73    O O   . LYS A   19  ? 1.11705 0.99951 0.96667 -0.24391 -0.08059 0.00788  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   O   
+74    C CB  . LYS A   19  ? 0.95057 0.87949 0.84713 -0.20530 -0.07856 -0.01392 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CB  
+75    C CG  . LYS A   19  ? 1.04875 1.00810 0.96949 -0.19306 -0.07093 -0.02411 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CG  
+76    C CD  . LYS A   19  ? 1.24731 1.22848 1.18257 -0.18080 -0.07349 -0.03296 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CD  
+77    C CE  . LYS A   19  ? 1.69619 1.70976 1.65352 -0.17130 -0.06528 -0.04382 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CE  
+78    N NZ  . LYS A   19  ? 1.76313 1.80194 1.73589 -0.16093 -0.06694 -0.05421 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   NZ  
+79    N N   . ASN A   20  ? 1.23998 1.08051 1.07109 -0.23162 -0.10130 0.00530  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   N   
+80    C CA  . ASN A   20  ? 1.15937 0.96179 0.95785 -0.24301 -0.11511 0.01453  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   CA  
+81    C C   . ASN A   20  ? 1.11347 0.91719 0.90017 -0.26903 -0.10289 0.02369  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   C   
+82    O O   . ASN A   20  ? 1.38094 1.16866 1.14605 -0.28110 -0.10811 0.03097  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   O   
+83    C CB  . ASN A   20  ? 1.19609 0.99156 0.98883 -0.23233 -0.12837 0.01330  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   CB  
+84    C CG  . ASN A   20  ? 1.28897 1.07391 1.08607 -0.20752 -0.14641 0.00315  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   CG  
+85    O OD1 . ASN A   20  ? 1.65900 1.40356 1.43228 -0.20367 -0.16674 0.00508  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   OD1 
+86    N ND2 . ASN A   20  ? 1.64153 1.46300 1.46881 -0.19104 -0.13968 -0.00865 ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   ND2 
+87    N N   . PHE A   21  ? 1.19426 1.01783 0.99442 -0.27801 -0.08723 0.02239  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   N   
+88    C CA  . PHE A   21  ? 1.00548 0.83572 0.79828 -0.30194 -0.07521 0.02749  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CA  
+89    C C   . PHE A   21  ? 1.13471 0.94284 0.91113 -0.31444 -0.07768 0.03039  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   C   
+90    O O   . PHE A   21  ? 1.33203 1.15261 1.12452 -0.30978 -0.07112 0.02517  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   O   
+91    C CB  . PHE A   21  ? 0.97671 0.84961 0.79970 -0.30252 -0.05607 0.02179  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CB  
+92    C CG  . PHE A   21  ? 1.09669 0.98163 0.91709 -0.32468 -0.04391 0.02301  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CG  
+93    C CD1 . PHE A   21  ? 1.20035 1.08780 1.00850 -0.34007 -0.04133 0.02654  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD1 
+94    C CD2 . PHE A   21  ? 1.15162 1.04773 0.98248 -0.32993 -0.03533 0.01905  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD2 
+95    C CE1 . PHE A   21  ? 1.11929 1.02268 0.92678 -0.36062 -0.02973 0.02489  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE1 
+96    C CE2 . PHE A   21  ? 1.11209 1.02333 0.94315 -0.34947 -0.02463 0.01723  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE2 
+97    C CZ  . PHE A   21  ? 1.03510 0.95132 0.85508 -0.36498 -0.02147 0.01952  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CZ  
+98    N N   . ARG A   22  ? 1.17226 0.94697 0.91534 -0.33131 -0.08750 0.03888  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   N   
+99    C CA  . ARG A   22  ? 1.41454 1.16502 1.13718 -0.34811 -0.09040 0.04273  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   CA  
+100   C C   . ARG A   22  ? 1.25235 0.98404 0.97835 -0.32967 -0.10214 0.03866  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   C   
+101   O O   . ARG A   22  ? 1.35670 1.06744 1.07678 -0.31167 -0.11859 0.03798  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   O   
+102   C CB  . ARG A   22  ? 1.16444 0.94719 0.90104 -0.36594 -0.07057 0.03913  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   CB  
+103   C CG  . ARG A   22  ? 1.20129 1.00198 0.93258 -0.38508 -0.06044 0.04134  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   CG  
+104   C CD  . ARG A   22  ? 1.17895 1.01444 0.92745 -0.40027 -0.04222 0.03423  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   CD  
+105   N NE  . ARG A   22  ? 1.43079 1.28556 1.17409 -0.41955 -0.03271 0.03411  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   NE  
+106   C CZ  . ARG A   22  ? 1.30014 1.18954 1.05895 -0.43331 -0.01735 0.02564  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   CZ  
+107   N NH1 . ARG A   22  ? 1.33343 1.24094 1.11361 -0.42987 -0.01017 0.01724  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   NH1 
+108   N NH2 . ARG A   22  ? 1.16303 1.07037 0.91611 -0.45029 -0.00974 0.02429  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   NH2 
+109   N N   . ASN A   23  ? 1.21518 0.95470 0.95120 -0.33247 -0.09518 0.03443  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   N   
+110   C CA  . ASN A   23  ? 1.40597 1.12907 1.14497 -0.31575 -0.10595 0.02954  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CA  
+111   C C   . ASN A   23  ? 1.26001 1.01185 1.03017 -0.28935 -0.10239 0.01980  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   C   
+112   O O   . ASN A   23  ? 1.50611 1.25005 1.28146 -0.27380 -0.11042 0.01363  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   O   
+113   C CB  . ASN A   23  ? 1.11189 0.83470 0.85035 -0.32901 -0.09948 0.02797  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CB  
+114   C CG  . ASN A   23  ? 1.23136 0.99605 0.99158 -0.34029 -0.07797 0.02418  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CG  
+115   O OD1 . ASN A   23  ? 1.33201 1.12468 1.10745 -0.33839 -0.06794 0.02304  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   OD1 
+116   N ND2 . ASN A   23  ? 1.17202 0.94095 0.93440 -0.35139 -0.07196 0.02110  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   ND2 
+117   N N   . PHE A   24  ? 1.02077 0.80575 0.81076 -0.28499 -0.09076 0.01779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   N   
+118   C CA  . PHE A   24  ? 1.05642 0.87013 0.87409 -0.26352 -0.08617 0.00916  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CA  
+119   C C   . PHE A   24  ? 1.12657 0.92946 0.94039 -0.24728 -0.10036 0.00708  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   C   
+120   O O   . PHE A   24  ? 1.24070 1.05084 1.05411 -0.24943 -0.09905 0.00988  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   O   
+121   C CB  . PHE A   24  ? 1.15006 1.00308 0.99047 -0.26813 -0.06733 0.00779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CB  
+122   C CG  . PHE A   24  ? 1.04850 0.91658 0.89793 -0.27909 -0.05477 0.00649  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CG  
+123   C CD1 . PHE A   24  ? 1.10064 0.96269 0.93746 -0.30055 -0.05046 0.01069  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CD1 
+124   C CD2 . PHE A   24  ? 1.11230 1.00209 0.98248 -0.26843 -0.04755 0.00018  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CD2 
+125   C CE1 . PHE A   24  ? 1.08949 0.96824 0.93691 -0.30936 -0.03986 0.00706  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CE1 
+126   C CE2 . PHE A   24  ? 1.18396 1.08658 1.06228 -0.27700 -0.03800 -0.00177 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CE2 
+127   C CZ  . PHE A   24  ? 1.00398 0.90191 0.87235 -0.29659 -0.03442 0.00089  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CZ  
+128   N N   . GLU A   25  ? 1.23139 1.01819 1.04337 -0.23017 -0.11473 0.00061  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   N   
+129   C CA  . GLU A   25  ? 1.12709 0.90877 0.94033 -0.21111 -0.12918 -0.00538 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CA  
+130   C C   . GLU A   25  ? 1.25891 1.08536 1.10241 -0.19931 -0.11635 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   C   
+131   O O   . GLU A   25  ? 1.31321 1.15188 1.16081 -0.19980 -0.11382 -0.01217 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   O   
+132   C CB  . GLU A   25  ? 1.53432 1.29059 1.34073 -0.19457 -0.14824 -0.01328 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CB  
+133   C CG  . GLU A   25  ? 1.58881 1.34345 1.40023 -0.17167 -0.16480 -0.02352 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CG  
+134   C CD  . GLU A   25  ? 2.04341 1.77357 1.84955 -0.15395 -0.18507 -0.03380 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CD  
+135   O OE1 . GLU A   25  ? 2.31418 2.00989 2.10005 -0.16282 -0.19309 -0.02817 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   OE1 
+136   O OE2 . GLU A   25  ? 2.32093 2.06773 2.14395 -0.13133 -0.19313 -0.04878 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   OE2 
+137   N N   . LYS A   26  ? 1.41003 1.26051 1.27329 -0.18992 -0.10838 -0.02223 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   N   
+138   C CA  . LYS A   26  ? 1.09545 0.98846 0.98506 -0.18348 -0.09393 -0.02865 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CA  
+139   C C   . LYS A   26  ? 1.17542 1.08622 1.07644 -0.18690 -0.08065 -0.03022 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   C   
+140   O O   . LYS A   26  ? 1.27632 1.18292 1.17809 -0.17750 -0.08611 -0.03722 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   O   
+141   C CB  . LYS A   26  ? 1.02401 0.93033 0.92568 -0.16246 -0.10323 -0.04188 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CB  
+142   C CG  . LYS A   26  ? 1.19424 1.14337 1.11986 -0.15961 -0.08871 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CG  
+143   C CD  . LYS A   26  ? 1.47688 1.44299 1.41527 -0.14002 -0.09787 -0.06258 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CD  
+144   C CE  . LYS A   26  ? 1.97114 1.95251 1.92025 -0.12781 -0.09819 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CE  
+145   N NZ  . LYS A   26  ? 1.76890 1.79622 1.74122 -0.12354 -0.08520 -0.08613 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   NZ  
+146   N N   . VAL A   27  ? 0.98479 0.91462 0.89428 -0.19957 -0.06459 -0.02449 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   N   
+147   C CA  . VAL A   27  ? 0.74336 0.68637 0.66096 -0.20453 -0.05328 -0.02451 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CA  
+148   C C   . VAL A   27  ? 0.94867 0.92433 0.88458 -0.20608 -0.03890 -0.02501 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   C   
+149   O O   . VAL A   27  ? 1.00092 0.98357 0.93977 -0.21376 -0.03355 -0.02039 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   O   
+150   C CB  . VAL A   27  ? 0.83994 0.76589 0.74546 -0.22118 -0.05085 -0.01680 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CB  
+151   C CG1 . VAL A   27  ? 0.82483 0.76870 0.74170 -0.22582 -0.03886 -0.01753 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG1 
+152   C CG2 . VAL A   27  ? 1.14740 1.03945 1.03342 -0.22116 -0.06499 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG2 
+153   N N   . ASN A   28  ? 1.05471 1.04905 1.00129 -0.19961 -0.03327 -0.03061 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   N   
+154   C CA  . ASN A   28  ? 0.96716 0.98850 0.92758 -0.20260 -0.02070 -0.03027 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CA  
+155   C C   . ASN A   28  ? 0.97845 1.00197 0.93951 -0.20824 -0.01415 -0.02804 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   C   
+156   O O   . ASN A   28  ? 1.39056 1.41002 1.34820 -0.20274 -0.01735 -0.03226 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   O   
+157   C CB  . ASN A   28  ? 0.84217 0.88607 0.81272 -0.19159 -0.01987 -0.03927 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CB  
+158   C CG  . ASN A   28  ? 1.31962 1.38839 1.30161 -0.19742 -0.00811 -0.03757 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CG  
+159   O OD1 . ASN A   28  ? 1.24794 1.31730 1.23082 -0.20737 -0.00076 -0.03066 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   OD1 
+160   N ND2 . ASN A   28  ? 1.63045 1.71969 1.62134 -0.19130 -0.00722 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   ND2 
+161   N N   . ILE A   29  ? 0.85184 0.88153 0.81751 -0.21828 -0.00622 -0.02249 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   
+162   C CA  . ILE A   29  ? 0.79553 0.82579 0.76198 -0.22342 -0.00186 -0.02075 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  
+163   C C   . ILE A   29  ? 0.85316 0.90044 0.82865 -0.22669 0.00611  -0.01860 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   
+164   O O   . ILE A   29  ? 0.82215 0.87407 0.80302 -0.23203 0.00917  -0.01572 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   
+165   C CB  . ILE A   29  ? 0.76630 0.78313 0.72813 -0.23329 -0.00291 -0.01763 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  
+166   C CG1 . ILE A   29  ? 1.02579 1.02145 0.97477 -0.23318 -0.01164 -0.01810 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 
+167   C CG2 . ILE A   29  ? 0.71543 0.73482 0.67999 -0.23655 0.00009  -0.01827 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 
+168   C CD1 . ILE A   29  ? 0.77272 0.75706 0.71498 -0.24641 -0.01179 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 
+169   N N   . ASN A   30  ? 1.04167 1.09661 1.01722 -0.22421 0.00867  -0.01986 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   N   
+170   C CA  . ASN A   30  ? 0.91145 0.97608 0.89114 -0.22923 0.01427  -0.01633 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   CA  
+171   C C   . ASN A   30  ? 0.77159 0.82796 0.75305 -0.23528 0.01368  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   C   
+172   O O   . ASN A   30  ? 0.83973 0.88646 0.81870 -0.23592 0.01039  -0.01528 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   O   
+173   C CB  . ASN A   30  ? 0.82848 0.90180 0.80377 -0.22659 0.01640  -0.01787 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   CB  
+174   C CG  . ASN A   30  ? 1.00574 1.09556 0.98277 -0.22236 0.01893  -0.02269 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   CG  
+175   O OD1 . ASN A   30  ? 1.19757 1.30029 1.17788 -0.22706 0.02412  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   OD1 
+176   N ND2 . ASN A   30  ? 1.05218 1.14229 1.02759 -0.21350 0.01461  -0.02988 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   ND2 
+177   N N   . LEU A   31  ? 0.71917 0.77993 0.70544 -0.23994 0.01623  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   N   
+178   C CA  . LEU A   31  ? 0.79691 0.85276 0.78828 -0.24430 0.01451  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CA  
+179   C C   . LEU A   31  ? 0.96358 1.01851 0.95457 -0.24572 0.01350  -0.00770 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   C   
+180   O O   . LEU A   31  ? 1.06769 1.12570 1.05281 -0.24600 0.01540  -0.00430 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   O   
+181   C CB  . LEU A   31  ? 0.86886 0.92780 0.86781 -0.24873 0.01591  -0.01077 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CB  
+182   C CG  . LEU A   31  ? 0.62157 0.67734 0.61780 -0.24971 0.01526  -0.01226 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CG  
+183   C CD1 . LEU A   31  ? 0.76717 0.82791 0.76956 -0.25486 0.01707  -0.01219 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD1 
+184   C CD2 . LEU A   31  ? 0.64915 0.69688 0.64143 -0.25195 0.01251  -0.01522 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD2 
+185   N N   . ASP A   32  ? 0.91060 0.96116 0.90714 -0.24717 0.00970  -0.01001 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   N   
+186   C CA  . ASP A   32  ? 0.94862 0.99378 0.94513 -0.24793 0.00544  -0.00806 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   CA  
+187   C C   . ASP A   32  ? 0.88433 0.93035 0.89339 -0.24904 0.00189  -0.01384 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   C   
+188   O O   . ASP A   32  ? 0.84866 0.90168 0.86493 -0.25112 0.00462  -0.01842 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   O   
+189   C CB  . ASP A   32  ? 0.95068 0.98817 0.93760 -0.24465 0.00082  -0.00740 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   CB  
+190   C CG  . ASP A   32  ? 1.09367 1.12222 1.07179 -0.24671 -0.00329 -0.00140 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   CG  
+191   O OD1 . ASP A   32  ? 0.88028 0.91113 0.84818 -0.25017 0.00100  0.00438  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   OD1 
+192   O OD2 . ASP A   32  ? 0.89014 0.90927 0.87088 -0.24535 -0.01152 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   OD2 
+193   N N   . ASN A   33  ? 0.91502 0.95367 0.92576 -0.24792 -0.00507 -0.01433 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   N   
+194   C CA  . ASN A   33  ? 0.74429 0.78613 0.76920 -0.24730 -0.00983 -0.02277 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   CA  
+195   C C   . ASN A   33  ? 0.77421 0.82361 0.80631 -0.24585 -0.01079 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   C   
+196   O O   . ASN A   33  ? 0.86593 0.92711 0.90945 -0.24893 -0.00848 -0.04041 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   O   
+197   C CB  . ASN A   33  ? 0.65624 0.68502 0.68031 -0.24448 -0.02027 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   CB  
+198   C CG  . ASN A   33  ? 0.84502 0.86665 0.86328 -0.24898 -0.01941 -0.01372 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   CG  
+199   O OD1 . ASN A   33  ? 0.94303 0.97035 0.95572 -0.25345 -0.01064 -0.00735 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   OD1 
+200   N ND2 . ASN A   33  ? 0.80122 0.81018 0.82101 -0.24780 -0.02947 -0.01448 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   ND2 
+201   N N   . LYS A   34  ? 0.72621 0.77041 0.75126 -0.24243 -0.01379 -0.03278 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   N   
+202   C CA  . LYS A   34  ? 0.69963 0.75126 0.73056 -0.24227 -0.01447 -0.04218 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   CA  
+203   C C   . LYS A   34  ? 0.69282 0.74352 0.71350 -0.24457 -0.00825 -0.03786 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   C   
+204   O O   . LYS A   34  ? 0.91031 0.95298 0.91907 -0.24143 -0.00839 -0.03118 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   O   
+205   C CB  . LYS A   34  ? 0.68673 0.73296 0.71893 -0.23565 -0.02467 -0.04789 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   CB  
+206   C CG  . LYS A   34  ? 0.69993 0.74261 0.74108 -0.23117 -0.03450 -0.05295 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   CG  
+207   C CD  . LYS A   34  ? 0.66887 0.70803 0.71365 -0.22341 -0.04652 -0.06203 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   CD  
+208   C CE  . LYS A   34  ? 0.61820 0.65096 0.67188 -0.21707 -0.05938 -0.06851 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   CE  
+209   N NZ  . LYS A   34  ? 1.75719 1.76609 1.79404 -0.21641 -0.06523 -0.05469 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   NZ  
+210   N N   . ASN A   35  ? 0.72900 0.78733 0.75317 -0.25058 -0.00352 -0.04214 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   N   
+211   C CA  . ASN A   35  ? 0.75660 0.81023 0.77023 -0.25295 0.00025  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   CA  
+212   C C   . ASN A   35  ? 0.70366 0.76140 0.71962 -0.25845 0.00001  -0.04661 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   C   
+213   O O   . ASN A   35  ? 0.73430 0.80372 0.76040 -0.26466 0.00108  -0.05475 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   O   
+214   C CB  . ASN A   35  ? 0.60567 0.65911 0.61552 -0.25699 0.00541  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   CB  
+215   C CG  . ASN A   35  ? 0.83600 0.88961 0.84648 -0.25370 0.00651  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   CG  
+216   O OD1 . ASN A   35  ? 0.89081 0.94022 0.89333 -0.24974 0.00737  -0.02099 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   OD1 
+217   N ND2 . ASN A   35  ? 0.74119 0.80126 0.76162 -0.25594 0.00651  -0.02923 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   ND2 
+218   N N   . VAL A   36  ? 0.72327 0.77292 0.73000 -0.25688 -0.00126 -0.04546 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   N   
+219   C CA  . VAL A   36  ? 0.80756 0.85863 0.81387 -0.26351 -0.00155 -0.05231 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   CA  
+220   C C   . VAL A   36  ? 0.83423 0.87163 0.82610 -0.26620 -0.00060 -0.04647 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   C   
+221   O O   . VAL A   36  ? 1.00505 1.03329 0.98890 -0.25810 -0.00244 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   O   
+222   C CB  . VAL A   36  ? 0.76100 0.81374 0.77090 -0.25796 -0.00687 -0.05890 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   CB  
+223   C CG1 . VAL A   36  ? 0.60315 0.65785 0.61227 -0.26618 -0.00666 -0.06624 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   CG1 
+224   C CG2 . VAL A   36  ? 0.79042 0.85390 0.81425 -0.25371 -0.01092 -0.06595 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   CG2 
+225   N N   . ILE A   37  ? 0.76502 0.80079 0.75268 -0.27791 0.00146  -0.04797 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   N   
+226   C CA  . ILE A   37  ? 0.88799 0.90602 0.85986 -0.28117 -0.00026 -0.04247 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CA  
+227   C C   . ILE A   37  ? 0.83059 0.84379 0.79731 -0.29083 -0.00195 -0.04787 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   C   
+228   O O   . ILE A   37  ? 0.80709 0.83416 0.78170 -0.30105 0.00090  -0.05570 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   O   
+229   C CB  . ILE A   37  ? 0.77977 0.79360 0.74516 -0.28810 0.00188  -0.03694 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CB  
+230   C CG1 . ILE A   37  ? 0.96699 0.95791 0.91451 -0.28830 -0.00327 -0.03097 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG1 
+231   C CG2 . ILE A   37  ? 0.91525 0.94109 0.88449 -0.30352 0.00625  -0.04220 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG2 
+232   C CD1 . ILE A   37  ? 1.09151 1.07560 1.03085 -0.29241 -0.00346 -0.02494 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CD1 
+233   N N   . PHE A   38  ? 0.75064 0.74565 0.70505 -0.28759 -0.00689 -0.04513 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   N   
+234   C CA  . PHE A   38  ? 0.75532 0.74262 0.70346 -0.29646 -0.00953 -0.04986 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CA  
+235   C C   . PHE A   38  ? 0.95238 0.91331 0.88321 -0.29353 -0.01650 -0.04454 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   C   
+236   O O   . PHE A   38  ? 0.97122 0.92468 0.89851 -0.28153 -0.01932 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   O   
+237   C CB  . PHE A   38  ? 0.84707 0.84645 0.80650 -0.29008 -0.01048 -0.05805 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CB  
+238   C CG  . PHE A   38  ? 0.88406 0.88232 0.84511 -0.27264 -0.01323 -0.05550 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CG  
+239   C CD1 . PHE A   38  ? 0.93569 0.91968 0.88708 -0.26526 -0.01830 -0.05452 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CD1 
+240   C CD2 . PHE A   38  ? 0.83927 0.85055 0.81030 -0.26465 -0.01109 -0.05450 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CD2 
+241   C CE1 . PHE A   38  ? 0.84666 0.83306 0.79849 -0.25110 -0.01977 -0.05318 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CE1 
+242   C CE2 . PHE A   38  ? 0.86258 0.87281 0.83187 -0.25180 -0.01305 -0.05149 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CE2 
+243   C CZ  . PHE A   38  ? 0.90270 0.90232 0.86245 -0.24546 -0.01668 -0.05111 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CZ  
+244   N N   . GLY A   39  ? 0.77129 0.71875 0.69183 -0.30467 -0.01994 -0.04676 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A   N   
+245   C CA  . GLY A   39  ? 0.93265 0.85163 0.83623 -0.30170 -0.02906 -0.04316 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A   CA  
+246   C C   . GLY A   39  ? 1.05472 0.95472 0.94172 -0.32190 -0.03216 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A   C   
+247   O O   . GLY A   39  ? 0.93643 0.84931 0.82587 -0.33920 -0.02572 -0.04507 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A   O   
+248   N N   . MET A   40  ? 1.42024 1.28905 1.28952 -0.31984 -0.04289 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   N   
+249   C CA  . MET A   40  ? 1.16275 1.00608 1.01117 -0.34020 -0.04818 -0.03589 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   CA  
+250   C C   . MET A   40  ? 1.37114 1.20379 1.20430 -0.35477 -0.04769 -0.02736 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   C   
+251   O O   . MET A   40  ? 1.48948 1.31944 1.31134 -0.37866 -0.04442 -0.02640 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   O   
+252   C CB  . MET A   40  ? 1.28715 1.09641 1.12030 -0.33223 -0.06242 -0.03521 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   CB  
+253   C CG  . MET A   40  ? 1.47569 1.28903 1.31628 -0.32854 -0.06380 -0.04406 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   CG  
+254   S SD  . MET A   40  ? 1.54431 1.32798 1.36324 -0.35325 -0.07081 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   SD  
+255   C CE  . MET A   40  ? 1.16955 0.97830 0.99120 -0.38141 -0.05649 -0.04447 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   CE  
+256   N N   . ASN A   41  ? 1.24594 1.07370 1.07791 -0.34171 -0.05081 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   N   
+257   C CA  . ASN A   41  ? 1.28002 1.09458 1.09549 -0.35322 -0.05246 -0.01323 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   CA  
+258   C C   . ASN A   41  ? 1.40666 1.25327 1.23370 -0.36699 -0.03826 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   C   
+259   O O   . ASN A   41  ? 1.15509 1.02587 0.99997 -0.35562 -0.03159 -0.01646 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   O   
+260   C CB  . ASN A   41  ? 1.06469 0.86960 0.87947 -0.33313 -0.05994 -0.00909 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   CB  
+261   C CG  . ASN A   41  ? 1.47886 1.25878 1.27034 -0.34319 -0.06722 0.00023  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   CG  
+262   O OD1 . ASN A   41  ? 1.62595 1.40909 1.40775 -0.36467 -0.06115 0.00401  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   OD1 
+263   N ND2 . ASN A   41  ? 1.62191 1.37779 1.40402 -0.32741 -0.08095 0.00293  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   ND2 
+264   N N   . ASP A   42  ? 1.54085 1.38882 1.35796 -0.39215 -0.03376 -0.01632 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   N   
+265   C CA  . ASP A   42  ? 1.29656 1.17693 1.12443 -0.40634 -0.02083 -0.02052 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   CA  
+266   C C   . ASP A   42  ? 1.31160 1.18743 1.12932 -0.40897 -0.02085 -0.01249 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   C   
+267   O O   . ASP A   42  ? 1.23061 1.13676 1.06450 -0.40950 -0.01106 -0.01660 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   O   
+268   C CB  . ASP A   42  ? 1.36476 1.24948 1.18266 -0.43495 -0.01590 -0.02507 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   CB  
+269   C CG  . ASP A   42  ? 1.70903 1.61139 1.54470 -0.43275 -0.01276 -0.03671 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   CG  
+270   O OD1 . ASP A   42  ? 1.43988 1.36465 1.30098 -0.41220 -0.00990 -0.04336 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   OD1 
+271   O OD2 . ASP A   42  ? 1.92430 1.81734 1.74733 -0.45230 -0.01367 -0.03912 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   OD2 
+272   N N   . ILE A   43  ? 1.53613 1.37373 1.32718 -0.41000 -0.03297 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   N   
+273   C CA  . ILE A   43  ? 1.40909 1.24017 1.18863 -0.41191 -0.03472 0.00587  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   CA  
+274   C C   . ILE A   43  ? 1.38288 1.23182 1.18520 -0.38605 -0.03307 0.00425  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   C   
+275   O O   . ILE A   43  ? 1.13872 1.00516 0.94740 -0.38689 -0.02704 0.00502  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   O   
+276   C CB  . ILE A   43  ? 1.36069 1.14240 1.10420 -0.41823 -0.05117 0.01727  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   CB  
+277   C CG1 . ILE A   43  ? 1.71977 1.48013 1.43830 -0.44572 -0.05355 0.01956  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   CG1 
+278   C CG2 . ILE A   43  ? 1.14880 0.92370 0.87786 -0.42277 -0.05342 0.02511  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   CG2 
+279   C CD1 . ILE A   43  ? 2.23790 1.97072 1.95070 -0.43790 -0.06493 0.01845  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   CD1 
+280   N N   . GLY A   44  ? 1.40259 1.24834 1.21691 -0.36396 -0.03815 0.00146  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   N   
+281   C CA  . GLY A   44  ? 1.16500 1.02825 0.99927 -0.34179 -0.03614 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   CA  
+282   C C   . GLY A   44  ? 1.09309 0.99562 0.95364 -0.34060 -0.02226 -0.00694 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   C   
+283   O O   . GLY A   44  ? 0.95354 0.87176 0.82563 -0.33250 -0.01830 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   O   
+284   N N   . LYS A   45  ? 1.06920 0.98728 0.93962 -0.34826 -0.01593 -0.01398 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   N   
+285   C CA  . LYS A   45  ? 1.07072 1.02368 0.96591 -0.34590 -0.00549 -0.02175 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CA  
+286   C C   . LYS A   45  ? 1.12317 1.09245 1.01936 -0.36000 0.00157  -0.02261 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   C   
+287   O O   . LYS A   45  ? 0.93067 0.92118 0.84402 -0.35246 0.00671  -0.02545 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   O   
+288   C CB  . LYS A   45  ? 1.05150 1.01694 0.95669 -0.35032 -0.00237 -0.03079 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CB  
+289   C CG  . LYS A   45  ? 0.92920 0.87803 0.83108 -0.33898 -0.00949 -0.03074 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CG  
+290   C CD  . LYS A   45  ? 0.93806 0.90632 0.85658 -0.33704 -0.00595 -0.04080 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CD  
+291   C CE  . LYS A   45  ? 0.75185 0.73264 0.67060 -0.35831 -0.00089 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CE  
+292   N NZ  . LYS A   45  ? 1.08143 1.03657 0.97767 -0.37364 -0.00594 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   NZ  
+293   N N   . THR A   46  ? 1.16106 1.12034 1.03777 -0.38154 0.00163  -0.02039 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   N   
+294   C CA  . THR A   46  ? 0.91433 0.89083 0.78988 -0.39690 0.00875  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CA  
+295   C C   . THR A   46  ? 1.02332 0.99111 0.89288 -0.38873 0.00547  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   C   
+296   O O   . THR A   46  ? 1.10518 1.09633 0.98841 -0.38781 0.01193  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   O   
+297   C CB  . THR A   46  ? 0.86071 0.82719 0.71250 -0.42464 0.00959  -0.02080 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CB  
+298   O OG1 . THR A   46  ? 1.57974 1.55538 1.43826 -0.43212 0.01241  -0.02944 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   OG1 
+299   C CG2 . THR A   46  ? 1.12682 1.11779 0.97892 -0.44214 0.01868  -0.02514 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CG2 
+300   N N   . ASN A   47  ? 1.03170 0.96646 0.88193 -0.38181 -0.00555 -0.00402 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   N   
+301   C CA  . ASN A   47  ? 0.94067 0.86795 0.78649 -0.37222 -0.01001 0.00231  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   CA  
+302   C C   . ASN A   47  ? 0.97834 0.92707 0.85105 -0.35096 -0.00627 -0.00173 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   C   
+303   O O   . ASN A   47  ? 1.16064 1.11814 1.03846 -0.34622 -0.00486 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   O   
+304   C CB  . ASN A   47  ? 1.09759 0.98501 0.91867 -0.36694 -0.02493 0.01126  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   CB  
+305   C CG  . ASN A   47  ? 1.29815 1.15791 1.08651 -0.39022 -0.03073 0.01794  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   CG  
+306   O OD1 . ASN A   47  ? 1.17200 1.04455 0.95374 -0.41150 -0.02273 0.01720  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   OD1 
+307   N ND2 . ASN A   47  ? 1.35116 1.17248 1.11785 -0.38699 -0.04529 0.02394  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   ND2 
+308   N N   . PHE A   48  ? 1.10659 1.06325 0.99512 -0.33918 -0.00490 -0.00661 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   N   
+309   C CA  . PHE A   48  ? 0.98360 0.95974 0.89481 -0.32228 -0.00108 -0.00983 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CA  
+310   C C   . PHE A   48  ? 0.98296 0.98729 0.91133 -0.32770 0.00813  -0.01567 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   C   
+311   O O   . PHE A   48  ? 1.09655 1.11183 1.03570 -0.31971 0.01015  -0.01529 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   O   
+312   C CB  . PHE A   48  ? 0.88585 0.86338 0.80665 -0.31116 -0.00194 -0.01351 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CB  
+313   C CG  . PHE A   48  ? 0.93912 0.93522 0.87977 -0.29726 0.00201  -0.01617 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CG  
+314   C CD1 . PHE A   48  ? 0.87902 0.87239 0.82118 -0.28369 -0.00083 -0.01296 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CD1 
+315   C CD2 . PHE A   48  ? 0.92955 0.94549 0.88654 -0.29838 0.00767  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CD2 
+316   C CE1 . PHE A   48  ? 0.88749 0.89678 0.84485 -0.27416 0.00310  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CE1 
+317   C CE2 . PHE A   48  ? 0.94504 0.97294 0.91635 -0.28711 0.00956  -0.02362 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CE2 
+318   C CZ  . PHE A   48  ? 0.89153 0.91564 0.86186 -0.27632 0.00786  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CZ  
+319   N N   . LEU A   49  ? 1.00243 1.01993 0.93443 -0.34126 0.01331  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   N   
+320   C CA  . LEU A   49  ? 0.95768 1.00344 0.90740 -0.34549 0.02068  -0.03095 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CA  
+321   C C   . LEU A   49  ? 0.99150 1.04014 0.93271 -0.35535 0.02272  -0.02826 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   C   
+322   O O   . LEU A   49  ? 0.90818 0.97433 0.86384 -0.35099 0.02617  -0.03191 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   O   
+323   C CB  . LEU A   49  ? 0.81307 0.87616 0.77052 -0.35716 0.02518  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CB  
+324   C CG  . LEU A   49  ? 0.83676 0.90115 0.80527 -0.34723 0.02306  -0.04682 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CG  
+325   C CD1 . LEU A   49  ? 0.77500 0.86118 0.75384 -0.35882 0.02727  -0.06034 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CD1 
+326   C CD2 . LEU A   49  ? 0.99336 1.06389 0.97898 -0.32828 0.02155  -0.04713 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CD2 
+327   N N   . TYR A   50  ? 0.98278 1.01249 0.89897 -0.36904 0.01967  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   N   
+328   C CA  . TYR A   50  ? 1.08034 1.10995 0.98436 -0.37902 0.02041  -0.01803 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CA  
+329   C C   . TYR A   50  ? 1.11298 1.13494 1.01949 -0.36271 0.01571  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   C   
+330   O O   . TYR A   50  ? 1.05565 1.09037 0.96659 -0.36421 0.01860  -0.01288 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   O   
+331   C CB  . TYR A   50  ? 0.96567 0.97060 0.83748 -0.39786 0.01591  -0.01060 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CB  
+332   C CG  . TYR A   50  ? 1.33445 1.35769 1.20073 -0.42280 0.02418  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CG  
+333   C CD1 . TYR A   50  ? 1.34258 1.40425 1.23490 -0.42472 0.03413  -0.03201 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CD1 
+334   C CD2 . TYR A   50  ? 1.60925 1.61165 1.44358 -0.44505 0.02132  -0.01094 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CD2 
+335   C CE1 . TYR A   50  ? 1.58755 1.67153 1.47703 -0.44764 0.04222  -0.04145 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CE1 
+336   C CE2 . TYR A   50  ? 1.77509 1.79771 1.60341 -0.47060 0.03016  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CE2 
+337   C CZ  . TYR A   50  ? 1.89314 1.95841 1.75007 -0.46598 0.04083  -0.03434 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CZ  
+338   O OH  . TYR A   50  ? 2.08666 2.17483 1.93831 -0.47863 0.04904  -0.04383 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   OH  
+339   N N   . ALA A   51  ? 0.93790 0.94144 0.84250 -0.34725 0.00855  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N   
+340   C CA  . ALA A   51  ? 0.89301 0.89432 0.80302 -0.33159 0.00475  -0.00297 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA  
+341   C C   . ALA A   51  ? 0.90640 0.93447 0.84245 -0.32350 0.01196  -0.00902 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C   
+342   O O   . ALA A   51  ? 1.04079 1.07479 0.98211 -0.31772 0.01184  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O   
+343   C CB  . ALA A   51  ? 0.87227 0.85464 0.77825 -0.31669 -0.00343 0.00045  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB  
+344   N N   . LEU A   52  ? 0.90213 0.94498 0.85398 -0.32290 0.01702  -0.01574 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N   
+345   C CA  . LEU A   52  ? 1.05170 1.11564 1.02589 -0.31620 0.02166  -0.02144 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  
+346   C C   . LEU A   52  ? 0.89107 0.97351 0.87118 -0.32700 0.02664  -0.02774 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C   
+347   O O   . LEU A   52  ? 0.89261 0.98686 0.88528 -0.32208 0.02827  -0.02993 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O   
+348   C CB  . LEU A   52  ? 0.92596 0.99648 0.91326 -0.31083 0.02274  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  
+349   C CG  . LEU A   52  ? 0.84135 0.90245 0.83050 -0.29671 0.01945  -0.02251 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  
+350   C CD1 . LEU A   52  ? 1.07457 1.13793 1.07020 -0.29429 0.01915  -0.02720 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 
+351   C CD2 . LEU A   52  ? 0.82395 0.89301 0.82455 -0.28815 0.02050  -0.02127 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 
+352   N N   . ARG A   53  ? 0.89759 0.98386 0.86850 -0.34273 0.02922  -0.03146 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N   
+353   C CA  . ARG A   53  ? 0.87640 0.98392 0.85224 -0.35446 0.03462  -0.03933 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA  
+354   C C   . ARG A   53  ? 0.91727 1.01917 0.88181 -0.35643 0.03313  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C   
+355   O O   . ARG A   53  ? 0.86468 0.98425 0.84166 -0.35561 0.03612  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O   
+356   C CB  . ARG A   53  ? 0.64386 0.75810 0.60952 -0.37360 0.03844  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB  
+357   C CG  . ARG A   53  ? 1.05549 1.17980 1.03467 -0.37224 0.03992  -0.05394 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG  
+358   C CD  . ARG A   53  ? 0.98666 1.12221 0.95697 -0.39344 0.04478  -0.06127 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD  
+359   N NE  . ARG A   53  ? 0.91758 1.08534 0.89936 -0.40425 0.05161  -0.07484 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE  
+360   C CZ  . ARG A   53  ? 1.23496 1.42161 1.21270 -0.42159 0.05761  -0.08489 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ  
+361   N NH1 . ARG A   53  ? 0.92957 1.10433 0.89116 -0.43079 0.05759  -0.08197 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1 
+362   N NH2 . ARG A   53  ? 1.31200 1.52812 1.30021 -0.42335 0.06319  -0.09797 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2 
+363   N N   . PHE A   54  ? 0.91751 0.99396 0.85815 -0.35857 0.02720  -0.02197 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   N   
+364   C CA  . PHE A   54  ? 0.72305 0.79186 0.65147 -0.35901 0.02361  -0.01589 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CA  
+365   C C   . PHE A   54  ? 0.72211 0.80016 0.66963 -0.34288 0.02334  -0.01685 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   C   
+366   O O   . PHE A   54  ? 0.90107 0.98689 0.84910 -0.34429 0.02379  -0.01740 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   O   
+367   C CB  . PHE A   54  ? 0.76132 0.79715 0.66255 -0.35916 0.01379  -0.00470 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CB  
+368   C CG  . PHE A   54  ? 1.01338 1.03619 0.88642 -0.38036 0.01235  -0.00082 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CG  
+369   C CD1 . PHE A   54  ? 1.04334 1.07709 0.91529 -0.39659 0.01918  -0.00659 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CD1 
+370   C CD2 . PHE A   54  ? 1.16401 1.16312 1.01027 -0.38486 0.00342  0.00833  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CD2 
+371   C CE1 . PHE A   54  ? 0.90763 0.93000 0.75138 -0.41935 0.01864  -0.00280 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CE1 
+372   C CE2 . PHE A   54  ? 1.14686 1.13041 0.96271 -0.40673 0.00127  0.01342  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CE2 
+373   C CZ  . PHE A   54  ? 1.40819 1.40377 1.22221 -0.42521 0.00960  0.00815  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CZ  
+374   N N   . LEU A   55  ? 0.81304 0.89089 0.77536 -0.32891 0.02277  -0.01724 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   N   
+375   C CA  . LEU A   55  ? 0.80949 0.89563 0.78816 -0.31619 0.02291  -0.01778 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CA  
+376   C C   . LEU A   55  ? 0.87510 0.98399 0.87482 -0.31729 0.02851  -0.02673 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   C   
+377   O O   . LEU A   55  ? 1.04969 1.16686 1.05940 -0.31258 0.02893  -0.02783 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   O   
+378   C CB  . LEU A   55  ? 0.79692 0.87467 0.78069 -0.30312 0.02038  -0.01479 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CB  
+379   C CG  . LEU A   55  ? 0.84519 0.93130 0.84393 -0.29211 0.02111  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CG  
+380   C CD1 . LEU A   55  ? 0.76789 0.84882 0.75970 -0.28676 0.01666  -0.01124 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD1 
+381   C CD2 . LEU A   55  ? 0.76272 0.84619 0.76770 -0.28387 0.02120  -0.01434 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD2 
+382   N N   . LEU A   56  ? 0.72802 0.84736 0.73523 -0.32310 0.03184  -0.03436 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   N   
+383   C CA  . LEU A   56  ? 0.83079 0.96893 0.86013 -0.32025 0.03425  -0.04449 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CA  
+384   C C   . LEU A   56  ? 0.80413 0.96303 0.83913 -0.33194 0.03836  -0.05661 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   C   
+385   O O   . LEU A   56  ? 0.84617 1.02192 0.89972 -0.32908 0.03897  -0.06669 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   O   
+386   C CB  . LEU A   56  ? 0.81442 0.94851 0.85391 -0.31115 0.03224  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CB  
+387   C CG  . LEU A   56  ? 0.83289 0.95155 0.86913 -0.30016 0.02923  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CG  
+388   C CD1 . LEU A   56  ? 0.68342 0.79510 0.72088 -0.29512 0.02733  -0.03594 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CD1 
+389   C CD2 . LEU A   56  ? 0.71507 0.83843 0.76334 -0.29381 0.02871  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CD2 
+390   N N   . ASP A   57  ? 0.82013 0.97906 0.83982 -0.34554 0.04081  -0.05697 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   N   
+391   C CA  . ASP A   57  ? 0.99225 1.17556 1.01702 -0.35903 0.04604  -0.07034 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   CA  
+392   C C   . ASP A   57  ? 1.10804 1.29703 1.11966 -0.37067 0.04861  -0.06905 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   C   
+393   O O   . ASP A   57  ? 0.98419 1.15528 0.97028 -0.37940 0.04719  -0.05813 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   O   
+394   C CB  . ASP A   57  ? 0.97018 1.15278 0.98547 -0.37010 0.04810  -0.07261 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   CB  
+395   C CG  . ASP A   57  ? 1.13523 1.35007 1.16513 -0.38033 0.05353  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   CG  
+396   O OD1 . ASP A   57  ? 1.04946 1.28657 1.09557 -0.37886 0.05527  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   OD1 
+397   O OD2 . ASP A   57  ? 1.19122 1.41072 1.21761 -0.38961 0.05576  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   OD2 
+398   N N   . LYS A   58  ? 1.10986 1.32234 1.13806 -0.37045 0.05111  -0.08058 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   N   
+399   C CA  . LYS A   58  ? 1.01295 1.23325 1.03004 -0.38066 0.05346  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   CA  
+400   C C   . LYS A   58  ? 1.13669 1.36300 1.13163 -0.40300 0.05836  -0.08177 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   C   
+401   O O   . LYS A   58  ? 1.08487 1.29909 1.05478 -0.41321 0.05742  -0.07227 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   O   
+402   C CB  . LYS A   58  ? 1.07948 1.32670 1.12123 -0.37607 0.05513  -0.09560 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   CB  
+403   C CG  . LYS A   58  ? 1.04169 1.30842 1.07520 -0.39060 0.05976  -0.10217 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   CG  
+404   C CD  . LYS A   58  ? 1.24048 1.53280 1.30056 -0.38354 0.06004  -0.11822 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   CD  
+405   C CE  . LYS A   58  ? 1.67648 1.99059 1.76315 -0.37848 0.06025  -0.13679 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   CE  
+406   N NZ  . LYS A   58  ? 1.69514 2.02891 1.77406 -0.38896 0.06673  -0.14764 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   NZ  
+407   N N   . GLU A   59  ? 1.08896 1.33290 1.09114 -0.41068 0.06290  -0.09347 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   N   
+408   C CA  . GLU A   59  ? 1.08743 1.33713 1.06637 -0.42685 0.06813  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CA  
+409   C C   . GLU A   59  ? 0.91393 1.12962 0.85973 -0.43782 0.06448  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   C   
+410   O O   . GLU A   59  ? 1.19971 1.40778 1.11609 -0.45352 0.06555  -0.07146 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   O   
+411   C CB  . GLU A   59  ? 1.19561 1.47163 1.19094 -0.42640 0.07315  -0.11317 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CB  
+412   C CG  . GLU A   59  ? 1.64637 1.95145 1.67832 -0.41246 0.07313  -0.13215 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CG  
+413   C CD  . GLU A   59  ? 1.65401 1.98256 1.69034 -0.41447 0.07664  -0.14267 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CD  
+414   O OE1 . GLU A   59  ? 1.25224 1.57921 1.26222 -0.42866 0.08064  -0.13701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   OE1 
+415   O OE2 . GLU A   59  ? 1.69850 2.04618 1.76396 -0.40220 0.07447  -0.15701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   OE2 
+416   N N   . ILE A   60  ? 0.98748 1.18115 0.93602 -0.43052 0.05922  -0.06869 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   N   
+417   C CA  . ILE A   60  ? 1.13747 1.29601 1.05541 -0.43839 0.05370  -0.05258 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CA  
+418   C C   . ILE A   60  ? 1.05937 1.18962 0.96022 -0.42954 0.04527  -0.03755 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   C   
+419   O O   . ILE A   60  ? 1.25970 1.35915 1.13037 -0.43683 0.03856  -0.02464 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   O   
+420   C CB  . ILE A   60  ? 0.85866 1.00402 0.78456 -0.42767 0.05061  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CB  
+421   C CG1 . ILE A   60  ? 0.74968 0.86819 0.64517 -0.44260 0.04731  -0.04074 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CG1 
+422   C CG2 . ILE A   60  ? 1.12671 1.25437 1.06286 -0.40329 0.04366  -0.04266 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CG2 
+423   C CD1 . ILE A   60  ? 1.49435 1.63047 1.38224 -0.45824 0.05454  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CD1 
+424   N N   . ARG A   61  ? 0.92220 1.06178 0.84180 -0.41389 0.04440  -0.03980 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N   
+425   C CA  . ARG A   61  ? 0.99209 1.11049 0.90125 -0.40309 0.03648  -0.02848 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  
+426   C C   . ARG A   61  ? 1.17678 1.29628 1.06563 -0.41643 0.03595  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C   
+427   O O   . ARG A   61  ? 1.15070 1.24520 1.01937 -0.41289 0.02702  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O   
+428   C CB  . ARG A   61  ? 0.88059 1.00956 0.81891 -0.38208 0.03621  -0.03240 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  
+429   C CG  . ARG A   61  ? 0.73703 0.84808 0.66923 -0.36920 0.02841  -0.02287 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  
+430   C CD  . ARG A   61  ? 0.75703 0.87819 0.71668 -0.35115 0.02893  -0.02640 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  
+431   N NE  . ARG A   61  ? 0.99678 1.14550 0.97891 -0.35243 0.03531  -0.03834 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  
+432   C CZ  . ARG A   61  ? 1.05129 1.21168 1.05617 -0.34546 0.03803  -0.04586 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  
+433   N NH1 . ARG A   61  ? 1.11744 1.26607 1.12559 -0.33728 0.03614  -0.04211 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 
+434   N NH2 . ARG A   61  ? 1.10949 1.29284 1.13357 -0.34621 0.04153  -0.05787 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 
+435   N N   . LYS A   62  ? 1.00828 1.15719 0.90201 -0.43128 0.04460  -0.03751 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   N   
+436   C CA  . LYS A   62  ? 1.01790 1.17080 0.89199 -0.44487 0.04477  -0.03610 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CA  
+437   C C   . LYS A   62  ? 1.11920 1.24326 0.95038 -0.46444 0.03958  -0.02322 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   C   
+438   O O   . LYS A   62  ? 1.20638 1.31920 1.01306 -0.47240 0.03477  -0.01625 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   O   
+439   C CB  . LYS A   62  ? 0.94691 1.14228 0.83791 -0.45658 0.05586  -0.05407 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CB  
+440   C CG  . LYS A   62  ? 0.85978 1.06914 0.74777 -0.46684 0.06310  -0.06296 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CG  
+441   C CD  . LYS A   62  ? 0.98219 1.23365 0.89773 -0.46161 0.07179  -0.08456 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CD  
+442   C CE  . LYS A   62  ? 1.04087 1.30804 0.95360 -0.46975 0.07855  -0.09507 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CE  
+443   N NZ  . LYS A   62  ? 1.26977 1.57795 1.21383 -0.46203 0.08523  -0.11839 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   NZ  
+444   N N   . PHE A   63  ? 1.05757 1.16734 0.87762 -0.47277 0.03935  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   N   
+445   C CA  . PHE A   63  ? 1.03113 1.11012 0.80813 -0.49371 0.03352  -0.00716 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CA  
+446   C C   . PHE A   63  ? 1.05992 1.09303 0.81453 -0.48067 0.01713  0.00952  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   C   
+447   O O   . PHE A   63  ? 1.27889 1.28030 0.99369 -0.49597 0.00833  0.02150  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   O   
+448   C CB  . PHE A   63  ? 1.12306 1.20191 0.89622 -0.50544 0.03820  -0.01000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CB  
+449   C CG  . PHE A   63  ? 1.16792 1.28775 0.95322 -0.51055 0.05154  -0.02727 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CG  
+450   C CD1 . PHE A   63  ? 1.15195 1.30524 0.97784 -0.49514 0.05919  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CD1 
+451   C CD2 . PHE A   63  ? 0.92400 1.04814 0.67871 -0.53157 0.05537  -0.02793 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CD2 
+452   C CE1 . PHE A   63  ? 1.06490 1.25573 0.90283 -0.49940 0.06980  -0.06125 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CE1 
+453   C CE2 . PHE A   63  ? 1.15097 1.31549 0.91732 -0.53693 0.06763  -0.04600 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CE2 
+454   C CZ  . PHE A   63  ? 1.09116 1.28934 0.90023 -0.52018 0.07460  -0.06325 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CZ  
+455   N N   . GLY A   64  ? 0.81973 0.84859 0.59807 -0.45339 0.01209  0.00979  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A   N   
+456   C CA  . GLY A   64  ? 0.90122 0.89268 0.66338 -0.43846 -0.00369 0.02181  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A   CA  
+457   C C   . GLY A   64  ? 1.26254 1.21806 1.00370 -0.44048 -0.01291 0.03067  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A   C   
+458   O O   . GLY A   64  ? 1.18468 1.14372 0.92432 -0.45351 -0.00654 0.02824  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A   O   
+459   N N   . PHE A   65  ? 1.24305 1.16382 0.96861 -0.42648 -0.02921 0.03985  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   N   
+460   C CA  . PHE A   65  ? 1.22194 1.10465 0.92837 -0.42387 -0.04141 0.04760  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CA  
+461   C C   . PHE A   65  ? 1.33509 1.17822 0.99284 -0.44484 -0.05375 0.05991  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   C   
+462   O O   . PHE A   65  ? 1.43165 1.26254 1.06924 -0.44721 -0.06223 0.06535  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   O   
+463   C CB  . PHE A   65  ? 1.33516 1.20362 1.05474 -0.39442 -0.05366 0.04791  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CB  
+464   C CG  . PHE A   65  ? 1.12708 1.02336 0.88661 -0.37658 -0.04383 0.03844  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CG  
+465   C CD1 . PHE A   65  ? 1.05343 0.94715 0.81904 -0.37749 -0.04035 0.03668  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CD1 
+466   C CD2 . PHE A   65  ? 1.08302 1.00623 0.87198 -0.35977 -0.03889 0.03168  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CD2 
+467   C CE1 . PHE A   65  ? 1.18671 1.10360 0.98553 -0.36183 -0.03247 0.02886  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CE1 
+468   C CE2 . PHE A   65  ? 1.17140 1.11675 0.99270 -0.34554 -0.03078 0.02436  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CE2 
+469   C CZ  . PHE A   65  ? 1.03040 0.97215 0.85585 -0.34643 -0.02780 0.02322  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CZ  
+470   N N   . ASN A   66  ? 1.56911 1.39094 1.20671 -0.46064 -0.05547 0.06449  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   N   
+471   C CA  . ASN A   66  ? 1.58595 1.36109 1.17366 -0.48044 -0.07013 0.07791  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CA  
+472   C C   . ASN A   66  ? 1.57392 1.30222 1.14828 -0.46042 -0.09255 0.08492  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   C   
+473   O O   . ASN A   66  ? 1.59240 1.32902 1.19719 -0.43308 -0.09445 0.07828  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   O   
+474   C CB  . ASN A   66  ? 1.36688 1.14350 0.93794 -0.51124 -0.06030 0.07861  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CB  
+475   C CG  . ASN A   66  ? 1.97986 1.79913 1.55554 -0.53502 -0.04115 0.07124  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CG  
+476   O OD1 . ASN A   66  ? 2.25856 2.06860 1.80160 -0.55627 -0.04336 0.07784  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   OD1 
+477   N ND2 . ASN A   66  ? 1.71611 1.58246 1.33186 -0.53137 -0.02313 0.05664  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   ND2 
+478   N N   . LYS A   67  ? 1.73557 1.41357 1.26243 -0.47495 -0.11050 0.09793  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   N   
+479   C CA  . LYS A   67  ? 1.57391 1.20311 1.08498 -0.45679 -0.13464 0.10358  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CA  
+480   C C   . LYS A   67  ? 1.65365 1.28132 1.18142 -0.45044 -0.13181 0.09883  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   C   
+481   O O   . LYS A   67  ? 1.63074 1.24189 1.17005 -0.42426 -0.14507 0.09564  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   O   
+482   C CB  . LYS A   67  ? 1.63224 1.20346 1.08483 -0.47716 -0.15554 0.11926  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CB  
+483   C CG  . LYS A   67  ? 1.62580 1.14046 1.05785 -0.45996 -0.18367 0.12472  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CG  
+484   C CD  . LYS A   67  ? 1.90855 1.36426 1.28134 -0.48898 -0.20036 0.14070  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CD  
+485   C CE  . LYS A   67  ? 2.09255 1.49193 1.44806 -0.47205 -0.22808 0.14417  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CE  
+486   N NZ  . LYS A   67  ? 2.41612 1.75606 1.71380 -0.50311 -0.24350 0.16000  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   NZ  
+487   N N   . SER A   68  ? 1.66647 1.31404 1.19709 -0.47366 -0.11462 0.09666  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   N   
+488   C CA  . SER A   68  ? 1.61514 1.26027 1.15896 -0.46993 -0.11228 0.09230  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   CA  
+489   C C   . SER A   68  ? 1.60288 1.28825 1.19771 -0.44135 -0.10145 0.07906  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   C   
+490   O O   . SER A   68  ? 1.64753 1.32369 1.25409 -0.42679 -0.10632 0.07545  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   O   
+491   C CB  . SER A   68  ? 1.66704 1.32565 1.20053 -0.50360 -0.09684 0.09210  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   CB  
+492   O OG  . SER A   68  ? 1.71304 1.42754 1.27482 -0.51079 -0.07404 0.08211  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   OG  
+493   N N   . ASP A   69  ? 1.50155 1.23039 1.12547 -0.43390 -0.08730 0.07179  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   N   
+494   C CA  . ASP A   69  ? 1.24001 1.00541 0.90906 -0.40971 -0.07706 0.06039  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   CA  
+495   C C   . ASP A   69  ? 1.29491 1.04462 0.97326 -0.37938 -0.09205 0.05894  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   C   
+496   O O   . ASP A   69  ? 1.40696 1.17646 1.11554 -0.36077 -0.08691 0.05079  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   O   
+497   C CB  . ASP A   69  ? 1.21461 1.02597 0.90936 -0.41063 -0.06025 0.05340  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   CB  
+498   C CG  . ASP A   69  ? 1.41522 1.25218 1.10969 -0.43724 -0.04377 0.04976  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   CG  
+499   O OD1 . ASP A   69  ? 1.44045 1.27091 1.12784 -0.45046 -0.04109 0.04941  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   OD1 
+500   O OD2 . ASP A   69  ? 1.49952 1.36487 1.20190 -0.44478 -0.03371 0.04580  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   OD2 
+501   N N   . TYR A   70  ? 1.32600 1.04188 0.97891 -0.37418 -0.11086 0.06565  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   N   
+502   C CA  . TYR A   70  ? 1.35545 1.05827 1.01783 -0.34484 -0.12661 0.06157  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CA  
+503   C C   . TYR A   70  ? 1.54037 1.21372 1.19548 -0.33739 -0.13854 0.06096  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   C   
+504   O O   . TYR A   70  ? 1.51235 1.15378 1.13814 -0.35639 -0.14448 0.06861  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   O   
+505   C CB  . TYR A   70  ? 1.25798 0.93188 0.89460 -0.34065 -0.14568 0.06753  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CB  
+506   C CG  . TYR A   70  ? 1.29545 1.00185 0.94615 -0.33993 -0.13588 0.06515  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CG  
+507   C CD1 . TYR A   70  ? 1.32601 1.05060 0.96939 -0.36472 -0.12087 0.06896  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CD1 
+508   C CD2 . TYR A   70  ? 1.28938 1.01023 0.96147 -0.31482 -0.14168 0.05760  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CD2 
+509   C CE1 . TYR A   70  ? 1.30018 1.05424 0.95684 -0.36366 -0.11255 0.06581  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CE1 
+510   C CE2 . TYR A   70  ? 1.52878 1.27872 1.21387 -0.31466 -0.13310 0.05509  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CE2 
+511   C CZ  . TYR A   70  ? 1.59675 1.36197 1.27379 -0.33871 -0.11891 0.05949  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CZ  
+512   O OH  . TYR A   70  ? 1.52799 1.32189 1.21826 -0.33823 -0.11097 0.05610  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   OH  
+513   N N   . HIS A   71  ? 1.50836 1.19380 1.19016 -0.31064 -0.14173 0.05111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   N   
+514   C CA  . HIS A   71  ? 1.46177 1.12575 1.14213 -0.30083 -0.15174 0.04772  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CA  
+515   C C   . HIS A   71  ? 1.58273 1.18854 1.22447 -0.30107 -0.17897 0.05469  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   C   
+516   O O   . HIS A   71  ? 1.58966 1.17715 1.22028 -0.28900 -0.19593 0.05527  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   O   
+517   C CB  . HIS A   71  ? 1.55505 1.24649 1.27057 -0.27196 -0.15032 0.03447  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CB  
+518   C CG  . HIS A   71  ? 1.75181 1.42247 1.46658 -0.25864 -0.16264 0.02881  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CG  
+519   N ND1 . HIS A   71  ? 1.58689 1.24714 1.29490 -0.27142 -0.15825 0.03111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   ND1 
+520   C CD2 . HIS A   71  ? 1.71903 1.37899 1.43986 -0.23338 -0.17966 0.01932  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CD2 
+521   C CE1 . HIS A   71  ? 1.44373 1.08613 1.15285 -0.25468 -0.17205 0.02414  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CE1 
+522   N NE2 . HIS A   71  ? 1.57063 1.21313 1.28781 -0.23117 -0.18525 0.01637  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   NE2 
+523   N N   . LYS A   72  ? 1.65269 1.22834 1.27382 -0.31464 -0.18426 0.05948  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   N   
+524   C CA  . LYS A   72  ? 1.58191 1.09559 1.16139 -0.31954 -0.21087 0.06779  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CA  
+525   C C   . LYS A   72  ? 1.75207 1.23763 1.29506 -0.33623 -0.22101 0.08038  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   C   
+526   O O   . LYS A   72  ? 2.03413 1.46894 1.54525 -0.33128 -0.24796 0.08588  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   O   
+527   C CB  . LYS A   72  ? 1.73553 1.22880 1.32221 -0.28731 -0.23364 0.05788  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CB  
+528   C CG  . LYS A   72  ? 2.03309 1.53626 1.64125 -0.27590 -0.22995 0.04780  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CG  
+529   C CD  . LYS A   72  ? 1.89068 1.39691 1.51972 -0.24053 -0.24532 0.03272  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CD  
+530   C CE  . LYS A   72  ? 1.87546 1.32495 1.47327 -0.22941 -0.27945 0.03442  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CE  
+531   N NZ  . LYS A   72  ? 2.04891 1.50631 1.67057 -0.19375 -0.29455 0.01598  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   NZ  
+532   N N   . HIS A   73  ? 1.86227 1.37972 1.40874 -0.35595 -0.20058 0.08444  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   N   
+533   C CA  . HIS A   73  ? 1.80573 1.30371 1.31838 -0.37463 -0.20656 0.09594  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CA  
+534   C C   . HIS A   73  ? 1.76620 1.24560 1.27335 -0.35088 -0.22820 0.09467  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   C   
+535   O O   . HIS A   73  ? 1.96726 1.40401 1.43381 -0.36071 -0.24711 0.10554  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   O   
+536   C CB  . HIS A   73  ? 1.87054 1.31827 1.33284 -0.40599 -0.21711 0.11028  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CB  
+537   C CG  . HIS A   73  ? 1.82211 1.29435 1.28810 -0.43444 -0.19380 0.11096  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CG  
+538   N ND1 . HIS A   73  ? 2.13088 1.56917 1.55526 -0.46830 -0.19712 0.12242  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   ND1 
+539   C CD2 . HIS A   73  ? 1.81690 1.34481 1.32328 -0.43415 -0.16763 0.10061  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CD2 
+540   C CE1 . HIS A   73  ? 2.08126 1.55712 1.52282 -0.48713 -0.17313 0.11757  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CE1 
+541   N NE2 . HIS A   73  ? 1.90227 1.43154 1.39345 -0.46588 -0.15585 0.10433  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   NE2 
+542   N N   . ASP A   74  ? 1.68193 1.19402 1.22922 -0.32021 -0.22583 0.08088  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   N   
+543   C CA  . ASP A   74  ? 1.71950 1.22527 1.27015 -0.29530 -0.24387 0.07562  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   CA  
+544   C C   . ASP A   74  ? 1.75709 1.31242 1.33277 -0.29537 -0.22458 0.07203  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   C   
+545   O O   . ASP A   74  ? 1.64174 1.24688 1.25827 -0.28698 -0.20355 0.06211  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   O   
+546   C CB  . ASP A   74  ? 1.85378 1.36425 1.43199 -0.26183 -0.25511 0.06051  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   CB  
+547   C CG  . ASP A   74  ? 1.98230 1.48873 1.56615 -0.23478 -0.27515 0.05199  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   CG  
+548   O OD1 . ASP A   74  ? 2.00689 1.55384 1.61450 -0.22873 -0.26281 0.04672  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   OD1 
+549   O OD2 . ASP A   74  ? 1.95464 1.41705 1.51936 -0.21932 -0.30430 0.04965  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   OD2 
+550   N N   . THR A   75  ? 1.62727 1.16700 1.17674 -0.30540 -0.23267 0.08033  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   N   
+551   C CA  . THR A   75  ? 1.40539 0.98815 0.97485 -0.30670 -0.21650 0.07725  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CA  
+552   C C   . THR A   75  ? 1.62804 1.23158 1.22636 -0.27517 -0.22452 0.06440  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   C   
+553   O O   . THR A   75  ? 1.56516 1.21111 1.18895 -0.27295 -0.20891 0.05904  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   O   
+554   C CB  . THR A   75  ? 1.61620 1.17583 1.14455 -0.33200 -0.22118 0.09084  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CB  
+555   O OG1 . THR A   75  ? 2.04506 1.55226 1.53807 -0.32282 -0.25291 0.09654  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   OG1 
+556   C CG2 . THR A   75  ? 1.76869 1.31457 1.26983 -0.36643 -0.21058 0.10185  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CG2 
+557   N N   . SER A   76  ? 1.57002 1.14644 1.16602 -0.25097 -0.24858 0.05793  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   N   
+558   C CA  . SER A   76  ? 1.61376 1.21556 1.24055 -0.22078 -0.25551 0.04259  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   CA  
+559   C C   . SER A   76  ? 1.65916 1.31842 1.33526 -0.21070 -0.23086 0.02966  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   C   
+560   O O   . SER A   76  ? 1.61850 1.31894 1.32265 -0.20286 -0.21939 0.02171  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   O   
+561   C CB  . SER A   76  ? 1.68710 1.24845 1.30155 -0.19661 -0.28773 0.03588  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   CB  
+562   O OG  . SER A   76  ? 1.90698 1.50169 1.55788 -0.16676 -0.29166 0.01704  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   OG  
+563   N N   . LYS A   77  ? 1.78697 1.44815 1.47245 -0.21166 -0.22317 0.02771  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   N   
+564   C CA  . LYS A   77  ? 1.47636 1.18781 1.20360 -0.20487 -0.20024 0.01733  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CA  
+565   C C   . LYS A   77  ? 1.43744 1.18333 1.17642 -0.22518 -0.17374 0.02287  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   C   
+566   O O   . LYS A   77  ? 1.28171 1.01311 0.99797 -0.24914 -0.16779 0.03459  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   O   
+567   C CB  . LYS A   77  ? 1.58518 1.28674 1.31478 -0.20367 -0.19909 0.01541  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CB  
+568   C CG  . LYS A   77  ? 1.74579 1.41670 1.46825 -0.18143 -0.22505 0.00693  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CG  
+569   C CD  . LYS A   77  ? 1.96896 1.67439 1.72495 -0.15367 -0.22799 -0.01154 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CD  
+570   C CE  . LYS A   77  ? 1.90296 1.58215 1.65521 -0.12966 -0.25431 -0.02350 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CE  
+571   N NZ  . LYS A   77  ? 2.08665 1.70956 1.80077 -0.12787 -0.28444 -0.01652 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   NZ  
+572   N N   . LYS A   78  ? 1.26395 1.05613 1.03849 -0.21603 -0.15827 0.01336  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   N   
+573   C CA  . LYS A   78  ? 1.28803 1.11351 1.07687 -0.23187 -0.13527 0.01634  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CA  
+574   C C   . LYS A   78  ? 1.29027 1.13580 1.09666 -0.23899 -0.11666 0.01538  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   C   
+575   O O   . LYS A   78  ? 1.34964 1.20164 1.17113 -0.22587 -0.11685 0.00824  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   O   
+576   C CB  . LYS A   78  ? 1.21813 1.08005 1.03410 -0.22007 -0.12933 0.00731  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CB  
+577   C CG  . LYS A   78  ? 1.27189 1.16291 1.12015 -0.20066 -0.12512 -0.00604 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CG  
+578   C CD  . LYS A   78  ? 1.35503 1.28074 1.22733 -0.19195 -0.11988 -0.01475 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CD  
+579   C CE  . LYS A   78  ? 1.07576 1.02355 0.95570 -0.20903 -0.10153 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CE  
+580   N NZ  . LYS A   78  ? 1.49940 1.47897 1.40176 -0.20171 -0.09708 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   NZ  
+581   N N   . ILE A   79  ? 1.29586 1.15201 1.09999 -0.25956 -0.10134 0.02148  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N   
+582   C CA  . ILE A   79  ? 0.93294 0.80961 0.75434 -0.26652 -0.08423 0.01983  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA  
+583   C C   . ILE A   79  ? 1.07078 0.98869 0.92619 -0.25844 -0.06973 0.01208  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C   
+584   O O   . ILE A   79  ? 1.22152 1.15625 1.08412 -0.26036 -0.06539 0.01116  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O   
+585   C CB  . ILE A   79  ? 1.06118 0.93361 0.86684 -0.29154 -0.07525 0.02709  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB  
+586   C CG1 . ILE A   79  ? 1.17579 1.00476 0.94435 -0.30261 -0.08980 0.03576  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1 
+587   C CG2 . ILE A   79  ? 0.93165 0.82808 0.75800 -0.29681 -0.05866 0.02331  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2 
+588   C CD1 . ILE A   79  ? 1.22057 1.04719 0.97199 -0.32985 -0.08055 0.04178  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1 
+589   N N   . GLU A   80  ? 1.05603 0.98904 0.93084 -0.25029 -0.06272 0.00671  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N   
+590   C CA  . GLU A   80  ? 1.02441 0.99251 0.92822 -0.24363 -0.05033 0.00020  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA  
+591   C C   . GLU A   80  ? 0.93785 0.91774 0.85362 -0.24801 -0.03836 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C   
+592   O O   . GLU A   80  ? 1.00464 0.97339 0.91676 -0.24311 -0.04214 -0.00156 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O   
+593   C CB  . GLU A   80  ? 1.10470 1.08180 1.02060 -0.22426 -0.05765 -0.00821 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB  
+594   C CG  . GLU A   80  ? 1.07738 1.08511 1.01433 -0.22059 -0.04995 -0.01345 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG  
+595   C CD  . GLU A   80  ? 1.35865 1.37610 1.30540 -0.20281 -0.05889 -0.02341 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD  
+596   O OE1 . GLU A   80  ? 1.24464 1.24376 1.18172 -0.19182 -0.07252 -0.02683 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1 
+597   O OE2 . GLU A   80  ? 1.49940 1.54357 1.46413 -0.19984 -0.05285 -0.02904 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2 
+598   N N   . ILE A   81  ? 0.75414 0.75542 0.68380 -0.25655 -0.02534 -0.00068 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   N   
+599   C CA  . ILE A   81  ? 0.85376 0.86678 0.79553 -0.26010 -0.01515 -0.00195 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CA  
+600   C C   . ILE A   81  ? 0.90910 0.94832 0.87297 -0.25622 -0.00628 -0.00574 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   C   
+601   O O   . ILE A   81  ? 0.89340 0.94413 0.86357 -0.26205 -0.00179 -0.00596 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   O   
+602   C CB  . ILE A   81  ? 0.81745 0.82744 0.75228 -0.27623 -0.00991 0.00065  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CB  
+603   C CG1 . ILE A   81  ? 0.78093 0.76321 0.69088 -0.28342 -0.01856 0.00525  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG1 
+604   C CG2 . ILE A   81  ? 0.79012 0.81319 0.73941 -0.27749 -0.00128 -0.00235 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG2 
+605   C CD1 . ILE A   81  ? 0.80258 0.78521 0.70484 -0.30187 -0.01264 0.00642  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CD1 
+606   N N   . ILE A   82  ? 0.74087 0.78897 0.71516 -0.24752 -0.00400 -0.00884 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   N   
+607   C CA  . ILE A   82  ? 0.75183 0.82186 0.74366 -0.24532 0.00353  -0.01160 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   CA  
+608   C C   . ILE A   82  ? 0.88276 0.95689 0.88069 -0.24821 0.00998  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   C   
+609   O O   . ILE A   82  ? 0.95648 1.02235 0.94885 -0.24494 0.00797  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   O   
+610   C CB  . ILE A   82  ? 0.58847 0.66882 0.58619 -0.23392 0.00056  -0.01676 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   CB  
+611   C CG1 . ILE A   82  ? 0.61645 0.69111 0.60790 -0.22878 -0.00860 -0.01858 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   CG1 
+612   C CG2 . ILE A   82  ? 0.74034 0.84315 0.75386 -0.23550 0.00914  -0.01893 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   CG2 
+613   C CD1 . ILE A   82  ? 0.92195 0.97536 0.89851 -0.22071 -0.02096 -0.01956 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   CD1 
+614   N N   . LEU A   83  ? 0.82940 0.91484 0.83816 -0.25373 0.01633  -0.01083 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   N   
+615   C CA  . LEU A   83  ? 0.61886 0.70680 0.63309 -0.25576 0.02048  -0.01035 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CA  
+616   C C   . LEU A   83  ? 0.87216 0.97288 0.89525 -0.25438 0.02439  -0.01064 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   C   
+617   O O   . LEU A   83  ? 0.99244 1.10157 1.02326 -0.25775 0.02656  -0.01110 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   O   
+618   C CB  . LEU A   83  ? 0.76771 0.85541 0.78607 -0.26359 0.02236  -0.01099 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CB  
+619   C CG  . LEU A   83  ? 0.74914 0.83766 0.77371 -0.26451 0.02400  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CG  
+620   C CD1 . LEU A   83  ? 0.92166 1.00141 0.93879 -0.26155 0.02216  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CD1 
+621   C CD2 . LEU A   83  ? 0.64603 0.73836 0.67837 -0.27038 0.02447  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CD2 
+622   N N   . THR A   84  ? 0.91957 1.02206 0.94053 -0.25073 0.02538  -0.01065 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   N   
+623   C CA  . THR A   84  ? 0.91738 1.03216 0.94332 -0.25235 0.02974  -0.01057 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CA  
+624   C C   . THR A   84  ? 0.76723 0.87651 0.79371 -0.25840 0.03125  -0.00680 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   C   
+625   O O   . THR A   84  ? 0.72859 0.82784 0.75013 -0.25754 0.02918  -0.00565 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   O   
+626   C CB  . THR A   84  ? 0.70134 0.82358 0.72348 -0.24651 0.03021  -0.01374 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CB  
+627   O OG1 . THR A   84  ? 0.94725 1.07149 0.96891 -0.23859 0.02572  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   OG1 
+628   C CG2 . THR A   84  ? 0.76066 0.89935 0.78676 -0.25121 0.03597  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CG2 
+629   N N   . LEU A   85  ? 0.68971 0.80417 0.72178 -0.26427 0.03356  -0.00533 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   N   
+630   C CA  . LEU A   85  ? 0.70785 0.81312 0.73954 -0.26958 0.03218  -0.00188 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CA  
+631   C C   . LEU A   85  ? 1.05804 1.16705 1.08498 -0.27570 0.03513  0.00169  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   C   
+632   O O   . LEU A   85  ? 0.93610 1.05990 0.96509 -0.27778 0.03966  0.00001  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   O   
+633   C CB  . LEU A   85  ? 0.80263 0.90586 0.84360 -0.27268 0.03014  -0.00346 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CB  
+634   C CG  . LEU A   85  ? 0.71473 0.81590 0.75918 -0.27002 0.02792  -0.00754 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CG  
+635   C CD1 . LEU A   85  ? 0.71928 0.82082 0.77363 -0.27329 0.02577  -0.01104 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD1 
+636   C CD2 . LEU A   85  ? 0.92049 1.01283 0.95909 -0.26707 0.02538  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD2 
+637   N N   . ASP A   86  ? 1.05436 1.15003 1.07408 -0.27929 0.03196  0.00612  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   N   
+638   C CA  . ASP A   86  ? 0.88148 0.97576 0.89147 -0.28806 0.03370  0.01134  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   CA  
+639   C C   . ASP A   86  ? 0.95160 1.03051 0.96190 -0.29462 0.02818  0.01515  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   C   
+640   O O   . ASP A   86  ? 0.99857 1.06141 1.00917 -0.29101 0.02051  0.01517  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   O   
+641   C CB  . ASP A   86  ? 1.25485 1.34273 1.25124 -0.28705 0.03268  0.01414  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   CB  
+642   C CG  . ASP A   86  ? 1.30673 1.39319 1.28883 -0.29860 0.03486  0.02022  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   CG  
+643   O OD1 . ASP A   86  ? 1.29762 1.36740 1.27373 -0.30631 0.02982  0.02610  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   OD1 
+644   O OD2 . ASP A   86  ? 1.23364 1.33544 1.20950 -0.30054 0.04107  0.01859  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   OD2 
+645   N N   . LEU A   87  ? 0.91269 0.99688 0.92355 -0.30400 0.03123  0.01713  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   N   
+646   C CA  . LEU A   87  ? 0.96718 1.03503 0.97769 -0.31105 0.02501  0.02056  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CA  
+647   C C   . LEU A   87  ? 1.21378 1.27098 1.20647 -0.32472 0.02462  0.02900  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   C   
+648   O O   . LEU A   87  ? 1.18518 1.23270 1.17576 -0.33457 0.02173  0.03238  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   O   
+649   C CB  . LEU A   87  ? 1.02119 1.10078 1.04648 -0.31248 0.02756  0.01595  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CB  
+650   C CG  . LEU A   87  ? 0.98258 1.07369 1.02238 -0.30181 0.02856  0.00829  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CG  
+651   C CD1 . LEU A   87  ? 0.85521 0.95979 0.90687 -0.30447 0.03164  0.00425  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD1 
+652   C CD2 . LEU A   87  ? 0.75531 0.83246 0.79941 -0.29507 0.02060  0.00538  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD2 
+653   N N   . SER A   88  ? 1.21836 1.27659 1.19661 -0.32662 0.02725  0.03246  ? ? ? ? ? ? 78  SER A   N   
+654   C CA  . SER A   88  ? 1.05331 1.10249 1.01077 -0.34212 0.02770  0.04098  ? ? ? ? ? ? 78  SER A   CA  
+655   C C   . SER A   88  ? 1.21713 1.23034 1.16101 -0.34556 0.01394  0.04871  ? ? ? ? ? ? 78  SER A   C   
+656   O O   . SER A   88  ? 1.36596 1.36392 1.29344 -0.36087 0.01112  0.05681  ? ? ? ? ? ? 78  SER A   O   
+657   C CB  . SER A   88  ? 1.14455 1.20688 1.08987 -0.34297 0.03426  0.04122  ? ? ? ? ? ? 78  SER A   CB  
+658   O OG  . SER A   88  ? 1.40890 1.46089 1.35313 -0.33009 0.02844  0.04005  ? ? ? ? ? ? 78  SER A   OG  
+659   N N   . ASN A   89  ? 1.16053 1.15930 1.10984 -0.33203 0.00440  0.04585  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   N   
+660   C CA  . ASN A   89  ? 1.32479 1.28939 1.26176 -0.33239 -0.01108 0.05111  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   CA  
+661   C C   . ASN A   89  ? 1.21351 1.16567 1.16380 -0.33018 -0.01995 0.04743  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   C   
+662   O O   . ASN A   89  ? 1.18579 1.11785 1.13939 -0.32110 -0.03375 0.04420  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   O   
+663   C CB  . ASN A   89  ? 1.17622 1.13317 1.11293 -0.31885 -0.01814 0.04784  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   CB  
+664   C CG  . ASN A   89  ? 1.65289 1.61798 1.57390 -0.32122 -0.01160 0.05166  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   CG  
+665   O OD1 . ASN A   89  ? 1.81091 1.80220 1.74049 -0.31736 -0.00004 0.04664  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   OD1 
+666   N ND2 . ASN A   89  ? 1.85368 1.79499 1.75095 -0.32683 -0.02040 0.05993  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   ND2 
+667   N N   . TYR A   90  ? 0.95679 0.92293 0.91612 -0.33762 -0.01247 0.04617  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   N   
+668   C CA  . TYR A   90  ? 1.05485 1.01320 1.02891 -0.33514 -0.01972 0.04105  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CA  
+669   C C   . TYR A   90  ? 1.13329 1.05346 1.09253 -0.34110 -0.03648 0.04726  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   C   
+670   O O   . TYR A   90  ? 1.19569 1.10256 1.16705 -0.33273 -0.04848 0.04048  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   O   
+671   C CB  . TYR A   90  ? 1.06649 1.04770 1.05091 -0.34331 -0.00821 0.03903  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CB  
+672   C CG  . TYR A   90  ? 1.26959 1.23508 1.25780 -0.34994 -0.01614 0.03895  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CG  
+673   C CD1 . TYR A   90  ? 1.40191 1.36701 1.41020 -0.33886 -0.02295 0.02904  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CD1 
+674   C CD2 . TYR A   90  ? 1.14618 1.09774 1.11724 -0.36843 -0.01690 0.04812  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CD2 
+675   C CE1 . TYR A   90  ? 1.16240 1.11296 1.17492 -0.34404 -0.03113 0.02766  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CE1 
+676   C CE2 . TYR A   90  ? 1.39746 1.33203 1.37127 -0.37498 -0.02524 0.04802  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CE2 
+677   C CZ  . TYR A   90  ? 1.25188 1.18568 1.24713 -0.36178 -0.03276 0.03747  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CZ  
+678   O OH  . TYR A   90  ? 1.25559 1.17241 1.25437 -0.36751 -0.04191 0.03610  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   OH  
+679   N N   . GLU A   91  ? 1.50950 1.41106 1.44160 -0.35563 -0.03852 0.05945  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   N   
+680   C CA  . GLU A   91  ? 1.57386 1.43408 1.48735 -0.36390 -0.05593 0.06721  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CA  
+681   C C   . GLU A   91  ? 1.44807 1.28076 1.36033 -0.34860 -0.07520 0.06378  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   C   
+682   O O   . GLU A   91  ? 1.56612 1.36650 1.47469 -0.34739 -0.09340 0.06373  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   O   
+683   C CB  . GLU A   91  ? 1.26225 1.10916 1.14287 -0.38578 -0.05296 0.08198  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CB  
+684   C CG  . GLU A   91  ? 1.39882 1.25031 1.27475 -0.40617 -0.04550 0.08665  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CG  
+685   C CD  . GLU A   91  ? 1.80952 1.62638 1.68439 -0.40932 -0.06254 0.08789  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CD  
+686   O OE1 . GLU A   91  ? 1.97201 1.75146 1.83751 -0.40119 -0.08288 0.08961  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE1 
+687   O OE2 . GLU A   91  ? 2.12044 1.94750 2.00454 -0.41911 -0.05662 0.08603  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE2 
+688   N N   . LYS A   92  ? 1.30793 1.15263 1.22389 -0.33637 -0.07274 0.05968  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   N   
+689   C CA  . LYS A   92  ? 1.38804 1.20964 1.30274 -0.32204 -0.09090 0.05528  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CA  
+690   C C   . LYS A   92  ? 1.39108 1.23834 1.33435 -0.30299 -0.08801 0.03962  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   C   
+691   O O   . LYS A   92  ? 1.67038 1.50511 1.61605 -0.29026 -0.10168 0.03326  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   O   
+692   C CB  . LYS A   92  ? 1.60702 1.41042 1.49199 -0.32744 -0.09508 0.06644  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CB  
+693   C CG  . LYS A   92  ? 1.95151 1.72123 1.80230 -0.34756 -0.10258 0.08255  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CG  
+694   C CD  . LYS A   92  ? 2.10509 1.83295 1.95105 -0.34518 -0.12661 0.08262  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CD  
+695   C CE  . LYS A   92  ? 2.26880 1.95722 2.07568 -0.36741 -0.13592 0.10042  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CE  
+696   N NZ  . LYS A   92  ? 2.23425 1.90552 2.00874 -0.37327 -0.14014 0.11165  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   NZ  
+697   N N   . ASP A   93  ? 1.34874 1.23102 1.31254 -0.30139 -0.07140 0.03293  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   N   
+698   C CA  . ASP A   93  ? 1.43124 1.33779 1.41951 -0.28685 -0.06771 0.01888  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   CA  
+699   C C   . ASP A   93  ? 1.29484 1.20937 1.30583 -0.28239 -0.07048 0.00763  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   C   
+700   O O   . ASP A   93  ? 1.24398 1.16977 1.25970 -0.29033 -0.06144 0.00953  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   O   
+701   C CB  . ASP A   93  ? 1.22061 1.15815 1.21262 -0.28807 -0.04874 0.01945  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   CB  
+702   C CG  . ASP A   93  ? 1.18414 1.14222 1.19543 -0.27576 -0.04570 0.00700  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   CG  
+703   O OD1 . ASP A   93  ? 1.24502 1.19685 1.26719 -0.26629 -0.05736 -0.00302 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   OD1 
+704   O OD2 . ASP A   93  ? 1.10714 1.08772 1.12232 -0.27602 -0.03225 0.00650  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   OD2 
+705   N N   . GLU A   94  ? 1.23451 1.14575 1.26043 -0.26948 -0.08300 -0.00560 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   N   
+706   C CA  . GLU A   94  ? 1.05786 0.97864 1.10625 -0.26438 -0.08668 -0.01888 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CA  
+707   C C   . GLU A   94  ? 1.13463 1.09314 1.20149 -0.26311 -0.06984 -0.02696 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   C   
+708   O O   . GLU A   94  ? 1.14406 1.11493 1.22308 -0.26574 -0.06531 -0.03164 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   O   
+709   C CB  . GLU A   94  ? 1.15999 1.06810 1.21944 -0.25050 -0.10634 -0.03313 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CB  
+710   C CG  . GLU A   94  ? 1.21194 1.11159 1.28514 -0.24718 -0.11841 -0.04330 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CG  
+711   C CD  . GLU A   94  ? 1.47123 1.33744 1.52464 -0.25851 -0.12617 -0.02912 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CD  
+712   O OE1 . GLU A   94  ? 1.26065 1.09879 1.28827 -0.26464 -0.13252 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE1 
+713   O OE2 . GLU A   94  ? 1.57840 1.44671 1.64083 -0.26264 -0.12562 -0.03216 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE2 
+714   N N   . ASP A   95  ? 1.26220 1.23753 1.32987 -0.25964 -0.06136 -0.02851 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   N   
+715   C CA  . ASP A   95  ? 0.86077 0.86721 0.94144 -0.25990 -0.04685 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CA  
+716   C C   . ASP A   95  ? 0.91173 0.92726 0.98538 -0.26949 -0.03320 -0.02421 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   C   
+717   O O   . ASP A   95  ? 1.12843 1.16502 1.21233 -0.27067 -0.02401 -0.02882 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   O   
+718   C CB  . ASP A   95  ? 0.91993 0.93803 1.00062 -0.25519 -0.04253 -0.03807 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CB  
+719   C CG  . ASP A   95  ? 1.22565 1.24356 1.31845 -0.24529 -0.05458 -0.05258 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CG  
+720   O OD1 . ASP A   95  ? 1.31012 1.31454 1.40919 -0.24052 -0.06851 -0.05912 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD1 
+721   O OD2 . ASP A   95  ? 1.08187 1.11329 1.17842 -0.24218 -0.05094 -0.05854 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD2 
+722   N N   . THR A   96  ? 1.06942 1.07067 1.12526 -0.27676 -0.03203 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 86  THR A   N   
+723   C CA  . THR A   96  ? 1.04028 1.05287 1.09181 -0.28575 -0.02012 -0.00379 ? ? ? ? ? ? 86  THR A   CA  
+724   C C   . THR A   96  ? 1.02615 1.04044 1.08788 -0.28980 -0.02149 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 86  THR A   C   
+725   O O   . THR A   96  ? 1.03638 1.07033 1.10577 -0.29229 -0.01184 -0.00892 ? ? ? ? ? ? 86  THR A   O   
+726   C CB  . THR A   96  ? 1.10618 1.10607 1.13667 -0.29445 -0.01856 0.00898  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   CB  
+727   O OG1 . THR A   96  ? 1.15033 1.15234 1.17229 -0.29029 -0.01597 0.01108  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   OG1 
+728   C CG2 . THR A   96  ? 0.79981 0.81535 0.82853 -0.30401 -0.00669 0.01363  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   CG2 
+729   N N   . LYS A   97  ? 1.06042 1.05284 1.12205 -0.28983 -0.03487 -0.00859 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   N   
+730   C CA  . LYS A   97  ? 0.95960 0.95163 1.03168 -0.29303 -0.03797 -0.01309 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   CA  
+731   C C   . LYS A   97  ? 1.05440 1.06946 1.14822 -0.28520 -0.03541 -0.02755 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   C   
+732   O O   . LYS A   97  ? 1.13764 1.16275 1.24126 -0.28830 -0.03254 -0.03153 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   O   
+733   C CB  . LYS A   97  ? 0.97182 0.93095 1.03769 -0.29356 -0.05576 -0.01222 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   CB  
+734   C CG  . LYS A   97  ? 1.08962 1.02307 1.12955 -0.30468 -0.05896 0.00342  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   CG  
+735   C CD  . LYS A   97  ? 1.41362 1.30938 1.44343 -0.30144 -0.08018 0.00416  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   CD  
+736   C CE  . LYS A   97  ? 1.31844 1.18688 1.31773 -0.31455 -0.08357 0.02104  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   CE  
+737   N NZ  . LYS A   97  ? 1.48587 1.31379 1.47157 -0.31005 -0.10648 0.02262  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   NZ  
+738   N N   . LYS A   98  ? 0.94107 0.96583 1.04195 -0.27632 -0.03616 -0.03596 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   N   
+739   C CA  . LYS A   98  ? 0.88532 0.93538 1.00371 -0.27204 -0.03141 -0.04921 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CA  
+740   C C   . LYS A   98  ? 1.04386 1.11415 1.16100 -0.27777 -0.01682 -0.04472 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   C   
+741   O O   . LYS A   98  ? 1.27814 1.36281 1.40569 -0.27923 -0.01370 -0.05112 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   O   
+742   C CB  . LYS A   98  ? 0.65981 0.71870 0.78330 -0.26460 -0.03288 -0.05811 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CB  
+743   C CG  . LYS A   98  ? 0.93070 0.97713 1.06228 -0.25581 -0.04883 -0.06916 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CG  
+744   C CD  . LYS A   98  ? 0.86520 0.93272 1.00863 -0.24986 -0.04744 -0.08334 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CD  
+745   C CE  . LYS A   98  ? 0.94068 0.99429 1.07909 -0.24294 -0.05708 -0.08420 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CE  
+746   N NZ  . LYS A   98  ? 1.21055 1.24405 1.35503 -0.23424 -0.07659 -0.09263 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   NZ  
+747   N N   . LEU A   99  ? 0.83352 0.90490 0.93778 -0.28029 -0.00892 -0.03460 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N   
+748   C CA  . LEU A   99  ? 1.02181 1.11044 1.12429 -0.28366 0.00246  -0.03130 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA  
+749   C C   . LEU A   99  ? 1.07850 1.16875 1.18190 -0.29008 0.00489  -0.02753 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C   
+750   O O   . LEU A   99  ? 1.06619 1.17241 1.17571 -0.29126 0.01032  -0.03072 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O   
+751   C CB  . LEU A   99  ? 0.67468 0.76284 0.76410 -0.28330 0.00813  -0.02323 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB  
+752   C CG  . LEU A   99  ? 0.88632 0.98939 0.97258 -0.28458 0.01728  -0.02045 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG  
+753   C CD1 . LEU A   99  ? 0.94449 1.06060 1.03691 -0.28273 0.01952  -0.02764 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1 
+754   C CD2 . LEU A   99  ? 0.66179 0.76228 0.73589 -0.28304 0.02064  -0.01403 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2 
+755   N N   . ILE A   100 ? 0.95807 1.03150 1.05422 -0.29531 0.00051  -0.02078 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   N   
+756   C CA  . ILE A   100 ? 0.79958 0.87516 0.89584 -0.30379 0.00332  -0.01727 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CA  
+757   C C   . ILE A   100 ? 0.85655 0.93741 0.96776 -0.30311 -0.00042 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   C   
+758   O O   . ILE A   100 ? 1.07727 1.17197 1.19387 -0.30716 0.00502  -0.02769 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   O   
+759   C CB  . ILE A   100 ? 0.94448 0.99794 1.02691 -0.31234 -0.00162 -0.00789 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CB  
+760   C CG1 . ILE A   100 ? 0.89113 0.94130 0.95823 -0.31297 0.00215  0.00009  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG1 
+761   C CG2 . ILE A   100 ? 0.80204 0.86022 0.88389 -0.32381 0.00267  -0.00454 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG2 
+762   C CD1 . ILE A   100 ? 1.08906 1.16226 1.15474 -0.31437 0.01456  0.00172  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CD1 
+763   N N   . SER A   101 ? 0.84218 0.91393 0.96131 -0.29726 -0.01026 -0.03472 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   N   
+764   C CA  . SER A   101 ? 0.94966 1.02596 1.08363 -0.29614 -0.01527 -0.04529 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   CA  
+765   C C   . SER A   101 ? 0.85521 0.95895 0.99892 -0.29415 -0.00668 -0.05281 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   C   
+766   O O   . SER A   101 ? 1.18351 1.29605 1.33728 -0.29585 -0.00710 -0.05929 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   O   
+767   C CB  . SER A   101 ? 0.88633 0.94944 1.02801 -0.28843 -0.02878 -0.05525 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   CB  
+768   O OG  . SER A   101 ? 1.01223 1.08733 1.15751 -0.28112 -0.02693 -0.06187 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   OG  
+769   N N   . VAL A   102 ? 0.77901 0.89471 0.91825 -0.29126 0.00028  -0.05183 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   N   
+770   C CA  . VAL A   102 ? 0.81046 0.94813 0.95394 -0.29088 0.00722  -0.05729 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CA  
+771   C C   . VAL A   102 ? 0.83842 0.98404 0.97422 -0.29431 0.01521  -0.04910 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   C   
+772   O O   . VAL A   102 ? 0.90579 1.06566 1.04554 -0.29555 0.01842  -0.05268 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   O   
+773   C CB  . VAL A   102 ? 0.64285 0.78746 0.78469 -0.28718 0.00874  -0.06197 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CB  
+774   C CG1 . VAL A   102 ? 0.74916 0.91305 0.89024 -0.28939 0.01535  -0.06585 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CG1 
+775   C CG2 . VAL A   102 ? 0.67661 0.81830 0.82951 -0.28271 0.00016  -0.07363 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CG2 
+776   N N   . VAL A   103 ? 0.90256 1.04031 1.02768 -0.29541 0.01777  -0.03936 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   N   
+777   C CA  . VAL A   103 ? 0.84592 0.99386 0.96555 -0.29691 0.02435  -0.03427 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CA  
+778   C C   . VAL A   103 ? 0.83548 0.99009 0.96193 -0.30232 0.02522  -0.03536 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   C   
+779   O O   . VAL A   103 ? 0.88835 1.05787 1.01682 -0.30203 0.02896  -0.03706 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   O   
+780   C CB  . VAL A   103 ? 0.84154 0.98225 0.94968 -0.29686 0.02669  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CB  
+781   C CG1 . VAL A   103 ? 0.91630 1.06998 1.02196 -0.29818 0.03232  -0.02363 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CG1 
+782   C CG2 . VAL A   103 ? 0.68922 0.82633 0.79082 -0.29126 0.02653  -0.02570 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CG2 
+783   N N   . LYS A   104 ? 0.77511 0.91738 0.90445 -0.30748 0.02064  -0.03463 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   N   
+784   C CA  . LYS A   104 ? 0.90677 1.05256 1.04296 -0.31443 0.02029  -0.03632 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   CA  
+785   C C   . LYS A   104 ? 0.75756 0.91608 0.88972 -0.31964 0.02764  -0.03187 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   C   
+786   O O   . LYS A   104 ? 1.08219 1.23392 1.20468 -0.32465 0.02963  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   O   
+787   C CB  . LYS A   104 ? 0.77355 0.93167 0.92206 -0.31145 0.01880  -0.04625 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   CB  
+788   C CG  . LYS A   104 ? 0.62282 0.77955 0.78044 -0.31775 0.01534  -0.05008 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   CG  
+789   C CD  . LYS A   104 ? 0.98349 1.15725 1.15234 -0.31472 0.01545  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   CD  
+790   C CE  . LYS A   104 ? 0.92600 1.09494 1.10566 -0.31933 0.00947  -0.06633 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   CE  
+791   N NZ  . LYS A   104 ? 1.17729 1.36551 1.36755 -0.31681 0.01017  -0.07667 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   NZ  
+792   N N   . GLY A   105 ? 0.76324 0.94163 0.90241 -0.31841 0.03135  -0.03679 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   N   
+793   C CA  . GLY A   105 ? 0.87365 1.06819 1.01251 -0.32247 0.03732  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   CA  
+794   C C   . GLY A   105 ? 0.85436 1.06072 0.98795 -0.31460 0.04097  -0.03575 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   C   
+795   O O   . GLY A   105 ? 0.99186 1.21543 1.12749 -0.31599 0.04512  -0.03802 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   O   
+796   N N   . ALA A   106 ? 0.52061 0.71869 0.64784 -0.30644 0.03889  -0.03422 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   N   
+797   C CA  . ALA A   106 ? 0.72589 0.93025 0.84636 -0.29869 0.04036  -0.03371 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   CA  
+798   C C   . ALA A   106 ? 0.95441 1.15832 1.06803 -0.30077 0.04386  -0.02955 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   C   
+799   O O   . ALA A   106 ? 0.88546 1.09641 0.99489 -0.29395 0.04466  -0.03075 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   O   
+800   C CB  . ALA A   106 ? 0.60498 0.79868 0.71877 -0.29206 0.03708  -0.03280 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   CB  
+801   N N   . ARG A   107 ? 0.98801 1.18317 1.09921 -0.31020 0.04509  -0.02511 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   N   
+802   C CA  . ARG A   107 ? 0.79607 0.99219 0.89877 -0.31502 0.04906  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   CA  
+803   C C   . ARG A   107 ? 0.88644 1.10164 0.99373 -0.32520 0.05460  -0.02410 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   C   
+804   O O   . ARG A   107 ? 1.03258 1.25168 1.14792 -0.33176 0.05429  -0.02655 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   O   
+805   C CB  . ARG A   107 ? 0.69861 0.87070 0.79151 -0.32066 0.04591  -0.01338 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   CB  
+806   C CG  . ARG A   107 ? 1.08101 1.23791 1.16990 -0.31129 0.04117  -0.01187 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   CG  
+807   C CD  . ARG A   107 ? 0.99953 1.13262 1.08152 -0.31535 0.03546  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   CD  
+808   N NE  . ARG A   107 ? 0.99965 1.12631 1.06815 -0.32207 0.03735  0.00023  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   NE  
+809   C CZ  . ARG A   107 ? 0.90630 1.02296 0.96730 -0.33464 0.03634  0.00550  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   CZ  
+810   N NH1 . ARG A   107 ? 1.09872 1.20908 1.16548 -0.34124 0.03277  0.00467  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   NH1 
+811   N NH2 . ARG A   107 ? 1.04504 1.15678 1.09086 -0.34171 0.03851  0.01183  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   NH2 
+812   N N   . THR A   108 ? 0.93149 1.16058 1.03414 -0.32703 0.05986  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   N   
+813   C CA  . THR A   108 ? 0.94290 1.19322 1.04832 -0.33954 0.06662  -0.02877 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CA  
+814   C C   . THR A   108 ? 1.09626 1.33598 1.18626 -0.35309 0.06985  -0.02069 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   C   
+815   O O   . THR A   108 ? 0.81792 1.04259 0.89672 -0.34854 0.06789  -0.01516 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   O   
+816   C CB  . THR A   108 ? 0.95892 1.24099 1.07303 -0.33146 0.07030  -0.04010 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CB  
+817   O OG1 . THR A   108 ? 1.31336 1.62129 1.43381 -0.34466 0.07728  -0.04636 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   OG1 
+818   C CG2 . THR A   108 ? 1.01169 1.29502 1.11701 -0.32437 0.07141  -0.04000 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CG2 
+819   N N   . SER A   109 ? 1.11414 1.36085 1.20208 -0.37102 0.07442  -0.01978 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   N   
+820   C CA  . SER A   109 ? 0.90729 1.13973 0.97629 -0.38727 0.07643  -0.01039 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CA  
+821   C C   . SER A   109 ? 0.97625 1.23019 1.03838 -0.38835 0.08398  -0.01375 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   C   
+822   O O   . SER A   109 ? 1.14463 1.38309 1.18840 -0.39565 0.08403  -0.00534 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   O   
+823   C CB  . SER A   109 ? 0.92386 1.15560 0.98992 -0.40887 0.07876  -0.00788 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CB  
+824   O OG  . SER A   109 ? 1.56485 1.83483 1.64496 -0.41377 0.08711  -0.01953 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   OG  
+825   N N   . ALA A   110 ? 1.05534 1.34484 1.13184 -0.38041 0.08931  -0.02695 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   N   
+826   C CA  . ALA A   110 ? 0.81231 1.12614 0.88497 -0.37983 0.09592  -0.03341 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   CA  
+827   C C   . ALA A   110 ? 0.77928 1.07485 0.84348 -0.36475 0.09089  -0.02915 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   C   
+828   O O   . ALA A   110 ? 1.36840 1.66623 1.41952 -0.36966 0.09453  -0.02712 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   O   
+829   C CB  . ALA A   110 ? 0.89325 1.24874 0.98588 -0.37135 0.09991  -0.05112 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   CB  
+830   N N   . ASN A   111 ? 0.92629 1.20466 0.99696 -0.34763 0.08281  -0.02811 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   N   
+831   C CA  . ASN A   111 ? 0.98907 1.24833 1.05232 -0.33426 0.07748  -0.02407 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   CA  
+832   C C   . ASN A   111 ? 0.89338 1.11650 0.94920 -0.33466 0.07031  -0.01255 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   C   
+833   O O   . ASN A   111 ? 0.73014 0.93909 0.78817 -0.32160 0.06433  -0.01179 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   O   
+834   C CB  . ASN A   111 ? 0.63151 0.90101 0.70635 -0.31474 0.07341  -0.03344 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   CB  
+835   C CG  . ASN A   111 ? 1.13957 1.44554 1.22440 -0.31110 0.07787  -0.04778 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   CG  
+836   O OD1 . ASN A   111 ? 1.32993 1.65545 1.41085 -0.32131 0.08528  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   OD1 
+837   N ND2 . ASN A   111 ? 0.95066 1.26661 1.04791 -0.29665 0.07269  -0.05702 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   ND2 
+838   N N   . ALA A   112 ? 0.93546 1.14344 0.98192 -0.35029 0.07016  -0.00434 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   N   
+839   C CA  . ALA A   112 ? 0.98185 1.15671 1.02342 -0.35002 0.06151  0.00408  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CA  
+840   C C   . ALA A   112 ? 0.84242 0.99696 0.87293 -0.34215 0.05644  0.00932  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   C   
+841   O O   . ALA A   112 ? 0.97292 1.10526 1.00433 -0.33620 0.04848  0.01222  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   O   
+842   C CB  . ALA A   112 ? 0.89432 1.05441 0.92597 -0.36869 0.06030  0.01148  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CB  
+843   N N   . ASP A   113 ? 0.90608 1.06984 0.92729 -0.34185 0.06072  0.00905  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   N   
+844   C CA  . ASP A   113 ? 1.06258 1.20790 1.07281 -0.33509 0.05591  0.01366  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   CA  
+845   C C   . ASP A   113 ? 0.95778 1.10351 0.97783 -0.31751 0.05277  0.00837  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   C   
+846   O O   . ASP A   113 ? 0.90693 1.03462 0.92136 -0.31140 0.04721  0.01153  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   O   
+847   C CB  . ASP A   113 ? 0.82184 0.97785 0.81781 -0.34160 0.06165  0.01457  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   CB  
+848   C CG  . ASP A   113 ? 1.26672 1.41789 1.24674 -0.36241 0.06430  0.02191  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   CG  
+849   O OD1 . ASP A   113 ? 1.36590 1.48686 1.33507 -0.36893 0.05635  0.03134  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   OD1 
+850   O OD2 . ASP A   113 ? 1.75593 1.93352 1.73374 -0.37273 0.07367  0.01752  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   OD2 
+851   N N   . VAL A   114 ? 0.77395 0.93871 0.80728 -0.31001 0.05535  0.00035  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   N   
+852   C CA  . VAL A   114 ? 0.97005 1.13379 1.00862 -0.29551 0.05200  -0.00395 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CA  
+853   C C   . VAL A   114 ? 1.10429 1.26702 1.15442 -0.29172 0.04904  -0.00658 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   C   
+854   O O   . VAL A   114 ? 0.94541 1.11751 1.00300 -0.29748 0.05103  -0.00840 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   O   
+855   C CB  . VAL A   114 ? 0.74189 0.92640 0.78205 -0.28817 0.05524  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CB  
+856   C CG1 . VAL A   114 ? 1.28556 1.49420 1.33762 -0.28850 0.05853  -0.01979 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG1 
+857   C CG2 . VAL A   114 ? 0.77162 0.94687 0.81102 -0.27481 0.04990  -0.01392 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG2 
+858   N N   . PHE A   115 ? 0.90226 1.05406 0.95295 -0.28324 0.04442  -0.00703 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N   
+859   C CA  . PHE A   115 ? 0.85830 1.01023 0.91722 -0.28004 0.04181  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA  
+860   C C   . PHE A   115 ? 0.79318 0.93970 0.84835 -0.27107 0.03842  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C   
+861   O O   . PHE A   115 ? 0.82795 0.96330 0.87615 -0.26880 0.03669  -0.00951 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O   
+862   C CB  . PHE A   115 ? 0.91326 1.05287 0.97584 -0.28501 0.03883  -0.00776 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB  
+863   C CG  . PHE A   115 ? 0.72099 0.86512 0.79245 -0.28378 0.03734  -0.01194 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG  
+864   C CD1 . PHE A   115 ? 0.63653 0.79404 0.71550 -0.28660 0.03947  -0.01486 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1 
+865   C CD2 . PHE A   115 ? 0.86158 0.99858 0.93357 -0.28080 0.03411  -0.01377 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2 
+866   C CE1 . PHE A   115 ? 0.84903 1.01099 0.93498 -0.28555 0.03779  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1 
+867   C CE2 . PHE A   115 ? 0.80078 0.94359 0.87906 -0.28111 0.03324  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2 
+868   C CZ  . PHE A   115 ? 0.89552 1.04992 0.98032 -0.28303 0.03477  -0.02015 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ  
+869   N N   . TYR A   116 ? 0.89095 1.04395 0.94936 -0.26673 0.03667  -0.01560 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   N   
+870   C CA  . TYR A   116 ? 1.02779 1.17297 1.07924 -0.25975 0.03210  -0.01660 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CA  
+871   C C   . TYR A   116 ? 0.97913 1.11719 1.03035 -0.26252 0.02968  -0.01616 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   C   
+872   O O   . TYR A   116 ? 0.92022 1.06524 0.97890 -0.26629 0.03070  -0.01775 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   O   
+873   C CB  . TYR A   116 ? 0.87009 1.02528 0.92172 -0.25196 0.02939  -0.02177 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CB  
+874   C CG  . TYR A   116 ? 1.09042 1.25597 1.14206 -0.24800 0.03143  -0.02515 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CG  
+875   C CD1 . TYR A   116 ? 1.11106 1.29223 1.16880 -0.25434 0.03799  -0.02623 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CD1 
+876   C CD2 . TYR A   116 ? 1.15275 1.31284 1.19743 -0.23893 0.02656  -0.02794 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CD2 
+877   C CE1 . TYR A   116 ? 1.10801 1.30242 1.16500 -0.25256 0.04094  -0.03051 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CE1 
+878   C CE2 . TYR A   116 ? 1.07844 1.25135 1.12422 -0.23494 0.02854  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CE2 
+879   C CZ  . TYR A   116 ? 1.01471 1.20652 1.06674 -0.24217 0.03639  -0.03475 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CZ  
+880   O OH  . TYR A   116 ? 1.35291 1.56114 1.40528 -0.24006 0.03947  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   OH  
+881   N N   . ILE A   117 ? 0.72122 0.84673 0.76353 -0.26172 0.02677  -0.01470 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   N   
+882   C CA  . ILE A   117 ? 0.71493 0.83552 0.75400 -0.26619 0.02505  -0.01509 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CA  
+883   C C   . ILE A   117 ? 0.76131 0.87010 0.78595 -0.26323 0.01967  -0.01372 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   C   
+884   O O   . ILE A   117 ? 0.84717 0.94543 0.86415 -0.26202 0.01818  -0.01209 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   O   
+885   C CB  . ILE A   117 ? 0.75511 0.87237 0.79729 -0.27168 0.02689  -0.01571 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CB  
+886   C CG1 . ILE A   117 ? 0.66509 0.78941 0.72005 -0.27414 0.02916  -0.01732 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CG1 
+887   C CG2 . ILE A   117 ? 0.53915 0.65487 0.57641 -0.27767 0.02601  -0.01780 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CG2 
+888   C CD1 . ILE A   117 ? 0.63252 0.75388 0.69261 -0.27714 0.02848  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CD1 
+889   N N   . ALA A   118 ? 0.84148 0.94996 0.86113 -0.26222 0.01557  -0.01429 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   N   
+890   C CA  . ALA A   118 ? 0.89294 0.98625 0.89658 -0.25828 0.00747  -0.01260 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   CA  
+891   C C   . ALA A   118 ? 1.00828 1.09224 0.99875 -0.26691 0.00454  -0.01027 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   C   
+892   O O   . ALA A   118 ? 0.79568 0.89012 0.79179 -0.27321 0.00816  -0.01185 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   O   
+893   C CB  . ALA A   118 ? 0.92527 1.02372 0.93113 -0.24768 0.00190  -0.01603 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   CB  
+894   N N   . LEU A   119 ? 1.04176 1.10539 1.01328 -0.26800 -0.00245 -0.00672 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   N   
+895   C CA  . LEU A   119 ? 0.73276 0.78344 0.68536 -0.27833 -0.00650 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CA  
+896   C C   . LEU A   119 ? 0.89547 0.92464 0.82955 -0.27136 -0.01991 -0.00029 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   C   
+897   O O   . LEU A   119 ? 1.18811 1.20172 1.11483 -0.26484 -0.02623 0.00067  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   O   
+898   C CB  . LEU A   119 ? 0.92658 0.96998 0.87063 -0.29025 -0.00272 -0.00133 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CB  
+899   C CG  . LEU A   119 ? 0.81415 0.84339 0.73477 -0.30529 -0.00568 0.00264  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CG  
+900   C CD1 . LEU A   119 ? 0.88682 0.92725 0.81210 -0.31834 0.00359  -0.00067 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD1 
+901   C CD2 . LEU A   119 ? 0.70379 0.70214 0.59985 -0.30411 -0.01748 0.00874  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD2 
+902   N N   . GLU A   120 ? 1.01026 1.03764 0.93668 -0.27187 -0.02558 0.00031  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   N   
+903   C CA  . GLU A   120 ? 1.03506 1.04039 0.94340 -0.26371 -0.04114 0.00222  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   CA  
+904   C C   . GLU A   120 ? 1.03677 1.02131 0.91687 -0.27755 -0.04748 0.00921  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   C   
+905   O O   . GLU A   120 ? 1.30049 1.29799 1.18110 -0.28991 -0.03966 0.00956  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   O   
+906   C CB  . GLU A   120 ? 1.21708 1.23796 1.14010 -0.24998 -0.04506 -0.00425 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   CB  
+907   C CG  . GLU A   120 ? 1.46715 1.51086 1.41614 -0.23921 -0.03795 -0.01141 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   CG  
+908   C CD  . GLU A   120 ? 1.59083 1.64842 1.55189 -0.22503 -0.04416 -0.01953 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   CD  
+909   O OE1 . GLU A   120 ? 1.58959 1.63696 1.53907 -0.22123 -0.05579 -0.01981 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   OE1 
+910   O OE2 . GLU A   120 ? 1.70002 1.77942 1.68143 -0.21833 -0.03770 -0.02615 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   OE2 
+911   N N   . SER A   121 ? 1.06918 1.02085 0.92342 -0.27619 -0.06223 0.01439  ? ? ? ? ? ? 111 SER A   N   
+912   C CA  . SER A   121 ? 1.20462 1.13148 1.02611 -0.29228 -0.06928 0.02279  ? ? ? ? ? ? 111 SER A   CA  
+913   C C   . SER A   121 ? 1.51205 1.40377 1.30885 -0.28248 -0.09134 0.02639  ? ? ? ? ? ? 111 SER A   C   
+914   O O   . SER A   121 ? 1.42375 1.29654 1.21713 -0.27144 -0.10129 0.02558  ? ? ? ? ? ? 111 SER A   O   
+915   C CB  . SER A   121 ? 1.26840 1.18538 1.07683 -0.31012 -0.06264 0.02764  ? ? ? ? ? ? 111 SER A   CB  
+916   O OG  . SER A   121 ? 1.52156 1.41085 1.29375 -0.32751 -0.07078 0.03644  ? ? ? ? ? ? 111 SER A   OG  
+917   N N   . LYS A   122 ? 1.55184 1.43434 1.33130 -0.28575 -0.10018 0.02955  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   N   
+918   C CA  . LYS A   122 ? 1.64720 1.49104 1.39744 -0.27846 -0.12395 0.03401  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   CA  
+919   C C   . LYS A   122 ? 1.74507 1.56107 1.45488 -0.30188 -0.12919 0.04600  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   C   
+920   O O   . LYS A   122 ? 1.61354 1.44966 1.32307 -0.31788 -0.11659 0.04726  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   O   
+921   C CB  . LYS A   122 ? 1.89326 1.74916 1.65718 -0.25902 -0.13342 0.02611  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   CB  
+922   C CG  . LYS A   122 ? 2.20728 2.02447 1.94728 -0.24454 -0.16107 0.02699  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   CG  
+923   C CD  . LYS A   122 ? 1.84087 1.63950 1.58250 -0.23176 -0.17022 0.02388  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   CD  
+924   C CE  . LYS A   122 ? 1.99539 1.75249 1.71286 -0.21597 -0.20052 0.02331  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   CE  
+925   N NZ  . LYS A   122 ? 2.22953 2.00519 1.96563 -0.19411 -0.21046 0.01107  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   NZ  
+926   N N   . TYR A   123 ? 1.71877 1.48830 1.39355 -0.30461 -0.14822 0.05429  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   N   
+927   C CA  . TYR A   123 ? 1.76582 1.50379 1.39683 -0.33076 -0.15338 0.06727  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CA  
+928   C C   . TYR A   123 ? 1.84405 1.55673 1.44561 -0.32972 -0.17256 0.07271  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   C   
+929   O O   . TYR A   123 ? 1.91534 1.61086 1.51720 -0.30668 -0.19254 0.06890  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   O   
+930   C CB  . TYR A   123 ? 1.80780 1.50434 1.41268 -0.33766 -0.16430 0.07472  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CB  
+931   C CG  . TYR A   123 ? 1.72044 1.39357 1.28490 -0.37106 -0.16214 0.08729  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CG  
+932   C CD1 . TYR A   123 ? 1.80902 1.51248 1.38424 -0.39248 -0.13841 0.08592  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CD1 
+933   C CD2 . TYR A   123 ? 1.77790 1.39867 1.29261 -0.38184 -0.18455 0.09979  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CD2 
+934   C CE1 . TYR A   123 ? 1.79493 1.48207 1.33435 -0.42480 -0.13513 0.09542  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CE1 
+935   C CE2 . TYR A   123 ? 1.85080 1.45075 1.32591 -0.41568 -0.18179 0.11159  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CE2 
+936   C CZ  . TYR A   123 ? 1.91510 1.55080 1.40371 -0.43760 -0.15606 0.10873  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CZ  
+937   O OH  . TYR A   123 ? 2.03836 1.65838 1.48871 -0.47301 -0.15202 0.11853  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   OH  
+938   N N   . ASP A   124 ? 1.95934 1.67123 1.53544 -0.35473 -0.16686 0.08047  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   N   
+939   C CA  . ASP A   124 ? 1.96252 1.64708 1.50304 -0.35915 -0.18478 0.08789  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   CA  
+940   C C   . ASP A   124 ? 2.01756 1.64990 1.50250 -0.38403 -0.19821 0.10377  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   C   
+941   O O   . ASP A   124 ? 2.04005 1.67865 1.51354 -0.41126 -0.18257 0.10867  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   O   
+942   C CB  . ASP A   124 ? 2.07441 1.79800 1.62503 -0.37027 -0.16870 0.08445  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   CB  
+943   C CG  . ASP A   124 ? 2.19016 1.89263 1.71267 -0.36775 -0.18771 0.08898  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   CG  
+944   O OD1 . ASP A   124 ? 2.30689 1.95669 1.78417 -0.37246 -0.21138 0.10043  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   OD1 
+945   O OD2 . ASP A   124 ? 2.16929 1.90648 1.71410 -0.36110 -0.17996 0.08103  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   OD2 
+946   N N   . ASP A   125 ? 2.14943 1.73009 1.59948 -0.37508 -0.22800 0.11108  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   N   
+947   C CA  . ASP A   125 ? 2.41574 1.93881 1.80826 -0.39890 -0.24436 0.12759  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   CA  
+948   C C   . ASP A   125 ? 2.63444 2.15701 1.99030 -0.43202 -0.23748 0.13794  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   C   
+949   O O   . ASP A   125 ? 2.63737 2.14617 1.96231 -0.46436 -0.22992 0.14783  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   O   
+950   C CB  . ASP A   125 ? 2.68047 2.14540 2.04528 -0.37812 -0.28118 0.13174  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   CB  
+951   C CG  . ASP A   125 ? 2.73699 2.20086 2.13443 -0.34759 -0.28893 0.12049  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   CG  
+952   O OD1 . ASP A   125 ? 2.70012 2.18956 2.12455 -0.35088 -0.26912 0.11570  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   OD1 
+953   O OD2 . ASP A   125 ? 3.04991 2.48867 2.44615 -0.32003 -0.31531 0.11531  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   OD2 
+954   N N   . LYS A   126 ? 2.57048 2.11015 1.92937 -0.42535 -0.23960 0.13483  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   N   
+955   C CA  . LYS A   126 ? 2.53042 2.07127 1.85368 -0.45595 -0.23391 0.14357  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CA  
+956   C C   . LYS A   126 ? 2.41246 2.00781 1.75860 -0.47973 -0.19944 0.13748  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   C   
+957   O O   . LYS A   126 ? 2.55586 2.14499 1.86645 -0.51481 -0.19169 0.14615  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   O   
+958   C CB  . LYS A   126 ? 2.65820 2.20846 1.98430 -0.44026 -0.24406 0.13950  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CB  
+959   C CG  . LYS A   126 ? 2.80693 2.30377 2.10846 -0.41656 -0.28064 0.14391  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CG  
+960   C CD  . LYS A   126 ? 2.86984 2.38038 2.17573 -0.40203 -0.28962 0.13855  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CD  
+961   C CE  . LYS A   126 ? 2.98855 2.44650 2.27067 -0.37687 -0.32817 0.14095  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CE  
+962   N NZ  . LYS A   126 ? 2.78971 2.26184 2.07619 -0.36243 -0.33786 0.13480  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   NZ  
+963   N N   . GLU A   127 ? 2.30256 1.95164 1.70714 -0.46165 -0.17924 0.12184  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   N   
+964   C CA  . GLU A   127 ? 2.24084 1.94248 1.67186 -0.47971 -0.14873 0.11343  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CA  
+965   C C   . GLU A   127 ? 2.29689 1.99464 1.72673 -0.49549 -0.13838 0.11528  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   C   
+966   O O   . GLU A   127 ? 2.34075 2.08005 1.78952 -0.51228 -0.11455 0.10766  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   O   
+967   C CB  . GLU A   127 ? 2.19092 1.94612 1.68251 -0.45454 -0.13337 0.09672  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CB  
+968   C CG  . GLU A   127 ? 2.50421 2.27109 2.00312 -0.43937 -0.14072 0.09244  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CG  
+969   C CD  . GLU A   127 ? 2.58575 2.36957 2.06289 -0.46454 -0.13218 0.09388  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CD  
+970   O OE1 . GLU A   127 ? 2.63880 2.44690 2.11486 -0.48973 -0.11282 0.09172  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   OE1 
+971   O OE2 . GLU A   127 ? 1.95227 1.72707 1.41396 -0.45895 -0.14507 0.09588  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   OE2 
+972   N N   . LEU A   128 ? 2.21950 1.86942 1.62892 -0.48957 -0.15653 0.12371  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N   
+973   C CA  . LEU A   128 ? 2.06612 1.70702 1.47360 -0.50217 -0.14981 0.12562  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA  
+974   C C   . LEU A   128 ? 2.05443 1.75118 1.51693 -0.49411 -0.12417 0.11047  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C   
+975   O O   . LEU A   128 ? 2.03064 1.73500 1.49498 -0.51065 -0.11207 0.10937  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O   
+976   C CB  . LEU A   128 ? 2.06236 1.68209 1.41975 -0.54426 -0.14720 0.13733  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB  
+977   C CG  . LEU A   128 ? 2.44040 2.10085 1.79142 -0.57584 -0.12524 0.13390  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG  
+978   C CD1 . LEU A   128 ? 2.20819 1.91926 1.59519 -0.58691 -0.09780 0.12092  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1 
+979   C CD2 . LEU A   128 ? 2.68382 2.30236 1.96793 -0.61250 -0.13589 0.15035  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2 
+980   N N   . TYR A   129 ? 1.87889 1.61318 1.38564 -0.46882 -0.11691 0.09865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   N   
+981   C CA  . TYR A   129 ? 1.67922 1.46693 1.23471 -0.46372 -0.09302 0.08470  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CA  
+982   C C   . TYR A   129 ? 1.72415 1.53198 1.32228 -0.42957 -0.09412 0.07519  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   C   
+983   O O   . TYR A   129 ? 1.72439 1.53656 1.32571 -0.41759 -0.10091 0.07363  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   O   
+984   C CB  . TYR A   129 ? 1.79160 1.61999 1.35086 -0.48563 -0.07417 0.07865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CB  
+985   C CG  . TYR A   129 ? 1.48195 1.36506 1.09189 -0.47805 -0.05237 0.06282  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CG  
+986   C CD1 . TYR A   129 ? 1.65888 1.56063 1.28285 -0.48924 -0.03817 0.05692  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CD1 
+987   C CD2 . TYR A   129 ? 1.45599 1.37082 1.09859 -0.46027 -0.04717 0.05342  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CD2 
+988   C CE1 . TYR A   129 ? 1.74500 1.69339 1.41365 -0.48127 -0.02096 0.04217  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CE1 
+989   C CE2 . TYR A   129 ? 1.01698 0.97681 0.70316 -0.45364 -0.02964 0.03954  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CE2 
+990   C CZ  . TYR A   129 ? 1.22445 1.19994 0.92308 -0.46355 -0.01731 0.03400  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CZ  
+991   O OH  . TYR A   129 ? 1.09109 1.10799 0.83163 -0.45569 -0.00257 0.01992  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   OH  
+992   N N   . GLY A   130 ? 1.47611 1.29674 1.10569 -0.41528 -0.08741 0.06864  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   N   
+993   C CA  . GLY A   130 ? 1.64154 1.48631 1.31240 -0.38685 -0.08510 0.05889  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   CA  
+994   C C   . GLY A   130 ? 1.43626 1.33054 1.14647 -0.38772 -0.06265 0.04766  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   C   
+995   O O   . GLY A   130 ? 1.08885 0.99495 0.80950 -0.39605 -0.05118 0.04465  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   O   
+996   N N   . ASN A   131 ? 1.21529 1.13757 0.94719 -0.37898 -0.05747 0.04086  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   N   
+997   C CA  . ASN A   131 ? 1.28979 1.25565 1.05726 -0.37958 -0.03866 0.02997  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   CA  
+998   C C   . ASN A   131 ? 1.26266 1.24111 1.06441 -0.35938 -0.03457 0.02394  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   C   
+999   O O   . ASN A   131 ? 1.13455 1.09454 0.93656 -0.34280 -0.04540 0.02622  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   O   
+1000  C CB  . ASN A   131 ? 0.94220 0.93156 0.71944 -0.37846 -0.03540 0.02471  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   CB  
+1001  C CG  . ASN A   131 ? 1.15863 1.13841 0.93982 -0.35769 -0.04851 0.02535  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   CG  
+1002  O OD1 . ASN A   131 ? 1.71564 1.66223 1.47558 -0.35009 -0.06487 0.03228  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   OD1 
+1003  N ND2 . ASN A   131 ? 0.80914 0.81829 0.61811 -0.34826 -0.04225 0.01690  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   ND2 
+1004  N N   . ILE A   132 ? 1.23660 1.24727 1.06682 -0.36113 -0.01939 0.01529  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   N   
+1005  C CA  . ILE A   132 ? 0.82010 0.84403 0.68086 -0.34562 -0.01408 0.00991  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   CA  
+1006  C C   . ILE A   132 ? 0.87620 0.92562 0.76436 -0.33403 -0.00964 0.00287  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   C   
+1007  O O   . ILE A   132 ? 0.92281 0.99570 0.82252 -0.34157 -0.00099 -0.00337 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   O   
+1008  C CB  . ILE A   132 ? 1.00972 1.04761 0.88153 -0.35520 -0.00264 0.00525  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   CB  
+1009  C CG1 . ILE A   132 ? 0.82887 0.84085 0.67481 -0.36629 -0.00727 0.01197  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   CG1 
+1010  C CG2 . ILE A   132 ? 0.85117 0.90396 0.75383 -0.33991 0.00263  -0.00031 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   CG2 
+1011  C CD1 . ILE A   132 ? 0.81989 0.84691 0.67620 -0.37646 0.00337  0.00616  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   CD1 
+1012  N N   . ILE A   133 ? 0.86104 0.90698 0.75994 -0.31626 -0.01571 0.00271  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   N   
+1013  C CA  . ILE A   133 ? 0.77108 0.83981 0.69556 -0.30573 -0.01195 -0.00371 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CA  
+1014  C C   . ILE A   133 ? 0.87256 0.95258 0.82102 -0.29701 -0.00516 -0.00731 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   C   
+1015  O O   . ILE A   133 ? 0.93896 1.00675 0.88535 -0.28825 -0.00966 -0.00514 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   O   
+1016  C CB  . ILE A   133 ? 0.94557 1.00619 0.86468 -0.29353 -0.02369 -0.00299 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CB  
+1017  C CG1 . ILE A   133 ? 0.89488 0.93910 0.78520 -0.30263 -0.03268 0.00201  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CG1 
+1018  C CG2 . ILE A   133 ? 0.85761 0.94412 0.80383 -0.28485 -0.01877 -0.01039 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CG2 
+1019  C CD1 . ILE A   133 ? 1.00235 1.03615 0.88541 -0.28961 -0.04707 0.00199  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CD1 
+1020  N N   . LEU A   134 ? 0.98583 1.08793 0.95573 -0.29948 0.00460  -0.01311 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   N   
+1021  C CA  . LEU A   134 ? 0.93153 1.04254 0.92160 -0.29317 0.01036  -0.01579 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   CA  
+1022  C C   . LEU A   134 ? 0.90035 1.02472 0.90811 -0.28390 0.01096  -0.01907 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   C   
+1023  O O   . LEU A   134 ? 1.00171 1.13950 1.01838 -0.28634 0.01302  -0.02302 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   O   
+1024  C CB  . LEU A   134 ? 0.57322 0.69663 0.57456 -0.30154 0.01847  -0.02061 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   CB  
+1025  C CG  . LEU A   134 ? 0.77094 0.88659 0.75961 -0.31134 0.01987  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   CG  
+1026  C CD1 . LEU A   134 ? 0.93215 1.06422 0.93805 -0.31562 0.02678  -0.02761 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   CD1 
+1027  C CD2 . LEU A   134 ? 0.99008 1.08702 0.96883 -0.30581 0.01568  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   CD2 
+1028  N N   . LYS A   135 ? 0.95161 1.07389 0.96448 -0.27433 0.00951  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   N   
+1029  C CA  . LYS A   135 ? 0.87365 1.01081 0.90308 -0.26768 0.01137  -0.02205 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CA  
+1030  C C   . LYS A   135 ? 1.00039 1.14203 1.04139 -0.26699 0.01746  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   C   
+1031  O O   . LYS A   135 ? 0.90777 1.03917 0.94259 -0.26677 0.01772  -0.01928 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   O   
+1032  C CB  . LYS A   135 ? 0.79818 0.93326 0.82319 -0.25705 0.00355  -0.02342 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CB  
+1033  C CG  . LYS A   135 ? 0.90554 1.03061 0.91499 -0.25620 -0.00582 -0.02252 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CG  
+1034  C CD  . LYS A   135 ? 0.90412 1.02683 0.91125 -0.24291 -0.01592 -0.02605 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CD  
+1035  C CE  . LYS A   135 ? 1.47279 1.58034 1.46106 -0.24122 -0.02825 -0.02443 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CE  
+1036  N NZ  . LYS A   135 ? 1.70570 1.81007 1.69274 -0.22582 -0.04083 -0.02991 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   NZ  
+1037  N N   . TRP A   136 ? 0.86356 1.01930 0.91983 -0.26755 0.02177  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   N   
+1038  C CA  . TRP A   136 ? 0.77599 0.93428 0.84000 -0.26796 0.02637  -0.02401 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CA  
+1039  C C   . TRP A   136 ? 0.85782 1.03158 0.93290 -0.26708 0.02874  -0.02717 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   C   
+1040  O O   . TRP A   136 ? 0.78091 0.96461 0.86044 -0.26582 0.02700  -0.03099 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   O   
+1041  C CB  . TRP A   136 ? 0.72240 0.87712 0.79151 -0.27456 0.02936  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CB  
+1042  C CG  . TRP A   136 ? 0.69652 0.85961 0.77674 -0.27953 0.03052  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CG  
+1043  C CD1 . TRP A   136 ? 0.74686 0.92120 0.83367 -0.27987 0.03043  -0.03047 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CD1 
+1044  C CD2 . TRP A   136 ? 0.64806 0.80936 0.73512 -0.28398 0.03087  -0.03014 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CD2 
+1045  N NE1 . TRP A   136 ? 0.72952 0.90812 0.82618 -0.28481 0.03104  -0.03435 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   NE1 
+1046  C CE2 . TRP A   136 ? 0.76989 0.94059 0.86720 -0.28685 0.03086  -0.03473 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CE2 
+1047  C CE3 . TRP A   136 ? 0.79295 0.94654 0.87954 -0.28495 0.03025  -0.03069 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CE3 
+1048  C CZ2 . TRP A   136 ? 0.95413 1.12584 1.06117 -0.29004 0.02969  -0.04020 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CZ2 
+1049  C CZ3 . TRP A   136 ? 0.76116 0.91701 0.85808 -0.28761 0.02883  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CZ3 
+1050  C CH2 . TRP A   136 ? 0.70416 0.86856 0.81118 -0.28985 0.02830  -0.04160 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CH2 
+1051  N N   . GLY A   137 ? 0.69657 0.87300 0.77510 -0.26880 0.03269  -0.02585 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A   N   
+1052  C CA  . GLY A   137 ? 0.99732 1.19003 1.08493 -0.27112 0.03624  -0.02900 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A   CA  
+1053  C C   . GLY A   137 ? 0.90346 1.09841 0.98838 -0.27232 0.03996  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A   C   
+1054  O O   . GLY A   137 ? 0.81497 0.99946 0.89133 -0.26874 0.03885  -0.02454 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A   O   
+1055  N N   . SER A   138 ? 1.03193 1.24173 1.12358 -0.27877 0.04468  -0.02957 ? ? ? ? ? ? 128 SER A   N   
+1056  C CA  . SER A   138 ? 0.82722 1.04206 0.91474 -0.28310 0.04934  -0.02827 ? ? ? ? ? ? 128 SER A   CA  
+1057  C C   . SER A   138 ? 0.70736 0.93792 0.79495 -0.27425 0.04927  -0.03542 ? ? ? ? ? ? 128 SER A   C   
+1058  O O   . SER A   138 ? 0.88258 1.11297 0.96347 -0.27381 0.05132  -0.03458 ? ? ? ? ? ? 128 SER A   O   
+1059  C CB  . SER A   138 ? 0.53702 0.76197 0.62926 -0.29635 0.05469  -0.02795 ? ? ? ? ? ? 128 SER A   CB  
+1060  O OG  . SER A   138 ? 1.21560 1.44506 1.30050 -0.30335 0.05962  -0.02591 ? ? ? ? ? ? 128 SER A   OG  
+1061  N N   . GLU A   139 ? 1.04846 1.29254 1.14352 -0.26640 0.04583  -0.04348 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N   
+1062  C CA  . GLU A   139 ? 0.97937 1.23880 1.07661 -0.25544 0.04304  -0.05307 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA  
+1063  C C   . GLU A   139 ? 0.96699 1.20871 1.05698 -0.24249 0.03289  -0.05284 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C   
+1064  O O   . GLU A   139 ? 1.11858 1.35090 1.20769 -0.24120 0.02811  -0.05083 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O   
+1065  C CB  . GLU A   139 ? 0.86083 1.14998 0.97219 -0.25518 0.04459  -0.06461 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB  
+1066  C CG  . GLU A   139 ? 1.14639 1.45244 1.26387 -0.27144 0.05460  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG  
+1067  C CD  . GLU A   139 ? 1.15360 1.44965 1.27392 -0.28064 0.05523  -0.05825 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD  
+1068  O OE1 . GLU A   139 ? 1.46746 1.74205 1.58334 -0.27608 0.04961  -0.05247 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1 
+1069  O OE2 . GLU A   139 ? 1.33795 1.64850 1.46480 -0.29322 0.06132  -0.05999 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2 
+1070  N N   . LEU A   140 ? 1.06569 1.30228 1.14904 -0.23395 0.02927  -0.05499 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N   
+1071  C CA  . LEU A   140 ? 0.90251 1.11787 0.97559 -0.22329 0.01859  -0.05381 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA  
+1072  C C   . LEU A   140 ? 0.94368 1.16512 1.02043 -0.21233 0.00874  -0.06247 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C   
+1073  O O   . LEU A   140 ? 1.28211 1.48172 1.34755 -0.20681 -0.00118 -0.05915 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O   
+1074  C CB  . LEU A   140 ? 0.88465 1.09325 0.95045 -0.21678 0.01643  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB  
+1075  C CG  . LEU A   140 ? 1.16014 1.34253 1.21243 -0.20754 0.00506  -0.05301 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG  
+1076  C CD1 . LEU A   140 ? 1.16465 1.32316 1.20653 -0.21569 0.00458  -0.04161 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1 
+1077  C CD2 . LEU A   140 ? 0.57563 0.75397 0.62278 -0.20282 0.00463  -0.05486 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2 
+1078  N N   . ASP A   141 ? 1.03400 1.28436 1.12527 -0.20990 0.01069  -0.07373 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   N   
+1079  C CA  . ASP A   141 ? 1.20204 1.45969 1.29808 -0.19747 -0.00046 -0.08401 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   CA  
+1080  C C   . ASP A   141 ? 1.10652 1.35742 1.20179 -0.20194 -0.00273 -0.07928 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   C   
+1081  O O   . ASP A   141 ? 1.29018 1.52653 1.37726 -0.19307 -0.01524 -0.08007 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   O   
+1082  C CB  . ASP A   141 ? 1.37719 1.67299 1.49137 -0.19317 0.00251  -0.10048 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   CB  
+1083  C CG  . ASP A   141 ? 1.64274 1.94611 1.75764 -0.18134 -0.00195 -0.11090 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   CG  
+1084  O OD1 . ASP A   141 ? 1.73445 2.01022 1.83504 -0.17556 -0.00878 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   OD1 
+1085  O OD2 . ASP A   141 ? 1.63550 1.97396 1.76572 -0.17829 0.00140  -0.12641 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   OD2 
+1086  N N   . ASN A   142 ? 0.96674 1.22653 1.06901 -0.21575 0.00811  -0.07454 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   N   
+1087  C CA  . ASN A   142 ? 1.11540 1.37267 1.21901 -0.21992 0.00641  -0.07210 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   CA  
+1088  C C   . ASN A   142 ? 1.06699 1.30404 1.16210 -0.23145 0.01145  -0.05949 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   C   
+1089  O O   . ASN A   142 ? 1.27949 1.52353 1.38229 -0.24131 0.01778  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   O   
+1090  C CB  . ASN A   142 ? 0.89684 1.18492 1.01888 -0.22494 0.01255  -0.08096 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   CB  
+1091  C CG  . ASN A   142 ? 1.59155 1.88997 1.71991 -0.23967 0.02600  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   CG  
+1092  O OD1 . ASN A   142 ? 1.87473 2.16085 1.99504 -0.24365 0.03017  -0.07026 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   OD1 
+1093  N ND2 . ASN A   142 ? 1.46940 1.78880 1.61080 -0.24843 0.03190  -0.08213 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   ND2 
+1094  N N   . LEU A   143 ? 0.78486 0.99770 0.86491 -0.23017 0.00804  -0.05202 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   N   
+1095  C CA  . LEU A   143 ? 0.88038 1.07698 0.95339 -0.23996 0.01166  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CA  
+1096  C C   . LEU A   143 ? 1.04493 1.24035 1.11662 -0.24286 0.00839  -0.04276 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   C   
+1097  O O   . LEU A   143 ? 0.78917 0.98296 0.85547 -0.23569 -0.00058 -0.04608 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   O   
+1098  C CB  . LEU A   143 ? 0.75235 0.92564 0.80923 -0.23818 0.00776  -0.03672 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CB  
+1099  C CG  . LEU A   143 ? 1.01568 1.18791 1.07219 -0.23579 0.01087  -0.03628 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CG  
+1100  C CD1 . LEU A   143 ? 0.84806 0.99657 0.88817 -0.23326 0.00507  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CD1 
+1101  C CD2 . LEU A   143 ? 0.76771 0.94589 0.83187 -0.24558 0.02102  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CD2 
+1102  N N   . ILE A   144 ? 0.80421 1.00009 0.88041 -0.25293 0.01462  -0.03973 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   N   
+1103  C CA  . ILE A   144 ? 0.76688 0.96492 0.84339 -0.25696 0.01293  -0.04086 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CA  
+1104  C C   . ILE A   144 ? 0.83623 1.01915 0.90140 -0.26370 0.01342  -0.03567 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   C   
+1105  O O   . ILE A   144 ? 0.81627 0.99161 0.88018 -0.26712 0.01740  -0.03223 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   O   
+1106  C CB  . ILE A   144 ? 0.61581 0.83132 0.70987 -0.26301 0.01900  -0.04501 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CB  
+1107  C CG1 . ILE A   144 ? 0.77226 0.98400 0.87192 -0.27075 0.02603  -0.04153 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CG1 
+1108  C CG2 . ILE A   144 ? 0.75137 0.98598 0.85665 -0.25831 0.01897  -0.05181 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CG2 
+1109  C CD1 . ILE A   144 ? 0.64004 0.84769 0.74214 -0.27770 0.02730  -0.04147 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CD1 
+1110  N N   . ASP A   145 ? 0.89978 1.08007 0.95640 -0.26615 0.00926  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   N   
+1111  C CA  . ASP A   145 ? 0.81905 0.98946 0.86412 -0.27454 0.01031  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   CA  
+1112  C C   . ASP A   145 ? 0.74105 0.92006 0.80035 -0.28152 0.01814  -0.03566 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   C   
+1113  O O   . ASP A   145 ? 0.74180 0.93378 0.81629 -0.28261 0.02074  -0.04027 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   O   
+1114  C CB  . ASP A   145 ? 0.78102 0.95028 0.81376 -0.27774 0.00497  -0.03362 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   CB  
+1115  C CG  . ASP A   145 ? 0.91830 1.07176 0.93171 -0.27106 -0.00604 -0.03007 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   CG  
+1116  O OD1 . ASP A   145 ? 1.25550 1.40001 1.26663 -0.26335 -0.00933 -0.02824 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   OD1 
+1117  O OD2 . ASP A   145 ? 1.02517 1.17418 1.02481 -0.27327 -0.01249 -0.02956 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   OD2 
+1118  N N   . ILE A   146 ? 0.79792 0.96898 0.85245 -0.28589 0.02070  -0.03363 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   N   
+1119  C CA  . ILE A   146 ? 0.76387 0.94144 0.83131 -0.29089 0.02563  -0.03784 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CA  
+1120  C C   . ILE A   146 ? 0.87849 1.06779 0.94940 -0.29693 0.02627  -0.04434 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   C   
+1121  O O   . ILE A   146 ? 0.69104 0.87907 0.74759 -0.30231 0.02502  -0.04415 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   O   
+1122  C CB  . ILE A   146 ? 0.81201 0.98067 0.87351 -0.29362 0.02716  -0.03616 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CB  
+1123  C CG1 . ILE A   146 ? 0.87302 1.03081 0.93093 -0.28732 0.02633  -0.03034 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CG1 
+1124  C CG2 . ILE A   146 ? 0.79071 0.96686 0.86681 -0.29689 0.02997  -0.04289 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CG2 
+1125  C CD1 . ILE A   146 ? 0.95256 1.10172 1.00548 -0.28935 0.02740  -0.02903 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CD1 
+1126  N N   . PRO A   147 ? 0.72328 0.92342 0.81143 -0.29720 0.02778  -0.05029 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   N   
+1127  C CA  . PRO A   147 ? 0.77940 0.99268 0.87207 -0.30206 0.02798  -0.05808 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   CA  
+1128  C C   . PRO A   147 ? 0.75614 0.97436 0.84618 -0.30893 0.03020  -0.06391 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   C   
+1129  O O   . PRO A   147 ? 0.87639 1.09176 0.97215 -0.30877 0.03149  -0.06579 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   O   
+1130  C CB  . PRO A   147 ? 0.50771 0.72781 0.62054 -0.30027 0.02819  -0.06324 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   CB  
+1131  C CG  . PRO A   147 ? 0.68709 0.89616 0.80437 -0.29740 0.02872  -0.05879 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   CG  
+1132  C CD  . PRO A   147 ? 0.72753 0.92704 0.83016 -0.29418 0.02877  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   CD  
+1133  N N   . GLY A   148 ? 1.06356 1.29080 1.14445 -0.31551 0.03045  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A   N   
+1134  C CA  . GLY A   148 ? 1.04266 1.28043 1.12084 -0.32440 0.03370  -0.07538 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A   CA  
+1135  C C   . GLY A   148 ? 0.89264 1.14714 0.96859 -0.33123 0.03443  -0.08320 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A   C   
+1136  O O   . GLY A   148 ? 0.99528 1.24865 1.06471 -0.32978 0.03148  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A   O   
+1137  N N   . ARG A   149 ? 0.72495 0.99715 0.80697 -0.33854 0.03813  -0.09530 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   N   
+1138  C CA  . ARG A   149 ? 0.98026 1.27298 1.06075 -0.34660 0.03992  -0.10544 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CA  
+1139  C C   . ARG A   149 ? 0.94093 1.24662 1.00980 -0.36025 0.04518  -0.11184 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   C   
+1140  O O   . ARG A   149 ? 0.86159 1.18200 0.94678 -0.36083 0.04796  -0.12428 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   O   
+1141  C CB  . ARG A   149 ? 0.80632 1.11517 0.91425 -0.34061 0.03886  -0.11949 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CB  
+1142  C CG  . ARG A   149 ? 0.88851 1.21952 0.99623 -0.34743 0.04018  -0.13068 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CG  
+1143  C CD  . ARG A   149 ? 0.80296 1.14485 0.93752 -0.33961 0.03706  -0.14310 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CD  
+1144  N NE  . ARG A   149 ? 0.70819 1.07125 0.84237 -0.34526 0.03791  -0.15373 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   NE  
+1145  C CZ  . ARG A   149 ? 1.11163 1.48557 1.26621 -0.33999 0.03475  -0.16532 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CZ  
+1146  N NH1 . ARG A   149 ? 1.71805 2.08136 1.89358 -0.32991 0.02994  -0.16686 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   NH1 
+1147  N NH2 . ARG A   149 ? 1.38174 1.77654 1.53409 -0.34589 0.03591  -0.17549 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   NH2 
+1148  N N   . GLY A   150 ? 0.73024 1.03028 0.77049 -0.37163 0.04574  -0.10395 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A   N   
+1149  C CA  . GLY A   150 ? 0.84603 1.15833 0.87063 -0.38865 0.05145  -0.10892 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A   CA  
+1150  C C   . GLY A   150 ? 0.81844 1.11176 0.83006 -0.39153 0.05183  -0.09904 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A   C   
+1151  O O   . GLY A   150 ? 0.93842 1.20382 0.93130 -0.38835 0.04662  -0.08304 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A   O   
+1152  N N   . ASN A   151 ? 0.72040 1.03000 0.74317 -0.39681 0.05721  -0.11016 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   N   
+1153  C CA  . ASN A   151 ? 0.89949 1.19458 0.91167 -0.40077 0.05816  -0.10310 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   CA  
+1154  C C   . ASN A   151 ? 0.81703 1.10269 0.85188 -0.38413 0.05536  -0.10281 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   C   
+1155  O O   . ASN A   151 ? 1.03098 1.30562 1.06014 -0.38558 0.05581  -0.09818 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   O   
+1156  C CB  . ASN A   151 ? 0.89936 1.21927 0.90707 -0.41884 0.06599  -0.11579 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   CB  
+1157  C CG  . ASN A   151 ? 1.08061 1.40566 1.05815 -0.43679 0.06904  -0.11367 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   CG  
+1158  O OD1 . ASN A   151 ? 1.26715 1.62026 1.24813 -0.44126 0.07472  -0.12870 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   OD1 
+1159  N ND2 . ASN A   151 ? 1.24803 1.54368 1.19368 -0.44537 0.06417  -0.09502 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   ND2 
+1160  N N   . ILE A   152 ? 0.81992 1.10845 0.87846 -0.36955 0.05209  -0.10731 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   N   
+1161  C CA  . ILE A   152 ? 0.79287 1.07091 0.87025 -0.35521 0.04864  -0.10647 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   CA  
+1162  C C   . ILE A   152 ? 0.92960 1.18858 1.00823 -0.34343 0.04368  -0.09477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   C   
+1163  O O   . ILE A   152 ? 1.01369 1.27629 1.09103 -0.34318 0.04254  -0.09429 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   O   
+1164  C CB  . ILE A   152 ? 0.69281 0.99260 0.79912 -0.34988 0.04816  -0.12556 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   CB  
+1165  C CG1 . ILE A   152 ? 0.79699 1.11087 0.91669 -0.34689 0.04656  -0.13477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   CG1 
+1166  C CG2 . ILE A   152 ? 0.76999 1.09363 0.87784 -0.36119 0.05335  -0.14001 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   CG2 
+1167  C CD1 . ILE A   152 ? 1.03023 1.33058 1.16731 -0.33238 0.03997  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   CD1 
+1168  N N   . ASN A   153 ? 0.97672 1.21737 1.05794 -0.33428 0.04097  -0.08627 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   N   
+1169  C CA  . ASN A   153 ? 1.14188 1.36829 1.22660 -0.32403 0.03725  -0.07717 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   CA  
+1170  C C   . ASN A   153 ? 0.90057 1.12207 1.00352 -0.31504 0.03482  -0.07953 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   C   
+1171  O O   . ASN A   153 ? 0.81000 1.03725 0.92253 -0.31493 0.03460  -0.08805 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   O   
+1172  C CB  . ASN A   153 ? 0.80637 1.01310 0.87055 -0.32272 0.03550  -0.06268 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   CB  
+1173  C CG  . ASN A   153 ? 0.87769 1.07265 0.93366 -0.32338 0.03596  -0.05809 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   CG  
+1174  O OD1 . ASN A   153 ? 1.09153 1.29267 1.15840 -0.32367 0.03754  -0.06508 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   OD1 
+1175  N ND2 . ASN A   153 ? 1.15898 1.33654 1.19609 -0.32273 0.03338  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   ND2 
+1176  N N   . ALA A   154 ? 0.75313 1.18537 0.82568 -0.30613 0.08606  -0.08408 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A   N   
+1177  C CA  . ALA A   154 ? 0.70736 1.12423 0.78707 -0.30728 0.08833  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A   CA  
+1178  C C   . ALA A   154 ? 0.85203 1.24874 0.92100 -0.29985 0.08949  -0.07513 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A   C   
+1179  O O   . ALA A   154 ? 0.78819 1.16930 0.86043 -0.29949 0.09107  -0.07641 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A   O   
+1180  C CB  . ALA A   154 ? 0.78386 1.20833 0.87322 -0.30900 0.09066  -0.07837 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A   CB  
+1181  N N   . LEU A   155 ? 0.89936 1.29601 0.95521 -0.29338 0.08884  -0.06757 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   N   
+1182  C CA  . LEU A   155 ? 0.73848 1.11598 0.78396 -0.28570 0.08899  -0.06075 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   CA  
+1183  C C   . LEU A   155 ? 0.68074 1.04667 0.72453 -0.28607 0.08709  -0.06710 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   C   
+1184  O O   . LEU A   155 ? 0.73625 1.08432 0.77705 -0.28163 0.08736  -0.06521 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   O   
+1185  C CB  . LEU A   155 ? 0.76511 1.14570 0.79666 -0.27908 0.08857  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   CB  
+1186  C CG  . LEU A   155 ? 0.84754 1.20859 0.86770 -0.27000 0.08813  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   CG  
+1187  C CD1 . LEU A   155 ? 0.74390 1.09352 0.76799 -0.26628 0.09050  -0.03787 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   CD1 
+1188  C CD2 . LEU A   155 ? 0.76543 1.13058 0.77119 -0.26411 0.08780  -0.03448 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   CD2 
+1189  N N   . ASP A   156 ? 0.84703 1.22288 0.89269 -0.29053 0.08524  -0.07449 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   N   
+1190  C CA  . ASP A   156 ? 0.66669 1.03240 0.71141 -0.29104 0.08358  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   CA  
+1191  C C   . ASP A   156 ? 0.73546 1.09149 0.78832 -0.29516 0.08474  -0.08598 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   C   
+1192  O O   . ASP A   156 ? 0.78462 1.12849 0.83542 -0.29439 0.08398  -0.08897 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   O   
+1193  C CB  . ASP A   156 ? 1.03934 1.41838 1.08419 -0.29357 0.08184  -0.08536 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   CB  
+1194  C CG  . ASP A   156 ? 1.30876 1.69630 1.34467 -0.28849 0.08190  -0.07958 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   CG  
+1195  O OD1 . ASP A   156 ? 0.89769 1.27565 0.92534 -0.28280 0.08219  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   OD1 
+1196  O OD2 . ASP A   156 ? 1.13866 1.54215 1.17522 -0.28946 0.08187  -0.08278 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   OD2 
+1197  N N   . ASN A   157 ? 0.80990 1.17124 0.87219 -0.29946 0.08694  -0.08779 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   N   
+1198  C CA  . ASN A   157 ? 0.93559 1.28703 1.00549 -0.30284 0.08938  -0.09286 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   CA  
+1199  C C   . ASN A   157 ? 1.02038 1.35495 1.08820 -0.29630 0.09270  -0.08675 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   C   
+1200  O O   . ASN A   157 ? 1.13445 1.45725 1.20543 -0.29667 0.09545  -0.09039 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   O   
+1201  C CB  . ASN A   157 ? 1.05996 1.42413 1.14271 -0.31041 0.09059  -0.09810 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   CB  
+1202  C CG  . ASN A   157 ? 1.04561 1.42451 1.13076 -0.31612 0.08704  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   CG  
+1203  O OD1 . ASN A   157 ? 1.24023 1.61645 1.31922 -0.31537 0.08475  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   OD1 
+1204  N ND2 . ASN A   157 ? 1.17698 1.57154 1.27157 -0.32116 0.08648  -0.10952 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   ND2 
+1205  N N   . VAL A   158 ? 1.03693 1.36977 1.09853 -0.28940 0.09280  -0.07739 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   N   
+1206  C CA  . VAL A   158 ? 0.89266 1.20927 0.95120 -0.28098 0.09567  -0.07069 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CA  
+1207  C C   . VAL A   158 ? 0.97801 1.27940 1.02520 -0.27383 0.09313  -0.06942 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   C   
+1208  O O   . VAL A   158 ? 0.97910 1.26564 1.02587 -0.27007 0.09497  -0.07153 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   O   
+1209  C CB  . VAL A   158 ? 0.75726 1.07842 0.81379 -0.27596 0.09682  -0.06026 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CB  
+1210  C CG1 . VAL A   158 ? 0.87566 1.17843 0.92636 -0.26465 0.09911  -0.05230 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG1 
+1211  C CG2 . VAL A   158 ? 0.83477 1.16973 0.90489 -0.28269 0.09966  -0.06146 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG2 
+1212  N N   . PHE A   159 ? 0.87468 1.17984 0.91293 -0.27155 0.08917  -0.06616 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   N   
+1213  C CA  . PHE A   159 ? 0.68401 0.97526 0.71219 -0.26425 0.08614  -0.06396 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CA  
+1214  C C   . PHE A   159 ? 0.68686 0.98107 0.71470 -0.26887 0.08303  -0.07062 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   C   
+1215  O O   . PHE A   159 ? 1.14181 1.45102 1.17178 -0.27448 0.08215  -0.07288 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   O   
+1216  C CB  . PHE A   159 ? 0.65365 0.94436 0.67134 -0.25687 0.08429  -0.05410 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CB  
+1217  C CG  . PHE A   159 ? 0.78951 1.07421 0.80541 -0.24977 0.08702  -0.04561 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CG  
+1218  C CD1 . PHE A   159 ? 1.02774 1.29427 1.04144 -0.24107 0.08815  -0.04372 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CD1 
+1219  C CD2 . PHE A   159 ? 0.75341 1.05071 0.76955 -0.25075 0.08869  -0.03910 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CD2 
+1220  C CE1 . PHE A   159 ? 0.95521 1.21555 0.96730 -0.23288 0.09114  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CE1 
+1221  C CE2 . PHE A   159 ? 0.82016 1.11165 0.83494 -0.24353 0.09146  -0.03003 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CE2 
+1222  C CZ  . PHE A   159 ? 0.78269 1.05533 0.79556 -0.23426 0.09279  -0.02768 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CZ  
+1223  N N   . LYS A   160 ? 0.68328 0.96320 0.70856 -0.26561 0.08156  -0.07355 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   N   
+1224  C CA  . LYS A   160 ? 0.92562 1.20548 0.95004 -0.26799 0.07841  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   CA  
+1225  C C   . LYS A   160 ? 0.86390 1.13087 0.88038 -0.25970 0.07485  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   C   
+1226  O O   . LYS A   160 ? 0.92408 1.17602 0.93764 -0.25320 0.07461  -0.07348 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   O   
+1227  C CB  . LYS A   160 ? 0.89956 1.17477 0.92913 -0.27260 0.07963  -0.08603 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   CB  
+1228  C CG  . LYS A   160 ? 0.99589 1.27180 1.02545 -0.27511 0.07667  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   CG  
+1229  C CD  . LYS A   160 ? 1.59487 1.88788 1.62676 -0.27986 0.07592  -0.08997 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   CD  
+1230  C CE  . LYS A   160 ? 1.55329 1.84711 1.58659 -0.28179 0.07393  -0.09333 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   CE  
+1231  N NZ  . LYS A   160 ? 0.90738 1.19034 0.93722 -0.27616 0.07104  -0.09047 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   NZ  
+1232  N N   . VAL A   161 ? 0.90477 1.17750 0.91789 -0.25927 0.07230  -0.07122 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   N   
+1233  C CA  . VAL A   161 ? 0.76990 1.03142 0.77605 -0.25186 0.06856  -0.06724 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CA  
+1234  C C   . VAL A   161 ? 0.67568 0.93199 0.68558 -0.25352 0.06590  -0.07269 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   C   
+1235  O O   . VAL A   161 ? 1.11354 1.38030 1.12827 -0.25918 0.06640  -0.07546 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   O   
+1236  C CB  . VAL A   161 ? 0.62223 0.89230 0.62219 -0.24987 0.06818  -0.06037 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CB  
+1237  C CG1 . VAL A   161 ? 0.61196 0.87075 0.60604 -0.24344 0.06408  -0.05749 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CG1 
+1238  C CG2 . VAL A   161 ? 0.67498 0.94771 0.66981 -0.24666 0.07039  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CG2 
+1239  N N   . ILE A   162 ? 0.76174 1.00203 0.76960 -0.24782 0.06312  -0.07408 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   N   
+1240  C CA  . ILE A   162 ? 0.74321 0.97710 0.75467 -0.24828 0.05996  -0.07850 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CA  
+1241  C C   . ILE A   162 ? 0.58267 0.80860 0.58970 -0.24162 0.05535  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   C   
+1242  O O   . ILE A   162 ? 0.88026 1.09386 0.88078 -0.23340 0.05287  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   O   
+1243  C CB  . ILE A   162 ? 0.83316 1.05536 0.84598 -0.24672 0.06009  -0.08418 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CB  
+1244  C CG1 . ILE A   162 ? 0.71614 0.94618 0.73355 -0.25425 0.06490  -0.08863 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CG1 
+1245  C CG2 . ILE A   162 ? 0.57046 0.78487 0.58632 -0.24576 0.05601  -0.08783 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CG2 
+1246  C CD1 . ILE A   162 ? 0.93781 1.15712 0.95551 -0.25302 0.06637  -0.09426 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CD1 
+1247  N N   . TYR A   163 ? 0.77014 1.00279 0.78061 -0.24438 0.05445  -0.07360 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   N   
+1248  C CA  . TYR A   163 ? 0.72196 0.94754 0.72983 -0.23905 0.05045  -0.07021 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CA  
+1249  C C   . TYR A   163 ? 0.74549 0.96261 0.76100 -0.23921 0.04672  -0.07526 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   C   
+1250  O O   . TYR A   163 ? 0.98242 1.20692 1.00624 -0.24500 0.04836  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   O   
+1251  C CB  . TYR A   163 ? 0.66203 0.90049 0.66909 -0.24106 0.05297  -0.06539 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CB  
+1252  C CG  . TYR A   163 ? 0.79818 1.02931 0.80229 -0.23571 0.04967  -0.06153 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CG  
+1253  C CD1 . TYR A   163 ? 0.83992 1.06487 0.83256 -0.22901 0.04809  -0.05540 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CD1 
+1254  C CD2 . TYR A   163 ? 0.93098 1.16091 0.94396 -0.23708 0.04825  -0.06361 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CD2 
+1255  C CE1 . TYR A   163 ? 0.87792 1.09534 0.86709 -0.22408 0.04493  -0.05200 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CE1 
+1256  C CE2 . TYR A   163 ? 1.07381 1.29667 1.08539 -0.23251 0.04541  -0.06042 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CE2 
+1257  C CZ  . TYR A   163 ? 1.19220 1.40865 1.19141 -0.22616 0.04362  -0.05490 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CZ  
+1258  O OH  . TYR A   163 ? 1.23745 1.44607 1.23452 -0.22158 0.04064  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   OH  
+1259  N N   . ILE A   164 ? 1.08451 1.28621 1.09722 -0.23219 0.04159  -0.07631 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   N   
+1260  C CA  . ILE A   164 ? 0.96284 1.15567 0.98299 -0.23150 0.03725  -0.08137 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   CA  
+1261  C C   . ILE A   164 ? 1.04213 1.23250 1.06514 -0.22930 0.03365  -0.07846 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   C   
+1262  O O   . ILE A   164 ? 0.90477 1.08554 0.92085 -0.22209 0.02957  -0.07569 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   O   
+1263  C CB  . ILE A   164 ? 0.81462 0.99238 0.83068 -0.22434 0.03360  -0.08544 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   CB  
+1264  C CG1 . ILE A   164 ? 1.11296 1.29330 1.12700 -0.22664 0.03862  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   CG1 
+1265  C CG2 . ILE A   164 ? 0.95426 1.12355 0.97822 -0.22330 0.02851  -0.09087 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   CG2 
+1266  C CD1 . ILE A   164 ? 1.19128 1.35752 1.20097 -0.21856 0.03675  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   CD1 
+1267  N N   . ASN A   165 ? 1.24154 1.44014 1.27471 -0.23489 0.03546  -0.07876 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   N   
+1268  C CA  . ASN A   165 ? 1.10652 1.30296 1.14502 -0.23322 0.03312  -0.07629 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   CA  
+1269  C C   . ASN A   165 ? 1.20128 1.38211 1.24437 -0.22854 0.02555  -0.08059 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   C   
+1270  O O   . ASN A   165 ? 1.15695 1.33262 1.20354 -0.22895 0.02353  -0.08621 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   O   
+1271  C CB  . ASN A   165 ? 1.41110 1.61964 1.46107 -0.23925 0.03769  -0.07561 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   CB  
+1272  C CG  . ASN A   165 ? 1.57199 1.78310 1.62543 -0.23760 0.03889  -0.07084 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   CG  
+1273  O OD1 . ASN A   165 ? 1.61308 1.82553 1.65664 -0.23444 0.04011  -0.06609 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   OD1 
+1274  N ND2 . ASN A   165 ? 1.77023 1.98189 1.83775 -0.23941 0.03909  -0.07162 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   ND2 
+1275  N N   . PRO A   166 ? 1.15244 1.32544 1.19506 -0.22369 0.02120  -0.07839 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   N   
+1276  C CA  . PRO A   166 ? 1.14073 1.29944 1.18969 -0.21930 0.01316  -0.08341 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   CA  
+1277  C C   . PRO A   166 ? 1.47064 1.63162 1.53601 -0.22467 0.01289  -0.08791 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   C   
+1278  O O   . PRO A   166 ? 1.43701 1.58953 1.50597 -0.22273 0.00810  -0.09399 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   O   
+1279  C CB  . PRO A   166 ? 0.92323 1.07646 0.97075 -0.21509 0.01003  -0.07933 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   CB  
+1280  C CG  . PRO A   166 ? 1.05625 1.21670 1.08971 -0.21415 0.01526  -0.07215 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   CG  
+1281  C CD  . PRO A   166 ? 1.03142 1.20756 1.06651 -0.22139 0.02317  -0.07148 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   CD  
+1282  N N   . LEU A   167 ? 1.38953 1.56186 1.46460 -0.23053 0.01827  -0.08468 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N   
+1283  C CA  . LEU A   167 ? 1.40490 1.58064 1.49567 -0.23538 0.01918  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA  
+1284  C C   . LEU A   167 ? 1.64157 1.82941 1.73029 -0.24086 0.02596  -0.08653 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C   
+1285  O O   . LEU A   167 ? 1.76024 1.95926 1.84386 -0.24276 0.03196  -0.08218 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O   
+1286  C CB  . LEU A   167 ? 1.50931 1.68824 1.61367 -0.23651 0.02080  -0.08334 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB  
+1287  C CG  . LEU A   167 ? 1.75792 1.94801 1.85836 -0.23706 0.02814  -0.07645 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG  
+1288  C CD1 . LEU A   167 ? 1.97486 2.17888 2.08411 -0.24160 0.03589  -0.07385 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1 
+1289  C CD2 . LEU A   167 ? 1.59524 1.77973 1.70004 -0.23360 0.02646  -0.07351 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2 
+1290  N N   . VAL A   168 ? 1.75345 1.93891 1.84523 -0.24297 0.02487  -0.09117 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N   
+1291  C CA  . VAL A   168 ? 1.93413 2.12915 2.02329 -0.24795 0.03052  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA  
+1292  C C   . VAL A   168 ? 2.09596 2.28946 2.19558 -0.25074 0.02974  -0.09395 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C   
+1293  O O   . VAL A   168 ? 2.14831 2.33156 2.25225 -0.24841 0.02420  -0.09813 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O   
+1294  C CB  . VAL A   168 ? 1.95105 2.14418 2.02590 -0.24697 0.03133  -0.09392 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB  
+1295  C CG1 . VAL A   168 ? 1.71653 1.91600 1.78169 -0.24593 0.03439  -0.08956 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1 
+1296  C CG2 . VAL A   168 ? 1.61649 1.79513 1.68742 -0.24115 0.02518  -0.09889 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2 
+1297  N N   . ASP A   169 ? 2.13358 2.33734 2.23684 -0.25507 0.03514  -0.09137 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   N   
+1298  C CA  . ASP A   169 ? 2.35112 2.55413 2.46148 -0.25767 0.03531  -0.09275 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   CA  
+1299  C C   . ASP A   169 ? 2.31765 2.52055 2.41617 -0.25986 0.03721  -0.09649 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   C   
+1300  O O   . ASP A   169 ? 2.21726 2.42789 2.30741 -0.26193 0.04151  -0.09546 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   O   
+1301  C CB  . ASP A   169 ? 2.49582 2.70884 2.61643 -0.25964 0.04015  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   CB  
+1302  C CG  . ASP A   169 ? 2.55506 2.76741 2.68172 -0.26182 0.04070  -0.08708 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   CG  
+1303  O OD1 . ASP A   169 ? 2.57828 2.79298 2.69554 -0.26432 0.04305  -0.08870 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   OD1 
+1304  O OD2 . ASP A   169 ? 2.50397 2.71318 2.64491 -0.26097 0.03887  -0.08518 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   OD2 
+1305  N N   . LEU A   170 ? 2.33257 2.52683 2.43062 -0.25917 0.03422  -0.10107 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   N   
+1306  C CA  . LEU A   170 ? 2.37664 2.56928 2.46275 -0.26045 0.03666  -0.10499 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CA  
+1307  C C   . LEU A   170 ? 2.48027 2.68128 2.56539 -0.26547 0.04187  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   C   
+1308  O O   . LEU A   170 ? 2.55744 2.76189 2.63243 -0.26777 0.04570  -0.10399 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   O   
+1309  C CB  . LEU A   170 ? 2.24138 2.42270 2.32634 -0.25716 0.03266  -0.11068 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CB  
+1310  C CG  . LEU A   170 ? 2.06664 2.24410 2.13829 -0.25655 0.03567  -0.11543 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CG  
+1311  C CD1 . LEU A   170 ? 2.03606 2.20174 2.10437 -0.24950 0.03114  -0.12124 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD1 
+1312  C CD2 . LEU A   170 ? 2.07937 2.25949 2.14974 -0.26095 0.03937  -0.11536 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD2 
+1313  N N   . ASP A   171 ? 2.59621 2.80011 2.69201 -0.26673 0.04205  -0.09887 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   N   
+1314  C CA  . ASP A   171 ? 2.65905 2.86969 2.75308 -0.27006 0.04649  -0.09597 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   CA  
+1315  C C   . ASP A   171 ? 2.58330 2.80511 2.67353 -0.27149 0.05064  -0.09310 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   C   
+1316  O O   . ASP A   171 ? 2.47541 2.70192 2.55837 -0.27410 0.05400  -0.09318 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   O   
+1317  C CB  . ASP A   171 ? 2.64659 2.85755 2.75392 -0.26958 0.04591  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   CB  
+1318  C CG  . ASP A   171 ? 2.67958 2.88110 2.78922 -0.26907 0.04248  -0.09431 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   CG  
+1319  O OD1 . ASP A   171 ? 2.66074 2.85891 2.75898 -0.27043 0.04385  -0.09778 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   OD1 
+1320  O OD2 . ASP A   171 ? 2.74305 2.94065 2.86604 -0.26714 0.03861  -0.09346 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   OD2 
+1321  N N   . LYS A   172 ? 2.57185 2.79803 2.66633 -0.26952 0.05041  -0.09078 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   N   
+1322  C CA  . LYS A   172 ? 2.47210 2.70997 2.56303 -0.27014 0.05440  -0.08833 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   CA  
+1323  C C   . LYS A   172 ? 2.42052 2.65954 2.49900 -0.27222 0.05536  -0.09242 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   C   
+1324  O O   . LYS A   172 ? 2.34187 2.58889 2.41503 -0.27466 0.05852  -0.09274 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   O   
+1325  C CB  . LYS A   172 ? 2.27668 2.51897 2.37499 -0.26693 0.05471  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   CB  
+1326  C CG  . LYS A   172 ? 2.23768 2.48085 2.35025 -0.26456 0.05550  -0.07935 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   CG  
+1327  C CD  . LYS A   172 ? 2.27009 2.51818 2.38904 -0.26110 0.05733  -0.07536 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   CD  
+1328  C CE  . LYS A   172 ? 2.32431 2.57346 2.45915 -0.25818 0.05938  -0.06994 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   CE  
+1329  N NZ  . LYS A   172 ? 2.31762 2.57139 2.45855 -0.25437 0.06241  -0.06599 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   NZ  
+1330  N N   . LEU A   173 ? 2.49710 2.72797 2.57136 -0.27067 0.05260  -0.09550 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   N   
+1331  C CA  . LEU A   173 ? 2.63813 2.86913 2.70191 -0.27184 0.05410  -0.09870 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   CA  
+1332  C C   . LEU A   173 ? 2.67446 2.90231 2.73208 -0.27491 0.05616  -0.10264 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   C   
+1333  O O   . LEU A   173 ? 2.62495 2.85679 2.67594 -0.27749 0.05914  -0.10458 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   O   
+1334  C CB  . LEU A   173 ? 2.54659 2.76846 2.60711 -0.26753 0.05087  -0.10014 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   CB  
+1335  C CG  . LEU A   173 ? 2.39113 2.59954 2.45261 -0.26395 0.04673  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   CG  
+1336  C CD1 . LEU A   173 ? 2.29732 2.49925 2.34982 -0.26360 0.04853  -0.10853 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   CD1 
+1337  C CD2 . LEU A   173 ? 2.26047 2.46217 2.32319 -0.25834 0.04212  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   CD2 
+1338  N N   . PHE A   174 ? 2.70771 2.92851 2.76751 -0.27470 0.05486  -0.10378 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   N   
+1339  C CA  . PHE A   174 ? 2.69053 2.90831 2.74314 -0.27743 0.05754  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CA  
+1340  C C   . PHE A   174 ? 2.68453 2.91191 2.73560 -0.28141 0.06082  -0.10491 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   C   
+1341  O O   . PHE A   174 ? 2.72312 2.95055 2.76610 -0.28443 0.06386  -0.10780 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   O   
+1342  C CB  . PHE A   174 ? 2.62313 2.83207 2.67817 -0.27585 0.05542  -0.10790 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CB  
+1343  C CG  . PHE A   174 ? 2.62455 2.83098 2.67150 -0.27853 0.05876  -0.10989 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CG  
+1344  C CD1 . PHE A   174 ? 2.54897 2.74874 2.58581 -0.27800 0.06133  -0.11509 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CD1 
+1345  C CD2 . PHE A   174 ? 2.72504 2.93529 2.77384 -0.28073 0.05988  -0.10604 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CD2 
+1346  C CE1 . PHE A   174 ? 2.71925 2.91639 2.74743 -0.28036 0.06519  -0.11679 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CE1 
+1347  C CE2 . PHE A   174 ? 2.78608 2.99337 2.82561 -0.28295 0.06301  -0.10727 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CE2 
+1348  C CZ  . PHE A   174 ? 2.81862 3.01940 2.84754 -0.28313 0.06578  -0.11284 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CZ  
+1349  N N   . ALA A   175 ? 2.55773 2.79292 2.61638 -0.28071 0.06045  -0.10006 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N   
+1350  C CA  . ALA A   175 ? 2.50789 2.75240 2.56473 -0.28264 0.06311  -0.09815 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA  
+1351  C C   . ALA A   175 ? 2.43504 2.68767 2.48675 -0.28484 0.06495  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C   
+1352  O O   . ALA A   175 ? 2.31139 2.56992 2.35883 -0.28717 0.06683  -0.10159 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O   
+1353  C CB  . ALA A   175 ? 2.44602 2.69699 2.51266 -0.27936 0.06300  -0.09209 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB  
+1354  N N   . GLN A   176 ? 2.51988 2.77285 2.57198 -0.28385 0.06419  -0.10155 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   N   
+1355  C CA  . GLN A   176 ? 2.46323 2.72393 2.51132 -0.28598 0.06594  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   CA  
+1356  C C   . GLN A   176 ? 2.48847 2.74324 2.52941 -0.28915 0.06779  -0.10854 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   C   
+1357  O O   . GLN A   176 ? 2.37255 2.63394 2.41081 -0.29244 0.06982  -0.11087 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   O   
+1358  C CB  . GLN A   176 ? 2.46182 2.72480 2.51199 -0.28317 0.06486  -0.10156 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   CB  
+1359  C CG  . GLN A   176 ? 2.49046 2.75657 2.54778 -0.27933 0.06363  -0.09669 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   CG  
+1360  C CD  . GLN A   176 ? 2.53761 2.80463 2.59468 -0.27646 0.06276  -0.09453 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   CD  
+1361  O OE1 . GLN A   176 ? 2.47357 2.74439 2.52558 -0.27740 0.06378  -0.09548 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   OE1 
+1362  N NE2 . GLN A   176 ? 2.49047 2.75363 2.55311 -0.27284 0.06094  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   NE2 
+1363  N N   . ASN A   177 ? 2.65951 2.90209 2.69780 -0.28778 0.06742  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   N   
+1364  C CA  . ASN A   177 ? 2.78521 3.02112 2.81675 -0.28917 0.07036  -0.11495 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   CA  
+1365  C C   . ASN A   177 ? 2.68910 2.92062 2.71510 -0.29197 0.07280  -0.11736 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   C   
+1366  O O   . ASN A   177 ? 2.59091 2.81730 2.61085 -0.29331 0.07649  -0.12122 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   O   
+1367  C CB  . ASN A   177 ? 2.72429 2.94922 2.75463 -0.28402 0.06917  -0.11596 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   CB  
+1368  C CG  . ASN A   177 ? 2.68289 2.91003 2.71772 -0.28026 0.06584  -0.11253 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   CG  
+1369  O OD1 . ASN A   177 ? 2.66915 2.90263 2.70378 -0.28069 0.06681  -0.11129 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   OD1 
+1370  N ND2 . ASN A   177 ? 2.80717 3.02908 2.84610 -0.27658 0.06192  -0.11084 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   ND2 
+1371  N N   . LYS A   178 ? 2.62199 2.85508 2.64957 -0.29235 0.07141  -0.11466 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   N   
+1372  C CA  . LYS A   178 ? 2.56413 2.79212 2.58475 -0.29438 0.07366  -0.11593 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CA  
+1373  C C   . LYS A   178 ? 2.44591 2.67871 2.46070 -0.29902 0.07684  -0.11858 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   C   
+1374  O O   . LYS A   178 ? 2.33411 2.56053 2.34059 -0.30104 0.08034  -0.12155 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   O   
+1375  C CB  . LYS A   178 ? 2.49710 2.72590 2.52138 -0.29288 0.07138  -0.11103 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CB  
+1376  C CG  . LYS A   178 ? 2.44365 2.68394 2.47404 -0.29240 0.06998  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CG  
+1377  C CD  . LYS A   178 ? 2.43819 2.67835 2.47325 -0.28957 0.06860  -0.10114 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CD  
+1378  C CE  . LYS A   178 ? 2.46892 2.72053 2.51007 -0.28713 0.06817  -0.09695 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CE  
+1379  N NZ  . LYS A   178 ? 2.54685 2.79834 2.59379 -0.28310 0.06770  -0.09029 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   NZ  
+1380  N N   . LYS A   179 ? 2.44294 2.68690 2.46182 -0.30048 0.07581  -0.11793 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   N   
+1381  C CA  . LYS A   179 ? 2.44370 2.69316 2.45836 -0.30459 0.07752  -0.12057 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   CA  
+1382  C C   . LYS A   179 ? 2.55596 2.80113 2.56643 -0.30807 0.08157  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   C   
+1383  O O   . LYS A   179 ? 2.46867 2.71074 2.47227 -0.31136 0.08438  -0.12879 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   O   
+1384  C CB  . LYS A   179 ? 2.26432 2.52753 2.28501 -0.30431 0.07522  -0.11935 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   CB  
+1385  C CG  . LYS A   179 ? 2.28617 2.55447 2.30986 -0.30036 0.07278  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   CG  
+1386  C CD  . LYS A   179 ? 2.36167 2.62913 2.37851 -0.30106 0.07308  -0.11401 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   CD  
+1387  C CE  . LYS A   179 ? 2.32441 2.59562 2.34443 -0.29545 0.07130  -0.10770 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   CE  
+1388  N NZ  . LYS A   179 ? 2.32739 2.59048 2.35097 -0.29271 0.07102  -0.10307 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   NZ  
+1389  N N   . TYR A   180 ? 2.58610 2.83050 2.60046 -0.30683 0.08234  -0.12693 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   N   
+1390  C CA  . TYR A   180 ? 2.58160 2.82314 2.59428 -0.30931 0.08685  -0.13122 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CA  
+1391  C C   . TYR A   180 ? 2.62759 2.85564 2.63391 -0.30683 0.09115  -0.13320 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   C   
+1392  O O   . TYR A   180 ? 2.74931 2.97332 2.75215 -0.30897 0.09656  -0.13695 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   O   
+1393  C CB  . TYR A   180 ? 2.50369 2.75134 2.52342 -0.30826 0.08615  -0.13045 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CB  
+1394  C CG  . TYR A   180 ? 2.46881 2.71788 2.49018 -0.31178 0.09047  -0.13416 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CG  
+1395  C CD1 . TYR A   180 ? 2.22184 2.46120 2.24168 -0.30923 0.09540  -0.13553 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CD1 
+1396  C CD2 . TYR A   180 ? 2.33259 2.59280 2.35790 -0.31692 0.08975  -0.13637 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CD2 
+1397  C CE1 . TYR A   180 ? 2.25284 2.49331 2.27603 -0.31207 0.10015  -0.13831 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CE1 
+1398  C CE2 . TYR A   180 ? 2.11523 2.37695 2.14422 -0.32055 0.09360  -0.13985 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CE2 
+1399  C CZ  . TYR A   180 ? 2.30695 2.55866 2.33536 -0.31829 0.09911  -0.14047 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CZ  
+1400  O OH  . TYR A   180 ? 2.31439 2.56747 2.34822 -0.32158 0.10372  -0.14336 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   OH  
+1401  N N   . ILE A   181 ? 2.52475 2.74594 2.52991 -0.30195 0.08918  -0.13110 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   N   
+1402  C CA  . ILE A   181 ? 2.62698 2.83589 2.62571 -0.29810 0.09302  -0.13345 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   CA  
+1403  C C   . ILE A   181 ? 2.69897 2.90311 2.68815 -0.30125 0.09777  -0.13597 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   C   
+1404  O O   . ILE A   181 ? 2.89462 3.09285 2.87855 -0.30119 0.10425  -0.13963 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   O   
+1405  C CB  . ILE A   181 ? 2.65697 2.86048 2.65713 -0.29243 0.08874  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   CB  
+1406  C CG1 . ILE A   181 ? 2.62805 2.83233 2.63478 -0.28782 0.08550  -0.12956 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   CG1 
+1407  C CG2 . ILE A   181 ? 2.61403 2.80595 2.60589 -0.28858 0.09244  -0.13415 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   CG2 
+1408  C CD1 . ILE A   181 ? 2.45476 2.65373 2.46416 -0.28232 0.08047  -0.12786 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   CD1 
+1409  N N   . ASP A   191 ? 2.52160 2.65716 2.35287 -0.31233 0.15287  -0.13632 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   N   
+1410  C CA  . ASP A   191 ? 2.67191 2.81664 2.52262 -0.31505 0.14515  -0.13730 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   CA  
+1411  C C   . ASP A   191 ? 2.73486 2.88473 2.58541 -0.31865 0.13777  -0.13238 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   C   
+1412  O O   . ASP A   191 ? 2.64826 2.80152 2.50220 -0.31636 0.13070  -0.12600 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   O   
+1413  C CB  . ASP A   191 ? 2.69372 2.83872 2.55081 -0.31766 0.15087  -0.14446 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   CB  
+1414  C CG  . ASP A   191 ? 2.74130 2.89606 2.61891 -0.31939 0.14353  -0.14561 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   CG  
+1415  O OD1 . ASP A   191 ? 2.82631 2.98811 2.71137 -0.31978 0.13428  -0.14116 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   OD1 
+1416  O OD2 . ASP A   191 ? 2.64339 2.79880 2.52949 -0.31981 0.14760  -0.15055 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   OD2 
+1417  N N   . GLU A   192 ? 2.87361 3.02389 2.72079 -0.32360 0.13957  -0.13547 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   N   
+1418  C CA  . GLU A   192 ? 2.85783 3.01264 2.70372 -0.32576 0.13251  -0.13167 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   CA  
+1419  C C   . GLU A   192 ? 2.85124 2.99924 2.67760 -0.32363 0.13315  -0.12466 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   C   
+1420  O O   . GLU A   192 ? 2.77147 2.92291 2.59866 -0.32100 0.12594  -0.11764 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   O   
+1421  C CB  . GLU A   192 ? 2.76643 2.92305 2.61393 -0.33141 0.13393  -0.13780 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   CB  
+1422  C CG  . GLU A   192 ? 2.68413 2.84832 2.55151 -0.33363 0.13301  -0.14384 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   CG  
+1423  C CD  . GLU A   192 ? 2.63200 2.79033 2.50015 -0.33322 0.14282  -0.14897 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   CD  
+1424  O OE1 . GLU A   192 ? 2.64428 2.79284 2.49659 -0.33194 0.15123  -0.14918 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   OE1 
+1425  O OE2 . GLU A   192 ? 2.58672 2.75013 2.47068 -0.33334 0.14254  -0.15241 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   OE2 
+1426  N N   . GLY A   193 ? 2.95492 3.09306 2.76305 -0.32404 0.14237  -0.12592 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A   N   
+1427  C CA  . GLY A   193 ? 2.98613 3.11725 2.77401 -0.32148 0.14380  -0.11850 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A   CA  
+1428  C C   . GLY A   193 ? 3.00200 3.13414 2.79314 -0.31619 0.14040  -0.11187 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A   C   
+1429  O O   . GLY A   193 ? 3.09203 3.22192 2.87311 -0.31340 0.13762  -0.10325 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A   O   
+1430  N N   . ILE A   194 ? 2.96452 3.09972 2.77004 -0.31433 0.14044  -0.11555 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   N   
+1431  C CA  . ILE A   194 ? 2.93587 3.07307 2.74876 -0.30967 0.13580  -0.11023 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   CA  
+1432  C C   . ILE A   194 ? 2.86386 3.00993 2.69369 -0.30896 0.12542  -0.10518 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   C   
+1433  O O   . ILE A   194 ? 2.74106 2.88783 2.57154 -0.30555 0.12102  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   O   
+1434  C CB  . ILE A   194 ? 2.79627 2.93292 2.61794 -0.30705 0.13900  -0.11647 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   CB  
+1435  C CG1 . ILE A   194 ? 2.65704 2.78479 2.46000 -0.30423 0.14866  -0.11815 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   CG1 
+1436  C CG2 . ILE A   194 ? 2.71470 2.85693 2.55411 -0.30362 0.13078  -0.11319 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   CG2 
+1437  C CD1 . ILE A   194 ? 2.52132 2.64301 2.30948 -0.30689 0.15905  -0.12372 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   CD1 
+1438  N N   . LEU A   195 ? 2.82604 2.97915 2.66985 -0.31166 0.12194  -0.10978 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   N   
+1439  C CA  . LEU A   195 ? 2.73536 2.89756 2.59451 -0.31028 0.11312  -0.10555 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   CA  
+1440  C C   . LEU A   195 ? 2.77635 2.93831 2.62568 -0.30870 0.10987  -0.09812 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   C   
+1441  O O   . LEU A   195 ? 2.66805 2.83496 2.52601 -0.30463 0.10387  -0.09114 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   O   
+1442  C CB  . LEU A   195 ? 2.53111 2.70102 2.40467 -0.31347 0.11099  -0.11241 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   CB  
+1443  C CG  . LEU A   195 ? 2.42568 2.60634 2.31642 -0.31176 0.10297  -0.10981 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   CG  
+1444  C CD1 . LEU A   195 ? 2.07272 2.25932 1.97882 -0.31369 0.10240  -0.11636 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   CD1 
+1445  C CD2 . LEU A   195 ? 2.40936 2.59421 2.29609 -0.31206 0.09942  -0.10799 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   CD2 
+1446  N N   . ASN A   196 ? 2.86349 3.01930 2.69471 -0.31108 0.11401  -0.09924 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   N   
+1447  C CA  . ASN A   196 ? 2.88917 3.04346 2.70880 -0.30847 0.11068  -0.09202 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   CA  
+1448  C C   . ASN A   196 ? 2.92039 3.06966 2.73109 -0.30315 0.11058  -0.08124 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   C   
+1449  O O   . ASN A   196 ? 2.89395 3.04498 2.70432 -0.29808 0.10553  -0.07252 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   O   
+1450  C CB  . ASN A   196 ? 2.90580 3.05348 2.70724 -0.31242 0.11525  -0.09623 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   CB  
+1451  C CG  . ASN A   196 ? 2.77085 2.92283 2.57239 -0.31182 0.10905  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   CG  
+1452  O OD1 . ASN A   196 ? 2.73224 2.88900 2.53886 -0.30610 0.10239  -0.08905 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   OD1 
+1453  N ND2 . ASN A   196 ? 2.68896 2.83932 2.48553 -0.31706 0.11139  -0.10400 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   ND2 
+1454  N N   . ASN A   197 ? 2.92879 3.07201 2.73252 -0.30342 0.11632  -0.08149 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   N   
+1455  C CA  . ASN A   197 ? 2.98328 3.12249 2.78021 -0.29863 0.11621  -0.07141 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CA  
+1456  C C   . ASN A   197 ? 2.90389 3.05045 2.72324 -0.29485 0.10974  -0.06681 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   C   
+1457  O O   . ASN A   197 ? 2.74891 2.89520 2.56850 -0.28982 0.10672  -0.05619 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   O   
+1458  C CB  . ASN A   197 ? 2.83863 2.97025 2.62199 -0.29957 0.12427  -0.07405 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CB  
+1459  C CG  . ASN A   197 ? 2.77774 2.90314 2.54488 -0.29547 0.12595  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CG  
+1460  O OD1 . ASN A   197 ? 2.87171 2.99961 2.64539 -0.29110 0.12034  -0.05341 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   OD1 
+1461  N ND2 . ASN A   197 ? 2.51872 2.63603 2.26449 -0.29634 0.13434  -0.06484 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   ND2 
+1462  N N   . ILE A   198 ? 2.88098 3.03373 2.71936 -0.29682 0.10788  -0.07419 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   N   
+1463  C CA  . ILE A   198 ? 2.81654 2.97632 2.67682 -0.29355 0.10184  -0.07047 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   CA  
+1464  C C   . ILE A   198 ? 2.68108 2.84742 2.54883 -0.29036 0.09635  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   C   
+1465  O O   . ILE A   198 ? 2.58053 2.75035 2.46005 -0.28533 0.09252  -0.05684 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   O   
+1466  C CB  . ILE A   198 ? 2.84145 3.00544 2.71789 -0.29604 0.10129  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   CB  
+1467  C CG1 . ILE A   198 ? 2.62540 2.78249 2.49256 -0.29760 0.10744  -0.08615 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   CG1 
+1468  C CG2 . ILE A   198 ? 2.73935 2.90910 2.63711 -0.29267 0.09564  -0.07588 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   CG2 
+1469  C CD1 . ILE A   198 ? 2.38409 2.54387 2.26410 -0.29893 0.10753  -0.09535 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   CD1 
+1470  N N   . LYS A   199 ? 2.68435 2.85260 2.54598 -0.29256 0.09612  -0.06920 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   N   
+1471  C CA  . LYS A   199 ? 2.55341 2.72861 2.42156 -0.28843 0.09087  -0.06525 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   CA  
+1472  C C   . LYS A   199 ? 2.55756 2.72824 2.41355 -0.28172 0.08982  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   C   
+1473  O O   . LYS A   199 ? 2.52253 2.69786 2.38896 -0.27480 0.08608  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   O   
+1474  C CB  . LYS A   199 ? 2.34914 2.52761 2.21396 -0.29259 0.09051  -0.07402 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   CB  
+1475  C CG  . LYS A   199 ? 2.20303 2.38941 2.07355 -0.28760 0.08496  -0.07152 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   CG  
+1476  C CD  . LYS A   199 ? 2.27354 2.46218 2.13873 -0.29201 0.08440  -0.08050 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   CD  
+1477  C CE  . LYS A   199 ? 1.95130 2.14907 1.82299 -0.28616 0.07846  -0.07931 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   CE  
+1478  N NZ  . LYS A   199 ? 1.94258 2.15145 1.83577 -0.28401 0.07590  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   NZ  
+1479  N N   . SER A   200 ? 2.63851 2.79979 2.47189 -0.28296 0.09361  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 190 SER A   N   
+1480  C CA  . SER A   200 ? 2.69208 2.84769 2.51129 -0.27601 0.09289  -0.03942 ? ? ? ? ? ? 190 SER A   CA  
+1481  C C   . SER A   200 ? 2.69959 2.85425 2.52692 -0.27136 0.09286  -0.02931 ? ? ? ? ? ? 190 SER A   C   
+1482  O O   . SER A   200 ? 2.65913 2.81421 2.48851 -0.26320 0.09019  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 190 SER A   O   
+1483  C CB  . SER A   200 ? 2.70213 2.84705 2.49397 -0.27889 0.09778  -0.03991 ? ? ? ? ? ? 190 SER A   CB  
+1484  O OG  . SER A   200 ? 2.73481 2.88032 2.52163 -0.28454 0.09849  -0.05069 ? ? ? ? ? ? 190 SER A   OG  
+1485  N N   . LEU A   201 ? 2.65656 2.80987 2.48923 -0.27578 0.09582  -0.03349 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   N   
+1486  C CA  . LEU A   201 ? 2.59299 2.74621 2.43657 -0.27217 0.09517  -0.02548 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CA  
+1487  C C   . LEU A   201 ? 2.57280 2.73503 2.44234 -0.26789 0.09013  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   C   
+1488  O O   . LEU A   201 ? 2.47019 2.63271 2.34904 -0.26213 0.08876  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   O   
+1489  C CB  . LEU A   201 ? 2.46172 2.61222 2.30599 -0.27743 0.09878  -0.03296 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CB  
+1490  C CG  . LEU A   201 ? 2.31875 2.47007 2.17781 -0.27541 0.09754  -0.02889 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CG  
+1491  C CD1 . LEU A   201 ? 2.21663 2.36151 2.06223 -0.27830 0.10269  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CD1 
+1492  C CD2 . LEU A   201 ? 2.23759 2.39676 2.12289 -0.27645 0.09341  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CD2 
+1493  N N   . THR A   202 ? 2.59918 2.76886 2.48089 -0.27043 0.08788  -0.03102 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   N   
+1494  C CA  . THR A   202 ? 2.42731 2.60584 2.33188 -0.26593 0.08397  -0.02820 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CA  
+1495  C C   . THR A   202 ? 2.36874 2.54871 2.27151 -0.25655 0.08212  -0.01696 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   C   
+1496  O O   . THR A   202 ? 2.24379 2.42734 2.16249 -0.24989 0.08076  -0.00847 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   O   
+1497  C CB  . THR A   202 ? 2.33873 2.52489 2.25310 -0.27037 0.08245  -0.03961 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CB  
+1498  O OG1 . THR A   202 ? 2.40842 2.59268 2.32550 -0.27726 0.08426  -0.04886 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   OG1 
+1499  C CG2 . THR A   202 ? 2.24960 2.44511 2.18560 -0.26526 0.07925  -0.03661 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CG2 
+1500  N N   . ASP A   203 ? 2.45219 2.62898 2.33581 -0.25514 0.08222  -0.01667 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   N   
+1501  C CA  . ASP A   203 ? 2.45112 2.62758 2.32960 -0.24452 0.08043  -0.00543 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   CA  
+1502  C C   . ASP A   203 ? 2.50478 2.67328 2.37583 -0.23905 0.08229  0.00840  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   C   
+1503  O O   . ASP A   203 ? 2.52551 2.69450 2.40041 -0.22837 0.08119  0.02053  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   O   
+1504  C CB  . ASP A   203 ? 2.43901 2.61323 2.29785 -0.24444 0.07933  -0.00964 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   CB  
+1505  C CG  . ASP A   203 ? 2.44331 2.62431 2.30763 -0.25210 0.07818  -0.02441 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   CG  
+1506  O OD1 . ASP A   203 ? 2.41764 2.60800 2.30231 -0.25244 0.07665  -0.02849 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   OD1 
+1507  O OD2 . ASP A   203 ? 2.54021 2.71700 2.38858 -0.25772 0.07911  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   OD2 
+1508  N N   . GLN A   204 ? 2.50837 2.66967 2.36868 -0.24542 0.08551  0.00711  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   N   
+1509  C CA  . GLN A   204 ? 2.56976 2.72416 2.42356 -0.24091 0.08745  0.02006  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   CA  
+1510  C C   . GLN A   204 ? 2.55490 2.71418 2.43485 -0.23661 0.08624  0.02721  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   C   
+1511  O O   . GLN A   204 ? 2.57509 2.73078 2.45542 -0.22960 0.08696  0.04097  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   O   
+1512  C CB  . GLN A   204 ? 2.56017 2.70714 2.39728 -0.24879 0.09163  0.01532  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   CB  
+1513  C CG  . GLN A   204 ? 2.50992 2.64919 2.33469 -0.24464 0.09418  0.02838  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   CG  
+1514  C CD  . GLN A   204 ? 2.42230 2.55502 2.22896 -0.25184 0.09912  0.02260  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   CD  
+1515  O OE1 . GLN A   204 ? 2.29820 2.43140 2.10098 -0.25937 0.10105  0.00903  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   OE1 
+1516  N NE2 . GLN A   204 ? 2.39466 2.52137 2.19019 -0.24883 0.10172  0.03322  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   NE2 
+1517  N N   . VAL A   205 ? 2.49184 2.65896 2.39394 -0.24051 0.08457  0.01846  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   N   
+1518  C CA  . VAL A   205 ? 2.41401 2.58598 2.34259 -0.23645 0.08339  0.02448  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CA  
+1519  C C   . VAL A   205 ? 2.29032 2.46545 2.22643 -0.22439 0.08269  0.03662  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   C   
+1520  O O   . VAL A   205 ? 2.26068 2.43412 2.20621 -0.21719 0.08358  0.04966  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   O   
+1521  C CB  . VAL A   205 ? 2.22984 2.40906 2.17799 -0.24270 0.08168  0.01221  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CB  
+1522  C CG1 . VAL A   205 ? 2.17046 2.35394 2.14605 -0.23877 0.08063  0.01817  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CG1 
+1523  C CG2 . VAL A   205 ? 2.09148 2.26709 2.03143 -0.25270 0.08267  0.00037  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CG2 
+1524  N N   . ASN A   206 ? 2.27917 2.45911 2.21163 -0.22127 0.08131  0.03251  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   N   
+1525  C CA  . ASN A   206 ? 2.40688 2.59134 2.34826 -0.20842 0.08090  0.04222  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   CA  
+1526  C C   . ASN A   206 ? 2.48982 2.66654 2.41634 -0.19802 0.08200  0.05770  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   C   
+1527  O O   . ASN A   206 ? 2.43651 2.61455 2.37510 -0.18619 0.08308  0.07052  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   O   
+1528  C CB  . ASN A   206 ? 2.40430 2.59573 2.34218 -0.20740 0.07888  0.03301  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   CB  
+1529  C CG  . ASN A   206 ? 2.25854 2.45773 2.21073 -0.21680 0.07799  0.01904  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   CG  
+1530  O OD1 . ASN A   206 ? 2.02506 2.22859 1.99877 -0.21722 0.07859  0.01957  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   OD1 
+1531  N ND2 . ASN A   206 ? 2.20267 2.40320 2.14305 -0.22422 0.07663  0.00679  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   ND2 
+1532  N N   . GLN A   207 ? 2.51244 2.68062 2.41239 -0.20155 0.08224  0.05732  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   N   
+1533  C CA  . GLN A   207 ? 2.55565 2.71533 2.43861 -0.19154 0.08323  0.07273  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   CA  
+1534  C C   . GLN A   207 ? 2.57396 2.73014 2.46777 -0.18912 0.08563  0.08537  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   C   
+1535  O O   . GLN A   207 ? 2.48616 2.63892 2.37984 -0.17683 0.08668  0.10159  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   O   
+1536  C CB  . GLN A   207 ? 2.55779 2.70862 2.40886 -0.19689 0.08345  0.06885  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   CB  
+1537  C CG  . GLN A   207 ? 2.50377 2.64513 2.33287 -0.18565 0.08391  0.08443  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   CG  
+1538  C CD  . GLN A   207 ? 2.45821 2.60206 2.28646 -0.17155 0.08113  0.08991  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   CD  
+1539  O OE1 . GLN A   207 ? 2.49049 2.63937 2.31687 -0.17311 0.07833  0.07843  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   OE1 
+1540  N NE2 . GLN A   207 ? 2.27909 2.41963 2.10914 -0.15688 0.08199  0.10762  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   NE2 
+1541  N N   . GLN A   208 ? 2.63086 2.78785 2.53468 -0.20003 0.08639  0.07829  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   N   
+1542  C CA  . GLN A   208 ? 2.64329 2.79771 2.55912 -0.19878 0.08806  0.08869  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   CA  
+1543  C C   . GLN A   208 ? 2.59611 2.75782 2.54543 -0.19313 0.08787  0.09376  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   C   
+1544  O O   . GLN A   208 ? 2.60181 2.76156 2.56339 -0.18733 0.08938  0.10703  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   O   
+1545  C CB  . GLN A   208 ? 2.58776 2.73998 2.50002 -0.21159 0.08867  0.07848  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   CB  
+1546  C CG  . GLN A   208 ? 2.56466 2.70798 2.44414 -0.21545 0.09087  0.07801  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   CG  
+1547  C CD  . GLN A   208 ? 2.71035 2.84637 2.57867 -0.20815 0.09303  0.09554  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   CD  
+1548  O OE1 . GLN A   208 ? 2.73043 2.86818 2.61868 -0.20209 0.09299  0.10699  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   OE1 
+1549  N NE2 . GLN A   208 ? 2.80879 2.93636 2.64517 -0.20857 0.09525  0.09812  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   NE2 
+1550  N N   . ILE A   209 ? 2.54416 2.71421 2.50872 -0.19467 0.08646  0.08374  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   N   
+1551  C CA  . ILE A   209 ? 2.44382 2.62072 2.43907 -0.18846 0.08718  0.08864  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   CA  
+1552  C C   . ILE A   209 ? 2.42998 2.60626 2.42749 -0.17191 0.08942  0.10533  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   C   
+1553  O O   . ILE A   209 ? 2.46292 2.63966 2.48130 -0.16474 0.09174  0.11736  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   O   
+1554  C CB  . ILE A   209 ? 2.36228 2.54818 2.37010 -0.19330 0.08569  0.07440  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   CB  
+1555  C CG1 . ILE A   209 ? 2.21295 2.39899 2.22322 -0.20779 0.08378  0.05994  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   CG1 
+1556  C CG2 . ILE A   209 ? 2.27707 2.46986 2.31346 -0.18474 0.08754  0.08064  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   CG2 
+1557  C CD1 . ILE A   209 ? 2.00412 2.19827 2.02676 -0.21270 0.08231  0.04691  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   CD1 
+1558  N N   . GLY A   210 ? 2.40545 2.58057 2.38247 -0.16491 0.08878  0.10624  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   N   
+1559  C CA  . GLY A   210 ? 2.42030 2.59463 2.39804 -0.14719 0.09076  0.12164  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   CA  
+1560  C C   . GLY A   210 ? 2.63008 2.79505 2.59951 -0.13999 0.09267  0.13936  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   C   
+1561  O O   . GLY A   210 ? 2.65828 2.82247 2.63721 -0.12465 0.09544  0.15520  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   O   
+1562  N N   . GLU A   211 ? 2.64902 2.80692 2.60084 -0.15016 0.09182  0.13738  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   N   
+1563  C CA  . GLU A   211 ? 2.66778 2.81674 2.60861 -0.14456 0.09366  0.15368  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   CA  
+1564  C C   . GLU A   211 ? 2.60316 2.75440 2.57432 -0.14323 0.09598  0.16290  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   C   
+1565  O O   . GLU A   211 ? 2.70130 2.84699 2.67264 -0.13452 0.09829  0.18040  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   O   
+1566  C CB  . GLU A   211 ? 2.65718 2.79883 2.57012 -0.15621 0.09284  0.14756  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   CB  
+1567  C CG  . GLU A   211 ? 2.54245 2.67810 2.42122 -0.15400 0.09144  0.14512  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   CG  
+1568  C CD  . GLU A   211 ? 2.51207 2.63820 2.37091 -0.13971 0.09268  0.16474  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   CD  
+1569  O OE1 . GLU A   211 ? 2.46210 2.58855 2.33714 -0.12664 0.09449  0.18076  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   OE1 
+1570  O OE2 . GLU A   211 ? 2.48916 2.60698 2.31591 -0.14112 0.09217  0.16461  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   OE2 
+1571  N N   . LYS A   216 ? 2.58423 2.76306 2.66225 -0.10198 0.10773  0.18077  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   N   
+1572  C CA  . LYS A   216 ? 2.65412 2.82855 2.71029 -0.08570 0.10862  0.19170  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   CA  
+1573  C C   . LYS A   216 ? 2.72635 2.90319 2.80365 -0.06505 0.11496  0.20783  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   C   
+1574  O O   . LYS A   216 ? 2.81848 2.99568 2.88457 -0.04900 0.11628  0.21302  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   O   
+1575  C CB  . LYS A   216 ? 2.60236 2.76558 2.63342 -0.08623 0.10694  0.20180  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   CB  
+1576  C CG  . LYS A   216 ? 2.67216 2.82995 2.66774 -0.07951 0.10415  0.20193  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   CG  
+1577  C CD  . LYS A   216 ? 2.68857 2.83554 2.65670 -0.08550 0.10216  0.20715  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   CD  
+1578  C CE  . LYS A   216 ? 2.66113 2.80258 2.59300 -0.08264 0.09861  0.20313  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   CE  
+1579  N NZ  . LYS A   216 ? 2.46944 2.60043 2.37295 -0.09026 0.09733  0.20631  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   NZ  
+1580  N N   . GLY A   217 ? 2.68442 2.86284 2.79309 -0.06494 0.11906  0.21553  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A   N   
+1581  C CA  . GLY A   217 ? 2.59138 2.77222 2.72381 -0.04554 0.12645  0.23092  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A   CA  
+1582  C C   . GLY A   217 ? 2.57333 2.76485 2.72319 -0.04183 0.12970  0.22123  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A   C   
+1583  O O   . GLY A   217 ? 2.59054 2.78479 2.75155 -0.02240 0.13619  0.23192  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A   O   
+1584  N N   . PHE A   218 ? 2.44765 2.64525 2.59937 -0.05923 0.12579  0.20148  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   N   
+1585  C CA  . PHE A   218 ? 2.35264 2.56065 2.51955 -0.05675 0.12893  0.19189  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CA  
+1586  C C   . PHE A   218 ? 2.48765 2.70001 2.63061 -0.04962 0.12707  0.18389  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   C   
+1587  O O   . PHE A   218 ? 2.42476 2.64485 2.57726 -0.03709 0.13204  0.18376  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   O   
+1588  C CB  . PHE A   218 ? 2.12499 2.33737 2.30488 -0.07737 0.12558  0.17518  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CB  
+1589  C CG  . PHE A   218 ? 2.18018 2.40299 2.37069 -0.07699 0.12801  0.16375  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CG  
+1590  C CD1 . PHE A   218 ? 2.17341 2.40155 2.38757 -0.06198 0.13648  0.17236  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CD1 
+1591  C CD2 . PHE A   218 ? 2.08190 2.30916 2.25865 -0.09117 0.12249  0.14489  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CD2 
+1592  C CE1 . PHE A   218 ? 2.14438 2.38233 2.36663 -0.06128 0.13940  0.16212  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CE1 
+1593  C CE2 . PHE A   218 ? 1.94976 2.18675 2.13513 -0.09069 0.12486  0.13511  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CE2 
+1594  C CZ  . PHE A   218 ? 2.02414 2.26661 2.23154 -0.07586 0.13331  0.14358  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CZ  
+1595  N N   . GLN A   219 ? 2.60087 2.80852 2.71310 -0.05688 0.12031  0.17717  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   N   
+1596  C CA  . GLN A   219 ? 2.61030 2.82216 2.70036 -0.05183 0.11743  0.16785  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   CA  
+1597  C C   . GLN A   219 ? 2.67416 2.88540 2.75903 -0.02640 0.12157  0.18193  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   C   
+1598  O O   . GLN A   219 ? 2.70449 2.92299 2.78278 -0.01724 0.12173  0.17527  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   O   
+1599  C CB  . GLN A   219 ? 2.66180 2.86747 2.72129 -0.06529 0.10971  0.15849  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   CB  
+1600  C CG  . GLN A   219 ? 2.76135 2.95489 2.80221 -0.05915 0.10863  0.17313  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   CG  
+1601  C CD  . GLN A   219 ? 2.83826 3.02571 2.84745 -0.07144 0.10201  0.16347  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   CD  
+1602  O OE1 . GLN A   219 ? 2.88054 3.07166 2.88595 -0.08847 0.09843  0.14624  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   OE1 
+1603  N NE2 . GLN A   219 ? 2.83585 3.01351 2.82185 -0.06219 0.10077  0.17504  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   NE2 
+1604  N N   . GLN A   220 ? 2.66278 2.86564 2.75058 -0.01390 0.12499  0.20149  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   N   
+1605  C CA  . GLN A   220 ? 2.69824 2.89889 2.77981 0.01224  0.12899  0.21663  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   CA  
+1606  C C   . GLN A   220 ? 2.67326 2.88066 2.78508 0.02921  0.13884  0.22604  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   C   
+1607  O O   . GLN A   220 ? 2.66843 2.87903 2.77648 0.05075  0.14258  0.23131  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   O   
+1608  C CB  . GLN A   220 ? 2.72889 2.91636 2.79671 0.01937  0.12827  0.23482  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   CB  
+1609  C CG  . GLN A   220 ? 2.69053 2.87012 2.72366 0.00743  0.11973  0.22795  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   CG  
+1610  C CD  . GLN A   220 ? 2.62890 2.80904 2.63512 0.01805  0.11545  0.22186  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   CD  
+1611  O OE1 . GLN A   220 ? 2.67566 2.85850 2.68421 0.04030  0.11898  0.22946  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   OE1 
+1612  N NE2 . GLN A   220 ? 2.38931 2.56694 2.37037 0.00274  0.10797  0.20777  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   NE2 
+1613  N N   . GLU A   221 ? 2.58665 2.79625 2.72847 0.02064  0.14333  0.22790  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   N   
+1614  C CA  . GLU A   221 ? 2.60309 2.81835 2.77530 0.03651  0.15379  0.23758  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CA  
+1615  C C   . GLU A   221 ? 2.58073 2.80878 2.76156 0.03520  0.15636  0.22224  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   C   
+1616  O O   . GLU A   221 ? 2.53426 2.76815 2.72790 0.05493  0.16500  0.22868  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   O   
+1617  C CB  . GLU A   221 ? 2.47754 2.68951 2.67994 0.02849  0.15765  0.24640  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CB  
+1618  C CG  . GLU A   221 ? 2.50671 2.70716 2.70613 0.03547  0.15793  0.26611  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CG  
+1619  C CD  . GLU A   221 ? 2.57538 2.77270 2.77320 0.06514  0.16510  0.28580  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CD  
+1620  O OE1 . GLU A   221 ? 2.44186 2.64624 2.65769 0.08099  0.17364  0.28861  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   OE1 
+1621  O OE2 . GLU A   221 ? 2.61495 2.80250 2.79254 0.07350  0.16253  0.29867  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   OE2 
+1622  N N   . ILE A   222 ? 2.50649 2.73902 2.68021 0.01323  0.14963  0.20257  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   N   
+1623  C CA  . ILE A   222 ? 2.54137 2.78607 2.72050 0.01179  0.15169  0.18818  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CA  
+1624  C C   . ILE A   222 ? 2.63384 2.88347 2.79023 0.02713  0.15057  0.18438  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   C   
+1625  O O   . ILE A   222 ? 2.53972 2.79981 2.70283 0.03737  0.15591  0.17956  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   O   
+1626  C CB  . ILE A   222 ? 2.37142 2.61885 2.54853 -0.01506 0.14464  0.16917  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CB  
+1627  C CG1 . ILE A   222 ? 2.18250 2.44234 2.36943 -0.01645 0.14806  0.15659  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CG1 
+1628  C CG2 . ILE A   222 ? 2.47890 2.72215 2.62438 -0.02680 0.13447  0.15900  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CG2 
+1629  C CD1 . ILE A   222 ? 2.08387 2.34762 2.30289 -0.00790 0.15850  0.16476  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CD1 
+1630  N N   . THR A   223 ? 2.72588 2.96816 2.85487 0.02957  0.14373  0.18638  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   N   
+1631  C CA  . THR A   223 ? 2.74532 2.99142 2.85266 0.04535  0.14173  0.18305  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   CA  
+1632  C C   . THR A   223 ? 2.73307 2.97940 2.84864 0.07573  0.15075  0.20026  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   C   
+1633  O O   . THR A   223 ? 2.75482 3.01021 2.86774 0.09164  0.15398  0.19620  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   O   
+1634  C CB  . THR A   223 ? 2.72256 2.95951 2.79824 0.03911  0.13174  0.18043  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   CB  
+1635  O OG1 . THR A   223 ? 2.59698 2.83246 2.66739 0.01154  0.12492  0.16650  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   OG1 
+1636  C CG2 . THR A   223 ? 2.64614 2.88825 2.69971 0.05121  0.12770  0.17217  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   CG2 
+1637  N N   . SER A   224 ? 2.63709 2.87375 2.76291 0.08494  0.15524  0.21980  ? ? ? ? ? ? 214 SER A   N   
+1638  C CA  . SER A   224 ? 2.55084 2.78695 2.68741 0.11488  0.16511  0.23800  ? ? ? ? ? ? 214 SER A   CA  
+1639  C C   . SER A   224 ? 2.59221 2.84005 2.75662 0.12267  0.17600  0.23600  ? ? ? ? ? ? 214 SER A   C   
+1640  O O   . SER A   224 ? 2.56091 2.81377 2.72805 0.14820  0.18373  0.24244  ? ? ? ? ? ? 214 SER A   O   
+1641  C CB  . SER A   224 ? 2.49140 2.71511 2.63749 0.12034  0.16825  0.25950  ? ? ? ? ? ? 214 SER A   CB  
+1642  O OG  . SER A   224 ? 2.37478 2.59807 2.53677 0.14898  0.17943  0.27815  ? ? ? ? ? ? 214 SER A   OG  
+1643  N N   . GLU A   225 ? 2.56255 2.81466 2.74697 0.10167  0.17696  0.22701  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   N   
+1644  C CA  . GLU A   225 ? 2.56509 2.82823 2.77405 0.10623  0.18689  0.22323  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CA  
+1645  C C   . GLU A   225 ? 2.60924 2.88479 2.80367 0.10486  0.18440  0.20462  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   C   
+1646  O O   . GLU A   225 ? 2.53870 2.82390 2.74223 0.12192  0.19364  0.20477  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   O   
+1647  C CB  . GLU A   225 ? 2.35010 2.61242 2.58416 0.08416  0.18777  0.21995  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CB  
+1648  C CG  . GLU A   225 ? 2.36292 2.63556 2.62184 0.08651  0.19773  0.21556  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CG  
+1649  C CD  . GLU A   225 ? 2.28521 2.55666 2.56535 0.06291  0.19629  0.20945  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CD  
+1650  O OE1 . GLU A   225 ? 2.34521 2.60778 2.62326 0.04673  0.18846  0.21032  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   OE1 
+1651  O OE2 . GLU A   225 ? 2.19934 2.47869 2.49739 0.06116  0.20300  0.20359  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   OE2 
+1652  N N   . TYR A   226 ? 2.59250 2.86819 2.76456 0.08524  0.17251  0.18872  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   N   
+1653  C CA  . TYR A   226 ? 2.59166 2.87925 2.75011 0.08260  0.16934  0.17085  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CA  
+1654  C C   . TYR A   226 ? 2.72391 3.01470 2.86358 0.10764  0.16960  0.17337  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   C   
+1655  O O   . TYR A   226 ? 2.74308 3.04607 2.88287 0.11929  0.17415  0.16621  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   O   
+1656  C CB  . TYR A   226 ? 2.54296 2.82895 2.68424 0.05506  0.15693  0.15417  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CB  
+1657  C CG  . TYR A   226 ? 2.49854 2.79732 2.63271 0.04620  0.15410  0.13488  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CG  
+1658  C CD1 . TYR A   226 ? 2.47894 2.78471 2.59340 0.05800  0.15090  0.12749  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CD1 
+1659  C CD2 . TYR A   226 ? 2.35939 2.66302 2.50619 0.02621  0.15415  0.12412  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CD2 
+1660  C CE1 . TYR A   226 ? 2.44497 2.76297 2.55366 0.04980  0.14828  0.11027  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CE1 
+1661  C CE2 . TYR A   226 ? 2.12543 2.44053 2.26525 0.01841  0.15172  0.10762  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CE2 
+1662  C CZ  . TYR A   226 ? 2.29750 2.62009 2.41870 0.03000  0.14896  0.10088  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CZ  
+1663  O OH  . TYR A   226 ? 2.17107 2.50570 2.28599 0.02234  0.14654  0.08484  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   OH  
+1664  N N   . ARG A   227 ? 2.82673 3.10663 2.94937 0.11691  0.16473  0.18353  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   N   
+1665  C CA  . ARG A   227 ? 2.81087 3.09243 2.91282 0.14042  0.16300  0.18496  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   CA  
+1666  C C   . ARG A   227 ? 2.81300 3.10026 2.92988 0.17121  0.17612  0.19714  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   C   
+1667  O O   . ARG A   227 ? 2.66525 2.96206 2.77266 0.18865  0.17756  0.19089  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   O   
+1668  C CB  . ARG A   227 ? 2.66160 2.92848 2.74197 0.14378  0.15523  0.19484  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   CB  
+1669  C CG  . ARG A   227 ? 2.51688 2.78263 2.57707 0.17183  0.15385  0.20019  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   CG  
+1670  C CD  . ARG A   227 ? 2.31771 2.57475 2.34652 0.16306  0.14040  0.19405  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   CD  
+1671  N NE  . ARG A   227 ? 2.42079 2.66795 2.43234 0.18924  0.13935  0.20914  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   NE  
+1672  C CZ  . ARG A   227 ? 2.45388 2.68630 2.46162 0.19333  0.13962  0.22736  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   CZ  
+1673  N NH1 . ARG A   227 ? 2.39070 2.61705 2.41132 0.17312  0.14086  0.23247  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   NH1 
+1674  N NH2 . ARG A   227 ? 2.38349 2.60705 2.37352 0.21892  0.13840  0.24087  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   NH2 
+1675  N N   . SER A   228 ? 2.85153 3.13333 2.99244 0.17889  0.18615  0.21445  ? ? ? ? ? ? 218 SER A   N   
+1676  C CA  . SER A   228 ? 2.72648 3.01410 2.88526 0.20737  0.20061  0.22595  ? ? ? ? ? ? 218 SER A   CA  
+1677  C C   . SER A   228 ? 2.72516 3.02831 2.89788 0.20337  0.20764  0.21251  ? ? ? ? ? ? 218 SER A   C   
+1678  O O   . SER A   228 ? 2.43338 2.74575 2.60913 0.22756  0.21705  0.21401  ? ? ? ? ? ? 218 SER A   O   
+1679  C CB  . SER A   228 ? 2.66881 2.94672 2.85270 0.21451  0.20991  0.24758  ? ? ? ? ? ? 218 SER A   CB  
+1680  O OG  . SER A   228 ? 2.39644 2.67835 2.59611 0.24542  0.22453  0.26084  ? ? ? ? ? ? 218 SER A   OG  
+1681  N N   . LEU A   229 ? 2.78262 3.08875 2.96281 0.17402  0.20349  0.19948  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   N   
+1682  C CA  . LEU A   229 ? 2.65281 2.97308 2.84379 0.16886  0.20951  0.18663  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CA  
+1683  C C   . LEU A   229 ? 2.59636 2.92796 2.76346 0.17122  0.20319  0.16960  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   C   
+1684  O O   . LEU A   229 ? 2.58752 2.93135 2.75669 0.18885  0.21158  0.16632  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   O   
+1685  C CB  . LEU A   229 ? 2.42313 2.74203 2.62779 0.13754  0.20607  0.17826  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CB  
+1686  C CG  . LEU A   229 ? 2.16458 2.49571 2.37939 0.12557  0.21018  0.16433  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CG  
+1687  C CD1 . LEU A   229 ? 2.04899 2.37435 2.28703 0.10499  0.21150  0.16618  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CD1 
+1688  C CD2 . LEU A   229 ? 2.10962 2.44831 2.30132 0.10944  0.19899  0.14402  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CD2 
+1689  N N   . LYS A   230 ? 2.68595 3.01386 2.83056 0.15399  0.18874  0.15861  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   N   
+1690  C CA  . LYS A   230 ? 2.50420 2.84224 2.62720 0.15161  0.18085  0.14097  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   CA  
+1691  C C   . LYS A   230 ? 2.57826 2.90787 2.67533 0.15639  0.16945  0.14140  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   C   
+1692  O O   . LYS A   230 ? 2.72862 3.04449 2.82098 0.14613  0.16356  0.14864  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   O   
+1693  C CB  . LYS A   230 ? 2.32002 2.66323 2.44302 0.12074  0.17430  0.12354  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   CB  
+1694  C CG  . LYS A   230 ? 2.41166 2.76739 2.51683 0.11747  0.16768  0.10507  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   CG  
+1695  C CD  . LYS A   230 ? 2.38924 2.74121 2.48216 0.08777  0.15463  0.09145  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   CD  
+1696  C CE  . LYS A   230 ? 2.11360 2.47905 2.20695 0.07302  0.15340  0.07430  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   CE  
+1697  N NZ  . LYS A   230 ? 1.88069 2.24438 1.99227 0.05348  0.15707  0.07398  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   NZ  
+1698  N N   . LYS A   231 ? 2.34818 2.68612 2.42806 0.17214  0.16635  0.13337  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   N   
+1699  C CA  . LYS A   231 ? 2.42913 2.75971 2.48312 0.17802  0.15501  0.13218  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   CA  
+1700  C C   . LYS A   231 ? 2.40377 2.72890 2.44420 0.14714  0.14172  0.11948  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   C   
+1701  O O   . LYS A   231 ? 2.24516 2.55593 2.27736 0.13895  0.13607  0.12691  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   O   
+1702  C CB  . LYS A   231 ? 2.26380 2.60629 2.30382 0.20004  0.15384  0.12333  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   CB  
+1703  C CG  . LYS A   231 ? 2.35794 2.69261 2.37115 0.20880  0.14190  0.12201  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   CG  
+1704  C CD  . LYS A   231 ? 2.17873 2.49650 2.18900 0.22437  0.14373  0.14348  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   CD  
+1705  C CE  . LYS A   231 ? 2.06270 2.37008 2.04438 0.22912  0.13082  0.14248  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   CE  
+1706  N NZ  . LYS A   231 ? 1.88019 2.17018 1.85766 0.24267  0.13248  0.16444  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   NZ  
+1707  N N   . SER A   235 ? 2.08276 2.33652 2.07238 0.00745  0.09932  0.11221  ? ? ? ? ? ? 225 SER A   N   
+1708  C CA  . SER A   235 ? 2.22041 2.46378 2.21451 -0.00776 0.09975  0.11879  ? ? ? ? ? ? 225 SER A   CA  
+1709  C C   . SER A   235 ? 2.37657 2.62648 2.39246 -0.02612 0.10257  0.11027  ? ? ? ? ? ? 225 SER A   C   
+1710  O O   . SER A   235 ? 2.21988 2.47844 2.23569 -0.03828 0.09977  0.09407  ? ? ? ? ? ? 225 SER A   O   
+1711  C CB  . SER A   235 ? 2.00582 2.23886 1.97413 -0.02120 0.09166  0.11373  ? ? ? ? ? ? 225 SER A   CB  
+1712  O OG  . SER A   235 ? 1.97710 2.20313 1.92367 -0.00416 0.08844  0.12147  ? ? ? ? ? ? 225 SER A   OG  
+1713  N N   . ILE A   236 ? 2.49166 2.73714 2.52635 -0.02757 0.10790  0.12156  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   N   
+1714  C CA  . ILE A   236 ? 2.48496 2.73541 2.54185 -0.04281 0.11066  0.11520  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   CA  
+1715  C C   . ILE A   236 ? 2.45916 2.69929 2.51547 -0.06000 0.10784  0.11707  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   C   
+1716  O O   . ILE A   236 ? 2.50381 2.73883 2.57604 -0.05750 0.11202  0.12960  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   O   
+1717  C CB  . ILE A   236 ? 2.60186 2.85789 2.68589 -0.02861 0.12016  0.12554  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   CB  
+1718  C CG1 . ILE A   236 ? 2.65585 2.92043 2.73700 -0.00628 0.12399  0.12718  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   CG1 
+1719  C CG2 . ILE A   236 ? 2.40009 2.66300 2.50475 -0.04336 0.12236  0.11600  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   CG2 
+1720  C CD1 . ILE A   236 ? 2.65445 2.93112 2.72874 -0.01209 0.12096  0.10909  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   CD1 
+1721  N N   . GLU A   237 ? 2.44035 2.67758 2.47875 -0.07701 0.10108  0.10457  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   N   
+1722  C CA  . GLU A   237 ? 2.55072 2.77807 2.58415 -0.09217 0.09842  0.10542  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CA  
+1723  C C   . GLU A   237 ? 2.53011 2.76074 2.58233 -0.10889 0.09887  0.09659  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   C   
+1724  O O   . GLU A   237 ? 2.48629 2.71125 2.55009 -0.11397 0.10026  0.10330  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   O   
+1725  C CB  . GLU A   237 ? 2.61707 2.83874 2.62129 -0.10109 0.09196  0.09689  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CB  
+1726  C CG  . GLU A   237 ? 2.64396 2.85241 2.63214 -0.10094 0.09088  0.10813  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CG  
+1727  C CD  . GLU A   237 ? 2.63358 2.83609 2.59077 -0.10146 0.08580  0.10387  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CD  
+1728  O OE1 . GLU A   237 ? 2.74557 2.94877 2.69209 -0.11686 0.08210  0.08897  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   OE1 
+1729  O OE2 . GLU A   237 ? 2.61595 2.81277 2.55971 -0.08574 0.08568  0.11571  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   OE2 
+1730  N N   . LEU A   238 ? 2.48848 2.72816 2.54368 -0.11691 0.09745  0.08176  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   N   
+1731  C CA  . LEU A   238 ? 2.42688 2.67037 2.49997 -0.13032 0.09793  0.07331  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CA  
+1732  C C   . LEU A   238 ? 2.37053 2.60542 2.43823 -0.14677 0.09424  0.06927  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   C   
+1733  O O   . LEU A   238 ? 2.33646 2.56577 2.41642 -0.14789 0.09583  0.07768  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   O   
+1734  C CB  . LEU A   238 ? 2.55727 2.80394 2.65807 -0.12135 0.10435  0.08323  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CB  
+1735  C CG  . LEU A   238 ? 2.47941 2.73272 2.58699 -0.10075 0.11021  0.09189  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CG  
+1736  C CD1 . LEU A   238 ? 2.27589 2.53228 2.41293 -0.09449 0.11739  0.09996  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CD1 
+1737  C CD2 . LEU A   238 ? 2.38272 2.64635 2.47989 -0.09850 0.10890  0.07997  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CD2 
+1738  N N   . LYS A   239 ? 2.46912 2.70316 2.51921 -0.15905 0.08964  0.05633  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   N   
+1739  C CA  . LYS A   239 ? 2.45218 2.67795 2.49382 -0.17314 0.08683  0.05198  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   CA  
+1740  C C   . LYS A   239 ? 2.28395 2.51166 2.34281 -0.18481 0.08640  0.04396  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   C   
+1741  O O   . LYS A   239 ? 2.44630 2.67444 2.52657 -0.18200 0.08881  0.05054  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   O   
+1742  C CB  . LYS A   239 ? 2.34901 2.57240 2.36517 -0.18063 0.08307  0.04177  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   CB  
+1743  C CG  . LYS A   239 ? 2.39065 2.60610 2.38538 -0.17339 0.08244  0.05056  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   CG  
+1744  C CD  . LYS A   239 ? 2.39305 2.59847 2.38577 -0.17567 0.08356  0.06023  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   CD  
+1745  C CE  . LYS A   239 ? 2.41060 2.60876 2.38771 -0.16322 0.08428  0.07455  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   CE  
+1746  N NZ  . LYS A   239 ? 2.23892 2.44113 2.23073 -0.14596 0.08728  0.08713  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   NZ  
+1747  N N   . SER A   240 ? 2.18353 2.41192 2.23350 -0.19736 0.08334  0.02997  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   N   
+1748  C CA  . SER A   240 ? 2.41656 2.64509 2.47931 -0.20808 0.08218  0.02197  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CA  
+1749  C C   . SER A   240 ? 2.35064 2.58304 2.40430 -0.21755 0.07975  0.00712  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   C   
+1750  O O   . SER A   240 ? 2.35737 2.58783 2.39130 -0.22081 0.07831  0.00206  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   O   
+1751  C CB  . SER A   240 ? 2.45195 2.67098 2.51243 -0.21446 0.08113  0.02436  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CB  
+1752  O OG  . SER A   240 ? 2.48079 2.69973 2.55314 -0.22359 0.07936  0.01590  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   OG  
+1753  N N   . GLU A   241 ? 2.25629 2.49359 2.32462 -0.22186 0.07945  0.00059  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   N   
+1754  C CA  . GLU A   241 ? 2.34116 2.58248 2.40304 -0.22999 0.07749  -0.01237 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   CA  
+1755  C C   . GLU A   241 ? 2.46473 2.69809 2.51245 -0.24047 0.07536  -0.01982 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   C   
+1756  O O   . GLU A   241 ? 2.44391 2.66915 2.48739 -0.24177 0.07537  -0.01551 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   O   
+1757  C CB  . GLU A   241 ? 2.32027 2.56716 2.40035 -0.23150 0.07777  -0.01612 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   CB  
+1758  C CG  . GLU A   241 ? 2.11774 2.37223 2.19353 -0.23543 0.07690  -0.02636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   CG  
+1759  C CD  . GLU A   241 ? 2.18284 2.43309 2.25519 -0.24631 0.07423  -0.03636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   CD  
+1760  O OE1 . GLU A   241 ? 2.38562 2.62925 2.46562 -0.24945 0.07312  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   OE1 
+1761  O OE2 . GLU A   241 ? 2.09505 2.34848 2.15744 -0.25108 0.07324  -0.04474 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   OE2 
+1762  N N   . MET A   242 ? 2.46810 2.70420 2.50840 -0.24732 0.07408  -0.03088 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   N   
+1763  C CA  . MET A   242 ? 2.47741 2.70708 2.50378 -0.25638 0.07320  -0.03921 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   CA  
+1764  C C   . MET A   242 ? 2.52495 2.74998 2.53116 -0.25614 0.07391  -0.03766 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   C   
+1765  O O   . MET A   242 ? 2.49041 2.71510 2.48389 -0.26151 0.07382  -0.04569 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   O   
+1766  C CB  . MET A   242 ? 2.48890 2.71098 2.52081 -0.26040 0.07263  -0.03959 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   CB  
+1767  C CG  . MET A   242 ? 2.55401 2.77018 2.57287 -0.26841 0.07262  -0.04914 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   CG  
+1768  S SD  . MET A   242 ? 2.52568 2.73073 2.53492 -0.27016 0.07369  -0.04632 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   SD  
+1769  C CE  . MET A   242 ? 2.48561 2.68850 2.47809 -0.26570 0.07570  -0.03732 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   CE  
+1770  N N   . ALA A   243 ? 2.51050 2.73150 2.51373 -0.24971 0.07479  -0.02700 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A   N   
+1771  C CA  . ALA A   243 ? 2.45147 2.66703 2.43399 -0.24851 0.07535  -0.02433 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A   CA  
+1772  C C   . ALA A   243 ? 2.46362 2.68541 2.43856 -0.24494 0.07428  -0.02707 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A   C   
+1773  O O   . ALA A   243 ? 2.46886 2.68636 2.42535 -0.24621 0.07408  -0.02873 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A   O   
+1774  C CB  . ALA A   243 ? 2.29118 2.50120 2.27274 -0.24093 0.07646  -0.01072 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A   CB  
+1775  N N   . ILE A   244 ? 2.47374 2.70557 2.46214 -0.24028 0.07366  -0.02792 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   N   
+1776  C CA  . ILE A   244 ? 2.44477 2.68383 2.42691 -0.23634 0.07225  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   CA  
+1777  C C   . ILE A   244 ? 2.40245 2.64452 2.37984 -0.24644 0.07104  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   C   
+1778  O O   . ILE A   244 ? 2.31697 2.55900 2.28105 -0.24803 0.06968  -0.04984 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   O   
+1779  C CB  . ILE A   244 ? 2.24618 2.49549 2.24367 -0.22604 0.07293  -0.02705 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   CB  
+1780  C CG1 . ILE A   244 ? 2.14014 2.38720 2.13600 -0.21267 0.07409  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   CG1 
+1781  C CG2 . ILE A   244 ? 2.07561 2.33559 2.07193 -0.22575 0.07133  -0.03591 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   CG2 
+1782  C CD1 . ILE A   244 ? 2.14873 2.38811 2.15228 -0.21081 0.07622  -0.00338 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   CD1 
+1783  N N   . LYS A   245 ? 2.34508 2.58921 2.33345 -0.25306 0.07148  -0.05062 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   N   
+1784  C CA  . LYS A   245 ? 2.37766 2.62524 2.36422 -0.26151 0.07083  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   CA  
+1785  C C   . LYS A   245 ? 2.47779 2.71582 2.45581 -0.27068 0.07216  -0.06739 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   C   
+1786  O O   . LYS A   245 ? 2.53181 2.77125 2.50790 -0.27742 0.07238  -0.07638 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   O   
+1787  C CB  . LYS A   245 ? 2.31433 2.57066 2.31721 -0.26154 0.07068  -0.06482 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   CB  
+1788  C CG  . LYS A   245 ? 2.32035 2.58458 2.32261 -0.26630 0.06970  -0.07448 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   CG  
+1789  C CD  . LYS A   245 ? 2.12278 2.39377 2.13896 -0.26697 0.06993  -0.07651 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   CD  
+1790  C CE  . LYS A   245 ? 2.11300 2.39125 2.14042 -0.25739 0.07075  -0.06926 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   CE  
+1791  N NZ  . LYS A   245 ? 2.01991 2.30422 2.05946 -0.25799 0.07141  -0.07096 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   NZ  
+1792  N N   . GLY A   246 ? 2.42806 2.65668 2.40106 -0.27042 0.07350  -0.06187 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A   N   
+1793  C CA  . GLY A   246 ? 2.51712 2.73683 2.48110 -0.27756 0.07558  -0.06670 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A   CA  
+1794  C C   . GLY A   246 ? 2.69412 2.91174 2.67005 -0.27958 0.07569  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A   C   
+1795  O O   . GLY A   246 ? 2.68839 2.91146 2.68024 -0.27670 0.07401  -0.06591 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A   O   
+1796  N N   . PHE A   247 ? 2.79361 3.00286 2.76100 -0.28409 0.07789  -0.07177 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   N   
+1797  C CA  . PHE A   247 ? 2.83718 3.04329 2.81404 -0.28519 0.07752  -0.07383 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CA  
+1798  C C   . PHE A   247 ? 2.86050 3.07123 2.84669 -0.28785 0.07646  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   C   
+1799  O O   . PHE A   247 ? 2.88157 3.09120 2.87861 -0.28719 0.07485  -0.08257 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   O   
+1800  C CB  . PHE A   247 ? 2.83136 3.02757 2.79494 -0.28783 0.08068  -0.07624 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CB  
+1801  C CG  . PHE A   247 ? 2.78217 2.97554 2.73308 -0.29277 0.08427  -0.08506 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CG  
+1802  C CD1 . PHE A   247 ? 2.75101 2.94287 2.68673 -0.29461 0.08675  -0.08537 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CD1 
+1803  C CD2 . PHE A   247 ? 2.76196 2.95347 2.71634 -0.29487 0.08538  -0.09279 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CD2 
+1804  C CE1 . PHE A   247 ? 2.68629 2.87525 2.61210 -0.29927 0.09075  -0.09343 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CE1 
+1805  C CE2 . PHE A   247 ? 2.61585 2.80446 2.56004 -0.29853 0.08967  -0.10020 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CE2 
+1806  C CZ  . PHE A   247 ? 2.54287 2.73036 2.47349 -0.30113 0.09262  -0.10060 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CZ  
+1807  N N   . PHE A   248 ? 2.81667 3.03234 2.79901 -0.29055 0.07706  -0.08672 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   N   
+1808  C CA  . PHE A   248 ? 2.75094 2.96996 2.74024 -0.29310 0.07665  -0.09354 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CA  
+1809  C C   . PHE A   248 ? 2.76066 2.98844 2.76532 -0.28991 0.07357  -0.09092 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   C   
+1810  O O   . PHE A   248 ? 2.71686 2.94655 2.72834 -0.29094 0.07276  -0.09488 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   O   
+1811  C CB  . PHE A   248 ? 2.73216 2.95339 2.71295 -0.29748 0.07875  -0.09999 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CB  
+1812  C CG  . PHE A   248 ? 2.70251 2.92727 2.68992 -0.29978 0.07880  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CG  
+1813  C CD1 . PHE A   248 ? 2.47041 2.68808 2.45645 -0.30091 0.08093  -0.11051 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CD1 
+1814  C CD2 . PHE A   248 ? 2.69635 2.93162 2.69083 -0.29982 0.07687  -0.10707 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CD2 
+1815  C CE1 . PHE A   248 ? 2.45785 2.67816 2.44950 -0.30187 0.08107  -0.11497 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CE1 
+1816  C CE2 . PHE A   248 ? 2.45429 2.69287 2.45428 -0.30165 0.07702  -0.11162 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CE2 
+1817  C CZ  . PHE A   248 ? 2.49123 2.72198 2.48984 -0.30260 0.07909  -0.11516 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CZ  
+1818  N N   . SER A   249 ? 2.78765 3.02023 2.79730 -0.28520 0.07236  -0.08381 ? ? ? ? ? ? 239 SER A   N   
+1819  C CA  . SER A   249 ? 2.76047 3.00177 2.78400 -0.28127 0.07074  -0.08098 ? ? ? ? ? ? 239 SER A   CA  
+1820  C C   . SER A   249 ? 2.77410 3.01215 2.80943 -0.28071 0.06934  -0.08056 ? ? ? ? ? ? 239 SER A   C   
+1821  O O   . SER A   249 ? 2.83927 3.08198 2.88217 -0.28071 0.06839  -0.08297 ? ? ? ? ? ? 239 SER A   O   
+1822  C CB  . SER A   249 ? 2.65428 2.89983 2.68061 -0.27465 0.07082  -0.07267 ? ? ? ? ? ? 239 SER A   CB  
+1823  O OG  . SER A   249 ? 2.51404 2.75265 2.54325 -0.27197 0.07097  -0.06584 ? ? ? ? ? ? 239 SER A   OG  
+1824  N N   . ASP A   250 ? 2.72956 2.95955 2.76624 -0.28002 0.06896  -0.07754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   N   
+1825  C CA  . ASP A   250 ? 2.65002 2.87580 2.69780 -0.27944 0.06681  -0.07807 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   CA  
+1826  C C   . ASP A   250 ? 2.59162 2.80746 2.63098 -0.28218 0.06694  -0.08267 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   C   
+1827  O O   . ASP A   250 ? 2.63159 2.84250 2.66376 -0.28212 0.06824  -0.07984 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   O   
+1828  C CB  . ASP A   250 ? 2.55529 2.78198 2.61703 -0.27466 0.06594  -0.06969 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   CB  
+1829  C CG  . ASP A   250 ? 2.62912 2.85267 2.68533 -0.27265 0.06741  -0.06302 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   CG  
+1830  O OD1 . ASP A   250 ? 2.69811 2.92271 2.74071 -0.27333 0.06924  -0.06313 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   OD1 
+1831  O OD2 . ASP A   250 ? 2.41525 2.63502 2.48069 -0.27029 0.06661  -0.05754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   OD2 
+1832  N N   . ILE A   251 ? 2.49270 2.70555 2.53212 -0.28363 0.06594  -0.08942 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   N   
+1833  C CA  . ILE A   251 ? 2.52635 2.73004 2.55760 -0.28456 0.06661  -0.09467 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   CA  
+1834  C C   . ILE A   251 ? 2.52139 2.72142 2.56176 -0.28234 0.06303  -0.09838 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   C   
+1835  O O   . ILE A   251 ? 2.61336 2.80871 2.64743 -0.28211 0.06365  -0.10480 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   O   
+1836  C CB  . ILE A   251 ? 2.54960 2.75184 2.56583 -0.28774 0.07065  -0.10042 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   CB  
+1837  C CG1 . ILE A   251 ? 2.55224 2.76174 2.57107 -0.28915 0.07064  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   CG1 
+1838  C CG2 . ILE A   251 ? 2.48539 2.68709 2.48959 -0.28958 0.07395  -0.09756 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   CG2 
+1839  C CD1 . ILE A   251 ? 2.50726 2.71560 2.51446 -0.29241 0.07468  -0.10857 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   CD1 
+1840  N N   . ILE A   252 ? 2.35731 2.55886 2.41260 -0.27996 0.05943  -0.09423 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   N   
+1841  C CA  . ILE A   252 ? 2.36630 2.56500 2.43144 -0.27755 0.05523  -0.09729 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CA  
+1842  C C   . ILE A   252 ? 2.47169 2.66083 2.53229 -0.27579 0.05361  -0.10308 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   C   
+1843  O O   . ILE A   252 ? 2.43900 2.62455 2.49361 -0.27620 0.05525  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   O   
+1844  C CB  . ILE A   252 ? 2.36469 2.56658 2.44761 -0.27550 0.05232  -0.09135 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CB  
+1845  C CG1 . ILE A   252 ? 2.33918 2.53644 2.42914 -0.27446 0.05070  -0.08830 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CG1 
+1846  C CG2 . ILE A   252 ? 2.40775 2.61933 2.49359 -0.27565 0.05521  -0.08517 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CG2 
+1847  C CD1 . ILE A   252 ? 2.15519 2.35428 2.26522 -0.27223 0.04790  -0.08306 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CD1 
+1848  N N   . PRO A   253 ? 2.47021 2.65497 2.53221 -0.27294 0.05063  -0.10846 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   N   
+1849  C CA  . PRO A   253 ? 2.35075 2.52662 2.40582 -0.26965 0.04982  -0.11502 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   CA  
+1850  C C   . PRO A   253 ? 2.32425 2.49554 2.39028 -0.26687 0.04459  -0.11537 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   C   
+1851  O O   . PRO A   253 ? 2.39085 2.56482 2.47230 -0.26715 0.04087  -0.11101 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   O   
+1852  C CB  . PRO A   253 ? 2.30269 2.47597 2.35499 -0.26634 0.04855  -0.11980 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   CB  
+1853  C CG  . PRO A   253 ? 2.32131 2.50051 2.38478 -0.26722 0.04576  -0.11549 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   CG  
+1854  C CD  . PRO A   253 ? 2.44429 2.63212 2.51065 -0.27189 0.04886  -0.10895 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   CD  
+1855  N N   . TYR A   254 ? 2.24292 2.40741 2.30100 -0.26384 0.04484  -0.12083 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   N   
+1856  C CA  . TYR A   254 ? 2.24697 2.40678 2.31426 -0.26056 0.03953  -0.12298 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CA  
+1857  C C   . TYR A   254 ? 2.21281 2.36472 2.26986 -0.25420 0.03899  -0.13203 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   C   
+1858  O O   . TYR A   254 ? 2.24098 2.39095 2.28182 -0.25357 0.04523  -0.13479 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   O   
+1859  C CB  . TYR A   254 ? 2.30708 2.46871 2.37574 -0.26343 0.04138  -0.11775 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CB  
+1860  C CG  . TYR A   254 ? 2.41042 2.57909 2.49061 -0.26750 0.04183  -0.10817 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CG  
+1861  C CD1 . TYR A   254 ? 2.39380 2.56763 2.46485 -0.27106 0.04749  -0.10306 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CD1 
+1862  C CD2 . TYR A   254 ? 2.39092 2.56086 2.49154 -0.26696 0.03678  -0.10437 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CD2 
+1863  C CE1 . TYR A   254 ? 2.29397 2.47412 2.37481 -0.27284 0.04818  -0.09436 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CE1 
+1864  C CE2 . TYR A   254 ? 2.31953 2.49575 2.43094 -0.26913 0.03833  -0.09518 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CE2 
+1865  C CZ  . TYR A   254 ? 2.21976 2.40111 2.32067 -0.27149 0.04406  -0.09017 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CZ  
+1866  O OH  . TYR A   254 ? 1.94275 2.13025 2.05368 -0.27179 0.04584  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   OH  
+1867  N N   . ILE A   255 ? 2.16792 2.31504 2.23428 -0.24879 0.03184  -0.13670 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   N   
+1868  C CA  . ILE A   255 ? 2.28433 2.42361 2.34170 -0.24041 0.03051  -0.14560 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CA  
+1869  C C   . ILE A   255 ? 2.18408 2.31998 2.24204 -0.23714 0.02843  -0.14970 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   C   
+1870  O O   . ILE A   255 ? 2.02876 2.16733 2.09980 -0.24059 0.02487  -0.14607 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   O   
+1871  C CB  . ILE A   255 ? 2.31492 2.45002 2.37981 -0.23477 0.02340  -0.14882 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CB  
+1872  C CG1 . ILE A   255 ? 2.17962 2.31593 2.26517 -0.23665 0.01528  -0.14626 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CG1 
+1873  C CG2 . ILE A   255 ? 2.21821 2.35596 2.27755 -0.23638 0.02686  -0.14573 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CG2 
+1874  C CD1 . ILE A   255 ? 2.04289 2.17299 2.13611 -0.23046 0.00765  -0.15313 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CD1 
+1875  N N   . LYS A   256 ? 2.13295 2.26315 2.17685 -0.22976 0.03113  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   N   
+1876  C CA  . LYS A   256 ? 2.04349 2.17044 2.08642 -0.22478 0.02900  -0.16263 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   CA  
+1877  C C   . LYS A   256 ? 2.23420 2.35333 2.26872 -0.21245 0.02721  -0.17279 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   C   
+1878  O O   . LYS A   256 ? 2.31610 2.43241 2.33318 -0.20731 0.03483  -0.17680 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   O   
+1879  C CB  . LYS A   256 ? 2.07809 2.20761 2.10776 -0.22864 0.03758  -0.15987 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   CB  
+1880  C CG  . LYS A   256 ? 2.20525 2.33304 2.23454 -0.22454 0.03563  -0.16406 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   CG  
+1881  C CD  . LYS A   256 ? 2.23029 2.36002 2.24319 -0.22788 0.04507  -0.16070 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   CD  
+1882  C CE  . LYS A   256 ? 2.21781 2.34670 2.22989 -0.22385 0.04338  -0.16422 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   CE  
+1883  N NZ  . LYS A   256 ? 2.18232 2.30550 2.18881 -0.21183 0.04120  -0.17598 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   NZ  
+1884  N N   . ASP A   269 ? 2.20084 2.33108 2.36553 -0.23368 -0.01798 -0.13246 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   N   
+1885  C CA  . ASP A   269 ? 2.29323 2.42724 2.45275 -0.23463 -0.01429 -0.12660 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   CA  
+1886  C C   . ASP A   269 ? 2.40607 2.53354 2.54686 -0.22773 -0.01621 -0.12991 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   C   
+1887  O O   . ASP A   269 ? 2.38447 2.51685 2.51221 -0.22883 -0.01014 -0.12612 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   O   
+1888  C CB  . ASP A   269 ? 2.32284 2.45595 2.49964 -0.23536 -0.01765 -0.12350 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   CB  
+1889  C CG  . ASP A   269 ? 2.45299 2.59168 2.62444 -0.23664 -0.01231 -0.11656 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   CG  
+1890  O OD1 . ASP A   269 ? 2.51526 2.66098 2.67312 -0.23863 -0.00542 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   OD1 
+1891  O OD2 . ASP A   269 ? 2.32998 2.46612 2.51078 -0.23553 -0.01489 -0.11457 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   OD2 
+1892  N N   . GLY A   270 ? 2.30403 2.42029 2.44411 -0.21991 -0.02490 -0.13690 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A   N   
+1893  C CA  . GLY A   270 ? 2.16603 2.27466 2.28842 -0.21125 -0.02703 -0.13964 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A   CA  
+1894  C C   . GLY A   270 ? 2.20574 2.31415 2.31307 -0.20846 -0.02248 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A   C   
+1895  O O   . GLY A   270 ? 2.00123 2.10775 2.09309 -0.20391 -0.01951 -0.14193 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A   O   
+1896  N N   . ARG A   271 ? 2.36845 2.47876 2.48017 -0.21097 -0.02129 -0.14675 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   N   
+1897  C CA  . ARG A   271 ? 2.28542 2.39554 2.38307 -0.20856 -0.01592 -0.15016 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   CA  
+1898  C C   . ARG A   271 ? 2.16210 2.28212 2.25212 -0.21624 -0.00565 -0.14385 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   C   
+1899  O O   . ARG A   271 ? 1.83070 1.94979 1.90608 -0.21316 -0.00053 -0.14477 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   O   
+1900  C CB  . ARG A   271 ? 2.27226 2.38154 2.37643 -0.20890 -0.01774 -0.15566 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   CB  
+1901  C CG  . ARG A   271 ? 1.87739 1.97687 1.98813 -0.20011 -0.02832 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   CG  
+1902  C CD  . ARG A   271 ? 1.76146 1.86224 1.88237 -0.20217 -0.03043 -0.16810 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   CD  
+1903  N NE  . ARG A   271 ? 2.03704 2.13969 2.14429 -0.20131 -0.02321 -0.17049 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   NE  
+1904  C CZ  . ARG A   271 ? 2.18451 2.29551 2.29089 -0.21023 -0.01520 -0.16532 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   CZ  
+1905  N NH1 . ARG A   271 ? 1.98849 2.10712 2.10706 -0.21996 -0.01321 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   NH1 
+1906  N NH2 . ARG A   271 ? 2.22772 2.33903 2.32005 -0.20848 -0.00872 -0.16807 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   NH2 
+1907  N N   . ARG A   272 ? 2.26210 2.39151 2.36240 -0.22557 -0.00242 -0.13758 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   N   
+1908  C CA  . ARG A   272 ? 2.18341 2.32256 2.27709 -0.23239 0.00646  -0.13208 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   CA  
+1909  C C   . ARG A   272 ? 2.17573 2.31678 2.26059 -0.23108 0.00879  -0.12844 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   C   
+1910  O O   . ARG A   272 ? 2.06874 2.21622 2.14501 -0.23471 0.01566  -0.12585 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   O   
+1911  C CB  . ARG A   272 ? 2.23053 2.37890 2.33747 -0.24067 0.00905  -0.12609 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   CB  
+1912  C CG  . ARG A   272 ? 2.23661 2.38664 2.35679 -0.24144 0.00575  -0.12180 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   CG  
+1913  C CD  . ARG A   272 ? 2.27126 2.43044 2.40466 -0.24800 0.00968  -0.11535 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   CD  
+1914  N NE  . ARG A   272 ? 2.25006 2.41905 2.37524 -0.25243 0.01758  -0.11055 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   NE  
+1915  C CZ  . ARG A   272 ? 2.28866 2.46647 2.42176 -0.25670 0.02219  -0.10435 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   CZ  
+1916  N NH1 . ARG A   272 ? 2.21210 2.39034 2.36236 -0.25739 0.02065  -0.10124 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   NH1 
+1917  N NH2 . ARG A   272 ? 2.41911 2.60539 2.54330 -0.25968 0.02850  -0.10116 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   NH2 
+1918  N N   . LYS A   273 ? 2.23096 2.36651 2.31762 -0.22591 0.00310  -0.12807 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   N   
+1919  C CA  . LYS A   273 ? 2.08995 2.22677 2.16684 -0.22382 0.00521  -0.12401 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   CA  
+1920  C C   . LYS A   273 ? 1.87383 2.00579 1.93531 -0.21782 0.00794  -0.12685 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   C   
+1921  O O   . LYS A   273 ? 1.86114 1.99836 1.91437 -0.21951 0.01353  -0.12303 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   O   
+1922  C CB  . LYS A   273 ? 1.96960 2.09991 2.05011 -0.21859 -0.00177 -0.12285 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   CB  
+1923  C CG  . LYS A   273 ? 1.85883 1.98924 1.92760 -0.21515 -0.00010 -0.11803 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   CG  
+1924  C CD  . LYS A   273 ? 1.71971 1.84409 1.79161 -0.21082 -0.00646 -0.11589 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   CD  
+1925  C CE  . LYS A   273 ? 1.38262 1.50511 1.44004 -0.20555 -0.00536 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   CE  
+1926  N NZ  . LYS A   273 ? 1.57053 1.70635 1.62352 -0.21249 0.00346  -0.10490 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   NZ  
+1927  N N   . MET A   274 ? 1.75930 1.88151 1.81734 -0.21026 0.00446  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   N   
+1928  C CA  . MET A   274 ? 1.84454 1.96155 1.88854 -0.20304 0.00819  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   CA  
+1929  C C   . MET A   274 ? 1.83984 1.96417 1.87952 -0.20974 0.01727  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   C   
+1930  O O   . MET A   274 ? 1.84376 1.96794 1.87334 -0.20729 0.02309  -0.13557 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   O   
+1931  C CB  . MET A   274 ? 1.83695 1.94162 1.87805 -0.19144 0.00233  -0.14392 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   CB  
+1932  C CG  . MET A   274 ? 1.75109 1.84677 1.79515 -0.18334 -0.00757 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   CG  
+1933  S SD  . MET A   274 ? 1.65740 1.75150 1.69195 -0.17905 -0.00718 -0.13709 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   SD  
+1934  C CE  . MET A   274 ? 1.17953 1.26823 1.19777 -0.16889 -0.00064 -0.13840 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   CE  
+1935  N N   . LEU A   275 ? 1.96236 2.09266 2.00967 -0.21783 0.01871  -0.13669 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   N   
+1936  C CA  . LEU A   275 ? 1.98269 2.11971 2.02514 -0.22452 0.02701  -0.13618 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CA  
+1937  C C   . LEU A   275 ? 1.84634 1.99358 1.88791 -0.23173 0.03202  -0.13001 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   C   
+1938  O O   . LEU A   275 ? 1.95806 2.10936 1.99278 -0.23515 0.03893  -0.12987 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   O   
+1939  C CB  . LEU A   275 ? 2.17243 2.31259 2.22240 -0.23035 0.02678  -0.13715 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CB  
+1940  C CG  . LEU A   275 ? 2.03957 2.18560 2.08377 -0.23705 0.03468  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CG  
+1941  C CD1 . LEU A   275 ? 2.15762 2.29753 2.18843 -0.23146 0.03985  -0.14167 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CD1 
+1942  C CD2 . LEU A   275 ? 1.88276 2.03155 1.93496 -0.24203 0.03354  -0.13563 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CD2 
+1943  N N   . SER A   276 ? 1.75016 1.90176 1.79850 -0.23380 0.02884  -0.12520 ? ? ? ? ? ? 266 SER A   N   
+1944  C CA  . SER A   276 ? 1.77783 1.93949 1.82445 -0.23915 0.03335  -0.11979 ? ? ? ? ? ? 266 SER A   CA  
+1945  C C   . SER A   276 ? 1.82326 1.98200 1.85938 -0.23407 0.03590  -0.11941 ? ? ? ? ? ? 266 SER A   C   
+1946  O O   . SER A   276 ? 1.83843 2.00446 1.87060 -0.23845 0.04173  -0.11746 ? ? ? ? ? ? 266 SER A   O   
+1947  C CB  . SER A   276 ? 1.79301 1.95972 1.84834 -0.24117 0.03009  -0.11478 ? ? ? ? ? ? 266 SER A   CB  
+1948  O OG  . SER A   276 ? 2.00300 2.16171 2.05649 -0.23373 0.02472  -0.11447 ? ? ? ? ? ? 266 SER A   OG  
+1949  N N   . TYR A   277 ? 1.83515 1.98307 1.86713 -0.22425 0.03144  -0.12107 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   N   
+1950  C CA  . TYR A   277 ? 1.72623 1.86958 1.74803 -0.21742 0.03439  -0.12041 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CA  
+1951  C C   . TYR A   277 ? 1.75643 1.89784 1.77252 -0.21684 0.04095  -0.12471 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   C   
+1952  O O   . TYR A   277 ? 1.77590 1.91982 1.78679 -0.21704 0.04703  -0.12297 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   O   
+1953  C CB  . TYR A   277 ? 1.61296 1.74371 1.63073 -0.20512 0.02780  -0.12128 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CB  
+1954  C CG  . TYR A   277 ? 1.53170 1.66319 1.55216 -0.20456 0.02232  -0.11613 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CG  
+1955  C CD1 . TYR A   277 ? 1.37254 1.50781 1.38728 -0.20390 0.02457  -0.10957 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CD1 
+1956  C CD2 . TYR A   277 ? 1.69663 1.82492 1.72542 -0.20451 0.01523  -0.11769 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CD2 
+1957  C CE1 . TYR A   277 ? 1.22761 1.36337 1.24298 -0.20304 0.02032  -0.10457 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CE1 
+1958  C CE2 . TYR A   277 ? 1.50672 1.63510 1.53758 -0.20385 0.01100  -0.11301 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CE2 
+1959  C CZ  . TYR A   277 ? 1.43842 1.57046 1.46159 -0.20298 0.01376  -0.10640 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CZ  
+1960  O OH  . TYR A   277 ? 1.36734 1.49935 1.39087 -0.20203 0.01026  -0.10144 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   OH  
+1961  N N   . SER A   278 ? 1.86507 2.00216 1.88233 -0.21609 0.04020  -0.13023 ? ? ? ? ? ? 268 SER A   N   
+1962  C CA  . SER A   278 ? 1.85276 1.98797 1.86361 -0.21560 0.04727  -0.13440 ? ? ? ? ? ? 268 SER A   CA  
+1963  C C   . SER A   278 ? 1.83128 1.97741 1.84254 -0.22674 0.05423  -0.13201 ? ? ? ? ? ? 268 SER A   C   
+1964  O O   . SER A   278 ? 2.03407 2.17974 2.03923 -0.22652 0.06152  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 268 SER A   O   
+1965  C CB  . SER A   278 ? 2.00299 2.13313 2.01496 -0.21370 0.04495  -0.14014 ? ? ? ? ? ? 268 SER A   CB  
+1966  O OG  . SER A   278 ? 2.20664 2.32713 2.21936 -0.20336 0.03747  -0.14324 ? ? ? ? ? ? 268 SER A   OG  
+1967  N N   . ILE A   279 ? 1.76252 1.91827 1.78118 -0.23584 0.05227  -0.12847 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   N   
+1968  C CA  . ILE A   279 ? 1.75246 1.91894 1.77147 -0.24539 0.05780  -0.12628 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CA  
+1969  C C   . ILE A   279 ? 1.80038 1.97151 1.81745 -0.24550 0.06054  -0.12288 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   C   
+1970  O O   . ILE A   279 ? 1.87045 2.04584 1.88473 -0.24947 0.06667  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   O   
+1971  C CB  . ILE A   279 ? 1.68712 1.86237 1.71442 -0.25297 0.05507  -0.12322 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CB  
+1972  C CG1 . ILE A   279 ? 1.67392 1.84569 1.70285 -0.25409 0.05412  -0.12590 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CG1 
+1973  C CG2 . ILE A   279 ? 1.40775 1.59488 1.43549 -0.26102 0.05942  -0.12048 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CG2 
+1974  C CD1 . ILE A   279 ? 1.81284 1.99231 1.85076 -0.26011 0.05200  -0.12199 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CD1 
+1975  N N   . TYR A   280 ? 1.86965 2.03967 1.88809 -0.24093 0.05609  -0.11932 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   N   
+1976  C CA  . TYR A   280 ? 1.78566 1.96125 1.80245 -0.24121 0.05832  -0.11492 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CA  
+1977  C C   . TYR A   280 ? 1.50026 1.67019 1.51090 -0.23599 0.06387  -0.11617 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   C   
+1978  O O   . TYR A   280 ? 1.40565 1.58259 1.41646 -0.24001 0.06868  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   O   
+1979  C CB  . TYR A   280 ? 1.67883 1.85248 1.69616 -0.23603 0.05253  -0.11045 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CB  
+1980  C CG  . TYR A   280 ? 1.68443 1.86966 1.70756 -0.24283 0.05089  -0.10635 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CG  
+1981  C CD1 . TYR A   280 ? 1.36907 1.56726 1.39457 -0.25125 0.05524  -0.10525 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CD1 
+1982  C CD2 . TYR A   280 ? 1.58194 1.76503 1.60821 -0.24008 0.04525  -0.10385 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CD2 
+1983  C CE1 . TYR A   280 ? 1.40326 1.61235 1.43347 -0.25577 0.05442  -0.10169 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CE1 
+1984  C CE2 . TYR A   280 ? 1.39034 1.58403 1.42177 -0.24520 0.04509  -0.09994 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CE2 
+1985  C CZ  . TYR A   280 ? 1.58302 1.78988 1.61609 -0.25255 0.04989  -0.09884 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CZ  
+1986  O OH  . TYR A   280 ? 1.80874 2.02644 1.84638 -0.25602 0.05034  -0.09514 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   OH  
+1987  N N   . ASN A   281 ? 1.68493 1.84235 1.69081 -0.22636 0.06352  -0.11953 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   N   
+1988  C CA  . ASN A   281 ? 1.93575 2.08668 1.93603 -0.21929 0.06982  -0.12046 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   CA  
+1989  C C   . ASN A   281 ? 2.08721 2.24300 2.08763 -0.22676 0.07797  -0.12352 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   C   
+1990  O O   . ASN A   281 ? 2.17337 2.33165 2.17377 -0.22747 0.08412  -0.12191 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   O   
+1991  C CB  . ASN A   281 ? 1.98339 2.12014 1.97811 -0.20627 0.06795  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   CB  
+1992  C CG  . ASN A   281 ? 1.99464 2.12594 1.98997 -0.19998 0.05834  -0.12301 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   CG  
+1993  O OD1 . ASN A   281 ? 1.95679 2.09238 1.95412 -0.20175 0.05453  -0.11751 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   OD1 
+1994  N ND2 . ASN A   281 ? 1.97142 2.09330 1.96487 -0.19244 0.05445  -0.12828 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   ND2 
+1995  N N   . TYR A   282 ? 2.10284 2.25958 2.10347 -0.23216 0.07814  -0.12773 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   N   
+1996  C CA  . TYR A   282 ? 2.08158 2.24172 2.08064 -0.23900 0.08562  -0.13072 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CA  
+1997  C C   . TYR A   282 ? 1.91064 2.08403 1.91502 -0.25047 0.08639  -0.12806 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   C   
+1998  O O   . TYR A   282 ? 2.12789 2.30470 2.13220 -0.25484 0.09281  -0.12912 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   O   
+1999  C CB  . TYR A   282 ? 2.11299 2.26972 2.10904 -0.24054 0.08535  -0.13514 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CB  
+2000  C CG  . TYR A   282 ? 2.17283 2.33384 2.16628 -0.24901 0.09196  -0.13739 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CG  
+2001  C CD1 . TYR A   282 ? 2.24681 2.40290 2.23457 -0.24642 0.10095  -0.14043 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CD1 
+2002  C CD2 . TYR A   282 ? 2.28314 2.45250 2.27950 -0.25874 0.08951  -0.13622 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CD2 
+2003  C CE1 . TYR A   282 ? 2.38307 2.54223 2.36765 -0.25416 0.10700  -0.14256 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CE1 
+2004  C CE2 . TYR A   282 ? 2.36702 2.53933 2.35960 -0.26574 0.09499  -0.13805 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CE2 
+2005  C CZ  . TYR A   282 ? 2.43429 2.60135 2.42075 -0.26385 0.10354  -0.14139 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CZ  
+2006  O OH  . TYR A   282 ? 2.26669 2.43587 2.24863 -0.27084 0.10903  -0.14329 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   OH  
+2007  N N   . LEU A   283 ? 1.71601 1.89702 1.72540 -0.25491 0.08012  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   N   
+2008  C CA  . LEU A   283 ? 1.74588 1.94011 1.75986 -0.26448 0.08055  -0.12291 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   CA  
+2009  C C   . LEU A   283 ? 1.86412 2.06367 1.88008 -0.26454 0.08298  -0.12000 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   C   
+2010  O O   . LEU A   283 ? 1.79106 1.99763 1.80901 -0.27080 0.08722  -0.12112 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   O   
+2011  C CB  . LEU A   283 ? 1.81373 2.01447 1.83251 -0.26727 0.07421  -0.11996 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   CB  
+2012  C CG  . LEU A   283 ? 1.92713 2.14217 1.95068 -0.27475 0.07357  -0.11743 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   CG  
+2013  C CD1 . LEU A   283 ? 1.82241 2.04389 1.84804 -0.27322 0.07222  -0.11312 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   CD1 
+2014  C CD2 . LEU A   283 ? 2.08345 2.30422 2.10608 -0.28174 0.07829  -0.12040 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   CD2 
+2015  N N   . ALA A   284 ? 1.94199 2.13815 1.95744 -0.25743 0.08015  -0.11609 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   N   
+2016  C CA  . ALA A   284 ? 1.67690 1.87984 1.69449 -0.25781 0.08160  -0.11178 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   CA  
+2017  C C   . ALA A   284 ? 1.74959 1.94976 1.76721 -0.25671 0.08896  -0.11308 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   C   
+2018  O O   . ALA A   284 ? 1.75832 1.96764 1.78042 -0.26166 0.09166  -0.11146 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   O   
+2019  C CB  . ALA A   284 ? 1.75878 1.95713 1.77386 -0.24941 0.07701  -0.10650 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   CB  
+2020  N N   . LYS A   285 ? 1.81953 2.00741 1.83281 -0.24983 0.09267  -0.11612 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   N   
+2021  C CA  . LYS A   285 ? 1.92604 2.11018 1.93994 -0.24733 0.10097  -0.11699 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CA  
+2022  C C   . LYS A   285 ? 1.90040 2.09218 1.91814 -0.25828 0.10590  -0.12111 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   C   
+2023  O O   . LYS A   285 ? 1.85436 2.05072 1.87746 -0.26128 0.11092  -0.12036 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   O   
+2024  C CB  . LYS A   285 ? 1.73361 1.90273 1.74102 -0.23579 0.10446  -0.11955 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CB  
+2025  C CG  . LYS A   285 ? 1.72180 1.88649 1.72458 -0.23742 0.10420  -0.12554 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CG  
+2026  C CD  . LYS A   285 ? 1.88849 2.04152 1.88550 -0.22853 0.11208  -0.12941 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CD  
+2027  C CE  . LYS A   285 ? 2.09097 2.23279 2.08149 -0.21652 0.10803  -0.13114 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CE  
+2028  N NZ  . LYS A   285 ? 1.88989 2.02137 1.87379 -0.20740 0.11653  -0.13569 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   NZ  
+2029  N N   . LYS A   286 ? 1.75126 1.94439 1.76662 -0.26415 0.10428  -0.12521 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   N   
+2030  C CA  . LYS A   286 ? 1.80192 2.00145 1.81920 -0.27408 0.10804  -0.12906 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   CA  
+2031  C C   . LYS A   286 ? 1.71308 1.92751 1.73687 -0.28285 0.10394  -0.12741 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   C   
+2032  O O   . LYS A   286 ? 1.80507 2.02627 1.83342 -0.28956 0.10728  -0.12948 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   O   
+2033  C CB  . LYS A   286 ? 1.82827 2.02326 1.83911 -0.27604 0.10778  -0.13301 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   CB  
+2034  C CG  . LYS A   286 ? 1.96060 2.14205 1.96430 -0.26616 0.10964  -0.13467 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   CG  
+2035  C CD  . LYS A   286 ? 2.04590 2.21915 2.04738 -0.26025 0.11910  -0.13662 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   CD  
+2036  C CE  . LYS A   286 ? 2.06990 2.23837 2.06465 -0.26279 0.12609  -0.14173 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   CE  
+2037  N NZ  . LYS A   286 ? 2.12384 2.28672 2.11874 -0.25882 0.13687  -0.14334 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   NZ  
+2038  N N   . LYS A   287 ? 1.70595 1.92574 1.73047 -0.28245 0.09694  -0.12404 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   N   
+2039  C CA  . LYS A   287 ? 1.63963 1.87408 1.66925 -0.28945 0.09350  -0.12282 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   CA  
+2040  C C   . LYS A   287 ? 1.56400 1.80570 1.59897 -0.28932 0.09450  -0.11951 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   C   
+2041  O O   . LYS A   287 ? 1.51294 1.76622 1.55331 -0.29599 0.09496  -0.12084 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   O   
+2042  C CB  . LYS A   287 ? 1.68788 1.92552 1.71661 -0.28830 0.08699  -0.12009 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   CB  
+2043  C CG  . LYS A   287 ? 1.56867 1.82022 1.60088 -0.29472 0.08432  -0.12020 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   CG  
+2044  C CD  . LYS A   287 ? 1.85569 2.10768 1.88619 -0.30010 0.08562  -0.12457 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   CD  
+2045  C CE  . LYS A   287 ? 1.91115 2.17737 1.94513 -0.30495 0.08323  -0.12487 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   CE  
+2046  N NZ  . LYS A   287 ? 1.88302 2.15702 1.92151 -0.30864 0.08547  -0.12671 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   NZ  
+2047  N N   . TYR A   288 ? 1.49549 1.73055 1.52888 -0.28129 0.09460  -0.11508 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   N   
+2048  C CA  . TYR A   288 ? 1.28447 1.52580 1.32174 -0.27986 0.09513  -0.11017 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CA  
+2049  C C   . TYR A   288 ? 1.14848 1.38040 1.18667 -0.27365 0.10126  -0.10863 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   C   
+2050  O O   . TYR A   288 ? 1.31122 1.53961 1.34805 -0.26607 0.10102  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   O   
+2051  C CB  . TYR A   288 ? 1.31920 1.56206 1.35294 -0.27486 0.08952  -0.10429 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CB  
+2052  C CG  . TYR A   288 ? 1.35886 1.61056 1.39250 -0.27951 0.08460  -0.10514 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CG  
+2053  C CD1 . TYR A   288 ? 1.44900 1.71634 1.48710 -0.28639 0.08392  -0.10575 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CD1 
+2054  C CD2 . TYR A   288 ? 1.44692 1.69145 1.47674 -0.27620 0.08082  -0.10533 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CD2 
+2055  C CE1 . TYR A   288 ? 1.48235 1.75762 1.52037 -0.28886 0.08032  -0.10609 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CE1 
+2056  C CE2 . TYR A   288 ? 1.33883 1.59118 1.36992 -0.27958 0.07724  -0.10531 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CE2 
+2057  C CZ  . TYR A   288 ? 1.37351 1.64102 1.40831 -0.28540 0.07736  -0.10547 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CZ  
+2058  O OH  . TYR A   288 ? 1.50550 1.78054 1.54151 -0.28704 0.07468  -0.10507 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   OH  
+2059  N N   . GLU A   289 ? 1.34072 1.56811 1.38085 -0.27610 0.10733  -0.11363 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   N   
+2060  C CA  . GLU A   289 ? 1.37525 1.59406 1.41765 -0.26980 0.11478  -0.11225 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   CA  
+2061  C C   . GLU A   289 ? 1.29558 1.52403 1.34771 -0.27308 0.11726  -0.10874 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   C   
+2062  O O   . GLU A   289 ? 1.57430 1.79681 1.62908 -0.26566 0.12222  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   O   
+2063  C CB  . GLU A   289 ? 1.78050 1.99202 1.82197 -0.27160 0.12161  -0.11871 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   CB  
+2064  C CG  . GLU A   289 ? 1.96713 2.16596 2.00820 -0.26143 0.13020  -0.11754 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   CG  
+2065  C CD  . GLU A   289 ? 1.95830 2.14735 1.99367 -0.26013 0.13638  -0.12373 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   CD  
+2066  O OE1 . GLU A   289 ? 2.01404 2.20533 2.04476 -0.26681 0.13309  -0.12825 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   OE1 
+2067  O OE2 . GLU A   289 ? 1.98023 2.15931 2.01531 -0.25168 0.14501  -0.12362 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   OE2 
+2068  N N   . ASP A   290 ? 1.30855 1.55197 1.36628 -0.28321 0.11386  -0.11049 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   N   
+2069  C CA  . ASP A   290 ? 1.18630 1.44037 1.25473 -0.28767 0.11610  -0.10858 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   CA  
+2070  C C   . ASP A   290 ? 1.13082 1.39170 1.19873 -0.28386 0.11212  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   C   
+2071  O O   . ASP A   290 ? 1.20147 1.47105 1.27800 -0.28619 0.11398  -0.09767 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   O   
+2072  C CB  . ASP A   290 ? 1.43194 1.69926 1.50666 -0.29980 0.11425  -0.11526 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   CB  
+2073  C CG  . ASP A   290 ? 1.54237 1.81399 1.60979 -0.30303 0.10761  -0.11824 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   CG  
+2074  O OD1 . ASP A   290 ? 1.45279 1.71377 1.51162 -0.29874 0.10683  -0.11882 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   OD1 
+2075  O OD2 . ASP A   290 ? 1.46672 1.75257 1.53746 -0.30924 0.10335  -0.11994 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   OD2 
+2076  N N   . LYS A   291 ? 1.12045 1.37763 1.17859 -0.27815 0.10686  -0.09709 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   N   
+2077  C CA  . LYS A   291 ? 1.06758 1.33093 1.12278 -0.27453 0.10298  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   CA  
+2078  C C   . LYS A   291 ? 1.09300 1.34186 1.13798 -0.26241 0.10127  -0.08377 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   C   
+2079  O O   . LYS A   291 ? 1.18063 1.41646 1.22089 -0.25750 0.10185  -0.08684 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   O   
+2080  C CB  . LYS A   291 ? 0.96346 1.24126 1.01747 -0.28146 0.09718  -0.09134 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   CB  
+2081  C CG  . LYS A   291 ? 1.06280 1.33691 1.11145 -0.28304 0.09361  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   CG  
+2082  C CD  . LYS A   291 ? 1.40157 1.69036 1.44989 -0.28813 0.08901  -0.09713 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   CD  
+2083  C CE  . LYS A   291 ? 1.05943 1.36253 1.11593 -0.29727 0.08981  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   CE  
+2084  N NZ  . LYS A   291 ? 1.35055 1.66065 1.40530 -0.30099 0.08618  -0.10688 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   NZ  
+2085  N N   . ILE A   292 ? 1.03992 1.29113 1.08092 -0.25711 0.09901  -0.07547 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   N   
+2086  C CA  . ILE A   292 ? 0.66512 0.90263 0.69582 -0.24472 0.09669  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CA  
+2087  C C   . ILE A   292 ? 0.81216 1.04990 0.83546 -0.24528 0.08989  -0.07063 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   C   
+2088  O O   . ILE A   292 ? 1.08285 1.33310 1.10557 -0.25040 0.08687  -0.06896 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   O   
+2089  C CB  . ILE A   292 ? 0.68056 0.91947 0.70904 -0.23809 0.09754  -0.05873 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CB  
+2090  C CG1 . ILE A   292 ? 0.68568 0.92299 0.72328 -0.23629 0.10496  -0.05653 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CG1 
+2091  C CG2 . ILE A   292 ? 0.82780 1.05257 0.84373 -0.22498 0.09377  -0.05226 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CG2 
+2092  C CD1 . ILE A   292 ? 0.67540 0.91424 0.71145 -0.22943 0.10617  -0.04505 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CD1 
+2093  N N   . VAL A   293 ? 0.73019 0.95436 0.74833 -0.23948 0.08784  -0.07366 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   N   
+2094  C CA  . VAL A   293 ? 0.77690 0.99984 0.79015 -0.23982 0.08164  -0.07534 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   CA  
+2095  C C   . VAL A   293 ? 0.73336 0.94630 0.73719 -0.22858 0.07752  -0.06830 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   C   
+2096  O O   . VAL A   293 ? 0.94053 1.14012 0.94003 -0.21785 0.07863  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   O   
+2097  C CB  . VAL A   293 ? 0.57867 0.79379 0.59289 -0.24111 0.08129  -0.08340 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   CB  
+2098  C CG1 . VAL A   293 ? 1.40986 1.60963 1.42144 -0.23152 0.08481  -0.08447 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   CG1 
+2099  C CG2 . VAL A   293 ? 0.78317 0.99549 0.79382 -0.24011 0.07485  -0.08428 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   CG2 
+2100  N N   . ILE A   294 ? 0.87036 1.08939 0.87056 -0.23016 0.07308  -0.06516 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   N   
+2101  C CA  . ILE A   294 ? 0.68259 0.89257 0.67298 -0.22030 0.06863  -0.05846 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   CA  
+2102  C C   . ILE A   294 ? 0.92815 1.13513 0.91766 -0.22138 0.06313  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   C   
+2103  O O   . ILE A   294 ? 0.86097 1.07994 0.85484 -0.22996 0.06280  -0.06428 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   O   
+2104  C CB  . ILE A   294 ? 0.60989 0.82976 0.59572 -0.22027 0.06927  -0.04967 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   CB  
+2105  C CG1 . ILE A   294 ? 0.65850 0.87977 0.64609 -0.21779 0.07449  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   CG1 
+2106  C CG2 . ILE A   294 ? 0.58841 0.79890 0.56273 -0.21090 0.06427  -0.04305 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   CG2 
+2107  C CD1 . ILE A   294 ? 0.83457 1.06619 0.81764 -0.21768 0.07543  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   CD1 
+2108  N N   . TYR A   295 ? 0.82603 1.01712 0.81057 -0.21201 0.05890  -0.06287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   N   
+2109  C CA  . TYR A   295 ? 0.89406 1.08107 0.87947 -0.21250 0.05334  -0.06646 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CA  
+2110  C C   . TYR A   295 ? 0.90774 1.09260 0.88550 -0.20745 0.04901  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   C   
+2111  O O   . TYR A   295 ? 0.87298 1.04958 0.84147 -0.19783 0.04786  -0.05319 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   O   
+2112  C CB  . TYR A   295 ? 0.63728 0.80887 0.62248 -0.20546 0.05052  -0.07230 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CB  
+2113  C CG  . TYR A   295 ? 0.81629 0.98958 0.80821 -0.21099 0.05478  -0.07979 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CG  
+2114  C CD1 . TYR A   295 ? 0.87946 1.05150 0.87124 -0.20908 0.06085  -0.07998 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CD1 
+2115  C CD2 . TYR A   295 ? 0.98033 1.15592 0.97858 -0.21766 0.05313  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CD2 
+2116  C CE1 . TYR A   295 ? 1.04654 1.21952 1.04332 -0.21401 0.06532  -0.08674 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CE1 
+2117  C CE2 . TYR A   295 ? 1.02527 1.20183 1.02767 -0.22237 0.05717  -0.09238 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CE2 
+2118  C CZ  . TYR A   295 ? 0.99317 1.16832 0.99429 -0.22066 0.06330  -0.09287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CZ  
+2119  O OH  . TYR A   295 ? 1.07887 1.25445 1.08304 -0.22528 0.06788  -0.09898 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   OH  
+2120  N N   . LEU A   296 ? 0.95588 1.14782 0.93719 -0.21334 0.04710  -0.06053 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   N   
+2121  C CA  . LEU A   296 ? 0.76983 0.95880 0.74464 -0.20901 0.04320  -0.05511 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   CA  
+2122  C C   . LEU A   296 ? 0.90076 1.08150 0.88117 -0.20847 0.03779  -0.06052 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   C   
+2123  O O   . LEU A   296 ? 0.98113 1.17044 0.97068 -0.21634 0.03878  -0.06395 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   O   
+2124  C CB  . LEU A   296 ? 0.85672 1.06246 0.83108 -0.21563 0.04707  -0.05050 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   CB  
+2125  C CG  . LEU A   296 ? 0.99183 1.20290 0.95697 -0.21281 0.05039  -0.04233 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   CG  
+2126  C CD1 . LEU A   296 ? 0.93493 1.15353 0.90530 -0.21730 0.05528  -0.04437 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   CD1 
+2127  C CD2 . LEU A   296 ? 1.01340 1.23781 0.97463 -0.21612 0.05283  -0.03709 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   CD2 
+2128  N N   . ILE A   297 ? 0.84429 1.00843 0.81966 -0.19849 0.03199  -0.06113 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   N   
+2129  C CA  . ILE A   297 ? 0.78929 0.94399 0.77070 -0.19682 0.02589  -0.06698 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CA  
+2130  C C   . ILE A   297 ? 0.90640 1.05457 0.88198 -0.19137 0.02079  -0.06221 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   C   
+2131  O O   . ILE A   297 ? 1.02206 1.15937 0.98583 -0.18103 0.01754  -0.05755 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   O   
+2132  C CB  . ILE A   297 ? 0.72036 0.86090 0.70081 -0.18876 0.02262  -0.07275 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CB  
+2133  C CG1 . ILE A   297 ? 0.89865 1.04437 0.88074 -0.19195 0.02923  -0.07525 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CG1 
+2134  C CG2 . ILE A   297 ? 0.94304 1.07771 0.93292 -0.18982 0.01726  -0.08031 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CG2 
+2135  C CD1 . ILE A   297 ? 0.73397 0.86629 0.71370 -0.18271 0.02789  -0.08051 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CD1 
+2136  N N   . GLU A   298 ? 0.87226 1.02643 0.85589 -0.19758 0.02039  -0.06297 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   N   
+2137  C CA  . GLU A   298 ? 0.96799 1.11689 0.94757 -0.19369 0.01659  -0.05874 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   CA  
+2138  C C   . GLU A   298 ? 0.98997 1.12780 0.97923 -0.19176 0.00938  -0.06523 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   C   
+2139  O O   . GLU A   298 ? 0.70449 0.84789 0.70790 -0.19903 0.01040  -0.07058 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   O   
+2140  C CB  . GLU A   298 ? 0.93799 1.10241 0.91983 -0.20121 0.02271  -0.05404 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   CB  
+2141  C CG  . GLU A   298 ? 1.14187 1.30154 1.11730 -0.19696 0.02056  -0.04853 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   CG  
+2142  C CD  . GLU A   298 ? 1.29800 1.47363 1.27159 -0.20225 0.02829  -0.04269 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   CD  
+2143  O OE1 . GLU A   298 ? 1.09834 1.28925 1.07822 -0.20963 0.03457  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   OE1 
+2144  O OE2 . GLU A   298 ? 1.41561 1.58832 1.38074 -0.19836 0.02815  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   OE2 
+2145  N N   . GLU A   299 ? 0.91702 1.03916 0.89880 -0.18160 0.00187  -0.06463 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   N   
+2146  C CA  . GLU A   299 ? 0.62689 0.73789 0.61791 -0.17897 -0.00613 -0.07083 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   CA  
+2147  C C   . GLU A   299 ? 0.64680 0.75804 0.65171 -0.18295 -0.00737 -0.08010 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   C   
+2148  O O   . GLU A   299 ? 0.89632 1.01148 0.91614 -0.18961 -0.00789 -0.08362 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   O   
+2149  C CB  . GLU A   299 ? 0.95769 1.07330 0.95605 -0.18413 -0.00540 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   CB  
+2150  C CG  . GLU A   299 ? 0.92796 1.04648 0.91272 -0.18200 -0.00205 -0.05871 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   CG  
+2151  C CD  . GLU A   299 ? 0.97997 1.08244 0.95649 -0.17258 -0.01002 -0.05680 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   CD  
+2152  O OE1 . GLU A   299 ? 1.40007 1.48947 1.38297 -0.16775 -0.01872 -0.06371 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   OE1 
+2153  O OE2 . GLU A   299 ? 1.14349 1.24636 1.10675 -0.16971 -0.00775 -0.04855 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   OE2 
+2154  N N   . PRO A   300 ? 0.75306 0.86065 0.75342 -0.17888 -0.00697 -0.08357 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   N   
+2155  C CA  . PRO A   300 ? 0.62079 0.72907 0.63251 -0.18264 -0.00729 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   CA  
+2156  C C   . PRO A   300 ? 0.74016 0.83574 0.75901 -0.17693 -0.01668 -0.09920 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   C   
+2157  O O   . PRO A   300 ? 0.93496 1.03191 0.96471 -0.18083 -0.01725 -0.10589 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   O   
+2158  C CB  . PRO A   300 ? 0.64192 0.74870 0.64446 -0.17812 -0.00343 -0.09302 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   CB  
+2159  C CG  . PRO A   300 ? 0.65773 0.75505 0.64516 -0.16668 -0.00589 -0.08733 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   CG  
+2160  C CD  . PRO A   300 ? 0.79660 0.89889 0.78155 -0.17001 -0.00563 -0.07976 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   CD  
+2161  N N   . GLU A   301 ? 0.84511 0.92823 0.85773 -0.16744 -0.02430 -0.09818 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   N   
+2162  C CA  . GLU A   301 ? 0.74665 0.81776 0.76707 -0.16182 -0.03427 -0.10566 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   CA  
+2163  C C   . GLU A   301 ? 0.86095 0.93742 0.89969 -0.17137 -0.03556 -0.10719 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   C   
+2164  O O   . GLU A   301 ? 0.99551 1.06398 1.04483 -0.16882 -0.04352 -0.11411 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   O   
+2165  C CB  . GLU A   301 ? 0.74717 0.80282 0.75476 -0.14826 -0.04247 -0.10382 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   CB  
+2166  C CG  . GLU A   301 ? 0.65686 0.71359 0.66125 -0.15052 -0.04243 -0.09596 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   CG  
+2167  C CD  . GLU A   301 ? 0.79998 0.86282 0.78838 -0.15008 -0.03494 -0.08570 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   CD  
+2168  O OE1 . GLU A   301 ? 0.68059 0.74655 0.66174 -0.14816 -0.02999 -0.08468 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   OE1 
+2169  O OE2 . GLU A   301 ? 1.01448 1.07903 0.99777 -0.15148 -0.03373 -0.07859 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   OE2 
+2170  N N   . ILE A   302 ? 0.89669 0.98651 0.93996 -0.18150 -0.02777 -0.10092 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   N   
+2171  C CA  . ILE A   302 ? 0.92602 1.02122 0.98727 -0.18953 -0.02747 -0.10118 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   CA  
+2172  C C   . ILE A   302 ? 0.87485 0.97332 0.95170 -0.19488 -0.02781 -0.10803 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   C   
+2173  O O   . ILE A   302 ? 0.95799 1.06411 1.03291 -0.19888 -0.02207 -0.10883 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   O   
+2174  C CB  . ILE A   302 ? 0.75125 0.86088 0.81230 -0.19745 -0.01773 -0.09286 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   CB  
+2175  C CG1 . ILE A   302 ? 0.81308 0.91893 0.85921 -0.19200 -0.01782 -0.08577 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   CG1 
+2176  C CG2 . ILE A   302 ? 0.62745 0.74392 0.70858 -0.20525 -0.01543 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   CG2 
+2177  C CD1 . ILE A   302 ? 0.77877 0.89902 0.82389 -0.19857 -0.00815 -0.07791 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   CD1 
+2178  N N   . SER A   303 ? 0.90455 0.99698 0.99698 -0.19490 -0.03464 -0.11287 ? ? ? ? ? ? 293 SER A   N   
+2179  C CA  . SER A   303 ? 1.15151 1.24653 1.26016 -0.19968 -0.03569 -0.11886 ? ? ? ? ? ? 293 SER A   CA  
+2180  C C   . SER A   303 ? 1.04588 1.13672 1.14581 -0.19473 -0.03740 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 293 SER A   C   
+2181  O O   . SER A   303 ? 1.50231 1.59989 1.60759 -0.20011 -0.03325 -0.12743 ? ? ? ? ? ? 293 SER A   O   
+2182  C CB  . SER A   303 ? 1.36815 1.47837 1.48767 -0.21069 -0.02611 -0.11390 ? ? ? ? ? ? 293 SER A   CB  
+2183  O OG  . SER A   303 ? 1.83223 1.94450 1.96647 -0.21482 -0.02702 -0.11851 ? ? ? ? ? ? 293 SER A   OG  
+2184  N N   . LEU A   304 ? 0.95534 1.03453 1.04099 -0.18349 -0.04312 -0.12798 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   N   
+2185  C CA  . LEU A   304 ? 0.98629 1.06034 1.06199 -0.17624 -0.04401 -0.13386 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CA  
+2186  C C   . LEU A   304 ? 1.08130 1.13988 1.15532 -0.16359 -0.05563 -0.14141 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   C   
+2187  O O   . LEU A   304 ? 0.82822 0.87795 0.89690 -0.15677 -0.06165 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   O   
+2188  C CB  . LEU A   304 ? 0.75795 0.83419 0.81491 -0.17299 -0.03708 -0.12855 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CB  
+2189  C CG  . LEU A   304 ? 0.89400 0.96855 0.94213 -0.16800 -0.03382 -0.13320 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CG  
+2190  C CD1 . LEU A   304 ? 0.72313 0.80857 0.78083 -0.17884 -0.02751 -0.13522 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CD1 
+2191  C CD2 . LEU A   304 ? 0.84067 0.91593 0.87213 -0.16373 -0.02765 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CD2 
+2192  N N   . HIS A   305 ? 1.02587 1.08112 1.10356 -0.15987 -0.05881 -0.15005 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   N   
+2193  C CA  . HIS A   305 ? 0.91937 0.96048 0.99549 -0.14662 -0.07013 -0.15858 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   CA  
+2194  C C   . HIS A   305 ? 1.10253 1.13363 1.15716 -0.13201 -0.07110 -0.15736 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   C   
+2195  O O   . HIS A   305 ? 1.10743 1.14309 1.14950 -0.13206 -0.06213 -0.15208 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   O   
+2196  C CB  . HIS A   305 ? 0.86412 0.90560 0.94791 -0.14564 -0.07202 -0.16808 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   CB  
+2197  C CG  . HIS A   305 ? 1.11336 1.14189 1.19931 -0.13284 -0.08459 -0.17818 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   CG  
+2198  N ND1 . HIS A   305 ? 0.86780 0.89280 0.95026 -0.12429 -0.08651 -0.18735 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   ND1 
+2199  C CD2 . HIS A   305 ? 1.10758 1.12590 1.19870 -0.12669 -0.09597 -0.18099 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   CD2 
+2200  C CE1 . HIS A   305 ? 1.06373 1.07734 1.14934 -0.11297 -0.09893 -0.19574 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   CE1 
+2201  N NE2 . HIS A   305 ? 1.04782 1.05681 1.13893 -0.11439 -0.10523 -0.19214 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   NE2 
+2202  N N   . ARG A   306 ? 0.86127 1.16012 0.88274 -0.16149 0.02920  -0.04898 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   N   
+2203  C CA  . ARG A   306 ? 0.94864 1.22588 0.96727 -0.16513 0.02297  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   CA  
+2204  C C   . ARG A   306 ? 0.80221 1.06922 0.82281 -0.15215 0.01472  -0.04514 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   C   
+2205  O O   . ARG A   306 ? 0.81734 1.05913 0.83138 -0.15210 0.01006  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   O   
+2206  C CB  . ARG A   306 ? 1.03186 1.32018 1.05521 -0.17702 0.02388  -0.03963 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   CB  
+2207  C CG  . ARG A   306 ? 0.77884 1.04997 0.80006 -0.17974 0.01753  -0.03501 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   CG  
+2208  C CD  . ARG A   306 ? 0.90516 1.18938 0.93055 -0.19083 0.01819  -0.03209 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   CD  
+2209  N NE  . ARG A   306 ? 0.94953 1.21965 0.97214 -0.19240 0.01213  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   NE  
+2210  C CZ  . ARG A   306 ? 0.95207 1.22658 0.97842 -0.18473 0.00522  -0.02666 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   CZ  
+2211  N NH1 . ARG A   306 ? 1.14421 1.43758 1.17865 -0.17357 0.00289  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   NH1 
+2212  N NH2 . ARG A   306 ? 1.11758 1.37756 1.13883 -0.18772 0.00057  -0.02220 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   NH2 
+2213  N N   . SER A   307 ? 0.79758 1.08378 0.82684 -0.14096 0.01287  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 297 SER A   N   
+2214  C CA  . SER A   307 ? 0.71430 0.98796 0.74372 -0.12710 0.00463  -0.04916 ? ? ? ? ? ? 297 SER A   CA  
+2215  C C   . SER A   307 ? 0.72975 0.97870 0.75014 -0.11893 0.00306  -0.05350 ? ? ? ? ? ? 297 SER A   C   
+2216  O O   . SER A   307 ? 0.79169 1.01485 0.80607 -0.11497 -0.00341 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 297 SER A   O   
+2217  C CB  . SER A   307 ? 0.72505 1.02655 0.76603 -0.11456 0.00294  -0.05272 ? ? ? ? ? ? 297 SER A   CB  
+2218  O OG  . SER A   307 ? 1.13053 1.45348 1.17583 -0.10983 0.00972  -0.05985 ? ? ? ? ? ? 297 SER A   OG  
+2219  N N   . MET A   308 ? 1.09805 1.35407 1.11622 -0.11728 0.00898  -0.05940 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   N   
+2220  C CA  . MET A   308 ? 0.81248 1.04613 0.82129 -0.11023 0.00728  -0.06472 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   CA  
+2221  C C   . MET A   308 ? 0.87624 1.08471 0.87565 -0.12156 0.00602  -0.06101 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   C   
+2222  O O   . MET A   308 ? 0.88511 1.06969 0.87722 -0.11779 0.00169  -0.06375 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   O   
+2223  C CB  . MET A   308 ? 0.81289 1.06311 0.82069 -0.10526 0.01403  -0.07237 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   CB  
+2224  C CG  . MET A   308 ? 0.85475 1.13134 0.87240 -0.09169 0.01552  -0.07817 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   CG  
+2225  S SD  . MET A   308 ? 1.87312 2.16971 1.88758 -0.08774 0.02489  -0.08726 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   SD  
+2226  C CE  . MET A   308 ? 1.72587 2.05568 1.75479 -0.07022 0.02577  -0.09445 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   CE  
+2227  N N   . GLN A   309 ? 0.89707 1.11070 0.89660 -0.13535 0.00968  -0.05538 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   N   
+2228  C CA  . GLN A   309 ? 0.75131 0.94429 0.74370 -0.14492 0.00824  -0.05197 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CA  
+2229  C C   . GLN A   309 ? 1.01984 1.19317 1.01145 -0.14536 0.00132  -0.04828 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   C   
+2230  O O   . GLN A   309 ? 0.93138 1.08418 0.91682 -0.14784 -0.00171 -0.04886 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   O   
+2231  C CB  . GLN A   309 ? 0.75932 0.96117 0.75200 -0.15775 0.01339  -0.04681 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CB  
+2232  C CG  . GLN A   309 ? 0.74999 0.96815 0.74079 -0.15966 0.02079  -0.04882 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CG  
+2233  C CD  . GLN A   309 ? 0.69430 0.91732 0.68410 -0.17244 0.02562  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CD  
+2234  O OE1 . GLN A   309 ? 0.79549 1.00449 0.78228 -0.17919 0.02385  -0.03929 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   OE1 
+2235  N NE2 . GLN A   309 ? 0.73334 0.97615 0.72543 -0.17608 0.03203  -0.04326 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   NE2 
+2236  N N   . ILE A   310 ? 0.85224 1.03253 0.84954 -0.14361 -0.00129 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   N   
+2237  C CA  . ILE A   310 ? 0.81351 0.97460 0.80797 -0.14342 -0.00784 -0.04001 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   CA  
+2238  C C   . ILE A   310 ? 0.85354 0.99551 0.84303 -0.13155 -0.01287 -0.04439 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   C   
+2239  O O   . ILE A   310 ? 0.97767 1.09477 0.96030 -0.13420 -0.01716 -0.04250 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   O   
+2240  C CB  . ILE A   310 ? 0.91646 1.09130 0.91678 -0.14353 -0.00991 -0.03469 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   CB  
+2241  C CG1 . ILE A   310 ? 0.69944 0.89196 0.70370 -0.15598 -0.00449 -0.03191 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   CG1 
+2242  C CG2 . ILE A   310 ? 0.77256 0.92663 0.76731 -0.14475 -0.01630 -0.02872 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   CG2 
+2243  C CD1 . ILE A   310 ? 0.75173 0.96297 0.76244 -0.15679 -0.00610 -0.02850 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   CD1 
+2244  N N   . ALA A   311 ? 0.89119 1.04406 0.88359 -0.11872 -0.01207 -0.05076 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A   N   
+2245  C CA  . ALA A   311 ? 0.81722 0.95001 0.80366 -0.10632 -0.01644 -0.05654 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A   CA  
+2246  C C   . ALA A   311 ? 0.92038 1.03333 0.89807 -0.11202 -0.01600 -0.06101 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A   C   
+2247  O O   . ALA A   311 ? 0.92629 1.01154 0.89621 -0.11076 -0.02102 -0.06219 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A   O   
+2248  C CB  . ALA A   311 ? 0.90132 1.05365 0.89324 -0.09099 -0.01447 -0.06391 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A   CB  
+2249  N N   . LEU A   312 ? 0.96406 1.09049 0.94213 -0.11878 -0.01031 -0.06341 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   N   
+2250  C CA  . LEU A   312 ? 1.05970 1.17108 1.02988 -0.12430 -0.01057 -0.06763 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   CA  
+2251  C C   . LEU A   312 ? 0.96054 1.05527 0.92836 -0.13693 -0.01358 -0.06175 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   C   
+2252  O O   . LEU A   312 ? 1.04032 1.11483 1.00175 -0.13990 -0.01704 -0.06505 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   O   
+2253  C CB  . LEU A   312 ? 0.96061 1.09086 0.93044 -0.12789 -0.00423 -0.07011 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   CB  
+2254  C CG  . LEU A   312 ? 0.84552 0.96553 0.80752 -0.13391 -0.00475 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   CG  
+2255  C CD1 . LEU A   312 ? 0.85975 0.96238 0.81433 -0.12611 -0.00872 -0.08314 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   CD1 
+2256  C CD2 . LEU A   312 ? 0.99387 1.13266 0.95404 -0.13675 0.00140  -0.07397 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   CD2 
+2257  N N   . SER A   313 ? 0.96000 1.06397 0.93291 -0.14500 -0.01209 -0.05372 ? ? ? ? ? ? 303 SER A   N   
+2258  C CA  . SER A   313 ? 1.13239 1.22395 1.10363 -0.15682 -0.01399 -0.04843 ? ? ? ? ? ? 303 SER A   CA  
+2259  C C   . SER A   313 ? 0.92585 0.99315 0.89208 -0.15564 -0.01987 -0.04667 ? ? ? ? ? ? 303 SER A   C   
+2260  O O   . SER A   313 ? 0.89176 0.94275 0.85367 -0.16417 -0.02195 -0.04640 ? ? ? ? ? ? 303 SER A   O   
+2261  C CB  . SER A   313 ? 0.75618 0.86247 0.73286 -0.16437 -0.01098 -0.04114 ? ? ? ? ? ? 303 SER A   CB  
+2262  O OG  . SER A   313 ? 1.17817 1.28776 1.15751 -0.15968 -0.01315 -0.03694 ? ? ? ? ? ? 303 SER A   OG  
+2263  N N   . LYS A   314 ? 0.86224 0.92703 0.82862 -0.14527 -0.02268 -0.04521 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   N   
+2264  C CA  . LYS A   314 ? 0.90017 0.93765 0.85903 -0.14257 -0.02866 -0.04292 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CA  
+2265  C C   . LYS A   314 ? 0.91773 0.93273 0.86882 -0.14001 -0.03108 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   C   
+2266  O O   . LYS A   314 ? 1.05595 1.04502 0.99931 -0.14654 -0.03465 -0.04956 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   O   
+2267  C CB  . LYS A   314 ? 0.78852 0.82909 0.74881 -0.12882 -0.03186 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CB  
+2268  C CG  . LYS A   314 ? 0.86096 0.86957 0.81102 -0.12276 -0.03863 -0.03780 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CG  
+2269  C CD  . LYS A   314 ? 1.13615 1.15092 1.08819 -0.10738 -0.04256 -0.03455 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CD  
+2270  C CE  . LYS A   314 ? 1.51974 1.49846 1.45920 -0.09900 -0.04977 -0.03199 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CE  
+2271  N NZ  . LYS A   314 ? 1.65342 1.62651 1.58856 -0.10019 -0.05423 -0.02020 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   NZ  
+2272  N N   . GLN A   315 ? 1.13157 1.15621 1.08375 -0.13171 -0.02889 -0.05998 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   N   
+2273  C CA  . GLN A   315 ? 1.09353 1.09742 1.03737 -0.12892 -0.03135 -0.06918 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   CA  
+2274  C C   . GLN A   315 ? 0.89793 0.89770 0.83958 -0.14382 -0.03082 -0.07114 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   C   
+2275  O O   . GLN A   315 ? 0.99422 0.97100 0.92808 -0.14722 -0.03432 -0.07655 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   O   
+2276  C CB  . GLN A   315 ? 0.75220 0.76986 0.69694 -0.11527 -0.02877 -0.07868 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   CB  
+2277  C CG  . GLN A   315 ? 1.13332 1.12751 1.06987 -0.10171 -0.03290 -0.08670 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   CG  
+2278  C CD  . GLN A   315 ? 1.84063 1.85145 1.77794 -0.08863 -0.02933 -0.09719 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   CD  
+2279  O OE1 . GLN A   315 ? 2.02647 2.06712 1.97043 -0.08993 -0.02357 -0.09717 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   OE1 
+2280  N NE2 . GLN A   315 ? 1.94739 1.93777 1.87670 -0.07609 -0.03243 -0.10639 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   NE2 
+2281  N N   . LEU A   316 ? 0.91282 0.93442 0.86115 -0.15266 -0.02677 -0.06723 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   N   
+2282  C CA  . LEU A   316 ? 0.87429 0.89611 0.82197 -0.16492 -0.02665 -0.06934 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CA  
+2283  C C   . LEU A   316 ? 0.94173 0.94785 0.88822 -0.17769 -0.02919 -0.06387 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   C   
+2284  O O   . LEU A   316 ? 0.95831 0.95334 0.90147 -0.18640 -0.03152 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   O   
+2285  C CB  . LEU A   316 ? 0.92281 0.97118 0.87687 -0.16828 -0.02170 -0.06687 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CB  
+2286  C CG  . LEU A   316 ? 0.84991 0.91487 0.80342 -0.15910 -0.01821 -0.07203 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CG  
+2287  C CD1 . LEU A   316 ? 0.71834 0.80421 0.67589 -0.16400 -0.01350 -0.06773 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CD1 
+2288  C CD2 . LEU A   316 ? 0.92483 0.98112 0.87073 -0.15590 -0.02066 -0.08239 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CD2 
+2289  N N   . PHE A   317 ? 1.05090 1.05729 0.99974 -0.17980 -0.02867 -0.05464 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   N   
+2290  C CA  . PHE A   317 ? 0.88662 0.88222 0.83407 -0.19310 -0.02968 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CA  
+2291  C C   . PHE A   317 ? 0.96771 0.93397 0.90583 -0.19185 -0.03409 -0.04490 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   C   
+2292  O O   . PHE A   317 ? 1.05549 1.00081 0.98726 -0.20144 -0.03645 -0.04613 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   O   
+2293  C CB  . PHE A   317 ? 0.79543 0.81075 0.74969 -0.19800 -0.02584 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CB  
+2294  C CG  . PHE A   317 ? 0.75182 0.79142 0.71333 -0.19959 -0.02161 -0.04275 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CG  
+2295  C CD1 . PHE A   317 ? 0.94106 0.98622 0.90526 -0.20950 -0.02074 -0.04491 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CD1 
+2296  C CD2 . PHE A   317 ? 0.85850 0.91537 0.82377 -0.19118 -0.01860 -0.04274 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CD2 
+2297  C CE1 . PHE A   317 ? 0.86127 0.92626 0.83058 -0.20918 -0.01755 -0.04653 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CE1 
+2298  C CE2 . PHE A   317 ? 0.78147 0.85637 0.75083 -0.19284 -0.01476 -0.04403 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CE2 
+2299  C CZ  . PHE A   317 ? 0.65308 0.73078 0.62385 -0.20095 -0.01453 -0.04568 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CZ  
+2300  N N   . GLU A   318 ? 1.20781 1.17205 1.14452 -0.18036 -0.03546 -0.04037 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   N   
+2301  C CA  . GLU A   318 ? 1.41049 1.34522 1.33667 -0.17740 -0.04029 -0.03554 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   CA  
+2302  C C   . GLU A   318 ? 1.35544 1.26226 1.27239 -0.17196 -0.04414 -0.04389 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   C   
+2303  O O   . GLU A   318 ? 1.78852 1.66467 1.69477 -0.17923 -0.04736 -0.04193 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   O   
+2304  C CB  . GLU A   318 ? 1.26469 1.20697 1.19222 -0.16371 -0.04182 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   CB  
+2305  C CG  . GLU A   318 ? 1.54000 1.49043 1.46822 -0.17121 -0.04113 -0.01857 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   CG  
+2306  C CD  . GLU A   318 ? 1.80041 1.74958 1.72598 -0.15770 -0.04528 -0.01248 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   CD  
+2307  O OE1 . GLU A   318 ? 1.70759 1.65165 1.63245 -0.14151 -0.04831 -0.01729 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   OE1 
+2308  O OE2 . GLU A   318 ? 1.79711 1.75163 1.72119 -0.16267 -0.04569 -0.00331 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   OE2 
+2309  N N   . GLN A   319 ? 1.29227 1.20826 1.21202 -0.15986 -0.04357 -0.05347 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   N   
+2310  C CA  . GLN A   319 ? 1.61581 1.50627 1.52624 -0.15345 -0.04697 -0.06323 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   CA  
+2311  C C   . GLN A   319 ? 1.66274 1.54858 1.57140 -0.16812 -0.04658 -0.07039 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   C   
+2312  O O   . GLN A   319 ? 1.65973 1.57151 1.57701 -0.17631 -0.04306 -0.07133 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   O   
+2313  C CB  . GLN A   319 ? 1.67231 1.57737 1.58612 -0.13483 -0.04584 -0.07162 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   CB  
+2314  C CG  . GLN A   319 ? 1.60660 1.52569 1.52573 -0.12020 -0.04586 -0.06575 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   CG  
+2315  C CD  . GLN A   319 ? 2.04995 1.93846 1.95911 -0.10702 -0.05177 -0.06426 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   CD  
+2316  O OE1 . GLN A   319 ? 2.32333 2.18765 2.22353 -0.09882 -0.05449 -0.07311 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   OE1 
+2317  N NE2 . GLN A   319 ? 2.03781 1.92624 1.94732 -0.10430 -0.05414 -0.05320 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   NE2 
+2318  N N   . SER A   320 ? 1.80888 1.66074 1.70576 -0.17130 -0.05066 -0.07561 ? ? ? ? ? ? 310 SER A   N   
+2319  C CA  . SER A   320 ? 1.88576 1.73178 1.78019 -0.18525 -0.05137 -0.08408 ? ? ? ? ? ? 310 SER A   CA  
+2320  C C   . SER A   320 ? 1.73254 1.58475 1.62557 -0.17556 -0.05166 -0.09804 ? ? ? ? ? ? 310 SER A   C   
+2321  O O   . SER A   320 ? 1.63427 1.47379 1.52145 -0.18405 -0.05400 -0.10744 ? ? ? ? ? ? 310 SER A   O   
+2322  C CB  . SER A   320 ? 1.99641 1.80151 1.87768 -0.19651 -0.05541 -0.08327 ? ? ? ? ? ? 310 SER A   CB  
+2323  O OG  . SER A   320 ? 2.18854 1.98956 2.06985 -0.20808 -0.05448 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 310 SER A   OG  
+2324  N N   . THR A   321 ? 1.70889 1.58155 1.60678 -0.15882 -0.04915 -0.09989 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   N   
+2325  C CA  . THR A   321 ? 1.60713 1.48748 1.50244 -0.14904 -0.04858 -0.11289 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   CA  
+2326  C C   . THR A   321 ? 1.40469 1.31108 1.30542 -0.15932 -0.04647 -0.11691 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   C   
+2327  O O   . THR A   321 ? 1.37449 1.27788 1.26906 -0.15942 -0.04809 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   O   
+2328  C CB  . THR A   321 ? 1.76661 1.66486 1.66627 -0.12943 -0.04555 -0.11305 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   CB  
+2329  O OG1 . THR A   321 ? 2.12682 2.00206 2.02178 -0.11806 -0.04854 -0.10937 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   OG1 
+2330  C CG2 . THR A   321 ? 1.61624 1.52219 1.51161 -0.11900 -0.04421 -0.12681 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   CG2 
+2331  N N   . TYR A   322 ? 1.54304 1.47428 1.45422 -0.16731 -0.04330 -0.10774 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   N   
+2332  C CA  . TYR A   322 ? 1.03914 0.99592 0.95565 -0.17506 -0.04159 -0.10995 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CA  
+2333  C C   . TYR A   322 ? 1.12370 1.07704 1.04350 -0.19337 -0.04348 -0.10632 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   C   
+2334  O O   . TYR A   322 ? 1.25660 1.22364 1.18467 -0.19990 -0.04093 -0.09677 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   O   
+2335  C CB  . TYR A   322 ? 0.96389 0.95181 0.88931 -0.16914 -0.03609 -0.10293 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CB  
+2336  C CG  . TYR A   322 ? 1.35879 1.35687 1.28213 -0.15314 -0.03312 -0.10734 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CG  
+2337  C CD1 . TYR A   322 ? 1.38273 1.36969 1.30445 -0.14103 -0.03326 -0.10714 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CD1 
+2338  C CD2 . TYR A   322 ? 1.36270 1.38290 1.28552 -0.14995 -0.03004 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CD2 
+2339  C CE1 . TYR A   322 ? 1.63025 1.63059 1.55169 -0.12650 -0.02995 -0.11188 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CE1 
+2340  C CE2 . TYR A   322 ? 1.27774 1.30941 1.19846 -0.13672 -0.02628 -0.11531 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CE2 
+2341  C CZ  . TYR A   322 ? 1.53763 1.56082 1.45864 -0.12518 -0.02598 -0.11604 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CZ  
+2342  O OH  . TYR A   322 ? 1.42568 1.46405 1.34616 -0.11200 -0.02170 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   OH  
+2343  N N   . LYS A   323 ? 0.88696 0.82258 0.80016 -0.20218 -0.04778 -0.11480 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   N   
+2344  C CA  . LYS A   323 ? 0.90881 0.84303 0.82572 -0.22101 -0.04937 -0.11263 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   CA  
+2345  C C   . LYS A   323 ? 0.97303 0.94191 0.90097 -0.22650 -0.04748 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   C   
+2346  O O   . LYS A   323 ? 1.19227 1.17263 1.12865 -0.23527 -0.04523 -0.10264 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   O   
+2347  C CB  . LYS A   323 ? 0.89506 0.80539 0.80269 -0.23039 -0.05444 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   CB  
+2348  C CG  . LYS A   323 ? 1.13626 1.00624 1.03333 -0.23346 -0.05656 -0.12171 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   CG  
+2349  C CD  . LYS A   323 ? 1.10474 0.95221 0.99415 -0.24977 -0.06096 -0.13086 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   CD  
+2350  C CE  . LYS A   323 ? 1.16144 1.02309 1.05999 -0.27130 -0.06017 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   CE  
+2351  N NZ  . LYS A   323 ? 1.34499 1.18553 1.23658 -0.28962 -0.06421 -0.13510 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   NZ  
+2352  N N   . TYR A   324 ? 1.03534 1.02084 0.96231 -0.22056 -0.04841 -0.11874 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   N   
+2353  C CA  . TYR A   324 ? 0.78664 0.80281 0.72192 -0.22374 -0.04775 -0.11771 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CA  
+2354  C C   . TYR A   324 ? 0.81680 0.85033 0.75110 -0.20917 -0.04434 -0.11597 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   C   
+2355  O O   . TYR A   324 ? 1.04749 1.07710 0.97311 -0.19973 -0.04503 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   O   
+2356  C CB  . TYR A   324 ? 0.77121 0.79257 0.70489 -0.23265 -0.05317 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CB  
+2357  C CG  . TYR A   324 ? 0.87816 0.87515 0.80812 -0.24665 -0.05688 -0.13388 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CG  
+2358  C CD1 . TYR A   324 ? 0.83866 0.83759 0.77670 -0.26250 -0.05650 -0.12891 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CD1 
+2359  C CD2 . TYR A   324 ? 0.86117 0.83242 0.77858 -0.24455 -0.06035 -0.14416 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CD2 
+2360  C CE1 . TYR A   324 ? 0.85657 0.83195 0.78996 -0.27736 -0.05931 -0.13314 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CE1 
+2361  C CE2 . TYR A   324 ? 0.93982 0.88485 0.85199 -0.25847 -0.06368 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CE2 
+2362  C CZ  . TYR A   324 ? 0.89546 0.84241 0.81548 -0.27561 -0.06307 -0.14297 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CZ  
+2363  O OH  . TYR A   324 ? 0.99596 0.91560 0.90960 -0.29148 -0.06582 -0.14714 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   OH  
+2364  N N   . PHE A   325 ? 0.72619 0.77817 0.66843 -0.20791 -0.04029 -0.10660 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   N   
+2365  C CA  . PHE A   325 ? 0.73285 0.80110 0.67350 -0.19671 -0.03664 -0.10415 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CA  
+2366  C C   . PHE A   325 ? 0.76565 0.85434 0.71424 -0.19953 -0.03436 -0.09668 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   C   
+2367  O O   . PHE A   325 ? 0.84526 0.93618 0.80193 -0.20845 -0.03435 -0.09239 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   O   
+2368  C CB  . PHE A   325 ? 0.87918 0.94055 0.81794 -0.18689 -0.03231 -0.09996 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CB  
+2369  C CG  . PHE A   325 ? 1.00496 1.06447 0.95116 -0.19020 -0.02939 -0.08971 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CG  
+2370  C CD1 . PHE A   325 ? 0.91059 0.98705 0.86277 -0.19028 -0.02515 -0.08172 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CD1 
+2371  C CD2 . PHE A   325 ? 0.91954 0.95872 0.86497 -0.19287 -0.03101 -0.08810 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CD2 
+2372  C CE1 . PHE A   325 ? 0.64417 0.71947 0.60207 -0.19358 -0.02265 -0.07331 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CE1 
+2373  C CE2 . PHE A   325 ? 0.83670 0.87500 0.78727 -0.19569 -0.02871 -0.07858 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CE2 
+2374  C CZ  . PHE A   325 ? 0.75664 0.81411 0.71376 -0.19626 -0.02452 -0.07166 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CZ  
+2375  N N   . PHE A   326 ? 0.79897 0.90173 0.74404 -0.19162 -0.03213 -0.09532 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   N   
+2376  C CA  . PHE A   326 ? 0.83595 0.95427 0.78586 -0.19129 -0.02925 -0.08763 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CA  
+2377  C C   . PHE A   326 ? 0.87288 0.99340 0.81917 -0.18340 -0.02322 -0.08185 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   C   
+2378  O O   . PHE A   326 ? 0.91693 1.03863 0.85459 -0.17627 -0.02211 -0.08523 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   O   
+2379  C CB  . PHE A   326 ? 0.74779 0.88058 0.69519 -0.19023 -0.03311 -0.09100 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CB  
+2380  C CG  . PHE A   326 ? 0.68980 0.82701 0.64393 -0.19938 -0.03880 -0.09624 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CG  
+2381  C CD1 . PHE A   326 ? 0.71107 0.84033 0.66151 -0.20383 -0.04388 -0.10603 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CD1 
+2382  C CD2 . PHE A   326 ? 0.76431 0.91456 0.72851 -0.20385 -0.03887 -0.09214 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CD2 
+2383  C CE1 . PHE A   326 ? 0.69709 0.83220 0.65428 -0.21432 -0.04892 -0.11129 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CE1 
+2384  C CE2 . PHE A   326 ? 0.85443 1.01302 0.82638 -0.21304 -0.04363 -0.09746 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CE2 
+2385  C CZ  . PHE A   326 ? 0.74242 0.89395 0.71111 -0.21913 -0.04866 -0.10688 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CZ  
+2386  N N   . LEU A   327 ? 0.91398 1.03616 0.86656 -0.18547 -0.01909 -0.07370 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   N   
+2387  C CA  . LEU A   327 ? 0.85301 0.97741 0.80389 -0.18054 -0.01330 -0.06840 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   CA  
+2388  C C   . LEU A   327 ? 0.95183 1.08551 0.90304 -0.18089 -0.00975 -0.06158 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   C   
+2389  O O   . LEU A   327 ? 0.89875 1.03422 0.85633 -0.18582 -0.01003 -0.05816 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   O   
+2390  C CB  . LEU A   327 ? 0.86148 0.97796 0.81807 -0.18254 -0.01179 -0.06517 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   CB  
+2391  C CG  . LEU A   327 ? 0.70104 0.82319 0.65791 -0.17846 -0.00629 -0.06036 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   CG  
+2392  C CD1 . LEU A   327 ? 0.95227 1.07887 0.90206 -0.17047 -0.00441 -0.06492 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   CD1 
+2393  C CD2 . LEU A   327 ? 0.84122 0.95678 0.80345 -0.17954 -0.00642 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   CD2 
+2394  N N   . SER A   328 ? 0.88010 1.01877 0.82356 -0.17578 -0.00608 -0.05977 ? ? ? ? ? ? 318 SER A   N   
+2395  C CA  . SER A   328 ? 0.87796 1.02080 0.81900 -0.17603 -0.00185 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A   CA  
+2396  C C   . SER A   328 ? 0.94118 1.08513 0.88274 -0.17648 0.00441  -0.04864 ? ? ? ? ? ? 318 SER A   C   
+2397  O O   . SER A   328 ? 1.12591 1.27316 1.06287 -0.17266 0.00679  -0.05103 ? ? ? ? ? ? 318 SER A   O   
+2398  C CB  . SER A   328 ? 0.71281 0.85948 0.64230 -0.17119 -0.00250 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A   CB  
+2399  O OG  . SER A   328 ? 1.18183 1.32810 1.10656 -0.17127 0.00189  -0.04512 ? ? ? ? ? ? 318 SER A   OG  
+2400  N N   . THR A   329 ? 0.65581 0.79892 0.60322 -0.18126 0.00709  -0.04333 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   N   
+2401  C CA  . THR A   329 ? 0.77365 0.92004 0.72342 -0.18308 0.01215  -0.04024 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   CA  
+2402  C C   . THR A   329 ? 0.88231 1.02779 0.83198 -0.18821 0.01615  -0.03410 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   C   
+2403  O O   . THR A   329 ? 0.70345 0.84479 0.65534 -0.19043 0.01447  -0.03261 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   O   
+2404  C CB  . THR A   329 ? 0.85012 0.99505 0.80851 -0.18387 0.00996  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   CB  
+2405  O OG1 . THR A   329 ? 0.79053 0.94204 0.75222 -0.18539 0.01415  -0.03903 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   OG1 
+2406  C CG2 . THR A   329 ? 0.80446 0.94346 0.76877 -0.18892 0.00666  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   CG2 
+2407  N N   . HIS A   330 ? 0.84767 0.99762 0.79466 -0.19032 0.02175  -0.03123 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   N   
+2408  C CA  . HIS A   330 ? 1.03647 1.18443 0.98342 -0.19677 0.02596  -0.02632 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   CA  
+2409  C C   . HIS A   330 ? 1.01840 1.17304 0.97417 -0.20112 0.02725  -0.02609 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   C   
+2410  O O   . HIS A   330 ? 0.90790 1.06221 0.86380 -0.20758 0.03072  -0.02303 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   O   
+2411  C CB  . HIS A   330 ? 0.85570 1.00283 0.79164 -0.19850 0.03166  -0.02271 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   CB  
+2412  C CG  . HIS A   330 ? 1.08889 1.22500 1.01452 -0.19610 0.03084  -0.01980 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   CG  
+2413  N ND1 . HIS A   330 ? 1.41796 1.54681 1.34630 -0.19518 0.02748  -0.01942 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   ND1 
+2414  C CD2 . HIS A   330 ? 0.77583 0.90762 0.68792 -0.19358 0.03276  -0.01698 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   CD2 
+2415  C CE1 . HIS A   330 ? 1.48111 1.60198 1.39896 -0.19101 0.02681  -0.01675 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   CE1 
+2416  N NE2 . HIS A   330 ? 1.15014 1.27136 1.05704 -0.19010 0.02974  -0.01472 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   NE2 
+2417  N N   . SER A   331 ? 0.84935 1.00914 0.81160 -0.19741 0.02408  -0.02943 ? ? ? ? ? ? 321 SER A   N   
+2418  C CA  . SER A   331 ? 0.81207 0.98063 0.78185 -0.19929 0.02459  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 321 SER A   CA  
+2419  C C   . SER A   331 ? 0.85353 1.01639 0.82885 -0.20133 0.02025  -0.02819 ? ? ? ? ? ? 321 SER A   C   
+2420  O O   . SER A   331 ? 0.95907 1.11457 0.93518 -0.19795 0.01565  -0.03021 ? ? ? ? ? ? 321 SER A   O   
+2421  C CB  . SER A   331 ? 0.79375 0.97139 0.76605 -0.19201 0.02389  -0.03311 ? ? ? ? ? ? 321 SER A   CB  
+2422  O OG  . SER A   331 ? 0.96867 1.15543 0.94907 -0.19154 0.02276  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 321 SER A   OG  
+2423  N N   . PRO A   332 ? 0.87572 1.04139 0.85390 -0.20770 0.02165  -0.02535 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   N   
+2424  C CA  . PRO A   332 ? 0.76734 0.92882 0.74933 -0.20965 0.01772  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   CA  
+2425  C C   . PRO A   332 ? 0.86375 1.02811 0.84984 -0.20416 0.01345  -0.02492 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   C   
+2426  O O   . PRO A   332 ? 0.75261 0.90794 0.73892 -0.20347 0.00919  -0.02428 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   O   
+2427  C CB  . PRO A   332 ? 0.80218 0.96764 0.78450 -0.21765 0.02074  -0.02167 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   CB  
+2428  C CG  . PRO A   332 ? 0.77726 0.94259 0.75451 -0.22059 0.02612  -0.02147 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   CG  
+2429  C CD  . PRO A   332 ? 1.02209 1.19263 0.99826 -0.21465 0.02695  -0.02321 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   CD  
+2430  N N   . GLU A   333 ? 0.92602 1.10270 0.91502 -0.20005 0.01462  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   N   
+2431  C CA  . GLU A   333 ? 0.93084 1.11063 0.92372 -0.19227 0.01022  -0.02733 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CA  
+2432  C C   . GLU A   333 ? 0.91796 1.08457 0.90781 -0.18477 0.00654  -0.03063 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   C   
+2433  O O   . GLU A   333 ? 1.08428 1.24513 1.07495 -0.17848 0.00179  -0.03094 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   O   
+2434  C CB  . GLU A   333 ? 0.70642 0.90624 0.70441 -0.18851 0.01286  -0.02930 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CB  
+2435  C CG  . GLU A   333 ? 0.93010 1.14500 0.93252 -0.19601 0.01489  -0.02679 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CG  
+2436  C CD  . GLU A   333 ? 1.14133 1.35587 1.13980 -0.20679 0.02097  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CD  
+2437  O OE1 . GLU A   333 ? 0.98211 1.19065 0.97528 -0.20657 0.02444  -0.02665 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   OE1 
+2438  O OE2 . GLU A   333 ? 1.31614 1.53510 1.31556 -0.21519 0.02198  -0.02361 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   OE2 
+2439  N N   . LEU A   334 ? 0.93769 1.09846 0.92309 -0.18521 0.00823  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   N   
+2440  C CA  . LEU A   334 ? 0.88301 1.03129 0.86481 -0.17994 0.00458  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   CA  
+2441  C C   . LEU A   334 ? 0.92122 1.05414 0.90178 -0.18485 0.00047  -0.03568 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   C   
+2442  O O   . LEU A   334 ? 0.88117 1.00212 0.85867 -0.18257 -0.00301 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   O   
+2443  C CB  . LEU A   334 ? 0.89464 1.04482 0.87143 -0.17912 0.00741  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   CB  
+2444  C CG  . LEU A   334 ? 0.65238 0.79585 0.62460 -0.17200 0.00478  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   CG  
+2445  C CD1 . LEU A   334 ? 0.94727 1.08757 0.92144 -0.16354 0.00176  -0.05047 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   CD1 
+2446  C CD2 . LEU A   334 ? 0.94785 1.10138 0.91499 -0.16953 0.00927  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   CD2 
+2447  N N   . LEU A   335 ? 1.09143 1.22491 1.07384 -0.19237 0.00113  -0.03078 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   N   
+2448  C CA  . LEU A   335 ? 0.88927 1.01100 0.87065 -0.19828 -0.00172 -0.02881 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CA  
+2449  C C   . LEU A   335 ? 0.91433 1.03326 0.89596 -0.20008 -0.00393 -0.02379 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   C   
+2450  O O   . LEU A   335 ? 0.90153 1.01446 0.88184 -0.20733 -0.00456 -0.02064 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   O   
+2451  C CB  . LEU A   335 ? 0.82952 0.95441 0.81149 -0.20556 0.00121  -0.02804 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CB  
+2452  C CG  . LEU A   335 ? 0.65172 0.77969 0.63206 -0.20317 0.00275  -0.03186 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CG  
+2453  C CD1 . LEU A   335 ? 0.71955 0.85032 0.70069 -0.20836 0.00490  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CD1 
+2454  C CD2 . LEU A   335 ? 0.86606 0.98610 0.84422 -0.19973 -0.00125 -0.03685 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CD2 
+2455  N N   . TYR A   336 ? 0.73085 0.85573 0.71395 -0.19335 -0.00516 -0.02301 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   N   
+2456  C CA  . TYR A   336 ? 0.76000 0.88342 0.74233 -0.19366 -0.00829 -0.01779 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CA  
+2457  C C   . TYR A   336 ? 0.98453 1.08697 0.96092 -0.19321 -0.01328 -0.01572 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   C   
+2458  O O   . TYR A   336 ? 1.29820 1.39457 1.27084 -0.19820 -0.01516 -0.01004 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   O   
+2459  C CB  . TYR A   336 ? 0.72346 0.86060 0.70981 -0.18487 -0.00934 -0.01820 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CB  
+2460  C CG  . TYR A   336 ? 0.74311 0.90097 0.73438 -0.18957 -0.00508 -0.01761 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CG  
+2461  C CD1 . TYR A   336 ? 0.81518 0.97501 0.80572 -0.19948 -0.00042 -0.01723 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CD1 
+2462  C CD2 . TYR A   336 ? 0.56590 0.74130 0.56250 -0.18415 -0.00589 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CD2 
+2463  C CE1 . TYR A   336 ? 0.71943 0.89433 0.71274 -0.20480 0.00351  -0.01706 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CE1 
+2464  C CE2 . TYR A   336 ? 0.80560 0.99980 0.80649 -0.19058 -0.00194 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CE2 
+2465  C CZ  . TYR A   336 ? 0.83104 1.02297 0.82942 -0.20140 0.00284  -0.01741 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CZ  
+2466  O OH  . TYR A   336 ? 0.94392 1.15073 0.94488 -0.20878 0.00685  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   OH  
+2467  N N   . GLU A   337 ? 0.62269 0.71274 0.59672 -0.18802 -0.01533 -0.02029 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   N   
+2468  C CA  . GLU A   337 ? 0.70611 0.77252 0.67305 -0.18812 -0.02003 -0.01902 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   CA  
+2469  C C   . GLU A   337 ? 0.91786 0.97439 0.88285 -0.19812 -0.01914 -0.02140 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   C   
+2470  O O   . GLU A   337 ? 0.87738 0.91350 0.83644 -0.19918 -0.02255 -0.02269 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   O   
+2471  C CB  . GLU A   337 ? 0.90014 0.95692 0.86470 -0.17483 -0.02367 -0.02346 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   CB  
+2472  C CG  . GLU A   337 ? 0.81051 0.88017 0.77862 -0.16331 -0.02510 -0.02194 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   CG  
+2473  C CD  . GLU A   337 ? 1.17579 1.23160 1.13782 -0.15985 -0.03074 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   CD  
+2474  O OE1 . GLU A   337 ? 1.31163 1.34573 1.26539 -0.16756 -0.03286 -0.01061 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   OE1 
+2475  O OE2 . GLU A   337 ? 1.24560 1.31296 1.21075 -0.14955 -0.03314 -0.01331 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   OE2 
+2476  N N   . MET A   338 ? 0.70017 0.77067 0.66991 -0.20543 -0.01484 -0.02229 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   N   
+2477  C CA  . MET A   338 ? 0.89204 0.95883 0.86212 -0.21353 -0.01426 -0.02564 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   CA  
+2478  C C   . MET A   338 ? 0.76764 0.82173 0.73379 -0.22404 -0.01552 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   C   
+2479  O O   . MET A   338 ? 0.92345 0.97897 0.88787 -0.22799 -0.01457 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   O   
+2480  C CB  . MET A   338 ? 0.73082 0.81596 0.70670 -0.21681 -0.00974 -0.02708 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   CB  
+2481  C CG  . MET A   338 ? 0.74016 0.83444 0.71795 -0.22300 -0.00643 -0.02181 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   CG  
+2482  S SD  . MET A   338 ? 1.15245 1.26313 1.13531 -0.22507 -0.00152 -0.02430 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   SD  
+2483  C CE  . MET A   338 ? 0.60611 0.72384 0.58895 -0.23054 0.00198  -0.01902 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   CE  
+2484  N N   . ASP A   339 ? 0.73602 0.77808 0.69995 -0.22948 -0.01753 -0.02502 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   N   
+2485  C CA  . ASP A   339 ? 0.78724 0.81726 0.74716 -0.24190 -0.01803 -0.02154 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   CA  
+2486  C C   . ASP A   339 ? 0.86865 0.89166 0.82885 -0.24810 -0.01984 -0.02854 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   C   
+2487  O O   . ASP A   339 ? 1.03134 1.04705 0.98968 -0.24083 -0.02275 -0.03483 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   O   
+2488  C CB  . ASP A   339 ? 0.90032 0.90806 0.84999 -0.24033 -0.02140 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   CB  
+2489  C CG  . ASP A   339 ? 1.09310 1.09321 1.03741 -0.25418 -0.02007 -0.00783 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   CG  
+2490  O OD1 . ASP A   339 ? 0.95102 0.96394 0.90086 -0.26541 -0.01634 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   OD1 
+2491  O OD2 . ASP A   339 ? 1.45508 1.43721 1.38924 -0.25338 -0.02272 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   OD2 
+2492  N N   . ASN A   340 ? 0.89161 0.91890 0.85432 -0.26186 -0.01797 -0.02807 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   N   
+2493  C CA  . ASN A   340 ? 0.69603 0.71950 0.66000 -0.27079 -0.01981 -0.03484 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   CA  
+2494  C C   . ASN A   340 ? 0.83775 0.87659 0.80822 -0.26359 -0.02088 -0.04360 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   C   
+2495  O O   . ASN A   340 ? 1.08708 1.11679 1.05488 -0.26356 -0.02458 -0.05073 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   O   
+2496  C CB  . ASN A   340 ? 0.79310 0.78480 0.74573 -0.27352 -0.02416 -0.03510 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   CB  
+2497  C CG  . ASN A   340 ? 0.84893 0.83483 0.80157 -0.28933 -0.02513 -0.03988 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   CG  
+2498  O OD1 . ASN A   340 ? 0.86046 0.86962 0.82333 -0.29616 -0.02335 -0.04460 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   OD1 
+2499  N ND2 . ASN A   340 ? 1.45862 1.41328 1.39960 -0.29521 -0.02819 -0.03886 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   ND2 
+2500  N N   . THR A   341 ? 0.90521 0.96603 0.88264 -0.25753 -0.01776 -0.04302 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   N   
+2501  C CA  . THR A   341 ? 0.70382 0.77933 0.68554 -0.25018 -0.01849 -0.04949 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   CA  
+2502  C C   . THR A   341 ? 0.74893 0.84797 0.73981 -0.25371 -0.01554 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   C   
+2503  O O   . THR A   341 ? 1.02701 1.13252 1.02113 -0.25957 -0.01191 -0.04501 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   O   
+2504  C CB  . THR A   341 ? 0.78376 0.86024 0.76265 -0.23643 -0.01765 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   CB  
+2505  O OG1 . THR A   341 ? 0.87769 0.96745 0.85856 -0.23029 -0.01801 -0.05375 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   OG1 
+2506  C CG2 . THR A   341 ? 0.60118 0.68562 0.58218 -0.23495 -0.01339 -0.04116 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   CG2 
+2507  N N   . ARG A   342 ? 0.89273 1.00463 0.88694 -0.24913 -0.01730 -0.05570 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   N   
+2508  C CA  . ARG A   342 ? 0.98731 1.12127 0.98956 -0.24848 -0.01530 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   CA  
+2509  C C   . ARG A   342 ? 0.67754 0.81645 0.67739 -0.23639 -0.01319 -0.05404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   C   
+2510  O O   . ARG A   342 ? 0.79206 0.92639 0.78625 -0.22854 -0.01510 -0.05623 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   O   
+2511  C CB  . ARG A   342 ? 0.70203 0.84885 0.70946 -0.25158 -0.01940 -0.06404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   CB  
+2512  C CG  . ARG A   342 ? 0.82188 0.99258 0.83829 -0.24917 -0.01789 -0.06475 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   CG  
+2513  C CD  . ARG A   342 ? 0.96391 1.15173 0.98899 -0.25655 -0.02153 -0.07174 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   CD  
+2514  N NE  . ARG A   342 ? 1.08458 1.29409 1.12060 -0.25917 -0.01827 -0.07126 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   NE  
+2515  C CZ  . ARG A   342 ? 0.81905 1.03524 0.86181 -0.27228 -0.01548 -0.07124 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   CZ  
+2516  N NH1 . ARG A   342 ? 0.79688 0.99751 0.83566 -0.28491 -0.01598 -0.07098 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   NH1 
+2517  N NH2 . ARG A   342 ? 0.86350 1.10180 0.91633 -0.27263 -0.01187 -0.07152 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   NH2 
+2518  N N   . LEU A   343 ? 0.84352 0.99108 0.84674 -0.23564 -0.00886 -0.04989 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   N   
+2519  C CA  . LEU A   343 ? 0.77358 0.92376 0.77373 -0.22638 -0.00617 -0.04718 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   CA  
+2520  C C   . LEU A   343 ? 0.80749 0.97220 0.81134 -0.22159 -0.00681 -0.04988 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   C   
+2521  O O   . LEU A   343 ? 0.82732 1.00374 0.83854 -0.22513 -0.00563 -0.05086 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   O   
+2522  C CB  . LEU A   343 ? 0.82862 0.97640 0.82833 -0.22843 -0.00131 -0.04149 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   CB  
+2523  C CG  . LEU A   343 ? 0.71951 0.85461 0.71550 -0.23227 -0.00135 -0.03791 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   CG  
+2524  C CD1 . LEU A   343 ? 0.91238 1.04827 0.90752 -0.23419 0.00285  -0.03281 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   CD1 
+2525  C CD2 . LEU A   343 ? 0.85524 0.98134 0.84567 -0.22537 -0.00359 -0.03875 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   CD2 
+2526  N N   . ILE A   344 ? 0.85534 1.01993 0.85358 -0.21299 -0.00870 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   N   
+2527  C CA  . ILE A   344 ? 0.73656 0.91265 0.73563 -0.20608 -0.01038 -0.05270 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   CA  
+2528  C C   . ILE A   344 ? 0.88978 1.05994 0.88151 -0.19873 -0.00640 -0.04756 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   C   
+2529  O O   . ILE A   344 ? 0.88211 1.04279 0.86560 -0.19610 -0.00503 -0.04524 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   O   
+2530  C CB  . ILE A   344 ? 0.65527 0.83532 0.65117 -0.20254 -0.01638 -0.05787 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   CB  
+2531  C CG1 . ILE A   344 ? 0.65343 0.83528 0.65510 -0.21203 -0.02008 -0.06347 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   CG1 
+2532  C CG2 . ILE A   344 ? 0.76640 0.96005 0.76322 -0.19461 -0.01927 -0.05917 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   CG2 
+2533  C CD1 . ILE A   344 ? 0.75259 0.93553 0.74961 -0.21004 -0.02607 -0.06977 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   CD1 
+2534  N N   . ARG A   345 ? 0.85650 1.03204 0.85094 -0.19574 -0.00421 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   N   
+2535  C CA  . ARG A   345 ? 0.93630 1.10303 0.92277 -0.19009 -0.00016 -0.04148 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   CA  
+2536  C C   . ARG A   345 ? 0.89544 1.06613 0.87792 -0.17975 -0.00290 -0.04167 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   C   
+2537  O O   . ARG A   345 ? 0.92549 1.10840 0.91565 -0.17677 -0.00485 -0.04463 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   O   
+2538  C CB  . ARG A   345 ? 0.82430 0.98918 0.81433 -0.19440 0.00504  -0.03967 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   CB  
+2539  C CG  . ARG A   345 ? 0.64485 0.79857 0.62605 -0.18991 0.00927  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   CG  
+2540  C CD  . ARG A   345 ? 0.91648 1.06791 0.90019 -0.19534 0.01427  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   CD  
+2541  N NE  . ARG A   345 ? 0.92285 1.06164 0.89740 -0.19206 0.01823  -0.03244 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   NE  
+2542  C CZ  . ARG A   345 ? 0.90525 1.04159 0.87781 -0.18507 0.01922  -0.03345 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   CZ  
+2543  N NH1 . ARG A   345 ? 0.64805 0.79772 0.62887 -0.17981 0.01659  -0.03737 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   NH1 
+2544  N NH2 . ARG A   345 ? 1.12196 1.24218 1.08400 -0.18329 0.02294  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   NH2 
+2545  N N   . VAL A   346 ? 0.91314 1.07445 0.88333 -0.17400 -0.00304 -0.03836 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   N   
+2546  C CA  . VAL A   346 ? 0.99033 1.15113 0.95275 -0.16320 -0.00573 -0.03666 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   CA  
+2547  C C   . VAL A   346 ? 0.99253 1.14058 0.94898 -0.15995 -0.00069 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   C   
+2548  O O   . VAL A   346 ? 1.22315 1.35756 1.17243 -0.16455 0.00464  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   O   
+2549  C CB  . VAL A   346 ? 0.93716 1.09256 0.88645 -0.15930 -0.00789 -0.03467 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   CB  
+2550  C CG1 . VAL A   346 ? 1.20502 1.35836 1.14392 -0.14761 -0.01124 -0.03168 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   CG1 
+2551  C CG2 . VAL A   346 ? 0.76978 0.93579 0.72397 -0.16272 -0.01280 -0.04058 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   CG2 
+2552  N N   . HIS A   347 ? 1.09554 1.24844 1.05505 -0.15195 -0.00244 -0.03329 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   N   
+2553  C CA  . HIS A   347 ? 1.25264 1.39150 1.20633 -0.14825 0.00221  -0.03031 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   CA  
+2554  C C   . HIS A   347 ? 1.46071 1.57880 1.39532 -0.14249 0.00331  -0.02353 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   C   
+2555  O O   . HIS A   347 ? 1.38616 1.50442 1.31230 -0.13757 -0.00074 -0.02130 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   O   
+2556  C CB  . HIS A   347 ? 1.11377 1.26428 1.07609 -0.13925 -0.00007 -0.03430 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   CB  
+2557  C CG  . HIS A   347 ? 1.07066 1.24086 1.05064 -0.14663 0.00079  -0.04045 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   CG  
+2558  N ND1 . HIS A   347 ? 1.11635 1.29901 1.10605 -0.14137 0.00141  -0.04488 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   ND1 
+2559  C CD2 . HIS A   347 ? 0.91946 1.09835 0.90804 -0.15891 0.00143  -0.04265 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   CD2 
+2560  C CE1 . HIS A   347 ? 1.07408 1.27344 1.07748 -0.15147 0.00291  -0.04927 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   CE1 
+2561  N NE2 . HIS A   347 ? 0.94381 1.13947 0.94606 -0.16224 0.00268  -0.04758 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   NE2 
+2562  N N   . SER A   348 ? 1.67424 1.77357 1.60084 -0.14407 0.00909  -0.02030 ? ? ? ? ? ? 338 SER A   N   
+2563  C CA  . SER A   348 ? 1.48538 1.56137 1.39238 -0.14116 0.01144  -0.01323 ? ? ? ? ? ? 338 SER A   CA  
+2564  C C   . SER A   348 ? 1.53606 1.60477 1.43297 -0.12567 0.00666  -0.01049 ? ? ? ? ? ? 338 SER A   C   
+2565  O O   . SER A   348 ? 1.70166 1.75082 1.57979 -0.12239 0.00740  -0.00350 ? ? ? ? ? ? 338 SER A   O   
+2566  C CB  . SER A   348 ? 1.64909 1.70628 1.55050 -0.14850 0.01876  -0.01158 ? ? ? ? ? ? 338 SER A   CB  
+2567  O OG  . SER A   348 ? 1.43028 1.49686 1.34241 -0.16128 0.02222  -0.01460 ? ? ? ? ? ? 338 SER A   OG  
+2568  N N   . THR A   349 ? 1.57589 1.66043 1.48434 -0.11608 0.00181  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   N   
+2569  C CA  . THR A   349 ? 1.67322 1.75308 1.57341 -0.09913 -0.00362 -0.01334 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   CA  
+2570  C C   . THR A   349 ? 1.86417 1.94983 1.75551 -0.09357 -0.01027 -0.00989 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   C   
+2571  O O   . THR A   349 ? 1.77781 1.87745 1.67426 -0.10185 -0.01157 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   O   
+2572  C CB  . THR A   349 ? 1.73070 1.83267 1.64869 -0.09048 -0.00713 -0.02093 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   CB  
+2573  O OG1 . THR A   349 ? 1.57149 1.70395 1.50586 -0.09457 -0.01201 -0.02657 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   OG1 
+2574  C CG2 . THR A   349 ? 1.74728 1.84649 1.67403 -0.09721 -0.00011 -0.02530 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   CG2 
+2575  N N   . GLU A   350 ? 2.11230 2.18568 1.98872 -0.07857 -0.01474 -0.00470 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   N   
+2576  C CA  . GLU A   350 ? 2.04089 2.11950 1.90617 -0.07101 -0.02198 -0.00100 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   CA  
+2577  C C   . GLU A   350 ? 1.90912 2.02236 1.79184 -0.06488 -0.03092 -0.00878 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   C   
+2578  O O   . GLU A   350 ? 1.81902 1.94275 1.69621 -0.06293 -0.03692 -0.00828 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   O   
+2579  C CB  . GLU A   350 ? 2.20549 2.25800 2.04726 -0.05615 -0.02443 0.00803  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   CB  
+2580  C CG  . GLU A   350 ? 2.35032 2.40738 2.19777 -0.03767 -0.03008 0.00546  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   CG  
+2581  C CD  . GLU A   350 ? 2.30084 2.34692 2.15637 -0.03927 -0.02329 0.00173  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   CD  
+2582  O OE1 . GLU A   350 ? 2.16636 2.19608 2.01893 -0.05433 -0.01452 0.00288  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   OE1 
+2583  O OE2 . GLU A   350 ? 2.21152 2.26699 2.07651 -0.02523 -0.02678 -0.00294 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   OE2 
+2584  N N   . LYS A   351 ? 1.92409 2.05631 1.82735 -0.06269 -0.03166 -0.01640 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   N   
+2585  C CA  . LYS A   351 ? 1.90888 2.07669 1.83083 -0.05944 -0.03942 -0.02461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   CA  
+2586  C C   . LYS A   351 ? 1.71559 1.90011 1.64887 -0.07585 -0.03894 -0.03003 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   C   
+2587  O O   . LYS A   351 ? 1.74273 1.95502 1.68909 -0.07579 -0.04566 -0.03682 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   O   
+2588  C CB  . LYS A   351 ? 1.64095 1.82539 1.58184 -0.05389 -0.03879 -0.03136 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   CB  
+2589  C CG  . LYS A   351 ? 1.87937 2.04999 1.81077 -0.03431 -0.04067 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   CG  
+2590  C CD  . LYS A   351 ? 1.85362 2.03394 1.80143 -0.03139 -0.03633 -0.03461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   CD  
+2591  C CE  . LYS A   351 ? 1.69739 1.85809 1.64414 -0.04688 -0.02542 -0.03423 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   CE  
+2592  N NZ  . LYS A   351 ? 1.72710 1.89651 1.68751 -0.04397 -0.02075 -0.04113 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   NZ  
+2593  N N   . VAL A   352 ? 1.59795 1.76618 1.52633 -0.08955 -0.03148 -0.02751 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   N   
+2594  C CA  . VAL A   352 ? 1.45391 1.63282 1.39087 -0.10398 -0.03056 -0.03211 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   CA  
+2595  C C   . VAL A   352 ? 1.41769 1.62134 1.37785 -0.11010 -0.03165 -0.04076 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   C   
+2596  O O   . VAL A   352 ? 1.31278 1.53813 1.28235 -0.11208 -0.03788 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   O   
+2597  C CB  . VAL A   352 ? 1.18991 1.37466 1.11729 -0.10225 -0.03693 -0.03228 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   CB  
+2598  C CG1 . VAL A   352 ? 1.08142 1.26857 1.01310 -0.11647 -0.03447 -0.03619 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   CG1 
+2599  C CG2 . VAL A   352 ? 1.49110 1.65363 1.39399 -0.09412 -0.03636 -0.02296 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   CG2 
+2600  N N   . VAL A   353 ? 1.33396 1.53457 1.30256 -0.11393 -0.02543 -0.04154 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   N   
+2601  C CA  . VAL A   353 ? 1.05193 1.27406 1.04082 -0.12227 -0.02452 -0.04875 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   CA  
+2602  C C   . VAL A   353 ? 0.98526 1.20200 0.97673 -0.13859 -0.02039 -0.04934 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   C   
+2603  O O   . VAL A   353 ? 1.08062 1.27660 1.06191 -0.14302 -0.01511 -0.04434 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   O   
+2604  C CB  . VAL A   353 ? 0.99358 1.21594 0.98894 -0.11799 -0.01959 -0.04971 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   CB  
+2605  C CG1 . VAL A   353 ? 1.15775 1.40787 1.17410 -0.12496 -0.01923 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   CG1 
+2606  C CG2 . VAL A   353 ? 1.38719 1.60523 1.37472 -0.09929 -0.02307 -0.04740 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   CG2 
+2607  N N   . CYS A   354 ? 1.09800 1.33334 1.10280 -0.14761 -0.02299 -0.05547 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A   N   
+2608  C CA  . CYS A   354 ? 1.04494 1.27411 1.05152 -0.16182 -0.02029 -0.05618 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A   CA  
+2609  C C   . CYS A   354 ? 0.81015 1.05070 0.83124 -0.17219 -0.01669 -0.05963 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A   C   
+2610  O O   . CYS A   354 ? 0.92298 1.18611 0.95691 -0.17264 -0.01930 -0.06503 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A   O   
+2611  C CB  . CYS A   354 ? 0.76826 1.00315 0.77348 -0.16509 -0.02657 -0.06006 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A   CB  
+2612  S SG  . CYS A   354 ? 1.08818 1.30579 1.07315 -0.15724 -0.02842 -0.05539 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A   SG  
+2613  N N   . SER A   355 ? 0.75312 0.97962 0.77188 -0.18075 -0.01074 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 345 SER A   N   
+2614  C CA  . SER A   355 ? 0.91771 1.15144 0.94665 -0.19210 -0.00689 -0.05832 ? ? ? ? ? ? 345 SER A   CA  
+2615  C C   . SER A   355 ? 0.84430 1.06707 0.87062 -0.20343 -0.00691 -0.05735 ? ? ? ? ? ? 345 SER A   C   
+2616  O O   . SER A   355 ? 0.83076 1.03591 0.84701 -0.20252 -0.00564 -0.05327 ? ? ? ? ? ? 345 SER A   O   
+2617  C CB  . SER A   355 ? 0.75619 0.98287 0.78340 -0.19110 -0.00004 -0.05535 ? ? ? ? ? ? 345 SER A   CB  
+2618  O OG  . SER A   355 ? 0.90113 1.13341 0.92863 -0.17870 -0.00011 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 345 SER A   OG  
+2619  N N   . SER A   356 ? 0.79500 1.02817 0.83015 -0.21396 -0.00832 -0.06120 ? ? ? ? ? ? 346 SER A   N   
+2620  C CA  . SER A   356 ? 0.85870 1.07938 0.89062 -0.22411 -0.00921 -0.06074 ? ? ? ? ? ? 346 SER A   CA  
+2621  C C   . SER A   356 ? 1.04223 1.26248 1.07848 -0.23613 -0.00462 -0.05897 ? ? ? ? ? ? 346 SER A   C   
+2622  O O   . SER A   356 ? 1.08150 1.31903 1.12716 -0.24013 -0.00226 -0.06124 ? ? ? ? ? ? 346 SER A   O   
+2623  C CB  . SER A   356 ? 0.74584 0.97382 0.78074 -0.22771 -0.01570 -0.06685 ? ? ? ? ? ? 346 SER A   CB  
+2624  O OG  . SER A   356 ? 0.99541 1.24601 1.04316 -0.23403 -0.01669 -0.07188 ? ? ? ? ? ? 346 SER A   OG  
+2625  N N   . HIS A   357 ? 0.96973 1.17114 0.99862 -0.24131 -0.00338 -0.05486 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   N   
+2626  C CA  . HIS A   357 ? 0.75386 0.95094 0.78326 -0.25260 0.00033  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   CA  
+2627  C C   . HIS A   357 ? 0.87186 1.05081 0.89507 -0.25940 -0.00263 -0.05054 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   C   
+2628  O O   . HIS A   357 ? 0.96210 1.12658 0.97777 -0.25295 -0.00482 -0.04924 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   O   
+2629  C CB  . HIS A   357 ? 0.99250 1.18312 1.01698 -0.24978 0.00547  -0.04629 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   CB  
+2630  C CG  . HIS A   357 ? 0.97822 1.16076 0.99935 -0.26019 0.00829  -0.04181 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   CG  
+2631  N ND1 . HIS A   357 ? 0.97156 1.16526 0.99774 -0.27042 0.01163  -0.04227 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   ND1 
+2632  C CD2 . HIS A   357 ? 0.86732 1.03255 0.87985 -0.26158 0.00808  -0.03651 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   CD2 
+2633  C CE1 . HIS A   357 ? 0.93278 1.11424 0.95188 -0.27808 0.01335  -0.03671 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   CE1 
+2634  N NE2 . HIS A   357 ? 0.80926 0.97339 0.82028 -0.27221 0.01077  -0.03315 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   NE2 
+2635  N N   . MET A   358 ? 0.94328 1.12258 0.96912 -0.27237 -0.00238 -0.05110 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   N   
+2636  C CA  . MET A   358 ? 0.83313 0.99078 0.85125 -0.27950 -0.00495 -0.04933 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   CA  
+2637  C C   . MET A   358 ? 0.70660 0.84960 0.71681 -0.28080 -0.00174 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   C   
+2638  O O   . MET A   358 ? 0.87552 1.02109 0.88586 -0.29054 0.00197  -0.03776 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   O   
+2639  C CB  . MET A   358 ? 0.67916 0.84103 0.70174 -0.29440 -0.00598 -0.05291 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   CB  
+2640  C CG  . MET A   358 ? 0.85647 0.99135 0.86912 -0.30208 -0.00894 -0.05135 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   CG  
+2641  S SD  . MET A   358 ? 0.93428 1.05000 0.93851 -0.28899 -0.01489 -0.05468 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   SD  
+2642  C CE  . MET A   358 ? 0.90218 0.98448 0.89451 -0.29892 -0.01753 -0.05263 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   CE  
+2643  N N   . TYR A   359 ? 0.81412 0.94369 0.81728 -0.27102 -0.00318 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   N   
+2644  C CA  . TYR A   359 ? 0.76891 0.88746 0.76506 -0.27041 -0.00120 -0.03134 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CA  
+2645  C C   . TYR A   359 ? 0.87892 0.97558 0.86672 -0.27683 -0.00400 -0.02787 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   C   
+2646  O O   . TYR A   359 ? 0.64547 0.72783 0.62932 -0.27312 -0.00836 -0.03057 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   O   
+2647  C CB  . TYR A   359 ? 0.79613 0.91261 0.78951 -0.25780 -0.00156 -0.03032 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CB  
+2648  C CG  . TYR A   359 ? 0.76845 0.87765 0.75590 -0.25661 -0.00027 -0.02370 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CG  
+2649  C CD1 . TYR A   359 ? 0.83433 0.95378 0.82277 -0.25822 0.00406  -0.02096 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CD1 
+2650  C CD2 . TYR A   359 ? 0.79818 0.89080 0.77877 -0.25315 -0.00380 -0.02078 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CD2 
+2651  C CE1 . TYR A   359 ? 0.73171 0.84652 0.71446 -0.25761 0.00453  -0.01547 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CE1 
+2652  C CE2 . TYR A   359 ? 0.86530 0.95402 0.84097 -0.25117 -0.00360 -0.01481 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CE2 
+2653  C CZ  . TYR A   359 ? 0.80370 0.90429 0.78049 -0.25401 0.00042  -0.01215 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CZ  
+2654  O OH  . TYR A   359 ? 0.78585 0.88448 0.75748 -0.25254 -0.00005 -0.00674 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   OH  
+2655  N N   . ASN A   360 ? 1.20700 1.29968 1.19066 -0.28607 -0.00145 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   N   
+2656  C CA  . ASN A   360 ? 0.88374 0.95256 0.85691 -0.29259 -0.00396 -0.01686 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   CA  
+2657  C C   . ASN A   360 ? 0.96413 1.02894 0.92966 -0.29455 -0.00169 -0.00802 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   C   
+2658  O O   . ASN A   360 ? 1.30832 1.38879 1.27669 -0.30101 0.00330  -0.00647 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   O   
+2659  C CB  . ASN A   360 ? 0.77601 0.84247 0.75027 -0.30778 -0.00361 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   CB  
+2660  C CG  . ASN A   360 ? 1.04231 1.08418 1.00984 -0.30881 -0.00906 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   CG  
+2661  O OD1 . ASN A   360 ? 1.06517 1.08398 1.02251 -0.30162 -0.01251 -0.01807 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   OD1 
+2662  N ND2 . ASN A   360 ? 0.94438 0.99161 0.91759 -0.31726 -0.01014 -0.02919 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   ND2 
+2663  N N   . VAL A   361 ? 1.08538 1.13041 1.04101 -0.28813 -0.00558 -0.00273 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   N   
+2664  C CA  . VAL A   361 ? 0.93124 0.97139 0.87786 -0.28879 -0.00501 0.00611  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   CA  
+2665  C C   . VAL A   361 ? 0.86993 0.89071 0.80504 -0.30164 -0.00526 0.01272  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   C   
+2666  O O   . VAL A   361 ? 1.29897 1.29570 1.22709 -0.30257 -0.00941 0.01325  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   O   
+2667  C CB  . VAL A   361 ? 0.96932 1.00074 0.91160 -0.27429 -0.00968 0.00865  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   CB  
+2668  C CG1 . VAL A   361 ? 0.92046 0.94170 0.85067 -0.27537 -0.01129 0.01854  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   CG1 
+2669  C CG2 . VAL A   361 ? 0.82980 0.88271 0.78183 -0.26493 -0.00777 0.00398  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   CG2 
+2670  N N   . GLU A   362 ? 1.08977 1.11970 1.02157 -0.31190 -0.00052 0.01767  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   N   
+2671  C CA  . GLU A   362 ? 1.19894 1.21190 1.11829 -0.32619 0.00049  0.02503  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   CA  
+2672  C C   . GLU A   362 ? 1.17884 1.16457 1.08123 -0.32036 -0.00505 0.03496  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   C   
+2673  O O   . GLU A   362 ? 1.26183 1.24923 1.16366 -0.30618 -0.00867 0.03637  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   O   
+2674  C CB  . GLU A   362 ? 1.37244 1.40616 1.29270 -0.33819 0.00792  0.02708  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   CB  
+2675  C CG  . GLU A   362 ? 1.63429 1.69850 1.57218 -0.33983 0.01311  0.01710  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   CG  
+2676  C CD  . GLU A   362 ? 1.98624 2.07325 1.92546 -0.34639 0.02041  0.01788  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   CD  
+2677  O OE1 . GLU A   362 ? 1.87070 1.95059 1.79704 -0.35641 0.02285  0.02593  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   OE1 
+2678  O OE2 . GLU A   362 ? 2.01100 2.12193 1.96283 -0.34104 0.02372  0.01046  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   OE2 
+2679  N N   . GLU A   363 ? 1.24528 1.20577 1.13340 -0.33169 -0.00582 0.04203  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   N   
+2680  C CA  . GLU A   363 ? 1.36193 1.29282 1.23166 -0.32557 -0.01179 0.05245  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   CA  
+2681  C C   . GLU A   363 ? 1.42564 1.36752 1.28785 -0.32287 -0.01106 0.06058  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   C   
+2682  O O   . GLU A   363 ? 1.24924 1.17864 1.10209 -0.31033 -0.01732 0.06674  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   O   
+2683  C CB  . GLU A   363 ? 1.66512 1.56374 1.51891 -0.34022 -0.01218 0.05898  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   CB  
+2684  C CG  . GLU A   363 ? 1.97194 1.85666 1.83103 -0.34445 -0.01361 0.05050  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   CG  
+2685  C CD  . GLU A   363 ? 2.57765 2.42792 2.41952 -0.36107 -0.01374 0.05699  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   CD  
+2686  O OE1 . GLU A   363 ? 2.52198 2.35375 2.34529 -0.36606 -0.01393 0.06958  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   OE1 
+2687  O OE2 . GLU A   363 ? 2.65127 2.49241 2.49712 -0.36983 -0.01375 0.04961  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   OE2 
+2688  N N   . ALA A   364 ? 1.29303 1.25954 1.15924 -0.33388 -0.00372 0.06002  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A   N   
+2689  C CA  . ALA A   364 ? 1.22715 1.20578 1.08562 -0.33237 -0.00267 0.06633  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A   CA  
+2690  C C   . ALA A   364 ? 1.30608 1.30163 1.17412 -0.31541 -0.00607 0.06170  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A   C   
+2691  O O   . ALA A   364 ? 1.38606 1.38197 1.24488 -0.30895 -0.00970 0.06799  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A   O   
+2692  C CB  . ALA A   364 ? 1.19423 1.19700 1.05602 -0.34733 0.00674  0.06442  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A   CB  
+2693  N N   . TYR A   365 ? 1.14486 1.15500 1.03057 -0.30875 -0.00507 0.05100  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   N   
+2694  C CA  . TYR A   365 ? 1.02319 1.04904 0.91828 -0.29453 -0.00744 0.04620  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CA  
+2695  C C   . TYR A   365 ? 1.08621 1.09626 0.98044 -0.27980 -0.01522 0.04673  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   C   
+2696  O O   . TYR A   365 ? 1.14101 1.16480 1.04391 -0.26830 -0.01705 0.04237  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   O   
+2697  C CB  . TYR A   365 ? 1.05050 1.09874 0.96311 -0.29426 -0.00229 0.03516  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CB  
+2698  C CG  . TYR A   365 ? 0.94499 1.01403 0.86085 -0.30424 0.00534  0.03268  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CG  
+2699  C CD1 . TYR A   365 ? 1.12167 1.19159 1.03627 -0.31809 0.01040  0.03306  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CD1 
+2700  C CD2 . TYR A   365 ? 1.06243 1.15077 0.98288 -0.29994 0.00777  0.02908  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CD2 
+2701  C CE1 . TYR A   365 ? 1.18795 1.27918 1.10633 -0.32578 0.01780  0.02976  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CE1 
+2702  C CE2 . TYR A   365 ? 0.95928 1.06520 0.88205 -0.30755 0.01482  0.02570  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CE2 
+2703  C CZ  . TYR A   365 ? 0.95238 1.06061 0.87448 -0.31960 0.01988  0.02591  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CZ  
+2704  O OH  . TYR A   365 ? 1.24434 1.37230 1.16946 -0.32575 0.02728  0.02161  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   OH  
+2705  N N   . GLY A   366 ? 1.03706 1.01842 0.92066 -0.28008 -0.01950 0.05164  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A   N   
+2706  C CA  . GLY A   366 ? 1.12110 1.08678 1.00448 -0.26492 -0.02645 0.05040  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A   CA  
+2707  C C   . GLY A   366 ? 0.93790 0.90741 0.81714 -0.25088 -0.03236 0.05534  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A   C   
+2708  O O   . GLY A   366 ? 1.20550 1.17790 1.09172 -0.23616 -0.03636 0.05092  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A   O   
+2709  N N   . SER A   367 ? 1.34760 1.31934 1.21555 -0.25519 -0.03302 0.06417  ? ? ? ? ? ? 357 SER A   N   
+2710  C CA  . SER A   367 ? 1.13020 1.10786 0.99390 -0.24209 -0.03965 0.06904  ? ? ? ? ? ? 357 SER A   CA  
+2711  C C   . SER A   367 ? 1.07055 1.08221 0.94982 -0.23693 -0.03769 0.06150  ? ? ? ? ? ? 357 SER A   C   
+2712  O O   . SER A   367 ? 1.13881 1.16061 1.01921 -0.22502 -0.04329 0.06285  ? ? ? ? ? ? 357 SER A   O   
+2713  C CB  . SER A   367 ? 0.95779 0.92737 0.80255 -0.24869 -0.04152 0.08108  ? ? ? ? ? ? 357 SER A   CB  
+2714  O OG  . SER A   367 ? 1.20050 1.13566 1.02856 -0.25474 -0.04310 0.08923  ? ? ? ? ? ? 357 SER A   OG  
+2715  N N   . VAL A   368 ? 1.00783 1.03708 0.89873 -0.24566 -0.03006 0.05364  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   N   
+2716  C CA  . VAL A   368 ? 1.14871 1.20603 1.05297 -0.24228 -0.02750 0.04632  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   CA  
+2717  C C   . VAL A   368 ? 1.13759 1.20021 1.05591 -0.24165 -0.02303 0.03659  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   C   
+2718  O O   . VAL A   368 ? 0.96099 1.04300 0.88893 -0.24407 -0.01820 0.03033  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   O   
+2719  C CB  . VAL A   368 ? 0.89240 0.96669 0.79389 -0.25314 -0.02265 0.04690  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   CB  
+2720  C CG1 . VAL A   368 ? 1.06084 1.13316 0.94767 -0.25253 -0.02790 0.05622  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   CG1 
+2721  C CG2 . VAL A   368 ? 0.76176 0.83196 0.66189 -0.26684 -0.01548 0.04570  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   CG2 
+2722  N N   . LYS A   369 ? 0.99108 1.03498 0.90917 -0.23830 -0.02492 0.03528  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   N   
+2723  C CA  . LYS A   369 ? 1.02434 1.07233 0.95366 -0.23831 -0.02123 0.02637  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   CA  
+2724  C C   . LYS A   369 ? 1.03467 1.09999 0.97495 -0.22763 -0.02136 0.02019  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   C   
+2725  O O   . LYS A   369 ? 0.76640 0.84570 0.71569 -0.23002 -0.01648 0.01390  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   O   
+2726  C CB  . LYS A   369 ? 0.98186 1.00514 0.90682 -0.23742 -0.02395 0.02576  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   CB  
+2727  C CG  . LYS A   369 ? 0.84175 0.86922 0.77686 -0.23709 -0.02119 0.01634  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   CG  
+2728  C CD  . LYS A   369 ? 1.26364 1.26577 1.19324 -0.23661 -0.02452 0.01476  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   CD  
+2729  C CE  . LYS A   369 ? 1.60907 1.59596 1.53316 -0.22186 -0.03090 0.01623  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   CE  
+2730  N NZ  . LYS A   369 ? 1.51206 1.51818 1.44658 -0.20900 -0.03079 0.00997  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   NZ  
+2731  N N   . LYS A   370 ? 1.13132 1.19643 1.07065 -0.21568 -0.02681 0.02205  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   N   
+2732  C CA  . LYS A   370 ? 1.14734 1.23073 1.09744 -0.20633 -0.02636 0.01601  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   CA  
+2733  C C   . LYS A   370 ? 0.84778 0.95533 0.80347 -0.21160 -0.02252 0.01472  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   C   
+2734  O O   . LYS A   370 ? 1.11321 1.23477 1.07765 -0.21129 -0.01840 0.00869  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   O   
+2735  C CB  . LYS A   370 ? 0.93789 1.01801 0.88663 -0.19161 -0.03313 0.01780  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   CB  
+2736  C CG  . LYS A   370 ? 1.15051 1.20446 1.09355 -0.18467 -0.03673 0.01713  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   CG  
+2737  C CD  . LYS A   370 ? 1.48027 1.53476 1.42471 -0.16705 -0.04254 0.01620  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   CD  
+2738  C CE  . LYS A   370 ? 1.43015 1.45616 1.36805 -0.15950 -0.04575 0.01387  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   CE  
+2739  N NZ  . LYS A   370 ? 1.30942 1.33303 1.25190 -0.16513 -0.04069 0.00565  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   NZ  
+2740  N N   . LYS A   371 ? 0.98304 1.09434 0.93226 -0.21696 -0.02378 0.02029  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   N   
+2741  C CA  . LYS A   371 ? 1.15279 1.28441 1.10557 -0.22364 -0.01997 0.01815  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   CA  
+2742  C C   . LYS A   371 ? 1.00917 1.14178 0.96496 -0.23317 -0.01256 0.01352  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   C   
+2743  O O   . LYS A   371 ? 0.97980 1.12584 0.94173 -0.23542 -0.00836 0.00854  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   O   
+2744  C CB  . LYS A   371 ? 1.07114 1.20512 1.01415 -0.22779 -0.02312 0.02471  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   CB  
+2745  C CG  . LYS A   371 ? 1.08689 1.23056 1.02782 -0.23988 -0.01748 0.02291  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   CG  
+2746  C CD  . LYS A   371 ? 1.09229 1.25750 1.03689 -0.24056 -0.01789 0.01998  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   CD  
+2747  C CE  . LYS A   371 ? 0.96005 1.13202 0.90293 -0.25191 -0.01133 0.01588  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   CE  
+2748  N NZ  . LYS A   371 ? 1.29567 1.45812 1.22746 -0.25943 -0.00966 0.02012  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   NZ  
+2749  N N   . LEU A   372 ? 0.93776 1.05613 0.88915 -0.23875 -0.01097 0.01503  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   N   
+2750  C CA  . LEU A   372 ? 0.88279 1.00438 0.83757 -0.24664 -0.00451 0.01064  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CA  
+2751  C C   . LEU A   372 ? 1.08699 1.21062 1.05057 -0.24200 -0.00236 0.00420  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   C   
+2752  O O   . LEU A   372 ? 1.04401 1.17602 1.01186 -0.24472 0.00244  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   O   
+2753  C CB  . LEU A   372 ? 0.88882 0.99830 0.83753 -0.25455 -0.00352 0.01387  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CB  
+2754  C CG  . LEU A   372 ? 1.06665 1.17940 1.02032 -0.26133 0.00217  0.00908  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CG  
+2755  C CD1 . LEU A   372 ? 1.07252 1.18447 1.01933 -0.27213 0.00507  0.01270  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CD1 
+2756  C CD2 . LEU A   372 ? 1.03827 1.14131 0.99623 -0.25865 0.00062  0.00613  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CD2 
+2757  N N   . ASN A   373 ? 0.98180 1.09672 0.94676 -0.23444 -0.00596 0.00352  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   N   
+2758  C CA  . ASN A   373 ? 0.97284 1.08945 0.94414 -0.23017 -0.00411 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   CA  
+2759  C C   . ASN A   373 ? 1.02817 1.15954 1.00455 -0.22629 -0.00178 -0.00547 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   C   
+2760  O O   . ASN A   373 ? 1.03624 1.17222 1.01587 -0.22715 0.00218  -0.00943 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   O   
+2761  C CB  . ASN A   373 ? 0.88298 0.98615 0.85302 -0.22308 -0.00846 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   CB  
+2762  C CG  . ASN A   373 ? 0.87850 0.96698 0.84518 -0.22920 -0.00910 -0.00336 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   CG  
+2763  O OD1 . ASN A   373 ? 0.89197 0.98486 0.86053 -0.23737 -0.00549 -0.00461 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   OD1 
+2764  N ND2 . ASN A   373 ? 0.99931 1.07048 0.96111 -0.22530 -0.01366 -0.00247 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   ND2 
+2765  N N   . LYS A   374 ? 0.85286 0.99206 0.82960 -0.22221 -0.00432 -0.00346 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   N   
+2766  C CA  . LYS A   374 ? 0.96503 1.11986 0.94705 -0.22032 -0.00174 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   CA  
+2767  C C   . LYS A   374 ? 0.85617 1.01769 0.83784 -0.22919 0.00342  -0.00781 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   C   
+2768  O O   . LYS A   374 ? 1.13331 1.30143 1.11770 -0.22996 0.00737  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   O   
+2769  C CB  . LYS A   374 ? 0.72767 0.89333 0.71149 -0.21474 -0.00597 -0.00450 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   CB  
+2770  C CG  . LYS A   374 ? 0.84653 1.00450 0.83025 -0.20350 -0.01128 -0.00380 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   CG  
+2771  C CD  . LYS A   374 ? 0.70109 0.87184 0.68705 -0.19640 -0.01620 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   CD  
+2772  C CE  . LYS A   374 ? 1.07336 1.23327 1.05793 -0.18325 -0.02189 -0.00103 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   CE  
+2773  N NZ  . LYS A   374 ? 1.04986 1.22408 1.03737 -0.17386 -0.02748 0.00097  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   NZ  
+2774  N N   . ALA A   375 ? 1.04059 1.19920 1.01766 -0.23599 0.00378  -0.00548 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A   N   
+2775  C CA  . ALA A   375 ? 1.14081 1.30361 1.11654 -0.24347 0.00881  -0.00784 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A   CA  
+2776  C C   . ALA A   375 ? 1.04035 1.19611 1.01695 -0.24418 0.01281  -0.01089 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A   C   
+2777  O O   . ALA A   375 ? 1.09869 1.25592 1.07536 -0.24604 0.01706  -0.01397 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A   O   
+2778  C CB  . ALA A   375 ? 0.64365 0.80757 0.61342 -0.24992 0.00815  -0.00516 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A   CB  
+2779  N N   . LEU A   376 ? 0.89620 1.04393 0.87305 -0.24267 0.01115  -0.01013 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   N   
+2780  C CA  . LEU A   376 ? 0.77294 0.91744 0.75167 -0.24302 0.01399  -0.01330 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   CA  
+2781  C C   . LEU A   376 ? 0.93107 1.07447 0.91255 -0.23663 0.01403  -0.01602 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   C   
+2782  O O   . LEU A   376 ? 0.91594 1.05891 0.89813 -0.23572 0.01658  -0.01872 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   O   
+2783  C CB  . LEU A   376 ? 0.55112 0.69004 0.52953 -0.24593 0.01228  -0.01199 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   CB  
+2784  C CG  . LEU A   376 ? 0.64799 0.78776 0.63011 -0.24673 0.01440  -0.01570 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   CG  
+2785  C CD1 . LEU A   376 ? 0.54171 0.68802 0.52405 -0.24910 0.01937  -0.01825 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   CD1 
+2786  C CD2 . LEU A   376 ? 0.64742 0.78307 0.62961 -0.25179 0.01263  -0.01439 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   CD2 
+2787  N N   . SER A   377 ? 0.99547 1.13901 0.97781 -0.23141 0.01119  -0.01544 ? ? ? ? ? ? 367 SER A   N   
+2788  C CA  . SER A   377 ? 0.79921 0.94244 0.78272 -0.22544 0.01148  -0.01822 ? ? ? ? ? ? 367 SER A   CA  
+2789  C C   . SER A   377 ? 0.91000 1.05719 0.89216 -0.22630 0.01615  -0.01946 ? ? ? ? ? ? 367 SER A   C   
+2790  O O   . SER A   377 ? 1.02813 1.17252 1.00890 -0.22352 0.01744  -0.02128 ? ? ? ? ? ? 367 SER A   O   
+2791  C CB  . SER A   377 ? 0.83828 0.98323 0.82290 -0.21924 0.00842  -0.01808 ? ? ? ? ? ? 367 SER A   CB  
+2792  O OG  . SER A   377 ? 0.87790 1.03308 0.86380 -0.22007 0.00944  -0.01670 ? ? ? ? ? ? 367 SER A   OG  
+2793  N N   . SER A   378 ? 0.75963 0.91243 0.74107 -0.23048 0.01844  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 368 SER A   N   
+2794  C CA  . SER A   378 ? 0.72608 0.87906 0.70442 -0.23294 0.02318  -0.01932 ? ? ? ? ? ? 368 SER A   CA  
+2795  C C   . SER A   378 ? 0.72259 0.86814 0.69766 -0.23537 0.02580  -0.02034 ? ? ? ? ? ? 368 SER A   C   
+2796  O O   . SER A   378 ? 0.81264 0.95290 0.78326 -0.23526 0.02921  -0.02093 ? ? ? ? ? ? 368 SER A   O   
+2797  C CB  . SER A   378 ? 0.70989 0.87159 0.68856 -0.23830 0.02477  -0.01879 ? ? ? ? ? ? 368 SER A   CB  
+2798  O OG  . SER A   378 ? 0.83164 1.00355 0.81471 -0.23456 0.02235  -0.01840 ? ? ? ? ? ? 368 SER A   OG  
+2799  N N   . ALA A   379 ? 0.86832 1.01314 0.84485 -0.23722 0.02449  -0.02051 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A   N   
+2800  C CA  . ALA A   379 ? 1.00633 1.14712 0.98101 -0.23835 0.02725  -0.02250 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A   CA  
+2801  C C   . ALA A   379 ? 0.91883 1.05702 0.89510 -0.23231 0.02634  -0.02400 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A   C   
+2802  O O   . ALA A   379 ? 0.75412 0.88925 0.72871 -0.23035 0.02862  -0.02594 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A   O   
+2803  C CB  . ALA A   379 ? 0.70362 0.84784 0.67914 -0.24337 0.02706  -0.02246 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A   CB  
+2804  N N   . LEU A   380 ? 0.91315 1.05270 0.89229 -0.22876 0.02269  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   N   
+2805  C CA  . LEU A   380 ? 0.90493 1.04426 0.88561 -0.22355 0.02092  -0.02576 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   CA  
+2806  C C   . LEU A   380 ? 0.93028 1.06491 0.90534 -0.21830 0.02270  -0.02573 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   C   
+2807  O O   . LEU A   380 ? 0.88459 1.01901 0.85944 -0.21345 0.02195  -0.02729 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   O   
+2808  C CB  . LEU A   380 ? 0.82256 0.96269 0.80587 -0.22177 0.01650  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   CB  
+2809  C CG  . LEU A   380 ? 0.97605 1.11628 0.96248 -0.22678 0.01420  -0.02530 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   CG  
+2810  C CD1 . LEU A   380 ? 1.02267 1.15905 1.00943 -0.22404 0.00990  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   CD1 
+2811  C CD2 . LEU A   380 ? 0.84017 0.98437 0.83028 -0.23123 0.01484  -0.02660 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   CD2 
+2812  N N   . PHE A   381 ? 0.71743 0.84894 0.68755 -0.21929 0.02498  -0.02373 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   N   
+2813  C CA  . PHE A   381 ? 0.91527 1.04009 0.87754 -0.21573 0.02719  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CA  
+2814  C C   . PHE A   381 ? 0.76300 0.87856 0.71940 -0.21733 0.03114  -0.02200 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   C   
+2815  O O   . PHE A   381 ? 1.01007 1.11609 0.95791 -0.21392 0.03283  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   O   
+2816  C CB  . PHE A   381 ? 0.83836 0.96525 0.79772 -0.21742 0.02877  -0.02073 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CB  
+2817  C CG  . PHE A   381 ? 0.85865 0.99281 0.82258 -0.21426 0.02512  -0.02208 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CG  
+2818  C CD1 . PHE A   381 ? 0.79005 0.93011 0.76033 -0.21677 0.02328  -0.02252 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CD1 
+2819  C CD2 . PHE A   381 ? 0.91106 1.04487 0.87159 -0.20817 0.02320  -0.02311 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CD2 
+2820  C CE1 . PHE A   381 ? 0.91568 1.05889 0.88885 -0.21274 0.01979  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CE1 
+2821  C CE2 . PHE A   381 ? 0.96476 1.10323 0.92838 -0.20505 0.01994  -0.02556 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CE2 
+2822  C CZ  . PHE A   381 ? 0.71599 0.85804 0.68595 -0.20707 0.01834  -0.02618 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CZ  
+2823  N N   . ALA A   382 ? 0.78752 0.90406 0.74669 -0.22224 0.03263  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A   N   
+2824  C CA  . ALA A   382 ? 0.90208 1.00818 0.85491 -0.22355 0.03646  -0.02442 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A   CA  
+2825  C C   . ALA A   382 ? 0.86378 0.96799 0.81762 -0.21586 0.03557  -0.02683 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A   C   
+2826  O O   . ALA A   382 ? 0.71749 0.83134 0.67837 -0.21147 0.03199  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A   O   
+2827  C CB  . ALA A   382 ? 0.95900 1.06813 0.91328 -0.23206 0.03849  -0.02600 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A   CB  
+2828  N N   . GLU A   383 ? 0.75058 0.84254 0.69737 -0.21419 0.03880  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   N   
+2829  C CA  . GLU A   383 ? 0.92458 1.01556 0.87247 -0.20505 0.03820  -0.03109 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   CA  
+2830  C C   . GLU A   383 ? 0.98458 1.08065 0.93662 -0.20760 0.04078  -0.03599 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   C   
+2831  O O   . GLU A   383 ? 1.02832 1.13484 0.98749 -0.20177 0.03975  -0.03937 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   O   
+2832  C CB  . GLU A   383 ? 1.14145 1.21249 1.07673 -0.19799 0.03962  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   CB  
+2833  C CG  . GLU A   383 ? 1.34371 1.41654 1.28046 -0.18446 0.03647  -0.03066 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   CG  
+2834  C CD  . GLU A   383 ? 1.24715 1.30710 1.17282 -0.17688 0.03431  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   CD  
+2835  O OE1 . GLU A   383 ? 1.23528 1.27315 1.14677 -0.17826 0.03755  -0.02228 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   OE1 
+2836  O OE2 . GLU A   383 ? 1.45418 1.52568 1.38427 -0.17040 0.02939  -0.02483 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   OE2 
+2837  N N   . ARG A   384 ? 1.11886 1.20987 1.06666 -0.21655 0.04416  -0.03689 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   N   
+2838  C CA  . ARG A   384 ? 0.90184 0.99830 0.85170 -0.22030 0.04689  -0.04171 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   CA  
+2839  C C   . ARG A   384 ? 0.96366 1.06738 0.91470 -0.23194 0.04692  -0.04038 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   C   
+2840  O O   . ARG A   384 ? 0.85536 0.95166 0.80055 -0.23811 0.04778  -0.03859 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   O   
+2841  C CB  . ARG A   384 ? 0.89516 0.97417 0.83491 -0.21761 0.05105  -0.04579 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   CB  
+2842  C CG  . ARG A   384 ? 1.00162 1.07426 0.94028 -0.20366 0.05059  -0.04766 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   CG  
+2843  C CD  . ARG A   384 ? 1.07845 1.12665 1.00377 -0.20026 0.05433  -0.05067 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   CD  
+2844  N NE  . ARG A   384 ? 1.10537 1.13424 1.01906 -0.20787 0.05550  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   NE  
+2845  C CZ  . ARG A   384 ? 1.17120 1.18788 1.07825 -0.20394 0.05386  -0.04047 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   CZ  
+2846  N NH1 . ARG A   384 ? 1.04784 1.06892 0.95810 -0.19164 0.05011  -0.03820 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   NH1 
+2847  N NH2 . ARG A   384 ? 1.09940 1.10060 0.99603 -0.21322 0.05608  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   NH2 
+2848  N N   . VAL A   385 ? 0.92947 1.04824 0.88767 -0.23512 0.04590  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   N   
+2849  C CA  . VAL A   385 ? 0.91140 1.03780 0.87035 -0.24438 0.04468  -0.03881 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   CA  
+2850  C C   . VAL A   385 ? 1.01881 1.14934 0.97469 -0.24957 0.04785  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   C   
+2851  O O   . VAL A   385 ? 1.11491 1.25258 1.07415 -0.24694 0.04967  -0.04594 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   O   
+2852  C CB  . VAL A   385 ? 0.85339 0.99058 0.82023 -0.24443 0.04043  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   CB  
+2853  C CG1 . VAL A   385 ? 0.85497 0.99824 0.82107 -0.25224 0.03867  -0.03212 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   CG1 
+2854  C CG2 . VAL A   385 ? 0.94035 1.07378 0.90894 -0.23930 0.03745  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   CG2 
+2855  N N   . LEU A   386 ? 1.08923 1.21734 1.03879 -0.25727 0.04861  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   N   
+2856  C CA  . LEU A   386 ? 0.91514 1.04761 0.85967 -0.26327 0.05121  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   CA  
+2857  C C   . LEU A   386 ? 0.85558 1.00028 0.80144 -0.26993 0.04768  -0.04270 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   C   
+2858  O O   . LEU A   386 ? 0.75385 0.89974 0.69888 -0.27382 0.04450  -0.03949 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   O   
+2859  C CB  . LEU A   386 ? 0.68305 0.80368 0.61788 -0.26778 0.05408  -0.05201 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   CB  
+2860  C CG  . LEU A   386 ? 0.96261 1.08787 0.89028 -0.27528 0.05623  -0.05690 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   CG  
+2861  C CD1 . LEU A   386 ? 0.84821 0.97965 0.77651 -0.27129 0.05988  -0.06129 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   CD1 
+2862  C CD2 . LEU A   386 ? 0.91873 1.02967 0.83629 -0.28036 0.05888  -0.06260 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   CD2 
+2863  N N   . LEU A   387 ? 0.93710 1.09127 0.88468 -0.27108 0.04826  -0.04221 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   N   
+2864  C CA  . LEU A   387 ? 0.78288 0.94560 0.72923 -0.27689 0.04484  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   CA  
+2865  C C   . LEU A   387 ? 0.89258 1.05842 0.82925 -0.28424 0.04581  -0.03916 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   C   
+2866  O O   . LEU A   387 ? 0.91921 1.08751 0.85070 -0.28642 0.05039  -0.04438 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   O   
+2867  C CB  . LEU A   387 ? 0.78450 0.95458 0.73464 -0.27712 0.04568  -0.03486 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   CB  
+2868  C CG  . LEU A   387 ? 0.73647 0.90562 0.69605 -0.27164 0.04341  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   CG  
+2869  C CD1 . LEU A   387 ? 0.92482 1.10182 0.88702 -0.27560 0.04386  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   CD1 
+2870  C CD2 . LEU A   387 ? 1.06704 1.23051 1.02839 -0.26950 0.03789  -0.02740 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   CD2 
+2871  N N   . ILE A   388 ? 0.67753 0.84504 0.61190 -0.28773 0.04143  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   N   
+2872  C CA  . ILE A   388 ? 0.80886 0.98204 0.73415 -0.29515 0.04067  -0.03775 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   CA  
+2873  C C   . ILE A   388 ? 0.99004 1.17171 0.91328 -0.29719 0.03507  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   C   
+2874  O O   . ILE A   388 ? 0.85724 1.03784 0.78630 -0.29290 0.03155  -0.02358 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   O   
+2875  C CB  . ILE A   388 ? 0.75457 0.92523 0.67833 -0.29845 0.03975  -0.04123 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   CB  
+2876  C CG1 . ILE A   388 ? 0.72085 0.89428 0.65263 -0.29538 0.03479  -0.03559 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   CG1 
+2877  C CG2 . ILE A   388 ? 0.70165 0.85905 0.62373 -0.29698 0.04549  -0.04852 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   CG2 
+2878  C CD1 . ILE A   388 ? 0.84392 1.01762 0.77573 -0.29989 0.03461  -0.03877 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   CD1 
+2879  N N   . GLU A   389 ? 1.10921 1.29802 1.02263 -0.30354 0.03395  -0.03044 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   N   
+2880  C CA  . GLU A   389 ? 1.11518 1.31028 1.02350 -0.30501 0.02844  -0.02222 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   CA  
+2881  C C   . GLU A   389 ? 1.08575 1.28594 0.99738 -0.30271 0.02081  -0.01783 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   C   
+2882  O O   . GLU A   389 ? 0.95667 1.15464 0.87327 -0.29704 0.01632  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   O   
+2883  C CB  . GLU A   389 ? 0.82947 1.03133 0.72417 -0.31225 0.03006  -0.02404 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   CB  
+2884  C CG  . GLU A   389 ? 0.94211 1.14858 0.82801 -0.31398 0.02437  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   CG  
+2885  C CD  . GLU A   389 ? 1.20155 1.40231 1.08694 -0.31350 0.02652  -0.00800 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   CD  
+2886  O OE1 . GLU A   389 ? 0.80954 1.00723 0.70146 -0.31273 0.03298  -0.01234 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   OE1 
+2887  O OE2 . GLU A   389 ? 1.32463 1.52391 1.20266 -0.31409 0.02154  0.00145  ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   OE2 
+2888  N N   . GLY A   390 ? 1.15222 1.36001 1.06143 -0.30704 0.01930  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A   N   
+2889  C CA  . GLY A   390 ? 1.15256 1.37096 1.06524 -0.30544 0.01191  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A   CA  
+2890  C C   . GLY A   390 ? 0.90361 1.12603 0.82347 -0.30778 0.01288  -0.02523 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A   C   
+2891  O O   . GLY A   390 ? 0.83891 1.05159 0.76032 -0.30985 0.01920  -0.03134 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A   O   
+2892  N N   . PRO A   391 ? 0.69889 0.93617 0.62289 -0.30748 0.00653  -0.02354 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   N   
+2893  C CA  . PRO A   391 ? 0.87835 1.12210 0.80989 -0.31143 0.00782  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   CA  
+2894  C C   . PRO A   391 ? 0.67787 0.92300 0.60207 -0.32330 0.01107  -0.03799 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   C   
+2895  O O   . PRO A   391 ? 1.15004 1.39066 1.07751 -0.32843 0.01539  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   O   
+2896  C CB  . PRO A   391 ? 0.82521 1.08876 0.76406 -0.30692 -0.00039 -0.02471 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   CB  
+2897  C CG  . PRO A   391 ? 0.66796 0.93645 0.59777 -0.30453 -0.00664 -0.01905 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   CG  
+2898  C CD  . PRO A   391 ? 0.92200 1.17116 0.84426 -0.30287 -0.00215 -0.01616 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   CD  
+2899  N N   . SER A   392 ? 1.03068 1.28069 0.94362 -0.32834 0.00923  -0.03968 ? ? ? ? ? ? 382 SER A   N   
+2900  C CA  . SER A   392 ? 1.13883 1.38832 1.04326 -0.33987 0.01243  -0.04954 ? ? ? ? ? ? 382 SER A   CA  
+2901  C C   . SER A   392 ? 1.09396 1.32077 0.99519 -0.34108 0.02165  -0.05568 ? ? ? ? ? ? 382 SER A   C   
+2902  O O   . SER A   392 ? 0.91797 1.13799 0.81591 -0.34937 0.02541  -0.06393 ? ? ? ? ? ? 382 SER A   O   
+2903  C CB  . SER A   392 ? 0.86485 1.12319 0.75597 -0.34398 0.00902  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 382 SER A   CB  
+2904  O OG  . SER A   392 ? 1.47573 1.72245 1.35964 -0.33956 0.01279  -0.04720 ? ? ? ? ? ? 382 SER A   OG  
+2905  N N   . GLU A   393 ? 1.19354 1.40821 1.09550 -0.33282 0.02512  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   N   
+2906  C CA  . GLU A   393 ? 0.96776 1.16262 0.86861 -0.33098 0.03297  -0.05695 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   CA  
+2907  C C   . GLU A   393 ? 1.05293 1.23967 0.96261 -0.32898 0.03465  -0.05635 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   C   
+2908  O O   . GLU A   393 ? 1.08333 1.25405 0.98942 -0.33153 0.04006  -0.06226 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   O   
+2909  C CB  . GLU A   393 ? 0.89458 1.08367 0.79577 -0.32288 0.03558  -0.05309 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   CB  
+2910  C CG  . GLU A   393 ? 1.20771 1.40271 1.09813 -0.32584 0.03631  -0.05434 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   CG  
+2911  C CD  . GLU A   393 ? 1.29107 1.50079 1.17942 -0.32617 0.02909  -0.04585 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   CD  
+2912  O OE1 . GLU A   393 ? 1.24838 1.46681 1.14245 -0.32555 0.02270  -0.04156 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   OE1 
+2913  O OE2 . GLU A   393 ? 1.45142 1.66407 1.33188 -0.32670 0.02992  -0.04331 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   OE2 
+2914  N N   . LYS A   394 ? 1.00595 1.20242 0.92588 -0.32406 0.03020  -0.04920 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   N   
+2915  C CA  . LYS A   394 ? 1.13327 1.32449 1.06076 -0.32250 0.03205  -0.04833 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   CA  
+2916  C C   . LYS A   394 ? 1.01222 1.20775 0.93830 -0.33395 0.03286  -0.05382 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   C   
+2917  O O   . LYS A   394 ? 1.06647 1.24829 0.99160 -0.33697 0.03773  -0.05631 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   O   
+2918  C CB  . LYS A   394 ? 1.14626 1.34849 1.08447 -0.31411 0.02724  -0.04049 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   CB  
+2919  C CG  . LYS A   394 ? 1.18378 1.38359 1.12928 -0.31238 0.02934  -0.03953 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   CG  
+2920  C CD  . LYS A   394 ? 1.41452 1.62553 1.36985 -0.30317 0.02464  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   CD  
+2921  C CE  . LYS A   394 ? 1.06357 1.26418 1.01907 -0.29351 0.02407  -0.02883 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   CE  
+2922  N NZ  . LYS A   394 ? 1.15898 1.36670 1.12249 -0.28449 0.01954  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   NZ  
+2923  N N   . ILE A   395 ? 1.14864 1.36321 1.07386 -0.34098 0.02793  -0.05557 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   N   
+2924  C CA  . ILE A   395 ? 0.96071 1.18253 0.88515 -0.35402 0.02838  -0.06175 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   CA  
+2925  C C   . ILE A   395 ? 1.03452 1.23365 0.94650 -0.36261 0.03486  -0.07035 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   C   
+2926  O O   . ILE A   395 ? 0.88932 1.07819 0.79968 -0.37106 0.03901  -0.07418 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   O   
+2927  C CB  . ILE A   395 ? 1.07151 1.32074 0.99719 -0.35908 0.02072  -0.06244 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   CB  
+2928  C CG1 . ILE A   395 ? 1.14458 1.41463 1.08283 -0.34914 0.01415  -0.05420 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   CG1 
+2929  C CG2 . ILE A   395 ? 0.96172 1.21977 0.88593 -0.37494 0.02124  -0.07059 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   CG2 
+2930  C CD1 . ILE A   395 ? 1.16387 1.46156 1.10340 -0.35098 0.00534  -0.05365 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   CD1 
+2931  N N   . LEU A   396 ? 1.02274 1.21262 0.92491 -0.36049 0.03621  -0.07357 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   N   
+2932  C CA  . LEU A   396 ? 0.91716 1.08402 0.80667 -0.36628 0.04241  -0.08270 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CA  
+2933  C C   . LEU A   396 ? 0.95220 1.09304 0.84141 -0.35927 0.04862  -0.08156 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   C   
+2934  O O   . LEU A   396 ? 0.94724 1.06808 0.82926 -0.36596 0.05319  -0.08683 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   O   
+2935  C CB  . LEU A   396 ? 0.97525 1.14184 0.85504 -0.36403 0.04274  -0.08657 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CB  
+2936  C CG  . LEU A   396 ? 0.86546 1.00698 0.73234 -0.36545 0.04974  -0.09636 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CG  
+2937  C CD1 . LEU A   396 ? 0.78441 0.91801 0.64205 -0.38043 0.05096  -0.10616 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CD1 
+2938  C CD2 . LEU A   396 ? 1.09362 1.23926 0.95296 -0.36106 0.05074  -0.09913 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CD2 
+2939  N N   . PHE A   397 ? 0.96800 1.10783 0.86388 -0.34598 0.04855  -0.07464 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   N   
+2940  C CA  . PHE A   397 ? 1.07608 1.19313 0.97111 -0.33775 0.05351  -0.07361 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CA  
+2941  C C   . PHE A   397 ? 1.09009 1.20081 0.98850 -0.34098 0.05470  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   C   
+2942  O O   . PHE A   397 ? 1.05431 1.14083 0.94588 -0.34012 0.05943  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   O   
+2943  C CB  . PHE A   397 ? 0.83002 0.95139 0.73231 -0.32416 0.05244  -0.06750 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CB  
+2944  C CG  . PHE A   397 ? 0.99874 1.11928 0.89571 -0.32028 0.05433  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CG  
+2945  C CD1 . PHE A   397 ? 1.09517 1.20246 0.98042 -0.32442 0.05863  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CD1 
+2946  C CD2 . PHE A   397 ? 1.05955 1.19226 0.96260 -0.31305 0.05228  -0.06641 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CD2 
+2947  C CE1 . PHE A   397 ? 0.91886 1.02789 0.79934 -0.32053 0.06118  -0.08556 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CE1 
+2948  C CE2 . PHE A   397 ? 0.80428 0.93872 0.70257 -0.31074 0.05497  -0.07014 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CE2 
+2949  C CZ  . PHE A   397 ? 0.92888 1.05289 0.81628 -0.31404 0.05959  -0.07987 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CZ  
+2950  N N   . GLU A   398 ? 1.04060 1.17280 0.94876 -0.34428 0.05059  -0.06563 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   N   
+2951  C CA  . GLU A   398 ? 0.94880 1.07870 0.86035 -0.34836 0.05251  -0.06274 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   CA  
+2952  C C   . GLU A   398 ? 1.04440 1.16090 0.94602 -0.36359 0.05656  -0.06933 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   C   
+2953  O O   . GLU A   398 ? 1.21014 1.30740 1.10660 -0.36637 0.06124  -0.06817 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   O   
+2954  C CB  . GLU A   398 ? 0.87754 1.03684 0.80237 -0.34816 0.04740  -0.05778 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   CB  
+2955  C CG  . GLU A   398 ? 1.36413 1.52353 1.29551 -0.34359 0.04913  -0.05203 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   CG  
+2956  C CD  . GLU A   398 ? 1.12937 1.28279 1.06444 -0.32791 0.04810  -0.04645 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   CD  
+2957  O OE1 . GLU A   398 ? 1.18484 1.35179 1.12614 -0.32062 0.04317  -0.04391 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   OE1 
+2958  O OE2 . GLU A   398 ? 1.11101 1.24562 1.04186 -0.32328 0.05195  -0.04452 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   OE2 
+2959  N N   . LYS A   399 ? 0.97805 1.10323 0.87541 -0.37423 0.05476  -0.07627 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   N   
+2960  C CA  . LYS A   399 ? 0.95647 1.06746 0.84320 -0.39045 0.05845  -0.08393 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   CA  
+2961  C C   . LYS A   399 ? 1.01425 1.08729 0.88556 -0.38763 0.06420  -0.08867 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   C   
+2962  O O   . LYS A   399 ? 1.11848 1.16664 0.98036 -0.39522 0.06909  -0.09034 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   O   
+2963  C CB  . LYS A   399 ? 0.85508 0.98728 0.74103 -0.40213 0.05412  -0.09093 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   CB  
+2964  C CG  . LYS A   399 ? 0.86500 0.97871 0.73686 -0.41882 0.05774  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   CG  
+2965  C CD  . LYS A   399 ? 0.86900 0.98641 0.74333 -0.43511 0.05983  -0.10188 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   CD  
+2966  C CE  . LYS A   399 ? 0.97506 1.07175 0.83410 -0.45356 0.06331  -0.11292 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   CE  
+2967  N NZ  . LYS A   399 ? 1.19615 1.30540 1.05923 -0.47341 0.06441  -0.11454 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   NZ  
+2968  N N   . VAL A   400 ? 1.15956 1.22751 1.02760 -0.37650 0.06386  -0.09084 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   N   
+2969  C CA  . VAL A   400 ? 1.16122 1.19582 1.01551 -0.37146 0.06904  -0.09652 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   CA  
+2970  C C   . VAL A   400 ? 0.99873 1.01106 0.85212 -0.36120 0.07227  -0.08998 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   C   
+2971  O O   . VAL A   400 ? 1.20019 1.18037 1.04052 -0.36333 0.07680  -0.09284 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   O   
+2972  C CB  . VAL A   400 ? 1.18822 1.22856 1.04144 -0.36122 0.06831  -0.10025 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   CB  
+2973  C CG1 . VAL A   400 ? 0.88679 0.89582 0.72898 -0.35140 0.07363  -0.10534 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   CG1 
+2974  C CG2 . VAL A   400 ? 1.05812 1.11434 0.90668 -0.37260 0.06584  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   CG2 
+2975  N N   . LEU A   401 ? 1.14323 1.17096 1.00912 -0.34981 0.06966  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   N   
+2976  C CA  . LEU A   401 ? 1.13159 1.14130 0.99645 -0.33975 0.07185  -0.07463 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   CA  
+2977  C C   . LEU A   401 ? 1.15067 1.14845 1.01020 -0.35119 0.07463  -0.07166 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   C   
+2978  O O   . LEU A   401 ? 1.10811 1.07716 0.95717 -0.34764 0.07823  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   O   
+2979  C CB  . LEU A   401 ? 0.81738 0.84826 0.69662 -0.32718 0.06804  -0.06673 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   CB  
+2980  C CG  . LEU A   401 ? 0.90719 0.94306 0.79029 -0.31388 0.06674  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   CG  
+2981  C CD1 . LEU A   401 ? 0.96157 1.01854 0.85852 -0.30500 0.06263  -0.06046 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   CD1 
+2982  C CD2 . LEU A   401 ? 0.96642 0.97481 0.84017 -0.30347 0.07042  -0.07070 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   CD2 
+2983  N N   . ASP A   402 ? 1.10780 1.12804 0.97399 -0.36499 0.07305  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   N   
+2984  C CA  . ASP A   402 ? 1.01447 1.02803 0.87680 -0.37807 0.07645  -0.06902 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   CA  
+2985  C C   . ASP A   402 ? 1.31748 1.29304 1.16044 -0.38799 0.08181  -0.07441 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   C   
+2986  O O   . ASP A   402 ? 1.51389 1.46451 1.34685 -0.38990 0.08605  -0.06981 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   O   
+2987  C CB  . ASP A   402 ? 1.07686 1.12521 0.95077 -0.39179 0.07364  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   CB  
+2988  C CG  . ASP A   402 ? 1.27433 1.32290 1.14709 -0.40616 0.07768  -0.06758 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   CG  
+2989  O OD1 . ASP A   402 ? 1.66308 1.68534 1.52602 -0.40433 0.08241  -0.06269 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   OD1 
+2990  O OD2 . ASP A   402 ? 1.24305 1.31957 1.12457 -0.41946 0.07611  -0.07020 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   OD2 
+2991  N N   . GLU A   403 ? 1.25036 1.21907 1.08609 -0.39419 0.08171  -0.08419 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   N   
+2992  C CA  . GLU A   403 ? 1.19604 1.12591 1.01199 -0.40399 0.08666  -0.09072 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   CA  
+2993  C C   . GLU A   403 ? 1.25185 1.14485 1.05554 -0.38690 0.08928  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   C   
+2994  O O   . GLU A   403 ? 1.33018 1.18533 1.11711 -0.39071 0.09368  -0.08898 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   O   
+2995  C CB  . GLU A   403 ? 1.34434 1.27898 1.15564 -0.41541 0.08550  -0.10284 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   CB  
+2996  C CG  . GLU A   403 ? 1.36162 1.33151 1.18323 -0.43362 0.08240  -0.10515 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   CG  
+2997  C CD  . GLU A   403 ? 1.40588 1.36657 1.22243 -0.45337 0.08640  -0.10407 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   CD  
+2998  O OE1 . GLU A   403 ? 1.38160 1.30045 1.18007 -0.45859 0.09185  -0.10573 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   OE1 
+2999  O OE2 . GLU A   403 ? 1.53438 1.52965 1.36471 -0.46355 0.08424  -0.10149 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   OE2 
+3000  N N   . VAL A   404 ? 1.25025 1.15386 1.06177 -0.36804 0.08653  -0.08877 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   N   
+3001  C CA  . VAL A   404 ? 1.27451 1.14849 1.07638 -0.35051 0.08840  -0.08935 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   CA  
+3002  C C   . VAL A   404 ? 1.21900 1.08582 1.02271 -0.33839 0.08819  -0.07806 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   C   
+3003  O O   . VAL A   404 ? 1.19395 1.02500 0.98280 -0.33240 0.09091  -0.07586 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   O   
+3004  C CB  . VAL A   404 ? 1.21407 1.10518 1.02360 -0.33725 0.08618  -0.09490 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   CB  
+3005  C CG1 . VAL A   404 ? 1.38665 1.25300 1.18923 -0.31754 0.08789  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   CG1 
+3006  C CG2 . VAL A   404 ? 1.27060 1.16631 1.07488 -0.34916 0.08666  -0.10651 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   CG2 
+3007  N N   . GLU A   405 ? 1.26547 1.16480 1.08602 -0.33411 0.08466  -0.07085 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   N   
+3008  C CA  . GLU A   405 ? 1.24929 1.14585 1.07215 -0.32235 0.08386  -0.06084 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   CA  
+3009  C C   . GLU A   405 ? 1.23862 1.16890 1.07664 -0.32789 0.08140  -0.05455 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   C   
+3010  O O   . GLU A   405 ? 1.22020 1.17783 1.07320 -0.31892 0.07728  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   O   
+3011  C CB  . GLU A   405 ? 1.02048 0.91851 0.84835 -0.30089 0.08132  -0.06059 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   CB  
+3012  C CG  . GLU A   405 ? 1.50808 1.40153 1.33647 -0.28789 0.07983  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   CG  
+3013  C CD  . GLU A   405 ? 1.78115 1.64147 1.59579 -0.27304 0.08084  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   CD  
+3014  O OE1 . GLU A   405 ? 1.69738 1.53912 1.50343 -0.27124 0.08290  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   OE1 
+3015  O OE2 . GLU A   405 ? 2.03721 1.89033 1.84909 -0.26230 0.07929  -0.04385 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   OE2 
+3016  N N   . PRO A   406 ? 1.16920 1.09853 1.00359 -0.34290 0.08410  -0.05137 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   N   
+3017  C CA  . PRO A   406 ? 1.02101 0.98538 0.87083 -0.34745 0.08200  -0.04678 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   CA  
+3018  C C   . PRO A   406 ? 1.15356 1.12432 1.00877 -0.33341 0.08033  -0.03837 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   C   
+3019  O O   . PRO A   406 ? 1.41409 1.41499 1.28361 -0.33231 0.07762  -0.03562 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   O   
+3020  C CB  . PRO A   406 ? 1.03404 0.99424 0.87717 -0.36803 0.08653  -0.04670 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   CB  
+3021  C CG  . PRO A   406 ? 1.21721 1.13243 1.03856 -0.37011 0.09128  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   CG  
+3022  C CD  . PRO A   406 ? 1.02652 0.92399 0.84277 -0.35726 0.08947  -0.05237 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   CD  
+3023  N N   . GLU A   407 ? 1.27662 1.21979 1.12014 -0.32213 0.08149  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   N   
+3024  C CA  . GLU A   407 ? 1.28608 1.23396 1.13279 -0.30835 0.07936  -0.02724 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   CA  
+3025  C C   . GLU A   407 ? 1.18168 1.14146 1.03901 -0.29120 0.07428  -0.02891 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   C   
+3026  O O   . GLU A   407 ? 1.18729 1.14046 1.04259 -0.27737 0.07238  -0.02468 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   O   
+3027  C CB  . GLU A   407 ? 1.43481 1.34754 1.26201 -0.30520 0.08262  -0.02143 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   CB  
+3028  C CG  . GLU A   407 ? 1.46857 1.36577 1.28275 -0.32398 0.08861  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   CG  
+3029  C CD  . GLU A   407 ? 2.02529 1.88414 1.81730 -0.32040 0.09170  -0.01182 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   CD  
+3030  O OE1 . GLU A   407 ? 2.10478 1.95628 1.89409 -0.30219 0.08835  -0.00758 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   OE1 
+3031  O OE2 . GLU A   407 ? 2.30005 2.13592 2.07669 -0.33608 0.09722  -0.01022 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   OE2 
+3032  N N   . TYR A   408 ? 1.16995 1.14793 1.03798 -0.29242 0.07199  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   N   
+3033  C CA  . TYR A   408 ? 1.22199 1.21032 1.09899 -0.27835 0.06819  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CA  
+3034  C C   . TYR A   408 ? 1.07460 1.08687 0.96481 -0.27133 0.06407  -0.03206 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   C   
+3035  O O   . TYR A   408 ? 0.98953 1.00501 0.88438 -0.25856 0.06123  -0.03142 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   O   
+3036  C CB  . TYR A   408 ? 1.10984 1.10902 0.99169 -0.28294 0.06766  -0.04414 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CB  
+3037  C CG  . TYR A   408 ? 0.94222 0.97139 0.83682 -0.29036 0.06469  -0.04396 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CG  
+3038  C CD1 . TYR A   408 ? 0.85788 0.89443 0.75203 -0.30497 0.06574  -0.04482 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CD1 
+3039  C CD2 . TYR A   408 ? 0.75793 0.80787 0.66463 -0.28274 0.06060  -0.04295 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CD2 
+3040  C CE1 . TYR A   408 ? 0.91676 0.98150 0.82253 -0.30963 0.06217  -0.04454 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CE1 
+3041  C CE2 . TYR A   408 ? 0.85698 0.93096 0.77339 -0.28802 0.05735  -0.04207 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CE2 
+3042  C CZ  . TYR A   408 ? 0.90597 0.98767 0.82203 -0.30039 0.05783  -0.04283 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CZ  
+3043  O OH  . TYR A   408 ? 0.93384 1.04025 0.85957 -0.30363 0.05378  -0.04184 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   OH  
+3044  N N   . GLU A   409 ? 1.02543 1.05523 0.92199 -0.27932 0.06363  -0.02942 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   N   
+3045  C CA  . GLU A   409 ? 1.18799 1.23729 1.09535 -0.27216 0.05991  -0.02561 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   CA  
+3046  C C   . GLU A   409 ? 1.27086 1.30929 1.17122 -0.26543 0.06065  -0.02019 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   C   
+3047  O O   . GLU A   409 ? 1.06856 1.11633 0.97494 -0.25548 0.05709  -0.01820 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   O   
+3048  C CB  . GLU A   409 ? 1.00308 1.07594 0.91993 -0.28077 0.05894  -0.02539 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   CB  
+3049  C CG  . GLU A   409 ? 1.38887 1.47850 1.31485 -0.28312 0.05567  -0.02909 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   CG  
+3050  C CD  . GLU A   409 ? 1.41307 1.52764 1.34983 -0.28622 0.05284  -0.02784 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   CD  
+3051  O OE1 . GLU A   409 ? 1.46983 1.59039 1.40796 -0.28701 0.05412  -0.02510 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   OE1 
+3052  O OE2 . GLU A   409 ? 1.70230 1.83070 1.64552 -0.28720 0.04933  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   OE2 
+3053  N N   . LEU A   410 ? 1.30397 1.32201 1.19040 -0.27140 0.06516  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   N   
+3054  C CA  . LEU A   410 ? 0.90297 0.90803 0.77929 -0.26501 0.06597  -0.01165 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   CA  
+3055  C C   . LEU A   410 ? 1.02750 1.02107 0.90087 -0.24912 0.06248  -0.01132 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   C   
+3056  O O   . LEU A   410 ? 1.29686 1.29253 1.16896 -0.23962 0.05989  -0.00741 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   O   
+3057  C CB  . LEU A   410 ? 0.93429 0.91539 0.79349 -0.27574 0.07191  -0.00850 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   CB  
+3058  C CG  . LEU A   410 ? 0.84856 0.84144 0.70863 -0.29230 0.07640  -0.00748 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   CG  
+3059  C CD1 . LEU A   410 ? 1.30563 1.31301 1.17538 -0.30400 0.07662  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   CD1 
+3060  C CD2 . LEU A   410 ? 1.15726 1.12222 0.99724 -0.30106 0.08239  -0.00239 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   CD2 
+3061  N N   . ASN A   411 ? 0.91015 0.89360 0.78267 -0.24582 0.06226  -0.01604 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   N   
+3062  C CA  . ASN A   411 ? 0.85033 0.82572 0.72156 -0.23031 0.05919  -0.01691 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   CA  
+3063  C C   . ASN A   411 ? 1.00373 1.00505 0.89224 -0.22320 0.05454  -0.02035 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   C   
+3064  O O   . ASN A   411 ? 1.36633 1.36723 1.25714 -0.21115 0.05196  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   O   
+3065  C CB  . ASN A   411 ? 1.37886 1.33040 1.24013 -0.22915 0.06190  -0.02120 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   CB  
+3066  C CG  . ASN A   411 ? 1.58472 1.50740 1.42772 -0.23922 0.06694  -0.01844 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   CG  
+3067  O OD1 . ASN A   411 ? 1.18512 1.10361 1.02103 -0.24468 0.06850  -0.01198 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   OD1 
+3068  N ND2 . ASN A   411 ? 1.77013 1.67232 1.60456 -0.24245 0.06990  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   ND2 
+3069  N N   . GLY A   412 ? 0.77121 0.79490 0.67161 -0.23037 0.05340  -0.02111 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A   N   
+3070  C CA  . GLY A   412 ? 0.95579 1.00118 0.87065 -0.22540 0.04916  -0.02334 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A   CA  
+3071  C C   . GLY A   412 ? 1.02305 1.08015 0.94613 -0.23142 0.04946  -0.02805 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A   C   
+3072  O O   . GLY A   412 ? 1.03472 1.10762 0.96832 -0.22822 0.04642  -0.02953 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A   O   
+3073  N N   . GLY A   413 ? 1.16337 1.21302 1.08096 -0.24083 0.05298  -0.03046 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A   N   
+3074  C CA  . GLY A   413 ? 0.78703 0.84845 0.71046 -0.24684 0.05299  -0.03470 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A   CA  
+3075  C C   . GLY A   413 ? 0.85810 0.93851 0.78977 -0.25396 0.05057  -0.03265 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A   C   
+3076  O O   . GLY A   413 ? 1.09787 1.18126 1.02966 -0.25709 0.05036  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A   O   
+3077  N N   . PHE A   414 ? 0.86075 0.95447 0.79879 -0.25600 0.04881  -0.03469 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   N   
+3078  C CA  . PHE A   414 ? 1.08309 1.19363 1.02818 -0.26064 0.04556  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CA  
+3079  C C   . PHE A   414 ? 1.06961 1.18873 1.01576 -0.26535 0.04489  -0.03491 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   C   
+3080  O O   . PHE A   414 ? 0.82845 0.94682 0.77470 -0.26210 0.04584  -0.03735 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   O   
+3081  C CB  . PHE A   414 ? 0.75500 0.87357 0.70776 -0.25342 0.04170  -0.02884 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CB  
+3082  C CG  . PHE A   414 ? 0.88389 1.01622 0.84267 -0.25592 0.03810  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CG  
+3083  C CD1 . PHE A   414 ? 0.84156 0.97838 0.80100 -0.25805 0.03813  -0.02460 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CD1 
+3084  C CD2 . PHE A   414 ? 0.89641 1.03708 0.85968 -0.25574 0.03482  -0.02541 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CD2 
+3085  C CE1 . PHE A   414 ? 0.82302 0.97351 0.78861 -0.25811 0.03448  -0.02280 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CE1 
+3086  C CE2 . PHE A   414 ? 0.83630 0.98684 0.80372 -0.25620 0.03088  -0.02265 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CE2 
+3087  C CZ  . PHE A   414 ? 0.88390 1.03990 0.85305 -0.25643 0.03047  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CZ  
+3088  N N   . LEU A   415 ? 0.98495 1.11400 0.93174 -0.27287 0.04324  -0.03437 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   N   
+3089  C CA  . LEU A   415 ? 0.72136 0.85977 0.66736 -0.27776 0.04177  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   CA  
+3090  C C   . LEU A   415 ? 0.77702 0.92806 0.72976 -0.27503 0.03657  -0.03070 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   C   
+3091  O O   . LEU A   415 ? 1.02546 1.18473 0.98199 -0.27550 0.03347  -0.02796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   O   
+3092  C CB  . LEU A   415 ? 0.82412 0.96538 0.76498 -0.28784 0.04251  -0.03888 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   CB  
+3093  C CG  . LEU A   415 ? 0.61595 0.74125 0.54744 -0.29246 0.04768  -0.04486 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   CG  
+3094  C CD1 . LEU A   415 ? 0.72058 0.85029 0.64805 -0.30435 0.04776  -0.04796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   CD1 
+3095  C CD2 . LEU A   415 ? 0.96548 1.08537 0.89209 -0.29015 0.05014  -0.04943 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   CD2 
+3096  N N   . LEU A   416 ? 0.77861 0.93094 0.73255 -0.27220 0.03582  -0.02967 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   N   
+3097  C CA  . LEU A   416 ? 0.81978 0.97904 0.77769 -0.27012 0.03111  -0.02461 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   CA  
+3098  C C   . LEU A   416 ? 0.90099 1.06657 0.85364 -0.27575 0.02998  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   C   
+3099  O O   . LEU A   416 ? 0.85851 1.02302 0.80734 -0.27813 0.03345  -0.02647 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   O   
+3100  C CB  . LEU A   416 ? 0.75949 0.91479 0.72193 -0.26433 0.03106  -0.02357 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   CB  
+3101  C CG  . LEU A   416 ? 0.77870 0.93654 0.74347 -0.26336 0.02671  -0.01874 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   CG  
+3102  C CD1 . LEU A   416 ? 0.83162 0.99185 0.79829 -0.26067 0.02197  -0.01523 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   CD1 
+3103  C CD2 . LEU A   416 ? 0.66923 0.82368 0.63887 -0.25929 0.02688  -0.01916 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   CD2 
+3104  N N   . GLU A   417 ? 0.98261 1.15585 0.93462 -0.27725 0.02513  -0.01998 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   N   
+3105  C CA  . GLU A   417 ? 0.94530 1.12484 0.89033 -0.28220 0.02294  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   CA  
+3106  C C   . GLU A   417 ? 0.90848 1.08579 0.85288 -0.27955 0.01946  -0.01136 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   C   
+3107  O O   . GLU A   417 ? 0.85116 1.02598 0.80046 -0.27372 0.01549  -0.00751 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   O   
+3108  C CB  . GLU A   417 ? 0.75620 0.94658 0.69987 -0.28512 0.01879  -0.01761 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   CB  
+3109  C CG  . GLU A   417 ? 1.25165 1.44736 1.20337 -0.27925 0.01437  -0.01469 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   CG  
+3110  C CD  . GLU A   417 ? 1.30099 1.51241 1.25271 -0.28193 0.00969  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   CD  
+3111  O OE1 . GLU A   417 ? 1.12518 1.34249 1.07031 -0.28388 0.00562  -0.01172 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   OE1 
+3112  O OE2 . GLU A   417 ? 1.59452 1.81377 1.55256 -0.28246 0.01006  -0.01728 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   OE2 
+3113  N N   . VAL A   418 ? 0.90139 1.07868 0.83885 -0.28428 0.02141  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   N   
+3114  C CA  . VAL A   418 ? 1.02456 1.19758 0.95899 -0.28449 0.01919  -0.00384 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   CA  
+3115  C C   . VAL A   418 ? 1.20930 1.38701 1.13188 -0.28985 0.01678  0.00042  ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   C   
+3116  O O   . VAL A   418 ? 1.38815 1.57151 1.30413 -0.29583 0.02080  -0.00347 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   O   
+3117  C CB  . VAL A   418 ? 1.06582 1.23566 1.00307 -0.28619 0.02468  -0.00621 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   CB  
+3118  C CG1 . VAL A   418 ? 1.15874 1.32372 1.10656 -0.27971 0.02486  -0.00867 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   CG1 
+3119  C CG2 . VAL A   418 ? 0.91533 1.09097 0.84965 -0.29033 0.03127  -0.01315 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   CG2 
+3120  N N   . GLY A   419 ? 1.21791 1.39278 1.13667 -0.28695 0.00998  0.00819  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A   N   
+3121  C CA  . GLY A   419 ? 1.19828 1.37746 1.10432 -0.29070 0.00630  0.01337  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A   CA  
+3122  C C   . GLY A   419 ? 1.23447 1.40253 1.13132 -0.29140 0.00327  0.02308  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A   C   
+3123  O O   . GLY A   419 ? 1.73857 1.89639 1.63827 -0.28484 -0.00159 0.02805  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A   O   
+3124  N N   . GLY A   420 ? 0.91485 1.08362 0.79945 -0.29967 0.00645  0.02573  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A   N   
+3125  C CA  . GLY A   420 ? 0.97302 1.12998 0.84546 -0.30279 0.00427  0.03592  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A   CA  
+3126  C C   . GLY A   420 ? 0.84746 0.99454 0.72363 -0.30730 0.00965  0.03641  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A   C   
+3127  O O   . GLY A   420 ? 1.36411 1.50542 1.22882 -0.31542 0.01197  0.04253  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A   O   
+3128  N N   . THR A   421 ? 0.98658 1.13258 0.87795 -0.30300 0.01166  0.03016  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   N   
+3129  C CA  . THR A   421 ? 1.06145 1.20075 0.95822 -0.30707 0.01585  0.02950  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   CA  
+3130  C C   . THR A   421 ? 1.01088 1.16420 0.91368 -0.31276 0.02485  0.02107  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   C   
+3131  O O   . THR A   421 ? 0.97487 1.13957 0.87966 -0.31133 0.02772  0.01436  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   O   
+3132  C CB  . THR A   421 ? 1.06753 1.19869 0.97653 -0.29861 0.01241  0.02714  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   CB  
+3133  O OG1 . THR A   421 ? 0.97309 1.11459 0.89265 -0.29198 0.01320  0.01929  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   OG1 
+3134  C CG2 . THR A   421 ? 1.21716 1.33307 1.11992 -0.29207 0.00392  0.03506  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   CG2 
+3135  N N   . TYR A   422 ? 1.12113 1.27351 1.02681 -0.31923 0.02925  0.02104  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   N   
+3136  C CA  . TYR A   422 ? 0.98136 1.14898 0.89551 -0.32254 0.03742  0.01240  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CA  
+3137  C C   . TYR A   422 ? 1.20874 1.37928 1.13843 -0.31327 0.03719  0.00427  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   C   
+3138  O O   . TYR A   422 ? 1.16792 1.32867 1.10225 -0.30631 0.03153  0.00562  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   O   
+3139  C CB  . TYR A   422 ? 0.99211 1.16148 0.90597 -0.33307 0.04203  0.01466  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CB  
+3140  C CG  . TYR A   422 ? 1.23176 1.40716 1.13136 -0.34412 0.04703  0.01895  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CG  
+3141  C CD1 . TYR A   422 ? 1.31737 1.48034 1.19932 -0.34744 0.04257  0.02941  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CD1 
+3142  C CD2 . TYR A   422 ? 1.28633 1.48079 1.18954 -0.35057 0.05620  0.01256  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CD2 
+3143  C CE1 . TYR A   422 ? 1.25828 1.42656 1.12492 -0.35792 0.04722  0.03399  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CE1 
+3144  C CE2 . TYR A   422 ? 0.97125 1.17279 0.86052 -0.36115 0.06163  0.01615  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CE2 
+3145  C CZ  . TYR A   422 ? 1.22167 1.40951 1.09187 -0.36533 0.05718  0.02718  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CZ  
+3146  O OH  . TYR A   422 ? 1.18003 1.37478 1.03424 -0.37622 0.06269  0.03135  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   OH  
+3147  N N   . PHE A   423 ? 1.00730 1.19133 0.94407 -0.31258 0.04353  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   N   
+3148  C CA  . PHE A   423 ? 0.97300 1.15904 0.92201 -0.30335 0.04355  -0.01152 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CA  
+3149  C C   . PHE A   423 ? 0.85640 1.04404 0.81673 -0.30251 0.04333  -0.01325 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   C   
+3150  O O   . PHE A   423 ? 0.91793 1.10569 0.88719 -0.29421 0.04209  -0.01798 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   O   
+3151  C CB  . PHE A   423 ? 0.88459 1.08175 0.83502 -0.30101 0.04978  -0.02014 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CB  
+3152  C CG  . PHE A   423 ? 1.02400 1.22079 0.96286 -0.30304 0.05040  -0.02038 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CG  
+3153  C CD1 . PHE A   423 ? 0.93592 1.12397 0.86830 -0.30233 0.04422  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CD1 
+3154  C CD2 . PHE A   423 ? 0.94782 1.15459 0.88250 -0.30536 0.05703  -0.02691 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CD2 
+3155  C CE1 . PHE A   423 ? 1.00247 1.19271 0.92461 -0.30493 0.04410  -0.01585 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CE1 
+3156  C CE2 . PHE A   423 ? 0.97214 1.17867 0.89521 -0.30801 0.05730  -0.02816 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CE2 
+3157  C CZ  . PHE A   423 ? 1.25104 1.44975 1.16794 -0.30831 0.05056  -0.02254 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CZ  
+3158  N N   . ASN A   424 ? 0.83548 1.02410 0.79473 -0.31160 0.04432  -0.00947 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   N   
+3159  C CA  . ASN A   424 ? 0.95253 1.14763 0.92346 -0.31289 0.04501  -0.01304 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   CA  
+3160  C C   . ASN A   424 ? 1.07504 1.25807 1.05127 -0.30550 0.03829  -0.01279 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   C   
+3161  O O   . ASN A   424 ? 0.81183 1.00211 0.79899 -0.30014 0.03800  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   O   
+3162  C CB  . ASN A   424 ? 0.78850 0.98551 0.75571 -0.32674 0.04754  -0.00857 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   CB  
+3163  C CG  . ASN A   424 ? 1.36355 1.57879 1.32848 -0.33420 0.05586  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   CG  
+3164  O OD1 . ASN A   424 ? 1.56914 1.78081 1.52050 -0.34041 0.05767  -0.00557 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   OD1 
+3165  N ND2 . ASN A   424 ? 1.47764 1.71389 1.45558 -0.33269 0.06087  -0.01960 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   ND2 
+3166  N N   . HIS A   425 ? 1.15065 1.31620 1.11884 -0.30416 0.03270  -0.00630 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   N   
+3167  C CA  . HIS A   425 ? 0.78314 0.93754 0.75541 -0.29712 0.02681  -0.00662 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   CA  
+3168  C C   . HIS A   425 ? 0.79207 0.95109 0.77081 -0.28584 0.02639  -0.01211 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   C   
+3169  O O   . HIS A   425 ? 0.94518 1.10431 0.93106 -0.28057 0.02424  -0.01587 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   O   
+3170  C CB  . HIS A   425 ? 0.89809 1.03402 0.86025 -0.29614 0.02118  0.00092  ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   CB  
+3171  C CG  . HIS A   425 ? 1.04136 1.16619 1.00684 -0.28805 0.01559  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   CG  
+3172  N ND1 . HIS A   425 ? 1.10066 1.21643 1.06792 -0.29114 0.01308  -0.00091 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   ND1 
+3173  C CD2 . HIS A   425 ? 0.66146 0.78385 0.62856 -0.27755 0.01249  -0.00145 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   CD2 
+3174  C CE1 . HIS A   425 ? 1.00814 1.11567 0.97724 -0.28189 0.00853  -0.00282 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   CE1 
+3175  N NE2 . HIS A   425 ? 0.83834 0.95064 0.80768 -0.27353 0.00838  -0.00294 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   NE2 
+3176  N N   . TYR A   426 ? 0.91733 1.07939 0.89236 -0.28280 0.02840  -0.01259 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   N   
+3177  C CA  . TYR A   426 ? 0.72945 0.89304 0.70837 -0.27378 0.02860  -0.01705 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CA  
+3178  C C   . TYR A   426 ? 0.81738 0.99183 0.80401 -0.27083 0.03253  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   C   
+3179  O O   . TYR A   426 ? 0.85068 1.02423 0.84204 -0.26313 0.03110  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   O   
+3180  C CB  . TYR A   426 ? 0.86619 1.02921 0.83825 -0.27340 0.02972  -0.01620 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CB  
+3181  C CG  . TYR A   426 ? 1.05892 1.21450 1.02439 -0.27418 0.02495  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CG  
+3182  C CD1 . TYR A   426 ? 0.97165 1.12272 0.93856 -0.26760 0.02119  -0.00933 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CD1 
+3183  C CD2 . TYR A   426 ? 0.83214 0.98624 0.78954 -0.28095 0.02420  -0.00457 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CD2 
+3184  C CE1 . TYR A   426 ? 0.98600 1.13314 0.94831 -0.26652 0.01648  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CE1 
+3185  C CE2 . TYR A   426 ? 0.76740 0.91479 0.71836 -0.27968 0.01888  0.00148  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CE2 
+3186  C CZ  . TYR A   426 ? 0.82841 0.97328 0.78277 -0.27183 0.01487  0.00121  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CZ  
+3187  O OH  . TYR A   426 ? 0.95419 1.09522 0.90356 -0.26885 0.00926  0.00657  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   OH  
+3188  N N   . VAL A   427 ? 0.87368 1.05929 0.86118 -0.27616 0.03745  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   N   
+3189  C CA  . VAL A   427 ? 0.88389 1.08192 0.87915 -0.27136 0.04123  -0.03305 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   CA  
+3190  C C   . VAL A   427 ? 0.78741 0.99226 0.79274 -0.26991 0.03869  -0.03525 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   C   
+3191  O O   . VAL A   427 ? 0.85433 1.06400 0.86585 -0.26103 0.03805  -0.03984 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   O   
+3192  C CB  . VAL A   427 ? 0.79282 1.00362 0.78661 -0.27703 0.04776  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   CB  
+3193  C CG1 . VAL A   427 ? 0.83508 1.06135 0.83863 -0.27071 0.05144  -0.04374 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   CG1 
+3194  C CG2 . VAL A   427 ? 0.84376 1.04819 0.82704 -0.27739 0.04987  -0.03549 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   CG2 
+3195  N N   . CYS A   428 ? 0.82859 1.03296 0.83465 -0.27876 0.03682  -0.03200 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A   N   
+3196  C CA  . CYS A   428 ? 0.73618 0.94804 0.75168 -0.27952 0.03419  -0.03503 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A   CA  
+3197  C C   . CYS A   428 ? 0.90248 1.10492 0.91907 -0.26997 0.02848  -0.03580 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A   C   
+3198  O O   . CYS A   428 ? 0.89414 1.10628 0.91865 -0.26430 0.02674  -0.04065 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A   O   
+3199  C CB  . CYS A   428 ? 0.59469 0.80286 0.60811 -0.29263 0.03331  -0.03105 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A   CB  
+3200  S SG  . CYS A   428 ? 1.12893 1.35407 1.14292 -0.30615 0.04091  -0.03103 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A   SG  
+3201  N N   . THR A   429 ? 0.79390 0.97922 0.80241 -0.26771 0.02546  -0.03121 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   N   
+3202  C CA  . THR A   429 ? 0.66511 0.84240 0.67345 -0.25899 0.02095  -0.03197 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   CA  
+3203  C C   . THR A   429 ? 0.82980 1.01122 0.83943 -0.24888 0.02251  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   C   
+3204  O O   . THR A   429 ? 1.04512 1.22965 1.05829 -0.24211 0.01988  -0.03816 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   O   
+3205  C CB  . THR A   429 ? 0.71643 0.87785 0.71668 -0.25839 0.01826  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   CB  
+3206  O OG1 . THR A   429 ? 0.81136 0.96475 0.80916 -0.26573 0.01562  -0.02387 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   OG1 
+3207  C CG2 . THR A   429 ? 0.78916 0.94479 0.78869 -0.24912 0.01510  -0.02808 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   CG2 
+3208  N N   . LEU A   430 ? 0.78624 0.96647 0.79162 -0.24792 0.02658  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   N   
+3209  C CA  . LEU A   430 ? 0.85409 1.03311 0.85812 -0.23888 0.02829  -0.03713 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   CA  
+3210  C C   . LEU A   430 ? 0.78595 0.97857 0.79747 -0.23386 0.02964  -0.04248 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   C   
+3211  O O   . LEU A   430 ? 0.99205 1.18304 1.00338 -0.22407 0.02846  -0.04435 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   O   
+3212  C CB  . LEU A   430 ? 0.80944 0.98236 0.80626 -0.24056 0.03227  -0.03614 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   CB  
+3213  C CG  . LEU A   430 ? 0.73388 0.89709 0.72422 -0.24447 0.03070  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   CG  
+3214  C CD1 . LEU A   430 ? 0.86000 1.02010 0.84375 -0.24703 0.03442  -0.03181 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   CD1 
+3215  C CD2 . LEU A   430 ? 0.75684 0.91239 0.74586 -0.23881 0.02739  -0.02983 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   CD2 
+3216  N N   . ASN A   431 ? 0.78963 0.99657 0.80744 -0.24009 0.03215  -0.04483 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   N   
+3217  C CA  . ASN A   431 ? 1.00760 1.23213 1.03451 -0.23462 0.03368  -0.05081 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   CA  
+3218  C C   . ASN A   431 ? 0.90425 1.13674 0.93860 -0.23024 0.02811  -0.05285 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   C   
+3219  O O   . ASN A   431 ? 0.79087 1.02991 0.82873 -0.21912 0.02661  -0.05634 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   O   
+3220  C CB  . ASN A   431 ? 0.92468 1.16605 0.95711 -0.24383 0.03855  -0.05314 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   CB  
+3221  C CG  . ASN A   431 ? 0.80915 1.07249 0.85221 -0.23714 0.04108  -0.06036 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   CG  
+3222  O OD1 . ASN A   431 ? 0.88108 1.14237 0.92336 -0.22441 0.04132  -0.06348 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   OD1 
+3223  N ND2 . ASN A   431 ? 1.50844 1.79304 1.56131 -0.24569 0.04301  -0.06305 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   ND2 
+3224  N N   . ASP A   432 ? 0.90387 1.13468 0.93951 -0.23840 0.02453  -0.05087 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   N   
+3225  C CA  . ASP A   432 ? 0.93763 1.17634 0.97957 -0.23578 0.01886  -0.05380 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   CA  
+3226  C C   . ASP A   432 ? 0.78952 1.01699 0.82523 -0.22378 0.01488  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   C   
+3227  O O   . ASP A   432 ? 1.06816 1.30541 1.10821 -0.21629 0.01079  -0.05616 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   O   
+3228  C CB  . ASP A   432 ? 0.91171 1.14561 0.95357 -0.24764 0.01606  -0.05218 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   CB  
+3229  C CG  . ASP A   432 ? 0.89327 1.13866 0.94047 -0.26104 0.01991  -0.05270 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   CG  
+3230  O OD1 . ASP A   432 ? 1.10865 1.37028 1.16148 -0.26067 0.02484  -0.05542 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   OD1 
+3231  O OD2 . ASP A   432 ? 1.08142 1.31872 1.12622 -0.27197 0.01829  -0.05044 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   OD2 
+3232  N N   . LEU A   433 ? 0.81773 1.02609 0.84292 -0.22220 0.01600  -0.04812 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   N   
+3233  C CA  . LEU A   433 ? 0.80322 1.00012 0.82078 -0.21269 0.01346  -0.04635 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   CA  
+3234  C C   . LEU A   433 ? 0.95190 1.14693 0.96612 -0.20223 0.01566  -0.04691 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   C   
+3235  O O   . LEU A   433 ? 1.07438 1.25732 1.07987 -0.19513 0.01450  -0.04436 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   O   
+3236  C CB  . LEU A   433 ? 0.87670 1.05664 0.88537 -0.21613 0.01424  -0.04155 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   CB  
+3237  C CG  . LEU A   433 ? 0.80120 0.97773 0.81047 -0.22326 0.01118  -0.04067 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   CG  
+3238  C CD1 . LEU A   433 ? 0.82352 0.98667 0.82545 -0.22502 0.01239  -0.03625 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   CD1 
+3239  C CD2 . LEU A   433 ? 0.93195 1.11079 0.94200 -0.21923 0.00578  -0.04352 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   CD2 
+3240  N N   . GLY A   434 ? 0.94260 1.14824 0.96250 -0.20105 0.01906  -0.05021 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A   N   
+3241  C CA  . GLY A   434 ? 1.06750 1.26865 1.08334 -0.18985 0.02102  -0.05139 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A   CA  
+3242  C C   . GLY A   434 ? 0.90968 1.09003 0.91362 -0.19055 0.02532  -0.04809 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A   C   
+3243  O O   . GLY A   434 ? 0.89746 1.06569 0.89359 -0.18136 0.02603  -0.04755 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A   O   
+3244  N N   . ILE A   435 ? 0.77632 0.95171 0.77798 -0.20144 0.02790  -0.04581 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   N   
+3245  C CA  . ILE A   435 ? 0.74148 0.90023 0.73287 -0.20425 0.03158  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   CA  
+3246  C C   . ILE A   435 ? 0.98979 1.15202 0.98164 -0.20712 0.03675  -0.04699 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   C   
+3247  O O   . ILE A   435 ? 1.08669 1.26216 1.08488 -0.21422 0.03808  -0.04845 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   O   
+3248  C CB  . ILE A   435 ? 0.97727 1.13080 0.96589 -0.21312 0.03048  -0.03895 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   CB  
+3249  C CG1 . ILE A   435 ? 0.86394 1.01499 0.85173 -0.20959 0.02588  -0.03655 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   CG1 
+3250  C CG2 . ILE A   435 ? 0.89207 1.03267 0.87163 -0.21702 0.03400  -0.03715 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   CG2 
+3251  C CD1 . ILE A   435 ? 0.71185 0.85960 0.69816 -0.21606 0.02450  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   CD1 
+3252  N N   . THR A   436 ? 1.11528 1.26438 1.09897 -0.20211 0.03993  -0.04858 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   N   
+3253  C CA  . THR A   436 ? 1.01524 1.16576 0.99740 -0.20397 0.04515  -0.05334 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   CA  
+3254  C C   . THR A   436 ? 1.01944 1.16915 0.99808 -0.21688 0.04712  -0.05144 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   C   
+3255  O O   . THR A   436 ? 1.11576 1.25304 1.08720 -0.22139 0.04647  -0.04781 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   O   
+3256  C CB  . THR A   436 ? 0.85754 0.98911 0.82943 -0.19569 0.04769  -0.05569 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   CB  
+3257  O OG1 . THR A   436 ? 1.23972 1.37195 1.21397 -0.18188 0.04498  -0.05675 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   OG1 
+3258  C CG2 . THR A   436 ? 1.09734 1.22970 1.06673 -0.19712 0.05326  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   CG2 
+3259  N N   . HIS A   437 ? 0.97572 1.14007 0.95915 -0.22290 0.04947  -0.05374 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   N   
+3260  C CA  . HIS A   437 ? 1.01168 1.17696 0.99098 -0.23450 0.05053  -0.05130 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   CA  
+3261  C C   . HIS A   437 ? 0.91678 1.08285 0.89031 -0.23684 0.05609  -0.05678 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   C   
+3262  O O   . HIS A   437 ? 0.81795 0.99434 0.79563 -0.23232 0.05961  -0.06245 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   O   
+3263  C CB  . HIS A   437 ? 0.75354 0.93262 0.73986 -0.24142 0.04848  -0.04805 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   CB  
+3264  C CG  . HIS A   437 ? 0.78586 0.98285 0.78068 -0.24076 0.05121  -0.05238 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   CG  
+3265  N ND1 . HIS A   437 ? 1.27928 1.48601 1.27252 -0.24499 0.05675  -0.05630 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   ND1 
+3266  C CD2 . HIS A   437 ? 0.92013 1.12951 0.92548 -0.23686 0.04932  -0.05399 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   CD2 
+3267  C CE1 . HIS A   437 ? 1.31655 1.54194 1.31981 -0.24378 0.05872  -0.06003 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   CE1 
+3268  N NE2 . HIS A   437 ? 1.10474 1.33252 1.11598 -0.23908 0.05397  -0.05878 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   NE2 
+3269  N N   . ILE A   438 ? 0.90563 1.06251 0.86983 -0.24371 0.05682  -0.05583 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   N   
+3270  C CA  . ILE A   438 ? 0.99915 1.15528 0.95551 -0.24732 0.06167  -0.06151 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   CA  
+3271  C C   . ILE A   438 ? 0.88111 1.04353 0.83300 -0.25896 0.06065  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   C   
+3272  O O   . ILE A   438 ? 0.96275 1.12155 0.91382 -0.26305 0.05619  -0.05174 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   O   
+3273  C CB  . ILE A   438 ? 1.01013 1.14633 0.95681 -0.24440 0.06332  -0.06533 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   CB  
+3274  C CG1 . ILE A   438 ? 0.86735 0.99320 0.81640 -0.23217 0.06259  -0.06604 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   CG1 
+3275  C CG2 . ILE A   438 ? 0.94292 1.07772 0.88146 -0.24625 0.06874  -0.07354 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   CG2 
+3276  C CD1 . ILE A   438 ? 0.86716 0.96908 0.80545 -0.23108 0.06304  -0.06639 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   CD1 
+3277  N N   . ILE A   439 ? 0.89020 1.06280 0.83861 -0.26355 0.06471  -0.06142 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   N   
+3278  C CA  . ILE A   439 ? 0.98539 1.16504 0.92790 -0.27404 0.06360  -0.05722 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   CA  
+3279  C C   . ILE A   439 ? 0.97015 1.14825 0.90097 -0.27848 0.06745  -0.06362 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   C   
+3280  O O   . ILE A   439 ? 0.94153 1.12237 0.87065 -0.27496 0.07321  -0.07172 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   O   
+3281  C CB  . ILE A   439 ? 0.89754 1.09259 0.84492 -0.27797 0.06477  -0.05400 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   CB  
+3282  C CG1 . ILE A   439 ? 0.71199 0.90669 0.66885 -0.27621 0.05976  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   CG1 
+3283  C CG2 . ILE A   439 ? 0.85461 1.05510 0.79181 -0.28836 0.06475  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   CG2 
+3284  C CD1 . ILE A   439 ? 1.18686 1.38496 1.15489 -0.26725 0.06056  -0.05104 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   CD1 
+3285  N N   . LYS A   440 ? 0.83360 1.00855 0.75646 -0.28575 0.06407  -0.06066 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   N   
+3286  C CA  . LYS A   440 ? 0.82501 0.99991 0.73549 -0.29193 0.06652  -0.06655 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   CA  
+3287  C C   . LYS A   440 ? 0.96187 1.14632 0.86608 -0.30076 0.06241  -0.05972 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   C   
+3288  O O   . LYS A   440 ? 0.89952 1.08199 0.80469 -0.30275 0.05620  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   O   
+3289  C CB  . LYS A   440 ? 0.70166 0.86127 0.60732 -0.29197 0.06589  -0.07139 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   CB  
+3290  C CG  . LYS A   440 ? 0.90988 1.06831 0.80213 -0.29944 0.06794  -0.07881 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   CG  
+3291  C CD  . LYS A   440 ? 1.20114 1.36184 1.08814 -0.29649 0.07522  -0.08819 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   CD  
+3292  C CE  . LYS A   440 ? 1.32091 1.47888 1.19297 -0.30393 0.07732  -0.09700 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   CE  
+3293  N NZ  . LYS A   440 ? 1.46788 1.63991 1.33304 -0.31419 0.07303  -0.09185 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   NZ  
+3294  N N   . THR A   441 ? 0.78723 0.98264 0.68454 -0.30545 0.06587  -0.06063 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   N   
+3295  C CA  . THR A   441 ? 1.02523 1.22862 0.91428 -0.31318 0.06192  -0.05290 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   CA  
+3296  C C   . THR A   441 ? 1.22907 1.43967 1.10341 -0.31970 0.06583  -0.05895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   C   
+3297  O O   . THR A   441 ? 1.11333 1.32503 0.98538 -0.31790 0.07293  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   O   
+3298  C CB  . THR A   441 ? 0.97677 1.18603 0.87067 -0.31397 0.06154  -0.04418 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   CB  
+3299  O OG1 . THR A   441 ? 1.26592 1.47861 1.14945 -0.32067 0.05690  -0.03535 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   OG1 
+3300  C CG2 . THR A   441 ? 0.63439 0.85354 0.52980 -0.31424 0.06997  -0.04958 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   CG2 
+3301  N N   . ASP A   442 ? 1.31667 1.53240 1.18032 -0.32646 0.06081  -0.05305 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   N   
+3302  C CA  . ASP A   442 ? 1.02667 1.25057 0.87404 -0.33351 0.06341  -0.05770 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   CA  
+3303  C C   . ASP A   442 ? 1.20762 1.44191 1.04888 -0.33752 0.06813  -0.05321 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   C   
+3304  O O   . ASP A   442 ? 1.05691 1.29138 0.90309 -0.33764 0.06607  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   O   
+3305  C CB  . ASP A   442 ? 0.98090 1.20754 0.81850 -0.33878 0.05501  -0.05332 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   CB  
+3306  C CG  . ASP A   442 ? 1.33521 1.55481 1.17843 -0.33742 0.05105  -0.05842 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   CG  
+3307  O OD1 . ASP A   442 ? 1.48494 1.69536 1.33287 -0.33443 0.05615  -0.06788 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   OD1 
+3308  O OD2 . ASP A   442 ? 1.54512 1.76857 1.38770 -0.33933 0.04287  -0.05289 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   OD2 
+3309  N N   . ASN A   443 ? 1.28307 1.52559 1.11266 -0.34153 0.07490  -0.06145 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   N   
+3310  C CA  . ASN A   443 ? 1.18050 1.43538 1.00092 -0.34765 0.08026  -0.05759 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   CA  
+3311  C C   . ASN A   443 ? 1.17760 1.43501 0.98141 -0.35522 0.07341  -0.04705 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   C   
+3312  O O   . ASN A   443 ? 1.46479 1.72584 1.25418 -0.35923 0.07159  -0.05160 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   O   
+3313  C CB  . ASN A   443 ? 1.08653 1.35071 0.89998 -0.34831 0.09043  -0.07123 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   CB  
+3314  C CG  . ASN A   443 ? 1.09833 1.37802 0.90692 -0.35388 0.09837  -0.06849 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   CG  
+3315  O OD1 . ASN A   443 ? 0.96122 1.24281 0.76709 -0.35970 0.09573  -0.05539 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   OD1 
+3316  N ND2 . ASN A   443 ? 1.05407 1.34458 0.86102 -0.35230 0.10847  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   ND2 
+3317  N N   . ASP A   444 ? 1.04969 1.30435 0.85449 -0.35693 0.06915  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   N   
+3318  C CA  . ASP A   444 ? 1.13362 1.38697 0.92350 -0.36132 0.06074  -0.02123 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   CA  
+3319  C C   . ASP A   444 ? 1.14390 1.40150 0.92020 -0.36940 0.06458  -0.01154 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   C   
+3320  O O   . ASP A   444 ? 0.95387 1.21435 0.73716 -0.37161 0.07233  -0.01153 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   O   
+3321  C CB  . ASP A   444 ? 1.16736 1.40924 0.96758 -0.35519 0.05047  -0.01192 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   CB  
+3322  C CG  . ASP A   444 ? 1.25565 1.49637 1.06174 -0.35052 0.04440  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   CG  
+3323  O OD1 . ASP A   444 ? 1.72222 1.97019 1.51739 -0.35434 0.04425  -0.02566 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   OD1 
+3324  O OD2 . ASP A   444 ? 1.06641 1.29957 0.88748 -0.34393 0.04004  -0.01657 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   OD2 
+3325  N N   . LEU A   445 ? 1.25088 1.50950 1.00710 -0.37423 0.05879  -0.00302 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   N   
+3326  C CA  . LEU A   445 ? 0.85051 1.10979 0.58899 -0.38278 0.06088  0.00890  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   CA  
+3327  C C   . LEU A   445 ? 1.01928 1.26565 0.74911 -0.38061 0.04855  0.02480  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   C   
+3328  O O   . LEU A   445 ? 1.32294 1.57032 1.04787 -0.37629 0.03916  0.02512  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   O   
+3329  C CB  . LEU A   445 ? 1.12937 1.40291 0.84623 -0.39067 0.06656  0.00378  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   CB  
+3330  C CG  . LEU A   445 ? 0.94547 1.23217 0.66850 -0.39095 0.07828  -0.01404 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   CG  
+3331  C CD1 . LEU A   445 ? 0.89730 1.19671 0.59708 -0.39740 0.08157  -0.02023 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   CD1 
+3332  C CD2 . LEU A   445 ? 0.87906 1.17129 0.61285 -0.39382 0.08938  -0.01490 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   CD2 
+3333  N N   . LYS A   446 ? 1.00789 1.24231 0.73583 -0.38346 0.04838  0.03751  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   N   
+3334  C CA  . LYS A   446 ? 1.40980 1.62784 1.12940 -0.37974 0.03686  0.05299  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   CA  
+3335  C C   . LYS A   446 ? 1.29853 1.51115 0.99131 -0.38941 0.03768  0.06692  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   C   
+3336  O O   . LYS A   446 ? 1.47541 1.68843 1.16461 -0.39937 0.04759  0.06895  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   O   
+3337  C CB  . LYS A   446 ? 1.23954 1.44175 0.97803 -0.37395 0.03444  0.05687  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   CB  
+3338  C CG  . LYS A   446 ? 1.40473 1.58755 1.13451 -0.36852 0.02278  0.07208  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   CG  
+3339  C CD  . LYS A   446 ? 1.24316 1.41223 0.99344 -0.36005 0.01911  0.07224  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   CD  
+3340  C CE  . LYS A   446 ? 1.37408 1.52371 1.11530 -0.35231 0.00704  0.08599  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   CE  
+3341  N NZ  . LYS A   446 ? 1.71291 1.87165 1.44379 -0.34579 -0.00244 0.08788  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   NZ  
+3342  N N   . SER A   447 ? 1.15049 1.35873 0.82428 -0.38658 0.02715  0.07682  ? ? ? ? ? ? 437 SER A   N   
+3343  C CA  . SER A   447 ? 1.49512 1.69534 1.13972 -0.39479 0.02638  0.09199  ? ? ? ? ? ? 437 SER A   CA  
+3344  C C   . SER A   447 ? 1.49932 1.67295 1.14167 -0.39475 0.02302  0.10730  ? ? ? ? ? ? 437 SER A   C   
+3345  O O   . SER A   447 ? 1.52104 1.68036 1.17222 -0.38328 0.01258  0.11209  ? ? ? ? ? ? 437 SER A   O   
+3346  C CB  . SER A   447 ? 1.58008 1.78521 1.20457 -0.39030 0.01501  0.09733  ? ? ? ? ? ? 437 SER A   CB  
+3347  O OG  . SER A   447 ? 1.54925 1.74694 1.18479 -0.37649 0.00174  0.10034  ? ? ? ? ? ? 437 SER A   OG  
+3348  N N   . LYS A   448 ? 1.40380 1.57089 1.03336 -0.40808 0.03211  0.11465  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   N   
+3349  C CA  . LYS A   448 ? 1.54081 1.67960 1.16373 -0.41099 0.02958  0.12978  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   CA  
+3350  C C   . LYS A   448 ? 1.58805 1.70676 1.18491 -0.40522 0.01649  0.14717  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   C   
+3351  O O   . LYS A   448 ? 1.92034 2.04764 1.49391 -0.40757 0.01406  0.15181  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   O   
+3352  C CB  . LYS A   448 ? 1.75883 1.89807 1.37268 -0.42932 0.04328  0.13322  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   CB  
+3353  C CG  . LYS A   448 ? 1.75168 1.91154 1.39211 -0.43398 0.05584  0.11670  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   CG  
+3354  C CD  . LYS A   448 ? 2.03128 2.19678 1.66271 -0.45281 0.06956  0.11989  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   CD  
+3355  C CE  . LYS A   448 ? 2.01408 2.14873 1.63411 -0.46108 0.06721  0.13663  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   CE  
+3356  N NZ  . LYS A   448 ? 2.33689 2.47785 1.94654 -0.48204 0.08097  0.14066  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   NZ  
+3357  N N   . LYS A   449 ? 1.66729 1.75901 1.26745 -0.39678 0.00770  0.15652  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   N   
+3358  C CA  . LYS A   449 ? 1.85925 1.92899 1.43574 -0.38840 -0.00573 0.17338  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   CA  
+3359  C C   . LYS A   449 ? 1.89929 1.94969 1.44221 -0.40278 -0.00185 0.19050  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   C   
+3360  O O   . LYS A   449 ? 2.09407 2.13772 1.63632 -0.41829 0.00979  0.19176  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   O   
+3361  C CB  . LYS A   449 ? 1.96848 2.01351 1.55834 -0.37426 -0.01549 0.17729  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   CB  
+3362  C CG  . LYS A   449 ? 2.07236 2.09691 1.67249 -0.38270 -0.00789 0.17782  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   CG  
+3363  C CD  . LYS A   449 ? 1.82314 1.82180 1.43356 -0.36787 -0.01809 0.18128  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   CD  
+3364  C CE  . LYS A   449 ? 2.23079 2.20663 1.84778 -0.37782 -0.01125 0.18236  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   CE  
+3365  N NZ  . LYS A   449 ? 2.36364 2.31147 1.98774 -0.36337 -0.02112 0.18547  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   NZ  
+3366  N N   . GLY A   450 ? 2.10310 2.14579 1.61746 -0.39797 -0.01180 0.20391  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A   N   
+3367  C CA  . GLY A   450 ? 2.32462 2.34664 1.80257 -0.41056 -0.00961 0.22228  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A   CA  
+3368  C C   . GLY A   450 ? 2.19171 2.23789 1.65333 -0.42776 0.00267  0.21935  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A   C   
+3369  O O   . GLY A   450 ? 2.58829 2.61975 2.01645 -0.43909 0.00480  0.23520  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A   O   
+3370  N N   . LYS A   451 ? 1.97368 2.05523 1.45632 -0.42995 0.01104  0.19973  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   N   
+3371  C CA  . LYS A   451 ? 2.00712 2.11403 1.47622 -0.44491 0.02353  0.19415  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   CA  
+3372  C C   . LYS A   451 ? 2.10174 2.24262 1.58583 -0.43716 0.02272  0.17519  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   C   
+3373  O O   . LYS A   451 ? 2.27772 2.42774 1.79342 -0.42749 0.02141  0.16083  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   O   
+3374  C CB  . LYS A   451 ? 1.87756 1.98986 1.35827 -0.46202 0.04109  0.18830  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   CB  
+3375  C CG  . LYS A   451 ? 2.24915 2.38933 1.71648 -0.47741 0.05548  0.18190  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   CG  
+3376  C CD  . LYS A   451 ? 2.26954 2.39751 1.69353 -0.48810 0.05488  0.20107  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   CD  
+3377  C CE  . LYS A   451 ? 2.02967 2.18697 1.44026 -0.50425 0.07070  0.19401  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   CE  
+3378  N NZ  . LYS A   451 ? 2.39878 2.54407 1.76497 -0.51635 0.07126  0.21354  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   NZ  
+3379  N N   . LYS A   452 ? 1.90773 2.06593 1.36757 -0.44207 0.02352  0.17521  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   N   
+3380  C CA  . LYS A   452 ? 2.11679 2.30548 1.58581 -0.43684 0.02281  0.15728  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   CA  
+3381  C C   . LYS A   452 ? 1.87971 2.09300 1.35154 -0.45018 0.04052  0.14256  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   C   
+3382  O O   . LYS A   452 ? 1.78272 1.99457 1.23741 -0.46490 0.05176  0.14959  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   O   
+3383  C CB  . LYS A   452 ? 2.32738 2.52129 1.76794 -0.43174 0.01019  0.16495  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   CB  
+3384  C CG  . LYS A   452 ? 2.46455 2.63748 1.90181 -0.41621 -0.00831 0.17916  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   CG  
+3385  C CD  . LYS A   452 ? 2.46442 2.63946 1.93915 -0.40194 -0.01442 0.16748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   CD  
+3386  C CE  . LYS A   452 ? 2.27926 2.48565 1.76929 -0.39807 -0.01556 0.14748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   CE  
+3387  N NZ  . LYS A   452 ? 2.12576 2.33402 1.65103 -0.38576 -0.02048 0.13675  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   NZ  
+3388  N N   . GLY A   453 ? 1.84899 2.08473 1.34239 -0.44486 0.04317  0.12183  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A   N   
+3389  C CA  . GLY A   453 ? 1.79770 2.05679 1.29746 -0.45381 0.05926  0.10517  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A   CA  
+3390  C C   . GLY A   453 ? 1.56562 1.82518 1.09538 -0.45570 0.07042  0.09658  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A   C   
+3391  O O   . GLY A   453 ? 1.46330 1.74373 1.00311 -0.45997 0.08323  0.08064  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A   O   
+3392  N N   . VAL A   454 ? 1.60616 1.84391 1.15013 -0.45196 0.06565  0.10604  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   N   
+3393  C CA  . VAL A   454 ? 1.70457 1.94241 1.27718 -0.45338 0.07452  0.09866  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   CA  
+3394  C C   . VAL A   454 ? 1.73141 1.96812 1.33417 -0.43810 0.06722  0.08717  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   C   
+3395  O O   . VAL A   454 ? 1.58825 1.81041 1.19193 -0.42756 0.05351  0.09384  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   O   
+3396  C CB  . VAL A   454 ? 1.55245 1.76626 1.11991 -0.46128 0.07492  0.11578  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   CB  
+3397  C CG1 . VAL A   454 ? 1.78490 2.00256 1.32489 -0.47940 0.08560  0.12535  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   CG1 
+3398  C CG2 . VAL A   454 ? 1.88271 2.06781 1.44042 -0.45161 0.05844  0.13155  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   CG2 
+3399  N N   . TYR A   455 ? 1.51220 1.76488 1.13909 -0.43648 0.07649  0.07000  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   N   
+3400  C CA  . TYR A   455 ? 1.46676 1.71894 1.12144 -0.42333 0.07154  0.05836  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CA  
+3401  C C   . TYR A   455 ? 1.23508 1.48966 0.91552 -0.42390 0.08025  0.05140  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   C   
+3402  O O   . TYR A   455 ? 1.24316 1.51485 0.92636 -0.43133 0.09306  0.04345  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   O   
+3403  C CB  . TYR A   455 ? 1.38515 1.65476 1.04129 -0.41839 0.07230  0.04188  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CB  
+3404  C CG  . TYR A   455 ? 1.64376 1.91352 1.27839 -0.41641 0.06158  0.04647  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CG  
+3405  C CD1 . TYR A   455 ? 1.69567 1.94954 1.32546 -0.41006 0.04747  0.06016  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CD1 
+3406  C CD2 . TYR A   455 ? 1.62719 1.91415 1.24646 -0.42025 0.06526  0.03636  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CD2 
+3407  C CE1 . TYR A   455 ? 1.80295 2.06036 1.41422 -0.40744 0.03686  0.06410  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CE1 
+3408  C CE2 . TYR A   455 ? 1.40454 1.69401 1.00420 -0.41896 0.05477  0.03993  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CE2 
+3409  C CZ  . TYR A   455 ? 1.62741 1.90322 1.22373 -0.41245 0.04034  0.05403  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CZ  
+3410  O OH  . TYR A   455 ? 1.96734 2.24882 1.54528 -0.41033 0.02904  0.05742  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   OH  
+3411  N N   . GLU A   456 ? 1.48187 1.72117 1.18105 -0.41563 0.07316  0.05396  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   N   
+3412  C CA  . GLU A   456 ? 1.36819 1.60954 1.09283 -0.41447 0.07922  0.04708  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   CA  
+3413  C C   . GLU A   456 ? 1.15170 1.40570 0.89718 -0.40424 0.08139  0.02936  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   C   
+3414  O O   . GLU A   456 ? 1.09347 1.34458 0.84006 -0.39543 0.07379  0.02528  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   O   
+3415  C CB  . GLU A   456 ? 1.11032 1.32832 0.84378 -0.41023 0.07052  0.05747  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   CB  
+3416  C CG  . GLU A   456 ? 1.52757 1.72946 1.24377 -0.42176 0.07076  0.07387  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   CG  
+3417  C CD  . GLU A   456 ? 1.92593 2.10170 1.64927 -0.41654 0.06168  0.08301  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   CD  
+3418  O OE1 . GLU A   456 ? 1.71849 1.88758 1.45357 -0.40276 0.05249  0.08001  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   OE1 
+3419  O OE2 . GLU A   456 ? 1.85970 2.02153 1.57632 -0.42691 0.06418  0.09280  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   OE2 
+3420  N N   . LEU A   457 ? 0.89593 1.16386 0.65782 -0.40554 0.09166  0.01902  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   N   
+3421  C CA  . LEU A   457 ? 1.18214 1.46013 0.96250 -0.39543 0.09468  0.00242  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   CA  
+3422  C C   . LEU A   457 ? 1.04915 1.31380 0.85074 -0.38520 0.08746  0.00224  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   C   
+3423  O O   . LEU A   457 ? 1.02076 1.29060 0.84166 -0.38183 0.09169  -0.00410 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   O   
+3424  C CB  . LEU A   457 ? 1.08681 1.38681 0.87520 -0.39918 0.10822  -0.00855 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   CB  
+3425  C CG  . LEU A   457 ? 0.90668 1.22432 0.67988 -0.40300 0.11668  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   CG  
+3426  C CD1 . LEU A   457 ? 1.17620 1.49163 0.92101 -0.41441 0.11540  -0.00561 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   CD1 
+3427  C CD2 . LEU A   457 ? 0.84698 1.18828 0.63143 -0.40531 0.13026  -0.02845 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   CD2 
+3428  N N   . LEU A   458 ? 1.06841 1.31749 0.86589 -0.37970 0.07617  0.00892  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   N   
+3429  C CA  . LEU A   458 ? 1.07332 1.30876 0.88772 -0.37087 0.06880  0.01090  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   CA  
+3430  C C   . LEU A   458 ? 1.03438 1.27528 0.86819 -0.36155 0.07145  -0.00293 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   C   
+3431  O O   . LEU A   458 ? 0.80936 1.04564 0.66013 -0.35648 0.07059  -0.00401 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   O   
+3432  C CB  . LEU A   458 ? 1.12186 1.34389 0.92775 -0.36607 0.05681  0.01942  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   CB  
+3433  C CG  . LEU A   458 ? 0.92859 1.13714 0.74980 -0.35650 0.04880  0.02185  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   CG  
+3434  C CD1 . LEU A   458 ? 1.06351 1.26257 0.89231 -0.35916 0.05013  0.02787  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   CD1 
+3435  C CD2 . LEU A   458 ? 0.90285 1.10242 0.71426 -0.35191 0.03752  0.03041  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   CD2 
+3436  N N   . GLY A   459 ? 1.23743 1.48662 1.06754 -0.35923 0.07450  -0.01361 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A   N   
+3437  C CA  . GLY A   459 ? 0.84906 1.09922 0.69461 -0.35013 0.07678  -0.02605 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A   CA  
+3438  C C   . GLY A   459 ? 0.86469 1.12509 0.72428 -0.34848 0.08538  -0.03278 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A   C   
+3439  O O   . GLY A   459 ? 1.10294 1.35961 0.97895 -0.34010 0.08453  -0.03721 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A   O   
+3440  N N   . LEU A   460 ? 1.13975 1.41499 0.99297 -0.35641 0.09374  -0.03365 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   N   
+3441  C CA  . LEU A   460 ? 1.06095 1.35126 0.92883 -0.35504 0.10220  -0.04078 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   CA  
+3442  C C   . LEU A   460 ? 1.06956 1.35754 0.94923 -0.35819 0.09995  -0.03242 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   C   
+3443  O O   . LEU A   460 ? 1.27491 1.57066 1.17255 -0.35262 0.10243  -0.03845 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   O   
+3444  C CB  . LEU A   460 ? 1.25865 1.56926 1.11646 -0.36312 0.11289  -0.04547 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   CB  
+3445  C CG  . LEU A   460 ? 1.16822 1.48925 1.02449 -0.35640 0.11987  -0.06114 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   CG  
+3446  C CD1 . LEU A   460 ? 1.15511 1.49726 0.99928 -0.36563 0.13047  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   CD1 
+3447  C CD2 . LEU A   460 ? 0.92853 1.25401 0.80605 -0.34373 0.12244  -0.07187 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   CD2 
+3448  N N   . ASN A   461 ? 0.89507 1.17173 0.76419 -0.36668 0.09489  -0.01892 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   N   
+3449  C CA  . ASN A   461 ? 1.09607 1.36859 0.97369 -0.37186 0.09339  -0.01137 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   CA  
+3450  C C   . ASN A   461 ? 1.13266 1.39432 1.02750 -0.36103 0.08651  -0.01322 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   C   
+3451  O O   . ASN A   461 ? 1.10714 1.37438 1.01664 -0.36143 0.08794  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   O   
+3452  C CB  . ASN A   461 ? 1.16117 1.41815 1.02073 -0.38187 0.08861  0.00379  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   CB  
+3453  C CG  . ASN A   461 ? 1.21091 1.47841 1.05129 -0.39398 0.09573  0.00716  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   CG  
+3454  O OD1 . ASN A   461 ? 1.00825 1.29774 0.85221 -0.39858 0.10614  -0.00080 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   OD1 
+3455  N ND2 . ASN A   461 ? 1.34735 1.60023 1.16673 -0.39857 0.09010  0.01897  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   ND2 
+3456  N N   . ARG A   462 ? 0.92911 1.17685 0.82218 -0.35198 0.07911  -0.01310 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   N   
+3457  C CA  . ARG A   462 ? 0.89164 1.12942 0.79925 -0.34186 0.07309  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   CA  
+3458  C C   . ARG A   462 ? 1.09219 1.34211 1.01559 -0.33360 0.07797  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   C   
+3459  O O   . ARG A   462 ? 1.17009 1.41953 1.10755 -0.32900 0.07598  -0.02803 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   O   
+3460  C CB  . ARG A   462 ? 0.90981 1.13332 0.81159 -0.33527 0.06519  -0.01233 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   CB  
+3461  C CG  . ARG A   462 ? 1.04055 1.25046 0.93007 -0.33944 0.05791  0.00016  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   CG  
+3462  C CD  . ARG A   462 ? 0.80652 1.00754 0.69394 -0.33184 0.05010  0.00112  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   CD  
+3463  N NE  . ARG A   462 ? 1.17470 1.38376 1.05369 -0.33246 0.05230  -0.00491 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   NE  
+3464  C CZ  . ARG A   462 ? 1.45329 1.65951 1.32887 -0.32862 0.04675  -0.00573 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   CZ  
+3465  N NH1 . ARG A   462 ? 0.74640 0.94377 0.62739 -0.32268 0.03902  -0.00110 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   NH1 
+3466  N NH2 . ARG A   462 ? 1.72750 1.94124 1.59410 -0.33121 0.04919  -0.01205 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   NH2 
+3467  N N   . CYS A   463 ? 0.78250 1.04281 0.70290 -0.33097 0.08404  -0.03593 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A   N   
+3468  C CA  . CYS A   463 ? 0.78686 1.05799 0.72098 -0.32166 0.08878  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A   CA  
+3469  C C   . CYS A   463 ? 0.94447 1.23634 0.88942 -0.32619 0.09502  -0.04957 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A   C   
+3470  O O   . CYS A   463 ? 1.10588 1.40592 1.06662 -0.31823 0.09555  -0.05550 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A   O   
+3471  C CB  . CYS A   463 ? 0.66720 0.94143 0.59369 -0.31721 0.09373  -0.05721 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A   CB  
+3472  S SG  . CYS A   463 ? 0.94380 1.19652 0.85885 -0.31367 0.08686  -0.05652 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A   SG  
+3473  N N   . LEU A   464 ? 0.98828 1.28992 0.92472 -0.33940 0.09966  -0.04470 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   N   
+3474  C CA  . LEU A   464 ? 1.00949 1.33237 0.95672 -0.34651 0.10576  -0.04619 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   CA  
+3475  C C   . LEU A   464 ? 1.03247 1.34728 0.98917 -0.34987 0.09958  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   C   
+3476  O O   . LEU A   464 ? 1.07760 1.40969 1.04966 -0.35120 0.10229  -0.04340 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   O   
+3477  C CB  . LEU A   464 ? 1.02963 1.36422 0.96312 -0.36161 0.11319  -0.04216 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   CB  
+3478  C CG  . LEU A   464 ? 1.03267 1.38262 0.95787 -0.36006 0.12177  -0.05126 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   CG  
+3479  C CD1 . LEU A   464 ? 1.00699 1.36757 0.91642 -0.37651 0.12878  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   CD1 
+3480  C CD2 . LEU A   464 ? 0.83649 1.20962 0.77961 -0.34956 0.12831  -0.06553 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   CD2 
+3481  N N   . ASN A   465 ? 0.92750 1.21742 0.87541 -0.35104 0.09115  -0.02941 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   N   
+3482  C CA  . ASN A   465 ? 1.16873 1.44800 1.12375 -0.35373 0.08507  -0.02356 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   CA  
+3483  C C   . ASN A   465 ? 1.02348 1.30510 0.99603 -0.34082 0.08138  -0.03084 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   C   
+3484  O O   . ASN A   465 ? 0.98872 1.27479 0.97255 -0.34342 0.07959  -0.03108 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   O   
+3485  C CB  . ASN A   465 ? 1.32006 1.57205 1.26097 -0.35548 0.07691  -0.01225 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   CB  
+3486  C CG  . ASN A   465 ? 1.58400 1.82633 1.51808 -0.36923 0.07577  -0.00230 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   CG  
+3487  O OD1 . ASN A   465 ? 1.48338 1.73748 1.41275 -0.38225 0.08273  -0.00047 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   OD1 
+3488  N ND2 . ASN A   465 ? 1.46183 1.68179 1.39457 -0.36663 0.06731  0.00397  ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   ND2 
+3489  N N   . LEU A   466 ? 0.96782 1.24590 0.94169 -0.32756 0.08012  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   N   
+3490  C CA  . LEU A   466 ? 0.90784 1.18748 0.89600 -0.31476 0.07699  -0.04309 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   CA  
+3491  C C   . LEU A   466 ? 1.04338 1.34988 1.04647 -0.31261 0.08277  -0.05204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   C   
+3492  O O   . LEU A   466 ? 1.45013 1.76231 1.46660 -0.30643 0.07943  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   O   
+3493  C CB  . LEU A   466 ? 0.79137 1.05886 0.77496 -0.30267 0.07513  -0.04674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   CB  
+3494  C CG  . LEU A   466 ? 0.96589 1.21081 0.93788 -0.30316 0.06879  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   CG  
+3495  C CD1 . LEU A   466 ? 0.80749 1.04217 0.77786 -0.29224 0.06717  -0.04381 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   CD1 
+3496  C CD2 . LEU A   466 ? 0.85062 1.08420 0.82578 -0.30506 0.06184  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   CD2 
+3497  N N   . LEU A   467 ? 0.79633 1.12146 0.79744 -0.31722 0.09130  -0.05659 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   N   
+3498  C CA  . LEU A   467 ? 0.90733 1.26269 0.92362 -0.31519 0.09756  -0.06573 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   CA  
+3499  C C   . LEU A   467 ? 0.90115 1.27344 0.92469 -0.33054 0.09988  -0.06258 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   C   
+3500  O O   . LEU A   467 ? 0.86498 1.26702 0.90319 -0.33062 0.10510  -0.07024 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   O   
+3501  C CB  . LEU A   467 ? 0.82514 1.19512 0.83634 -0.31292 0.10660  -0.07338 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   CB  
+3502  C CG  . LEU A   467 ? 0.85075 1.21133 0.85949 -0.29600 0.10635  -0.08125 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   CG  
+3503  C CD1 . LEU A   467 ? 0.94456 1.32082 0.94768 -0.29523 0.11602  -0.08988 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   CD1 
+3504  C CD2 . LEU A   467 ? 1.04347 1.40959 1.06848 -0.28061 0.10270  -0.08741 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   CD2 
+3505  N N   . GLY A   468 ? 0.69236 1.04671 0.70592 -0.34354 0.09621  -0.05184 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A   N   
+3506  C CA  . GLY A   468 ? 0.62976 0.99473 0.64779 -0.35999 0.09816  -0.04817 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A   CA  
+3507  C C   . GLY A   468 ? 0.88572 1.26394 0.89422 -0.37628 0.10750  -0.04528 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A   C   
+3508  O O   . GLY A   468 ? 0.89248 1.27380 0.90034 -0.39313 0.10928  -0.03997 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A   O   
+3509  N N   . ARG A   469 ? 1.11202 1.49739 1.11190 -0.37263 0.11375  -0.04875 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   N   
+3510  C CA  . ARG A   469 ? 0.83783 1.23543 0.82570 -0.38799 0.12298  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   CA  
+3511  C C   . ARG A   469 ? 1.00069 1.36929 0.96694 -0.40099 0.11904  -0.03089 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   C   
+3512  O O   . ARG A   469 ? 0.87619 1.21550 0.83523 -0.39484 0.10954  -0.02439 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   O   
+3513  C CB  . ARG A   469 ? 1.17690 1.58548 1.15806 -0.37965 0.12962  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   CB  
+3514  C CG  . ARG A   469 ? 0.96807 1.40962 0.96794 -0.36891 0.13638  -0.06823 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   CG  
+3515  C CD  . ARG A   469 ? 1.54379 1.98489 1.53439 -0.35712 0.14035  -0.07611 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   CD  
+3516  N NE  . ARG A   469 ? 1.42216 1.88703 1.42887 -0.34143 0.14500  -0.09086 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   NE  
+3517  C CZ  . ARG A   469 ? 1.13884 1.59998 1.15996 -0.32475 0.13888  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   CZ  
+3518  N NH1 . ARG A   469 ? 1.39857 1.83900 1.42328 -0.32323 0.12875  -0.08914 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   NH1 
+3519  N NH2 . ARG A   469 ? 1.01630 1.49402 1.04719 -0.30850 0.14300  -0.10939 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   NH2 
+3520  N N   . GLU A   470 ? 1.21362 1.59123 1.16884 -0.41870 0.12668  -0.02549 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   N   
+3521  C CA  . GLU A   470 ? 1.26068 1.61076 1.19320 -0.43156 0.12346  -0.01052 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   CA  
+3522  C C   . GLU A   470 ? 1.38662 1.72429 1.29831 -0.42644 0.12264  -0.00694 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   C   
+3523  O O   . GLU A   470 ? 1.25297 1.60698 1.16601 -0.41774 0.12748  -0.01649 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   O   
+3524  C CB  . GLU A   470 ? 1.37418 1.73720 1.30142 -0.45424 0.13213  -0.00512 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   CB  
+3525  C CG  . GLU A   470 ? 1.64672 1.97677 1.55209 -0.46897 0.12772  0.01157  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   CG  
+3526  C CD  . GLU A   470 ? 2.06274 2.36984 1.97579 -0.46968 0.11850  0.01555  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   CD  
+3527  O OE1 . GLU A   470 ? 2.14568 2.45696 2.07816 -0.45570 0.11311  0.00679  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   OE1 
+3528  O OE2 . GLU A   470 ? 2.21757 2.50084 2.11556 -0.48433 0.11665  0.02756  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   OE2 
+3529  N N   . ASN A   471 ? 1.41099 1.71885 1.30297 -0.43137 0.11586  0.00658  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   N   
+3530  C CA  . ASN A   471 ? 1.15171 1.44772 1.02283 -0.42758 0.11346  0.01124  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   CA  
+3531  C C   . ASN A   471 ? 1.29311 1.61068 1.15126 -0.43798 0.12473  0.00961  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   C   
+3532  O O   . ASN A   471 ? 1.26686 1.59582 1.12142 -0.45430 0.13260  0.01353  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   O   
+3533  C CB  . ASN A   471 ? 1.16233 1.42463 1.01488 -0.43160 0.10408  0.02702  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   CB  
+3534  C CG  . ASN A   471 ? 1.24211 1.48705 1.08839 -0.41684 0.09417  0.02834  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   CG  
+3535  O OD1 . ASN A   471 ? 1.49338 1.73474 1.32080 -0.41732 0.09314  0.03282  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   OD1 
+3536  N ND2 . ASN A   471 ? 1.12234 1.35787 0.98416 -0.40425 0.08678  0.02438  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   ND2 
+3537  N N   . LEU A   472 ? 1.13537 1.45888 0.98593 -0.42929 0.12584  0.00332  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   N   
+3538  C CA  . LEU A   472 ? 1.20564 1.54927 1.04182 -0.43771 0.13633  0.00059  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   CA  
+3539  C C   . LEU A   472 ? 1.24683 1.57412 1.05413 -0.45142 0.13487  0.01664  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   C   
+3540  O O   . LEU A   472 ? 1.08971 1.38833 0.88608 -0.44928 0.12398  0.02825  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   O   
+3541  C CB  . LEU A   472 ? 0.91059 1.26213 0.74524 -0.42438 0.13718  -0.01161 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   CB  
+3542  C CG  . LEU A   472 ? 0.89852 1.27469 0.75500 -0.41361 0.14424  -0.02933 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   CG  
+3543  C CD1 . LEU A   472 ? 0.79511 1.17171 0.64482 -0.40189 0.14442  -0.04014 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   CD1 
+3544  C CD2 . LEU A   472 ? 1.16006 1.56813 1.02202 -0.42459 0.15763  -0.03417 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   CD2 
+3545  N N   . ASP A   473 ? 1.48180 1.82825 1.27610 -0.46497 0.14610  0.01724  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   N   
+3546  C CA  . ASP A   473 ? 1.21401 1.54651 0.97739 -0.47811 0.14574  0.03250  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   CA  
+3547  C C   . ASP A   473 ? 1.24183 1.56204 0.98702 -0.46814 0.13786  0.03386  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   C   
+3548  O O   . ASP A   473 ? 1.42250 1.75766 1.17244 -0.45798 0.14012  0.02022  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   O   
+3549  C CB  . ASP A   473 ? 1.53911 1.89884 1.29245 -0.49466 0.16087  0.03120  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   CB  
+3550  C CG  . ASP A   473 ? 1.80714 2.16929 1.56537 -0.51257 0.16678  0.03881  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   CG  
+3551  O OD1 . ASP A   473 ? 1.66116 2.00150 1.42926 -0.51189 0.15855  0.04500  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   OD1 
+3552  O OD2 . ASP A   473 ? 1.91537 2.30024 1.66759 -0.52627 0.17890  0.03769  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   OD2 
+3553  N N   . GLU A   474 ? 1.26593 1.55849 0.98993 -0.47096 0.12823  0.05009  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   N   
+3554  C CA  . GLU A   474 ? 1.49014 1.77346 1.19589 -0.46278 0.11990  0.05243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   CA  
+3555  C C   . GLU A   474 ? 1.36381 1.66817 1.04914 -0.47047 0.12930  0.04850  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   C   
+3556  O O   . GLU A   474 ? 1.47201 1.79012 1.14836 -0.48532 0.14069  0.05129  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   O   
+3557  C CB  . GLU A   474 ? 1.44076 1.69192 1.12740 -0.46369 0.10759  0.07145  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   CB  
+3558  C CG  . GLU A   474 ? 1.74900 1.99389 1.40271 -0.47880 0.11063  0.08666  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   CG  
+3559  C CD  . GLU A   474 ? 2.12072 2.34217 1.76770 -0.49064 0.11000  0.10243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   CD  
+3560  O OE1 . GLU A   474 ? 2.45279 2.67509 2.12256 -0.49287 0.11329  0.09789  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   OE1 
+3561  O OE2 . GLU A   474 ? 2.38811 2.58915 2.00589 -0.49775 0.10584  0.11941  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   OE2 
+3562  N N   . ILE A   475 ? 1.28626 1.59436 0.96428 -0.46093 0.12491  0.04110  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   N   
+3563  C CA  . ILE A   475 ? 1.49078 1.81896 1.14928 -0.46645 0.13315  0.03479  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   CA  
+3564  C C   . ILE A   475 ? 1.46126 1.77528 1.08970 -0.46726 0.12311  0.04667  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   C   
+3565  O O   . ILE A   475 ? 1.34093 1.63360 0.96890 -0.45904 0.10921  0.05495  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   O   
+3566  C CB  . ILE A   475 ? 1.17656 1.52431 0.85050 -0.45552 0.13817  0.01283  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   CB  
+3567  C CG1 . ILE A   475 ? 1.14045 1.47478 0.81436 -0.44248 0.12538  0.00899  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   CG1 
+3568  C CG2 . ILE A   475 ? 1.12118 1.47934 0.82724 -0.45030 0.14448  0.00197  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   CG2 
+3569  C CD1 . ILE A   475 ? 1.30263 1.65153 0.98377 -0.43390 0.12998  -0.01151 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   CD1 
+3570  N N   . THR A   476 ? 1.55782 1.88598 1.16080 -0.47696 0.13035  0.04722  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   N   
+3571  C CA  . THR A   476 ? 1.56438 1.88436 1.13601 -0.47827 0.12176  0.05712  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   CA  
+3572  C C   . THR A   476 ? 1.31240 1.65362 0.87647 -0.47479 0.12565  0.04016  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   C   
+3573  O O   . THR A   476 ? 1.71512 2.07931 1.27903 -0.48059 0.13995  0.02837  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   O   
+3574  C CB  . THR A   476 ? 1.60822 1.92283 1.14978 -0.49462 0.12617  0.07538  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   CB  
+3575  O OG1 . THR A   476 ? 1.71958 2.06167 1.25257 -0.50591 0.14272  0.06652  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   OG1 
+3576  C CG2 . THR A   476 ? 1.73281 2.02762 1.28360 -0.50084 0.12588  0.08917  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   CG2 
+3577  N N   . ILE A   477 ? 1.39367 1.72811 0.95200 -0.46542 0.11311  0.03803  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   N   
+3578  C CA  . ILE A   477 ? 1.82068 2.17179 1.36869 -0.46303 0.11489  0.02227  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   CA  
+3579  C C   . ILE A   477 ? 2.00487 2.35280 1.51835 -0.46732 0.10571  0.03398  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   C   
+3580  O O   . ILE A   477 ? 1.72843 2.05803 1.23538 -0.46387 0.09200  0.04987  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   O   
+3581  C CB  . ILE A   477 ? 1.70703 2.05605 1.27927 -0.44937 0.10875  0.00629  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   CB  
+3582  C CG1 . ILE A   477 ? 1.84390 2.20919 1.40562 -0.44860 0.11290  -0.01242 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   CG1 
+3583  C CG2 . ILE A   477 ? 1.76398 2.09424 1.33937 -0.44140 0.09129  0.01675  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   CG2 
+3584  C CD1 . ILE A   477 ? 1.75893 2.14467 1.32028 -0.45363 0.13067  -0.02595 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   CD1 
+3585  N N   . ASP A   478 ? 1.96346 2.32993 1.45414 -0.47417 0.11323  0.02596  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   N   
+3586  C CA  . ASP A   478 ? 1.69208 2.05920 1.14668 -0.47923 0.10566  0.03616  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   CA  
+3587  C C   . ASP A   478 ? 1.69963 2.07142 1.15361 -0.47060 0.09480  0.02330  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   C   
+3588  O O   . ASP A   478 ? 1.67154 2.05874 1.12823 -0.46987 0.10193  0.00274  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   O   
+3589  C CB  . ASP A   478 ? 2.10283 2.48869 1.53069 -0.49263 0.12012  0.03465  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   CB  
+3590  C CG  . ASP A   478 ? 2.47281 2.86188 1.86136 -0.49743 0.11251  0.04286  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   CG  
+3591  O OD1 . ASP A   478 ? 2.70594 3.07923 2.07407 -0.50092 0.10388  0.06533  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   OD1 
+3592  O OD2 . ASP A   478 ? 2.32818 2.73470 1.70515 -0.49740 0.11486  0.02664  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   OD2 
+3593  N N   . ILE A   479 ? 1.62076 1.97956 1.07103 -0.46422 0.07766  0.03484  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   N   
+3594  C CA  . ILE A   479 ? 1.67167 2.03655 1.11969 -0.45781 0.06560  0.02497  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   CA  
+3595  C C   . ILE A   479 ? 2.03681 2.40464 1.44838 -0.46179 0.05527  0.03867  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   C   
+3596  O O   . ILE A   479 ? 1.96763 2.32118 1.36640 -0.46232 0.04893  0.06056  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   O   
+3597  C CB  . ILE A   479 ? 1.86908 2.22132 1.34634 -0.44577 0.05344  0.02500  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   CB  
+3598  C CG1 . ILE A   479 ? 2.19045 2.52338 1.66754 -0.44167 0.04323  0.04814  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   CG1 
+3599  C CG2 . ILE A   479 ? 1.74986 2.10011 1.26067 -0.44157 0.06350  0.01007  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   CG2 
+3600  C CD1 . ILE A   479 ? 2.08058 2.41192 1.54628 -0.43475 0.02438  0.05753  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   CD1 
+3601  N N   . PRO A   480 ? 1.86051 2.24536 1.25300 -0.46474 0.05334  0.02671  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   N   
+3602  C CA  . PRO A   480 ? 1.70518 2.09466 1.06171 -0.46789 0.04228  0.03971  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   CA  
+3603  C C   . PRO A   480 ? 1.65072 2.03171 1.01299 -0.45727 0.02171  0.05100  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   C   
+3604  O O   . PRO A   480 ? 1.93255 2.31063 1.32473 -0.44867 0.01575  0.04269  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   O   
+3605  C CB  . PRO A   480 ? 1.98352 2.39502 1.32381 -0.47312 0.04591  0.01904  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   CB  
+3606  C CG  . PRO A   480 ? 1.98199 2.39835 1.34392 -0.47469 0.06332  -0.00183 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   CG  
+3607  C CD  . PRO A   480 ? 1.92310 2.32322 1.32271 -0.46612 0.06238  0.00052  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   CD  
+3608  N N   . GLU A   481 ? 1.87730 2.25505 1.20946 -0.45760 0.01088  0.07041  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   N   
+3609  C CA  . GLU A   481 ? 1.56142 1.93185 0.89745 -0.44583 -0.00911 0.08316  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   CA  
+3610  C C   . GLU A   481 ? 1.63357 2.02479 0.97396 -0.44158 -0.02117 0.06784  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   C   
+3611  O O   . GLU A   481 ? 1.58662 1.97684 0.94520 -0.43079 -0.03535 0.07043  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   O   
+3612  C CB  . GLU A   481 ? 1.84851 2.20775 1.14909 -0.44620 -0.01759 0.10900  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   CB  
+3613  C CG  . GLU A   481 ? 1.91435 2.25976 1.22080 -0.43164 -0.03680 0.12581  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   CG  
+3614  C CD  . GLU A   481 ? 2.02729 2.34784 1.36237 -0.42531 -0.03392 0.13325  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   CD  
+3615  O OE1 . GLU A   481 ? 2.04752 2.35979 1.39279 -0.43362 -0.01739 0.12959  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   OE1 
+3616  O OE2 . GLU A   481 ? 2.28265 2.59343 1.63017 -0.41172 -0.04835 0.14217  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   OE2 
+3617  N N   . ASP A   482 ? 1.86894 2.27988 1.19302 -0.45035 -0.01563 0.05120  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   N   
+3618  C CA  . ASP A   482 ? 1.93620 2.36692 1.26420 -0.44884 -0.02618 0.03452  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   CA  
+3619  C C   . ASP A   482 ? 1.75081 2.18107 1.11693 -0.44627 -0.02140 0.01418  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   C   
+3620  O O   . ASP A   482 ? 1.81613 2.25923 1.19217 -0.44439 -0.03153 0.00213  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   O   
+3621  C CB  . ASP A   482 ? 2.12252 2.57269 1.41786 -0.45967 -0.02195 0.02268  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   CB  
+3622  C CG  . ASP A   482 ? 2.02022 2.47163 1.31893 -0.46836 -0.00079 0.00419  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   CG  
+3623  O OD1 . ASP A   482 ? 2.03606 2.47307 1.35075 -0.46803 0.01197  0.00832  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   OD1 
+3624  O OD2 . ASP A   482 ? 2.07223 2.53970 1.35753 -0.47513 0.00288  -0.01512 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   OD2 
+3625  N N   . ILE A   483 ? 1.70670 2.12293 1.09371 -0.44656 -0.00655 0.01041  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   N   
+3626  C CA  . ILE A   483 ? 1.86895 2.28126 1.29091 -0.44327 -0.00160 -0.00688 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   CA  
+3627  C C   . ILE A   483 ? 1.90528 2.30409 1.35444 -0.43237 -0.01065 0.00544  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   C   
+3628  O O   . ILE A   483 ? 1.58027 1.96275 1.03504 -0.42913 -0.00672 0.02037  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   O   
+3629  C CB  . ILE A   483 ? 1.77399 2.18021 1.20454 -0.44771 0.01856  -0.01821 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   CB  
+3630  C CG1 . ILE A   483 ? 1.78181 2.20271 1.18463 -0.45758 0.02818  -0.03145 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   CG1 
+3631  C CG2 . ILE A   483 ? 1.81991 2.21942 1.28483 -0.44301 0.02268  -0.03460 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   CG2 
+3632  C CD1 . ILE A   483 ? 1.84379 2.27770 1.24245 -0.46043 0.02283  -0.05221 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   CD1 
+3633  N N   . LYS A   484 ? 1.89649 2.30274 1.36237 -0.42741 -0.02244 -0.00145 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   N   
+3634  C CA  . LYS A   484 ? 1.53953 1.93653 1.03090 -0.41646 -0.03167 0.00870  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   CA  
+3635  C C   . LYS A   484 ? 1.48600 1.88916 1.00494 -0.41519 -0.03377 -0.00879 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   C   
+3636  O O   . LYS A   484 ? 1.52040 1.93495 1.03555 -0.42283 -0.03113 -0.02729 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   O   
+3637  C CB  . LYS A   484 ? 1.72809 2.13037 1.20517 -0.40923 -0.04937 0.02720  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   CB  
+3638  C CG  . LYS A   484 ? 1.65118 2.03666 1.10870 -0.40684 -0.04884 0.05006  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   CG  
+3639  C CD  . LYS A   484 ? 2.03249 2.42195 1.47491 -0.39762 -0.06770 0.06758  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   CD  
+3640  C CE  . LYS A   484 ? 2.25673 2.62402 1.67778 -0.39521 -0.06763 0.09150  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   CE  
+3641  N NZ  . LYS A   484 ? 2.27612 2.64578 1.67854 -0.38486 -0.08662 0.10893  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   NZ  
+3642  N N   . GLY A   485 ? 1.60931 2.00357 1.15496 -0.40598 -0.03828 -0.00277 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A   N   
+3643  C CA  . GLY A   485 ? 1.69672 2.09764 1.26777 -0.40474 -0.04198 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A   CA  
+3644  C C   . GLY A   485 ? 1.40978 1.80159 0.99432 -0.41044 -0.02728 -0.03458 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A   C   
+3645  O O   . GLY A   485 ? 1.25194 1.62741 0.84396 -0.40881 -0.01538 -0.03287 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A   O   
+3646  N N   . LYS A   486 ? 1.54354 1.94584 1.13102 -0.41716 -0.02853 -0.05251 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   N   
+3647  C CA  . LYS A   486 ? 1.21300 1.60405 0.81183 -0.42177 -0.01574 -0.07065 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   CA  
+3648  C C   . LYS A   486 ? 1.37155 1.75664 0.95215 -0.42643 -0.00198 -0.07684 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   C   
+3649  O O   . LYS A   486 ? 1.21850 1.58909 0.81051 -0.42482 0.01068  -0.08380 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   O   
+3650  C CB  . LYS A   486 ? 1.23019 1.63218 0.83168 -0.42972 -0.02077 -0.08815 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   CB  
+3651  C CG  . LYS A   486 ? 1.03698 1.42465 0.64459 -0.43525 -0.00834 -0.10809 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   CG  
+3652  C CD  . LYS A   486 ? 1.22831 1.62427 0.83942 -0.44440 -0.01442 -0.12383 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   CD  
+3653  C CE  . LYS A   486 ? 1.83197 2.25206 1.42004 -0.45223 -0.02508 -0.12669 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   CE  
+3654  N NZ  . LYS A   486 ? 1.86952 2.30072 1.46271 -0.46256 -0.03224 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   NZ  
+3655  N N   . LYS A   487 ? 1.64215 2.03987 1.19413 -0.43175 -0.00427 -0.07448 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   N   
+3656  C CA  . LYS A   487 ? 1.60267 1.99818 1.13592 -0.43641 0.00927  -0.07992 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   CA  
+3657  C C   . LYS A   487 ? 1.45762 1.84121 0.99641 -0.43127 0.01791  -0.06537 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   C   
+3658  O O   . LYS A   487 ? 1.43451 1.81292 0.97296 -0.43279 0.03239  -0.07292 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   O   
+3659  C CB  . LYS A   487 ? 1.71059 2.12350 1.21013 -0.44352 0.00402  -0.07891 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   CB  
+3660  C CG  . LYS A   487 ? 1.76381 2.18335 1.24705 -0.45249 0.01121  -0.10153 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   CG  
+3661  C CD  . LYS A   487 ? 1.97828 2.41776 1.42945 -0.45945 0.00202  -0.10078 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   CD  
+3662  C CE  . LYS A   487 ? 1.91272 2.35782 1.34357 -0.46847 0.01102  -0.12309 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   CE  
+3663  N NZ  . LYS A   487 ? 1.98709 2.42692 1.40746 -0.46869 0.02823  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   NZ  
+3664  N N   . LYS A   488 ? 1.46459 1.84407 1.00875 -0.42512 0.00921  -0.04524 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   N   
+3665  C CA  . LYS A   488 ? 1.55930 1.92583 1.10885 -0.42163 0.01664  -0.03127 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   CA  
+3666  C C   . LYS A   488 ? 1.48936 1.84233 1.06961 -0.41622 0.02465  -0.03778 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   C   
+3667  O O   . LYS A   488 ? 1.20583 1.55217 0.79079 -0.41645 0.03681  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   O   
+3668  C CB  . LYS A   488 ? 1.71112 2.07352 1.25605 -0.41614 0.00426  -0.00860 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   CB  
+3669  C CG  . LYS A   488 ? 1.35549 1.70115 0.90781 -0.41307 0.01040  0.00617  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   CG  
+3670  C CD  . LYS A   488 ? 1.18405 1.52181 0.72990 -0.40672 -0.00274 0.02782  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   CD  
+3671  C CE  . LYS A   488 ? 1.08830 1.40706 0.63786 -0.40583 0.00357  0.04228  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   CE  
+3672  N NZ  . LYS A   488 ? 1.33171 1.63863 0.87052 -0.39951 -0.00907 0.06363  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   NZ  
+3673  N N   . LYS A   489 ? 1.61896 1.96917 1.22011 -0.41161 0.01793  -0.04366 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   N   
+3674  C CA  . LYS A   489 ? 1.28948 1.62626 0.91821 -0.40610 0.02461  -0.04926 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   CA  
+3675  C C   . LYS A   489 ? 1.33061 1.66479 0.96034 -0.40914 0.03851  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   C   
+3676  O O   . LYS A   489 ? 1.31919 1.64371 0.96418 -0.40490 0.04800  -0.06939 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   O   
+3677  C CB  . LYS A   489 ? 1.40002 1.73595 1.04788 -0.40198 0.01472  -0.05195 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   CB  
+3678  C CG  . LYS A   489 ? 1.40735 1.72872 1.08228 -0.39592 0.02037  -0.05591 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   CG  
+3679  C CD  . LYS A   489 ? 1.60548 1.92803 1.29595 -0.39495 0.01290  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   CD  
+3680  C CE  . LYS A   489 ? 1.81131 2.14492 1.50260 -0.39172 -0.00171 -0.04996 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   CE  
+3681  N NZ  . LYS A   489 ? 2.01324 2.35250 1.72051 -0.39214 -0.00826 -0.05718 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   NZ  
+3682  N N   . GLU A   490 ? 1.43126 1.77415 1.04451 -0.41582 0.03954  -0.08204 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   N   
+3683  C CA  . GLU A   490 ? 1.32567 1.66418 0.93878 -0.41725 0.05229  -0.10106 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   CA  
+3684  C C   . GLU A   490 ? 1.40411 1.74602 1.00868 -0.41758 0.06515  -0.09938 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   C   
+3685  O O   . GLU A   490 ? 1.31541 1.65125 0.93083 -0.41368 0.07666  -0.10977 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   O   
+3686  C CB  . GLU A   490 ? 1.48743 1.83345 1.08270 -0.42498 0.04979  -0.11735 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   CB  
+3687  C CG  . GLU A   490 ? 1.81354 2.15005 1.40992 -0.42519 0.06122  -0.13918 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   CG  
+3688  C CD  . GLU A   490 ? 2.45312 2.79670 2.03202 -0.42669 0.07395  -0.14612 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   CD  
+3689  O OE1 . GLU A   490 ? 2.43913 2.79752 1.99745 -0.43178 0.07251  -0.13738 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   OE1 
+3690  O OE2 . GLU A   490 ? 2.51882 2.85353 2.10408 -0.42233 0.08548  -0.16016 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   OE2 
+3691  N N   . ARG A   491 ? 1.54284 1.89508 1.12776 -0.42217 0.06345  -0.08620 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   N   
+3692  C CA  . ARG A   491 ? 1.44786 1.80520 1.02511 -0.42430 0.07613  -0.08305 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   CA  
+3693  C C   . ARG A   491 ? 1.26673 1.61442 0.86754 -0.41837 0.08030  -0.07299 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   C   
+3694  O O   . ARG A   491 ? 1.25624 1.60665 0.86382 -0.41746 0.09313  -0.07853 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   O   
+3695  C CB  . ARG A   491 ? 1.74078 2.10933 1.28904 -0.43192 0.07299  -0.06968 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   CB  
+3696  C CG  . ARG A   491 ? 2.05995 2.44203 1.58066 -0.43906 0.07316  -0.08179 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   CG  
+3697  C CD  . ARG A   491 ? 2.27703 2.67084 1.76865 -0.44688 0.07752  -0.07106 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   CD  
+3698  N NE  . ARG A   491 ? 2.50125 2.89943 1.99545 -0.44861 0.09466  -0.07490 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   NE  
+3699  C CZ  . ARG A   491 ? 2.24894 2.65640 1.72302 -0.45609 0.10198  -0.06459 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   CZ  
+3700  N NH1 . ARG A   491 ? 2.12714 2.53722 1.57486 -0.46200 0.09349  -0.04841 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   NH1 
+3701  N NH2 . ARG A   491 ? 2.28549 2.70039 1.76574 -0.45769 0.11821  -0.07040 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   NH2 
+3702  N N   . LEU A   492 ? 1.46675 1.80467 1.08054 -0.41403 0.06952  -0.05896 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   N   
+3703  C CA  . LEU A   492 ? 1.32590 1.65358 0.96231 -0.40846 0.07256  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   CA  
+3704  C C   . LEU A   492 ? 1.18683 1.50790 0.84682 -0.40153 0.07908  -0.06568 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   C   
+3705  O O   . LEU A   492 ? 1.15385 1.47249 0.82910 -0.39809 0.08693  -0.06494 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   O   
+3706  C CB  . LEU A   492 ? 0.90690 1.22477 0.55078 -0.40433 0.05918  -0.03405 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   CB  
+3707  C CG  . LEU A   492 ? 1.19441 1.51333 0.81686 -0.40884 0.05304  -0.01533 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   CG  
+3708  C CD1 . LEU A   492 ? 0.90588 1.21276 0.53828 -0.40202 0.04035  -0.00014 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   CD1 
+3709  C CD2 . LEU A   492 ? 1.21912 1.53968 0.83367 -0.41516 0.06484  -0.00919 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   CD2 
+3710  N N   . ASN A   493 ? 1.18982 1.50758 0.85233 -0.39977 0.07570  -0.07912 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   N   
+3711  C CA  . ASN A   493 ? 1.08421 1.39269 0.76496 -0.39322 0.08219  -0.09356 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   CA  
+3712  C C   . ASN A   493 ? 1.18055 1.49603 0.85636 -0.39295 0.09649  -0.10642 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   C   
+3713  O O   . ASN A   493 ? 1.22421 1.53470 0.91729 -0.38558 0.10392  -0.11264 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   O   
+3714  C CB  . ASN A   493 ? 1.18024 1.48186 0.86106 -0.39371 0.07581  -0.10503 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   CB  
+3715  C CG  . ASN A   493 ? 1.39541 1.69128 1.08858 -0.39175 0.06329  -0.09454 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   CG  
+3716  O OD1 . ASN A   493 ? 1.41505 1.71215 1.11263 -0.38987 0.05787  -0.07824 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   OD1 
+3717  N ND2 . ASN A   493 ? 1.63898 1.92826 1.33738 -0.39243 0.05896  -0.10428 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   ND2 
+3718  N N   . GLU A   494 ? 1.52696 1.85548 1.17902 -0.40023 0.10042  -0.11082 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   N   
+3719  C CA  . GLU A   494 ? 1.44177 1.78025 1.08823 -0.39974 0.11472  -0.12364 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   CA  
+3720  C C   . GLU A   494 ? 1.31604 1.66298 0.97319 -0.39867 0.12286  -0.11416 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   C   
+3721  O O   . GLU A   494 ? 1.62200 1.97495 1.28885 -0.39342 0.13428  -0.12489 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   O   
+3722  C CB  . GLU A   494 ? 1.64141 1.99353 1.25806 -0.40868 0.11688  -0.12939 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   CB  
+3723  C CG  . GLU A   494 ? 2.11082 2.47245 1.72000 -0.40712 0.13134  -0.14811 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   CG  
+3724  C CD  . GLU A   494 ? 2.10746 2.45507 1.72119 -0.40073 0.13253  -0.16883 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   CD  
+3725  O OE1 . GLU A   494 ? 1.66420 1.99644 1.28374 -0.40036 0.12201  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   OE1 
+3726  O OE2 . GLU A   494 ? 2.53372 2.88536 2.14472 -0.39617 0.14425  -0.18550 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   OE2 
+3727  N N   . ARG A   495 ? 1.27783 1.62534 0.93343 -0.40349 0.11701  -0.09449 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   N   
+3728  C CA  . ARG A   495 ? 1.44133 1.79469 1.10818 -0.40425 0.12391  -0.08497 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   CA  
+3729  C C   . ARG A   495 ? 1.34695 1.68995 1.04362 -0.39409 0.12358  -0.08677 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   C   
+3730  O O   . ARG A   495 ? 1.43743 1.78901 1.14787 -0.39160 0.13285  -0.08941 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   O   
+3731  C CB  . ARG A   495 ? 1.40967 1.76105 1.06476 -0.41230 0.11696  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   CB  
+3732  C CG  . ARG A   495 ? 1.30906 1.66821 0.96822 -0.41789 0.12557  -0.05351 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   CG  
+3733  C CD  . ARG A   495 ? 1.78142 2.16225 1.42583 -0.42504 0.13981  -0.06189 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   CD  
+3734  N NE  . ARG A   495 ? 1.77518 2.16438 1.41489 -0.43537 0.14657  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   NE  
+3735  C CZ  . ARG A   495 ? 1.62623 2.02596 1.28493 -0.43566 0.15644  -0.05096 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   CZ  
+3736  N NH1 . ARG A   495 ? 1.39603 1.79941 1.07971 -0.42444 0.16040  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   NH1 
+3737  N NH2 . ARG A   495 ? 1.70447 2.11129 1.35637 -0.44784 0.16226  -0.03813 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   NH2 
+3738  N N   . LYS A   496 ? 1.35904 1.68550 1.06586 -0.38835 0.11300  -0.08560 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   N   
+3739  C CA  . LYS A   496 ? 1.15242 1.46811 0.88533 -0.37854 0.11228  -0.08746 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   CA  
+3740  C C   . LYS A   496 ? 1.22493 1.54262 0.96657 -0.37051 0.12196  -0.10600 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   C   
+3741  O O   . LYS A   496 ? 1.34417 1.66421 1.10435 -0.36365 0.12732  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   O   
+3742  C CB  . LYS A   496 ? 1.17582 1.47503 0.91525 -0.37508 0.09973  -0.08311 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   CB  
+3743  C CG  . LYS A   496 ? 1.09874 1.39506 0.83241 -0.37967 0.08928  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   CG  
+3744  C CD  . LYS A   496 ? 1.12375 1.40840 0.86451 -0.37573 0.07766  -0.06299 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   CD  
+3745  C CE  . LYS A   496 ? 1.25838 1.54083 0.99388 -0.37782 0.06686  -0.04559 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   CE  
+3746  N NZ  . LYS A   496 ? 1.24798 1.52359 0.99178 -0.37362 0.05594  -0.04446 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   NZ  
+3747  N N   . LYS A   497 ? 1.18393 1.50013 0.91203 -0.37067 0.12381  -0.12012 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   N   
+3748  C CA  . LYS A   497 ? 1.12987 1.44586 0.86306 -0.36205 0.13336  -0.13854 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   CA  
+3749  C C   . LYS A   497 ? 1.18233 1.52048 0.91596 -0.36204 0.14606  -0.14229 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   C   
+3750  O O   . LYS A   497 ? 1.15519 1.49694 0.90410 -0.35188 0.15348  -0.15168 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   O   
+3751  C CB  . LYS A   497 ? 1.13273 1.44157 0.84782 -0.36400 0.13295  -0.15326 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   CB  
+3752  C CG  . LYS A   497 ? 1.41392 1.70446 1.12824 -0.36622 0.12089  -0.15079 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   CG  
+3753  C CD  . LYS A   497 ? 1.35205 1.63807 1.04623 -0.37134 0.12032  -0.16537 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   CD  
+3754  C CE  . LYS A   497 ? 1.36250 1.63942 1.05665 -0.36290 0.13005  -0.18548 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   CE  
+3755  N NZ  . LYS A   497 ? 1.57842 1.84796 1.25185 -0.36876 0.12932  -0.20082 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   NZ  
+3756  N N   . GLU A   498 ? 1.45378 1.80807 1.17043 -0.37332 0.14869  -0.13481 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   N   
+3757  C CA  . GLU A   498 ? 1.53385 1.91213 1.25054 -0.37601 0.16129  -0.13663 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   CA  
+3758  C C   . GLU A   498 ? 1.29362 1.67696 1.03349 -0.37392 0.16243  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   C   
+3759  O O   . GLU A   498 ? 1.19595 1.59564 0.94953 -0.36853 0.17245  -0.13444 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   O   
+3760  C CB  . GLU A   498 ? 1.52982 1.92142 1.22038 -0.39028 0.16299  -0.12849 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   CB  
+3761  C CG  . GLU A   498 ? 1.66019 2.07621 1.35026 -0.39747 0.17466  -0.12389 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   CG  
+3762  C CD  . GLU A   498 ? 1.98451 2.40942 1.64604 -0.41243 0.17510  -0.11282 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   CD  
+3763  O OE1 . GLU A   498 ? 1.73079 2.14809 1.37126 -0.41535 0.16850  -0.11413 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   OE1 
+3764  O OE2 . GLU A   498 ? 2.37356 2.81301 2.03298 -0.42182 0.18181  -0.10256 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   OE2 
+3765  N N   . ILE A   499 ? 1.40702 1.77753 1.15176 -0.37777 0.15204  -0.10946 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   N   
+3766  C CA  . ILE A   499 ? 1.38264 1.75521 1.14869 -0.37638 0.15190  -0.10018 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   CA  
+3767  C C   . ILE A   499 ? 1.34008 1.70649 1.12990 -0.36150 0.15218  -0.11070 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   C   
+3768  O O   . ILE A   499 ? 1.23367 1.61306 1.04173 -0.35750 0.15786  -0.11245 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   O   
+3769  C CB  . ILE A   499 ? 1.08192 1.43850 0.84579 -0.38244 0.14000  -0.08095 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   CB  
+3770  C CG1 . ILE A   499 ? 1.37786 1.74199 1.11988 -0.39695 0.14125  -0.06803 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   CG1 
+3771  C CG2 . ILE A   499 ? 1.10770 1.45962 0.89538 -0.37819 0.13745  -0.07427 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   CG2 
+3772  C CD1 . ILE A   499 ? 1.17217 1.51872 0.91007 -0.40137 0.12939  -0.04911 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   CD1 
+3773  N N   . PHE A   500 ? 1.26782 1.61481 1.05709 -0.35352 0.14598  -0.11780 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   N   
+3774  C CA  . PHE A   500 ? 1.09870 1.43558 0.90721 -0.33918 0.14557  -0.12667 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CA  
+3775  C C   . PHE A   500 ? 1.32162 1.67485 1.13624 -0.33027 0.15744  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   C   
+3776  O O   . PHE A   500 ? 1.16719 1.52485 1.00191 -0.31985 0.15963  -0.14603 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   O   
+3777  C CB  . PHE A   500 ? 1.23263 1.54469 1.03527 -0.33501 0.13768  -0.13130 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CB  
+3778  C CG  . PHE A   500 ? 1.17585 1.47256 0.99504 -0.32113 0.13627  -0.13818 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CG  
+3779  C CD1 . PHE A   500 ? 1.38631 1.67910 1.20476 -0.31072 0.14285  -0.15496 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CD1 
+3780  C CD2 . PHE A   500 ? 1.18681 1.47162 1.02067 -0.31796 0.12830  -0.12782 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CD2 
+3781  C CE1 . PHE A   500 ? 1.25290 1.52883 1.08421 -0.29740 0.14112  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CE1 
+3782  C CE2 . PHE A   500 ? 1.24585 1.51602 1.09266 -0.30545 0.12691  -0.13317 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CE2 
+3783  C CZ  . PHE A   500 ? 1.47937 1.74436 1.32450 -0.29515 0.13312  -0.14873 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CZ  
+3784  N N   . LYS A   501 ? 1.48287 1.84639 1.28015 -0.33338 0.16500  -0.15338 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   N   
+3785  C CA  . LYS A   501 ? 1.26837 1.64890 1.07069 -0.32365 0.17684  -0.17003 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   CA  
+3786  C C   . LYS A   501 ? 1.18871 1.60035 1.00418 -0.32681 0.18527  -0.16626 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   C   
+3787  O O   . LYS A   501 ? 1.18142 1.60767 1.01354 -0.31490 0.19210  -0.17667 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   O   
+3788  C CB  . LYS A   501 ? 1.38665 1.77076 1.16535 -0.32690 0.18303  -0.18295 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   CB  
+3789  C CG  . LYS A   501 ? 1.36933 1.76972 1.15180 -0.31494 0.19553  -0.20223 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   CG  
+3790  C CD  . LYS A   501 ? 1.48549 1.89482 1.24284 -0.32074 0.20302  -0.21401 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   CD  
+3791  C CE  . LYS A   501 ? 1.90782 2.33629 1.66983 -0.30780 0.21635  -0.23368 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   CE  
+3792  N NZ  . LYS A   501 ? 1.82694 2.26738 1.56371 -0.31397 0.22485  -0.24567 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   NZ  
+3793  N N   . GLN A   502 ? 1.23145 1.65359 1.03949 -0.34278 0.18481  -0.15155 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   N   
+3794  C CA  . GLN A   502 ? 1.07055 1.52182 0.88993 -0.34913 0.19314  -0.14724 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   CA  
+3795  C C   . GLN A   502 ? 1.09115 1.54354 0.93869 -0.34042 0.18981  -0.14459 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   C   
+3796  O O   . GLN A   502 ? 1.22026 1.69863 1.08481 -0.33515 0.19811  -0.15219 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   O   
+3797  C CB  . GLN A   502 ? 1.03141 1.48545 0.83519 -0.36863 0.19148  -0.12965 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   CB  
+3798  C CG  . GLN A   502 ? 1.08339 1.56418 0.89780 -0.37872 0.19955  -0.12312 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   CG  
+3799  C CD  . GLN A   502 ? 1.34612 1.82284 1.14257 -0.39805 0.19712  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   CD  
+3800  O OE1 . GLN A   502 ? 1.35288 1.80828 1.12938 -0.40238 0.18874  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   OE1 
+3801  N NE2 . GLN A   502 ? 1.34249 1.83960 1.14561 -0.40985 0.20423  -0.09740 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   NE2 
+3802  N N   . TYR A   503 ? 1.28356 1.71002 1.13647 -0.33861 0.17761  -0.13430 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   N   
+3803  C CA  . TYR A   503 ? 1.36807 1.79337 1.24556 -0.33079 0.17313  -0.13104 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CA  
+3804  C C   . TYR A   503 ? 1.23158 1.64169 1.11929 -0.31145 0.16996  -0.14261 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   C   
+3805  O O   . TYR A   503 ? 0.93642 1.32529 0.83228 -0.30567 0.16047  -0.13694 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   O   
+3806  C CB  . TYR A   503 ? 0.93354 1.34015 0.81060 -0.33988 0.16230  -0.11311 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CB  
+3807  C CG  . TYR A   503 ? 1.15034 1.56752 1.01657 -0.35846 0.16484  -0.10027 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CG  
+3808  C CD1 . TYR A   503 ? 1.16475 1.60291 1.04433 -0.36591 0.16995  -0.09611 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CD1 
+3809  C CD2 . TYR A   503 ? 1.18959 1.59540 1.03135 -0.36899 0.16190  -0.09213 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CD2 
+3810  C CE1 . TYR A   503 ? 1.27732 1.72167 1.14497 -0.38419 0.17266  -0.08371 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CE1 
+3811  C CE2 . TYR A   503 ? 1.14897 1.56109 0.97820 -0.38551 0.16395  -0.07920 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CE2 
+3812  C CZ  . TYR A   503 ? 1.22943 1.65925 1.07107 -0.39349 0.16965  -0.07480 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CZ  
+3813  O OH  . TYR A   503 ? 1.25623 1.68900 1.08350 -0.41124 0.17207  -0.06128 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   OH  
+3814  N N   . LYS A   504 ? 1.33476 1.75470 1.22073 -0.30105 0.17825  -0.15909 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   N   
+3815  C CA  . LYS A   504 ? 1.21997 1.62122 1.11200 -0.28233 0.17555  -0.17020 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   CA  
+3816  C C   . LYS A   504 ? 1.12355 1.53148 1.04072 -0.27006 0.17297  -0.16965 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   C   
+3817  O O   . LYS A   504 ? 1.05567 1.43936 0.97788 -0.25837 0.16566  -0.16995 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   O   
+3818  C CB  . LYS A   504 ? 1.17427 1.58351 1.05752 -0.27312 0.18536  -0.18871 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   CB  
+3819  C CG  . LYS A   504 ? 1.24600 1.62627 1.12747 -0.25589 0.18198  -0.19974 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   CG  
+3820  C CD  . LYS A   504 ? 1.58578 1.97719 1.46464 -0.24215 0.19239  -0.21950 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   CD  
+3821  C CE  . LYS A   504 ? 1.67361 2.03027 1.54827 -0.22518 0.18861  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   CE  
+3822  N NZ  . LYS A   504 ? 1.86865 2.23479 1.74447 -0.20720 0.19805  -0.24923 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   NZ  
+3823  N N   . ASN A   505 ? 1.27532 1.71647 1.20779 -0.27342 0.17870  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   N   
+3824  C CA  . ASN A   505 ? 1.17980 1.63146 1.13667 -0.26283 0.17562  -0.16823 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   CA  
+3825  C C   . ASN A   505 ? 1.20529 1.64129 1.16769 -0.27093 0.16489  -0.15215 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   C   
+3826  O O   . ASN A   505 ? 1.19895 1.62676 1.17538 -0.25954 0.15828  -0.15120 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   O   
+3827  C CB  . ASN A   505 ? 1.36733 1.86377 1.33991 -0.26463 0.18571  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   CB  
+3828  C CG  . ASN A   505 ? 1.56001 2.07449 1.53354 -0.24972 0.19577  -0.19267 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   CG  
+3829  O OD1 . ASN A   505 ? 1.94513 2.43621 1.91208 -0.23374 0.19378  -0.20180 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   OD1 
+3830  N ND2 . ASN A   505 ? 1.75765 2.31344 1.73899 -0.25499 0.20695  -0.19865 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   ND2 
+3831  N N   . GLU A   506 ? 1.29326 1.72419 1.24381 -0.28957 0.16286  -0.13958 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   N   
+3832  C CA  . GLU A   506 ? 1.11302 1.52660 1.06717 -0.29626 0.15261  -0.12503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   CA  
+3833  C C   . GLU A   506 ? 0.96025 1.33899 0.90903 -0.28687 0.14309  -0.12335 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   C   
+3834  O O   . GLU A   506 ? 1.18069 1.54719 1.13935 -0.28306 0.13503  -0.11680 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   O   
+3835  C CB  . GLU A   506 ? 1.11338 1.52612 1.05326 -0.31656 0.15244  -0.11222 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   CB  
+3836  C CG  . GLU A   506 ? 1.22984 1.67380 1.16669 -0.32826 0.16392  -0.11463 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   CG  
+3837  C CD  . GLU A   506 ? 1.68776 2.16048 1.64602 -0.33125 0.16798  -0.11503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   CD  
+3838  O OE1 . GLU A   506 ? 1.63334 2.09935 1.60667 -0.32689 0.16046  -0.11085 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   OE1 
+3839  O OE2 . GLU A   506 ? 1.97276 2.47642 1.93262 -0.33868 0.17886  -0.11992 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   OE2 
+3840  N N   . VAL A   507 ? 1.05329 1.41639 0.98595 -0.28388 0.14419  -0.12969 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   N   
+3841  C CA  . VAL A   507 ? 0.97640 1.30793 0.90419 -0.27551 0.13652  -0.12990 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   CA  
+3842  C C   . VAL A   507 ? 1.03269 1.36037 0.97449 -0.25691 0.13590  -0.13798 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   C   
+3843  O O   . VAL A   507 ? 1.00043 1.30544 0.94478 -0.25047 0.12829  -0.13398 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   O   
+3844  C CB  . VAL A   507 ? 0.91780 1.23527 0.82461 -0.27844 0.13839  -0.13620 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   CB  
+3845  C CG1 . VAL A   507 ? 1.19956 1.48528 1.10166 -0.27086 0.13164  -0.13791 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   CG1 
+3846  C CG2 . VAL A   507 ? 0.84727 1.16727 0.73927 -0.29585 0.13691  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   CG2 
+3847  N N   . GLY A   508 ? 1.09833 1.44879 1.04903 -0.24752 0.14380  -0.14921 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A   N   
+3848  C CA  . GLY A   508 ? 1.03522 1.38372 0.99927 -0.22800 0.14259  -0.15649 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A   CA  
+3849  C C   . GLY A   508 ? 1.15865 1.51120 1.13983 -0.22602 0.13536  -0.14736 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A   C   
+3850  O O   . GLY A   508 ? 1.09166 1.42726 1.07777 -0.21263 0.12955  -0.14752 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A   O   
+3851  N N   . GLU A   509 ? 1.05917 1.43282 1.04807 -0.23984 0.13561  -0.13924 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   N   
+3852  C CA  . GLU A   509 ? 1.10806 1.48419 1.11157 -0.24009 0.12833  -0.13080 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   CA  
+3853  C C   . GLU A   509 ? 1.21845 1.56195 1.21320 -0.24412 0.11883  -0.11988 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   C   
+3854  O O   . GLU A   509 ? 1.22856 1.56514 1.23259 -0.23862 0.11180  -0.11518 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   O   
+3855  C CB  . GLU A   509 ? 1.14135 1.54657 1.15392 -0.25544 0.13164  -0.12574 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   CB  
+3856  C CG  . GLU A   509 ? 1.25664 1.70052 1.28164 -0.25240 0.14136  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   CG  
+3857  C CD  . GLU A   509 ? 1.66811 2.12677 1.71280 -0.23358 0.13932  -0.14444 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   CD  
+3858  O OE1 . GLU A   509 ? 1.61051 2.05639 1.66218 -0.22841 0.13018  -0.13873 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   OE1 
+3859  O OE2 . GLU A   509 ? 1.95213 2.43606 2.00492 -0.22318 0.14673  -0.15662 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   OE2 
+3860  N N   . PHE A   510 ? 1.05935 1.38470 1.03643 -0.25342 0.11845  -0.11622 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   N   
+3861  C CA  . PHE A   510 ? 0.89400 1.19179 0.86362 -0.25701 0.10986  -0.10671 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CA  
+3862  C C   . PHE A   510 ? 0.95819 1.23286 0.92720 -0.24257 0.10587  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   C   
+3863  O O   . PHE A   510 ? 1.04109 1.30109 1.01317 -0.24064 0.09865  -0.10339 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   O   
+3864  C CB  . PHE A   510 ? 1.10349 1.39120 1.05499 -0.26949 0.11021  -0.10303 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CB  
+3865  C CG  . PHE A   510 ? 1.14296 1.44746 1.09129 -0.28468 0.11274  -0.09620 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CG  
+3866  C CD1 . PHE A   510 ? 0.82668 1.14750 0.78779 -0.28935 0.11265  -0.09101 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CD1 
+3867  C CD2 . PHE A   510 ? 1.09860 1.40144 1.02973 -0.29499 0.11497  -0.09476 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CD2 
+3868  C CE1 . PHE A   510 ? 0.78369 1.11627 0.73969 -0.30454 0.11529  -0.08396 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CE1 
+3869  C CE2 . PHE A   510 ? 1.07586 1.39143 1.00135 -0.30893 0.11720  -0.08721 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CE2 
+3870  C CZ  . PHE A   510 ? 0.95312 1.28225 0.89068 -0.31399 0.11762  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CZ  
+3871  N N   . LEU A   511 ? 1.10585 1.37571 1.06962 -0.23237 0.11074  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   N   
+3872  C CA  . LEU A   511 ? 1.15881 1.40226 1.11878 -0.21935 0.10739  -0.12477 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   CA  
+3873  C C   . LEU A   511 ? 1.03651 1.28383 1.01131 -0.20611 0.10330  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   C   
+3874  O O   . LEU A   511 ? 1.31487 1.53908 1.28699 -0.19978 0.09761  -0.11947 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   O   
+3875  C CB  . LEU A   511 ? 1.22867 1.46435 1.17868 -0.21079 0.11379  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   CB  
+3876  C CG  . LEU A   511 ? 1.00175 1.21710 0.93225 -0.22024 0.11487  -0.14017 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   CG  
+3877  C CD1 . LEU A   511 ? 1.13516 1.36779 1.06019 -0.23730 0.11696  -0.13615 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   CD1 
+3878  C CD2 . LEU A   511 ? 1.11696 1.32098 1.03784 -0.20945 0.12083  -0.15450 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   CD2 
+3879  N N   . GLY A   512 ? 0.99791 1.27548 0.98798 -0.20229 0.10608  -0.12653 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A   N   
+3880  C CA  . GLY A   512 ? 1.18869 1.47406 1.19356 -0.19078 0.10115  -0.12502 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A   CA  
+3881  C C   . GLY A   512 ? 0.96702 1.24685 0.97562 -0.19937 0.09346  -0.11316 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A   C   
+3882  O O   . GLY A   512 ? 1.14430 1.41598 1.15782 -0.18982 0.08735  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A   O   
+3883  N N   . GLU A   513 ? 0.98055 1.26385 0.98566 -0.21666 0.09350  -0.10625 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   N   
+3884  C CA  . GLU A   513 ? 0.80322 1.07902 0.81003 -0.22500 0.08650  -0.09553 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   CA  
+3885  C C   . GLU A   513 ? 0.98115 1.22671 0.97416 -0.22774 0.08229  -0.08979 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   C   
+3886  O O   . GLU A   513 ? 0.88245 1.12132 0.87464 -0.23573 0.07722  -0.08116 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   O   
+3887  C CB  . GLU A   513 ? 0.74070 1.03401 0.75013 -0.24148 0.08833  -0.09055 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   CB  
+3888  C CG  . GLU A   513 ? 0.95503 1.25268 0.97393 -0.24661 0.08226  -0.08328 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   CG  
+3889  C CD  . GLU A   513 ? 1.15648 1.47775 1.19272 -0.23889 0.08199  -0.08853 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   CD  
+3890  O OE1 . GLU A   513 ? 0.94782 1.29063 0.99071 -0.23396 0.08818  -0.09701 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   OE1 
+3891  O OE2 . GLU A   513 ? 1.46309 1.78299 1.50645 -0.23741 0.07548  -0.08478 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   OE2 
+3892  N N   . ARG A   514 ? 1.05314 1.28081 1.03543 -0.22146 0.08444  -0.09499 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   N   
+3893  C CA  . ARG A   514 ? 1.02424 1.22545 0.99345 -0.22551 0.08143  -0.09098 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   CA  
+3894  C C   . ARG A   514 ? 1.04118 1.24417 1.00318 -0.24117 0.08109  -0.08561 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   C   
+3895  O O   . ARG A   514 ? 0.93798 1.12754 0.89495 -0.24659 0.07636  -0.07899 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   O   
+3896  C CB  . ARG A   514 ? 0.91335 1.09999 0.88506 -0.22043 0.07473  -0.08444 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   CB  
+3897  C CG  . ARG A   514 ? 1.32902 1.50758 1.30303 -0.20407 0.07415  -0.08872 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   CG  
+3898  C CD  . ARG A   514 ? 1.21098 1.37281 1.18354 -0.20032 0.06799  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   CD  
+3899  N NE  . ARG A   514 ? 1.02449 1.17316 0.99462 -0.18458 0.06727  -0.08480 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   NE  
+3900  C CZ  . ARG A   514 ? 1.08401 1.24550 1.06441 -0.17251 0.06469  -0.08597 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   CZ  
+3901  N NH1 . ARG A   514 ? 1.20950 1.39787 1.20416 -0.17572 0.06290  -0.08494 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   NH1 
+3902  N NH2 . ARG A   514 ? 1.39316 1.53965 1.36873 -0.15704 0.06356  -0.08820 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   NH2 
+3903  N N   . ILE A   515 ? 0.97103 1.19165 0.93206 -0.24802 0.08611  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   N   
+3904  C CA  . ILE A   515 ? 0.96023 1.18275 0.91175 -0.26189 0.08600  -0.08345 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   CA  
+3905  C C   . ILE A   515 ? 1.05970 1.27610 0.99758 -0.26347 0.09059  -0.09128 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   C   
+3906  O O   . ILE A   515 ? 1.09017 1.31571 1.02774 -0.25848 0.09718  -0.10070 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   O   
+3907  C CB  . ILE A   515 ? 1.06272 1.30750 1.01935 -0.27039 0.08859  -0.08004 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   CB  
+3908  C CG1 . ILE A   515 ? 0.77201 1.02563 0.74401 -0.26702 0.08560  -0.07649 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   CG1 
+3909  C CG2 . ILE A   515 ? 1.05718 1.29885 1.00349 -0.28348 0.08571  -0.07124 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   CG2 
+3910  C CD1 . ILE A   515 ? 1.17902 1.41754 1.15220 -0.26799 0.07747  -0.06760 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   CD1 
+3911  N N   . TYR A   516 ? 0.88134 1.08381 0.80815 -0.27033 0.08712  -0.08824 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   N   
+3912  C CA  . TYR A   516 ? 0.86361 1.05830 0.77622 -0.27335 0.09034  -0.09607 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CA  
+3913  C C   . TYR A   516 ? 0.96630 1.16989 0.86879 -0.28648 0.08921  -0.09143 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   C   
+3914  O O   . TYR A   516 ? 0.83873 1.03606 0.73792 -0.29257 0.08290  -0.08400 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   O   
+3915  C CB  . TYR A   516 ? 0.88704 1.05765 0.79444 -0.27058 0.08713  -0.09784 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CB  
+3916  C CG  . TYR A   516 ? 0.96734 1.12531 0.88024 -0.25695 0.08853  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CG  
+3917  C CD1 . TYR A   516 ? 1.11044 1.26468 1.03382 -0.25079 0.08408  -0.09572 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CD1 
+3918  C CD2 . TYR A   516 ? 0.94388 1.09272 0.85014 -0.24943 0.09401  -0.11409 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CD2 
+3919  C CE1 . TYR A   516 ? 1.01863 1.16105 0.94529 -0.23759 0.08462  -0.09919 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CE1 
+3920  C CE2 . TYR A   516 ? 1.12395 1.25921 1.03373 -0.23534 0.09460  -0.11772 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CE2 
+3921  C CZ  . TYR A   516 ? 1.14294 1.27537 1.06269 -0.22951 0.08967  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CZ  
+3922  O OH  . TYR A   516 ? 1.14731 1.26601 1.06887 -0.21482 0.08956  -0.11251 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   OH  
+3923  N N   . LEU A   517 ? 1.06227 1.28147 0.95940 -0.29025 0.09531  -0.09583 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   N   
+3924  C CA  . LEU A   517 ? 0.78689 1.01504 0.67167 -0.30228 0.09477  -0.09142 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   CA  
+3925  C C   . LEU A   517 ? 0.88909 1.11208 0.75813 -0.30526 0.09752  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   C   
+3926  O O   . LEU A   517 ? 1.08599 1.31157 0.95224 -0.30023 0.10480  -0.11306 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   O   
+3927  C CB  . LEU A   517 ? 0.93892 1.18825 0.82565 -0.30669 0.10020  -0.08901 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   CB  
+3928  C CG  . LEU A   517 ? 0.88874 1.14704 0.76001 -0.31916 0.10037  -0.08351 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   CG  
+3929  C CD1 . LEU A   517 ? 1.03691 1.28897 0.90733 -0.32504 0.09148  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   CD1 
+3930  C CD2 . LEU A   517 ? 0.75256 1.03219 0.62328 -0.32334 0.10916  -0.08545 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   CD2 
+3931  N N   . SER A   518 ? 1.06617 1.28279 0.92514 -0.31305 0.09152  -0.09758 ? ? ? ? ? ? 508 SER A   N   
+3932  C CA  . SER A   518 ? 1.05228 1.26506 0.89527 -0.31801 0.09311  -0.10714 ? ? ? ? ? ? 508 SER A   CA  
+3933  C C   . SER A   518 ? 1.13946 1.36975 0.97028 -0.32403 0.09885  -0.11013 ? ? ? ? ? ? 508 SER A   C   
+3934  O O   . SER A   518 ? 1.08393 1.32830 0.91574 -0.32824 0.09917  -0.10097 ? ? ? ? ? ? 508 SER A   O   
+3935  C CB  . SER A   518 ? 1.02430 1.23071 0.86116 -0.32556 0.08444  -0.10192 ? ? ? ? ? ? 508 SER A   CB  
+3936  O OG  . SER A   518 ? 1.18120 1.37227 1.02794 -0.32108 0.08035  -0.10031 ? ? ? ? ? ? 508 SER A   OG  
+3937  N N   . GLU A   519 ? 1.26381 1.49196 1.08171 -0.32495 0.10378  -0.12334 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   N   
+3938  C CA  . GLU A   519 ? 1.19079 1.43604 0.99453 -0.33111 0.10972  -0.12740 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   CA  
+3939  C C   . GLU A   519 ? 1.23346 1.48686 1.02485 -0.34283 0.10304  -0.11650 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   C   
+3940  O O   . GLU A   519 ? 1.15364 1.42243 0.93980 -0.34816 0.10529  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   O   
+3941  C CB  . GLU A   519 ? 1.27448 1.51333 1.06540 -0.32938 0.11564  -0.14500 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   CB  
+3942  C CG  . GLU A   519 ? 1.40883 1.66650 1.18434 -0.33472 0.12318  -0.15130 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   CG  
+3943  C CD  . GLU A   519 ? 1.36544 1.61499 1.12704 -0.33257 0.12883  -0.17009 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   CD  
+3944  O OE1 . GLU A   519 ? 1.32684 1.55457 1.08590 -0.33158 0.12467  -0.17641 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   OE1 
+3945  O OE2 . GLU A   519 ? 1.43387 1.69850 1.18650 -0.33233 0.13780  -0.17893 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   OE2 
+3946  N N   . ILE A   520 ? 1.13888 1.38243 0.92519 -0.34701 0.09463  -0.11507 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   N   
+3947  C CA  . ILE A   520 ? 1.25737 1.50867 1.03346 -0.35586 0.08638  -0.10417 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   CA  
+3948  C C   . ILE A   520 ? 1.18807 1.43177 0.97787 -0.35347 0.07706  -0.09243 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   C   
+3949  O O   . ILE A   520 ? 1.12932 1.37727 0.92460 -0.35304 0.07392  -0.07923 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   O   
+3950  C CB  . ILE A   520 ? 1.30493 1.55733 1.06262 -0.36352 0.08370  -0.11314 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   CB  
+3951  C CG1 . ILE A   520 ? 1.37858 1.63732 1.12198 -0.36490 0.09370  -0.12689 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   CG1 
+3952  C CG2 . ILE A   520 ? 1.01709 1.28033 0.76387 -0.37116 0.07438  -0.10121 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   CG2 
+3953  C CD1 . ILE A   520 ? 1.58738 1.83068 1.33213 -0.35961 0.09920  -0.14419 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   CD1 
+3954  N N   . ASP A   521 ? 0.96916 1.20098 0.76388 -0.35230 0.07302  -0.09750 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   N   
+3955  C CA  . ASP A   521 ? 1.10123 1.32735 0.90911 -0.34983 0.06501  -0.08803 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   CA  
+3956  C C   . ASP A   521 ? 1.25918 1.46972 1.07362 -0.34757 0.06541  -0.09692 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   C   
+3957  O O   . ASP A   521 ? 1.16728 1.36890 0.97576 -0.34720 0.07154  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   O   
+3958  C CB  . ASP A   521 ? 1.28046 1.51678 1.08114 -0.35594 0.05514  -0.07893 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   CB  
+3959  C CG  . ASP A   521 ? 1.16340 1.40504 0.94859 -0.36435 0.05285  -0.08811 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   CG  
+3960  O OD1 . ASP A   521 ? 1.30547 1.53962 1.08542 -0.36591 0.05898  -0.10204 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   OD1 
+3961  O OD2 . ASP A   521 ? 1.38678 1.63984 1.16447 -0.36903 0.04450  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   OD2 
+3962  N N   . LEU A   522 ? 1.37938 1.58568 1.20515 -0.34604 0.05901  -0.08993 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   N   
+3963  C CA  . LEU A   522 ? 1.04421 1.23513 0.87568 -0.34523 0.05937  -0.09630 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   CA  
+3964  C C   . LEU A   522 ? 1.17594 1.36501 0.99503 -0.35509 0.05813  -0.10668 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   C   
+3965  O O   . LEU A   522 ? 1.08871 1.26090 0.90451 -0.35575 0.06265  -0.11732 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   O   
+3966  C CB  . LEU A   522 ? 1.14237 1.33306 0.98782 -0.34250 0.05306  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   CB  
+3967  C CG  . LEU A   522 ? 1.17515 1.35393 1.02472 -0.34520 0.05202  -0.09063 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   CG  
+3968  C CD1 . LEU A   522 ? 0.85466 1.01315 0.70882 -0.33774 0.05858  -0.09515 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   CD1 
+3969  C CD2 . LEU A   522 ? 1.01503 1.20260 0.87545 -0.34536 0.04456  -0.08099 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   CD2 
+3970  N N   . GLU A   523 ? 1.18650 1.39193 0.99778 -0.36283 0.05161  -0.10384 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   N   
+3971  C CA  . GLU A   523 ? 1.13094 1.33787 0.93129 -0.37363 0.04905  -0.11376 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   CA  
+3972  C C   . GLU A   523 ? 1.26362 1.46101 1.04895 -0.37625 0.05675  -0.12838 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   C   
+3973  O O   . GLU A   523 ? 1.17590 1.36104 0.95464 -0.38286 0.05814  -0.14010 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   O   
+3974  C CB  . GLU A   523 ? 1.30322 1.53288 1.09755 -0.37976 0.03986  -0.10739 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   CB  
+3975  C CG  . GLU A   523 ? 1.37492 1.61462 1.18338 -0.37751 0.03122  -0.09562 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   CG  
+3976  C CD  . GLU A   523 ? 1.29373 1.53486 1.11116 -0.36720 0.03037  -0.08178 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   CD  
+3977  O OE1 . GLU A   523 ? 1.12050 1.35353 0.93665 -0.36217 0.03736  -0.08147 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   OE1 
+3978  O OE2 . GLU A   523 ? 1.32021 1.57110 1.14608 -0.36421 0.02267  -0.07175 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   OE2 
+3979  N N   . ASN A   524 ? 1.06781 1.27036 0.84712 -0.37151 0.06219  -0.12842 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   N   
+3980  C CA  . ASN A   524 ? 1.08697 1.28183 0.85254 -0.37212 0.07037  -0.14321 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   CA  
+3981  C C   . ASN A   524 ? 1.07681 1.24772 0.84894 -0.36380 0.07753  -0.15110 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   C   
+3982  O O   . ASN A   524 ? 1.16561 1.32098 0.92701 -0.36575 0.08205  -0.16548 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   O   
+3983  C CB  . ASN A   524 ? 1.20346 1.41373 0.96140 -0.36966 0.07494  -0.14084 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   CB  
+3984  C CG  . ASN A   524 ? 1.09795 1.32788 0.84132 -0.37899 0.06887  -0.13684 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   CG  
+3985  O OD1 . ASN A   524 ? 1.33137 1.56453 1.05749 -0.38598 0.07017  -0.14803 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   OD1 
+3986  N ND2 . ASN A   524 ? 1.20744 1.44959 0.95649 -0.37864 0.06181  -0.12098 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   ND2 
+3987  N N   . ASP A   525 ? 1.32266 1.48911 1.11118 -0.35405 0.07827  -0.14206 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   N   
+3988  C CA  . ASP A   525 ? 1.18093 1.32435 0.97542 -0.34505 0.08361  -0.14792 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   CA  
+3989  C C   . ASP A   525 ? 1.14089 1.26446 0.93384 -0.35123 0.08064  -0.15189 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   C   
+3990  O O   . ASP A   525 ? 1.08750 1.18667 0.87573 -0.34765 0.08547  -0.16147 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   O   
+3991  C CB  . ASP A   525 ? 0.85010 0.99590 0.66206 -0.33400 0.08388  -0.13682 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   CB  
+3992  C CG  . ASP A   525 ? 1.29718 1.46178 1.11136 -0.32925 0.08782  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   CG  
+3993  O OD1 . ASP A   525 ? 1.63056 1.80739 1.43216 -0.33468 0.09028  -0.13837 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   OD1 
+3994  O OD2 . ASP A   525 ? 1.37800 1.54577 1.20597 -0.32093 0.08862  -0.12614 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   OD2 
+3995  N N   . LEU A   526 ? 1.09464 1.22820 0.89119 -0.36044 0.07287  -0.14464 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   N   
+3996  C CA  . LEU A   526 ? 0.98646 1.10512 0.78176 -0.36907 0.07041  -0.14851 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   CA  
+3997  C C   . LEU A   526 ? 1.21501 1.32518 0.99241 -0.38004 0.07207  -0.16368 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   C   
+3998  O O   . LEU A   526 ? 1.10113 1.18716 0.87293 -0.38503 0.07428  -0.17184 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   O   
+3999  C CB  . LEU A   526 ? 0.98416 1.12135 0.78967 -0.37545 0.06182  -0.13744 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   CB  
+4000  C CG  . LEU A   526 ? 1.00855 1.13477 0.81858 -0.38327 0.05966  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   CG  
+4001  C CD1 . LEU A   526 ? 1.19224 1.29484 1.00950 -0.37372 0.06440  -0.13478 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   CD1 
+4002  C CD2 . LEU A   526 ? 0.97574 1.12717 0.79663 -0.38808 0.05119  -0.12778 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   CD2 
+4003  N N   . TYR A   527 ? 1.30336 1.43187 1.07009 -0.38452 0.07106  -0.16764 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   N   
+4004  C CA  . TYR A   527 ? 1.39278 1.51418 1.14080 -0.39454 0.07287  -0.18348 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CA  
+4005  C C   . TYR A   527 ? 1.21811 1.31179 0.95733 -0.38651 0.08235  -0.19637 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   C   
+4006  O O   . TYR A   527 ? 1.20543 1.27729 0.93177 -0.39367 0.08457  -0.20987 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   O   
+4007  C CB  . TYR A   527 ? 1.26685 1.41530 1.00432 -0.39932 0.06997  -0.18384 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CB  
+4008  C CG  . TYR A   527 ? 1.26013 1.40484 0.97662 -0.40970 0.07152  -0.20076 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CG  
+4009  C CD1 . TYR A   527 ? 1.40622 1.54081 1.10977 -0.40388 0.08025  -0.21306 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CD1 
+4010  C CD2 . TYR A   527 ? 1.47410 1.62758 1.18389 -0.42523 0.06414  -0.20520 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CD2 
+4011  C CE1 . TYR A   527 ? 1.28928 1.41970 0.97238 -0.41309 0.08185  -0.22962 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CE1 
+4012  C CE2 . TYR A   527 ? 1.62381 1.77407 1.31350 -0.43558 0.06514  -0.22160 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CE2 
+4013  C CZ  . TYR A   527 ? 1.35335 1.49079 1.02902 -0.42937 0.07411  -0.23387 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CZ  
+4014  O OH  . TYR A   527 ? 1.94560 2.07884 1.60002 -0.43929 0.07538  -0.25131 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   OH  
+4015  N N   . SER A   528 ? 1.03174 1.12589 0.77773 -0.37146 0.08788  -0.19284 ? ? ? ? ? ? 518 SER A   N   
+4016  C CA  . SER A   528 ? 1.15713 1.22776 0.89643 -0.36079 0.09662  -0.20494 ? ? ? ? ? ? 518 SER A   CA  
+4017  C C   . SER A   528 ? 1.34256 1.37873 1.08355 -0.35825 0.09770  -0.20714 ? ? ? ? ? ? 518 SER A   C   
+4018  O O   . SER A   528 ? 1.16654 1.17510 0.89538 -0.35462 0.10319  -0.22049 ? ? ? ? ? ? 518 SER A   O   
+4019  C CB  . SER A   528 ? 0.99471 1.07860 0.74428 -0.34533 0.10157  -0.19958 ? ? ? ? ? ? 518 SER A   CB  
+4020  O OG  . SER A   528 ? 1.51223 1.62693 1.25962 -0.34913 0.10071  -0.19525 ? ? ? ? ? ? 518 SER A   OG  
+4021  N N   . ALA A   529 ? 1.46323 1.49922 1.21772 -0.35993 0.09270  -0.19425 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A   N   
+4022  C CA  . ALA A   529 ? 1.39910 1.40259 1.15434 -0.35768 0.09398  -0.19423 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A   CA  
+4023  C C   . ALA A   529 ? 1.48123 1.46776 1.22468 -0.37549 0.09177  -0.20163 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A   C   
+4024  O O   . ALA A   529 ? 1.37219 1.32305 1.10546 -0.37576 0.09546  -0.20922 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A   O   
+4025  C CB  . ALA A   529 ? 1.42420 1.43519 1.19802 -0.35177 0.09038  -0.17775 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A   CB  
+4026  N N   . ILE A   530 ? 1.44102 1.45228 1.18533 -0.39059 0.08556  -0.19949 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   N   
+4027  C CA  . ILE A   530 ? 1.55565 1.55715 1.29126 -0.40962 0.08273  -0.20631 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   CA  
+4028  C C   . ILE A   530 ? 1.58166 1.61022 1.30935 -0.42265 0.07804  -0.21279 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   C   
+4029  O O   . ILE A   530 ? 1.51661 1.56866 1.25095 -0.43469 0.07086  -0.20735 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   O   
+4030  C CB  . ILE A   530 ? 1.46329 1.46866 1.21289 -0.41607 0.07836  -0.19407 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   CB  
+4031  C CG1 . ILE A   530 ? 1.23149 1.27152 0.99963 -0.40844 0.07322  -0.17853 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   CG1 
+4032  C CG2 . ILE A   530 ? 1.51698 1.48532 1.26604 -0.40931 0.08335  -0.19195 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   CG2 
+4033  C CD1 . ILE A   530 ? 1.05713 1.10962 0.83878 -0.41621 0.06804  -0.16818 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   CD1 
+4034  N N   . GLY A   531 ? 1.59942 1.62616 1.31251 -0.41978 0.08194  -0.22481 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A   N   
+4035  C CA  . GLY A   531 ? 1.48671 1.53804 1.18921 -0.43200 0.07751  -0.23170 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A   CA  
+4036  C C   . GLY A   531 ? 1.45094 1.49370 1.14326 -0.45256 0.07397  -0.24237 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A   C   
+4037  O O   . GLY A   531 ? 1.43551 1.50686 1.12923 -0.46539 0.06612  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A   O   
+4038  N N   . GLU A   532 ? 1.54161 1.54475 1.22321 -0.45608 0.07943  -0.25355 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   N   
+4039  C CA  . GLU A   532 ? 1.54455 1.53603 1.21561 -0.47780 0.07679  -0.26454 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   CA  
+4040  C C   . GLU A   532 ? 1.48969 1.49943 1.17734 -0.48959 0.07011  -0.25270 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   C   
+4041  O O   . GLU A   532 ? 1.43200 1.45976 1.11759 -0.50852 0.06406  -0.25777 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   O   
+4042  C CB  . GLU A   532 ? 1.88972 1.82932 1.54561 -0.47809 0.08444  -0.27689 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   CB  
+4043  C CG  . GLU A   532 ? 2.17207 2.09281 1.80973 -0.46745 0.09117  -0.29211 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   CG  
+4044  C CD  . GLU A   532 ? 2.56021 2.46125 2.17474 -0.48492 0.09178  -0.31278 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   CD  
+4045  O OE1 . GLU A   532 ? 2.49652 2.38662 2.10846 -0.50479 0.08860  -0.31557 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   OE1 
+4046  O OE2 . GLU A   532 ? 2.84430 2.74151 2.44301 -0.47947 0.09571  -0.32679 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   OE2 
+4047  N N   . SER A   533 ? 1.69431 1.70201 1.39886 -0.47844 0.07105  -0.23747 ? ? ? ? ? ? 523 SER A   N   
+4048  C CA  . SER A   533 ? 1.48836 1.51379 1.20917 -0.48811 0.06575  -0.22647 ? ? ? ? ? ? 523 SER A   CA  
+4049  C C   . SER A   533 ? 1.35227 1.42713 1.08558 -0.48921 0.05675  -0.21794 ? ? ? ? ? ? 523 SER A   C   
+4050  O O   . SER A   533 ? 1.33487 1.43279 1.07526 -0.50396 0.05041  -0.21691 ? ? ? ? ? ? 523 SER A   O   
+4051  C CB  . SER A   533 ? 1.48650 1.49505 1.21989 -0.47490 0.06954  -0.21325 ? ? ? ? ? ? 523 SER A   CB  
+4052  O OG  . SER A   533 ? 1.74462 1.70584 1.46514 -0.47378 0.07695  -0.22009 ? ? ? ? ? ? 523 SER A   OG  
+4053  N N   . MET A   534 ? 1.37225 1.46408 1.10807 -0.47377 0.05602  -0.21172 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   N   
+4054  C CA  . MET A   534 ? 1.24228 1.37682 0.98787 -0.47299 0.04727  -0.20212 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   CA  
+4055  C C   . MET A   534 ? 1.52555 1.68117 1.25863 -0.48804 0.04116  -0.21292 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   C   
+4056  O O   . MET A   534 ? 1.51797 1.70734 1.25941 -0.49477 0.03207  -0.20760 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   O   
+4057  C CB  . MET A   534 ? 1.10976 1.25296 0.85881 -0.45418 0.04880  -0.19254 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   CB  
+4058  C CG  . MET A   534 ? 1.12378 1.25627 0.88864 -0.43959 0.05216  -0.17968 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   CG  
+4059  S SD  . MET A   534 ? 1.18941 1.33424 0.95889 -0.42046 0.05375  -0.16902 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   SD  
+4060  C CE  . MET A   534 ? 1.24762 1.43401 1.01966 -0.42521 0.04278  -0.16036 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   CE  
+4061  N N   . LYS A   535 ? 1.57373 1.71086 1.28648 -0.49268 0.04568  -0.22858 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   N   
+4062  C CA  . LYS A   535 ? 1.48751 1.64322 1.18623 -0.50807 0.03987  -0.24056 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   CA  
+4063  C C   . LYS A   535 ? 1.49390 1.65411 1.19625 -0.52889 0.03511  -0.24654 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   C   
+4064  O O   . LYS A   535 ? 1.54912 1.74353 1.25281 -0.54019 0.02577  -0.24781 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   O   
+4065  C CB  . LYS A   535 ? 1.42386 1.55523 1.09910 -0.50837 0.04683  -0.25766 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   CB  
+4066  C CG  . LYS A   535 ? 1.32999 1.47151 0.99869 -0.49271 0.04972  -0.25441 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   CG  
+4067  C CD  . LYS A   535 ? 1.19511 1.30969 0.84220 -0.49102 0.05846  -0.27231 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   CD  
+4068  C CE  . LYS A   535 ? 1.82299 1.95528 1.46158 -0.47941 0.06102  -0.27079 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   CE  
+4069  N NZ  . LYS A   535 ? 2.21851 2.32485 1.83882 -0.47389 0.07119  -0.28776 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   NZ  
+4070  N N   . ARG A   536 ? 1.36644 1.49316 1.07012 -0.53449 0.04132  -0.25002 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   N   
+4071  C CA  . ARG A   536 ? 1.43292 1.56220 1.13994 -0.55636 0.03820  -0.25570 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   CA  
+4072  C C   . ARG A   536 ? 1.47676 1.64306 1.20793 -0.55697 0.03102  -0.24084 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   C   
+4073  O O   . ARG A   536 ? 1.53449 1.72899 1.27146 -0.57173 0.02420  -0.24344 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   O   
+4074  C CB  . ARG A   536 ? 1.44480 1.52442 1.14458 -0.56164 0.04751  -0.26176 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   CB  
+4075  C CG  . ARG A   536 ? 1.66295 1.74224 1.36869 -0.58211 0.04636  -0.26338 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   CG  
+4076  C CD  . ARG A   536 ? 1.95380 1.98134 1.65243 -0.58467 0.05581  -0.26497 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   CD  
+4077  N NE  . ARG A   536 ? 1.83736 1.85308 1.54685 -0.56448 0.05994  -0.25031 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   NE  
+4078  C CZ  . ARG A   536 ? 2.12295 2.15290 1.85148 -0.56260 0.05897  -0.23584 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   CZ  
+4079  N NH1 . ARG A   536 ? 2.19106 2.24909 1.93138 -0.57854 0.05450  -0.23347 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   NH1 
+4080  N NH2 . ARG A   536 ? 1.90721 1.92471 1.64366 -0.54202 0.06283  -0.22310 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   NH2 
+4081  N N   . ILE A   537 ? 1.56358 1.73115 1.30971 -0.53850 0.03276  -0.22476 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   N   
+4082  C CA  . ILE A   537 ? 1.46378 1.66288 1.23266 -0.53707 0.02696  -0.21112 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   CA  
+4083  C C   . ILE A   537 ? 1.37822 1.62508 1.15284 -0.53629 0.01558  -0.20728 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   C   
+4084  O O   . ILE A   537 ? 1.55229 1.83177 1.34015 -0.54581 0.00835  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   O   
+4085  C CB  . ILE A   537 ? 1.36671 1.55286 1.14782 -0.51684 0.03167  -0.19604 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   CB  
+4086  C CG1 . ILE A   537 ? 1.29186 1.43792 1.07113 -0.52042 0.04071  -0.19751 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   CG1 
+4087  C CG2 . ILE A   537 ? 1.24888 1.47277 1.05168 -0.50989 0.02440  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   CG2 
+4088  C CD1 . ILE A   537 ? 1.15065 1.28088 0.93900 -0.50051 0.04551  -0.18446 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   CD1 
+4089  N N   . PHE A   538 ? 1.37762 1.63020 1.14200 -0.52485 0.01377  -0.20611 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   N   
+4090  C CA  . PHE A   538 ? 1.53915 1.83350 1.30674 -0.52119 0.00280  -0.19986 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CA  
+4091  C C   . PHE A   538 ? 1.80176 2.11324 1.55306 -0.53622 -0.00335 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   C   
+4092  O O   . PHE A   538 ? 1.96534 2.31487 1.71948 -0.53595 -0.01418 -0.20928 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   O   
+4093  C CB  . PHE A   538 ? 1.24138 1.53480 1.00665 -0.50055 0.00378  -0.18822 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CB  
+4094  C CG  . PHE A   538 ? 1.22656 1.51961 1.01101 -0.48518 0.00488  -0.17187 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CG  
+4095  C CD1 . PHE A   538 ? 1.34425 1.65991 1.14807 -0.48681 -0.00090 -0.16447 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CD1 
+4096  C CD2 . PHE A   538 ? 1.40947 1.68119 1.19283 -0.46931 0.01178  -0.16480 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CD2 
+4097  C CE1 . PHE A   538 ? 1.28665 1.60129 1.10686 -0.47248 0.00024  -0.15052 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CE1 
+4098  C CE2 . PHE A   538 ? 1.06248 1.33359 0.86258 -0.45600 0.01245  -0.15076 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CE2 
+4099  C CZ  . PHE A   538 ? 1.17217 1.46354 0.98996 -0.45740 0.00670  -0.14373 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CZ  
+4100  N N   . GLU A   539 ? 1.73661 2.02014 1.46979 -0.54816 0.00293  -0.23027 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   N   
+4101  C CA  . GLU A   539 ? 1.87748 2.17238 1.59228 -0.56363 -0.00185 -0.24604 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   CA  
+4102  C C   . GLU A   539 ? 1.86275 2.17744 1.56427 -0.55344 -0.00676 -0.24312 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   C   
+4103  O O   . GLU A   539 ? 2.05748 2.37772 1.73971 -0.56314 -0.00928 -0.25623 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   O   
+4104  C CB  . GLU A   539 ? 1.93525 2.25919 1.66307 -0.57276 -0.00859 -0.24495 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   CB  
+4105  C CG  . GLU A   539 ? 2.11528 2.48853 1.84880 -0.56857 -0.02180 -0.23727 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   CG  
+4106  C CD  . GLU A   539 ? 2.29228 2.69701 2.04797 -0.57239 -0.02799 -0.23142 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   CD  
+4107  O OE1 . GLU A   539 ? 2.57695 2.97552 2.33380 -0.58526 -0.02474 -0.24018 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   OE1 
+4108  O OE2 . GLU A   539 ? 2.44176 2.87717 2.21342 -0.56249 -0.03591 -0.21837 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   OE2 
+4109  N N   . ASN A   540 ? 1.77768 2.10153 1.48812 -0.53419 -0.00769 -0.22583 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   N   
+4110  C CA  . ASN A   540 ? 1.85242 2.19012 1.54920 -0.52382 -0.01064 -0.22070 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   CA  
+4111  C C   . ASN A   540 ? 1.86150 2.16593 1.54146 -0.51743 0.00140  -0.22813 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   C   
+4112  O O   . ASN A   540 ? 1.66567 1.93969 1.35241 -0.50993 0.01115  -0.22684 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   O   
+4113  C CB  . ASN A   540 ? 1.71169 2.06785 1.42379 -0.50666 -0.01560 -0.19933 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   CB  
+4114  C CG  . ASN A   540 ? 1.57182 1.94930 1.26943 -0.49938 -0.02189 -0.19225 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   CG  
+4115  O OD1 . ASN A   540 ? 1.64920 2.01404 1.32772 -0.49708 -0.01575 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   OD1 
+4116  N ND2 . ASN A   540 ? 1.44036 1.85059 1.14624 -0.49541 -0.03414 -0.18040 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   ND2 
+4117  N N   . GLU A   541 ? 2.21545 2.52746 1.87316 -0.51985 0.00055  -0.23615 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   N   
+4118  C CA  . GLU A   541 ? 2.17526 2.45913 1.81576 -0.51488 0.01226  -0.24632 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   CA  
+4119  C C   . GLU A   541 ? 2.05334 2.32701 1.70185 -0.49554 0.01962  -0.23229 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   C   
+4120  O O   . GLU A   541 ? 2.01810 2.26357 1.66212 -0.48881 0.03093  -0.23898 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   O   
+4121  C CB  . GLU A   541 ? 2.16778 2.46672 1.78229 -0.52163 0.00950  -0.25729 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   CB  
+4122  C CG  . GLU A   541 ? 2.37345 2.67490 1.97618 -0.54206 0.00472  -0.27638 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   CG  
+4123  C CD  . GLU A   541 ? 2.60711 2.86789 2.20784 -0.54916 0.01448  -0.29235 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   CD  
+4124  O OE1 . GLU A   541 ? 2.48831 2.71887 2.08426 -0.53794 0.02616  -0.29552 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   OE1 
+4125  O OE2 . GLU A   541 ? 2.88175 3.14069 2.48574 -0.56571 0.01047  -0.30139 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   OE2 
+4126  N N   . ASP A   542 ? 1.85026 2.14627 1.51048 -0.48626 0.01322  -0.21334 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   N   
+4127  C CA  . ASP A   542 ? 1.66122 1.94891 1.33113 -0.46961 0.01925  -0.19916 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   CA  
+4128  C C   . ASP A   542 ? 1.69166 1.97986 1.38701 -0.46409 0.01573  -0.18565 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   C   
+4129  O O   . ASP A   542 ? 1.65445 1.96600 1.35861 -0.46019 0.00658  -0.17156 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   O   
+4130  C CB  . ASP A   542 ? 1.81083 2.12003 1.46974 -0.46324 0.01584  -0.18810 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   CB  
+4131  C CG  . ASP A   542 ? 1.77148 2.06979 1.43641 -0.44876 0.02426  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   CG  
+4132  O OD1 . ASP A   542 ? 1.61781 1.89316 1.29515 -0.44265 0.03246  -0.17905 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   OD1 
+4133  O OD2 . ASP A   542 ? 1.96590 2.27871 1.62251 -0.44397 0.02250  -0.16628 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   OD2 
+4134  N N   . PRO A   543 ? 1.38964 1.65203 1.09632 -0.46294 0.02261  -0.18938 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   N   
+4135  C CA  . PRO A   543 ? 1.22741 1.49117 0.95715 -0.45817 0.01969  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   CA  
+4136  C C   . PRO A   543 ? 1.28921 1.55601 1.02980 -0.44196 0.02054  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   C   
+4137  O O   . PRO A   543 ? 1.31482 1.59379 1.07180 -0.43744 0.01459  -0.14772 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   O   
+4138  C CB  . PRO A   543 ? 1.35194 1.58314 1.08544 -0.46140 0.02812  -0.18645 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   CB  
+4139  C CG  . PRO A   543 ? 1.28893 1.49783 1.00483 -0.45891 0.03743  -0.19877 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   CG  
+4140  C CD  . PRO A   543 ? 1.51499 1.74499 1.21253 -0.46549 0.03306  -0.20501 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   CD  
+4141  N N   . VAL A   544 ? 1.26482 1.52162 0.99685 -0.43347 0.02797  -0.15975 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   N   
+4142  C CA  . VAL A   544 ? 1.02316 1.28272 0.76470 -0.42004 0.02902  -0.14423 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   CA  
+4143  C C   . VAL A   544 ? 1.08830 1.37454 0.82771 -0.41898 0.01880  -0.13140 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   C   
+4144  O O   . VAL A   544 ? 1.24133 1.53298 0.99413 -0.41065 0.01472  -0.11697 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   O   
+4145  C CB  . VAL A   544 ? 1.09699 1.34341 0.82977 -0.41300 0.03971  -0.14815 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   CB  
+4146  C CG1 . VAL A   544 ? 1.01171 1.26062 0.75540 -0.40109 0.04114  -0.13273 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   CG1 
+4147  C CG2 . VAL A   544 ? 0.98976 1.20883 0.72330 -0.41223 0.04886  -0.16135 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   CG2 
+4148  N N   . HIS A   545 ? 1.49616 1.79827 1.21743 -0.42678 0.01420  -0.13649 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   N   
+4149  C CA  . HIS A   545 ? 1.58619 1.91271 1.30284 -0.42510 0.00345  -0.12390 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   CA  
+4150  C C   . HIS A   545 ? 1.36589 1.70804 1.09859 -0.42588 -0.00738 -0.11809 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   C   
+4151  O O   . HIS A   545 ? 1.25592 1.61009 0.99546 -0.41756 -0.01483 -0.10317 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   O   
+4152  C CB  . HIS A   545 ? 1.45909 1.79973 1.15114 -0.43374 0.00055  -0.13162 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   CB  
+4153  C CG  . HIS A   545 ? 1.46376 1.82952 1.14833 -0.43228 -0.01190 -0.11915 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   CG  
+4154  N ND1 . HIS A   545 ? 1.28055 1.64815 0.96515 -0.42192 -0.01403 -0.10134 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   ND1 
+4155  C CD2 . HIS A   545 ? 1.58770 1.97713 1.26375 -0.43955 -0.02336 -0.12182 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   CD2 
+4156  C CE1 . HIS A   545 ? 1.33987 1.72898 1.01528 -0.42176 -0.02632 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   CE1 
+4157  N NE2 . HIS A   545 ? 1.55265 1.95718 1.22337 -0.43191 -0.03247 -0.10511 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   NE2 
+4158  N N   . TYR A   546 ? 1.27044 1.61231 1.00920 -0.43586 -0.00808 -0.12997 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   N   
+4159  C CA  . TYR A   546 ? 1.37593 1.73672 1.13118 -0.43782 -0.01756 -0.12587 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CA  
+4160  C C   . TYR A   546 ? 1.32776 1.67813 1.10493 -0.42768 -0.01485 -0.11588 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   C   
+4161  O O   . TYR A   546 ? 1.38265 1.75105 1.17340 -0.42233 -0.02311 -0.10618 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   O   
+4162  C CB  . TYR A   546 ? 1.56313 1.92745 1.31755 -0.45411 -0.01834 -0.14206 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CB  
+4163  C CG  . TYR A   546 ? 1.24529 1.63079 1.01900 -0.45777 -0.02635 -0.13945 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CG  
+4164  C CD1 . TYR A   546 ? 1.38372 1.80341 1.16084 -0.45520 -0.03939 -0.13191 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CD1 
+4165  C CD2 . TYR A   546 ? 1.05241 1.42461 0.84050 -0.46338 -0.02078 -0.14438 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CD2 
+4166  C CE1 . TYR A   546 ? 1.34281 1.78580 1.13920 -0.45765 -0.04642 -0.13035 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CE1 
+4167  C CE2 . TYR A   546 ? 1.28620 1.68064 1.09235 -0.46755 -0.02708 -0.14240 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CE2 
+4168  C CZ  . TYR A   546 ? 1.33071 1.76203 1.14199 -0.46446 -0.03978 -0.13589 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CZ  
+4169  O OH  . TYR A   546 ? 1.45863 1.91585 1.28953 -0.46776 -0.04577 -0.13475 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   OH  
+4170  N N   . LEU A   547 ? 1.38538 1.70777 1.16590 -0.42409 -0.00370 -0.11844 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   N   
+4171  C CA  . LEU A   547 ? 1.22457 1.53659 1.02413 -0.41430 -0.00102 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   CA  
+4172  C C   . LEU A   547 ? 1.07254 1.39192 0.87597 -0.40096 -0.00536 -0.09300 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   C   
+4173  O O   . LEU A   547 ? 1.24565 1.57038 1.06495 -0.39353 -0.00929 -0.08370 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   O   
+4174  C CB  . LEU A   547 ? 1.02160 1.30272 0.82144 -0.41223 0.01111  -0.11529 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   CB  
+4175  C CG  . LEU A   547 ? 1.16966 1.43617 0.98701 -0.40736 0.01507  -0.11169 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   CG  
+4176  C CD1 . LEU A   547 ? 0.89142 1.12768 0.70411 -0.40819 0.02580  -0.12129 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   CD1 
+4177  C CD2 . LEU A   547 ? 1.33775 1.60602 1.16681 -0.39320 0.01366  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   CD2 
+4178  N N   . GLN A   548 ? 1.30260 1.62158 1.09060 -0.39826 -0.00441 -0.08964 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   N   
+4179  C CA  . GLN A   548 ? 1.03231 1.35360 0.82078 -0.38722 -0.00761 -0.07414 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   CA  
+4180  C C   . GLN A   548 ? 1.14847 1.49343 0.93443 -0.38486 -0.02073 -0.06491 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   C   
+4181  O O   . GLN A   548 ? 1.26486 1.60958 1.05131 -0.37506 -0.02466 -0.05106 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   O   
+4182  C CB  . GLN A   548 ? 1.48752 1.79897 1.25975 -0.38655 -0.00036 -0.07378 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   CB  
+4183  C CG  . GLN A   548 ? 1.09784 1.38742 0.87447 -0.38507 0.01219  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   CG  
+4184  C CD  . GLN A   548 ? 1.46282 1.74796 1.22370 -0.38565 0.01998  -0.08358 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   CD  
+4185  O OE1 . GLN A   548 ? 1.79964 2.09682 1.54272 -0.39048 0.01714  -0.08344 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   OE1 
+4186  N NE2 . GLN A   548 ? 1.37676 1.64645 1.14400 -0.38057 0.02986  -0.08592 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   NE2 
+4187  N N   . LYS A   549 ? 1.28270 1.64764 1.06557 -0.39334 -0.02791 -0.07231 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   N   
+4188  C CA  . LYS A   549 ? 1.38552 1.77593 1.16832 -0.38930 -0.04153 -0.06378 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   CA  
+4189  C C   . LYS A   549 ? 1.19392 1.58802 0.99812 -0.37812 -0.04601 -0.05405 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   C   
+4190  O O   . LYS A   549 ? 1.32274 1.71963 1.12628 -0.36649 -0.05260 -0.04038 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   O   
+4191  C CB  . LYS A   549 ? 1.34927 1.76329 1.12823 -0.40148 -0.04826 -0.07548 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   CB  
+4192  C CG  . LYS A   549 ? 1.34759 1.76599 1.10141 -0.41038 -0.04860 -0.08249 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   CG  
+4193  C CD  . LYS A   549 ? 1.48277 1.93309 1.23249 -0.41804 -0.06097 -0.08792 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   CD  
+4194  C CE  . LYS A   549 ? 1.66520 2.12053 1.38842 -0.42776 -0.06148 -0.09633 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   CE  
+4195  N NZ  . LYS A   549 ? 1.45095 1.88940 1.16886 -0.44100 -0.05051 -0.11455 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   NZ  
+4196  N N   . SER A   550 ? 1.20880 1.60171 1.03082 -0.38154 -0.04227 -0.06105 ? ? ? ? ? ? 540 SER A   N   
+4197  C CA  . SER A   550 ? 1.35345 1.74802 1.19627 -0.37154 -0.04401 -0.05386 ? ? ? ? ? ? 540 SER A   CA  
+4198  C C   . SER A   550 ? 1.40242 1.77128 1.25375 -0.37304 -0.03173 -0.05848 ? ? ? ? ? ? 540 SER A   C   
+4199  O O   . SER A   550 ? 1.32463 1.69275 1.18279 -0.38261 -0.02744 -0.06866 ? ? ? ? ? ? 540 SER A   O   
+4200  C CB  . SER A   550 ? 1.17537 1.60024 1.03189 -0.37460 -0.05258 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 540 SER A   CB  
+4201  O OG  . SER A   550 ? 1.68050 2.10842 1.55661 -0.36406 -0.05368 -0.05103 ? ? ? ? ? ? 540 SER A   OG  
+4202  N N   . LYS A   551 ? 1.31035 1.65803 1.16050 -0.36394 -0.02639 -0.05077 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   N   
+4203  C CA  . LYS A   551 ? 1.16570 1.48881 1.02070 -0.36464 -0.01500 -0.05531 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   CA  
+4204  C C   . LYS A   551 ? 1.20801 1.53111 1.08143 -0.36391 -0.01335 -0.05712 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   C   
+4205  O O   . LYS A   551 ? 1.41737 1.72547 1.29297 -0.36986 -0.00534 -0.06507 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   O   
+4206  C CB  . LYS A   551 ? 1.27130 1.57686 1.12346 -0.35495 -0.01095 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   CB  
+4207  C CG  . LYS A   551 ? 1.62947 1.93199 1.46238 -0.35768 -0.00921 -0.04548 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   CG  
+4208  C CD  . LYS A   551 ? 1.88470 2.17063 1.71668 -0.35036 -0.00381 -0.03746 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   CD  
+4209  C CE  . LYS A   551 ? 1.84029 2.10847 1.68273 -0.34889 0.00596  -0.04319 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   CE  
+4210  N NZ  . LYS A   551 ? 1.83175 2.08730 1.67528 -0.34245 0.01073  -0.03615 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   NZ  
+4211  N N   . LEU A   552 ? 1.17462 1.51384 1.06048 -0.35622 -0.02065 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   N   
+4212  C CA  . LEU A   552 ? 1.19552 1.53706 1.09858 -0.35545 -0.01846 -0.05130 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   CA  
+4213  C C   . LEU A   552 ? 1.18818 1.54663 1.09508 -0.36932 -0.01922 -0.06162 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   C   
+4214  O O   . LEU A   552 ? 1.10381 1.45054 1.01475 -0.37707 -0.01179 -0.06820 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   O   
+4215  C CB  . LEU A   552 ? 0.99569 1.34960 0.91089 -0.34169 -0.02542 -0.04117 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   CB  
+4216  C CG  . LEU A   552 ? 0.90090 1.23371 0.81704 -0.32908 -0.02271 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   CG  
+4217  C CD1 . LEU A   552 ? 0.74117 1.08541 0.66917 -0.31579 -0.02966 -0.02407 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   CD1 
+4218  C CD2 . LEU A   552 ? 0.84886 1.15898 0.76866 -0.33133 -0.01212 -0.03620 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   CD2 
+4219  N N   . PHE A   553 ? 1.15190 1.53770 1.05680 -0.37311 -0.02839 -0.06301 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   N   
+4220  C CA  . PHE A   553 ? 1.01943 1.42589 0.92972 -0.38748 -0.03004 -0.07307 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CA  
+4221  C C   . PHE A   553 ? 1.18307 1.57134 1.08032 -0.40335 -0.02257 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   C   
+4222  O O   . PHE A   553 ? 0.86256 1.24800 0.76486 -0.41548 -0.01761 -0.09317 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   O   
+4223  C CB  . PHE A   553 ? 1.16016 1.60223 1.07080 -0.38698 -0.04264 -0.07199 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CB  
+4224  C CG  . PHE A   553 ? 1.00012 1.47160 0.93089 -0.38013 -0.04907 -0.06826 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CG  
+4225  C CD1 . PHE A   553 ? 1.12048 1.59279 1.05864 -0.36127 -0.05321 -0.05659 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CD1 
+4226  C CD2 . PHE A   553 ? 1.19988 1.69856 1.14215 -0.39290 -0.05066 -0.07712 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CD2 
+4227  C CE1 . PHE A   553 ? 1.02724 1.52732 0.98405 -0.35337 -0.05880 -0.05420 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CE1 
+4228  C CE2 . PHE A   553 ? 1.11839 1.64799 1.08050 -0.38621 -0.05597 -0.07451 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CE2 
+4229  C CZ  . PHE A   553 ? 0.93857 1.46905 0.90805 -0.36547 -0.06003 -0.06322 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CZ  
+4230  N N   . ASN A   554 ? 1.22853 1.60324 1.10805 -0.40363 -0.02127 -0.08664 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   N   
+4231  C CA  . ASN A   554 ? 1.07398 1.43088 0.93985 -0.41727 -0.01437 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   CA  
+4232  C C   . ASN A   554 ? 1.15937 1.48305 1.02689 -0.41680 -0.00286 -0.10167 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   C   
+4233  O O   . ASN A   554 ? 1.14697 1.45581 1.00876 -0.42919 0.00291  -0.11249 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   O   
+4234  C CB  . ASN A   554 ? 1.32933 1.68221 1.17562 -0.41646 -0.01534 -0.10055 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   CB  
+4235  C CG  . ASN A   554 ? 1.35154 1.73601 1.19196 -0.41988 -0.02687 -0.10040 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   CG  
+4236  O OD1 . ASN A   554 ? 1.56868 1.96030 1.40103 -0.41086 -0.03225 -0.09165 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   OD1 
+4237  N ND2 . ASN A   554 ? 1.23774 1.64168 1.08169 -0.43341 -0.03100 -0.10984 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   ND2 
+4238  N N   . MET A   555 ? 1.22212 1.53277 1.09640 -0.40269 0.00022  -0.09188 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   N   
+4239  C CA  . MET A   555 ? 1.08155 1.36324 0.95822 -0.40087 0.00995  -0.09336 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   CA  
+4240  C C   . MET A   555 ? 0.95589 1.24022 0.84417 -0.40837 0.01164  -0.09557 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   C   
+4241  O O   . MET A   555 ? 1.01153 1.27268 0.89565 -0.41551 0.01915  -0.10191 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   O   
+4242  C CB  . MET A   555 ? 0.73963 1.01054 0.62155 -0.38472 0.01184  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   CB  
+4243  C CG  . MET A   555 ? 0.91750 1.15956 0.80041 -0.38115 0.02109  -0.08404 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   CG  
+4244  S SD  . MET A   555 ? 1.14078 1.35747 1.00593 -0.38608 0.02907  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   SD  
+4245  C CE  . MET A   555 ? 0.81147 1.03344 0.67054 -0.37570 0.02792  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   CE  
+4246  N N   . VAL A   556 ? 0.94717 1.25952 0.84935 -0.40670 0.00490  -0.09038 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   N   
+4247  C CA  . VAL A   556 ? 0.89138 1.21235 0.80497 -0.41580 0.00668  -0.09307 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   CA  
+4248  C C   . VAL A   556 ? 1.09728 1.42165 1.00340 -0.43601 0.00744  -0.10542 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   C   
+4249  O O   . VAL A   556 ? 0.86199 1.17239 0.76813 -0.44758 0.01392  -0.11063 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   O   
+4250  C CB  . VAL A   556 ? 0.82922 1.18405 0.76002 -0.40831 -0.00100 -0.08584 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   CB  
+4251  C CG1 . VAL A   556 ? 0.76795 1.13806 0.71092 -0.41990 0.00115  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   CG1 
+4252  C CG2 . VAL A   556 ? 0.98568 1.33172 0.92287 -0.38943 -0.00076 -0.07471 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   CG2 
+4253  N N   . GLU A   557 ? 1.15764 1.49960 1.05591 -0.44126 0.00072  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   N   
+4254  C CA  . GLU A   557 ? 0.95882 1.30309 0.84803 -0.46126 0.00100  -0.12341 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   CA  
+4255  C C   . GLU A   557 ? 1.09758 1.40017 0.97054 -0.46743 0.01085  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   C   
+4256  O O   . GLU A   557 ? 1.12494 1.41613 0.99249 -0.48441 0.01494  -0.14138 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   O   
+4257  C CB  . GLU A   557 ? 1.06921 1.43957 0.95087 -0.46360 -0.00860 -0.12666 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   CB  
+4258  C CG  . GLU A   557 ? 1.16157 1.53475 1.03171 -0.48457 -0.00912 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   CG  
+4259  C CD  . GLU A   557 ? 1.40442 1.80735 1.26707 -0.48622 -0.01979 -0.14424 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   CD  
+4260  O OE1 . GLU A   557 ? 1.21080 1.63495 1.07902 -0.47147 -0.02755 -0.13343 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   OE1 
+4261  O OE2 . GLU A   557 ? 1.59057 1.99433 1.44038 -0.50219 -0.02066 -0.15711 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   OE2 
+4262  N N   . LEU A   558 ? 0.98427 1.26358 0.84914 -0.45376 0.01479  -0.12750 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   N   
+4263  C CA  . LEU A   558 ? 1.01017 1.25100 0.86002 -0.45630 0.02381  -0.13528 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   CA  
+4264  C C   . LEU A   558 ? 1.02573 1.24030 0.87993 -0.45730 0.03158  -0.13369 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   C   
+4265  O O   . LEU A   558 ? 1.04221 1.23138 0.88582 -0.46911 0.03731  -0.14284 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   O   
+4266  C CB  . LEU A   558 ? 0.84100 1.06986 0.68325 -0.44081 0.02581  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   CB  
+4267  C CG  . LEU A   558 ? 0.94541 1.13617 0.77518 -0.43763 0.03534  -0.13787 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   CG  
+4268  C CD1 . LEU A   558 ? 1.23145 1.40840 1.04462 -0.45305 0.03783  -0.15337 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   CD1 
+4269  C CD2 . LEU A   558 ? 1.05754 1.24531 0.88328 -0.42254 0.03691  -0.13342 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   CD2 
+4270  N N   . VAL A   559 ? 0.89206 1.11097 0.76027 -0.44517 0.03174  -0.12212 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   N   
+4271  C CA  . VAL A   559 ? 1.05879 1.25205 0.92926 -0.44415 0.03906  -0.11929 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   CA  
+4272  C C   . VAL A   559 ? 0.99205 1.19022 0.86573 -0.46259 0.04048  -0.12360 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   C   
+4273  O O   . VAL A   559 ? 1.05610 1.22539 0.92390 -0.46820 0.04765  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   O   
+4274  C CB  . VAL A   559 ? 0.92568 1.12440 0.80950 -0.42660 0.03843  -0.10646 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   CB  
+4275  C CG1 . VAL A   559 ? 0.81501 1.00536 0.69461 -0.41071 0.03832  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   CG1 
+4276  C CG2 . VAL A   559 ? 0.87856 1.11565 0.77878 -0.42564 0.03113  -0.10033 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   CG2 
+4277  N N   . ASN A   560 ? 0.91024 1.14503 0.79272 -0.47262 0.03375  -0.12575 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   N   
+4278  C CA  . ASN A   560 ? 0.84977 1.09337 0.73630 -0.49246 0.03541  -0.13084 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   CA  
+4279  C C   . ASN A   560 ? 1.02945 1.24461 0.89763 -0.51058 0.04012  -0.14356 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   C   
+4280  O O   . ASN A   560 ? 1.18232 1.37906 1.04682 -0.52487 0.04628  -0.14641 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   O   
+4281  C CB  . ASN A   560 ? 0.87979 1.17352 0.78123 -0.49814 0.02634  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   CB  
+4282  C CG  . ASN A   560 ? 0.78030 1.10004 0.69965 -0.48026 0.02188  -0.11922 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   CG  
+4283  O OD1 . ASN A   560 ? 1.11330 1.41430 1.03479 -0.46637 0.02620  -0.11098 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   OD1 
+4284  N ND2 . ASN A   560 ? 1.10233 1.46529 1.03418 -0.47993 0.01277  -0.11861 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   ND2 
+4285  N N   . ASN A   561 ? 1.17451 1.38418 1.02964 -0.51049 0.03764  -0.15140 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   N   
+4286  C CA  . ASN A   561 ? 1.00754 1.18949 0.84352 -0.52653 0.04158  -0.16515 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   CA  
+4287  C C   . ASN A   561 ? 1.05040 1.18382 0.87019 -0.51621 0.04949  -0.16684 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   C   
+4288  O O   . ASN A   561 ? 1.35851 1.46349 1.16041 -0.52659 0.05325  -0.17878 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   O   
+4289  C CB  . ASN A   561 ? 1.18696 1.39295 1.01654 -0.53342 0.03419  -0.17462 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   CB  
+4290  C CG  . ASN A   561 ? 1.18151 1.43752 1.02675 -0.54286 0.02527  -0.17385 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   CG  
+4291  O OD1 . ASN A   561 ? 1.13204 1.39641 0.98658 -0.54901 0.02719  -0.17150 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   OD1 
+4292  N ND2 . ASN A   561 ? 1.68731 1.97456 1.53423 -0.53620 0.01629  -0.17311 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   ND2 
+4293  N N   . LEU A   562 ? 1.03009 1.15395 0.85569 -0.49581 0.05182  -0.15595 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   N   
+4294  C CA  . LEU A   562 ? 1.20840 1.29007 1.02077 -0.48414 0.05878  -0.15727 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   CA  
+4295  C C   . LEU A   562 ? 1.30859 1.35193 1.11164 -0.49367 0.06607  -0.15922 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   C   
+4296  O O   . LEU A   562 ? 1.17162 1.22009 0.98393 -0.49904 0.06725  -0.15185 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   O   
+4297  C CB  . LEU A   562 ? 1.10950 1.19505 0.93213 -0.46102 0.05866  -0.14507 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   CB  
+4298  C CG  . LEU A   562 ? 1.13213 1.23452 0.95487 -0.44816 0.05495  -0.14458 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   CG  
+4299  C CD1 . LEU A   562 ? 1.04896 1.15397 0.88263 -0.42802 0.05521  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   CD1 
+4300  C CD2 . LEU A   562 ? 1.23626 1.31421 1.04025 -0.44841 0.05902  -0.15680 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   CD2 
+4301  N N   . SER A   563 ? 1.34957 1.35357 1.13308 -0.49546 0.07118  -0.16914 ? ? ? ? ? ? 553 SER A   N   
+4302  C CA  . SER A   563 ? 1.23604 1.19611 1.00651 -0.50308 0.07816  -0.17083 ? ? ? ? ? ? 553 SER A   CA  
+4303  C C   . SER A   563 ? 1.55177 1.48833 1.32367 -0.48251 0.08219  -0.15988 ? ? ? ? ? ? 553 SER A   C   
+4304  O O   . SER A   563 ? 1.59097 1.54125 1.37194 -0.46263 0.08024  -0.15371 ? ? ? ? ? ? 553 SER A   O   
+4305  C CB  . SER A   563 ? 1.46243 1.38642 1.20994 -0.51136 0.08168  -0.18633 ? ? ? ? ? ? 553 SER A   CB  
+4306  O OG  . SER A   563 ? 1.81338 1.68768 1.54570 -0.51459 0.08853  -0.18675 ? ? ? ? ? ? 553 SER A   OG  
+4307  N N   . THR A   564 ? 1.53717 1.43757 1.29905 -0.48828 0.08773  -0.15734 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   N   
+4308  C CA  . THR A   564 ? 1.33339 1.20736 1.09321 -0.46895 0.09126  -0.14776 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   CA  
+4309  C C   . THR A   564 ? 1.43725 1.28311 1.18474 -0.45131 0.09337  -0.15441 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   C   
+4310  O O   . THR A   564 ? 1.36075 1.20802 1.11471 -0.42957 0.09314  -0.14767 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   O   
+4311  C CB  . THR A   564 ? 1.40700 1.24645 1.15559 -0.48021 0.09663  -0.14322 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   CB  
+4312  O OG1 . THR A   564 ? 1.52049 1.39125 1.28234 -0.49655 0.09537  -0.13743 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   OG1 
+4313  C CG2 . THR A   564 ? 1.05605 0.86973 0.80163 -0.45928 0.09929  -0.13258 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   CG2 
+4314  N N   . LYS A   565 ? 1.61516 1.43683 1.34517 -0.46045 0.09550  -0.16846 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   N   
+4315  C CA  . LYS A   565 ? 1.51158 1.31142 1.23059 -0.44350 0.09770  -0.17685 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   CA  
+4316  C C   . LYS A   565 ? 1.44409 1.28472 1.17695 -0.43085 0.09375  -0.17704 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   C   
+4317  O O   . LYS A   565 ? 1.48348 1.31786 1.21582 -0.41070 0.09545  -0.17788 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   O   
+4318  C CB  . LYS A   565 ? 1.55763 1.32483 1.25443 -0.45754 0.10070  -0.19330 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   CB  
+4319  C CG  . LYS A   565 ? 1.85671 1.59812 1.54016 -0.43984 0.10392  -0.20391 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   CG  
+4320  C CD  . LYS A   565 ? 2.12291 1.83135 1.80256 -0.41766 0.10731  -0.19635 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   CD  
+4321  C CE  . LYS A   565 ? 2.28227 1.96950 1.95084 -0.39814 0.11052  -0.20757 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   CE  
+4322  N NZ  . LYS A   565 ? 2.56728 2.22598 2.23345 -0.37468 0.11280  -0.20024 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   NZ  
+4323  N N   . ASP A   566 ? 1.31542 1.19839 1.06045 -0.44230 0.08846  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   N   
+4324  C CA  . ASP A   566 ? 1.54889 1.46937 1.30566 -0.43122 0.08446  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   CA  
+4325  C C   . ASP A   566 ? 1.41560 1.34793 1.18788 -0.41172 0.08373  -0.16025 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   C   
+4326  O O   . ASP A   566 ? 1.41293 1.35454 1.18876 -0.39598 0.08397  -0.15990 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   O   
+4327  C CB  . ASP A   566 ? 1.44233 1.40384 1.20803 -0.44677 0.07800  -0.17429 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   CB  
+4328  C CG  . ASP A   566 ? 1.69464 1.65012 1.44525 -0.46588 0.07771  -0.18943 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   CG  
+4329  O OD1 . ASP A   566 ? 1.82896 1.75620 1.56256 -0.46305 0.08196  -0.20114 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   OD1 
+4330  O OD2 . ASP A   566 ? 1.76413 1.74428 1.52009 -0.48346 0.07307  -0.19030 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   OD2 
+4331  N N   . CYS A   567 ? 1.39584 1.32894 1.17717 -0.41334 0.08312  -0.14922 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A   N   
+4332  C CA  . CYS A   567 ? 1.11942 1.06210 0.91433 -0.39565 0.08223  -0.13681 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A   CA  
+4333  C C   . CYS A   567 ? 1.28085 1.19185 1.06774 -0.37769 0.08669  -0.13777 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A   C   
+4334  O O   . CYS A   567 ? 1.40349 1.32686 1.19960 -0.36072 0.08591  -0.13322 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A   O   
+4335  C CB  . CYS A   567 ? 1.24653 1.19476 1.05030 -0.40191 0.08128  -0.12621 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A   CB  
+4336  S SG  . CYS A   567 ? 1.20948 1.20251 1.02743 -0.41882 0.07533  -0.12396 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A   SG  
+4337  N N   . PHE A   568 ? 1.26071 1.13059 1.03025 -0.38111 0.09120  -0.14381 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   N   
+4338  C CA  . PHE A   568 ? 1.34408 1.18272 1.10494 -0.36231 0.09490  -0.14549 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CA  
+4339  C C   . PHE A   568 ? 1.41306 1.25768 1.17103 -0.35207 0.09621  -0.15630 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   C   
+4340  O O   . PHE A   568 ? 1.24925 1.09231 1.01094 -0.33225 0.09751  -0.15530 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   O   
+4341  C CB  . PHE A   568 ? 1.50049 1.28993 1.24106 -0.36855 0.09913  -0.14901 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CB  
+4342  C CG  . PHE A   568 ? 1.57243 1.34233 1.31259 -0.36098 0.09985  -0.13658 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CG  
+4343  C CD1 . PHE A   568 ? 1.59292 1.37141 1.33811 -0.37512 0.09893  -0.12712 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CD1 
+4344  C CD2 . PHE A   568 ? 1.68933 1.43419 1.42387 -0.33923 0.10137  -0.13454 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CD2 
+4345  C CE1 . PHE A   568 ? 1.44470 1.20569 1.18764 -0.36849 0.09991  -0.11560 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CE1 
+4346  C CE2 . PHE A   568 ? 1.99268 1.71988 1.72509 -0.33190 0.10140  -0.12273 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CE2 
+4347  C CZ  . PHE A   568 ? 1.72968 1.46421 1.46545 -0.34694 0.10086  -0.11310 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CZ  
+4348  N N   . ASP A   569 ? 1.57963 1.43334 1.33103 -0.36557 0.09596  -0.16706 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   N   
+4349  C CA  . ASP A   569 ? 1.39941 1.26281 1.14744 -0.35713 0.09765  -0.17744 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   CA  
+4350  C C   . ASP A   569 ? 1.27715 1.18183 1.04334 -0.34703 0.09474  -0.16963 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   C   
+4351  O O   . ASP A   569 ? 1.30560 1.21528 1.07367 -0.33161 0.09735  -0.17284 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   O   
+4352  C CB  . ASP A   569 ? 1.46720 1.33286 1.20291 -0.37530 0.09742  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   CB  
+4353  C CG  . ASP A   569 ? 1.76893 1.58887 1.48230 -0.37857 0.10234  -0.20405 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   CG  
+4354  O OD1 . ASP A   569 ? 1.96267 1.74908 1.66980 -0.36417 0.10596  -0.20334 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   OD1 
+4355  O OD2 . ASP A   569 ? 1.85266 1.66941 1.55392 -0.39522 0.10220  -0.21571 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   OD2 
+4356  N N   . VAL A   570 ? 1.20340 1.13786 0.98291 -0.35562 0.08953  -0.15960 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   N   
+4357  C CA  . VAL A   570 ? 1.16177 1.13117 0.95724 -0.34677 0.08649  -0.15106 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   CA  
+4358  C C   . VAL A   570 ? 1.25303 1.21663 1.05814 -0.32872 0.08768  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   C   
+4359  O O   . VAL A   570 ? 1.37531 1.35523 1.18811 -0.31651 0.08836  -0.14137 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   O   
+4360  C CB  . VAL A   570 ? 1.02187 1.02073 0.82812 -0.35890 0.08020  -0.14252 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   CB  
+4361  C CG1 . VAL A   570 ? 1.06899 1.09675 0.89096 -0.34879 0.07693  -0.13185 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   CG1 
+4362  C CG2 . VAL A   570 ? 1.11456 1.12661 0.91241 -0.37457 0.07793  -0.15107 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   CG2 
+4363  N N   . PHE A   571 ? 1.41049 1.35150 1.21465 -0.32750 0.08800  -0.13718 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   N   
+4364  C CA  . PHE A   571 ? 1.30324 1.23884 1.11543 -0.31054 0.08825  -0.12914 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CA  
+4365  C C   . PHE A   571 ? 1.21386 1.13178 1.01954 -0.29400 0.09256  -0.13697 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   C   
+4366  O O   . PHE A   571 ? 1.14755 1.07944 0.96395 -0.27896 0.09238  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   O   
+4367  C CB  . PHE A   571 ? 1.16389 1.07779 0.97316 -0.31415 0.08782  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CB  
+4368  C CG  . PHE A   571 ? 1.41415 1.31941 1.22861 -0.29690 0.08762  -0.11364 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CG  
+4369  C CD1 . PHE A   571 ? 1.38879 1.31997 1.21946 -0.29168 0.08384  -0.10335 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CD1 
+4370  C CD2 . PHE A   571 ? 1.58831 1.45858 1.39044 -0.28555 0.09071  -0.11668 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CD2 
+4371  C CE1 . PHE A   571 ? 1.18231 1.10708 1.01724 -0.27646 0.08306  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CE1 
+4372  C CE2 . PHE A   571 ? 1.48322 1.34733 1.28964 -0.26904 0.08956  -0.10922 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CE2 
+4373  C CZ  . PHE A   571 ? 1.26211 1.15462 1.08513 -0.26505 0.08568  -0.09945 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CZ  
+4374  N N   . GLU A   572 ? 1.16429 1.05213 0.95266 -0.29645 0.09642  -0.14809 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   N   
+4375  C CA  . GLU A   572 ? 1.21598 1.08435 0.99712 -0.27902 0.10064  -0.15659 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   CA  
+4376  C C   . GLU A   572 ? 1.40811 1.30163 1.19278 -0.27379 0.10306  -0.16561 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   C   
+4377  O O   . GLU A   572 ? 1.53186 1.42059 1.31626 -0.25653 0.10646  -0.17162 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   O   
+4378  C CB  . GLU A   572 ? 1.45474 1.27757 1.21404 -0.28300 0.10405  -0.16582 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   CB  
+4379  C CG  . GLU A   572 ? 1.52056 1.31112 1.27287 -0.28460 0.10315  -0.15699 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   CG  
+4380  C CD  . GLU A   572 ? 1.99403 1.77266 1.74975 -0.26172 0.10283  -0.15064 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   CD  
+4381  O OE1 . GLU A   572 ? 2.06823 1.85692 1.82920 -0.24398 0.10421  -0.15620 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   OE1 
+4382  O OE2 . GLU A   572 ? 1.96639 1.72733 1.71944 -0.26158 0.10119  -0.14020 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   OE2 
+4383  N N   . HIS A   573 ? 1.43031 1.35140 1.21791 -0.28772 0.10145  -0.16658 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   N   
+4384  C CA  . HIS A   573 ? 1.41508 1.35887 1.20279 -0.28478 0.10438  -0.17505 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   CA  
+4385  C C   . HIS A   573 ? 1.18664 1.15771 0.99133 -0.27042 0.10458  -0.16861 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   C   
+4386  O O   . HIS A   573 ? 1.34341 1.32676 1.16182 -0.26854 0.10052  -0.15604 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   O   
+4387  C CB  . HIS A   573 ? 1.54366 1.51046 1.32908 -0.30324 0.10158  -0.17575 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   CB  
+4388  C CG  . HIS A   573 ? 1.38304 1.36282 1.15986 -0.30393 0.10553  -0.18772 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   CG  
+4389  N ND1 . HIS A   573 ? 1.11838 1.12883 0.90401 -0.29715 0.10721  -0.18577 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   ND1 
+4390  C CD2 . HIS A   573 ? 1.46548 1.43176 1.22460 -0.31141 0.10846  -0.20210 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   CD2 
+4391  C CE1 . HIS A   573 ? 1.44099 1.45739 1.21456 -0.30004 0.11134  -0.19801 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   CE1 
+4392  N NE2 . HIS A   573 ? 1.77225 1.76219 1.52956 -0.30821 0.11195  -0.20850 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   NE2 
+4393  N N   . GLU A   574 ? 1.55836 1.53973 1.36184 -0.26081 0.10970  -0.17820 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   N   
+4394  C CA  . GLU A   574 ? 1.33577 1.34388 1.15530 -0.24779 0.11090  -0.17397 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   CA  
+4395  C C   . GLU A   574 ? 1.11359 1.15617 0.94474 -0.25790 0.10733  -0.16337 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   C   
+4396  O O   . GLU A   574 ? 1.24128 1.30142 1.08780 -0.25115 0.10560  -0.15462 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   O   
+4397  C CB  . GLU A   574 ? 1.57845 1.59266 1.39371 -0.23671 0.11811  -0.18786 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   CB  
+4398  C CG  . GLU A   574 ? 1.76733 1.80993 1.59980 -0.22274 0.12031  -0.18541 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   CG  
+4399  C CD  . GLU A   574 ? 2.05983 2.14075 1.89947 -0.23256 0.12134  -0.18167 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   CD  
+4400  O OE1 . GLU A   574 ? 2.09026 2.17562 1.91871 -0.24701 0.12158  -0.18423 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   OE1 
+4401  O OE2 . GLU A   574 ? 2.26283 2.36897 2.11843 -0.22633 0.12168  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   OE2 
+4402  N N   . LYS A   575 ? 1.26705 1.31883 1.09036 -0.27382 0.10575  -0.16404 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   N   
+4403  C CA  . LYS A   575 ? 1.21622 1.29747 1.04809 -0.28261 0.10182  -0.15349 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   CA  
+4404  C C   . LYS A   575 ? 1.14293 1.22406 0.98640 -0.28452 0.09520  -0.13959 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   C   
+4405  O O   . LYS A   575 ? 1.11844 1.22137 0.97199 -0.28683 0.09199  -0.12976 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   O   
+4406  C CB  . LYS A   575 ? 1.22843 1.31788 1.04757 -0.29811 0.10048  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   CB  
+4407  C CG  . LYS A   575 ? 1.27765 1.37267 1.08440 -0.29757 0.10709  -0.17062 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   CG  
+4408  C CD  . LYS A   575 ? 1.16528 1.29109 0.97093 -0.30550 0.10669  -0.16617 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   CD  
+4409  C CE  . LYS A   575 ? 1.36637 1.49924 1.15791 -0.30591 0.11384  -0.17989 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   CE  
+4410  N NZ  . LYS A   575 ? 1.04173 1.15556 0.81531 -0.31389 0.11372  -0.19218 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   NZ  
+4411  N N   . PHE A   576 ? 1.07809 1.13416 0.91920 -0.28384 0.09341  -0.13866 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   N   
+4412  C CA  . PHE A   576 ? 1.10330 1.15928 0.95449 -0.28520 0.08793  -0.12638 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CA  
+4413  C C   . PHE A   576 ? 1.25349 1.29512 1.11111 -0.27058 0.08871  -0.12358 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   C   
+4414  O O   . PHE A   576 ? 1.21465 1.23721 1.07064 -0.27100 0.08668  -0.11928 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   O   
+4415  C CB  . PHE A   576 ? 1.15943 1.20233 1.00298 -0.29866 0.08485  -0.12579 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CB  
+4416  C CG  . PHE A   576 ? 0.97617 1.03833 0.81620 -0.31272 0.08174  -0.12602 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CG  
+4417  C CD1 . PHE A   576 ? 1.26830 1.32770 1.09438 -0.32007 0.08429  -0.13732 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CD1 
+4418  C CD2 . PHE A   576 ? 0.92315 1.00594 0.77295 -0.31773 0.07585  -0.11524 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CD2 
+4419  C CE1 . PHE A   576 ? 1.20303 1.28154 1.02491 -0.33252 0.08054  -0.13729 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CE1 
+4420  C CE2 . PHE A   576 ? 1.22045 1.32124 1.06645 -0.32895 0.07204  -0.11488 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CE2 
+4421  C CZ  . PHE A   576 ? 1.04971 1.14918 0.88170 -0.33654 0.07414  -0.12562 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CZ  
+4422  N N   . ALA A   577 ? 1.30240 1.35461 1.16707 -0.25782 0.09164  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A   N   
+4423  C CA  . ALA A   577 ? 1.24769 1.29074 1.11952 -0.24273 0.09127  -0.12304 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A   CA  
+4424  C C   . ALA A   577 ? 1.13665 1.19098 1.02127 -0.24311 0.08576  -0.11035 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A   C   
+4425  O O   . ALA A   577 ? 1.14750 1.19149 1.03598 -0.23280 0.08409  -0.10645 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A   O   
+4426  C CB  . ALA A   577 ? 1.07700 1.13374 0.95486 -0.22909 0.09563  -0.12992 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A   CB  
+4427  N N   . CYS A   578 ? 1.14076 1.21510 1.03082 -0.25405 0.08266  -0.10402 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A   N   
+4428  C CA  . CYS A   578 ? 1.04896 1.13259 0.95013 -0.25432 0.07747  -0.09296 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A   CA  
+4429  C C   . CYS A   578 ? 1.10921 1.17313 1.00631 -0.25681 0.07477  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A   C   
+4430  O O   . CYS A   578 ? 1.14845 1.21228 1.05268 -0.25151 0.07172  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A   O   
+4431  C CB  . CYS A   578 ? 1.14572 1.25131 1.05115 -0.26482 0.07463  -0.08762 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A   CB  
+4432  S SG  . CYS A   578 ? 1.13993 1.24339 1.03356 -0.28030 0.07339  -0.08969 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A   SG  
+4433  N N   . LEU A   579 ? 1.11886 1.16675 1.00402 -0.26576 0.07610  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   N   
+4434  C CA  . LEU A   579 ? 1.02213 1.05130 0.90248 -0.26998 0.07469  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   CA  
+4435  C C   . LEU A   579 ? 1.13696 1.14154 1.01237 -0.25770 0.07651  -0.08869 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   C   
+4436  O O   . LEU A   579 ? 1.19903 1.19409 1.07471 -0.25632 0.07461  -0.08165 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   O   
+4437  C CB  . LEU A   579 ? 1.20355 1.22281 1.07235 -0.28445 0.07589  -0.09364 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   CB  
+4438  C CG  . LEU A   579 ? 1.12858 1.17205 1.00117 -0.29683 0.07266  -0.09219 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   CG  
+4439  C CD1 . LEU A   579 ? 0.90020 0.93439 0.76176 -0.31147 0.07327  -0.09803 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   CD1 
+4440  C CD2 . LEU A   579 ? 0.83276 0.89345 0.71783 -0.29709 0.06774  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   CD2 
+4441  N N   . LYS A   580 ? 1.14167 1.13593 1.01176 -0.24789 0.08013  -0.09681 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   N   
+4442  C CA  . LYS A   580 ? 1.25654 1.22860 1.12219 -0.23311 0.08092  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   CA  
+4443  C C   . LYS A   580 ? 1.22512 1.21472 1.10487 -0.22103 0.07747  -0.08995 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   C   
+4444  O O   . LYS A   580 ? 1.24707 1.22163 1.12433 -0.21176 0.07568  -0.08511 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   O   
+4445  C CB  . LYS A   580 ? 1.12308 1.08156 0.98030 -0.22366 0.08545  -0.10811 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   CB  
+4446  C CG  . LYS A   580 ? 1.08635 1.00475 0.92417 -0.22552 0.08813  -0.11274 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   CG  
+4447  C CD  . LYS A   580 ? 1.80005 1.70117 1.63029 -0.20926 0.09174  -0.12278 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   CD  
+4448  C CE  . LYS A   580 ? 1.64298 1.49766 1.45205 -0.20942 0.09385  -0.12599 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   CE  
+4449  N NZ  . LYS A   580 ? 2.22378 2.05852 2.02501 -0.18996 0.09670  -0.13526 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   NZ  
+4450  N N   . GLU A   581 ? 1.02821 1.04870 0.92157 -0.22148 0.07639  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   N   
+4451  C CA  . GLU A   581 ? 0.96443 1.00228 0.87132 -0.21208 0.07289  -0.08387 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   CA  
+4452  C C   . GLU A   581 ? 1.04618 1.08698 0.95695 -0.21842 0.06838  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   C   
+4453  O O   . GLU A   581 ? 1.14276 1.18787 1.06000 -0.21010 0.06505  -0.06892 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   O   
+4454  C CB  . GLU A   581 ? 0.80047 0.86867 0.71956 -0.21221 0.07381  -0.08676 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   CB  
+4455  C CG  . GLU A   581 ? 1.03120 1.10336 0.95095 -0.20085 0.07816  -0.09639 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   CG  
+4456  C CD  . GLU A   581 ? 1.56880 1.64205 1.49554 -0.18346 0.07614  -0.09605 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   CD  
+4457  O OE1 . GLU A   581 ? 1.67349 1.75083 1.60668 -0.18170 0.07118  -0.08817 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   OE1 
+4458  O OE2 . GLU A   581 ? 1.90005 1.97111 1.82571 -0.17084 0.07924  -0.10413 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   OE2 
+4459  N N   . LEU A   582 ? 1.08827 1.12830 0.99525 -0.23257 0.06808  -0.07163 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   N   
+4460  C CA  . LEU A   582 ? 0.89435 0.93924 0.80549 -0.23795 0.06430  -0.06319 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   CA  
+4461  C C   . LEU A   582 ? 1.01802 1.03984 0.92042 -0.23461 0.06424  -0.05922 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   C   
+4462  O O   . LEU A   582 ? 1.09612 1.12168 1.00294 -0.23033 0.06118  -0.05283 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   O   
+4463  C CB  . LEU A   582 ? 1.01628 1.07009 0.92682 -0.25277 0.06378  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   CB  
+4464  C CG  . LEU A   582 ? 0.92478 0.98387 0.83901 -0.25859 0.06052  -0.05512 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   CG  
+4465  C CD1 . LEU A   582 ? 0.91190 0.98660 0.83778 -0.25169 0.05662  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   CD1 
+4466  C CD2 . LEU A   582 ? 0.85611 0.92614 0.77015 -0.27176 0.05960  -0.05553 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   CD2 
+4467  N N   . VAL A   583 ? 0.93074 0.92731 0.81921 -0.23713 0.06773  -0.06291 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   N   
+4468  C CA  . VAL A   583 ? 1.04434 1.01530 0.92152 -0.23510 0.06826  -0.05832 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   CA  
+4469  C C   . VAL A   583 ? 1.18994 1.15197 1.06615 -0.21710 0.06670  -0.05677 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   C   
+4470  O O   . VAL A   583 ? 1.30249 1.25143 1.17260 -0.21281 0.06525  -0.05011 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   O   
+4471  C CB  . VAL A   583 ? 0.79818 0.74160 0.65912 -0.24450 0.07254  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   CB  
+4472  C CG1 . VAL A   583 ? 0.98332 0.93929 0.84621 -0.26287 0.07303  -0.06385 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   CG1 
+4473  C CG2 . VAL A   583 ? 1.27290 1.20426 1.12781 -0.23687 0.07533  -0.07233 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   CG2 
+4474  N N   . GLY A   584 ? 1.10764 1.07845 0.98969 -0.20621 0.06689  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A   N   
+4475  C CA  . GLY A   584 ? 1.18109 1.14949 1.06491 -0.18805 0.06458  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A   CA  
+4476  C C   . GLY A   584 ? 1.51614 1.45063 1.38369 -0.17754 0.06651  -0.06451 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A   C   
+4477  O O   . GLY A   584 ? 1.82835 1.75270 1.69209 -0.16377 0.06351  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A   O   
+4478  N N   . SER A   585 ? 1.54041 1.45570 1.39700 -0.18321 0.07106  -0.07143 ? ? ? ? ? ? 575 SER A   N   
+4479  C CA  . SER A   585 ? 1.96237 1.84038 1.80130 -0.17322 0.07311  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 575 SER A   CA  
+4480  C C   . SER A   585 ? 2.03637 1.92126 1.88118 -0.15167 0.07218  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 575 SER A   C   
+4481  O O   . SER A   585 ? 1.95141 1.86771 1.81170 -0.14944 0.07269  -0.08641 ? ? ? ? ? ? 575 SER A   O   
+4482  C CB  . SER A   585 ? 2.12802 1.98408 1.95358 -0.18630 0.07825  -0.08182 ? ? ? ? ? ? 575 SER A   CB  
+4483  O OG  . SER A   585 ? 1.74991 1.62732 1.58410 -0.18781 0.08065  -0.09184 ? ? ? ? ? ? 575 SER A   OG  
+4484  N N   . SER B   1   ? 2.07510 1.70612 2.43076 -0.06687 -0.25132 -0.09461 ? ? ? ? ? ? 2   SER B   N   
+4485  C CA  . SER B   1   ? 2.25103 1.88309 2.61127 -0.07672 -0.22948 -0.10635 ? ? ? ? ? ? 2   SER B   CA  
+4486  C C   . SER B   1   ? 2.10562 1.76688 2.46290 -0.09253 -0.21565 -0.11222 ? ? ? ? ? ? 2   SER B   C   
+4487  O O   . SER B   1   ? 2.01224 1.68223 2.35133 -0.10135 -0.22097 -0.10261 ? ? ? ? ? ? 2   SER B   O   
+4488  C CB  . SER B   1   ? 2.26764 1.90655 2.66521 -0.06182 -0.22407 -0.12325 ? ? ? ? ? ? 2   SER B   CB  
+4489  O OG  . SER B   1   ? 2.00692 1.64212 2.40313 -0.07044 -0.20303 -0.13449 ? ? ? ? ? ? 2   SER B   OG  
+4490  N N   . ARG B   2   ? 2.11444 1.78806 2.48722 -0.09542 -0.19735 -0.12802 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   N   
+4491  C CA  . ARG B   2   ? 2.05730 1.75382 2.42422 -0.10954 -0.18271 -0.13401 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   CA  
+4492  C C   . ARG B   2   ? 2.04695 1.77783 2.43220 -0.10821 -0.18830 -0.13664 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   C   
+4493  O O   . ARG B   2   ? 1.87140 1.61669 2.24193 -0.12101 -0.18297 -0.13435 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   O   
+4494  C CB  . ARG B   2   ? 2.08023 1.77838 2.45759 -0.11030 -0.16192 -0.15077 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   CB  
+4495  C CG  . ARG B   2   ? 2.20010 1.91325 2.61822 -0.09539 -0.15792 -0.16582 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   CG  
+4496  C CD  . ARG B   2   ? 2.29967 2.01359 2.72216 -0.09814 -0.13378 -0.18215 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   CD  
+4497  N NE  . ARG B   2   ? 2.28258 2.01223 2.69017 -0.11215 -0.12040 -0.18489 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   NE  
+4498  C CZ  . ARG B   2   ? 2.26534 2.02483 2.69462 -0.11361 -0.11243 -0.19351 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   CZ  
+4499  N NH1 . ARG B   2   ? 2.07964 1.86044 2.55037 -0.10229 -0.11685 -0.20155 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   NH1 
+4500  N NH2 . ARG B   2   ? 2.25821 2.02629 2.66849 -0.12657 -0.09992 -0.19483 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   NH2 
+4501  N N   . GLU B   3   ? 2.09473 1.83962 2.51348 -0.09266 -0.19934 -0.14259 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   N   
+4502  C CA  . GLU B   3   ? 1.95570 1.73373 2.39447 -0.09104 -0.20752 -0.14625 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   CA  
+4503  C C   . GLU B   3   ? 1.91484 1.68671 2.32331 -0.09567 -0.22514 -0.12878 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   C   
+4504  O O   . GLU B   3   ? 1.86574 1.66036 2.27261 -0.10310 -0.22638 -0.12918 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   O   
+4505  C CB  . GLU B   3   ? 2.11037 1.90439 2.59463 -0.07181 -0.21831 -0.15738 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   CB  
+4506  C CG  . GLU B   3   ? 2.30510 2.07118 2.78639 -0.05561 -0.23698 -0.14838 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   CG  
+4507  C CD  . GLU B   3   ? 2.50307 2.28667 3.03278 -0.03493 -0.24789 -0.16115 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   CD  
+4508  O OE1 . GLU B   3   ? 2.45658 2.27637 3.02534 -0.03431 -0.24036 -0.17772 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   OE1 
+4509  O OE2 . GLU B   3   ? 2.60848 2.36908 3.13821 -0.01919 -0.26364 -0.15507 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   OE2 
+4510  N N   . GLN B   4   ? 2.04043 1.77912 2.42254 -0.09189 -0.23739 -0.11343 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   N   
+4511  C CA  . GLN B   4   ? 1.99148 1.71735 2.33793 -0.09760 -0.25040 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   CA  
+4512  C C   . GLN B   4   ? 2.03307 1.75508 2.34812 -0.11828 -0.23522 -0.08962 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   C   
+4513  O O   . GLN B   4   ? 1.85031 1.57361 2.14110 -0.12597 -0.24094 -0.07910 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   O   
+4514  C CB  . GLN B   4   ? 2.03802 1.72535 2.36511 -0.08727 -0.26526 -0.08148 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   CB  
+4515  C CG  . GLN B   4   ? 2.02150 1.69067 2.31026 -0.08999 -0.27970 -0.06264 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   CG  
+4516  C CD  . GLN B   4   ? 2.01723 1.64195 2.28212 -0.08110 -0.29071 -0.04800 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   CD  
+4517  O OE1 . GLN B   4   ? 2.06123 1.66703 2.33554 -0.07588 -0.28567 -0.05122 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   OE1 
+4518  N NE2 . GLN B   4   ? 1.89149 1.49640 2.12265 -0.07929 -0.30507 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   NE2 
+4519  N N   . ILE B   5   ? 2.04875 1.76593 2.36360 -0.12652 -0.21655 -0.09686 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   N   
+4520  C CA  . ILE B   5   ? 1.96974 1.68338 2.25707 -0.14453 -0.20360 -0.09249 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   CA  
+4521  C C   . ILE B   5   ? 1.87441 1.61984 2.16626 -0.15279 -0.19559 -0.09955 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   C   
+4522  O O   . ILE B   5   ? 1.85049 1.59892 2.11890 -0.16393 -0.19539 -0.09109 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   O   
+4523  C CB  . ILE B   5   ? 1.93830 1.63570 2.22320 -0.14887 -0.18891 -0.09943 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   CB  
+4524  C CG1 . ILE B   5   ? 2.05007 1.71342 2.32904 -0.14205 -0.19660 -0.09221 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   CG1 
+4525  C CG2 . ILE B   5   ? 1.60682 1.30341 1.86662 -0.16601 -0.17739 -0.09690 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   CG2 
+4526  C CD1 . ILE B   5   ? 2.07471 1.72092 2.35316 -0.14476 -0.18431 -0.10078 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   CD1 
+4527  N N   . ILE B   6   ? 1.77247 1.54074 2.09458 -0.14778 -0.18741 -0.11553 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   N   
+4528  C CA  . ILE B   6   ? 1.69942 1.49431 2.02527 -0.15682 -0.17605 -0.12363 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   CA  
+4529  C C   . ILE B   6   ? 1.78544 1.60004 2.11500 -0.15595 -0.19016 -0.11955 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   C   
+4530  O O   . ILE B   6   ? 1.95418 1.78462 2.27450 -0.16633 -0.18388 -0.12061 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   O   
+4531  C CB  . ILE B   6   ? 1.61657 1.42623 1.97253 -0.15273 -0.15994 -0.14235 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   CB  
+4532  C CG1 . ILE B   6   ? 1.79888 1.62041 2.19443 -0.13686 -0.17014 -0.15032 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   CG1 
+4533  C CG2 . ILE B   6   ? 1.64840 1.43593 1.99230 -0.15476 -0.14532 -0.14656 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   CG2 
+4534  C CD1 . ILE B   6   ? 1.69797 1.55391 2.12280 -0.13581 -0.17230 -0.16012 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   CD1 
+4535  N N   . LYS B   7   ? 1.75449 1.56698 2.09585 -0.14288 -0.21018 -0.11526 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   N   
+4536  C CA  . LYS B   7   ? 1.79747 1.62763 2.14147 -0.14032 -0.22634 -0.11274 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   CA  
+4537  C C   . LYS B   7   ? 1.77768 1.59476 2.07882 -0.15108 -0.23098 -0.09640 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   C   
+4538  O O   . LYS B   7   ? 1.71182 1.54602 2.00809 -0.15533 -0.23628 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   O   
+4539  C CB  . LYS B   7   ? 1.85150 1.67918 2.21537 -0.12146 -0.24913 -0.11210 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   CB  
+4540  C CG  . LYS B   7   ? 1.76548 1.62109 2.18167 -0.11042 -0.24839 -0.13159 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   CG  
+4541  C CD  . LYS B   7   ? 1.78160 1.63776 2.21725 -0.09054 -0.27513 -0.13101 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   CD  
+4542  C CE  . LYS B   7   ? 1.78525 1.67571 2.27930 -0.08017 -0.27517 -0.15242 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   CE  
+4543  N NZ  . LYS B   7   ? 1.86793 1.76118 2.38338 -0.05897 -0.30413 -0.15315 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   NZ  
+4544  N N   . ASP B   8   ? 1.75745 1.54440 2.02851 -0.15602 -0.22822 -0.08341 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   N   
+4545  C CA  . ASP B   8   ? 1.78755 1.56061 2.01928 -0.16665 -0.23010 -0.06814 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   CA  
+4546  C C   . ASP B   8   ? 1.79500 1.58540 2.01812 -0.18214 -0.21338 -0.07271 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   C   
+4547  O O   . ASP B   8   ? 1.79731 1.59134 2.02764 -0.18802 -0.19677 -0.08121 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   O   
+4548  C CB  . ASP B   8   ? 1.66528 1.40257 1.87259 -0.16935 -0.22843 -0.05524 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   CB  
+4549  C CG  . ASP B   8   ? 1.75288 1.47204 1.92083 -0.17834 -0.23140 -0.03846 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   CG  
+4550  O OD1 . ASP B   8   ? 2.02173 1.75465 2.17900 -0.18086 -0.23668 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   OD1 
+4551  O OD2 . ASP B   8   ? 1.65007 1.34036 1.79794 -0.18335 -0.22747 -0.02805 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   OD2 
+4552  N N   . GLY B   9   ? 1.62820 1.42710 1.83344 -0.18782 -0.21828 -0.06721 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B   N   
+4553  C CA  . GLY B   9   ? 1.60639 1.42127 1.80268 -0.20128 -0.20372 -0.07134 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B   CA  
+4554  C C   . GLY B   9   ? 1.79637 1.59455 1.95622 -0.21330 -0.19804 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B   C   
+4555  O O   . GLY B   9   ? 1.77998 1.58894 1.92979 -0.22413 -0.18609 -0.06042 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B   O   
+4556  N N   . GLY B   10  ? 1.82628 1.59702 1.96654 -0.21143 -0.20556 -0.04428 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B   N   
+4557  C CA  . GLY B   10  ? 1.72579 1.47882 1.83433 -0.22318 -0.19865 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B   CA  
+4558  C C   . GLY B   10  ? 1.82097 1.56279 1.93144 -0.23054 -0.18507 -0.03321 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B   C   
+4559  O O   . GLY B   10  ? 1.71536 1.46521 1.84759 -0.22797 -0.17881 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B   O   
+4560  N N   . ASN B   11  ? 1.71707 1.43933 1.80410 -0.24001 -0.18010 -0.02178 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   N   
+4561  C CA  . ASN B   11  ? 1.55179 1.26295 1.64182 -0.24781 -0.16895 -0.02355 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   CA  
+4562  C C   . ASN B   11  ? 1.57589 1.26778 1.67910 -0.23897 -0.17463 -0.02445 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   C   
+4563  O O   . ASN B   11  ? 1.81517 1.48460 1.90842 -0.23274 -0.18450 -0.01393 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   O   
+4564  C CB  . ASN B   11  ? 1.59023 1.28518 1.65624 -0.26041 -0.16190 -0.01167 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   CB  
+4565  C CG  . ASN B   11  ? 1.58223 1.29535 1.63524 -0.26910 -0.15488 -0.01138 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   CG  
+4566  O OD1 . ASN B   11  ? 1.61044 1.34821 1.67415 -0.26869 -0.15144 -0.02216 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   OD1 
+4567  N ND2 . ASN B   11  ? 1.73650 1.43525 1.76485 -0.27708 -0.15134 0.00095  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   ND2 
+4568  N N   . ILE B   12  ? 1.50886 1.20676 1.63158 -0.23772 -0.16841 -0.03697 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   N   
+4569  C CA  . ILE B   12  ? 1.57241 1.25404 1.70980 -0.22856 -0.17262 -0.04060 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   CA  
+4570  C C   . ILE B   12  ? 1.53106 1.19778 1.66786 -0.23729 -0.16384 -0.04343 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   C   
+4571  O O   . ILE B   12  ? 1.41960 1.09971 1.55910 -0.24421 -0.15462 -0.05261 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   O   
+4572  C CB  . ILE B   12  ? 1.43109 1.13149 1.59346 -0.21751 -0.17319 -0.05499 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   CB  
+4573  C CG1 . ILE B   12  ? 1.49286 1.20935 1.66168 -0.20865 -0.18371 -0.05392 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   CG1 
+4574  C CG2 . ILE B   12  ? 1.40606 1.08871 1.58317 -0.20833 -0.17550 -0.05984 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   CG2 
+4575  C CD1 . ILE B   12  ? 1.60887 1.34498 1.80724 -0.19847 -0.18274 -0.06898 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   CD1 
+4576  N N   . LEU B   13  ? 1.75110 1.38898 1.88390 -0.23653 -0.16744 -0.03608 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   N   
+4577  C CA  . LEU B   13  ? 1.64609 1.26734 1.78210 -0.24406 -0.16098 -0.04009 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   CA  
+4578  C C   . LEU B   13  ? 1.66847 1.27541 1.81957 -0.23233 -0.16552 -0.04716 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   C   
+4579  O O   . LEU B   13  ? 1.79297 1.38053 1.94248 -0.22321 -0.17405 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   O   
+4580  C CB  . LEU B   13  ? 1.68918 1.28560 1.80836 -0.25511 -0.15851 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   CB  
+4581  C CG  . LEU B   13  ? 1.66854 1.24998 1.79284 -0.26677 -0.15084 -0.03084 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   CG  
+4582  C CD1 . LEU B   13  ? 1.81793 1.39184 1.92814 -0.28236 -0.14277 -0.02048 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   CD1 
+4583  C CD2 . LEU B   13  ? 1.75735 1.30788 1.88671 -0.26077 -0.15516 -0.03019 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   CD2 
+4584  N N   . VAL B   14  ? 1.64340 1.25782 1.80687 -0.23167 -0.15998 -0.06204 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   N   
+4585  C CA  . VAL B   14  ? 1.67467 1.27805 1.85253 -0.22008 -0.16209 -0.07136 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   CA  
+4586  C C   . VAL B   14  ? 1.90032 1.48135 2.07792 -0.22677 -0.15876 -0.07638 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   C   
+4587  O O   . VAL B   14  ? 1.93660 1.52426 2.11084 -0.23748 -0.15293 -0.08252 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   O   
+4588  C CB  . VAL B   14  ? 1.49042 1.11721 1.68047 -0.21256 -0.15720 -0.08586 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   CB  
+4589  C CG1 . VAL B   14  ? 1.53316 1.14605 1.73527 -0.20324 -0.15545 -0.09773 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   CG1 
+4590  C CG2 . VAL B   14  ? 1.50097 1.14759 1.69835 -0.20418 -0.16194 -0.08284 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   CG2 
+4591  N N   . THR B   15  ? 2.01815 1.57255 2.20007 -0.21996 -0.16334 -0.07456 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   N   
+4592  C CA  . THR B   15  ? 2.05665 1.58784 2.24086 -0.22464 -0.16099 -0.08159 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   CA  
+4593  C C   . THR B   15  ? 1.92835 1.45967 2.12424 -0.21259 -0.15976 -0.09713 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   C   
+4594  O O   . THR B   15  ? 1.80072 1.32398 2.00534 -0.19884 -0.16385 -0.09689 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   O   
+4595  C CB  . THR B   15  ? 2.02551 1.52229 2.20420 -0.22574 -0.16515 -0.06956 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   CB  
+4596  O OG1 . THR B   15  ? 2.15429 1.63971 2.33875 -0.20867 -0.17241 -0.06711 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   OG1 
+4597  C CG2 . THR B   15  ? 1.69989 1.19404 1.86307 -0.23587 -0.16473 -0.05287 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   CG2 
+4598  N N   . ALA B   16  ? 1.97657 1.51581 2.17163 -0.21693 -0.15414 -0.11099 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B   N   
+4599  C CA  . ALA B   16  ? 1.85658 1.39443 2.05707 -0.20637 -0.15048 -0.12656 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B   CA  
+4600  C C   . ALA B   16  ? 1.92667 1.43883 2.12516 -0.20953 -0.15088 -0.13637 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B   C   
+4601  O O   . ALA B   16  ? 1.94689 1.45426 2.14049 -0.22247 -0.15197 -0.13672 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B   O   
+4602  C CB  . ALA B   16  ? 1.96762 1.53097 2.16295 -0.20654 -0.14347 -0.13588 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B   CB  
+4603  N N   . GLY B   17  ? 2.09232 1.58855 2.29632 -0.19766 -0.14988 -0.14548 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B   N   
+4604  C CA  . GLY B   17  ? 1.96254 1.43245 2.16370 -0.19911 -0.15064 -0.15648 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B   CA  
+4605  C C   . GLY B   17  ? 2.08526 1.54805 2.28707 -0.18530 -0.14527 -0.17126 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B   C   
+4606  O O   . GLY B   17  ? 2.15195 1.63028 2.35986 -0.17489 -0.13995 -0.17263 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B   O   
+4607  N N   . ALA B   18  ? 2.17857 1.61703 2.37442 -0.18586 -0.14601 -0.18337 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B   N   
+4608  C CA  . ALA B   18  ? 2.14521 1.56873 2.33697 -0.17379 -0.14033 -0.19901 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B   CA  
+4609  C C   . ALA B   18  ? 1.92864 1.36841 2.10700 -0.16997 -0.13164 -0.21003 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B   C   
+4610  O O   . ALA B   18  ? 2.04145 1.46776 2.21225 -0.15997 -0.12436 -0.22344 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B   O   
+4611  C CB  . ALA B   18  ? 2.27014 1.68541 2.47748 -0.15904 -0.13793 -0.19632 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B   CB  
+4612  N N   . GLY B   19  ? 1.99242 1.45782 2.16537 -0.17729 -0.13101 -0.20488 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B   N   
+4613  C CA  . GLY B   19  ? 2.01231 1.48876 2.16822 -0.17439 -0.12262 -0.21475 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B   CA  
+4614  C C   . GLY B   19  ? 1.99464 1.48634 2.15758 -0.16434 -0.11053 -0.21502 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B   C   
+4615  O O   . GLY B   19  ? 1.94610 1.43337 2.12664 -0.15507 -0.10763 -0.21426 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B   O   
+4616  N N   . SER B   20  ? 1.89554 1.40561 2.04653 -0.16624 -0.10339 -0.21656 ? ? ? ? ? ? 21  SER B   N   
+4617  C CA  . SER B   20  ? 1.92797 1.45243 2.08368 -0.15872 -0.08915 -0.21962 ? ? ? ? ? ? 21  SER B   CA  
+4618  C C   . SER B   20  ? 2.01382 1.56169 2.19840 -0.15758 -0.09106 -0.20774 ? ? ? ? ? ? 21  SER B   C   
+4619  O O   . SER B   20  ? 2.01223 1.58070 2.20385 -0.15570 -0.08172 -0.20807 ? ? ? ? ? ? 21  SER B   O   
+4620  C CB  . SER B   20  ? 2.04317 1.54612 2.19438 -0.14686 -0.07716 -0.23398 ? ? ? ? ? ? 21  SER B   CB  
+4621  O OG  . SER B   20  ? 2.08249 1.56425 2.20047 -0.14654 -0.07396 -0.24603 ? ? ? ? ? ? 21  SER B   OG  
+4622  N N   . GLY B   21  ? 2.03615 1.57939 2.23636 -0.15845 -0.10329 -0.19767 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B   N   
+4623  C CA  . GLY B   21  ? 1.92055 1.48382 2.14290 -0.15694 -0.10861 -0.18551 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B   CA  
+4624  C C   . GLY B   21  ? 1.94558 1.53266 2.16181 -0.16738 -0.11143 -0.17568 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B   C   
+4625  O O   . GLY B   21  ? 1.76354 1.37217 1.99427 -0.16560 -0.11241 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B   O   
+4626  N N   . LYS B   22  ? 2.02142 1.60538 2.21711 -0.17786 -0.11323 -0.17543 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   N   
+4627  C CA  . LYS B   22  ? 1.84193 1.44714 2.03045 -0.18781 -0.11497 -0.16699 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   CA  
+4628  C C   . LYS B   22  ? 1.84297 1.46509 2.02382 -0.18640 -0.10290 -0.17413 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   C   
+4629  O O   . LYS B   22  ? 1.78369 1.42807 1.96889 -0.18991 -0.10207 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   O   
+4630  C CB  . LYS B   22  ? 1.63268 1.22926 1.80611 -0.19889 -0.12118 -0.16557 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   CB  
+4631  C CG  . LYS B   22  ? 1.87340 1.45172 2.03074 -0.19695 -0.11839 -0.18046 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   CG  
+4632  C CD  . LYS B   22  ? 1.92760 1.50149 2.07558 -0.20780 -0.12639 -0.18085 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   CD  
+4633  C CE  . LYS B   22  ? 2.19569 1.75093 2.32623 -0.20426 -0.12642 -0.19712 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   CE  
+4634  N NZ  . LYS B   22  ? 1.79977 1.32976 1.93403 -0.19624 -0.12610 -0.20449 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   NZ  
+4635  N N   . THR B   23  ? 1.79425 1.40341 1.96130 -0.18130 -0.09291 -0.18782 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   N   
+4636  C CA  . THR B   23  ? 1.67060 1.28930 1.82320 -0.18102 -0.07990 -0.19448 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   CA  
+4637  C C   . THR B   23  ? 1.68557 1.32038 1.85855 -0.17518 -0.06893 -0.19648 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   C   
+4638  O O   . THR B   23  ? 1.74835 1.40256 1.92117 -0.17898 -0.06272 -0.19455 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   O   
+4639  C CB  . THR B   23  ? 1.91337 1.50783 2.03919 -0.17659 -0.07254 -0.20830 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   CB  
+4640  O OG1 . THR B   23  ? 2.09455 1.66909 2.22804 -0.16785 -0.07003 -0.21587 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   OG1 
+4641  C CG2 . THR B   23  ? 1.88401 1.46930 1.99024 -0.18331 -0.08416 -0.20813 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   CG2 
+4642  N N   . THR B   24  ? 1.70613 1.33366 1.89889 -0.16595 -0.06627 -0.20141 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   N   
+4643  C CA  . THR B   24  ? 1.78780 1.43257 2.00580 -0.15992 -0.05552 -0.20594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   CA  
+4644  C C   . THR B   24  ? 1.86490 1.53698 2.10579 -0.16306 -0.06615 -0.19453 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   C   
+4645  O O   . THR B   24  ? 1.75390 1.44769 2.00663 -0.16431 -0.05821 -0.19682 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   O   
+4646  C CB  . THR B   24  ? 1.76623 1.39745 2.00304 -0.14831 -0.05134 -0.21441 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   CB  
+4647  O OG1 . THR B   24  ? 2.04897 1.65267 2.26018 -0.14519 -0.04048 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   OG1 
+4648  C CG2 . THR B   24  ? 1.44577 1.09789 1.71472 -0.14201 -0.03971 -0.22112 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   CG2 
+4649  N N   . ILE B   25  ? 1.84280 1.51207 2.08827 -0.16457 -0.08377 -0.18253 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   N   
+4650  C CA  . ILE B   25  ? 1.74844 1.43893 2.00895 -0.16677 -0.09531 -0.17097 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   CA  
+4651  C C   . ILE B   25  ? 1.72063 1.42619 1.96345 -0.17817 -0.09410 -0.16535 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   C   
+4652  O O   . ILE B   25  ? 1.71967 1.44768 1.97386 -0.17987 -0.09612 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   O   
+4653  C CB  . ILE B   25  ? 1.89390 1.57055 2.15697 -0.16527 -0.11265 -0.15890 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   CB  
+4654  C CG1 . ILE B   25  ? 2.13759 1.79923 2.41969 -0.15239 -0.11388 -0.16486 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   CG1 
+4655  C CG2 . ILE B   25  ? 1.50934 1.20307 1.78008 -0.16704 -0.12531 -0.14611 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   CG2 
+4656  C CD1 . ILE B   25  ? 1.79969 1.48133 2.11431 -0.14156 -0.11092 -0.17187 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   CD1 
+4657  N N   . LEU B   26  ? 1.74016 1.43394 1.95585 -0.18548 -0.09137 -0.16569 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   N   
+4658  C CA  . LEU B   26  ? 1.65160 1.35856 1.85031 -0.19533 -0.09002 -0.16094 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   CA  
+4659  C C   . LEU B   26  ? 1.67914 1.40086 1.87855 -0.19494 -0.07512 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   C   
+4660  O O   . LEU B   26  ? 1.52055 1.26207 1.72259 -0.20009 -0.07553 -0.16457 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   O   
+4661  C CB  . LEU B   26  ? 1.50377 1.19507 1.67658 -0.20125 -0.09101 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   CB  
+4662  C CG  . LEU B   26  ? 1.29016 0.99269 1.44854 -0.21173 -0.09504 -0.15375 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   CG  
+4663  C CD1 . LEU B   26  ? 1.29735 1.00610 1.46561 -0.21655 -0.10729 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   CD1 
+4664  C CD2 . LEU B   26  ? 1.33167 1.02008 1.46926 -0.21542 -0.09615 -0.15850 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   CD2 
+4665  N N   . VAL B   27  ? 1.63214 1.34228 1.82775 -0.18920 -0.06071 -0.18218 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   N   
+4666  C CA  . VAL B   27  ? 1.53304 1.25281 1.72798 -0.18950 -0.04310 -0.19084 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   CA  
+4667  C C   . VAL B   27  ? 1.57703 1.32116 1.80783 -0.18709 -0.04253 -0.19168 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   C   
+4668  O O   . VAL B   27  ? 1.59538 1.35776 1.83068 -0.19205 -0.03582 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   O   
+4669  C CB  . VAL B   27  ? 1.52646 1.22327 1.70617 -0.18341 -0.02621 -0.20432 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   CB  
+4670  C CG1 . VAL B   27  ? 1.61560 1.31945 1.79613 -0.18406 -0.00477 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   CG1 
+4671  C CG2 . VAL B   27  ? 1.56831 1.24218 1.71037 -0.18521 -0.02917 -0.20477 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   CG2 
+4672  N N   . SER B   28  ? 1.65349 1.39812 1.91114 -0.17901 -0.05046 -0.19196 ? ? ? ? ? ? 29  SER B   N   
+4673  C CA  . SER B   28  ? 1.75631 1.52526 2.05159 -0.17476 -0.05294 -0.19428 ? ? ? ? ? ? 29  SER B   CA  
+4674  C C   . SER B   28  ? 1.63430 1.42251 1.93284 -0.18026 -0.06939 -0.18208 ? ? ? ? ? ? 29  SER B   C   
+4675  O O   . SER B   28  ? 1.61827 1.43025 1.93702 -0.18159 -0.06818 -0.18525 ? ? ? ? ? ? 29  SER B   O   
+4676  C CB  . SER B   28  ? 1.69189 1.45458 2.01352 -0.16286 -0.05957 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 29  SER B   CB  
+4677  O OG  . SER B   28  ? 1.79475 1.54332 2.10653 -0.16169 -0.07844 -0.18493 ? ? ? ? ? ? 29  SER B   OG  
+4678  N N   . LYS B   29  ? 1.52419 1.30157 1.80289 -0.18390 -0.08416 -0.16883 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   N   
+4679  C CA  . LYS B   29  ? 1.43031 1.22153 1.70600 -0.18932 -0.09828 -0.15662 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   CA  
+4680  C C   . LYS B   29  ? 1.40529 1.20934 1.66487 -0.19948 -0.08920 -0.15723 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   C   
+4681  O O   . LYS B   29  ? 1.33784 1.16106 1.60479 -0.20259 -0.09506 -0.15377 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   O   
+4682  C CB  . LYS B   29  ? 1.57810 1.35118 1.83473 -0.19195 -0.11210 -0.14290 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   CB  
+4683  C CG  . LYS B   29  ? 1.39806 1.17988 1.64303 -0.19889 -0.12367 -0.12954 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   CG  
+4684  C CD  . LYS B   29  ? 1.36455 1.16056 1.63076 -0.19179 -0.13695 -0.12635 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   CD  
+4685  C CE  . LYS B   29  ? 1.42631 1.22579 1.67454 -0.19815 -0.14850 -0.11257 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   CE  
+4686  N NZ  . LYS B   29  ? 1.52779 1.33810 1.79218 -0.18978 -0.16454 -0.10945 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   NZ  
+4687  N N   . ILE B   30  ? 1.59878 1.39084 1.83473 -0.20394 -0.07572 -0.16202 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   N   
+4688  C CA  . ILE B   30  ? 1.47876 1.27932 1.69654 -0.21246 -0.06653 -0.16270 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   CA  
+4689  C C   . ILE B   30  ? 1.44947 1.26730 1.68679 -0.21225 -0.05347 -0.17330 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   C   
+4690  O O   . ILE B   30  ? 1.40940 1.24551 1.65083 -0.21782 -0.05518 -0.17122 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   O   
+4691  C CB  . ILE B   30  ? 1.47877 1.25932 1.66502 -0.21485 -0.05695 -0.16596 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   CB  
+4692  C CG1 . ILE B   30  ? 1.45892 1.22886 1.62858 -0.21847 -0.07039 -0.15565 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   CG1 
+4693  C CG2 . ILE B   30  ? 1.24896 1.03503 1.41754 -0.22075 -0.04373 -0.16975 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   CG2 
+4694  C CD1 . ILE B   30  ? 1.38836 1.14068 1.52998 -0.21980 -0.06492 -0.16004 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   CD1 
+4695  N N   . GLU B   31  ? 1.53117 1.34284 1.78143 -0.20635 -0.03924 -0.18561 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   N   
+4696  C CA  . GLU B   31  ? 1.56400 1.39068 1.83453 -0.20757 -0.02281 -0.19745 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   CA  
+4697  C C   . GLU B   31  ? 1.60992 1.46432 1.92050 -0.20534 -0.03461 -0.19823 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   C   
+4698  O O   . GLU B   31  ? 1.67179 1.54520 2.00012 -0.20972 -0.02592 -0.20593 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   O   
+4699  C CB  . GLU B   31  ? 1.39861 1.20992 1.67343 -0.20166 -0.00296 -0.21069 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   CB  
+4700  C CG  . GLU B   31  ? 1.58048 1.39006 1.88353 -0.19107 -0.01001 -0.21385 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   CG  
+4701  C CD  . GLU B   31  ? 1.98463 1.77674 2.28859 -0.18544 0.01182  -0.22744 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   CD  
+4702  O OE1 . GLU B   31  ? 1.97983 1.75521 2.25411 -0.18938 0.03089  -0.23259 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   OE1 
+4703  O OE2 . GLU B   31  ? 2.08472 1.87781 2.41707 -0.17637 0.01022  -0.23301 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   OE2 
+4704  N N   . ALA B   32  ? 1.51287 1.36864 1.83742 -0.19830 -0.05487 -0.19091 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B   N   
+4705  C CA  . ALA B   32  ? 1.58180 1.46193 1.94071 -0.19416 -0.07007 -0.19115 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B   CA  
+4706  C C   . ALA B   32  ? 1.61123 1.50380 1.95633 -0.20201 -0.08230 -0.18146 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B   C   
+4707  O O   . ALA B   32  ? 1.60354 1.51974 1.97208 -0.20310 -0.08658 -0.18671 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B   O   
+4708  C CB  . ALA B   32  ? 1.57902 1.45173 1.95209 -0.18257 -0.08823 -0.18568 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B   CB  
+4709  N N   . ASP B   33  ? 1.60996 1.48719 1.91829 -0.20764 -0.08787 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   N   
+4710  C CA  . ASP B   33  ? 1.52709 1.41364 1.81878 -0.21542 -0.09698 -0.15924 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   CA  
+4711  C C   . ASP B   33  ? 1.45924 1.35643 1.74469 -0.22465 -0.08038 -0.16698 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   C   
+4712  O O   . ASP B   33  ? 1.56273 1.47556 1.84906 -0.22974 -0.08640 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   O   
+4713  C CB  . ASP B   33  ? 1.32565 1.19317 1.58269 -0.21945 -0.10445 -0.14445 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   CB  
+4714  C CG  . ASP B   33  ? 1.55726 1.41827 1.81591 -0.21367 -0.12534 -0.13260 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   CG  
+4715  O OD1 . ASP B   33  ? 1.72491 1.59484 2.01051 -0.20451 -0.13580 -0.13592 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   OD1 
+4716  O OD2 . ASP B   33  ? 1.51505 1.36115 1.74807 -0.21804 -0.13094 -0.12031 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   OD2 
+4717  N N   . LEU B   34  ? 1.31126 1.19737 1.58740 -0.22660 -0.05949 -0.17540 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   N   
+4718  C CA  . LEU B   34  ? 1.40759 1.29956 1.67659 -0.23469 -0.04159 -0.18323 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   CA  
+4719  C C   . LEU B   34  ? 1.61543 1.53141 1.92383 -0.23493 -0.03706 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   C   
+4720  O O   . LEU B   34  ? 1.62977 1.55829 1.93878 -0.24289 -0.03121 -0.19965 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   O   
+4721  C CB  . LEU B   34  ? 1.29871 1.16827 1.54529 -0.23482 -0.02036 -0.18941 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   CB  
+4722  C CG  . LEU B   34  ? 1.27243 1.11938 1.48128 -0.23477 -0.02429 -0.18011 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   CG  
+4723  C CD1 . LEU B   34  ? 1.31701 1.14044 1.50429 -0.23240 -0.00510 -0.18834 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   CD1 
+4724  C CD2 . LEU B   34  ? 1.12692 0.97780 1.31149 -0.24261 -0.03019 -0.17082 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   CD2 
+4725  N N   . LYS B   35  ? 1.61435 1.53753 1.95807 -0.22626 -0.03973 -0.20321 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   N   
+4726  C CA  . LYS B   35  ? 1.64166 1.59105 2.03029 -0.22579 -0.03673 -0.21708 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   CA  
+4727  C C   . LYS B   35  ? 1.54262 1.51433 1.94684 -0.22520 -0.06167 -0.21248 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   C   
+4728  O O   . LYS B   35  ? 1.65715 1.65166 2.08668 -0.22992 -0.05993 -0.22264 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   O   
+4729  C CB  . LYS B   35  ? 1.65786 1.60864 2.08150 -0.21542 -0.03216 -0.22728 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   CB  
+4730  C CG  . LYS B   35  ? 1.70904 1.68897 2.18627 -0.21452 -0.02687 -0.24447 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   CG  
+4731  C CD  . LYS B   35  ? 1.50500 1.48544 2.01701 -0.20327 -0.02155 -0.25458 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   CD  
+4732  C CE  . LYS B   35  ? 1.63866 1.65158 2.21053 -0.20218 -0.01646 -0.27339 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   CE  
+4733  N NZ  . LYS B   35  ? 1.68861 1.70324 2.29732 -0.19035 -0.01064 -0.28407 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   NZ  
+4734  N N   . GLU B   36  ? 1.60079 1.56444 1.98872 -0.21966 -0.08459 -0.19773 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   N   
+4735  C CA  . GLU B   36  ? 1.57963 1.55907 1.97507 -0.21767 -0.10916 -0.19235 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   CA  
+4736  C C   . GLU B   36  ? 1.56474 1.54744 1.93273 -0.22937 -0.10813 -0.18745 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   C   
+4737  O O   . GLU B   36  ? 1.70332 1.70618 2.08673 -0.23142 -0.11836 -0.19227 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   O   
+4738  C CB  . GLU B   36  ? 1.73235 1.69623 2.11266 -0.20852 -0.13137 -0.17707 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   CB  
+4739  C CG  . GLU B   36  ? 1.97080 1.93369 2.38208 -0.19474 -0.13832 -0.18179 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   CG  
+4740  C CD  . GLU B   36  ? 2.17411 2.12318 2.57271 -0.18510 -0.16365 -0.16706 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   CD  
+4741  O OE1 . GLU B   36  ? 2.15010 2.09666 2.52384 -0.18824 -0.17812 -0.15561 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   OE1 
+4742  O OE2 . GLU B   36  ? 2.14482 2.08306 2.55620 -0.17429 -0.16811 -0.16689 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   OE2 
+4743  N N   . ASN B   37  ? 1.63898 1.60224 1.96701 -0.23654 -0.09685 -0.17874 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   N   
+4744  C CA  . ASN B   37  ? 1.80023 1.76387 2.09918 -0.24652 -0.09637 -0.17267 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   CA  
+4745  C C   . ASN B   37  ? 1.72385 1.69303 2.02537 -0.25557 -0.07292 -0.18507 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   C   
+4746  O O   . ASN B   37  ? 1.70095 1.65674 1.99570 -0.25644 -0.05276 -0.19004 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   O   
+4747  C CB  . ASN B   37  ? 1.70414 1.64513 1.96138 -0.24884 -0.09742 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   CB  
+4748  C CG  . ASN B   37  ? 1.79702 1.73896 2.02579 -0.25698 -0.10201 -0.14890 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   CG  
+4749  O OD1 . ASN B   37  ? 1.95961 1.91372 2.19064 -0.26354 -0.09561 -0.15595 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   OD1 
+4750  N ND2 . ASN B   37  ? 1.54441 1.47246 1.74655 -0.25700 -0.11196 -0.13418 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   ND2 
+4751  N N   . LYS B   38  ? 1.71316 1.69966 2.02278 -0.26202 -0.07547 -0.19047 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   N   
+4752  C CA  . LYS B   38  ? 1.81255 1.80267 2.12306 -0.27190 -0.05318 -0.20187 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   CA  
+4753  C C   . LYS B   38  ? 1.84264 1.82187 2.11162 -0.28053 -0.04849 -0.19364 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   C   
+4754  O O   . LYS B   38  ? 1.83589 1.81142 2.09699 -0.28840 -0.02843 -0.20115 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   O   
+4755  C CB  . LYS B   38  ? 1.95461 1.97264 2.30792 -0.27448 -0.05660 -0.21702 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   CB  
+4756  C CG  . LYS B   38  ? 1.86692 1.90089 2.26828 -0.26499 -0.06364 -0.22703 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   CG  
+4757  C CD  . LYS B   38  ? 1.63702 1.66298 2.05343 -0.26476 -0.03689 -0.23775 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   CD  
+4758  C CE  . LYS B   38  ? 1.65257 1.69756 2.12215 -0.25554 -0.04232 -0.24992 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   CE  
+4759  N NZ  . LYS B   38  ? 1.80197 1.83842 2.28632 -0.25593 -0.01337 -0.26162 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   NZ  
+4760  N N   . THR B   39  ? 1.74252 1.71505 1.98471 -0.27912 -0.06515 -0.17871 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   N   
+4761  C CA  . THR B   39  ? 1.49423 1.45893 1.70025 -0.28665 -0.06205 -0.17132 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   CA  
+4762  C C   . THR B   39  ? 1.44486 1.38803 1.62172 -0.28809 -0.04389 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   C   
+4763  O O   . THR B   39  ? 1.54391 1.47664 1.72555 -0.28349 -0.03411 -0.17184 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   O   
+4764  C CB  . THR B   39  ? 1.31646 1.27934 1.50362 -0.28463 -0.08349 -0.15673 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   CB  
+4765  O OG1 . THR B   39  ? 1.19978 1.14867 1.37947 -0.27790 -0.08945 -0.14672 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   OG1 
+4766  C CG2 . THR B   39  ? 1.60213 1.58325 1.81241 -0.28165 -0.10361 -0.15990 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   CG2 
+4767  N N   . HIS B   40  ? 1.39108 1.32672 1.53619 -0.29367 -0.04026 -0.16226 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   N   
+4768  C CA  . HIS B   40  ? 1.22043 1.13656 1.33716 -0.29431 -0.02420 -0.16112 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   CA  
+4769  C C   . HIS B   40  ? 1.31732 1.22003 1.41934 -0.28849 -0.03105 -0.15119 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   C   
+4770  O O   . HIS B   40  ? 1.35632 1.24250 1.43888 -0.28651 -0.02012 -0.15204 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   O   
+4771  C CB  . HIS B   40  ? 1.19495 1.10834 1.28490 -0.30120 -0.01862 -0.15887 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   CB  
+4772  C CG  . HIS B   40  ? 1.24265 1.15460 1.31169 -0.30149 -0.03171 -0.14569 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   CG  
+4773  N ND1 . HIS B   40  ? 1.34741 1.27110 1.42165 -0.30290 -0.04850 -0.13951 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   ND1 
+4774  C CD2 . HIS B   40  ? 1.15770 1.05715 1.20096 -0.30041 -0.02985 -0.13818 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   CD2 
+4775  C CE1 . HIS B   40  ? 1.28075 1.19776 1.33202 -0.30360 -0.05397 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   CE1 
+4776  N NE2 . HIS B   40  ? 1.25708 1.16146 1.29237 -0.30239 -0.04298 -0.12776 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   NE2 
+4777  N N   . TYR B   41  ? 1.20422 1.11197 1.31393 -0.28559 -0.04900 -0.14230 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   N   
+4778  C CA  . TYR B   41  ? 1.32054 1.21555 1.41816 -0.28183 -0.05509 -0.13323 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CA  
+4779  C C   . TYR B   41  ? 1.15461 1.03847 1.26100 -0.27547 -0.04814 -0.13939 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   C   
+4780  O O   . TYR B   41  ? 1.36698 1.25576 1.49666 -0.27234 -0.04415 -0.14805 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   O   
+4781  C CB  . TYR B   41  ? 1.40240 1.30153 1.50629 -0.28021 -0.07396 -0.12272 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CB  
+4782  C CG  . TYR B   41  ? 1.32385 1.22853 1.41165 -0.28585 -0.08115 -0.11486 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CG  
+4783  C CD1 . TYR B   41  ? 1.28070 1.17819 1.34286 -0.29045 -0.07702 -0.10797 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CD1 
+4784  C CD2 . TYR B   41  ? 1.42557 1.34232 1.52392 -0.28591 -0.09265 -0.11506 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CD2 
+4785  C CE1 . TYR B   41  ? 1.33347 1.23435 1.37940 -0.29555 -0.08178 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CE1 
+4786  C CE2 . TYR B   41  ? 1.44866 1.36741 1.52800 -0.29057 -0.09926 -0.10811 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CE2 
+4787  C CZ  . TYR B   41  ? 1.36380 1.27389 1.41617 -0.29566 -0.09266 -0.10084 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CZ  
+4788  O OH  . TYR B   41  ? 1.53869 1.44925 1.57077 -0.30028 -0.09741 -0.09425 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   OH  
+4789  N N   . SER B   42  ? 1.18860 1.05749 1.27693 -0.27345 -0.04669 -0.13583 ? ? ? ? ? ? 43  SER B   N   
+4790  C CA  . SER B   42  ? 1.33691 1.19131 1.42662 -0.26714 -0.04088 -0.14157 ? ? ? ? ? ? 43  SER B   CA  
+4791  C C   . SER B   42  ? 1.24325 1.09119 1.33691 -0.26392 -0.05415 -0.13407 ? ? ? ? ? ? 43  SER B   C   
+4792  O O   . SER B   42  ? 1.26912 1.12169 1.36129 -0.26715 -0.06566 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 43  SER B   O   
+4793  C CB  . SER B   42  ? 1.17230 1.01107 1.23471 -0.26639 -0.02777 -0.14645 ? ? ? ? ? ? 43  SER B   CB  
+4794  O OG  . SER B   42  ? 1.38665 1.22782 1.44202 -0.27009 -0.01424 -0.15246 ? ? ? ? ? ? 43  SER B   OG  
+4795  N N   . ILE B   43  ? 1.18317 1.01795 1.28032 -0.25781 -0.05124 -0.13944 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   N   
+4796  C CA  . ILE B   43  ? 1.17997 1.00522 1.28024 -0.25497 -0.06206 -0.13424 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   CA  
+4797  C C   . ILE B   43  ? 1.25776 1.06769 1.33648 -0.25390 -0.05870 -0.13704 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   C   
+4798  O O   . ILE B   43  ? 1.36566 1.16893 1.42668 -0.25263 -0.04775 -0.14392 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   O   
+4799  C CB  . ILE B   43  ? 1.14445 0.96563 1.26704 -0.24792 -0.06409 -0.13865 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   CB  
+4800  C CG1 . ILE B   43  ? 1.27487 1.08444 1.39374 -0.24280 -0.04896 -0.15126 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   CG1 
+4801  C CG2 . ILE B   43  ? 0.95933 0.79736 1.10588 -0.24733 -0.07022 -0.13707 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   CG2 
+4802  C CD1 . ILE B   43  ? 1.07080 0.85939 1.17897 -0.23767 -0.04991 -0.15430 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   CD1 
+4803  N N   . ALA B   44  ? 1.22812 1.03105 1.30811 -0.25408 -0.06877 -0.13215 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B   N   
+4804  C CA  . ALA B   44  ? 1.16628 0.95633 1.23078 -0.25268 -0.06929 -0.13608 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B   CA  
+4805  C C   . ALA B   44  ? 1.25106 1.02903 1.32632 -0.24975 -0.07740 -0.13644 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B   C   
+4806  O O   . ALA B   44  ? 1.36988 1.15051 1.45732 -0.25367 -0.08639 -0.12779 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B   O   
+4807  C CB  . ALA B   44  ? 1.27376 1.07151 1.32843 -0.25925 -0.07300 -0.13011 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B   CB  
+4808  N N   . ALA B   45  ? 1.26298 1.02490 1.33117 -0.24280 -0.07353 -0.14642 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B   N   
+4809  C CA  . ALA B   45  ? 1.26174 1.00922 1.33731 -0.23954 -0.08058 -0.14897 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B   CA  
+4810  C C   . ALA B   45  ? 1.30082 1.03748 1.36059 -0.23895 -0.08494 -0.15499 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B   C   
+4811  O O   . ALA B   45  ? 1.38509 1.11520 1.42341 -0.23466 -0.07918 -0.16249 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B   O   
+4812  C CB  . ALA B   45  ? 1.07203 0.80791 1.15231 -0.23123 -0.07349 -0.15714 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B   CB  
+4813  N N   . VAL B   46  ? 1.18852 0.92225 1.25875 -0.24301 -0.09535 -0.15222 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   N   
+4814  C CA  . VAL B   46  ? 1.32849 1.05560 1.39072 -0.24345 -0.10218 -0.15899 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   CA  
+4815  C C   . VAL B   46  ? 1.47523 1.18444 1.54449 -0.24048 -0.10879 -0.16512 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   C   
+4816  O O   . VAL B   46  ? 1.55250 1.25952 1.63960 -0.24373 -0.11200 -0.15877 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   O   
+4817  C CB  . VAL B   46  ? 1.24350 0.98607 1.31479 -0.25350 -0.10737 -0.15166 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   CB  
+4818  C CG1 . VAL B   46  ? 1.22018 0.97711 1.27900 -0.25469 -0.10113 -0.14908 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   CG1 
+4819  C CG2 . VAL B   46  ? 1.37998 1.12693 1.47044 -0.26116 -0.10974 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   CG2 
+4820  N N   . THR B   47  ? 1.40565 1.09965 1.45837 -0.23354 -0.11120 -0.17765 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   N   
+4821  C CA  . THR B   47  ? 1.43303 1.10817 1.48900 -0.23043 -0.11839 -0.18583 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   CA  
+4822  C C   . THR B   47  ? 1.46775 1.14013 1.51786 -0.23100 -0.12952 -0.19538 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   C   
+4823  O O   . THR B   47  ? 1.41931 1.09732 1.45340 -0.22822 -0.13001 -0.19919 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   O   
+4824  C CB  . THR B   47  ? 1.60167 1.25610 1.64104 -0.21921 -0.11088 -0.19463 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   CB  
+4825  O OG1 . THR B   47  ? 1.66370 1.30927 1.67252 -0.21173 -0.10702 -0.20341 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   OG1 
+4826  C CG2 . THR B   47  ? 1.57785 1.23879 1.62756 -0.21810 -0.09957 -0.18742 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   CG2 
+4827  N N   . PHE B   48  ? 1.50263 1.16606 1.56702 -0.23430 -0.13908 -0.20000 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   N   
+4828  C CA  . PHE B   48  ? 1.42183 1.08530 1.48756 -0.23578 -0.15160 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CA  
+4829  C C   . PHE B   48  ? 1.36153 1.00731 1.39576 -0.22250 -0.15550 -0.22549 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   C   
+4830  O O   . PHE B   48  ? 1.30726 0.95889 1.33082 -0.21941 -0.16247 -0.23221 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   O   
+4831  C CB  . PHE B   48  ? 1.30710 0.96300 1.39650 -0.24320 -0.15992 -0.21355 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CB  
+4832  C CG  . PHE B   48  ? 1.50600 1.17901 1.62364 -0.25783 -0.15924 -0.20227 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CG  
+4833  C CD1 . PHE B   48  ? 1.61708 1.30533 1.74981 -0.26584 -0.16581 -0.20672 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CD1 
+4834  C CD2 . PHE B   48  ? 1.58359 1.25629 1.71195 -0.26299 -0.15173 -0.18770 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CD2 
+4835  C CE1 . PHE B   48  ? 1.72978 1.43130 1.88680 -0.28001 -0.16213 -0.19644 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CE1 
+4836  C CE2 . PHE B   48  ? 1.68618 1.36953 1.83438 -0.27600 -0.14986 -0.17668 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CE2 
+4837  C CZ  . PHE B   48  ? 1.73748 1.43455 1.89948 -0.28514 -0.15367 -0.18087 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CZ  
+4838  N N   . THR B   49  ? 1.50392 1.12631 1.52134 -0.21369 -0.15095 -0.23077 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   N   
+4839  C CA  . THR B   49  ? 1.59156 1.19052 1.57277 -0.20029 -0.15288 -0.24430 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   CA  
+4840  C C   . THR B   49  ? 1.53885 1.13335 1.49298 -0.19299 -0.13689 -0.24041 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   C   
+4841  O O   . THR B   49  ? 1.35370 0.95919 1.31984 -0.19713 -0.12388 -0.22952 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   O   
+4842  C CB  . THR B   49  ? 1.52861 1.10059 1.50370 -0.19474 -0.15550 -0.25390 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   CB  
+4843  O OG1 . THR B   49  ? 1.82416 1.36932 1.75736 -0.18075 -0.15504 -0.26625 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   OG1 
+4844  C CG2 . THR B   49  ? 1.71875 1.28836 1.70768 -0.19641 -0.14194 -0.24492 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   CG2 
+4845  N N   . ASN B   50  ? 1.77577 1.35268 1.69249 -0.18188 -0.13835 -0.25003 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   N   
+4846  C CA  . ASN B   50  ? 1.62139 1.18929 1.50828 -0.17517 -0.12168 -0.24744 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   CA  
+4847  C C   . ASN B   50  ? 1.65450 1.19991 1.52831 -0.16954 -0.10561 -0.24970 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   C   
+4848  O O   . ASN B   50  ? 1.41528 0.95914 1.27804 -0.16817 -0.08746 -0.24531 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   O   
+4849  C CB  . ASN B   50  ? 1.61797 1.16921 1.46455 -0.16397 -0.12834 -0.25666 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   CB  
+4850  C CG  . ASN B   50  ? 1.62204 1.17507 1.44710 -0.16171 -0.11370 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   CG  
+4851  O OD1 . ASN B   50  ? 1.57709 1.14724 1.40487 -0.16369 -0.11961 -0.24705 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   OD1 
+4852  N ND2 . ASN B   50  ? 1.78442 1.31944 1.58927 -0.15790 -0.09339 -0.24920 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   ND2 
+4853  N N   . LYS B   51  ? 1.71591 1.24396 1.59229 -0.16661 -0.11101 -0.25731 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   N   
+4854  C CA  . LYS B   51  ? 1.72948 1.23681 1.59661 -0.16103 -0.09478 -0.26025 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   CA  
+4855  C C   . LYS B   51  ? 1.69483 1.22482 1.60047 -0.16928 -0.08383 -0.24878 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   C   
+4856  O O   . LYS B   51  ? 1.80216 1.32747 1.70409 -0.16639 -0.06505 -0.24793 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   O   
+4857  C CB  . LYS B   51  ? 1.75017 1.23205 1.60956 -0.15534 -0.10432 -0.27203 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   CB  
+4858  C CG  . LYS B   51  ? 1.83668 1.29509 1.68630 -0.14867 -0.08695 -0.27657 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   CG  
+4859  C CD  . LYS B   51  ? 1.97952 1.41784 1.83173 -0.14560 -0.09762 -0.28633 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   CD  
+4860  C CE  . LYS B   51  ? 2.05560 1.47060 1.87272 -0.13817 -0.11485 -0.29975 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   CE  
+4861  N NZ  . LYS B   51  ? 1.78277 1.18010 1.60579 -0.13685 -0.12733 -0.31002 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   NZ  
+4862  N N   . ALA B   52  ? 1.54636 1.09997 1.48899 -0.17932 -0.09524 -0.24045 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B   N   
+4863  C CA  . ALA B   52  ? 1.61997 1.19341 1.59652 -0.18570 -0.08806 -0.22926 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B   CA  
+4864  C C   . ALA B   52  ? 1.61669 1.20989 1.59414 -0.18895 -0.07648 -0.22109 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B   C   
+4865  O O   . ALA B   52  ? 1.71243 1.31405 1.70562 -0.18930 -0.06453 -0.21696 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B   O   
+4866  C CB  . ALA B   52  ? 1.26718 0.85620 1.27591 -0.19543 -0.10260 -0.22155 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B   CB  
+4867  N N   . ALA B   53  ? 1.52245 1.12363 1.48472 -0.19106 -0.08036 -0.21966 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B   N   
+4868  C CA  . ALA B   53  ? 1.35822 0.97483 1.31731 -0.19391 -0.06888 -0.21316 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B   CA  
+4869  C C   . ALA B   53  ? 1.60611 1.20367 1.53991 -0.18623 -0.04942 -0.21983 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B   C   
+4870  O O   . ALA B   53  ? 1.62562 1.23506 1.57073 -0.18915 -0.03545 -0.21570 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B   O   
+4871  C CB  . ALA B   53  ? 1.45770 1.08376 1.40400 -0.19647 -0.07728 -0.21137 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B   CB  
+4872  N N   . LYS B   54  ? 1.69743 1.26414 1.59629 -0.17655 -0.04782 -0.23081 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   N   
+4873  C CA  . LYS B   54  ? 1.64203 1.18499 1.51294 -0.16932 -0.02653 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   CA  
+4874  C C   . LYS B   54  ? 1.53675 1.07800 1.43078 -0.16859 -0.01415 -0.23967 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   C   
+4875  O O   . LYS B   54  ? 1.48055 1.01659 1.37082 -0.16730 0.00727  -0.24213 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   O   
+4876  C CB  . LYS B   54  ? 1.72071 1.22665 1.54260 -0.15795 -0.02906 -0.24855 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   CB  
+4877  C CG  . LYS B   54  ? 1.95918 1.45183 1.74076 -0.15358 -0.02163 -0.24924 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   CG  
+4878  C CD  . LYS B   54  ? 2.24654 1.69996 1.97637 -0.14037 -0.02797 -0.26024 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   CD  
+4879  C CE  . LYS B   54  ? 2.22779 1.66274 1.91276 -0.13420 -0.01982 -0.26046 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   CE  
+4880  N NZ  . LYS B   54  ? 2.23319 1.62756 1.86362 -0.11933 -0.02914 -0.27118 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   NZ  
+4881  N N   . GLU B   55  ? 1.45820 1.00337 1.37757 -0.16941 -0.02655 -0.23943 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   N   
+4882  C CA  . GLU B   55  ? 1.56393 1.10843 1.50812 -0.16743 -0.01648 -0.24160 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   CA  
+4883  C C   . GLU B   55  ? 1.60080 1.17726 1.58338 -0.17436 -0.01031 -0.23275 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   C   
+4884  O O   . GLU B   55  ? 1.64399 1.22181 1.64125 -0.17202 0.00617  -0.23649 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   O   
+4885  C CB  . GLU B   55  ? 1.64599 1.18442 1.60591 -0.16629 -0.03247 -0.24311 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   CB  
+4886  C CG  . GLU B   55  ? 1.78487 1.31975 1.76950 -0.16226 -0.02363 -0.24616 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   CG  
+4887  C CD  . GLU B   55  ? 2.15401 1.67910 2.15117 -0.16106 -0.03924 -0.24764 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   CD  
+4888  O OE1 . GLU B   55  ? 2.19911 1.72165 2.18807 -0.16465 -0.05650 -0.24675 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   OE1 
+4889  O OE2 . GLU B   55  ? 2.21883 1.73877 2.23566 -0.15658 -0.03387 -0.25042 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   OE2 
+4890  N N   . ILE B   56  ? 1.68999 1.29227 1.68954 -0.18269 -0.02337 -0.22190 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   N   
+4891  C CA  . ILE B   56  ? 1.52982 1.16138 1.56217 -0.18875 -0.02028 -0.21370 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   CA  
+4892  C C   . ILE B   56  ? 1.53964 1.17524 1.56055 -0.19016 -0.00173 -0.21610 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   C   
+4893  O O   . ILE B   56  ? 1.60374 1.25429 1.64956 -0.19164 0.00934  -0.21669 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   O   
+4894  C CB  . ILE B   56  ? 1.41128 1.06474 1.45922 -0.19711 -0.03859 -0.20148 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   CB  
+4895  C CG1 . ILE B   56  ? 1.39580 1.04351 1.45826 -0.19688 -0.05413 -0.19904 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   CG1 
+4896  C CG2 . ILE B   56  ? 1.38488 1.06623 1.45980 -0.20265 -0.03665 -0.19337 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   CG2 
+4897  C CD1 . ILE B   56  ? 1.38155 1.04652 1.45766 -0.20572 -0.06942 -0.18710 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   CD1 
+4898  N N   . GLU B   57  ? 1.50524 1.12689 1.48909 -0.18944 0.00172  -0.21827 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   N   
+4899  C CA  . GLU B   57  ? 1.52691 1.14841 1.49594 -0.19132 0.02011  -0.22005 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   CA  
+4900  C C   . GLU B   57  ? 1.70423 1.30734 1.66778 -0.18633 0.04415  -0.23037 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   C   
+4901  O O   . GLU B   57  ? 1.58034 1.19256 1.55354 -0.19037 0.06167  -0.23197 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   O   
+4902  C CB  . GLU B   57  ? 1.46790 1.07351 1.39455 -0.18949 0.01738  -0.22026 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   CB  
+4903  C CG  . GLU B   57  ? 1.70016 1.30239 1.60739 -0.19174 0.03582  -0.22096 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   CG  
+4904  C CD  . GLU B   57  ? 1.94833 1.53373 1.81307 -0.18807 0.03087  -0.22073 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   CD  
+4905  O OE1 . GLU B   57  ? 2.05489 1.63262 1.90723 -0.18345 0.01273  -0.22145 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   OE1 
+4906  O OE2 . GLU B   57  ? 2.15878 1.73850 2.00371 -0.18958 0.04479  -0.22050 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   OE2 
+4907  N N   . GLY B   58  ? 1.61128 1.18829 1.56052 -0.17812 0.04633  -0.23820 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B   N   
+4908  C CA  . GLY B   58  ? 1.72470 1.28151 1.66670 -0.17321 0.07154  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B   CA  
+4909  C C   . GLY B   58  ? 1.72287 1.30424 1.71613 -0.17571 0.07932  -0.25009 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B   C   
+4910  O O   . GLY B   58  ? 1.92634 1.50637 1.92741 -0.17651 0.10338  -0.25711 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B   O   
+4911  N N   . ARG B   59  ? 1.61593 1.21926 1.64523 -0.17671 0.05930  -0.24402 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   N   
+4912  C CA  . ARG B   59  ? 1.79254 1.41853 1.87094 -0.17659 0.06284  -0.24574 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   CA  
+4913  C C   . ARG B   59  ? 1.77724 1.43780 1.88623 -0.18483 0.06271  -0.24040 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   C   
+4914  O O   . ARG B   59  ? 1.75594 1.43415 1.90198 -0.18484 0.07291  -0.24582 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   O   
+4915  C CB  . ARG B   59  ? 1.36204 0.99269 1.46289 -0.17290 0.04140  -0.24120 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   CB  
+4916  C CG  . ARG B   59  ? 1.63334 1.23138 1.71327 -0.16426 0.04309  -0.24913 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   CG  
+4917  C CD  . ARG B   59  ? 1.71213 1.31604 1.82650 -0.15952 0.03099  -0.24811 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   CD  
+4918  N NE  . ARG B   59  ? 1.78181 1.38225 1.89078 -0.16130 0.00673  -0.23976 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   NE  
+4919  C CZ  . ARG B   59  ? 1.77041 1.37288 1.90419 -0.15840 -0.00688 -0.23627 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   CZ  
+4920  N NH1 . ARG B   59  ? 1.83085 1.44053 1.99771 -0.15213 -0.00117 -0.24007 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   NH1 
+4921  N NH2 . ARG B   59  ? 1.92758 1.52409 2.05377 -0.16175 -0.02623 -0.22928 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   NH2 
+4922  N N   . LEU B   60  ? 1.60889 1.27993 1.70442 -0.19156 0.05111  -0.23098 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   N   
+4923  C CA  . LEU B   60  ? 1.62326 1.32556 1.74485 -0.19941 0.04952  -0.22613 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   CA  
+4924  C C   . LEU B   60  ? 1.84206 1.54338 1.96088 -0.20308 0.07565  -0.23485 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   C   
+4925  O O   . LEU B   60  ? 2.01410 1.74030 2.17035 -0.20689 0.08143  -0.23822 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   O   
+4926  C CB  . LEU B   60  ? 1.56755 1.27864 1.67286 -0.20548 0.03196  -0.21426 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   CB  
+4927  C CG  . LEU B   60  ? 1.53418 1.25502 1.65360 -0.20542 0.00684  -0.20402 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   CG  
+4928  C CD1 . LEU B   60  ? 1.32366 1.05065 1.42437 -0.21196 -0.00587 -0.19392 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   CD1 
+4929  C CD2 . LEU B   60  ? 1.59730 1.34314 1.76045 -0.20528 -0.00097 -0.20138 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   CD2 
+4930  N N   . GLY B   61  ? 1.90392 1.57559 1.97851 -0.20188 0.09145  -0.23910 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B   N   
+4931  C CA  . GLY B   61  ? 2.17715 1.84188 2.24299 -0.20613 0.11865  -0.24674 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B   CA  
+4932  C C   . GLY B   61  ? 2.15026 1.81638 2.19073 -0.21299 0.11832  -0.24064 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B   C   
+4933  O O   . GLY B   61  ? 2.12681 1.77870 2.13139 -0.21068 0.10580  -0.23417 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B   O   
+4934  N N   . TYR B   62  ? 2.20196 1.88567 2.26267 -0.22132 0.13175  -0.24360 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   N   
+4935  C CA  . TYR B   62  ? 2.32760 2.01156 2.36488 -0.22808 0.13344  -0.23861 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CA  
+4936  C C   . TYR B   62  ? 2.22887 1.94002 2.27924 -0.23150 0.10514  -0.22670 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   C   
+4937  O O   . TYR B   62  ? 2.06093 1.80032 2.15193 -0.23280 0.09000  -0.22390 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   O   
+4938  C CB  . TYR B   62  ? 2.38788 2.08189 2.44504 -0.23704 0.15711  -0.24664 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CB  
+4939  C CG  . TYR B   62  ? 2.47857 2.21353 2.59774 -0.24211 0.15018  -0.24983 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CG  
+4940  C CD1 . TYR B   62  ? 2.53924 2.28197 2.69584 -0.23862 0.15875  -0.25955 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CD1 
+4941  C CD2 . TYR B   62  ? 2.36262 2.12760 2.50210 -0.24942 0.13456  -0.24392 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CD2 
+4942  C CE1 . TYR B   62  ? 2.52043 2.30107 2.73479 -0.24142 0.15005  -0.26349 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CE1 
+4943  C CE2 . TYR B   62  ? 2.42320 2.22400 2.61660 -0.25252 0.12563  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CE2 
+4944  C CZ  . TYR B   62  ? 2.48200 2.29115 2.71357 -0.24810 0.13257  -0.25747 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CZ  
+4945  O OH  . TYR B   62  ? 2.46345 2.30883 2.74983 -0.24944 0.12133  -0.26202 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   OH  
+4946  N N   . SER B   63  ? 2.35952 2.06015 2.37364 -0.23218 0.09838  -0.21985 ? ? ? ? ? ? 64  SER B   N   
+4947  C CA  . SER B   63  ? 2.23057 1.95377 2.25262 -0.23589 0.07473  -0.20880 ? ? ? ? ? ? 64  SER B   CA  
+4948  C C   . SER B   63  ? 2.13111 1.86408 2.14668 -0.24416 0.08067  -0.20665 ? ? ? ? ? ? 64  SER B   C   
+4949  O O   . SER B   63  ? 1.78186 1.51251 1.77346 -0.24488 0.07122  -0.19964 ? ? ? ? ? ? 64  SER B   O   
+4950  C CB  . SER B   63  ? 1.91873 1.62588 1.91036 -0.22976 0.05891  -0.20302 ? ? ? ? ? ? 64  SER B   CB  
+4951  O OG  . SER B   63  ? 1.78073 1.47850 1.77909 -0.22282 0.05244  -0.20549 ? ? ? ? ? ? 64  SER B   OG  
+4952  N N   . SER B   64  ? 2.26007 2.00427 2.29865 -0.25053 0.09669  -0.21369 ? ? ? ? ? ? 65  SER B   N   
+4953  C CA  . SER B   64  ? 2.35297 2.10553 2.38706 -0.25923 0.10358  -0.21316 ? ? ? ? ? ? 65  SER B   CA  
+4954  C C   . SER B   64  ? 2.42927 2.21175 2.48233 -0.26420 0.08092  -0.20401 ? ? ? ? ? ? 65  SER B   C   
+4955  O O   . SER B   64  ? 2.22468 2.01229 2.26760 -0.27062 0.08287  -0.20186 ? ? ? ? ? ? 65  SER B   O   
+4956  C CB  . SER B   64  ? 2.24553 2.00359 2.30455 -0.26582 0.12686  -0.22494 ? ? ? ? ? ? 65  SER B   CB  
+4957  O OG  . SER B   64  ? 2.28512 2.04867 2.33893 -0.27499 0.13496  -0.22569 ? ? ? ? ? ? 65  SER B   OG  
+4958  N N   . ARG B   65  ? 2.33982 2.13892 2.41683 -0.26114 0.06036  -0.19844 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   N   
+4959  C CA  . ARG B   65  ? 2.14828 1.96908 2.23474 -0.26474 0.03897  -0.18825 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   CA  
+4960  C C   . ARG B   65  ? 2.14065 1.95044 2.19239 -0.26388 0.03048  -0.17920 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   C   
+4961  O O   . ARG B   65  ? 1.98586 1.81068 2.04080 -0.26749 0.01551  -0.17051 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   O   
+4962  C CB  . ARG B   65  ? 1.93324 1.76871 2.05032 -0.26074 0.02078  -0.18438 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   CB  
+4963  C CG  . ARG B   65  ? 1.88303 1.73376 2.04060 -0.26004 0.02548  -0.19374 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   CG  
+4964  C CD  . ARG B   65  ? 2.19116 2.06649 2.37075 -0.26756 0.02330  -0.19633 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   CD  
+4965  N NE  . ARG B   65  ? 2.09075 1.97925 2.26750 -0.26952 0.00124  -0.18468 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   NE  
+4966  C CZ  . ARG B   65  ? 1.96388 1.86662 2.16343 -0.26577 -0.01861 -0.17972 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   CZ  
+4967  N NH1 . ARG B   65  ? 1.90150 1.80951 2.13155 -0.25911 -0.02111 -0.18547 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   NH1 
+4968  N NH2 . ARG B   65  ? 1.73870 1.64843 1.92837 -0.26811 -0.03581 -0.16873 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   NH2 
+4969  N N   . GLY B   66  ? 2.03194 1.81558 2.05057 -0.25873 0.03945  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B   N   
+4970  C CA  . GLY B   66  ? 1.71199 1.48733 1.70302 -0.25633 0.02925  -0.17473 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B   CA  
+4971  C C   . GLY B   66  ? 1.54739 1.32517 1.54649 -0.25238 0.01105  -0.16911 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B   C   
+4972  O O   . GLY B   66  ? 1.58831 1.36692 1.57515 -0.25235 -0.00003 -0.16308 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B   O   
+4973  N N   . ASN B   67  ? 1.41334 1.19202 1.43441 -0.24923 0.00858  -0.17165 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   N   
+4974  C CA  . ASN B   67  ? 1.33601 1.11589 1.36721 -0.24634 -0.00812 -0.16641 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   CA  
+4975  C C   . ASN B   67  ? 1.23995 0.99883 1.24353 -0.24057 -0.01115 -0.16828 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   C   
+4976  O O   . ASN B   67  ? 1.49417 1.23130 1.47349 -0.23493 0.00051  -0.17605 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   O   
+4977  C CB  . ASN B   67  ? 1.36315 1.14426 1.42105 -0.24259 -0.00807 -0.17037 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   CB  
+4978  C CG  . ASN B   67  ? 1.46775 1.27125 1.55672 -0.24666 -0.00758 -0.17041 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   CG  
+4979  O OD1 . ASN B   67  ? 1.37422 1.19511 1.47072 -0.25210 -0.01746 -0.16302 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   OD1 
+4980  N ND2 . ASN B   67  ? 1.61353 1.41652 1.72103 -0.24366 0.00385  -0.17969 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   ND2 
+4981  N N   . PHE B   68  ? 1.06409 0.82840 1.07085 -0.24192 -0.02690 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   N   
+4982  C CA  . PHE B   68  ? 1.32993 1.07879 1.31688 -0.23695 -0.03351 -0.16448 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CA  
+4983  C C   . PHE B   68  ? 1.34489 1.08352 1.34283 -0.23257 -0.04057 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   C   
+4984  O O   . PHE B   68  ? 1.25901 1.00853 1.28148 -0.23620 -0.04999 -0.16132 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   O   
+4985  C CB  . PHE B   68  ? 1.30631 1.06811 1.29348 -0.24204 -0.04485 -0.15740 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CB  
+4986  C CG  . PHE B   68  ? 1.23737 0.98752 1.21048 -0.23714 -0.05361 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CG  
+4987  C CD1 . PHE B   68  ? 1.52908 1.26710 1.47334 -0.23114 -0.05019 -0.16771 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CD1 
+4988  C CD2 . PHE B   68  ? 1.11275 0.86303 1.10159 -0.23810 -0.06595 -0.16117 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CD2 
+4989  C CE1 . PHE B   68  ? 1.43098 1.15952 1.36394 -0.22528 -0.06093 -0.17343 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CE1 
+4990  C CE2 . PHE B   68  ? 1.14724 0.88872 1.12689 -0.23397 -0.07528 -0.16735 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CE2 
+4991  C CZ  . PHE B   68  ? 1.23475 0.96650 1.18723 -0.22709 -0.07378 -0.17389 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CZ  
+4992  N N   . ILE B   69  ? 1.37903 1.09393 1.35588 -0.22434 -0.03590 -0.17673 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   N   
+4993  C CA  . ILE B   69  ? 1.27258 0.97348 1.25433 -0.21927 -0.04236 -0.18140 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   CA  
+4994  C C   . ILE B   69  ? 1.30618 0.98927 1.26120 -0.21329 -0.05016 -0.18781 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   C   
+4995  O O   . ILE B   69  ? 1.41537 1.07804 1.33830 -0.20601 -0.04176 -0.19502 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   O   
+4996  C CB  . ILE B   69  ? 1.39295 1.07970 1.37514 -0.21372 -0.02840 -0.18869 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   CB  
+4997  C CG1 . ILE B   69  ? 1.14004 0.84703 1.15008 -0.21883 -0.02043 -0.18472 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   CG1 
+4998  C CG2 . ILE B   69  ? 1.41955 1.09312 1.40974 -0.20892 -0.03597 -0.19281 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   CG2 
+4999  C CD1 . ILE B   69  ? 1.36057 1.08630 1.40390 -0.22306 -0.03414 -0.17637 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   CD1 
+5000  N N   . GLY B   70  ? 1.25016 0.93954 1.21766 -0.21611 -0.06611 -0.18579 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B   N   
+5001  C CA  . GLY B   70  ? 1.21415 0.89079 1.16193 -0.21061 -0.07639 -0.19334 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B   CA  
+5002  C C   . GLY B   70  ? 1.34509 1.02978 1.31565 -0.21556 -0.09266 -0.19252 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B   C   
+5003  O O   . GLY B   70  ? 1.26978 0.96168 1.26625 -0.22143 -0.09497 -0.18680 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B   O   
+5004  N N   . THR B   71  ? 1.46754 1.15002 1.42838 -0.21281 -0.10394 -0.19893 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   N   
+5005  C CA  . THR B   71  ? 1.24870 0.93772 1.23167 -0.21785 -0.11897 -0.20121 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   CA  
+5006  C C   . THR B   71  ? 1.34035 1.05642 1.34960 -0.23000 -0.12084 -0.19078 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   C   
+5007  O O   . THR B   71  ? 1.41070 1.13977 1.41460 -0.23208 -0.11437 -0.18486 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   O   
+5008  C CB  . THR B   71  ? 1.24670 0.92370 1.21120 -0.20921 -0.13155 -0.21466 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   CB  
+5009  O OG1 . THR B   71  ? 1.81883 1.46670 1.74848 -0.19656 -0.12721 -0.22346 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   OG1 
+5010  C CG2 . THR B   71  ? 1.59577 1.27530 1.58482 -0.21403 -0.14668 -0.22065 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   CG2 
+5011  N N   . ASN B   72  ? 1.40037 1.12242 1.43662 -0.23837 -0.12849 -0.18863 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   N   
+5012  C CA  . ASN B   72  ? 1.14699 0.89076 1.20628 -0.25042 -0.12920 -0.17950 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   CA  
+5013  C C   . ASN B   72  ? 1.23473 0.99164 1.29002 -0.24965 -0.13310 -0.18443 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   C   
+5014  O O   . ASN B   72  ? 1.27665 1.05026 1.33520 -0.25514 -0.12708 -0.17635 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   O   
+5015  C CB  . ASN B   72  ? 1.30221 1.04461 1.38798 -0.25913 -0.13615 -0.17893 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   CB  
+5016  C CG  . ASN B   72  ? 1.59653 1.32643 1.68803 -0.25977 -0.13260 -0.17237 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   CG  
+5017  O OD1 . ASN B   72  ? 1.80858 1.52755 1.88538 -0.25127 -0.12752 -0.17371 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   OD1 
+5018  N ND2 . ASN B   72  ? 1.31056 1.04089 1.42374 -0.26963 -0.13447 -0.16553 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   ND2 
+5019  N N   . ASP B   73  ? 1.48757 1.23651 1.53536 -0.24197 -0.14407 -0.19844 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   N   
+5020  C CA  . ASP B   73  ? 1.48768 1.24878 1.53257 -0.23872 -0.15000 -0.20489 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   CA  
+5021  C C   . ASP B   73  ? 1.38839 1.14648 1.40272 -0.23041 -0.14125 -0.20212 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   C   
+5022  O O   . ASP B   73  ? 1.23176 1.00574 1.24785 -0.23196 -0.13940 -0.19970 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   O   
+5023  C CB  . ASP B   73  ? 1.26379 1.01505 1.30592 -0.23025 -0.16648 -0.22195 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   CB  
+5024  C CG  . ASP B   73  ? 1.49793 1.25653 1.57592 -0.24061 -0.17552 -0.22653 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   CG  
+5025  O OD1 . ASP B   73  ? 1.61473 1.36157 1.69992 -0.24520 -0.17327 -0.22324 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   OD1 
+5026  O OD2 . ASP B   73  ? 1.62935 1.40527 1.72974 -0.24424 -0.18433 -0.23401 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   OD2 
+5027  N N   . GLY B   74  ? 1.20759 0.94437 1.19412 -0.22194 -0.13435 -0.20283 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B   N   
+5028  C CA  . GLY B   74  ? 1.18584 0.91632 1.14263 -0.21510 -0.12381 -0.20059 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B   CA  
+5029  C C   . GLY B   74  ? 1.23191 0.97950 1.19860 -0.22478 -0.11087 -0.18721 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B   C   
+5030  O O   . GLY B   74  ? 1.15925 0.90894 1.10873 -0.22225 -0.10347 -0.18497 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B   O   
+5031  N N   . PHE B   75  ? 1.33453 1.09245 1.32690 -0.23532 -0.10867 -0.17847 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   N   
+5032  C CA  . PHE B   75  ? 1.30391 1.07694 1.30448 -0.24391 -0.09877 -0.16619 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CA  
+5033  C C   . PHE B   75  ? 1.31825 1.11111 1.32784 -0.25023 -0.09988 -0.16219 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   C   
+5034  O O   . PHE B   75  ? 1.34618 1.14495 1.34290 -0.24991 -0.09232 -0.15888 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   O   
+5035  C CB  . PHE B   75  ? 1.19593 0.97161 1.21863 -0.25154 -0.09855 -0.15815 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CB  
+5036  C CG  . PHE B   75  ? 1.20933 1.00039 1.24106 -0.26027 -0.09224 -0.14568 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CG  
+5037  C CD1 . PHE B   75  ? 1.25848 1.05015 1.28005 -0.25865 -0.08288 -0.14256 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CD1 
+5038  C CD2 . PHE B   75  ? 1.11131 0.91483 1.16088 -0.27028 -0.09527 -0.13781 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CD2 
+5039  C CE1 . PHE B   75  ? 1.15140 0.95660 1.17997 -0.26597 -0.07930 -0.13233 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CE1 
+5040  C CE2 . PHE B   75  ? 1.06212 0.87620 1.11460 -0.27730 -0.09016 -0.12644 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CE2 
+5041  C CZ  . PHE B   75  ? 1.06617 0.88147 1.10789 -0.27469 -0.08350 -0.12396 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CZ  
+5042  N N   . VAL B   76  ? 1.21614 1.01893 1.24888 -0.25653 -0.10806 -0.16307 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   N   
+5043  C CA  . VAL B   76  ? 1.26567 1.08802 1.31083 -0.26351 -0.10713 -0.15978 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   CA  
+5044  C C   . VAL B   76  ? 1.27170 1.09584 1.30091 -0.25407 -0.10967 -0.16862 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   C   
+5045  O O   . VAL B   76  ? 1.17629 1.01482 1.20730 -0.25706 -0.10523 -0.16552 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   O   
+5046  C CB  . VAL B   76  ? 1.37739 1.20825 1.45318 -0.27295 -0.11349 -0.16058 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   CB  
+5047  C CG1 . VAL B   76  ? 1.46131 1.28615 1.54825 -0.28122 -0.11053 -0.15051 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   CG1 
+5048  C CG2 . VAL B   76  ? 1.09793 0.92197 1.17889 -0.26598 -0.12652 -0.17554 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   CG2 
+5049  N N   . GLU B   77  ? 1.27739 1.08477 1.28821 -0.24162 -0.11684 -0.17973 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   N   
+5050  C CA  . GLU B   77  ? 1.23538 1.03984 1.22647 -0.23011 -0.12112 -0.18839 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   CA  
+5051  C C   . GLU B   77  ? 1.16174 0.95848 1.12335 -0.22590 -0.10833 -0.18300 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   C   
+5052  O O   . GLU B   77  ? 1.00829 0.81433 0.96466 -0.22446 -0.10557 -0.18224 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   O   
+5053  C CB  . GLU B   77  ? 1.15235 0.93671 1.12776 -0.21710 -0.13383 -0.20194 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   CB  
+5054  C CG  . GLU B   77  ? 1.60262 1.37519 1.54708 -0.20158 -0.13885 -0.21065 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   CG  
+5055  C CD  . GLU B   77  ? 1.77326 1.52334 1.69883 -0.18782 -0.15347 -0.22446 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   CD  
+5056  O OE1 . GLU B   77  ? 1.54838 1.30284 1.49773 -0.19140 -0.16492 -0.23078 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   OE1 
+5057  O OE2 . GLU B   77  ? 1.56500 1.29058 1.44966 -0.17335 -0.15326 -0.22914 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   OE2 
+5058  N N   . SER B   78  ? 1.24376 1.02373 1.18791 -0.22438 -0.09947 -0.17984 ? ? ? ? ? ? 79  SER B   N   
+5059  C CA  . SER B   78  ? 1.29694 1.06645 1.21289 -0.22050 -0.08636 -0.17698 ? ? ? ? ? ? 79  SER B   CA  
+5060  C C   . SER B   78  ? 1.14382 0.93091 1.07196 -0.23228 -0.07560 -0.16564 ? ? ? ? ? ? 79  SER B   C   
+5061  O O   . SER B   78  ? 1.26939 1.05402 1.17919 -0.23092 -0.06605 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 79  SER B   O   
+5062  C CB  . SER B   78  ? 1.28548 1.02954 1.17936 -0.21432 -0.07933 -0.18010 ? ? ? ? ? ? 79  SER B   CB  
+5063  O OG  . SER B   78  ? 1.25767 1.00777 1.17275 -0.22311 -0.07510 -0.17411 ? ? ? ? ? ? 79  SER B   OG  
+5064  N N   . GLU B   79  ? 1.18522 0.98752 1.14139 -0.24339 -0.07720 -0.15829 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   N   
+5065  C CA  . GLU B   79  ? 1.17069 0.98612 1.13481 -0.25345 -0.06867 -0.14773 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   CA  
+5066  C C   . GLU B   79  ? 1.23254 1.06776 1.21216 -0.26178 -0.07002 -0.14204 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   C   
+5067  O O   . GLU B   79  ? 1.16979 1.01351 1.14666 -0.26783 -0.06255 -0.13487 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   O   
+5068  C CB  . GLU B   79  ? 1.13411 0.94900 1.11376 -0.25894 -0.06853 -0.14224 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   CB  
+5069  C CG  . GLU B   79  ? 1.24719 1.04415 1.21482 -0.25182 -0.06413 -0.14774 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   CG  
+5070  C CD  . GLU B   79  ? 1.32111 1.11157 1.26726 -0.24908 -0.05152 -0.14924 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   CD  
+5071  O OE1 . GLU B   79  ? 1.23383 1.03554 1.18634 -0.25603 -0.04551 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   OE1 
+5072  O OE2 . GLU B   79  ? 1.62955 1.40189 1.55100 -0.23995 -0.04771 -0.15694 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   OE2 
+5073  N N   . ILE B   80  ? 1.24677 1.08919 1.24303 -0.26261 -0.07860 -0.14585 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   N   
+5074  C CA  . ILE B   80  ? 1.07340 0.93417 1.08766 -0.27190 -0.07734 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   CA  
+5075  C C   . ILE B   80  ? 1.08017 0.94879 1.09640 -0.26602 -0.08158 -0.14986 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   C   
+5076  O O   . ILE B   80  ? 1.18188 1.05968 1.19266 -0.26675 -0.07539 -0.14806 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   O   
+5077  C CB  . ILE B   80  ? 1.11669 0.98163 1.15684 -0.28157 -0.08133 -0.13626 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   CB  
+5078  C CG1 . ILE B   80  ? 1.10792 0.96580 1.14595 -0.28624 -0.07803 -0.12638 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   CG1 
+5079  C CG2 . ILE B   80  ? 0.98332 0.86468 1.04140 -0.29137 -0.07771 -0.13242 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   CG2 
+5080  C CD1 . ILE B   80  ? 1.02704 0.88386 1.08569 -0.29478 -0.08138 -0.12060 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   CD1 
+5081  N N   . ILE B   81  ? 1.06144 0.92649 1.08602 -0.25950 -0.09304 -0.16052 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   N   
+5082  C CA  . ILE B   81  ? 1.14452 1.02057 1.17896 -0.25389 -0.10029 -0.17068 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   CA  
+5083  C C   . ILE B   81  ? 1.26776 1.13551 1.27223 -0.24088 -0.09882 -0.17510 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   C   
+5084  O O   . ILE B   81  ? 1.28616 1.16596 1.29161 -0.24100 -0.09400 -0.17436 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   O   
+5085  C CB  . ILE B   81  ? 0.95317 0.82634 1.00341 -0.24930 -0.11531 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   CB  
+5086  C CG1 . ILE B   81  ? 1.05048 0.92982 1.13057 -0.26327 -0.11515 -0.17795 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   CG1 
+5087  C CG2 . ILE B   81  ? 1.13601 1.02282 1.19974 -0.24217 -0.12513 -0.19513 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   CG2 
+5088  C CD1 . ILE B   81  ? 1.10312 0.97892 1.20063 -0.26058 -0.12952 -0.19016 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   CD1 
+5089  N N   . ARG B   82  ? 1.22424 1.06884 1.19988 -0.22936 -0.10174 -0.17970 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   N   
+5090  C CA  . ARG B   82  ? 1.10439 0.93491 1.04700 -0.21570 -0.10045 -0.18441 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   CA  
+5091  C C   . ARG B   82  ? 1.11292 0.94615 1.04151 -0.22004 -0.08539 -0.17567 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   C   
+5092  O O   . ARG B   82  ? 1.27280 1.10682 1.18958 -0.21233 -0.08505 -0.17920 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   O   
+5093  C CB  . ARG B   82  ? 1.18673 0.98692 1.09698 -0.20436 -0.10247 -0.18931 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   CB  
+5094  C CG  . ARG B   82  ? 1.43979 1.21790 1.31014 -0.18840 -0.10199 -0.19496 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   CG  
+5095  C CD  . ARG B   82  ? 1.66332 1.41165 1.50553 -0.17493 -0.10997 -0.20370 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   CD  
+5096  N NE  . ARG B   82  ? 1.55942 1.31569 1.42246 -0.17053 -0.12967 -0.21398 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   NE  
+5097  C CZ  . ARG B   82  ? 1.54898 1.28342 1.39535 -0.16062 -0.14027 -0.22279 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   CZ  
+5098  N NH1 . ARG B   82  ? 2.06469 1.76651 1.87195 -0.15382 -0.13163 -0.22216 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   NH1 
+5099  N NH2 . ARG B   82  ? 1.64523 1.39021 1.51508 -0.15791 -0.15925 -0.23324 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   NH2 
+5100  N N   . PRO B   83  ? 1.12134 0.95568 1.05039 -0.23112 -0.07387 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   N   
+5101  C CA  . PRO B   83  ? 1.12844 0.96395 1.04228 -0.23447 -0.06089 -0.15910 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   CA  
+5102  C C   . PRO B   83  ? 1.18734 1.04540 1.11931 -0.24184 -0.05825 -0.15537 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   C   
+5103  O O   . PRO B   83  ? 1.23454 1.09217 1.15130 -0.23875 -0.05156 -0.15533 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   O   
+5104  C CB  . PRO B   83  ? 0.88462 0.71646 0.79826 -0.24379 -0.05248 -0.15108 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   CB  
+5105  C CG  . PRO B   83  ? 1.05720 0.87905 0.97652 -0.24114 -0.05950 -0.15443 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   CG  
+5106  C CD  . PRO B   83  ? 1.09872 0.92952 1.03744 -0.23867 -0.07263 -0.16029 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   CD  
+5107  N N   . PHE B   84  ? 1.24276 1.11846 1.20552 -0.25176 -0.06175 -0.15229 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   N   
+5108  C CA  . PHE B   84  ? 1.21149 1.10595 1.18938 -0.26161 -0.05488 -0.14658 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CA  
+5109  C C   . PHE B   84  ? 1.33787 1.24980 1.34472 -0.26195 -0.06109 -0.15329 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   C   
+5110  O O   . PHE B   84  ? 1.32090 1.24818 1.34678 -0.27283 -0.05451 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   O   
+5111  C CB  . PHE B   84  ? 1.08536 0.98330 1.07140 -0.27555 -0.04910 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CB  
+5112  C CG  . PHE B   84  ? 1.04143 0.92550 1.00799 -0.27551 -0.04547 -0.13027 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CG  
+5113  C CD1 . PHE B   84  ? 1.00684 0.88688 0.95212 -0.27544 -0.03645 -0.12777 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CD1 
+5114  C CD2 . PHE B   84  ? 1.00754 0.88318 0.97949 -0.27584 -0.05064 -0.12952 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CD2 
+5115  C CE1 . PHE B   84  ? 0.88161 0.75129 0.81427 -0.27636 -0.03265 -0.12535 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CE1 
+5116  C CE2 . PHE B   84  ? 1.05896 0.92441 1.01806 -0.27579 -0.04662 -0.12677 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CE2 
+5117  C CZ  . PHE B   84  ? 0.90388 0.76729 0.84481 -0.27640 -0.03760 -0.12505 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CZ  
+5118  N N   . ILE B   85  ? 1.34979 1.25923 1.36056 -0.25029 -0.07339 -0.16521 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   N   
+5119  C CA  . ILE B   85  ? 1.19964 1.12887 1.24348 -0.25067 -0.08022 -0.17390 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   CA  
+5120  C C   . ILE B   85  ? 1.28471 1.22646 1.32916 -0.24644 -0.07469 -0.17697 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   C   
+5121  O O   . ILE B   85  ? 1.22250 1.18555 1.29727 -0.25380 -0.07082 -0.17880 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   O   
+5122  C CB  . ILE B   85  ? 1.12553 1.04893 1.17501 -0.23890 -0.09793 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   CB  
+5123  C CG1 . ILE B   85  ? 1.03310 0.98043 1.12333 -0.24018 -0.10593 -0.19838 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   CG1 
+5124  C CG2 . ILE B   85  ? 1.20427 1.10740 1.21686 -0.22037 -0.10397 -0.19371 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   CG2 
+5125  C CD1 . ILE B   85  ? 1.34431 1.28750 1.44129 -0.22774 -0.12600 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   CD1 
+5126  N N   . LYS B   86  ? 1.35433 1.28175 1.36536 -0.23479 -0.07273 -0.17777 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   N   
+5127  C CA  . LYS B   86  ? 1.14526 1.08159 1.15336 -0.22979 -0.06671 -0.18024 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   CA  
+5128  C C   . LYS B   86  ? 1.23331 1.17954 1.24470 -0.24472 -0.04968 -0.16899 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   C   
+5129  O O   . LYS B   86  ? 1.44515 1.40757 1.47123 -0.24629 -0.04330 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   O   
+5130  C CB  . LYS B   86  ? 1.25448 1.16759 1.22166 -0.21387 -0.06782 -0.18308 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   CB  
+5131  C CG  . LYS B   86  ? 1.02336 0.92363 0.98125 -0.19595 -0.08530 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   CG  
+5132  C CD  . LYS B   86  ? 1.35638 1.22637 1.26630 -0.18115 -0.08333 -0.19590 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   CD  
+5133  C CE  . LYS B   86  ? 1.31763 1.18729 1.22159 -0.16284 -0.09261 -0.20657 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   CE  
+5134  N NZ  . LYS B   86  ? 1.37243 1.24999 1.29730 -0.15176 -0.11401 -0.21999 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   NZ  
+5135  N N   . ASP B   87  ? 1.33550 1.27168 1.33286 -0.25500 -0.04252 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   N   
+5136  C CA  . ASP B   87  ? 1.22205 1.16520 1.21970 -0.26884 -0.02855 -0.14698 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   CA  
+5137  C C   . ASP B   87  ? 1.09745 1.05842 1.12940 -0.28106 -0.02572 -0.14508 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   C   
+5138  O O   . ASP B   87  ? 1.35741 1.32881 1.39585 -0.28882 -0.01399 -0.14139 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   O   
+5139  C CB  . ASP B   87  ? 1.25711 1.18549 1.23331 -0.27538 -0.02473 -0.13681 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   CB  
+5140  C CG  . ASP B   87  ? 1.17922 1.11178 1.15074 -0.28823 -0.01288 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   CG  
+5141  O OD1 . ASP B   87  ? 1.56257 1.50436 1.53585 -0.29011 -0.00446 -0.12650 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   OD1 
+5142  O OD2 . ASP B   87  ? 1.37843 1.30415 1.34375 -0.29569 -0.01253 -0.11781 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   OD2 
+5143  N N   . ALA B   88  ? 1.22429 1.18704 1.27751 -0.28316 -0.03512 -0.14803 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B   N   
+5144  C CA  . ALA B   88  ? 1.08775 1.06341 1.17270 -0.29646 -0.03086 -0.14571 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B   CA  
+5145  C C   . ALA B   88  ? 1.11755 1.11466 1.23544 -0.29461 -0.03093 -0.15748 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B   C   
+5146  O O   . ALA B   88  ? 1.11549 1.12508 1.25369 -0.30625 -0.01864 -0.15480 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B   O   
+5147  C CB  . ALA B   88  ? 1.38616 1.35418 1.48216 -0.29988 -0.04041 -0.14505 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B   CB  
+5148  N N   . PHE B   89  ? 1.28428 1.28514 1.40775 -0.27972 -0.04444 -0.17111 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   N   
+5149  C CA  . PHE B   89  ? 1.11119 1.13476 1.27253 -0.27640 -0.04879 -0.18514 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CA  
+5150  C C   . PHE B   89  ? 1.12317 1.15292 1.27658 -0.26141 -0.05035 -0.19367 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   C   
+5151  O O   . PHE B   89  ? 1.27202 1.32265 1.45887 -0.25639 -0.05533 -0.20697 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   O   
+5152  C CB  . PHE B   89  ? 1.14462 1.17004 1.32768 -0.27086 -0.06755 -0.19714 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CB  
+5153  C CG  . PHE B   89  ? 1.08262 1.10440 1.28169 -0.28575 -0.06616 -0.19127 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CG  
+5154  C CD1 . PHE B   89  ? 1.34054 1.36446 1.54715 -0.30361 -0.04870 -0.17904 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CD1 
+5155  C CD2 . PHE B   89  ? 1.19622 1.20941 1.39977 -0.28118 -0.08224 -0.19801 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CD2 
+5156  C CE1 . PHE B   89  ? 1.52602 1.54285 1.74443 -0.31628 -0.04742 -0.17313 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CE1 
+5157  C CE2 . PHE B   89  ? 1.33987 1.34779 1.55754 -0.29432 -0.08079 -0.19282 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CE2 
+5158  C CZ  . PHE B   89  ? 1.33234 1.34174 1.55757 -0.31174 -0.06342 -0.18012 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CZ  
+5159  N N   . GLY B   90  ? 0.97198 0.98430 1.08414 -0.25396 -0.04639 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B   N   
+5160  C CA  . GLY B   90  ? 1.24269 1.25617 1.34255 -0.23914 -0.04709 -0.19442 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B   CA  
+5161  C C   . GLY B   90  ? 1.26128 1.25637 1.33565 -0.21924 -0.06417 -0.20242 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B   C   
+5162  O O   . GLY B   90  ? 1.24131 1.22543 1.31169 -0.21637 -0.07645 -0.20460 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B   O   
+5163  N N   . ASN B   91  ? 1.33642 1.32547 1.39054 -0.20470 -0.06416 -0.20688 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   N   
+5164  C CA  . ASN B   91  ? 1.24080 1.20636 1.26211 -0.18428 -0.07822 -0.21346 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   CA  
+5165  C C   . ASN B   91  ? 1.51906 1.49410 1.56424 -0.17019 -0.10025 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   C   
+5166  O O   . ASN B   91  ? 1.82744 1.77974 1.84267 -0.15216 -0.11420 -0.23561 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   O   
+5167  C CB  . ASN B   91  ? 1.55416 1.50764 1.54516 -0.17262 -0.07103 -0.21317 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   CB  
+5168  C CG  . ASN B   91  ? 1.62972 1.56591 1.58734 -0.18336 -0.05278 -0.19903 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   CG  
+5169  O OD1 . ASN B   91  ? 1.73602 1.64361 1.65421 -0.17788 -0.05225 -0.19519 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   OD1 
+5170  N ND2 . ASN B   91  ? 1.73622 1.68885 1.70933 -0.19896 -0.03735 -0.19190 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   ND2 
+5171  N N   . ASP B   92  ? 1.63283 1.63924 1.72996 -0.17787 -0.10354 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   N   
+5172  C CA  . ASP B   92  ? 1.52790 1.54648 1.65306 -0.16507 -0.12617 -0.25504 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   CA  
+5173  C C   . ASP B   92  ? 1.55467 1.55513 1.66718 -0.16331 -0.14074 -0.25654 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   C   
+5174  O O   . ASP B   92  ? 1.79788 1.79166 1.90659 -0.14579 -0.16254 -0.26990 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   O   
+5175  C CB  . ASP B   92  ? 1.60477 1.66239 1.79334 -0.17708 -0.12333 -0.26352 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   CB  
+5176  C CG  . ASP B   92  ? 1.79247 1.86909 1.99652 -0.17782 -0.10843 -0.26409 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   CG  
+5177  O OD1 . ASP B   92  ? 1.64471 1.71620 1.83209 -0.15838 -0.11530 -0.27087 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   OD1 
+5178  O OD2 . ASP B   92  ? 1.88349 1.97773 2.11402 -0.19741 -0.08924 -0.25760 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   OD2 
+5179  N N   . TYR B   93  ? 1.40579 1.39707 1.51053 -0.18012 -0.12981 -0.24359 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   N   
+5180  C CA  . TYR B   93  ? 1.34281 1.31872 1.44023 -0.18143 -0.14050 -0.24416 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CA  
+5181  C C   . TYR B   93  ? 1.50500 1.44311 1.54470 -0.16873 -0.14249 -0.23921 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   C   
+5182  O O   . TYR B   93  ? 1.47165 1.39568 1.47959 -0.16954 -0.12775 -0.22858 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   O   
+5183  C CB  . TYR B   93  ? 1.24526 1.22797 1.36167 -0.20461 -0.12714 -0.23242 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CB  
+5184  C CG  . TYR B   93  ? 1.28621 1.30100 1.45858 -0.21861 -0.12428 -0.23774 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CG  
+5185  C CD1 . TYR B   93  ? 1.17984 1.21645 1.37387 -0.22466 -0.11070 -0.23686 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CD1 
+5186  C CD2 . TYR B   93  ? 1.26845 1.29011 1.47172 -0.22641 -0.13345 -0.24406 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CD2 
+5187  C CE1 . TYR B   93  ? 1.18322 1.24759 1.42854 -0.23840 -0.10497 -0.24210 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CE1 
+5188  C CE2 . TYR B   93  ? 1.26582 1.31502 1.52109 -0.24064 -0.12849 -0.24939 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CE2 
+5189  C CZ  . TYR B   93  ? 1.33026 1.40072 1.60657 -0.24682 -0.11348 -0.24831 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CZ  
+5190  O OH  . TYR B   93  ? 1.45261 1.54908 1.78092 -0.26195 -0.10549 -0.25395 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   OH  
+5191  N N   . PRO B   94  ? 1.50734 1.42747 1.53239 -0.15740 -0.15956 -0.24739 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   N   
+5192  C CA  . PRO B   94  ? 1.53457 1.41568 1.50291 -0.14457 -0.15996 -0.24391 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   CA  
+5193  C C   . PRO B   94  ? 1.51328 1.37825 1.46643 -0.15748 -0.14841 -0.23215 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   C   
+5194  O O   . PRO B   94  ? 1.50319 1.38157 1.48640 -0.17185 -0.14801 -0.22989 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   O   
+5195  C CB  . PRO B   94  ? 1.65806 1.52776 1.61906 -0.12509 -0.18529 -0.26019 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   CB  
+5196  C CG  . PRO B   94  ? 1.58885 1.48808 1.60451 -0.13630 -0.19544 -0.26838 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   CG  
+5197  C CD  . PRO B   94  ? 1.32390 1.25773 1.38299 -0.15416 -0.18002 -0.26243 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   CD  
+5198  N N   . ASP B   95  ? 1.46699 1.30173 1.37306 -0.15186 -0.13835 -0.22510 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   N   
+5199  C CA  . ASP B   95  ? 1.46615 1.28231 1.35435 -0.16039 -0.12832 -0.21633 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   CA  
+5200  C C   . ASP B   95  ? 1.59232 1.37469 1.44427 -0.14572 -0.13790 -0.22315 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   C   
+5201  O O   . ASP B   95  ? 1.61706 1.38367 1.45651 -0.15153 -0.13039 -0.21800 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   O   
+5202  C CB  . ASP B   95  ? 1.38467 1.19179 1.24984 -0.16758 -0.10719 -0.20400 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   CB  
+5203  C CG  . ASP B   95  ? 1.53030 1.32003 1.36047 -0.15322 -0.10404 -0.20620 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   CG  
+5204  O OD1 . ASP B   95  ? 1.68975 1.47566 1.51407 -0.13668 -0.11915 -0.21682 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   OD1 
+5205  O OD2 . ASP B   95  ? 1.39454 1.17381 1.20331 -0.15809 -0.08714 -0.19790 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   OD2 
+5206  N N   . ASN B   96  ? 1.67802 1.44782 1.51179 -0.12612 -0.15435 -0.23498 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   N   
+5207  C CA  . ASN B   96  ? 1.70416 1.43979 1.50092 -0.11046 -0.16603 -0.24296 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   CA  
+5208  C C   . ASN B   96  ? 1.73792 1.48653 1.56472 -0.10852 -0.18801 -0.25526 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   C   
+5209  O O   . ASN B   96  ? 1.70652 1.43140 1.50632 -0.09103 -0.20508 -0.26640 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   O   
+5210  C CB  . ASN B   96  ? 1.67961 1.38626 1.42925 -0.08782 -0.17199 -0.24853 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   CB  
+5211  C CG  . ASN B   96  ? 1.66761 1.39925 1.44247 -0.07859 -0.18697 -0.25742 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   CG  
+5212  O OD1 . ASN B   96  ? 1.63466 1.40440 1.46325 -0.08790 -0.19536 -0.26228 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   OD1 
+5213  N ND2 . ASN B   96  ? 1.77792 1.48708 1.51439 -0.06002 -0.18948 -0.25999 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   ND2 
+5214  N N   . PHE B   97  ? 1.79956 1.58311 1.67973 -0.12612 -0.18774 -0.25379 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   N   
+5215  C CA  . PHE B   97  ? 1.63100 1.42977 1.54608 -0.12685 -0.20730 -0.26622 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CA  
+5216  C C   . PHE B   97  ? 1.82746 1.59841 1.71980 -0.12420 -0.21215 -0.26879 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   C   
+5217  O O   . PHE B   97  ? 1.93459 1.68417 1.79981 -0.12881 -0.19604 -0.25838 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   O   
+5218  C CB  . PHE B   97  ? 1.66210 1.49962 1.63581 -0.14864 -0.20076 -0.26192 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CB  
+5219  C CG  . PHE B   97  ? 1.68484 1.52104 1.66036 -0.16691 -0.18024 -0.24572 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CG  
+5220  C CD1 . PHE B   97  ? 1.69160 1.53211 1.65882 -0.17472 -0.16078 -0.23223 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CD1 
+5221  C CD2 . PHE B   97  ? 1.49055 1.32073 1.47613 -0.17544 -0.18162 -0.24477 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CD2 
+5222  C CE1 . PHE B   97  ? 1.63224 1.47208 1.60166 -0.19001 -0.14470 -0.21860 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CE1 
+5223  C CE2 . PHE B   97  ? 1.51357 1.34253 1.50147 -0.19026 -0.16471 -0.23053 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CE2 
+5224  C CZ  . PHE B   97  ? 1.67176 1.50609 1.65188 -0.19723 -0.14705 -0.21766 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CZ  
+5225  N N   . THR B   98  ? 1.88877 1.66077 1.79421 -0.11665 -0.23467 -0.28399 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   N   
+5226  C CA  . THR B   98  ? 1.78071 1.52734 1.66772 -0.11362 -0.24182 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   CA  
+5227  C C   . THR B   98  ? 1.71067 1.48366 1.65196 -0.12834 -0.25057 -0.29504 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   C   
+5228  O O   . THR B   98  ? 1.77209 1.57054 1.75117 -0.12749 -0.26719 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   O   
+5229  C CB  . THR B   98  ? 1.87447 1.58929 1.71720 -0.08863 -0.26270 -0.30337 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   CB  
+5230  O OG1 . THR B   98  ? 2.01969 1.71059 1.81387 -0.07463 -0.25458 -0.29805 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   OG1 
+5231  C CG2 . THR B   98  ? 1.72244 1.40374 1.53484 -0.08514 -0.26494 -0.30642 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   CG2 
+5232  N N   . ALA B   99  ? 1.53038 1.29694 1.47687 -0.14173 -0.23902 -0.28675 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B   N   
+5233  C CA  . ALA B   99  ? 1.51267 1.29988 1.50787 -0.15746 -0.24367 -0.29009 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B   CA  
+5234  C C   . ALA B   99  ? 1.88863 1.65555 1.87369 -0.14802 -0.26350 -0.30551 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B   C   
+5235  O O   . ALA B   99  ? 1.82197 1.55472 1.76428 -0.13968 -0.26074 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B   O   
+5236  C CB  . ALA B   99  ? 1.59570 1.38556 1.60197 -0.17589 -0.22200 -0.27298 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B   CB  
+5237  N N   . GLU B   100 ? 1.91709 1.70479 1.94206 -0.14961 -0.28285 -0.32094 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   N   
+5238  C CA  . GLU B   100 ? 2.03297 1.80538 2.05582 -0.14263 -0.30391 -0.33767 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   CA  
+5239  C C   . GLU B   100 ? 1.95494 1.74756 2.03124 -0.16353 -0.30236 -0.33896 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   C   
+5240  O O   . GLU B   100 ? 1.84889 1.67602 1.97682 -0.17600 -0.30271 -0.34178 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   O   
+5241  C CB  . GLU B   100 ? 2.11136 1.88807 2.13377 -0.12434 -0.33186 -0.35825 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   CB  
+5242  C CG  . GLU B   100 ? 1.90550 1.65189 1.86519 -0.10048 -0.33607 -0.35832 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   CG  
+5243  C CD  . GLU B   100 ? 2.28763 2.03104 2.24000 -0.07912 -0.36799 -0.38018 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   CD  
+5244  O OE1 . GLU B   100 ? 2.48930 2.26310 2.49484 -0.08427 -0.38606 -0.39571 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   OE1 
+5245  O OE2 . GLU B   100 ? 2.39237 2.10192 2.28554 -0.05696 -0.37510 -0.38234 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   OE2 
+5246  N N   . TYR B   101 ? 1.88495 1.65424 1.94814 -0.16726 -0.29938 -0.33714 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   N   
+5247  C CA  . TYR B   101 ? 1.73078 1.51300 1.83883 -0.18730 -0.29488 -0.33575 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CA  
+5248  C C   . TYR B   101 ? 1.74091 1.53739 1.88797 -0.18883 -0.31826 -0.35767 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   C   
+5249  O O   . TYR B   101 ? 1.95354 1.77628 2.15392 -0.20700 -0.31493 -0.35892 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   O   
+5250  C CB  . TYR B   101 ? 1.58179 1.33340 1.66332 -0.18914 -0.28493 -0.32782 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CB  
+5251  C CG  . TYR B   101 ? 1.69611 1.43704 1.74812 -0.19014 -0.26119 -0.30732 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CG  
+5252  C CD1 . TYR B   101 ? 1.76041 1.47636 1.75935 -0.17346 -0.25782 -0.30537 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CD1 
+5253  C CD2 . TYR B   101 ? 1.67721 1.43151 1.75387 -0.20769 -0.24228 -0.29058 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CD2 
+5254  C CE1 . TYR B   101 ? 1.81541 1.52333 1.79194 -0.17556 -0.23582 -0.28846 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CE1 
+5255  C CE2 . TYR B   101 ? 1.70512 1.45166 1.75799 -0.20833 -0.22281 -0.27372 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CE2 
+5256  C CZ  . TYR B   101 ? 1.83353 1.55850 1.83897 -0.19289 -0.21945 -0.27331 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CZ  
+5257  O OH  . TYR B   101 ? 1.74655 1.46550 1.73273 -0.19470 -0.19970 -0.25824 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   OH  
+5258  N N   . PHE B   102 ? 1.96320 1.74139 2.08389 -0.17007 -0.34188 -0.37573 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   N   
+5259  C CA  . PHE B   102 ? 1.98372 1.77180 2.13948 -0.17103 -0.36633 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CA  
+5260  C C   . PHE B   102 ? 1.90677 1.73275 2.10700 -0.17041 -0.38033 -0.41218 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   C   
+5261  O O   . PHE B   102 ? 1.69395 1.54466 1.95019 -0.18307 -0.38960 -0.42594 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   O   
+5262  C CB  . PHE B   102 ? 1.99427 1.74556 2.10169 -0.15017 -0.38810 -0.41397 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CB  
+5263  C CG  . PHE B   102 ? 1.89417 1.60553 1.95042 -0.14676 -0.37304 -0.40150 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CG  
+5264  C CD1 . PHE B   102 ? 1.81568 1.52643 1.88959 -0.16525 -0.35191 -0.38702 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CD1 
+5265  C CD2 . PHE B   102 ? 1.95813 1.63125 1.94806 -0.12448 -0.37936 -0.40453 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CD2 
+5266  C CE1 . PHE B   102 ? 1.77868 1.45528 1.81011 -0.16141 -0.33813 -0.37695 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CE1 
+5267  C CE2 . PHE B   102 ? 2.05602 1.69333 2.00184 -0.12188 -0.36320 -0.39417 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CE2 
+5268  C CZ  . PHE B   102 ? 1.92640 1.56743 1.89557 -0.14031 -0.34289 -0.38090 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CZ  
+5269  N N   . ASP B   103 ? 2.07676 1.90771 2.25514 -0.15623 -0.38121 -0.40923 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   N   
+5270  C CA  . ASP B   103 ? 2.16125 2.02562 2.37721 -0.15078 -0.39750 -0.42447 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   CA  
+5271  C C   . ASP B   103 ? 2.15343 2.05559 2.41756 -0.16978 -0.37550 -0.41255 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   C   
+5272  O O   . ASP B   103 ? 1.99660 1.89493 2.25060 -0.18221 -0.34842 -0.39020 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   O   
+5273  C CB  . ASP B   103 ? 2.34149 2.18833 2.50602 -0.12284 -0.41216 -0.42913 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   CB  
+5274  C CG  . ASP B   103 ? 2.35936 2.16644 2.47266 -0.10200 -0.43577 -0.44288 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   CG  
+5275  O OD1 . ASP B   103 ? 2.33932 2.14389 2.47293 -0.10733 -0.45005 -0.45711 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   OD1 
+5276  O OD2 . ASP B   103 ? 2.15876 1.93476 2.20955 -0.08038 -0.43944 -0.43969 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   OD2 
+5277  N N   . ASN B   104 ? 2.12028 2.05914 2.43787 -0.17142 -0.38808 -0.42903 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   N   
+5278  C CA  . ASN B   104 ? 2.03531 2.01101 2.39698 -0.18504 -0.36990 -0.42172 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   CA  
+5279  C C   . ASN B   104 ? 1.84994 1.83508 2.24510 -0.21406 -0.34269 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   C   
+5280  O O   . ASN B   104 ? 1.90503 1.88916 2.28734 -0.22343 -0.31687 -0.38462 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   O   
+5281  C CB  . ASN B   104 ? 1.93165 1.90028 2.25055 -0.17204 -0.35839 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   CB  
+5282  C CG  . ASN B   104 ? 1.96333 1.91728 2.24334 -0.14215 -0.38427 -0.42018 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   CG  
+5283  O OD1 . ASN B   104 ? 1.90424 1.81866 2.12129 -0.12657 -0.38925 -0.41574 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   OD1 
+5284  N ND2 . ASN B   104 ? 1.95043 1.93489 2.26731 -0.13355 -0.40033 -0.43708 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   ND2 
+5285  N N   . GLN B   105 ? 1.72768 1.72017 2.16490 -0.22781 -0.34967 -0.41933 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   N   
+5286  C CA  . GLN B   105 ? 1.65246 1.65724 2.13112 -0.25575 -0.32587 -0.40895 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   CA  
+5287  C C   . GLN B   105 ? 1.56448 1.61145 2.10251 -0.26739 -0.31673 -0.41474 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   C   
+5288  O O   . GLN B   105 ? 1.76814 1.83938 2.33395 -0.25657 -0.33326 -0.43252 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   O   
+5289  C CB  . GLN B   105 ? 1.62295 1.61690 2.11573 -0.26386 -0.33049 -0.41462 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   CB  
+5290  C CG  . GLN B   105 ? 1.61761 1.57110 2.06542 -0.26435 -0.32691 -0.40351 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   CG  
+5291  C CD  . GLN B   105 ? 1.84256 1.78650 2.30659 -0.27462 -0.32630 -0.40609 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   CD  
+5292  O OE1 . GLN B   105 ? 1.78321 1.74470 2.28031 -0.27432 -0.33741 -0.42115 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   OE1 
+5293  N NE2 . GLN B   105 ? 1.99273 1.90857 2.43467 -0.28355 -0.31345 -0.39196 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   NE2 
+5294  N N   . PHE B   106 ? 1.67233 1.72650 2.22352 -0.28695 -0.28721 -0.39602 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   N   
+5295  C CA  . PHE B   106 ? 1.79142 1.88247 2.39526 -0.29964 -0.27328 -0.39944 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CA  
+5296  C C   . PHE B   106 ? 1.58287 1.67466 2.21407 -0.32636 -0.24555 -0.38559 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   C   
+5297  O O   . PHE B   106 ? 1.46891 1.53230 2.07599 -0.33505 -0.23713 -0.37211 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   O   
+5298  C CB  . PHE B   106 ? 1.76336 1.86018 2.33917 -0.29047 -0.26015 -0.38477 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CB  
+5299  C CG  . PHE B   106 ? 1.69137 1.75790 2.21012 -0.29176 -0.24121 -0.35699 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CG  
+5300  C CD1 . PHE B   106 ? 1.61338 1.65088 2.07192 -0.27228 -0.25215 -0.35114 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CD1 
+5301  C CD2 . PHE B   106 ? 1.76486 1.83110 2.29001 -0.31222 -0.21234 -0.33746 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CD2 
+5302  C CE1 . PHE B   106 ? 1.68963 1.70237 2.10160 -0.27397 -0.23486 -0.32759 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CE1 
+5303  C CE2 . PHE B   106 ? 1.78910 1.82944 2.26460 -0.31250 -0.19747 -0.31363 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CE2 
+5304  C CZ  . PHE B   106 ? 1.79554 1.81111 2.21745 -0.29372 -0.20887 -0.30933 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CZ  
+5305  N N   . ALA B   107 ? 1.56964 1.69249 2.24990 -0.33841 -0.23079 -0.38892 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B   N   
+5306  C CA  . ALA B   107 ? 1.69888 1.82167 2.40644 -0.36265 -0.20493 -0.37805 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B   CA  
+5307  C C   . ALA B   107 ? 1.85463 1.97161 2.55165 -0.37879 -0.17451 -0.35640 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B   C   
+5308  O O   . ALA B   107 ? 1.82104 1.91831 2.51231 -0.39592 -0.15497 -0.34055 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B   O   
+5309  C CB  . ALA B   107 ? 1.56226 1.71934 2.33015 -0.36800 -0.20357 -0.39453 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B   CB  
+5310  N N   . SER B   108 ? 1.90643 2.03809 2.59870 -0.37334 -0.17021 -0.35545 ? ? ? ? ? ? 109 SER B   N   
+5311  C CA  . SER B   108 ? 1.86832 1.99593 2.54659 -0.38621 -0.13969 -0.33353 ? ? ? ? ? ? 109 SER B   CA  
+5312  C C   . SER B   108 ? 1.89567 2.00719 2.51105 -0.36840 -0.14063 -0.31640 ? ? ? ? ? ? 109 SER B   C   
+5313  O O   . SER B   108 ? 1.84406 1.95794 2.43926 -0.34658 -0.16194 -0.32537 ? ? ? ? ? ? 109 SER B   O   
+5314  C CB  . SER B   108 ? 1.94354 2.10662 2.67444 -0.39701 -0.12340 -0.34282 ? ? ? ? ? ? 109 SER B   CB  
+5315  O OG  . SER B   108 ? 1.98041 2.15477 2.75434 -0.40755 -0.11815 -0.35054 ? ? ? ? ? ? 109 SER B   OG  
+5316  N N   . TYR B   109 ? 1.90456 1.99802 2.48829 -0.37805 -0.11708 -0.29194 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   N   
+5317  C CA  . TYR B   109 ? 1.85808 1.93646 2.38495 -0.36420 -0.11509 -0.27518 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CA  
+5318  C C   . TYR B   109 ? 1.82661 1.92844 2.35622 -0.35087 -0.11778 -0.28265 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   C   
+5319  O O   . TYR B   109 ? 1.84157 1.93345 2.32892 -0.33275 -0.12715 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   O   
+5320  C CB  . TYR B   109 ? 1.69696 1.75593 2.19744 -0.37855 -0.08944 -0.24999 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CB  
+5321  C CG  . TYR B   109 ? 1.58200 1.62769 2.02879 -0.36708 -0.08528 -0.23316 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CG  
+5322  C CD1 . TYR B   109 ? 1.62311 1.64879 2.02834 -0.35144 -0.10048 -0.22953 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CD1 
+5323  C CD2 . TYR B   109 ? 1.53393 1.58598 1.97185 -0.37269 -0.06496 -0.22154 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CD2 
+5324  C CE1 . TYR B   109 ? 1.49866 1.51287 1.85851 -0.34237 -0.09565 -0.21552 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CE1 
+5325  C CE2 . TYR B   109 ? 1.53883 1.57881 1.92934 -0.36306 -0.06168 -0.20750 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CE2 
+5326  C CZ  . TYR B   109 ? 1.46080 1.48267 1.81414 -0.34834 -0.07706 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CZ  
+5327  O OH  . TYR B   109 ? 1.27625 1.28685 1.58608 -0.34009 -0.07285 -0.19222 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   OH  
+5328  N N   . ASP B   110 ? 1.78943 1.92147 2.36885 -0.35950 -0.10869 -0.29424 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   N   
+5329  C CA  . ASP B   110 ? 1.75327 1.90893 2.33968 -0.34579 -0.11198 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   CA  
+5330  C C   . ASP B   110 ? 1.74889 1.91226 2.33780 -0.32293 -0.14429 -0.32371 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   C   
+5331  O O   . ASP B   110 ? 1.65299 1.81812 2.21644 -0.30367 -0.15314 -0.32532 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   O   
+5332  C CB  . ASP B   110 ? 1.83354 2.02081 2.47778 -0.36103 -0.09343 -0.31222 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   CB  
+5333  C CG  . ASP B   110 ? 2.00769 2.18283 2.64743 -0.38435 -0.06073 -0.29251 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   CG  
+5334  O OD1 . ASP B   110 ? 2.01183 2.16616 2.64736 -0.39785 -0.05591 -0.28436 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   OD1 
+5335  O OD2 . ASP B   110 ? 2.13925 2.32344 2.77749 -0.38853 -0.03994 -0.28527 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   OD2 
+5336  N N   . LYS B   111 ? 1.78908 1.95437 2.40577 -0.32431 -0.16246 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   N   
+5337  C CA  . LYS B   111 ? 1.82081 1.99045 2.43744 -0.30199 -0.19532 -0.36042 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   CA  
+5338  C C   . LYS B   111 ? 1.77507 1.91055 2.32110 -0.28244 -0.20762 -0.34958 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   C   
+5339  O O   . LYS B   111 ? 1.81544 1.95031 2.33970 -0.25970 -0.22577 -0.35818 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   O   
+5340  C CB  . LYS B   111 ? 1.67722 1.85349 2.33698 -0.30960 -0.21134 -0.37963 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   CB  
+5341  C CG  . LYS B   111 ? 1.70402 1.91353 2.43826 -0.33102 -0.19774 -0.39223 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   CG  
+5342  C CD  . LYS B   111 ? 1.81969 2.06791 2.59633 -0.32076 -0.20507 -0.41147 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   CD  
+5343  C CE  . LYS B   111 ? 1.91486 2.17110 2.69790 -0.29668 -0.24417 -0.43643 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   CE  
+5344  N NZ  . LYS B   111 ? 1.89210 2.18762 2.72088 -0.28526 -0.25358 -0.45689 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   NZ  
+5345  N N   . GLY B   112 ? 1.73841 1.84412 2.24806 -0.29064 -0.19732 -0.33104 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B   N   
+5346  C CA  . GLY B   112 ? 1.80794 1.88140 2.25429 -0.27401 -0.20612 -0.32142 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B   CA  
+5347  C C   . GLY B   112 ? 1.79186 1.86076 2.19896 -0.26270 -0.19691 -0.30931 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B   C   
+5348  O O   . GLY B   112 ? 1.71015 1.75851 2.07131 -0.24356 -0.20865 -0.30878 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B   O   
+5349  N N   . LEU B   113 ? 1.71124 1.79660 2.13373 -0.27460 -0.17476 -0.29962 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   N   
+5350  C CA  . LEU B   113 ? 1.65578 1.73807 2.04399 -0.26461 -0.16566 -0.28956 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   CA  
+5351  C C   . LEU B   113 ? 1.67847 1.77283 2.06903 -0.24255 -0.18463 -0.30682 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   C   
+5352  O O   . LEU B   113 ? 1.52002 1.59818 1.86563 -0.22612 -0.18750 -0.30182 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   O   
+5353  C CB  . LEU B   113 ? 1.46961 1.56723 1.87604 -0.28215 -0.13851 -0.27769 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   CB  
+5354  C CG  . LEU B   113 ? 1.44859 1.53174 1.84802 -0.30296 -0.11874 -0.25896 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   CG  
+5355  C CD1 . LEU B   113 ? 1.28563 1.38150 1.69759 -0.31768 -0.09276 -0.24856 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   CD1 
+5356  C CD2 . LEU B   113 ? 1.56162 1.61275 1.90501 -0.29691 -0.11942 -0.24324 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   CD2 
+5357  N N   . GLN B   114 ? 1.65658 1.77852 2.09970 -0.24155 -0.19807 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   N   
+5358  C CA  . GLN B   114 ? 1.65200 1.78653 2.10056 -0.21878 -0.21920 -0.34602 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   CA  
+5359  C C   . GLN B   114 ? 1.67053 1.77713 2.07635 -0.19686 -0.24598 -0.35337 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   C   
+5360  O O   . GLN B   114 ? 1.74347 1.84151 2.11948 -0.17409 -0.25927 -0.35868 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   O   
+5361  C CB  . GLN B   114 ? 1.63198 1.80642 2.15424 -0.22423 -0.22700 -0.36833 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   CB  
+5362  C CG  . GLN B   114 ? 1.72839 1.92620 2.29639 -0.25074 -0.19802 -0.36172 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   CG  
+5363  C CD  . GLN B   114 ? 2.03823 2.27868 2.67331 -0.25159 -0.19933 -0.38228 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   CD  
+5364  O OE1 . GLN B   114 ? 2.14613 2.39942 2.78009 -0.23665 -0.20143 -0.38718 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   OE1 
+5365  N NE2 . GLN B   114 ? 1.85391 2.11640 2.54953 -0.26924 -0.19738 -0.39513 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   NE2 
+5366  N N   . VAL B   115 ? 1.57879 1.66821 1.97846 -0.20282 -0.25347 -0.35373 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   N   
+5367  C CA  . VAL B   115 ? 1.71429 1.77203 2.06690 -0.18295 -0.27581 -0.35916 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   CA  
+5368  C C   . VAL B   115 ? 1.80908 1.83313 2.09344 -0.17389 -0.26417 -0.34005 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   C   
+5369  O O   . VAL B   115 ? 1.78197 1.78124 2.02036 -0.15175 -0.27896 -0.34414 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   O   
+5370  C CB  . VAL B   115 ? 1.74850 1.79489 2.11091 -0.19327 -0.28327 -0.36317 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   CB  
+5371  C CG1 . VAL B   115 ? 1.70254 1.72172 2.02698 -0.17109 -0.31092 -0.37576 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   CG1 
+5372  C CG2 . VAL B   115 ? 1.59097 1.67211 2.02672 -0.21038 -0.28503 -0.37772 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   CG2 
+5373  N N   . LEU B   116 ? 1.75712 1.77838 2.03323 -0.19087 -0.23737 -0.31945 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   N   
+5374  C CA  . LEU B   116 ? 1.65069 1.64348 1.86847 -0.18475 -0.22464 -0.30215 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   CA  
+5375  C C   . LEU B   116 ? 1.66412 1.66352 1.86864 -0.17321 -0.21985 -0.30102 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   C   
+5376  O O   . LEU B   116 ? 1.61492 1.58762 1.76765 -0.15835 -0.21993 -0.29557 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   O   
+5377  C CB  . LEU B   116 ? 1.44403 1.43219 1.65977 -0.20632 -0.20060 -0.28217 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   CB  
+5378  C CG  . LEU B   116 ? 1.37707 1.34210 1.54366 -0.20566 -0.18374 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   CG  
+5379  C CD1 . LEU B   116 ? 1.40890 1.33935 1.52395 -0.18819 -0.19404 -0.26504 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   CD1 
+5380  C CD2 . LEU B   116 ? 1.09607 1.06023 1.27115 -0.22674 -0.16598 -0.24779 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   CD2 
+5381  N N   . LYS B   117 ? 1.71674 1.75012 1.96757 -0.17984 -0.21464 -0.30674 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   N   
+5382  C CA  . LYS B   117 ? 1.71760 1.75867 1.95927 -0.16994 -0.20813 -0.30556 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   CA  
+5383  C C   . LYS B   117 ? 1.86235 1.90135 2.09558 -0.14318 -0.23365 -0.32361 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   C   
+5384  O O   . LYS B   117 ? 1.83001 1.84999 2.02043 -0.12649 -0.23386 -0.32006 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   O   
+5385  C CB  . LYS B   117 ? 1.56586 1.64299 1.85992 -0.18707 -0.19095 -0.30515 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   CB  
+5386  C CG  . LYS B   117 ? 1.61173 1.69941 1.90157 -0.17840 -0.18211 -0.30452 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   CG  
+5387  C CD  . LYS B   117 ? 1.54718 1.66635 1.88453 -0.19822 -0.16042 -0.30189 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   CD  
+5388  C CE  . LYS B   117 ? 1.56833 1.69758 1.90163 -0.18977 -0.15026 -0.30162 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   CE  
+5389  N NZ  . LYS B   117 ? 1.63363 1.78795 2.00452 -0.21004 -0.12500 -0.29670 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   NZ  
+5390  N N   . TYR B   118 ? 1.94062 1.99728 2.21312 -0.13830 -0.25606 -0.34354 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   N   
+5391  C CA  . TYR B   118 ? 1.84708 1.90535 2.11782 -0.11195 -0.28380 -0.36310 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CA  
+5392  C C   . TYR B   118 ? 1.90587 1.92946 2.13299 -0.09454 -0.30782 -0.37005 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   C   
+5393  O O   . TYR B   118 ? 1.96537 1.96199 2.14344 -0.07024 -0.32070 -0.37264 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   O   
+5394  C CB  . TYR B   118 ? 1.78700 1.89091 2.13419 -0.11582 -0.29532 -0.38411 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CB  
+5395  C CG  . TYR B   118 ? 1.79953 1.93737 2.19183 -0.13350 -0.26983 -0.37874 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CG  
+5396  C CD1 . TYR B   118 ? 1.79296 1.93675 2.17578 -0.12237 -0.26210 -0.37649 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CD1 
+5397  C CD2 . TYR B   118 ? 1.86076 2.02161 2.30238 -0.16106 -0.25248 -0.37590 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CD2 
+5398  C CE1 . TYR B   118 ? 1.86623 2.03898 2.28763 -0.13825 -0.23765 -0.37198 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CE1 
+5399  C CE2 . TYR B   118 ? 1.84043 2.02835 2.31872 -0.17716 -0.22740 -0.37076 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CE2 
+5400  C CZ  . TYR B   118 ? 1.85039 2.04470 2.31854 -0.16566 -0.22004 -0.36907 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CZ  
+5401  O OH  . TYR B   118 ? 1.66085 1.88023 2.16308 -0.18143 -0.19402 -0.36437 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   OH  
+5402  N N   . GLN B   119 ? 1.83721 1.85802 2.07844 -0.10611 -0.31339 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   N   
+5403  C CA  . GLN B   119 ? 2.01541 2.00258 2.21586 -0.09050 -0.33556 -0.38072 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   CA  
+5404  C C   . GLN B   119 ? 1.98845 1.93132 2.12100 -0.09017 -0.32043 -0.36138 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   C   
+5405  O O   . GLN B   119 ? 2.04686 1.95610 2.13689 -0.07648 -0.33519 -0.36599 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   O   
+5406  C CB  . GLN B   119 ? 1.97814 1.98072 2.22406 -0.10252 -0.34877 -0.39429 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   CB  
+5407  C CG  . GLN B   119 ? 1.79021 1.82976 2.09620 -0.09578 -0.37304 -0.42009 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   CG  
+5408  C CD  . GLN B   119 ? 1.80891 1.88805 2.19120 -0.12280 -0.36288 -0.42540 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   CD  
+5409  O OE1 . GLN B   119 ? 1.73465 1.80869 2.13007 -0.13645 -0.36425 -0.42715 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   OE1 
+5410  N NE2 . GLN B   119 ? 1.73363 1.85055 2.16577 -0.13073 -0.35128 -0.42821 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   NE2 
+5411  N N   . ASN B   120 ? 1.86736 1.80940 1.98971 -0.10490 -0.29145 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   N   
+5412  C CA  . ASN B   120 ? 1.88099 1.78422 1.94146 -0.10330 -0.27554 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   CA  
+5413  C C   . ASN B   120 ? 1.83113 1.71141 1.87505 -0.11003 -0.27624 -0.32059 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   C   
+5414  O O   . ASN B   120 ? 1.75613 1.59832 1.74466 -0.10125 -0.27229 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   O   
+5415  C CB  . ASN B   120 ? 1.99287 1.86414 1.99539 -0.07677 -0.28471 -0.32618 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   CB  
+5416  C CG  . ASN B   120 ? 2.01291 1.84970 1.95872 -0.07785 -0.26219 -0.30763 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   CG  
+5417  O OD1 . ASN B   120 ? 1.94684 1.78862 1.88686 -0.08192 -0.24438 -0.29696 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   OD1 
+5418  N ND2 . ASN B   120 ? 1.96297 1.76459 1.86795 -0.07456 -0.26228 -0.30471 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   ND2 
+5419  N N   . ILE B   121 ? 1.87004 1.77160 1.96157 -0.12587 -0.27990 -0.32594 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   N   
+5420  C CA  . ILE B   121 ? 1.80682 1.68805 1.88692 -0.13332 -0.27956 -0.32313 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   CA  
+5421  C C   . ILE B   121 ? 1.78529 1.68974 1.91113 -0.16011 -0.26262 -0.31359 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   C   
+5422  O O   . ILE B   121 ? 1.58531 1.52342 1.75939 -0.17212 -0.25745 -0.31525 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   O   
+5423  C CB  . ILE B   121 ? 2.05022 1.92187 2.13148 -0.12045 -0.30844 -0.34363 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   CB  
+5424  C CG1 . ILE B   121 ? 1.79855 1.71024 1.94941 -0.12971 -0.32186 -0.35975 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   CG1 
+5425  C CG2 . ILE B   121 ? 2.04209 1.88640 2.07257 -0.09185 -0.32692 -0.35319 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   CG2 
+5426  C CD1 . ILE B   121 ? 1.80738 1.72250 1.98908 -0.14734 -0.32194 -0.36224 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   CD1 
+5427  N N   . LEU B   122 ? 1.75841 1.64243 1.86721 -0.16884 -0.25339 -0.30372 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   N   
+5428  C CA  . LEU B   122 ? 1.65335 1.55052 1.79531 -0.19231 -0.23756 -0.29284 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   CA  
+5429  C C   . LEU B   122 ? 1.59411 1.48786 1.75835 -0.19705 -0.25139 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   C   
+5430  O O   . LEU B   122 ? 1.65606 1.52099 1.78883 -0.19109 -0.25554 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   O   
+5431  C CB  . LEU B   122 ? 1.74837 1.62568 1.85611 -0.19822 -0.21648 -0.27273 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   CB  
+5432  C CG  . LEU B   122 ? 1.48637 1.37557 1.62003 -0.22040 -0.19781 -0.25769 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   CG  
+5433  C CD1 . LEU B   122 ? 1.58632 1.50640 1.75460 -0.23118 -0.18837 -0.25467 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   CD1 
+5434  C CD2 . LEU B   122 ? 1.21457 1.08337 1.31146 -0.22173 -0.18145 -0.24095 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   CD2 
+5435  N N   . GLY B   123 ? 1.66641 1.58891 1.88560 -0.20833 -0.25716 -0.31463 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B   N   
+5436  C CA  . GLY B   123 ? 1.96379 1.88556 2.20978 -0.21368 -0.27131 -0.32811 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B   CA  
+5437  C C   . GLY B   123 ? 1.76455 1.68869 2.03711 -0.23691 -0.25460 -0.31669 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B   C   
+5438  O O   . GLY B   123 ? 1.80038 1.73608 2.08461 -0.25102 -0.23356 -0.30108 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B   O   
+5439  N N   . THR B   124 ? 1.79340 1.70362 2.07244 -0.23990 -0.26470 -0.32486 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   N   
+5440  C CA  . THR B   124 ? 1.77921 1.68650 2.08049 -0.26021 -0.25075 -0.31505 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   CA  
+5441  C C   . THR B   124 ? 1.75435 1.69131 2.11749 -0.27810 -0.24854 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   C   
+5442  O O   . THR B   124 ? 1.62223 1.58264 2.01615 -0.27398 -0.26221 -0.34145 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   O   
+5443  C CB  . THR B   124 ? 1.80451 1.68299 2.08782 -0.25646 -0.26107 -0.32058 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   CB  
+5444  O OG1 . THR B   124 ? 2.30379 2.17221 2.59430 -0.27289 -0.24427 -0.30564 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   OG1 
+5445  C CG2 . THR B   124 ? 1.84992 1.73661 2.16617 -0.25541 -0.28398 -0.34528 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   CG2 
+5446  N N   . TYR B   125 ? 1.81956 1.75423 2.20085 -0.29794 -0.23051 -0.31071 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   N   
+5447  C CA  . TYR B   125 ? 1.60021 1.55674 2.03809 -0.31768 -0.22416 -0.31739 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CA  
+5448  C C   . TYR B   125 ? 1.83962 1.79144 2.30392 -0.32042 -0.24205 -0.33729 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   C   
+5449  O O   . TYR B   125 ? 1.94780 1.87241 2.38384 -0.31296 -0.25177 -0.33850 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   O   
+5450  C CB  . TYR B   125 ? 1.70871 1.65789 2.14938 -0.33708 -0.19789 -0.29546 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CB  
+5451  C CG  . TYR B   125 ? 1.86103 1.83564 2.33158 -0.35063 -0.17929 -0.28981 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CG  
+5452  C CD1 . TYR B   125 ? 1.98243 1.98844 2.49874 -0.35299 -0.18520 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CD1 
+5453  C CD2 . TYR B   125 ? 1.74031 1.70708 2.19330 -0.36055 -0.15594 -0.26670 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CD2 
+5454  C CE1 . TYR B   125 ? 2.08711 2.11588 2.63148 -0.36560 -0.16588 -0.30384 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CE1 
+5455  C CE2 . TYR B   125 ? 1.76224 1.74900 2.23843 -0.37281 -0.13754 -0.26151 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CE2 
+5456  C CZ  . TYR B   125 ? 2.02818 2.04580 2.55027 -0.37564 -0.14136 -0.28000 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CZ  
+5457  O OH  . TYR B   125 ? 1.96818 2.00528 2.51403 -0.38799 -0.12086 -0.27543 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   OH  
+5458  N N   . SER B   126 ? 1.82966 1.80866 2.35018 -0.33139 -0.24602 -0.35422 ? ? ? ? ? ? 127 SER B   N   
+5459  C CA  . SER B   126 ? 1.81970 1.79643 2.35809 -0.33147 -0.25802 -0.36714 ? ? ? ? ? ? 127 SER B   CA  
+5460  C C   . SER B   126 ? 1.76799 1.72126 2.30548 -0.34802 -0.24270 -0.35418 ? ? ? ? ? ? 127 SER B   C   
+5461  O O   . SER B   126 ? 1.79558 1.72814 2.32036 -0.34367 -0.25389 -0.36013 ? ? ? ? ? ? 127 SER B   O   
+5462  C CB  . SER B   126 ? 1.68594 1.69919 2.27685 -0.33580 -0.25994 -0.38158 ? ? ? ? ? ? 127 SER B   CB  
+5463  O OG  . SER B   126 ? 1.81414 1.84063 2.43748 -0.35780 -0.23291 -0.36980 ? ? ? ? ? ? 127 SER B   OG  
+5464  N N   . ASN B   127 ? 1.82800 1.78199 2.37652 -0.36627 -0.21728 -0.33664 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   N   
+5465  C CA  . ASN B   127 ? 1.69719 1.62556 2.24149 -0.38116 -0.20234 -0.32281 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   CA  
+5466  C C   . ASN B   127 ? 1.90221 1.79776 2.40082 -0.37282 -0.20556 -0.31225 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   C   
+5467  O O   . ASN B   127 ? 2.01345 1.90741 2.48264 -0.36563 -0.19928 -0.29915 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   O   
+5468  C CB  . ASN B   127 ? 1.59607 1.53121 2.15969 -0.40139 -0.17438 -0.30651 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   CB  
+5469  C CG  . ASN B   127 ? 1.51746 1.42902 2.08640 -0.41799 -0.15971 -0.29603 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   CG  
+5470  O OD1 . ASN B   127 ? 1.49920 1.38157 2.04445 -0.41491 -0.16526 -0.29224 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   OD1 
+5471  N ND2 . ASN B   127 ? 1.66540 1.58783 2.26487 -0.43538 -0.14013 -0.29154 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   ND2 
+5472  N N   . PRO B   128 ? 1.65917 1.52868 2.14426 -0.37063 -0.21284 -0.31448 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   N   
+5473  C CA  . PRO B   128 ? 1.71206 1.55069 2.15484 -0.36158 -0.21448 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   CA  
+5474  C C   . PRO B   128 ? 1.70634 1.53274 2.13229 -0.37041 -0.19107 -0.27748 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   C   
+5475  O O   . PRO B   128 ? 1.48237 1.29424 1.86747 -0.35865 -0.18823 -0.26373 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   O   
+5476  C CB  . PRO B   128 ? 1.75432 1.57006 2.19390 -0.35959 -0.22512 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   CB  
+5477  C CG  . PRO B   128 ? 1.83444 1.66479 2.31448 -0.37450 -0.21938 -0.31978 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   CG  
+5478  C CD  . PRO B   128 ? 1.67728 1.54468 2.18423 -0.37507 -0.21976 -0.32699 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   CD  
+5479  N N   . LYS B   129 ? 1.81372 1.64447 2.26930 -0.39055 -0.17413 -0.27023 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   N   
+5480  C CA  . LYS B   129 ? 1.73463 1.55000 2.17122 -0.39843 -0.15322 -0.24491 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   CA  
+5481  C C   . LYS B   129 ? 1.73762 1.56954 2.15567 -0.39384 -0.14299 -0.23139 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   C   
+5482  O O   . LYS B   129 ? 1.57733 1.39484 1.96655 -0.39315 -0.13127 -0.21084 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   O   
+5483  C CB  . LYS B   129 ? 1.82637 1.63560 2.29599 -0.42152 -0.13710 -0.24153 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   CB  
+5484  C CG  . LYS B   129 ? 1.74392 1.53067 2.22314 -0.42621 -0.14302 -0.24922 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   CG  
+5485  C CD  . LYS B   129 ? 1.89388 1.64628 2.33809 -0.41792 -0.14535 -0.23745 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   CD  
+5486  C CE  . LYS B   129 ? 1.89907 1.62865 2.35049 -0.41997 -0.15331 -0.24756 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   CE  
+5487  N NZ  . LYS B   129 ? 1.78760 1.53066 2.24298 -0.40742 -0.17422 -0.27001 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   NZ  
+5488  N N   . LYS B   130 ? 1.74268 1.60388 2.17669 -0.39006 -0.14803 -0.24310 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   N   
+5489  C CA  . LYS B   130 ? 1.80685 1.68442 2.22532 -0.38586 -0.13844 -0.23233 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   CA  
+5490  C C   . LYS B   130 ? 1.72433 1.60526 2.11129 -0.36401 -0.15337 -0.23740 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   C   
+5491  O O   . LYS B   130 ? 1.65473 1.54334 2.05009 -0.35400 -0.17172 -0.25668 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   O   
+5492  C CB  . LYS B   130 ? 1.81132 1.71877 2.27063 -0.39736 -0.13045 -0.24106 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   CB  
+5493  C CG  . LYS B   130 ? 1.65021 1.55328 2.14264 -0.42068 -0.11268 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   CG  
+5494  C CD  . LYS B   130 ? 1.66094 1.59462 2.19356 -0.43218 -0.10099 -0.24552 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   CD  
+5495  C CE  . LYS B   130 ? 1.87310 1.81525 2.38109 -0.42904 -0.08648 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   CE  
+5496  N NZ  . LYS B   130 ? 1.64487 1.61552 2.19232 -0.44072 -0.07232 -0.23708 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   NZ  
+5497  N N   . ASN B   131 ? 1.50772 1.38111 1.85747 -0.35665 -0.14553 -0.22056 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   N   
+5498  C CA  . ASN B   131 ? 1.68724 1.56051 2.00358 -0.33742 -0.15508 -0.22289 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   CA  
+5499  C C   . ASN B   131 ? 1.56485 1.46094 1.88031 -0.33529 -0.14839 -0.22046 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   C   
+5500  O O   . ASN B   131 ? 1.41539 1.31556 1.72878 -0.34469 -0.13165 -0.20539 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   O   
+5501  C CB  . ASN B   131 ? 1.50751 1.35708 1.78539 -0.33054 -0.15074 -0.20780 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   CB  
+5502  C CG  . ASN B   131 ? 1.32765 1.17059 1.57157 -0.31124 -0.16052 -0.21315 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   CG  
+5503  O OD1 . ASN B   131 ? 1.37127 1.22792 1.61013 -0.30250 -0.16576 -0.22101 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   OD1 
+5504  N ND2 . ASN B   131 ? 1.36921 1.18932 1.58912 -0.30424 -0.16201 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   ND2 
+5505  N N   . PHE B   132 ? 1.63752 1.54616 1.95195 -0.32198 -0.16195 -0.23543 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   N   
+5506  C CA  . PHE B   132 ? 1.49791 1.42795 1.81302 -0.31853 -0.15674 -0.23501 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CA  
+5507  C C   . PHE B   132 ? 1.40699 1.32674 1.67711 -0.30772 -0.15061 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   C   
+5508  O O   . PHE B   132 ? 1.28078 1.21169 1.54656 -0.31114 -0.13779 -0.21224 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   O   
+5509  C CB  . PHE B   132 ? 1.49374 1.44107 1.82735 -0.30758 -0.17488 -0.25702 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CB  
+5510  C CG  . PHE B   132 ? 1.48779 1.45434 1.81784 -0.29998 -0.17191 -0.25791 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CG  
+5511  C CD1 . PHE B   132 ? 1.61734 1.60603 1.97559 -0.31297 -0.15611 -0.25343 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CD1 
+5512  C CD2 . PHE B   132 ? 1.38381 1.34365 1.68041 -0.27958 -0.18383 -0.26334 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CD2 
+5513  C CE1 . PHE B   132 ? 1.57363 1.57933 1.92875 -0.30537 -0.15301 -0.25482 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CE1 
+5514  C CE2 . PHE B   132 ? 1.32301 1.29817 1.61518 -0.27184 -0.18115 -0.26422 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CE2 
+5515  C CZ  . PHE B   132 ? 1.37597 1.37507 1.69851 -0.28458 -0.16611 -0.26021 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CZ  
+5516  N N   . LYS B   133 ? 1.51284 1.41077 1.74968 -0.29518 -0.15851 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   N   
+5517  C CA  . LYS B   133 ? 1.36432 1.25208 1.56113 -0.28594 -0.15153 -0.21073 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   CA  
+5518  C C   . LYS B   133 ? 1.28810 1.17308 1.47938 -0.29767 -0.13429 -0.19113 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   C   
+5519  O O   . LYS B   133 ? 1.20479 1.09529 1.37980 -0.29684 -0.12447 -0.18199 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   O   
+5520  C CB  . LYS B   133 ? 1.27603 1.13925 1.44090 -0.27182 -0.16077 -0.21533 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   CB  
+5521  C CG  . LYS B   133 ? 1.38940 1.24982 1.53734 -0.25450 -0.17518 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   CG  
+5522  C CD  . LYS B   133 ? 1.51088 1.34415 1.61373 -0.24048 -0.17544 -0.22924 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   CD  
+5523  C CE  . LYS B   133 ? 1.31859 1.13095 1.41634 -0.23617 -0.18597 -0.23795 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   CE  
+5524  N NZ  . LYS B   133 ? 1.71749 1.53033 1.82166 -0.22660 -0.20633 -0.25743 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   NZ  
+5525  N N   . PHE B   134 ? 1.30652 1.18111 1.50935 -0.30791 -0.13127 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   N   
+5526  C CA  . PHE B   134 ? 1.35557 1.22481 1.55084 -0.31749 -0.11726 -0.16637 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CA  
+5527  C C   . PHE B   134 ? 1.38113 1.26663 1.59526 -0.33080 -0.10510 -0.16022 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   C   
+5528  O O   . PHE B   134 ? 1.36647 1.25137 1.56551 -0.33500 -0.09359 -0.14608 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   O   
+5529  C CB  . PHE B   134 ? 1.33124 1.18109 1.53031 -0.32260 -0.11831 -0.16124 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CB  
+5530  C CG  . PHE B   134 ? 1.30484 1.13668 1.47912 -0.31046 -0.12405 -0.16147 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CG  
+5531  C CD1 . PHE B   134 ? 1.39772 1.22207 1.56712 -0.29956 -0.13629 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CD1 
+5532  C CD2 . PHE B   134 ? 1.30303 1.12508 1.45899 -0.30957 -0.11714 -0.14775 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CD2 
+5533  C CE1 . PHE B   134 ? 1.43947 1.24561 1.58525 -0.28880 -0.13880 -0.17687 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CE1 
+5534  C CE2 . PHE B   134 ? 1.27785 1.08514 1.41539 -0.29888 -0.12057 -0.14925 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CE2 
+5535  C CZ  . PHE B   134 ? 1.37935 1.17806 1.51132 -0.28889 -0.13003 -0.16356 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CZ  
+5536  N N   . GLN B   135 ? 1.30361 1.20345 1.55092 -0.33758 -0.10709 -0.17146 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   N   
+5537  C CA  . GLN B   135 ? 1.23731 1.15442 1.50355 -0.34927 -0.09362 -0.16795 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   CA  
+5538  C C   . GLN B   135 ? 1.23085 1.16250 1.48177 -0.34062 -0.09085 -0.16830 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   C   
+5539  O O   . GLN B   135 ? 1.36776 1.30596 1.61483 -0.34781 -0.07640 -0.15837 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   O   
+5540  C CB  . GLN B   135 ? 1.37095 1.30292 1.68151 -0.35806 -0.09641 -0.18292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   CB  
+5541  C CG  . GLN B   135 ? 1.47496 1.39833 1.80681 -0.37694 -0.08384 -0.17576 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   CG  
+5542  C CD  . GLN B   135 ? 1.65711 1.59663 2.03732 -0.38667 -0.08599 -0.19292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   CD  
+5543  O OE1 . GLN B   135 ? 1.62636 1.58652 2.02596 -0.37856 -0.09819 -0.21057 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   OE1 
+5544  N NE2 . GLN B   135 ? 1.69543 1.62465 2.09555 -0.40388 -0.07444 -0.18842 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   NE2 
+5545  N N   . LEU B   136 ? 1.28461 1.21849 1.52362 -0.32474 -0.10421 -0.17964 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   N   
+5546  C CA  . LEU B   136 ? 1.10864 1.05187 1.32899 -0.31507 -0.10192 -0.17990 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   CA  
+5547  C C   . LEU B   136 ? 1.15061 1.08018 1.33382 -0.31299 -0.09316 -0.16431 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   C   
+5548  O O   . LEU B   136 ? 1.19780 1.13478 1.37010 -0.31432 -0.08278 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   O   
+5549  C CB  . LEU B   136 ? 1.00895 0.95273 1.22220 -0.29766 -0.11897 -0.19601 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   CB  
+5550  C CG  . LEU B   136 ? 1.04614 0.99582 1.23789 -0.28552 -0.11798 -0.19770 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   CG  
+5551  C CD1 . LEU B   136 ? 1.21061 1.18543 1.43019 -0.29201 -0.10996 -0.20063 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   CD1 
+5552  C CD2 . LEU B   136 ? 1.06021 1.00178 1.23631 -0.26673 -0.13570 -0.21215 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   CD2 
+5553  N N   . ALA B   137 ? 1.27881 1.18898 1.44398 -0.30968 -0.09725 -0.15946 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B   N   
+5554  C CA  . ALA B   137 ? 1.19301 1.09215 1.32766 -0.30742 -0.09031 -0.14688 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B   CA  
+5555  C C   . ALA B   137 ? 1.25166 1.15217 1.38740 -0.32058 -0.07742 -0.13179 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B   C   
+5556  O O   . ALA B   137 ? 1.16759 1.06963 1.28381 -0.32036 -0.06963 -0.12374 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B   O   
+5557  C CB  . ALA B   137 ? 1.18707 1.06686 1.30824 -0.30122 -0.09707 -0.14664 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B   CB  
+5558  N N   . LEU B   138 ? 1.31423 1.21162 1.47021 -0.33202 -0.07493 -0.12797 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   N   
+5559  C CA  . LEU B   138 ? 1.25795 1.15197 1.41061 -0.34410 -0.06227 -0.11331 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   CA  
+5560  C C   . LEU B   138 ? 1.26407 1.17458 1.42153 -0.34931 -0.05106 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   C   
+5561  O O   . LEU B   138 ? 1.04568 0.95365 1.18459 -0.35348 -0.04097 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   O   
+5562  C CB  . LEU B   138 ? 1.12246 1.00575 1.29437 -0.35516 -0.06069 -0.10996 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   CB  
+5563  C CG  . LEU B   138 ? 1.38877 1.26403 1.55616 -0.36839 -0.04633 -0.09517 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   CG  
+5564  C CD1 . LEU B   138 ? 1.23573 1.09812 1.36984 -0.36461 -0.04522 -0.08084 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   CD1 
+5565  C CD2 . LEU B   138 ? 1.39824 1.25959 1.58455 -0.37914 -0.04408 -0.09320 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   CD2 
+5566  N N   . ASP B   139 ? 1.16542 1.09296 1.34797 -0.34841 -0.05331 -0.12697 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   N   
+5567  C CA  . ASP B   139 ? 1.12881 1.07396 1.31932 -0.35183 -0.04260 -0.12899 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   CA  
+5568  C C   . ASP B   139 ? 1.19810 1.14562 1.35948 -0.34132 -0.04195 -0.12719 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   C   
+5569  O O   . ASP B   139 ? 1.05853 1.01100 1.21038 -0.34574 -0.02955 -0.12075 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   O   
+5570  C CB  . ASP B   139 ? 1.14745 1.11226 1.37522 -0.35097 -0.04802 -0.14648 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   CB  
+5571  C CG  . ASP B   139 ? 1.27440 1.25875 1.51979 -0.35725 -0.03437 -0.14907 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   CG  
+5572  O OD1 . ASP B   139 ? 1.25508 1.23423 1.48606 -0.36629 -0.01820 -0.13594 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   OD1 
+5573  O OD2 . ASP B   139 ? 1.33427 1.33866 1.60752 -0.35246 -0.04014 -0.16481 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   OD2 
+5574  N N   . ILE B   140 ? 1.26715 1.20896 1.41254 -0.32772 -0.05399 -0.13305 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   N   
+5575  C CA  . ILE B   140 ? 1.15227 1.09353 1.26962 -0.31808 -0.05241 -0.13219 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   CA  
+5576  C C   . ILE B   140 ? 1.19404 1.12468 1.28574 -0.32324 -0.04379 -0.11726 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   C   
+5577  O O   . ILE B   140 ? 1.17972 1.11377 1.25469 -0.32281 -0.03576 -0.11358 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   O   
+5578  C CB  . ILE B   140 ? 1.06862 1.00131 1.17219 -0.30300 -0.06535 -0.14168 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   CB  
+5579  C CG1 . ILE B   140 ? 1.19289 1.13732 1.31503 -0.29458 -0.07490 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   CG1 
+5580  C CG2 . ILE B   140 ? 1.15654 1.08081 1.22629 -0.29540 -0.06137 -0.13765 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   CG2 
+5581  C CD1 . ILE B   140 ? 1.24268 1.17436 1.34543 -0.27843 -0.08771 -0.16716 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   CD1 
+5582  N N   . LEU B   141 ? 1.19406 1.11141 1.28259 -0.32759 -0.04628 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   N   
+5583  C CA  . LEU B   141 ? 1.17536 1.08287 1.24119 -0.33115 -0.04128 -0.09617 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   CA  
+5584  C C   . LEU B   141 ? 1.27393 1.18459 1.33656 -0.34185 -0.02862 -0.08709 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   C   
+5585  O O   . LEU B   141 ? 1.19188 1.10095 1.23211 -0.34203 -0.02317 -0.08090 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   O   
+5586  C CB  . LEU B   141 ? 1.17059 1.06344 1.23724 -0.33248 -0.04782 -0.09027 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   CB  
+5587  C CG  . LEU B   141 ? 1.16221 1.04808 1.22549 -0.32181 -0.05804 -0.09738 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   CG  
+5588  C CD1 . LEU B   141 ? 1.07191 0.94407 1.13997 -0.32370 -0.06342 -0.09166 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   CD1 
+5589  C CD2 . LEU B   141 ? 1.04316 0.92839 1.08354 -0.31452 -0.05653 -0.09780 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   CD2 
+5590  N N   . LYS B   142 ? 1.28722 1.20110 1.37150 -0.35127 -0.02288 -0.08687 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   N   
+5591  C CA  . LYS B   142 ? 1.18840 1.10237 1.26821 -0.36205 -0.00799 -0.07846 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   CA  
+5592  C C   . LYS B   142 ? 1.16258 1.09213 1.24034 -0.35960 0.00009  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   C   
+5593  O O   . LYS B   142 ? 1.40986 1.33649 1.46911 -0.36458 0.01144  -0.07652 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   O   
+5594  C CB  . LYS B   142 ? 1.09295 1.00554 1.19901 -0.37365 -0.00132 -0.07816 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   CB  
+5595  C CG  . LYS B   142 ? 1.21534 1.10786 1.31945 -0.37743 -0.00662 -0.06996 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   CG  
+5596  C CD  . LYS B   142 ? 1.17897 1.06856 1.31001 -0.38995 0.00170  -0.07082 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   CD  
+5597  C CE  . LYS B   142 ? 1.29881 1.16486 1.42535 -0.39310 -0.00327 -0.06220 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   CE  
+5598  N NZ  . LYS B   142 ? 1.50650 1.36755 1.66031 -0.40613 0.00559  -0.06409 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   NZ  
+5599  N N   . LYS B   143 ? 1.17152 1.11574 1.26587 -0.35101 -0.00615 -0.09822 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   N   
+5600  C CA  . LYS B   143 ? 1.10339 1.06175 1.19682 -0.34672 0.00042  -0.10471 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   CA  
+5601  C C   . LYS B   143 ? 1.01765 0.96985 1.07781 -0.33815 -0.00108 -0.10219 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   C   
+5602  O O   . LYS B   143 ? 1.31974 1.27633 1.36775 -0.33853 0.00877  -0.10113 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   O   
+5603  C CB  . LYS B   143 ? 1.25456 1.22928 1.37654 -0.33863 -0.00787 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   CB  
+5604  C CG  . LYS B   143 ? 1.23445 1.22038 1.39648 -0.34755 -0.00578 -0.12753 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   CG  
+5605  C CD  . LYS B   143 ? 1.35439 1.35368 1.53249 -0.35710 0.01205  -0.12760 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   CD  
+5606  C CE  . LYS B   143 ? 1.39115 1.40938 1.61757 -0.36201 0.01202  -0.14109 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   CE  
+5607  N NZ  . LYS B   143 ? 1.36505 1.37364 1.60755 -0.37065 0.00730  -0.13946 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   NZ  
+5608  N N   . SER B   144 ? 1.09151 1.03312 1.13761 -0.33091 -0.01198 -0.10196 ? ? ? ? ? ? 145 SER B   N   
+5609  C CA  . SER B   144 ? 1.29183 1.22771 1.31071 -0.32263 -0.01326 -0.10242 ? ? ? ? ? ? 145 SER B   CA  
+5610  C C   . SER B   144 ? 1.17349 1.09726 1.17080 -0.32768 -0.01198 -0.09092 ? ? ? ? ? ? 145 SER B   C   
+5611  O O   . SER B   144 ? 1.05211 0.96757 1.05276 -0.32959 -0.01856 -0.08635 ? ? ? ? ? ? 145 SER B   O   
+5612  C CB  . SER B   144 ? 1.16102 1.09258 1.17885 -0.31035 -0.02463 -0.11202 ? ? ? ? ? ? 145 SER B   CB  
+5613  O OG  . SER B   144 ? 0.99332 0.91605 0.98441 -0.30393 -0.02354 -0.11199 ? ? ? ? ? ? 145 SER B   OG  
+5614  N N   . LEU B   145 ? 1.24351 1.16617 1.21919 -0.32903 -0.00453 -0.08721 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   N   
+5615  C CA  . LEU B   145 ? 1.12942 1.04191 1.08454 -0.33251 -0.00560 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   CA  
+5616  C C   . LEU B   145 ? 1.30302 1.21000 1.25102 -0.32497 -0.01352 -0.08265 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   C   
+5617  O O   . LEU B   145 ? 1.29300 1.19330 1.23862 -0.32629 -0.01963 -0.07776 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   O   
+5618  C CB  . LEU B   145 ? 1.20516 1.11761 1.13893 -0.33634 0.00423  -0.07478 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   CB  
+5619  C CG  . LEU B   145 ? 1.06602 0.96959 0.97640 -0.33802 0.00143  -0.06908 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   CG  
+5620  C CD1 . LEU B   145 ? 1.07742 0.97185 0.98636 -0.34353 -0.00426 -0.05870 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   CD1 
+5621  C CD2 . LEU B   145 ? 0.96314 0.86645 0.85173 -0.34073 0.01109  -0.06827 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   CD2 
+5622  N N   . VAL B   146 ? 1.37072 1.27913 1.31495 -0.31662 -0.01286 -0.09203 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   N   
+5623  C CA  . VAL B   146 ? 1.01674 0.91719 0.95245 -0.30999 -0.01687 -0.09672 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   CA  
+5624  C C   . VAL B   146 ? 1.12050 1.01668 1.07133 -0.30730 -0.02577 -0.09799 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   C   
+5625  O O   . VAL B   146 ? 1.20045 1.09015 1.14873 -0.30577 -0.02900 -0.09789 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   O   
+5626  C CB  . VAL B   146 ? 0.95640 0.85422 0.88035 -0.30102 -0.01288 -0.10593 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   CB  
+5627  C CG1 . VAL B   146 ? 1.48528 1.37107 1.39995 -0.29422 -0.01476 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   CG1 
+5628  C CG2 . VAL B   146 ? 0.88915 0.78855 0.79584 -0.30368 -0.00364 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   CG2 
+5629  N N   . ALA B   147 ? 1.10768 1.00785 1.07636 -0.30693 -0.02953 -0.10015 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B   N   
+5630  C CA  . ALA B   147 ? 1.01641 0.91119 0.99910 -0.30466 -0.03809 -0.10194 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B   CA  
+5631  C C   . ALA B   147 ? 1.17072 1.06100 1.15688 -0.31099 -0.04101 -0.09254 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B   C   
+5632  O O   . ALA B   147 ? 1.11971 1.00277 1.10856 -0.30737 -0.04644 -0.09374 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B   O   
+5633  C CB  . ALA B   147 ? 1.07770 0.97879 1.08128 -0.30497 -0.04171 -0.10657 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B   CB  
+5634  N N   . ARG B   148 ? 1.19498 1.08768 1.17946 -0.31959 -0.03730 -0.08326 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   N   
+5635  C CA  . ARG B   148 ? 0.99966 0.88507 0.98287 -0.32389 -0.04155 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   CA  
+5636  C C   . ARG B   148 ? 1.03833 0.92187 1.00840 -0.32093 -0.04368 -0.07349 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   C   
+5637  O O   . ARG B   148 ? 1.00318 0.88157 0.97785 -0.31926 -0.05078 -0.07102 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   O   
+5638  C CB  . ARG B   148 ? 0.88148 0.76536 0.85987 -0.33313 -0.03616 -0.06369 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   CB  
+5639  C CG  . ARG B   148 ? 0.97662 0.86220 0.97309 -0.33835 -0.03253 -0.06397 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   CG  
+5640  C CD  . ARG B   148 ? 0.90540 0.78509 0.89412 -0.34838 -0.02418 -0.05317 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   CD  
+5641  N NE  . ARG B   148 ? 1.08400 0.96852 1.05450 -0.35049 -0.01510 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   NE  
+5642  C CZ  . ARG B   148 ? 1.03826 0.93347 1.01524 -0.35287 -0.00502 -0.05677 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   CZ  
+5643  N NH1 . ARG B   148 ? 1.12336 1.02760 1.12667 -0.35350 -0.00367 -0.06424 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   NH1 
+5644  N NH2 . ARG B   148 ? 0.97407 0.87141 0.93195 -0.35429 0.00334  -0.05521 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   NH2 
+5645  N N   . GLN B   149 ? 0.98519 0.87317 0.94089 -0.32022 -0.03754 -0.07695 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   N   
+5646  C CA  . GLN B   149 ? 1.03776 0.92520 0.98388 -0.31880 -0.03862 -0.07851 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   CA  
+5647  C C   . GLN B   149 ? 1.10918 0.99366 1.06351 -0.31198 -0.04075 -0.08675 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   C   
+5648  O O   . GLN B   149 ? 1.08635 0.97035 1.04507 -0.31114 -0.04483 -0.08729 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   O   
+5649  C CB  . GLN B   149 ? 1.05877 0.94961 0.98730 -0.32028 -0.03024 -0.08119 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   CB  
+5650  C CG  . GLN B   149 ? 0.96223 0.85400 0.87818 -0.32721 -0.02713 -0.07314 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   CG  
+5651  C CD  . GLN B   149 ? 1.21940 1.11317 1.11711 -0.32826 -0.01901 -0.07669 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   CD  
+5652  O OE1 . GLN B   149 ? 1.21038 1.10473 1.10567 -0.32366 -0.01375 -0.08483 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   OE1 
+5653  N NE2 . GLN B   149 ? 1.19079 1.08279 1.07265 -0.33380 -0.01796 -0.07064 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   NE2 
+5654  N N   . TYR B   150 ? 1.26122 1.14301 1.21746 -0.30656 -0.03805 -0.09389 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   N   
+5655  C CA  . TYR B   150 ? 1.10503 0.97975 1.06346 -0.29972 -0.03781 -0.10189 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CA  
+5656  C C   . TYR B   150 ? 1.05154 0.92281 1.02682 -0.29833 -0.04573 -0.10025 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   C   
+5657  O O   . TYR B   150 ? 0.97158 0.83979 0.95167 -0.29549 -0.04575 -0.10393 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   O   
+5658  C CB  . TYR B   150 ? 0.90767 0.77650 0.85847 -0.29274 -0.03456 -0.10970 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CB  
+5659  C CG  . TYR B   150 ? 1.12963 0.98649 1.08024 -0.28510 -0.03494 -0.11718 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CG  
+5660  C CD1 . TYR B   150 ? 1.02608 0.87492 0.96616 -0.28251 -0.02703 -0.12241 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CD1 
+5661  C CD2 . TYR B   150 ? 1.18387 1.03601 1.14438 -0.28101 -0.04208 -0.11965 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CD2 
+5662  C CE1 . TYR B   150 ? 1.01093 0.84609 0.94820 -0.27572 -0.02484 -0.12927 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CE1 
+5663  C CE2 . TYR B   150 ? 1.08627 0.92483 1.04299 -0.27360 -0.04187 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CE2 
+5664  C CZ  . TYR B   150 ? 1.03605 0.86551 0.98007 -0.27081 -0.03254 -0.13123 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CZ  
+5665  O OH  . TYR B   150 ? 1.35673 1.17005 1.29442 -0.26362 -0.02982 -0.13834 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   OH  
+5666  N N   . ILE B   151 ? 0.90044 0.77166 0.88612 -0.30051 -0.05145 -0.09544 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   N   
+5667  C CA  . ILE B   151 ? 0.94595 0.81135 0.94667 -0.29888 -0.05887 -0.09393 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   CA  
+5668  C C   . ILE B   151 ? 1.06875 0.93538 1.07358 -0.30079 -0.06343 -0.08776 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   C   
+5669  O O   . ILE B   151 ? 1.07664 0.93965 1.09205 -0.29644 -0.06725 -0.09044 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   O   
+5670  C CB  . ILE B   151 ? 0.97984 0.84373 0.99075 -0.30244 -0.06279 -0.09014 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   CB  
+5671  C CG1 . ILE B   151 ? 1.11405 0.97842 1.12527 -0.29867 -0.06136 -0.09903 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   CG1 
+5672  C CG2 . ILE B   151 ? 0.95246 0.80782 0.97735 -0.30130 -0.07023 -0.08769 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   CG2 
+5673  C CD1 . ILE B   151 ? 1.02675 0.88171 1.03608 -0.28950 -0.06322 -0.10889 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   CD1 
+5674  N N   . PHE B   152 ? 1.22650 1.09769 1.22257 -0.30646 -0.06361 -0.08014 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   N   
+5675  C CA  . PHE B   152 ? 1.21955 1.09148 1.21707 -0.30687 -0.07059 -0.07501 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CA  
+5676  C C   . PHE B   152 ? 1.13836 1.01646 1.13902 -0.30358 -0.06870 -0.08351 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   C   
+5677  O O   . PHE B   152 ? 1.23163 1.11118 1.24507 -0.30035 -0.07548 -0.08462 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   O   
+5678  C CB  . PHE B   152 ? 1.22312 1.09549 1.20484 -0.31316 -0.07102 -0.06562 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CB  
+5679  C CG  . PHE B   152 ? 1.49657 1.36603 1.47622 -0.31238 -0.08159 -0.05905 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CG  
+5680  C CD1 . PHE B   152 ? 1.62283 1.48854 1.61820 -0.30668 -0.09101 -0.05918 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CD1 
+5681  C CD2 . PHE B   152 ? 1.51313 1.38249 1.47383 -0.31625 -0.08296 -0.05330 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CD2 
+5682  C CE1 . PHE B   152 ? 1.62008 1.48287 1.61366 -0.30399 -0.10294 -0.05378 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CE1 
+5683  C CE2 . PHE B   152 ? 1.76517 1.63017 1.72113 -0.31389 -0.09519 -0.04786 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CE2 
+5684  C CZ  . PHE B   152 ? 1.71014 1.57230 1.68325 -0.30730 -0.10589 -0.04813 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CZ  
+5685  N N   . SER B   153 ? 1.02905 0.91031 1.01950 -0.30425 -0.05896 -0.09019 ? ? ? ? ? ? 154 SER B   N   
+5686  C CA  . SER B   153 ? 0.98702 0.87272 0.97977 -0.30317 -0.05430 -0.09864 ? ? ? ? ? ? 154 SER B   CA  
+5687  C C   . SER B   153 ? 1.20466 1.08548 1.21030 -0.29728 -0.05065 -0.10723 ? ? ? ? ? ? 154 SER B   C   
+5688  O O   . SER B   153 ? 1.19867 1.08380 1.21561 -0.29645 -0.04845 -0.11382 ? ? ? ? ? ? 154 SER B   O   
+5689  C CB  . SER B   153 ? 1.10410 0.99045 1.07859 -0.30590 -0.04360 -0.10256 ? ? ? ? ? ? 154 SER B   CB  
+5690  O OG  . SER B   153 ? 1.24165 1.13166 1.20313 -0.31124 -0.04551 -0.09529 ? ? ? ? ? ? 154 SER B   OG  
+5691  N N   . LYS B   154 ? 1.20750 1.07921 1.21228 -0.29330 -0.04961 -0.10824 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   N   
+5692  C CA  . LYS B   154 ? 1.03842 0.90135 1.04866 -0.28715 -0.04432 -0.11698 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   CA  
+5693  C C   . LYS B   154 ? 1.09246 0.95452 1.12365 -0.28374 -0.05229 -0.11620 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   C   
+5694  O O   . LYS B   154 ? 1.24350 1.10545 1.28677 -0.28059 -0.04815 -0.12329 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   O   
+5695  C CB  . LYS B   154 ? 1.13944 0.99096 1.13568 -0.28305 -0.04094 -0.12005 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   CB  
+5696  C CG  . LYS B   154 ? 1.09791 0.93520 1.08974 -0.27594 -0.03347 -0.12973 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   CG  
+5697  C CD  . LYS B   154 ? 1.47209 1.30393 1.44831 -0.27571 -0.01941 -0.13650 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   CD  
+5698  C CE  . LYS B   154 ? 1.24253 1.05520 1.20873 -0.26857 -0.00953 -0.14567 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   CE  
+5699  N NZ  . LYS B   154 ? 1.33090 1.14485 1.31918 -0.26746 -0.00887 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   NZ  
+5700  N N   . TYR B   155 ? 0.96780 0.82823 1.00411 -0.28440 -0.06249 -0.10808 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   N   
+5701  C CA  . TYR B   155 ? 1.03912 0.89449 1.09263 -0.28016 -0.07008 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CA  
+5702  C C   . TYR B   155 ? 1.12697 0.98731 1.18837 -0.28219 -0.08150 -0.09745 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   C   
+5703  O O   . TYR B   155 ? 1.29464 1.15556 1.34492 -0.28748 -0.08486 -0.08852 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   O   
+5704  C CB  . TYR B   155 ? 1.02669 0.87044 1.07830 -0.27839 -0.07233 -0.10677 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CB  
+5705  C CG  . TYR B   155 ? 1.10293 0.93932 1.14113 -0.27510 -0.06402 -0.11574 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CG  
+5706  C CD1 . TYR B   155 ? 1.22864 1.05544 1.26669 -0.26852 -0.05770 -0.12533 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CD1 
+5707  C CD2 . TYR B   155 ? 1.19212 1.02958 1.21647 -0.27770 -0.06242 -0.11495 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CD2 
+5708  C CE1 . TYR B   155 ? 1.21118 1.02646 1.23082 -0.26412 -0.05080 -0.13309 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CE1 
+5709  C CE2 . TYR B   155 ? 1.38944 1.21825 1.39916 -0.27261 -0.05717 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CE2 
+5710  C CZ  . TYR B   155 ? 1.20642 1.02257 1.21142 -0.26559 -0.05177 -0.13198 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CZ  
+5711  O OH  . TYR B   155 ? 1.26411 1.06705 1.24861 -0.25923 -0.04718 -0.13990 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   OH  
+5712  N N   . PHE B   156 ? 1.13653 0.99894 1.21604 -0.27723 -0.08723 -0.09957 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   N   
+5713  C CA  . PHE B   156 ? 1.28350 1.14655 1.36915 -0.27617 -0.10065 -0.09070 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CA  
+5714  C C   . PHE B   156 ? 1.27888 1.12833 1.37295 -0.27180 -0.10805 -0.08602 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   C   
+5715  O O   . PHE B   156 ? 1.37171 1.21448 1.46216 -0.27179 -0.11830 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   O   
+5716  C CB  . PHE B   156 ? 1.16673 1.04278 1.26932 -0.27242 -0.10521 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CB  
+5717  C CG  . PHE B   156 ? 1.15097 1.02777 1.27824 -0.26496 -0.10349 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CG  
+5718  C CD1 . PHE B   156 ? 1.20910 1.08743 1.34088 -0.26471 -0.08863 -0.11798 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CD1 
+5719  C CD2 . PHE B   156 ? 1.27255 1.14644 1.41683 -0.25763 -0.11587 -0.10349 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CD2 
+5720  C CE1 . PHE B   156 ? 1.08324 0.96098 1.23681 -0.25816 -0.08459 -0.12730 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CE1 
+5721  C CE2 . PHE B   156 ? 1.23887 1.11400 1.40754 -0.25033 -0.11321 -0.11315 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CE2 
+5722  C CZ  . PHE B   156 ? 1.13463 1.01214 1.30841 -0.25103 -0.09679 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CZ  
+5723  N N   . LYS B   157 ? 1.39637 1.23876 1.49874 -0.26787 -0.10280 -0.09344 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   N   
+5724  C CA  . LYS B   157 ? 1.37692 1.20457 1.48662 -0.26420 -0.10870 -0.09041 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   CA  
+5725  C C   . LYS B   157 ? 1.16934 0.98804 1.27465 -0.26431 -0.10091 -0.09755 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   C   
+5726  O O   . LYS B   157 ? 1.30768 1.12969 1.40870 -0.26299 -0.09131 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   O   
+5727  C CB  . LYS B   157 ? 1.38272 1.21018 1.51396 -0.25509 -0.11487 -0.09416 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   CB  
+5728  C CG  . LYS B   157 ? 1.29068 1.10066 1.42777 -0.25096 -0.12303 -0.08877 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   CG  
+5729  C CD  . LYS B   157 ? 1.29186 1.10158 1.45207 -0.24043 -0.12647 -0.09571 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   CD  
+5730  C CE  . LYS B   157 ? 1.36452 1.18959 1.53790 -0.23589 -0.13465 -0.09566 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   CE  
+5731  N NZ  . LYS B   157 ? 1.38380 1.20145 1.54699 -0.23541 -0.14935 -0.08182 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   NZ  
+5732  N N   . ILE B   158 ? 1.29332 1.09871 1.39824 -0.26576 -0.10533 -0.09324 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   N   
+5733  C CA  . ILE B   158 ? 1.27944 1.07548 1.38097 -0.26556 -0.10139 -0.10058 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   CA  
+5734  C C   . ILE B   158 ? 1.36778 1.14814 1.48116 -0.26072 -0.10684 -0.10184 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   C   
+5735  O O   . ILE B   158 ? 1.45747 1.22982 1.57561 -0.26257 -0.11410 -0.09261 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   O   
+5736  C CB  . ILE B   158 ? 1.17551 0.97234 1.26696 -0.27396 -0.10076 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   CB  
+5737  C CG1 . ILE B   158 ? 1.17450 0.98550 1.25316 -0.27747 -0.09436 -0.09682 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   CG1 
+5738  C CG2 . ILE B   158 ? 0.98746 0.77456 1.07909 -0.27282 -0.10057 -0.10524 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   CG2 
+5739  C CD1 . ILE B   158 ? 1.13288 0.94710 1.20437 -0.28471 -0.09265 -0.09447 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   CD1 
+5740  N N   . PHE B   159 ? 1.36807 1.14115 1.48341 -0.25429 -0.10260 -0.11314 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   N   
+5741  C CA  . PHE B   159 ? 1.27781 1.03442 1.40292 -0.24898 -0.10656 -0.11651 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CA  
+5742  C C   . PHE B   159 ? 1.34196 1.08687 1.46010 -0.25216 -0.10803 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   C   
+5743  O O   . PHE B   159 ? 1.32117 1.06815 1.42675 -0.25226 -0.10360 -0.12873 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   O   
+5744  C CB  . PHE B   159 ? 1.33566 1.08976 1.46706 -0.23953 -0.10006 -0.12721 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CB  
+5745  C CG  . PHE B   159 ? 1.49192 1.25953 1.63765 -0.23595 -0.09960 -0.12530 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CG  
+5746  C CD1 . PHE B   159 ? 1.38767 1.17208 1.52941 -0.23890 -0.09360 -0.12605 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CD1 
+5747  C CD2 . PHE B   159 ? 1.44355 1.20703 1.60808 -0.22915 -0.10588 -0.12387 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CD2 
+5748  C CE1 . PHE B   159 ? 1.29863 1.09719 1.45687 -0.23601 -0.09448 -0.12624 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CE1 
+5749  C CE2 . PHE B   159 ? 1.49836 1.27651 1.67968 -0.22487 -0.10762 -0.12385 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CE2 
+5750  C CZ  . PHE B   159 ? 1.37698 1.17355 1.55618 -0.22871 -0.10216 -0.12553 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CZ  
+5751  N N   . ILE B   160 ? 1.27850 1.01022 1.40475 -0.25439 -0.11482 -0.11716 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   N   
+5752  C CA  . ILE B   160 ? 1.29393 1.01549 1.41880 -0.25875 -0.11777 -0.12231 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   CA  
+5753  C C   . ILE B   160 ? 1.46582 1.16726 1.59803 -0.25288 -0.12126 -0.12844 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   C   
+5754  O O   . ILE B   160 ? 1.46173 1.15454 1.60380 -0.25054 -0.12448 -0.12185 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   O   
+5755  C CB  . ILE B   160 ? 1.40883 1.13247 1.53741 -0.27030 -0.12067 -0.11217 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   CB  
+5756  C CG1 . ILE B   160 ? 1.51742 1.26011 1.63757 -0.27551 -0.11632 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   CG1 
+5757  C CG2 . ILE B   160 ? 1.33370 1.05004 1.46662 -0.27559 -0.12367 -0.12000 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   CG2 
+5758  C CD1 . ILE B   160 ? 1.46935 1.21336 1.59140 -0.28688 -0.11626 -0.09541 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   CD1 
+5759  N N   . ASP B   161 ? 1.44772 1.14001 1.57328 -0.24961 -0.12136 -0.14130 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   N   
+5760  C CA  . ASP B   161 ? 1.56354 1.23491 1.69277 -0.24374 -0.12421 -0.14937 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   CA  
+5761  C C   . ASP B   161 ? 1.56886 1.23002 1.70290 -0.25107 -0.13156 -0.15308 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   C   
+5762  O O   . ASP B   161 ? 1.41829 1.08865 1.54879 -0.25687 -0.13357 -0.15665 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   O   
+5763  C CB  . ASP B   161 ? 1.57595 1.24021 1.69064 -0.23345 -0.11842 -0.16284 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   CB  
+5764  C CG  . ASP B   161 ? 1.73132 1.37295 1.84851 -0.22600 -0.11952 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   CG  
+5765  O OD1 . ASP B   161 ? 1.82975 1.46297 1.96229 -0.22728 -0.12408 -0.16528 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   OD1 
+5766  O OD2 . ASP B   161 ? 1.75450 1.38418 1.85574 -0.21837 -0.11537 -0.18350 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   OD2 
+5767  N N   . GLU B   162 ? 1.50817 1.15047 1.65217 -0.25066 -0.13554 -0.15311 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   N   
+5768  C CA  . GLU B   162 ? 1.46929 1.09893 1.62108 -0.25812 -0.14206 -0.15833 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   CA  
+5769  C C   . GLU B   162 ? 1.42730 1.06931 1.58800 -0.27204 -0.14258 -0.14985 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   C   
+5770  O O   . GLU B   162 ? 1.54844 1.19806 1.71203 -0.27822 -0.14558 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   O   
+5771  C CB  . GLU B   162 ? 1.53634 1.15950 1.67768 -0.25339 -0.14599 -0.17607 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   CB  
+5772  C CG  . GLU B   162 ? 1.51883 1.13022 1.64483 -0.23944 -0.14191 -0.18503 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   CG  
+5773  C CD  . GLU B   162 ? 1.66524 1.25235 1.79705 -0.23443 -0.14355 -0.18908 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   CD  
+5774  O OE1 . GLU B   162 ? 1.59130 1.17051 1.73902 -0.24112 -0.14721 -0.18200 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   OE1 
+5775  O OE2 . GLU B   162 ? 1.92051 1.49412 2.03921 -0.22361 -0.14012 -0.19948 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   OE2 
+5776  N N   . TYR B   163 ? 1.50469 1.14779 1.66953 -0.27634 -0.13963 -0.13414 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   N   
+5777  C CA  . TYR B   163 ? 1.63057 1.28409 1.80001 -0.28926 -0.13695 -0.12463 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CA  
+5778  C C   . TYR B   163 ? 1.73702 1.37756 1.92081 -0.30118 -0.13846 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   C   
+5779  O O   . TYR B   163 ? 1.67268 1.32369 1.86354 -0.31304 -0.13494 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   O   
+5780  C CB  . TYR B   163 ? 1.52944 1.18354 1.69372 -0.28936 -0.13375 -0.10726 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CB  
+5781  C CG  . TYR B   163 ? 1.54162 1.20872 1.70364 -0.30067 -0.12864 -0.09743 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CG  
+5782  C CD1 . TYR B   163 ? 1.58744 1.27809 1.74429 -0.30166 -0.12566 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CD1 
+5783  C CD2 . TYR B   163 ? 1.64478 1.29791 1.80746 -0.30996 -0.12564 -0.08440 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CD2 
+5784  C CE1 . TYR B   163 ? 1.58976 1.29187 1.74449 -0.31157 -0.11996 -0.09273 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CE1 
+5785  C CE2 . TYR B   163 ? 1.62039 1.28328 1.77882 -0.32037 -0.11887 -0.07564 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CE2 
+5786  C CZ  . TYR B   163 ? 1.56069 1.24920 1.71631 -0.32109 -0.11612 -0.08020 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CZ  
+5787  O OH  . TYR B   163 ? 1.62059 1.31849 1.77202 -0.33105 -0.10844 -0.07216 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   OH  
+5788  N N   . GLN B   164 ? 1.80348 1.42127 1.99304 -0.29886 -0.14250 -0.13237 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   N   
+5789  C CA  . GLN B   164 ? 1.65529 1.25915 1.86031 -0.31131 -0.14326 -0.13568 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   CA  
+5790  C C   . GLN B   164 ? 1.74862 1.36697 1.96471 -0.31730 -0.14731 -0.15195 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   C   
+5791  O O   . GLN B   164 ? 1.81675 1.43307 2.05084 -0.33094 -0.14619 -0.15486 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   O   
+5792  C CB  . GLN B   164 ? 1.67936 1.25394 1.88677 -0.30641 -0.14708 -0.13920 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   CB  
+5793  C CG  . GLN B   164 ? 1.71621 1.28641 1.92063 -0.29626 -0.15403 -0.15764 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   CG  
+5794  C CD  . GLN B   164 ? 1.58372 1.16245 1.77195 -0.28065 -0.15317 -0.15869 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   CD  
+5795  O OE1 . GLN B   164 ? 1.61330 1.19917 1.79615 -0.27643 -0.14882 -0.14592 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   OE1 
+5796  N NE2 . GLN B   164 ? 1.66678 1.24356 1.84656 -0.27212 -0.15703 -0.17461 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   NE2 
+5797  N N   . ASP B   165 ? 1.64812 1.28014 1.85399 -0.30719 -0.15188 -0.16301 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   N   
+5798  C CA  . ASP B   165 ? 1.75537 1.40120 1.96878 -0.30980 -0.15835 -0.17898 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   CA  
+5799  C C   . ASP B   165 ? 1.59108 1.26396 1.80807 -0.31593 -0.15408 -0.17487 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   C   
+5800  O O   . ASP B   165 ? 1.65309 1.33990 1.88091 -0.31889 -0.15978 -0.18764 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   O   
+5801  C CB  . ASP B   165 ? 1.66495 1.30691 1.86000 -0.29455 -0.16566 -0.19329 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   CB  
+5802  C CG  . ASP B   165 ? 1.74659 1.36175 1.94030 -0.28937 -0.17117 -0.20259 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   CG  
+5803  O OD1 . ASP B   165 ? 1.64423 1.24308 1.84924 -0.29559 -0.16851 -0.19548 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   OD1 
+5804  O OD2 . ASP B   165 ? 2.07761 1.68546 2.25645 -0.27864 -0.17787 -0.21704 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   OD2 
+5805  N N   . SER B   166 ? 1.32965 1.01007 1.53815 -0.31721 -0.14511 -0.15836 ? ? ? ? ? ? 167 SER B   N   
+5806  C CA  . SER B   166 ? 1.57904 1.28371 1.78850 -0.32234 -0.14005 -0.15438 ? ? ? ? ? ? 167 SER B   CA  
+5807  C C   . SER B   166 ? 1.54466 1.25523 1.77869 -0.33900 -0.13586 -0.15439 ? ? ? ? ? ? 167 SER B   C   
+5808  O O   . SER B   166 ? 1.67274 1.36685 1.91579 -0.34876 -0.13067 -0.14639 ? ? ? ? ? ? 167 SER B   O   
+5809  C CB  . SER B   166 ? 1.69065 1.39924 1.88364 -0.31978 -0.13201 -0.13721 ? ? ? ? ? ? 167 SER B   CB  
+5810  O OG  . SER B   166 ? 1.65465 1.34626 1.84954 -0.32602 -0.12730 -0.12321 ? ? ? ? ? ? 167 SER B   OG  
+5811  N N   . ASP B   167 ? 1.47988 1.21306 1.72503 -0.34204 -0.13732 -0.16380 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   N   
+5812  C CA  . ASP B   167 ? 1.51005 1.25346 1.78295 -0.35816 -0.13158 -0.16586 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   CA  
+5813  C C   . ASP B   167 ? 1.43530 1.18337 1.70228 -0.36689 -0.11656 -0.14749 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   C   
+5814  O O   . ASP B   167 ? 1.38430 1.12792 1.62643 -0.36012 -0.11298 -0.13391 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   O   
+5815  C CB  . ASP B   167 ? 1.47466 1.24201 1.76410 -0.35646 -0.13993 -0.18414 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   CB  
+5816  C CG  . ASP B   167 ? 1.46781 1.25352 1.73762 -0.34573 -0.14000 -0.18254 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   CG  
+5817  O OD1 . ASP B   167 ? 1.58377 1.38340 1.85478 -0.35222 -0.12898 -0.17271 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   OD1 
+5818  O OD2 . ASP B   167 ? 1.66661 1.45042 1.91780 -0.33089 -0.15010 -0.19118 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   OD2 
+5819  N N   . LYS B   168 ? 1.54720 1.30412 1.83776 -0.38232 -0.10736 -0.14802 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   N   
+5820  C CA  . LYS B   168 ? 1.48801 1.24573 1.77085 -0.39170 -0.09140 -0.13106 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   CA  
+5821  C C   . LYS B   168 ? 1.47254 1.25400 1.74214 -0.38509 -0.08935 -0.12903 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   C   
+5822  O O   . LYS B   168 ? 1.40041 1.17774 1.64613 -0.38365 -0.08187 -0.11335 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   O   
+5823  C CB  . LYS B   168 ? 1.36601 1.12399 1.67843 -0.41111 -0.07910 -0.13306 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   CB  
+5824  C CG  . LYS B   168 ? 1.61561 1.40095 1.96407 -0.41555 -0.08375 -0.15402 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   CG  
+5825  C CD  . LYS B   168 ? 1.88197 1.66884 2.26272 -0.43651 -0.06792 -0.15548 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   CD  
+5826  C CE  . LYS B   168 ? 1.82798 1.64649 2.25016 -0.44047 -0.07337 -0.17794 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   CE  
+5827  N NZ  . LYS B   168 ? 1.74975 1.57201 2.20840 -0.46225 -0.05546 -0.18076 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   NZ  
+5828  N N   . ASP B   169 ? 1.45756 1.26269 1.74141 -0.38057 -0.09657 -0.14504 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   N   
+5829  C CA  . ASP B   169 ? 1.45069 1.27572 1.71993 -0.37290 -0.09506 -0.14370 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   CA  
+5830  C C   . ASP B   169 ? 1.48632 1.30297 1.72186 -0.35785 -0.10080 -0.13731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   C   
+5831  O O   . ASP B   169 ? 1.40119 1.22358 1.61660 -0.35478 -0.09460 -0.12731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   O   
+5832  C CB  . ASP B   169 ? 1.63705 1.48605 1.92705 -0.36871 -0.10383 -0.16305 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   CB  
+5833  C CG  . ASP B   169 ? 1.67391 1.53810 2.00239 -0.38405 -0.09615 -0.17044 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   CG  
+5834  O OD1 . ASP B   169 ? 1.72645 1.58870 2.05751 -0.39699 -0.07901 -0.15792 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   OD1 
+5835  O OD2 . ASP B   169 ? 1.78565 1.66322 2.14179 -0.38306 -0.10705 -0.18945 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   OD2 
+5836  N N   . MET B   170 ? 1.54892 1.35164 1.77895 -0.34883 -0.11179 -0.14386 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   N   
+5837  C CA  . MET B   170 ? 1.38037 1.17362 1.58235 -0.33582 -0.11496 -0.13843 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   CA  
+5838  C C   . MET B   170 ? 1.37008 1.14930 1.55926 -0.33927 -0.10743 -0.12015 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   C   
+5839  O O   . MET B   170 ? 1.36891 1.14920 1.53751 -0.33197 -0.10583 -0.11248 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   O   
+5840  C CB  . MET B   170 ? 1.42505 1.20451 1.62532 -0.32617 -0.12657 -0.15045 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   CB  
+5841  C CG  . MET B   170 ? 1.56614 1.33692 1.74053 -0.31232 -0.12842 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   CG  
+5842  S SD  . MET B   170 ? 1.43440 1.18635 1.60504 -0.30146 -0.13990 -0.16370 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   SD  
+5843  C CE  . MET B   170 ? 1.37929 1.14476 1.55967 -0.29969 -0.15004 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   CE  
+5844  N N   . HIS B   171 ? 1.49680 1.26158 1.69758 -0.35018 -0.10309 -0.11351 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   N   
+5845  C CA  . HIS B   171 ? 1.49834 1.24614 1.68416 -0.35250 -0.09731 -0.09574 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   CA  
+5846  C C   . HIS B   171 ? 1.52052 1.27808 1.69441 -0.35822 -0.08692 -0.08394 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   C   
+5847  O O   . HIS B   171 ? 1.51546 1.26556 1.66836 -0.35414 -0.08574 -0.07117 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   O   
+5848  C CB  . HIS B   171 ? 1.64991 1.37478 1.84802 -0.36240 -0.09468 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   CB  
+5849  C CG  . HIS B   171 ? 1.61618 1.32025 1.79683 -0.36576 -0.08806 -0.07292 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   CG  
+5850  N ND1 . HIS B   171 ? 1.66096 1.34714 1.82604 -0.35547 -0.09447 -0.06504 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   ND1 
+5851  C CD2 . HIS B   171 ? 1.50859 1.20506 1.68324 -0.37739 -0.07582 -0.06050 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   CD2 
+5852  C CE1 . HIS B   171 ? 1.61139 1.27950 1.76047 -0.35959 -0.08859 -0.04849 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   CE1 
+5853  N NE2 . HIS B   171 ? 1.68778 1.35998 1.83990 -0.37312 -0.07655 -0.04497 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   NE2 
+5854  N N   . ASN B   172 ? 1.55042 1.32474 1.73797 -0.36714 -0.07983 -0.08892 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   N   
+5855  C CA  . ASN B   172 ? 1.37292 1.15504 1.54853 -0.37314 -0.06828 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   CA  
+5856  C C   . ASN B   172 ? 1.37430 1.16927 1.52841 -0.36199 -0.07141 -0.07678 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   C   
+5857  O O   . ASN B   172 ? 1.46221 1.25401 1.59573 -0.36279 -0.06582 -0.06427 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   O   
+5858  C CB  . ASN B   172 ? 1.40637 1.20586 1.60585 -0.38433 -0.05943 -0.08658 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   CB  
+5859  C CG  . ASN B   172 ? 1.41290 1.19815 1.63245 -0.39940 -0.05071 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   CG  
+5860  O OD1 . ASN B   172 ? 1.51193 1.27234 1.72669 -0.40068 -0.05267 -0.07869 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   OD1 
+5861  N ND2 . ASN B   172 ? 1.51760 1.31804 1.76105 -0.41100 -0.04015 -0.09162 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   ND2 
+5862  N N   . LEU B   173 ? 1.44215 1.24946 1.59883 -0.35158 -0.08011 -0.08963 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   N   
+5863  C CA  . LEU B   173 ? 1.38680 1.20433 1.52353 -0.34185 -0.08134 -0.08909 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   CA  
+5864  C C   . LEU B   173 ? 1.35671 1.16118 1.47547 -0.33521 -0.08475 -0.07954 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   C   
+5865  O O   . LEU B   173 ? 1.32442 1.13314 1.42600 -0.33339 -0.08171 -0.07197 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   O   
+5866  C CB  . LEU B   173 ? 1.28266 1.11046 1.42257 -0.33182 -0.08888 -0.10480 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   CB  
+5867  C CG  . LEU B   173 ? 1.22169 1.05807 1.34066 -0.32256 -0.08798 -0.10543 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   CG  
+5868  C CD1 . LEU B   173 ? 1.23552 1.08893 1.35344 -0.32642 -0.08075 -0.10574 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   CD1 
+5869  C CD2 . LEU B   173 ? 1.36116 1.19460 1.47467 -0.31034 -0.09581 -0.11811 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   CD2 
+5870  N N   . PHE B   174 ? 1.29225 1.08133 1.41630 -0.33121 -0.09157 -0.08081 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   N   
+5871  C CA  . PHE B   174 ? 1.35616 1.13441 1.46811 -0.32373 -0.09577 -0.07336 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CA  
+5872  C C   . PHE B   174 ? 1.45988 1.22837 1.55971 -0.32927 -0.09217 -0.05721 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   C   
+5873  O O   . PHE B   174 ? 1.28588 1.05609 1.37123 -0.32395 -0.09418 -0.05087 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   O   
+5874  C CB  . PHE B   174 ? 1.39872 1.16106 1.52048 -0.31850 -0.10293 -0.07837 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CB  
+5875  C CG  . PHE B   174 ? 1.43773 1.20505 1.56468 -0.31095 -0.10724 -0.09413 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CG  
+5876  C CD1 . PHE B   174 ? 1.28694 1.06765 1.40319 -0.30398 -0.10596 -0.10042 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CD1 
+5877  C CD2 . PHE B   174 ? 1.59424 1.34983 1.73384 -0.31065 -0.11236 -0.10282 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CD2 
+5878  C CE1 . PHE B   174 ? 1.21703 0.99722 1.33189 -0.29609 -0.10942 -0.11424 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CE1 
+5879  C CE2 . PHE B   174 ? 1.42663 1.18340 1.56592 -0.30269 -0.11712 -0.11749 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CE2 
+5880  C CZ  . PHE B   174 ? 1.32581 1.09384 1.45110 -0.29502 -0.11551 -0.12280 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CZ  
+5881  N N   . MET B   175 ? 1.53481 1.29156 1.63939 -0.34000 -0.08667 -0.05091 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   N   
+5882  C CA  . MET B   175 ? 1.50624 1.24863 1.59311 -0.34521 -0.08194 -0.03490 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   CA  
+5883  C C   . MET B   175 ? 1.40042 1.15729 1.47225 -0.34839 -0.07480 -0.03088 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   C   
+5884  O O   . MET B   175 ? 1.48644 1.23471 1.53628 -0.34721 -0.07492 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   O   
+5885  C CB  . MET B   175 ? 1.35237 1.07572 1.44653 -0.35724 -0.07440 -0.02966 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   CB  
+5886  C CG  . MET B   175 ? 1.33566 1.04053 1.44270 -0.35490 -0.08097 -0.03275 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   CG  
+5887  S SD  . MET B   175 ? 1.57726 1.25837 1.66569 -0.34271 -0.09155 -0.02099 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   SD  
+5888  C CE  . MET B   175 ? 1.94962 1.60561 2.01133 -0.35151 -0.08247 -0.00121 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   CE  
+5889  N N   . TYR B   176 ? 1.34785 1.12546 1.43012 -0.35155 -0.06947 -0.04083 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   N   
+5890  C CA  . TYR B   176 ? 1.25709 1.04858 1.32547 -0.35370 -0.06234 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CA  
+5891  C C   . TYR B   176 ? 1.28121 1.07967 1.33361 -0.34332 -0.06920 -0.03805 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   C   
+5892  O O   . TYR B   176 ? 1.32540 1.12497 1.35816 -0.34430 -0.06612 -0.03062 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   O   
+5893  C CB  . TYR B   176 ? 1.18713 0.99928 1.27254 -0.35709 -0.05678 -0.05058 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CB  
+5894  C CG  . TYR B   176 ? 1.15821 0.98547 1.23047 -0.35766 -0.04959 -0.05002 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CG  
+5895  C CD1 . TYR B   176 ? 1.20700 1.03224 1.27166 -0.36775 -0.03691 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CD1 
+5896  C CD2 . TYR B   176 ? 1.23880 1.07995 1.30481 -0.34830 -0.05403 -0.05765 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CD2 
+5897  C CE1 . TYR B   176 ? 1.33508 1.17298 1.38701 -0.36793 -0.02992 -0.04215 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CE1 
+5898  C CE2 . TYR B   176 ? 1.37677 1.22975 1.43011 -0.34874 -0.04723 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CE2 
+5899  C CZ  . TYR B   176 ? 1.42704 1.27904 1.47383 -0.35829 -0.03572 -0.04993 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CZ  
+5900  O OH  . TYR B   176 ? 1.22197 1.08470 1.25544 -0.35837 -0.02858 -0.05030 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   OH  
+5901  N N   . LEU B   177 ? 1.37062 1.17303 1.43124 -0.33373 -0.07773 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   N   
+5902  C CA  . LEU B   177 ? 1.41683 1.22598 1.46674 -0.32492 -0.08261 -0.04807 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   CA  
+5903  C C   . LEU B   177 ? 1.40610 1.20205 1.44500 -0.32185 -0.08926 -0.03714 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   C   
+5904  O O   . LEU B   177 ? 1.46293 1.26510 1.49010 -0.31797 -0.09202 -0.03522 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   O   
+5905  C CB  . LEU B   177 ? 1.27958 1.09347 1.34070 -0.31601 -0.08733 -0.06066 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   CB  
+5906  C CG  . LEU B   177 ? 1.25858 1.08230 1.32736 -0.31595 -0.08404 -0.07264 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   CG  
+5907  C CD1 . LEU B   177 ? 1.17700 0.99805 1.25077 -0.30634 -0.08880 -0.08386 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   CD1 
+5908  C CD2 . LEU B   177 ? 1.18338 1.02163 1.24088 -0.31729 -0.07735 -0.07426 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   CD2 
+5909  N N   . LYS B   178 ? 1.42770 1.20461 1.47012 -0.32307 -0.09265 -0.03052 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   N   
+5910  C CA  . LYS B   178 ? 1.42349 1.18483 1.45389 -0.31816 -0.10091 -0.01996 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   CA  
+5911  C C   . LYS B   178 ? 1.54321 1.29279 1.54922 -0.32488 -0.09646 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   C   
+5912  O O   . LYS B   178 ? 1.58842 1.33458 1.57679 -0.31990 -0.10332 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   O   
+5913  C CB  . LYS B   178 ? 1.47589 1.21776 1.51730 -0.31514 -0.10652 -0.01831 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   CB  
+5914  C CG  . LYS B   178 ? 1.76052 1.48330 1.78928 -0.30815 -0.11659 -0.00728 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   CG  
+5915  C CD  . LYS B   178 ? 1.72413 1.42356 1.76146 -0.30633 -0.12014 -0.00457 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   CD  
+5916  C CE  . LYS B   178 ? 1.64162 1.32400 1.67512 -0.31940 -0.10921 0.00158  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   CE  
+5917  N NZ  . LYS B   178 ? 1.65918 1.32547 1.66420 -0.32501 -0.10449 0.01642  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   NZ  
+5918  N N   . ASP B   179 ? 1.52853 1.27128 1.53319 -0.33612 -0.08482 -0.00290 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   N   
+5919  C CA  . ASP B   179 ? 1.55118 1.27761 1.52992 -0.34325 -0.07758 0.01041  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   CA  
+5920  C C   . ASP B   179 ? 1.51617 1.25876 1.47986 -0.34550 -0.07188 0.00961  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   C   
+5921  O O   . ASP B   179 ? 1.82649 1.55834 1.76237 -0.34421 -0.07396 0.01909  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   O   
+5922  C CB  . ASP B   179 ? 1.59255 1.30544 1.57818 -0.35578 -0.06425 0.01358  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   CB  
+5923  C CG  . ASP B   179 ? 1.64996 1.33953 1.64404 -0.35470 -0.06898 0.01694  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   CG  
+5924  O OD1 . ASP B   179 ? 1.48325 1.16421 1.47331 -0.34338 -0.08271 0.01918  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   OD1 
+5925  O OD2 . ASP B   179 ? 1.53235 1.21247 1.53892 -0.36524 -0.05871 0.01651  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   OD2 
+5926  N N   . GLN B   180 ? 1.35443 1.12082 1.33403 -0.34802 -0.06546 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   N   
+5927  C CA  . GLN B   180 ? 1.42499 1.20542 1.39106 -0.35061 -0.05837 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   CA  
+5928  C C   . GLN B   180 ? 1.51406 1.31035 1.47760 -0.34139 -0.06736 -0.01003 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   C   
+5929  O O   . GLN B   180 ? 1.58316 1.37960 1.52520 -0.34043 -0.06862 -0.00591 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   O   
+5930  C CB  . GLN B   180 ? 1.35640 1.15255 1.34004 -0.35793 -0.04592 -0.01175 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   CB  
+5931  C CG  . GLN B   180 ? 1.43449 1.21782 1.42105 -0.36978 -0.03297 -0.00570 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   CG  
+5932  C CD  . GLN B   180 ? 1.84566 1.61182 1.80009 -0.37548 -0.02405 0.00765  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   CD  
+5933  O OE1 . GLN B   180 ? 1.74139 1.51404 1.67582 -0.37294 -0.02366 0.00872  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   OE1 
+5934  N NE2 . GLN B   180 ? 2.10904 1.85045 2.05590 -0.38326 -0.01628 0.01778  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   NE2 
+5935  N N   . LEU B   181 ? 1.32772 1.13587 1.31203 -0.33500 -0.07282 -0.02102 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   N   
+5936  C CA  . LEU B   181 ? 1.37302 1.19516 1.35723 -0.32755 -0.07820 -0.02869 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   CA  
+5937  C C   . LEU B   181 ? 1.47070 1.28672 1.45481 -0.31953 -0.09118 -0.02627 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   C   
+5938  O O   . LEU B   181 ? 1.58001 1.40761 1.56541 -0.31438 -0.09521 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   O   
+5939  C CB  . LEU B   181 ? 1.32509 1.16011 1.32765 -0.32406 -0.07587 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   CB  
+5940  C CG  . LEU B   181 ? 1.09676 0.94081 1.10276 -0.32932 -0.06573 -0.04721 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   CG  
+5941  C CD1 . LEU B   181 ? 1.36655 1.22068 1.38212 -0.32288 -0.06577 -0.06046 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   CD1 
+5942  C CD2 . LEU B   181 ? 1.22238 1.07146 1.21008 -0.33456 -0.05776 -0.04283 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   CD2 
+5943  N N   . LYS B   182 ? 1.32711 1.12501 1.31103 -0.31825 -0.09745 -0.01798 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   N   
+5944  C CA  . LYS B   182 ? 1.53334 1.32407 1.51748 -0.30921 -0.11139 -0.01507 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   CA  
+5945  C C   . LYS B   182 ? 1.56474 1.36975 1.57226 -0.30108 -0.11602 -0.02766 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   C   
+5946  O O   . LYS B   182 ? 1.52571 1.34027 1.53625 -0.29504 -0.12329 -0.03173 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   O   
+5947  C CB  . LYS B   182 ? 1.50247 1.29154 1.46324 -0.30782 -0.11762 -0.00872 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   CB  
+5948  C CG  . LYS B   182 ? 1.60437 1.37360 1.53620 -0.31484 -0.11245 0.00481  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   CG  
+5949  C CD  . LYS B   182 ? 1.75633 1.49859 1.68343 -0.31368 -0.11628 0.01538  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   CD  
+5950  C CE  . LYS B   182 ? 1.69580 1.41386 1.59013 -0.32113 -0.10856 0.02938  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   CE  
+5951  N NZ  . LYS B   182 ? 1.72305 1.41015 1.60959 -0.32045 -0.11062 0.04034  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   NZ  
+5952  N N   . ILE B   183 ? 1.44462 1.25037 1.46896 -0.30117 -0.11128 -0.03466 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   N   
+5953  C CA  . ILE B   183 ? 1.33973 1.15417 1.38325 -0.29373 -0.11293 -0.04656 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   CA  
+5954  C C   . ILE B   183 ? 1.28061 1.08074 1.33695 -0.28756 -0.12084 -0.04488 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   C   
+5955  O O   . ILE B   183 ? 1.35853 1.14360 1.41471 -0.29122 -0.11992 -0.03978 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   O   
+5956  C CB  . ILE B   183 ? 1.30773 1.13000 1.35645 -0.29618 -0.10302 -0.05674 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   CB  
+5957  C CG1 . ILE B   183 ? 1.33556 1.17085 1.37116 -0.30077 -0.09535 -0.05872 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   CG1 
+5958  C CG2 . ILE B   183 ? 1.20585 1.03102 1.26941 -0.28823 -0.10314 -0.06838 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   CG2 
+5959  C CD1 . ILE B   183 ? 1.18947 1.03112 1.22711 -0.30068 -0.08724 -0.06909 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   CD1 
+5960  N N   . LYS B   184 ? 1.44284 1.24764 1.51202 -0.27844 -0.12800 -0.04990 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   N   
+5961  C CA  . LYS B   184 ? 1.38033 1.17208 1.46319 -0.27083 -0.13563 -0.04946 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   CA  
+5962  C C   . LYS B   184 ? 1.39908 1.18473 1.49232 -0.27150 -0.12911 -0.05696 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   C   
+5963  O O   . LYS B   184 ? 1.43857 1.23444 1.53459 -0.27256 -0.12089 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   O   
+5964  C CB  . LYS B   184 ? 1.39640 1.19906 1.49613 -0.26062 -0.14289 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   CB  
+5965  C CG  . LYS B   184 ? 1.57125 1.38212 1.66317 -0.25885 -0.15205 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   CG  
+5966  C CD  . LYS B   184 ? 1.67059 1.46174 1.75013 -0.25464 -0.16532 -0.03844 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   CD  
+5967  C CE  . LYS B   184 ? 1.69549 1.49256 1.76218 -0.25220 -0.17624 -0.03416 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   CE  
+5968  N NZ  . LYS B   184 ? 1.88059 1.68108 1.92297 -0.26306 -0.16782 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   NZ  
+5969  N N   . LEU B   185 ? 1.36418 1.13059 1.46080 -0.27049 -0.13324 -0.05209 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   N   
+5970  C CA  . LEU B   185 ? 1.28012 1.03788 1.38598 -0.27123 -0.12916 -0.05933 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   CA  
+5971  C C   . LEU B   185 ? 1.37894 1.12416 1.49900 -0.26135 -0.13574 -0.06200 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   C   
+5972  O O   . LEU B   185 ? 1.62933 1.36004 1.74794 -0.25798 -0.14387 -0.05254 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   O   
+5973  C CB  . LEU B   185 ? 1.40704 1.15211 1.50580 -0.28166 -0.12583 -0.05272 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   CB  
+5974  C CG  . LEU B   185 ? 1.37349 1.13123 1.46308 -0.29148 -0.11749 -0.05302 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   CG  
+5975  C CD1 . LEU B   185 ? 1.29547 1.04111 1.38526 -0.30188 -0.11340 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   CD1 
+5976  C CD2 . LEU B   185 ? 1.40885 1.18173 1.50290 -0.28895 -0.11266 -0.06686 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   CD2 
+5977  N N   . PHE B   186 ? 1.33345 1.08198 1.46490 -0.25600 -0.13183 -0.07485 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   N   
+5978  C CA  . PHE B   186 ? 1.33348 1.06931 1.47909 -0.24673 -0.13565 -0.07970 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CA  
+5979  C C   . PHE B   186 ? 1.34832 1.06904 1.49353 -0.25039 -0.13258 -0.08498 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   C   
+5980  O O   . PHE B   186 ? 1.47988 1.20579 1.62265 -0.25134 -0.12611 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   O   
+5981  C CB  . PHE B   186 ? 1.39788 1.14688 1.55642 -0.23779 -0.13186 -0.09144 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CB  
+5982  C CG  . PHE B   186 ? 1.38007 1.11834 1.55573 -0.22689 -0.13575 -0.09605 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CG  
+5983  C CD1 . PHE B   186 ? 1.39081 1.11483 1.56926 -0.22419 -0.13128 -0.10495 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CD1 
+5984  C CD2 . PHE B   186 ? 1.45433 1.19646 1.64322 -0.21842 -0.14470 -0.09235 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CD2 
+5985  C CE1 . PHE B   186 ? 1.44093 1.15419 1.63493 -0.21377 -0.13383 -0.10967 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CE1 
+5986  C CE2 . PHE B   186 ? 1.41951 1.15256 1.62639 -0.20724 -0.14829 -0.09727 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CE2 
+5987  C CZ  . PHE B   186 ? 1.54938 1.26772 1.75877 -0.20517 -0.14190 -0.10577 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CZ  
+5988  N N   . ILE B   187 ? 1.48548 1.18575 1.63171 -0.25214 -0.13767 -0.07795 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   N   
+5989  C CA  . ILE B   187 ? 1.47062 1.15609 1.61773 -0.25811 -0.13591 -0.08224 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   CA  
+5990  C C   . ILE B   187 ? 1.57537 1.24276 1.73299 -0.24920 -0.13917 -0.08859 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   C   
+5991  O O   . ILE B   187 ? 1.70461 1.36094 1.86719 -0.24205 -0.14498 -0.08215 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   O   
+5992  C CB  . ILE B   187 ? 1.52382 1.19742 1.66437 -0.26948 -0.13632 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   CB  
+5993  C CG1 . ILE B   187 ? 1.67176 1.36310 1.80142 -0.27782 -0.13172 -0.06446 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   CG1 
+5994  C CG2 . ILE B   187 ? 1.64237 1.30267 1.78906 -0.27674 -0.13458 -0.07671 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   CG2 
+5995  C CD1 . ILE B   187 ? 1.76769 1.44804 1.89091 -0.29037 -0.12836 -0.05412 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   CD1 
+5996  N N   . VAL B   188 ? 1.47999 1.14303 1.63952 -0.24866 -0.13613 -0.10161 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   N   
+5997  C CA  . VAL B   188 ? 1.46079 1.10455 1.62797 -0.24099 -0.13804 -0.10953 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   CA  
+5998  C C   . VAL B   188 ? 1.56730 1.19610 1.73373 -0.24923 -0.13915 -0.11485 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   C   
+5999  O O   . VAL B   188 ? 1.69626 1.33451 1.85748 -0.25494 -0.13700 -0.12226 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   O   
+6000  C CB  . VAL B   188 ? 1.51794 1.16837 1.68635 -0.23056 -0.13265 -0.12292 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   CB  
+6001  C CG1 . VAL B   188 ? 1.64062 1.26942 1.81139 -0.22508 -0.13285 -0.13408 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   CG1 
+6002  C CG2 . VAL B   188 ? 1.40329 1.06474 1.58153 -0.22135 -0.13246 -0.11960 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   CG2 
+6003  N N   . GLY B   189 ? 1.58267 1.18784 1.75507 -0.24952 -0.14312 -0.11178 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B   N   
+6004  C CA  . GLY B   189 ? 1.81633 1.40665 1.99153 -0.25844 -0.14442 -0.11788 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B   CA  
+6005  C C   . GLY B   189 ? 1.85401 1.41526 2.03546 -0.25450 -0.14786 -0.11858 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B   C   
+6006  O O   . GLY B   189 ? 1.94781 1.49962 2.13132 -0.24469 -0.14979 -0.11228 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B   O   
+6007  N N   . ASP B   190 ? 1.96012 1.50723 2.14578 -0.26201 -0.14934 -0.12732 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   N   
+6008  C CA  . ASP B   190 ? 2.12654 1.64322 2.31777 -0.26030 -0.15217 -0.12964 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   CA  
+6009  C C   . ASP B   190 ? 2.15727 1.65856 2.35333 -0.27530 -0.15125 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   C   
+6010  O O   . ASP B   190 ? 2.06801 1.57604 2.27017 -0.28814 -0.15026 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   O   
+6011  C CB  . ASP B   190 ? 2.01812 1.52666 2.20971 -0.25677 -0.15449 -0.14909 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   CB  
+6012  C CG  . ASP B   190 ? 2.14883 1.62479 2.34531 -0.25372 -0.15714 -0.15302 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   CG  
+6013  O OD1 . ASP B   190 ? 2.05581 1.51544 2.25473 -0.25121 -0.15705 -0.14047 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   OD1 
+6014  O OD2 . ASP B   190 ? 2.44874 1.91357 2.64479 -0.25313 -0.15996 -0.16896 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   OD2 
+6015  N N   . PRO B   191 ? 2.23188 1.71149 2.42550 -0.27416 -0.15111 -0.10641 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   N   
+6016  C CA  . PRO B   191 ? 2.18010 1.64074 2.37501 -0.28950 -0.14721 -0.09707 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   CA  
+6017  C C   . PRO B   191 ? 2.28515 1.72419 2.49145 -0.29817 -0.14744 -0.10909 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   C   
+6018  O O   . PRO B   191 ? 2.31423 1.74509 2.52710 -0.31470 -0.14226 -0.10665 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   O   
+6019  C CB  . PRO B   191 ? 2.14655 1.58429 2.33036 -0.28177 -0.14833 -0.07930 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   CB  
+6020  C CG  . PRO B   191 ? 2.32286 1.75990 2.50830 -0.26245 -0.15457 -0.08512 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   CG  
+6021  C CD  . PRO B   191 ? 2.26159 1.73206 2.45090 -0.25840 -0.15436 -0.09835 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   CD  
+6022  N N   . LYS B   192 ? 2.25018 1.67932 2.45956 -0.28812 -0.15247 -0.12277 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   N   
+6023  C CA  . LYS B   192 ? 2.37516 1.78255 2.59464 -0.29586 -0.15405 -0.13584 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   CA  
+6024  C C   . LYS B   192 ? 2.43745 1.86708 2.66700 -0.30637 -0.15594 -0.15175 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   C   
+6025  O O   . LYS B   192 ? 2.32468 1.78227 2.54958 -0.30083 -0.15795 -0.15755 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   O   
+6026  C CB  . LYS B   192 ? 2.28026 1.66844 2.49706 -0.28059 -0.15876 -0.14598 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   CB  
+6027  C CG  . LYS B   192 ? 2.33489 1.68589 2.54949 -0.27602 -0.15815 -0.13599 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   CG  
+6028  C CD  . LYS B   192 ? 2.21427 1.56301 2.41993 -0.27398 -0.15550 -0.11360 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   CD  
+6029  C CE  . LYS B   192 ? 2.11731 1.42690 2.31743 -0.26568 -0.15673 -0.10383 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   CE  
+6030  N NZ  . LYS B   192 ? 2.08594 1.39402 2.28669 -0.24439 -0.16191 -0.10982 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   NZ  
+6031  N N   . GLN B   193 ? 2.57919 1.99544 2.82329 -0.32145 -0.15552 -0.15937 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   N   
+6032  C CA  . GLN B   193 ? 2.58431 2.02241 2.84251 -0.33180 -0.15917 -0.17561 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   CA  
+6033  C C   . GLN B   193 ? 2.55827 2.00444 2.80951 -0.31889 -0.16906 -0.19476 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   C   
+6034  O O   . GLN B   193 ? 2.72898 2.20189 2.97997 -0.31825 -0.17316 -0.20376 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   O   
+6035  C CB  . GLN B   193 ? 2.63708 2.05751 2.91634 -0.35024 -0.15723 -0.18252 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   CB  
+6036  C CG  . GLN B   193 ? 2.49589 1.90531 2.78007 -0.36537 -0.14455 -0.16433 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   CG  
+6037  C CD  . GLN B   193 ? 2.40937 1.77969 2.67964 -0.36036 -0.14002 -0.14912 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   CD  
+6038  O OE1 . GLN B   193 ? 2.25401 1.60630 2.51572 -0.34633 -0.14636 -0.15352 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   OE1 
+6039  N NE2 . GLN B   193 ? 2.33949 1.69462 2.60584 -0.37110 -0.12866 -0.13122 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   NE2 
+6040  N N   . SER B   194 ? 2.53449 1.95531 2.77776 -0.30788 -0.17251 -0.20118 ? ? ? ? ? ? 195 SER B   N   
+6041  C CA  . SER B   194 ? 2.56374 1.98537 2.79388 -0.29367 -0.17957 -0.21791 ? ? ? ? ? ? 195 SER B   CA  
+6042  C C   . SER B   194 ? 2.25491 1.68553 2.49201 -0.30007 -0.18933 -0.23882 ? ? ? ? ? ? 195 SER B   C   
+6043  O O   . SER B   194 ? 2.03969 1.46904 2.29785 -0.31605 -0.19143 -0.24389 ? ? ? ? ? ? 195 SER B   O   
+6044  C CB  . SER B   194 ? 2.59767 2.04140 2.81100 -0.28012 -0.17629 -0.21154 ? ? ? ? ? ? 195 SER B   CB  
+6045  O OG  . SER B   194 ? 2.44196 1.87912 2.65140 -0.27276 -0.16965 -0.19457 ? ? ? ? ? ? 195 SER B   OG  
+6046  N N   . ILE B   195 ? 2.24207 1.68085 2.46136 -0.28737 -0.19527 -0.25154 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   N   
+6047  C CA  . ILE B   195 ? 2.30868 1.75148 2.52890 -0.28908 -0.20778 -0.27332 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   CA  
+6048  C C   . ILE B   195 ? 2.40306 1.87684 2.61578 -0.28612 -0.21129 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   C   
+6049  O O   . ILE B   195 ? 2.04814 1.53233 2.26961 -0.29097 -0.22267 -0.29185 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   O   
+6050  C CB  . ILE B   195 ? 2.24690 1.66251 2.44657 -0.27550 -0.21418 -0.28983 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   CB  
+6051  C CG1 . ILE B   195 ? 2.37274 1.79476 2.54111 -0.25784 -0.21277 -0.29274 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   CG1 
+6052  C CG2 . ILE B   195 ? 2.31334 1.69899 2.51396 -0.27271 -0.20716 -0.28257 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   CG2 
+6053  C CD1 . ILE B   195 ? 1.83519 1.22727 1.97862 -0.24330 -0.21492 -0.30687 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   CD1 
+6054  N N   . TYR B   196 ? 2.55138 2.04035 2.74975 -0.27833 -0.20265 -0.26252 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   N   
+6055  C CA  . TYR B   196 ? 2.68572 2.19872 2.87054 -0.27250 -0.20503 -0.26566 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CA  
+6056  C C   . TYR B   196 ? 2.43910 1.97985 2.64018 -0.28364 -0.19841 -0.25059 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   C   
+6057  O O   . TYR B   196 ? 2.12449 1.66717 2.32695 -0.28523 -0.18766 -0.23238 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   O   
+6058  C CB  . TYR B   196 ? 2.85704 2.36429 3.01111 -0.25516 -0.19869 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CB  
+6059  C CG  . TYR B   196 ? 2.86147 2.37841 2.99166 -0.24553 -0.20384 -0.27417 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CG  
+6060  C CD1 . TYR B   196 ? 2.74907 2.29279 2.87776 -0.24699 -0.20029 -0.26603 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CD1 
+6061  C CD2 . TYR B   196 ? 2.63311 2.12917 2.73880 -0.23416 -0.21214 -0.29226 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CD2 
+6062  C CE1 . TYR B   196 ? 2.74115 2.29023 2.84539 -0.23725 -0.20487 -0.27519 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CE1 
+6063  C CE2 . TYR B   196 ? 2.62015 2.12012 2.69863 -0.22400 -0.21707 -0.30131 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CE2 
+6064  C CZ  . TYR B   196 ? 2.78348 2.30980 2.86170 -0.22550 -0.21337 -0.29246 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CZ  
+6065  O OH  . TYR B   196 ? 2.27878 1.80598 2.32763 -0.21459 -0.21810 -0.30083 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   OH  
+6066  N N   . ILE B   197 ? 2.37862 1.94022 2.59180 -0.29059 -0.20540 -0.25894 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   N   
+6067  C CA  . ILE B   197 ? 2.18088 1.76945 2.40936 -0.30114 -0.19878 -0.24706 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   CA  
+6068  C C   . ILE B   197 ? 2.22793 1.83938 2.45021 -0.29597 -0.20662 -0.25764 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   C   
+6069  O O   . ILE B   197 ? 2.41844 2.02644 2.63815 -0.29089 -0.22049 -0.27685 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   O   
+6070  C CB  . ILE B   197 ? 1.96986 1.55917 2.23214 -0.32070 -0.19619 -0.24493 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   CB  
+6071  C CG1 . ILE B   197 ? 2.00949 1.59352 2.29050 -0.32604 -0.20972 -0.26739 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   CG1 
+6072  C CG2 . ILE B   197 ? 1.72584 1.29201 1.98931 -0.32528 -0.18589 -0.22902 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   CG2 
+6073  C CD1 . ILE B   197 ? 1.80972 1.42309 2.11326 -0.33344 -0.21681 -0.27904 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   CD1 
+6074  N N   . TRP B   198 ? 2.09247 1.72549 2.31024 -0.29614 -0.19862 -0.24541 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   N   
+6075  C CA  . TRP B   198 ? 1.81336 1.46972 2.02981 -0.29322 -0.20484 -0.25349 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CA  
+6076  C C   . TRP B   198 ? 1.82993 1.50365 2.08363 -0.30848 -0.20949 -0.26123 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   C   
+6077  O O   . TRP B   198 ? 1.81406 1.48684 2.09177 -0.32369 -0.20097 -0.25266 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   O   
+6078  C CB  . TRP B   198 ? 1.87720 1.54969 2.07861 -0.28978 -0.19349 -0.23782 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CB  
+6079  C CG  . TRP B   198 ? 1.81632 1.51740 2.03263 -0.29669 -0.19249 -0.23679 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CG  
+6080  C CD1 . TRP B   198 ? 1.75506 1.47102 1.99094 -0.31047 -0.18157 -0.22348 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CD1 
+6081  C CD2 . TRP B   198 ? 1.87070 1.58707 2.08125 -0.28896 -0.20220 -0.24948 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CD2 
+6082  N NE1 . TRP B   198 ? 1.50595 1.24716 1.75134 -0.31248 -0.18287 -0.22768 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   NE1 
+6083  C CE2 . TRP B   198 ? 1.76205 1.50464 1.99328 -0.29898 -0.19624 -0.24363 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CE2 
+6084  C CE3 . TRP B   198 ? 1.81839 1.52644 2.00597 -0.27367 -0.21545 -0.26529 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CE3 
+6085  C CZ2 . TRP B   198 ? 1.54471 1.30752 1.77788 -0.29382 -0.20362 -0.25345 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CZ2 
+6086  C CZ3 . TRP B   198 ? 1.84409 1.57013 2.03044 -0.26798 -0.22386 -0.27441 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CZ3 
+6087  C CH2 . TRP B   198 ? 1.63495 1.38920 1.84578 -0.27787 -0.21822 -0.26869 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CH2 
+6088  N N   . ARG B   199 ? 1.88891 1.57740 2.14728 -0.30394 -0.22290 -0.27819 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   N   
+6089  C CA  . ARG B   199 ? 2.00153 1.70568 2.29980 -0.31673 -0.23102 -0.29219 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   CA  
+6090  C C   . ARG B   199 ? 1.94707 1.67017 2.27662 -0.33526 -0.21591 -0.27943 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   C   
+6091  O O   . ARG B   199 ? 2.09918 1.82970 2.46652 -0.35025 -0.21692 -0.28830 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   O   
+6092  C CB  . ARG B   199 ? 2.06902 1.79038 2.36568 -0.30607 -0.24817 -0.31075 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   CB  
+6093  C CG  . ARG B   199 ? 1.94930 1.69233 2.23337 -0.29997 -0.24218 -0.30173 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   CG  
+6094  C CD  . ARG B   199 ? 1.95749 1.71329 2.23657 -0.28688 -0.26087 -0.32049 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   CD  
+6095  N NE  . ARG B   199 ? 2.09256 1.87365 2.41910 -0.29774 -0.27008 -0.33564 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   NE  
+6096  C CZ  . ARG B   199 ? 1.90046 1.71152 2.25387 -0.30577 -0.26299 -0.33222 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   CZ  
+6097  N NH1 . ARG B   199 ? 1.70170 1.52031 2.03742 -0.30444 -0.24737 -0.31380 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   NH1 
+6098  N NH2 . ARG B   199 ? 1.86397 1.69854 2.26331 -0.31510 -0.27082 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   NH2 
+6099  N N   . GLY B   200 ? 1.72934 1.45918 2.04385 -0.33507 -0.20129 -0.25962 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B   N   
+6100  C CA  . GLY B   200 ? 1.57555 1.31828 1.91276 -0.35185 -0.18553 -0.24626 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B   CA  
+6101  C C   . GLY B   200 ? 1.61018 1.33251 1.93345 -0.35666 -0.17074 -0.22454 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B   C   
+6102  O O   . GLY B   200 ? 1.47189 1.20179 1.79584 -0.36471 -0.15667 -0.20859 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B   O   
+6103  N N   . ALA B   201 ? 1.75481 1.45006 2.06442 -0.35095 -0.17438 -0.22423 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B   N   
+6104  C CA  . ALA B   201 ? 1.69545 1.37007 1.98992 -0.35180 -0.16324 -0.20461 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B   CA  
+6105  C C   . ALA B   201 ? 1.85439 1.51975 2.17059 -0.37053 -0.15159 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B   C   
+6106  O O   . ALA B   201 ? 2.02383 1.68594 2.36745 -0.38230 -0.15378 -0.20720 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B   O   
+6107  C CB  . ALA B   201 ? 1.75510 1.40302 2.03270 -0.34030 -0.17017 -0.20871 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B   CB  
+6108  N N   . GLU B   202 ? 1.72624 1.38550 2.02879 -0.37323 -0.13899 -0.17431 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   N   
+6109  C CA  . GLU B   202 ? 2.12339 1.76368 2.43504 -0.38849 -0.12627 -0.16163 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   CA  
+6110  C C   . GLU B   202 ? 2.01484 1.63032 2.29906 -0.38002 -0.12286 -0.14318 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   C   
+6111  O O   . GLU B   202 ? 1.82929 1.45266 2.09382 -0.37439 -0.11822 -0.12911 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   O   
+6112  C CB  . GLU B   202 ? 2.09715 1.75551 2.42006 -0.40216 -0.11286 -0.15420 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   CB  
+6113  C CG  . GLU B   202 ? 1.92622 1.56074 2.25412 -0.41852 -0.09716 -0.14064 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   CG  
+6114  C CD  . GLU B   202 ? 2.03645 1.68752 2.37556 -0.43281 -0.08161 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   CD  
+6115  O OE1 . GLU B   202 ? 2.10177 1.78430 2.44508 -0.42896 -0.08390 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   OE1 
+6116  O OE2 . GLU B   202 ? 2.27192 1.90237 2.61415 -0.44769 -0.06605 -0.12432 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   OE2 
+6117  N N   . PRO B   203 ? 1.98557 1.57127 2.26821 -0.37820 -0.12576 -0.14327 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   N   
+6118  C CA  . PRO B   203 ? 1.83071 1.39396 2.08914 -0.36766 -0.12454 -0.12696 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   CA  
+6119  C C   . PRO B   203 ? 2.02981 1.57967 2.27728 -0.37584 -0.11217 -0.10569 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   C   
+6120  O O   . PRO B   203 ? 2.00601 1.54150 2.23194 -0.36545 -0.11291 -0.09150 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   O   
+6121  C CB  . PRO B   203 ? 2.02358 1.55716 2.28698 -0.36528 -0.13023 -0.13461 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   CB  
+6122  C CG  . PRO B   203 ? 2.01004 1.55518 2.29504 -0.37005 -0.13798 -0.15743 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   CG  
+6123  C CD  . PRO B   203 ? 1.99476 1.56637 2.29758 -0.38387 -0.13195 -0.15983 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   CD  
+6124  N N   . GLU B   204 ? 2.14714 1.70056 2.40815 -0.39350 -0.10082 -0.10356 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   N   
+6125  C CA  . GLU B   204 ? 2.29129 1.82445 2.53717 -0.40196 -0.08726 -0.08315 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   CA  
+6126  C C   . GLU B   204 ? 2.20817 1.75699 2.43003 -0.39383 -0.08566 -0.06955 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   C   
+6127  O O   . GLU B   204 ? 2.21511 1.74229 2.41210 -0.39042 -0.08190 -0.05136 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   O   
+6128  C CB  . GLU B   204 ? 2.42117 1.95364 2.68952 -0.42418 -0.07271 -0.08612 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   CB  
+6129  C CG  . GLU B   204 ? 2.44308 1.94957 2.69251 -0.43466 -0.05547 -0.06524 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   CG  
+6130  C CD  . GLU B   204 ? 2.50638 2.03690 2.74827 -0.43899 -0.04574 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   CD  
+6131  O OE1 . GLU B   204 ? 2.39223 1.95158 2.66141 -0.44939 -0.04083 -0.07093 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   OE1 
+6132  O OE2 . GLU B   204 ? 2.59026 2.11096 2.79934 -0.43128 -0.04388 -0.04034 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   OE2 
+6133  N N   . ASN B   205 ? 2.12492 1.70951 2.35235 -0.39003 -0.08928 -0.07845 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   N   
+6134  C CA  . ASN B   205 ? 2.03139 1.63131 2.23693 -0.38280 -0.08785 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   CA  
+6135  C C   . ASN B   205 ? 1.99386 1.58415 2.17809 -0.36496 -0.09780 -0.05982 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   C   
+6136  O O   . ASN B   205 ? 1.88321 1.46865 2.04526 -0.36031 -0.09618 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   O   
+6137  C CB  . ASN B   205 ? 1.79520 1.43294 2.01127 -0.38156 -0.08998 -0.07955 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   CB  
+6138  C CG  . ASN B   205 ? 1.98453 1.63395 2.21188 -0.37138 -0.10313 -0.09812 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   CG  
+6139  O OD1 . ASN B   205 ? 1.94958 1.58572 2.16815 -0.35948 -0.11141 -0.09922 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   OD1 
+6140  N ND2 . ASN B   205 ? 1.93870 1.61194 2.18458 -0.37527 -0.10508 -0.11325 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   ND2 
+6141  N N   . PHE B   206 ? 2.00706 1.59450 2.19837 -0.35456 -0.10824 -0.07122 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   N   
+6142  C CA  . PHE B   206 ? 1.78393 1.36072 1.96068 -0.33815 -0.11634 -0.06579 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CA  
+6143  C C   . PHE B   206 ? 2.01062 1.55099 2.17687 -0.33832 -0.11500 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   C   
+6144  O O   . PHE B   206 ? 1.90853 1.44039 2.05662 -0.32846 -0.11835 -0.03883 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   O   
+6145  C CB  . PHE B   206 ? 1.77555 1.35645 1.96212 -0.32768 -0.12531 -0.08261 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CB  
+6146  C CG  . PHE B   206 ? 1.71325 1.28608 1.89010 -0.31076 -0.13200 -0.07971 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CG  
+6147  C CD1 . PHE B   206 ? 1.53758 1.11678 1.70035 -0.30319 -0.13271 -0.06735 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CD1 
+6148  C CD2 . PHE B   206 ? 1.86888 1.42815 2.05225 -0.30231 -0.13766 -0.09057 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CD2 
+6149  C CE1 . PHE B   206 ? 1.60841 1.18321 1.76798 -0.28764 -0.13913 -0.06653 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CE1 
+6150  C CE2 . PHE B   206 ? 1.76550 1.31885 1.94375 -0.28670 -0.14237 -0.08910 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CE2 
+6151  C CZ  . PHE B   206 ? 1.73284 1.29528 1.90130 -0.27941 -0.14321 -0.07739 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CZ  
+6152  N N   . ASN B   207 ? 2.13577 1.65313 2.31311 -0.34912 -0.11068 -0.05431 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   N   
+6153  C CA  . ASN B   207 ? 2.09440 1.57193 2.25911 -0.34987 -0.10808 -0.04047 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   CA  
+6154  C C   . ASN B   207 ? 2.05276 1.51958 2.19511 -0.35622 -0.09890 -0.02124 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   C   
+6155  O O   . ASN B   207 ? 2.14147 1.58013 2.26122 -0.34858 -0.10113 -0.00609 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   O   
+6156  C CB  . ASN B   207 ? 2.07166 1.52674 2.25406 -0.36270 -0.10321 -0.04857 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   CB  
+6157  C CG  . ASN B   207 ? 2.10574 1.56325 2.30443 -0.35467 -0.11352 -0.06674 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   CG  
+6158  O OD1 . ASN B   207 ? 2.09889 1.57830 2.29716 -0.34121 -0.12224 -0.07480 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   OD1 
+6159  N ND2 . ASN B   207 ? 1.92683 1.35978 2.13857 -0.36333 -0.11155 -0.07369 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   ND2 
+6160  N N   . GLY B   208 ? 1.99907 1.48667 2.14577 -0.36920 -0.08886 -0.02192 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B   N   
+6161  C CA  . GLY B   208 ? 2.15358 1.63011 2.27624 -0.37562 -0.07847 -0.00439 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B   CA  
+6162  C C   . GLY B   208 ? 2.12785 1.61179 2.22502 -0.36016 -0.08729 0.00628  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B   C   
+6163  O O   . GLY B   208 ? 2.13381 1.59335 2.20207 -0.35876 -0.08449 0.02347  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B   O   
+6164  N N   . LEU B   209 ? 2.13259 1.64846 2.23894 -0.34841 -0.09793 -0.00418 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   N   
+6165  C CA  . LEU B   209 ? 2.11296 1.63824 2.20041 -0.33393 -0.10703 0.00336  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   CA  
+6166  C C   . LEU B   209 ? 2.17852 1.67634 2.25425 -0.31911 -0.11815 0.01132  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   C   
+6167  O O   . LEU B   209 ? 2.05250 1.54421 2.10644 -0.30951 -0.12464 0.02293  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   O   
+6168  C CB  . LEU B   209 ? 1.95725 1.52141 2.05927 -0.32642 -0.11316 -0.01100 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   CB  
+6169  C CG  . LEU B   209 ? 1.72753 1.32103 1.82602 -0.33269 -0.10684 -0.01219 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   CG  
+6170  C CD1 . LEU B   209 ? 1.73175 1.32577 1.83846 -0.35080 -0.09311 -0.01348 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   CD1 
+6171  C CD2 . LEU B   209 ? 1.48320 1.10857 1.59494 -0.32473 -0.11235 -0.02716 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   CD2 
+6172  N N   . ILE B   210 ? 2.21517 1.69599 2.30518 -0.31629 -0.12141 0.00450  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   N   
+6173  C CA  . ILE B   210 ? 2.21325 1.66656 2.29410 -0.30133 -0.13182 0.01132  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   CA  
+6174  C C   . ILE B   210 ? 2.34461 1.75612 2.39737 -0.30505 -0.12749 0.03035  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   C   
+6175  O O   . ILE B   210 ? 2.40925 1.79968 2.44324 -0.29057 -0.13777 0.04111  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   O   
+6176  C CB  . ILE B   210 ? 2.07194 1.51664 2.17470 -0.29781 -0.13508 -0.00200 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   CB  
+6177  C CG1 . ILE B   210 ? 1.91617 1.39805 2.04052 -0.29387 -0.13813 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   CG1 
+6178  C CG2 . ILE B   210 ? 2.08632 1.50361 2.18201 -0.28083 -0.14583 0.00396  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   CG2 
+6179  C CD1 . ILE B   210 ? 1.81599 1.28882 1.95803 -0.28915 -0.14156 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   CD1 
+6180  N N   . GLU B   211 ? 2.26991 1.66788 2.31871 -0.32395 -0.11205 0.03450  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   N   
+6181  C CA  . GLU B   211 ? 2.10751 1.45922 2.12799 -0.32987 -0.10387 0.05206  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   CA  
+6182  C C   . GLU B   211 ? 2.30032 1.64801 2.28753 -0.33150 -0.09945 0.06754  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   C   
+6183  O O   . GLU B   211 ? 2.43935 1.75114 2.39258 -0.32295 -0.10366 0.08385  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   O   
+6184  C CB  . GLU B   211 ? 2.07199 1.40770 2.10702 -0.35111 -0.08666 0.04774  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   CB  
+6185  C CG  . GLU B   211 ? 2.31262 1.64739 2.37779 -0.35096 -0.09084 0.03203  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   CG  
+6186  C CD  . GLU B   211 ? 2.57024 1.90139 2.65773 -0.37340 -0.07522 0.02310  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   CD  
+6187  O OE1 . GLU B   211 ? 2.52366 1.85807 2.60710 -0.38919 -0.06007 0.02810  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   OE1 
+6188  O OE2 . GLU B   211 ? 2.70921 2.03466 2.81957 -0.37530 -0.07797 0.01010  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   OE2 
+6189  N N   . ASN B   212 ? 2.35356 1.73526 2.34752 -0.34138 -0.09156 0.06263  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   N   
+6190  C CA  . ASN B   212 ? 2.33032 1.70445 2.29259 -0.34724 -0.08259 0.07643  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   CA  
+6191  C C   . ASN B   212 ? 2.43983 1.84949 2.39557 -0.33827 -0.09163 0.07485  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   C   
+6192  O O   . ASN B   212 ? 2.52540 1.93202 2.45576 -0.34412 -0.08337 0.08436  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   O   
+6193  C CB  . ASN B   212 ? 2.28110 1.65605 2.25285 -0.37082 -0.05950 0.07439  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   CB  
+6194  C CG  . ASN B   212 ? 2.47851 1.82342 2.46428 -0.38283 -0.04888 0.07241  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   CG  
+6195  O OD1 . ASN B   212 ? 2.44929 1.81287 2.47202 -0.38710 -0.05056 0.05593  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   OD1 
+6196  N ND2 . ASN B   212 ? 2.64628 1.94167 2.60031 -0.38813 -0.03796 0.08902  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   ND2 
+6197  N N   . SER B   213 ? 2.42666 1.86787 2.40335 -0.32508 -0.10668 0.06295  ? ? ? ? ? ? 214 SER B   N   
+6198  C CA  . SER B   213 ? 2.33173 1.80737 2.30542 -0.31827 -0.11369 0.05974  ? ? ? ? ? ? 214 SER B   CA  
+6199  C C   . SER B   213 ? 2.37434 1.83753 2.32474 -0.29966 -0.13123 0.06912  ? ? ? ? ? ? 214 SER B   C   
+6200  O O   . SER B   213 ? 2.26683 1.72285 2.22724 -0.28568 -0.14452 0.06634  ? ? ? ? ? ? 214 SER B   O   
+6201  C CB  . SER B   213 ? 2.12537 1.64271 2.13440 -0.31576 -0.11767 0.04061  ? ? ? ? ? ? 214 SER B   CB  
+6202  O OG  . SER B   213 ? 2.00526 1.55353 2.01109 -0.30987 -0.12304 0.03739  ? ? ? ? ? ? 214 SER B   OG  
+6203  N N   . THR B   214 ? 2.50424 1.96471 2.42395 -0.29893 -0.13182 0.07940  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   N   
+6204  C CA  . THR B   214 ? 2.48366 1.93653 2.38143 -0.28097 -0.15076 0.08659  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   CA  
+6205  C C   . THR B   214 ? 2.41332 1.91074 2.33054 -0.27224 -0.16206 0.07420  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   C   
+6206  O O   . THR B   214 ? 2.44147 1.94085 2.35616 -0.25557 -0.18048 0.07440  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   O   
+6207  C CB  . THR B   214 ? 2.45789 1.87972 2.30714 -0.28363 -0.14701 0.10411  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   CB  
+6208  O OG1 . THR B   214 ? 2.41605 1.85741 2.26135 -0.29903 -0.13080 0.10241  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   OG1 
+6209  C CG2 . THR B   214 ? 2.39726 1.76594 2.22107 -0.28844 -0.13796 0.11843  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   CG2 
+6210  N N   . ASP B   215 ? 2.31100 1.84338 2.24843 -0.28286 -0.15144 0.06284  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   N   
+6211  C CA  . ASP B   215 ? 2.21072 1.78254 2.16478 -0.27606 -0.15941 0.05110  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   CA  
+6212  C C   . ASP B   215 ? 1.96418 1.55205 1.95206 -0.26488 -0.16873 0.03792  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   C   
+6213  O O   . ASP B   215 ? 1.82404 1.42925 1.82086 -0.25234 -0.18175 0.03243  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   O   
+6214  C CB  . ASP B   215 ? 2.10499 1.70485 2.06713 -0.28986 -0.14466 0.04348  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   CB  
+6215  C CG  . ASP B   215 ? 2.35227 1.94004 2.28216 -0.30018 -0.13441 0.05502  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   CG  
+6216  O OD1 . ASP B   215 ? 2.41488 1.97973 2.31267 -0.29393 -0.14225 0.06741  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   OD1 
+6217  O OD2 . ASP B   215 ? 2.33428 1.93474 2.27019 -0.31378 -0.11876 0.05121  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   OD2 
+6218  N N   . PHE B   216 ? 1.96688 1.54926 1.97462 -0.26945 -0.16173 0.03173  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   N   
+6219  C CA  . PHE B   216 ? 1.91691 1.51340 1.95482 -0.25974 -0.16778 0.01818  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CA  
+6220  C C   . PHE B   216 ? 1.93633 1.51187 1.97403 -0.24354 -0.18268 0.02273  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   C   
+6221  O O   . PHE B   216 ? 2.03208 1.57344 2.04662 -0.24153 -0.18645 0.03661  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   O   
+6222  C CB  . PHE B   216 ? 1.70735 1.30193 1.76358 -0.26903 -0.15697 0.00941  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CB  
+6223  C CG  . PHE B   216 ? 1.71064 1.33244 1.77556 -0.28038 -0.14581 -0.00015 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CG  
+6224  C CD1 . PHE B   216 ? 1.65537 1.30703 1.73598 -0.27525 -0.14686 -0.01346 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CD1 
+6225  C CD2 . PHE B   216 ? 1.90483 1.52121 1.96257 -0.29581 -0.13363 0.00371  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CD2 
+6226  C CE1 . PHE B   216 ? 1.68054 1.35392 1.76586 -0.28396 -0.13756 -0.02188 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CE1 
+6227  C CE2 . PHE B   216 ? 1.80393 1.44583 1.87104 -0.30444 -0.12495 -0.00581 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CE2 
+6228  C CZ  . PHE B   216 ? 1.77189 1.44118 1.85104 -0.29782 -0.12773 -0.01821 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CZ  
+6229  N N   . ASN B   217 ? 1.78612 1.38125 1.84955 -0.23146 -0.19042 0.01054  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   N   
+6230  C CA  . ASN B   217 ? 1.78053 1.36111 1.85298 -0.21462 -0.20415 0.01084  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   CA  
+6231  C C   . ASN B   217 ? 1.80551 1.38143 1.90150 -0.21378 -0.19853 0.00018  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   C   
+6232  O O   . ASN B   217 ? 1.70488 1.30643 1.82287 -0.21481 -0.19245 -0.01446 ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   O   
+6233  C CB  . ASN B   217 ? 1.82948 1.43696 1.91695 -0.20084 -0.21695 0.00358  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   CB  
+6234  C CG  . ASN B   217 ? 1.94440 1.53415 2.01233 -0.18807 -0.23487 0.01539  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   CG  
+6235  O OD1 . ASN B   217 ? 1.95758 1.54811 2.04165 -0.17120 -0.24935 0.01145  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   OD1 
+6236  N ND2 . ASN B   217 ? 1.99051 1.56295 2.02265 -0.19529 -0.23414 0.02953  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   ND2 
+6237  N N   . LYS B   218 ? 1.98766 1.52817 2.07627 -0.21177 -0.20011 0.00744  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   N   
+6238  C CA  . LYS B   218 ? 1.91350 1.44393 2.02006 -0.21289 -0.19417 -0.00191 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   CA  
+6239  C C   . LYS B   218 ? 1.89538 1.43081 2.02552 -0.19477 -0.20347 -0.01171 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   C   
+6240  O O   . LYS B   218 ? 1.93988 1.46853 2.06847 -0.17988 -0.21714 -0.00623 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   O   
+6241  C CB  . LYS B   218 ? 2.05423 1.54265 2.14347 -0.21993 -0.19028 0.00936  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   CB  
+6242  C CG  . LYS B   218 ? 1.91721 1.40108 1.98973 -0.24001 -0.17709 0.01616  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   CG  
+6243  C CD  . LYS B   218 ? 2.28203 1.72304 2.34053 -0.24819 -0.17090 0.02604  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   CD  
+6244  C CE  . LYS B   218 ? 2.36821 1.77363 2.39686 -0.23860 -0.17954 0.04402  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   CE  
+6245  N NZ  . LYS B   218 ? 2.41959 1.82997 2.42142 -0.24299 -0.17861 0.05547  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   NZ  
+6246  N N   . TYR B   219 ? 1.89293 1.43963 2.04457 -0.19550 -0.19610 -0.02693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   N   
+6247  C CA  . TYR B   219 ? 1.83750 1.38859 2.01328 -0.17977 -0.20079 -0.03832 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CA  
+6248  C C   . TYR B   219 ? 1.84972 1.38325 2.03320 -0.18297 -0.19292 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   C   
+6249  O O   . TYR B   219 ? 1.96666 1.49231 2.14101 -0.19780 -0.18430 -0.04750 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   O   
+6250  C CB  . TYR B   219 ? 1.85447 1.44473 2.04999 -0.17527 -0.19854 -0.05134 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CB  
+6251  C CG  . TYR B   219 ? 1.80143 1.40909 1.99836 -0.16672 -0.21010 -0.04637 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CG  
+6252  C CD1 . TYR B   219 ? 1.91596 1.52456 2.13114 -0.14852 -0.22269 -0.04896 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CD1 
+6253  C CD2 . TYR B   219 ? 1.89317 1.51667 2.07434 -0.17628 -0.20925 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CD2 
+6254  C CE1 . TYR B   219 ? 2.11692 1.74269 2.33549 -0.14010 -0.23565 -0.04620 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CE1 
+6255  C CE2 . TYR B   219 ? 1.98452 1.62319 2.16611 -0.16848 -0.22117 -0.03693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CE2 
+6256  C CZ  . TYR B   219 ? 2.09777 1.73797 2.29850 -0.15043 -0.23511 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CZ  
+6257  O OH  . TYR B   219 ? 2.04891 1.70543 2.25201 -0.14214 -0.24926 -0.03863 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   OH  
+6258  N N   . HIS B   220 ? 1.97066 1.49859 2.17252 -0.16855 -0.19630 -0.05605 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   N   
+6259  C CA  . HIS B   220 ? 2.16663 1.67619 2.37537 -0.16928 -0.18986 -0.06609 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   CA  
+6260  C C   . HIS B   220 ? 2.18403 1.71127 2.41645 -0.15705 -0.18647 -0.08288 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   C   
+6261  O O   . HIS B   220 ? 2.31497 1.86112 2.56287 -0.14478 -0.19173 -0.08501 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   O   
+6262  C CB  . HIS B   220 ? 2.26309 1.73150 2.46426 -0.16426 -0.19611 -0.05701 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   CB  
+6263  C CG  . HIS B   220 ? 2.45026 1.89571 2.65301 -0.17024 -0.18896 -0.06561 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   CG  
+6264  N ND1 . HIS B   220 ? 2.53594 1.96940 2.72647 -0.18847 -0.18211 -0.06364 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   ND1 
+6265  C CD2 . HIS B   220 ? 2.40223 1.83481 2.61832 -0.16042 -0.18779 -0.07742 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   CD2 
+6266  C CE1 . HIS B   220 ? 2.47831 1.89260 2.67457 -0.18976 -0.17844 -0.07418 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   CE1 
+6267  N NE2 . HIS B   220 ? 2.37170 1.78377 2.58139 -0.17280 -0.18148 -0.08230 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   NE2 
+6268  N N   . LEU B   221 ? 2.03744 1.55784 2.27263 -0.16064 -0.17726 -0.09564 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   N   
+6269  C CA  . LEU B   221 ? 2.09810 1.63016 2.35086 -0.15066 -0.17024 -0.11246 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   CA  
+6270  C C   . LEU B   221 ? 2.23198 1.73377 2.48988 -0.14262 -0.17002 -0.11904 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   C   
+6271  O O   . LEU B   221 ? 2.34081 1.81584 2.58589 -0.15086 -0.17056 -0.11616 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   O   
+6272  C CB  . LEU B   221 ? 1.89932 1.44896 2.14534 -0.16061 -0.15836 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   CB  
+6273  C CG  . LEU B   221 ? 1.63133 1.21574 1.88302 -0.16076 -0.15340 -0.12692 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   CG  
+6274  C CD1 . LEU B   221 ? 1.84957 1.44686 2.09653 -0.16498 -0.16226 -0.11194 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   CD1 
+6275  C CD2 . LEU B   221 ? 1.50502 1.09838 1.74313 -0.17071 -0.14236 -0.13627 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   CD2 
+6276  N N   . THR B   222 ? 2.17869 1.68505 2.45709 -0.12689 -0.16845 -0.12886 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   N   
+6277  C CA  . THR B   222 ? 2.13596 1.61428 2.42024 -0.11761 -0.16698 -0.13684 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   CA  
+6278  C C   . THR B   222 ? 2.24444 1.71542 2.51861 -0.12487 -0.15497 -0.15146 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   C   
+6279  O O   . THR B   222 ? 2.39520 1.88791 2.66681 -0.12907 -0.14551 -0.16019 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   O   
+6280  C CB  . THR B   222 ? 2.10072 1.58874 2.41275 -0.09800 -0.16773 -0.14431 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   CB  
+6281  O OG1 . THR B   222 ? 2.07582 1.57621 2.39715 -0.09066 -0.18103 -0.13226 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   OG1 
+6282  C CG2 . THR B   222 ? 1.99308 1.44822 2.31058 -0.08678 -0.16839 -0.14980 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   CG2 
+6283  N N   . SER B   223 ? 2.32062 1.75833 2.58690 -0.12599 -0.15588 -0.15435 ? ? ? ? ? ? 224 SER B   N   
+6284  C CA  . SER B   223 ? 2.44738 1.87430 2.70119 -0.13229 -0.14737 -0.16886 ? ? ? ? ? ? 224 SER B   CA  
+6285  C C   . SER B   223 ? 2.38652 1.81951 2.64900 -0.11997 -0.13584 -0.18560 ? ? ? ? ? ? 224 SER B   C   
+6286  O O   . SER B   223 ? 2.38415 1.82467 2.63425 -0.12439 -0.12643 -0.19666 ? ? ? ? ? ? 224 SER B   O   
+6287  C CB  . SER B   223 ? 2.43276 1.82168 2.67812 -0.13641 -0.15190 -0.16897 ? ? ? ? ? ? 224 SER B   CB  
+6288  O OG  . SER B   223 ? 2.45138 1.83404 2.68713 -0.15099 -0.15866 -0.15536 ? ? ? ? ? ? 224 SER B   OG  
+6289  N N   . ASN B   224 ? 2.28224 1.71065 2.56507 -0.10393 -0.13581 -0.18793 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   N   
+6290  C CA  . ASN B   224 ? 2.18500 1.61800 2.47906 -0.09198 -0.12237 -0.20442 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   CA  
+6291  C C   . ASN B   224 ? 2.25437 1.72270 2.57324 -0.08417 -0.11864 -0.20426 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   C   
+6292  O O   . ASN B   224 ? 2.38273 1.85455 2.72745 -0.06900 -0.11591 -0.21040 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   O   
+6293  C CB  . ASN B   224 ? 2.21653 1.61917 2.51952 -0.07879 -0.12264 -0.21098 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   CB  
+6294  C CG  . ASN B   224 ? 2.20206 1.56836 2.48336 -0.08713 -0.12793 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   CG  
+6295  O OD1 . ASN B   224 ? 2.25826 1.59919 2.54368 -0.08244 -0.13647 -0.20468 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   OD1 
+6296  N ND2 . ASN B   224 ? 2.12165 1.48445 2.37981 -0.09938 -0.12343 -0.21818 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   ND2 
+6297  N N   . PHE B   225 ? 2.29942 1.79464 2.61261 -0.09448 -0.11856 -0.19831 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   N   
+6298  C CA  . PHE B   225 ? 2.39742 1.92725 2.73472 -0.08905 -0.11568 -0.19877 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CA  
+6299  C C   . PHE B   225 ? 2.38640 1.92574 2.73551 -0.08225 -0.09584 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   C   
+6300  O O   . PHE B   225 ? 2.41616 1.97647 2.79736 -0.07183 -0.09202 -0.22213 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   O   
+6301  C CB  . PHE B   225 ? 2.39371 1.94673 2.71867 -0.10273 -0.11921 -0.18885 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CB  
+6302  C CG  . PHE B   225 ? 2.34281 1.93099 2.68738 -0.10068 -0.11161 -0.19363 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CG  
+6303  C CD1 . PHE B   225 ? 2.29771 1.90599 2.67206 -0.09114 -0.12113 -0.18965 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CD1 
+6304  C CD2 . PHE B   225 ? 2.22903 1.82872 2.56172 -0.10806 -0.09543 -0.20269 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CD2 
+6305  C CE1 . PHE B   225 ? 2.27175 1.91350 2.66762 -0.09029 -0.11437 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CE1 
+6306  C CE2 . PHE B   225 ? 2.15886 1.78907 2.51021 -0.10751 -0.08677 -0.20765 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CE2 
+6307  C CZ  . PHE B   225 ? 2.24250 1.89509 2.62746 -0.09930 -0.09612 -0.20474 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CZ  
+6308  N N   . ARG B   226 ? 2.36310 1.88634 2.68648 -0.08778 -0.08283 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   N   
+6309  C CA  . ARG B   226 ? 2.41821 1.94589 2.74558 -0.08245 -0.06109 -0.24338 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   CA  
+6310  C C   . ARG B   226 ? 2.42662 1.93872 2.77462 -0.06698 -0.05410 -0.25464 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   C   
+6311  O O   . ARG B   226 ? 2.46599 1.99079 2.83493 -0.05934 -0.03707 -0.26685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   O   
+6312  C CB  . ARG B   226 ? 2.22201 1.73271 2.50918 -0.09160 -0.05069 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   CB  
+6313  C CG  . ARG B   226 ? 2.21951 1.73155 2.50201 -0.08778 -0.02604 -0.26579 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   CG  
+6314  C CD  . ARG B   226 ? 2.31629 1.80737 2.55284 -0.09517 -0.01858 -0.27166 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   CD  
+6315  N NE  . ARG B   226 ? 2.37708 1.88501 2.59748 -0.10763 -0.02555 -0.26196 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   NE  
+6316  C CZ  . ARG B   226 ? 2.45588 1.98185 2.67147 -0.11179 -0.01264 -0.26364 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   CZ  
+6317  N NH1 . ARG B   226 ? 2.40477 1.93507 2.63121 -0.10577 0.00919  -0.27468 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   NH1 
+6318  N NH2 . ARG B   226 ? 2.21403 1.75314 2.41418 -0.12257 -0.02055 -0.25449 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   NH2 
+6319  N N   . CYS B   227 ? 2.45691 1.94113 2.80050 -0.06248 -0.06564 -0.25136 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B   N   
+6320  C CA  . CYS B   227 ? 2.50130 1.96825 2.86364 -0.04698 -0.05977 -0.26188 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B   CA  
+6321  C C   . CYS B   227 ? 2.51649 2.00867 2.92457 -0.03379 -0.06507 -0.26007 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B   C   
+6322  O O   . CYS B   227 ? 2.50720 2.01833 2.92711 -0.03558 -0.08160 -0.24650 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B   O   
+6323  C CB  . CYS B   227 ? 2.45034 1.87947 2.79576 -0.04621 -0.07202 -0.25800 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B   CB  
+6324  S SG  . CYS B   227 ? 2.17732 1.57471 2.47391 -0.05920 -0.06781 -0.26463 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B   SG  
+6325  N N   . CYS B   228 ? 2.48419 1.97608 2.91801 -0.01979 -0.05110 -0.27477 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B   N   
+6326  C CA  . CYS B   228 ? 2.49545 2.01265 2.97779 -0.00524 -0.05645 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B   CA  
+6327  C C   . CYS B   228 ? 2.41897 1.91812 2.90856 0.00488  -0.07998 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B   C   
+6328  O O   . CYS B   228 ? 2.46566 1.92964 2.92580 0.00120  -0.08747 -0.25829 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B   O   
+6329  C CB  . CYS B   228 ? 2.46326 1.98447 2.97374 0.00712  -0.03340 -0.29651 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B   CB  
+6330  S SG  . CYS B   228 ? 2.28462 1.76442 2.79563 0.02317  -0.03148 -0.30519 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B   SG  
+6331  N N   . GLN B   229 ? 2.12988 2.17784 2.84220 -0.02318 0.11188  -0.24646 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   N   
+6332  C CA  . GLN B   229 ? 2.19024 2.23496 2.93241 -0.02204 0.08748  -0.24024 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   CA  
+6333  C C   . GLN B   229 ? 2.25733 2.29583 3.02335 -0.02197 0.08699  -0.25562 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   C   
+6334  O O   . GLN B   229 ? 2.26602 2.29941 3.03413 -0.02320 0.06863  -0.24860 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   O   
+6335  C CB  . GLN B   229 ? 2.19076 2.23697 2.97373 -0.01878 0.07740  -0.23837 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   CB  
+6336  C CG  . GLN B   229 ? 2.07407 2.11527 2.87689 -0.01862 0.04857  -0.22550 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   CG  
+6337  C CD  . GLN B   229 ? 1.96187 2.00573 2.72441 -0.02214 0.03528  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   CD  
+6338  O OE1 . GLN B   229 ? 1.96577 2.01680 2.70025 -0.02229 0.04221  -0.19458 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   OE1 
+6339  N NE2 . GLN B   229 ? 1.93135 1.96964 2.69131 -0.02542 0.01613  -0.19383 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   NE2 
+6340  N N   . ASP B   230 ? 2.30761 2.34655 3.09169 -0.02116 0.10713  -0.27712 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   N   
+6341  C CA  . ASP B   230 ? 2.30323 2.33718 3.11310 -0.02058 0.10725  -0.29414 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   CA  
+6342  C C   . ASP B   230 ? 2.24049 2.27065 3.01111 -0.02380 0.10835  -0.29166 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   C   
+6343  O O   . ASP B   230 ? 2.13626 2.16051 2.92115 -0.02376 0.09527  -0.29438 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   O   
+6344  C CB  . ASP B   230 ? 2.35042 2.38799 3.18722 -0.01978 0.13081  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   CB  
+6345  C CG  . ASP B   230 ? 2.50317 2.54499 3.38761 -0.01618 0.12827  -0.32498 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   CG  
+6346  O OD1 . ASP B   230 ? 2.55101 2.59283 3.43889 -0.01451 0.11095  -0.30759 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   OD1 
+6347  O OD2 . ASP B   230 ? 2.51319 2.55890 3.43225 -0.01522 0.14357  -0.34767 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   OD2 
+6348  N N   . ILE B   231 ? 2.26445 2.29704 2.98600 -0.02655 0.12282  -0.28675 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   N   
+6349  C CA  . ILE B   231 ? 2.13963 2.16885 2.82258 -0.02927 0.12285  -0.28414 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   CA  
+6350  C C   . ILE B   231 ? 2.04785 2.07661 2.71767 -0.03043 0.09845  -0.26354 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   C   
+6351  O O   . ILE B   231 ? 2.05603 2.08087 2.71647 -0.03233 0.09002  -0.26294 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   O   
+6352  C CB  . ILE B   231 ? 2.02389 2.05420 2.65800 -0.03163 0.14338  -0.28471 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   CB  
+6353  C CG1 . ILE B   231 ? 2.01076 2.04038 2.65557 -0.03273 0.16878  -0.30651 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   CG1 
+6354  C CG2 . ILE B   231 ? 1.96755 1.99452 2.56020 -0.03384 0.14066  -0.28040 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   CG2 
+6355  C CD1 . ILE B   231 ? 2.03248 2.05996 2.62798 -0.03624 0.18884  -0.30710 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   CD1 
+6356  N N   . GLN B   232 ? 2.04771 2.08077 2.71694 -0.02999 0.08702  -0.24696 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   N   
+6357  C CA  . GLN B   232 ? 1.96782 2.00148 2.62586 -0.03249 0.06437  -0.22781 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   CA  
+6358  C C   . GLN B   232 ? 2.00643 2.03233 2.70099 -0.03320 0.04526  -0.22897 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   C   
+6359  O O   . GLN B   232 ? 2.04077 2.06395 2.72260 -0.03712 0.03092  -0.21989 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   O   
+6360  C CB  . GLN B   232 ? 1.97359 2.01359 2.62703 -0.03201 0.05672  -0.21180 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   CB  
+6361  C CG  . GLN B   232 ? 2.07440 2.12133 2.68623 -0.03179 0.07019  -0.20656 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   CG  
+6362  C CD  . GLN B   232 ? 2.15772 2.21110 2.76926 -0.03076 0.06259  -0.19255 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   CD  
+6363  O OE1 . GLN B   232 ? 2.16215 2.21509 2.79891 -0.03111 0.04530  -0.18424 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   OE1 
+6364  N NE2 . GLN B   232 ? 2.18880 2.24702 2.77101 -0.02963 0.07470  -0.18994 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   NE2 
+6365  N N   . ASN B   233 ? 2.04160 2.06345 2.78256 -0.02967 0.04416  -0.24048 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   N   
+6366  C CA  . ASN B   233 ? 2.10932 2.12148 2.88748 -0.02970 0.02385  -0.24201 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   CA  
+6367  C C   . ASN B   233 ? 2.11508 2.12139 2.89278 -0.03081 0.02667  -0.25465 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   C   
+6368  O O   . ASN B   233 ? 2.17808 2.17621 2.96315 -0.03365 0.00750  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   O   
+6369  C CB  . ASN B   233 ? 2.16642 2.17607 2.99666 -0.02458 0.02185  -0.25357 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   CB  
+6370  C CG  . ASN B   233 ? 2.16985 2.18454 3.00328 -0.02329 0.01736  -0.24137 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   CG  
+6371  O OD1 . ASN B   233 ? 2.06407 2.07615 2.89172 -0.02586 -0.00310 -0.22250 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   OD1 
+6372  N ND2 . ASN B   233 ? 2.19241 2.21421 3.03484 -0.01997 0.03667  -0.25243 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   ND2 
+6373  N N   . TYR B   234 ? 2.10470 2.11430 2.87274 -0.02927 0.05022  -0.27218 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   N   
+6374  C CA  . TYR B   234 ? 2.06506 2.06953 2.83103 -0.03018 0.05405  -0.28549 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CA  
+6375  C C   . TYR B   234 ? 2.02401 2.02854 2.74476 -0.03497 0.04847  -0.27229 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   C   
+6376  O O   . TYR B   234 ? 1.96881 1.96691 2.69238 -0.03688 0.03968  -0.27572 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   O   
+6377  C CB  . TYR B   234 ? 1.99095 1.99898 2.75611 -0.02823 0.08165  -0.30808 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CB  
+6378  C CG  . TYR B   234 ? 2.00526 2.00872 2.76457 -0.02919 0.08797  -0.32330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CG  
+6379  C CD1 . TYR B   234 ? 1.93241 1.92958 2.73521 -0.02685 0.07992  -0.33860 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CD1 
+6380  C CD2 . TYR B   234 ? 2.08482 2.08962 2.79565 -0.03209 0.10099  -0.32302 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CD2 
+6381  C CE1 . TYR B   234 ? 1.90120 1.89439 2.69920 -0.02757 0.08548  -0.35330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CE1 
+6382  C CE2 . TYR B   234 ? 2.11311 2.11344 2.81781 -0.03295 0.10634  -0.33723 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CE2 
+6383  C CZ  . TYR B   234 ? 2.05326 2.04823 2.80154 -0.03078 0.09902  -0.35241 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CZ  
+6384  O OH  . TYR B   234 ? 2.09509 2.08581 2.83760 -0.03150 0.10419  -0.36726 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   OH  
+6385  N N   . SER B   235 ? 1.96365 1.97563 2.64433 -0.03684 0.05281  -0.25803 ? ? ? ? ? ? 236 SER B   N   
+6386  C CA  . SER B   235 ? 1.87673 1.89083 2.51512 -0.04098 0.04872  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 236 SER B   CA  
+6387  C C   . SER B   235 ? 2.05346 2.06588 2.69479 -0.04569 0.02363  -0.22947 ? ? ? ? ? ? 236 SER B   C   
+6388  O O   . SER B   235 ? 2.17581 2.18580 2.80325 -0.04978 0.01538  -0.22664 ? ? ? ? ? ? 236 SER B   O   
+6389  C CB  . SER B   235 ? 1.82730 1.84995 2.42342 -0.04078 0.06161  -0.24035 ? ? ? ? ? ? 236 SER B   CB  
+6390  O OG  . SER B   235 ? 2.06122 2.08924 2.66311 -0.03999 0.05591  -0.22750 ? ? ? ? ? ? 236 SER B   OG  
+6391  N N   . ASN B   236 ? 2.05379 2.06711 2.71239 -0.04594 0.01134  -0.21729 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   N   
+6392  C CA  . ASN B   236 ? 2.07617 2.08841 2.73091 -0.05209 -0.01136 -0.19813 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   CA  
+6393  C C   . ASN B   236 ? 2.05399 2.05275 2.74097 -0.05485 -0.03035 -0.19929 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   C   
+6394  O O   . ASN B   236 ? 2.08930 2.08504 2.76953 -0.06197 -0.04926 -0.18371 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   O   
+6395  C CB  . ASN B   236 ? 2.11356 2.13076 2.77253 -0.05173 -0.01785 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   CB  
+6396  C CG  . ASN B   236 ? 2.07989 2.11023 2.70215 -0.05046 -0.00407 -0.17926 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   CG  
+6397  O OD1 . ASN B   236 ? 2.04911 2.08732 2.64089 -0.05505 -0.01019 -0.16578 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   OD1 
+6398  N ND2 . ASN B   236 ? 2.06803 2.10081 2.69362 -0.04458 0.01449  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   ND2 
+6399  N N   . LEU B   237 ? 2.01851 2.00890 2.73997 -0.05000 -0.02617 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   N   
+6400  C CA  . LEU B   237 ? 2.03963 2.01548 2.79518 -0.05178 -0.04641 -0.21911 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   CA  
+6401  C C   . LEU B   237 ? 1.99848 1.96935 2.73906 -0.05680 -0.05151 -0.22044 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   C   
+6402  O O   . LEU B   237 ? 1.99443 1.95230 2.75529 -0.06062 -0.07179 -0.21669 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   O   
+6403  C CB  . LEU B   237 ? 1.94431 1.91397 2.74729 -0.04408 -0.04146 -0.23998 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   CB  
+6404  C CG  . LEU B   237 ? 1.80789 1.77927 2.61569 -0.03972 -0.02086 -0.26430 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   CG  
+6405  C CD1 . LEU B   237 ? 1.62812 1.58688 2.45882 -0.04057 -0.03359 -0.27381 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   CD1 
+6406  C CD2 . LEU B   237 ? 1.97843 1.95446 2.81617 -0.03259 -0.00431 -0.28227 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   CD2 
+6407  N N   . PHE B   238 ? 1.97359 1.95331 2.67898 -0.05708 -0.03475 -0.22544 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   N   
+6408  C CA  . PHE B   238 ? 1.97269 1.94829 2.66456 -0.06129 -0.03854 -0.22859 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CA  
+6409  C C   . PHE B   238 ? 2.00754 1.98602 2.67123 -0.07078 -0.05360 -0.20793 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   C   
+6410  O O   . PHE B   238 ? 2.06425 2.03529 2.72866 -0.07641 -0.06565 -0.20645 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   O   
+6411  C CB  . PHE B   238 ? 1.87323 1.85576 2.53966 -0.05755 -0.01513 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CB  
+6412  C CG  . PHE B   238 ? 1.99409 1.97069 2.68953 -0.05136 -0.00329 -0.26787 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CG  
+6413  C CD1 . PHE B   238 ? 2.00266 1.98128 2.72240 -0.04543 0.00841  -0.27831 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CD1 
+6414  C CD2 . PHE B   238 ? 2.06435 2.03423 2.76404 -0.05181 -0.00364 -0.28095 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CD2 
+6415  C CE1 . PHE B   238 ? 2.09664 2.07184 2.84479 -0.04047 0.02036  -0.30211 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CE1 
+6416  C CE2 . PHE B   238 ? 2.05690 2.02266 2.78409 -0.04636 0.00778  -0.30457 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CE2 
+6417  C CZ  . PHE B   238 ? 2.12255 2.09155 2.87418 -0.04088 0.02019  -0.31551 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CZ  
+6418  N N   . ASN B   239 ? 2.06879 2.05840 2.70841 -0.07317 -0.05299 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   N   
+6419  C CA  . ASN B   239 ? 2.11184 2.10687 2.72572 -0.08296 -0.06614 -0.17397 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   CA  
+6420  C C   . ASN B   239 ? 2.19427 2.18326 2.82520 -0.08814 -0.08562 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   C   
+6421  O O   . ASN B   239 ? 2.23189 2.22196 2.87651 -0.08326 -0.08366 -0.15615 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   O   
+6422  C CB  . ASN B   239 ? 2.07621 2.08904 2.64933 -0.08257 -0.05285 -0.16909 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   CB  
+6423  C CG  . ASN B   239 ? 2.07720 2.09815 2.62162 -0.09226 -0.06173 -0.15716 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   CG  
+6424  O OD1 . ASN B   239 ? 2.12986 2.14637 2.68050 -0.10156 -0.07963 -0.14426 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   OD1 
+6425  N ND2 . ASN B   239 ? 1.85541 1.88797 2.36798 -0.09061 -0.04948 -0.16180 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   ND2 
+6426  N N   . GLU B   240 ? 2.16016 2.14218 2.78888 -0.09876 -0.10470 -0.14526 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   N   
+6427  C CA  . GLU B   240 ? 2.16275 2.13430 2.80772 -0.10509 -0.12587 -0.12985 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   CA  
+6428  C C   . GLU B   240 ? 2.19142 2.17624 2.81682 -0.10703 -0.12459 -0.11568 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   C   
+6429  O O   . GLU B   240 ? 2.20476 2.18319 2.84893 -0.10560 -0.13377 -0.10942 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   O   
+6430  C CB  . GLU B   240 ? 2.15951 2.12064 2.79976 -0.11818 -0.14541 -0.11867 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   CB  
+6431  C CG  . GLU B   240 ? 2.25303 2.19946 2.90700 -0.12650 -0.16937 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   CG  
+6432  C CD  . GLU B   240 ? 2.30027 2.22189 2.98416 -0.12958 -0.18878 -0.10414 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   CD  
+6433  O OE1 . GLU B   240 ? 2.33560 2.25284 3.03230 -0.12428 -0.18248 -0.12037 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   OE1 
+6434  O OE2 . GLU B   240 ? 2.29189 2.19743 2.98586 -0.13742 -0.21107 -0.08993 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   OE2 
+6435  N N   . GLU B   241 ? 2.19791 2.20126 2.78663 -0.10996 -0.11411 -0.11125 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   N   
+6436  C CA  . GLU B   241 ? 2.14929 2.16678 2.71900 -0.11142 -0.11240 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   CA  
+6437  C C   . GLU B   241 ? 2.02721 2.04771 2.60966 -0.09936 -0.09964 -0.10708 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   C   
+6438  O O   . GLU B   241 ? 1.96942 1.99423 2.55161 -0.09952 -0.10372 -0.09733 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   O   
+6439  C CB  . GLU B   241 ? 2.02986 2.06736 2.56055 -0.11552 -0.10316 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   CB  
+6440  C CG  . GLU B   241 ? 2.13305 2.17150 2.64888 -0.12953 -0.11563 -0.08681 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   CG  
+6441  C CD  . GLU B   241 ? 2.31656 2.35695 2.82515 -0.14161 -0.13116 -0.06779 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   CD  
+6442  O OE1 . GLU B   241 ? 2.34335 2.38577 2.85648 -0.13820 -0.13205 -0.06208 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   OE1 
+6443  O OE2 . GLU B   241 ? 2.26118 2.30098 2.75870 -0.15521 -0.14227 -0.05873 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   OE2 
+6444  N N   . THR B   242 ? 2.12048 2.13868 2.71387 -0.08961 -0.08405 -0.12483 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   N   
+6445  C CA  . THR B   242 ? 2.18296 2.20471 2.78666 -0.07924 -0.06933 -0.13371 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   CA  
+6446  C C   . THR B   242 ? 2.17441 2.18214 2.82183 -0.07443 -0.07641 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   C   
+6447  O O   . THR B   242 ? 2.18290 2.19392 2.84231 -0.06752 -0.06775 -0.14373 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   O   
+6448  C CB  . THR B   242 ? 2.23834 2.26501 2.82858 -0.07238 -0.04737 -0.15042 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   CB  
+6449  O OG1 . THR B   242 ? 2.16296 2.17784 2.77234 -0.07150 -0.04774 -0.16352 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   OG1 
+6450  C CG2 . THR B   242 ? 2.22231 2.26290 2.76988 -0.07571 -0.04118 -0.14556 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   CG2 
+6451  N N   . ARG B   243 ? 2.14360 2.13563 2.81602 -0.07791 -0.09270 -0.14007 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   N   
+6452  C CA  . ARG B   243 ? 2.06860 2.04636 2.78604 -0.07276 -0.10191 -0.14709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   CA  
+6453  C C   . ARG B   243 ? 2.10462 2.08036 2.83269 -0.07370 -0.11536 -0.13357 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   C   
+6454  O O   . ARG B   243 ? 2.08944 2.05811 2.85344 -0.06681 -0.11797 -0.14145 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   O   
+6455  C CB  . ARG B   243 ? 1.99153 1.95139 2.73093 -0.07693 -0.11959 -0.14923 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   CB  
+6456  C CG  . ARG B   243 ? 2.03716 1.99624 2.77714 -0.07399 -0.10715 -0.16684 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   CG  
+6457  C CD  . ARG B   243 ? 2.10246 2.04597 2.85146 -0.08116 -0.12639 -0.16375 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   CD  
+6458  N NE  . ARG B   243 ? 2.07568 2.02075 2.81756 -0.07945 -0.11419 -0.17879 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   NE  
+6459  C CZ  . ARG B   243 ? 2.07678 2.01260 2.81578 -0.08619 -0.12578 -0.17709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   CZ  
+6460  N NH1 . ARG B   243 ? 2.14896 2.07244 2.89036 -0.09609 -0.14974 -0.16051 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   NH1 
+6461  N NH2 . ARG B   243 ? 2.09146 2.02968 2.82377 -0.08360 -0.11322 -0.19224 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   NH2 
+6462  N N   . SER B   244 ? 2.18259 2.16501 2.88111 -0.08209 -0.12383 -0.11451 ? ? ? ? ? ? 245 SER B   N   
+6463  C CA  . SER B   244 ? 2.20729 2.18640 2.91379 -0.08417 -0.13865 -0.10081 ? ? ? ? ? ? 245 SER B   CA  
+6464  C C   . SER B   244 ? 2.23529 2.22765 2.94055 -0.07602 -0.12372 -0.10404 ? ? ? ? ? ? 245 SER B   C   
+6465  O O   . SER B   244 ? 2.30084 2.28817 3.02635 -0.07371 -0.13368 -0.09944 ? ? ? ? ? ? 245 SER B   O   
+6466  C CB  . SER B   244 ? 2.14051 2.12248 2.81496 -0.09753 -0.15295 -0.07967 ? ? ? ? ? ? 245 SER B   CB  
+6467  O OG  . SER B   244 ? 2.16893 2.17156 2.80468 -0.09957 -0.13736 -0.07730 ? ? ? ? ? ? 245 SER B   OG  
+6468  N N   . LEU B   245 ? 2.28193 2.28988 2.96349 -0.07182 -0.10110 -0.11163 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   N   
+6469  C CA  . LEU B   245 ? 2.35702 2.37736 3.03150 -0.06576 -0.08802 -0.11214 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   CA  
+6470  C C   . LEU B   245 ? 2.31639 2.33282 3.02582 -0.05557 -0.07664 -0.12888 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   C   
+6471  O O   . LEU B   245 ? 2.45557 2.47749 3.17155 -0.05106 -0.07198 -0.12812 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   O   
+6472  C CB  . LEU B   245 ? 2.31774 2.35463 2.95125 -0.06573 -0.07024 -0.11271 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   CB  
+6473  C CG  . LEU B   245 ? 2.20128 2.23933 2.82533 -0.06216 -0.05238 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   CG  
+6474  C CD1 . LEU B   245 ? 2.28419 2.32504 2.91629 -0.05297 -0.03131 -0.14293 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   CD1 
+6475  C CD2 . LEU B   245 ? 2.06796 2.11768 2.64977 -0.06702 -0.04812 -0.12262 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   CD2 
+6476  N N   . ILE B   246 ? 2.14167 2.14955 2.87444 -0.05220 -0.07172 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   N   
+6477  C CA  . ILE B   246 ? 2.17144 2.17842 2.93634 -0.04336 -0.05746 -0.16353 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   CA  
+6478  C C   . ILE B   246 ? 2.32929 2.32523 3.13954 -0.04043 -0.07474 -0.16425 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   C   
+6479  O O   . ILE B   246 ? 2.37281 2.35579 3.19625 -0.04472 -0.09815 -0.15552 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   O   
+6480  C CB  . ILE B   246 ? 2.17957 2.18346 2.95093 -0.04105 -0.04380 -0.18239 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   CB  
+6481  C CG1 . ILE B   246 ? 2.20098 2.19246 2.97972 -0.04617 -0.06193 -0.17971 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   CG1 
+6482  C CG2 . ILE B   246 ? 2.14586 2.16132 2.87576 -0.04117 -0.02167 -0.18574 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   CG2 
+6483  C CD1 . ILE B   246 ? 2.01036 1.98714 2.84029 -0.04255 -0.07571 -0.19011 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   CD1 
+6484  N N   . LYS B   247 ? 2.36292 2.36325 3.19718 -0.03337 -0.06362 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   N   
+6485  C CA  . LYS B   247 ? 2.39420 2.38569 3.27549 -0.02891 -0.07788 -0.17907 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   CA  
+6486  C C   . LYS B   247 ? 2.40873 2.40016 3.32942 -0.02160 -0.06273 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   C   
+6487  O O   . LYS B   247 ? 2.36466 2.36689 3.27378 -0.01933 -0.03677 -0.21706 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   O   
+6488  C CB  . LYS B   247 ? 2.37912 2.37737 3.25797 -0.02738 -0.08005 -0.16874 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   CB  
+6489  C CG  . LYS B   247 ? 2.36160 2.36218 3.20188 -0.03484 -0.09375 -0.14463 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   CG  
+6490  C CD  . LYS B   247 ? 2.32409 2.30872 3.17138 -0.04127 -0.12237 -0.13210 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   CD  
+6491  C CE  . LYS B   247 ? 2.11332 2.10181 2.92076 -0.05037 -0.13423 -0.10903 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   CE  
+6492  N NZ  . LYS B   247 ? 1.90095 1.87230 2.71197 -0.05866 -0.16204 -0.09572 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   NZ  
+6493  N N   . GLU B   248 ? 2.40061 2.37947 3.36759 -0.01837 -0.07935 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   N   
+6494  C CA  . GLU B   248 ? 2.39410 2.37352 3.40308 -0.01171 -0.06660 -0.24006 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   CA  
+6495  C C   . GLU B   248 ? 2.41494 2.40532 3.44649 -0.00605 -0.05089 -0.25130 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   C   
+6496  O O   . GLU B   248 ? 2.48320 2.47517 3.51520 -0.00550 -0.05967 -0.23906 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   O   
+6497  C CB  . GLU B   248 ? 2.34493 2.30740 3.39997 -0.00920 -0.09160 -0.24646 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   CB  
+6498  C CG  . GLU B   248 ? 2.37778 2.34079 3.47418 -0.00316 -0.07964 -0.27557 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   CG  
+6499  C CD  . GLU B   248 ? 2.29809 2.24312 3.44107 -0.00004 -0.10704 -0.28189 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   CD  
+6500  O OE1 . GLU B   248 ? 2.29447 2.22521 3.43831 -0.00272 -0.13576 -0.26296 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   OE1 
+6501  O OE2 . GLU B   248 ? 2.23985 2.18439 3.41803 0.00479  -0.10037 -0.30604 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   OE2 
+6502  N N   . LYS B   249 ? 2.41848 2.41664 3.46841 -0.00250 -0.02701 -0.27531 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   N   
+6503  C CA  . LYS B   249 ? 2.54858 2.55766 3.62357 0.00183  -0.00913 -0.28980 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   CA  
+6504  C C   . LYS B   249 ? 2.61069 2.61812 3.74641 0.00775  -0.00852 -0.31661 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   C   
+6505  O O   . LYS B   249 ? 2.57616 2.57839 3.72334 0.00809  -0.00898 -0.32912 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   O   
+6506  C CB  . LYS B   249 ? 2.55384 2.57585 3.58979 -0.00115 0.02333  -0.29470 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   CB  
+6507  C CG  . LYS B   249 ? 2.58479 2.61796 3.63974 0.00127  0.04307  -0.30702 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   CG  
+6508  C CD  . LYS B   249 ? 2.44783 2.48102 3.51363 0.00342  0.02673  -0.29209 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   CD  
+6509  C CE  . LYS B   249 ? 2.16254 2.20699 3.24829 0.00540  0.04650  -0.30465 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   CE  
+6510  N NZ  . LYS B   249 ? 1.91040 1.95436 3.01594 0.00857  0.02885  -0.29337 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   NZ  
+6511  N N   . ASN B   250 ? 2.64313 2.65576 3.81944 0.01262  -0.00766 -0.32647 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   N   
+6512  C CA  . ASN B   250 ? 2.63586 2.64887 3.87560 0.01889  -0.00810 -0.35369 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   CA  
+6513  C C   . ASN B   250 ? 2.72931 2.75349 3.97231 0.01790  0.02352  -0.37968 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   C   
+6514  O O   . ASN B   250 ? 2.76170 2.78387 4.04516 0.02152  0.02186  -0.40153 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   O   
+6515  C CB  . ASN B   250 ? 2.60315 2.62140 3.88440 0.02395  -0.01232 -0.35920 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   CB  
+6516  C CG  . ASN B   250 ? 2.53945 2.57317 3.79612 0.02105  0.01501  -0.35834 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   CG  
+6517  O OD1 . ASN B   250 ? 2.55866 2.59931 3.77154 0.01567  0.03952  -0.35769 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   OD1 
+6518  N ND2 . ASN B   250 ? 2.41346 2.45145 3.69815 0.02453  0.01003  -0.35847 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   ND2 
+6519  N N   . GLU B   251 ? 2.72095 2.75619 3.92207 0.01284  0.05185  -0.37834 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   N   
+6520  C CA  . GLU B   251 ? 2.68034 2.72547 3.87797 0.01022  0.08349  -0.40180 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   CA  
+6521  C C   . GLU B   251 ? 2.61593 2.66063 3.74553 0.00345  0.09811  -0.38867 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   C   
+6522  O O   . GLU B   251 ? 2.51338 2.55879 3.60045 0.00038  0.09858  -0.36725 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   O   
+6523  C CB  . GLU B   251 ? 2.69717 2.75674 3.91779 0.01008  0.10765  -0.41868 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   CB  
+6524  C CG  . GLU B   251 ? 2.72703 2.78948 4.01961 0.01716  0.09563  -0.43585 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   CG  
+6525  C CD  . GLU B   251 ? 2.78618 2.84890 4.12676 0.02102  0.09541  -0.46392 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   CD  
+6526  O OE1 . GLU B   251 ? 2.83882 2.90595 4.16115 0.01690  0.11746  -0.47798 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   OE1 
+6527  O OE2 . GLU B   251 ? 2.94686 3.00475 4.34325 0.02832  0.07230  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   OE2 
+6528  N N   . VAL B   252 ? 2.68857 2.73213 3.80902 0.00149  0.10927  -0.40238 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   N   
+6529  C CA  . VAL B   252 ? 2.62182 2.66427 3.68065 -0.00448 0.12308  -0.39339 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   CA  
+6530  C C   . VAL B   252 ? 2.51303 2.56456 3.56502 -0.00833 0.15736  -0.41682 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   C   
+6531  O O   . VAL B   252 ? 2.38719 2.44212 3.47825 -0.00663 0.16550  -0.44265 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   O   
+6532  C CB  . VAL B   252 ? 2.45587 2.48731 3.50302 -0.00455 0.10494  -0.38708 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   CB  
+6533  C CG1 . VAL B   252 ? 2.27532 2.30717 3.26798 -0.01005 0.12342  -0.38665 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   CG1 
+6534  C CG2 . VAL B   252 ? 2.40947 2.43183 3.44535 -0.00411 0.07448  -0.35915 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   CG2 
+6535  N N   . GLN B   253 ? 2.47824 2.53316 3.48011 -0.01392 0.17700  -0.40822 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   N   
+6536  C CA  . GLN B   253 ? 2.36287 2.42456 3.35065 -0.01954 0.21024  -0.42779 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   CA  
+6537  C C   . GLN B   253 ? 2.30582 2.36262 3.22625 -0.02566 0.22362  -0.41892 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   C   
+6538  O O   . GLN B   253 ? 2.27787 2.33704 3.18407 -0.03093 0.24894  -0.43666 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   O   
+6539  C CB  . GLN B   253 ? 2.40748 2.47811 3.40654 -0.02160 0.22644  -0.43144 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   CB  
+6540  C CG  . GLN B   253 ? 2.45797 2.53256 3.51442 -0.01513 0.20891  -0.43214 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   CG  
+6541  C CD  . GLN B   253 ? 2.43590 2.50518 3.47398 -0.01241 0.18528  -0.40242 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   CD  
+6542  O OE1 . GLN B   253 ? 2.43294 2.49542 3.42254 -0.01414 0.17671  -0.38173 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   OE1 
+6543  N NE2 . GLN B   253 ? 2.34108 2.41419 3.41842 -0.00829 0.17478  -0.40114 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   NE2 
+6544  N N   . ASN B   254 ? 2.32978 2.37997 3.20858 -0.02548 0.20758  -0.39315 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   N   
+6545  C CA  . ASN B   254 ? 2.34014 2.38593 3.15486 -0.03073 0.21953  -0.38427 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   CA  
+6546  C C   . ASN B   254 ? 2.37811 2.41796 3.17678 -0.03152 0.21749  -0.39077 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   C   
+6547  O O   . ASN B   254 ? 2.33701 2.37389 3.09335 -0.03645 0.23503  -0.39542 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   O   
+6548  C CB  . ASN B   254 ? 2.25103 2.29434 3.02891 -0.03008 0.20424  -0.35569 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   CB  
+6549  C CG  . ASN B   254 ? 2.29597 2.34448 3.07918 -0.03015 0.20947  -0.34896 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   CG  
+6550  O OD1 . ASN B   254 ? 2.24685 2.29541 2.99626 -0.03466 0.22836  -0.34822 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   OD1 
+6551  N ND2 . ASN B   254 ? 2.35443 2.40604 3.17950 -0.02537 0.19182  -0.34383 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   ND2 
+6552  N N   . VAL B   255 ? 2.33542 2.37219 3.16571 -0.02710 0.19577  -0.39097 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   N   
+6553  C CA  . VAL B   255 ? 2.15973 2.19034 2.97713 -0.02760 0.19086  -0.39591 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   CA  
+6554  C C   . VAL B   255 ? 2.13120 2.16431 2.99210 -0.02645 0.20163  -0.42545 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   C   
+6555  O O   . VAL B   255 ? 2.18487 2.22019 3.10176 -0.02171 0.19069  -0.43478 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   O   
+6556  C CB  . VAL B   255 ? 2.10577 2.13011 2.92728 -0.02473 0.15971  -0.37697 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   CB  
+6557  C CG1 . VAL B   255 ? 2.01002 2.02810 2.80025 -0.02687 0.15648  -0.37639 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   CG1 
+6558  C CG2 . VAL B   255 ? 2.12020 2.14564 2.91707 -0.02502 0.14764  -0.35047 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   CG2 
+6559  N N   . ILE B   256 ? 2.15795 2.19054 2.99345 -0.03070 0.22233  -0.44088 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   N   
+6560  C CA  . ILE B   256 ? 2.23039 2.26708 3.10168 -0.03072 0.23689  -0.47148 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   CA  
+6561  C C   . ILE B   256 ? 2.27005 2.29956 3.13274 -0.02994 0.22810  -0.47685 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   C   
+6562  O O   . ILE B   256 ? 2.27148 2.29473 3.08174 -0.03310 0.22821  -0.46470 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   O   
+6563  C CB  . ILE B   256 ? 2.20299 2.24557 3.05272 -0.03785 0.27135  -0.48814 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   CB  
+6564  C CG1 . ILE B   256 ? 2.21931 2.26895 3.08020 -0.03911 0.28007  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   CG1 
+6565  C CG2 . ILE B   256 ? 2.21009 2.25846 3.09491 -0.03873 0.28756  -0.52144 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   CG2 
+6566  C CD1 . ILE B   256 ? 2.23056 2.28869 3.16299 -0.03356 0.27282  -0.49723 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   CD1 
+6567  N N   . SER B   257 ? 2.32465 2.35485 3.23991 -0.02546 0.21975  -0.49572 ? ? ? ? ? ? 258 SER B   N   
+6568  C CA  . SER B   257 ? 2.35032 2.37410 3.26488 -0.02455 0.21268  -0.50525 ? ? ? ? ? ? 258 SER B   CA  
+6569  C C   . SER B   257 ? 2.47636 2.50715 3.41959 -0.02534 0.23453  -0.54012 ? ? ? ? ? ? 258 SER B   C   
+6570  O O   . SER B   257 ? 2.47722 2.51640 3.47360 -0.02238 0.23898  -0.55827 ? ? ? ? ? ? 258 SER B   O   
+6571  C CB  . SER B   257 ? 2.25244 2.26828 3.20330 -0.01857 0.17906  -0.49575 ? ? ? ? ? ? 258 SER B   CB  
+6572  O OG  . SER B   257 ? 2.23070 2.25041 3.24726 -0.01303 0.17183  -0.51081 ? ? ? ? ? ? 258 SER B   OG  
+6573  N N   . ILE B   258 ? 2.50352 2.53144 3.41226 -0.02939 0.24789  -0.55033 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   N   
+6574  C CA  . ILE B   258 ? 2.47090 2.50546 3.40092 -0.03114 0.26943  -0.58421 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   CA  
+6575  C C   . ILE B   258 ? 2.47623 2.50254 3.38817 -0.03090 0.26286  -0.58994 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   C   
+6576  O O   . ILE B   258 ? 2.39361 2.41196 3.24852 -0.03448 0.26184  -0.57336 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   O   
+6577  C CB  . ILE B   258 ? 2.47118 2.51302 3.36778 -0.03990 0.30467  -0.59513 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   CB  
+6578  C CG1 . ILE B   258 ? 2.57056 2.61858 3.47886 -0.04349 0.32785  -0.62978 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   CG1 
+6579  C CG2 . ILE B   258 ? 2.42710 2.46012 3.24787 -0.04574 0.30932  -0.57079 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   CG2 
+6580  C CD1 . ILE B   258 ? 2.56656 2.62091 3.44193 -0.05401 0.36349  -0.64203 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   CD1 
+6581  N N   . ALA B   259 ? 2.61534 2.64348 3.57739 -0.02629 0.25725  -0.61389 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B   N   
+6582  C CA  . ALA B   259 ? 2.65565 2.67632 3.60593 -0.02578 0.25113  -0.62225 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B   CA  
+6583  C C   . ALA B   259 ? 2.82213 2.84615 3.73028 -0.03330 0.28213  -0.64040 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B   C   
+6584  O O   . ALA B   259 ? 2.86754 2.90260 3.78788 -0.03721 0.30848  -0.66292 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B   O   
+6585  C CB  . ALA B   259 ? 2.56706 2.58822 3.58575 -0.01835 0.23569  -0.64408 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B   CB  
+6586  N N   . ASP B   260 ? 2.83363 2.84786 3.69132 -0.03595 0.27880  -0.63075 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   N   
+6587  C CA  . ASP B   260 ? 2.86322 2.87713 3.67168 -0.04357 0.30534  -0.64432 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   CA  
+6588  C C   . ASP B   260 ? 2.94249 2.96068 3.78402 -0.04240 0.31386  -0.67876 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   C   
+6589  O O   . ASP B   260 ? 2.92914 2.93987 3.76933 -0.03949 0.29982  -0.68176 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   O   
+6590  C CB  . ASP B   260 ? 2.82698 2.82856 3.57013 -0.04614 0.29658  -0.62095 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   CB  
+6591  C CG  . ASP B   260 ? 2.83067 2.82397 3.58796 -0.04000 0.26476  -0.60786 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   CG  
+6592  O OD1 . ASP B   260 ? 2.80889 2.80388 3.62485 -0.03382 0.24792  -0.61453 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   OD1 
+6593  O OD2 . ASP B   260 ? 2.91403 2.89859 3.62381 -0.04172 0.25608  -0.59102 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   OD2 
+6594  N N   . ASP B   261 ? 2.98536 3.01653 3.85796 -0.04499 0.33760  -0.70611 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   N   
+6595  C CA  . ASP B   261 ? 3.01325 3.05156 3.91677 -0.04495 0.35081  -0.74276 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   CA  
+6596  C C   . ASP B   261 ? 3.06491 3.10569 3.91783 -0.05599 0.38481  -0.75952 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   C   
+6597  O O   . ASP B   261 ? 3.10987 3.14888 3.95419 -0.05728 0.39084  -0.77909 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   O   
+6598  C CB  . ASP B   261 ? 3.02637 3.07940 4.00722 -0.04010 0.35337  -0.76653 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   CB  
+6599  C CG  . ASP B   261 ? 2.97305 3.03649 3.95446 -0.04530 0.37284  -0.76379 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   CG  
+6600  O OD1 . ASP B   261 ? 2.97923 3.03674 3.90225 -0.05188 0.38089  -0.74026 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   OD1 
+6601  O OD2 . ASP B   261 ? 2.92898 3.00648 3.97042 -0.04271 0.37956  -0.78584 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   OD2 
+6602  N N   . MET B   262 ? 3.06514 3.10873 3.88298 -0.06444 0.40631  -0.75171 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   N   
+6603  C CA  . MET B   262 ? 3.02952 3.07273 3.79234 -0.07689 0.43866  -0.76365 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   CA  
+6604  C C   . MET B   262 ? 3.01836 3.04394 3.70209 -0.08083 0.43294  -0.73561 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   C   
+6605  O O   . MET B   262 ? 3.08063 3.09735 3.75440 -0.07452 0.40663  -0.70662 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   O   
+6606  C CB  . MET B   262 ? 3.01137 3.06632 3.78206 -0.08468 0.46450  -0.77094 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   CB  
+6607  C CG  . MET B   262 ? 2.99692 3.04883 3.76099 -0.08272 0.45273  -0.73944 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   CG  
+6608  S SD  . MET B   262 ? 2.78094 2.85062 3.58387 -0.08852 0.47748  -0.75403 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   SD  
+6609  C CE  . MET B   262 ? 2.84694 2.93249 3.75161 -0.07635 0.46276  -0.78072 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   CE  
+6610  N N   . PRO B   263 ? 2.99143 3.01122 3.61702 -0.09155 0.45666  -0.74419 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   N   
+6611  C CA  . PRO B   263 ? 2.97454 2.97652 3.52395 -0.09512 0.45068  -0.71842 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   CA  
+6612  C C   . PRO B   263 ? 3.04496 3.04205 3.57210 -0.09476 0.44168  -0.68585 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   C   
+6613  O O   . PRO B   263 ? 3.10527 3.11209 3.66468 -0.09489 0.44729  -0.68436 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   O   
+6614  C CB  . PRO B   263 ? 3.00366 3.00166 3.50105 -0.10861 0.48259  -0.73660 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   CB  
+6615  C CG  . PRO B   263 ? 3.08876 3.10093 3.63547 -0.10905 0.49709  -0.77433 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   CG  
+6616  C CD  . PRO B   263 ? 3.06183 3.09004 3.68936 -0.10034 0.48724  -0.77989 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   CD  
+6617  N N   . ILE B   264 ? 3.02177 3.00390 3.49321 -0.09414 0.42721  -0.66046 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   N   
+6618  C CA  . ILE B   264 ? 2.89962 2.87675 3.34945 -0.09233 0.41450  -0.62858 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   CA  
+6619  C C   . ILE B   264 ? 2.92768 2.90536 3.35299 -0.10218 0.43938  -0.62778 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   C   
+6620  O O   . ILE B   264 ? 2.80841 2.79148 3.25362 -0.10022 0.43544  -0.61386 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   O   
+6621  C CB  . ILE B   264 ? 2.73814 2.69988 3.13077 -0.09049 0.39643  -0.60563 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   CB  
+6622  C CG1 . ILE B   264 ? 2.60426 2.56647 3.02638 -0.08085 0.36911  -0.60280 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   CG1 
+6623  C CG2 . ILE B   264 ? 2.52187 2.47855 2.88524 -0.09004 0.38728  -0.57534 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   CG2 
+6624  C CD1 . ILE B   264 ? 2.55952 2.51763 2.97277 -0.08208 0.37351  -0.62458 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   CD1 
+6625  N N   . SER B   265 ? 3.05374 3.02514 3.43467 -0.11360 0.46523  -0.64267 ? ? ? ? ? ? 266 SER B   N   
+6626  C CA  . SER B   265 ? 3.01681 2.98688 3.37064 -0.12500 0.49014  -0.64238 ? ? ? ? ? ? 266 SER B   CA  
+6627  C C   . SER B   265 ? 3.04718 3.03656 3.46471 -0.12638 0.50567  -0.66142 ? ? ? ? ? ? 266 SER B   C   
+6628  O O   . SER B   265 ? 2.98502 2.97674 3.40008 -0.13158 0.51654  -0.65354 ? ? ? ? ? ? 266 SER B   O   
+6629  C CB  . SER B   265 ? 2.99116 2.94889 3.28243 -0.13829 0.51424  -0.65544 ? ? ? ? ? ? 266 SER B   CB  
+6630  O OG  . SER B   265 ? 2.98861 2.92771 3.22087 -0.13659 0.49869  -0.63823 ? ? ? ? ? ? 266 SER B   OG  
+6631  N N   . ASP B   266 ? 3.12401 3.12728 3.60015 -0.12160 0.50625  -0.68714 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   N   
+6632  C CA  . ASP B   266 ? 3.06185 3.08463 3.60392 -0.12184 0.51944  -0.70778 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   CA  
+6633  C C   . ASP B   266 ? 3.04189 3.07106 3.63136 -0.11102 0.49623  -0.68875 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   C   
+6634  O O   . ASP B   266 ? 3.02578 3.06657 3.64928 -0.11325 0.50731  -0.69416 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   O   
+6635  C CB  . ASP B   266 ? 2.99146 3.02669 3.58376 -0.11892 0.52474  -0.74200 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   CB  
+6636  C CG  . ASP B   266 ? 2.94775 2.97944 3.49730 -0.13116 0.55190  -0.76505 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   CG  
+6637  O OD1 . ASP B   266 ? 2.94539 2.95988 3.43330 -0.13355 0.54680  -0.75312 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   OD1 
+6638  O OD2 . ASP B   266 ? 3.00427 3.05069 3.58195 -0.13868 0.57835  -0.79583 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   OD2 
+6639  N N   . ILE B   267 ? 3.01629 3.03816 3.60828 -0.09998 0.46433  -0.66690 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   N   
+6640  C CA  . ILE B   267 ? 3.00814 3.03380 3.63634 -0.09086 0.44131  -0.64588 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   CA  
+6641  C C   . ILE B   267 ? 3.06018 3.08072 3.64898 -0.09637 0.44775  -0.62314 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   C   
+6642  O O   . ILE B   267 ? 3.02665 3.05530 3.64983 -0.09374 0.44444  -0.61642 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   O   
+6643  C CB  . ILE B   267 ? 2.87928 2.89709 3.51048 -0.08020 0.40720  -0.62667 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   CB  
+6644  C CG1 . ILE B   267 ? 2.92209 2.94240 3.58640 -0.07571 0.40131  -0.64947 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   CG1 
+6645  C CG2 . ILE B   267 ? 2.66964 2.69190 3.34269 -0.07150 0.38348  -0.60761 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   CG2 
+6646  C CD1 . ILE B   267 ? 2.83815 2.84916 3.49886 -0.06749 0.37001  -0.63191 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   CD1 
+6647  N N   . LEU B   268 ? 3.09747 3.10354 3.61372 -0.10388 0.45596  -0.61124 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   N   
+6648  C CA  . LEU B   268 ? 3.07870 3.07773 3.55364 -0.10971 0.46246  -0.59065 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   CA  
+6649  C C   . LEU B   268 ? 3.07241 3.08046 3.56129 -0.12008 0.49239  -0.60789 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   C   
+6650  O O   . LEU B   268 ? 2.98061 2.99166 3.47749 -0.12089 0.49331  -0.59544 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   O   
+6651  C CB  . LEU B   268 ? 3.04133 3.02103 3.43586 -0.11545 0.46377  -0.57674 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   CB  
+6652  C CG  . LEU B   268 ? 2.98420 2.95266 3.32857 -0.12084 0.46677  -0.55351 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   CG  
+6653  C CD1 . LEU B   268 ? 3.01090 2.98289 3.37685 -0.11035 0.44066  -0.52794 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   CD1 
+6654  C CD2 . LEU B   268 ? 2.91403 2.86206 3.18099 -0.12626 0.46739  -0.54384 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   CD2 
+6655  N N   . LEU B   269 ? 3.09338 3.10652 3.58572 -0.12862 0.51750  -0.63730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   N   
+6656  C CA  . LEU B   269 ? 3.01624 3.04051 3.52630 -0.13969 0.54780  -0.65709 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   CA  
+6657  C C   . LEU B   269 ? 3.06870 3.11343 3.66267 -0.13176 0.54245  -0.66869 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   C   
+6658  O O   . LEU B   269 ? 3.05353 3.10684 3.66606 -0.13718 0.55684  -0.67153 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   O   
+6659  C CB  . LEU B   269 ? 2.94819 2.97409 3.44144 -0.15121 0.57587  -0.68730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   CB  
+6660  C CG  . LEU B   269 ? 2.90530 2.90998 3.31155 -0.16257 0.58721  -0.67961 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   CG  
+6661  C CD1 . LEU B   269 ? 2.91856 2.92439 3.31722 -0.16743 0.60122  -0.70739 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   CD1 
+6662  C CD2 . LEU B   269 ? 2.84712 2.84554 3.21244 -0.17846 0.61289  -0.67576 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   CD2 
+6663  N N   . LYS B   270 ? 3.14548 3.19722 3.79095 -0.11912 0.52103  -0.67568 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   N   
+6664  C CA  . LYS B   270 ? 3.22963 3.29867 3.95618 -0.11061 0.51254  -0.68718 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   CA  
+6665  C C   . LYS B   270 ? 3.19529 3.26291 3.93132 -0.10465 0.49409  -0.65921 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   C   
+6666  O O   . LYS B   270 ? 3.25215 3.33247 4.03285 -0.10467 0.50049  -0.66650 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   O   
+6667  C CB  . LYS B   270 ? 3.21862 3.29094 3.99165 -0.09852 0.49022  -0.69789 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   CB  
+6668  C CG  . LYS B   270 ? 3.20007 3.28596 4.05548 -0.08770 0.47382  -0.70578 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   CG  
+6669  C CD  . LYS B   270 ? 3.08491 3.17056 3.98126 -0.07671 0.45098  -0.71600 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   CD  
+6670  C CE  . LYS B   270 ? 2.83934 2.93562 3.81689 -0.06579 0.43211  -0.72354 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   CE  
+6671  N NZ  . LYS B   270 ? 2.79802 2.89136 3.81466 -0.05542 0.40796  -0.73260 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   NZ  
+6672  N N   . LEU B   271 ? 3.08748 3.14050 3.78250 -0.09962 0.47120  -0.62798 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   N   
+6673  C CA  . LEU B   271 ? 3.00334 3.05491 3.70394 -0.09400 0.45286  -0.60097 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   CA  
+6674  C C   . LEU B   271 ? 2.99274 3.04210 3.65837 -0.10433 0.47335  -0.59283 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   C   
+6675  O O   . LEU B   271 ? 2.87338 2.92760 3.56172 -0.10140 0.46656  -0.58088 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   O   
+6676  C CB  . LEU B   271 ? 2.85833 2.89647 3.52412 -0.08666 0.42409  -0.57209 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   CB  
+6677  C CG  . LEU B   271 ? 2.68725 2.72578 3.38824 -0.07607 0.39831  -0.57383 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   CG  
+6678  C CD1 . LEU B   271 ? 2.50038 2.52506 3.15139 -0.07310 0.37814  -0.54928 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   CD1 
+6679  C CD2 . LEU B   271 ? 2.56265 2.61013 3.32954 -0.06663 0.37800  -0.57049 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   CD2 
+6680  N N   . THR B   272 ? 3.03502 3.07601 3.64504 -0.11682 0.49778  -0.59899 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   N   
+6681  C CA  . THR B   272 ? 2.93202 2.96679 3.50049 -0.12788 0.51609  -0.58908 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   CA  
+6682  C C   . THR B   272 ? 3.00715 3.05659 3.61029 -0.13776 0.54542  -0.61397 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   C   
+6683  O O   . THR B   272 ? 2.97368 3.02394 3.57324 -0.14287 0.55351  -0.60502 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   O   
+6684  C CB  . THR B   272 ? 2.76471 2.78010 3.25148 -0.13765 0.52677  -0.58179 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   CB  
+6685  O OG1 . THR B   272 ? 2.69498 2.69876 3.15377 -0.12824 0.49973  -0.56184 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   OG1 
+6686  C CG2 . THR B   272 ? 2.52380 2.52822 2.96237 -0.14799 0.53959  -0.56600 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   CG2 
+6687  N N   . GLU B   273 ? 3.05804 3.11997 3.69665 -0.14060 0.56141  -0.64587 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   N   
+6688  C CA  . GLU B   273 ? 3.04987 3.12708 3.71769 -0.15204 0.59300  -0.67329 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   CA  
+6689  C C   . GLU B   273 ? 3.15134 3.25137 3.90995 -0.14323 0.58865  -0.69646 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   C   
+6690  O O   . GLU B   273 ? 3.18660 3.30015 3.98180 -0.14754 0.60249  -0.70675 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   O   
+6691  C CB  . GLU B   273 ? 3.04441 3.11861 3.67377 -0.16626 0.62209  -0.69605 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   CB  
+6692  C CG  . GLU B   273 ? 3.05702 3.10678 3.59421 -0.17659 0.62815  -0.67554 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   CG  
+6693  C CD  . GLU B   273 ? 3.15302 3.19958 3.65048 -0.19397 0.66115  -0.69863 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   CD  
+6694  O OE1 . GLU B   273 ? 3.25187 3.31740 3.79520 -0.19813 0.68072  -0.73176 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   OE1 
+6695  O OE2 . GLU B   273 ? 3.15043 3.17530 3.57073 -0.20367 0.66717  -0.68423 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   OE2 
+6696  N N   . GLU B   274 ? 3.25093 3.35501 4.04801 -0.13097 0.56887  -0.70532 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   N   
+6697  C CA  . GLU B   274 ? 3.64289 3.76717 4.52696 -0.12260 0.56422  -0.73015 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   CA  
+6698  C C   . GLU B   274 ? 3.29637 3.42335 4.22376 -0.11039 0.53703  -0.71116 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   C   
+6699  O O   . GLU B   274 ? 3.31691 3.46050 4.30747 -0.10803 0.54080  -0.72791 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   O   
+6700  C CB  . GLU B   274 ? 4.21788 4.34365 5.12721 -0.11437 0.55233  -0.74736 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   CB  
+6701  C CG  . GLU B   274 ? 3.55931 3.68886 4.44589 -0.12633 0.58268  -0.77625 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   CG  
+6702  C CD  . GLU B   274 ? 3.42726 3.55079 4.31238 -0.11908 0.56830  -0.78378 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   CD  
+6703  O OE1 . GLU B   274 ? 3.37619 3.50232 4.31337 -0.10457 0.54040  -0.78377 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   OE1 
+6704  O OE2 . GLU B   274 ? 3.38094 3.49589 4.21145 -0.12827 0.58420  -0.78926 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   OE2 
+6705  N N   . LYS B   275 ? 3.15816 3.26953 4.05308 -0.10280 0.50956  -0.67716 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   N   
+6706  C CA  . LYS B   275 ? 3.02866 3.14092 3.95659 -0.09233 0.48353  -0.65679 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   CA  
+6707  C C   . LYS B   275 ? 2.93866 3.04150 3.81781 -0.09709 0.48421  -0.62776 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   C   
+6708  O O   . LYS B   275 ? 2.91986 3.02682 3.82885 -0.09140 0.47072  -0.61574 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   O   
+6709  C CB  . LYS B   275 ? 2.91932 3.02308 3.86003 -0.07857 0.44712  -0.64126 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   CB  
+6710  C CG  . LYS B   275 ? 2.77509 2.88748 3.77727 -0.07099 0.43898  -0.66783 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   CG  
+6711  C CD  . LYS B   275 ? 2.59093 2.71952 3.67193 -0.06560 0.43671  -0.68606 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   CD  
+6712  C CE  . LYS B   275 ? 2.35747 2.49313 3.50150 -0.05692 0.42545  -0.71250 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   CE  
+6713  N NZ  . LYS B   275 ? 2.21206 2.36226 3.43581 -0.05008 0.41895  -0.72987 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   NZ  
+6714  N N   . GLN B   276 ? 2.94875 3.03832 3.75432 -0.10709 0.49841  -0.61669 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   N   
+6715  C CA  . GLN B   276 ? 2.90389 2.98258 3.65853 -0.11219 0.49968  -0.59015 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   CA  
+6716  C C   . GLN B   276 ? 2.86445 2.93681 3.62013 -0.09986 0.46543  -0.55954 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   C   
+6717  O O   . GLN B   276 ? 2.82951 2.90026 3.57719 -0.09999 0.46134  -0.54170 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   O   
+6718  C CB  . GLN B   276 ? 2.88592 2.97479 3.65889 -0.12170 0.52380  -0.60078 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   CB  
+6719  C CG  . GLN B   276 ? 2.80676 2.88212 3.51608 -0.13173 0.53445  -0.57966 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   CG  
+6720  C CD  . GLN B   276 ? 2.72974 2.78681 3.36185 -0.14042 0.54412  -0.57305 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   CD  
+6721  O OE1 . GLN B   276 ? 2.64582 2.68835 3.23585 -0.13451 0.52351  -0.54912 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   OE1 
+6722  N NE2 . GLN B   276 ? 2.83731 2.89511 3.45021 -0.15495 0.57550  -0.59486 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   NE2 
+6723  N N   . VAL B   277 ? 2.81009 2.87892 3.57565 -0.08970 0.44065  -0.55365 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   N   
+6724  C CA  . VAL B   277 ? 2.71507 2.77715 3.47424 -0.07978 0.40892  -0.52431 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   CA  
+6725  C C   . VAL B   277 ? 2.72063 2.76700 3.40493 -0.08272 0.40458  -0.50020 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   C   
+6726  O O   . VAL B   277 ? 2.61941 2.66099 3.29040 -0.07658 0.38222  -0.47484 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   O   
+6727  C CB  . VAL B   277 ? 2.59297 2.65704 3.39461 -0.06869 0.38291  -0.52697 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   CB  
+6728  C CG1 . VAL B   277 ? 2.50909 2.58657 3.38809 -0.06258 0.37676  -0.54220 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   CG1 
+6729  C CG2 . VAL B   277 ? 2.55532 2.61650 3.34565 -0.07092 0.39094  -0.54506 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   CG2 
+6730  N N   . LEU B   278 ? 2.75327 2.79146 3.38840 -0.09207 0.42492  -0.50805 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   N   
+6731  C CA  . LEU B   278 ? 2.68117 2.70322 3.24324 -0.09580 0.42298  -0.48735 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   CA  
+6732  C C   . LEU B   278 ? 2.56267 2.57846 3.08379 -0.10956 0.45263  -0.49372 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   C   
+6733  O O   . LEU B   278 ? 2.51781 2.53781 3.04615 -0.11817 0.47722  -0.51839 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   O   
+6734  C CB  . LEU B   278 ? 2.62712 2.64049 3.15973 -0.09362 0.41404  -0.48773 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   CB  
+6735  C CG  . LEU B   278 ? 2.42024 2.43560 2.97835 -0.08160 0.38262  -0.47603 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   CG  
+6736  C CD1 . LEU B   278 ? 2.47391 2.50003 3.09450 -0.07711 0.38033  -0.49860 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   CD1 
+6737  C CD2 . LEU B   278 ? 2.11693 2.11965 2.62171 -0.08057 0.37092  -0.46308 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   CD2 
+6738  N N   . ASN B   279 ? 2.47174 2.47711 2.94949 -0.11214 0.45010  -0.47185 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   N   
+6739  C CA  . ASN B   279 ? 2.43322 2.42892 2.86646 -0.12584 0.47541  -0.47379 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   CA  
+6740  C C   . ASN B   279 ? 2.47116 2.44735 2.83205 -0.13149 0.47837  -0.46766 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   C   
+6741  O O   . ASN B   279 ? 2.60160 2.56882 2.93320 -0.12395 0.45593  -0.44841 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   O   
+6742  C CB  . ASN B   279 ? 2.39019 2.38363 2.81673 -0.12558 0.47018  -0.45391 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   CB  
+6743  C CG  . ASN B   279 ? 2.50999 2.49012 2.88597 -0.14025 0.49391  -0.45298 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   CG  
+6744  O OD1 . ASN B   279 ? 2.68258 2.66040 3.04455 -0.15248 0.51981  -0.47225 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   OD1 
+6745  N ND2 . ASN B   279 ? 2.46985 2.44058 2.81744 -0.13969 0.48500  -0.43071 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   ND2 
+6746  N N   . ILE B   280 ? 2.42594 2.39571 2.75803 -0.14524 0.50605  -0.48466 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   N   
+6747  C CA  . ILE B   280 ? 2.39512 2.34418 2.65555 -0.15181 0.50977  -0.47990 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   CA  
+6748  C C   . ILE B   280 ? 2.50366 2.43407 2.70727 -0.15452 0.50292  -0.45452 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   C   
+6749  O O   . ILE B   280 ? 2.51243 2.42500 2.65989 -0.15403 0.49263  -0.44213 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   O   
+6750  C CB  . ILE B   280 ? 2.47399 2.42083 2.71809 -0.16713 0.54201  -0.50562 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   CB  
+6751  C CG1 . ILE B   280 ? 2.47297 2.39815 2.64578 -0.17282 0.54326  -0.50261 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   CG1 
+6752  C CG2 . ILE B   280 ? 2.45281 2.39889 2.69053 -0.18134 0.56766  -0.51022 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   CG2 
+6753  C CD1 . ILE B   280 ? 2.28048 2.20766 2.46105 -0.16150 0.52360  -0.50454 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   CD1 
+6754  N N   . GLU B   281 ? 2.60829 2.54236 2.82699 -0.15682 0.50712  -0.44686 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   N   
+6755  C CA  . GLU B   281 ? 2.66697 2.58379 2.83671 -0.15871 0.49946  -0.42321 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   CA  
+6756  C C   . GLU B   281 ? 2.65117 2.56916 2.82427 -0.14309 0.46628  -0.40016 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   C   
+6757  O O   . GLU B   281 ? 2.68093 2.58232 2.80409 -0.14231 0.45475  -0.38103 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   O   
+6758  C CB  . GLU B   281 ? 2.70983 2.63054 2.89631 -0.16709 0.51600  -0.42414 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   CB  
+6759  C CG  . GLU B   281 ? 2.71524 2.63093 2.88355 -0.18586 0.55052  -0.44383 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   CG  
+6760  C CD  . GLU B   281 ? 2.65621 2.58116 2.85554 -0.19382 0.56768  -0.44871 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   CD  
+6761  O OE1 . GLU B   281 ? 2.57721 2.52412 2.84392 -0.18511 0.56187  -0.45454 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   OE1 
+6762  O OE2 . GLU B   281 ? 2.68374 2.59312 2.83974 -0.20910 0.58629  -0.44660 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   OE2 
+6763  N N   . ALA B   282 ? 2.62802 2.56489 2.85863 -0.13112 0.45042  -0.40192 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B   N   
+6764  C CA  . ALA B   282 ? 2.53937 2.47847 2.77269 -0.11760 0.41973  -0.38179 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B   CA  
+6765  C C   . ALA B   282 ? 2.39195 2.32328 2.59459 -0.11371 0.40777  -0.38076 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B   C   
+6766  O O   . ALA B   282 ? 2.45549 2.38511 2.65408 -0.11858 0.42044  -0.39832 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B   O   
+6767  C CB  . ALA B   282 ? 2.45397 2.41406 2.75776 -0.10763 0.40659  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B   CB  
+6768  N N   . GLU B   283 ? 2.32953 2.25698 2.51126 -0.10499 0.38319  -0.36085 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   N   
+6769  C CA  . GLU B   283 ? 2.28441 2.20470 2.43616 -0.10116 0.37039  -0.35886 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   CA  
+6770  C C   . GLU B   283 ? 2.27683 2.21200 2.47726 -0.09481 0.36242  -0.37003 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   C   
+6771  O O   . GLU B   283 ? 2.25224 2.20256 2.50364 -0.08785 0.35080  -0.36693 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   O   
+6772  C CB  . GLU B   283 ? 2.15118 2.06579 2.27177 -0.09358 0.34622  -0.33611 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   CB  
+6773  C CG  . GLU B   283 ? 2.13087 2.06228 2.29366 -0.08289 0.32407  -0.32359 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   CG  
+6774  C CD  . GLU B   283 ? 2.10416 2.03253 2.23702 -0.07553 0.30011  -0.30621 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   CD  
+6775  O OE1 . GLU B   283 ? 1.96689 1.87987 2.04842 -0.07777 0.29963  -0.30458 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   OE1 
+6776  O OE2 . GLU B   283 ? 2.02283 1.96428 2.18340 -0.06784 0.28161  -0.29483 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   OE2 
+6777  N N   . LEU B   284 ? 2.18222 2.11172 2.36615 -0.09753 0.36814  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   N   
+6778  C CA  . LEU B   284 ? 2.17501 2.11583 2.40100 -0.09244 0.36155  -0.39573 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   CA  
+6779  C C   . LEU B   284 ? 2.29887 2.23165 2.49101 -0.08865 0.34610  -0.39068 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   C   
+6780  O O   . LEU B   284 ? 2.38626 2.30336 2.52431 -0.09408 0.35333  -0.39187 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   O   
+6781  C CB  . LEU B   284 ? 2.32810 2.27256 2.57635 -0.10004 0.38661  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   CB  
+6782  C CG  . LEU B   284 ? 2.19879 2.15750 2.50633 -0.09496 0.38282  -0.43916 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   CG  
+6783  C CD1 . LEU B   284 ? 2.14007 2.10658 2.47963 -0.10238 0.40921  -0.46410 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   CD1 
+6784  C CD2 . LEU B   284 ? 2.17194 2.12518 2.46211 -0.09252 0.37400  -0.44467 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   CD2 
+6785  N N   . VAL B   285 ? 2.27845 2.22117 2.50173 -0.07990 0.32445  -0.38505 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   N   
+6786  C CA  . VAL B   285 ? 2.27342 2.21098 2.47083 -0.07600 0.30806  -0.38008 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   CA  
+6787  C C   . VAL B   285 ? 2.18735 2.13521 2.43162 -0.07147 0.29858  -0.39026 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   C   
+6788  O O   . VAL B   285 ? 2.00376 1.96375 2.30085 -0.06789 0.29302  -0.39106 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   O   
+6789  C CB  . VAL B   285 ? 2.12102 2.05818 2.29586 -0.07020 0.28616  -0.35641 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   CB  
+6790  C CG1 . VAL B   285 ? 2.20353 2.12509 2.31952 -0.07443 0.29289  -0.34842 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   CG1 
+6791  C CG2 . VAL B   285 ? 1.95670 1.90762 2.17458 -0.06548 0.27587  -0.34507 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   CG2 
+6792  N N   . ILE B   286 ? 2.20479 2.14640 2.42877 -0.07169 0.29574  -0.39809 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   N   
+6793  C CA  . ILE B   286 ? 2.13141 2.07963 2.39400 -0.06842 0.28811  -0.41009 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   CA  
+6794  C C   . ILE B   286 ? 2.18732 2.13484 2.43590 -0.06329 0.26395  -0.39704 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   C   
+6795  O O   . ILE B   286 ? 2.11342 2.05221 2.31260 -0.06369 0.25920  -0.38761 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   O   
+6796  C CB  . ILE B   286 ? 2.10693 2.04951 2.36255 -0.07414 0.30849  -0.43499 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   CB  
+6797  C CG1 . ILE B   286 ? 1.99833 1.94829 2.29152 -0.07823 0.32963  -0.45167 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   CG1 
+6798  C CG2 . ILE B   286 ? 2.15590 2.10014 2.43040 -0.07054 0.29698  -0.44497 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   CG2 
+6799  C CD1 . ILE B   286 ? 2.15452 2.10197 2.44645 -0.08440 0.35111  -0.47843 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   CD1 
+6800  N N   . LEU B   287 ? 2.15470 2.11114 2.44773 -0.05876 0.24800  -0.39669 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   N   
+6801  C CA  . LEU B   287 ? 2.10684 2.06524 2.39469 -0.05484 0.22427  -0.38333 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   CA  
+6802  C C   . LEU B   287 ? 2.05719 2.01221 2.34995 -0.05477 0.22055  -0.39729 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   C   
+6803  O O   . LEU B   287 ? 2.04623 2.00320 2.37595 -0.05504 0.22715  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   O   
+6804  C CB  . LEU B   287 ? 2.12518 2.09460 2.45564 -0.05105 0.20640  -0.36938 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   CB  
+6805  C CG  . LEU B   287 ? 2.02270 1.99526 2.33455 -0.05020 0.20280  -0.35026 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   CG  
+6806  C CD1 . LEU B   287 ? 1.97765 1.96054 2.32481 -0.04716 0.18379  -0.33517 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   CD1 
+6807  C CD2 . LEU B   287 ? 2.01487 1.98161 2.27262 -0.05025 0.19746  -0.34101 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   CD2 
+6808  N N   . VAL B   288 ? 1.97547 1.92575 2.23213 -0.05412 0.20943  -0.39078 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   N   
+6809  C CA  . VAL B   288 ? 2.07831 2.02545 2.33656 -0.05376 0.20240  -0.40133 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   CA  
+6810  C C   . VAL B   288 ? 2.05064 2.00170 2.29984 -0.05130 0.17884  -0.38469 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   C   
+6811  O O   . VAL B   288 ? 1.99951 1.95418 2.22999 -0.05020 0.17094  -0.36733 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   O   
+6812  C CB  . VAL B   288 ? 2.03467 1.96954 2.24905 -0.05713 0.21784  -0.41639 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   CB  
+6813  C CG1 . VAL B   288 ? 2.01988 1.95222 2.24357 -0.06127 0.24298  -0.43479 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   CG1 
+6814  C CG2 . VAL B   288 ? 2.03417 1.96134 2.19124 -0.05767 0.21595  -0.40347 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   CG2 
+6815  N N   . ARG B   289 ? 2.00860 1.95949 2.27218 -0.05082 0.16780  -0.39108 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   N   
+6816  C CA  . ARG B   289 ? 1.89803 1.85334 2.15471 -0.04987 0.14629  -0.37754 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   CA  
+6817  C C   . ARG B   289 ? 2.03226 1.98061 2.23876 -0.04997 0.14509  -0.37942 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   C   
+6818  O O   . ARG B   289 ? 1.85830 1.81093 2.04320 -0.04898 0.13211  -0.36542 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   O   
+6819  C CB  . ARG B   289 ? 1.80552 1.76357 2.10480 -0.05004 0.13277  -0.38194 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   CB  
+6820  C CG  . ARG B   289 ? 2.00524 1.96912 2.35498 -0.04959 0.12784  -0.37736 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   CG  
+6821  C CD  . ARG B   289 ? 2.10237 2.07509 2.45302 -0.04980 0.11453  -0.35451 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   CD  
+6822  N NE  . ARG B   289 ? 2.06684 2.04361 2.40974 -0.05166 0.09528  -0.34330 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   NE  
+6823  C CZ  . ARG B   289 ? 2.04938 2.02718 2.42446 -0.05386 0.07937  -0.34051 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   CZ  
+6824  N NH1 . ARG B   289 ? 2.07081 2.04485 2.48908 -0.05345 0.07844  -0.34817 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   NH1 
+6825  N NH2 . ARG B   289 ? 2.12820 2.11053 2.49231 -0.05689 0.06354  -0.33023 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   NH2 
+6826  N N   . ARG B   290 ? 2.26288 2.20079 2.45082 -0.05120 0.15800  -0.39727 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   N   
+6827  C CA  . ARG B   290 ? 2.30648 2.23553 2.44733 -0.05127 0.15611  -0.40108 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   CA  
+6828  C C   . ARG B   290 ? 2.25224 2.16875 2.35005 -0.05341 0.17555  -0.40819 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   C   
+6829  O O   . ARG B   290 ? 2.23084 2.14597 2.33940 -0.05572 0.19295  -0.41449 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   O   
+6830  C CB  . ARG B   290 ? 2.28501 2.21069 2.43722 -0.05165 0.15168  -0.41629 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   CB  
+6831  C CG  . ARG B   290 ? 2.17103 2.10651 2.36268 -0.05091 0.13156  -0.40923 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   CG  
+6832  C CD  . ARG B   290 ? 2.27256 2.21308 2.44145 -0.05020 0.11344  -0.39478 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   CD  
+6833  N NE  . ARG B   290 ? 2.47678 2.40972 2.61577 -0.04997 0.10993  -0.40491 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   NE  
+6834  C CZ  . ARG B   290 ? 2.37134 2.29548 2.46087 -0.04894 0.11458  -0.40696 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   CZ  
+6835  N NH1 . ARG B   290 ? 2.27656 2.19769 2.33931 -0.04830 0.12297  -0.39926 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   NH1 
+6836  N NH2 . ARG B   290 ? 2.21566 2.13261 2.28165 -0.04862 0.10967  -0.41691 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   NH2 
+6837  N N   . ARG B   291 ? 2.30092 2.20766 2.34920 -0.05313 0.17189  -0.40729 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   N   
+6838  C CA  . ARG B   291 ? 2.25749 2.14883 2.25791 -0.05619 0.18817  -0.41260 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   CA  
+6839  C C   . ARG B   291 ? 2.36901 2.25168 2.36884 -0.06071 0.20748  -0.43469 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   C   
+6840  O O   . ARG B   291 ? 2.37048 2.24403 2.34828 -0.06549 0.22700  -0.44074 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   O   
+6841  C CB  . ARG B   291 ? 2.18032 2.06163 2.12857 -0.05433 0.17644  -0.40667 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   CB  
+6842  C CG  . ARG B   291 ? 2.24790 2.12923 2.19501 -0.05242 0.16276  -0.41413 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   CG  
+6843  C CD  . ARG B   291 ? 2.25068 2.12279 2.14825 -0.04989 0.14979  -0.40844 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   CD  
+6844  N NE  . ARG B   291 ? 2.21756 2.06875 2.06218 -0.05308 0.16276  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   NE  
+6845  C CZ  . ARG B   291 ? 2.26124 2.09884 2.05608 -0.05139 0.15340  -0.41150 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   CZ  
+6846  N NH1 . ARG B   291 ? 2.31566 2.16024 2.10821 -0.04598 0.13158  -0.40410 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   NH1 
+6847  N NH2 . ARG B   291 ? 2.32572 2.14186 2.07181 -0.05569 0.16588  -0.41659 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   NH2 
+6848  N N   . ASN B   292 ? 2.40069 2.28626 2.42459 -0.05988 0.20273  -0.44747 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   N   
+6849  C CA  . ASN B   292 ? 2.36598 2.24495 2.39191 -0.06390 0.22078  -0.47050 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   CA  
+6850  C C   . ASN B   292 ? 2.44185 2.32861 2.50938 -0.06622 0.23776  -0.47858 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   C   
+6851  O O   . ASN B   292 ? 2.55477 2.43544 2.61123 -0.07156 0.25969  -0.49484 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   O   
+6852  C CB  . ASN B   292 ? 2.28708 2.16801 2.33298 -0.06173 0.20963  -0.48216 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   CB  
+6853  C CG  . ASN B   292 ? 2.32091 2.18893 2.31627 -0.06192 0.20358  -0.48611 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   CG  
+6854  O OD1 . ASN B   292 ? 2.31442 2.16864 2.25842 -0.06511 0.21338  -0.48692 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   OD1 
+6855  N ND2 . ASN B   292 ? 2.38508 2.25637 2.39423 -0.05887 0.18667  -0.48859 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   ND2 
+6856  N N   . GLN B   293 ? 2.44134 2.34166 2.55691 -0.06273 0.22792  -0.46810 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   N   
+6857  C CA  . GLN B   293 ? 2.43668 2.34484 2.59519 -0.06407 0.24182  -0.47570 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   CA  
+6858  C C   . GLN B   293 ? 2.46652 2.37055 2.59877 -0.06839 0.25999  -0.47160 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   C   
+6859  O O   . GLN B   293 ? 2.49209 2.39899 2.64516 -0.07200 0.27924  -0.48491 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   O   
+6860  C CB  . GLN B   293 ? 2.42506 2.34638 2.63685 -0.05942 0.22446  -0.46337 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   CB  
+6861  C CG  . GLN B   293 ? 2.42584 2.35044 2.66942 -0.05641 0.20683  -0.46778 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   CG  
+6862  C CD  . GLN B   293 ? 2.20149 2.13654 2.49668 -0.05335 0.19035  -0.45579 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   CD  
+6863  O OE1 . GLN B   293 ? 2.09624 2.03699 2.40565 -0.05295 0.19248  -0.44522 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   OE1 
+6864  N NE2 . GLN B   293 ? 1.83461 1.77107 2.15704 -0.05167 0.17322  -0.45719 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   NE2 
+6865  N N   . ALA B   294 ? 2.46568 2.36306 2.55356 -0.06830 0.25402  -0.45416 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B   N   
+6866  C CA  . ALA B   294 ? 2.47569 2.36661 2.53485 -0.07294 0.27009  -0.44937 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B   CA  
+6867  C C   . ALA B   294 ? 2.56136 2.43595 2.57158 -0.08043 0.28966  -0.46401 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B   C   
+6868  O O   . ALA B   294 ? 2.54996 2.42073 2.55137 -0.08716 0.31110  -0.47053 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B   O   
+6869  C CB  . ALA B   294 ? 2.22981 2.11899 2.26130 -0.06968 0.25504  -0.42564 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B   CB  
+6870  N N   . ILE B   295 ? 2.49530 2.35987 2.47263 -0.08010 0.28264  -0.46949 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   N   
+6871  C CA  . ILE B   295 ? 2.51562 2.36264 2.44138 -0.08776 0.29959  -0.48281 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   CA  
+6872  C C   . ILE B   295 ? 2.64631 2.49767 2.59822 -0.09379 0.32315  -0.50752 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   C   
+6873  O O   . ILE B   295 ? 2.72406 2.56666 2.64859 -0.10292 0.34603  -0.51667 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   O   
+6874  C CB  . ILE B   295 ? 2.44752 2.28355 2.33607 -0.08517 0.28442  -0.48372 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   CB  
+6875  C CG1 . ILE B   295 ? 2.15474 1.98642 2.01411 -0.07982 0.26287  -0.46102 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   CG1 
+6876  C CG2 . ILE B   295 ? 2.42670 2.24379 2.26311 -0.09361 0.30171  -0.49928 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   CG2 
+6877  C CD1 . ILE B   295 ? 2.08605 1.90401 1.90032 -0.08419 0.27067  -0.44966 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   CD1 
+6878  N N   . GLU B   296 ? 2.74535 2.61027 2.75112 -0.08928 0.31793  -0.51927 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   N   
+6879  C CA  . GLU B   296 ? 2.85026 2.72086 2.88538 -0.09397 0.33894  -0.54529 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   CA  
+6880  C C   . GLU B   296 ? 2.83108 2.71111 2.89626 -0.09787 0.35710  -0.54802 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   C   
+6881  O O   . GLU B   296 ? 2.90888 2.78921 2.97448 -0.10575 0.38196  -0.56833 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   O   
+6882  C CB  . GLU B   296 ? 2.91987 2.80180 3.00856 -0.08724 0.32593  -0.55642 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   CB  
+6883  C CG  . GLU B   296 ? 2.84068 2.73670 2.98438 -0.07938 0.30667  -0.54166 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   CG  
+6884  C CD  . GLU B   296 ? 2.78845 2.69206 2.98077 -0.07371 0.29225  -0.55184 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   CD  
+6885  O OE1 . GLU B   296 ? 2.86029 2.75728 3.03525 -0.07392 0.28960  -0.56361 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   OE1 
+6886  O OE2 . GLU B   296 ? 2.67764 2.59265 2.92498 -0.06923 0.28275  -0.54799 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   OE2 
+6887  N N   . ILE B   297 ? 2.71413 2.60250 2.80455 -0.09295 0.34554  -0.52870 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   N   
+6888  C CA  . ILE B   297 ? 2.69057 2.58731 2.80759 -0.09647 0.36158  -0.52997 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   CA  
+6889  C C   . ILE B   297 ? 2.75655 2.63953 2.81637 -0.10585 0.37926  -0.52477 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   C   
+6890  O O   . ILE B   297 ? 2.76530 2.65055 2.83060 -0.11397 0.40340  -0.53719 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   O   
+6891  C CB  . ILE B   297 ? 2.50412 2.41311 2.66451 -0.08837 0.34256  -0.51076 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   CB  
+6892  C CG1 . ILE B   297 ? 2.39442 2.31524 2.61374 -0.08086 0.32663  -0.51751 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   CG1 
+6893  C CG2 . ILE B   297 ? 2.33587 2.25222 2.51900 -0.09184 0.35795  -0.51024 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   CG2 
+6894  C CD1 . ILE B   297 ? 2.21836 2.14947 2.47756 -0.07380 0.30628  -0.49826 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   CD1 
+6895  N N   . MET B   298 ? 2.74789 2.61593 2.75219 -0.10532 0.36721  -0.50700 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   N   
+6896  C CA  . MET B   298 ? 2.78682 2.63787 2.73213 -0.11437 0.38116  -0.50082 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   CA  
+6897  C C   . MET B   298 ? 2.87316 2.71232 2.78264 -0.12571 0.40494  -0.52244 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   C   
+6898  O O   . MET B   298 ? 2.90283 2.73506 2.78901 -0.13669 0.42762  -0.52732 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   O   
+6899  C CB  . MET B   298 ? 2.61806 2.45514 2.51430 -0.10998 0.35977  -0.47844 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   CB  
+6900  C CG  . MET B   298 ? 2.68708 2.50326 2.51989 -0.11861 0.37000  -0.46987 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   CG  
+6901  S SD  . MET B   298 ? 2.62677 2.42550 2.40281 -0.11229 0.34266  -0.44741 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   SD  
+6902  C CE  . MET B   298 ? 2.59470 2.38711 2.35283 -0.11032 0.33460  -0.46199 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   CE  
+6903  N N   . LYS B   299 ? 2.88959 2.72617 2.79351 -0.12400 0.40045  -0.53587 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   N   
+6904  C CA  . LYS B   299 ? 2.80968 2.63513 2.67804 -0.13496 0.42255  -0.55744 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   CA  
+6905  C C   . LYS B   299 ? 2.85098 2.69217 2.76558 -0.14113 0.44823  -0.58202 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   C   
+6906  O O   . LYS B   299 ? 2.96017 2.79408 2.84521 -0.15410 0.47435  -0.59696 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   O   
+6907  C CB  . LYS B   299 ? 2.68617 2.50532 2.53839 -0.13063 0.40925  -0.56548 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   CB  
+6908  C CG  . LYS B   299 ? 2.72215 2.52446 2.52301 -0.12580 0.38572  -0.54483 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   CG  
+6909  C CD  . LYS B   299 ? 2.51372 2.31224 2.30613 -0.12100 0.37189  -0.55402 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   CD  
+6910  C CE  . LYS B   299 ? 2.47186 2.25712 2.22481 -0.13157 0.39235  -0.57642 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   CE  
+6911  N NZ  . LYS B   299 ? 2.47678 2.23649 2.15303 -0.14131 0.40003  -0.56806 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   NZ  
+6912  N N   . GLU B   300 ? 2.76245 2.62501 2.74956 -0.13248 0.44100  -0.58708 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   N   
+6913  C CA  . GLU B   300 ? 2.90234 2.78138 2.93988 -0.13685 0.46323  -0.61223 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   CA  
+6914  C C   . GLU B   300 ? 3.00062 2.88259 3.03855 -0.14565 0.48412  -0.61016 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   C   
+6915  O O   . GLU B   300 ? 3.17658 3.06603 3.22873 -0.15513 0.51099  -0.63322 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   O   
+6916  C CB  . GLU B   300 ? 2.86267 2.76127 2.97753 -0.12464 0.44661  -0.61657 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   CB  
+6917  C CG  . GLU B   300 ? 2.97776 2.89304 3.14788 -0.12720 0.46595  -0.64715 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   CG  
+6918  C CD  . GLU B   300 ? 2.94914 2.88286 3.19758 -0.11689 0.45231  -0.64637 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   CD  
+6919  O OE1 . GLU B   300 ? 3.03900 2.97780 3.30333 -0.11583 0.45070  -0.63136 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   OE1 
+6920  O OE2 . GLU B   300 ? 2.86244 2.80440 3.15594 -0.10991 0.44229  -0.66071 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   OE2 
+6921  N N   . LEU B   301 ? 2.87609 2.75283 2.89885 -0.14304 0.47251  -0.58376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   N   
+6922  C CA  . LEU B   301 ? 2.91702 2.79513 2.93839 -0.15087 0.48948  -0.57858 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   CA  
+6923  C C   . LEU B   301 ? 3.03871 2.89530 2.98577 -0.16588 0.50905  -0.57751 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   C   
+6924  O O   . LEU B   301 ? 3.06076 2.91896 3.00629 -0.17698 0.53253  -0.58363 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   O   
+6925  C CB  . LEU B   301 ? 2.91392 2.79525 2.95098 -0.14150 0.46774  -0.55093 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   CB  
+6926  C CG  . LEU B   301 ? 2.82005 2.72420 2.93609 -0.13268 0.46050  -0.55298 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   CG  
+6927  C CD1 . LEU B   301 ? 2.72841 2.64366 2.89073 -0.12347 0.44698  -0.56592 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   CD1 
+6928  C CD2 . LEU B   301 ? 2.60682 2.51238 2.72995 -0.12470 0.43950  -0.52486 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   CD2 
+6929  N N   . ASN B   302 ? 3.11115 2.94675 2.99604 -0.16700 0.49937  -0.56979 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   N   
+6930  C CA  . ASN B   302 ? 3.17979 2.99175 2.99058 -0.18217 0.51706  -0.56992 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   CA  
+6931  C C   . ASN B   302 ? 3.21092 3.02648 3.02049 -0.19610 0.54895  -0.60009 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   C   
+6932  O O   . ASN B   302 ? 3.17349 2.97614 2.93919 -0.21214 0.57218  -0.60374 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   O   
+6933  C CB  . ASN B   302 ? 3.13582 2.92421 2.88306 -0.17930 0.49745  -0.55701 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   CB  
+6934  C CG  . ASN B   302 ? 3.07732 2.86338 2.82467 -0.16591 0.46621  -0.52894 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   CG  
+6935  O OD1 . ASN B   302 ? 2.87048 2.66306 2.63852 -0.16325 0.46276  -0.51415 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   OD1 
+6936  N ND2 . ASN B   302 ? 3.01178 2.78930 2.73650 -0.15769 0.44355  -0.52238 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   ND2 
+6937  N N   . GLU B   303 ? 3.20768 3.04052 3.06477 -0.19080 0.55053  -0.62237 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   N   
+6938  C CA  . GLU B   303 ? 3.18295 3.02259 3.04522 -0.20322 0.58084  -0.65400 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   CA  
+6939  C C   . GLU B   303 ? 3.26475 3.12343 3.17370 -0.21044 0.60508  -0.66664 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   C   
+6940  O O   . GLU B   303 ? 3.50030 3.35969 3.39371 -0.22638 0.63594  -0.68757 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   O   
+6941  C CB  . GLU B   303 ? 3.17496 3.02792 3.07853 -0.19408 0.57321  -0.67468 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   CB  
+6942  C CG  . GLU B   303 ? 3.12618 2.96327 2.99259 -0.18569 0.54751  -0.66333 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   CG  
+6943  C CD  . GLU B   303 ? 3.00387 2.85623 2.92358 -0.17395 0.53445  -0.67923 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   CD  
+6944  O OE1 . GLU B   303 ? 2.83419 2.70928 2.82567 -0.16890 0.53830  -0.69300 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   OE1 
+6945  O OE2 . GLU B   303 ? 3.04478 2.88565 2.93513 -0.16974 0.51944  -0.67815 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   OE2 
+6946  N N   . GLU B   304 ? 3.17320 3.04761 3.13892 -0.19954 0.59185  -0.65488 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   N   
+6947  C CA  . GLU B   304 ? 3.17321 3.06786 3.19255 -0.20393 0.61113  -0.66701 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   CA  
+6948  C C   . GLU B   304 ? 3.04886 2.93334 3.03595 -0.21351 0.62064  -0.64864 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   C   
+6949  O O   . GLU B   304 ? 2.91719 2.81811 2.95063 -0.21512 0.63163  -0.65318 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   O   
+6950  C CB  . GLU B   304 ? 3.14714 3.06422 3.24950 -0.18676 0.59068  -0.66593 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   CB  
+6951  C CG  . GLU B   304 ? 3.19821 3.12687 3.34269 -0.17748 0.58177  -0.68619 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   CG  
+6952  C CD  . GLU B   304 ? 3.29203 3.23901 3.47784 -0.18508 0.60964  -0.72321 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   CD  
+6953  O OE1 . GLU B   304 ? 3.38768 3.34112 3.57594 -0.19727 0.63586  -0.73303 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   OE1 
+6954  O OE2 . GLU B   304 ? 3.24359 3.19909 3.46081 -0.17903 0.60529  -0.74329 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   OE2 
+6955  N N   . GLY B   305 ? 3.04730 2.90452 2.95724 -0.21971 0.61572  -0.62848 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B   N   
+6956  C CA  . GLY B   305 ? 3.06471 2.90885 2.93956 -0.22853 0.62198  -0.60948 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B   CA  
+6957  C C   . GLY B   305 ? 3.03319 2.87548 2.91865 -0.21454 0.59290  -0.57915 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B   C   
+6958  O O   . GLY B   305 ? 2.90278 2.72829 2.74589 -0.22029 0.59210  -0.55943 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B   O   
+6959  N N   . PHE B   306 ? 3.04400 2.90259 2.98414 -0.19698 0.56898  -0.57513 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   N   
+6960  C CA  . PHE B   306 ? 2.90347 2.76145 2.85309 -0.18391 0.54084  -0.54705 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CA  
+6961  C C   . PHE B   306 ? 2.89564 2.72818 2.77549 -0.18189 0.52180  -0.52589 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   C   
+6962  O O   . PHE B   306 ? 2.89822 2.72192 2.75107 -0.18039 0.51524  -0.53174 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   O   
+6963  C CB  . PHE B   306 ? 2.80008 2.67966 2.81996 -0.16728 0.51976  -0.54869 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CB  
+6964  C CG  . PHE B   306 ? 2.78958 2.69374 2.88342 -0.16667 0.53292  -0.56711 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CG  
+6965  C CD1 . PHE B   306 ? 2.72793 2.63845 2.83947 -0.17206 0.54565  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CD1 
+6966  C CD2 . PHE B   306 ? 2.79253 2.71300 2.93938 -0.16045 0.53155  -0.58840 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CD2 
+6967  C CE1 . PHE B   306 ? 2.77298 2.70644 2.95457 -0.17098 0.55665  -0.58175 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CE1 
+6968  C CE2 . PHE B   306 ? 2.88401 2.82651 3.10083 -0.15909 0.54183  -0.60640 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CE2 
+6969  C CZ  . PHE B   306 ? 2.90775 2.85711 3.14231 -0.16423 0.55435  -0.60328 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CZ  
+6970  N N   . ASN B   307 ? 2.82892 2.64973 2.68083 -0.18147 0.51216  -0.50214 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   N   
+6971  C CA  . ASN B   307 ? 2.77286 2.57060 2.56399 -0.17783 0.49103  -0.48106 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   CA  
+6972  C C   . ASN B   307 ? 2.68625 2.49456 2.50884 -0.16081 0.46031  -0.46089 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   C   
+6973  O O   . ASN B   307 ? 2.68966 2.51230 2.55446 -0.15651 0.45787  -0.45320 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   O   
+6974  C CB  . ASN B   307 ? 2.76755 2.54076 2.49664 -0.19073 0.50171  -0.46933 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   CB  
+6975  C CG  . ASN B   307 ? 2.79747 2.57984 2.55621 -0.19203 0.50742  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   CG  
+6976  O OD1 . ASN B   307 ? 2.87842 2.68556 2.70255 -0.18887 0.51501  -0.47000 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   OD1 
+6977  N ND2 . ASN B   307 ? 2.80486 2.56645 2.51604 -0.19643 0.50269  -0.44066 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   ND2 
+6978  N N   . PHE B   308 ? 2.66622 2.46790 2.46827 -0.15173 0.43721  -0.45300 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   N   
+6979  C CA  . PHE B   308 ? 2.57790 2.39134 2.41007 -0.13653 0.40857  -0.43601 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CA  
+6980  C C   . PHE B   308 ? 2.56040 2.35615 2.33983 -0.13134 0.38624  -0.42160 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   C   
+6981  O O   . PHE B   308 ? 2.52070 2.30022 2.25601 -0.13596 0.38882  -0.42947 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   O   
+6982  C CB  . PHE B   308 ? 2.44616 2.28262 2.34250 -0.12768 0.40142  -0.44751 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CB  
+6983  C CG  . PHE B   308 ? 2.53735 2.39559 2.50014 -0.12435 0.40517  -0.44898 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CG  
+6984  C CD1 . PHE B   308 ? 2.54837 2.41745 2.54057 -0.11392 0.38377  -0.43053 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CD1 
+6985  C CD2 . PHE B   308 ? 2.51256 2.38083 2.50896 -0.13173 0.42968  -0.46969 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CD2 
+6986  C CE1 . PHE B   308 ? 2.53019 2.41773 2.58202 -0.11077 0.38566  -0.43157 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CE1 
+6987  C CE2 . PHE B   308 ? 2.56347 2.45126 2.62250 -0.12800 0.43144  -0.47166 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CE2 
+6988  C CZ  . PHE B   308 ? 2.53123 2.42769 2.61704 -0.11741 0.40882  -0.45202 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CZ  
+6989  N N   . ILE B   309 ? 2.61020 2.40985 2.39569 -0.12161 0.36395  -0.40130 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   N   
+6990  C CA  . ILE B   309 ? 2.59289 2.38246 2.34350 -0.11372 0.33866  -0.38811 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   CA  
+6991  C C   . ILE B   309 ? 2.43093 2.24334 2.23283 -0.10080 0.31687  -0.38145 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   C   
+6992  O O   . ILE B   309 ? 2.25045 2.08001 2.09805 -0.09690 0.31487  -0.37507 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   O   
+6993  C CB  . ILE B   309 ? 2.57134 2.34232 2.27434 -0.11485 0.33101  -0.36982 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   CB  
+6994  C CG1 . ILE B   309 ? 2.58785 2.33392 2.23812 -0.12962 0.35306  -0.37548 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   CG1 
+6995  C CG2 . ILE B   309 ? 2.51125 2.27331 2.18173 -0.10588 0.30389  -0.35851 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   CG2 
+6996  C CD1 . ILE B   309 ? 2.43714 2.16458 2.04067 -0.13570 0.35771  -0.38768 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   CD1 
+6997  N N   . PHE B   310 ? 2.38480 2.19698 2.17857 -0.09493 0.30057  -0.38312 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   N   
+6998  C CA  . PHE B   310 ? 2.21806 2.05099 2.05887 -0.08485 0.28145  -0.37933 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CA  
+6999  C C   . PHE B   310 ? 2.24238 2.07363 2.06091 -0.07676 0.25577  -0.36242 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   C   
+7000  O O   . PHE B   310 ? 2.17793 1.99265 1.94819 -0.07676 0.24816  -0.36206 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   O   
+7001  C CB  . PHE B   310 ? 2.06922 1.90634 1.92678 -0.08483 0.28323  -0.39668 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CB  
+7002  C CG  . PHE B   310 ? 2.03013 1.87878 1.90839 -0.07575 0.25897  -0.39119 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CG  
+7003  C CD1 . PHE B   310 ? 2.14710 2.01656 2.08123 -0.07007 0.24852  -0.38512 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CD1 
+7004  C CD2 . PHE B   310 ? 1.99740 1.83551 1.83873 -0.07364 0.24646  -0.39239 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CD2 
+7005  C CE1 . PHE B   310 ? 2.15156 2.03120 2.10316 -0.06355 0.22701  -0.37982 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CE1 
+7006  C CE2 . PHE B   310 ? 1.94568 1.79535 1.80700 -0.06634 0.22496  -0.38803 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CE2 
+7007  C CZ  . PHE B   310 ? 2.07426 1.94478 1.99032 -0.06186 0.21578  -0.38159 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CZ  
+7008  N N   . ILE B   311 ? 2.17357 2.02220 2.02773 -0.07003 0.24222  -0.34940 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   N   
+7009  C CA  . ILE B   311 ? 2.06985 1.92176 1.91086 -0.06226 0.21815  -0.33452 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   CA  
+7010  C C   . ILE B   311 ? 2.04401 1.91047 1.91303 -0.05691 0.20246  -0.33744 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   C   
+7011  O O   . ILE B   311 ? 1.96845 1.85169 1.88820 -0.05597 0.20303  -0.34000 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   O   
+7012  C CB  . ILE B   311 ? 1.83970 1.70256 1.70050 -0.05875 0.21216  -0.31897 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   CB  
+7013  C CG1 . ILE B   311 ? 1.96281 1.84662 1.88563 -0.05794 0.21601  -0.31974 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   CG1 
+7014  C CG2 . ILE B   311 ? 1.84038 1.68632 1.66757 -0.06412 0.22529  -0.31498 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   CG2 
+7015  C CD1 . ILE B   311 ? 1.95035 1.84641 1.89388 -0.05385 0.20723  -0.30412 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   CD1 
+7016  N N   . PRO B   312 ? 2.03412 1.89382 1.87235 -0.05378 0.18810  -0.33767 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   N   
+7017  C CA  . PRO B   312 ? 2.00120 1.87509 1.86600 -0.04947 0.17273  -0.33999 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   CA  
+7018  C C   . PRO B   312 ? 2.03816 1.92730 1.91439 -0.04298 0.15123  -0.32520 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   C   
+7019  O O   . PRO B   312 ? 2.18652 2.07080 2.03572 -0.04035 0.14460  -0.31511 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   O   
+7020  C CB  . PRO B   312 ? 1.98265 1.83983 1.80561 -0.05052 0.17077  -0.35057 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   CB  
+7021  C CG  . PRO B   312 ? 1.80205 1.63870 1.57014 -0.05164 0.17205  -0.34479 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   CG  
+7022  C CD  . PRO B   312 ? 1.82289 1.65880 1.59962 -0.05555 0.18761  -0.33912 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   CD  
+7023  N N   . GLN B   313 ? 1.96510 1.87242 1.88083 -0.04086 0.14010  -0.32422 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   N   
+7024  C CA  . GLN B   313 ? 1.95187 1.87535 1.87816 -0.03614 0.12034  -0.31168 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   CA  
+7025  C C   . GLN B   313 ? 1.93692 1.85446 1.82585 -0.03263 0.10576  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   C   
+7026  O O   . GLN B   313 ? 1.88606 1.79713 1.76488 -0.03345 0.10412  -0.32363 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   O   
+7027  C CB  . GLN B   313 ? 1.96042 1.90326 1.93722 -0.03674 0.11287  -0.31014 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   CB  
+7028  C CG  . GLN B   313 ? 2.02555 1.96587 2.01487 -0.03900 0.11385  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   CG  
+7029  C CD  . GLN B   313 ? 2.00243 1.96028 2.03654 -0.03980 0.10183  -0.31953 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   CD  
+7030  O OE1 . GLN B   313 ? 1.89242 1.85083 1.95821 -0.04236 0.10688  -0.32706 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   OE1 
+7031  N NE2 . GLN B   313 ? 1.70881 1.68070 1.74554 -0.03806 0.08549  -0.30821 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   NE2 
+7032  N N   . THR B   314 ? 1.76607 1.68579 1.63556 -0.02837 0.09459  -0.30294 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   N   
+7033  C CA  . THR B   314 ? 1.63559 1.54952 1.46967 -0.02397 0.07921  -0.30403 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   CA  
+7034  C C   . THR B   314 ? 1.69581 1.63208 1.55531 -0.02141 0.06133  -0.30194 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   C   
+7035  O O   . THR B   314 ? 1.78573 1.74158 1.68612 -0.02307 0.05967  -0.29602 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   O   
+7036  C CB  . THR B   314 ? 1.73799 1.64349 1.54107 -0.02023 0.07474  -0.29527 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   CB  
+7037  O OG1 . THR B   314 ? 1.67386 1.60133 1.50528 -0.01721 0.06559  -0.28411 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   OG1 
+7038  C CG2 . THR B   314 ? 1.82098 1.70716 1.60572 -0.02460 0.09389  -0.29519 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   CG2 
+7039  N N   . PRO B   315 ? 1.58412 1.51762 1.41994 -0.01802 0.04743  -0.30704 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   N   
+7040  C CA  . PRO B   315 ? 1.52098 1.47750 1.38010 -0.01628 0.03036  -0.30526 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   CA  
+7041  C C   . PRO B   315 ? 1.48559 1.46190 1.36132 -0.01380 0.02191  -0.29338 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   C   
+7042  O O   . PRO B   315 ? 1.47387 1.47311 1.38008 -0.01532 0.01274  -0.29013 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   O   
+7043  C CB  . PRO B   315 ? 1.36031 1.30656 1.18390 -0.01213 0.01765  -0.31368 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   CB  
+7044  C CG  . PRO B   315 ? 1.43808 1.35661 1.22937 -0.01419 0.03036  -0.32238 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   CG  
+7045  C CD  . PRO B   315 ? 1.49036 1.39956 1.27959 -0.01682 0.04724  -0.31624 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   CD  
+7046  N N   . LEU B   316 ? 1.57669 1.54455 1.43261 -0.01070 0.02484  -0.28699 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   N   
+7047  C CA  . LEU B   316 ? 1.56650 1.55272 1.43837 -0.00821 0.01789  -0.27635 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   CA  
+7048  C C   . LEU B   316 ? 1.42660 1.42562 1.33786 -0.01295 0.02777  -0.26852 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   C   
+7049  O O   . LEU B   316 ? 1.42830 1.44727 1.36048 -0.01239 0.02095  -0.26015 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   O   
+7050  C CB  . LEU B   316 ? 1.51976 1.49072 1.35692 -0.00308 0.01670  -0.27248 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   CB  
+7051  C CG  . LEU B   316 ? 1.46380 1.42645 1.26535 0.00352  0.00041  -0.27750 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   CG  
+7052  C CD1 . LEU B   316 ? 1.58835 1.53112 1.35505 0.00768  -0.00002 -0.27293 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   CD1 
+7053  C CD2 . LEU B   316 ? 1.27721 1.26799 1.09999 0.00690  -0.01713 -0.27735 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   CD2 
+7054  N N   . ASP B   317 ? 1.39568 1.38391 1.31786 -0.01758 0.04311  -0.27182 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   N   
+7055  C CA  . ASP B   317 ? 1.55473 1.55341 1.51605 -0.02167 0.05124  -0.26557 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   CA  
+7056  C C   . ASP B   317 ? 1.48484 1.50435 1.48186 -0.02515 0.04149  -0.26352 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   C   
+7057  O O   . ASP B   317 ? 1.33400 1.35209 1.35357 -0.02947 0.04623  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   O   
+7058  C CB  . ASP B   317 ? 1.66206 1.64408 1.62717 -0.02536 0.06958  -0.27228 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   CB  
+7059  C CG  . ASP B   317 ? 1.78171 1.74394 1.71407 -0.02426 0.08141  -0.27273 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   CG  
+7060  O OD1 . ASP B   317 ? 1.76931 1.73017 1.67879 -0.02019 0.07446  -0.26622 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   OD1 
+7061  O OD2 . ASP B   317 ? 1.75046 1.69844 1.68014 -0.02792 0.09761  -0.28009 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   OD2 
+7062  N N   . ARG B   318 ? 1.63786 1.67657 1.64020 -0.02383 0.02776  -0.25702 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   N   
+7063  C CA  . ARG B   318 ? 1.27764 1.33662 1.30918 -0.02860 0.01763  -0.25447 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   CA  
+7064  C C   . ARG B   318 ? 1.28397 1.36420 1.32764 -0.02859 0.00939  -0.24385 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   C   
+7065  O O   . ARG B   318 ? 1.36766 1.45010 1.39038 -0.02300 0.00499  -0.24240 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   O   
+7066  C CB  . ARG B   318 ? 1.36429 1.42544 1.38283 -0.02823 0.00737  -0.26348 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   CB  
+7067  C CG  . ARG B   318 ? 1.14430 1.20683 1.18642 -0.03451 0.00676  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   CG  
+7068  C CD  . ARG B   318 ? 1.11461 1.17557 1.13944 -0.03331 -0.00197 -0.27864 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   CD  
+7069  N NE  . ARG B   318 ? 1.17985 1.25748 1.19434 -0.03055 -0.01541 -0.27750 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   NE  
+7070  C CZ  . ARG B   318 ? 1.31319 1.41374 1.34871 -0.03555 -0.02585 -0.27468 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   CZ  
+7071  N NH1 . ARG B   318 ? 1.07819 1.18592 1.14424 -0.04402 -0.02570 -0.27119 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   NH1 
+7072  N NH2 . ARG B   318 ? 1.19682 1.31320 1.22259 -0.03243 -0.03701 -0.27587 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   NH2 
+7073  N N   . ALA B   319 ? 1.52966 1.62460 1.60658 -0.03510 0.00674  -0.23675 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B   N   
+7074  C CA  . ALA B   319 ? 1.29034 1.40605 1.38028 -0.03670 -0.00013 -0.22659 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B   CA  
+7075  C C   . ALA B   319 ? 1.35558 1.48981 1.43508 -0.03581 -0.01316 -0.22932 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B   C   
+7076  O O   . ALA B   319 ? 1.37829 1.52796 1.47374 -0.04256 -0.02082 -0.22919 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B   O   
+7077  C CB  . ALA B   319 ? 1.27720 1.40177 1.40263 -0.04523 -0.00098 -0.21846 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B   CB  
+7078  N N   . THR B   320 ? 1.36573 1.49832 1.41926 -0.02788 -0.01610 -0.23232 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   N   
+7079  C CA  . THR B   320 ? 1.27928 1.42903 1.32255 -0.02512 -0.02891 -0.23709 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   CA  
+7080  C C   . THR B   320 ? 1.20319 1.36262 1.24014 -0.01969 -0.03211 -0.23226 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   C   
+7081  O O   . THR B   320 ? 1.25452 1.40091 1.28562 -0.01633 -0.02419 -0.22690 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   O   
+7082  C CB  . THR B   320 ? 1.23840 1.37330 1.25294 -0.01914 -0.03276 -0.24888 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   CB  
+7083  O OG1 . THR B   320 ? 1.28192 1.39103 1.27021 -0.01275 -0.02479 -0.24967 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   OG1 
+7084  C CG2 . THR B   320 ? 1.05454 1.18394 1.07735 -0.02474 -0.03165 -0.25492 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   CG2 
+7085  N N   . PRO B   321 ? 1.10729 1.29058 1.14690 -0.01901 -0.04357 -0.23481 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   N   
+7086  C CA  . PRO B   321 ? 1.22172 1.41665 1.25887 -0.01398 -0.04722 -0.23094 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   CA  
+7087  C C   . PRO B   321 ? 1.25764 1.43105 1.26523 -0.00324 -0.04668 -0.23327 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   C   
+7088  O O   . PRO B   321 ? 1.34458 1.51679 1.35134 0.00000  -0.04398 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   O   
+7089  C CB  . PRO B   321 ? 0.97926 1.20348 1.02357 -0.01513 -0.05993 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   CB  
+7090  C CG  . PRO B   321 ? 0.97672 1.20929 1.03791 -0.02526 -0.06017 -0.23918 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   CG  
+7091  C CD  . PRO B   321 ? 1.01178 1.21547 1.06199 -0.02430 -0.05289 -0.24114 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   CD  
+7092  N N   . ASN B   322 ? 1.30448 1.45958 1.28655 0.00189  -0.04972 -0.24203 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   N   
+7093  C CA  . ASN B   322 ? 1.21037 1.34297 1.16001 0.01124  -0.05144 -0.24426 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   CA  
+7094  C C   . ASN B   322 ? 1.11495 1.21514 1.04563 0.01048  -0.03842 -0.24314 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   C   
+7095  O O   . ASN B   322 ? 1.21381 1.29069 1.11157 0.01640  -0.04001 -0.24657 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   O   
+7096  C CB  . ASN B   322 ? 1.06796 1.20241 0.99809 0.01833  -0.06703 -0.25556 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   CB  
+7097  C CG  . ASN B   322 ? 1.12519 1.29451 1.07660 0.01822  -0.07908 -0.25952 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   CG  
+7098  O OD1 . ASN B   322 ? 1.27408 1.45710 1.23170 0.02163  -0.08316 -0.25671 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   OD1 
+7099  N ND2 . ASN B   322 ? 1.04344 1.22801 1.00663 0.01380  -0.08448 -0.26683 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   ND2 
+7100  N N   . ALA B   323 ? 1.18415 1.28207 1.13480 0.00289  -0.02586 -0.23889 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B   N   
+7101  C CA  . ALA B   323 ? 1.21691 1.28685 1.15284 0.00139  -0.01225 -0.24005 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B   CA  
+7102  C C   . ALA B   323 ? 1.47471 1.52655 1.39213 0.00496  -0.00473 -0.23483 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B   C   
+7103  O O   . ALA B   323 ? 1.47274 1.49836 1.35913 0.00674  0.00066  -0.23847 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B   O   
+7104  C CB  . ALA B   323 ? 1.27194 1.34569 1.23864 -0.00685 -0.00156 -0.23729 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B   CB  
+7105  N N   . THR B   324 ? 1.46943 1.53438 1.40435 0.00533  -0.00428 -0.22628 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   N   
+7106  C CA  . THR B   324 ? 1.48356 1.53207 1.40427 0.00790  0.00335  -0.22086 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   CA  
+7107  C C   . THR B   324 ? 1.55605 1.58931 1.43880 0.01557  -0.00636 -0.22401 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   C   
+7108  O O   . THR B   324 ? 1.42500 1.43136 1.27966 0.01621  0.00099  -0.22370 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   O   
+7109  C CB  . THR B   324 ? 1.61527 1.68278 1.56404 0.00705  0.00386  -0.21155 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   CB  
+7110  O OG1 . THR B   324 ? 1.90255 1.98201 1.88554 -0.00022 0.01068  -0.20831 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   OG1 
+7111  C CG2 . THR B   324 ? 1.52017 1.57047 1.45709 0.00897  0.01273  -0.20606 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   CG2 
+7112  N N   . LEU B   325 ? 1.53413 1.58375 1.41544 0.02099  -0.02331 -0.22757 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   N   
+7113  C CA  . LEU B   325 ? 1.40253 1.43758 1.24986 0.02928  -0.03562 -0.23123 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   CA  
+7114  C C   . LEU B   325 ? 1.45000 1.45977 1.26368 0.03002  -0.03718 -0.23909 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   C   
+7115  O O   . LEU B   325 ? 1.56106 1.54360 1.33827 0.03370  -0.03962 -0.23945 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   O   
+7116  C CB  . LEU B   325 ? 1.36054 1.42257 1.21989 0.03518  -0.05370 -0.23504 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   CB  
+7117  C CG  . LEU B   325 ? 1.35321 1.40308 1.18208 0.04514  -0.07043 -0.24057 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   CG  
+7118  C CD1 . LEU B   325 ? 1.52722 1.55343 1.33453 0.04820  -0.06693 -0.23343 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   CD1 
+7119  C CD2 . LEU B   325 ? 1.11152 1.19331 0.95979 0.05048  -0.08705 -0.24638 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   CD2 
+7120  N N   . LEU B   326 ? 1.40713 1.42425 1.23121 0.02607  -0.03633 -0.24525 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   N   
+7121  C CA  . LEU B   326 ? 1.42027 1.41441 1.21300 0.02664  -0.03831 -0.25354 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   CA  
+7122  C C   . LEU B   326 ? 1.54914 1.51156 1.31682 0.02220  -0.02159 -0.25139 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   C   
+7123  O O   . LEU B   326 ? 1.60289 1.53776 1.33021 0.02412  -0.02441 -0.25538 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   O   
+7124  C CB  . LEU B   326 ? 1.30866 1.31824 1.12169 0.02250  -0.03947 -0.26039 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   CB  
+7125  C CG  . LEU B   326 ? 1.33219 1.36722 1.15814 0.02649  -0.05775 -0.26684 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   CG  
+7126  C CD1 . LEU B   326 ? 1.16048 1.20873 1.00754 0.02043  -0.05644 -0.27247 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   CD1 
+7127  C CD2 . LEU B   326 ? 1.44380 1.46377 1.23453 0.03541  -0.07430 -0.27420 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   CD2 
+7128  N N   . LYS B   327 ? 1.51845 1.48411 1.30926 0.01576  -0.00424 -0.24568 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   N   
+7129  C CA  . LYS B   327 ? 1.39137 1.32985 1.16189 0.01068  0.01341  -0.24488 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   CA  
+7130  C C   . LYS B   327 ? 1.55873 1.47543 1.29590 0.01377  0.01196  -0.23971 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   C   
+7131  O O   . LYS B   327 ? 1.65553 1.54248 1.35565 0.01094  0.01920  -0.24169 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   O   
+7132  C CB  . LYS B   327 ? 1.45764 1.40697 1.26520 0.00400  0.03065  -0.24076 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   CB  
+7133  C CG  . LYS B   327 ? 1.39949 1.36484 1.23810 -0.00016 0.03297  -0.24571 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   CG  
+7134  C CD  . LYS B   327 ? 1.41356 1.38964 1.29106 -0.00565 0.04662  -0.24101 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   CD  
+7135  C CE  . LYS B   327 ? 1.46095 1.45243 1.37068 -0.00968 0.04602  -0.24494 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   CE  
+7136  N NZ  . LYS B   327 ? 1.52136 1.52106 1.46927 -0.01457 0.05719  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   NZ  
+7137  N N   . GLU B   328 ? 1.68114 1.61158 1.42986 0.01898  0.00243  -0.23322 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   N   
+7138  C CA  . GLU B   328 ? 1.70954 1.61912 1.42833 0.02219  -0.00067 -0.22798 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   CA  
+7139  C C   . GLU B   328 ? 1.68408 1.57162 1.35900 0.02789  -0.01711 -0.23307 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   C   
+7140  O O   . GLU B   328 ? 1.71000 1.56687 1.34636 0.02725  -0.01598 -0.23034 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   O   
+7141  C CB  . GLU B   328 ? 1.36475 1.29611 1.10886 0.02705  -0.00828 -0.22106 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   CB  
+7142  C CG  . GLU B   328 ? 1.62819 1.57908 1.41369 0.02166  0.00620  -0.21512 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   CG  
+7143  C CD  . GLU B   328 ? 1.78576 1.71551 1.56356 0.01471  0.02657  -0.21140 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   CD  
+7144  O OE1 . GLU B   328 ? 1.88519 1.78750 1.62642 0.01468  0.02812  -0.20982 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   OE1 
+7145  O OE2 . GLU B   328 ? 1.82365 1.76395 1.63230 0.00887  0.04071  -0.21043 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   OE2 
+7146  N N   . VAL B   329 ? 1.48256 1.38434 1.16229 0.03304  -0.03305 -0.24051 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   N   
+7147  C CA  . VAL B   329 ? 1.46580 1.34592 1.10502 0.03870  -0.04986 -0.24671 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   CA  
+7148  C C   . VAL B   329 ? 1.77863 1.62700 1.38182 0.03205  -0.03864 -0.25022 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   C   
+7149  O O   . VAL B   329 ? 1.89268 1.70912 1.44975 0.03354  -0.04604 -0.25093 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   O   
+7150  C CB  . VAL B   329 ? 1.48498 1.39050 1.14238 0.04511  -0.06834 -0.25539 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   CB  
+7151  C CG1 . VAL B   329 ? 1.58809 1.47123 1.20538 0.05216  -0.08814 -0.26249 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   CG1 
+7152  C CG2 . VAL B   329 ? 1.44661 1.38561 1.14032 0.05008  -0.07709 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   CG2 
+7153  N N   . ILE B   330 ? 1.69318 1.54895 1.31611 0.02429  -0.02101 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   N   
+7154  C CA  . ILE B   330 ? 1.81461 1.64260 1.40607 0.01712  -0.00796 -0.25744 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   CA  
+7155  C C   . ILE B   330 ? 1.85192 1.65289 1.41654 0.01092  0.00732  -0.25080 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   C   
+7156  O O   . ILE B   330 ? 1.93187 1.69974 1.44936 0.00724  0.00955  -0.25268 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   O   
+7157  C CB  . ILE B   330 ? 1.82966 1.67443 1.45384 0.01092  0.00647  -0.26302 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   CB  
+7158  C CG1 . ILE B   330 ? 1.74726 1.61593 1.39373 0.01577  -0.00909 -0.26974 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   CG1 
+7159  C CG2 . ILE B   330 ? 1.62488 1.44236 1.21839 0.00308  0.02197  -0.26916 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   CG2 
+7160  C CD1 . ILE B   330 ? 1.59627 1.44667 1.20522 0.01955  -0.02369 -0.27843 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   CD1 
+7161  N N   . LYS B   331 ? 1.77041 1.58461 1.36369 0.00894  0.01797  -0.24300 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   N   
+7162  C CA  . LYS B   331 ? 1.88265 1.67376 1.45486 0.00233  0.03340  -0.23684 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   CA  
+7163  C C   . LYS B   331 ? 1.93081 1.69337 1.45615 0.00604  0.01909  -0.23214 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   C   
+7164  O O   . LYS B   331 ? 1.95644 1.68760 1.44326 -0.00124 0.02939  -0.22974 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   O   
+7165  C CB  . LYS B   331 ? 1.75038 1.56384 1.36617 0.00096  0.04426  -0.22968 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   CB  
+7166  C CG  . LYS B   331 ? 1.91967 1.75653 1.58043 -0.00379 0.05916  -0.23354 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   CG  
+7167  C CD  . LYS B   331 ? 1.80611 1.66396 1.50889 -0.00433 0.06669  -0.22606 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   CD  
+7168  C CE  . LYS B   331 ? 1.89535 1.77457 1.64302 -0.00859 0.07863  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   CE  
+7169  N NZ  . LYS B   331 ? 1.95716 1.85588 1.74566 -0.00897 0.08420  -0.22242 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   NZ  
+7170  N N   . TYR B   332 ? 1.90007 1.67259 1.42794 0.01680  -0.00485 -0.23126 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   N   
+7171  C CA  . TYR B   332 ? 1.91216 1.65626 1.39614 0.02158  -0.02200 -0.22782 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CA  
+7172  C C   . TYR B   332 ? 1.89191 1.60530 1.32663 0.02055  -0.03033 -0.23415 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   C   
+7173  O O   . TYR B   332 ? 2.13155 1.80846 1.51760 0.01838  -0.03521 -0.23035 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   O   
+7174  C CB  . TYR B   332 ? 1.92796 1.69386 1.43285 0.03407  -0.04574 -0.22720 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CB  
+7175  C CG  . TYR B   332 ? 2.04808 1.78633 1.51052 0.04143  -0.06914 -0.22663 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CG  
+7176  C CD1 . TYR B   332 ? 2.20890 1.91532 1.63728 0.03839  -0.06785 -0.21817 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CD1 
+7177  C CD2 . TYR B   332 ? 1.86954 1.61300 1.32684 0.05130  -0.09343 -0.23490 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CD2 
+7178  C CE1 . TYR B   332 ? 2.22860 1.90705 1.61749 0.04517  -0.09126 -0.21728 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CE1 
+7179  C CE2 . TYR B   332 ? 1.97797 1.69519 1.39803 0.05886  -0.11695 -0.23517 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CE2 
+7180  C CZ  . TYR B   332 ? 2.15813 1.84193 1.54345 0.05588  -0.11636 -0.22600 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CZ  
+7181  O OH  . TYR B   332 ? 2.12307 1.77826 1.47073 0.06347  -0.14175 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   OH  
+7182  N N   . VAL B   333 ? 1.90126 1.62739 1.34653 0.02147  -0.03242 -0.24353 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   N   
+7183  C CA  . VAL B   333 ? 2.10442 1.80221 1.50384 0.02056  -0.04065 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   CA  
+7184  C C   . VAL B   333 ? 2.03112 1.70195 1.39984 0.00716  -0.01676 -0.25076 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   C   
+7185  O O   . VAL B   333 ? 1.90241 1.53528 1.21612 0.00313  -0.02014 -0.25039 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   O   
+7186  C CB  . VAL B   333 ? 1.97407 1.69571 1.39693 0.02609  -0.05142 -0.26095 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   CB  
+7187  C CG1 . VAL B   333 ? 1.99919 1.69200 1.37683 0.02368  -0.05631 -0.26885 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   CG1 
+7188  C CG2 . VAL B   333 ? 1.94004 1.68434 1.38471 0.03882  -0.07688 -0.26238 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   CG2 
+7189  N N   . LYS B   334 ? 2.06413 1.75369 1.46753 -0.00035 0.00745  -0.25199 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   N   
+7190  C CA  . LYS B   334 ? 2.07395 1.74303 1.45425 -0.01315 0.03140  -0.25565 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   CA  
+7191  C C   . LYS B   334 ? 2.18302 1.82420 1.53101 -0.02170 0.04394  -0.24727 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   C   
+7192  O O   . LYS B   334 ? 2.12044 1.72840 1.41946 -0.03104 0.05256  -0.24908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   O   
+7193  C CB  . LYS B   334 ? 1.91485 1.61338 1.34613 -0.01768 0.05185  -0.26085 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   CB  
+7194  C CG  . LYS B   334 ? 1.87822 1.60078 1.33819 -0.01198 0.04216  -0.26961 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   CG  
+7195  C CD  . LYS B   334 ? 1.97568 1.67509 1.39374 -0.01371 0.03685  -0.27908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   CD  
+7196  C CE  . LYS B   334 ? 1.92415 1.64775 1.37256 -0.00862 0.02769  -0.28818 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   CE  
+7197  N NZ  . LYS B   334 ? 1.91339 1.61476 1.32211 -0.01019 0.02247  -0.29817 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   NZ  
+7198  N N   . ASN B   335 ? 2.17116 1.82484 1.54466 -0.01950 0.04539  -0.23824 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   N   
+7199  C CA  . ASN B   335 ? 2.27393 1.90533 1.62498 -0.02840 0.05944  -0.23023 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   CA  
+7200  C C   . ASN B   335 ? 2.33781 1.94540 1.65289 -0.02259 0.03733  -0.22140 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   C   
+7201  O O   . ASN B   335 ? 2.27388 1.89897 1.61036 -0.01010 0.01588  -0.21897 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   O   
+7202  C CB  . ASN B   335 ? 2.04710 1.70645 1.45089 -0.03054 0.07673  -0.22639 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   CB  
+7203  C CG  . ASN B   335 ? 2.30069 1.97702 1.73582 -0.03814 0.10062  -0.23514 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   CG  
+7204  O OD1 . ASN B   335 ? 2.24316 1.94954 1.72163 -0.03269 0.09791  -0.23994 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   OD1 
+7205  N ND2 . ASN B   335 ? 2.42122 2.07806 1.83467 -0.05128 0.12405  -0.23780 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   ND2 
+7206  N N   . ASP B   336 ? 2.42226 1.98978 1.68296 -0.03229 0.04282  -0.21701 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   N   
+7207  C CA  . ASP B   336 ? 2.50161 2.04072 1.72402 -0.02827 0.02214  -0.20789 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   CA  
+7208  C C   . ASP B   336 ? 2.55504 2.10295 1.80194 -0.02788 0.02668  -0.19803 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   C   
+7209  O O   . ASP B   336 ? 2.51308 2.05689 1.75637 -0.01820 0.00434  -0.19199 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   O   
+7210  C CB  . ASP B   336 ? 2.60155 2.09129 1.75258 -0.04021 0.02534  -0.20608 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   CB  
+7211  C CG  . ASP B   336 ? 2.64350 2.12531 1.78673 -0.05812 0.06000  -0.20783 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   CG  
+7212  O OD1 . ASP B   336 ? 2.58416 2.09802 1.77928 -0.06022 0.08024  -0.21009 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   OD1 
+7213  O OD2 . ASP B   336 ? 2.66162 2.10530 1.74712 -0.07038 0.06674  -0.20751 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   OD2 
+7214  N N   . ARG B   337 ? 2.60298 2.16305 1.87589 -0.03790 0.05454  -0.19715 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   N   
+7215  C CA  . ARG B   337 ? 2.35938 1.92833 1.65719 -0.03789 0.05958  -0.18826 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   CA  
+7216  C C   . ARG B   337 ? 2.28651 1.89693 1.64260 -0.02390 0.04702  -0.18785 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   C   
+7217  O O   . ARG B   337 ? 2.54441 2.16059 1.91627 -0.01989 0.04162  -0.18025 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   O   
+7218  C CB  . ARG B   337 ? 2.36160 1.93334 1.67372 -0.05252 0.09287  -0.18894 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   CB  
+7219  C CG  . ARG B   337 ? 2.72386 2.25434 1.97755 -0.06893 0.10827  -0.18835 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   CG  
+7220  C CD  . ARG B   337 ? 2.75192 2.28973 2.02609 -0.08323 0.14192  -0.19089 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   CD  
+7221  N NE  . ARG B   337 ? 2.68820 2.24189 1.99907 -0.08111 0.14537  -0.18324 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   NE  
+7222  C CZ  . ARG B   337 ? 2.81017 2.33943 2.09479 -0.08756 0.14642  -0.17366 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   CZ  
+7223  N NH1 . ARG B   337 ? 2.92629 2.41240 2.14588 -0.09733 0.14416  -0.16956 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   NH1 
+7224  N NH2 . ARG B   337 ? 2.72557 2.27299 2.04911 -0.08460 0.14924  -0.16782 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   NH2 
+7225  N N   . TYR B   338 ? 2.19696 1.83589 1.58440 -0.01722 0.04252  -0.19592 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   N   
+7226  C CA  . TYR B   338 ? 2.07092 1.74896 1.51025 -0.00521 0.03001  -0.19594 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CA  
+7227  C C   . TYR B   338 ? 2.16773 1.83934 1.59050 0.00710  -0.00018 -0.19331 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   C   
+7228  O O   . TYR B   338 ? 2.22074 1.88064 1.61690 0.01235  -0.01780 -0.19851 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   O   
+7229  C CB  . TYR B   338 ? 2.09807 1.80421 1.56945 -0.00291 0.03237  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CB  
+7230  C CG  . TYR B   338 ? 2.00373 1.75219 1.53255 0.00532  0.02624  -0.20495 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CG  
+7231  C CD1 . TYR B   338 ? 2.00787 1.77245 1.54604 0.01727  0.00154  -0.20651 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CD1 
+7232  C CD2 . TYR B   338 ? 2.00395 1.77613 1.57742 0.00061  0.04492  -0.20374 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CD2 
+7233  C CE1 . TYR B   338 ? 1.84967 1.65297 1.43786 0.02309  -0.00304 -0.20644 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CE1 
+7234  C CE2 . TYR B   338 ? 1.75957 1.56829 1.38211 0.00692  0.03882  -0.20271 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CE2 
+7235  C CZ  . TYR B   338 ? 1.71309 1.53729 1.34164 0.01753  0.01550  -0.20385 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CZ  
+7236  O OH  . TYR B   338 ? 1.79502 1.65558 1.46996 0.02218  0.01040  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   OH  
+7237  N N   . SER B   339 ? 2.32895 2.00858 1.76882 0.01209  -0.00683 -0.18623 ? ? ? ? ? ? 340 SER B   N   
+7238  C CA  . SER B   339 ? 2.29715 1.96881 1.72172 0.02362  -0.03503 -0.18425 ? ? ? ? ? ? 340 SER B   CA  
+7239  C C   . SER B   339 ? 2.11055 1.81884 1.57184 0.03635  -0.05322 -0.19146 ? ? ? ? ? ? 340 SER B   C   
+7240  O O   . SER B   339 ? 2.13525 1.87815 1.63995 0.03603  -0.04337 -0.19507 ? ? ? ? ? ? 340 SER B   O   
+7241  C CB  . SER B   339 ? 2.16237 1.82976 1.59312 0.02419  -0.03525 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 340 SER B   CB  
+7242  O OG  . SER B   339 ? 2.15639 1.82135 1.58056 0.03681  -0.06351 -0.17456 ? ? ? ? ? ? 340 SER B   OG  
+7243  N N   . ILE B   340 ? 2.02093 1.72055 1.46398 0.04725  -0.08069 -0.19394 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   N   
+7244  C CA  . ILE B   340 ? 2.09025 1.82537 1.56805 0.05937  -0.09911 -0.20179 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   CA  
+7245  C C   . ILE B   340 ? 1.99201 1.76146 1.51719 0.06336  -0.09688 -0.19841 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   C   
+7246  O O   . ILE B   340 ? 1.77626 1.58437 1.34221 0.06843  -0.10086 -0.20402 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   O   
+7247  C CB  . ILE B   340 ? 2.11756 1.83360 1.56434 0.07036  -0.12980 -0.20683 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   CB  
+7248  C CG1 . ILE B   340 ? 1.91392 1.66879 1.39769 0.08213  -0.14791 -0.21746 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   CG1 
+7249  C CG2 . ILE B   340 ? 1.87758 1.56812 1.30180 0.07381  -0.14171 -0.19930 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   CG2 
+7250  C CD1 . ILE B   340 ? 1.97807 1.75446 1.47982 0.07899  -0.13995 -0.22537 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   CD1 
+7251  N N   . TYR B   341 ? 1.99575 1.75156 1.51575 0.06031  -0.09021 -0.18927 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   N   
+7252  C CA  . TYR B   341 ? 1.84895 1.63568 1.41261 0.06329  -0.08683 -0.18572 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CA  
+7253  C C   . TYR B   341 ? 1.64366 1.45873 1.24716 0.05546  -0.06334 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   C   
+7254  O O   . TYR B   341 ? 1.70012 1.55128 1.34651 0.05912  -0.06412 -0.18558 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   O   
+7255  C CB  . TYR B   341 ? 1.81431 1.57650 1.36061 0.06135  -0.08535 -0.17628 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CB  
+7256  C CG  . TYR B   341 ? 1.95640 1.68733 1.46292 0.06899  -0.11026 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CG  
+7257  C CD1 . TYR B   341 ? 1.80929 1.55518 1.32437 0.08265  -0.13682 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CD1 
+7258  C CD2 . TYR B   341 ? 1.99692 1.68280 1.45732 0.06208  -0.10771 -0.16846 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CD2 
+7259  C CE1 . TYR B   341 ? 1.88770 1.60402 1.36815 0.09053  -0.16170 -0.18553 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CE1 
+7260  C CE2 . TYR B   341 ? 1.94986 1.60406 1.37242 0.06884  -0.13241 -0.16781 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CE2 
+7261  C CZ  . TYR B   341 ? 1.96554 1.63479 1.39903 0.08370  -0.16012 -0.17651 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CZ  
+7262  O OH  . TYR B   341 ? 2.03910 1.67585 1.43661 0.09128  -0.18669 -0.17666 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   OH  
+7263  N N   . ASP B   342 ? 1.83068 1.62957 1.42045 0.04447  -0.04296 -0.18368 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   N   
+7264  C CA  . ASP B   342 ? 1.77178 1.59585 1.39954 0.03765  -0.02264 -0.18437 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   CA  
+7265  C C   . ASP B   342 ? 1.74981 1.60432 1.40373 0.04218  -0.03086 -0.19236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   C   
+7266  O O   . ASP B   342 ? 1.65687 1.54286 1.35330 0.04085  -0.02368 -0.19221 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   O   
+7267  C CB  . ASP B   342 ? 1.91042 1.70987 1.51640 0.02548  -0.00038 -0.18399 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   CB  
+7268  C CG  . ASP B   342 ? 2.05479 1.82751 1.63972 0.01853  0.01147  -0.17617 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   CG  
+7269  O OD1 . ASP B   342 ? 2.02445 1.77255 1.57572 0.02191  -0.00229 -0.17236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   OD1 
+7270  O OD2 . ASP B   342 ? 2.26186 2.03778 1.86450 0.00947  0.03405  -0.17427 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   OD2 
+7271  N N   . LEU B   343 ? 1.80993 1.65458 1.43838 0.04705  -0.04651 -0.19934 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   N   
+7272  C CA  . LEU B   343 ? 1.84924 1.72276 1.50169 0.05132  -0.05581 -0.20766 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   CA  
+7273  C C   . LEU B   343 ? 1.66853 1.57441 1.35218 0.06031  -0.07170 -0.20913 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   C   
+7274  O O   . LEU B   343 ? 1.62260 1.56261 1.34337 0.06002  -0.07071 -0.21222 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   O   
+7275  C CB  . LEU B   343 ? 1.73673 1.58988 1.35300 0.05433  -0.06905 -0.21547 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   CB  
+7276  C CG  . LEU B   343 ? 1.44438 1.32506 1.08185 0.05905  -0.08091 -0.22536 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   CG  
+7277  C CD1 . LEU B   343 ? 1.30629 1.20803 0.97556 0.05086  -0.06288 -0.22634 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   CD1 
+7278  C CD2 . LEU B   343 ? 1.79307 1.65002 1.39165 0.06322  -0.09660 -0.23309 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   CD2 
+7279  N N   . ALA B   344 ? 1.67147 1.56684 1.34025 0.06778  -0.08653 -0.20731 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B   N   
+7280  C CA  . ALA B   344 ? 1.69939 1.62593 1.39770 0.07643  -0.10129 -0.21013 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B   CA  
+7281  C C   . ALA B   344 ? 1.42071 1.37293 1.15799 0.07216  -0.08728 -0.20335 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B   C   
+7282  O O   . ALA B   344 ? 1.37001 1.35721 1.14058 0.07576  -0.09386 -0.20655 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B   O   
+7283  C CB  . ALA B   344 ? 1.49568 1.40223 1.16851 0.08582  -0.12113 -0.21046 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B   CB  
+7284  N N   . ALA B   345 ? 1.50032 1.43598 1.23400 0.06408  -0.06811 -0.19459 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B   N   
+7285  C CA  . ALA B   345 ? 1.47072 1.42876 1.24146 0.05997  -0.05522 -0.18823 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B   CA  
+7286  C C   . ALA B   345 ? 1.60145 1.58962 1.40706 0.05503  -0.04721 -0.19064 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B   C   
+7287  O O   . ALA B   345 ? 1.65313 1.66949 1.49354 0.05437  -0.04537 -0.18792 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B   O   
+7288  C CB  . ALA B   345 ? 1.37499 1.30775 1.13454 0.05215  -0.03640 -0.17987 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B   CB  
+7289  N N   . GLU B   346 ? 1.58701 1.56863 1.38293 0.05113  -0.04304 -0.19557 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   N   
+7290  C CA  . GLU B   346 ? 1.54088 1.54880 1.36827 0.04624  -0.03724 -0.19808 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   CA  
+7291  C C   . GLU B   346 ? 1.34441 1.38356 1.18988 0.05167  -0.05401 -0.20464 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   C   
+7292  O O   . GLU B   346 ? 1.40728 1.47417 1.28499 0.04734  -0.05075 -0.20448 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   O   
+7293  C CB  . GLU B   346 ? 1.51568 1.50604 1.32678 0.04058  -0.02805 -0.20224 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   CB  
+7294  C CG  . GLU B   346 ? 1.90524 1.91854 1.74751 0.03485  -0.02188 -0.20472 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   CG  
+7295  C CD  . GLU B   346 ? 2.03698 2.06373 1.91378 0.02859  -0.00777 -0.19741 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   CD  
+7296  O OE1 . GLU B   346 ? 2.04405 2.05551 1.91674 0.02658  0.00321  -0.19168 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   OE1 
+7297  O OE2 . GLU B   346 ? 2.07149 2.12346 1.97943 0.02530  -0.00823 -0.19743 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   OE2 
+7298  N N   . ILE B   347 ? 1.24171 1.27679 1.06751 0.06059  -0.07218 -0.21080 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   N   
+7299  C CA  . ILE B   347 ? 1.35100 1.41752 1.19531 0.06592  -0.08810 -0.21909 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   CA  
+7300  C C   . ILE B   347 ? 1.47347 1.56801 1.34803 0.06687  -0.08905 -0.21538 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   C   
+7301  O O   . ILE B   347 ? 1.43052 1.51456 1.30083 0.06920  -0.08718 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   O   
+7302  C CB  . ILE B   347 ? 1.39133 1.44435 1.20746 0.07617  -0.10842 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   CB  
+7303  C CG1 . ILE B   347 ? 1.29008 1.31123 1.07171 0.07461  -0.10726 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   CG1 
+7304  C CG2 . ILE B   347 ? 1.33207 1.41977 1.16987 0.08135  -0.12426 -0.23907 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   CG2 
+7305  C CD1 . ILE B   347 ? 1.39396 1.39800 1.14548 0.08455  -0.12880 -0.23896 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   CD1 
+7306  N N   . VAL B   348 ? 1.57677 1.70699 1.48135 0.06428  -0.09185 -0.21942 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   N   
+7307  C CA  . VAL B   348 ? 1.27081 1.42992 1.20360 0.06399  -0.09281 -0.21670 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   CA  
+7308  C C   . VAL B   348 ? 1.40175 1.56487 1.32717 0.07507  -0.10952 -0.22292 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   C   
+7309  O O   . VAL B   348 ? 1.40895 1.57306 1.32273 0.08228  -0.12476 -0.23382 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   O   
+7310  C CB  . VAL B   348 ? 1.05153 1.24671 1.01411 0.05713  -0.09241 -0.22021 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   CB  
+7311  C CG1 . VAL B   348 ? 1.17603 1.40079 1.16484 0.05583  -0.09340 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   CG1 
+7312  C CG2 . VAL B   348 ? 1.40839 1.59726 1.37893 0.04657  -0.07750 -0.21403 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   CG2 
+7313  N N   . GLY B   349 ? 1.51319 1.67854 1.44668 0.07685  -0.10763 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B   N   
+7314  C CA  . GLY B   349 ? 1.35116 1.51936 1.27977 0.08747  -0.12319 -0.22229 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B   CA  
+7315  C C   . GLY B   349 ? 1.55531 1.68271 1.45041 0.09333  -0.12656 -0.21831 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B   C   
+7316  O O   . GLY B   349 ? 1.75306 1.84977 1.62392 0.08972  -0.11875 -0.21382 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B   O   
+7317  N N   . ASN B   350 ? 1.61776 1.74482 1.51110 0.10195  -0.13855 -0.22030 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   N   
+7318  C CA  . ASN B   350 ? 1.67520 1.76348 1.53666 0.10748  -0.14424 -0.21621 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   CA  
+7319  C C   . ASN B   350 ? 1.57442 1.65264 1.41489 0.11799  -0.16652 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   C   
+7320  O O   . ASN B   350 ? 1.67771 1.76966 1.52646 0.12782  -0.18392 -0.23655 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   O   
+7321  C CB  . ASN B   350 ? 1.57044 1.66156 1.44271 0.11053  -0.14483 -0.21092 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   CB  
+7322  C CG  . ASN B   350 ? 1.66421 1.71227 1.50481 0.11162  -0.14393 -0.20252 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   CG  
+7323  O OD1 . ASN B   350 ? 1.92460 1.94261 1.74015 0.10543  -0.13360 -0.19660 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   OD1 
+7324  N ND2 . ASN B   350 ? 1.57782 1.62266 1.41902 0.11886  -0.15458 -0.20236 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   ND2 
+7325  N N   . LEU B   351 ? 1.60141 1.65529 1.41506 0.11612  -0.16658 -0.22897 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   N   
+7326  C CA  . LEU B   351 ? 1.65753 1.69991 1.45028 0.12577  -0.18851 -0.24025 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   CA  
+7327  C C   . LEU B   351 ? 1.54792 1.55731 1.31262 0.13433  -0.20376 -0.23841 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   C   
+7328  O O   . LEU B   351 ? 1.50127 1.48130 1.24670 0.12977  -0.19380 -0.22637 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   O   
+7329  C CB  . LEU B   351 ? 1.69527 1.71640 1.46336 0.12083  -0.18410 -0.24077 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   CB  
+7330  C CG  . LEU B   351 ? 1.53709 1.58916 1.33011 0.11454  -0.17567 -0.24612 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   CG  
+7331  C CD1 . LEU B   351 ? 1.66602 1.69228 1.43149 0.10993  -0.17119 -0.24621 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   CD1 
+7332  C CD2 . LEU B   351 ? 1.52860 1.61769 1.34692 0.12213  -0.19296 -0.26116 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   CD2 
+7333  N N   . SER B   352 ? 1.55562 1.56977 1.31892 0.14655  -0.22857 -0.25099 ? ? ? ? ? ? 353 SER B   N   
+7334  C CA  . SER B   352 ? 1.58211 1.56379 1.31890 0.15567  -0.24694 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 353 SER B   CA  
+7335  C C   . SER B   352 ? 1.65652 1.58824 1.34387 0.15379  -0.25105 -0.24536 ? ? ? ? ? ? 353 SER B   C   
+7336  O O   . SER B   352 ? 1.86110 1.78693 1.53673 0.14741  -0.24243 -0.24539 ? ? ? ? ? ? 353 SER B   O   
+7337  C CB  . SER B   352 ? 1.85288 1.85624 1.60648 0.17002  -0.27365 -0.26713 ? ? ? ? ? ? 353 SER B   CB  
+7338  O OG  . SER B   352 ? 1.42161 1.42752 1.16874 0.17437  -0.28697 -0.27934 ? ? ? ? ? ? 353 SER B   OG  
+7339  N N   . SER B   353 ? 1.58560 1.47987 1.24241 0.15902  -0.26498 -0.24104 ? ? ? ? ? ? 354 SER B   N   
+7340  C CA  . SER B   353 ? 1.62927 1.47255 1.23434 0.15647  -0.27045 -0.23560 ? ? ? ? ? ? 354 SER B   CA  
+7341  C C   . SER B   353 ? 1.93473 1.77471 1.52738 0.16488  -0.29266 -0.24904 ? ? ? ? ? ? 354 SER B   C   
+7342  O O   . SER B   353 ? 1.75735 1.56851 1.31566 0.15963  -0.29044 -0.24653 ? ? ? ? ? ? 354 SER B   O   
+7343  C CB  . SER B   353 ? 1.65319 1.45650 1.22834 0.15939  -0.28169 -0.22734 ? ? ? ? ? ? 354 SER B   CB  
+7344  O OG  . SER B   353 ? 2.20490 1.95652 1.72626 0.15451  -0.28522 -0.22047 ? ? ? ? ? ? 354 SER B   OG  
+7345  N N   . ARG B   354 ? 1.92651 1.79642 1.54736 0.17771  -0.31398 -0.26429 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   N   
+7346  C CA  . ARG B   354 ? 1.85073 1.72173 1.46534 0.18621  -0.33559 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   CA  
+7347  C C   . ARG B   354 ? 1.82619 1.72634 1.45973 0.17883  -0.31987 -0.28367 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   C   
+7348  O O   . ARG B   354 ? 1.98597 1.86878 1.59618 0.17854  -0.32632 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   O   
+7349  C CB  . ARG B   354 ? 1.99242 1.88996 1.63582 0.20193  -0.36225 -0.29587 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   CB  
+7350  C CG  . ARG B   354 ? 1.78044 1.68509 1.42483 0.21156  -0.38542 -0.31366 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   CG  
+7351  C CD  . ARG B   354 ? 1.92169 1.83878 1.58457 0.22858  -0.41642 -0.33039 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   CD  
+7352  N NE  . ARG B   354 ? 2.16859 2.14104 1.88451 0.23102  -0.41044 -0.34004 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   NE  
+7353  C CZ  . ARG B   354 ? 2.19316 2.18833 1.93575 0.24480  -0.43302 -0.35697 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   CZ  
+7354  N NH1 . ARG B   354 ? 2.07664 2.04409 1.80043 0.25856  -0.46485 -0.36649 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   NH1 
+7355  N NH2 . ARG B   354 ? 2.23145 2.27805 2.02055 0.24463  -0.42398 -0.36511 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   NH2 
+7356  N N   . GLU B   355 ? 1.88324 1.82644 1.55815 0.17254  -0.30003 -0.28295 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   N   
+7357  C CA  . GLU B   355 ? 1.70633 1.67577 1.39964 0.16413  -0.28418 -0.28584 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   CA  
+7358  C C   . GLU B   355 ? 1.84167 1.77871 1.50340 0.15195  -0.26435 -0.27310 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   C   
+7359  O O   . GLU B   355 ? 1.94645 1.88778 1.60627 0.14750  -0.25938 -0.27725 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   O   
+7360  C CB  . GLU B   355 ? 1.84220 1.86056 1.58344 0.15896  -0.26788 -0.28596 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   CB  
+7361  C CG  . GLU B   355 ? 1.82289 1.88258 1.60015 0.16898  -0.28484 -0.30222 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   CG  
+7362  C CD  . GLU B   355 ? 1.81602 1.92048 1.63558 0.16236  -0.26816 -0.30070 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   CD  
+7363  O OE1 . GLU B   355 ? 1.99089 2.09033 1.81299 0.15893  -0.25684 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   OE1 
+7364  O OE2 . GLU B   355 ? 1.89731 2.04121 1.74668 0.15988  -0.26645 -0.31103 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   OE2 
+7365  N N   . ILE B   356 ? 1.88032 1.78591 1.51833 0.14608  -0.25250 -0.25852 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   N   
+7366  C CA  . ILE B   356 ? 1.72578 1.59906 1.33182 0.13430  -0.23366 -0.24790 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   CA  
+7367  C C   . ILE B   356 ? 1.73242 1.56710 1.29282 0.13745  -0.25000 -0.25191 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   C   
+7368  O O   . ILE B   356 ? 1.92254 1.74535 1.46571 0.12997  -0.23947 -0.25132 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   O   
+7369  C CB  . ILE B   356 ? 1.76619 1.61608 1.35877 0.12701  -0.21760 -0.23271 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   CB  
+7370  C CG1 . ILE B   356 ? 1.66902 1.55444 1.30416 0.11974  -0.19453 -0.22736 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   CG1 
+7371  C CG2 . ILE B   356 ? 1.71096 1.51504 1.25637 0.11712  -0.20597 -0.22384 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   CG2 
+7372  C CD1 . ILE B   356 ? 1.76489 1.63052 1.39153 0.11204  -0.17721 -0.21343 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   CD1 
+7373  N N   . LYS B   357 ? 1.89362 1.70794 1.43410 0.14880  -0.27713 -0.25665 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   N   
+7374  C CA  . LYS B   357 ? 2.00937 1.78366 1.50383 0.15231  -0.29581 -0.26009 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   CA  
+7375  C C   . LYS B   357 ? 2.05100 1.84721 1.55887 0.15660  -0.30539 -0.27467 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   C   
+7376  O O   . LYS B   357 ? 1.93928 1.70697 1.41187 0.15421  -0.30971 -0.27585 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   O   
+7377  C CB  . LYS B   357 ? 1.93665 1.68463 1.41017 0.16432  -0.32522 -0.26218 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   CB  
+7378  C CG  . LYS B   357 ? 1.90288 1.59010 1.31313 0.16201  -0.33660 -0.25516 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   CG  
+7379  C CD  . LYS B   357 ? 2.02877 1.68854 1.42031 0.17304  -0.36518 -0.25520 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   CD  
+7380  C CE  . LYS B   357 ? 2.33685 1.93189 1.66127 0.16779  -0.37410 -0.24487 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   CE  
+7381  N NZ  . LYS B   357 ? 2.11914 1.68407 1.42417 0.17811  -0.40336 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   NZ  
+7382  N N   . GLU B   358 ? 2.00222 1.84870 1.55991 0.16214  -0.30848 -0.28609 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   N   
+7383  C CA  . GLU B   358 ? 2.02693 1.89742 1.60104 0.16500  -0.31608 -0.30034 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   CA  
+7384  C C   . GLU B   358 ? 1.96820 1.84688 1.54663 0.15158  -0.28973 -0.29539 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   C   
+7385  O O   . GLU B   358 ? 1.95765 1.82823 1.52172 0.15063  -0.29389 -0.30177 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   O   
+7386  C CB  . GLU B   358 ? 2.14668 2.06933 1.77255 0.17338  -0.32621 -0.31459 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   CB  
+7387  C CG  . GLU B   358 ? 2.45328 2.37145 2.07753 0.18948  -0.35913 -0.32722 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   CG  
+7388  C CD  . GLU B   358 ? 2.43977 2.40041 2.10137 0.19757  -0.37437 -0.34807 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   CD  
+7389  O OE1 . GLU B   358 ? 2.11698 2.11380 1.80854 0.18972  -0.35787 -0.35139 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   OE1 
+7390  O OE2 . GLU B   358 ? 2.55262 2.51010 2.21407 0.21148  -0.40327 -0.36159 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   OE2 
+7391  N N   . ILE B   359 ? 2.02466 1.91921 1.62385 0.14151  -0.26354 -0.28471 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   N   
+7392  C CA  . ILE B   359 ? 1.84978 1.74970 1.45381 0.12889  -0.23880 -0.27981 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   CA  
+7393  C C   . ILE B   359 ? 1.76414 1.61537 1.31728 0.12232  -0.23203 -0.27234 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   C   
+7394  O O   . ILE B   359 ? 1.94070 1.78733 1.48488 0.11648  -0.22420 -0.27512 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   O   
+7395  C CB  . ILE B   359 ? 1.82227 1.74827 1.46053 0.12041  -0.21461 -0.27026 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   CB  
+7396  C CG1 . ILE B   359 ? 1.69617 1.67419 1.38491 0.12375  -0.21841 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   CG1 
+7397  C CG2 . ILE B   359 ? 1.61655 1.53586 1.25165 0.10719  -0.18879 -0.26288 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   CG2 
+7398  C CD1 . ILE B   359 ? 1.67601 1.68068 1.39872 0.11469  -0.19585 -0.27002 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   CD1 
+7399  N N   . GLN B   360 ? 1.95517 1.76906 1.47342 0.12257  -0.23501 -0.26317 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   N   
+7400  C CA  . GLN B   360 ? 1.97481 1.74044 1.44032 0.11516  -0.22900 -0.25620 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   CA  
+7401  C C   . GLN B   360 ? 2.03120 1.77581 1.46544 0.12080  -0.25024 -0.26606 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   C   
+7402  O O   . GLN B   360 ? 2.08216 1.80071 1.48361 0.11293  -0.24136 -0.26440 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   O   
+7403  C CB  . GLN B   360 ? 1.82498 1.55485 1.25888 0.11436  -0.23118 -0.24490 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   CB  
+7404  C CG  . GLN B   360 ? 1.88405 1.56392 1.26213 0.10381  -0.22130 -0.23626 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   CG  
+7405  C CD  . GLN B   360 ? 1.96641 1.61235 1.31526 0.10118  -0.22179 -0.22435 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   CD  
+7406  O OE1 . GLN B   360 ? 2.32565 1.98395 1.69542 0.10870  -0.23185 -0.22293 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   OE1 
+7407  N NE2 . GLN B   360 ? 1.84229 1.44533 1.14228 0.08978  -0.21054 -0.21611 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   NE2 
+7408  N N   . LYS B   361 ? 2.01157 1.76792 1.45651 0.13443  -0.27848 -0.27740 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   N   
+7409  C CA  . LYS B   361 ? 1.94252 1.67999 1.36056 0.14105  -0.30139 -0.28800 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   CA  
+7410  C C   . LYS B   361 ? 1.96822 1.72961 1.40502 0.13652  -0.29150 -0.29635 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   C   
+7411  O O   . LYS B   361 ? 2.09146 1.82681 1.49449 0.13471  -0.29679 -0.29978 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   O   
+7412  C CB  . LYS B   361 ? 1.78110 1.53025 1.21373 0.15737  -0.33401 -0.30006 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   CB  
+7413  C CG  . LYS B   361 ? 2.05150 1.77652 1.45428 0.16603  -0.36235 -0.31127 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   CG  
+7414  C CD  . LYS B   361 ? 1.93786 1.67473 1.35845 0.18284  -0.39509 -0.32410 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   CD  
+7415  C CE  . LYS B   361 ? 2.09796 1.80417 1.48472 0.19218  -0.42618 -0.33451 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   CE  
+7416  N NZ  . LYS B   361 ? 1.99929 1.71446 1.40358 0.20936  -0.45973 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   NZ  
+7417  N N   . ILE B   362 ? 1.99890 1.80860 1.48819 0.13413  -0.27760 -0.29953 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   N   
+7418  C CA  . ILE B   362 ? 2.01227 1.84608 1.52255 0.12928  -0.26855 -0.30719 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   CA  
+7419  C C   . ILE B   362 ? 2.07612 1.88691 1.56229 0.11589  -0.24368 -0.29838 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   C   
+7420  O O   . ILE B   362 ? 2.16791 1.97013 1.63986 0.11312  -0.24370 -0.30444 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   O   
+7421  C CB  . ILE B   362 ? 1.73355 1.62273 1.30401 0.12858  -0.25993 -0.31136 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   CB  
+7422  C CG1 . ILE B   362 ? 1.66423 1.58030 1.25962 0.14164  -0.28595 -0.32561 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   CG1 
+7423  C CG2 . ILE B   362 ? 1.76622 1.67635 1.35745 0.11941  -0.24334 -0.31434 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   CG2 
+7424  C CD1 . ILE B   362 ? 1.56271 1.53404 1.21475 0.13980  -0.27836 -0.33128 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   CD1 
+7425  N N   . ILE B   363 ? 2.04394 1.84457 1.52575 0.10752  -0.22236 -0.28506 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   N   
+7426  C CA  . ILE B   363 ? 1.95259 1.73587 1.41761 0.09442  -0.19670 -0.27822 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   CA  
+7427  C C   . ILE B   363 ? 2.06992 1.80126 1.47293 0.09135  -0.20083 -0.27573 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   C   
+7428  O O   . ILE B   363 ? 2.31275 2.02996 1.69797 0.08199  -0.18490 -0.27566 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   O   
+7429  C CB  . ILE B   363 ? 2.04732 1.83984 1.53263 0.08640  -0.17237 -0.26621 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   CB  
+7430  C CG1 . ILE B   363 ? 1.86150 1.70298 1.40410 0.08969  -0.17121 -0.26806 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   CG1 
+7431  C CG2 . ILE B   363 ? 2.14724 1.93174 1.62809 0.07325  -0.14486 -0.26217 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   CG2 
+7432  C CD1 . ILE B   363 ? 1.77700 1.65148 1.35369 0.08698  -0.16632 -0.27625 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   CD1 
+7433  N N   . ASN B   364 ? 2.14558 1.84730 1.51429 0.09864  -0.22249 -0.27414 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   N   
+7434  C CA  . ASN B   364 ? 2.27956 1.92869 1.58488 0.09451  -0.22755 -0.27060 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   CA  
+7435  C C   . ASN B   364 ? 2.38038 2.01960 1.66541 0.09500  -0.23631 -0.28108 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   C   
+7436  O O   . ASN B   364 ? 2.45669 2.05468 1.68977 0.08822  -0.23414 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   O   
+7437  C CB  . ASN B   364 ? 2.09991 1.71969 1.37476 0.10348  -0.25382 -0.26755 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   CB  
+7438  C CG  . ASN B   364 ? 2.23908 1.85141 1.51451 0.09940  -0.24237 -0.25455 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   CG  
+7439  O OD1 . ASN B   364 ? 2.24586 1.86175 1.52850 0.08756  -0.21352 -0.24640 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   OD1 
+7440  N ND2 . ASN B   364 ? 2.17363 1.77557 1.44281 0.10946  -0.26561 -0.25333 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   ND2 
+7441  N N   . GLU B   365 ? 2.23659 1.91242 1.56052 0.10209  -0.24585 -0.29315 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   N   
+7442  C CA  . GLU B   365 ? 2.04165 1.71075 1.35044 0.10214  -0.25292 -0.30362 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   CA  
+7443  C C   . GLU B   365 ? 1.98257 1.65123 1.28986 0.08849  -0.22353 -0.30143 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   C   
+7444  O O   . GLU B   365 ? 2.15867 1.80592 1.43501 0.08523  -0.22508 -0.30695 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   O   
+7445  C CB  . GLU B   365 ? 1.97099 1.68149 1.32490 0.11251  -0.27012 -0.31762 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   CB  
+7446  C CG  . GLU B   365 ? 2.18937 1.90420 1.54964 0.12694  -0.30018 -0.32312 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   CG  
+7447  C CD  . GLU B   365 ? 2.41768 2.17022 1.81716 0.13637  -0.31800 -0.33959 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   CD  
+7448  O OE1 . GLU B   365 ? 2.30291 2.06782 1.71224 0.13215  -0.31147 -0.34666 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   OE1 
+7449  O OE2 . GLU B   365 ? 2.40202 2.17234 1.82336 0.14772  -0.33835 -0.34621 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   OE2 
+7450  N N   . LEU B   366 ? 2.02156 1.71298 1.36198 0.08068  -0.19747 -0.29418 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   N   
+7451  C CA  . LEU B   366 ? 2.14387 1.83593 1.48722 0.06809  -0.16930 -0.29277 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   CA  
+7452  C C   . LEU B   366 ? 2.11645 1.76559 1.40945 0.05745  -0.15365 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   C   
+7453  O O   . LEU B   366 ? 2.21052 1.85405 1.49719 0.04703  -0.13206 -0.28569 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   O   
+7454  C CB  . LEU B   366 ? 2.11446 1.84756 1.51500 0.06413  -0.14911 -0.28889 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   CB  
+7455  C CG  . LEU B   366 ? 1.78496 1.56423 1.23882 0.07060  -0.15827 -0.29662 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   CG  
+7456  C CD1 . LEU B   366 ? 1.49109 1.30388 0.99393 0.06412  -0.13636 -0.29101 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   CD1 
+7457  C CD2 . LEU B   366 ? 2.02664 1.80936 1.47856 0.07153  -0.16627 -0.30882 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   CD2 
+7458  N N   . LEU B   367 ? 2.17467 1.79379 1.43241 0.05925  -0.16377 -0.27651 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   N   
+7459  C CA  . LEU B   367 ? 2.45530 2.03252 1.66266 0.04762  -0.14892 -0.26811 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   CA  
+7460  C C   . LEU B   367 ? 2.48385 2.02033 1.63196 0.04445  -0.15843 -0.27282 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   C   
+7461  O O   . LEU B   367 ? 2.68680 2.18971 1.79149 0.03212  -0.14246 -0.26768 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   O   
+7462  C CB  . LEU B   367 ? 2.58228 2.14104 1.77333 0.04969  -0.15654 -0.25701 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   CB  
+7463  C CG  . LEU B   367 ? 2.13613 1.72844 1.37786 0.04996  -0.14266 -0.25041 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   CG  
+7464  C CD1 . LEU B   367 ? 2.30454 1.87560 1.52689 0.05259  -0.15275 -0.24027 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   CD1 
+7465  C CD2 . LEU B   367 ? 1.94719 1.54978 1.20645 0.03647  -0.10781 -0.24738 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   CD2 
+7466  N N   . VAL B   368 ? 2.50171 2.04010 1.64627 0.05455  -0.18364 -0.28288 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   N   
+7467  C CA  . VAL B   368 ? 2.54924 2.04931 1.63790 0.05177  -0.19378 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   CA  
+7468  C C   . VAL B   368 ? 2.55737 2.07168 1.65890 0.04359  -0.17248 -0.29622 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   C   
+7469  O O   . VAL B   368 ? 2.58935 2.14690 1.74777 0.04592  -0.16350 -0.30137 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   O   
+7470  C CB  . VAL B   368 ? 2.44089 1.93483 1.51951 0.06660  -0.23168 -0.29621 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   CB  
+7471  C CG1 . VAL B   368 ? 2.55038 2.05433 1.64919 0.07802  -0.25113 -0.29187 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   CG1 
+7472  C CG2 . VAL B   368 ? 2.25071 1.77951 1.36809 0.07286  -0.23761 -0.31038 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   CG2 
+7473  N N   . PRO B   369 ? 2.65575 2.13501 1.70648 0.03316  -0.16307 -0.29759 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   N   
+7474  C CA  . PRO B   369 ? 2.60091 2.09363 1.66507 0.02503  -0.14128 -0.30609 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   CA  
+7475  C C   . PRO B   369 ? 2.51793 2.01309 1.57831 0.03185  -0.16002 -0.31931 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   C   
+7476  O O   . PRO B   369 ? 2.57158 2.04082 1.59438 0.03892  -0.18752 -0.32200 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   O   
+7477  C CB  . PRO B   369 ? 2.53086 1.98339 1.53920 0.00920  -0.12037 -0.30140 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   CB  
+7478  C CG  . PRO B   369 ? 2.73234 2.14000 1.68012 0.01134  -0.14386 -0.29479 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   CG  
+7479  C CD  . PRO B   369 ? 2.68728 2.11279 1.66641 0.02577  -0.16718 -0.29002 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   CD  
+7480  N N   . ASN B   370 ? 2.40026 1.92662 1.50137 0.02948  -0.14500 -0.32776 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   N   
+7481  C CA  . ASN B   370 ? 2.53035 2.06144 1.63192 0.03336  -0.15676 -0.34123 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   CA  
+7482  C C   . ASN B   370 ? 2.57828 2.12324 1.69651 0.04885  -0.19060 -0.34674 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   C   
+7483  O O   . ASN B   370 ? 2.44398 1.96173 1.52203 0.05451  -0.21507 -0.35173 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   O   
+7484  C CB  . ASN B   370 ? 2.63523 2.12113 1.66957 0.02505  -0.15515 -0.34496 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   CB  
+7485  C CG  . ASN B   370 ? 2.62189 2.08926 1.63180 0.00903  -0.12280 -0.33899 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   CG  
+7486  O OD1 . ASN B   370 ? 2.68178 2.11673 1.64803 0.00334  -0.12104 -0.32910 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   OD1 
+7487  N ND2 . ASN B   370 ? 2.60272 2.09068 1.64168 0.00142  -0.09741 -0.34566 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   ND2 
+7488  N N   . ILE B   371 ? 2.67990 2.26818 1.85875 0.05537  -0.19190 -0.34644 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   N   
+7489  C CA  . ILE B   371 ? 2.63434 2.24317 1.83779 0.06931  -0.22109 -0.35333 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   CA  
+7490  C C   . ILE B   371 ? 2.33597 1.99276 1.60153 0.07106  -0.21662 -0.36202 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   C   
+7491  O O   . ILE B   371 ? 2.10343 1.78973 1.40530 0.08056  -0.23393 -0.36699 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   O   
+7492  C CB  . ILE B   371 ? 2.46477 2.07600 1.67474 0.07674  -0.23355 -0.34473 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   CB  
+7493  C CG1 . ILE B   371 ? 2.39155 2.00784 1.60561 0.09173  -0.26929 -0.35365 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   CG1 
+7494  C CG2 . ILE B   371 ? 2.48093 2.13235 1.74738 0.07436  -0.21436 -0.33810 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   CG2 
+7495  C CD1 . ILE B   371 ? 2.12744 1.70575 1.28930 0.09539  -0.29188 -0.36156 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   CD1 
+7496  N N   . ASN B   372 ? 2.33550 1.99980 1.61325 0.06127  -0.19324 -0.36435 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   N   
+7497  C CA  . ASN B   372 ? 2.38664 2.08531 1.70978 0.06112  -0.19066 -0.37425 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   CA  
+7498  C C   . ASN B   372 ? 2.29280 2.03763 1.67969 0.06212  -0.18404 -0.37072 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   C   
+7499  O O   . ASN B   372 ? 2.17021 1.92246 1.56781 0.06441  -0.18337 -0.36149 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   O   
+7500  C CB  . ASN B   372 ? 2.42298 2.11961 1.73682 0.07017  -0.21866 -0.38739 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   CB  
+7501  C CG  . ASN B   372 ? 2.29095 2.02523 1.65083 0.08019  -0.23769 -0.39198 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   CG  
+7502  O OD1 . ASN B   372 ? 2.15987 1.92959 1.56583 0.07938  -0.23528 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   OD1 
+7503  N ND2 . ASN B   372 ? 2.19083 1.91734 1.53824 0.08913  -0.25680 -0.38904 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   ND2 
+7504  N N   . GLN B   373 ? 2.34536 2.12055 1.77373 0.05998  -0.17984 -0.37807 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   N   
+7505  C CA  . GLN B   373 ? 1.75625 1.57255 1.24238 0.05766  -0.16960 -0.37364 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   CA  
+7506  C C   . GLN B   373 ? 1.87675 1.72122 1.39081 0.06696  -0.19060 -0.37636 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   C   
+7507  O O   . GLN B   373 ? 2.12553 1.99592 1.67379 0.06640  -0.18455 -0.36915 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   O   
+7508  C CB  . GLN B   373 ? 1.56429 1.39941 1.08205 0.05053  -0.15724 -0.37988 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   CB  
+7509  C CG  . GLN B   373 ? 1.98736 1.86608 1.56506 0.04817  -0.15282 -0.37796 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   CG  
+7510  C CD  . GLN B   373 ? 1.89409 1.78615 1.49947 0.04045  -0.14140 -0.38341 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   CD  
+7511  O OE1 . GLN B   373 ? 1.74218 1.61357 1.32413 0.03815  -0.13885 -0.39090 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   OE1 
+7512  N NE2 . GLN B   373 ? 1.74937 1.67529 1.40418 0.03606  -0.13500 -0.37969 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   NE2 
+7513  N N   . VAL B   374 ? 1.93781 1.77707 1.43704 0.07564  -0.21555 -0.38727 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   N   
+7514  C CA  . VAL B   374 ? 1.94439 1.81430 1.47487 0.08432  -0.23551 -0.39327 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   CA  
+7515  C C   . VAL B   374 ? 2.07994 1.94658 1.60424 0.09020  -0.24136 -0.38485 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   C   
+7516  O O   . VAL B   374 ? 2.06697 1.96759 1.63102 0.09192  -0.24189 -0.38326 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   O   
+7517  C CB  . VAL B   374 ? 1.87746 1.74023 1.39266 0.09268  -0.26161 -0.40839 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   CB  
+7518  C CG1 . VAL B   374 ? 1.84927 1.73981 1.39180 0.10295  -0.28397 -0.41586 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   CG1 
+7519  C CG2 . VAL B   374 ? 1.93639 1.81255 1.47066 0.08683  -0.25619 -0.41754 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   CG2 
+7520  N N   . LEU B   375 ? 2.16471 1.99006 1.63848 0.09272  -0.24585 -0.37936 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   N   
+7521  C CA  . LEU B   375 ? 2.07890 1.89784 1.54443 0.09880  -0.25377 -0.37177 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   CA  
+7522  C C   . LEU B   375 ? 1.92630 1.76105 1.41703 0.09160  -0.22987 -0.35855 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   C   
+7523  O O   . LEU B   375 ? 1.85684 1.70597 1.36445 0.09654  -0.23529 -0.35430 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   O   
+7524  C CB  . LEU B   375 ? 2.25689 2.02424 1.65908 0.10153  -0.26427 -0.36817 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   CB  
+7525  C CG  . LEU B   375 ? 2.07226 1.82672 1.45967 0.10982  -0.27984 -0.36246 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   CG  
+7526  C CD1 . LEU B   375 ? 2.03132 1.74740 1.36990 0.11858  -0.30844 -0.36846 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   CD1 
+7527  C CD2 . LEU B   375 ? 1.96843 1.70449 1.33901 0.10172  -0.25814 -0.34646 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   CD2 
+7528  N N   . ILE B   376 ? 2.09944 1.93203 1.59423 0.08035  -0.20420 -0.35282 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   N   
+7529  C CA  . ILE B   376 ? 2.04782 1.89553 1.56877 0.07354  -0.18200 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   CA  
+7530  C C   . ILE B   376 ? 1.85700 1.75266 1.43530 0.07441  -0.18272 -0.34264 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   C   
+7531  O O   . ILE B   376 ? 1.97423 1.88608 1.57441 0.07404  -0.17626 -0.33431 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   O   
+7532  C CB  . ILE B   376 ? 2.12315 1.95805 1.63772 0.06182  -0.15581 -0.33687 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   CB  
+7533  C CG1 . ILE B   376 ? 1.84953 1.63691 1.30452 0.05932  -0.15313 -0.33485 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   CG1 
+7534  C CG2 . ILE B   376 ? 1.59708 1.45044 1.14452 0.05515  -0.13407 -0.32592 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   CG2 
+7535  C CD1 . ILE B   376 ? 1.54647 1.32115 0.99394 0.04768  -0.12671 -0.33284 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   CD1 
+7536  N N   . ASN B   377 ? 1.93211 1.85092 1.53458 0.07492  -0.19073 -0.35356 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   N   
+7537  C CA  . ASN B   377 ? 1.84705 1.81139 1.50210 0.07368  -0.19082 -0.35556 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   CA  
+7538  C C   . ASN B   377 ? 1.90174 1.88332 1.56739 0.08361  -0.21008 -0.35918 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   C   
+7539  O O   . ASN B   377 ? 2.05951 2.07206 1.76038 0.08209  -0.20548 -0.35525 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   O   
+7540  C CB  . ASN B   377 ? 1.96663 1.94942 1.64268 0.07056  -0.19450 -0.36676 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   CB  
+7541  C CG  . ASN B   377 ? 1.93663 1.90378 1.60532 0.06121  -0.17634 -0.36475 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   CG  
+7542  O OD1 . ASN B   377 ? 1.79619 1.75194 1.46129 0.05486  -0.15672 -0.35437 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   OD1 
+7543  N ND2 . ASN B   377 ? 1.95025 1.91751 1.61830 0.06052  -0.18309 -0.37578 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   ND2 
+7544  N N   . GLN B   378 ? 1.88661 1.84822 1.52225 0.09388  -0.23244 -0.36725 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   N   
+7545  C CA  . GLN B   378 ? 1.91177 1.88995 1.55943 0.10448  -0.25281 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   CA  
+7546  C C   . GLN B   378 ? 1.87530 1.84183 1.51236 0.10676  -0.24866 -0.36120 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   C   
+7547  O O   . GLN B   378 ? 1.80000 1.79443 1.46597 0.11060  -0.25337 -0.36183 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   O   
+7548  C CB  . GLN B   378 ? 2.03525 1.99388 1.65509 0.11547  -0.28017 -0.38611 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   CB  
+7549  C CG  . GLN B   378 ? 2.21834 2.19723 1.85587 0.12742  -0.30358 -0.39582 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   CG  
+7550  C CD  . GLN B   378 ? 2.14899 2.18224 1.84343 0.12476  -0.30063 -0.40329 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   CD  
+7551  O OE1 . GLN B   378 ? 2.12952 2.18659 1.84895 0.12565  -0.29767 -0.40001 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   OE1 
+7552  N NE2 . GLN B   378 ? 2.13568 2.18851 1.84996 0.12072  -0.30130 -0.41353 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   NE2 
+7553  N N   . VAL B   379 ? 1.82827 1.75410 1.42395 0.10391  -0.23962 -0.35086 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   N   
+7554  C CA  . VAL B   379 ? 1.55358 1.46721 1.13954 0.10429  -0.23306 -0.33852 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   CA  
+7555  C C   . VAL B   379 ? 1.70406 1.65113 1.33315 0.09676  -0.21247 -0.33040 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   C   
+7556  O O   . VAL B   379 ? 1.82378 1.78331 1.46758 0.09986  -0.21343 -0.32533 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   O   
+7557  C CB  . VAL B   379 ? 1.62508 1.48995 1.15943 0.09957  -0.22352 -0.32916 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   CB  
+7558  C CG1 . VAL B   379 ? 1.61436 1.46874 1.14271 0.09765  -0.21284 -0.31567 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   CG1 
+7559  C CG2 . VAL B   379 ? 1.91362 1.74261 1.40140 0.10738  -0.24702 -0.33601 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   CG2 
+7560  N N   . LEU B   380 ? 1.78333 1.74476 1.43337 0.08690  -0.19475 -0.32935 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   N   
+7561  C CA  . LEU B   380 ? 1.60759 1.59836 1.29751 0.07905  -0.17624 -0.32131 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   CA  
+7562  C C   . LEU B   380 ? 1.53316 1.56770 1.26490 0.08222  -0.18636 -0.32761 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   C   
+7563  O O   . LEU B   380 ? 1.54353 1.59783 1.29882 0.08075  -0.17986 -0.32077 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   O   
+7564  C CB  . LEU B   380 ? 1.43815 1.43066 1.13906 0.06819  -0.15766 -0.31974 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   CB  
+7565  C CG  . LEU B   380 ? 1.62969 1.62642 1.34888 0.05893  -0.13393 -0.30728 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   CG  
+7566  C CD1 . LEU B   380 ? 1.35577 1.32124 1.04386 0.05973  -0.12644 -0.29773 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   CD1 
+7567  C CD2 . LEU B   380 ? 1.61030 1.60483 1.33767 0.04967  -0.11894 -0.30825 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   CD2 
+7568  N N   . ILE B   381 ? 1.56328 1.61405 1.30482 0.08607  -0.20200 -0.34134 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   N   
+7569  C CA  . ILE B   381 ? 1.64546 1.73887 1.42563 0.08860  -0.21193 -0.34959 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   CA  
+7570  C C   . ILE B   381 ? 1.83390 1.92752 1.60857 0.09964  -0.22725 -0.35156 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   C   
+7571  O O   . ILE B   381 ? 1.85440 1.97896 1.65923 0.09953  -0.22617 -0.35104 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   O   
+7572  C CB  . ILE B   381 ? 1.66311 1.77276 1.45449 0.08998  -0.22527 -0.36529 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   CB  
+7573  C CG1 . ILE B   381 ? 1.46494 1.57865 1.26805 0.07813  -0.20951 -0.36301 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   CG1 
+7574  C CG2 . ILE B   381 ? 1.55467 1.70835 1.38388 0.09293  -0.23673 -0.37620 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   CG2 
+7575  C CD1 . ILE B   381 ? 1.71070 1.84190 1.52774 0.07798  -0.22111 -0.37797 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   CD1 
+7576  N N   . ASN B   382 ? 1.93395 1.99205 1.66922 0.10902  -0.24222 -0.35387 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   N   
+7577  C CA  . ASN B   382 ? 1.90808 1.96162 1.63587 0.12003  -0.25840 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   CA  
+7578  C C   . ASN B   382 ? 1.76252 1.81334 1.49333 0.11638  -0.24303 -0.34050 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   C   
+7579  O O   . ASN B   382 ? 1.59943 1.66870 1.34789 0.12203  -0.25024 -0.34191 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   O   
+7580  C CB  . ASN B   382 ? 1.87216 1.88164 1.55223 0.12930  -0.27734 -0.35874 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   CB  
+7581  C CG  . ASN B   382 ? 1.81911 1.83254 1.49790 0.13550  -0.29750 -0.37551 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   CG  
+7582  O OD1 . ASN B   382 ? 1.85915 1.91220 1.57570 0.13761  -0.30522 -0.38819 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   OD1 
+7583  N ND2 . ASN B   382 ? 1.66819 1.64050 1.30299 0.13786  -0.30606 -0.37611 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   ND2 
+7584  N N   . LEU B   383 ? 1.62409 1.65268 1.33906 0.10706  -0.22193 -0.32713 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   N   
+7585  C CA  . LEU B   383 ? 1.61544 1.64137 1.33489 0.10290  -0.20630 -0.31314 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   CA  
+7586  C C   . LEU B   383 ? 1.65517 1.72608 1.42268 0.09787  -0.19694 -0.31188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   C   
+7587  O O   . LEU B   383 ? 1.67866 1.76327 1.46015 0.10138  -0.19925 -0.30905 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   O   
+7588  C CB  . LEU B   383 ? 1.51224 1.50791 1.20851 0.09329  -0.18500 -0.30152 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   CB  
+7589  C CG  . LEU B   383 ? 1.62377 1.62405 1.33532 0.08614  -0.16430 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   CG  
+7590  C CD1 . LEU B   383 ? 1.75659 1.74149 1.45256 0.09261  -0.17103 -0.28188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   CD1 
+7591  C CD2 . LEU B   383 ? 1.26399 1.24186 0.96155 0.07577  -0.14236 -0.28003 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   CD2 
+7592  N N   . PHE B   384 ? 1.63928 1.73262 1.43147 0.08910  -0.18676 -0.31385 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   N   
+7593  C CA  . PHE B   384 ? 1.66844 1.80160 1.50299 0.08205  -0.17706 -0.31125 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CA  
+7594  C C   . PHE B   384 ? 1.64064 1.81133 1.50185 0.08739  -0.19298 -0.32424 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   C   
+7595  O O   . PHE B   384 ? 1.66849 1.87203 1.56147 0.08244  -0.18691 -0.32224 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   O   
+7596  C CB  . PHE B   384 ? 1.51831 1.65992 1.36889 0.07003  -0.16169 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CB  
+7597  C CG  . PHE B   384 ? 1.31343 1.43156 1.15436 0.06257  -0.14141 -0.29472 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CG  
+7598  C CD1 . PHE B   384 ? 1.36446 1.44489 1.17077 0.06279  -0.13710 -0.29323 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CD1 
+7599  C CD2 . PHE B   384 ? 1.17441 1.30847 1.04111 0.05512  -0.12688 -0.28420 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CD2 
+7600  C CE1 . PHE B   384 ? 1.36518 1.42630 1.16508 0.05564  -0.11765 -0.28264 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CE1 
+7601  C CE2 . PHE B   384 ? 1.12367 1.23738 0.98474 0.04880  -0.10892 -0.27322 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CE2 
+7602  C CZ  . PHE B   384 ? 1.14748 1.22568 0.97626 0.04905  -0.10381 -0.27301 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CZ  
+7603  N N   . ALA B   385 ? 1.48832 1.65524 1.33766 0.09705  -0.21333 -0.33817 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B   N   
+7604  C CA  . ALA B   385 ? 1.64384 1.84675 1.51953 0.10323  -0.22919 -0.35264 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B   CA  
+7605  C C   . ALA B   385 ? 1.69839 1.90548 1.57708 0.11074  -0.23498 -0.35049 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B   C   
+7606  O O   . ALA B   385 ? 1.53586 1.78102 1.44632 0.11071  -0.23752 -0.35709 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B   O   
+7607  C CB  . ALA B   385 ? 1.65459 1.85020 1.51723 0.11284  -0.25111 -0.36901 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B   CB  
+7608  N N   . LYS B   386 ? 1.82724 1.99545 1.67265 0.11655  -0.23690 -0.34164 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   N   
+7609  C CA  . LYS B   386 ? 1.66987 1.83863 1.51699 0.12314  -0.24154 -0.33814 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   CA  
+7610  C C   . LYS B   386 ? 1.64364 1.83416 1.51623 0.11337  -0.22135 -0.32634 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   C   
+7611  O O   . LYS B   386 ? 1.91579 2.13057 1.80937 0.11650  -0.22485 -0.32874 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   O   
+7612  C CB  . LYS B   386 ? 1.59344 1.71243 1.39668 0.12950  -0.24701 -0.32995 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   CB  
+7613  C CG  . LYS B   386 ? 1.94035 2.03309 1.71386 0.13960  -0.26955 -0.34068 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   CG  
+7614  C CD  . LYS B   386 ? 2.08745 2.20475 1.88035 0.15205  -0.29417 -0.35830 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   CD  
+7615  C CE  . LYS B   386 ? 1.88036 1.99807 1.67718 0.15929  -0.30063 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   CE  
+7616  N NZ  . LYS B   386 ? 2.03041 2.17424 1.84949 0.17186  -0.32470 -0.37456 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   NZ  
+7617  N N   . LEU B   387 ? 1.40608 1.58821 1.27771 0.10171  -0.20094 -0.31426 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   N   
+7618  C CA  . LEU B   387 ? 1.68744 1.88776 1.58293 0.09198  -0.18255 -0.30267 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   CA  
+7619  C C   . LEU B   387 ? 1.82745 2.07256 1.76088 0.08373  -0.17878 -0.30836 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   C   
+7620  O O   . LEU B   387 ? 1.66806 1.93005 1.62218 0.07490  -0.16507 -0.29908 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   O   
+7621  C CB  . LEU B   387 ? 1.53185 1.70405 1.41249 0.08318  -0.16317 -0.28838 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   CB  
+7622  C CG  . LEU B   387 ? 1.48059 1.60662 1.32095 0.08793  -0.16304 -0.28190 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   CG  
+7623  C CD1 . LEU B   387 ? 1.27747 1.38323 1.11090 0.07783  -0.14118 -0.26926 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   CD1 
+7624  C CD2 . LEU B   387 ? 1.43599 1.55504 1.26912 0.09628  -0.17125 -0.27920 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   CD2 
+7625  N N   . GLU B   388 ? 1.89779 2.16165 1.84009 0.08580  -0.19087 -0.32334 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   N   
+7626  C CA  . GLU B   388 ? 1.80896 2.11545 1.78564 0.07665  -0.18775 -0.33007 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   CA  
+7627  C C   . GLU B   388 ? 1.69478 2.00142 1.68094 0.06182  -0.16850 -0.31771 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   C   
+7628  O O   . GLU B   388 ? 1.73067 2.06383 1.74198 0.05178  -0.15888 -0.31249 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   O   
+7629  C CB  . GLU B   388 ? 1.66782 2.00973 1.67006 0.07757  -0.19068 -0.33435 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   CB  
+7630  C CG  . GLU B   388 ? 1.71508 2.06091 1.71345 0.09264  -0.21127 -0.34904 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   CG  
+7631  C CD  . GLU B   388 ? 2.12579 2.51388 2.15443 0.09243  -0.21411 -0.35737 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   CD  
+7632  O OE1 . GLU B   388 ? 2.11062 2.53165 2.16480 0.07966  -0.20331 -0.35689 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   OE1 
+7633  O OE2 . GLU B   388 ? 2.16603 2.55380 2.19226 0.10455  -0.22735 -0.36457 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   OE2 
+7634  N N   . ILE B   389 ? 1.75456 2.03025 1.71965 0.06038  -0.16364 -0.31341 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   N   
+7635  C CA  . ILE B   389 ? 1.63186 1.90288 1.60440 0.04776  -0.14705 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   CA  
+7636  C C   . ILE B   389 ? 1.64437 1.90658 1.60861 0.04632  -0.15094 -0.31132 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   C   
+7637  O O   . ILE B   389 ? 1.35784 1.59128 1.29325 0.05456  -0.15831 -0.31563 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   O   
+7638  C CB  . ILE B   389 ? 1.42140 1.66001 1.37711 0.04669  -0.13332 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   CB  
+7639  C CG1 . ILE B   389 ? 1.65803 1.90891 1.62790 0.04557  -0.12744 -0.27883 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   CG1 
+7640  C CG2 . ILE B   389 ? 1.44239 1.67075 1.40253 0.03596  -0.11906 -0.28105 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   CG2 
+7641  C CD1 . ILE B   389 ? 1.47094 1.69367 1.42949 0.04344  -0.11309 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   CD1 
+7642  N N   . THR B   390 ? 2.01314 2.29899 2.00128 0.03543  -0.14659 -0.31337 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   N   
+7643  C CA  . THR B   390 ? 1.73936 2.01622 1.72170 0.03272  -0.14857 -0.31996 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   CA  
+7644  C C   . THR B   390 ? 1.59078 1.83628 1.55965 0.02767  -0.13423 -0.30872 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   C   
+7645  O O   . THR B   390 ? 1.70722 1.94733 1.68209 0.02253  -0.12117 -0.29578 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   O   
+7646  C CB  . THR B   390 ? 1.94932 2.26197 1.96220 0.02197  -0.14928 -0.32638 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   CB  
+7647  O OG1 . THR B   390 ? 1.48851 1.79241 1.49511 0.02100  -0.15382 -0.33488 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   OG1 
+7648  C CG2 . THR B   390 ? 2.04299 2.36637 2.07719 0.00775  -0.13392 -0.31269 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   CG2 
+7649  N N   . LEU B   391 ? 1.40117 1.62629 1.35246 0.02936  -0.13709 -0.31485 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   N   
+7650  C CA  . LEU B   391 ? 1.37466 1.56775 1.30920 0.02627  -0.12461 -0.30747 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   CA  
+7651  C C   . LEU B   391 ? 1.27094 1.46952 1.22003 0.01690  -0.12061 -0.31054 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   C   
+7652  O O   . LEU B   391 ? 1.47586 1.68546 1.42775 0.01775  -0.13162 -0.32231 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   O   
+7653  C CB  . LEU B   391 ? 1.18166 1.33934 1.07599 0.03653  -0.13062 -0.31151 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   CB  
+7654  C CG  . LEU B   391 ? 1.32432 1.44819 1.19697 0.03510  -0.11571 -0.30147 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   CG  
+7655  C CD1 . LEU B   391 ? 1.11558 1.24651 1.00383 0.03184  -0.10428 -0.28882 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   CD1 
+7656  C CD2 . LEU B   391 ? 1.35381 1.44499 1.18438 0.04469  -0.12368 -0.30497 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   CD2 
+7657  N N   . ASP B   392 ? 1.25737 1.44817 1.21702 0.00817  -0.10566 -0.30056 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   N   
+7658  C CA  . ASP B   392 ? 1.42822 1.62084 1.40195 -0.00085 -0.10171 -0.30268 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   CA  
+7659  C C   . ASP B   392 ? 1.37310 1.54055 1.32044 0.00423  -0.10572 -0.31240 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   C   
+7660  O O   . ASP B   392 ? 1.44539 1.58507 1.36173 0.01177  -0.10459 -0.31266 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   O   
+7661  C CB  . ASP B   392 ? 1.36416 1.54937 1.35334 -0.00958 -0.08604 -0.29047 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   CB  
+7662  C CG  . ASP B   392 ? 1.50517 1.69420 1.51350 -0.01965 -0.08329 -0.29197 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   CG  
+7663  O OD1 . ASP B   392 ? 1.47961 1.68433 1.49510 -0.02201 -0.09293 -0.30089 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   OD1 
+7664  O OD2 . ASP B   392 ? 1.24033 1.41656 1.25773 -0.02516 -0.07197 -0.28482 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   OD2 
+7665  N N   . THR B   393 ? 1.32381 1.50074 1.28264 -0.00072 -0.11064 -0.32045 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   N   
+7666  C CA  . THR B   393 ? 1.38139 1.53610 1.31658 0.00355  -0.11539 -0.33067 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   CA  
+7667  C C   . THR B   393 ? 1.44473 1.56724 1.36253 0.00248  -0.10136 -0.32584 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   C   
+7668  O O   . THR B   393 ? 1.38793 1.48321 1.27171 0.00923  -0.10273 -0.33058 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   O   
+7669  C CB  . THR B   393 ? 1.22484 1.39716 1.18041 -0.00314 -0.12176 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   CB  
+7670  O OG1 . THR B   393 ? 1.37609 1.57547 1.34144 -0.00033 -0.13629 -0.34808 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   OG1 
+7671  C CG2 . THR B   393 ? 1.46218 1.60945 1.39593 -0.00047 -0.12384 -0.34861 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   CG2 
+7672  N N   . ARG B   394 ? 1.33995 1.46486 1.28050 -0.00630 -0.08806 -0.31692 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   N   
+7673  C CA  . ARG B   394 ? 1.45181 1.54906 1.38053 -0.00755 -0.07376 -0.31383 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   CA  
+7674  C C   . ARG B   394 ? 1.36156 1.44169 1.26859 -0.00198 -0.06647 -0.30693 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   C   
+7675  O O   . ARG B   394 ? 1.49893 1.55203 1.38341 -0.00073 -0.05674 -0.30784 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   O   
+7676  C CB  . ARG B   394 ? 1.47787 1.58291 1.44022 -0.01787 -0.06357 -0.30717 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   CB  
+7677  C CG  . ARG B   394 ? 1.56580 1.68176 1.54720 -0.02454 -0.06949 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   CG  
+7678  C CD  . ARG B   394 ? 1.54000 1.65934 1.55301 -0.03456 -0.06072 -0.30657 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   CD  
+7679  N NE  . ARG B   394 ? 1.27616 1.37048 1.28240 -0.03364 -0.04704 -0.30554 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   NE  
+7680  C CZ  . ARG B   394 ? 1.50030 1.59212 1.53203 -0.04031 -0.03859 -0.30012 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   CZ  
+7681  N NH1 . ARG B   394 ? 1.60489 1.71494 1.66817 -0.04901 -0.04285 -0.29358 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   NH1 
+7682  N NH2 . ARG B   394 ? 1.26993 1.34008 1.29526 -0.03865 -0.02591 -0.30171 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   NH2 
+7683  N N   . GLU B   395 ? 1.46249 1.55813 1.37593 0.00076  -0.07059 -0.30055 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   N   
+7684  C CA  . GLU B   395 ? 1.36945 1.44851 1.26081 0.00652  -0.06576 -0.29454 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   CA  
+7685  C C   . GLU B   395 ? 1.41637 1.47243 1.26610 0.01536  -0.07483 -0.30220 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   C   
+7686  O O   . GLU B   395 ? 1.48292 1.51221 1.30442 0.01787  -0.06748 -0.29933 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   O   
+7687  C CB  . GLU B   395 ? 1.33882 1.44110 1.24787 0.00770  -0.06971 -0.28706 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   CB  
+7688  C CG  . GLU B   395 ? 1.14020 1.25241 1.07834 0.00026  -0.05721 -0.27555 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   CG  
+7689  C CD  . GLU B   395 ? 1.34673 1.47960 1.29771 0.00195  -0.06118 -0.26865 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   CD  
+7690  O OE1 . GLU B   395 ? 1.30809 1.46346 1.26549 0.00398  -0.07385 -0.27357 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   OE1 
+7691  O OE2 . GLU B   395 ? 1.27309 1.40031 1.22833 0.00128  -0.05160 -0.25928 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   OE2 
+7692  N N   . ILE B   396 ? 1.44681 1.51229 1.29187 0.01962  -0.09124 -0.31214 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   N   
+7693  C CA  . ILE B   396 ? 1.37491 1.41723 1.18010 0.02829  -0.10284 -0.31994 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   CA  
+7694  C C   . ILE B   396 ? 1.30767 1.32003 1.08674 0.02597  -0.09493 -0.32444 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   C   
+7695  O O   . ILE B   396 ? 1.51498 1.49689 1.25527 0.02955  -0.09343 -0.32431 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   O   
+7696  C CB  . ILE B   396 ? 1.33050 1.39285 1.14210 0.03357  -0.12331 -0.33088 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   CB  
+7697  C CG1 . ILE B   396 ? 1.24787 1.33828 1.08089 0.03663  -0.13080 -0.32794 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   CG1 
+7698  C CG2 . ILE B   396 ? 1.26278 1.29860 1.03324 0.04241  -0.13726 -0.33995 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   CG2 
+7699  C CD1 . ILE B   396 ? 1.19396 1.30741 1.03686 0.04186  -0.15043 -0.34037 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   CD1 
+7700  N N   . THR B   397 ? 1.26309 1.28299 1.06221 0.01927  -0.08966 -0.32865 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   N   
+7701  C CA  . THR B   397 ? 1.50394 1.49744 1.28062 0.01687  -0.08187 -0.33461 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   CA  
+7702  C C   . THR B   397 ? 1.36137 1.33502 1.12936 0.01263  -0.06160 -0.32730 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   C   
+7703  O O   . THR B   397 ? 1.80089 1.74561 1.53464 0.01265  -0.05514 -0.33118 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   O   
+7704  C CB  . THR B   397 ? 1.39455 1.40200 1.19827 0.01080  -0.08179 -0.34127 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   CB  
+7705  O OG1 . THR B   397 ? 1.65333 1.68097 1.49760 0.00316  -0.07141 -0.33301 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   OG1 
+7706  C CG2 . THR B   397 ? 1.26634 1.29283 1.07736 0.01440  -0.10142 -0.35016 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   CG2 
+7707  N N   . ALA B   398 ? 1.37295 1.36197 1.17151 0.00843  -0.05129 -0.31732 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B   N   
+7708  C CA  . ALA B   398 ? 1.55086 1.52344 1.34492 0.00472  -0.03239 -0.31101 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B   CA  
+7709  C C   . ALA B   398 ? 1.68936 1.63969 1.44476 0.00966  -0.03221 -0.30724 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B   C   
+7710  O O   . ALA B   398 ? 1.50841 1.43335 1.23883 0.00707  -0.01898 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B   O   
+7711  C CB  . ALA B   398 ? 1.67199 1.66658 1.50850 -0.00018 -0.02421 -0.30119 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B   CB  
+7712  N N   . PHE B   399 ? 1.74601 1.70542 1.49624 0.01626  -0.04678 -0.30410 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   N   
+7713  C CA  . PHE B   399 ? 1.75700 1.69327 1.46865 0.02149  -0.05018 -0.30081 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CA  
+7714  C C   . PHE B   399 ? 1.59608 1.50197 1.26141 0.02381  -0.05621 -0.30932 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   C   
+7715  O O   . PHE B   399 ? 1.56353 1.43960 1.19214 0.02247  -0.04848 -0.30711 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   O   
+7716  C CB  . PHE B   399 ? 1.75595 1.71025 1.47529 0.02894  -0.06715 -0.29786 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CB  
+7717  C CG  . PHE B   399 ? 1.87758 1.80885 1.56103 0.03465  -0.07245 -0.29348 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CG  
+7718  C CD1 . PHE B   399 ? 1.74011 1.64644 1.38128 0.04050  -0.08678 -0.29965 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CD1 
+7719  C CD2 . PHE B   399 ? 1.73228 1.66594 1.42423 0.03411  -0.06452 -0.28307 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CD2 
+7720  C CE1 . PHE B   399 ? 1.58592 1.46861 1.19302 0.04521  -0.09317 -0.29494 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CE1 
+7721  C CE2 . PHE B   399 ? 1.72054 1.63207 1.37990 0.03891  -0.07011 -0.27876 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CE2 
+7722  C CZ  . PHE B   399 ? 1.72919 1.61452 1.34563 0.04426  -0.08461 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CZ  
+7723  N N   . THR B   400 ? 1.59518 1.50783 1.26077 0.02664  -0.07028 -0.31919 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   N   
+7724  C CA  . THR B   400 ? 1.71991 1.60403 1.34127 0.02930  -0.07860 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   CA  
+7725  C C   . THR B   400 ? 1.68114 1.54131 1.28322 0.02151  -0.05934 -0.33037 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   C   
+7726  O O   . THR B   400 ? 1.78879 1.61634 1.34475 0.02093  -0.05687 -0.33100 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   O   
+7727  C CB  . THR B   400 ? 1.54217 1.44195 1.17479 0.03319  -0.09637 -0.33883 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   CB  
+7728  O OG1 . THR B   400 ? 1.38302 1.29844 1.02169 0.04161  -0.11645 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   OG1 
+7729  C CG2 . THR B   400 ? 1.72338 1.59386 1.31444 0.03411  -0.10190 -0.34866 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   CG2 
+7730  N N   . GLU B   401 ? 1.57280 1.44848 1.20970 0.01497  -0.04565 -0.33218 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   N   
+7731  C CA  . GLU B   401 ? 1.72430 1.58081 1.34830 0.00785  -0.02764 -0.33742 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   CA  
+7732  C C   . GLU B   401 ? 1.87521 1.70997 1.47592 0.00361  -0.01021 -0.33084 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   C   
+7733  O O   . GLU B   401 ? 2.02620 1.83380 1.59100 -0.00072 -0.00014 -0.33599 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   O   
+7734  C CB  . GLU B   401 ? 1.63082 1.50992 1.30275 0.00230  -0.01756 -0.33981 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   CB  
+7735  C CG  . GLU B   401 ? 2.06425 1.92721 1.73018 -0.00468 0.00129  -0.34709 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   CG  
+7736  C CD  . GLU B   401 ? 1.96294 1.84708 1.67789 -0.00930 0.00819  -0.34988 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   CD  
+7737  O OE1 . GLU B   401 ? 1.88658 1.79571 1.63429 -0.00773 -0.00377 -0.34729 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   OE1 
+7738  O OE2 . GLU B   401 ? 1.89619 1.77174 1.61699 -0.01492 0.02532  -0.35508 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   OE2 
+7739  N N   . VAL B   402 ? 1.80320 1.64966 1.42333 0.00413  -0.00611 -0.31989 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   N   
+7740  C CA  . VAL B   402 ? 1.78088 1.60808 1.38135 -0.00028 0.01034  -0.31349 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   CA  
+7741  C C   . VAL B   402 ? 1.87107 1.66680 1.41460 0.00246  0.00144  -0.31220 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   C   
+7742  O O   . VAL B   402 ? 2.03923 1.80824 1.54906 -0.00366 0.01549  -0.31165 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   O   
+7743  C CB  . VAL B   402 ? 1.79714 1.64568 1.43453 0.00004  0.01520  -0.30227 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   CB  
+7744  C CG1 . VAL B   402 ? 1.87406 1.70301 1.49150 -0.00442 0.03123  -0.29578 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   CG1 
+7745  C CG2 . VAL B   402 ? 1.68863 1.56382 1.37898 -0.00381 0.02385  -0.30308 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   CG2 
+7746  N N   . MET B   403 ? 1.85860 1.65629 1.39019 0.01115  -0.02228 -0.31226 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   N   
+7747  C CA  . MET B   403 ? 1.81525 1.58150 1.29322 0.01466  -0.03450 -0.31064 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   CA  
+7748  C C   . MET B   403 ? 1.89783 1.63320 1.32957 0.01085  -0.03341 -0.31956 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   C   
+7749  O O   . MET B   403 ? 1.85985 1.56120 1.24145 0.00811  -0.03253 -0.31691 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   O   
+7750  C CB  . MET B   403 ? 1.56439 1.34282 1.04645 0.02586  -0.06182 -0.31068 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   CB  
+7751  C CG  . MET B   403 ? 1.73882 1.54117 1.25389 0.02994  -0.06478 -0.30145 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   CG  
+7752  S SD  . MET B   403 ? 1.95126 1.72438 1.42868 0.03032  -0.06381 -0.29026 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   SD  
+7753  C CE  . MET B   403 ? 1.60480 1.34624 1.02732 0.03832  -0.09132 -0.29580 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   CE  
+7754  N N   . MET B   404 ? 1.82131 1.56691 1.26763 0.01000  -0.03369 -0.33003 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   N   
+7755  C CA  . MET B   404 ? 1.93351 1.65116 1.33594 0.00733  -0.03548 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   CA  
+7756  C C   . MET B   404 ? 1.99582 1.69023 1.37280 -0.00407 -0.00974 -0.34062 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   C   
+7757  O O   . MET B   404 ? 2.28853 1.94800 1.60991 -0.00779 -0.00972 -0.34189 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   O   
+7758  C CB  . MET B   404 ? 1.95888 1.69561 1.38777 0.00928  -0.04211 -0.35115 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   CB  
+7759  C CG  . MET B   404 ? 1.96964 1.73725 1.43546 0.01825  -0.06289 -0.35123 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   CG  
+7760  S SD  . MET B   404 ? 1.90747 1.66044 1.33695 0.02960  -0.09434 -0.35169 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   SD  
+7761  C CE  . MET B   404 ? 1.74735 1.49588 1.16473 0.03234  -0.10955 -0.36737 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   CE  
+7762  N N   . THR B   405 ? 1.73553 1.61407 1.61258 -0.12548 0.13842  -0.44127 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   N   
+7763  C CA  . THR B   405 ? 1.75219 1.60918 1.61919 -0.12290 0.15257  -0.44017 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   CA  
+7764  C C   . THR B   405 ? 1.74561 1.58783 1.61726 -0.12107 0.16692  -0.42431 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   C   
+7765  O O   . THR B   405 ? 1.91854 1.76691 1.81019 -0.12526 0.16634  -0.41484 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   O   
+7766  C CB  . THR B   405 ? 1.89096 1.74561 1.77856 -0.13477 0.15375  -0.44938 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   CB  
+7767  O OG1 . THR B   405 ? 2.04833 1.88242 1.92863 -0.13244 0.16814  -0.44731 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   OG1 
+7768  C CG2 . THR B   405 ? 1.82491 1.68736 1.74864 -0.14818 0.15202  -0.44462 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   CG2 
+7769  N N   . ASN B   406 ? 1.81668 1.63975 1.66992 -0.11455 0.18001  -0.42206 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   N   
+7770  C CA  . ASN B   406 ? 2.00963 1.81689 1.86825 -0.11373 0.19576  -0.40910 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   CA  
+7771  C C   . ASN B   406 ? 1.91448 1.71368 1.79845 -0.12415 0.20452  -0.41066 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   C   
+7772  O O   . ASN B   406 ? 1.87932 1.66377 1.76595 -0.12314 0.21904  -0.40308 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   O   
+7773  C CB  . ASN B   406 ? 2.07178 1.86231 1.89578 -0.10083 0.20637  -0.40527 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   CB  
+7774  C CG  . ASN B   406 ? 2.18855 1.97326 1.99198 -0.09694 0.20683  -0.41765 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   CG  
+7775  O OD1 . ASN B   406 ? 2.11822 1.90998 1.93509 -0.10458 0.20012  -0.42919 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   OD1 
+7776  N ND2 . ASN B   406 ? 2.27614 2.04746 2.04656 -0.08476 0.21488  -0.41526 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   ND2 
+7777  N N   . GLU B   407 ? 1.84455 1.65285 1.74702 -0.13404 0.19603  -0.42073 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   N   
+7778  C CA  . GLU B   407 ? 1.86116 1.66077 1.78535 -0.14327 0.20318  -0.42359 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   CA  
+7779  C C   . GLU B   407 ? 1.99729 1.79585 1.94974 -0.14923 0.20902  -0.41275 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   C   
+7780  O O   . GLU B   407 ? 1.86484 1.65019 1.82741 -0.15128 0.22111  -0.41006 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   O   
+7781  C CB  . GLU B   407 ? 1.83640 1.64548 1.77220 -0.15226 0.19180  -0.43692 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   CB  
+7782  C CG  . GLU B   407 ? 1.83419 1.63430 1.79247 -0.16210 0.19721  -0.44065 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   CG  
+7783  C CD  . GLU B   407 ? 1.80730 1.61616 1.77730 -0.17152 0.18564  -0.45322 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   CD  
+7784  O OE1 . GLU B   407 ? 1.72243 1.54541 1.68374 -0.17050 0.17370  -0.45976 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   OE1 
+7785  O OE2 . GLU B   407 ? 1.85039 1.65176 1.83833 -0.17987 0.18847  -0.45699 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   OE2 
+7786  N N   . PHE B   408 ? 2.00870 1.82180 1.97435 -0.15150 0.20035  -0.40709 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   N   
+7787  C CA  . PHE B   408 ? 1.78187 1.59650 1.77545 -0.15655 0.20396  -0.39749 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CA  
+7788  C C   . PHE B   408 ? 1.84939 1.66155 1.83708 -0.14835 0.21003  -0.38463 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   C   
+7789  O O   . PHE B   408 ? 2.08754 1.90712 2.09617 -0.15072 0.20836  -0.37668 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   O   
+7790  C CB  . PHE B   408 ? 1.82176 1.65464 1.83718 -0.16521 0.19060  -0.39959 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CB  
+7791  C CG  . PHE B   408 ? 1.71077 1.54695 1.73139 -0.17374 0.18351  -0.41240 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CG  
+7792  C CD1 . PHE B   408 ? 1.67400 1.50092 1.71368 -0.18201 0.18851  -0.41561 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CD1 
+7793  C CD2 . PHE B   408 ? 1.64417 1.49252 1.65084 -0.17325 0.17159  -0.42181 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CD2 
+7794  C CE1 . PHE B   408 ? 1.73372 1.56234 1.77816 -0.19008 0.18199  -0.42728 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CE1 
+7795  C CE2 . PHE B   408 ? 1.64930 1.50064 1.66214 -0.18151 0.16519  -0.43409 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CE2 
+7796  C CZ  . PHE B   408 ? 1.64277 1.48369 1.67441 -0.19018 0.17050  -0.43648 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CZ  
+7797  N N   . ASP B   409 ? 1.80293 1.60434 1.76240 -0.13853 0.21714  -0.38238 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   N   
+7798  C CA  . ASP B   409 ? 1.86221 1.66015 1.81376 -0.13058 0.22254  -0.37021 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   CA  
+7799  C C   . ASP B   409 ? 1.95650 1.74419 1.92948 -0.13289 0.23619  -0.36180 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   C   
+7800  O O   . ASP B   409 ? 2.07815 1.87061 2.06453 -0.13167 0.23607  -0.35232 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   O   
+7801  C CB  . ASP B   409 ? 1.87818 1.66506 1.79226 -0.11942 0.22761  -0.36991 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   CB  
+7802  C CG  . ASP B   409 ? 1.87149 1.67061 1.76341 -0.11390 0.21286  -0.37566 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   CG  
+7803  O OD1 . ASP B   409 ? 1.81769 1.63449 1.72430 -0.11991 0.19903  -0.38113 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   OD1 
+7804  O OD2 . ASP B   409 ? 1.84921 1.64030 1.70876 -0.10329 0.21526  -0.37498 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   OD2 
+7805  N N   . ILE B   410 ? 2.03207 1.80632 2.00910 -0.13580 0.24770  -0.36585 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   N   
+7806  C CA  . ILE B   410 ? 2.11510 1.87945 2.11159 -0.13721 0.26139  -0.35939 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   CA  
+7807  C C   . ILE B   410 ? 2.00596 1.78011 2.03800 -0.14495 0.25637  -0.35811 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   C   
+7808  O O   . ILE B   410 ? 2.11454 1.88518 2.16558 -0.14480 0.26454  -0.35132 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   O   
+7809  C CB  . ILE B   410 ? 2.03752 1.78572 2.02761 -0.13769 0.27474  -0.36532 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   CB  
+7810  C CG1 . ILE B   410 ? 2.00882 1.75973 2.00597 -0.14496 0.26785  -0.37758 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   CG1 
+7811  C CG2 . ILE B   410 ? 1.94667 1.68396 1.90130 -0.12872 0.28202  -0.36446 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   CG2 
+7812  C CD1 . ILE B   410 ? 1.94145 1.68960 1.96921 -0.15245 0.27206  -0.37965 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   CD1 
+7813  N N   . ALA B   411 ? 1.88798 1.67426 1.92964 -0.15155 0.24335  -0.36473 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B   N   
+7814  C CA  . ALA B   411 ? 1.90347 1.69958 1.97674 -0.15822 0.23789  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B   CA  
+7815  C C   . ALA B   411 ? 1.77646 1.58466 1.85779 -0.15453 0.23253  -0.35243 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B   C   
+7816  O O   . ALA B   411 ? 1.79046 1.60296 1.89798 -0.15674 0.23323  -0.34743 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B   O   
+7817  C CB  . ALA B   411 ? 1.68903 1.49488 1.76860 -0.16640 0.22554  -0.37174 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B   CB  
+7818  N N   . PHE B   412 ? 1.80842 1.62223 1.86729 -0.14818 0.22672  -0.34969 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   N   
+7819  C CA  . PHE B   412 ? 1.88175 1.70577 1.94440 -0.14323 0.22167  -0.34010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CA  
+7820  C C   . PHE B   412 ? 2.02735 1.83842 2.07429 -0.13432 0.23300  -0.33182 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   C   
+7821  O O   . PHE B   412 ? 2.04360 1.86091 2.08616 -0.12855 0.22856  -0.32421 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   O   
+7822  C CB  . PHE B   412 ? 1.80409 1.64521 1.85384 -0.14217 0.20541  -0.34302 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CB  
+7823  C CG  . PHE B   412 ? 1.79754 1.65193 1.86207 -0.15158 0.19445  -0.35133 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CG  
+7824  C CD1 . PHE B   412 ? 1.79807 1.66500 1.89157 -0.15727 0.18884  -0.34818 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CD1 
+7825  C CD2 . PHE B   412 ? 1.78931 1.64348 1.83868 -0.15456 0.18991  -0.36239 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CD2 
+7826  C CE1 . PHE B   412 ? 1.73649 1.61445 1.84290 -0.16640 0.17970  -0.35528 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CE1 
+7827  C CE2 . PHE B   412 ? 1.78826 1.65383 1.85184 -0.16393 0.18040  -0.37010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CE2 
+7828  C CZ  . PHE B   412 ? 1.78668 1.66366 1.87843 -0.17016 0.17567  -0.36623 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CZ  
+7829  N N   . ASP B   413 ? 2.05877 1.85181 2.09691 -0.13315 0.24756  -0.33328 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   N   
+7830  C CA  . ASP B   413 ? 2.12404 1.90312 2.14709 -0.12553 0.26018  -0.32544 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   CA  
+7831  C C   . ASP B   413 ? 2.23283 2.01209 2.28243 -0.12529 0.26641  -0.31665 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   C   
+7832  O O   . ASP B   413 ? 2.13007 1.91244 2.20888 -0.13100 0.26804  -0.31849 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   O   
+7833  C CB  . ASP B   413 ? 1.97140 1.73234 1.97989 -0.12513 0.27465  -0.33014 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   CB  
+7834  C CG  . ASP B   413 ? 2.20526 1.95066 2.19477 -0.11754 0.28874  -0.32219 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   CG  
+7835  O OD1 . ASP B   413 ? 2.03772 1.78535 2.01918 -0.11170 0.28573  -0.31362 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   OD1 
+7836  O OD2 . ASP B   413 ? 2.43112 2.16176 2.41360 -0.11746 0.30302  -0.32460 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   OD2 
+7837  N N   . THR B   414 ? 2.35170 2.12710 2.39062 -0.11807 0.26970  -0.30735 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   N   
+7838  C CA  . THR B   414 ? 2.27632 2.05154 2.33988 -0.11701 0.27586  -0.29919 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   CA  
+7839  C C   . THR B   414 ? 2.32998 2.08885 2.40321 -0.11847 0.29478  -0.29951 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   C   
+7840  O O   . THR B   414 ? 2.08912 1.84953 2.19161 -0.12010 0.29987  -0.29700 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   O   
+7841  C CB  . THR B   414 ? 2.12145 1.89638 2.17002 -0.10884 0.27351  -0.28941 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   CB  
+7842  O OG1 . THR B   414 ? 2.07047 1.82727 2.08664 -0.10330 0.28455  -0.28721 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   OG1 
+7843  C CG2 . THR B   414 ? 2.02787 1.82063 2.06765 -0.10696 0.25410  -0.29010 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   CG2 
+7844  N N   . ASN B   415 ? 2.46903 2.21307 2.51857 -0.11750 0.30518  -0.30319 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   N   
+7845  C CA  . ASN B   415 ? 2.44361 2.17266 2.50058 -0.11887 0.32368  -0.30431 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   CA  
+7846  C C   . ASN B   415 ? 2.51011 2.24320 2.59625 -0.12609 0.32420  -0.31260 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   C   
+7847  O O   . ASN B   415 ? 2.57680 2.32023 2.66907 -0.13049 0.31184  -0.31882 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   O   
+7848  C CB  . ASN B   415 ? 2.37725 2.09094 2.40042 -0.11592 0.33361  -0.30697 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   CB  
+7849  C CG  . ASN B   415 ? 2.40924 2.11623 2.40059 -0.10771 0.33413  -0.29866 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   CG  
+7850  O OD1 . ASN B   415 ? 2.39249 2.09866 2.35370 -0.10394 0.32770  -0.30137 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   OD1 
+7851  N ND2 . ASN B   415 ? 2.58434 2.28611 2.58208 -0.10443 0.34156  -0.28889 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   ND2 
+7852  N N   . GLU B   416 ? 2.46271 2.18700 2.56680 -0.12716 0.33893  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   N   
+7853  C CA  . GLU B   416 ? 2.48158 2.20775 2.61361 -0.13262 0.34094  -0.32083 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   CA  
+7854  C C   . GLU B   416 ? 2.45886 2.17017 2.58377 -0.13380 0.35680  -0.32741 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   C   
+7855  O O   . GLU B   416 ? 2.45716 2.15712 2.57138 -0.13059 0.37118  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   O   
+7856  C CB  . GLU B   416 ? 2.29283 2.02549 2.45928 -0.13218 0.34231  -0.31676 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   CB  
+7857  C CG  . GLU B   416 ? 2.24707 1.98626 2.44263 -0.13673 0.33781  -0.32419 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   CG  
+7858  C CD  . GLU B   416 ? 2.39371 2.14531 2.61916 -0.13513 0.33130  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   CD  
+7859  O OE1 . GLU B   416 ? 2.41586 2.17120 2.64042 -0.13072 0.33037  -0.31040 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   OE1 
+7860  O OE2 . GLU B   416 ? 2.51479 2.27208 2.76396 -0.13774 0.32683  -0.32442 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   OE2 
+7861  N N   . TYR B   417 ? 2.52849 2.23973 2.65910 -0.13846 0.35421  -0.33762 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   N   
+7862  C CA  . TYR B   417 ? 2.52492 2.22372 2.64812 -0.13965 0.36708  -0.34555 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CA  
+7863  C C   . TYR B   417 ? 2.54169 2.24045 2.69625 -0.14317 0.37136  -0.35292 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   C   
+7864  O O   . TYR B   417 ? 2.59384 2.30187 2.76958 -0.14586 0.36045  -0.35484 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   O   
+7865  C CB  . TYR B   417 ? 2.42522 2.12225 2.52293 -0.14103 0.36019  -0.35274 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CB  
+7866  C CG  . TYR B   417 ? 2.55561 2.25374 2.62170 -0.13659 0.35414  -0.34705 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CG  
+7867  C CD1 . TYR B   417 ? 2.59797 2.30900 2.66217 -0.13696 0.33711  -0.34459 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CD1 
+7868  C CD2 . TYR B   417 ? 2.57016 2.25650 2.60781 -0.13156 0.36555  -0.34446 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CD2 
+7869  C CE1 . TYR B   417 ? 2.59963 2.31219 2.63480 -0.13205 0.33091  -0.34056 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CE1 
+7870  C CE2 . TYR B   417 ? 2.61842 2.30492 2.62562 -0.12621 0.35965  -0.33968 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CE2 
+7871  C CZ  . TYR B   417 ? 2.61848 2.31832 2.62475 -0.12627 0.34198  -0.33816 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CZ  
+7872  O OH  . TYR B   417 ? 2.47315 2.17369 2.44898 -0.12016 0.33546  -0.33457 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   OH  
+7873  N N   . LEU B   418 ? 2.51026 2.19842 2.66701 -0.14275 0.38755  -0.35732 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   N   
+7874  C CA  . LEU B   418 ? 2.42751 2.11502 2.61364 -0.14486 0.39291  -0.36519 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   CA  
+7875  C C   . LEU B   418 ? 2.32450 2.01165 2.51137 -0.14883 0.38489  -0.37631 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   C   
+7876  O O   . LEU B   418 ? 2.29031 1.98372 2.49855 -0.15104 0.37545  -0.37947 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   O   
+7877  C CB  . LEU B   418 ? 2.33589 2.01309 2.52384 -0.14331 0.41296  -0.36740 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   CB  
+7878  C CG  . LEU B   418 ? 2.34836 2.02560 2.56887 -0.14408 0.42046  -0.37529 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   CG  
+7879  C CD1 . LEU B   418 ? 2.25475 1.94123 2.50365 -0.14224 0.41639  -0.36931 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   CD1 
+7880  C CD2 . LEU B   418 ? 2.33032 1.99754 2.54815 -0.14332 0.44056  -0.37916 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   CD2 
+7881  N N   . HIS B   419 ? 2.32778 2.00714 2.49097 -0.14943 0.38846  -0.38233 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   N   
+7882  C CA  . HIS B   419 ? 2.44776 2.12501 2.60994 -0.15301 0.38181  -0.39364 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   CA  
+7883  C C   . HIS B   419 ? 2.47445 2.15698 2.61750 -0.15489 0.36634  -0.39284 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   C   
+7884  O O   . HIS B   419 ? 2.42826 2.10931 2.54414 -0.15238 0.36664  -0.38943 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   O   
+7885  C CB  . HIS B   419 ? 2.57058 2.23701 2.72035 -0.15224 0.39481  -0.40225 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   CB  
+7886  C CG  . HIS B   419 ? 2.61811 2.28042 2.79021 -0.15144 0.40877  -0.40675 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   CG  
+7887  N ND1 . HIS B   419 ? 2.51032 2.17036 2.70025 -0.15325 0.40841  -0.41824 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   ND1 
+7888  C CD2 . HIS B   419 ? 2.58859 2.24876 2.76867 -0.14891 0.42337  -0.40194 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   CD2 
+7889  C CE1 . HIS B   419 ? 2.50342 2.16113 2.71154 -0.15150 0.42197  -0.42100 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   CE1 
+7890  N NE2 . HIS B   419 ? 2.55842 2.21635 2.76174 -0.14927 0.43153  -0.41126 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   NE2 
+7891  N N   . LYS B   420 ? 2.49567 2.18413 2.65276 -0.15907 0.35309  -0.39636 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   N   
+7892  C CA  . LYS B   420 ? 2.43551 2.13044 2.57902 -0.16193 0.33792  -0.39665 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   CA  
+7893  C C   . LYS B   420 ? 2.29540 1.98832 2.44840 -0.16733 0.32982  -0.40689 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   C   
+7894  O O   . LYS B   420 ? 2.24556 1.93242 2.41583 -0.16817 0.33495  -0.41301 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   O   
+7895  C CB  . LYS B   420 ? 2.37217 2.07981 2.52342 -0.16187 0.32764  -0.38663 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   CB  
+7896  C CG  . LYS B   420 ? 2.34912 2.05863 2.48773 -0.15638 0.33303  -0.37619 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   CG  
+7897  C CD  . LYS B   420 ? 2.24706 1.97009 2.39504 -0.15611 0.32168  -0.36731 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   CD  
+7898  C CE  . LYS B   420 ? 2.30768 2.03550 2.48907 -0.15705 0.32157  -0.36529 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   CE  
+7899  N NZ  . LYS B   420 ? 2.21395 1.93511 2.40717 -0.15305 0.33676  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   NZ  
+7900  N N   . ILE B   421 ? 2.24205 1.93980 2.38315 -0.17081 0.31697  -0.40922 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   N   
+7901  C CA  . ILE B   421 ? 2.16239 1.85925 2.31247 -0.17693 0.30697  -0.41737 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   CA  
+7902  C C   . ILE B   421 ? 2.19211 1.90145 2.34295 -0.18071 0.29232  -0.41278 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   C   
+7903  O O   . ILE B   421 ? 2.17941 1.89524 2.31121 -0.17914 0.28779  -0.40974 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   O   
+7904  C CB  . ILE B   421 ? 2.30240 1.99043 2.43458 -0.17808 0.30738  -0.42869 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   CB  
+7905  C CG1 . ILE B   421 ? 2.40515 2.08176 2.53820 -0.17457 0.32187  -0.43421 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   CG1 
+7906  C CG2 . ILE B   421 ? 2.25442 1.94164 2.39426 -0.18500 0.29543  -0.43645 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   CG2 
+7907  C CD1 . ILE B   421 ? 2.38875 2.05932 2.49524 -0.17168 0.32683  -0.44044 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   CD1 
+7908  N N   . PHE B   422 ? 2.30066 2.01359 2.47299 -0.18523 0.28509  -0.41242 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   N   
+7909  C CA  . PHE B   422 ? 2.33257 2.05846 2.50819 -0.18937 0.27179  -0.40803 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CA  
+7910  C C   . PHE B   422 ? 2.22304 1.94640 2.40859 -0.19700 0.26299  -0.41498 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   C   
+7911  O O   . PHE B   422 ? 2.20729 1.91958 2.40393 -0.19816 0.26690  -0.42069 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   O   
+7912  C CB  . PHE B   422 ? 2.24057 1.97692 2.43326 -0.18666 0.27110  -0.39697 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CB  
+7913  C CG  . PHE B   422 ? 2.41855 2.15130 2.63771 -0.18659 0.27433  -0.39652 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CG  
+7914  C CD1 . PHE B   422 ? 2.47475 2.19780 2.70179 -0.18191 0.28693  -0.39842 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CD1 
+7915  C CD2 . PHE B   422 ? 2.46604 2.20591 2.70228 -0.19064 0.26487  -0.39419 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CD2 
+7916  C CE1 . PHE B   422 ? 2.61321 2.33369 2.86465 -0.18069 0.28928  -0.39897 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CE1 
+7917  C CE2 . PHE B   422 ? 2.57692 2.31347 2.83634 -0.18918 0.26747  -0.39371 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CE2 
+7918  C CZ  . PHE B   422 ? 2.70724 2.43413 2.97429 -0.18385 0.27936  -0.39650 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CZ  
+7919  N N   . THR B   423 ? 2.19224 1.92561 2.37290 -0.20211 0.25112  -0.41495 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   N   
+7920  C CA  . THR B   423 ? 2.06774 1.80005 2.25814 -0.21038 0.24215  -0.42017 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   CA  
+7921  C C   . THR B   423 ? 2.10743 1.84528 2.32162 -0.21193 0.23935  -0.41292 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   C   
+7922  O O   . THR B   423 ? 2.23211 1.97955 2.45355 -0.20734 0.24081  -0.40369 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   O   
+7923  C CB  . THR B   423 ? 2.07684 1.81920 2.25394 -0.21545 0.23101  -0.42343 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   CB  
+7924  O OG1 . THR B   423 ? 2.05651 1.79684 2.20987 -0.21107 0.23382  -0.42798 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   OG1 
+7925  C CG2 . THR B   423 ? 2.10057 1.83751 2.28370 -0.22460 0.22373  -0.43173 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   CG2 
+7926  N N   . VAL B   424 ? 2.00231 1.73329 2.22827 -0.21800 0.23532  -0.41728 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   N   
+7927  C CA  . VAL B   424 ? 1.95503 1.69019 2.20244 -0.21938 0.23222  -0.41097 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   CA  
+7928  C C   . VAL B   424 ? 1.97154 1.72641 2.22135 -0.22102 0.22392  -0.40259 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   C   
+7929  O O   . VAL B   424 ? 2.01020 1.77365 2.27462 -0.21743 0.22389  -0.39410 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   O   
+7930  C CB  . VAL B   424 ? 1.98304 1.70653 2.23808 -0.22650 0.22816  -0.41736 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   CB  
+7931  C CG1 . VAL B   424 ? 1.94068 1.66985 2.21517 -0.22835 0.22369  -0.41024 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   CG1 
+7932  C CG2 . VAL B   424 ? 1.90045 1.60487 2.15580 -0.22320 0.23634  -0.42521 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   CG2 
+7933  N N   . HIS B   425 ? 2.01676 1.77991 2.25260 -0.22593 0.21638  -0.40559 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   N   
+7934  C CA  . HIS B   425 ? 2.00615 1.78923 2.24261 -0.22717 0.20799  -0.39904 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   CA  
+7935  C C   . HIS B   425 ? 2.08274 1.87455 2.30765 -0.21885 0.21078  -0.39340 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   C   
+7936  O O   . HIS B   425 ? 2.07061 1.87880 2.29867 -0.21752 0.20490  -0.38638 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   O   
+7937  C CB  . HIS B   425 ? 1.91969 1.70920 2.14728 -0.23591 0.19818  -0.40577 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   CB  
+7938  C CG  . HIS B   425 ? 1.99933 1.78194 2.23902 -0.24528 0.19435  -0.40989 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   CG  
+7939  N ND1 . HIS B   425 ? 2.08470 1.84846 2.32215 -0.24836 0.19778  -0.41848 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   ND1 
+7940  C CD2 . HIS B   425 ? 1.91500 1.70636 2.16852 -0.25217 0.18758  -0.40646 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   CD2 
+7941  C CE1 . HIS B   425 ? 2.10904 1.86899 2.35793 -0.25677 0.19329  -0.41993 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   CE1 
+7942  N NE2 . HIS B   425 ? 1.98912 1.76559 2.24787 -0.25942 0.18748  -0.41254 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   NE2 
+7943  N N   . SER B   426 ? 2.10046 1.88147 2.31156 -0.21316 0.21963  -0.39627 ? ? ? ? ? ? 427 SER B   N   
+7944  C CA  . SER B   426 ? 2.06405 1.85085 2.26195 -0.20523 0.22315  -0.39062 ? ? ? ? ? ? 427 SER B   CA  
+7945  C C   . SER B   426 ? 2.11778 1.91031 2.33200 -0.19960 0.22677  -0.38018 ? ? ? ? ? ? 427 SER B   C   
+7946  O O   . SER B   426 ? 2.34724 2.15313 2.55877 -0.19610 0.22245  -0.37308 ? ? ? ? ? ? 427 SER B   O   
+7947  C CB  . SER B   426 ? 2.02611 1.79860 2.20647 -0.20058 0.23333  -0.39572 ? ? ? ? ? ? 427 SER B   CB  
+7948  O OG  . SER B   426 ? 2.09178 1.86311 2.25267 -0.20345 0.22852  -0.40438 ? ? ? ? ? ? 427 SER B   OG  
+7949  N N   . ALA B   427 ? 1.88223 1.66502 2.11370 -0.19810 0.23424  -0.37980 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B   N   
+7950  C CA  . ALA B   427 ? 2.19327 1.98166 2.44286 -0.19242 0.23745  -0.37108 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B   CA  
+7951  C C   . ALA B   427 ? 2.22264 2.01357 2.49562 -0.19561 0.23293  -0.36992 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B   C   
+7952  O O   . ALA B   427 ? 2.24469 2.02803 2.53381 -0.19203 0.23955  -0.36984 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B   O   
+7953  C CB  . ALA B   427 ? 2.36100 2.13722 2.61190 -0.18574 0.25127  -0.37123 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B   CB  
+7954  N N   . LYS B   428 ? 2.18269 1.98426 2.45732 -0.20212 0.22183  -0.36946 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   N   
+7955  C CA  . LYS B   428 ? 2.02900 1.83531 2.32479 -0.20447 0.21709  -0.36624 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   CA  
+7956  C C   . LYS B   428 ? 1.97049 1.78765 2.28239 -0.19672 0.21795  -0.35690 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   C   
+7957  O O   . LYS B   428 ? 2.02516 1.84154 2.35659 -0.19474 0.21846  -0.35465 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   O   
+7958  C CB  . LYS B   428 ? 1.96981 1.78763 2.26316 -0.21322 0.20548  -0.36695 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   CB  
+7959  C CG  . LYS B   428 ? 2.07540 1.90047 2.38881 -0.21587 0.20004  -0.36227 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   CG  
+7960  C CD  . LYS B   428 ? 1.94421 1.78350 2.25460 -0.22469 0.18912  -0.36256 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   CD  
+7961  C CE  . LYS B   428 ? 1.93350 1.79116 2.23281 -0.22230 0.18338  -0.35932 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   CE  
+7962  N NZ  . LYS B   428 ? 1.81473 1.68415 2.12457 -0.21332 0.18362  -0.34977 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   NZ  
+7963  N N   . GLY B   429 ? 1.89053 1.71708 2.19416 -0.19160 0.21809  -0.35169 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B   N   
+7964  C CA  . GLY B   429 ? 2.05842 1.89599 2.37662 -0.18412 0.21809  -0.34298 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B   CA  
+7965  C C   . GLY B   429 ? 1.99563 1.82277 2.32102 -0.17629 0.23017  -0.34226 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B   C   
+7966  O O   . GLY B   429 ? 2.02576 1.85097 2.37206 -0.17247 0.23332  -0.34134 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B   O   
+7967  N N   . LEU B   430 ? 2.07018 1.89061 2.37850 -0.17358 0.23726  -0.34304 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   N   
+7968  C CA  . LEU B   430 ? 2.12305 1.93529 2.43820 -0.16648 0.24931  -0.34169 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   CA  
+7969  C C   . LEU B   430 ? 2.00230 1.79864 2.32679 -0.16692 0.25836  -0.34967 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   C   
+7970  O O   . LEU B   430 ? 1.70752 1.49514 2.02476 -0.17269 0.25713  -0.35698 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   O   
+7971  C CB  . LEU B   430 ? 2.03453 1.84226 2.32681 -0.16386 0.25535  -0.34025 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   CB  
+7972  C CG  . LEU B   430 ? 1.80661 1.60280 2.07403 -0.16795 0.25857  -0.34758 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   CG  
+7973  C CD1 . LEU B   430 ? 2.10935 1.89544 2.36216 -0.16290 0.27086  -0.34651 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   CD1 
+7974  C CD2 . LEU B   430 ? 1.69074 1.49688 1.94047 -0.17234 0.24646  -0.34782 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   CD2 
+7975  N N   . GLU B   431 ? 2.19778 1.99064 2.53903 -0.16045 0.26724  -0.34882 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   N   
+7976  C CA  . GLU B   431 ? 2.10316 1.88284 2.45670 -0.15909 0.27577  -0.35671 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   CA  
+7977  C C   . GLU B   431 ? 2.06746 1.83577 2.41273 -0.15627 0.28977  -0.36022 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   C   
+7978  O O   . GLU B   431 ? 2.04446 1.81611 2.38387 -0.15285 0.29435  -0.35437 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   O   
+7979  C CB  . GLU B   431 ? 1.98334 1.76890 2.36557 -0.15323 0.27495  -0.35466 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   CB  
+7980  C CG  . GLU B   431 ? 1.82333 1.61998 2.21655 -0.14637 0.27670  -0.34655 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   CG  
+7981  C CD  . GLU B   431 ? 1.94815 1.75612 2.36753 -0.14108 0.27057  -0.34297 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   CD  
+7982  O OE1 . GLU B   431 ? 1.82389 1.63041 2.25162 -0.14269 0.26534  -0.34632 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   OE1 
+7983  O OE2 . GLU B   431 ? 2.17385 1.99177 2.60501 -0.13495 0.27091  -0.33678 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   OE2 
+7984  N N   . PHE B   432 ? 2.14704 1.90155 2.49154 -0.15766 0.29666  -0.36989 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   N   
+7985  C CA  . PHE B   432 ? 2.18839 1.93174 2.52458 -0.15576 0.31044  -0.37470 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CA  
+7986  C C   . PHE B   432 ? 2.26318 2.00027 2.62207 -0.15108 0.31947  -0.38135 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   C   
+7987  O O   . PHE B   432 ? 2.33446 2.07275 2.71165 -0.14968 0.31442  -0.38412 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   O   
+7988  C CB  . PHE B   432 ? 2.16364 1.89657 2.47588 -0.16113 0.31114  -0.38189 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CB  
+7989  C CG  . PHE B   432 ? 2.20646 1.94483 2.49437 -0.16441 0.30432  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CG  
+7990  C CD1 . PHE B   432 ? 2.13182 1.87792 2.41605 -0.16938 0.29061  -0.37549 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CD1 
+7991  C CD2 . PHE B   432 ? 2.29074 2.02648 2.55925 -0.16223 0.31181  -0.37408 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CD2 
+7992  C CE1 . PHE B   432 ? 2.23750 1.98973 2.50013 -0.17184 0.28393  -0.37235 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CE1 
+7993  C CE2 . PHE B   432 ? 2.34418 2.08480 2.58932 -0.16394 0.30502  -0.37032 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CE2 
+7994  C CZ  . PHE B   432 ? 2.24850 1.99797 2.49120 -0.16861 0.29076  -0.36998 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CZ  
+7995  N N   . ASN B   433 ? 2.22536 1.95563 2.58245 -0.14837 0.33321  -0.38432 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   N   
+7996  C CA  . ASN B   433 ? 2.25712 1.98332 2.63718 -0.14334 0.34278  -0.39121 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   CA  
+7997  C C   . ASN B   433 ? 2.23582 1.95055 2.61628 -0.14493 0.34402  -0.40375 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   C   
+7998  O O   . ASN B   433 ? 2.21934 1.93349 2.61896 -0.14199 0.34063  -0.40879 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   O   
+7999  C CB  . ASN B   433 ? 2.27427 1.99760 2.65290 -0.14062 0.35775  -0.39022 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   CB  
+8000  C CG  . ASN B   433 ? 2.35531 2.08048 2.76331 -0.13446 0.36605  -0.39424 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   CG  
+8001  O OD1 . ASN B   433 ? 2.40721 2.12946 2.83158 -0.13217 0.36563  -0.40348 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   OD1 
+8002  N ND2 . ASN B   433 ? 2.21281 1.94259 2.62770 -0.13138 0.37340  -0.38774 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   ND2 
+8003  N N   . GLN B   434 ? 2.28577 1.99095 2.64453 -0.14888 0.34857  -0.40918 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   N   
+8004  C CA  . GLN B   434 ? 2.24117 1.93491 2.59754 -0.15048 0.34929  -0.42149 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   CA  
+8005  C C   . GLN B   434 ? 2.17216 1.86168 2.50359 -0.15709 0.34113  -0.42234 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   C   
+8006  O O   . GLN B   434 ? 2.16892 1.86011 2.47962 -0.15941 0.34229  -0.41759 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   O   
+8007  C CB  . GLN B   434 ? 2.28668 1.97245 2.64390 -0.14789 0.36460  -0.43051 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   CB  
+8008  C CG  . GLN B   434 ? 2.43241 2.12146 2.81715 -0.14140 0.37323  -0.43319 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   CG  
+8009  C CD  . GLN B   434 ? 2.57229 2.26904 2.96062 -0.13934 0.38080  -0.42344 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   CD  
+8010  O OE1 . GLN B   434 ? 2.62078 2.31862 2.98833 -0.14232 0.38131  -0.41527 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   OE1 
+8011  N NE2 . GLN B   434 ? 2.55021 2.25192 2.96484 -0.13374 0.38654  -0.42468 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   NE2 
+8012  N N   . VAL B   435 ? 2.06574 1.74919 2.39908 -0.15970 0.33294  -0.42885 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   N   
+8013  C CA  . VAL B   435 ? 2.05455 1.73450 2.36820 -0.16641 0.32351  -0.43030 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   CA  
+8014  C C   . VAL B   435 ? 2.01235 1.67827 2.32296 -0.16764 0.32426  -0.44337 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   C   
+8015  O O   . VAL B   435 ? 2.04084 1.70115 2.36836 -0.16403 0.32571  -0.44967 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   O   
+8016  C CB  . VAL B   435 ? 2.14264 1.83063 2.46155 -0.16987 0.30974  -0.42298 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   CB  
+8017  C CG1 . VAL B   435 ? 2.20128 1.88497 2.50264 -0.17739 0.30034  -0.42627 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   CG1 
+8018  C CG2 . VAL B   435 ? 2.20092 1.90361 2.52081 -0.16854 0.30781  -0.41058 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   CG2 
+8019  N N   . ILE B   436 ? 2.03061 1.69094 2.31938 -0.17201 0.32278  -0.44797 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   N   
+8020  C CA  . ILE B   436 ? 2.13583 1.78302 2.41884 -0.17394 0.32118  -0.46028 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   CA  
+8021  C C   . ILE B   436 ? 2.21920 1.86524 2.48970 -0.18121 0.30828  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   C   
+8022  O O   . ILE B   436 ? 2.24975 1.90311 2.50507 -0.18446 0.30470  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   O   
+8023  C CB  . ILE B   436 ? 1.96975 1.61086 2.23863 -0.17205 0.33190  -0.46827 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   CB  
+8024  C CG1 . ILE B   436 ? 1.98213 1.62499 2.26451 -0.16567 0.34575  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   CG1 
+8025  C CG2 . ILE B   436 ? 1.91546 1.54346 2.17856 -0.17367 0.32899  -0.48155 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   CG2 
+8026  C CD1 . ILE B   436 ? 2.08009 1.71668 2.35076 -0.16380 0.35732  -0.47789 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   CD1 
+8027  N N   . ILE B   437 ? 2.33191 1.96842 2.60866 -0.18357 0.30138  -0.46610 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   N   
+8028  C CA  . ILE B   437 ? 2.36737 2.00112 2.63464 -0.19122 0.28958  -0.46688 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   CA  
+8029  C C   . ILE B   437 ? 2.38578 2.00345 2.64626 -0.19267 0.28838  -0.48009 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   C   
+8030  O O   . ILE B   437 ? 2.48429 2.09373 2.74899 -0.18741 0.29585  -0.48834 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   O   
+8031  C CB  . ILE B   437 ? 2.30963 1.94729 2.59115 -0.19393 0.28061  -0.45960 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   CB  
+8032  C CG1 . ILE B   437 ? 2.32230 1.94718 2.61831 -0.19083 0.28036  -0.46571 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   CG1 
+8033  C CG2 . ILE B   437 ? 2.17475 1.82805 2.46661 -0.19056 0.28242  -0.44762 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   CG2 
+8034  C CD1 . ILE B   437 ? 2.09801 1.72519 2.40683 -0.19287 0.27213  -0.45864 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   CD1 
+8035  N N   . THR B   438 ? 2.19738 1.81101 2.44778 -0.19993 0.27859  -0.48262 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   N   
+8036  C CA  . THR B   438 ? 2.32505 1.92296 2.56888 -0.20223 0.27521  -0.49479 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   CA  
+8037  C C   . THR B   438 ? 2.36995 1.96030 2.62083 -0.20817 0.26485  -0.49407 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   C   
+8038  O O   . THR B   438 ? 2.28063 1.88011 2.53461 -0.21325 0.25852  -0.48506 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   O   
+8039  C CB  . THR B   438 ? 2.32198 1.92028 2.54485 -0.20547 0.27357  -0.50054 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   CB  
+8040  O OG1 . THR B   438 ? 2.41457 2.02410 2.63084 -0.21155 0.26593  -0.49325 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   OG1 
+8041  C CG2 . THR B   438 ? 2.22822 1.83111 2.44237 -0.19904 0.28498  -0.50211 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   CG2 
+8042  N N   . ALA B   439 ? 2.48374 2.05689 2.73644 -0.20748 0.26323  -0.50388 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B   N   
+8043  C CA  . ALA B   439 ? 2.43922 2.00167 2.69862 -0.21218 0.25475  -0.50332 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B   CA  
+8044  C C   . ALA B   439 ? 2.55283 2.11194 2.80099 -0.22243 0.24527  -0.50540 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B   C   
+8045  O O   . ALA B   439 ? 2.47648 2.03449 2.72997 -0.22875 0.23831  -0.49988 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B   O   
+8046  C CB  . ALA B   439 ? 2.56030 2.10405 2.82483 -0.20676 0.25628  -0.51329 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B   CB  
+8047  N N   . SER B   440 ? 2.62406 2.18194 2.85723 -0.22415 0.24495  -0.51358 ? ? ? ? ? ? 441 SER B   N   
+8048  C CA  . SER B   440 ? 2.54392 2.09779 2.76753 -0.23342 0.23569  -0.51779 ? ? ? ? ? ? 441 SER B   CA  
+8049  C C   . SER B   440 ? 2.45557 2.02554 2.67970 -0.24050 0.23024  -0.50797 ? ? ? ? ? ? 441 SER B   C   
+8050  O O   . SER B   440 ? 2.37522 1.94293 2.59551 -0.24932 0.22201  -0.51044 ? ? ? ? ? ? 441 SER B   O   
+8051  C CB  . SER B   440 ? 2.53612 2.08817 2.74355 -0.23222 0.23665  -0.52863 ? ? ? ? ? ? 441 SER B   CB  
+8052  O OG  . SER B   440 ? 2.42431 1.99269 2.62423 -0.22822 0.24249  -0.52435 ? ? ? ? ? ? 441 SER B   OG  
+8053  N N   . ASP B   441 ? 2.57874 2.16508 2.80800 -0.23683 0.23450  -0.49752 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   N   
+8054  C CA  . ASP B   441 ? 2.45143 2.05475 2.68037 -0.24254 0.22917  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   CA  
+8055  C C   . ASP B   441 ? 2.35111 1.95341 2.59289 -0.24901 0.22295  -0.48227 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   C   
+8056  O O   . ASP B   441 ? 2.40566 2.01641 2.64600 -0.25734 0.21577  -0.47975 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   O   
+8057  C CB  . ASP B   441 ? 2.29682 1.91693 2.52655 -0.23589 0.23550  -0.47985 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   CB  
+8058  C CG  . ASP B   441 ? 2.29423 1.91654 2.50894 -0.23031 0.24189  -0.48496 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   CG  
+8059  O OD1 . ASP B   441 ? 2.25699 1.87732 2.45755 -0.23353 0.23803  -0.49279 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   OD1 
+8060  O OD2 . ASP B   441 ? 2.36862 1.99465 2.58578 -0.22259 0.25096  -0.48130 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   OD2 
+8061  N N   . TYR B   442 ? 2.26031 1.85276 2.51448 -0.24505 0.22568  -0.47987 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   N   
+8062  C CA  . TYR B   442 ? 2.22814 1.82120 2.49487 -0.24899 0.22142  -0.47162 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CA  
+8063  C C   . TYR B   442 ? 2.28133 1.85227 2.54914 -0.25348 0.21753  -0.47769 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   C   
+8064  O O   . TYR B   442 ? 2.37781 1.93208 2.64503 -0.24766 0.22094  -0.48509 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   O   
+8065  C CB  . TYR B   442 ? 2.32037 1.91995 2.60076 -0.23988 0.22702  -0.46326 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CB  
+8066  C CG  . TYR B   442 ? 2.37307 1.99152 2.65230 -0.23442 0.23194  -0.45777 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CG  
+8067  C CD1 . TYR B   442 ? 2.39307 2.00945 2.66845 -0.22633 0.24035  -0.46258 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CD1 
+8068  C CD2 . TYR B   442 ? 2.27100 1.90896 2.55251 -0.23741 0.22828  -0.44799 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CD2 
+8069  C CE1 . TYR B   442 ? 2.27845 1.91018 2.55182 -0.22161 0.24548  -0.45710 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CE1 
+8070  C CE2 . TYR B   442 ? 2.19080 1.84431 2.46993 -0.23207 0.23248  -0.44286 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CE2 
+8071  C CZ  . TYR B   442 ? 2.14980 1.79936 2.42460 -0.22432 0.24132  -0.44711 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CZ  
+8072  O OH  . TYR B   442 ? 2.13181 1.79505 2.40342 -0.21928 0.24611  -0.44151 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   OH  
+8073  N N   . ASN B   443 ? 2.22345 1.79412 2.49274 -0.26379 0.21051  -0.47476 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   N   
+8074  C CA  . ASN B   443 ? 2.18297 1.73217 2.45383 -0.26906 0.20676  -0.47826 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   CA  
+8075  C C   . ASN B   443 ? 2.31089 1.85681 2.59459 -0.26467 0.20838  -0.46920 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   C   
+8076  O O   . ASN B   443 ? 2.31370 1.87255 2.60490 -0.26890 0.20593  -0.45918 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   O   
+8077  C CB  . ASN B   443 ? 2.03268 1.58314 2.29984 -0.28273 0.19929  -0.47945 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   CB  
+8078  C CG  . ASN B   443 ? 2.16462 1.69159 2.43311 -0.28908 0.19585  -0.48215 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   CG  
+8079  O OD1 . ASN B   443 ? 2.30287 1.80928 2.57016 -0.28302 0.19808  -0.48717 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   OD1 
+8080  N ND2 . ASN B   443 ? 2.18387 1.71339 2.45466 -0.30120 0.19053  -0.47914 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   ND2 
+8081  N N   . VAL B   444 ? 2.37186 1.90090 2.65796 -0.25569 0.21219  -0.47336 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   N   
+8082  C CA  . VAL B   444 ? 2.34688 1.87366 2.64500 -0.24858 0.21424  -0.46578 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   CA  
+8083  C C   . VAL B   444 ? 2.49415 2.00122 2.79313 -0.25349 0.21009  -0.46429 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   C   
+8084  O O   . VAL B   444 ? 2.60246 2.11075 2.91085 -0.24988 0.21040  -0.45564 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   O   
+8085  C CB  . VAL B   444 ? 2.39393 1.91439 2.69554 -0.23481 0.22078  -0.47135 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   CB  
+8086  C CG1 . VAL B   444 ? 2.35965 1.89928 2.66098 -0.23006 0.22615  -0.47147 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   CG1 
+8087  C CG2 . VAL B   444 ? 2.53360 2.02921 2.82617 -0.23344 0.22031  -0.48434 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   CG2 
+8088  N N   . HIS B   445 ? 2.52115 2.00960 2.81029 -0.26130 0.20628  -0.47240 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   N   
+8089  C CA  . HIS B   445 ? 2.62652 2.09253 2.91498 -0.26558 0.20306  -0.47132 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   CA  
+8090  C C   . HIS B   445 ? 2.61098 2.08708 2.90468 -0.27641 0.19971  -0.46033 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   C   
+8091  O O   . HIS B   445 ? 2.74027 2.20683 3.03857 -0.27579 0.19948  -0.45337 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   O   
+8092  C CB  . HIS B   445 ? 2.62604 2.06890 2.90266 -0.27115 0.19971  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   CB  
+8093  C CG  . HIS B   445 ? 2.69168 2.11292 2.96418 -0.25998 0.20186  -0.49289 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   CG  
+8094  N ND1 . HIS B   445 ? 2.70947 2.13431 2.97858 -0.25181 0.20525  -0.50225 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   ND1 
+8095  C CD2 . HIS B   445 ? 2.76919 2.16510 3.04002 -0.25517 0.20111  -0.49480 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   CD2 
+8096  C CE1 . HIS B   445 ? 2.73065 2.13445 2.99715 -0.24270 0.20623  -0.51019 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   CE1 
+8097  N NE2 . HIS B   445 ? 2.77794 2.16346 3.04493 -0.24413 0.20345  -0.50598 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   NE2 
+8098  N N   . TYR B   446 ? 2.37360 1.86924 2.66637 -0.28595 0.19713  -0.45898 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   N   
+8099  C CA  . TYR B   446 ? 2.25544 1.76301 2.55349 -0.29714 0.19375  -0.45006 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CA  
+8100  C C   . TYR B   446 ? 2.30259 1.84053 2.60938 -0.29406 0.19474  -0.44026 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   C   
+8101  O O   . TYR B   446 ? 2.26497 1.81828 2.57585 -0.30341 0.19153  -0.43404 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   O   
+8102  C CB  . TYR B   446 ? 2.28366 1.79022 2.57496 -0.31145 0.18886  -0.45687 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CB  
+8103  C CG  . TYR B   446 ? 2.20192 1.67779 2.48655 -0.31711 0.18685  -0.46426 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CG  
+8104  C CD1 . TYR B   446 ? 1.91516 1.37722 2.20262 -0.32511 0.18561  -0.45850 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CD1 
+8105  C CD2 . TYR B   446 ? 2.33664 1.79679 2.61165 -0.31419 0.18628  -0.47689 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CD2 
+8106  C CE1 . TYR B   446 ? 2.10190 1.53400 2.38243 -0.33023 0.18385  -0.46492 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CE1 
+8107  C CE2 . TYR B   446 ? 2.41770 1.84911 2.68631 -0.31895 0.18380  -0.48394 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CE2 
+8108  C CZ  . TYR B   446 ? 2.40519 1.82198 2.67639 -0.32703 0.18258  -0.47781 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CZ  
+8109  O OH  . TYR B   446 ? 2.29438 1.68076 2.55837 -0.33178 0.18017  -0.48454 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   OH  
+8110  N N   . ASN B   447 ? 2.47900 2.02600 2.78903 -0.28128 0.19906  -0.43926 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   N   
+8111  C CA  . ASN B   447 ? 2.61369 2.18657 2.93315 -0.27606 0.20031  -0.42932 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   CA  
+8112  C C   . ASN B   447 ? 2.45874 2.05562 2.77614 -0.28462 0.19661  -0.42732 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   C   
+8113  O O   . ASN B   447 ? 2.21479 1.83250 2.54000 -0.28498 0.19512  -0.41799 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   O   
+8114  C CB  . ASN B   447 ? 2.59498 2.16817 2.92519 -0.27381 0.20007  -0.41874 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   CB  
+8115  C CG  . ASN B   447 ? 2.51789 2.06841 2.84993 -0.26322 0.20341  -0.42080 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   CG  
+8116  O OD1 . ASN B   447 ? 2.57682 2.11885 2.90623 -0.25413 0.20700  -0.42846 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   OD1 
+8117  N ND2 . ASN B   447 ? 2.34738 1.88811 2.68354 -0.26397 0.20234  -0.41431 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   ND2 
+8118  N N   . ARG B   448 ? 2.47676 2.07148 2.78347 -0.29084 0.19463  -0.43660 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   N   
+8119  C CA  . ARG B   448 ? 2.56606 2.18357 2.86953 -0.29729 0.19086  -0.43620 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   CA  
+8120  C C   . ARG B   448 ? 2.49592 2.13244 2.79923 -0.28726 0.19405  -0.43279 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   C   
+8121  O O   . ARG B   448 ? 2.29764 1.95689 2.60409 -0.28856 0.19149  -0.42625 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   O   
+8122  C CB  . ARG B   448 ? 2.43714 2.04684 2.72906 -0.30537 0.18761  -0.44798 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   CB  
+8123  C CG  . ARG B   448 ? 2.25715 1.84807 2.54907 -0.31674 0.18409  -0.45201 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   CG  
+8124  C CD  . ARG B   448 ? 2.14952 1.73998 2.43252 -0.32613 0.17935  -0.46307 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   CD  
+8125  N NE  . ARG B   448 ? 2.35771 1.95937 2.63132 -0.31960 0.18015  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   NE  
+8126  C CZ  . ARG B   448 ? 1.93184 1.55671 2.20251 -0.32152 0.17711  -0.46879 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   CZ  
+8127  N NH1 . ARG B   448 ? 1.62409 1.26532 1.90145 -0.33010 0.17266  -0.46385 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   NH1 
+8128  N NH2 . ARG B   448 ? 1.86599 1.49777 2.12617 -0.31429 0.17866  -0.47392 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   NH2 
+8129  N N   . ASP B   449 ? 2.40169 2.02899 2.70131 -0.27722 0.19976  -0.43734 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   N   
+8130  C CA  . ASP B   449 ? 2.16943 1.81160 2.46773 -0.26795 0.20405  -0.43495 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   CA  
+8131  C C   . ASP B   449 ? 2.11227 1.75401 2.42227 -0.25650 0.20966  -0.42884 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   C   
+8132  O O   . ASP B   449 ? 2.10621 1.75392 2.41569 -0.24774 0.21514  -0.42880 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   O   
+8133  C CB  . ASP B   449 ? 2.26531 1.90007 2.55002 -0.26544 0.20709  -0.44546 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   CB  
+8134  C CG  . ASP B   449 ? 2.27654 1.90979 2.55016 -0.27576 0.20116  -0.45335 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   CG  
+8135  O OD1 . ASP B   449 ? 2.20714 1.85379 2.48238 -0.28399 0.19519  -0.44982 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   OD1 
+8136  O OD2 . ASP B   449 ? 2.30650 1.92594 2.57042 -0.27543 0.20227  -0.46372 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   OD2 
+8137  N N   . THR B   450 ? 2.14242 1.77702 2.46301 -0.25614 0.20859  -0.42392 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   N   
+8138  C CA  . THR B   450 ? 2.07291 1.70800 2.40573 -0.24440 0.21319  -0.41885 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   CA  
+8139  C C   . THR B   450 ? 2.02316 1.68344 2.36375 -0.24001 0.21324  -0.40921 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   C   
+8140  O O   . THR B   450 ? 2.02393 1.68861 2.37185 -0.22932 0.21844  -0.40735 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   O   
+8141  C CB  . THR B   450 ? 2.04002 1.66172 2.38083 -0.24443 0.21142  -0.41567 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   CB  
+8142  O OG1 . THR B   450 ? 2.20941 1.83606 2.54951 -0.25625 0.20527  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   OG1 
+8143  C CG2 . THR B   450 ? 2.10790 1.70197 2.44292 -0.24256 0.21352  -0.42568 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   CG2 
+8144  N N   . ASN B   451 ? 2.05925 1.73644 2.39882 -0.24804 0.20734  -0.40357 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   N   
+8145  C CA  . ASN B   451 ? 1.96367 1.66512 2.30889 -0.24396 0.20637  -0.39505 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   CA  
+8146  C C   . ASN B   451 ? 2.05035 1.75815 2.38630 -0.23943 0.21036  -0.39831 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   C   
+8147  O O   . ASN B   451 ? 2.08192 1.79965 2.42404 -0.23044 0.21413  -0.39354 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   O   
+8148  C CB  . ASN B   451 ? 2.01320 1.73136 2.35854 -0.25386 0.19862  -0.38977 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   CB  
+8149  C CG  . ASN B   451 ? 1.81173 1.52689 2.16771 -0.25726 0.19565  -0.38410 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   CG  
+8150  O OD1 . ASN B   451 ? 1.80709 1.50364 2.16729 -0.25357 0.19868  -0.38550 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   OD1 
+8151  N ND2 . ASN B   451 ? 1.69834 1.43184 2.05808 -0.26393 0.18974  -0.37788 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   ND2 
+8152  N N   . GLU B   452 ? 2.09406 1.79588 2.41499 -0.24532 0.20973  -0.40645 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   N   
+8153  C CA  . GLU B   452 ? 1.91045 1.61524 2.22039 -0.24041 0.21447  -0.41008 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   CA  
+8154  C C   . GLU B   452 ? 1.96534 1.65639 2.27845 -0.23095 0.22348  -0.41416 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   C   
+8155  O O   . GLU B   452 ? 1.99477 1.69161 2.30562 -0.22394 0.22937  -0.41307 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   O   
+8156  C CB  . GLU B   452 ? 1.91481 1.61562 2.20787 -0.24808 0.21139  -0.41878 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   CB  
+8157  C CG  . GLU B   452 ? 2.00740 1.72789 2.29315 -0.25340 0.20468  -0.41605 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   CG  
+8158  C CD  . GLU B   452 ? 2.26842 1.99749 2.56269 -0.26239 0.19675  -0.41189 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   CD  
+8159  O OE1 . GLU B   452 ? 2.29260 2.01036 2.59687 -0.26509 0.19662  -0.41092 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   OE1 
+8160  O OE2 . GLU B   452 ? 2.34019 2.08729 2.63060 -0.26657 0.19074  -0.40985 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   OE2 
+8161  N N   . HIS B   453 ? 2.06517 1.73778 2.38327 -0.23053 0.22480  -0.41921 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   N   
+8162  C CA  . HIS B   453 ? 2.09834 1.75887 2.42111 -0.22105 0.23295  -0.42416 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   CA  
+8163  C C   . HIS B   453 ? 2.04512 1.71517 2.38474 -0.21164 0.23629  -0.41648 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   C   
+8164  O O   . HIS B   453 ? 2.05289 1.72370 2.39619 -0.20333 0.24391  -0.41814 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   O   
+8165  C CB  . HIS B   453 ? 2.04400 1.68191 2.36664 -0.22245 0.23241  -0.43232 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   CB  
+8166  C CG  . HIS B   453 ? 2.09752 1.72378 2.42707 -0.21209 0.23981  -0.43803 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   CG  
+8167  N ND1 . HIS B   453 ? 2.15580 1.77823 2.50035 -0.20493 0.24070  -0.43528 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   ND1 
+8168  C CD2 . HIS B   453 ? 2.00033 1.61887 2.32416 -0.20729 0.24670  -0.44698 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   CD2 
+8169  C CE1 . HIS B   453 ? 2.20348 1.81648 2.55180 -0.19616 0.24755  -0.44297 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   CE1 
+8170  N NE2 . HIS B   453 ? 2.11273 1.72341 2.44888 -0.19779 0.25152  -0.45005 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   NE2 
+8171  N N   . TYR B   454 ? 2.08403 1.76169 2.43458 -0.21272 0.23087  -0.40839 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   N   
+8172  C CA  . TYR B   454 ? 2.02595 1.71445 2.39325 -0.20331 0.23295  -0.40109 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CA  
+8173  C C   . TYR B   454 ? 1.99916 1.70628 2.36589 -0.20010 0.23518  -0.39552 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   C   
+8174  O O   . TYR B   454 ? 2.06610 1.77738 2.44320 -0.19074 0.24106  -0.39404 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   O   
+8175  C CB  . TYR B   454 ? 2.12925 1.82372 2.50656 -0.20551 0.22605  -0.39318 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CB  
+8176  C CG  . TYR B   454 ? 2.15185 1.85748 2.54731 -0.19494 0.22722  -0.38617 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CG  
+8177  C CD1 . TYR B   454 ? 2.20010 1.89400 2.60701 -0.18554 0.23081  -0.38949 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CD1 
+8178  C CD2 . TYR B   454 ? 2.06898 1.79713 2.47017 -0.19368 0.22419  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CD2 
+8179  C CE1 . TYR B   454 ? 2.20951 1.91431 2.63393 -0.17510 0.23148  -0.38398 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CE1 
+8180  C CE2 . TYR B   454 ? 2.11898 1.85784 2.53754 -0.18360 0.22471  -0.37098 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CE2 
+8181  C CZ  . TYR B   454 ? 2.22220 1.94958 2.65275 -0.17431 0.22842  -0.37461 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CZ  
+8182  O OH  . TYR B   454 ? 2.14292 1.88164 2.59165 -0.16353 0.22855  -0.36955 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   OH  
+8183  N N   . VAL B   455 ? 1.97991 1.69809 2.33459 -0.20751 0.23044  -0.39280 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   N   
+8184  C CA  . VAL B   455 ? 1.86210 1.59535 2.21220 -0.20434 0.23247  -0.38825 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   CA  
+8185  C C   . VAL B   455 ? 1.84278 1.56640 2.18516 -0.19950 0.24215  -0.39485 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   C   
+8186  O O   . VAL B   455 ? 1.93643 1.66644 2.28363 -0.19222 0.24817  -0.39153 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   O   
+8187  C CB  . VAL B   455 ? 1.74424 1.48966 2.08075 -0.21288 0.22488  -0.38597 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   CB  
+8188  C CG1 . VAL B   455 ? 1.77982 1.53637 2.10645 -0.20907 0.22755  -0.38307 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   CG1 
+8189  C CG2 . VAL B   455 ? 1.93888 1.69810 2.28527 -0.21674 0.21616  -0.37835 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   CG2 
+8190  N N   . ALA B   456 ? 1.80871 1.51674 2.13935 -0.20353 0.24397  -0.40445 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B   N   
+8191  C CA  . ALA B   456 ? 1.90859 1.60736 2.23097 -0.19933 0.25333  -0.41154 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B   CA  
+8192  C C   . ALA B   456 ? 1.91096 1.60481 2.24939 -0.18984 0.26171  -0.41300 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B   C   
+8193  O O   . ALA B   456 ? 1.85077 1.54631 2.18847 -0.18439 0.27039  -0.41359 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B   O   
+8194  C CB  . ALA B   456 ? 2.04512 1.72785 2.35431 -0.20494 0.25249  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B   CB  
+8195  N N   . THR B   457 ? 2.01087 1.69845 2.36387 -0.18752 0.25945  -0.41392 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   N   
+8196  C CA  . THR B   457 ? 1.97037 1.65305 2.33947 -0.17778 0.26670  -0.41722 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   CA  
+8197  C C   . THR B   457 ? 2.01663 1.71557 2.40105 -0.17093 0.26852  -0.40827 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   C   
+8198  O O   . THR B   457 ? 2.13304 1.83183 2.52799 -0.16310 0.27695  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   O   
+8199  C CB  . THR B   457 ? 2.08261 1.75238 2.46061 -0.17636 0.26306  -0.42159 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   CB  
+8200  O OG1 . THR B   457 ? 2.15948 1.83679 2.54196 -0.18025 0.25395  -0.41302 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   OG1 
+8201  C CG2 . THR B   457 ? 2.12829 1.77967 2.49211 -0.18169 0.26249  -0.43203 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   CG2 
+8202  N N   . THR B   458 ? 2.06613 1.77957 2.45269 -0.17374 0.26069  -0.39825 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   N   
+8203  C CA  . THR B   458 ? 1.91584 1.64537 2.31732 -0.16705 0.26093  -0.38961 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   CA  
+8204  C C   . THR B   458 ? 1.96013 1.69874 2.35382 -0.16601 0.26603  -0.38585 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   C   
+8205  O O   . THR B   458 ? 1.94159 1.69162 2.34792 -0.15963 0.26787  -0.37977 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   O   
+8206  C CB  . THR B   458 ? 1.86307 1.60560 2.26977 -0.17004 0.25022  -0.38052 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   CB  
+8207  O OG1 . THR B   458 ? 1.89948 1.64532 2.28835 -0.18024 0.24395  -0.37892 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   OG1 
+8208  C CG2 . THR B   458 ? 1.96262 1.69675 2.38063 -0.16829 0.24660  -0.38246 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   CG2 
+8209  N N   . ARG B   459 ? 1.98929 1.72272 2.36222 -0.17157 0.26825  -0.38928 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   N   
+8210  C CA  . ARG B   459 ? 1.93631 1.67627 2.29943 -0.16986 0.27374  -0.38553 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   CA  
+8211  C C   . ARG B   459 ? 2.01527 1.74924 2.38738 -0.16255 0.28643  -0.38953 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   C   
+8212  O O   . ARG B   459 ? 2.06874 1.81088 2.44539 -0.15799 0.29112  -0.38373 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   O   
+8213  C CB  . ARG B   459 ? 1.86474 1.60041 2.20227 -0.17669 0.27267  -0.38872 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   CB  
+8214  C CG  . ARG B   459 ? 1.84468 1.58804 2.17285 -0.18442 0.26046  -0.38563 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   CG  
+8215  C CD  . ARG B   459 ? 1.84007 1.60191 2.17679 -0.18299 0.25321  -0.37494 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   CD  
+8216  N NE  . ARG B   459 ? 1.95391 1.71920 2.31015 -0.18232 0.24776  -0.37236 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   NE  
+8217  C CZ  . ARG B   459 ? 2.11743 1.89881 2.48368 -0.18126 0.24037  -0.36385 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   CZ  
+8218  N NH1 . ARG B   459 ? 2.19422 1.99006 2.55330 -0.18084 0.23677  -0.35728 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   NH1 
+8219  N NH2 . ARG B   459 ? 2.17297 1.95586 2.55606 -0.18004 0.23629  -0.36205 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   NH2 
+8220  N N   . ALA B   460 ? 2.08307 1.80286 2.45815 -0.16141 0.29212  -0.39982 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B   N   
+8221  C CA  . ALA B   460 ? 2.05421 1.76881 2.43900 -0.15487 0.30458  -0.40530 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B   CA  
+8222  C C   . ALA B   460 ? 2.09984 1.82321 2.51057 -0.14689 0.30559  -0.40155 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B   C   
+8223  O O   . ALA B   460 ? 1.98514 1.71159 2.40911 -0.14495 0.29786  -0.40001 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B   O   
+8224  C CB  . ALA B   460 ? 1.97989 1.67844 2.36330 -0.15495 0.30879  -0.41820 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B   CB  
+8225  N N   . LYS B   461 ? 2.24652 1.97374 2.66451 -0.14202 0.31542  -0.40019 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   N   
+8226  C CA  . LYS B   461 ? 2.16697 1.90387 2.61011 -0.13408 0.31687  -0.39675 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   CA  
+8227  C C   . LYS B   461 ? 2.24024 1.97020 2.70211 -0.12731 0.32649  -0.40761 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   C   
+8228  O O   . LYS B   461 ? 2.08250 1.81545 2.56544 -0.12083 0.32317  -0.40992 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   O   
+8229  C CB  . LYS B   461 ? 2.03513 1.78209 2.47596 -0.13299 0.32062  -0.38731 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   CB  
+8230  C CG  . LYS B   461 ? 2.09346 1.85187 2.56045 -0.12493 0.32093  -0.38303 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   CG  
+8231  C CD  . LYS B   461 ? 2.20695 1.97215 2.67037 -0.12395 0.32618  -0.37473 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   CD  
+8232  C CE  . LYS B   461 ? 2.22785 2.00489 2.71833 -0.11583 0.32566  -0.37076 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   CE  
+8233  N NZ  . LYS B   461 ? 2.07071 1.84379 2.58571 -0.10928 0.33329  -0.38123 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   NZ  
+8234  N N   . ASP B   462 ? 2.26034 1.98160 2.71491 -0.12820 0.33837  -0.41485 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   N   
+8235  C CA  . ASP B   462 ? 2.25575 1.97181 2.72826 -0.12198 0.34861  -0.42622 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   CA  
+8236  C C   . ASP B   462 ? 2.24006 1.94188 2.70480 -0.12353 0.34967  -0.43898 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   C   
+8237  O O   . ASP B   462 ? 2.27177 1.96967 2.75184 -0.11799 0.34759  -0.44729 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   O   
+8238  C CB  . ASP B   462 ? 2.28411 2.00161 2.75744 -0.12123 0.36284  -0.42590 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   CB  
+8239  C CG  . ASP B   462 ? 2.31367 2.04420 2.80080 -0.11759 0.36282  -0.41539 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   CG  
+8240  O OD1 . ASP B   462 ? 2.21759 1.95690 2.72242 -0.11275 0.35399  -0.41207 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   OD1 
+8241  O OD2 . ASP B   462 ? 2.31382 2.04540 2.79366 -0.11920 0.37162  -0.41043 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   OD2 
+8242  N N   . LYS B   463 ? 2.31494 2.00868 2.75572 -0.13019 0.35248  -0.44118 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   N   
+8243  C CA  . LYS B   463 ? 2.37816 2.05835 2.81044 -0.13162 0.35372  -0.45379 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   CA  
+8244  C C   . LYS B   463 ? 2.25210 1.92679 2.66031 -0.13961 0.34405  -0.45111 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   C   
+8245  O O   . LYS B   463 ? 2.17165 1.85013 2.56191 -0.14484 0.34351  -0.44352 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   O   
+8246  C CB  . LYS B   463 ? 2.32846 2.00369 2.75661 -0.13112 0.36842  -0.46229 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   CB  
+8247  C CG  . LYS B   463 ? 2.38484 2.06509 2.83832 -0.12378 0.37919  -0.46717 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   CG  
+8248  C CD  . LYS B   463 ? 2.33380 2.01161 2.80875 -0.11654 0.37492  -0.47702 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   CD  
+8249  C CE  . LYS B   463 ? 2.24223 1.92631 2.74413 -0.10872 0.38531  -0.48340 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   CE  
+8250  N NZ  . LYS B   463 ? 2.10216 1.78401 2.62439 -0.10017 0.38066  -0.49399 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   NZ  
+8251  N N   . LEU B   464 ? 2.19996 1.86529 2.60775 -0.14020 0.33641  -0.45778 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   N   
+8252  C CA  . LEU B   464 ? 2.21467 1.87329 2.60204 -0.14794 0.32719  -0.45725 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   CA  
+8253  C C   . LEU B   464 ? 2.27065 1.91437 2.64870 -0.14860 0.33016  -0.47111 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   C   
+8254  O O   . LEU B   464 ? 2.32644 1.96292 2.71736 -0.14281 0.33233  -0.48094 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   O   
+8255  C CB  . LEU B   464 ? 2.27228 1.93196 2.66602 -0.14911 0.31452  -0.45191 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   CB  
+8256  C CG  . LEU B   464 ? 2.25221 1.90334 2.62821 -0.15737 0.30487  -0.45294 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   CG  
+8257  C CD1 . LEU B   464 ? 2.23464 1.89219 2.59057 -0.16476 0.30324  -0.44671 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   CD1 
+8258  C CD2 . LEU B   464 ? 2.24624 1.89797 2.63094 -0.15806 0.29415  -0.44764 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   CD2 
+8259  N N   . ILE B   465 ? 2.30391 1.94347 2.65956 -0.15491 0.32982  -0.47252 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   N   
+8260  C CA  . ILE B   465 ? 2.33198 1.95836 2.67649 -0.15581 0.33214  -0.48557 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   CA  
+8261  C C   . ILE B   465 ? 2.27419 1.89340 2.60288 -0.16311 0.32034  -0.48576 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   C   
+8262  O O   . ILE B   465 ? 2.22021 1.84548 2.53476 -0.16900 0.31595  -0.47823 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   O   
+8263  C CB  . ILE B   465 ? 2.28836 1.91595 2.62030 -0.15588 0.34375  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   CB  
+8264  C CG1 . ILE B   465 ? 2.29089 1.92857 2.63679 -0.15094 0.35500  -0.48378 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   CG1 
+8265  C CG2 . ILE B   465 ? 2.34319 1.95879 2.67067 -0.15404 0.34816  -0.50422 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   CG2 
+8266  C CD1 . ILE B   465 ? 2.38018 2.01669 2.75068 -0.14344 0.36037  -0.49173 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   CD1 
+8267  N N   . VAL B   466 ? 2.32888 1.93494 2.65993 -0.16251 0.31517  -0.49486 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   N   
+8268  C CA  . VAL B   466 ? 2.28637 1.88348 2.60490 -0.16953 0.30402  -0.49603 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   CA  
+8269  C C   . VAL B   466 ? 2.48348 2.06763 2.78845 -0.17035 0.30555  -0.50951 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   C   
+8270  O O   . VAL B   466 ? 2.61255 2.18897 2.92417 -0.16422 0.31099  -0.52022 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   O   
+8271  C CB  . VAL B   466 ? 2.24670 1.83733 2.57764 -0.16852 0.29566  -0.49449 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   CB  
+8272  C CG1 . VAL B   466 ? 2.33593 1.91235 2.65443 -0.17522 0.28611  -0.49933 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   CG1 
+8273  C CG2 . VAL B   466 ? 2.21564 1.82041 2.55616 -0.16958 0.29171  -0.48023 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   CG2 
+8274  N N   . ILE B   467 ? 2.49974 2.08237 2.78615 -0.17741 0.30044  -0.50971 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   N   
+8275  C CA  . ILE B   467 ? 2.57099 2.14146 2.84346 -0.17878 0.29955  -0.52231 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   CA  
+8276  C C   . ILE B   467 ? 2.59610 2.15287 2.86726 -0.18331 0.28797  -0.52593 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   C   
+8277  O O   . ILE B   467 ? 2.67000 2.22972 2.93920 -0.19000 0.27964  -0.51783 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   O   
+8278  C CB  . ILE B   467 ? 2.49253 2.06940 2.74515 -0.18284 0.30090  -0.52141 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   CB  
+8279  C CG1 . ILE B   467 ? 2.41586 2.00046 2.66688 -0.17730 0.31441  -0.52182 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   CG1 
+8280  C CG2 . ILE B   467 ? 2.44345 2.00826 2.68129 -0.18637 0.29485  -0.53263 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   CG2 
+8281  C CD1 . ILE B   467 ? 2.16865 1.75859 2.39838 -0.17965 0.31669  -0.52098 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   CD1 
+8282  N N   . MET B   468 ? 2.63418 2.17574 2.90641 -0.17969 0.28754  -0.53830 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   N   
+8283  C CA  . MET B   468 ? 2.55163 2.07699 2.82269 -0.18308 0.27723  -0.54228 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   CA  
+8284  C C   . MET B   468 ? 2.60372 2.12098 2.85671 -0.18942 0.27146  -0.54992 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   C   
+8285  O O   . MET B   468 ? 2.67608 2.17990 2.92334 -0.18702 0.27059  -0.56271 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   O   
+8286  C CB  . MET B   468 ? 2.58239 2.09457 2.86408 -0.17474 0.27883  -0.55163 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   CB  
+8287  C CG  . MET B   468 ? 2.48580 1.98312 2.77130 -0.17632 0.26939  -0.55049 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   CG  
+8288  S SD  . MET B   468 ? 2.68560 2.19485 2.98397 -0.17872 0.26641  -0.53284 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   SD  
+8289  C CE  . MET B   468 ? 2.06723 1.59031 2.38379 -0.16726 0.27744  -0.53138 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   CE  
+8290  N N   . ASP B   469 ? 2.61655 2.14296 2.86086 -0.19725 0.26695  -0.54236 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   N   
+8291  C CA  . ASP B   469 ? 2.67600 2.19729 2.90397 -0.20332 0.26089  -0.54922 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   CA  
+8292  C C   . ASP B   469 ? 2.61328 2.11798 2.84076 -0.20945 0.25017  -0.55274 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   C   
+8293  O O   . ASP B   469 ? 2.65111 2.14358 2.86862 -0.21124 0.24577  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   O   
+8294  C CB  . ASP B   469 ? 2.72027 2.25816 2.93930 -0.20857 0.25985  -0.54088 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   CB  
+8295  C CG  . ASP B   469 ? 2.92056 2.45701 3.12176 -0.21161 0.25658  -0.54956 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   CG  
+8296  O OD1 . ASP B   469 ? 2.95110 2.47391 3.14781 -0.21559 0.24889  -0.55822 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   OD1 
+8297  O OD2 . ASP B   469 ? 2.99173 2.54035 3.18295 -0.20959 0.26164  -0.54779 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   OD2 
+8298  N N   . ASN B   470 ? 2.71788 2.22156 2.95579 -0.21258 0.24601  -0.54355 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   N   
+8299  C CA  . ASN B   470 ? 2.72032 2.20863 2.95760 -0.21963 0.23647  -0.54463 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   CA  
+8300  C C   . ASN B   470 ? 2.71868 2.18892 2.96405 -0.21340 0.23647  -0.54888 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   C   
+8301  O O   . ASN B   470 ? 2.62915 2.10401 2.88661 -0.20628 0.24153  -0.54381 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   O   
+8302  C CB  . ASN B   470 ? 2.59657 2.09554 2.83880 -0.22778 0.23170  -0.53155 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   CB  
+8303  C CG  . ASN B   470 ? 2.55328 2.03664 2.79485 -0.23638 0.22274  -0.53205 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   CG  
+8304  O OD1 . ASN B   470 ? 2.64591 2.11115 2.88023 -0.23794 0.21880  -0.54259 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   OD1 
+8305  N ND2 . ASN B   470 ? 2.48188 1.97212 2.73098 -0.24214 0.21957  -0.52066 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   ND2 
+8306  N N   . LYS B   471 ? 2.69745 2.14686 2.93586 -0.21554 0.23041  -0.55868 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   N   
+8307  C CA  . LYS B   471 ? 2.63698 2.06658 2.88066 -0.20964 0.22897  -0.56294 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   CA  
+8308  C C   . LYS B   471 ? 2.67100 2.09751 2.92319 -0.21328 0.22530  -0.55103 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   C   
+8309  O O   . LYS B   471 ? 2.73635 2.15613 2.99741 -0.20542 0.22716  -0.54937 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   O   
+8310  C CB  . LYS B   471 ? 2.38194 1.78905 2.61439 -0.21124 0.22275  -0.57633 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   CB  
+8311  C CG  . LYS B   471 ? 2.22788 1.62666 2.45833 -0.20031 0.22673  -0.59029 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   CG  
+8312  C CD  . LYS B   471 ? 2.10841 1.52549 2.33558 -0.19722 0.23414  -0.59422 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   CD  
+8313  C CE  . LYS B   471 ? 2.01748 1.42700 2.24297 -0.18697 0.23826  -0.60907 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   CE  
+8314  N NZ  . LYS B   471 ? 1.96212 1.38882 2.18356 -0.18425 0.24640  -0.61277 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   NZ  
+8315  N N   . LYS B   472 ? 2.74624 2.17813 2.99592 -0.22479 0.22007  -0.54319 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   N   
+8316  C CA  . LYS B   472 ? 2.75476 2.18594 3.01240 -0.22909 0.21708  -0.53124 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   CA  
+8317  C C   . LYS B   472 ? 2.74514 2.19533 3.01579 -0.22243 0.22287  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   C   
+8318  O O   . LYS B   472 ? 2.63731 2.08378 2.91665 -0.21979 0.22221  -0.51324 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   O   
+8319  C CB  . LYS B   472 ? 2.66822 2.10502 2.92148 -0.24321 0.21101  -0.52600 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   CB  
+8320  C CG  . LYS B   472 ? 2.70787 2.12654 2.94966 -0.25072 0.20466  -0.53650 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   CG  
+8321  C CD  . LYS B   472 ? 2.65681 2.04687 2.89728 -0.24937 0.20126  -0.54026 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   CD  
+8322  C CE  . LYS B   472 ? 2.61211 1.98355 2.84176 -0.25764 0.19439  -0.55030 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   CE  
+8323  N NZ  . LYS B   472 ? 2.54718 1.88862 2.77401 -0.25657 0.19084  -0.55337 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   NZ  
+8324  N N   . TYR B   473 ? 2.75636 2.22655 3.02812 -0.21938 0.22855  -0.51961 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   N   
+8325  C CA  . TYR B   473 ? 2.56356 2.05109 2.84812 -0.21216 0.23446  -0.51079 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CA  
+8326  C C   . TYR B   473 ? 2.58492 2.06230 2.87849 -0.19971 0.23867  -0.51585 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   C   
+8327  O O   . TYR B   473 ? 2.58128 2.06134 2.88668 -0.19472 0.23911  -0.50847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   O   
+8328  C CB  . TYR B   473 ? 2.63688 2.14437 2.91863 -0.21120 0.24023  -0.51006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CB  
+8329  C CG  . TYR B   473 ? 2.53702 2.06515 2.83069 -0.20674 0.24509  -0.49887 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CG  
+8330  C CD1 . TYR B   473 ? 2.57873 2.10735 2.88619 -0.19617 0.25027  -0.49813 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CD1 
+8331  C CD2 . TYR B   473 ? 2.40038 1.94776 2.69136 -0.21243 0.24430  -0.49006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CD2 
+8332  C CE1 . TYR B   473 ? 2.48160 2.02884 2.80073 -0.19194 0.25435  -0.48847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CE1 
+8333  C CE2 . TYR B   473 ? 2.43601 2.00155 2.73737 -0.20804 0.24827  -0.48014 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CE2 
+8334  C CZ  . TYR B   473 ? 2.40247 1.96774 2.71826 -0.19800 0.25332  -0.47927 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CZ  
+8335  O OH  . TYR B   473 ? 2.28386 1.86695 2.61094 -0.19345 0.25692  -0.46985 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   OH  
+8336  N N   . SER B   474 ? 2.66544 2.13195 2.95374 -0.19397 0.24156  -0.52916 ? ? ? ? ? ? 475 SER B   N   
+8337  C CA  . SER B   474 ? 2.66056 2.11835 2.95750 -0.18144 0.24554  -0.53618 ? ? ? ? ? ? 475 SER B   CA  
+8338  C C   . SER B   474 ? 2.64350 2.08028 2.94139 -0.17933 0.23946  -0.53651 ? ? ? ? ? ? 475 SER B   C   
+8339  O O   . SER B   474 ? 2.55458 1.98840 2.86306 -0.16884 0.24156  -0.53688 ? ? ? ? ? ? 475 SER B   O   
+8340  C CB  . SER B   474 ? 2.58801 2.03930 2.87812 -0.17646 0.24952  -0.55142 ? ? ? ? ? ? 475 SER B   CB  
+8341  O OG  . SER B   474 ? 2.37690 1.81017 2.65273 -0.18230 0.24288  -0.55974 ? ? ? ? ? ? 475 SER B   OG  
+8342  N N   . ASP B   475 ? 2.77036 2.19199 3.05718 -0.18880 0.23205  -0.53662 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   N   
+8343  C CA  . ASP B   475 ? 2.76056 2.16017 3.04629 -0.18755 0.22659  -0.53586 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   CA  
+8344  C C   . ASP B   475 ? 2.75155 2.16028 3.04814 -0.18746 0.22619  -0.52120 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   C   
+8345  O O   . ASP B   475 ? 2.80485 2.20179 3.10625 -0.17917 0.22537  -0.52025 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   O   
+8346  C CB  . ASP B   475 ? 2.75081 2.13237 3.02257 -0.19900 0.21930  -0.53903 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   CB  
+8347  C CG  . ASP B   475 ? 2.74824 2.11633 3.00905 -0.19703 0.21831  -0.55495 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   CG  
+8348  O OD1 . ASP B   475 ? 2.97001 2.33670 3.23367 -0.18542 0.22263  -0.56442 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   OD1 
+8349  O OD2 . ASP B   475 ? 2.57228 1.93179 2.82230 -0.20694 0.21306  -0.55860 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   OD2 
+8350  N N   . TYR B   476 ? 2.70523 2.13519 3.00528 -0.19587 0.22644  -0.51005 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   N   
+8351  C CA  . TYR B   476 ? 2.69825 2.13950 3.00898 -0.19578 0.22584  -0.49616 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CA  
+8352  C C   . TYR B   476 ? 2.70633 2.15854 3.03161 -0.18165 0.23140  -0.49495 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   C   
+8353  O O   . TYR B   476 ? 2.63289 2.08592 2.96709 -0.17648 0.23040  -0.48724 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   O   
+8354  C CB  . TYR B   476 ? 2.72887 2.19198 3.03977 -0.20729 0.22459  -0.48612 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CB  
+8355  C CG  . TYR B   476 ? 2.66706 2.13828 2.98536 -0.21128 0.22160  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CG  
+8356  C CD1 . TYR B   476 ? 2.69303 2.14603 3.00707 -0.21681 0.21677  -0.46937 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CD1 
+8357  C CD2 . TYR B   476 ? 2.44598 1.94292 2.77506 -0.20968 0.22367  -0.46210 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CD2 
+8358  C CE1 . TYR B   476 ? 2.63439 2.09543 2.95496 -0.22062 0.21459  -0.45669 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CE1 
+8359  C CE2 . TYR B   476 ? 2.42499 1.93069 2.76091 -0.21306 0.22065  -0.44985 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CE2 
+8360  C CZ  . TYR B   476 ? 2.59006 2.07823 2.92179 -0.21859 0.21634  -0.44719 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CZ  
+8361  O OH  . TYR B   476 ? 2.45712 1.95462 2.79550 -0.22205 0.21389  -0.43497 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   OH  
+8362  N N   . ILE B   477 ? 2.75307 2.21397 3.08130 -0.17516 0.23745  -0.50276 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   N   
+8363  C CA  . ILE B   477 ? 2.72311 2.19307 3.06634 -0.16151 0.24315  -0.50395 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   CA  
+8364  C C   . ILE B   477 ? 2.71300 2.16148 3.05755 -0.15027 0.24187  -0.51301 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   C   
+8365  O O   . ILE B   477 ? 2.62374 2.07296 2.97923 -0.14114 0.24163  -0.50883 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   O   
+8366  C CB  . ILE B   477 ? 2.70628 2.19024 3.05189 -0.15857 0.25084  -0.51041 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   CB  
+8367  C CG1 . ILE B   477 ? 2.63155 2.13374 2.97190 -0.16942 0.25142  -0.50224 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   CG1 
+8368  C CG2 . ILE B   477 ? 2.70420 2.20038 3.06783 -0.14580 0.25715  -0.51062 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   CG2 
+8369  C CD1 . ILE B   477 ? 2.46546 1.97978 2.80544 -0.16705 0.25947  -0.50762 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   CD1 
+8370  N N   . GLU B   478 ? 2.75360 2.18253 3.08644 -0.15008 0.24049  -0.52595 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   N   
+8371  C CA  . GLU B   478 ? 2.69173 2.09929 3.02410 -0.13840 0.23892  -0.53635 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   CA  
+8372  C C   . GLU B   478 ? 2.70862 2.09889 3.03717 -0.13878 0.23245  -0.52908 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   C   
+8373  O O   . GLU B   478 ? 2.66141 2.04057 2.99449 -0.12623 0.23174  -0.53257 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   O   
+8374  C CB  . GLU B   478 ? 2.64745 2.03806 2.96669 -0.13894 0.23797  -0.55180 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   CB  
+8375  C CG  . GLU B   478 ? 2.71002 2.11553 3.03266 -0.13635 0.24530  -0.56080 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   CG  
+8376  C CD  . GLU B   478 ? 2.74825 2.13676 3.05944 -0.13391 0.24422  -0.57766 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   CD  
+8377  O OE1 . GLU B   478 ? 2.62827 1.99295 2.92790 -0.13529 0.23708  -0.58192 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   OE1 
+8378  O OE2 . GLU B   478 ? 2.76709 2.16583 3.08063 -0.13056 0.25061  -0.58668 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   OE2 
+8379  N N   . THR B   479 ? 2.78936 2.17702 3.10949 -0.15267 0.22791  -0.51940 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   N   
+8380  C CA  . THR B   479 ? 2.76398 2.13527 3.08011 -0.15427 0.22273  -0.51146 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   CA  
+8381  C C   . THR B   479 ? 2.68404 2.07067 3.01471 -0.14720 0.22426  -0.49979 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   C   
+8382  O O   . THR B   479 ? 2.71732 2.09031 3.04921 -0.13756 0.22245  -0.49871 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   O   
+8383  C CB  . THR B   479 ? 2.78526 2.15230 3.09063 -0.17194 0.21826  -0.50452 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   CB  
+8384  O OG1 . THR B   479 ? 2.79484 2.14625 3.08691 -0.17740 0.21605  -0.51632 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   OG1 
+8385  C CG2 . THR B   479 ? 2.59836 1.94830 2.89970 -0.17449 0.21401  -0.49562 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   CG2 
+8386  N N   . LEU B   480 ? 2.67073 2.08557 3.01196 -0.15113 0.22728  -0.49117 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   N   
+8387  C CA  . LEU B   480 ? 2.65526 2.08692 3.01116 -0.14443 0.22825  -0.48019 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   CA  
+8388  C C   . LEU B   480 ? 2.69212 2.12874 3.06160 -0.12674 0.23249  -0.48756 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   C   
+8389  O O   . LEU B   480 ? 2.62982 2.07162 3.01011 -0.11705 0.23201  -0.48171 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   O   
+8390  C CB  . LEU B   480 ? 2.52363 1.98347 2.88586 -0.15410 0.22941  -0.46911 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   CB  
+8391  C CG  . LEU B   480 ? 2.39151 1.85385 2.74811 -0.16815 0.22460  -0.45681 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   CG  
+8392  C CD1 . LEU B   480 ? 2.58277 2.02616 2.92260 -0.18103 0.22121  -0.46185 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   CD1 
+8393  C CD2 . LEU B   480 ? 2.27058 1.76303 2.63517 -0.17439 0.22557  -0.44697 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   CD2 
+8394  N N   . MET B   481 ? 2.70784 2.14380 3.07759 -0.12212 0.23671  -0.50078 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   N   
+8395  C CA  . MET B   481 ? 2.65279 2.09134 3.03568 -0.10528 0.24076  -0.51021 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   CA  
+8396  C C   . MET B   481 ? 2.63600 2.04983 3.01461 -0.09364 0.23680  -0.51676 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   C   
+8397  O O   . MET B   481 ? 2.48443 1.90136 2.87574 -0.07836 0.23821  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   O   
+8398  C CB  . MET B   481 ? 2.65196 2.09438 3.03503 -0.10399 0.24656  -0.52366 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   CB  
+8399  C CG  . MET B   481 ? 2.54034 2.00962 2.93203 -0.10956 0.25254  -0.51821 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   CG  
+8400  S SD  . MET B   481 ? 2.62600 2.09715 3.01295 -0.11094 0.25961  -0.53277 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   SD  
+8401  C CE  . MET B   481 ? 2.50977 1.97936 2.91289 -0.09199 0.26473  -0.54760 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   CE  
+8402  N N   . LYS B   482 ? 2.72406 2.11281 3.08473 -0.10016 0.23167  -0.51843 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   N   
+8403  C CA  . LYS B   482 ? 2.76771 2.13024 3.12128 -0.08959 0.22740  -0.52312 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   CA  
+8404  C C   . LYS B   482 ? 2.73040 2.09208 3.08577 -0.08882 0.22418  -0.50827 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   C   
+8405  O O   . LYS B   482 ? 2.74933 2.09941 3.10648 -0.07446 0.22245  -0.51028 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   O   
+8406  C CB  . LYS B   482 ? 2.73008 2.06428 3.06314 -0.09666 0.22320  -0.53100 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   CB  
+8407  C CG  . LYS B   482 ? 2.64544 1.94926 2.96850 -0.08485 0.21873  -0.53766 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   CG  
+8408  C CD  . LYS B   482 ? 2.58168 1.85794 2.88517 -0.09097 0.21462  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   CD  
+8409  C CE  . LYS B   482 ? 2.50004 1.74457 2.79220 -0.07800 0.20999  -0.55473 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   CE  
+8410  N NZ  . LYS B   482 ? 2.51880 1.73594 2.79216 -0.08274 0.20555  -0.56575 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   NZ  
+8411  N N   . GLU B   483 ? 2.72631 2.10050 3.08101 -0.10346 0.22328  -0.49383 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   N   
+8412  C CA  . GLU B   483 ? 2.68681 2.06356 3.04442 -0.10319 0.22080  -0.47930 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   CA  
+8413  C C   . GLU B   483 ? 2.61192 2.01006 2.98918 -0.08861 0.22318  -0.47626 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   C   
+8414  O O   . GLU B   483 ? 2.57007 1.96261 2.94988 -0.07840 0.22106  -0.47113 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   O   
+8415  C CB  . GLU B   483 ? 2.75046 2.13978 3.10500 -0.12216 0.21955  -0.46590 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   CB  
+8416  C CG  . GLU B   483 ? 2.87094 2.23999 3.20746 -0.13744 0.21666  -0.46802 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   CG  
+8417  C CD  . GLU B   483 ? 2.79375 2.17333 3.12818 -0.15467 0.21476  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   CD  
+8418  O OE1 . GLU B   483 ? 2.82130 2.20837 3.16147 -0.15358 0.21394  -0.44227 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   OE1 
+8419  O OE2 . GLU B   483 ? 2.67737 2.05863 3.00476 -0.16890 0.21397  -0.45627 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   OE2 
+8420  N N   . LEU B   484 ? 2.63954 2.06199 3.03070 -0.08717 0.22765  -0.47936 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   N   
+8421  C CA  . LEU B   484 ? 2.62138 2.06560 3.03306 -0.07391 0.23016  -0.47751 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   CA  
+8422  C C   . LEU B   484 ? 2.57631 2.01521 2.99632 -0.05654 0.23298  -0.49368 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   C   
+8423  O O   . LEU B   484 ? 2.30117 1.75703 2.73972 -0.04403 0.23515  -0.49446 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   O   
+8424  C CB  . LEU B   484 ? 2.52906 2.00346 2.95199 -0.08243 0.23366  -0.47061 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   CB  
+8425  C CG  . LEU B   484 ? 2.40024 1.88319 2.81514 -0.10067 0.23114  -0.45708 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   CG  
+8426  C CD1 . LEU B   484 ? 2.17142 1.68366 2.59728 -0.10593 0.23451  -0.45183 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   CD1 
+8427  C CD2 . LEU B   484 ? 2.31435 1.79509 2.72818 -0.10113 0.22640  -0.44420 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   CD2 
+8428  N N   . LYS B   485 ? 2.65072 2.06712 3.05813 -0.05532 0.23271  -0.50723 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   N   
+8429  C CA  . LYS B   485 ? 2.65607 2.06704 3.07037 -0.03953 0.23527  -0.52472 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   CA  
+8430  C C   . LYS B   485 ? 2.69731 2.13541 3.13083 -0.03726 0.24229  -0.52917 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   C   
+8431  O O   . LYS B   485 ? 2.67282 2.12243 3.12437 -0.02266 0.24474  -0.53456 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   O   
+8432  C CB  . LYS B   485 ? 2.57076 1.97089 2.98934 -0.02090 0.23191  -0.52737 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   CB  
+8433  C CG  . LYS B   485 ? 2.56561 1.95270 2.98597 -0.00447 0.23265  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   CG  
+8434  C CD  . LYS B   485 ? 2.50746 1.87005 2.90769 -0.01110 0.23101  -0.55818 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   CD  
+8435  C CE  . LYS B   485 ? 2.27519 1.62714 2.67786 0.00532  0.23164  -0.57937 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   CE  
+8436  N NZ  . LYS B   485 ? 2.00663 1.33609 2.39015 -0.00067 0.22965  -0.59064 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   NZ  
+8437  N N   . ILE B   486 ? 2.67182 2.11989 3.10121 -0.05186 0.24568  -0.52693 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   N   
+8438  C CA  . ILE B   486 ? 2.65921 2.13101 3.10345 -0.05218 0.25315  -0.52996 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   CA  
+8439  C C   . ILE B   486 ? 2.64988 2.11265 3.08761 -0.05250 0.25725  -0.54638 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   C   
+8440  O O   . ILE B   486 ? 2.67496 2.12657 3.09525 -0.06430 0.25577  -0.54735 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   O   
+8441  C CB  . ILE B   486 ? 2.62603 2.11730 3.06991 -0.06729 0.25431  -0.51488 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   CB  
+8442  C CG1 . ILE B   486 ? 2.60480 2.10463 3.05384 -0.06751 0.24943  -0.49890 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   CG1 
+8443  C CG2 . ILE B   486 ? 2.56862 2.08269 3.02709 -0.06658 0.26245  -0.51740 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   CG2 
+8444  C CD1 . ILE B   486 ? 2.58212 2.09375 3.05193 -0.05099 0.25020  -0.49932 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   CD1 
+8445  N N   . LYS B   487 ? 2.61040 2.07876 3.06279 -0.03934 0.26234  -0.55993 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   N   
+8446  C CA  . LYS B   487 ? 2.70822 2.16968 3.15593 -0.03854 0.26673  -0.57670 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   CA  
+8447  C C   . LYS B   487 ? 2.65639 2.13487 3.10445 -0.05059 0.27405  -0.57402 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   C   
+8448  O O   . LYS B   487 ? 2.50349 1.97367 2.93746 -0.05812 0.27525  -0.58084 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   O   
+8449  C CB  . LYS B   487 ? 2.70694 2.17022 3.17143 -0.02057 0.27012  -0.59293 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   CB  
+8450  C CG  . LYS B   487 ? 2.64426 2.09625 3.10256 -0.01716 0.27288  -0.61263 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   CG  
+8451  C CD  . LYS B   487 ? 2.46988 1.89289 2.91166 -0.01057 0.26445  -0.62123 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   CD  
+8452  C CE  . LYS B   487 ? 2.34076 1.75429 2.77906 -0.00417 0.26667  -0.64287 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   CE  
+8453  N NZ  . LYS B   487 ? 2.31771 1.70281 2.74149 0.00541  0.25809  -0.65272 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   NZ  
+8454  N N   . ASN B   488 ? 2.64675 2.14855 3.11001 -0.05201 0.27879  -0.56419 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   N   
+8455  C CA  . ASN B   488 ? 2.60687 2.12485 3.07038 -0.06210 0.28629  -0.56082 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   CA  
+8456  C C   . ASN B   488 ? 2.64129 2.17612 3.10799 -0.07018 0.28500  -0.54190 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   C   
+8457  O O   . ASN B   488 ? 2.52485 2.07053 3.00717 -0.06302 0.28371  -0.53515 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   O   
+8458  C CB  . ASN B   488 ? 2.44420 1.97505 2.92595 -0.05351 0.29640  -0.57267 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   CB  
+8459  C CG  . ASN B   488 ? 2.51288 2.02976 2.99037 -0.04727 0.29861  -0.59252 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   CG  
+8460  O OD1 . ASN B   488 ? 2.54614 2.06270 3.03828 -0.03362 0.30053  -0.60524 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   OD1 
+8461  N ND2 . ASN B   488 ? 2.51169 2.01759 2.96932 -0.05675 0.29791  -0.59603 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   ND2 
+8462  N N   . ILE B   489 ? 2.71897 2.25641 3.17082 -0.08439 0.28491  -0.53414 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   N   
+8463  C CA  . ILE B   489 ? 2.64316 2.19780 3.09623 -0.09283 0.28407  -0.51753 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   CA  
+8464  C C   . ILE B   489 ? 2.47375 2.03707 2.91836 -0.10222 0.29069  -0.51723 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   C   
+8465  O O   . ILE B   489 ? 2.31215 1.89006 2.75543 -0.10950 0.29114  -0.50509 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   O   
+8466  C CB  . ILE B   489 ? 2.59793 2.14492 3.03850 -0.10104 0.27428  -0.50614 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   CB  
+8467  C CG1 . ILE B   489 ? 2.39657 1.96364 2.84408 -0.10550 0.27241  -0.48971 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   CG1 
+8468  C CG2 . ILE B   489 ? 2.48842 2.02289 2.90693 -0.11347 0.27183  -0.50837 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   CG2 
+8469  C CD1 . ILE B   489 ? 2.37127 1.95200 2.84128 -0.09318 0.27404  -0.48707 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   CD1 
+8470  N N   . ILE B   490 ? 2.49309 2.04749 2.93136 -0.10133 0.29579  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   N   
+8471  C CA  . ILE B   490 ? 2.47781 2.03708 2.90436 -0.10986 0.30182  -0.53204 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   CA  
+8472  C C   . ILE B   490 ? 2.60879 2.16687 3.04157 -0.10291 0.31135  -0.54765 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   C   
+8473  O O   . ILE B   490 ? 2.63739 2.18421 3.07547 -0.09404 0.31049  -0.56045 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   O   
+8474  C CB  . ILE B   490 ? 2.32390 1.87002 2.72720 -0.12081 0.29499  -0.53132 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   CB  
+8475  C CG1 . ILE B   490 ? 2.39704 1.95009 2.78745 -0.12907 0.30055  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   CG1 
+8476  C CG2 . ILE B   490 ? 2.21343 1.73771 2.60980 -0.11667 0.29092  -0.54508 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   CG2 
+8477  C CD1 . ILE B   490 ? 2.39872 1.97099 2.79189 -0.13372 0.30329  -0.51685 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   CD1 
+8478  N N   . LYS B   491 ? 2.58271 2.15258 3.01460 -0.10668 0.32067  -0.54673 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   N   
+8479  C CA  . LYS B   491 ? 2.56239 2.13324 2.99952 -0.10184 0.33131  -0.56073 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   CA  
+8480  C C   . LYS B   491 ? 2.52934 2.09381 2.94438 -0.11022 0.33308  -0.56496 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   C   
+8481  O O   . LYS B   491 ? 2.54539 2.11746 2.94906 -0.11864 0.33491  -0.55503 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   O   
+8482  C CB  . LYS B   491 ? 2.55700 2.14610 3.01136 -0.09901 0.34206  -0.55654 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   CB  
+8483  C CG  . LYS B   491 ? 2.49833 2.09036 2.96078 -0.09445 0.35471  -0.57062 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   CG  
+8484  C CD  . LYS B   491 ? 2.30132 1.89292 2.78644 -0.08172 0.35639  -0.58349 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   CD  
+8485  C CE  . LYS B   491 ? 2.20734 1.80453 2.70257 -0.07807 0.37003  -0.59746 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   CE  
+8486  N NZ  . LYS B   491 ? 2.27339 1.88548 2.77302 -0.08329 0.38130  -0.58822 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   NZ  
+8487  N N   . SER B   492 ? 2.54357 2.09405 2.95191 -0.10724 0.33184  -0.57996 ? ? ? ? ? ? 493 SER B   N   
+8488  C CA  . SER B   492 ? 2.68335 2.22657 3.07076 -0.11402 0.33203  -0.58562 ? ? ? ? ? ? 493 SER B   CA  
+8489  C C   . SER B   492 ? 2.63161 2.18070 3.02199 -0.11085 0.34471  -0.59733 ? ? ? ? ? ? 493 SER B   C   
+8490  O O   . SER B   492 ? 2.60785 2.15756 3.01402 -0.10178 0.34994  -0.60910 ? ? ? ? ? ? 493 SER B   O   
+8491  C CB  . SER B   492 ? 2.63276 2.15574 3.00879 -0.11345 0.32155  -0.59471 ? ? ? ? ? ? 493 SER B   CB  
+8492  O OG  . SER B   492 ? 2.52893 2.04549 2.88523 -0.11979 0.32086  -0.60039 ? ? ? ? ? ? 493 SER B   OG  
+8493  N N   . ILE B   493 ? 2.54414 2.09797 2.91929 -0.11807 0.34978  -0.59434 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   N   
+8494  C CA  . ILE B   493 ? 2.57145 2.13030 2.94596 -0.11628 0.36229  -0.60471 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   CA  
+8495  C C   . ILE B   493 ? 2.64564 2.19183 3.00303 -0.11723 0.35855  -0.61811 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   C   
+8496  O O   . ILE B   493 ? 2.57931 2.11492 2.92148 -0.12212 0.34735  -0.61572 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   O   
+8497  C CB  . ILE B   493 ? 2.59299 2.16512 2.96095 -0.12227 0.37168  -0.59310 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   CB  
+8498  C CG1 . ILE B   493 ? 2.56234 2.14727 2.94957 -0.12004 0.37660  -0.58197 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   CG1 
+8499  C CG2 . ILE B   493 ? 2.71174 2.28697 3.07431 -0.12156 0.38446  -0.60357 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   CG2 
+8500  C CD1 . ILE B   493 ? 2.55649 2.15329 2.93838 -0.12457 0.38720  -0.57158 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   CD1 
+8501  O OXT . ILE B   493 ? 2.85396 2.40051 3.21278 -0.11320 0.36648  -0.63200 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   OXT 
+8502  N N   . SER A-2 10  ? 1.29103 1.31760 1.21913 -0.29675 0.01249  0.03556  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 N   
+8503  C CA  . SER A-2 10  ? 1.46974 1.47031 1.39584 -0.29574 -0.00018 0.03878  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 CA  
+8504  C C   . SER A-2 10  ? 2.04470 2.04640 1.99183 -0.28367 -0.00423 0.03018  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 C   
+8505  O O   . SER A-2 10  ? 3.31220 3.29706 3.26252 -0.27952 -0.01533 0.02864  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 O   
+8506  C CB  . SER A-2 10  ? 1.23448 1.21520 1.14016 -0.29630 -0.00917 0.04410  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 CB  
+8507  O OG  . SER A-2 10  ? 1.73418 1.71251 1.61693 -0.31049 -0.00571 0.05283  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 OG  
+8508  N N   . SER A-2 11  ? 1.24654 1.26838 1.20718 -0.27846 0.00413  0.02378  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-2 N   
+8509  C CA  . SER A-2 11  ? 1.11595 1.14191 1.09413 -0.27023 0.00240  0.01583  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-2 CA  
+8510  C C   . SER A-2 11  ? 1.30017 1.33998 1.29101 -0.27227 0.00893  0.01332  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-2 C   
+8511  O O   . SER A-2 11  ? 2.79494 2.84834 2.78424 -0.27522 0.01687  0.01439  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-2 O   
+8512  C CB  . SER A-2 11  ? 1.40559 1.43848 1.38510 -0.26293 0.00445  0.01093  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-2 CB  
+8513  O OG  . SER A-2 11  ? 1.34040 1.37862 1.33455 -0.25840 0.00413  0.00371  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-2 OG  
+8514  N N   . LYS A-2 12  ? 1.25111 1.28909 1.25500 -0.27024 0.00503  0.00858  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 N   
+8515  C CA  . LYS A-2 12  ? 1.22256 1.27317 1.23785 -0.27210 0.01038  0.00586  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 CA  
+8516  C C   . LYS A-2 12  ? 1.08148 1.14603 1.10013 -0.26830 0.01685  0.00240  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 C   
+8517  O O   . LYS A-2 12  ? 0.98080 1.05674 1.00224 -0.26988 0.02235  0.00239  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 O   
+8518  C CB  . LYS A-2 12  ? 1.15594 1.20338 1.18428 -0.27054 0.00456  -0.00017 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 CB  
+8519  C CG  . LYS A-2 12  ? 1.47330 1.50690 1.50039 -0.27477 -0.00247 0.00265  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 CG  
+8520  C CD  . LYS A-2 12  ? 0.71944 0.75423 0.76246 -0.27183 -0.00798 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 CD  
+8521  C CE  . LYS A-2 12  ? 0.99639 1.03133 1.04671 -0.26422 -0.01399 -0.01531 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 CE  
+8522  N NZ  . LYS A-2 12  ? 1.36811 1.38417 1.40829 -0.26097 -0.02403 -0.01274 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 NZ  
+8523  N N   . PHE A-2 13  ? 1.07962 1.14216 1.09743 -0.26335 0.01511  -0.00092 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 N   
+8524  C CA  . PHE A-2 13  ? 0.85244 0.92244 0.87068 -0.26039 0.01884  -0.00372 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CA  
+8525  C C   . PHE A-2 13  ? 0.92631 0.99842 0.93453 -0.25787 0.02143  -0.00132 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 C   
+8526  O O   . PHE A-2 13  ? 1.05899 1.12491 1.06008 -0.25565 0.01909  -0.00075 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 O   
+8527  C CB  . PHE A-2 13  ? 0.92145 0.98844 0.94306 -0.25851 0.01577  -0.00908 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CB  
+8528  C CG  . PHE A-2 13  ? 0.90588 0.97602 0.93897 -0.26094 0.01373  -0.01447 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CG  
+8529  C CD1 . PHE A-2 13  ? 1.01328 1.07812 1.05168 -0.25990 0.00758  -0.01745 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CD1 
+8530  C CD2 . PHE A-2 13  ? 0.90577 0.98411 0.94370 -0.26396 0.01691  -0.01749 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CD2 
+8531  C CE1 . PHE A-2 13  ? 0.91895 0.98942 0.96998 -0.26088 0.00498  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CE1 
+8532  C CE2 . PHE A-2 13  ? 0.98882 1.07357 1.03766 -0.26668 0.01565  -0.02415 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CE2 
+8533  C CZ  . PHE A-2 13  ? 0.93935 1.02159 0.99612 -0.26467 0.00987  -0.02892 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CZ  
+8534  N N   . SER A-2 14  ? 0.81033 0.89283 0.81887 -0.25758 0.02571  -0.00144 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 N   
+8535  C CA  . SER A-2 14  ? 0.57694 0.66623 0.57859 -0.25432 0.02811  -0.00222 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CA  
+8536  C C   . SER A-2 14  ? 0.82524 0.91129 0.82458 -0.24739 0.02562  -0.00616 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 C   
+8537  O O   . SER A-2 14  ? 1.08838 1.16755 1.08174 -0.24472 0.02330  -0.00672 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 O   
+8538  C CB  . SER A-2 14  ? 0.80380 0.90867 0.80897 -0.25618 0.03279  -0.00345 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CB  
+8539  O OG  . SER A-2 14  ? 1.09126 1.20651 1.09375 -0.25030 0.03404  -0.00835 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 OG  
+8540  N N   . ASN A-2 15  ? 0.85942 0.94847 0.86209 -0.24468 0.02499  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 N   
+8541  C CA  . ASN A-2 15  ? 0.93440 1.01556 0.93218 -0.23908 0.02060  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 CA  
+8542  C C   . ASN A-2 15  ? 0.91293 0.98980 0.91233 -0.24071 0.01833  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 C   
+8543  O O   . ASN A-2 15  ? 1.17017 1.25446 1.17597 -0.24399 0.02068  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 O   
+8544  C CB  . ASN A-2 15  ? 0.97920 1.06783 0.97414 -0.23119 0.01956  -0.01661 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 CB  
+8545  C CG  . ASN A-2 15  ? 1.03829 1.13892 1.03887 -0.22805 0.01968  -0.02024 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 CG  
+8546  O OD1 . ASN A-2 15  ? 1.13086 1.22477 1.12964 -0.22290 0.01377  -0.02279 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 OD1 
+8547  N ND2 . ASN A-2 15  ? 0.97092 1.08846 0.97728 -0.23174 0.02557  -0.02064 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 ND2 
+8548  N N   . ILE A-2 16  ? 0.73241 0.79619 0.72428 -0.23943 0.01332  -0.01244 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 N   
+8549  C CA  . ILE A-2 16  ? 0.87318 0.92942 0.86126 -0.24262 0.01005  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 CA  
+8550  C C   . ILE A-2 16  ? 1.02176 1.06710 1.00033 -0.23521 0.00221  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 C   
+8551  O O   . ILE A-2 16  ? 0.81805 0.85598 0.79123 -0.23009 -0.00135 -0.01566 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 O   
+8552  C CB  . ILE A-2 16  ? 0.74849 0.79658 0.73352 -0.25188 0.01043  -0.01023 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 CB  
+8553  C CG1 . ILE A-2 16  ? 0.89839 0.93998 0.87669 -0.25797 0.00789  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 CG1 
+8554  C CG2 . ILE A-2 16  ? 0.67743 0.71406 0.65486 -0.25137 0.00746  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 CG2 
+8555  C CD1 . ILE A-2 16  ? 0.82811 0.86644 0.80320 -0.26947 0.00953  -0.00922 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 CD1 
+8556  N N   . THR A-2 17  ? 1.03953 1.08306 1.01590 -0.23382 -0.00179 -0.01363 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 N   
+8557  C CA  . THR A-2 17  ? 0.92846 0.95861 0.89506 -0.22552 -0.01232 -0.01610 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 CA  
+8558  C C   . THR A-2 17  ? 0.94111 0.95102 0.89316 -0.23322 -0.01845 -0.01126 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 C   
+8559  O O   . THR A-2 17  ? 1.18828 1.20359 1.14204 -0.24092 -0.01482 -0.00852 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 O   
+8560  C CB  . THR A-2 17  ? 1.07236 1.11798 1.04768 -0.21571 -0.01411 -0.02185 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 CB  
+8561  O OG1 . THR A-2 17  ? 1.20717 1.27440 1.19454 -0.21259 -0.00646 -0.02597 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 OG1 
+8562  C CG2 . THR A-2 17  ? 0.95004 0.98150 0.91661 -0.20396 -0.02762 -0.02695 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 CG2 
+8563  N N   . ILE A-2 18  ? 0.90405 0.89014 0.84045 -0.23218 -0.02801 -0.01033 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 N   
+8564  C CA  . ILE A-2 18  ? 0.79264 0.75518 0.70980 -0.24214 -0.03489 -0.00464 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CA  
+8565  C C   . ILE A-2 18  ? 0.94652 0.88574 0.84937 -0.23180 -0.05103 -0.00601 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 C   
+8566  O O   . ILE A-2 18  ? 1.32719 1.25470 1.22630 -0.22349 -0.05812 -0.00958 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 O   
+8567  C CB  . ILE A-2 18  ? 0.87321 0.82452 0.78137 -0.25507 -0.03201 -0.00139 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CB  
+8568  C CG1 . ILE A-2 18  ? 0.70704 0.68222 0.63174 -0.26194 -0.01833 -0.00266 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG1 
+8569  C CG2 . ILE A-2 18  ? 0.89340 0.82228 0.77941 -0.26916 -0.03782 0.00476  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG2 
+8570  C CD1 . ILE A-2 18  ? 0.80881 0.77870 0.72890 -0.27304 -0.01527 -0.00242 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CD1 
+8571  N N   . LYS A-2 19  ? 0.94186 0.87347 0.83648 -0.23156 -0.05813 -0.00399 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 N   
+8572  C CA  . LYS A-2 19  ? 1.02479 0.93313 0.90592 -0.21981 -0.07623 -0.00620 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CA  
+8573  C C   . LYS A-2 19  ? 1.15105 1.02703 1.00391 -0.23259 -0.08618 0.00303  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 C   
+8574  O O   . LYS A-2 19  ? 1.11705 0.99951 0.96667 -0.24391 -0.08059 0.00788  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 O   
+8575  C CB  . LYS A-2 19  ? 0.95057 0.87949 0.84713 -0.20530 -0.07856 -0.01392 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CB  
+8576  C CG  . LYS A-2 19  ? 1.04875 1.00810 0.96949 -0.19306 -0.07093 -0.02411 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CG  
+8577  C CD  . LYS A-2 19  ? 1.24731 1.22848 1.18257 -0.18080 -0.07349 -0.03296 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CD  
+8578  C CE  . LYS A-2 19  ? 1.69619 1.70976 1.65352 -0.17130 -0.06528 -0.04382 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CE  
+8579  N NZ  . LYS A-2 19  ? 1.76313 1.80194 1.73589 -0.16093 -0.06694 -0.05421 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 NZ  
+8580  N N   . ASN A-2 20  ? 1.23998 1.08051 1.07109 -0.23162 -0.10130 0.00530  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 N   
+8581  C CA  . ASN A-2 20  ? 1.15937 0.96179 0.95785 -0.24301 -0.11511 0.01453  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 CA  
+8582  C C   . ASN A-2 20  ? 1.11347 0.91719 0.90017 -0.26903 -0.10289 0.02369  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 C   
+8583  O O   . ASN A-2 20  ? 1.38094 1.16866 1.14605 -0.28110 -0.10811 0.03097  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 O   
+8584  C CB  . ASN A-2 20  ? 1.19609 0.99156 0.98883 -0.23233 -0.12837 0.01330  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 CB  
+8585  C CG  . ASN A-2 20  ? 1.28897 1.07391 1.08607 -0.20752 -0.14641 0.00315  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 CG  
+8586  O OD1 . ASN A-2 20  ? 1.65900 1.40356 1.43228 -0.20367 -0.16674 0.00508  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 OD1 
+8587  N ND2 . ASN A-2 20  ? 1.64153 1.46300 1.46881 -0.19104 -0.13968 -0.00865 ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 ND2 
+8588  N N   . PHE A-2 21  ? 1.19426 1.01783 0.99442 -0.27801 -0.08723 0.02239  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 N   
+8589  C CA  . PHE A-2 21  ? 1.00548 0.83572 0.79828 -0.30194 -0.07521 0.02749  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CA  
+8590  C C   . PHE A-2 21  ? 1.13471 0.94284 0.91113 -0.31444 -0.07768 0.03039  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 C   
+8591  O O   . PHE A-2 21  ? 1.33203 1.15261 1.12452 -0.30978 -0.07112 0.02517  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 O   
+8592  C CB  . PHE A-2 21  ? 0.97671 0.84961 0.79970 -0.30252 -0.05607 0.02179  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CB  
+8593  C CG  . PHE A-2 21  ? 1.09669 0.98163 0.91709 -0.32468 -0.04391 0.02301  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CG  
+8594  C CD1 . PHE A-2 21  ? 1.20035 1.08780 1.00850 -0.34007 -0.04133 0.02654  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD1 
+8595  C CD2 . PHE A-2 21  ? 1.15162 1.04773 0.98248 -0.32993 -0.03533 0.01905  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD2 
+8596  C CE1 . PHE A-2 21  ? 1.11929 1.02268 0.92678 -0.36062 -0.02973 0.02489  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE1 
+8597  C CE2 . PHE A-2 21  ? 1.11209 1.02333 0.94315 -0.34947 -0.02463 0.01723  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE2 
+8598  C CZ  . PHE A-2 21  ? 1.03510 0.95132 0.85508 -0.36498 -0.02147 0.01952  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CZ  
+8599  N N   . ARG A-2 22  ? 1.17226 0.94697 0.91534 -0.33131 -0.08750 0.03888  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 N   
+8600  C CA  . ARG A-2 22  ? 1.41454 1.16502 1.13718 -0.34811 -0.09040 0.04273  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 CA  
+8601  C C   . ARG A-2 22  ? 1.25235 0.98404 0.97835 -0.32967 -0.10214 0.03866  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 C   
+8602  O O   . ARG A-2 22  ? 1.35670 1.06744 1.07678 -0.31167 -0.11859 0.03798  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 O   
+8603  C CB  . ARG A-2 22  ? 1.16444 0.94719 0.90104 -0.36594 -0.07057 0.03913  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 CB  
+8604  C CG  . ARG A-2 22  ? 1.20129 1.00198 0.93258 -0.38508 -0.06044 0.04134  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 CG  
+8605  C CD  . ARG A-2 22  ? 1.17895 1.01444 0.92745 -0.40027 -0.04222 0.03423  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 CD  
+8606  N NE  . ARG A-2 22  ? 1.43079 1.28556 1.17409 -0.41955 -0.03271 0.03411  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 NE  
+8607  C CZ  . ARG A-2 22  ? 1.30014 1.18954 1.05895 -0.43331 -0.01735 0.02564  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 CZ  
+8608  N NH1 . ARG A-2 22  ? 1.33343 1.24094 1.11361 -0.42987 -0.01017 0.01724  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 NH1 
+8609  N NH2 . ARG A-2 22  ? 1.16303 1.07037 0.91611 -0.45029 -0.00974 0.02429  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 NH2 
+8610  N N   . ASN A-2 23  ? 1.21518 0.95470 0.95120 -0.33247 -0.09518 0.03443  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 N   
+8611  C CA  . ASN A-2 23  ? 1.40597 1.12907 1.14497 -0.31575 -0.10595 0.02954  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CA  
+8612  C C   . ASN A-2 23  ? 1.26001 1.01185 1.03017 -0.28935 -0.10239 0.01980  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 C   
+8613  O O   . ASN A-2 23  ? 1.50611 1.25005 1.28146 -0.27380 -0.11042 0.01363  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 O   
+8614  C CB  . ASN A-2 23  ? 1.11189 0.83470 0.85035 -0.32901 -0.09948 0.02797  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CB  
+8615  C CG  . ASN A-2 23  ? 1.23136 0.99605 0.99158 -0.34029 -0.07797 0.02418  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CG  
+8616  O OD1 . ASN A-2 23  ? 1.33201 1.12468 1.10745 -0.33839 -0.06794 0.02304  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 OD1 
+8617  N ND2 . ASN A-2 23  ? 1.17202 0.94095 0.93440 -0.35139 -0.07196 0.02110  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 ND2 
+8618  N N   . PHE A-2 24  ? 1.02077 0.80575 0.81076 -0.28499 -0.09076 0.01779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 N   
+8619  C CA  . PHE A-2 24  ? 1.05642 0.87013 0.87409 -0.26352 -0.08617 0.00916  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CA  
+8620  C C   . PHE A-2 24  ? 1.12657 0.92946 0.94039 -0.24728 -0.10036 0.00708  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 C   
+8621  O O   . PHE A-2 24  ? 1.24070 1.05084 1.05411 -0.24943 -0.09905 0.00988  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 O   
+8622  C CB  . PHE A-2 24  ? 1.15006 1.00308 0.99047 -0.26813 -0.06733 0.00779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CB  
+8623  C CG  . PHE A-2 24  ? 1.04850 0.91658 0.89793 -0.27909 -0.05477 0.00649  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CG  
+8624  C CD1 . PHE A-2 24  ? 1.10064 0.96269 0.93746 -0.30055 -0.05046 0.01069  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CD1 
+8625  C CD2 . PHE A-2 24  ? 1.11230 1.00209 0.98248 -0.26843 -0.04755 0.00018  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CD2 
+8626  C CE1 . PHE A-2 24  ? 1.08949 0.96824 0.93691 -0.30936 -0.03986 0.00706  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CE1 
+8627  C CE2 . PHE A-2 24  ? 1.18396 1.08658 1.06228 -0.27700 -0.03800 -0.00177 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CE2 
+8628  C CZ  . PHE A-2 24  ? 1.00398 0.90191 0.87235 -0.29659 -0.03442 0.00089  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CZ  
+8629  N N   . GLU A-2 25  ? 1.23139 1.01819 1.04337 -0.23017 -0.11473 0.00061  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 N   
+8630  C CA  . GLU A-2 25  ? 1.12709 0.90877 0.94033 -0.21111 -0.12918 -0.00538 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CA  
+8631  C C   . GLU A-2 25  ? 1.25891 1.08536 1.10241 -0.19931 -0.11635 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 C   
+8632  O O   . GLU A-2 25  ? 1.31321 1.15188 1.16081 -0.19980 -0.11382 -0.01217 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 O   
+8633  C CB  . GLU A-2 25  ? 1.53432 1.29059 1.34073 -0.19457 -0.14824 -0.01328 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CB  
+8634  C CG  . GLU A-2 25  ? 1.58881 1.34345 1.40023 -0.17167 -0.16480 -0.02352 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CG  
+8635  C CD  . GLU A-2 25  ? 2.04341 1.77357 1.84955 -0.15395 -0.18507 -0.03380 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CD  
+8636  O OE1 . GLU A-2 25  ? 2.31418 2.00989 2.10005 -0.16282 -0.19309 -0.02817 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 OE1 
+8637  O OE2 . GLU A-2 25  ? 2.32093 2.06773 2.14395 -0.13133 -0.19313 -0.04878 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 OE2 
+8638  N N   . LYS A-2 26  ? 1.41003 1.26051 1.27329 -0.18992 -0.10838 -0.02223 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 N   
+8639  C CA  . LYS A-2 26  ? 1.09545 0.98846 0.98506 -0.18348 -0.09393 -0.02865 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CA  
+8640  C C   . LYS A-2 26  ? 1.17542 1.08622 1.07644 -0.18690 -0.08065 -0.03022 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 C   
+8641  O O   . LYS A-2 26  ? 1.27632 1.18292 1.17809 -0.17750 -0.08611 -0.03722 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 O   
+8642  C CB  . LYS A-2 26  ? 1.02401 0.93033 0.92568 -0.16246 -0.10323 -0.04188 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CB  
+8643  C CG  . LYS A-2 26  ? 1.19424 1.14337 1.11986 -0.15961 -0.08871 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CG  
+8644  C CD  . LYS A-2 26  ? 1.47688 1.44299 1.41527 -0.14002 -0.09787 -0.06258 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CD  
+8645  C CE  . LYS A-2 26  ? 1.97114 1.95251 1.92025 -0.12781 -0.09819 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CE  
+8646  N NZ  . LYS A-2 26  ? 1.76890 1.79622 1.74122 -0.12354 -0.08520 -0.08613 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 NZ  
+8647  N N   . VAL A-2 27  ? 0.98479 0.91462 0.89428 -0.19957 -0.06459 -0.02449 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 N   
+8648  C CA  . VAL A-2 27  ? 0.74336 0.68637 0.66096 -0.20453 -0.05328 -0.02451 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CA  
+8649  C C   . VAL A-2 27  ? 0.94867 0.92433 0.88458 -0.20608 -0.03890 -0.02501 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 C   
+8650  O O   . VAL A-2 27  ? 1.00092 0.98357 0.93977 -0.21376 -0.03355 -0.02039 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 O   
+8651  C CB  . VAL A-2 27  ? 0.83994 0.76589 0.74546 -0.22118 -0.05085 -0.01680 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CB  
+8652  C CG1 . VAL A-2 27  ? 0.82483 0.76870 0.74170 -0.22582 -0.03886 -0.01753 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG1 
+8653  C CG2 . VAL A-2 27  ? 1.14740 1.03945 1.03342 -0.22116 -0.06499 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG2 
+8654  N N   . ASN A-2 28  ? 1.05471 1.04905 1.00129 -0.19961 -0.03327 -0.03061 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 N   
+8655  C CA  . ASN A-2 28  ? 0.96716 0.98850 0.92758 -0.20260 -0.02070 -0.03027 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CA  
+8656  C C   . ASN A-2 28  ? 0.97845 1.00197 0.93951 -0.20824 -0.01415 -0.02804 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 C   
+8657  O O   . ASN A-2 28  ? 1.39056 1.41002 1.34820 -0.20274 -0.01735 -0.03226 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 O   
+8658  C CB  . ASN A-2 28  ? 0.84217 0.88607 0.81272 -0.19159 -0.01987 -0.03927 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CB  
+8659  C CG  . ASN A-2 28  ? 1.31962 1.38839 1.30161 -0.19742 -0.00811 -0.03757 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CG  
+8660  O OD1 . ASN A-2 28  ? 1.24794 1.31730 1.23082 -0.20737 -0.00076 -0.03066 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 OD1 
+8661  N ND2 . ASN A-2 28  ? 1.63045 1.71969 1.62134 -0.19130 -0.00722 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 ND2 
+8662  N N   . ILE A-2 29  ? 0.85184 0.88153 0.81751 -0.21828 -0.00622 -0.02249 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   
+8663  C CA  . ILE A-2 29  ? 0.79553 0.82579 0.76198 -0.22342 -0.00186 -0.02075 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  
+8664  C C   . ILE A-2 29  ? 0.85316 0.90044 0.82865 -0.22669 0.00611  -0.01860 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   
+8665  O O   . ILE A-2 29  ? 0.82215 0.87407 0.80302 -0.23203 0.00917  -0.01572 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   
+8666  C CB  . ILE A-2 29  ? 0.76630 0.78313 0.72813 -0.23329 -0.00291 -0.01763 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  
+8667  C CG1 . ILE A-2 29  ? 1.02579 1.02145 0.97477 -0.23318 -0.01164 -0.01810 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 
+8668  C CG2 . ILE A-2 29  ? 0.71543 0.73482 0.67999 -0.23655 0.00009  -0.01827 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 
+8669  C CD1 . ILE A-2 29  ? 0.77272 0.75706 0.71498 -0.24641 -0.01179 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 
+8670  N N   . ASN A-2 30  ? 1.04167 1.09661 1.01722 -0.22421 0.00867  -0.01986 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 N   
+8671  C CA  . ASN A-2 30  ? 0.91145 0.97608 0.89114 -0.22923 0.01427  -0.01633 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 CA  
+8672  C C   . ASN A-2 30  ? 0.77159 0.82796 0.75305 -0.23528 0.01368  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 C   
+8673  O O   . ASN A-2 30  ? 0.83973 0.88646 0.81870 -0.23592 0.01039  -0.01528 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 O   
+8674  C CB  . ASN A-2 30  ? 0.82848 0.90180 0.80377 -0.22659 0.01640  -0.01787 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 CB  
+8675  C CG  . ASN A-2 30  ? 1.00574 1.09556 0.98277 -0.22236 0.01893  -0.02269 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 CG  
+8676  O OD1 . ASN A-2 30  ? 1.19757 1.30029 1.17788 -0.22706 0.02412  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 OD1 
+8677  N ND2 . ASN A-2 30  ? 1.05218 1.14229 1.02759 -0.21350 0.01461  -0.02988 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 ND2 
+8678  N N   . LEU A-2 31  ? 0.71917 0.77993 0.70544 -0.23994 0.01623  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 N   
+8679  C CA  . LEU A-2 31  ? 0.79691 0.85276 0.78828 -0.24430 0.01451  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CA  
+8680  C C   . LEU A-2 31  ? 0.96358 1.01851 0.95457 -0.24572 0.01350  -0.00770 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 C   
+8681  O O   . LEU A-2 31  ? 1.06769 1.12570 1.05281 -0.24600 0.01540  -0.00430 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 O   
+8682  C CB  . LEU A-2 31  ? 0.86886 0.92780 0.86781 -0.24873 0.01591  -0.01077 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CB  
+8683  C CG  . LEU A-2 31  ? 0.62157 0.67734 0.61780 -0.24971 0.01526  -0.01226 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CG  
+8684  C CD1 . LEU A-2 31  ? 0.76717 0.82791 0.76956 -0.25486 0.01707  -0.01219 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD1 
+8685  C CD2 . LEU A-2 31  ? 0.64915 0.69688 0.64143 -0.25195 0.01251  -0.01522 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD2 
+8686  N N   . ASP A-2 32  ? 0.91060 0.96116 0.90714 -0.24717 0.00970  -0.01001 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 N   
+8687  C CA  . ASP A-2 32  ? 0.94862 0.99378 0.94513 -0.24793 0.00544  -0.00806 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 CA  
+8688  C C   . ASP A-2 32  ? 0.88433 0.93035 0.89339 -0.24904 0.00189  -0.01384 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 C   
+8689  O O   . ASP A-2 32  ? 0.84866 0.90168 0.86493 -0.25112 0.00462  -0.01842 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 O   
+8690  C CB  . ASP A-2 32  ? 0.95068 0.98817 0.93760 -0.24465 0.00082  -0.00740 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 CB  
+8691  C CG  . ASP A-2 32  ? 1.09367 1.12222 1.07179 -0.24671 -0.00329 -0.00140 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 CG  
+8692  O OD1 . ASP A-2 32  ? 0.88028 0.91113 0.84818 -0.25017 0.00100  0.00438  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 OD1 
+8693  O OD2 . ASP A-2 32  ? 0.89014 0.90927 0.87088 -0.24535 -0.01152 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 OD2 
+8694  N N   . ASN A-2 33  ? 0.91502 0.95367 0.92576 -0.24792 -0.00507 -0.01433 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 N   
+8695  C CA  . ASN A-2 33  ? 0.74429 0.78613 0.76920 -0.24730 -0.00983 -0.02277 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 CA  
+8696  C C   . ASN A-2 33  ? 0.77421 0.82361 0.80631 -0.24585 -0.01079 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 C   
+8697  O O   . ASN A-2 33  ? 0.86593 0.92711 0.90945 -0.24893 -0.00848 -0.04041 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 O   
+8698  C CB  . ASN A-2 33  ? 0.65624 0.68502 0.68031 -0.24448 -0.02027 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 CB  
+8699  C CG  . ASN A-2 33  ? 0.84502 0.86665 0.86328 -0.24898 -0.01941 -0.01372 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 CG  
+8700  O OD1 . ASN A-2 33  ? 0.94303 0.97035 0.95572 -0.25345 -0.01064 -0.00735 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 OD1 
+8701  N ND2 . ASN A-2 33  ? 0.80122 0.81018 0.82101 -0.24780 -0.02947 -0.01448 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 ND2 
+8702  N N   . LYS A-2 34  ? 0.72621 0.77041 0.75126 -0.24243 -0.01379 -0.03278 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 N   
+8703  C CA  . LYS A-2 34  ? 0.69963 0.75126 0.73056 -0.24227 -0.01447 -0.04218 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 CA  
+8704  C C   . LYS A-2 34  ? 0.69282 0.74352 0.71350 -0.24457 -0.00825 -0.03786 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 C   
+8705  O O   . LYS A-2 34  ? 0.91031 0.95298 0.91907 -0.24143 -0.00839 -0.03118 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 O   
+8706  C CB  . LYS A-2 34  ? 0.68673 0.73296 0.71893 -0.23565 -0.02467 -0.04789 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 CB  
+8707  C CG  . LYS A-2 34  ? 0.69993 0.74261 0.74108 -0.23117 -0.03450 -0.05295 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 CG  
+8708  C CD  . LYS A-2 34  ? 0.66887 0.70803 0.71365 -0.22341 -0.04652 -0.06203 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 CD  
+8709  C CE  . LYS A-2 34  ? 0.61820 0.65096 0.67188 -0.21707 -0.05938 -0.06851 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 CE  
+8710  N NZ  . LYS A-2 34  ? 1.75719 1.76609 1.79404 -0.21641 -0.06523 -0.05469 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 NZ  
+8711  N N   . ASN A-2 35  ? 0.72900 0.78733 0.75317 -0.25058 -0.00352 -0.04214 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 N   
+8712  C CA  . ASN A-2 35  ? 0.75660 0.81023 0.77023 -0.25295 0.00025  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 CA  
+8713  C C   . ASN A-2 35  ? 0.70366 0.76140 0.71962 -0.25845 0.00001  -0.04661 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 C   
+8714  O O   . ASN A-2 35  ? 0.73430 0.80372 0.76040 -0.26466 0.00108  -0.05475 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 O   
+8715  C CB  . ASN A-2 35  ? 0.60567 0.65911 0.61552 -0.25699 0.00541  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 CB  
+8716  C CG  . ASN A-2 35  ? 0.83600 0.88961 0.84648 -0.25370 0.00651  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 CG  
+8717  O OD1 . ASN A-2 35  ? 0.89081 0.94022 0.89333 -0.24974 0.00737  -0.02099 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 OD1 
+8718  N ND2 . ASN A-2 35  ? 0.74119 0.80126 0.76162 -0.25594 0.00651  -0.02923 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 ND2 
+8719  N N   . VAL A-2 36  ? 0.72327 0.77292 0.73000 -0.25688 -0.00126 -0.04546 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 N   
+8720  C CA  . VAL A-2 36  ? 0.80756 0.85863 0.81387 -0.26351 -0.00155 -0.05231 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 CA  
+8721  C C   . VAL A-2 36  ? 0.83423 0.87163 0.82610 -0.26620 -0.00060 -0.04647 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 C   
+8722  O O   . VAL A-2 36  ? 1.00505 1.03329 0.98890 -0.25810 -0.00244 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 O   
+8723  C CB  . VAL A-2 36  ? 0.76100 0.81374 0.77090 -0.25796 -0.00687 -0.05890 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 CB  
+8724  C CG1 . VAL A-2 36  ? 0.60315 0.65785 0.61227 -0.26618 -0.00666 -0.06624 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 CG1 
+8725  C CG2 . VAL A-2 36  ? 0.79042 0.85390 0.81425 -0.25371 -0.01092 -0.06595 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 CG2 
+8726  N N   . ILE A-2 37  ? 0.76502 0.80079 0.75268 -0.27791 0.00146  -0.04797 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 N   
+8727  C CA  . ILE A-2 37  ? 0.88799 0.90602 0.85986 -0.28117 -0.00026 -0.04247 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CA  
+8728  C C   . ILE A-2 37  ? 0.83059 0.84379 0.79731 -0.29083 -0.00195 -0.04787 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 C   
+8729  O O   . ILE A-2 37  ? 0.80709 0.83416 0.78170 -0.30105 0.00090  -0.05570 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 O   
+8730  C CB  . ILE A-2 37  ? 0.77977 0.79360 0.74516 -0.28810 0.00188  -0.03694 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CB  
+8731  C CG1 . ILE A-2 37  ? 0.96699 0.95791 0.91451 -0.28830 -0.00327 -0.03097 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG1 
+8732  C CG2 . ILE A-2 37  ? 0.91525 0.94109 0.88449 -0.30352 0.00625  -0.04220 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG2 
+8733  C CD1 . ILE A-2 37  ? 1.09151 1.07560 1.03085 -0.29241 -0.00346 -0.02494 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CD1 
+8734  N N   . PHE A-2 38  ? 0.75064 0.74565 0.70505 -0.28759 -0.00689 -0.04513 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 N   
+8735  C CA  . PHE A-2 38  ? 0.75532 0.74262 0.70346 -0.29646 -0.00953 -0.04986 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CA  
+8736  C C   . PHE A-2 38  ? 0.95238 0.91331 0.88321 -0.29353 -0.01650 -0.04454 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 C   
+8737  O O   . PHE A-2 38  ? 0.97122 0.92468 0.89851 -0.28153 -0.01932 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 O   
+8738  C CB  . PHE A-2 38  ? 0.84707 0.84645 0.80650 -0.29008 -0.01048 -0.05805 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CB  
+8739  C CG  . PHE A-2 38  ? 0.88406 0.88232 0.84511 -0.27264 -0.01323 -0.05550 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CG  
+8740  C CD1 . PHE A-2 38  ? 0.93569 0.91968 0.88708 -0.26526 -0.01830 -0.05452 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CD1 
+8741  C CD2 . PHE A-2 38  ? 0.83927 0.85055 0.81030 -0.26465 -0.01109 -0.05450 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CD2 
+8742  C CE1 . PHE A-2 38  ? 0.84666 0.83306 0.79849 -0.25110 -0.01977 -0.05318 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CE1 
+8743  C CE2 . PHE A-2 38  ? 0.86258 0.87281 0.83187 -0.25180 -0.01305 -0.05149 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CE2 
+8744  C CZ  . PHE A-2 38  ? 0.90270 0.90232 0.86245 -0.24546 -0.01668 -0.05111 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CZ  
+8745  N N   . GLY A-2 39  ? 0.77129 0.71875 0.69183 -0.30467 -0.01994 -0.04676 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-2 N   
+8746  C CA  . GLY A-2 39  ? 0.93265 0.85163 0.83623 -0.30170 -0.02906 -0.04316 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-2 CA  
+8747  C C   . GLY A-2 39  ? 1.05472 0.95472 0.94172 -0.32190 -0.03216 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-2 C   
+8748  O O   . GLY A-2 39  ? 0.93643 0.84931 0.82587 -0.33920 -0.02572 -0.04507 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-2 O   
+8749  N N   . MET A-2 40  ? 1.42024 1.28905 1.28952 -0.31984 -0.04289 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 N   
+8750  C CA  . MET A-2 40  ? 1.16275 1.00608 1.01117 -0.34020 -0.04818 -0.03589 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 CA  
+8751  C C   . MET A-2 40  ? 1.37114 1.20379 1.20430 -0.35477 -0.04769 -0.02736 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 C   
+8752  O O   . MET A-2 40  ? 1.48948 1.31944 1.31134 -0.37866 -0.04442 -0.02640 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 O   
+8753  C CB  . MET A-2 40  ? 1.28715 1.09641 1.12030 -0.33223 -0.06242 -0.03521 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 CB  
+8754  C CG  . MET A-2 40  ? 1.47569 1.28903 1.31628 -0.32854 -0.06380 -0.04406 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 CG  
+8755  S SD  . MET A-2 40  ? 1.54431 1.32798 1.36324 -0.35325 -0.07081 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 SD  
+8756  C CE  . MET A-2 40  ? 1.16955 0.97830 0.99120 -0.38141 -0.05649 -0.04447 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 CE  
+8757  N N   . ASN A-2 41  ? 1.24594 1.07370 1.07791 -0.34171 -0.05081 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 N   
+8758  C CA  . ASN A-2 41  ? 1.28002 1.09458 1.09549 -0.35322 -0.05246 -0.01323 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 CA  
+8759  C C   . ASN A-2 41  ? 1.40666 1.25327 1.23370 -0.36699 -0.03826 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 C   
+8760  O O   . ASN A-2 41  ? 1.15509 1.02587 0.99997 -0.35562 -0.03159 -0.01646 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 O   
+8761  C CB  . ASN A-2 41  ? 1.06469 0.86960 0.87947 -0.33313 -0.05994 -0.00909 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 CB  
+8762  C CG  . ASN A-2 41  ? 1.47886 1.25878 1.27034 -0.34319 -0.06722 0.00023  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 CG  
+8763  O OD1 . ASN A-2 41  ? 1.62595 1.40909 1.40775 -0.36467 -0.06115 0.00401  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 OD1 
+8764  N ND2 . ASN A-2 41  ? 1.62191 1.37779 1.40402 -0.32741 -0.08095 0.00293  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 ND2 
+8765  N N   . ASP A-2 42  ? 1.54085 1.38882 1.35796 -0.39215 -0.03376 -0.01632 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 N   
+8766  C CA  . ASP A-2 42  ? 1.29656 1.17693 1.12443 -0.40634 -0.02083 -0.02052 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 CA  
+8767  C C   . ASP A-2 42  ? 1.31160 1.18743 1.12932 -0.40897 -0.02085 -0.01249 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 C   
+8768  O O   . ASP A-2 42  ? 1.23061 1.13676 1.06450 -0.40950 -0.01106 -0.01660 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 O   
+8769  C CB  . ASP A-2 42  ? 1.36476 1.24948 1.18266 -0.43495 -0.01590 -0.02507 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 CB  
+8770  C CG  . ASP A-2 42  ? 1.70903 1.61139 1.54470 -0.43275 -0.01276 -0.03671 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 CG  
+8771  O OD1 . ASP A-2 42  ? 1.43988 1.36465 1.30098 -0.41220 -0.00990 -0.04336 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 OD1 
+8772  O OD2 . ASP A-2 42  ? 1.92430 1.81734 1.74733 -0.45230 -0.01367 -0.03912 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 OD2 
+8773  N N   . ILE A-2 43  ? 1.53613 1.37373 1.32718 -0.41000 -0.03297 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 N   
+8774  C CA  . ILE A-2 43  ? 1.40909 1.24017 1.18863 -0.41191 -0.03472 0.00587  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 CA  
+8775  C C   . ILE A-2 43  ? 1.38288 1.23182 1.18520 -0.38605 -0.03307 0.00425  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 C   
+8776  O O   . ILE A-2 43  ? 1.13872 1.00516 0.94740 -0.38689 -0.02704 0.00502  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 O   
+8777  C CB  . ILE A-2 43  ? 1.36069 1.14240 1.10420 -0.41823 -0.05117 0.01727  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 CB  
+8778  C CG1 . ILE A-2 43  ? 1.71977 1.48013 1.43830 -0.44572 -0.05355 0.01956  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 CG1 
+8779  C CG2 . ILE A-2 43  ? 1.14880 0.92370 0.87786 -0.42277 -0.05342 0.02511  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 CG2 
+8780  C CD1 . ILE A-2 43  ? 2.23790 1.97072 1.95070 -0.43790 -0.06493 0.01845  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 CD1 
+8781  N N   . GLY A-2 44  ? 1.40259 1.24834 1.21691 -0.36396 -0.03815 0.00146  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 N   
+8782  C CA  . GLY A-2 44  ? 1.16500 1.02825 0.99927 -0.34179 -0.03614 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 CA  
+8783  C C   . GLY A-2 44  ? 1.09309 0.99562 0.95364 -0.34060 -0.02226 -0.00694 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 C   
+8784  O O   . GLY A-2 44  ? 0.95354 0.87176 0.82563 -0.33250 -0.01830 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 O   
+8785  N N   . LYS A-2 45  ? 1.06920 0.98728 0.93962 -0.34826 -0.01593 -0.01398 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 N   
+8786  C CA  . LYS A-2 45  ? 1.07072 1.02368 0.96591 -0.34590 -0.00549 -0.02175 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CA  
+8787  C C   . LYS A-2 45  ? 1.12317 1.09245 1.01936 -0.36000 0.00157  -0.02261 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 C   
+8788  O O   . LYS A-2 45  ? 0.93067 0.92118 0.84402 -0.35246 0.00671  -0.02545 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 O   
+8789  C CB  . LYS A-2 45  ? 1.05150 1.01694 0.95669 -0.35032 -0.00237 -0.03079 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CB  
+8790  C CG  . LYS A-2 45  ? 0.92920 0.87803 0.83108 -0.33898 -0.00949 -0.03074 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CG  
+8791  C CD  . LYS A-2 45  ? 0.93806 0.90632 0.85658 -0.33704 -0.00595 -0.04080 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CD  
+8792  C CE  . LYS A-2 45  ? 0.75185 0.73264 0.67060 -0.35831 -0.00089 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CE  
+8793  N NZ  . LYS A-2 45  ? 1.08143 1.03657 0.97767 -0.37364 -0.00594 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 NZ  
+8794  N N   . THR A-2 46  ? 1.16106 1.12034 1.03777 -0.38154 0.00163  -0.02039 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 N   
+8795  C CA  . THR A-2 46  ? 0.91433 0.89083 0.78988 -0.39690 0.00875  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CA  
+8796  C C   . THR A-2 46  ? 1.02332 0.99111 0.89288 -0.38873 0.00547  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 C   
+8797  O O   . THR A-2 46  ? 1.10518 1.09633 0.98841 -0.38781 0.01193  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 O   
+8798  C CB  . THR A-2 46  ? 0.86071 0.82719 0.71250 -0.42464 0.00959  -0.02080 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CB  
+8799  O OG1 . THR A-2 46  ? 1.57974 1.55538 1.43826 -0.43212 0.01241  -0.02944 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 OG1 
+8800  C CG2 . THR A-2 46  ? 1.12682 1.11779 0.97892 -0.44214 0.01868  -0.02514 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CG2 
+8801  N N   . ASN A-2 47  ? 1.03170 0.96646 0.88193 -0.38181 -0.00555 -0.00402 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 N   
+8802  C CA  . ASN A-2 47  ? 0.94067 0.86795 0.78649 -0.37222 -0.01001 0.00231  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 CA  
+8803  C C   . ASN A-2 47  ? 0.97834 0.92707 0.85105 -0.35096 -0.00627 -0.00173 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 C   
+8804  O O   . ASN A-2 47  ? 1.16064 1.11814 1.03846 -0.34622 -0.00486 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 O   
+8805  C CB  . ASN A-2 47  ? 1.09759 0.98501 0.91867 -0.36694 -0.02493 0.01126  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 CB  
+8806  C CG  . ASN A-2 47  ? 1.29815 1.15791 1.08651 -0.39022 -0.03073 0.01794  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 CG  
+8807  O OD1 . ASN A-2 47  ? 1.17200 1.04455 0.95374 -0.41150 -0.02273 0.01720  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 OD1 
+8808  N ND2 . ASN A-2 47  ? 1.35116 1.17248 1.11785 -0.38699 -0.04529 0.02394  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 ND2 
+8809  N N   . PHE A-2 48  ? 1.10659 1.06325 0.99512 -0.33918 -0.00490 -0.00661 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 N   
+8810  C CA  . PHE A-2 48  ? 0.98360 0.95974 0.89481 -0.32228 -0.00108 -0.00983 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CA  
+8811  C C   . PHE A-2 48  ? 0.98296 0.98729 0.91133 -0.32770 0.00813  -0.01567 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 C   
+8812  O O   . PHE A-2 48  ? 1.09655 1.11183 1.03570 -0.31971 0.01015  -0.01529 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 O   
+8813  C CB  . PHE A-2 48  ? 0.88585 0.86338 0.80665 -0.31116 -0.00194 -0.01351 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CB  
+8814  C CG  . PHE A-2 48  ? 0.93912 0.93522 0.87977 -0.29726 0.00201  -0.01617 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CG  
+8815  C CD1 . PHE A-2 48  ? 0.87902 0.87239 0.82118 -0.28369 -0.00083 -0.01296 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CD1 
+8816  C CD2 . PHE A-2 48  ? 0.92955 0.94549 0.88654 -0.29838 0.00767  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CD2 
+8817  C CE1 . PHE A-2 48  ? 0.88749 0.89678 0.84485 -0.27416 0.00310  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CE1 
+8818  C CE2 . PHE A-2 48  ? 0.94504 0.97294 0.91635 -0.28711 0.00956  -0.02362 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CE2 
+8819  C CZ  . PHE A-2 48  ? 0.89153 0.91564 0.86186 -0.27632 0.00786  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CZ  
+8820  N N   . LEU A-2 49  ? 1.00243 1.01993 0.93443 -0.34126 0.01331  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 N   
+8821  C CA  . LEU A-2 49  ? 0.95768 1.00344 0.90740 -0.34549 0.02068  -0.03095 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CA  
+8822  C C   . LEU A-2 49  ? 0.99150 1.04014 0.93271 -0.35535 0.02272  -0.02826 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 C   
+8823  O O   . LEU A-2 49  ? 0.90818 0.97433 0.86384 -0.35099 0.02617  -0.03191 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 O   
+8824  C CB  . LEU A-2 49  ? 0.81307 0.87616 0.77052 -0.35716 0.02518  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CB  
+8825  C CG  . LEU A-2 49  ? 0.83676 0.90115 0.80527 -0.34723 0.02306  -0.04682 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CG  
+8826  C CD1 . LEU A-2 49  ? 0.77500 0.86118 0.75384 -0.35882 0.02727  -0.06034 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CD1 
+8827  C CD2 . LEU A-2 49  ? 0.99336 1.06389 0.97898 -0.32828 0.02155  -0.04713 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CD2 
+8828  N N   . TYR A-2 50  ? 0.98278 1.01249 0.89897 -0.36904 0.01967  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 N   
+8829  C CA  . TYR A-2 50  ? 1.08034 1.10995 0.98436 -0.37902 0.02041  -0.01803 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CA  
+8830  C C   . TYR A-2 50  ? 1.11298 1.13494 1.01949 -0.36271 0.01571  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 C   
+8831  O O   . TYR A-2 50  ? 1.05565 1.09037 0.96659 -0.36421 0.01860  -0.01288 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 O   
+8832  C CB  . TYR A-2 50  ? 0.96567 0.97060 0.83748 -0.39786 0.01591  -0.01060 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CB  
+8833  C CG  . TYR A-2 50  ? 1.33445 1.35769 1.20073 -0.42280 0.02418  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CG  
+8834  C CD1 . TYR A-2 50  ? 1.34258 1.40425 1.23490 -0.42472 0.03413  -0.03201 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CD1 
+8835  C CD2 . TYR A-2 50  ? 1.60925 1.61165 1.44358 -0.44505 0.02132  -0.01094 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CD2 
+8836  C CE1 . TYR A-2 50  ? 1.58755 1.67153 1.47703 -0.44764 0.04222  -0.04145 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CE1 
+8837  C CE2 . TYR A-2 50  ? 1.77509 1.79771 1.60341 -0.47060 0.03016  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CE2 
+8838  C CZ  . TYR A-2 50  ? 1.89314 1.95841 1.75007 -0.46598 0.04083  -0.03434 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CZ  
+8839  O OH  . TYR A-2 50  ? 2.08666 2.17483 1.93831 -0.47863 0.04904  -0.04383 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 OH  
+8840  N N   . ALA A-2 51  ? 0.93790 0.94144 0.84250 -0.34725 0.00855  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N   
+8841  C CA  . ALA A-2 51  ? 0.89301 0.89432 0.80302 -0.33159 0.00475  -0.00297 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA  
+8842  C C   . ALA A-2 51  ? 0.90640 0.93447 0.84245 -0.32350 0.01196  -0.00902 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C   
+8843  O O   . ALA A-2 51  ? 1.04079 1.07479 0.98211 -0.31772 0.01184  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O   
+8844  C CB  . ALA A-2 51  ? 0.87227 0.85464 0.77825 -0.31669 -0.00343 0.00045  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB  
+8845  N N   . LEU A-2 52  ? 0.90213 0.94498 0.85398 -0.32290 0.01702  -0.01574 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N   
+8846  C CA  . LEU A-2 52  ? 1.05170 1.11564 1.02589 -0.31620 0.02166  -0.02144 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  
+8847  C C   . LEU A-2 52  ? 0.89107 0.97351 0.87118 -0.32700 0.02664  -0.02774 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C   
+8848  O O   . LEU A-2 52  ? 0.89261 0.98686 0.88528 -0.32208 0.02827  -0.02993 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O   
+8849  C CB  . LEU A-2 52  ? 0.92596 0.99648 0.91326 -0.31083 0.02274  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  
+8850  C CG  . LEU A-2 52  ? 0.84135 0.90245 0.83050 -0.29671 0.01945  -0.02251 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  
+8851  C CD1 . LEU A-2 52  ? 1.07457 1.13793 1.07020 -0.29429 0.01915  -0.02720 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 
+8852  C CD2 . LEU A-2 52  ? 0.82395 0.89301 0.82455 -0.28815 0.02050  -0.02127 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 
+8853  N N   . ARG A-2 53  ? 0.89759 0.98386 0.86850 -0.34273 0.02922  -0.03146 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N   
+8854  C CA  . ARG A-2 53  ? 0.87640 0.98392 0.85224 -0.35446 0.03462  -0.03933 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA  
+8855  C C   . ARG A-2 53  ? 0.91727 1.01917 0.88181 -0.35643 0.03313  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C   
+8856  O O   . ARG A-2 53  ? 0.86468 0.98425 0.84166 -0.35561 0.03612  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O   
+8857  C CB  . ARG A-2 53  ? 0.64386 0.75810 0.60952 -0.37360 0.03844  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB  
+8858  C CG  . ARG A-2 53  ? 1.05549 1.17980 1.03467 -0.37224 0.03992  -0.05394 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG  
+8859  C CD  . ARG A-2 53  ? 0.98666 1.12221 0.95697 -0.39344 0.04478  -0.06127 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD  
+8860  N NE  . ARG A-2 53  ? 0.91758 1.08534 0.89936 -0.40425 0.05161  -0.07484 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE  
+8861  C CZ  . ARG A-2 53  ? 1.23496 1.42161 1.21270 -0.42159 0.05761  -0.08489 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ  
+8862  N NH1 . ARG A-2 53  ? 0.92957 1.10433 0.89116 -0.43079 0.05759  -0.08197 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1 
+8863  N NH2 . ARG A-2 53  ? 1.31200 1.52812 1.30021 -0.42335 0.06319  -0.09797 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2 
+8864  N N   . PHE A-2 54  ? 0.91751 0.99396 0.85815 -0.35857 0.02720  -0.02197 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 N   
+8865  C CA  . PHE A-2 54  ? 0.72305 0.79186 0.65147 -0.35901 0.02361  -0.01589 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CA  
+8866  C C   . PHE A-2 54  ? 0.72211 0.80016 0.66963 -0.34288 0.02334  -0.01685 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 C   
+8867  O O   . PHE A-2 54  ? 0.90107 0.98689 0.84910 -0.34429 0.02379  -0.01740 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 O   
+8868  C CB  . PHE A-2 54  ? 0.76132 0.79715 0.66255 -0.35916 0.01379  -0.00470 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CB  
+8869  C CG  . PHE A-2 54  ? 1.01338 1.03619 0.88642 -0.38036 0.01235  -0.00082 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CG  
+8870  C CD1 . PHE A-2 54  ? 1.04334 1.07709 0.91529 -0.39659 0.01918  -0.00659 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CD1 
+8871  C CD2 . PHE A-2 54  ? 1.16401 1.16312 1.01027 -0.38486 0.00342  0.00833  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CD2 
+8872  C CE1 . PHE A-2 54  ? 0.90763 0.93000 0.75138 -0.41935 0.01864  -0.00280 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CE1 
+8873  C CE2 . PHE A-2 54  ? 1.14686 1.13041 0.96271 -0.40673 0.00127  0.01342  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CE2 
+8874  C CZ  . PHE A-2 54  ? 1.40819 1.40377 1.22221 -0.42521 0.00960  0.00815  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CZ  
+8875  N N   . LEU A-2 55  ? 0.81304 0.89089 0.77536 -0.32891 0.02277  -0.01724 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 N   
+8876  C CA  . LEU A-2 55  ? 0.80949 0.89563 0.78816 -0.31619 0.02291  -0.01778 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CA  
+8877  C C   . LEU A-2 55  ? 0.87510 0.98399 0.87482 -0.31729 0.02851  -0.02673 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 C   
+8878  O O   . LEU A-2 55  ? 1.04969 1.16686 1.05940 -0.31258 0.02893  -0.02783 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 O   
+8879  C CB  . LEU A-2 55  ? 0.79692 0.87467 0.78069 -0.30312 0.02038  -0.01479 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CB  
+8880  C CG  . LEU A-2 55  ? 0.84519 0.93130 0.84393 -0.29211 0.02111  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CG  
+8881  C CD1 . LEU A-2 55  ? 0.76789 0.84882 0.75970 -0.28676 0.01666  -0.01124 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD1 
+8882  C CD2 . LEU A-2 55  ? 0.76272 0.84619 0.76770 -0.28387 0.02120  -0.01434 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD2 
+8883  N N   . LEU A-2 56  ? 0.72802 0.84736 0.73523 -0.32310 0.03184  -0.03436 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 N   
+8884  C CA  . LEU A-2 56  ? 0.83079 0.96893 0.86013 -0.32025 0.03425  -0.04449 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CA  
+8885  C C   . LEU A-2 56  ? 0.80413 0.96303 0.83913 -0.33194 0.03836  -0.05661 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 C   
+8886  O O   . LEU A-2 56  ? 0.84617 1.02192 0.89972 -0.32908 0.03897  -0.06669 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 O   
+8887  C CB  . LEU A-2 56  ? 0.81442 0.94851 0.85391 -0.31115 0.03224  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CB  
+8888  C CG  . LEU A-2 56  ? 0.83289 0.95155 0.86913 -0.30016 0.02923  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CG  
+8889  C CD1 . LEU A-2 56  ? 0.68342 0.79510 0.72088 -0.29512 0.02733  -0.03594 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CD1 
+8890  C CD2 . LEU A-2 56  ? 0.71507 0.83843 0.76334 -0.29381 0.02871  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CD2 
+8891  N N   . ASP A-2 57  ? 0.82013 0.97906 0.83982 -0.34554 0.04081  -0.05697 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 N   
+8892  C CA  . ASP A-2 57  ? 0.99225 1.17556 1.01702 -0.35903 0.04604  -0.07034 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 CA  
+8893  C C   . ASP A-2 57  ? 1.10804 1.29703 1.11966 -0.37067 0.04861  -0.06905 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 C   
+8894  O O   . ASP A-2 57  ? 0.98419 1.15528 0.97028 -0.37940 0.04719  -0.05813 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 O   
+8895  C CB  . ASP A-2 57  ? 0.97018 1.15278 0.98547 -0.37010 0.04810  -0.07261 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 CB  
+8896  C CG  . ASP A-2 57  ? 1.13523 1.35007 1.16513 -0.38033 0.05353  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 CG  
+8897  O OD1 . ASP A-2 57  ? 1.04946 1.28657 1.09557 -0.37886 0.05527  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 OD1 
+8898  O OD2 . ASP A-2 57  ? 1.19122 1.41072 1.21761 -0.38961 0.05576  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 OD2 
+8899  N N   . LYS A-2 58  ? 1.10986 1.32234 1.13806 -0.37045 0.05111  -0.08058 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 N   
+8900  C CA  . LYS A-2 58  ? 1.01295 1.23325 1.03004 -0.38066 0.05346  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 CA  
+8901  C C   . LYS A-2 58  ? 1.13669 1.36300 1.13163 -0.40300 0.05836  -0.08177 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 C   
+8902  O O   . LYS A-2 58  ? 1.08487 1.29909 1.05478 -0.41321 0.05742  -0.07227 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 O   
+8903  C CB  . LYS A-2 58  ? 1.07948 1.32670 1.12123 -0.37607 0.05513  -0.09560 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 CB  
+8904  C CG  . LYS A-2 58  ? 1.04169 1.30842 1.07520 -0.39060 0.05976  -0.10217 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 CG  
+8905  C CD  . LYS A-2 58  ? 1.24048 1.53280 1.30056 -0.38354 0.06004  -0.11822 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 CD  
+8906  C CE  . LYS A-2 58  ? 1.67648 1.99059 1.76315 -0.37848 0.06025  -0.13679 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 CE  
+8907  N NZ  . LYS A-2 58  ? 1.69514 2.02891 1.77406 -0.38896 0.06673  -0.14764 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 NZ  
+8908  N N   . GLU A-2 59  ? 1.08896 1.33290 1.09114 -0.41068 0.06290  -0.09347 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 N   
+8909  C CA  . GLU A-2 59  ? 1.08743 1.33713 1.06637 -0.42685 0.06813  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CA  
+8910  C C   . GLU A-2 59  ? 0.91393 1.12962 0.85973 -0.43782 0.06448  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 C   
+8911  O O   . GLU A-2 59  ? 1.19971 1.40778 1.11609 -0.45352 0.06555  -0.07146 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 O   
+8912  C CB  . GLU A-2 59  ? 1.19561 1.47163 1.19094 -0.42640 0.07315  -0.11317 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CB  
+8913  C CG  . GLU A-2 59  ? 1.64637 1.95145 1.67832 -0.41246 0.07313  -0.13215 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CG  
+8914  C CD  . GLU A-2 59  ? 1.65401 1.98256 1.69034 -0.41447 0.07664  -0.14267 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CD  
+8915  O OE1 . GLU A-2 59  ? 1.25224 1.57921 1.26222 -0.42866 0.08064  -0.13701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 OE1 
+8916  O OE2 . GLU A-2 59  ? 1.69850 2.04618 1.76396 -0.40220 0.07447  -0.15701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 OE2 
+8917  N N   . ILE A-2 60  ? 0.98748 1.18115 0.93602 -0.43052 0.05922  -0.06869 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 N   
+8918  C CA  . ILE A-2 60  ? 1.13747 1.29601 1.05541 -0.43839 0.05370  -0.05258 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CA  
+8919  C C   . ILE A-2 60  ? 1.05937 1.18962 0.96022 -0.42954 0.04527  -0.03755 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 C   
+8920  O O   . ILE A-2 60  ? 1.25970 1.35915 1.13037 -0.43683 0.03856  -0.02464 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 O   
+8921  C CB  . ILE A-2 60  ? 0.85866 1.00402 0.78456 -0.42767 0.05061  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CB  
+8922  C CG1 . ILE A-2 60  ? 0.74968 0.86819 0.64517 -0.44260 0.04731  -0.04074 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CG1 
+8923  C CG2 . ILE A-2 60  ? 1.12671 1.25437 1.06286 -0.40329 0.04366  -0.04266 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CG2 
+8924  C CD1 . ILE A-2 60  ? 1.49435 1.63047 1.38224 -0.45824 0.05454  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CD1 
+8925  N N   . ARG A-2 61  ? 0.92220 1.06178 0.84180 -0.41389 0.04440  -0.03980 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N   
+8926  C CA  . ARG A-2 61  ? 0.99209 1.11049 0.90125 -0.40309 0.03648  -0.02848 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  
+8927  C C   . ARG A-2 61  ? 1.17678 1.29628 1.06563 -0.41643 0.03595  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C   
+8928  O O   . ARG A-2 61  ? 1.15070 1.24520 1.01937 -0.41289 0.02702  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O   
+8929  C CB  . ARG A-2 61  ? 0.88059 1.00956 0.81891 -0.38208 0.03621  -0.03240 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  
+8930  C CG  . ARG A-2 61  ? 0.73703 0.84808 0.66923 -0.36920 0.02841  -0.02287 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  
+8931  C CD  . ARG A-2 61  ? 0.75703 0.87819 0.71668 -0.35115 0.02893  -0.02640 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  
+8932  N NE  . ARG A-2 61  ? 0.99678 1.14550 0.97891 -0.35243 0.03531  -0.03834 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  
+8933  C CZ  . ARG A-2 61  ? 1.05129 1.21168 1.05617 -0.34546 0.03803  -0.04586 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  
+8934  N NH1 . ARG A-2 61  ? 1.11744 1.26607 1.12559 -0.33728 0.03614  -0.04211 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 
+8935  N NH2 . ARG A-2 61  ? 1.10949 1.29284 1.13357 -0.34621 0.04153  -0.05787 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 
+8936  N N   . LYS A-2 62  ? 1.00828 1.15719 0.90201 -0.43128 0.04460  -0.03751 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 N   
+8937  C CA  . LYS A-2 62  ? 1.01790 1.17080 0.89199 -0.44487 0.04477  -0.03610 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CA  
+8938  C C   . LYS A-2 62  ? 1.11920 1.24326 0.95038 -0.46444 0.03958  -0.02322 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 C   
+8939  O O   . LYS A-2 62  ? 1.20638 1.31920 1.01306 -0.47240 0.03477  -0.01625 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 O   
+8940  C CB  . LYS A-2 62  ? 0.94691 1.14228 0.83791 -0.45658 0.05586  -0.05407 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CB  
+8941  C CG  . LYS A-2 62  ? 0.85978 1.06914 0.74777 -0.46684 0.06310  -0.06296 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CG  
+8942  C CD  . LYS A-2 62  ? 0.98219 1.23365 0.89773 -0.46161 0.07179  -0.08456 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CD  
+8943  C CE  . LYS A-2 62  ? 1.04087 1.30804 0.95360 -0.46975 0.07855  -0.09507 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CE  
+8944  N NZ  . LYS A-2 62  ? 1.26977 1.57795 1.21383 -0.46203 0.08523  -0.11839 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 NZ  
+8945  N N   . PHE A-2 63  ? 1.05757 1.16734 0.87762 -0.47277 0.03935  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 N   
+8946  C CA  . PHE A-2 63  ? 1.03113 1.11012 0.80813 -0.49371 0.03352  -0.00716 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CA  
+8947  C C   . PHE A-2 63  ? 1.05992 1.09303 0.81453 -0.48067 0.01713  0.00952  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 C   
+8948  O O   . PHE A-2 63  ? 1.27889 1.28030 0.99369 -0.49597 0.00833  0.02150  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 O   
+8949  C CB  . PHE A-2 63  ? 1.12306 1.20191 0.89622 -0.50544 0.03820  -0.01000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CB  
+8950  C CG  . PHE A-2 63  ? 1.16792 1.28775 0.95322 -0.51055 0.05154  -0.02727 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CG  
+8951  C CD1 . PHE A-2 63  ? 1.15195 1.30524 0.97784 -0.49514 0.05919  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CD1 
+8952  C CD2 . PHE A-2 63  ? 0.92400 1.04814 0.67871 -0.53157 0.05537  -0.02793 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CD2 
+8953  C CE1 . PHE A-2 63  ? 1.06490 1.25573 0.90283 -0.49940 0.06980  -0.06125 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CE1 
+8954  C CE2 . PHE A-2 63  ? 1.15097 1.31549 0.91732 -0.53693 0.06763  -0.04600 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CE2 
+8955  C CZ  . PHE A-2 63  ? 1.09116 1.28934 0.90023 -0.52018 0.07460  -0.06325 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CZ  
+8956  N N   . GLY A-2 64  ? 0.81973 0.84859 0.59807 -0.45339 0.01209  0.00979  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-2 N   
+8957  C CA  . GLY A-2 64  ? 0.90122 0.89268 0.66338 -0.43846 -0.00369 0.02181  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-2 CA  
+8958  C C   . GLY A-2 64  ? 1.26254 1.21806 1.00370 -0.44048 -0.01291 0.03067  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-2 C   
+8959  O O   . GLY A-2 64  ? 1.18468 1.14372 0.92432 -0.45351 -0.00654 0.02824  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-2 O   
+8960  N N   . PHE A-2 65  ? 1.24305 1.16382 0.96861 -0.42648 -0.02921 0.03985  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 N   
+8961  C CA  . PHE A-2 65  ? 1.22194 1.10465 0.92837 -0.42387 -0.04141 0.04760  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CA  
+8962  C C   . PHE A-2 65  ? 1.33509 1.17822 0.99284 -0.44484 -0.05375 0.05991  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 C   
+8963  O O   . PHE A-2 65  ? 1.43165 1.26254 1.06924 -0.44721 -0.06223 0.06535  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 O   
+8964  C CB  . PHE A-2 65  ? 1.33516 1.20362 1.05474 -0.39442 -0.05366 0.04791  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CB  
+8965  C CG  . PHE A-2 65  ? 1.12708 1.02336 0.88661 -0.37658 -0.04383 0.03844  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CG  
+8966  C CD1 . PHE A-2 65  ? 1.05343 0.94715 0.81904 -0.37749 -0.04035 0.03668  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CD1 
+8967  C CD2 . PHE A-2 65  ? 1.08302 1.00623 0.87198 -0.35977 -0.03889 0.03168  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CD2 
+8968  C CE1 . PHE A-2 65  ? 1.18671 1.10360 0.98553 -0.36183 -0.03247 0.02886  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CE1 
+8969  C CE2 . PHE A-2 65  ? 1.17140 1.11675 0.99270 -0.34554 -0.03078 0.02436  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CE2 
+8970  C CZ  . PHE A-2 65  ? 1.03040 0.97215 0.85585 -0.34643 -0.02780 0.02322  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CZ  
+8971  N N   . ASN A-2 66  ? 1.56911 1.39094 1.20671 -0.46064 -0.05547 0.06449  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 N   
+8972  C CA  . ASN A-2 66  ? 1.58595 1.36109 1.17366 -0.48044 -0.07013 0.07791  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CA  
+8973  C C   . ASN A-2 66  ? 1.57392 1.30222 1.14828 -0.46042 -0.09255 0.08492  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 C   
+8974  O O   . ASN A-2 66  ? 1.59240 1.32902 1.19719 -0.43308 -0.09445 0.07828  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 O   
+8975  C CB  . ASN A-2 66  ? 1.36688 1.14350 0.93794 -0.51124 -0.06030 0.07861  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CB  
+8976  C CG  . ASN A-2 66  ? 1.97986 1.79913 1.55554 -0.53502 -0.04115 0.07124  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CG  
+8977  O OD1 . ASN A-2 66  ? 2.25856 2.06860 1.80160 -0.55627 -0.04336 0.07784  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 OD1 
+8978  N ND2 . ASN A-2 66  ? 1.71611 1.58246 1.33186 -0.53137 -0.02313 0.05664  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 ND2 
+8979  N N   . LYS A-2 67  ? 1.73557 1.41357 1.26243 -0.47495 -0.11050 0.09793  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 N   
+8980  C CA  . LYS A-2 67  ? 1.57391 1.20311 1.08498 -0.45679 -0.13464 0.10358  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CA  
+8981  C C   . LYS A-2 67  ? 1.65365 1.28132 1.18142 -0.45044 -0.13181 0.09883  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 C   
+8982  O O   . LYS A-2 67  ? 1.63074 1.24189 1.17005 -0.42426 -0.14507 0.09564  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 O   
+8983  C CB  . LYS A-2 67  ? 1.63224 1.20346 1.08483 -0.47716 -0.15554 0.11926  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CB  
+8984  C CG  . LYS A-2 67  ? 1.62580 1.14046 1.05785 -0.45996 -0.18367 0.12472  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CG  
+8985  C CD  . LYS A-2 67  ? 1.90855 1.36426 1.28134 -0.48898 -0.20036 0.14070  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CD  
+8986  C CE  . LYS A-2 67  ? 2.09255 1.49193 1.44806 -0.47205 -0.22808 0.14417  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CE  
+8987  N NZ  . LYS A-2 67  ? 2.41612 1.75606 1.71380 -0.50311 -0.24350 0.16000  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 NZ  
+8988  N N   . SER A-2 68  ? 1.66647 1.31404 1.19709 -0.47366 -0.11462 0.09666  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 N   
+8989  C CA  . SER A-2 68  ? 1.61514 1.26027 1.15896 -0.46993 -0.11228 0.09230  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 CA  
+8990  C C   . SER A-2 68  ? 1.60288 1.28825 1.19771 -0.44135 -0.10145 0.07906  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 C   
+8991  O O   . SER A-2 68  ? 1.64753 1.32369 1.25409 -0.42679 -0.10632 0.07545  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 O   
+8992  C CB  . SER A-2 68  ? 1.66704 1.32565 1.20053 -0.50360 -0.09684 0.09210  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 CB  
+8993  O OG  . SER A-2 68  ? 1.71304 1.42754 1.27482 -0.51079 -0.07404 0.08211  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 OG  
+8994  N N   . ASP A-2 69  ? 1.50155 1.23039 1.12547 -0.43390 -0.08730 0.07179  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 N   
+8995  C CA  . ASP A-2 69  ? 1.24001 1.00541 0.90906 -0.40971 -0.07706 0.06039  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 CA  
+8996  C C   . ASP A-2 69  ? 1.29491 1.04462 0.97326 -0.37938 -0.09205 0.05894  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 C   
+8997  O O   . ASP A-2 69  ? 1.40696 1.17646 1.11554 -0.36077 -0.08691 0.05079  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 O   
+8998  C CB  . ASP A-2 69  ? 1.21461 1.02597 0.90936 -0.41063 -0.06025 0.05340  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 CB  
+8999  C CG  . ASP A-2 69  ? 1.41522 1.25218 1.10969 -0.43724 -0.04377 0.04976  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 CG  
+9000  O OD1 . ASP A-2 69  ? 1.44045 1.27091 1.12784 -0.45046 -0.04109 0.04941  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 OD1 
+9001  O OD2 . ASP A-2 69  ? 1.49952 1.36487 1.20190 -0.44478 -0.03371 0.04580  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 OD2 
+9002  N N   . TYR A-2 70  ? 1.32600 1.04188 0.97891 -0.37418 -0.11086 0.06565  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 N   
+9003  C CA  . TYR A-2 70  ? 1.35545 1.05827 1.01783 -0.34484 -0.12661 0.06157  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CA  
+9004  C C   . TYR A-2 70  ? 1.54037 1.21372 1.19548 -0.33739 -0.13854 0.06096  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 C   
+9005  O O   . TYR A-2 70  ? 1.51235 1.15378 1.13814 -0.35639 -0.14448 0.06861  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 O   
+9006  C CB  . TYR A-2 70  ? 1.25798 0.93188 0.89460 -0.34065 -0.14568 0.06753  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CB  
+9007  C CG  . TYR A-2 70  ? 1.29545 1.00185 0.94615 -0.33993 -0.13588 0.06515  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CG  
+9008  C CD1 . TYR A-2 70  ? 1.32601 1.05060 0.96939 -0.36472 -0.12087 0.06896  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CD1 
+9009  C CD2 . TYR A-2 70  ? 1.28938 1.01023 0.96147 -0.31482 -0.14168 0.05760  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CD2 
+9010  C CE1 . TYR A-2 70  ? 1.30018 1.05424 0.95684 -0.36366 -0.11255 0.06581  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CE1 
+9011  C CE2 . TYR A-2 70  ? 1.52878 1.27872 1.21387 -0.31466 -0.13310 0.05509  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CE2 
+9012  C CZ  . TYR A-2 70  ? 1.59675 1.36197 1.27379 -0.33871 -0.11891 0.05949  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CZ  
+9013  O OH  . TYR A-2 70  ? 1.52799 1.32189 1.21826 -0.33823 -0.11097 0.05610  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 OH  
+9014  N N   . HIS A-2 71  ? 1.50836 1.19380 1.19016 -0.31064 -0.14173 0.05111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 N   
+9015  C CA  . HIS A-2 71  ? 1.46177 1.12575 1.14213 -0.30083 -0.15174 0.04772  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CA  
+9016  C C   . HIS A-2 71  ? 1.58273 1.18854 1.22447 -0.30107 -0.17897 0.05469  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 C   
+9017  O O   . HIS A-2 71  ? 1.58966 1.17715 1.22028 -0.28900 -0.19593 0.05527  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 O   
+9018  C CB  . HIS A-2 71  ? 1.55505 1.24649 1.27057 -0.27196 -0.15032 0.03447  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CB  
+9019  C CG  . HIS A-2 71  ? 1.75181 1.42247 1.46658 -0.25864 -0.16264 0.02881  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CG  
+9020  N ND1 . HIS A-2 71  ? 1.58689 1.24714 1.29490 -0.27142 -0.15825 0.03111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 ND1 
+9021  C CD2 . HIS A-2 71  ? 1.71903 1.37899 1.43986 -0.23338 -0.17966 0.01932  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CD2 
+9022  C CE1 . HIS A-2 71  ? 1.44373 1.08613 1.15285 -0.25468 -0.17205 0.02414  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CE1 
+9023  N NE2 . HIS A-2 71  ? 1.57063 1.21313 1.28781 -0.23117 -0.18525 0.01637  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 NE2 
+9024  N N   . LYS A-2 72  ? 1.65269 1.22834 1.27382 -0.31464 -0.18426 0.05948  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 N   
+9025  C CA  . LYS A-2 72  ? 1.58191 1.09559 1.16139 -0.31954 -0.21087 0.06779  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CA  
+9026  C C   . LYS A-2 72  ? 1.75207 1.23763 1.29506 -0.33623 -0.22101 0.08038  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 C   
+9027  O O   . LYS A-2 72  ? 2.03413 1.46894 1.54525 -0.33128 -0.24796 0.08588  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 O   
+9028  C CB  . LYS A-2 72  ? 1.73553 1.22880 1.32221 -0.28731 -0.23364 0.05788  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CB  
+9029  C CG  . LYS A-2 72  ? 2.03309 1.53626 1.64125 -0.27590 -0.22995 0.04780  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CG  
+9030  C CD  . LYS A-2 72  ? 1.89068 1.39691 1.51972 -0.24053 -0.24532 0.03272  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CD  
+9031  C CE  . LYS A-2 72  ? 1.87546 1.32495 1.47327 -0.22941 -0.27945 0.03442  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CE  
+9032  N NZ  . LYS A-2 72  ? 2.04891 1.50631 1.67057 -0.19375 -0.29455 0.01598  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 NZ  
+9033  N N   . HIS A-2 73  ? 1.86227 1.37972 1.40874 -0.35595 -0.20058 0.08444  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 N   
+9034  C CA  . HIS A-2 73  ? 1.80573 1.30371 1.31838 -0.37463 -0.20656 0.09594  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CA  
+9035  C C   . HIS A-2 73  ? 1.76620 1.24560 1.27335 -0.35088 -0.22820 0.09467  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 C   
+9036  O O   . HIS A-2 73  ? 1.96726 1.40401 1.43381 -0.36071 -0.24711 0.10554  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 O   
+9037  C CB  . HIS A-2 73  ? 1.87054 1.31827 1.33284 -0.40599 -0.21711 0.11028  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CB  
+9038  C CG  . HIS A-2 73  ? 1.82211 1.29435 1.28810 -0.43444 -0.19380 0.11096  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CG  
+9039  N ND1 . HIS A-2 73  ? 2.13088 1.56917 1.55526 -0.46830 -0.19712 0.12242  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 ND1 
+9040  C CD2 . HIS A-2 73  ? 1.81690 1.34481 1.32328 -0.43415 -0.16763 0.10061  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CD2 
+9041  C CE1 . HIS A-2 73  ? 2.08126 1.55712 1.52282 -0.48713 -0.17313 0.11757  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CE1 
+9042  N NE2 . HIS A-2 73  ? 1.90227 1.43154 1.39345 -0.46588 -0.15585 0.10433  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 NE2 
+9043  N N   . ASP A-2 74  ? 1.68193 1.19402 1.22922 -0.32021 -0.22583 0.08088  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 N   
+9044  C CA  . ASP A-2 74  ? 1.71950 1.22527 1.27015 -0.29530 -0.24387 0.07562  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 CA  
+9045  C C   . ASP A-2 74  ? 1.75709 1.31242 1.33277 -0.29537 -0.22458 0.07203  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 C   
+9046  O O   . ASP A-2 74  ? 1.64174 1.24688 1.25827 -0.28698 -0.20355 0.06211  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 O   
+9047  C CB  . ASP A-2 74  ? 1.85378 1.36425 1.43199 -0.26183 -0.25511 0.06051  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 CB  
+9048  C CG  . ASP A-2 74  ? 1.98230 1.48873 1.56615 -0.23478 -0.27515 0.05199  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 CG  
+9049  O OD1 . ASP A-2 74  ? 2.00689 1.55384 1.61450 -0.22873 -0.26281 0.04672  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 OD1 
+9050  O OD2 . ASP A-2 74  ? 1.95464 1.41705 1.51936 -0.21932 -0.30430 0.04965  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 OD2 
+9051  N N   . THR A-2 75  ? 1.62727 1.16700 1.17674 -0.30540 -0.23267 0.08033  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 N   
+9052  C CA  . THR A-2 75  ? 1.40539 0.98815 0.97485 -0.30670 -0.21650 0.07725  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CA  
+9053  C C   . THR A-2 75  ? 1.62804 1.23158 1.22636 -0.27517 -0.22452 0.06440  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 C   
+9054  O O   . THR A-2 75  ? 1.56516 1.21111 1.18895 -0.27295 -0.20891 0.05904  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 O   
+9055  C CB  . THR A-2 75  ? 1.61620 1.17583 1.14455 -0.33200 -0.22118 0.09084  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CB  
+9056  O OG1 . THR A-2 75  ? 2.04506 1.55226 1.53807 -0.32282 -0.25291 0.09654  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 OG1 
+9057  C CG2 . THR A-2 75  ? 1.76869 1.31457 1.26983 -0.36643 -0.21058 0.10185  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CG2 
+9058  N N   . SER A-2 76  ? 1.57002 1.14644 1.16602 -0.25097 -0.24858 0.05793  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 N   
+9059  C CA  . SER A-2 76  ? 1.61376 1.21556 1.24055 -0.22078 -0.25551 0.04259  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 CA  
+9060  C C   . SER A-2 76  ? 1.65916 1.31842 1.33526 -0.21070 -0.23086 0.02966  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 C   
+9061  O O   . SER A-2 76  ? 1.61850 1.31894 1.32265 -0.20286 -0.21939 0.02171  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 O   
+9062  C CB  . SER A-2 76  ? 1.68710 1.24845 1.30155 -0.19661 -0.28773 0.03588  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 CB  
+9063  O OG  . SER A-2 76  ? 1.90698 1.50169 1.55788 -0.16676 -0.29166 0.01704  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 OG  
+9064  N N   . LYS A-2 77  ? 1.78697 1.44815 1.47245 -0.21166 -0.22317 0.02771  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 N   
+9065  C CA  . LYS A-2 77  ? 1.47636 1.18781 1.20360 -0.20487 -0.20024 0.01733  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CA  
+9066  C C   . LYS A-2 77  ? 1.43744 1.18333 1.17642 -0.22518 -0.17374 0.02287  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 C   
+9067  O O   . LYS A-2 77  ? 1.28171 1.01311 0.99797 -0.24914 -0.16779 0.03459  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 O   
+9068  C CB  . LYS A-2 77  ? 1.58518 1.28674 1.31478 -0.20367 -0.19909 0.01541  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CB  
+9069  C CG  . LYS A-2 77  ? 1.74579 1.41670 1.46825 -0.18143 -0.22505 0.00693  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CG  
+9070  C CD  . LYS A-2 77  ? 1.96896 1.67439 1.72495 -0.15367 -0.22799 -0.01154 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CD  
+9071  C CE  . LYS A-2 77  ? 1.90296 1.58215 1.65521 -0.12966 -0.25431 -0.02350 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CE  
+9072  N NZ  . LYS A-2 77  ? 2.08665 1.70956 1.80077 -0.12787 -0.28444 -0.01652 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 NZ  
+9073  N N   . LYS A-2 78  ? 1.26395 1.05613 1.03849 -0.21603 -0.15827 0.01336  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 N   
+9074  C CA  . LYS A-2 78  ? 1.28803 1.11351 1.07687 -0.23187 -0.13527 0.01634  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CA  
+9075  C C   . LYS A-2 78  ? 1.29027 1.13580 1.09666 -0.23899 -0.11666 0.01538  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 C   
+9076  O O   . LYS A-2 78  ? 1.34964 1.20164 1.17113 -0.22587 -0.11685 0.00824  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 O   
+9077  C CB  . LYS A-2 78  ? 1.21813 1.08005 1.03410 -0.22007 -0.12933 0.00731  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CB  
+9078  C CG  . LYS A-2 78  ? 1.27189 1.16291 1.12015 -0.20066 -0.12512 -0.00604 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CG  
+9079  C CD  . LYS A-2 78  ? 1.35503 1.28074 1.22733 -0.19195 -0.11988 -0.01475 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CD  
+9080  C CE  . LYS A-2 78  ? 1.07576 1.02355 0.95570 -0.20903 -0.10153 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CE  
+9081  N NZ  . LYS A-2 78  ? 1.49940 1.47897 1.40176 -0.20171 -0.09708 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 NZ  
+9082  N N   . ILE A-2 79  ? 1.29586 1.15201 1.09999 -0.25956 -0.10134 0.02148  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N   
+9083  C CA  . ILE A-2 79  ? 0.93294 0.80961 0.75434 -0.26652 -0.08423 0.01983  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA  
+9084  C C   . ILE A-2 79  ? 1.07078 0.98869 0.92619 -0.25844 -0.06973 0.01208  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C   
+9085  O O   . ILE A-2 79  ? 1.22152 1.15625 1.08412 -0.26036 -0.06539 0.01116  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O   
+9086  C CB  . ILE A-2 79  ? 1.06118 0.93361 0.86684 -0.29154 -0.07525 0.02709  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB  
+9087  C CG1 . ILE A-2 79  ? 1.17579 1.00476 0.94435 -0.30261 -0.08980 0.03576  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1 
+9088  C CG2 . ILE A-2 79  ? 0.93165 0.82808 0.75800 -0.29681 -0.05866 0.02331  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2 
+9089  C CD1 . ILE A-2 79  ? 1.22057 1.04719 0.97199 -0.32985 -0.08055 0.04178  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1 
+9090  N N   . GLU A-2 80  ? 1.05603 0.98904 0.93084 -0.25029 -0.06272 0.00671  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N   
+9091  C CA  . GLU A-2 80  ? 1.02441 0.99251 0.92822 -0.24363 -0.05033 0.00020  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA  
+9092  C C   . GLU A-2 80  ? 0.93785 0.91774 0.85362 -0.24801 -0.03836 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C   
+9093  O O   . GLU A-2 80  ? 1.00464 0.97339 0.91676 -0.24311 -0.04214 -0.00156 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O   
+9094  C CB  . GLU A-2 80  ? 1.10470 1.08180 1.02060 -0.22426 -0.05765 -0.00821 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB  
+9095  C CG  . GLU A-2 80  ? 1.07738 1.08511 1.01433 -0.22059 -0.04995 -0.01345 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG  
+9096  C CD  . GLU A-2 80  ? 1.35865 1.37610 1.30540 -0.20281 -0.05889 -0.02341 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD  
+9097  O OE1 . GLU A-2 80  ? 1.24464 1.24376 1.18172 -0.19182 -0.07252 -0.02683 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1 
+9098  O OE2 . GLU A-2 80  ? 1.49940 1.54357 1.46413 -0.19984 -0.05285 -0.02904 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2 
+9099  N N   . ILE A-2 81  ? 0.75414 0.75542 0.68380 -0.25655 -0.02534 -0.00068 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 N   
+9100  C CA  . ILE A-2 81  ? 0.85376 0.86678 0.79553 -0.26010 -0.01515 -0.00195 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CA  
+9101  C C   . ILE A-2 81  ? 0.90910 0.94832 0.87297 -0.25622 -0.00628 -0.00574 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 C   
+9102  O O   . ILE A-2 81  ? 0.89340 0.94413 0.86357 -0.26205 -0.00179 -0.00596 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 O   
+9103  C CB  . ILE A-2 81  ? 0.81745 0.82744 0.75228 -0.27623 -0.00991 0.00065  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CB  
+9104  C CG1 . ILE A-2 81  ? 0.78093 0.76321 0.69088 -0.28342 -0.01856 0.00525  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG1 
+9105  C CG2 . ILE A-2 81  ? 0.79012 0.81319 0.73941 -0.27749 -0.00128 -0.00235 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG2 
+9106  C CD1 . ILE A-2 81  ? 0.80258 0.78521 0.70484 -0.30187 -0.01264 0.00642  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CD1 
+9107  N N   . ILE A-2 82  ? 0.74087 0.78897 0.71516 -0.24752 -0.00400 -0.00884 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 N   
+9108  C CA  . ILE A-2 82  ? 0.75183 0.82186 0.74366 -0.24532 0.00353  -0.01160 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 CA  
+9109  C C   . ILE A-2 82  ? 0.88276 0.95689 0.88069 -0.24821 0.00998  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 C   
+9110  O O   . ILE A-2 82  ? 0.95648 1.02235 0.94885 -0.24494 0.00797  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 O   
+9111  C CB  . ILE A-2 82  ? 0.58847 0.66882 0.58619 -0.23392 0.00056  -0.01676 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 CB  
+9112  C CG1 . ILE A-2 82  ? 0.61645 0.69111 0.60790 -0.22878 -0.00860 -0.01858 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 CG1 
+9113  C CG2 . ILE A-2 82  ? 0.74034 0.84315 0.75386 -0.23550 0.00914  -0.01893 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 CG2 
+9114  C CD1 . ILE A-2 82  ? 0.92195 0.97536 0.89851 -0.22071 -0.02096 -0.01956 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 CD1 
+9115  N N   . LEU A-2 83  ? 0.82940 0.91484 0.83816 -0.25373 0.01633  -0.01083 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 N   
+9116  C CA  . LEU A-2 83  ? 0.61886 0.70680 0.63309 -0.25576 0.02048  -0.01035 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CA  
+9117  C C   . LEU A-2 83  ? 0.87216 0.97288 0.89525 -0.25438 0.02439  -0.01064 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 C   
+9118  O O   . LEU A-2 83  ? 0.99244 1.10157 1.02326 -0.25775 0.02656  -0.01110 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 O   
+9119  C CB  . LEU A-2 83  ? 0.76771 0.85541 0.78607 -0.26359 0.02236  -0.01099 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CB  
+9120  C CG  . LEU A-2 83  ? 0.74914 0.83766 0.77371 -0.26451 0.02400  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CG  
+9121  C CD1 . LEU A-2 83  ? 0.92166 1.00141 0.93879 -0.26155 0.02216  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CD1 
+9122  C CD2 . LEU A-2 83  ? 0.64603 0.73836 0.67837 -0.27038 0.02447  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CD2 
+9123  N N   . THR A-2 84  ? 0.91957 1.02206 0.94053 -0.25073 0.02538  -0.01065 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 N   
+9124  C CA  . THR A-2 84  ? 0.91738 1.03216 0.94332 -0.25235 0.02974  -0.01057 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CA  
+9125  C C   . THR A-2 84  ? 0.76723 0.87651 0.79371 -0.25840 0.03125  -0.00680 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 C   
+9126  O O   . THR A-2 84  ? 0.72859 0.82784 0.75013 -0.25754 0.02918  -0.00565 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 O   
+9127  C CB  . THR A-2 84  ? 0.70134 0.82358 0.72348 -0.24651 0.03021  -0.01374 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CB  
+9128  O OG1 . THR A-2 84  ? 0.94725 1.07149 0.96891 -0.23859 0.02572  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 OG1 
+9129  C CG2 . THR A-2 84  ? 0.76066 0.89935 0.78676 -0.25121 0.03597  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CG2 
+9130  N N   . LEU A-2 85  ? 0.68971 0.80417 0.72178 -0.26427 0.03356  -0.00533 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 N   
+9131  C CA  . LEU A-2 85  ? 0.70785 0.81312 0.73954 -0.26958 0.03218  -0.00188 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CA  
+9132  C C   . LEU A-2 85  ? 1.05804 1.16705 1.08498 -0.27570 0.03513  0.00169  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 C   
+9133  O O   . LEU A-2 85  ? 0.93610 1.05990 0.96509 -0.27778 0.03966  0.00001  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 O   
+9134  C CB  . LEU A-2 85  ? 0.80263 0.90586 0.84360 -0.27268 0.03014  -0.00346 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CB  
+9135  C CG  . LEU A-2 85  ? 0.71473 0.81590 0.75918 -0.27002 0.02792  -0.00754 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CG  
+9136  C CD1 . LEU A-2 85  ? 0.71928 0.82082 0.77363 -0.27329 0.02577  -0.01104 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD1 
+9137  C CD2 . LEU A-2 85  ? 0.92049 1.01283 0.95909 -0.26707 0.02538  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD2 
+9138  N N   . ASP A-2 86  ? 1.05436 1.15003 1.07408 -0.27929 0.03196  0.00612  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 N   
+9139  C CA  . ASP A-2 86  ? 0.88148 0.97576 0.89147 -0.28806 0.03370  0.01134  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 CA  
+9140  C C   . ASP A-2 86  ? 0.95160 1.03051 0.96190 -0.29462 0.02818  0.01515  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 C   
+9141  O O   . ASP A-2 86  ? 0.99857 1.06141 1.00917 -0.29101 0.02051  0.01517  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 O   
+9142  C CB  . ASP A-2 86  ? 1.25485 1.34273 1.25124 -0.28705 0.03268  0.01414  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 CB  
+9143  C CG  . ASP A-2 86  ? 1.30673 1.39319 1.28883 -0.29860 0.03486  0.02022  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 CG  
+9144  O OD1 . ASP A-2 86  ? 1.29762 1.36740 1.27373 -0.30631 0.02982  0.02610  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 OD1 
+9145  O OD2 . ASP A-2 86  ? 1.23364 1.33544 1.20950 -0.30054 0.04107  0.01859  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 OD2 
+9146  N N   . LEU A-2 87  ? 0.91269 0.99688 0.92355 -0.30400 0.03123  0.01713  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 N   
+9147  C CA  . LEU A-2 87  ? 0.96718 1.03503 0.97769 -0.31105 0.02501  0.02056  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CA  
+9148  C C   . LEU A-2 87  ? 1.21378 1.27098 1.20647 -0.32472 0.02462  0.02900  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 C   
+9149  O O   . LEU A-2 87  ? 1.18518 1.23270 1.17576 -0.33457 0.02173  0.03238  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 O   
+9150  C CB  . LEU A-2 87  ? 1.02119 1.10078 1.04648 -0.31248 0.02756  0.01595  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CB  
+9151  C CG  . LEU A-2 87  ? 0.98258 1.07369 1.02238 -0.30181 0.02856  0.00829  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CG  
+9152  C CD1 . LEU A-2 87  ? 0.85521 0.95979 0.90687 -0.30447 0.03164  0.00425  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD1 
+9153  C CD2 . LEU A-2 87  ? 0.75531 0.83246 0.79941 -0.29507 0.02060  0.00538  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD2 
+9154  N N   . SER A-2 88  ? 1.21836 1.27659 1.19661 -0.32662 0.02725  0.03246  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2 N   
+9155  C CA  . SER A-2 88  ? 1.05331 1.10249 1.01077 -0.34212 0.02770  0.04098  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2 CA  
+9156  C C   . SER A-2 88  ? 1.21713 1.23034 1.16101 -0.34556 0.01394  0.04871  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2 C   
+9157  O O   . SER A-2 88  ? 1.36596 1.36392 1.29344 -0.36087 0.01112  0.05681  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2 O   
+9158  C CB  . SER A-2 88  ? 1.14455 1.20688 1.08987 -0.34297 0.03426  0.04122  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2 CB  
+9159  O OG  . SER A-2 88  ? 1.40890 1.46089 1.35313 -0.33009 0.02844  0.04005  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2 OG  
+9160  N N   . ASN A-2 89  ? 1.16053 1.15930 1.10984 -0.33203 0.00440  0.04585  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 N   
+9161  C CA  . ASN A-2 89  ? 1.32479 1.28939 1.26176 -0.33239 -0.01108 0.05111  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 CA  
+9162  C C   . ASN A-2 89  ? 1.21351 1.16567 1.16380 -0.33018 -0.01995 0.04743  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 C   
+9163  O O   . ASN A-2 89  ? 1.18579 1.11785 1.13939 -0.32110 -0.03375 0.04420  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 O   
+9164  C CB  . ASN A-2 89  ? 1.17622 1.13317 1.11293 -0.31885 -0.01814 0.04784  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 CB  
+9165  C CG  . ASN A-2 89  ? 1.65289 1.61798 1.57390 -0.32122 -0.01160 0.05166  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 CG  
+9166  O OD1 . ASN A-2 89  ? 1.81091 1.80220 1.74049 -0.31736 -0.00004 0.04664  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 OD1 
+9167  N ND2 . ASN A-2 89  ? 1.85368 1.79499 1.75095 -0.32683 -0.02040 0.05993  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 ND2 
+9168  N N   . TYR A-2 90  ? 0.95679 0.92293 0.91612 -0.33762 -0.01247 0.04617  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 N   
+9169  C CA  . TYR A-2 90  ? 1.05485 1.01320 1.02891 -0.33514 -0.01972 0.04105  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CA  
+9170  C C   . TYR A-2 90  ? 1.13329 1.05346 1.09253 -0.34110 -0.03648 0.04726  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 C   
+9171  O O   . TYR A-2 90  ? 1.19569 1.10256 1.16705 -0.33273 -0.04848 0.04048  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 O   
+9172  C CB  . TYR A-2 90  ? 1.06649 1.04770 1.05091 -0.34331 -0.00821 0.03903  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CB  
+9173  C CG  . TYR A-2 90  ? 1.26959 1.23508 1.25780 -0.34994 -0.01614 0.03895  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CG  
+9174  C CD1 . TYR A-2 90  ? 1.40191 1.36701 1.41020 -0.33886 -0.02295 0.02904  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CD1 
+9175  C CD2 . TYR A-2 90  ? 1.14618 1.09774 1.11724 -0.36843 -0.01690 0.04812  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CD2 
+9176  C CE1 . TYR A-2 90  ? 1.16240 1.11296 1.17492 -0.34404 -0.03113 0.02766  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CE1 
+9177  C CE2 . TYR A-2 90  ? 1.39746 1.33203 1.37127 -0.37498 -0.02524 0.04802  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CE2 
+9178  C CZ  . TYR A-2 90  ? 1.25188 1.18568 1.24713 -0.36178 -0.03276 0.03747  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CZ  
+9179  O OH  . TYR A-2 90  ? 1.25559 1.17241 1.25437 -0.36751 -0.04191 0.03610  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 OH  
+9180  N N   . GLU A-2 91  ? 1.50950 1.41106 1.44160 -0.35563 -0.03852 0.05945  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 N   
+9181  C CA  . GLU A-2 91  ? 1.57386 1.43408 1.48735 -0.36390 -0.05593 0.06721  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CA  
+9182  C C   . GLU A-2 91  ? 1.44807 1.28076 1.36033 -0.34860 -0.07520 0.06378  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 C   
+9183  O O   . GLU A-2 91  ? 1.56612 1.36650 1.47469 -0.34739 -0.09340 0.06373  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 O   
+9184  C CB  . GLU A-2 91  ? 1.26225 1.10916 1.14287 -0.38578 -0.05296 0.08198  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CB  
+9185  C CG  . GLU A-2 91  ? 1.39882 1.25031 1.27475 -0.40617 -0.04550 0.08665  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CG  
+9186  C CD  . GLU A-2 91  ? 1.80952 1.62638 1.68439 -0.40932 -0.06254 0.08789  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CD  
+9187  O OE1 . GLU A-2 91  ? 1.97201 1.75146 1.83751 -0.40119 -0.08288 0.08961  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE1 
+9188  O OE2 . GLU A-2 91  ? 2.12044 1.94750 2.00454 -0.41911 -0.05662 0.08603  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE2 
+9189  N N   . LYS A-2 92  ? 1.30793 1.15263 1.22389 -0.33637 -0.07274 0.05968  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 N   
+9190  C CA  . LYS A-2 92  ? 1.38804 1.20964 1.30274 -0.32204 -0.09090 0.05528  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CA  
+9191  C C   . LYS A-2 92  ? 1.39108 1.23834 1.33435 -0.30299 -0.08801 0.03962  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 C   
+9192  O O   . LYS A-2 92  ? 1.67038 1.50511 1.61605 -0.29026 -0.10168 0.03326  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 O   
+9193  C CB  . LYS A-2 92  ? 1.60702 1.41042 1.49199 -0.32744 -0.09508 0.06644  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CB  
+9194  C CG  . LYS A-2 92  ? 1.95151 1.72123 1.80230 -0.34756 -0.10258 0.08255  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CG  
+9195  C CD  . LYS A-2 92  ? 2.10509 1.83295 1.95105 -0.34518 -0.12661 0.08262  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CD  
+9196  C CE  . LYS A-2 92  ? 2.26880 1.95722 2.07568 -0.36741 -0.13592 0.10042  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CE  
+9197  N NZ  . LYS A-2 92  ? 2.23425 1.90552 2.00874 -0.37327 -0.14014 0.11165  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 NZ  
+9198  N N   . ASP A-2 93  ? 1.34874 1.23102 1.31254 -0.30139 -0.07140 0.03293  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 N   
+9199  C CA  . ASP A-2 93  ? 1.43124 1.33779 1.41951 -0.28685 -0.06771 0.01888  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 CA  
+9200  C C   . ASP A-2 93  ? 1.29484 1.20937 1.30583 -0.28239 -0.07048 0.00763  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 C   
+9201  O O   . ASP A-2 93  ? 1.24398 1.16977 1.25970 -0.29033 -0.06144 0.00953  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 O   
+9202  C CB  . ASP A-2 93  ? 1.22061 1.15815 1.21262 -0.28807 -0.04874 0.01945  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 CB  
+9203  C CG  . ASP A-2 93  ? 1.18414 1.14222 1.19543 -0.27576 -0.04570 0.00700  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 CG  
+9204  O OD1 . ASP A-2 93  ? 1.24502 1.19685 1.26719 -0.26629 -0.05736 -0.00302 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 OD1 
+9205  O OD2 . ASP A-2 93  ? 1.10714 1.08772 1.12232 -0.27602 -0.03225 0.00650  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 OD2 
+9206  N N   . GLU A-2 94  ? 1.23451 1.14575 1.26043 -0.26948 -0.08300 -0.00560 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 N   
+9207  C CA  . GLU A-2 94  ? 1.05786 0.97864 1.10625 -0.26438 -0.08668 -0.01888 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CA  
+9208  C C   . GLU A-2 94  ? 1.13463 1.09314 1.20149 -0.26311 -0.06984 -0.02696 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 C   
+9209  O O   . GLU A-2 94  ? 1.14406 1.11493 1.22308 -0.26574 -0.06531 -0.03164 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 O   
+9210  C CB  . GLU A-2 94  ? 1.15999 1.06810 1.21944 -0.25050 -0.10634 -0.03313 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CB  
+9211  C CG  . GLU A-2 94  ? 1.21194 1.11159 1.28514 -0.24718 -0.11841 -0.04330 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CG  
+9212  C CD  . GLU A-2 94  ? 1.47123 1.33744 1.52464 -0.25851 -0.12617 -0.02912 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CD  
+9213  O OE1 . GLU A-2 94  ? 1.26065 1.09879 1.28827 -0.26464 -0.13252 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE1 
+9214  O OE2 . GLU A-2 94  ? 1.57840 1.44671 1.64083 -0.26264 -0.12562 -0.03216 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE2 
+9215  N N   . ASP A-2 95  ? 1.26220 1.23753 1.32987 -0.25964 -0.06136 -0.02851 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 N   
+9216  C CA  . ASP A-2 95  ? 0.86077 0.86721 0.94144 -0.25990 -0.04685 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CA  
+9217  C C   . ASP A-2 95  ? 0.91173 0.92726 0.98538 -0.26949 -0.03320 -0.02421 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 C   
+9218  O O   . ASP A-2 95  ? 1.12843 1.16502 1.21233 -0.27067 -0.02401 -0.02882 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 O   
+9219  C CB  . ASP A-2 95  ? 0.91993 0.93803 1.00062 -0.25519 -0.04253 -0.03807 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CB  
+9220  C CG  . ASP A-2 95  ? 1.22565 1.24356 1.31845 -0.24529 -0.05458 -0.05258 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CG  
+9221  O OD1 . ASP A-2 95  ? 1.31012 1.31454 1.40919 -0.24052 -0.06851 -0.05912 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD1 
+9222  O OD2 . ASP A-2 95  ? 1.08187 1.11329 1.17842 -0.24218 -0.05094 -0.05854 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD2 
+9223  N N   . THR A-2 96  ? 1.06942 1.07067 1.12526 -0.27676 -0.03203 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 N   
+9224  C CA  . THR A-2 96  ? 1.04028 1.05287 1.09181 -0.28575 -0.02012 -0.00379 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 CA  
+9225  C C   . THR A-2 96  ? 1.02615 1.04044 1.08788 -0.28980 -0.02149 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 C   
+9226  O O   . THR A-2 96  ? 1.03638 1.07033 1.10577 -0.29229 -0.01184 -0.00892 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 O   
+9227  C CB  . THR A-2 96  ? 1.10618 1.10607 1.13667 -0.29445 -0.01856 0.00898  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 CB  
+9228  O OG1 . THR A-2 96  ? 1.15033 1.15234 1.17229 -0.29029 -0.01597 0.01108  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 OG1 
+9229  C CG2 . THR A-2 96  ? 0.79981 0.81535 0.82853 -0.30401 -0.00669 0.01363  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 CG2 
+9230  N N   . LYS A-2 97  ? 1.06042 1.05284 1.12205 -0.28983 -0.03487 -0.00859 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 N   
+9231  C CA  . LYS A-2 97  ? 0.95960 0.95163 1.03168 -0.29303 -0.03797 -0.01309 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 CA  
+9232  C C   . LYS A-2 97  ? 1.05440 1.06946 1.14822 -0.28520 -0.03541 -0.02755 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 C   
+9233  O O   . LYS A-2 97  ? 1.13764 1.16275 1.24126 -0.28830 -0.03254 -0.03153 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 O   
+9234  C CB  . LYS A-2 97  ? 0.97182 0.93095 1.03769 -0.29356 -0.05576 -0.01222 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 CB  
+9235  C CG  . LYS A-2 97  ? 1.08962 1.02307 1.12955 -0.30468 -0.05896 0.00342  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 CG  
+9236  C CD  . LYS A-2 97  ? 1.41362 1.30938 1.44343 -0.30144 -0.08018 0.00416  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 CD  
+9237  C CE  . LYS A-2 97  ? 1.31844 1.18688 1.31773 -0.31455 -0.08357 0.02104  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 CE  
+9238  N NZ  . LYS A-2 97  ? 1.48587 1.31379 1.47157 -0.31005 -0.10648 0.02262  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 NZ  
+9239  N N   . LYS A-2 98  ? 0.94107 0.96583 1.04195 -0.27632 -0.03616 -0.03596 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 N   
+9240  C CA  . LYS A-2 98  ? 0.88532 0.93538 1.00371 -0.27204 -0.03141 -0.04921 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CA  
+9241  C C   . LYS A-2 98  ? 1.04386 1.11415 1.16100 -0.27777 -0.01682 -0.04472 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 C   
+9242  O O   . LYS A-2 98  ? 1.27814 1.36281 1.40569 -0.27923 -0.01370 -0.05112 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 O   
+9243  C CB  . LYS A-2 98  ? 0.65981 0.71870 0.78330 -0.26460 -0.03288 -0.05811 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CB  
+9244  C CG  . LYS A-2 98  ? 0.93070 0.97713 1.06228 -0.25581 -0.04883 -0.06916 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CG  
+9245  C CD  . LYS A-2 98  ? 0.86520 0.93272 1.00863 -0.24986 -0.04744 -0.08334 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CD  
+9246  C CE  . LYS A-2 98  ? 0.94068 0.99429 1.07909 -0.24294 -0.05708 -0.08420 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CE  
+9247  N NZ  . LYS A-2 98  ? 1.21055 1.24405 1.35503 -0.23424 -0.07659 -0.09263 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 NZ  
+9248  N N   . LEU A-2 99  ? 0.83352 0.90490 0.93778 -0.28029 -0.00892 -0.03460 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N   
+9249  C CA  . LEU A-2 99  ? 1.02181 1.11044 1.12429 -0.28366 0.00246  -0.03130 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA  
+9250  C C   . LEU A-2 99  ? 1.07850 1.16875 1.18190 -0.29008 0.00489  -0.02753 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C   
+9251  O O   . LEU A-2 99  ? 1.06619 1.17241 1.17571 -0.29126 0.01032  -0.03072 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O   
+9252  C CB  . LEU A-2 99  ? 0.67468 0.76284 0.76410 -0.28330 0.00813  -0.02323 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB  
+9253  C CG  . LEU A-2 99  ? 0.88632 0.98939 0.97258 -0.28458 0.01728  -0.02045 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG  
+9254  C CD1 . LEU A-2 99  ? 0.94449 1.06060 1.03691 -0.28273 0.01952  -0.02764 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1 
+9255  C CD2 . LEU A-2 99  ? 0.66179 0.76228 0.73589 -0.28304 0.02064  -0.01403 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2 
+9256  N N   . ILE A-2 100 ? 0.95807 1.03150 1.05422 -0.29531 0.00051  -0.02078 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 N   
+9257  C CA  . ILE A-2 100 ? 0.79958 0.87516 0.89584 -0.30379 0.00332  -0.01727 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CA  
+9258  C C   . ILE A-2 100 ? 0.85655 0.93741 0.96776 -0.30311 -0.00042 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 C   
+9259  O O   . ILE A-2 100 ? 1.07727 1.17197 1.19387 -0.30716 0.00502  -0.02769 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 O   
+9260  C CB  . ILE A-2 100 ? 0.94448 0.99794 1.02691 -0.31234 -0.00162 -0.00789 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CB  
+9261  C CG1 . ILE A-2 100 ? 0.89113 0.94130 0.95823 -0.31297 0.00215  0.00009  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG1 
+9262  C CG2 . ILE A-2 100 ? 0.80204 0.86022 0.88389 -0.32381 0.00267  -0.00454 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG2 
+9263  C CD1 . ILE A-2 100 ? 1.08906 1.16226 1.15474 -0.31437 0.01456  0.00172  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CD1 
+9264  N N   . SER A-2 101 ? 0.84218 0.91393 0.96131 -0.29726 -0.01026 -0.03472 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 N   
+9265  C CA  . SER A-2 101 ? 0.94966 1.02596 1.08363 -0.29614 -0.01527 -0.04529 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 CA  
+9266  C C   . SER A-2 101 ? 0.85521 0.95895 0.99892 -0.29415 -0.00668 -0.05281 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 C   
+9267  O O   . SER A-2 101 ? 1.18351 1.29605 1.33728 -0.29585 -0.00710 -0.05929 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 O   
+9268  C CB  . SER A-2 101 ? 0.88633 0.94944 1.02801 -0.28843 -0.02878 -0.05525 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 CB  
+9269  O OG  . SER A-2 101 ? 1.01223 1.08733 1.15751 -0.28112 -0.02693 -0.06187 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 OG  
+9270  N N   . VAL A-2 102 ? 0.77901 0.89471 0.91825 -0.29126 0.00028  -0.05183 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 N   
+9271  C CA  . VAL A-2 102 ? 0.81046 0.94813 0.95394 -0.29088 0.00722  -0.05729 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CA  
+9272  C C   . VAL A-2 102 ? 0.83842 0.98404 0.97422 -0.29431 0.01521  -0.04910 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 C   
+9273  O O   . VAL A-2 102 ? 0.90579 1.06566 1.04554 -0.29555 0.01842  -0.05268 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 O   
+9274  C CB  . VAL A-2 102 ? 0.64285 0.78746 0.78469 -0.28718 0.00874  -0.06197 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CB  
+9275  C CG1 . VAL A-2 102 ? 0.74916 0.91305 0.89024 -0.28939 0.01535  -0.06585 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CG1 
+9276  C CG2 . VAL A-2 102 ? 0.67661 0.81830 0.82951 -0.28271 0.00016  -0.07363 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CG2 
+9277  N N   . VAL A-2 103 ? 0.90256 1.04031 1.02768 -0.29541 0.01777  -0.03936 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 N   
+9278  C CA  . VAL A-2 103 ? 0.84592 0.99386 0.96555 -0.29691 0.02435  -0.03427 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CA  
+9279  C C   . VAL A-2 103 ? 0.83548 0.99009 0.96193 -0.30232 0.02522  -0.03536 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 C   
+9280  O O   . VAL A-2 103 ? 0.88835 1.05787 1.01682 -0.30203 0.02896  -0.03706 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 O   
+9281  C CB  . VAL A-2 103 ? 0.84154 0.98225 0.94968 -0.29686 0.02669  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CB  
+9282  C CG1 . VAL A-2 103 ? 0.91630 1.06998 1.02196 -0.29818 0.03232  -0.02363 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CG1 
+9283  C CG2 . VAL A-2 103 ? 0.68922 0.82633 0.79082 -0.29126 0.02653  -0.02570 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CG2 
+9284  N N   . LYS A-2 104 ? 0.77511 0.91738 0.90445 -0.30748 0.02064  -0.03463 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 N   
+9285  C CA  . LYS A-2 104 ? 0.90677 1.05256 1.04296 -0.31443 0.02029  -0.03632 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 CA  
+9286  C C   . LYS A-2 104 ? 0.75756 0.91608 0.88972 -0.31964 0.02764  -0.03187 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 C   
+9287  O O   . LYS A-2 104 ? 1.08219 1.23392 1.20468 -0.32465 0.02963  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 O   
+9288  C CB  . LYS A-2 104 ? 0.77355 0.93167 0.92206 -0.31145 0.01880  -0.04625 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 CB  
+9289  C CG  . LYS A-2 104 ? 0.62282 0.77955 0.78044 -0.31775 0.01534  -0.05008 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 CG  
+9290  C CD  . LYS A-2 104 ? 0.98349 1.15725 1.15234 -0.31472 0.01545  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 CD  
+9291  C CE  . LYS A-2 104 ? 0.92600 1.09494 1.10566 -0.31933 0.00947  -0.06633 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 CE  
+9292  N NZ  . LYS A-2 104 ? 1.17729 1.36551 1.36755 -0.31681 0.01017  -0.07667 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 NZ  
+9293  N N   . GLY A-2 105 ? 0.76324 0.94163 0.90241 -0.31841 0.03135  -0.03679 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 N   
+9294  C CA  . GLY A-2 105 ? 0.87365 1.06819 1.01251 -0.32247 0.03732  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 CA  
+9295  C C   . GLY A-2 105 ? 0.85436 1.06072 0.98795 -0.31460 0.04097  -0.03575 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 C   
+9296  O O   . GLY A-2 105 ? 0.99186 1.21543 1.12749 -0.31599 0.04512  -0.03802 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 O   
+9297  N N   . ALA A-2 106 ? 0.52061 0.71869 0.64784 -0.30644 0.03889  -0.03422 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 N   
+9298  C CA  . ALA A-2 106 ? 0.72589 0.93025 0.84636 -0.29869 0.04036  -0.03371 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 CA  
+9299  C C   . ALA A-2 106 ? 0.95441 1.15832 1.06803 -0.30077 0.04386  -0.02955 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 C   
+9300  O O   . ALA A-2 106 ? 0.88546 1.09641 0.99489 -0.29395 0.04466  -0.03075 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 O   
+9301  C CB  . ALA A-2 106 ? 0.60498 0.79868 0.71877 -0.29206 0.03708  -0.03280 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 CB  
+9302  N N   . ARG A-2 107 ? 0.98801 1.18317 1.09921 -0.31020 0.04509  -0.02511 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 N   
+9303  C CA  . ARG A-2 107 ? 0.79607 0.99219 0.89877 -0.31502 0.04906  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 CA  
+9304  C C   . ARG A-2 107 ? 0.88644 1.10164 0.99373 -0.32520 0.05460  -0.02410 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 C   
+9305  O O   . ARG A-2 107 ? 1.03258 1.25168 1.14792 -0.33176 0.05429  -0.02655 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 O   
+9306  C CB  . ARG A-2 107 ? 0.69861 0.87070 0.79151 -0.32066 0.04591  -0.01338 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 CB  
+9307  C CG  . ARG A-2 107 ? 1.08101 1.23791 1.16990 -0.31129 0.04117  -0.01187 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 CG  
+9308  C CD  . ARG A-2 107 ? 0.99953 1.13262 1.08152 -0.31535 0.03546  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 CD  
+9309  N NE  . ARG A-2 107 ? 0.99965 1.12631 1.06815 -0.32207 0.03735  0.00023  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 NE  
+9310  C CZ  . ARG A-2 107 ? 0.90630 1.02296 0.96730 -0.33464 0.03634  0.00550  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 CZ  
+9311  N NH1 . ARG A-2 107 ? 1.09872 1.20908 1.16548 -0.34124 0.03277  0.00467  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 NH1 
+9312  N NH2 . ARG A-2 107 ? 1.04504 1.15678 1.09086 -0.34171 0.03851  0.01183  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 NH2 
+9313  N N   . THR A-2 108 ? 0.93149 1.16058 1.03414 -0.32703 0.05986  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 N   
+9314  C CA  . THR A-2 108 ? 0.94290 1.19322 1.04832 -0.33954 0.06662  -0.02877 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CA  
+9315  C C   . THR A-2 108 ? 1.09626 1.33598 1.18626 -0.35309 0.06985  -0.02069 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 C   
+9316  O O   . THR A-2 108 ? 0.81792 1.04259 0.89672 -0.34854 0.06789  -0.01516 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 O   
+9317  C CB  . THR A-2 108 ? 0.95892 1.24099 1.07303 -0.33146 0.07030  -0.04010 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CB  
+9318  O OG1 . THR A-2 108 ? 1.31336 1.62129 1.43381 -0.34466 0.07728  -0.04636 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 OG1 
+9319  C CG2 . THR A-2 108 ? 1.01169 1.29502 1.11701 -0.32437 0.07141  -0.04000 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CG2 
+9320  N N   . SER A-2 109 ? 1.11414 1.36085 1.20208 -0.37102 0.07442  -0.01978 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 N   
+9321  C CA  . SER A-2 109 ? 0.90729 1.13973 0.97629 -0.38727 0.07643  -0.01039 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CA  
+9322  C C   . SER A-2 109 ? 0.97625 1.23019 1.03838 -0.38835 0.08398  -0.01375 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 C   
+9323  O O   . SER A-2 109 ? 1.14463 1.38309 1.18840 -0.39565 0.08403  -0.00534 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 O   
+9324  C CB  . SER A-2 109 ? 0.92386 1.15560 0.98992 -0.40887 0.07876  -0.00788 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CB  
+9325  O OG  . SER A-2 109 ? 1.56485 1.83483 1.64496 -0.41377 0.08711  -0.01953 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 OG  
+9326  N N   . ALA A-2 110 ? 1.05534 1.34484 1.13184 -0.38041 0.08931  -0.02695 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 N   
+9327  C CA  . ALA A-2 110 ? 0.81231 1.12614 0.88497 -0.37983 0.09592  -0.03341 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 CA  
+9328  C C   . ALA A-2 110 ? 0.77928 1.07485 0.84348 -0.36475 0.09089  -0.02915 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 C   
+9329  O O   . ALA A-2 110 ? 1.36840 1.66623 1.41952 -0.36966 0.09453  -0.02712 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 O   
+9330  C CB  . ALA A-2 110 ? 0.89325 1.24874 0.98588 -0.37135 0.09991  -0.05112 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 CB  
+9331  N N   . ASN A-2 111 ? 0.92629 1.20466 0.99696 -0.34763 0.08281  -0.02811 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 N   
+9332  C CA  . ASN A-2 111 ? 0.98907 1.24833 1.05232 -0.33426 0.07748  -0.02407 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 CA  
+9333  C C   . ASN A-2 111 ? 0.89338 1.11650 0.94920 -0.33466 0.07031  -0.01255 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 C   
+9334  O O   . ASN A-2 111 ? 0.73014 0.93909 0.78817 -0.32160 0.06433  -0.01179 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 O   
+9335  C CB  . ASN A-2 111 ? 0.63151 0.90101 0.70635 -0.31474 0.07341  -0.03344 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 CB  
+9336  C CG  . ASN A-2 111 ? 1.13957 1.44554 1.22440 -0.31110 0.07787  -0.04778 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 CG  
+9337  O OD1 . ASN A-2 111 ? 1.32993 1.65545 1.41085 -0.32131 0.08528  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 OD1 
+9338  N ND2 . ASN A-2 111 ? 0.95066 1.26661 1.04791 -0.29665 0.07269  -0.05702 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 ND2 
+9339  N N   . ALA A-2 112 ? 0.93546 1.14344 0.98192 -0.35029 0.07016  -0.00434 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 N   
+9340  C CA  . ALA A-2 112 ? 0.98185 1.15671 1.02342 -0.35002 0.06151  0.00408  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CA  
+9341  C C   . ALA A-2 112 ? 0.84242 0.99696 0.87293 -0.34215 0.05644  0.00932  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 C   
+9342  O O   . ALA A-2 112 ? 0.97292 1.10526 1.00433 -0.33620 0.04848  0.01222  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 O   
+9343  C CB  . ALA A-2 112 ? 0.89432 1.05441 0.92597 -0.36869 0.06030  0.01148  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CB  
+9344  N N   . ASP A-2 113 ? 0.90608 1.06984 0.92729 -0.34185 0.06072  0.00905  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 N   
+9345  C CA  . ASP A-2 113 ? 1.06258 1.20790 1.07281 -0.33509 0.05591  0.01366  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 CA  
+9346  C C   . ASP A-2 113 ? 0.95778 1.10351 0.97783 -0.31751 0.05277  0.00837  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 C   
+9347  O O   . ASP A-2 113 ? 0.90693 1.03462 0.92136 -0.31140 0.04721  0.01153  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 O   
+9348  C CB  . ASP A-2 113 ? 0.82184 0.97785 0.81781 -0.34160 0.06165  0.01457  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 CB  
+9349  C CG  . ASP A-2 113 ? 1.26672 1.41789 1.24674 -0.36241 0.06430  0.02191  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 CG  
+9350  O OD1 . ASP A-2 113 ? 1.36590 1.48686 1.33507 -0.36893 0.05635  0.03134  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 OD1 
+9351  O OD2 . ASP A-2 113 ? 1.75593 1.93352 1.73374 -0.37273 0.07367  0.01752  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 OD2 
+9352  N N   . VAL A-2 114 ? 0.77395 0.93871 0.80728 -0.31001 0.05535  0.00035  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 N   
+9353  C CA  . VAL A-2 114 ? 0.97005 1.13379 1.00862 -0.29551 0.05200  -0.00395 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CA  
+9354  C C   . VAL A-2 114 ? 1.10429 1.26702 1.15442 -0.29172 0.04904  -0.00658 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 C   
+9355  O O   . VAL A-2 114 ? 0.94541 1.11751 1.00300 -0.29748 0.05103  -0.00840 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 O   
+9356  C CB  . VAL A-2 114 ? 0.74189 0.92640 0.78205 -0.28817 0.05524  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CB  
+9357  C CG1 . VAL A-2 114 ? 1.28556 1.49420 1.33762 -0.28850 0.05853  -0.01979 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG1 
+9358  C CG2 . VAL A-2 114 ? 0.77162 0.94687 0.81102 -0.27481 0.04990  -0.01392 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG2 
+9359  N N   . PHE A-2 115 ? 0.90226 1.05406 0.95295 -0.28324 0.04442  -0.00703 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N   
+9360  C CA  . PHE A-2 115 ? 0.85830 1.01023 0.91722 -0.28004 0.04181  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA  
+9361  C C   . PHE A-2 115 ? 0.79318 0.93970 0.84835 -0.27107 0.03842  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C   
+9362  O O   . PHE A-2 115 ? 0.82795 0.96330 0.87615 -0.26880 0.03669  -0.00951 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O   
+9363  C CB  . PHE A-2 115 ? 0.91326 1.05287 0.97584 -0.28501 0.03883  -0.00776 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB  
+9364  C CG  . PHE A-2 115 ? 0.72099 0.86512 0.79245 -0.28378 0.03734  -0.01194 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG  
+9365  C CD1 . PHE A-2 115 ? 0.63653 0.79404 0.71550 -0.28660 0.03947  -0.01486 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1 
+9366  C CD2 . PHE A-2 115 ? 0.86158 0.99858 0.93357 -0.28080 0.03411  -0.01377 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2 
+9367  C CE1 . PHE A-2 115 ? 0.84903 1.01099 0.93498 -0.28555 0.03779  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1 
+9368  C CE2 . PHE A-2 115 ? 0.80078 0.94359 0.87906 -0.28111 0.03324  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2 
+9369  C CZ  . PHE A-2 115 ? 0.89552 1.04992 0.98032 -0.28303 0.03477  -0.02015 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ  
+9370  N N   . TYR A-2 116 ? 0.89095 1.04395 0.94936 -0.26673 0.03667  -0.01560 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 N   
+9371  C CA  . TYR A-2 116 ? 1.02779 1.17297 1.07924 -0.25975 0.03210  -0.01660 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CA  
+9372  C C   . TYR A-2 116 ? 0.97913 1.11719 1.03035 -0.26252 0.02968  -0.01616 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 C   
+9373  O O   . TYR A-2 116 ? 0.92022 1.06524 0.97890 -0.26629 0.03070  -0.01775 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 O   
+9374  C CB  . TYR A-2 116 ? 0.87009 1.02528 0.92172 -0.25196 0.02939  -0.02177 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CB  
+9375  C CG  . TYR A-2 116 ? 1.09042 1.25597 1.14206 -0.24800 0.03143  -0.02515 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CG  
+9376  C CD1 . TYR A-2 116 ? 1.11106 1.29223 1.16880 -0.25434 0.03799  -0.02623 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CD1 
+9377  C CD2 . TYR A-2 116 ? 1.15275 1.31284 1.19743 -0.23893 0.02656  -0.02794 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CD2 
+9378  C CE1 . TYR A-2 116 ? 1.10801 1.30242 1.16500 -0.25256 0.04094  -0.03051 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CE1 
+9379  C CE2 . TYR A-2 116 ? 1.07844 1.25135 1.12422 -0.23494 0.02854  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CE2 
+9380  C CZ  . TYR A-2 116 ? 1.01471 1.20652 1.06674 -0.24217 0.03639  -0.03475 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CZ  
+9381  O OH  . TYR A-2 116 ? 1.35291 1.56114 1.40528 -0.24006 0.03947  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 OH  
+9382  N N   . ILE A-2 117 ? 0.72122 0.84673 0.76353 -0.26172 0.02677  -0.01470 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 N   
+9383  C CA  . ILE A-2 117 ? 0.71493 0.83552 0.75400 -0.26619 0.02505  -0.01509 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CA  
+9384  C C   . ILE A-2 117 ? 0.76131 0.87010 0.78595 -0.26323 0.01967  -0.01372 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 C   
+9385  O O   . ILE A-2 117 ? 0.84717 0.94543 0.86415 -0.26202 0.01818  -0.01209 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 O   
+9386  C CB  . ILE A-2 117 ? 0.75511 0.87237 0.79729 -0.27168 0.02689  -0.01571 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CB  
+9387  C CG1 . ILE A-2 117 ? 0.66509 0.78941 0.72005 -0.27414 0.02916  -0.01732 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CG1 
+9388  C CG2 . ILE A-2 117 ? 0.53915 0.65487 0.57641 -0.27767 0.02601  -0.01780 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CG2 
+9389  C CD1 . ILE A-2 117 ? 0.63252 0.75388 0.69261 -0.27714 0.02848  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CD1 
+9390  N N   . ALA A-2 118 ? 0.84148 0.94996 0.86113 -0.26222 0.01557  -0.01429 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 N   
+9391  C CA  . ALA A-2 118 ? 0.89294 0.98625 0.89658 -0.25828 0.00747  -0.01260 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 CA  
+9392  C C   . ALA A-2 118 ? 1.00828 1.09224 0.99875 -0.26691 0.00454  -0.01027 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 C   
+9393  O O   . ALA A-2 118 ? 0.79568 0.89012 0.79179 -0.27321 0.00816  -0.01185 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 O   
+9394  C CB  . ALA A-2 118 ? 0.92527 1.02372 0.93113 -0.24768 0.00190  -0.01603 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 CB  
+9395  N N   . LEU A-2 119 ? 1.04176 1.10539 1.01328 -0.26800 -0.00245 -0.00672 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 N   
+9396  C CA  . LEU A-2 119 ? 0.73276 0.78344 0.68536 -0.27833 -0.00650 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CA  
+9397  C C   . LEU A-2 119 ? 0.89547 0.92464 0.82955 -0.27136 -0.01991 -0.00029 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 C   
+9398  O O   . LEU A-2 119 ? 1.18811 1.20172 1.11483 -0.26484 -0.02623 0.00067  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 O   
+9399  C CB  . LEU A-2 119 ? 0.92658 0.96998 0.87063 -0.29025 -0.00272 -0.00133 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CB  
+9400  C CG  . LEU A-2 119 ? 0.81415 0.84339 0.73477 -0.30529 -0.00568 0.00264  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CG  
+9401  C CD1 . LEU A-2 119 ? 0.88682 0.92725 0.81210 -0.31834 0.00359  -0.00067 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD1 
+9402  C CD2 . LEU A-2 119 ? 0.70379 0.70214 0.59985 -0.30411 -0.01748 0.00874  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD2 
+9403  N N   . GLU A-2 120 ? 1.01026 1.03764 0.93668 -0.27187 -0.02558 0.00031  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 N   
+9404  C CA  . GLU A-2 120 ? 1.03506 1.04039 0.94340 -0.26371 -0.04114 0.00222  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CA  
+9405  C C   . GLU A-2 120 ? 1.03677 1.02131 0.91687 -0.27755 -0.04748 0.00921  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 C   
+9406  O O   . GLU A-2 120 ? 1.30049 1.29799 1.18110 -0.28991 -0.03966 0.00956  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 O   
+9407  C CB  . GLU A-2 120 ? 1.21708 1.23796 1.14010 -0.24998 -0.04506 -0.00425 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CB  
+9408  C CG  . GLU A-2 120 ? 1.46715 1.51086 1.41614 -0.23921 -0.03795 -0.01141 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CG  
+9409  C CD  . GLU A-2 120 ? 1.59083 1.64842 1.55189 -0.22503 -0.04416 -0.01953 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CD  
+9410  O OE1 . GLU A-2 120 ? 1.58959 1.63696 1.53907 -0.22123 -0.05579 -0.01981 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 OE1 
+9411  O OE2 . GLU A-2 120 ? 1.70002 1.77942 1.68143 -0.21833 -0.03770 -0.02615 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 OE2 
+9412  N N   . SER A-2 121 ? 1.06918 1.02085 0.92342 -0.27619 -0.06223 0.01439  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-2 N   
+9413  C CA  . SER A-2 121 ? 1.20462 1.13148 1.02611 -0.29228 -0.06928 0.02279  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-2 CA  
+9414  C C   . SER A-2 121 ? 1.51205 1.40377 1.30885 -0.28248 -0.09134 0.02639  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-2 C   
+9415  O O   . SER A-2 121 ? 1.42375 1.29654 1.21713 -0.27144 -0.10129 0.02558  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-2 O   
+9416  C CB  . SER A-2 121 ? 1.26840 1.18538 1.07683 -0.31012 -0.06264 0.02764  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-2 CB  
+9417  O OG  . SER A-2 121 ? 1.52156 1.41085 1.29375 -0.32751 -0.07078 0.03644  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-2 OG  
+9418  N N   . LYS A-2 122 ? 1.55184 1.43434 1.33130 -0.28575 -0.10018 0.02955  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 N   
+9419  C CA  . LYS A-2 122 ? 1.64720 1.49104 1.39744 -0.27846 -0.12395 0.03401  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 CA  
+9420  C C   . LYS A-2 122 ? 1.74507 1.56107 1.45488 -0.30188 -0.12919 0.04600  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 C   
+9421  O O   . LYS A-2 122 ? 1.61354 1.44966 1.32307 -0.31788 -0.11659 0.04726  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 O   
+9422  C CB  . LYS A-2 122 ? 1.89326 1.74916 1.65718 -0.25902 -0.13342 0.02611  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 CB  
+9423  C CG  . LYS A-2 122 ? 2.20728 2.02447 1.94728 -0.24454 -0.16107 0.02699  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 CG  
+9424  C CD  . LYS A-2 122 ? 1.84087 1.63950 1.58250 -0.23176 -0.17022 0.02388  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 CD  
+9425  C CE  . LYS A-2 122 ? 1.99539 1.75249 1.71286 -0.21597 -0.20052 0.02331  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 CE  
+9426  N NZ  . LYS A-2 122 ? 2.22953 2.00519 1.96563 -0.19411 -0.21046 0.01107  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 NZ  
+9427  N N   . TYR A-2 123 ? 1.71877 1.48830 1.39355 -0.30461 -0.14822 0.05429  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 N   
+9428  C CA  . TYR A-2 123 ? 1.76582 1.50379 1.39683 -0.33076 -0.15338 0.06727  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CA  
+9429  C C   . TYR A-2 123 ? 1.84405 1.55673 1.44561 -0.32972 -0.17256 0.07271  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 C   
+9430  O O   . TYR A-2 123 ? 1.91534 1.61086 1.51720 -0.30668 -0.19254 0.06890  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 O   
+9431  C CB  . TYR A-2 123 ? 1.80780 1.50434 1.41268 -0.33766 -0.16430 0.07472  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CB  
+9432  C CG  . TYR A-2 123 ? 1.72044 1.39357 1.28490 -0.37106 -0.16214 0.08729  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CG  
+9433  C CD1 . TYR A-2 123 ? 1.80902 1.51248 1.38424 -0.39248 -0.13841 0.08592  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CD1 
+9434  C CD2 . TYR A-2 123 ? 1.77790 1.39867 1.29261 -0.38184 -0.18455 0.09979  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CD2 
+9435  C CE1 . TYR A-2 123 ? 1.79493 1.48207 1.33435 -0.42480 -0.13513 0.09542  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CE1 
+9436  C CE2 . TYR A-2 123 ? 1.85080 1.45075 1.32591 -0.41568 -0.18179 0.11159  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CE2 
+9437  C CZ  . TYR A-2 123 ? 1.91510 1.55080 1.40371 -0.43760 -0.15606 0.10873  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CZ  
+9438  O OH  . TYR A-2 123 ? 2.03836 1.65838 1.48871 -0.47301 -0.15202 0.11853  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 OH  
+9439  N N   . ASP A-2 124 ? 1.95934 1.67123 1.53544 -0.35473 -0.16686 0.08047  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 N   
+9440  C CA  . ASP A-2 124 ? 1.96252 1.64708 1.50304 -0.35915 -0.18478 0.08789  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 CA  
+9441  C C   . ASP A-2 124 ? 2.01756 1.64990 1.50250 -0.38403 -0.19821 0.10377  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 C   
+9442  O O   . ASP A-2 124 ? 2.04005 1.67865 1.51354 -0.41126 -0.18257 0.10867  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 O   
+9443  C CB  . ASP A-2 124 ? 2.07441 1.79800 1.62503 -0.37027 -0.16870 0.08445  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 CB  
+9444  C CG  . ASP A-2 124 ? 2.19016 1.89263 1.71267 -0.36775 -0.18771 0.08898  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 CG  
+9445  O OD1 . ASP A-2 124 ? 2.30689 1.95669 1.78417 -0.37246 -0.21138 0.10043  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 OD1 
+9446  O OD2 . ASP A-2 124 ? 2.16929 1.90648 1.71410 -0.36110 -0.17996 0.08103  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 OD2 
+9447  N N   . ASP A-2 125 ? 2.14943 1.73009 1.59948 -0.37508 -0.22800 0.11108  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 N   
+9448  C CA  . ASP A-2 125 ? 2.41574 1.93881 1.80826 -0.39890 -0.24436 0.12759  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 CA  
+9449  C C   . ASP A-2 125 ? 2.63444 2.15701 1.99030 -0.43202 -0.23748 0.13794  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 C   
+9450  O O   . ASP A-2 125 ? 2.63737 2.14617 1.96231 -0.46436 -0.22992 0.14783  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 O   
+9451  C CB  . ASP A-2 125 ? 2.68047 2.14540 2.04528 -0.37812 -0.28118 0.13174  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 CB  
+9452  C CG  . ASP A-2 125 ? 2.73699 2.20086 2.13443 -0.34759 -0.28893 0.12049  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 CG  
+9453  O OD1 . ASP A-2 125 ? 2.70012 2.18956 2.12455 -0.35088 -0.26912 0.11570  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 OD1 
+9454  O OD2 . ASP A-2 125 ? 3.04991 2.48867 2.44615 -0.32003 -0.31531 0.11531  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 OD2 
+9455  N N   . LYS A-2 126 ? 2.57048 2.11015 1.92937 -0.42535 -0.23960 0.13483  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 N   
+9456  C CA  . LYS A-2 126 ? 2.53042 2.07127 1.85368 -0.45595 -0.23391 0.14357  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CA  
+9457  C C   . LYS A-2 126 ? 2.41246 2.00781 1.75860 -0.47973 -0.19944 0.13748  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 C   
+9458  O O   . LYS A-2 126 ? 2.55586 2.14499 1.86645 -0.51481 -0.19169 0.14615  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 O   
+9459  C CB  . LYS A-2 126 ? 2.65820 2.20846 1.98430 -0.44026 -0.24406 0.13950  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CB  
+9460  C CG  . LYS A-2 126 ? 2.80693 2.30377 2.10846 -0.41656 -0.28064 0.14391  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CG  
+9461  C CD  . LYS A-2 126 ? 2.86984 2.38038 2.17573 -0.40203 -0.28962 0.13855  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CD  
+9462  C CE  . LYS A-2 126 ? 2.98855 2.44650 2.27067 -0.37687 -0.32817 0.14095  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CE  
+9463  N NZ  . LYS A-2 126 ? 2.78971 2.26184 2.07619 -0.36243 -0.33786 0.13480  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 NZ  
+9464  N N   . GLU A-2 127 ? 2.30256 1.95164 1.70714 -0.46165 -0.17924 0.12184  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 N   
+9465  C CA  . GLU A-2 127 ? 2.24084 1.94248 1.67186 -0.47971 -0.14873 0.11343  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CA  
+9466  C C   . GLU A-2 127 ? 2.29689 1.99464 1.72673 -0.49549 -0.13838 0.11528  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 C   
+9467  O O   . GLU A-2 127 ? 2.34075 2.08005 1.78952 -0.51228 -0.11455 0.10766  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 O   
+9468  C CB  . GLU A-2 127 ? 2.19092 1.94612 1.68251 -0.45454 -0.13337 0.09672  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CB  
+9469  C CG  . GLU A-2 127 ? 2.50421 2.27109 2.00312 -0.43937 -0.14072 0.09244  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CG  
+9470  C CD  . GLU A-2 127 ? 2.58575 2.36957 2.06289 -0.46454 -0.13218 0.09388  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CD  
+9471  O OE1 . GLU A-2 127 ? 2.63880 2.44690 2.11486 -0.48973 -0.11282 0.09172  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 OE1 
+9472  O OE2 . GLU A-2 127 ? 1.95227 1.72707 1.41396 -0.45895 -0.14507 0.09588  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 OE2 
+9473  N N   . LEU A-2 128 ? 2.21950 1.86942 1.62892 -0.48957 -0.15653 0.12371  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N   
+9474  C CA  . LEU A-2 128 ? 2.06612 1.70702 1.47360 -0.50217 -0.14981 0.12562  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA  
+9475  C C   . LEU A-2 128 ? 2.05443 1.75118 1.51693 -0.49411 -0.12417 0.11047  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C   
+9476  O O   . LEU A-2 128 ? 2.03064 1.73500 1.49498 -0.51065 -0.11207 0.10937  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O   
+9477  C CB  . LEU A-2 128 ? 2.06236 1.68209 1.41975 -0.54426 -0.14720 0.13733  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB  
+9478  C CG  . LEU A-2 128 ? 2.44040 2.10085 1.79142 -0.57584 -0.12524 0.13390  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG  
+9479  C CD1 . LEU A-2 128 ? 2.20819 1.91926 1.59519 -0.58691 -0.09780 0.12092  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1 
+9480  C CD2 . LEU A-2 128 ? 2.68382 2.30236 1.96793 -0.61250 -0.13589 0.15035  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2 
+9481  N N   . TYR A-2 129 ? 1.87889 1.61318 1.38564 -0.46882 -0.11691 0.09865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 N   
+9482  C CA  . TYR A-2 129 ? 1.67922 1.46693 1.23471 -0.46372 -0.09302 0.08470  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CA  
+9483  C C   . TYR A-2 129 ? 1.72415 1.53198 1.32228 -0.42957 -0.09412 0.07519  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 C   
+9484  O O   . TYR A-2 129 ? 1.72439 1.53656 1.32571 -0.41759 -0.10091 0.07363  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 O   
+9485  C CB  . TYR A-2 129 ? 1.79160 1.61999 1.35086 -0.48563 -0.07417 0.07865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CB  
+9486  C CG  . TYR A-2 129 ? 1.48195 1.36506 1.09189 -0.47805 -0.05237 0.06282  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CG  
+9487  C CD1 . TYR A-2 129 ? 1.65888 1.56063 1.28285 -0.48924 -0.03817 0.05692  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CD1 
+9488  C CD2 . TYR A-2 129 ? 1.45599 1.37082 1.09859 -0.46027 -0.04717 0.05342  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CD2 
+9489  C CE1 . TYR A-2 129 ? 1.74500 1.69339 1.41365 -0.48127 -0.02096 0.04217  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CE1 
+9490  C CE2 . TYR A-2 129 ? 1.01698 0.97681 0.70316 -0.45364 -0.02964 0.03954  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CE2 
+9491  C CZ  . TYR A-2 129 ? 1.22445 1.19994 0.92308 -0.46355 -0.01731 0.03400  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CZ  
+9492  O OH  . TYR A-2 129 ? 1.09109 1.10799 0.83163 -0.45569 -0.00257 0.01992  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 OH  
+9493  N N   . GLY A-2 130 ? 1.47611 1.29674 1.10569 -0.41528 -0.08741 0.06864  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 N   
+9494  C CA  . GLY A-2 130 ? 1.64154 1.48631 1.31240 -0.38685 -0.08510 0.05889  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 CA  
+9495  C C   . GLY A-2 130 ? 1.43626 1.33054 1.14647 -0.38772 -0.06265 0.04766  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 C   
+9496  O O   . GLY A-2 130 ? 1.08885 0.99495 0.80950 -0.39605 -0.05118 0.04465  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 O   
+9497  N N   . ASN A-2 131 ? 1.21529 1.13757 0.94719 -0.37898 -0.05747 0.04086  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 N   
+9498  C CA  . ASN A-2 131 ? 1.28979 1.25565 1.05726 -0.37958 -0.03866 0.02997  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 CA  
+9499  C C   . ASN A-2 131 ? 1.26266 1.24111 1.06441 -0.35938 -0.03457 0.02394  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 C   
+9500  O O   . ASN A-2 131 ? 1.13455 1.09454 0.93656 -0.34280 -0.04540 0.02622  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 O   
+9501  C CB  . ASN A-2 131 ? 0.94220 0.93156 0.71944 -0.37846 -0.03540 0.02471  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 CB  
+9502  C CG  . ASN A-2 131 ? 1.15863 1.13841 0.93982 -0.35769 -0.04851 0.02535  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 CG  
+9503  O OD1 . ASN A-2 131 ? 1.71564 1.66223 1.47558 -0.35009 -0.06487 0.03228  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 OD1 
+9504  N ND2 . ASN A-2 131 ? 0.80914 0.81829 0.61811 -0.34826 -0.04225 0.01690  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 ND2 
+9505  N N   . ILE A-2 132 ? 1.23660 1.24727 1.06682 -0.36113 -0.01939 0.01529  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 N   
+9506  C CA  . ILE A-2 132 ? 0.82010 0.84403 0.68086 -0.34562 -0.01408 0.00991  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 CA  
+9507  C C   . ILE A-2 132 ? 0.87620 0.92562 0.76436 -0.33403 -0.00964 0.00287  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 C   
+9508  O O   . ILE A-2 132 ? 0.92281 0.99570 0.82252 -0.34157 -0.00099 -0.00337 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 O   
+9509  C CB  . ILE A-2 132 ? 1.00972 1.04761 0.88153 -0.35520 -0.00264 0.00525  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 CB  
+9510  C CG1 . ILE A-2 132 ? 0.82887 0.84085 0.67481 -0.36629 -0.00727 0.01197  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 CG1 
+9511  C CG2 . ILE A-2 132 ? 0.85117 0.90396 0.75383 -0.33991 0.00263  -0.00031 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 CG2 
+9512  C CD1 . ILE A-2 132 ? 0.81989 0.84691 0.67620 -0.37646 0.00337  0.00616  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 CD1 
+9513  N N   . ILE A-2 133 ? 0.86104 0.90698 0.75994 -0.31626 -0.01571 0.00271  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 N   
+9514  C CA  . ILE A-2 133 ? 0.77108 0.83981 0.69556 -0.30573 -0.01195 -0.00371 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CA  
+9515  C C   . ILE A-2 133 ? 0.87256 0.95258 0.82102 -0.29701 -0.00516 -0.00731 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 C   
+9516  O O   . ILE A-2 133 ? 0.93896 1.00675 0.88535 -0.28825 -0.00966 -0.00514 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 O   
+9517  C CB  . ILE A-2 133 ? 0.94557 1.00619 0.86468 -0.29353 -0.02369 -0.00299 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CB  
+9518  C CG1 . ILE A-2 133 ? 0.89488 0.93910 0.78520 -0.30263 -0.03268 0.00201  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CG1 
+9519  C CG2 . ILE A-2 133 ? 0.85761 0.94412 0.80383 -0.28485 -0.01877 -0.01039 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CG2 
+9520  C CD1 . ILE A-2 133 ? 1.00235 1.03615 0.88541 -0.28961 -0.04707 0.00199  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CD1 
+9521  N N   . LEU A-2 134 ? 0.98583 1.08793 0.95573 -0.29948 0.00460  -0.01311 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 N   
+9522  C CA  . LEU A-2 134 ? 0.93153 1.04254 0.92160 -0.29317 0.01036  -0.01579 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CA  
+9523  C C   . LEU A-2 134 ? 0.90035 1.02472 0.90811 -0.28390 0.01096  -0.01907 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 C   
+9524  O O   . LEU A-2 134 ? 1.00171 1.13950 1.01838 -0.28634 0.01302  -0.02302 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 O   
+9525  C CB  . LEU A-2 134 ? 0.57322 0.69663 0.57456 -0.30154 0.01847  -0.02061 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CB  
+9526  C CG  . LEU A-2 134 ? 0.77094 0.88659 0.75961 -0.31134 0.01987  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CG  
+9527  C CD1 . LEU A-2 134 ? 0.93215 1.06422 0.93805 -0.31562 0.02678  -0.02761 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CD1 
+9528  C CD2 . LEU A-2 134 ? 0.99008 1.08702 0.96883 -0.30581 0.01568  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CD2 
+9529  N N   . LYS A-2 135 ? 0.95161 1.07389 0.96448 -0.27433 0.00951  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 N   
+9530  C CA  . LYS A-2 135 ? 0.87365 1.01081 0.90308 -0.26768 0.01137  -0.02205 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CA  
+9531  C C   . LYS A-2 135 ? 1.00039 1.14203 1.04139 -0.26699 0.01746  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 C   
+9532  O O   . LYS A-2 135 ? 0.90777 1.03917 0.94259 -0.26677 0.01772  -0.01928 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 O   
+9533  C CB  . LYS A-2 135 ? 0.79818 0.93326 0.82319 -0.25705 0.00355  -0.02342 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CB  
+9534  C CG  . LYS A-2 135 ? 0.90554 1.03061 0.91499 -0.25620 -0.00582 -0.02252 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CG  
+9535  C CD  . LYS A-2 135 ? 0.90412 1.02683 0.91125 -0.24291 -0.01592 -0.02605 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CD  
+9536  C CE  . LYS A-2 135 ? 1.47279 1.58034 1.46106 -0.24122 -0.02825 -0.02443 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CE  
+9537  N NZ  . LYS A-2 135 ? 1.70570 1.81007 1.69274 -0.22582 -0.04083 -0.02991 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 NZ  
+9538  N N   . TRP A-2 136 ? 0.86356 1.01930 0.91983 -0.26755 0.02177  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 N   
+9539  C CA  . TRP A-2 136 ? 0.77599 0.93428 0.84000 -0.26796 0.02637  -0.02401 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CA  
+9540  C C   . TRP A-2 136 ? 0.85782 1.03158 0.93290 -0.26708 0.02874  -0.02717 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 C   
+9541  O O   . TRP A-2 136 ? 0.78091 0.96461 0.86044 -0.26582 0.02700  -0.03099 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 O   
+9542  C CB  . TRP A-2 136 ? 0.72240 0.87712 0.79151 -0.27456 0.02936  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CB  
+9543  C CG  . TRP A-2 136 ? 0.69652 0.85961 0.77674 -0.27953 0.03052  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CG  
+9544  C CD1 . TRP A-2 136 ? 0.74686 0.92120 0.83367 -0.27987 0.03043  -0.03047 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CD1 
+9545  C CD2 . TRP A-2 136 ? 0.64806 0.80936 0.73512 -0.28398 0.03087  -0.03014 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CD2 
+9546  N NE1 . TRP A-2 136 ? 0.72952 0.90812 0.82618 -0.28481 0.03104  -0.03435 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 NE1 
+9547  C CE2 . TRP A-2 136 ? 0.76989 0.94059 0.86720 -0.28685 0.03086  -0.03473 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CE2 
+9548  C CE3 . TRP A-2 136 ? 0.79295 0.94654 0.87954 -0.28495 0.03025  -0.03069 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CE3 
+9549  C CZ2 . TRP A-2 136 ? 0.95413 1.12584 1.06117 -0.29004 0.02969  -0.04020 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CZ2 
+9550  C CZ3 . TRP A-2 136 ? 0.76116 0.91701 0.85808 -0.28761 0.02883  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CZ3 
+9551  C CH2 . TRP A-2 136 ? 0.70416 0.86856 0.81118 -0.28985 0.02830  -0.04160 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CH2 
+9552  N N   . GLY A-2 137 ? 0.69657 0.87300 0.77510 -0.26880 0.03269  -0.02585 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-2 N   
+9553  C CA  . GLY A-2 137 ? 0.99732 1.19003 1.08493 -0.27112 0.03624  -0.02900 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-2 CA  
+9554  C C   . GLY A-2 137 ? 0.90346 1.09841 0.98838 -0.27232 0.03996  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-2 C   
+9555  O O   . GLY A-2 137 ? 0.81497 0.99946 0.89133 -0.26874 0.03885  -0.02454 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-2 O   
+9556  N N   . SER A-2 138 ? 1.03193 1.24173 1.12358 -0.27877 0.04468  -0.02957 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-2 N   
+9557  C CA  . SER A-2 138 ? 0.82722 1.04206 0.91474 -0.28310 0.04934  -0.02827 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-2 CA  
+9558  C C   . SER A-2 138 ? 0.70736 0.93792 0.79495 -0.27425 0.04927  -0.03542 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-2 C   
+9559  O O   . SER A-2 138 ? 0.88258 1.11297 0.96347 -0.27381 0.05132  -0.03458 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-2 O   
+9560  C CB  . SER A-2 138 ? 0.53702 0.76197 0.62926 -0.29635 0.05469  -0.02795 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-2 CB  
+9561  O OG  . SER A-2 138 ? 1.21560 1.44506 1.30050 -0.30335 0.05962  -0.02591 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-2 OG  
+9562  N N   . GLU A-2 139 ? 1.04846 1.29254 1.14352 -0.26640 0.04583  -0.04348 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N   
+9563  C CA  . GLU A-2 139 ? 0.97937 1.23880 1.07661 -0.25544 0.04304  -0.05307 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA  
+9564  C C   . GLU A-2 139 ? 0.96699 1.20871 1.05698 -0.24249 0.03289  -0.05284 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C   
+9565  O O   . GLU A-2 139 ? 1.11858 1.35090 1.20769 -0.24120 0.02811  -0.05083 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O   
+9566  C CB  . GLU A-2 139 ? 0.86083 1.14998 0.97219 -0.25518 0.04459  -0.06461 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB  
+9567  C CG  . GLU A-2 139 ? 1.14639 1.45244 1.26387 -0.27144 0.05460  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG  
+9568  C CD  . GLU A-2 139 ? 1.15360 1.44965 1.27392 -0.28064 0.05523  -0.05825 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD  
+9569  O OE1 . GLU A-2 139 ? 1.46746 1.74205 1.58334 -0.27608 0.04961  -0.05247 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1 
+9570  O OE2 . GLU A-2 139 ? 1.33795 1.64850 1.46480 -0.29322 0.06132  -0.05999 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2 
+9571  N N   . LEU A-2 140 ? 1.06569 1.30228 1.14904 -0.23395 0.02927  -0.05499 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N   
+9572  C CA  . LEU A-2 140 ? 0.90251 1.11787 0.97559 -0.22329 0.01859  -0.05381 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA  
+9573  C C   . LEU A-2 140 ? 0.94368 1.16512 1.02043 -0.21233 0.00874  -0.06247 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C   
+9574  O O   . LEU A-2 140 ? 1.28211 1.48172 1.34755 -0.20681 -0.00118 -0.05915 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O   
+9575  C CB  . LEU A-2 140 ? 0.88465 1.09325 0.95045 -0.21678 0.01643  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB  
+9576  C CG  . LEU A-2 140 ? 1.16014 1.34253 1.21243 -0.20754 0.00506  -0.05301 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG  
+9577  C CD1 . LEU A-2 140 ? 1.16465 1.32316 1.20653 -0.21569 0.00458  -0.04161 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1 
+9578  C CD2 . LEU A-2 140 ? 0.57563 0.75397 0.62278 -0.20282 0.00463  -0.05486 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2 
+9579  N N   . ASP A-2 141 ? 1.03400 1.28436 1.12527 -0.20990 0.01069  -0.07373 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 N   
+9580  C CA  . ASP A-2 141 ? 1.20204 1.45969 1.29808 -0.19747 -0.00046 -0.08401 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 CA  
+9581  C C   . ASP A-2 141 ? 1.10652 1.35742 1.20179 -0.20194 -0.00273 -0.07928 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 C   
+9582  O O   . ASP A-2 141 ? 1.29018 1.52653 1.37726 -0.19307 -0.01524 -0.08007 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 O   
+9583  C CB  . ASP A-2 141 ? 1.37719 1.67299 1.49137 -0.19317 0.00251  -0.10048 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 CB  
+9584  C CG  . ASP A-2 141 ? 1.64274 1.94611 1.75764 -0.18134 -0.00195 -0.11090 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 CG  
+9585  O OD1 . ASP A-2 141 ? 1.73445 2.01022 1.83504 -0.17556 -0.00878 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 OD1 
+9586  O OD2 . ASP A-2 141 ? 1.63550 1.97396 1.76572 -0.17829 0.00140  -0.12641 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 OD2 
+9587  N N   . ASN A-2 142 ? 0.96674 1.22653 1.06901 -0.21575 0.00811  -0.07454 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 N   
+9588  C CA  . ASN A-2 142 ? 1.11540 1.37267 1.21901 -0.21992 0.00641  -0.07210 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 CA  
+9589  C C   . ASN A-2 142 ? 1.06699 1.30404 1.16210 -0.23145 0.01145  -0.05949 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 C   
+9590  O O   . ASN A-2 142 ? 1.27949 1.52353 1.38229 -0.24131 0.01778  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 O   
+9591  C CB  . ASN A-2 142 ? 0.89684 1.18492 1.01888 -0.22494 0.01255  -0.08096 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 CB  
+9592  C CG  . ASN A-2 142 ? 1.59155 1.88997 1.71991 -0.23967 0.02600  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 CG  
+9593  O OD1 . ASN A-2 142 ? 1.87473 2.16085 1.99504 -0.24365 0.03017  -0.07026 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 OD1 
+9594  N ND2 . ASN A-2 142 ? 1.46940 1.78880 1.61080 -0.24843 0.03190  -0.08213 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 ND2 
+9595  N N   . LEU A-2 143 ? 0.78486 0.99770 0.86491 -0.23017 0.00804  -0.05202 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 N   
+9596  C CA  . LEU A-2 143 ? 0.88038 1.07698 0.95339 -0.23996 0.01166  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CA  
+9597  C C   . LEU A-2 143 ? 1.04493 1.24035 1.11662 -0.24286 0.00839  -0.04276 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 C   
+9598  O O   . LEU A-2 143 ? 0.78917 0.98296 0.85547 -0.23569 -0.00058 -0.04608 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 O   
+9599  C CB  . LEU A-2 143 ? 0.75235 0.92564 0.80923 -0.23818 0.00776  -0.03672 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CB  
+9600  C CG  . LEU A-2 143 ? 1.01568 1.18791 1.07219 -0.23579 0.01087  -0.03628 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CG  
+9601  C CD1 . LEU A-2 143 ? 0.84806 0.99657 0.88817 -0.23326 0.00507  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CD1 
+9602  C CD2 . LEU A-2 143 ? 0.76771 0.94589 0.83187 -0.24558 0.02102  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CD2 
+9603  N N   . ILE A-2 144 ? 0.80421 1.00009 0.88041 -0.25293 0.01462  -0.03973 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 N   
+9604  C CA  . ILE A-2 144 ? 0.76688 0.96492 0.84339 -0.25696 0.01293  -0.04086 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CA  
+9605  C C   . ILE A-2 144 ? 0.83623 1.01915 0.90140 -0.26370 0.01342  -0.03567 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 C   
+9606  O O   . ILE A-2 144 ? 0.81627 0.99161 0.88018 -0.26712 0.01740  -0.03223 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 O   
+9607  C CB  . ILE A-2 144 ? 0.61581 0.83132 0.70987 -0.26301 0.01900  -0.04501 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CB  
+9608  C CG1 . ILE A-2 144 ? 0.77226 0.98400 0.87192 -0.27075 0.02603  -0.04153 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CG1 
+9609  C CG2 . ILE A-2 144 ? 0.75137 0.98598 0.85665 -0.25831 0.01897  -0.05181 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CG2 
+9610  C CD1 . ILE A-2 144 ? 0.64004 0.84769 0.74214 -0.27770 0.02730  -0.04147 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CD1 
+9611  N N   . ASP A-2 145 ? 0.89978 1.08007 0.95640 -0.26615 0.00926  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 N   
+9612  C CA  . ASP A-2 145 ? 0.81905 0.98946 0.86412 -0.27454 0.01031  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 CA  
+9613  C C   . ASP A-2 145 ? 0.74105 0.92006 0.80035 -0.28152 0.01814  -0.03566 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 C   
+9614  O O   . ASP A-2 145 ? 0.74180 0.93378 0.81629 -0.28261 0.02074  -0.04027 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 O   
+9615  C CB  . ASP A-2 145 ? 0.78102 0.95028 0.81376 -0.27774 0.00497  -0.03362 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 CB  
+9616  C CG  . ASP A-2 145 ? 0.91830 1.07176 0.93171 -0.27106 -0.00604 -0.03007 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 CG  
+9617  O OD1 . ASP A-2 145 ? 1.25550 1.40001 1.26663 -0.26335 -0.00933 -0.02824 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 OD1 
+9618  O OD2 . ASP A-2 145 ? 1.02517 1.17418 1.02481 -0.27327 -0.01249 -0.02956 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 OD2 
+9619  N N   . ILE A-2 146 ? 0.79792 0.96898 0.85245 -0.28589 0.02070  -0.03363 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 N   
+9620  C CA  . ILE A-2 146 ? 0.76387 0.94144 0.83131 -0.29089 0.02563  -0.03784 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CA  
+9621  C C   . ILE A-2 146 ? 0.87849 1.06779 0.94940 -0.29693 0.02627  -0.04434 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 C   
+9622  O O   . ILE A-2 146 ? 0.69104 0.87907 0.74759 -0.30231 0.02502  -0.04415 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 O   
+9623  C CB  . ILE A-2 146 ? 0.81201 0.98067 0.87351 -0.29362 0.02716  -0.03616 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CB  
+9624  C CG1 . ILE A-2 146 ? 0.87302 1.03081 0.93093 -0.28732 0.02633  -0.03034 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CG1 
+9625  C CG2 . ILE A-2 146 ? 0.79071 0.96686 0.86681 -0.29689 0.02997  -0.04289 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CG2 
+9626  C CD1 . ILE A-2 146 ? 0.95256 1.10172 1.00548 -0.28935 0.02740  -0.02903 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CD1 
+9627  N N   . PRO A-2 147 ? 0.72328 0.92342 0.81143 -0.29720 0.02778  -0.05029 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 N   
+9628  C CA  . PRO A-2 147 ? 0.77940 0.99268 0.87207 -0.30206 0.02798  -0.05808 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 CA  
+9629  C C   . PRO A-2 147 ? 0.75614 0.97436 0.84618 -0.30893 0.03020  -0.06391 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 C   
+9630  O O   . PRO A-2 147 ? 0.87639 1.09176 0.97215 -0.30877 0.03149  -0.06579 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 O   
+9631  C CB  . PRO A-2 147 ? 0.50771 0.72781 0.62054 -0.30027 0.02819  -0.06324 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 CB  
+9632  C CG  . PRO A-2 147 ? 0.68709 0.89616 0.80437 -0.29740 0.02872  -0.05879 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 CG  
+9633  C CD  . PRO A-2 147 ? 0.72753 0.92704 0.83016 -0.29418 0.02877  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 CD  
+9634  N N   . GLY A-2 148 ? 1.06356 1.29080 1.14445 -0.31551 0.03045  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-2 N   
+9635  C CA  . GLY A-2 148 ? 1.04266 1.28043 1.12084 -0.32440 0.03370  -0.07538 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-2 CA  
+9636  C C   . GLY A-2 148 ? 0.89264 1.14714 0.96859 -0.33123 0.03443  -0.08320 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-2 C   
+9637  O O   . GLY A-2 148 ? 0.99528 1.24865 1.06471 -0.32978 0.03148  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-2 O   
+9638  N N   . ARG A-2 149 ? 0.72495 0.99715 0.80697 -0.33854 0.03813  -0.09530 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 N   
+9639  C CA  . ARG A-2 149 ? 0.98026 1.27298 1.06075 -0.34660 0.03992  -0.10544 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CA  
+9640  C C   . ARG A-2 149 ? 0.94093 1.24662 1.00980 -0.36025 0.04518  -0.11184 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 C   
+9641  O O   . ARG A-2 149 ? 0.86159 1.18200 0.94678 -0.36083 0.04796  -0.12428 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 O   
+9642  C CB  . ARG A-2 149 ? 0.80632 1.11517 0.91425 -0.34061 0.03886  -0.11949 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CB  
+9643  C CG  . ARG A-2 149 ? 0.88851 1.21952 0.99623 -0.34743 0.04018  -0.13068 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CG  
+9644  C CD  . ARG A-2 149 ? 0.80296 1.14485 0.93752 -0.33961 0.03706  -0.14310 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CD  
+9645  N NE  . ARG A-2 149 ? 0.70819 1.07125 0.84237 -0.34526 0.03791  -0.15373 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 NE  
+9646  C CZ  . ARG A-2 149 ? 1.11163 1.48557 1.26621 -0.33999 0.03475  -0.16532 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CZ  
+9647  N NH1 . ARG A-2 149 ? 1.71805 2.08136 1.89358 -0.32991 0.02994  -0.16686 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 NH1 
+9648  N NH2 . ARG A-2 149 ? 1.38174 1.77654 1.53409 -0.34589 0.03591  -0.17549 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 NH2 
+9649  N N   . GLY A-2 150 ? 0.73024 1.03028 0.77049 -0.37163 0.04574  -0.10395 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-2 N   
+9650  C CA  . GLY A-2 150 ? 0.84603 1.15833 0.87063 -0.38865 0.05145  -0.10892 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-2 CA  
+9651  C C   . GLY A-2 150 ? 0.81844 1.11176 0.83006 -0.39153 0.05183  -0.09904 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-2 C   
+9652  O O   . GLY A-2 150 ? 0.93842 1.20382 0.93130 -0.38835 0.04662  -0.08304 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-2 O   
+9653  N N   . ASN A-2 151 ? 0.72040 1.03000 0.74317 -0.39681 0.05721  -0.11016 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 N   
+9654  C CA  . ASN A-2 151 ? 0.89949 1.19458 0.91167 -0.40077 0.05816  -0.10310 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 CA  
+9655  C C   . ASN A-2 151 ? 0.81703 1.10269 0.85188 -0.38413 0.05536  -0.10281 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 C   
+9656  O O   . ASN A-2 151 ? 1.03098 1.30562 1.06014 -0.38558 0.05581  -0.09818 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 O   
+9657  C CB  . ASN A-2 151 ? 0.89936 1.21927 0.90707 -0.41884 0.06599  -0.11579 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 CB  
+9658  C CG  . ASN A-2 151 ? 1.08061 1.40566 1.05815 -0.43679 0.06904  -0.11367 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 CG  
+9659  O OD1 . ASN A-2 151 ? 1.26715 1.62026 1.24813 -0.44126 0.07472  -0.12870 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 OD1 
+9660  N ND2 . ASN A-2 151 ? 1.24803 1.54368 1.19368 -0.44537 0.06417  -0.09502 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 ND2 
+9661  N N   . ILE A-2 152 ? 0.81992 1.10845 0.87846 -0.36955 0.05209  -0.10731 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 N   
+9662  C CA  . ILE A-2 152 ? 0.79287 1.07091 0.87025 -0.35521 0.04864  -0.10647 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 CA  
+9663  C C   . ILE A-2 152 ? 0.92960 1.18858 1.00823 -0.34343 0.04368  -0.09477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 C   
+9664  O O   . ILE A-2 152 ? 1.01369 1.27629 1.09103 -0.34318 0.04254  -0.09429 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 O   
+9665  C CB  . ILE A-2 152 ? 0.69281 0.99260 0.79912 -0.34988 0.04816  -0.12556 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 CB  
+9666  C CG1 . ILE A-2 152 ? 0.79699 1.11087 0.91669 -0.34689 0.04656  -0.13477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 CG1 
+9667  C CG2 . ILE A-2 152 ? 0.76999 1.09363 0.87784 -0.36119 0.05335  -0.14001 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 CG2 
+9668  C CD1 . ILE A-2 152 ? 1.03023 1.33058 1.16731 -0.33238 0.03997  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 CD1 
+9669  N N   . ASN A-2 153 ? 0.97672 1.21737 1.05794 -0.33428 0.04097  -0.08627 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 N   
+9670  C CA  . ASN A-2 153 ? 1.14188 1.36829 1.22660 -0.32403 0.03725  -0.07717 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 CA  
+9671  C C   . ASN A-2 153 ? 0.90057 1.12207 1.00352 -0.31504 0.03482  -0.07953 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 C   
+9672  O O   . ASN A-2 153 ? 0.81000 1.03725 0.92253 -0.31493 0.03460  -0.08805 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 O   
+9673  C CB  . ASN A-2 153 ? 0.80637 1.01310 0.87055 -0.32272 0.03550  -0.06268 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 CB  
+9674  C CG  . ASN A-2 153 ? 0.87769 1.07265 0.93366 -0.32338 0.03596  -0.05809 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 CG  
+9675  O OD1 . ASN A-2 153 ? 1.09153 1.29267 1.15840 -0.32367 0.03754  -0.06508 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 OD1 
+9676  N ND2 . ASN A-2 153 ? 1.15898 1.33654 1.19609 -0.32273 0.03338  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 ND2 
+9677  N N   . ALA A-2 154 ? 0.75313 1.18537 0.82568 -0.30613 0.08606  -0.08408 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 N   
+9678  C CA  . ALA A-2 154 ? 0.70736 1.12423 0.78707 -0.30728 0.08833  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 CA  
+9679  C C   . ALA A-2 154 ? 0.85203 1.24874 0.92100 -0.29985 0.08949  -0.07513 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 C   
+9680  O O   . ALA A-2 154 ? 0.78819 1.16930 0.86043 -0.29949 0.09107  -0.07641 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 O   
+9681  C CB  . ALA A-2 154 ? 0.78386 1.20833 0.87322 -0.30900 0.09066  -0.07837 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 CB  
+9682  N N   . LEU A-2 155 ? 0.89936 1.29601 0.95521 -0.29338 0.08884  -0.06757 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 N   
+9683  C CA  . LEU A-2 155 ? 0.73848 1.11598 0.78396 -0.28570 0.08899  -0.06075 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 CA  
+9684  C C   . LEU A-2 155 ? 0.68074 1.04667 0.72453 -0.28607 0.08709  -0.06710 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 C   
+9685  O O   . LEU A-2 155 ? 0.73625 1.08432 0.77705 -0.28163 0.08736  -0.06521 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 O   
+9686  C CB  . LEU A-2 155 ? 0.76511 1.14570 0.79666 -0.27908 0.08857  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 CB  
+9687  C CG  . LEU A-2 155 ? 0.84754 1.20859 0.86770 -0.27000 0.08813  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 CG  
+9688  C CD1 . LEU A-2 155 ? 0.74390 1.09352 0.76799 -0.26628 0.09050  -0.03787 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 CD1 
+9689  C CD2 . LEU A-2 155 ? 0.76543 1.13058 0.77119 -0.26411 0.08780  -0.03448 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 CD2 
+9690  N N   . ASP A-2 156 ? 0.84703 1.22288 0.89269 -0.29053 0.08524  -0.07449 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 N   
+9691  C CA  . ASP A-2 156 ? 0.66669 1.03240 0.71141 -0.29104 0.08358  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CA  
+9692  C C   . ASP A-2 156 ? 0.73546 1.09149 0.78832 -0.29516 0.08474  -0.08598 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 C   
+9693  O O   . ASP A-2 156 ? 0.78462 1.12849 0.83542 -0.29439 0.08398  -0.08897 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 O   
+9694  C CB  . ASP A-2 156 ? 1.03934 1.41838 1.08419 -0.29357 0.08184  -0.08536 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CB  
+9695  C CG  . ASP A-2 156 ? 1.30876 1.69630 1.34467 -0.28849 0.08190  -0.07958 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CG  
+9696  O OD1 . ASP A-2 156 ? 0.89769 1.27565 0.92534 -0.28280 0.08219  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD1 
+9697  O OD2 . ASP A-2 156 ? 1.13866 1.54215 1.17522 -0.28946 0.08187  -0.08278 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD2 
+9698  N N   . ASN A-2 157 ? 0.80990 1.17124 0.87219 -0.29946 0.08694  -0.08779 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 N   
+9699  C CA  . ASN A-2 157 ? 0.93559 1.28703 1.00549 -0.30284 0.08938  -0.09286 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 CA  
+9700  C C   . ASN A-2 157 ? 1.02038 1.35495 1.08820 -0.29630 0.09270  -0.08675 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 C   
+9701  O O   . ASN A-2 157 ? 1.13445 1.45725 1.20543 -0.29667 0.09545  -0.09039 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 O   
+9702  C CB  . ASN A-2 157 ? 1.05996 1.42413 1.14271 -0.31041 0.09059  -0.09810 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 CB  
+9703  C CG  . ASN A-2 157 ? 1.04561 1.42451 1.13076 -0.31612 0.08704  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 CG  
+9704  O OD1 . ASN A-2 157 ? 1.24023 1.61645 1.31922 -0.31537 0.08475  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 OD1 
+9705  N ND2 . ASN A-2 157 ? 1.17698 1.57154 1.27157 -0.32116 0.08648  -0.10952 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 ND2 
+9706  N N   . VAL A-2 158 ? 1.03693 1.36977 1.09853 -0.28940 0.09280  -0.07739 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 N   
+9707  C CA  . VAL A-2 158 ? 0.89266 1.20927 0.95120 -0.28098 0.09567  -0.07069 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CA  
+9708  C C   . VAL A-2 158 ? 0.97801 1.27940 1.02520 -0.27383 0.09313  -0.06942 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 C   
+9709  O O   . VAL A-2 158 ? 0.97910 1.26564 1.02587 -0.27007 0.09497  -0.07153 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 O   
+9710  C CB  . VAL A-2 158 ? 0.75726 1.07842 0.81379 -0.27596 0.09682  -0.06026 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CB  
+9711  C CG1 . VAL A-2 158 ? 0.87566 1.17843 0.92636 -0.26465 0.09911  -0.05230 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG1 
+9712  C CG2 . VAL A-2 158 ? 0.83477 1.16973 0.90489 -0.28269 0.09966  -0.06146 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG2 
+9713  N N   . PHE A-2 159 ? 0.87468 1.17984 0.91293 -0.27155 0.08917  -0.06616 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 N   
+9714  C CA  . PHE A-2 159 ? 0.68401 0.97526 0.71219 -0.26425 0.08614  -0.06396 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CA  
+9715  C C   . PHE A-2 159 ? 0.68686 0.98107 0.71470 -0.26887 0.08303  -0.07062 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 C   
+9716  O O   . PHE A-2 159 ? 1.14181 1.45102 1.17178 -0.27448 0.08215  -0.07288 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 O   
+9717  C CB  . PHE A-2 159 ? 0.65365 0.94436 0.67134 -0.25687 0.08429  -0.05410 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CB  
+9718  C CG  . PHE A-2 159 ? 0.78951 1.07421 0.80541 -0.24977 0.08702  -0.04561 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CG  
+9719  C CD1 . PHE A-2 159 ? 1.02774 1.29427 1.04144 -0.24107 0.08815  -0.04372 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CD1 
+9720  C CD2 . PHE A-2 159 ? 0.75341 1.05071 0.76955 -0.25075 0.08869  -0.03910 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CD2 
+9721  C CE1 . PHE A-2 159 ? 0.95521 1.21555 0.96730 -0.23288 0.09114  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CE1 
+9722  C CE2 . PHE A-2 159 ? 0.82016 1.11165 0.83494 -0.24353 0.09146  -0.03003 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CE2 
+9723  C CZ  . PHE A-2 159 ? 0.78269 1.05533 0.79556 -0.23426 0.09279  -0.02768 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CZ  
+9724  N N   . LYS A-2 160 ? 0.68328 0.96320 0.70856 -0.26561 0.08156  -0.07355 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 N   
+9725  C CA  . LYS A-2 160 ? 0.92562 1.20548 0.95004 -0.26799 0.07841  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 CA  
+9726  C C   . LYS A-2 160 ? 0.86390 1.13087 0.88038 -0.25970 0.07485  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 C   
+9727  O O   . LYS A-2 160 ? 0.92408 1.17602 0.93764 -0.25320 0.07461  -0.07348 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 O   
+9728  C CB  . LYS A-2 160 ? 0.89956 1.17477 0.92913 -0.27260 0.07963  -0.08603 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 CB  
+9729  C CG  . LYS A-2 160 ? 0.99589 1.27180 1.02545 -0.27511 0.07667  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 CG  
+9730  C CD  . LYS A-2 160 ? 1.59487 1.88788 1.62676 -0.27986 0.07592  -0.08997 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 CD  
+9731  C CE  . LYS A-2 160 ? 1.55329 1.84711 1.58659 -0.28179 0.07393  -0.09333 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 CE  
+9732  N NZ  . LYS A-2 160 ? 0.90738 1.19034 0.93722 -0.27616 0.07104  -0.09047 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 NZ  
+9733  N N   . VAL A-2 161 ? 0.90477 1.17750 0.91789 -0.25927 0.07230  -0.07122 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 N   
+9734  C CA  . VAL A-2 161 ? 0.76990 1.03142 0.77605 -0.25186 0.06856  -0.06724 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CA  
+9735  C C   . VAL A-2 161 ? 0.67568 0.93199 0.68558 -0.25352 0.06590  -0.07269 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 C   
+9736  O O   . VAL A-2 161 ? 1.11354 1.38030 1.12827 -0.25918 0.06640  -0.07546 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 O   
+9737  C CB  . VAL A-2 161 ? 0.62223 0.89230 0.62219 -0.24987 0.06818  -0.06037 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CB  
+9738  C CG1 . VAL A-2 161 ? 0.61196 0.87075 0.60604 -0.24344 0.06408  -0.05749 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CG1 
+9739  C CG2 . VAL A-2 161 ? 0.67498 0.94771 0.66981 -0.24666 0.07039  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CG2 
+9740  N N   . ILE A-2 162 ? 0.76174 1.00203 0.76960 -0.24782 0.06312  -0.07408 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 N   
+9741  C CA  . ILE A-2 162 ? 0.74321 0.97710 0.75467 -0.24828 0.05996  -0.07850 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CA  
+9742  C C   . ILE A-2 162 ? 0.58267 0.80860 0.58970 -0.24162 0.05535  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 C   
+9743  O O   . ILE A-2 162 ? 0.88026 1.09386 0.88078 -0.23340 0.05287  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 O   
+9744  C CB  . ILE A-2 162 ? 0.83316 1.05536 0.84598 -0.24672 0.06009  -0.08418 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CB  
+9745  C CG1 . ILE A-2 162 ? 0.71614 0.94618 0.73355 -0.25425 0.06490  -0.08863 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CG1 
+9746  C CG2 . ILE A-2 162 ? 0.57046 0.78487 0.58632 -0.24576 0.05601  -0.08783 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CG2 
+9747  C CD1 . ILE A-2 162 ? 0.93781 1.15712 0.95551 -0.25302 0.06637  -0.09426 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CD1 
+9748  N N   . TYR A-2 163 ? 0.77014 1.00279 0.78061 -0.24438 0.05445  -0.07360 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 N   
+9749  C CA  . TYR A-2 163 ? 0.72196 0.94754 0.72983 -0.23905 0.05045  -0.07021 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CA  
+9750  C C   . TYR A-2 163 ? 0.74549 0.96261 0.76100 -0.23921 0.04672  -0.07526 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 C   
+9751  O O   . TYR A-2 163 ? 0.98242 1.20692 1.00624 -0.24500 0.04836  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 O   
+9752  C CB  . TYR A-2 163 ? 0.66203 0.90049 0.66909 -0.24106 0.05297  -0.06539 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CB  
+9753  C CG  . TYR A-2 163 ? 0.79818 1.02931 0.80229 -0.23571 0.04967  -0.06153 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CG  
+9754  C CD1 . TYR A-2 163 ? 0.83992 1.06487 0.83256 -0.22901 0.04809  -0.05540 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CD1 
+9755  C CD2 . TYR A-2 163 ? 0.93098 1.16091 0.94396 -0.23708 0.04825  -0.06361 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CD2 
+9756  C CE1 . TYR A-2 163 ? 0.87792 1.09534 0.86709 -0.22408 0.04493  -0.05200 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CE1 
+9757  C CE2 . TYR A-2 163 ? 1.07381 1.29667 1.08539 -0.23251 0.04541  -0.06042 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CE2 
+9758  C CZ  . TYR A-2 163 ? 1.19220 1.40865 1.19141 -0.22616 0.04362  -0.05490 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CZ  
+9759  O OH  . TYR A-2 163 ? 1.23745 1.44607 1.23452 -0.22158 0.04064  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 OH  
+9760  N N   . ILE A-2 164 ? 1.08451 1.28621 1.09722 -0.23219 0.04159  -0.07631 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 N   
+9761  C CA  . ILE A-2 164 ? 0.96284 1.15567 0.98299 -0.23150 0.03725  -0.08137 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 CA  
+9762  C C   . ILE A-2 164 ? 1.04213 1.23250 1.06514 -0.22930 0.03365  -0.07846 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 C   
+9763  O O   . ILE A-2 164 ? 0.90477 1.08554 0.92085 -0.22209 0.02957  -0.07569 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 O   
+9764  C CB  . ILE A-2 164 ? 0.81462 0.99238 0.83068 -0.22434 0.03360  -0.08544 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 CB  
+9765  C CG1 . ILE A-2 164 ? 1.11296 1.29330 1.12700 -0.22664 0.03862  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 CG1 
+9766  C CG2 . ILE A-2 164 ? 0.95426 1.12355 0.97822 -0.22330 0.02851  -0.09087 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 CG2 
+9767  C CD1 . ILE A-2 164 ? 1.19128 1.35752 1.20097 -0.21856 0.03675  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 CD1 
+9768  N N   . ASN A-2 165 ? 1.24154 1.44014 1.27471 -0.23489 0.03546  -0.07876 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 N   
+9769  C CA  . ASN A-2 165 ? 1.10652 1.30296 1.14502 -0.23322 0.03312  -0.07629 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 CA  
+9770  C C   . ASN A-2 165 ? 1.20128 1.38211 1.24437 -0.22854 0.02555  -0.08059 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 C   
+9771  O O   . ASN A-2 165 ? 1.15695 1.33262 1.20354 -0.22895 0.02353  -0.08621 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 O   
+9772  C CB  . ASN A-2 165 ? 1.41110 1.61964 1.46107 -0.23925 0.03769  -0.07561 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 CB  
+9773  C CG  . ASN A-2 165 ? 1.57199 1.78310 1.62543 -0.23760 0.03889  -0.07084 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 CG  
+9774  O OD1 . ASN A-2 165 ? 1.61308 1.82553 1.65664 -0.23444 0.04011  -0.06609 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 OD1 
+9775  N ND2 . ASN A-2 165 ? 1.77023 1.98189 1.83775 -0.23941 0.03909  -0.07162 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 ND2 
+9776  N N   . PRO A-2 166 ? 1.15244 1.32544 1.19506 -0.22369 0.02120  -0.07839 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 N   
+9777  C CA  . PRO A-2 166 ? 1.14073 1.29944 1.18969 -0.21930 0.01316  -0.08341 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 CA  
+9778  C C   . PRO A-2 166 ? 1.47064 1.63162 1.53601 -0.22467 0.01289  -0.08791 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 C   
+9779  O O   . PRO A-2 166 ? 1.43701 1.58953 1.50597 -0.22273 0.00810  -0.09399 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 O   
+9780  C CB  . PRO A-2 166 ? 0.92323 1.07646 0.97075 -0.21509 0.01003  -0.07933 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 CB  
+9781  C CG  . PRO A-2 166 ? 1.05625 1.21670 1.08971 -0.21415 0.01526  -0.07215 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 CG  
+9782  C CD  . PRO A-2 166 ? 1.03142 1.20756 1.06651 -0.22139 0.02317  -0.07148 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 CD  
+9783  N N   . LEU A-2 167 ? 1.38953 1.56186 1.46460 -0.23053 0.01827  -0.08468 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N   
+9784  C CA  . LEU A-2 167 ? 1.40490 1.58064 1.49567 -0.23538 0.01918  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA  
+9785  C C   . LEU A-2 167 ? 1.64157 1.82941 1.73029 -0.24086 0.02596  -0.08653 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C   
+9786  O O   . LEU A-2 167 ? 1.76024 1.95926 1.84386 -0.24276 0.03196  -0.08218 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O   
+9787  C CB  . LEU A-2 167 ? 1.50931 1.68824 1.61367 -0.23651 0.02080  -0.08334 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB  
+9788  C CG  . LEU A-2 167 ? 1.75792 1.94801 1.85836 -0.23706 0.02814  -0.07645 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG  
+9789  C CD1 . LEU A-2 167 ? 1.97486 2.17888 2.08411 -0.24160 0.03589  -0.07385 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1 
+9790  C CD2 . LEU A-2 167 ? 1.59524 1.77973 1.70004 -0.23360 0.02646  -0.07351 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2 
+9791  N N   . VAL A-2 168 ? 1.75345 1.93891 1.84523 -0.24297 0.02487  -0.09117 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N   
+9792  C CA  . VAL A-2 168 ? 1.93413 2.12915 2.02329 -0.24795 0.03052  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA  
+9793  C C   . VAL A-2 168 ? 2.09596 2.28946 2.19558 -0.25074 0.02974  -0.09395 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C   
+9794  O O   . VAL A-2 168 ? 2.14831 2.33156 2.25225 -0.24841 0.02420  -0.09813 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O   
+9795  C CB  . VAL A-2 168 ? 1.95105 2.14418 2.02590 -0.24697 0.03133  -0.09392 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB  
+9796  C CG1 . VAL A-2 168 ? 1.71653 1.91600 1.78169 -0.24593 0.03439  -0.08956 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1 
+9797  C CG2 . VAL A-2 168 ? 1.61649 1.79513 1.68742 -0.24115 0.02518  -0.09889 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2 
+9798  N N   . ASP A-2 169 ? 2.13358 2.33734 2.23684 -0.25507 0.03514  -0.09137 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 N   
+9799  C CA  . ASP A-2 169 ? 2.35112 2.55413 2.46148 -0.25767 0.03531  -0.09275 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 CA  
+9800  C C   . ASP A-2 169 ? 2.31765 2.52055 2.41617 -0.25986 0.03721  -0.09649 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 C   
+9801  O O   . ASP A-2 169 ? 2.21726 2.42789 2.30741 -0.26193 0.04151  -0.09546 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 O   
+9802  C CB  . ASP A-2 169 ? 2.49582 2.70884 2.61643 -0.25964 0.04015  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 CB  
+9803  C CG  . ASP A-2 169 ? 2.55506 2.76741 2.68172 -0.26182 0.04070  -0.08708 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 CG  
+9804  O OD1 . ASP A-2 169 ? 2.57828 2.79298 2.69554 -0.26432 0.04305  -0.08870 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 OD1 
+9805  O OD2 . ASP A-2 169 ? 2.50397 2.71318 2.64491 -0.26097 0.03887  -0.08518 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 OD2 
+9806  N N   . LEU A-2 170 ? 2.33257 2.52683 2.43062 -0.25917 0.03422  -0.10107 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 N   
+9807  C CA  . LEU A-2 170 ? 2.37664 2.56928 2.46275 -0.26045 0.03666  -0.10499 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CA  
+9808  C C   . LEU A-2 170 ? 2.48027 2.68128 2.56539 -0.26547 0.04187  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 C   
+9809  O O   . LEU A-2 170 ? 2.55744 2.76189 2.63243 -0.26777 0.04570  -0.10399 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 O   
+9810  C CB  . LEU A-2 170 ? 2.24138 2.42270 2.32634 -0.25716 0.03266  -0.11068 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CB  
+9811  C CG  . LEU A-2 170 ? 2.06664 2.24410 2.13829 -0.25655 0.03567  -0.11543 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CG  
+9812  C CD1 . LEU A-2 170 ? 2.03606 2.20174 2.10437 -0.24950 0.03114  -0.12124 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD1 
+9813  C CD2 . LEU A-2 170 ? 2.07937 2.25949 2.14974 -0.26095 0.03937  -0.11536 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD2 
+9814  N N   . ASP A-2 171 ? 2.59621 2.80011 2.69201 -0.26673 0.04205  -0.09887 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 N   
+9815  C CA  . ASP A-2 171 ? 2.65905 2.86969 2.75308 -0.27006 0.04649  -0.09597 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CA  
+9816  C C   . ASP A-2 171 ? 2.58330 2.80511 2.67353 -0.27149 0.05064  -0.09310 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 C   
+9817  O O   . ASP A-2 171 ? 2.47541 2.70192 2.55837 -0.27410 0.05400  -0.09318 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 O   
+9818  C CB  . ASP A-2 171 ? 2.64659 2.85755 2.75392 -0.26958 0.04591  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CB  
+9819  C CG  . ASP A-2 171 ? 2.67958 2.88110 2.78922 -0.26907 0.04248  -0.09431 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CG  
+9820  O OD1 . ASP A-2 171 ? 2.66074 2.85891 2.75898 -0.27043 0.04385  -0.09778 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 OD1 
+9821  O OD2 . ASP A-2 171 ? 2.74305 2.94065 2.86604 -0.26714 0.03861  -0.09346 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 OD2 
+9822  N N   . LYS A-2 172 ? 2.57185 2.79803 2.66633 -0.26952 0.05041  -0.09078 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 N   
+9823  C CA  . LYS A-2 172 ? 2.47210 2.70997 2.56303 -0.27014 0.05440  -0.08833 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 CA  
+9824  C C   . LYS A-2 172 ? 2.42052 2.65954 2.49900 -0.27222 0.05536  -0.09242 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 C   
+9825  O O   . LYS A-2 172 ? 2.34187 2.58889 2.41503 -0.27466 0.05852  -0.09274 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 O   
+9826  C CB  . LYS A-2 172 ? 2.27668 2.51897 2.37499 -0.26693 0.05471  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 CB  
+9827  C CG  . LYS A-2 172 ? 2.23768 2.48085 2.35025 -0.26456 0.05550  -0.07935 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 CG  
+9828  C CD  . LYS A-2 172 ? 2.27009 2.51818 2.38904 -0.26110 0.05733  -0.07536 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 CD  
+9829  C CE  . LYS A-2 172 ? 2.32431 2.57346 2.45915 -0.25818 0.05938  -0.06994 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 CE  
+9830  N NZ  . LYS A-2 172 ? 2.31762 2.57139 2.45855 -0.25437 0.06241  -0.06599 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 NZ  
+9831  N N   . LEU A-2 173 ? 2.49710 2.72797 2.57136 -0.27067 0.05260  -0.09550 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 N   
+9832  C CA  . LEU A-2 173 ? 2.63813 2.86913 2.70191 -0.27184 0.05410  -0.09870 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 CA  
+9833  C C   . LEU A-2 173 ? 2.67446 2.90231 2.73208 -0.27491 0.05616  -0.10264 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 C   
+9834  O O   . LEU A-2 173 ? 2.62495 2.85679 2.67594 -0.27749 0.05914  -0.10458 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 O   
+9835  C CB  . LEU A-2 173 ? 2.54659 2.76846 2.60711 -0.26753 0.05087  -0.10014 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 CB  
+9836  C CG  . LEU A-2 173 ? 2.39113 2.59954 2.45261 -0.26395 0.04673  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 CG  
+9837  C CD1 . LEU A-2 173 ? 2.29732 2.49925 2.34982 -0.26360 0.04853  -0.10853 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 CD1 
+9838  C CD2 . LEU A-2 173 ? 2.26047 2.46217 2.32319 -0.25834 0.04212  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 CD2 
+9839  N N   . PHE A-2 174 ? 2.70771 2.92851 2.76751 -0.27470 0.05486  -0.10378 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 N   
+9840  C CA  . PHE A-2 174 ? 2.69053 2.90831 2.74314 -0.27743 0.05754  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CA  
+9841  C C   . PHE A-2 174 ? 2.68453 2.91191 2.73560 -0.28141 0.06082  -0.10491 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 C   
+9842  O O   . PHE A-2 174 ? 2.72312 2.95055 2.76610 -0.28443 0.06386  -0.10780 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 O   
+9843  C CB  . PHE A-2 174 ? 2.62313 2.83207 2.67817 -0.27585 0.05542  -0.10790 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CB  
+9844  C CG  . PHE A-2 174 ? 2.62455 2.83098 2.67150 -0.27853 0.05876  -0.10989 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CG  
+9845  C CD1 . PHE A-2 174 ? 2.54897 2.74874 2.58581 -0.27800 0.06133  -0.11509 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CD1 
+9846  C CD2 . PHE A-2 174 ? 2.72504 2.93529 2.77384 -0.28073 0.05988  -0.10604 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CD2 
+9847  C CE1 . PHE A-2 174 ? 2.71925 2.91639 2.74743 -0.28036 0.06519  -0.11679 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CE1 
+9848  C CE2 . PHE A-2 174 ? 2.78608 2.99337 2.82561 -0.28295 0.06301  -0.10727 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CE2 
+9849  C CZ  . PHE A-2 174 ? 2.81862 3.01940 2.84754 -0.28313 0.06578  -0.11284 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CZ  
+9850  N N   . ALA A-2 175 ? 2.55773 2.79292 2.61638 -0.28071 0.06045  -0.10006 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N   
+9851  C CA  . ALA A-2 175 ? 2.50789 2.75240 2.56473 -0.28264 0.06311  -0.09815 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA  
+9852  C C   . ALA A-2 175 ? 2.43504 2.68767 2.48675 -0.28484 0.06495  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C   
+9853  O O   . ALA A-2 175 ? 2.31139 2.56992 2.35883 -0.28717 0.06683  -0.10159 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O   
+9854  C CB  . ALA A-2 175 ? 2.44602 2.69699 2.51266 -0.27936 0.06300  -0.09209 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB  
+9855  N N   . GLN A-2 176 ? 2.51988 2.77285 2.57198 -0.28385 0.06419  -0.10155 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 N   
+9856  C CA  . GLN A-2 176 ? 2.46323 2.72393 2.51132 -0.28598 0.06594  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 CA  
+9857  C C   . GLN A-2 176 ? 2.48847 2.74324 2.52941 -0.28915 0.06779  -0.10854 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 C   
+9858  O O   . GLN A-2 176 ? 2.37255 2.63394 2.41081 -0.29244 0.06982  -0.11087 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 O   
+9859  C CB  . GLN A-2 176 ? 2.46182 2.72480 2.51199 -0.28317 0.06486  -0.10156 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 CB  
+9860  C CG  . GLN A-2 176 ? 2.49046 2.75657 2.54778 -0.27933 0.06363  -0.09669 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 CG  
+9861  C CD  . GLN A-2 176 ? 2.53761 2.80463 2.59468 -0.27646 0.06276  -0.09453 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 CD  
+9862  O OE1 . GLN A-2 176 ? 2.47357 2.74439 2.52558 -0.27740 0.06378  -0.09548 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 OE1 
+9863  N NE2 . GLN A-2 176 ? 2.49047 2.75363 2.55311 -0.27284 0.06094  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 NE2 
+9864  N N   . ASN A-2 177 ? 2.65951 2.90209 2.69780 -0.28778 0.06742  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 N   
+9865  C CA  . ASN A-2 177 ? 2.78521 3.02112 2.81675 -0.28917 0.07036  -0.11495 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CA  
+9866  C C   . ASN A-2 177 ? 2.68910 2.92062 2.71510 -0.29197 0.07280  -0.11736 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 C   
+9867  O O   . ASN A-2 177 ? 2.59091 2.81730 2.61085 -0.29331 0.07649  -0.12122 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 O   
+9868  C CB  . ASN A-2 177 ? 2.72429 2.94922 2.75463 -0.28402 0.06917  -0.11596 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CB  
+9869  C CG  . ASN A-2 177 ? 2.68289 2.91003 2.71772 -0.28026 0.06584  -0.11253 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CG  
+9870  O OD1 . ASN A-2 177 ? 2.66915 2.90263 2.70378 -0.28069 0.06681  -0.11129 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 OD1 
+9871  N ND2 . ASN A-2 177 ? 2.80717 3.02908 2.84610 -0.27658 0.06192  -0.11084 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 ND2 
+9872  N N   . LYS A-2 178 ? 2.62199 2.85508 2.64957 -0.29235 0.07141  -0.11466 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 N   
+9873  C CA  . LYS A-2 178 ? 2.56413 2.79212 2.58475 -0.29438 0.07366  -0.11593 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CA  
+9874  C C   . LYS A-2 178 ? 2.44591 2.67871 2.46070 -0.29902 0.07684  -0.11858 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 C   
+9875  O O   . LYS A-2 178 ? 2.33411 2.56053 2.34059 -0.30104 0.08034  -0.12155 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 O   
+9876  C CB  . LYS A-2 178 ? 2.49710 2.72590 2.52138 -0.29288 0.07138  -0.11103 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CB  
+9877  C CG  . LYS A-2 178 ? 2.44365 2.68394 2.47404 -0.29240 0.06998  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CG  
+9878  C CD  . LYS A-2 178 ? 2.43819 2.67835 2.47325 -0.28957 0.06860  -0.10114 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CD  
+9879  C CE  . LYS A-2 178 ? 2.46892 2.72053 2.51007 -0.28713 0.06817  -0.09695 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CE  
+9880  N NZ  . LYS A-2 178 ? 2.54685 2.79834 2.59379 -0.28310 0.06770  -0.09029 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 NZ  
+9881  N N   . LYS A-2 179 ? 2.44294 2.68690 2.46182 -0.30048 0.07581  -0.11793 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 N   
+9882  C CA  . LYS A-2 179 ? 2.44370 2.69316 2.45836 -0.30459 0.07752  -0.12057 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 CA  
+9883  C C   . LYS A-2 179 ? 2.55596 2.80113 2.56643 -0.30807 0.08157  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 C   
+9884  O O   . LYS A-2 179 ? 2.46867 2.71074 2.47227 -0.31136 0.08438  -0.12879 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 O   
+9885  C CB  . LYS A-2 179 ? 2.26432 2.52753 2.28501 -0.30431 0.07522  -0.11935 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 CB  
+9886  C CG  . LYS A-2 179 ? 2.28617 2.55447 2.30986 -0.30036 0.07278  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 CG  
+9887  C CD  . LYS A-2 179 ? 2.36167 2.62913 2.37851 -0.30106 0.07308  -0.11401 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 CD  
+9888  C CE  . LYS A-2 179 ? 2.32441 2.59562 2.34443 -0.29545 0.07130  -0.10770 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 CE  
+9889  N NZ  . LYS A-2 179 ? 2.32739 2.59048 2.35097 -0.29271 0.07102  -0.10307 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 NZ  
+9890  N N   . TYR A-2 180 ? 2.58610 2.83050 2.60046 -0.30683 0.08234  -0.12693 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 N   
+9891  C CA  . TYR A-2 180 ? 2.58160 2.82314 2.59428 -0.30931 0.08685  -0.13122 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CA  
+9892  C C   . TYR A-2 180 ? 2.62759 2.85564 2.63391 -0.30683 0.09115  -0.13320 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 C   
+9893  O O   . TYR A-2 180 ? 2.74931 2.97332 2.75215 -0.30897 0.09656  -0.13695 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 O   
+9894  C CB  . TYR A-2 180 ? 2.50369 2.75134 2.52342 -0.30826 0.08615  -0.13045 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CB  
+9895  C CG  . TYR A-2 180 ? 2.46881 2.71788 2.49018 -0.31178 0.09047  -0.13416 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CG  
+9896  C CD1 . TYR A-2 180 ? 2.22184 2.46120 2.24168 -0.30923 0.09540  -0.13553 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CD1 
+9897  C CD2 . TYR A-2 180 ? 2.33259 2.59280 2.35790 -0.31692 0.08975  -0.13637 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CD2 
+9898  C CE1 . TYR A-2 180 ? 2.25284 2.49331 2.27603 -0.31207 0.10015  -0.13831 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CE1 
+9899  C CE2 . TYR A-2 180 ? 2.11523 2.37695 2.14422 -0.32055 0.09360  -0.13985 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CE2 
+9900  C CZ  . TYR A-2 180 ? 2.30695 2.55866 2.33536 -0.31829 0.09911  -0.14047 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CZ  
+9901  O OH  . TYR A-2 180 ? 2.31439 2.56747 2.34822 -0.32158 0.10372  -0.14336 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 OH  
+9902  N N   . ILE A-2 181 ? 2.52475 2.74594 2.52991 -0.30195 0.08918  -0.13110 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 N   
+9903  C CA  . ILE A-2 181 ? 2.62698 2.83589 2.62571 -0.29810 0.09302  -0.13345 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CA  
+9904  C C   . ILE A-2 181 ? 2.69897 2.90311 2.68815 -0.30125 0.09777  -0.13597 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 C   
+9905  O O   . ILE A-2 181 ? 2.89462 3.09285 2.87855 -0.30119 0.10425  -0.13963 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 O   
+9906  C CB  . ILE A-2 181 ? 2.65697 2.86048 2.65713 -0.29243 0.08874  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CB  
+9907  C CG1 . ILE A-2 181 ? 2.62805 2.83233 2.63478 -0.28782 0.08550  -0.12956 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CG1 
+9908  C CG2 . ILE A-2 181 ? 2.61403 2.80595 2.60589 -0.28858 0.09244  -0.13415 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CG2 
+9909  C CD1 . ILE A-2 181 ? 2.45476 2.65373 2.46416 -0.28232 0.08047  -0.12786 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CD1 
+9910  N N   . ASP A-2 191 ? 2.52160 2.65716 2.35287 -0.31233 0.15287  -0.13632 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 N   
+9911  C CA  . ASP A-2 191 ? 2.67191 2.81664 2.52262 -0.31505 0.14515  -0.13730 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CA  
+9912  C C   . ASP A-2 191 ? 2.73486 2.88473 2.58541 -0.31865 0.13777  -0.13238 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 C   
+9913  O O   . ASP A-2 191 ? 2.64826 2.80152 2.50220 -0.31636 0.13070  -0.12600 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 O   
+9914  C CB  . ASP A-2 191 ? 2.69372 2.83872 2.55081 -0.31766 0.15087  -0.14446 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CB  
+9915  C CG  . ASP A-2 191 ? 2.74130 2.89606 2.61891 -0.31939 0.14353  -0.14561 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CG  
+9916  O OD1 . ASP A-2 191 ? 2.82631 2.98811 2.71137 -0.31978 0.13428  -0.14116 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 OD1 
+9917  O OD2 . ASP A-2 191 ? 2.64339 2.79880 2.52949 -0.31981 0.14760  -0.15055 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 OD2 
+9918  N N   . GLU A-2 192 ? 2.87361 3.02389 2.72079 -0.32360 0.13957  -0.13547 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 N   
+9919  C CA  . GLU A-2 192 ? 2.85783 3.01264 2.70372 -0.32576 0.13251  -0.13167 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 CA  
+9920  C C   . GLU A-2 192 ? 2.85124 2.99924 2.67760 -0.32363 0.13315  -0.12466 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 C   
+9921  O O   . GLU A-2 192 ? 2.77147 2.92291 2.59866 -0.32100 0.12594  -0.11764 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 O   
+9922  C CB  . GLU A-2 192 ? 2.76643 2.92305 2.61393 -0.33141 0.13393  -0.13780 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 CB  
+9923  C CG  . GLU A-2 192 ? 2.68413 2.84832 2.55151 -0.33363 0.13301  -0.14384 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 CG  
+9924  C CD  . GLU A-2 192 ? 2.63200 2.79033 2.50015 -0.33322 0.14282  -0.14897 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 CD  
+9925  O OE1 . GLU A-2 192 ? 2.64428 2.79284 2.49659 -0.33194 0.15123  -0.14918 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 OE1 
+9926  O OE2 . GLU A-2 192 ? 2.58672 2.75013 2.47068 -0.33334 0.14254  -0.15241 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 OE2 
+9927  N N   . GLY A-2 193 ? 2.95492 3.09306 2.76305 -0.32404 0.14237  -0.12592 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-2 N   
+9928  C CA  . GLY A-2 193 ? 2.98613 3.11725 2.77401 -0.32148 0.14380  -0.11850 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-2 CA  
+9929  C C   . GLY A-2 193 ? 3.00200 3.13414 2.79314 -0.31619 0.14040  -0.11187 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-2 C   
+9930  O O   . GLY A-2 193 ? 3.09203 3.22192 2.87311 -0.31340 0.13762  -0.10325 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-2 O   
+9931  N N   . ILE A-2 194 ? 2.96452 3.09972 2.77004 -0.31433 0.14044  -0.11555 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 N   
+9932  C CA  . ILE A-2 194 ? 2.93587 3.07307 2.74876 -0.30967 0.13580  -0.11023 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 CA  
+9933  C C   . ILE A-2 194 ? 2.86386 3.00993 2.69369 -0.30896 0.12542  -0.10518 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 C   
+9934  O O   . ILE A-2 194 ? 2.74106 2.88783 2.57154 -0.30555 0.12102  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 O   
+9935  C CB  . ILE A-2 194 ? 2.79627 2.93292 2.61794 -0.30705 0.13900  -0.11647 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 CB  
+9936  C CG1 . ILE A-2 194 ? 2.65704 2.78479 2.46000 -0.30423 0.14866  -0.11815 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 CG1 
+9937  C CG2 . ILE A-2 194 ? 2.71470 2.85693 2.55411 -0.30362 0.13078  -0.11319 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 CG2 
+9938  C CD1 . ILE A-2 194 ? 2.52132 2.64301 2.30948 -0.30689 0.15905  -0.12372 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 CD1 
+9939  N N   . LEU A-2 195 ? 2.82604 2.97915 2.66985 -0.31166 0.12194  -0.10978 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 N   
+9940  C CA  . LEU A-2 195 ? 2.73536 2.89756 2.59451 -0.31028 0.11312  -0.10555 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CA  
+9941  C C   . LEU A-2 195 ? 2.77635 2.93831 2.62568 -0.30870 0.10987  -0.09812 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 C   
+9942  O O   . LEU A-2 195 ? 2.66805 2.83496 2.52601 -0.30463 0.10387  -0.09114 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 O   
+9943  C CB  . LEU A-2 195 ? 2.53111 2.70102 2.40467 -0.31347 0.11099  -0.11241 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CB  
+9944  C CG  . LEU A-2 195 ? 2.42568 2.60634 2.31642 -0.31176 0.10297  -0.10981 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CG  
+9945  C CD1 . LEU A-2 195 ? 2.07272 2.25932 1.97882 -0.31369 0.10240  -0.11636 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CD1 
+9946  C CD2 . LEU A-2 195 ? 2.40936 2.59421 2.29609 -0.31206 0.09942  -0.10799 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CD2 
+9947  N N   . ASN A-2 196 ? 2.86349 3.01930 2.69471 -0.31108 0.11401  -0.09924 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 N   
+9948  C CA  . ASN A-2 196 ? 2.88917 3.04346 2.70880 -0.30847 0.11068  -0.09202 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 CA  
+9949  C C   . ASN A-2 196 ? 2.92039 3.06966 2.73109 -0.30315 0.11058  -0.08124 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 C   
+9950  O O   . ASN A-2 196 ? 2.89395 3.04498 2.70432 -0.29808 0.10553  -0.07252 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 O   
+9951  C CB  . ASN A-2 196 ? 2.90580 3.05348 2.70724 -0.31242 0.11525  -0.09623 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 CB  
+9952  C CG  . ASN A-2 196 ? 2.77085 2.92283 2.57239 -0.31182 0.10905  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 CG  
+9953  O OD1 . ASN A-2 196 ? 2.73224 2.88900 2.53886 -0.30610 0.10239  -0.08905 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 OD1 
+9954  N ND2 . ASN A-2 196 ? 2.68896 2.83932 2.48553 -0.31706 0.11139  -0.10400 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 ND2 
+9955  N N   . ASN A-2 197 ? 2.92879 3.07201 2.73252 -0.30342 0.11632  -0.08149 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 N   
+9956  C CA  . ASN A-2 197 ? 2.98328 3.12249 2.78021 -0.29863 0.11621  -0.07141 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CA  
+9957  C C   . ASN A-2 197 ? 2.90389 3.05045 2.72324 -0.29485 0.10974  -0.06681 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 C   
+9958  O O   . ASN A-2 197 ? 2.74891 2.89520 2.56850 -0.28982 0.10672  -0.05619 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 O   
+9959  C CB  . ASN A-2 197 ? 2.83863 2.97025 2.62199 -0.29957 0.12427  -0.07405 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CB  
+9960  C CG  . ASN A-2 197 ? 2.77774 2.90314 2.54488 -0.29547 0.12595  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CG  
+9961  O OD1 . ASN A-2 197 ? 2.87171 2.99961 2.64539 -0.29110 0.12034  -0.05341 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 OD1 
+9962  N ND2 . ASN A-2 197 ? 2.51872 2.63603 2.26449 -0.29634 0.13434  -0.06484 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 ND2 
+9963  N N   . ILE A-2 198 ? 2.88098 3.03373 2.71936 -0.29682 0.10788  -0.07419 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 N   
+9964  C CA  . ILE A-2 198 ? 2.81654 2.97632 2.67682 -0.29355 0.10184  -0.07047 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 CA  
+9965  C C   . ILE A-2 198 ? 2.68108 2.84742 2.54883 -0.29036 0.09635  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 C   
+9966  O O   . ILE A-2 198 ? 2.58053 2.75035 2.46005 -0.28533 0.09252  -0.05684 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 O   
+9967  C CB  . ILE A-2 198 ? 2.84145 3.00544 2.71789 -0.29604 0.10129  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 CB  
+9968  C CG1 . ILE A-2 198 ? 2.62540 2.78249 2.49256 -0.29760 0.10744  -0.08615 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 CG1 
+9969  C CG2 . ILE A-2 198 ? 2.73935 2.90910 2.63711 -0.29267 0.09564  -0.07588 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 CG2 
+9970  C CD1 . ILE A-2 198 ? 2.38409 2.54387 2.26410 -0.29893 0.10753  -0.09535 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 CD1 
+9971  N N   . LYS A-2 199 ? 2.68435 2.85260 2.54598 -0.29256 0.09612  -0.06920 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 N   
+9972  C CA  . LYS A-2 199 ? 2.55341 2.72861 2.42156 -0.28843 0.09087  -0.06525 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 CA  
+9973  C C   . LYS A-2 199 ? 2.55756 2.72824 2.41355 -0.28172 0.08982  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 C   
+9974  O O   . LYS A-2 199 ? 2.52253 2.69786 2.38896 -0.27480 0.08608  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 O   
+9975  C CB  . LYS A-2 199 ? 2.34914 2.52761 2.21396 -0.29259 0.09051  -0.07402 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 CB  
+9976  C CG  . LYS A-2 199 ? 2.20303 2.38941 2.07355 -0.28760 0.08496  -0.07152 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 CG  
+9977  C CD  . LYS A-2 199 ? 2.27354 2.46218 2.13873 -0.29201 0.08440  -0.08050 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 CD  
+9978  C CE  . LYS A-2 199 ? 1.95130 2.14907 1.82299 -0.28616 0.07846  -0.07931 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 CE  
+9979  N NZ  . LYS A-2 199 ? 1.94258 2.15145 1.83577 -0.28401 0.07590  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 NZ  
+9980  N N   . SER A-2 200 ? 2.63851 2.79979 2.47189 -0.28296 0.09361  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-2 N   
+9981  C CA  . SER A-2 200 ? 2.69208 2.84769 2.51129 -0.27601 0.09289  -0.03942 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-2 CA  
+9982  C C   . SER A-2 200 ? 2.69959 2.85425 2.52692 -0.27136 0.09286  -0.02931 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-2 C   
+9983  O O   . SER A-2 200 ? 2.65913 2.81421 2.48851 -0.26320 0.09019  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-2 O   
+9984  C CB  . SER A-2 200 ? 2.70213 2.84705 2.49397 -0.27889 0.09778  -0.03991 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-2 CB  
+9985  O OG  . SER A-2 200 ? 2.73481 2.88032 2.52163 -0.28454 0.09849  -0.05069 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-2 OG  
+9986  N N   . LEU A-2 201 ? 2.65656 2.80987 2.48923 -0.27578 0.09582  -0.03349 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 N   
+9987  C CA  . LEU A-2 201 ? 2.59299 2.74621 2.43657 -0.27217 0.09517  -0.02548 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CA  
+9988  C C   . LEU A-2 201 ? 2.57280 2.73503 2.44234 -0.26789 0.09013  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 C   
+9989  O O   . LEU A-2 201 ? 2.47019 2.63271 2.34904 -0.26213 0.08876  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 O   
+9990  C CB  . LEU A-2 201 ? 2.46172 2.61222 2.30599 -0.27743 0.09878  -0.03296 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CB  
+9991  C CG  . LEU A-2 201 ? 2.31875 2.47007 2.17781 -0.27541 0.09754  -0.02889 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CG  
+9992  C CD1 . LEU A-2 201 ? 2.21663 2.36151 2.06223 -0.27830 0.10269  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CD1 
+9993  C CD2 . LEU A-2 201 ? 2.23759 2.39676 2.12289 -0.27645 0.09341  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CD2 
+9994  N N   . THR A-2 202 ? 2.59918 2.76886 2.48089 -0.27043 0.08788  -0.03102 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 N   
+9995  C CA  . THR A-2 202 ? 2.42731 2.60584 2.33188 -0.26593 0.08397  -0.02820 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CA  
+9996  C C   . THR A-2 202 ? 2.36874 2.54871 2.27151 -0.25655 0.08212  -0.01696 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 C   
+9997  O O   . THR A-2 202 ? 2.24379 2.42734 2.16249 -0.24989 0.08076  -0.00847 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 O   
+9998  C CB  . THR A-2 202 ? 2.33873 2.52489 2.25310 -0.27037 0.08245  -0.03961 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CB  
+9999  O OG1 . THR A-2 202 ? 2.40842 2.59268 2.32550 -0.27726 0.08426  -0.04886 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 OG1 
+10000 C CG2 . THR A-2 202 ? 2.24960 2.44511 2.18560 -0.26526 0.07925  -0.03661 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CG2 
+10001 N N   . ASP A-2 203 ? 2.45219 2.62898 2.33581 -0.25514 0.08222  -0.01667 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 N   
+10002 C CA  . ASP A-2 203 ? 2.45112 2.62758 2.32960 -0.24452 0.08043  -0.00543 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 CA  
+10003 C C   . ASP A-2 203 ? 2.50478 2.67328 2.37583 -0.23905 0.08229  0.00840  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 C   
+10004 O O   . ASP A-2 203 ? 2.52551 2.69450 2.40041 -0.22837 0.08119  0.02053  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 O   
+10005 C CB  . ASP A-2 203 ? 2.43901 2.61323 2.29785 -0.24444 0.07933  -0.00964 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 CB  
+10006 C CG  . ASP A-2 203 ? 2.44331 2.62431 2.30763 -0.25210 0.07818  -0.02441 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 CG  
+10007 O OD1 . ASP A-2 203 ? 2.41764 2.60800 2.30231 -0.25244 0.07665  -0.02849 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 OD1 
+10008 O OD2 . ASP A-2 203 ? 2.54021 2.71700 2.38858 -0.25772 0.07911  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 OD2 
+10009 N N   . GLN A-2 204 ? 2.50837 2.66967 2.36868 -0.24542 0.08551  0.00711  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 N   
+10010 C CA  . GLN A-2 204 ? 2.56976 2.72416 2.42356 -0.24091 0.08745  0.02006  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 CA  
+10011 C C   . GLN A-2 204 ? 2.55490 2.71418 2.43485 -0.23661 0.08624  0.02721  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 C   
+10012 O O   . GLN A-2 204 ? 2.57509 2.73078 2.45542 -0.22960 0.08696  0.04097  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 O   
+10013 C CB  . GLN A-2 204 ? 2.56017 2.70714 2.39728 -0.24879 0.09163  0.01532  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 CB  
+10014 C CG  . GLN A-2 204 ? 2.50992 2.64919 2.33469 -0.24464 0.09418  0.02838  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 CG  
+10015 C CD  . GLN A-2 204 ? 2.42230 2.55502 2.22896 -0.25184 0.09912  0.02260  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 CD  
+10016 O OE1 . GLN A-2 204 ? 2.29820 2.43140 2.10098 -0.25937 0.10105  0.00903  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 OE1 
+10017 N NE2 . GLN A-2 204 ? 2.39466 2.52137 2.19019 -0.24883 0.10172  0.03322  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 NE2 
+10018 N N   . VAL A-2 205 ? 2.49184 2.65896 2.39394 -0.24051 0.08457  0.01846  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 N   
+10019 C CA  . VAL A-2 205 ? 2.41401 2.58598 2.34259 -0.23645 0.08339  0.02448  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CA  
+10020 C C   . VAL A-2 205 ? 2.29032 2.46545 2.22643 -0.22439 0.08269  0.03662  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 C   
+10021 O O   . VAL A-2 205 ? 2.26068 2.43412 2.20621 -0.21719 0.08358  0.04966  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 O   
+10022 C CB  . VAL A-2 205 ? 2.22984 2.40906 2.17799 -0.24270 0.08168  0.01221  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CB  
+10023 C CG1 . VAL A-2 205 ? 2.17046 2.35394 2.14605 -0.23877 0.08063  0.01817  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CG1 
+10024 C CG2 . VAL A-2 205 ? 2.09148 2.26709 2.03143 -0.25270 0.08267  0.00037  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CG2 
+10025 N N   . ASN A-2 206 ? 2.27917 2.45911 2.21163 -0.22127 0.08131  0.03251  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 N   
+10026 C CA  . ASN A-2 206 ? 2.40688 2.59134 2.34826 -0.20842 0.08090  0.04222  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 CA  
+10027 C C   . ASN A-2 206 ? 2.48982 2.66654 2.41634 -0.19802 0.08200  0.05770  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 C   
+10028 O O   . ASN A-2 206 ? 2.43651 2.61455 2.37510 -0.18619 0.08308  0.07052  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 O   
+10029 C CB  . ASN A-2 206 ? 2.40430 2.59573 2.34218 -0.20740 0.07888  0.03301  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 CB  
+10030 C CG  . ASN A-2 206 ? 2.25854 2.45773 2.21073 -0.21680 0.07799  0.01904  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 CG  
+10031 O OD1 . ASN A-2 206 ? 2.02506 2.22859 1.99877 -0.21722 0.07859  0.01957  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 OD1 
+10032 N ND2 . ASN A-2 206 ? 2.20267 2.40320 2.14305 -0.22422 0.07663  0.00679  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 ND2 
+10033 N N   . GLN A-2 207 ? 2.51244 2.68062 2.41239 -0.20155 0.08224  0.05732  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 N   
+10034 C CA  . GLN A-2 207 ? 2.55565 2.71533 2.43861 -0.19154 0.08323  0.07273  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 CA  
+10035 C C   . GLN A-2 207 ? 2.57396 2.73014 2.46777 -0.18912 0.08563  0.08537  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 C   
+10036 O O   . GLN A-2 207 ? 2.48616 2.63892 2.37984 -0.17683 0.08668  0.10159  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 O   
+10037 C CB  . GLN A-2 207 ? 2.55779 2.70862 2.40886 -0.19689 0.08345  0.06885  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 CB  
+10038 C CG  . GLN A-2 207 ? 2.50377 2.64513 2.33287 -0.18565 0.08391  0.08443  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 CG  
+10039 C CD  . GLN A-2 207 ? 2.45821 2.60206 2.28646 -0.17155 0.08113  0.08991  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 CD  
+10040 O OE1 . GLN A-2 207 ? 2.49049 2.63937 2.31687 -0.17311 0.07833  0.07843  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 OE1 
+10041 N NE2 . GLN A-2 207 ? 2.27909 2.41963 2.10914 -0.15688 0.08199  0.10762  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 NE2 
+10042 N N   . GLN A-2 208 ? 2.63086 2.78785 2.53468 -0.20003 0.08639  0.07829  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 N   
+10043 C CA  . GLN A-2 208 ? 2.64329 2.79771 2.55912 -0.19878 0.08806  0.08869  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 CA  
+10044 C C   . GLN A-2 208 ? 2.59611 2.75782 2.54543 -0.19313 0.08787  0.09376  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 C   
+10045 O O   . GLN A-2 208 ? 2.60181 2.76156 2.56339 -0.18733 0.08938  0.10703  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 O   
+10046 C CB  . GLN A-2 208 ? 2.58776 2.73998 2.50002 -0.21159 0.08867  0.07848  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 CB  
+10047 C CG  . GLN A-2 208 ? 2.56466 2.70798 2.44414 -0.21545 0.09087  0.07801  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 CG  
+10048 C CD  . GLN A-2 208 ? 2.71035 2.84637 2.57867 -0.20815 0.09303  0.09554  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 CD  
+10049 O OE1 . GLN A-2 208 ? 2.73043 2.86818 2.61868 -0.20209 0.09299  0.10699  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 OE1 
+10050 N NE2 . GLN A-2 208 ? 2.80879 2.93636 2.64517 -0.20857 0.09525  0.09812  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 NE2 
+10051 N N   . ILE A-2 209 ? 2.54416 2.71421 2.50872 -0.19467 0.08646  0.08374  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 N   
+10052 C CA  . ILE A-2 209 ? 2.44382 2.62072 2.43907 -0.18846 0.08718  0.08864  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CA  
+10053 C C   . ILE A-2 209 ? 2.42998 2.60626 2.42749 -0.17191 0.08942  0.10533  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 C   
+10054 O O   . ILE A-2 209 ? 2.46292 2.63966 2.48130 -0.16474 0.09174  0.11736  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 O   
+10055 C CB  . ILE A-2 209 ? 2.36228 2.54818 2.37010 -0.19330 0.08569  0.07440  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CB  
+10056 C CG1 . ILE A-2 209 ? 2.21295 2.39899 2.22322 -0.20779 0.08378  0.05994  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CG1 
+10057 C CG2 . ILE A-2 209 ? 2.27707 2.46986 2.31346 -0.18474 0.08754  0.08064  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CG2 
+10058 C CD1 . ILE A-2 209 ? 2.00412 2.19827 2.02676 -0.21270 0.08231  0.04691  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CD1 
+10059 N N   . GLY A-2 210 ? 2.40545 2.58057 2.38247 -0.16491 0.08878  0.10624  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 N   
+10060 C CA  . GLY A-2 210 ? 2.42030 2.59463 2.39804 -0.14719 0.09076  0.12164  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 CA  
+10061 C C   . GLY A-2 210 ? 2.63008 2.79505 2.59951 -0.13999 0.09267  0.13936  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 C   
+10062 O O   . GLY A-2 210 ? 2.65828 2.82247 2.63721 -0.12465 0.09544  0.15520  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 O   
+10063 N N   . GLU A-2 211 ? 2.64902 2.80692 2.60084 -0.15016 0.09182  0.13738  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 N   
+10064 C CA  . GLU A-2 211 ? 2.66778 2.81674 2.60861 -0.14456 0.09366  0.15368  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 CA  
+10065 C C   . GLU A-2 211 ? 2.60316 2.75440 2.57432 -0.14323 0.09598  0.16290  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 C   
+10066 O O   . GLU A-2 211 ? 2.70130 2.84699 2.67264 -0.13452 0.09829  0.18040  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 O   
+10067 C CB  . GLU A-2 211 ? 2.65718 2.79883 2.57012 -0.15621 0.09284  0.14756  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 CB  
+10068 C CG  . GLU A-2 211 ? 2.54245 2.67810 2.42122 -0.15400 0.09144  0.14512  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 CG  
+10069 C CD  . GLU A-2 211 ? 2.51207 2.63820 2.37091 -0.13971 0.09268  0.16474  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 CD  
+10070 O OE1 . GLU A-2 211 ? 2.46210 2.58855 2.33714 -0.12664 0.09449  0.18076  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 OE1 
+10071 O OE2 . GLU A-2 211 ? 2.48916 2.60698 2.31591 -0.14112 0.09217  0.16461  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 OE2 
+10072 N N   . LYS A-2 216 ? 2.58423 2.76306 2.66225 -0.10198 0.10773  0.18077  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 N   
+10073 C CA  . LYS A-2 216 ? 2.65412 2.82855 2.71029 -0.08570 0.10862  0.19170  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 CA  
+10074 C C   . LYS A-2 216 ? 2.72635 2.90319 2.80365 -0.06505 0.11496  0.20783  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 C   
+10075 O O   . LYS A-2 216 ? 2.81848 2.99568 2.88457 -0.04900 0.11628  0.21302  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 O   
+10076 C CB  . LYS A-2 216 ? 2.60236 2.76558 2.63342 -0.08623 0.10694  0.20180  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 CB  
+10077 C CG  . LYS A-2 216 ? 2.67216 2.82995 2.66774 -0.07951 0.10415  0.20193  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 CG  
+10078 C CD  . LYS A-2 216 ? 2.68857 2.83554 2.65670 -0.08550 0.10216  0.20715  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 CD  
+10079 C CE  . LYS A-2 216 ? 2.66113 2.80258 2.59300 -0.08264 0.09861  0.20313  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 CE  
+10080 N NZ  . LYS A-2 216 ? 2.46944 2.60043 2.37295 -0.09026 0.09733  0.20631  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 NZ  
+10081 N N   . GLY A-2 217 ? 2.68442 2.86284 2.79309 -0.06494 0.11906  0.21553  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-2 N   
+10082 C CA  . GLY A-2 217 ? 2.59138 2.77222 2.72381 -0.04554 0.12645  0.23092  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-2 CA  
+10083 C C   . GLY A-2 217 ? 2.57333 2.76485 2.72319 -0.04183 0.12970  0.22123  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-2 C   
+10084 O O   . GLY A-2 217 ? 2.59054 2.78479 2.75155 -0.02240 0.13619  0.23192  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-2 O   
+10085 N N   . PHE A-2 218 ? 2.44765 2.64525 2.59937 -0.05923 0.12579  0.20148  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 N   
+10086 C CA  . PHE A-2 218 ? 2.35264 2.56065 2.51955 -0.05675 0.12893  0.19189  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CA  
+10087 C C   . PHE A-2 218 ? 2.48765 2.70001 2.63061 -0.04962 0.12707  0.18389  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 C   
+10088 O O   . PHE A-2 218 ? 2.42476 2.64485 2.57726 -0.03709 0.13204  0.18376  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 O   
+10089 C CB  . PHE A-2 218 ? 2.12499 2.33737 2.30488 -0.07737 0.12558  0.17518  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CB  
+10090 C CG  . PHE A-2 218 ? 2.18018 2.40299 2.37069 -0.07699 0.12801  0.16375  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CG  
+10091 C CD1 . PHE A-2 218 ? 2.17341 2.40155 2.38757 -0.06198 0.13648  0.17236  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CD1 
+10092 C CD2 . PHE A-2 218 ? 2.08190 2.30916 2.25865 -0.09117 0.12249  0.14489  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CD2 
+10093 C CE1 . PHE A-2 218 ? 2.14438 2.38233 2.36663 -0.06128 0.13940  0.16212  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CE1 
+10094 C CE2 . PHE A-2 218 ? 1.94976 2.18675 2.13513 -0.09069 0.12486  0.13511  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CE2 
+10095 C CZ  . PHE A-2 218 ? 2.02414 2.26661 2.23154 -0.07586 0.13331  0.14358  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CZ  
+10096 N N   . GLN A-2 219 ? 2.60087 2.80852 2.71310 -0.05688 0.12031  0.17717  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 N   
+10097 C CA  . GLN A-2 219 ? 2.61030 2.82216 2.70036 -0.05183 0.11743  0.16785  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 CA  
+10098 C C   . GLN A-2 219 ? 2.67416 2.88540 2.75903 -0.02640 0.12157  0.18193  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 C   
+10099 O O   . GLN A-2 219 ? 2.70449 2.92299 2.78278 -0.01724 0.12173  0.17527  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 O   
+10100 C CB  . GLN A-2 219 ? 2.66180 2.86747 2.72129 -0.06529 0.10971  0.15849  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 CB  
+10101 C CG  . GLN A-2 219 ? 2.76135 2.95489 2.80221 -0.05915 0.10863  0.17313  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 CG  
+10102 C CD  . GLN A-2 219 ? 2.83826 3.02571 2.84745 -0.07144 0.10201  0.16347  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 CD  
+10103 O OE1 . GLN A-2 219 ? 2.88054 3.07166 2.88595 -0.08847 0.09843  0.14624  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 OE1 
+10104 N NE2 . GLN A-2 219 ? 2.83585 3.01351 2.82185 -0.06219 0.10077  0.17504  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 NE2 
+10105 N N   . GLN A-2 220 ? 2.66278 2.86564 2.75058 -0.01390 0.12499  0.20149  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 N   
+10106 C CA  . GLN A-2 220 ? 2.69824 2.89889 2.77981 0.01224  0.12899  0.21663  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 CA  
+10107 C C   . GLN A-2 220 ? 2.67326 2.88066 2.78508 0.02921  0.13884  0.22604  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 C   
+10108 O O   . GLN A-2 220 ? 2.66843 2.87903 2.77648 0.05075  0.14258  0.23131  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 O   
+10109 C CB  . GLN A-2 220 ? 2.72889 2.91636 2.79671 0.01937  0.12827  0.23482  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 CB  
+10110 C CG  . GLN A-2 220 ? 2.69053 2.87012 2.72366 0.00743  0.11973  0.22795  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 CG  
+10111 C CD  . GLN A-2 220 ? 2.62890 2.80904 2.63512 0.01805  0.11545  0.22186  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 CD  
+10112 O OE1 . GLN A-2 220 ? 2.67566 2.85850 2.68421 0.04030  0.11898  0.22946  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 OE1 
+10113 N NE2 . GLN A-2 220 ? 2.38931 2.56694 2.37037 0.00274  0.10797  0.20777  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 NE2 
+10114 N N   . GLU A-2 221 ? 2.58665 2.79625 2.72847 0.02064  0.14333  0.22790  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 N   
+10115 C CA  . GLU A-2 221 ? 2.60309 2.81835 2.77530 0.03651  0.15379  0.23758  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CA  
+10116 C C   . GLU A-2 221 ? 2.58073 2.80878 2.76156 0.03520  0.15636  0.22224  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 C   
+10117 O O   . GLU A-2 221 ? 2.53426 2.76815 2.72790 0.05493  0.16500  0.22868  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 O   
+10118 C CB  . GLU A-2 221 ? 2.47754 2.68951 2.67994 0.02849  0.15765  0.24640  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CB  
+10119 C CG  . GLU A-2 221 ? 2.50671 2.70716 2.70613 0.03547  0.15793  0.26611  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CG  
+10120 C CD  . GLU A-2 221 ? 2.57538 2.77270 2.77320 0.06514  0.16510  0.28580  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CD  
+10121 O OE1 . GLU A-2 221 ? 2.44186 2.64624 2.65769 0.08099  0.17364  0.28861  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 OE1 
+10122 O OE2 . GLU A-2 221 ? 2.61495 2.80250 2.79254 0.07350  0.16253  0.29867  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 OE2 
+10123 N N   . ILE A-2 222 ? 2.50649 2.73902 2.68021 0.01323  0.14963  0.20257  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 N   
+10124 C CA  . ILE A-2 222 ? 2.54137 2.78607 2.72050 0.01179  0.15169  0.18818  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CA  
+10125 C C   . ILE A-2 222 ? 2.63384 2.88347 2.79023 0.02713  0.15057  0.18438  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 C   
+10126 O O   . ILE A-2 222 ? 2.53972 2.79981 2.70283 0.03737  0.15591  0.17956  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 O   
+10127 C CB  . ILE A-2 222 ? 2.37142 2.61885 2.54853 -0.01506 0.14464  0.16917  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CB  
+10128 C CG1 . ILE A-2 222 ? 2.18250 2.44234 2.36943 -0.01645 0.14806  0.15659  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CG1 
+10129 C CG2 . ILE A-2 222 ? 2.47890 2.72215 2.62438 -0.02680 0.13447  0.15900  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CG2 
+10130 C CD1 . ILE A-2 222 ? 2.08387 2.34762 2.30289 -0.00790 0.15850  0.16476  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CD1 
+10131 N N   . THR A-2 223 ? 2.72588 2.96816 2.85487 0.02957  0.14373  0.18638  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 N   
+10132 C CA  . THR A-2 223 ? 2.74532 2.99142 2.85266 0.04535  0.14173  0.18305  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 CA  
+10133 C C   . THR A-2 223 ? 2.73307 2.97940 2.84864 0.07573  0.15075  0.20026  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 C   
+10134 O O   . THR A-2 223 ? 2.75482 3.01021 2.86774 0.09164  0.15398  0.19620  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 O   
+10135 C CB  . THR A-2 223 ? 2.72256 2.95951 2.79824 0.03911  0.13174  0.18043  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 CB  
+10136 O OG1 . THR A-2 223 ? 2.59698 2.83246 2.66739 0.01154  0.12492  0.16650  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 OG1 
+10137 C CG2 . THR A-2 223 ? 2.64614 2.88825 2.69971 0.05121  0.12770  0.17217  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 CG2 
+10138 N N   . SER A-2 224 ? 2.63709 2.87375 2.76291 0.08494  0.15524  0.21980  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-2 N   
+10139 C CA  . SER A-2 224 ? 2.55084 2.78695 2.68741 0.11488  0.16511  0.23800  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-2 CA  
+10140 C C   . SER A-2 224 ? 2.59221 2.84005 2.75662 0.12267  0.17600  0.23600  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-2 C   
+10141 O O   . SER A-2 224 ? 2.56091 2.81377 2.72805 0.14820  0.18373  0.24244  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-2 O   
+10142 C CB  . SER A-2 224 ? 2.49140 2.71511 2.63749 0.12034  0.16825  0.25950  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-2 CB  
+10143 O OG  . SER A-2 224 ? 2.37478 2.59807 2.53677 0.14898  0.17943  0.27815  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-2 OG  
+10144 N N   . GLU A-2 225 ? 2.56255 2.81466 2.74697 0.10167  0.17696  0.22701  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 N   
+10145 C CA  . GLU A-2 225 ? 2.56509 2.82823 2.77405 0.10623  0.18689  0.22323  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CA  
+10146 C C   . GLU A-2 225 ? 2.60924 2.88479 2.80367 0.10486  0.18440  0.20462  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 C   
+10147 O O   . GLU A-2 225 ? 2.53870 2.82390 2.74223 0.12192  0.19364  0.20477  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 O   
+10148 C CB  . GLU A-2 225 ? 2.35010 2.61242 2.58416 0.08416  0.18777  0.21995  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CB  
+10149 C CG  . GLU A-2 225 ? 2.36292 2.63556 2.62184 0.08651  0.19773  0.21556  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CG  
+10150 C CD  . GLU A-2 225 ? 2.28521 2.55666 2.56535 0.06291  0.19629  0.20945  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CD  
+10151 O OE1 . GLU A-2 225 ? 2.34521 2.60778 2.62326 0.04673  0.18846  0.21032  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 OE1 
+10152 O OE2 . GLU A-2 225 ? 2.19934 2.47869 2.49739 0.06116  0.20300  0.20359  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 OE2 
+10153 N N   . TYR A-2 226 ? 2.59250 2.86819 2.76456 0.08524  0.17251  0.18872  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 N   
+10154 C CA  . TYR A-2 226 ? 2.59166 2.87925 2.75011 0.08260  0.16934  0.17085  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CA  
+10155 C C   . TYR A-2 226 ? 2.72391 3.01470 2.86358 0.10764  0.16960  0.17337  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 C   
+10156 O O   . TYR A-2 226 ? 2.74308 3.04607 2.88287 0.11929  0.17415  0.16621  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 O   
+10157 C CB  . TYR A-2 226 ? 2.54296 2.82895 2.68424 0.05506  0.15693  0.15417  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CB  
+10158 C CG  . TYR A-2 226 ? 2.49854 2.79732 2.63271 0.04620  0.15410  0.13488  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CG  
+10159 C CD1 . TYR A-2 226 ? 2.47894 2.78471 2.59340 0.05800  0.15090  0.12749  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CD1 
+10160 C CD2 . TYR A-2 226 ? 2.35939 2.66302 2.50619 0.02621  0.15415  0.12412  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CD2 
+10161 C CE1 . TYR A-2 226 ? 2.44497 2.76297 2.55366 0.04980  0.14828  0.11027  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CE1 
+10162 C CE2 . TYR A-2 226 ? 2.12543 2.44053 2.26525 0.01841  0.15172  0.10762  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CE2 
+10163 C CZ  . TYR A-2 226 ? 2.29750 2.62009 2.41870 0.03000  0.14896  0.10088  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CZ  
+10164 O OH  . TYR A-2 226 ? 2.17107 2.50570 2.28599 0.02234  0.14654  0.08484  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 OH  
+10165 N N   . ARG A-2 227 ? 2.82673 3.10663 2.94937 0.11691  0.16473  0.18353  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 N   
+10166 C CA  . ARG A-2 227 ? 2.81087 3.09243 2.91282 0.14042  0.16300  0.18496  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 CA  
+10167 C C   . ARG A-2 227 ? 2.81300 3.10026 2.92988 0.17121  0.17612  0.19714  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 C   
+10168 O O   . ARG A-2 227 ? 2.66525 2.96206 2.77266 0.18865  0.17756  0.19089  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 O   
+10169 C CB  . ARG A-2 227 ? 2.66160 2.92848 2.74197 0.14378  0.15523  0.19484  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 CB  
+10170 C CG  . ARG A-2 227 ? 2.51688 2.78263 2.57707 0.17183  0.15385  0.20019  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 CG  
+10171 C CD  . ARG A-2 227 ? 2.31771 2.57475 2.34652 0.16306  0.14040  0.19405  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 CD  
+10172 N NE  . ARG A-2 227 ? 2.42079 2.66795 2.43234 0.18924  0.13935  0.20914  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 NE  
+10173 C CZ  . ARG A-2 227 ? 2.45388 2.68630 2.46162 0.19333  0.13962  0.22736  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 CZ  
+10174 N NH1 . ARG A-2 227 ? 2.39070 2.61705 2.41132 0.17312  0.14086  0.23247  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 NH1 
+10175 N NH2 . ARG A-2 227 ? 2.38349 2.60705 2.37352 0.21892  0.13840  0.24087  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 NH2 
+10176 N N   . SER A-2 228 ? 2.85153 3.13333 2.99244 0.17889  0.18615  0.21445  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-2 N   
+10177 C CA  . SER A-2 228 ? 2.72648 3.01410 2.88526 0.20737  0.20061  0.22595  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-2 CA  
+10178 C C   . SER A-2 228 ? 2.72516 3.02831 2.89788 0.20337  0.20764  0.21251  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-2 C   
+10179 O O   . SER A-2 228 ? 2.43338 2.74575 2.60913 0.22756  0.21705  0.21401  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-2 O   
+10180 C CB  . SER A-2 228 ? 2.66881 2.94672 2.85270 0.21451  0.20991  0.24758  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-2 CB  
+10181 O OG  . SER A-2 228 ? 2.39644 2.67835 2.59611 0.24542  0.22453  0.26084  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-2 OG  
+10182 N N   . LEU A-2 229 ? 2.78262 3.08875 2.96281 0.17402  0.20349  0.19948  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 N   
+10183 C CA  . LEU A-2 229 ? 2.65281 2.97308 2.84379 0.16886  0.20951  0.18663  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 CA  
+10184 C C   . LEU A-2 229 ? 2.59636 2.92796 2.76346 0.17122  0.20319  0.16960  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 C   
+10185 O O   . LEU A-2 229 ? 2.58752 2.93135 2.75669 0.18885  0.21158  0.16632  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 O   
+10186 C CB  . LEU A-2 229 ? 2.42313 2.74203 2.62779 0.13754  0.20607  0.17826  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 CB  
+10187 C CG  . LEU A-2 229 ? 2.16458 2.49571 2.37939 0.12557  0.21018  0.16433  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 CG  
+10188 C CD1 . LEU A-2 229 ? 2.04899 2.37435 2.28703 0.10499  0.21150  0.16618  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 CD1 
+10189 C CD2 . LEU A-2 229 ? 2.10962 2.44831 2.30132 0.10944  0.19899  0.14402  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 CD2 
+10190 N N   . LYS A-2 230 ? 2.68595 3.01386 2.83056 0.15399  0.18874  0.15861  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 N   
+10191 C CA  . LYS A-2 230 ? 2.50420 2.84224 2.62720 0.15161  0.18085  0.14097  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 CA  
+10192 C C   . LYS A-2 230 ? 2.57826 2.90787 2.67533 0.15639  0.16945  0.14140  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 C   
+10193 O O   . LYS A-2 230 ? 2.72862 3.04449 2.82098 0.14613  0.16356  0.14864  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 O   
+10194 C CB  . LYS A-2 230 ? 2.32002 2.66323 2.44302 0.12074  0.17430  0.12354  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 CB  
+10195 C CG  . LYS A-2 230 ? 2.41166 2.76739 2.51683 0.11747  0.16768  0.10507  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 CG  
+10196 C CD  . LYS A-2 230 ? 2.38924 2.74121 2.48216 0.08777  0.15463  0.09145  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 CD  
+10197 C CE  . LYS A-2 230 ? 2.11360 2.47905 2.20695 0.07302  0.15340  0.07430  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 CE  
+10198 N NZ  . LYS A-2 230 ? 1.88069 2.24438 1.99227 0.05348  0.15707  0.07398  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 NZ  
+10199 N N   . LYS A-2 231 ? 2.34818 2.68612 2.42806 0.17214  0.16635  0.13337  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 N   
+10200 C CA  . LYS A-2 231 ? 2.42913 2.75971 2.48312 0.17802  0.15501  0.13218  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 CA  
+10201 C C   . LYS A-2 231 ? 2.40377 2.72890 2.44420 0.14714  0.14172  0.11948  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 C   
+10202 O O   . LYS A-2 231 ? 2.24516 2.55593 2.27736 0.13895  0.13607  0.12691  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 O   
+10203 C CB  . LYS A-2 231 ? 2.26380 2.60629 2.30382 0.20004  0.15384  0.12333  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 CB  
+10204 C CG  . LYS A-2 231 ? 2.35794 2.69261 2.37115 0.20880  0.14190  0.12201  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 CG  
+10205 C CD  . LYS A-2 231 ? 2.17873 2.49650 2.18900 0.22437  0.14373  0.14348  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 CD  
+10206 C CE  . LYS A-2 231 ? 2.06270 2.37008 2.04438 0.22912  0.13082  0.14248  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 CE  
+10207 N NZ  . LYS A-2 231 ? 1.88019 2.17018 1.85766 0.24267  0.13248  0.16444  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 NZ  
+10208 N N   . SER A-2 235 ? 2.08276 2.33652 2.07238 0.00745  0.09932  0.11221  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-2 N   
+10209 C CA  . SER A-2 235 ? 2.22041 2.46378 2.21451 -0.00776 0.09975  0.11879  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-2 CA  
+10210 C C   . SER A-2 235 ? 2.37657 2.62648 2.39246 -0.02612 0.10257  0.11027  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-2 C   
+10211 O O   . SER A-2 235 ? 2.21988 2.47844 2.23569 -0.03828 0.09977  0.09407  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-2 O   
+10212 C CB  . SER A-2 235 ? 2.00582 2.23886 1.97413 -0.02120 0.09166  0.11373  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-2 CB  
+10213 O OG  . SER A-2 235 ? 1.97710 2.20313 1.92367 -0.00416 0.08844  0.12147  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-2 OG  
+10214 N N   . ILE A-2 236 ? 2.49166 2.73714 2.52635 -0.02757 0.10790  0.12156  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 N   
+10215 C CA  . ILE A-2 236 ? 2.48496 2.73541 2.54185 -0.04281 0.11066  0.11520  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 CA  
+10216 C C   . ILE A-2 236 ? 2.45916 2.69929 2.51547 -0.06000 0.10784  0.11707  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 C   
+10217 O O   . ILE A-2 236 ? 2.50381 2.73883 2.57604 -0.05750 0.11202  0.12960  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 O   
+10218 C CB  . ILE A-2 236 ? 2.60186 2.85789 2.68589 -0.02861 0.12016  0.12554  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 CB  
+10219 C CG1 . ILE A-2 236 ? 2.65585 2.92043 2.73700 -0.00628 0.12399  0.12718  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 CG1 
+10220 C CG2 . ILE A-2 236 ? 2.40009 2.66300 2.50475 -0.04336 0.12236  0.11600  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 CG2 
+10221 C CD1 . ILE A-2 236 ? 2.65445 2.93112 2.72874 -0.01209 0.12096  0.10909  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 CD1 
+10222 N N   . GLU A-2 237 ? 2.44035 2.67758 2.47875 -0.07701 0.10108  0.10457  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 N   
+10223 C CA  . GLU A-2 237 ? 2.55072 2.77807 2.58415 -0.09217 0.09842  0.10542  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CA  
+10224 C C   . GLU A-2 237 ? 2.53011 2.76074 2.58233 -0.10889 0.09887  0.09659  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 C   
+10225 O O   . GLU A-2 237 ? 2.48629 2.71125 2.55009 -0.11397 0.10026  0.10330  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 O   
+10226 C CB  . GLU A-2 237 ? 2.61707 2.83874 2.62129 -0.10109 0.09196  0.09689  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CB  
+10227 C CG  . GLU A-2 237 ? 2.64396 2.85241 2.63214 -0.10094 0.09088  0.10813  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CG  
+10228 C CD  . GLU A-2 237 ? 2.63358 2.83609 2.59077 -0.10146 0.08580  0.10387  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CD  
+10229 O OE1 . GLU A-2 237 ? 2.74557 2.94877 2.69209 -0.11686 0.08210  0.08897  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 OE1 
+10230 O OE2 . GLU A-2 237 ? 2.61595 2.81277 2.55971 -0.08574 0.08568  0.11571  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 OE2 
+10231 N N   . LEU A-2 238 ? 2.48848 2.72816 2.54368 -0.11691 0.09745  0.08176  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 N   
+10232 C CA  . LEU A-2 238 ? 2.42688 2.67037 2.49997 -0.13032 0.09793  0.07331  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CA  
+10233 C C   . LEU A-2 238 ? 2.37053 2.60542 2.43823 -0.14677 0.09424  0.06927  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 C   
+10234 O O   . LEU A-2 238 ? 2.33646 2.56577 2.41642 -0.14789 0.09583  0.07768  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 O   
+10235 C CB  . LEU A-2 238 ? 2.55727 2.80394 2.65807 -0.12135 0.10435  0.08323  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CB  
+10236 C CG  . LEU A-2 238 ? 2.47941 2.73272 2.58699 -0.10075 0.11021  0.09189  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CG  
+10237 C CD1 . LEU A-2 238 ? 2.27589 2.53228 2.41293 -0.09449 0.11739  0.09996  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CD1 
+10238 C CD2 . LEU A-2 238 ? 2.38272 2.64635 2.47989 -0.09850 0.10890  0.07997  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CD2 
+10239 N N   . LYS A-2 239 ? 2.46912 2.70316 2.51921 -0.15905 0.08964  0.05633  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 N   
+10240 C CA  . LYS A-2 239 ? 2.45218 2.67795 2.49382 -0.17314 0.08683  0.05198  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 CA  
+10241 C C   . LYS A-2 239 ? 2.28395 2.51166 2.34281 -0.18481 0.08640  0.04396  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 C   
+10242 O O   . LYS A-2 239 ? 2.44630 2.67444 2.52657 -0.18200 0.08881  0.05054  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 O   
+10243 C CB  . LYS A-2 239 ? 2.34901 2.57240 2.36517 -0.18063 0.08307  0.04177  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 CB  
+10244 C CG  . LYS A-2 239 ? 2.39065 2.60610 2.38538 -0.17339 0.08244  0.05056  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 CG  
+10245 C CD  . LYS A-2 239 ? 2.39305 2.59847 2.38577 -0.17567 0.08356  0.06023  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 CD  
+10246 C CE  . LYS A-2 239 ? 2.41060 2.60876 2.38771 -0.16322 0.08428  0.07455  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 CE  
+10247 N NZ  . LYS A-2 239 ? 2.23892 2.44113 2.23073 -0.14596 0.08728  0.08713  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 NZ  
+10248 N N   . SER A-2 240 ? 2.18353 2.41192 2.23350 -0.19736 0.08334  0.02997  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 N   
+10249 C CA  . SER A-2 240 ? 2.41656 2.64509 2.47931 -0.20808 0.08218  0.02197  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CA  
+10250 C C   . SER A-2 240 ? 2.35064 2.58304 2.40430 -0.21755 0.07975  0.00712  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 C   
+10251 O O   . SER A-2 240 ? 2.35737 2.58783 2.39130 -0.22081 0.07831  0.00206  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 O   
+10252 C CB  . SER A-2 240 ? 2.45195 2.67098 2.51243 -0.21446 0.08113  0.02436  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CB  
+10253 O OG  . SER A-2 240 ? 2.48079 2.69973 2.55314 -0.22359 0.07936  0.01590  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 OG  
+10254 N N   . GLU A-2 241 ? 2.25629 2.49359 2.32462 -0.22186 0.07945  0.00059  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 N   
+10255 C CA  . GLU A-2 241 ? 2.34116 2.58248 2.40304 -0.22999 0.07749  -0.01237 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 CA  
+10256 C C   . GLU A-2 241 ? 2.46473 2.69809 2.51245 -0.24047 0.07536  -0.01982 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 C   
+10257 O O   . GLU A-2 241 ? 2.44391 2.66915 2.48739 -0.24177 0.07537  -0.01551 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 O   
+10258 C CB  . GLU A-2 241 ? 2.32027 2.56716 2.40035 -0.23150 0.07777  -0.01612 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 CB  
+10259 C CG  . GLU A-2 241 ? 2.11774 2.37223 2.19353 -0.23543 0.07690  -0.02636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 CG  
+10260 C CD  . GLU A-2 241 ? 2.18284 2.43309 2.25519 -0.24631 0.07423  -0.03636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 CD  
+10261 O OE1 . GLU A-2 241 ? 2.38562 2.62925 2.46562 -0.24945 0.07312  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 OE1 
+10262 O OE2 . GLU A-2 241 ? 2.09505 2.34848 2.15744 -0.25108 0.07324  -0.04474 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 OE2 
+10263 N N   . MET A-2 242 ? 2.46810 2.70420 2.50840 -0.24732 0.07408  -0.03088 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 N   
+10264 C CA  . MET A-2 242 ? 2.47741 2.70708 2.50378 -0.25638 0.07320  -0.03921 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 CA  
+10265 C C   . MET A-2 242 ? 2.52495 2.74998 2.53116 -0.25614 0.07391  -0.03766 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 C   
+10266 O O   . MET A-2 242 ? 2.49041 2.71510 2.48389 -0.26151 0.07382  -0.04569 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 O   
+10267 C CB  . MET A-2 242 ? 2.48890 2.71098 2.52081 -0.26040 0.07263  -0.03959 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 CB  
+10268 C CG  . MET A-2 242 ? 2.55401 2.77018 2.57287 -0.26841 0.07262  -0.04914 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 CG  
+10269 S SD  . MET A-2 242 ? 2.52568 2.73073 2.53492 -0.27016 0.07369  -0.04632 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 SD  
+10270 C CE  . MET A-2 242 ? 2.48561 2.68850 2.47809 -0.26570 0.07570  -0.03732 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 CE  
+10271 N N   . ALA A-2 243 ? 2.51050 2.73150 2.51373 -0.24971 0.07479  -0.02700 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-2 N   
+10272 C CA  . ALA A-2 243 ? 2.45147 2.66703 2.43399 -0.24851 0.07535  -0.02433 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-2 CA  
+10273 C C   . ALA A-2 243 ? 2.46362 2.68541 2.43856 -0.24494 0.07428  -0.02707 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-2 C   
+10274 O O   . ALA A-2 243 ? 2.46886 2.68636 2.42535 -0.24621 0.07408  -0.02873 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-2 O   
+10275 C CB  . ALA A-2 243 ? 2.29118 2.50120 2.27274 -0.24093 0.07646  -0.01072 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-2 CB  
+10276 N N   . ILE A-2 244 ? 2.47374 2.70557 2.46214 -0.24028 0.07366  -0.02792 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 N   
+10277 C CA  . ILE A-2 244 ? 2.44477 2.68383 2.42691 -0.23634 0.07225  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 CA  
+10278 C C   . ILE A-2 244 ? 2.40245 2.64452 2.37984 -0.24644 0.07104  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 C   
+10279 O O   . ILE A-2 244 ? 2.31697 2.55900 2.28105 -0.24803 0.06968  -0.04984 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 O   
+10280 C CB  . ILE A-2 244 ? 2.24618 2.49549 2.24367 -0.22604 0.07293  -0.02705 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 CB  
+10281 C CG1 . ILE A-2 244 ? 2.14014 2.38720 2.13600 -0.21267 0.07409  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 CG1 
+10282 C CG2 . ILE A-2 244 ? 2.07561 2.33559 2.07193 -0.22575 0.07133  -0.03591 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 CG2 
+10283 C CD1 . ILE A-2 244 ? 2.14873 2.38811 2.15228 -0.21081 0.07622  -0.00338 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 CD1 
+10284 N N   . LYS A-2 245 ? 2.34508 2.58921 2.33345 -0.25306 0.07148  -0.05062 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 N   
+10285 C CA  . LYS A-2 245 ? 2.37766 2.62524 2.36422 -0.26151 0.07083  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 CA  
+10286 C C   . LYS A-2 245 ? 2.47779 2.71582 2.45581 -0.27068 0.07216  -0.06739 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 C   
+10287 O O   . LYS A-2 245 ? 2.53181 2.77125 2.50790 -0.27742 0.07238  -0.07638 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 O   
+10288 C CB  . LYS A-2 245 ? 2.31433 2.57066 2.31721 -0.26154 0.07068  -0.06482 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 CB  
+10289 C CG  . LYS A-2 245 ? 2.32035 2.58458 2.32261 -0.26630 0.06970  -0.07448 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 CG  
+10290 C CD  . LYS A-2 245 ? 2.12278 2.39377 2.13896 -0.26697 0.06993  -0.07651 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 CD  
+10291 C CE  . LYS A-2 245 ? 2.11300 2.39125 2.14042 -0.25739 0.07075  -0.06926 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 CE  
+10292 N NZ  . LYS A-2 245 ? 2.01991 2.30422 2.05946 -0.25799 0.07141  -0.07096 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 NZ  
+10293 N N   . GLY A-2 246 ? 2.42806 2.65668 2.40106 -0.27042 0.07350  -0.06187 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-2 N   
+10294 C CA  . GLY A-2 246 ? 2.51712 2.73683 2.48110 -0.27756 0.07558  -0.06670 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-2 CA  
+10295 C C   . GLY A-2 246 ? 2.69412 2.91174 2.67005 -0.27958 0.07569  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-2 C   
+10296 O O   . GLY A-2 246 ? 2.68839 2.91146 2.68024 -0.27670 0.07401  -0.06591 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-2 O   
+10297 N N   . PHE A-2 247 ? 2.79361 3.00286 2.76100 -0.28409 0.07789  -0.07177 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 N   
+10298 C CA  . PHE A-2 247 ? 2.83718 3.04329 2.81404 -0.28519 0.07752  -0.07383 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CA  
+10299 C C   . PHE A-2 247 ? 2.86050 3.07123 2.84669 -0.28785 0.07646  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 C   
+10300 O O   . PHE A-2 247 ? 2.88157 3.09120 2.87861 -0.28719 0.07485  -0.08257 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 O   
+10301 C CB  . PHE A-2 247 ? 2.83136 3.02757 2.79494 -0.28783 0.08068  -0.07624 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CB  
+10302 C CG  . PHE A-2 247 ? 2.78217 2.97554 2.73308 -0.29277 0.08427  -0.08506 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CG  
+10303 C CD1 . PHE A-2 247 ? 2.75101 2.94287 2.68673 -0.29461 0.08675  -0.08537 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CD1 
+10304 C CD2 . PHE A-2 247 ? 2.76196 2.95347 2.71634 -0.29487 0.08538  -0.09279 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CD2 
+10305 C CE1 . PHE A-2 247 ? 2.68629 2.87525 2.61210 -0.29927 0.09075  -0.09343 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CE1 
+10306 C CE2 . PHE A-2 247 ? 2.61585 2.80446 2.56004 -0.29853 0.08967  -0.10020 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CE2 
+10307 C CZ  . PHE A-2 247 ? 2.54287 2.73036 2.47349 -0.30113 0.09262  -0.10060 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CZ  
+10308 N N   . PHE A-2 248 ? 2.81667 3.03234 2.79901 -0.29055 0.07706  -0.08672 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 N   
+10309 C CA  . PHE A-2 248 ? 2.75094 2.96996 2.74024 -0.29310 0.07665  -0.09354 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CA  
+10310 C C   . PHE A-2 248 ? 2.76066 2.98844 2.76532 -0.28991 0.07357  -0.09092 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 C   
+10311 O O   . PHE A-2 248 ? 2.71686 2.94655 2.72834 -0.29094 0.07276  -0.09488 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 O   
+10312 C CB  . PHE A-2 248 ? 2.73216 2.95339 2.71295 -0.29748 0.07875  -0.09999 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CB  
+10313 C CG  . PHE A-2 248 ? 2.70251 2.92727 2.68992 -0.29978 0.07880  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CG  
+10314 C CD1 . PHE A-2 248 ? 2.47041 2.68808 2.45645 -0.30091 0.08093  -0.11051 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CD1 
+10315 C CD2 . PHE A-2 248 ? 2.69635 2.93162 2.69083 -0.29982 0.07687  -0.10707 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CD2 
+10316 C CE1 . PHE A-2 248 ? 2.45785 2.67816 2.44950 -0.30187 0.08107  -0.11497 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CE1 
+10317 C CE2 . PHE A-2 248 ? 2.45429 2.69287 2.45428 -0.30165 0.07702  -0.11162 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CE2 
+10318 C CZ  . PHE A-2 248 ? 2.49123 2.72198 2.48984 -0.30260 0.07909  -0.11516 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CZ  
+10319 N N   . SER A-2 249 ? 2.78765 3.02023 2.79730 -0.28520 0.07236  -0.08381 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-2 N   
+10320 C CA  . SER A-2 249 ? 2.76047 3.00177 2.78400 -0.28127 0.07074  -0.08098 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-2 CA  
+10321 C C   . SER A-2 249 ? 2.77410 3.01215 2.80943 -0.28071 0.06934  -0.08056 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-2 C   
+10322 O O   . SER A-2 249 ? 2.83927 3.08198 2.88217 -0.28071 0.06839  -0.08297 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-2 O   
+10323 C CB  . SER A-2 249 ? 2.65428 2.89983 2.68061 -0.27465 0.07082  -0.07267 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-2 CB  
+10324 O OG  . SER A-2 249 ? 2.51404 2.75265 2.54325 -0.27197 0.07097  -0.06584 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-2 OG  
+10325 N N   . ASP A-2 250 ? 2.72956 2.95955 2.76624 -0.28002 0.06896  -0.07754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 N   
+10326 C CA  . ASP A-2 250 ? 2.65002 2.87580 2.69780 -0.27944 0.06681  -0.07807 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 CA  
+10327 C C   . ASP A-2 250 ? 2.59162 2.80746 2.63098 -0.28218 0.06694  -0.08267 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 C   
+10328 O O   . ASP A-2 250 ? 2.63159 2.84250 2.66376 -0.28212 0.06824  -0.07984 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 O   
+10329 C CB  . ASP A-2 250 ? 2.55529 2.78198 2.61703 -0.27466 0.06594  -0.06969 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 CB  
+10330 C CG  . ASP A-2 250 ? 2.62912 2.85267 2.68533 -0.27265 0.06741  -0.06302 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 CG  
+10331 O OD1 . ASP A-2 250 ? 2.69811 2.92271 2.74071 -0.27333 0.06924  -0.06313 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 OD1 
+10332 O OD2 . ASP A-2 250 ? 2.41525 2.63502 2.48069 -0.27029 0.06661  -0.05754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 OD2 
+10333 N N   . ILE A-2 251 ? 2.49270 2.70555 2.53212 -0.28363 0.06594  -0.08942 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 N   
+10334 C CA  . ILE A-2 251 ? 2.52635 2.73004 2.55760 -0.28456 0.06661  -0.09467 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 CA  
+10335 C C   . ILE A-2 251 ? 2.52139 2.72142 2.56176 -0.28234 0.06303  -0.09838 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 C   
+10336 O O   . ILE A-2 251 ? 2.61336 2.80871 2.64743 -0.28211 0.06365  -0.10480 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 O   
+10337 C CB  . ILE A-2 251 ? 2.54960 2.75184 2.56583 -0.28774 0.07065  -0.10042 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 CB  
+10338 C CG1 . ILE A-2 251 ? 2.55224 2.76174 2.57107 -0.28915 0.07064  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 CG1 
+10339 C CG2 . ILE A-2 251 ? 2.48539 2.68709 2.48959 -0.28958 0.07395  -0.09756 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 CG2 
+10340 C CD1 . ILE A-2 251 ? 2.50726 2.71560 2.51446 -0.29241 0.07468  -0.10857 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 CD1 
+10341 N N   . ILE A-2 252 ? 2.35731 2.55886 2.41260 -0.27996 0.05943  -0.09423 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 N   
+10342 C CA  . ILE A-2 252 ? 2.36630 2.56500 2.43144 -0.27755 0.05523  -0.09729 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CA  
+10343 C C   . ILE A-2 252 ? 2.47169 2.66083 2.53229 -0.27579 0.05361  -0.10308 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 C   
+10344 O O   . ILE A-2 252 ? 2.43900 2.62455 2.49361 -0.27620 0.05525  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 O   
+10345 C CB  . ILE A-2 252 ? 2.36469 2.56658 2.44761 -0.27550 0.05232  -0.09135 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CB  
+10346 C CG1 . ILE A-2 252 ? 2.33918 2.53644 2.42914 -0.27446 0.05070  -0.08830 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CG1 
+10347 C CG2 . ILE A-2 252 ? 2.40775 2.61933 2.49359 -0.27565 0.05521  -0.08517 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CG2 
+10348 C CD1 . ILE A-2 252 ? 2.15519 2.35428 2.26522 -0.27223 0.04790  -0.08306 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CD1 
+10349 N N   . PRO A-2 253 ? 2.47021 2.65497 2.53221 -0.27294 0.05063  -0.10846 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 N   
+10350 C CA  . PRO A-2 253 ? 2.35075 2.52662 2.40582 -0.26965 0.04982  -0.11502 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 CA  
+10351 C C   . PRO A-2 253 ? 2.32425 2.49554 2.39028 -0.26687 0.04459  -0.11537 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 C   
+10352 O O   . PRO A-2 253 ? 2.39085 2.56482 2.47230 -0.26715 0.04087  -0.11101 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 O   
+10353 C CB  . PRO A-2 253 ? 2.30269 2.47597 2.35499 -0.26634 0.04855  -0.11980 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 CB  
+10354 C CG  . PRO A-2 253 ? 2.32131 2.50051 2.38478 -0.26722 0.04576  -0.11549 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 CG  
+10355 C CD  . PRO A-2 253 ? 2.44429 2.63212 2.51065 -0.27189 0.04886  -0.10895 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 CD  
+10356 N N   . TYR A-2 254 ? 2.24292 2.40741 2.30100 -0.26384 0.04484  -0.12083 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 N   
+10357 C CA  . TYR A-2 254 ? 2.24697 2.40678 2.31426 -0.26056 0.03953  -0.12298 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CA  
+10358 C C   . TYR A-2 254 ? 2.21281 2.36472 2.26986 -0.25420 0.03899  -0.13203 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 C   
+10359 O O   . TYR A-2 254 ? 2.24098 2.39095 2.28182 -0.25357 0.04523  -0.13479 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 O   
+10360 C CB  . TYR A-2 254 ? 2.30708 2.46871 2.37574 -0.26343 0.04138  -0.11775 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CB  
+10361 C CG  . TYR A-2 254 ? 2.41042 2.57909 2.49061 -0.26750 0.04183  -0.10817 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CG  
+10362 C CD1 . TYR A-2 254 ? 2.39380 2.56763 2.46485 -0.27106 0.04749  -0.10306 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CD1 
+10363 C CD2 . TYR A-2 254 ? 2.39092 2.56086 2.49154 -0.26696 0.03678  -0.10437 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CD2 
+10364 C CE1 . TYR A-2 254 ? 2.29397 2.47412 2.37481 -0.27284 0.04818  -0.09436 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CE1 
+10365 C CE2 . TYR A-2 254 ? 2.31953 2.49575 2.43094 -0.26913 0.03833  -0.09518 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CE2 
+10366 C CZ  . TYR A-2 254 ? 2.21976 2.40111 2.32067 -0.27149 0.04406  -0.09017 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CZ  
+10367 O OH  . TYR A-2 254 ? 1.94275 2.13025 2.05368 -0.27179 0.04584  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 OH  
+10368 N N   . ILE A-2 255 ? 2.16792 2.31504 2.23428 -0.24879 0.03184  -0.13670 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 N   
+10369 C CA  . ILE A-2 255 ? 2.28433 2.42361 2.34170 -0.24041 0.03051  -0.14560 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CA  
+10370 C C   . ILE A-2 255 ? 2.18408 2.31998 2.24204 -0.23714 0.02843  -0.14970 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 C   
+10371 O O   . ILE A-2 255 ? 2.02876 2.16733 2.09980 -0.24059 0.02487  -0.14607 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 O   
+10372 C CB  . ILE A-2 255 ? 2.31492 2.45002 2.37981 -0.23477 0.02340  -0.14882 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CB  
+10373 C CG1 . ILE A-2 255 ? 2.17962 2.31593 2.26517 -0.23665 0.01528  -0.14626 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CG1 
+10374 C CG2 . ILE A-2 255 ? 2.21821 2.35596 2.27755 -0.23638 0.02686  -0.14573 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CG2 
+10375 C CD1 . ILE A-2 255 ? 2.04289 2.17299 2.13611 -0.23046 0.00765  -0.15313 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CD1 
+10376 N N   . LYS A-2 256 ? 2.13295 2.26315 2.17685 -0.22976 0.03113  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 N   
+10377 C CA  . LYS A-2 256 ? 2.04349 2.17044 2.08642 -0.22478 0.02900  -0.16263 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 CA  
+10378 C C   . LYS A-2 256 ? 2.23420 2.35333 2.26872 -0.21245 0.02721  -0.17279 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 C   
+10379 O O   . LYS A-2 256 ? 2.31610 2.43241 2.33318 -0.20731 0.03483  -0.17680 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 O   
+10380 C CB  . LYS A-2 256 ? 2.07809 2.20761 2.10776 -0.22864 0.03758  -0.15987 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 CB  
+10381 C CG  . LYS A-2 256 ? 2.20525 2.33304 2.23454 -0.22454 0.03563  -0.16406 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 CG  
+10382 C CD  . LYS A-2 256 ? 2.23029 2.36002 2.24319 -0.22788 0.04507  -0.16070 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 CD  
+10383 C CE  . LYS A-2 256 ? 2.21781 2.34670 2.22989 -0.22385 0.04338  -0.16422 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 CE  
+10384 N NZ  . LYS A-2 256 ? 2.18232 2.30550 2.18881 -0.21183 0.04120  -0.17598 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 NZ  
+10385 N N   . ASP A-2 269 ? 2.20084 2.33108 2.36553 -0.23368 -0.01798 -0.13246 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 N   
+10386 C CA  . ASP A-2 269 ? 2.29323 2.42724 2.45275 -0.23463 -0.01429 -0.12660 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 CA  
+10387 C C   . ASP A-2 269 ? 2.40607 2.53354 2.54686 -0.22773 -0.01621 -0.12991 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 C   
+10388 O O   . ASP A-2 269 ? 2.38447 2.51685 2.51221 -0.22883 -0.01014 -0.12612 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 O   
+10389 C CB  . ASP A-2 269 ? 2.32284 2.45595 2.49964 -0.23536 -0.01765 -0.12350 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 CB  
+10390 C CG  . ASP A-2 269 ? 2.45299 2.59168 2.62444 -0.23664 -0.01231 -0.11656 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 CG  
+10391 O OD1 . ASP A-2 269 ? 2.51526 2.66098 2.67312 -0.23863 -0.00542 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 OD1 
+10392 O OD2 . ASP A-2 269 ? 2.32998 2.46612 2.51078 -0.23553 -0.01489 -0.11457 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 OD2 
+10393 N N   . GLY A-2 270 ? 2.30403 2.42029 2.44411 -0.21991 -0.02490 -0.13690 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-2 N   
+10394 C CA  . GLY A-2 270 ? 2.16603 2.27466 2.28842 -0.21125 -0.02703 -0.13964 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-2 CA  
+10395 C C   . GLY A-2 270 ? 2.20574 2.31415 2.31307 -0.20846 -0.02248 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-2 C   
+10396 O O   . GLY A-2 270 ? 2.00123 2.10775 2.09309 -0.20391 -0.01951 -0.14193 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-2 O   
+10397 N N   . ARG A-2 271 ? 2.36845 2.47876 2.48017 -0.21097 -0.02129 -0.14675 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 N   
+10398 C CA  . ARG A-2 271 ? 2.28542 2.39554 2.38307 -0.20856 -0.01592 -0.15016 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 CA  
+10399 C C   . ARG A-2 271 ? 2.16210 2.28212 2.25212 -0.21624 -0.00565 -0.14385 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 C   
+10400 O O   . ARG A-2 271 ? 1.83070 1.94979 1.90608 -0.21316 -0.00053 -0.14477 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 O   
+10401 C CB  . ARG A-2 271 ? 2.27226 2.38154 2.37643 -0.20890 -0.01774 -0.15566 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 CB  
+10402 C CG  . ARG A-2 271 ? 1.87739 1.97687 1.98813 -0.20011 -0.02832 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 CG  
+10403 C CD  . ARG A-2 271 ? 1.76146 1.86224 1.88237 -0.20217 -0.03043 -0.16810 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 CD  
+10404 N NE  . ARG A-2 271 ? 2.03704 2.13969 2.14429 -0.20131 -0.02321 -0.17049 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 NE  
+10405 C CZ  . ARG A-2 271 ? 2.18451 2.29551 2.29089 -0.21023 -0.01520 -0.16532 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 CZ  
+10406 N NH1 . ARG A-2 271 ? 1.98849 2.10712 2.10706 -0.21996 -0.01321 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 NH1 
+10407 N NH2 . ARG A-2 271 ? 2.22772 2.33903 2.32005 -0.20848 -0.00872 -0.16807 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 NH2 
+10408 N N   . ARG A-2 272 ? 2.26210 2.39151 2.36240 -0.22557 -0.00242 -0.13758 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 N   
+10409 C CA  . ARG A-2 272 ? 2.18341 2.32256 2.27709 -0.23239 0.00646  -0.13208 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 CA  
+10410 C C   . ARG A-2 272 ? 2.17573 2.31678 2.26059 -0.23108 0.00879  -0.12844 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 C   
+10411 O O   . ARG A-2 272 ? 2.06874 2.21622 2.14501 -0.23471 0.01566  -0.12585 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 O   
+10412 C CB  . ARG A-2 272 ? 2.23053 2.37890 2.33747 -0.24067 0.00905  -0.12609 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 CB  
+10413 C CG  . ARG A-2 272 ? 2.23661 2.38664 2.35679 -0.24144 0.00575  -0.12180 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 CG  
+10414 C CD  . ARG A-2 272 ? 2.27126 2.43044 2.40466 -0.24800 0.00968  -0.11535 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 CD  
+10415 N NE  . ARG A-2 272 ? 2.25006 2.41905 2.37524 -0.25243 0.01758  -0.11055 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 NE  
+10416 C CZ  . ARG A-2 272 ? 2.28866 2.46647 2.42176 -0.25670 0.02219  -0.10435 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 CZ  
+10417 N NH1 . ARG A-2 272 ? 2.21210 2.39034 2.36236 -0.25739 0.02065  -0.10124 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 NH1 
+10418 N NH2 . ARG A-2 272 ? 2.41911 2.60539 2.54330 -0.25968 0.02850  -0.10116 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 NH2 
+10419 N N   . LYS A-2 273 ? 2.23096 2.36651 2.31762 -0.22591 0.00310  -0.12807 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 N   
+10420 C CA  . LYS A-2 273 ? 2.08995 2.22677 2.16684 -0.22382 0.00521  -0.12401 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 CA  
+10421 C C   . LYS A-2 273 ? 1.87383 2.00579 1.93531 -0.21782 0.00794  -0.12685 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 C   
+10422 O O   . LYS A-2 273 ? 1.86114 1.99836 1.91437 -0.21951 0.01353  -0.12303 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 O   
+10423 C CB  . LYS A-2 273 ? 1.96960 2.09991 2.05011 -0.21859 -0.00177 -0.12285 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 CB  
+10424 C CG  . LYS A-2 273 ? 1.85883 1.98924 1.92760 -0.21515 -0.00010 -0.11803 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 CG  
+10425 C CD  . LYS A-2 273 ? 1.71971 1.84409 1.79161 -0.21082 -0.00646 -0.11589 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 CD  
+10426 C CE  . LYS A-2 273 ? 1.38262 1.50511 1.44004 -0.20555 -0.00536 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 CE  
+10427 N NZ  . LYS A-2 273 ? 1.57053 1.70635 1.62352 -0.21249 0.00346  -0.10490 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 NZ  
+10428 N N   . MET A-2 274 ? 1.75930 1.88151 1.81734 -0.21026 0.00446  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 N   
+10429 C CA  . MET A-2 274 ? 1.84454 1.96155 1.88854 -0.20304 0.00819  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 CA  
+10430 C C   . MET A-2 274 ? 1.83984 1.96417 1.87952 -0.20974 0.01727  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 C   
+10431 O O   . MET A-2 274 ? 1.84376 1.96794 1.87334 -0.20729 0.02309  -0.13557 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 O   
+10432 C CB  . MET A-2 274 ? 1.83695 1.94162 1.87805 -0.19144 0.00233  -0.14392 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 CB  
+10433 C CG  . MET A-2 274 ? 1.75109 1.84677 1.79515 -0.18334 -0.00757 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 CG  
+10434 S SD  . MET A-2 274 ? 1.65740 1.75150 1.69195 -0.17905 -0.00718 -0.13709 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 SD  
+10435 C CE  . MET A-2 274 ? 1.17953 1.26823 1.19777 -0.16889 -0.00064 -0.13840 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 CE  
+10436 N N   . LEU A-2 275 ? 1.96236 2.09266 2.00967 -0.21783 0.01871  -0.13669 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 N   
+10437 C CA  . LEU A-2 275 ? 1.98269 2.11971 2.02514 -0.22452 0.02701  -0.13618 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CA  
+10438 C C   . LEU A-2 275 ? 1.84634 1.99358 1.88791 -0.23173 0.03202  -0.13001 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 C   
+10439 O O   . LEU A-2 275 ? 1.95806 2.10936 1.99278 -0.23515 0.03893  -0.12987 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 O   
+10440 C CB  . LEU A-2 275 ? 2.17243 2.31259 2.22240 -0.23035 0.02678  -0.13715 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CB  
+10441 C CG  . LEU A-2 275 ? 2.03957 2.18560 2.08377 -0.23705 0.03468  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CG  
+10442 C CD1 . LEU A-2 275 ? 2.15762 2.29753 2.18843 -0.23146 0.03985  -0.14167 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CD1 
+10443 C CD2 . LEU A-2 275 ? 1.88276 2.03155 1.93496 -0.24203 0.03354  -0.13563 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CD2 
+10444 N N   . SER A-2 276 ? 1.75016 1.90176 1.79850 -0.23380 0.02884  -0.12520 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 N   
+10445 C CA  . SER A-2 276 ? 1.77783 1.93949 1.82445 -0.23915 0.03335  -0.11979 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 CA  
+10446 C C   . SER A-2 276 ? 1.82326 1.98200 1.85938 -0.23407 0.03590  -0.11941 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 C   
+10447 O O   . SER A-2 276 ? 1.83843 2.00446 1.87060 -0.23845 0.04173  -0.11746 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 O   
+10448 C CB  . SER A-2 276 ? 1.79301 1.95972 1.84834 -0.24117 0.03009  -0.11478 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 CB  
+10449 O OG  . SER A-2 276 ? 2.00300 2.16171 2.05649 -0.23373 0.02472  -0.11447 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 OG  
+10450 N N   . TYR A-2 277 ? 1.83515 1.98307 1.86713 -0.22425 0.03144  -0.12107 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 N   
+10451 C CA  . TYR A-2 277 ? 1.72623 1.86958 1.74803 -0.21742 0.03439  -0.12041 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CA  
+10452 C C   . TYR A-2 277 ? 1.75643 1.89784 1.77252 -0.21684 0.04095  -0.12471 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 C   
+10453 O O   . TYR A-2 277 ? 1.77590 1.91982 1.78679 -0.21704 0.04703  -0.12297 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 O   
+10454 C CB  . TYR A-2 277 ? 1.61296 1.74371 1.63073 -0.20512 0.02780  -0.12128 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CB  
+10455 C CG  . TYR A-2 277 ? 1.53170 1.66319 1.55216 -0.20456 0.02232  -0.11613 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CG  
+10456 C CD1 . TYR A-2 277 ? 1.37254 1.50781 1.38728 -0.20390 0.02457  -0.10957 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CD1 
+10457 C CD2 . TYR A-2 277 ? 1.69663 1.82492 1.72542 -0.20451 0.01523  -0.11769 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CD2 
+10458 C CE1 . TYR A-2 277 ? 1.22761 1.36337 1.24298 -0.20304 0.02032  -0.10457 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CE1 
+10459 C CE2 . TYR A-2 277 ? 1.50672 1.63510 1.53758 -0.20385 0.01100  -0.11301 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CE2 
+10460 C CZ  . TYR A-2 277 ? 1.43842 1.57046 1.46159 -0.20298 0.01376  -0.10640 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CZ  
+10461 O OH  . TYR A-2 277 ? 1.36734 1.49935 1.39087 -0.20203 0.01026  -0.10144 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 OH  
+10462 N N   . SER A-2 278 ? 1.86507 2.00216 1.88233 -0.21609 0.04020  -0.13023 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-2 N   
+10463 C CA  . SER A-2 278 ? 1.85276 1.98797 1.86361 -0.21560 0.04727  -0.13440 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-2 CA  
+10464 C C   . SER A-2 278 ? 1.83128 1.97741 1.84254 -0.22674 0.05423  -0.13201 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-2 C   
+10465 O O   . SER A-2 278 ? 2.03407 2.17974 2.03923 -0.22652 0.06152  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-2 O   
+10466 C CB  . SER A-2 278 ? 2.00299 2.13313 2.01496 -0.21370 0.04495  -0.14014 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-2 CB  
+10467 O OG  . SER A-2 278 ? 2.20664 2.32713 2.21936 -0.20336 0.03747  -0.14324 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-2 OG  
+10468 N N   . ILE A-2 279 ? 1.76252 1.91827 1.78118 -0.23584 0.05227  -0.12847 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 N   
+10469 C CA  . ILE A-2 279 ? 1.75246 1.91894 1.77147 -0.24539 0.05780  -0.12628 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CA  
+10470 C C   . ILE A-2 279 ? 1.80038 1.97151 1.81745 -0.24550 0.06054  -0.12288 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 C   
+10471 O O   . ILE A-2 279 ? 1.87045 2.04584 1.88473 -0.24947 0.06667  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 O   
+10472 C CB  . ILE A-2 279 ? 1.68712 1.86237 1.71442 -0.25297 0.05507  -0.12322 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CB  
+10473 C CG1 . ILE A-2 279 ? 1.67392 1.84569 1.70285 -0.25409 0.05412  -0.12590 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CG1 
+10474 C CG2 . ILE A-2 279 ? 1.40775 1.59488 1.43549 -0.26102 0.05942  -0.12048 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CG2 
+10475 C CD1 . ILE A-2 279 ? 1.81284 1.99231 1.85076 -0.26011 0.05200  -0.12199 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CD1 
+10476 N N   . TYR A-2 280 ? 1.86965 2.03967 1.88809 -0.24093 0.05609  -0.11932 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 N   
+10477 C CA  . TYR A-2 280 ? 1.78566 1.96125 1.80245 -0.24121 0.05832  -0.11492 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CA  
+10478 C C   . TYR A-2 280 ? 1.50026 1.67019 1.51090 -0.23599 0.06387  -0.11617 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 C   
+10479 O O   . TYR A-2 280 ? 1.40565 1.58259 1.41646 -0.24001 0.06868  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 O   
+10480 C CB  . TYR A-2 280 ? 1.67883 1.85248 1.69616 -0.23603 0.05253  -0.11045 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CB  
+10481 C CG  . TYR A-2 280 ? 1.68443 1.86966 1.70756 -0.24283 0.05089  -0.10635 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CG  
+10482 C CD1 . TYR A-2 280 ? 1.36907 1.56726 1.39457 -0.25125 0.05524  -0.10525 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CD1 
+10483 C CD2 . TYR A-2 280 ? 1.58194 1.76503 1.60821 -0.24008 0.04525  -0.10385 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CD2 
+10484 C CE1 . TYR A-2 280 ? 1.40326 1.61235 1.43347 -0.25577 0.05442  -0.10169 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CE1 
+10485 C CE2 . TYR A-2 280 ? 1.39034 1.58403 1.42177 -0.24520 0.04509  -0.09994 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CE2 
+10486 C CZ  . TYR A-2 280 ? 1.58302 1.78988 1.61609 -0.25255 0.04989  -0.09884 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CZ  
+10487 O OH  . TYR A-2 280 ? 1.80874 2.02644 1.84638 -0.25602 0.05034  -0.09514 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 OH  
+10488 N N   . ASN A-2 281 ? 1.68493 1.84235 1.69081 -0.22636 0.06352  -0.11953 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 N   
+10489 C CA  . ASN A-2 281 ? 1.93575 2.08668 1.93603 -0.21929 0.06982  -0.12046 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 CA  
+10490 C C   . ASN A-2 281 ? 2.08721 2.24300 2.08763 -0.22676 0.07797  -0.12352 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 C   
+10491 O O   . ASN A-2 281 ? 2.17337 2.33165 2.17377 -0.22747 0.08412  -0.12191 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 O   
+10492 C CB  . ASN A-2 281 ? 1.98339 2.12014 1.97811 -0.20627 0.06795  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 CB  
+10493 C CG  . ASN A-2 281 ? 1.99464 2.12594 1.98997 -0.19998 0.05834  -0.12301 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 CG  
+10494 O OD1 . ASN A-2 281 ? 1.95679 2.09238 1.95412 -0.20175 0.05453  -0.11751 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 OD1 
+10495 N ND2 . ASN A-2 281 ? 1.97142 2.09330 1.96487 -0.19244 0.05445  -0.12828 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 ND2 
+10496 N N   . TYR A-2 282 ? 2.10284 2.25958 2.10347 -0.23216 0.07814  -0.12773 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 N   
+10497 C CA  . TYR A-2 282 ? 2.08158 2.24172 2.08064 -0.23900 0.08562  -0.13072 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CA  
+10498 C C   . TYR A-2 282 ? 1.91064 2.08403 1.91502 -0.25047 0.08639  -0.12806 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 C   
+10499 O O   . TYR A-2 282 ? 2.12789 2.30470 2.13220 -0.25484 0.09281  -0.12912 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 O   
+10500 C CB  . TYR A-2 282 ? 2.11299 2.26972 2.10904 -0.24054 0.08535  -0.13514 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CB  
+10501 C CG  . TYR A-2 282 ? 2.17283 2.33384 2.16628 -0.24901 0.09196  -0.13739 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CG  
+10502 C CD1 . TYR A-2 282 ? 2.24681 2.40290 2.23457 -0.24642 0.10095  -0.14043 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CD1 
+10503 C CD2 . TYR A-2 282 ? 2.28314 2.45250 2.27950 -0.25874 0.08951  -0.13622 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CD2 
+10504 C CE1 . TYR A-2 282 ? 2.38307 2.54223 2.36765 -0.25416 0.10700  -0.14256 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CE1 
+10505 C CE2 . TYR A-2 282 ? 2.36702 2.53933 2.35960 -0.26574 0.09499  -0.13805 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CE2 
+10506 C CZ  . TYR A-2 282 ? 2.43429 2.60135 2.42075 -0.26385 0.10354  -0.14139 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CZ  
+10507 O OH  . TYR A-2 282 ? 2.26669 2.43587 2.24863 -0.27084 0.10903  -0.14329 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 OH  
+10508 N N   . LEU A-2 283 ? 1.71601 1.89702 1.72540 -0.25491 0.08012  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 N   
+10509 C CA  . LEU A-2 283 ? 1.74588 1.94011 1.75986 -0.26448 0.08055  -0.12291 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 CA  
+10510 C C   . LEU A-2 283 ? 1.86412 2.06367 1.88008 -0.26454 0.08298  -0.12000 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 C   
+10511 O O   . LEU A-2 283 ? 1.79106 1.99763 1.80901 -0.27080 0.08722  -0.12112 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 O   
+10512 C CB  . LEU A-2 283 ? 1.81373 2.01447 1.83251 -0.26727 0.07421  -0.11996 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 CB  
+10513 C CG  . LEU A-2 283 ? 1.92713 2.14217 1.95068 -0.27475 0.07357  -0.11743 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 CG  
+10514 C CD1 . LEU A-2 283 ? 1.82241 2.04389 1.84804 -0.27322 0.07222  -0.11312 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 CD1 
+10515 C CD2 . LEU A-2 283 ? 2.08345 2.30422 2.10608 -0.28174 0.07829  -0.12040 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 CD2 
+10516 N N   . ALA A-2 284 ? 1.94199 2.13815 1.95744 -0.25743 0.08015  -0.11609 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 N   
+10517 C CA  . ALA A-2 284 ? 1.67690 1.87984 1.69449 -0.25781 0.08160  -0.11178 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 CA  
+10518 C C   . ALA A-2 284 ? 1.74959 1.94976 1.76721 -0.25671 0.08896  -0.11308 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 C   
+10519 O O   . ALA A-2 284 ? 1.75832 1.96764 1.78042 -0.26166 0.09166  -0.11146 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 O   
+10520 C CB  . ALA A-2 284 ? 1.75878 1.95713 1.77386 -0.24941 0.07701  -0.10650 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 CB  
+10521 N N   . LYS A-2 285 ? 1.81953 2.00741 1.83281 -0.24983 0.09267  -0.11612 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 N   
+10522 C CA  . LYS A-2 285 ? 1.92604 2.11018 1.93994 -0.24733 0.10097  -0.11699 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CA  
+10523 C C   . LYS A-2 285 ? 1.90040 2.09218 1.91814 -0.25828 0.10590  -0.12111 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 C   
+10524 O O   . LYS A-2 285 ? 1.85436 2.05072 1.87746 -0.26128 0.11092  -0.12036 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 O   
+10525 C CB  . LYS A-2 285 ? 1.73361 1.90273 1.74102 -0.23579 0.10446  -0.11955 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CB  
+10526 C CG  . LYS A-2 285 ? 1.72180 1.88649 1.72458 -0.23742 0.10420  -0.12554 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CG  
+10527 C CD  . LYS A-2 285 ? 1.88849 2.04152 1.88550 -0.22853 0.11208  -0.12941 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CD  
+10528 C CE  . LYS A-2 285 ? 2.09097 2.23279 2.08149 -0.21652 0.10803  -0.13114 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CE  
+10529 N NZ  . LYS A-2 285 ? 1.88989 2.02137 1.87379 -0.20740 0.11653  -0.13569 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 NZ  
+10530 N N   . LYS A-2 286 ? 1.75126 1.94439 1.76662 -0.26415 0.10428  -0.12521 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 N   
+10531 C CA  . LYS A-2 286 ? 1.80192 2.00145 1.81920 -0.27408 0.10804  -0.12906 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 CA  
+10532 C C   . LYS A-2 286 ? 1.71308 1.92751 1.73687 -0.28285 0.10394  -0.12741 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 C   
+10533 O O   . LYS A-2 286 ? 1.80507 2.02627 1.83342 -0.28956 0.10728  -0.12948 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 O   
+10534 C CB  . LYS A-2 286 ? 1.82827 2.02326 1.83911 -0.27604 0.10778  -0.13301 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 CB  
+10535 C CG  . LYS A-2 286 ? 1.96060 2.14205 1.96430 -0.26616 0.10964  -0.13467 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 CG  
+10536 C CD  . LYS A-2 286 ? 2.04590 2.21915 2.04738 -0.26025 0.11910  -0.13662 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 CD  
+10537 C CE  . LYS A-2 286 ? 2.06990 2.23837 2.06465 -0.26279 0.12609  -0.14173 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 CE  
+10538 N NZ  . LYS A-2 286 ? 2.12384 2.28672 2.11874 -0.25882 0.13687  -0.14334 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 NZ  
+10539 N N   . LYS A-2 287 ? 1.70595 1.92574 1.73047 -0.28245 0.09694  -0.12404 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 N   
+10540 C CA  . LYS A-2 287 ? 1.63963 1.87408 1.66925 -0.28945 0.09350  -0.12282 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 CA  
+10541 C C   . LYS A-2 287 ? 1.56400 1.80570 1.59897 -0.28932 0.09450  -0.11951 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 C   
+10542 O O   . LYS A-2 287 ? 1.51294 1.76622 1.55331 -0.29599 0.09496  -0.12084 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 O   
+10543 C CB  . LYS A-2 287 ? 1.68788 1.92552 1.71661 -0.28830 0.08699  -0.12009 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 CB  
+10544 C CG  . LYS A-2 287 ? 1.56867 1.82022 1.60088 -0.29472 0.08432  -0.12020 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 CG  
+10545 C CD  . LYS A-2 287 ? 1.85569 2.10768 1.88619 -0.30010 0.08562  -0.12457 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 CD  
+10546 C CE  . LYS A-2 287 ? 1.91115 2.17737 1.94513 -0.30495 0.08323  -0.12487 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 CE  
+10547 N NZ  . LYS A-2 287 ? 1.88302 2.15702 1.92151 -0.30864 0.08547  -0.12671 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 NZ  
+10548 N N   . TYR A-2 288 ? 1.49549 1.73055 1.52888 -0.28129 0.09460  -0.11508 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 N   
+10549 C CA  . TYR A-2 288 ? 1.28447 1.52580 1.32174 -0.27986 0.09513  -0.11017 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CA  
+10550 C C   . TYR A-2 288 ? 1.14848 1.38040 1.18667 -0.27365 0.10126  -0.10863 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 C   
+10551 O O   . TYR A-2 288 ? 1.31122 1.53961 1.34805 -0.26607 0.10102  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 O   
+10552 C CB  . TYR A-2 288 ? 1.31920 1.56206 1.35294 -0.27486 0.08952  -0.10429 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CB  
+10553 C CG  . TYR A-2 288 ? 1.35886 1.61056 1.39250 -0.27951 0.08460  -0.10514 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CG  
+10554 C CD1 . TYR A-2 288 ? 1.44900 1.71634 1.48710 -0.28639 0.08392  -0.10575 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CD1 
+10555 C CD2 . TYR A-2 288 ? 1.44692 1.69145 1.47674 -0.27620 0.08082  -0.10533 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CD2 
+10556 C CE1 . TYR A-2 288 ? 1.48235 1.75762 1.52037 -0.28886 0.08032  -0.10609 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CE1 
+10557 C CE2 . TYR A-2 288 ? 1.33883 1.59118 1.36992 -0.27958 0.07724  -0.10531 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CE2 
+10558 C CZ  . TYR A-2 288 ? 1.37351 1.64102 1.40831 -0.28540 0.07736  -0.10547 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CZ  
+10559 O OH  . TYR A-2 288 ? 1.50550 1.78054 1.54151 -0.28704 0.07468  -0.10507 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 OH  
+10560 N N   . GLU A-2 289 ? 1.34072 1.56811 1.38085 -0.27610 0.10733  -0.11363 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 N   
+10561 C CA  . GLU A-2 289 ? 1.37525 1.59406 1.41765 -0.26980 0.11478  -0.11225 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 CA  
+10562 C C   . GLU A-2 289 ? 1.29558 1.52403 1.34771 -0.27308 0.11726  -0.10874 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 C   
+10563 O O   . GLU A-2 289 ? 1.57430 1.79681 1.62908 -0.26566 0.12222  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 O   
+10564 C CB  . GLU A-2 289 ? 1.78050 1.99202 1.82197 -0.27160 0.12161  -0.11871 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 CB  
+10565 C CG  . GLU A-2 289 ? 1.96713 2.16596 2.00820 -0.26143 0.13020  -0.11754 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 CG  
+10566 C CD  . GLU A-2 289 ? 1.95830 2.14735 1.99367 -0.26013 0.13638  -0.12373 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 CD  
+10567 O OE1 . GLU A-2 289 ? 2.01404 2.20533 2.04476 -0.26681 0.13309  -0.12825 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 OE1 
+10568 O OE2 . GLU A-2 289 ? 1.98023 2.15931 2.01531 -0.25168 0.14501  -0.12362 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 OE2 
+10569 N N   . ASP A-2 290 ? 1.30855 1.55197 1.36628 -0.28321 0.11386  -0.11049 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 N   
+10570 C CA  . ASP A-2 290 ? 1.18630 1.44037 1.25473 -0.28767 0.11610  -0.10858 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 CA  
+10571 C C   . ASP A-2 290 ? 1.13082 1.39170 1.19873 -0.28386 0.11212  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 C   
+10572 O O   . ASP A-2 290 ? 1.20147 1.47105 1.27800 -0.28619 0.11398  -0.09767 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 O   
+10573 C CB  . ASP A-2 290 ? 1.43194 1.69926 1.50666 -0.29980 0.11425  -0.11526 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 CB  
+10574 C CG  . ASP A-2 290 ? 1.54237 1.81399 1.60979 -0.30303 0.10761  -0.11824 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 CG  
+10575 O OD1 . ASP A-2 290 ? 1.45279 1.71377 1.51162 -0.29874 0.10683  -0.11882 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 OD1 
+10576 O OD2 . ASP A-2 290 ? 1.46672 1.75257 1.53746 -0.30924 0.10335  -0.11994 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 OD2 
+10577 N N   . LYS A-2 291 ? 1.12045 1.37763 1.17859 -0.27815 0.10686  -0.09709 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 N   
+10578 C CA  . LYS A-2 291 ? 1.06758 1.33093 1.12278 -0.27453 0.10298  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 CA  
+10579 C C   . LYS A-2 291 ? 1.09300 1.34186 1.13798 -0.26241 0.10127  -0.08377 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 C   
+10580 O O   . LYS A-2 291 ? 1.18063 1.41646 1.22089 -0.25750 0.10185  -0.08684 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 O   
+10581 C CB  . LYS A-2 291 ? 0.96346 1.24126 1.01747 -0.28146 0.09718  -0.09134 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 CB  
+10582 C CG  . LYS A-2 291 ? 1.06280 1.33691 1.11145 -0.28304 0.09361  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 CG  
+10583 C CD  . LYS A-2 291 ? 1.40157 1.69036 1.44989 -0.28813 0.08901  -0.09713 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 CD  
+10584 C CE  . LYS A-2 291 ? 1.05943 1.36253 1.11593 -0.29727 0.08981  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 CE  
+10585 N NZ  . LYS A-2 291 ? 1.35055 1.66065 1.40530 -0.30099 0.08618  -0.10688 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 NZ  
+10586 N N   . ILE A-2 292 ? 1.03992 1.29113 1.08092 -0.25711 0.09901  -0.07547 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 N   
+10587 C CA  . ILE A-2 292 ? 0.66512 0.90263 0.69582 -0.24472 0.09669  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CA  
+10588 C C   . ILE A-2 292 ? 0.81216 1.04990 0.83546 -0.24528 0.08989  -0.07063 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 C   
+10589 O O   . ILE A-2 292 ? 1.08285 1.33310 1.10557 -0.25040 0.08687  -0.06896 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 O   
+10590 C CB  . ILE A-2 292 ? 0.68056 0.91947 0.70904 -0.23809 0.09754  -0.05873 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CB  
+10591 C CG1 . ILE A-2 292 ? 0.68568 0.92299 0.72328 -0.23629 0.10496  -0.05653 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CG1 
+10592 C CG2 . ILE A-2 292 ? 0.82780 1.05257 0.84373 -0.22498 0.09377  -0.05226 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CG2 
+10593 C CD1 . ILE A-2 292 ? 0.67540 0.91424 0.71145 -0.22943 0.10617  -0.04505 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CD1 
+10594 N N   . VAL A-2 293 ? 0.73019 0.95436 0.74833 -0.23948 0.08784  -0.07366 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 N   
+10595 C CA  . VAL A-2 293 ? 0.77690 0.99984 0.79015 -0.23982 0.08164  -0.07534 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 CA  
+10596 C C   . VAL A-2 293 ? 0.73336 0.94630 0.73719 -0.22858 0.07752  -0.06830 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 C   
+10597 O O   . VAL A-2 293 ? 0.94053 1.14012 0.94003 -0.21785 0.07863  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 O   
+10598 C CB  . VAL A-2 293 ? 0.57867 0.79379 0.59289 -0.24111 0.08129  -0.08340 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 CB  
+10599 C CG1 . VAL A-2 293 ? 1.40986 1.60963 1.42144 -0.23152 0.08481  -0.08447 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 CG1 
+10600 C CG2 . VAL A-2 293 ? 0.78317 0.99549 0.79382 -0.24011 0.07485  -0.08428 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 CG2 
+10601 N N   . ILE A-2 294 ? 0.87036 1.08939 0.87056 -0.23016 0.07308  -0.06516 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 N   
+10602 C CA  . ILE A-2 294 ? 0.68259 0.89257 0.67298 -0.22030 0.06863  -0.05846 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 CA  
+10603 C C   . ILE A-2 294 ? 0.92815 1.13513 0.91766 -0.22138 0.06313  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 C   
+10604 O O   . ILE A-2 294 ? 0.86097 1.07994 0.85484 -0.22996 0.06280  -0.06428 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 O   
+10605 C CB  . ILE A-2 294 ? 0.60989 0.82976 0.59572 -0.22027 0.06927  -0.04967 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 CB  
+10606 C CG1 . ILE A-2 294 ? 0.65850 0.87977 0.64609 -0.21779 0.07449  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 CG1 
+10607 C CG2 . ILE A-2 294 ? 0.58841 0.79890 0.56273 -0.21090 0.06427  -0.04305 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 CG2 
+10608 C CD1 . ILE A-2 294 ? 0.83457 1.06619 0.81764 -0.21768 0.07543  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 CD1 
+10609 N N   . TYR A-2 295 ? 0.82603 1.01712 0.81057 -0.21201 0.05890  -0.06287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 N   
+10610 C CA  . TYR A-2 295 ? 0.89406 1.08107 0.87947 -0.21250 0.05334  -0.06646 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CA  
+10611 C C   . TYR A-2 295 ? 0.90774 1.09260 0.88550 -0.20745 0.04901  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 C   
+10612 O O   . TYR A-2 295 ? 0.87298 1.04958 0.84147 -0.19783 0.04786  -0.05319 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 O   
+10613 C CB  . TYR A-2 295 ? 0.63728 0.80887 0.62248 -0.20546 0.05052  -0.07230 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CB  
+10614 C CG  . TYR A-2 295 ? 0.81629 0.98958 0.80821 -0.21099 0.05478  -0.07979 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CG  
+10615 C CD1 . TYR A-2 295 ? 0.87946 1.05150 0.87124 -0.20908 0.06085  -0.07998 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CD1 
+10616 C CD2 . TYR A-2 295 ? 0.98033 1.15592 0.97858 -0.21766 0.05313  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CD2 
+10617 C CE1 . TYR A-2 295 ? 1.04654 1.21952 1.04332 -0.21401 0.06532  -0.08674 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CE1 
+10618 C CE2 . TYR A-2 295 ? 1.02527 1.20183 1.02767 -0.22237 0.05717  -0.09238 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CE2 
+10619 C CZ  . TYR A-2 295 ? 0.99317 1.16832 0.99429 -0.22066 0.06330  -0.09287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CZ  
+10620 O OH  . TYR A-2 295 ? 1.07887 1.25445 1.08304 -0.22528 0.06788  -0.09898 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 OH  
+10621 N N   . LEU A-2 296 ? 0.95588 1.14782 0.93719 -0.21334 0.04710  -0.06053 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 N   
+10622 C CA  . LEU A-2 296 ? 0.76983 0.95880 0.74464 -0.20901 0.04320  -0.05511 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 CA  
+10623 C C   . LEU A-2 296 ? 0.90076 1.08150 0.88117 -0.20847 0.03779  -0.06052 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 C   
+10624 O O   . LEU A-2 296 ? 0.98113 1.17044 0.97068 -0.21634 0.03878  -0.06395 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 O   
+10625 C CB  . LEU A-2 296 ? 0.85672 1.06246 0.83108 -0.21563 0.04707  -0.05050 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 CB  
+10626 C CG  . LEU A-2 296 ? 0.99183 1.20290 0.95697 -0.21281 0.05039  -0.04233 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 CG  
+10627 C CD1 . LEU A-2 296 ? 0.93493 1.15353 0.90530 -0.21730 0.05528  -0.04437 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 CD1 
+10628 C CD2 . LEU A-2 296 ? 1.01340 1.23781 0.97463 -0.21612 0.05283  -0.03709 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 CD2 
+10629 N N   . ILE A-2 297 ? 0.84429 1.00843 0.81966 -0.19849 0.03199  -0.06113 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 N   
+10630 C CA  . ILE A-2 297 ? 0.78929 0.94399 0.77070 -0.19682 0.02589  -0.06698 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CA  
+10631 C C   . ILE A-2 297 ? 0.90640 1.05457 0.88198 -0.19137 0.02079  -0.06221 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 C   
+10632 O O   . ILE A-2 297 ? 1.02206 1.15937 0.98583 -0.18103 0.01754  -0.05755 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 O   
+10633 C CB  . ILE A-2 297 ? 0.72036 0.86090 0.70081 -0.18876 0.02262  -0.07275 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CB  
+10634 C CG1 . ILE A-2 297 ? 0.89865 1.04437 0.88074 -0.19195 0.02923  -0.07525 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CG1 
+10635 C CG2 . ILE A-2 297 ? 0.94304 1.07771 0.93292 -0.18982 0.01726  -0.08031 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CG2 
+10636 C CD1 . ILE A-2 297 ? 0.73397 0.86629 0.71370 -0.18271 0.02789  -0.08051 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CD1 
+10637 N N   . GLU A-2 298 ? 0.87226 1.02643 0.85589 -0.19758 0.02039  -0.06297 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 N   
+10638 C CA  . GLU A-2 298 ? 0.96799 1.11689 0.94757 -0.19369 0.01659  -0.05874 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 CA  
+10639 C C   . GLU A-2 298 ? 0.98997 1.12780 0.97923 -0.19176 0.00938  -0.06523 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 C   
+10640 O O   . GLU A-2 298 ? 0.70449 0.84789 0.70790 -0.19903 0.01040  -0.07058 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 O   
+10641 C CB  . GLU A-2 298 ? 0.93799 1.10241 0.91983 -0.20121 0.02271  -0.05404 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 CB  
+10642 C CG  . GLU A-2 298 ? 1.14187 1.30154 1.11730 -0.19696 0.02056  -0.04853 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 CG  
+10643 C CD  . GLU A-2 298 ? 1.29800 1.47363 1.27159 -0.20225 0.02829  -0.04269 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 CD  
+10644 O OE1 . GLU A-2 298 ? 1.09834 1.28925 1.07822 -0.20963 0.03457  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 OE1 
+10645 O OE2 . GLU A-2 298 ? 1.41561 1.58832 1.38074 -0.19836 0.02815  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 OE2 
+10646 N N   . GLU A-2 299 ? 0.91702 1.03916 0.89880 -0.18160 0.00187  -0.06463 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 N   
+10647 C CA  . GLU A-2 299 ? 0.62689 0.73789 0.61791 -0.17897 -0.00613 -0.07083 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 CA  
+10648 C C   . GLU A-2 299 ? 0.64680 0.75804 0.65171 -0.18295 -0.00737 -0.08010 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 C   
+10649 O O   . GLU A-2 299 ? 0.89632 1.01148 0.91614 -0.18961 -0.00789 -0.08362 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 O   
+10650 C CB  . GLU A-2 299 ? 0.95769 1.07330 0.95605 -0.18413 -0.00540 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 CB  
+10651 C CG  . GLU A-2 299 ? 0.92796 1.04648 0.91272 -0.18200 -0.00205 -0.05871 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 CG  
+10652 C CD  . GLU A-2 299 ? 0.97997 1.08244 0.95649 -0.17258 -0.01002 -0.05680 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 CD  
+10653 O OE1 . GLU A-2 299 ? 1.40007 1.48947 1.38297 -0.16775 -0.01872 -0.06371 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 OE1 
+10654 O OE2 . GLU A-2 299 ? 1.14349 1.24636 1.10675 -0.16971 -0.00775 -0.04855 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 OE2 
+10655 N N   . PRO A-2 300 ? 0.75306 0.86065 0.75342 -0.17888 -0.00697 -0.08357 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 N   
+10656 C CA  . PRO A-2 300 ? 0.62079 0.72907 0.63251 -0.18264 -0.00729 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 CA  
+10657 C C   . PRO A-2 300 ? 0.74016 0.83574 0.75901 -0.17693 -0.01668 -0.09920 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 C   
+10658 O O   . PRO A-2 300 ? 0.93496 1.03191 0.96471 -0.18083 -0.01725 -0.10589 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 O   
+10659 C CB  . PRO A-2 300 ? 0.64192 0.74870 0.64446 -0.17812 -0.00343 -0.09302 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 CB  
+10660 C CG  . PRO A-2 300 ? 0.65773 0.75505 0.64516 -0.16668 -0.00589 -0.08733 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 CG  
+10661 C CD  . PRO A-2 300 ? 0.79660 0.89889 0.78155 -0.17001 -0.00563 -0.07976 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 CD  
+10662 N N   . GLU A-2 301 ? 0.84511 0.92823 0.85773 -0.16744 -0.02430 -0.09818 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 N   
+10663 C CA  . GLU A-2 301 ? 0.74665 0.81776 0.76707 -0.16182 -0.03427 -0.10566 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 CA  
+10664 C C   . GLU A-2 301 ? 0.86095 0.93742 0.89969 -0.17137 -0.03556 -0.10719 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 C   
+10665 O O   . GLU A-2 301 ? 0.99551 1.06398 1.04483 -0.16882 -0.04352 -0.11411 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 O   
+10666 C CB  . GLU A-2 301 ? 0.74717 0.80282 0.75476 -0.14826 -0.04247 -0.10382 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 CB  
+10667 C CG  . GLU A-2 301 ? 0.65686 0.71359 0.66125 -0.15052 -0.04243 -0.09596 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 CG  
+10668 C CD  . GLU A-2 301 ? 0.79998 0.86282 0.78838 -0.15008 -0.03494 -0.08570 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 CD  
+10669 O OE1 . GLU A-2 301 ? 0.68059 0.74655 0.66174 -0.14816 -0.02999 -0.08468 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 OE1 
+10670 O OE2 . GLU A-2 301 ? 1.01448 1.07903 0.99777 -0.15148 -0.03373 -0.07859 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 OE2 
+10671 N N   . ILE A-2 302 ? 0.89669 0.98651 0.93996 -0.18150 -0.02777 -0.10092 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 N   
+10672 C CA  . ILE A-2 302 ? 0.92602 1.02122 0.98727 -0.18953 -0.02747 -0.10118 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 CA  
+10673 C C   . ILE A-2 302 ? 0.87485 0.97332 0.95170 -0.19488 -0.02781 -0.10803 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 C   
+10674 O O   . ILE A-2 302 ? 0.95799 1.06411 1.03291 -0.19888 -0.02207 -0.10883 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 O   
+10675 C CB  . ILE A-2 302 ? 0.75125 0.86088 0.81230 -0.19745 -0.01773 -0.09286 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 CB  
+10676 C CG1 . ILE A-2 302 ? 0.81308 0.91893 0.85921 -0.19200 -0.01782 -0.08577 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 CG1 
+10677 C CG2 . ILE A-2 302 ? 0.62745 0.74392 0.70858 -0.20525 -0.01543 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 CG2 
+10678 C CD1 . ILE A-2 302 ? 0.77877 0.89902 0.82389 -0.19857 -0.00815 -0.07791 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 CD1 
+10679 N N   . SER A-2 303 ? 0.90455 0.99698 0.99698 -0.19490 -0.03464 -0.11287 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-2 N   
+10680 C CA  . SER A-2 303 ? 1.15151 1.24653 1.26016 -0.19968 -0.03569 -0.11886 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-2 CA  
+10681 C C   . SER A-2 303 ? 1.04588 1.13672 1.14581 -0.19473 -0.03740 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-2 C   
+10682 O O   . SER A-2 303 ? 1.50231 1.59989 1.60759 -0.20011 -0.03325 -0.12743 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-2 O   
+10683 C CB  . SER A-2 303 ? 1.36815 1.47837 1.48767 -0.21069 -0.02611 -0.11390 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-2 CB  
+10684 O OG  . SER A-2 303 ? 1.83223 1.94450 1.96647 -0.21482 -0.02702 -0.11851 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-2 OG  
+10685 N N   . LEU A-2 304 ? 0.95534 1.03453 1.04099 -0.18349 -0.04312 -0.12798 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 N   
+10686 C CA  . LEU A-2 304 ? 0.98629 1.06034 1.06199 -0.17624 -0.04401 -0.13386 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CA  
+10687 C C   . LEU A-2 304 ? 1.08130 1.13988 1.15532 -0.16359 -0.05563 -0.14141 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 C   
+10688 O O   . LEU A-2 304 ? 0.82822 0.87795 0.89690 -0.15677 -0.06165 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 O   
+10689 C CB  . LEU A-2 304 ? 0.75795 0.83419 0.81491 -0.17299 -0.03708 -0.12855 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CB  
+10690 C CG  . LEU A-2 304 ? 0.89400 0.96855 0.94213 -0.16800 -0.03382 -0.13320 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CG  
+10691 C CD1 . LEU A-2 304 ? 0.72313 0.80857 0.78083 -0.17884 -0.02751 -0.13522 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CD1 
+10692 C CD2 . LEU A-2 304 ? 0.84067 0.91593 0.87213 -0.16373 -0.02765 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CD2 
+10693 N N   . HIS A-2 305 ? 1.02587 1.08112 1.10356 -0.15987 -0.05881 -0.15005 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 N   
+10694 C CA  . HIS A-2 305 ? 0.91937 0.96048 0.99549 -0.14662 -0.07013 -0.15858 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 CA  
+10695 C C   . HIS A-2 305 ? 1.10253 1.13363 1.15716 -0.13201 -0.07110 -0.15736 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 C   
+10696 O O   . HIS A-2 305 ? 1.10743 1.14309 1.14950 -0.13206 -0.06213 -0.15208 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 O   
+10697 C CB  . HIS A-2 305 ? 0.86412 0.90560 0.94791 -0.14564 -0.07202 -0.16808 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 CB  
+10698 C CG  . HIS A-2 305 ? 1.11336 1.14189 1.19931 -0.13284 -0.08459 -0.17818 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 CG  
+10699 N ND1 . HIS A-2 305 ? 0.86780 0.89280 0.95026 -0.12429 -0.08651 -0.18735 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 ND1 
+10700 C CD2 . HIS A-2 305 ? 1.10758 1.12590 1.19870 -0.12669 -0.09597 -0.18099 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 CD2 
+10701 C CE1 . HIS A-2 305 ? 1.06373 1.07734 1.14934 -0.11297 -0.09893 -0.19574 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 CE1 
+10702 N NE2 . HIS A-2 305 ? 1.04782 1.05681 1.13893 -0.11439 -0.10523 -0.19214 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 NE2 
+10703 N N   . ARG A-2 306 ? 0.86127 1.16012 0.88274 -0.16149 0.02920  -0.04898 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 N   
+10704 C CA  . ARG A-2 306 ? 0.94864 1.22588 0.96727 -0.16513 0.02297  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CA  
+10705 C C   . ARG A-2 306 ? 0.80221 1.06922 0.82281 -0.15215 0.01472  -0.04514 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 C   
+10706 O O   . ARG A-2 306 ? 0.81734 1.05913 0.83138 -0.15210 0.01006  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 O   
+10707 C CB  . ARG A-2 306 ? 1.03186 1.32018 1.05521 -0.17702 0.02388  -0.03963 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CB  
+10708 C CG  . ARG A-2 306 ? 0.77884 1.04997 0.80006 -0.17974 0.01753  -0.03501 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CG  
+10709 C CD  . ARG A-2 306 ? 0.90516 1.18938 0.93055 -0.19083 0.01819  -0.03209 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CD  
+10710 N NE  . ARG A-2 306 ? 0.94953 1.21965 0.97214 -0.19240 0.01213  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 NE  
+10711 C CZ  . ARG A-2 306 ? 0.95207 1.22658 0.97842 -0.18473 0.00522  -0.02666 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CZ  
+10712 N NH1 . ARG A-2 306 ? 1.14421 1.43758 1.17865 -0.17357 0.00289  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 NH1 
+10713 N NH2 . ARG A-2 306 ? 1.11758 1.37756 1.13883 -0.18772 0.00057  -0.02220 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 NH2 
+10714 N N   . SER A-2 307 ? 0.79758 1.08378 0.82684 -0.14096 0.01287  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-2 N   
+10715 C CA  . SER A-2 307 ? 0.71430 0.98796 0.74372 -0.12710 0.00463  -0.04916 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-2 CA  
+10716 C C   . SER A-2 307 ? 0.72975 0.97870 0.75014 -0.11893 0.00306  -0.05350 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-2 C   
+10717 O O   . SER A-2 307 ? 0.79169 1.01485 0.80607 -0.11497 -0.00341 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-2 O   
+10718 C CB  . SER A-2 307 ? 0.72505 1.02655 0.76603 -0.11456 0.00294  -0.05272 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-2 CB  
+10719 O OG  . SER A-2 307 ? 1.13053 1.45348 1.17583 -0.10983 0.00972  -0.05985 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-2 OG  
+10720 N N   . MET A-2 308 ? 1.09805 1.35407 1.11622 -0.11728 0.00898  -0.05940 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 N   
+10721 C CA  . MET A-2 308 ? 0.81248 1.04613 0.82129 -0.11023 0.00728  -0.06472 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 CA  
+10722 C C   . MET A-2 308 ? 0.87624 1.08471 0.87565 -0.12156 0.00602  -0.06101 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 C   
+10723 O O   . MET A-2 308 ? 0.88511 1.06969 0.87722 -0.11779 0.00169  -0.06375 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 O   
+10724 C CB  . MET A-2 308 ? 0.81289 1.06311 0.82069 -0.10526 0.01403  -0.07237 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 CB  
+10725 C CG  . MET A-2 308 ? 0.85475 1.13134 0.87240 -0.09169 0.01552  -0.07817 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 CG  
+10726 S SD  . MET A-2 308 ? 1.87312 2.16971 1.88758 -0.08774 0.02489  -0.08726 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 SD  
+10727 C CE  . MET A-2 308 ? 1.72587 2.05568 1.75479 -0.07022 0.02577  -0.09445 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 CE  
+10728 N N   . GLN A-2 309 ? 0.89707 1.11070 0.89660 -0.13535 0.00968  -0.05538 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 N   
+10729 C CA  . GLN A-2 309 ? 0.75131 0.94429 0.74370 -0.14492 0.00824  -0.05197 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CA  
+10730 C C   . GLN A-2 309 ? 1.01984 1.19317 1.01145 -0.14536 0.00132  -0.04828 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 C   
+10731 O O   . GLN A-2 309 ? 0.93138 1.08418 0.91682 -0.14784 -0.00171 -0.04886 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 O   
+10732 C CB  . GLN A-2 309 ? 0.75932 0.96117 0.75200 -0.15775 0.01339  -0.04681 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CB  
+10733 C CG  . GLN A-2 309 ? 0.74999 0.96815 0.74079 -0.15966 0.02079  -0.04882 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CG  
+10734 C CD  . GLN A-2 309 ? 0.69430 0.91732 0.68410 -0.17244 0.02562  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CD  
+10735 O OE1 . GLN A-2 309 ? 0.79549 1.00449 0.78228 -0.17919 0.02385  -0.03929 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 OE1 
+10736 N NE2 . GLN A-2 309 ? 0.73334 0.97615 0.72543 -0.17608 0.03203  -0.04326 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 NE2 
+10737 N N   . ILE A-2 310 ? 0.85224 1.03253 0.84954 -0.14361 -0.00129 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 N   
+10738 C CA  . ILE A-2 310 ? 0.81351 0.97460 0.80797 -0.14342 -0.00784 -0.04001 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 CA  
+10739 C C   . ILE A-2 310 ? 0.85354 0.99551 0.84303 -0.13155 -0.01287 -0.04439 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 C   
+10740 O O   . ILE A-2 310 ? 0.97767 1.09477 0.96030 -0.13420 -0.01716 -0.04250 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 O   
+10741 C CB  . ILE A-2 310 ? 0.91646 1.09130 0.91678 -0.14353 -0.00991 -0.03469 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 CB  
+10742 C CG1 . ILE A-2 310 ? 0.69944 0.89196 0.70370 -0.15598 -0.00449 -0.03191 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 CG1 
+10743 C CG2 . ILE A-2 310 ? 0.77256 0.92663 0.76731 -0.14475 -0.01630 -0.02872 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 CG2 
+10744 C CD1 . ILE A-2 310 ? 0.75173 0.96297 0.76244 -0.15679 -0.00610 -0.02850 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 CD1 
+10745 N N   . ALA A-2 311 ? 0.89119 1.04406 0.88359 -0.11872 -0.01207 -0.05076 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-2 N   
+10746 C CA  . ALA A-2 311 ? 0.81722 0.95001 0.80366 -0.10632 -0.01644 -0.05654 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-2 CA  
+10747 C C   . ALA A-2 311 ? 0.92038 1.03333 0.89807 -0.11202 -0.01600 -0.06101 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-2 C   
+10748 O O   . ALA A-2 311 ? 0.92629 1.01154 0.89621 -0.11076 -0.02102 -0.06219 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-2 O   
+10749 C CB  . ALA A-2 311 ? 0.90132 1.05365 0.89324 -0.09099 -0.01447 -0.06391 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-2 CB  
+10750 N N   . LEU A-2 312 ? 0.96406 1.09049 0.94213 -0.11878 -0.01031 -0.06341 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 N   
+10751 C CA  . LEU A-2 312 ? 1.05970 1.17108 1.02988 -0.12430 -0.01057 -0.06763 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 CA  
+10752 C C   . LEU A-2 312 ? 0.96054 1.05527 0.92836 -0.13693 -0.01358 -0.06175 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 C   
+10753 O O   . LEU A-2 312 ? 1.04032 1.11483 1.00175 -0.13990 -0.01704 -0.06505 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 O   
+10754 C CB  . LEU A-2 312 ? 0.96061 1.09086 0.93044 -0.12789 -0.00423 -0.07011 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 CB  
+10755 C CG  . LEU A-2 312 ? 0.84552 0.96553 0.80752 -0.13391 -0.00475 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 CG  
+10756 C CD1 . LEU A-2 312 ? 0.85975 0.96238 0.81433 -0.12611 -0.00872 -0.08314 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 CD1 
+10757 C CD2 . LEU A-2 312 ? 0.99387 1.13266 0.95404 -0.13675 0.00140  -0.07397 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 CD2 
+10758 N N   . SER A-2 313 ? 0.96000 1.06397 0.93291 -0.14500 -0.01209 -0.05372 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-2 N   
+10759 C CA  . SER A-2 313 ? 1.13239 1.22395 1.10363 -0.15682 -0.01399 -0.04843 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-2 CA  
+10760 C C   . SER A-2 313 ? 0.92585 0.99315 0.89208 -0.15564 -0.01987 -0.04667 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-2 C   
+10761 O O   . SER A-2 313 ? 0.89176 0.94275 0.85367 -0.16417 -0.02195 -0.04640 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-2 O   
+10762 C CB  . SER A-2 313 ? 0.75618 0.86247 0.73286 -0.16437 -0.01098 -0.04114 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-2 CB  
+10763 O OG  . SER A-2 313 ? 1.17817 1.28776 1.15751 -0.15968 -0.01315 -0.03694 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-2 OG  
+10764 N N   . LYS A-2 314 ? 0.86224 0.92703 0.82862 -0.14527 -0.02268 -0.04521 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 N   
+10765 C CA  . LYS A-2 314 ? 0.90017 0.93765 0.85903 -0.14257 -0.02866 -0.04292 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CA  
+10766 C C   . LYS A-2 314 ? 0.91773 0.93273 0.86882 -0.14001 -0.03108 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 C   
+10767 O O   . LYS A-2 314 ? 1.05595 1.04502 0.99931 -0.14654 -0.03465 -0.04956 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 O   
+10768 C CB  . LYS A-2 314 ? 0.78852 0.82909 0.74881 -0.12882 -0.03186 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CB  
+10769 C CG  . LYS A-2 314 ? 0.86096 0.86957 0.81102 -0.12276 -0.03863 -0.03780 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CG  
+10770 C CD  . LYS A-2 314 ? 1.13615 1.15092 1.08819 -0.10738 -0.04256 -0.03455 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CD  
+10771 C CE  . LYS A-2 314 ? 1.51974 1.49846 1.45920 -0.09900 -0.04977 -0.03199 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CE  
+10772 N NZ  . LYS A-2 314 ? 1.65342 1.62651 1.58856 -0.10019 -0.05423 -0.02020 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 NZ  
+10773 N N   . GLN A-2 315 ? 1.13157 1.15621 1.08375 -0.13171 -0.02889 -0.05998 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 N   
+10774 C CA  . GLN A-2 315 ? 1.09353 1.09742 1.03737 -0.12892 -0.03135 -0.06918 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 CA  
+10775 C C   . GLN A-2 315 ? 0.89793 0.89770 0.83958 -0.14382 -0.03082 -0.07114 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 C   
+10776 O O   . GLN A-2 315 ? 0.99422 0.97100 0.92808 -0.14722 -0.03432 -0.07655 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 O   
+10777 C CB  . GLN A-2 315 ? 0.75220 0.76986 0.69694 -0.11527 -0.02877 -0.07868 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 CB  
+10778 C CG  . GLN A-2 315 ? 1.13332 1.12751 1.06987 -0.10171 -0.03290 -0.08670 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 CG  
+10779 C CD  . GLN A-2 315 ? 1.84063 1.85145 1.77794 -0.08863 -0.02933 -0.09719 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 CD  
+10780 O OE1 . GLN A-2 315 ? 2.02647 2.06712 1.97043 -0.08993 -0.02357 -0.09717 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 OE1 
+10781 N NE2 . GLN A-2 315 ? 1.94739 1.93777 1.87670 -0.07609 -0.03243 -0.10639 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 NE2 
+10782 N N   . LEU A-2 316 ? 0.91282 0.93442 0.86115 -0.15266 -0.02677 -0.06723 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 N   
+10783 C CA  . LEU A-2 316 ? 0.87429 0.89611 0.82197 -0.16492 -0.02665 -0.06934 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CA  
+10784 C C   . LEU A-2 316 ? 0.94173 0.94785 0.88822 -0.17769 -0.02919 -0.06387 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 C   
+10785 O O   . LEU A-2 316 ? 0.95831 0.95334 0.90147 -0.18640 -0.03152 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 O   
+10786 C CB  . LEU A-2 316 ? 0.92281 0.97118 0.87687 -0.16828 -0.02170 -0.06687 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CB  
+10787 C CG  . LEU A-2 316 ? 0.84991 0.91487 0.80342 -0.15910 -0.01821 -0.07203 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CG  
+10788 C CD1 . LEU A-2 316 ? 0.71834 0.80421 0.67589 -0.16400 -0.01350 -0.06773 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CD1 
+10789 C CD2 . LEU A-2 316 ? 0.92483 0.98112 0.87073 -0.15590 -0.02066 -0.08239 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CD2 
+10790 N N   . PHE A-2 317 ? 1.05090 1.05729 0.99974 -0.17980 -0.02867 -0.05464 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 N   
+10791 C CA  . PHE A-2 317 ? 0.88662 0.88222 0.83407 -0.19310 -0.02968 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CA  
+10792 C C   . PHE A-2 317 ? 0.96771 0.93397 0.90583 -0.19185 -0.03409 -0.04490 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 C   
+10793 O O   . PHE A-2 317 ? 1.05549 1.00081 0.98726 -0.20144 -0.03645 -0.04613 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 O   
+10794 C CB  . PHE A-2 317 ? 0.79543 0.81075 0.74969 -0.19800 -0.02584 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CB  
+10795 C CG  . PHE A-2 317 ? 0.75182 0.79142 0.71333 -0.19959 -0.02161 -0.04275 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CG  
+10796 C CD1 . PHE A-2 317 ? 0.94106 0.98622 0.90526 -0.20950 -0.02074 -0.04491 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CD1 
+10797 C CD2 . PHE A-2 317 ? 0.85850 0.91537 0.82377 -0.19118 -0.01860 -0.04274 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CD2 
+10798 C CE1 . PHE A-2 317 ? 0.86127 0.92626 0.83058 -0.20918 -0.01755 -0.04653 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CE1 
+10799 C CE2 . PHE A-2 317 ? 0.78147 0.85637 0.75083 -0.19284 -0.01476 -0.04403 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CE2 
+10800 C CZ  . PHE A-2 317 ? 0.65308 0.73078 0.62385 -0.20095 -0.01453 -0.04568 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CZ  
+10801 N N   . GLU A-2 318 ? 1.20781 1.17205 1.14452 -0.18036 -0.03546 -0.04037 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 N   
+10802 C CA  . GLU A-2 318 ? 1.41049 1.34522 1.33667 -0.17740 -0.04029 -0.03554 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 CA  
+10803 C C   . GLU A-2 318 ? 1.35544 1.26226 1.27239 -0.17196 -0.04414 -0.04389 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 C   
+10804 O O   . GLU A-2 318 ? 1.78852 1.66467 1.69477 -0.17923 -0.04736 -0.04193 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 O   
+10805 C CB  . GLU A-2 318 ? 1.26469 1.20697 1.19222 -0.16371 -0.04182 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 CB  
+10806 C CG  . GLU A-2 318 ? 1.54000 1.49043 1.46822 -0.17121 -0.04113 -0.01857 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 CG  
+10807 C CD  . GLU A-2 318 ? 1.80041 1.74958 1.72598 -0.15770 -0.04528 -0.01248 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 CD  
+10808 O OE1 . GLU A-2 318 ? 1.70759 1.65165 1.63245 -0.14151 -0.04831 -0.01729 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 OE1 
+10809 O OE2 . GLU A-2 318 ? 1.79711 1.75163 1.72119 -0.16267 -0.04569 -0.00331 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 OE2 
+10810 N N   . GLN A-2 319 ? 1.29227 1.20826 1.21202 -0.15986 -0.04357 -0.05347 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 N   
+10811 C CA  . GLN A-2 319 ? 1.61581 1.50627 1.52624 -0.15345 -0.04697 -0.06323 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 CA  
+10812 C C   . GLN A-2 319 ? 1.66274 1.54858 1.57140 -0.16812 -0.04658 -0.07039 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 C   
+10813 O O   . GLN A-2 319 ? 1.65973 1.57151 1.57701 -0.17631 -0.04306 -0.07133 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 O   
+10814 C CB  . GLN A-2 319 ? 1.67231 1.57737 1.58612 -0.13483 -0.04584 -0.07162 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 CB  
+10815 C CG  . GLN A-2 319 ? 1.60660 1.52569 1.52573 -0.12020 -0.04586 -0.06575 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 CG  
+10816 C CD  . GLN A-2 319 ? 2.04995 1.93846 1.95911 -0.10702 -0.05177 -0.06426 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 CD  
+10817 O OE1 . GLN A-2 319 ? 2.32333 2.18765 2.22353 -0.09882 -0.05449 -0.07311 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 OE1 
+10818 N NE2 . GLN A-2 319 ? 2.03781 1.92624 1.94732 -0.10430 -0.05414 -0.05320 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 NE2 
+10819 N N   . SER A-2 320 ? 1.80888 1.66074 1.70576 -0.17130 -0.05066 -0.07561 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-2 N   
+10820 C CA  . SER A-2 320 ? 1.88576 1.73178 1.78019 -0.18525 -0.05137 -0.08408 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-2 CA  
+10821 C C   . SER A-2 320 ? 1.73254 1.58475 1.62557 -0.17556 -0.05166 -0.09804 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-2 C   
+10822 O O   . SER A-2 320 ? 1.63427 1.47379 1.52145 -0.18405 -0.05400 -0.10744 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-2 O   
+10823 C CB  . SER A-2 320 ? 1.99641 1.80151 1.87768 -0.19651 -0.05541 -0.08327 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-2 CB  
+10824 O OG  . SER A-2 320 ? 2.18854 1.98956 2.06985 -0.20808 -0.05448 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-2 OG  
+10825 N N   . THR A-2 321 ? 1.70889 1.58155 1.60678 -0.15882 -0.04915 -0.09989 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 N   
+10826 C CA  . THR A-2 321 ? 1.60713 1.48748 1.50244 -0.14904 -0.04858 -0.11289 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 CA  
+10827 C C   . THR A-2 321 ? 1.40469 1.31108 1.30542 -0.15932 -0.04647 -0.11691 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 C   
+10828 O O   . THR A-2 321 ? 1.37449 1.27788 1.26906 -0.15942 -0.04809 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 O   
+10829 C CB  . THR A-2 321 ? 1.76661 1.66486 1.66627 -0.12943 -0.04555 -0.11305 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 CB  
+10830 O OG1 . THR A-2 321 ? 2.12682 2.00206 2.02178 -0.11806 -0.04854 -0.10937 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 OG1 
+10831 C CG2 . THR A-2 321 ? 1.61624 1.52219 1.51161 -0.11900 -0.04421 -0.12681 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 CG2 
+10832 N N   . TYR A-2 322 ? 1.54304 1.47428 1.45422 -0.16731 -0.04330 -0.10774 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 N   
+10833 C CA  . TYR A-2 322 ? 1.03914 0.99592 0.95565 -0.17506 -0.04159 -0.10995 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CA  
+10834 C C   . TYR A-2 322 ? 1.12370 1.07704 1.04350 -0.19337 -0.04348 -0.10632 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 C   
+10835 O O   . TYR A-2 322 ? 1.25660 1.22364 1.18467 -0.19990 -0.04093 -0.09677 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 O   
+10836 C CB  . TYR A-2 322 ? 0.96389 0.95181 0.88931 -0.16914 -0.03609 -0.10293 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CB  
+10837 C CG  . TYR A-2 322 ? 1.35879 1.35687 1.28213 -0.15314 -0.03312 -0.10734 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CG  
+10838 C CD1 . TYR A-2 322 ? 1.38273 1.36969 1.30445 -0.14103 -0.03326 -0.10714 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CD1 
+10839 C CD2 . TYR A-2 322 ? 1.36270 1.38290 1.28552 -0.14995 -0.03004 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CD2 
+10840 C CE1 . TYR A-2 322 ? 1.63025 1.63059 1.55169 -0.12650 -0.02995 -0.11188 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CE1 
+10841 C CE2 . TYR A-2 322 ? 1.27774 1.30941 1.19846 -0.13672 -0.02628 -0.11531 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CE2 
+10842 C CZ  . TYR A-2 322 ? 1.53763 1.56082 1.45864 -0.12518 -0.02598 -0.11604 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CZ  
+10843 O OH  . TYR A-2 322 ? 1.42568 1.46405 1.34616 -0.11200 -0.02170 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 OH  
+10844 N N   . LYS A-2 323 ? 0.88696 0.82258 0.80016 -0.20218 -0.04778 -0.11480 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 N   
+10845 C CA  . LYS A-2 323 ? 0.90881 0.84303 0.82572 -0.22101 -0.04937 -0.11263 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 CA  
+10846 C C   . LYS A-2 323 ? 0.97303 0.94191 0.90097 -0.22650 -0.04748 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 C   
+10847 O O   . LYS A-2 323 ? 1.19227 1.17263 1.12865 -0.23527 -0.04523 -0.10264 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 O   
+10848 C CB  . LYS A-2 323 ? 0.89506 0.80539 0.80269 -0.23039 -0.05444 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 CB  
+10849 C CG  . LYS A-2 323 ? 1.13626 1.00624 1.03333 -0.23346 -0.05656 -0.12171 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 CG  
+10850 C CD  . LYS A-2 323 ? 1.10474 0.95221 0.99415 -0.24977 -0.06096 -0.13086 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 CD  
+10851 C CE  . LYS A-2 323 ? 1.16144 1.02309 1.05999 -0.27130 -0.06017 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 CE  
+10852 N NZ  . LYS A-2 323 ? 1.34499 1.18553 1.23658 -0.28962 -0.06421 -0.13510 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 NZ  
+10853 N N   . TYR A-2 324 ? 1.03534 1.02084 0.96231 -0.22056 -0.04841 -0.11874 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 N   
+10854 C CA  . TYR A-2 324 ? 0.78664 0.80281 0.72192 -0.22374 -0.04775 -0.11771 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CA  
+10855 C C   . TYR A-2 324 ? 0.81680 0.85033 0.75110 -0.20917 -0.04434 -0.11597 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 C   
+10856 O O   . TYR A-2 324 ? 1.04749 1.07710 0.97311 -0.19973 -0.04503 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 O   
+10857 C CB  . TYR A-2 324 ? 0.77121 0.79257 0.70489 -0.23265 -0.05317 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CB  
+10858 C CG  . TYR A-2 324 ? 0.87816 0.87515 0.80812 -0.24665 -0.05688 -0.13388 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CG  
+10859 C CD1 . TYR A-2 324 ? 0.83866 0.83759 0.77670 -0.26250 -0.05650 -0.12891 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CD1 
+10860 C CD2 . TYR A-2 324 ? 0.86117 0.83242 0.77858 -0.24455 -0.06035 -0.14416 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CD2 
+10861 C CE1 . TYR A-2 324 ? 0.85657 0.83195 0.78996 -0.27736 -0.05931 -0.13314 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CE1 
+10862 C CE2 . TYR A-2 324 ? 0.93982 0.88485 0.85199 -0.25847 -0.06368 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CE2 
+10863 C CZ  . TYR A-2 324 ? 0.89546 0.84241 0.81548 -0.27561 -0.06307 -0.14297 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CZ  
+10864 O OH  . TYR A-2 324 ? 0.99596 0.91560 0.90960 -0.29148 -0.06582 -0.14714 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 OH  
+10865 N N   . PHE A-2 325 ? 0.72619 0.77817 0.66843 -0.20791 -0.04029 -0.10660 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 N   
+10866 C CA  . PHE A-2 325 ? 0.73285 0.80110 0.67350 -0.19671 -0.03664 -0.10415 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CA  
+10867 C C   . PHE A-2 325 ? 0.76565 0.85434 0.71424 -0.19953 -0.03436 -0.09668 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 C   
+10868 O O   . PHE A-2 325 ? 0.84526 0.93618 0.80193 -0.20845 -0.03435 -0.09239 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 O   
+10869 C CB  . PHE A-2 325 ? 0.87918 0.94055 0.81794 -0.18689 -0.03231 -0.09996 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CB  
+10870 C CG  . PHE A-2 325 ? 1.00496 1.06447 0.95116 -0.19020 -0.02939 -0.08971 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CG  
+10871 C CD1 . PHE A-2 325 ? 0.91059 0.98705 0.86277 -0.19028 -0.02515 -0.08172 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CD1 
+10872 C CD2 . PHE A-2 325 ? 0.91954 0.95872 0.86497 -0.19287 -0.03101 -0.08810 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CD2 
+10873 C CE1 . PHE A-2 325 ? 0.64417 0.71947 0.60207 -0.19358 -0.02265 -0.07331 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CE1 
+10874 C CE2 . PHE A-2 325 ? 0.83670 0.87500 0.78727 -0.19569 -0.02871 -0.07858 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CE2 
+10875 C CZ  . PHE A-2 325 ? 0.75664 0.81411 0.71376 -0.19626 -0.02452 -0.07166 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CZ  
+10876 N N   . PHE A-2 326 ? 0.79897 0.90173 0.74404 -0.19162 -0.03213 -0.09532 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 N   
+10877 C CA  . PHE A-2 326 ? 0.83595 0.95427 0.78586 -0.19129 -0.02925 -0.08763 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CA  
+10878 C C   . PHE A-2 326 ? 0.87288 0.99340 0.81917 -0.18340 -0.02322 -0.08185 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 C   
+10879 O O   . PHE A-2 326 ? 0.91693 1.03863 0.85459 -0.17627 -0.02211 -0.08523 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 O   
+10880 C CB  . PHE A-2 326 ? 0.74779 0.88058 0.69519 -0.19023 -0.03311 -0.09100 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CB  
+10881 C CG  . PHE A-2 326 ? 0.68980 0.82701 0.64393 -0.19938 -0.03880 -0.09624 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CG  
+10882 C CD1 . PHE A-2 326 ? 0.71107 0.84033 0.66151 -0.20383 -0.04388 -0.10603 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CD1 
+10883 C CD2 . PHE A-2 326 ? 0.76431 0.91456 0.72851 -0.20385 -0.03887 -0.09214 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CD2 
+10884 C CE1 . PHE A-2 326 ? 0.69709 0.83220 0.65428 -0.21432 -0.04892 -0.11129 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CE1 
+10885 C CE2 . PHE A-2 326 ? 0.85443 1.01302 0.82638 -0.21304 -0.04363 -0.09746 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CE2 
+10886 C CZ  . PHE A-2 326 ? 0.74242 0.89395 0.71111 -0.21913 -0.04866 -0.10688 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CZ  
+10887 N N   . LEU A-2 327 ? 0.91398 1.03616 0.86656 -0.18547 -0.01909 -0.07370 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 N   
+10888 C CA  . LEU A-2 327 ? 0.85301 0.97741 0.80389 -0.18054 -0.01330 -0.06840 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 CA  
+10889 C C   . LEU A-2 327 ? 0.95183 1.08551 0.90304 -0.18089 -0.00975 -0.06158 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 C   
+10890 O O   . LEU A-2 327 ? 0.89875 1.03422 0.85633 -0.18582 -0.01003 -0.05816 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 O   
+10891 C CB  . LEU A-2 327 ? 0.86148 0.97796 0.81807 -0.18254 -0.01179 -0.06517 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 CB  
+10892 C CG  . LEU A-2 327 ? 0.70104 0.82319 0.65791 -0.17846 -0.00629 -0.06036 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 CG  
+10893 C CD1 . LEU A-2 327 ? 0.95227 1.07887 0.90206 -0.17047 -0.00441 -0.06492 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 CD1 
+10894 C CD2 . LEU A-2 327 ? 0.84122 0.95678 0.80345 -0.17954 -0.00642 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 CD2 
+10895 N N   . SER A-2 328 ? 0.88010 1.01877 0.82356 -0.17578 -0.00608 -0.05977 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-2 N   
+10896 C CA  . SER A-2 328 ? 0.87796 1.02080 0.81900 -0.17603 -0.00185 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-2 CA  
+10897 C C   . SER A-2 328 ? 0.94118 1.08513 0.88274 -0.17648 0.00441  -0.04864 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-2 C   
+10898 O O   . SER A-2 328 ? 1.12591 1.27316 1.06287 -0.17266 0.00679  -0.05103 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-2 O   
+10899 C CB  . SER A-2 328 ? 0.71281 0.85948 0.64230 -0.17119 -0.00250 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-2 CB  
+10900 O OG  . SER A-2 328 ? 1.18183 1.32810 1.10656 -0.17127 0.00189  -0.04512 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-2 OG  
+10901 N N   . THR A-2 329 ? 0.65581 0.79892 0.60322 -0.18126 0.00709  -0.04333 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 N   
+10902 C CA  . THR A-2 329 ? 0.77365 0.92004 0.72342 -0.18308 0.01215  -0.04024 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 CA  
+10903 C C   . THR A-2 329 ? 0.88231 1.02779 0.83198 -0.18821 0.01615  -0.03410 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 C   
+10904 O O   . THR A-2 329 ? 0.70345 0.84479 0.65534 -0.19043 0.01447  -0.03261 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 O   
+10905 C CB  . THR A-2 329 ? 0.85012 0.99505 0.80851 -0.18387 0.00996  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 CB  
+10906 O OG1 . THR A-2 329 ? 0.79053 0.94204 0.75222 -0.18539 0.01415  -0.03903 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 OG1 
+10907 C CG2 . THR A-2 329 ? 0.80446 0.94346 0.76877 -0.18892 0.00666  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 CG2 
+10908 N N   . HIS A-2 330 ? 0.84767 0.99762 0.79466 -0.19032 0.02175  -0.03123 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 N   
+10909 C CA  . HIS A-2 330 ? 1.03647 1.18443 0.98342 -0.19677 0.02596  -0.02632 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 CA  
+10910 C C   . HIS A-2 330 ? 1.01840 1.17304 0.97417 -0.20112 0.02725  -0.02609 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 C   
+10911 O O   . HIS A-2 330 ? 0.90790 1.06221 0.86380 -0.20758 0.03072  -0.02303 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 O   
+10912 C CB  . HIS A-2 330 ? 0.85570 1.00283 0.79164 -0.19850 0.03166  -0.02271 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 CB  
+10913 C CG  . HIS A-2 330 ? 1.08889 1.22500 1.01452 -0.19610 0.03084  -0.01980 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 CG  
+10914 N ND1 . HIS A-2 330 ? 1.41796 1.54681 1.34630 -0.19518 0.02748  -0.01942 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 ND1 
+10915 C CD2 . HIS A-2 330 ? 0.77583 0.90762 0.68792 -0.19358 0.03276  -0.01698 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 CD2 
+10916 C CE1 . HIS A-2 330 ? 1.48111 1.60198 1.39896 -0.19101 0.02681  -0.01675 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 CE1 
+10917 N NE2 . HIS A-2 330 ? 1.15014 1.27136 1.05704 -0.19010 0.02974  -0.01472 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 NE2 
+10918 N N   . SER A-2 331 ? 0.84935 1.00914 0.81160 -0.19741 0.02408  -0.02943 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-2 N   
+10919 C CA  . SER A-2 331 ? 0.81207 0.98063 0.78185 -0.19929 0.02459  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-2 CA  
+10920 C C   . SER A-2 331 ? 0.85353 1.01639 0.82885 -0.20133 0.02025  -0.02819 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-2 C   
+10921 O O   . SER A-2 331 ? 0.95907 1.11457 0.93518 -0.19795 0.01565  -0.03021 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-2 O   
+10922 C CB  . SER A-2 331 ? 0.79375 0.97139 0.76605 -0.19201 0.02389  -0.03311 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-2 CB  
+10923 O OG  . SER A-2 331 ? 0.96867 1.15543 0.94907 -0.19154 0.02276  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-2 OG  
+10924 N N   . PRO A-2 332 ? 0.87572 1.04139 0.85390 -0.20770 0.02165  -0.02535 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 N   
+10925 C CA  . PRO A-2 332 ? 0.76734 0.92882 0.74933 -0.20965 0.01772  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 CA  
+10926 C C   . PRO A-2 332 ? 0.86375 1.02811 0.84984 -0.20416 0.01345  -0.02492 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 C   
+10927 O O   . PRO A-2 332 ? 0.75261 0.90794 0.73892 -0.20347 0.00919  -0.02428 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 O   
+10928 C CB  . PRO A-2 332 ? 0.80218 0.96764 0.78450 -0.21765 0.02074  -0.02167 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 CB  
+10929 C CG  . PRO A-2 332 ? 0.77726 0.94259 0.75451 -0.22059 0.02612  -0.02147 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 CG  
+10930 C CD  . PRO A-2 332 ? 1.02209 1.19263 0.99826 -0.21465 0.02695  -0.02321 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 CD  
+10931 N N   . GLU A-2 333 ? 0.92602 1.10270 0.91502 -0.20005 0.01462  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 N   
+10932 C CA  . GLU A-2 333 ? 0.93084 1.11063 0.92372 -0.19227 0.01022  -0.02733 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CA  
+10933 C C   . GLU A-2 333 ? 0.91796 1.08457 0.90781 -0.18477 0.00654  -0.03063 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 C   
+10934 O O   . GLU A-2 333 ? 1.08428 1.24513 1.07495 -0.17848 0.00179  -0.03094 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 O   
+10935 C CB  . GLU A-2 333 ? 0.70642 0.90624 0.70441 -0.18851 0.01286  -0.02930 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CB  
+10936 C CG  . GLU A-2 333 ? 0.93010 1.14500 0.93252 -0.19601 0.01489  -0.02679 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CG  
+10937 C CD  . GLU A-2 333 ? 1.14133 1.35587 1.13980 -0.20679 0.02097  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CD  
+10938 O OE1 . GLU A-2 333 ? 0.98211 1.19065 0.97528 -0.20657 0.02444  -0.02665 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 OE1 
+10939 O OE2 . GLU A-2 333 ? 1.31614 1.53510 1.31556 -0.21519 0.02198  -0.02361 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 OE2 
+10940 N N   . LEU A-2 334 ? 0.93769 1.09846 0.92309 -0.18521 0.00823  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 N   
+10941 C CA  . LEU A-2 334 ? 0.88301 1.03129 0.86481 -0.17994 0.00458  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 CA  
+10942 C C   . LEU A-2 334 ? 0.92122 1.05414 0.90178 -0.18485 0.00047  -0.03568 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 C   
+10943 O O   . LEU A-2 334 ? 0.88117 1.00212 0.85867 -0.18257 -0.00301 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 O   
+10944 C CB  . LEU A-2 334 ? 0.89464 1.04482 0.87143 -0.17912 0.00741  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 CB  
+10945 C CG  . LEU A-2 334 ? 0.65238 0.79585 0.62460 -0.17200 0.00478  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 CG  
+10946 C CD1 . LEU A-2 334 ? 0.94727 1.08757 0.92144 -0.16354 0.00176  -0.05047 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 CD1 
+10947 C CD2 . LEU A-2 334 ? 0.94785 1.10138 0.91499 -0.16953 0.00927  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 CD2 
+10948 N N   . LEU A-2 335 ? 1.09143 1.22491 1.07384 -0.19237 0.00113  -0.03078 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 N   
+10949 C CA  . LEU A-2 335 ? 0.88927 1.01100 0.87065 -0.19828 -0.00172 -0.02881 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CA  
+10950 C C   . LEU A-2 335 ? 0.91433 1.03326 0.89596 -0.20008 -0.00393 -0.02379 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 C   
+10951 O O   . LEU A-2 335 ? 0.90153 1.01446 0.88184 -0.20733 -0.00456 -0.02064 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 O   
+10952 C CB  . LEU A-2 335 ? 0.82952 0.95441 0.81149 -0.20556 0.00121  -0.02804 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CB  
+10953 C CG  . LEU A-2 335 ? 0.65172 0.77969 0.63206 -0.20317 0.00275  -0.03186 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CG  
+10954 C CD1 . LEU A-2 335 ? 0.71955 0.85032 0.70069 -0.20836 0.00490  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CD1 
+10955 C CD2 . LEU A-2 335 ? 0.86606 0.98610 0.84422 -0.19973 -0.00125 -0.03685 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CD2 
+10956 N N   . TYR A-2 336 ? 0.73085 0.85573 0.71395 -0.19335 -0.00516 -0.02301 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 N   
+10957 C CA  . TYR A-2 336 ? 0.76000 0.88342 0.74233 -0.19366 -0.00829 -0.01779 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CA  
+10958 C C   . TYR A-2 336 ? 0.98453 1.08697 0.96092 -0.19321 -0.01328 -0.01572 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 C   
+10959 O O   . TYR A-2 336 ? 1.29820 1.39457 1.27084 -0.19820 -0.01516 -0.01004 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 O   
+10960 C CB  . TYR A-2 336 ? 0.72346 0.86060 0.70981 -0.18487 -0.00934 -0.01820 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CB  
+10961 C CG  . TYR A-2 336 ? 0.74311 0.90097 0.73438 -0.18957 -0.00508 -0.01761 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CG  
+10962 C CD1 . TYR A-2 336 ? 0.81518 0.97501 0.80572 -0.19948 -0.00042 -0.01723 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CD1 
+10963 C CD2 . TYR A-2 336 ? 0.56590 0.74130 0.56250 -0.18415 -0.00589 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CD2 
+10964 C CE1 . TYR A-2 336 ? 0.71943 0.89433 0.71274 -0.20480 0.00351  -0.01706 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CE1 
+10965 C CE2 . TYR A-2 336 ? 0.80560 0.99980 0.80649 -0.19058 -0.00194 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CE2 
+10966 C CZ  . TYR A-2 336 ? 0.83104 1.02297 0.82942 -0.20140 0.00284  -0.01741 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CZ  
+10967 O OH  . TYR A-2 336 ? 0.94392 1.15073 0.94488 -0.20878 0.00685  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 OH  
+10968 N N   . GLU A-2 337 ? 0.62269 0.71274 0.59672 -0.18802 -0.01533 -0.02029 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 N   
+10969 C CA  . GLU A-2 337 ? 0.70611 0.77252 0.67305 -0.18812 -0.02003 -0.01902 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 CA  
+10970 C C   . GLU A-2 337 ? 0.91786 0.97439 0.88285 -0.19812 -0.01914 -0.02140 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 C   
+10971 O O   . GLU A-2 337 ? 0.87738 0.91350 0.83644 -0.19918 -0.02255 -0.02269 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 O   
+10972 C CB  . GLU A-2 337 ? 0.90014 0.95692 0.86470 -0.17483 -0.02367 -0.02346 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 CB  
+10973 C CG  . GLU A-2 337 ? 0.81051 0.88017 0.77862 -0.16331 -0.02510 -0.02194 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 CG  
+10974 C CD  . GLU A-2 337 ? 1.17579 1.23160 1.13782 -0.15985 -0.03074 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 CD  
+10975 O OE1 . GLU A-2 337 ? 1.31163 1.34573 1.26539 -0.16756 -0.03286 -0.01061 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 OE1 
+10976 O OE2 . GLU A-2 337 ? 1.24560 1.31296 1.21075 -0.14955 -0.03314 -0.01331 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 OE2 
+10977 N N   . MET A-2 338 ? 0.70017 0.77067 0.66991 -0.20543 -0.01484 -0.02229 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 N   
+10978 C CA  . MET A-2 338 ? 0.89204 0.95883 0.86212 -0.21353 -0.01426 -0.02564 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 CA  
+10979 C C   . MET A-2 338 ? 0.76764 0.82173 0.73379 -0.22404 -0.01552 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 C   
+10980 O O   . MET A-2 338 ? 0.92345 0.97897 0.88787 -0.22799 -0.01457 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 O   
+10981 C CB  . MET A-2 338 ? 0.73082 0.81596 0.70670 -0.21681 -0.00974 -0.02708 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 CB  
+10982 C CG  . MET A-2 338 ? 0.74016 0.83444 0.71795 -0.22300 -0.00643 -0.02181 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 CG  
+10983 S SD  . MET A-2 338 ? 1.15245 1.26313 1.13531 -0.22507 -0.00152 -0.02430 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 SD  
+10984 C CE  . MET A-2 338 ? 0.60611 0.72384 0.58895 -0.23054 0.00198  -0.01902 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 CE  
+10985 N N   . ASP A-2 339 ? 0.73602 0.77808 0.69995 -0.22948 -0.01753 -0.02502 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 N   
+10986 C CA  . ASP A-2 339 ? 0.78724 0.81726 0.74716 -0.24190 -0.01803 -0.02154 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 CA  
+10987 C C   . ASP A-2 339 ? 0.86865 0.89166 0.82885 -0.24810 -0.01984 -0.02854 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 C   
+10988 O O   . ASP A-2 339 ? 1.03134 1.04705 0.98968 -0.24083 -0.02275 -0.03483 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 O   
+10989 C CB  . ASP A-2 339 ? 0.90032 0.90806 0.84999 -0.24033 -0.02140 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 CB  
+10990 C CG  . ASP A-2 339 ? 1.09310 1.09321 1.03741 -0.25418 -0.02007 -0.00783 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 CG  
+10991 O OD1 . ASP A-2 339 ? 0.95102 0.96394 0.90086 -0.26541 -0.01634 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 OD1 
+10992 O OD2 . ASP A-2 339 ? 1.45508 1.43721 1.38924 -0.25338 -0.02272 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 OD2 
+10993 N N   . ASN A-2 340 ? 0.89161 0.91890 0.85432 -0.26186 -0.01797 -0.02807 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 N   
+10994 C CA  . ASN A-2 340 ? 0.69603 0.71950 0.66000 -0.27079 -0.01981 -0.03484 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 CA  
+10995 C C   . ASN A-2 340 ? 0.83775 0.87659 0.80822 -0.26359 -0.02088 -0.04360 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 C   
+10996 O O   . ASN A-2 340 ? 1.08708 1.11679 1.05488 -0.26356 -0.02458 -0.05073 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 O   
+10997 C CB  . ASN A-2 340 ? 0.79310 0.78480 0.74573 -0.27352 -0.02416 -0.03510 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 CB  
+10998 C CG  . ASN A-2 340 ? 0.84893 0.83483 0.80157 -0.28933 -0.02513 -0.03988 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 CG  
+10999 O OD1 . ASN A-2 340 ? 0.86046 0.86962 0.82333 -0.29616 -0.02335 -0.04460 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 OD1 
+11000 N ND2 . ASN A-2 340 ? 1.45862 1.41328 1.39960 -0.29521 -0.02819 -0.03886 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 ND2 
+11001 N N   . THR A-2 341 ? 0.90521 0.96603 0.88264 -0.25753 -0.01776 -0.04302 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 N   
+11002 C CA  . THR A-2 341 ? 0.70382 0.77933 0.68554 -0.25018 -0.01849 -0.04949 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 CA  
+11003 C C   . THR A-2 341 ? 0.74893 0.84797 0.73981 -0.25371 -0.01554 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 C   
+11004 O O   . THR A-2 341 ? 1.02701 1.13252 1.02113 -0.25957 -0.01191 -0.04501 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 O   
+11005 C CB  . THR A-2 341 ? 0.78376 0.86024 0.76265 -0.23643 -0.01765 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 CB  
+11006 O OG1 . THR A-2 341 ? 0.87769 0.96745 0.85856 -0.23029 -0.01801 -0.05375 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 OG1 
+11007 C CG2 . THR A-2 341 ? 0.60118 0.68562 0.58218 -0.23495 -0.01339 -0.04116 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 CG2 
+11008 N N   . ARG A-2 342 ? 0.89273 1.00463 0.88694 -0.24913 -0.01730 -0.05570 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 N   
+11009 C CA  . ARG A-2 342 ? 0.98731 1.12127 0.98956 -0.24848 -0.01530 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 CA  
+11010 C C   . ARG A-2 342 ? 0.67754 0.81645 0.67739 -0.23639 -0.01319 -0.05404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 C   
+11011 O O   . ARG A-2 342 ? 0.79206 0.92639 0.78625 -0.22854 -0.01510 -0.05623 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 O   
+11012 C CB  . ARG A-2 342 ? 0.70203 0.84885 0.70946 -0.25158 -0.01940 -0.06404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 CB  
+11013 C CG  . ARG A-2 342 ? 0.82188 0.99258 0.83829 -0.24917 -0.01789 -0.06475 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 CG  
+11014 C CD  . ARG A-2 342 ? 0.96391 1.15173 0.98899 -0.25655 -0.02153 -0.07174 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 CD  
+11015 N NE  . ARG A-2 342 ? 1.08458 1.29409 1.12060 -0.25917 -0.01827 -0.07126 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 NE  
+11016 C CZ  . ARG A-2 342 ? 0.81905 1.03524 0.86181 -0.27228 -0.01548 -0.07124 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 CZ  
+11017 N NH1 . ARG A-2 342 ? 0.79688 0.99751 0.83566 -0.28491 -0.01598 -0.07098 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 NH1 
+11018 N NH2 . ARG A-2 342 ? 0.86350 1.10180 0.91633 -0.27263 -0.01187 -0.07152 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 NH2 
+11019 N N   . LEU A-2 343 ? 0.84352 0.99108 0.84674 -0.23564 -0.00886 -0.04989 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 N   
+11020 C CA  . LEU A-2 343 ? 0.77358 0.92376 0.77373 -0.22638 -0.00617 -0.04718 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 CA  
+11021 C C   . LEU A-2 343 ? 0.80749 0.97220 0.81134 -0.22159 -0.00681 -0.04988 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 C   
+11022 O O   . LEU A-2 343 ? 0.82732 1.00374 0.83854 -0.22513 -0.00563 -0.05086 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 O   
+11023 C CB  . LEU A-2 343 ? 0.82862 0.97640 0.82833 -0.22843 -0.00131 -0.04149 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 CB  
+11024 C CG  . LEU A-2 343 ? 0.71951 0.85461 0.71550 -0.23227 -0.00135 -0.03791 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 CG  
+11025 C CD1 . LEU A-2 343 ? 0.91238 1.04827 0.90752 -0.23419 0.00285  -0.03281 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 CD1 
+11026 C CD2 . LEU A-2 343 ? 0.85524 0.98134 0.84567 -0.22537 -0.00359 -0.03875 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 CD2 
+11027 N N   . ILE A-2 344 ? 0.85534 1.01993 0.85358 -0.21299 -0.00870 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 N   
+11028 C CA  . ILE A-2 344 ? 0.73656 0.91265 0.73563 -0.20608 -0.01038 -0.05270 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 CA  
+11029 C C   . ILE A-2 344 ? 0.88978 1.05994 0.88151 -0.19873 -0.00640 -0.04756 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 C   
+11030 O O   . ILE A-2 344 ? 0.88211 1.04279 0.86560 -0.19610 -0.00503 -0.04524 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 O   
+11031 C CB  . ILE A-2 344 ? 0.65527 0.83532 0.65117 -0.20254 -0.01638 -0.05787 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 CB  
+11032 C CG1 . ILE A-2 344 ? 0.65343 0.83528 0.65510 -0.21203 -0.02008 -0.06347 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 CG1 
+11033 C CG2 . ILE A-2 344 ? 0.76640 0.96005 0.76322 -0.19461 -0.01927 -0.05917 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 CG2 
+11034 C CD1 . ILE A-2 344 ? 0.75259 0.93553 0.74961 -0.21004 -0.02607 -0.06977 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 CD1 
+11035 N N   . ARG A-2 345 ? 0.85650 1.03204 0.85094 -0.19574 -0.00421 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 N   
+11036 C CA  . ARG A-2 345 ? 0.93630 1.10303 0.92277 -0.19009 -0.00016 -0.04148 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 CA  
+11037 C C   . ARG A-2 345 ? 0.89544 1.06613 0.87792 -0.17975 -0.00290 -0.04167 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 C   
+11038 O O   . ARG A-2 345 ? 0.92549 1.10840 0.91565 -0.17677 -0.00485 -0.04463 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 O   
+11039 C CB  . ARG A-2 345 ? 0.82430 0.98918 0.81433 -0.19440 0.00504  -0.03967 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 CB  
+11040 C CG  . ARG A-2 345 ? 0.64485 0.79857 0.62605 -0.18991 0.00927  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 CG  
+11041 C CD  . ARG A-2 345 ? 0.91648 1.06791 0.90019 -0.19534 0.01427  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 CD  
+11042 N NE  . ARG A-2 345 ? 0.92285 1.06164 0.89740 -0.19206 0.01823  -0.03244 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 NE  
+11043 C CZ  . ARG A-2 345 ? 0.90525 1.04159 0.87781 -0.18507 0.01922  -0.03345 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 CZ  
+11044 N NH1 . ARG A-2 345 ? 0.64805 0.79772 0.62887 -0.17981 0.01659  -0.03737 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 NH1 
+11045 N NH2 . ARG A-2 345 ? 1.12196 1.24218 1.08400 -0.18329 0.02294  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 NH2 
+11046 N N   . VAL A-2 346 ? 0.91314 1.07445 0.88333 -0.17400 -0.00304 -0.03836 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 N   
+11047 C CA  . VAL A-2 346 ? 0.99033 1.15113 0.95275 -0.16320 -0.00573 -0.03666 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 CA  
+11048 C C   . VAL A-2 346 ? 0.99253 1.14058 0.94898 -0.15995 -0.00069 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 C   
+11049 O O   . VAL A-2 346 ? 1.22315 1.35756 1.17243 -0.16455 0.00464  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 O   
+11050 C CB  . VAL A-2 346 ? 0.93716 1.09256 0.88645 -0.15930 -0.00789 -0.03467 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 CB  
+11051 C CG1 . VAL A-2 346 ? 1.20502 1.35836 1.14392 -0.14761 -0.01124 -0.03168 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 CG1 
+11052 C CG2 . VAL A-2 346 ? 0.76978 0.93579 0.72397 -0.16272 -0.01280 -0.04058 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 CG2 
+11053 N N   . HIS A-2 347 ? 1.09554 1.24844 1.05505 -0.15195 -0.00244 -0.03329 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 N   
+11054 C CA  . HIS A-2 347 ? 1.25264 1.39150 1.20633 -0.14825 0.00221  -0.03031 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 CA  
+11055 C C   . HIS A-2 347 ? 1.46071 1.57880 1.39532 -0.14249 0.00331  -0.02353 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 C   
+11056 O O   . HIS A-2 347 ? 1.38616 1.50442 1.31230 -0.13757 -0.00074 -0.02130 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 O   
+11057 C CB  . HIS A-2 347 ? 1.11377 1.26428 1.07609 -0.13925 -0.00007 -0.03430 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 CB  
+11058 C CG  . HIS A-2 347 ? 1.07066 1.24086 1.05064 -0.14663 0.00079  -0.04045 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 CG  
+11059 N ND1 . HIS A-2 347 ? 1.11635 1.29901 1.10605 -0.14137 0.00141  -0.04488 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 ND1 
+11060 C CD2 . HIS A-2 347 ? 0.91946 1.09835 0.90804 -0.15891 0.00143  -0.04265 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 CD2 
+11061 C CE1 . HIS A-2 347 ? 1.07408 1.27344 1.07748 -0.15147 0.00291  -0.04927 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 CE1 
+11062 N NE2 . HIS A-2 347 ? 0.94381 1.13947 0.94606 -0.16224 0.00268  -0.04758 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 NE2 
+11063 N N   . SER A-2 348 ? 1.67424 1.77357 1.60084 -0.14407 0.00909  -0.02030 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 N   
+11064 C CA  . SER A-2 348 ? 1.48538 1.56137 1.39238 -0.14116 0.01144  -0.01323 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 CA  
+11065 C C   . SER A-2 348 ? 1.53606 1.60477 1.43297 -0.12567 0.00666  -0.01049 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 C   
+11066 O O   . SER A-2 348 ? 1.70166 1.75082 1.57979 -0.12239 0.00740  -0.00350 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 O   
+11067 C CB  . SER A-2 348 ? 1.64909 1.70628 1.55050 -0.14850 0.01876  -0.01158 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 CB  
+11068 O OG  . SER A-2 348 ? 1.43028 1.49686 1.34241 -0.16128 0.02222  -0.01460 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 OG  
+11069 N N   . THR A-2 349 ? 1.57589 1.66043 1.48434 -0.11608 0.00181  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 N   
+11070 C CA  . THR A-2 349 ? 1.67322 1.75308 1.57341 -0.09913 -0.00362 -0.01334 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 CA  
+11071 C C   . THR A-2 349 ? 1.86417 1.94983 1.75551 -0.09357 -0.01027 -0.00989 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 C   
+11072 O O   . THR A-2 349 ? 1.77781 1.87745 1.67426 -0.10185 -0.01157 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 O   
+11073 C CB  . THR A-2 349 ? 1.73070 1.83267 1.64869 -0.09048 -0.00713 -0.02093 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 CB  
+11074 O OG1 . THR A-2 349 ? 1.57149 1.70395 1.50586 -0.09457 -0.01201 -0.02657 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 OG1 
+11075 C CG2 . THR A-2 349 ? 1.74728 1.84649 1.67403 -0.09721 -0.00011 -0.02530 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 CG2 
+11076 N N   . GLU A-2 350 ? 2.11230 2.18568 1.98872 -0.07857 -0.01474 -0.00470 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 N   
+11077 C CA  . GLU A-2 350 ? 2.04089 2.11950 1.90617 -0.07101 -0.02198 -0.00100 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 CA  
+11078 C C   . GLU A-2 350 ? 1.90912 2.02236 1.79184 -0.06488 -0.03092 -0.00878 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 C   
+11079 O O   . GLU A-2 350 ? 1.81902 1.94275 1.69621 -0.06293 -0.03692 -0.00828 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 O   
+11080 C CB  . GLU A-2 350 ? 2.20549 2.25800 2.04726 -0.05615 -0.02443 0.00803  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 CB  
+11081 C CG  . GLU A-2 350 ? 2.35032 2.40738 2.19777 -0.03767 -0.03008 0.00546  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 CG  
+11082 C CD  . GLU A-2 350 ? 2.30084 2.34692 2.15637 -0.03927 -0.02329 0.00173  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 CD  
+11083 O OE1 . GLU A-2 350 ? 2.16636 2.19608 2.01893 -0.05433 -0.01452 0.00288  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 OE1 
+11084 O OE2 . GLU A-2 350 ? 2.21152 2.26699 2.07651 -0.02523 -0.02678 -0.00294 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 OE2 
+11085 N N   . LYS A-2 351 ? 1.92409 2.05631 1.82735 -0.06269 -0.03166 -0.01640 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 N   
+11086 C CA  . LYS A-2 351 ? 1.90888 2.07669 1.83083 -0.05944 -0.03942 -0.02461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CA  
+11087 C C   . LYS A-2 351 ? 1.71559 1.90011 1.64887 -0.07585 -0.03894 -0.03003 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 C   
+11088 O O   . LYS A-2 351 ? 1.74273 1.95502 1.68909 -0.07579 -0.04566 -0.03682 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 O   
+11089 C CB  . LYS A-2 351 ? 1.64095 1.82539 1.58184 -0.05389 -0.03879 -0.03136 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CB  
+11090 C CG  . LYS A-2 351 ? 1.87937 2.04999 1.81077 -0.03431 -0.04067 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CG  
+11091 C CD  . LYS A-2 351 ? 1.85362 2.03394 1.80143 -0.03139 -0.03633 -0.03461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CD  
+11092 C CE  . LYS A-2 351 ? 1.69739 1.85809 1.64414 -0.04688 -0.02542 -0.03423 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CE  
+11093 N NZ  . LYS A-2 351 ? 1.72710 1.89651 1.68751 -0.04397 -0.02075 -0.04113 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 NZ  
+11094 N N   . VAL A-2 352 ? 1.59795 1.76618 1.52633 -0.08955 -0.03148 -0.02751 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 N   
+11095 C CA  . VAL A-2 352 ? 1.45391 1.63282 1.39087 -0.10398 -0.03056 -0.03211 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 CA  
+11096 C C   . VAL A-2 352 ? 1.41769 1.62134 1.37785 -0.11010 -0.03165 -0.04076 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 C   
+11097 O O   . VAL A-2 352 ? 1.31278 1.53813 1.28235 -0.11208 -0.03788 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 O   
+11098 C CB  . VAL A-2 352 ? 1.18991 1.37466 1.11729 -0.10225 -0.03693 -0.03228 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 CB  
+11099 C CG1 . VAL A-2 352 ? 1.08142 1.26857 1.01310 -0.11647 -0.03447 -0.03619 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 CG1 
+11100 C CG2 . VAL A-2 352 ? 1.49110 1.65363 1.39399 -0.09412 -0.03636 -0.02296 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 CG2 
+11101 N N   . VAL A-2 353 ? 1.33396 1.53457 1.30256 -0.11393 -0.02543 -0.04154 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 N   
+11102 C CA  . VAL A-2 353 ? 1.05193 1.27406 1.04082 -0.12227 -0.02452 -0.04875 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 CA  
+11103 C C   . VAL A-2 353 ? 0.98526 1.20200 0.97673 -0.13859 -0.02039 -0.04934 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 C   
+11104 O O   . VAL A-2 353 ? 1.08062 1.27660 1.06191 -0.14302 -0.01511 -0.04434 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 O   
+11105 C CB  . VAL A-2 353 ? 0.99358 1.21594 0.98894 -0.11799 -0.01959 -0.04971 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 CB  
+11106 C CG1 . VAL A-2 353 ? 1.15775 1.40787 1.17410 -0.12496 -0.01923 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 CG1 
+11107 C CG2 . VAL A-2 353 ? 1.38719 1.60523 1.37472 -0.09929 -0.02307 -0.04740 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 CG2 
+11108 N N   . CYS A-2 354 ? 1.09800 1.33334 1.10280 -0.14761 -0.02299 -0.05547 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-2 N   
+11109 C CA  . CYS A-2 354 ? 1.04494 1.27411 1.05152 -0.16182 -0.02029 -0.05618 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-2 CA  
+11110 C C   . CYS A-2 354 ? 0.81015 1.05070 0.83124 -0.17219 -0.01669 -0.05963 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-2 C   
+11111 O O   . CYS A-2 354 ? 0.92298 1.18611 0.95691 -0.17264 -0.01930 -0.06503 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-2 O   
+11112 C CB  . CYS A-2 354 ? 0.76826 1.00315 0.77348 -0.16509 -0.02657 -0.06006 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-2 CB  
+11113 S SG  . CYS A-2 354 ? 1.08818 1.30579 1.07315 -0.15724 -0.02842 -0.05539 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-2 SG  
+11114 N N   . SER A-2 355 ? 0.75312 0.97962 0.77188 -0.18075 -0.01074 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-2 N   
+11115 C CA  . SER A-2 355 ? 0.91771 1.15144 0.94665 -0.19210 -0.00689 -0.05832 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-2 CA  
+11116 C C   . SER A-2 355 ? 0.84430 1.06707 0.87062 -0.20343 -0.00691 -0.05735 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-2 C   
+11117 O O   . SER A-2 355 ? 0.83076 1.03591 0.84701 -0.20252 -0.00564 -0.05327 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-2 O   
+11118 C CB  . SER A-2 355 ? 0.75619 0.98287 0.78340 -0.19110 -0.00004 -0.05535 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-2 CB  
+11119 O OG  . SER A-2 355 ? 0.90113 1.13341 0.92863 -0.17870 -0.00011 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-2 OG  
+11120 N N   . SER A-2 356 ? 0.79500 1.02817 0.83015 -0.21396 -0.00832 -0.06120 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 N   
+11121 C CA  . SER A-2 356 ? 0.85870 1.07938 0.89062 -0.22411 -0.00921 -0.06074 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 CA  
+11122 C C   . SER A-2 356 ? 1.04223 1.26248 1.07848 -0.23613 -0.00462 -0.05897 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 C   
+11123 O O   . SER A-2 356 ? 1.08150 1.31903 1.12716 -0.24013 -0.00226 -0.06124 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 O   
+11124 C CB  . SER A-2 356 ? 0.74584 0.97382 0.78074 -0.22771 -0.01570 -0.06685 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 CB  
+11125 O OG  . SER A-2 356 ? 0.99541 1.24601 1.04316 -0.23403 -0.01669 -0.07188 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 OG  
+11126 N N   . HIS A-2 357 ? 0.96973 1.17114 0.99862 -0.24131 -0.00338 -0.05486 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 N   
+11127 C CA  . HIS A-2 357 ? 0.75386 0.95094 0.78326 -0.25260 0.00033  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 CA  
+11128 C C   . HIS A-2 357 ? 0.87186 1.05081 0.89507 -0.25940 -0.00263 -0.05054 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 C   
+11129 O O   . HIS A-2 357 ? 0.96210 1.12658 0.97777 -0.25295 -0.00482 -0.04924 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 O   
+11130 C CB  . HIS A-2 357 ? 0.99250 1.18312 1.01698 -0.24978 0.00547  -0.04629 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 CB  
+11131 C CG  . HIS A-2 357 ? 0.97822 1.16076 0.99935 -0.26019 0.00829  -0.04181 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 CG  
+11132 N ND1 . HIS A-2 357 ? 0.97156 1.16526 0.99774 -0.27042 0.01163  -0.04227 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 ND1 
+11133 C CD2 . HIS A-2 357 ? 0.86732 1.03255 0.87985 -0.26158 0.00808  -0.03651 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 CD2 
+11134 C CE1 . HIS A-2 357 ? 0.93278 1.11424 0.95188 -0.27808 0.01335  -0.03671 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 CE1 
+11135 N NE2 . HIS A-2 357 ? 0.80926 0.97339 0.82028 -0.27221 0.01077  -0.03315 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 NE2 
+11136 N N   . MET A-2 358 ? 0.94328 1.12258 0.96912 -0.27237 -0.00238 -0.05110 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 N   
+11137 C CA  . MET A-2 358 ? 0.83313 0.99078 0.85125 -0.27950 -0.00495 -0.04933 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 CA  
+11138 C C   . MET A-2 358 ? 0.70660 0.84960 0.71681 -0.28080 -0.00174 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 C   
+11139 O O   . MET A-2 358 ? 0.87552 1.02109 0.88586 -0.29054 0.00197  -0.03776 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 O   
+11140 C CB  . MET A-2 358 ? 0.67916 0.84103 0.70174 -0.29440 -0.00598 -0.05291 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 CB  
+11141 C CG  . MET A-2 358 ? 0.85647 0.99135 0.86912 -0.30208 -0.00894 -0.05135 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 CG  
+11142 S SD  . MET A-2 358 ? 0.93428 1.05000 0.93851 -0.28899 -0.01489 -0.05468 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 SD  
+11143 C CE  . MET A-2 358 ? 0.90218 0.98448 0.89451 -0.29892 -0.01753 -0.05263 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 CE  
+11144 N N   . TYR A-2 359 ? 0.81412 0.94369 0.81728 -0.27102 -0.00318 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 N   
+11145 C CA  . TYR A-2 359 ? 0.76891 0.88746 0.76506 -0.27041 -0.00120 -0.03134 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CA  
+11146 C C   . TYR A-2 359 ? 0.87892 0.97558 0.86672 -0.27683 -0.00400 -0.02787 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 C   
+11147 O O   . TYR A-2 359 ? 0.64547 0.72783 0.62932 -0.27312 -0.00836 -0.03057 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 O   
+11148 C CB  . TYR A-2 359 ? 0.79613 0.91261 0.78951 -0.25780 -0.00156 -0.03032 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CB  
+11149 C CG  . TYR A-2 359 ? 0.76845 0.87765 0.75590 -0.25661 -0.00027 -0.02370 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CG  
+11150 C CD1 . TYR A-2 359 ? 0.83433 0.95378 0.82277 -0.25822 0.00406  -0.02096 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CD1 
+11151 C CD2 . TYR A-2 359 ? 0.79818 0.89080 0.77877 -0.25315 -0.00380 -0.02078 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CD2 
+11152 C CE1 . TYR A-2 359 ? 0.73171 0.84652 0.71446 -0.25761 0.00453  -0.01547 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CE1 
+11153 C CE2 . TYR A-2 359 ? 0.86530 0.95402 0.84097 -0.25117 -0.00360 -0.01481 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CE2 
+11154 C CZ  . TYR A-2 359 ? 0.80370 0.90429 0.78049 -0.25401 0.00042  -0.01215 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CZ  
+11155 O OH  . TYR A-2 359 ? 0.78585 0.88448 0.75748 -0.25254 -0.00005 -0.00674 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 OH  
+11156 N N   . ASN A-2 360 ? 1.20700 1.29968 1.19066 -0.28607 -0.00145 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 N   
+11157 C CA  . ASN A-2 360 ? 0.88374 0.95256 0.85691 -0.29259 -0.00396 -0.01686 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 CA  
+11158 C C   . ASN A-2 360 ? 0.96413 1.02894 0.92966 -0.29455 -0.00169 -0.00802 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 C   
+11159 O O   . ASN A-2 360 ? 1.30832 1.38879 1.27669 -0.30101 0.00330  -0.00647 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 O   
+11160 C CB  . ASN A-2 360 ? 0.77601 0.84247 0.75027 -0.30778 -0.00361 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 CB  
+11161 C CG  . ASN A-2 360 ? 1.04231 1.08418 1.00984 -0.30881 -0.00906 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 CG  
+11162 O OD1 . ASN A-2 360 ? 1.06517 1.08398 1.02251 -0.30162 -0.01251 -0.01807 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 OD1 
+11163 N ND2 . ASN A-2 360 ? 0.94438 0.99161 0.91759 -0.31726 -0.01014 -0.02919 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 ND2 
+11164 N N   . VAL A-2 361 ? 1.08538 1.13041 1.04101 -0.28813 -0.00558 -0.00273 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 N   
+11165 C CA  . VAL A-2 361 ? 0.93124 0.97139 0.87786 -0.28879 -0.00501 0.00611  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 CA  
+11166 C C   . VAL A-2 361 ? 0.86993 0.89071 0.80504 -0.30164 -0.00526 0.01272  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 C   
+11167 O O   . VAL A-2 361 ? 1.29897 1.29570 1.22709 -0.30257 -0.00941 0.01325  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 O   
+11168 C CB  . VAL A-2 361 ? 0.96932 1.00074 0.91160 -0.27429 -0.00968 0.00865  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 CB  
+11169 C CG1 . VAL A-2 361 ? 0.92046 0.94170 0.85067 -0.27537 -0.01129 0.01854  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 CG1 
+11170 C CG2 . VAL A-2 361 ? 0.82980 0.88271 0.78183 -0.26493 -0.00777 0.00398  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 CG2 
+11171 N N   . GLU A-2 362 ? 1.08977 1.11970 1.02157 -0.31190 -0.00052 0.01767  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 N   
+11172 C CA  . GLU A-2 362 ? 1.19894 1.21190 1.11829 -0.32619 0.00049  0.02503  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 CA  
+11173 C C   . GLU A-2 362 ? 1.17884 1.16457 1.08123 -0.32036 -0.00505 0.03496  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 C   
+11174 O O   . GLU A-2 362 ? 1.26183 1.24923 1.16366 -0.30618 -0.00867 0.03637  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 O   
+11175 C CB  . GLU A-2 362 ? 1.37244 1.40616 1.29270 -0.33819 0.00792  0.02708  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 CB  
+11176 C CG  . GLU A-2 362 ? 1.63429 1.69850 1.57218 -0.33983 0.01311  0.01710  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 CG  
+11177 C CD  . GLU A-2 362 ? 1.98624 2.07325 1.92546 -0.34639 0.02041  0.01788  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 CD  
+11178 O OE1 . GLU A-2 362 ? 1.87070 1.95059 1.79704 -0.35641 0.02285  0.02593  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 OE1 
+11179 O OE2 . GLU A-2 362 ? 2.01100 2.12193 1.96283 -0.34104 0.02372  0.01046  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 OE2 
+11180 N N   . GLU A-2 363 ? 1.24528 1.20577 1.13340 -0.33169 -0.00582 0.04203  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 N   
+11181 C CA  . GLU A-2 363 ? 1.36193 1.29282 1.23166 -0.32557 -0.01179 0.05245  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 CA  
+11182 C C   . GLU A-2 363 ? 1.42564 1.36752 1.28785 -0.32287 -0.01106 0.06058  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 C   
+11183 O O   . GLU A-2 363 ? 1.24924 1.17864 1.10209 -0.31033 -0.01732 0.06674  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 O   
+11184 C CB  . GLU A-2 363 ? 1.66512 1.56374 1.51891 -0.34022 -0.01218 0.05898  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 CB  
+11185 C CG  . GLU A-2 363 ? 1.97194 1.85666 1.83103 -0.34445 -0.01361 0.05050  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 CG  
+11186 C CD  . GLU A-2 363 ? 2.57765 2.42792 2.41952 -0.36107 -0.01374 0.05699  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 CD  
+11187 O OE1 . GLU A-2 363 ? 2.52198 2.35375 2.34529 -0.36606 -0.01393 0.06958  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 OE1 
+11188 O OE2 . GLU A-2 363 ? 2.65127 2.49241 2.49712 -0.36983 -0.01375 0.04961  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 OE2 
+11189 N N   . ALA A-2 364 ? 1.29303 1.25954 1.15924 -0.33388 -0.00372 0.06002  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 N   
+11190 C CA  . ALA A-2 364 ? 1.22715 1.20578 1.08562 -0.33237 -0.00267 0.06633  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 CA  
+11191 C C   . ALA A-2 364 ? 1.30608 1.30163 1.17412 -0.31541 -0.00607 0.06170  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 C   
+11192 O O   . ALA A-2 364 ? 1.38606 1.38197 1.24488 -0.30895 -0.00970 0.06799  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 O   
+11193 C CB  . ALA A-2 364 ? 1.19423 1.19700 1.05602 -0.34733 0.00674  0.06442  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 CB  
+11194 N N   . TYR A-2 365 ? 1.14486 1.15500 1.03057 -0.30875 -0.00507 0.05100  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 N   
+11195 C CA  . TYR A-2 365 ? 1.02319 1.04904 0.91828 -0.29453 -0.00744 0.04620  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CA  
+11196 C C   . TYR A-2 365 ? 1.08621 1.09626 0.98044 -0.27980 -0.01522 0.04673  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 C   
+11197 O O   . TYR A-2 365 ? 1.14101 1.16480 1.04391 -0.26830 -0.01705 0.04237  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 O   
+11198 C CB  . TYR A-2 365 ? 1.05050 1.09874 0.96311 -0.29426 -0.00229 0.03516  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CB  
+11199 C CG  . TYR A-2 365 ? 0.94499 1.01403 0.86085 -0.30424 0.00534  0.03268  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CG  
+11200 C CD1 . TYR A-2 365 ? 1.12167 1.19159 1.03627 -0.31809 0.01040  0.03306  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CD1 
+11201 C CD2 . TYR A-2 365 ? 1.06243 1.15077 0.98288 -0.29994 0.00777  0.02908  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CD2 
+11202 C CE1 . TYR A-2 365 ? 1.18795 1.27918 1.10633 -0.32578 0.01780  0.02976  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CE1 
+11203 C CE2 . TYR A-2 365 ? 0.95928 1.06520 0.88205 -0.30755 0.01482  0.02570  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CE2 
+11204 C CZ  . TYR A-2 365 ? 0.95238 1.06061 0.87448 -0.31960 0.01988  0.02591  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CZ  
+11205 O OH  . TYR A-2 365 ? 1.24434 1.37230 1.16946 -0.32575 0.02728  0.02161  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 OH  
+11206 N N   . GLY A-2 366 ? 1.03706 1.01842 0.92066 -0.28008 -0.01950 0.05164  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2 N   
+11207 C CA  . GLY A-2 366 ? 1.12110 1.08678 1.00448 -0.26492 -0.02645 0.05040  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2 CA  
+11208 C C   . GLY A-2 366 ? 0.93790 0.90741 0.81714 -0.25088 -0.03236 0.05534  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2 C   
+11209 O O   . GLY A-2 366 ? 1.20550 1.17790 1.09172 -0.23616 -0.03636 0.05092  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2 O   
+11210 N N   . SER A-2 367 ? 1.34760 1.31934 1.21555 -0.25519 -0.03302 0.06417  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-2 N   
+11211 C CA  . SER A-2 367 ? 1.13020 1.10786 0.99390 -0.24209 -0.03965 0.06904  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-2 CA  
+11212 C C   . SER A-2 367 ? 1.07055 1.08221 0.94982 -0.23693 -0.03769 0.06150  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-2 C   
+11213 O O   . SER A-2 367 ? 1.13881 1.16061 1.01921 -0.22502 -0.04329 0.06285  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-2 O   
+11214 C CB  . SER A-2 367 ? 0.95779 0.92737 0.80255 -0.24869 -0.04152 0.08108  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-2 CB  
+11215 O OG  . SER A-2 367 ? 1.20050 1.13566 1.02856 -0.25474 -0.04310 0.08923  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-2 OG  
+11216 N N   . VAL A-2 368 ? 1.00783 1.03708 0.89873 -0.24566 -0.03006 0.05364  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 N   
+11217 C CA  . VAL A-2 368 ? 1.14871 1.20603 1.05297 -0.24228 -0.02750 0.04632  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 CA  
+11218 C C   . VAL A-2 368 ? 1.13759 1.20021 1.05591 -0.24165 -0.02303 0.03659  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 C   
+11219 O O   . VAL A-2 368 ? 0.96099 1.04300 0.88893 -0.24407 -0.01820 0.03033  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 O   
+11220 C CB  . VAL A-2 368 ? 0.89240 0.96669 0.79389 -0.25314 -0.02265 0.04690  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 CB  
+11221 C CG1 . VAL A-2 368 ? 1.06084 1.13316 0.94767 -0.25253 -0.02790 0.05622  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 CG1 
+11222 C CG2 . VAL A-2 368 ? 0.76176 0.83196 0.66189 -0.26684 -0.01548 0.04570  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 CG2 
+11223 N N   . LYS A-2 369 ? 0.99108 1.03498 0.90917 -0.23830 -0.02492 0.03528  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 N   
+11224 C CA  . LYS A-2 369 ? 1.02434 1.07233 0.95366 -0.23831 -0.02123 0.02637  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 CA  
+11225 C C   . LYS A-2 369 ? 1.03467 1.09999 0.97495 -0.22763 -0.02136 0.02019  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 C   
+11226 O O   . LYS A-2 369 ? 0.76640 0.84570 0.71569 -0.23002 -0.01648 0.01390  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 O   
+11227 C CB  . LYS A-2 369 ? 0.98186 1.00514 0.90682 -0.23742 -0.02395 0.02576  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 CB  
+11228 C CG  . LYS A-2 369 ? 0.84175 0.86922 0.77686 -0.23709 -0.02119 0.01634  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 CG  
+11229 C CD  . LYS A-2 369 ? 1.26364 1.26577 1.19324 -0.23661 -0.02452 0.01476  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 CD  
+11230 C CE  . LYS A-2 369 ? 1.60907 1.59596 1.53316 -0.22186 -0.03090 0.01623  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 CE  
+11231 N NZ  . LYS A-2 369 ? 1.51206 1.51818 1.44658 -0.20900 -0.03079 0.00997  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 NZ  
+11232 N N   . LYS A-2 370 ? 1.13132 1.19643 1.07065 -0.21568 -0.02681 0.02205  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 N   
+11233 C CA  . LYS A-2 370 ? 1.14734 1.23073 1.09744 -0.20633 -0.02636 0.01601  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 CA  
+11234 C C   . LYS A-2 370 ? 0.84778 0.95533 0.80347 -0.21160 -0.02252 0.01472  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 C   
+11235 O O   . LYS A-2 370 ? 1.11321 1.23477 1.07765 -0.21129 -0.01840 0.00869  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 O   
+11236 C CB  . LYS A-2 370 ? 0.93789 1.01801 0.88663 -0.19161 -0.03313 0.01780  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 CB  
+11237 C CG  . LYS A-2 370 ? 1.15051 1.20446 1.09355 -0.18467 -0.03673 0.01713  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 CG  
+11238 C CD  . LYS A-2 370 ? 1.48027 1.53476 1.42471 -0.16705 -0.04254 0.01620  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 CD  
+11239 C CE  . LYS A-2 370 ? 1.43015 1.45616 1.36805 -0.15950 -0.04575 0.01387  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 CE  
+11240 N NZ  . LYS A-2 370 ? 1.30942 1.33303 1.25190 -0.16513 -0.04069 0.00565  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 NZ  
+11241 N N   . LYS A-2 371 ? 0.98304 1.09434 0.93226 -0.21696 -0.02378 0.02029  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 N   
+11242 C CA  . LYS A-2 371 ? 1.15279 1.28441 1.10557 -0.22364 -0.01997 0.01815  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 CA  
+11243 C C   . LYS A-2 371 ? 1.00917 1.14178 0.96496 -0.23317 -0.01256 0.01352  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 C   
+11244 O O   . LYS A-2 371 ? 0.97980 1.12584 0.94173 -0.23542 -0.00836 0.00854  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 O   
+11245 C CB  . LYS A-2 371 ? 1.07114 1.20512 1.01415 -0.22779 -0.02312 0.02471  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 CB  
+11246 C CG  . LYS A-2 371 ? 1.08689 1.23056 1.02782 -0.23988 -0.01748 0.02291  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 CG  
+11247 C CD  . LYS A-2 371 ? 1.09229 1.25750 1.03689 -0.24056 -0.01789 0.01998  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 CD  
+11248 C CE  . LYS A-2 371 ? 0.96005 1.13202 0.90293 -0.25191 -0.01133 0.01588  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 CE  
+11249 N NZ  . LYS A-2 371 ? 1.29567 1.45812 1.22746 -0.25943 -0.00966 0.02012  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 NZ  
+11250 N N   . LEU A-2 372 ? 0.93776 1.05613 0.88915 -0.23875 -0.01097 0.01503  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 N   
+11251 C CA  . LEU A-2 372 ? 0.88279 1.00438 0.83757 -0.24664 -0.00451 0.01064  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CA  
+11252 C C   . LEU A-2 372 ? 1.08699 1.21062 1.05057 -0.24200 -0.00236 0.00420  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 C   
+11253 O O   . LEU A-2 372 ? 1.04401 1.17602 1.01186 -0.24472 0.00244  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 O   
+11254 C CB  . LEU A-2 372 ? 0.88882 0.99830 0.83753 -0.25455 -0.00352 0.01387  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CB  
+11255 C CG  . LEU A-2 372 ? 1.06665 1.17940 1.02032 -0.26133 0.00217  0.00908  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CG  
+11256 C CD1 . LEU A-2 372 ? 1.07252 1.18447 1.01933 -0.27213 0.00507  0.01270  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CD1 
+11257 C CD2 . LEU A-2 372 ? 1.03827 1.14131 0.99623 -0.25865 0.00062  0.00613  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CD2 
+11258 N N   . ASN A-2 373 ? 0.98180 1.09672 0.94676 -0.23444 -0.00596 0.00352  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 N   
+11259 C CA  . ASN A-2 373 ? 0.97284 1.08945 0.94414 -0.23017 -0.00411 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 CA  
+11260 C C   . ASN A-2 373 ? 1.02817 1.15954 1.00455 -0.22629 -0.00178 -0.00547 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 C   
+11261 O O   . ASN A-2 373 ? 1.03624 1.17222 1.01587 -0.22715 0.00218  -0.00943 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 O   
+11262 C CB  . ASN A-2 373 ? 0.88298 0.98615 0.85302 -0.22308 -0.00846 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 CB  
+11263 C CG  . ASN A-2 373 ? 0.87850 0.96698 0.84518 -0.22920 -0.00910 -0.00336 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 CG  
+11264 O OD1 . ASN A-2 373 ? 0.89197 0.98486 0.86053 -0.23737 -0.00549 -0.00461 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 OD1 
+11265 N ND2 . ASN A-2 373 ? 0.99931 1.07048 0.96111 -0.22530 -0.01366 -0.00247 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 ND2 
+11266 N N   . LYS A-2 374 ? 0.85286 0.99206 0.82960 -0.22221 -0.00432 -0.00346 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 N   
+11267 C CA  . LYS A-2 374 ? 0.96503 1.11986 0.94705 -0.22032 -0.00174 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 CA  
+11268 C C   . LYS A-2 374 ? 0.85617 1.01769 0.83784 -0.22919 0.00342  -0.00781 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 C   
+11269 O O   . LYS A-2 374 ? 1.13331 1.30143 1.11770 -0.22996 0.00737  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 O   
+11270 C CB  . LYS A-2 374 ? 0.72767 0.89333 0.71149 -0.21474 -0.00597 -0.00450 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 CB  
+11271 C CG  . LYS A-2 374 ? 0.84653 1.00450 0.83025 -0.20350 -0.01128 -0.00380 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 CG  
+11272 C CD  . LYS A-2 374 ? 0.70109 0.87184 0.68705 -0.19640 -0.01620 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 CD  
+11273 C CE  . LYS A-2 374 ? 1.07336 1.23327 1.05793 -0.18325 -0.02189 -0.00103 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 CE  
+11274 N NZ  . LYS A-2 374 ? 1.04986 1.22408 1.03737 -0.17386 -0.02748 0.00097  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 NZ  
+11275 N N   . ALA A-2 375 ? 1.04059 1.19920 1.01766 -0.23599 0.00378  -0.00548 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-2 N   
+11276 C CA  . ALA A-2 375 ? 1.14081 1.30361 1.11654 -0.24347 0.00881  -0.00784 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-2 CA  
+11277 C C   . ALA A-2 375 ? 1.04035 1.19611 1.01695 -0.24418 0.01281  -0.01089 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-2 C   
+11278 O O   . ALA A-2 375 ? 1.09869 1.25592 1.07536 -0.24604 0.01706  -0.01397 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-2 O   
+11279 C CB  . ALA A-2 375 ? 0.64365 0.80757 0.61342 -0.24992 0.00815  -0.00516 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-2 CB  
+11280 N N   . LEU A-2 376 ? 0.89620 1.04393 0.87305 -0.24267 0.01115  -0.01013 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 N   
+11281 C CA  . LEU A-2 376 ? 0.77294 0.91744 0.75167 -0.24302 0.01399  -0.01330 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 CA  
+11282 C C   . LEU A-2 376 ? 0.93107 1.07447 0.91255 -0.23663 0.01403  -0.01602 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 C   
+11283 O O   . LEU A-2 376 ? 0.91594 1.05891 0.89813 -0.23572 0.01658  -0.01872 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 O   
+11284 C CB  . LEU A-2 376 ? 0.55112 0.69004 0.52953 -0.24593 0.01228  -0.01199 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 CB  
+11285 C CG  . LEU A-2 376 ? 0.64799 0.78776 0.63011 -0.24673 0.01440  -0.01570 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 CG  
+11286 C CD1 . LEU A-2 376 ? 0.54171 0.68802 0.52405 -0.24910 0.01937  -0.01825 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 CD1 
+11287 C CD2 . LEU A-2 376 ? 0.64742 0.78307 0.62961 -0.25179 0.01263  -0.01439 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 CD2 
+11288 N N   . SER A-2 377 ? 0.99547 1.13901 0.97781 -0.23141 0.01119  -0.01544 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-2 N   
+11289 C CA  . SER A-2 377 ? 0.79921 0.94244 0.78272 -0.22544 0.01148  -0.01822 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-2 CA  
+11290 C C   . SER A-2 377 ? 0.91000 1.05719 0.89216 -0.22630 0.01615  -0.01946 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-2 C   
+11291 O O   . SER A-2 377 ? 1.02813 1.17252 1.00890 -0.22352 0.01744  -0.02128 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-2 O   
+11292 C CB  . SER A-2 377 ? 0.83828 0.98323 0.82290 -0.21924 0.00842  -0.01808 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-2 CB  
+11293 O OG  . SER A-2 377 ? 0.87790 1.03308 0.86380 -0.22007 0.00944  -0.01670 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-2 OG  
+11294 N N   . SER A-2 378 ? 0.75963 0.91243 0.74107 -0.23048 0.01844  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-2 N   
+11295 C CA  . SER A-2 378 ? 0.72608 0.87906 0.70442 -0.23294 0.02318  -0.01932 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-2 CA  
+11296 C C   . SER A-2 378 ? 0.72259 0.86814 0.69766 -0.23537 0.02580  -0.02034 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-2 C   
+11297 O O   . SER A-2 378 ? 0.81264 0.95290 0.78326 -0.23526 0.02921  -0.02093 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-2 O   
+11298 C CB  . SER A-2 378 ? 0.70989 0.87159 0.68856 -0.23830 0.02477  -0.01879 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-2 CB  
+11299 O OG  . SER A-2 378 ? 0.83164 1.00355 0.81471 -0.23456 0.02235  -0.01840 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-2 OG  
+11300 N N   . ALA A-2 379 ? 0.86832 1.01314 0.84485 -0.23722 0.02449  -0.02051 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-2 N   
+11301 C CA  . ALA A-2 379 ? 1.00633 1.14712 0.98101 -0.23835 0.02725  -0.02250 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-2 CA  
+11302 C C   . ALA A-2 379 ? 0.91883 1.05702 0.89510 -0.23231 0.02634  -0.02400 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-2 C   
+11303 O O   . ALA A-2 379 ? 0.75412 0.88925 0.72871 -0.23035 0.02862  -0.02594 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-2 O   
+11304 C CB  . ALA A-2 379 ? 0.70362 0.84784 0.67914 -0.24337 0.02706  -0.02246 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-2 CB  
+11305 N N   . LEU A-2 380 ? 0.91315 1.05270 0.89229 -0.22876 0.02269  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 N   
+11306 C CA  . LEU A-2 380 ? 0.90493 1.04426 0.88561 -0.22355 0.02092  -0.02576 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 CA  
+11307 C C   . LEU A-2 380 ? 0.93028 1.06491 0.90534 -0.21830 0.02270  -0.02573 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 C   
+11308 O O   . LEU A-2 380 ? 0.88459 1.01901 0.85944 -0.21345 0.02195  -0.02729 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 O   
+11309 C CB  . LEU A-2 380 ? 0.82256 0.96269 0.80587 -0.22177 0.01650  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 CB  
+11310 C CG  . LEU A-2 380 ? 0.97605 1.11628 0.96248 -0.22678 0.01420  -0.02530 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 CG  
+11311 C CD1 . LEU A-2 380 ? 1.02267 1.15905 1.00943 -0.22404 0.00990  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 CD1 
+11312 C CD2 . LEU A-2 380 ? 0.84017 0.98437 0.83028 -0.23123 0.01484  -0.02660 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 CD2 
+11313 N N   . PHE A-2 381 ? 0.71743 0.84894 0.68755 -0.21929 0.02498  -0.02373 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 N   
+11314 C CA  . PHE A-2 381 ? 0.91527 1.04009 0.87754 -0.21573 0.02719  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CA  
+11315 C C   . PHE A-2 381 ? 0.76300 0.87856 0.71940 -0.21733 0.03114  -0.02200 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 C   
+11316 O O   . PHE A-2 381 ? 1.01007 1.11609 0.95791 -0.21392 0.03283  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 O   
+11317 C CB  . PHE A-2 381 ? 0.83836 0.96525 0.79772 -0.21742 0.02877  -0.02073 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CB  
+11318 C CG  . PHE A-2 381 ? 0.85865 0.99281 0.82258 -0.21426 0.02512  -0.02208 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CG  
+11319 C CD1 . PHE A-2 381 ? 0.79005 0.93011 0.76033 -0.21677 0.02328  -0.02252 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CD1 
+11320 C CD2 . PHE A-2 381 ? 0.91106 1.04487 0.87159 -0.20817 0.02320  -0.02311 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CD2 
+11321 C CE1 . PHE A-2 381 ? 0.91568 1.05889 0.88885 -0.21274 0.01979  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CE1 
+11322 C CE2 . PHE A-2 381 ? 0.96476 1.10323 0.92838 -0.20505 0.01994  -0.02556 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CE2 
+11323 C CZ  . PHE A-2 381 ? 0.71599 0.85804 0.68595 -0.20707 0.01834  -0.02618 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CZ  
+11324 N N   . ALA A-2 382 ? 0.78752 0.90406 0.74669 -0.22224 0.03263  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-2 N   
+11325 C CA  . ALA A-2 382 ? 0.90208 1.00818 0.85491 -0.22355 0.03646  -0.02442 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-2 CA  
+11326 C C   . ALA A-2 382 ? 0.86378 0.96799 0.81762 -0.21586 0.03557  -0.02683 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-2 C   
+11327 O O   . ALA A-2 382 ? 0.71749 0.83134 0.67837 -0.21147 0.03199  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-2 O   
+11328 C CB  . ALA A-2 382 ? 0.95900 1.06813 0.91328 -0.23206 0.03849  -0.02600 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-2 CB  
+11329 N N   . GLU A-2 383 ? 0.75058 0.84254 0.69737 -0.21419 0.03880  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 N   
+11330 C CA  . GLU A-2 383 ? 0.92458 1.01556 0.87247 -0.20505 0.03820  -0.03109 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 CA  
+11331 C C   . GLU A-2 383 ? 0.98458 1.08065 0.93662 -0.20760 0.04078  -0.03599 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 C   
+11332 O O   . GLU A-2 383 ? 1.02832 1.13484 0.98749 -0.20177 0.03975  -0.03937 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 O   
+11333 C CB  . GLU A-2 383 ? 1.14145 1.21249 1.07673 -0.19799 0.03962  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 CB  
+11334 C CG  . GLU A-2 383 ? 1.34371 1.41654 1.28046 -0.18446 0.03647  -0.03066 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 CG  
+11335 C CD  . GLU A-2 383 ? 1.24715 1.30710 1.17282 -0.17688 0.03431  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 CD  
+11336 O OE1 . GLU A-2 383 ? 1.23528 1.27315 1.14677 -0.17826 0.03755  -0.02228 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 OE1 
+11337 O OE2 . GLU A-2 383 ? 1.45418 1.52568 1.38427 -0.17040 0.02939  -0.02483 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 OE2 
+11338 N N   . ARG A-2 384 ? 1.11886 1.20987 1.06666 -0.21655 0.04416  -0.03689 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 N   
+11339 C CA  . ARG A-2 384 ? 0.90184 0.99830 0.85170 -0.22030 0.04689  -0.04171 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 CA  
+11340 C C   . ARG A-2 384 ? 0.96366 1.06738 0.91470 -0.23194 0.04692  -0.04038 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 C   
+11341 O O   . ARG A-2 384 ? 0.85536 0.95166 0.80055 -0.23811 0.04778  -0.03859 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 O   
+11342 C CB  . ARG A-2 384 ? 0.89516 0.97417 0.83491 -0.21761 0.05105  -0.04579 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 CB  
+11343 C CG  . ARG A-2 384 ? 1.00162 1.07426 0.94028 -0.20366 0.05059  -0.04766 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 CG  
+11344 C CD  . ARG A-2 384 ? 1.07845 1.12665 1.00377 -0.20026 0.05433  -0.05067 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 CD  
+11345 N NE  . ARG A-2 384 ? 1.10537 1.13424 1.01906 -0.20787 0.05550  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 NE  
+11346 C CZ  . ARG A-2 384 ? 1.17120 1.18788 1.07825 -0.20394 0.05386  -0.04047 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 CZ  
+11347 N NH1 . ARG A-2 384 ? 1.04784 1.06892 0.95810 -0.19164 0.05011  -0.03820 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 NH1 
+11348 N NH2 . ARG A-2 384 ? 1.09940 1.10060 0.99603 -0.21322 0.05608  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 NH2 
+11349 N N   . VAL A-2 385 ? 0.92947 1.04824 0.88767 -0.23512 0.04590  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 N   
+11350 C CA  . VAL A-2 385 ? 0.91140 1.03780 0.87035 -0.24438 0.04468  -0.03881 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 CA  
+11351 C C   . VAL A-2 385 ? 1.01881 1.14934 0.97469 -0.24957 0.04785  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 C   
+11352 O O   . VAL A-2 385 ? 1.11491 1.25258 1.07415 -0.24694 0.04967  -0.04594 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 O   
+11353 C CB  . VAL A-2 385 ? 0.85339 0.99058 0.82023 -0.24443 0.04043  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 CB  
+11354 C CG1 . VAL A-2 385 ? 0.85497 0.99824 0.82107 -0.25224 0.03867  -0.03212 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 CG1 
+11355 C CG2 . VAL A-2 385 ? 0.94035 1.07378 0.90894 -0.23930 0.03745  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 CG2 
+11356 N N   . LEU A-2 386 ? 1.08923 1.21734 1.03879 -0.25727 0.04861  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 N   
+11357 C CA  . LEU A-2 386 ? 0.91514 1.04761 0.85967 -0.26327 0.05121  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 CA  
+11358 C C   . LEU A-2 386 ? 0.85558 1.00028 0.80144 -0.26993 0.04768  -0.04270 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 C   
+11359 O O   . LEU A-2 386 ? 0.75385 0.89974 0.69888 -0.27382 0.04450  -0.03949 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 O   
+11360 C CB  . LEU A-2 386 ? 0.68305 0.80368 0.61788 -0.26778 0.05408  -0.05201 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 CB  
+11361 C CG  . LEU A-2 386 ? 0.96261 1.08787 0.89028 -0.27528 0.05623  -0.05690 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 CG  
+11362 C CD1 . LEU A-2 386 ? 0.84821 0.97965 0.77651 -0.27129 0.05988  -0.06129 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 CD1 
+11363 C CD2 . LEU A-2 386 ? 0.91873 1.02967 0.83629 -0.28036 0.05888  -0.06260 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 CD2 
+11364 N N   . LEU A-2 387 ? 0.93710 1.09127 0.88468 -0.27108 0.04826  -0.04221 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 N   
+11365 C CA  . LEU A-2 387 ? 0.78288 0.94560 0.72923 -0.27689 0.04484  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 CA  
+11366 C C   . LEU A-2 387 ? 0.89258 1.05842 0.82925 -0.28424 0.04581  -0.03916 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 C   
+11367 O O   . LEU A-2 387 ? 0.91921 1.08751 0.85070 -0.28642 0.05039  -0.04438 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 O   
+11368 C CB  . LEU A-2 387 ? 0.78450 0.95458 0.73464 -0.27712 0.04568  -0.03486 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 CB  
+11369 C CG  . LEU A-2 387 ? 0.73647 0.90562 0.69605 -0.27164 0.04341  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 CG  
+11370 C CD1 . LEU A-2 387 ? 0.92482 1.10182 0.88702 -0.27560 0.04386  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 CD1 
+11371 C CD2 . LEU A-2 387 ? 1.06704 1.23051 1.02839 -0.26950 0.03789  -0.02740 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 CD2 
+11372 N N   . ILE A-2 388 ? 0.67753 0.84504 0.61190 -0.28773 0.04143  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 N   
+11373 C CA  . ILE A-2 388 ? 0.80886 0.98204 0.73415 -0.29515 0.04067  -0.03775 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 CA  
+11374 C C   . ILE A-2 388 ? 0.99004 1.17171 0.91328 -0.29719 0.03507  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 C   
+11375 O O   . ILE A-2 388 ? 0.85724 1.03784 0.78630 -0.29290 0.03155  -0.02358 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 O   
+11376 C CB  . ILE A-2 388 ? 0.75457 0.92523 0.67833 -0.29845 0.03975  -0.04123 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 CB  
+11377 C CG1 . ILE A-2 388 ? 0.72085 0.89428 0.65263 -0.29538 0.03479  -0.03559 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 CG1 
+11378 C CG2 . ILE A-2 388 ? 0.70165 0.85905 0.62373 -0.29698 0.04549  -0.04852 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 CG2 
+11379 C CD1 . ILE A-2 388 ? 0.84392 1.01762 0.77573 -0.29989 0.03461  -0.03877 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 CD1 
+11380 N N   . GLU A-2 389 ? 1.10921 1.29802 1.02263 -0.30354 0.03395  -0.03044 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 N   
+11381 C CA  . GLU A-2 389 ? 1.11518 1.31028 1.02350 -0.30501 0.02844  -0.02222 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 CA  
+11382 C C   . GLU A-2 389 ? 1.08575 1.28594 0.99738 -0.30271 0.02081  -0.01783 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 C   
+11383 O O   . GLU A-2 389 ? 0.95667 1.15464 0.87327 -0.29704 0.01632  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 O   
+11384 C CB  . GLU A-2 389 ? 0.82947 1.03133 0.72417 -0.31225 0.03006  -0.02404 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 CB  
+11385 C CG  . GLU A-2 389 ? 0.94211 1.14858 0.82801 -0.31398 0.02437  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 CG  
+11386 C CD  . GLU A-2 389 ? 1.20155 1.40231 1.08694 -0.31350 0.02652  -0.00800 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 CD  
+11387 O OE1 . GLU A-2 389 ? 0.80954 1.00723 0.70146 -0.31273 0.03298  -0.01234 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 OE1 
+11388 O OE2 . GLU A-2 389 ? 1.32463 1.52391 1.20266 -0.31409 0.02154  0.00145  ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 OE2 
+11389 N N   . GLY A-2 390 ? 1.15222 1.36001 1.06143 -0.30704 0.01930  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-2 N   
+11390 C CA  . GLY A-2 390 ? 1.15256 1.37096 1.06524 -0.30544 0.01191  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-2 CA  
+11391 C C   . GLY A-2 390 ? 0.90361 1.12603 0.82347 -0.30778 0.01288  -0.02523 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-2 C   
+11392 O O   . GLY A-2 390 ? 0.83891 1.05159 0.76032 -0.30985 0.01920  -0.03134 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-2 O   
+11393 N N   . PRO A-2 391 ? 0.69889 0.93617 0.62289 -0.30748 0.00653  -0.02354 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 N   
+11394 C CA  . PRO A-2 391 ? 0.87835 1.12210 0.80989 -0.31143 0.00782  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 CA  
+11395 C C   . PRO A-2 391 ? 0.67787 0.92300 0.60207 -0.32330 0.01107  -0.03799 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 C   
+11396 O O   . PRO A-2 391 ? 1.15004 1.39066 1.07751 -0.32843 0.01539  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 O   
+11397 C CB  . PRO A-2 391 ? 0.82521 1.08876 0.76406 -0.30692 -0.00039 -0.02471 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 CB  
+11398 C CG  . PRO A-2 391 ? 0.66796 0.93645 0.59777 -0.30453 -0.00664 -0.01905 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 CG  
+11399 C CD  . PRO A-2 391 ? 0.92200 1.17116 0.84426 -0.30287 -0.00215 -0.01616 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 CD  
+11400 N N   . SER A-2 392 ? 1.03068 1.28069 0.94362 -0.32834 0.00923  -0.03968 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-2 N   
+11401 C CA  . SER A-2 392 ? 1.13883 1.38832 1.04326 -0.33987 0.01243  -0.04954 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-2 CA  
+11402 C C   . SER A-2 392 ? 1.09396 1.32077 0.99519 -0.34108 0.02165  -0.05568 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-2 C   
+11403 O O   . SER A-2 392 ? 0.91797 1.13799 0.81591 -0.34937 0.02541  -0.06393 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-2 O   
+11404 C CB  . SER A-2 392 ? 0.86485 1.12319 0.75597 -0.34398 0.00902  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-2 CB  
+11405 O OG  . SER A-2 392 ? 1.47573 1.72245 1.35964 -0.33956 0.01279  -0.04720 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-2 OG  
+11406 N N   . GLU A-2 393 ? 1.19354 1.40821 1.09550 -0.33282 0.02512  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 N   
+11407 C CA  . GLU A-2 393 ? 0.96776 1.16262 0.86861 -0.33098 0.03297  -0.05695 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 CA  
+11408 C C   . GLU A-2 393 ? 1.05293 1.23967 0.96261 -0.32898 0.03465  -0.05635 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 C   
+11409 O O   . GLU A-2 393 ? 1.08333 1.25405 0.98942 -0.33153 0.04006  -0.06226 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 O   
+11410 C CB  . GLU A-2 393 ? 0.89458 1.08367 0.79577 -0.32288 0.03558  -0.05309 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 CB  
+11411 C CG  . GLU A-2 393 ? 1.20771 1.40271 1.09813 -0.32584 0.03631  -0.05434 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 CG  
+11412 C CD  . GLU A-2 393 ? 1.29107 1.50079 1.17942 -0.32617 0.02909  -0.04585 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 CD  
+11413 O OE1 . GLU A-2 393 ? 1.24838 1.46681 1.14245 -0.32555 0.02270  -0.04156 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 OE1 
+11414 O OE2 . GLU A-2 393 ? 1.45142 1.66407 1.33188 -0.32670 0.02992  -0.04331 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 OE2 
+11415 N N   . LYS A-2 394 ? 1.00595 1.20242 0.92588 -0.32406 0.03020  -0.04920 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 N   
+11416 C CA  . LYS A-2 394 ? 1.13327 1.32449 1.06076 -0.32250 0.03205  -0.04833 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 CA  
+11417 C C   . LYS A-2 394 ? 1.01222 1.20775 0.93830 -0.33395 0.03286  -0.05382 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 C   
+11418 O O   . LYS A-2 394 ? 1.06647 1.24829 0.99160 -0.33697 0.03773  -0.05631 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 O   
+11419 C CB  . LYS A-2 394 ? 1.14626 1.34849 1.08447 -0.31411 0.02724  -0.04049 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 CB  
+11420 C CG  . LYS A-2 394 ? 1.18378 1.38359 1.12928 -0.31238 0.02934  -0.03953 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 CG  
+11421 C CD  . LYS A-2 394 ? 1.41452 1.62553 1.36985 -0.30317 0.02464  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 CD  
+11422 C CE  . LYS A-2 394 ? 1.06357 1.26418 1.01907 -0.29351 0.02407  -0.02883 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 CE  
+11423 N NZ  . LYS A-2 394 ? 1.15898 1.36670 1.12249 -0.28449 0.01954  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 NZ  
+11424 N N   . ILE A-2 395 ? 1.14864 1.36321 1.07386 -0.34098 0.02793  -0.05557 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 N   
+11425 C CA  . ILE A-2 395 ? 0.96071 1.18253 0.88515 -0.35402 0.02838  -0.06175 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 CA  
+11426 C C   . ILE A-2 395 ? 1.03452 1.23365 0.94650 -0.36261 0.03486  -0.07035 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 C   
+11427 O O   . ILE A-2 395 ? 0.88932 1.07819 0.79968 -0.37106 0.03901  -0.07418 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 O   
+11428 C CB  . ILE A-2 395 ? 1.07151 1.32074 0.99719 -0.35908 0.02072  -0.06244 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 CB  
+11429 C CG1 . ILE A-2 395 ? 1.14458 1.41463 1.08283 -0.34914 0.01415  -0.05420 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 CG1 
+11430 C CG2 . ILE A-2 395 ? 0.96172 1.21977 0.88593 -0.37494 0.02124  -0.07059 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 CG2 
+11431 C CD1 . ILE A-2 395 ? 1.16387 1.46156 1.10340 -0.35098 0.00534  -0.05365 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 CD1 
+11432 N N   . LEU A-2 396 ? 1.02274 1.21262 0.92491 -0.36049 0.03621  -0.07357 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 N   
+11433 C CA  . LEU A-2 396 ? 0.91716 1.08402 0.80667 -0.36628 0.04241  -0.08270 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CA  
+11434 C C   . LEU A-2 396 ? 0.95220 1.09304 0.84141 -0.35927 0.04862  -0.08156 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 C   
+11435 O O   . LEU A-2 396 ? 0.94724 1.06808 0.82926 -0.36596 0.05319  -0.08683 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 O   
+11436 C CB  . LEU A-2 396 ? 0.97525 1.14184 0.85504 -0.36403 0.04274  -0.08657 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CB  
+11437 C CG  . LEU A-2 396 ? 0.86546 1.00698 0.73234 -0.36545 0.04974  -0.09636 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CG  
+11438 C CD1 . LEU A-2 396 ? 0.78441 0.91801 0.64205 -0.38043 0.05096  -0.10616 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CD1 
+11439 C CD2 . LEU A-2 396 ? 1.09362 1.23926 0.95296 -0.36106 0.05074  -0.09913 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CD2 
+11440 N N   . PHE A-2 397 ? 0.96800 1.10783 0.86388 -0.34598 0.04855  -0.07464 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 N   
+11441 C CA  . PHE A-2 397 ? 1.07608 1.19313 0.97111 -0.33775 0.05351  -0.07361 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CA  
+11442 C C   . PHE A-2 397 ? 1.09009 1.20081 0.98850 -0.34098 0.05470  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 C   
+11443 O O   . PHE A-2 397 ? 1.05431 1.14083 0.94588 -0.34012 0.05943  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 O   
+11444 C CB  . PHE A-2 397 ? 0.83002 0.95139 0.73231 -0.32416 0.05244  -0.06750 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CB  
+11445 C CG  . PHE A-2 397 ? 0.99874 1.11928 0.89571 -0.32028 0.05433  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CG  
+11446 C CD1 . PHE A-2 397 ? 1.09517 1.20246 0.98042 -0.32442 0.05863  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CD1 
+11447 C CD2 . PHE A-2 397 ? 1.05955 1.19226 0.96260 -0.31305 0.05228  -0.06641 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CD2 
+11448 C CE1 . PHE A-2 397 ? 0.91886 1.02789 0.79934 -0.32053 0.06118  -0.08556 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CE1 
+11449 C CE2 . PHE A-2 397 ? 0.80428 0.93872 0.70257 -0.31074 0.05497  -0.07014 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CE2 
+11450 C CZ  . PHE A-2 397 ? 0.92888 1.05289 0.81628 -0.31404 0.05959  -0.07987 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CZ  
+11451 N N   . GLU A-2 398 ? 1.04060 1.17280 0.94876 -0.34428 0.05059  -0.06563 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 N   
+11452 C CA  . GLU A-2 398 ? 0.94880 1.07870 0.86035 -0.34836 0.05251  -0.06274 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 CA  
+11453 C C   . GLU A-2 398 ? 1.04440 1.16090 0.94602 -0.36359 0.05656  -0.06933 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 C   
+11454 O O   . GLU A-2 398 ? 1.21014 1.30740 1.10660 -0.36637 0.06124  -0.06817 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 O   
+11455 C CB  . GLU A-2 398 ? 0.87754 1.03684 0.80237 -0.34816 0.04740  -0.05778 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 CB  
+11456 C CG  . GLU A-2 398 ? 1.36413 1.52353 1.29551 -0.34359 0.04913  -0.05203 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 CG  
+11457 C CD  . GLU A-2 398 ? 1.12937 1.28279 1.06444 -0.32791 0.04810  -0.04645 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 CD  
+11458 O OE1 . GLU A-2 398 ? 1.18484 1.35179 1.12614 -0.32062 0.04317  -0.04391 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 OE1 
+11459 O OE2 . GLU A-2 398 ? 1.11101 1.24562 1.04186 -0.32328 0.05195  -0.04452 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 OE2 
+11460 N N   . LYS A-2 399 ? 0.97805 1.10323 0.87541 -0.37423 0.05476  -0.07627 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 N   
+11461 C CA  . LYS A-2 399 ? 0.95647 1.06746 0.84320 -0.39045 0.05845  -0.08393 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 CA  
+11462 C C   . LYS A-2 399 ? 1.01425 1.08729 0.88556 -0.38763 0.06420  -0.08867 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 C   
+11463 O O   . LYS A-2 399 ? 1.11848 1.16664 0.98036 -0.39522 0.06909  -0.09034 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 O   
+11464 C CB  . LYS A-2 399 ? 0.85508 0.98728 0.74103 -0.40213 0.05412  -0.09093 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 CB  
+11465 C CG  . LYS A-2 399 ? 0.86500 0.97871 0.73686 -0.41882 0.05774  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 CG  
+11466 C CD  . LYS A-2 399 ? 0.86900 0.98641 0.74333 -0.43511 0.05983  -0.10188 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 CD  
+11467 C CE  . LYS A-2 399 ? 0.97506 1.07175 0.83410 -0.45356 0.06331  -0.11292 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 CE  
+11468 N NZ  . LYS A-2 399 ? 1.19615 1.30540 1.05923 -0.47341 0.06441  -0.11454 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 NZ  
+11469 N N   . VAL A-2 400 ? 1.15956 1.22751 1.02760 -0.37650 0.06386  -0.09084 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 N   
+11470 C CA  . VAL A-2 400 ? 1.16122 1.19582 1.01551 -0.37146 0.06904  -0.09652 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 CA  
+11471 C C   . VAL A-2 400 ? 0.99873 1.01106 0.85212 -0.36120 0.07227  -0.08998 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 C   
+11472 O O   . VAL A-2 400 ? 1.20019 1.18037 1.04052 -0.36333 0.07680  -0.09284 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 O   
+11473 C CB  . VAL A-2 400 ? 1.18822 1.22856 1.04144 -0.36122 0.06831  -0.10025 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 CB  
+11474 C CG1 . VAL A-2 400 ? 0.88679 0.89582 0.72898 -0.35140 0.07363  -0.10534 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 CG1 
+11475 C CG2 . VAL A-2 400 ? 1.05812 1.11434 0.90668 -0.37260 0.06584  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 CG2 
+11476 N N   . LEU A-2 401 ? 1.14323 1.17096 1.00912 -0.34981 0.06966  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 N   
+11477 C CA  . LEU A-2 401 ? 1.13159 1.14130 0.99645 -0.33975 0.07185  -0.07463 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CA  
+11478 C C   . LEU A-2 401 ? 1.15067 1.14845 1.01020 -0.35119 0.07463  -0.07166 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 C   
+11479 O O   . LEU A-2 401 ? 1.10811 1.07716 0.95717 -0.34764 0.07823  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 O   
+11480 C CB  . LEU A-2 401 ? 0.81738 0.84826 0.69662 -0.32718 0.06804  -0.06673 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CB  
+11481 C CG  . LEU A-2 401 ? 0.90719 0.94306 0.79029 -0.31388 0.06674  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CG  
+11482 C CD1 . LEU A-2 401 ? 0.96157 1.01854 0.85852 -0.30500 0.06263  -0.06046 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CD1 
+11483 C CD2 . LEU A-2 401 ? 0.96642 0.97481 0.84017 -0.30347 0.07042  -0.07070 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CD2 
+11484 N N   . ASP A-2 402 ? 1.10780 1.12804 0.97399 -0.36499 0.07305  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 N   
+11485 C CA  . ASP A-2 402 ? 1.01447 1.02803 0.87680 -0.37807 0.07645  -0.06902 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 CA  
+11486 C C   . ASP A-2 402 ? 1.31748 1.29304 1.16044 -0.38799 0.08181  -0.07441 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 C   
+11487 O O   . ASP A-2 402 ? 1.51389 1.46451 1.34685 -0.38990 0.08605  -0.06981 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 O   
+11488 C CB  . ASP A-2 402 ? 1.07686 1.12521 0.95077 -0.39179 0.07364  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 CB  
+11489 C CG  . ASP A-2 402 ? 1.27433 1.32290 1.14709 -0.40616 0.07768  -0.06758 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 CG  
+11490 O OD1 . ASP A-2 402 ? 1.66308 1.68534 1.52602 -0.40433 0.08241  -0.06269 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 OD1 
+11491 O OD2 . ASP A-2 402 ? 1.24305 1.31957 1.12457 -0.41946 0.07611  -0.07020 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 OD2 
+11492 N N   . GLU A-2 403 ? 1.25036 1.21907 1.08609 -0.39419 0.08171  -0.08419 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 N   
+11493 C CA  . GLU A-2 403 ? 1.19604 1.12591 1.01199 -0.40399 0.08666  -0.09072 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 CA  
+11494 C C   . GLU A-2 403 ? 1.25185 1.14485 1.05554 -0.38690 0.08928  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 C   
+11495 O O   . GLU A-2 403 ? 1.33018 1.18533 1.11711 -0.39071 0.09368  -0.08898 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 O   
+11496 C CB  . GLU A-2 403 ? 1.34434 1.27898 1.15564 -0.41541 0.08550  -0.10284 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 CB  
+11497 C CG  . GLU A-2 403 ? 1.36162 1.33151 1.18323 -0.43362 0.08240  -0.10515 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 CG  
+11498 C CD  . GLU A-2 403 ? 1.40588 1.36657 1.22243 -0.45337 0.08640  -0.10407 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 CD  
+11499 O OE1 . GLU A-2 403 ? 1.38160 1.30045 1.18007 -0.45859 0.09185  -0.10573 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 OE1 
+11500 O OE2 . GLU A-2 403 ? 1.53438 1.52965 1.36471 -0.46355 0.08424  -0.10149 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 OE2 
+11501 N N   . VAL A-2 404 ? 1.25025 1.15386 1.06177 -0.36804 0.08653  -0.08877 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 N   
+11502 C CA  . VAL A-2 404 ? 1.27451 1.14849 1.07638 -0.35051 0.08840  -0.08935 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 CA  
+11503 C C   . VAL A-2 404 ? 1.21900 1.08582 1.02271 -0.33839 0.08819  -0.07806 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 C   
+11504 O O   . VAL A-2 404 ? 1.19395 1.02500 0.98280 -0.33240 0.09091  -0.07586 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 O   
+11505 C CB  . VAL A-2 404 ? 1.21407 1.10518 1.02360 -0.33725 0.08618  -0.09490 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 CB  
+11506 C CG1 . VAL A-2 404 ? 1.38665 1.25300 1.18923 -0.31754 0.08789  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 CG1 
+11507 C CG2 . VAL A-2 404 ? 1.27060 1.16631 1.07488 -0.34916 0.08666  -0.10651 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 CG2 
+11508 N N   . GLU A-2 405 ? 1.26547 1.16480 1.08602 -0.33411 0.08466  -0.07085 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 N   
+11509 C CA  . GLU A-2 405 ? 1.24929 1.14585 1.07215 -0.32235 0.08386  -0.06084 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 CA  
+11510 C C   . GLU A-2 405 ? 1.23862 1.16890 1.07664 -0.32789 0.08140  -0.05455 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 C   
+11511 O O   . GLU A-2 405 ? 1.22020 1.17783 1.07320 -0.31892 0.07728  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 O   
+11512 C CB  . GLU A-2 405 ? 1.02048 0.91851 0.84835 -0.30089 0.08132  -0.06059 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 CB  
+11513 C CG  . GLU A-2 405 ? 1.50808 1.40153 1.33647 -0.28789 0.07983  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 CG  
+11514 C CD  . GLU A-2 405 ? 1.78115 1.64147 1.59579 -0.27304 0.08084  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 CD  
+11515 O OE1 . GLU A-2 405 ? 1.69738 1.53912 1.50343 -0.27124 0.08290  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 OE1 
+11516 O OE2 . GLU A-2 405 ? 2.03721 1.89033 1.84909 -0.26230 0.07929  -0.04385 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 OE2 
+11517 N N   . PRO A-2 406 ? 1.16920 1.09853 1.00359 -0.34290 0.08410  -0.05137 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 N   
+11518 C CA  . PRO A-2 406 ? 1.02101 0.98538 0.87083 -0.34745 0.08200  -0.04678 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 CA  
+11519 C C   . PRO A-2 406 ? 1.15356 1.12432 1.00877 -0.33341 0.08033  -0.03837 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 C   
+11520 O O   . PRO A-2 406 ? 1.41409 1.41499 1.28361 -0.33231 0.07762  -0.03562 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 O   
+11521 C CB  . PRO A-2 406 ? 1.03404 0.99424 0.87717 -0.36803 0.08653  -0.04670 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 CB  
+11522 C CG  . PRO A-2 406 ? 1.21721 1.13243 1.03856 -0.37011 0.09128  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 CG  
+11523 C CD  . PRO A-2 406 ? 1.02652 0.92399 0.84277 -0.35726 0.08947  -0.05237 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 CD  
+11524 N N   . GLU A-2 407 ? 1.27662 1.21979 1.12014 -0.32213 0.08149  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 N   
+11525 C CA  . GLU A-2 407 ? 1.28608 1.23396 1.13279 -0.30835 0.07936  -0.02724 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 CA  
+11526 C C   . GLU A-2 407 ? 1.18168 1.14146 1.03901 -0.29120 0.07428  -0.02891 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 C   
+11527 O O   . GLU A-2 407 ? 1.18729 1.14046 1.04259 -0.27737 0.07238  -0.02468 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 O   
+11528 C CB  . GLU A-2 407 ? 1.43481 1.34754 1.26201 -0.30520 0.08262  -0.02143 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 CB  
+11529 C CG  . GLU A-2 407 ? 1.46857 1.36577 1.28275 -0.32398 0.08861  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 CG  
+11530 C CD  . GLU A-2 407 ? 2.02529 1.88414 1.81730 -0.32040 0.09170  -0.01182 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 CD  
+11531 O OE1 . GLU A-2 407 ? 2.10478 1.95628 1.89409 -0.30219 0.08835  -0.00758 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 OE1 
+11532 O OE2 . GLU A-2 407 ? 2.30005 2.13592 2.07669 -0.33608 0.09722  -0.01022 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 OE2 
+11533 N N   . TYR A-2 408 ? 1.16995 1.14793 1.03798 -0.29242 0.07199  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 N   
+11534 C CA  . TYR A-2 408 ? 1.22199 1.21032 1.09899 -0.27835 0.06819  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CA  
+11535 C C   . TYR A-2 408 ? 1.07460 1.08687 0.96481 -0.27133 0.06407  -0.03206 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 C   
+11536 O O   . TYR A-2 408 ? 0.98953 1.00501 0.88438 -0.25856 0.06123  -0.03142 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 O   
+11537 C CB  . TYR A-2 408 ? 1.10984 1.10902 0.99169 -0.28294 0.06766  -0.04414 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CB  
+11538 C CG  . TYR A-2 408 ? 0.94222 0.97139 0.83682 -0.29036 0.06469  -0.04396 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CG  
+11539 C CD1 . TYR A-2 408 ? 0.85788 0.89443 0.75203 -0.30497 0.06574  -0.04482 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CD1 
+11540 C CD2 . TYR A-2 408 ? 0.75793 0.80787 0.66463 -0.28274 0.06060  -0.04295 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CD2 
+11541 C CE1 . TYR A-2 408 ? 0.91676 0.98150 0.82253 -0.30963 0.06217  -0.04454 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CE1 
+11542 C CE2 . TYR A-2 408 ? 0.85698 0.93096 0.77339 -0.28802 0.05735  -0.04207 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CE2 
+11543 C CZ  . TYR A-2 408 ? 0.90597 0.98767 0.82203 -0.30039 0.05783  -0.04283 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CZ  
+11544 O OH  . TYR A-2 408 ? 0.93384 1.04025 0.85957 -0.30363 0.05378  -0.04184 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 OH  
+11545 N N   . GLU A-2 409 ? 1.02543 1.05523 0.92199 -0.27932 0.06363  -0.02942 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 N   
+11546 C CA  . GLU A-2 409 ? 1.18799 1.23729 1.09535 -0.27216 0.05991  -0.02561 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 CA  
+11547 C C   . GLU A-2 409 ? 1.27086 1.30929 1.17122 -0.26543 0.06065  -0.02019 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 C   
+11548 O O   . GLU A-2 409 ? 1.06856 1.11633 0.97494 -0.25548 0.05709  -0.01820 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 O   
+11549 C CB  . GLU A-2 409 ? 1.00308 1.07594 0.91993 -0.28077 0.05894  -0.02539 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 CB  
+11550 C CG  . GLU A-2 409 ? 1.38887 1.47850 1.31485 -0.28312 0.05567  -0.02909 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 CG  
+11551 C CD  . GLU A-2 409 ? 1.41307 1.52764 1.34983 -0.28622 0.05284  -0.02784 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 CD  
+11552 O OE1 . GLU A-2 409 ? 1.46983 1.59039 1.40796 -0.28701 0.05412  -0.02510 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 OE1 
+11553 O OE2 . GLU A-2 409 ? 1.70230 1.83070 1.64552 -0.28720 0.04933  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 OE2 
+11554 N N   . LEU A-2 410 ? 1.30397 1.32201 1.19040 -0.27140 0.06516  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 N   
+11555 C CA  . LEU A-2 410 ? 0.90297 0.90803 0.77929 -0.26501 0.06597  -0.01165 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 CA  
+11556 C C   . LEU A-2 410 ? 1.02750 1.02107 0.90087 -0.24912 0.06248  -0.01132 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 C   
+11557 O O   . LEU A-2 410 ? 1.29686 1.29253 1.16896 -0.23962 0.05989  -0.00741 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 O   
+11558 C CB  . LEU A-2 410 ? 0.93429 0.91539 0.79349 -0.27574 0.07191  -0.00850 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 CB  
+11559 C CG  . LEU A-2 410 ? 0.84856 0.84144 0.70863 -0.29230 0.07640  -0.00748 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 CG  
+11560 C CD1 . LEU A-2 410 ? 1.30563 1.31301 1.17538 -0.30400 0.07662  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 CD1 
+11561 C CD2 . LEU A-2 410 ? 1.15726 1.12222 0.99724 -0.30106 0.08239  -0.00239 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 CD2 
+11562 N N   . ASN A-2 411 ? 0.91015 0.89360 0.78267 -0.24582 0.06226  -0.01604 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 N   
+11563 C CA  . ASN A-2 411 ? 0.85033 0.82572 0.72156 -0.23031 0.05919  -0.01691 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 CA  
+11564 C C   . ASN A-2 411 ? 1.00373 1.00505 0.89224 -0.22320 0.05454  -0.02035 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 C   
+11565 O O   . ASN A-2 411 ? 1.36633 1.36723 1.25714 -0.21115 0.05196  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 O   
+11566 C CB  . ASN A-2 411 ? 1.37886 1.33040 1.24013 -0.22915 0.06190  -0.02120 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 CB  
+11567 C CG  . ASN A-2 411 ? 1.58472 1.50740 1.42772 -0.23922 0.06694  -0.01844 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 CG  
+11568 O OD1 . ASN A-2 411 ? 1.18512 1.10361 1.02103 -0.24468 0.06850  -0.01198 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 OD1 
+11569 N ND2 . ASN A-2 411 ? 1.77013 1.67232 1.60456 -0.24245 0.06990  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 ND2 
+11570 N N   . GLY A-2 412 ? 0.77121 0.79490 0.67161 -0.23037 0.05340  -0.02111 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-2 N   
+11571 C CA  . GLY A-2 412 ? 0.95579 1.00118 0.87065 -0.22540 0.04916  -0.02334 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-2 CA  
+11572 C C   . GLY A-2 412 ? 1.02305 1.08015 0.94613 -0.23142 0.04946  -0.02805 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-2 C   
+11573 O O   . GLY A-2 412 ? 1.03472 1.10762 0.96832 -0.22822 0.04642  -0.02953 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-2 O   
+11574 N N   . GLY A-2 413 ? 1.16337 1.21302 1.08096 -0.24083 0.05298  -0.03046 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-2 N   
+11575 C CA  . GLY A-2 413 ? 0.78703 0.84845 0.71046 -0.24684 0.05299  -0.03470 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-2 CA  
+11576 C C   . GLY A-2 413 ? 0.85810 0.93851 0.78977 -0.25396 0.05057  -0.03265 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-2 C   
+11577 O O   . GLY A-2 413 ? 1.09787 1.18126 1.02966 -0.25709 0.05036  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-2 O   
+11578 N N   . PHE A-2 414 ? 0.86075 0.95447 0.79879 -0.25600 0.04881  -0.03469 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 N   
+11579 C CA  . PHE A-2 414 ? 1.08309 1.19363 1.02818 -0.26064 0.04556  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CA  
+11580 C C   . PHE A-2 414 ? 1.06961 1.18873 1.01576 -0.26535 0.04489  -0.03491 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 C   
+11581 O O   . PHE A-2 414 ? 0.82845 0.94682 0.77470 -0.26210 0.04584  -0.03735 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 O   
+11582 C CB  . PHE A-2 414 ? 0.75500 0.87357 0.70776 -0.25342 0.04170  -0.02884 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CB  
+11583 C CG  . PHE A-2 414 ? 0.88389 1.01622 0.84267 -0.25592 0.03810  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CG  
+11584 C CD1 . PHE A-2 414 ? 0.84156 0.97838 0.80100 -0.25805 0.03813  -0.02460 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CD1 
+11585 C CD2 . PHE A-2 414 ? 0.89641 1.03708 0.85968 -0.25574 0.03482  -0.02541 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CD2 
+11586 C CE1 . PHE A-2 414 ? 0.82302 0.97351 0.78861 -0.25811 0.03448  -0.02280 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CE1 
+11587 C CE2 . PHE A-2 414 ? 0.83630 0.98684 0.80372 -0.25620 0.03088  -0.02265 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CE2 
+11588 C CZ  . PHE A-2 414 ? 0.88390 1.03990 0.85305 -0.25643 0.03047  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CZ  
+11589 N N   . LEU A-2 415 ? 0.98495 1.11400 0.93174 -0.27287 0.04324  -0.03437 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 N   
+11590 C CA  . LEU A-2 415 ? 0.72136 0.85977 0.66736 -0.27776 0.04177  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 CA  
+11591 C C   . LEU A-2 415 ? 0.77702 0.92806 0.72976 -0.27503 0.03657  -0.03070 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 C   
+11592 O O   . LEU A-2 415 ? 1.02546 1.18473 0.98199 -0.27550 0.03347  -0.02796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 O   
+11593 C CB  . LEU A-2 415 ? 0.82412 0.96538 0.76498 -0.28784 0.04251  -0.03888 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 CB  
+11594 C CG  . LEU A-2 415 ? 0.61595 0.74125 0.54744 -0.29246 0.04768  -0.04486 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 CG  
+11595 C CD1 . LEU A-2 415 ? 0.72058 0.85029 0.64805 -0.30435 0.04776  -0.04796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 CD1 
+11596 C CD2 . LEU A-2 415 ? 0.96548 1.08537 0.89209 -0.29015 0.05014  -0.04943 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 CD2 
+11597 N N   . LEU A-2 416 ? 0.77861 0.93094 0.73255 -0.27220 0.03582  -0.02967 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 N   
+11598 C CA  . LEU A-2 416 ? 0.81978 0.97904 0.77769 -0.27012 0.03111  -0.02461 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 CA  
+11599 C C   . LEU A-2 416 ? 0.90099 1.06657 0.85364 -0.27575 0.02998  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 C   
+11600 O O   . LEU A-2 416 ? 0.85851 1.02302 0.80734 -0.27813 0.03345  -0.02647 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 O   
+11601 C CB  . LEU A-2 416 ? 0.75949 0.91479 0.72193 -0.26433 0.03106  -0.02357 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 CB  
+11602 C CG  . LEU A-2 416 ? 0.77870 0.93654 0.74347 -0.26336 0.02671  -0.01874 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 CG  
+11603 C CD1 . LEU A-2 416 ? 0.83162 0.99185 0.79829 -0.26067 0.02197  -0.01523 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 CD1 
+11604 C CD2 . LEU A-2 416 ? 0.66923 0.82368 0.63887 -0.25929 0.02688  -0.01916 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 CD2 
+11605 N N   . GLU A-2 417 ? 0.98261 1.15585 0.93462 -0.27725 0.02513  -0.01998 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 N   
+11606 C CA  . GLU A-2 417 ? 0.94530 1.12484 0.89033 -0.28220 0.02294  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 CA  
+11607 C C   . GLU A-2 417 ? 0.90848 1.08579 0.85288 -0.27955 0.01946  -0.01136 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 C   
+11608 O O   . GLU A-2 417 ? 0.85116 1.02598 0.80046 -0.27372 0.01549  -0.00751 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 O   
+11609 C CB  . GLU A-2 417 ? 0.75620 0.94658 0.69987 -0.28512 0.01879  -0.01761 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 CB  
+11610 C CG  . GLU A-2 417 ? 1.25165 1.44736 1.20337 -0.27925 0.01437  -0.01469 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 CG  
+11611 C CD  . GLU A-2 417 ? 1.30099 1.51241 1.25271 -0.28193 0.00969  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 CD  
+11612 O OE1 . GLU A-2 417 ? 1.12518 1.34249 1.07031 -0.28388 0.00562  -0.01172 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 OE1 
+11613 O OE2 . GLU A-2 417 ? 1.59452 1.81377 1.55256 -0.28246 0.01006  -0.01728 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 OE2 
+11614 N N   . VAL A-2 418 ? 0.90139 1.07868 0.83885 -0.28428 0.02141  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 N   
+11615 C CA  . VAL A-2 418 ? 1.02456 1.19758 0.95899 -0.28449 0.01919  -0.00384 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 CA  
+11616 C C   . VAL A-2 418 ? 1.20930 1.38701 1.13188 -0.28985 0.01678  0.00042  ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 C   
+11617 O O   . VAL A-2 418 ? 1.38815 1.57151 1.30413 -0.29583 0.02080  -0.00347 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 O   
+11618 C CB  . VAL A-2 418 ? 1.06582 1.23566 1.00307 -0.28619 0.02468  -0.00621 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 CB  
+11619 C CG1 . VAL A-2 418 ? 1.15874 1.32372 1.10656 -0.27971 0.02486  -0.00867 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 CG1 
+11620 C CG2 . VAL A-2 418 ? 0.91533 1.09097 0.84965 -0.29033 0.03127  -0.01315 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 CG2 
+11621 N N   . GLY A-2 419 ? 1.21791 1.39278 1.13667 -0.28695 0.00998  0.00819  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-2 N   
+11622 C CA  . GLY A-2 419 ? 1.19828 1.37746 1.10432 -0.29070 0.00630  0.01337  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-2 CA  
+11623 C C   . GLY A-2 419 ? 1.23447 1.40253 1.13132 -0.29140 0.00327  0.02308  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-2 C   
+11624 O O   . GLY A-2 419 ? 1.73857 1.89639 1.63827 -0.28484 -0.00159 0.02805  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-2 O   
+11625 N N   . GLY A-2 420 ? 0.91485 1.08362 0.79945 -0.29967 0.00645  0.02573  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-2 N   
+11626 C CA  . GLY A-2 420 ? 0.97302 1.12998 0.84546 -0.30279 0.00427  0.03592  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-2 CA  
+11627 C C   . GLY A-2 420 ? 0.84746 0.99454 0.72363 -0.30730 0.00965  0.03641  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-2 C   
+11628 O O   . GLY A-2 420 ? 1.36411 1.50542 1.22882 -0.31542 0.01197  0.04253  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-2 O   
+11629 N N   . THR A-2 421 ? 0.98658 1.13258 0.87795 -0.30300 0.01166  0.03016  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 N   
+11630 C CA  . THR A-2 421 ? 1.06145 1.20075 0.95822 -0.30707 0.01585  0.02950  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 CA  
+11631 C C   . THR A-2 421 ? 1.01088 1.16420 0.91368 -0.31276 0.02485  0.02107  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 C   
+11632 O O   . THR A-2 421 ? 0.97487 1.13957 0.87966 -0.31133 0.02772  0.01436  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 O   
+11633 C CB  . THR A-2 421 ? 1.06753 1.19869 0.97653 -0.29861 0.01241  0.02714  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 CB  
+11634 O OG1 . THR A-2 421 ? 0.97309 1.11459 0.89265 -0.29198 0.01320  0.01929  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 OG1 
+11635 C CG2 . THR A-2 421 ? 1.21716 1.33307 1.11992 -0.29207 0.00392  0.03506  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 CG2 
+11636 N N   . TYR A-2 422 ? 1.12113 1.27351 1.02681 -0.31923 0.02925  0.02104  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 N   
+11637 C CA  . TYR A-2 422 ? 0.98136 1.14898 0.89551 -0.32254 0.03742  0.01240  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CA  
+11638 C C   . TYR A-2 422 ? 1.20874 1.37928 1.13843 -0.31327 0.03719  0.00427  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 C   
+11639 O O   . TYR A-2 422 ? 1.16792 1.32867 1.10225 -0.30631 0.03153  0.00562  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 O   
+11640 C CB  . TYR A-2 422 ? 0.99211 1.16148 0.90597 -0.33307 0.04203  0.01466  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CB  
+11641 C CG  . TYR A-2 422 ? 1.23176 1.40716 1.13136 -0.34412 0.04703  0.01895  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CG  
+11642 C CD1 . TYR A-2 422 ? 1.31737 1.48034 1.19932 -0.34744 0.04257  0.02941  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CD1 
+11643 C CD2 . TYR A-2 422 ? 1.28633 1.48079 1.18954 -0.35057 0.05620  0.01256  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CD2 
+11644 C CE1 . TYR A-2 422 ? 1.25828 1.42656 1.12492 -0.35792 0.04722  0.03399  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CE1 
+11645 C CE2 . TYR A-2 422 ? 0.97125 1.17279 0.86052 -0.36115 0.06163  0.01615  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CE2 
+11646 C CZ  . TYR A-2 422 ? 1.22167 1.40951 1.09187 -0.36533 0.05718  0.02718  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CZ  
+11647 O OH  . TYR A-2 422 ? 1.18003 1.37478 1.03424 -0.37622 0.06269  0.03135  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 OH  
+11648 N N   . PHE A-2 423 ? 1.00730 1.19133 0.94407 -0.31258 0.04353  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 N   
+11649 C CA  . PHE A-2 423 ? 0.97300 1.15904 0.92201 -0.30335 0.04355  -0.01152 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CA  
+11650 C C   . PHE A-2 423 ? 0.85640 1.04404 0.81673 -0.30251 0.04333  -0.01325 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 C   
+11651 O O   . PHE A-2 423 ? 0.91793 1.10569 0.88719 -0.29421 0.04209  -0.01798 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 O   
+11652 C CB  . PHE A-2 423 ? 0.88459 1.08175 0.83502 -0.30101 0.04978  -0.02014 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CB  
+11653 C CG  . PHE A-2 423 ? 1.02400 1.22079 0.96286 -0.30304 0.05040  -0.02038 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CG  
+11654 C CD1 . PHE A-2 423 ? 0.93592 1.12397 0.86830 -0.30233 0.04422  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CD1 
+11655 C CD2 . PHE A-2 423 ? 0.94782 1.15459 0.88250 -0.30536 0.05703  -0.02691 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CD2 
+11656 C CE1 . PHE A-2 423 ? 1.00247 1.19271 0.92461 -0.30493 0.04410  -0.01585 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CE1 
+11657 C CE2 . PHE A-2 423 ? 0.97214 1.17867 0.89521 -0.30801 0.05730  -0.02816 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CE2 
+11658 C CZ  . PHE A-2 423 ? 1.25104 1.44975 1.16794 -0.30831 0.05056  -0.02254 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CZ  
+11659 N N   . ASN A-2 424 ? 0.83548 1.02410 0.79473 -0.31160 0.04432  -0.00947 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 N   
+11660 C CA  . ASN A-2 424 ? 0.95253 1.14763 0.92346 -0.31289 0.04501  -0.01304 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 CA  
+11661 C C   . ASN A-2 424 ? 1.07504 1.25807 1.05127 -0.30550 0.03829  -0.01279 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 C   
+11662 O O   . ASN A-2 424 ? 0.81183 1.00211 0.79899 -0.30014 0.03800  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 O   
+11663 C CB  . ASN A-2 424 ? 0.78850 0.98551 0.75571 -0.32674 0.04754  -0.00857 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 CB  
+11664 C CG  . ASN A-2 424 ? 1.36355 1.57879 1.32848 -0.33420 0.05586  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 CG  
+11665 O OD1 . ASN A-2 424 ? 1.56914 1.78081 1.52050 -0.34041 0.05767  -0.00557 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 OD1 
+11666 N ND2 . ASN A-2 424 ? 1.47764 1.71389 1.45558 -0.33269 0.06087  -0.01960 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 ND2 
+11667 N N   . HIS A-2 425 ? 1.15065 1.31620 1.11884 -0.30416 0.03270  -0.00630 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 N   
+11668 C CA  . HIS A-2 425 ? 0.78314 0.93754 0.75541 -0.29712 0.02681  -0.00662 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 CA  
+11669 C C   . HIS A-2 425 ? 0.79207 0.95109 0.77081 -0.28584 0.02639  -0.01211 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 C   
+11670 O O   . HIS A-2 425 ? 0.94518 1.10431 0.93106 -0.28057 0.02424  -0.01587 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 O   
+11671 C CB  . HIS A-2 425 ? 0.89809 1.03402 0.86025 -0.29614 0.02118  0.00092  ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 CB  
+11672 C CG  . HIS A-2 425 ? 1.04136 1.16619 1.00684 -0.28805 0.01559  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 CG  
+11673 N ND1 . HIS A-2 425 ? 1.10066 1.21643 1.06792 -0.29114 0.01308  -0.00091 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 ND1 
+11674 C CD2 . HIS A-2 425 ? 0.66146 0.78385 0.62856 -0.27755 0.01249  -0.00145 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 CD2 
+11675 C CE1 . HIS A-2 425 ? 1.00814 1.11567 0.97724 -0.28189 0.00853  -0.00282 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 CE1 
+11676 N NE2 . HIS A-2 425 ? 0.83834 0.95064 0.80768 -0.27353 0.00838  -0.00294 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 NE2 
+11677 N N   . TYR A-2 426 ? 0.91733 1.07939 0.89236 -0.28280 0.02840  -0.01259 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 N   
+11678 C CA  . TYR A-2 426 ? 0.72945 0.89304 0.70837 -0.27378 0.02860  -0.01705 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CA  
+11679 C C   . TYR A-2 426 ? 0.81738 0.99183 0.80401 -0.27083 0.03253  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 C   
+11680 O O   . TYR A-2 426 ? 0.85068 1.02423 0.84204 -0.26313 0.03110  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 O   
+11681 C CB  . TYR A-2 426 ? 0.86619 1.02921 0.83825 -0.27340 0.02972  -0.01620 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CB  
+11682 C CG  . TYR A-2 426 ? 1.05892 1.21450 1.02439 -0.27418 0.02495  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CG  
+11683 C CD1 . TYR A-2 426 ? 0.97165 1.12272 0.93856 -0.26760 0.02119  -0.00933 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CD1 
+11684 C CD2 . TYR A-2 426 ? 0.83214 0.98624 0.78954 -0.28095 0.02420  -0.00457 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CD2 
+11685 C CE1 . TYR A-2 426 ? 0.98600 1.13314 0.94831 -0.26652 0.01648  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CE1 
+11686 C CE2 . TYR A-2 426 ? 0.76740 0.91479 0.71836 -0.27968 0.01888  0.00148  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CE2 
+11687 C CZ  . TYR A-2 426 ? 0.82841 0.97328 0.78277 -0.27183 0.01487  0.00121  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CZ  
+11688 O OH  . TYR A-2 426 ? 0.95419 1.09522 0.90356 -0.26885 0.00926  0.00657  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 OH  
+11689 N N   . VAL A-2 427 ? 0.87368 1.05929 0.86118 -0.27616 0.03745  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 N   
+11690 C CA  . VAL A-2 427 ? 0.88389 1.08192 0.87915 -0.27136 0.04123  -0.03305 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 CA  
+11691 C C   . VAL A-2 427 ? 0.78741 0.99226 0.79274 -0.26991 0.03869  -0.03525 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 C   
+11692 O O   . VAL A-2 427 ? 0.85433 1.06400 0.86585 -0.26103 0.03805  -0.03984 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 O   
+11693 C CB  . VAL A-2 427 ? 0.79282 1.00362 0.78661 -0.27703 0.04776  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 CB  
+11694 C CG1 . VAL A-2 427 ? 0.83508 1.06135 0.83863 -0.27071 0.05144  -0.04374 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 CG1 
+11695 C CG2 . VAL A-2 427 ? 0.84376 1.04819 0.82704 -0.27739 0.04987  -0.03549 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 CG2 
+11696 N N   . CYS A-2 428 ? 0.82859 1.03296 0.83465 -0.27876 0.03682  -0.03200 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-2 N   
+11697 C CA  . CYS A-2 428 ? 0.73618 0.94804 0.75168 -0.27952 0.03419  -0.03503 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-2 CA  
+11698 C C   . CYS A-2 428 ? 0.90248 1.10492 0.91907 -0.26997 0.02848  -0.03580 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-2 C   
+11699 O O   . CYS A-2 428 ? 0.89414 1.10628 0.91865 -0.26430 0.02674  -0.04065 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-2 O   
+11700 C CB  . CYS A-2 428 ? 0.59469 0.80286 0.60811 -0.29263 0.03331  -0.03105 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-2 CB  
+11701 S SG  . CYS A-2 428 ? 1.12893 1.35407 1.14292 -0.30615 0.04091  -0.03103 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-2 SG  
+11702 N N   . THR A-2 429 ? 0.79390 0.97922 0.80241 -0.26771 0.02546  -0.03121 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 N   
+11703 C CA  . THR A-2 429 ? 0.66511 0.84240 0.67345 -0.25899 0.02095  -0.03197 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 CA  
+11704 C C   . THR A-2 429 ? 0.82980 1.01122 0.83943 -0.24888 0.02251  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 C   
+11705 O O   . THR A-2 429 ? 1.04512 1.22965 1.05829 -0.24211 0.01988  -0.03816 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 O   
+11706 C CB  . THR A-2 429 ? 0.71643 0.87785 0.71668 -0.25839 0.01826  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 CB  
+11707 O OG1 . THR A-2 429 ? 0.81136 0.96475 0.80916 -0.26573 0.01562  -0.02387 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 OG1 
+11708 C CG2 . THR A-2 429 ? 0.78916 0.94479 0.78869 -0.24912 0.01510  -0.02808 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 CG2 
+11709 N N   . LEU A-2 430 ? 0.78624 0.96647 0.79162 -0.24792 0.02658  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 N   
+11710 C CA  . LEU A-2 430 ? 0.85409 1.03311 0.85812 -0.23888 0.02829  -0.03713 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 CA  
+11711 C C   . LEU A-2 430 ? 0.78595 0.97857 0.79747 -0.23386 0.02964  -0.04248 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 C   
+11712 O O   . LEU A-2 430 ? 0.99205 1.18304 1.00338 -0.22407 0.02846  -0.04435 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 O   
+11713 C CB  . LEU A-2 430 ? 0.80944 0.98236 0.80626 -0.24056 0.03227  -0.03614 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 CB  
+11714 C CG  . LEU A-2 430 ? 0.73388 0.89709 0.72422 -0.24447 0.03070  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 CG  
+11715 C CD1 . LEU A-2 430 ? 0.86000 1.02010 0.84375 -0.24703 0.03442  -0.03181 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 CD1 
+11716 C CD2 . LEU A-2 430 ? 0.75684 0.91239 0.74586 -0.23881 0.02739  -0.02983 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 CD2 
+11717 N N   . ASN A-2 431 ? 0.78963 0.99657 0.80744 -0.24009 0.03215  -0.04483 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 N   
+11718 C CA  . ASN A-2 431 ? 1.00760 1.23213 1.03451 -0.23462 0.03368  -0.05081 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 CA  
+11719 C C   . ASN A-2 431 ? 0.90425 1.13674 0.93860 -0.23024 0.02811  -0.05285 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 C   
+11720 O O   . ASN A-2 431 ? 0.79087 1.02991 0.82873 -0.21912 0.02661  -0.05634 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 O   
+11721 C CB  . ASN A-2 431 ? 0.92468 1.16605 0.95711 -0.24383 0.03855  -0.05314 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 CB  
+11722 C CG  . ASN A-2 431 ? 0.80915 1.07249 0.85221 -0.23714 0.04108  -0.06036 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 CG  
+11723 O OD1 . ASN A-2 431 ? 0.88108 1.14237 0.92336 -0.22441 0.04132  -0.06348 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 OD1 
+11724 N ND2 . ASN A-2 431 ? 1.50844 1.79304 1.56131 -0.24569 0.04301  -0.06305 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 ND2 
+11725 N N   . ASP A-2 432 ? 0.90387 1.13468 0.93951 -0.23840 0.02453  -0.05087 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 N   
+11726 C CA  . ASP A-2 432 ? 0.93763 1.17634 0.97957 -0.23578 0.01886  -0.05380 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 CA  
+11727 C C   . ASP A-2 432 ? 0.78952 1.01699 0.82523 -0.22378 0.01488  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 C   
+11728 O O   . ASP A-2 432 ? 1.06816 1.30541 1.10821 -0.21629 0.01079  -0.05616 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 O   
+11729 C CB  . ASP A-2 432 ? 0.91171 1.14561 0.95357 -0.24764 0.01606  -0.05218 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 CB  
+11730 C CG  . ASP A-2 432 ? 0.89327 1.13866 0.94047 -0.26104 0.01991  -0.05270 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 CG  
+11731 O OD1 . ASP A-2 432 ? 1.10865 1.37028 1.16148 -0.26067 0.02484  -0.05542 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 OD1 
+11732 O OD2 . ASP A-2 432 ? 1.08142 1.31872 1.12622 -0.27197 0.01829  -0.05044 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 OD2 
+11733 N N   . LEU A-2 433 ? 0.81773 1.02609 0.84292 -0.22220 0.01600  -0.04812 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 N   
+11734 C CA  . LEU A-2 433 ? 0.80322 1.00012 0.82078 -0.21269 0.01346  -0.04635 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 CA  
+11735 C C   . LEU A-2 433 ? 0.95190 1.14693 0.96612 -0.20223 0.01566  -0.04691 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 C   
+11736 O O   . LEU A-2 433 ? 1.07438 1.25732 1.07987 -0.19513 0.01450  -0.04436 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 O   
+11737 C CB  . LEU A-2 433 ? 0.87670 1.05664 0.88537 -0.21613 0.01424  -0.04155 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 CB  
+11738 C CG  . LEU A-2 433 ? 0.80120 0.97773 0.81047 -0.22326 0.01118  -0.04067 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 CG  
+11739 C CD1 . LEU A-2 433 ? 0.82352 0.98667 0.82545 -0.22502 0.01239  -0.03625 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 CD1 
+11740 C CD2 . LEU A-2 433 ? 0.93195 1.11079 0.94200 -0.21923 0.00578  -0.04352 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 CD2 
+11741 N N   . GLY A-2 434 ? 0.94260 1.14824 0.96250 -0.20105 0.01906  -0.05021 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-2 N   
+11742 C CA  . GLY A-2 434 ? 1.06750 1.26865 1.08334 -0.18985 0.02102  -0.05139 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-2 CA  
+11743 C C   . GLY A-2 434 ? 0.90968 1.09003 0.91362 -0.19055 0.02532  -0.04809 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-2 C   
+11744 O O   . GLY A-2 434 ? 0.89746 1.06569 0.89359 -0.18136 0.02603  -0.04755 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-2 O   
+11745 N N   . ILE A-2 435 ? 0.77632 0.95171 0.77798 -0.20144 0.02790  -0.04581 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 N   
+11746 C CA  . ILE A-2 435 ? 0.74148 0.90023 0.73287 -0.20425 0.03158  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 CA  
+11747 C C   . ILE A-2 435 ? 0.98979 1.15202 0.98164 -0.20712 0.03675  -0.04699 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 C   
+11748 O O   . ILE A-2 435 ? 1.08669 1.26216 1.08488 -0.21422 0.03808  -0.04845 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 O   
+11749 C CB  . ILE A-2 435 ? 0.97727 1.13080 0.96589 -0.21312 0.03048  -0.03895 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 CB  
+11750 C CG1 . ILE A-2 435 ? 0.86394 1.01499 0.85173 -0.20959 0.02588  -0.03655 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 CG1 
+11751 C CG2 . ILE A-2 435 ? 0.89207 1.03267 0.87163 -0.21702 0.03400  -0.03715 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 CG2 
+11752 C CD1 . ILE A-2 435 ? 0.71185 0.85960 0.69816 -0.21606 0.02450  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 CD1 
+11753 N N   . THR A-2 436 ? 1.11528 1.26438 1.09897 -0.20211 0.03993  -0.04858 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 N   
+11754 C CA  . THR A-2 436 ? 1.01524 1.16576 0.99740 -0.20397 0.04515  -0.05334 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 CA  
+11755 C C   . THR A-2 436 ? 1.01944 1.16915 0.99808 -0.21688 0.04712  -0.05144 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 C   
+11756 O O   . THR A-2 436 ? 1.11576 1.25304 1.08720 -0.22139 0.04647  -0.04781 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 O   
+11757 C CB  . THR A-2 436 ? 0.85754 0.98911 0.82943 -0.19569 0.04769  -0.05569 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 CB  
+11758 O OG1 . THR A-2 436 ? 1.23972 1.37195 1.21397 -0.18188 0.04498  -0.05675 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 OG1 
+11759 C CG2 . THR A-2 436 ? 1.09734 1.22970 1.06673 -0.19712 0.05326  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 CG2 
+11760 N N   . HIS A-2 437 ? 0.97572 1.14007 0.95915 -0.22290 0.04947  -0.05374 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 N   
+11761 C CA  . HIS A-2 437 ? 1.01168 1.17696 0.99098 -0.23450 0.05053  -0.05130 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 CA  
+11762 C C   . HIS A-2 437 ? 0.91678 1.08285 0.89031 -0.23684 0.05609  -0.05678 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 C   
+11763 O O   . HIS A-2 437 ? 0.81795 0.99434 0.79563 -0.23232 0.05961  -0.06245 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 O   
+11764 C CB  . HIS A-2 437 ? 0.75354 0.93262 0.73986 -0.24142 0.04848  -0.04805 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 CB  
+11765 C CG  . HIS A-2 437 ? 0.78586 0.98285 0.78068 -0.24076 0.05121  -0.05238 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 CG  
+11766 N ND1 . HIS A-2 437 ? 1.27928 1.48601 1.27252 -0.24499 0.05675  -0.05630 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 ND1 
+11767 C CD2 . HIS A-2 437 ? 0.92013 1.12951 0.92548 -0.23686 0.04932  -0.05399 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 CD2 
+11768 C CE1 . HIS A-2 437 ? 1.31655 1.54194 1.31981 -0.24378 0.05872  -0.06003 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 CE1 
+11769 N NE2 . HIS A-2 437 ? 1.10474 1.33252 1.11598 -0.23908 0.05397  -0.05878 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 NE2 
+11770 N N   . ILE A-2 438 ? 0.90563 1.06251 0.86983 -0.24371 0.05682  -0.05583 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 N   
+11771 C CA  . ILE A-2 438 ? 0.99915 1.15528 0.95551 -0.24732 0.06167  -0.06151 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 CA  
+11772 C C   . ILE A-2 438 ? 0.88111 1.04353 0.83300 -0.25896 0.06065  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 C   
+11773 O O   . ILE A-2 438 ? 0.96275 1.12155 0.91382 -0.26305 0.05619  -0.05174 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 O   
+11774 C CB  . ILE A-2 438 ? 1.01013 1.14633 0.95681 -0.24440 0.06332  -0.06533 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 CB  
+11775 C CG1 . ILE A-2 438 ? 0.86735 0.99320 0.81640 -0.23217 0.06259  -0.06604 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 CG1 
+11776 C CG2 . ILE A-2 438 ? 0.94292 1.07772 0.88146 -0.24625 0.06874  -0.07354 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 CG2 
+11777 C CD1 . ILE A-2 438 ? 0.86716 0.96908 0.80545 -0.23108 0.06304  -0.06639 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 CD1 
+11778 N N   . ILE A-2 439 ? 0.89020 1.06280 0.83861 -0.26355 0.06471  -0.06142 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 N   
+11779 C CA  . ILE A-2 439 ? 0.98539 1.16504 0.92790 -0.27404 0.06360  -0.05722 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 CA  
+11780 C C   . ILE A-2 439 ? 0.97015 1.14825 0.90097 -0.27848 0.06745  -0.06362 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 C   
+11781 O O   . ILE A-2 439 ? 0.94153 1.12237 0.87065 -0.27496 0.07321  -0.07172 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 O   
+11782 C CB  . ILE A-2 439 ? 0.89754 1.09259 0.84492 -0.27797 0.06477  -0.05400 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 CB  
+11783 C CG1 . ILE A-2 439 ? 0.71199 0.90669 0.66885 -0.27621 0.05976  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 CG1 
+11784 C CG2 . ILE A-2 439 ? 0.85461 1.05510 0.79181 -0.28836 0.06475  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 CG2 
+11785 C CD1 . ILE A-2 439 ? 1.18686 1.38496 1.15489 -0.26725 0.06056  -0.05104 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 CD1 
+11786 N N   . LYS A-2 440 ? 0.83360 1.00855 0.75646 -0.28575 0.06407  -0.06066 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 N   
+11787 C CA  . LYS A-2 440 ? 0.82501 0.99991 0.73549 -0.29193 0.06652  -0.06655 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 CA  
+11788 C C   . LYS A-2 440 ? 0.96187 1.14632 0.86608 -0.30076 0.06241  -0.05972 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 C   
+11789 O O   . LYS A-2 440 ? 0.89952 1.08199 0.80469 -0.30275 0.05620  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 O   
+11790 C CB  . LYS A-2 440 ? 0.70166 0.86127 0.60732 -0.29197 0.06589  -0.07139 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 CB  
+11791 C CG  . LYS A-2 440 ? 0.90988 1.06831 0.80213 -0.29944 0.06794  -0.07881 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 CG  
+11792 C CD  . LYS A-2 440 ? 1.20114 1.36184 1.08814 -0.29649 0.07522  -0.08819 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 CD  
+11793 C CE  . LYS A-2 440 ? 1.32091 1.47888 1.19297 -0.30393 0.07732  -0.09700 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 CE  
+11794 N NZ  . LYS A-2 440 ? 1.46788 1.63991 1.33304 -0.31419 0.07303  -0.09185 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 NZ  
+11795 N N   . THR A-2 441 ? 0.78723 0.98264 0.68454 -0.30545 0.06587  -0.06063 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 N   
+11796 C CA  . THR A-2 441 ? 1.02523 1.22862 0.91428 -0.31318 0.06192  -0.05290 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 CA  
+11797 C C   . THR A-2 441 ? 1.22907 1.43967 1.10341 -0.31970 0.06583  -0.05895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 C   
+11798 O O   . THR A-2 441 ? 1.11333 1.32503 0.98538 -0.31790 0.07293  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 O   
+11799 C CB  . THR A-2 441 ? 0.97677 1.18603 0.87067 -0.31397 0.06154  -0.04418 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 CB  
+11800 O OG1 . THR A-2 441 ? 1.26592 1.47861 1.14945 -0.32067 0.05690  -0.03535 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 OG1 
+11801 C CG2 . THR A-2 441 ? 0.63439 0.85354 0.52980 -0.31424 0.06997  -0.04958 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 CG2 
+11802 N N   . ASP A-2 442 ? 1.31667 1.53240 1.18032 -0.32646 0.06081  -0.05305 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 N   
+11803 C CA  . ASP A-2 442 ? 1.02667 1.25057 0.87404 -0.33351 0.06341  -0.05770 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 CA  
+11804 C C   . ASP A-2 442 ? 1.20762 1.44191 1.04888 -0.33752 0.06813  -0.05321 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 C   
+11805 O O   . ASP A-2 442 ? 1.05691 1.29138 0.90309 -0.33764 0.06607  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 O   
+11806 C CB  . ASP A-2 442 ? 0.98090 1.20754 0.81850 -0.33878 0.05501  -0.05332 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 CB  
+11807 C CG  . ASP A-2 442 ? 1.33521 1.55481 1.17843 -0.33742 0.05105  -0.05842 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 CG  
+11808 O OD1 . ASP A-2 442 ? 1.48494 1.69536 1.33287 -0.33443 0.05615  -0.06788 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 OD1 
+11809 O OD2 . ASP A-2 442 ? 1.54512 1.76857 1.38770 -0.33933 0.04287  -0.05289 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 OD2 
+11810 N N   . ASN A-2 443 ? 1.28307 1.52559 1.11266 -0.34153 0.07490  -0.06145 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 N   
+11811 C CA  . ASN A-2 443 ? 1.18050 1.43538 1.00092 -0.34765 0.08026  -0.05759 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 CA  
+11812 C C   . ASN A-2 443 ? 1.17760 1.43501 0.98141 -0.35522 0.07341  -0.04705 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 C   
+11813 O O   . ASN A-2 443 ? 1.46479 1.72584 1.25418 -0.35923 0.07159  -0.05160 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 O   
+11814 C CB  . ASN A-2 443 ? 1.08653 1.35071 0.89998 -0.34831 0.09043  -0.07123 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 CB  
+11815 C CG  . ASN A-2 443 ? 1.09833 1.37802 0.90692 -0.35388 0.09837  -0.06849 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 CG  
+11816 O OD1 . ASN A-2 443 ? 0.96122 1.24281 0.76709 -0.35970 0.09573  -0.05539 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 OD1 
+11817 N ND2 . ASN A-2 443 ? 1.05407 1.34458 0.86102 -0.35230 0.10847  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 ND2 
+11818 N N   . ASP A-2 444 ? 1.04969 1.30435 0.85449 -0.35693 0.06915  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 N   
+11819 C CA  . ASP A-2 444 ? 1.13362 1.38697 0.92350 -0.36132 0.06074  -0.02123 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 CA  
+11820 C C   . ASP A-2 444 ? 1.14390 1.40150 0.92020 -0.36940 0.06458  -0.01154 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 C   
+11821 O O   . ASP A-2 444 ? 0.95387 1.21435 0.73716 -0.37161 0.07233  -0.01153 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 O   
+11822 C CB  . ASP A-2 444 ? 1.16736 1.40924 0.96758 -0.35519 0.05047  -0.01192 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 CB  
+11823 C CG  . ASP A-2 444 ? 1.25565 1.49637 1.06174 -0.35052 0.04440  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 CG  
+11824 O OD1 . ASP A-2 444 ? 1.72222 1.97019 1.51739 -0.35434 0.04425  -0.02566 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 OD1 
+11825 O OD2 . ASP A-2 444 ? 1.06641 1.29957 0.88748 -0.34393 0.04004  -0.01657 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 OD2 
+11826 N N   . LEU A-2 445 ? 1.25088 1.50950 1.00710 -0.37423 0.05879  -0.00302 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 N   
+11827 C CA  . LEU A-2 445 ? 0.85051 1.10979 0.58899 -0.38278 0.06088  0.00890  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 CA  
+11828 C C   . LEU A-2 445 ? 1.01928 1.26565 0.74911 -0.38061 0.04855  0.02480  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 C   
+11829 O O   . LEU A-2 445 ? 1.32294 1.57032 1.04787 -0.37629 0.03916  0.02512  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 O   
+11830 C CB  . LEU A-2 445 ? 1.12937 1.40291 0.84623 -0.39067 0.06656  0.00378  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 CB  
+11831 C CG  . LEU A-2 445 ? 0.94547 1.23217 0.66850 -0.39095 0.07828  -0.01404 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 CG  
+11832 C CD1 . LEU A-2 445 ? 0.89730 1.19671 0.59708 -0.39740 0.08157  -0.02023 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 CD1 
+11833 C CD2 . LEU A-2 445 ? 0.87906 1.17129 0.61285 -0.39382 0.08938  -0.01490 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 CD2 
+11834 N N   . LYS A-2 446 ? 1.00789 1.24231 0.73583 -0.38346 0.04838  0.03751  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 N   
+11835 C CA  . LYS A-2 446 ? 1.40980 1.62784 1.12940 -0.37974 0.03686  0.05299  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 CA  
+11836 C C   . LYS A-2 446 ? 1.29853 1.51115 0.99131 -0.38941 0.03768  0.06692  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 C   
+11837 O O   . LYS A-2 446 ? 1.47541 1.68843 1.16461 -0.39937 0.04759  0.06895  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 O   
+11838 C CB  . LYS A-2 446 ? 1.23954 1.44175 0.97803 -0.37395 0.03444  0.05687  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 CB  
+11839 C CG  . LYS A-2 446 ? 1.40473 1.58755 1.13451 -0.36852 0.02278  0.07208  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 CG  
+11840 C CD  . LYS A-2 446 ? 1.24316 1.41223 0.99344 -0.36005 0.01911  0.07224  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 CD  
+11841 C CE  . LYS A-2 446 ? 1.37408 1.52371 1.11530 -0.35231 0.00704  0.08599  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 CE  
+11842 N NZ  . LYS A-2 446 ? 1.71291 1.87165 1.44379 -0.34579 -0.00244 0.08788  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 NZ  
+11843 N N   . SER A-2 447 ? 1.15049 1.35873 0.82428 -0.38658 0.02715  0.07682  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-2 N   
+11844 C CA  . SER A-2 447 ? 1.49512 1.69534 1.13972 -0.39479 0.02638  0.09199  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-2 CA  
+11845 C C   . SER A-2 447 ? 1.49932 1.67295 1.14167 -0.39475 0.02302  0.10730  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-2 C   
+11846 O O   . SER A-2 447 ? 1.52104 1.68036 1.17222 -0.38328 0.01258  0.11209  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-2 O   
+11847 C CB  . SER A-2 447 ? 1.58008 1.78521 1.20457 -0.39030 0.01501  0.09733  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-2 CB  
+11848 O OG  . SER A-2 447 ? 1.54925 1.74694 1.18479 -0.37649 0.00174  0.10034  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-2 OG  
+11849 N N   . LYS A-2 448 ? 1.40380 1.57089 1.03336 -0.40808 0.03211  0.11465  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 N   
+11850 C CA  . LYS A-2 448 ? 1.54081 1.67960 1.16373 -0.41099 0.02958  0.12978  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 CA  
+11851 C C   . LYS A-2 448 ? 1.58805 1.70676 1.18491 -0.40522 0.01649  0.14717  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 C   
+11852 O O   . LYS A-2 448 ? 1.92034 2.04764 1.49391 -0.40757 0.01406  0.15181  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 O   
+11853 C CB  . LYS A-2 448 ? 1.75883 1.89807 1.37268 -0.42932 0.04328  0.13322  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 CB  
+11854 C CG  . LYS A-2 448 ? 1.75168 1.91154 1.39211 -0.43398 0.05584  0.11670  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 CG  
+11855 C CD  . LYS A-2 448 ? 2.03128 2.19678 1.66271 -0.45281 0.06956  0.11989  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 CD  
+11856 C CE  . LYS A-2 448 ? 2.01408 2.14873 1.63411 -0.46108 0.06721  0.13663  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 CE  
+11857 N NZ  . LYS A-2 448 ? 2.33689 2.47785 1.94654 -0.48204 0.08097  0.14066  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 NZ  
+11858 N N   . LYS A-2 449 ? 1.66729 1.75901 1.26745 -0.39678 0.00770  0.15652  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 N   
+11859 C CA  . LYS A-2 449 ? 1.85925 1.92899 1.43574 -0.38840 -0.00573 0.17338  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 CA  
+11860 C C   . LYS A-2 449 ? 1.89929 1.94969 1.44221 -0.40278 -0.00185 0.19050  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 C   
+11861 O O   . LYS A-2 449 ? 2.09407 2.13772 1.63632 -0.41829 0.00979  0.19176  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 O   
+11862 C CB  . LYS A-2 449 ? 1.96848 2.01351 1.55834 -0.37426 -0.01549 0.17729  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 CB  
+11863 C CG  . LYS A-2 449 ? 2.07236 2.09691 1.67249 -0.38270 -0.00789 0.17782  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 CG  
+11864 C CD  . LYS A-2 449 ? 1.82314 1.82180 1.43356 -0.36787 -0.01809 0.18128  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 CD  
+11865 C CE  . LYS A-2 449 ? 2.23079 2.20663 1.84778 -0.37782 -0.01125 0.18236  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 CE  
+11866 N NZ  . LYS A-2 449 ? 2.36364 2.31147 1.98774 -0.36337 -0.02112 0.18547  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 NZ  
+11867 N N   . GLY A-2 450 ? 2.10310 2.14579 1.61746 -0.39797 -0.01180 0.20391  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-2 N   
+11868 C CA  . GLY A-2 450 ? 2.32462 2.34664 1.80257 -0.41056 -0.00961 0.22228  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-2 CA  
+11869 C C   . GLY A-2 450 ? 2.19171 2.23789 1.65333 -0.42776 0.00267  0.21935  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-2 C   
+11870 O O   . GLY A-2 450 ? 2.58829 2.61975 2.01645 -0.43909 0.00480  0.23520  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-2 O   
+11871 N N   . LYS A-2 451 ? 1.97368 2.05523 1.45632 -0.42995 0.01104  0.19973  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 N   
+11872 C CA  . LYS A-2 451 ? 2.00712 2.11403 1.47622 -0.44491 0.02353  0.19415  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 CA  
+11873 C C   . LYS A-2 451 ? 2.10174 2.24262 1.58583 -0.43716 0.02272  0.17519  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 C   
+11874 O O   . LYS A-2 451 ? 2.27772 2.42774 1.79342 -0.42749 0.02141  0.16083  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 O   
+11875 C CB  . LYS A-2 451 ? 1.87756 1.98986 1.35827 -0.46202 0.04109  0.18830  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 CB  
+11876 C CG  . LYS A-2 451 ? 2.24915 2.38933 1.71648 -0.47741 0.05548  0.18190  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 CG  
+11877 C CD  . LYS A-2 451 ? 2.26954 2.39751 1.69353 -0.48810 0.05488  0.20107  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 CD  
+11878 C CE  . LYS A-2 451 ? 2.02967 2.18697 1.44026 -0.50425 0.07070  0.19401  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 CE  
+11879 N NZ  . LYS A-2 451 ? 2.39878 2.54407 1.76497 -0.51635 0.07126  0.21354  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 NZ  
+11880 N N   . LYS A-2 452 ? 1.90773 2.06593 1.36757 -0.44207 0.02352  0.17521  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 N   
+11881 C CA  . LYS A-2 452 ? 2.11679 2.30548 1.58581 -0.43684 0.02281  0.15728  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 CA  
+11882 C C   . LYS A-2 452 ? 1.87971 2.09300 1.35154 -0.45018 0.04052  0.14256  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 C   
+11883 O O   . LYS A-2 452 ? 1.78272 1.99457 1.23741 -0.46490 0.05176  0.14959  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 O   
+11884 C CB  . LYS A-2 452 ? 2.32738 2.52129 1.76794 -0.43174 0.01019  0.16495  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 CB  
+11885 C CG  . LYS A-2 452 ? 2.46455 2.63748 1.90181 -0.41621 -0.00831 0.17916  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 CG  
+11886 C CD  . LYS A-2 452 ? 2.46442 2.63946 1.93915 -0.40194 -0.01442 0.16748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 CD  
+11887 C CE  . LYS A-2 452 ? 2.27926 2.48565 1.76929 -0.39807 -0.01556 0.14748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 CE  
+11888 N NZ  . LYS A-2 452 ? 2.12576 2.33402 1.65103 -0.38576 -0.02048 0.13675  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 NZ  
+11889 N N   . GLY A-2 453 ? 1.84899 2.08473 1.34239 -0.44486 0.04317  0.12183  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-2 N   
+11890 C CA  . GLY A-2 453 ? 1.79770 2.05679 1.29746 -0.45381 0.05926  0.10517  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-2 CA  
+11891 C C   . GLY A-2 453 ? 1.56562 1.82518 1.09538 -0.45570 0.07042  0.09658  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-2 C   
+11892 O O   . GLY A-2 453 ? 1.46330 1.74373 1.00311 -0.45997 0.08323  0.08064  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-2 O   
+11893 N N   . VAL A-2 454 ? 1.60616 1.84391 1.15013 -0.45196 0.06565  0.10604  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 N   
+11894 C CA  . VAL A-2 454 ? 1.70457 1.94241 1.27718 -0.45338 0.07452  0.09866  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 CA  
+11895 C C   . VAL A-2 454 ? 1.73141 1.96812 1.33417 -0.43810 0.06722  0.08717  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 C   
+11896 O O   . VAL A-2 454 ? 1.58825 1.81041 1.19193 -0.42756 0.05351  0.09384  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 O   
+11897 C CB  . VAL A-2 454 ? 1.55245 1.76626 1.11991 -0.46128 0.07492  0.11578  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 CB  
+11898 C CG1 . VAL A-2 454 ? 1.78490 2.00256 1.32489 -0.47940 0.08560  0.12535  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 CG1 
+11899 C CG2 . VAL A-2 454 ? 1.88271 2.06781 1.44042 -0.45161 0.05844  0.13155  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 CG2 
+11900 N N   . TYR A-2 455 ? 1.51220 1.76488 1.13909 -0.43648 0.07649  0.07000  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 N   
+11901 C CA  . TYR A-2 455 ? 1.46676 1.71894 1.12144 -0.42333 0.07154  0.05836  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CA  
+11902 C C   . TYR A-2 455 ? 1.23508 1.48966 0.91552 -0.42390 0.08025  0.05140  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 C   
+11903 O O   . TYR A-2 455 ? 1.24316 1.51485 0.92636 -0.43133 0.09306  0.04345  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 O   
+11904 C CB  . TYR A-2 455 ? 1.38515 1.65476 1.04129 -0.41839 0.07230  0.04188  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CB  
+11905 C CG  . TYR A-2 455 ? 1.64376 1.91352 1.27839 -0.41641 0.06158  0.04647  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CG  
+11906 C CD1 . TYR A-2 455 ? 1.69567 1.94954 1.32546 -0.41006 0.04747  0.06016  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CD1 
+11907 C CD2 . TYR A-2 455 ? 1.62719 1.91415 1.24646 -0.42025 0.06526  0.03636  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CD2 
+11908 C CE1 . TYR A-2 455 ? 1.80295 2.06036 1.41422 -0.40744 0.03686  0.06410  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CE1 
+11909 C CE2 . TYR A-2 455 ? 1.40454 1.69401 1.00420 -0.41896 0.05477  0.03993  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CE2 
+11910 C CZ  . TYR A-2 455 ? 1.62741 1.90322 1.22373 -0.41245 0.04034  0.05403  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CZ  
+11911 O OH  . TYR A-2 455 ? 1.96734 2.24882 1.54528 -0.41033 0.02904  0.05742  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 OH  
+11912 N N   . GLU A-2 456 ? 1.48187 1.72117 1.18105 -0.41563 0.07316  0.05396  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 N   
+11913 C CA  . GLU A-2 456 ? 1.36819 1.60954 1.09283 -0.41447 0.07922  0.04708  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 CA  
+11914 C C   . GLU A-2 456 ? 1.15170 1.40570 0.89718 -0.40424 0.08139  0.02936  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 C   
+11915 O O   . GLU A-2 456 ? 1.09347 1.34458 0.84006 -0.39543 0.07379  0.02528  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 O   
+11916 C CB  . GLU A-2 456 ? 1.11032 1.32832 0.84378 -0.41023 0.07052  0.05747  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 CB  
+11917 C CG  . GLU A-2 456 ? 1.52757 1.72946 1.24377 -0.42176 0.07076  0.07387  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 CG  
+11918 C CD  . GLU A-2 456 ? 1.92593 2.10170 1.64927 -0.41654 0.06168  0.08301  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 CD  
+11919 O OE1 . GLU A-2 456 ? 1.71849 1.88758 1.45357 -0.40276 0.05249  0.08001  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 OE1 
+11920 O OE2 . GLU A-2 456 ? 1.85970 2.02153 1.57632 -0.42691 0.06418  0.09280  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 OE2 
+11921 N N   . LEU A-2 457 ? 0.89593 1.16386 0.65782 -0.40554 0.09166  0.01902  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 N   
+11922 C CA  . LEU A-2 457 ? 1.18214 1.46013 0.96250 -0.39543 0.09468  0.00242  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 CA  
+11923 C C   . LEU A-2 457 ? 1.04915 1.31380 0.85074 -0.38520 0.08746  0.00224  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 C   
+11924 O O   . LEU A-2 457 ? 1.02076 1.29060 0.84166 -0.38183 0.09169  -0.00410 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 O   
+11925 C CB  . LEU A-2 457 ? 1.08681 1.38681 0.87520 -0.39918 0.10822  -0.00855 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 CB  
+11926 C CG  . LEU A-2 457 ? 0.90668 1.22432 0.67988 -0.40300 0.11668  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 CG  
+11927 C CD1 . LEU A-2 457 ? 1.17620 1.49163 0.92101 -0.41441 0.11540  -0.00561 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 CD1 
+11928 C CD2 . LEU A-2 457 ? 0.84698 1.18828 0.63143 -0.40531 0.13026  -0.02845 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 CD2 
+11929 N N   . LEU A-2 458 ? 1.06841 1.31749 0.86589 -0.37970 0.07617  0.00892  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 N   
+11930 C CA  . LEU A-2 458 ? 1.07332 1.30876 0.88772 -0.37087 0.06880  0.01090  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 CA  
+11931 C C   . LEU A-2 458 ? 1.03438 1.27528 0.86819 -0.36155 0.07145  -0.00293 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 C   
+11932 O O   . LEU A-2 458 ? 0.80936 1.04564 0.66013 -0.35648 0.07059  -0.00401 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 O   
+11933 C CB  . LEU A-2 458 ? 1.12186 1.34389 0.92775 -0.36607 0.05681  0.01942  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 CB  
+11934 C CG  . LEU A-2 458 ? 0.92859 1.13714 0.74980 -0.35650 0.04880  0.02185  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 CG  
+11935 C CD1 . LEU A-2 458 ? 1.06351 1.26257 0.89231 -0.35916 0.05013  0.02787  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 CD1 
+11936 C CD2 . LEU A-2 458 ? 0.90285 1.10242 0.71426 -0.35191 0.03752  0.03041  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 CD2 
+11937 N N   . GLY A-2 459 ? 1.23743 1.48662 1.06754 -0.35923 0.07450  -0.01361 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-2 N   
+11938 C CA  . GLY A-2 459 ? 0.84906 1.09922 0.69461 -0.35013 0.07678  -0.02605 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-2 CA  
+11939 C C   . GLY A-2 459 ? 0.86469 1.12509 0.72428 -0.34848 0.08538  -0.03278 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-2 C   
+11940 O O   . GLY A-2 459 ? 1.10294 1.35961 0.97895 -0.34010 0.08453  -0.03721 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-2 O   
+11941 N N   . LEU A-2 460 ? 1.13975 1.41499 0.99297 -0.35641 0.09374  -0.03365 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 N   
+11942 C CA  . LEU A-2 460 ? 1.06095 1.35126 0.92883 -0.35504 0.10220  -0.04078 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 CA  
+11943 C C   . LEU A-2 460 ? 1.06956 1.35754 0.94923 -0.35819 0.09995  -0.03242 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 C   
+11944 O O   . LEU A-2 460 ? 1.27491 1.57066 1.17255 -0.35262 0.10243  -0.03845 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 O   
+11945 C CB  . LEU A-2 460 ? 1.25865 1.56926 1.11646 -0.36312 0.11289  -0.04547 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 CB  
+11946 C CG  . LEU A-2 460 ? 1.16822 1.48925 1.02449 -0.35640 0.11987  -0.06114 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 CG  
+11947 C CD1 . LEU A-2 460 ? 1.15511 1.49726 0.99928 -0.36563 0.13047  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 CD1 
+11948 C CD2 . LEU A-2 460 ? 0.92853 1.25401 0.80605 -0.34373 0.12244  -0.07187 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 CD2 
+11949 N N   . ASN A-2 461 ? 0.89507 1.17173 0.76419 -0.36668 0.09489  -0.01892 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 N   
+11950 C CA  . ASN A-2 461 ? 1.09607 1.36859 0.97369 -0.37186 0.09339  -0.01137 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 CA  
+11951 C C   . ASN A-2 461 ? 1.13266 1.39432 1.02750 -0.36103 0.08651  -0.01322 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 C   
+11952 O O   . ASN A-2 461 ? 1.10714 1.37438 1.01664 -0.36143 0.08794  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 O   
+11953 C CB  . ASN A-2 461 ? 1.16117 1.41815 1.02073 -0.38187 0.08861  0.00379  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 CB  
+11954 C CG  . ASN A-2 461 ? 1.21091 1.47841 1.05129 -0.39398 0.09573  0.00716  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 CG  
+11955 O OD1 . ASN A-2 461 ? 1.00825 1.29774 0.85221 -0.39858 0.10614  -0.00080 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 OD1 
+11956 N ND2 . ASN A-2 461 ? 1.34735 1.60023 1.16673 -0.39857 0.09010  0.01897  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 ND2 
+11957 N N   . ARG A-2 462 ? 0.92911 1.17685 0.82218 -0.35198 0.07911  -0.01310 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 N   
+11958 C CA  . ARG A-2 462 ? 0.89164 1.12942 0.79925 -0.34186 0.07309  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 CA  
+11959 C C   . ARG A-2 462 ? 1.09219 1.34211 1.01559 -0.33360 0.07797  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 C   
+11960 O O   . ARG A-2 462 ? 1.17009 1.41953 1.10755 -0.32900 0.07598  -0.02803 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 O   
+11961 C CB  . ARG A-2 462 ? 0.90981 1.13332 0.81159 -0.33527 0.06519  -0.01233 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 CB  
+11962 C CG  . ARG A-2 462 ? 1.04055 1.25046 0.93007 -0.33944 0.05791  0.00016  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 CG  
+11963 C CD  . ARG A-2 462 ? 0.80652 1.00754 0.69394 -0.33184 0.05010  0.00112  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 CD  
+11964 N NE  . ARG A-2 462 ? 1.17470 1.38376 1.05369 -0.33246 0.05230  -0.00491 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 NE  
+11965 C CZ  . ARG A-2 462 ? 1.45329 1.65951 1.32887 -0.32862 0.04675  -0.00573 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 CZ  
+11966 N NH1 . ARG A-2 462 ? 0.74640 0.94377 0.62739 -0.32268 0.03902  -0.00110 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 NH1 
+11967 N NH2 . ARG A-2 462 ? 1.72750 1.94124 1.59410 -0.33121 0.04919  -0.01205 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 NH2 
+11968 N N   . CYS A-2 463 ? 0.78250 1.04281 0.70290 -0.33097 0.08404  -0.03593 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-2 N   
+11969 C CA  . CYS A-2 463 ? 0.78686 1.05799 0.72098 -0.32166 0.08878  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-2 CA  
+11970 C C   . CYS A-2 463 ? 0.94447 1.23634 0.88942 -0.32619 0.09502  -0.04957 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-2 C   
+11971 O O   . CYS A-2 463 ? 1.10588 1.40592 1.06662 -0.31823 0.09555  -0.05550 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-2 O   
+11972 C CB  . CYS A-2 463 ? 0.66720 0.94143 0.59369 -0.31721 0.09373  -0.05721 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-2 CB  
+11973 S SG  . CYS A-2 463 ? 0.94380 1.19652 0.85885 -0.31367 0.08686  -0.05652 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-2 SG  
+11974 N N   . LEU A-2 464 ? 0.98828 1.28992 0.92472 -0.33940 0.09966  -0.04470 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 N   
+11975 C CA  . LEU A-2 464 ? 1.00949 1.33237 0.95672 -0.34651 0.10576  -0.04619 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 CA  
+11976 C C   . LEU A-2 464 ? 1.03247 1.34728 0.98917 -0.34987 0.09958  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 C   
+11977 O O   . LEU A-2 464 ? 1.07760 1.40969 1.04966 -0.35120 0.10229  -0.04340 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 O   
+11978 C CB  . LEU A-2 464 ? 1.02963 1.36422 0.96312 -0.36161 0.11319  -0.04216 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 CB  
+11979 C CG  . LEU A-2 464 ? 1.03267 1.38262 0.95787 -0.36006 0.12177  -0.05126 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 CG  
+11980 C CD1 . LEU A-2 464 ? 1.00699 1.36757 0.91642 -0.37651 0.12878  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 CD1 
+11981 C CD2 . LEU A-2 464 ? 0.83649 1.20962 0.77961 -0.34956 0.12831  -0.06553 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 CD2 
+11982 N N   . ASN A-2 465 ? 0.92750 1.21742 0.87541 -0.35104 0.09115  -0.02941 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 N   
+11983 C CA  . ASN A-2 465 ? 1.16873 1.44800 1.12375 -0.35373 0.08507  -0.02356 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 CA  
+11984 C C   . ASN A-2 465 ? 1.02348 1.30510 0.99603 -0.34082 0.08138  -0.03084 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 C   
+11985 O O   . ASN A-2 465 ? 0.98872 1.27479 0.97255 -0.34342 0.07959  -0.03108 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 O   
+11986 C CB  . ASN A-2 465 ? 1.32006 1.57205 1.26097 -0.35548 0.07691  -0.01225 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 CB  
+11987 C CG  . ASN A-2 465 ? 1.58400 1.82633 1.51808 -0.36923 0.07577  -0.00230 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 CG  
+11988 O OD1 . ASN A-2 465 ? 1.48338 1.73748 1.41275 -0.38225 0.08273  -0.00047 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 OD1 
+11989 N ND2 . ASN A-2 465 ? 1.46183 1.68179 1.39457 -0.36663 0.06731  0.00397  ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 ND2 
+11990 N N   . LEU A-2 466 ? 0.96782 1.24590 0.94169 -0.32756 0.08012  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 N   
+11991 C CA  . LEU A-2 466 ? 0.90784 1.18748 0.89600 -0.31476 0.07699  -0.04309 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 CA  
+11992 C C   . LEU A-2 466 ? 1.04338 1.34988 1.04647 -0.31261 0.08277  -0.05204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 C   
+11993 O O   . LEU A-2 466 ? 1.45013 1.76231 1.46660 -0.30643 0.07943  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 O   
+11994 C CB  . LEU A-2 466 ? 0.79137 1.05886 0.77496 -0.30267 0.07513  -0.04674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 CB  
+11995 C CG  . LEU A-2 466 ? 0.96589 1.21081 0.93788 -0.30316 0.06879  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 CG  
+11996 C CD1 . LEU A-2 466 ? 0.80749 1.04217 0.77786 -0.29224 0.06717  -0.04381 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 CD1 
+11997 C CD2 . LEU A-2 466 ? 0.85062 1.08420 0.82578 -0.30506 0.06184  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 CD2 
+11998 N N   . LEU A-2 467 ? 0.79633 1.12146 0.79744 -0.31722 0.09130  -0.05659 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 N   
+11999 C CA  . LEU A-2 467 ? 0.90733 1.26269 0.92362 -0.31519 0.09756  -0.06573 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 CA  
+12000 C C   . LEU A-2 467 ? 0.90115 1.27344 0.92469 -0.33054 0.09988  -0.06258 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 C   
+12001 O O   . LEU A-2 467 ? 0.86498 1.26702 0.90319 -0.33062 0.10510  -0.07024 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 O   
+12002 C CB  . LEU A-2 467 ? 0.82514 1.19512 0.83634 -0.31292 0.10660  -0.07338 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 CB  
+12003 C CG  . LEU A-2 467 ? 0.85075 1.21133 0.85949 -0.29600 0.10635  -0.08125 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 CG  
+12004 C CD1 . LEU A-2 467 ? 0.94456 1.32082 0.94768 -0.29523 0.11602  -0.08988 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 CD1 
+12005 C CD2 . LEU A-2 467 ? 1.04347 1.40959 1.06848 -0.28061 0.10270  -0.08741 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 CD2 
+12006 N N   . GLY A-2 468 ? 0.69236 1.04671 0.70592 -0.34354 0.09621  -0.05184 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-2 N   
+12007 C CA  . GLY A-2 468 ? 0.62976 0.99473 0.64779 -0.35999 0.09816  -0.04817 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-2 CA  
+12008 C C   . GLY A-2 468 ? 0.88572 1.26394 0.89422 -0.37628 0.10750  -0.04528 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-2 C   
+12009 O O   . GLY A-2 468 ? 0.89248 1.27380 0.90034 -0.39313 0.10928  -0.03997 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-2 O   
+12010 N N   . ARG A-2 469 ? 1.11202 1.49739 1.11190 -0.37263 0.11375  -0.04875 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 N   
+12011 C CA  . ARG A-2 469 ? 0.83783 1.23543 0.82570 -0.38799 0.12298  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 CA  
+12012 C C   . ARG A-2 469 ? 1.00069 1.36929 0.96694 -0.40099 0.11904  -0.03089 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 C   
+12013 O O   . ARG A-2 469 ? 0.87619 1.21550 0.83523 -0.39484 0.10954  -0.02439 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 O   
+12014 C CB  . ARG A-2 469 ? 1.17690 1.58548 1.15806 -0.37965 0.12962  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 CB  
+12015 C CG  . ARG A-2 469 ? 0.96807 1.40962 0.96794 -0.36891 0.13638  -0.06823 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 CG  
+12016 C CD  . ARG A-2 469 ? 1.54379 1.98489 1.53439 -0.35712 0.14035  -0.07611 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 CD  
+12017 N NE  . ARG A-2 469 ? 1.42216 1.88703 1.42887 -0.34143 0.14500  -0.09086 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 NE  
+12018 C CZ  . ARG A-2 469 ? 1.13884 1.59998 1.15996 -0.32475 0.13888  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 CZ  
+12019 N NH1 . ARG A-2 469 ? 1.39857 1.83900 1.42328 -0.32323 0.12875  -0.08914 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 NH1 
+12020 N NH2 . ARG A-2 469 ? 1.01630 1.49402 1.04719 -0.30850 0.14300  -0.10939 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 NH2 
+12021 N N   . GLU A-2 470 ? 1.21362 1.59123 1.16884 -0.41870 0.12668  -0.02549 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 N   
+12022 C CA  . GLU A-2 470 ? 1.26068 1.61076 1.19320 -0.43156 0.12346  -0.01052 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 CA  
+12023 C C   . GLU A-2 470 ? 1.38662 1.72429 1.29831 -0.42644 0.12264  -0.00694 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 C   
+12024 O O   . GLU A-2 470 ? 1.25297 1.60698 1.16601 -0.41774 0.12748  -0.01649 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 O   
+12025 C CB  . GLU A-2 470 ? 1.37418 1.73720 1.30142 -0.45424 0.13213  -0.00512 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 CB  
+12026 C CG  . GLU A-2 470 ? 1.64672 1.97677 1.55209 -0.46897 0.12772  0.01157  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 CG  
+12027 C CD  . GLU A-2 470 ? 2.06274 2.36984 1.97579 -0.46968 0.11850  0.01555  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 CD  
+12028 O OE1 . GLU A-2 470 ? 2.14568 2.45696 2.07816 -0.45570 0.11311  0.00679  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 OE1 
+12029 O OE2 . GLU A-2 470 ? 2.21757 2.50084 2.11556 -0.48433 0.11665  0.02756  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 OE2 
+12030 N N   . ASN A-2 471 ? 1.41099 1.71885 1.30297 -0.43137 0.11586  0.00658  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 N   
+12031 C CA  . ASN A-2 471 ? 1.15171 1.44772 1.02283 -0.42758 0.11346  0.01124  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 CA  
+12032 C C   . ASN A-2 471 ? 1.29311 1.61068 1.15126 -0.43798 0.12473  0.00961  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 C   
+12033 O O   . ASN A-2 471 ? 1.26686 1.59582 1.12142 -0.45430 0.13260  0.01353  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 O   
+12034 C CB  . ASN A-2 471 ? 1.16233 1.42463 1.01488 -0.43160 0.10408  0.02702  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 CB  
+12035 C CG  . ASN A-2 471 ? 1.24211 1.48705 1.08839 -0.41684 0.09417  0.02834  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 CG  
+12036 O OD1 . ASN A-2 471 ? 1.49338 1.73474 1.32080 -0.41732 0.09314  0.03282  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 OD1 
+12037 N ND2 . ASN A-2 471 ? 1.12234 1.35787 0.98416 -0.40425 0.08678  0.02438  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 ND2 
+12038 N N   . LEU A-2 472 ? 1.13537 1.45888 0.98593 -0.42929 0.12584  0.00332  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 N   
+12039 C CA  . LEU A-2 472 ? 1.20564 1.54927 1.04182 -0.43771 0.13633  0.00059  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 CA  
+12040 C C   . LEU A-2 472 ? 1.24683 1.57412 1.05413 -0.45142 0.13487  0.01664  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 C   
+12041 O O   . LEU A-2 472 ? 1.08971 1.38833 0.88608 -0.44928 0.12398  0.02825  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 O   
+12042 C CB  . LEU A-2 472 ? 0.91059 1.26213 0.74524 -0.42438 0.13718  -0.01161 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 CB  
+12043 C CG  . LEU A-2 472 ? 0.89852 1.27469 0.75500 -0.41361 0.14424  -0.02933 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 CG  
+12044 C CD1 . LEU A-2 472 ? 0.79511 1.17171 0.64482 -0.40189 0.14442  -0.04014 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 CD1 
+12045 C CD2 . LEU A-2 472 ? 1.16006 1.56813 1.02202 -0.42459 0.15763  -0.03417 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 CD2 
+12046 N N   . ASP A-2 473 ? 1.48180 1.82825 1.27610 -0.46497 0.14610  0.01724  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 N   
+12047 C CA  . ASP A-2 473 ? 1.21401 1.54651 0.97739 -0.47811 0.14574  0.03250  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 CA  
+12048 C C   . ASP A-2 473 ? 1.24183 1.56204 0.98702 -0.46814 0.13786  0.03386  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 C   
+12049 O O   . ASP A-2 473 ? 1.42250 1.75766 1.17244 -0.45798 0.14012  0.02022  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 O   
+12050 C CB  . ASP A-2 473 ? 1.53911 1.89884 1.29245 -0.49466 0.16087  0.03120  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 CB  
+12051 C CG  . ASP A-2 473 ? 1.80714 2.16929 1.56537 -0.51257 0.16678  0.03881  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 CG  
+12052 O OD1 . ASP A-2 473 ? 1.66116 2.00150 1.42926 -0.51189 0.15855  0.04500  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 OD1 
+12053 O OD2 . ASP A-2 473 ? 1.91537 2.30024 1.66759 -0.52627 0.17890  0.03769  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 OD2 
+12054 N N   . GLU A-2 474 ? 1.26593 1.55849 0.98993 -0.47096 0.12823  0.05009  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 N   
+12055 C CA  . GLU A-2 474 ? 1.49014 1.77346 1.19589 -0.46278 0.11990  0.05243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 CA  
+12056 C C   . GLU A-2 474 ? 1.36381 1.66817 1.04914 -0.47047 0.12930  0.04850  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 C   
+12057 O O   . GLU A-2 474 ? 1.47201 1.79012 1.14836 -0.48532 0.14069  0.05129  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 O   
+12058 C CB  . GLU A-2 474 ? 1.44076 1.69192 1.12740 -0.46369 0.10759  0.07145  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 CB  
+12059 C CG  . GLU A-2 474 ? 1.74900 1.99389 1.40271 -0.47880 0.11063  0.08666  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 CG  
+12060 C CD  . GLU A-2 474 ? 2.12072 2.34217 1.76770 -0.49064 0.11000  0.10243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 CD  
+12061 O OE1 . GLU A-2 474 ? 2.45279 2.67509 2.12256 -0.49287 0.11329  0.09789  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 OE1 
+12062 O OE2 . GLU A-2 474 ? 2.38811 2.58915 2.00589 -0.49775 0.10584  0.11941  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 OE2 
+12063 N N   . ILE A-2 475 ? 1.28626 1.59436 0.96428 -0.46093 0.12491  0.04110  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 N   
+12064 C CA  . ILE A-2 475 ? 1.49078 1.81896 1.14928 -0.46645 0.13315  0.03479  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 CA  
+12065 C C   . ILE A-2 475 ? 1.46126 1.77528 1.08970 -0.46726 0.12311  0.04667  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 C   
+12066 O O   . ILE A-2 475 ? 1.34093 1.63360 0.96890 -0.45904 0.10921  0.05495  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 O   
+12067 C CB  . ILE A-2 475 ? 1.17656 1.52431 0.85050 -0.45552 0.13817  0.01283  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 CB  
+12068 C CG1 . ILE A-2 475 ? 1.14045 1.47478 0.81436 -0.44248 0.12538  0.00899  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 CG1 
+12069 C CG2 . ILE A-2 475 ? 1.12118 1.47934 0.82724 -0.45030 0.14448  0.00197  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 CG2 
+12070 C CD1 . ILE A-2 475 ? 1.30263 1.65153 0.98377 -0.43390 0.12998  -0.01151 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 CD1 
+12071 N N   . THR A-2 476 ? 1.55782 1.88598 1.16080 -0.47696 0.13035  0.04722  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 N   
+12072 C CA  . THR A-2 476 ? 1.56438 1.88436 1.13601 -0.47827 0.12176  0.05712  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 CA  
+12073 C C   . THR A-2 476 ? 1.31240 1.65362 0.87647 -0.47479 0.12565  0.04016  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 C   
+12074 O O   . THR A-2 476 ? 1.71512 2.07931 1.27903 -0.48059 0.13995  0.02837  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 O   
+12075 C CB  . THR A-2 476 ? 1.60822 1.92283 1.14978 -0.49462 0.12617  0.07538  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 CB  
+12076 O OG1 . THR A-2 476 ? 1.71958 2.06167 1.25257 -0.50591 0.14272  0.06652  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 OG1 
+12077 C CG2 . THR A-2 476 ? 1.73281 2.02762 1.28360 -0.50084 0.12588  0.08917  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 CG2 
+12078 N N   . ILE A-2 477 ? 1.39367 1.72811 0.95200 -0.46542 0.11311  0.03803  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 N   
+12079 C CA  . ILE A-2 477 ? 1.82068 2.17179 1.36869 -0.46303 0.11489  0.02227  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 CA  
+12080 C C   . ILE A-2 477 ? 2.00487 2.35280 1.51835 -0.46732 0.10571  0.03398  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 C   
+12081 O O   . ILE A-2 477 ? 1.72843 2.05803 1.23538 -0.46387 0.09200  0.04987  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 O   
+12082 C CB  . ILE A-2 477 ? 1.70703 2.05605 1.27927 -0.44937 0.10875  0.00629  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 CB  
+12083 C CG1 . ILE A-2 477 ? 1.84390 2.20919 1.40562 -0.44860 0.11290  -0.01242 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 CG1 
+12084 C CG2 . ILE A-2 477 ? 1.76398 2.09424 1.33937 -0.44140 0.09129  0.01675  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 CG2 
+12085 C CD1 . ILE A-2 477 ? 1.75893 2.14467 1.32028 -0.45363 0.13067  -0.02595 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 CD1 
+12086 N N   . ASP A-2 478 ? 1.96346 2.32993 1.45414 -0.47417 0.11323  0.02596  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 N   
+12087 C CA  . ASP A-2 478 ? 1.69208 2.05920 1.14668 -0.47923 0.10566  0.03616  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 CA  
+12088 C C   . ASP A-2 478 ? 1.69963 2.07142 1.15361 -0.47060 0.09480  0.02330  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 C   
+12089 O O   . ASP A-2 478 ? 1.67154 2.05874 1.12823 -0.46987 0.10193  0.00274  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 O   
+12090 C CB  . ASP A-2 478 ? 2.10283 2.48869 1.53069 -0.49263 0.12012  0.03465  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 CB  
+12091 C CG  . ASP A-2 478 ? 2.47281 2.86188 1.86136 -0.49743 0.11251  0.04286  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 CG  
+12092 O OD1 . ASP A-2 478 ? 2.70594 3.07923 2.07407 -0.50092 0.10388  0.06533  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 OD1 
+12093 O OD2 . ASP A-2 478 ? 2.32818 2.73470 1.70515 -0.49740 0.11486  0.02664  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 OD2 
+12094 N N   . ILE A-2 479 ? 1.62076 1.97956 1.07103 -0.46422 0.07766  0.03484  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 N   
+12095 C CA  . ILE A-2 479 ? 1.67167 2.03655 1.11969 -0.45781 0.06560  0.02497  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 CA  
+12096 C C   . ILE A-2 479 ? 2.03681 2.40464 1.44838 -0.46179 0.05527  0.03867  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 C   
+12097 O O   . ILE A-2 479 ? 1.96763 2.32118 1.36640 -0.46232 0.04893  0.06056  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 O   
+12098 C CB  . ILE A-2 479 ? 1.86908 2.22132 1.34634 -0.44577 0.05344  0.02500  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 CB  
+12099 C CG1 . ILE A-2 479 ? 2.19045 2.52338 1.66754 -0.44167 0.04323  0.04814  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 CG1 
+12100 C CG2 . ILE A-2 479 ? 1.74986 2.10011 1.26067 -0.44157 0.06350  0.01007  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 CG2 
+12101 C CD1 . ILE A-2 479 ? 2.08058 2.41192 1.54628 -0.43475 0.02438  0.05753  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 CD1 
+12102 N N   . PRO A-2 480 ? 1.86051 2.24536 1.25300 -0.46474 0.05334  0.02671  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 N   
+12103 C CA  . PRO A-2 480 ? 1.70518 2.09466 1.06171 -0.46789 0.04228  0.03971  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 CA  
+12104 C C   . PRO A-2 480 ? 1.65072 2.03171 1.01299 -0.45727 0.02171  0.05100  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 C   
+12105 O O   . PRO A-2 480 ? 1.93255 2.31063 1.32473 -0.44867 0.01575  0.04269  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 O   
+12106 C CB  . PRO A-2 480 ? 1.98352 2.39502 1.32381 -0.47312 0.04591  0.01904  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 CB  
+12107 C CG  . PRO A-2 480 ? 1.98199 2.39835 1.34392 -0.47469 0.06332  -0.00183 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 CG  
+12108 C CD  . PRO A-2 480 ? 1.92310 2.32322 1.32271 -0.46612 0.06238  0.00052  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 CD  
+12109 N N   . GLU A-2 481 ? 1.87730 2.25505 1.20946 -0.45760 0.01088  0.07041  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 N   
+12110 C CA  . GLU A-2 481 ? 1.56142 1.93185 0.89745 -0.44583 -0.00911 0.08316  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 CA  
+12111 C C   . GLU A-2 481 ? 1.63357 2.02479 0.97396 -0.44158 -0.02117 0.06784  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 C   
+12112 O O   . GLU A-2 481 ? 1.58662 1.97684 0.94520 -0.43079 -0.03535 0.07043  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 O   
+12113 C CB  . GLU A-2 481 ? 1.84851 2.20775 1.14909 -0.44620 -0.01759 0.10900  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 CB  
+12114 C CG  . GLU A-2 481 ? 1.91435 2.25976 1.22080 -0.43164 -0.03680 0.12581  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 CG  
+12115 C CD  . GLU A-2 481 ? 2.02729 2.34784 1.36237 -0.42531 -0.03392 0.13325  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 CD  
+12116 O OE1 . GLU A-2 481 ? 2.04752 2.35979 1.39279 -0.43362 -0.01739 0.12959  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 OE1 
+12117 O OE2 . GLU A-2 481 ? 2.28265 2.59343 1.63017 -0.41172 -0.04835 0.14217  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 OE2 
+12118 N N   . ASP A-2 482 ? 1.86894 2.27988 1.19302 -0.45035 -0.01563 0.05120  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 N   
+12119 C CA  . ASP A-2 482 ? 1.93620 2.36692 1.26420 -0.44884 -0.02618 0.03452  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 CA  
+12120 C C   . ASP A-2 482 ? 1.75081 2.18107 1.11693 -0.44627 -0.02140 0.01418  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 C   
+12121 O O   . ASP A-2 482 ? 1.81613 2.25923 1.19217 -0.44439 -0.03153 0.00213  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 O   
+12122 C CB  . ASP A-2 482 ? 2.12252 2.57269 1.41786 -0.45967 -0.02195 0.02268  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 CB  
+12123 C CG  . ASP A-2 482 ? 2.02022 2.47163 1.31893 -0.46836 -0.00079 0.00419  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 CG  
+12124 O OD1 . ASP A-2 482 ? 2.03606 2.47307 1.35075 -0.46803 0.01197  0.00832  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 OD1 
+12125 O OD2 . ASP A-2 482 ? 2.07223 2.53970 1.35753 -0.47513 0.00288  -0.01512 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 OD2 
+12126 N N   . ILE A-2 483 ? 1.70670 2.12293 1.09371 -0.44656 -0.00655 0.01041  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 N   
+12127 C CA  . ILE A-2 483 ? 1.86895 2.28126 1.29091 -0.44327 -0.00160 -0.00688 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 CA  
+12128 C C   . ILE A-2 483 ? 1.90528 2.30409 1.35444 -0.43237 -0.01065 0.00544  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 C   
+12129 O O   . ILE A-2 483 ? 1.58027 1.96275 1.03504 -0.42913 -0.00672 0.02037  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 O   
+12130 C CB  . ILE A-2 483 ? 1.77399 2.18021 1.20454 -0.44771 0.01856  -0.01821 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 CB  
+12131 C CG1 . ILE A-2 483 ? 1.78181 2.20271 1.18463 -0.45758 0.02818  -0.03145 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 CG1 
+12132 C CG2 . ILE A-2 483 ? 1.81991 2.21942 1.28483 -0.44301 0.02268  -0.03460 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 CG2 
+12133 C CD1 . ILE A-2 483 ? 1.84379 2.27770 1.24245 -0.46043 0.02283  -0.05221 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 CD1 
+12134 N N   . LYS A-2 484 ? 1.89649 2.30274 1.36237 -0.42741 -0.02244 -0.00145 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 N   
+12135 C CA  . LYS A-2 484 ? 1.53953 1.93653 1.03090 -0.41646 -0.03167 0.00870  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 CA  
+12136 C C   . LYS A-2 484 ? 1.48600 1.88916 1.00494 -0.41519 -0.03377 -0.00879 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 C   
+12137 O O   . LYS A-2 484 ? 1.52040 1.93495 1.03555 -0.42283 -0.03113 -0.02729 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 O   
+12138 C CB  . LYS A-2 484 ? 1.72809 2.13037 1.20517 -0.40923 -0.04937 0.02720  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 CB  
+12139 C CG  . LYS A-2 484 ? 1.65118 2.03666 1.10870 -0.40684 -0.04884 0.05006  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 CG  
+12140 C CD  . LYS A-2 484 ? 2.03249 2.42195 1.47491 -0.39762 -0.06770 0.06758  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 CD  
+12141 C CE  . LYS A-2 484 ? 2.25673 2.62402 1.67778 -0.39521 -0.06763 0.09150  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 CE  
+12142 N NZ  . LYS A-2 484 ? 2.27612 2.64578 1.67854 -0.38486 -0.08662 0.10893  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 NZ  
+12143 N N   . GLY A-2 485 ? 1.60931 2.00357 1.15496 -0.40598 -0.03828 -0.00277 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-2 N   
+12144 C CA  . GLY A-2 485 ? 1.69672 2.09764 1.26777 -0.40474 -0.04198 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-2 CA  
+12145 C C   . GLY A-2 485 ? 1.40978 1.80159 0.99432 -0.41044 -0.02728 -0.03458 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-2 C   
+12146 O O   . GLY A-2 485 ? 1.25194 1.62741 0.84396 -0.40881 -0.01538 -0.03287 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-2 O   
+12147 N N   . LYS A-2 486 ? 1.54354 1.94584 1.13102 -0.41716 -0.02853 -0.05251 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 N   
+12148 C CA  . LYS A-2 486 ? 1.21300 1.60405 0.81183 -0.42177 -0.01574 -0.07065 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 CA  
+12149 C C   . LYS A-2 486 ? 1.37155 1.75664 0.95215 -0.42643 -0.00198 -0.07684 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 C   
+12150 O O   . LYS A-2 486 ? 1.21850 1.58909 0.81051 -0.42482 0.01068  -0.08380 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 O   
+12151 C CB  . LYS A-2 486 ? 1.23019 1.63218 0.83168 -0.42972 -0.02077 -0.08815 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 CB  
+12152 C CG  . LYS A-2 486 ? 1.03698 1.42465 0.64459 -0.43525 -0.00834 -0.10809 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 CG  
+12153 C CD  . LYS A-2 486 ? 1.22831 1.62427 0.83942 -0.44440 -0.01442 -0.12383 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 CD  
+12154 C CE  . LYS A-2 486 ? 1.83197 2.25206 1.42004 -0.45223 -0.02508 -0.12669 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 CE  
+12155 N NZ  . LYS A-2 486 ? 1.86952 2.30072 1.46271 -0.46256 -0.03224 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 NZ  
+12156 N N   . LYS A-2 487 ? 1.64215 2.03987 1.19413 -0.43175 -0.00427 -0.07448 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 N   
+12157 C CA  . LYS A-2 487 ? 1.60267 1.99818 1.13592 -0.43641 0.00927  -0.07992 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 CA  
+12158 C C   . LYS A-2 487 ? 1.45762 1.84121 0.99641 -0.43127 0.01791  -0.06537 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 C   
+12159 O O   . LYS A-2 487 ? 1.43451 1.81292 0.97296 -0.43279 0.03239  -0.07292 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 O   
+12160 C CB  . LYS A-2 487 ? 1.71059 2.12350 1.21013 -0.44352 0.00402  -0.07891 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 CB  
+12161 C CG  . LYS A-2 487 ? 1.76381 2.18335 1.24705 -0.45249 0.01121  -0.10153 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 CG  
+12162 C CD  . LYS A-2 487 ? 1.97828 2.41776 1.42945 -0.45945 0.00202  -0.10078 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 CD  
+12163 C CE  . LYS A-2 487 ? 1.91272 2.35782 1.34357 -0.46847 0.01102  -0.12309 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 CE  
+12164 N NZ  . LYS A-2 487 ? 1.98709 2.42692 1.40746 -0.46869 0.02823  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 NZ  
+12165 N N   . LYS A-2 488 ? 1.46459 1.84407 1.00875 -0.42512 0.00921  -0.04524 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 N   
+12166 C CA  . LYS A-2 488 ? 1.55930 1.92583 1.10885 -0.42163 0.01664  -0.03127 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 CA  
+12167 C C   . LYS A-2 488 ? 1.48936 1.84233 1.06961 -0.41622 0.02465  -0.03778 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 C   
+12168 O O   . LYS A-2 488 ? 1.20583 1.55217 0.79079 -0.41645 0.03681  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 O   
+12169 C CB  . LYS A-2 488 ? 1.71112 2.07352 1.25605 -0.41614 0.00426  -0.00860 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 CB  
+12170 C CG  . LYS A-2 488 ? 1.35549 1.70115 0.90781 -0.41307 0.01040  0.00617  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 CG  
+12171 C CD  . LYS A-2 488 ? 1.18405 1.52181 0.72990 -0.40672 -0.00274 0.02782  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 CD  
+12172 C CE  . LYS A-2 488 ? 1.08830 1.40706 0.63786 -0.40583 0.00357  0.04228  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 CE  
+12173 N NZ  . LYS A-2 488 ? 1.33171 1.63863 0.87052 -0.39951 -0.00907 0.06363  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 NZ  
+12174 N N   . LYS A-2 489 ? 1.61896 1.96917 1.22011 -0.41161 0.01793  -0.04366 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 N   
+12175 C CA  . LYS A-2 489 ? 1.28948 1.62626 0.91821 -0.40610 0.02461  -0.04926 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 CA  
+12176 C C   . LYS A-2 489 ? 1.33061 1.66479 0.96034 -0.40914 0.03851  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 C   
+12177 O O   . LYS A-2 489 ? 1.31919 1.64371 0.96418 -0.40490 0.04800  -0.06939 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 O   
+12178 C CB  . LYS A-2 489 ? 1.40002 1.73595 1.04788 -0.40198 0.01472  -0.05195 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 CB  
+12179 C CG  . LYS A-2 489 ? 1.40735 1.72872 1.08228 -0.39592 0.02037  -0.05591 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 CG  
+12180 C CD  . LYS A-2 489 ? 1.60548 1.92803 1.29595 -0.39495 0.01290  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 CD  
+12181 C CE  . LYS A-2 489 ? 1.81131 2.14492 1.50260 -0.39172 -0.00171 -0.04996 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 CE  
+12182 N NZ  . LYS A-2 489 ? 2.01324 2.35250 1.72051 -0.39214 -0.00826 -0.05718 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 NZ  
+12183 N N   . GLU A-2 490 ? 1.43126 1.77415 1.04451 -0.41582 0.03954  -0.08204 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 N   
+12184 C CA  . GLU A-2 490 ? 1.32567 1.66418 0.93878 -0.41725 0.05229  -0.10106 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 CA  
+12185 C C   . GLU A-2 490 ? 1.40411 1.74602 1.00868 -0.41758 0.06515  -0.09938 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 C   
+12186 O O   . GLU A-2 490 ? 1.31541 1.65125 0.93083 -0.41368 0.07666  -0.10977 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 O   
+12187 C CB  . GLU A-2 490 ? 1.48743 1.83345 1.08270 -0.42498 0.04979  -0.11735 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 CB  
+12188 C CG  . GLU A-2 490 ? 1.81354 2.15005 1.40992 -0.42519 0.06122  -0.13918 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 CG  
+12189 C CD  . GLU A-2 490 ? 2.45312 2.79670 2.03202 -0.42669 0.07395  -0.14612 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 CD  
+12190 O OE1 . GLU A-2 490 ? 2.43913 2.79752 1.99745 -0.43178 0.07251  -0.13738 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 OE1 
+12191 O OE2 . GLU A-2 490 ? 2.51882 2.85353 2.10408 -0.42233 0.08548  -0.16016 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 OE2 
+12192 N N   . ARG A-2 491 ? 1.54284 1.89508 1.12776 -0.42217 0.06345  -0.08620 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 N   
+12193 C CA  . ARG A-2 491 ? 1.44786 1.80520 1.02511 -0.42430 0.07613  -0.08305 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 CA  
+12194 C C   . ARG A-2 491 ? 1.26673 1.61442 0.86754 -0.41837 0.08030  -0.07299 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 C   
+12195 O O   . ARG A-2 491 ? 1.25624 1.60665 0.86382 -0.41746 0.09313  -0.07853 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 O   
+12196 C CB  . ARG A-2 491 ? 1.74078 2.10933 1.28904 -0.43192 0.07299  -0.06968 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 CB  
+12197 C CG  . ARG A-2 491 ? 2.05995 2.44203 1.58066 -0.43906 0.07316  -0.08179 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 CG  
+12198 C CD  . ARG A-2 491 ? 2.27703 2.67084 1.76865 -0.44688 0.07752  -0.07106 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 CD  
+12199 N NE  . ARG A-2 491 ? 2.50125 2.89943 1.99545 -0.44861 0.09466  -0.07490 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 NE  
+12200 C CZ  . ARG A-2 491 ? 2.24894 2.65640 1.72302 -0.45609 0.10198  -0.06459 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 CZ  
+12201 N NH1 . ARG A-2 491 ? 2.12714 2.53722 1.57486 -0.46200 0.09349  -0.04841 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 NH1 
+12202 N NH2 . ARG A-2 491 ? 2.28549 2.70039 1.76574 -0.45769 0.11821  -0.07040 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 NH2 
+12203 N N   . LEU A-2 492 ? 1.46675 1.80467 1.08054 -0.41403 0.06952  -0.05896 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 N   
+12204 C CA  . LEU A-2 492 ? 1.32590 1.65358 0.96231 -0.40846 0.07256  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 CA  
+12205 C C   . LEU A-2 492 ? 1.18683 1.50790 0.84682 -0.40153 0.07908  -0.06568 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 C   
+12206 O O   . LEU A-2 492 ? 1.15385 1.47249 0.82910 -0.39809 0.08693  -0.06494 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 O   
+12207 C CB  . LEU A-2 492 ? 0.90690 1.22477 0.55078 -0.40433 0.05918  -0.03405 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 CB  
+12208 C CG  . LEU A-2 492 ? 1.19441 1.51333 0.81686 -0.40884 0.05304  -0.01533 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 CG  
+12209 C CD1 . LEU A-2 492 ? 0.90588 1.21276 0.53828 -0.40202 0.04035  -0.00014 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 CD1 
+12210 C CD2 . LEU A-2 492 ? 1.21912 1.53968 0.83367 -0.41516 0.06484  -0.00919 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 CD2 
+12211 N N   . ASN A-2 493 ? 1.18982 1.50758 0.85233 -0.39977 0.07570  -0.07912 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 N   
+12212 C CA  . ASN A-2 493 ? 1.08421 1.39269 0.76496 -0.39322 0.08219  -0.09356 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 CA  
+12213 C C   . ASN A-2 493 ? 1.18055 1.49603 0.85636 -0.39295 0.09649  -0.10642 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 C   
+12214 O O   . ASN A-2 493 ? 1.22421 1.53470 0.91729 -0.38558 0.10392  -0.11264 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 O   
+12215 C CB  . ASN A-2 493 ? 1.18024 1.48186 0.86106 -0.39371 0.07581  -0.10503 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 CB  
+12216 C CG  . ASN A-2 493 ? 1.39541 1.69128 1.08858 -0.39175 0.06329  -0.09454 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 CG  
+12217 O OD1 . ASN A-2 493 ? 1.41505 1.71215 1.11263 -0.38987 0.05787  -0.07824 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 OD1 
+12218 N ND2 . ASN A-2 493 ? 1.63898 1.92826 1.33738 -0.39243 0.05896  -0.10428 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 ND2 
+12219 N N   . GLU A-2 494 ? 1.52696 1.85548 1.17902 -0.40023 0.10042  -0.11082 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 N   
+12220 C CA  . GLU A-2 494 ? 1.44177 1.78025 1.08823 -0.39974 0.11472  -0.12364 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 CA  
+12221 C C   . GLU A-2 494 ? 1.31604 1.66298 0.97319 -0.39867 0.12286  -0.11416 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 C   
+12222 O O   . GLU A-2 494 ? 1.62200 1.97495 1.28885 -0.39342 0.13428  -0.12489 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 O   
+12223 C CB  . GLU A-2 494 ? 1.64141 1.99353 1.25806 -0.40868 0.11688  -0.12939 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 CB  
+12224 C CG  . GLU A-2 494 ? 2.11082 2.47245 1.72000 -0.40712 0.13134  -0.14811 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 CG  
+12225 C CD  . GLU A-2 494 ? 2.10746 2.45507 1.72119 -0.40073 0.13253  -0.16883 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 CD  
+12226 O OE1 . GLU A-2 494 ? 1.66420 1.99644 1.28374 -0.40036 0.12201  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 OE1 
+12227 O OE2 . GLU A-2 494 ? 2.53372 2.88536 2.14472 -0.39617 0.14425  -0.18550 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 OE2 
+12228 N N   . ARG A-2 495 ? 1.27783 1.62534 0.93343 -0.40349 0.11701  -0.09449 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 N   
+12229 C CA  . ARG A-2 495 ? 1.44133 1.79469 1.10818 -0.40425 0.12391  -0.08497 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 CA  
+12230 C C   . ARG A-2 495 ? 1.34695 1.68995 1.04362 -0.39409 0.12358  -0.08677 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 C   
+12231 O O   . ARG A-2 495 ? 1.43743 1.78901 1.14787 -0.39160 0.13285  -0.08941 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 O   
+12232 C CB  . ARG A-2 495 ? 1.40967 1.76105 1.06476 -0.41230 0.11696  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 CB  
+12233 C CG  . ARG A-2 495 ? 1.30906 1.66821 0.96822 -0.41789 0.12557  -0.05351 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 CG  
+12234 C CD  . ARG A-2 495 ? 1.78142 2.16225 1.42583 -0.42504 0.13981  -0.06189 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 CD  
+12235 N NE  . ARG A-2 495 ? 1.77518 2.16438 1.41489 -0.43537 0.14657  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 NE  
+12236 C CZ  . ARG A-2 495 ? 1.62623 2.02596 1.28493 -0.43566 0.15644  -0.05096 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 CZ  
+12237 N NH1 . ARG A-2 495 ? 1.39603 1.79941 1.07971 -0.42444 0.16040  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 NH1 
+12238 N NH2 . ARG A-2 495 ? 1.70447 2.11129 1.35637 -0.44784 0.16226  -0.03813 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 NH2 
+12239 N N   . LYS A-2 496 ? 1.35904 1.68550 1.06586 -0.38835 0.11300  -0.08560 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 N   
+12240 C CA  . LYS A-2 496 ? 1.15242 1.46811 0.88533 -0.37854 0.11228  -0.08746 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 CA  
+12241 C C   . LYS A-2 496 ? 1.22493 1.54262 0.96657 -0.37051 0.12196  -0.10600 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 C   
+12242 O O   . LYS A-2 496 ? 1.34417 1.66421 1.10435 -0.36365 0.12732  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 O   
+12243 C CB  . LYS A-2 496 ? 1.17582 1.47503 0.91525 -0.37508 0.09973  -0.08311 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 CB  
+12244 C CG  . LYS A-2 496 ? 1.09874 1.39506 0.83241 -0.37967 0.08928  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 CG  
+12245 C CD  . LYS A-2 496 ? 1.12375 1.40840 0.86451 -0.37573 0.07766  -0.06299 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 CD  
+12246 C CE  . LYS A-2 496 ? 1.25838 1.54083 0.99388 -0.37782 0.06686  -0.04559 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 CE  
+12247 N NZ  . LYS A-2 496 ? 1.24798 1.52359 0.99178 -0.37362 0.05594  -0.04446 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 NZ  
+12248 N N   . LYS A-2 497 ? 1.18393 1.50013 0.91203 -0.37067 0.12381  -0.12012 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 N   
+12249 C CA  . LYS A-2 497 ? 1.12987 1.44586 0.86306 -0.36205 0.13336  -0.13854 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 CA  
+12250 C C   . LYS A-2 497 ? 1.18233 1.52048 0.91596 -0.36204 0.14606  -0.14229 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 C   
+12251 O O   . LYS A-2 497 ? 1.15519 1.49694 0.90410 -0.35188 0.15348  -0.15168 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 O   
+12252 C CB  . LYS A-2 497 ? 1.13273 1.44157 0.84782 -0.36400 0.13295  -0.15326 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 CB  
+12253 C CG  . LYS A-2 497 ? 1.41392 1.70446 1.12824 -0.36622 0.12089  -0.15079 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 CG  
+12254 C CD  . LYS A-2 497 ? 1.35205 1.63807 1.04623 -0.37134 0.12032  -0.16537 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 CD  
+12255 C CE  . LYS A-2 497 ? 1.36250 1.63942 1.05665 -0.36290 0.13005  -0.18548 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 CE  
+12256 N NZ  . LYS A-2 497 ? 1.57842 1.84796 1.25185 -0.36876 0.12932  -0.20082 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 NZ  
+12257 N N   . GLU A-2 498 ? 1.45378 1.80807 1.17043 -0.37332 0.14869  -0.13481 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 N   
+12258 C CA  . GLU A-2 498 ? 1.53385 1.91213 1.25054 -0.37601 0.16129  -0.13663 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 CA  
+12259 C C   . GLU A-2 498 ? 1.29362 1.67696 1.03349 -0.37392 0.16243  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 C   
+12260 O O   . GLU A-2 498 ? 1.19595 1.59564 0.94953 -0.36853 0.17245  -0.13444 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 O   
+12261 C CB  . GLU A-2 498 ? 1.52982 1.92142 1.22038 -0.39028 0.16299  -0.12849 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 CB  
+12262 C CG  . GLU A-2 498 ? 1.66019 2.07621 1.35026 -0.39747 0.17466  -0.12389 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 CG  
+12263 C CD  . GLU A-2 498 ? 1.98451 2.40942 1.64604 -0.41243 0.17510  -0.11282 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 CD  
+12264 O OE1 . GLU A-2 498 ? 1.73079 2.14809 1.37126 -0.41535 0.16850  -0.11413 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 OE1 
+12265 O OE2 . GLU A-2 498 ? 2.37356 2.81301 2.03298 -0.42182 0.18181  -0.10256 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 OE2 
+12266 N N   . ILE A-2 499 ? 1.40702 1.77753 1.15176 -0.37777 0.15204  -0.10946 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 N   
+12267 C CA  . ILE A-2 499 ? 1.38264 1.75521 1.14869 -0.37638 0.15190  -0.10018 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 CA  
+12268 C C   . ILE A-2 499 ? 1.34008 1.70649 1.12990 -0.36150 0.15218  -0.11070 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 C   
+12269 O O   . ILE A-2 499 ? 1.23367 1.61306 1.04173 -0.35750 0.15786  -0.11245 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 O   
+12270 C CB  . ILE A-2 499 ? 1.08192 1.43850 0.84579 -0.38244 0.14000  -0.08095 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 CB  
+12271 C CG1 . ILE A-2 499 ? 1.37786 1.74199 1.11988 -0.39695 0.14125  -0.06803 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 CG1 
+12272 C CG2 . ILE A-2 499 ? 1.10770 1.45962 0.89538 -0.37819 0.13745  -0.07427 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 CG2 
+12273 C CD1 . ILE A-2 499 ? 1.17217 1.51872 0.91007 -0.40137 0.12939  -0.04911 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 CD1 
+12274 N N   . PHE A-2 500 ? 1.26782 1.61481 1.05709 -0.35352 0.14598  -0.11780 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 N   
+12275 C CA  . PHE A-2 500 ? 1.09870 1.43558 0.90721 -0.33918 0.14557  -0.12667 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CA  
+12276 C C   . PHE A-2 500 ? 1.32162 1.67485 1.13624 -0.33027 0.15744  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 C   
+12277 O O   . PHE A-2 500 ? 1.16719 1.52485 1.00191 -0.31985 0.15963  -0.14603 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 O   
+12278 C CB  . PHE A-2 500 ? 1.23263 1.54469 1.03527 -0.33501 0.13768  -0.13130 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CB  
+12279 C CG  . PHE A-2 500 ? 1.17585 1.47256 0.99504 -0.32113 0.13627  -0.13818 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CG  
+12280 C CD1 . PHE A-2 500 ? 1.38631 1.67910 1.20476 -0.31072 0.14285  -0.15496 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CD1 
+12281 C CD2 . PHE A-2 500 ? 1.18681 1.47162 1.02067 -0.31796 0.12830  -0.12782 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CD2 
+12282 C CE1 . PHE A-2 500 ? 1.25290 1.52883 1.08421 -0.29740 0.14112  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CE1 
+12283 C CE2 . PHE A-2 500 ? 1.24585 1.51602 1.09266 -0.30545 0.12691  -0.13317 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CE2 
+12284 C CZ  . PHE A-2 500 ? 1.47937 1.74436 1.32450 -0.29515 0.13312  -0.14873 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CZ  
+12285 N N   . LYS A-2 501 ? 1.48287 1.84639 1.28015 -0.33338 0.16500  -0.15338 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 N   
+12286 C CA  . LYS A-2 501 ? 1.26837 1.64890 1.07069 -0.32365 0.17684  -0.17003 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 CA  
+12287 C C   . LYS A-2 501 ? 1.18871 1.60035 1.00418 -0.32681 0.18527  -0.16626 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 C   
+12288 O O   . LYS A-2 501 ? 1.18142 1.60767 1.01354 -0.31490 0.19210  -0.17667 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 O   
+12289 C CB  . LYS A-2 501 ? 1.38665 1.77076 1.16535 -0.32690 0.18303  -0.18295 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 CB  
+12290 C CG  . LYS A-2 501 ? 1.36933 1.76972 1.15180 -0.31494 0.19553  -0.20223 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 CG  
+12291 C CD  . LYS A-2 501 ? 1.48549 1.89482 1.24284 -0.32074 0.20302  -0.21401 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 CD  
+12292 C CE  . LYS A-2 501 ? 1.90782 2.33629 1.66983 -0.30780 0.21635  -0.23368 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 CE  
+12293 N NZ  . LYS A-2 501 ? 1.82694 2.26738 1.56371 -0.31397 0.22485  -0.24567 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 NZ  
+12294 N N   . GLN A-2 502 ? 1.23145 1.65359 1.03949 -0.34278 0.18481  -0.15155 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 N   
+12295 C CA  . GLN A-2 502 ? 1.07055 1.52182 0.88993 -0.34913 0.19314  -0.14724 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 CA  
+12296 C C   . GLN A-2 502 ? 1.09115 1.54354 0.93869 -0.34042 0.18981  -0.14459 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 C   
+12297 O O   . GLN A-2 502 ? 1.22026 1.69863 1.08481 -0.33515 0.19811  -0.15219 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 O   
+12298 C CB  . GLN A-2 502 ? 1.03141 1.48545 0.83519 -0.36863 0.19148  -0.12965 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 CB  
+12299 C CG  . GLN A-2 502 ? 1.08339 1.56418 0.89780 -0.37872 0.19955  -0.12312 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 CG  
+12300 C CD  . GLN A-2 502 ? 1.34612 1.82284 1.14257 -0.39805 0.19712  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 CD  
+12301 O OE1 . GLN A-2 502 ? 1.35288 1.80828 1.12938 -0.40238 0.18874  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 OE1 
+12302 N NE2 . GLN A-2 502 ? 1.34249 1.83960 1.14561 -0.40985 0.20423  -0.09740 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 NE2 
+12303 N N   . TYR A-2 503 ? 1.28356 1.71002 1.13647 -0.33861 0.17761  -0.13430 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 N   
+12304 C CA  . TYR A-2 503 ? 1.36807 1.79337 1.24556 -0.33079 0.17313  -0.13104 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CA  
+12305 C C   . TYR A-2 503 ? 1.23158 1.64169 1.11929 -0.31145 0.16996  -0.14261 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 C   
+12306 O O   . TYR A-2 503 ? 0.93642 1.32529 0.83228 -0.30567 0.16047  -0.13694 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 O   
+12307 C CB  . TYR A-2 503 ? 0.93354 1.34015 0.81060 -0.33988 0.16230  -0.11311 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CB  
+12308 C CG  . TYR A-2 503 ? 1.15034 1.56752 1.01657 -0.35846 0.16484  -0.10027 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CG  
+12309 C CD1 . TYR A-2 503 ? 1.16475 1.60291 1.04433 -0.36591 0.16995  -0.09611 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CD1 
+12310 C CD2 . TYR A-2 503 ? 1.18959 1.59540 1.03135 -0.36899 0.16190  -0.09213 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CD2 
+12311 C CE1 . TYR A-2 503 ? 1.27732 1.72167 1.14497 -0.38419 0.17266  -0.08371 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CE1 
+12312 C CE2 . TYR A-2 503 ? 1.14897 1.56109 0.97820 -0.38551 0.16395  -0.07920 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CE2 
+12313 C CZ  . TYR A-2 503 ? 1.22943 1.65925 1.07107 -0.39349 0.16965  -0.07480 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CZ  
+12314 O OH  . TYR A-2 503 ? 1.25623 1.68900 1.08350 -0.41124 0.17207  -0.06128 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 OH  
+12315 N N   . LYS A-2 504 ? 1.33476 1.75470 1.22073 -0.30105 0.17825  -0.15909 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 N   
+12316 C CA  . LYS A-2 504 ? 1.21997 1.62122 1.11200 -0.28233 0.17555  -0.17020 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 CA  
+12317 C C   . LYS A-2 504 ? 1.12355 1.53148 1.04072 -0.27006 0.17297  -0.16965 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 C   
+12318 O O   . LYS A-2 504 ? 1.05567 1.43936 0.97788 -0.25837 0.16566  -0.16995 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 O   
+12319 C CB  . LYS A-2 504 ? 1.17427 1.58351 1.05752 -0.27312 0.18536  -0.18871 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 CB  
+12320 C CG  . LYS A-2 504 ? 1.24600 1.62627 1.12747 -0.25589 0.18198  -0.19974 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 CG  
+12321 C CD  . LYS A-2 504 ? 1.58578 1.97719 1.46464 -0.24215 0.19239  -0.21950 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 CD  
+12322 C CE  . LYS A-2 504 ? 1.67361 2.03027 1.54827 -0.22518 0.18861  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 CE  
+12323 N NZ  . LYS A-2 504 ? 1.86865 2.23479 1.74447 -0.20720 0.19805  -0.24923 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 NZ  
+12324 N N   . ASN A-2 505 ? 1.27532 1.71647 1.20779 -0.27342 0.17870  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 N   
+12325 C CA  . ASN A-2 505 ? 1.17980 1.63146 1.13667 -0.26283 0.17562  -0.16823 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 CA  
+12326 C C   . ASN A-2 505 ? 1.20529 1.64129 1.16769 -0.27093 0.16489  -0.15215 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 C   
+12327 O O   . ASN A-2 505 ? 1.19895 1.62676 1.17538 -0.25954 0.15828  -0.15120 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 O   
+12328 C CB  . ASN A-2 505 ? 1.36733 1.86377 1.33991 -0.26463 0.18571  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 CB  
+12329 C CG  . ASN A-2 505 ? 1.56001 2.07449 1.53354 -0.24972 0.19577  -0.19267 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 CG  
+12330 O OD1 . ASN A-2 505 ? 1.94513 2.43621 1.91208 -0.23374 0.19378  -0.20180 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 OD1 
+12331 N ND2 . ASN A-2 505 ? 1.75765 2.31344 1.73899 -0.25499 0.20695  -0.19865 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 ND2 
+12332 N N   . GLU A-2 506 ? 1.29326 1.72419 1.24381 -0.28957 0.16286  -0.13958 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 N   
+12333 C CA  . GLU A-2 506 ? 1.11302 1.52660 1.06717 -0.29626 0.15261  -0.12503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 CA  
+12334 C C   . GLU A-2 506 ? 0.96025 1.33899 0.90903 -0.28687 0.14309  -0.12335 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 C   
+12335 O O   . GLU A-2 506 ? 1.18069 1.54719 1.13935 -0.28306 0.13503  -0.11680 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 O   
+12336 C CB  . GLU A-2 506 ? 1.11338 1.52612 1.05326 -0.31656 0.15244  -0.11222 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 CB  
+12337 C CG  . GLU A-2 506 ? 1.22984 1.67380 1.16669 -0.32826 0.16392  -0.11463 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 CG  
+12338 C CD  . GLU A-2 506 ? 1.68776 2.16048 1.64602 -0.33125 0.16798  -0.11503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 CD  
+12339 O OE1 . GLU A-2 506 ? 1.63334 2.09935 1.60667 -0.32689 0.16046  -0.11085 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 OE1 
+12340 O OE2 . GLU A-2 506 ? 1.97276 2.47642 1.93262 -0.33868 0.17886  -0.11992 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 OE2 
+12341 N N   . VAL A-2 507 ? 1.05329 1.41639 0.98595 -0.28388 0.14419  -0.12969 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 N   
+12342 C CA  . VAL A-2 507 ? 0.97640 1.30793 0.90419 -0.27551 0.13652  -0.12990 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 CA  
+12343 C C   . VAL A-2 507 ? 1.03269 1.36037 0.97449 -0.25691 0.13590  -0.13798 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 C   
+12344 O O   . VAL A-2 507 ? 1.00043 1.30544 0.94478 -0.25047 0.12829  -0.13398 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 O   
+12345 C CB  . VAL A-2 507 ? 0.91780 1.23527 0.82461 -0.27844 0.13839  -0.13620 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 CB  
+12346 C CG1 . VAL A-2 507 ? 1.19956 1.48528 1.10166 -0.27086 0.13164  -0.13791 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 CG1 
+12347 C CG2 . VAL A-2 507 ? 0.84727 1.16727 0.73927 -0.29585 0.13691  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 CG2 
+12348 N N   . GLY A-2 508 ? 1.09833 1.44879 1.04903 -0.24752 0.14380  -0.14921 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-2 N   
+12349 C CA  . GLY A-2 508 ? 1.03522 1.38372 0.99927 -0.22800 0.14259  -0.15649 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-2 CA  
+12350 C C   . GLY A-2 508 ? 1.15865 1.51120 1.13983 -0.22602 0.13536  -0.14736 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-2 C   
+12351 O O   . GLY A-2 508 ? 1.09166 1.42726 1.07777 -0.21263 0.12955  -0.14752 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-2 O   
+12352 N N   . GLU A-2 509 ? 1.05917 1.43282 1.04807 -0.23984 0.13561  -0.13924 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 N   
+12353 C CA  . GLU A-2 509 ? 1.10806 1.48419 1.11157 -0.24009 0.12833  -0.13080 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 CA  
+12354 C C   . GLU A-2 509 ? 1.21845 1.56195 1.21320 -0.24412 0.11883  -0.11988 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 C   
+12355 O O   . GLU A-2 509 ? 1.22856 1.56514 1.23259 -0.23862 0.11180  -0.11518 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 O   
+12356 C CB  . GLU A-2 509 ? 1.14135 1.54657 1.15392 -0.25544 0.13164  -0.12574 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 CB  
+12357 C CG  . GLU A-2 509 ? 1.25664 1.70052 1.28164 -0.25240 0.14136  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 CG  
+12358 C CD  . GLU A-2 509 ? 1.66811 2.12677 1.71280 -0.23358 0.13932  -0.14444 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 CD  
+12359 O OE1 . GLU A-2 509 ? 1.61051 2.05639 1.66218 -0.22841 0.13018  -0.13873 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 OE1 
+12360 O OE2 . GLU A-2 509 ? 1.95213 2.43606 2.00492 -0.22318 0.14673  -0.15662 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 OE2 
+12361 N N   . PHE A-2 510 ? 1.05935 1.38470 1.03643 -0.25342 0.11845  -0.11622 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 N   
+12362 C CA  . PHE A-2 510 ? 0.89400 1.19179 0.86362 -0.25701 0.10986  -0.10671 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CA  
+12363 C C   . PHE A-2 510 ? 0.95819 1.23286 0.92720 -0.24257 0.10587  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 C   
+12364 O O   . PHE A-2 510 ? 1.04109 1.30109 1.01317 -0.24064 0.09865  -0.10339 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 O   
+12365 C CB  . PHE A-2 510 ? 1.10349 1.39120 1.05499 -0.26949 0.11021  -0.10303 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CB  
+12366 C CG  . PHE A-2 510 ? 1.14296 1.44746 1.09129 -0.28468 0.11274  -0.09620 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CG  
+12367 C CD1 . PHE A-2 510 ? 0.82668 1.14750 0.78779 -0.28935 0.11265  -0.09101 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CD1 
+12368 C CD2 . PHE A-2 510 ? 1.09860 1.40144 1.02973 -0.29499 0.11497  -0.09476 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CD2 
+12369 C CE1 . PHE A-2 510 ? 0.78369 1.11627 0.73969 -0.30454 0.11529  -0.08396 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CE1 
+12370 C CE2 . PHE A-2 510 ? 1.07586 1.39143 1.00135 -0.30893 0.11720  -0.08721 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CE2 
+12371 C CZ  . PHE A-2 510 ? 0.95312 1.28225 0.89068 -0.31399 0.11762  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CZ  
+12372 N N   . LEU A-2 511 ? 1.10585 1.37571 1.06962 -0.23237 0.11074  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 N   
+12373 C CA  . LEU A-2 511 ? 1.15881 1.40226 1.11878 -0.21935 0.10739  -0.12477 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 CA  
+12374 C C   . LEU A-2 511 ? 1.03651 1.28383 1.01131 -0.20611 0.10330  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 C   
+12375 O O   . LEU A-2 511 ? 1.31487 1.53908 1.28699 -0.19978 0.09761  -0.11947 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 O   
+12376 C CB  . LEU A-2 511 ? 1.22867 1.46435 1.17868 -0.21079 0.11379  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 CB  
+12377 C CG  . LEU A-2 511 ? 1.00175 1.21710 0.93225 -0.22024 0.11487  -0.14017 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 CG  
+12378 C CD1 . LEU A-2 511 ? 1.13516 1.36779 1.06019 -0.23730 0.11696  -0.13615 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 CD1 
+12379 C CD2 . LEU A-2 511 ? 1.11696 1.32098 1.03784 -0.20945 0.12083  -0.15450 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 CD2 
+12380 N N   . GLY A-2 512 ? 0.99791 1.27548 0.98798 -0.20229 0.10608  -0.12653 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-2 N   
+12381 C CA  . GLY A-2 512 ? 1.18869 1.47406 1.19356 -0.19078 0.10115  -0.12502 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-2 CA  
+12382 C C   . GLY A-2 512 ? 0.96702 1.24685 0.97562 -0.19937 0.09346  -0.11316 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-2 C   
+12383 O O   . GLY A-2 512 ? 1.14430 1.41598 1.15782 -0.18982 0.08735  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-2 O   
+12384 N N   . GLU A-2 513 ? 0.98055 1.26385 0.98566 -0.21666 0.09350  -0.10625 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 N   
+12385 C CA  . GLU A-2 513 ? 0.80322 1.07902 0.81003 -0.22500 0.08650  -0.09553 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 CA  
+12386 C C   . GLU A-2 513 ? 0.98115 1.22671 0.97416 -0.22774 0.08229  -0.08979 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 C   
+12387 O O   . GLU A-2 513 ? 0.88245 1.12132 0.87464 -0.23573 0.07722  -0.08116 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 O   
+12388 C CB  . GLU A-2 513 ? 0.74070 1.03401 0.75013 -0.24148 0.08833  -0.09055 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 CB  
+12389 C CG  . GLU A-2 513 ? 0.95503 1.25268 0.97393 -0.24661 0.08226  -0.08328 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 CG  
+12390 C CD  . GLU A-2 513 ? 1.15648 1.47775 1.19272 -0.23889 0.08199  -0.08853 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 CD  
+12391 O OE1 . GLU A-2 513 ? 0.94782 1.29063 0.99071 -0.23396 0.08818  -0.09701 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 OE1 
+12392 O OE2 . GLU A-2 513 ? 1.46309 1.78299 1.50645 -0.23741 0.07548  -0.08478 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 OE2 
+12393 N N   . ARG A-2 514 ? 1.05314 1.28081 1.03543 -0.22146 0.08444  -0.09499 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 N   
+12394 C CA  . ARG A-2 514 ? 1.02424 1.22545 0.99345 -0.22551 0.08143  -0.09098 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 CA  
+12395 C C   . ARG A-2 514 ? 1.04118 1.24417 1.00318 -0.24117 0.08109  -0.08561 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 C   
+12396 O O   . ARG A-2 514 ? 0.93798 1.12754 0.89495 -0.24659 0.07636  -0.07899 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 O   
+12397 C CB  . ARG A-2 514 ? 0.91335 1.09999 0.88506 -0.22043 0.07473  -0.08444 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 CB  
+12398 C CG  . ARG A-2 514 ? 1.32902 1.50758 1.30303 -0.20407 0.07415  -0.08872 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 CG  
+12399 C CD  . ARG A-2 514 ? 1.21098 1.37281 1.18354 -0.20032 0.06799  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 CD  
+12400 N NE  . ARG A-2 514 ? 1.02449 1.17316 0.99462 -0.18458 0.06727  -0.08480 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 NE  
+12401 C CZ  . ARG A-2 514 ? 1.08401 1.24550 1.06441 -0.17251 0.06469  -0.08597 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 CZ  
+12402 N NH1 . ARG A-2 514 ? 1.20950 1.39787 1.20416 -0.17572 0.06290  -0.08494 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 NH1 
+12403 N NH2 . ARG A-2 514 ? 1.39316 1.53965 1.36873 -0.15704 0.06356  -0.08820 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 NH2 
+12404 N N   . ILE A-2 515 ? 0.97103 1.19165 0.93206 -0.24802 0.08611  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 N   
+12405 C CA  . ILE A-2 515 ? 0.96023 1.18275 0.91175 -0.26189 0.08600  -0.08345 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 CA  
+12406 C C   . ILE A-2 515 ? 1.05970 1.27610 0.99758 -0.26347 0.09059  -0.09128 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 C   
+12407 O O   . ILE A-2 515 ? 1.09017 1.31571 1.02774 -0.25848 0.09718  -0.10070 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 O   
+12408 C CB  . ILE A-2 515 ? 1.06272 1.30750 1.01935 -0.27039 0.08859  -0.08004 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 CB  
+12409 C CG1 . ILE A-2 515 ? 0.77201 1.02563 0.74401 -0.26702 0.08560  -0.07649 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 CG1 
+12410 C CG2 . ILE A-2 515 ? 1.05718 1.29885 1.00349 -0.28348 0.08571  -0.07124 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 CG2 
+12411 C CD1 . ILE A-2 515 ? 1.17902 1.41754 1.15220 -0.26799 0.07747  -0.06760 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 CD1 
+12412 N N   . TYR A-2 516 ? 0.88134 1.08381 0.80815 -0.27033 0.08712  -0.08824 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 N   
+12413 C CA  . TYR A-2 516 ? 0.86361 1.05830 0.77622 -0.27335 0.09034  -0.09607 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CA  
+12414 C C   . TYR A-2 516 ? 0.96630 1.16989 0.86879 -0.28648 0.08921  -0.09143 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 C   
+12415 O O   . TYR A-2 516 ? 0.83873 1.03606 0.73792 -0.29257 0.08290  -0.08400 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 O   
+12416 C CB  . TYR A-2 516 ? 0.88704 1.05765 0.79444 -0.27058 0.08713  -0.09784 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CB  
+12417 C CG  . TYR A-2 516 ? 0.96734 1.12531 0.88024 -0.25695 0.08853  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CG  
+12418 C CD1 . TYR A-2 516 ? 1.11044 1.26468 1.03382 -0.25079 0.08408  -0.09572 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CD1 
+12419 C CD2 . TYR A-2 516 ? 0.94388 1.09272 0.85014 -0.24943 0.09401  -0.11409 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CD2 
+12420 C CE1 . TYR A-2 516 ? 1.01863 1.16105 0.94529 -0.23759 0.08462  -0.09919 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CE1 
+12421 C CE2 . TYR A-2 516 ? 1.12395 1.25921 1.03373 -0.23534 0.09460  -0.11772 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CE2 
+12422 C CZ  . TYR A-2 516 ? 1.14294 1.27537 1.06269 -0.22951 0.08967  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CZ  
+12423 O OH  . TYR A-2 516 ? 1.14731 1.26601 1.06887 -0.21482 0.08956  -0.11251 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 OH  
+12424 N N   . LEU A-2 517 ? 1.06227 1.28147 0.95940 -0.29025 0.09531  -0.09583 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 N   
+12425 C CA  . LEU A-2 517 ? 0.78689 1.01504 0.67167 -0.30228 0.09477  -0.09142 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 CA  
+12426 C C   . LEU A-2 517 ? 0.88909 1.11208 0.75813 -0.30526 0.09752  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 C   
+12427 O O   . LEU A-2 517 ? 1.08599 1.31157 0.95224 -0.30023 0.10480  -0.11306 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 O   
+12428 C CB  . LEU A-2 517 ? 0.93892 1.18825 0.82565 -0.30669 0.10020  -0.08901 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 CB  
+12429 C CG  . LEU A-2 517 ? 0.88874 1.14704 0.76001 -0.31916 0.10037  -0.08351 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 CG  
+12430 C CD1 . LEU A-2 517 ? 1.03691 1.28897 0.90733 -0.32504 0.09148  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 CD1 
+12431 C CD2 . LEU A-2 517 ? 0.75256 1.03219 0.62328 -0.32334 0.10916  -0.08545 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 CD2 
+12432 N N   . SER A-2 518 ? 1.06617 1.28279 0.92514 -0.31305 0.09152  -0.09758 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-2 N   
+12433 C CA  . SER A-2 518 ? 1.05228 1.26506 0.89527 -0.31801 0.09311  -0.10714 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-2 CA  
+12434 C C   . SER A-2 518 ? 1.13946 1.36975 0.97028 -0.32403 0.09885  -0.11013 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-2 C   
+12435 O O   . SER A-2 518 ? 1.08393 1.32830 0.91574 -0.32824 0.09917  -0.10097 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-2 O   
+12436 C CB  . SER A-2 518 ? 1.02430 1.23071 0.86116 -0.32556 0.08444  -0.10192 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-2 CB  
+12437 O OG  . SER A-2 518 ? 1.18120 1.37227 1.02794 -0.32108 0.08035  -0.10031 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-2 OG  
+12438 N N   . GLU A-2 519 ? 1.26381 1.49196 1.08171 -0.32495 0.10378  -0.12334 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 N   
+12439 C CA  . GLU A-2 519 ? 1.19079 1.43604 0.99453 -0.33111 0.10972  -0.12740 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 CA  
+12440 C C   . GLU A-2 519 ? 1.23346 1.48686 1.02485 -0.34283 0.10304  -0.11650 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 C   
+12441 O O   . GLU A-2 519 ? 1.15364 1.42243 0.93980 -0.34816 0.10529  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 O   
+12442 C CB  . GLU A-2 519 ? 1.27448 1.51333 1.06540 -0.32938 0.11564  -0.14500 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 CB  
+12443 C CG  . GLU A-2 519 ? 1.40883 1.66650 1.18434 -0.33472 0.12318  -0.15130 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 CG  
+12444 C CD  . GLU A-2 519 ? 1.36544 1.61499 1.12704 -0.33257 0.12883  -0.17009 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 CD  
+12445 O OE1 . GLU A-2 519 ? 1.32684 1.55457 1.08590 -0.33158 0.12467  -0.17641 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 OE1 
+12446 O OE2 . GLU A-2 519 ? 1.43387 1.69850 1.18650 -0.33233 0.13780  -0.17893 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 OE2 
+12447 N N   . ILE A-2 520 ? 1.13888 1.38243 0.92519 -0.34701 0.09463  -0.11507 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 N   
+12448 C CA  . ILE A-2 520 ? 1.25737 1.50867 1.03346 -0.35586 0.08638  -0.10417 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 CA  
+12449 C C   . ILE A-2 520 ? 1.18807 1.43177 0.97787 -0.35347 0.07706  -0.09243 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 C   
+12450 O O   . ILE A-2 520 ? 1.12932 1.37727 0.92460 -0.35304 0.07392  -0.07923 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 O   
+12451 C CB  . ILE A-2 520 ? 1.30493 1.55733 1.06262 -0.36352 0.08370  -0.11314 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 CB  
+12452 C CG1 . ILE A-2 520 ? 1.37858 1.63732 1.12198 -0.36490 0.09370  -0.12689 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 CG1 
+12453 C CG2 . ILE A-2 520 ? 1.01709 1.28033 0.76387 -0.37116 0.07438  -0.10121 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 CG2 
+12454 C CD1 . ILE A-2 520 ? 1.58738 1.83068 1.33213 -0.35961 0.09920  -0.14419 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 CD1 
+12455 N N   . ASP A-2 521 ? 0.96916 1.20098 0.76388 -0.35230 0.07302  -0.09750 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 N   
+12456 C CA  . ASP A-2 521 ? 1.10123 1.32735 0.90911 -0.34983 0.06501  -0.08803 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 CA  
+12457 C C   . ASP A-2 521 ? 1.25918 1.46972 1.07362 -0.34757 0.06541  -0.09692 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 C   
+12458 O O   . ASP A-2 521 ? 1.16728 1.36890 0.97576 -0.34720 0.07154  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 O   
+12459 C CB  . ASP A-2 521 ? 1.28046 1.51678 1.08114 -0.35594 0.05514  -0.07893 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 CB  
+12460 C CG  . ASP A-2 521 ? 1.16340 1.40504 0.94859 -0.36435 0.05285  -0.08811 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 CG  
+12461 O OD1 . ASP A-2 521 ? 1.30547 1.53962 1.08542 -0.36591 0.05898  -0.10204 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 OD1 
+12462 O OD2 . ASP A-2 521 ? 1.38678 1.63984 1.16447 -0.36903 0.04450  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 OD2 
+12463 N N   . LEU A-2 522 ? 1.37938 1.58568 1.20515 -0.34604 0.05901  -0.08993 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 N   
+12464 C CA  . LEU A-2 522 ? 1.04421 1.23513 0.87568 -0.34523 0.05937  -0.09630 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 CA  
+12465 C C   . LEU A-2 522 ? 1.17594 1.36501 0.99503 -0.35509 0.05813  -0.10668 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 C   
+12466 O O   . LEU A-2 522 ? 1.08871 1.26090 0.90451 -0.35575 0.06265  -0.11732 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 O   
+12467 C CB  . LEU A-2 522 ? 1.14237 1.33306 0.98782 -0.34250 0.05306  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 CB  
+12468 C CG  . LEU A-2 522 ? 1.17515 1.35393 1.02472 -0.34520 0.05202  -0.09063 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 CG  
+12469 C CD1 . LEU A-2 522 ? 0.85466 1.01315 0.70882 -0.33774 0.05858  -0.09515 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 CD1 
+12470 C CD2 . LEU A-2 522 ? 1.01503 1.20260 0.87545 -0.34536 0.04456  -0.08099 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 CD2 
+12471 N N   . GLU A-2 523 ? 1.18650 1.39193 0.99778 -0.36283 0.05161  -0.10384 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 N   
+12472 C CA  . GLU A-2 523 ? 1.13094 1.33787 0.93129 -0.37363 0.04905  -0.11376 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 CA  
+12473 C C   . GLU A-2 523 ? 1.26362 1.46101 1.04895 -0.37625 0.05675  -0.12838 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 C   
+12474 O O   . GLU A-2 523 ? 1.17590 1.36104 0.95464 -0.38286 0.05814  -0.14010 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 O   
+12475 C CB  . GLU A-2 523 ? 1.30322 1.53288 1.09755 -0.37976 0.03986  -0.10739 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 CB  
+12476 C CG  . GLU A-2 523 ? 1.37492 1.61462 1.18338 -0.37751 0.03122  -0.09562 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 CG  
+12477 C CD  . GLU A-2 523 ? 1.29373 1.53486 1.11116 -0.36720 0.03037  -0.08178 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 CD  
+12478 O OE1 . GLU A-2 523 ? 1.12050 1.35353 0.93665 -0.36217 0.03736  -0.08147 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 OE1 
+12479 O OE2 . GLU A-2 523 ? 1.32021 1.57110 1.14608 -0.36421 0.02267  -0.07175 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 OE2 
+12480 N N   . ASN A-2 524 ? 1.06781 1.27036 0.84712 -0.37151 0.06219  -0.12842 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 N   
+12481 C CA  . ASN A-2 524 ? 1.08697 1.28183 0.85254 -0.37212 0.07037  -0.14321 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 CA  
+12482 C C   . ASN A-2 524 ? 1.07681 1.24772 0.84894 -0.36380 0.07753  -0.15110 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 C   
+12483 O O   . ASN A-2 524 ? 1.16561 1.32098 0.92701 -0.36575 0.08205  -0.16548 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 O   
+12484 C CB  . ASN A-2 524 ? 1.20346 1.41373 0.96140 -0.36966 0.07494  -0.14084 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 CB  
+12485 C CG  . ASN A-2 524 ? 1.09795 1.32788 0.84132 -0.37899 0.06887  -0.13684 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 CG  
+12486 O OD1 . ASN A-2 524 ? 1.33137 1.56453 1.05749 -0.38598 0.07017  -0.14803 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 OD1 
+12487 N ND2 . ASN A-2 524 ? 1.20744 1.44959 0.95649 -0.37864 0.06181  -0.12098 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 ND2 
+12488 N N   . ASP A-2 525 ? 1.32266 1.48911 1.11118 -0.35405 0.07827  -0.14206 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 N   
+12489 C CA  . ASP A-2 525 ? 1.18093 1.32435 0.97542 -0.34505 0.08361  -0.14792 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 CA  
+12490 C C   . ASP A-2 525 ? 1.14089 1.26446 0.93384 -0.35123 0.08064  -0.15189 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 C   
+12491 O O   . ASP A-2 525 ? 1.08750 1.18667 0.87573 -0.34765 0.08547  -0.16147 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 O   
+12492 C CB  . ASP A-2 525 ? 0.85010 0.99590 0.66206 -0.33400 0.08388  -0.13682 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 CB  
+12493 C CG  . ASP A-2 525 ? 1.29718 1.46178 1.11136 -0.32925 0.08782  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 CG  
+12494 O OD1 . ASP A-2 525 ? 1.63056 1.80739 1.43216 -0.33468 0.09028  -0.13837 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 OD1 
+12495 O OD2 . ASP A-2 525 ? 1.37800 1.54577 1.20597 -0.32093 0.08862  -0.12614 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 OD2 
+12496 N N   . LEU A-2 526 ? 1.09464 1.22820 0.89119 -0.36044 0.07287  -0.14464 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 N   
+12497 C CA  . LEU A-2 526 ? 0.98646 1.10512 0.78176 -0.36907 0.07041  -0.14851 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 CA  
+12498 C C   . LEU A-2 526 ? 1.21501 1.32518 0.99241 -0.38004 0.07207  -0.16368 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 C   
+12499 O O   . LEU A-2 526 ? 1.10113 1.18716 0.87293 -0.38503 0.07428  -0.17184 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 O   
+12500 C CB  . LEU A-2 526 ? 0.98416 1.12135 0.78967 -0.37545 0.06182  -0.13744 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 CB  
+12501 C CG  . LEU A-2 526 ? 1.00855 1.13477 0.81858 -0.38327 0.05966  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 CG  
+12502 C CD1 . LEU A-2 526 ? 1.19224 1.29484 1.00950 -0.37372 0.06440  -0.13478 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 CD1 
+12503 C CD2 . LEU A-2 526 ? 0.97574 1.12717 0.79663 -0.38808 0.05119  -0.12778 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 CD2 
+12504 N N   . TYR A-2 527 ? 1.30336 1.43187 1.07009 -0.38452 0.07106  -0.16764 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 N   
+12505 C CA  . TYR A-2 527 ? 1.39278 1.51418 1.14080 -0.39454 0.07287  -0.18348 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CA  
+12506 C C   . TYR A-2 527 ? 1.21811 1.31179 0.95733 -0.38651 0.08235  -0.19637 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 C   
+12507 O O   . TYR A-2 527 ? 1.20543 1.27729 0.93177 -0.39367 0.08457  -0.20987 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 O   
+12508 C CB  . TYR A-2 527 ? 1.26685 1.41530 1.00432 -0.39932 0.06997  -0.18384 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CB  
+12509 C CG  . TYR A-2 527 ? 1.26013 1.40484 0.97662 -0.40970 0.07152  -0.20076 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CG  
+12510 C CD1 . TYR A-2 527 ? 1.40622 1.54081 1.10977 -0.40388 0.08025  -0.21306 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CD1 
+12511 C CD2 . TYR A-2 527 ? 1.47410 1.62758 1.18389 -0.42523 0.06414  -0.20520 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CD2 
+12512 C CE1 . TYR A-2 527 ? 1.28928 1.41970 0.97238 -0.41309 0.08185  -0.22962 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CE1 
+12513 C CE2 . TYR A-2 527 ? 1.62381 1.77407 1.31350 -0.43558 0.06514  -0.22160 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CE2 
+12514 C CZ  . TYR A-2 527 ? 1.35335 1.49079 1.02902 -0.42937 0.07411  -0.23387 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CZ  
+12515 O OH  . TYR A-2 527 ? 1.94560 2.07884 1.60002 -0.43929 0.07538  -0.25131 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 OH  
+12516 N N   . SER A-2 528 ? 1.03174 1.12589 0.77773 -0.37146 0.08788  -0.19284 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-2 N   
+12517 C CA  . SER A-2 528 ? 1.15713 1.22776 0.89643 -0.36079 0.09662  -0.20494 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-2 CA  
+12518 C C   . SER A-2 528 ? 1.34256 1.37873 1.08355 -0.35825 0.09770  -0.20714 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-2 C   
+12519 O O   . SER A-2 528 ? 1.16654 1.17510 0.89538 -0.35462 0.10319  -0.22049 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-2 O   
+12520 C CB  . SER A-2 528 ? 0.99471 1.07860 0.74428 -0.34533 0.10157  -0.19958 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-2 CB  
+12521 O OG  . SER A-2 528 ? 1.51223 1.62693 1.25962 -0.34913 0.10071  -0.19525 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-2 OG  
+12522 N N   . ALA A-2 529 ? 1.46323 1.49922 1.21772 -0.35993 0.09270  -0.19425 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-2 N   
+12523 C CA  . ALA A-2 529 ? 1.39910 1.40259 1.15434 -0.35768 0.09398  -0.19423 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-2 CA  
+12524 C C   . ALA A-2 529 ? 1.48123 1.46776 1.22468 -0.37549 0.09177  -0.20163 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-2 C   
+12525 O O   . ALA A-2 529 ? 1.37219 1.32305 1.10546 -0.37576 0.09546  -0.20922 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-2 O   
+12526 C CB  . ALA A-2 529 ? 1.42420 1.43519 1.19802 -0.35177 0.09038  -0.17775 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-2 CB  
+12527 N N   . ILE A-2 530 ? 1.44102 1.45228 1.18533 -0.39059 0.08556  -0.19949 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 N   
+12528 C CA  . ILE A-2 530 ? 1.55565 1.55715 1.29126 -0.40962 0.08273  -0.20631 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 CA  
+12529 C C   . ILE A-2 530 ? 1.58166 1.61022 1.30935 -0.42265 0.07804  -0.21279 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 C   
+12530 O O   . ILE A-2 530 ? 1.51661 1.56866 1.25095 -0.43469 0.07086  -0.20735 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 O   
+12531 C CB  . ILE A-2 530 ? 1.46329 1.46866 1.21289 -0.41607 0.07836  -0.19407 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 CB  
+12532 C CG1 . ILE A-2 530 ? 1.23149 1.27152 0.99963 -0.40844 0.07322  -0.17853 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 CG1 
+12533 C CG2 . ILE A-2 530 ? 1.51698 1.48532 1.26604 -0.40931 0.08335  -0.19195 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 CG2 
+12534 C CD1 . ILE A-2 530 ? 1.05713 1.10962 0.83878 -0.41621 0.06804  -0.16818 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 CD1 
+12535 N N   . GLY A-2 531 ? 1.59942 1.62616 1.31251 -0.41978 0.08194  -0.22481 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-2 N   
+12536 C CA  . GLY A-2 531 ? 1.48671 1.53804 1.18921 -0.43200 0.07751  -0.23170 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-2 CA  
+12537 C C   . GLY A-2 531 ? 1.45094 1.49370 1.14326 -0.45256 0.07397  -0.24237 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-2 C   
+12538 O O   . GLY A-2 531 ? 1.43551 1.50686 1.12923 -0.46539 0.06612  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-2 O   
+12539 N N   . GLU A-2 532 ? 1.54161 1.54475 1.22321 -0.45608 0.07943  -0.25355 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 N   
+12540 C CA  . GLU A-2 532 ? 1.54455 1.53603 1.21561 -0.47780 0.07679  -0.26454 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 CA  
+12541 C C   . GLU A-2 532 ? 1.48969 1.49943 1.17734 -0.48959 0.07011  -0.25270 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 C   
+12542 O O   . GLU A-2 532 ? 1.43200 1.45976 1.11759 -0.50852 0.06406  -0.25777 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 O   
+12543 C CB  . GLU A-2 532 ? 1.88972 1.82932 1.54561 -0.47809 0.08444  -0.27689 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 CB  
+12544 C CG  . GLU A-2 532 ? 2.17207 2.09281 1.80973 -0.46745 0.09117  -0.29211 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 CG  
+12545 C CD  . GLU A-2 532 ? 2.56021 2.46125 2.17474 -0.48492 0.09178  -0.31278 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 CD  
+12546 O OE1 . GLU A-2 532 ? 2.49652 2.38662 2.10846 -0.50479 0.08860  -0.31557 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 OE1 
+12547 O OE2 . GLU A-2 532 ? 2.84430 2.74151 2.44301 -0.47947 0.09571  -0.32679 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 OE2 
+12548 N N   . SER A-2 533 ? 1.69431 1.70201 1.39886 -0.47844 0.07105  -0.23747 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-2 N   
+12549 C CA  . SER A-2 533 ? 1.48836 1.51379 1.20917 -0.48811 0.06575  -0.22647 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-2 CA  
+12550 C C   . SER A-2 533 ? 1.35227 1.42713 1.08558 -0.48921 0.05675  -0.21794 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-2 C   
+12551 O O   . SER A-2 533 ? 1.33487 1.43279 1.07526 -0.50396 0.05041  -0.21691 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-2 O   
+12552 C CB  . SER A-2 533 ? 1.48650 1.49505 1.21989 -0.47490 0.06954  -0.21325 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-2 CB  
+12553 O OG  . SER A-2 533 ? 1.74462 1.70584 1.46514 -0.47378 0.07695  -0.22009 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-2 OG  
+12554 N N   . MET A-2 534 ? 1.37225 1.46408 1.10807 -0.47377 0.05602  -0.21172 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 N   
+12555 C CA  . MET A-2 534 ? 1.24228 1.37682 0.98787 -0.47299 0.04727  -0.20212 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 CA  
+12556 C C   . MET A-2 534 ? 1.52555 1.68117 1.25863 -0.48804 0.04116  -0.21292 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 C   
+12557 O O   . MET A-2 534 ? 1.51797 1.70734 1.25941 -0.49477 0.03207  -0.20760 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 O   
+12558 C CB  . MET A-2 534 ? 1.10976 1.25296 0.85881 -0.45418 0.04880  -0.19254 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 CB  
+12559 C CG  . MET A-2 534 ? 1.12378 1.25627 0.88864 -0.43959 0.05216  -0.17968 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 CG  
+12560 S SD  . MET A-2 534 ? 1.18941 1.33424 0.95889 -0.42046 0.05375  -0.16902 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 SD  
+12561 C CE  . MET A-2 534 ? 1.24762 1.43401 1.01966 -0.42521 0.04278  -0.16036 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 CE  
+12562 N N   . LYS A-2 535 ? 1.57373 1.71086 1.28648 -0.49268 0.04568  -0.22858 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 N   
+12563 C CA  . LYS A-2 535 ? 1.48751 1.64322 1.18623 -0.50807 0.03987  -0.24056 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 CA  
+12564 C C   . LYS A-2 535 ? 1.49390 1.65411 1.19625 -0.52889 0.03511  -0.24654 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 C   
+12565 O O   . LYS A-2 535 ? 1.54912 1.74353 1.25281 -0.54019 0.02577  -0.24781 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 O   
+12566 C CB  . LYS A-2 535 ? 1.42386 1.55523 1.09910 -0.50837 0.04683  -0.25766 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 CB  
+12567 C CG  . LYS A-2 535 ? 1.32999 1.47151 0.99869 -0.49271 0.04972  -0.25441 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 CG  
+12568 C CD  . LYS A-2 535 ? 1.19511 1.30969 0.84220 -0.49102 0.05846  -0.27231 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 CD  
+12569 C CE  . LYS A-2 535 ? 1.82299 1.95528 1.46158 -0.47941 0.06102  -0.27079 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 CE  
+12570 N NZ  . LYS A-2 535 ? 2.21851 2.32485 1.83882 -0.47389 0.07119  -0.28776 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 NZ  
+12571 N N   . ARG A-2 536 ? 1.36644 1.49316 1.07012 -0.53449 0.04132  -0.25002 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 N   
+12572 C CA  . ARG A-2 536 ? 1.43292 1.56220 1.13994 -0.55636 0.03820  -0.25570 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 CA  
+12573 C C   . ARG A-2 536 ? 1.47676 1.64306 1.20793 -0.55697 0.03102  -0.24084 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 C   
+12574 O O   . ARG A-2 536 ? 1.53449 1.72899 1.27146 -0.57173 0.02420  -0.24344 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 O   
+12575 C CB  . ARG A-2 536 ? 1.44480 1.52442 1.14458 -0.56164 0.04751  -0.26176 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 CB  
+12576 C CG  . ARG A-2 536 ? 1.66295 1.74224 1.36869 -0.58211 0.04636  -0.26338 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 CG  
+12577 C CD  . ARG A-2 536 ? 1.95380 1.98134 1.65243 -0.58467 0.05581  -0.26497 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 CD  
+12578 N NE  . ARG A-2 536 ? 1.83736 1.85308 1.54685 -0.56448 0.05994  -0.25031 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 NE  
+12579 C CZ  . ARG A-2 536 ? 2.12295 2.15290 1.85148 -0.56260 0.05897  -0.23584 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 CZ  
+12580 N NH1 . ARG A-2 536 ? 2.19106 2.24909 1.93138 -0.57854 0.05450  -0.23347 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 NH1 
+12581 N NH2 . ARG A-2 536 ? 1.90721 1.92471 1.64366 -0.54202 0.06283  -0.22310 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 NH2 
+12582 N N   . ILE A-2 537 ? 1.56358 1.73115 1.30971 -0.53850 0.03276  -0.22476 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 N   
+12583 C CA  . ILE A-2 537 ? 1.46378 1.66288 1.23266 -0.53707 0.02696  -0.21112 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 CA  
+12584 C C   . ILE A-2 537 ? 1.37822 1.62508 1.15284 -0.53629 0.01558  -0.20728 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 C   
+12585 O O   . ILE A-2 537 ? 1.55229 1.83177 1.34015 -0.54581 0.00835  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 O   
+12586 C CB  . ILE A-2 537 ? 1.36671 1.55286 1.14782 -0.51684 0.03167  -0.19604 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 CB  
+12587 C CG1 . ILE A-2 537 ? 1.29186 1.43792 1.07113 -0.52042 0.04071  -0.19751 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 CG1 
+12588 C CG2 . ILE A-2 537 ? 1.24888 1.47277 1.05168 -0.50989 0.02440  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 CG2 
+12589 C CD1 . ILE A-2 537 ? 1.15065 1.28088 0.93900 -0.50051 0.04551  -0.18446 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 CD1 
+12590 N N   . PHE A-2 538 ? 1.37762 1.63020 1.14200 -0.52485 0.01377  -0.20611 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 N   
+12591 C CA  . PHE A-2 538 ? 1.53915 1.83350 1.30674 -0.52119 0.00280  -0.19986 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CA  
+12592 C C   . PHE A-2 538 ? 1.80176 2.11324 1.55306 -0.53622 -0.00335 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 C   
+12593 O O   . PHE A-2 538 ? 1.96534 2.31487 1.71948 -0.53595 -0.01418 -0.20928 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 O   
+12594 C CB  . PHE A-2 538 ? 1.24138 1.53480 1.00665 -0.50055 0.00378  -0.18822 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CB  
+12595 C CG  . PHE A-2 538 ? 1.22656 1.51961 1.01101 -0.48518 0.00488  -0.17187 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CG  
+12596 C CD1 . PHE A-2 538 ? 1.34425 1.65991 1.14807 -0.48681 -0.00090 -0.16447 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CD1 
+12597 C CD2 . PHE A-2 538 ? 1.40947 1.68119 1.19283 -0.46931 0.01178  -0.16480 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CD2 
+12598 C CE1 . PHE A-2 538 ? 1.28665 1.60129 1.10686 -0.47248 0.00024  -0.15052 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CE1 
+12599 C CE2 . PHE A-2 538 ? 1.06248 1.33359 0.86258 -0.45600 0.01245  -0.15076 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CE2 
+12600 C CZ  . PHE A-2 538 ? 1.17217 1.46354 0.98996 -0.45740 0.00670  -0.14373 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CZ  
+12601 N N   . GLU A-2 539 ? 1.73661 2.02014 1.46979 -0.54816 0.00293  -0.23027 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 N   
+12602 C CA  . GLU A-2 539 ? 1.87748 2.17238 1.59228 -0.56363 -0.00185 -0.24604 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 CA  
+12603 C C   . GLU A-2 539 ? 1.86275 2.17744 1.56427 -0.55344 -0.00676 -0.24312 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 C   
+12604 O O   . GLU A-2 539 ? 2.05748 2.37772 1.73971 -0.56314 -0.00928 -0.25623 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 O   
+12605 C CB  . GLU A-2 539 ? 1.93525 2.25919 1.66307 -0.57276 -0.00859 -0.24495 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 CB  
+12606 C CG  . GLU A-2 539 ? 2.11528 2.48853 1.84880 -0.56857 -0.02180 -0.23727 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 CG  
+12607 C CD  . GLU A-2 539 ? 2.29228 2.69701 2.04797 -0.57239 -0.02799 -0.23142 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 CD  
+12608 O OE1 . GLU A-2 539 ? 2.57695 2.97552 2.33380 -0.58526 -0.02474 -0.24018 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 OE1 
+12609 O OE2 . GLU A-2 539 ? 2.44176 2.87717 2.21342 -0.56249 -0.03591 -0.21837 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 OE2 
+12610 N N   . ASN A-2 540 ? 1.77768 2.10153 1.48812 -0.53419 -0.00769 -0.22583 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 N   
+12611 C CA  . ASN A-2 540 ? 1.85242 2.19012 1.54920 -0.52382 -0.01064 -0.22070 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 CA  
+12612 C C   . ASN A-2 540 ? 1.86150 2.16593 1.54146 -0.51743 0.00140  -0.22813 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 C   
+12613 O O   . ASN A-2 540 ? 1.66567 1.93969 1.35241 -0.50993 0.01115  -0.22684 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 O   
+12614 C CB  . ASN A-2 540 ? 1.71169 2.06785 1.42379 -0.50666 -0.01560 -0.19933 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 CB  
+12615 C CG  . ASN A-2 540 ? 1.57182 1.94930 1.26943 -0.49938 -0.02189 -0.19225 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 CG  
+12616 O OD1 . ASN A-2 540 ? 1.64920 2.01404 1.32772 -0.49708 -0.01575 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 OD1 
+12617 N ND2 . ASN A-2 540 ? 1.44036 1.85059 1.14624 -0.49541 -0.03414 -0.18040 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 ND2 
+12618 N N   . GLU A-2 541 ? 2.21545 2.52746 1.87316 -0.51985 0.00055  -0.23615 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 N   
+12619 C CA  . GLU A-2 541 ? 2.17526 2.45913 1.81576 -0.51488 0.01226  -0.24632 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 CA  
+12620 C C   . GLU A-2 541 ? 2.05334 2.32701 1.70185 -0.49554 0.01962  -0.23229 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 C   
+12621 O O   . GLU A-2 541 ? 2.01810 2.26357 1.66212 -0.48881 0.03093  -0.23898 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 O   
+12622 C CB  . GLU A-2 541 ? 2.16778 2.46672 1.78229 -0.52163 0.00950  -0.25729 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 CB  
+12623 C CG  . GLU A-2 541 ? 2.37345 2.67490 1.97618 -0.54206 0.00472  -0.27638 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 CG  
+12624 C CD  . GLU A-2 541 ? 2.60711 2.86789 2.20784 -0.54916 0.01448  -0.29235 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 CD  
+12625 O OE1 . GLU A-2 541 ? 2.48831 2.71887 2.08426 -0.53794 0.02616  -0.29552 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 OE1 
+12626 O OE2 . GLU A-2 541 ? 2.88175 3.14069 2.48574 -0.56571 0.01047  -0.30139 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 OE2 
+12627 N N   . ASP A-2 542 ? 1.85026 2.14627 1.51048 -0.48626 0.01322  -0.21334 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 N   
+12628 C CA  . ASP A-2 542 ? 1.66122 1.94891 1.33113 -0.46961 0.01925  -0.19916 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 CA  
+12629 C C   . ASP A-2 542 ? 1.69166 1.97986 1.38701 -0.46409 0.01573  -0.18565 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 C   
+12630 O O   . ASP A-2 542 ? 1.65445 1.96600 1.35861 -0.46019 0.00658  -0.17156 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 O   
+12631 C CB  . ASP A-2 542 ? 1.81083 2.12003 1.46974 -0.46324 0.01584  -0.18810 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 CB  
+12632 C CG  . ASP A-2 542 ? 1.77148 2.06979 1.43641 -0.44876 0.02426  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 CG  
+12633 O OD1 . ASP A-2 542 ? 1.61781 1.89316 1.29515 -0.44265 0.03246  -0.17905 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 OD1 
+12634 O OD2 . ASP A-2 542 ? 1.96590 2.27871 1.62251 -0.44397 0.02250  -0.16628 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 OD2 
+12635 N N   . PRO A-2 543 ? 1.38964 1.65203 1.09632 -0.46294 0.02261  -0.18938 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 N   
+12636 C CA  . PRO A-2 543 ? 1.22741 1.49117 0.95715 -0.45817 0.01969  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 CA  
+12637 C C   . PRO A-2 543 ? 1.28921 1.55601 1.02980 -0.44196 0.02054  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 C   
+12638 O O   . PRO A-2 543 ? 1.31482 1.59379 1.07180 -0.43744 0.01459  -0.14772 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 O   
+12639 C CB  . PRO A-2 543 ? 1.35194 1.58314 1.08544 -0.46140 0.02812  -0.18645 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 CB  
+12640 C CG  . PRO A-2 543 ? 1.28893 1.49783 1.00483 -0.45891 0.03743  -0.19877 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 CG  
+12641 C CD  . PRO A-2 543 ? 1.51499 1.74499 1.21253 -0.46549 0.03306  -0.20501 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 CD  
+12642 N N   . VAL A-2 544 ? 1.26482 1.52162 0.99685 -0.43347 0.02797  -0.15975 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 N   
+12643 C CA  . VAL A-2 544 ? 1.02316 1.28272 0.76470 -0.42004 0.02902  -0.14423 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 CA  
+12644 C C   . VAL A-2 544 ? 1.08830 1.37454 0.82771 -0.41898 0.01880  -0.13140 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 C   
+12645 O O   . VAL A-2 544 ? 1.24133 1.53298 0.99413 -0.41065 0.01472  -0.11697 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 O   
+12646 C CB  . VAL A-2 544 ? 1.09699 1.34341 0.82977 -0.41300 0.03971  -0.14815 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 CB  
+12647 C CG1 . VAL A-2 544 ? 1.01171 1.26062 0.75540 -0.40109 0.04114  -0.13273 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 CG1 
+12648 C CG2 . VAL A-2 544 ? 0.98976 1.20883 0.72330 -0.41223 0.04886  -0.16135 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 CG2 
+12649 N N   . HIS A-2 545 ? 1.49616 1.79827 1.21743 -0.42678 0.01420  -0.13649 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 N   
+12650 C CA  . HIS A-2 545 ? 1.58619 1.91271 1.30284 -0.42510 0.00345  -0.12390 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 CA  
+12651 C C   . HIS A-2 545 ? 1.36589 1.70804 1.09859 -0.42588 -0.00738 -0.11809 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 C   
+12652 O O   . HIS A-2 545 ? 1.25592 1.61009 0.99546 -0.41756 -0.01483 -0.10317 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 O   
+12653 C CB  . HIS A-2 545 ? 1.45909 1.79973 1.15114 -0.43374 0.00055  -0.13162 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 CB  
+12654 C CG  . HIS A-2 545 ? 1.46376 1.82952 1.14833 -0.43228 -0.01190 -0.11915 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 CG  
+12655 N ND1 . HIS A-2 545 ? 1.28055 1.64815 0.96515 -0.42192 -0.01403 -0.10134 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 ND1 
+12656 C CD2 . HIS A-2 545 ? 1.58770 1.97713 1.26375 -0.43955 -0.02336 -0.12182 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 CD2 
+12657 C CE1 . HIS A-2 545 ? 1.33987 1.72898 1.01528 -0.42176 -0.02632 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 CE1 
+12658 N NE2 . HIS A-2 545 ? 1.55265 1.95718 1.22337 -0.43191 -0.03247 -0.10511 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 NE2 
+12659 N N   . TYR A-2 546 ? 1.27044 1.61231 1.00920 -0.43586 -0.00808 -0.12997 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 N   
+12660 C CA  . TYR A-2 546 ? 1.37593 1.73672 1.13118 -0.43782 -0.01756 -0.12587 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CA  
+12661 C C   . TYR A-2 546 ? 1.32776 1.67813 1.10493 -0.42768 -0.01485 -0.11588 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 C   
+12662 O O   . TYR A-2 546 ? 1.38265 1.75105 1.17340 -0.42233 -0.02311 -0.10618 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 O   
+12663 C CB  . TYR A-2 546 ? 1.56313 1.92745 1.31755 -0.45411 -0.01834 -0.14206 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CB  
+12664 C CG  . TYR A-2 546 ? 1.24529 1.63079 1.01900 -0.45777 -0.02635 -0.13945 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CG  
+12665 C CD1 . TYR A-2 546 ? 1.38372 1.80341 1.16084 -0.45520 -0.03939 -0.13191 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CD1 
+12666 C CD2 . TYR A-2 546 ? 1.05241 1.42461 0.84050 -0.46338 -0.02078 -0.14438 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CD2 
+12667 C CE1 . TYR A-2 546 ? 1.34281 1.78580 1.13920 -0.45765 -0.04642 -0.13035 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CE1 
+12668 C CE2 . TYR A-2 546 ? 1.28620 1.68064 1.09235 -0.46755 -0.02708 -0.14240 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CE2 
+12669 C CZ  . TYR A-2 546 ? 1.33071 1.76203 1.14199 -0.46446 -0.03978 -0.13589 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CZ  
+12670 O OH  . TYR A-2 546 ? 1.45863 1.91585 1.28953 -0.46776 -0.04577 -0.13475 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 OH  
+12671 N N   . LEU A-2 547 ? 1.38538 1.70777 1.16590 -0.42409 -0.00370 -0.11844 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 N   
+12672 C CA  . LEU A-2 547 ? 1.22457 1.53659 1.02413 -0.41430 -0.00102 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 CA  
+12673 C C   . LEU A-2 547 ? 1.07254 1.39192 0.87597 -0.40096 -0.00536 -0.09300 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 C   
+12674 O O   . LEU A-2 547 ? 1.24565 1.57038 1.06495 -0.39353 -0.00929 -0.08370 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 O   
+12675 C CB  . LEU A-2 547 ? 1.02160 1.30272 0.82144 -0.41223 0.01111  -0.11529 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 CB  
+12676 C CG  . LEU A-2 547 ? 1.16966 1.43617 0.98701 -0.40736 0.01507  -0.11169 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 CG  
+12677 C CD1 . LEU A-2 547 ? 0.89142 1.12768 0.70411 -0.40819 0.02580  -0.12129 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 CD1 
+12678 C CD2 . LEU A-2 547 ? 1.33775 1.60602 1.16681 -0.39320 0.01366  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 CD2 
+12679 N N   . GLN A-2 548 ? 1.30260 1.62158 1.09060 -0.39826 -0.00441 -0.08964 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 N   
+12680 C CA  . GLN A-2 548 ? 1.03231 1.35360 0.82078 -0.38722 -0.00761 -0.07414 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 CA  
+12681 C C   . GLN A-2 548 ? 1.14847 1.49343 0.93443 -0.38486 -0.02073 -0.06491 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 C   
+12682 O O   . GLN A-2 548 ? 1.26486 1.60958 1.05131 -0.37506 -0.02466 -0.05106 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 O   
+12683 C CB  . GLN A-2 548 ? 1.48752 1.79897 1.25975 -0.38655 -0.00036 -0.07378 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 CB  
+12684 C CG  . GLN A-2 548 ? 1.09784 1.38742 0.87447 -0.38507 0.01219  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 CG  
+12685 C CD  . GLN A-2 548 ? 1.46282 1.74796 1.22370 -0.38565 0.01998  -0.08358 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 CD  
+12686 O OE1 . GLN A-2 548 ? 1.79964 2.09682 1.54272 -0.39048 0.01714  -0.08344 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 OE1 
+12687 N NE2 . GLN A-2 548 ? 1.37676 1.64645 1.14400 -0.38057 0.02986  -0.08592 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 NE2 
+12688 N N   . LYS A-2 549 ? 1.28270 1.64764 1.06557 -0.39334 -0.02791 -0.07231 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 N   
+12689 C CA  . LYS A-2 549 ? 1.38552 1.77593 1.16832 -0.38930 -0.04153 -0.06378 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 CA  
+12690 C C   . LYS A-2 549 ? 1.19392 1.58802 0.99812 -0.37812 -0.04601 -0.05405 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 C   
+12691 O O   . LYS A-2 549 ? 1.32274 1.71963 1.12628 -0.36649 -0.05260 -0.04038 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 O   
+12692 C CB  . LYS A-2 549 ? 1.34927 1.76329 1.12823 -0.40148 -0.04826 -0.07548 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 CB  
+12693 C CG  . LYS A-2 549 ? 1.34759 1.76599 1.10141 -0.41038 -0.04860 -0.08249 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 CG  
+12694 C CD  . LYS A-2 549 ? 1.48277 1.93309 1.23249 -0.41804 -0.06097 -0.08792 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 CD  
+12695 C CE  . LYS A-2 549 ? 1.66520 2.12053 1.38842 -0.42776 -0.06148 -0.09633 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 CE  
+12696 N NZ  . LYS A-2 549 ? 1.45095 1.88940 1.16886 -0.44100 -0.05051 -0.11455 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 NZ  
+12697 N N   . SER A-2 550 ? 1.20880 1.60171 1.03082 -0.38154 -0.04227 -0.06105 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-2 N   
+12698 C CA  . SER A-2 550 ? 1.35345 1.74802 1.19627 -0.37154 -0.04401 -0.05386 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-2 CA  
+12699 C C   . SER A-2 550 ? 1.40242 1.77128 1.25375 -0.37304 -0.03173 -0.05848 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-2 C   
+12700 O O   . SER A-2 550 ? 1.32463 1.69275 1.18279 -0.38261 -0.02744 -0.06866 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-2 O   
+12701 C CB  . SER A-2 550 ? 1.17537 1.60024 1.03189 -0.37460 -0.05258 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-2 CB  
+12702 O OG  . SER A-2 550 ? 1.68050 2.10842 1.55661 -0.36406 -0.05368 -0.05103 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-2 OG  
+12703 N N   . LYS A-2 551 ? 1.31035 1.65803 1.16050 -0.36394 -0.02639 -0.05077 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 N   
+12704 C CA  . LYS A-2 551 ? 1.16570 1.48881 1.02070 -0.36464 -0.01500 -0.05531 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 CA  
+12705 C C   . LYS A-2 551 ? 1.20801 1.53111 1.08143 -0.36391 -0.01335 -0.05712 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 C   
+12706 O O   . LYS A-2 551 ? 1.41737 1.72547 1.29297 -0.36986 -0.00534 -0.06507 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 O   
+12707 C CB  . LYS A-2 551 ? 1.27130 1.57686 1.12346 -0.35495 -0.01095 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 CB  
+12708 C CG  . LYS A-2 551 ? 1.62947 1.93199 1.46238 -0.35768 -0.00921 -0.04548 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 CG  
+12709 C CD  . LYS A-2 551 ? 1.88470 2.17063 1.71668 -0.35036 -0.00381 -0.03746 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 CD  
+12710 C CE  . LYS A-2 551 ? 1.84029 2.10847 1.68273 -0.34889 0.00596  -0.04319 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 CE  
+12711 N NZ  . LYS A-2 551 ? 1.83175 2.08730 1.67528 -0.34245 0.01073  -0.03615 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 NZ  
+12712 N N   . LEU A-2 552 ? 1.17462 1.51384 1.06048 -0.35622 -0.02065 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 N   
+12713 C CA  . LEU A-2 552 ? 1.19552 1.53706 1.09858 -0.35545 -0.01846 -0.05130 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 CA  
+12714 C C   . LEU A-2 552 ? 1.18818 1.54663 1.09508 -0.36932 -0.01922 -0.06162 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 C   
+12715 O O   . LEU A-2 552 ? 1.10381 1.45054 1.01475 -0.37707 -0.01179 -0.06820 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 O   
+12716 C CB  . LEU A-2 552 ? 0.99569 1.34960 0.91089 -0.34169 -0.02542 -0.04117 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 CB  
+12717 C CG  . LEU A-2 552 ? 0.90090 1.23371 0.81704 -0.32908 -0.02271 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 CG  
+12718 C CD1 . LEU A-2 552 ? 0.74117 1.08541 0.66917 -0.31579 -0.02966 -0.02407 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 CD1 
+12719 C CD2 . LEU A-2 552 ? 0.84886 1.15898 0.76866 -0.33133 -0.01212 -0.03620 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 CD2 
+12720 N N   . PHE A-2 553 ? 1.15190 1.53770 1.05680 -0.37311 -0.02839 -0.06301 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 N   
+12721 C CA  . PHE A-2 553 ? 1.01943 1.42589 0.92972 -0.38748 -0.03004 -0.07307 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CA  
+12722 C C   . PHE A-2 553 ? 1.18307 1.57134 1.08032 -0.40335 -0.02257 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 C   
+12723 O O   . PHE A-2 553 ? 0.86256 1.24800 0.76486 -0.41548 -0.01761 -0.09317 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 O   
+12724 C CB  . PHE A-2 553 ? 1.16016 1.60223 1.07080 -0.38698 -0.04264 -0.07199 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CB  
+12725 C CG  . PHE A-2 553 ? 1.00012 1.47160 0.93089 -0.38013 -0.04907 -0.06826 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CG  
+12726 C CD1 . PHE A-2 553 ? 1.12048 1.59279 1.05864 -0.36127 -0.05321 -0.05659 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CD1 
+12727 C CD2 . PHE A-2 553 ? 1.19988 1.69856 1.14215 -0.39290 -0.05066 -0.07712 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CD2 
+12728 C CE1 . PHE A-2 553 ? 1.02724 1.52732 0.98405 -0.35337 -0.05880 -0.05420 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CE1 
+12729 C CE2 . PHE A-2 553 ? 1.11839 1.64799 1.08050 -0.38621 -0.05597 -0.07451 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CE2 
+12730 C CZ  . PHE A-2 553 ? 0.93857 1.46905 0.90805 -0.36547 -0.06003 -0.06322 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CZ  
+12731 N N   . ASN A-2 554 ? 1.22853 1.60324 1.10805 -0.40363 -0.02127 -0.08664 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 N   
+12732 C CA  . ASN A-2 554 ? 1.07398 1.43088 0.93985 -0.41727 -0.01437 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 CA  
+12733 C C   . ASN A-2 554 ? 1.15937 1.48305 1.02689 -0.41680 -0.00286 -0.10167 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 C   
+12734 O O   . ASN A-2 554 ? 1.14697 1.45581 1.00876 -0.42919 0.00291  -0.11249 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 O   
+12735 C CB  . ASN A-2 554 ? 1.32933 1.68221 1.17562 -0.41646 -0.01534 -0.10055 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 CB  
+12736 C CG  . ASN A-2 554 ? 1.35154 1.73601 1.19196 -0.41988 -0.02687 -0.10040 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 CG  
+12737 O OD1 . ASN A-2 554 ? 1.56868 1.96030 1.40103 -0.41086 -0.03225 -0.09165 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 OD1 
+12738 N ND2 . ASN A-2 554 ? 1.23774 1.64168 1.08169 -0.43341 -0.03100 -0.10984 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 ND2 
+12739 N N   . MET A-2 555 ? 1.22212 1.53277 1.09640 -0.40269 0.00022  -0.09188 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 N   
+12740 C CA  . MET A-2 555 ? 1.08155 1.36324 0.95822 -0.40087 0.00995  -0.09336 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 CA  
+12741 C C   . MET A-2 555 ? 0.95589 1.24022 0.84417 -0.40837 0.01164  -0.09557 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 C   
+12742 O O   . MET A-2 555 ? 1.01153 1.27268 0.89565 -0.41551 0.01915  -0.10191 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 O   
+12743 C CB  . MET A-2 555 ? 0.73963 1.01054 0.62155 -0.38472 0.01184  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 CB  
+12744 C CG  . MET A-2 555 ? 0.91750 1.15956 0.80041 -0.38115 0.02109  -0.08404 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 CG  
+12745 S SD  . MET A-2 555 ? 1.14078 1.35747 1.00593 -0.38608 0.02907  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 SD  
+12746 C CE  . MET A-2 555 ? 0.81147 1.03344 0.67054 -0.37570 0.02792  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 CE  
+12747 N N   . VAL A-2 556 ? 0.94717 1.25952 0.84935 -0.40670 0.00490  -0.09038 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 N   
+12748 C CA  . VAL A-2 556 ? 0.89138 1.21235 0.80497 -0.41580 0.00668  -0.09307 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 CA  
+12749 C C   . VAL A-2 556 ? 1.09728 1.42165 1.00340 -0.43601 0.00744  -0.10542 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 C   
+12750 O O   . VAL A-2 556 ? 0.86199 1.17239 0.76813 -0.44758 0.01392  -0.11063 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 O   
+12751 C CB  . VAL A-2 556 ? 0.82922 1.18405 0.76002 -0.40831 -0.00100 -0.08584 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 CB  
+12752 C CG1 . VAL A-2 556 ? 0.76795 1.13806 0.71092 -0.41990 0.00115  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 CG1 
+12753 C CG2 . VAL A-2 556 ? 0.98568 1.33172 0.92287 -0.38943 -0.00076 -0.07471 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 CG2 
+12754 N N   . GLU A-2 557 ? 1.15764 1.49960 1.05591 -0.44126 0.00072  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 N   
+12755 C CA  . GLU A-2 557 ? 0.95882 1.30309 0.84803 -0.46126 0.00100  -0.12341 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 CA  
+12756 C C   . GLU A-2 557 ? 1.09758 1.40017 0.97054 -0.46743 0.01085  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 C   
+12757 O O   . GLU A-2 557 ? 1.12494 1.41613 0.99249 -0.48441 0.01494  -0.14138 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 O   
+12758 C CB  . GLU A-2 557 ? 1.06921 1.43957 0.95087 -0.46360 -0.00860 -0.12666 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 CB  
+12759 C CG  . GLU A-2 557 ? 1.16157 1.53475 1.03171 -0.48457 -0.00912 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 CG  
+12760 C CD  . GLU A-2 557 ? 1.40442 1.80735 1.26707 -0.48622 -0.01979 -0.14424 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 CD  
+12761 O OE1 . GLU A-2 557 ? 1.21080 1.63495 1.07902 -0.47147 -0.02755 -0.13343 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 OE1 
+12762 O OE2 . GLU A-2 557 ? 1.59057 1.99433 1.44038 -0.50219 -0.02066 -0.15711 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 OE2 
+12763 N N   . LEU A-2 558 ? 0.98427 1.26358 0.84914 -0.45376 0.01479  -0.12750 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 N   
+12764 C CA  . LEU A-2 558 ? 1.01017 1.25100 0.86002 -0.45630 0.02381  -0.13528 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 CA  
+12765 C C   . LEU A-2 558 ? 1.02573 1.24030 0.87993 -0.45730 0.03158  -0.13369 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 C   
+12766 O O   . LEU A-2 558 ? 1.04221 1.23138 0.88582 -0.46911 0.03731  -0.14284 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 O   
+12767 C CB  . LEU A-2 558 ? 0.84100 1.06986 0.68325 -0.44081 0.02581  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 CB  
+12768 C CG  . LEU A-2 558 ? 0.94541 1.13617 0.77518 -0.43763 0.03534  -0.13787 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 CG  
+12769 C CD1 . LEU A-2 558 ? 1.23145 1.40840 1.04462 -0.45305 0.03783  -0.15337 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 CD1 
+12770 C CD2 . LEU A-2 558 ? 1.05754 1.24531 0.88328 -0.42254 0.03691  -0.13342 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 CD2 
+12771 N N   . VAL A-2 559 ? 0.89206 1.11097 0.76027 -0.44517 0.03174  -0.12212 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 N   
+12772 C CA  . VAL A-2 559 ? 1.05879 1.25205 0.92926 -0.44415 0.03906  -0.11929 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 CA  
+12773 C C   . VAL A-2 559 ? 0.99205 1.19022 0.86573 -0.46259 0.04048  -0.12360 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 C   
+12774 O O   . VAL A-2 559 ? 1.05610 1.22539 0.92390 -0.46820 0.04765  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 O   
+12775 C CB  . VAL A-2 559 ? 0.92568 1.12440 0.80950 -0.42660 0.03843  -0.10646 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 CB  
+12776 C CG1 . VAL A-2 559 ? 0.81501 1.00536 0.69461 -0.41071 0.03832  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 CG1 
+12777 C CG2 . VAL A-2 559 ? 0.87856 1.11565 0.77878 -0.42564 0.03113  -0.10033 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 CG2 
+12778 N N   . ASN A-2 560 ? 0.91024 1.14503 0.79272 -0.47262 0.03375  -0.12575 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 N   
+12779 C CA  . ASN A-2 560 ? 0.84977 1.09337 0.73630 -0.49246 0.03541  -0.13084 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 CA  
+12780 C C   . ASN A-2 560 ? 1.02945 1.24461 0.89763 -0.51058 0.04012  -0.14356 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 C   
+12781 O O   . ASN A-2 560 ? 1.18232 1.37906 1.04682 -0.52487 0.04628  -0.14641 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 O   
+12782 C CB  . ASN A-2 560 ? 0.87979 1.17352 0.78123 -0.49814 0.02634  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 CB  
+12783 C CG  . ASN A-2 560 ? 0.78030 1.10004 0.69965 -0.48026 0.02188  -0.11922 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 CG  
+12784 O OD1 . ASN A-2 560 ? 1.11330 1.41430 1.03479 -0.46637 0.02620  -0.11098 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 OD1 
+12785 N ND2 . ASN A-2 560 ? 1.10233 1.46529 1.03418 -0.47993 0.01277  -0.11861 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 ND2 
+12786 N N   . ASN A-2 561 ? 1.17451 1.38418 1.02964 -0.51049 0.03764  -0.15140 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 N   
+12787 C CA  . ASN A-2 561 ? 1.00754 1.18949 0.84352 -0.52653 0.04158  -0.16515 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 CA  
+12788 C C   . ASN A-2 561 ? 1.05040 1.18382 0.87019 -0.51621 0.04949  -0.16684 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 C   
+12789 O O   . ASN A-2 561 ? 1.35851 1.46349 1.16041 -0.52659 0.05325  -0.17878 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 O   
+12790 C CB  . ASN A-2 561 ? 1.18696 1.39295 1.01654 -0.53342 0.03419  -0.17462 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 CB  
+12791 C CG  . ASN A-2 561 ? 1.18151 1.43752 1.02675 -0.54286 0.02527  -0.17385 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 CG  
+12792 O OD1 . ASN A-2 561 ? 1.13204 1.39641 0.98658 -0.54901 0.02719  -0.17150 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 OD1 
+12793 N ND2 . ASN A-2 561 ? 1.68731 1.97456 1.53423 -0.53620 0.01629  -0.17311 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 ND2 
+12794 N N   . LEU A-2 562 ? 1.03009 1.15395 0.85569 -0.49581 0.05182  -0.15595 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 N   
+12795 C CA  . LEU A-2 562 ? 1.20840 1.29007 1.02077 -0.48414 0.05878  -0.15727 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 CA  
+12796 C C   . LEU A-2 562 ? 1.30859 1.35193 1.11164 -0.49367 0.06607  -0.15922 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 C   
+12797 O O   . LEU A-2 562 ? 1.17162 1.22009 0.98393 -0.49904 0.06725  -0.15185 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 O   
+12798 C CB  . LEU A-2 562 ? 1.10950 1.19505 0.93213 -0.46102 0.05866  -0.14507 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 CB  
+12799 C CG  . LEU A-2 562 ? 1.13213 1.23452 0.95487 -0.44816 0.05495  -0.14458 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 CG  
+12800 C CD1 . LEU A-2 562 ? 1.04896 1.15397 0.88263 -0.42802 0.05521  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 CD1 
+12801 C CD2 . LEU A-2 562 ? 1.23626 1.31421 1.04025 -0.44841 0.05902  -0.15680 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 CD2 
+12802 N N   . SER A-2 563 ? 1.34957 1.35357 1.13308 -0.49546 0.07118  -0.16914 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-2 N   
+12803 C CA  . SER A-2 563 ? 1.23604 1.19611 1.00651 -0.50308 0.07816  -0.17083 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-2 CA  
+12804 C C   . SER A-2 563 ? 1.55177 1.48833 1.32367 -0.48251 0.08219  -0.15988 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-2 C   
+12805 O O   . SER A-2 563 ? 1.59097 1.54125 1.37194 -0.46263 0.08024  -0.15371 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-2 O   
+12806 C CB  . SER A-2 563 ? 1.46243 1.38642 1.20994 -0.51136 0.08168  -0.18633 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-2 CB  
+12807 O OG  . SER A-2 563 ? 1.81338 1.68768 1.54570 -0.51459 0.08853  -0.18675 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-2 OG  
+12808 N N   . THR A-2 564 ? 1.53717 1.43757 1.29905 -0.48828 0.08773  -0.15734 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 N   
+12809 C CA  . THR A-2 564 ? 1.33339 1.20736 1.09321 -0.46895 0.09126  -0.14776 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 CA  
+12810 C C   . THR A-2 564 ? 1.43725 1.28311 1.18474 -0.45131 0.09337  -0.15441 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 C   
+12811 O O   . THR A-2 564 ? 1.36075 1.20802 1.11471 -0.42957 0.09314  -0.14767 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 O   
+12812 C CB  . THR A-2 564 ? 1.40700 1.24645 1.15559 -0.48021 0.09663  -0.14322 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 CB  
+12813 O OG1 . THR A-2 564 ? 1.52049 1.39125 1.28234 -0.49655 0.09537  -0.13743 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 OG1 
+12814 C CG2 . THR A-2 564 ? 1.05605 0.86973 0.80163 -0.45928 0.09929  -0.13258 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 CG2 
+12815 N N   . LYS A-2 565 ? 1.61516 1.43683 1.34517 -0.46045 0.09550  -0.16846 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 N   
+12816 C CA  . LYS A-2 565 ? 1.51158 1.31142 1.23059 -0.44350 0.09770  -0.17685 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 CA  
+12817 C C   . LYS A-2 565 ? 1.44409 1.28472 1.17695 -0.43085 0.09375  -0.17704 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 C   
+12818 O O   . LYS A-2 565 ? 1.48348 1.31786 1.21582 -0.41070 0.09545  -0.17788 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 O   
+12819 C CB  . LYS A-2 565 ? 1.55763 1.32483 1.25443 -0.45754 0.10070  -0.19330 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 CB  
+12820 C CG  . LYS A-2 565 ? 1.85671 1.59812 1.54016 -0.43984 0.10392  -0.20391 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 CG  
+12821 C CD  . LYS A-2 565 ? 2.12291 1.83135 1.80256 -0.41766 0.10731  -0.19635 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 CD  
+12822 C CE  . LYS A-2 565 ? 2.28227 1.96950 1.95084 -0.39814 0.11052  -0.20757 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 CE  
+12823 N NZ  . LYS A-2 565 ? 2.56728 2.22598 2.23345 -0.37468 0.11280  -0.20024 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 NZ  
+12824 N N   . ASP A-2 566 ? 1.31542 1.19839 1.06045 -0.44230 0.08846  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 N   
+12825 C CA  . ASP A-2 566 ? 1.54889 1.46937 1.30566 -0.43122 0.08446  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 CA  
+12826 C C   . ASP A-2 566 ? 1.41560 1.34793 1.18788 -0.41172 0.08373  -0.16025 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 C   
+12827 O O   . ASP A-2 566 ? 1.41293 1.35454 1.18876 -0.39598 0.08397  -0.15990 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 O   
+12828 C CB  . ASP A-2 566 ? 1.44233 1.40384 1.20803 -0.44677 0.07800  -0.17429 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 CB  
+12829 C CG  . ASP A-2 566 ? 1.69464 1.65012 1.44525 -0.46588 0.07771  -0.18943 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 CG  
+12830 O OD1 . ASP A-2 566 ? 1.82896 1.75620 1.56256 -0.46305 0.08196  -0.20114 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 OD1 
+12831 O OD2 . ASP A-2 566 ? 1.76413 1.74428 1.52009 -0.48346 0.07307  -0.19030 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 OD2 
+12832 N N   . CYS A-2 567 ? 1.39584 1.32894 1.17717 -0.41334 0.08312  -0.14922 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-2 N   
+12833 C CA  . CYS A-2 567 ? 1.11942 1.06210 0.91433 -0.39565 0.08223  -0.13681 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-2 CA  
+12834 C C   . CYS A-2 567 ? 1.28085 1.19185 1.06774 -0.37769 0.08669  -0.13777 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-2 C   
+12835 O O   . CYS A-2 567 ? 1.40349 1.32686 1.19960 -0.36072 0.08591  -0.13322 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-2 O   
+12836 C CB  . CYS A-2 567 ? 1.24653 1.19476 1.05030 -0.40191 0.08128  -0.12621 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-2 CB  
+12837 S SG  . CYS A-2 567 ? 1.20948 1.20251 1.02743 -0.41882 0.07533  -0.12396 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-2 SG  
+12838 N N   . PHE A-2 568 ? 1.26071 1.13059 1.03025 -0.38111 0.09120  -0.14381 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 N   
+12839 C CA  . PHE A-2 568 ? 1.34408 1.18272 1.10494 -0.36231 0.09490  -0.14549 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CA  
+12840 C C   . PHE A-2 568 ? 1.41306 1.25768 1.17103 -0.35207 0.09621  -0.15630 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 C   
+12841 O O   . PHE A-2 568 ? 1.24925 1.09231 1.01094 -0.33225 0.09751  -0.15530 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 O   
+12842 C CB  . PHE A-2 568 ? 1.50049 1.28993 1.24106 -0.36855 0.09913  -0.14901 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CB  
+12843 C CG  . PHE A-2 568 ? 1.57243 1.34233 1.31259 -0.36098 0.09985  -0.13658 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CG  
+12844 C CD1 . PHE A-2 568 ? 1.59292 1.37141 1.33811 -0.37512 0.09893  -0.12712 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CD1 
+12845 C CD2 . PHE A-2 568 ? 1.68933 1.43419 1.42387 -0.33923 0.10137  -0.13454 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CD2 
+12846 C CE1 . PHE A-2 568 ? 1.44470 1.20569 1.18764 -0.36849 0.09991  -0.11560 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CE1 
+12847 C CE2 . PHE A-2 568 ? 1.99268 1.71988 1.72509 -0.33190 0.10140  -0.12273 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CE2 
+12848 C CZ  . PHE A-2 568 ? 1.72968 1.46421 1.46545 -0.34694 0.10086  -0.11310 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CZ  
+12849 N N   . ASP A-2 569 ? 1.57963 1.43334 1.33103 -0.36557 0.09596  -0.16706 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 N   
+12850 C CA  . ASP A-2 569 ? 1.39941 1.26281 1.14744 -0.35713 0.09765  -0.17744 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 CA  
+12851 C C   . ASP A-2 569 ? 1.27715 1.18183 1.04334 -0.34703 0.09474  -0.16963 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 C   
+12852 O O   . ASP A-2 569 ? 1.30560 1.21528 1.07367 -0.33161 0.09735  -0.17284 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 O   
+12853 C CB  . ASP A-2 569 ? 1.46720 1.33286 1.20291 -0.37530 0.09742  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 CB  
+12854 C CG  . ASP A-2 569 ? 1.76893 1.58887 1.48230 -0.37857 0.10234  -0.20405 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 CG  
+12855 O OD1 . ASP A-2 569 ? 1.96267 1.74908 1.66980 -0.36417 0.10596  -0.20334 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 OD1 
+12856 O OD2 . ASP A-2 569 ? 1.85266 1.66941 1.55392 -0.39522 0.10220  -0.21571 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 OD2 
+12857 N N   . VAL A-2 570 ? 1.20340 1.13786 0.98291 -0.35562 0.08953  -0.15960 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 N   
+12858 C CA  . VAL A-2 570 ? 1.16177 1.13117 0.95724 -0.34677 0.08649  -0.15106 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 CA  
+12859 C C   . VAL A-2 570 ? 1.25303 1.21663 1.05814 -0.32872 0.08768  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 C   
+12860 O O   . VAL A-2 570 ? 1.37531 1.35523 1.18811 -0.31651 0.08836  -0.14137 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 O   
+12861 C CB  . VAL A-2 570 ? 1.02187 1.02073 0.82812 -0.35890 0.08020  -0.14252 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 CB  
+12862 C CG1 . VAL A-2 570 ? 1.06899 1.09675 0.89096 -0.34879 0.07693  -0.13185 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 CG1 
+12863 C CG2 . VAL A-2 570 ? 1.11456 1.12661 0.91241 -0.37457 0.07793  -0.15107 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 CG2 
+12864 N N   . PHE A-2 571 ? 1.41049 1.35150 1.21465 -0.32750 0.08800  -0.13718 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 N   
+12865 C CA  . PHE A-2 571 ? 1.30324 1.23884 1.11543 -0.31054 0.08825  -0.12914 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CA  
+12866 C C   . PHE A-2 571 ? 1.21386 1.13178 1.01954 -0.29400 0.09256  -0.13697 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 C   
+12867 O O   . PHE A-2 571 ? 1.14755 1.07944 0.96395 -0.27896 0.09238  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 O   
+12868 C CB  . PHE A-2 571 ? 1.16389 1.07779 0.97316 -0.31415 0.08782  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CB  
+12869 C CG  . PHE A-2 571 ? 1.41415 1.31941 1.22861 -0.29690 0.08762  -0.11364 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CG  
+12870 C CD1 . PHE A-2 571 ? 1.38879 1.31997 1.21946 -0.29168 0.08384  -0.10335 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CD1 
+12871 C CD2 . PHE A-2 571 ? 1.58831 1.45858 1.39044 -0.28555 0.09071  -0.11668 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CD2 
+12872 C CE1 . PHE A-2 571 ? 1.18231 1.10708 1.01724 -0.27646 0.08306  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CE1 
+12873 C CE2 . PHE A-2 571 ? 1.48322 1.34733 1.28964 -0.26904 0.08956  -0.10922 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CE2 
+12874 C CZ  . PHE A-2 571 ? 1.26211 1.15462 1.08513 -0.26505 0.08568  -0.09945 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CZ  
+12875 N N   . GLU A-2 572 ? 1.16429 1.05213 0.95266 -0.29645 0.09642  -0.14809 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 N   
+12876 C CA  . GLU A-2 572 ? 1.21598 1.08435 0.99712 -0.27902 0.10064  -0.15659 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 CA  
+12877 C C   . GLU A-2 572 ? 1.40811 1.30163 1.19278 -0.27379 0.10306  -0.16561 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 C   
+12878 O O   . GLU A-2 572 ? 1.53186 1.42059 1.31626 -0.25653 0.10646  -0.17162 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 O   
+12879 C CB  . GLU A-2 572 ? 1.45474 1.27757 1.21404 -0.28300 0.10405  -0.16582 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 CB  
+12880 C CG  . GLU A-2 572 ? 1.52056 1.31112 1.27287 -0.28460 0.10315  -0.15699 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 CG  
+12881 C CD  . GLU A-2 572 ? 1.99403 1.77266 1.74975 -0.26172 0.10283  -0.15064 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 CD  
+12882 O OE1 . GLU A-2 572 ? 2.06823 1.85692 1.82920 -0.24398 0.10421  -0.15620 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 OE1 
+12883 O OE2 . GLU A-2 572 ? 1.96639 1.72733 1.71944 -0.26158 0.10119  -0.14020 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 OE2 
+12884 N N   . HIS A-2 573 ? 1.43031 1.35140 1.21791 -0.28772 0.10145  -0.16658 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 N   
+12885 C CA  . HIS A-2 573 ? 1.41508 1.35887 1.20279 -0.28478 0.10438  -0.17505 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 CA  
+12886 C C   . HIS A-2 573 ? 1.18664 1.15771 0.99133 -0.27042 0.10458  -0.16861 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 C   
+12887 O O   . HIS A-2 573 ? 1.34341 1.32676 1.16182 -0.26854 0.10052  -0.15604 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 O   
+12888 C CB  . HIS A-2 573 ? 1.54366 1.51046 1.32908 -0.30324 0.10158  -0.17575 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 CB  
+12889 C CG  . HIS A-2 573 ? 1.38304 1.36282 1.15986 -0.30393 0.10553  -0.18772 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 CG  
+12890 N ND1 . HIS A-2 573 ? 1.11838 1.12883 0.90401 -0.29715 0.10721  -0.18577 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 ND1 
+12891 C CD2 . HIS A-2 573 ? 1.46548 1.43176 1.22460 -0.31141 0.10846  -0.20210 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 CD2 
+12892 C CE1 . HIS A-2 573 ? 1.44099 1.45739 1.21456 -0.30004 0.11134  -0.19801 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 CE1 
+12893 N NE2 . HIS A-2 573 ? 1.77225 1.76219 1.52956 -0.30821 0.11195  -0.20850 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 NE2 
+12894 N N   . GLU A-2 574 ? 1.55836 1.53973 1.36184 -0.26081 0.10970  -0.17820 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 N   
+12895 C CA  . GLU A-2 574 ? 1.33577 1.34388 1.15530 -0.24779 0.11090  -0.17397 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 CA  
+12896 C C   . GLU A-2 574 ? 1.11359 1.15617 0.94474 -0.25790 0.10733  -0.16337 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 C   
+12897 O O   . GLU A-2 574 ? 1.24128 1.30142 1.08780 -0.25115 0.10560  -0.15462 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 O   
+12898 C CB  . GLU A-2 574 ? 1.57845 1.59266 1.39371 -0.23671 0.11811  -0.18786 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 CB  
+12899 C CG  . GLU A-2 574 ? 1.76733 1.80993 1.59980 -0.22274 0.12031  -0.18541 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 CG  
+12900 C CD  . GLU A-2 574 ? 2.05983 2.14075 1.89947 -0.23256 0.12134  -0.18167 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 CD  
+12901 O OE1 . GLU A-2 574 ? 2.09026 2.17562 1.91871 -0.24701 0.12158  -0.18423 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 OE1 
+12902 O OE2 . GLU A-2 574 ? 2.26283 2.36897 2.11843 -0.22633 0.12168  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 OE2 
+12903 N N   . LYS A-2 575 ? 1.26705 1.31883 1.09036 -0.27382 0.10575  -0.16404 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 N   
+12904 C CA  . LYS A-2 575 ? 1.21622 1.29747 1.04809 -0.28261 0.10182  -0.15349 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 CA  
+12905 C C   . LYS A-2 575 ? 1.14293 1.22406 0.98640 -0.28452 0.09520  -0.13959 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 C   
+12906 O O   . LYS A-2 575 ? 1.11844 1.22137 0.97199 -0.28683 0.09199  -0.12976 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 O   
+12907 C CB  . LYS A-2 575 ? 1.22843 1.31788 1.04757 -0.29811 0.10048  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 CB  
+12908 C CG  . LYS A-2 575 ? 1.27765 1.37267 1.08440 -0.29757 0.10709  -0.17062 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 CG  
+12909 C CD  . LYS A-2 575 ? 1.16528 1.29109 0.97093 -0.30550 0.10669  -0.16617 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 CD  
+12910 C CE  . LYS A-2 575 ? 1.36637 1.49924 1.15791 -0.30591 0.11384  -0.17989 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 CE  
+12911 N NZ  . LYS A-2 575 ? 1.04173 1.15556 0.81531 -0.31389 0.11372  -0.19218 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 NZ  
+12912 N N   . PHE A-2 576 ? 1.07809 1.13416 0.91920 -0.28384 0.09341  -0.13866 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 N   
+12913 C CA  . PHE A-2 576 ? 1.10330 1.15928 0.95449 -0.28520 0.08793  -0.12638 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CA  
+12914 C C   . PHE A-2 576 ? 1.25349 1.29512 1.11111 -0.27058 0.08871  -0.12358 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 C   
+12915 O O   . PHE A-2 576 ? 1.21465 1.23721 1.07064 -0.27100 0.08668  -0.11928 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 O   
+12916 C CB  . PHE A-2 576 ? 1.15943 1.20233 1.00298 -0.29866 0.08485  -0.12579 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CB  
+12917 C CG  . PHE A-2 576 ? 0.97617 1.03833 0.81620 -0.31272 0.08174  -0.12602 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CG  
+12918 C CD1 . PHE A-2 576 ? 1.26830 1.32770 1.09438 -0.32007 0.08429  -0.13732 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CD1 
+12919 C CD2 . PHE A-2 576 ? 0.92315 1.00594 0.77295 -0.31773 0.07585  -0.11524 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CD2 
+12920 C CE1 . PHE A-2 576 ? 1.20303 1.28154 1.02491 -0.33252 0.08054  -0.13729 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CE1 
+12921 C CE2 . PHE A-2 576 ? 1.22045 1.32124 1.06645 -0.32895 0.07204  -0.11488 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CE2 
+12922 C CZ  . PHE A-2 576 ? 1.04971 1.14918 0.88170 -0.33654 0.07414  -0.12562 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CZ  
+12923 N N   . ALA A-2 577 ? 1.30240 1.35461 1.16707 -0.25782 0.09164  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-2 N   
+12924 C CA  . ALA A-2 577 ? 1.24769 1.29074 1.11952 -0.24273 0.09127  -0.12304 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-2 CA  
+12925 C C   . ALA A-2 577 ? 1.13665 1.19098 1.02127 -0.24311 0.08576  -0.11035 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-2 C   
+12926 O O   . ALA A-2 577 ? 1.14750 1.19149 1.03598 -0.23280 0.08409  -0.10645 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-2 O   
+12927 C CB  . ALA A-2 577 ? 1.07700 1.13374 0.95486 -0.22909 0.09563  -0.12992 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-2 CB  
+12928 N N   . CYS A-2 578 ? 1.14076 1.21510 1.03082 -0.25405 0.08266  -0.10402 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-2 N   
+12929 C CA  . CYS A-2 578 ? 1.04896 1.13259 0.95013 -0.25432 0.07747  -0.09296 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-2 CA  
+12930 C C   . CYS A-2 578 ? 1.10921 1.17313 1.00631 -0.25681 0.07477  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-2 C   
+12931 O O   . CYS A-2 578 ? 1.14845 1.21228 1.05268 -0.25151 0.07172  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-2 O   
+12932 C CB  . CYS A-2 578 ? 1.14572 1.25131 1.05115 -0.26482 0.07463  -0.08762 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-2 CB  
+12933 S SG  . CYS A-2 578 ? 1.13993 1.24339 1.03356 -0.28030 0.07339  -0.08969 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-2 SG  
+12934 N N   . LEU A-2 579 ? 1.11886 1.16675 1.00402 -0.26576 0.07610  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 N   
+12935 C CA  . LEU A-2 579 ? 1.02213 1.05130 0.90248 -0.26998 0.07469  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 CA  
+12936 C C   . LEU A-2 579 ? 1.13696 1.14154 1.01237 -0.25770 0.07651  -0.08869 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 C   
+12937 O O   . LEU A-2 579 ? 1.19903 1.19409 1.07471 -0.25632 0.07461  -0.08165 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 O   
+12938 C CB  . LEU A-2 579 ? 1.20355 1.22281 1.07235 -0.28445 0.07589  -0.09364 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 CB  
+12939 C CG  . LEU A-2 579 ? 1.12858 1.17205 1.00117 -0.29683 0.07266  -0.09219 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 CG  
+12940 C CD1 . LEU A-2 579 ? 0.90020 0.93439 0.76176 -0.31147 0.07327  -0.09803 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 CD1 
+12941 C CD2 . LEU A-2 579 ? 0.83276 0.89345 0.71783 -0.29709 0.06774  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 CD2 
+12942 N N   . LYS A-2 580 ? 1.14167 1.13593 1.01176 -0.24789 0.08013  -0.09681 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 N   
+12943 C CA  . LYS A-2 580 ? 1.25654 1.22860 1.12219 -0.23311 0.08092  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 CA  
+12944 C C   . LYS A-2 580 ? 1.22512 1.21472 1.10487 -0.22103 0.07747  -0.08995 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 C   
+12945 O O   . LYS A-2 580 ? 1.24707 1.22163 1.12433 -0.21176 0.07568  -0.08511 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 O   
+12946 C CB  . LYS A-2 580 ? 1.12308 1.08156 0.98030 -0.22366 0.08545  -0.10811 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 CB  
+12947 C CG  . LYS A-2 580 ? 1.08635 1.00475 0.92417 -0.22552 0.08813  -0.11274 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 CG  
+12948 C CD  . LYS A-2 580 ? 1.80005 1.70117 1.63029 -0.20926 0.09174  -0.12278 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 CD  
+12949 C CE  . LYS A-2 580 ? 1.64298 1.49766 1.45205 -0.20942 0.09385  -0.12599 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 CE  
+12950 N NZ  . LYS A-2 580 ? 2.22378 2.05852 2.02501 -0.18996 0.09670  -0.13526 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 NZ  
+12951 N N   . GLU A-2 581 ? 1.02821 1.04870 0.92157 -0.22148 0.07639  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 N   
+12952 C CA  . GLU A-2 581 ? 0.96443 1.00228 0.87132 -0.21208 0.07289  -0.08387 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 CA  
+12953 C C   . GLU A-2 581 ? 1.04618 1.08698 0.95695 -0.21842 0.06838  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 C   
+12954 O O   . GLU A-2 581 ? 1.14276 1.18787 1.06000 -0.21010 0.06505  -0.06892 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 O   
+12955 C CB  . GLU A-2 581 ? 0.80047 0.86867 0.71956 -0.21221 0.07381  -0.08676 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 CB  
+12956 C CG  . GLU A-2 581 ? 1.03120 1.10336 0.95095 -0.20085 0.07816  -0.09639 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 CG  
+12957 C CD  . GLU A-2 581 ? 1.56880 1.64205 1.49554 -0.18346 0.07614  -0.09605 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 CD  
+12958 O OE1 . GLU A-2 581 ? 1.67349 1.75083 1.60668 -0.18170 0.07118  -0.08817 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 OE1 
+12959 O OE2 . GLU A-2 581 ? 1.90005 1.97111 1.82571 -0.17084 0.07924  -0.10413 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 OE2 
+12960 N N   . LEU A-2 582 ? 1.08827 1.12830 0.99525 -0.23257 0.06808  -0.07163 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 N   
+12961 C CA  . LEU A-2 582 ? 0.89435 0.93924 0.80549 -0.23795 0.06430  -0.06319 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 CA  
+12962 C C   . LEU A-2 582 ? 1.01802 1.03984 0.92042 -0.23461 0.06424  -0.05922 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 C   
+12963 O O   . LEU A-2 582 ? 1.09612 1.12168 1.00294 -0.23033 0.06118  -0.05283 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 O   
+12964 C CB  . LEU A-2 582 ? 1.01628 1.07009 0.92682 -0.25277 0.06378  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 CB  
+12965 C CG  . LEU A-2 582 ? 0.92478 0.98387 0.83901 -0.25859 0.06052  -0.05512 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 CG  
+12966 C CD1 . LEU A-2 582 ? 0.91190 0.98660 0.83778 -0.25169 0.05662  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 CD1 
+12967 C CD2 . LEU A-2 582 ? 0.85611 0.92614 0.77015 -0.27176 0.05960  -0.05553 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 CD2 
+12968 N N   . VAL A-2 583 ? 0.93074 0.92731 0.81921 -0.23713 0.06773  -0.06291 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 N   
+12969 C CA  . VAL A-2 583 ? 1.04434 1.01530 0.92152 -0.23510 0.06826  -0.05832 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 CA  
+12970 C C   . VAL A-2 583 ? 1.18994 1.15197 1.06615 -0.21710 0.06670  -0.05677 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 C   
+12971 O O   . VAL A-2 583 ? 1.30249 1.25143 1.17260 -0.21281 0.06525  -0.05011 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 O   
+12972 C CB  . VAL A-2 583 ? 0.79818 0.74160 0.65912 -0.24450 0.07254  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 CB  
+12973 C CG1 . VAL A-2 583 ? 0.98332 0.93929 0.84621 -0.26287 0.07303  -0.06385 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 CG1 
+12974 C CG2 . VAL A-2 583 ? 1.27290 1.20426 1.12781 -0.23687 0.07533  -0.07233 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 CG2 
+12975 N N   . GLY A-2 584 ? 1.10764 1.07845 0.98969 -0.20621 0.06689  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-2 N   
+12976 C CA  . GLY A-2 584 ? 1.18109 1.14949 1.06491 -0.18805 0.06458  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-2 CA  
+12977 C C   . GLY A-2 584 ? 1.51614 1.45063 1.38369 -0.17754 0.06651  -0.06451 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-2 C   
+12978 O O   . GLY A-2 584 ? 1.82835 1.75270 1.69209 -0.16377 0.06351  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-2 O   
+12979 N N   . SER A-2 585 ? 1.54041 1.45570 1.39700 -0.18321 0.07106  -0.07143 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-2 N   
+12980 C CA  . SER A-2 585 ? 1.96237 1.84038 1.80130 -0.17322 0.07311  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-2 CA  
+12981 C C   . SER A-2 585 ? 2.03637 1.92126 1.88118 -0.15167 0.07218  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-2 C   
+12982 O O   . SER A-2 585 ? 1.95141 1.86771 1.81170 -0.14944 0.07269  -0.08641 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-2 O   
+12983 C CB  . SER A-2 585 ? 2.12802 1.98408 1.95358 -0.18630 0.07825  -0.08182 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-2 CB  
+12984 O OG  . SER A-2 585 ? 1.74991 1.62732 1.58410 -0.18781 0.08065  -0.09184 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-2 OG  
+12985 N N   . SER B-2 1   ? 2.07510 1.70612 2.43076 -0.06687 -0.25132 -0.09461 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-2 N   
+12986 C CA  . SER B-2 1   ? 2.25103 1.88309 2.61127 -0.07672 -0.22948 -0.10635 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-2 CA  
+12987 C C   . SER B-2 1   ? 2.10562 1.76688 2.46290 -0.09253 -0.21565 -0.11222 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-2 C   
+12988 O O   . SER B-2 1   ? 2.01224 1.68223 2.35133 -0.10135 -0.22097 -0.10261 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-2 O   
+12989 C CB  . SER B-2 1   ? 2.26764 1.90655 2.66521 -0.06182 -0.22407 -0.12325 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-2 CB  
+12990 O OG  . SER B-2 1   ? 2.00692 1.64212 2.40313 -0.07044 -0.20303 -0.13449 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-2 OG  
+12991 N N   . ARG B-2 2   ? 2.11444 1.78806 2.48722 -0.09542 -0.19735 -0.12802 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 N   
+12992 C CA  . ARG B-2 2   ? 2.05730 1.75382 2.42422 -0.10954 -0.18271 -0.13401 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 CA  
+12993 C C   . ARG B-2 2   ? 2.04695 1.77783 2.43220 -0.10821 -0.18830 -0.13664 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 C   
+12994 O O   . ARG B-2 2   ? 1.87140 1.61669 2.24193 -0.12101 -0.18297 -0.13435 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 O   
+12995 C CB  . ARG B-2 2   ? 2.08023 1.77838 2.45759 -0.11030 -0.16192 -0.15077 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 CB  
+12996 C CG  . ARG B-2 2   ? 2.20010 1.91325 2.61822 -0.09539 -0.15792 -0.16582 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 CG  
+12997 C CD  . ARG B-2 2   ? 2.29967 2.01359 2.72216 -0.09814 -0.13378 -0.18215 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 CD  
+12998 N NE  . ARG B-2 2   ? 2.28258 2.01223 2.69017 -0.11215 -0.12040 -0.18489 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 NE  
+12999 C CZ  . ARG B-2 2   ? 2.26534 2.02483 2.69462 -0.11361 -0.11243 -0.19351 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 CZ  
+13000 N NH1 . ARG B-2 2   ? 2.07964 1.86044 2.55037 -0.10229 -0.11685 -0.20155 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 NH1 
+13001 N NH2 . ARG B-2 2   ? 2.25821 2.02629 2.66849 -0.12657 -0.09992 -0.19483 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 NH2 
+13002 N N   . GLU B-2 3   ? 2.09473 1.83962 2.51348 -0.09266 -0.19934 -0.14259 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 N   
+13003 C CA  . GLU B-2 3   ? 1.95570 1.73373 2.39447 -0.09104 -0.20752 -0.14625 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 CA  
+13004 C C   . GLU B-2 3   ? 1.91484 1.68671 2.32331 -0.09567 -0.22514 -0.12878 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 C   
+13005 O O   . GLU B-2 3   ? 1.86574 1.66036 2.27261 -0.10310 -0.22638 -0.12918 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 O   
+13006 C CB  . GLU B-2 3   ? 2.11037 1.90439 2.59463 -0.07181 -0.21831 -0.15738 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 CB  
+13007 C CG  . GLU B-2 3   ? 2.30510 2.07118 2.78639 -0.05561 -0.23698 -0.14838 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 CG  
+13008 C CD  . GLU B-2 3   ? 2.50307 2.28667 3.03278 -0.03493 -0.24789 -0.16115 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 CD  
+13009 O OE1 . GLU B-2 3   ? 2.45658 2.27637 3.02534 -0.03431 -0.24036 -0.17772 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 OE1 
+13010 O OE2 . GLU B-2 3   ? 2.60848 2.36908 3.13821 -0.01919 -0.26364 -0.15507 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 OE2 
+13011 N N   . GLN B-2 4   ? 2.04043 1.77912 2.42254 -0.09189 -0.23739 -0.11343 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 N   
+13012 C CA  . GLN B-2 4   ? 1.99148 1.71735 2.33793 -0.09760 -0.25040 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 CA  
+13013 C C   . GLN B-2 4   ? 2.03307 1.75508 2.34812 -0.11828 -0.23522 -0.08962 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 C   
+13014 O O   . GLN B-2 4   ? 1.85031 1.57361 2.14110 -0.12597 -0.24094 -0.07910 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 O   
+13015 C CB  . GLN B-2 4   ? 2.03802 1.72535 2.36511 -0.08727 -0.26526 -0.08148 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 CB  
+13016 C CG  . GLN B-2 4   ? 2.02150 1.69067 2.31026 -0.08999 -0.27970 -0.06264 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 CG  
+13017 C CD  . GLN B-2 4   ? 2.01723 1.64195 2.28212 -0.08110 -0.29071 -0.04800 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 CD  
+13018 O OE1 . GLN B-2 4   ? 2.06123 1.66703 2.33554 -0.07588 -0.28567 -0.05122 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 OE1 
+13019 N NE2 . GLN B-2 4   ? 1.89149 1.49640 2.12265 -0.07929 -0.30507 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 NE2 
+13020 N N   . ILE B-2 5   ? 2.04875 1.76593 2.36360 -0.12652 -0.21655 -0.09686 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 N   
+13021 C CA  . ILE B-2 5   ? 1.96974 1.68338 2.25707 -0.14453 -0.20360 -0.09249 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 CA  
+13022 C C   . ILE B-2 5   ? 1.87441 1.61984 2.16626 -0.15279 -0.19559 -0.09955 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 C   
+13023 O O   . ILE B-2 5   ? 1.85049 1.59892 2.11890 -0.16393 -0.19539 -0.09109 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 O   
+13024 C CB  . ILE B-2 5   ? 1.93830 1.63570 2.22320 -0.14887 -0.18891 -0.09943 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 CB  
+13025 C CG1 . ILE B-2 5   ? 2.05007 1.71342 2.32904 -0.14205 -0.19660 -0.09221 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 CG1 
+13026 C CG2 . ILE B-2 5   ? 1.60682 1.30341 1.86662 -0.16601 -0.17739 -0.09690 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 CG2 
+13027 C CD1 . ILE B-2 5   ? 2.07471 1.72092 2.35316 -0.14476 -0.18431 -0.10078 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 CD1 
+13028 N N   . ILE B-2 6   ? 1.77247 1.54074 2.09458 -0.14778 -0.18741 -0.11553 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 N   
+13029 C CA  . ILE B-2 6   ? 1.69942 1.49431 2.02527 -0.15682 -0.17605 -0.12363 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 CA  
+13030 C C   . ILE B-2 6   ? 1.78544 1.60004 2.11500 -0.15595 -0.19016 -0.11955 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 C   
+13031 O O   . ILE B-2 6   ? 1.95418 1.78462 2.27450 -0.16633 -0.18388 -0.12061 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 O   
+13032 C CB  . ILE B-2 6   ? 1.61657 1.42623 1.97253 -0.15273 -0.15994 -0.14235 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 CB  
+13033 C CG1 . ILE B-2 6   ? 1.79888 1.62041 2.19443 -0.13686 -0.17014 -0.15032 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 CG1 
+13034 C CG2 . ILE B-2 6   ? 1.64840 1.43593 1.99230 -0.15476 -0.14532 -0.14656 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 CG2 
+13035 C CD1 . ILE B-2 6   ? 1.69797 1.55391 2.12280 -0.13581 -0.17230 -0.16012 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 CD1 
+13036 N N   . LYS B-2 7   ? 1.75449 1.56698 2.09585 -0.14288 -0.21018 -0.11526 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 N   
+13037 C CA  . LYS B-2 7   ? 1.79747 1.62763 2.14147 -0.14032 -0.22634 -0.11274 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 CA  
+13038 C C   . LYS B-2 7   ? 1.77768 1.59476 2.07882 -0.15108 -0.23098 -0.09640 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 C   
+13039 O O   . LYS B-2 7   ? 1.71182 1.54602 2.00809 -0.15533 -0.23628 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 O   
+13040 C CB  . LYS B-2 7   ? 1.85150 1.67918 2.21537 -0.12146 -0.24913 -0.11210 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 CB  
+13041 C CG  . LYS B-2 7   ? 1.76548 1.62109 2.18167 -0.11042 -0.24839 -0.13159 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 CG  
+13042 C CD  . LYS B-2 7   ? 1.78160 1.63776 2.21725 -0.09054 -0.27513 -0.13101 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 CD  
+13043 C CE  . LYS B-2 7   ? 1.78525 1.67571 2.27930 -0.08017 -0.27517 -0.15242 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 CE  
+13044 N NZ  . LYS B-2 7   ? 1.86793 1.76118 2.38338 -0.05897 -0.30413 -0.15315 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 NZ  
+13045 N N   . ASP B-2 8   ? 1.75745 1.54440 2.02851 -0.15602 -0.22822 -0.08341 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 N   
+13046 C CA  . ASP B-2 8   ? 1.78755 1.56061 2.01928 -0.16665 -0.23010 -0.06814 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 CA  
+13047 C C   . ASP B-2 8   ? 1.79500 1.58540 2.01812 -0.18214 -0.21338 -0.07271 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 C   
+13048 O O   . ASP B-2 8   ? 1.79731 1.59134 2.02764 -0.18802 -0.19677 -0.08121 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 O   
+13049 C CB  . ASP B-2 8   ? 1.66528 1.40257 1.87259 -0.16935 -0.22843 -0.05524 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 CB  
+13050 C CG  . ASP B-2 8   ? 1.75288 1.47204 1.92083 -0.17834 -0.23140 -0.03846 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 CG  
+13051 O OD1 . ASP B-2 8   ? 2.02173 1.75465 2.17900 -0.18086 -0.23668 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 OD1 
+13052 O OD2 . ASP B-2 8   ? 1.65007 1.34036 1.79794 -0.18335 -0.22747 -0.02805 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 OD2 
+13053 N N   . GLY B-2 9   ? 1.62820 1.42710 1.83344 -0.18782 -0.21828 -0.06721 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-2 N   
+13054 C CA  . GLY B-2 9   ? 1.60639 1.42127 1.80268 -0.20128 -0.20372 -0.07134 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-2 CA  
+13055 C C   . GLY B-2 9   ? 1.79637 1.59455 1.95622 -0.21330 -0.19804 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-2 C   
+13056 O O   . GLY B-2 9   ? 1.77998 1.58894 1.92979 -0.22413 -0.18609 -0.06042 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-2 O   
+13057 N N   . GLY B-2 10  ? 1.82628 1.59702 1.96654 -0.21143 -0.20556 -0.04428 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-2 N   
+13058 C CA  . GLY B-2 10  ? 1.72579 1.47882 1.83433 -0.22318 -0.19865 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-2 CA  
+13059 C C   . GLY B-2 10  ? 1.82097 1.56279 1.93144 -0.23054 -0.18507 -0.03321 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-2 C   
+13060 O O   . GLY B-2 10  ? 1.71536 1.46521 1.84759 -0.22797 -0.17881 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-2 O   
+13061 N N   . ASN B-2 11  ? 1.71707 1.43933 1.80410 -0.24001 -0.18010 -0.02178 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 N   
+13062 C CA  . ASN B-2 11  ? 1.55179 1.26295 1.64182 -0.24781 -0.16895 -0.02355 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 CA  
+13063 C C   . ASN B-2 11  ? 1.57589 1.26778 1.67910 -0.23897 -0.17463 -0.02445 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 C   
+13064 O O   . ASN B-2 11  ? 1.81517 1.48460 1.90842 -0.23274 -0.18450 -0.01393 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 O   
+13065 C CB  . ASN B-2 11  ? 1.59023 1.28518 1.65624 -0.26041 -0.16190 -0.01167 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 CB  
+13066 C CG  . ASN B-2 11  ? 1.58223 1.29535 1.63524 -0.26910 -0.15488 -0.01138 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 CG  
+13067 O OD1 . ASN B-2 11  ? 1.61044 1.34821 1.67415 -0.26869 -0.15144 -0.02216 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 OD1 
+13068 N ND2 . ASN B-2 11  ? 1.73650 1.43525 1.76485 -0.27708 -0.15134 0.00095  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 ND2 
+13069 N N   . ILE B-2 12  ? 1.50886 1.20676 1.63158 -0.23772 -0.16841 -0.03697 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 N   
+13070 C CA  . ILE B-2 12  ? 1.57241 1.25404 1.70980 -0.22856 -0.17262 -0.04060 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 CA  
+13071 C C   . ILE B-2 12  ? 1.53106 1.19778 1.66786 -0.23729 -0.16384 -0.04343 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 C   
+13072 O O   . ILE B-2 12  ? 1.41960 1.09971 1.55910 -0.24421 -0.15462 -0.05261 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 O   
+13073 C CB  . ILE B-2 12  ? 1.43109 1.13149 1.59346 -0.21751 -0.17319 -0.05499 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 CB  
+13074 C CG1 . ILE B-2 12  ? 1.49286 1.20935 1.66168 -0.20865 -0.18371 -0.05392 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 CG1 
+13075 C CG2 . ILE B-2 12  ? 1.40606 1.08871 1.58317 -0.20833 -0.17550 -0.05984 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 CG2 
+13076 C CD1 . ILE B-2 12  ? 1.60887 1.34498 1.80724 -0.19847 -0.18274 -0.06898 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 CD1 
+13077 N N   . LEU B-2 13  ? 1.75110 1.38898 1.88390 -0.23653 -0.16744 -0.03608 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 N   
+13078 C CA  . LEU B-2 13  ? 1.64609 1.26734 1.78210 -0.24406 -0.16098 -0.04009 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 CA  
+13079 C C   . LEU B-2 13  ? 1.66847 1.27541 1.81957 -0.23233 -0.16552 -0.04716 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 C   
+13080 O O   . LEU B-2 13  ? 1.79297 1.38053 1.94248 -0.22321 -0.17405 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 O   
+13081 C CB  . LEU B-2 13  ? 1.68918 1.28560 1.80836 -0.25511 -0.15851 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 CB  
+13082 C CG  . LEU B-2 13  ? 1.66854 1.24998 1.79284 -0.26677 -0.15084 -0.03084 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 CG  
+13083 C CD1 . LEU B-2 13  ? 1.81793 1.39184 1.92814 -0.28236 -0.14277 -0.02048 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 CD1 
+13084 C CD2 . LEU B-2 13  ? 1.75735 1.30788 1.88671 -0.26077 -0.15516 -0.03019 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 CD2 
+13085 N N   . VAL B-2 14  ? 1.64340 1.25782 1.80687 -0.23167 -0.15998 -0.06204 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 N   
+13086 C CA  . VAL B-2 14  ? 1.67467 1.27805 1.85253 -0.22008 -0.16209 -0.07136 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 CA  
+13087 C C   . VAL B-2 14  ? 1.90032 1.48135 2.07792 -0.22677 -0.15876 -0.07638 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 C   
+13088 O O   . VAL B-2 14  ? 1.93660 1.52426 2.11084 -0.23748 -0.15293 -0.08252 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 O   
+13089 C CB  . VAL B-2 14  ? 1.49042 1.11721 1.68047 -0.21256 -0.15720 -0.08586 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 CB  
+13090 C CG1 . VAL B-2 14  ? 1.53316 1.14605 1.73527 -0.20324 -0.15545 -0.09773 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 CG1 
+13091 C CG2 . VAL B-2 14  ? 1.50097 1.14759 1.69835 -0.20418 -0.16194 -0.08284 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 CG2 
+13092 N N   . THR B-2 15  ? 2.01815 1.57255 2.20007 -0.21996 -0.16334 -0.07456 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 N   
+13093 C CA  . THR B-2 15  ? 2.05665 1.58784 2.24086 -0.22464 -0.16099 -0.08159 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 CA  
+13094 C C   . THR B-2 15  ? 1.92835 1.45967 2.12424 -0.21259 -0.15976 -0.09713 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 C   
+13095 O O   . THR B-2 15  ? 1.80072 1.32398 2.00534 -0.19884 -0.16385 -0.09689 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 O   
+13096 C CB  . THR B-2 15  ? 2.02551 1.52229 2.20420 -0.22574 -0.16515 -0.06956 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 CB  
+13097 O OG1 . THR B-2 15  ? 2.15429 1.63971 2.33875 -0.20867 -0.17241 -0.06711 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 OG1 
+13098 C CG2 . THR B-2 15  ? 1.69989 1.19404 1.86307 -0.23587 -0.16473 -0.05287 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 CG2 
+13099 N N   . ALA B-2 16  ? 1.97657 1.51581 2.17163 -0.21693 -0.15414 -0.11099 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-2 N   
+13100 C CA  . ALA B-2 16  ? 1.85658 1.39443 2.05707 -0.20637 -0.15048 -0.12656 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-2 CA  
+13101 C C   . ALA B-2 16  ? 1.92667 1.43883 2.12516 -0.20953 -0.15088 -0.13637 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-2 C   
+13102 O O   . ALA B-2 16  ? 1.94689 1.45426 2.14049 -0.22247 -0.15197 -0.13672 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-2 O   
+13103 C CB  . ALA B-2 16  ? 1.96762 1.53097 2.16295 -0.20654 -0.14347 -0.13588 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-2 CB  
+13104 N N   . GLY B-2 17  ? 2.09232 1.58855 2.29632 -0.19766 -0.14988 -0.14548 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-2 N   
+13105 C CA  . GLY B-2 17  ? 1.96254 1.43245 2.16370 -0.19911 -0.15064 -0.15648 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-2 CA  
+13106 C C   . GLY B-2 17  ? 2.08526 1.54805 2.28707 -0.18530 -0.14527 -0.17126 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-2 C   
+13107 O O   . GLY B-2 17  ? 2.15195 1.63028 2.35986 -0.17489 -0.13995 -0.17263 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-2 O   
+13108 N N   . ALA B-2 18  ? 2.17857 1.61703 2.37442 -0.18586 -0.14601 -0.18337 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-2 N   
+13109 C CA  . ALA B-2 18  ? 2.14521 1.56873 2.33697 -0.17379 -0.14033 -0.19901 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-2 CA  
+13110 C C   . ALA B-2 18  ? 1.92864 1.36841 2.10700 -0.16997 -0.13164 -0.21003 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-2 C   
+13111 O O   . ALA B-2 18  ? 2.04145 1.46776 2.21225 -0.15997 -0.12436 -0.22344 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-2 O   
+13112 C CB  . ALA B-2 18  ? 2.27014 1.68541 2.47748 -0.15904 -0.13793 -0.19632 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-2 CB  
+13113 N N   . GLY B-2 19  ? 1.99242 1.45782 2.16537 -0.17729 -0.13101 -0.20488 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-2 N   
+13114 C CA  . GLY B-2 19  ? 2.01231 1.48876 2.16822 -0.17439 -0.12262 -0.21475 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-2 CA  
+13115 C C   . GLY B-2 19  ? 1.99464 1.48634 2.15758 -0.16434 -0.11053 -0.21502 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-2 C   
+13116 O O   . GLY B-2 19  ? 1.94610 1.43337 2.12664 -0.15507 -0.10763 -0.21426 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-2 O   
+13117 N N   . SER B-2 20  ? 1.89554 1.40561 2.04653 -0.16624 -0.10339 -0.21656 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-2 N   
+13118 C CA  . SER B-2 20  ? 1.92797 1.45243 2.08368 -0.15872 -0.08915 -0.21962 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-2 CA  
+13119 C C   . SER B-2 20  ? 2.01382 1.56169 2.19840 -0.15758 -0.09106 -0.20774 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-2 C   
+13120 O O   . SER B-2 20  ? 2.01223 1.58070 2.20385 -0.15570 -0.08172 -0.20807 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-2 O   
+13121 C CB  . SER B-2 20  ? 2.04317 1.54612 2.19438 -0.14686 -0.07716 -0.23398 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-2 CB  
+13122 O OG  . SER B-2 20  ? 2.08249 1.56425 2.20047 -0.14654 -0.07396 -0.24603 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-2 OG  
+13123 N N   . GLY B-2 21  ? 2.03615 1.57939 2.23636 -0.15845 -0.10329 -0.19767 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-2 N   
+13124 C CA  . GLY B-2 21  ? 1.92055 1.48382 2.14290 -0.15694 -0.10861 -0.18551 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-2 CA  
+13125 C C   . GLY B-2 21  ? 1.94558 1.53266 2.16181 -0.16738 -0.11143 -0.17568 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-2 C   
+13126 O O   . GLY B-2 21  ? 1.76354 1.37217 1.99427 -0.16560 -0.11241 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-2 O   
+13127 N N   . LYS B-2 22  ? 2.02142 1.60538 2.21711 -0.17786 -0.11323 -0.17543 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 N   
+13128 C CA  . LYS B-2 22  ? 1.84193 1.44714 2.03045 -0.18781 -0.11497 -0.16699 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 CA  
+13129 C C   . LYS B-2 22  ? 1.84297 1.46509 2.02382 -0.18640 -0.10290 -0.17413 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 C   
+13130 O O   . LYS B-2 22  ? 1.78369 1.42807 1.96889 -0.18991 -0.10207 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 O   
+13131 C CB  . LYS B-2 22  ? 1.63268 1.22926 1.80611 -0.19889 -0.12118 -0.16557 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 CB  
+13132 C CG  . LYS B-2 22  ? 1.87340 1.45172 2.03074 -0.19695 -0.11839 -0.18046 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 CG  
+13133 C CD  . LYS B-2 22  ? 1.92760 1.50149 2.07558 -0.20780 -0.12639 -0.18085 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 CD  
+13134 C CE  . LYS B-2 22  ? 2.19569 1.75093 2.32623 -0.20426 -0.12642 -0.19712 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 CE  
+13135 N NZ  . LYS B-2 22  ? 1.79977 1.32976 1.93403 -0.19624 -0.12610 -0.20449 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 NZ  
+13136 N N   . THR B-2 23  ? 1.79425 1.40341 1.96130 -0.18130 -0.09291 -0.18782 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 N   
+13137 C CA  . THR B-2 23  ? 1.67060 1.28930 1.82320 -0.18102 -0.07990 -0.19448 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 CA  
+13138 C C   . THR B-2 23  ? 1.68557 1.32038 1.85855 -0.17518 -0.06893 -0.19648 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 C   
+13139 O O   . THR B-2 23  ? 1.74835 1.40256 1.92117 -0.17898 -0.06272 -0.19455 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 O   
+13140 C CB  . THR B-2 23  ? 1.91337 1.50783 2.03919 -0.17659 -0.07254 -0.20830 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 CB  
+13141 O OG1 . THR B-2 23  ? 2.09455 1.66909 2.22804 -0.16785 -0.07003 -0.21587 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 OG1 
+13142 C CG2 . THR B-2 23  ? 1.88401 1.46930 1.99024 -0.18331 -0.08416 -0.20813 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 CG2 
+13143 N N   . THR B-2 24  ? 1.70613 1.33366 1.89889 -0.16595 -0.06627 -0.20141 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 N   
+13144 C CA  . THR B-2 24  ? 1.78780 1.43257 2.00580 -0.15992 -0.05552 -0.20594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 CA  
+13145 C C   . THR B-2 24  ? 1.86490 1.53698 2.10579 -0.16306 -0.06615 -0.19453 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 C   
+13146 O O   . THR B-2 24  ? 1.75390 1.44769 2.00663 -0.16431 -0.05821 -0.19682 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 O   
+13147 C CB  . THR B-2 24  ? 1.76623 1.39745 2.00304 -0.14831 -0.05134 -0.21441 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 CB  
+13148 O OG1 . THR B-2 24  ? 2.04897 1.65267 2.26018 -0.14519 -0.04048 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 OG1 
+13149 C CG2 . THR B-2 24  ? 1.44577 1.09789 1.71472 -0.14201 -0.03971 -0.22112 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 CG2 
+13150 N N   . ILE B-2 25  ? 1.84280 1.51207 2.08827 -0.16457 -0.08377 -0.18253 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 N   
+13151 C CA  . ILE B-2 25  ? 1.74844 1.43893 2.00895 -0.16677 -0.09531 -0.17097 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 CA  
+13152 C C   . ILE B-2 25  ? 1.72063 1.42619 1.96345 -0.17817 -0.09410 -0.16535 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 C   
+13153 O O   . ILE B-2 25  ? 1.71967 1.44768 1.97386 -0.17987 -0.09612 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 O   
+13154 C CB  . ILE B-2 25  ? 1.89390 1.57055 2.15697 -0.16527 -0.11265 -0.15890 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 CB  
+13155 C CG1 . ILE B-2 25  ? 2.13759 1.79923 2.41969 -0.15239 -0.11388 -0.16486 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 CG1 
+13156 C CG2 . ILE B-2 25  ? 1.50934 1.20307 1.78008 -0.16704 -0.12531 -0.14611 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 CG2 
+13157 C CD1 . ILE B-2 25  ? 1.79969 1.48133 2.11431 -0.14156 -0.11092 -0.17187 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 CD1 
+13158 N N   . LEU B-2 26  ? 1.74016 1.43394 1.95585 -0.18548 -0.09137 -0.16569 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 N   
+13159 C CA  . LEU B-2 26  ? 1.65160 1.35856 1.85031 -0.19533 -0.09002 -0.16094 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CA  
+13160 C C   . LEU B-2 26  ? 1.67914 1.40086 1.87855 -0.19494 -0.07512 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 C   
+13161 O O   . LEU B-2 26  ? 1.52055 1.26207 1.72259 -0.20009 -0.07553 -0.16457 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 O   
+13162 C CB  . LEU B-2 26  ? 1.50377 1.19507 1.67658 -0.20125 -0.09101 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CB  
+13163 C CG  . LEU B-2 26  ? 1.29016 0.99269 1.44854 -0.21173 -0.09504 -0.15375 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CG  
+13164 C CD1 . LEU B-2 26  ? 1.29735 1.00610 1.46561 -0.21655 -0.10729 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CD1 
+13165 C CD2 . LEU B-2 26  ? 1.33167 1.02008 1.46926 -0.21542 -0.09615 -0.15850 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CD2 
+13166 N N   . VAL B-2 27  ? 1.63214 1.34228 1.82775 -0.18920 -0.06071 -0.18218 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 N   
+13167 C CA  . VAL B-2 27  ? 1.53304 1.25281 1.72798 -0.18950 -0.04310 -0.19084 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 CA  
+13168 C C   . VAL B-2 27  ? 1.57703 1.32116 1.80783 -0.18709 -0.04253 -0.19168 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 C   
+13169 O O   . VAL B-2 27  ? 1.59538 1.35776 1.83068 -0.19205 -0.03582 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 O   
+13170 C CB  . VAL B-2 27  ? 1.52646 1.22327 1.70617 -0.18341 -0.02621 -0.20432 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 CB  
+13171 C CG1 . VAL B-2 27  ? 1.61560 1.31945 1.79613 -0.18406 -0.00477 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 CG1 
+13172 C CG2 . VAL B-2 27  ? 1.56831 1.24218 1.71037 -0.18521 -0.02917 -0.20477 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 CG2 
+13173 N N   . SER B-2 28  ? 1.65349 1.39812 1.91114 -0.17901 -0.05046 -0.19196 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-2 N   
+13174 C CA  . SER B-2 28  ? 1.75631 1.52526 2.05159 -0.17476 -0.05294 -0.19428 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-2 CA  
+13175 C C   . SER B-2 28  ? 1.63430 1.42251 1.93284 -0.18026 -0.06939 -0.18208 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-2 C   
+13176 O O   . SER B-2 28  ? 1.61827 1.43025 1.93702 -0.18159 -0.06818 -0.18525 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-2 O   
+13177 C CB  . SER B-2 28  ? 1.69189 1.45458 2.01352 -0.16286 -0.05957 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-2 CB  
+13178 O OG  . SER B-2 28  ? 1.79475 1.54332 2.10653 -0.16169 -0.07844 -0.18493 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-2 OG  
+13179 N N   . LYS B-2 29  ? 1.52419 1.30157 1.80289 -0.18390 -0.08416 -0.16883 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 N   
+13180 C CA  . LYS B-2 29  ? 1.43031 1.22153 1.70600 -0.18932 -0.09828 -0.15662 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 CA  
+13181 C C   . LYS B-2 29  ? 1.40529 1.20934 1.66487 -0.19948 -0.08920 -0.15723 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 C   
+13182 O O   . LYS B-2 29  ? 1.33784 1.16106 1.60479 -0.20259 -0.09506 -0.15377 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 O   
+13183 C CB  . LYS B-2 29  ? 1.57810 1.35118 1.83473 -0.19195 -0.11210 -0.14290 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 CB  
+13184 C CG  . LYS B-2 29  ? 1.39806 1.17988 1.64303 -0.19889 -0.12367 -0.12954 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 CG  
+13185 C CD  . LYS B-2 29  ? 1.36455 1.16056 1.63076 -0.19179 -0.13695 -0.12635 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 CD  
+13186 C CE  . LYS B-2 29  ? 1.42631 1.22579 1.67454 -0.19815 -0.14850 -0.11257 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 CE  
+13187 N NZ  . LYS B-2 29  ? 1.52779 1.33810 1.79218 -0.18978 -0.16454 -0.10945 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 NZ  
+13188 N N   . ILE B-2 30  ? 1.59878 1.39084 1.83473 -0.20394 -0.07572 -0.16202 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 N   
+13189 C CA  . ILE B-2 30  ? 1.47876 1.27932 1.69654 -0.21246 -0.06653 -0.16270 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 CA  
+13190 C C   . ILE B-2 30  ? 1.44947 1.26730 1.68679 -0.21225 -0.05347 -0.17330 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 C   
+13191 O O   . ILE B-2 30  ? 1.40940 1.24551 1.65083 -0.21782 -0.05518 -0.17122 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 O   
+13192 C CB  . ILE B-2 30  ? 1.47877 1.25932 1.66502 -0.21485 -0.05695 -0.16596 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 CB  
+13193 C CG1 . ILE B-2 30  ? 1.45892 1.22886 1.62858 -0.21847 -0.07039 -0.15565 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 CG1 
+13194 C CG2 . ILE B-2 30  ? 1.24896 1.03503 1.41754 -0.22075 -0.04373 -0.16975 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 CG2 
+13195 C CD1 . ILE B-2 30  ? 1.38836 1.14068 1.52998 -0.21980 -0.06492 -0.16004 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 CD1 
+13196 N N   . GLU B-2 31  ? 1.53117 1.34284 1.78143 -0.20635 -0.03924 -0.18561 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 N   
+13197 C CA  . GLU B-2 31  ? 1.56400 1.39068 1.83453 -0.20757 -0.02281 -0.19745 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 CA  
+13198 C C   . GLU B-2 31  ? 1.60992 1.46432 1.92050 -0.20534 -0.03461 -0.19823 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 C   
+13199 O O   . GLU B-2 31  ? 1.67179 1.54520 2.00012 -0.20972 -0.02592 -0.20593 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 O   
+13200 C CB  . GLU B-2 31  ? 1.39861 1.20992 1.67343 -0.20166 -0.00296 -0.21069 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 CB  
+13201 C CG  . GLU B-2 31  ? 1.58048 1.39006 1.88353 -0.19107 -0.01001 -0.21385 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 CG  
+13202 C CD  . GLU B-2 31  ? 1.98463 1.77674 2.28859 -0.18544 0.01182  -0.22744 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 CD  
+13203 O OE1 . GLU B-2 31  ? 1.97983 1.75521 2.25411 -0.18938 0.03089  -0.23259 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 OE1 
+13204 O OE2 . GLU B-2 31  ? 2.08472 1.87781 2.41707 -0.17637 0.01022  -0.23301 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 OE2 
+13205 N N   . ALA B-2 32  ? 1.51287 1.36864 1.83742 -0.19830 -0.05487 -0.19091 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-2 N   
+13206 C CA  . ALA B-2 32  ? 1.58180 1.46193 1.94071 -0.19416 -0.07007 -0.19115 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-2 CA  
+13207 C C   . ALA B-2 32  ? 1.61123 1.50380 1.95633 -0.20201 -0.08230 -0.18146 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-2 C   
+13208 O O   . ALA B-2 32  ? 1.60354 1.51974 1.97208 -0.20310 -0.08658 -0.18671 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-2 O   
+13209 C CB  . ALA B-2 32  ? 1.57902 1.45173 1.95209 -0.18257 -0.08823 -0.18568 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-2 CB  
+13210 N N   . ASP B-2 33  ? 1.60996 1.48719 1.91829 -0.20764 -0.08787 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 N   
+13211 C CA  . ASP B-2 33  ? 1.52709 1.41364 1.81878 -0.21542 -0.09698 -0.15924 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 CA  
+13212 C C   . ASP B-2 33  ? 1.45924 1.35643 1.74469 -0.22465 -0.08038 -0.16698 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 C   
+13213 O O   . ASP B-2 33  ? 1.56273 1.47556 1.84906 -0.22974 -0.08640 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 O   
+13214 C CB  . ASP B-2 33  ? 1.32565 1.19317 1.58269 -0.21945 -0.10445 -0.14445 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 CB  
+13215 C CG  . ASP B-2 33  ? 1.55726 1.41827 1.81591 -0.21367 -0.12534 -0.13260 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 CG  
+13216 O OD1 . ASP B-2 33  ? 1.72491 1.59484 2.01051 -0.20451 -0.13580 -0.13592 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 OD1 
+13217 O OD2 . ASP B-2 33  ? 1.51505 1.36115 1.74807 -0.21804 -0.13094 -0.12031 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 OD2 
+13218 N N   . LEU B-2 34  ? 1.31126 1.19737 1.58740 -0.22660 -0.05949 -0.17540 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 N   
+13219 C CA  . LEU B-2 34  ? 1.40759 1.29956 1.67659 -0.23469 -0.04159 -0.18323 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 CA  
+13220 C C   . LEU B-2 34  ? 1.61543 1.53141 1.92383 -0.23493 -0.03706 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 C   
+13221 O O   . LEU B-2 34  ? 1.62977 1.55829 1.93878 -0.24289 -0.03121 -0.19965 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 O   
+13222 C CB  . LEU B-2 34  ? 1.29871 1.16827 1.54529 -0.23482 -0.02036 -0.18941 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 CB  
+13223 C CG  . LEU B-2 34  ? 1.27243 1.11938 1.48128 -0.23477 -0.02429 -0.18011 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 CG  
+13224 C CD1 . LEU B-2 34  ? 1.31701 1.14044 1.50429 -0.23240 -0.00510 -0.18834 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 CD1 
+13225 C CD2 . LEU B-2 34  ? 1.12692 0.97780 1.31149 -0.24261 -0.03019 -0.17082 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 CD2 
+13226 N N   . LYS B-2 35  ? 1.61435 1.53753 1.95807 -0.22626 -0.03973 -0.20321 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 N   
+13227 C CA  . LYS B-2 35  ? 1.64166 1.59105 2.03029 -0.22579 -0.03673 -0.21708 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 CA  
+13228 C C   . LYS B-2 35  ? 1.54262 1.51433 1.94684 -0.22520 -0.06167 -0.21248 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 C   
+13229 O O   . LYS B-2 35  ? 1.65715 1.65166 2.08668 -0.22992 -0.05993 -0.22264 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 O   
+13230 C CB  . LYS B-2 35  ? 1.65786 1.60864 2.08150 -0.21542 -0.03216 -0.22728 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 CB  
+13231 C CG  . LYS B-2 35  ? 1.70904 1.68897 2.18627 -0.21452 -0.02687 -0.24447 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 CG  
+13232 C CD  . LYS B-2 35  ? 1.50500 1.48544 2.01701 -0.20327 -0.02155 -0.25458 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 CD  
+13233 C CE  . LYS B-2 35  ? 1.63866 1.65158 2.21053 -0.20218 -0.01646 -0.27339 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 CE  
+13234 N NZ  . LYS B-2 35  ? 1.68861 1.70324 2.29732 -0.19035 -0.01064 -0.28407 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 NZ  
+13235 N N   . GLU B-2 36  ? 1.60079 1.56444 1.98872 -0.21966 -0.08459 -0.19773 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 N   
+13236 C CA  . GLU B-2 36  ? 1.57963 1.55907 1.97507 -0.21767 -0.10916 -0.19235 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 CA  
+13237 C C   . GLU B-2 36  ? 1.56474 1.54744 1.93273 -0.22937 -0.10813 -0.18745 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 C   
+13238 O O   . GLU B-2 36  ? 1.70332 1.70618 2.08673 -0.23142 -0.11836 -0.19227 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 O   
+13239 C CB  . GLU B-2 36  ? 1.73235 1.69623 2.11266 -0.20852 -0.13137 -0.17707 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 CB  
+13240 C CG  . GLU B-2 36  ? 1.97080 1.93369 2.38208 -0.19474 -0.13832 -0.18179 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 CG  
+13241 C CD  . GLU B-2 36  ? 2.17411 2.12318 2.57271 -0.18510 -0.16365 -0.16706 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 CD  
+13242 O OE1 . GLU B-2 36  ? 2.15010 2.09666 2.52384 -0.18824 -0.17812 -0.15561 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 OE1 
+13243 O OE2 . GLU B-2 36  ? 2.14482 2.08306 2.55620 -0.17429 -0.16811 -0.16689 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 OE2 
+13244 N N   . ASN B-2 37  ? 1.63898 1.60224 1.96701 -0.23654 -0.09685 -0.17874 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 N   
+13245 C CA  . ASN B-2 37  ? 1.80023 1.76387 2.09918 -0.24652 -0.09637 -0.17267 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 CA  
+13246 C C   . ASN B-2 37  ? 1.72385 1.69303 2.02537 -0.25557 -0.07292 -0.18507 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 C   
+13247 O O   . ASN B-2 37  ? 1.70095 1.65674 1.99570 -0.25644 -0.05276 -0.19004 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 O   
+13248 C CB  . ASN B-2 37  ? 1.70414 1.64513 1.96138 -0.24884 -0.09742 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 CB  
+13249 C CG  . ASN B-2 37  ? 1.79702 1.73896 2.02579 -0.25698 -0.10201 -0.14890 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 CG  
+13250 O OD1 . ASN B-2 37  ? 1.95961 1.91372 2.19064 -0.26354 -0.09561 -0.15595 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 OD1 
+13251 N ND2 . ASN B-2 37  ? 1.54441 1.47246 1.74655 -0.25700 -0.11196 -0.13418 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 ND2 
+13252 N N   . LYS B-2 38  ? 1.71316 1.69966 2.02278 -0.26202 -0.07547 -0.19047 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 N   
+13253 C CA  . LYS B-2 38  ? 1.81255 1.80267 2.12306 -0.27190 -0.05318 -0.20187 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 CA  
+13254 C C   . LYS B-2 38  ? 1.84264 1.82187 2.11162 -0.28053 -0.04849 -0.19364 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 C   
+13255 O O   . LYS B-2 38  ? 1.83589 1.81142 2.09699 -0.28840 -0.02843 -0.20115 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 O   
+13256 C CB  . LYS B-2 38  ? 1.95461 1.97264 2.30792 -0.27448 -0.05660 -0.21702 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 CB  
+13257 C CG  . LYS B-2 38  ? 1.86692 1.90089 2.26828 -0.26499 -0.06364 -0.22703 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 CG  
+13258 C CD  . LYS B-2 38  ? 1.63702 1.66298 2.05343 -0.26476 -0.03689 -0.23775 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 CD  
+13259 C CE  . LYS B-2 38  ? 1.65257 1.69756 2.12215 -0.25554 -0.04232 -0.24992 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 CE  
+13260 N NZ  . LYS B-2 38  ? 1.80197 1.83842 2.28632 -0.25593 -0.01337 -0.26162 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 NZ  
+13261 N N   . THR B-2 39  ? 1.74252 1.71505 1.98471 -0.27912 -0.06515 -0.17871 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 N   
+13262 C CA  . THR B-2 39  ? 1.49423 1.45893 1.70025 -0.28665 -0.06205 -0.17132 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 CA  
+13263 C C   . THR B-2 39  ? 1.44486 1.38803 1.62172 -0.28809 -0.04389 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 C   
+13264 O O   . THR B-2 39  ? 1.54391 1.47664 1.72555 -0.28349 -0.03411 -0.17184 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 O   
+13265 C CB  . THR B-2 39  ? 1.31646 1.27934 1.50362 -0.28463 -0.08349 -0.15673 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 CB  
+13266 O OG1 . THR B-2 39  ? 1.19978 1.14867 1.37947 -0.27790 -0.08945 -0.14672 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 OG1 
+13267 C CG2 . THR B-2 39  ? 1.60213 1.58325 1.81241 -0.28165 -0.10361 -0.15990 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 CG2 
+13268 N N   . HIS B-2 40  ? 1.39108 1.32672 1.53619 -0.29367 -0.04026 -0.16226 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 N   
+13269 C CA  . HIS B-2 40  ? 1.22043 1.13656 1.33716 -0.29431 -0.02420 -0.16112 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 CA  
+13270 C C   . HIS B-2 40  ? 1.31732 1.22003 1.41934 -0.28849 -0.03105 -0.15119 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 C   
+13271 O O   . HIS B-2 40  ? 1.35632 1.24250 1.43888 -0.28651 -0.02012 -0.15204 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 O   
+13272 C CB  . HIS B-2 40  ? 1.19495 1.10834 1.28490 -0.30120 -0.01862 -0.15887 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 CB  
+13273 C CG  . HIS B-2 40  ? 1.24265 1.15460 1.31169 -0.30149 -0.03171 -0.14569 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 CG  
+13274 N ND1 . HIS B-2 40  ? 1.34741 1.27110 1.42165 -0.30290 -0.04850 -0.13951 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 ND1 
+13275 C CD2 . HIS B-2 40  ? 1.15770 1.05715 1.20096 -0.30041 -0.02985 -0.13818 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 CD2 
+13276 C CE1 . HIS B-2 40  ? 1.28075 1.19776 1.33202 -0.30360 -0.05397 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 CE1 
+13277 N NE2 . HIS B-2 40  ? 1.25708 1.16146 1.29237 -0.30239 -0.04298 -0.12776 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 NE2 
+13278 N N   . TYR B-2 41  ? 1.20422 1.11197 1.31393 -0.28559 -0.04900 -0.14230 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 N   
+13279 C CA  . TYR B-2 41  ? 1.32054 1.21555 1.41816 -0.28183 -0.05509 -0.13323 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CA  
+13280 C C   . TYR B-2 41  ? 1.15461 1.03847 1.26100 -0.27547 -0.04814 -0.13939 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 C   
+13281 O O   . TYR B-2 41  ? 1.36698 1.25576 1.49666 -0.27234 -0.04415 -0.14805 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 O   
+13282 C CB  . TYR B-2 41  ? 1.40240 1.30153 1.50629 -0.28021 -0.07396 -0.12272 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CB  
+13283 C CG  . TYR B-2 41  ? 1.32385 1.22853 1.41165 -0.28585 -0.08115 -0.11486 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CG  
+13284 C CD1 . TYR B-2 41  ? 1.28070 1.17819 1.34286 -0.29045 -0.07702 -0.10797 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CD1 
+13285 C CD2 . TYR B-2 41  ? 1.42557 1.34232 1.52392 -0.28591 -0.09265 -0.11506 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CD2 
+13286 C CE1 . TYR B-2 41  ? 1.33347 1.23435 1.37940 -0.29555 -0.08178 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CE1 
+13287 C CE2 . TYR B-2 41  ? 1.44866 1.36741 1.52800 -0.29057 -0.09926 -0.10811 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CE2 
+13288 C CZ  . TYR B-2 41  ? 1.36380 1.27389 1.41617 -0.29566 -0.09266 -0.10084 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CZ  
+13289 O OH  . TYR B-2 41  ? 1.53869 1.44925 1.57077 -0.30028 -0.09741 -0.09425 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 OH  
+13290 N N   . SER B-2 42  ? 1.18860 1.05749 1.27693 -0.27345 -0.04669 -0.13583 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-2 N   
+13291 C CA  . SER B-2 42  ? 1.33691 1.19131 1.42662 -0.26714 -0.04088 -0.14157 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-2 CA  
+13292 C C   . SER B-2 42  ? 1.24325 1.09119 1.33691 -0.26392 -0.05415 -0.13407 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-2 C   
+13293 O O   . SER B-2 42  ? 1.26912 1.12169 1.36129 -0.26715 -0.06566 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-2 O   
+13294 C CB  . SER B-2 42  ? 1.17230 1.01107 1.23471 -0.26639 -0.02777 -0.14645 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-2 CB  
+13295 O OG  . SER B-2 42  ? 1.38665 1.22782 1.44202 -0.27009 -0.01424 -0.15246 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-2 OG  
+13296 N N   . ILE B-2 43  ? 1.18317 1.01795 1.28032 -0.25781 -0.05124 -0.13944 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 N   
+13297 C CA  . ILE B-2 43  ? 1.17997 1.00522 1.28024 -0.25497 -0.06206 -0.13424 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 CA  
+13298 C C   . ILE B-2 43  ? 1.25776 1.06769 1.33648 -0.25390 -0.05870 -0.13704 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 C   
+13299 O O   . ILE B-2 43  ? 1.36566 1.16893 1.42668 -0.25263 -0.04775 -0.14392 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 O   
+13300 C CB  . ILE B-2 43  ? 1.14445 0.96563 1.26704 -0.24792 -0.06409 -0.13865 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 CB  
+13301 C CG1 . ILE B-2 43  ? 1.27487 1.08444 1.39374 -0.24280 -0.04896 -0.15126 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 CG1 
+13302 C CG2 . ILE B-2 43  ? 0.95933 0.79736 1.10588 -0.24733 -0.07022 -0.13707 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 CG2 
+13303 C CD1 . ILE B-2 43  ? 1.07080 0.85939 1.17897 -0.23767 -0.04991 -0.15430 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 CD1 
+13304 N N   . ALA B-2 44  ? 1.22812 1.03105 1.30811 -0.25408 -0.06877 -0.13215 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-2 N   
+13305 C CA  . ALA B-2 44  ? 1.16628 0.95633 1.23078 -0.25268 -0.06929 -0.13608 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-2 CA  
+13306 C C   . ALA B-2 44  ? 1.25106 1.02903 1.32632 -0.24975 -0.07740 -0.13644 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-2 C   
+13307 O O   . ALA B-2 44  ? 1.36988 1.15051 1.45732 -0.25367 -0.08639 -0.12779 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-2 O   
+13308 C CB  . ALA B-2 44  ? 1.27376 1.07151 1.32843 -0.25925 -0.07300 -0.13011 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-2 CB  
+13309 N N   . ALA B-2 45  ? 1.26298 1.02490 1.33117 -0.24280 -0.07353 -0.14642 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-2 N   
+13310 C CA  . ALA B-2 45  ? 1.26174 1.00922 1.33731 -0.23954 -0.08058 -0.14897 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-2 CA  
+13311 C C   . ALA B-2 45  ? 1.30082 1.03748 1.36059 -0.23895 -0.08494 -0.15499 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-2 C   
+13312 O O   . ALA B-2 45  ? 1.38509 1.11520 1.42341 -0.23466 -0.07918 -0.16249 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-2 O   
+13313 C CB  . ALA B-2 45  ? 1.07203 0.80791 1.15231 -0.23123 -0.07349 -0.15714 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-2 CB  
+13314 N N   . VAL B-2 46  ? 1.18852 0.92225 1.25875 -0.24301 -0.09535 -0.15222 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 N   
+13315 C CA  . VAL B-2 46  ? 1.32849 1.05560 1.39072 -0.24345 -0.10218 -0.15899 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 CA  
+13316 C C   . VAL B-2 46  ? 1.47523 1.18444 1.54449 -0.24048 -0.10879 -0.16512 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 C   
+13317 O O   . VAL B-2 46  ? 1.55250 1.25952 1.63960 -0.24373 -0.11200 -0.15877 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 O   
+13318 C CB  . VAL B-2 46  ? 1.24350 0.98607 1.31479 -0.25350 -0.10737 -0.15166 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 CB  
+13319 C CG1 . VAL B-2 46  ? 1.22018 0.97711 1.27900 -0.25469 -0.10113 -0.14908 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 CG1 
+13320 C CG2 . VAL B-2 46  ? 1.37998 1.12693 1.47044 -0.26116 -0.10974 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 CG2 
+13321 N N   . THR B-2 47  ? 1.40565 1.09965 1.45837 -0.23354 -0.11120 -0.17765 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 N   
+13322 C CA  . THR B-2 47  ? 1.43303 1.10817 1.48900 -0.23043 -0.11839 -0.18583 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 CA  
+13323 C C   . THR B-2 47  ? 1.46775 1.14013 1.51786 -0.23100 -0.12952 -0.19538 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 C   
+13324 O O   . THR B-2 47  ? 1.41931 1.09732 1.45340 -0.22822 -0.13001 -0.19919 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 O   
+13325 C CB  . THR B-2 47  ? 1.60167 1.25610 1.64104 -0.21921 -0.11088 -0.19463 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 CB  
+13326 O OG1 . THR B-2 47  ? 1.66370 1.30927 1.67252 -0.21173 -0.10702 -0.20341 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 OG1 
+13327 C CG2 . THR B-2 47  ? 1.57785 1.23879 1.62756 -0.21810 -0.09957 -0.18742 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 CG2 
+13328 N N   . PHE B-2 48  ? 1.50263 1.16606 1.56702 -0.23430 -0.13908 -0.20000 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 N   
+13329 C CA  . PHE B-2 48  ? 1.42183 1.08530 1.48756 -0.23578 -0.15160 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CA  
+13330 C C   . PHE B-2 48  ? 1.36153 1.00731 1.39576 -0.22250 -0.15550 -0.22549 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 C   
+13331 O O   . PHE B-2 48  ? 1.30726 0.95889 1.33082 -0.21941 -0.16247 -0.23221 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 O   
+13332 C CB  . PHE B-2 48  ? 1.30710 0.96300 1.39650 -0.24320 -0.15992 -0.21355 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CB  
+13333 C CG  . PHE B-2 48  ? 1.50600 1.17901 1.62364 -0.25783 -0.15924 -0.20227 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CG  
+13334 C CD1 . PHE B-2 48  ? 1.61708 1.30533 1.74981 -0.26584 -0.16581 -0.20672 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CD1 
+13335 C CD2 . PHE B-2 48  ? 1.58359 1.25629 1.71195 -0.26299 -0.15173 -0.18770 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CD2 
+13336 C CE1 . PHE B-2 48  ? 1.72978 1.43130 1.88680 -0.28001 -0.16213 -0.19644 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CE1 
+13337 C CE2 . PHE B-2 48  ? 1.68618 1.36953 1.83438 -0.27600 -0.14986 -0.17668 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CE2 
+13338 C CZ  . PHE B-2 48  ? 1.73748 1.43455 1.89948 -0.28514 -0.15367 -0.18087 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CZ  
+13339 N N   . THR B-2 49  ? 1.50392 1.12631 1.52134 -0.21369 -0.15095 -0.23077 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 N   
+13340 C CA  . THR B-2 49  ? 1.59156 1.19052 1.57277 -0.20029 -0.15288 -0.24430 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 CA  
+13341 C C   . THR B-2 49  ? 1.53885 1.13335 1.49298 -0.19299 -0.13689 -0.24041 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 C   
+13342 O O   . THR B-2 49  ? 1.35370 0.95919 1.31984 -0.19713 -0.12388 -0.22952 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 O   
+13343 C CB  . THR B-2 49  ? 1.52861 1.10059 1.50370 -0.19474 -0.15550 -0.25390 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 CB  
+13344 O OG1 . THR B-2 49  ? 1.82416 1.36932 1.75736 -0.18075 -0.15504 -0.26625 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 OG1 
+13345 C CG2 . THR B-2 49  ? 1.71875 1.28836 1.70768 -0.19641 -0.14194 -0.24492 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 CG2 
+13346 N N   . ASN B-2 50  ? 1.77577 1.35268 1.69249 -0.18188 -0.13835 -0.25003 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 N   
+13347 C CA  . ASN B-2 50  ? 1.62139 1.18929 1.50828 -0.17517 -0.12168 -0.24744 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 CA  
+13348 C C   . ASN B-2 50  ? 1.65450 1.19991 1.52831 -0.16954 -0.10561 -0.24970 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 C   
+13349 O O   . ASN B-2 50  ? 1.41528 0.95914 1.27804 -0.16817 -0.08746 -0.24531 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 O   
+13350 C CB  . ASN B-2 50  ? 1.61797 1.16921 1.46455 -0.16397 -0.12834 -0.25666 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 CB  
+13351 C CG  . ASN B-2 50  ? 1.62204 1.17507 1.44710 -0.16171 -0.11370 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 CG  
+13352 O OD1 . ASN B-2 50  ? 1.57709 1.14724 1.40487 -0.16369 -0.11961 -0.24705 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 OD1 
+13353 N ND2 . ASN B-2 50  ? 1.78442 1.31944 1.58927 -0.15790 -0.09339 -0.24920 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 ND2 
+13354 N N   . LYS B-2 51  ? 1.71591 1.24396 1.59229 -0.16661 -0.11101 -0.25731 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 N   
+13355 C CA  . LYS B-2 51  ? 1.72948 1.23681 1.59661 -0.16103 -0.09478 -0.26025 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 CA  
+13356 C C   . LYS B-2 51  ? 1.69483 1.22482 1.60047 -0.16928 -0.08383 -0.24878 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 C   
+13357 O O   . LYS B-2 51  ? 1.80216 1.32747 1.70409 -0.16639 -0.06505 -0.24793 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 O   
+13358 C CB  . LYS B-2 51  ? 1.75017 1.23205 1.60956 -0.15534 -0.10432 -0.27203 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 CB  
+13359 C CG  . LYS B-2 51  ? 1.83668 1.29509 1.68630 -0.14867 -0.08695 -0.27657 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 CG  
+13360 C CD  . LYS B-2 51  ? 1.97952 1.41784 1.83173 -0.14560 -0.09762 -0.28633 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 CD  
+13361 C CE  . LYS B-2 51  ? 2.05560 1.47060 1.87272 -0.13817 -0.11485 -0.29975 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 CE  
+13362 N NZ  . LYS B-2 51  ? 1.78277 1.18010 1.60579 -0.13685 -0.12733 -0.31002 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 NZ  
+13363 N N   . ALA B-2 52  ? 1.54636 1.09997 1.48899 -0.17932 -0.09524 -0.24045 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-2 N   
+13364 C CA  . ALA B-2 52  ? 1.61997 1.19341 1.59652 -0.18570 -0.08806 -0.22926 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-2 CA  
+13365 C C   . ALA B-2 52  ? 1.61669 1.20989 1.59414 -0.18895 -0.07648 -0.22109 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-2 C   
+13366 O O   . ALA B-2 52  ? 1.71243 1.31405 1.70562 -0.18930 -0.06453 -0.21696 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-2 O   
+13367 C CB  . ALA B-2 52  ? 1.26718 0.85620 1.27591 -0.19543 -0.10260 -0.22155 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-2 CB  
+13368 N N   . ALA B-2 53  ? 1.52245 1.12363 1.48472 -0.19106 -0.08036 -0.21966 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-2 N   
+13369 C CA  . ALA B-2 53  ? 1.35822 0.97483 1.31731 -0.19391 -0.06888 -0.21316 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-2 CA  
+13370 C C   . ALA B-2 53  ? 1.60611 1.20367 1.53991 -0.18623 -0.04942 -0.21983 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-2 C   
+13371 O O   . ALA B-2 53  ? 1.62562 1.23506 1.57073 -0.18915 -0.03545 -0.21570 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-2 O   
+13372 C CB  . ALA B-2 53  ? 1.45770 1.08376 1.40400 -0.19647 -0.07728 -0.21137 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-2 CB  
+13373 N N   . LYS B-2 54  ? 1.69743 1.26414 1.59629 -0.17655 -0.04782 -0.23081 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 N   
+13374 C CA  . LYS B-2 54  ? 1.64203 1.18499 1.51294 -0.16932 -0.02653 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 CA  
+13375 C C   . LYS B-2 54  ? 1.53675 1.07800 1.43078 -0.16859 -0.01415 -0.23967 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 C   
+13376 O O   . LYS B-2 54  ? 1.48055 1.01659 1.37082 -0.16730 0.00727  -0.24213 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 O   
+13377 C CB  . LYS B-2 54  ? 1.72071 1.22665 1.54260 -0.15795 -0.02906 -0.24855 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 CB  
+13378 C CG  . LYS B-2 54  ? 1.95918 1.45183 1.74076 -0.15358 -0.02163 -0.24924 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 CG  
+13379 C CD  . LYS B-2 54  ? 2.24654 1.69996 1.97637 -0.14037 -0.02797 -0.26024 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 CD  
+13380 C CE  . LYS B-2 54  ? 2.22779 1.66274 1.91276 -0.13420 -0.01982 -0.26046 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 CE  
+13381 N NZ  . LYS B-2 54  ? 2.23319 1.62756 1.86362 -0.11933 -0.02914 -0.27118 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 NZ  
+13382 N N   . GLU B-2 55  ? 1.45820 1.00337 1.37757 -0.16941 -0.02655 -0.23943 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 N   
+13383 C CA  . GLU B-2 55  ? 1.56393 1.10843 1.50812 -0.16743 -0.01648 -0.24160 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 CA  
+13384 C C   . GLU B-2 55  ? 1.60080 1.17726 1.58338 -0.17436 -0.01031 -0.23275 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 C   
+13385 O O   . GLU B-2 55  ? 1.64399 1.22181 1.64125 -0.17202 0.00617  -0.23649 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 O   
+13386 C CB  . GLU B-2 55  ? 1.64599 1.18442 1.60591 -0.16629 -0.03247 -0.24311 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 CB  
+13387 C CG  . GLU B-2 55  ? 1.78487 1.31975 1.76950 -0.16226 -0.02363 -0.24616 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 CG  
+13388 C CD  . GLU B-2 55  ? 2.15401 1.67910 2.15117 -0.16106 -0.03924 -0.24764 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 CD  
+13389 O OE1 . GLU B-2 55  ? 2.19911 1.72165 2.18807 -0.16465 -0.05650 -0.24675 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 OE1 
+13390 O OE2 . GLU B-2 55  ? 2.21883 1.73877 2.23566 -0.15658 -0.03387 -0.25042 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 OE2 
+13391 N N   . ILE B-2 56  ? 1.68999 1.29227 1.68954 -0.18269 -0.02337 -0.22190 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 N   
+13392 C CA  . ILE B-2 56  ? 1.52982 1.16138 1.56217 -0.18875 -0.02028 -0.21370 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 CA  
+13393 C C   . ILE B-2 56  ? 1.53964 1.17524 1.56055 -0.19016 -0.00173 -0.21610 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 C   
+13394 O O   . ILE B-2 56  ? 1.60374 1.25429 1.64956 -0.19164 0.00934  -0.21669 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 O   
+13395 C CB  . ILE B-2 56  ? 1.41128 1.06474 1.45922 -0.19711 -0.03859 -0.20148 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 CB  
+13396 C CG1 . ILE B-2 56  ? 1.39580 1.04351 1.45826 -0.19688 -0.05413 -0.19904 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 CG1 
+13397 C CG2 . ILE B-2 56  ? 1.38488 1.06623 1.45980 -0.20265 -0.03665 -0.19337 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 CG2 
+13398 C CD1 . ILE B-2 56  ? 1.38155 1.04652 1.45766 -0.20572 -0.06942 -0.18710 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 CD1 
+13399 N N   . GLU B-2 57  ? 1.50524 1.12689 1.48909 -0.18944 0.00172  -0.21827 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 N   
+13400 C CA  . GLU B-2 57  ? 1.52691 1.14841 1.49594 -0.19132 0.02011  -0.22005 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 CA  
+13401 C C   . GLU B-2 57  ? 1.70423 1.30734 1.66778 -0.18633 0.04415  -0.23037 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 C   
+13402 O O   . GLU B-2 57  ? 1.58034 1.19256 1.55354 -0.19037 0.06167  -0.23197 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 O   
+13403 C CB  . GLU B-2 57  ? 1.46790 1.07351 1.39455 -0.18949 0.01738  -0.22026 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 CB  
+13404 C CG  . GLU B-2 57  ? 1.70016 1.30239 1.60739 -0.19174 0.03582  -0.22096 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 CG  
+13405 C CD  . GLU B-2 57  ? 1.94833 1.53373 1.81307 -0.18807 0.03087  -0.22073 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 CD  
+13406 O OE1 . GLU B-2 57  ? 2.05489 1.63262 1.90723 -0.18345 0.01273  -0.22145 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 OE1 
+13407 O OE2 . GLU B-2 57  ? 2.15878 1.73850 2.00371 -0.18958 0.04479  -0.22050 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 OE2 
+13408 N N   . GLY B-2 58  ? 1.61128 1.18829 1.56052 -0.17812 0.04633  -0.23820 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-2 N   
+13409 C CA  . GLY B-2 58  ? 1.72470 1.28151 1.66670 -0.17321 0.07154  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-2 CA  
+13410 C C   . GLY B-2 58  ? 1.72287 1.30424 1.71613 -0.17571 0.07932  -0.25009 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-2 C   
+13411 O O   . GLY B-2 58  ? 1.92634 1.50637 1.92741 -0.17651 0.10338  -0.25711 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-2 O   
+13412 N N   . ARG B-2 59  ? 1.61593 1.21926 1.64523 -0.17671 0.05930  -0.24402 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 N   
+13413 C CA  . ARG B-2 59  ? 1.79254 1.41853 1.87094 -0.17659 0.06284  -0.24574 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 CA  
+13414 C C   . ARG B-2 59  ? 1.77724 1.43780 1.88623 -0.18483 0.06271  -0.24040 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 C   
+13415 O O   . ARG B-2 59  ? 1.75594 1.43415 1.90198 -0.18484 0.07291  -0.24582 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 O   
+13416 C CB  . ARG B-2 59  ? 1.36204 0.99269 1.46289 -0.17290 0.04140  -0.24120 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 CB  
+13417 C CG  . ARG B-2 59  ? 1.63334 1.23138 1.71327 -0.16426 0.04309  -0.24913 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 CG  
+13418 C CD  . ARG B-2 59  ? 1.71213 1.31604 1.82650 -0.15952 0.03099  -0.24811 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 CD  
+13419 N NE  . ARG B-2 59  ? 1.78181 1.38225 1.89078 -0.16130 0.00673  -0.23976 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 NE  
+13420 C CZ  . ARG B-2 59  ? 1.77041 1.37288 1.90419 -0.15840 -0.00688 -0.23627 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 CZ  
+13421 N NH1 . ARG B-2 59  ? 1.83085 1.44053 1.99771 -0.15213 -0.00117 -0.24007 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 NH1 
+13422 N NH2 . ARG B-2 59  ? 1.92758 1.52409 2.05377 -0.16175 -0.02623 -0.22928 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 NH2 
+13423 N N   . LEU B-2 60  ? 1.60889 1.27993 1.70442 -0.19156 0.05111  -0.23098 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 N   
+13424 C CA  . LEU B-2 60  ? 1.62326 1.32556 1.74485 -0.19941 0.04952  -0.22613 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 CA  
+13425 C C   . LEU B-2 60  ? 1.84206 1.54338 1.96088 -0.20308 0.07565  -0.23485 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 C   
+13426 O O   . LEU B-2 60  ? 2.01410 1.74030 2.17035 -0.20689 0.08143  -0.23822 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 O   
+13427 C CB  . LEU B-2 60  ? 1.56755 1.27864 1.67286 -0.20548 0.03196  -0.21426 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 CB  
+13428 C CG  . LEU B-2 60  ? 1.53418 1.25502 1.65360 -0.20542 0.00684  -0.20402 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 CG  
+13429 C CD1 . LEU B-2 60  ? 1.32366 1.05065 1.42437 -0.21196 -0.00587 -0.19392 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 CD1 
+13430 C CD2 . LEU B-2 60  ? 1.59730 1.34314 1.76045 -0.20528 -0.00097 -0.20138 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 CD2 
+13431 N N   . GLY B-2 61  ? 1.90392 1.57559 1.97851 -0.20188 0.09145  -0.23910 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-2 N   
+13432 C CA  . GLY B-2 61  ? 2.17715 1.84188 2.24299 -0.20613 0.11865  -0.24674 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-2 CA  
+13433 C C   . GLY B-2 61  ? 2.15026 1.81638 2.19073 -0.21299 0.11832  -0.24064 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-2 C   
+13434 O O   . GLY B-2 61  ? 2.12681 1.77870 2.13139 -0.21068 0.10580  -0.23417 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-2 O   
+13435 N N   . TYR B-2 62  ? 2.20196 1.88567 2.26267 -0.22132 0.13175  -0.24360 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 N   
+13436 C CA  . TYR B-2 62  ? 2.32760 2.01156 2.36488 -0.22808 0.13344  -0.23861 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CA  
+13437 C C   . TYR B-2 62  ? 2.22887 1.94002 2.27924 -0.23150 0.10514  -0.22670 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 C   
+13438 O O   . TYR B-2 62  ? 2.06093 1.80032 2.15193 -0.23280 0.09000  -0.22390 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 O   
+13439 C CB  . TYR B-2 62  ? 2.38788 2.08189 2.44504 -0.23704 0.15711  -0.24664 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CB  
+13440 C CG  . TYR B-2 62  ? 2.47857 2.21353 2.59774 -0.24211 0.15018  -0.24983 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CG  
+13441 C CD1 . TYR B-2 62  ? 2.53924 2.28197 2.69584 -0.23862 0.15875  -0.25955 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CD1 
+13442 C CD2 . TYR B-2 62  ? 2.36262 2.12760 2.50210 -0.24942 0.13456  -0.24392 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CD2 
+13443 C CE1 . TYR B-2 62  ? 2.52043 2.30107 2.73479 -0.24142 0.15005  -0.26349 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CE1 
+13444 C CE2 . TYR B-2 62  ? 2.42320 2.22400 2.61660 -0.25252 0.12563  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CE2 
+13445 C CZ  . TYR B-2 62  ? 2.48200 2.29115 2.71357 -0.24810 0.13257  -0.25747 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CZ  
+13446 O OH  . TYR B-2 62  ? 2.46345 2.30883 2.74983 -0.24944 0.12133  -0.26202 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 OH  
+13447 N N   . SER B-2 63  ? 2.35952 2.06015 2.37364 -0.23218 0.09838  -0.21985 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-2 N   
+13448 C CA  . SER B-2 63  ? 2.23057 1.95377 2.25262 -0.23589 0.07473  -0.20880 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-2 CA  
+13449 C C   . SER B-2 63  ? 2.13111 1.86408 2.14668 -0.24416 0.08067  -0.20665 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-2 C   
+13450 O O   . SER B-2 63  ? 1.78186 1.51251 1.77346 -0.24488 0.07122  -0.19964 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-2 O   
+13451 C CB  . SER B-2 63  ? 1.91873 1.62588 1.91036 -0.22976 0.05891  -0.20302 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-2 CB  
+13452 O OG  . SER B-2 63  ? 1.78073 1.47850 1.77909 -0.22282 0.05244  -0.20549 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-2 OG  
+13453 N N   . SER B-2 64  ? 2.26007 2.00427 2.29865 -0.25053 0.09669  -0.21369 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-2 N   
+13454 C CA  . SER B-2 64  ? 2.35297 2.10553 2.38706 -0.25923 0.10358  -0.21316 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-2 CA  
+13455 C C   . SER B-2 64  ? 2.42927 2.21175 2.48233 -0.26420 0.08092  -0.20401 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-2 C   
+13456 O O   . SER B-2 64  ? 2.22468 2.01229 2.26760 -0.27062 0.08287  -0.20186 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-2 O   
+13457 C CB  . SER B-2 64  ? 2.24553 2.00359 2.30455 -0.26582 0.12686  -0.22494 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-2 CB  
+13458 O OG  . SER B-2 64  ? 2.28512 2.04867 2.33893 -0.27499 0.13496  -0.22569 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-2 OG  
+13459 N N   . ARG B-2 65  ? 2.33982 2.13892 2.41683 -0.26114 0.06036  -0.19844 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 N   
+13460 C CA  . ARG B-2 65  ? 2.14828 1.96908 2.23474 -0.26474 0.03897  -0.18825 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 CA  
+13461 C C   . ARG B-2 65  ? 2.14065 1.95044 2.19239 -0.26388 0.03048  -0.17920 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 C   
+13462 O O   . ARG B-2 65  ? 1.98586 1.81068 2.04080 -0.26749 0.01551  -0.17051 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 O   
+13463 C CB  . ARG B-2 65  ? 1.93324 1.76871 2.05032 -0.26074 0.02078  -0.18438 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 CB  
+13464 C CG  . ARG B-2 65  ? 1.88303 1.73376 2.04060 -0.26004 0.02548  -0.19374 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 CG  
+13465 C CD  . ARG B-2 65  ? 2.19116 2.06649 2.37075 -0.26756 0.02330  -0.19633 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 CD  
+13466 N NE  . ARG B-2 65  ? 2.09075 1.97925 2.26750 -0.26952 0.00124  -0.18468 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 NE  
+13467 C CZ  . ARG B-2 65  ? 1.96388 1.86662 2.16343 -0.26577 -0.01861 -0.17972 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 CZ  
+13468 N NH1 . ARG B-2 65  ? 1.90150 1.80951 2.13155 -0.25911 -0.02111 -0.18547 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 NH1 
+13469 N NH2 . ARG B-2 65  ? 1.73870 1.64843 1.92837 -0.26811 -0.03581 -0.16873 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 NH2 
+13470 N N   . GLY B-2 66  ? 2.03194 1.81558 2.05057 -0.25873 0.03945  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-2 N   
+13471 C CA  . GLY B-2 66  ? 1.71199 1.48733 1.70302 -0.25633 0.02925  -0.17473 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-2 CA  
+13472 C C   . GLY B-2 66  ? 1.54739 1.32517 1.54649 -0.25238 0.01105  -0.16911 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-2 C   
+13473 O O   . GLY B-2 66  ? 1.58831 1.36692 1.57515 -0.25235 -0.00003 -0.16308 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-2 O   
+13474 N N   . ASN B-2 67  ? 1.41334 1.19202 1.43441 -0.24923 0.00858  -0.17165 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 N   
+13475 C CA  . ASN B-2 67  ? 1.33601 1.11589 1.36721 -0.24634 -0.00812 -0.16641 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 CA  
+13476 C C   . ASN B-2 67  ? 1.23995 0.99883 1.24353 -0.24057 -0.01115 -0.16828 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 C   
+13477 O O   . ASN B-2 67  ? 1.49417 1.23130 1.47349 -0.23493 0.00051  -0.17605 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 O   
+13478 C CB  . ASN B-2 67  ? 1.36315 1.14426 1.42105 -0.24259 -0.00807 -0.17037 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 CB  
+13479 C CG  . ASN B-2 67  ? 1.46775 1.27125 1.55672 -0.24666 -0.00758 -0.17041 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 CG  
+13480 O OD1 . ASN B-2 67  ? 1.37422 1.19511 1.47072 -0.25210 -0.01746 -0.16302 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 OD1 
+13481 N ND2 . ASN B-2 67  ? 1.61353 1.41652 1.72103 -0.24366 0.00385  -0.17969 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 ND2 
+13482 N N   . PHE B-2 68  ? 1.06409 0.82840 1.07085 -0.24192 -0.02690 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 N   
+13483 C CA  . PHE B-2 68  ? 1.32993 1.07879 1.31688 -0.23695 -0.03351 -0.16448 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CA  
+13484 C C   . PHE B-2 68  ? 1.34489 1.08352 1.34283 -0.23257 -0.04057 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 C   
+13485 O O   . PHE B-2 68  ? 1.25901 1.00853 1.28148 -0.23620 -0.04999 -0.16132 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 O   
+13486 C CB  . PHE B-2 68  ? 1.30631 1.06811 1.29348 -0.24204 -0.04485 -0.15740 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CB  
+13487 C CG  . PHE B-2 68  ? 1.23737 0.98752 1.21048 -0.23714 -0.05361 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CG  
+13488 C CD1 . PHE B-2 68  ? 1.52908 1.26710 1.47334 -0.23114 -0.05019 -0.16771 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CD1 
+13489 C CD2 . PHE B-2 68  ? 1.11275 0.86303 1.10159 -0.23810 -0.06595 -0.16117 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CD2 
+13490 C CE1 . PHE B-2 68  ? 1.43098 1.15952 1.36394 -0.22528 -0.06093 -0.17343 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CE1 
+13491 C CE2 . PHE B-2 68  ? 1.14724 0.88872 1.12689 -0.23397 -0.07528 -0.16735 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CE2 
+13492 C CZ  . PHE B-2 68  ? 1.23475 0.96650 1.18723 -0.22709 -0.07378 -0.17389 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CZ  
+13493 N N   . ILE B-2 69  ? 1.37903 1.09393 1.35588 -0.22434 -0.03590 -0.17673 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 N   
+13494 C CA  . ILE B-2 69  ? 1.27258 0.97348 1.25433 -0.21927 -0.04236 -0.18140 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 CA  
+13495 C C   . ILE B-2 69  ? 1.30618 0.98927 1.26120 -0.21329 -0.05016 -0.18781 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 C   
+13496 O O   . ILE B-2 69  ? 1.41537 1.07804 1.33830 -0.20601 -0.04176 -0.19502 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 O   
+13497 C CB  . ILE B-2 69  ? 1.39295 1.07970 1.37514 -0.21372 -0.02840 -0.18869 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 CB  
+13498 C CG1 . ILE B-2 69  ? 1.14004 0.84703 1.15008 -0.21883 -0.02043 -0.18472 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 CG1 
+13499 C CG2 . ILE B-2 69  ? 1.41955 1.09312 1.40974 -0.20892 -0.03597 -0.19281 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 CG2 
+13500 C CD1 . ILE B-2 69  ? 1.36057 1.08630 1.40390 -0.22306 -0.03414 -0.17637 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 CD1 
+13501 N N   . GLY B-2 70  ? 1.25016 0.93954 1.21766 -0.21611 -0.06611 -0.18579 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-2 N   
+13502 C CA  . GLY B-2 70  ? 1.21415 0.89079 1.16193 -0.21061 -0.07639 -0.19334 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-2 CA  
+13503 C C   . GLY B-2 70  ? 1.34509 1.02978 1.31565 -0.21556 -0.09266 -0.19252 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-2 C   
+13504 O O   . GLY B-2 70  ? 1.26978 0.96168 1.26625 -0.22143 -0.09497 -0.18680 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-2 O   
+13505 N N   . THR B-2 71  ? 1.46754 1.15002 1.42838 -0.21281 -0.10394 -0.19893 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 N   
+13506 C CA  . THR B-2 71  ? 1.24870 0.93772 1.23167 -0.21785 -0.11897 -0.20121 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 CA  
+13507 C C   . THR B-2 71  ? 1.34035 1.05642 1.34960 -0.23000 -0.12084 -0.19078 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 C   
+13508 O O   . THR B-2 71  ? 1.41070 1.13977 1.41460 -0.23208 -0.11437 -0.18486 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 O   
+13509 C CB  . THR B-2 71  ? 1.24670 0.92370 1.21120 -0.20921 -0.13155 -0.21466 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 CB  
+13510 O OG1 . THR B-2 71  ? 1.81883 1.46670 1.74848 -0.19656 -0.12721 -0.22346 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 OG1 
+13511 C CG2 . THR B-2 71  ? 1.59577 1.27530 1.58482 -0.21403 -0.14668 -0.22065 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 CG2 
+13512 N N   . ASN B-2 72  ? 1.40037 1.12242 1.43662 -0.23837 -0.12849 -0.18863 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 N   
+13513 C CA  . ASN B-2 72  ? 1.14699 0.89076 1.20628 -0.25042 -0.12920 -0.17950 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 CA  
+13514 C C   . ASN B-2 72  ? 1.23473 0.99164 1.29002 -0.24965 -0.13310 -0.18443 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 C   
+13515 O O   . ASN B-2 72  ? 1.27665 1.05026 1.33520 -0.25514 -0.12708 -0.17635 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 O   
+13516 C CB  . ASN B-2 72  ? 1.30221 1.04461 1.38798 -0.25913 -0.13615 -0.17893 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 CB  
+13517 C CG  . ASN B-2 72  ? 1.59653 1.32643 1.68803 -0.25977 -0.13260 -0.17237 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 CG  
+13518 O OD1 . ASN B-2 72  ? 1.80858 1.52755 1.88538 -0.25127 -0.12752 -0.17371 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 OD1 
+13519 N ND2 . ASN B-2 72  ? 1.31056 1.04089 1.42374 -0.26963 -0.13447 -0.16553 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 ND2 
+13520 N N   . ASP B-2 73  ? 1.48757 1.23651 1.53536 -0.24197 -0.14407 -0.19844 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 N   
+13521 C CA  . ASP B-2 73  ? 1.48768 1.24878 1.53257 -0.23872 -0.15000 -0.20489 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 CA  
+13522 C C   . ASP B-2 73  ? 1.38839 1.14648 1.40272 -0.23041 -0.14125 -0.20212 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 C   
+13523 O O   . ASP B-2 73  ? 1.23176 1.00574 1.24785 -0.23196 -0.13940 -0.19970 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 O   
+13524 C CB  . ASP B-2 73  ? 1.26379 1.01505 1.30592 -0.23025 -0.16648 -0.22195 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 CB  
+13525 C CG  . ASP B-2 73  ? 1.49793 1.25653 1.57592 -0.24061 -0.17552 -0.22653 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 CG  
+13526 O OD1 . ASP B-2 73  ? 1.61473 1.36157 1.69992 -0.24520 -0.17327 -0.22324 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 OD1 
+13527 O OD2 . ASP B-2 73  ? 1.62935 1.40527 1.72974 -0.24424 -0.18433 -0.23401 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 OD2 
+13528 N N   . GLY B-2 74  ? 1.20759 0.94437 1.19412 -0.22194 -0.13435 -0.20283 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-2 N   
+13529 C CA  . GLY B-2 74  ? 1.18584 0.91632 1.14263 -0.21510 -0.12381 -0.20059 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-2 CA  
+13530 C C   . GLY B-2 74  ? 1.23191 0.97950 1.19860 -0.22478 -0.11087 -0.18721 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-2 C   
+13531 O O   . GLY B-2 74  ? 1.15925 0.90894 1.10873 -0.22225 -0.10347 -0.18497 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-2 O   
+13532 N N   . PHE B-2 75  ? 1.33453 1.09245 1.32690 -0.23532 -0.10867 -0.17847 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 N   
+13533 C CA  . PHE B-2 75  ? 1.30391 1.07694 1.30448 -0.24391 -0.09877 -0.16619 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CA  
+13534 C C   . PHE B-2 75  ? 1.31825 1.11111 1.32784 -0.25023 -0.09988 -0.16219 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 C   
+13535 O O   . PHE B-2 75  ? 1.34618 1.14495 1.34290 -0.24991 -0.09232 -0.15888 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 O   
+13536 C CB  . PHE B-2 75  ? 1.19593 0.97161 1.21863 -0.25154 -0.09855 -0.15815 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CB  
+13537 C CG  . PHE B-2 75  ? 1.20933 1.00039 1.24106 -0.26027 -0.09224 -0.14568 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CG  
+13538 C CD1 . PHE B-2 75  ? 1.25848 1.05015 1.28005 -0.25865 -0.08288 -0.14256 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CD1 
+13539 C CD2 . PHE B-2 75  ? 1.11131 0.91483 1.16088 -0.27028 -0.09527 -0.13781 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CD2 
+13540 C CE1 . PHE B-2 75  ? 1.15140 0.95660 1.17997 -0.26597 -0.07930 -0.13233 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CE1 
+13541 C CE2 . PHE B-2 75  ? 1.06212 0.87620 1.11460 -0.27730 -0.09016 -0.12644 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CE2 
+13542 C CZ  . PHE B-2 75  ? 1.06617 0.88147 1.10789 -0.27469 -0.08350 -0.12396 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CZ  
+13543 N N   . VAL B-2 76  ? 1.21614 1.01893 1.24888 -0.25653 -0.10806 -0.16307 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 N   
+13544 C CA  . VAL B-2 76  ? 1.26567 1.08802 1.31083 -0.26351 -0.10713 -0.15978 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 CA  
+13545 C C   . VAL B-2 76  ? 1.27170 1.09584 1.30091 -0.25407 -0.10967 -0.16862 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 C   
+13546 O O   . VAL B-2 76  ? 1.17629 1.01482 1.20730 -0.25706 -0.10523 -0.16552 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 O   
+13547 C CB  . VAL B-2 76  ? 1.37739 1.20825 1.45318 -0.27295 -0.11349 -0.16058 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 CB  
+13548 C CG1 . VAL B-2 76  ? 1.46131 1.28615 1.54825 -0.28122 -0.11053 -0.15051 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 CG1 
+13549 C CG2 . VAL B-2 76  ? 1.09793 0.92197 1.17889 -0.26598 -0.12652 -0.17554 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 CG2 
+13550 N N   . GLU B-2 77  ? 1.27739 1.08477 1.28821 -0.24162 -0.11684 -0.17973 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 N   
+13551 C CA  . GLU B-2 77  ? 1.23538 1.03984 1.22647 -0.23011 -0.12112 -0.18839 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 CA  
+13552 C C   . GLU B-2 77  ? 1.16174 0.95848 1.12335 -0.22590 -0.10833 -0.18300 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 C   
+13553 O O   . GLU B-2 77  ? 1.00829 0.81433 0.96466 -0.22446 -0.10557 -0.18224 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 O   
+13554 C CB  . GLU B-2 77  ? 1.15235 0.93671 1.12776 -0.21710 -0.13383 -0.20194 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 CB  
+13555 C CG  . GLU B-2 77  ? 1.60262 1.37519 1.54708 -0.20158 -0.13885 -0.21065 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 CG  
+13556 C CD  . GLU B-2 77  ? 1.77326 1.52334 1.69883 -0.18782 -0.15347 -0.22446 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 CD  
+13557 O OE1 . GLU B-2 77  ? 1.54838 1.30284 1.49773 -0.19140 -0.16492 -0.23078 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 OE1 
+13558 O OE2 . GLU B-2 77  ? 1.56500 1.29058 1.44966 -0.17335 -0.15326 -0.22914 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 OE2 
+13559 N N   . SER B-2 78  ? 1.24376 1.02373 1.18791 -0.22438 -0.09947 -0.17984 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 N   
+13560 C CA  . SER B-2 78  ? 1.29694 1.06645 1.21289 -0.22050 -0.08636 -0.17698 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 CA  
+13561 C C   . SER B-2 78  ? 1.14382 0.93091 1.07196 -0.23228 -0.07560 -0.16564 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 C   
+13562 O O   . SER B-2 78  ? 1.26939 1.05402 1.17919 -0.23092 -0.06605 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 O   
+13563 C CB  . SER B-2 78  ? 1.28548 1.02954 1.17936 -0.21432 -0.07933 -0.18010 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 CB  
+13564 O OG  . SER B-2 78  ? 1.25767 1.00777 1.17275 -0.22311 -0.07510 -0.17411 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 OG  
+13565 N N   . GLU B-2 79  ? 1.18522 0.98752 1.14139 -0.24339 -0.07720 -0.15829 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 N   
+13566 C CA  . GLU B-2 79  ? 1.17069 0.98612 1.13481 -0.25345 -0.06867 -0.14773 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 CA  
+13567 C C   . GLU B-2 79  ? 1.23254 1.06776 1.21216 -0.26178 -0.07002 -0.14204 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 C   
+13568 O O   . GLU B-2 79  ? 1.16979 1.01351 1.14666 -0.26783 -0.06255 -0.13487 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 O   
+13569 C CB  . GLU B-2 79  ? 1.13411 0.94900 1.11376 -0.25894 -0.06853 -0.14224 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 CB  
+13570 C CG  . GLU B-2 79  ? 1.24719 1.04415 1.21482 -0.25182 -0.06413 -0.14774 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 CG  
+13571 C CD  . GLU B-2 79  ? 1.32111 1.11157 1.26726 -0.24908 -0.05152 -0.14924 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 CD  
+13572 O OE1 . GLU B-2 79  ? 1.23383 1.03554 1.18634 -0.25603 -0.04551 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 OE1 
+13573 O OE2 . GLU B-2 79  ? 1.62955 1.40189 1.55100 -0.23995 -0.04771 -0.15694 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 OE2 
+13574 N N   . ILE B-2 80  ? 1.24677 1.08919 1.24303 -0.26261 -0.07860 -0.14585 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 N   
+13575 C CA  . ILE B-2 80  ? 1.07340 0.93417 1.08766 -0.27190 -0.07734 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 CA  
+13576 C C   . ILE B-2 80  ? 1.08017 0.94879 1.09640 -0.26602 -0.08158 -0.14986 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 C   
+13577 O O   . ILE B-2 80  ? 1.18188 1.05968 1.19266 -0.26675 -0.07539 -0.14806 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 O   
+13578 C CB  . ILE B-2 80  ? 1.11669 0.98163 1.15684 -0.28157 -0.08133 -0.13626 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 CB  
+13579 C CG1 . ILE B-2 80  ? 1.10792 0.96580 1.14595 -0.28624 -0.07803 -0.12638 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 CG1 
+13580 C CG2 . ILE B-2 80  ? 0.98332 0.86468 1.04140 -0.29137 -0.07771 -0.13242 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 CG2 
+13581 C CD1 . ILE B-2 80  ? 1.02704 0.88386 1.08569 -0.29478 -0.08138 -0.12060 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 CD1 
+13582 N N   . ILE B-2 81  ? 1.06144 0.92649 1.08602 -0.25950 -0.09304 -0.16052 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 N   
+13583 C CA  . ILE B-2 81  ? 1.14452 1.02057 1.17896 -0.25389 -0.10029 -0.17068 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 CA  
+13584 C C   . ILE B-2 81  ? 1.26776 1.13551 1.27223 -0.24088 -0.09882 -0.17510 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 C   
+13585 O O   . ILE B-2 81  ? 1.28616 1.16596 1.29161 -0.24100 -0.09400 -0.17436 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 O   
+13586 C CB  . ILE B-2 81  ? 0.95317 0.82634 1.00341 -0.24930 -0.11531 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 CB  
+13587 C CG1 . ILE B-2 81  ? 1.05048 0.92982 1.13057 -0.26327 -0.11515 -0.17795 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 CG1 
+13588 C CG2 . ILE B-2 81  ? 1.13601 1.02282 1.19974 -0.24217 -0.12513 -0.19513 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 CG2 
+13589 C CD1 . ILE B-2 81  ? 1.10312 0.97892 1.20063 -0.26058 -0.12952 -0.19016 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 CD1 
+13590 N N   . ARG B-2 82  ? 1.22424 1.06884 1.19988 -0.22936 -0.10174 -0.17970 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 N   
+13591 C CA  . ARG B-2 82  ? 1.10439 0.93491 1.04700 -0.21570 -0.10045 -0.18441 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CA  
+13592 C C   . ARG B-2 82  ? 1.11292 0.94615 1.04151 -0.22004 -0.08539 -0.17567 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 C   
+13593 O O   . ARG B-2 82  ? 1.27280 1.10682 1.18958 -0.21233 -0.08505 -0.17920 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 O   
+13594 C CB  . ARG B-2 82  ? 1.18673 0.98692 1.09698 -0.20436 -0.10247 -0.18931 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CB  
+13595 C CG  . ARG B-2 82  ? 1.43979 1.21790 1.31014 -0.18840 -0.10199 -0.19496 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CG  
+13596 C CD  . ARG B-2 82  ? 1.66332 1.41165 1.50553 -0.17493 -0.10997 -0.20370 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CD  
+13597 N NE  . ARG B-2 82  ? 1.55942 1.31569 1.42246 -0.17053 -0.12967 -0.21398 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 NE  
+13598 C CZ  . ARG B-2 82  ? 1.54898 1.28342 1.39535 -0.16062 -0.14027 -0.22279 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CZ  
+13599 N NH1 . ARG B-2 82  ? 2.06469 1.76651 1.87195 -0.15382 -0.13163 -0.22216 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 NH1 
+13600 N NH2 . ARG B-2 82  ? 1.64523 1.39021 1.51508 -0.15791 -0.15925 -0.23324 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 NH2 
+13601 N N   . PRO B-2 83  ? 1.12134 0.95568 1.05039 -0.23112 -0.07387 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 N   
+13602 C CA  . PRO B-2 83  ? 1.12844 0.96395 1.04228 -0.23447 -0.06089 -0.15910 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 CA  
+13603 C C   . PRO B-2 83  ? 1.18734 1.04540 1.11931 -0.24184 -0.05825 -0.15537 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 C   
+13604 O O   . PRO B-2 83  ? 1.23454 1.09217 1.15130 -0.23875 -0.05156 -0.15533 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 O   
+13605 C CB  . PRO B-2 83  ? 0.88462 0.71646 0.79826 -0.24379 -0.05248 -0.15108 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 CB  
+13606 C CG  . PRO B-2 83  ? 1.05720 0.87905 0.97652 -0.24114 -0.05950 -0.15443 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 CG  
+13607 C CD  . PRO B-2 83  ? 1.09872 0.92952 1.03744 -0.23867 -0.07263 -0.16029 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 CD  
+13608 N N   . PHE B-2 84  ? 1.24276 1.11846 1.20552 -0.25176 -0.06175 -0.15229 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 N   
+13609 C CA  . PHE B-2 84  ? 1.21149 1.10595 1.18938 -0.26161 -0.05488 -0.14658 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CA  
+13610 C C   . PHE B-2 84  ? 1.33787 1.24980 1.34472 -0.26195 -0.06109 -0.15329 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 C   
+13611 O O   . PHE B-2 84  ? 1.32090 1.24818 1.34678 -0.27283 -0.05451 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 O   
+13612 C CB  . PHE B-2 84  ? 1.08536 0.98330 1.07140 -0.27555 -0.04910 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CB  
+13613 C CG  . PHE B-2 84  ? 1.04143 0.92550 1.00799 -0.27551 -0.04547 -0.13027 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CG  
+13614 C CD1 . PHE B-2 84  ? 1.00684 0.88688 0.95212 -0.27544 -0.03645 -0.12777 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CD1 
+13615 C CD2 . PHE B-2 84  ? 1.00754 0.88318 0.97949 -0.27584 -0.05064 -0.12952 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CD2 
+13616 C CE1 . PHE B-2 84  ? 0.88161 0.75129 0.81427 -0.27636 -0.03265 -0.12535 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CE1 
+13617 C CE2 . PHE B-2 84  ? 1.05896 0.92441 1.01806 -0.27579 -0.04662 -0.12677 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CE2 
+13618 C CZ  . PHE B-2 84  ? 0.90388 0.76729 0.84481 -0.27640 -0.03760 -0.12505 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CZ  
+13619 N N   . ILE B-2 85  ? 1.34979 1.25923 1.36056 -0.25029 -0.07339 -0.16521 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 N   
+13620 C CA  . ILE B-2 85  ? 1.19964 1.12887 1.24348 -0.25067 -0.08022 -0.17390 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 CA  
+13621 C C   . ILE B-2 85  ? 1.28471 1.22646 1.32916 -0.24644 -0.07469 -0.17697 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 C   
+13622 O O   . ILE B-2 85  ? 1.22250 1.18555 1.29727 -0.25380 -0.07082 -0.17880 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 O   
+13623 C CB  . ILE B-2 85  ? 1.12553 1.04893 1.17501 -0.23890 -0.09793 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 CB  
+13624 C CG1 . ILE B-2 85  ? 1.03310 0.98043 1.12333 -0.24018 -0.10593 -0.19838 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 CG1 
+13625 C CG2 . ILE B-2 85  ? 1.20427 1.10740 1.21686 -0.22037 -0.10397 -0.19371 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 CG2 
+13626 C CD1 . ILE B-2 85  ? 1.34431 1.28750 1.44129 -0.22774 -0.12600 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 CD1 
+13627 N N   . LYS B-2 86  ? 1.35433 1.28175 1.36536 -0.23479 -0.07273 -0.17777 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 N   
+13628 C CA  . LYS B-2 86  ? 1.14526 1.08159 1.15336 -0.22979 -0.06671 -0.18024 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 CA  
+13629 C C   . LYS B-2 86  ? 1.23331 1.17954 1.24470 -0.24472 -0.04968 -0.16899 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 C   
+13630 O O   . LYS B-2 86  ? 1.44515 1.40757 1.47123 -0.24629 -0.04330 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 O   
+13631 C CB  . LYS B-2 86  ? 1.25448 1.16759 1.22166 -0.21387 -0.06782 -0.18308 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 CB  
+13632 C CG  . LYS B-2 86  ? 1.02336 0.92363 0.98125 -0.19595 -0.08530 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 CG  
+13633 C CD  . LYS B-2 86  ? 1.35638 1.22637 1.26630 -0.18115 -0.08333 -0.19590 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 CD  
+13634 C CE  . LYS B-2 86  ? 1.31763 1.18729 1.22159 -0.16284 -0.09261 -0.20657 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 CE  
+13635 N NZ  . LYS B-2 86  ? 1.37243 1.24999 1.29730 -0.15176 -0.11401 -0.21999 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 NZ  
+13636 N N   . ASP B-2 87  ? 1.33550 1.27168 1.33286 -0.25500 -0.04252 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 N   
+13637 C CA  . ASP B-2 87  ? 1.22205 1.16520 1.21970 -0.26884 -0.02855 -0.14698 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 CA  
+13638 C C   . ASP B-2 87  ? 1.09745 1.05842 1.12940 -0.28106 -0.02572 -0.14508 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 C   
+13639 O O   . ASP B-2 87  ? 1.35741 1.32881 1.39585 -0.28882 -0.01399 -0.14139 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 O   
+13640 C CB  . ASP B-2 87  ? 1.25711 1.18549 1.23331 -0.27538 -0.02473 -0.13681 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 CB  
+13641 C CG  . ASP B-2 87  ? 1.17922 1.11178 1.15074 -0.28823 -0.01288 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 CG  
+13642 O OD1 . ASP B-2 87  ? 1.56257 1.50436 1.53585 -0.29011 -0.00446 -0.12650 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 OD1 
+13643 O OD2 . ASP B-2 87  ? 1.37843 1.30415 1.34375 -0.29569 -0.01253 -0.11781 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 OD2 
+13644 N N   . ALA B-2 88  ? 1.22429 1.18704 1.27751 -0.28316 -0.03512 -0.14803 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-2 N   
+13645 C CA  . ALA B-2 88  ? 1.08775 1.06341 1.17270 -0.29646 -0.03086 -0.14571 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-2 CA  
+13646 C C   . ALA B-2 88  ? 1.11755 1.11466 1.23544 -0.29461 -0.03093 -0.15748 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-2 C   
+13647 O O   . ALA B-2 88  ? 1.11549 1.12508 1.25369 -0.30625 -0.01864 -0.15480 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-2 O   
+13648 C CB  . ALA B-2 88  ? 1.38616 1.35418 1.48216 -0.29988 -0.04041 -0.14505 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-2 CB  
+13649 N N   . PHE B-2 89  ? 1.28428 1.28514 1.40775 -0.27972 -0.04444 -0.17111 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 N   
+13650 C CA  . PHE B-2 89  ? 1.11119 1.13476 1.27253 -0.27640 -0.04879 -0.18514 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CA  
+13651 C C   . PHE B-2 89  ? 1.12317 1.15292 1.27658 -0.26141 -0.05035 -0.19367 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 C   
+13652 O O   . PHE B-2 89  ? 1.27202 1.32265 1.45887 -0.25639 -0.05533 -0.20697 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 O   
+13653 C CB  . PHE B-2 89  ? 1.14462 1.17004 1.32768 -0.27086 -0.06755 -0.19714 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CB  
+13654 C CG  . PHE B-2 89  ? 1.08262 1.10440 1.28169 -0.28575 -0.06616 -0.19127 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CG  
+13655 C CD1 . PHE B-2 89  ? 1.34054 1.36446 1.54715 -0.30361 -0.04870 -0.17904 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CD1 
+13656 C CD2 . PHE B-2 89  ? 1.19622 1.20941 1.39977 -0.28118 -0.08224 -0.19801 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CD2 
+13657 C CE1 . PHE B-2 89  ? 1.52602 1.54285 1.74443 -0.31628 -0.04742 -0.17313 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CE1 
+13658 C CE2 . PHE B-2 89  ? 1.33987 1.34779 1.55754 -0.29432 -0.08079 -0.19282 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CE2 
+13659 C CZ  . PHE B-2 89  ? 1.33234 1.34174 1.55757 -0.31174 -0.06342 -0.18012 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CZ  
+13660 N N   . GLY B-2 90  ? 0.97198 0.98430 1.08414 -0.25396 -0.04639 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-2 N   
+13661 C CA  . GLY B-2 90  ? 1.24269 1.25617 1.34255 -0.23914 -0.04709 -0.19442 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-2 CA  
+13662 C C   . GLY B-2 90  ? 1.26128 1.25637 1.33565 -0.21924 -0.06417 -0.20242 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-2 C   
+13663 O O   . GLY B-2 90  ? 1.24131 1.22543 1.31169 -0.21637 -0.07645 -0.20460 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-2 O   
+13664 N N   . ASN B-2 91  ? 1.33642 1.32547 1.39054 -0.20470 -0.06416 -0.20688 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 N   
+13665 C CA  . ASN B-2 91  ? 1.24080 1.20636 1.26211 -0.18428 -0.07822 -0.21346 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 CA  
+13666 C C   . ASN B-2 91  ? 1.51906 1.49410 1.56424 -0.17019 -0.10025 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 C   
+13667 O O   . ASN B-2 91  ? 1.82744 1.77974 1.84267 -0.15216 -0.11420 -0.23561 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 O   
+13668 C CB  . ASN B-2 91  ? 1.55416 1.50764 1.54516 -0.17262 -0.07103 -0.21317 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 CB  
+13669 C CG  . ASN B-2 91  ? 1.62972 1.56591 1.58734 -0.18336 -0.05278 -0.19903 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 CG  
+13670 O OD1 . ASN B-2 91  ? 1.73602 1.64361 1.65421 -0.17788 -0.05225 -0.19519 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 OD1 
+13671 N ND2 . ASN B-2 91  ? 1.73622 1.68885 1.70933 -0.19896 -0.03735 -0.19190 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 ND2 
+13672 N N   . ASP B-2 92  ? 1.63283 1.63924 1.72996 -0.17787 -0.10354 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 N   
+13673 C CA  . ASP B-2 92  ? 1.52790 1.54648 1.65306 -0.16507 -0.12617 -0.25504 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 CA  
+13674 C C   . ASP B-2 92  ? 1.55467 1.55513 1.66718 -0.16331 -0.14074 -0.25654 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 C   
+13675 O O   . ASP B-2 92  ? 1.79788 1.79166 1.90659 -0.14579 -0.16254 -0.26990 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 O   
+13676 C CB  . ASP B-2 92  ? 1.60477 1.66239 1.79334 -0.17708 -0.12333 -0.26352 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 CB  
+13677 C CG  . ASP B-2 92  ? 1.79247 1.86909 1.99652 -0.17782 -0.10843 -0.26409 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 CG  
+13678 O OD1 . ASP B-2 92  ? 1.64471 1.71620 1.83209 -0.15838 -0.11530 -0.27087 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 OD1 
+13679 O OD2 . ASP B-2 92  ? 1.88349 1.97773 2.11402 -0.19741 -0.08924 -0.25760 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 OD2 
+13680 N N   . TYR B-2 93  ? 1.40579 1.39707 1.51053 -0.18012 -0.12981 -0.24359 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 N   
+13681 C CA  . TYR B-2 93  ? 1.34281 1.31872 1.44023 -0.18143 -0.14050 -0.24416 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CA  
+13682 C C   . TYR B-2 93  ? 1.50500 1.44311 1.54470 -0.16873 -0.14249 -0.23921 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 C   
+13683 O O   . TYR B-2 93  ? 1.47165 1.39568 1.47959 -0.16954 -0.12775 -0.22858 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 O   
+13684 C CB  . TYR B-2 93  ? 1.24526 1.22797 1.36167 -0.20461 -0.12714 -0.23242 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CB  
+13685 C CG  . TYR B-2 93  ? 1.28621 1.30100 1.45858 -0.21861 -0.12428 -0.23774 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CG  
+13686 C CD1 . TYR B-2 93  ? 1.17984 1.21645 1.37387 -0.22466 -0.11070 -0.23686 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CD1 
+13687 C CD2 . TYR B-2 93  ? 1.26845 1.29011 1.47172 -0.22641 -0.13345 -0.24406 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CD2 
+13688 C CE1 . TYR B-2 93  ? 1.18322 1.24759 1.42854 -0.23840 -0.10497 -0.24210 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CE1 
+13689 C CE2 . TYR B-2 93  ? 1.26582 1.31502 1.52109 -0.24064 -0.12849 -0.24939 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CE2 
+13690 C CZ  . TYR B-2 93  ? 1.33026 1.40072 1.60657 -0.24682 -0.11348 -0.24831 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CZ  
+13691 O OH  . TYR B-2 93  ? 1.45261 1.54908 1.78092 -0.26195 -0.10549 -0.25395 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 OH  
+13692 N N   . PRO B-2 94  ? 1.50734 1.42747 1.53239 -0.15740 -0.15956 -0.24739 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 N   
+13693 C CA  . PRO B-2 94  ? 1.53457 1.41568 1.50291 -0.14457 -0.15996 -0.24391 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 CA  
+13694 C C   . PRO B-2 94  ? 1.51328 1.37825 1.46643 -0.15748 -0.14841 -0.23215 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 C   
+13695 O O   . PRO B-2 94  ? 1.50319 1.38157 1.48640 -0.17185 -0.14801 -0.22989 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 O   
+13696 C CB  . PRO B-2 94  ? 1.65806 1.52776 1.61906 -0.12509 -0.18529 -0.26019 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 CB  
+13697 C CG  . PRO B-2 94  ? 1.58885 1.48808 1.60451 -0.13630 -0.19544 -0.26838 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 CG  
+13698 C CD  . PRO B-2 94  ? 1.32390 1.25773 1.38299 -0.15416 -0.18002 -0.26243 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 CD  
+13699 N N   . ASP B-2 95  ? 1.46699 1.30173 1.37306 -0.15186 -0.13835 -0.22510 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 N   
+13700 C CA  . ASP B-2 95  ? 1.46615 1.28231 1.35435 -0.16039 -0.12832 -0.21633 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 CA  
+13701 C C   . ASP B-2 95  ? 1.59232 1.37469 1.44427 -0.14572 -0.13790 -0.22315 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 C   
+13702 O O   . ASP B-2 95  ? 1.61706 1.38367 1.45651 -0.15153 -0.13039 -0.21800 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 O   
+13703 C CB  . ASP B-2 95  ? 1.38467 1.19179 1.24984 -0.16758 -0.10719 -0.20400 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 CB  
+13704 C CG  . ASP B-2 95  ? 1.53030 1.32003 1.36047 -0.15322 -0.10404 -0.20620 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 CG  
+13705 O OD1 . ASP B-2 95  ? 1.68975 1.47566 1.51407 -0.13668 -0.11915 -0.21682 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 OD1 
+13706 O OD2 . ASP B-2 95  ? 1.39454 1.17381 1.20331 -0.15809 -0.08714 -0.19790 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 OD2 
+13707 N N   . ASN B-2 96  ? 1.67802 1.44782 1.51179 -0.12612 -0.15435 -0.23498 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 N   
+13708 C CA  . ASN B-2 96  ? 1.70416 1.43979 1.50092 -0.11046 -0.16603 -0.24296 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 CA  
+13709 C C   . ASN B-2 96  ? 1.73792 1.48653 1.56472 -0.10852 -0.18801 -0.25526 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 C   
+13710 O O   . ASN B-2 96  ? 1.70652 1.43140 1.50632 -0.09103 -0.20508 -0.26640 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 O   
+13711 C CB  . ASN B-2 96  ? 1.67961 1.38626 1.42925 -0.08782 -0.17199 -0.24853 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 CB  
+13712 C CG  . ASN B-2 96  ? 1.66761 1.39925 1.44247 -0.07859 -0.18697 -0.25742 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 CG  
+13713 O OD1 . ASN B-2 96  ? 1.63466 1.40440 1.46325 -0.08790 -0.19536 -0.26228 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 OD1 
+13714 N ND2 . ASN B-2 96  ? 1.77792 1.48708 1.51439 -0.06002 -0.18948 -0.25999 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 ND2 
+13715 N N   . PHE B-2 97  ? 1.79956 1.58311 1.67973 -0.12612 -0.18774 -0.25379 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 N   
+13716 C CA  . PHE B-2 97  ? 1.63100 1.42977 1.54608 -0.12685 -0.20730 -0.26622 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CA  
+13717 C C   . PHE B-2 97  ? 1.82746 1.59841 1.71980 -0.12420 -0.21215 -0.26879 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 C   
+13718 O O   . PHE B-2 97  ? 1.93459 1.68417 1.79981 -0.12881 -0.19604 -0.25838 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 O   
+13719 C CB  . PHE B-2 97  ? 1.66210 1.49962 1.63581 -0.14864 -0.20076 -0.26192 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CB  
+13720 C CG  . PHE B-2 97  ? 1.68484 1.52104 1.66036 -0.16691 -0.18024 -0.24572 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CG  
+13721 C CD1 . PHE B-2 97  ? 1.69160 1.53211 1.65882 -0.17472 -0.16078 -0.23223 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CD1 
+13722 C CD2 . PHE B-2 97  ? 1.49055 1.32073 1.47613 -0.17544 -0.18162 -0.24477 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CD2 
+13723 C CE1 . PHE B-2 97  ? 1.63224 1.47208 1.60166 -0.19001 -0.14470 -0.21860 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CE1 
+13724 C CE2 . PHE B-2 97  ? 1.51357 1.34253 1.50147 -0.19026 -0.16471 -0.23053 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CE2 
+13725 C CZ  . PHE B-2 97  ? 1.67176 1.50609 1.65188 -0.19723 -0.14705 -0.21766 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CZ  
+13726 N N   . THR B-2 98  ? 1.88877 1.66077 1.79421 -0.11665 -0.23467 -0.28399 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 N   
+13727 C CA  . THR B-2 98  ? 1.78071 1.52734 1.66772 -0.11362 -0.24182 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 CA  
+13728 C C   . THR B-2 98  ? 1.71067 1.48366 1.65196 -0.12834 -0.25057 -0.29504 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 C   
+13729 O O   . THR B-2 98  ? 1.77209 1.57054 1.75117 -0.12749 -0.26719 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 O   
+13730 C CB  . THR B-2 98  ? 1.87447 1.58929 1.71720 -0.08863 -0.26270 -0.30337 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 CB  
+13731 O OG1 . THR B-2 98  ? 2.01969 1.71059 1.81387 -0.07463 -0.25458 -0.29805 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 OG1 
+13732 C CG2 . THR B-2 98  ? 1.72244 1.40374 1.53484 -0.08514 -0.26494 -0.30642 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 CG2 
+13733 N N   . ALA B-2 99  ? 1.53038 1.29694 1.47687 -0.14173 -0.23902 -0.28675 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-2 N   
+13734 C CA  . ALA B-2 99  ? 1.51267 1.29988 1.50787 -0.15746 -0.24367 -0.29009 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-2 CA  
+13735 C C   . ALA B-2 99  ? 1.88863 1.65555 1.87369 -0.14802 -0.26350 -0.30551 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-2 C   
+13736 O O   . ALA B-2 99  ? 1.82197 1.55472 1.76428 -0.13968 -0.26074 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-2 O   
+13737 C CB  . ALA B-2 99  ? 1.59570 1.38556 1.60197 -0.17589 -0.22200 -0.27298 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-2 CB  
+13738 N N   . GLU B-2 100 ? 1.91709 1.70479 1.94206 -0.14961 -0.28285 -0.32094 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 N   
+13739 C CA  . GLU B-2 100 ? 2.03297 1.80538 2.05582 -0.14263 -0.30391 -0.33767 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 CA  
+13740 C C   . GLU B-2 100 ? 1.95494 1.74756 2.03124 -0.16353 -0.30236 -0.33896 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 C   
+13741 O O   . GLU B-2 100 ? 1.84889 1.67602 1.97682 -0.17600 -0.30271 -0.34178 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 O   
+13742 C CB  . GLU B-2 100 ? 2.11136 1.88807 2.13377 -0.12434 -0.33186 -0.35825 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 CB  
+13743 C CG  . GLU B-2 100 ? 1.90550 1.65189 1.86519 -0.10048 -0.33607 -0.35832 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 CG  
+13744 C CD  . GLU B-2 100 ? 2.28763 2.03104 2.24000 -0.07912 -0.36799 -0.38018 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 CD  
+13745 O OE1 . GLU B-2 100 ? 2.48930 2.26310 2.49484 -0.08427 -0.38606 -0.39571 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 OE1 
+13746 O OE2 . GLU B-2 100 ? 2.39237 2.10192 2.28554 -0.05696 -0.37510 -0.38234 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 OE2 
+13747 N N   . TYR B-2 101 ? 1.88495 1.65424 1.94814 -0.16726 -0.29938 -0.33714 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 N   
+13748 C CA  . TYR B-2 101 ? 1.73078 1.51300 1.83883 -0.18730 -0.29488 -0.33575 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CA  
+13749 C C   . TYR B-2 101 ? 1.74091 1.53739 1.88797 -0.18883 -0.31826 -0.35767 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 C   
+13750 O O   . TYR B-2 101 ? 1.95354 1.77628 2.15392 -0.20700 -0.31493 -0.35892 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 O   
+13751 C CB  . TYR B-2 101 ? 1.58179 1.33340 1.66332 -0.18914 -0.28493 -0.32782 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CB  
+13752 C CG  . TYR B-2 101 ? 1.69611 1.43704 1.74812 -0.19014 -0.26119 -0.30732 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CG  
+13753 C CD1 . TYR B-2 101 ? 1.76041 1.47636 1.75935 -0.17346 -0.25782 -0.30537 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CD1 
+13754 C CD2 . TYR B-2 101 ? 1.67721 1.43151 1.75387 -0.20769 -0.24228 -0.29058 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CD2 
+13755 C CE1 . TYR B-2 101 ? 1.81541 1.52333 1.79194 -0.17556 -0.23582 -0.28846 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CE1 
+13756 C CE2 . TYR B-2 101 ? 1.70512 1.45166 1.75799 -0.20833 -0.22281 -0.27372 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CE2 
+13757 C CZ  . TYR B-2 101 ? 1.83353 1.55850 1.83897 -0.19289 -0.21945 -0.27331 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CZ  
+13758 O OH  . TYR B-2 101 ? 1.74655 1.46550 1.73273 -0.19470 -0.19970 -0.25824 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 OH  
+13759 N N   . PHE B-2 102 ? 1.96320 1.74139 2.08389 -0.17007 -0.34188 -0.37573 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 N   
+13760 C CA  . PHE B-2 102 ? 1.98372 1.77180 2.13948 -0.17103 -0.36633 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CA  
+13761 C C   . PHE B-2 102 ? 1.90677 1.73275 2.10700 -0.17041 -0.38033 -0.41218 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 C   
+13762 O O   . PHE B-2 102 ? 1.69395 1.54466 1.95019 -0.18307 -0.38960 -0.42594 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 O   
+13763 C CB  . PHE B-2 102 ? 1.99427 1.74556 2.10169 -0.15017 -0.38810 -0.41397 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CB  
+13764 C CG  . PHE B-2 102 ? 1.89417 1.60553 1.95042 -0.14676 -0.37304 -0.40150 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CG  
+13765 C CD1 . PHE B-2 102 ? 1.81568 1.52643 1.88959 -0.16525 -0.35191 -0.38702 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CD1 
+13766 C CD2 . PHE B-2 102 ? 1.95813 1.63125 1.94806 -0.12448 -0.37936 -0.40453 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CD2 
+13767 C CE1 . PHE B-2 102 ? 1.77868 1.45528 1.81011 -0.16141 -0.33813 -0.37695 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CE1 
+13768 C CE2 . PHE B-2 102 ? 2.05602 1.69333 2.00184 -0.12188 -0.36320 -0.39417 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CE2 
+13769 C CZ  . PHE B-2 102 ? 1.92640 1.56743 1.89557 -0.14031 -0.34289 -0.38090 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CZ  
+13770 N N   . ASP B-2 103 ? 2.07676 1.90771 2.25514 -0.15623 -0.38121 -0.40923 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 N   
+13771 C CA  . ASP B-2 103 ? 2.16125 2.02562 2.37721 -0.15078 -0.39750 -0.42447 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 CA  
+13772 C C   . ASP B-2 103 ? 2.15343 2.05559 2.41756 -0.16978 -0.37550 -0.41255 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 C   
+13773 O O   . ASP B-2 103 ? 1.99660 1.89493 2.25060 -0.18221 -0.34842 -0.39020 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 O   
+13774 C CB  . ASP B-2 103 ? 2.34149 2.18833 2.50602 -0.12284 -0.41216 -0.42913 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 CB  
+13775 C CG  . ASP B-2 103 ? 2.35936 2.16644 2.47266 -0.10200 -0.43577 -0.44288 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 CG  
+13776 O OD1 . ASP B-2 103 ? 2.33932 2.14389 2.47293 -0.10733 -0.45005 -0.45711 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 OD1 
+13777 O OD2 . ASP B-2 103 ? 2.15876 1.93476 2.20955 -0.08038 -0.43944 -0.43969 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 OD2 
+13778 N N   . ASN B-2 104 ? 2.12028 2.05914 2.43787 -0.17142 -0.38808 -0.42903 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 N   
+13779 C CA  . ASN B-2 104 ? 2.03531 2.01101 2.39698 -0.18504 -0.36990 -0.42172 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 CA  
+13780 C C   . ASN B-2 104 ? 1.84994 1.83508 2.24510 -0.21406 -0.34269 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 C   
+13781 O O   . ASN B-2 104 ? 1.90503 1.88916 2.28734 -0.22343 -0.31687 -0.38462 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 O   
+13782 C CB  . ASN B-2 104 ? 1.93165 1.90028 2.25055 -0.17204 -0.35839 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 CB  
+13783 C CG  . ASN B-2 104 ? 1.96333 1.91728 2.24334 -0.14215 -0.38427 -0.42018 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 CG  
+13784 O OD1 . ASN B-2 104 ? 1.90424 1.81866 2.12129 -0.12657 -0.38925 -0.41574 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 OD1 
+13785 N ND2 . ASN B-2 104 ? 1.95043 1.93489 2.26731 -0.13355 -0.40033 -0.43708 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 ND2 
+13786 N N   . GLN B-2 105 ? 1.72768 1.72017 2.16490 -0.22781 -0.34967 -0.41933 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 N   
+13787 C CA  . GLN B-2 105 ? 1.65246 1.65724 2.13112 -0.25575 -0.32587 -0.40895 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 CA  
+13788 C C   . GLN B-2 105 ? 1.56448 1.61145 2.10251 -0.26739 -0.31673 -0.41474 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 C   
+13789 O O   . GLN B-2 105 ? 1.76814 1.83938 2.33395 -0.25657 -0.33326 -0.43252 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 O   
+13790 C CB  . GLN B-2 105 ? 1.62295 1.61690 2.11573 -0.26386 -0.33049 -0.41462 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 CB  
+13791 C CG  . GLN B-2 105 ? 1.61761 1.57110 2.06542 -0.26435 -0.32691 -0.40351 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 CG  
+13792 C CD  . GLN B-2 105 ? 1.84256 1.78650 2.30659 -0.27462 -0.32630 -0.40609 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 CD  
+13793 O OE1 . GLN B-2 105 ? 1.78321 1.74470 2.28031 -0.27432 -0.33741 -0.42115 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 OE1 
+13794 N NE2 . GLN B-2 105 ? 1.99273 1.90857 2.43467 -0.28355 -0.31345 -0.39196 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 NE2 
+13795 N N   . PHE B-2 106 ? 1.67233 1.72650 2.22352 -0.28695 -0.28721 -0.39602 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 N   
+13796 C CA  . PHE B-2 106 ? 1.79142 1.88247 2.39526 -0.29964 -0.27328 -0.39944 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CA  
+13797 C C   . PHE B-2 106 ? 1.58287 1.67466 2.21407 -0.32636 -0.24555 -0.38559 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 C   
+13798 O O   . PHE B-2 106 ? 1.46891 1.53230 2.07599 -0.33505 -0.23713 -0.37211 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 O   
+13799 C CB  . PHE B-2 106 ? 1.76336 1.86018 2.33917 -0.29047 -0.26015 -0.38477 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CB  
+13800 C CG  . PHE B-2 106 ? 1.69137 1.75790 2.21012 -0.29176 -0.24121 -0.35699 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CG  
+13801 C CD1 . PHE B-2 106 ? 1.61338 1.65088 2.07192 -0.27228 -0.25215 -0.35114 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CD1 
+13802 C CD2 . PHE B-2 106 ? 1.76486 1.83110 2.29001 -0.31222 -0.21234 -0.33746 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CD2 
+13803 C CE1 . PHE B-2 106 ? 1.68963 1.70237 2.10160 -0.27397 -0.23486 -0.32759 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CE1 
+13804 C CE2 . PHE B-2 106 ? 1.78910 1.82944 2.26460 -0.31250 -0.19747 -0.31363 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CE2 
+13805 C CZ  . PHE B-2 106 ? 1.79554 1.81111 2.21745 -0.29372 -0.20887 -0.30933 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CZ  
+13806 N N   . ALA B-2 107 ? 1.56964 1.69249 2.24990 -0.33841 -0.23079 -0.38892 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-2 N   
+13807 C CA  . ALA B-2 107 ? 1.69888 1.82167 2.40644 -0.36265 -0.20493 -0.37805 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-2 CA  
+13808 C C   . ALA B-2 107 ? 1.85463 1.97161 2.55165 -0.37879 -0.17451 -0.35640 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-2 C   
+13809 O O   . ALA B-2 107 ? 1.82104 1.91831 2.51231 -0.39592 -0.15497 -0.34055 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-2 O   
+13810 C CB  . ALA B-2 107 ? 1.56226 1.71934 2.33015 -0.36800 -0.20357 -0.39453 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-2 CB  
+13811 N N   . SER B-2 108 ? 1.90643 2.03809 2.59870 -0.37334 -0.17021 -0.35545 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-2 N   
+13812 C CA  . SER B-2 108 ? 1.86832 1.99593 2.54659 -0.38621 -0.13969 -0.33353 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-2 CA  
+13813 C C   . SER B-2 108 ? 1.89567 2.00719 2.51105 -0.36840 -0.14063 -0.31640 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-2 C   
+13814 O O   . SER B-2 108 ? 1.84406 1.95794 2.43926 -0.34658 -0.16194 -0.32537 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-2 O   
+13815 C CB  . SER B-2 108 ? 1.94354 2.10662 2.67444 -0.39701 -0.12340 -0.34282 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-2 CB  
+13816 O OG  . SER B-2 108 ? 1.98041 2.15477 2.75434 -0.40755 -0.11815 -0.35054 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-2 OG  
+13817 N N   . TYR B-2 109 ? 1.90456 1.99802 2.48829 -0.37805 -0.11708 -0.29194 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 N   
+13818 C CA  . TYR B-2 109 ? 1.85808 1.93646 2.38495 -0.36420 -0.11509 -0.27518 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CA  
+13819 C C   . TYR B-2 109 ? 1.82661 1.92844 2.35622 -0.35087 -0.11778 -0.28265 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 C   
+13820 O O   . TYR B-2 109 ? 1.84157 1.93345 2.32892 -0.33275 -0.12715 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 O   
+13821 C CB  . TYR B-2 109 ? 1.69696 1.75593 2.19744 -0.37855 -0.08944 -0.24999 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CB  
+13822 C CG  . TYR B-2 109 ? 1.58200 1.62769 2.02879 -0.36708 -0.08528 -0.23316 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CG  
+13823 C CD1 . TYR B-2 109 ? 1.62311 1.64879 2.02834 -0.35144 -0.10048 -0.22953 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CD1 
+13824 C CD2 . TYR B-2 109 ? 1.53393 1.58598 1.97185 -0.37269 -0.06496 -0.22154 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CD2 
+13825 C CE1 . TYR B-2 109 ? 1.49866 1.51287 1.85851 -0.34237 -0.09565 -0.21552 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CE1 
+13826 C CE2 . TYR B-2 109 ? 1.53883 1.57881 1.92934 -0.36306 -0.06168 -0.20750 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CE2 
+13827 C CZ  . TYR B-2 109 ? 1.46080 1.48267 1.81414 -0.34834 -0.07706 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CZ  
+13828 O OH  . TYR B-2 109 ? 1.27625 1.28685 1.58608 -0.34009 -0.07285 -0.19222 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 OH  
+13829 N N   . ASP B-2 110 ? 1.78943 1.92147 2.36885 -0.35950 -0.10869 -0.29424 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 N   
+13830 C CA  . ASP B-2 110 ? 1.75327 1.90893 2.33968 -0.34579 -0.11198 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 CA  
+13831 C C   . ASP B-2 110 ? 1.74889 1.91226 2.33780 -0.32293 -0.14429 -0.32371 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 C   
+13832 O O   . ASP B-2 110 ? 1.65299 1.81812 2.21644 -0.30367 -0.15314 -0.32532 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 O   
+13833 C CB  . ASP B-2 110 ? 1.83354 2.02081 2.47778 -0.36103 -0.09343 -0.31222 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 CB  
+13834 C CG  . ASP B-2 110 ? 2.00769 2.18283 2.64743 -0.38435 -0.06073 -0.29251 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 CG  
+13835 O OD1 . ASP B-2 110 ? 2.01183 2.16616 2.64736 -0.39785 -0.05591 -0.28436 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 OD1 
+13836 O OD2 . ASP B-2 110 ? 2.13925 2.32344 2.77749 -0.38853 -0.03994 -0.28527 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 OD2 
+13837 N N   . LYS B-2 111 ? 1.78908 1.95437 2.40577 -0.32431 -0.16246 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 N   
+13838 C CA  . LYS B-2 111 ? 1.82081 1.99045 2.43744 -0.30199 -0.19532 -0.36042 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 CA  
+13839 C C   . LYS B-2 111 ? 1.77507 1.91055 2.32110 -0.28244 -0.20762 -0.34958 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 C   
+13840 O O   . LYS B-2 111 ? 1.81544 1.95031 2.33970 -0.25970 -0.22577 -0.35818 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 O   
+13841 C CB  . LYS B-2 111 ? 1.67722 1.85349 2.33698 -0.30960 -0.21134 -0.37963 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 CB  
+13842 C CG  . LYS B-2 111 ? 1.70402 1.91353 2.43826 -0.33102 -0.19774 -0.39223 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 CG  
+13843 C CD  . LYS B-2 111 ? 1.81969 2.06791 2.59633 -0.32076 -0.20507 -0.41147 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 CD  
+13844 C CE  . LYS B-2 111 ? 1.91486 2.17110 2.69790 -0.29668 -0.24417 -0.43643 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 CE  
+13845 N NZ  . LYS B-2 111 ? 1.89210 2.18762 2.72088 -0.28526 -0.25358 -0.45689 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 NZ  
+13846 N N   . GLY B-2 112 ? 1.73841 1.84412 2.24806 -0.29064 -0.19732 -0.33104 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-2 N   
+13847 C CA  . GLY B-2 112 ? 1.80794 1.88140 2.25429 -0.27401 -0.20612 -0.32142 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-2 CA  
+13848 C C   . GLY B-2 112 ? 1.79186 1.86076 2.19896 -0.26270 -0.19691 -0.30931 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-2 C   
+13849 O O   . GLY B-2 112 ? 1.71015 1.75851 2.07131 -0.24356 -0.20865 -0.30878 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-2 O   
+13850 N N   . LEU B-2 113 ? 1.71124 1.79660 2.13373 -0.27460 -0.17476 -0.29962 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 N   
+13851 C CA  . LEU B-2 113 ? 1.65578 1.73807 2.04399 -0.26461 -0.16566 -0.28956 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 CA  
+13852 C C   . LEU B-2 113 ? 1.67847 1.77283 2.06903 -0.24255 -0.18463 -0.30682 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 C   
+13853 O O   . LEU B-2 113 ? 1.52002 1.59818 1.86563 -0.22612 -0.18750 -0.30182 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 O   
+13854 C CB  . LEU B-2 113 ? 1.46961 1.56723 1.87604 -0.28215 -0.13851 -0.27769 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 CB  
+13855 C CG  . LEU B-2 113 ? 1.44859 1.53174 1.84802 -0.30296 -0.11874 -0.25896 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 CG  
+13856 C CD1 . LEU B-2 113 ? 1.28563 1.38150 1.69759 -0.31768 -0.09276 -0.24856 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 CD1 
+13857 C CD2 . LEU B-2 113 ? 1.56162 1.61275 1.90501 -0.29691 -0.11942 -0.24324 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 CD2 
+13858 N N   . GLN B-2 114 ? 1.65658 1.77852 2.09970 -0.24155 -0.19807 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 N   
+13859 C CA  . GLN B-2 114 ? 1.65200 1.78653 2.10056 -0.21878 -0.21920 -0.34602 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 CA  
+13860 C C   . GLN B-2 114 ? 1.67053 1.77713 2.07635 -0.19686 -0.24598 -0.35337 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 C   
+13861 O O   . GLN B-2 114 ? 1.74347 1.84151 2.11948 -0.17409 -0.25927 -0.35868 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 O   
+13862 C CB  . GLN B-2 114 ? 1.63198 1.80642 2.15424 -0.22423 -0.22700 -0.36833 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 CB  
+13863 C CG  . GLN B-2 114 ? 1.72839 1.92620 2.29639 -0.25074 -0.19802 -0.36172 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 CG  
+13864 C CD  . GLN B-2 114 ? 2.03823 2.27868 2.67331 -0.25159 -0.19933 -0.38228 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 CD  
+13865 O OE1 . GLN B-2 114 ? 2.14613 2.39942 2.78009 -0.23665 -0.20143 -0.38718 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 OE1 
+13866 N NE2 . GLN B-2 114 ? 1.85391 2.11640 2.54953 -0.26924 -0.19738 -0.39513 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 NE2 
+13867 N N   . VAL B-2 115 ? 1.57879 1.66821 1.97846 -0.20282 -0.25347 -0.35373 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 N   
+13868 C CA  . VAL B-2 115 ? 1.71429 1.77203 2.06690 -0.18295 -0.27581 -0.35916 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 CA  
+13869 C C   . VAL B-2 115 ? 1.80908 1.83313 2.09344 -0.17389 -0.26417 -0.34005 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 C   
+13870 O O   . VAL B-2 115 ? 1.78197 1.78124 2.02036 -0.15175 -0.27896 -0.34414 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 O   
+13871 C CB  . VAL B-2 115 ? 1.74850 1.79489 2.11091 -0.19327 -0.28327 -0.36317 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 CB  
+13872 C CG1 . VAL B-2 115 ? 1.70254 1.72172 2.02698 -0.17109 -0.31092 -0.37576 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 CG1 
+13873 C CG2 . VAL B-2 115 ? 1.59097 1.67211 2.02672 -0.21038 -0.28503 -0.37772 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 CG2 
+13874 N N   . LEU B-2 116 ? 1.75712 1.77838 2.03323 -0.19087 -0.23737 -0.31945 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 N   
+13875 C CA  . LEU B-2 116 ? 1.65069 1.64348 1.86847 -0.18475 -0.22464 -0.30215 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CA  
+13876 C C   . LEU B-2 116 ? 1.66412 1.66352 1.86864 -0.17321 -0.21985 -0.30102 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 C   
+13877 O O   . LEU B-2 116 ? 1.61492 1.58762 1.76765 -0.15835 -0.21993 -0.29557 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 O   
+13878 C CB  . LEU B-2 116 ? 1.44403 1.43219 1.65977 -0.20632 -0.20060 -0.28217 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CB  
+13879 C CG  . LEU B-2 116 ? 1.37707 1.34210 1.54366 -0.20566 -0.18374 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CG  
+13880 C CD1 . LEU B-2 116 ? 1.40890 1.33935 1.52395 -0.18819 -0.19404 -0.26504 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CD1 
+13881 C CD2 . LEU B-2 116 ? 1.09607 1.06023 1.27115 -0.22674 -0.16598 -0.24779 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CD2 
+13882 N N   . LYS B-2 117 ? 1.71674 1.75012 1.96757 -0.17984 -0.21464 -0.30674 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 N   
+13883 C CA  . LYS B-2 117 ? 1.71760 1.75867 1.95927 -0.16994 -0.20813 -0.30556 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 CA  
+13884 C C   . LYS B-2 117 ? 1.86235 1.90135 2.09558 -0.14318 -0.23365 -0.32361 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 C   
+13885 O O   . LYS B-2 117 ? 1.83001 1.84999 2.02043 -0.12649 -0.23386 -0.32006 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 O   
+13886 C CB  . LYS B-2 117 ? 1.56586 1.64299 1.85992 -0.18707 -0.19095 -0.30515 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 CB  
+13887 C CG  . LYS B-2 117 ? 1.61173 1.69941 1.90157 -0.17840 -0.18211 -0.30452 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 CG  
+13888 C CD  . LYS B-2 117 ? 1.54718 1.66635 1.88453 -0.19822 -0.16042 -0.30189 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 CD  
+13889 C CE  . LYS B-2 117 ? 1.56833 1.69758 1.90163 -0.18977 -0.15026 -0.30162 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 CE  
+13890 N NZ  . LYS B-2 117 ? 1.63363 1.78795 2.00452 -0.21004 -0.12500 -0.29670 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 NZ  
+13891 N N   . TYR B-2 118 ? 1.94062 1.99728 2.21312 -0.13830 -0.25606 -0.34354 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 N   
+13892 C CA  . TYR B-2 118 ? 1.84708 1.90535 2.11782 -0.11195 -0.28380 -0.36310 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CA  
+13893 C C   . TYR B-2 118 ? 1.90587 1.92946 2.13299 -0.09454 -0.30782 -0.37005 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 C   
+13894 O O   . TYR B-2 118 ? 1.96537 1.96199 2.14344 -0.07024 -0.32070 -0.37264 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 O   
+13895 C CB  . TYR B-2 118 ? 1.78700 1.89091 2.13419 -0.11582 -0.29532 -0.38411 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CB  
+13896 C CG  . TYR B-2 118 ? 1.79953 1.93737 2.19183 -0.13350 -0.26983 -0.37874 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CG  
+13897 C CD1 . TYR B-2 118 ? 1.79296 1.93675 2.17578 -0.12237 -0.26210 -0.37649 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CD1 
+13898 C CD2 . TYR B-2 118 ? 1.86076 2.02161 2.30238 -0.16106 -0.25248 -0.37590 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CD2 
+13899 C CE1 . TYR B-2 118 ? 1.86623 2.03898 2.28763 -0.13825 -0.23765 -0.37198 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CE1 
+13900 C CE2 . TYR B-2 118 ? 1.84043 2.02835 2.31872 -0.17716 -0.22740 -0.37076 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CE2 
+13901 C CZ  . TYR B-2 118 ? 1.85039 2.04470 2.31854 -0.16566 -0.22004 -0.36907 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CZ  
+13902 O OH  . TYR B-2 118 ? 1.66085 1.88023 2.16308 -0.18143 -0.19402 -0.36437 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 OH  
+13903 N N   . GLN B-2 119 ? 1.83721 1.85802 2.07844 -0.10611 -0.31339 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 N   
+13904 C CA  . GLN B-2 119 ? 2.01541 2.00258 2.21586 -0.09050 -0.33556 -0.38072 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 CA  
+13905 C C   . GLN B-2 119 ? 1.98845 1.93132 2.12100 -0.09017 -0.32043 -0.36138 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 C   
+13906 O O   . GLN B-2 119 ? 2.04686 1.95610 2.13689 -0.07648 -0.33519 -0.36599 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 O   
+13907 C CB  . GLN B-2 119 ? 1.97814 1.98072 2.22406 -0.10252 -0.34877 -0.39429 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 CB  
+13908 C CG  . GLN B-2 119 ? 1.79021 1.82976 2.09620 -0.09578 -0.37304 -0.42009 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 CG  
+13909 C CD  . GLN B-2 119 ? 1.80891 1.88805 2.19120 -0.12280 -0.36288 -0.42540 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 CD  
+13910 O OE1 . GLN B-2 119 ? 1.73465 1.80869 2.13007 -0.13645 -0.36425 -0.42715 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 OE1 
+13911 N NE2 . GLN B-2 119 ? 1.73363 1.85055 2.16577 -0.13073 -0.35128 -0.42821 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 NE2 
+13912 N N   . ASN B-2 120 ? 1.86736 1.80940 1.98971 -0.10490 -0.29145 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 N   
+13913 C CA  . ASN B-2 120 ? 1.88099 1.78422 1.94146 -0.10330 -0.27554 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 CA  
+13914 C C   . ASN B-2 120 ? 1.83113 1.71141 1.87505 -0.11003 -0.27624 -0.32059 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 C   
+13915 O O   . ASN B-2 120 ? 1.75613 1.59832 1.74466 -0.10125 -0.27229 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 O   
+13916 C CB  . ASN B-2 120 ? 1.99287 1.86414 1.99539 -0.07677 -0.28471 -0.32618 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 CB  
+13917 C CG  . ASN B-2 120 ? 2.01291 1.84970 1.95872 -0.07785 -0.26219 -0.30763 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 CG  
+13918 O OD1 . ASN B-2 120 ? 1.94684 1.78862 1.88686 -0.08192 -0.24438 -0.29696 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 OD1 
+13919 N ND2 . ASN B-2 120 ? 1.96297 1.76459 1.86795 -0.07456 -0.26228 -0.30471 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 ND2 
+13920 N N   . ILE B-2 121 ? 1.87004 1.77160 1.96157 -0.12587 -0.27990 -0.32594 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 N   
+13921 C CA  . ILE B-2 121 ? 1.80682 1.68805 1.88692 -0.13332 -0.27956 -0.32313 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 CA  
+13922 C C   . ILE B-2 121 ? 1.78529 1.68974 1.91113 -0.16011 -0.26262 -0.31359 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 C   
+13923 O O   . ILE B-2 121 ? 1.58531 1.52342 1.75939 -0.17212 -0.25745 -0.31525 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 O   
+13924 C CB  . ILE B-2 121 ? 2.05022 1.92187 2.13148 -0.12045 -0.30844 -0.34363 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 CB  
+13925 C CG1 . ILE B-2 121 ? 1.79855 1.71024 1.94941 -0.12971 -0.32186 -0.35975 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 CG1 
+13926 C CG2 . ILE B-2 121 ? 2.04209 1.88640 2.07257 -0.09185 -0.32692 -0.35319 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 CG2 
+13927 C CD1 . ILE B-2 121 ? 1.80738 1.72250 1.98908 -0.14734 -0.32194 -0.36224 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 CD1 
+13928 N N   . LEU B-2 122 ? 1.75841 1.64243 1.86721 -0.16884 -0.25339 -0.30372 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 N   
+13929 C CA  . LEU B-2 122 ? 1.65335 1.55052 1.79531 -0.19231 -0.23756 -0.29284 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 CA  
+13930 C C   . LEU B-2 122 ? 1.59411 1.48786 1.75835 -0.19705 -0.25139 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 C   
+13931 O O   . LEU B-2 122 ? 1.65606 1.52099 1.78883 -0.19109 -0.25554 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 O   
+13932 C CB  . LEU B-2 122 ? 1.74837 1.62568 1.85611 -0.19822 -0.21648 -0.27273 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 CB  
+13933 C CG  . LEU B-2 122 ? 1.48637 1.37557 1.62003 -0.22040 -0.19781 -0.25769 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 CG  
+13934 C CD1 . LEU B-2 122 ? 1.58632 1.50640 1.75460 -0.23118 -0.18837 -0.25467 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 CD1 
+13935 C CD2 . LEU B-2 122 ? 1.21457 1.08337 1.31146 -0.22173 -0.18145 -0.24095 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 CD2 
+13936 N N   . GLY B-2 123 ? 1.66641 1.58891 1.88560 -0.20833 -0.25716 -0.31463 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-2 N   
+13937 C CA  . GLY B-2 123 ? 1.96379 1.88556 2.20978 -0.21368 -0.27131 -0.32811 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-2 CA  
+13938 C C   . GLY B-2 123 ? 1.76455 1.68869 2.03711 -0.23691 -0.25460 -0.31669 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-2 C   
+13939 O O   . GLY B-2 123 ? 1.80038 1.73608 2.08461 -0.25102 -0.23356 -0.30108 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-2 O   
+13940 N N   . THR B-2 124 ? 1.79340 1.70362 2.07244 -0.23990 -0.26470 -0.32486 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 N   
+13941 C CA  . THR B-2 124 ? 1.77921 1.68650 2.08049 -0.26021 -0.25075 -0.31505 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 CA  
+13942 C C   . THR B-2 124 ? 1.75435 1.69131 2.11749 -0.27810 -0.24854 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 C   
+13943 O O   . THR B-2 124 ? 1.62223 1.58264 2.01615 -0.27398 -0.26221 -0.34145 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 O   
+13944 C CB  . THR B-2 124 ? 1.80451 1.68299 2.08782 -0.25646 -0.26107 -0.32058 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 CB  
+13945 O OG1 . THR B-2 124 ? 2.30379 2.17221 2.59430 -0.27289 -0.24427 -0.30564 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 OG1 
+13946 C CG2 . THR B-2 124 ? 1.84992 1.73661 2.16617 -0.25541 -0.28398 -0.34528 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 CG2 
+13947 N N   . TYR B-2 125 ? 1.81956 1.75423 2.20085 -0.29794 -0.23051 -0.31071 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 N   
+13948 C CA  . TYR B-2 125 ? 1.60021 1.55674 2.03809 -0.31768 -0.22416 -0.31739 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CA  
+13949 C C   . TYR B-2 125 ? 1.83962 1.79144 2.30392 -0.32042 -0.24205 -0.33729 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 C   
+13950 O O   . TYR B-2 125 ? 1.94780 1.87241 2.38384 -0.31296 -0.25177 -0.33850 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 O   
+13951 C CB  . TYR B-2 125 ? 1.70871 1.65789 2.14938 -0.33708 -0.19789 -0.29546 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CB  
+13952 C CG  . TYR B-2 125 ? 1.86103 1.83564 2.33158 -0.35063 -0.17929 -0.28981 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CG  
+13953 C CD1 . TYR B-2 125 ? 1.98243 1.98844 2.49874 -0.35299 -0.18520 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CD1 
+13954 C CD2 . TYR B-2 125 ? 1.74031 1.70708 2.19330 -0.36055 -0.15594 -0.26670 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CD2 
+13955 C CE1 . TYR B-2 125 ? 2.08711 2.11588 2.63148 -0.36560 -0.16588 -0.30384 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CE1 
+13956 C CE2 . TYR B-2 125 ? 1.76224 1.74900 2.23843 -0.37281 -0.13754 -0.26151 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CE2 
+13957 C CZ  . TYR B-2 125 ? 2.02818 2.04580 2.55027 -0.37564 -0.14136 -0.28000 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CZ  
+13958 O OH  . TYR B-2 125 ? 1.96818 2.00528 2.51403 -0.38799 -0.12086 -0.27543 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 OH  
+13959 N N   . SER B-2 126 ? 1.82966 1.80866 2.35018 -0.33139 -0.24602 -0.35422 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 N   
+13960 C CA  . SER B-2 126 ? 1.81970 1.79643 2.35809 -0.33147 -0.25802 -0.36714 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 CA  
+13961 C C   . SER B-2 126 ? 1.76799 1.72126 2.30548 -0.34802 -0.24270 -0.35418 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 C   
+13962 O O   . SER B-2 126 ? 1.79558 1.72814 2.32036 -0.34367 -0.25389 -0.36013 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 O   
+13963 C CB  . SER B-2 126 ? 1.68594 1.69919 2.27685 -0.33580 -0.25994 -0.38158 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 CB  
+13964 O OG  . SER B-2 126 ? 1.81414 1.84063 2.43748 -0.35780 -0.23291 -0.36980 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 OG  
+13965 N N   . ASN B-2 127 ? 1.82800 1.78199 2.37652 -0.36627 -0.21728 -0.33664 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 N   
+13966 C CA  . ASN B-2 127 ? 1.69719 1.62556 2.24149 -0.38116 -0.20234 -0.32281 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 CA  
+13967 C C   . ASN B-2 127 ? 1.90221 1.79776 2.40082 -0.37282 -0.20556 -0.31225 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 C   
+13968 O O   . ASN B-2 127 ? 2.01345 1.90741 2.48264 -0.36563 -0.19928 -0.29915 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 O   
+13969 C CB  . ASN B-2 127 ? 1.59607 1.53121 2.15969 -0.40139 -0.17438 -0.30651 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 CB  
+13970 C CG  . ASN B-2 127 ? 1.51746 1.42902 2.08640 -0.41799 -0.15971 -0.29603 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 CG  
+13971 O OD1 . ASN B-2 127 ? 1.49920 1.38157 2.04445 -0.41491 -0.16526 -0.29224 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 OD1 
+13972 N ND2 . ASN B-2 127 ? 1.66540 1.58783 2.26487 -0.43538 -0.14013 -0.29154 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 ND2 
+13973 N N   . PRO B-2 128 ? 1.65917 1.52868 2.14426 -0.37063 -0.21284 -0.31448 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 N   
+13974 C CA  . PRO B-2 128 ? 1.71206 1.55069 2.15484 -0.36158 -0.21448 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 CA  
+13975 C C   . PRO B-2 128 ? 1.70634 1.53274 2.13229 -0.37041 -0.19107 -0.27748 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 C   
+13976 O O   . PRO B-2 128 ? 1.48237 1.29424 1.86747 -0.35865 -0.18823 -0.26373 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 O   
+13977 C CB  . PRO B-2 128 ? 1.75432 1.57006 2.19390 -0.35959 -0.22512 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 CB  
+13978 C CG  . PRO B-2 128 ? 1.83444 1.66479 2.31448 -0.37450 -0.21938 -0.31978 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 CG  
+13979 C CD  . PRO B-2 128 ? 1.67728 1.54468 2.18423 -0.37507 -0.21976 -0.32699 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 CD  
+13980 N N   . LYS B-2 129 ? 1.81372 1.64447 2.26930 -0.39055 -0.17413 -0.27023 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 N   
+13981 C CA  . LYS B-2 129 ? 1.73463 1.55000 2.17122 -0.39843 -0.15322 -0.24491 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 CA  
+13982 C C   . LYS B-2 129 ? 1.73762 1.56954 2.15567 -0.39384 -0.14299 -0.23139 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 C   
+13983 O O   . LYS B-2 129 ? 1.57733 1.39484 1.96655 -0.39315 -0.13127 -0.21084 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 O   
+13984 C CB  . LYS B-2 129 ? 1.82637 1.63560 2.29599 -0.42152 -0.13710 -0.24153 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 CB  
+13985 C CG  . LYS B-2 129 ? 1.74392 1.53067 2.22314 -0.42621 -0.14302 -0.24922 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 CG  
+13986 C CD  . LYS B-2 129 ? 1.89388 1.64628 2.33809 -0.41792 -0.14535 -0.23745 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 CD  
+13987 C CE  . LYS B-2 129 ? 1.89907 1.62865 2.35049 -0.41997 -0.15331 -0.24756 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 CE  
+13988 N NZ  . LYS B-2 129 ? 1.78760 1.53066 2.24298 -0.40742 -0.17422 -0.27001 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 NZ  
+13989 N N   . LYS B-2 130 ? 1.74268 1.60388 2.17669 -0.39006 -0.14803 -0.24310 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 N   
+13990 C CA  . LYS B-2 130 ? 1.80685 1.68442 2.22532 -0.38586 -0.13844 -0.23233 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CA  
+13991 C C   . LYS B-2 130 ? 1.72433 1.60526 2.11129 -0.36401 -0.15337 -0.23740 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 C   
+13992 O O   . LYS B-2 130 ? 1.65473 1.54334 2.05009 -0.35400 -0.17172 -0.25668 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 O   
+13993 C CB  . LYS B-2 130 ? 1.81132 1.71877 2.27063 -0.39736 -0.13045 -0.24106 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CB  
+13994 C CG  . LYS B-2 130 ? 1.65021 1.55328 2.14264 -0.42068 -0.11268 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CG  
+13995 C CD  . LYS B-2 130 ? 1.66094 1.59462 2.19356 -0.43218 -0.10099 -0.24552 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CD  
+13996 C CE  . LYS B-2 130 ? 1.87310 1.81525 2.38109 -0.42904 -0.08648 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CE  
+13997 N NZ  . LYS B-2 130 ? 1.64487 1.61552 2.19232 -0.44072 -0.07232 -0.23708 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 NZ  
+13998 N N   . ASN B-2 131 ? 1.50772 1.38111 1.85747 -0.35665 -0.14553 -0.22056 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 N   
+13999 C CA  . ASN B-2 131 ? 1.68724 1.56051 2.00358 -0.33742 -0.15508 -0.22289 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 CA  
+14000 C C   . ASN B-2 131 ? 1.56485 1.46094 1.88031 -0.33529 -0.14839 -0.22046 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 C   
+14001 O O   . ASN B-2 131 ? 1.41539 1.31556 1.72878 -0.34469 -0.13165 -0.20539 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 O   
+14002 C CB  . ASN B-2 131 ? 1.50751 1.35708 1.78539 -0.33054 -0.15074 -0.20780 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 CB  
+14003 C CG  . ASN B-2 131 ? 1.32765 1.17059 1.57157 -0.31124 -0.16052 -0.21315 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 CG  
+14004 O OD1 . ASN B-2 131 ? 1.37127 1.22792 1.61013 -0.30250 -0.16576 -0.22101 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 OD1 
+14005 N ND2 . ASN B-2 131 ? 1.36921 1.18932 1.58912 -0.30424 -0.16201 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 ND2 
+14006 N N   . PHE B-2 132 ? 1.63752 1.54616 1.95195 -0.32198 -0.16195 -0.23543 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 N   
+14007 C CA  . PHE B-2 132 ? 1.49791 1.42795 1.81302 -0.31853 -0.15674 -0.23501 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CA  
+14008 C C   . PHE B-2 132 ? 1.40699 1.32674 1.67711 -0.30772 -0.15061 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 C   
+14009 O O   . PHE B-2 132 ? 1.28078 1.21169 1.54656 -0.31114 -0.13779 -0.21224 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 O   
+14010 C CB  . PHE B-2 132 ? 1.49374 1.44107 1.82735 -0.30758 -0.17488 -0.25702 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CB  
+14011 C CG  . PHE B-2 132 ? 1.48779 1.45434 1.81784 -0.29998 -0.17191 -0.25791 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CG  
+14012 C CD1 . PHE B-2 132 ? 1.61734 1.60603 1.97559 -0.31297 -0.15611 -0.25343 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CD1 
+14013 C CD2 . PHE B-2 132 ? 1.38381 1.34365 1.68041 -0.27958 -0.18383 -0.26334 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CD2 
+14014 C CE1 . PHE B-2 132 ? 1.57363 1.57933 1.92875 -0.30537 -0.15301 -0.25482 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CE1 
+14015 C CE2 . PHE B-2 132 ? 1.32301 1.29817 1.61518 -0.27184 -0.18115 -0.26422 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CE2 
+14016 C CZ  . PHE B-2 132 ? 1.37597 1.37507 1.69851 -0.28458 -0.16611 -0.26021 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CZ  
+14017 N N   . LYS B-2 133 ? 1.51284 1.41077 1.74968 -0.29518 -0.15851 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 N   
+14018 C CA  . LYS B-2 133 ? 1.36432 1.25208 1.56113 -0.28594 -0.15153 -0.21073 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 CA  
+14019 C C   . LYS B-2 133 ? 1.28810 1.17308 1.47938 -0.29767 -0.13429 -0.19113 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 C   
+14020 O O   . LYS B-2 133 ? 1.20479 1.09529 1.37980 -0.29684 -0.12447 -0.18199 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 O   
+14021 C CB  . LYS B-2 133 ? 1.27603 1.13925 1.44090 -0.27182 -0.16077 -0.21533 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 CB  
+14022 C CG  . LYS B-2 133 ? 1.38940 1.24982 1.53734 -0.25450 -0.17518 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 CG  
+14023 C CD  . LYS B-2 133 ? 1.51088 1.34415 1.61373 -0.24048 -0.17544 -0.22924 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 CD  
+14024 C CE  . LYS B-2 133 ? 1.31859 1.13095 1.41634 -0.23617 -0.18597 -0.23795 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 CE  
+14025 N NZ  . LYS B-2 133 ? 1.71749 1.53033 1.82166 -0.22660 -0.20633 -0.25743 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 NZ  
+14026 N N   . PHE B-2 134 ? 1.30652 1.18111 1.50935 -0.30791 -0.13127 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 N   
+14027 C CA  . PHE B-2 134 ? 1.35557 1.22481 1.55084 -0.31749 -0.11726 -0.16637 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CA  
+14028 C C   . PHE B-2 134 ? 1.38113 1.26663 1.59526 -0.33080 -0.10510 -0.16022 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 C   
+14029 O O   . PHE B-2 134 ? 1.36647 1.25137 1.56551 -0.33500 -0.09359 -0.14608 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 O   
+14030 C CB  . PHE B-2 134 ? 1.33124 1.18109 1.53031 -0.32260 -0.11831 -0.16124 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CB  
+14031 C CG  . PHE B-2 134 ? 1.30484 1.13668 1.47912 -0.31046 -0.12405 -0.16147 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CG  
+14032 C CD1 . PHE B-2 134 ? 1.39772 1.22207 1.56712 -0.29956 -0.13629 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CD1 
+14033 C CD2 . PHE B-2 134 ? 1.30303 1.12508 1.45899 -0.30957 -0.11714 -0.14775 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CD2 
+14034 C CE1 . PHE B-2 134 ? 1.43947 1.24561 1.58525 -0.28880 -0.13880 -0.17687 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CE1 
+14035 C CE2 . PHE B-2 134 ? 1.27785 1.08514 1.41539 -0.29888 -0.12057 -0.14925 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CE2 
+14036 C CZ  . PHE B-2 134 ? 1.37935 1.17806 1.51132 -0.28889 -0.13003 -0.16356 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CZ  
+14037 N N   . GLN B-2 135 ? 1.30361 1.20345 1.55092 -0.33758 -0.10709 -0.17146 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 N   
+14038 C CA  . GLN B-2 135 ? 1.23731 1.15442 1.50355 -0.34927 -0.09362 -0.16795 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 CA  
+14039 C C   . GLN B-2 135 ? 1.23085 1.16250 1.48177 -0.34062 -0.09085 -0.16830 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 C   
+14040 O O   . GLN B-2 135 ? 1.36776 1.30596 1.61483 -0.34781 -0.07640 -0.15837 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 O   
+14041 C CB  . GLN B-2 135 ? 1.37095 1.30292 1.68151 -0.35806 -0.09641 -0.18292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 CB  
+14042 C CG  . GLN B-2 135 ? 1.47496 1.39833 1.80681 -0.37694 -0.08384 -0.17576 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 CG  
+14043 C CD  . GLN B-2 135 ? 1.65711 1.59663 2.03732 -0.38667 -0.08599 -0.19292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 CD  
+14044 O OE1 . GLN B-2 135 ? 1.62636 1.58652 2.02596 -0.37856 -0.09819 -0.21057 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 OE1 
+14045 N NE2 . GLN B-2 135 ? 1.69543 1.62465 2.09555 -0.40388 -0.07444 -0.18842 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 NE2 
+14046 N N   . LEU B-2 136 ? 1.28461 1.21849 1.52362 -0.32474 -0.10421 -0.17964 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 N   
+14047 C CA  . LEU B-2 136 ? 1.10864 1.05187 1.32899 -0.31507 -0.10192 -0.17990 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 CA  
+14048 C C   . LEU B-2 136 ? 1.15061 1.08018 1.33382 -0.31299 -0.09316 -0.16431 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 C   
+14049 O O   . LEU B-2 136 ? 1.19780 1.13478 1.37010 -0.31432 -0.08278 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 O   
+14050 C CB  . LEU B-2 136 ? 1.00895 0.95273 1.22220 -0.29766 -0.11897 -0.19601 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 CB  
+14051 C CG  . LEU B-2 136 ? 1.04614 0.99582 1.23789 -0.28552 -0.11798 -0.19770 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 CG  
+14052 C CD1 . LEU B-2 136 ? 1.21061 1.18543 1.43019 -0.29201 -0.10996 -0.20063 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 CD1 
+14053 C CD2 . LEU B-2 136 ? 1.06021 1.00178 1.23631 -0.26673 -0.13570 -0.21215 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 CD2 
+14054 N N   . ALA B-2 137 ? 1.27881 1.18898 1.44398 -0.30968 -0.09725 -0.15946 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-2 N   
+14055 C CA  . ALA B-2 137 ? 1.19301 1.09215 1.32766 -0.30742 -0.09031 -0.14688 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-2 CA  
+14056 C C   . ALA B-2 137 ? 1.25166 1.15217 1.38740 -0.32058 -0.07742 -0.13179 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-2 C   
+14057 O O   . ALA B-2 137 ? 1.16759 1.06963 1.28381 -0.32036 -0.06963 -0.12374 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-2 O   
+14058 C CB  . ALA B-2 137 ? 1.18707 1.06686 1.30824 -0.30122 -0.09707 -0.14664 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-2 CB  
+14059 N N   . LEU B-2 138 ? 1.31423 1.21162 1.47021 -0.33202 -0.07493 -0.12797 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 N   
+14060 C CA  . LEU B-2 138 ? 1.25795 1.15197 1.41061 -0.34410 -0.06227 -0.11331 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 CA  
+14061 C C   . LEU B-2 138 ? 1.26407 1.17458 1.42153 -0.34931 -0.05106 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 C   
+14062 O O   . LEU B-2 138 ? 1.04568 0.95365 1.18459 -0.35348 -0.04097 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 O   
+14063 C CB  . LEU B-2 138 ? 1.12246 1.00575 1.29437 -0.35516 -0.06069 -0.10996 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 CB  
+14064 C CG  . LEU B-2 138 ? 1.38877 1.26403 1.55616 -0.36839 -0.04633 -0.09517 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 CG  
+14065 C CD1 . LEU B-2 138 ? 1.23573 1.09812 1.36984 -0.36461 -0.04522 -0.08084 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 CD1 
+14066 C CD2 . LEU B-2 138 ? 1.39824 1.25959 1.58455 -0.37914 -0.04408 -0.09320 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 CD2 
+14067 N N   . ASP B-2 139 ? 1.16542 1.09296 1.34797 -0.34841 -0.05331 -0.12697 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 N   
+14068 C CA  . ASP B-2 139 ? 1.12881 1.07396 1.31932 -0.35183 -0.04260 -0.12899 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 CA  
+14069 C C   . ASP B-2 139 ? 1.19810 1.14562 1.35948 -0.34132 -0.04195 -0.12719 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 C   
+14070 O O   . ASP B-2 139 ? 1.05853 1.01100 1.21038 -0.34574 -0.02955 -0.12075 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 O   
+14071 C CB  . ASP B-2 139 ? 1.14745 1.11226 1.37522 -0.35097 -0.04802 -0.14648 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 CB  
+14072 C CG  . ASP B-2 139 ? 1.27440 1.25875 1.51979 -0.35725 -0.03437 -0.14907 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 CG  
+14073 O OD1 . ASP B-2 139 ? 1.25508 1.23423 1.48606 -0.36629 -0.01820 -0.13594 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 OD1 
+14074 O OD2 . ASP B-2 139 ? 1.33427 1.33866 1.60752 -0.35246 -0.04014 -0.16481 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 OD2 
+14075 N N   . ILE B-2 140 ? 1.26715 1.20896 1.41254 -0.32772 -0.05399 -0.13305 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 N   
+14076 C CA  . ILE B-2 140 ? 1.15227 1.09353 1.26962 -0.31808 -0.05241 -0.13219 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CA  
+14077 C C   . ILE B-2 140 ? 1.19404 1.12468 1.28574 -0.32324 -0.04379 -0.11726 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 C   
+14078 O O   . ILE B-2 140 ? 1.17972 1.11377 1.25469 -0.32281 -0.03576 -0.11358 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 O   
+14079 C CB  . ILE B-2 140 ? 1.06862 1.00131 1.17219 -0.30300 -0.06535 -0.14168 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CB  
+14080 C CG1 . ILE B-2 140 ? 1.19289 1.13732 1.31503 -0.29458 -0.07490 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CG1 
+14081 C CG2 . ILE B-2 140 ? 1.15654 1.08081 1.22629 -0.29540 -0.06137 -0.13765 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CG2 
+14082 C CD1 . ILE B-2 140 ? 1.24268 1.17436 1.34543 -0.27843 -0.08771 -0.16716 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CD1 
+14083 N N   . LEU B-2 141 ? 1.19406 1.11141 1.28259 -0.32759 -0.04628 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 N   
+14084 C CA  . LEU B-2 141 ? 1.17536 1.08287 1.24119 -0.33115 -0.04128 -0.09617 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 CA  
+14085 C C   . LEU B-2 141 ? 1.27393 1.18459 1.33656 -0.34185 -0.02862 -0.08709 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 C   
+14086 O O   . LEU B-2 141 ? 1.19188 1.10095 1.23211 -0.34203 -0.02317 -0.08090 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 O   
+14087 C CB  . LEU B-2 141 ? 1.17059 1.06344 1.23724 -0.33248 -0.04782 -0.09027 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 CB  
+14088 C CG  . LEU B-2 141 ? 1.16221 1.04808 1.22549 -0.32181 -0.05804 -0.09738 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 CG  
+14089 C CD1 . LEU B-2 141 ? 1.07191 0.94407 1.13997 -0.32370 -0.06342 -0.09166 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 CD1 
+14090 C CD2 . LEU B-2 141 ? 1.04316 0.92839 1.08354 -0.31452 -0.05653 -0.09780 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 CD2 
+14091 N N   . LYS B-2 142 ? 1.28722 1.20110 1.37150 -0.35127 -0.02288 -0.08687 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 N   
+14092 C CA  . LYS B-2 142 ? 1.18840 1.10237 1.26821 -0.36205 -0.00799 -0.07846 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 CA  
+14093 C C   . LYS B-2 142 ? 1.16258 1.09213 1.24034 -0.35960 0.00009  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 C   
+14094 O O   . LYS B-2 142 ? 1.40986 1.33649 1.46911 -0.36458 0.01144  -0.07652 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 O   
+14095 C CB  . LYS B-2 142 ? 1.09295 1.00554 1.19901 -0.37365 -0.00132 -0.07816 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 CB  
+14096 C CG  . LYS B-2 142 ? 1.21534 1.10786 1.31945 -0.37743 -0.00662 -0.06996 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 CG  
+14097 C CD  . LYS B-2 142 ? 1.17897 1.06856 1.31001 -0.38995 0.00170  -0.07082 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 CD  
+14098 C CE  . LYS B-2 142 ? 1.29881 1.16486 1.42535 -0.39310 -0.00327 -0.06220 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 CE  
+14099 N NZ  . LYS B-2 142 ? 1.50650 1.36755 1.66031 -0.40613 0.00559  -0.06409 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 NZ  
+14100 N N   . LYS B-2 143 ? 1.17152 1.11574 1.26587 -0.35101 -0.00615 -0.09822 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 N   
+14101 C CA  . LYS B-2 143 ? 1.10339 1.06175 1.19682 -0.34672 0.00042  -0.10471 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 CA  
+14102 C C   . LYS B-2 143 ? 1.01765 0.96985 1.07781 -0.33815 -0.00108 -0.10219 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 C   
+14103 O O   . LYS B-2 143 ? 1.31974 1.27633 1.36775 -0.33853 0.00877  -0.10113 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 O   
+14104 C CB  . LYS B-2 143 ? 1.25456 1.22928 1.37654 -0.33863 -0.00787 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 CB  
+14105 C CG  . LYS B-2 143 ? 1.23445 1.22038 1.39648 -0.34755 -0.00578 -0.12753 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 CG  
+14106 C CD  . LYS B-2 143 ? 1.35439 1.35368 1.53249 -0.35710 0.01205  -0.12760 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 CD  
+14107 C CE  . LYS B-2 143 ? 1.39115 1.40938 1.61757 -0.36201 0.01202  -0.14109 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 CE  
+14108 N NZ  . LYS B-2 143 ? 1.36505 1.37364 1.60755 -0.37065 0.00730  -0.13946 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 NZ  
+14109 N N   . SER B-2 144 ? 1.09151 1.03312 1.13761 -0.33091 -0.01198 -0.10196 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-2 N   
+14110 C CA  . SER B-2 144 ? 1.29183 1.22771 1.31071 -0.32263 -0.01326 -0.10242 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-2 CA  
+14111 C C   . SER B-2 144 ? 1.17349 1.09726 1.17080 -0.32768 -0.01198 -0.09092 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-2 C   
+14112 O O   . SER B-2 144 ? 1.05211 0.96757 1.05276 -0.32959 -0.01856 -0.08635 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-2 O   
+14113 C CB  . SER B-2 144 ? 1.16102 1.09258 1.17885 -0.31035 -0.02463 -0.11202 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-2 CB  
+14114 O OG  . SER B-2 144 ? 0.99332 0.91605 0.98441 -0.30393 -0.02354 -0.11199 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-2 OG  
+14115 N N   . LEU B-2 145 ? 1.24351 1.16617 1.21919 -0.32903 -0.00453 -0.08721 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 N   
+14116 C CA  . LEU B-2 145 ? 1.12942 1.04191 1.08454 -0.33251 -0.00560 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 CA  
+14117 C C   . LEU B-2 145 ? 1.30302 1.21000 1.25102 -0.32497 -0.01352 -0.08265 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 C   
+14118 O O   . LEU B-2 145 ? 1.29300 1.19330 1.23862 -0.32629 -0.01963 -0.07776 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 O   
+14119 C CB  . LEU B-2 145 ? 1.20516 1.11761 1.13893 -0.33634 0.00423  -0.07478 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 CB  
+14120 C CG  . LEU B-2 145 ? 1.06602 0.96959 0.97640 -0.33802 0.00143  -0.06908 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 CG  
+14121 C CD1 . LEU B-2 145 ? 1.07742 0.97185 0.98636 -0.34353 -0.00426 -0.05870 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 CD1 
+14122 C CD2 . LEU B-2 145 ? 0.96314 0.86645 0.85173 -0.34073 0.01109  -0.06827 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 CD2 
+14123 N N   . VAL B-2 146 ? 1.37072 1.27913 1.31495 -0.31662 -0.01286 -0.09203 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 N   
+14124 C CA  . VAL B-2 146 ? 1.01674 0.91719 0.95245 -0.30999 -0.01687 -0.09672 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 CA  
+14125 C C   . VAL B-2 146 ? 1.12050 1.01668 1.07133 -0.30730 -0.02577 -0.09799 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 C   
+14126 O O   . VAL B-2 146 ? 1.20045 1.09015 1.14873 -0.30577 -0.02900 -0.09789 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 O   
+14127 C CB  . VAL B-2 146 ? 0.95640 0.85422 0.88035 -0.30102 -0.01288 -0.10593 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 CB  
+14128 C CG1 . VAL B-2 146 ? 1.48528 1.37107 1.39995 -0.29422 -0.01476 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 CG1 
+14129 C CG2 . VAL B-2 146 ? 0.88915 0.78855 0.79584 -0.30368 -0.00364 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 CG2 
+14130 N N   . ALA B-2 147 ? 1.10768 1.00785 1.07636 -0.30693 -0.02953 -0.10015 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-2 N   
+14131 C CA  . ALA B-2 147 ? 1.01641 0.91119 0.99910 -0.30466 -0.03809 -0.10194 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-2 CA  
+14132 C C   . ALA B-2 147 ? 1.17072 1.06100 1.15688 -0.31099 -0.04101 -0.09254 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-2 C   
+14133 O O   . ALA B-2 147 ? 1.11971 1.00277 1.10856 -0.30737 -0.04644 -0.09374 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-2 O   
+14134 C CB  . ALA B-2 147 ? 1.07770 0.97879 1.08128 -0.30497 -0.04171 -0.10657 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-2 CB  
+14135 N N   . ARG B-2 148 ? 1.19498 1.08768 1.17946 -0.31959 -0.03730 -0.08326 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 N   
+14136 C CA  . ARG B-2 148 ? 0.99966 0.88507 0.98287 -0.32389 -0.04155 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 CA  
+14137 C C   . ARG B-2 148 ? 1.03833 0.92187 1.00840 -0.32093 -0.04368 -0.07349 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 C   
+14138 O O   . ARG B-2 148 ? 1.00318 0.88157 0.97785 -0.31926 -0.05078 -0.07102 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 O   
+14139 C CB  . ARG B-2 148 ? 0.88148 0.76536 0.85987 -0.33313 -0.03616 -0.06369 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 CB  
+14140 C CG  . ARG B-2 148 ? 0.97662 0.86220 0.97309 -0.33835 -0.03253 -0.06397 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 CG  
+14141 C CD  . ARG B-2 148 ? 0.90540 0.78509 0.89412 -0.34838 -0.02418 -0.05317 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 CD  
+14142 N NE  . ARG B-2 148 ? 1.08400 0.96852 1.05450 -0.35049 -0.01510 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 NE  
+14143 C CZ  . ARG B-2 148 ? 1.03826 0.93347 1.01524 -0.35287 -0.00502 -0.05677 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 CZ  
+14144 N NH1 . ARG B-2 148 ? 1.12336 1.02760 1.12667 -0.35350 -0.00367 -0.06424 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 NH1 
+14145 N NH2 . ARG B-2 148 ? 0.97407 0.87141 0.93195 -0.35429 0.00334  -0.05521 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 NH2 
+14146 N N   . GLN B-2 149 ? 0.98519 0.87317 0.94089 -0.32022 -0.03754 -0.07695 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 N   
+14147 C CA  . GLN B-2 149 ? 1.03776 0.92520 0.98388 -0.31880 -0.03862 -0.07851 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 CA  
+14148 C C   . GLN B-2 149 ? 1.10918 0.99366 1.06351 -0.31198 -0.04075 -0.08675 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 C   
+14149 O O   . GLN B-2 149 ? 1.08635 0.97035 1.04507 -0.31114 -0.04483 -0.08729 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 O   
+14150 C CB  . GLN B-2 149 ? 1.05877 0.94961 0.98730 -0.32028 -0.03024 -0.08119 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 CB  
+14151 C CG  . GLN B-2 149 ? 0.96223 0.85400 0.87818 -0.32721 -0.02713 -0.07314 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 CG  
+14152 C CD  . GLN B-2 149 ? 1.21940 1.11317 1.11711 -0.32826 -0.01901 -0.07669 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 CD  
+14153 O OE1 . GLN B-2 149 ? 1.21038 1.10473 1.10567 -0.32366 -0.01375 -0.08483 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 OE1 
+14154 N NE2 . GLN B-2 149 ? 1.19079 1.08279 1.07265 -0.33380 -0.01796 -0.07064 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 NE2 
+14155 N N   . TYR B-2 150 ? 1.26122 1.14301 1.21746 -0.30656 -0.03805 -0.09389 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 N   
+14156 C CA  . TYR B-2 150 ? 1.10503 0.97975 1.06346 -0.29972 -0.03781 -0.10189 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CA  
+14157 C C   . TYR B-2 150 ? 1.05154 0.92281 1.02682 -0.29833 -0.04573 -0.10025 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 C   
+14158 O O   . TYR B-2 150 ? 0.97158 0.83979 0.95167 -0.29549 -0.04575 -0.10393 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 O   
+14159 C CB  . TYR B-2 150 ? 0.90767 0.77650 0.85847 -0.29274 -0.03456 -0.10970 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CB  
+14160 C CG  . TYR B-2 150 ? 1.12963 0.98649 1.08024 -0.28510 -0.03494 -0.11718 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CG  
+14161 C CD1 . TYR B-2 150 ? 1.02608 0.87492 0.96616 -0.28251 -0.02703 -0.12241 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CD1 
+14162 C CD2 . TYR B-2 150 ? 1.18387 1.03601 1.14438 -0.28101 -0.04208 -0.11965 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CD2 
+14163 C CE1 . TYR B-2 150 ? 1.01093 0.84609 0.94820 -0.27572 -0.02484 -0.12927 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CE1 
+14164 C CE2 . TYR B-2 150 ? 1.08627 0.92483 1.04299 -0.27360 -0.04187 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CE2 
+14165 C CZ  . TYR B-2 150 ? 1.03605 0.86551 0.98007 -0.27081 -0.03254 -0.13123 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CZ  
+14166 O OH  . TYR B-2 150 ? 1.35673 1.17005 1.29442 -0.26362 -0.02982 -0.13834 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 OH  
+14167 N N   . ILE B-2 151 ? 0.90044 0.77166 0.88612 -0.30051 -0.05145 -0.09544 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 N   
+14168 C CA  . ILE B-2 151 ? 0.94595 0.81135 0.94667 -0.29888 -0.05887 -0.09393 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 CA  
+14169 C C   . ILE B-2 151 ? 1.06875 0.93538 1.07358 -0.30079 -0.06343 -0.08776 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 C   
+14170 O O   . ILE B-2 151 ? 1.07664 0.93965 1.09205 -0.29644 -0.06725 -0.09044 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 O   
+14171 C CB  . ILE B-2 151 ? 0.97984 0.84373 0.99075 -0.30244 -0.06279 -0.09014 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 CB  
+14172 C CG1 . ILE B-2 151 ? 1.11405 0.97842 1.12527 -0.29867 -0.06136 -0.09903 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 CG1 
+14173 C CG2 . ILE B-2 151 ? 0.95246 0.80782 0.97735 -0.30130 -0.07023 -0.08769 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 CG2 
+14174 C CD1 . ILE B-2 151 ? 1.02675 0.88171 1.03608 -0.28950 -0.06322 -0.10889 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 CD1 
+14175 N N   . PHE B-2 152 ? 1.22650 1.09769 1.22257 -0.30646 -0.06361 -0.08014 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 N   
+14176 C CA  . PHE B-2 152 ? 1.21955 1.09148 1.21707 -0.30687 -0.07059 -0.07501 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CA  
+14177 C C   . PHE B-2 152 ? 1.13836 1.01646 1.13902 -0.30358 -0.06870 -0.08351 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 C   
+14178 O O   . PHE B-2 152 ? 1.23163 1.11118 1.24507 -0.30035 -0.07548 -0.08462 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 O   
+14179 C CB  . PHE B-2 152 ? 1.22312 1.09549 1.20484 -0.31316 -0.07102 -0.06562 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CB  
+14180 C CG  . PHE B-2 152 ? 1.49657 1.36603 1.47622 -0.31238 -0.08159 -0.05905 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CG  
+14181 C CD1 . PHE B-2 152 ? 1.62283 1.48854 1.61820 -0.30668 -0.09101 -0.05918 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CD1 
+14182 C CD2 . PHE B-2 152 ? 1.51313 1.38249 1.47383 -0.31625 -0.08296 -0.05330 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CD2 
+14183 C CE1 . PHE B-2 152 ? 1.62008 1.48287 1.61366 -0.30399 -0.10294 -0.05378 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CE1 
+14184 C CE2 . PHE B-2 152 ? 1.76517 1.63017 1.72113 -0.31389 -0.09519 -0.04786 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CE2 
+14185 C CZ  . PHE B-2 152 ? 1.71014 1.57230 1.68325 -0.30730 -0.10589 -0.04813 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CZ  
+14186 N N   . SER B-2 153 ? 1.02905 0.91031 1.01950 -0.30425 -0.05896 -0.09019 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-2 N   
+14187 C CA  . SER B-2 153 ? 0.98702 0.87272 0.97977 -0.30317 -0.05430 -0.09864 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-2 CA  
+14188 C C   . SER B-2 153 ? 1.20466 1.08548 1.21030 -0.29728 -0.05065 -0.10723 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-2 C   
+14189 O O   . SER B-2 153 ? 1.19867 1.08380 1.21561 -0.29645 -0.04845 -0.11382 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-2 O   
+14190 C CB  . SER B-2 153 ? 1.10410 0.99045 1.07859 -0.30590 -0.04360 -0.10256 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-2 CB  
+14191 O OG  . SER B-2 153 ? 1.24165 1.13166 1.20313 -0.31124 -0.04551 -0.09529 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-2 OG  
+14192 N N   . LYS B-2 154 ? 1.20750 1.07921 1.21228 -0.29330 -0.04961 -0.10824 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 N   
+14193 C CA  . LYS B-2 154 ? 1.03842 0.90135 1.04866 -0.28715 -0.04432 -0.11698 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 CA  
+14194 C C   . LYS B-2 154 ? 1.09246 0.95452 1.12365 -0.28374 -0.05229 -0.11620 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 C   
+14195 O O   . LYS B-2 154 ? 1.24350 1.10545 1.28677 -0.28059 -0.04815 -0.12329 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 O   
+14196 C CB  . LYS B-2 154 ? 1.13944 0.99096 1.13568 -0.28305 -0.04094 -0.12005 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 CB  
+14197 C CG  . LYS B-2 154 ? 1.09791 0.93520 1.08974 -0.27594 -0.03347 -0.12973 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 CG  
+14198 C CD  . LYS B-2 154 ? 1.47209 1.30393 1.44831 -0.27571 -0.01941 -0.13650 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 CD  
+14199 C CE  . LYS B-2 154 ? 1.24253 1.05520 1.20873 -0.26857 -0.00953 -0.14567 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 CE  
+14200 N NZ  . LYS B-2 154 ? 1.33090 1.14485 1.31918 -0.26746 -0.00887 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 NZ  
+14201 N N   . TYR B-2 155 ? 0.96780 0.82823 1.00411 -0.28440 -0.06249 -0.10808 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 N   
+14202 C CA  . TYR B-2 155 ? 1.03912 0.89449 1.09263 -0.28016 -0.07008 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CA  
+14203 C C   . TYR B-2 155 ? 1.12697 0.98731 1.18837 -0.28219 -0.08150 -0.09745 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 C   
+14204 O O   . TYR B-2 155 ? 1.29464 1.15556 1.34492 -0.28748 -0.08486 -0.08852 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 O   
+14205 C CB  . TYR B-2 155 ? 1.02669 0.87044 1.07830 -0.27839 -0.07233 -0.10677 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CB  
+14206 C CG  . TYR B-2 155 ? 1.10293 0.93932 1.14113 -0.27510 -0.06402 -0.11574 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CG  
+14207 C CD1 . TYR B-2 155 ? 1.22864 1.05544 1.26669 -0.26852 -0.05770 -0.12533 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CD1 
+14208 C CD2 . TYR B-2 155 ? 1.19212 1.02958 1.21647 -0.27770 -0.06242 -0.11495 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CD2 
+14209 C CE1 . TYR B-2 155 ? 1.21118 1.02646 1.23082 -0.26412 -0.05080 -0.13309 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CE1 
+14210 C CE2 . TYR B-2 155 ? 1.38944 1.21825 1.39916 -0.27261 -0.05717 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CE2 
+14211 C CZ  . TYR B-2 155 ? 1.20642 1.02257 1.21142 -0.26559 -0.05177 -0.13198 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CZ  
+14212 O OH  . TYR B-2 155 ? 1.26411 1.06705 1.24861 -0.25923 -0.04718 -0.13990 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 OH  
+14213 N N   . PHE B-2 156 ? 1.13653 0.99894 1.21604 -0.27723 -0.08723 -0.09957 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 N   
+14214 C CA  . PHE B-2 156 ? 1.28350 1.14655 1.36915 -0.27617 -0.10065 -0.09070 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CA  
+14215 C C   . PHE B-2 156 ? 1.27888 1.12833 1.37295 -0.27180 -0.10805 -0.08602 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 C   
+14216 O O   . PHE B-2 156 ? 1.37171 1.21448 1.46216 -0.27179 -0.11830 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 O   
+14217 C CB  . PHE B-2 156 ? 1.16673 1.04278 1.26932 -0.27242 -0.10521 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CB  
+14218 C CG  . PHE B-2 156 ? 1.15097 1.02777 1.27824 -0.26496 -0.10349 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CG  
+14219 C CD1 . PHE B-2 156 ? 1.20910 1.08743 1.34088 -0.26471 -0.08863 -0.11798 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CD1 
+14220 C CD2 . PHE B-2 156 ? 1.27255 1.14644 1.41683 -0.25763 -0.11587 -0.10349 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CD2 
+14221 C CE1 . PHE B-2 156 ? 1.08324 0.96098 1.23681 -0.25816 -0.08459 -0.12730 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CE1 
+14222 C CE2 . PHE B-2 156 ? 1.23887 1.11400 1.40754 -0.25033 -0.11321 -0.11315 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CE2 
+14223 C CZ  . PHE B-2 156 ? 1.13463 1.01214 1.30841 -0.25103 -0.09679 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CZ  
+14224 N N   . LYS B-2 157 ? 1.39637 1.23876 1.49874 -0.26787 -0.10280 -0.09344 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 N   
+14225 C CA  . LYS B-2 157 ? 1.37692 1.20457 1.48662 -0.26420 -0.10870 -0.09041 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 CA  
+14226 C C   . LYS B-2 157 ? 1.16934 0.98804 1.27465 -0.26431 -0.10091 -0.09755 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 C   
+14227 O O   . LYS B-2 157 ? 1.30768 1.12969 1.40870 -0.26299 -0.09131 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 O   
+14228 C CB  . LYS B-2 157 ? 1.38272 1.21018 1.51396 -0.25509 -0.11487 -0.09416 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 CB  
+14229 C CG  . LYS B-2 157 ? 1.29068 1.10066 1.42777 -0.25096 -0.12303 -0.08877 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 CG  
+14230 C CD  . LYS B-2 157 ? 1.29186 1.10158 1.45207 -0.24043 -0.12647 -0.09571 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 CD  
+14231 C CE  . LYS B-2 157 ? 1.36452 1.18959 1.53790 -0.23589 -0.13465 -0.09566 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 CE  
+14232 N NZ  . LYS B-2 157 ? 1.38380 1.20145 1.54699 -0.23541 -0.14935 -0.08182 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 NZ  
+14233 N N   . ILE B-2 158 ? 1.29332 1.09871 1.39824 -0.26576 -0.10533 -0.09324 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 N   
+14234 C CA  . ILE B-2 158 ? 1.27944 1.07548 1.38097 -0.26556 -0.10139 -0.10058 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 CA  
+14235 C C   . ILE B-2 158 ? 1.36778 1.14814 1.48116 -0.26072 -0.10684 -0.10184 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 C   
+14236 O O   . ILE B-2 158 ? 1.45747 1.22982 1.57561 -0.26257 -0.11410 -0.09261 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 O   
+14237 C CB  . ILE B-2 158 ? 1.17551 0.97234 1.26696 -0.27396 -0.10076 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 CB  
+14238 C CG1 . ILE B-2 158 ? 1.17450 0.98550 1.25316 -0.27747 -0.09436 -0.09682 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 CG1 
+14239 C CG2 . ILE B-2 158 ? 0.98746 0.77456 1.07909 -0.27282 -0.10057 -0.10524 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 CG2 
+14240 C CD1 . ILE B-2 158 ? 1.13288 0.94710 1.20437 -0.28471 -0.09265 -0.09447 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 CD1 
+14241 N N   . PHE B-2 159 ? 1.36807 1.14115 1.48341 -0.25429 -0.10260 -0.11314 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 N   
+14242 C CA  . PHE B-2 159 ? 1.27781 1.03442 1.40292 -0.24898 -0.10656 -0.11651 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CA  
+14243 C C   . PHE B-2 159 ? 1.34196 1.08687 1.46010 -0.25216 -0.10803 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 C   
+14244 O O   . PHE B-2 159 ? 1.32117 1.06815 1.42675 -0.25226 -0.10360 -0.12873 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 O   
+14245 C CB  . PHE B-2 159 ? 1.33566 1.08976 1.46706 -0.23953 -0.10006 -0.12721 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CB  
+14246 C CG  . PHE B-2 159 ? 1.49192 1.25953 1.63765 -0.23595 -0.09960 -0.12530 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CG  
+14247 C CD1 . PHE B-2 159 ? 1.38767 1.17208 1.52941 -0.23890 -0.09360 -0.12605 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CD1 
+14248 C CD2 . PHE B-2 159 ? 1.44355 1.20703 1.60808 -0.22915 -0.10588 -0.12387 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CD2 
+14249 C CE1 . PHE B-2 159 ? 1.29863 1.09719 1.45687 -0.23601 -0.09448 -0.12624 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CE1 
+14250 C CE2 . PHE B-2 159 ? 1.49836 1.27651 1.67968 -0.22487 -0.10762 -0.12385 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CE2 
+14251 C CZ  . PHE B-2 159 ? 1.37698 1.17355 1.55618 -0.22871 -0.10216 -0.12553 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CZ  
+14252 N N   . ILE B-2 160 ? 1.27850 1.01022 1.40475 -0.25439 -0.11482 -0.11716 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 N   
+14253 C CA  . ILE B-2 160 ? 1.29393 1.01549 1.41880 -0.25875 -0.11777 -0.12231 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 CA  
+14254 C C   . ILE B-2 160 ? 1.46582 1.16726 1.59803 -0.25288 -0.12126 -0.12844 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 C   
+14255 O O   . ILE B-2 160 ? 1.46173 1.15454 1.60380 -0.25054 -0.12448 -0.12185 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 O   
+14256 C CB  . ILE B-2 160 ? 1.40883 1.13247 1.53741 -0.27030 -0.12067 -0.11217 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 CB  
+14257 C CG1 . ILE B-2 160 ? 1.51742 1.26011 1.63757 -0.27551 -0.11632 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 CG1 
+14258 C CG2 . ILE B-2 160 ? 1.33370 1.05004 1.46662 -0.27559 -0.12367 -0.12000 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 CG2 
+14259 C CD1 . ILE B-2 160 ? 1.46935 1.21336 1.59140 -0.28688 -0.11626 -0.09541 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 CD1 
+14260 N N   . ASP B-2 161 ? 1.44772 1.14001 1.57328 -0.24961 -0.12136 -0.14130 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 N   
+14261 C CA  . ASP B-2 161 ? 1.56354 1.23491 1.69277 -0.24374 -0.12421 -0.14937 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 CA  
+14262 C C   . ASP B-2 161 ? 1.56886 1.23002 1.70290 -0.25107 -0.13156 -0.15308 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 C   
+14263 O O   . ASP B-2 161 ? 1.41829 1.08865 1.54879 -0.25687 -0.13357 -0.15665 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 O   
+14264 C CB  . ASP B-2 161 ? 1.57595 1.24021 1.69064 -0.23345 -0.11842 -0.16284 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 CB  
+14265 C CG  . ASP B-2 161 ? 1.73132 1.37295 1.84851 -0.22600 -0.11952 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 CG  
+14266 O OD1 . ASP B-2 161 ? 1.82975 1.46297 1.96229 -0.22728 -0.12408 -0.16528 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 OD1 
+14267 O OD2 . ASP B-2 161 ? 1.75450 1.38418 1.85574 -0.21837 -0.11537 -0.18350 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 OD2 
+14268 N N   . GLU B-2 162 ? 1.50817 1.15047 1.65217 -0.25066 -0.13554 -0.15311 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 N   
+14269 C CA  . GLU B-2 162 ? 1.46929 1.09893 1.62108 -0.25812 -0.14206 -0.15833 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 CA  
+14270 C C   . GLU B-2 162 ? 1.42730 1.06931 1.58800 -0.27204 -0.14258 -0.14985 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 C   
+14271 O O   . GLU B-2 162 ? 1.54844 1.19806 1.71203 -0.27822 -0.14558 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 O   
+14272 C CB  . GLU B-2 162 ? 1.53634 1.15950 1.67768 -0.25339 -0.14599 -0.17607 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 CB  
+14273 C CG  . GLU B-2 162 ? 1.51883 1.13022 1.64483 -0.23944 -0.14191 -0.18503 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 CG  
+14274 C CD  . GLU B-2 162 ? 1.66524 1.25235 1.79705 -0.23443 -0.14355 -0.18908 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 CD  
+14275 O OE1 . GLU B-2 162 ? 1.59130 1.17051 1.73902 -0.24112 -0.14721 -0.18200 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 OE1 
+14276 O OE2 . GLU B-2 162 ? 1.92051 1.49412 2.03921 -0.22361 -0.14012 -0.19948 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 OE2 
+14277 N N   . TYR B-2 163 ? 1.50469 1.14779 1.66953 -0.27634 -0.13963 -0.13414 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 N   
+14278 C CA  . TYR B-2 163 ? 1.63057 1.28409 1.80001 -0.28926 -0.13695 -0.12463 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CA  
+14279 C C   . TYR B-2 163 ? 1.73702 1.37756 1.92081 -0.30118 -0.13846 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 C   
+14280 O O   . TYR B-2 163 ? 1.67268 1.32369 1.86354 -0.31304 -0.13494 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 O   
+14281 C CB  . TYR B-2 163 ? 1.52944 1.18354 1.69372 -0.28936 -0.13375 -0.10726 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CB  
+14282 C CG  . TYR B-2 163 ? 1.54162 1.20872 1.70364 -0.30067 -0.12864 -0.09743 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CG  
+14283 C CD1 . TYR B-2 163 ? 1.58744 1.27809 1.74429 -0.30166 -0.12566 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CD1 
+14284 C CD2 . TYR B-2 163 ? 1.64478 1.29791 1.80746 -0.30996 -0.12564 -0.08440 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CD2 
+14285 C CE1 . TYR B-2 163 ? 1.58976 1.29187 1.74449 -0.31157 -0.11996 -0.09273 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CE1 
+14286 C CE2 . TYR B-2 163 ? 1.62039 1.28328 1.77882 -0.32037 -0.11887 -0.07564 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CE2 
+14287 C CZ  . TYR B-2 163 ? 1.56069 1.24920 1.71631 -0.32109 -0.11612 -0.08020 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CZ  
+14288 O OH  . TYR B-2 163 ? 1.62059 1.31849 1.77202 -0.33105 -0.10844 -0.07216 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 OH  
+14289 N N   . GLN B-2 164 ? 1.80348 1.42127 1.99304 -0.29886 -0.14250 -0.13237 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 N   
+14290 C CA  . GLN B-2 164 ? 1.65529 1.25915 1.86031 -0.31131 -0.14326 -0.13568 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 CA  
+14291 C C   . GLN B-2 164 ? 1.74862 1.36697 1.96471 -0.31730 -0.14731 -0.15195 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 C   
+14292 O O   . GLN B-2 164 ? 1.81675 1.43307 2.05084 -0.33094 -0.14619 -0.15486 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 O   
+14293 C CB  . GLN B-2 164 ? 1.67936 1.25394 1.88677 -0.30641 -0.14708 -0.13920 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 CB  
+14294 C CG  . GLN B-2 164 ? 1.71621 1.28641 1.92063 -0.29626 -0.15403 -0.15764 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 CG  
+14295 C CD  . GLN B-2 164 ? 1.58372 1.16245 1.77195 -0.28065 -0.15317 -0.15869 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 CD  
+14296 O OE1 . GLN B-2 164 ? 1.61330 1.19917 1.79615 -0.27643 -0.14882 -0.14592 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 OE1 
+14297 N NE2 . GLN B-2 164 ? 1.66678 1.24356 1.84656 -0.27212 -0.15703 -0.17461 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 NE2 
+14298 N N   . ASP B-2 165 ? 1.64812 1.28014 1.85399 -0.30719 -0.15188 -0.16301 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 N   
+14299 C CA  . ASP B-2 165 ? 1.75537 1.40120 1.96878 -0.30980 -0.15835 -0.17898 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 CA  
+14300 C C   . ASP B-2 165 ? 1.59108 1.26396 1.80807 -0.31593 -0.15408 -0.17487 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 C   
+14301 O O   . ASP B-2 165 ? 1.65309 1.33990 1.88091 -0.31889 -0.15978 -0.18764 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 O   
+14302 C CB  . ASP B-2 165 ? 1.66495 1.30691 1.86000 -0.29455 -0.16566 -0.19329 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 CB  
+14303 C CG  . ASP B-2 165 ? 1.74659 1.36175 1.94030 -0.28937 -0.17117 -0.20259 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 CG  
+14304 O OD1 . ASP B-2 165 ? 1.64423 1.24308 1.84924 -0.29559 -0.16851 -0.19548 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 OD1 
+14305 O OD2 . ASP B-2 165 ? 2.07761 1.68546 2.25645 -0.27864 -0.17787 -0.21704 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 OD2 
+14306 N N   . SER B-2 166 ? 1.32965 1.01007 1.53815 -0.31721 -0.14511 -0.15836 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-2 N   
+14307 C CA  . SER B-2 166 ? 1.57904 1.28371 1.78850 -0.32234 -0.14005 -0.15438 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-2 CA  
+14308 C C   . SER B-2 166 ? 1.54466 1.25523 1.77869 -0.33900 -0.13586 -0.15439 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-2 C   
+14309 O O   . SER B-2 166 ? 1.67274 1.36685 1.91579 -0.34876 -0.13067 -0.14639 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-2 O   
+14310 C CB  . SER B-2 166 ? 1.69065 1.39924 1.88364 -0.31978 -0.13201 -0.13721 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-2 CB  
+14311 O OG  . SER B-2 166 ? 1.65465 1.34626 1.84954 -0.32602 -0.12730 -0.12321 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-2 OG  
+14312 N N   . ASP B-2 167 ? 1.47988 1.21306 1.72503 -0.34204 -0.13732 -0.16380 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 N   
+14313 C CA  . ASP B-2 167 ? 1.51005 1.25346 1.78295 -0.35816 -0.13158 -0.16586 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 CA  
+14314 C C   . ASP B-2 167 ? 1.43530 1.18337 1.70228 -0.36689 -0.11656 -0.14749 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 C   
+14315 O O   . ASP B-2 167 ? 1.38430 1.12792 1.62643 -0.36012 -0.11298 -0.13391 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 O   
+14316 C CB  . ASP B-2 167 ? 1.47466 1.24201 1.76410 -0.35646 -0.13993 -0.18414 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 CB  
+14317 C CG  . ASP B-2 167 ? 1.46781 1.25352 1.73762 -0.34573 -0.14000 -0.18254 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 CG  
+14318 O OD1 . ASP B-2 167 ? 1.58377 1.38340 1.85478 -0.35222 -0.12898 -0.17271 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 OD1 
+14319 O OD2 . ASP B-2 167 ? 1.66661 1.45042 1.91780 -0.33089 -0.15010 -0.19118 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 OD2 
+14320 N N   . LYS B-2 168 ? 1.54720 1.30412 1.83776 -0.38232 -0.10736 -0.14802 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 N   
+14321 C CA  . LYS B-2 168 ? 1.48801 1.24573 1.77085 -0.39170 -0.09140 -0.13106 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 CA  
+14322 C C   . LYS B-2 168 ? 1.47254 1.25400 1.74214 -0.38509 -0.08935 -0.12903 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 C   
+14323 O O   . LYS B-2 168 ? 1.40041 1.17774 1.64613 -0.38365 -0.08187 -0.11335 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 O   
+14324 C CB  . LYS B-2 168 ? 1.36601 1.12399 1.67843 -0.41111 -0.07910 -0.13306 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 CB  
+14325 C CG  . LYS B-2 168 ? 1.61561 1.40095 1.96407 -0.41555 -0.08375 -0.15402 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 CG  
+14326 C CD  . LYS B-2 168 ? 1.88197 1.66884 2.26272 -0.43651 -0.06792 -0.15548 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 CD  
+14327 C CE  . LYS B-2 168 ? 1.82798 1.64649 2.25016 -0.44047 -0.07337 -0.17794 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 CE  
+14328 N NZ  . LYS B-2 168 ? 1.74975 1.57201 2.20840 -0.46225 -0.05546 -0.18076 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 NZ  
+14329 N N   . ASP B-2 169 ? 1.45756 1.26269 1.74141 -0.38057 -0.09657 -0.14504 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 N   
+14330 C CA  . ASP B-2 169 ? 1.45069 1.27572 1.71993 -0.37290 -0.09506 -0.14370 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 CA  
+14331 C C   . ASP B-2 169 ? 1.48632 1.30297 1.72186 -0.35785 -0.10080 -0.13731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 C   
+14332 O O   . ASP B-2 169 ? 1.40119 1.22358 1.61660 -0.35478 -0.09460 -0.12731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 O   
+14333 C CB  . ASP B-2 169 ? 1.63705 1.48605 1.92705 -0.36871 -0.10383 -0.16305 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 CB  
+14334 C CG  . ASP B-2 169 ? 1.67391 1.53810 2.00239 -0.38405 -0.09615 -0.17044 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 CG  
+14335 O OD1 . ASP B-2 169 ? 1.72645 1.58870 2.05751 -0.39699 -0.07901 -0.15792 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 OD1 
+14336 O OD2 . ASP B-2 169 ? 1.78565 1.66322 2.14179 -0.38306 -0.10705 -0.18945 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 OD2 
+14337 N N   . MET B-2 170 ? 1.54892 1.35164 1.77895 -0.34883 -0.11179 -0.14386 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 N   
+14338 C CA  . MET B-2 170 ? 1.38037 1.17362 1.58235 -0.33582 -0.11496 -0.13843 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 CA  
+14339 C C   . MET B-2 170 ? 1.37008 1.14930 1.55926 -0.33927 -0.10743 -0.12015 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 C   
+14340 O O   . MET B-2 170 ? 1.36891 1.14920 1.53751 -0.33197 -0.10583 -0.11248 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 O   
+14341 C CB  . MET B-2 170 ? 1.42505 1.20451 1.62532 -0.32617 -0.12657 -0.15045 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 CB  
+14342 C CG  . MET B-2 170 ? 1.56614 1.33692 1.74053 -0.31232 -0.12842 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 CG  
+14343 S SD  . MET B-2 170 ? 1.43440 1.18635 1.60504 -0.30146 -0.13990 -0.16370 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 SD  
+14344 C CE  . MET B-2 170 ? 1.37929 1.14476 1.55967 -0.29969 -0.15004 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 CE  
+14345 N N   . HIS B-2 171 ? 1.49680 1.26158 1.69758 -0.35018 -0.10309 -0.11351 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 N   
+14346 C CA  . HIS B-2 171 ? 1.49834 1.24614 1.68416 -0.35250 -0.09731 -0.09574 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 CA  
+14347 C C   . HIS B-2 171 ? 1.52052 1.27808 1.69441 -0.35822 -0.08692 -0.08394 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 C   
+14348 O O   . HIS B-2 171 ? 1.51546 1.26556 1.66836 -0.35414 -0.08574 -0.07117 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 O   
+14349 C CB  . HIS B-2 171 ? 1.64991 1.37478 1.84802 -0.36240 -0.09468 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 CB  
+14350 C CG  . HIS B-2 171 ? 1.61618 1.32025 1.79683 -0.36576 -0.08806 -0.07292 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 CG  
+14351 N ND1 . HIS B-2 171 ? 1.66096 1.34714 1.82604 -0.35547 -0.09447 -0.06504 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 ND1 
+14352 C CD2 . HIS B-2 171 ? 1.50859 1.20506 1.68324 -0.37739 -0.07582 -0.06050 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 CD2 
+14353 C CE1 . HIS B-2 171 ? 1.61139 1.27950 1.76047 -0.35959 -0.08859 -0.04849 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 CE1 
+14354 N NE2 . HIS B-2 171 ? 1.68778 1.35998 1.83990 -0.37312 -0.07655 -0.04497 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 NE2 
+14355 N N   . ASN B-2 172 ? 1.55042 1.32474 1.73797 -0.36714 -0.07983 -0.08892 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 N   
+14356 C CA  . ASN B-2 172 ? 1.37292 1.15504 1.54853 -0.37314 -0.06828 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 CA  
+14357 C C   . ASN B-2 172 ? 1.37430 1.16927 1.52841 -0.36199 -0.07141 -0.07678 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 C   
+14358 O O   . ASN B-2 172 ? 1.46221 1.25401 1.59573 -0.36279 -0.06582 -0.06427 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 O   
+14359 C CB  . ASN B-2 172 ? 1.40637 1.20586 1.60585 -0.38433 -0.05943 -0.08658 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 CB  
+14360 C CG  . ASN B-2 172 ? 1.41290 1.19815 1.63245 -0.39940 -0.05071 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 CG  
+14361 O OD1 . ASN B-2 172 ? 1.51193 1.27234 1.72669 -0.40068 -0.05267 -0.07869 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 OD1 
+14362 N ND2 . ASN B-2 172 ? 1.51760 1.31804 1.76105 -0.41100 -0.04015 -0.09162 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 ND2 
+14363 N N   . LEU B-2 173 ? 1.44215 1.24946 1.59883 -0.35158 -0.08011 -0.08963 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 N   
+14364 C CA  . LEU B-2 173 ? 1.38680 1.20433 1.52353 -0.34185 -0.08134 -0.08909 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 CA  
+14365 C C   . LEU B-2 173 ? 1.35671 1.16118 1.47547 -0.33521 -0.08475 -0.07954 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 C   
+14366 O O   . LEU B-2 173 ? 1.32442 1.13314 1.42600 -0.33339 -0.08171 -0.07197 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 O   
+14367 C CB  . LEU B-2 173 ? 1.28266 1.11046 1.42257 -0.33182 -0.08888 -0.10480 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 CB  
+14368 C CG  . LEU B-2 173 ? 1.22169 1.05807 1.34066 -0.32256 -0.08798 -0.10543 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 CG  
+14369 C CD1 . LEU B-2 173 ? 1.23552 1.08893 1.35344 -0.32642 -0.08075 -0.10574 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 CD1 
+14370 C CD2 . LEU B-2 173 ? 1.36116 1.19460 1.47467 -0.31034 -0.09581 -0.11811 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 CD2 
+14371 N N   . PHE B-2 174 ? 1.29225 1.08133 1.41630 -0.33121 -0.09157 -0.08081 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 N   
+14372 C CA  . PHE B-2 174 ? 1.35616 1.13441 1.46811 -0.32373 -0.09577 -0.07336 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CA  
+14373 C C   . PHE B-2 174 ? 1.45988 1.22837 1.55971 -0.32927 -0.09217 -0.05721 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 C   
+14374 O O   . PHE B-2 174 ? 1.28588 1.05609 1.37123 -0.32395 -0.09418 -0.05087 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 O   
+14375 C CB  . PHE B-2 174 ? 1.39872 1.16106 1.52048 -0.31850 -0.10293 -0.07837 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CB  
+14376 C CG  . PHE B-2 174 ? 1.43773 1.20505 1.56468 -0.31095 -0.10724 -0.09413 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CG  
+14377 C CD1 . PHE B-2 174 ? 1.28694 1.06765 1.40319 -0.30398 -0.10596 -0.10042 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CD1 
+14378 C CD2 . PHE B-2 174 ? 1.59424 1.34983 1.73384 -0.31065 -0.11236 -0.10282 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CD2 
+14379 C CE1 . PHE B-2 174 ? 1.21703 0.99722 1.33189 -0.29609 -0.10942 -0.11424 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CE1 
+14380 C CE2 . PHE B-2 174 ? 1.42663 1.18340 1.56592 -0.30269 -0.11712 -0.11749 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CE2 
+14381 C CZ  . PHE B-2 174 ? 1.32581 1.09384 1.45110 -0.29502 -0.11551 -0.12280 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CZ  
+14382 N N   . MET B-2 175 ? 1.53481 1.29156 1.63939 -0.34000 -0.08667 -0.05091 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 N   
+14383 C CA  . MET B-2 175 ? 1.50624 1.24863 1.59311 -0.34521 -0.08194 -0.03490 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 CA  
+14384 C C   . MET B-2 175 ? 1.40042 1.15729 1.47225 -0.34839 -0.07480 -0.03088 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 C   
+14385 O O   . MET B-2 175 ? 1.48644 1.23471 1.53628 -0.34721 -0.07492 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 O   
+14386 C CB  . MET B-2 175 ? 1.35237 1.07572 1.44653 -0.35724 -0.07440 -0.02966 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 CB  
+14387 C CG  . MET B-2 175 ? 1.33566 1.04053 1.44270 -0.35490 -0.08097 -0.03275 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 CG  
+14388 S SD  . MET B-2 175 ? 1.57726 1.25837 1.66569 -0.34271 -0.09155 -0.02099 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 SD  
+14389 C CE  . MET B-2 175 ? 1.94962 1.60561 2.01133 -0.35151 -0.08247 -0.00121 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 CE  
+14390 N N   . TYR B-2 176 ? 1.34785 1.12546 1.43012 -0.35155 -0.06947 -0.04083 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 N   
+14391 C CA  . TYR B-2 176 ? 1.25709 1.04858 1.32547 -0.35370 -0.06234 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CA  
+14392 C C   . TYR B-2 176 ? 1.28121 1.07967 1.33361 -0.34332 -0.06920 -0.03805 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 C   
+14393 O O   . TYR B-2 176 ? 1.32540 1.12497 1.35816 -0.34430 -0.06612 -0.03062 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 O   
+14394 C CB  . TYR B-2 176 ? 1.18713 0.99928 1.27254 -0.35709 -0.05678 -0.05058 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CB  
+14395 C CG  . TYR B-2 176 ? 1.15821 0.98547 1.23047 -0.35766 -0.04959 -0.05002 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CG  
+14396 C CD1 . TYR B-2 176 ? 1.20700 1.03224 1.27166 -0.36775 -0.03691 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CD1 
+14397 C CD2 . TYR B-2 176 ? 1.23880 1.07995 1.30481 -0.34830 -0.05403 -0.05765 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CD2 
+14398 C CE1 . TYR B-2 176 ? 1.33508 1.17298 1.38701 -0.36793 -0.02992 -0.04215 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CE1 
+14399 C CE2 . TYR B-2 176 ? 1.37677 1.22975 1.43011 -0.34874 -0.04723 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CE2 
+14400 C CZ  . TYR B-2 176 ? 1.42704 1.27904 1.47383 -0.35829 -0.03572 -0.04993 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CZ  
+14401 O OH  . TYR B-2 176 ? 1.22197 1.08470 1.25544 -0.35837 -0.02858 -0.05030 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 OH  
+14402 N N   . LEU B-2 177 ? 1.37062 1.17303 1.43124 -0.33373 -0.07773 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 N   
+14403 C CA  . LEU B-2 177 ? 1.41683 1.22598 1.46674 -0.32492 -0.08261 -0.04807 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 CA  
+14404 C C   . LEU B-2 177 ? 1.40610 1.20205 1.44500 -0.32185 -0.08926 -0.03714 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 C   
+14405 O O   . LEU B-2 177 ? 1.46293 1.26510 1.49010 -0.31797 -0.09202 -0.03522 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 O   
+14406 C CB  . LEU B-2 177 ? 1.27958 1.09347 1.34070 -0.31601 -0.08733 -0.06066 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 CB  
+14407 C CG  . LEU B-2 177 ? 1.25858 1.08230 1.32736 -0.31595 -0.08404 -0.07264 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 CG  
+14408 C CD1 . LEU B-2 177 ? 1.17700 0.99805 1.25077 -0.30634 -0.08880 -0.08386 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 CD1 
+14409 C CD2 . LEU B-2 177 ? 1.18338 1.02163 1.24088 -0.31729 -0.07735 -0.07426 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 CD2 
+14410 N N   . LYS B-2 178 ? 1.42770 1.20461 1.47012 -0.32307 -0.09265 -0.03052 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 N   
+14411 C CA  . LYS B-2 178 ? 1.42349 1.18483 1.45389 -0.31816 -0.10091 -0.01996 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 CA  
+14412 C C   . LYS B-2 178 ? 1.54321 1.29279 1.54922 -0.32488 -0.09646 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 C   
+14413 O O   . LYS B-2 178 ? 1.58842 1.33458 1.57679 -0.31990 -0.10332 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 O   
+14414 C CB  . LYS B-2 178 ? 1.47589 1.21776 1.51730 -0.31514 -0.10652 -0.01831 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 CB  
+14415 C CG  . LYS B-2 178 ? 1.76052 1.48330 1.78928 -0.30815 -0.11659 -0.00728 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 CG  
+14416 C CD  . LYS B-2 178 ? 1.72413 1.42356 1.76146 -0.30633 -0.12014 -0.00457 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 CD  
+14417 C CE  . LYS B-2 178 ? 1.64162 1.32400 1.67512 -0.31940 -0.10921 0.00158  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 CE  
+14418 N NZ  . LYS B-2 178 ? 1.65918 1.32547 1.66420 -0.32501 -0.10449 0.01642  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 NZ  
+14419 N N   . ASP B-2 179 ? 1.52853 1.27128 1.53319 -0.33612 -0.08482 -0.00290 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 N   
+14420 C CA  . ASP B-2 179 ? 1.55118 1.27761 1.52992 -0.34325 -0.07758 0.01041  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 CA  
+14421 C C   . ASP B-2 179 ? 1.51617 1.25876 1.47986 -0.34550 -0.07188 0.00961  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 C   
+14422 O O   . ASP B-2 179 ? 1.82649 1.55834 1.76237 -0.34421 -0.07396 0.01909  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 O   
+14423 C CB  . ASP B-2 179 ? 1.59255 1.30544 1.57818 -0.35578 -0.06425 0.01358  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 CB  
+14424 C CG  . ASP B-2 179 ? 1.64996 1.33953 1.64404 -0.35470 -0.06898 0.01694  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 CG  
+14425 O OD1 . ASP B-2 179 ? 1.48325 1.16421 1.47331 -0.34338 -0.08271 0.01918  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 OD1 
+14426 O OD2 . ASP B-2 179 ? 1.53235 1.21247 1.53892 -0.36524 -0.05871 0.01651  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 OD2 
+14427 N N   . GLN B-2 180 ? 1.35443 1.12082 1.33403 -0.34802 -0.06546 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 N   
+14428 C CA  . GLN B-2 180 ? 1.42499 1.20542 1.39106 -0.35061 -0.05837 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 CA  
+14429 C C   . GLN B-2 180 ? 1.51406 1.31035 1.47760 -0.34139 -0.06736 -0.01003 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 C   
+14430 O O   . GLN B-2 180 ? 1.58316 1.37960 1.52520 -0.34043 -0.06862 -0.00591 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 O   
+14431 C CB  . GLN B-2 180 ? 1.35640 1.15255 1.34004 -0.35793 -0.04592 -0.01175 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 CB  
+14432 C CG  . GLN B-2 180 ? 1.43449 1.21782 1.42105 -0.36978 -0.03297 -0.00570 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 CG  
+14433 C CD  . GLN B-2 180 ? 1.84566 1.61182 1.80009 -0.37548 -0.02405 0.00765  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 CD  
+14434 O OE1 . GLN B-2 180 ? 1.74139 1.51404 1.67582 -0.37294 -0.02366 0.00872  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 OE1 
+14435 N NE2 . GLN B-2 180 ? 2.10904 1.85045 2.05590 -0.38326 -0.01628 0.01778  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 NE2 
+14436 N N   . LEU B-2 181 ? 1.32772 1.13587 1.31203 -0.33500 -0.07282 -0.02102 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 N   
+14437 C CA  . LEU B-2 181 ? 1.37302 1.19516 1.35723 -0.32755 -0.07820 -0.02869 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 CA  
+14438 C C   . LEU B-2 181 ? 1.47070 1.28672 1.45481 -0.31953 -0.09118 -0.02627 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 C   
+14439 O O   . LEU B-2 181 ? 1.58001 1.40761 1.56541 -0.31438 -0.09521 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 O   
+14440 C CB  . LEU B-2 181 ? 1.32509 1.16011 1.32765 -0.32406 -0.07587 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 CB  
+14441 C CG  . LEU B-2 181 ? 1.09676 0.94081 1.10276 -0.32932 -0.06573 -0.04721 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 CG  
+14442 C CD1 . LEU B-2 181 ? 1.36655 1.22068 1.38212 -0.32288 -0.06577 -0.06046 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 CD1 
+14443 C CD2 . LEU B-2 181 ? 1.22238 1.07146 1.21008 -0.33456 -0.05776 -0.04283 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 CD2 
+14444 N N   . LYS B-2 182 ? 1.32711 1.12501 1.31103 -0.31825 -0.09745 -0.01798 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 N   
+14445 C CA  . LYS B-2 182 ? 1.53334 1.32407 1.51748 -0.30921 -0.11139 -0.01507 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 CA  
+14446 C C   . LYS B-2 182 ? 1.56474 1.36975 1.57226 -0.30108 -0.11602 -0.02766 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 C   
+14447 O O   . LYS B-2 182 ? 1.52571 1.34027 1.53625 -0.29504 -0.12329 -0.03173 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 O   
+14448 C CB  . LYS B-2 182 ? 1.50247 1.29154 1.46324 -0.30782 -0.11762 -0.00872 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 CB  
+14449 C CG  . LYS B-2 182 ? 1.60437 1.37360 1.53620 -0.31484 -0.11245 0.00481  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 CG  
+14450 C CD  . LYS B-2 182 ? 1.75633 1.49859 1.68343 -0.31368 -0.11628 0.01538  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 CD  
+14451 C CE  . LYS B-2 182 ? 1.69580 1.41386 1.59013 -0.32113 -0.10856 0.02938  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 CE  
+14452 N NZ  . LYS B-2 182 ? 1.72305 1.41015 1.60959 -0.32045 -0.11062 0.04034  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 NZ  
+14453 N N   . ILE B-2 183 ? 1.44462 1.25037 1.46896 -0.30117 -0.11128 -0.03466 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 N   
+14454 C CA  . ILE B-2 183 ? 1.33973 1.15417 1.38325 -0.29373 -0.11293 -0.04656 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 CA  
+14455 C C   . ILE B-2 183 ? 1.28061 1.08074 1.33695 -0.28756 -0.12084 -0.04488 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 C   
+14456 O O   . ILE B-2 183 ? 1.35853 1.14360 1.41471 -0.29122 -0.11992 -0.03978 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 O   
+14457 C CB  . ILE B-2 183 ? 1.30773 1.13000 1.35645 -0.29618 -0.10302 -0.05674 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 CB  
+14458 C CG1 . ILE B-2 183 ? 1.33556 1.17085 1.37116 -0.30077 -0.09535 -0.05872 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 CG1 
+14459 C CG2 . ILE B-2 183 ? 1.20585 1.03102 1.26941 -0.28823 -0.10314 -0.06838 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 CG2 
+14460 C CD1 . ILE B-2 183 ? 1.18947 1.03112 1.22711 -0.30068 -0.08724 -0.06909 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 CD1 
+14461 N N   . LYS B-2 184 ? 1.44284 1.24764 1.51202 -0.27844 -0.12800 -0.04990 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 N   
+14462 C CA  . LYS B-2 184 ? 1.38033 1.17208 1.46319 -0.27083 -0.13563 -0.04946 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 CA  
+14463 C C   . LYS B-2 184 ? 1.39908 1.18473 1.49232 -0.27150 -0.12911 -0.05696 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 C   
+14464 O O   . LYS B-2 184 ? 1.43857 1.23444 1.53459 -0.27256 -0.12089 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 O   
+14465 C CB  . LYS B-2 184 ? 1.39640 1.19906 1.49613 -0.26062 -0.14289 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 CB  
+14466 C CG  . LYS B-2 184 ? 1.57125 1.38212 1.66317 -0.25885 -0.15205 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 CG  
+14467 C CD  . LYS B-2 184 ? 1.67059 1.46174 1.75013 -0.25464 -0.16532 -0.03844 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 CD  
+14468 C CE  . LYS B-2 184 ? 1.69549 1.49256 1.76218 -0.25220 -0.17624 -0.03416 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 CE  
+14469 N NZ  . LYS B-2 184 ? 1.88059 1.68108 1.92297 -0.26306 -0.16782 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 NZ  
+14470 N N   . LEU B-2 185 ? 1.36418 1.13059 1.46080 -0.27049 -0.13324 -0.05209 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 N   
+14471 C CA  . LEU B-2 185 ? 1.28012 1.03788 1.38598 -0.27123 -0.12916 -0.05933 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 CA  
+14472 C C   . LEU B-2 185 ? 1.37894 1.12416 1.49900 -0.26135 -0.13574 -0.06200 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 C   
+14473 O O   . LEU B-2 185 ? 1.62933 1.36004 1.74794 -0.25798 -0.14387 -0.05254 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 O   
+14474 C CB  . LEU B-2 185 ? 1.40704 1.15211 1.50580 -0.28166 -0.12583 -0.05272 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 CB  
+14475 C CG  . LEU B-2 185 ? 1.37349 1.13123 1.46308 -0.29148 -0.11749 -0.05302 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 CG  
+14476 C CD1 . LEU B-2 185 ? 1.29547 1.04111 1.38526 -0.30188 -0.11340 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 CD1 
+14477 C CD2 . LEU B-2 185 ? 1.40885 1.18173 1.50290 -0.28895 -0.11266 -0.06686 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 CD2 
+14478 N N   . PHE B-2 186 ? 1.33345 1.08198 1.46490 -0.25600 -0.13183 -0.07485 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 N   
+14479 C CA  . PHE B-2 186 ? 1.33348 1.06931 1.47909 -0.24673 -0.13565 -0.07970 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CA  
+14480 C C   . PHE B-2 186 ? 1.34832 1.06904 1.49353 -0.25039 -0.13258 -0.08498 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 C   
+14481 O O   . PHE B-2 186 ? 1.47988 1.20579 1.62265 -0.25134 -0.12611 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 O   
+14482 C CB  . PHE B-2 186 ? 1.39788 1.14688 1.55642 -0.23779 -0.13186 -0.09144 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CB  
+14483 C CG  . PHE B-2 186 ? 1.38007 1.11834 1.55573 -0.22689 -0.13575 -0.09605 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CG  
+14484 C CD1 . PHE B-2 186 ? 1.39081 1.11483 1.56926 -0.22419 -0.13128 -0.10495 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CD1 
+14485 C CD2 . PHE B-2 186 ? 1.45433 1.19646 1.64322 -0.21842 -0.14470 -0.09235 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CD2 
+14486 C CE1 . PHE B-2 186 ? 1.44093 1.15419 1.63493 -0.21377 -0.13383 -0.10967 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CE1 
+14487 C CE2 . PHE B-2 186 ? 1.41951 1.15256 1.62639 -0.20724 -0.14829 -0.09727 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CE2 
+14488 C CZ  . PHE B-2 186 ? 1.54938 1.26772 1.75877 -0.20517 -0.14190 -0.10577 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CZ  
+14489 N N   . ILE B-2 187 ? 1.48548 1.18575 1.63171 -0.25214 -0.13767 -0.07795 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 N   
+14490 C CA  . ILE B-2 187 ? 1.47062 1.15609 1.61773 -0.25811 -0.13591 -0.08224 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 CA  
+14491 C C   . ILE B-2 187 ? 1.57537 1.24276 1.73299 -0.24920 -0.13917 -0.08859 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 C   
+14492 O O   . ILE B-2 187 ? 1.70461 1.36094 1.86719 -0.24205 -0.14498 -0.08215 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 O   
+14493 C CB  . ILE B-2 187 ? 1.52382 1.19742 1.66437 -0.26948 -0.13632 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 CB  
+14494 C CG1 . ILE B-2 187 ? 1.67176 1.36310 1.80142 -0.27782 -0.13172 -0.06446 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 CG1 
+14495 C CG2 . ILE B-2 187 ? 1.64237 1.30267 1.78906 -0.27674 -0.13458 -0.07671 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 CG2 
+14496 C CD1 . ILE B-2 187 ? 1.76769 1.44804 1.89091 -0.29037 -0.12836 -0.05412 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 CD1 
+14497 N N   . VAL B-2 188 ? 1.47999 1.14303 1.63952 -0.24866 -0.13613 -0.10161 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 N   
+14498 C CA  . VAL B-2 188 ? 1.46079 1.10455 1.62797 -0.24099 -0.13804 -0.10953 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 CA  
+14499 C C   . VAL B-2 188 ? 1.56730 1.19610 1.73373 -0.24923 -0.13915 -0.11485 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 C   
+14500 O O   . VAL B-2 188 ? 1.69626 1.33451 1.85748 -0.25494 -0.13700 -0.12226 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 O   
+14501 C CB  . VAL B-2 188 ? 1.51794 1.16837 1.68635 -0.23056 -0.13265 -0.12292 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 CB  
+14502 C CG1 . VAL B-2 188 ? 1.64062 1.26942 1.81139 -0.22508 -0.13285 -0.13408 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 CG1 
+14503 C CG2 . VAL B-2 188 ? 1.40329 1.06474 1.58153 -0.22135 -0.13246 -0.11960 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 CG2 
+14504 N N   . GLY B-2 189 ? 1.58267 1.18784 1.75507 -0.24952 -0.14312 -0.11178 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-2 N   
+14505 C CA  . GLY B-2 189 ? 1.81633 1.40665 1.99153 -0.25844 -0.14442 -0.11788 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-2 CA  
+14506 C C   . GLY B-2 189 ? 1.85401 1.41526 2.03546 -0.25450 -0.14786 -0.11858 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-2 C   
+14507 O O   . GLY B-2 189 ? 1.94781 1.49962 2.13132 -0.24469 -0.14979 -0.11228 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-2 O   
+14508 N N   . ASP B-2 190 ? 1.96012 1.50723 2.14578 -0.26201 -0.14934 -0.12732 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 N   
+14509 C CA  . ASP B-2 190 ? 2.12654 1.64322 2.31777 -0.26030 -0.15217 -0.12964 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 CA  
+14510 C C   . ASP B-2 190 ? 2.15727 1.65856 2.35333 -0.27530 -0.15125 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 C   
+14511 O O   . ASP B-2 190 ? 2.06801 1.57604 2.27017 -0.28814 -0.15026 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 O   
+14512 C CB  . ASP B-2 190 ? 2.01812 1.52666 2.20971 -0.25677 -0.15449 -0.14909 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 CB  
+14513 C CG  . ASP B-2 190 ? 2.14883 1.62479 2.34531 -0.25372 -0.15714 -0.15302 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 CG  
+14514 O OD1 . ASP B-2 190 ? 2.05581 1.51544 2.25473 -0.25121 -0.15705 -0.14047 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 OD1 
+14515 O OD2 . ASP B-2 190 ? 2.44874 1.91357 2.64479 -0.25313 -0.15996 -0.16896 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 OD2 
+14516 N N   . PRO B-2 191 ? 2.23188 1.71149 2.42550 -0.27416 -0.15111 -0.10641 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 N   
+14517 C CA  . PRO B-2 191 ? 2.18010 1.64074 2.37501 -0.28950 -0.14721 -0.09707 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 CA  
+14518 C C   . PRO B-2 191 ? 2.28515 1.72419 2.49145 -0.29817 -0.14744 -0.10909 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 C   
+14519 O O   . PRO B-2 191 ? 2.31423 1.74509 2.52710 -0.31470 -0.14226 -0.10665 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 O   
+14520 C CB  . PRO B-2 191 ? 2.14655 1.58429 2.33036 -0.28177 -0.14833 -0.07930 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 CB  
+14521 C CG  . PRO B-2 191 ? 2.32286 1.75990 2.50830 -0.26245 -0.15457 -0.08512 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 CG  
+14522 C CD  . PRO B-2 191 ? 2.26159 1.73206 2.45090 -0.25840 -0.15436 -0.09835 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 CD  
+14523 N N   . LYS B-2 192 ? 2.25018 1.67932 2.45956 -0.28812 -0.15247 -0.12277 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 N   
+14524 C CA  . LYS B-2 192 ? 2.37516 1.78255 2.59464 -0.29586 -0.15405 -0.13584 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 CA  
+14525 C C   . LYS B-2 192 ? 2.43745 1.86708 2.66700 -0.30637 -0.15594 -0.15175 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 C   
+14526 O O   . LYS B-2 192 ? 2.32468 1.78227 2.54958 -0.30083 -0.15795 -0.15755 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 O   
+14527 C CB  . LYS B-2 192 ? 2.28026 1.66844 2.49706 -0.28059 -0.15876 -0.14598 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 CB  
+14528 C CG  . LYS B-2 192 ? 2.33489 1.68589 2.54949 -0.27602 -0.15815 -0.13599 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 CG  
+14529 C CD  . LYS B-2 192 ? 2.21427 1.56301 2.41993 -0.27398 -0.15550 -0.11360 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 CD  
+14530 C CE  . LYS B-2 192 ? 2.11731 1.42690 2.31743 -0.26568 -0.15673 -0.10383 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 CE  
+14531 N NZ  . LYS B-2 192 ? 2.08594 1.39402 2.28669 -0.24439 -0.16191 -0.10982 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 NZ  
+14532 N N   . GLN B-2 193 ? 2.57919 1.99544 2.82329 -0.32145 -0.15552 -0.15937 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 N   
+14533 C CA  . GLN B-2 193 ? 2.58431 2.02241 2.84251 -0.33180 -0.15917 -0.17561 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 CA  
+14534 C C   . GLN B-2 193 ? 2.55827 2.00444 2.80951 -0.31889 -0.16906 -0.19476 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 C   
+14535 O O   . GLN B-2 193 ? 2.72898 2.20189 2.97997 -0.31825 -0.17316 -0.20376 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 O   
+14536 C CB  . GLN B-2 193 ? 2.63708 2.05751 2.91634 -0.35024 -0.15723 -0.18252 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 CB  
+14537 C CG  . GLN B-2 193 ? 2.49589 1.90531 2.78007 -0.36537 -0.14455 -0.16433 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 CG  
+14538 C CD  . GLN B-2 193 ? 2.40937 1.77969 2.67964 -0.36036 -0.14002 -0.14912 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 CD  
+14539 O OE1 . GLN B-2 193 ? 2.25401 1.60630 2.51572 -0.34633 -0.14636 -0.15352 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 OE1 
+14540 N NE2 . GLN B-2 193 ? 2.33949 1.69462 2.60584 -0.37110 -0.12866 -0.13122 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 NE2 
+14541 N N   . SER B-2 194 ? 2.53449 1.95531 2.77776 -0.30788 -0.17251 -0.20118 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-2 N   
+14542 C CA  . SER B-2 194 ? 2.56374 1.98537 2.79388 -0.29367 -0.17957 -0.21791 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-2 CA  
+14543 C C   . SER B-2 194 ? 2.25491 1.68553 2.49201 -0.30007 -0.18933 -0.23882 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-2 C   
+14544 O O   . SER B-2 194 ? 2.03969 1.46904 2.29785 -0.31605 -0.19143 -0.24389 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-2 O   
+14545 C CB  . SER B-2 194 ? 2.59767 2.04140 2.81100 -0.28012 -0.17629 -0.21154 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-2 CB  
+14546 O OG  . SER B-2 194 ? 2.44196 1.87912 2.65140 -0.27276 -0.16965 -0.19457 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-2 OG  
+14547 N N   . ILE B-2 195 ? 2.24207 1.68085 2.46136 -0.28737 -0.19527 -0.25154 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 N   
+14548 C CA  . ILE B-2 195 ? 2.30868 1.75148 2.52890 -0.28908 -0.20778 -0.27332 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 CA  
+14549 C C   . ILE B-2 195 ? 2.40306 1.87684 2.61578 -0.28612 -0.21129 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 C   
+14550 O O   . ILE B-2 195 ? 2.04814 1.53233 2.26961 -0.29097 -0.22267 -0.29185 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 O   
+14551 C CB  . ILE B-2 195 ? 2.24690 1.66251 2.44657 -0.27550 -0.21418 -0.28983 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 CB  
+14552 C CG1 . ILE B-2 195 ? 2.37274 1.79476 2.54111 -0.25784 -0.21277 -0.29274 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 CG1 
+14553 C CG2 . ILE B-2 195 ? 2.31334 1.69899 2.51396 -0.27271 -0.20716 -0.28257 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 CG2 
+14554 C CD1 . ILE B-2 195 ? 1.83519 1.22727 1.97862 -0.24330 -0.21492 -0.30687 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 CD1 
+14555 N N   . TYR B-2 196 ? 2.55138 2.04035 2.74975 -0.27833 -0.20265 -0.26252 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 N   
+14556 C CA  . TYR B-2 196 ? 2.68572 2.19872 2.87054 -0.27250 -0.20503 -0.26566 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CA  
+14557 C C   . TYR B-2 196 ? 2.43910 1.97985 2.64018 -0.28364 -0.19841 -0.25059 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 C   
+14558 O O   . TYR B-2 196 ? 2.12449 1.66717 2.32695 -0.28523 -0.18766 -0.23238 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 O   
+14559 C CB  . TYR B-2 196 ? 2.85704 2.36429 3.01111 -0.25516 -0.19869 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CB  
+14560 C CG  . TYR B-2 196 ? 2.86147 2.37841 2.99166 -0.24553 -0.20384 -0.27417 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CG  
+14561 C CD1 . TYR B-2 196 ? 2.74907 2.29279 2.87776 -0.24699 -0.20029 -0.26603 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CD1 
+14562 C CD2 . TYR B-2 196 ? 2.63311 2.12917 2.73880 -0.23416 -0.21214 -0.29226 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CD2 
+14563 C CE1 . TYR B-2 196 ? 2.74115 2.29023 2.84539 -0.23725 -0.20487 -0.27519 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CE1 
+14564 C CE2 . TYR B-2 196 ? 2.62015 2.12012 2.69863 -0.22400 -0.21707 -0.30131 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CE2 
+14565 C CZ  . TYR B-2 196 ? 2.78348 2.30980 2.86170 -0.22550 -0.21337 -0.29246 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CZ  
+14566 O OH  . TYR B-2 196 ? 2.27878 1.80598 2.32763 -0.21459 -0.21810 -0.30083 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 OH  
+14567 N N   . ILE B-2 197 ? 2.37862 1.94022 2.59180 -0.29059 -0.20540 -0.25894 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 N   
+14568 C CA  . ILE B-2 197 ? 2.18088 1.76945 2.40936 -0.30114 -0.19878 -0.24706 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 CA  
+14569 C C   . ILE B-2 197 ? 2.22793 1.83938 2.45021 -0.29597 -0.20662 -0.25764 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 C   
+14570 O O   . ILE B-2 197 ? 2.41844 2.02644 2.63815 -0.29089 -0.22049 -0.27685 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 O   
+14571 C CB  . ILE B-2 197 ? 1.96986 1.55917 2.23214 -0.32070 -0.19619 -0.24493 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 CB  
+14572 C CG1 . ILE B-2 197 ? 2.00949 1.59352 2.29050 -0.32604 -0.20972 -0.26739 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 CG1 
+14573 C CG2 . ILE B-2 197 ? 1.72584 1.29201 1.98931 -0.32528 -0.18589 -0.22902 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 CG2 
+14574 C CD1 . ILE B-2 197 ? 1.80972 1.42309 2.11326 -0.33344 -0.21681 -0.27904 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 CD1 
+14575 N N   . TRP B-2 198 ? 2.09247 1.72549 2.31024 -0.29614 -0.19862 -0.24541 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 N   
+14576 C CA  . TRP B-2 198 ? 1.81336 1.46972 2.02981 -0.29322 -0.20484 -0.25349 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CA  
+14577 C C   . TRP B-2 198 ? 1.82993 1.50365 2.08363 -0.30848 -0.20949 -0.26123 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 C   
+14578 O O   . TRP B-2 198 ? 1.81406 1.48684 2.09177 -0.32369 -0.20097 -0.25266 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 O   
+14579 C CB  . TRP B-2 198 ? 1.87720 1.54969 2.07861 -0.28978 -0.19349 -0.23782 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CB  
+14580 C CG  . TRP B-2 198 ? 1.81632 1.51740 2.03263 -0.29669 -0.19249 -0.23679 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CG  
+14581 C CD1 . TRP B-2 198 ? 1.75506 1.47102 1.99094 -0.31047 -0.18157 -0.22348 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CD1 
+14582 C CD2 . TRP B-2 198 ? 1.87070 1.58707 2.08125 -0.28896 -0.20220 -0.24948 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CD2 
+14583 N NE1 . TRP B-2 198 ? 1.50595 1.24716 1.75134 -0.31248 -0.18287 -0.22768 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 NE1 
+14584 C CE2 . TRP B-2 198 ? 1.76205 1.50464 1.99328 -0.29898 -0.19624 -0.24363 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CE2 
+14585 C CE3 . TRP B-2 198 ? 1.81839 1.52644 2.00597 -0.27367 -0.21545 -0.26529 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CE3 
+14586 C CZ2 . TRP B-2 198 ? 1.54471 1.30752 1.77788 -0.29382 -0.20362 -0.25345 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CZ2 
+14587 C CZ3 . TRP B-2 198 ? 1.84409 1.57013 2.03044 -0.26798 -0.22386 -0.27441 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CZ3 
+14588 C CH2 . TRP B-2 198 ? 1.63495 1.38920 1.84578 -0.27787 -0.21822 -0.26869 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CH2 
+14589 N N   . ARG B-2 199 ? 1.88891 1.57740 2.14728 -0.30394 -0.22290 -0.27819 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 N   
+14590 C CA  . ARG B-2 199 ? 2.00153 1.70568 2.29980 -0.31673 -0.23102 -0.29219 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 CA  
+14591 C C   . ARG B-2 199 ? 1.94707 1.67017 2.27662 -0.33526 -0.21591 -0.27943 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 C   
+14592 O O   . ARG B-2 199 ? 2.09918 1.82970 2.46652 -0.35025 -0.21692 -0.28830 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 O   
+14593 C CB  . ARG B-2 199 ? 2.06902 1.79038 2.36568 -0.30607 -0.24817 -0.31075 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 CB  
+14594 C CG  . ARG B-2 199 ? 1.94930 1.69233 2.23337 -0.29997 -0.24218 -0.30173 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 CG  
+14595 C CD  . ARG B-2 199 ? 1.95749 1.71329 2.23657 -0.28688 -0.26087 -0.32049 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 CD  
+14596 N NE  . ARG B-2 199 ? 2.09256 1.87365 2.41910 -0.29774 -0.27008 -0.33564 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 NE  
+14597 C CZ  . ARG B-2 199 ? 1.90046 1.71152 2.25387 -0.30577 -0.26299 -0.33222 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 CZ  
+14598 N NH1 . ARG B-2 199 ? 1.70170 1.52031 2.03742 -0.30444 -0.24737 -0.31380 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 NH1 
+14599 N NH2 . ARG B-2 199 ? 1.86397 1.69854 2.26331 -0.31510 -0.27082 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 NH2 
+14600 N N   . GLY B-2 200 ? 1.72934 1.45918 2.04385 -0.33507 -0.20129 -0.25962 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-2 N   
+14601 C CA  . GLY B-2 200 ? 1.57555 1.31828 1.91276 -0.35185 -0.18553 -0.24626 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-2 CA  
+14602 C C   . GLY B-2 200 ? 1.61018 1.33251 1.93345 -0.35666 -0.17074 -0.22454 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-2 C   
+14603 O O   . GLY B-2 200 ? 1.47189 1.20179 1.79584 -0.36471 -0.15667 -0.20859 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-2 O   
+14604 N N   . ALA B-2 201 ? 1.75481 1.45006 2.06442 -0.35095 -0.17438 -0.22423 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-2 N   
+14605 C CA  . ALA B-2 201 ? 1.69545 1.37007 1.98992 -0.35180 -0.16324 -0.20461 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-2 CA  
+14606 C C   . ALA B-2 201 ? 1.85439 1.51975 2.17059 -0.37053 -0.15159 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-2 C   
+14607 O O   . ALA B-2 201 ? 2.02383 1.68594 2.36745 -0.38230 -0.15378 -0.20720 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-2 O   
+14608 C CB  . ALA B-2 201 ? 1.75510 1.40302 2.03270 -0.34030 -0.17017 -0.20871 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-2 CB  
+14609 N N   . GLU B-2 202 ? 1.72624 1.38550 2.02879 -0.37323 -0.13899 -0.17431 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 N   
+14610 C CA  . GLU B-2 202 ? 2.12339 1.76368 2.43504 -0.38849 -0.12627 -0.16163 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 CA  
+14611 C C   . GLU B-2 202 ? 2.01484 1.63032 2.29906 -0.38002 -0.12286 -0.14318 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 C   
+14612 O O   . GLU B-2 202 ? 1.82929 1.45266 2.09382 -0.37439 -0.11822 -0.12911 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 O   
+14613 C CB  . GLU B-2 202 ? 2.09715 1.75551 2.42006 -0.40216 -0.11286 -0.15420 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 CB  
+14614 C CG  . GLU B-2 202 ? 1.92622 1.56074 2.25412 -0.41852 -0.09716 -0.14064 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 CG  
+14615 C CD  . GLU B-2 202 ? 2.03645 1.68752 2.37556 -0.43281 -0.08161 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 CD  
+14616 O OE1 . GLU B-2 202 ? 2.10177 1.78430 2.44508 -0.42896 -0.08390 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 OE1 
+14617 O OE2 . GLU B-2 202 ? 2.27192 1.90237 2.61415 -0.44769 -0.06605 -0.12432 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 OE2 
+14618 N N   . PRO B-2 203 ? 1.98557 1.57127 2.26821 -0.37820 -0.12576 -0.14327 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 N   
+14619 C CA  . PRO B-2 203 ? 1.83071 1.39396 2.08914 -0.36766 -0.12454 -0.12696 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 CA  
+14620 C C   . PRO B-2 203 ? 2.02981 1.57967 2.27728 -0.37584 -0.11217 -0.10569 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 C   
+14621 O O   . PRO B-2 203 ? 2.00601 1.54150 2.23194 -0.36545 -0.11291 -0.09150 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 O   
+14622 C CB  . PRO B-2 203 ? 2.02358 1.55716 2.28698 -0.36528 -0.13023 -0.13461 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 CB  
+14623 C CG  . PRO B-2 203 ? 2.01004 1.55518 2.29504 -0.37005 -0.13798 -0.15743 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 CG  
+14624 C CD  . PRO B-2 203 ? 1.99476 1.56637 2.29758 -0.38387 -0.13195 -0.15983 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 CD  
+14625 N N   . GLU B-2 204 ? 2.14714 1.70056 2.40815 -0.39350 -0.10082 -0.10356 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 N   
+14626 C CA  . GLU B-2 204 ? 2.29129 1.82445 2.53717 -0.40196 -0.08726 -0.08315 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 CA  
+14627 C C   . GLU B-2 204 ? 2.20817 1.75699 2.43003 -0.39383 -0.08566 -0.06955 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 C   
+14628 O O   . GLU B-2 204 ? 2.21511 1.74229 2.41210 -0.39042 -0.08190 -0.05136 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 O   
+14629 C CB  . GLU B-2 204 ? 2.42117 1.95364 2.68952 -0.42418 -0.07271 -0.08612 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 CB  
+14630 C CG  . GLU B-2 204 ? 2.44308 1.94957 2.69251 -0.43466 -0.05547 -0.06524 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 CG  
+14631 C CD  . GLU B-2 204 ? 2.50638 2.03690 2.74827 -0.43899 -0.04574 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 CD  
+14632 O OE1 . GLU B-2 204 ? 2.39223 1.95158 2.66141 -0.44939 -0.04083 -0.07093 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 OE1 
+14633 O OE2 . GLU B-2 204 ? 2.59026 2.11096 2.79934 -0.43128 -0.04388 -0.04034 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 OE2 
+14634 N N   . ASN B-2 205 ? 2.12492 1.70951 2.35235 -0.39003 -0.08928 -0.07845 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 N   
+14635 C CA  . ASN B-2 205 ? 2.03139 1.63131 2.23693 -0.38280 -0.08785 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 CA  
+14636 C C   . ASN B-2 205 ? 1.99386 1.58415 2.17809 -0.36496 -0.09780 -0.05982 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 C   
+14637 O O   . ASN B-2 205 ? 1.88321 1.46865 2.04526 -0.36031 -0.09618 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 O   
+14638 C CB  . ASN B-2 205 ? 1.79520 1.43294 2.01127 -0.38156 -0.08998 -0.07955 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 CB  
+14639 C CG  . ASN B-2 205 ? 1.98453 1.63395 2.21188 -0.37138 -0.10313 -0.09812 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 CG  
+14640 O OD1 . ASN B-2 205 ? 1.94958 1.58572 2.16815 -0.35948 -0.11141 -0.09922 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 OD1 
+14641 N ND2 . ASN B-2 205 ? 1.93870 1.61194 2.18458 -0.37527 -0.10508 -0.11325 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 ND2 
+14642 N N   . PHE B-2 206 ? 2.00706 1.59450 2.19837 -0.35456 -0.10824 -0.07122 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 N   
+14643 C CA  . PHE B-2 206 ? 1.78393 1.36072 1.96068 -0.33815 -0.11634 -0.06579 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CA  
+14644 C C   . PHE B-2 206 ? 2.01062 1.55099 2.17687 -0.33832 -0.11500 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 C   
+14645 O O   . PHE B-2 206 ? 1.90853 1.44039 2.05662 -0.32846 -0.11835 -0.03883 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 O   
+14646 C CB  . PHE B-2 206 ? 1.77555 1.35645 1.96212 -0.32768 -0.12531 -0.08261 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CB  
+14647 C CG  . PHE B-2 206 ? 1.71325 1.28608 1.89010 -0.31076 -0.13200 -0.07971 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CG  
+14648 C CD1 . PHE B-2 206 ? 1.53758 1.11678 1.70035 -0.30319 -0.13271 -0.06735 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CD1 
+14649 C CD2 . PHE B-2 206 ? 1.86888 1.42815 2.05225 -0.30231 -0.13766 -0.09057 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CD2 
+14650 C CE1 . PHE B-2 206 ? 1.60841 1.18321 1.76798 -0.28764 -0.13913 -0.06653 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CE1 
+14651 C CE2 . PHE B-2 206 ? 1.76550 1.31885 1.94375 -0.28670 -0.14237 -0.08910 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CE2 
+14652 C CZ  . PHE B-2 206 ? 1.73284 1.29528 1.90130 -0.27941 -0.14321 -0.07739 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CZ  
+14653 N N   . ASN B-2 207 ? 2.13577 1.65313 2.31311 -0.34912 -0.11068 -0.05431 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 N   
+14654 C CA  . ASN B-2 207 ? 2.09440 1.57193 2.25911 -0.34987 -0.10808 -0.04047 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 CA  
+14655 C C   . ASN B-2 207 ? 2.05276 1.51958 2.19511 -0.35622 -0.09890 -0.02124 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 C   
+14656 O O   . ASN B-2 207 ? 2.14147 1.58013 2.26122 -0.34858 -0.10113 -0.00609 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 O   
+14657 C CB  . ASN B-2 207 ? 2.07166 1.52674 2.25406 -0.36270 -0.10321 -0.04857 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 CB  
+14658 C CG  . ASN B-2 207 ? 2.10574 1.56325 2.30443 -0.35467 -0.11352 -0.06674 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 CG  
+14659 O OD1 . ASN B-2 207 ? 2.09889 1.57830 2.29716 -0.34121 -0.12224 -0.07480 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 OD1 
+14660 N ND2 . ASN B-2 207 ? 1.92683 1.35978 2.13857 -0.36333 -0.11155 -0.07369 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 ND2 
+14661 N N   . GLY B-2 208 ? 1.99907 1.48667 2.14577 -0.36920 -0.08886 -0.02192 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-2 N   
+14662 C CA  . GLY B-2 208 ? 2.15358 1.63011 2.27624 -0.37562 -0.07847 -0.00439 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-2 CA  
+14663 C C   . GLY B-2 208 ? 2.12785 1.61179 2.22502 -0.36016 -0.08729 0.00628  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-2 C   
+14664 O O   . GLY B-2 208 ? 2.13381 1.59335 2.20207 -0.35876 -0.08449 0.02347  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-2 O   
+14665 N N   . LEU B-2 209 ? 2.13259 1.64846 2.23894 -0.34841 -0.09793 -0.00418 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 N   
+14666 C CA  . LEU B-2 209 ? 2.11296 1.63824 2.20041 -0.33393 -0.10703 0.00336  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 CA  
+14667 C C   . LEU B-2 209 ? 2.17852 1.67634 2.25425 -0.31911 -0.11815 0.01132  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 C   
+14668 O O   . LEU B-2 209 ? 2.05250 1.54421 2.10644 -0.30951 -0.12464 0.02293  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 O   
+14669 C CB  . LEU B-2 209 ? 1.95725 1.52141 2.05927 -0.32642 -0.11316 -0.01100 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 CB  
+14670 C CG  . LEU B-2 209 ? 1.72753 1.32103 1.82602 -0.33269 -0.10684 -0.01219 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 CG  
+14671 C CD1 . LEU B-2 209 ? 1.73175 1.32577 1.83846 -0.35080 -0.09311 -0.01348 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 CD1 
+14672 C CD2 . LEU B-2 209 ? 1.48320 1.10857 1.59494 -0.32473 -0.11235 -0.02716 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 CD2 
+14673 N N   . ILE B-2 210 ? 2.21517 1.69599 2.30518 -0.31629 -0.12141 0.00450  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 N   
+14674 C CA  . ILE B-2 210 ? 2.21325 1.66656 2.29410 -0.30133 -0.13182 0.01132  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 CA  
+14675 C C   . ILE B-2 210 ? 2.34461 1.75612 2.39737 -0.30505 -0.12749 0.03035  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 C   
+14676 O O   . ILE B-2 210 ? 2.40925 1.79968 2.44324 -0.29057 -0.13777 0.04111  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 O   
+14677 C CB  . ILE B-2 210 ? 2.07194 1.51664 2.17470 -0.29781 -0.13508 -0.00200 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 CB  
+14678 C CG1 . ILE B-2 210 ? 1.91617 1.39805 2.04052 -0.29387 -0.13813 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 CG1 
+14679 C CG2 . ILE B-2 210 ? 2.08632 1.50361 2.18201 -0.28083 -0.14583 0.00396  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 CG2 
+14680 C CD1 . ILE B-2 210 ? 1.81599 1.28882 1.95803 -0.28915 -0.14156 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 CD1 
+14681 N N   . GLU B-2 211 ? 2.26991 1.66788 2.31871 -0.32395 -0.11205 0.03450  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 N   
+14682 C CA  . GLU B-2 211 ? 2.10751 1.45922 2.12799 -0.32987 -0.10387 0.05206  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 CA  
+14683 C C   . GLU B-2 211 ? 2.30032 1.64801 2.28753 -0.33150 -0.09945 0.06754  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 C   
+14684 O O   . GLU B-2 211 ? 2.43935 1.75114 2.39258 -0.32295 -0.10366 0.08385  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 O   
+14685 C CB  . GLU B-2 211 ? 2.07199 1.40770 2.10702 -0.35111 -0.08666 0.04774  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 CB  
+14686 C CG  . GLU B-2 211 ? 2.31262 1.64739 2.37779 -0.35096 -0.09084 0.03203  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 CG  
+14687 C CD  . GLU B-2 211 ? 2.57024 1.90139 2.65773 -0.37340 -0.07522 0.02310  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 CD  
+14688 O OE1 . GLU B-2 211 ? 2.52366 1.85807 2.60710 -0.38919 -0.06007 0.02810  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 OE1 
+14689 O OE2 . GLU B-2 211 ? 2.70921 2.03466 2.81957 -0.37530 -0.07797 0.01010  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 OE2 
+14690 N N   . ASN B-2 212 ? 2.35356 1.73526 2.34752 -0.34138 -0.09156 0.06263  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 N   
+14691 C CA  . ASN B-2 212 ? 2.33032 1.70445 2.29259 -0.34724 -0.08259 0.07643  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 CA  
+14692 C C   . ASN B-2 212 ? 2.43983 1.84949 2.39557 -0.33827 -0.09163 0.07485  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 C   
+14693 O O   . ASN B-2 212 ? 2.52540 1.93202 2.45576 -0.34412 -0.08337 0.08436  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 O   
+14694 C CB  . ASN B-2 212 ? 2.28110 1.65605 2.25285 -0.37082 -0.05950 0.07439  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 CB  
+14695 C CG  . ASN B-2 212 ? 2.47851 1.82342 2.46428 -0.38283 -0.04888 0.07241  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 CG  
+14696 O OD1 . ASN B-2 212 ? 2.44929 1.81287 2.47202 -0.38710 -0.05056 0.05593  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 OD1 
+14697 N ND2 . ASN B-2 212 ? 2.64628 1.94167 2.60031 -0.38813 -0.03796 0.08902  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 ND2 
+14698 N N   . SER B-2 213 ? 2.42666 1.86787 2.40335 -0.32508 -0.10668 0.06295  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-2 N   
+14699 C CA  . SER B-2 213 ? 2.33173 1.80737 2.30542 -0.31827 -0.11369 0.05974  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-2 CA  
+14700 C C   . SER B-2 213 ? 2.37434 1.83753 2.32474 -0.29966 -0.13123 0.06912  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-2 C   
+14701 O O   . SER B-2 213 ? 2.26683 1.72285 2.22724 -0.28568 -0.14452 0.06634  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-2 O   
+14702 C CB  . SER B-2 213 ? 2.12537 1.64271 2.13440 -0.31576 -0.11767 0.04061  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-2 CB  
+14703 O OG  . SER B-2 213 ? 2.00526 1.55353 2.01109 -0.30987 -0.12304 0.03739  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-2 OG  
+14704 N N   . THR B-2 214 ? 2.50424 1.96471 2.42395 -0.29893 -0.13182 0.07940  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 N   
+14705 C CA  . THR B-2 214 ? 2.48366 1.93653 2.38143 -0.28097 -0.15076 0.08659  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 CA  
+14706 C C   . THR B-2 214 ? 2.41332 1.91074 2.33054 -0.27224 -0.16206 0.07420  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 C   
+14707 O O   . THR B-2 214 ? 2.44147 1.94085 2.35616 -0.25557 -0.18048 0.07440  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 O   
+14708 C CB  . THR B-2 214 ? 2.45789 1.87972 2.30714 -0.28363 -0.14701 0.10411  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 CB  
+14709 O OG1 . THR B-2 214 ? 2.41605 1.85741 2.26135 -0.29903 -0.13080 0.10241  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 OG1 
+14710 C CG2 . THR B-2 214 ? 2.39726 1.76594 2.22107 -0.28844 -0.13796 0.11843  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 CG2 
+14711 N N   . ASP B-2 215 ? 2.31100 1.84338 2.24843 -0.28286 -0.15144 0.06284  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 N   
+14712 C CA  . ASP B-2 215 ? 2.21072 1.78254 2.16478 -0.27606 -0.15941 0.05110  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 CA  
+14713 C C   . ASP B-2 215 ? 1.96418 1.55205 1.95206 -0.26488 -0.16873 0.03792  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 C   
+14714 O O   . ASP B-2 215 ? 1.82404 1.42925 1.82086 -0.25234 -0.18175 0.03243  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 O   
+14715 C CB  . ASP B-2 215 ? 2.10499 1.70485 2.06713 -0.28986 -0.14466 0.04348  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 CB  
+14716 C CG  . ASP B-2 215 ? 2.35227 1.94004 2.28216 -0.30018 -0.13441 0.05502  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 CG  
+14717 O OD1 . ASP B-2 215 ? 2.41488 1.97973 2.31267 -0.29393 -0.14225 0.06741  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 OD1 
+14718 O OD2 . ASP B-2 215 ? 2.33428 1.93474 2.27019 -0.31378 -0.11876 0.05121  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 OD2 
+14719 N N   . PHE B-2 216 ? 1.96688 1.54926 1.97462 -0.26945 -0.16173 0.03173  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 N   
+14720 C CA  . PHE B-2 216 ? 1.91691 1.51340 1.95482 -0.25974 -0.16778 0.01818  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CA  
+14721 C C   . PHE B-2 216 ? 1.93633 1.51187 1.97403 -0.24354 -0.18268 0.02273  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 C   
+14722 O O   . PHE B-2 216 ? 2.03208 1.57344 2.04662 -0.24153 -0.18645 0.03661  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 O   
+14723 C CB  . PHE B-2 216 ? 1.70735 1.30193 1.76358 -0.26903 -0.15697 0.00941  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CB  
+14724 C CG  . PHE B-2 216 ? 1.71064 1.33244 1.77556 -0.28038 -0.14581 -0.00015 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CG  
+14725 C CD1 . PHE B-2 216 ? 1.65537 1.30703 1.73598 -0.27525 -0.14686 -0.01346 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CD1 
+14726 C CD2 . PHE B-2 216 ? 1.90483 1.52121 1.96257 -0.29581 -0.13363 0.00371  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CD2 
+14727 C CE1 . PHE B-2 216 ? 1.68054 1.35392 1.76586 -0.28396 -0.13756 -0.02188 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CE1 
+14728 C CE2 . PHE B-2 216 ? 1.80393 1.44583 1.87104 -0.30444 -0.12495 -0.00581 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CE2 
+14729 C CZ  . PHE B-2 216 ? 1.77189 1.44118 1.85104 -0.29782 -0.12773 -0.01821 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CZ  
+14730 N N   . ASN B-2 217 ? 1.78612 1.38125 1.84955 -0.23146 -0.19042 0.01054  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 N   
+14731 C CA  . ASN B-2 217 ? 1.78053 1.36111 1.85298 -0.21462 -0.20415 0.01084  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 CA  
+14732 C C   . ASN B-2 217 ? 1.80551 1.38143 1.90150 -0.21378 -0.19853 0.00018  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 C   
+14733 O O   . ASN B-2 217 ? 1.70488 1.30643 1.82287 -0.21481 -0.19245 -0.01446 ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 O   
+14734 C CB  . ASN B-2 217 ? 1.82948 1.43696 1.91695 -0.20084 -0.21695 0.00358  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 CB  
+14735 C CG  . ASN B-2 217 ? 1.94440 1.53415 2.01233 -0.18807 -0.23487 0.01539  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 CG  
+14736 O OD1 . ASN B-2 217 ? 1.95758 1.54811 2.04165 -0.17120 -0.24935 0.01145  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 OD1 
+14737 N ND2 . ASN B-2 217 ? 1.99051 1.56295 2.02265 -0.19529 -0.23414 0.02953  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 ND2 
+14738 N N   . LYS B-2 218 ? 1.98766 1.52817 2.07627 -0.21177 -0.20011 0.00744  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 N   
+14739 C CA  . LYS B-2 218 ? 1.91350 1.44393 2.02006 -0.21289 -0.19417 -0.00191 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 CA  
+14740 C C   . LYS B-2 218 ? 1.89538 1.43081 2.02552 -0.19477 -0.20347 -0.01171 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 C   
+14741 O O   . LYS B-2 218 ? 1.93988 1.46853 2.06847 -0.17988 -0.21714 -0.00623 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 O   
+14742 C CB  . LYS B-2 218 ? 2.05423 1.54265 2.14347 -0.21993 -0.19028 0.00936  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 CB  
+14743 C CG  . LYS B-2 218 ? 1.91721 1.40108 1.98973 -0.24001 -0.17709 0.01616  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 CG  
+14744 C CD  . LYS B-2 218 ? 2.28203 1.72304 2.34053 -0.24819 -0.17090 0.02604  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 CD  
+14745 C CE  . LYS B-2 218 ? 2.36821 1.77363 2.39686 -0.23860 -0.17954 0.04402  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 CE  
+14746 N NZ  . LYS B-2 218 ? 2.41959 1.82997 2.42142 -0.24299 -0.17861 0.05547  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 NZ  
+14747 N N   . TYR B-2 219 ? 1.89293 1.43963 2.04457 -0.19550 -0.19610 -0.02693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 N   
+14748 C CA  . TYR B-2 219 ? 1.83750 1.38859 2.01328 -0.17977 -0.20079 -0.03832 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CA  
+14749 C C   . TYR B-2 219 ? 1.84972 1.38325 2.03320 -0.18297 -0.19292 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 C   
+14750 O O   . TYR B-2 219 ? 1.96666 1.49231 2.14101 -0.19780 -0.18430 -0.04750 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 O   
+14751 C CB  . TYR B-2 219 ? 1.85447 1.44473 2.04999 -0.17527 -0.19854 -0.05134 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CB  
+14752 C CG  . TYR B-2 219 ? 1.80143 1.40909 1.99836 -0.16672 -0.21010 -0.04637 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CG  
+14753 C CD1 . TYR B-2 219 ? 1.91596 1.52456 2.13114 -0.14852 -0.22269 -0.04896 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CD1 
+14754 C CD2 . TYR B-2 219 ? 1.89317 1.51667 2.07434 -0.17628 -0.20925 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CD2 
+14755 C CE1 . TYR B-2 219 ? 2.11692 1.74269 2.33549 -0.14010 -0.23565 -0.04620 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CE1 
+14756 C CE2 . TYR B-2 219 ? 1.98452 1.62319 2.16611 -0.16848 -0.22117 -0.03693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CE2 
+14757 C CZ  . TYR B-2 219 ? 2.09777 1.73797 2.29850 -0.15043 -0.23511 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CZ  
+14758 O OH  . TYR B-2 219 ? 2.04891 1.70543 2.25201 -0.14214 -0.24926 -0.03863 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 OH  
+14759 N N   . HIS B-2 220 ? 1.97066 1.49859 2.17252 -0.16855 -0.19630 -0.05605 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 N   
+14760 C CA  . HIS B-2 220 ? 2.16663 1.67619 2.37537 -0.16928 -0.18986 -0.06609 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 CA  
+14761 C C   . HIS B-2 220 ? 2.18403 1.71127 2.41645 -0.15705 -0.18647 -0.08288 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 C   
+14762 O O   . HIS B-2 220 ? 2.31497 1.86112 2.56287 -0.14478 -0.19173 -0.08501 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 O   
+14763 C CB  . HIS B-2 220 ? 2.26309 1.73150 2.46426 -0.16426 -0.19611 -0.05701 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 CB  
+14764 C CG  . HIS B-2 220 ? 2.45026 1.89571 2.65301 -0.17024 -0.18896 -0.06561 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 CG  
+14765 N ND1 . HIS B-2 220 ? 2.53594 1.96940 2.72647 -0.18847 -0.18211 -0.06364 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 ND1 
+14766 C CD2 . HIS B-2 220 ? 2.40223 1.83481 2.61832 -0.16042 -0.18779 -0.07742 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 CD2 
+14767 C CE1 . HIS B-2 220 ? 2.47831 1.89260 2.67457 -0.18976 -0.17844 -0.07418 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 CE1 
+14768 N NE2 . HIS B-2 220 ? 2.37170 1.78377 2.58139 -0.17280 -0.18148 -0.08230 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 NE2 
+14769 N N   . LEU B-2 221 ? 2.03744 1.55784 2.27263 -0.16064 -0.17726 -0.09564 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 N   
+14770 C CA  . LEU B-2 221 ? 2.09810 1.63016 2.35086 -0.15066 -0.17024 -0.11246 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 CA  
+14771 C C   . LEU B-2 221 ? 2.23198 1.73377 2.48988 -0.14262 -0.17002 -0.11904 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 C   
+14772 O O   . LEU B-2 221 ? 2.34081 1.81584 2.58589 -0.15086 -0.17056 -0.11616 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 O   
+14773 C CB  . LEU B-2 221 ? 1.89932 1.44896 2.14534 -0.16061 -0.15836 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 CB  
+14774 C CG  . LEU B-2 221 ? 1.63133 1.21574 1.88302 -0.16076 -0.15340 -0.12692 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 CG  
+14775 C CD1 . LEU B-2 221 ? 1.84957 1.44686 2.09653 -0.16498 -0.16226 -0.11194 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 CD1 
+14776 C CD2 . LEU B-2 221 ? 1.50502 1.09838 1.74313 -0.17071 -0.14236 -0.13627 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 CD2 
+14777 N N   . THR B-2 222 ? 2.17869 1.68505 2.45709 -0.12689 -0.16845 -0.12886 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 N   
+14778 C CA  . THR B-2 222 ? 2.13596 1.61428 2.42024 -0.11761 -0.16698 -0.13684 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 CA  
+14779 C C   . THR B-2 222 ? 2.24444 1.71542 2.51861 -0.12487 -0.15497 -0.15146 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 C   
+14780 O O   . THR B-2 222 ? 2.39520 1.88791 2.66681 -0.12907 -0.14551 -0.16019 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 O   
+14781 C CB  . THR B-2 222 ? 2.10072 1.58874 2.41275 -0.09800 -0.16773 -0.14431 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 CB  
+14782 O OG1 . THR B-2 222 ? 2.07582 1.57621 2.39715 -0.09066 -0.18103 -0.13226 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 OG1 
+14783 C CG2 . THR B-2 222 ? 1.99308 1.44822 2.31058 -0.08678 -0.16839 -0.14980 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 CG2 
+14784 N N   . SER B-2 223 ? 2.32062 1.75833 2.58690 -0.12599 -0.15588 -0.15435 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-2 N   
+14785 C CA  . SER B-2 223 ? 2.44738 1.87430 2.70119 -0.13229 -0.14737 -0.16886 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-2 CA  
+14786 C C   . SER B-2 223 ? 2.38652 1.81951 2.64900 -0.11997 -0.13584 -0.18560 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-2 C   
+14787 O O   . SER B-2 223 ? 2.38415 1.82467 2.63425 -0.12439 -0.12643 -0.19666 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-2 O   
+14788 C CB  . SER B-2 223 ? 2.43276 1.82168 2.67812 -0.13641 -0.15190 -0.16897 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-2 CB  
+14789 O OG  . SER B-2 223 ? 2.45138 1.83404 2.68713 -0.15099 -0.15866 -0.15536 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-2 OG  
+14790 N N   . ASN B-2 224 ? 2.28224 1.71065 2.56507 -0.10393 -0.13581 -0.18793 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 N   
+14791 C CA  . ASN B-2 224 ? 2.18500 1.61800 2.47906 -0.09198 -0.12237 -0.20442 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 CA  
+14792 C C   . ASN B-2 224 ? 2.25437 1.72270 2.57324 -0.08417 -0.11864 -0.20426 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 C   
+14793 O O   . ASN B-2 224 ? 2.38273 1.85455 2.72745 -0.06900 -0.11591 -0.21040 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 O   
+14794 C CB  . ASN B-2 224 ? 2.21653 1.61917 2.51952 -0.07879 -0.12264 -0.21098 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 CB  
+14795 C CG  . ASN B-2 224 ? 2.20206 1.56836 2.48336 -0.08713 -0.12793 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 CG  
+14796 O OD1 . ASN B-2 224 ? 2.25826 1.59919 2.54368 -0.08244 -0.13647 -0.20468 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 OD1 
+14797 N ND2 . ASN B-2 224 ? 2.12165 1.48445 2.37981 -0.09938 -0.12343 -0.21818 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 ND2 
+14798 N N   . PHE B-2 225 ? 2.29942 1.79464 2.61261 -0.09448 -0.11856 -0.19831 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 N   
+14799 C CA  . PHE B-2 225 ? 2.39742 1.92725 2.73472 -0.08905 -0.11568 -0.19877 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CA  
+14800 C C   . PHE B-2 225 ? 2.38640 1.92574 2.73551 -0.08225 -0.09584 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 C   
+14801 O O   . PHE B-2 225 ? 2.41616 1.97647 2.79736 -0.07183 -0.09202 -0.22213 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 O   
+14802 C CB  . PHE B-2 225 ? 2.39371 1.94673 2.71867 -0.10273 -0.11921 -0.18885 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CB  
+14803 C CG  . PHE B-2 225 ? 2.34281 1.93099 2.68738 -0.10068 -0.11161 -0.19363 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CG  
+14804 C CD1 . PHE B-2 225 ? 2.29771 1.90599 2.67206 -0.09114 -0.12113 -0.18965 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CD1 
+14805 C CD2 . PHE B-2 225 ? 2.22903 1.82872 2.56172 -0.10806 -0.09543 -0.20269 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CD2 
+14806 C CE1 . PHE B-2 225 ? 2.27175 1.91350 2.66762 -0.09029 -0.11437 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CE1 
+14807 C CE2 . PHE B-2 225 ? 2.15886 1.78907 2.51021 -0.10751 -0.08677 -0.20765 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CE2 
+14808 C CZ  . PHE B-2 225 ? 2.24250 1.89509 2.62746 -0.09930 -0.09612 -0.20474 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CZ  
+14809 N N   . ARG B-2 226 ? 2.36310 1.88634 2.68648 -0.08778 -0.08283 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 N   
+14810 C CA  . ARG B-2 226 ? 2.41821 1.94589 2.74558 -0.08245 -0.06109 -0.24338 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 CA  
+14811 C C   . ARG B-2 226 ? 2.42662 1.93872 2.77462 -0.06698 -0.05410 -0.25464 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 C   
+14812 O O   . ARG B-2 226 ? 2.46599 1.99079 2.83493 -0.05934 -0.03707 -0.26685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 O   
+14813 C CB  . ARG B-2 226 ? 2.22201 1.73271 2.50918 -0.09160 -0.05069 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 CB  
+14814 C CG  . ARG B-2 226 ? 2.21951 1.73155 2.50201 -0.08778 -0.02604 -0.26579 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 CG  
+14815 C CD  . ARG B-2 226 ? 2.31629 1.80737 2.55284 -0.09517 -0.01858 -0.27166 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 CD  
+14816 N NE  . ARG B-2 226 ? 2.37708 1.88501 2.59748 -0.10763 -0.02555 -0.26196 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 NE  
+14817 C CZ  . ARG B-2 226 ? 2.45588 1.98185 2.67147 -0.11179 -0.01264 -0.26364 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 CZ  
+14818 N NH1 . ARG B-2 226 ? 2.40477 1.93507 2.63121 -0.10577 0.00919  -0.27468 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 NH1 
+14819 N NH2 . ARG B-2 226 ? 2.21403 1.75314 2.41418 -0.12257 -0.02055 -0.25449 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 NH2 
+14820 N N   . CYS B-2 227 ? 2.45691 1.94113 2.80050 -0.06248 -0.06564 -0.25136 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-2 N   
+14821 C CA  . CYS B-2 227 ? 2.50130 1.96825 2.86364 -0.04698 -0.05977 -0.26188 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-2 CA  
+14822 C C   . CYS B-2 227 ? 2.51649 2.00867 2.92457 -0.03379 -0.06507 -0.26007 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-2 C   
+14823 O O   . CYS B-2 227 ? 2.50720 2.01833 2.92711 -0.03558 -0.08160 -0.24650 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-2 O   
+14824 C CB  . CYS B-2 227 ? 2.45034 1.87947 2.79576 -0.04621 -0.07202 -0.25800 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-2 CB  
+14825 S SG  . CYS B-2 227 ? 2.17732 1.57471 2.47391 -0.05920 -0.06781 -0.26463 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-2 SG  
+14826 N N   . CYS B-2 228 ? 2.48419 1.97608 2.91801 -0.01979 -0.05110 -0.27477 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-2 N   
+14827 C CA  . CYS B-2 228 ? 2.49545 2.01265 2.97779 -0.00524 -0.05645 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-2 CA  
+14828 C C   . CYS B-2 228 ? 2.41897 1.91812 2.90856 0.00488  -0.07998 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-2 C   
+14829 O O   . CYS B-2 228 ? 2.46566 1.92964 2.92580 0.00120  -0.08747 -0.25829 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-2 O   
+14830 C CB  . CYS B-2 228 ? 2.46326 1.98447 2.97374 0.00712  -0.03340 -0.29651 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-2 CB  
+14831 S SG  . CYS B-2 228 ? 2.28462 1.76442 2.79563 0.02317  -0.03148 -0.30519 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-2 SG  
+14832 N N   . GLN B-2 229 ? 2.12988 2.17784 2.84220 -0.02318 0.11188  -0.24646 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 N   
+14833 C CA  . GLN B-2 229 ? 2.19024 2.23496 2.93241 -0.02204 0.08748  -0.24024 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 CA  
+14834 C C   . GLN B-2 229 ? 2.25733 2.29583 3.02335 -0.02197 0.08699  -0.25562 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 C   
+14835 O O   . GLN B-2 229 ? 2.26602 2.29941 3.03413 -0.02320 0.06863  -0.24860 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 O   
+14836 C CB  . GLN B-2 229 ? 2.19076 2.23697 2.97373 -0.01878 0.07740  -0.23837 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 CB  
+14837 C CG  . GLN B-2 229 ? 2.07407 2.11527 2.87689 -0.01862 0.04857  -0.22550 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 CG  
+14838 C CD  . GLN B-2 229 ? 1.96187 2.00573 2.72441 -0.02214 0.03528  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 CD  
+14839 O OE1 . GLN B-2 229 ? 1.96577 2.01680 2.70025 -0.02229 0.04221  -0.19458 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 OE1 
+14840 N NE2 . GLN B-2 229 ? 1.93135 1.96964 2.69131 -0.02542 0.01613  -0.19383 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 NE2 
+14841 N N   . ASP B-2 230 ? 2.30761 2.34655 3.09169 -0.02116 0.10713  -0.27712 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 N   
+14842 C CA  . ASP B-2 230 ? 2.30323 2.33718 3.11310 -0.02058 0.10725  -0.29414 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 CA  
+14843 C C   . ASP B-2 230 ? 2.24049 2.27065 3.01111 -0.02380 0.10835  -0.29166 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 C   
+14844 O O   . ASP B-2 230 ? 2.13626 2.16051 2.92115 -0.02376 0.09527  -0.29438 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 O   
+14845 C CB  . ASP B-2 230 ? 2.35042 2.38799 3.18722 -0.01978 0.13081  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 CB  
+14846 C CG  . ASP B-2 230 ? 2.50317 2.54499 3.38761 -0.01618 0.12827  -0.32498 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 CG  
+14847 O OD1 . ASP B-2 230 ? 2.55101 2.59283 3.43889 -0.01451 0.11095  -0.30759 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 OD1 
+14848 O OD2 . ASP B-2 230 ? 2.51319 2.55890 3.43225 -0.01522 0.14357  -0.34767 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 OD2 
+14849 N N   . ILE B-2 231 ? 2.26445 2.29704 2.98600 -0.02655 0.12282  -0.28675 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 N   
+14850 C CA  . ILE B-2 231 ? 2.13963 2.16885 2.82258 -0.02927 0.12285  -0.28414 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 CA  
+14851 C C   . ILE B-2 231 ? 2.04785 2.07661 2.71767 -0.03043 0.09845  -0.26354 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 C   
+14852 O O   . ILE B-2 231 ? 2.05603 2.08087 2.71647 -0.03233 0.09002  -0.26294 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 O   
+14853 C CB  . ILE B-2 231 ? 2.02389 2.05420 2.65800 -0.03163 0.14338  -0.28471 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 CB  
+14854 C CG1 . ILE B-2 231 ? 2.01076 2.04038 2.65557 -0.03273 0.16878  -0.30651 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 CG1 
+14855 C CG2 . ILE B-2 231 ? 1.96755 1.99452 2.56020 -0.03384 0.14066  -0.28040 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 CG2 
+14856 C CD1 . ILE B-2 231 ? 2.03248 2.05996 2.62798 -0.03624 0.18884  -0.30710 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 CD1 
+14857 N N   . GLN B-2 232 ? 2.04771 2.08077 2.71694 -0.02999 0.08702  -0.24696 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 N   
+14858 C CA  . GLN B-2 232 ? 1.96782 2.00148 2.62586 -0.03249 0.06437  -0.22781 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 CA  
+14859 C C   . GLN B-2 232 ? 2.00643 2.03233 2.70099 -0.03320 0.04526  -0.22897 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 C   
+14860 O O   . GLN B-2 232 ? 2.04077 2.06395 2.72260 -0.03712 0.03092  -0.21989 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 O   
+14861 C CB  . GLN B-2 232 ? 1.97359 2.01359 2.62703 -0.03201 0.05672  -0.21180 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 CB  
+14862 C CG  . GLN B-2 232 ? 2.07440 2.12133 2.68623 -0.03179 0.07019  -0.20656 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 CG  
+14863 C CD  . GLN B-2 232 ? 2.15772 2.21110 2.76926 -0.03076 0.06259  -0.19255 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 CD  
+14864 O OE1 . GLN B-2 232 ? 2.16215 2.21509 2.79891 -0.03111 0.04530  -0.18424 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 OE1 
+14865 N NE2 . GLN B-2 232 ? 2.18880 2.24702 2.77101 -0.02963 0.07470  -0.18994 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 NE2 
+14866 N N   . ASN B-2 233 ? 2.04160 2.06345 2.78256 -0.02967 0.04416  -0.24048 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 N   
+14867 C CA  . ASN B-2 233 ? 2.10932 2.12148 2.88748 -0.02970 0.02385  -0.24201 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 CA  
+14868 C C   . ASN B-2 233 ? 2.11508 2.12139 2.89278 -0.03081 0.02667  -0.25465 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 C   
+14869 O O   . ASN B-2 233 ? 2.17808 2.17621 2.96315 -0.03365 0.00750  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 O   
+14870 C CB  . ASN B-2 233 ? 2.16642 2.17607 2.99666 -0.02458 0.02185  -0.25357 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 CB  
+14871 C CG  . ASN B-2 233 ? 2.16985 2.18454 3.00328 -0.02329 0.01736  -0.24137 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 CG  
+14872 O OD1 . ASN B-2 233 ? 2.06407 2.07615 2.89172 -0.02586 -0.00310 -0.22250 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 OD1 
+14873 N ND2 . ASN B-2 233 ? 2.19241 2.21421 3.03484 -0.01997 0.03667  -0.25243 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 ND2 
+14874 N N   . TYR B-2 234 ? 2.10470 2.11430 2.87274 -0.02927 0.05022  -0.27218 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 N   
+14875 C CA  . TYR B-2 234 ? 2.06506 2.06953 2.83103 -0.03018 0.05405  -0.28549 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CA  
+14876 C C   . TYR B-2 234 ? 2.02401 2.02854 2.74476 -0.03497 0.04847  -0.27229 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 C   
+14877 O O   . TYR B-2 234 ? 1.96881 1.96691 2.69238 -0.03688 0.03968  -0.27572 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 O   
+14878 C CB  . TYR B-2 234 ? 1.99095 1.99898 2.75611 -0.02823 0.08165  -0.30808 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CB  
+14879 C CG  . TYR B-2 234 ? 2.00526 2.00872 2.76457 -0.02919 0.08797  -0.32330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CG  
+14880 C CD1 . TYR B-2 234 ? 1.93241 1.92958 2.73521 -0.02685 0.07992  -0.33860 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CD1 
+14881 C CD2 . TYR B-2 234 ? 2.08482 2.08962 2.79565 -0.03209 0.10099  -0.32302 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CD2 
+14882 C CE1 . TYR B-2 234 ? 1.90120 1.89439 2.69920 -0.02757 0.08548  -0.35330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CE1 
+14883 C CE2 . TYR B-2 234 ? 2.11311 2.11344 2.81781 -0.03295 0.10634  -0.33723 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CE2 
+14884 C CZ  . TYR B-2 234 ? 2.05326 2.04823 2.80154 -0.03078 0.09902  -0.35241 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CZ  
+14885 O OH  . TYR B-2 234 ? 2.09509 2.08581 2.83760 -0.03150 0.10419  -0.36726 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 OH  
+14886 N N   . SER B-2 235 ? 1.96365 1.97563 2.64433 -0.03684 0.05281  -0.25803 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-2 N   
+14887 C CA  . SER B-2 235 ? 1.87673 1.89083 2.51512 -0.04098 0.04872  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-2 CA  
+14888 C C   . SER B-2 235 ? 2.05346 2.06588 2.69479 -0.04569 0.02363  -0.22947 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-2 C   
+14889 O O   . SER B-2 235 ? 2.17581 2.18580 2.80325 -0.04978 0.01538  -0.22664 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-2 O   
+14890 C CB  . SER B-2 235 ? 1.82730 1.84995 2.42342 -0.04078 0.06161  -0.24035 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-2 CB  
+14891 O OG  . SER B-2 235 ? 2.06122 2.08924 2.66311 -0.03999 0.05591  -0.22750 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-2 OG  
+14892 N N   . ASN B-2 236 ? 2.05379 2.06711 2.71239 -0.04594 0.01134  -0.21729 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 N   
+14893 C CA  . ASN B-2 236 ? 2.07617 2.08841 2.73091 -0.05209 -0.01136 -0.19813 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 CA  
+14894 C C   . ASN B-2 236 ? 2.05399 2.05275 2.74097 -0.05485 -0.03035 -0.19929 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 C   
+14895 O O   . ASN B-2 236 ? 2.08930 2.08504 2.76953 -0.06197 -0.04926 -0.18371 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 O   
+14896 C CB  . ASN B-2 236 ? 2.11356 2.13076 2.77253 -0.05173 -0.01785 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 CB  
+14897 C CG  . ASN B-2 236 ? 2.07989 2.11023 2.70215 -0.05046 -0.00407 -0.17926 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 CG  
+14898 O OD1 . ASN B-2 236 ? 2.04911 2.08732 2.64089 -0.05505 -0.01019 -0.16578 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 OD1 
+14899 N ND2 . ASN B-2 236 ? 2.06803 2.10081 2.69362 -0.04458 0.01449  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 ND2 
+14900 N N   . LEU B-2 237 ? 2.01851 2.00890 2.73997 -0.05000 -0.02617 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 N   
+14901 C CA  . LEU B-2 237 ? 2.03963 2.01548 2.79518 -0.05178 -0.04641 -0.21911 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 CA  
+14902 C C   . LEU B-2 237 ? 1.99848 1.96935 2.73906 -0.05680 -0.05151 -0.22044 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 C   
+14903 O O   . LEU B-2 237 ? 1.99443 1.95230 2.75529 -0.06062 -0.07179 -0.21669 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 O   
+14904 C CB  . LEU B-2 237 ? 1.94431 1.91397 2.74729 -0.04408 -0.04146 -0.23998 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 CB  
+14905 C CG  . LEU B-2 237 ? 1.80789 1.77927 2.61569 -0.03972 -0.02086 -0.26430 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 CG  
+14906 C CD1 . LEU B-2 237 ? 1.62812 1.58688 2.45882 -0.04057 -0.03359 -0.27381 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 CD1 
+14907 C CD2 . LEU B-2 237 ? 1.97843 1.95446 2.81617 -0.03259 -0.00431 -0.28227 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 CD2 
+14908 N N   . PHE B-2 238 ? 1.97359 1.95331 2.67898 -0.05708 -0.03475 -0.22544 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 N   
+14909 C CA  . PHE B-2 238 ? 1.97269 1.94829 2.66456 -0.06129 -0.03854 -0.22859 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CA  
+14910 C C   . PHE B-2 238 ? 2.00754 1.98602 2.67123 -0.07078 -0.05360 -0.20793 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 C   
+14911 O O   . PHE B-2 238 ? 2.06425 2.03529 2.72866 -0.07641 -0.06565 -0.20645 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 O   
+14912 C CB  . PHE B-2 238 ? 1.87323 1.85576 2.53966 -0.05755 -0.01513 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CB  
+14913 C CG  . PHE B-2 238 ? 1.99409 1.97069 2.68953 -0.05136 -0.00329 -0.26787 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CG  
+14914 C CD1 . PHE B-2 238 ? 2.00266 1.98128 2.72240 -0.04543 0.00841  -0.27831 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CD1 
+14915 C CD2 . PHE B-2 238 ? 2.06435 2.03423 2.76404 -0.05181 -0.00364 -0.28095 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CD2 
+14916 C CE1 . PHE B-2 238 ? 2.09664 2.07184 2.84479 -0.04047 0.02036  -0.30211 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CE1 
+14917 C CE2 . PHE B-2 238 ? 2.05690 2.02266 2.78409 -0.04636 0.00778  -0.30457 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CE2 
+14918 C CZ  . PHE B-2 238 ? 2.12255 2.09155 2.87418 -0.04088 0.02019  -0.31551 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CZ  
+14919 N N   . ASN B-2 239 ? 2.06879 2.05840 2.70841 -0.07317 -0.05299 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 N   
+14920 C CA  . ASN B-2 239 ? 2.11184 2.10687 2.72572 -0.08296 -0.06614 -0.17397 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 CA  
+14921 C C   . ASN B-2 239 ? 2.19427 2.18326 2.82520 -0.08814 -0.08562 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 C   
+14922 O O   . ASN B-2 239 ? 2.23189 2.22196 2.87651 -0.08326 -0.08366 -0.15615 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 O   
+14923 C CB  . ASN B-2 239 ? 2.07621 2.08904 2.64933 -0.08257 -0.05285 -0.16909 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 CB  
+14924 C CG  . ASN B-2 239 ? 2.07720 2.09815 2.62162 -0.09226 -0.06173 -0.15716 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 CG  
+14925 O OD1 . ASN B-2 239 ? 2.12986 2.14637 2.68050 -0.10156 -0.07963 -0.14426 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 OD1 
+14926 N ND2 . ASN B-2 239 ? 1.85541 1.88797 2.36798 -0.09061 -0.04948 -0.16180 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 ND2 
+14927 N N   . GLU B-2 240 ? 2.16016 2.14218 2.78888 -0.09876 -0.10470 -0.14526 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 N   
+14928 C CA  . GLU B-2 240 ? 2.16275 2.13430 2.80772 -0.10509 -0.12587 -0.12985 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 CA  
+14929 C C   . GLU B-2 240 ? 2.19142 2.17624 2.81682 -0.10703 -0.12459 -0.11568 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 C   
+14930 O O   . GLU B-2 240 ? 2.20476 2.18319 2.84893 -0.10560 -0.13377 -0.10942 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 O   
+14931 C CB  . GLU B-2 240 ? 2.15951 2.12064 2.79976 -0.11818 -0.14541 -0.11867 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 CB  
+14932 C CG  . GLU B-2 240 ? 2.25303 2.19946 2.90700 -0.12650 -0.16937 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 CG  
+14933 C CD  . GLU B-2 240 ? 2.30027 2.22189 2.98416 -0.12958 -0.18878 -0.10414 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 CD  
+14934 O OE1 . GLU B-2 240 ? 2.33560 2.25284 3.03230 -0.12428 -0.18248 -0.12037 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 OE1 
+14935 O OE2 . GLU B-2 240 ? 2.29189 2.19743 2.98586 -0.13742 -0.21107 -0.08993 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 OE2 
+14936 N N   . GLU B-2 241 ? 2.19791 2.20126 2.78663 -0.10996 -0.11411 -0.11125 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 N   
+14937 C CA  . GLU B-2 241 ? 2.14929 2.16678 2.71900 -0.11142 -0.11240 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 CA  
+14938 C C   . GLU B-2 241 ? 2.02721 2.04771 2.60966 -0.09936 -0.09964 -0.10708 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 C   
+14939 O O   . GLU B-2 241 ? 1.96942 1.99423 2.55161 -0.09952 -0.10372 -0.09733 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 O   
+14940 C CB  . GLU B-2 241 ? 2.02986 2.06736 2.56055 -0.11552 -0.10316 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 CB  
+14941 C CG  . GLU B-2 241 ? 2.13305 2.17150 2.64888 -0.12953 -0.11563 -0.08681 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 CG  
+14942 C CD  . GLU B-2 241 ? 2.31656 2.35695 2.82515 -0.14161 -0.13116 -0.06779 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 CD  
+14943 O OE1 . GLU B-2 241 ? 2.34335 2.38577 2.85648 -0.13820 -0.13205 -0.06208 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 OE1 
+14944 O OE2 . GLU B-2 241 ? 2.26118 2.30098 2.75870 -0.15521 -0.14227 -0.05873 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 OE2 
+14945 N N   . THR B-2 242 ? 2.12048 2.13868 2.71387 -0.08961 -0.08405 -0.12483 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 N   
+14946 C CA  . THR B-2 242 ? 2.18296 2.20471 2.78666 -0.07924 -0.06933 -0.13371 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 CA  
+14947 C C   . THR B-2 242 ? 2.17441 2.18214 2.82183 -0.07443 -0.07641 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 C   
+14948 O O   . THR B-2 242 ? 2.18290 2.19392 2.84231 -0.06752 -0.06775 -0.14373 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 O   
+14949 C CB  . THR B-2 242 ? 2.23834 2.26501 2.82858 -0.07238 -0.04737 -0.15042 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 CB  
+14950 O OG1 . THR B-2 242 ? 2.16296 2.17784 2.77234 -0.07150 -0.04774 -0.16352 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 OG1 
+14951 C CG2 . THR B-2 242 ? 2.22231 2.26290 2.76988 -0.07571 -0.04118 -0.14556 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 CG2 
+14952 N N   . ARG B-2 243 ? 2.14360 2.13563 2.81602 -0.07791 -0.09270 -0.14007 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 N   
+14953 C CA  . ARG B-2 243 ? 2.06860 2.04636 2.78604 -0.07276 -0.10191 -0.14709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 CA  
+14954 C C   . ARG B-2 243 ? 2.10462 2.08036 2.83269 -0.07370 -0.11536 -0.13357 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 C   
+14955 O O   . ARG B-2 243 ? 2.08944 2.05811 2.85344 -0.06681 -0.11797 -0.14145 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 O   
+14956 C CB  . ARG B-2 243 ? 1.99153 1.95139 2.73093 -0.07693 -0.11959 -0.14923 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 CB  
+14957 C CG  . ARG B-2 243 ? 2.03716 1.99624 2.77714 -0.07399 -0.10715 -0.16684 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 CG  
+14958 C CD  . ARG B-2 243 ? 2.10246 2.04597 2.85146 -0.08116 -0.12639 -0.16375 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 CD  
+14959 N NE  . ARG B-2 243 ? 2.07568 2.02075 2.81756 -0.07945 -0.11419 -0.17879 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 NE  
+14960 C CZ  . ARG B-2 243 ? 2.07678 2.01260 2.81578 -0.08619 -0.12578 -0.17709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 CZ  
+14961 N NH1 . ARG B-2 243 ? 2.14896 2.07244 2.89036 -0.09609 -0.14974 -0.16051 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 NH1 
+14962 N NH2 . ARG B-2 243 ? 2.09146 2.02968 2.82377 -0.08360 -0.11322 -0.19224 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 NH2 
+14963 N N   . SER B-2 244 ? 2.18259 2.16501 2.88111 -0.08209 -0.12383 -0.11451 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-2 N   
+14964 C CA  . SER B-2 244 ? 2.20729 2.18640 2.91379 -0.08417 -0.13865 -0.10081 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-2 CA  
+14965 C C   . SER B-2 244 ? 2.23529 2.22765 2.94055 -0.07602 -0.12372 -0.10404 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-2 C   
+14966 O O   . SER B-2 244 ? 2.30084 2.28817 3.02635 -0.07371 -0.13368 -0.09944 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-2 O   
+14967 C CB  . SER B-2 244 ? 2.14051 2.12248 2.81496 -0.09753 -0.15295 -0.07967 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-2 CB  
+14968 O OG  . SER B-2 244 ? 2.16893 2.17156 2.80468 -0.09957 -0.13736 -0.07730 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-2 OG  
+14969 N N   . LEU B-2 245 ? 2.28193 2.28988 2.96349 -0.07182 -0.10110 -0.11163 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 N   
+14970 C CA  . LEU B-2 245 ? 2.35702 2.37736 3.03150 -0.06576 -0.08802 -0.11214 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 CA  
+14971 C C   . LEU B-2 245 ? 2.31639 2.33282 3.02582 -0.05557 -0.07664 -0.12888 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 C   
+14972 O O   . LEU B-2 245 ? 2.45557 2.47749 3.17155 -0.05106 -0.07198 -0.12812 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 O   
+14973 C CB  . LEU B-2 245 ? 2.31774 2.35463 2.95125 -0.06573 -0.07024 -0.11271 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 CB  
+14974 C CG  . LEU B-2 245 ? 2.20128 2.23933 2.82533 -0.06216 -0.05238 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 CG  
+14975 C CD1 . LEU B-2 245 ? 2.28419 2.32504 2.91629 -0.05297 -0.03131 -0.14293 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 CD1 
+14976 C CD2 . LEU B-2 245 ? 2.06796 2.11768 2.64977 -0.06702 -0.04812 -0.12262 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 CD2 
+14977 N N   . ILE B-2 246 ? 2.14167 2.14955 2.87444 -0.05220 -0.07172 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 N   
+14978 C CA  . ILE B-2 246 ? 2.17144 2.17842 2.93634 -0.04336 -0.05746 -0.16353 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 CA  
+14979 C C   . ILE B-2 246 ? 2.32929 2.32523 3.13954 -0.04043 -0.07474 -0.16425 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 C   
+14980 O O   . ILE B-2 246 ? 2.37281 2.35579 3.19625 -0.04472 -0.09815 -0.15552 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 O   
+14981 C CB  . ILE B-2 246 ? 2.17957 2.18346 2.95093 -0.04105 -0.04380 -0.18239 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 CB  
+14982 C CG1 . ILE B-2 246 ? 2.20098 2.19246 2.97972 -0.04617 -0.06193 -0.17971 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 CG1 
+14983 C CG2 . ILE B-2 246 ? 2.14586 2.16132 2.87576 -0.04117 -0.02167 -0.18574 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 CG2 
+14984 C CD1 . ILE B-2 246 ? 2.01036 1.98714 2.84029 -0.04255 -0.07571 -0.19011 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 CD1 
+14985 N N   . LYS B-2 247 ? 2.36292 2.36325 3.19718 -0.03337 -0.06362 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 N   
+14986 C CA  . LYS B-2 247 ? 2.39420 2.38569 3.27549 -0.02891 -0.07788 -0.17907 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 CA  
+14987 C C   . LYS B-2 247 ? 2.40873 2.40016 3.32942 -0.02160 -0.06273 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 C   
+14988 O O   . LYS B-2 247 ? 2.36466 2.36689 3.27378 -0.01933 -0.03677 -0.21706 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 O   
+14989 C CB  . LYS B-2 247 ? 2.37912 2.37737 3.25797 -0.02738 -0.08005 -0.16874 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 CB  
+14990 C CG  . LYS B-2 247 ? 2.36160 2.36218 3.20188 -0.03484 -0.09375 -0.14463 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 CG  
+14991 C CD  . LYS B-2 247 ? 2.32409 2.30872 3.17138 -0.04127 -0.12237 -0.13210 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 CD  
+14992 C CE  . LYS B-2 247 ? 2.11332 2.10181 2.92076 -0.05037 -0.13423 -0.10903 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 CE  
+14993 N NZ  . LYS B-2 247 ? 1.90095 1.87230 2.71197 -0.05866 -0.16204 -0.09572 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 NZ  
+14994 N N   . GLU B-2 248 ? 2.40061 2.37947 3.36759 -0.01837 -0.07935 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 N   
+14995 C CA  . GLU B-2 248 ? 2.39410 2.37352 3.40308 -0.01171 -0.06660 -0.24006 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 CA  
+14996 C C   . GLU B-2 248 ? 2.41494 2.40532 3.44649 -0.00605 -0.05089 -0.25130 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 C   
+14997 O O   . GLU B-2 248 ? 2.48320 2.47517 3.51520 -0.00550 -0.05967 -0.23906 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 O   
+14998 C CB  . GLU B-2 248 ? 2.34493 2.30740 3.39997 -0.00920 -0.09160 -0.24646 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 CB  
+14999 C CG  . GLU B-2 248 ? 2.37778 2.34079 3.47418 -0.00316 -0.07964 -0.27557 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 CG  
+15000 C CD  . GLU B-2 248 ? 2.29809 2.24312 3.44107 -0.00004 -0.10704 -0.28189 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 CD  
+15001 O OE1 . GLU B-2 248 ? 2.29447 2.22521 3.43831 -0.00272 -0.13576 -0.26296 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 OE1 
+15002 O OE2 . GLU B-2 248 ? 2.23985 2.18439 3.41803 0.00479  -0.10037 -0.30604 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 OE2 
+15003 N N   . LYS B-2 249 ? 2.41848 2.41664 3.46841 -0.00250 -0.02701 -0.27531 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 N   
+15004 C CA  . LYS B-2 249 ? 2.54858 2.55766 3.62357 0.00183  -0.00913 -0.28980 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 CA  
+15005 C C   . LYS B-2 249 ? 2.61069 2.61812 3.74641 0.00775  -0.00852 -0.31661 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 C   
+15006 O O   . LYS B-2 249 ? 2.57616 2.57839 3.72334 0.00809  -0.00898 -0.32912 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 O   
+15007 C CB  . LYS B-2 249 ? 2.55384 2.57585 3.58979 -0.00115 0.02333  -0.29470 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 CB  
+15008 C CG  . LYS B-2 249 ? 2.58479 2.61796 3.63974 0.00127  0.04307  -0.30702 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 CG  
+15009 C CD  . LYS B-2 249 ? 2.44783 2.48102 3.51363 0.00342  0.02673  -0.29209 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 CD  
+15010 C CE  . LYS B-2 249 ? 2.16254 2.20699 3.24829 0.00540  0.04650  -0.30465 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 CE  
+15011 N NZ  . LYS B-2 249 ? 1.91040 1.95436 3.01594 0.00857  0.02885  -0.29337 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 NZ  
+15012 N N   . ASN B-2 250 ? 2.64313 2.65576 3.81944 0.01262  -0.00766 -0.32647 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 N   
+15013 C CA  . ASN B-2 250 ? 2.63586 2.64887 3.87560 0.01889  -0.00810 -0.35369 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 CA  
+15014 C C   . ASN B-2 250 ? 2.72931 2.75349 3.97231 0.01790  0.02352  -0.37968 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 C   
+15015 O O   . ASN B-2 250 ? 2.76170 2.78387 4.04516 0.02152  0.02186  -0.40153 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 O   
+15016 C CB  . ASN B-2 250 ? 2.60315 2.62140 3.88440 0.02395  -0.01232 -0.35920 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 CB  
+15017 C CG  . ASN B-2 250 ? 2.53945 2.57317 3.79612 0.02105  0.01501  -0.35834 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 CG  
+15018 O OD1 . ASN B-2 250 ? 2.55866 2.59931 3.77154 0.01567  0.03952  -0.35769 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 OD1 
+15019 N ND2 . ASN B-2 250 ? 2.41346 2.45145 3.69815 0.02453  0.01003  -0.35847 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 ND2 
+15020 N N   . GLU B-2 251 ? 2.72095 2.75619 3.92207 0.01284  0.05185  -0.37834 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 N   
+15021 C CA  . GLU B-2 251 ? 2.68034 2.72547 3.87797 0.01022  0.08349  -0.40180 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 CA  
+15022 C C   . GLU B-2 251 ? 2.61593 2.66063 3.74553 0.00345  0.09811  -0.38867 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 C   
+15023 O O   . GLU B-2 251 ? 2.51338 2.55879 3.60045 0.00038  0.09858  -0.36725 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 O   
+15024 C CB  . GLU B-2 251 ? 2.69717 2.75674 3.91779 0.01008  0.10765  -0.41868 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 CB  
+15025 C CG  . GLU B-2 251 ? 2.72703 2.78948 4.01961 0.01716  0.09563  -0.43585 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 CG  
+15026 C CD  . GLU B-2 251 ? 2.78618 2.84890 4.12676 0.02102  0.09541  -0.46392 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 CD  
+15027 O OE1 . GLU B-2 251 ? 2.83882 2.90595 4.16115 0.01690  0.11746  -0.47798 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 OE1 
+15028 O OE2 . GLU B-2 251 ? 2.94686 3.00475 4.34325 0.02832  0.07230  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 OE2 
+15029 N N   . VAL B-2 252 ? 2.68857 2.73213 3.80902 0.00149  0.10927  -0.40238 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 N   
+15030 C CA  . VAL B-2 252 ? 2.62182 2.66427 3.68065 -0.00448 0.12308  -0.39339 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 CA  
+15031 C C   . VAL B-2 252 ? 2.51303 2.56456 3.56502 -0.00833 0.15736  -0.41682 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 C   
+15032 O O   . VAL B-2 252 ? 2.38719 2.44212 3.47825 -0.00663 0.16550  -0.44265 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 O   
+15033 C CB  . VAL B-2 252 ? 2.45587 2.48731 3.50302 -0.00455 0.10494  -0.38708 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 CB  
+15034 C CG1 . VAL B-2 252 ? 2.27532 2.30717 3.26798 -0.01005 0.12342  -0.38665 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 CG1 
+15035 C CG2 . VAL B-2 252 ? 2.40947 2.43183 3.44535 -0.00411 0.07448  -0.35915 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 CG2 
+15036 N N   . GLN B-2 253 ? 2.47824 2.53316 3.48011 -0.01392 0.17700  -0.40822 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 N   
+15037 C CA  . GLN B-2 253 ? 2.36287 2.42456 3.35065 -0.01954 0.21024  -0.42779 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 CA  
+15038 C C   . GLN B-2 253 ? 2.30582 2.36262 3.22625 -0.02566 0.22362  -0.41892 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 C   
+15039 O O   . GLN B-2 253 ? 2.27787 2.33704 3.18407 -0.03093 0.24894  -0.43666 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 O   
+15040 C CB  . GLN B-2 253 ? 2.40748 2.47811 3.40654 -0.02160 0.22644  -0.43144 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 CB  
+15041 C CG  . GLN B-2 253 ? 2.45797 2.53256 3.51442 -0.01513 0.20891  -0.43214 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 CG  
+15042 C CD  . GLN B-2 253 ? 2.43590 2.50518 3.47398 -0.01241 0.18528  -0.40242 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 CD  
+15043 O OE1 . GLN B-2 253 ? 2.43294 2.49542 3.42254 -0.01414 0.17671  -0.38173 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 OE1 
+15044 N NE2 . GLN B-2 253 ? 2.34108 2.41419 3.41842 -0.00829 0.17478  -0.40114 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 NE2 
+15045 N N   . ASN B-2 254 ? 2.32978 2.37997 3.20858 -0.02548 0.20758  -0.39315 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 N   
+15046 C CA  . ASN B-2 254 ? 2.34014 2.38593 3.15486 -0.03073 0.21953  -0.38427 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 CA  
+15047 C C   . ASN B-2 254 ? 2.37811 2.41796 3.17678 -0.03152 0.21749  -0.39077 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 C   
+15048 O O   . ASN B-2 254 ? 2.33701 2.37389 3.09335 -0.03645 0.23503  -0.39542 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 O   
+15049 C CB  . ASN B-2 254 ? 2.25103 2.29434 3.02891 -0.03008 0.20424  -0.35569 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 CB  
+15050 C CG  . ASN B-2 254 ? 2.29597 2.34448 3.07918 -0.03015 0.20947  -0.34896 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 CG  
+15051 O OD1 . ASN B-2 254 ? 2.24685 2.29541 2.99626 -0.03466 0.22836  -0.34822 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 OD1 
+15052 N ND2 . ASN B-2 254 ? 2.35443 2.40604 3.17950 -0.02537 0.19182  -0.34383 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 ND2 
+15053 N N   . VAL B-2 255 ? 2.33542 2.37219 3.16571 -0.02710 0.19577  -0.39097 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 N   
+15054 C CA  . VAL B-2 255 ? 2.15973 2.19034 2.97713 -0.02760 0.19086  -0.39591 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 CA  
+15055 C C   . VAL B-2 255 ? 2.13120 2.16431 2.99210 -0.02645 0.20163  -0.42545 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 C   
+15056 O O   . VAL B-2 255 ? 2.18487 2.22019 3.10176 -0.02171 0.19069  -0.43478 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 O   
+15057 C CB  . VAL B-2 255 ? 2.10577 2.13011 2.92728 -0.02473 0.15971  -0.37697 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 CB  
+15058 C CG1 . VAL B-2 255 ? 2.01002 2.02810 2.80025 -0.02687 0.15648  -0.37639 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 CG1 
+15059 C CG2 . VAL B-2 255 ? 2.12020 2.14564 2.91707 -0.02502 0.14764  -0.35047 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 CG2 
+15060 N N   . ILE B-2 256 ? 2.15795 2.19054 2.99345 -0.03070 0.22233  -0.44088 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 N   
+15061 C CA  . ILE B-2 256 ? 2.23039 2.26708 3.10168 -0.03072 0.23689  -0.47148 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 CA  
+15062 C C   . ILE B-2 256 ? 2.27005 2.29956 3.13274 -0.02994 0.22810  -0.47685 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 C   
+15063 O O   . ILE B-2 256 ? 2.27148 2.29473 3.08174 -0.03310 0.22821  -0.46470 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 O   
+15064 C CB  . ILE B-2 256 ? 2.20299 2.24557 3.05272 -0.03785 0.27135  -0.48814 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 CB  
+15065 C CG1 . ILE B-2 256 ? 2.21931 2.26895 3.08020 -0.03911 0.28007  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 CG1 
+15066 C CG2 . ILE B-2 256 ? 2.21009 2.25846 3.09491 -0.03873 0.28756  -0.52144 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 CG2 
+15067 C CD1 . ILE B-2 256 ? 2.23056 2.28869 3.16299 -0.03356 0.27282  -0.49723 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 CD1 
+15068 N N   . SER B-2 257 ? 2.32465 2.35485 3.23991 -0.02546 0.21975  -0.49572 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-2 N   
+15069 C CA  . SER B-2 257 ? 2.35032 2.37410 3.26488 -0.02455 0.21268  -0.50525 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-2 CA  
+15070 C C   . SER B-2 257 ? 2.47636 2.50715 3.41959 -0.02534 0.23453  -0.54012 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-2 C   
+15071 O O   . SER B-2 257 ? 2.47722 2.51640 3.47360 -0.02238 0.23898  -0.55827 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-2 O   
+15072 C CB  . SER B-2 257 ? 2.25244 2.26828 3.20330 -0.01857 0.17906  -0.49575 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-2 CB  
+15073 O OG  . SER B-2 257 ? 2.23070 2.25041 3.24726 -0.01303 0.17183  -0.51081 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-2 OG  
+15074 N N   . ILE B-2 258 ? 2.50352 2.53144 3.41226 -0.02939 0.24789  -0.55033 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 N   
+15075 C CA  . ILE B-2 258 ? 2.47090 2.50546 3.40092 -0.03114 0.26943  -0.58421 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 CA  
+15076 C C   . ILE B-2 258 ? 2.47623 2.50254 3.38817 -0.03090 0.26286  -0.58994 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 C   
+15077 O O   . ILE B-2 258 ? 2.39361 2.41196 3.24852 -0.03448 0.26184  -0.57336 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 O   
+15078 C CB  . ILE B-2 258 ? 2.47118 2.51302 3.36778 -0.03990 0.30467  -0.59513 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 CB  
+15079 C CG1 . ILE B-2 258 ? 2.57056 2.61858 3.47886 -0.04349 0.32785  -0.62978 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 CG1 
+15080 C CG2 . ILE B-2 258 ? 2.42710 2.46012 3.24787 -0.04574 0.30932  -0.57079 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 CG2 
+15081 C CD1 . ILE B-2 258 ? 2.56656 2.62091 3.44193 -0.05401 0.36349  -0.64203 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 CD1 
+15082 N N   . ALA B-2 259 ? 2.61534 2.64348 3.57739 -0.02629 0.25725  -0.61389 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-2 N   
+15083 C CA  . ALA B-2 259 ? 2.65565 2.67632 3.60593 -0.02578 0.25113  -0.62225 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-2 CA  
+15084 C C   . ALA B-2 259 ? 2.82213 2.84615 3.73028 -0.03330 0.28213  -0.64040 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-2 C   
+15085 O O   . ALA B-2 259 ? 2.86754 2.90260 3.78788 -0.03721 0.30848  -0.66292 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-2 O   
+15086 C CB  . ALA B-2 259 ? 2.56706 2.58822 3.58575 -0.01835 0.23569  -0.64408 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-2 CB  
+15087 N N   . ASP B-2 260 ? 2.83363 2.84786 3.69132 -0.03595 0.27880  -0.63075 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 N   
+15088 C CA  . ASP B-2 260 ? 2.86322 2.87713 3.67168 -0.04357 0.30534  -0.64432 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 CA  
+15089 C C   . ASP B-2 260 ? 2.94249 2.96068 3.78402 -0.04240 0.31386  -0.67876 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 C   
+15090 O O   . ASP B-2 260 ? 2.92914 2.93987 3.76933 -0.03949 0.29982  -0.68176 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 O   
+15091 C CB  . ASP B-2 260 ? 2.82698 2.82856 3.57013 -0.04614 0.29658  -0.62095 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 CB  
+15092 C CG  . ASP B-2 260 ? 2.83067 2.82397 3.58796 -0.04000 0.26476  -0.60786 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 CG  
+15093 O OD1 . ASP B-2 260 ? 2.80889 2.80388 3.62485 -0.03382 0.24792  -0.61453 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 OD1 
+15094 O OD2 . ASP B-2 260 ? 2.91403 2.89859 3.62381 -0.04172 0.25608  -0.59102 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 OD2 
+15095 N N   . ASP B-2 261 ? 2.98536 3.01653 3.85796 -0.04499 0.33760  -0.70611 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 N   
+15096 C CA  . ASP B-2 261 ? 3.01325 3.05156 3.91677 -0.04495 0.35081  -0.74276 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 CA  
+15097 C C   . ASP B-2 261 ? 3.06491 3.10569 3.91783 -0.05599 0.38481  -0.75952 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 C   
+15098 O O   . ASP B-2 261 ? 3.10987 3.14888 3.95419 -0.05728 0.39084  -0.77909 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 O   
+15099 C CB  . ASP B-2 261 ? 3.02637 3.07940 4.00722 -0.04010 0.35337  -0.76653 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 CB  
+15100 C CG  . ASP B-2 261 ? 2.97305 3.03649 3.95446 -0.04530 0.37284  -0.76379 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 CG  
+15101 O OD1 . ASP B-2 261 ? 2.97923 3.03674 3.90225 -0.05188 0.38089  -0.74026 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 OD1 
+15102 O OD2 . ASP B-2 261 ? 2.92898 3.00648 3.97042 -0.04271 0.37956  -0.78584 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 OD2 
+15103 N N   . MET B-2 262 ? 3.06514 3.10873 3.88298 -0.06444 0.40631  -0.75171 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 N   
+15104 C CA  . MET B-2 262 ? 3.02952 3.07273 3.79234 -0.07689 0.43866  -0.76365 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 CA  
+15105 C C   . MET B-2 262 ? 3.01836 3.04394 3.70209 -0.08083 0.43294  -0.73561 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 C   
+15106 O O   . MET B-2 262 ? 3.08063 3.09735 3.75440 -0.07452 0.40663  -0.70662 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 O   
+15107 C CB  . MET B-2 262 ? 3.01137 3.06632 3.78206 -0.08468 0.46450  -0.77094 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 CB  
+15108 C CG  . MET B-2 262 ? 2.99692 3.04883 3.76099 -0.08272 0.45273  -0.73944 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 CG  
+15109 S SD  . MET B-2 262 ? 2.78094 2.85062 3.58387 -0.08852 0.47748  -0.75403 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 SD  
+15110 C CE  . MET B-2 262 ? 2.84694 2.93249 3.75161 -0.07635 0.46276  -0.78072 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 CE  
+15111 N N   . PRO B-2 263 ? 2.99143 3.01122 3.61702 -0.09155 0.45666  -0.74419 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 N   
+15112 C CA  . PRO B-2 263 ? 2.97454 2.97652 3.52395 -0.09512 0.45068  -0.71842 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 CA  
+15113 C C   . PRO B-2 263 ? 3.04496 3.04205 3.57210 -0.09476 0.44168  -0.68585 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 C   
+15114 O O   . PRO B-2 263 ? 3.10527 3.11209 3.66468 -0.09489 0.44729  -0.68436 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 O   
+15115 C CB  . PRO B-2 263 ? 3.00366 3.00166 3.50105 -0.10861 0.48259  -0.73660 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 CB  
+15116 C CG  . PRO B-2 263 ? 3.08876 3.10093 3.63547 -0.10905 0.49709  -0.77433 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 CG  
+15117 C CD  . PRO B-2 263 ? 3.06183 3.09004 3.68936 -0.10034 0.48724  -0.77989 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 CD  
+15118 N N   . ILE B-2 264 ? 3.02177 3.00390 3.49321 -0.09414 0.42721  -0.66046 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 N   
+15119 C CA  . ILE B-2 264 ? 2.89962 2.87675 3.34945 -0.09233 0.41450  -0.62858 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 CA  
+15120 C C   . ILE B-2 264 ? 2.92768 2.90536 3.35299 -0.10218 0.43938  -0.62778 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 C   
+15121 O O   . ILE B-2 264 ? 2.80841 2.79148 3.25362 -0.10022 0.43544  -0.61386 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 O   
+15122 C CB  . ILE B-2 264 ? 2.73814 2.69988 3.13077 -0.09049 0.39643  -0.60563 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 CB  
+15123 C CG1 . ILE B-2 264 ? 2.60426 2.56647 3.02638 -0.08085 0.36911  -0.60280 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 CG1 
+15124 C CG2 . ILE B-2 264 ? 2.52187 2.47855 2.88524 -0.09004 0.38728  -0.57534 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 CG2 
+15125 C CD1 . ILE B-2 264 ? 2.55952 2.51763 2.97277 -0.08208 0.37351  -0.62458 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 CD1 
+15126 N N   . SER B-2 265 ? 3.05374 3.02514 3.43467 -0.11360 0.46523  -0.64267 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-2 N   
+15127 C CA  . SER B-2 265 ? 3.01681 2.98688 3.37064 -0.12500 0.49014  -0.64238 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-2 CA  
+15128 C C   . SER B-2 265 ? 3.04718 3.03656 3.46471 -0.12638 0.50567  -0.66142 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-2 C   
+15129 O O   . SER B-2 265 ? 2.98502 2.97674 3.40008 -0.13158 0.51654  -0.65354 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-2 O   
+15130 C CB  . SER B-2 265 ? 2.99116 2.94889 3.28243 -0.13829 0.51424  -0.65544 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-2 CB  
+15131 O OG  . SER B-2 265 ? 2.98861 2.92771 3.22087 -0.13659 0.49869  -0.63823 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-2 OG  
+15132 N N   . ASP B-2 266 ? 3.12401 3.12728 3.60015 -0.12160 0.50625  -0.68714 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 N   
+15133 C CA  . ASP B-2 266 ? 3.06185 3.08463 3.60392 -0.12184 0.51944  -0.70778 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 CA  
+15134 C C   . ASP B-2 266 ? 3.04189 3.07106 3.63136 -0.11102 0.49623  -0.68875 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 C   
+15135 O O   . ASP B-2 266 ? 3.02578 3.06657 3.64928 -0.11325 0.50731  -0.69416 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 O   
+15136 C CB  . ASP B-2 266 ? 2.99146 3.02669 3.58376 -0.11892 0.52474  -0.74200 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 CB  
+15137 C CG  . ASP B-2 266 ? 2.94775 2.97944 3.49730 -0.13116 0.55190  -0.76505 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 CG  
+15138 O OD1 . ASP B-2 266 ? 2.94539 2.95988 3.43330 -0.13355 0.54680  -0.75312 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 OD1 
+15139 O OD2 . ASP B-2 266 ? 3.00427 3.05069 3.58195 -0.13868 0.57835  -0.79583 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 OD2 
+15140 N N   . ILE B-2 267 ? 3.01629 3.03816 3.60828 -0.09998 0.46433  -0.66690 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 N   
+15141 C CA  . ILE B-2 267 ? 3.00814 3.03380 3.63634 -0.09086 0.44131  -0.64588 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 CA  
+15142 C C   . ILE B-2 267 ? 3.06018 3.08072 3.64898 -0.09637 0.44775  -0.62314 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 C   
+15143 O O   . ILE B-2 267 ? 3.02665 3.05530 3.64983 -0.09374 0.44444  -0.61642 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 O   
+15144 C CB  . ILE B-2 267 ? 2.87928 2.89709 3.51048 -0.08020 0.40720  -0.62667 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 CB  
+15145 C CG1 . ILE B-2 267 ? 2.92209 2.94240 3.58640 -0.07571 0.40131  -0.64947 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 CG1 
+15146 C CG2 . ILE B-2 267 ? 2.66964 2.69190 3.34269 -0.07150 0.38348  -0.60761 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 CG2 
+15147 C CD1 . ILE B-2 267 ? 2.83815 2.84916 3.49886 -0.06749 0.37001  -0.63191 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 CD1 
+15148 N N   . LEU B-2 268 ? 3.09747 3.10354 3.61372 -0.10388 0.45596  -0.61124 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 N   
+15149 C CA  . LEU B-2 268 ? 3.07870 3.07773 3.55364 -0.10971 0.46246  -0.59065 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 CA  
+15150 C C   . LEU B-2 268 ? 3.07241 3.08046 3.56129 -0.12008 0.49239  -0.60789 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 C   
+15151 O O   . LEU B-2 268 ? 2.98061 2.99166 3.47749 -0.12089 0.49331  -0.59544 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 O   
+15152 C CB  . LEU B-2 268 ? 3.04133 3.02103 3.43586 -0.11545 0.46377  -0.57674 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 CB  
+15153 C CG  . LEU B-2 268 ? 2.98420 2.95266 3.32857 -0.12084 0.46677  -0.55351 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 CG  
+15154 C CD1 . LEU B-2 268 ? 3.01090 2.98289 3.37685 -0.11035 0.44066  -0.52794 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 CD1 
+15155 C CD2 . LEU B-2 268 ? 2.91403 2.86206 3.18099 -0.12626 0.46739  -0.54384 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 CD2 
+15156 N N   . LEU B-2 269 ? 3.09338 3.10652 3.58572 -0.12862 0.51750  -0.63730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 N   
+15157 C CA  . LEU B-2 269 ? 3.01624 3.04051 3.52630 -0.13969 0.54780  -0.65709 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 CA  
+15158 C C   . LEU B-2 269 ? 3.06870 3.11343 3.66267 -0.13176 0.54245  -0.66869 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 C   
+15159 O O   . LEU B-2 269 ? 3.05353 3.10684 3.66606 -0.13718 0.55684  -0.67153 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 O   
+15160 C CB  . LEU B-2 269 ? 2.94819 2.97409 3.44144 -0.15121 0.57587  -0.68730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 CB  
+15161 C CG  . LEU B-2 269 ? 2.90530 2.90998 3.31155 -0.16257 0.58721  -0.67961 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 CG  
+15162 C CD1 . LEU B-2 269 ? 2.91856 2.92439 3.31722 -0.16743 0.60122  -0.70739 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 CD1 
+15163 C CD2 . LEU B-2 269 ? 2.84712 2.84554 3.21244 -0.17846 0.61289  -0.67576 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 CD2 
+15164 N N   . LYS B-2 270 ? 3.14548 3.19722 3.79095 -0.11912 0.52103  -0.67568 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 N   
+15165 C CA  . LYS B-2 270 ? 3.22963 3.29867 3.95618 -0.11061 0.51254  -0.68718 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 CA  
+15166 C C   . LYS B-2 270 ? 3.19529 3.26291 3.93132 -0.10465 0.49409  -0.65921 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 C   
+15167 O O   . LYS B-2 270 ? 3.25215 3.33247 4.03285 -0.10467 0.50049  -0.66650 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 O   
+15168 C CB  . LYS B-2 270 ? 3.21862 3.29094 3.99165 -0.09852 0.49022  -0.69789 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 CB  
+15169 C CG  . LYS B-2 270 ? 3.20007 3.28596 4.05548 -0.08770 0.47382  -0.70578 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 CG  
+15170 C CD  . LYS B-2 270 ? 3.08491 3.17056 3.98126 -0.07671 0.45098  -0.71600 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 CD  
+15171 C CE  . LYS B-2 270 ? 2.83934 2.93562 3.81689 -0.06579 0.43211  -0.72354 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 CE  
+15172 N NZ  . LYS B-2 270 ? 2.79802 2.89136 3.81466 -0.05542 0.40796  -0.73260 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 NZ  
+15173 N N   . LEU B-2 271 ? 3.08748 3.14050 3.78250 -0.09962 0.47120  -0.62798 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 N   
+15174 C CA  . LEU B-2 271 ? 3.00334 3.05491 3.70394 -0.09400 0.45286  -0.60097 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 CA  
+15175 C C   . LEU B-2 271 ? 2.99274 3.04210 3.65837 -0.10433 0.47335  -0.59283 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 C   
+15176 O O   . LEU B-2 271 ? 2.87338 2.92760 3.56172 -0.10140 0.46656  -0.58088 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 O   
+15177 C CB  . LEU B-2 271 ? 2.85833 2.89647 3.52412 -0.08666 0.42409  -0.57209 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 CB  
+15178 C CG  . LEU B-2 271 ? 2.68725 2.72578 3.38824 -0.07607 0.39831  -0.57383 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 CG  
+15179 C CD1 . LEU B-2 271 ? 2.50038 2.52506 3.15139 -0.07310 0.37814  -0.54928 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 CD1 
+15180 C CD2 . LEU B-2 271 ? 2.56265 2.61013 3.32954 -0.06663 0.37800  -0.57049 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 CD2 
+15181 N N   . THR B-2 272 ? 3.03502 3.07601 3.64504 -0.11682 0.49778  -0.59899 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 N   
+15182 C CA  . THR B-2 272 ? 2.93202 2.96679 3.50049 -0.12788 0.51609  -0.58908 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 CA  
+15183 C C   . THR B-2 272 ? 3.00715 3.05659 3.61029 -0.13776 0.54542  -0.61397 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 C   
+15184 O O   . THR B-2 272 ? 2.97368 3.02394 3.57324 -0.14287 0.55351  -0.60502 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 O   
+15185 C CB  . THR B-2 272 ? 2.76471 2.78010 3.25148 -0.13765 0.52677  -0.58179 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 CB  
+15186 O OG1 . THR B-2 272 ? 2.69498 2.69876 3.15377 -0.12824 0.49973  -0.56184 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 OG1 
+15187 C CG2 . THR B-2 272 ? 2.52380 2.52822 2.96237 -0.14799 0.53959  -0.56600 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 CG2 
+15188 N N   . GLU B-2 273 ? 3.05804 3.11997 3.69665 -0.14060 0.56141  -0.64587 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 N   
+15189 C CA  . GLU B-2 273 ? 3.04987 3.12708 3.71769 -0.15204 0.59300  -0.67329 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 CA  
+15190 C C   . GLU B-2 273 ? 3.15134 3.25137 3.90995 -0.14323 0.58865  -0.69646 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 C   
+15191 O O   . GLU B-2 273 ? 3.18660 3.30015 3.98180 -0.14754 0.60249  -0.70675 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 O   
+15192 C CB  . GLU B-2 273 ? 3.04441 3.11861 3.67377 -0.16626 0.62209  -0.69605 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 CB  
+15193 C CG  . GLU B-2 273 ? 3.05702 3.10678 3.59421 -0.17659 0.62815  -0.67554 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 CG  
+15194 C CD  . GLU B-2 273 ? 3.15302 3.19958 3.65048 -0.19397 0.66115  -0.69863 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 CD  
+15195 O OE1 . GLU B-2 273 ? 3.25187 3.31740 3.79520 -0.19813 0.68072  -0.73176 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 OE1 
+15196 O OE2 . GLU B-2 273 ? 3.15043 3.17530 3.57073 -0.20367 0.66717  -0.68423 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 OE2 
+15197 N N   . GLU B-2 274 ? 3.25093 3.35501 4.04801 -0.13097 0.56887  -0.70532 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 N   
+15198 C CA  . GLU B-2 274 ? 3.64289 3.76717 4.52696 -0.12260 0.56422  -0.73015 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 CA  
+15199 C C   . GLU B-2 274 ? 3.29637 3.42335 4.22376 -0.11039 0.53703  -0.71116 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 C   
+15200 O O   . GLU B-2 274 ? 3.31691 3.46050 4.30747 -0.10803 0.54080  -0.72791 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 O   
+15201 C CB  . GLU B-2 274 ? 4.21788 4.34365 5.12721 -0.11437 0.55233  -0.74736 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 CB  
+15202 C CG  . GLU B-2 274 ? 3.55931 3.68886 4.44589 -0.12633 0.58268  -0.77625 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 CG  
+15203 C CD  . GLU B-2 274 ? 3.42726 3.55079 4.31238 -0.11908 0.56830  -0.78378 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 CD  
+15204 O OE1 . GLU B-2 274 ? 3.37619 3.50232 4.31337 -0.10457 0.54040  -0.78377 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 OE1 
+15205 O OE2 . GLU B-2 274 ? 3.38094 3.49589 4.21145 -0.12827 0.58420  -0.78926 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 OE2 
+15206 N N   . LYS B-2 275 ? 3.15816 3.26953 4.05308 -0.10280 0.50956  -0.67716 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 N   
+15207 C CA  . LYS B-2 275 ? 3.02866 3.14092 3.95659 -0.09233 0.48353  -0.65679 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 CA  
+15208 C C   . LYS B-2 275 ? 2.93866 3.04150 3.81781 -0.09709 0.48421  -0.62776 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 C   
+15209 O O   . LYS B-2 275 ? 2.91986 3.02682 3.82885 -0.09140 0.47072  -0.61574 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 O   
+15210 C CB  . LYS B-2 275 ? 2.91932 3.02308 3.86003 -0.07857 0.44712  -0.64126 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 CB  
+15211 C CG  . LYS B-2 275 ? 2.77509 2.88748 3.77727 -0.07099 0.43898  -0.66783 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 CG  
+15212 C CD  . LYS B-2 275 ? 2.59093 2.71952 3.67193 -0.06560 0.43671  -0.68606 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 CD  
+15213 C CE  . LYS B-2 275 ? 2.35747 2.49313 3.50150 -0.05692 0.42545  -0.71250 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 CE  
+15214 N NZ  . LYS B-2 275 ? 2.21206 2.36226 3.43581 -0.05008 0.41895  -0.72987 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 NZ  
+15215 N N   . GLN B-2 276 ? 2.94875 3.03832 3.75432 -0.10709 0.49841  -0.61669 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 N   
+15216 C CA  . GLN B-2 276 ? 2.90389 2.98258 3.65853 -0.11219 0.49968  -0.59015 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 CA  
+15217 C C   . GLN B-2 276 ? 2.86445 2.93681 3.62013 -0.09986 0.46543  -0.55954 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 C   
+15218 O O   . GLN B-2 276 ? 2.82951 2.90026 3.57719 -0.09999 0.46134  -0.54170 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 O   
+15219 C CB  . GLN B-2 276 ? 2.88592 2.97479 3.65889 -0.12170 0.52380  -0.60078 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 CB  
+15220 C CG  . GLN B-2 276 ? 2.80676 2.88212 3.51608 -0.13173 0.53445  -0.57966 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 CG  
+15221 C CD  . GLN B-2 276 ? 2.72974 2.78681 3.36185 -0.14042 0.54412  -0.57305 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 CD  
+15222 O OE1 . GLN B-2 276 ? 2.64582 2.68835 3.23585 -0.13451 0.52351  -0.54912 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 OE1 
+15223 N NE2 . GLN B-2 276 ? 2.83731 2.89511 3.45021 -0.15495 0.57550  -0.59486 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 NE2 
+15224 N N   . VAL B-2 277 ? 2.81009 2.87892 3.57565 -0.08970 0.44065  -0.55365 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 N   
+15225 C CA  . VAL B-2 277 ? 2.71507 2.77715 3.47424 -0.07978 0.40892  -0.52431 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 CA  
+15226 C C   . VAL B-2 277 ? 2.72063 2.76700 3.40493 -0.08272 0.40458  -0.50020 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 C   
+15227 O O   . VAL B-2 277 ? 2.61941 2.66099 3.29040 -0.07658 0.38222  -0.47484 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 O   
+15228 C CB  . VAL B-2 277 ? 2.59297 2.65704 3.39461 -0.06869 0.38291  -0.52697 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 CB  
+15229 C CG1 . VAL B-2 277 ? 2.50909 2.58657 3.38809 -0.06258 0.37676  -0.54220 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 CG1 
+15230 C CG2 . VAL B-2 277 ? 2.55532 2.61650 3.34565 -0.07092 0.39094  -0.54506 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 CG2 
+15231 N N   . LEU B-2 278 ? 2.75327 2.79146 3.38840 -0.09207 0.42492  -0.50805 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 N   
+15232 C CA  . LEU B-2 278 ? 2.68117 2.70322 3.24324 -0.09580 0.42298  -0.48735 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 CA  
+15233 C C   . LEU B-2 278 ? 2.56267 2.57846 3.08379 -0.10956 0.45263  -0.49372 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 C   
+15234 O O   . LEU B-2 278 ? 2.51781 2.53781 3.04615 -0.11817 0.47722  -0.51839 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 O   
+15235 C CB  . LEU B-2 278 ? 2.62712 2.64049 3.15973 -0.09362 0.41404  -0.48773 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 CB  
+15236 C CG  . LEU B-2 278 ? 2.42024 2.43560 2.97835 -0.08160 0.38262  -0.47603 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 CG  
+15237 C CD1 . LEU B-2 278 ? 2.47391 2.50003 3.09450 -0.07711 0.38033  -0.49860 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 CD1 
+15238 C CD2 . LEU B-2 278 ? 2.11693 2.11965 2.62171 -0.08057 0.37092  -0.46308 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 CD2 
+15239 N N   . ASN B-2 279 ? 2.47174 2.47711 2.94949 -0.11214 0.45010  -0.47185 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 N   
+15240 C CA  . ASN B-2 279 ? 2.43322 2.42892 2.86646 -0.12584 0.47541  -0.47379 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 CA  
+15241 C C   . ASN B-2 279 ? 2.47116 2.44735 2.83205 -0.13149 0.47837  -0.46766 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 C   
+15242 O O   . ASN B-2 279 ? 2.60160 2.56882 2.93320 -0.12395 0.45593  -0.44841 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 O   
+15243 C CB  . ASN B-2 279 ? 2.39019 2.38363 2.81673 -0.12558 0.47018  -0.45391 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 CB  
+15244 C CG  . ASN B-2 279 ? 2.50999 2.49012 2.88597 -0.14025 0.49391  -0.45298 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 CG  
+15245 O OD1 . ASN B-2 279 ? 2.68258 2.66040 3.04455 -0.15248 0.51981  -0.47225 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 OD1 
+15246 N ND2 . ASN B-2 279 ? 2.46985 2.44058 2.81744 -0.13969 0.48500  -0.43071 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 ND2 
+15247 N N   . ILE B-2 280 ? 2.42594 2.39571 2.75803 -0.14524 0.50605  -0.48466 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 N   
+15248 C CA  . ILE B-2 280 ? 2.39512 2.34418 2.65555 -0.15181 0.50977  -0.47990 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 CA  
+15249 C C   . ILE B-2 280 ? 2.50366 2.43407 2.70727 -0.15452 0.50292  -0.45452 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 C   
+15250 O O   . ILE B-2 280 ? 2.51243 2.42500 2.65989 -0.15403 0.49263  -0.44213 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 O   
+15251 C CB  . ILE B-2 280 ? 2.47399 2.42083 2.71809 -0.16713 0.54201  -0.50562 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 CB  
+15252 C CG1 . ILE B-2 280 ? 2.47297 2.39815 2.64578 -0.17282 0.54326  -0.50261 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 CG1 
+15253 C CG2 . ILE B-2 280 ? 2.45281 2.39889 2.69053 -0.18134 0.56766  -0.51022 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 CG2 
+15254 C CD1 . ILE B-2 280 ? 2.28048 2.20766 2.46105 -0.16150 0.52360  -0.50454 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 CD1 
+15255 N N   . GLU B-2 281 ? 2.60829 2.54236 2.82699 -0.15682 0.50712  -0.44686 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 N   
+15256 C CA  . GLU B-2 281 ? 2.66697 2.58379 2.83671 -0.15871 0.49946  -0.42321 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 CA  
+15257 C C   . GLU B-2 281 ? 2.65117 2.56916 2.82427 -0.14309 0.46628  -0.40016 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 C   
+15258 O O   . GLU B-2 281 ? 2.68093 2.58232 2.80409 -0.14231 0.45475  -0.38103 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 O   
+15259 C CB  . GLU B-2 281 ? 2.70983 2.63054 2.89631 -0.16709 0.51600  -0.42414 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 CB  
+15260 C CG  . GLU B-2 281 ? 2.71524 2.63093 2.88355 -0.18586 0.55052  -0.44383 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 CG  
+15261 C CD  . GLU B-2 281 ? 2.65621 2.58116 2.85554 -0.19382 0.56768  -0.44871 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 CD  
+15262 O OE1 . GLU B-2 281 ? 2.57721 2.52412 2.84392 -0.18511 0.56187  -0.45454 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 OE1 
+15263 O OE2 . GLU B-2 281 ? 2.68374 2.59312 2.83974 -0.20910 0.58629  -0.44660 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 OE2 
+15264 N N   . ALA B-2 282 ? 2.62802 2.56489 2.85863 -0.13112 0.45042  -0.40192 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-2 N   
+15265 C CA  . ALA B-2 282 ? 2.53937 2.47847 2.77269 -0.11760 0.41973  -0.38179 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-2 CA  
+15266 C C   . ALA B-2 282 ? 2.39195 2.32328 2.59459 -0.11371 0.40777  -0.38076 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-2 C   
+15267 O O   . ALA B-2 282 ? 2.45549 2.38511 2.65408 -0.11858 0.42044  -0.39832 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-2 O   
+15268 C CB  . ALA B-2 282 ? 2.45397 2.41406 2.75776 -0.10763 0.40659  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-2 CB  
+15269 N N   . GLU B-2 283 ? 2.32953 2.25698 2.51126 -0.10499 0.38319  -0.36085 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 N   
+15270 C CA  . GLU B-2 283 ? 2.28441 2.20470 2.43616 -0.10116 0.37039  -0.35886 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 CA  
+15271 C C   . GLU B-2 283 ? 2.27683 2.21200 2.47726 -0.09481 0.36242  -0.37003 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 C   
+15272 O O   . GLU B-2 283 ? 2.25224 2.20256 2.50364 -0.08785 0.35080  -0.36693 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 O   
+15273 C CB  . GLU B-2 283 ? 2.15118 2.06579 2.27177 -0.09358 0.34622  -0.33611 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 CB  
+15274 C CG  . GLU B-2 283 ? 2.13087 2.06228 2.29366 -0.08289 0.32407  -0.32359 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 CG  
+15275 C CD  . GLU B-2 283 ? 2.10416 2.03253 2.23702 -0.07553 0.30011  -0.30621 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 CD  
+15276 O OE1 . GLU B-2 283 ? 1.96689 1.87987 2.04842 -0.07777 0.29963  -0.30458 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 OE1 
+15277 O OE2 . GLU B-2 283 ? 2.02283 1.96428 2.18340 -0.06784 0.28161  -0.29483 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 OE2 
+15278 N N   . LEU B-2 284 ? 2.18222 2.11172 2.36615 -0.09753 0.36814  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 N   
+15279 C CA  . LEU B-2 284 ? 2.17501 2.11583 2.40100 -0.09244 0.36155  -0.39573 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 CA  
+15280 C C   . LEU B-2 284 ? 2.29887 2.23165 2.49101 -0.08865 0.34610  -0.39068 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 C   
+15281 O O   . LEU B-2 284 ? 2.38626 2.30336 2.52431 -0.09408 0.35333  -0.39187 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 O   
+15282 C CB  . LEU B-2 284 ? 2.32810 2.27256 2.57635 -0.10004 0.38661  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 CB  
+15283 C CG  . LEU B-2 284 ? 2.19879 2.15750 2.50633 -0.09496 0.38282  -0.43916 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 CG  
+15284 C CD1 . LEU B-2 284 ? 2.14007 2.10658 2.47963 -0.10238 0.40921  -0.46410 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 CD1 
+15285 C CD2 . LEU B-2 284 ? 2.17194 2.12518 2.46211 -0.09252 0.37400  -0.44467 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 CD2 
+15286 N N   . VAL B-2 285 ? 2.27845 2.22117 2.50173 -0.07990 0.32445  -0.38505 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 N   
+15287 C CA  . VAL B-2 285 ? 2.27342 2.21098 2.47083 -0.07600 0.30806  -0.38008 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 CA  
+15288 C C   . VAL B-2 285 ? 2.18735 2.13521 2.43162 -0.07147 0.29858  -0.39026 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 C   
+15289 O O   . VAL B-2 285 ? 2.00376 1.96375 2.30085 -0.06789 0.29302  -0.39106 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 O   
+15290 C CB  . VAL B-2 285 ? 2.12102 2.05818 2.29586 -0.07020 0.28616  -0.35641 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 CB  
+15291 C CG1 . VAL B-2 285 ? 2.20353 2.12509 2.31952 -0.07443 0.29289  -0.34842 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 CG1 
+15292 C CG2 . VAL B-2 285 ? 1.95670 1.90762 2.17458 -0.06548 0.27587  -0.34507 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 CG2 
+15293 N N   . ILE B-2 286 ? 2.20479 2.14640 2.42877 -0.07169 0.29574  -0.39809 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 N   
+15294 C CA  . ILE B-2 286 ? 2.13141 2.07963 2.39400 -0.06842 0.28811  -0.41009 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 CA  
+15295 C C   . ILE B-2 286 ? 2.18732 2.13484 2.43590 -0.06329 0.26395  -0.39704 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 C   
+15296 O O   . ILE B-2 286 ? 2.11342 2.05221 2.31260 -0.06369 0.25920  -0.38761 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 O   
+15297 C CB  . ILE B-2 286 ? 2.10693 2.04951 2.36255 -0.07414 0.30849  -0.43499 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 CB  
+15298 C CG1 . ILE B-2 286 ? 1.99833 1.94829 2.29152 -0.07823 0.32963  -0.45167 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 CG1 
+15299 C CG2 . ILE B-2 286 ? 2.15590 2.10014 2.43040 -0.07054 0.29698  -0.44497 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 CG2 
+15300 C CD1 . ILE B-2 286 ? 2.15452 2.10197 2.44645 -0.08440 0.35111  -0.47843 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 CD1 
+15301 N N   . LEU B-2 287 ? 2.15470 2.11114 2.44773 -0.05876 0.24800  -0.39669 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 N   
+15302 C CA  . LEU B-2 287 ? 2.10684 2.06524 2.39469 -0.05484 0.22427  -0.38333 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 CA  
+15303 C C   . LEU B-2 287 ? 2.05719 2.01221 2.34995 -0.05477 0.22055  -0.39729 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 C   
+15304 O O   . LEU B-2 287 ? 2.04623 2.00320 2.37595 -0.05504 0.22715  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 O   
+15305 C CB  . LEU B-2 287 ? 2.12518 2.09460 2.45564 -0.05105 0.20640  -0.36938 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 CB  
+15306 C CG  . LEU B-2 287 ? 2.02270 1.99526 2.33455 -0.05020 0.20280  -0.35026 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 CG  
+15307 C CD1 . LEU B-2 287 ? 1.97765 1.96054 2.32481 -0.04716 0.18379  -0.33517 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 CD1 
+15308 C CD2 . LEU B-2 287 ? 2.01487 1.98161 2.27262 -0.05025 0.19746  -0.34101 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 CD2 
+15309 N N   . VAL B-2 288 ? 1.97547 1.92575 2.23213 -0.05412 0.20943  -0.39078 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 N   
+15310 C CA  . VAL B-2 288 ? 2.07831 2.02545 2.33656 -0.05376 0.20240  -0.40133 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 CA  
+15311 C C   . VAL B-2 288 ? 2.05064 2.00170 2.29984 -0.05130 0.17884  -0.38469 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 C   
+15312 O O   . VAL B-2 288 ? 1.99951 1.95418 2.22999 -0.05020 0.17094  -0.36733 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 O   
+15313 C CB  . VAL B-2 288 ? 2.03467 1.96954 2.24905 -0.05713 0.21784  -0.41639 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 CB  
+15314 C CG1 . VAL B-2 288 ? 2.01988 1.95222 2.24357 -0.06127 0.24298  -0.43479 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 CG1 
+15315 C CG2 . VAL B-2 288 ? 2.03417 1.96134 2.19124 -0.05767 0.21595  -0.40347 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 CG2 
+15316 N N   . ARG B-2 289 ? 2.00860 1.95949 2.27218 -0.05082 0.16780  -0.39108 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 N   
+15317 C CA  . ARG B-2 289 ? 1.89803 1.85334 2.15471 -0.04987 0.14629  -0.37754 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 CA  
+15318 C C   . ARG B-2 289 ? 2.03226 1.98061 2.23876 -0.04997 0.14509  -0.37942 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 C   
+15319 O O   . ARG B-2 289 ? 1.85830 1.81093 2.04320 -0.04898 0.13211  -0.36542 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 O   
+15320 C CB  . ARG B-2 289 ? 1.80552 1.76357 2.10480 -0.05004 0.13277  -0.38194 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 CB  
+15321 C CG  . ARG B-2 289 ? 2.00524 1.96912 2.35498 -0.04959 0.12784  -0.37736 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 CG  
+15322 C CD  . ARG B-2 289 ? 2.10237 2.07509 2.45302 -0.04980 0.11453  -0.35451 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 CD  
+15323 N NE  . ARG B-2 289 ? 2.06684 2.04361 2.40974 -0.05166 0.09528  -0.34330 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 NE  
+15324 C CZ  . ARG B-2 289 ? 2.04938 2.02718 2.42446 -0.05386 0.07937  -0.34051 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 CZ  
+15325 N NH1 . ARG B-2 289 ? 2.07081 2.04485 2.48908 -0.05345 0.07844  -0.34817 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 NH1 
+15326 N NH2 . ARG B-2 289 ? 2.12820 2.11053 2.49231 -0.05689 0.06354  -0.33023 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 NH2 
+15327 N N   . ARG B-2 290 ? 2.26288 2.20079 2.45082 -0.05120 0.15800  -0.39727 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 N   
+15328 C CA  . ARG B-2 290 ? 2.30648 2.23553 2.44733 -0.05127 0.15611  -0.40108 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 CA  
+15329 C C   . ARG B-2 290 ? 2.25224 2.16875 2.35005 -0.05341 0.17555  -0.40819 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 C   
+15330 O O   . ARG B-2 290 ? 2.23084 2.14597 2.33940 -0.05572 0.19295  -0.41449 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 O   
+15331 C CB  . ARG B-2 290 ? 2.28501 2.21069 2.43722 -0.05165 0.15168  -0.41629 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 CB  
+15332 C CG  . ARG B-2 290 ? 2.17103 2.10651 2.36268 -0.05091 0.13156  -0.40923 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 CG  
+15333 C CD  . ARG B-2 290 ? 2.27256 2.21308 2.44145 -0.05020 0.11344  -0.39478 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 CD  
+15334 N NE  . ARG B-2 290 ? 2.47678 2.40972 2.61577 -0.04997 0.10993  -0.40491 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 NE  
+15335 C CZ  . ARG B-2 290 ? 2.37134 2.29548 2.46087 -0.04894 0.11458  -0.40696 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 CZ  
+15336 N NH1 . ARG B-2 290 ? 2.27656 2.19769 2.33931 -0.04830 0.12297  -0.39926 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 NH1 
+15337 N NH2 . ARG B-2 290 ? 2.21566 2.13261 2.28165 -0.04862 0.10967  -0.41691 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 NH2 
+15338 N N   . ARG B-2 291 ? 2.30092 2.20766 2.34920 -0.05313 0.17189  -0.40729 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 N   
+15339 C CA  . ARG B-2 291 ? 2.25749 2.14883 2.25791 -0.05619 0.18817  -0.41260 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 CA  
+15340 C C   . ARG B-2 291 ? 2.36901 2.25168 2.36884 -0.06071 0.20748  -0.43469 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 C   
+15341 O O   . ARG B-2 291 ? 2.37048 2.24403 2.34828 -0.06549 0.22700  -0.44074 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 O   
+15342 C CB  . ARG B-2 291 ? 2.18032 2.06163 2.12857 -0.05433 0.17644  -0.40667 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 CB  
+15343 C CG  . ARG B-2 291 ? 2.24790 2.12923 2.19501 -0.05242 0.16276  -0.41413 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 CG  
+15344 C CD  . ARG B-2 291 ? 2.25068 2.12279 2.14825 -0.04989 0.14979  -0.40844 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 CD  
+15345 N NE  . ARG B-2 291 ? 2.21756 2.06875 2.06218 -0.05308 0.16276  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 NE  
+15346 C CZ  . ARG B-2 291 ? 2.26124 2.09884 2.05608 -0.05139 0.15340  -0.41150 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 CZ  
+15347 N NH1 . ARG B-2 291 ? 2.31566 2.16024 2.10821 -0.04598 0.13158  -0.40410 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 NH1 
+15348 N NH2 . ARG B-2 291 ? 2.32572 2.14186 2.07181 -0.05569 0.16588  -0.41659 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 NH2 
+15349 N N   . ASN B-2 292 ? 2.40069 2.28626 2.42459 -0.05988 0.20273  -0.44747 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 N   
+15350 C CA  . ASN B-2 292 ? 2.36598 2.24495 2.39191 -0.06390 0.22078  -0.47050 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 CA  
+15351 C C   . ASN B-2 292 ? 2.44185 2.32861 2.50938 -0.06622 0.23776  -0.47858 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 C   
+15352 O O   . ASN B-2 292 ? 2.55477 2.43544 2.61123 -0.07156 0.25969  -0.49484 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 O   
+15353 C CB  . ASN B-2 292 ? 2.28708 2.16801 2.33298 -0.06173 0.20963  -0.48216 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 CB  
+15354 C CG  . ASN B-2 292 ? 2.32091 2.18893 2.31627 -0.06192 0.20358  -0.48611 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 CG  
+15355 O OD1 . ASN B-2 292 ? 2.31442 2.16864 2.25842 -0.06511 0.21338  -0.48692 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 OD1 
+15356 N ND2 . ASN B-2 292 ? 2.38508 2.25637 2.39423 -0.05887 0.18667  -0.48859 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 ND2 
+15357 N N   . GLN B-2 293 ? 2.44134 2.34166 2.55691 -0.06273 0.22792  -0.46810 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 N   
+15358 C CA  . GLN B-2 293 ? 2.43668 2.34484 2.59519 -0.06407 0.24182  -0.47570 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 CA  
+15359 C C   . GLN B-2 293 ? 2.46652 2.37055 2.59877 -0.06839 0.25999  -0.47160 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 C   
+15360 O O   . GLN B-2 293 ? 2.49209 2.39899 2.64516 -0.07200 0.27924  -0.48491 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 O   
+15361 C CB  . GLN B-2 293 ? 2.42506 2.34638 2.63685 -0.05942 0.22446  -0.46337 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 CB  
+15362 C CG  . GLN B-2 293 ? 2.42584 2.35044 2.66942 -0.05641 0.20683  -0.46778 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 CG  
+15363 C CD  . GLN B-2 293 ? 2.20149 2.13654 2.49668 -0.05335 0.19035  -0.45579 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 CD  
+15364 O OE1 . GLN B-2 293 ? 2.09624 2.03699 2.40565 -0.05295 0.19248  -0.44522 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 OE1 
+15365 N NE2 . GLN B-2 293 ? 1.83461 1.77107 2.15704 -0.05167 0.17322  -0.45719 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 NE2 
+15366 N N   . ALA B-2 294 ? 2.46568 2.36306 2.55356 -0.06830 0.25402  -0.45416 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-2 N   
+15367 C CA  . ALA B-2 294 ? 2.47569 2.36661 2.53485 -0.07294 0.27009  -0.44937 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-2 CA  
+15368 C C   . ALA B-2 294 ? 2.56136 2.43595 2.57158 -0.08043 0.28966  -0.46401 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-2 C   
+15369 O O   . ALA B-2 294 ? 2.54996 2.42073 2.55137 -0.08716 0.31110  -0.47053 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-2 O   
+15370 C CB  . ALA B-2 294 ? 2.22981 2.11899 2.26130 -0.06968 0.25504  -0.42564 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-2 CB  
+15371 N N   . ILE B-2 295 ? 2.49530 2.35987 2.47263 -0.08010 0.28264  -0.46949 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 N   
+15372 C CA  . ILE B-2 295 ? 2.51562 2.36264 2.44138 -0.08776 0.29959  -0.48281 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 CA  
+15373 C C   . ILE B-2 295 ? 2.64631 2.49767 2.59822 -0.09379 0.32315  -0.50752 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 C   
+15374 O O   . ILE B-2 295 ? 2.72406 2.56666 2.64859 -0.10292 0.34603  -0.51667 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 O   
+15375 C CB  . ILE B-2 295 ? 2.44752 2.28355 2.33607 -0.08517 0.28442  -0.48372 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 CB  
+15376 C CG1 . ILE B-2 295 ? 2.15474 1.98642 2.01411 -0.07982 0.26287  -0.46102 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 CG1 
+15377 C CG2 . ILE B-2 295 ? 2.42670 2.24379 2.26311 -0.09361 0.30171  -0.49928 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 CG2 
+15378 C CD1 . ILE B-2 295 ? 2.08605 1.90401 1.90032 -0.08419 0.27067  -0.44966 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 CD1 
+15379 N N   . GLU B-2 296 ? 2.74535 2.61027 2.75112 -0.08928 0.31793  -0.51927 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 N   
+15380 C CA  . GLU B-2 296 ? 2.85026 2.72086 2.88538 -0.09397 0.33894  -0.54529 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 CA  
+15381 C C   . GLU B-2 296 ? 2.83108 2.71111 2.89626 -0.09787 0.35710  -0.54802 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 C   
+15382 O O   . GLU B-2 296 ? 2.90888 2.78921 2.97448 -0.10575 0.38196  -0.56833 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 O   
+15383 C CB  . GLU B-2 296 ? 2.91987 2.80180 3.00856 -0.08724 0.32593  -0.55642 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 CB  
+15384 C CG  . GLU B-2 296 ? 2.84068 2.73670 2.98438 -0.07938 0.30667  -0.54166 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 CG  
+15385 C CD  . GLU B-2 296 ? 2.78845 2.69206 2.98077 -0.07371 0.29225  -0.55184 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 CD  
+15386 O OE1 . GLU B-2 296 ? 2.86029 2.75728 3.03525 -0.07392 0.28960  -0.56361 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 OE1 
+15387 O OE2 . GLU B-2 296 ? 2.67764 2.59265 2.92498 -0.06923 0.28275  -0.54799 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 OE2 
+15388 N N   . ILE B-2 297 ? 2.71413 2.60250 2.80455 -0.09295 0.34554  -0.52870 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 N   
+15389 C CA  . ILE B-2 297 ? 2.69057 2.58731 2.80759 -0.09647 0.36158  -0.52997 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 CA  
+15390 C C   . ILE B-2 297 ? 2.75655 2.63953 2.81637 -0.10585 0.37926  -0.52477 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 C   
+15391 O O   . ILE B-2 297 ? 2.76530 2.65055 2.83060 -0.11397 0.40340  -0.53719 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 O   
+15392 C CB  . ILE B-2 297 ? 2.50412 2.41311 2.66451 -0.08837 0.34256  -0.51076 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 CB  
+15393 C CG1 . ILE B-2 297 ? 2.39442 2.31524 2.61374 -0.08086 0.32663  -0.51751 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 CG1 
+15394 C CG2 . ILE B-2 297 ? 2.33587 2.25222 2.51900 -0.09184 0.35795  -0.51024 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 CG2 
+15395 C CD1 . ILE B-2 297 ? 2.21836 2.14947 2.47756 -0.07380 0.30628  -0.49826 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 CD1 
+15396 N N   . MET B-2 298 ? 2.74789 2.61593 2.75219 -0.10532 0.36721  -0.50700 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 N   
+15397 C CA  . MET B-2 298 ? 2.78682 2.63787 2.73213 -0.11437 0.38116  -0.50082 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 CA  
+15398 C C   . MET B-2 298 ? 2.87316 2.71232 2.78264 -0.12571 0.40494  -0.52244 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 C   
+15399 O O   . MET B-2 298 ? 2.90283 2.73506 2.78901 -0.13669 0.42762  -0.52732 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 O   
+15400 C CB  . MET B-2 298 ? 2.61806 2.45514 2.51430 -0.10998 0.35977  -0.47844 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 CB  
+15401 C CG  . MET B-2 298 ? 2.68708 2.50326 2.51989 -0.11861 0.37000  -0.46987 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 CG  
+15402 S SD  . MET B-2 298 ? 2.62677 2.42550 2.40281 -0.11229 0.34266  -0.44741 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 SD  
+15403 C CE  . MET B-2 298 ? 2.59470 2.38711 2.35283 -0.11032 0.33460  -0.46199 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 CE  
+15404 N N   . LYS B-2 299 ? 2.88959 2.72617 2.79351 -0.12400 0.40045  -0.53587 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 N   
+15405 C CA  . LYS B-2 299 ? 2.80968 2.63513 2.67804 -0.13496 0.42255  -0.55744 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 CA  
+15406 C C   . LYS B-2 299 ? 2.85098 2.69217 2.76558 -0.14113 0.44823  -0.58202 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 C   
+15407 O O   . LYS B-2 299 ? 2.96017 2.79408 2.84521 -0.15410 0.47435  -0.59696 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 O   
+15408 C CB  . LYS B-2 299 ? 2.68617 2.50532 2.53839 -0.13063 0.40925  -0.56548 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 CB  
+15409 C CG  . LYS B-2 299 ? 2.72215 2.52446 2.52301 -0.12580 0.38572  -0.54483 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 CG  
+15410 C CD  . LYS B-2 299 ? 2.51372 2.31224 2.30613 -0.12100 0.37189  -0.55402 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 CD  
+15411 C CE  . LYS B-2 299 ? 2.47186 2.25712 2.22481 -0.13157 0.39235  -0.57642 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 CE  
+15412 N NZ  . LYS B-2 299 ? 2.47678 2.23649 2.15303 -0.14131 0.40003  -0.56806 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 NZ  
+15413 N N   . GLU B-2 300 ? 2.76245 2.62501 2.74956 -0.13248 0.44100  -0.58708 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 N   
+15414 C CA  . GLU B-2 300 ? 2.90234 2.78138 2.93988 -0.13685 0.46323  -0.61223 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 CA  
+15415 C C   . GLU B-2 300 ? 3.00062 2.88259 3.03855 -0.14565 0.48412  -0.61016 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 C   
+15416 O O   . GLU B-2 300 ? 3.17658 3.06603 3.22873 -0.15513 0.51099  -0.63322 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 O   
+15417 C CB  . GLU B-2 300 ? 2.86267 2.76127 2.97753 -0.12464 0.44661  -0.61657 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 CB  
+15418 C CG  . GLU B-2 300 ? 2.97776 2.89304 3.14788 -0.12720 0.46595  -0.64715 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 CG  
+15419 C CD  . GLU B-2 300 ? 2.94914 2.88286 3.19758 -0.11689 0.45231  -0.64637 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 CD  
+15420 O OE1 . GLU B-2 300 ? 3.03900 2.97780 3.30333 -0.11583 0.45070  -0.63136 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 OE1 
+15421 O OE2 . GLU B-2 300 ? 2.86244 2.80440 3.15594 -0.10991 0.44229  -0.66071 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 OE2 
+15422 N N   . LEU B-2 301 ? 2.87609 2.75283 2.89885 -0.14304 0.47251  -0.58376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 N   
+15423 C CA  . LEU B-2 301 ? 2.91702 2.79513 2.93839 -0.15087 0.48948  -0.57858 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 CA  
+15424 C C   . LEU B-2 301 ? 3.03871 2.89530 2.98577 -0.16588 0.50905  -0.57751 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 C   
+15425 O O   . LEU B-2 301 ? 3.06076 2.91896 3.00629 -0.17698 0.53253  -0.58363 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 O   
+15426 C CB  . LEU B-2 301 ? 2.91392 2.79525 2.95098 -0.14150 0.46774  -0.55093 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 CB  
+15427 C CG  . LEU B-2 301 ? 2.82005 2.72420 2.93609 -0.13268 0.46050  -0.55298 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 CG  
+15428 C CD1 . LEU B-2 301 ? 2.72841 2.64366 2.89073 -0.12347 0.44698  -0.56592 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 CD1 
+15429 C CD2 . LEU B-2 301 ? 2.60682 2.51238 2.72995 -0.12470 0.43950  -0.52486 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 CD2 
+15430 N N   . ASN B-2 302 ? 3.11115 2.94675 2.99604 -0.16700 0.49937  -0.56979 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 N   
+15431 C CA  . ASN B-2 302 ? 3.17979 2.99175 2.99058 -0.18217 0.51706  -0.56992 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 CA  
+15432 C C   . ASN B-2 302 ? 3.21092 3.02648 3.02049 -0.19610 0.54895  -0.60009 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 C   
+15433 O O   . ASN B-2 302 ? 3.17349 2.97614 2.93919 -0.21214 0.57218  -0.60374 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 O   
+15434 C CB  . ASN B-2 302 ? 3.13582 2.92421 2.88306 -0.17930 0.49745  -0.55701 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 CB  
+15435 C CG  . ASN B-2 302 ? 3.07732 2.86338 2.82467 -0.16591 0.46621  -0.52894 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 CG  
+15436 O OD1 . ASN B-2 302 ? 2.87048 2.66306 2.63852 -0.16325 0.46276  -0.51415 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 OD1 
+15437 N ND2 . ASN B-2 302 ? 3.01178 2.78930 2.73650 -0.15769 0.44355  -0.52238 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 ND2 
+15438 N N   . GLU B-2 303 ? 3.20768 3.04052 3.06477 -0.19080 0.55053  -0.62237 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 N   
+15439 C CA  . GLU B-2 303 ? 3.18295 3.02259 3.04522 -0.20322 0.58084  -0.65400 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 CA  
+15440 C C   . GLU B-2 303 ? 3.26475 3.12343 3.17370 -0.21044 0.60508  -0.66664 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 C   
+15441 O O   . GLU B-2 303 ? 3.50030 3.35969 3.39371 -0.22638 0.63594  -0.68757 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 O   
+15442 C CB  . GLU B-2 303 ? 3.17496 3.02792 3.07853 -0.19408 0.57321  -0.67468 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 CB  
+15443 C CG  . GLU B-2 303 ? 3.12618 2.96327 2.99259 -0.18569 0.54751  -0.66333 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 CG  
+15444 C CD  . GLU B-2 303 ? 3.00387 2.85623 2.92358 -0.17395 0.53445  -0.67923 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 CD  
+15445 O OE1 . GLU B-2 303 ? 2.83419 2.70928 2.82567 -0.16890 0.53830  -0.69300 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 OE1 
+15446 O OE2 . GLU B-2 303 ? 3.04478 2.88565 2.93513 -0.16974 0.51944  -0.67815 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 OE2 
+15447 N N   . GLU B-2 304 ? 3.17320 3.04761 3.13892 -0.19954 0.59185  -0.65488 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 N   
+15448 C CA  . GLU B-2 304 ? 3.17321 3.06786 3.19255 -0.20393 0.61113  -0.66701 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 CA  
+15449 C C   . GLU B-2 304 ? 3.04886 2.93334 3.03595 -0.21351 0.62064  -0.64864 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 C   
+15450 O O   . GLU B-2 304 ? 2.91719 2.81811 2.95063 -0.21512 0.63163  -0.65318 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 O   
+15451 C CB  . GLU B-2 304 ? 3.14714 3.06422 3.24950 -0.18676 0.59068  -0.66593 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 CB  
+15452 C CG  . GLU B-2 304 ? 3.19821 3.12687 3.34269 -0.17748 0.58177  -0.68619 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 CG  
+15453 C CD  . GLU B-2 304 ? 3.29203 3.23901 3.47784 -0.18508 0.60964  -0.72321 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 CD  
+15454 O OE1 . GLU B-2 304 ? 3.38768 3.34112 3.57594 -0.19727 0.63586  -0.73303 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 OE1 
+15455 O OE2 . GLU B-2 304 ? 3.24359 3.19909 3.46081 -0.17903 0.60529  -0.74329 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 OE2 
+15456 N N   . GLY B-2 305 ? 3.04730 2.90452 2.95724 -0.21971 0.61572  -0.62848 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-2 N   
+15457 C CA  . GLY B-2 305 ? 3.06471 2.90885 2.93956 -0.22853 0.62198  -0.60948 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-2 CA  
+15458 C C   . GLY B-2 305 ? 3.03319 2.87548 2.91865 -0.21454 0.59290  -0.57915 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-2 C   
+15459 O O   . GLY B-2 305 ? 2.90278 2.72829 2.74589 -0.22029 0.59210  -0.55943 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-2 O   
+15460 N N   . PHE B-2 306 ? 3.04400 2.90259 2.98414 -0.19698 0.56898  -0.57513 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 N   
+15461 C CA  . PHE B-2 306 ? 2.90347 2.76145 2.85309 -0.18391 0.54084  -0.54705 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CA  
+15462 C C   . PHE B-2 306 ? 2.89564 2.72818 2.77549 -0.18189 0.52180  -0.52589 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 C   
+15463 O O   . PHE B-2 306 ? 2.89822 2.72192 2.75107 -0.18039 0.51524  -0.53174 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 O   
+15464 C CB  . PHE B-2 306 ? 2.80008 2.67966 2.81996 -0.16728 0.51976  -0.54869 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CB  
+15465 C CG  . PHE B-2 306 ? 2.78958 2.69374 2.88342 -0.16667 0.53292  -0.56711 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CG  
+15466 C CD1 . PHE B-2 306 ? 2.72793 2.63845 2.83947 -0.17206 0.54565  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CD1 
+15467 C CD2 . PHE B-2 306 ? 2.79253 2.71300 2.93938 -0.16045 0.53155  -0.58840 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CD2 
+15468 C CE1 . PHE B-2 306 ? 2.77298 2.70644 2.95457 -0.17098 0.55665  -0.58175 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CE1 
+15469 C CE2 . PHE B-2 306 ? 2.88401 2.82651 3.10083 -0.15909 0.54183  -0.60640 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CE2 
+15470 C CZ  . PHE B-2 306 ? 2.90775 2.85711 3.14231 -0.16423 0.55435  -0.60328 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CZ  
+15471 N N   . ASN B-2 307 ? 2.82892 2.64973 2.68083 -0.18147 0.51216  -0.50214 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 N   
+15472 C CA  . ASN B-2 307 ? 2.77286 2.57060 2.56399 -0.17783 0.49103  -0.48106 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 CA  
+15473 C C   . ASN B-2 307 ? 2.68625 2.49456 2.50884 -0.16081 0.46031  -0.46089 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 C   
+15474 O O   . ASN B-2 307 ? 2.68966 2.51230 2.55446 -0.15651 0.45787  -0.45320 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 O   
+15475 C CB  . ASN B-2 307 ? 2.76755 2.54076 2.49664 -0.19073 0.50171  -0.46933 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 CB  
+15476 C CG  . ASN B-2 307 ? 2.79747 2.57984 2.55621 -0.19203 0.50742  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 CG  
+15477 O OD1 . ASN B-2 307 ? 2.87842 2.68556 2.70255 -0.18887 0.51501  -0.47000 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 OD1 
+15478 N ND2 . ASN B-2 307 ? 2.80486 2.56645 2.51604 -0.19643 0.50269  -0.44066 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 ND2 
+15479 N N   . PHE B-2 308 ? 2.66622 2.46790 2.46827 -0.15173 0.43721  -0.45300 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 N   
+15480 C CA  . PHE B-2 308 ? 2.57790 2.39134 2.41007 -0.13653 0.40857  -0.43601 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CA  
+15481 C C   . PHE B-2 308 ? 2.56040 2.35615 2.33983 -0.13134 0.38624  -0.42160 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 C   
+15482 O O   . PHE B-2 308 ? 2.52070 2.30022 2.25601 -0.13596 0.38882  -0.42947 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 O   
+15483 C CB  . PHE B-2 308 ? 2.44616 2.28262 2.34250 -0.12768 0.40142  -0.44751 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CB  
+15484 C CG  . PHE B-2 308 ? 2.53735 2.39559 2.50014 -0.12435 0.40517  -0.44898 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CG  
+15485 C CD1 . PHE B-2 308 ? 2.54837 2.41745 2.54057 -0.11392 0.38377  -0.43053 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CD1 
+15486 C CD2 . PHE B-2 308 ? 2.51256 2.38083 2.50896 -0.13173 0.42968  -0.46969 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CD2 
+15487 C CE1 . PHE B-2 308 ? 2.53019 2.41773 2.58202 -0.11077 0.38566  -0.43157 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CE1 
+15488 C CE2 . PHE B-2 308 ? 2.56347 2.45126 2.62250 -0.12800 0.43144  -0.47166 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CE2 
+15489 C CZ  . PHE B-2 308 ? 2.53123 2.42769 2.61704 -0.11741 0.40882  -0.45202 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CZ  
+15490 N N   . ILE B-2 309 ? 2.61020 2.40985 2.39569 -0.12161 0.36395  -0.40130 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 N   
+15491 C CA  . ILE B-2 309 ? 2.59289 2.38246 2.34350 -0.11372 0.33866  -0.38811 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 CA  
+15492 C C   . ILE B-2 309 ? 2.43093 2.24334 2.23283 -0.10080 0.31687  -0.38145 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 C   
+15493 O O   . ILE B-2 309 ? 2.25045 2.08001 2.09805 -0.09690 0.31487  -0.37507 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 O   
+15494 C CB  . ILE B-2 309 ? 2.57134 2.34232 2.27434 -0.11485 0.33101  -0.36982 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 CB  
+15495 C CG1 . ILE B-2 309 ? 2.58785 2.33392 2.23812 -0.12962 0.35306  -0.37548 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 CG1 
+15496 C CG2 . ILE B-2 309 ? 2.51125 2.27331 2.18173 -0.10588 0.30389  -0.35851 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 CG2 
+15497 C CD1 . ILE B-2 309 ? 2.43714 2.16458 2.04067 -0.13570 0.35771  -0.38768 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 CD1 
+15498 N N   . PHE B-2 310 ? 2.38480 2.19698 2.17857 -0.09493 0.30057  -0.38312 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 N   
+15499 C CA  . PHE B-2 310 ? 2.21806 2.05099 2.05887 -0.08485 0.28145  -0.37933 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CA  
+15500 C C   . PHE B-2 310 ? 2.24238 2.07363 2.06091 -0.07676 0.25577  -0.36242 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 C   
+15501 O O   . PHE B-2 310 ? 2.17793 1.99265 1.94819 -0.07676 0.24816  -0.36206 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 O   
+15502 C CB  . PHE B-2 310 ? 2.06922 1.90634 1.92678 -0.08483 0.28323  -0.39668 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CB  
+15503 C CG  . PHE B-2 310 ? 2.03013 1.87878 1.90839 -0.07575 0.25897  -0.39119 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CG  
+15504 C CD1 . PHE B-2 310 ? 2.14710 2.01656 2.08123 -0.07007 0.24852  -0.38512 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CD1 
+15505 C CD2 . PHE B-2 310 ? 1.99740 1.83551 1.83873 -0.07364 0.24646  -0.39239 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CD2 
+15506 C CE1 . PHE B-2 310 ? 2.15156 2.03120 2.10316 -0.06355 0.22701  -0.37982 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CE1 
+15507 C CE2 . PHE B-2 310 ? 1.94568 1.79535 1.80700 -0.06634 0.22496  -0.38803 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CE2 
+15508 C CZ  . PHE B-2 310 ? 2.07426 1.94478 1.99032 -0.06186 0.21578  -0.38159 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CZ  
+15509 N N   . ILE B-2 311 ? 2.17357 2.02220 2.02773 -0.07003 0.24222  -0.34940 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 N   
+15510 C CA  . ILE B-2 311 ? 2.06985 1.92176 1.91086 -0.06226 0.21815  -0.33452 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 CA  
+15511 C C   . ILE B-2 311 ? 2.04401 1.91047 1.91303 -0.05691 0.20246  -0.33744 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 C   
+15512 O O   . ILE B-2 311 ? 1.96845 1.85169 1.88820 -0.05597 0.20303  -0.34000 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 O   
+15513 C CB  . ILE B-2 311 ? 1.83970 1.70256 1.70050 -0.05875 0.21216  -0.31897 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 CB  
+15514 C CG1 . ILE B-2 311 ? 1.96281 1.84662 1.88563 -0.05794 0.21601  -0.31974 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 CG1 
+15515 C CG2 . ILE B-2 311 ? 1.84038 1.68632 1.66757 -0.06412 0.22529  -0.31498 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 CG2 
+15516 C CD1 . ILE B-2 311 ? 1.95035 1.84641 1.89388 -0.05385 0.20723  -0.30412 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 CD1 
+15517 N N   . PRO B-2 312 ? 2.03412 1.89382 1.87235 -0.05378 0.18810  -0.33767 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 N   
+15518 C CA  . PRO B-2 312 ? 2.00120 1.87509 1.86600 -0.04947 0.17273  -0.33999 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 CA  
+15519 C C   . PRO B-2 312 ? 2.03816 1.92730 1.91439 -0.04298 0.15123  -0.32520 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 C   
+15520 O O   . PRO B-2 312 ? 2.18652 2.07080 2.03572 -0.04035 0.14460  -0.31511 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 O   
+15521 C CB  . PRO B-2 312 ? 1.98265 1.83983 1.80561 -0.05052 0.17077  -0.35057 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 CB  
+15522 C CG  . PRO B-2 312 ? 1.80205 1.63870 1.57014 -0.05164 0.17205  -0.34479 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 CG  
+15523 C CD  . PRO B-2 312 ? 1.82289 1.65880 1.59962 -0.05555 0.18761  -0.33912 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 CD  
+15524 N N   . GLN B-2 313 ? 1.96510 1.87242 1.88083 -0.04086 0.14010  -0.32422 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 N   
+15525 C CA  . GLN B-2 313 ? 1.95187 1.87535 1.87816 -0.03614 0.12034  -0.31168 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 CA  
+15526 C C   . GLN B-2 313 ? 1.93692 1.85446 1.82585 -0.03263 0.10576  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 C   
+15527 O O   . GLN B-2 313 ? 1.88606 1.79713 1.76488 -0.03345 0.10412  -0.32363 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 O   
+15528 C CB  . GLN B-2 313 ? 1.96042 1.90326 1.93722 -0.03674 0.11287  -0.31014 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 CB  
+15529 C CG  . GLN B-2 313 ? 2.02555 1.96587 2.01487 -0.03900 0.11385  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 CG  
+15530 C CD  . GLN B-2 313 ? 2.00243 1.96028 2.03654 -0.03980 0.10183  -0.31953 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 CD  
+15531 O OE1 . GLN B-2 313 ? 1.89242 1.85083 1.95821 -0.04236 0.10688  -0.32706 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 OE1 
+15532 N NE2 . GLN B-2 313 ? 1.70881 1.68070 1.74554 -0.03806 0.08549  -0.30821 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 NE2 
+15533 N N   . THR B-2 314 ? 1.76607 1.68579 1.63556 -0.02837 0.09459  -0.30294 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 N   
+15534 C CA  . THR B-2 314 ? 1.63559 1.54952 1.46967 -0.02397 0.07921  -0.30403 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 CA  
+15535 C C   . THR B-2 314 ? 1.69581 1.63208 1.55531 -0.02141 0.06133  -0.30194 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 C   
+15536 O O   . THR B-2 314 ? 1.78573 1.74158 1.68612 -0.02307 0.05967  -0.29602 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 O   
+15537 C CB  . THR B-2 314 ? 1.73799 1.64349 1.54107 -0.02023 0.07474  -0.29527 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 CB  
+15538 O OG1 . THR B-2 314 ? 1.67386 1.60133 1.50528 -0.01721 0.06559  -0.28411 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 OG1 
+15539 C CG2 . THR B-2 314 ? 1.82098 1.70716 1.60572 -0.02460 0.09389  -0.29519 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 CG2 
+15540 N N   . PRO B-2 315 ? 1.58412 1.51762 1.41994 -0.01802 0.04743  -0.30704 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 N   
+15541 C CA  . PRO B-2 315 ? 1.52098 1.47750 1.38010 -0.01628 0.03036  -0.30526 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 CA  
+15542 C C   . PRO B-2 315 ? 1.48559 1.46190 1.36132 -0.01380 0.02191  -0.29338 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 C   
+15543 O O   . PRO B-2 315 ? 1.47387 1.47311 1.38008 -0.01532 0.01274  -0.29013 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 O   
+15544 C CB  . PRO B-2 315 ? 1.36031 1.30656 1.18390 -0.01213 0.01765  -0.31368 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 CB  
+15545 C CG  . PRO B-2 315 ? 1.43808 1.35661 1.22937 -0.01419 0.03036  -0.32238 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 CG  
+15546 C CD  . PRO B-2 315 ? 1.49036 1.39956 1.27959 -0.01682 0.04724  -0.31624 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 CD  
+15547 N N   . LEU B-2 316 ? 1.57669 1.54455 1.43261 -0.01070 0.02484  -0.28699 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 N   
+15548 C CA  . LEU B-2 316 ? 1.56650 1.55272 1.43837 -0.00821 0.01789  -0.27635 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 CA  
+15549 C C   . LEU B-2 316 ? 1.42660 1.42562 1.33786 -0.01295 0.02777  -0.26852 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 C   
+15550 O O   . LEU B-2 316 ? 1.42830 1.44727 1.36048 -0.01239 0.02095  -0.26015 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 O   
+15551 C CB  . LEU B-2 316 ? 1.51976 1.49072 1.35692 -0.00308 0.01670  -0.27248 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 CB  
+15552 C CG  . LEU B-2 316 ? 1.46380 1.42645 1.26535 0.00352  0.00041  -0.27750 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 CG  
+15553 C CD1 . LEU B-2 316 ? 1.58835 1.53112 1.35505 0.00768  -0.00002 -0.27293 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 CD1 
+15554 C CD2 . LEU B-2 316 ? 1.27721 1.26799 1.09999 0.00690  -0.01713 -0.27735 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 CD2 
+15555 N N   . ASP B-2 317 ? 1.39568 1.38391 1.31786 -0.01758 0.04311  -0.27182 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 N   
+15556 C CA  . ASP B-2 317 ? 1.55473 1.55341 1.51605 -0.02167 0.05124  -0.26557 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 CA  
+15557 C C   . ASP B-2 317 ? 1.48484 1.50435 1.48186 -0.02515 0.04149  -0.26352 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 C   
+15558 O O   . ASP B-2 317 ? 1.33400 1.35209 1.35357 -0.02947 0.04623  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 O   
+15559 C CB  . ASP B-2 317 ? 1.66206 1.64408 1.62717 -0.02536 0.06958  -0.27228 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 CB  
+15560 C CG  . ASP B-2 317 ? 1.78171 1.74394 1.71407 -0.02426 0.08141  -0.27273 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 CG  
+15561 O OD1 . ASP B-2 317 ? 1.76931 1.73017 1.67879 -0.02019 0.07446  -0.26622 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 OD1 
+15562 O OD2 . ASP B-2 317 ? 1.75046 1.69844 1.68014 -0.02792 0.09761  -0.28009 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 OD2 
+15563 N N   . ARG B-2 318 ? 1.63786 1.67657 1.64020 -0.02383 0.02776  -0.25702 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 N   
+15564 C CA  . ARG B-2 318 ? 1.27764 1.33662 1.30918 -0.02860 0.01763  -0.25447 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 CA  
+15565 C C   . ARG B-2 318 ? 1.28397 1.36420 1.32764 -0.02859 0.00939  -0.24385 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 C   
+15566 O O   . ARG B-2 318 ? 1.36766 1.45010 1.39038 -0.02300 0.00499  -0.24240 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 O   
+15567 C CB  . ARG B-2 318 ? 1.36429 1.42544 1.38283 -0.02823 0.00737  -0.26348 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 CB  
+15568 C CG  . ARG B-2 318 ? 1.14430 1.20683 1.18642 -0.03451 0.00676  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 CG  
+15569 C CD  . ARG B-2 318 ? 1.11461 1.17557 1.13944 -0.03331 -0.00197 -0.27864 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 CD  
+15570 N NE  . ARG B-2 318 ? 1.17985 1.25748 1.19434 -0.03055 -0.01541 -0.27750 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 NE  
+15571 C CZ  . ARG B-2 318 ? 1.31319 1.41374 1.34871 -0.03555 -0.02585 -0.27468 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 CZ  
+15572 N NH1 . ARG B-2 318 ? 1.07819 1.18592 1.14424 -0.04402 -0.02570 -0.27119 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 NH1 
+15573 N NH2 . ARG B-2 318 ? 1.19682 1.31320 1.22259 -0.03243 -0.03701 -0.27587 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 NH2 
+15574 N N   . ALA B-2 319 ? 1.52966 1.62460 1.60658 -0.03510 0.00674  -0.23675 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-2 N   
+15575 C CA  . ALA B-2 319 ? 1.29034 1.40605 1.38028 -0.03670 -0.00013 -0.22659 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-2 CA  
+15576 C C   . ALA B-2 319 ? 1.35558 1.48981 1.43508 -0.03581 -0.01316 -0.22932 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-2 C   
+15577 O O   . ALA B-2 319 ? 1.37829 1.52796 1.47374 -0.04256 -0.02082 -0.22919 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-2 O   
+15578 C CB  . ALA B-2 319 ? 1.27720 1.40177 1.40263 -0.04523 -0.00098 -0.21846 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-2 CB  
+15579 N N   . THR B-2 320 ? 1.36573 1.49832 1.41926 -0.02788 -0.01610 -0.23232 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 N   
+15580 C CA  . THR B-2 320 ? 1.27928 1.42903 1.32255 -0.02512 -0.02891 -0.23709 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 CA  
+15581 C C   . THR B-2 320 ? 1.20319 1.36262 1.24014 -0.01969 -0.03211 -0.23226 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 C   
+15582 O O   . THR B-2 320 ? 1.25452 1.40091 1.28562 -0.01633 -0.02419 -0.22690 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 O   
+15583 C CB  . THR B-2 320 ? 1.23840 1.37330 1.25294 -0.01914 -0.03276 -0.24888 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 CB  
+15584 O OG1 . THR B-2 320 ? 1.28192 1.39103 1.27021 -0.01275 -0.02479 -0.24967 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 OG1 
+15585 C CG2 . THR B-2 320 ? 1.05454 1.18394 1.07735 -0.02474 -0.03165 -0.25492 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 CG2 
+15586 N N   . PRO B-2 321 ? 1.10729 1.29058 1.14690 -0.01901 -0.04357 -0.23481 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 N   
+15587 C CA  . PRO B-2 321 ? 1.22172 1.41665 1.25887 -0.01398 -0.04722 -0.23094 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 CA  
+15588 C C   . PRO B-2 321 ? 1.25764 1.43105 1.26523 -0.00324 -0.04668 -0.23327 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 C   
+15589 O O   . PRO B-2 321 ? 1.34458 1.51679 1.35134 0.00000  -0.04398 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 O   
+15590 C CB  . PRO B-2 321 ? 0.97926 1.20348 1.02357 -0.01513 -0.05993 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 CB  
+15591 C CG  . PRO B-2 321 ? 0.97672 1.20929 1.03791 -0.02526 -0.06017 -0.23918 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 CG  
+15592 C CD  . PRO B-2 321 ? 1.01178 1.21547 1.06199 -0.02430 -0.05289 -0.24114 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 CD  
+15593 N N   . ASN B-2 322 ? 1.30448 1.45958 1.28655 0.00189  -0.04972 -0.24203 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 N   
+15594 C CA  . ASN B-2 322 ? 1.21037 1.34297 1.16001 0.01124  -0.05144 -0.24426 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 CA  
+15595 C C   . ASN B-2 322 ? 1.11495 1.21514 1.04563 0.01048  -0.03842 -0.24314 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 C   
+15596 O O   . ASN B-2 322 ? 1.21381 1.29069 1.11157 0.01640  -0.04001 -0.24657 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 O   
+15597 C CB  . ASN B-2 322 ? 1.06796 1.20241 0.99809 0.01833  -0.06703 -0.25556 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 CB  
+15598 C CG  . ASN B-2 322 ? 1.12519 1.29451 1.07660 0.01822  -0.07908 -0.25952 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 CG  
+15599 O OD1 . ASN B-2 322 ? 1.27408 1.45710 1.23170 0.02163  -0.08316 -0.25671 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 OD1 
+15600 N ND2 . ASN B-2 322 ? 1.04344 1.22801 1.00663 0.01380  -0.08448 -0.26683 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 ND2 
+15601 N N   . ALA B-2 323 ? 1.18415 1.28207 1.13480 0.00289  -0.02586 -0.23889 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-2 N   
+15602 C CA  . ALA B-2 323 ? 1.21691 1.28685 1.15284 0.00139  -0.01225 -0.24005 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-2 CA  
+15603 C C   . ALA B-2 323 ? 1.47471 1.52655 1.39213 0.00496  -0.00473 -0.23483 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-2 C   
+15604 O O   . ALA B-2 323 ? 1.47274 1.49836 1.35913 0.00674  0.00066  -0.23847 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-2 O   
+15605 C CB  . ALA B-2 323 ? 1.27194 1.34569 1.23864 -0.00685 -0.00156 -0.23729 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-2 CB  
+15606 N N   . THR B-2 324 ? 1.46943 1.53438 1.40435 0.00533  -0.00428 -0.22628 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 N   
+15607 C CA  . THR B-2 324 ? 1.48356 1.53207 1.40427 0.00790  0.00335  -0.22086 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 CA  
+15608 C C   . THR B-2 324 ? 1.55605 1.58931 1.43880 0.01557  -0.00636 -0.22401 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 C   
+15609 O O   . THR B-2 324 ? 1.42500 1.43136 1.27966 0.01621  0.00099  -0.22370 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 O   
+15610 C CB  . THR B-2 324 ? 1.61527 1.68278 1.56404 0.00705  0.00386  -0.21155 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 CB  
+15611 O OG1 . THR B-2 324 ? 1.90255 1.98201 1.88554 -0.00022 0.01068  -0.20831 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 OG1 
+15612 C CG2 . THR B-2 324 ? 1.52017 1.57047 1.45709 0.00897  0.01273  -0.20606 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 CG2 
+15613 N N   . LEU B-2 325 ? 1.53413 1.58375 1.41544 0.02099  -0.02331 -0.22757 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 N   
+15614 C CA  . LEU B-2 325 ? 1.40253 1.43758 1.24986 0.02928  -0.03562 -0.23123 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 CA  
+15615 C C   . LEU B-2 325 ? 1.45000 1.45977 1.26368 0.03002  -0.03718 -0.23909 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 C   
+15616 O O   . LEU B-2 325 ? 1.56106 1.54360 1.33827 0.03370  -0.03962 -0.23945 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 O   
+15617 C CB  . LEU B-2 325 ? 1.36054 1.42257 1.21989 0.03518  -0.05370 -0.23504 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 CB  
+15618 C CG  . LEU B-2 325 ? 1.35321 1.40308 1.18208 0.04514  -0.07043 -0.24057 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 CG  
+15619 C CD1 . LEU B-2 325 ? 1.52722 1.55343 1.33453 0.04820  -0.06693 -0.23343 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 CD1 
+15620 C CD2 . LEU B-2 325 ? 1.11152 1.19331 0.95979 0.05048  -0.08705 -0.24638 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 CD2 
+15621 N N   . LEU B-2 326 ? 1.40713 1.42425 1.23121 0.02607  -0.03633 -0.24525 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 N   
+15622 C CA  . LEU B-2 326 ? 1.42027 1.41441 1.21300 0.02664  -0.03831 -0.25354 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 CA  
+15623 C C   . LEU B-2 326 ? 1.54914 1.51156 1.31682 0.02220  -0.02159 -0.25139 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 C   
+15624 O O   . LEU B-2 326 ? 1.60289 1.53776 1.33021 0.02412  -0.02441 -0.25538 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 O   
+15625 C CB  . LEU B-2 326 ? 1.30866 1.31824 1.12169 0.02250  -0.03947 -0.26039 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 CB  
+15626 C CG  . LEU B-2 326 ? 1.33219 1.36722 1.15814 0.02649  -0.05775 -0.26684 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 CG  
+15627 C CD1 . LEU B-2 326 ? 1.16048 1.20873 1.00754 0.02043  -0.05644 -0.27247 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 CD1 
+15628 C CD2 . LEU B-2 326 ? 1.44380 1.46377 1.23453 0.03541  -0.07430 -0.27420 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 CD2 
+15629 N N   . LYS B-2 327 ? 1.51845 1.48411 1.30926 0.01576  -0.00424 -0.24568 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 N   
+15630 C CA  . LYS B-2 327 ? 1.39137 1.32985 1.16189 0.01068  0.01341  -0.24488 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 CA  
+15631 C C   . LYS B-2 327 ? 1.55873 1.47543 1.29590 0.01377  0.01196  -0.23971 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 C   
+15632 O O   . LYS B-2 327 ? 1.65553 1.54248 1.35565 0.01094  0.01920  -0.24169 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 O   
+15633 C CB  . LYS B-2 327 ? 1.45764 1.40697 1.26520 0.00400  0.03065  -0.24076 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 CB  
+15634 C CG  . LYS B-2 327 ? 1.39949 1.36484 1.23810 -0.00016 0.03297  -0.24571 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 CG  
+15635 C CD  . LYS B-2 327 ? 1.41356 1.38964 1.29106 -0.00565 0.04662  -0.24101 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 CD  
+15636 C CE  . LYS B-2 327 ? 1.46095 1.45243 1.37068 -0.00968 0.04602  -0.24494 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 CE  
+15637 N NZ  . LYS B-2 327 ? 1.52136 1.52106 1.46927 -0.01457 0.05719  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 NZ  
+15638 N N   . GLU B-2 328 ? 1.68114 1.61158 1.42986 0.01898  0.00243  -0.23322 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 N   
+15639 C CA  . GLU B-2 328 ? 1.70954 1.61912 1.42833 0.02219  -0.00067 -0.22798 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 CA  
+15640 C C   . GLU B-2 328 ? 1.68408 1.57162 1.35900 0.02789  -0.01711 -0.23307 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 C   
+15641 O O   . GLU B-2 328 ? 1.71000 1.56687 1.34636 0.02725  -0.01598 -0.23034 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 O   
+15642 C CB  . GLU B-2 328 ? 1.36475 1.29611 1.10886 0.02705  -0.00828 -0.22106 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 CB  
+15643 C CG  . GLU B-2 328 ? 1.62819 1.57908 1.41369 0.02166  0.00620  -0.21512 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 CG  
+15644 C CD  . GLU B-2 328 ? 1.78576 1.71551 1.56356 0.01471  0.02657  -0.21140 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 CD  
+15645 O OE1 . GLU B-2 328 ? 1.88519 1.78750 1.62642 0.01468  0.02812  -0.20982 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 OE1 
+15646 O OE2 . GLU B-2 328 ? 1.82365 1.76395 1.63230 0.00887  0.04071  -0.21043 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 OE2 
+15647 N N   . VAL B-2 329 ? 1.48256 1.38434 1.16229 0.03304  -0.03305 -0.24051 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 N   
+15648 C CA  . VAL B-2 329 ? 1.46580 1.34592 1.10502 0.03870  -0.04986 -0.24671 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 CA  
+15649 C C   . VAL B-2 329 ? 1.77863 1.62700 1.38182 0.03205  -0.03864 -0.25022 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 C   
+15650 O O   . VAL B-2 329 ? 1.89268 1.70912 1.44975 0.03354  -0.04604 -0.25093 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 O   
+15651 C CB  . VAL B-2 329 ? 1.48498 1.39050 1.14238 0.04511  -0.06834 -0.25539 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 CB  
+15652 C CG1 . VAL B-2 329 ? 1.58809 1.47123 1.20538 0.05216  -0.08814 -0.26249 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 CG1 
+15653 C CG2 . VAL B-2 329 ? 1.44661 1.38561 1.14032 0.05008  -0.07709 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 CG2 
+15654 N N   . ILE B-2 330 ? 1.69318 1.54895 1.31611 0.02429  -0.02101 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 N   
+15655 C CA  . ILE B-2 330 ? 1.81461 1.64260 1.40607 0.01712  -0.00796 -0.25744 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 CA  
+15656 C C   . ILE B-2 330 ? 1.85192 1.65289 1.41654 0.01092  0.00732  -0.25080 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 C   
+15657 O O   . ILE B-2 330 ? 1.93187 1.69974 1.44936 0.00724  0.00955  -0.25268 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 O   
+15658 C CB  . ILE B-2 330 ? 1.82966 1.67443 1.45384 0.01092  0.00647  -0.26302 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 CB  
+15659 C CG1 . ILE B-2 330 ? 1.74726 1.61593 1.39373 0.01577  -0.00909 -0.26974 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 CG1 
+15660 C CG2 . ILE B-2 330 ? 1.62488 1.44236 1.21839 0.00308  0.02197  -0.26916 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 CG2 
+15661 C CD1 . ILE B-2 330 ? 1.59627 1.44667 1.20522 0.01955  -0.02369 -0.27843 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 CD1 
+15662 N N   . LYS B-2 331 ? 1.77041 1.58461 1.36369 0.00894  0.01797  -0.24300 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 N   
+15663 C CA  . LYS B-2 331 ? 1.88265 1.67376 1.45486 0.00233  0.03340  -0.23684 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 CA  
+15664 C C   . LYS B-2 331 ? 1.93081 1.69337 1.45615 0.00604  0.01909  -0.23214 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 C   
+15665 O O   . LYS B-2 331 ? 1.95644 1.68760 1.44326 -0.00124 0.02939  -0.22974 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 O   
+15666 C CB  . LYS B-2 331 ? 1.75038 1.56384 1.36617 0.00096  0.04426  -0.22968 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 CB  
+15667 C CG  . LYS B-2 331 ? 1.91967 1.75653 1.58043 -0.00379 0.05916  -0.23354 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 CG  
+15668 C CD  . LYS B-2 331 ? 1.80611 1.66396 1.50889 -0.00433 0.06669  -0.22606 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 CD  
+15669 C CE  . LYS B-2 331 ? 1.89535 1.77457 1.64302 -0.00859 0.07863  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 CE  
+15670 N NZ  . LYS B-2 331 ? 1.95716 1.85588 1.74566 -0.00897 0.08420  -0.22242 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 NZ  
+15671 N N   . TYR B-2 332 ? 1.90007 1.67259 1.42794 0.01680  -0.00485 -0.23126 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 N   
+15672 C CA  . TYR B-2 332 ? 1.91216 1.65626 1.39614 0.02158  -0.02200 -0.22782 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CA  
+15673 C C   . TYR B-2 332 ? 1.89191 1.60530 1.32663 0.02055  -0.03033 -0.23415 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 C   
+15674 O O   . TYR B-2 332 ? 2.13155 1.80846 1.51760 0.01838  -0.03521 -0.23035 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 O   
+15675 C CB  . TYR B-2 332 ? 1.92796 1.69386 1.43285 0.03407  -0.04574 -0.22720 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CB  
+15676 C CG  . TYR B-2 332 ? 2.04808 1.78633 1.51052 0.04143  -0.06914 -0.22663 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CG  
+15677 C CD1 . TYR B-2 332 ? 2.20890 1.91532 1.63728 0.03839  -0.06785 -0.21817 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CD1 
+15678 C CD2 . TYR B-2 332 ? 1.86954 1.61300 1.32684 0.05130  -0.09343 -0.23490 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CD2 
+15679 C CE1 . TYR B-2 332 ? 2.22860 1.90705 1.61749 0.04517  -0.09126 -0.21728 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CE1 
+15680 C CE2 . TYR B-2 332 ? 1.97797 1.69519 1.39803 0.05886  -0.11695 -0.23517 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CE2 
+15681 C CZ  . TYR B-2 332 ? 2.15813 1.84193 1.54345 0.05588  -0.11636 -0.22600 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CZ  
+15682 O OH  . TYR B-2 332 ? 2.12307 1.77826 1.47073 0.06347  -0.14175 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 OH  
+15683 N N   . VAL B-2 333 ? 1.90126 1.62739 1.34653 0.02147  -0.03242 -0.24353 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 N   
+15684 C CA  . VAL B-2 333 ? 2.10442 1.80221 1.50384 0.02056  -0.04065 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 CA  
+15685 C C   . VAL B-2 333 ? 2.03112 1.70195 1.39984 0.00716  -0.01676 -0.25076 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 C   
+15686 O O   . VAL B-2 333 ? 1.90241 1.53528 1.21612 0.00313  -0.02014 -0.25039 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 O   
+15687 C CB  . VAL B-2 333 ? 1.97407 1.69571 1.39693 0.02609  -0.05142 -0.26095 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 CB  
+15688 C CG1 . VAL B-2 333 ? 1.99919 1.69200 1.37683 0.02368  -0.05631 -0.26885 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 CG1 
+15689 C CG2 . VAL B-2 333 ? 1.94004 1.68434 1.38471 0.03882  -0.07688 -0.26238 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 CG2 
+15690 N N   . LYS B-2 334 ? 2.06413 1.75369 1.46753 -0.00035 0.00745  -0.25199 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 N   
+15691 C CA  . LYS B-2 334 ? 2.07395 1.74303 1.45425 -0.01315 0.03140  -0.25565 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 CA  
+15692 C C   . LYS B-2 334 ? 2.18302 1.82420 1.53101 -0.02170 0.04394  -0.24727 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 C   
+15693 O O   . LYS B-2 334 ? 2.12044 1.72840 1.41946 -0.03104 0.05256  -0.24908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 O   
+15694 C CB  . LYS B-2 334 ? 1.91485 1.61338 1.34613 -0.01768 0.05185  -0.26085 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 CB  
+15695 C CG  . LYS B-2 334 ? 1.87822 1.60078 1.33819 -0.01198 0.04216  -0.26961 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 CG  
+15696 C CD  . LYS B-2 334 ? 1.97568 1.67509 1.39374 -0.01371 0.03685  -0.27908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 CD  
+15697 C CE  . LYS B-2 334 ? 1.92415 1.64775 1.37256 -0.00862 0.02769  -0.28818 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 CE  
+15698 N NZ  . LYS B-2 334 ? 1.91339 1.61476 1.32211 -0.01019 0.02247  -0.29817 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 NZ  
+15699 N N   . ASN B-2 335 ? 2.17116 1.82484 1.54466 -0.01950 0.04539  -0.23824 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 N   
+15700 C CA  . ASN B-2 335 ? 2.27393 1.90533 1.62498 -0.02840 0.05944  -0.23023 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 CA  
+15701 C C   . ASN B-2 335 ? 2.33781 1.94540 1.65289 -0.02259 0.03733  -0.22140 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 C   
+15702 O O   . ASN B-2 335 ? 2.27388 1.89897 1.61036 -0.01010 0.01588  -0.21897 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 O   
+15703 C CB  . ASN B-2 335 ? 2.04710 1.70645 1.45089 -0.03054 0.07673  -0.22639 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 CB  
+15704 C CG  . ASN B-2 335 ? 2.30069 1.97702 1.73582 -0.03814 0.10062  -0.23514 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 CG  
+15705 O OD1 . ASN B-2 335 ? 2.24316 1.94954 1.72163 -0.03269 0.09791  -0.23994 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 OD1 
+15706 N ND2 . ASN B-2 335 ? 2.42122 2.07806 1.83467 -0.05128 0.12405  -0.23780 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 ND2 
+15707 N N   . ASP B-2 336 ? 2.42226 1.98978 1.68296 -0.03229 0.04282  -0.21701 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 N   
+15708 C CA  . ASP B-2 336 ? 2.50161 2.04072 1.72402 -0.02827 0.02214  -0.20789 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 CA  
+15709 C C   . ASP B-2 336 ? 2.55504 2.10295 1.80194 -0.02788 0.02668  -0.19803 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 C   
+15710 O O   . ASP B-2 336 ? 2.51308 2.05689 1.75637 -0.01820 0.00434  -0.19199 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 O   
+15711 C CB  . ASP B-2 336 ? 2.60155 2.09129 1.75258 -0.04021 0.02534  -0.20608 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 CB  
+15712 C CG  . ASP B-2 336 ? 2.64350 2.12531 1.78673 -0.05812 0.06000  -0.20783 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 CG  
+15713 O OD1 . ASP B-2 336 ? 2.58416 2.09802 1.77928 -0.06022 0.08024  -0.21009 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 OD1 
+15714 O OD2 . ASP B-2 336 ? 2.66162 2.10530 1.74712 -0.07038 0.06674  -0.20751 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 OD2 
+15715 N N   . ARG B-2 337 ? 2.60298 2.16305 1.87589 -0.03790 0.05454  -0.19715 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 N   
+15716 C CA  . ARG B-2 337 ? 2.35938 1.92833 1.65719 -0.03789 0.05958  -0.18826 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 CA  
+15717 C C   . ARG B-2 337 ? 2.28651 1.89693 1.64260 -0.02390 0.04702  -0.18785 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 C   
+15718 O O   . ARG B-2 337 ? 2.54441 2.16059 1.91627 -0.01989 0.04162  -0.18025 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 O   
+15719 C CB  . ARG B-2 337 ? 2.36160 1.93334 1.67372 -0.05252 0.09287  -0.18894 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 CB  
+15720 C CG  . ARG B-2 337 ? 2.72386 2.25434 1.97755 -0.06893 0.10827  -0.18835 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 CG  
+15721 C CD  . ARG B-2 337 ? 2.75192 2.28973 2.02609 -0.08323 0.14192  -0.19089 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 CD  
+15722 N NE  . ARG B-2 337 ? 2.68820 2.24189 1.99907 -0.08111 0.14537  -0.18324 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 NE  
+15723 C CZ  . ARG B-2 337 ? 2.81017 2.33943 2.09479 -0.08756 0.14642  -0.17366 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 CZ  
+15724 N NH1 . ARG B-2 337 ? 2.92629 2.41240 2.14588 -0.09733 0.14416  -0.16956 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 NH1 
+15725 N NH2 . ARG B-2 337 ? 2.72557 2.27299 2.04911 -0.08460 0.14924  -0.16782 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 NH2 
+15726 N N   . TYR B-2 338 ? 2.19696 1.83589 1.58440 -0.01722 0.04252  -0.19592 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 N   
+15727 C CA  . TYR B-2 338 ? 2.07092 1.74896 1.51025 -0.00521 0.03001  -0.19594 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CA  
+15728 C C   . TYR B-2 338 ? 2.16773 1.83934 1.59050 0.00710  -0.00018 -0.19331 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 C   
+15729 O O   . TYR B-2 338 ? 2.22074 1.88064 1.61690 0.01235  -0.01780 -0.19851 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 O   
+15730 C CB  . TYR B-2 338 ? 2.09807 1.80421 1.56945 -0.00291 0.03237  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CB  
+15731 C CG  . TYR B-2 338 ? 2.00373 1.75219 1.53255 0.00532  0.02624  -0.20495 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CG  
+15732 C CD1 . TYR B-2 338 ? 2.00787 1.77245 1.54604 0.01727  0.00154  -0.20651 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CD1 
+15733 C CD2 . TYR B-2 338 ? 2.00395 1.77613 1.57742 0.00061  0.04492  -0.20374 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CD2 
+15734 C CE1 . TYR B-2 338 ? 1.84967 1.65297 1.43786 0.02309  -0.00304 -0.20644 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CE1 
+15735 C CE2 . TYR B-2 338 ? 1.75957 1.56829 1.38211 0.00692  0.03882  -0.20271 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CE2 
+15736 C CZ  . TYR B-2 338 ? 1.71309 1.53729 1.34164 0.01753  0.01550  -0.20385 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CZ  
+15737 O OH  . TYR B-2 338 ? 1.79502 1.65558 1.46996 0.02218  0.01040  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 OH  
+15738 N N   . SER B-2 339 ? 2.32895 2.00858 1.76882 0.01209  -0.00683 -0.18623 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-2 N   
+15739 C CA  . SER B-2 339 ? 2.29715 1.96881 1.72172 0.02362  -0.03503 -0.18425 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-2 CA  
+15740 C C   . SER B-2 339 ? 2.11055 1.81884 1.57184 0.03635  -0.05322 -0.19146 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-2 C   
+15741 O O   . SER B-2 339 ? 2.13525 1.87815 1.63995 0.03603  -0.04337 -0.19507 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-2 O   
+15742 C CB  . SER B-2 339 ? 2.16237 1.82976 1.59312 0.02419  -0.03525 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-2 CB  
+15743 O OG  . SER B-2 339 ? 2.15639 1.82135 1.58056 0.03681  -0.06351 -0.17456 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-2 OG  
+15744 N N   . ILE B-2 340 ? 2.02093 1.72055 1.46398 0.04725  -0.08069 -0.19394 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 N   
+15745 C CA  . ILE B-2 340 ? 2.09025 1.82537 1.56805 0.05937  -0.09911 -0.20179 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 CA  
+15746 C C   . ILE B-2 340 ? 1.99201 1.76146 1.51719 0.06336  -0.09688 -0.19841 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 C   
+15747 O O   . ILE B-2 340 ? 1.77626 1.58437 1.34221 0.06843  -0.10086 -0.20402 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 O   
+15748 C CB  . ILE B-2 340 ? 2.11756 1.83360 1.56434 0.07036  -0.12980 -0.20683 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 CB  
+15749 C CG1 . ILE B-2 340 ? 1.91392 1.66879 1.39769 0.08213  -0.14791 -0.21746 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 CG1 
+15750 C CG2 . ILE B-2 340 ? 1.87758 1.56812 1.30180 0.07381  -0.14171 -0.19930 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 CG2 
+15751 C CD1 . ILE B-2 340 ? 1.97807 1.75446 1.47982 0.07899  -0.13995 -0.22537 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 CD1 
+15752 N N   . TYR B-2 341 ? 1.99575 1.75156 1.51575 0.06031  -0.09021 -0.18927 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 N   
+15753 C CA  . TYR B-2 341 ? 1.84895 1.63568 1.41261 0.06329  -0.08683 -0.18572 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CA  
+15754 C C   . TYR B-2 341 ? 1.64366 1.45873 1.24716 0.05546  -0.06334 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 C   
+15755 O O   . TYR B-2 341 ? 1.70012 1.55128 1.34651 0.05912  -0.06412 -0.18558 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 O   
+15756 C CB  . TYR B-2 341 ? 1.81431 1.57650 1.36061 0.06135  -0.08535 -0.17628 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CB  
+15757 C CG  . TYR B-2 341 ? 1.95640 1.68733 1.46292 0.06899  -0.11026 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CG  
+15758 C CD1 . TYR B-2 341 ? 1.80929 1.55518 1.32437 0.08265  -0.13682 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CD1 
+15759 C CD2 . TYR B-2 341 ? 1.99692 1.68280 1.45732 0.06208  -0.10771 -0.16846 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CD2 
+15760 C CE1 . TYR B-2 341 ? 1.88770 1.60402 1.36815 0.09053  -0.16170 -0.18553 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CE1 
+15761 C CE2 . TYR B-2 341 ? 1.94986 1.60406 1.37242 0.06884  -0.13241 -0.16781 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CE2 
+15762 C CZ  . TYR B-2 341 ? 1.96554 1.63479 1.39903 0.08370  -0.16012 -0.17651 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CZ  
+15763 O OH  . TYR B-2 341 ? 2.03910 1.67585 1.43661 0.09128  -0.18669 -0.17666 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 OH  
+15764 N N   . ASP B-2 342 ? 1.83068 1.62957 1.42045 0.04447  -0.04296 -0.18368 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 N   
+15765 C CA  . ASP B-2 342 ? 1.77178 1.59585 1.39954 0.03765  -0.02264 -0.18437 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 CA  
+15766 C C   . ASP B-2 342 ? 1.74981 1.60432 1.40373 0.04218  -0.03086 -0.19236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 C   
+15767 O O   . ASP B-2 342 ? 1.65687 1.54286 1.35330 0.04085  -0.02368 -0.19221 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 O   
+15768 C CB  . ASP B-2 342 ? 1.91042 1.70987 1.51640 0.02548  -0.00038 -0.18399 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 CB  
+15769 C CG  . ASP B-2 342 ? 2.05479 1.82751 1.63972 0.01853  0.01147  -0.17617 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 CG  
+15770 O OD1 . ASP B-2 342 ? 2.02445 1.77255 1.57572 0.02191  -0.00229 -0.17236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 OD1 
+15771 O OD2 . ASP B-2 342 ? 2.26186 2.03778 1.86450 0.00947  0.03405  -0.17427 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 OD2 
+15772 N N   . LEU B-2 343 ? 1.80993 1.65458 1.43838 0.04705  -0.04651 -0.19934 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 N   
+15773 C CA  . LEU B-2 343 ? 1.84924 1.72276 1.50169 0.05132  -0.05581 -0.20766 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 CA  
+15774 C C   . LEU B-2 343 ? 1.66853 1.57441 1.35218 0.06031  -0.07170 -0.20913 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 C   
+15775 O O   . LEU B-2 343 ? 1.62260 1.56261 1.34337 0.06002  -0.07071 -0.21222 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 O   
+15776 C CB  . LEU B-2 343 ? 1.73673 1.58988 1.35300 0.05433  -0.06905 -0.21547 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 CB  
+15777 C CG  . LEU B-2 343 ? 1.44438 1.32506 1.08185 0.05905  -0.08091 -0.22536 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 CG  
+15778 C CD1 . LEU B-2 343 ? 1.30629 1.20803 0.97556 0.05086  -0.06288 -0.22634 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 CD1 
+15779 C CD2 . LEU B-2 343 ? 1.79307 1.65002 1.39165 0.06322  -0.09660 -0.23309 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 CD2 
+15780 N N   . ALA B-2 344 ? 1.67147 1.56684 1.34025 0.06778  -0.08653 -0.20731 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-2 N   
+15781 C CA  . ALA B-2 344 ? 1.69939 1.62593 1.39770 0.07643  -0.10129 -0.21013 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-2 CA  
+15782 C C   . ALA B-2 344 ? 1.42071 1.37293 1.15799 0.07216  -0.08728 -0.20335 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-2 C   
+15783 O O   . ALA B-2 344 ? 1.37001 1.35721 1.14058 0.07576  -0.09386 -0.20655 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-2 O   
+15784 C CB  . ALA B-2 344 ? 1.49568 1.40223 1.16851 0.08582  -0.12113 -0.21046 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-2 CB  
+15785 N N   . ALA B-2 345 ? 1.50032 1.43598 1.23400 0.06408  -0.06811 -0.19459 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-2 N   
+15786 C CA  . ALA B-2 345 ? 1.47072 1.42876 1.24146 0.05997  -0.05522 -0.18823 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-2 CA  
+15787 C C   . ALA B-2 345 ? 1.60145 1.58962 1.40706 0.05503  -0.04721 -0.19064 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-2 C   
+15788 O O   . ALA B-2 345 ? 1.65313 1.66949 1.49354 0.05437  -0.04537 -0.18792 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-2 O   
+15789 C CB  . ALA B-2 345 ? 1.37499 1.30775 1.13454 0.05215  -0.03640 -0.17987 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-2 CB  
+15790 N N   . GLU B-2 346 ? 1.58701 1.56863 1.38293 0.05113  -0.04304 -0.19557 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 N   
+15791 C CA  . GLU B-2 346 ? 1.54088 1.54880 1.36827 0.04624  -0.03724 -0.19808 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 CA  
+15792 C C   . GLU B-2 346 ? 1.34441 1.38356 1.18988 0.05167  -0.05401 -0.20464 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 C   
+15793 O O   . GLU B-2 346 ? 1.40728 1.47417 1.28499 0.04734  -0.05075 -0.20448 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 O   
+15794 C CB  . GLU B-2 346 ? 1.51568 1.50604 1.32678 0.04058  -0.02805 -0.20224 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 CB  
+15795 C CG  . GLU B-2 346 ? 1.90524 1.91854 1.74751 0.03485  -0.02188 -0.20472 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 CG  
+15796 C CD  . GLU B-2 346 ? 2.03698 2.06373 1.91378 0.02859  -0.00777 -0.19741 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 CD  
+15797 O OE1 . GLU B-2 346 ? 2.04405 2.05551 1.91674 0.02658  0.00321  -0.19168 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 OE1 
+15798 O OE2 . GLU B-2 346 ? 2.07149 2.12346 1.97943 0.02530  -0.00823 -0.19743 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 OE2 
+15799 N N   . ILE B-2 347 ? 1.24171 1.27679 1.06751 0.06059  -0.07218 -0.21080 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 N   
+15800 C CA  . ILE B-2 347 ? 1.35100 1.41752 1.19531 0.06592  -0.08810 -0.21909 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 CA  
+15801 C C   . ILE B-2 347 ? 1.47347 1.56801 1.34803 0.06687  -0.08905 -0.21538 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 C   
+15802 O O   . ILE B-2 347 ? 1.43052 1.51456 1.30083 0.06920  -0.08718 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 O   
+15803 C CB  . ILE B-2 347 ? 1.39133 1.44435 1.20746 0.07617  -0.10842 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 CB  
+15804 C CG1 . ILE B-2 347 ? 1.29008 1.31123 1.07171 0.07461  -0.10726 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 CG1 
+15805 C CG2 . ILE B-2 347 ? 1.33207 1.41977 1.16987 0.08135  -0.12426 -0.23907 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 CG2 
+15806 C CD1 . ILE B-2 347 ? 1.39396 1.39800 1.14548 0.08455  -0.12880 -0.23896 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 CD1 
+15807 N N   . VAL B-2 348 ? 1.57677 1.70699 1.48135 0.06428  -0.09185 -0.21942 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 N   
+15808 C CA  . VAL B-2 348 ? 1.27081 1.42992 1.20360 0.06399  -0.09281 -0.21670 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 CA  
+15809 C C   . VAL B-2 348 ? 1.40175 1.56487 1.32717 0.07507  -0.10952 -0.22292 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 C   
+15810 O O   . VAL B-2 348 ? 1.40895 1.57306 1.32273 0.08228  -0.12476 -0.23382 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 O   
+15811 C CB  . VAL B-2 348 ? 1.05153 1.24671 1.01411 0.05713  -0.09241 -0.22021 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 CB  
+15812 C CG1 . VAL B-2 348 ? 1.17603 1.40079 1.16484 0.05583  -0.09340 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 CG1 
+15813 C CG2 . VAL B-2 348 ? 1.40839 1.59726 1.37893 0.04657  -0.07750 -0.21403 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 CG2 
+15814 N N   . GLY B-2 349 ? 1.51319 1.67854 1.44668 0.07685  -0.10763 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-2 N   
+15815 C CA  . GLY B-2 349 ? 1.35116 1.51936 1.27977 0.08747  -0.12319 -0.22229 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-2 CA  
+15816 C C   . GLY B-2 349 ? 1.55531 1.68271 1.45041 0.09333  -0.12656 -0.21831 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-2 C   
+15817 O O   . GLY B-2 349 ? 1.75306 1.84977 1.62392 0.08972  -0.11875 -0.21382 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-2 O   
+15818 N N   . ASN B-2 350 ? 1.61776 1.74482 1.51110 0.10195  -0.13855 -0.22030 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 N   
+15819 C CA  . ASN B-2 350 ? 1.67520 1.76348 1.53666 0.10748  -0.14424 -0.21621 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 CA  
+15820 C C   . ASN B-2 350 ? 1.57442 1.65264 1.41489 0.11799  -0.16652 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 C   
+15821 O O   . ASN B-2 350 ? 1.67771 1.76966 1.52646 0.12782  -0.18392 -0.23655 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 O   
+15822 C CB  . ASN B-2 350 ? 1.57044 1.66156 1.44271 0.11053  -0.14483 -0.21092 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 CB  
+15823 C CG  . ASN B-2 350 ? 1.66421 1.71227 1.50481 0.11162  -0.14393 -0.20252 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 CG  
+15824 O OD1 . ASN B-2 350 ? 1.92460 1.94261 1.74015 0.10543  -0.13360 -0.19660 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 OD1 
+15825 N ND2 . ASN B-2 350 ? 1.57782 1.62266 1.41902 0.11886  -0.15458 -0.20236 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 ND2 
+15826 N N   . LEU B-2 351 ? 1.60141 1.65529 1.41506 0.11612  -0.16658 -0.22897 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 N   
+15827 C CA  . LEU B-2 351 ? 1.65753 1.69991 1.45028 0.12577  -0.18851 -0.24025 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 CA  
+15828 C C   . LEU B-2 351 ? 1.54792 1.55731 1.31262 0.13433  -0.20376 -0.23841 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 C   
+15829 O O   . LEU B-2 351 ? 1.50127 1.48130 1.24670 0.12977  -0.19380 -0.22637 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 O   
+15830 C CB  . LEU B-2 351 ? 1.69527 1.71640 1.46336 0.12083  -0.18410 -0.24077 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 CB  
+15831 C CG  . LEU B-2 351 ? 1.53709 1.58916 1.33011 0.11454  -0.17567 -0.24612 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 CG  
+15832 C CD1 . LEU B-2 351 ? 1.66602 1.69228 1.43149 0.10993  -0.17119 -0.24621 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 CD1 
+15833 C CD2 . LEU B-2 351 ? 1.52860 1.61769 1.34692 0.12213  -0.19296 -0.26116 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 CD2 
+15834 N N   . SER B-2 352 ? 1.55562 1.56977 1.31892 0.14655  -0.22857 -0.25099 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-2 N   
+15835 C CA  . SER B-2 352 ? 1.58211 1.56379 1.31890 0.15567  -0.24694 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-2 CA  
+15836 C C   . SER B-2 352 ? 1.65652 1.58824 1.34387 0.15379  -0.25105 -0.24536 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-2 C   
+15837 O O   . SER B-2 352 ? 1.86110 1.78693 1.53673 0.14741  -0.24243 -0.24539 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-2 O   
+15838 C CB  . SER B-2 352 ? 1.85288 1.85624 1.60648 0.17002  -0.27365 -0.26713 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-2 CB  
+15839 O OG  . SER B-2 352 ? 1.42161 1.42752 1.16874 0.17437  -0.28697 -0.27934 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-2 OG  
+15840 N N   . SER B-2 353 ? 1.58560 1.47987 1.24241 0.15902  -0.26498 -0.24104 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-2 N   
+15841 C CA  . SER B-2 353 ? 1.62927 1.47255 1.23434 0.15647  -0.27045 -0.23560 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-2 CA  
+15842 C C   . SER B-2 353 ? 1.93473 1.77471 1.52738 0.16488  -0.29266 -0.24904 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-2 C   
+15843 O O   . SER B-2 353 ? 1.75735 1.56851 1.31566 0.15963  -0.29044 -0.24653 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-2 O   
+15844 C CB  . SER B-2 353 ? 1.65319 1.45650 1.22834 0.15939  -0.28169 -0.22734 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-2 CB  
+15845 O OG  . SER B-2 353 ? 2.20490 1.95652 1.72626 0.15451  -0.28522 -0.22047 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-2 OG  
+15846 N N   . ARG B-2 354 ? 1.92651 1.79642 1.54736 0.17771  -0.31398 -0.26429 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 N   
+15847 C CA  . ARG B-2 354 ? 1.85073 1.72173 1.46534 0.18621  -0.33559 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 CA  
+15848 C C   . ARG B-2 354 ? 1.82619 1.72634 1.45973 0.17883  -0.31987 -0.28367 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 C   
+15849 O O   . ARG B-2 354 ? 1.98597 1.86878 1.59618 0.17854  -0.32632 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 O   
+15850 C CB  . ARG B-2 354 ? 1.99242 1.88996 1.63582 0.20193  -0.36225 -0.29587 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 CB  
+15851 C CG  . ARG B-2 354 ? 1.78044 1.68509 1.42483 0.21156  -0.38542 -0.31366 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 CG  
+15852 C CD  . ARG B-2 354 ? 1.92169 1.83878 1.58457 0.22858  -0.41642 -0.33039 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 CD  
+15853 N NE  . ARG B-2 354 ? 2.16859 2.14104 1.88451 0.23102  -0.41044 -0.34004 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 NE  
+15854 C CZ  . ARG B-2 354 ? 2.19316 2.18833 1.93575 0.24480  -0.43302 -0.35697 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 CZ  
+15855 N NH1 . ARG B-2 354 ? 2.07664 2.04409 1.80043 0.25856  -0.46485 -0.36649 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 NH1 
+15856 N NH2 . ARG B-2 354 ? 2.23145 2.27805 2.02055 0.24463  -0.42398 -0.36511 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 NH2 
+15857 N N   . GLU B-2 355 ? 1.88324 1.82644 1.55815 0.17254  -0.30003 -0.28295 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 N   
+15858 C CA  . GLU B-2 355 ? 1.70633 1.67577 1.39964 0.16413  -0.28418 -0.28584 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 CA  
+15859 C C   . GLU B-2 355 ? 1.84167 1.77871 1.50340 0.15195  -0.26435 -0.27310 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 C   
+15860 O O   . GLU B-2 355 ? 1.94645 1.88778 1.60627 0.14750  -0.25938 -0.27725 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 O   
+15861 C CB  . GLU B-2 355 ? 1.84220 1.86056 1.58344 0.15896  -0.26788 -0.28596 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 CB  
+15862 C CG  . GLU B-2 355 ? 1.82289 1.88258 1.60015 0.16898  -0.28484 -0.30222 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 CG  
+15863 C CD  . GLU B-2 355 ? 1.81602 1.92048 1.63558 0.16236  -0.26816 -0.30070 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 CD  
+15864 O OE1 . GLU B-2 355 ? 1.99089 2.09033 1.81299 0.15893  -0.25684 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 OE1 
+15865 O OE2 . GLU B-2 355 ? 1.89731 2.04121 1.74668 0.15988  -0.26645 -0.31103 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 OE2 
+15866 N N   . ILE B-2 356 ? 1.88032 1.78591 1.51833 0.14608  -0.25250 -0.25852 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 N   
+15867 C CA  . ILE B-2 356 ? 1.72578 1.59906 1.33182 0.13430  -0.23366 -0.24790 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 CA  
+15868 C C   . ILE B-2 356 ? 1.73242 1.56710 1.29282 0.13745  -0.25000 -0.25191 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 C   
+15869 O O   . ILE B-2 356 ? 1.92254 1.74535 1.46571 0.12997  -0.23947 -0.25132 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 O   
+15870 C CB  . ILE B-2 356 ? 1.76619 1.61608 1.35877 0.12701  -0.21760 -0.23271 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 CB  
+15871 C CG1 . ILE B-2 356 ? 1.66902 1.55444 1.30416 0.11974  -0.19453 -0.22736 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 CG1 
+15872 C CG2 . ILE B-2 356 ? 1.71096 1.51504 1.25637 0.11712  -0.20597 -0.22384 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 CG2 
+15873 C CD1 . ILE B-2 356 ? 1.76489 1.63052 1.39153 0.11204  -0.17721 -0.21343 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 CD1 
+15874 N N   . LYS B-2 357 ? 1.89362 1.70794 1.43410 0.14880  -0.27713 -0.25665 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 N   
+15875 C CA  . LYS B-2 357 ? 2.00937 1.78366 1.50383 0.15231  -0.29581 -0.26009 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 CA  
+15876 C C   . LYS B-2 357 ? 2.05100 1.84721 1.55887 0.15660  -0.30539 -0.27467 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 C   
+15877 O O   . LYS B-2 357 ? 1.93928 1.70697 1.41187 0.15421  -0.30971 -0.27585 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 O   
+15878 C CB  . LYS B-2 357 ? 1.93665 1.68463 1.41017 0.16432  -0.32522 -0.26218 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 CB  
+15879 C CG  . LYS B-2 357 ? 1.90288 1.59010 1.31313 0.16201  -0.33660 -0.25516 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 CG  
+15880 C CD  . LYS B-2 357 ? 2.02877 1.68854 1.42031 0.17304  -0.36518 -0.25520 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 CD  
+15881 C CE  . LYS B-2 357 ? 2.33685 1.93189 1.66127 0.16779  -0.37410 -0.24487 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 CE  
+15882 N NZ  . LYS B-2 357 ? 2.11914 1.68407 1.42417 0.17811  -0.40336 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 NZ  
+15883 N N   . GLU B-2 358 ? 2.00222 1.84870 1.55991 0.16214  -0.30848 -0.28609 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 N   
+15884 C CA  . GLU B-2 358 ? 2.02693 1.89742 1.60104 0.16500  -0.31608 -0.30034 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 CA  
+15885 C C   . GLU B-2 358 ? 1.96820 1.84688 1.54663 0.15158  -0.28973 -0.29539 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 C   
+15886 O O   . GLU B-2 358 ? 1.95765 1.82823 1.52172 0.15063  -0.29389 -0.30177 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 O   
+15887 C CB  . GLU B-2 358 ? 2.14668 2.06933 1.77255 0.17338  -0.32621 -0.31459 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 CB  
+15888 C CG  . GLU B-2 358 ? 2.45328 2.37145 2.07753 0.18948  -0.35913 -0.32722 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 CG  
+15889 C CD  . GLU B-2 358 ? 2.43977 2.40041 2.10137 0.19757  -0.37437 -0.34807 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 CD  
+15890 O OE1 . GLU B-2 358 ? 2.11698 2.11380 1.80854 0.18972  -0.35787 -0.35139 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 OE1 
+15891 O OE2 . GLU B-2 358 ? 2.55262 2.51010 2.21407 0.21148  -0.40327 -0.36159 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 OE2 
+15892 N N   . ILE B-2 359 ? 2.02466 1.91921 1.62385 0.14151  -0.26354 -0.28471 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 N   
+15893 C CA  . ILE B-2 359 ? 1.84978 1.74970 1.45381 0.12889  -0.23880 -0.27981 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 CA  
+15894 C C   . ILE B-2 359 ? 1.76414 1.61537 1.31728 0.12232  -0.23203 -0.27234 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 C   
+15895 O O   . ILE B-2 359 ? 1.94070 1.78733 1.48488 0.11648  -0.22420 -0.27512 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 O   
+15896 C CB  . ILE B-2 359 ? 1.82227 1.74827 1.46053 0.12041  -0.21461 -0.27026 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 CB  
+15897 C CG1 . ILE B-2 359 ? 1.69617 1.67419 1.38491 0.12375  -0.21841 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 CG1 
+15898 C CG2 . ILE B-2 359 ? 1.61655 1.53586 1.25165 0.10719  -0.18879 -0.26288 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 CG2 
+15899 C CD1 . ILE B-2 359 ? 1.67601 1.68068 1.39872 0.11469  -0.19585 -0.27002 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 CD1 
+15900 N N   . GLN B-2 360 ? 1.95517 1.76906 1.47342 0.12257  -0.23501 -0.26317 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 N   
+15901 C CA  . GLN B-2 360 ? 1.97481 1.74044 1.44032 0.11516  -0.22900 -0.25620 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 CA  
+15902 C C   . GLN B-2 360 ? 2.03120 1.77581 1.46544 0.12080  -0.25024 -0.26606 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 C   
+15903 O O   . GLN B-2 360 ? 2.08216 1.80071 1.48361 0.11293  -0.24136 -0.26440 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 O   
+15904 C CB  . GLN B-2 360 ? 1.82498 1.55485 1.25888 0.11436  -0.23118 -0.24490 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 CB  
+15905 C CG  . GLN B-2 360 ? 1.88405 1.56392 1.26213 0.10381  -0.22130 -0.23626 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 CG  
+15906 C CD  . GLN B-2 360 ? 1.96641 1.61235 1.31526 0.10118  -0.22179 -0.22435 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 CD  
+15907 O OE1 . GLN B-2 360 ? 2.32565 1.98395 1.69542 0.10870  -0.23185 -0.22293 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 OE1 
+15908 N NE2 . GLN B-2 360 ? 1.84229 1.44533 1.14228 0.08978  -0.21054 -0.21611 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 NE2 
+15909 N N   . LYS B-2 361 ? 2.01157 1.76792 1.45651 0.13443  -0.27848 -0.27740 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 N   
+15910 C CA  . LYS B-2 361 ? 1.94252 1.67999 1.36056 0.14105  -0.30139 -0.28800 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 CA  
+15911 C C   . LYS B-2 361 ? 1.96822 1.72961 1.40502 0.13652  -0.29150 -0.29635 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 C   
+15912 O O   . LYS B-2 361 ? 2.09146 1.82681 1.49449 0.13471  -0.29679 -0.29978 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 O   
+15913 C CB  . LYS B-2 361 ? 1.78110 1.53025 1.21373 0.15737  -0.33401 -0.30006 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 CB  
+15914 C CG  . LYS B-2 361 ? 2.05150 1.77652 1.45428 0.16603  -0.36235 -0.31127 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 CG  
+15915 C CD  . LYS B-2 361 ? 1.93786 1.67473 1.35845 0.18284  -0.39509 -0.32410 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 CD  
+15916 C CE  . LYS B-2 361 ? 2.09796 1.80417 1.48472 0.19218  -0.42618 -0.33451 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 CE  
+15917 N NZ  . LYS B-2 361 ? 1.99929 1.71446 1.40358 0.20936  -0.45973 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 NZ  
+15918 N N   . ILE B-2 362 ? 1.99890 1.80860 1.48819 0.13413  -0.27760 -0.29953 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 N   
+15919 C CA  . ILE B-2 362 ? 2.01227 1.84608 1.52255 0.12928  -0.26855 -0.30719 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 CA  
+15920 C C   . ILE B-2 362 ? 2.07612 1.88691 1.56229 0.11589  -0.24368 -0.29838 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 C   
+15921 O O   . ILE B-2 362 ? 2.16791 1.97013 1.63986 0.11312  -0.24370 -0.30444 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 O   
+15922 C CB  . ILE B-2 362 ? 1.73355 1.62273 1.30401 0.12858  -0.25993 -0.31136 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 CB  
+15923 C CG1 . ILE B-2 362 ? 1.66423 1.58030 1.25962 0.14164  -0.28595 -0.32561 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 CG1 
+15924 C CG2 . ILE B-2 362 ? 1.76622 1.67635 1.35745 0.11941  -0.24334 -0.31434 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 CG2 
+15925 C CD1 . ILE B-2 362 ? 1.56271 1.53404 1.21475 0.13980  -0.27836 -0.33128 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 CD1 
+15926 N N   . ILE B-2 363 ? 2.04394 1.84457 1.52575 0.10752  -0.22236 -0.28506 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 N   
+15927 C CA  . ILE B-2 363 ? 1.95259 1.73587 1.41761 0.09442  -0.19670 -0.27822 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 CA  
+15928 C C   . ILE B-2 363 ? 2.06992 1.80126 1.47293 0.09135  -0.20083 -0.27573 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 C   
+15929 O O   . ILE B-2 363 ? 2.31275 2.02996 1.69797 0.08199  -0.18490 -0.27566 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 O   
+15930 C CB  . ILE B-2 363 ? 2.04732 1.83984 1.53263 0.08640  -0.17237 -0.26621 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 CB  
+15931 C CG1 . ILE B-2 363 ? 1.86150 1.70298 1.40410 0.08969  -0.17121 -0.26806 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 CG1 
+15932 C CG2 . ILE B-2 363 ? 2.14724 1.93174 1.62809 0.07325  -0.14486 -0.26217 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 CG2 
+15933 C CD1 . ILE B-2 363 ? 1.77700 1.65148 1.35369 0.08698  -0.16632 -0.27625 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 CD1 
+15934 N N   . ASN B-2 364 ? 2.14558 1.84730 1.51429 0.09864  -0.22249 -0.27414 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 N   
+15935 C CA  . ASN B-2 364 ? 2.27956 1.92869 1.58488 0.09451  -0.22755 -0.27060 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 CA  
+15936 C C   . ASN B-2 364 ? 2.38038 2.01960 1.66541 0.09500  -0.23631 -0.28108 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 C   
+15937 O O   . ASN B-2 364 ? 2.45669 2.05468 1.68977 0.08822  -0.23414 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 O   
+15938 C CB  . ASN B-2 364 ? 2.09991 1.71969 1.37476 0.10348  -0.25382 -0.26755 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 CB  
+15939 C CG  . ASN B-2 364 ? 2.23908 1.85141 1.51451 0.09940  -0.24237 -0.25455 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 CG  
+15940 O OD1 . ASN B-2 364 ? 2.24586 1.86175 1.52850 0.08756  -0.21352 -0.24640 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 OD1 
+15941 N ND2 . ASN B-2 364 ? 2.17363 1.77557 1.44281 0.10946  -0.26561 -0.25333 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 ND2 
+15942 N N   . GLU B-2 365 ? 2.23659 1.91242 1.56052 0.10209  -0.24585 -0.29315 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 N   
+15943 C CA  . GLU B-2 365 ? 2.04165 1.71075 1.35044 0.10214  -0.25292 -0.30362 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 CA  
+15944 C C   . GLU B-2 365 ? 1.98257 1.65123 1.28986 0.08849  -0.22353 -0.30143 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 C   
+15945 O O   . GLU B-2 365 ? 2.15867 1.80592 1.43501 0.08523  -0.22508 -0.30695 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 O   
+15946 C CB  . GLU B-2 365 ? 1.97099 1.68149 1.32490 0.11251  -0.27012 -0.31762 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 CB  
+15947 C CG  . GLU B-2 365 ? 2.18937 1.90420 1.54964 0.12694  -0.30018 -0.32312 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 CG  
+15948 C CD  . GLU B-2 365 ? 2.41768 2.17022 1.81716 0.13637  -0.31800 -0.33959 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 CD  
+15949 O OE1 . GLU B-2 365 ? 2.30291 2.06782 1.71224 0.13215  -0.31147 -0.34666 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 OE1 
+15950 O OE2 . GLU B-2 365 ? 2.40202 2.17234 1.82336 0.14772  -0.33835 -0.34621 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 OE2 
+15951 N N   . LEU B-2 366 ? 2.02156 1.71298 1.36198 0.08068  -0.19747 -0.29418 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 N   
+15952 C CA  . LEU B-2 366 ? 2.14387 1.83593 1.48722 0.06809  -0.16930 -0.29277 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 CA  
+15953 C C   . LEU B-2 366 ? 2.11645 1.76559 1.40945 0.05745  -0.15365 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 C   
+15954 O O   . LEU B-2 366 ? 2.21052 1.85405 1.49719 0.04703  -0.13206 -0.28569 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 O   
+15955 C CB  . LEU B-2 366 ? 2.11446 1.84756 1.51500 0.06413  -0.14911 -0.28889 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 CB  
+15956 C CG  . LEU B-2 366 ? 1.78496 1.56423 1.23882 0.07060  -0.15827 -0.29662 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 CG  
+15957 C CD1 . LEU B-2 366 ? 1.49109 1.30388 0.99393 0.06412  -0.13636 -0.29101 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 CD1 
+15958 C CD2 . LEU B-2 366 ? 2.02664 1.80936 1.47856 0.07153  -0.16627 -0.30882 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 CD2 
+15959 N N   . LEU B-2 367 ? 2.17467 1.79379 1.43241 0.05925  -0.16377 -0.27651 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 N   
+15960 C CA  . LEU B-2 367 ? 2.45530 2.03252 1.66266 0.04762  -0.14892 -0.26811 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 CA  
+15961 C C   . LEU B-2 367 ? 2.48385 2.02033 1.63196 0.04445  -0.15843 -0.27282 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 C   
+15962 O O   . LEU B-2 367 ? 2.68680 2.18971 1.79149 0.03212  -0.14246 -0.26768 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 O   
+15963 C CB  . LEU B-2 367 ? 2.58228 2.14104 1.77333 0.04969  -0.15654 -0.25701 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 CB  
+15964 C CG  . LEU B-2 367 ? 2.13613 1.72844 1.37786 0.04996  -0.14266 -0.25041 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 CG  
+15965 C CD1 . LEU B-2 367 ? 2.30454 1.87560 1.52689 0.05259  -0.15275 -0.24027 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 CD1 
+15966 C CD2 . LEU B-2 367 ? 1.94719 1.54978 1.20645 0.03647  -0.10781 -0.24738 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 CD2 
+15967 N N   . VAL B-2 368 ? 2.50171 2.04010 1.64627 0.05455  -0.18364 -0.28288 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 N   
+15968 C CA  . VAL B-2 368 ? 2.54924 2.04931 1.63790 0.05177  -0.19378 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 CA  
+15969 C C   . VAL B-2 368 ? 2.55737 2.07168 1.65890 0.04359  -0.17248 -0.29622 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 C   
+15970 O O   . VAL B-2 368 ? 2.58935 2.14690 1.74777 0.04592  -0.16350 -0.30137 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 O   
+15971 C CB  . VAL B-2 368 ? 2.44089 1.93483 1.51951 0.06660  -0.23168 -0.29621 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 CB  
+15972 C CG1 . VAL B-2 368 ? 2.55038 2.05433 1.64919 0.07802  -0.25113 -0.29187 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 CG1 
+15973 C CG2 . VAL B-2 368 ? 2.25071 1.77951 1.36809 0.07286  -0.23761 -0.31038 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 CG2 
+15974 N N   . PRO B-2 369 ? 2.65575 2.13501 1.70648 0.03316  -0.16307 -0.29759 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 N   
+15975 C CA  . PRO B-2 369 ? 2.60091 2.09363 1.66507 0.02503  -0.14128 -0.30609 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 CA  
+15976 C C   . PRO B-2 369 ? 2.51793 2.01309 1.57831 0.03185  -0.16002 -0.31931 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 C   
+15977 O O   . PRO B-2 369 ? 2.57158 2.04082 1.59438 0.03892  -0.18752 -0.32200 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 O   
+15978 C CB  . PRO B-2 369 ? 2.53086 1.98339 1.53920 0.00920  -0.12037 -0.30140 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 CB  
+15979 C CG  . PRO B-2 369 ? 2.73234 2.14000 1.68012 0.01134  -0.14386 -0.29479 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 CG  
+15980 C CD  . PRO B-2 369 ? 2.68728 2.11279 1.66641 0.02577  -0.16718 -0.29002 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 CD  
+15981 N N   . ASN B-2 370 ? 2.40026 1.92662 1.50137 0.02948  -0.14500 -0.32776 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 N   
+15982 C CA  . ASN B-2 370 ? 2.53035 2.06144 1.63192 0.03336  -0.15676 -0.34123 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 CA  
+15983 C C   . ASN B-2 370 ? 2.57828 2.12324 1.69651 0.04885  -0.19060 -0.34674 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 C   
+15984 O O   . ASN B-2 370 ? 2.44398 1.96173 1.52203 0.05451  -0.21507 -0.35173 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 O   
+15985 C CB  . ASN B-2 370 ? 2.63523 2.12113 1.66957 0.02505  -0.15515 -0.34496 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 CB  
+15986 C CG  . ASN B-2 370 ? 2.62189 2.08926 1.63180 0.00903  -0.12280 -0.33899 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 CG  
+15987 O OD1 . ASN B-2 370 ? 2.68178 2.11673 1.64803 0.00334  -0.12104 -0.32910 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 OD1 
+15988 N ND2 . ASN B-2 370 ? 2.60272 2.09068 1.64168 0.00142  -0.09741 -0.34566 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 ND2 
+15989 N N   . ILE B-2 371 ? 2.67990 2.26818 1.85875 0.05537  -0.19190 -0.34644 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 N   
+15990 C CA  . ILE B-2 371 ? 2.63434 2.24317 1.83779 0.06931  -0.22109 -0.35333 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 CA  
+15991 C C   . ILE B-2 371 ? 2.33597 1.99276 1.60153 0.07106  -0.21662 -0.36202 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 C   
+15992 O O   . ILE B-2 371 ? 2.10343 1.78973 1.40530 0.08056  -0.23393 -0.36699 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 O   
+15993 C CB  . ILE B-2 371 ? 2.46477 2.07600 1.67474 0.07674  -0.23355 -0.34473 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 CB  
+15994 C CG1 . ILE B-2 371 ? 2.39155 2.00784 1.60561 0.09173  -0.26929 -0.35365 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 CG1 
+15995 C CG2 . ILE B-2 371 ? 2.48093 2.13235 1.74738 0.07436  -0.21436 -0.33810 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 CG2 
+15996 C CD1 . ILE B-2 371 ? 2.12744 1.70575 1.28930 0.09539  -0.29188 -0.36156 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 CD1 
+15997 N N   . ASN B-2 372 ? 2.33550 1.99980 1.61325 0.06127  -0.19324 -0.36435 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 N   
+15998 C CA  . ASN B-2 372 ? 2.38664 2.08531 1.70978 0.06112  -0.19066 -0.37425 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 CA  
+15999 C C   . ASN B-2 372 ? 2.29280 2.03763 1.67969 0.06212  -0.18404 -0.37072 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 C   
+16000 O O   . ASN B-2 372 ? 2.17021 1.92246 1.56781 0.06441  -0.18337 -0.36149 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 O   
+16001 C CB  . ASN B-2 372 ? 2.42298 2.11961 1.73682 0.07017  -0.21866 -0.38739 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 CB  
+16002 C CG  . ASN B-2 372 ? 2.29095 2.02523 1.65083 0.08019  -0.23769 -0.39198 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 CG  
+16003 O OD1 . ASN B-2 372 ? 2.15987 1.92959 1.56583 0.07938  -0.23528 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 OD1 
+16004 N ND2 . ASN B-2 372 ? 2.19083 1.91734 1.53824 0.08913  -0.25680 -0.38904 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 ND2 
+16005 N N   . GLN B-2 373 ? 2.34536 2.12055 1.77373 0.05998  -0.17984 -0.37807 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 N   
+16006 C CA  . GLN B-2 373 ? 1.75625 1.57255 1.24238 0.05766  -0.16960 -0.37364 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 CA  
+16007 C C   . GLN B-2 373 ? 1.87675 1.72122 1.39081 0.06696  -0.19060 -0.37636 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 C   
+16008 O O   . GLN B-2 373 ? 2.12553 1.99592 1.67379 0.06640  -0.18455 -0.36915 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 O   
+16009 C CB  . GLN B-2 373 ? 1.56429 1.39941 1.08205 0.05053  -0.15724 -0.37988 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 CB  
+16010 C CG  . GLN B-2 373 ? 1.98736 1.86608 1.56506 0.04817  -0.15282 -0.37796 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 CG  
+16011 C CD  . GLN B-2 373 ? 1.89409 1.78615 1.49947 0.04045  -0.14140 -0.38341 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 CD  
+16012 O OE1 . GLN B-2 373 ? 1.74218 1.61357 1.32413 0.03815  -0.13885 -0.39090 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 OE1 
+16013 N NE2 . GLN B-2 373 ? 1.74937 1.67529 1.40418 0.03606  -0.13500 -0.37969 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 NE2 
+16014 N N   . VAL B-2 374 ? 1.93781 1.77707 1.43704 0.07564  -0.21555 -0.38727 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 N   
+16015 C CA  . VAL B-2 374 ? 1.94439 1.81430 1.47487 0.08432  -0.23551 -0.39327 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 CA  
+16016 C C   . VAL B-2 374 ? 2.07994 1.94658 1.60424 0.09020  -0.24136 -0.38485 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 C   
+16017 O O   . VAL B-2 374 ? 2.06697 1.96759 1.63102 0.09192  -0.24189 -0.38326 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 O   
+16018 C CB  . VAL B-2 374 ? 1.87746 1.74023 1.39266 0.09268  -0.26161 -0.40839 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 CB  
+16019 C CG1 . VAL B-2 374 ? 1.84927 1.73981 1.39180 0.10295  -0.28397 -0.41586 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 CG1 
+16020 C CG2 . VAL B-2 374 ? 1.93639 1.81255 1.47066 0.08683  -0.25619 -0.41754 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 CG2 
+16021 N N   . LEU B-2 375 ? 2.16471 1.99006 1.63848 0.09272  -0.24585 -0.37936 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 N   
+16022 C CA  . LEU B-2 375 ? 2.07890 1.89784 1.54443 0.09880  -0.25377 -0.37177 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 CA  
+16023 C C   . LEU B-2 375 ? 1.92630 1.76105 1.41703 0.09160  -0.22987 -0.35855 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 C   
+16024 O O   . LEU B-2 375 ? 1.85684 1.70597 1.36445 0.09654  -0.23529 -0.35430 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 O   
+16025 C CB  . LEU B-2 375 ? 2.25689 2.02424 1.65908 0.10153  -0.26427 -0.36817 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 CB  
+16026 C CG  . LEU B-2 375 ? 2.07226 1.82672 1.45967 0.10982  -0.27984 -0.36246 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 CG  
+16027 C CD1 . LEU B-2 375 ? 2.03132 1.74740 1.36990 0.11858  -0.30844 -0.36846 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 CD1 
+16028 C CD2 . LEU B-2 375 ? 1.96843 1.70449 1.33901 0.10172  -0.25814 -0.34646 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 CD2 
+16029 N N   . ILE B-2 376 ? 2.09944 1.93203 1.59423 0.08035  -0.20420 -0.35282 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 N   
+16030 C CA  . ILE B-2 376 ? 2.04782 1.89553 1.56877 0.07354  -0.18200 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 CA  
+16031 C C   . ILE B-2 376 ? 1.85700 1.75266 1.43530 0.07441  -0.18272 -0.34264 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 C   
+16032 O O   . ILE B-2 376 ? 1.97423 1.88608 1.57441 0.07404  -0.17626 -0.33431 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 O   
+16033 C CB  . ILE B-2 376 ? 2.12315 1.95805 1.63772 0.06182  -0.15581 -0.33687 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 CB  
+16034 C CG1 . ILE B-2 376 ? 1.84953 1.63691 1.30452 0.05932  -0.15313 -0.33485 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 CG1 
+16035 C CG2 . ILE B-2 376 ? 1.59708 1.45044 1.14452 0.05515  -0.13407 -0.32592 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 CG2 
+16036 C CD1 . ILE B-2 376 ? 1.54647 1.32115 0.99394 0.04768  -0.12671 -0.33284 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 CD1 
+16037 N N   . ASN B-2 377 ? 1.93211 1.85092 1.53458 0.07492  -0.19073 -0.35356 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 N   
+16038 C CA  . ASN B-2 377 ? 1.84705 1.81139 1.50210 0.07368  -0.19082 -0.35556 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 CA  
+16039 C C   . ASN B-2 377 ? 1.90174 1.88332 1.56739 0.08361  -0.21008 -0.35918 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 C   
+16040 O O   . ASN B-2 377 ? 2.05951 2.07206 1.76038 0.08209  -0.20548 -0.35525 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 O   
+16041 C CB  . ASN B-2 377 ? 1.96663 1.94942 1.64268 0.07056  -0.19450 -0.36676 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 CB  
+16042 C CG  . ASN B-2 377 ? 1.93663 1.90378 1.60532 0.06121  -0.17634 -0.36475 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 CG  
+16043 O OD1 . ASN B-2 377 ? 1.79619 1.75194 1.46129 0.05486  -0.15672 -0.35437 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 OD1 
+16044 N ND2 . ASN B-2 377 ? 1.95025 1.91751 1.61830 0.06052  -0.18309 -0.37578 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 ND2 
+16045 N N   . GLN B-2 378 ? 1.88661 1.84822 1.52225 0.09388  -0.23244 -0.36725 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 N   
+16046 C CA  . GLN B-2 378 ? 1.91177 1.88995 1.55943 0.10448  -0.25281 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 CA  
+16047 C C   . GLN B-2 378 ? 1.87530 1.84183 1.51236 0.10676  -0.24866 -0.36120 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 C   
+16048 O O   . GLN B-2 378 ? 1.80000 1.79443 1.46597 0.11060  -0.25337 -0.36183 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 O   
+16049 C CB  . GLN B-2 378 ? 2.03525 1.99388 1.65509 0.11547  -0.28017 -0.38611 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 CB  
+16050 C CG  . GLN B-2 378 ? 2.21834 2.19723 1.85587 0.12742  -0.30358 -0.39582 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 CG  
+16051 C CD  . GLN B-2 378 ? 2.14899 2.18224 1.84343 0.12476  -0.30063 -0.40329 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 CD  
+16052 O OE1 . GLN B-2 378 ? 2.12952 2.18659 1.84895 0.12565  -0.29767 -0.40001 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 OE1 
+16053 N NE2 . GLN B-2 378 ? 2.13568 2.18851 1.84996 0.12072  -0.30130 -0.41353 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 NE2 
+16054 N N   . VAL B-2 379 ? 1.82827 1.75410 1.42395 0.10391  -0.23962 -0.35086 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 N   
+16055 C CA  . VAL B-2 379 ? 1.55358 1.46721 1.13954 0.10429  -0.23306 -0.33852 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 CA  
+16056 C C   . VAL B-2 379 ? 1.70406 1.65113 1.33315 0.09676  -0.21247 -0.33040 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 C   
+16057 O O   . VAL B-2 379 ? 1.82378 1.78331 1.46758 0.09986  -0.21343 -0.32533 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 O   
+16058 C CB  . VAL B-2 379 ? 1.62508 1.48995 1.15943 0.09957  -0.22352 -0.32916 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 CB  
+16059 C CG1 . VAL B-2 379 ? 1.61436 1.46874 1.14271 0.09765  -0.21284 -0.31567 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 CG1 
+16060 C CG2 . VAL B-2 379 ? 1.91362 1.74261 1.40140 0.10738  -0.24702 -0.33601 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 CG2 
+16061 N N   . LEU B-2 380 ? 1.78333 1.74476 1.43337 0.08690  -0.19475 -0.32935 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 N   
+16062 C CA  . LEU B-2 380 ? 1.60759 1.59836 1.29751 0.07905  -0.17624 -0.32131 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 CA  
+16063 C C   . LEU B-2 380 ? 1.53316 1.56770 1.26490 0.08222  -0.18636 -0.32761 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 C   
+16064 O O   . LEU B-2 380 ? 1.54353 1.59783 1.29882 0.08075  -0.17986 -0.32077 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 O   
+16065 C CB  . LEU B-2 380 ? 1.43815 1.43066 1.13906 0.06819  -0.15766 -0.31974 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 CB  
+16066 C CG  . LEU B-2 380 ? 1.62969 1.62642 1.34888 0.05893  -0.13393 -0.30728 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 CG  
+16067 C CD1 . LEU B-2 380 ? 1.35577 1.32124 1.04386 0.05973  -0.12644 -0.29773 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 CD1 
+16068 C CD2 . LEU B-2 380 ? 1.61030 1.60483 1.33767 0.04967  -0.11894 -0.30825 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 CD2 
+16069 N N   . ILE B-2 381 ? 1.56328 1.61405 1.30482 0.08607  -0.20200 -0.34134 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 N   
+16070 C CA  . ILE B-2 381 ? 1.64546 1.73887 1.42563 0.08860  -0.21193 -0.34959 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 CA  
+16071 C C   . ILE B-2 381 ? 1.83390 1.92752 1.60857 0.09964  -0.22725 -0.35156 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 C   
+16072 O O   . ILE B-2 381 ? 1.85440 1.97896 1.65923 0.09953  -0.22617 -0.35104 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 O   
+16073 C CB  . ILE B-2 381 ? 1.66311 1.77276 1.45449 0.08998  -0.22527 -0.36529 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 CB  
+16074 C CG1 . ILE B-2 381 ? 1.46494 1.57865 1.26805 0.07813  -0.20951 -0.36301 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 CG1 
+16075 C CG2 . ILE B-2 381 ? 1.55467 1.70835 1.38388 0.09293  -0.23673 -0.37620 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 CG2 
+16076 C CD1 . ILE B-2 381 ? 1.71070 1.84190 1.52774 0.07798  -0.22111 -0.37797 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 CD1 
+16077 N N   . ASN B-2 382 ? 1.93395 1.99205 1.66922 0.10902  -0.24222 -0.35387 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 N   
+16078 C CA  . ASN B-2 382 ? 1.90808 1.96162 1.63587 0.12003  -0.25840 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 CA  
+16079 C C   . ASN B-2 382 ? 1.76252 1.81334 1.49333 0.11638  -0.24303 -0.34050 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 C   
+16080 O O   . ASN B-2 382 ? 1.59943 1.66870 1.34789 0.12203  -0.25024 -0.34191 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 O   
+16081 C CB  . ASN B-2 382 ? 1.87216 1.88164 1.55223 0.12930  -0.27734 -0.35874 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 CB  
+16082 C CG  . ASN B-2 382 ? 1.81911 1.83254 1.49790 0.13550  -0.29750 -0.37551 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 CG  
+16083 O OD1 . ASN B-2 382 ? 1.85915 1.91220 1.57570 0.13761  -0.30522 -0.38819 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 OD1 
+16084 N ND2 . ASN B-2 382 ? 1.66819 1.64050 1.30299 0.13786  -0.30606 -0.37611 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 ND2 
+16085 N N   . LEU B-2 383 ? 1.62409 1.65268 1.33906 0.10706  -0.22193 -0.32713 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 N   
+16086 C CA  . LEU B-2 383 ? 1.61544 1.64137 1.33489 0.10290  -0.20630 -0.31314 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 CA  
+16087 C C   . LEU B-2 383 ? 1.65517 1.72608 1.42268 0.09787  -0.19694 -0.31188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 C   
+16088 O O   . LEU B-2 383 ? 1.67866 1.76327 1.46015 0.10138  -0.19925 -0.30905 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 O   
+16089 C CB  . LEU B-2 383 ? 1.51224 1.50791 1.20851 0.09329  -0.18500 -0.30152 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 CB  
+16090 C CG  . LEU B-2 383 ? 1.62377 1.62405 1.33532 0.08614  -0.16430 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 CG  
+16091 C CD1 . LEU B-2 383 ? 1.75659 1.74149 1.45256 0.09261  -0.17103 -0.28188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 CD1 
+16092 C CD2 . LEU B-2 383 ? 1.26399 1.24186 0.96155 0.07577  -0.14236 -0.28003 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 CD2 
+16093 N N   . PHE B-2 384 ? 1.63928 1.73262 1.43147 0.08910  -0.18676 -0.31385 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 N   
+16094 C CA  . PHE B-2 384 ? 1.66844 1.80160 1.50299 0.08205  -0.17706 -0.31125 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CA  
+16095 C C   . PHE B-2 384 ? 1.64064 1.81133 1.50185 0.08739  -0.19298 -0.32424 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 C   
+16096 O O   . PHE B-2 384 ? 1.66849 1.87203 1.56147 0.08244  -0.18691 -0.32224 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 O   
+16097 C CB  . PHE B-2 384 ? 1.51831 1.65992 1.36889 0.07003  -0.16169 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CB  
+16098 C CG  . PHE B-2 384 ? 1.31343 1.43156 1.15436 0.06257  -0.14141 -0.29472 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CG  
+16099 C CD1 . PHE B-2 384 ? 1.36446 1.44489 1.17077 0.06279  -0.13710 -0.29323 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CD1 
+16100 C CD2 . PHE B-2 384 ? 1.17441 1.30847 1.04111 0.05512  -0.12688 -0.28420 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CD2 
+16101 C CE1 . PHE B-2 384 ? 1.36518 1.42630 1.16508 0.05564  -0.11765 -0.28264 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CE1 
+16102 C CE2 . PHE B-2 384 ? 1.12367 1.23738 0.98474 0.04880  -0.10892 -0.27322 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CE2 
+16103 C CZ  . PHE B-2 384 ? 1.14748 1.22568 0.97626 0.04905  -0.10381 -0.27301 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CZ  
+16104 N N   . ALA B-2 385 ? 1.48832 1.65524 1.33766 0.09705  -0.21333 -0.33817 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-2 N   
+16105 C CA  . ALA B-2 385 ? 1.64384 1.84675 1.51953 0.10323  -0.22919 -0.35264 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-2 CA  
+16106 C C   . ALA B-2 385 ? 1.69839 1.90548 1.57708 0.11074  -0.23498 -0.35049 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-2 C   
+16107 O O   . ALA B-2 385 ? 1.53586 1.78102 1.44632 0.11071  -0.23752 -0.35709 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-2 O   
+16108 C CB  . ALA B-2 385 ? 1.65459 1.85020 1.51723 0.11284  -0.25111 -0.36901 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-2 CB  
+16109 N N   . LYS B-2 386 ? 1.82724 1.99545 1.67265 0.11655  -0.23690 -0.34164 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 N   
+16110 C CA  . LYS B-2 386 ? 1.66987 1.83863 1.51699 0.12314  -0.24154 -0.33814 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 CA  
+16111 C C   . LYS B-2 386 ? 1.64364 1.83416 1.51623 0.11337  -0.22135 -0.32634 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 C   
+16112 O O   . LYS B-2 386 ? 1.91579 2.13057 1.80937 0.11650  -0.22485 -0.32874 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 O   
+16113 C CB  . LYS B-2 386 ? 1.59344 1.71243 1.39668 0.12950  -0.24701 -0.32995 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 CB  
+16114 C CG  . LYS B-2 386 ? 1.94035 2.03309 1.71386 0.13960  -0.26955 -0.34068 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 CG  
+16115 C CD  . LYS B-2 386 ? 2.08745 2.20475 1.88035 0.15205  -0.29417 -0.35830 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 CD  
+16116 C CE  . LYS B-2 386 ? 1.88036 1.99807 1.67718 0.15929  -0.30063 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 CE  
+16117 N NZ  . LYS B-2 386 ? 2.03041 2.17424 1.84949 0.17186  -0.32470 -0.37456 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 NZ  
+16118 N N   . LEU B-2 387 ? 1.40608 1.58821 1.27771 0.10171  -0.20094 -0.31426 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 N   
+16119 C CA  . LEU B-2 387 ? 1.68744 1.88776 1.58293 0.09198  -0.18255 -0.30267 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 CA  
+16120 C C   . LEU B-2 387 ? 1.82745 2.07256 1.76088 0.08373  -0.17878 -0.30836 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 C   
+16121 O O   . LEU B-2 387 ? 1.66806 1.93005 1.62218 0.07490  -0.16507 -0.29908 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 O   
+16122 C CB  . LEU B-2 387 ? 1.53185 1.70405 1.41249 0.08318  -0.16317 -0.28838 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 CB  
+16123 C CG  . LEU B-2 387 ? 1.48059 1.60662 1.32095 0.08793  -0.16304 -0.28190 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 CG  
+16124 C CD1 . LEU B-2 387 ? 1.27747 1.38323 1.11090 0.07783  -0.14118 -0.26926 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 CD1 
+16125 C CD2 . LEU B-2 387 ? 1.43599 1.55504 1.26912 0.09628  -0.17125 -0.27920 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 CD2 
+16126 N N   . GLU B-2 388 ? 1.89779 2.16165 1.84009 0.08580  -0.19087 -0.32334 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 N   
+16127 C CA  . GLU B-2 388 ? 1.80896 2.11545 1.78564 0.07665  -0.18775 -0.33007 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 CA  
+16128 C C   . GLU B-2 388 ? 1.69478 2.00142 1.68094 0.06182  -0.16850 -0.31771 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 C   
+16129 O O   . GLU B-2 388 ? 1.73067 2.06383 1.74198 0.05178  -0.15888 -0.31249 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 O   
+16130 C CB  . GLU B-2 388 ? 1.66782 2.00973 1.67006 0.07757  -0.19068 -0.33435 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 CB  
+16131 C CG  . GLU B-2 388 ? 1.71508 2.06091 1.71345 0.09264  -0.21127 -0.34904 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 CG  
+16132 C CD  . GLU B-2 388 ? 2.12579 2.51388 2.15443 0.09243  -0.21411 -0.35737 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 CD  
+16133 O OE1 . GLU B-2 388 ? 2.11062 2.53165 2.16480 0.07966  -0.20331 -0.35689 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 OE1 
+16134 O OE2 . GLU B-2 388 ? 2.16603 2.55380 2.19226 0.10455  -0.22735 -0.36457 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 OE2 
+16135 N N   . ILE B-2 389 ? 1.75456 2.03025 1.71965 0.06038  -0.16364 -0.31341 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 N   
+16136 C CA  . ILE B-2 389 ? 1.63186 1.90288 1.60440 0.04776  -0.14705 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 CA  
+16137 C C   . ILE B-2 389 ? 1.64437 1.90658 1.60861 0.04632  -0.15094 -0.31132 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 C   
+16138 O O   . ILE B-2 389 ? 1.35784 1.59128 1.29325 0.05456  -0.15831 -0.31563 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 O   
+16139 C CB  . ILE B-2 389 ? 1.42140 1.66001 1.37711 0.04669  -0.13332 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 CB  
+16140 C CG1 . ILE B-2 389 ? 1.65803 1.90891 1.62790 0.04557  -0.12744 -0.27883 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 CG1 
+16141 C CG2 . ILE B-2 389 ? 1.44239 1.67075 1.40253 0.03596  -0.11906 -0.28105 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 CG2 
+16142 C CD1 . ILE B-2 389 ? 1.47094 1.69367 1.42949 0.04344  -0.11309 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 CD1 
+16143 N N   . THR B-2 390 ? 2.01314 2.29899 2.00128 0.03543  -0.14659 -0.31337 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 N   
+16144 C CA  . THR B-2 390 ? 1.73936 2.01622 1.72170 0.03272  -0.14857 -0.31996 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 CA  
+16145 C C   . THR B-2 390 ? 1.59078 1.83628 1.55965 0.02767  -0.13423 -0.30872 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 C   
+16146 O O   . THR B-2 390 ? 1.70722 1.94733 1.68209 0.02253  -0.12117 -0.29578 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 O   
+16147 C CB  . THR B-2 390 ? 1.94932 2.26197 1.96220 0.02197  -0.14928 -0.32638 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 CB  
+16148 O OG1 . THR B-2 390 ? 1.48851 1.79241 1.49511 0.02100  -0.15382 -0.33488 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 OG1 
+16149 C CG2 . THR B-2 390 ? 2.04299 2.36637 2.07719 0.00775  -0.13392 -0.31269 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 CG2 
+16150 N N   . LEU B-2 391 ? 1.40117 1.62629 1.35246 0.02936  -0.13709 -0.31485 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 N   
+16151 C CA  . LEU B-2 391 ? 1.37466 1.56775 1.30920 0.02627  -0.12461 -0.30747 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 CA  
+16152 C C   . LEU B-2 391 ? 1.27094 1.46952 1.22003 0.01690  -0.12061 -0.31054 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 C   
+16153 O O   . LEU B-2 391 ? 1.47586 1.68546 1.42775 0.01775  -0.13162 -0.32231 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 O   
+16154 C CB  . LEU B-2 391 ? 1.18166 1.33934 1.07599 0.03653  -0.13062 -0.31151 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 CB  
+16155 C CG  . LEU B-2 391 ? 1.32432 1.44819 1.19697 0.03510  -0.11571 -0.30147 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 CG  
+16156 C CD1 . LEU B-2 391 ? 1.11558 1.24651 1.00383 0.03184  -0.10428 -0.28882 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 CD1 
+16157 C CD2 . LEU B-2 391 ? 1.35381 1.44499 1.18438 0.04469  -0.12368 -0.30497 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 CD2 
+16158 N N   . ASP B-2 392 ? 1.25737 1.44817 1.21702 0.00817  -0.10566 -0.30056 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 N   
+16159 C CA  . ASP B-2 392 ? 1.42822 1.62084 1.40195 -0.00085 -0.10171 -0.30268 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 CA  
+16160 C C   . ASP B-2 392 ? 1.37310 1.54055 1.32044 0.00423  -0.10572 -0.31240 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 C   
+16161 O O   . ASP B-2 392 ? 1.44539 1.58507 1.36173 0.01177  -0.10459 -0.31266 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 O   
+16162 C CB  . ASP B-2 392 ? 1.36416 1.54937 1.35334 -0.00958 -0.08604 -0.29047 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 CB  
+16163 C CG  . ASP B-2 392 ? 1.50517 1.69420 1.51350 -0.01965 -0.08329 -0.29197 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 CG  
+16164 O OD1 . ASP B-2 392 ? 1.47961 1.68433 1.49510 -0.02201 -0.09293 -0.30089 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 OD1 
+16165 O OD2 . ASP B-2 392 ? 1.24033 1.41656 1.25773 -0.02516 -0.07197 -0.28482 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 OD2 
+16166 N N   . THR B-2 393 ? 1.32381 1.50074 1.28264 -0.00072 -0.11064 -0.32045 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 N   
+16167 C CA  . THR B-2 393 ? 1.38139 1.53610 1.31658 0.00355  -0.11539 -0.33067 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 CA  
+16168 C C   . THR B-2 393 ? 1.44473 1.56724 1.36253 0.00248  -0.10136 -0.32584 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 C   
+16169 O O   . THR B-2 393 ? 1.38793 1.48321 1.27171 0.00923  -0.10273 -0.33058 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 O   
+16170 C CB  . THR B-2 393 ? 1.22484 1.39716 1.18041 -0.00314 -0.12176 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 CB  
+16171 O OG1 . THR B-2 393 ? 1.37609 1.57547 1.34144 -0.00033 -0.13629 -0.34808 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 OG1 
+16172 C CG2 . THR B-2 393 ? 1.46218 1.60945 1.39593 -0.00047 -0.12384 -0.34861 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 CG2 
+16173 N N   . ARG B-2 394 ? 1.33995 1.46486 1.28050 -0.00630 -0.08806 -0.31692 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 N   
+16174 C CA  . ARG B-2 394 ? 1.45181 1.54906 1.38053 -0.00755 -0.07376 -0.31383 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 CA  
+16175 C C   . ARG B-2 394 ? 1.36156 1.44169 1.26859 -0.00198 -0.06647 -0.30693 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 C   
+16176 O O   . ARG B-2 394 ? 1.49893 1.55203 1.38341 -0.00073 -0.05674 -0.30784 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 O   
+16177 C CB  . ARG B-2 394 ? 1.47787 1.58291 1.44022 -0.01787 -0.06357 -0.30717 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 CB  
+16178 C CG  . ARG B-2 394 ? 1.56580 1.68176 1.54720 -0.02454 -0.06949 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 CG  
+16179 C CD  . ARG B-2 394 ? 1.54000 1.65934 1.55301 -0.03456 -0.06072 -0.30657 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 CD  
+16180 N NE  . ARG B-2 394 ? 1.27616 1.37048 1.28240 -0.03364 -0.04704 -0.30554 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 NE  
+16181 C CZ  . ARG B-2 394 ? 1.50030 1.59212 1.53203 -0.04031 -0.03859 -0.30012 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 CZ  
+16182 N NH1 . ARG B-2 394 ? 1.60489 1.71494 1.66817 -0.04901 -0.04285 -0.29358 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 NH1 
+16183 N NH2 . ARG B-2 394 ? 1.26993 1.34008 1.29526 -0.03865 -0.02591 -0.30171 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 NH2 
+16184 N N   . GLU B-2 395 ? 1.46249 1.55813 1.37593 0.00076  -0.07059 -0.30055 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 N   
+16185 C CA  . GLU B-2 395 ? 1.36945 1.44851 1.26081 0.00652  -0.06576 -0.29454 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 CA  
+16186 C C   . GLU B-2 395 ? 1.41637 1.47243 1.26610 0.01536  -0.07483 -0.30220 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 C   
+16187 O O   . GLU B-2 395 ? 1.48292 1.51221 1.30442 0.01787  -0.06748 -0.29933 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 O   
+16188 C CB  . GLU B-2 395 ? 1.33882 1.44110 1.24787 0.00770  -0.06971 -0.28706 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 CB  
+16189 C CG  . GLU B-2 395 ? 1.14020 1.25241 1.07834 0.00026  -0.05721 -0.27555 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 CG  
+16190 C CD  . GLU B-2 395 ? 1.34673 1.47960 1.29771 0.00195  -0.06118 -0.26865 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 CD  
+16191 O OE1 . GLU B-2 395 ? 1.30809 1.46346 1.26549 0.00398  -0.07385 -0.27357 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 OE1 
+16192 O OE2 . GLU B-2 395 ? 1.27309 1.40031 1.22833 0.00128  -0.05160 -0.25928 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 OE2 
+16193 N N   . ILE B-2 396 ? 1.44681 1.51229 1.29187 0.01962  -0.09124 -0.31214 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 N   
+16194 C CA  . ILE B-2 396 ? 1.37491 1.41723 1.18010 0.02829  -0.10284 -0.31994 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 CA  
+16195 C C   . ILE B-2 396 ? 1.30767 1.32003 1.08674 0.02597  -0.09493 -0.32444 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 C   
+16196 O O   . ILE B-2 396 ? 1.51498 1.49689 1.25527 0.02955  -0.09343 -0.32431 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 O   
+16197 C CB  . ILE B-2 396 ? 1.33050 1.39285 1.14210 0.03357  -0.12331 -0.33088 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 CB  
+16198 C CG1 . ILE B-2 396 ? 1.24787 1.33828 1.08089 0.03663  -0.13080 -0.32794 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 CG1 
+16199 C CG2 . ILE B-2 396 ? 1.26278 1.29860 1.03324 0.04241  -0.13726 -0.33995 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 CG2 
+16200 C CD1 . ILE B-2 396 ? 1.19396 1.30741 1.03686 0.04186  -0.15043 -0.34037 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 CD1 
+16201 N N   . THR B-2 397 ? 1.26309 1.28299 1.06221 0.01927  -0.08966 -0.32865 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 N   
+16202 C CA  . THR B-2 397 ? 1.50394 1.49744 1.28062 0.01687  -0.08187 -0.33461 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 CA  
+16203 C C   . THR B-2 397 ? 1.36137 1.33502 1.12936 0.01263  -0.06160 -0.32730 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 C   
+16204 O O   . THR B-2 397 ? 1.80089 1.74561 1.53464 0.01265  -0.05514 -0.33118 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 O   
+16205 C CB  . THR B-2 397 ? 1.39455 1.40200 1.19827 0.01080  -0.08179 -0.34127 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 CB  
+16206 O OG1 . THR B-2 397 ? 1.65333 1.68097 1.49760 0.00316  -0.07141 -0.33301 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 OG1 
+16207 C CG2 . THR B-2 397 ? 1.26634 1.29283 1.07736 0.01440  -0.10142 -0.35016 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 CG2 
+16208 N N   . ALA B-2 398 ? 1.37295 1.36197 1.17151 0.00843  -0.05129 -0.31732 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-2 N   
+16209 C CA  . ALA B-2 398 ? 1.55086 1.52344 1.34492 0.00472  -0.03239 -0.31101 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-2 CA  
+16210 C C   . ALA B-2 398 ? 1.68936 1.63969 1.44476 0.00966  -0.03221 -0.30724 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-2 C   
+16211 O O   . ALA B-2 398 ? 1.50841 1.43335 1.23883 0.00707  -0.01898 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-2 O   
+16212 C CB  . ALA B-2 398 ? 1.67199 1.66658 1.50850 -0.00018 -0.02421 -0.30119 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-2 CB  
+16213 N N   . PHE B-2 399 ? 1.74601 1.70542 1.49624 0.01626  -0.04678 -0.30410 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 N   
+16214 C CA  . PHE B-2 399 ? 1.75700 1.69327 1.46865 0.02149  -0.05018 -0.30081 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CA  
+16215 C C   . PHE B-2 399 ? 1.59608 1.50197 1.26141 0.02381  -0.05621 -0.30932 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 C   
+16216 O O   . PHE B-2 399 ? 1.56353 1.43960 1.19214 0.02247  -0.04848 -0.30711 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 O   
+16217 C CB  . PHE B-2 399 ? 1.75595 1.71025 1.47529 0.02894  -0.06715 -0.29786 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CB  
+16218 C CG  . PHE B-2 399 ? 1.87758 1.80885 1.56103 0.03465  -0.07245 -0.29348 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CG  
+16219 C CD1 . PHE B-2 399 ? 1.74011 1.64644 1.38128 0.04050  -0.08678 -0.29965 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CD1 
+16220 C CD2 . PHE B-2 399 ? 1.73228 1.66594 1.42423 0.03411  -0.06452 -0.28307 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CD2 
+16221 C CE1 . PHE B-2 399 ? 1.58592 1.46861 1.19302 0.04521  -0.09317 -0.29494 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CE1 
+16222 C CE2 . PHE B-2 399 ? 1.72054 1.63207 1.37990 0.03891  -0.07011 -0.27876 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CE2 
+16223 C CZ  . PHE B-2 399 ? 1.72919 1.61452 1.34563 0.04426  -0.08461 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CZ  
+16224 N N   . THR B-2 400 ? 1.59518 1.50783 1.26077 0.02664  -0.07028 -0.31919 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 N   
+16225 C CA  . THR B-2 400 ? 1.71991 1.60403 1.34127 0.02930  -0.07860 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 CA  
+16226 C C   . THR B-2 400 ? 1.68114 1.54131 1.28322 0.02151  -0.05934 -0.33037 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 C   
+16227 O O   . THR B-2 400 ? 1.78879 1.61634 1.34475 0.02093  -0.05687 -0.33100 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 O   
+16228 C CB  . THR B-2 400 ? 1.54217 1.44195 1.17479 0.03319  -0.09637 -0.33883 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 CB  
+16229 O OG1 . THR B-2 400 ? 1.38302 1.29844 1.02169 0.04161  -0.11645 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 OG1 
+16230 C CG2 . THR B-2 400 ? 1.72338 1.59386 1.31444 0.03411  -0.10190 -0.34866 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 CG2 
+16231 N N   . GLU B-2 401 ? 1.57280 1.44848 1.20970 0.01497  -0.04565 -0.33218 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 N   
+16232 C CA  . GLU B-2 401 ? 1.72430 1.58081 1.34830 0.00785  -0.02764 -0.33742 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 CA  
+16233 C C   . GLU B-2 401 ? 1.87521 1.70997 1.47592 0.00361  -0.01021 -0.33084 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 C   
+16234 O O   . GLU B-2 401 ? 2.02620 1.83380 1.59100 -0.00072 -0.00014 -0.33599 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 O   
+16235 C CB  . GLU B-2 401 ? 1.63082 1.50992 1.30275 0.00230  -0.01756 -0.33981 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 CB  
+16236 C CG  . GLU B-2 401 ? 2.06425 1.92721 1.73018 -0.00468 0.00129  -0.34709 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 CG  
+16237 C CD  . GLU B-2 401 ? 1.96294 1.84708 1.67789 -0.00930 0.00819  -0.34988 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 CD  
+16238 O OE1 . GLU B-2 401 ? 1.88658 1.79571 1.63429 -0.00773 -0.00377 -0.34729 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 OE1 
+16239 O OE2 . GLU B-2 401 ? 1.89619 1.77174 1.61699 -0.01492 0.02532  -0.35508 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 OE2 
+16240 N N   . VAL B-2 402 ? 1.80320 1.64966 1.42333 0.00413  -0.00611 -0.31989 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 N   
+16241 C CA  . VAL B-2 402 ? 1.78088 1.60808 1.38135 -0.00028 0.01034  -0.31349 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 CA  
+16242 C C   . VAL B-2 402 ? 1.87107 1.66680 1.41460 0.00246  0.00144  -0.31220 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 C   
+16243 O O   . VAL B-2 402 ? 2.03923 1.80824 1.54906 -0.00366 0.01549  -0.31165 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 O   
+16244 C CB  . VAL B-2 402 ? 1.79714 1.64568 1.43453 0.00004  0.01520  -0.30227 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 CB  
+16245 C CG1 . VAL B-2 402 ? 1.87406 1.70301 1.49150 -0.00442 0.03123  -0.29578 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 CG1 
+16246 C CG2 . VAL B-2 402 ? 1.68863 1.56382 1.37898 -0.00381 0.02385  -0.30308 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 CG2 
+16247 N N   . MET B-2 403 ? 1.85860 1.65629 1.39019 0.01115  -0.02228 -0.31226 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 N   
+16248 C CA  . MET B-2 403 ? 1.81525 1.58150 1.29322 0.01466  -0.03450 -0.31064 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 CA  
+16249 C C   . MET B-2 403 ? 1.89783 1.63320 1.32957 0.01085  -0.03341 -0.31956 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 C   
+16250 O O   . MET B-2 403 ? 1.85985 1.56120 1.24145 0.00811  -0.03253 -0.31691 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 O   
+16251 C CB  . MET B-2 403 ? 1.56439 1.34282 1.04645 0.02586  -0.06182 -0.31068 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 CB  
+16252 C CG  . MET B-2 403 ? 1.73882 1.54117 1.25389 0.02994  -0.06478 -0.30145 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 CG  
+16253 S SD  . MET B-2 403 ? 1.95126 1.72438 1.42868 0.03032  -0.06381 -0.29026 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 SD  
+16254 C CE  . MET B-2 403 ? 1.60480 1.34624 1.02732 0.03832  -0.09132 -0.29580 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 CE  
+16255 N N   . MET B-2 404 ? 1.82131 1.56691 1.26763 0.01000  -0.03369 -0.33003 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 N   
+16256 C CA  . MET B-2 404 ? 1.93351 1.65116 1.33594 0.00733  -0.03548 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 CA  
+16257 C C   . MET B-2 404 ? 1.99582 1.69023 1.37280 -0.00407 -0.00974 -0.34062 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 C   
+16258 O O   . MET B-2 404 ? 2.28853 1.94800 1.60991 -0.00779 -0.00972 -0.34189 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 O   
+16259 C CB  . MET B-2 404 ? 1.95888 1.69561 1.38777 0.00928  -0.04211 -0.35115 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 CB  
+16260 C CG  . MET B-2 404 ? 1.96964 1.73725 1.43546 0.01825  -0.06289 -0.35123 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 CG  
+16261 S SD  . MET B-2 404 ? 1.90747 1.66044 1.33695 0.02960  -0.09434 -0.35169 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 SD  
+16262 C CE  . MET B-2 404 ? 1.74735 1.49588 1.16473 0.03234  -0.10955 -0.36737 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 CE  
+16263 N N   . THR B-2 405 ? 1.73553 1.61407 1.61258 -0.12548 0.13842  -0.44127 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 N   
+16264 C CA  . THR B-2 405 ? 1.75219 1.60918 1.61919 -0.12290 0.15257  -0.44017 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 CA  
+16265 C C   . THR B-2 405 ? 1.74561 1.58783 1.61726 -0.12107 0.16692  -0.42431 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 C   
+16266 O O   . THR B-2 405 ? 1.91854 1.76691 1.81019 -0.12526 0.16634  -0.41484 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 O   
+16267 C CB  . THR B-2 405 ? 1.89096 1.74561 1.77856 -0.13477 0.15375  -0.44938 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 CB  
+16268 O OG1 . THR B-2 405 ? 2.04833 1.88242 1.92863 -0.13244 0.16814  -0.44731 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 OG1 
+16269 C CG2 . THR B-2 405 ? 1.82491 1.68736 1.74864 -0.14818 0.15202  -0.44462 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 CG2 
+16270 N N   . ASN B-2 406 ? 1.81668 1.63975 1.66992 -0.11455 0.18001  -0.42206 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 N   
+16271 C CA  . ASN B-2 406 ? 2.00963 1.81689 1.86825 -0.11373 0.19576  -0.40910 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 CA  
+16272 C C   . ASN B-2 406 ? 1.91448 1.71368 1.79845 -0.12415 0.20452  -0.41066 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 C   
+16273 O O   . ASN B-2 406 ? 1.87932 1.66377 1.76595 -0.12314 0.21904  -0.40308 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 O   
+16274 C CB  . ASN B-2 406 ? 2.07178 1.86231 1.89578 -0.10083 0.20637  -0.40527 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 CB  
+16275 C CG  . ASN B-2 406 ? 2.18855 1.97326 1.99198 -0.09694 0.20683  -0.41765 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 CG  
+16276 O OD1 . ASN B-2 406 ? 2.11822 1.90998 1.93509 -0.10458 0.20012  -0.42919 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 OD1 
+16277 N ND2 . ASN B-2 406 ? 2.27614 2.04746 2.04656 -0.08476 0.21488  -0.41526 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 ND2 
+16278 N N   . GLU B-2 407 ? 1.84455 1.65285 1.74702 -0.13404 0.19603  -0.42073 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 N   
+16279 C CA  . GLU B-2 407 ? 1.86116 1.66077 1.78535 -0.14327 0.20318  -0.42359 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 CA  
+16280 C C   . GLU B-2 407 ? 1.99729 1.79585 1.94974 -0.14923 0.20902  -0.41275 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 C   
+16281 O O   . GLU B-2 407 ? 1.86484 1.65019 1.82741 -0.15128 0.22111  -0.41006 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 O   
+16282 C CB  . GLU B-2 407 ? 1.83640 1.64548 1.77220 -0.15226 0.19180  -0.43692 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 CB  
+16283 C CG  . GLU B-2 407 ? 1.83419 1.63430 1.79247 -0.16210 0.19721  -0.44065 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 CG  
+16284 C CD  . GLU B-2 407 ? 1.80730 1.61616 1.77730 -0.17152 0.18564  -0.45322 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 CD  
+16285 O OE1 . GLU B-2 407 ? 1.72243 1.54541 1.68374 -0.17050 0.17370  -0.45976 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 OE1 
+16286 O OE2 . GLU B-2 407 ? 1.85039 1.65176 1.83833 -0.17987 0.18847  -0.45699 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 OE2 
+16287 N N   . PHE B-2 408 ? 2.00870 1.82180 1.97435 -0.15150 0.20035  -0.40709 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 N   
+16288 C CA  . PHE B-2 408 ? 1.78187 1.59650 1.77545 -0.15655 0.20396  -0.39749 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CA  
+16289 C C   . PHE B-2 408 ? 1.84939 1.66155 1.83708 -0.14835 0.21003  -0.38463 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 C   
+16290 O O   . PHE B-2 408 ? 2.08754 1.90712 2.09617 -0.15072 0.20836  -0.37668 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 O   
+16291 C CB  . PHE B-2 408 ? 1.82176 1.65464 1.83718 -0.16521 0.19060  -0.39959 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CB  
+16292 C CG  . PHE B-2 408 ? 1.71077 1.54695 1.73139 -0.17374 0.18351  -0.41240 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CG  
+16293 C CD1 . PHE B-2 408 ? 1.67400 1.50092 1.71368 -0.18201 0.18851  -0.41561 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CD1 
+16294 C CD2 . PHE B-2 408 ? 1.64417 1.49252 1.65084 -0.17325 0.17159  -0.42181 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CD2 
+16295 C CE1 . PHE B-2 408 ? 1.73372 1.56234 1.77816 -0.19008 0.18199  -0.42728 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CE1 
+16296 C CE2 . PHE B-2 408 ? 1.64930 1.50064 1.66214 -0.18151 0.16519  -0.43409 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CE2 
+16297 C CZ  . PHE B-2 408 ? 1.64277 1.48369 1.67441 -0.19018 0.17050  -0.43648 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CZ  
+16298 N N   . ASP B-2 409 ? 1.80293 1.60434 1.76240 -0.13853 0.21714  -0.38238 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 N   
+16299 C CA  . ASP B-2 409 ? 1.86221 1.66015 1.81376 -0.13058 0.22254  -0.37021 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 CA  
+16300 C C   . ASP B-2 409 ? 1.95650 1.74419 1.92948 -0.13289 0.23619  -0.36180 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 C   
+16301 O O   . ASP B-2 409 ? 2.07815 1.87061 2.06453 -0.13167 0.23607  -0.35232 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 O   
+16302 C CB  . ASP B-2 409 ? 1.87818 1.66506 1.79226 -0.11942 0.22761  -0.36991 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 CB  
+16303 C CG  . ASP B-2 409 ? 1.87149 1.67061 1.76341 -0.11390 0.21286  -0.37566 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 CG  
+16304 O OD1 . ASP B-2 409 ? 1.81769 1.63449 1.72430 -0.11991 0.19903  -0.38113 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 OD1 
+16305 O OD2 . ASP B-2 409 ? 1.84921 1.64030 1.70876 -0.10329 0.21526  -0.37498 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 OD2 
+16306 N N   . ILE B-2 410 ? 2.03207 1.80632 2.00910 -0.13580 0.24770  -0.36585 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 N   
+16307 C CA  . ILE B-2 410 ? 2.11510 1.87945 2.11159 -0.13721 0.26139  -0.35939 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 CA  
+16308 C C   . ILE B-2 410 ? 2.00596 1.78011 2.03800 -0.14495 0.25637  -0.35811 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 C   
+16309 O O   . ILE B-2 410 ? 2.11454 1.88518 2.16558 -0.14480 0.26454  -0.35132 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 O   
+16310 C CB  . ILE B-2 410 ? 2.03752 1.78572 2.02761 -0.13769 0.27474  -0.36532 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 CB  
+16311 C CG1 . ILE B-2 410 ? 2.00882 1.75973 2.00597 -0.14496 0.26785  -0.37758 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 CG1 
+16312 C CG2 . ILE B-2 410 ? 1.94667 1.68396 1.90130 -0.12872 0.28202  -0.36446 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 CG2 
+16313 C CD1 . ILE B-2 410 ? 1.94145 1.68960 1.96921 -0.15245 0.27206  -0.37965 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 CD1 
+16314 N N   . ALA B-2 411 ? 1.88798 1.67426 1.92964 -0.15155 0.24335  -0.36473 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-2 N   
+16315 C CA  . ALA B-2 411 ? 1.90347 1.69958 1.97674 -0.15822 0.23789  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-2 CA  
+16316 C C   . ALA B-2 411 ? 1.77646 1.58466 1.85779 -0.15453 0.23253  -0.35243 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-2 C   
+16317 O O   . ALA B-2 411 ? 1.79046 1.60296 1.89798 -0.15674 0.23323  -0.34743 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-2 O   
+16318 C CB  . ALA B-2 411 ? 1.68903 1.49488 1.76860 -0.16640 0.22554  -0.37174 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-2 CB  
+16319 N N   . PHE B-2 412 ? 1.80842 1.62223 1.86729 -0.14818 0.22672  -0.34969 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 N   
+16320 C CA  . PHE B-2 412 ? 1.88175 1.70577 1.94440 -0.14323 0.22167  -0.34010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CA  
+16321 C C   . PHE B-2 412 ? 2.02735 1.83842 2.07429 -0.13432 0.23300  -0.33182 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 C   
+16322 O O   . PHE B-2 412 ? 2.04360 1.86091 2.08616 -0.12855 0.22856  -0.32421 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 O   
+16323 C CB  . PHE B-2 412 ? 1.80409 1.64521 1.85384 -0.14217 0.20541  -0.34302 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CB  
+16324 C CG  . PHE B-2 412 ? 1.79754 1.65193 1.86207 -0.15158 0.19445  -0.35133 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CG  
+16325 C CD1 . PHE B-2 412 ? 1.79807 1.66500 1.89157 -0.15727 0.18884  -0.34818 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CD1 
+16326 C CD2 . PHE B-2 412 ? 1.78931 1.64348 1.83868 -0.15456 0.18991  -0.36239 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CD2 
+16327 C CE1 . PHE B-2 412 ? 1.73649 1.61445 1.84290 -0.16640 0.17970  -0.35528 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CE1 
+16328 C CE2 . PHE B-2 412 ? 1.78826 1.65383 1.85184 -0.16393 0.18040  -0.37010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CE2 
+16329 C CZ  . PHE B-2 412 ? 1.78668 1.66366 1.87843 -0.17016 0.17567  -0.36623 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CZ  
+16330 N N   . ASP B-2 413 ? 2.05877 1.85181 2.09691 -0.13315 0.24756  -0.33328 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 N   
+16331 C CA  . ASP B-2 413 ? 2.12404 1.90312 2.14709 -0.12553 0.26018  -0.32544 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 CA  
+16332 C C   . ASP B-2 413 ? 2.23283 2.01209 2.28243 -0.12529 0.26641  -0.31665 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 C   
+16333 O O   . ASP B-2 413 ? 2.13007 1.91244 2.20888 -0.13100 0.26804  -0.31849 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 O   
+16334 C CB  . ASP B-2 413 ? 1.97140 1.73234 1.97989 -0.12513 0.27465  -0.33014 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 CB  
+16335 C CG  . ASP B-2 413 ? 2.20526 1.95066 2.19477 -0.11754 0.28874  -0.32219 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 CG  
+16336 O OD1 . ASP B-2 413 ? 2.03772 1.78535 2.01918 -0.11170 0.28573  -0.31362 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 OD1 
+16337 O OD2 . ASP B-2 413 ? 2.43112 2.16176 2.41360 -0.11746 0.30302  -0.32460 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 OD2 
+16338 N N   . THR B-2 414 ? 2.35170 2.12710 2.39062 -0.11807 0.26970  -0.30735 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 N   
+16339 C CA  . THR B-2 414 ? 2.27632 2.05154 2.33988 -0.11701 0.27586  -0.29919 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 CA  
+16340 C C   . THR B-2 414 ? 2.32998 2.08885 2.40321 -0.11847 0.29478  -0.29951 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 C   
+16341 O O   . THR B-2 414 ? 2.08912 1.84953 2.19161 -0.12010 0.29987  -0.29700 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 O   
+16342 C CB  . THR B-2 414 ? 2.12145 1.89638 2.17002 -0.10884 0.27351  -0.28941 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 CB  
+16343 O OG1 . THR B-2 414 ? 2.07047 1.82727 2.08664 -0.10330 0.28455  -0.28721 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 OG1 
+16344 C CG2 . THR B-2 414 ? 2.02787 1.82063 2.06765 -0.10696 0.25410  -0.29010 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 CG2 
+16345 N N   . ASN B-2 415 ? 2.46903 2.21307 2.51857 -0.11750 0.30518  -0.30319 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 N   
+16346 C CA  . ASN B-2 415 ? 2.44361 2.17266 2.50058 -0.11887 0.32368  -0.30431 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 CA  
+16347 C C   . ASN B-2 415 ? 2.51011 2.24320 2.59625 -0.12609 0.32420  -0.31260 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 C   
+16348 O O   . ASN B-2 415 ? 2.57680 2.32023 2.66907 -0.13049 0.31184  -0.31882 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 O   
+16349 C CB  . ASN B-2 415 ? 2.37725 2.09094 2.40042 -0.11592 0.33361  -0.30697 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 CB  
+16350 C CG  . ASN B-2 415 ? 2.40924 2.11623 2.40059 -0.10771 0.33413  -0.29866 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 CG  
+16351 O OD1 . ASN B-2 415 ? 2.39249 2.09866 2.35370 -0.10394 0.32770  -0.30137 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 OD1 
+16352 N ND2 . ASN B-2 415 ? 2.58434 2.28611 2.58208 -0.10443 0.34156  -0.28889 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 ND2 
+16353 N N   . GLU B-2 416 ? 2.46271 2.18700 2.56680 -0.12716 0.33893  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 N   
+16354 C CA  . GLU B-2 416 ? 2.48158 2.20775 2.61361 -0.13262 0.34094  -0.32083 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 CA  
+16355 C C   . GLU B-2 416 ? 2.45886 2.17017 2.58377 -0.13380 0.35680  -0.32741 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 C   
+16356 O O   . GLU B-2 416 ? 2.45716 2.15712 2.57138 -0.13059 0.37118  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 O   
+16357 C CB  . GLU B-2 416 ? 2.29283 2.02549 2.45928 -0.13218 0.34231  -0.31676 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 CB  
+16358 C CG  . GLU B-2 416 ? 2.24707 1.98626 2.44263 -0.13673 0.33781  -0.32419 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 CG  
+16359 C CD  . GLU B-2 416 ? 2.39371 2.14531 2.61916 -0.13513 0.33130  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 CD  
+16360 O OE1 . GLU B-2 416 ? 2.41586 2.17120 2.64042 -0.13072 0.33037  -0.31040 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 OE1 
+16361 O OE2 . GLU B-2 416 ? 2.51479 2.27208 2.76396 -0.13774 0.32683  -0.32442 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 OE2 
+16362 N N   . TYR B-2 417 ? 2.52849 2.23973 2.65910 -0.13846 0.35421  -0.33762 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 N   
+16363 C CA  . TYR B-2 417 ? 2.52492 2.22372 2.64812 -0.13965 0.36708  -0.34555 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CA  
+16364 C C   . TYR B-2 417 ? 2.54169 2.24045 2.69625 -0.14317 0.37136  -0.35292 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 C   
+16365 O O   . TYR B-2 417 ? 2.59384 2.30187 2.76958 -0.14586 0.36045  -0.35484 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 O   
+16366 C CB  . TYR B-2 417 ? 2.42522 2.12225 2.52293 -0.14103 0.36019  -0.35274 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CB  
+16367 C CG  . TYR B-2 417 ? 2.55561 2.25374 2.62170 -0.13659 0.35414  -0.34705 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CG  
+16368 C CD1 . TYR B-2 417 ? 2.59797 2.30900 2.66217 -0.13696 0.33711  -0.34459 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CD1 
+16369 C CD2 . TYR B-2 417 ? 2.57016 2.25650 2.60781 -0.13156 0.36555  -0.34446 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CD2 
+16370 C CE1 . TYR B-2 417 ? 2.59963 2.31219 2.63480 -0.13205 0.33091  -0.34056 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CE1 
+16371 C CE2 . TYR B-2 417 ? 2.61842 2.30492 2.62562 -0.12621 0.35965  -0.33968 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CE2 
+16372 C CZ  . TYR B-2 417 ? 2.61848 2.31832 2.62475 -0.12627 0.34198  -0.33816 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CZ  
+16373 O OH  . TYR B-2 417 ? 2.47315 2.17369 2.44898 -0.12016 0.33546  -0.33457 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 OH  
+16374 N N   . LEU B-2 418 ? 2.51026 2.19842 2.66701 -0.14275 0.38755  -0.35732 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 N   
+16375 C CA  . LEU B-2 418 ? 2.42751 2.11502 2.61364 -0.14486 0.39291  -0.36519 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 CA  
+16376 C C   . LEU B-2 418 ? 2.32450 2.01165 2.51137 -0.14883 0.38489  -0.37631 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 C   
+16377 O O   . LEU B-2 418 ? 2.29031 1.98372 2.49855 -0.15104 0.37545  -0.37947 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 O   
+16378 C CB  . LEU B-2 418 ? 2.33589 2.01309 2.52384 -0.14331 0.41296  -0.36740 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 CB  
+16379 C CG  . LEU B-2 418 ? 2.34836 2.02560 2.56887 -0.14408 0.42046  -0.37529 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 CG  
+16380 C CD1 . LEU B-2 418 ? 2.25475 1.94123 2.50365 -0.14224 0.41639  -0.36931 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 CD1 
+16381 C CD2 . LEU B-2 418 ? 2.33032 1.99754 2.54815 -0.14332 0.44056  -0.37916 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 CD2 
+16382 N N   . HIS B-2 419 ? 2.32778 2.00714 2.49097 -0.14943 0.38846  -0.38233 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 N   
+16383 C CA  . HIS B-2 419 ? 2.44776 2.12501 2.60994 -0.15301 0.38181  -0.39364 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 CA  
+16384 C C   . HIS B-2 419 ? 2.47445 2.15698 2.61750 -0.15489 0.36634  -0.39284 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 C   
+16385 O O   . HIS B-2 419 ? 2.42826 2.10931 2.54414 -0.15238 0.36664  -0.38943 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 O   
+16386 C CB  . HIS B-2 419 ? 2.57058 2.23701 2.72035 -0.15224 0.39481  -0.40225 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 CB  
+16387 C CG  . HIS B-2 419 ? 2.61811 2.28042 2.79021 -0.15144 0.40877  -0.40675 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 CG  
+16388 N ND1 . HIS B-2 419 ? 2.51032 2.17036 2.70025 -0.15325 0.40841  -0.41824 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 ND1 
+16389 C CD2 . HIS B-2 419 ? 2.58859 2.24876 2.76867 -0.14891 0.42337  -0.40194 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 CD2 
+16390 C CE1 . HIS B-2 419 ? 2.50342 2.16113 2.71154 -0.15150 0.42197  -0.42100 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 CE1 
+16391 N NE2 . HIS B-2 419 ? 2.55842 2.21635 2.76174 -0.14927 0.43153  -0.41126 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 NE2 
+16392 N N   . LYS B-2 420 ? 2.49567 2.18413 2.65276 -0.15907 0.35309  -0.39636 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 N   
+16393 C CA  . LYS B-2 420 ? 2.43551 2.13044 2.57902 -0.16193 0.33792  -0.39665 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 CA  
+16394 C C   . LYS B-2 420 ? 2.29540 1.98832 2.44840 -0.16733 0.32982  -0.40689 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 C   
+16395 O O   . LYS B-2 420 ? 2.24556 1.93242 2.41583 -0.16817 0.33495  -0.41301 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 O   
+16396 C CB  . LYS B-2 420 ? 2.37217 2.07981 2.52342 -0.16187 0.32764  -0.38663 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 CB  
+16397 C CG  . LYS B-2 420 ? 2.34912 2.05863 2.48773 -0.15638 0.33303  -0.37619 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 CG  
+16398 C CD  . LYS B-2 420 ? 2.24706 1.97009 2.39504 -0.15611 0.32168  -0.36731 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 CD  
+16399 C CE  . LYS B-2 420 ? 2.30768 2.03550 2.48907 -0.15705 0.32157  -0.36529 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 CE  
+16400 N NZ  . LYS B-2 420 ? 2.21395 1.93511 2.40717 -0.15305 0.33676  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 NZ  
+16401 N N   . ILE B-2 421 ? 2.24205 1.93980 2.38315 -0.17081 0.31697  -0.40922 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 N   
+16402 C CA  . ILE B-2 421 ? 2.16239 1.85925 2.31247 -0.17693 0.30697  -0.41737 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 CA  
+16403 C C   . ILE B-2 421 ? 2.19211 1.90145 2.34295 -0.18071 0.29232  -0.41278 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 C   
+16404 O O   . ILE B-2 421 ? 2.17941 1.89524 2.31121 -0.17914 0.28779  -0.40974 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 O   
+16405 C CB  . ILE B-2 421 ? 2.30240 1.99043 2.43458 -0.17808 0.30738  -0.42869 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 CB  
+16406 C CG1 . ILE B-2 421 ? 2.40515 2.08176 2.53820 -0.17457 0.32187  -0.43421 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 CG1 
+16407 C CG2 . ILE B-2 421 ? 2.25442 1.94164 2.39426 -0.18500 0.29543  -0.43645 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 CG2 
+16408 C CD1 . ILE B-2 421 ? 2.38875 2.05932 2.49524 -0.17168 0.32683  -0.44044 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 CD1 
+16409 N N   . PHE B-2 422 ? 2.30066 2.01359 2.47299 -0.18523 0.28509  -0.41242 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 N   
+16410 C CA  . PHE B-2 422 ? 2.33257 2.05846 2.50819 -0.18937 0.27179  -0.40803 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CA  
+16411 C C   . PHE B-2 422 ? 2.22304 1.94640 2.40859 -0.19700 0.26299  -0.41498 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 C   
+16412 O O   . PHE B-2 422 ? 2.20729 1.91958 2.40393 -0.19816 0.26690  -0.42069 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 O   
+16413 C CB  . PHE B-2 422 ? 2.24057 1.97692 2.43326 -0.18666 0.27110  -0.39697 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CB  
+16414 C CG  . PHE B-2 422 ? 2.41855 2.15130 2.63771 -0.18659 0.27433  -0.39652 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CG  
+16415 C CD1 . PHE B-2 422 ? 2.47475 2.19780 2.70179 -0.18191 0.28693  -0.39842 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CD1 
+16416 C CD2 . PHE B-2 422 ? 2.46604 2.20591 2.70228 -0.19064 0.26487  -0.39419 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CD2 
+16417 C CE1 . PHE B-2 422 ? 2.61321 2.33369 2.86465 -0.18069 0.28928  -0.39897 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CE1 
+16418 C CE2 . PHE B-2 422 ? 2.57692 2.31347 2.83634 -0.18918 0.26747  -0.39371 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CE2 
+16419 C CZ  . PHE B-2 422 ? 2.70724 2.43413 2.97429 -0.18385 0.27936  -0.39650 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CZ  
+16420 N N   . THR B-2 423 ? 2.19224 1.92561 2.37290 -0.20211 0.25112  -0.41495 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 N   
+16421 C CA  . THR B-2 423 ? 2.06774 1.80005 2.25814 -0.21038 0.24215  -0.42017 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 CA  
+16422 C C   . THR B-2 423 ? 2.10743 1.84528 2.32162 -0.21193 0.23935  -0.41292 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 C   
+16423 O O   . THR B-2 423 ? 2.23211 1.97955 2.45355 -0.20734 0.24081  -0.40369 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 O   
+16424 C CB  . THR B-2 423 ? 2.07684 1.81920 2.25394 -0.21545 0.23101  -0.42343 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 CB  
+16425 O OG1 . THR B-2 423 ? 2.05651 1.79684 2.20987 -0.21107 0.23382  -0.42798 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 OG1 
+16426 C CG2 . THR B-2 423 ? 2.10057 1.83751 2.28370 -0.22460 0.22373  -0.43173 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 CG2 
+16427 N N   . VAL B-2 424 ? 2.00231 1.73329 2.22827 -0.21800 0.23532  -0.41728 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 N   
+16428 C CA  . VAL B-2 424 ? 1.95503 1.69019 2.20244 -0.21938 0.23222  -0.41097 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 CA  
+16429 C C   . VAL B-2 424 ? 1.97154 1.72641 2.22135 -0.22102 0.22392  -0.40259 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 C   
+16430 O O   . VAL B-2 424 ? 2.01020 1.77365 2.27462 -0.21743 0.22389  -0.39410 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 O   
+16431 C CB  . VAL B-2 424 ? 1.98304 1.70653 2.23808 -0.22650 0.22816  -0.41736 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 CB  
+16432 C CG1 . VAL B-2 424 ? 1.94068 1.66985 2.21517 -0.22835 0.22369  -0.41024 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 CG1 
+16433 C CG2 . VAL B-2 424 ? 1.90045 1.60487 2.15580 -0.22320 0.23634  -0.42521 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 CG2 
+16434 N N   . HIS B-2 425 ? 2.01676 1.77991 2.25260 -0.22593 0.21638  -0.40559 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 N   
+16435 C CA  . HIS B-2 425 ? 2.00615 1.78923 2.24261 -0.22717 0.20799  -0.39904 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 CA  
+16436 C C   . HIS B-2 425 ? 2.08274 1.87455 2.30765 -0.21885 0.21078  -0.39340 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 C   
+16437 O O   . HIS B-2 425 ? 2.07061 1.87880 2.29867 -0.21752 0.20490  -0.38638 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 O   
+16438 C CB  . HIS B-2 425 ? 1.91969 1.70920 2.14728 -0.23591 0.19818  -0.40577 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 CB  
+16439 C CG  . HIS B-2 425 ? 1.99933 1.78194 2.23902 -0.24528 0.19435  -0.40989 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 CG  
+16440 N ND1 . HIS B-2 425 ? 2.08470 1.84846 2.32215 -0.24836 0.19778  -0.41848 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 ND1 
+16441 C CD2 . HIS B-2 425 ? 1.91500 1.70636 2.16852 -0.25217 0.18758  -0.40646 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 CD2 
+16442 C CE1 . HIS B-2 425 ? 2.10904 1.86899 2.35793 -0.25677 0.19329  -0.41993 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 CE1 
+16443 N NE2 . HIS B-2 425 ? 1.98912 1.76559 2.24787 -0.25942 0.18748  -0.41254 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 NE2 
+16444 N N   . SER B-2 426 ? 2.10046 1.88147 2.31156 -0.21316 0.21963  -0.39627 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-2 N   
+16445 C CA  . SER B-2 426 ? 2.06405 1.85085 2.26195 -0.20523 0.22315  -0.39062 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-2 CA  
+16446 C C   . SER B-2 426 ? 2.11778 1.91031 2.33200 -0.19960 0.22677  -0.38018 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-2 C   
+16447 O O   . SER B-2 426 ? 2.34724 2.15313 2.55877 -0.19610 0.22245  -0.37308 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-2 O   
+16448 C CB  . SER B-2 426 ? 2.02611 1.79860 2.20647 -0.20058 0.23333  -0.39572 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-2 CB  
+16449 O OG  . SER B-2 426 ? 2.09178 1.86311 2.25267 -0.20345 0.22852  -0.40438 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-2 OG  
+16450 N N   . ALA B-2 427 ? 1.88223 1.66502 2.11370 -0.19810 0.23424  -0.37980 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-2 N   
+16451 C CA  . ALA B-2 427 ? 2.19327 1.98166 2.44286 -0.19242 0.23745  -0.37108 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-2 CA  
+16452 C C   . ALA B-2 427 ? 2.22264 2.01357 2.49562 -0.19561 0.23293  -0.36992 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-2 C   
+16453 O O   . ALA B-2 427 ? 2.24469 2.02803 2.53381 -0.19203 0.23955  -0.36984 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-2 O   
+16454 C CB  . ALA B-2 427 ? 2.36100 2.13722 2.61190 -0.18574 0.25127  -0.37123 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-2 CB  
+16455 N N   . LYS B-2 428 ? 2.18269 1.98426 2.45732 -0.20212 0.22183  -0.36946 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 N   
+16456 C CA  . LYS B-2 428 ? 2.02900 1.83531 2.32479 -0.20447 0.21709  -0.36624 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 CA  
+16457 C C   . LYS B-2 428 ? 1.97049 1.78765 2.28239 -0.19672 0.21795  -0.35690 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 C   
+16458 O O   . LYS B-2 428 ? 2.02516 1.84154 2.35659 -0.19474 0.21846  -0.35465 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 O   
+16459 C CB  . LYS B-2 428 ? 1.96981 1.78763 2.26316 -0.21322 0.20548  -0.36695 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 CB  
+16460 C CG  . LYS B-2 428 ? 2.07540 1.90047 2.38881 -0.21587 0.20004  -0.36227 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 CG  
+16461 C CD  . LYS B-2 428 ? 1.94421 1.78350 2.25460 -0.22469 0.18912  -0.36256 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 CD  
+16462 C CE  . LYS B-2 428 ? 1.93350 1.79116 2.23281 -0.22230 0.18338  -0.35932 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 CE  
+16463 N NZ  . LYS B-2 428 ? 1.81473 1.68415 2.12457 -0.21332 0.18362  -0.34977 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 NZ  
+16464 N N   . GLY B-2 429 ? 1.89053 1.71708 2.19416 -0.19160 0.21809  -0.35169 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-2 N   
+16465 C CA  . GLY B-2 429 ? 2.05842 1.89599 2.37662 -0.18412 0.21809  -0.34298 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-2 CA  
+16466 C C   . GLY B-2 429 ? 1.99563 1.82277 2.32102 -0.17629 0.23017  -0.34226 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-2 C   
+16467 O O   . GLY B-2 429 ? 2.02576 1.85097 2.37206 -0.17247 0.23332  -0.34134 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-2 O   
+16468 N N   . LEU B-2 430 ? 2.07018 1.89061 2.37850 -0.17358 0.23726  -0.34304 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 N   
+16469 C CA  . LEU B-2 430 ? 2.12305 1.93529 2.43820 -0.16648 0.24931  -0.34169 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 CA  
+16470 C C   . LEU B-2 430 ? 2.00230 1.79864 2.32679 -0.16692 0.25836  -0.34967 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 C   
+16471 O O   . LEU B-2 430 ? 1.70752 1.49514 2.02476 -0.17269 0.25713  -0.35698 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 O   
+16472 C CB  . LEU B-2 430 ? 2.03453 1.84226 2.32681 -0.16386 0.25535  -0.34025 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 CB  
+16473 C CG  . LEU B-2 430 ? 1.80661 1.60280 2.07403 -0.16795 0.25857  -0.34758 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 CG  
+16474 C CD1 . LEU B-2 430 ? 2.10935 1.89544 2.36216 -0.16290 0.27086  -0.34651 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 CD1 
+16475 C CD2 . LEU B-2 430 ? 1.69074 1.49688 1.94047 -0.17234 0.24646  -0.34782 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 CD2 
+16476 N N   . GLU B-2 431 ? 2.19778 1.99064 2.53903 -0.16045 0.26724  -0.34882 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 N   
+16477 C CA  . GLU B-2 431 ? 2.10316 1.88284 2.45670 -0.15909 0.27577  -0.35671 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 CA  
+16478 C C   . GLU B-2 431 ? 2.06746 1.83577 2.41273 -0.15627 0.28977  -0.36022 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 C   
+16479 O O   . GLU B-2 431 ? 2.04446 1.81611 2.38387 -0.15285 0.29435  -0.35437 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 O   
+16480 C CB  . GLU B-2 431 ? 1.98334 1.76890 2.36557 -0.15323 0.27495  -0.35466 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 CB  
+16481 C CG  . GLU B-2 431 ? 1.82333 1.61998 2.21655 -0.14637 0.27670  -0.34655 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 CG  
+16482 C CD  . GLU B-2 431 ? 1.94815 1.75612 2.36753 -0.14108 0.27057  -0.34297 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 CD  
+16483 O OE1 . GLU B-2 431 ? 1.82389 1.63041 2.25162 -0.14269 0.26534  -0.34632 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 OE1 
+16484 O OE2 . GLU B-2 431 ? 2.17385 1.99177 2.60501 -0.13495 0.27091  -0.33678 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 OE2 
+16485 N N   . PHE B-2 432 ? 2.14704 1.90155 2.49154 -0.15766 0.29666  -0.36989 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 N   
+16486 C CA  . PHE B-2 432 ? 2.18839 1.93174 2.52458 -0.15576 0.31044  -0.37470 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CA  
+16487 C C   . PHE B-2 432 ? 2.26318 2.00027 2.62207 -0.15108 0.31947  -0.38135 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 C   
+16488 O O   . PHE B-2 432 ? 2.33446 2.07275 2.71165 -0.14968 0.31442  -0.38412 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 O   
+16489 C CB  . PHE B-2 432 ? 2.16364 1.89657 2.47588 -0.16113 0.31114  -0.38189 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CB  
+16490 C CG  . PHE B-2 432 ? 2.20646 1.94483 2.49437 -0.16441 0.30432  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CG  
+16491 C CD1 . PHE B-2 432 ? 2.13182 1.87792 2.41605 -0.16938 0.29061  -0.37549 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CD1 
+16492 C CD2 . PHE B-2 432 ? 2.29074 2.02648 2.55925 -0.16223 0.31181  -0.37408 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CD2 
+16493 C CE1 . PHE B-2 432 ? 2.23750 1.98973 2.50013 -0.17184 0.28393  -0.37235 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CE1 
+16494 C CE2 . PHE B-2 432 ? 2.34418 2.08480 2.58932 -0.16394 0.30502  -0.37032 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CE2 
+16495 C CZ  . PHE B-2 432 ? 2.24850 1.99797 2.49120 -0.16861 0.29076  -0.36998 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CZ  
+16496 N N   . ASN B-2 433 ? 2.22536 1.95563 2.58245 -0.14837 0.33321  -0.38432 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 N   
+16497 C CA  . ASN B-2 433 ? 2.25712 1.98332 2.63718 -0.14334 0.34278  -0.39121 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 CA  
+16498 C C   . ASN B-2 433 ? 2.23582 1.95055 2.61628 -0.14493 0.34402  -0.40375 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 C   
+16499 O O   . ASN B-2 433 ? 2.21934 1.93349 2.61896 -0.14199 0.34063  -0.40879 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 O   
+16500 C CB  . ASN B-2 433 ? 2.27427 1.99760 2.65290 -0.14062 0.35775  -0.39022 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 CB  
+16501 C CG  . ASN B-2 433 ? 2.35531 2.08048 2.76331 -0.13446 0.36605  -0.39424 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 CG  
+16502 O OD1 . ASN B-2 433 ? 2.40721 2.12946 2.83158 -0.13217 0.36563  -0.40348 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 OD1 
+16503 N ND2 . ASN B-2 433 ? 2.21281 1.94259 2.62770 -0.13138 0.37340  -0.38774 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 ND2 
+16504 N N   . GLN B-2 434 ? 2.28577 1.99095 2.64453 -0.14888 0.34857  -0.40918 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 N   
+16505 C CA  . GLN B-2 434 ? 2.24117 1.93491 2.59754 -0.15048 0.34929  -0.42149 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 CA  
+16506 C C   . GLN B-2 434 ? 2.17216 1.86168 2.50359 -0.15709 0.34113  -0.42234 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 C   
+16507 O O   . GLN B-2 434 ? 2.16892 1.86011 2.47962 -0.15941 0.34229  -0.41759 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 O   
+16508 C CB  . GLN B-2 434 ? 2.28668 1.97245 2.64390 -0.14789 0.36460  -0.43051 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 CB  
+16509 C CG  . GLN B-2 434 ? 2.43241 2.12146 2.81715 -0.14140 0.37323  -0.43319 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 CG  
+16510 C CD  . GLN B-2 434 ? 2.57229 2.26904 2.96062 -0.13934 0.38080  -0.42344 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 CD  
+16511 O OE1 . GLN B-2 434 ? 2.62078 2.31862 2.98833 -0.14232 0.38131  -0.41527 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 OE1 
+16512 N NE2 . GLN B-2 434 ? 2.55021 2.25192 2.96484 -0.13374 0.38654  -0.42468 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 NE2 
+16513 N N   . VAL B-2 435 ? 2.06574 1.74919 2.39908 -0.15970 0.33294  -0.42885 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 N   
+16514 C CA  . VAL B-2 435 ? 2.05455 1.73450 2.36820 -0.16641 0.32351  -0.43030 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 CA  
+16515 C C   . VAL B-2 435 ? 2.01235 1.67827 2.32296 -0.16764 0.32426  -0.44337 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 C   
+16516 O O   . VAL B-2 435 ? 2.04084 1.70115 2.36836 -0.16403 0.32571  -0.44967 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 O   
+16517 C CB  . VAL B-2 435 ? 2.14264 1.83063 2.46155 -0.16987 0.30974  -0.42298 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 CB  
+16518 C CG1 . VAL B-2 435 ? 2.20128 1.88497 2.50264 -0.17739 0.30034  -0.42627 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 CG1 
+16519 C CG2 . VAL B-2 435 ? 2.20092 1.90361 2.52081 -0.16854 0.30781  -0.41058 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 CG2 
+16520 N N   . ILE B-2 436 ? 2.03061 1.69094 2.31938 -0.17201 0.32278  -0.44797 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 N   
+16521 C CA  . ILE B-2 436 ? 2.13583 1.78302 2.41884 -0.17394 0.32118  -0.46028 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 CA  
+16522 C C   . ILE B-2 436 ? 2.21920 1.86524 2.48970 -0.18121 0.30828  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 C   
+16523 O O   . ILE B-2 436 ? 2.24975 1.90311 2.50507 -0.18446 0.30470  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 O   
+16524 C CB  . ILE B-2 436 ? 1.96975 1.61086 2.23863 -0.17205 0.33190  -0.46827 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 CB  
+16525 C CG1 . ILE B-2 436 ? 1.98213 1.62499 2.26451 -0.16567 0.34575  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 CG1 
+16526 C CG2 . ILE B-2 436 ? 1.91546 1.54346 2.17856 -0.17367 0.32899  -0.48155 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 CG2 
+16527 C CD1 . ILE B-2 436 ? 2.08009 1.71668 2.35076 -0.16380 0.35732  -0.47789 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 CD1 
+16528 N N   . ILE B-2 437 ? 2.33191 1.96842 2.60866 -0.18357 0.30138  -0.46610 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 N   
+16529 C CA  . ILE B-2 437 ? 2.36737 2.00112 2.63464 -0.19122 0.28958  -0.46688 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 CA  
+16530 C C   . ILE B-2 437 ? 2.38578 2.00345 2.64626 -0.19267 0.28838  -0.48009 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 C   
+16531 O O   . ILE B-2 437 ? 2.48429 2.09373 2.74899 -0.18741 0.29585  -0.48834 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 O   
+16532 C CB  . ILE B-2 437 ? 2.30963 1.94729 2.59115 -0.19393 0.28061  -0.45960 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 CB  
+16533 C CG1 . ILE B-2 437 ? 2.32230 1.94718 2.61831 -0.19083 0.28036  -0.46571 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 CG1 
+16534 C CG2 . ILE B-2 437 ? 2.17475 1.82805 2.46661 -0.19056 0.28242  -0.44762 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 CG2 
+16535 C CD1 . ILE B-2 437 ? 2.09801 1.72519 2.40683 -0.19287 0.27213  -0.45864 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 CD1 
+16536 N N   . THR B-2 438 ? 2.19738 1.81101 2.44778 -0.19993 0.27859  -0.48262 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 N   
+16537 C CA  . THR B-2 438 ? 2.32505 1.92296 2.56888 -0.20223 0.27521  -0.49479 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 CA  
+16538 C C   . THR B-2 438 ? 2.36995 1.96030 2.62083 -0.20817 0.26485  -0.49407 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 C   
+16539 O O   . THR B-2 438 ? 2.28063 1.88011 2.53461 -0.21325 0.25852  -0.48506 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 O   
+16540 C CB  . THR B-2 438 ? 2.32198 1.92028 2.54485 -0.20547 0.27357  -0.50054 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 CB  
+16541 O OG1 . THR B-2 438 ? 2.41457 2.02410 2.63084 -0.21155 0.26593  -0.49325 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 OG1 
+16542 C CG2 . THR B-2 438 ? 2.22822 1.83111 2.44237 -0.19904 0.28498  -0.50211 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 CG2 
+16543 N N   . ALA B-2 439 ? 2.48374 2.05689 2.73644 -0.20748 0.26323  -0.50388 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-2 N   
+16544 C CA  . ALA B-2 439 ? 2.43922 2.00167 2.69862 -0.21218 0.25475  -0.50332 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-2 CA  
+16545 C C   . ALA B-2 439 ? 2.55283 2.11194 2.80099 -0.22243 0.24527  -0.50540 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-2 C   
+16546 O O   . ALA B-2 439 ? 2.47648 2.03449 2.72997 -0.22875 0.23831  -0.49988 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-2 O   
+16547 C CB  . ALA B-2 439 ? 2.56030 2.10405 2.82483 -0.20676 0.25628  -0.51329 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-2 CB  
+16548 N N   . SER B-2 440 ? 2.62406 2.18194 2.85723 -0.22415 0.24495  -0.51358 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-2 N   
+16549 C CA  . SER B-2 440 ? 2.54392 2.09779 2.76753 -0.23342 0.23569  -0.51779 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-2 CA  
+16550 C C   . SER B-2 440 ? 2.45557 2.02554 2.67970 -0.24050 0.23024  -0.50797 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-2 C   
+16551 O O   . SER B-2 440 ? 2.37522 1.94293 2.59551 -0.24932 0.22201  -0.51044 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-2 O   
+16552 C CB  . SER B-2 440 ? 2.53612 2.08817 2.74355 -0.23222 0.23665  -0.52863 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-2 CB  
+16553 O OG  . SER B-2 440 ? 2.42431 1.99269 2.62423 -0.22822 0.24249  -0.52435 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-2 OG  
+16554 N N   . ASP B-2 441 ? 2.57874 2.16508 2.80800 -0.23683 0.23450  -0.49752 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 N   
+16555 C CA  . ASP B-2 441 ? 2.45143 2.05475 2.68037 -0.24254 0.22917  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 CA  
+16556 C C   . ASP B-2 441 ? 2.35111 1.95341 2.59289 -0.24901 0.22295  -0.48227 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 C   
+16557 O O   . ASP B-2 441 ? 2.40566 2.01641 2.64600 -0.25734 0.21577  -0.47975 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 O   
+16558 C CB  . ASP B-2 441 ? 2.29682 1.91693 2.52655 -0.23589 0.23550  -0.47985 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 CB  
+16559 C CG  . ASP B-2 441 ? 2.29423 1.91654 2.50894 -0.23031 0.24189  -0.48496 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 CG  
+16560 O OD1 . ASP B-2 441 ? 2.25699 1.87732 2.45755 -0.23353 0.23803  -0.49279 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 OD1 
+16561 O OD2 . ASP B-2 441 ? 2.36862 1.99465 2.58578 -0.22259 0.25096  -0.48130 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 OD2 
+16562 N N   . TYR B-2 442 ? 2.26031 1.85276 2.51448 -0.24505 0.22568  -0.47987 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 N   
+16563 C CA  . TYR B-2 442 ? 2.22814 1.82120 2.49487 -0.24899 0.22142  -0.47162 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CA  
+16564 C C   . TYR B-2 442 ? 2.28133 1.85227 2.54914 -0.25348 0.21753  -0.47769 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 C   
+16565 O O   . TYR B-2 442 ? 2.37781 1.93208 2.64503 -0.24766 0.22094  -0.48509 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 O   
+16566 C CB  . TYR B-2 442 ? 2.32037 1.91995 2.60076 -0.23988 0.22702  -0.46326 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CB  
+16567 C CG  . TYR B-2 442 ? 2.37307 1.99152 2.65230 -0.23442 0.23194  -0.45777 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CG  
+16568 C CD1 . TYR B-2 442 ? 2.39307 2.00945 2.66845 -0.22633 0.24035  -0.46258 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CD1 
+16569 C CD2 . TYR B-2 442 ? 2.27100 1.90896 2.55251 -0.23741 0.22828  -0.44799 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CD2 
+16570 C CE1 . TYR B-2 442 ? 2.27845 1.91018 2.55182 -0.22161 0.24548  -0.45710 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CE1 
+16571 C CE2 . TYR B-2 442 ? 2.19080 1.84431 2.46993 -0.23207 0.23248  -0.44286 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CE2 
+16572 C CZ  . TYR B-2 442 ? 2.14980 1.79936 2.42460 -0.22432 0.24132  -0.44711 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CZ  
+16573 O OH  . TYR B-2 442 ? 2.13181 1.79505 2.40342 -0.21928 0.24611  -0.44151 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 OH  
+16574 N N   . ASN B-2 443 ? 2.22345 1.79412 2.49274 -0.26379 0.21051  -0.47476 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 N   
+16575 C CA  . ASN B-2 443 ? 2.18297 1.73217 2.45383 -0.26906 0.20676  -0.47826 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 CA  
+16576 C C   . ASN B-2 443 ? 2.31089 1.85681 2.59459 -0.26467 0.20838  -0.46920 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 C   
+16577 O O   . ASN B-2 443 ? 2.31370 1.87255 2.60490 -0.26890 0.20593  -0.45918 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 O   
+16578 C CB  . ASN B-2 443 ? 2.03268 1.58314 2.29984 -0.28273 0.19929  -0.47945 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 CB  
+16579 C CG  . ASN B-2 443 ? 2.16462 1.69159 2.43311 -0.28908 0.19585  -0.48215 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 CG  
+16580 O OD1 . ASN B-2 443 ? 2.30287 1.80928 2.57016 -0.28302 0.19808  -0.48717 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 OD1 
+16581 N ND2 . ASN B-2 443 ? 2.18387 1.71339 2.45466 -0.30120 0.19053  -0.47914 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 ND2 
+16582 N N   . VAL B-2 444 ? 2.37186 1.90090 2.65796 -0.25569 0.21219  -0.47336 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 N   
+16583 C CA  . VAL B-2 444 ? 2.34688 1.87366 2.64500 -0.24858 0.21424  -0.46578 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 CA  
+16584 C C   . VAL B-2 444 ? 2.49415 2.00122 2.79313 -0.25349 0.21009  -0.46429 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 C   
+16585 O O   . VAL B-2 444 ? 2.60246 2.11075 2.91085 -0.24988 0.21040  -0.45564 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 O   
+16586 C CB  . VAL B-2 444 ? 2.39393 1.91439 2.69554 -0.23481 0.22078  -0.47135 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 CB  
+16587 C CG1 . VAL B-2 444 ? 2.35965 1.89928 2.66098 -0.23006 0.22615  -0.47147 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 CG1 
+16588 C CG2 . VAL B-2 444 ? 2.53360 2.02921 2.82617 -0.23344 0.22031  -0.48434 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 CG2 
+16589 N N   . HIS B-2 445 ? 2.52115 2.00960 2.81029 -0.26130 0.20628  -0.47240 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 N   
+16590 C CA  . HIS B-2 445 ? 2.62652 2.09253 2.91498 -0.26558 0.20306  -0.47132 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 CA  
+16591 C C   . HIS B-2 445 ? 2.61098 2.08708 2.90468 -0.27641 0.19971  -0.46033 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 C   
+16592 O O   . HIS B-2 445 ? 2.74027 2.20683 3.03857 -0.27579 0.19948  -0.45337 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 O   
+16593 C CB  . HIS B-2 445 ? 2.62604 2.06890 2.90266 -0.27115 0.19971  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 CB  
+16594 C CG  . HIS B-2 445 ? 2.69168 2.11292 2.96418 -0.25998 0.20186  -0.49289 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 CG  
+16595 N ND1 . HIS B-2 445 ? 2.70947 2.13431 2.97858 -0.25181 0.20525  -0.50225 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 ND1 
+16596 C CD2 . HIS B-2 445 ? 2.76919 2.16510 3.04002 -0.25517 0.20111  -0.49480 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 CD2 
+16597 C CE1 . HIS B-2 445 ? 2.73065 2.13445 2.99715 -0.24270 0.20623  -0.51019 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 CE1 
+16598 N NE2 . HIS B-2 445 ? 2.77794 2.16346 3.04493 -0.24413 0.20345  -0.50598 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 NE2 
+16599 N N   . TYR B-2 446 ? 2.37360 1.86924 2.66637 -0.28595 0.19713  -0.45898 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 N   
+16600 C CA  . TYR B-2 446 ? 2.25544 1.76301 2.55349 -0.29714 0.19375  -0.45006 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CA  
+16601 C C   . TYR B-2 446 ? 2.30259 1.84053 2.60938 -0.29406 0.19474  -0.44026 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 C   
+16602 O O   . TYR B-2 446 ? 2.26497 1.81828 2.57585 -0.30341 0.19153  -0.43404 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 O   
+16603 C CB  . TYR B-2 446 ? 2.28366 1.79022 2.57496 -0.31145 0.18886  -0.45687 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CB  
+16604 C CG  . TYR B-2 446 ? 2.20192 1.67779 2.48655 -0.31711 0.18685  -0.46426 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CG  
+16605 C CD1 . TYR B-2 446 ? 1.91516 1.37722 2.20262 -0.32511 0.18561  -0.45850 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CD1 
+16606 C CD2 . TYR B-2 446 ? 2.33664 1.79679 2.61165 -0.31419 0.18628  -0.47689 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CD2 
+16607 C CE1 . TYR B-2 446 ? 2.10190 1.53400 2.38243 -0.33023 0.18385  -0.46492 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CE1 
+16608 C CE2 . TYR B-2 446 ? 2.41770 1.84911 2.68631 -0.31895 0.18380  -0.48394 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CE2 
+16609 C CZ  . TYR B-2 446 ? 2.40519 1.82198 2.67639 -0.32703 0.18258  -0.47781 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CZ  
+16610 O OH  . TYR B-2 446 ? 2.29438 1.68076 2.55837 -0.33178 0.18017  -0.48454 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 OH  
+16611 N N   . ASN B-2 447 ? 2.47900 2.02600 2.78903 -0.28128 0.19906  -0.43926 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 N   
+16612 C CA  . ASN B-2 447 ? 2.61369 2.18657 2.93315 -0.27606 0.20031  -0.42932 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 CA  
+16613 C C   . ASN B-2 447 ? 2.45874 2.05562 2.77614 -0.28462 0.19661  -0.42732 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 C   
+16614 O O   . ASN B-2 447 ? 2.21479 1.83250 2.54000 -0.28498 0.19512  -0.41799 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 O   
+16615 C CB  . ASN B-2 447 ? 2.59498 2.16817 2.92519 -0.27381 0.20007  -0.41874 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 CB  
+16616 C CG  . ASN B-2 447 ? 2.51789 2.06841 2.84993 -0.26322 0.20341  -0.42080 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 CG  
+16617 O OD1 . ASN B-2 447 ? 2.57682 2.11885 2.90623 -0.25413 0.20700  -0.42846 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 OD1 
+16618 N ND2 . ASN B-2 447 ? 2.34738 1.88811 2.68354 -0.26397 0.20234  -0.41431 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 ND2 
+16619 N N   . ARG B-2 448 ? 2.47676 2.07148 2.78347 -0.29084 0.19463  -0.43660 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 N   
+16620 C CA  . ARG B-2 448 ? 2.56606 2.18357 2.86953 -0.29729 0.19086  -0.43620 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 CA  
+16621 C C   . ARG B-2 448 ? 2.49592 2.13244 2.79923 -0.28726 0.19405  -0.43279 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 C   
+16622 O O   . ARG B-2 448 ? 2.29764 1.95689 2.60409 -0.28856 0.19149  -0.42625 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 O   
+16623 C CB  . ARG B-2 448 ? 2.43714 2.04684 2.72906 -0.30537 0.18761  -0.44798 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 CB  
+16624 C CG  . ARG B-2 448 ? 2.25715 1.84807 2.54907 -0.31674 0.18409  -0.45201 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 CG  
+16625 C CD  . ARG B-2 448 ? 2.14952 1.73998 2.43252 -0.32613 0.17935  -0.46307 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 CD  
+16626 N NE  . ARG B-2 448 ? 2.35771 1.95937 2.63132 -0.31960 0.18015  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 NE  
+16627 C CZ  . ARG B-2 448 ? 1.93184 1.55671 2.20251 -0.32152 0.17711  -0.46879 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 CZ  
+16628 N NH1 . ARG B-2 448 ? 1.62409 1.26532 1.90145 -0.33010 0.17266  -0.46385 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 NH1 
+16629 N NH2 . ARG B-2 448 ? 1.86599 1.49777 2.12617 -0.31429 0.17866  -0.47392 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 NH2 
+16630 N N   . ASP B-2 449 ? 2.40169 2.02899 2.70131 -0.27722 0.19976  -0.43734 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 N   
+16631 C CA  . ASP B-2 449 ? 2.16943 1.81160 2.46773 -0.26795 0.20405  -0.43495 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 CA  
+16632 C C   . ASP B-2 449 ? 2.11227 1.75401 2.42227 -0.25650 0.20966  -0.42884 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 C   
+16633 O O   . ASP B-2 449 ? 2.10621 1.75392 2.41569 -0.24774 0.21514  -0.42880 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 O   
+16634 C CB  . ASP B-2 449 ? 2.26531 1.90007 2.55002 -0.26544 0.20709  -0.44546 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 CB  
+16635 C CG  . ASP B-2 449 ? 2.27654 1.90979 2.55016 -0.27576 0.20116  -0.45335 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 CG  
+16636 O OD1 . ASP B-2 449 ? 2.20714 1.85379 2.48238 -0.28399 0.19519  -0.44982 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 OD1 
+16637 O OD2 . ASP B-2 449 ? 2.30650 1.92594 2.57042 -0.27543 0.20227  -0.46372 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 OD2 
+16638 N N   . THR B-2 450 ? 2.14242 1.77702 2.46301 -0.25614 0.20859  -0.42392 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 N   
+16639 C CA  . THR B-2 450 ? 2.07291 1.70800 2.40573 -0.24440 0.21319  -0.41885 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 CA  
+16640 C C   . THR B-2 450 ? 2.02316 1.68344 2.36375 -0.24001 0.21324  -0.40921 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 C   
+16641 O O   . THR B-2 450 ? 2.02393 1.68861 2.37185 -0.22932 0.21844  -0.40735 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 O   
+16642 C CB  . THR B-2 450 ? 2.04002 1.66172 2.38083 -0.24443 0.21142  -0.41567 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 CB  
+16643 O OG1 . THR B-2 450 ? 2.20941 1.83606 2.54951 -0.25625 0.20527  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 OG1 
+16644 C CG2 . THR B-2 450 ? 2.10790 1.70197 2.44292 -0.24256 0.21352  -0.42568 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 CG2 
+16645 N N   . ASN B-2 451 ? 2.05925 1.73644 2.39882 -0.24804 0.20734  -0.40357 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 N   
+16646 C CA  . ASN B-2 451 ? 1.96367 1.66512 2.30889 -0.24396 0.20637  -0.39505 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 CA  
+16647 C C   . ASN B-2 451 ? 2.05035 1.75815 2.38630 -0.23943 0.21036  -0.39831 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 C   
+16648 O O   . ASN B-2 451 ? 2.08192 1.79965 2.42404 -0.23044 0.21413  -0.39354 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 O   
+16649 C CB  . ASN B-2 451 ? 2.01320 1.73136 2.35854 -0.25386 0.19862  -0.38977 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 CB  
+16650 C CG  . ASN B-2 451 ? 1.81173 1.52689 2.16771 -0.25726 0.19565  -0.38410 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 CG  
+16651 O OD1 . ASN B-2 451 ? 1.80709 1.50364 2.16729 -0.25357 0.19868  -0.38550 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 OD1 
+16652 N ND2 . ASN B-2 451 ? 1.69834 1.43184 2.05808 -0.26393 0.18974  -0.37788 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 ND2 
+16653 N N   . GLU B-2 452 ? 2.09406 1.79588 2.41499 -0.24532 0.20973  -0.40645 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 N   
+16654 C CA  . GLU B-2 452 ? 1.91045 1.61524 2.22039 -0.24041 0.21447  -0.41008 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 CA  
+16655 C C   . GLU B-2 452 ? 1.96534 1.65639 2.27845 -0.23095 0.22348  -0.41416 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 C   
+16656 O O   . GLU B-2 452 ? 1.99477 1.69161 2.30562 -0.22394 0.22937  -0.41307 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 O   
+16657 C CB  . GLU B-2 452 ? 1.91481 1.61562 2.20787 -0.24808 0.21139  -0.41878 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 CB  
+16658 C CG  . GLU B-2 452 ? 2.00740 1.72789 2.29315 -0.25340 0.20468  -0.41605 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 CG  
+16659 C CD  . GLU B-2 452 ? 2.26842 1.99749 2.56269 -0.26239 0.19675  -0.41189 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 CD  
+16660 O OE1 . GLU B-2 452 ? 2.29260 2.01036 2.59687 -0.26509 0.19662  -0.41092 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 OE1 
+16661 O OE2 . GLU B-2 452 ? 2.34019 2.08729 2.63060 -0.26657 0.19074  -0.40985 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 OE2 
+16662 N N   . HIS B-2 453 ? 2.06517 1.73778 2.38327 -0.23053 0.22480  -0.41921 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 N   
+16663 C CA  . HIS B-2 453 ? 2.09834 1.75887 2.42111 -0.22105 0.23295  -0.42416 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 CA  
+16664 C C   . HIS B-2 453 ? 2.04512 1.71517 2.38474 -0.21164 0.23629  -0.41648 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 C   
+16665 O O   . HIS B-2 453 ? 2.05289 1.72370 2.39619 -0.20333 0.24391  -0.41814 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 O   
+16666 C CB  . HIS B-2 453 ? 2.04400 1.68191 2.36664 -0.22245 0.23241  -0.43232 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 CB  
+16667 C CG  . HIS B-2 453 ? 2.09752 1.72378 2.42707 -0.21209 0.23981  -0.43803 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 CG  
+16668 N ND1 . HIS B-2 453 ? 2.15580 1.77823 2.50035 -0.20493 0.24070  -0.43528 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 ND1 
+16669 C CD2 . HIS B-2 453 ? 2.00033 1.61887 2.32416 -0.20729 0.24670  -0.44698 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 CD2 
+16670 C CE1 . HIS B-2 453 ? 2.20348 1.81648 2.55180 -0.19616 0.24755  -0.44297 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 CE1 
+16671 N NE2 . HIS B-2 453 ? 2.11273 1.72341 2.44888 -0.19779 0.25152  -0.45005 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 NE2 
+16672 N N   . TYR B-2 454 ? 2.08403 1.76169 2.43458 -0.21272 0.23087  -0.40839 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 N   
+16673 C CA  . TYR B-2 454 ? 2.02595 1.71445 2.39325 -0.20331 0.23295  -0.40109 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CA  
+16674 C C   . TYR B-2 454 ? 1.99916 1.70628 2.36589 -0.20010 0.23518  -0.39552 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 C   
+16675 O O   . TYR B-2 454 ? 2.06610 1.77738 2.44320 -0.19074 0.24106  -0.39404 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 O   
+16676 C CB  . TYR B-2 454 ? 2.12925 1.82372 2.50656 -0.20551 0.22605  -0.39318 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CB  
+16677 C CG  . TYR B-2 454 ? 2.15185 1.85748 2.54731 -0.19494 0.22722  -0.38617 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CG  
+16678 C CD1 . TYR B-2 454 ? 2.20010 1.89400 2.60701 -0.18554 0.23081  -0.38949 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CD1 
+16679 C CD2 . TYR B-2 454 ? 2.06898 1.79713 2.47017 -0.19368 0.22419  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CD2 
+16680 C CE1 . TYR B-2 454 ? 2.20951 1.91431 2.63393 -0.17510 0.23148  -0.38398 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CE1 
+16681 C CE2 . TYR B-2 454 ? 2.11898 1.85784 2.53754 -0.18360 0.22471  -0.37098 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CE2 
+16682 C CZ  . TYR B-2 454 ? 2.22220 1.94958 2.65275 -0.17431 0.22842  -0.37461 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CZ  
+16683 O OH  . TYR B-2 454 ? 2.14292 1.88164 2.59165 -0.16353 0.22855  -0.36955 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 OH  
+16684 N N   . VAL B-2 455 ? 1.97991 1.69809 2.33459 -0.20751 0.23044  -0.39280 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 N   
+16685 C CA  . VAL B-2 455 ? 1.86210 1.59535 2.21220 -0.20434 0.23247  -0.38825 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 CA  
+16686 C C   . VAL B-2 455 ? 1.84278 1.56640 2.18516 -0.19950 0.24215  -0.39485 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 C   
+16687 O O   . VAL B-2 455 ? 1.93643 1.66644 2.28363 -0.19222 0.24817  -0.39153 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 O   
+16688 C CB  . VAL B-2 455 ? 1.74424 1.48966 2.08075 -0.21288 0.22488  -0.38597 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 CB  
+16689 C CG1 . VAL B-2 455 ? 1.77982 1.53637 2.10645 -0.20907 0.22755  -0.38307 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 CG1 
+16690 C CG2 . VAL B-2 455 ? 1.93888 1.69810 2.28527 -0.21674 0.21616  -0.37835 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 CG2 
+16691 N N   . ALA B-2 456 ? 1.80871 1.51674 2.13935 -0.20353 0.24397  -0.40445 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-2 N   
+16692 C CA  . ALA B-2 456 ? 1.90859 1.60736 2.23097 -0.19933 0.25333  -0.41154 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-2 CA  
+16693 C C   . ALA B-2 456 ? 1.91096 1.60481 2.24939 -0.18984 0.26171  -0.41300 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-2 C   
+16694 O O   . ALA B-2 456 ? 1.85077 1.54631 2.18847 -0.18439 0.27039  -0.41359 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-2 O   
+16695 C CB  . ALA B-2 456 ? 2.04512 1.72785 2.35431 -0.20494 0.25249  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-2 CB  
+16696 N N   . THR B-2 457 ? 2.01087 1.69845 2.36387 -0.18752 0.25945  -0.41392 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 N   
+16697 C CA  . THR B-2 457 ? 1.97037 1.65305 2.33947 -0.17778 0.26670  -0.41722 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 CA  
+16698 C C   . THR B-2 457 ? 2.01663 1.71557 2.40105 -0.17093 0.26852  -0.40827 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 C   
+16699 O O   . THR B-2 457 ? 2.13304 1.83183 2.52799 -0.16310 0.27695  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 O   
+16700 C CB  . THR B-2 457 ? 2.08261 1.75238 2.46061 -0.17636 0.26306  -0.42159 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 CB  
+16701 O OG1 . THR B-2 457 ? 2.15948 1.83679 2.54196 -0.18025 0.25395  -0.41302 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 OG1 
+16702 C CG2 . THR B-2 457 ? 2.12829 1.77967 2.49211 -0.18169 0.26249  -0.43203 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 CG2 
+16703 N N   . THR B-2 458 ? 2.06613 1.77957 2.45269 -0.17374 0.26069  -0.39825 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 N   
+16704 C CA  . THR B-2 458 ? 1.91584 1.64537 2.31732 -0.16705 0.26093  -0.38961 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 CA  
+16705 C C   . THR B-2 458 ? 1.96013 1.69874 2.35382 -0.16601 0.26603  -0.38585 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 C   
+16706 O O   . THR B-2 458 ? 1.94159 1.69162 2.34792 -0.15963 0.26787  -0.37977 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 O   
+16707 C CB  . THR B-2 458 ? 1.86307 1.60560 2.26977 -0.17004 0.25022  -0.38052 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 CB  
+16708 O OG1 . THR B-2 458 ? 1.89948 1.64532 2.28835 -0.18024 0.24395  -0.37892 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 OG1 
+16709 C CG2 . THR B-2 458 ? 1.96262 1.69675 2.38063 -0.16829 0.24660  -0.38246 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 CG2 
+16710 N N   . ARG B-2 459 ? 1.98929 1.72272 2.36222 -0.17157 0.26825  -0.38928 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 N   
+16711 C CA  . ARG B-2 459 ? 1.93631 1.67627 2.29943 -0.16986 0.27374  -0.38553 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 CA  
+16712 C C   . ARG B-2 459 ? 2.01527 1.74924 2.38738 -0.16255 0.28643  -0.38953 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 C   
+16713 O O   . ARG B-2 459 ? 2.06874 1.81088 2.44539 -0.15799 0.29112  -0.38373 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 O   
+16714 C CB  . ARG B-2 459 ? 1.86474 1.60041 2.20227 -0.17669 0.27267  -0.38872 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 CB  
+16715 C CG  . ARG B-2 459 ? 1.84468 1.58804 2.17285 -0.18442 0.26046  -0.38563 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 CG  
+16716 C CD  . ARG B-2 459 ? 1.84007 1.60191 2.17679 -0.18299 0.25321  -0.37494 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 CD  
+16717 N NE  . ARG B-2 459 ? 1.95391 1.71920 2.31015 -0.18232 0.24776  -0.37236 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 NE  
+16718 C CZ  . ARG B-2 459 ? 2.11743 1.89881 2.48368 -0.18126 0.24037  -0.36385 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 CZ  
+16719 N NH1 . ARG B-2 459 ? 2.19422 1.99006 2.55330 -0.18084 0.23677  -0.35728 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 NH1 
+16720 N NH2 . ARG B-2 459 ? 2.17297 1.95586 2.55606 -0.18004 0.23629  -0.36205 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 NH2 
+16721 N N   . ALA B-2 460 ? 2.08307 1.80286 2.45815 -0.16141 0.29212  -0.39982 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-2 N   
+16722 C CA  . ALA B-2 460 ? 2.05421 1.76881 2.43900 -0.15487 0.30458  -0.40530 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-2 CA  
+16723 C C   . ALA B-2 460 ? 2.09984 1.82321 2.51057 -0.14689 0.30559  -0.40155 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-2 C   
+16724 O O   . ALA B-2 460 ? 1.98514 1.71159 2.40911 -0.14495 0.29786  -0.40001 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-2 O   
+16725 C CB  . ALA B-2 460 ? 1.97989 1.67844 2.36330 -0.15495 0.30879  -0.41820 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-2 CB  
+16726 N N   . LYS B-2 461 ? 2.24652 1.97374 2.66451 -0.14202 0.31542  -0.40019 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 N   
+16727 C CA  . LYS B-2 461 ? 2.16697 1.90387 2.61011 -0.13408 0.31687  -0.39675 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 CA  
+16728 C C   . LYS B-2 461 ? 2.24024 1.97020 2.70211 -0.12731 0.32649  -0.40761 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 C   
+16729 O O   . LYS B-2 461 ? 2.08250 1.81545 2.56544 -0.12083 0.32317  -0.40992 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 O   
+16730 C CB  . LYS B-2 461 ? 2.03513 1.78209 2.47596 -0.13299 0.32062  -0.38731 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 CB  
+16731 C CG  . LYS B-2 461 ? 2.09346 1.85187 2.56045 -0.12493 0.32093  -0.38303 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 CG  
+16732 C CD  . LYS B-2 461 ? 2.20695 1.97215 2.67037 -0.12395 0.32618  -0.37473 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 CD  
+16733 C CE  . LYS B-2 461 ? 2.22785 2.00489 2.71833 -0.11583 0.32566  -0.37076 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 CE  
+16734 N NZ  . LYS B-2 461 ? 2.07071 1.84379 2.58571 -0.10928 0.33329  -0.38123 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 NZ  
+16735 N N   . ASP B-2 462 ? 2.26034 1.98160 2.71491 -0.12820 0.33837  -0.41485 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 N   
+16736 C CA  . ASP B-2 462 ? 2.25575 1.97181 2.72826 -0.12198 0.34861  -0.42622 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 CA  
+16737 C C   . ASP B-2 462 ? 2.24006 1.94188 2.70480 -0.12353 0.34967  -0.43898 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 C   
+16738 O O   . ASP B-2 462 ? 2.27177 1.96967 2.75184 -0.11799 0.34759  -0.44729 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 O   
+16739 C CB  . ASP B-2 462 ? 2.28411 2.00161 2.75744 -0.12123 0.36284  -0.42590 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 CB  
+16740 C CG  . ASP B-2 462 ? 2.31367 2.04420 2.80080 -0.11759 0.36282  -0.41539 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 CG  
+16741 O OD1 . ASP B-2 462 ? 2.21759 1.95690 2.72242 -0.11275 0.35399  -0.41207 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 OD1 
+16742 O OD2 . ASP B-2 462 ? 2.31382 2.04540 2.79366 -0.11920 0.37162  -0.41043 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 OD2 
+16743 N N   . LYS B-2 463 ? 2.31494 2.00868 2.75572 -0.13019 0.35248  -0.44118 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 N   
+16744 C CA  . LYS B-2 463 ? 2.37816 2.05835 2.81044 -0.13162 0.35372  -0.45379 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 CA  
+16745 C C   . LYS B-2 463 ? 2.25210 1.92679 2.66031 -0.13961 0.34405  -0.45111 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 C   
+16746 O O   . LYS B-2 463 ? 2.17165 1.85013 2.56191 -0.14484 0.34351  -0.44352 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 O   
+16747 C CB  . LYS B-2 463 ? 2.32846 2.00369 2.75661 -0.13112 0.36842  -0.46229 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 CB  
+16748 C CG  . LYS B-2 463 ? 2.38484 2.06509 2.83832 -0.12378 0.37919  -0.46717 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 CG  
+16749 C CD  . LYS B-2 463 ? 2.33380 2.01161 2.80875 -0.11654 0.37492  -0.47702 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 CD  
+16750 C CE  . LYS B-2 463 ? 2.24223 1.92631 2.74413 -0.10872 0.38531  -0.48340 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 CE  
+16751 N NZ  . LYS B-2 463 ? 2.10216 1.78401 2.62439 -0.10017 0.38066  -0.49399 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 NZ  
+16752 N N   . LEU B-2 464 ? 2.19996 1.86529 2.60775 -0.14020 0.33641  -0.45778 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 N   
+16753 C CA  . LEU B-2 464 ? 2.21467 1.87329 2.60204 -0.14794 0.32719  -0.45725 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 CA  
+16754 C C   . LEU B-2 464 ? 2.27065 1.91437 2.64870 -0.14860 0.33016  -0.47111 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 C   
+16755 O O   . LEU B-2 464 ? 2.32644 1.96292 2.71736 -0.14281 0.33233  -0.48094 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 O   
+16756 C CB  . LEU B-2 464 ? 2.27228 1.93196 2.66602 -0.14911 0.31452  -0.45191 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 CB  
+16757 C CG  . LEU B-2 464 ? 2.25221 1.90334 2.62821 -0.15737 0.30487  -0.45294 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 CG  
+16758 C CD1 . LEU B-2 464 ? 2.23464 1.89219 2.59057 -0.16476 0.30324  -0.44671 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 CD1 
+16759 C CD2 . LEU B-2 464 ? 2.24624 1.89797 2.63094 -0.15806 0.29415  -0.44764 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 CD2 
+16760 N N   . ILE B-2 465 ? 2.30391 1.94347 2.65956 -0.15491 0.32982  -0.47252 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 N   
+16761 C CA  . ILE B-2 465 ? 2.33198 1.95836 2.67649 -0.15581 0.33214  -0.48557 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 CA  
+16762 C C   . ILE B-2 465 ? 2.27419 1.89340 2.60288 -0.16311 0.32034  -0.48576 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 C   
+16763 O O   . ILE B-2 465 ? 2.22021 1.84548 2.53476 -0.16900 0.31595  -0.47823 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 O   
+16764 C CB  . ILE B-2 465 ? 2.28836 1.91595 2.62030 -0.15588 0.34375  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 CB  
+16765 C CG1 . ILE B-2 465 ? 2.29089 1.92857 2.63679 -0.15094 0.35500  -0.48378 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 CG1 
+16766 C CG2 . ILE B-2 465 ? 2.34319 1.95879 2.67067 -0.15404 0.34816  -0.50422 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 CG2 
+16767 C CD1 . ILE B-2 465 ? 2.38018 2.01669 2.75068 -0.14344 0.36037  -0.49173 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 CD1 
+16768 N N   . VAL B-2 466 ? 2.32888 1.93494 2.65993 -0.16251 0.31517  -0.49486 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 N   
+16769 C CA  . VAL B-2 466 ? 2.28637 1.88348 2.60490 -0.16953 0.30402  -0.49603 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 CA  
+16770 C C   . VAL B-2 466 ? 2.48348 2.06763 2.78845 -0.17035 0.30555  -0.50951 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 C   
+16771 O O   . VAL B-2 466 ? 2.61255 2.18897 2.92417 -0.16422 0.31099  -0.52022 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 O   
+16772 C CB  . VAL B-2 466 ? 2.24670 1.83733 2.57764 -0.16852 0.29566  -0.49449 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 CB  
+16773 C CG1 . VAL B-2 466 ? 2.33593 1.91235 2.65443 -0.17522 0.28611  -0.49933 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 CG1 
+16774 C CG2 . VAL B-2 466 ? 2.21564 1.82041 2.55616 -0.16958 0.29171  -0.48023 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 CG2 
+16775 N N   . ILE B-2 467 ? 2.49974 2.08237 2.78615 -0.17741 0.30044  -0.50971 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 N   
+16776 C CA  . ILE B-2 467 ? 2.57099 2.14146 2.84346 -0.17878 0.29955  -0.52231 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 CA  
+16777 C C   . ILE B-2 467 ? 2.59610 2.15287 2.86726 -0.18331 0.28797  -0.52593 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 C   
+16778 O O   . ILE B-2 467 ? 2.67000 2.22972 2.93920 -0.19000 0.27964  -0.51783 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 O   
+16779 C CB  . ILE B-2 467 ? 2.49253 2.06940 2.74515 -0.18284 0.30090  -0.52141 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 CB  
+16780 C CG1 . ILE B-2 467 ? 2.41586 2.00046 2.66688 -0.17730 0.31441  -0.52182 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 CG1 
+16781 C CG2 . ILE B-2 467 ? 2.44345 2.00826 2.68129 -0.18637 0.29485  -0.53263 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 CG2 
+16782 C CD1 . ILE B-2 467 ? 2.16865 1.75859 2.39838 -0.17965 0.31669  -0.52098 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 CD1 
+16783 N N   . MET B-2 468 ? 2.63418 2.17574 2.90641 -0.17969 0.28754  -0.53830 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 N   
+16784 C CA  . MET B-2 468 ? 2.55163 2.07699 2.82269 -0.18308 0.27723  -0.54228 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 CA  
+16785 C C   . MET B-2 468 ? 2.60372 2.12098 2.85671 -0.18942 0.27146  -0.54992 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 C   
+16786 O O   . MET B-2 468 ? 2.67608 2.17990 2.92334 -0.18702 0.27059  -0.56271 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 O   
+16787 C CB  . MET B-2 468 ? 2.58239 2.09457 2.86408 -0.17474 0.27883  -0.55163 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 CB  
+16788 C CG  . MET B-2 468 ? 2.48580 1.98312 2.77130 -0.17632 0.26939  -0.55049 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 CG  
+16789 S SD  . MET B-2 468 ? 2.68560 2.19485 2.98397 -0.17872 0.26641  -0.53284 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 SD  
+16790 C CE  . MET B-2 468 ? 2.06723 1.59031 2.38379 -0.16726 0.27744  -0.53138 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 CE  
+16791 N N   . ASP B-2 469 ? 2.61655 2.14296 2.86086 -0.19725 0.26695  -0.54236 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 N   
+16792 C CA  . ASP B-2 469 ? 2.67600 2.19729 2.90397 -0.20332 0.26089  -0.54922 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 CA  
+16793 C C   . ASP B-2 469 ? 2.61328 2.11798 2.84076 -0.20945 0.25017  -0.55274 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 C   
+16794 O O   . ASP B-2 469 ? 2.65111 2.14358 2.86862 -0.21124 0.24577  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 O   
+16795 C CB  . ASP B-2 469 ? 2.72027 2.25816 2.93930 -0.20857 0.25985  -0.54088 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 CB  
+16796 C CG  . ASP B-2 469 ? 2.92056 2.45701 3.12176 -0.21161 0.25658  -0.54956 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 CG  
+16797 O OD1 . ASP B-2 469 ? 2.95110 2.47391 3.14781 -0.21559 0.24889  -0.55822 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 OD1 
+16798 O OD2 . ASP B-2 469 ? 2.99173 2.54035 3.18295 -0.20959 0.26164  -0.54779 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 OD2 
+16799 N N   . ASN B-2 470 ? 2.71788 2.22156 2.95579 -0.21258 0.24601  -0.54355 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 N   
+16800 C CA  . ASN B-2 470 ? 2.72032 2.20863 2.95760 -0.21963 0.23647  -0.54463 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 CA  
+16801 C C   . ASN B-2 470 ? 2.71868 2.18892 2.96405 -0.21340 0.23647  -0.54888 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 C   
+16802 O O   . ASN B-2 470 ? 2.62915 2.10401 2.88661 -0.20628 0.24153  -0.54381 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 O   
+16803 C CB  . ASN B-2 470 ? 2.59657 2.09554 2.83880 -0.22778 0.23170  -0.53155 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 CB  
+16804 C CG  . ASN B-2 470 ? 2.55328 2.03664 2.79485 -0.23638 0.22274  -0.53205 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 CG  
+16805 O OD1 . ASN B-2 470 ? 2.64591 2.11115 2.88023 -0.23794 0.21880  -0.54259 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 OD1 
+16806 N ND2 . ASN B-2 470 ? 2.48188 1.97212 2.73098 -0.24214 0.21957  -0.52066 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 ND2 
+16807 N N   . LYS B-2 471 ? 2.69745 2.14686 2.93586 -0.21554 0.23041  -0.55868 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 N   
+16808 C CA  . LYS B-2 471 ? 2.63698 2.06658 2.88066 -0.20964 0.22897  -0.56294 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 CA  
+16809 C C   . LYS B-2 471 ? 2.67100 2.09751 2.92319 -0.21328 0.22530  -0.55103 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 C   
+16810 O O   . LYS B-2 471 ? 2.73635 2.15613 2.99741 -0.20542 0.22716  -0.54937 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 O   
+16811 C CB  . LYS B-2 471 ? 2.38194 1.78905 2.61439 -0.21124 0.22275  -0.57633 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 CB  
+16812 C CG  . LYS B-2 471 ? 2.22788 1.62666 2.45833 -0.20031 0.22673  -0.59029 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 CG  
+16813 C CD  . LYS B-2 471 ? 2.10841 1.52549 2.33558 -0.19722 0.23414  -0.59422 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 CD  
+16814 C CE  . LYS B-2 471 ? 2.01748 1.42700 2.24297 -0.18697 0.23826  -0.60907 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 CE  
+16815 N NZ  . LYS B-2 471 ? 1.96212 1.38882 2.18356 -0.18425 0.24640  -0.61277 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 NZ  
+16816 N N   . LYS B-2 472 ? 2.74624 2.17813 2.99592 -0.22479 0.22007  -0.54319 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 N   
+16817 C CA  . LYS B-2 472 ? 2.75476 2.18594 3.01240 -0.22909 0.21708  -0.53124 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 CA  
+16818 C C   . LYS B-2 472 ? 2.74514 2.19533 3.01579 -0.22243 0.22287  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 C   
+16819 O O   . LYS B-2 472 ? 2.63731 2.08378 2.91665 -0.21979 0.22221  -0.51324 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 O   
+16820 C CB  . LYS B-2 472 ? 2.66822 2.10502 2.92148 -0.24321 0.21101  -0.52600 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 CB  
+16821 C CG  . LYS B-2 472 ? 2.70787 2.12654 2.94966 -0.25072 0.20466  -0.53650 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 CG  
+16822 C CD  . LYS B-2 472 ? 2.65681 2.04687 2.89728 -0.24937 0.20126  -0.54026 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 CD  
+16823 C CE  . LYS B-2 472 ? 2.61211 1.98355 2.84176 -0.25764 0.19439  -0.55030 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 CE  
+16824 N NZ  . LYS B-2 472 ? 2.54718 1.88862 2.77401 -0.25657 0.19084  -0.55337 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 NZ  
+16825 N N   . TYR B-2 473 ? 2.75636 2.22655 3.02812 -0.21938 0.22855  -0.51961 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 N   
+16826 C CA  . TYR B-2 473 ? 2.56356 2.05109 2.84812 -0.21216 0.23446  -0.51079 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CA  
+16827 C C   . TYR B-2 473 ? 2.58492 2.06230 2.87849 -0.19971 0.23867  -0.51585 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 C   
+16828 O O   . TYR B-2 473 ? 2.58128 2.06134 2.88668 -0.19472 0.23911  -0.50847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 O   
+16829 C CB  . TYR B-2 473 ? 2.63688 2.14437 2.91863 -0.21120 0.24023  -0.51006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CB  
+16830 C CG  . TYR B-2 473 ? 2.53702 2.06515 2.83069 -0.20674 0.24509  -0.49887 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CG  
+16831 C CD1 . TYR B-2 473 ? 2.57873 2.10735 2.88619 -0.19617 0.25027  -0.49813 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CD1 
+16832 C CD2 . TYR B-2 473 ? 2.40038 1.94776 2.69136 -0.21243 0.24430  -0.49006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CD2 
+16833 C CE1 . TYR B-2 473 ? 2.48160 2.02884 2.80073 -0.19194 0.25435  -0.48847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CE1 
+16834 C CE2 . TYR B-2 473 ? 2.43601 2.00155 2.73737 -0.20804 0.24827  -0.48014 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CE2 
+16835 C CZ  . TYR B-2 473 ? 2.40247 1.96774 2.71826 -0.19800 0.25332  -0.47927 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CZ  
+16836 O OH  . TYR B-2 473 ? 2.28386 1.86695 2.61094 -0.19345 0.25692  -0.46985 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 OH  
+16837 N N   . SER B-2 474 ? 2.66544 2.13195 2.95374 -0.19397 0.24156  -0.52916 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-2 N   
+16838 C CA  . SER B-2 474 ? 2.66056 2.11835 2.95750 -0.18144 0.24554  -0.53618 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-2 CA  
+16839 C C   . SER B-2 474 ? 2.64350 2.08028 2.94139 -0.17933 0.23946  -0.53651 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-2 C   
+16840 O O   . SER B-2 474 ? 2.55458 1.98840 2.86306 -0.16884 0.24156  -0.53688 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-2 O   
+16841 C CB  . SER B-2 474 ? 2.58801 2.03930 2.87812 -0.17646 0.24952  -0.55142 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-2 CB  
+16842 O OG  . SER B-2 474 ? 2.37690 1.81017 2.65273 -0.18230 0.24288  -0.55974 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-2 OG  
+16843 N N   . ASP B-2 475 ? 2.77036 2.19199 3.05718 -0.18880 0.23205  -0.53662 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 N   
+16844 C CA  . ASP B-2 475 ? 2.76056 2.16017 3.04629 -0.18755 0.22659  -0.53586 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 CA  
+16845 C C   . ASP B-2 475 ? 2.75155 2.16028 3.04814 -0.18746 0.22619  -0.52120 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 C   
+16846 O O   . ASP B-2 475 ? 2.80485 2.20179 3.10625 -0.17917 0.22537  -0.52025 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 O   
+16847 C CB  . ASP B-2 475 ? 2.75081 2.13237 3.02257 -0.19900 0.21930  -0.53903 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 CB  
+16848 C CG  . ASP B-2 475 ? 2.74824 2.11633 3.00905 -0.19703 0.21831  -0.55495 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 CG  
+16849 O OD1 . ASP B-2 475 ? 2.97001 2.33670 3.23367 -0.18542 0.22263  -0.56442 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 OD1 
+16850 O OD2 . ASP B-2 475 ? 2.57228 1.93179 2.82230 -0.20694 0.21306  -0.55860 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 OD2 
+16851 N N   . TYR B-2 476 ? 2.70523 2.13519 3.00528 -0.19587 0.22644  -0.51005 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 N   
+16852 C CA  . TYR B-2 476 ? 2.69825 2.13950 3.00898 -0.19578 0.22584  -0.49616 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CA  
+16853 C C   . TYR B-2 476 ? 2.70633 2.15854 3.03161 -0.18165 0.23140  -0.49495 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 C   
+16854 O O   . TYR B-2 476 ? 2.63289 2.08592 2.96709 -0.17648 0.23040  -0.48724 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 O   
+16855 C CB  . TYR B-2 476 ? 2.72887 2.19198 3.03977 -0.20729 0.22459  -0.48612 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CB  
+16856 C CG  . TYR B-2 476 ? 2.66706 2.13828 2.98536 -0.21128 0.22160  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CG  
+16857 C CD1 . TYR B-2 476 ? 2.69303 2.14603 3.00707 -0.21681 0.21677  -0.46937 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CD1 
+16858 C CD2 . TYR B-2 476 ? 2.44598 1.94292 2.77506 -0.20968 0.22367  -0.46210 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CD2 
+16859 C CE1 . TYR B-2 476 ? 2.63439 2.09543 2.95496 -0.22062 0.21459  -0.45669 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CE1 
+16860 C CE2 . TYR B-2 476 ? 2.42499 1.93069 2.76091 -0.21306 0.22065  -0.44985 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CE2 
+16861 C CZ  . TYR B-2 476 ? 2.59006 2.07823 2.92179 -0.21859 0.21634  -0.44719 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CZ  
+16862 O OH  . TYR B-2 476 ? 2.45712 1.95462 2.79550 -0.22205 0.21389  -0.43497 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 OH  
+16863 N N   . ILE B-2 477 ? 2.75307 2.21397 3.08130 -0.17516 0.23745  -0.50276 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 N   
+16864 C CA  . ILE B-2 477 ? 2.72311 2.19307 3.06634 -0.16151 0.24315  -0.50395 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 CA  
+16865 C C   . ILE B-2 477 ? 2.71300 2.16148 3.05755 -0.15027 0.24187  -0.51301 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 C   
+16866 O O   . ILE B-2 477 ? 2.62374 2.07296 2.97923 -0.14114 0.24163  -0.50883 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 O   
+16867 C CB  . ILE B-2 477 ? 2.70628 2.19024 3.05189 -0.15857 0.25084  -0.51041 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 CB  
+16868 C CG1 . ILE B-2 477 ? 2.63155 2.13374 2.97190 -0.16942 0.25142  -0.50224 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 CG1 
+16869 C CG2 . ILE B-2 477 ? 2.70420 2.20038 3.06783 -0.14580 0.25715  -0.51062 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 CG2 
+16870 C CD1 . ILE B-2 477 ? 2.46546 1.97978 2.80544 -0.16705 0.25947  -0.50762 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 CD1 
+16871 N N   . GLU B-2 478 ? 2.75360 2.18253 3.08644 -0.15008 0.24049  -0.52595 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 N   
+16872 C CA  . GLU B-2 478 ? 2.69173 2.09929 3.02410 -0.13840 0.23892  -0.53635 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 CA  
+16873 C C   . GLU B-2 478 ? 2.70862 2.09889 3.03717 -0.13878 0.23245  -0.52908 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 C   
+16874 O O   . GLU B-2 478 ? 2.66141 2.04057 2.99449 -0.12623 0.23174  -0.53257 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 O   
+16875 C CB  . GLU B-2 478 ? 2.64745 2.03806 2.96669 -0.13894 0.23797  -0.55180 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 CB  
+16876 C CG  . GLU B-2 478 ? 2.71002 2.11553 3.03266 -0.13635 0.24530  -0.56080 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 CG  
+16877 C CD  . GLU B-2 478 ? 2.74825 2.13676 3.05944 -0.13391 0.24422  -0.57766 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 CD  
+16878 O OE1 . GLU B-2 478 ? 2.62827 1.99295 2.92790 -0.13529 0.23708  -0.58192 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 OE1 
+16879 O OE2 . GLU B-2 478 ? 2.76709 2.16583 3.08063 -0.13056 0.25061  -0.58668 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 OE2 
+16880 N N   . THR B-2 479 ? 2.78936 2.17702 3.10949 -0.15267 0.22791  -0.51940 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 N   
+16881 C CA  . THR B-2 479 ? 2.76398 2.13527 3.08011 -0.15427 0.22273  -0.51146 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 CA  
+16882 C C   . THR B-2 479 ? 2.68404 2.07067 3.01471 -0.14720 0.22426  -0.49979 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 C   
+16883 O O   . THR B-2 479 ? 2.71732 2.09031 3.04921 -0.13756 0.22245  -0.49871 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 O   
+16884 C CB  . THR B-2 479 ? 2.78526 2.15230 3.09063 -0.17194 0.21826  -0.50452 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 CB  
+16885 O OG1 . THR B-2 479 ? 2.79484 2.14625 3.08691 -0.17740 0.21605  -0.51632 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 OG1 
+16886 C CG2 . THR B-2 479 ? 2.59836 1.94830 2.89970 -0.17449 0.21401  -0.49562 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 CG2 
+16887 N N   . LEU B-2 480 ? 2.67073 2.08557 3.01196 -0.15113 0.22728  -0.49117 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 N   
+16888 C CA  . LEU B-2 480 ? 2.65526 2.08692 3.01116 -0.14443 0.22825  -0.48019 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 CA  
+16889 C C   . LEU B-2 480 ? 2.69212 2.12874 3.06160 -0.12674 0.23249  -0.48756 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 C   
+16890 O O   . LEU B-2 480 ? 2.62982 2.07162 3.01011 -0.11705 0.23201  -0.48171 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 O   
+16891 C CB  . LEU B-2 480 ? 2.52363 1.98347 2.88586 -0.15410 0.22941  -0.46911 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 CB  
+16892 C CG  . LEU B-2 480 ? 2.39151 1.85385 2.74811 -0.16815 0.22460  -0.45681 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 CG  
+16893 C CD1 . LEU B-2 480 ? 2.58277 2.02616 2.92260 -0.18103 0.22121  -0.46185 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 CD1 
+16894 C CD2 . LEU B-2 480 ? 2.27058 1.76303 2.63517 -0.17439 0.22557  -0.44697 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 CD2 
+16895 N N   . MET B-2 481 ? 2.70784 2.14380 3.07759 -0.12212 0.23671  -0.50078 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 N   
+16896 C CA  . MET B-2 481 ? 2.65279 2.09134 3.03568 -0.10528 0.24076  -0.51021 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 CA  
+16897 C C   . MET B-2 481 ? 2.63600 2.04983 3.01461 -0.09364 0.23680  -0.51676 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 C   
+16898 O O   . MET B-2 481 ? 2.48443 1.90136 2.87574 -0.07836 0.23821  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 O   
+16899 C CB  . MET B-2 481 ? 2.65196 2.09438 3.03503 -0.10399 0.24656  -0.52366 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 CB  
+16900 C CG  . MET B-2 481 ? 2.54034 2.00962 2.93203 -0.10956 0.25254  -0.51821 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 CG  
+16901 S SD  . MET B-2 481 ? 2.62600 2.09715 3.01295 -0.11094 0.25961  -0.53277 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 SD  
+16902 C CE  . MET B-2 481 ? 2.50977 1.97936 2.91289 -0.09199 0.26473  -0.54760 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 CE  
+16903 N N   . LYS B-2 482 ? 2.72406 2.11281 3.08473 -0.10016 0.23167  -0.51843 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 N   
+16904 C CA  . LYS B-2 482 ? 2.76771 2.13024 3.12128 -0.08959 0.22740  -0.52312 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 CA  
+16905 C C   . LYS B-2 482 ? 2.73040 2.09208 3.08577 -0.08882 0.22418  -0.50827 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 C   
+16906 O O   . LYS B-2 482 ? 2.74933 2.09941 3.10648 -0.07446 0.22245  -0.51028 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 O   
+16907 C CB  . LYS B-2 482 ? 2.73008 2.06428 3.06314 -0.09666 0.22320  -0.53100 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 CB  
+16908 C CG  . LYS B-2 482 ? 2.64544 1.94926 2.96850 -0.08485 0.21873  -0.53766 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 CG  
+16909 C CD  . LYS B-2 482 ? 2.58168 1.85794 2.88517 -0.09097 0.21462  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 CD  
+16910 C CE  . LYS B-2 482 ? 2.50004 1.74457 2.79220 -0.07800 0.20999  -0.55473 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 CE  
+16911 N NZ  . LYS B-2 482 ? 2.51880 1.73594 2.79216 -0.08274 0.20555  -0.56575 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 NZ  
+16912 N N   . GLU B-2 483 ? 2.72631 2.10050 3.08101 -0.10346 0.22328  -0.49383 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 N   
+16913 C CA  . GLU B-2 483 ? 2.68681 2.06356 3.04442 -0.10319 0.22080  -0.47930 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 CA  
+16914 C C   . GLU B-2 483 ? 2.61192 2.01006 2.98918 -0.08861 0.22318  -0.47626 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 C   
+16915 O O   . GLU B-2 483 ? 2.57007 1.96261 2.94988 -0.07840 0.22106  -0.47113 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 O   
+16916 C CB  . GLU B-2 483 ? 2.75046 2.13978 3.10500 -0.12216 0.21955  -0.46590 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 CB  
+16917 C CG  . GLU B-2 483 ? 2.87094 2.23999 3.20746 -0.13744 0.21666  -0.46802 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 CG  
+16918 C CD  . GLU B-2 483 ? 2.79375 2.17333 3.12818 -0.15467 0.21476  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 CD  
+16919 O OE1 . GLU B-2 483 ? 2.82130 2.20837 3.16147 -0.15358 0.21394  -0.44227 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 OE1 
+16920 O OE2 . GLU B-2 483 ? 2.67737 2.05863 3.00476 -0.16890 0.21397  -0.45627 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 OE2 
+16921 N N   . LEU B-2 484 ? 2.63954 2.06199 3.03070 -0.08717 0.22765  -0.47936 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 N   
+16922 C CA  . LEU B-2 484 ? 2.62138 2.06560 3.03306 -0.07391 0.23016  -0.47751 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 CA  
+16923 C C   . LEU B-2 484 ? 2.57631 2.01521 2.99632 -0.05654 0.23298  -0.49368 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 C   
+16924 O O   . LEU B-2 484 ? 2.30117 1.75703 2.73972 -0.04403 0.23515  -0.49446 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 O   
+16925 C CB  . LEU B-2 484 ? 2.52906 2.00346 2.95199 -0.08243 0.23366  -0.47061 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 CB  
+16926 C CG  . LEU B-2 484 ? 2.40024 1.88319 2.81514 -0.10067 0.23114  -0.45708 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 CG  
+16927 C CD1 . LEU B-2 484 ? 2.17142 1.68366 2.59728 -0.10593 0.23451  -0.45183 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 CD1 
+16928 C CD2 . LEU B-2 484 ? 2.31435 1.79509 2.72818 -0.10113 0.22640  -0.44420 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 CD2 
+16929 N N   . LYS B-2 485 ? 2.65072 2.06712 3.05813 -0.05532 0.23271  -0.50723 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 N   
+16930 C CA  . LYS B-2 485 ? 2.65607 2.06704 3.07037 -0.03953 0.23527  -0.52472 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 CA  
+16931 C C   . LYS B-2 485 ? 2.69731 2.13541 3.13083 -0.03726 0.24229  -0.52917 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 C   
+16932 O O   . LYS B-2 485 ? 2.67282 2.12243 3.12437 -0.02266 0.24474  -0.53456 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 O   
+16933 C CB  . LYS B-2 485 ? 2.57076 1.97089 2.98934 -0.02090 0.23191  -0.52737 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 CB  
+16934 C CG  . LYS B-2 485 ? 2.56561 1.95270 2.98597 -0.00447 0.23265  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 CG  
+16935 C CD  . LYS B-2 485 ? 2.50746 1.87005 2.90769 -0.01110 0.23101  -0.55818 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 CD  
+16936 C CE  . LYS B-2 485 ? 2.27519 1.62714 2.67786 0.00532  0.23164  -0.57937 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 CE  
+16937 N NZ  . LYS B-2 485 ? 2.00663 1.33609 2.39015 -0.00067 0.22965  -0.59064 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 NZ  
+16938 N N   . ILE B-2 486 ? 2.67182 2.11989 3.10121 -0.05186 0.24568  -0.52693 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 N   
+16939 C CA  . ILE B-2 486 ? 2.65921 2.13101 3.10345 -0.05218 0.25315  -0.52996 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 CA  
+16940 C C   . ILE B-2 486 ? 2.64988 2.11265 3.08761 -0.05250 0.25725  -0.54638 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 C   
+16941 O O   . ILE B-2 486 ? 2.67496 2.12657 3.09525 -0.06430 0.25577  -0.54735 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 O   
+16942 C CB  . ILE B-2 486 ? 2.62603 2.11730 3.06991 -0.06729 0.25431  -0.51488 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 CB  
+16943 C CG1 . ILE B-2 486 ? 2.60480 2.10463 3.05384 -0.06751 0.24943  -0.49890 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 CG1 
+16944 C CG2 . ILE B-2 486 ? 2.56862 2.08269 3.02709 -0.06658 0.26245  -0.51740 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 CG2 
+16945 C CD1 . ILE B-2 486 ? 2.58212 2.09375 3.05193 -0.05099 0.25020  -0.49932 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 CD1 
+16946 N N   . LYS B-2 487 ? 2.61040 2.07876 3.06279 -0.03934 0.26234  -0.55993 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 N   
+16947 C CA  . LYS B-2 487 ? 2.70822 2.16968 3.15593 -0.03854 0.26673  -0.57670 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 CA  
+16948 C C   . LYS B-2 487 ? 2.65639 2.13487 3.10445 -0.05059 0.27405  -0.57402 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 C   
+16949 O O   . LYS B-2 487 ? 2.50349 1.97367 2.93746 -0.05812 0.27525  -0.58084 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 O   
+16950 C CB  . LYS B-2 487 ? 2.70694 2.17022 3.17143 -0.02057 0.27012  -0.59293 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 CB  
+16951 C CG  . LYS B-2 487 ? 2.64426 2.09625 3.10256 -0.01716 0.27288  -0.61263 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 CG  
+16952 C CD  . LYS B-2 487 ? 2.46988 1.89289 2.91166 -0.01057 0.26445  -0.62123 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 CD  
+16953 C CE  . LYS B-2 487 ? 2.34076 1.75429 2.77906 -0.00417 0.26667  -0.64287 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 CE  
+16954 N NZ  . LYS B-2 487 ? 2.31771 1.70281 2.74149 0.00541  0.25809  -0.65272 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 NZ  
+16955 N N   . ASN B-2 488 ? 2.64675 2.14855 3.11001 -0.05201 0.27879  -0.56419 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 N   
+16956 C CA  . ASN B-2 488 ? 2.60687 2.12485 3.07038 -0.06210 0.28629  -0.56082 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 CA  
+16957 C C   . ASN B-2 488 ? 2.64129 2.17612 3.10799 -0.07018 0.28500  -0.54190 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 C   
+16958 O O   . ASN B-2 488 ? 2.52485 2.07053 3.00717 -0.06302 0.28371  -0.53515 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 O   
+16959 C CB  . ASN B-2 488 ? 2.44420 1.97505 2.92595 -0.05351 0.29640  -0.57267 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 CB  
+16960 C CG  . ASN B-2 488 ? 2.51288 2.02976 2.99037 -0.04727 0.29861  -0.59252 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 CG  
+16961 O OD1 . ASN B-2 488 ? 2.54614 2.06270 3.03828 -0.03362 0.30053  -0.60524 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 OD1 
+16962 N ND2 . ASN B-2 488 ? 2.51169 2.01759 2.96932 -0.05675 0.29791  -0.59603 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 ND2 
+16963 N N   . ILE B-2 489 ? 2.71897 2.25641 3.17082 -0.08439 0.28491  -0.53414 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 N   
+16964 C CA  . ILE B-2 489 ? 2.64316 2.19780 3.09623 -0.09283 0.28407  -0.51753 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 CA  
+16965 C C   . ILE B-2 489 ? 2.47375 2.03707 2.91836 -0.10222 0.29069  -0.51723 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 C   
+16966 O O   . ILE B-2 489 ? 2.31215 1.89006 2.75543 -0.10950 0.29114  -0.50509 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 O   
+16967 C CB  . ILE B-2 489 ? 2.59793 2.14492 3.03850 -0.10104 0.27428  -0.50614 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 CB  
+16968 C CG1 . ILE B-2 489 ? 2.39657 1.96364 2.84408 -0.10550 0.27241  -0.48971 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 CG1 
+16969 C CG2 . ILE B-2 489 ? 2.48842 2.02289 2.90693 -0.11347 0.27183  -0.50837 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 CG2 
+16970 C CD1 . ILE B-2 489 ? 2.37127 1.95200 2.84128 -0.09318 0.27404  -0.48707 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 CD1 
+16971 N N   . ILE B-2 490 ? 2.49309 2.04749 2.93136 -0.10133 0.29579  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 N   
+16972 C CA  . ILE B-2 490 ? 2.47781 2.03708 2.90436 -0.10986 0.30182  -0.53204 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 CA  
+16973 C C   . ILE B-2 490 ? 2.60879 2.16687 3.04157 -0.10291 0.31135  -0.54765 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 C   
+16974 O O   . ILE B-2 490 ? 2.63739 2.18421 3.07547 -0.09404 0.31049  -0.56045 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 O   
+16975 C CB  . ILE B-2 490 ? 2.32390 1.87002 2.72720 -0.12081 0.29499  -0.53132 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 CB  
+16976 C CG1 . ILE B-2 490 ? 2.39704 1.95009 2.78745 -0.12907 0.30055  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 CG1 
+16977 C CG2 . ILE B-2 490 ? 2.21343 1.73771 2.60980 -0.11667 0.29092  -0.54508 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 CG2 
+16978 C CD1 . ILE B-2 490 ? 2.39872 1.97099 2.79189 -0.13372 0.30329  -0.51685 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 CD1 
+16979 N N   . LYS B-2 491 ? 2.58271 2.15258 3.01460 -0.10668 0.32067  -0.54673 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 N   
+16980 C CA  . LYS B-2 491 ? 2.56239 2.13324 2.99952 -0.10184 0.33131  -0.56073 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 CA  
+16981 C C   . LYS B-2 491 ? 2.52934 2.09381 2.94438 -0.11022 0.33308  -0.56496 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 C   
+16982 O O   . LYS B-2 491 ? 2.54539 2.11746 2.94906 -0.11864 0.33491  -0.55503 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 O   
+16983 C CB  . LYS B-2 491 ? 2.55700 2.14610 3.01136 -0.09901 0.34206  -0.55654 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 CB  
+16984 C CG  . LYS B-2 491 ? 2.49833 2.09036 2.96078 -0.09445 0.35471  -0.57062 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 CG  
+16985 C CD  . LYS B-2 491 ? 2.30132 1.89292 2.78644 -0.08172 0.35639  -0.58349 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 CD  
+16986 C CE  . LYS B-2 491 ? 2.20734 1.80453 2.70257 -0.07807 0.37003  -0.59746 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 CE  
+16987 N NZ  . LYS B-2 491 ? 2.27339 1.88548 2.77302 -0.08329 0.38130  -0.58822 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 NZ  
+16988 N N   . SER B-2 492 ? 2.54357 2.09405 2.95191 -0.10724 0.33184  -0.57996 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-2 N   
+16989 C CA  . SER B-2 492 ? 2.68335 2.22657 3.07076 -0.11402 0.33203  -0.58562 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-2 CA  
+16990 C C   . SER B-2 492 ? 2.63161 2.18070 3.02199 -0.11085 0.34471  -0.59733 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-2 C   
+16991 O O   . SER B-2 492 ? 2.60785 2.15756 3.01402 -0.10178 0.34994  -0.60910 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-2 O   
+16992 C CB  . SER B-2 492 ? 2.63276 2.15574 3.00879 -0.11345 0.32155  -0.59471 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-2 CB  
+16993 O OG  . SER B-2 492 ? 2.52893 2.04549 2.88523 -0.11979 0.32086  -0.60039 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-2 OG  
+16994 N N   . ILE B-2 493 ? 2.54414 2.09797 2.91929 -0.11807 0.34978  -0.59434 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 N   
+16995 C CA  . ILE B-2 493 ? 2.57145 2.13030 2.94596 -0.11628 0.36229  -0.60471 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 CA  
+16996 C C   . ILE B-2 493 ? 2.64564 2.19183 3.00303 -0.11723 0.35855  -0.61811 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 C   
+16997 O O   . ILE B-2 493 ? 2.57931 2.11492 2.92148 -0.12212 0.34735  -0.61572 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 O   
+16998 C CB  . ILE B-2 493 ? 2.59299 2.16512 2.96095 -0.12227 0.37168  -0.59310 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 CB  
+16999 C CG1 . ILE B-2 493 ? 2.56234 2.14727 2.94957 -0.12004 0.37660  -0.58197 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 CG1 
+17000 C CG2 . ILE B-2 493 ? 2.71174 2.28697 3.07431 -0.12156 0.38446  -0.60357 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 CG2 
+17001 C CD1 . ILE B-2 493 ? 2.55649 2.15329 2.93838 -0.12457 0.38720  -0.57158 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 CD1 
+17002 O OXT . ILE B-2 493 ? 2.85396 2.40051 3.21278 -0.11320 0.36648  -0.63200 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 OXT 
+17003 N N   . SER A-3 10  ? 1.29103 1.31760 1.21913 -0.29675 0.01249  0.03556  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-3 N   
+17004 C CA  . SER A-3 10  ? 1.46974 1.47031 1.39584 -0.29574 -0.00018 0.03878  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-3 CA  
+17005 C C   . SER A-3 10  ? 2.04470 2.04640 1.99183 -0.28367 -0.00423 0.03018  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-3 C   
+17006 O O   . SER A-3 10  ? 3.31220 3.29706 3.26252 -0.27952 -0.01533 0.02864  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-3 O   
+17007 C CB  . SER A-3 10  ? 1.23448 1.21520 1.14016 -0.29630 -0.00917 0.04410  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-3 CB  
+17008 O OG  . SER A-3 10  ? 1.73418 1.71251 1.61693 -0.31049 -0.00571 0.05283  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-3 OG  
+17009 N N   . SER A-3 11  ? 1.24654 1.26838 1.20718 -0.27846 0.00413  0.02378  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-3 N   
+17010 C CA  . SER A-3 11  ? 1.11595 1.14191 1.09413 -0.27023 0.00240  0.01583  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-3 CA  
+17011 C C   . SER A-3 11  ? 1.30017 1.33998 1.29101 -0.27227 0.00893  0.01332  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-3 C   
+17012 O O   . SER A-3 11  ? 2.79494 2.84834 2.78424 -0.27522 0.01687  0.01439  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-3 O   
+17013 C CB  . SER A-3 11  ? 1.40559 1.43848 1.38510 -0.26293 0.00445  0.01093  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-3 CB  
+17014 O OG  . SER A-3 11  ? 1.34040 1.37862 1.33455 -0.25840 0.00413  0.00371  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-3 OG  
+17015 N N   . LYS A-3 12  ? 1.25111 1.28909 1.25500 -0.27024 0.00503  0.00858  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 N   
+17016 C CA  . LYS A-3 12  ? 1.22256 1.27317 1.23785 -0.27210 0.01038  0.00586  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 CA  
+17017 C C   . LYS A-3 12  ? 1.08148 1.14603 1.10013 -0.26830 0.01685  0.00240  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 C   
+17018 O O   . LYS A-3 12  ? 0.98080 1.05674 1.00224 -0.26988 0.02235  0.00239  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 O   
+17019 C CB  . LYS A-3 12  ? 1.15594 1.20338 1.18428 -0.27054 0.00456  -0.00017 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 CB  
+17020 C CG  . LYS A-3 12  ? 1.47330 1.50690 1.50039 -0.27477 -0.00247 0.00265  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 CG  
+17021 C CD  . LYS A-3 12  ? 0.71944 0.75423 0.76246 -0.27183 -0.00798 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 CD  
+17022 C CE  . LYS A-3 12  ? 0.99639 1.03133 1.04671 -0.26422 -0.01399 -0.01531 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 CE  
+17023 N NZ  . LYS A-3 12  ? 1.36811 1.38417 1.40829 -0.26097 -0.02403 -0.01274 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 NZ  
+17024 N N   . PHE A-3 13  ? 1.07962 1.14216 1.09743 -0.26335 0.01511  -0.00092 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 N   
+17025 C CA  . PHE A-3 13  ? 0.85244 0.92244 0.87068 -0.26039 0.01884  -0.00372 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CA  
+17026 C C   . PHE A-3 13  ? 0.92631 0.99842 0.93453 -0.25787 0.02143  -0.00132 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 C   
+17027 O O   . PHE A-3 13  ? 1.05899 1.12491 1.06008 -0.25565 0.01909  -0.00075 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 O   
+17028 C CB  . PHE A-3 13  ? 0.92145 0.98844 0.94306 -0.25851 0.01577  -0.00908 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CB  
+17029 C CG  . PHE A-3 13  ? 0.90588 0.97602 0.93897 -0.26094 0.01373  -0.01447 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CG  
+17030 C CD1 . PHE A-3 13  ? 1.01328 1.07812 1.05168 -0.25990 0.00758  -0.01745 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CD1 
+17031 C CD2 . PHE A-3 13  ? 0.90577 0.98411 0.94370 -0.26396 0.01691  -0.01749 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CD2 
+17032 C CE1 . PHE A-3 13  ? 0.91895 0.98942 0.96998 -0.26088 0.00498  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CE1 
+17033 C CE2 . PHE A-3 13  ? 0.98882 1.07357 1.03766 -0.26668 0.01565  -0.02415 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CE2 
+17034 C CZ  . PHE A-3 13  ? 0.93935 1.02159 0.99612 -0.26467 0.00987  -0.02892 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CZ  
+17035 N N   . SER A-3 14  ? 0.81033 0.89283 0.81887 -0.25758 0.02571  -0.00144 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-3 N   
+17036 C CA  . SER A-3 14  ? 0.57694 0.66623 0.57859 -0.25432 0.02811  -0.00222 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-3 CA  
+17037 C C   . SER A-3 14  ? 0.82524 0.91129 0.82458 -0.24739 0.02562  -0.00616 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-3 C   
+17038 O O   . SER A-3 14  ? 1.08838 1.16755 1.08174 -0.24472 0.02330  -0.00672 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-3 O   
+17039 C CB  . SER A-3 14  ? 0.80380 0.90867 0.80897 -0.25618 0.03279  -0.00345 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-3 CB  
+17040 O OG  . SER A-3 14  ? 1.09126 1.20651 1.09375 -0.25030 0.03404  -0.00835 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-3 OG  
+17041 N N   . ASN A-3 15  ? 0.85942 0.94847 0.86209 -0.24468 0.02499  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 N   
+17042 C CA  . ASN A-3 15  ? 0.93440 1.01556 0.93218 -0.23908 0.02060  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 CA  
+17043 C C   . ASN A-3 15  ? 0.91293 0.98980 0.91233 -0.24071 0.01833  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 C   
+17044 O O   . ASN A-3 15  ? 1.17017 1.25446 1.17597 -0.24399 0.02068  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 O   
+17045 C CB  . ASN A-3 15  ? 0.97920 1.06783 0.97414 -0.23119 0.01956  -0.01661 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 CB  
+17046 C CG  . ASN A-3 15  ? 1.03829 1.13892 1.03887 -0.22805 0.01968  -0.02024 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 CG  
+17047 O OD1 . ASN A-3 15  ? 1.13086 1.22477 1.12964 -0.22290 0.01377  -0.02279 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 OD1 
+17048 N ND2 . ASN A-3 15  ? 0.97092 1.08846 0.97728 -0.23174 0.02557  -0.02064 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 ND2 
+17049 N N   . ILE A-3 16  ? 0.73241 0.79619 0.72428 -0.23943 0.01332  -0.01244 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 N   
+17050 C CA  . ILE A-3 16  ? 0.87318 0.92942 0.86126 -0.24262 0.01005  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 CA  
+17051 C C   . ILE A-3 16  ? 1.02176 1.06710 1.00033 -0.23521 0.00221  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 C   
+17052 O O   . ILE A-3 16  ? 0.81805 0.85598 0.79123 -0.23009 -0.00135 -0.01566 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 O   
+17053 C CB  . ILE A-3 16  ? 0.74849 0.79658 0.73352 -0.25188 0.01043  -0.01023 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 CB  
+17054 C CG1 . ILE A-3 16  ? 0.89839 0.93998 0.87669 -0.25797 0.00789  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 CG1 
+17055 C CG2 . ILE A-3 16  ? 0.67743 0.71406 0.65486 -0.25137 0.00746  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 CG2 
+17056 C CD1 . ILE A-3 16  ? 0.82811 0.86644 0.80320 -0.26947 0.00953  -0.00922 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 CD1 
+17057 N N   . THR A-3 17  ? 1.03953 1.08306 1.01590 -0.23382 -0.00179 -0.01363 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 N   
+17058 C CA  . THR A-3 17  ? 0.92846 0.95861 0.89506 -0.22552 -0.01232 -0.01610 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 CA  
+17059 C C   . THR A-3 17  ? 0.94111 0.95102 0.89316 -0.23322 -0.01845 -0.01126 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 C   
+17060 O O   . THR A-3 17  ? 1.18828 1.20359 1.14204 -0.24092 -0.01482 -0.00852 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 O   
+17061 C CB  . THR A-3 17  ? 1.07236 1.11798 1.04768 -0.21571 -0.01411 -0.02185 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 CB  
+17062 O OG1 . THR A-3 17  ? 1.20717 1.27440 1.19454 -0.21259 -0.00646 -0.02597 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 OG1 
+17063 C CG2 . THR A-3 17  ? 0.95004 0.98150 0.91661 -0.20396 -0.02762 -0.02695 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 CG2 
+17064 N N   . ILE A-3 18  ? 0.90405 0.89014 0.84045 -0.23218 -0.02801 -0.01033 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 N   
+17065 C CA  . ILE A-3 18  ? 0.79264 0.75518 0.70980 -0.24214 -0.03489 -0.00464 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 CA  
+17066 C C   . ILE A-3 18  ? 0.94652 0.88574 0.84937 -0.23180 -0.05103 -0.00601 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 C   
+17067 O O   . ILE A-3 18  ? 1.32719 1.25470 1.22630 -0.22349 -0.05812 -0.00958 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 O   
+17068 C CB  . ILE A-3 18  ? 0.87321 0.82452 0.78137 -0.25507 -0.03201 -0.00139 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 CB  
+17069 C CG1 . ILE A-3 18  ? 0.70704 0.68222 0.63174 -0.26194 -0.01833 -0.00266 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 CG1 
+17070 C CG2 . ILE A-3 18  ? 0.89340 0.82228 0.77941 -0.26916 -0.03782 0.00476  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 CG2 
+17071 C CD1 . ILE A-3 18  ? 0.80881 0.77870 0.72890 -0.27304 -0.01527 -0.00242 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 CD1 
+17072 N N   . LYS A-3 19  ? 0.94186 0.87347 0.83648 -0.23156 -0.05813 -0.00399 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 N   
+17073 C CA  . LYS A-3 19  ? 1.02479 0.93313 0.90592 -0.21981 -0.07623 -0.00620 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 CA  
+17074 C C   . LYS A-3 19  ? 1.15105 1.02703 1.00391 -0.23259 -0.08618 0.00303  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 C   
+17075 O O   . LYS A-3 19  ? 1.11705 0.99951 0.96667 -0.24391 -0.08059 0.00788  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 O   
+17076 C CB  . LYS A-3 19  ? 0.95057 0.87949 0.84713 -0.20530 -0.07856 -0.01392 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 CB  
+17077 C CG  . LYS A-3 19  ? 1.04875 1.00810 0.96949 -0.19306 -0.07093 -0.02411 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 CG  
+17078 C CD  . LYS A-3 19  ? 1.24731 1.22848 1.18257 -0.18080 -0.07349 -0.03296 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 CD  
+17079 C CE  . LYS A-3 19  ? 1.69619 1.70976 1.65352 -0.17130 -0.06528 -0.04382 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 CE  
+17080 N NZ  . LYS A-3 19  ? 1.76313 1.80194 1.73589 -0.16093 -0.06694 -0.05421 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 NZ  
+17081 N N   . ASN A-3 20  ? 1.23998 1.08051 1.07109 -0.23162 -0.10130 0.00530  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 N   
+17082 C CA  . ASN A-3 20  ? 1.15937 0.96179 0.95785 -0.24301 -0.11511 0.01453  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 CA  
+17083 C C   . ASN A-3 20  ? 1.11347 0.91719 0.90017 -0.26903 -0.10289 0.02369  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 C   
+17084 O O   . ASN A-3 20  ? 1.38094 1.16866 1.14605 -0.28110 -0.10811 0.03097  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 O   
+17085 C CB  . ASN A-3 20  ? 1.19609 0.99156 0.98883 -0.23233 -0.12837 0.01330  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 CB  
+17086 C CG  . ASN A-3 20  ? 1.28897 1.07391 1.08607 -0.20752 -0.14641 0.00315  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 CG  
+17087 O OD1 . ASN A-3 20  ? 1.65900 1.40356 1.43228 -0.20367 -0.16674 0.00508  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 OD1 
+17088 N ND2 . ASN A-3 20  ? 1.64153 1.46300 1.46881 -0.19104 -0.13968 -0.00865 ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 ND2 
+17089 N N   . PHE A-3 21  ? 1.19426 1.01783 0.99442 -0.27801 -0.08723 0.02239  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 N   
+17090 C CA  . PHE A-3 21  ? 1.00548 0.83572 0.79828 -0.30194 -0.07521 0.02749  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CA  
+17091 C C   . PHE A-3 21  ? 1.13471 0.94284 0.91113 -0.31444 -0.07768 0.03039  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 C   
+17092 O O   . PHE A-3 21  ? 1.33203 1.15261 1.12452 -0.30978 -0.07112 0.02517  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 O   
+17093 C CB  . PHE A-3 21  ? 0.97671 0.84961 0.79970 -0.30252 -0.05607 0.02179  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CB  
+17094 C CG  . PHE A-3 21  ? 1.09669 0.98163 0.91709 -0.32468 -0.04391 0.02301  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CG  
+17095 C CD1 . PHE A-3 21  ? 1.20035 1.08780 1.00850 -0.34007 -0.04133 0.02654  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CD1 
+17096 C CD2 . PHE A-3 21  ? 1.15162 1.04773 0.98248 -0.32993 -0.03533 0.01905  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CD2 
+17097 C CE1 . PHE A-3 21  ? 1.11929 1.02268 0.92678 -0.36062 -0.02973 0.02489  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CE1 
+17098 C CE2 . PHE A-3 21  ? 1.11209 1.02333 0.94315 -0.34947 -0.02463 0.01723  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CE2 
+17099 C CZ  . PHE A-3 21  ? 1.03510 0.95132 0.85508 -0.36498 -0.02147 0.01952  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CZ  
+17100 N N   . ARG A-3 22  ? 1.17226 0.94697 0.91534 -0.33131 -0.08750 0.03888  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 N   
+17101 C CA  . ARG A-3 22  ? 1.41454 1.16502 1.13718 -0.34811 -0.09040 0.04273  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 CA  
+17102 C C   . ARG A-3 22  ? 1.25235 0.98404 0.97835 -0.32967 -0.10214 0.03866  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 C   
+17103 O O   . ARG A-3 22  ? 1.35670 1.06744 1.07678 -0.31167 -0.11859 0.03798  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 O   
+17104 C CB  . ARG A-3 22  ? 1.16444 0.94719 0.90104 -0.36594 -0.07057 0.03913  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 CB  
+17105 C CG  . ARG A-3 22  ? 1.20129 1.00198 0.93258 -0.38508 -0.06044 0.04134  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 CG  
+17106 C CD  . ARG A-3 22  ? 1.17895 1.01444 0.92745 -0.40027 -0.04222 0.03423  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 CD  
+17107 N NE  . ARG A-3 22  ? 1.43079 1.28556 1.17409 -0.41955 -0.03271 0.03411  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 NE  
+17108 C CZ  . ARG A-3 22  ? 1.30014 1.18954 1.05895 -0.43331 -0.01735 0.02564  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 CZ  
+17109 N NH1 . ARG A-3 22  ? 1.33343 1.24094 1.11361 -0.42987 -0.01017 0.01724  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 NH1 
+17110 N NH2 . ARG A-3 22  ? 1.16303 1.07037 0.91611 -0.45029 -0.00974 0.02429  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 NH2 
+17111 N N   . ASN A-3 23  ? 1.21518 0.95470 0.95120 -0.33247 -0.09518 0.03443  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 N   
+17112 C CA  . ASN A-3 23  ? 1.40597 1.12907 1.14497 -0.31575 -0.10595 0.02954  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 CA  
+17113 C C   . ASN A-3 23  ? 1.26001 1.01185 1.03017 -0.28935 -0.10239 0.01980  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 C   
+17114 O O   . ASN A-3 23  ? 1.50611 1.25005 1.28146 -0.27380 -0.11042 0.01363  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 O   
+17115 C CB  . ASN A-3 23  ? 1.11189 0.83470 0.85035 -0.32901 -0.09948 0.02797  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 CB  
+17116 C CG  . ASN A-3 23  ? 1.23136 0.99605 0.99158 -0.34029 -0.07797 0.02418  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 CG  
+17117 O OD1 . ASN A-3 23  ? 1.33201 1.12468 1.10745 -0.33839 -0.06794 0.02304  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 OD1 
+17118 N ND2 . ASN A-3 23  ? 1.17202 0.94095 0.93440 -0.35139 -0.07196 0.02110  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 ND2 
+17119 N N   . PHE A-3 24  ? 1.02077 0.80575 0.81076 -0.28499 -0.09076 0.01779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 N   
+17120 C CA  . PHE A-3 24  ? 1.05642 0.87013 0.87409 -0.26352 -0.08617 0.00916  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CA  
+17121 C C   . PHE A-3 24  ? 1.12657 0.92946 0.94039 -0.24728 -0.10036 0.00708  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 C   
+17122 O O   . PHE A-3 24  ? 1.24070 1.05084 1.05411 -0.24943 -0.09905 0.00988  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 O   
+17123 C CB  . PHE A-3 24  ? 1.15006 1.00308 0.99047 -0.26813 -0.06733 0.00779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CB  
+17124 C CG  . PHE A-3 24  ? 1.04850 0.91658 0.89793 -0.27909 -0.05477 0.00649  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CG  
+17125 C CD1 . PHE A-3 24  ? 1.10064 0.96269 0.93746 -0.30055 -0.05046 0.01069  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CD1 
+17126 C CD2 . PHE A-3 24  ? 1.11230 1.00209 0.98248 -0.26843 -0.04755 0.00018  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CD2 
+17127 C CE1 . PHE A-3 24  ? 1.08949 0.96824 0.93691 -0.30936 -0.03986 0.00706  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CE1 
+17128 C CE2 . PHE A-3 24  ? 1.18396 1.08658 1.06228 -0.27700 -0.03800 -0.00177 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CE2 
+17129 C CZ  . PHE A-3 24  ? 1.00398 0.90191 0.87235 -0.29659 -0.03442 0.00089  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CZ  
+17130 N N   . GLU A-3 25  ? 1.23139 1.01819 1.04337 -0.23017 -0.11473 0.00061  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 N   
+17131 C CA  . GLU A-3 25  ? 1.12709 0.90877 0.94033 -0.21111 -0.12918 -0.00538 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 CA  
+17132 C C   . GLU A-3 25  ? 1.25891 1.08536 1.10241 -0.19931 -0.11635 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 C   
+17133 O O   . GLU A-3 25  ? 1.31321 1.15188 1.16081 -0.19980 -0.11382 -0.01217 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 O   
+17134 C CB  . GLU A-3 25  ? 1.53432 1.29059 1.34073 -0.19457 -0.14824 -0.01328 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 CB  
+17135 C CG  . GLU A-3 25  ? 1.58881 1.34345 1.40023 -0.17167 -0.16480 -0.02352 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 CG  
+17136 C CD  . GLU A-3 25  ? 2.04341 1.77357 1.84955 -0.15395 -0.18507 -0.03380 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 CD  
+17137 O OE1 . GLU A-3 25  ? 2.31418 2.00989 2.10005 -0.16282 -0.19309 -0.02817 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 OE1 
+17138 O OE2 . GLU A-3 25  ? 2.32093 2.06773 2.14395 -0.13133 -0.19313 -0.04878 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 OE2 
+17139 N N   . LYS A-3 26  ? 1.41003 1.26051 1.27329 -0.18992 -0.10838 -0.02223 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 N   
+17140 C CA  . LYS A-3 26  ? 1.09545 0.98846 0.98506 -0.18348 -0.09393 -0.02865 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 CA  
+17141 C C   . LYS A-3 26  ? 1.17542 1.08622 1.07644 -0.18690 -0.08065 -0.03022 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 C   
+17142 O O   . LYS A-3 26  ? 1.27632 1.18292 1.17809 -0.17750 -0.08611 -0.03722 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 O   
+17143 C CB  . LYS A-3 26  ? 1.02401 0.93033 0.92568 -0.16246 -0.10323 -0.04188 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 CB  
+17144 C CG  . LYS A-3 26  ? 1.19424 1.14337 1.11986 -0.15961 -0.08871 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 CG  
+17145 C CD  . LYS A-3 26  ? 1.47688 1.44299 1.41527 -0.14002 -0.09787 -0.06258 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 CD  
+17146 C CE  . LYS A-3 26  ? 1.97114 1.95251 1.92025 -0.12781 -0.09819 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 CE  
+17147 N NZ  . LYS A-3 26  ? 1.76890 1.79622 1.74122 -0.12354 -0.08520 -0.08613 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 NZ  
+17148 N N   . VAL A-3 27  ? 0.98479 0.91462 0.89428 -0.19957 -0.06459 -0.02449 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 N   
+17149 C CA  . VAL A-3 27  ? 0.74336 0.68637 0.66096 -0.20453 -0.05328 -0.02451 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 CA  
+17150 C C   . VAL A-3 27  ? 0.94867 0.92433 0.88458 -0.20608 -0.03890 -0.02501 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 C   
+17151 O O   . VAL A-3 27  ? 1.00092 0.98357 0.93977 -0.21376 -0.03355 -0.02039 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 O   
+17152 C CB  . VAL A-3 27  ? 0.83994 0.76589 0.74546 -0.22118 -0.05085 -0.01680 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 CB  
+17153 C CG1 . VAL A-3 27  ? 0.82483 0.76870 0.74170 -0.22582 -0.03886 -0.01753 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 CG1 
+17154 C CG2 . VAL A-3 27  ? 1.14740 1.03945 1.03342 -0.22116 -0.06499 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 CG2 
+17155 N N   . ASN A-3 28  ? 1.05471 1.04905 1.00129 -0.19961 -0.03327 -0.03061 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 N   
+17156 C CA  . ASN A-3 28  ? 0.96716 0.98850 0.92758 -0.20260 -0.02070 -0.03027 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 CA  
+17157 C C   . ASN A-3 28  ? 0.97845 1.00197 0.93951 -0.20824 -0.01415 -0.02804 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 C   
+17158 O O   . ASN A-3 28  ? 1.39056 1.41002 1.34820 -0.20274 -0.01735 -0.03226 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 O   
+17159 C CB  . ASN A-3 28  ? 0.84217 0.88607 0.81272 -0.19159 -0.01987 -0.03927 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 CB  
+17160 C CG  . ASN A-3 28  ? 1.31962 1.38839 1.30161 -0.19742 -0.00811 -0.03757 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 CG  
+17161 O OD1 . ASN A-3 28  ? 1.24794 1.31730 1.23082 -0.20737 -0.00076 -0.03066 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 OD1 
+17162 N ND2 . ASN A-3 28  ? 1.63045 1.71969 1.62134 -0.19130 -0.00722 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 ND2 
+17163 N N   . ILE A-3 29  ? 0.85184 0.88153 0.81751 -0.21828 -0.00622 -0.02249 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 N   
+17164 C CA  . ILE A-3 29  ? 0.79553 0.82579 0.76198 -0.22342 -0.00186 -0.02075 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 CA  
+17165 C C   . ILE A-3 29  ? 0.85316 0.90044 0.82865 -0.22669 0.00611  -0.01860 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 C   
+17166 O O   . ILE A-3 29  ? 0.82215 0.87407 0.80302 -0.23203 0.00917  -0.01572 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 O   
+17167 C CB  . ILE A-3 29  ? 0.76630 0.78313 0.72813 -0.23329 -0.00291 -0.01763 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 CB  
+17168 C CG1 . ILE A-3 29  ? 1.02579 1.02145 0.97477 -0.23318 -0.01164 -0.01810 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 CG1 
+17169 C CG2 . ILE A-3 29  ? 0.71543 0.73482 0.67999 -0.23655 0.00009  -0.01827 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 CG2 
+17170 C CD1 . ILE A-3 29  ? 0.77272 0.75706 0.71498 -0.24641 -0.01179 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 CD1 
+17171 N N   . ASN A-3 30  ? 1.04167 1.09661 1.01722 -0.22421 0.00867  -0.01986 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 N   
+17172 C CA  . ASN A-3 30  ? 0.91145 0.97608 0.89114 -0.22923 0.01427  -0.01633 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 CA  
+17173 C C   . ASN A-3 30  ? 0.77159 0.82796 0.75305 -0.23528 0.01368  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 C   
+17174 O O   . ASN A-3 30  ? 0.83973 0.88646 0.81870 -0.23592 0.01039  -0.01528 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 O   
+17175 C CB  . ASN A-3 30  ? 0.82848 0.90180 0.80377 -0.22659 0.01640  -0.01787 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 CB  
+17176 C CG  . ASN A-3 30  ? 1.00574 1.09556 0.98277 -0.22236 0.01893  -0.02269 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 CG  
+17177 O OD1 . ASN A-3 30  ? 1.19757 1.30029 1.17788 -0.22706 0.02412  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 OD1 
+17178 N ND2 . ASN A-3 30  ? 1.05218 1.14229 1.02759 -0.21350 0.01461  -0.02988 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 ND2 
+17179 N N   . LEU A-3 31  ? 0.71917 0.77993 0.70544 -0.23994 0.01623  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 N   
+17180 C CA  . LEU A-3 31  ? 0.79691 0.85276 0.78828 -0.24430 0.01451  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 CA  
+17181 C C   . LEU A-3 31  ? 0.96358 1.01851 0.95457 -0.24572 0.01350  -0.00770 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 C   
+17182 O O   . LEU A-3 31  ? 1.06769 1.12570 1.05281 -0.24600 0.01540  -0.00430 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 O   
+17183 C CB  . LEU A-3 31  ? 0.86886 0.92780 0.86781 -0.24873 0.01591  -0.01077 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 CB  
+17184 C CG  . LEU A-3 31  ? 0.62157 0.67734 0.61780 -0.24971 0.01526  -0.01226 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 CG  
+17185 C CD1 . LEU A-3 31  ? 0.76717 0.82791 0.76956 -0.25486 0.01707  -0.01219 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 CD1 
+17186 C CD2 . LEU A-3 31  ? 0.64915 0.69688 0.64143 -0.25195 0.01251  -0.01522 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 CD2 
+17187 N N   . ASP A-3 32  ? 0.91060 0.96116 0.90714 -0.24717 0.00970  -0.01001 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 N   
+17188 C CA  . ASP A-3 32  ? 0.94862 0.99378 0.94513 -0.24793 0.00544  -0.00806 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 CA  
+17189 C C   . ASP A-3 32  ? 0.88433 0.93035 0.89339 -0.24904 0.00189  -0.01384 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 C   
+17190 O O   . ASP A-3 32  ? 0.84866 0.90168 0.86493 -0.25112 0.00462  -0.01842 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 O   
+17191 C CB  . ASP A-3 32  ? 0.95068 0.98817 0.93760 -0.24465 0.00082  -0.00740 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 CB  
+17192 C CG  . ASP A-3 32  ? 1.09367 1.12222 1.07179 -0.24671 -0.00329 -0.00140 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 CG  
+17193 O OD1 . ASP A-3 32  ? 0.88028 0.91113 0.84818 -0.25017 0.00100  0.00438  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 OD1 
+17194 O OD2 . ASP A-3 32  ? 0.89014 0.90927 0.87088 -0.24535 -0.01152 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 OD2 
+17195 N N   . ASN A-3 33  ? 0.91502 0.95367 0.92576 -0.24792 -0.00507 -0.01433 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 N   
+17196 C CA  . ASN A-3 33  ? 0.74429 0.78613 0.76920 -0.24730 -0.00983 -0.02277 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 CA  
+17197 C C   . ASN A-3 33  ? 0.77421 0.82361 0.80631 -0.24585 -0.01079 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 C   
+17198 O O   . ASN A-3 33  ? 0.86593 0.92711 0.90945 -0.24893 -0.00848 -0.04041 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 O   
+17199 C CB  . ASN A-3 33  ? 0.65624 0.68502 0.68031 -0.24448 -0.02027 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 CB  
+17200 C CG  . ASN A-3 33  ? 0.84502 0.86665 0.86328 -0.24898 -0.01941 -0.01372 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 CG  
+17201 O OD1 . ASN A-3 33  ? 0.94303 0.97035 0.95572 -0.25345 -0.01064 -0.00735 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 OD1 
+17202 N ND2 . ASN A-3 33  ? 0.80122 0.81018 0.82101 -0.24780 -0.02947 -0.01448 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 ND2 
+17203 N N   . LYS A-3 34  ? 0.72621 0.77041 0.75126 -0.24243 -0.01379 -0.03278 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 N   
+17204 C CA  . LYS A-3 34  ? 0.69963 0.75126 0.73056 -0.24227 -0.01447 -0.04218 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 CA  
+17205 C C   . LYS A-3 34  ? 0.69282 0.74352 0.71350 -0.24457 -0.00825 -0.03786 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 C   
+17206 O O   . LYS A-3 34  ? 0.91031 0.95298 0.91907 -0.24143 -0.00839 -0.03118 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 O   
+17207 C CB  . LYS A-3 34  ? 0.68673 0.73296 0.71893 -0.23565 -0.02467 -0.04789 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 CB  
+17208 C CG  . LYS A-3 34  ? 0.69993 0.74261 0.74108 -0.23117 -0.03450 -0.05295 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 CG  
+17209 C CD  . LYS A-3 34  ? 0.66887 0.70803 0.71365 -0.22341 -0.04652 -0.06203 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 CD  
+17210 C CE  . LYS A-3 34  ? 0.61820 0.65096 0.67188 -0.21707 -0.05938 -0.06851 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 CE  
+17211 N NZ  . LYS A-3 34  ? 1.75719 1.76609 1.79404 -0.21641 -0.06523 -0.05469 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 NZ  
+17212 N N   . ASN A-3 35  ? 0.72900 0.78733 0.75317 -0.25058 -0.00352 -0.04214 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 N   
+17213 C CA  . ASN A-3 35  ? 0.75660 0.81023 0.77023 -0.25295 0.00025  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 CA  
+17214 C C   . ASN A-3 35  ? 0.70366 0.76140 0.71962 -0.25845 0.00001  -0.04661 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 C   
+17215 O O   . ASN A-3 35  ? 0.73430 0.80372 0.76040 -0.26466 0.00108  -0.05475 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 O   
+17216 C CB  . ASN A-3 35  ? 0.60567 0.65911 0.61552 -0.25699 0.00541  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 CB  
+17217 C CG  . ASN A-3 35  ? 0.83600 0.88961 0.84648 -0.25370 0.00651  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 CG  
+17218 O OD1 . ASN A-3 35  ? 0.89081 0.94022 0.89333 -0.24974 0.00737  -0.02099 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 OD1 
+17219 N ND2 . ASN A-3 35  ? 0.74119 0.80126 0.76162 -0.25594 0.00651  -0.02923 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 ND2 
+17220 N N   . VAL A-3 36  ? 0.72327 0.77292 0.73000 -0.25688 -0.00126 -0.04546 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 N   
+17221 C CA  . VAL A-3 36  ? 0.80756 0.85863 0.81387 -0.26351 -0.00155 -0.05231 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 CA  
+17222 C C   . VAL A-3 36  ? 0.83423 0.87163 0.82610 -0.26620 -0.00060 -0.04647 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 C   
+17223 O O   . VAL A-3 36  ? 1.00505 1.03329 0.98890 -0.25810 -0.00244 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 O   
+17224 C CB  . VAL A-3 36  ? 0.76100 0.81374 0.77090 -0.25796 -0.00687 -0.05890 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 CB  
+17225 C CG1 . VAL A-3 36  ? 0.60315 0.65785 0.61227 -0.26618 -0.00666 -0.06624 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 CG1 
+17226 C CG2 . VAL A-3 36  ? 0.79042 0.85390 0.81425 -0.25371 -0.01092 -0.06595 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 CG2 
+17227 N N   . ILE A-3 37  ? 0.76502 0.80079 0.75268 -0.27791 0.00146  -0.04797 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 N   
+17228 C CA  . ILE A-3 37  ? 0.88799 0.90602 0.85986 -0.28117 -0.00026 -0.04247 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 CA  
+17229 C C   . ILE A-3 37  ? 0.83059 0.84379 0.79731 -0.29083 -0.00195 -0.04787 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 C   
+17230 O O   . ILE A-3 37  ? 0.80709 0.83416 0.78170 -0.30105 0.00090  -0.05570 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 O   
+17231 C CB  . ILE A-3 37  ? 0.77977 0.79360 0.74516 -0.28810 0.00188  -0.03694 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 CB  
+17232 C CG1 . ILE A-3 37  ? 0.96699 0.95791 0.91451 -0.28830 -0.00327 -0.03097 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 CG1 
+17233 C CG2 . ILE A-3 37  ? 0.91525 0.94109 0.88449 -0.30352 0.00625  -0.04220 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 CG2 
+17234 C CD1 . ILE A-3 37  ? 1.09151 1.07560 1.03085 -0.29241 -0.00346 -0.02494 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 CD1 
+17235 N N   . PHE A-3 38  ? 0.75064 0.74565 0.70505 -0.28759 -0.00689 -0.04513 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 N   
+17236 C CA  . PHE A-3 38  ? 0.75532 0.74262 0.70346 -0.29646 -0.00953 -0.04986 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CA  
+17237 C C   . PHE A-3 38  ? 0.95238 0.91331 0.88321 -0.29353 -0.01650 -0.04454 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 C   
+17238 O O   . PHE A-3 38  ? 0.97122 0.92468 0.89851 -0.28153 -0.01932 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 O   
+17239 C CB  . PHE A-3 38  ? 0.84707 0.84645 0.80650 -0.29008 -0.01048 -0.05805 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CB  
+17240 C CG  . PHE A-3 38  ? 0.88406 0.88232 0.84511 -0.27264 -0.01323 -0.05550 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CG  
+17241 C CD1 . PHE A-3 38  ? 0.93569 0.91968 0.88708 -0.26526 -0.01830 -0.05452 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CD1 
+17242 C CD2 . PHE A-3 38  ? 0.83927 0.85055 0.81030 -0.26465 -0.01109 -0.05450 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CD2 
+17243 C CE1 . PHE A-3 38  ? 0.84666 0.83306 0.79849 -0.25110 -0.01977 -0.05318 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CE1 
+17244 C CE2 . PHE A-3 38  ? 0.86258 0.87281 0.83187 -0.25180 -0.01305 -0.05149 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CE2 
+17245 C CZ  . PHE A-3 38  ? 0.90270 0.90232 0.86245 -0.24546 -0.01668 -0.05111 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CZ  
+17246 N N   . GLY A-3 39  ? 0.77129 0.71875 0.69183 -0.30467 -0.01994 -0.04676 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-3 N   
+17247 C CA  . GLY A-3 39  ? 0.93265 0.85163 0.83623 -0.30170 -0.02906 -0.04316 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-3 CA  
+17248 C C   . GLY A-3 39  ? 1.05472 0.95472 0.94172 -0.32190 -0.03216 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-3 C   
+17249 O O   . GLY A-3 39  ? 0.93643 0.84931 0.82587 -0.33920 -0.02572 -0.04507 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-3 O   
+17250 N N   . MET A-3 40  ? 1.42024 1.28905 1.28952 -0.31984 -0.04289 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 N   
+17251 C CA  . MET A-3 40  ? 1.16275 1.00608 1.01117 -0.34020 -0.04818 -0.03589 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 CA  
+17252 C C   . MET A-3 40  ? 1.37114 1.20379 1.20430 -0.35477 -0.04769 -0.02736 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 C   
+17253 O O   . MET A-3 40  ? 1.48948 1.31944 1.31134 -0.37866 -0.04442 -0.02640 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 O   
+17254 C CB  . MET A-3 40  ? 1.28715 1.09641 1.12030 -0.33223 -0.06242 -0.03521 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 CB  
+17255 C CG  . MET A-3 40  ? 1.47569 1.28903 1.31628 -0.32854 -0.06380 -0.04406 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 CG  
+17256 S SD  . MET A-3 40  ? 1.54431 1.32798 1.36324 -0.35325 -0.07081 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 SD  
+17257 C CE  . MET A-3 40  ? 1.16955 0.97830 0.99120 -0.38141 -0.05649 -0.04447 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 CE  
+17258 N N   . ASN A-3 41  ? 1.24594 1.07370 1.07791 -0.34171 -0.05081 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 N   
+17259 C CA  . ASN A-3 41  ? 1.28002 1.09458 1.09549 -0.35322 -0.05246 -0.01323 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 CA  
+17260 C C   . ASN A-3 41  ? 1.40666 1.25327 1.23370 -0.36699 -0.03826 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 C   
+17261 O O   . ASN A-3 41  ? 1.15509 1.02587 0.99997 -0.35562 -0.03159 -0.01646 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 O   
+17262 C CB  . ASN A-3 41  ? 1.06469 0.86960 0.87947 -0.33313 -0.05994 -0.00909 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 CB  
+17263 C CG  . ASN A-3 41  ? 1.47886 1.25878 1.27034 -0.34319 -0.06722 0.00023  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 CG  
+17264 O OD1 . ASN A-3 41  ? 1.62595 1.40909 1.40775 -0.36467 -0.06115 0.00401  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 OD1 
+17265 N ND2 . ASN A-3 41  ? 1.62191 1.37779 1.40402 -0.32741 -0.08095 0.00293  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 ND2 
+17266 N N   . ASP A-3 42  ? 1.54085 1.38882 1.35796 -0.39215 -0.03376 -0.01632 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 N   
+17267 C CA  . ASP A-3 42  ? 1.29656 1.17693 1.12443 -0.40634 -0.02083 -0.02052 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 CA  
+17268 C C   . ASP A-3 42  ? 1.31160 1.18743 1.12932 -0.40897 -0.02085 -0.01249 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 C   
+17269 O O   . ASP A-3 42  ? 1.23061 1.13676 1.06450 -0.40950 -0.01106 -0.01660 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 O   
+17270 C CB  . ASP A-3 42  ? 1.36476 1.24948 1.18266 -0.43495 -0.01590 -0.02507 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 CB  
+17271 C CG  . ASP A-3 42  ? 1.70903 1.61139 1.54470 -0.43275 -0.01276 -0.03671 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 CG  
+17272 O OD1 . ASP A-3 42  ? 1.43988 1.36465 1.30098 -0.41220 -0.00990 -0.04336 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 OD1 
+17273 O OD2 . ASP A-3 42  ? 1.92430 1.81734 1.74733 -0.45230 -0.01367 -0.03912 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 OD2 
+17274 N N   . ILE A-3 43  ? 1.53613 1.37373 1.32718 -0.41000 -0.03297 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 N   
+17275 C CA  . ILE A-3 43  ? 1.40909 1.24017 1.18863 -0.41191 -0.03472 0.00587  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 CA  
+17276 C C   . ILE A-3 43  ? 1.38288 1.23182 1.18520 -0.38605 -0.03307 0.00425  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 C   
+17277 O O   . ILE A-3 43  ? 1.13872 1.00516 0.94740 -0.38689 -0.02704 0.00502  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 O   
+17278 C CB  . ILE A-3 43  ? 1.36069 1.14240 1.10420 -0.41823 -0.05117 0.01727  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 CB  
+17279 C CG1 . ILE A-3 43  ? 1.71977 1.48013 1.43830 -0.44572 -0.05355 0.01956  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 CG1 
+17280 C CG2 . ILE A-3 43  ? 1.14880 0.92370 0.87786 -0.42277 -0.05342 0.02511  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 CG2 
+17281 C CD1 . ILE A-3 43  ? 2.23790 1.97072 1.95070 -0.43790 -0.06493 0.01845  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 CD1 
+17282 N N   . GLY A-3 44  ? 1.40259 1.24834 1.21691 -0.36396 -0.03815 0.00146  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-3 N   
+17283 C CA  . GLY A-3 44  ? 1.16500 1.02825 0.99927 -0.34179 -0.03614 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-3 CA  
+17284 C C   . GLY A-3 44  ? 1.09309 0.99562 0.95364 -0.34060 -0.02226 -0.00694 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-3 C   
+17285 O O   . GLY A-3 44  ? 0.95354 0.87176 0.82563 -0.33250 -0.01830 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-3 O   
+17286 N N   . LYS A-3 45  ? 1.06920 0.98728 0.93962 -0.34826 -0.01593 -0.01398 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 N   
+17287 C CA  . LYS A-3 45  ? 1.07072 1.02368 0.96591 -0.34590 -0.00549 -0.02175 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 CA  
+17288 C C   . LYS A-3 45  ? 1.12317 1.09245 1.01936 -0.36000 0.00157  -0.02261 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 C   
+17289 O O   . LYS A-3 45  ? 0.93067 0.92118 0.84402 -0.35246 0.00671  -0.02545 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 O   
+17290 C CB  . LYS A-3 45  ? 1.05150 1.01694 0.95669 -0.35032 -0.00237 -0.03079 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 CB  
+17291 C CG  . LYS A-3 45  ? 0.92920 0.87803 0.83108 -0.33898 -0.00949 -0.03074 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 CG  
+17292 C CD  . LYS A-3 45  ? 0.93806 0.90632 0.85658 -0.33704 -0.00595 -0.04080 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 CD  
+17293 C CE  . LYS A-3 45  ? 0.75185 0.73264 0.67060 -0.35831 -0.00089 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 CE  
+17294 N NZ  . LYS A-3 45  ? 1.08143 1.03657 0.97767 -0.37364 -0.00594 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 NZ  
+17295 N N   . THR A-3 46  ? 1.16106 1.12034 1.03777 -0.38154 0.00163  -0.02039 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 N   
+17296 C CA  . THR A-3 46  ? 0.91433 0.89083 0.78988 -0.39690 0.00875  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 CA  
+17297 C C   . THR A-3 46  ? 1.02332 0.99111 0.89288 -0.38873 0.00547  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 C   
+17298 O O   . THR A-3 46  ? 1.10518 1.09633 0.98841 -0.38781 0.01193  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 O   
+17299 C CB  . THR A-3 46  ? 0.86071 0.82719 0.71250 -0.42464 0.00959  -0.02080 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 CB  
+17300 O OG1 . THR A-3 46  ? 1.57974 1.55538 1.43826 -0.43212 0.01241  -0.02944 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 OG1 
+17301 C CG2 . THR A-3 46  ? 1.12682 1.11779 0.97892 -0.44214 0.01868  -0.02514 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 CG2 
+17302 N N   . ASN A-3 47  ? 1.03170 0.96646 0.88193 -0.38181 -0.00555 -0.00402 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 N   
+17303 C CA  . ASN A-3 47  ? 0.94067 0.86795 0.78649 -0.37222 -0.01001 0.00231  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 CA  
+17304 C C   . ASN A-3 47  ? 0.97834 0.92707 0.85105 -0.35096 -0.00627 -0.00173 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 C   
+17305 O O   . ASN A-3 47  ? 1.16064 1.11814 1.03846 -0.34622 -0.00486 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 O   
+17306 C CB  . ASN A-3 47  ? 1.09759 0.98501 0.91867 -0.36694 -0.02493 0.01126  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 CB  
+17307 C CG  . ASN A-3 47  ? 1.29815 1.15791 1.08651 -0.39022 -0.03073 0.01794  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 CG  
+17308 O OD1 . ASN A-3 47  ? 1.17200 1.04455 0.95374 -0.41150 -0.02273 0.01720  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 OD1 
+17309 N ND2 . ASN A-3 47  ? 1.35116 1.17248 1.11785 -0.38699 -0.04529 0.02394  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 ND2 
+17310 N N   . PHE A-3 48  ? 1.10659 1.06325 0.99512 -0.33918 -0.00490 -0.00661 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 N   
+17311 C CA  . PHE A-3 48  ? 0.98360 0.95974 0.89481 -0.32228 -0.00108 -0.00983 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CA  
+17312 C C   . PHE A-3 48  ? 0.98296 0.98729 0.91133 -0.32770 0.00813  -0.01567 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 C   
+17313 O O   . PHE A-3 48  ? 1.09655 1.11183 1.03570 -0.31971 0.01015  -0.01529 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 O   
+17314 C CB  . PHE A-3 48  ? 0.88585 0.86338 0.80665 -0.31116 -0.00194 -0.01351 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CB  
+17315 C CG  . PHE A-3 48  ? 0.93912 0.93522 0.87977 -0.29726 0.00201  -0.01617 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CG  
+17316 C CD1 . PHE A-3 48  ? 0.87902 0.87239 0.82118 -0.28369 -0.00083 -0.01296 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CD1 
+17317 C CD2 . PHE A-3 48  ? 0.92955 0.94549 0.88654 -0.29838 0.00767  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CD2 
+17318 C CE1 . PHE A-3 48  ? 0.88749 0.89678 0.84485 -0.27416 0.00310  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CE1 
+17319 C CE2 . PHE A-3 48  ? 0.94504 0.97294 0.91635 -0.28711 0.00956  -0.02362 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CE2 
+17320 C CZ  . PHE A-3 48  ? 0.89153 0.91564 0.86186 -0.27632 0.00786  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CZ  
+17321 N N   . LEU A-3 49  ? 1.00243 1.01993 0.93443 -0.34126 0.01331  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 N   
+17322 C CA  . LEU A-3 49  ? 0.95768 1.00344 0.90740 -0.34549 0.02068  -0.03095 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 CA  
+17323 C C   . LEU A-3 49  ? 0.99150 1.04014 0.93271 -0.35535 0.02272  -0.02826 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 C   
+17324 O O   . LEU A-3 49  ? 0.90818 0.97433 0.86384 -0.35099 0.02617  -0.03191 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 O   
+17325 C CB  . LEU A-3 49  ? 0.81307 0.87616 0.77052 -0.35716 0.02518  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 CB  
+17326 C CG  . LEU A-3 49  ? 0.83676 0.90115 0.80527 -0.34723 0.02306  -0.04682 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 CG  
+17327 C CD1 . LEU A-3 49  ? 0.77500 0.86118 0.75384 -0.35882 0.02727  -0.06034 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 CD1 
+17328 C CD2 . LEU A-3 49  ? 0.99336 1.06389 0.97898 -0.32828 0.02155  -0.04713 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 CD2 
+17329 N N   . TYR A-3 50  ? 0.98278 1.01249 0.89897 -0.36904 0.01967  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 N   
+17330 C CA  . TYR A-3 50  ? 1.08034 1.10995 0.98436 -0.37902 0.02041  -0.01803 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CA  
+17331 C C   . TYR A-3 50  ? 1.11298 1.13494 1.01949 -0.36271 0.01571  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 C   
+17332 O O   . TYR A-3 50  ? 1.05565 1.09037 0.96659 -0.36421 0.01860  -0.01288 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 O   
+17333 C CB  . TYR A-3 50  ? 0.96567 0.97060 0.83748 -0.39786 0.01591  -0.01060 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CB  
+17334 C CG  . TYR A-3 50  ? 1.33445 1.35769 1.20073 -0.42280 0.02418  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CG  
+17335 C CD1 . TYR A-3 50  ? 1.34258 1.40425 1.23490 -0.42472 0.03413  -0.03201 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CD1 
+17336 C CD2 . TYR A-3 50  ? 1.60925 1.61165 1.44358 -0.44505 0.02132  -0.01094 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CD2 
+17337 C CE1 . TYR A-3 50  ? 1.58755 1.67153 1.47703 -0.44764 0.04222  -0.04145 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CE1 
+17338 C CE2 . TYR A-3 50  ? 1.77509 1.79771 1.60341 -0.47060 0.03016  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CE2 
+17339 C CZ  . TYR A-3 50  ? 1.89314 1.95841 1.75007 -0.46598 0.04083  -0.03434 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CZ  
+17340 O OH  . TYR A-3 50  ? 2.08666 2.17483 1.93831 -0.47863 0.04904  -0.04383 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 OH  
+17341 N N   . ALA A-3 51  ? 0.93790 0.94144 0.84250 -0.34725 0.00855  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-3 N   
+17342 C CA  . ALA A-3 51  ? 0.89301 0.89432 0.80302 -0.33159 0.00475  -0.00297 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-3 CA  
+17343 C C   . ALA A-3 51  ? 0.90640 0.93447 0.84245 -0.32350 0.01196  -0.00902 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-3 C   
+17344 O O   . ALA A-3 51  ? 1.04079 1.07479 0.98211 -0.31772 0.01184  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-3 O   
+17345 C CB  . ALA A-3 51  ? 0.87227 0.85464 0.77825 -0.31669 -0.00343 0.00045  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-3 CB  
+17346 N N   . LEU A-3 52  ? 0.90213 0.94498 0.85398 -0.32290 0.01702  -0.01574 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 N   
+17347 C CA  . LEU A-3 52  ? 1.05170 1.11564 1.02589 -0.31620 0.02166  -0.02144 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 CA  
+17348 C C   . LEU A-3 52  ? 0.89107 0.97351 0.87118 -0.32700 0.02664  -0.02774 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 C   
+17349 O O   . LEU A-3 52  ? 0.89261 0.98686 0.88528 -0.32208 0.02827  -0.02993 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 O   
+17350 C CB  . LEU A-3 52  ? 0.92596 0.99648 0.91326 -0.31083 0.02274  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 CB  
+17351 C CG  . LEU A-3 52  ? 0.84135 0.90245 0.83050 -0.29671 0.01945  -0.02251 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 CG  
+17352 C CD1 . LEU A-3 52  ? 1.07457 1.13793 1.07020 -0.29429 0.01915  -0.02720 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 CD1 
+17353 C CD2 . LEU A-3 52  ? 0.82395 0.89301 0.82455 -0.28815 0.02050  -0.02127 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 CD2 
+17354 N N   . ARG A-3 53  ? 0.89759 0.98386 0.86850 -0.34273 0.02922  -0.03146 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 N   
+17355 C CA  . ARG A-3 53  ? 0.87640 0.98392 0.85224 -0.35446 0.03462  -0.03933 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 CA  
+17356 C C   . ARG A-3 53  ? 0.91727 1.01917 0.88181 -0.35643 0.03313  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 C   
+17357 O O   . ARG A-3 53  ? 0.86468 0.98425 0.84166 -0.35561 0.03612  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 O   
+17358 C CB  . ARG A-3 53  ? 0.64386 0.75810 0.60952 -0.37360 0.03844  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 CB  
+17359 C CG  . ARG A-3 53  ? 1.05549 1.17980 1.03467 -0.37224 0.03992  -0.05394 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 CG  
+17360 C CD  . ARG A-3 53  ? 0.98666 1.12221 0.95697 -0.39344 0.04478  -0.06127 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 CD  
+17361 N NE  . ARG A-3 53  ? 0.91758 1.08534 0.89936 -0.40425 0.05161  -0.07484 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 NE  
+17362 C CZ  . ARG A-3 53  ? 1.23496 1.42161 1.21270 -0.42159 0.05761  -0.08489 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 CZ  
+17363 N NH1 . ARG A-3 53  ? 0.92957 1.10433 0.89116 -0.43079 0.05759  -0.08197 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 NH1 
+17364 N NH2 . ARG A-3 53  ? 1.31200 1.52812 1.30021 -0.42335 0.06319  -0.09797 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 NH2 
+17365 N N   . PHE A-3 54  ? 0.91751 0.99396 0.85815 -0.35857 0.02720  -0.02197 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 N   
+17366 C CA  . PHE A-3 54  ? 0.72305 0.79186 0.65147 -0.35901 0.02361  -0.01589 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CA  
+17367 C C   . PHE A-3 54  ? 0.72211 0.80016 0.66963 -0.34288 0.02334  -0.01685 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 C   
+17368 O O   . PHE A-3 54  ? 0.90107 0.98689 0.84910 -0.34429 0.02379  -0.01740 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 O   
+17369 C CB  . PHE A-3 54  ? 0.76132 0.79715 0.66255 -0.35916 0.01379  -0.00470 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CB  
+17370 C CG  . PHE A-3 54  ? 1.01338 1.03619 0.88642 -0.38036 0.01235  -0.00082 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CG  
+17371 C CD1 . PHE A-3 54  ? 1.04334 1.07709 0.91529 -0.39659 0.01918  -0.00659 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CD1 
+17372 C CD2 . PHE A-3 54  ? 1.16401 1.16312 1.01027 -0.38486 0.00342  0.00833  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CD2 
+17373 C CE1 . PHE A-3 54  ? 0.90763 0.93000 0.75138 -0.41935 0.01864  -0.00280 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CE1 
+17374 C CE2 . PHE A-3 54  ? 1.14686 1.13041 0.96271 -0.40673 0.00127  0.01342  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CE2 
+17375 C CZ  . PHE A-3 54  ? 1.40819 1.40377 1.22221 -0.42521 0.00960  0.00815  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CZ  
+17376 N N   . LEU A-3 55  ? 0.81304 0.89089 0.77536 -0.32891 0.02277  -0.01724 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 N   
+17377 C CA  . LEU A-3 55  ? 0.80949 0.89563 0.78816 -0.31619 0.02291  -0.01778 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 CA  
+17378 C C   . LEU A-3 55  ? 0.87510 0.98399 0.87482 -0.31729 0.02851  -0.02673 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 C   
+17379 O O   . LEU A-3 55  ? 1.04969 1.16686 1.05940 -0.31258 0.02893  -0.02783 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 O   
+17380 C CB  . LEU A-3 55  ? 0.79692 0.87467 0.78069 -0.30312 0.02038  -0.01479 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 CB  
+17381 C CG  . LEU A-3 55  ? 0.84519 0.93130 0.84393 -0.29211 0.02111  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 CG  
+17382 C CD1 . LEU A-3 55  ? 0.76789 0.84882 0.75970 -0.28676 0.01666  -0.01124 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 CD1 
+17383 C CD2 . LEU A-3 55  ? 0.76272 0.84619 0.76770 -0.28387 0.02120  -0.01434 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 CD2 
+17384 N N   . LEU A-3 56  ? 0.72802 0.84736 0.73523 -0.32310 0.03184  -0.03436 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 N   
+17385 C CA  . LEU A-3 56  ? 0.83079 0.96893 0.86013 -0.32025 0.03425  -0.04449 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 CA  
+17386 C C   . LEU A-3 56  ? 0.80413 0.96303 0.83913 -0.33194 0.03836  -0.05661 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 C   
+17387 O O   . LEU A-3 56  ? 0.84617 1.02192 0.89972 -0.32908 0.03897  -0.06669 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 O   
+17388 C CB  . LEU A-3 56  ? 0.81442 0.94851 0.85391 -0.31115 0.03224  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 CB  
+17389 C CG  . LEU A-3 56  ? 0.83289 0.95155 0.86913 -0.30016 0.02923  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 CG  
+17390 C CD1 . LEU A-3 56  ? 0.68342 0.79510 0.72088 -0.29512 0.02733  -0.03594 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 CD1 
+17391 C CD2 . LEU A-3 56  ? 0.71507 0.83843 0.76334 -0.29381 0.02871  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 CD2 
+17392 N N   . ASP A-3 57  ? 0.82013 0.97906 0.83982 -0.34554 0.04081  -0.05697 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 N   
+17393 C CA  . ASP A-3 57  ? 0.99225 1.17556 1.01702 -0.35903 0.04604  -0.07034 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 CA  
+17394 C C   . ASP A-3 57  ? 1.10804 1.29703 1.11966 -0.37067 0.04861  -0.06905 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 C   
+17395 O O   . ASP A-3 57  ? 0.98419 1.15528 0.97028 -0.37940 0.04719  -0.05813 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 O   
+17396 C CB  . ASP A-3 57  ? 0.97018 1.15278 0.98547 -0.37010 0.04810  -0.07261 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 CB  
+17397 C CG  . ASP A-3 57  ? 1.13523 1.35007 1.16513 -0.38033 0.05353  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 CG  
+17398 O OD1 . ASP A-3 57  ? 1.04946 1.28657 1.09557 -0.37886 0.05527  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 OD1 
+17399 O OD2 . ASP A-3 57  ? 1.19122 1.41072 1.21761 -0.38961 0.05576  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 OD2 
+17400 N N   . LYS A-3 58  ? 1.10986 1.32234 1.13806 -0.37045 0.05111  -0.08058 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 N   
+17401 C CA  . LYS A-3 58  ? 1.01295 1.23325 1.03004 -0.38066 0.05346  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 CA  
+17402 C C   . LYS A-3 58  ? 1.13669 1.36300 1.13163 -0.40300 0.05836  -0.08177 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 C   
+17403 O O   . LYS A-3 58  ? 1.08487 1.29909 1.05478 -0.41321 0.05742  -0.07227 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 O   
+17404 C CB  . LYS A-3 58  ? 1.07948 1.32670 1.12123 -0.37607 0.05513  -0.09560 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 CB  
+17405 C CG  . LYS A-3 58  ? 1.04169 1.30842 1.07520 -0.39060 0.05976  -0.10217 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 CG  
+17406 C CD  . LYS A-3 58  ? 1.24048 1.53280 1.30056 -0.38354 0.06004  -0.11822 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 CD  
+17407 C CE  . LYS A-3 58  ? 1.67648 1.99059 1.76315 -0.37848 0.06025  -0.13679 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 CE  
+17408 N NZ  . LYS A-3 58  ? 1.69514 2.02891 1.77406 -0.38896 0.06673  -0.14764 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 NZ  
+17409 N N   . GLU A-3 59  ? 1.08896 1.33290 1.09114 -0.41068 0.06290  -0.09347 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 N   
+17410 C CA  . GLU A-3 59  ? 1.08743 1.33713 1.06637 -0.42685 0.06813  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 CA  
+17411 C C   . GLU A-3 59  ? 0.91393 1.12962 0.85973 -0.43782 0.06448  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 C   
+17412 O O   . GLU A-3 59  ? 1.19971 1.40778 1.11609 -0.45352 0.06555  -0.07146 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 O   
+17413 C CB  . GLU A-3 59  ? 1.19561 1.47163 1.19094 -0.42640 0.07315  -0.11317 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 CB  
+17414 C CG  . GLU A-3 59  ? 1.64637 1.95145 1.67832 -0.41246 0.07313  -0.13215 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 CG  
+17415 C CD  . GLU A-3 59  ? 1.65401 1.98256 1.69034 -0.41447 0.07664  -0.14267 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 CD  
+17416 O OE1 . GLU A-3 59  ? 1.25224 1.57921 1.26222 -0.42866 0.08064  -0.13701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 OE1 
+17417 O OE2 . GLU A-3 59  ? 1.69850 2.04618 1.76396 -0.40220 0.07447  -0.15701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 OE2 
+17418 N N   . ILE A-3 60  ? 0.98748 1.18115 0.93602 -0.43052 0.05922  -0.06869 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 N   
+17419 C CA  . ILE A-3 60  ? 1.13747 1.29601 1.05541 -0.43839 0.05370  -0.05258 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 CA  
+17420 C C   . ILE A-3 60  ? 1.05937 1.18962 0.96022 -0.42954 0.04527  -0.03755 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 C   
+17421 O O   . ILE A-3 60  ? 1.25970 1.35915 1.13037 -0.43683 0.03856  -0.02464 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 O   
+17422 C CB  . ILE A-3 60  ? 0.85866 1.00402 0.78456 -0.42767 0.05061  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 CB  
+17423 C CG1 . ILE A-3 60  ? 0.74968 0.86819 0.64517 -0.44260 0.04731  -0.04074 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 CG1 
+17424 C CG2 . ILE A-3 60  ? 1.12671 1.25437 1.06286 -0.40329 0.04366  -0.04266 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 CG2 
+17425 C CD1 . ILE A-3 60  ? 1.49435 1.63047 1.38224 -0.45824 0.05454  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 CD1 
+17426 N N   . ARG A-3 61  ? 0.92220 1.06178 0.84180 -0.41389 0.04440  -0.03980 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 N   
+17427 C CA  . ARG A-3 61  ? 0.99209 1.11049 0.90125 -0.40309 0.03648  -0.02848 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 CA  
+17428 C C   . ARG A-3 61  ? 1.17678 1.29628 1.06563 -0.41643 0.03595  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 C   
+17429 O O   . ARG A-3 61  ? 1.15070 1.24520 1.01937 -0.41289 0.02702  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 O   
+17430 C CB  . ARG A-3 61  ? 0.88059 1.00956 0.81891 -0.38208 0.03621  -0.03240 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 CB  
+17431 C CG  . ARG A-3 61  ? 0.73703 0.84808 0.66923 -0.36920 0.02841  -0.02287 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 CG  
+17432 C CD  . ARG A-3 61  ? 0.75703 0.87819 0.71668 -0.35115 0.02893  -0.02640 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 CD  
+17433 N NE  . ARG A-3 61  ? 0.99678 1.14550 0.97891 -0.35243 0.03531  -0.03834 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 NE  
+17434 C CZ  . ARG A-3 61  ? 1.05129 1.21168 1.05617 -0.34546 0.03803  -0.04586 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 CZ  
+17435 N NH1 . ARG A-3 61  ? 1.11744 1.26607 1.12559 -0.33728 0.03614  -0.04211 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 NH1 
+17436 N NH2 . ARG A-3 61  ? 1.10949 1.29284 1.13357 -0.34621 0.04153  -0.05787 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 NH2 
+17437 N N   . LYS A-3 62  ? 1.00828 1.15719 0.90201 -0.43128 0.04460  -0.03751 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 N   
+17438 C CA  . LYS A-3 62  ? 1.01790 1.17080 0.89199 -0.44487 0.04477  -0.03610 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 CA  
+17439 C C   . LYS A-3 62  ? 1.11920 1.24326 0.95038 -0.46444 0.03958  -0.02322 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 C   
+17440 O O   . LYS A-3 62  ? 1.20638 1.31920 1.01306 -0.47240 0.03477  -0.01625 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 O   
+17441 C CB  . LYS A-3 62  ? 0.94691 1.14228 0.83791 -0.45658 0.05586  -0.05407 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 CB  
+17442 C CG  . LYS A-3 62  ? 0.85978 1.06914 0.74777 -0.46684 0.06310  -0.06296 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 CG  
+17443 C CD  . LYS A-3 62  ? 0.98219 1.23365 0.89773 -0.46161 0.07179  -0.08456 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 CD  
+17444 C CE  . LYS A-3 62  ? 1.04087 1.30804 0.95360 -0.46975 0.07855  -0.09507 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 CE  
+17445 N NZ  . LYS A-3 62  ? 1.26977 1.57795 1.21383 -0.46203 0.08523  -0.11839 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 NZ  
+17446 N N   . PHE A-3 63  ? 1.05757 1.16734 0.87762 -0.47277 0.03935  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 N   
+17447 C CA  . PHE A-3 63  ? 1.03113 1.11012 0.80813 -0.49371 0.03352  -0.00716 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CA  
+17448 C C   . PHE A-3 63  ? 1.05992 1.09303 0.81453 -0.48067 0.01713  0.00952  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 C   
+17449 O O   . PHE A-3 63  ? 1.27889 1.28030 0.99369 -0.49597 0.00833  0.02150  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 O   
+17450 C CB  . PHE A-3 63  ? 1.12306 1.20191 0.89622 -0.50544 0.03820  -0.01000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CB  
+17451 C CG  . PHE A-3 63  ? 1.16792 1.28775 0.95322 -0.51055 0.05154  -0.02727 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CG  
+17452 C CD1 . PHE A-3 63  ? 1.15195 1.30524 0.97784 -0.49514 0.05919  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CD1 
+17453 C CD2 . PHE A-3 63  ? 0.92400 1.04814 0.67871 -0.53157 0.05537  -0.02793 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CD2 
+17454 C CE1 . PHE A-3 63  ? 1.06490 1.25573 0.90283 -0.49940 0.06980  -0.06125 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CE1 
+17455 C CE2 . PHE A-3 63  ? 1.15097 1.31549 0.91732 -0.53693 0.06763  -0.04600 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CE2 
+17456 C CZ  . PHE A-3 63  ? 1.09116 1.28934 0.90023 -0.52018 0.07460  -0.06325 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CZ  
+17457 N N   . GLY A-3 64  ? 0.81973 0.84859 0.59807 -0.45339 0.01209  0.00979  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-3 N   
+17458 C CA  . GLY A-3 64  ? 0.90122 0.89268 0.66338 -0.43846 -0.00369 0.02181  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-3 CA  
+17459 C C   . GLY A-3 64  ? 1.26254 1.21806 1.00370 -0.44048 -0.01291 0.03067  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-3 C   
+17460 O O   . GLY A-3 64  ? 1.18468 1.14372 0.92432 -0.45351 -0.00654 0.02824  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-3 O   
+17461 N N   . PHE A-3 65  ? 1.24305 1.16382 0.96861 -0.42648 -0.02921 0.03985  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 N   
+17462 C CA  . PHE A-3 65  ? 1.22194 1.10465 0.92837 -0.42387 -0.04141 0.04760  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CA  
+17463 C C   . PHE A-3 65  ? 1.33509 1.17822 0.99284 -0.44484 -0.05375 0.05991  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 C   
+17464 O O   . PHE A-3 65  ? 1.43165 1.26254 1.06924 -0.44721 -0.06223 0.06535  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 O   
+17465 C CB  . PHE A-3 65  ? 1.33516 1.20362 1.05474 -0.39442 -0.05366 0.04791  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CB  
+17466 C CG  . PHE A-3 65  ? 1.12708 1.02336 0.88661 -0.37658 -0.04383 0.03844  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CG  
+17467 C CD1 . PHE A-3 65  ? 1.05343 0.94715 0.81904 -0.37749 -0.04035 0.03668  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CD1 
+17468 C CD2 . PHE A-3 65  ? 1.08302 1.00623 0.87198 -0.35977 -0.03889 0.03168  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CD2 
+17469 C CE1 . PHE A-3 65  ? 1.18671 1.10360 0.98553 -0.36183 -0.03247 0.02886  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CE1 
+17470 C CE2 . PHE A-3 65  ? 1.17140 1.11675 0.99270 -0.34554 -0.03078 0.02436  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CE2 
+17471 C CZ  . PHE A-3 65  ? 1.03040 0.97215 0.85585 -0.34643 -0.02780 0.02322  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CZ  
+17472 N N   . ASN A-3 66  ? 1.56911 1.39094 1.20671 -0.46064 -0.05547 0.06449  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 N   
+17473 C CA  . ASN A-3 66  ? 1.58595 1.36109 1.17366 -0.48044 -0.07013 0.07791  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 CA  
+17474 C C   . ASN A-3 66  ? 1.57392 1.30222 1.14828 -0.46042 -0.09255 0.08492  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 C   
+17475 O O   . ASN A-3 66  ? 1.59240 1.32902 1.19719 -0.43308 -0.09445 0.07828  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 O   
+17476 C CB  . ASN A-3 66  ? 1.36688 1.14350 0.93794 -0.51124 -0.06030 0.07861  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 CB  
+17477 C CG  . ASN A-3 66  ? 1.97986 1.79913 1.55554 -0.53502 -0.04115 0.07124  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 CG  
+17478 O OD1 . ASN A-3 66  ? 2.25856 2.06860 1.80160 -0.55627 -0.04336 0.07784  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 OD1 
+17479 N ND2 . ASN A-3 66  ? 1.71611 1.58246 1.33186 -0.53137 -0.02313 0.05664  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 ND2 
+17480 N N   . LYS A-3 67  ? 1.73557 1.41357 1.26243 -0.47495 -0.11050 0.09793  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 N   
+17481 C CA  . LYS A-3 67  ? 1.57391 1.20311 1.08498 -0.45679 -0.13464 0.10358  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 CA  
+17482 C C   . LYS A-3 67  ? 1.65365 1.28132 1.18142 -0.45044 -0.13181 0.09883  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 C   
+17483 O O   . LYS A-3 67  ? 1.63074 1.24189 1.17005 -0.42426 -0.14507 0.09564  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 O   
+17484 C CB  . LYS A-3 67  ? 1.63224 1.20346 1.08483 -0.47716 -0.15554 0.11926  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 CB  
+17485 C CG  . LYS A-3 67  ? 1.62580 1.14046 1.05785 -0.45996 -0.18367 0.12472  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 CG  
+17486 C CD  . LYS A-3 67  ? 1.90855 1.36426 1.28134 -0.48898 -0.20036 0.14070  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 CD  
+17487 C CE  . LYS A-3 67  ? 2.09255 1.49193 1.44806 -0.47205 -0.22808 0.14417  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 CE  
+17488 N NZ  . LYS A-3 67  ? 2.41612 1.75606 1.71380 -0.50311 -0.24350 0.16000  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 NZ  
+17489 N N   . SER A-3 68  ? 1.66647 1.31404 1.19709 -0.47366 -0.11462 0.09666  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-3 N   
+17490 C CA  . SER A-3 68  ? 1.61514 1.26027 1.15896 -0.46993 -0.11228 0.09230  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-3 CA  
+17491 C C   . SER A-3 68  ? 1.60288 1.28825 1.19771 -0.44135 -0.10145 0.07906  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-3 C   
+17492 O O   . SER A-3 68  ? 1.64753 1.32369 1.25409 -0.42679 -0.10632 0.07545  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-3 O   
+17493 C CB  . SER A-3 68  ? 1.66704 1.32565 1.20053 -0.50360 -0.09684 0.09210  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-3 CB  
+17494 O OG  . SER A-3 68  ? 1.71304 1.42754 1.27482 -0.51079 -0.07404 0.08211  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-3 OG  
+17495 N N   . ASP A-3 69  ? 1.50155 1.23039 1.12547 -0.43390 -0.08730 0.07179  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 N   
+17496 C CA  . ASP A-3 69  ? 1.24001 1.00541 0.90906 -0.40971 -0.07706 0.06039  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 CA  
+17497 C C   . ASP A-3 69  ? 1.29491 1.04462 0.97326 -0.37938 -0.09205 0.05894  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 C   
+17498 O O   . ASP A-3 69  ? 1.40696 1.17646 1.11554 -0.36077 -0.08691 0.05079  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 O   
+17499 C CB  . ASP A-3 69  ? 1.21461 1.02597 0.90936 -0.41063 -0.06025 0.05340  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 CB  
+17500 C CG  . ASP A-3 69  ? 1.41522 1.25218 1.10969 -0.43724 -0.04377 0.04976  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 CG  
+17501 O OD1 . ASP A-3 69  ? 1.44045 1.27091 1.12784 -0.45046 -0.04109 0.04941  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 OD1 
+17502 O OD2 . ASP A-3 69  ? 1.49952 1.36487 1.20190 -0.44478 -0.03371 0.04580  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 OD2 
+17503 N N   . TYR A-3 70  ? 1.32600 1.04188 0.97891 -0.37418 -0.11086 0.06565  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 N   
+17504 C CA  . TYR A-3 70  ? 1.35545 1.05827 1.01783 -0.34484 -0.12661 0.06157  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CA  
+17505 C C   . TYR A-3 70  ? 1.54037 1.21372 1.19548 -0.33739 -0.13854 0.06096  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 C   
+17506 O O   . TYR A-3 70  ? 1.51235 1.15378 1.13814 -0.35639 -0.14448 0.06861  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 O   
+17507 C CB  . TYR A-3 70  ? 1.25798 0.93188 0.89460 -0.34065 -0.14568 0.06753  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CB  
+17508 C CG  . TYR A-3 70  ? 1.29545 1.00185 0.94615 -0.33993 -0.13588 0.06515  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CG  
+17509 C CD1 . TYR A-3 70  ? 1.32601 1.05060 0.96939 -0.36472 -0.12087 0.06896  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CD1 
+17510 C CD2 . TYR A-3 70  ? 1.28938 1.01023 0.96147 -0.31482 -0.14168 0.05760  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CD2 
+17511 C CE1 . TYR A-3 70  ? 1.30018 1.05424 0.95684 -0.36366 -0.11255 0.06581  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CE1 
+17512 C CE2 . TYR A-3 70  ? 1.52878 1.27872 1.21387 -0.31466 -0.13310 0.05509  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CE2 
+17513 C CZ  . TYR A-3 70  ? 1.59675 1.36197 1.27379 -0.33871 -0.11891 0.05949  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CZ  
+17514 O OH  . TYR A-3 70  ? 1.52799 1.32189 1.21826 -0.33823 -0.11097 0.05610  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 OH  
+17515 N N   . HIS A-3 71  ? 1.50836 1.19380 1.19016 -0.31064 -0.14173 0.05111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 N   
+17516 C CA  . HIS A-3 71  ? 1.46177 1.12575 1.14213 -0.30083 -0.15174 0.04772  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 CA  
+17517 C C   . HIS A-3 71  ? 1.58273 1.18854 1.22447 -0.30107 -0.17897 0.05469  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 C   
+17518 O O   . HIS A-3 71  ? 1.58966 1.17715 1.22028 -0.28900 -0.19593 0.05527  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 O   
+17519 C CB  . HIS A-3 71  ? 1.55505 1.24649 1.27057 -0.27196 -0.15032 0.03447  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 CB  
+17520 C CG  . HIS A-3 71  ? 1.75181 1.42247 1.46658 -0.25864 -0.16264 0.02881  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 CG  
+17521 N ND1 . HIS A-3 71  ? 1.58689 1.24714 1.29490 -0.27142 -0.15825 0.03111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 ND1 
+17522 C CD2 . HIS A-3 71  ? 1.71903 1.37899 1.43986 -0.23338 -0.17966 0.01932  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 CD2 
+17523 C CE1 . HIS A-3 71  ? 1.44373 1.08613 1.15285 -0.25468 -0.17205 0.02414  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 CE1 
+17524 N NE2 . HIS A-3 71  ? 1.57063 1.21313 1.28781 -0.23117 -0.18525 0.01637  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 NE2 
+17525 N N   . LYS A-3 72  ? 1.65269 1.22834 1.27382 -0.31464 -0.18426 0.05948  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 N   
+17526 C CA  . LYS A-3 72  ? 1.58191 1.09559 1.16139 -0.31954 -0.21087 0.06779  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 CA  
+17527 C C   . LYS A-3 72  ? 1.75207 1.23763 1.29506 -0.33623 -0.22101 0.08038  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 C   
+17528 O O   . LYS A-3 72  ? 2.03413 1.46894 1.54525 -0.33128 -0.24796 0.08588  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 O   
+17529 C CB  . LYS A-3 72  ? 1.73553 1.22880 1.32221 -0.28731 -0.23364 0.05788  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 CB  
+17530 C CG  . LYS A-3 72  ? 2.03309 1.53626 1.64125 -0.27590 -0.22995 0.04780  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 CG  
+17531 C CD  . LYS A-3 72  ? 1.89068 1.39691 1.51972 -0.24053 -0.24532 0.03272  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 CD  
+17532 C CE  . LYS A-3 72  ? 1.87546 1.32495 1.47327 -0.22941 -0.27945 0.03442  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 CE  
+17533 N NZ  . LYS A-3 72  ? 2.04891 1.50631 1.67057 -0.19375 -0.29455 0.01598  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 NZ  
+17534 N N   . HIS A-3 73  ? 1.86227 1.37972 1.40874 -0.35595 -0.20058 0.08444  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 N   
+17535 C CA  . HIS A-3 73  ? 1.80573 1.30371 1.31838 -0.37463 -0.20656 0.09594  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 CA  
+17536 C C   . HIS A-3 73  ? 1.76620 1.24560 1.27335 -0.35088 -0.22820 0.09467  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 C   
+17537 O O   . HIS A-3 73  ? 1.96726 1.40401 1.43381 -0.36071 -0.24711 0.10554  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 O   
+17538 C CB  . HIS A-3 73  ? 1.87054 1.31827 1.33284 -0.40599 -0.21711 0.11028  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 CB  
+17539 C CG  . HIS A-3 73  ? 1.82211 1.29435 1.28810 -0.43444 -0.19380 0.11096  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 CG  
+17540 N ND1 . HIS A-3 73  ? 2.13088 1.56917 1.55526 -0.46830 -0.19712 0.12242  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 ND1 
+17541 C CD2 . HIS A-3 73  ? 1.81690 1.34481 1.32328 -0.43415 -0.16763 0.10061  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 CD2 
+17542 C CE1 . HIS A-3 73  ? 2.08126 1.55712 1.52282 -0.48713 -0.17313 0.11757  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 CE1 
+17543 N NE2 . HIS A-3 73  ? 1.90227 1.43154 1.39345 -0.46588 -0.15585 0.10433  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 NE2 
+17544 N N   . ASP A-3 74  ? 1.68193 1.19402 1.22922 -0.32021 -0.22583 0.08088  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 N   
+17545 C CA  . ASP A-3 74  ? 1.71950 1.22527 1.27015 -0.29530 -0.24387 0.07562  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 CA  
+17546 C C   . ASP A-3 74  ? 1.75709 1.31242 1.33277 -0.29537 -0.22458 0.07203  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 C   
+17547 O O   . ASP A-3 74  ? 1.64174 1.24688 1.25827 -0.28698 -0.20355 0.06211  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 O   
+17548 C CB  . ASP A-3 74  ? 1.85378 1.36425 1.43199 -0.26183 -0.25511 0.06051  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 CB  
+17549 C CG  . ASP A-3 74  ? 1.98230 1.48873 1.56615 -0.23478 -0.27515 0.05199  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 CG  
+17550 O OD1 . ASP A-3 74  ? 2.00689 1.55384 1.61450 -0.22873 -0.26281 0.04672  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 OD1 
+17551 O OD2 . ASP A-3 74  ? 1.95464 1.41705 1.51936 -0.21932 -0.30430 0.04965  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 OD2 
+17552 N N   . THR A-3 75  ? 1.62727 1.16700 1.17674 -0.30540 -0.23267 0.08033  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 N   
+17553 C CA  . THR A-3 75  ? 1.40539 0.98815 0.97485 -0.30670 -0.21650 0.07725  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 CA  
+17554 C C   . THR A-3 75  ? 1.62804 1.23158 1.22636 -0.27517 -0.22452 0.06440  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 C   
+17555 O O   . THR A-3 75  ? 1.56516 1.21111 1.18895 -0.27295 -0.20891 0.05904  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 O   
+17556 C CB  . THR A-3 75  ? 1.61620 1.17583 1.14455 -0.33200 -0.22118 0.09084  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 CB  
+17557 O OG1 . THR A-3 75  ? 2.04506 1.55226 1.53807 -0.32282 -0.25291 0.09654  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 OG1 
+17558 C CG2 . THR A-3 75  ? 1.76869 1.31457 1.26983 -0.36643 -0.21058 0.10185  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 CG2 
+17559 N N   . SER A-3 76  ? 1.57002 1.14644 1.16602 -0.25097 -0.24858 0.05793  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-3 N   
+17560 C CA  . SER A-3 76  ? 1.61376 1.21556 1.24055 -0.22078 -0.25551 0.04259  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-3 CA  
+17561 C C   . SER A-3 76  ? 1.65916 1.31842 1.33526 -0.21070 -0.23086 0.02966  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-3 C   
+17562 O O   . SER A-3 76  ? 1.61850 1.31894 1.32265 -0.20286 -0.21939 0.02171  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-3 O   
+17563 C CB  . SER A-3 76  ? 1.68710 1.24845 1.30155 -0.19661 -0.28773 0.03588  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-3 CB  
+17564 O OG  . SER A-3 76  ? 1.90698 1.50169 1.55788 -0.16676 -0.29166 0.01704  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-3 OG  
+17565 N N   . LYS A-3 77  ? 1.78697 1.44815 1.47245 -0.21166 -0.22317 0.02771  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 N   
+17566 C CA  . LYS A-3 77  ? 1.47636 1.18781 1.20360 -0.20487 -0.20024 0.01733  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 CA  
+17567 C C   . LYS A-3 77  ? 1.43744 1.18333 1.17642 -0.22518 -0.17374 0.02287  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 C   
+17568 O O   . LYS A-3 77  ? 1.28171 1.01311 0.99797 -0.24914 -0.16779 0.03459  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 O   
+17569 C CB  . LYS A-3 77  ? 1.58518 1.28674 1.31478 -0.20367 -0.19909 0.01541  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 CB  
+17570 C CG  . LYS A-3 77  ? 1.74579 1.41670 1.46825 -0.18143 -0.22505 0.00693  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 CG  
+17571 C CD  . LYS A-3 77  ? 1.96896 1.67439 1.72495 -0.15367 -0.22799 -0.01154 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 CD  
+17572 C CE  . LYS A-3 77  ? 1.90296 1.58215 1.65521 -0.12966 -0.25431 -0.02350 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 CE  
+17573 N NZ  . LYS A-3 77  ? 2.08665 1.70956 1.80077 -0.12787 -0.28444 -0.01652 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 NZ  
+17574 N N   . LYS A-3 78  ? 1.26395 1.05613 1.03849 -0.21603 -0.15827 0.01336  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 N   
+17575 C CA  . LYS A-3 78  ? 1.28803 1.11351 1.07687 -0.23187 -0.13527 0.01634  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 CA  
+17576 C C   . LYS A-3 78  ? 1.29027 1.13580 1.09666 -0.23899 -0.11666 0.01538  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 C   
+17577 O O   . LYS A-3 78  ? 1.34964 1.20164 1.17113 -0.22587 -0.11685 0.00824  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 O   
+17578 C CB  . LYS A-3 78  ? 1.21813 1.08005 1.03410 -0.22007 -0.12933 0.00731  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 CB  
+17579 C CG  . LYS A-3 78  ? 1.27189 1.16291 1.12015 -0.20066 -0.12512 -0.00604 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 CG  
+17580 C CD  . LYS A-3 78  ? 1.35503 1.28074 1.22733 -0.19195 -0.11988 -0.01475 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 CD  
+17581 C CE  . LYS A-3 78  ? 1.07576 1.02355 0.95570 -0.20903 -0.10153 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 CE  
+17582 N NZ  . LYS A-3 78  ? 1.49940 1.47897 1.40176 -0.20171 -0.09708 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 NZ  
+17583 N N   . ILE A-3 79  ? 1.29586 1.15201 1.09999 -0.25956 -0.10134 0.02148  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 N   
+17584 C CA  . ILE A-3 79  ? 0.93294 0.80961 0.75434 -0.26652 -0.08423 0.01983  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 CA  
+17585 C C   . ILE A-3 79  ? 1.07078 0.98869 0.92619 -0.25844 -0.06973 0.01208  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 C   
+17586 O O   . ILE A-3 79  ? 1.22152 1.15625 1.08412 -0.26036 -0.06539 0.01116  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 O   
+17587 C CB  . ILE A-3 79  ? 1.06118 0.93361 0.86684 -0.29154 -0.07525 0.02709  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 CB  
+17588 C CG1 . ILE A-3 79  ? 1.17579 1.00476 0.94435 -0.30261 -0.08980 0.03576  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 CG1 
+17589 C CG2 . ILE A-3 79  ? 0.93165 0.82808 0.75800 -0.29681 -0.05866 0.02331  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 CG2 
+17590 C CD1 . ILE A-3 79  ? 1.22057 1.04719 0.97199 -0.32985 -0.08055 0.04178  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 CD1 
+17591 N N   . GLU A-3 80  ? 1.05603 0.98904 0.93084 -0.25029 -0.06272 0.00671  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 N   
+17592 C CA  . GLU A-3 80  ? 1.02441 0.99251 0.92822 -0.24363 -0.05033 0.00020  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 CA  
+17593 C C   . GLU A-3 80  ? 0.93785 0.91774 0.85362 -0.24801 -0.03836 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 C   
+17594 O O   . GLU A-3 80  ? 1.00464 0.97339 0.91676 -0.24311 -0.04214 -0.00156 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 O   
+17595 C CB  . GLU A-3 80  ? 1.10470 1.08180 1.02060 -0.22426 -0.05765 -0.00821 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 CB  
+17596 C CG  . GLU A-3 80  ? 1.07738 1.08511 1.01433 -0.22059 -0.04995 -0.01345 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 CG  
+17597 C CD  . GLU A-3 80  ? 1.35865 1.37610 1.30540 -0.20281 -0.05889 -0.02341 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 CD  
+17598 O OE1 . GLU A-3 80  ? 1.24464 1.24376 1.18172 -0.19182 -0.07252 -0.02683 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 OE1 
+17599 O OE2 . GLU A-3 80  ? 1.49940 1.54357 1.46413 -0.19984 -0.05285 -0.02904 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 OE2 
+17600 N N   . ILE A-3 81  ? 0.75414 0.75542 0.68380 -0.25655 -0.02534 -0.00068 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 N   
+17601 C CA  . ILE A-3 81  ? 0.85376 0.86678 0.79553 -0.26010 -0.01515 -0.00195 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 CA  
+17602 C C   . ILE A-3 81  ? 0.90910 0.94832 0.87297 -0.25622 -0.00628 -0.00574 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 C   
+17603 O O   . ILE A-3 81  ? 0.89340 0.94413 0.86357 -0.26205 -0.00179 -0.00596 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 O   
+17604 C CB  . ILE A-3 81  ? 0.81745 0.82744 0.75228 -0.27623 -0.00991 0.00065  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 CB  
+17605 C CG1 . ILE A-3 81  ? 0.78093 0.76321 0.69088 -0.28342 -0.01856 0.00525  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 CG1 
+17606 C CG2 . ILE A-3 81  ? 0.79012 0.81319 0.73941 -0.27749 -0.00128 -0.00235 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 CG2 
+17607 C CD1 . ILE A-3 81  ? 0.80258 0.78521 0.70484 -0.30187 -0.01264 0.00642  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 CD1 
+17608 N N   . ILE A-3 82  ? 0.74087 0.78897 0.71516 -0.24752 -0.00400 -0.00884 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 N   
+17609 C CA  . ILE A-3 82  ? 0.75183 0.82186 0.74366 -0.24532 0.00353  -0.01160 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 CA  
+17610 C C   . ILE A-3 82  ? 0.88276 0.95689 0.88069 -0.24821 0.00998  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 C   
+17611 O O   . ILE A-3 82  ? 0.95648 1.02235 0.94885 -0.24494 0.00797  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 O   
+17612 C CB  . ILE A-3 82  ? 0.58847 0.66882 0.58619 -0.23392 0.00056  -0.01676 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 CB  
+17613 C CG1 . ILE A-3 82  ? 0.61645 0.69111 0.60790 -0.22878 -0.00860 -0.01858 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 CG1 
+17614 C CG2 . ILE A-3 82  ? 0.74034 0.84315 0.75386 -0.23550 0.00914  -0.01893 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 CG2 
+17615 C CD1 . ILE A-3 82  ? 0.92195 0.97536 0.89851 -0.22071 -0.02096 -0.01956 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 CD1 
+17616 N N   . LEU A-3 83  ? 0.82940 0.91484 0.83816 -0.25373 0.01633  -0.01083 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 N   
+17617 C CA  . LEU A-3 83  ? 0.61886 0.70680 0.63309 -0.25576 0.02048  -0.01035 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 CA  
+17618 C C   . LEU A-3 83  ? 0.87216 0.97288 0.89525 -0.25438 0.02439  -0.01064 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 C   
+17619 O O   . LEU A-3 83  ? 0.99244 1.10157 1.02326 -0.25775 0.02656  -0.01110 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 O   
+17620 C CB  . LEU A-3 83  ? 0.76771 0.85541 0.78607 -0.26359 0.02236  -0.01099 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 CB  
+17621 C CG  . LEU A-3 83  ? 0.74914 0.83766 0.77371 -0.26451 0.02400  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 CG  
+17622 C CD1 . LEU A-3 83  ? 0.92166 1.00141 0.93879 -0.26155 0.02216  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 CD1 
+17623 C CD2 . LEU A-3 83  ? 0.64603 0.73836 0.67837 -0.27038 0.02447  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 CD2 
+17624 N N   . THR A-3 84  ? 0.91957 1.02206 0.94053 -0.25073 0.02538  -0.01065 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 N   
+17625 C CA  . THR A-3 84  ? 0.91738 1.03216 0.94332 -0.25235 0.02974  -0.01057 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 CA  
+17626 C C   . THR A-3 84  ? 0.76723 0.87651 0.79371 -0.25840 0.03125  -0.00680 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 C   
+17627 O O   . THR A-3 84  ? 0.72859 0.82784 0.75013 -0.25754 0.02918  -0.00565 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 O   
+17628 C CB  . THR A-3 84  ? 0.70134 0.82358 0.72348 -0.24651 0.03021  -0.01374 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 CB  
+17629 O OG1 . THR A-3 84  ? 0.94725 1.07149 0.96891 -0.23859 0.02572  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 OG1 
+17630 C CG2 . THR A-3 84  ? 0.76066 0.89935 0.78676 -0.25121 0.03597  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 CG2 
+17631 N N   . LEU A-3 85  ? 0.68971 0.80417 0.72178 -0.26427 0.03356  -0.00533 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 N   
+17632 C CA  . LEU A-3 85  ? 0.70785 0.81312 0.73954 -0.26958 0.03218  -0.00188 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 CA  
+17633 C C   . LEU A-3 85  ? 1.05804 1.16705 1.08498 -0.27570 0.03513  0.00169  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 C   
+17634 O O   . LEU A-3 85  ? 0.93610 1.05990 0.96509 -0.27778 0.03966  0.00001  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 O   
+17635 C CB  . LEU A-3 85  ? 0.80263 0.90586 0.84360 -0.27268 0.03014  -0.00346 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 CB  
+17636 C CG  . LEU A-3 85  ? 0.71473 0.81590 0.75918 -0.27002 0.02792  -0.00754 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 CG  
+17637 C CD1 . LEU A-3 85  ? 0.71928 0.82082 0.77363 -0.27329 0.02577  -0.01104 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 CD1 
+17638 C CD2 . LEU A-3 85  ? 0.92049 1.01283 0.95909 -0.26707 0.02538  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 CD2 
+17639 N N   . ASP A-3 86  ? 1.05436 1.15003 1.07408 -0.27929 0.03196  0.00612  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 N   
+17640 C CA  . ASP A-3 86  ? 0.88148 0.97576 0.89147 -0.28806 0.03370  0.01134  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 CA  
+17641 C C   . ASP A-3 86  ? 0.95160 1.03051 0.96190 -0.29462 0.02818  0.01515  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 C   
+17642 O O   . ASP A-3 86  ? 0.99857 1.06141 1.00917 -0.29101 0.02051  0.01517  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 O   
+17643 C CB  . ASP A-3 86  ? 1.25485 1.34273 1.25124 -0.28705 0.03268  0.01414  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 CB  
+17644 C CG  . ASP A-3 86  ? 1.30673 1.39319 1.28883 -0.29860 0.03486  0.02022  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 CG  
+17645 O OD1 . ASP A-3 86  ? 1.29762 1.36740 1.27373 -0.30631 0.02982  0.02610  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 OD1 
+17646 O OD2 . ASP A-3 86  ? 1.23364 1.33544 1.20950 -0.30054 0.04107  0.01859  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 OD2 
+17647 N N   . LEU A-3 87  ? 0.91269 0.99688 0.92355 -0.30400 0.03123  0.01713  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 N   
+17648 C CA  . LEU A-3 87  ? 0.96718 1.03503 0.97769 -0.31105 0.02501  0.02056  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 CA  
+17649 C C   . LEU A-3 87  ? 1.21378 1.27098 1.20647 -0.32472 0.02462  0.02900  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 C   
+17650 O O   . LEU A-3 87  ? 1.18518 1.23270 1.17576 -0.33457 0.02173  0.03238  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 O   
+17651 C CB  . LEU A-3 87  ? 1.02119 1.10078 1.04648 -0.31248 0.02756  0.01595  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 CB  
+17652 C CG  . LEU A-3 87  ? 0.98258 1.07369 1.02238 -0.30181 0.02856  0.00829  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 CG  
+17653 C CD1 . LEU A-3 87  ? 0.85521 0.95979 0.90687 -0.30447 0.03164  0.00425  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 CD1 
+17654 C CD2 . LEU A-3 87  ? 0.75531 0.83246 0.79941 -0.29507 0.02060  0.00538  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 CD2 
+17655 N N   . SER A-3 88  ? 1.21836 1.27659 1.19661 -0.32662 0.02725  0.03246  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-3 N   
+17656 C CA  . SER A-3 88  ? 1.05331 1.10249 1.01077 -0.34212 0.02770  0.04098  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-3 CA  
+17657 C C   . SER A-3 88  ? 1.21713 1.23034 1.16101 -0.34556 0.01394  0.04871  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-3 C   
+17658 O O   . SER A-3 88  ? 1.36596 1.36392 1.29344 -0.36087 0.01112  0.05681  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-3 O   
+17659 C CB  . SER A-3 88  ? 1.14455 1.20688 1.08987 -0.34297 0.03426  0.04122  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-3 CB  
+17660 O OG  . SER A-3 88  ? 1.40890 1.46089 1.35313 -0.33009 0.02844  0.04005  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-3 OG  
+17661 N N   . ASN A-3 89  ? 1.16053 1.15930 1.10984 -0.33203 0.00440  0.04585  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 N   
+17662 C CA  . ASN A-3 89  ? 1.32479 1.28939 1.26176 -0.33239 -0.01108 0.05111  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 CA  
+17663 C C   . ASN A-3 89  ? 1.21351 1.16567 1.16380 -0.33018 -0.01995 0.04743  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 C   
+17664 O O   . ASN A-3 89  ? 1.18579 1.11785 1.13939 -0.32110 -0.03375 0.04420  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 O   
+17665 C CB  . ASN A-3 89  ? 1.17622 1.13317 1.11293 -0.31885 -0.01814 0.04784  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 CB  
+17666 C CG  . ASN A-3 89  ? 1.65289 1.61798 1.57390 -0.32122 -0.01160 0.05166  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 CG  
+17667 O OD1 . ASN A-3 89  ? 1.81091 1.80220 1.74049 -0.31736 -0.00004 0.04664  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 OD1 
+17668 N ND2 . ASN A-3 89  ? 1.85368 1.79499 1.75095 -0.32683 -0.02040 0.05993  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 ND2 
+17669 N N   . TYR A-3 90  ? 0.95679 0.92293 0.91612 -0.33762 -0.01247 0.04617  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 N   
+17670 C CA  . TYR A-3 90  ? 1.05485 1.01320 1.02891 -0.33514 -0.01972 0.04105  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CA  
+17671 C C   . TYR A-3 90  ? 1.13329 1.05346 1.09253 -0.34110 -0.03648 0.04726  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 C   
+17672 O O   . TYR A-3 90  ? 1.19569 1.10256 1.16705 -0.33273 -0.04848 0.04048  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 O   
+17673 C CB  . TYR A-3 90  ? 1.06649 1.04770 1.05091 -0.34331 -0.00821 0.03903  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CB  
+17674 C CG  . TYR A-3 90  ? 1.26959 1.23508 1.25780 -0.34994 -0.01614 0.03895  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CG  
+17675 C CD1 . TYR A-3 90  ? 1.40191 1.36701 1.41020 -0.33886 -0.02295 0.02904  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CD1 
+17676 C CD2 . TYR A-3 90  ? 1.14618 1.09774 1.11724 -0.36843 -0.01690 0.04812  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CD2 
+17677 C CE1 . TYR A-3 90  ? 1.16240 1.11296 1.17492 -0.34404 -0.03113 0.02766  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CE1 
+17678 C CE2 . TYR A-3 90  ? 1.39746 1.33203 1.37127 -0.37498 -0.02524 0.04802  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CE2 
+17679 C CZ  . TYR A-3 90  ? 1.25188 1.18568 1.24713 -0.36178 -0.03276 0.03747  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CZ  
+17680 O OH  . TYR A-3 90  ? 1.25559 1.17241 1.25437 -0.36751 -0.04191 0.03610  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 OH  
+17681 N N   . GLU A-3 91  ? 1.50950 1.41106 1.44160 -0.35563 -0.03852 0.05945  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 N   
+17682 C CA  . GLU A-3 91  ? 1.57386 1.43408 1.48735 -0.36390 -0.05593 0.06721  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 CA  
+17683 C C   . GLU A-3 91  ? 1.44807 1.28076 1.36033 -0.34860 -0.07520 0.06378  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 C   
+17684 O O   . GLU A-3 91  ? 1.56612 1.36650 1.47469 -0.34739 -0.09340 0.06373  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 O   
+17685 C CB  . GLU A-3 91  ? 1.26225 1.10916 1.14287 -0.38578 -0.05296 0.08198  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 CB  
+17686 C CG  . GLU A-3 91  ? 1.39882 1.25031 1.27475 -0.40617 -0.04550 0.08665  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 CG  
+17687 C CD  . GLU A-3 91  ? 1.80952 1.62638 1.68439 -0.40932 -0.06254 0.08789  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 CD  
+17688 O OE1 . GLU A-3 91  ? 1.97201 1.75146 1.83751 -0.40119 -0.08288 0.08961  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 OE1 
+17689 O OE2 . GLU A-3 91  ? 2.12044 1.94750 2.00454 -0.41911 -0.05662 0.08603  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 OE2 
+17690 N N   . LYS A-3 92  ? 1.30793 1.15263 1.22389 -0.33637 -0.07274 0.05968  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 N   
+17691 C CA  . LYS A-3 92  ? 1.38804 1.20964 1.30274 -0.32204 -0.09090 0.05528  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 CA  
+17692 C C   . LYS A-3 92  ? 1.39108 1.23834 1.33435 -0.30299 -0.08801 0.03962  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 C   
+17693 O O   . LYS A-3 92  ? 1.67038 1.50511 1.61605 -0.29026 -0.10168 0.03326  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 O   
+17694 C CB  . LYS A-3 92  ? 1.60702 1.41042 1.49199 -0.32744 -0.09508 0.06644  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 CB  
+17695 C CG  . LYS A-3 92  ? 1.95151 1.72123 1.80230 -0.34756 -0.10258 0.08255  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 CG  
+17696 C CD  . LYS A-3 92  ? 2.10509 1.83295 1.95105 -0.34518 -0.12661 0.08262  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 CD  
+17697 C CE  . LYS A-3 92  ? 2.26880 1.95722 2.07568 -0.36741 -0.13592 0.10042  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 CE  
+17698 N NZ  . LYS A-3 92  ? 2.23425 1.90552 2.00874 -0.37327 -0.14014 0.11165  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 NZ  
+17699 N N   . ASP A-3 93  ? 1.34874 1.23102 1.31254 -0.30139 -0.07140 0.03293  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 N   
+17700 C CA  . ASP A-3 93  ? 1.43124 1.33779 1.41951 -0.28685 -0.06771 0.01888  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 CA  
+17701 C C   . ASP A-3 93  ? 1.29484 1.20937 1.30583 -0.28239 -0.07048 0.00763  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 C   
+17702 O O   . ASP A-3 93  ? 1.24398 1.16977 1.25970 -0.29033 -0.06144 0.00953  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 O   
+17703 C CB  . ASP A-3 93  ? 1.22061 1.15815 1.21262 -0.28807 -0.04874 0.01945  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 CB  
+17704 C CG  . ASP A-3 93  ? 1.18414 1.14222 1.19543 -0.27576 -0.04570 0.00700  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 CG  
+17705 O OD1 . ASP A-3 93  ? 1.24502 1.19685 1.26719 -0.26629 -0.05736 -0.00302 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 OD1 
+17706 O OD2 . ASP A-3 93  ? 1.10714 1.08772 1.12232 -0.27602 -0.03225 0.00650  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 OD2 
+17707 N N   . GLU A-3 94  ? 1.23451 1.14575 1.26043 -0.26948 -0.08300 -0.00560 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 N   
+17708 C CA  . GLU A-3 94  ? 1.05786 0.97864 1.10625 -0.26438 -0.08668 -0.01888 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 CA  
+17709 C C   . GLU A-3 94  ? 1.13463 1.09314 1.20149 -0.26311 -0.06984 -0.02696 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 C   
+17710 O O   . GLU A-3 94  ? 1.14406 1.11493 1.22308 -0.26574 -0.06531 -0.03164 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 O   
+17711 C CB  . GLU A-3 94  ? 1.15999 1.06810 1.21944 -0.25050 -0.10634 -0.03313 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 CB  
+17712 C CG  . GLU A-3 94  ? 1.21194 1.11159 1.28514 -0.24718 -0.11841 -0.04330 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 CG  
+17713 C CD  . GLU A-3 94  ? 1.47123 1.33744 1.52464 -0.25851 -0.12617 -0.02912 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 CD  
+17714 O OE1 . GLU A-3 94  ? 1.26065 1.09879 1.28827 -0.26464 -0.13252 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 OE1 
+17715 O OE2 . GLU A-3 94  ? 1.57840 1.44671 1.64083 -0.26264 -0.12562 -0.03216 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 OE2 
+17716 N N   . ASP A-3 95  ? 1.26220 1.23753 1.32987 -0.25964 -0.06136 -0.02851 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 N   
+17717 C CA  . ASP A-3 95  ? 0.86077 0.86721 0.94144 -0.25990 -0.04685 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 CA  
+17718 C C   . ASP A-3 95  ? 0.91173 0.92726 0.98538 -0.26949 -0.03320 -0.02421 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 C   
+17719 O O   . ASP A-3 95  ? 1.12843 1.16502 1.21233 -0.27067 -0.02401 -0.02882 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 O   
+17720 C CB  . ASP A-3 95  ? 0.91993 0.93803 1.00062 -0.25519 -0.04253 -0.03807 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 CB  
+17721 C CG  . ASP A-3 95  ? 1.22565 1.24356 1.31845 -0.24529 -0.05458 -0.05258 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 CG  
+17722 O OD1 . ASP A-3 95  ? 1.31012 1.31454 1.40919 -0.24052 -0.06851 -0.05912 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 OD1 
+17723 O OD2 . ASP A-3 95  ? 1.08187 1.11329 1.17842 -0.24218 -0.05094 -0.05854 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 OD2 
+17724 N N   . THR A-3 96  ? 1.06942 1.07067 1.12526 -0.27676 -0.03203 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 N   
+17725 C CA  . THR A-3 96  ? 1.04028 1.05287 1.09181 -0.28575 -0.02012 -0.00379 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 CA  
+17726 C C   . THR A-3 96  ? 1.02615 1.04044 1.08788 -0.28980 -0.02149 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 C   
+17727 O O   . THR A-3 96  ? 1.03638 1.07033 1.10577 -0.29229 -0.01184 -0.00892 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 O   
+17728 C CB  . THR A-3 96  ? 1.10618 1.10607 1.13667 -0.29445 -0.01856 0.00898  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 CB  
+17729 O OG1 . THR A-3 96  ? 1.15033 1.15234 1.17229 -0.29029 -0.01597 0.01108  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 OG1 
+17730 C CG2 . THR A-3 96  ? 0.79981 0.81535 0.82853 -0.30401 -0.00669 0.01363  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 CG2 
+17731 N N   . LYS A-3 97  ? 1.06042 1.05284 1.12205 -0.28983 -0.03487 -0.00859 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 N   
+17732 C CA  . LYS A-3 97  ? 0.95960 0.95163 1.03168 -0.29303 -0.03797 -0.01309 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 CA  
+17733 C C   . LYS A-3 97  ? 1.05440 1.06946 1.14822 -0.28520 -0.03541 -0.02755 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 C   
+17734 O O   . LYS A-3 97  ? 1.13764 1.16275 1.24126 -0.28830 -0.03254 -0.03153 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 O   
+17735 C CB  . LYS A-3 97  ? 0.97182 0.93095 1.03769 -0.29356 -0.05576 -0.01222 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 CB  
+17736 C CG  . LYS A-3 97  ? 1.08962 1.02307 1.12955 -0.30468 -0.05896 0.00342  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 CG  
+17737 C CD  . LYS A-3 97  ? 1.41362 1.30938 1.44343 -0.30144 -0.08018 0.00416  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 CD  
+17738 C CE  . LYS A-3 97  ? 1.31844 1.18688 1.31773 -0.31455 -0.08357 0.02104  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 CE  
+17739 N NZ  . LYS A-3 97  ? 1.48587 1.31379 1.47157 -0.31005 -0.10648 0.02262  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 NZ  
+17740 N N   . LYS A-3 98  ? 0.94107 0.96583 1.04195 -0.27632 -0.03616 -0.03596 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 N   
+17741 C CA  . LYS A-3 98  ? 0.88532 0.93538 1.00371 -0.27204 -0.03141 -0.04921 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 CA  
+17742 C C   . LYS A-3 98  ? 1.04386 1.11415 1.16100 -0.27777 -0.01682 -0.04472 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 C   
+17743 O O   . LYS A-3 98  ? 1.27814 1.36281 1.40569 -0.27923 -0.01370 -0.05112 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 O   
+17744 C CB  . LYS A-3 98  ? 0.65981 0.71870 0.78330 -0.26460 -0.03288 -0.05811 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 CB  
+17745 C CG  . LYS A-3 98  ? 0.93070 0.97713 1.06228 -0.25581 -0.04883 -0.06916 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 CG  
+17746 C CD  . LYS A-3 98  ? 0.86520 0.93272 1.00863 -0.24986 -0.04744 -0.08334 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 CD  
+17747 C CE  . LYS A-3 98  ? 0.94068 0.99429 1.07909 -0.24294 -0.05708 -0.08420 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 CE  
+17748 N NZ  . LYS A-3 98  ? 1.21055 1.24405 1.35503 -0.23424 -0.07659 -0.09263 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 NZ  
+17749 N N   . LEU A-3 99  ? 0.83352 0.90490 0.93778 -0.28029 -0.00892 -0.03460 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 N   
+17750 C CA  . LEU A-3 99  ? 1.02181 1.11044 1.12429 -0.28366 0.00246  -0.03130 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 CA  
+17751 C C   . LEU A-3 99  ? 1.07850 1.16875 1.18190 -0.29008 0.00489  -0.02753 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 C   
+17752 O O   . LEU A-3 99  ? 1.06619 1.17241 1.17571 -0.29126 0.01032  -0.03072 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 O   
+17753 C CB  . LEU A-3 99  ? 0.67468 0.76284 0.76410 -0.28330 0.00813  -0.02323 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 CB  
+17754 C CG  . LEU A-3 99  ? 0.88632 0.98939 0.97258 -0.28458 0.01728  -0.02045 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 CG  
+17755 C CD1 . LEU A-3 99  ? 0.94449 1.06060 1.03691 -0.28273 0.01952  -0.02764 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 CD1 
+17756 C CD2 . LEU A-3 99  ? 0.66179 0.76228 0.73589 -0.28304 0.02064  -0.01403 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 CD2 
+17757 N N   . ILE A-3 100 ? 0.95807 1.03150 1.05422 -0.29531 0.00051  -0.02078 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 N   
+17758 C CA  . ILE A-3 100 ? 0.79958 0.87516 0.89584 -0.30379 0.00332  -0.01727 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 CA  
+17759 C C   . ILE A-3 100 ? 0.85655 0.93741 0.96776 -0.30311 -0.00042 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 C   
+17760 O O   . ILE A-3 100 ? 1.07727 1.17197 1.19387 -0.30716 0.00502  -0.02769 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 O   
+17761 C CB  . ILE A-3 100 ? 0.94448 0.99794 1.02691 -0.31234 -0.00162 -0.00789 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 CB  
+17762 C CG1 . ILE A-3 100 ? 0.89113 0.94130 0.95823 -0.31297 0.00215  0.00009  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 CG1 
+17763 C CG2 . ILE A-3 100 ? 0.80204 0.86022 0.88389 -0.32381 0.00267  -0.00454 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 CG2 
+17764 C CD1 . ILE A-3 100 ? 1.08906 1.16226 1.15474 -0.31437 0.01456  0.00172  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 CD1 
+17765 N N   . SER A-3 101 ? 0.84218 0.91393 0.96131 -0.29726 -0.01026 -0.03472 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-3 N   
+17766 C CA  . SER A-3 101 ? 0.94966 1.02596 1.08363 -0.29614 -0.01527 -0.04529 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-3 CA  
+17767 C C   . SER A-3 101 ? 0.85521 0.95895 0.99892 -0.29415 -0.00668 -0.05281 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-3 C   
+17768 O O   . SER A-3 101 ? 1.18351 1.29605 1.33728 -0.29585 -0.00710 -0.05929 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-3 O   
+17769 C CB  . SER A-3 101 ? 0.88633 0.94944 1.02801 -0.28843 -0.02878 -0.05525 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-3 CB  
+17770 O OG  . SER A-3 101 ? 1.01223 1.08733 1.15751 -0.28112 -0.02693 -0.06187 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-3 OG  
+17771 N N   . VAL A-3 102 ? 0.77901 0.89471 0.91825 -0.29126 0.00028  -0.05183 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 N   
+17772 C CA  . VAL A-3 102 ? 0.81046 0.94813 0.95394 -0.29088 0.00722  -0.05729 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 CA  
+17773 C C   . VAL A-3 102 ? 0.83842 0.98404 0.97422 -0.29431 0.01521  -0.04910 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 C   
+17774 O O   . VAL A-3 102 ? 0.90579 1.06566 1.04554 -0.29555 0.01842  -0.05268 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 O   
+17775 C CB  . VAL A-3 102 ? 0.64285 0.78746 0.78469 -0.28718 0.00874  -0.06197 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 CB  
+17776 C CG1 . VAL A-3 102 ? 0.74916 0.91305 0.89024 -0.28939 0.01535  -0.06585 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 CG1 
+17777 C CG2 . VAL A-3 102 ? 0.67661 0.81830 0.82951 -0.28271 0.00016  -0.07363 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 CG2 
+17778 N N   . VAL A-3 103 ? 0.90256 1.04031 1.02768 -0.29541 0.01777  -0.03936 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 N   
+17779 C CA  . VAL A-3 103 ? 0.84592 0.99386 0.96555 -0.29691 0.02435  -0.03427 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 CA  
+17780 C C   . VAL A-3 103 ? 0.83548 0.99009 0.96193 -0.30232 0.02522  -0.03536 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 C   
+17781 O O   . VAL A-3 103 ? 0.88835 1.05787 1.01682 -0.30203 0.02896  -0.03706 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 O   
+17782 C CB  . VAL A-3 103 ? 0.84154 0.98225 0.94968 -0.29686 0.02669  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 CB  
+17783 C CG1 . VAL A-3 103 ? 0.91630 1.06998 1.02196 -0.29818 0.03232  -0.02363 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 CG1 
+17784 C CG2 . VAL A-3 103 ? 0.68922 0.82633 0.79082 -0.29126 0.02653  -0.02570 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 CG2 
+17785 N N   . LYS A-3 104 ? 0.77511 0.91738 0.90445 -0.30748 0.02064  -0.03463 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 N   
+17786 C CA  . LYS A-3 104 ? 0.90677 1.05256 1.04296 -0.31443 0.02029  -0.03632 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 CA  
+17787 C C   . LYS A-3 104 ? 0.75756 0.91608 0.88972 -0.31964 0.02764  -0.03187 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 C   
+17788 O O   . LYS A-3 104 ? 1.08219 1.23392 1.20468 -0.32465 0.02963  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 O   
+17789 C CB  . LYS A-3 104 ? 0.77355 0.93167 0.92206 -0.31145 0.01880  -0.04625 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 CB  
+17790 C CG  . LYS A-3 104 ? 0.62282 0.77955 0.78044 -0.31775 0.01534  -0.05008 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 CG  
+17791 C CD  . LYS A-3 104 ? 0.98349 1.15725 1.15234 -0.31472 0.01545  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 CD  
+17792 C CE  . LYS A-3 104 ? 0.92600 1.09494 1.10566 -0.31933 0.00947  -0.06633 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 CE  
+17793 N NZ  . LYS A-3 104 ? 1.17729 1.36551 1.36755 -0.31681 0.01017  -0.07667 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 NZ  
+17794 N N   . GLY A-3 105 ? 0.76324 0.94163 0.90241 -0.31841 0.03135  -0.03679 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-3 N   
+17795 C CA  . GLY A-3 105 ? 0.87365 1.06819 1.01251 -0.32247 0.03732  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-3 CA  
+17796 C C   . GLY A-3 105 ? 0.85436 1.06072 0.98795 -0.31460 0.04097  -0.03575 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-3 C   
+17797 O O   . GLY A-3 105 ? 0.99186 1.21543 1.12749 -0.31599 0.04512  -0.03802 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-3 O   
+17798 N N   . ALA A-3 106 ? 0.52061 0.71869 0.64784 -0.30644 0.03889  -0.03422 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-3 N   
+17799 C CA  . ALA A-3 106 ? 0.72589 0.93025 0.84636 -0.29869 0.04036  -0.03371 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-3 CA  
+17800 C C   . ALA A-3 106 ? 0.95441 1.15832 1.06803 -0.30077 0.04386  -0.02955 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-3 C   
+17801 O O   . ALA A-3 106 ? 0.88546 1.09641 0.99489 -0.29395 0.04466  -0.03075 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-3 O   
+17802 C CB  . ALA A-3 106 ? 0.60498 0.79868 0.71877 -0.29206 0.03708  -0.03280 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-3 CB  
+17803 N N   . ARG A-3 107 ? 0.98801 1.18317 1.09921 -0.31020 0.04509  -0.02511 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 N   
+17804 C CA  . ARG A-3 107 ? 0.79607 0.99219 0.89877 -0.31502 0.04906  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 CA  
+17805 C C   . ARG A-3 107 ? 0.88644 1.10164 0.99373 -0.32520 0.05460  -0.02410 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 C   
+17806 O O   . ARG A-3 107 ? 1.03258 1.25168 1.14792 -0.33176 0.05429  -0.02655 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 O   
+17807 C CB  . ARG A-3 107 ? 0.69861 0.87070 0.79151 -0.32066 0.04591  -0.01338 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 CB  
+17808 C CG  . ARG A-3 107 ? 1.08101 1.23791 1.16990 -0.31129 0.04117  -0.01187 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 CG  
+17809 C CD  . ARG A-3 107 ? 0.99953 1.13262 1.08152 -0.31535 0.03546  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 CD  
+17810 N NE  . ARG A-3 107 ? 0.99965 1.12631 1.06815 -0.32207 0.03735  0.00023  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 NE  
+17811 C CZ  . ARG A-3 107 ? 0.90630 1.02296 0.96730 -0.33464 0.03634  0.00550  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 CZ  
+17812 N NH1 . ARG A-3 107 ? 1.09872 1.20908 1.16548 -0.34124 0.03277  0.00467  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 NH1 
+17813 N NH2 . ARG A-3 107 ? 1.04504 1.15678 1.09086 -0.34171 0.03851  0.01183  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 NH2 
+17814 N N   . THR A-3 108 ? 0.93149 1.16058 1.03414 -0.32703 0.05986  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 N   
+17815 C CA  . THR A-3 108 ? 0.94290 1.19322 1.04832 -0.33954 0.06662  -0.02877 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 CA  
+17816 C C   . THR A-3 108 ? 1.09626 1.33598 1.18626 -0.35309 0.06985  -0.02069 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 C   
+17817 O O   . THR A-3 108 ? 0.81792 1.04259 0.89672 -0.34854 0.06789  -0.01516 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 O   
+17818 C CB  . THR A-3 108 ? 0.95892 1.24099 1.07303 -0.33146 0.07030  -0.04010 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 CB  
+17819 O OG1 . THR A-3 108 ? 1.31336 1.62129 1.43381 -0.34466 0.07728  -0.04636 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 OG1 
+17820 C CG2 . THR A-3 108 ? 1.01169 1.29502 1.11701 -0.32437 0.07141  -0.04000 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 CG2 
+17821 N N   . SER A-3 109 ? 1.11414 1.36085 1.20208 -0.37102 0.07442  -0.01978 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-3 N   
+17822 C CA  . SER A-3 109 ? 0.90729 1.13973 0.97629 -0.38727 0.07643  -0.01039 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-3 CA  
+17823 C C   . SER A-3 109 ? 0.97625 1.23019 1.03838 -0.38835 0.08398  -0.01375 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-3 C   
+17824 O O   . SER A-3 109 ? 1.14463 1.38309 1.18840 -0.39565 0.08403  -0.00534 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-3 O   
+17825 C CB  . SER A-3 109 ? 0.92386 1.15560 0.98992 -0.40887 0.07876  -0.00788 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-3 CB  
+17826 O OG  . SER A-3 109 ? 1.56485 1.83483 1.64496 -0.41377 0.08711  -0.01953 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-3 OG  
+17827 N N   . ALA A-3 110 ? 1.05534 1.34484 1.13184 -0.38041 0.08931  -0.02695 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-3 N   
+17828 C CA  . ALA A-3 110 ? 0.81231 1.12614 0.88497 -0.37983 0.09592  -0.03341 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-3 CA  
+17829 C C   . ALA A-3 110 ? 0.77928 1.07485 0.84348 -0.36475 0.09089  -0.02915 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-3 C   
+17830 O O   . ALA A-3 110 ? 1.36840 1.66623 1.41952 -0.36966 0.09453  -0.02712 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-3 O   
+17831 C CB  . ALA A-3 110 ? 0.89325 1.24874 0.98588 -0.37135 0.09991  -0.05112 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-3 CB  
+17832 N N   . ASN A-3 111 ? 0.92629 1.20466 0.99696 -0.34763 0.08281  -0.02811 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 N   
+17833 C CA  . ASN A-3 111 ? 0.98907 1.24833 1.05232 -0.33426 0.07748  -0.02407 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 CA  
+17834 C C   . ASN A-3 111 ? 0.89338 1.11650 0.94920 -0.33466 0.07031  -0.01255 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 C   
+17835 O O   . ASN A-3 111 ? 0.73014 0.93909 0.78817 -0.32160 0.06433  -0.01179 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 O   
+17836 C CB  . ASN A-3 111 ? 0.63151 0.90101 0.70635 -0.31474 0.07341  -0.03344 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 CB  
+17837 C CG  . ASN A-3 111 ? 1.13957 1.44554 1.22440 -0.31110 0.07787  -0.04778 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 CG  
+17838 O OD1 . ASN A-3 111 ? 1.32993 1.65545 1.41085 -0.32131 0.08528  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 OD1 
+17839 N ND2 . ASN A-3 111 ? 0.95066 1.26661 1.04791 -0.29665 0.07269  -0.05702 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 ND2 
+17840 N N   . ALA A-3 112 ? 0.93546 1.14344 0.98192 -0.35029 0.07016  -0.00434 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-3 N   
+17841 C CA  . ALA A-3 112 ? 0.98185 1.15671 1.02342 -0.35002 0.06151  0.00408  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-3 CA  
+17842 C C   . ALA A-3 112 ? 0.84242 0.99696 0.87293 -0.34215 0.05644  0.00932  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-3 C   
+17843 O O   . ALA A-3 112 ? 0.97292 1.10526 1.00433 -0.33620 0.04848  0.01222  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-3 O   
+17844 C CB  . ALA A-3 112 ? 0.89432 1.05441 0.92597 -0.36869 0.06030  0.01148  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-3 CB  
+17845 N N   . ASP A-3 113 ? 0.90608 1.06984 0.92729 -0.34185 0.06072  0.00905  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 N   
+17846 C CA  . ASP A-3 113 ? 1.06258 1.20790 1.07281 -0.33509 0.05591  0.01366  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 CA  
+17847 C C   . ASP A-3 113 ? 0.95778 1.10351 0.97783 -0.31751 0.05277  0.00837  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 C   
+17848 O O   . ASP A-3 113 ? 0.90693 1.03462 0.92136 -0.31140 0.04721  0.01153  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 O   
+17849 C CB  . ASP A-3 113 ? 0.82184 0.97785 0.81781 -0.34160 0.06165  0.01457  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 CB  
+17850 C CG  . ASP A-3 113 ? 1.26672 1.41789 1.24674 -0.36241 0.06430  0.02191  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 CG  
+17851 O OD1 . ASP A-3 113 ? 1.36590 1.48686 1.33507 -0.36893 0.05635  0.03134  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 OD1 
+17852 O OD2 . ASP A-3 113 ? 1.75593 1.93352 1.73374 -0.37273 0.07367  0.01752  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 OD2 
+17853 N N   . VAL A-3 114 ? 0.77395 0.93871 0.80728 -0.31001 0.05535  0.00035  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 N   
+17854 C CA  . VAL A-3 114 ? 0.97005 1.13379 1.00862 -0.29551 0.05200  -0.00395 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 CA  
+17855 C C   . VAL A-3 114 ? 1.10429 1.26702 1.15442 -0.29172 0.04904  -0.00658 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 C   
+17856 O O   . VAL A-3 114 ? 0.94541 1.11751 1.00300 -0.29748 0.05103  -0.00840 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 O   
+17857 C CB  . VAL A-3 114 ? 0.74189 0.92640 0.78205 -0.28817 0.05524  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 CB  
+17858 C CG1 . VAL A-3 114 ? 1.28556 1.49420 1.33762 -0.28850 0.05853  -0.01979 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 CG1 
+17859 C CG2 . VAL A-3 114 ? 0.77162 0.94687 0.81102 -0.27481 0.04990  -0.01392 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 CG2 
+17860 N N   . PHE A-3 115 ? 0.90226 1.05406 0.95295 -0.28324 0.04442  -0.00703 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 N   
+17861 C CA  . PHE A-3 115 ? 0.85830 1.01023 0.91722 -0.28004 0.04181  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CA  
+17862 C C   . PHE A-3 115 ? 0.79318 0.93970 0.84835 -0.27107 0.03842  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 C   
+17863 O O   . PHE A-3 115 ? 0.82795 0.96330 0.87615 -0.26880 0.03669  -0.00951 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 O   
+17864 C CB  . PHE A-3 115 ? 0.91326 1.05287 0.97584 -0.28501 0.03883  -0.00776 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CB  
+17865 C CG  . PHE A-3 115 ? 0.72099 0.86512 0.79245 -0.28378 0.03734  -0.01194 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CG  
+17866 C CD1 . PHE A-3 115 ? 0.63653 0.79404 0.71550 -0.28660 0.03947  -0.01486 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CD1 
+17867 C CD2 . PHE A-3 115 ? 0.86158 0.99858 0.93357 -0.28080 0.03411  -0.01377 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CD2 
+17868 C CE1 . PHE A-3 115 ? 0.84903 1.01099 0.93498 -0.28555 0.03779  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CE1 
+17869 C CE2 . PHE A-3 115 ? 0.80078 0.94359 0.87906 -0.28111 0.03324  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CE2 
+17870 C CZ  . PHE A-3 115 ? 0.89552 1.04992 0.98032 -0.28303 0.03477  -0.02015 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CZ  
+17871 N N   . TYR A-3 116 ? 0.89095 1.04395 0.94936 -0.26673 0.03667  -0.01560 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 N   
+17872 C CA  . TYR A-3 116 ? 1.02779 1.17297 1.07924 -0.25975 0.03210  -0.01660 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CA  
+17873 C C   . TYR A-3 116 ? 0.97913 1.11719 1.03035 -0.26252 0.02968  -0.01616 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 C   
+17874 O O   . TYR A-3 116 ? 0.92022 1.06524 0.97890 -0.26629 0.03070  -0.01775 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 O   
+17875 C CB  . TYR A-3 116 ? 0.87009 1.02528 0.92172 -0.25196 0.02939  -0.02177 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CB  
+17876 C CG  . TYR A-3 116 ? 1.09042 1.25597 1.14206 -0.24800 0.03143  -0.02515 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CG  
+17877 C CD1 . TYR A-3 116 ? 1.11106 1.29223 1.16880 -0.25434 0.03799  -0.02623 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CD1 
+17878 C CD2 . TYR A-3 116 ? 1.15275 1.31284 1.19743 -0.23893 0.02656  -0.02794 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CD2 
+17879 C CE1 . TYR A-3 116 ? 1.10801 1.30242 1.16500 -0.25256 0.04094  -0.03051 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CE1 
+17880 C CE2 . TYR A-3 116 ? 1.07844 1.25135 1.12422 -0.23494 0.02854  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CE2 
+17881 C CZ  . TYR A-3 116 ? 1.01471 1.20652 1.06674 -0.24217 0.03639  -0.03475 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CZ  
+17882 O OH  . TYR A-3 116 ? 1.35291 1.56114 1.40528 -0.24006 0.03947  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 OH  
+17883 N N   . ILE A-3 117 ? 0.72122 0.84673 0.76353 -0.26172 0.02677  -0.01470 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 N   
+17884 C CA  . ILE A-3 117 ? 0.71493 0.83552 0.75400 -0.26619 0.02505  -0.01509 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 CA  
+17885 C C   . ILE A-3 117 ? 0.76131 0.87010 0.78595 -0.26323 0.01967  -0.01372 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 C   
+17886 O O   . ILE A-3 117 ? 0.84717 0.94543 0.86415 -0.26202 0.01818  -0.01209 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 O   
+17887 C CB  . ILE A-3 117 ? 0.75511 0.87237 0.79729 -0.27168 0.02689  -0.01571 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 CB  
+17888 C CG1 . ILE A-3 117 ? 0.66509 0.78941 0.72005 -0.27414 0.02916  -0.01732 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 CG1 
+17889 C CG2 . ILE A-3 117 ? 0.53915 0.65487 0.57641 -0.27767 0.02601  -0.01780 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 CG2 
+17890 C CD1 . ILE A-3 117 ? 0.63252 0.75388 0.69261 -0.27714 0.02848  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 CD1 
+17891 N N   . ALA A-3 118 ? 0.84148 0.94996 0.86113 -0.26222 0.01557  -0.01429 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-3 N   
+17892 C CA  . ALA A-3 118 ? 0.89294 0.98625 0.89658 -0.25828 0.00747  -0.01260 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-3 CA  
+17893 C C   . ALA A-3 118 ? 1.00828 1.09224 0.99875 -0.26691 0.00454  -0.01027 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-3 C   
+17894 O O   . ALA A-3 118 ? 0.79568 0.89012 0.79179 -0.27321 0.00816  -0.01185 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-3 O   
+17895 C CB  . ALA A-3 118 ? 0.92527 1.02372 0.93113 -0.24768 0.00190  -0.01603 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-3 CB  
+17896 N N   . LEU A-3 119 ? 1.04176 1.10539 1.01328 -0.26800 -0.00245 -0.00672 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 N   
+17897 C CA  . LEU A-3 119 ? 0.73276 0.78344 0.68536 -0.27833 -0.00650 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 CA  
+17898 C C   . LEU A-3 119 ? 0.89547 0.92464 0.82955 -0.27136 -0.01991 -0.00029 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 C   
+17899 O O   . LEU A-3 119 ? 1.18811 1.20172 1.11483 -0.26484 -0.02623 0.00067  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 O   
+17900 C CB  . LEU A-3 119 ? 0.92658 0.96998 0.87063 -0.29025 -0.00272 -0.00133 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 CB  
+17901 C CG  . LEU A-3 119 ? 0.81415 0.84339 0.73477 -0.30529 -0.00568 0.00264  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 CG  
+17902 C CD1 . LEU A-3 119 ? 0.88682 0.92725 0.81210 -0.31834 0.00359  -0.00067 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 CD1 
+17903 C CD2 . LEU A-3 119 ? 0.70379 0.70214 0.59985 -0.30411 -0.01748 0.00874  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 CD2 
+17904 N N   . GLU A-3 120 ? 1.01026 1.03764 0.93668 -0.27187 -0.02558 0.00031  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 N   
+17905 C CA  . GLU A-3 120 ? 1.03506 1.04039 0.94340 -0.26371 -0.04114 0.00222  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 CA  
+17906 C C   . GLU A-3 120 ? 1.03677 1.02131 0.91687 -0.27755 -0.04748 0.00921  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 C   
+17907 O O   . GLU A-3 120 ? 1.30049 1.29799 1.18110 -0.28991 -0.03966 0.00956  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 O   
+17908 C CB  . GLU A-3 120 ? 1.21708 1.23796 1.14010 -0.24998 -0.04506 -0.00425 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 CB  
+17909 C CG  . GLU A-3 120 ? 1.46715 1.51086 1.41614 -0.23921 -0.03795 -0.01141 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 CG  
+17910 C CD  . GLU A-3 120 ? 1.59083 1.64842 1.55189 -0.22503 -0.04416 -0.01953 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 CD  
+17911 O OE1 . GLU A-3 120 ? 1.58959 1.63696 1.53907 -0.22123 -0.05579 -0.01981 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 OE1 
+17912 O OE2 . GLU A-3 120 ? 1.70002 1.77942 1.68143 -0.21833 -0.03770 -0.02615 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 OE2 
+17913 N N   . SER A-3 121 ? 1.06918 1.02085 0.92342 -0.27619 -0.06223 0.01439  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-3 N   
+17914 C CA  . SER A-3 121 ? 1.20462 1.13148 1.02611 -0.29228 -0.06928 0.02279  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-3 CA  
+17915 C C   . SER A-3 121 ? 1.51205 1.40377 1.30885 -0.28248 -0.09134 0.02639  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-3 C   
+17916 O O   . SER A-3 121 ? 1.42375 1.29654 1.21713 -0.27144 -0.10129 0.02558  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-3 O   
+17917 C CB  . SER A-3 121 ? 1.26840 1.18538 1.07683 -0.31012 -0.06264 0.02764  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-3 CB  
+17918 O OG  . SER A-3 121 ? 1.52156 1.41085 1.29375 -0.32751 -0.07078 0.03644  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-3 OG  
+17919 N N   . LYS A-3 122 ? 1.55184 1.43434 1.33130 -0.28575 -0.10018 0.02955  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 N   
+17920 C CA  . LYS A-3 122 ? 1.64720 1.49104 1.39744 -0.27846 -0.12395 0.03401  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 CA  
+17921 C C   . LYS A-3 122 ? 1.74507 1.56107 1.45488 -0.30188 -0.12919 0.04600  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 C   
+17922 O O   . LYS A-3 122 ? 1.61354 1.44966 1.32307 -0.31788 -0.11659 0.04726  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 O   
+17923 C CB  . LYS A-3 122 ? 1.89326 1.74916 1.65718 -0.25902 -0.13342 0.02611  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 CB  
+17924 C CG  . LYS A-3 122 ? 2.20728 2.02447 1.94728 -0.24454 -0.16107 0.02699  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 CG  
+17925 C CD  . LYS A-3 122 ? 1.84087 1.63950 1.58250 -0.23176 -0.17022 0.02388  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 CD  
+17926 C CE  . LYS A-3 122 ? 1.99539 1.75249 1.71286 -0.21597 -0.20052 0.02331  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 CE  
+17927 N NZ  . LYS A-3 122 ? 2.22953 2.00519 1.96563 -0.19411 -0.21046 0.01107  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 NZ  
+17928 N N   . TYR A-3 123 ? 1.71877 1.48830 1.39355 -0.30461 -0.14822 0.05429  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 N   
+17929 C CA  . TYR A-3 123 ? 1.76582 1.50379 1.39683 -0.33076 -0.15338 0.06727  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CA  
+17930 C C   . TYR A-3 123 ? 1.84405 1.55673 1.44561 -0.32972 -0.17256 0.07271  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 C   
+17931 O O   . TYR A-3 123 ? 1.91534 1.61086 1.51720 -0.30668 -0.19254 0.06890  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 O   
+17932 C CB  . TYR A-3 123 ? 1.80780 1.50434 1.41268 -0.33766 -0.16430 0.07472  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CB  
+17933 C CG  . TYR A-3 123 ? 1.72044 1.39357 1.28490 -0.37106 -0.16214 0.08729  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CG  
+17934 C CD1 . TYR A-3 123 ? 1.80902 1.51248 1.38424 -0.39248 -0.13841 0.08592  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CD1 
+17935 C CD2 . TYR A-3 123 ? 1.77790 1.39867 1.29261 -0.38184 -0.18455 0.09979  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CD2 
+17936 C CE1 . TYR A-3 123 ? 1.79493 1.48207 1.33435 -0.42480 -0.13513 0.09542  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CE1 
+17937 C CE2 . TYR A-3 123 ? 1.85080 1.45075 1.32591 -0.41568 -0.18179 0.11159  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CE2 
+17938 C CZ  . TYR A-3 123 ? 1.91510 1.55080 1.40371 -0.43760 -0.15606 0.10873  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CZ  
+17939 O OH  . TYR A-3 123 ? 2.03836 1.65838 1.48871 -0.47301 -0.15202 0.11853  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 OH  
+17940 N N   . ASP A-3 124 ? 1.95934 1.67123 1.53544 -0.35473 -0.16686 0.08047  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 N   
+17941 C CA  . ASP A-3 124 ? 1.96252 1.64708 1.50304 -0.35915 -0.18478 0.08789  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 CA  
+17942 C C   . ASP A-3 124 ? 2.01756 1.64990 1.50250 -0.38403 -0.19821 0.10377  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 C   
+17943 O O   . ASP A-3 124 ? 2.04005 1.67865 1.51354 -0.41126 -0.18257 0.10867  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 O   
+17944 C CB  . ASP A-3 124 ? 2.07441 1.79800 1.62503 -0.37027 -0.16870 0.08445  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 CB  
+17945 C CG  . ASP A-3 124 ? 2.19016 1.89263 1.71267 -0.36775 -0.18771 0.08898  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 CG  
+17946 O OD1 . ASP A-3 124 ? 2.30689 1.95669 1.78417 -0.37246 -0.21138 0.10043  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 OD1 
+17947 O OD2 . ASP A-3 124 ? 2.16929 1.90648 1.71410 -0.36110 -0.17996 0.08103  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 OD2 
+17948 N N   . ASP A-3 125 ? 2.14943 1.73009 1.59948 -0.37508 -0.22800 0.11108  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 N   
+17949 C CA  . ASP A-3 125 ? 2.41574 1.93881 1.80826 -0.39890 -0.24436 0.12759  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 CA  
+17950 C C   . ASP A-3 125 ? 2.63444 2.15701 1.99030 -0.43202 -0.23748 0.13794  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 C   
+17951 O O   . ASP A-3 125 ? 2.63737 2.14617 1.96231 -0.46436 -0.22992 0.14783  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 O   
+17952 C CB  . ASP A-3 125 ? 2.68047 2.14540 2.04528 -0.37812 -0.28118 0.13174  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 CB  
+17953 C CG  . ASP A-3 125 ? 2.73699 2.20086 2.13443 -0.34759 -0.28893 0.12049  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 CG  
+17954 O OD1 . ASP A-3 125 ? 2.70012 2.18956 2.12455 -0.35088 -0.26912 0.11570  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 OD1 
+17955 O OD2 . ASP A-3 125 ? 3.04991 2.48867 2.44615 -0.32003 -0.31531 0.11531  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 OD2 
+17956 N N   . LYS A-3 126 ? 2.57048 2.11015 1.92937 -0.42535 -0.23960 0.13483  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 N   
+17957 C CA  . LYS A-3 126 ? 2.53042 2.07127 1.85368 -0.45595 -0.23391 0.14357  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 CA  
+17958 C C   . LYS A-3 126 ? 2.41246 2.00781 1.75860 -0.47973 -0.19944 0.13748  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 C   
+17959 O O   . LYS A-3 126 ? 2.55586 2.14499 1.86645 -0.51481 -0.19169 0.14615  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 O   
+17960 C CB  . LYS A-3 126 ? 2.65820 2.20846 1.98430 -0.44026 -0.24406 0.13950  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 CB  
+17961 C CG  . LYS A-3 126 ? 2.80693 2.30377 2.10846 -0.41656 -0.28064 0.14391  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 CG  
+17962 C CD  . LYS A-3 126 ? 2.86984 2.38038 2.17573 -0.40203 -0.28962 0.13855  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 CD  
+17963 C CE  . LYS A-3 126 ? 2.98855 2.44650 2.27067 -0.37687 -0.32817 0.14095  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 CE  
+17964 N NZ  . LYS A-3 126 ? 2.78971 2.26184 2.07619 -0.36243 -0.33786 0.13480  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 NZ  
+17965 N N   . GLU A-3 127 ? 2.30256 1.95164 1.70714 -0.46165 -0.17924 0.12184  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 N   
+17966 C CA  . GLU A-3 127 ? 2.24084 1.94248 1.67186 -0.47971 -0.14873 0.11343  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 CA  
+17967 C C   . GLU A-3 127 ? 2.29689 1.99464 1.72673 -0.49549 -0.13838 0.11528  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 C   
+17968 O O   . GLU A-3 127 ? 2.34075 2.08005 1.78952 -0.51228 -0.11455 0.10766  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 O   
+17969 C CB  . GLU A-3 127 ? 2.19092 1.94612 1.68251 -0.45454 -0.13337 0.09672  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 CB  
+17970 C CG  . GLU A-3 127 ? 2.50421 2.27109 2.00312 -0.43937 -0.14072 0.09244  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 CG  
+17971 C CD  . GLU A-3 127 ? 2.58575 2.36957 2.06289 -0.46454 -0.13218 0.09388  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 CD  
+17972 O OE1 . GLU A-3 127 ? 2.63880 2.44690 2.11486 -0.48973 -0.11282 0.09172  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 OE1 
+17973 O OE2 . GLU A-3 127 ? 1.95227 1.72707 1.41396 -0.45895 -0.14507 0.09588  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 OE2 
+17974 N N   . LEU A-3 128 ? 2.21950 1.86942 1.62892 -0.48957 -0.15653 0.12371  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 N   
+17975 C CA  . LEU A-3 128 ? 2.06612 1.70702 1.47360 -0.50217 -0.14981 0.12562  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 CA  
+17976 C C   . LEU A-3 128 ? 2.05443 1.75118 1.51693 -0.49411 -0.12417 0.11047  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 C   
+17977 O O   . LEU A-3 128 ? 2.03064 1.73500 1.49498 -0.51065 -0.11207 0.10937  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 O   
+17978 C CB  . LEU A-3 128 ? 2.06236 1.68209 1.41975 -0.54426 -0.14720 0.13733  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 CB  
+17979 C CG  . LEU A-3 128 ? 2.44040 2.10085 1.79142 -0.57584 -0.12524 0.13390  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 CG  
+17980 C CD1 . LEU A-3 128 ? 2.20819 1.91926 1.59519 -0.58691 -0.09780 0.12092  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 CD1 
+17981 C CD2 . LEU A-3 128 ? 2.68382 2.30236 1.96793 -0.61250 -0.13589 0.15035  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 CD2 
+17982 N N   . TYR A-3 129 ? 1.87889 1.61318 1.38564 -0.46882 -0.11691 0.09865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 N   
+17983 C CA  . TYR A-3 129 ? 1.67922 1.46693 1.23471 -0.46372 -0.09302 0.08470  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CA  
+17984 C C   . TYR A-3 129 ? 1.72415 1.53198 1.32228 -0.42957 -0.09412 0.07519  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 C   
+17985 O O   . TYR A-3 129 ? 1.72439 1.53656 1.32571 -0.41759 -0.10091 0.07363  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 O   
+17986 C CB  . TYR A-3 129 ? 1.79160 1.61999 1.35086 -0.48563 -0.07417 0.07865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CB  
+17987 C CG  . TYR A-3 129 ? 1.48195 1.36506 1.09189 -0.47805 -0.05237 0.06282  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CG  
+17988 C CD1 . TYR A-3 129 ? 1.65888 1.56063 1.28285 -0.48924 -0.03817 0.05692  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CD1 
+17989 C CD2 . TYR A-3 129 ? 1.45599 1.37082 1.09859 -0.46027 -0.04717 0.05342  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CD2 
+17990 C CE1 . TYR A-3 129 ? 1.74500 1.69339 1.41365 -0.48127 -0.02096 0.04217  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CE1 
+17991 C CE2 . TYR A-3 129 ? 1.01698 0.97681 0.70316 -0.45364 -0.02964 0.03954  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CE2 
+17992 C CZ  . TYR A-3 129 ? 1.22445 1.19994 0.92308 -0.46355 -0.01731 0.03400  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CZ  
+17993 O OH  . TYR A-3 129 ? 1.09109 1.10799 0.83163 -0.45569 -0.00257 0.01992  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 OH  
+17994 N N   . GLY A-3 130 ? 1.47611 1.29674 1.10569 -0.41528 -0.08741 0.06864  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-3 N   
+17995 C CA  . GLY A-3 130 ? 1.64154 1.48631 1.31240 -0.38685 -0.08510 0.05889  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-3 CA  
+17996 C C   . GLY A-3 130 ? 1.43626 1.33054 1.14647 -0.38772 -0.06265 0.04766  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-3 C   
+17997 O O   . GLY A-3 130 ? 1.08885 0.99495 0.80950 -0.39605 -0.05118 0.04465  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-3 O   
+17998 N N   . ASN A-3 131 ? 1.21529 1.13757 0.94719 -0.37898 -0.05747 0.04086  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 N   
+17999 C CA  . ASN A-3 131 ? 1.28979 1.25565 1.05726 -0.37958 -0.03866 0.02997  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 CA  
+18000 C C   . ASN A-3 131 ? 1.26266 1.24111 1.06441 -0.35938 -0.03457 0.02394  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 C   
+18001 O O   . ASN A-3 131 ? 1.13455 1.09454 0.93656 -0.34280 -0.04540 0.02622  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 O   
+18002 C CB  . ASN A-3 131 ? 0.94220 0.93156 0.71944 -0.37846 -0.03540 0.02471  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 CB  
+18003 C CG  . ASN A-3 131 ? 1.15863 1.13841 0.93982 -0.35769 -0.04851 0.02535  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 CG  
+18004 O OD1 . ASN A-3 131 ? 1.71564 1.66223 1.47558 -0.35009 -0.06487 0.03228  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 OD1 
+18005 N ND2 . ASN A-3 131 ? 0.80914 0.81829 0.61811 -0.34826 -0.04225 0.01690  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 ND2 
+18006 N N   . ILE A-3 132 ? 1.23660 1.24727 1.06682 -0.36113 -0.01939 0.01529  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 N   
+18007 C CA  . ILE A-3 132 ? 0.82010 0.84403 0.68086 -0.34562 -0.01408 0.00991  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 CA  
+18008 C C   . ILE A-3 132 ? 0.87620 0.92562 0.76436 -0.33403 -0.00964 0.00287  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 C   
+18009 O O   . ILE A-3 132 ? 0.92281 0.99570 0.82252 -0.34157 -0.00099 -0.00337 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 O   
+18010 C CB  . ILE A-3 132 ? 1.00972 1.04761 0.88153 -0.35520 -0.00264 0.00525  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 CB  
+18011 C CG1 . ILE A-3 132 ? 0.82887 0.84085 0.67481 -0.36629 -0.00727 0.01197  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 CG1 
+18012 C CG2 . ILE A-3 132 ? 0.85117 0.90396 0.75383 -0.33991 0.00263  -0.00031 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 CG2 
+18013 C CD1 . ILE A-3 132 ? 0.81989 0.84691 0.67620 -0.37646 0.00337  0.00616  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 CD1 
+18014 N N   . ILE A-3 133 ? 0.86104 0.90698 0.75994 -0.31626 -0.01571 0.00271  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 N   
+18015 C CA  . ILE A-3 133 ? 0.77108 0.83981 0.69556 -0.30573 -0.01195 -0.00371 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 CA  
+18016 C C   . ILE A-3 133 ? 0.87256 0.95258 0.82102 -0.29701 -0.00516 -0.00731 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 C   
+18017 O O   . ILE A-3 133 ? 0.93896 1.00675 0.88535 -0.28825 -0.00966 -0.00514 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 O   
+18018 C CB  . ILE A-3 133 ? 0.94557 1.00619 0.86468 -0.29353 -0.02369 -0.00299 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 CB  
+18019 C CG1 . ILE A-3 133 ? 0.89488 0.93910 0.78520 -0.30263 -0.03268 0.00201  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 CG1 
+18020 C CG2 . ILE A-3 133 ? 0.85761 0.94412 0.80383 -0.28485 -0.01877 -0.01039 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 CG2 
+18021 C CD1 . ILE A-3 133 ? 1.00235 1.03615 0.88541 -0.28961 -0.04707 0.00199  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 CD1 
+18022 N N   . LEU A-3 134 ? 0.98583 1.08793 0.95573 -0.29948 0.00460  -0.01311 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 N   
+18023 C CA  . LEU A-3 134 ? 0.93153 1.04254 0.92160 -0.29317 0.01036  -0.01579 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 CA  
+18024 C C   . LEU A-3 134 ? 0.90035 1.02472 0.90811 -0.28390 0.01096  -0.01907 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 C   
+18025 O O   . LEU A-3 134 ? 1.00171 1.13950 1.01838 -0.28634 0.01302  -0.02302 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 O   
+18026 C CB  . LEU A-3 134 ? 0.57322 0.69663 0.57456 -0.30154 0.01847  -0.02061 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 CB  
+18027 C CG  . LEU A-3 134 ? 0.77094 0.88659 0.75961 -0.31134 0.01987  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 CG  
+18028 C CD1 . LEU A-3 134 ? 0.93215 1.06422 0.93805 -0.31562 0.02678  -0.02761 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 CD1 
+18029 C CD2 . LEU A-3 134 ? 0.99008 1.08702 0.96883 -0.30581 0.01568  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 CD2 
+18030 N N   . LYS A-3 135 ? 0.95161 1.07389 0.96448 -0.27433 0.00951  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 N   
+18031 C CA  . LYS A-3 135 ? 0.87365 1.01081 0.90308 -0.26768 0.01137  -0.02205 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 CA  
+18032 C C   . LYS A-3 135 ? 1.00039 1.14203 1.04139 -0.26699 0.01746  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 C   
+18033 O O   . LYS A-3 135 ? 0.90777 1.03917 0.94259 -0.26677 0.01772  -0.01928 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 O   
+18034 C CB  . LYS A-3 135 ? 0.79818 0.93326 0.82319 -0.25705 0.00355  -0.02342 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 CB  
+18035 C CG  . LYS A-3 135 ? 0.90554 1.03061 0.91499 -0.25620 -0.00582 -0.02252 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 CG  
+18036 C CD  . LYS A-3 135 ? 0.90412 1.02683 0.91125 -0.24291 -0.01592 -0.02605 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 CD  
+18037 C CE  . LYS A-3 135 ? 1.47279 1.58034 1.46106 -0.24122 -0.02825 -0.02443 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 CE  
+18038 N NZ  . LYS A-3 135 ? 1.70570 1.81007 1.69274 -0.22582 -0.04083 -0.02991 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 NZ  
+18039 N N   . TRP A-3 136 ? 0.86356 1.01930 0.91983 -0.26755 0.02177  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 N   
+18040 C CA  . TRP A-3 136 ? 0.77599 0.93428 0.84000 -0.26796 0.02637  -0.02401 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CA  
+18041 C C   . TRP A-3 136 ? 0.85782 1.03158 0.93290 -0.26708 0.02874  -0.02717 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 C   
+18042 O O   . TRP A-3 136 ? 0.78091 0.96461 0.86044 -0.26582 0.02700  -0.03099 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 O   
+18043 C CB  . TRP A-3 136 ? 0.72240 0.87712 0.79151 -0.27456 0.02936  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CB  
+18044 C CG  . TRP A-3 136 ? 0.69652 0.85961 0.77674 -0.27953 0.03052  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CG  
+18045 C CD1 . TRP A-3 136 ? 0.74686 0.92120 0.83367 -0.27987 0.03043  -0.03047 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CD1 
+18046 C CD2 . TRP A-3 136 ? 0.64806 0.80936 0.73512 -0.28398 0.03087  -0.03014 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CD2 
+18047 N NE1 . TRP A-3 136 ? 0.72952 0.90812 0.82618 -0.28481 0.03104  -0.03435 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 NE1 
+18048 C CE2 . TRP A-3 136 ? 0.76989 0.94059 0.86720 -0.28685 0.03086  -0.03473 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CE2 
+18049 C CE3 . TRP A-3 136 ? 0.79295 0.94654 0.87954 -0.28495 0.03025  -0.03069 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CE3 
+18050 C CZ2 . TRP A-3 136 ? 0.95413 1.12584 1.06117 -0.29004 0.02969  -0.04020 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CZ2 
+18051 C CZ3 . TRP A-3 136 ? 0.76116 0.91701 0.85808 -0.28761 0.02883  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CZ3 
+18052 C CH2 . TRP A-3 136 ? 0.70416 0.86856 0.81118 -0.28985 0.02830  -0.04160 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CH2 
+18053 N N   . GLY A-3 137 ? 0.69657 0.87300 0.77510 -0.26880 0.03269  -0.02585 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-3 N   
+18054 C CA  . GLY A-3 137 ? 0.99732 1.19003 1.08493 -0.27112 0.03624  -0.02900 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-3 CA  
+18055 C C   . GLY A-3 137 ? 0.90346 1.09841 0.98838 -0.27232 0.03996  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-3 C   
+18056 O O   . GLY A-3 137 ? 0.81497 0.99946 0.89133 -0.26874 0.03885  -0.02454 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-3 O   
+18057 N N   . SER A-3 138 ? 1.03193 1.24173 1.12358 -0.27877 0.04468  -0.02957 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-3 N   
+18058 C CA  . SER A-3 138 ? 0.82722 1.04206 0.91474 -0.28310 0.04934  -0.02827 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-3 CA  
+18059 C C   . SER A-3 138 ? 0.70736 0.93792 0.79495 -0.27425 0.04927  -0.03542 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-3 C   
+18060 O O   . SER A-3 138 ? 0.88258 1.11297 0.96347 -0.27381 0.05132  -0.03458 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-3 O   
+18061 C CB  . SER A-3 138 ? 0.53702 0.76197 0.62926 -0.29635 0.05469  -0.02795 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-3 CB  
+18062 O OG  . SER A-3 138 ? 1.21560 1.44506 1.30050 -0.30335 0.05962  -0.02591 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-3 OG  
+18063 N N   . GLU A-3 139 ? 1.04846 1.29254 1.14352 -0.26640 0.04583  -0.04348 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 N   
+18064 C CA  . GLU A-3 139 ? 0.97937 1.23880 1.07661 -0.25544 0.04304  -0.05307 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 CA  
+18065 C C   . GLU A-3 139 ? 0.96699 1.20871 1.05698 -0.24249 0.03289  -0.05284 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 C   
+18066 O O   . GLU A-3 139 ? 1.11858 1.35090 1.20769 -0.24120 0.02811  -0.05083 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 O   
+18067 C CB  . GLU A-3 139 ? 0.86083 1.14998 0.97219 -0.25518 0.04459  -0.06461 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 CB  
+18068 C CG  . GLU A-3 139 ? 1.14639 1.45244 1.26387 -0.27144 0.05460  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 CG  
+18069 C CD  . GLU A-3 139 ? 1.15360 1.44965 1.27392 -0.28064 0.05523  -0.05825 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 CD  
+18070 O OE1 . GLU A-3 139 ? 1.46746 1.74205 1.58334 -0.27608 0.04961  -0.05247 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 OE1 
+18071 O OE2 . GLU A-3 139 ? 1.33795 1.64850 1.46480 -0.29322 0.06132  -0.05999 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 OE2 
+18072 N N   . LEU A-3 140 ? 1.06569 1.30228 1.14904 -0.23395 0.02927  -0.05499 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 N   
+18073 C CA  . LEU A-3 140 ? 0.90251 1.11787 0.97559 -0.22329 0.01859  -0.05381 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 CA  
+18074 C C   . LEU A-3 140 ? 0.94368 1.16512 1.02043 -0.21233 0.00874  -0.06247 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 C   
+18075 O O   . LEU A-3 140 ? 1.28211 1.48172 1.34755 -0.20681 -0.00118 -0.05915 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 O   
+18076 C CB  . LEU A-3 140 ? 0.88465 1.09325 0.95045 -0.21678 0.01643  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 CB  
+18077 C CG  . LEU A-3 140 ? 1.16014 1.34253 1.21243 -0.20754 0.00506  -0.05301 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 CG  
+18078 C CD1 . LEU A-3 140 ? 1.16465 1.32316 1.20653 -0.21569 0.00458  -0.04161 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 CD1 
+18079 C CD2 . LEU A-3 140 ? 0.57563 0.75397 0.62278 -0.20282 0.00463  -0.05486 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 CD2 
+18080 N N   . ASP A-3 141 ? 1.03400 1.28436 1.12527 -0.20990 0.01069  -0.07373 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 N   
+18081 C CA  . ASP A-3 141 ? 1.20204 1.45969 1.29808 -0.19747 -0.00046 -0.08401 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 CA  
+18082 C C   . ASP A-3 141 ? 1.10652 1.35742 1.20179 -0.20194 -0.00273 -0.07928 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 C   
+18083 O O   . ASP A-3 141 ? 1.29018 1.52653 1.37726 -0.19307 -0.01524 -0.08007 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 O   
+18084 C CB  . ASP A-3 141 ? 1.37719 1.67299 1.49137 -0.19317 0.00251  -0.10048 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 CB  
+18085 C CG  . ASP A-3 141 ? 1.64274 1.94611 1.75764 -0.18134 -0.00195 -0.11090 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 CG  
+18086 O OD1 . ASP A-3 141 ? 1.73445 2.01022 1.83504 -0.17556 -0.00878 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 OD1 
+18087 O OD2 . ASP A-3 141 ? 1.63550 1.97396 1.76572 -0.17829 0.00140  -0.12641 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 OD2 
+18088 N N   . ASN A-3 142 ? 0.96674 1.22653 1.06901 -0.21575 0.00811  -0.07454 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 N   
+18089 C CA  . ASN A-3 142 ? 1.11540 1.37267 1.21901 -0.21992 0.00641  -0.07210 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 CA  
+18090 C C   . ASN A-3 142 ? 1.06699 1.30404 1.16210 -0.23145 0.01145  -0.05949 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 C   
+18091 O O   . ASN A-3 142 ? 1.27949 1.52353 1.38229 -0.24131 0.01778  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 O   
+18092 C CB  . ASN A-3 142 ? 0.89684 1.18492 1.01888 -0.22494 0.01255  -0.08096 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 CB  
+18093 C CG  . ASN A-3 142 ? 1.59155 1.88997 1.71991 -0.23967 0.02600  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 CG  
+18094 O OD1 . ASN A-3 142 ? 1.87473 2.16085 1.99504 -0.24365 0.03017  -0.07026 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 OD1 
+18095 N ND2 . ASN A-3 142 ? 1.46940 1.78880 1.61080 -0.24843 0.03190  -0.08213 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 ND2 
+18096 N N   . LEU A-3 143 ? 0.78486 0.99770 0.86491 -0.23017 0.00804  -0.05202 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 N   
+18097 C CA  . LEU A-3 143 ? 0.88038 1.07698 0.95339 -0.23996 0.01166  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 CA  
+18098 C C   . LEU A-3 143 ? 1.04493 1.24035 1.11662 -0.24286 0.00839  -0.04276 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 C   
+18099 O O   . LEU A-3 143 ? 0.78917 0.98296 0.85547 -0.23569 -0.00058 -0.04608 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 O   
+18100 C CB  . LEU A-3 143 ? 0.75235 0.92564 0.80923 -0.23818 0.00776  -0.03672 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 CB  
+18101 C CG  . LEU A-3 143 ? 1.01568 1.18791 1.07219 -0.23579 0.01087  -0.03628 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 CG  
+18102 C CD1 . LEU A-3 143 ? 0.84806 0.99657 0.88817 -0.23326 0.00507  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 CD1 
+18103 C CD2 . LEU A-3 143 ? 0.76771 0.94589 0.83187 -0.24558 0.02102  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 CD2 
+18104 N N   . ILE A-3 144 ? 0.80421 1.00009 0.88041 -0.25293 0.01462  -0.03973 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 N   
+18105 C CA  . ILE A-3 144 ? 0.76688 0.96492 0.84339 -0.25696 0.01293  -0.04086 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 CA  
+18106 C C   . ILE A-3 144 ? 0.83623 1.01915 0.90140 -0.26370 0.01342  -0.03567 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 C   
+18107 O O   . ILE A-3 144 ? 0.81627 0.99161 0.88018 -0.26712 0.01740  -0.03223 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 O   
+18108 C CB  . ILE A-3 144 ? 0.61581 0.83132 0.70987 -0.26301 0.01900  -0.04501 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 CB  
+18109 C CG1 . ILE A-3 144 ? 0.77226 0.98400 0.87192 -0.27075 0.02603  -0.04153 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 CG1 
+18110 C CG2 . ILE A-3 144 ? 0.75137 0.98598 0.85665 -0.25831 0.01897  -0.05181 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 CG2 
+18111 C CD1 . ILE A-3 144 ? 0.64004 0.84769 0.74214 -0.27770 0.02730  -0.04147 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 CD1 
+18112 N N   . ASP A-3 145 ? 0.89978 1.08007 0.95640 -0.26615 0.00926  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 N   
+18113 C CA  . ASP A-3 145 ? 0.81905 0.98946 0.86412 -0.27454 0.01031  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 CA  
+18114 C C   . ASP A-3 145 ? 0.74105 0.92006 0.80035 -0.28152 0.01814  -0.03566 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 C   
+18115 O O   . ASP A-3 145 ? 0.74180 0.93378 0.81629 -0.28261 0.02074  -0.04027 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 O   
+18116 C CB  . ASP A-3 145 ? 0.78102 0.95028 0.81376 -0.27774 0.00497  -0.03362 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 CB  
+18117 C CG  . ASP A-3 145 ? 0.91830 1.07176 0.93171 -0.27106 -0.00604 -0.03007 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 CG  
+18118 O OD1 . ASP A-3 145 ? 1.25550 1.40001 1.26663 -0.26335 -0.00933 -0.02824 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 OD1 
+18119 O OD2 . ASP A-3 145 ? 1.02517 1.17418 1.02481 -0.27327 -0.01249 -0.02956 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 OD2 
+18120 N N   . ILE A-3 146 ? 0.79792 0.96898 0.85245 -0.28589 0.02070  -0.03363 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 N   
+18121 C CA  . ILE A-3 146 ? 0.76387 0.94144 0.83131 -0.29089 0.02563  -0.03784 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 CA  
+18122 C C   . ILE A-3 146 ? 0.87849 1.06779 0.94940 -0.29693 0.02627  -0.04434 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 C   
+18123 O O   . ILE A-3 146 ? 0.69104 0.87907 0.74759 -0.30231 0.02502  -0.04415 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 O   
+18124 C CB  . ILE A-3 146 ? 0.81201 0.98067 0.87351 -0.29362 0.02716  -0.03616 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 CB  
+18125 C CG1 . ILE A-3 146 ? 0.87302 1.03081 0.93093 -0.28732 0.02633  -0.03034 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 CG1 
+18126 C CG2 . ILE A-3 146 ? 0.79071 0.96686 0.86681 -0.29689 0.02997  -0.04289 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 CG2 
+18127 C CD1 . ILE A-3 146 ? 0.95256 1.10172 1.00548 -0.28935 0.02740  -0.02903 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 CD1 
+18128 N N   . PRO A-3 147 ? 0.72328 0.92342 0.81143 -0.29720 0.02778  -0.05029 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 N   
+18129 C CA  . PRO A-3 147 ? 0.77940 0.99268 0.87207 -0.30206 0.02798  -0.05808 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 CA  
+18130 C C   . PRO A-3 147 ? 0.75614 0.97436 0.84618 -0.30893 0.03020  -0.06391 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 C   
+18131 O O   . PRO A-3 147 ? 0.87639 1.09176 0.97215 -0.30877 0.03149  -0.06579 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 O   
+18132 C CB  . PRO A-3 147 ? 0.50771 0.72781 0.62054 -0.30027 0.02819  -0.06324 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 CB  
+18133 C CG  . PRO A-3 147 ? 0.68709 0.89616 0.80437 -0.29740 0.02872  -0.05879 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 CG  
+18134 C CD  . PRO A-3 147 ? 0.72753 0.92704 0.83016 -0.29418 0.02877  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 CD  
+18135 N N   . GLY A-3 148 ? 1.06356 1.29080 1.14445 -0.31551 0.03045  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-3 N   
+18136 C CA  . GLY A-3 148 ? 1.04266 1.28043 1.12084 -0.32440 0.03370  -0.07538 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-3 CA  
+18137 C C   . GLY A-3 148 ? 0.89264 1.14714 0.96859 -0.33123 0.03443  -0.08320 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-3 C   
+18138 O O   . GLY A-3 148 ? 0.99528 1.24865 1.06471 -0.32978 0.03148  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-3 O   
+18139 N N   . ARG A-3 149 ? 0.72495 0.99715 0.80697 -0.33854 0.03813  -0.09530 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 N   
+18140 C CA  . ARG A-3 149 ? 0.98026 1.27298 1.06075 -0.34660 0.03992  -0.10544 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 CA  
+18141 C C   . ARG A-3 149 ? 0.94093 1.24662 1.00980 -0.36025 0.04518  -0.11184 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 C   
+18142 O O   . ARG A-3 149 ? 0.86159 1.18200 0.94678 -0.36083 0.04796  -0.12428 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 O   
+18143 C CB  . ARG A-3 149 ? 0.80632 1.11517 0.91425 -0.34061 0.03886  -0.11949 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 CB  
+18144 C CG  . ARG A-3 149 ? 0.88851 1.21952 0.99623 -0.34743 0.04018  -0.13068 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 CG  
+18145 C CD  . ARG A-3 149 ? 0.80296 1.14485 0.93752 -0.33961 0.03706  -0.14310 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 CD  
+18146 N NE  . ARG A-3 149 ? 0.70819 1.07125 0.84237 -0.34526 0.03791  -0.15373 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 NE  
+18147 C CZ  . ARG A-3 149 ? 1.11163 1.48557 1.26621 -0.33999 0.03475  -0.16532 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 CZ  
+18148 N NH1 . ARG A-3 149 ? 1.71805 2.08136 1.89358 -0.32991 0.02994  -0.16686 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 NH1 
+18149 N NH2 . ARG A-3 149 ? 1.38174 1.77654 1.53409 -0.34589 0.03591  -0.17549 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 NH2 
+18150 N N   . GLY A-3 150 ? 0.73024 1.03028 0.77049 -0.37163 0.04574  -0.10395 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-3 N   
+18151 C CA  . GLY A-3 150 ? 0.84603 1.15833 0.87063 -0.38865 0.05145  -0.10892 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-3 CA  
+18152 C C   . GLY A-3 150 ? 0.81844 1.11176 0.83006 -0.39153 0.05183  -0.09904 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-3 C   
+18153 O O   . GLY A-3 150 ? 0.93842 1.20382 0.93130 -0.38835 0.04662  -0.08304 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-3 O   
+18154 N N   . ASN A-3 151 ? 0.72040 1.03000 0.74317 -0.39681 0.05721  -0.11016 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 N   
+18155 C CA  . ASN A-3 151 ? 0.89949 1.19458 0.91167 -0.40077 0.05816  -0.10310 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 CA  
+18156 C C   . ASN A-3 151 ? 0.81703 1.10269 0.85188 -0.38413 0.05536  -0.10281 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 C   
+18157 O O   . ASN A-3 151 ? 1.03098 1.30562 1.06014 -0.38558 0.05581  -0.09818 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 O   
+18158 C CB  . ASN A-3 151 ? 0.89936 1.21927 0.90707 -0.41884 0.06599  -0.11579 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 CB  
+18159 C CG  . ASN A-3 151 ? 1.08061 1.40566 1.05815 -0.43679 0.06904  -0.11367 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 CG  
+18160 O OD1 . ASN A-3 151 ? 1.26715 1.62026 1.24813 -0.44126 0.07472  -0.12870 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 OD1 
+18161 N ND2 . ASN A-3 151 ? 1.24803 1.54368 1.19368 -0.44537 0.06417  -0.09502 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 ND2 
+18162 N N   . ILE A-3 152 ? 0.81992 1.10845 0.87846 -0.36955 0.05209  -0.10731 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 N   
+18163 C CA  . ILE A-3 152 ? 0.79287 1.07091 0.87025 -0.35521 0.04864  -0.10647 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 CA  
+18164 C C   . ILE A-3 152 ? 0.92960 1.18858 1.00823 -0.34343 0.04368  -0.09477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 C   
+18165 O O   . ILE A-3 152 ? 1.01369 1.27629 1.09103 -0.34318 0.04254  -0.09429 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 O   
+18166 C CB  . ILE A-3 152 ? 0.69281 0.99260 0.79912 -0.34988 0.04816  -0.12556 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 CB  
+18167 C CG1 . ILE A-3 152 ? 0.79699 1.11087 0.91669 -0.34689 0.04656  -0.13477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 CG1 
+18168 C CG2 . ILE A-3 152 ? 0.76999 1.09363 0.87784 -0.36119 0.05335  -0.14001 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 CG2 
+18169 C CD1 . ILE A-3 152 ? 1.03023 1.33058 1.16731 -0.33238 0.03997  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 CD1 
+18170 N N   . ASN A-3 153 ? 0.97672 1.21737 1.05794 -0.33428 0.04097  -0.08627 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 N   
+18171 C CA  . ASN A-3 153 ? 1.14188 1.36829 1.22660 -0.32403 0.03725  -0.07717 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 CA  
+18172 C C   . ASN A-3 153 ? 0.90057 1.12207 1.00352 -0.31504 0.03482  -0.07953 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 C   
+18173 O O   . ASN A-3 153 ? 0.81000 1.03725 0.92253 -0.31493 0.03460  -0.08805 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 O   
+18174 C CB  . ASN A-3 153 ? 0.80637 1.01310 0.87055 -0.32272 0.03550  -0.06268 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 CB  
+18175 C CG  . ASN A-3 153 ? 0.87769 1.07265 0.93366 -0.32338 0.03596  -0.05809 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 CG  
+18176 O OD1 . ASN A-3 153 ? 1.09153 1.29267 1.15840 -0.32367 0.03754  -0.06508 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 OD1 
+18177 N ND2 . ASN A-3 153 ? 1.15898 1.33654 1.19609 -0.32273 0.03338  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 ND2 
+18178 N N   . ALA A-3 154 ? 0.75313 1.18537 0.82568 -0.30613 0.08606  -0.08408 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-3 N   
+18179 C CA  . ALA A-3 154 ? 0.70736 1.12423 0.78707 -0.30728 0.08833  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-3 CA  
+18180 C C   . ALA A-3 154 ? 0.85203 1.24874 0.92100 -0.29985 0.08949  -0.07513 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-3 C   
+18181 O O   . ALA A-3 154 ? 0.78819 1.16930 0.86043 -0.29949 0.09107  -0.07641 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-3 O   
+18182 C CB  . ALA A-3 154 ? 0.78386 1.20833 0.87322 -0.30900 0.09066  -0.07837 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-3 CB  
+18183 N N   . LEU A-3 155 ? 0.89936 1.29601 0.95521 -0.29338 0.08884  -0.06757 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 N   
+18184 C CA  . LEU A-3 155 ? 0.73848 1.11598 0.78396 -0.28570 0.08899  -0.06075 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 CA  
+18185 C C   . LEU A-3 155 ? 0.68074 1.04667 0.72453 -0.28607 0.08709  -0.06710 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 C   
+18186 O O   . LEU A-3 155 ? 0.73625 1.08432 0.77705 -0.28163 0.08736  -0.06521 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 O   
+18187 C CB  . LEU A-3 155 ? 0.76511 1.14570 0.79666 -0.27908 0.08857  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 CB  
+18188 C CG  . LEU A-3 155 ? 0.84754 1.20859 0.86770 -0.27000 0.08813  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 CG  
+18189 C CD1 . LEU A-3 155 ? 0.74390 1.09352 0.76799 -0.26628 0.09050  -0.03787 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 CD1 
+18190 C CD2 . LEU A-3 155 ? 0.76543 1.13058 0.77119 -0.26411 0.08780  -0.03448 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 CD2 
+18191 N N   . ASP A-3 156 ? 0.84703 1.22288 0.89269 -0.29053 0.08524  -0.07449 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 N   
+18192 C CA  . ASP A-3 156 ? 0.66669 1.03240 0.71141 -0.29104 0.08358  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 CA  
+18193 C C   . ASP A-3 156 ? 0.73546 1.09149 0.78832 -0.29516 0.08474  -0.08598 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 C   
+18194 O O   . ASP A-3 156 ? 0.78462 1.12849 0.83542 -0.29439 0.08398  -0.08897 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 O   
+18195 C CB  . ASP A-3 156 ? 1.03934 1.41838 1.08419 -0.29357 0.08184  -0.08536 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 CB  
+18196 C CG  . ASP A-3 156 ? 1.30876 1.69630 1.34467 -0.28849 0.08190  -0.07958 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 CG  
+18197 O OD1 . ASP A-3 156 ? 0.89769 1.27565 0.92534 -0.28280 0.08219  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 OD1 
+18198 O OD2 . ASP A-3 156 ? 1.13866 1.54215 1.17522 -0.28946 0.08187  -0.08278 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 OD2 
+18199 N N   . ASN A-3 157 ? 0.80990 1.17124 0.87219 -0.29946 0.08694  -0.08779 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 N   
+18200 C CA  . ASN A-3 157 ? 0.93559 1.28703 1.00549 -0.30284 0.08938  -0.09286 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 CA  
+18201 C C   . ASN A-3 157 ? 1.02038 1.35495 1.08820 -0.29630 0.09270  -0.08675 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 C   
+18202 O O   . ASN A-3 157 ? 1.13445 1.45725 1.20543 -0.29667 0.09545  -0.09039 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 O   
+18203 C CB  . ASN A-3 157 ? 1.05996 1.42413 1.14271 -0.31041 0.09059  -0.09810 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 CB  
+18204 C CG  . ASN A-3 157 ? 1.04561 1.42451 1.13076 -0.31612 0.08704  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 CG  
+18205 O OD1 . ASN A-3 157 ? 1.24023 1.61645 1.31922 -0.31537 0.08475  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 OD1 
+18206 N ND2 . ASN A-3 157 ? 1.17698 1.57154 1.27157 -0.32116 0.08648  -0.10952 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 ND2 
+18207 N N   . VAL A-3 158 ? 1.03693 1.36977 1.09853 -0.28940 0.09280  -0.07739 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 N   
+18208 C CA  . VAL A-3 158 ? 0.89266 1.20927 0.95120 -0.28098 0.09567  -0.07069 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 CA  
+18209 C C   . VAL A-3 158 ? 0.97801 1.27940 1.02520 -0.27383 0.09313  -0.06942 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 C   
+18210 O O   . VAL A-3 158 ? 0.97910 1.26564 1.02587 -0.27007 0.09497  -0.07153 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 O   
+18211 C CB  . VAL A-3 158 ? 0.75726 1.07842 0.81379 -0.27596 0.09682  -0.06026 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 CB  
+18212 C CG1 . VAL A-3 158 ? 0.87566 1.17843 0.92636 -0.26465 0.09911  -0.05230 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 CG1 
+18213 C CG2 . VAL A-3 158 ? 0.83477 1.16973 0.90489 -0.28269 0.09966  -0.06146 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 CG2 
+18214 N N   . PHE A-3 159 ? 0.87468 1.17984 0.91293 -0.27155 0.08917  -0.06616 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 N   
+18215 C CA  . PHE A-3 159 ? 0.68401 0.97526 0.71219 -0.26425 0.08614  -0.06396 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CA  
+18216 C C   . PHE A-3 159 ? 0.68686 0.98107 0.71470 -0.26887 0.08303  -0.07062 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 C   
+18217 O O   . PHE A-3 159 ? 1.14181 1.45102 1.17178 -0.27448 0.08215  -0.07288 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 O   
+18218 C CB  . PHE A-3 159 ? 0.65365 0.94436 0.67134 -0.25687 0.08429  -0.05410 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CB  
+18219 C CG  . PHE A-3 159 ? 0.78951 1.07421 0.80541 -0.24977 0.08702  -0.04561 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CG  
+18220 C CD1 . PHE A-3 159 ? 1.02774 1.29427 1.04144 -0.24107 0.08815  -0.04372 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CD1 
+18221 C CD2 . PHE A-3 159 ? 0.75341 1.05071 0.76955 -0.25075 0.08869  -0.03910 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CD2 
+18222 C CE1 . PHE A-3 159 ? 0.95521 1.21555 0.96730 -0.23288 0.09114  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CE1 
+18223 C CE2 . PHE A-3 159 ? 0.82016 1.11165 0.83494 -0.24353 0.09146  -0.03003 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CE2 
+18224 C CZ  . PHE A-3 159 ? 0.78269 1.05533 0.79556 -0.23426 0.09279  -0.02768 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CZ  
+18225 N N   . LYS A-3 160 ? 0.68328 0.96320 0.70856 -0.26561 0.08156  -0.07355 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 N   
+18226 C CA  . LYS A-3 160 ? 0.92562 1.20548 0.95004 -0.26799 0.07841  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 CA  
+18227 C C   . LYS A-3 160 ? 0.86390 1.13087 0.88038 -0.25970 0.07485  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 C   
+18228 O O   . LYS A-3 160 ? 0.92408 1.17602 0.93764 -0.25320 0.07461  -0.07348 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 O   
+18229 C CB  . LYS A-3 160 ? 0.89956 1.17477 0.92913 -0.27260 0.07963  -0.08603 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 CB  
+18230 C CG  . LYS A-3 160 ? 0.99589 1.27180 1.02545 -0.27511 0.07667  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 CG  
+18231 C CD  . LYS A-3 160 ? 1.59487 1.88788 1.62676 -0.27986 0.07592  -0.08997 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 CD  
+18232 C CE  . LYS A-3 160 ? 1.55329 1.84711 1.58659 -0.28179 0.07393  -0.09333 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 CE  
+18233 N NZ  . LYS A-3 160 ? 0.90738 1.19034 0.93722 -0.27616 0.07104  -0.09047 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 NZ  
+18234 N N   . VAL A-3 161 ? 0.90477 1.17750 0.91789 -0.25927 0.07230  -0.07122 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 N   
+18235 C CA  . VAL A-3 161 ? 0.76990 1.03142 0.77605 -0.25186 0.06856  -0.06724 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 CA  
+18236 C C   . VAL A-3 161 ? 0.67568 0.93199 0.68558 -0.25352 0.06590  -0.07269 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 C   
+18237 O O   . VAL A-3 161 ? 1.11354 1.38030 1.12827 -0.25918 0.06640  -0.07546 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 O   
+18238 C CB  . VAL A-3 161 ? 0.62223 0.89230 0.62219 -0.24987 0.06818  -0.06037 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 CB  
+18239 C CG1 . VAL A-3 161 ? 0.61196 0.87075 0.60604 -0.24344 0.06408  -0.05749 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 CG1 
+18240 C CG2 . VAL A-3 161 ? 0.67498 0.94771 0.66981 -0.24666 0.07039  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 CG2 
+18241 N N   . ILE A-3 162 ? 0.76174 1.00203 0.76960 -0.24782 0.06312  -0.07408 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 N   
+18242 C CA  . ILE A-3 162 ? 0.74321 0.97710 0.75467 -0.24828 0.05996  -0.07850 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 CA  
+18243 C C   . ILE A-3 162 ? 0.58267 0.80860 0.58970 -0.24162 0.05535  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 C   
+18244 O O   . ILE A-3 162 ? 0.88026 1.09386 0.88078 -0.23340 0.05287  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 O   
+18245 C CB  . ILE A-3 162 ? 0.83316 1.05536 0.84598 -0.24672 0.06009  -0.08418 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 CB  
+18246 C CG1 . ILE A-3 162 ? 0.71614 0.94618 0.73355 -0.25425 0.06490  -0.08863 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 CG1 
+18247 C CG2 . ILE A-3 162 ? 0.57046 0.78487 0.58632 -0.24576 0.05601  -0.08783 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 CG2 
+18248 C CD1 . ILE A-3 162 ? 0.93781 1.15712 0.95551 -0.25302 0.06637  -0.09426 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 CD1 
+18249 N N   . TYR A-3 163 ? 0.77014 1.00279 0.78061 -0.24438 0.05445  -0.07360 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 N   
+18250 C CA  . TYR A-3 163 ? 0.72196 0.94754 0.72983 -0.23905 0.05045  -0.07021 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CA  
+18251 C C   . TYR A-3 163 ? 0.74549 0.96261 0.76100 -0.23921 0.04672  -0.07526 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 C   
+18252 O O   . TYR A-3 163 ? 0.98242 1.20692 1.00624 -0.24500 0.04836  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 O   
+18253 C CB  . TYR A-3 163 ? 0.66203 0.90049 0.66909 -0.24106 0.05297  -0.06539 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CB  
+18254 C CG  . TYR A-3 163 ? 0.79818 1.02931 0.80229 -0.23571 0.04967  -0.06153 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CG  
+18255 C CD1 . TYR A-3 163 ? 0.83992 1.06487 0.83256 -0.22901 0.04809  -0.05540 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CD1 
+18256 C CD2 . TYR A-3 163 ? 0.93098 1.16091 0.94396 -0.23708 0.04825  -0.06361 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CD2 
+18257 C CE1 . TYR A-3 163 ? 0.87792 1.09534 0.86709 -0.22408 0.04493  -0.05200 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CE1 
+18258 C CE2 . TYR A-3 163 ? 1.07381 1.29667 1.08539 -0.23251 0.04541  -0.06042 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CE2 
+18259 C CZ  . TYR A-3 163 ? 1.19220 1.40865 1.19141 -0.22616 0.04362  -0.05490 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CZ  
+18260 O OH  . TYR A-3 163 ? 1.23745 1.44607 1.23452 -0.22158 0.04064  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 OH  
+18261 N N   . ILE A-3 164 ? 1.08451 1.28621 1.09722 -0.23219 0.04159  -0.07631 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 N   
+18262 C CA  . ILE A-3 164 ? 0.96284 1.15567 0.98299 -0.23150 0.03725  -0.08137 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 CA  
+18263 C C   . ILE A-3 164 ? 1.04213 1.23250 1.06514 -0.22930 0.03365  -0.07846 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 C   
+18264 O O   . ILE A-3 164 ? 0.90477 1.08554 0.92085 -0.22209 0.02957  -0.07569 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 O   
+18265 C CB  . ILE A-3 164 ? 0.81462 0.99238 0.83068 -0.22434 0.03360  -0.08544 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 CB  
+18266 C CG1 . ILE A-3 164 ? 1.11296 1.29330 1.12700 -0.22664 0.03862  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 CG1 
+18267 C CG2 . ILE A-3 164 ? 0.95426 1.12355 0.97822 -0.22330 0.02851  -0.09087 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 CG2 
+18268 C CD1 . ILE A-3 164 ? 1.19128 1.35752 1.20097 -0.21856 0.03675  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 CD1 
+18269 N N   . ASN A-3 165 ? 1.24154 1.44014 1.27471 -0.23489 0.03546  -0.07876 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 N   
+18270 C CA  . ASN A-3 165 ? 1.10652 1.30296 1.14502 -0.23322 0.03312  -0.07629 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 CA  
+18271 C C   . ASN A-3 165 ? 1.20128 1.38211 1.24437 -0.22854 0.02555  -0.08059 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 C   
+18272 O O   . ASN A-3 165 ? 1.15695 1.33262 1.20354 -0.22895 0.02353  -0.08621 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 O   
+18273 C CB  . ASN A-3 165 ? 1.41110 1.61964 1.46107 -0.23925 0.03769  -0.07561 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 CB  
+18274 C CG  . ASN A-3 165 ? 1.57199 1.78310 1.62543 -0.23760 0.03889  -0.07084 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 CG  
+18275 O OD1 . ASN A-3 165 ? 1.61308 1.82553 1.65664 -0.23444 0.04011  -0.06609 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 OD1 
+18276 N ND2 . ASN A-3 165 ? 1.77023 1.98189 1.83775 -0.23941 0.03909  -0.07162 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 ND2 
+18277 N N   . PRO A-3 166 ? 1.15244 1.32544 1.19506 -0.22369 0.02120  -0.07839 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 N   
+18278 C CA  . PRO A-3 166 ? 1.14073 1.29944 1.18969 -0.21930 0.01316  -0.08341 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 CA  
+18279 C C   . PRO A-3 166 ? 1.47064 1.63162 1.53601 -0.22467 0.01289  -0.08791 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 C   
+18280 O O   . PRO A-3 166 ? 1.43701 1.58953 1.50597 -0.22273 0.00810  -0.09399 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 O   
+18281 C CB  . PRO A-3 166 ? 0.92323 1.07646 0.97075 -0.21509 0.01003  -0.07933 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 CB  
+18282 C CG  . PRO A-3 166 ? 1.05625 1.21670 1.08971 -0.21415 0.01526  -0.07215 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 CG  
+18283 C CD  . PRO A-3 166 ? 1.03142 1.20756 1.06651 -0.22139 0.02317  -0.07148 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 CD  
+18284 N N   . LEU A-3 167 ? 1.38953 1.56186 1.46460 -0.23053 0.01827  -0.08468 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 N   
+18285 C CA  . LEU A-3 167 ? 1.40490 1.58064 1.49567 -0.23538 0.01918  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 CA  
+18286 C C   . LEU A-3 167 ? 1.64157 1.82941 1.73029 -0.24086 0.02596  -0.08653 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 C   
+18287 O O   . LEU A-3 167 ? 1.76024 1.95926 1.84386 -0.24276 0.03196  -0.08218 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 O   
+18288 C CB  . LEU A-3 167 ? 1.50931 1.68824 1.61367 -0.23651 0.02080  -0.08334 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 CB  
+18289 C CG  . LEU A-3 167 ? 1.75792 1.94801 1.85836 -0.23706 0.02814  -0.07645 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 CG  
+18290 C CD1 . LEU A-3 167 ? 1.97486 2.17888 2.08411 -0.24160 0.03589  -0.07385 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 CD1 
+18291 C CD2 . LEU A-3 167 ? 1.59524 1.77973 1.70004 -0.23360 0.02646  -0.07351 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 CD2 
+18292 N N   . VAL A-3 168 ? 1.75345 1.93891 1.84523 -0.24297 0.02487  -0.09117 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 N   
+18293 C CA  . VAL A-3 168 ? 1.93413 2.12915 2.02329 -0.24795 0.03052  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 CA  
+18294 C C   . VAL A-3 168 ? 2.09596 2.28946 2.19558 -0.25074 0.02974  -0.09395 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 C   
+18295 O O   . VAL A-3 168 ? 2.14831 2.33156 2.25225 -0.24841 0.02420  -0.09813 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 O   
+18296 C CB  . VAL A-3 168 ? 1.95105 2.14418 2.02590 -0.24697 0.03133  -0.09392 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 CB  
+18297 C CG1 . VAL A-3 168 ? 1.71653 1.91600 1.78169 -0.24593 0.03439  -0.08956 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 CG1 
+18298 C CG2 . VAL A-3 168 ? 1.61649 1.79513 1.68742 -0.24115 0.02518  -0.09889 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 CG2 
+18299 N N   . ASP A-3 169 ? 2.13358 2.33734 2.23684 -0.25507 0.03514  -0.09137 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 N   
+18300 C CA  . ASP A-3 169 ? 2.35112 2.55413 2.46148 -0.25767 0.03531  -0.09275 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 CA  
+18301 C C   . ASP A-3 169 ? 2.31765 2.52055 2.41617 -0.25986 0.03721  -0.09649 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 C   
+18302 O O   . ASP A-3 169 ? 2.21726 2.42789 2.30741 -0.26193 0.04151  -0.09546 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 O   
+18303 C CB  . ASP A-3 169 ? 2.49582 2.70884 2.61643 -0.25964 0.04015  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 CB  
+18304 C CG  . ASP A-3 169 ? 2.55506 2.76741 2.68172 -0.26182 0.04070  -0.08708 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 CG  
+18305 O OD1 . ASP A-3 169 ? 2.57828 2.79298 2.69554 -0.26432 0.04305  -0.08870 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 OD1 
+18306 O OD2 . ASP A-3 169 ? 2.50397 2.71318 2.64491 -0.26097 0.03887  -0.08518 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 OD2 
+18307 N N   . LEU A-3 170 ? 2.33257 2.52683 2.43062 -0.25917 0.03422  -0.10107 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 N   
+18308 C CA  . LEU A-3 170 ? 2.37664 2.56928 2.46275 -0.26045 0.03666  -0.10499 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 CA  
+18309 C C   . LEU A-3 170 ? 2.48027 2.68128 2.56539 -0.26547 0.04187  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 C   
+18310 O O   . LEU A-3 170 ? 2.55744 2.76189 2.63243 -0.26777 0.04570  -0.10399 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 O   
+18311 C CB  . LEU A-3 170 ? 2.24138 2.42270 2.32634 -0.25716 0.03266  -0.11068 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 CB  
+18312 C CG  . LEU A-3 170 ? 2.06664 2.24410 2.13829 -0.25655 0.03567  -0.11543 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 CG  
+18313 C CD1 . LEU A-3 170 ? 2.03606 2.20174 2.10437 -0.24950 0.03114  -0.12124 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 CD1 
+18314 C CD2 . LEU A-3 170 ? 2.07937 2.25949 2.14974 -0.26095 0.03937  -0.11536 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 CD2 
+18315 N N   . ASP A-3 171 ? 2.59621 2.80011 2.69201 -0.26673 0.04205  -0.09887 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 N   
+18316 C CA  . ASP A-3 171 ? 2.65905 2.86969 2.75308 -0.27006 0.04649  -0.09597 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 CA  
+18317 C C   . ASP A-3 171 ? 2.58330 2.80511 2.67353 -0.27149 0.05064  -0.09310 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 C   
+18318 O O   . ASP A-3 171 ? 2.47541 2.70192 2.55837 -0.27410 0.05400  -0.09318 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 O   
+18319 C CB  . ASP A-3 171 ? 2.64659 2.85755 2.75392 -0.26958 0.04591  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 CB  
+18320 C CG  . ASP A-3 171 ? 2.67958 2.88110 2.78922 -0.26907 0.04248  -0.09431 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 CG  
+18321 O OD1 . ASP A-3 171 ? 2.66074 2.85891 2.75898 -0.27043 0.04385  -0.09778 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 OD1 
+18322 O OD2 . ASP A-3 171 ? 2.74305 2.94065 2.86604 -0.26714 0.03861  -0.09346 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 OD2 
+18323 N N   . LYS A-3 172 ? 2.57185 2.79803 2.66633 -0.26952 0.05041  -0.09078 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 N   
+18324 C CA  . LYS A-3 172 ? 2.47210 2.70997 2.56303 -0.27014 0.05440  -0.08833 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 CA  
+18325 C C   . LYS A-3 172 ? 2.42052 2.65954 2.49900 -0.27222 0.05536  -0.09242 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 C   
+18326 O O   . LYS A-3 172 ? 2.34187 2.58889 2.41503 -0.27466 0.05852  -0.09274 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 O   
+18327 C CB  . LYS A-3 172 ? 2.27668 2.51897 2.37499 -0.26693 0.05471  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 CB  
+18328 C CG  . LYS A-3 172 ? 2.23768 2.48085 2.35025 -0.26456 0.05550  -0.07935 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 CG  
+18329 C CD  . LYS A-3 172 ? 2.27009 2.51818 2.38904 -0.26110 0.05733  -0.07536 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 CD  
+18330 C CE  . LYS A-3 172 ? 2.32431 2.57346 2.45915 -0.25818 0.05938  -0.06994 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 CE  
+18331 N NZ  . LYS A-3 172 ? 2.31762 2.57139 2.45855 -0.25437 0.06241  -0.06599 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 NZ  
+18332 N N   . LEU A-3 173 ? 2.49710 2.72797 2.57136 -0.27067 0.05260  -0.09550 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 N   
+18333 C CA  . LEU A-3 173 ? 2.63813 2.86913 2.70191 -0.27184 0.05410  -0.09870 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 CA  
+18334 C C   . LEU A-3 173 ? 2.67446 2.90231 2.73208 -0.27491 0.05616  -0.10264 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 C   
+18335 O O   . LEU A-3 173 ? 2.62495 2.85679 2.67594 -0.27749 0.05914  -0.10458 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 O   
+18336 C CB  . LEU A-3 173 ? 2.54659 2.76846 2.60711 -0.26753 0.05087  -0.10014 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 CB  
+18337 C CG  . LEU A-3 173 ? 2.39113 2.59954 2.45261 -0.26395 0.04673  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 CG  
+18338 C CD1 . LEU A-3 173 ? 2.29732 2.49925 2.34982 -0.26360 0.04853  -0.10853 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 CD1 
+18339 C CD2 . LEU A-3 173 ? 2.26047 2.46217 2.32319 -0.25834 0.04212  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 CD2 
+18340 N N   . PHE A-3 174 ? 2.70771 2.92851 2.76751 -0.27470 0.05486  -0.10378 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 N   
+18341 C CA  . PHE A-3 174 ? 2.69053 2.90831 2.74314 -0.27743 0.05754  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CA  
+18342 C C   . PHE A-3 174 ? 2.68453 2.91191 2.73560 -0.28141 0.06082  -0.10491 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 C   
+18343 O O   . PHE A-3 174 ? 2.72312 2.95055 2.76610 -0.28443 0.06386  -0.10780 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 O   
+18344 C CB  . PHE A-3 174 ? 2.62313 2.83207 2.67817 -0.27585 0.05542  -0.10790 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CB  
+18345 C CG  . PHE A-3 174 ? 2.62455 2.83098 2.67150 -0.27853 0.05876  -0.10989 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CG  
+18346 C CD1 . PHE A-3 174 ? 2.54897 2.74874 2.58581 -0.27800 0.06133  -0.11509 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CD1 
+18347 C CD2 . PHE A-3 174 ? 2.72504 2.93529 2.77384 -0.28073 0.05988  -0.10604 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CD2 
+18348 C CE1 . PHE A-3 174 ? 2.71925 2.91639 2.74743 -0.28036 0.06519  -0.11679 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CE1 
+18349 C CE2 . PHE A-3 174 ? 2.78608 2.99337 2.82561 -0.28295 0.06301  -0.10727 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CE2 
+18350 C CZ  . PHE A-3 174 ? 2.81862 3.01940 2.84754 -0.28313 0.06578  -0.11284 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CZ  
+18351 N N   . ALA A-3 175 ? 2.55773 2.79292 2.61638 -0.28071 0.06045  -0.10006 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-3 N   
+18352 C CA  . ALA A-3 175 ? 2.50789 2.75240 2.56473 -0.28264 0.06311  -0.09815 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-3 CA  
+18353 C C   . ALA A-3 175 ? 2.43504 2.68767 2.48675 -0.28484 0.06495  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-3 C   
+18354 O O   . ALA A-3 175 ? 2.31139 2.56992 2.35883 -0.28717 0.06683  -0.10159 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-3 O   
+18355 C CB  . ALA A-3 175 ? 2.44602 2.69699 2.51266 -0.27936 0.06300  -0.09209 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-3 CB  
+18356 N N   . GLN A-3 176 ? 2.51988 2.77285 2.57198 -0.28385 0.06419  -0.10155 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 N   
+18357 C CA  . GLN A-3 176 ? 2.46323 2.72393 2.51132 -0.28598 0.06594  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 CA  
+18358 C C   . GLN A-3 176 ? 2.48847 2.74324 2.52941 -0.28915 0.06779  -0.10854 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 C   
+18359 O O   . GLN A-3 176 ? 2.37255 2.63394 2.41081 -0.29244 0.06982  -0.11087 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 O   
+18360 C CB  . GLN A-3 176 ? 2.46182 2.72480 2.51199 -0.28317 0.06486  -0.10156 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 CB  
+18361 C CG  . GLN A-3 176 ? 2.49046 2.75657 2.54778 -0.27933 0.06363  -0.09669 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 CG  
+18362 C CD  . GLN A-3 176 ? 2.53761 2.80463 2.59468 -0.27646 0.06276  -0.09453 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 CD  
+18363 O OE1 . GLN A-3 176 ? 2.47357 2.74439 2.52558 -0.27740 0.06378  -0.09548 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 OE1 
+18364 N NE2 . GLN A-3 176 ? 2.49047 2.75363 2.55311 -0.27284 0.06094  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 NE2 
+18365 N N   . ASN A-3 177 ? 2.65951 2.90209 2.69780 -0.28778 0.06742  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 N   
+18366 C CA  . ASN A-3 177 ? 2.78521 3.02112 2.81675 -0.28917 0.07036  -0.11495 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 CA  
+18367 C C   . ASN A-3 177 ? 2.68910 2.92062 2.71510 -0.29197 0.07280  -0.11736 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 C   
+18368 O O   . ASN A-3 177 ? 2.59091 2.81730 2.61085 -0.29331 0.07649  -0.12122 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 O   
+18369 C CB  . ASN A-3 177 ? 2.72429 2.94922 2.75463 -0.28402 0.06917  -0.11596 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 CB  
+18370 C CG  . ASN A-3 177 ? 2.68289 2.91003 2.71772 -0.28026 0.06584  -0.11253 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 CG  
+18371 O OD1 . ASN A-3 177 ? 2.66915 2.90263 2.70378 -0.28069 0.06681  -0.11129 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 OD1 
+18372 N ND2 . ASN A-3 177 ? 2.80717 3.02908 2.84610 -0.27658 0.06192  -0.11084 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 ND2 
+18373 N N   . LYS A-3 178 ? 2.62199 2.85508 2.64957 -0.29235 0.07141  -0.11466 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 N   
+18374 C CA  . LYS A-3 178 ? 2.56413 2.79212 2.58475 -0.29438 0.07366  -0.11593 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 CA  
+18375 C C   . LYS A-3 178 ? 2.44591 2.67871 2.46070 -0.29902 0.07684  -0.11858 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 C   
+18376 O O   . LYS A-3 178 ? 2.33411 2.56053 2.34059 -0.30104 0.08034  -0.12155 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 O   
+18377 C CB  . LYS A-3 178 ? 2.49710 2.72590 2.52138 -0.29288 0.07138  -0.11103 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 CB  
+18378 C CG  . LYS A-3 178 ? 2.44365 2.68394 2.47404 -0.29240 0.06998  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 CG  
+18379 C CD  . LYS A-3 178 ? 2.43819 2.67835 2.47325 -0.28957 0.06860  -0.10114 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 CD  
+18380 C CE  . LYS A-3 178 ? 2.46892 2.72053 2.51007 -0.28713 0.06817  -0.09695 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 CE  
+18381 N NZ  . LYS A-3 178 ? 2.54685 2.79834 2.59379 -0.28310 0.06770  -0.09029 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 NZ  
+18382 N N   . LYS A-3 179 ? 2.44294 2.68690 2.46182 -0.30048 0.07581  -0.11793 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 N   
+18383 C CA  . LYS A-3 179 ? 2.44370 2.69316 2.45836 -0.30459 0.07752  -0.12057 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 CA  
+18384 C C   . LYS A-3 179 ? 2.55596 2.80113 2.56643 -0.30807 0.08157  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 C   
+18385 O O   . LYS A-3 179 ? 2.46867 2.71074 2.47227 -0.31136 0.08438  -0.12879 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 O   
+18386 C CB  . LYS A-3 179 ? 2.26432 2.52753 2.28501 -0.30431 0.07522  -0.11935 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 CB  
+18387 C CG  . LYS A-3 179 ? 2.28617 2.55447 2.30986 -0.30036 0.07278  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 CG  
+18388 C CD  . LYS A-3 179 ? 2.36167 2.62913 2.37851 -0.30106 0.07308  -0.11401 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 CD  
+18389 C CE  . LYS A-3 179 ? 2.32441 2.59562 2.34443 -0.29545 0.07130  -0.10770 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 CE  
+18390 N NZ  . LYS A-3 179 ? 2.32739 2.59048 2.35097 -0.29271 0.07102  -0.10307 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 NZ  
+18391 N N   . TYR A-3 180 ? 2.58610 2.83050 2.60046 -0.30683 0.08234  -0.12693 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 N   
+18392 C CA  . TYR A-3 180 ? 2.58160 2.82314 2.59428 -0.30931 0.08685  -0.13122 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CA  
+18393 C C   . TYR A-3 180 ? 2.62759 2.85564 2.63391 -0.30683 0.09115  -0.13320 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 C   
+18394 O O   . TYR A-3 180 ? 2.74931 2.97332 2.75215 -0.30897 0.09656  -0.13695 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 O   
+18395 C CB  . TYR A-3 180 ? 2.50369 2.75134 2.52342 -0.30826 0.08615  -0.13045 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CB  
+18396 C CG  . TYR A-3 180 ? 2.46881 2.71788 2.49018 -0.31178 0.09047  -0.13416 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CG  
+18397 C CD1 . TYR A-3 180 ? 2.22184 2.46120 2.24168 -0.30923 0.09540  -0.13553 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CD1 
+18398 C CD2 . TYR A-3 180 ? 2.33259 2.59280 2.35790 -0.31692 0.08975  -0.13637 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CD2 
+18399 C CE1 . TYR A-3 180 ? 2.25284 2.49331 2.27603 -0.31207 0.10015  -0.13831 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CE1 
+18400 C CE2 . TYR A-3 180 ? 2.11523 2.37695 2.14422 -0.32055 0.09360  -0.13985 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CE2 
+18401 C CZ  . TYR A-3 180 ? 2.30695 2.55866 2.33536 -0.31829 0.09911  -0.14047 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CZ  
+18402 O OH  . TYR A-3 180 ? 2.31439 2.56747 2.34822 -0.32158 0.10372  -0.14336 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 OH  
+18403 N N   . ILE A-3 181 ? 2.52475 2.74594 2.52991 -0.30195 0.08918  -0.13110 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 N   
+18404 C CA  . ILE A-3 181 ? 2.62698 2.83589 2.62571 -0.29810 0.09302  -0.13345 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 CA  
+18405 C C   . ILE A-3 181 ? 2.69897 2.90311 2.68815 -0.30125 0.09777  -0.13597 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 C   
+18406 O O   . ILE A-3 181 ? 2.89462 3.09285 2.87855 -0.30119 0.10425  -0.13963 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 O   
+18407 C CB  . ILE A-3 181 ? 2.65697 2.86048 2.65713 -0.29243 0.08874  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 CB  
+18408 C CG1 . ILE A-3 181 ? 2.62805 2.83233 2.63478 -0.28782 0.08550  -0.12956 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 CG1 
+18409 C CG2 . ILE A-3 181 ? 2.61403 2.80595 2.60589 -0.28858 0.09244  -0.13415 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 CG2 
+18410 C CD1 . ILE A-3 181 ? 2.45476 2.65373 2.46416 -0.28232 0.08047  -0.12786 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 CD1 
+18411 N N   . ASP A-3 191 ? 2.52160 2.65716 2.35287 -0.31233 0.15287  -0.13632 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 N   
+18412 C CA  . ASP A-3 191 ? 2.67191 2.81664 2.52262 -0.31505 0.14515  -0.13730 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 CA  
+18413 C C   . ASP A-3 191 ? 2.73486 2.88473 2.58541 -0.31865 0.13777  -0.13238 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 C   
+18414 O O   . ASP A-3 191 ? 2.64826 2.80152 2.50220 -0.31636 0.13070  -0.12600 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 O   
+18415 C CB  . ASP A-3 191 ? 2.69372 2.83872 2.55081 -0.31766 0.15087  -0.14446 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 CB  
+18416 C CG  . ASP A-3 191 ? 2.74130 2.89606 2.61891 -0.31939 0.14353  -0.14561 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 CG  
+18417 O OD1 . ASP A-3 191 ? 2.82631 2.98811 2.71137 -0.31978 0.13428  -0.14116 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 OD1 
+18418 O OD2 . ASP A-3 191 ? 2.64339 2.79880 2.52949 -0.31981 0.14760  -0.15055 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 OD2 
+18419 N N   . GLU A-3 192 ? 2.87361 3.02389 2.72079 -0.32360 0.13957  -0.13547 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 N   
+18420 C CA  . GLU A-3 192 ? 2.85783 3.01264 2.70372 -0.32576 0.13251  -0.13167 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 CA  
+18421 C C   . GLU A-3 192 ? 2.85124 2.99924 2.67760 -0.32363 0.13315  -0.12466 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 C   
+18422 O O   . GLU A-3 192 ? 2.77147 2.92291 2.59866 -0.32100 0.12594  -0.11764 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 O   
+18423 C CB  . GLU A-3 192 ? 2.76643 2.92305 2.61393 -0.33141 0.13393  -0.13780 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 CB  
+18424 C CG  . GLU A-3 192 ? 2.68413 2.84832 2.55151 -0.33363 0.13301  -0.14384 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 CG  
+18425 C CD  . GLU A-3 192 ? 2.63200 2.79033 2.50015 -0.33322 0.14282  -0.14897 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 CD  
+18426 O OE1 . GLU A-3 192 ? 2.64428 2.79284 2.49659 -0.33194 0.15123  -0.14918 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 OE1 
+18427 O OE2 . GLU A-3 192 ? 2.58672 2.75013 2.47068 -0.33334 0.14254  -0.15241 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 OE2 
+18428 N N   . GLY A-3 193 ? 2.95492 3.09306 2.76305 -0.32404 0.14237  -0.12592 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-3 N   
+18429 C CA  . GLY A-3 193 ? 2.98613 3.11725 2.77401 -0.32148 0.14380  -0.11850 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-3 CA  
+18430 C C   . GLY A-3 193 ? 3.00200 3.13414 2.79314 -0.31619 0.14040  -0.11187 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-3 C   
+18431 O O   . GLY A-3 193 ? 3.09203 3.22192 2.87311 -0.31340 0.13762  -0.10325 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-3 O   
+18432 N N   . ILE A-3 194 ? 2.96452 3.09972 2.77004 -0.31433 0.14044  -0.11555 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 N   
+18433 C CA  . ILE A-3 194 ? 2.93587 3.07307 2.74876 -0.30967 0.13580  -0.11023 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 CA  
+18434 C C   . ILE A-3 194 ? 2.86386 3.00993 2.69369 -0.30896 0.12542  -0.10518 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 C   
+18435 O O   . ILE A-3 194 ? 2.74106 2.88783 2.57154 -0.30555 0.12102  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 O   
+18436 C CB  . ILE A-3 194 ? 2.79627 2.93292 2.61794 -0.30705 0.13900  -0.11647 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 CB  
+18437 C CG1 . ILE A-3 194 ? 2.65704 2.78479 2.46000 -0.30423 0.14866  -0.11815 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 CG1 
+18438 C CG2 . ILE A-3 194 ? 2.71470 2.85693 2.55411 -0.30362 0.13078  -0.11319 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 CG2 
+18439 C CD1 . ILE A-3 194 ? 2.52132 2.64301 2.30948 -0.30689 0.15905  -0.12372 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 CD1 
+18440 N N   . LEU A-3 195 ? 2.82604 2.97915 2.66985 -0.31166 0.12194  -0.10978 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 N   
+18441 C CA  . LEU A-3 195 ? 2.73536 2.89756 2.59451 -0.31028 0.11312  -0.10555 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 CA  
+18442 C C   . LEU A-3 195 ? 2.77635 2.93831 2.62568 -0.30870 0.10987  -0.09812 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 C   
+18443 O O   . LEU A-3 195 ? 2.66805 2.83496 2.52601 -0.30463 0.10387  -0.09114 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 O   
+18444 C CB  . LEU A-3 195 ? 2.53111 2.70102 2.40467 -0.31347 0.11099  -0.11241 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 CB  
+18445 C CG  . LEU A-3 195 ? 2.42568 2.60634 2.31642 -0.31176 0.10297  -0.10981 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 CG  
+18446 C CD1 . LEU A-3 195 ? 2.07272 2.25932 1.97882 -0.31369 0.10240  -0.11636 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 CD1 
+18447 C CD2 . LEU A-3 195 ? 2.40936 2.59421 2.29609 -0.31206 0.09942  -0.10799 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 CD2 
+18448 N N   . ASN A-3 196 ? 2.86349 3.01930 2.69471 -0.31108 0.11401  -0.09924 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 N   
+18449 C CA  . ASN A-3 196 ? 2.88917 3.04346 2.70880 -0.30847 0.11068  -0.09202 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 CA  
+18450 C C   . ASN A-3 196 ? 2.92039 3.06966 2.73109 -0.30315 0.11058  -0.08124 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 C   
+18451 O O   . ASN A-3 196 ? 2.89395 3.04498 2.70432 -0.29808 0.10553  -0.07252 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 O   
+18452 C CB  . ASN A-3 196 ? 2.90580 3.05348 2.70724 -0.31242 0.11525  -0.09623 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 CB  
+18453 C CG  . ASN A-3 196 ? 2.77085 2.92283 2.57239 -0.31182 0.10905  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 CG  
+18454 O OD1 . ASN A-3 196 ? 2.73224 2.88900 2.53886 -0.30610 0.10239  -0.08905 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 OD1 
+18455 N ND2 . ASN A-3 196 ? 2.68896 2.83932 2.48553 -0.31706 0.11139  -0.10400 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 ND2 
+18456 N N   . ASN A-3 197 ? 2.92879 3.07201 2.73252 -0.30342 0.11632  -0.08149 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 N   
+18457 C CA  . ASN A-3 197 ? 2.98328 3.12249 2.78021 -0.29863 0.11621  -0.07141 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 CA  
+18458 C C   . ASN A-3 197 ? 2.90389 3.05045 2.72324 -0.29485 0.10974  -0.06681 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 C   
+18459 O O   . ASN A-3 197 ? 2.74891 2.89520 2.56850 -0.28982 0.10672  -0.05619 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 O   
+18460 C CB  . ASN A-3 197 ? 2.83863 2.97025 2.62199 -0.29957 0.12427  -0.07405 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 CB  
+18461 C CG  . ASN A-3 197 ? 2.77774 2.90314 2.54488 -0.29547 0.12595  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 CG  
+18462 O OD1 . ASN A-3 197 ? 2.87171 2.99961 2.64539 -0.29110 0.12034  -0.05341 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 OD1 
+18463 N ND2 . ASN A-3 197 ? 2.51872 2.63603 2.26449 -0.29634 0.13434  -0.06484 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 ND2 
+18464 N N   . ILE A-3 198 ? 2.88098 3.03373 2.71936 -0.29682 0.10788  -0.07419 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 N   
+18465 C CA  . ILE A-3 198 ? 2.81654 2.97632 2.67682 -0.29355 0.10184  -0.07047 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 CA  
+18466 C C   . ILE A-3 198 ? 2.68108 2.84742 2.54883 -0.29036 0.09635  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 C   
+18467 O O   . ILE A-3 198 ? 2.58053 2.75035 2.46005 -0.28533 0.09252  -0.05684 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 O   
+18468 C CB  . ILE A-3 198 ? 2.84145 3.00544 2.71789 -0.29604 0.10129  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 CB  
+18469 C CG1 . ILE A-3 198 ? 2.62540 2.78249 2.49256 -0.29760 0.10744  -0.08615 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 CG1 
+18470 C CG2 . ILE A-3 198 ? 2.73935 2.90910 2.63711 -0.29267 0.09564  -0.07588 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 CG2 
+18471 C CD1 . ILE A-3 198 ? 2.38409 2.54387 2.26410 -0.29893 0.10753  -0.09535 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 CD1 
+18472 N N   . LYS A-3 199 ? 2.68435 2.85260 2.54598 -0.29256 0.09612  -0.06920 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 N   
+18473 C CA  . LYS A-3 199 ? 2.55341 2.72861 2.42156 -0.28843 0.09087  -0.06525 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 CA  
+18474 C C   . LYS A-3 199 ? 2.55756 2.72824 2.41355 -0.28172 0.08982  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 C   
+18475 O O   . LYS A-3 199 ? 2.52253 2.69786 2.38896 -0.27480 0.08608  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 O   
+18476 C CB  . LYS A-3 199 ? 2.34914 2.52761 2.21396 -0.29259 0.09051  -0.07402 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 CB  
+18477 C CG  . LYS A-3 199 ? 2.20303 2.38941 2.07355 -0.28760 0.08496  -0.07152 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 CG  
+18478 C CD  . LYS A-3 199 ? 2.27354 2.46218 2.13873 -0.29201 0.08440  -0.08050 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 CD  
+18479 C CE  . LYS A-3 199 ? 1.95130 2.14907 1.82299 -0.28616 0.07846  -0.07931 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 CE  
+18480 N NZ  . LYS A-3 199 ? 1.94258 2.15145 1.83577 -0.28401 0.07590  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 NZ  
+18481 N N   . SER A-3 200 ? 2.63851 2.79979 2.47189 -0.28296 0.09361  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-3 N   
+18482 C CA  . SER A-3 200 ? 2.69208 2.84769 2.51129 -0.27601 0.09289  -0.03942 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-3 CA  
+18483 C C   . SER A-3 200 ? 2.69959 2.85425 2.52692 -0.27136 0.09286  -0.02931 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-3 C   
+18484 O O   . SER A-3 200 ? 2.65913 2.81421 2.48851 -0.26320 0.09019  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-3 O   
+18485 C CB  . SER A-3 200 ? 2.70213 2.84705 2.49397 -0.27889 0.09778  -0.03991 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-3 CB  
+18486 O OG  . SER A-3 200 ? 2.73481 2.88032 2.52163 -0.28454 0.09849  -0.05069 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-3 OG  
+18487 N N   . LEU A-3 201 ? 2.65656 2.80987 2.48923 -0.27578 0.09582  -0.03349 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 N   
+18488 C CA  . LEU A-3 201 ? 2.59299 2.74621 2.43657 -0.27217 0.09517  -0.02548 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 CA  
+18489 C C   . LEU A-3 201 ? 2.57280 2.73503 2.44234 -0.26789 0.09013  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 C   
+18490 O O   . LEU A-3 201 ? 2.47019 2.63271 2.34904 -0.26213 0.08876  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 O   
+18491 C CB  . LEU A-3 201 ? 2.46172 2.61222 2.30599 -0.27743 0.09878  -0.03296 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 CB  
+18492 C CG  . LEU A-3 201 ? 2.31875 2.47007 2.17781 -0.27541 0.09754  -0.02889 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 CG  
+18493 C CD1 . LEU A-3 201 ? 2.21663 2.36151 2.06223 -0.27830 0.10269  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 CD1 
+18494 C CD2 . LEU A-3 201 ? 2.23759 2.39676 2.12289 -0.27645 0.09341  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 CD2 
+18495 N N   . THR A-3 202 ? 2.59918 2.76886 2.48089 -0.27043 0.08788  -0.03102 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 N   
+18496 C CA  . THR A-3 202 ? 2.42731 2.60584 2.33188 -0.26593 0.08397  -0.02820 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 CA  
+18497 C C   . THR A-3 202 ? 2.36874 2.54871 2.27151 -0.25655 0.08212  -0.01696 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 C   
+18498 O O   . THR A-3 202 ? 2.24379 2.42734 2.16249 -0.24989 0.08076  -0.00847 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 O   
+18499 C CB  . THR A-3 202 ? 2.33873 2.52489 2.25310 -0.27037 0.08245  -0.03961 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 CB  
+18500 O OG1 . THR A-3 202 ? 2.40842 2.59268 2.32550 -0.27726 0.08426  -0.04886 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 OG1 
+18501 C CG2 . THR A-3 202 ? 2.24960 2.44511 2.18560 -0.26526 0.07925  -0.03661 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 CG2 
+18502 N N   . ASP A-3 203 ? 2.45219 2.62898 2.33581 -0.25514 0.08222  -0.01667 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 N   
+18503 C CA  . ASP A-3 203 ? 2.45112 2.62758 2.32960 -0.24452 0.08043  -0.00543 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 CA  
+18504 C C   . ASP A-3 203 ? 2.50478 2.67328 2.37583 -0.23905 0.08229  0.00840  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 C   
+18505 O O   . ASP A-3 203 ? 2.52551 2.69450 2.40041 -0.22837 0.08119  0.02053  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 O   
+18506 C CB  . ASP A-3 203 ? 2.43901 2.61323 2.29785 -0.24444 0.07933  -0.00964 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 CB  
+18507 C CG  . ASP A-3 203 ? 2.44331 2.62431 2.30763 -0.25210 0.07818  -0.02441 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 CG  
+18508 O OD1 . ASP A-3 203 ? 2.41764 2.60800 2.30231 -0.25244 0.07665  -0.02849 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 OD1 
+18509 O OD2 . ASP A-3 203 ? 2.54021 2.71700 2.38858 -0.25772 0.07911  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 OD2 
+18510 N N   . GLN A-3 204 ? 2.50837 2.66967 2.36868 -0.24542 0.08551  0.00711  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 N   
+18511 C CA  . GLN A-3 204 ? 2.56976 2.72416 2.42356 -0.24091 0.08745  0.02006  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 CA  
+18512 C C   . GLN A-3 204 ? 2.55490 2.71418 2.43485 -0.23661 0.08624  0.02721  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 C   
+18513 O O   . GLN A-3 204 ? 2.57509 2.73078 2.45542 -0.22960 0.08696  0.04097  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 O   
+18514 C CB  . GLN A-3 204 ? 2.56017 2.70714 2.39728 -0.24879 0.09163  0.01532  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 CB  
+18515 C CG  . GLN A-3 204 ? 2.50992 2.64919 2.33469 -0.24464 0.09418  0.02838  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 CG  
+18516 C CD  . GLN A-3 204 ? 2.42230 2.55502 2.22896 -0.25184 0.09912  0.02260  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 CD  
+18517 O OE1 . GLN A-3 204 ? 2.29820 2.43140 2.10098 -0.25937 0.10105  0.00903  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 OE1 
+18518 N NE2 . GLN A-3 204 ? 2.39466 2.52137 2.19019 -0.24883 0.10172  0.03322  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 NE2 
+18519 N N   . VAL A-3 205 ? 2.49184 2.65896 2.39394 -0.24051 0.08457  0.01846  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 N   
+18520 C CA  . VAL A-3 205 ? 2.41401 2.58598 2.34259 -0.23645 0.08339  0.02448  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 CA  
+18521 C C   . VAL A-3 205 ? 2.29032 2.46545 2.22643 -0.22439 0.08269  0.03662  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 C   
+18522 O O   . VAL A-3 205 ? 2.26068 2.43412 2.20621 -0.21719 0.08358  0.04966  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 O   
+18523 C CB  . VAL A-3 205 ? 2.22984 2.40906 2.17799 -0.24270 0.08168  0.01221  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 CB  
+18524 C CG1 . VAL A-3 205 ? 2.17046 2.35394 2.14605 -0.23877 0.08063  0.01817  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 CG1 
+18525 C CG2 . VAL A-3 205 ? 2.09148 2.26709 2.03143 -0.25270 0.08267  0.00037  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 CG2 
+18526 N N   . ASN A-3 206 ? 2.27917 2.45911 2.21163 -0.22127 0.08131  0.03251  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 N   
+18527 C CA  . ASN A-3 206 ? 2.40688 2.59134 2.34826 -0.20842 0.08090  0.04222  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 CA  
+18528 C C   . ASN A-3 206 ? 2.48982 2.66654 2.41634 -0.19802 0.08200  0.05770  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 C   
+18529 O O   . ASN A-3 206 ? 2.43651 2.61455 2.37510 -0.18619 0.08308  0.07052  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 O   
+18530 C CB  . ASN A-3 206 ? 2.40430 2.59573 2.34218 -0.20740 0.07888  0.03301  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 CB  
+18531 C CG  . ASN A-3 206 ? 2.25854 2.45773 2.21073 -0.21680 0.07799  0.01904  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 CG  
+18532 O OD1 . ASN A-3 206 ? 2.02506 2.22859 1.99877 -0.21722 0.07859  0.01957  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 OD1 
+18533 N ND2 . ASN A-3 206 ? 2.20267 2.40320 2.14305 -0.22422 0.07663  0.00679  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 ND2 
+18534 N N   . GLN A-3 207 ? 2.51244 2.68062 2.41239 -0.20155 0.08224  0.05732  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 N   
+18535 C CA  . GLN A-3 207 ? 2.55565 2.71533 2.43861 -0.19154 0.08323  0.07273  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 CA  
+18536 C C   . GLN A-3 207 ? 2.57396 2.73014 2.46777 -0.18912 0.08563  0.08537  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 C   
+18537 O O   . GLN A-3 207 ? 2.48616 2.63892 2.37984 -0.17683 0.08668  0.10159  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 O   
+18538 C CB  . GLN A-3 207 ? 2.55779 2.70862 2.40886 -0.19689 0.08345  0.06885  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 CB  
+18539 C CG  . GLN A-3 207 ? 2.50377 2.64513 2.33287 -0.18565 0.08391  0.08443  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 CG  
+18540 C CD  . GLN A-3 207 ? 2.45821 2.60206 2.28646 -0.17155 0.08113  0.08991  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 CD  
+18541 O OE1 . GLN A-3 207 ? 2.49049 2.63937 2.31687 -0.17311 0.07833  0.07843  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 OE1 
+18542 N NE2 . GLN A-3 207 ? 2.27909 2.41963 2.10914 -0.15688 0.08199  0.10762  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 NE2 
+18543 N N   . GLN A-3 208 ? 2.63086 2.78785 2.53468 -0.20003 0.08639  0.07829  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 N   
+18544 C CA  . GLN A-3 208 ? 2.64329 2.79771 2.55912 -0.19878 0.08806  0.08869  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 CA  
+18545 C C   . GLN A-3 208 ? 2.59611 2.75782 2.54543 -0.19313 0.08787  0.09376  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 C   
+18546 O O   . GLN A-3 208 ? 2.60181 2.76156 2.56339 -0.18733 0.08938  0.10703  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 O   
+18547 C CB  . GLN A-3 208 ? 2.58776 2.73998 2.50002 -0.21159 0.08867  0.07848  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 CB  
+18548 C CG  . GLN A-3 208 ? 2.56466 2.70798 2.44414 -0.21545 0.09087  0.07801  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 CG  
+18549 C CD  . GLN A-3 208 ? 2.71035 2.84637 2.57867 -0.20815 0.09303  0.09554  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 CD  
+18550 O OE1 . GLN A-3 208 ? 2.73043 2.86818 2.61868 -0.20209 0.09299  0.10699  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 OE1 
+18551 N NE2 . GLN A-3 208 ? 2.80879 2.93636 2.64517 -0.20857 0.09525  0.09812  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 NE2 
+18552 N N   . ILE A-3 209 ? 2.54416 2.71421 2.50872 -0.19467 0.08646  0.08374  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 N   
+18553 C CA  . ILE A-3 209 ? 2.44382 2.62072 2.43907 -0.18846 0.08718  0.08864  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 CA  
+18554 C C   . ILE A-3 209 ? 2.42998 2.60626 2.42749 -0.17191 0.08942  0.10533  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 C   
+18555 O O   . ILE A-3 209 ? 2.46292 2.63966 2.48130 -0.16474 0.09174  0.11736  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 O   
+18556 C CB  . ILE A-3 209 ? 2.36228 2.54818 2.37010 -0.19330 0.08569  0.07440  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 CB  
+18557 C CG1 . ILE A-3 209 ? 2.21295 2.39899 2.22322 -0.20779 0.08378  0.05994  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 CG1 
+18558 C CG2 . ILE A-3 209 ? 2.27707 2.46986 2.31346 -0.18474 0.08754  0.08064  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 CG2 
+18559 C CD1 . ILE A-3 209 ? 2.00412 2.19827 2.02676 -0.21270 0.08231  0.04691  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 CD1 
+18560 N N   . GLY A-3 210 ? 2.40545 2.58057 2.38247 -0.16491 0.08878  0.10624  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-3 N   
+18561 C CA  . GLY A-3 210 ? 2.42030 2.59463 2.39804 -0.14719 0.09076  0.12164  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-3 CA  
+18562 C C   . GLY A-3 210 ? 2.63008 2.79505 2.59951 -0.13999 0.09267  0.13936  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-3 C   
+18563 O O   . GLY A-3 210 ? 2.65828 2.82247 2.63721 -0.12465 0.09544  0.15520  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-3 O   
+18564 N N   . GLU A-3 211 ? 2.64902 2.80692 2.60084 -0.15016 0.09182  0.13738  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 N   
+18565 C CA  . GLU A-3 211 ? 2.66778 2.81674 2.60861 -0.14456 0.09366  0.15368  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 CA  
+18566 C C   . GLU A-3 211 ? 2.60316 2.75440 2.57432 -0.14323 0.09598  0.16290  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 C   
+18567 O O   . GLU A-3 211 ? 2.70130 2.84699 2.67264 -0.13452 0.09829  0.18040  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 O   
+18568 C CB  . GLU A-3 211 ? 2.65718 2.79883 2.57012 -0.15621 0.09284  0.14756  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 CB  
+18569 C CG  . GLU A-3 211 ? 2.54245 2.67810 2.42122 -0.15400 0.09144  0.14512  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 CG  
+18570 C CD  . GLU A-3 211 ? 2.51207 2.63820 2.37091 -0.13971 0.09268  0.16474  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 CD  
+18571 O OE1 . GLU A-3 211 ? 2.46210 2.58855 2.33714 -0.12664 0.09449  0.18076  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 OE1 
+18572 O OE2 . GLU A-3 211 ? 2.48916 2.60698 2.31591 -0.14112 0.09217  0.16461  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 OE2 
+18573 N N   . LYS A-3 216 ? 2.58423 2.76306 2.66225 -0.10198 0.10773  0.18077  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 N   
+18574 C CA  . LYS A-3 216 ? 2.65412 2.82855 2.71029 -0.08570 0.10862  0.19170  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 CA  
+18575 C C   . LYS A-3 216 ? 2.72635 2.90319 2.80365 -0.06505 0.11496  0.20783  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 C   
+18576 O O   . LYS A-3 216 ? 2.81848 2.99568 2.88457 -0.04900 0.11628  0.21302  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 O   
+18577 C CB  . LYS A-3 216 ? 2.60236 2.76558 2.63342 -0.08623 0.10694  0.20180  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 CB  
+18578 C CG  . LYS A-3 216 ? 2.67216 2.82995 2.66774 -0.07951 0.10415  0.20193  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 CG  
+18579 C CD  . LYS A-3 216 ? 2.68857 2.83554 2.65670 -0.08550 0.10216  0.20715  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 CD  
+18580 C CE  . LYS A-3 216 ? 2.66113 2.80258 2.59300 -0.08264 0.09861  0.20313  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 CE  
+18581 N NZ  . LYS A-3 216 ? 2.46944 2.60043 2.37295 -0.09026 0.09733  0.20631  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 NZ  
+18582 N N   . GLY A-3 217 ? 2.68442 2.86284 2.79309 -0.06494 0.11906  0.21553  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-3 N   
+18583 C CA  . GLY A-3 217 ? 2.59138 2.77222 2.72381 -0.04554 0.12645  0.23092  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-3 CA  
+18584 C C   . GLY A-3 217 ? 2.57333 2.76485 2.72319 -0.04183 0.12970  0.22123  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-3 C   
+18585 O O   . GLY A-3 217 ? 2.59054 2.78479 2.75155 -0.02240 0.13619  0.23192  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-3 O   
+18586 N N   . PHE A-3 218 ? 2.44765 2.64525 2.59937 -0.05923 0.12579  0.20148  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 N   
+18587 C CA  . PHE A-3 218 ? 2.35264 2.56065 2.51955 -0.05675 0.12893  0.19189  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CA  
+18588 C C   . PHE A-3 218 ? 2.48765 2.70001 2.63061 -0.04962 0.12707  0.18389  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 C   
+18589 O O   . PHE A-3 218 ? 2.42476 2.64485 2.57726 -0.03709 0.13204  0.18376  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 O   
+18590 C CB  . PHE A-3 218 ? 2.12499 2.33737 2.30488 -0.07737 0.12558  0.17518  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CB  
+18591 C CG  . PHE A-3 218 ? 2.18018 2.40299 2.37069 -0.07699 0.12801  0.16375  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CG  
+18592 C CD1 . PHE A-3 218 ? 2.17341 2.40155 2.38757 -0.06198 0.13648  0.17236  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CD1 
+18593 C CD2 . PHE A-3 218 ? 2.08190 2.30916 2.25865 -0.09117 0.12249  0.14489  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CD2 
+18594 C CE1 . PHE A-3 218 ? 2.14438 2.38233 2.36663 -0.06128 0.13940  0.16212  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CE1 
+18595 C CE2 . PHE A-3 218 ? 1.94976 2.18675 2.13513 -0.09069 0.12486  0.13511  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CE2 
+18596 C CZ  . PHE A-3 218 ? 2.02414 2.26661 2.23154 -0.07586 0.13331  0.14358  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CZ  
+18597 N N   . GLN A-3 219 ? 2.60087 2.80852 2.71310 -0.05688 0.12031  0.17717  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 N   
+18598 C CA  . GLN A-3 219 ? 2.61030 2.82216 2.70036 -0.05183 0.11743  0.16785  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 CA  
+18599 C C   . GLN A-3 219 ? 2.67416 2.88540 2.75903 -0.02640 0.12157  0.18193  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 C   
+18600 O O   . GLN A-3 219 ? 2.70449 2.92299 2.78278 -0.01724 0.12173  0.17527  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 O   
+18601 C CB  . GLN A-3 219 ? 2.66180 2.86747 2.72129 -0.06529 0.10971  0.15849  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 CB  
+18602 C CG  . GLN A-3 219 ? 2.76135 2.95489 2.80221 -0.05915 0.10863  0.17313  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 CG  
+18603 C CD  . GLN A-3 219 ? 2.83826 3.02571 2.84745 -0.07144 0.10201  0.16347  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 CD  
+18604 O OE1 . GLN A-3 219 ? 2.88054 3.07166 2.88595 -0.08847 0.09843  0.14624  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 OE1 
+18605 N NE2 . GLN A-3 219 ? 2.83585 3.01351 2.82185 -0.06219 0.10077  0.17504  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 NE2 
+18606 N N   . GLN A-3 220 ? 2.66278 2.86564 2.75058 -0.01390 0.12499  0.20149  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 N   
+18607 C CA  . GLN A-3 220 ? 2.69824 2.89889 2.77981 0.01224  0.12899  0.21663  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 CA  
+18608 C C   . GLN A-3 220 ? 2.67326 2.88066 2.78508 0.02921  0.13884  0.22604  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 C   
+18609 O O   . GLN A-3 220 ? 2.66843 2.87903 2.77648 0.05075  0.14258  0.23131  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 O   
+18610 C CB  . GLN A-3 220 ? 2.72889 2.91636 2.79671 0.01937  0.12827  0.23482  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 CB  
+18611 C CG  . GLN A-3 220 ? 2.69053 2.87012 2.72366 0.00743  0.11973  0.22795  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 CG  
+18612 C CD  . GLN A-3 220 ? 2.62890 2.80904 2.63512 0.01805  0.11545  0.22186  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 CD  
+18613 O OE1 . GLN A-3 220 ? 2.67566 2.85850 2.68421 0.04030  0.11898  0.22946  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 OE1 
+18614 N NE2 . GLN A-3 220 ? 2.38931 2.56694 2.37037 0.00274  0.10797  0.20777  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 NE2 
+18615 N N   . GLU A-3 221 ? 2.58665 2.79625 2.72847 0.02064  0.14333  0.22790  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 N   
+18616 C CA  . GLU A-3 221 ? 2.60309 2.81835 2.77530 0.03651  0.15379  0.23758  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 CA  
+18617 C C   . GLU A-3 221 ? 2.58073 2.80878 2.76156 0.03520  0.15636  0.22224  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 C   
+18618 O O   . GLU A-3 221 ? 2.53426 2.76815 2.72790 0.05493  0.16500  0.22868  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 O   
+18619 C CB  . GLU A-3 221 ? 2.47754 2.68951 2.67994 0.02849  0.15765  0.24640  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 CB  
+18620 C CG  . GLU A-3 221 ? 2.50671 2.70716 2.70613 0.03547  0.15793  0.26611  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 CG  
+18621 C CD  . GLU A-3 221 ? 2.57538 2.77270 2.77320 0.06514  0.16510  0.28580  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 CD  
+18622 O OE1 . GLU A-3 221 ? 2.44186 2.64624 2.65769 0.08099  0.17364  0.28861  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 OE1 
+18623 O OE2 . GLU A-3 221 ? 2.61495 2.80250 2.79254 0.07350  0.16253  0.29867  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 OE2 
+18624 N N   . ILE A-3 222 ? 2.50649 2.73902 2.68021 0.01323  0.14963  0.20257  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 N   
+18625 C CA  . ILE A-3 222 ? 2.54137 2.78607 2.72050 0.01179  0.15169  0.18818  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 CA  
+18626 C C   . ILE A-3 222 ? 2.63384 2.88347 2.79023 0.02713  0.15057  0.18438  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 C   
+18627 O O   . ILE A-3 222 ? 2.53972 2.79981 2.70283 0.03737  0.15591  0.17956  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 O   
+18628 C CB  . ILE A-3 222 ? 2.37142 2.61885 2.54853 -0.01506 0.14464  0.16917  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 CB  
+18629 C CG1 . ILE A-3 222 ? 2.18250 2.44234 2.36943 -0.01645 0.14806  0.15659  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 CG1 
+18630 C CG2 . ILE A-3 222 ? 2.47890 2.72215 2.62438 -0.02680 0.13447  0.15900  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 CG2 
+18631 C CD1 . ILE A-3 222 ? 2.08387 2.34762 2.30289 -0.00790 0.15850  0.16476  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 CD1 
+18632 N N   . THR A-3 223 ? 2.72588 2.96816 2.85487 0.02957  0.14373  0.18638  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 N   
+18633 C CA  . THR A-3 223 ? 2.74532 2.99142 2.85266 0.04535  0.14173  0.18305  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 CA  
+18634 C C   . THR A-3 223 ? 2.73307 2.97940 2.84864 0.07573  0.15075  0.20026  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 C   
+18635 O O   . THR A-3 223 ? 2.75482 3.01021 2.86774 0.09164  0.15398  0.19620  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 O   
+18636 C CB  . THR A-3 223 ? 2.72256 2.95951 2.79824 0.03911  0.13174  0.18043  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 CB  
+18637 O OG1 . THR A-3 223 ? 2.59698 2.83246 2.66739 0.01154  0.12492  0.16650  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 OG1 
+18638 C CG2 . THR A-3 223 ? 2.64614 2.88825 2.69971 0.05121  0.12770  0.17217  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 CG2 
+18639 N N   . SER A-3 224 ? 2.63709 2.87375 2.76291 0.08494  0.15524  0.21980  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-3 N   
+18640 C CA  . SER A-3 224 ? 2.55084 2.78695 2.68741 0.11488  0.16511  0.23800  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-3 CA  
+18641 C C   . SER A-3 224 ? 2.59221 2.84005 2.75662 0.12267  0.17600  0.23600  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-3 C   
+18642 O O   . SER A-3 224 ? 2.56091 2.81377 2.72805 0.14820  0.18373  0.24244  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-3 O   
+18643 C CB  . SER A-3 224 ? 2.49140 2.71511 2.63749 0.12034  0.16825  0.25950  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-3 CB  
+18644 O OG  . SER A-3 224 ? 2.37478 2.59807 2.53677 0.14898  0.17943  0.27815  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-3 OG  
+18645 N N   . GLU A-3 225 ? 2.56255 2.81466 2.74697 0.10167  0.17696  0.22701  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 N   
+18646 C CA  . GLU A-3 225 ? 2.56509 2.82823 2.77405 0.10623  0.18689  0.22323  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 CA  
+18647 C C   . GLU A-3 225 ? 2.60924 2.88479 2.80367 0.10486  0.18440  0.20462  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 C   
+18648 O O   . GLU A-3 225 ? 2.53870 2.82390 2.74223 0.12192  0.19364  0.20477  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 O   
+18649 C CB  . GLU A-3 225 ? 2.35010 2.61242 2.58416 0.08416  0.18777  0.21995  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 CB  
+18650 C CG  . GLU A-3 225 ? 2.36292 2.63556 2.62184 0.08651  0.19773  0.21556  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 CG  
+18651 C CD  . GLU A-3 225 ? 2.28521 2.55666 2.56535 0.06291  0.19629  0.20945  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 CD  
+18652 O OE1 . GLU A-3 225 ? 2.34521 2.60778 2.62326 0.04673  0.18846  0.21032  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 OE1 
+18653 O OE2 . GLU A-3 225 ? 2.19934 2.47869 2.49739 0.06116  0.20300  0.20359  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 OE2 
+18654 N N   . TYR A-3 226 ? 2.59250 2.86819 2.76456 0.08524  0.17251  0.18872  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 N   
+18655 C CA  . TYR A-3 226 ? 2.59166 2.87925 2.75011 0.08260  0.16934  0.17085  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CA  
+18656 C C   . TYR A-3 226 ? 2.72391 3.01470 2.86358 0.10764  0.16960  0.17337  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 C   
+18657 O O   . TYR A-3 226 ? 2.74308 3.04607 2.88287 0.11929  0.17415  0.16621  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 O   
+18658 C CB  . TYR A-3 226 ? 2.54296 2.82895 2.68424 0.05506  0.15693  0.15417  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CB  
+18659 C CG  . TYR A-3 226 ? 2.49854 2.79732 2.63271 0.04620  0.15410  0.13488  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CG  
+18660 C CD1 . TYR A-3 226 ? 2.47894 2.78471 2.59340 0.05800  0.15090  0.12749  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CD1 
+18661 C CD2 . TYR A-3 226 ? 2.35939 2.66302 2.50619 0.02621  0.15415  0.12412  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CD2 
+18662 C CE1 . TYR A-3 226 ? 2.44497 2.76297 2.55366 0.04980  0.14828  0.11027  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CE1 
+18663 C CE2 . TYR A-3 226 ? 2.12543 2.44053 2.26525 0.01841  0.15172  0.10762  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CE2 
+18664 C CZ  . TYR A-3 226 ? 2.29750 2.62009 2.41870 0.03000  0.14896  0.10088  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CZ  
+18665 O OH  . TYR A-3 226 ? 2.17107 2.50570 2.28599 0.02234  0.14654  0.08484  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 OH  
+18666 N N   . ARG A-3 227 ? 2.82673 3.10663 2.94937 0.11691  0.16473  0.18353  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 N   
+18667 C CA  . ARG A-3 227 ? 2.81087 3.09243 2.91282 0.14042  0.16300  0.18496  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 CA  
+18668 C C   . ARG A-3 227 ? 2.81300 3.10026 2.92988 0.17121  0.17612  0.19714  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 C   
+18669 O O   . ARG A-3 227 ? 2.66525 2.96206 2.77266 0.18865  0.17756  0.19089  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 O   
+18670 C CB  . ARG A-3 227 ? 2.66160 2.92848 2.74197 0.14378  0.15523  0.19484  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 CB  
+18671 C CG  . ARG A-3 227 ? 2.51688 2.78263 2.57707 0.17183  0.15385  0.20019  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 CG  
+18672 C CD  . ARG A-3 227 ? 2.31771 2.57475 2.34652 0.16306  0.14040  0.19405  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 CD  
+18673 N NE  . ARG A-3 227 ? 2.42079 2.66795 2.43234 0.18924  0.13935  0.20914  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 NE  
+18674 C CZ  . ARG A-3 227 ? 2.45388 2.68630 2.46162 0.19333  0.13962  0.22736  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 CZ  
+18675 N NH1 . ARG A-3 227 ? 2.39070 2.61705 2.41132 0.17312  0.14086  0.23247  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 NH1 
+18676 N NH2 . ARG A-3 227 ? 2.38349 2.60705 2.37352 0.21892  0.13840  0.24087  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 NH2 
+18677 N N   . SER A-3 228 ? 2.85153 3.13333 2.99244 0.17889  0.18615  0.21445  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-3 N   
+18678 C CA  . SER A-3 228 ? 2.72648 3.01410 2.88526 0.20737  0.20061  0.22595  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-3 CA  
+18679 C C   . SER A-3 228 ? 2.72516 3.02831 2.89788 0.20337  0.20764  0.21251  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-3 C   
+18680 O O   . SER A-3 228 ? 2.43338 2.74575 2.60913 0.22756  0.21705  0.21401  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-3 O   
+18681 C CB  . SER A-3 228 ? 2.66881 2.94672 2.85270 0.21451  0.20991  0.24758  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-3 CB  
+18682 O OG  . SER A-3 228 ? 2.39644 2.67835 2.59611 0.24542  0.22453  0.26084  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-3 OG  
+18683 N N   . LEU A-3 229 ? 2.78262 3.08875 2.96281 0.17402  0.20349  0.19948  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 N   
+18684 C CA  . LEU A-3 229 ? 2.65281 2.97308 2.84379 0.16886  0.20951  0.18663  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 CA  
+18685 C C   . LEU A-3 229 ? 2.59636 2.92796 2.76346 0.17122  0.20319  0.16960  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 C   
+18686 O O   . LEU A-3 229 ? 2.58752 2.93135 2.75669 0.18885  0.21158  0.16632  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 O   
+18687 C CB  . LEU A-3 229 ? 2.42313 2.74203 2.62779 0.13754  0.20607  0.17826  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 CB  
+18688 C CG  . LEU A-3 229 ? 2.16458 2.49571 2.37939 0.12557  0.21018  0.16433  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 CG  
+18689 C CD1 . LEU A-3 229 ? 2.04899 2.37435 2.28703 0.10499  0.21150  0.16618  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 CD1 
+18690 C CD2 . LEU A-3 229 ? 2.10962 2.44831 2.30132 0.10944  0.19899  0.14402  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 CD2 
+18691 N N   . LYS A-3 230 ? 2.68595 3.01386 2.83056 0.15399  0.18874  0.15861  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 N   
+18692 C CA  . LYS A-3 230 ? 2.50420 2.84224 2.62720 0.15161  0.18085  0.14097  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 CA  
+18693 C C   . LYS A-3 230 ? 2.57826 2.90787 2.67533 0.15639  0.16945  0.14140  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 C   
+18694 O O   . LYS A-3 230 ? 2.72862 3.04449 2.82098 0.14613  0.16356  0.14864  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 O   
+18695 C CB  . LYS A-3 230 ? 2.32002 2.66323 2.44302 0.12074  0.17430  0.12354  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 CB  
+18696 C CG  . LYS A-3 230 ? 2.41166 2.76739 2.51683 0.11747  0.16768  0.10507  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 CG  
+18697 C CD  . LYS A-3 230 ? 2.38924 2.74121 2.48216 0.08777  0.15463  0.09145  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 CD  
+18698 C CE  . LYS A-3 230 ? 2.11360 2.47905 2.20695 0.07302  0.15340  0.07430  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 CE  
+18699 N NZ  . LYS A-3 230 ? 1.88069 2.24438 1.99227 0.05348  0.15707  0.07398  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 NZ  
+18700 N N   . LYS A-3 231 ? 2.34818 2.68612 2.42806 0.17214  0.16635  0.13337  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 N   
+18701 C CA  . LYS A-3 231 ? 2.42913 2.75971 2.48312 0.17802  0.15501  0.13218  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 CA  
+18702 C C   . LYS A-3 231 ? 2.40377 2.72890 2.44420 0.14714  0.14172  0.11948  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 C   
+18703 O O   . LYS A-3 231 ? 2.24516 2.55593 2.27736 0.13895  0.13607  0.12691  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 O   
+18704 C CB  . LYS A-3 231 ? 2.26380 2.60629 2.30382 0.20004  0.15384  0.12333  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 CB  
+18705 C CG  . LYS A-3 231 ? 2.35794 2.69261 2.37115 0.20880  0.14190  0.12201  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 CG  
+18706 C CD  . LYS A-3 231 ? 2.17873 2.49650 2.18900 0.22437  0.14373  0.14348  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 CD  
+18707 C CE  . LYS A-3 231 ? 2.06270 2.37008 2.04438 0.22912  0.13082  0.14248  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 CE  
+18708 N NZ  . LYS A-3 231 ? 1.88019 2.17018 1.85766 0.24267  0.13248  0.16444  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 NZ  
+18709 N N   . SER A-3 235 ? 2.08276 2.33652 2.07238 0.00745  0.09932  0.11221  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-3 N   
+18710 C CA  . SER A-3 235 ? 2.22041 2.46378 2.21451 -0.00776 0.09975  0.11879  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-3 CA  
+18711 C C   . SER A-3 235 ? 2.37657 2.62648 2.39246 -0.02612 0.10257  0.11027  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-3 C   
+18712 O O   . SER A-3 235 ? 2.21988 2.47844 2.23569 -0.03828 0.09977  0.09407  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-3 O   
+18713 C CB  . SER A-3 235 ? 2.00582 2.23886 1.97413 -0.02120 0.09166  0.11373  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-3 CB  
+18714 O OG  . SER A-3 235 ? 1.97710 2.20313 1.92367 -0.00416 0.08844  0.12147  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-3 OG  
+18715 N N   . ILE A-3 236 ? 2.49166 2.73714 2.52635 -0.02757 0.10790  0.12156  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 N   
+18716 C CA  . ILE A-3 236 ? 2.48496 2.73541 2.54185 -0.04281 0.11066  0.11520  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 CA  
+18717 C C   . ILE A-3 236 ? 2.45916 2.69929 2.51547 -0.06000 0.10784  0.11707  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 C   
+18718 O O   . ILE A-3 236 ? 2.50381 2.73883 2.57604 -0.05750 0.11202  0.12960  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 O   
+18719 C CB  . ILE A-3 236 ? 2.60186 2.85789 2.68589 -0.02861 0.12016  0.12554  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 CB  
+18720 C CG1 . ILE A-3 236 ? 2.65585 2.92043 2.73700 -0.00628 0.12399  0.12718  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 CG1 
+18721 C CG2 . ILE A-3 236 ? 2.40009 2.66300 2.50475 -0.04336 0.12236  0.11600  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 CG2 
+18722 C CD1 . ILE A-3 236 ? 2.65445 2.93112 2.72874 -0.01209 0.12096  0.10909  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 CD1 
+18723 N N   . GLU A-3 237 ? 2.44035 2.67758 2.47875 -0.07701 0.10108  0.10457  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 N   
+18724 C CA  . GLU A-3 237 ? 2.55072 2.77807 2.58415 -0.09217 0.09842  0.10542  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 CA  
+18725 C C   . GLU A-3 237 ? 2.53011 2.76074 2.58233 -0.10889 0.09887  0.09659  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 C   
+18726 O O   . GLU A-3 237 ? 2.48629 2.71125 2.55009 -0.11397 0.10026  0.10330  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 O   
+18727 C CB  . GLU A-3 237 ? 2.61707 2.83874 2.62129 -0.10109 0.09196  0.09689  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 CB  
+18728 C CG  . GLU A-3 237 ? 2.64396 2.85241 2.63214 -0.10094 0.09088  0.10813  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 CG  
+18729 C CD  . GLU A-3 237 ? 2.63358 2.83609 2.59077 -0.10146 0.08580  0.10387  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 CD  
+18730 O OE1 . GLU A-3 237 ? 2.74557 2.94877 2.69209 -0.11686 0.08210  0.08897  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 OE1 
+18731 O OE2 . GLU A-3 237 ? 2.61595 2.81277 2.55971 -0.08574 0.08568  0.11571  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 OE2 
+18732 N N   . LEU A-3 238 ? 2.48848 2.72816 2.54368 -0.11691 0.09745  0.08176  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 N   
+18733 C CA  . LEU A-3 238 ? 2.42688 2.67037 2.49997 -0.13032 0.09793  0.07331  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 CA  
+18734 C C   . LEU A-3 238 ? 2.37053 2.60542 2.43823 -0.14677 0.09424  0.06927  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 C   
+18735 O O   . LEU A-3 238 ? 2.33646 2.56577 2.41642 -0.14789 0.09583  0.07768  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 O   
+18736 C CB  . LEU A-3 238 ? 2.55727 2.80394 2.65807 -0.12135 0.10435  0.08323  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 CB  
+18737 C CG  . LEU A-3 238 ? 2.47941 2.73272 2.58699 -0.10075 0.11021  0.09189  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 CG  
+18738 C CD1 . LEU A-3 238 ? 2.27589 2.53228 2.41293 -0.09449 0.11739  0.09996  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 CD1 
+18739 C CD2 . LEU A-3 238 ? 2.38272 2.64635 2.47989 -0.09850 0.10890  0.07997  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 CD2 
+18740 N N   . LYS A-3 239 ? 2.46912 2.70316 2.51921 -0.15905 0.08964  0.05633  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 N   
+18741 C CA  . LYS A-3 239 ? 2.45218 2.67795 2.49382 -0.17314 0.08683  0.05198  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 CA  
+18742 C C   . LYS A-3 239 ? 2.28395 2.51166 2.34281 -0.18481 0.08640  0.04396  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 C   
+18743 O O   . LYS A-3 239 ? 2.44630 2.67444 2.52657 -0.18200 0.08881  0.05054  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 O   
+18744 C CB  . LYS A-3 239 ? 2.34901 2.57240 2.36517 -0.18063 0.08307  0.04177  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 CB  
+18745 C CG  . LYS A-3 239 ? 2.39065 2.60610 2.38538 -0.17339 0.08244  0.05056  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 CG  
+18746 C CD  . LYS A-3 239 ? 2.39305 2.59847 2.38577 -0.17567 0.08356  0.06023  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 CD  
+18747 C CE  . LYS A-3 239 ? 2.41060 2.60876 2.38771 -0.16322 0.08428  0.07455  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 CE  
+18748 N NZ  . LYS A-3 239 ? 2.23892 2.44113 2.23073 -0.14596 0.08728  0.08713  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 NZ  
+18749 N N   . SER A-3 240 ? 2.18353 2.41192 2.23350 -0.19736 0.08334  0.02997  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-3 N   
+18750 C CA  . SER A-3 240 ? 2.41656 2.64509 2.47931 -0.20808 0.08218  0.02197  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-3 CA  
+18751 C C   . SER A-3 240 ? 2.35064 2.58304 2.40430 -0.21755 0.07975  0.00712  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-3 C   
+18752 O O   . SER A-3 240 ? 2.35737 2.58783 2.39130 -0.22081 0.07831  0.00206  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-3 O   
+18753 C CB  . SER A-3 240 ? 2.45195 2.67098 2.51243 -0.21446 0.08113  0.02436  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-3 CB  
+18754 O OG  . SER A-3 240 ? 2.48079 2.69973 2.55314 -0.22359 0.07936  0.01590  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-3 OG  
+18755 N N   . GLU A-3 241 ? 2.25629 2.49359 2.32462 -0.22186 0.07945  0.00059  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 N   
+18756 C CA  . GLU A-3 241 ? 2.34116 2.58248 2.40304 -0.22999 0.07749  -0.01237 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 CA  
+18757 C C   . GLU A-3 241 ? 2.46473 2.69809 2.51245 -0.24047 0.07536  -0.01982 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 C   
+18758 O O   . GLU A-3 241 ? 2.44391 2.66915 2.48739 -0.24177 0.07537  -0.01551 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 O   
+18759 C CB  . GLU A-3 241 ? 2.32027 2.56716 2.40035 -0.23150 0.07777  -0.01612 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 CB  
+18760 C CG  . GLU A-3 241 ? 2.11774 2.37223 2.19353 -0.23543 0.07690  -0.02636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 CG  
+18761 C CD  . GLU A-3 241 ? 2.18284 2.43309 2.25519 -0.24631 0.07423  -0.03636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 CD  
+18762 O OE1 . GLU A-3 241 ? 2.38562 2.62925 2.46562 -0.24945 0.07312  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 OE1 
+18763 O OE2 . GLU A-3 241 ? 2.09505 2.34848 2.15744 -0.25108 0.07324  -0.04474 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 OE2 
+18764 N N   . MET A-3 242 ? 2.46810 2.70420 2.50840 -0.24732 0.07408  -0.03088 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 N   
+18765 C CA  . MET A-3 242 ? 2.47741 2.70708 2.50378 -0.25638 0.07320  -0.03921 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 CA  
+18766 C C   . MET A-3 242 ? 2.52495 2.74998 2.53116 -0.25614 0.07391  -0.03766 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 C   
+18767 O O   . MET A-3 242 ? 2.49041 2.71510 2.48389 -0.26151 0.07382  -0.04569 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 O   
+18768 C CB  . MET A-3 242 ? 2.48890 2.71098 2.52081 -0.26040 0.07263  -0.03959 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 CB  
+18769 C CG  . MET A-3 242 ? 2.55401 2.77018 2.57287 -0.26841 0.07262  -0.04914 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 CG  
+18770 S SD  . MET A-3 242 ? 2.52568 2.73073 2.53492 -0.27016 0.07369  -0.04632 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 SD  
+18771 C CE  . MET A-3 242 ? 2.48561 2.68850 2.47809 -0.26570 0.07570  -0.03732 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 CE  
+18772 N N   . ALA A-3 243 ? 2.51050 2.73150 2.51373 -0.24971 0.07479  -0.02700 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-3 N   
+18773 C CA  . ALA A-3 243 ? 2.45147 2.66703 2.43399 -0.24851 0.07535  -0.02433 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-3 CA  
+18774 C C   . ALA A-3 243 ? 2.46362 2.68541 2.43856 -0.24494 0.07428  -0.02707 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-3 C   
+18775 O O   . ALA A-3 243 ? 2.46886 2.68636 2.42535 -0.24621 0.07408  -0.02873 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-3 O   
+18776 C CB  . ALA A-3 243 ? 2.29118 2.50120 2.27274 -0.24093 0.07646  -0.01072 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-3 CB  
+18777 N N   . ILE A-3 244 ? 2.47374 2.70557 2.46214 -0.24028 0.07366  -0.02792 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 N   
+18778 C CA  . ILE A-3 244 ? 2.44477 2.68383 2.42691 -0.23634 0.07225  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 CA  
+18779 C C   . ILE A-3 244 ? 2.40245 2.64452 2.37984 -0.24644 0.07104  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 C   
+18780 O O   . ILE A-3 244 ? 2.31697 2.55900 2.28105 -0.24803 0.06968  -0.04984 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 O   
+18781 C CB  . ILE A-3 244 ? 2.24618 2.49549 2.24367 -0.22604 0.07293  -0.02705 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 CB  
+18782 C CG1 . ILE A-3 244 ? 2.14014 2.38720 2.13600 -0.21267 0.07409  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 CG1 
+18783 C CG2 . ILE A-3 244 ? 2.07561 2.33559 2.07193 -0.22575 0.07133  -0.03591 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 CG2 
+18784 C CD1 . ILE A-3 244 ? 2.14873 2.38811 2.15228 -0.21081 0.07622  -0.00338 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 CD1 
+18785 N N   . LYS A-3 245 ? 2.34508 2.58921 2.33345 -0.25306 0.07148  -0.05062 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 N   
+18786 C CA  . LYS A-3 245 ? 2.37766 2.62524 2.36422 -0.26151 0.07083  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 CA  
+18787 C C   . LYS A-3 245 ? 2.47779 2.71582 2.45581 -0.27068 0.07216  -0.06739 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 C   
+18788 O O   . LYS A-3 245 ? 2.53181 2.77125 2.50790 -0.27742 0.07238  -0.07638 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 O   
+18789 C CB  . LYS A-3 245 ? 2.31433 2.57066 2.31721 -0.26154 0.07068  -0.06482 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 CB  
+18790 C CG  . LYS A-3 245 ? 2.32035 2.58458 2.32261 -0.26630 0.06970  -0.07448 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 CG  
+18791 C CD  . LYS A-3 245 ? 2.12278 2.39377 2.13896 -0.26697 0.06993  -0.07651 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 CD  
+18792 C CE  . LYS A-3 245 ? 2.11300 2.39125 2.14042 -0.25739 0.07075  -0.06926 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 CE  
+18793 N NZ  . LYS A-3 245 ? 2.01991 2.30422 2.05946 -0.25799 0.07141  -0.07096 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 NZ  
+18794 N N   . GLY A-3 246 ? 2.42806 2.65668 2.40106 -0.27042 0.07350  -0.06187 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-3 N   
+18795 C CA  . GLY A-3 246 ? 2.51712 2.73683 2.48110 -0.27756 0.07558  -0.06670 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-3 CA  
+18796 C C   . GLY A-3 246 ? 2.69412 2.91174 2.67005 -0.27958 0.07569  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-3 C   
+18797 O O   . GLY A-3 246 ? 2.68839 2.91146 2.68024 -0.27670 0.07401  -0.06591 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-3 O   
+18798 N N   . PHE A-3 247 ? 2.79361 3.00286 2.76100 -0.28409 0.07789  -0.07177 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 N   
+18799 C CA  . PHE A-3 247 ? 2.83718 3.04329 2.81404 -0.28519 0.07752  -0.07383 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CA  
+18800 C C   . PHE A-3 247 ? 2.86050 3.07123 2.84669 -0.28785 0.07646  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 C   
+18801 O O   . PHE A-3 247 ? 2.88157 3.09120 2.87861 -0.28719 0.07485  -0.08257 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 O   
+18802 C CB  . PHE A-3 247 ? 2.83136 3.02757 2.79494 -0.28783 0.08068  -0.07624 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CB  
+18803 C CG  . PHE A-3 247 ? 2.78217 2.97554 2.73308 -0.29277 0.08427  -0.08506 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CG  
+18804 C CD1 . PHE A-3 247 ? 2.75101 2.94287 2.68673 -0.29461 0.08675  -0.08537 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CD1 
+18805 C CD2 . PHE A-3 247 ? 2.76196 2.95347 2.71634 -0.29487 0.08538  -0.09279 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CD2 
+18806 C CE1 . PHE A-3 247 ? 2.68629 2.87525 2.61210 -0.29927 0.09075  -0.09343 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CE1 
+18807 C CE2 . PHE A-3 247 ? 2.61585 2.80446 2.56004 -0.29853 0.08967  -0.10020 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CE2 
+18808 C CZ  . PHE A-3 247 ? 2.54287 2.73036 2.47349 -0.30113 0.09262  -0.10060 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CZ  
+18809 N N   . PHE A-3 248 ? 2.81667 3.03234 2.79901 -0.29055 0.07706  -0.08672 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 N   
+18810 C CA  . PHE A-3 248 ? 2.75094 2.96996 2.74024 -0.29310 0.07665  -0.09354 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CA  
+18811 C C   . PHE A-3 248 ? 2.76066 2.98844 2.76532 -0.28991 0.07357  -0.09092 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 C   
+18812 O O   . PHE A-3 248 ? 2.71686 2.94655 2.72834 -0.29094 0.07276  -0.09488 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 O   
+18813 C CB  . PHE A-3 248 ? 2.73216 2.95339 2.71295 -0.29748 0.07875  -0.09999 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CB  
+18814 C CG  . PHE A-3 248 ? 2.70251 2.92727 2.68992 -0.29978 0.07880  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CG  
+18815 C CD1 . PHE A-3 248 ? 2.47041 2.68808 2.45645 -0.30091 0.08093  -0.11051 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CD1 
+18816 C CD2 . PHE A-3 248 ? 2.69635 2.93162 2.69083 -0.29982 0.07687  -0.10707 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CD2 
+18817 C CE1 . PHE A-3 248 ? 2.45785 2.67816 2.44950 -0.30187 0.08107  -0.11497 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CE1 
+18818 C CE2 . PHE A-3 248 ? 2.45429 2.69287 2.45428 -0.30165 0.07702  -0.11162 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CE2 
+18819 C CZ  . PHE A-3 248 ? 2.49123 2.72198 2.48984 -0.30260 0.07909  -0.11516 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CZ  
+18820 N N   . SER A-3 249 ? 2.78765 3.02023 2.79730 -0.28520 0.07236  -0.08381 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-3 N   
+18821 C CA  . SER A-3 249 ? 2.76047 3.00177 2.78400 -0.28127 0.07074  -0.08098 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-3 CA  
+18822 C C   . SER A-3 249 ? 2.77410 3.01215 2.80943 -0.28071 0.06934  -0.08056 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-3 C   
+18823 O O   . SER A-3 249 ? 2.83927 3.08198 2.88217 -0.28071 0.06839  -0.08297 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-3 O   
+18824 C CB  . SER A-3 249 ? 2.65428 2.89983 2.68061 -0.27465 0.07082  -0.07267 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-3 CB  
+18825 O OG  . SER A-3 249 ? 2.51404 2.75265 2.54325 -0.27197 0.07097  -0.06584 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-3 OG  
+18826 N N   . ASP A-3 250 ? 2.72956 2.95955 2.76624 -0.28002 0.06896  -0.07754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 N   
+18827 C CA  . ASP A-3 250 ? 2.65002 2.87580 2.69780 -0.27944 0.06681  -0.07807 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 CA  
+18828 C C   . ASP A-3 250 ? 2.59162 2.80746 2.63098 -0.28218 0.06694  -0.08267 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 C   
+18829 O O   . ASP A-3 250 ? 2.63159 2.84250 2.66376 -0.28212 0.06824  -0.07984 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 O   
+18830 C CB  . ASP A-3 250 ? 2.55529 2.78198 2.61703 -0.27466 0.06594  -0.06969 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 CB  
+18831 C CG  . ASP A-3 250 ? 2.62912 2.85267 2.68533 -0.27265 0.06741  -0.06302 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 CG  
+18832 O OD1 . ASP A-3 250 ? 2.69811 2.92271 2.74071 -0.27333 0.06924  -0.06313 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 OD1 
+18833 O OD2 . ASP A-3 250 ? 2.41525 2.63502 2.48069 -0.27029 0.06661  -0.05754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 OD2 
+18834 N N   . ILE A-3 251 ? 2.49270 2.70555 2.53212 -0.28363 0.06594  -0.08942 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 N   
+18835 C CA  . ILE A-3 251 ? 2.52635 2.73004 2.55760 -0.28456 0.06661  -0.09467 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 CA  
+18836 C C   . ILE A-3 251 ? 2.52139 2.72142 2.56176 -0.28234 0.06303  -0.09838 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 C   
+18837 O O   . ILE A-3 251 ? 2.61336 2.80871 2.64743 -0.28211 0.06365  -0.10480 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 O   
+18838 C CB  . ILE A-3 251 ? 2.54960 2.75184 2.56583 -0.28774 0.07065  -0.10042 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 CB  
+18839 C CG1 . ILE A-3 251 ? 2.55224 2.76174 2.57107 -0.28915 0.07064  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 CG1 
+18840 C CG2 . ILE A-3 251 ? 2.48539 2.68709 2.48959 -0.28958 0.07395  -0.09756 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 CG2 
+18841 C CD1 . ILE A-3 251 ? 2.50726 2.71560 2.51446 -0.29241 0.07468  -0.10857 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 CD1 
+18842 N N   . ILE A-3 252 ? 2.35731 2.55886 2.41260 -0.27996 0.05943  -0.09423 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 N   
+18843 C CA  . ILE A-3 252 ? 2.36630 2.56500 2.43144 -0.27755 0.05523  -0.09729 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 CA  
+18844 C C   . ILE A-3 252 ? 2.47169 2.66083 2.53229 -0.27579 0.05361  -0.10308 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 C   
+18845 O O   . ILE A-3 252 ? 2.43900 2.62455 2.49361 -0.27620 0.05525  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 O   
+18846 C CB  . ILE A-3 252 ? 2.36469 2.56658 2.44761 -0.27550 0.05232  -0.09135 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 CB  
+18847 C CG1 . ILE A-3 252 ? 2.33918 2.53644 2.42914 -0.27446 0.05070  -0.08830 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 CG1 
+18848 C CG2 . ILE A-3 252 ? 2.40775 2.61933 2.49359 -0.27565 0.05521  -0.08517 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 CG2 
+18849 C CD1 . ILE A-3 252 ? 2.15519 2.35428 2.26522 -0.27223 0.04790  -0.08306 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 CD1 
+18850 N N   . PRO A-3 253 ? 2.47021 2.65497 2.53221 -0.27294 0.05063  -0.10846 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 N   
+18851 C CA  . PRO A-3 253 ? 2.35075 2.52662 2.40582 -0.26965 0.04982  -0.11502 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 CA  
+18852 C C   . PRO A-3 253 ? 2.32425 2.49554 2.39028 -0.26687 0.04459  -0.11537 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 C   
+18853 O O   . PRO A-3 253 ? 2.39085 2.56482 2.47230 -0.26715 0.04087  -0.11101 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 O   
+18854 C CB  . PRO A-3 253 ? 2.30269 2.47597 2.35499 -0.26634 0.04855  -0.11980 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 CB  
+18855 C CG  . PRO A-3 253 ? 2.32131 2.50051 2.38478 -0.26722 0.04576  -0.11549 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 CG  
+18856 C CD  . PRO A-3 253 ? 2.44429 2.63212 2.51065 -0.27189 0.04886  -0.10895 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 CD  
+18857 N N   . TYR A-3 254 ? 2.24292 2.40741 2.30100 -0.26384 0.04484  -0.12083 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 N   
+18858 C CA  . TYR A-3 254 ? 2.24697 2.40678 2.31426 -0.26056 0.03953  -0.12298 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CA  
+18859 C C   . TYR A-3 254 ? 2.21281 2.36472 2.26986 -0.25420 0.03899  -0.13203 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 C   
+18860 O O   . TYR A-3 254 ? 2.24098 2.39095 2.28182 -0.25357 0.04523  -0.13479 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 O   
+18861 C CB  . TYR A-3 254 ? 2.30708 2.46871 2.37574 -0.26343 0.04138  -0.11775 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CB  
+18862 C CG  . TYR A-3 254 ? 2.41042 2.57909 2.49061 -0.26750 0.04183  -0.10817 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CG  
+18863 C CD1 . TYR A-3 254 ? 2.39380 2.56763 2.46485 -0.27106 0.04749  -0.10306 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CD1 
+18864 C CD2 . TYR A-3 254 ? 2.39092 2.56086 2.49154 -0.26696 0.03678  -0.10437 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CD2 
+18865 C CE1 . TYR A-3 254 ? 2.29397 2.47412 2.37481 -0.27284 0.04818  -0.09436 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CE1 
+18866 C CE2 . TYR A-3 254 ? 2.31953 2.49575 2.43094 -0.26913 0.03833  -0.09518 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CE2 
+18867 C CZ  . TYR A-3 254 ? 2.21976 2.40111 2.32067 -0.27149 0.04406  -0.09017 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CZ  
+18868 O OH  . TYR A-3 254 ? 1.94275 2.13025 2.05368 -0.27179 0.04584  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 OH  
+18869 N N   . ILE A-3 255 ? 2.16792 2.31504 2.23428 -0.24879 0.03184  -0.13670 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 N   
+18870 C CA  . ILE A-3 255 ? 2.28433 2.42361 2.34170 -0.24041 0.03051  -0.14560 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 CA  
+18871 C C   . ILE A-3 255 ? 2.18408 2.31998 2.24204 -0.23714 0.02843  -0.14970 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 C   
+18872 O O   . ILE A-3 255 ? 2.02876 2.16733 2.09980 -0.24059 0.02487  -0.14607 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 O   
+18873 C CB  . ILE A-3 255 ? 2.31492 2.45002 2.37981 -0.23477 0.02340  -0.14882 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 CB  
+18874 C CG1 . ILE A-3 255 ? 2.17962 2.31593 2.26517 -0.23665 0.01528  -0.14626 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 CG1 
+18875 C CG2 . ILE A-3 255 ? 2.21821 2.35596 2.27755 -0.23638 0.02686  -0.14573 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 CG2 
+18876 C CD1 . ILE A-3 255 ? 2.04289 2.17299 2.13611 -0.23046 0.00765  -0.15313 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 CD1 
+18877 N N   . LYS A-3 256 ? 2.13295 2.26315 2.17685 -0.22976 0.03113  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 N   
+18878 C CA  . LYS A-3 256 ? 2.04349 2.17044 2.08642 -0.22478 0.02900  -0.16263 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 CA  
+18879 C C   . LYS A-3 256 ? 2.23420 2.35333 2.26872 -0.21245 0.02721  -0.17279 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 C   
+18880 O O   . LYS A-3 256 ? 2.31610 2.43241 2.33318 -0.20731 0.03483  -0.17680 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 O   
+18881 C CB  . LYS A-3 256 ? 2.07809 2.20761 2.10776 -0.22864 0.03758  -0.15987 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 CB  
+18882 C CG  . LYS A-3 256 ? 2.20525 2.33304 2.23454 -0.22454 0.03563  -0.16406 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 CG  
+18883 C CD  . LYS A-3 256 ? 2.23029 2.36002 2.24319 -0.22788 0.04507  -0.16070 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 CD  
+18884 C CE  . LYS A-3 256 ? 2.21781 2.34670 2.22989 -0.22385 0.04338  -0.16422 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 CE  
+18885 N NZ  . LYS A-3 256 ? 2.18232 2.30550 2.18881 -0.21183 0.04120  -0.17598 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 NZ  
+18886 N N   . ASP A-3 269 ? 2.20084 2.33108 2.36553 -0.23368 -0.01798 -0.13246 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 N   
+18887 C CA  . ASP A-3 269 ? 2.29323 2.42724 2.45275 -0.23463 -0.01429 -0.12660 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 CA  
+18888 C C   . ASP A-3 269 ? 2.40607 2.53354 2.54686 -0.22773 -0.01621 -0.12991 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 C   
+18889 O O   . ASP A-3 269 ? 2.38447 2.51685 2.51221 -0.22883 -0.01014 -0.12612 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 O   
+18890 C CB  . ASP A-3 269 ? 2.32284 2.45595 2.49964 -0.23536 -0.01765 -0.12350 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 CB  
+18891 C CG  . ASP A-3 269 ? 2.45299 2.59168 2.62444 -0.23664 -0.01231 -0.11656 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 CG  
+18892 O OD1 . ASP A-3 269 ? 2.51526 2.66098 2.67312 -0.23863 -0.00542 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 OD1 
+18893 O OD2 . ASP A-3 269 ? 2.32998 2.46612 2.51078 -0.23553 -0.01489 -0.11457 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 OD2 
+18894 N N   . GLY A-3 270 ? 2.30403 2.42029 2.44411 -0.21991 -0.02490 -0.13690 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-3 N   
+18895 C CA  . GLY A-3 270 ? 2.16603 2.27466 2.28842 -0.21125 -0.02703 -0.13964 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-3 CA  
+18896 C C   . GLY A-3 270 ? 2.20574 2.31415 2.31307 -0.20846 -0.02248 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-3 C   
+18897 O O   . GLY A-3 270 ? 2.00123 2.10775 2.09309 -0.20391 -0.01951 -0.14193 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-3 O   
+18898 N N   . ARG A-3 271 ? 2.36845 2.47876 2.48017 -0.21097 -0.02129 -0.14675 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 N   
+18899 C CA  . ARG A-3 271 ? 2.28542 2.39554 2.38307 -0.20856 -0.01592 -0.15016 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 CA  
+18900 C C   . ARG A-3 271 ? 2.16210 2.28212 2.25212 -0.21624 -0.00565 -0.14385 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 C   
+18901 O O   . ARG A-3 271 ? 1.83070 1.94979 1.90608 -0.21316 -0.00053 -0.14477 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 O   
+18902 C CB  . ARG A-3 271 ? 2.27226 2.38154 2.37643 -0.20890 -0.01774 -0.15566 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 CB  
+18903 C CG  . ARG A-3 271 ? 1.87739 1.97687 1.98813 -0.20011 -0.02832 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 CG  
+18904 C CD  . ARG A-3 271 ? 1.76146 1.86224 1.88237 -0.20217 -0.03043 -0.16810 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 CD  
+18905 N NE  . ARG A-3 271 ? 2.03704 2.13969 2.14429 -0.20131 -0.02321 -0.17049 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 NE  
+18906 C CZ  . ARG A-3 271 ? 2.18451 2.29551 2.29089 -0.21023 -0.01520 -0.16532 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 CZ  
+18907 N NH1 . ARG A-3 271 ? 1.98849 2.10712 2.10706 -0.21996 -0.01321 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 NH1 
+18908 N NH2 . ARG A-3 271 ? 2.22772 2.33903 2.32005 -0.20848 -0.00872 -0.16807 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 NH2 
+18909 N N   . ARG A-3 272 ? 2.26210 2.39151 2.36240 -0.22557 -0.00242 -0.13758 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 N   
+18910 C CA  . ARG A-3 272 ? 2.18341 2.32256 2.27709 -0.23239 0.00646  -0.13208 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 CA  
+18911 C C   . ARG A-3 272 ? 2.17573 2.31678 2.26059 -0.23108 0.00879  -0.12844 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 C   
+18912 O O   . ARG A-3 272 ? 2.06874 2.21622 2.14501 -0.23471 0.01566  -0.12585 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 O   
+18913 C CB  . ARG A-3 272 ? 2.23053 2.37890 2.33747 -0.24067 0.00905  -0.12609 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 CB  
+18914 C CG  . ARG A-3 272 ? 2.23661 2.38664 2.35679 -0.24144 0.00575  -0.12180 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 CG  
+18915 C CD  . ARG A-3 272 ? 2.27126 2.43044 2.40466 -0.24800 0.00968  -0.11535 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 CD  
+18916 N NE  . ARG A-3 272 ? 2.25006 2.41905 2.37524 -0.25243 0.01758  -0.11055 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 NE  
+18917 C CZ  . ARG A-3 272 ? 2.28866 2.46647 2.42176 -0.25670 0.02219  -0.10435 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 CZ  
+18918 N NH1 . ARG A-3 272 ? 2.21210 2.39034 2.36236 -0.25739 0.02065  -0.10124 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 NH1 
+18919 N NH2 . ARG A-3 272 ? 2.41911 2.60539 2.54330 -0.25968 0.02850  -0.10116 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 NH2 
+18920 N N   . LYS A-3 273 ? 2.23096 2.36651 2.31762 -0.22591 0.00310  -0.12807 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 N   
+18921 C CA  . LYS A-3 273 ? 2.08995 2.22677 2.16684 -0.22382 0.00521  -0.12401 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 CA  
+18922 C C   . LYS A-3 273 ? 1.87383 2.00579 1.93531 -0.21782 0.00794  -0.12685 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 C   
+18923 O O   . LYS A-3 273 ? 1.86114 1.99836 1.91437 -0.21951 0.01353  -0.12303 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 O   
+18924 C CB  . LYS A-3 273 ? 1.96960 2.09991 2.05011 -0.21859 -0.00177 -0.12285 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 CB  
+18925 C CG  . LYS A-3 273 ? 1.85883 1.98924 1.92760 -0.21515 -0.00010 -0.11803 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 CG  
+18926 C CD  . LYS A-3 273 ? 1.71971 1.84409 1.79161 -0.21082 -0.00646 -0.11589 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 CD  
+18927 C CE  . LYS A-3 273 ? 1.38262 1.50511 1.44004 -0.20555 -0.00536 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 CE  
+18928 N NZ  . LYS A-3 273 ? 1.57053 1.70635 1.62352 -0.21249 0.00346  -0.10490 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 NZ  
+18929 N N   . MET A-3 274 ? 1.75930 1.88151 1.81734 -0.21026 0.00446  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 N   
+18930 C CA  . MET A-3 274 ? 1.84454 1.96155 1.88854 -0.20304 0.00819  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 CA  
+18931 C C   . MET A-3 274 ? 1.83984 1.96417 1.87952 -0.20974 0.01727  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 C   
+18932 O O   . MET A-3 274 ? 1.84376 1.96794 1.87334 -0.20729 0.02309  -0.13557 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 O   
+18933 C CB  . MET A-3 274 ? 1.83695 1.94162 1.87805 -0.19144 0.00233  -0.14392 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 CB  
+18934 C CG  . MET A-3 274 ? 1.75109 1.84677 1.79515 -0.18334 -0.00757 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 CG  
+18935 S SD  . MET A-3 274 ? 1.65740 1.75150 1.69195 -0.17905 -0.00718 -0.13709 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 SD  
+18936 C CE  . MET A-3 274 ? 1.17953 1.26823 1.19777 -0.16889 -0.00064 -0.13840 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 CE  
+18937 N N   . LEU A-3 275 ? 1.96236 2.09266 2.00967 -0.21783 0.01871  -0.13669 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 N   
+18938 C CA  . LEU A-3 275 ? 1.98269 2.11971 2.02514 -0.22452 0.02701  -0.13618 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 CA  
+18939 C C   . LEU A-3 275 ? 1.84634 1.99358 1.88791 -0.23173 0.03202  -0.13001 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 C   
+18940 O O   . LEU A-3 275 ? 1.95806 2.10936 1.99278 -0.23515 0.03893  -0.12987 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 O   
+18941 C CB  . LEU A-3 275 ? 2.17243 2.31259 2.22240 -0.23035 0.02678  -0.13715 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 CB  
+18942 C CG  . LEU A-3 275 ? 2.03957 2.18560 2.08377 -0.23705 0.03468  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 CG  
+18943 C CD1 . LEU A-3 275 ? 2.15762 2.29753 2.18843 -0.23146 0.03985  -0.14167 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 CD1 
+18944 C CD2 . LEU A-3 275 ? 1.88276 2.03155 1.93496 -0.24203 0.03354  -0.13563 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 CD2 
+18945 N N   . SER A-3 276 ? 1.75016 1.90176 1.79850 -0.23380 0.02884  -0.12520 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-3 N   
+18946 C CA  . SER A-3 276 ? 1.77783 1.93949 1.82445 -0.23915 0.03335  -0.11979 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-3 CA  
+18947 C C   . SER A-3 276 ? 1.82326 1.98200 1.85938 -0.23407 0.03590  -0.11941 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-3 C   
+18948 O O   . SER A-3 276 ? 1.83843 2.00446 1.87060 -0.23845 0.04173  -0.11746 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-3 O   
+18949 C CB  . SER A-3 276 ? 1.79301 1.95972 1.84834 -0.24117 0.03009  -0.11478 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-3 CB  
+18950 O OG  . SER A-3 276 ? 2.00300 2.16171 2.05649 -0.23373 0.02472  -0.11447 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-3 OG  
+18951 N N   . TYR A-3 277 ? 1.83515 1.98307 1.86713 -0.22425 0.03144  -0.12107 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 N   
+18952 C CA  . TYR A-3 277 ? 1.72623 1.86958 1.74803 -0.21742 0.03439  -0.12041 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CA  
+18953 C C   . TYR A-3 277 ? 1.75643 1.89784 1.77252 -0.21684 0.04095  -0.12471 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 C   
+18954 O O   . TYR A-3 277 ? 1.77590 1.91982 1.78679 -0.21704 0.04703  -0.12297 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 O   
+18955 C CB  . TYR A-3 277 ? 1.61296 1.74371 1.63073 -0.20512 0.02780  -0.12128 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CB  
+18956 C CG  . TYR A-3 277 ? 1.53170 1.66319 1.55216 -0.20456 0.02232  -0.11613 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CG  
+18957 C CD1 . TYR A-3 277 ? 1.37254 1.50781 1.38728 -0.20390 0.02457  -0.10957 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CD1 
+18958 C CD2 . TYR A-3 277 ? 1.69663 1.82492 1.72542 -0.20451 0.01523  -0.11769 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CD2 
+18959 C CE1 . TYR A-3 277 ? 1.22761 1.36337 1.24298 -0.20304 0.02032  -0.10457 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CE1 
+18960 C CE2 . TYR A-3 277 ? 1.50672 1.63510 1.53758 -0.20385 0.01100  -0.11301 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CE2 
+18961 C CZ  . TYR A-3 277 ? 1.43842 1.57046 1.46159 -0.20298 0.01376  -0.10640 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CZ  
+18962 O OH  . TYR A-3 277 ? 1.36734 1.49935 1.39087 -0.20203 0.01026  -0.10144 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 OH  
+18963 N N   . SER A-3 278 ? 1.86507 2.00216 1.88233 -0.21609 0.04020  -0.13023 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-3 N   
+18964 C CA  . SER A-3 278 ? 1.85276 1.98797 1.86361 -0.21560 0.04727  -0.13440 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-3 CA  
+18965 C C   . SER A-3 278 ? 1.83128 1.97741 1.84254 -0.22674 0.05423  -0.13201 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-3 C   
+18966 O O   . SER A-3 278 ? 2.03407 2.17974 2.03923 -0.22652 0.06152  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-3 O   
+18967 C CB  . SER A-3 278 ? 2.00299 2.13313 2.01496 -0.21370 0.04495  -0.14014 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-3 CB  
+18968 O OG  . SER A-3 278 ? 2.20664 2.32713 2.21936 -0.20336 0.03747  -0.14324 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-3 OG  
+18969 N N   . ILE A-3 279 ? 1.76252 1.91827 1.78118 -0.23584 0.05227  -0.12847 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 N   
+18970 C CA  . ILE A-3 279 ? 1.75246 1.91894 1.77147 -0.24539 0.05780  -0.12628 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 CA  
+18971 C C   . ILE A-3 279 ? 1.80038 1.97151 1.81745 -0.24550 0.06054  -0.12288 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 C   
+18972 O O   . ILE A-3 279 ? 1.87045 2.04584 1.88473 -0.24947 0.06667  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 O   
+18973 C CB  . ILE A-3 279 ? 1.68712 1.86237 1.71442 -0.25297 0.05507  -0.12322 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 CB  
+18974 C CG1 . ILE A-3 279 ? 1.67392 1.84569 1.70285 -0.25409 0.05412  -0.12590 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 CG1 
+18975 C CG2 . ILE A-3 279 ? 1.40775 1.59488 1.43549 -0.26102 0.05942  -0.12048 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 CG2 
+18976 C CD1 . ILE A-3 279 ? 1.81284 1.99231 1.85076 -0.26011 0.05200  -0.12199 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 CD1 
+18977 N N   . TYR A-3 280 ? 1.86965 2.03967 1.88809 -0.24093 0.05609  -0.11932 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 N   
+18978 C CA  . TYR A-3 280 ? 1.78566 1.96125 1.80245 -0.24121 0.05832  -0.11492 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CA  
+18979 C C   . TYR A-3 280 ? 1.50026 1.67019 1.51090 -0.23599 0.06387  -0.11617 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 C   
+18980 O O   . TYR A-3 280 ? 1.40565 1.58259 1.41646 -0.24001 0.06868  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 O   
+18981 C CB  . TYR A-3 280 ? 1.67883 1.85248 1.69616 -0.23603 0.05253  -0.11045 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CB  
+18982 C CG  . TYR A-3 280 ? 1.68443 1.86966 1.70756 -0.24283 0.05089  -0.10635 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CG  
+18983 C CD1 . TYR A-3 280 ? 1.36907 1.56726 1.39457 -0.25125 0.05524  -0.10525 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CD1 
+18984 C CD2 . TYR A-3 280 ? 1.58194 1.76503 1.60821 -0.24008 0.04525  -0.10385 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CD2 
+18985 C CE1 . TYR A-3 280 ? 1.40326 1.61235 1.43347 -0.25577 0.05442  -0.10169 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CE1 
+18986 C CE2 . TYR A-3 280 ? 1.39034 1.58403 1.42177 -0.24520 0.04509  -0.09994 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CE2 
+18987 C CZ  . TYR A-3 280 ? 1.58302 1.78988 1.61609 -0.25255 0.04989  -0.09884 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CZ  
+18988 O OH  . TYR A-3 280 ? 1.80874 2.02644 1.84638 -0.25602 0.05034  -0.09514 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 OH  
+18989 N N   . ASN A-3 281 ? 1.68493 1.84235 1.69081 -0.22636 0.06352  -0.11953 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 N   
+18990 C CA  . ASN A-3 281 ? 1.93575 2.08668 1.93603 -0.21929 0.06982  -0.12046 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 CA  
+18991 C C   . ASN A-3 281 ? 2.08721 2.24300 2.08763 -0.22676 0.07797  -0.12352 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 C   
+18992 O O   . ASN A-3 281 ? 2.17337 2.33165 2.17377 -0.22747 0.08412  -0.12191 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 O   
+18993 C CB  . ASN A-3 281 ? 1.98339 2.12014 1.97811 -0.20627 0.06795  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 CB  
+18994 C CG  . ASN A-3 281 ? 1.99464 2.12594 1.98997 -0.19998 0.05834  -0.12301 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 CG  
+18995 O OD1 . ASN A-3 281 ? 1.95679 2.09238 1.95412 -0.20175 0.05453  -0.11751 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 OD1 
+18996 N ND2 . ASN A-3 281 ? 1.97142 2.09330 1.96487 -0.19244 0.05445  -0.12828 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 ND2 
+18997 N N   . TYR A-3 282 ? 2.10284 2.25958 2.10347 -0.23216 0.07814  -0.12773 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 N   
+18998 C CA  . TYR A-3 282 ? 2.08158 2.24172 2.08064 -0.23900 0.08562  -0.13072 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CA  
+18999 C C   . TYR A-3 282 ? 1.91064 2.08403 1.91502 -0.25047 0.08639  -0.12806 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 C   
+19000 O O   . TYR A-3 282 ? 2.12789 2.30470 2.13220 -0.25484 0.09281  -0.12912 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 O   
+19001 C CB  . TYR A-3 282 ? 2.11299 2.26972 2.10904 -0.24054 0.08535  -0.13514 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CB  
+19002 C CG  . TYR A-3 282 ? 2.17283 2.33384 2.16628 -0.24901 0.09196  -0.13739 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CG  
+19003 C CD1 . TYR A-3 282 ? 2.24681 2.40290 2.23457 -0.24642 0.10095  -0.14043 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CD1 
+19004 C CD2 . TYR A-3 282 ? 2.28314 2.45250 2.27950 -0.25874 0.08951  -0.13622 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CD2 
+19005 C CE1 . TYR A-3 282 ? 2.38307 2.54223 2.36765 -0.25416 0.10700  -0.14256 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CE1 
+19006 C CE2 . TYR A-3 282 ? 2.36702 2.53933 2.35960 -0.26574 0.09499  -0.13805 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CE2 
+19007 C CZ  . TYR A-3 282 ? 2.43429 2.60135 2.42075 -0.26385 0.10354  -0.14139 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CZ  
+19008 O OH  . TYR A-3 282 ? 2.26669 2.43587 2.24863 -0.27084 0.10903  -0.14329 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 OH  
+19009 N N   . LEU A-3 283 ? 1.71601 1.89702 1.72540 -0.25491 0.08012  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 N   
+19010 C CA  . LEU A-3 283 ? 1.74588 1.94011 1.75986 -0.26448 0.08055  -0.12291 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 CA  
+19011 C C   . LEU A-3 283 ? 1.86412 2.06367 1.88008 -0.26454 0.08298  -0.12000 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 C   
+19012 O O   . LEU A-3 283 ? 1.79106 1.99763 1.80901 -0.27080 0.08722  -0.12112 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 O   
+19013 C CB  . LEU A-3 283 ? 1.81373 2.01447 1.83251 -0.26727 0.07421  -0.11996 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 CB  
+19014 C CG  . LEU A-3 283 ? 1.92713 2.14217 1.95068 -0.27475 0.07357  -0.11743 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 CG  
+19015 C CD1 . LEU A-3 283 ? 1.82241 2.04389 1.84804 -0.27322 0.07222  -0.11312 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 CD1 
+19016 C CD2 . LEU A-3 283 ? 2.08345 2.30422 2.10608 -0.28174 0.07829  -0.12040 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 CD2 
+19017 N N   . ALA A-3 284 ? 1.94199 2.13815 1.95744 -0.25743 0.08015  -0.11609 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-3 N   
+19018 C CA  . ALA A-3 284 ? 1.67690 1.87984 1.69449 -0.25781 0.08160  -0.11178 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-3 CA  
+19019 C C   . ALA A-3 284 ? 1.74959 1.94976 1.76721 -0.25671 0.08896  -0.11308 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-3 C   
+19020 O O   . ALA A-3 284 ? 1.75832 1.96764 1.78042 -0.26166 0.09166  -0.11146 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-3 O   
+19021 C CB  . ALA A-3 284 ? 1.75878 1.95713 1.77386 -0.24941 0.07701  -0.10650 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-3 CB  
+19022 N N   . LYS A-3 285 ? 1.81953 2.00741 1.83281 -0.24983 0.09267  -0.11612 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 N   
+19023 C CA  . LYS A-3 285 ? 1.92604 2.11018 1.93994 -0.24733 0.10097  -0.11699 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 CA  
+19024 C C   . LYS A-3 285 ? 1.90040 2.09218 1.91814 -0.25828 0.10590  -0.12111 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 C   
+19025 O O   . LYS A-3 285 ? 1.85436 2.05072 1.87746 -0.26128 0.11092  -0.12036 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 O   
+19026 C CB  . LYS A-3 285 ? 1.73361 1.90273 1.74102 -0.23579 0.10446  -0.11955 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 CB  
+19027 C CG  . LYS A-3 285 ? 1.72180 1.88649 1.72458 -0.23742 0.10420  -0.12554 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 CG  
+19028 C CD  . LYS A-3 285 ? 1.88849 2.04152 1.88550 -0.22853 0.11208  -0.12941 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 CD  
+19029 C CE  . LYS A-3 285 ? 2.09097 2.23279 2.08149 -0.21652 0.10803  -0.13114 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 CE  
+19030 N NZ  . LYS A-3 285 ? 1.88989 2.02137 1.87379 -0.20740 0.11653  -0.13569 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 NZ  
+19031 N N   . LYS A-3 286 ? 1.75126 1.94439 1.76662 -0.26415 0.10428  -0.12521 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 N   
+19032 C CA  . LYS A-3 286 ? 1.80192 2.00145 1.81920 -0.27408 0.10804  -0.12906 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 CA  
+19033 C C   . LYS A-3 286 ? 1.71308 1.92751 1.73687 -0.28285 0.10394  -0.12741 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 C   
+19034 O O   . LYS A-3 286 ? 1.80507 2.02627 1.83342 -0.28956 0.10728  -0.12948 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 O   
+19035 C CB  . LYS A-3 286 ? 1.82827 2.02326 1.83911 -0.27604 0.10778  -0.13301 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 CB  
+19036 C CG  . LYS A-3 286 ? 1.96060 2.14205 1.96430 -0.26616 0.10964  -0.13467 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 CG  
+19037 C CD  . LYS A-3 286 ? 2.04590 2.21915 2.04738 -0.26025 0.11910  -0.13662 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 CD  
+19038 C CE  . LYS A-3 286 ? 2.06990 2.23837 2.06465 -0.26279 0.12609  -0.14173 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 CE  
+19039 N NZ  . LYS A-3 286 ? 2.12384 2.28672 2.11874 -0.25882 0.13687  -0.14334 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 NZ  
+19040 N N   . LYS A-3 287 ? 1.70595 1.92574 1.73047 -0.28245 0.09694  -0.12404 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 N   
+19041 C CA  . LYS A-3 287 ? 1.63963 1.87408 1.66925 -0.28945 0.09350  -0.12282 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 CA  
+19042 C C   . LYS A-3 287 ? 1.56400 1.80570 1.59897 -0.28932 0.09450  -0.11951 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 C   
+19043 O O   . LYS A-3 287 ? 1.51294 1.76622 1.55331 -0.29599 0.09496  -0.12084 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 O   
+19044 C CB  . LYS A-3 287 ? 1.68788 1.92552 1.71661 -0.28830 0.08699  -0.12009 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 CB  
+19045 C CG  . LYS A-3 287 ? 1.56867 1.82022 1.60088 -0.29472 0.08432  -0.12020 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 CG  
+19046 C CD  . LYS A-3 287 ? 1.85569 2.10768 1.88619 -0.30010 0.08562  -0.12457 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 CD  
+19047 C CE  . LYS A-3 287 ? 1.91115 2.17737 1.94513 -0.30495 0.08323  -0.12487 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 CE  
+19048 N NZ  . LYS A-3 287 ? 1.88302 2.15702 1.92151 -0.30864 0.08547  -0.12671 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 NZ  
+19049 N N   . TYR A-3 288 ? 1.49549 1.73055 1.52888 -0.28129 0.09460  -0.11508 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 N   
+19050 C CA  . TYR A-3 288 ? 1.28447 1.52580 1.32174 -0.27986 0.09513  -0.11017 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CA  
+19051 C C   . TYR A-3 288 ? 1.14848 1.38040 1.18667 -0.27365 0.10126  -0.10863 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 C   
+19052 O O   . TYR A-3 288 ? 1.31122 1.53961 1.34805 -0.26607 0.10102  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 O   
+19053 C CB  . TYR A-3 288 ? 1.31920 1.56206 1.35294 -0.27486 0.08952  -0.10429 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CB  
+19054 C CG  . TYR A-3 288 ? 1.35886 1.61056 1.39250 -0.27951 0.08460  -0.10514 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CG  
+19055 C CD1 . TYR A-3 288 ? 1.44900 1.71634 1.48710 -0.28639 0.08392  -0.10575 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CD1 
+19056 C CD2 . TYR A-3 288 ? 1.44692 1.69145 1.47674 -0.27620 0.08082  -0.10533 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CD2 
+19057 C CE1 . TYR A-3 288 ? 1.48235 1.75762 1.52037 -0.28886 0.08032  -0.10609 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CE1 
+19058 C CE2 . TYR A-3 288 ? 1.33883 1.59118 1.36992 -0.27958 0.07724  -0.10531 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CE2 
+19059 C CZ  . TYR A-3 288 ? 1.37351 1.64102 1.40831 -0.28540 0.07736  -0.10547 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CZ  
+19060 O OH  . TYR A-3 288 ? 1.50550 1.78054 1.54151 -0.28704 0.07468  -0.10507 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 OH  
+19061 N N   . GLU A-3 289 ? 1.34072 1.56811 1.38085 -0.27610 0.10733  -0.11363 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 N   
+19062 C CA  . GLU A-3 289 ? 1.37525 1.59406 1.41765 -0.26980 0.11478  -0.11225 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 CA  
+19063 C C   . GLU A-3 289 ? 1.29558 1.52403 1.34771 -0.27308 0.11726  -0.10874 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 C   
+19064 O O   . GLU A-3 289 ? 1.57430 1.79681 1.62908 -0.26566 0.12222  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 O   
+19065 C CB  . GLU A-3 289 ? 1.78050 1.99202 1.82197 -0.27160 0.12161  -0.11871 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 CB  
+19066 C CG  . GLU A-3 289 ? 1.96713 2.16596 2.00820 -0.26143 0.13020  -0.11754 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 CG  
+19067 C CD  . GLU A-3 289 ? 1.95830 2.14735 1.99367 -0.26013 0.13638  -0.12373 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 CD  
+19068 O OE1 . GLU A-3 289 ? 2.01404 2.20533 2.04476 -0.26681 0.13309  -0.12825 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 OE1 
+19069 O OE2 . GLU A-3 289 ? 1.98023 2.15931 2.01531 -0.25168 0.14501  -0.12362 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 OE2 
+19070 N N   . ASP A-3 290 ? 1.30855 1.55197 1.36628 -0.28321 0.11386  -0.11049 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 N   
+19071 C CA  . ASP A-3 290 ? 1.18630 1.44037 1.25473 -0.28767 0.11610  -0.10858 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 CA  
+19072 C C   . ASP A-3 290 ? 1.13082 1.39170 1.19873 -0.28386 0.11212  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 C   
+19073 O O   . ASP A-3 290 ? 1.20147 1.47105 1.27800 -0.28619 0.11398  -0.09767 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 O   
+19074 C CB  . ASP A-3 290 ? 1.43194 1.69926 1.50666 -0.29980 0.11425  -0.11526 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 CB  
+19075 C CG  . ASP A-3 290 ? 1.54237 1.81399 1.60979 -0.30303 0.10761  -0.11824 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 CG  
+19076 O OD1 . ASP A-3 290 ? 1.45279 1.71377 1.51162 -0.29874 0.10683  -0.11882 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 OD1 
+19077 O OD2 . ASP A-3 290 ? 1.46672 1.75257 1.53746 -0.30924 0.10335  -0.11994 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 OD2 
+19078 N N   . LYS A-3 291 ? 1.12045 1.37763 1.17859 -0.27815 0.10686  -0.09709 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 N   
+19079 C CA  . LYS A-3 291 ? 1.06758 1.33093 1.12278 -0.27453 0.10298  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 CA  
+19080 C C   . LYS A-3 291 ? 1.09300 1.34186 1.13798 -0.26241 0.10127  -0.08377 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 C   
+19081 O O   . LYS A-3 291 ? 1.18063 1.41646 1.22089 -0.25750 0.10185  -0.08684 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 O   
+19082 C CB  . LYS A-3 291 ? 0.96346 1.24126 1.01747 -0.28146 0.09718  -0.09134 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 CB  
+19083 C CG  . LYS A-3 291 ? 1.06280 1.33691 1.11145 -0.28304 0.09361  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 CG  
+19084 C CD  . LYS A-3 291 ? 1.40157 1.69036 1.44989 -0.28813 0.08901  -0.09713 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 CD  
+19085 C CE  . LYS A-3 291 ? 1.05943 1.36253 1.11593 -0.29727 0.08981  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 CE  
+19086 N NZ  . LYS A-3 291 ? 1.35055 1.66065 1.40530 -0.30099 0.08618  -0.10688 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 NZ  
+19087 N N   . ILE A-3 292 ? 1.03992 1.29113 1.08092 -0.25711 0.09901  -0.07547 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 N   
+19088 C CA  . ILE A-3 292 ? 0.66512 0.90263 0.69582 -0.24472 0.09669  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 CA  
+19089 C C   . ILE A-3 292 ? 0.81216 1.04990 0.83546 -0.24528 0.08989  -0.07063 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 C   
+19090 O O   . ILE A-3 292 ? 1.08285 1.33310 1.10557 -0.25040 0.08687  -0.06896 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 O   
+19091 C CB  . ILE A-3 292 ? 0.68056 0.91947 0.70904 -0.23809 0.09754  -0.05873 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 CB  
+19092 C CG1 . ILE A-3 292 ? 0.68568 0.92299 0.72328 -0.23629 0.10496  -0.05653 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 CG1 
+19093 C CG2 . ILE A-3 292 ? 0.82780 1.05257 0.84373 -0.22498 0.09377  -0.05226 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 CG2 
+19094 C CD1 . ILE A-3 292 ? 0.67540 0.91424 0.71145 -0.22943 0.10617  -0.04505 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 CD1 
+19095 N N   . VAL A-3 293 ? 0.73019 0.95436 0.74833 -0.23948 0.08784  -0.07366 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 N   
+19096 C CA  . VAL A-3 293 ? 0.77690 0.99984 0.79015 -0.23982 0.08164  -0.07534 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 CA  
+19097 C C   . VAL A-3 293 ? 0.73336 0.94630 0.73719 -0.22858 0.07752  -0.06830 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 C   
+19098 O O   . VAL A-3 293 ? 0.94053 1.14012 0.94003 -0.21785 0.07863  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 O   
+19099 C CB  . VAL A-3 293 ? 0.57867 0.79379 0.59289 -0.24111 0.08129  -0.08340 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 CB  
+19100 C CG1 . VAL A-3 293 ? 1.40986 1.60963 1.42144 -0.23152 0.08481  -0.08447 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 CG1 
+19101 C CG2 . VAL A-3 293 ? 0.78317 0.99549 0.79382 -0.24011 0.07485  -0.08428 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 CG2 
+19102 N N   . ILE A-3 294 ? 0.87036 1.08939 0.87056 -0.23016 0.07308  -0.06516 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 N   
+19103 C CA  . ILE A-3 294 ? 0.68259 0.89257 0.67298 -0.22030 0.06863  -0.05846 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 CA  
+19104 C C   . ILE A-3 294 ? 0.92815 1.13513 0.91766 -0.22138 0.06313  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 C   
+19105 O O   . ILE A-3 294 ? 0.86097 1.07994 0.85484 -0.22996 0.06280  -0.06428 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 O   
+19106 C CB  . ILE A-3 294 ? 0.60989 0.82976 0.59572 -0.22027 0.06927  -0.04967 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 CB  
+19107 C CG1 . ILE A-3 294 ? 0.65850 0.87977 0.64609 -0.21779 0.07449  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 CG1 
+19108 C CG2 . ILE A-3 294 ? 0.58841 0.79890 0.56273 -0.21090 0.06427  -0.04305 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 CG2 
+19109 C CD1 . ILE A-3 294 ? 0.83457 1.06619 0.81764 -0.21768 0.07543  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 CD1 
+19110 N N   . TYR A-3 295 ? 0.82603 1.01712 0.81057 -0.21201 0.05890  -0.06287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 N   
+19111 C CA  . TYR A-3 295 ? 0.89406 1.08107 0.87947 -0.21250 0.05334  -0.06646 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CA  
+19112 C C   . TYR A-3 295 ? 0.90774 1.09260 0.88550 -0.20745 0.04901  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 C   
+19113 O O   . TYR A-3 295 ? 0.87298 1.04958 0.84147 -0.19783 0.04786  -0.05319 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 O   
+19114 C CB  . TYR A-3 295 ? 0.63728 0.80887 0.62248 -0.20546 0.05052  -0.07230 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CB  
+19115 C CG  . TYR A-3 295 ? 0.81629 0.98958 0.80821 -0.21099 0.05478  -0.07979 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CG  
+19116 C CD1 . TYR A-3 295 ? 0.87946 1.05150 0.87124 -0.20908 0.06085  -0.07998 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CD1 
+19117 C CD2 . TYR A-3 295 ? 0.98033 1.15592 0.97858 -0.21766 0.05313  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CD2 
+19118 C CE1 . TYR A-3 295 ? 1.04654 1.21952 1.04332 -0.21401 0.06532  -0.08674 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CE1 
+19119 C CE2 . TYR A-3 295 ? 1.02527 1.20183 1.02767 -0.22237 0.05717  -0.09238 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CE2 
+19120 C CZ  . TYR A-3 295 ? 0.99317 1.16832 0.99429 -0.22066 0.06330  -0.09287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CZ  
+19121 O OH  . TYR A-3 295 ? 1.07887 1.25445 1.08304 -0.22528 0.06788  -0.09898 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 OH  
+19122 N N   . LEU A-3 296 ? 0.95588 1.14782 0.93719 -0.21334 0.04710  -0.06053 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 N   
+19123 C CA  . LEU A-3 296 ? 0.76983 0.95880 0.74464 -0.20901 0.04320  -0.05511 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 CA  
+19124 C C   . LEU A-3 296 ? 0.90076 1.08150 0.88117 -0.20847 0.03779  -0.06052 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 C   
+19125 O O   . LEU A-3 296 ? 0.98113 1.17044 0.97068 -0.21634 0.03878  -0.06395 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 O   
+19126 C CB  . LEU A-3 296 ? 0.85672 1.06246 0.83108 -0.21563 0.04707  -0.05050 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 CB  
+19127 C CG  . LEU A-3 296 ? 0.99183 1.20290 0.95697 -0.21281 0.05039  -0.04233 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 CG  
+19128 C CD1 . LEU A-3 296 ? 0.93493 1.15353 0.90530 -0.21730 0.05528  -0.04437 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 CD1 
+19129 C CD2 . LEU A-3 296 ? 1.01340 1.23781 0.97463 -0.21612 0.05283  -0.03709 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 CD2 
+19130 N N   . ILE A-3 297 ? 0.84429 1.00843 0.81966 -0.19849 0.03199  -0.06113 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 N   
+19131 C CA  . ILE A-3 297 ? 0.78929 0.94399 0.77070 -0.19682 0.02589  -0.06698 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 CA  
+19132 C C   . ILE A-3 297 ? 0.90640 1.05457 0.88198 -0.19137 0.02079  -0.06221 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 C   
+19133 O O   . ILE A-3 297 ? 1.02206 1.15937 0.98583 -0.18103 0.01754  -0.05755 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 O   
+19134 C CB  . ILE A-3 297 ? 0.72036 0.86090 0.70081 -0.18876 0.02262  -0.07275 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 CB  
+19135 C CG1 . ILE A-3 297 ? 0.89865 1.04437 0.88074 -0.19195 0.02923  -0.07525 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 CG1 
+19136 C CG2 . ILE A-3 297 ? 0.94304 1.07771 0.93292 -0.18982 0.01726  -0.08031 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 CG2 
+19137 C CD1 . ILE A-3 297 ? 0.73397 0.86629 0.71370 -0.18271 0.02789  -0.08051 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 CD1 
+19138 N N   . GLU A-3 298 ? 0.87226 1.02643 0.85589 -0.19758 0.02039  -0.06297 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 N   
+19139 C CA  . GLU A-3 298 ? 0.96799 1.11689 0.94757 -0.19369 0.01659  -0.05874 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 CA  
+19140 C C   . GLU A-3 298 ? 0.98997 1.12780 0.97923 -0.19176 0.00938  -0.06523 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 C   
+19141 O O   . GLU A-3 298 ? 0.70449 0.84789 0.70790 -0.19903 0.01040  -0.07058 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 O   
+19142 C CB  . GLU A-3 298 ? 0.93799 1.10241 0.91983 -0.20121 0.02271  -0.05404 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 CB  
+19143 C CG  . GLU A-3 298 ? 1.14187 1.30154 1.11730 -0.19696 0.02056  -0.04853 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 CG  
+19144 C CD  . GLU A-3 298 ? 1.29800 1.47363 1.27159 -0.20225 0.02829  -0.04269 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 CD  
+19145 O OE1 . GLU A-3 298 ? 1.09834 1.28925 1.07822 -0.20963 0.03457  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 OE1 
+19146 O OE2 . GLU A-3 298 ? 1.41561 1.58832 1.38074 -0.19836 0.02815  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 OE2 
+19147 N N   . GLU A-3 299 ? 0.91702 1.03916 0.89880 -0.18160 0.00187  -0.06463 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 N   
+19148 C CA  . GLU A-3 299 ? 0.62689 0.73789 0.61791 -0.17897 -0.00613 -0.07083 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 CA  
+19149 C C   . GLU A-3 299 ? 0.64680 0.75804 0.65171 -0.18295 -0.00737 -0.08010 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 C   
+19150 O O   . GLU A-3 299 ? 0.89632 1.01148 0.91614 -0.18961 -0.00789 -0.08362 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 O   
+19151 C CB  . GLU A-3 299 ? 0.95769 1.07330 0.95605 -0.18413 -0.00540 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 CB  
+19152 C CG  . GLU A-3 299 ? 0.92796 1.04648 0.91272 -0.18200 -0.00205 -0.05871 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 CG  
+19153 C CD  . GLU A-3 299 ? 0.97997 1.08244 0.95649 -0.17258 -0.01002 -0.05680 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 CD  
+19154 O OE1 . GLU A-3 299 ? 1.40007 1.48947 1.38297 -0.16775 -0.01872 -0.06371 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 OE1 
+19155 O OE2 . GLU A-3 299 ? 1.14349 1.24636 1.10675 -0.16971 -0.00775 -0.04855 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 OE2 
+19156 N N   . PRO A-3 300 ? 0.75306 0.86065 0.75342 -0.17888 -0.00697 -0.08357 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 N   
+19157 C CA  . PRO A-3 300 ? 0.62079 0.72907 0.63251 -0.18264 -0.00729 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 CA  
+19158 C C   . PRO A-3 300 ? 0.74016 0.83574 0.75901 -0.17693 -0.01668 -0.09920 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 C   
+19159 O O   . PRO A-3 300 ? 0.93496 1.03191 0.96471 -0.18083 -0.01725 -0.10589 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 O   
+19160 C CB  . PRO A-3 300 ? 0.64192 0.74870 0.64446 -0.17812 -0.00343 -0.09302 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 CB  
+19161 C CG  . PRO A-3 300 ? 0.65773 0.75505 0.64516 -0.16668 -0.00589 -0.08733 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 CG  
+19162 C CD  . PRO A-3 300 ? 0.79660 0.89889 0.78155 -0.17001 -0.00563 -0.07976 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 CD  
+19163 N N   . GLU A-3 301 ? 0.84511 0.92823 0.85773 -0.16744 -0.02430 -0.09818 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 N   
+19164 C CA  . GLU A-3 301 ? 0.74665 0.81776 0.76707 -0.16182 -0.03427 -0.10566 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 CA  
+19165 C C   . GLU A-3 301 ? 0.86095 0.93742 0.89969 -0.17137 -0.03556 -0.10719 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 C   
+19166 O O   . GLU A-3 301 ? 0.99551 1.06398 1.04483 -0.16882 -0.04352 -0.11411 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 O   
+19167 C CB  . GLU A-3 301 ? 0.74717 0.80282 0.75476 -0.14826 -0.04247 -0.10382 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 CB  
+19168 C CG  . GLU A-3 301 ? 0.65686 0.71359 0.66125 -0.15052 -0.04243 -0.09596 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 CG  
+19169 C CD  . GLU A-3 301 ? 0.79998 0.86282 0.78838 -0.15008 -0.03494 -0.08570 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 CD  
+19170 O OE1 . GLU A-3 301 ? 0.68059 0.74655 0.66174 -0.14816 -0.02999 -0.08468 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 OE1 
+19171 O OE2 . GLU A-3 301 ? 1.01448 1.07903 0.99777 -0.15148 -0.03373 -0.07859 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 OE2 
+19172 N N   . ILE A-3 302 ? 0.89669 0.98651 0.93996 -0.18150 -0.02777 -0.10092 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 N   
+19173 C CA  . ILE A-3 302 ? 0.92602 1.02122 0.98727 -0.18953 -0.02747 -0.10118 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 CA  
+19174 C C   . ILE A-3 302 ? 0.87485 0.97332 0.95170 -0.19488 -0.02781 -0.10803 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 C   
+19175 O O   . ILE A-3 302 ? 0.95799 1.06411 1.03291 -0.19888 -0.02207 -0.10883 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 O   
+19176 C CB  . ILE A-3 302 ? 0.75125 0.86088 0.81230 -0.19745 -0.01773 -0.09286 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 CB  
+19177 C CG1 . ILE A-3 302 ? 0.81308 0.91893 0.85921 -0.19200 -0.01782 -0.08577 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 CG1 
+19178 C CG2 . ILE A-3 302 ? 0.62745 0.74392 0.70858 -0.20525 -0.01543 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 CG2 
+19179 C CD1 . ILE A-3 302 ? 0.77877 0.89902 0.82389 -0.19857 -0.00815 -0.07791 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 CD1 
+19180 N N   . SER A-3 303 ? 0.90455 0.99698 0.99698 -0.19490 -0.03464 -0.11287 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-3 N   
+19181 C CA  . SER A-3 303 ? 1.15151 1.24653 1.26016 -0.19968 -0.03569 -0.11886 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-3 CA  
+19182 C C   . SER A-3 303 ? 1.04588 1.13672 1.14581 -0.19473 -0.03740 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-3 C   
+19183 O O   . SER A-3 303 ? 1.50231 1.59989 1.60759 -0.20011 -0.03325 -0.12743 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-3 O   
+19184 C CB  . SER A-3 303 ? 1.36815 1.47837 1.48767 -0.21069 -0.02611 -0.11390 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-3 CB  
+19185 O OG  . SER A-3 303 ? 1.83223 1.94450 1.96647 -0.21482 -0.02702 -0.11851 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-3 OG  
+19186 N N   . LEU A-3 304 ? 0.95534 1.03453 1.04099 -0.18349 -0.04312 -0.12798 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 N   
+19187 C CA  . LEU A-3 304 ? 0.98629 1.06034 1.06199 -0.17624 -0.04401 -0.13386 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 CA  
+19188 C C   . LEU A-3 304 ? 1.08130 1.13988 1.15532 -0.16359 -0.05563 -0.14141 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 C   
+19189 O O   . LEU A-3 304 ? 0.82822 0.87795 0.89690 -0.15677 -0.06165 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 O   
+19190 C CB  . LEU A-3 304 ? 0.75795 0.83419 0.81491 -0.17299 -0.03708 -0.12855 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 CB  
+19191 C CG  . LEU A-3 304 ? 0.89400 0.96855 0.94213 -0.16800 -0.03382 -0.13320 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 CG  
+19192 C CD1 . LEU A-3 304 ? 0.72313 0.80857 0.78083 -0.17884 -0.02751 -0.13522 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 CD1 
+19193 C CD2 . LEU A-3 304 ? 0.84067 0.91593 0.87213 -0.16373 -0.02765 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 CD2 
+19194 N N   . HIS A-3 305 ? 1.02587 1.08112 1.10356 -0.15987 -0.05881 -0.15005 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 N   
+19195 C CA  . HIS A-3 305 ? 0.91937 0.96048 0.99549 -0.14662 -0.07013 -0.15858 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 CA  
+19196 C C   . HIS A-3 305 ? 1.10253 1.13363 1.15716 -0.13201 -0.07110 -0.15736 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 C   
+19197 O O   . HIS A-3 305 ? 1.10743 1.14309 1.14950 -0.13206 -0.06213 -0.15208 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 O   
+19198 C CB  . HIS A-3 305 ? 0.86412 0.90560 0.94791 -0.14564 -0.07202 -0.16808 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 CB  
+19199 C CG  . HIS A-3 305 ? 1.11336 1.14189 1.19931 -0.13284 -0.08459 -0.17818 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 CG  
+19200 N ND1 . HIS A-3 305 ? 0.86780 0.89280 0.95026 -0.12429 -0.08651 -0.18735 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 ND1 
+19201 C CD2 . HIS A-3 305 ? 1.10758 1.12590 1.19870 -0.12669 -0.09597 -0.18099 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 CD2 
+19202 C CE1 . HIS A-3 305 ? 1.06373 1.07734 1.14934 -0.11297 -0.09893 -0.19574 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 CE1 
+19203 N NE2 . HIS A-3 305 ? 1.04782 1.05681 1.13893 -0.11439 -0.10523 -0.19214 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 NE2 
+19204 N N   . ARG A-3 306 ? 0.86127 1.16012 0.88274 -0.16149 0.02920  -0.04898 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 N   
+19205 C CA  . ARG A-3 306 ? 0.94864 1.22588 0.96727 -0.16513 0.02297  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 CA  
+19206 C C   . ARG A-3 306 ? 0.80221 1.06922 0.82281 -0.15215 0.01472  -0.04514 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 C   
+19207 O O   . ARG A-3 306 ? 0.81734 1.05913 0.83138 -0.15210 0.01006  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 O   
+19208 C CB  . ARG A-3 306 ? 1.03186 1.32018 1.05521 -0.17702 0.02388  -0.03963 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 CB  
+19209 C CG  . ARG A-3 306 ? 0.77884 1.04997 0.80006 -0.17974 0.01753  -0.03501 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 CG  
+19210 C CD  . ARG A-3 306 ? 0.90516 1.18938 0.93055 -0.19083 0.01819  -0.03209 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 CD  
+19211 N NE  . ARG A-3 306 ? 0.94953 1.21965 0.97214 -0.19240 0.01213  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 NE  
+19212 C CZ  . ARG A-3 306 ? 0.95207 1.22658 0.97842 -0.18473 0.00522  -0.02666 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 CZ  
+19213 N NH1 . ARG A-3 306 ? 1.14421 1.43758 1.17865 -0.17357 0.00289  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 NH1 
+19214 N NH2 . ARG A-3 306 ? 1.11758 1.37756 1.13883 -0.18772 0.00057  -0.02220 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 NH2 
+19215 N N   . SER A-3 307 ? 0.79758 1.08378 0.82684 -0.14096 0.01287  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-3 N   
+19216 C CA  . SER A-3 307 ? 0.71430 0.98796 0.74372 -0.12710 0.00463  -0.04916 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-3 CA  
+19217 C C   . SER A-3 307 ? 0.72975 0.97870 0.75014 -0.11893 0.00306  -0.05350 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-3 C   
+19218 O O   . SER A-3 307 ? 0.79169 1.01485 0.80607 -0.11497 -0.00341 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-3 O   
+19219 C CB  . SER A-3 307 ? 0.72505 1.02655 0.76603 -0.11456 0.00294  -0.05272 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-3 CB  
+19220 O OG  . SER A-3 307 ? 1.13053 1.45348 1.17583 -0.10983 0.00972  -0.05985 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-3 OG  
+19221 N N   . MET A-3 308 ? 1.09805 1.35407 1.11622 -0.11728 0.00898  -0.05940 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 N   
+19222 C CA  . MET A-3 308 ? 0.81248 1.04613 0.82129 -0.11023 0.00728  -0.06472 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 CA  
+19223 C C   . MET A-3 308 ? 0.87624 1.08471 0.87565 -0.12156 0.00602  -0.06101 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 C   
+19224 O O   . MET A-3 308 ? 0.88511 1.06969 0.87722 -0.11779 0.00169  -0.06375 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 O   
+19225 C CB  . MET A-3 308 ? 0.81289 1.06311 0.82069 -0.10526 0.01403  -0.07237 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 CB  
+19226 C CG  . MET A-3 308 ? 0.85475 1.13134 0.87240 -0.09169 0.01552  -0.07817 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 CG  
+19227 S SD  . MET A-3 308 ? 1.87312 2.16971 1.88758 -0.08774 0.02489  -0.08726 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 SD  
+19228 C CE  . MET A-3 308 ? 1.72587 2.05568 1.75479 -0.07022 0.02577  -0.09445 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 CE  
+19229 N N   . GLN A-3 309 ? 0.89707 1.11070 0.89660 -0.13535 0.00968  -0.05538 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 N   
+19230 C CA  . GLN A-3 309 ? 0.75131 0.94429 0.74370 -0.14492 0.00824  -0.05197 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 CA  
+19231 C C   . GLN A-3 309 ? 1.01984 1.19317 1.01145 -0.14536 0.00132  -0.04828 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 C   
+19232 O O   . GLN A-3 309 ? 0.93138 1.08418 0.91682 -0.14784 -0.00171 -0.04886 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 O   
+19233 C CB  . GLN A-3 309 ? 0.75932 0.96117 0.75200 -0.15775 0.01339  -0.04681 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 CB  
+19234 C CG  . GLN A-3 309 ? 0.74999 0.96815 0.74079 -0.15966 0.02079  -0.04882 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 CG  
+19235 C CD  . GLN A-3 309 ? 0.69430 0.91732 0.68410 -0.17244 0.02562  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 CD  
+19236 O OE1 . GLN A-3 309 ? 0.79549 1.00449 0.78228 -0.17919 0.02385  -0.03929 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 OE1 
+19237 N NE2 . GLN A-3 309 ? 0.73334 0.97615 0.72543 -0.17608 0.03203  -0.04326 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 NE2 
+19238 N N   . ILE A-3 310 ? 0.85224 1.03253 0.84954 -0.14361 -0.00129 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 N   
+19239 C CA  . ILE A-3 310 ? 0.81351 0.97460 0.80797 -0.14342 -0.00784 -0.04001 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 CA  
+19240 C C   . ILE A-3 310 ? 0.85354 0.99551 0.84303 -0.13155 -0.01287 -0.04439 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 C   
+19241 O O   . ILE A-3 310 ? 0.97767 1.09477 0.96030 -0.13420 -0.01716 -0.04250 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 O   
+19242 C CB  . ILE A-3 310 ? 0.91646 1.09130 0.91678 -0.14353 -0.00991 -0.03469 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 CB  
+19243 C CG1 . ILE A-3 310 ? 0.69944 0.89196 0.70370 -0.15598 -0.00449 -0.03191 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 CG1 
+19244 C CG2 . ILE A-3 310 ? 0.77256 0.92663 0.76731 -0.14475 -0.01630 -0.02872 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 CG2 
+19245 C CD1 . ILE A-3 310 ? 0.75173 0.96297 0.76244 -0.15679 -0.00610 -0.02850 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 CD1 
+19246 N N   . ALA A-3 311 ? 0.89119 1.04406 0.88359 -0.11872 -0.01207 -0.05076 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-3 N   
+19247 C CA  . ALA A-3 311 ? 0.81722 0.95001 0.80366 -0.10632 -0.01644 -0.05654 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-3 CA  
+19248 C C   . ALA A-3 311 ? 0.92038 1.03333 0.89807 -0.11202 -0.01600 -0.06101 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-3 C   
+19249 O O   . ALA A-3 311 ? 0.92629 1.01154 0.89621 -0.11076 -0.02102 -0.06219 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-3 O   
+19250 C CB  . ALA A-3 311 ? 0.90132 1.05365 0.89324 -0.09099 -0.01447 -0.06391 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-3 CB  
+19251 N N   . LEU A-3 312 ? 0.96406 1.09049 0.94213 -0.11878 -0.01031 -0.06341 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 N   
+19252 C CA  . LEU A-3 312 ? 1.05970 1.17108 1.02988 -0.12430 -0.01057 -0.06763 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 CA  
+19253 C C   . LEU A-3 312 ? 0.96054 1.05527 0.92836 -0.13693 -0.01358 -0.06175 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 C   
+19254 O O   . LEU A-3 312 ? 1.04032 1.11483 1.00175 -0.13990 -0.01704 -0.06505 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 O   
+19255 C CB  . LEU A-3 312 ? 0.96061 1.09086 0.93044 -0.12789 -0.00423 -0.07011 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 CB  
+19256 C CG  . LEU A-3 312 ? 0.84552 0.96553 0.80752 -0.13391 -0.00475 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 CG  
+19257 C CD1 . LEU A-3 312 ? 0.85975 0.96238 0.81433 -0.12611 -0.00872 -0.08314 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 CD1 
+19258 C CD2 . LEU A-3 312 ? 0.99387 1.13266 0.95404 -0.13675 0.00140  -0.07397 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 CD2 
+19259 N N   . SER A-3 313 ? 0.96000 1.06397 0.93291 -0.14500 -0.01209 -0.05372 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-3 N   
+19260 C CA  . SER A-3 313 ? 1.13239 1.22395 1.10363 -0.15682 -0.01399 -0.04843 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-3 CA  
+19261 C C   . SER A-3 313 ? 0.92585 0.99315 0.89208 -0.15564 -0.01987 -0.04667 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-3 C   
+19262 O O   . SER A-3 313 ? 0.89176 0.94275 0.85367 -0.16417 -0.02195 -0.04640 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-3 O   
+19263 C CB  . SER A-3 313 ? 0.75618 0.86247 0.73286 -0.16437 -0.01098 -0.04114 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-3 CB  
+19264 O OG  . SER A-3 313 ? 1.17817 1.28776 1.15751 -0.15968 -0.01315 -0.03694 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-3 OG  
+19265 N N   . LYS A-3 314 ? 0.86224 0.92703 0.82862 -0.14527 -0.02268 -0.04521 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 N   
+19266 C CA  . LYS A-3 314 ? 0.90017 0.93765 0.85903 -0.14257 -0.02866 -0.04292 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 CA  
+19267 C C   . LYS A-3 314 ? 0.91773 0.93273 0.86882 -0.14001 -0.03108 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 C   
+19268 O O   . LYS A-3 314 ? 1.05595 1.04502 0.99931 -0.14654 -0.03465 -0.04956 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 O   
+19269 C CB  . LYS A-3 314 ? 0.78852 0.82909 0.74881 -0.12882 -0.03186 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 CB  
+19270 C CG  . LYS A-3 314 ? 0.86096 0.86957 0.81102 -0.12276 -0.03863 -0.03780 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 CG  
+19271 C CD  . LYS A-3 314 ? 1.13615 1.15092 1.08819 -0.10738 -0.04256 -0.03455 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 CD  
+19272 C CE  . LYS A-3 314 ? 1.51974 1.49846 1.45920 -0.09900 -0.04977 -0.03199 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 CE  
+19273 N NZ  . LYS A-3 314 ? 1.65342 1.62651 1.58856 -0.10019 -0.05423 -0.02020 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 NZ  
+19274 N N   . GLN A-3 315 ? 1.13157 1.15621 1.08375 -0.13171 -0.02889 -0.05998 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 N   
+19275 C CA  . GLN A-3 315 ? 1.09353 1.09742 1.03737 -0.12892 -0.03135 -0.06918 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 CA  
+19276 C C   . GLN A-3 315 ? 0.89793 0.89770 0.83958 -0.14382 -0.03082 -0.07114 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 C   
+19277 O O   . GLN A-3 315 ? 0.99422 0.97100 0.92808 -0.14722 -0.03432 -0.07655 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 O   
+19278 C CB  . GLN A-3 315 ? 0.75220 0.76986 0.69694 -0.11527 -0.02877 -0.07868 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 CB  
+19279 C CG  . GLN A-3 315 ? 1.13332 1.12751 1.06987 -0.10171 -0.03290 -0.08670 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 CG  
+19280 C CD  . GLN A-3 315 ? 1.84063 1.85145 1.77794 -0.08863 -0.02933 -0.09719 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 CD  
+19281 O OE1 . GLN A-3 315 ? 2.02647 2.06712 1.97043 -0.08993 -0.02357 -0.09717 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 OE1 
+19282 N NE2 . GLN A-3 315 ? 1.94739 1.93777 1.87670 -0.07609 -0.03243 -0.10639 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 NE2 
+19283 N N   . LEU A-3 316 ? 0.91282 0.93442 0.86115 -0.15266 -0.02677 -0.06723 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 N   
+19284 C CA  . LEU A-3 316 ? 0.87429 0.89611 0.82197 -0.16492 -0.02665 -0.06934 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 CA  
+19285 C C   . LEU A-3 316 ? 0.94173 0.94785 0.88822 -0.17769 -0.02919 -0.06387 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 C   
+19286 O O   . LEU A-3 316 ? 0.95831 0.95334 0.90147 -0.18640 -0.03152 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 O   
+19287 C CB  . LEU A-3 316 ? 0.92281 0.97118 0.87687 -0.16828 -0.02170 -0.06687 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 CB  
+19288 C CG  . LEU A-3 316 ? 0.84991 0.91487 0.80342 -0.15910 -0.01821 -0.07203 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 CG  
+19289 C CD1 . LEU A-3 316 ? 0.71834 0.80421 0.67589 -0.16400 -0.01350 -0.06773 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 CD1 
+19290 C CD2 . LEU A-3 316 ? 0.92483 0.98112 0.87073 -0.15590 -0.02066 -0.08239 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 CD2 
+19291 N N   . PHE A-3 317 ? 1.05090 1.05729 0.99974 -0.17980 -0.02867 -0.05464 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 N   
+19292 C CA  . PHE A-3 317 ? 0.88662 0.88222 0.83407 -0.19310 -0.02968 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CA  
+19293 C C   . PHE A-3 317 ? 0.96771 0.93397 0.90583 -0.19185 -0.03409 -0.04490 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 C   
+19294 O O   . PHE A-3 317 ? 1.05549 1.00081 0.98726 -0.20144 -0.03645 -0.04613 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 O   
+19295 C CB  . PHE A-3 317 ? 0.79543 0.81075 0.74969 -0.19800 -0.02584 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CB  
+19296 C CG  . PHE A-3 317 ? 0.75182 0.79142 0.71333 -0.19959 -0.02161 -0.04275 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CG  
+19297 C CD1 . PHE A-3 317 ? 0.94106 0.98622 0.90526 -0.20950 -0.02074 -0.04491 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CD1 
+19298 C CD2 . PHE A-3 317 ? 0.85850 0.91537 0.82377 -0.19118 -0.01860 -0.04274 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CD2 
+19299 C CE1 . PHE A-3 317 ? 0.86127 0.92626 0.83058 -0.20918 -0.01755 -0.04653 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CE1 
+19300 C CE2 . PHE A-3 317 ? 0.78147 0.85637 0.75083 -0.19284 -0.01476 -0.04403 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CE2 
+19301 C CZ  . PHE A-3 317 ? 0.65308 0.73078 0.62385 -0.20095 -0.01453 -0.04568 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CZ  
+19302 N N   . GLU A-3 318 ? 1.20781 1.17205 1.14452 -0.18036 -0.03546 -0.04037 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 N   
+19303 C CA  . GLU A-3 318 ? 1.41049 1.34522 1.33667 -0.17740 -0.04029 -0.03554 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 CA  
+19304 C C   . GLU A-3 318 ? 1.35544 1.26226 1.27239 -0.17196 -0.04414 -0.04389 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 C   
+19305 O O   . GLU A-3 318 ? 1.78852 1.66467 1.69477 -0.17923 -0.04736 -0.04193 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 O   
+19306 C CB  . GLU A-3 318 ? 1.26469 1.20697 1.19222 -0.16371 -0.04182 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 CB  
+19307 C CG  . GLU A-3 318 ? 1.54000 1.49043 1.46822 -0.17121 -0.04113 -0.01857 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 CG  
+19308 C CD  . GLU A-3 318 ? 1.80041 1.74958 1.72598 -0.15770 -0.04528 -0.01248 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 CD  
+19309 O OE1 . GLU A-3 318 ? 1.70759 1.65165 1.63245 -0.14151 -0.04831 -0.01729 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 OE1 
+19310 O OE2 . GLU A-3 318 ? 1.79711 1.75163 1.72119 -0.16267 -0.04569 -0.00331 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 OE2 
+19311 N N   . GLN A-3 319 ? 1.29227 1.20826 1.21202 -0.15986 -0.04357 -0.05347 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 N   
+19312 C CA  . GLN A-3 319 ? 1.61581 1.50627 1.52624 -0.15345 -0.04697 -0.06323 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 CA  
+19313 C C   . GLN A-3 319 ? 1.66274 1.54858 1.57140 -0.16812 -0.04658 -0.07039 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 C   
+19314 O O   . GLN A-3 319 ? 1.65973 1.57151 1.57701 -0.17631 -0.04306 -0.07133 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 O   
+19315 C CB  . GLN A-3 319 ? 1.67231 1.57737 1.58612 -0.13483 -0.04584 -0.07162 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 CB  
+19316 C CG  . GLN A-3 319 ? 1.60660 1.52569 1.52573 -0.12020 -0.04586 -0.06575 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 CG  
+19317 C CD  . GLN A-3 319 ? 2.04995 1.93846 1.95911 -0.10702 -0.05177 -0.06426 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 CD  
+19318 O OE1 . GLN A-3 319 ? 2.32333 2.18765 2.22353 -0.09882 -0.05449 -0.07311 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 OE1 
+19319 N NE2 . GLN A-3 319 ? 2.03781 1.92624 1.94732 -0.10430 -0.05414 -0.05320 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 NE2 
+19320 N N   . SER A-3 320 ? 1.80888 1.66074 1.70576 -0.17130 -0.05066 -0.07561 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-3 N   
+19321 C CA  . SER A-3 320 ? 1.88576 1.73178 1.78019 -0.18525 -0.05137 -0.08408 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-3 CA  
+19322 C C   . SER A-3 320 ? 1.73254 1.58475 1.62557 -0.17556 -0.05166 -0.09804 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-3 C   
+19323 O O   . SER A-3 320 ? 1.63427 1.47379 1.52145 -0.18405 -0.05400 -0.10744 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-3 O   
+19324 C CB  . SER A-3 320 ? 1.99641 1.80151 1.87768 -0.19651 -0.05541 -0.08327 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-3 CB  
+19325 O OG  . SER A-3 320 ? 2.18854 1.98956 2.06985 -0.20808 -0.05448 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-3 OG  
+19326 N N   . THR A-3 321 ? 1.70889 1.58155 1.60678 -0.15882 -0.04915 -0.09989 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 N   
+19327 C CA  . THR A-3 321 ? 1.60713 1.48748 1.50244 -0.14904 -0.04858 -0.11289 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 CA  
+19328 C C   . THR A-3 321 ? 1.40469 1.31108 1.30542 -0.15932 -0.04647 -0.11691 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 C   
+19329 O O   . THR A-3 321 ? 1.37449 1.27788 1.26906 -0.15942 -0.04809 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 O   
+19330 C CB  . THR A-3 321 ? 1.76661 1.66486 1.66627 -0.12943 -0.04555 -0.11305 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 CB  
+19331 O OG1 . THR A-3 321 ? 2.12682 2.00206 2.02178 -0.11806 -0.04854 -0.10937 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 OG1 
+19332 C CG2 . THR A-3 321 ? 1.61624 1.52219 1.51161 -0.11900 -0.04421 -0.12681 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 CG2 
+19333 N N   . TYR A-3 322 ? 1.54304 1.47428 1.45422 -0.16731 -0.04330 -0.10774 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 N   
+19334 C CA  . TYR A-3 322 ? 1.03914 0.99592 0.95565 -0.17506 -0.04159 -0.10995 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CA  
+19335 C C   . TYR A-3 322 ? 1.12370 1.07704 1.04350 -0.19337 -0.04348 -0.10632 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 C   
+19336 O O   . TYR A-3 322 ? 1.25660 1.22364 1.18467 -0.19990 -0.04093 -0.09677 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 O   
+19337 C CB  . TYR A-3 322 ? 0.96389 0.95181 0.88931 -0.16914 -0.03609 -0.10293 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CB  
+19338 C CG  . TYR A-3 322 ? 1.35879 1.35687 1.28213 -0.15314 -0.03312 -0.10734 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CG  
+19339 C CD1 . TYR A-3 322 ? 1.38273 1.36969 1.30445 -0.14103 -0.03326 -0.10714 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CD1 
+19340 C CD2 . TYR A-3 322 ? 1.36270 1.38290 1.28552 -0.14995 -0.03004 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CD2 
+19341 C CE1 . TYR A-3 322 ? 1.63025 1.63059 1.55169 -0.12650 -0.02995 -0.11188 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CE1 
+19342 C CE2 . TYR A-3 322 ? 1.27774 1.30941 1.19846 -0.13672 -0.02628 -0.11531 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CE2 
+19343 C CZ  . TYR A-3 322 ? 1.53763 1.56082 1.45864 -0.12518 -0.02598 -0.11604 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CZ  
+19344 O OH  . TYR A-3 322 ? 1.42568 1.46405 1.34616 -0.11200 -0.02170 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 OH  
+19345 N N   . LYS A-3 323 ? 0.88696 0.82258 0.80016 -0.20218 -0.04778 -0.11480 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 N   
+19346 C CA  . LYS A-3 323 ? 0.90881 0.84303 0.82572 -0.22101 -0.04937 -0.11263 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 CA  
+19347 C C   . LYS A-3 323 ? 0.97303 0.94191 0.90097 -0.22650 -0.04748 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 C   
+19348 O O   . LYS A-3 323 ? 1.19227 1.17263 1.12865 -0.23527 -0.04523 -0.10264 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 O   
+19349 C CB  . LYS A-3 323 ? 0.89506 0.80539 0.80269 -0.23039 -0.05444 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 CB  
+19350 C CG  . LYS A-3 323 ? 1.13626 1.00624 1.03333 -0.23346 -0.05656 -0.12171 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 CG  
+19351 C CD  . LYS A-3 323 ? 1.10474 0.95221 0.99415 -0.24977 -0.06096 -0.13086 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 CD  
+19352 C CE  . LYS A-3 323 ? 1.16144 1.02309 1.05999 -0.27130 -0.06017 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 CE  
+19353 N NZ  . LYS A-3 323 ? 1.34499 1.18553 1.23658 -0.28962 -0.06421 -0.13510 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 NZ  
+19354 N N   . TYR A-3 324 ? 1.03534 1.02084 0.96231 -0.22056 -0.04841 -0.11874 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 N   
+19355 C CA  . TYR A-3 324 ? 0.78664 0.80281 0.72192 -0.22374 -0.04775 -0.11771 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CA  
+19356 C C   . TYR A-3 324 ? 0.81680 0.85033 0.75110 -0.20917 -0.04434 -0.11597 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 C   
+19357 O O   . TYR A-3 324 ? 1.04749 1.07710 0.97311 -0.19973 -0.04503 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 O   
+19358 C CB  . TYR A-3 324 ? 0.77121 0.79257 0.70489 -0.23265 -0.05317 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CB  
+19359 C CG  . TYR A-3 324 ? 0.87816 0.87515 0.80812 -0.24665 -0.05688 -0.13388 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CG  
+19360 C CD1 . TYR A-3 324 ? 0.83866 0.83759 0.77670 -0.26250 -0.05650 -0.12891 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CD1 
+19361 C CD2 . TYR A-3 324 ? 0.86117 0.83242 0.77858 -0.24455 -0.06035 -0.14416 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CD2 
+19362 C CE1 . TYR A-3 324 ? 0.85657 0.83195 0.78996 -0.27736 -0.05931 -0.13314 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CE1 
+19363 C CE2 . TYR A-3 324 ? 0.93982 0.88485 0.85199 -0.25847 -0.06368 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CE2 
+19364 C CZ  . TYR A-3 324 ? 0.89546 0.84241 0.81548 -0.27561 -0.06307 -0.14297 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CZ  
+19365 O OH  . TYR A-3 324 ? 0.99596 0.91560 0.90960 -0.29148 -0.06582 -0.14714 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 OH  
+19366 N N   . PHE A-3 325 ? 0.72619 0.77817 0.66843 -0.20791 -0.04029 -0.10660 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 N   
+19367 C CA  . PHE A-3 325 ? 0.73285 0.80110 0.67350 -0.19671 -0.03664 -0.10415 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CA  
+19368 C C   . PHE A-3 325 ? 0.76565 0.85434 0.71424 -0.19953 -0.03436 -0.09668 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 C   
+19369 O O   . PHE A-3 325 ? 0.84526 0.93618 0.80193 -0.20845 -0.03435 -0.09239 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 O   
+19370 C CB  . PHE A-3 325 ? 0.87918 0.94055 0.81794 -0.18689 -0.03231 -0.09996 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CB  
+19371 C CG  . PHE A-3 325 ? 1.00496 1.06447 0.95116 -0.19020 -0.02939 -0.08971 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CG  
+19372 C CD1 . PHE A-3 325 ? 0.91059 0.98705 0.86277 -0.19028 -0.02515 -0.08172 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CD1 
+19373 C CD2 . PHE A-3 325 ? 0.91954 0.95872 0.86497 -0.19287 -0.03101 -0.08810 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CD2 
+19374 C CE1 . PHE A-3 325 ? 0.64417 0.71947 0.60207 -0.19358 -0.02265 -0.07331 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CE1 
+19375 C CE2 . PHE A-3 325 ? 0.83670 0.87500 0.78727 -0.19569 -0.02871 -0.07858 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CE2 
+19376 C CZ  . PHE A-3 325 ? 0.75664 0.81411 0.71376 -0.19626 -0.02452 -0.07166 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CZ  
+19377 N N   . PHE A-3 326 ? 0.79897 0.90173 0.74404 -0.19162 -0.03213 -0.09532 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 N   
+19378 C CA  . PHE A-3 326 ? 0.83595 0.95427 0.78586 -0.19129 -0.02925 -0.08763 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CA  
+19379 C C   . PHE A-3 326 ? 0.87288 0.99340 0.81917 -0.18340 -0.02322 -0.08185 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 C   
+19380 O O   . PHE A-3 326 ? 0.91693 1.03863 0.85459 -0.17627 -0.02211 -0.08523 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 O   
+19381 C CB  . PHE A-3 326 ? 0.74779 0.88058 0.69519 -0.19023 -0.03311 -0.09100 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CB  
+19382 C CG  . PHE A-3 326 ? 0.68980 0.82701 0.64393 -0.19938 -0.03880 -0.09624 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CG  
+19383 C CD1 . PHE A-3 326 ? 0.71107 0.84033 0.66151 -0.20383 -0.04388 -0.10603 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CD1 
+19384 C CD2 . PHE A-3 326 ? 0.76431 0.91456 0.72851 -0.20385 -0.03887 -0.09214 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CD2 
+19385 C CE1 . PHE A-3 326 ? 0.69709 0.83220 0.65428 -0.21432 -0.04892 -0.11129 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CE1 
+19386 C CE2 . PHE A-3 326 ? 0.85443 1.01302 0.82638 -0.21304 -0.04363 -0.09746 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CE2 
+19387 C CZ  . PHE A-3 326 ? 0.74242 0.89395 0.71111 -0.21913 -0.04866 -0.10688 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CZ  
+19388 N N   . LEU A-3 327 ? 0.91398 1.03616 0.86656 -0.18547 -0.01909 -0.07370 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 N   
+19389 C CA  . LEU A-3 327 ? 0.85301 0.97741 0.80389 -0.18054 -0.01330 -0.06840 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 CA  
+19390 C C   . LEU A-3 327 ? 0.95183 1.08551 0.90304 -0.18089 -0.00975 -0.06158 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 C   
+19391 O O   . LEU A-3 327 ? 0.89875 1.03422 0.85633 -0.18582 -0.01003 -0.05816 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 O   
+19392 C CB  . LEU A-3 327 ? 0.86148 0.97796 0.81807 -0.18254 -0.01179 -0.06517 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 CB  
+19393 C CG  . LEU A-3 327 ? 0.70104 0.82319 0.65791 -0.17846 -0.00629 -0.06036 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 CG  
+19394 C CD1 . LEU A-3 327 ? 0.95227 1.07887 0.90206 -0.17047 -0.00441 -0.06492 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 CD1 
+19395 C CD2 . LEU A-3 327 ? 0.84122 0.95678 0.80345 -0.17954 -0.00642 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 CD2 
+19396 N N   . SER A-3 328 ? 0.88010 1.01877 0.82356 -0.17578 -0.00608 -0.05977 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-3 N   
+19397 C CA  . SER A-3 328 ? 0.87796 1.02080 0.81900 -0.17603 -0.00185 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-3 CA  
+19398 C C   . SER A-3 328 ? 0.94118 1.08513 0.88274 -0.17648 0.00441  -0.04864 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-3 C   
+19399 O O   . SER A-3 328 ? 1.12591 1.27316 1.06287 -0.17266 0.00679  -0.05103 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-3 O   
+19400 C CB  . SER A-3 328 ? 0.71281 0.85948 0.64230 -0.17119 -0.00250 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-3 CB  
+19401 O OG  . SER A-3 328 ? 1.18183 1.32810 1.10656 -0.17127 0.00189  -0.04512 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-3 OG  
+19402 N N   . THR A-3 329 ? 0.65581 0.79892 0.60322 -0.18126 0.00709  -0.04333 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 N   
+19403 C CA  . THR A-3 329 ? 0.77365 0.92004 0.72342 -0.18308 0.01215  -0.04024 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 CA  
+19404 C C   . THR A-3 329 ? 0.88231 1.02779 0.83198 -0.18821 0.01615  -0.03410 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 C   
+19405 O O   . THR A-3 329 ? 0.70345 0.84479 0.65534 -0.19043 0.01447  -0.03261 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 O   
+19406 C CB  . THR A-3 329 ? 0.85012 0.99505 0.80851 -0.18387 0.00996  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 CB  
+19407 O OG1 . THR A-3 329 ? 0.79053 0.94204 0.75222 -0.18539 0.01415  -0.03903 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 OG1 
+19408 C CG2 . THR A-3 329 ? 0.80446 0.94346 0.76877 -0.18892 0.00666  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 CG2 
+19409 N N   . HIS A-3 330 ? 0.84767 0.99762 0.79466 -0.19032 0.02175  -0.03123 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 N   
+19410 C CA  . HIS A-3 330 ? 1.03647 1.18443 0.98342 -0.19677 0.02596  -0.02632 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 CA  
+19411 C C   . HIS A-3 330 ? 1.01840 1.17304 0.97417 -0.20112 0.02725  -0.02609 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 C   
+19412 O O   . HIS A-3 330 ? 0.90790 1.06221 0.86380 -0.20758 0.03072  -0.02303 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 O   
+19413 C CB  . HIS A-3 330 ? 0.85570 1.00283 0.79164 -0.19850 0.03166  -0.02271 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 CB  
+19414 C CG  . HIS A-3 330 ? 1.08889 1.22500 1.01452 -0.19610 0.03084  -0.01980 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 CG  
+19415 N ND1 . HIS A-3 330 ? 1.41796 1.54681 1.34630 -0.19518 0.02748  -0.01942 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 ND1 
+19416 C CD2 . HIS A-3 330 ? 0.77583 0.90762 0.68792 -0.19358 0.03276  -0.01698 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 CD2 
+19417 C CE1 . HIS A-3 330 ? 1.48111 1.60198 1.39896 -0.19101 0.02681  -0.01675 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 CE1 
+19418 N NE2 . HIS A-3 330 ? 1.15014 1.27136 1.05704 -0.19010 0.02974  -0.01472 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 NE2 
+19419 N N   . SER A-3 331 ? 0.84935 1.00914 0.81160 -0.19741 0.02408  -0.02943 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-3 N   
+19420 C CA  . SER A-3 331 ? 0.81207 0.98063 0.78185 -0.19929 0.02459  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-3 CA  
+19421 C C   . SER A-3 331 ? 0.85353 1.01639 0.82885 -0.20133 0.02025  -0.02819 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-3 C   
+19422 O O   . SER A-3 331 ? 0.95907 1.11457 0.93518 -0.19795 0.01565  -0.03021 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-3 O   
+19423 C CB  . SER A-3 331 ? 0.79375 0.97139 0.76605 -0.19201 0.02389  -0.03311 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-3 CB  
+19424 O OG  . SER A-3 331 ? 0.96867 1.15543 0.94907 -0.19154 0.02276  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-3 OG  
+19425 N N   . PRO A-3 332 ? 0.87572 1.04139 0.85390 -0.20770 0.02165  -0.02535 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 N   
+19426 C CA  . PRO A-3 332 ? 0.76734 0.92882 0.74933 -0.20965 0.01772  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 CA  
+19427 C C   . PRO A-3 332 ? 0.86375 1.02811 0.84984 -0.20416 0.01345  -0.02492 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 C   
+19428 O O   . PRO A-3 332 ? 0.75261 0.90794 0.73892 -0.20347 0.00919  -0.02428 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 O   
+19429 C CB  . PRO A-3 332 ? 0.80218 0.96764 0.78450 -0.21765 0.02074  -0.02167 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 CB  
+19430 C CG  . PRO A-3 332 ? 0.77726 0.94259 0.75451 -0.22059 0.02612  -0.02147 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 CG  
+19431 C CD  . PRO A-3 332 ? 1.02209 1.19263 0.99826 -0.21465 0.02695  -0.02321 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 CD  
+19432 N N   . GLU A-3 333 ? 0.92602 1.10270 0.91502 -0.20005 0.01462  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 N   
+19433 C CA  . GLU A-3 333 ? 0.93084 1.11063 0.92372 -0.19227 0.01022  -0.02733 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 CA  
+19434 C C   . GLU A-3 333 ? 0.91796 1.08457 0.90781 -0.18477 0.00654  -0.03063 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 C   
+19435 O O   . GLU A-3 333 ? 1.08428 1.24513 1.07495 -0.17848 0.00179  -0.03094 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 O   
+19436 C CB  . GLU A-3 333 ? 0.70642 0.90624 0.70441 -0.18851 0.01286  -0.02930 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 CB  
+19437 C CG  . GLU A-3 333 ? 0.93010 1.14500 0.93252 -0.19601 0.01489  -0.02679 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 CG  
+19438 C CD  . GLU A-3 333 ? 1.14133 1.35587 1.13980 -0.20679 0.02097  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 CD  
+19439 O OE1 . GLU A-3 333 ? 0.98211 1.19065 0.97528 -0.20657 0.02444  -0.02665 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 OE1 
+19440 O OE2 . GLU A-3 333 ? 1.31614 1.53510 1.31556 -0.21519 0.02198  -0.02361 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 OE2 
+19441 N N   . LEU A-3 334 ? 0.93769 1.09846 0.92309 -0.18521 0.00823  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 N   
+19442 C CA  . LEU A-3 334 ? 0.88301 1.03129 0.86481 -0.17994 0.00458  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 CA  
+19443 C C   . LEU A-3 334 ? 0.92122 1.05414 0.90178 -0.18485 0.00047  -0.03568 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 C   
+19444 O O   . LEU A-3 334 ? 0.88117 1.00212 0.85867 -0.18257 -0.00301 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 O   
+19445 C CB  . LEU A-3 334 ? 0.89464 1.04482 0.87143 -0.17912 0.00741  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 CB  
+19446 C CG  . LEU A-3 334 ? 0.65238 0.79585 0.62460 -0.17200 0.00478  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 CG  
+19447 C CD1 . LEU A-3 334 ? 0.94727 1.08757 0.92144 -0.16354 0.00176  -0.05047 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 CD1 
+19448 C CD2 . LEU A-3 334 ? 0.94785 1.10138 0.91499 -0.16953 0.00927  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 CD2 
+19449 N N   . LEU A-3 335 ? 1.09143 1.22491 1.07384 -0.19237 0.00113  -0.03078 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 N   
+19450 C CA  . LEU A-3 335 ? 0.88927 1.01100 0.87065 -0.19828 -0.00172 -0.02881 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 CA  
+19451 C C   . LEU A-3 335 ? 0.91433 1.03326 0.89596 -0.20008 -0.00393 -0.02379 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 C   
+19452 O O   . LEU A-3 335 ? 0.90153 1.01446 0.88184 -0.20733 -0.00456 -0.02064 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 O   
+19453 C CB  . LEU A-3 335 ? 0.82952 0.95441 0.81149 -0.20556 0.00121  -0.02804 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 CB  
+19454 C CG  . LEU A-3 335 ? 0.65172 0.77969 0.63206 -0.20317 0.00275  -0.03186 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 CG  
+19455 C CD1 . LEU A-3 335 ? 0.71955 0.85032 0.70069 -0.20836 0.00490  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 CD1 
+19456 C CD2 . LEU A-3 335 ? 0.86606 0.98610 0.84422 -0.19973 -0.00125 -0.03685 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 CD2 
+19457 N N   . TYR A-3 336 ? 0.73085 0.85573 0.71395 -0.19335 -0.00516 -0.02301 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 N   
+19458 C CA  . TYR A-3 336 ? 0.76000 0.88342 0.74233 -0.19366 -0.00829 -0.01779 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CA  
+19459 C C   . TYR A-3 336 ? 0.98453 1.08697 0.96092 -0.19321 -0.01328 -0.01572 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 C   
+19460 O O   . TYR A-3 336 ? 1.29820 1.39457 1.27084 -0.19820 -0.01516 -0.01004 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 O   
+19461 C CB  . TYR A-3 336 ? 0.72346 0.86060 0.70981 -0.18487 -0.00934 -0.01820 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CB  
+19462 C CG  . TYR A-3 336 ? 0.74311 0.90097 0.73438 -0.18957 -0.00508 -0.01761 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CG  
+19463 C CD1 . TYR A-3 336 ? 0.81518 0.97501 0.80572 -0.19948 -0.00042 -0.01723 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CD1 
+19464 C CD2 . TYR A-3 336 ? 0.56590 0.74130 0.56250 -0.18415 -0.00589 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CD2 
+19465 C CE1 . TYR A-3 336 ? 0.71943 0.89433 0.71274 -0.20480 0.00351  -0.01706 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CE1 
+19466 C CE2 . TYR A-3 336 ? 0.80560 0.99980 0.80649 -0.19058 -0.00194 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CE2 
+19467 C CZ  . TYR A-3 336 ? 0.83104 1.02297 0.82942 -0.20140 0.00284  -0.01741 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CZ  
+19468 O OH  . TYR A-3 336 ? 0.94392 1.15073 0.94488 -0.20878 0.00685  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 OH  
+19469 N N   . GLU A-3 337 ? 0.62269 0.71274 0.59672 -0.18802 -0.01533 -0.02029 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 N   
+19470 C CA  . GLU A-3 337 ? 0.70611 0.77252 0.67305 -0.18812 -0.02003 -0.01902 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 CA  
+19471 C C   . GLU A-3 337 ? 0.91786 0.97439 0.88285 -0.19812 -0.01914 -0.02140 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 C   
+19472 O O   . GLU A-3 337 ? 0.87738 0.91350 0.83644 -0.19918 -0.02255 -0.02269 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 O   
+19473 C CB  . GLU A-3 337 ? 0.90014 0.95692 0.86470 -0.17483 -0.02367 -0.02346 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 CB  
+19474 C CG  . GLU A-3 337 ? 0.81051 0.88017 0.77862 -0.16331 -0.02510 -0.02194 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 CG  
+19475 C CD  . GLU A-3 337 ? 1.17579 1.23160 1.13782 -0.15985 -0.03074 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 CD  
+19476 O OE1 . GLU A-3 337 ? 1.31163 1.34573 1.26539 -0.16756 -0.03286 -0.01061 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 OE1 
+19477 O OE2 . GLU A-3 337 ? 1.24560 1.31296 1.21075 -0.14955 -0.03314 -0.01331 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 OE2 
+19478 N N   . MET A-3 338 ? 0.70017 0.77067 0.66991 -0.20543 -0.01484 -0.02229 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 N   
+19479 C CA  . MET A-3 338 ? 0.89204 0.95883 0.86212 -0.21353 -0.01426 -0.02564 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 CA  
+19480 C C   . MET A-3 338 ? 0.76764 0.82173 0.73379 -0.22404 -0.01552 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 C   
+19481 O O   . MET A-3 338 ? 0.92345 0.97897 0.88787 -0.22799 -0.01457 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 O   
+19482 C CB  . MET A-3 338 ? 0.73082 0.81596 0.70670 -0.21681 -0.00974 -0.02708 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 CB  
+19483 C CG  . MET A-3 338 ? 0.74016 0.83444 0.71795 -0.22300 -0.00643 -0.02181 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 CG  
+19484 S SD  . MET A-3 338 ? 1.15245 1.26313 1.13531 -0.22507 -0.00152 -0.02430 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 SD  
+19485 C CE  . MET A-3 338 ? 0.60611 0.72384 0.58895 -0.23054 0.00198  -0.01902 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 CE  
+19486 N N   . ASP A-3 339 ? 0.73602 0.77808 0.69995 -0.22948 -0.01753 -0.02502 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 N   
+19487 C CA  . ASP A-3 339 ? 0.78724 0.81726 0.74716 -0.24190 -0.01803 -0.02154 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 CA  
+19488 C C   . ASP A-3 339 ? 0.86865 0.89166 0.82885 -0.24810 -0.01984 -0.02854 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 C   
+19489 O O   . ASP A-3 339 ? 1.03134 1.04705 0.98968 -0.24083 -0.02275 -0.03483 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 O   
+19490 C CB  . ASP A-3 339 ? 0.90032 0.90806 0.84999 -0.24033 -0.02140 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 CB  
+19491 C CG  . ASP A-3 339 ? 1.09310 1.09321 1.03741 -0.25418 -0.02007 -0.00783 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 CG  
+19492 O OD1 . ASP A-3 339 ? 0.95102 0.96394 0.90086 -0.26541 -0.01634 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 OD1 
+19493 O OD2 . ASP A-3 339 ? 1.45508 1.43721 1.38924 -0.25338 -0.02272 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 OD2 
+19494 N N   . ASN A-3 340 ? 0.89161 0.91890 0.85432 -0.26186 -0.01797 -0.02807 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 N   
+19495 C CA  . ASN A-3 340 ? 0.69603 0.71950 0.66000 -0.27079 -0.01981 -0.03484 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 CA  
+19496 C C   . ASN A-3 340 ? 0.83775 0.87659 0.80822 -0.26359 -0.02088 -0.04360 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 C   
+19497 O O   . ASN A-3 340 ? 1.08708 1.11679 1.05488 -0.26356 -0.02458 -0.05073 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 O   
+19498 C CB  . ASN A-3 340 ? 0.79310 0.78480 0.74573 -0.27352 -0.02416 -0.03510 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 CB  
+19499 C CG  . ASN A-3 340 ? 0.84893 0.83483 0.80157 -0.28933 -0.02513 -0.03988 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 CG  
+19500 O OD1 . ASN A-3 340 ? 0.86046 0.86962 0.82333 -0.29616 -0.02335 -0.04460 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 OD1 
+19501 N ND2 . ASN A-3 340 ? 1.45862 1.41328 1.39960 -0.29521 -0.02819 -0.03886 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 ND2 
+19502 N N   . THR A-3 341 ? 0.90521 0.96603 0.88264 -0.25753 -0.01776 -0.04302 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 N   
+19503 C CA  . THR A-3 341 ? 0.70382 0.77933 0.68554 -0.25018 -0.01849 -0.04949 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 CA  
+19504 C C   . THR A-3 341 ? 0.74893 0.84797 0.73981 -0.25371 -0.01554 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 C   
+19505 O O   . THR A-3 341 ? 1.02701 1.13252 1.02113 -0.25957 -0.01191 -0.04501 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 O   
+19506 C CB  . THR A-3 341 ? 0.78376 0.86024 0.76265 -0.23643 -0.01765 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 CB  
+19507 O OG1 . THR A-3 341 ? 0.87769 0.96745 0.85856 -0.23029 -0.01801 -0.05375 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 OG1 
+19508 C CG2 . THR A-3 341 ? 0.60118 0.68562 0.58218 -0.23495 -0.01339 -0.04116 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 CG2 
+19509 N N   . ARG A-3 342 ? 0.89273 1.00463 0.88694 -0.24913 -0.01730 -0.05570 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 N   
+19510 C CA  . ARG A-3 342 ? 0.98731 1.12127 0.98956 -0.24848 -0.01530 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 CA  
+19511 C C   . ARG A-3 342 ? 0.67754 0.81645 0.67739 -0.23639 -0.01319 -0.05404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 C   
+19512 O O   . ARG A-3 342 ? 0.79206 0.92639 0.78625 -0.22854 -0.01510 -0.05623 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 O   
+19513 C CB  . ARG A-3 342 ? 0.70203 0.84885 0.70946 -0.25158 -0.01940 -0.06404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 CB  
+19514 C CG  . ARG A-3 342 ? 0.82188 0.99258 0.83829 -0.24917 -0.01789 -0.06475 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 CG  
+19515 C CD  . ARG A-3 342 ? 0.96391 1.15173 0.98899 -0.25655 -0.02153 -0.07174 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 CD  
+19516 N NE  . ARG A-3 342 ? 1.08458 1.29409 1.12060 -0.25917 -0.01827 -0.07126 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 NE  
+19517 C CZ  . ARG A-3 342 ? 0.81905 1.03524 0.86181 -0.27228 -0.01548 -0.07124 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 CZ  
+19518 N NH1 . ARG A-3 342 ? 0.79688 0.99751 0.83566 -0.28491 -0.01598 -0.07098 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 NH1 
+19519 N NH2 . ARG A-3 342 ? 0.86350 1.10180 0.91633 -0.27263 -0.01187 -0.07152 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 NH2 
+19520 N N   . LEU A-3 343 ? 0.84352 0.99108 0.84674 -0.23564 -0.00886 -0.04989 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 N   
+19521 C CA  . LEU A-3 343 ? 0.77358 0.92376 0.77373 -0.22638 -0.00617 -0.04718 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 CA  
+19522 C C   . LEU A-3 343 ? 0.80749 0.97220 0.81134 -0.22159 -0.00681 -0.04988 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 C   
+19523 O O   . LEU A-3 343 ? 0.82732 1.00374 0.83854 -0.22513 -0.00563 -0.05086 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 O   
+19524 C CB  . LEU A-3 343 ? 0.82862 0.97640 0.82833 -0.22843 -0.00131 -0.04149 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 CB  
+19525 C CG  . LEU A-3 343 ? 0.71951 0.85461 0.71550 -0.23227 -0.00135 -0.03791 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 CG  
+19526 C CD1 . LEU A-3 343 ? 0.91238 1.04827 0.90752 -0.23419 0.00285  -0.03281 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 CD1 
+19527 C CD2 . LEU A-3 343 ? 0.85524 0.98134 0.84567 -0.22537 -0.00359 -0.03875 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 CD2 
+19528 N N   . ILE A-3 344 ? 0.85534 1.01993 0.85358 -0.21299 -0.00870 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 N   
+19529 C CA  . ILE A-3 344 ? 0.73656 0.91265 0.73563 -0.20608 -0.01038 -0.05270 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 CA  
+19530 C C   . ILE A-3 344 ? 0.88978 1.05994 0.88151 -0.19873 -0.00640 -0.04756 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 C   
+19531 O O   . ILE A-3 344 ? 0.88211 1.04279 0.86560 -0.19610 -0.00503 -0.04524 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 O   
+19532 C CB  . ILE A-3 344 ? 0.65527 0.83532 0.65117 -0.20254 -0.01638 -0.05787 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 CB  
+19533 C CG1 . ILE A-3 344 ? 0.65343 0.83528 0.65510 -0.21203 -0.02008 -0.06347 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 CG1 
+19534 C CG2 . ILE A-3 344 ? 0.76640 0.96005 0.76322 -0.19461 -0.01927 -0.05917 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 CG2 
+19535 C CD1 . ILE A-3 344 ? 0.75259 0.93553 0.74961 -0.21004 -0.02607 -0.06977 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 CD1 
+19536 N N   . ARG A-3 345 ? 0.85650 1.03204 0.85094 -0.19574 -0.00421 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 N   
+19537 C CA  . ARG A-3 345 ? 0.93630 1.10303 0.92277 -0.19009 -0.00016 -0.04148 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 CA  
+19538 C C   . ARG A-3 345 ? 0.89544 1.06613 0.87792 -0.17975 -0.00290 -0.04167 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 C   
+19539 O O   . ARG A-3 345 ? 0.92549 1.10840 0.91565 -0.17677 -0.00485 -0.04463 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 O   
+19540 C CB  . ARG A-3 345 ? 0.82430 0.98918 0.81433 -0.19440 0.00504  -0.03967 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 CB  
+19541 C CG  . ARG A-3 345 ? 0.64485 0.79857 0.62605 -0.18991 0.00927  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 CG  
+19542 C CD  . ARG A-3 345 ? 0.91648 1.06791 0.90019 -0.19534 0.01427  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 CD  
+19543 N NE  . ARG A-3 345 ? 0.92285 1.06164 0.89740 -0.19206 0.01823  -0.03244 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 NE  
+19544 C CZ  . ARG A-3 345 ? 0.90525 1.04159 0.87781 -0.18507 0.01922  -0.03345 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 CZ  
+19545 N NH1 . ARG A-3 345 ? 0.64805 0.79772 0.62887 -0.17981 0.01659  -0.03737 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 NH1 
+19546 N NH2 . ARG A-3 345 ? 1.12196 1.24218 1.08400 -0.18329 0.02294  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 NH2 
+19547 N N   . VAL A-3 346 ? 0.91314 1.07445 0.88333 -0.17400 -0.00304 -0.03836 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 N   
+19548 C CA  . VAL A-3 346 ? 0.99033 1.15113 0.95275 -0.16320 -0.00573 -0.03666 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 CA  
+19549 C C   . VAL A-3 346 ? 0.99253 1.14058 0.94898 -0.15995 -0.00069 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 C   
+19550 O O   . VAL A-3 346 ? 1.22315 1.35756 1.17243 -0.16455 0.00464  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 O   
+19551 C CB  . VAL A-3 346 ? 0.93716 1.09256 0.88645 -0.15930 -0.00789 -0.03467 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 CB  
+19552 C CG1 . VAL A-3 346 ? 1.20502 1.35836 1.14392 -0.14761 -0.01124 -0.03168 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 CG1 
+19553 C CG2 . VAL A-3 346 ? 0.76978 0.93579 0.72397 -0.16272 -0.01280 -0.04058 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 CG2 
+19554 N N   . HIS A-3 347 ? 1.09554 1.24844 1.05505 -0.15195 -0.00244 -0.03329 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 N   
+19555 C CA  . HIS A-3 347 ? 1.25264 1.39150 1.20633 -0.14825 0.00221  -0.03031 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 CA  
+19556 C C   . HIS A-3 347 ? 1.46071 1.57880 1.39532 -0.14249 0.00331  -0.02353 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 C   
+19557 O O   . HIS A-3 347 ? 1.38616 1.50442 1.31230 -0.13757 -0.00074 -0.02130 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 O   
+19558 C CB  . HIS A-3 347 ? 1.11377 1.26428 1.07609 -0.13925 -0.00007 -0.03430 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 CB  
+19559 C CG  . HIS A-3 347 ? 1.07066 1.24086 1.05064 -0.14663 0.00079  -0.04045 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 CG  
+19560 N ND1 . HIS A-3 347 ? 1.11635 1.29901 1.10605 -0.14137 0.00141  -0.04488 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 ND1 
+19561 C CD2 . HIS A-3 347 ? 0.91946 1.09835 0.90804 -0.15891 0.00143  -0.04265 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 CD2 
+19562 C CE1 . HIS A-3 347 ? 1.07408 1.27344 1.07748 -0.15147 0.00291  -0.04927 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 CE1 
+19563 N NE2 . HIS A-3 347 ? 0.94381 1.13947 0.94606 -0.16224 0.00268  -0.04758 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 NE2 
+19564 N N   . SER A-3 348 ? 1.67424 1.77357 1.60084 -0.14407 0.00909  -0.02030 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-3 N   
+19565 C CA  . SER A-3 348 ? 1.48538 1.56137 1.39238 -0.14116 0.01144  -0.01323 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-3 CA  
+19566 C C   . SER A-3 348 ? 1.53606 1.60477 1.43297 -0.12567 0.00666  -0.01049 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-3 C   
+19567 O O   . SER A-3 348 ? 1.70166 1.75082 1.57979 -0.12239 0.00740  -0.00350 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-3 O   
+19568 C CB  . SER A-3 348 ? 1.64909 1.70628 1.55050 -0.14850 0.01876  -0.01158 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-3 CB  
+19569 O OG  . SER A-3 348 ? 1.43028 1.49686 1.34241 -0.16128 0.02222  -0.01460 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-3 OG  
+19570 N N   . THR A-3 349 ? 1.57589 1.66043 1.48434 -0.11608 0.00181  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 N   
+19571 C CA  . THR A-3 349 ? 1.67322 1.75308 1.57341 -0.09913 -0.00362 -0.01334 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 CA  
+19572 C C   . THR A-3 349 ? 1.86417 1.94983 1.75551 -0.09357 -0.01027 -0.00989 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 C   
+19573 O O   . THR A-3 349 ? 1.77781 1.87745 1.67426 -0.10185 -0.01157 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 O   
+19574 C CB  . THR A-3 349 ? 1.73070 1.83267 1.64869 -0.09048 -0.00713 -0.02093 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 CB  
+19575 O OG1 . THR A-3 349 ? 1.57149 1.70395 1.50586 -0.09457 -0.01201 -0.02657 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 OG1 
+19576 C CG2 . THR A-3 349 ? 1.74728 1.84649 1.67403 -0.09721 -0.00011 -0.02530 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 CG2 
+19577 N N   . GLU A-3 350 ? 2.11230 2.18568 1.98872 -0.07857 -0.01474 -0.00470 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 N   
+19578 C CA  . GLU A-3 350 ? 2.04089 2.11950 1.90617 -0.07101 -0.02198 -0.00100 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 CA  
+19579 C C   . GLU A-3 350 ? 1.90912 2.02236 1.79184 -0.06488 -0.03092 -0.00878 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 C   
+19580 O O   . GLU A-3 350 ? 1.81902 1.94275 1.69621 -0.06293 -0.03692 -0.00828 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 O   
+19581 C CB  . GLU A-3 350 ? 2.20549 2.25800 2.04726 -0.05615 -0.02443 0.00803  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 CB  
+19582 C CG  . GLU A-3 350 ? 2.35032 2.40738 2.19777 -0.03767 -0.03008 0.00546  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 CG  
+19583 C CD  . GLU A-3 350 ? 2.30084 2.34692 2.15637 -0.03927 -0.02329 0.00173  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 CD  
+19584 O OE1 . GLU A-3 350 ? 2.16636 2.19608 2.01893 -0.05433 -0.01452 0.00288  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 OE1 
+19585 O OE2 . GLU A-3 350 ? 2.21152 2.26699 2.07651 -0.02523 -0.02678 -0.00294 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 OE2 
+19586 N N   . LYS A-3 351 ? 1.92409 2.05631 1.82735 -0.06269 -0.03166 -0.01640 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 N   
+19587 C CA  . LYS A-3 351 ? 1.90888 2.07669 1.83083 -0.05944 -0.03942 -0.02461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 CA  
+19588 C C   . LYS A-3 351 ? 1.71559 1.90011 1.64887 -0.07585 -0.03894 -0.03003 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 C   
+19589 O O   . LYS A-3 351 ? 1.74273 1.95502 1.68909 -0.07579 -0.04566 -0.03682 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 O   
+19590 C CB  . LYS A-3 351 ? 1.64095 1.82539 1.58184 -0.05389 -0.03879 -0.03136 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 CB  
+19591 C CG  . LYS A-3 351 ? 1.87937 2.04999 1.81077 -0.03431 -0.04067 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 CG  
+19592 C CD  . LYS A-3 351 ? 1.85362 2.03394 1.80143 -0.03139 -0.03633 -0.03461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 CD  
+19593 C CE  . LYS A-3 351 ? 1.69739 1.85809 1.64414 -0.04688 -0.02542 -0.03423 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 CE  
+19594 N NZ  . LYS A-3 351 ? 1.72710 1.89651 1.68751 -0.04397 -0.02075 -0.04113 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 NZ  
+19595 N N   . VAL A-3 352 ? 1.59795 1.76618 1.52633 -0.08955 -0.03148 -0.02751 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 N   
+19596 C CA  . VAL A-3 352 ? 1.45391 1.63282 1.39087 -0.10398 -0.03056 -0.03211 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 CA  
+19597 C C   . VAL A-3 352 ? 1.41769 1.62134 1.37785 -0.11010 -0.03165 -0.04076 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 C   
+19598 O O   . VAL A-3 352 ? 1.31278 1.53813 1.28235 -0.11208 -0.03788 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 O   
+19599 C CB  . VAL A-3 352 ? 1.18991 1.37466 1.11729 -0.10225 -0.03693 -0.03228 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 CB  
+19600 C CG1 . VAL A-3 352 ? 1.08142 1.26857 1.01310 -0.11647 -0.03447 -0.03619 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 CG1 
+19601 C CG2 . VAL A-3 352 ? 1.49110 1.65363 1.39399 -0.09412 -0.03636 -0.02296 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 CG2 
+19602 N N   . VAL A-3 353 ? 1.33396 1.53457 1.30256 -0.11393 -0.02543 -0.04154 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 N   
+19603 C CA  . VAL A-3 353 ? 1.05193 1.27406 1.04082 -0.12227 -0.02452 -0.04875 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 CA  
+19604 C C   . VAL A-3 353 ? 0.98526 1.20200 0.97673 -0.13859 -0.02039 -0.04934 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 C   
+19605 O O   . VAL A-3 353 ? 1.08062 1.27660 1.06191 -0.14302 -0.01511 -0.04434 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 O   
+19606 C CB  . VAL A-3 353 ? 0.99358 1.21594 0.98894 -0.11799 -0.01959 -0.04971 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 CB  
+19607 C CG1 . VAL A-3 353 ? 1.15775 1.40787 1.17410 -0.12496 -0.01923 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 CG1 
+19608 C CG2 . VAL A-3 353 ? 1.38719 1.60523 1.37472 -0.09929 -0.02307 -0.04740 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 CG2 
+19609 N N   . CYS A-3 354 ? 1.09800 1.33334 1.10280 -0.14761 -0.02299 -0.05547 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-3 N   
+19610 C CA  . CYS A-3 354 ? 1.04494 1.27411 1.05152 -0.16182 -0.02029 -0.05618 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-3 CA  
+19611 C C   . CYS A-3 354 ? 0.81015 1.05070 0.83124 -0.17219 -0.01669 -0.05963 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-3 C   
+19612 O O   . CYS A-3 354 ? 0.92298 1.18611 0.95691 -0.17264 -0.01930 -0.06503 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-3 O   
+19613 C CB  . CYS A-3 354 ? 0.76826 1.00315 0.77348 -0.16509 -0.02657 -0.06006 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-3 CB  
+19614 S SG  . CYS A-3 354 ? 1.08818 1.30579 1.07315 -0.15724 -0.02842 -0.05539 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-3 SG  
+19615 N N   . SER A-3 355 ? 0.75312 0.97962 0.77188 -0.18075 -0.01074 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-3 N   
+19616 C CA  . SER A-3 355 ? 0.91771 1.15144 0.94665 -0.19210 -0.00689 -0.05832 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-3 CA  
+19617 C C   . SER A-3 355 ? 0.84430 1.06707 0.87062 -0.20343 -0.00691 -0.05735 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-3 C   
+19618 O O   . SER A-3 355 ? 0.83076 1.03591 0.84701 -0.20252 -0.00564 -0.05327 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-3 O   
+19619 C CB  . SER A-3 355 ? 0.75619 0.98287 0.78340 -0.19110 -0.00004 -0.05535 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-3 CB  
+19620 O OG  . SER A-3 355 ? 0.90113 1.13341 0.92863 -0.17870 -0.00011 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-3 OG  
+19621 N N   . SER A-3 356 ? 0.79500 1.02817 0.83015 -0.21396 -0.00832 -0.06120 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-3 N   
+19622 C CA  . SER A-3 356 ? 0.85870 1.07938 0.89062 -0.22411 -0.00921 -0.06074 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-3 CA  
+19623 C C   . SER A-3 356 ? 1.04223 1.26248 1.07848 -0.23613 -0.00462 -0.05897 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-3 C   
+19624 O O   . SER A-3 356 ? 1.08150 1.31903 1.12716 -0.24013 -0.00226 -0.06124 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-3 O   
+19625 C CB  . SER A-3 356 ? 0.74584 0.97382 0.78074 -0.22771 -0.01570 -0.06685 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-3 CB  
+19626 O OG  . SER A-3 356 ? 0.99541 1.24601 1.04316 -0.23403 -0.01669 -0.07188 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-3 OG  
+19627 N N   . HIS A-3 357 ? 0.96973 1.17114 0.99862 -0.24131 -0.00338 -0.05486 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 N   
+19628 C CA  . HIS A-3 357 ? 0.75386 0.95094 0.78326 -0.25260 0.00033  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 CA  
+19629 C C   . HIS A-3 357 ? 0.87186 1.05081 0.89507 -0.25940 -0.00263 -0.05054 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 C   
+19630 O O   . HIS A-3 357 ? 0.96210 1.12658 0.97777 -0.25295 -0.00482 -0.04924 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 O   
+19631 C CB  . HIS A-3 357 ? 0.99250 1.18312 1.01698 -0.24978 0.00547  -0.04629 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 CB  
+19632 C CG  . HIS A-3 357 ? 0.97822 1.16076 0.99935 -0.26019 0.00829  -0.04181 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 CG  
+19633 N ND1 . HIS A-3 357 ? 0.97156 1.16526 0.99774 -0.27042 0.01163  -0.04227 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 ND1 
+19634 C CD2 . HIS A-3 357 ? 0.86732 1.03255 0.87985 -0.26158 0.00808  -0.03651 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 CD2 
+19635 C CE1 . HIS A-3 357 ? 0.93278 1.11424 0.95188 -0.27808 0.01335  -0.03671 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 CE1 
+19636 N NE2 . HIS A-3 357 ? 0.80926 0.97339 0.82028 -0.27221 0.01077  -0.03315 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 NE2 
+19637 N N   . MET A-3 358 ? 0.94328 1.12258 0.96912 -0.27237 -0.00238 -0.05110 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 N   
+19638 C CA  . MET A-3 358 ? 0.83313 0.99078 0.85125 -0.27950 -0.00495 -0.04933 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 CA  
+19639 C C   . MET A-3 358 ? 0.70660 0.84960 0.71681 -0.28080 -0.00174 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 C   
+19640 O O   . MET A-3 358 ? 0.87552 1.02109 0.88586 -0.29054 0.00197  -0.03776 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 O   
+19641 C CB  . MET A-3 358 ? 0.67916 0.84103 0.70174 -0.29440 -0.00598 -0.05291 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 CB  
+19642 C CG  . MET A-3 358 ? 0.85647 0.99135 0.86912 -0.30208 -0.00894 -0.05135 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 CG  
+19643 S SD  . MET A-3 358 ? 0.93428 1.05000 0.93851 -0.28899 -0.01489 -0.05468 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 SD  
+19644 C CE  . MET A-3 358 ? 0.90218 0.98448 0.89451 -0.29892 -0.01753 -0.05263 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 CE  
+19645 N N   . TYR A-3 359 ? 0.81412 0.94369 0.81728 -0.27102 -0.00318 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 N   
+19646 C CA  . TYR A-3 359 ? 0.76891 0.88746 0.76506 -0.27041 -0.00120 -0.03134 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CA  
+19647 C C   . TYR A-3 359 ? 0.87892 0.97558 0.86672 -0.27683 -0.00400 -0.02787 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 C   
+19648 O O   . TYR A-3 359 ? 0.64547 0.72783 0.62932 -0.27312 -0.00836 -0.03057 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 O   
+19649 C CB  . TYR A-3 359 ? 0.79613 0.91261 0.78951 -0.25780 -0.00156 -0.03032 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CB  
+19650 C CG  . TYR A-3 359 ? 0.76845 0.87765 0.75590 -0.25661 -0.00027 -0.02370 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CG  
+19651 C CD1 . TYR A-3 359 ? 0.83433 0.95378 0.82277 -0.25822 0.00406  -0.02096 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CD1 
+19652 C CD2 . TYR A-3 359 ? 0.79818 0.89080 0.77877 -0.25315 -0.00380 -0.02078 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CD2 
+19653 C CE1 . TYR A-3 359 ? 0.73171 0.84652 0.71446 -0.25761 0.00453  -0.01547 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CE1 
+19654 C CE2 . TYR A-3 359 ? 0.86530 0.95402 0.84097 -0.25117 -0.00360 -0.01481 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CE2 
+19655 C CZ  . TYR A-3 359 ? 0.80370 0.90429 0.78049 -0.25401 0.00042  -0.01215 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CZ  
+19656 O OH  . TYR A-3 359 ? 0.78585 0.88448 0.75748 -0.25254 -0.00005 -0.00674 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 OH  
+19657 N N   . ASN A-3 360 ? 1.20700 1.29968 1.19066 -0.28607 -0.00145 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 N   
+19658 C CA  . ASN A-3 360 ? 0.88374 0.95256 0.85691 -0.29259 -0.00396 -0.01686 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 CA  
+19659 C C   . ASN A-3 360 ? 0.96413 1.02894 0.92966 -0.29455 -0.00169 -0.00802 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 C   
+19660 O O   . ASN A-3 360 ? 1.30832 1.38879 1.27669 -0.30101 0.00330  -0.00647 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 O   
+19661 C CB  . ASN A-3 360 ? 0.77601 0.84247 0.75027 -0.30778 -0.00361 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 CB  
+19662 C CG  . ASN A-3 360 ? 1.04231 1.08418 1.00984 -0.30881 -0.00906 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 CG  
+19663 O OD1 . ASN A-3 360 ? 1.06517 1.08398 1.02251 -0.30162 -0.01251 -0.01807 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 OD1 
+19664 N ND2 . ASN A-3 360 ? 0.94438 0.99161 0.91759 -0.31726 -0.01014 -0.02919 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 ND2 
+19665 N N   . VAL A-3 361 ? 1.08538 1.13041 1.04101 -0.28813 -0.00558 -0.00273 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 N   
+19666 C CA  . VAL A-3 361 ? 0.93124 0.97139 0.87786 -0.28879 -0.00501 0.00611  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 CA  
+19667 C C   . VAL A-3 361 ? 0.86993 0.89071 0.80504 -0.30164 -0.00526 0.01272  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 C   
+19668 O O   . VAL A-3 361 ? 1.29897 1.29570 1.22709 -0.30257 -0.00941 0.01325  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 O   
+19669 C CB  . VAL A-3 361 ? 0.96932 1.00074 0.91160 -0.27429 -0.00968 0.00865  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 CB  
+19670 C CG1 . VAL A-3 361 ? 0.92046 0.94170 0.85067 -0.27537 -0.01129 0.01854  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 CG1 
+19671 C CG2 . VAL A-3 361 ? 0.82980 0.88271 0.78183 -0.26493 -0.00777 0.00398  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 CG2 
+19672 N N   . GLU A-3 362 ? 1.08977 1.11970 1.02157 -0.31190 -0.00052 0.01767  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 N   
+19673 C CA  . GLU A-3 362 ? 1.19894 1.21190 1.11829 -0.32619 0.00049  0.02503  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 CA  
+19674 C C   . GLU A-3 362 ? 1.17884 1.16457 1.08123 -0.32036 -0.00505 0.03496  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 C   
+19675 O O   . GLU A-3 362 ? 1.26183 1.24923 1.16366 -0.30618 -0.00867 0.03637  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 O   
+19676 C CB  . GLU A-3 362 ? 1.37244 1.40616 1.29270 -0.33819 0.00792  0.02708  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 CB  
+19677 C CG  . GLU A-3 362 ? 1.63429 1.69850 1.57218 -0.33983 0.01311  0.01710  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 CG  
+19678 C CD  . GLU A-3 362 ? 1.98624 2.07325 1.92546 -0.34639 0.02041  0.01788  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 CD  
+19679 O OE1 . GLU A-3 362 ? 1.87070 1.95059 1.79704 -0.35641 0.02285  0.02593  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 OE1 
+19680 O OE2 . GLU A-3 362 ? 2.01100 2.12193 1.96283 -0.34104 0.02372  0.01046  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 OE2 
+19681 N N   . GLU A-3 363 ? 1.24528 1.20577 1.13340 -0.33169 -0.00582 0.04203  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 N   
+19682 C CA  . GLU A-3 363 ? 1.36193 1.29282 1.23166 -0.32557 -0.01179 0.05245  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 CA  
+19683 C C   . GLU A-3 363 ? 1.42564 1.36752 1.28785 -0.32287 -0.01106 0.06058  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 C   
+19684 O O   . GLU A-3 363 ? 1.24924 1.17864 1.10209 -0.31033 -0.01732 0.06674  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 O   
+19685 C CB  . GLU A-3 363 ? 1.66512 1.56374 1.51891 -0.34022 -0.01218 0.05898  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 CB  
+19686 C CG  . GLU A-3 363 ? 1.97194 1.85666 1.83103 -0.34445 -0.01361 0.05050  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 CG  
+19687 C CD  . GLU A-3 363 ? 2.57765 2.42792 2.41952 -0.36107 -0.01374 0.05699  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 CD  
+19688 O OE1 . GLU A-3 363 ? 2.52198 2.35375 2.34529 -0.36606 -0.01393 0.06958  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 OE1 
+19689 O OE2 . GLU A-3 363 ? 2.65127 2.49241 2.49712 -0.36983 -0.01375 0.04961  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 OE2 
+19690 N N   . ALA A-3 364 ? 1.29303 1.25954 1.15924 -0.33388 -0.00372 0.06002  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-3 N   
+19691 C CA  . ALA A-3 364 ? 1.22715 1.20578 1.08562 -0.33237 -0.00267 0.06633  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-3 CA  
+19692 C C   . ALA A-3 364 ? 1.30608 1.30163 1.17412 -0.31541 -0.00607 0.06170  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-3 C   
+19693 O O   . ALA A-3 364 ? 1.38606 1.38197 1.24488 -0.30895 -0.00970 0.06799  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-3 O   
+19694 C CB  . ALA A-3 364 ? 1.19423 1.19700 1.05602 -0.34733 0.00674  0.06442  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-3 CB  
+19695 N N   . TYR A-3 365 ? 1.14486 1.15500 1.03057 -0.30875 -0.00507 0.05100  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 N   
+19696 C CA  . TYR A-3 365 ? 1.02319 1.04904 0.91828 -0.29453 -0.00744 0.04620  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CA  
+19697 C C   . TYR A-3 365 ? 1.08621 1.09626 0.98044 -0.27980 -0.01522 0.04673  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 C   
+19698 O O   . TYR A-3 365 ? 1.14101 1.16480 1.04391 -0.26830 -0.01705 0.04237  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 O   
+19699 C CB  . TYR A-3 365 ? 1.05050 1.09874 0.96311 -0.29426 -0.00229 0.03516  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CB  
+19700 C CG  . TYR A-3 365 ? 0.94499 1.01403 0.86085 -0.30424 0.00534  0.03268  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CG  
+19701 C CD1 . TYR A-3 365 ? 1.12167 1.19159 1.03627 -0.31809 0.01040  0.03306  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CD1 
+19702 C CD2 . TYR A-3 365 ? 1.06243 1.15077 0.98288 -0.29994 0.00777  0.02908  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CD2 
+19703 C CE1 . TYR A-3 365 ? 1.18795 1.27918 1.10633 -0.32578 0.01780  0.02976  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CE1 
+19704 C CE2 . TYR A-3 365 ? 0.95928 1.06520 0.88205 -0.30755 0.01482  0.02570  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CE2 
+19705 C CZ  . TYR A-3 365 ? 0.95238 1.06061 0.87448 -0.31960 0.01988  0.02591  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CZ  
+19706 O OH  . TYR A-3 365 ? 1.24434 1.37230 1.16946 -0.32575 0.02728  0.02161  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 OH  
+19707 N N   . GLY A-3 366 ? 1.03706 1.01842 0.92066 -0.28008 -0.01950 0.05164  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-3 N   
+19708 C CA  . GLY A-3 366 ? 1.12110 1.08678 1.00448 -0.26492 -0.02645 0.05040  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-3 CA  
+19709 C C   . GLY A-3 366 ? 0.93790 0.90741 0.81714 -0.25088 -0.03236 0.05534  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-3 C   
+19710 O O   . GLY A-3 366 ? 1.20550 1.17790 1.09172 -0.23616 -0.03636 0.05092  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-3 O   
+19711 N N   . SER A-3 367 ? 1.34760 1.31934 1.21555 -0.25519 -0.03302 0.06417  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-3 N   
+19712 C CA  . SER A-3 367 ? 1.13020 1.10786 0.99390 -0.24209 -0.03965 0.06904  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-3 CA  
+19713 C C   . SER A-3 367 ? 1.07055 1.08221 0.94982 -0.23693 -0.03769 0.06150  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-3 C   
+19714 O O   . SER A-3 367 ? 1.13881 1.16061 1.01921 -0.22502 -0.04329 0.06285  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-3 O   
+19715 C CB  . SER A-3 367 ? 0.95779 0.92737 0.80255 -0.24869 -0.04152 0.08108  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-3 CB  
+19716 O OG  . SER A-3 367 ? 1.20050 1.13566 1.02856 -0.25474 -0.04310 0.08923  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-3 OG  
+19717 N N   . VAL A-3 368 ? 1.00783 1.03708 0.89873 -0.24566 -0.03006 0.05364  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 N   
+19718 C CA  . VAL A-3 368 ? 1.14871 1.20603 1.05297 -0.24228 -0.02750 0.04632  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 CA  
+19719 C C   . VAL A-3 368 ? 1.13759 1.20021 1.05591 -0.24165 -0.02303 0.03659  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 C   
+19720 O O   . VAL A-3 368 ? 0.96099 1.04300 0.88893 -0.24407 -0.01820 0.03033  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 O   
+19721 C CB  . VAL A-3 368 ? 0.89240 0.96669 0.79389 -0.25314 -0.02265 0.04690  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 CB  
+19722 C CG1 . VAL A-3 368 ? 1.06084 1.13316 0.94767 -0.25253 -0.02790 0.05622  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 CG1 
+19723 C CG2 . VAL A-3 368 ? 0.76176 0.83196 0.66189 -0.26684 -0.01548 0.04570  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 CG2 
+19724 N N   . LYS A-3 369 ? 0.99108 1.03498 0.90917 -0.23830 -0.02492 0.03528  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 N   
+19725 C CA  . LYS A-3 369 ? 1.02434 1.07233 0.95366 -0.23831 -0.02123 0.02637  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 CA  
+19726 C C   . LYS A-3 369 ? 1.03467 1.09999 0.97495 -0.22763 -0.02136 0.02019  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 C   
+19727 O O   . LYS A-3 369 ? 0.76640 0.84570 0.71569 -0.23002 -0.01648 0.01390  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 O   
+19728 C CB  . LYS A-3 369 ? 0.98186 1.00514 0.90682 -0.23742 -0.02395 0.02576  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 CB  
+19729 C CG  . LYS A-3 369 ? 0.84175 0.86922 0.77686 -0.23709 -0.02119 0.01634  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 CG  
+19730 C CD  . LYS A-3 369 ? 1.26364 1.26577 1.19324 -0.23661 -0.02452 0.01476  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 CD  
+19731 C CE  . LYS A-3 369 ? 1.60907 1.59596 1.53316 -0.22186 -0.03090 0.01623  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 CE  
+19732 N NZ  . LYS A-3 369 ? 1.51206 1.51818 1.44658 -0.20900 -0.03079 0.00997  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 NZ  
+19733 N N   . LYS A-3 370 ? 1.13132 1.19643 1.07065 -0.21568 -0.02681 0.02205  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 N   
+19734 C CA  . LYS A-3 370 ? 1.14734 1.23073 1.09744 -0.20633 -0.02636 0.01601  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 CA  
+19735 C C   . LYS A-3 370 ? 0.84778 0.95533 0.80347 -0.21160 -0.02252 0.01472  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 C   
+19736 O O   . LYS A-3 370 ? 1.11321 1.23477 1.07765 -0.21129 -0.01840 0.00869  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 O   
+19737 C CB  . LYS A-3 370 ? 0.93789 1.01801 0.88663 -0.19161 -0.03313 0.01780  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 CB  
+19738 C CG  . LYS A-3 370 ? 1.15051 1.20446 1.09355 -0.18467 -0.03673 0.01713  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 CG  
+19739 C CD  . LYS A-3 370 ? 1.48027 1.53476 1.42471 -0.16705 -0.04254 0.01620  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 CD  
+19740 C CE  . LYS A-3 370 ? 1.43015 1.45616 1.36805 -0.15950 -0.04575 0.01387  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 CE  
+19741 N NZ  . LYS A-3 370 ? 1.30942 1.33303 1.25190 -0.16513 -0.04069 0.00565  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 NZ  
+19742 N N   . LYS A-3 371 ? 0.98304 1.09434 0.93226 -0.21696 -0.02378 0.02029  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 N   
+19743 C CA  . LYS A-3 371 ? 1.15279 1.28441 1.10557 -0.22364 -0.01997 0.01815  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 CA  
+19744 C C   . LYS A-3 371 ? 1.00917 1.14178 0.96496 -0.23317 -0.01256 0.01352  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 C   
+19745 O O   . LYS A-3 371 ? 0.97980 1.12584 0.94173 -0.23542 -0.00836 0.00854  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 O   
+19746 C CB  . LYS A-3 371 ? 1.07114 1.20512 1.01415 -0.22779 -0.02312 0.02471  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 CB  
+19747 C CG  . LYS A-3 371 ? 1.08689 1.23056 1.02782 -0.23988 -0.01748 0.02291  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 CG  
+19748 C CD  . LYS A-3 371 ? 1.09229 1.25750 1.03689 -0.24056 -0.01789 0.01998  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 CD  
+19749 C CE  . LYS A-3 371 ? 0.96005 1.13202 0.90293 -0.25191 -0.01133 0.01588  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 CE  
+19750 N NZ  . LYS A-3 371 ? 1.29567 1.45812 1.22746 -0.25943 -0.00966 0.02012  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 NZ  
+19751 N N   . LEU A-3 372 ? 0.93776 1.05613 0.88915 -0.23875 -0.01097 0.01503  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 N   
+19752 C CA  . LEU A-3 372 ? 0.88279 1.00438 0.83757 -0.24664 -0.00451 0.01064  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 CA  
+19753 C C   . LEU A-3 372 ? 1.08699 1.21062 1.05057 -0.24200 -0.00236 0.00420  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 C   
+19754 O O   . LEU A-3 372 ? 1.04401 1.17602 1.01186 -0.24472 0.00244  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 O   
+19755 C CB  . LEU A-3 372 ? 0.88882 0.99830 0.83753 -0.25455 -0.00352 0.01387  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 CB  
+19756 C CG  . LEU A-3 372 ? 1.06665 1.17940 1.02032 -0.26133 0.00217  0.00908  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 CG  
+19757 C CD1 . LEU A-3 372 ? 1.07252 1.18447 1.01933 -0.27213 0.00507  0.01270  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 CD1 
+19758 C CD2 . LEU A-3 372 ? 1.03827 1.14131 0.99623 -0.25865 0.00062  0.00613  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 CD2 
+19759 N N   . ASN A-3 373 ? 0.98180 1.09672 0.94676 -0.23444 -0.00596 0.00352  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 N   
+19760 C CA  . ASN A-3 373 ? 0.97284 1.08945 0.94414 -0.23017 -0.00411 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 CA  
+19761 C C   . ASN A-3 373 ? 1.02817 1.15954 1.00455 -0.22629 -0.00178 -0.00547 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 C   
+19762 O O   . ASN A-3 373 ? 1.03624 1.17222 1.01587 -0.22715 0.00218  -0.00943 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 O   
+19763 C CB  . ASN A-3 373 ? 0.88298 0.98615 0.85302 -0.22308 -0.00846 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 CB  
+19764 C CG  . ASN A-3 373 ? 0.87850 0.96698 0.84518 -0.22920 -0.00910 -0.00336 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 CG  
+19765 O OD1 . ASN A-3 373 ? 0.89197 0.98486 0.86053 -0.23737 -0.00549 -0.00461 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 OD1 
+19766 N ND2 . ASN A-3 373 ? 0.99931 1.07048 0.96111 -0.22530 -0.01366 -0.00247 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 ND2 
+19767 N N   . LYS A-3 374 ? 0.85286 0.99206 0.82960 -0.22221 -0.00432 -0.00346 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 N   
+19768 C CA  . LYS A-3 374 ? 0.96503 1.11986 0.94705 -0.22032 -0.00174 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 CA  
+19769 C C   . LYS A-3 374 ? 0.85617 1.01769 0.83784 -0.22919 0.00342  -0.00781 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 C   
+19770 O O   . LYS A-3 374 ? 1.13331 1.30143 1.11770 -0.22996 0.00737  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 O   
+19771 C CB  . LYS A-3 374 ? 0.72767 0.89333 0.71149 -0.21474 -0.00597 -0.00450 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 CB  
+19772 C CG  . LYS A-3 374 ? 0.84653 1.00450 0.83025 -0.20350 -0.01128 -0.00380 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 CG  
+19773 C CD  . LYS A-3 374 ? 0.70109 0.87184 0.68705 -0.19640 -0.01620 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 CD  
+19774 C CE  . LYS A-3 374 ? 1.07336 1.23327 1.05793 -0.18325 -0.02189 -0.00103 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 CE  
+19775 N NZ  . LYS A-3 374 ? 1.04986 1.22408 1.03737 -0.17386 -0.02748 0.00097  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 NZ  
+19776 N N   . ALA A-3 375 ? 1.04059 1.19920 1.01766 -0.23599 0.00378  -0.00548 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-3 N   
+19777 C CA  . ALA A-3 375 ? 1.14081 1.30361 1.11654 -0.24347 0.00881  -0.00784 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-3 CA  
+19778 C C   . ALA A-3 375 ? 1.04035 1.19611 1.01695 -0.24418 0.01281  -0.01089 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-3 C   
+19779 O O   . ALA A-3 375 ? 1.09869 1.25592 1.07536 -0.24604 0.01706  -0.01397 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-3 O   
+19780 C CB  . ALA A-3 375 ? 0.64365 0.80757 0.61342 -0.24992 0.00815  -0.00516 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-3 CB  
+19781 N N   . LEU A-3 376 ? 0.89620 1.04393 0.87305 -0.24267 0.01115  -0.01013 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 N   
+19782 C CA  . LEU A-3 376 ? 0.77294 0.91744 0.75167 -0.24302 0.01399  -0.01330 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 CA  
+19783 C C   . LEU A-3 376 ? 0.93107 1.07447 0.91255 -0.23663 0.01403  -0.01602 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 C   
+19784 O O   . LEU A-3 376 ? 0.91594 1.05891 0.89813 -0.23572 0.01658  -0.01872 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 O   
+19785 C CB  . LEU A-3 376 ? 0.55112 0.69004 0.52953 -0.24593 0.01228  -0.01199 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 CB  
+19786 C CG  . LEU A-3 376 ? 0.64799 0.78776 0.63011 -0.24673 0.01440  -0.01570 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 CG  
+19787 C CD1 . LEU A-3 376 ? 0.54171 0.68802 0.52405 -0.24910 0.01937  -0.01825 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 CD1 
+19788 C CD2 . LEU A-3 376 ? 0.64742 0.78307 0.62961 -0.25179 0.01263  -0.01439 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 CD2 
+19789 N N   . SER A-3 377 ? 0.99547 1.13901 0.97781 -0.23141 0.01119  -0.01544 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-3 N   
+19790 C CA  . SER A-3 377 ? 0.79921 0.94244 0.78272 -0.22544 0.01148  -0.01822 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-3 CA  
+19791 C C   . SER A-3 377 ? 0.91000 1.05719 0.89216 -0.22630 0.01615  -0.01946 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-3 C   
+19792 O O   . SER A-3 377 ? 1.02813 1.17252 1.00890 -0.22352 0.01744  -0.02128 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-3 O   
+19793 C CB  . SER A-3 377 ? 0.83828 0.98323 0.82290 -0.21924 0.00842  -0.01808 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-3 CB  
+19794 O OG  . SER A-3 377 ? 0.87790 1.03308 0.86380 -0.22007 0.00944  -0.01670 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-3 OG  
+19795 N N   . SER A-3 378 ? 0.75963 0.91243 0.74107 -0.23048 0.01844  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-3 N   
+19796 C CA  . SER A-3 378 ? 0.72608 0.87906 0.70442 -0.23294 0.02318  -0.01932 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-3 CA  
+19797 C C   . SER A-3 378 ? 0.72259 0.86814 0.69766 -0.23537 0.02580  -0.02034 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-3 C   
+19798 O O   . SER A-3 378 ? 0.81264 0.95290 0.78326 -0.23526 0.02921  -0.02093 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-3 O   
+19799 C CB  . SER A-3 378 ? 0.70989 0.87159 0.68856 -0.23830 0.02477  -0.01879 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-3 CB  
+19800 O OG  . SER A-3 378 ? 0.83164 1.00355 0.81471 -0.23456 0.02235  -0.01840 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-3 OG  
+19801 N N   . ALA A-3 379 ? 0.86832 1.01314 0.84485 -0.23722 0.02449  -0.02051 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-3 N   
+19802 C CA  . ALA A-3 379 ? 1.00633 1.14712 0.98101 -0.23835 0.02725  -0.02250 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-3 CA  
+19803 C C   . ALA A-3 379 ? 0.91883 1.05702 0.89510 -0.23231 0.02634  -0.02400 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-3 C   
+19804 O O   . ALA A-3 379 ? 0.75412 0.88925 0.72871 -0.23035 0.02862  -0.02594 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-3 O   
+19805 C CB  . ALA A-3 379 ? 0.70362 0.84784 0.67914 -0.24337 0.02706  -0.02246 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-3 CB  
+19806 N N   . LEU A-3 380 ? 0.91315 1.05270 0.89229 -0.22876 0.02269  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 N   
+19807 C CA  . LEU A-3 380 ? 0.90493 1.04426 0.88561 -0.22355 0.02092  -0.02576 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 CA  
+19808 C C   . LEU A-3 380 ? 0.93028 1.06491 0.90534 -0.21830 0.02270  -0.02573 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 C   
+19809 O O   . LEU A-3 380 ? 0.88459 1.01901 0.85944 -0.21345 0.02195  -0.02729 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 O   
+19810 C CB  . LEU A-3 380 ? 0.82256 0.96269 0.80587 -0.22177 0.01650  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 CB  
+19811 C CG  . LEU A-3 380 ? 0.97605 1.11628 0.96248 -0.22678 0.01420  -0.02530 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 CG  
+19812 C CD1 . LEU A-3 380 ? 1.02267 1.15905 1.00943 -0.22404 0.00990  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 CD1 
+19813 C CD2 . LEU A-3 380 ? 0.84017 0.98437 0.83028 -0.23123 0.01484  -0.02660 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 CD2 
+19814 N N   . PHE A-3 381 ? 0.71743 0.84894 0.68755 -0.21929 0.02498  -0.02373 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 N   
+19815 C CA  . PHE A-3 381 ? 0.91527 1.04009 0.87754 -0.21573 0.02719  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CA  
+19816 C C   . PHE A-3 381 ? 0.76300 0.87856 0.71940 -0.21733 0.03114  -0.02200 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 C   
+19817 O O   . PHE A-3 381 ? 1.01007 1.11609 0.95791 -0.21392 0.03283  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 O   
+19818 C CB  . PHE A-3 381 ? 0.83836 0.96525 0.79772 -0.21742 0.02877  -0.02073 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CB  
+19819 C CG  . PHE A-3 381 ? 0.85865 0.99281 0.82258 -0.21426 0.02512  -0.02208 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CG  
+19820 C CD1 . PHE A-3 381 ? 0.79005 0.93011 0.76033 -0.21677 0.02328  -0.02252 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CD1 
+19821 C CD2 . PHE A-3 381 ? 0.91106 1.04487 0.87159 -0.20817 0.02320  -0.02311 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CD2 
+19822 C CE1 . PHE A-3 381 ? 0.91568 1.05889 0.88885 -0.21274 0.01979  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CE1 
+19823 C CE2 . PHE A-3 381 ? 0.96476 1.10323 0.92838 -0.20505 0.01994  -0.02556 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CE2 
+19824 C CZ  . PHE A-3 381 ? 0.71599 0.85804 0.68595 -0.20707 0.01834  -0.02618 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CZ  
+19825 N N   . ALA A-3 382 ? 0.78752 0.90406 0.74669 -0.22224 0.03263  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-3 N   
+19826 C CA  . ALA A-3 382 ? 0.90208 1.00818 0.85491 -0.22355 0.03646  -0.02442 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-3 CA  
+19827 C C   . ALA A-3 382 ? 0.86378 0.96799 0.81762 -0.21586 0.03557  -0.02683 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-3 C   
+19828 O O   . ALA A-3 382 ? 0.71749 0.83134 0.67837 -0.21147 0.03199  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-3 O   
+19829 C CB  . ALA A-3 382 ? 0.95900 1.06813 0.91328 -0.23206 0.03849  -0.02600 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-3 CB  
+19830 N N   . GLU A-3 383 ? 0.75058 0.84254 0.69737 -0.21419 0.03880  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 N   
+19831 C CA  . GLU A-3 383 ? 0.92458 1.01556 0.87247 -0.20505 0.03820  -0.03109 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 CA  
+19832 C C   . GLU A-3 383 ? 0.98458 1.08065 0.93662 -0.20760 0.04078  -0.03599 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 C   
+19833 O O   . GLU A-3 383 ? 1.02832 1.13484 0.98749 -0.20177 0.03975  -0.03937 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 O   
+19834 C CB  . GLU A-3 383 ? 1.14145 1.21249 1.07673 -0.19799 0.03962  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 CB  
+19835 C CG  . GLU A-3 383 ? 1.34371 1.41654 1.28046 -0.18446 0.03647  -0.03066 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 CG  
+19836 C CD  . GLU A-3 383 ? 1.24715 1.30710 1.17282 -0.17688 0.03431  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 CD  
+19837 O OE1 . GLU A-3 383 ? 1.23528 1.27315 1.14677 -0.17826 0.03755  -0.02228 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 OE1 
+19838 O OE2 . GLU A-3 383 ? 1.45418 1.52568 1.38427 -0.17040 0.02939  -0.02483 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 OE2 
+19839 N N   . ARG A-3 384 ? 1.11886 1.20987 1.06666 -0.21655 0.04416  -0.03689 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 N   
+19840 C CA  . ARG A-3 384 ? 0.90184 0.99830 0.85170 -0.22030 0.04689  -0.04171 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 CA  
+19841 C C   . ARG A-3 384 ? 0.96366 1.06738 0.91470 -0.23194 0.04692  -0.04038 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 C   
+19842 O O   . ARG A-3 384 ? 0.85536 0.95166 0.80055 -0.23811 0.04778  -0.03859 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 O   
+19843 C CB  . ARG A-3 384 ? 0.89516 0.97417 0.83491 -0.21761 0.05105  -0.04579 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 CB  
+19844 C CG  . ARG A-3 384 ? 1.00162 1.07426 0.94028 -0.20366 0.05059  -0.04766 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 CG  
+19845 C CD  . ARG A-3 384 ? 1.07845 1.12665 1.00377 -0.20026 0.05433  -0.05067 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 CD  
+19846 N NE  . ARG A-3 384 ? 1.10537 1.13424 1.01906 -0.20787 0.05550  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 NE  
+19847 C CZ  . ARG A-3 384 ? 1.17120 1.18788 1.07825 -0.20394 0.05386  -0.04047 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 CZ  
+19848 N NH1 . ARG A-3 384 ? 1.04784 1.06892 0.95810 -0.19164 0.05011  -0.03820 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 NH1 
+19849 N NH2 . ARG A-3 384 ? 1.09940 1.10060 0.99603 -0.21322 0.05608  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 NH2 
+19850 N N   . VAL A-3 385 ? 0.92947 1.04824 0.88767 -0.23512 0.04590  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 N   
+19851 C CA  . VAL A-3 385 ? 0.91140 1.03780 0.87035 -0.24438 0.04468  -0.03881 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 CA  
+19852 C C   . VAL A-3 385 ? 1.01881 1.14934 0.97469 -0.24957 0.04785  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 C   
+19853 O O   . VAL A-3 385 ? 1.11491 1.25258 1.07415 -0.24694 0.04967  -0.04594 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 O   
+19854 C CB  . VAL A-3 385 ? 0.85339 0.99058 0.82023 -0.24443 0.04043  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 CB  
+19855 C CG1 . VAL A-3 385 ? 0.85497 0.99824 0.82107 -0.25224 0.03867  -0.03212 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 CG1 
+19856 C CG2 . VAL A-3 385 ? 0.94035 1.07378 0.90894 -0.23930 0.03745  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 CG2 
+19857 N N   . LEU A-3 386 ? 1.08923 1.21734 1.03879 -0.25727 0.04861  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 N   
+19858 C CA  . LEU A-3 386 ? 0.91514 1.04761 0.85967 -0.26327 0.05121  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 CA  
+19859 C C   . LEU A-3 386 ? 0.85558 1.00028 0.80144 -0.26993 0.04768  -0.04270 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 C   
+19860 O O   . LEU A-3 386 ? 0.75385 0.89974 0.69888 -0.27382 0.04450  -0.03949 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 O   
+19861 C CB  . LEU A-3 386 ? 0.68305 0.80368 0.61788 -0.26778 0.05408  -0.05201 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 CB  
+19862 C CG  . LEU A-3 386 ? 0.96261 1.08787 0.89028 -0.27528 0.05623  -0.05690 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 CG  
+19863 C CD1 . LEU A-3 386 ? 0.84821 0.97965 0.77651 -0.27129 0.05988  -0.06129 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 CD1 
+19864 C CD2 . LEU A-3 386 ? 0.91873 1.02967 0.83629 -0.28036 0.05888  -0.06260 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 CD2 
+19865 N N   . LEU A-3 387 ? 0.93710 1.09127 0.88468 -0.27108 0.04826  -0.04221 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 N   
+19866 C CA  . LEU A-3 387 ? 0.78288 0.94560 0.72923 -0.27689 0.04484  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 CA  
+19867 C C   . LEU A-3 387 ? 0.89258 1.05842 0.82925 -0.28424 0.04581  -0.03916 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 C   
+19868 O O   . LEU A-3 387 ? 0.91921 1.08751 0.85070 -0.28642 0.05039  -0.04438 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 O   
+19869 C CB  . LEU A-3 387 ? 0.78450 0.95458 0.73464 -0.27712 0.04568  -0.03486 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 CB  
+19870 C CG  . LEU A-3 387 ? 0.73647 0.90562 0.69605 -0.27164 0.04341  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 CG  
+19871 C CD1 . LEU A-3 387 ? 0.92482 1.10182 0.88702 -0.27560 0.04386  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 CD1 
+19872 C CD2 . LEU A-3 387 ? 1.06704 1.23051 1.02839 -0.26950 0.03789  -0.02740 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 CD2 
+19873 N N   . ILE A-3 388 ? 0.67753 0.84504 0.61190 -0.28773 0.04143  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 N   
+19874 C CA  . ILE A-3 388 ? 0.80886 0.98204 0.73415 -0.29515 0.04067  -0.03775 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 CA  
+19875 C C   . ILE A-3 388 ? 0.99004 1.17171 0.91328 -0.29719 0.03507  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 C   
+19876 O O   . ILE A-3 388 ? 0.85724 1.03784 0.78630 -0.29290 0.03155  -0.02358 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 O   
+19877 C CB  . ILE A-3 388 ? 0.75457 0.92523 0.67833 -0.29845 0.03975  -0.04123 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 CB  
+19878 C CG1 . ILE A-3 388 ? 0.72085 0.89428 0.65263 -0.29538 0.03479  -0.03559 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 CG1 
+19879 C CG2 . ILE A-3 388 ? 0.70165 0.85905 0.62373 -0.29698 0.04549  -0.04852 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 CG2 
+19880 C CD1 . ILE A-3 388 ? 0.84392 1.01762 0.77573 -0.29989 0.03461  -0.03877 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 CD1 
+19881 N N   . GLU A-3 389 ? 1.10921 1.29802 1.02263 -0.30354 0.03395  -0.03044 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 N   
+19882 C CA  . GLU A-3 389 ? 1.11518 1.31028 1.02350 -0.30501 0.02844  -0.02222 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 CA  
+19883 C C   . GLU A-3 389 ? 1.08575 1.28594 0.99738 -0.30271 0.02081  -0.01783 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 C   
+19884 O O   . GLU A-3 389 ? 0.95667 1.15464 0.87327 -0.29704 0.01632  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 O   
+19885 C CB  . GLU A-3 389 ? 0.82947 1.03133 0.72417 -0.31225 0.03006  -0.02404 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 CB  
+19886 C CG  . GLU A-3 389 ? 0.94211 1.14858 0.82801 -0.31398 0.02437  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 CG  
+19887 C CD  . GLU A-3 389 ? 1.20155 1.40231 1.08694 -0.31350 0.02652  -0.00800 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 CD  
+19888 O OE1 . GLU A-3 389 ? 0.80954 1.00723 0.70146 -0.31273 0.03298  -0.01234 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 OE1 
+19889 O OE2 . GLU A-3 389 ? 1.32463 1.52391 1.20266 -0.31409 0.02154  0.00145  ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 OE2 
+19890 N N   . GLY A-3 390 ? 1.15222 1.36001 1.06143 -0.30704 0.01930  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-3 N   
+19891 C CA  . GLY A-3 390 ? 1.15256 1.37096 1.06524 -0.30544 0.01191  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-3 CA  
+19892 C C   . GLY A-3 390 ? 0.90361 1.12603 0.82347 -0.30778 0.01288  -0.02523 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-3 C   
+19893 O O   . GLY A-3 390 ? 0.83891 1.05159 0.76032 -0.30985 0.01920  -0.03134 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-3 O   
+19894 N N   . PRO A-3 391 ? 0.69889 0.93617 0.62289 -0.30748 0.00653  -0.02354 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 N   
+19895 C CA  . PRO A-3 391 ? 0.87835 1.12210 0.80989 -0.31143 0.00782  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 CA  
+19896 C C   . PRO A-3 391 ? 0.67787 0.92300 0.60207 -0.32330 0.01107  -0.03799 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 C   
+19897 O O   . PRO A-3 391 ? 1.15004 1.39066 1.07751 -0.32843 0.01539  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 O   
+19898 C CB  . PRO A-3 391 ? 0.82521 1.08876 0.76406 -0.30692 -0.00039 -0.02471 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 CB  
+19899 C CG  . PRO A-3 391 ? 0.66796 0.93645 0.59777 -0.30453 -0.00664 -0.01905 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 CG  
+19900 C CD  . PRO A-3 391 ? 0.92200 1.17116 0.84426 -0.30287 -0.00215 -0.01616 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 CD  
+19901 N N   . SER A-3 392 ? 1.03068 1.28069 0.94362 -0.32834 0.00923  -0.03968 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-3 N   
+19902 C CA  . SER A-3 392 ? 1.13883 1.38832 1.04326 -0.33987 0.01243  -0.04954 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-3 CA  
+19903 C C   . SER A-3 392 ? 1.09396 1.32077 0.99519 -0.34108 0.02165  -0.05568 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-3 C   
+19904 O O   . SER A-3 392 ? 0.91797 1.13799 0.81591 -0.34937 0.02541  -0.06393 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-3 O   
+19905 C CB  . SER A-3 392 ? 0.86485 1.12319 0.75597 -0.34398 0.00902  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-3 CB  
+19906 O OG  . SER A-3 392 ? 1.47573 1.72245 1.35964 -0.33956 0.01279  -0.04720 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-3 OG  
+19907 N N   . GLU A-3 393 ? 1.19354 1.40821 1.09550 -0.33282 0.02512  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 N   
+19908 C CA  . GLU A-3 393 ? 0.96776 1.16262 0.86861 -0.33098 0.03297  -0.05695 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 CA  
+19909 C C   . GLU A-3 393 ? 1.05293 1.23967 0.96261 -0.32898 0.03465  -0.05635 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 C   
+19910 O O   . GLU A-3 393 ? 1.08333 1.25405 0.98942 -0.33153 0.04006  -0.06226 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 O   
+19911 C CB  . GLU A-3 393 ? 0.89458 1.08367 0.79577 -0.32288 0.03558  -0.05309 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 CB  
+19912 C CG  . GLU A-3 393 ? 1.20771 1.40271 1.09813 -0.32584 0.03631  -0.05434 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 CG  
+19913 C CD  . GLU A-3 393 ? 1.29107 1.50079 1.17942 -0.32617 0.02909  -0.04585 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 CD  
+19914 O OE1 . GLU A-3 393 ? 1.24838 1.46681 1.14245 -0.32555 0.02270  -0.04156 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 OE1 
+19915 O OE2 . GLU A-3 393 ? 1.45142 1.66407 1.33188 -0.32670 0.02992  -0.04331 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 OE2 
+19916 N N   . LYS A-3 394 ? 1.00595 1.20242 0.92588 -0.32406 0.03020  -0.04920 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 N   
+19917 C CA  . LYS A-3 394 ? 1.13327 1.32449 1.06076 -0.32250 0.03205  -0.04833 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 CA  
+19918 C C   . LYS A-3 394 ? 1.01222 1.20775 0.93830 -0.33395 0.03286  -0.05382 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 C   
+19919 O O   . LYS A-3 394 ? 1.06647 1.24829 0.99160 -0.33697 0.03773  -0.05631 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 O   
+19920 C CB  . LYS A-3 394 ? 1.14626 1.34849 1.08447 -0.31411 0.02724  -0.04049 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 CB  
+19921 C CG  . LYS A-3 394 ? 1.18378 1.38359 1.12928 -0.31238 0.02934  -0.03953 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 CG  
+19922 C CD  . LYS A-3 394 ? 1.41452 1.62553 1.36985 -0.30317 0.02464  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 CD  
+19923 C CE  . LYS A-3 394 ? 1.06357 1.26418 1.01907 -0.29351 0.02407  -0.02883 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 CE  
+19924 N NZ  . LYS A-3 394 ? 1.15898 1.36670 1.12249 -0.28449 0.01954  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 NZ  
+19925 N N   . ILE A-3 395 ? 1.14864 1.36321 1.07386 -0.34098 0.02793  -0.05557 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 N   
+19926 C CA  . ILE A-3 395 ? 0.96071 1.18253 0.88515 -0.35402 0.02838  -0.06175 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 CA  
+19927 C C   . ILE A-3 395 ? 1.03452 1.23365 0.94650 -0.36261 0.03486  -0.07035 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 C   
+19928 O O   . ILE A-3 395 ? 0.88932 1.07819 0.79968 -0.37106 0.03901  -0.07418 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 O   
+19929 C CB  . ILE A-3 395 ? 1.07151 1.32074 0.99719 -0.35908 0.02072  -0.06244 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 CB  
+19930 C CG1 . ILE A-3 395 ? 1.14458 1.41463 1.08283 -0.34914 0.01415  -0.05420 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 CG1 
+19931 C CG2 . ILE A-3 395 ? 0.96172 1.21977 0.88593 -0.37494 0.02124  -0.07059 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 CG2 
+19932 C CD1 . ILE A-3 395 ? 1.16387 1.46156 1.10340 -0.35098 0.00534  -0.05365 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 CD1 
+19933 N N   . LEU A-3 396 ? 1.02274 1.21262 0.92491 -0.36049 0.03621  -0.07357 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 N   
+19934 C CA  . LEU A-3 396 ? 0.91716 1.08402 0.80667 -0.36628 0.04241  -0.08270 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 CA  
+19935 C C   . LEU A-3 396 ? 0.95220 1.09304 0.84141 -0.35927 0.04862  -0.08156 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 C   
+19936 O O   . LEU A-3 396 ? 0.94724 1.06808 0.82926 -0.36596 0.05319  -0.08683 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 O   
+19937 C CB  . LEU A-3 396 ? 0.97525 1.14184 0.85504 -0.36403 0.04274  -0.08657 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 CB  
+19938 C CG  . LEU A-3 396 ? 0.86546 1.00698 0.73234 -0.36545 0.04974  -0.09636 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 CG  
+19939 C CD1 . LEU A-3 396 ? 0.78441 0.91801 0.64205 -0.38043 0.05096  -0.10616 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 CD1 
+19940 C CD2 . LEU A-3 396 ? 1.09362 1.23926 0.95296 -0.36106 0.05074  -0.09913 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 CD2 
+19941 N N   . PHE A-3 397 ? 0.96800 1.10783 0.86388 -0.34598 0.04855  -0.07464 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 N   
+19942 C CA  . PHE A-3 397 ? 1.07608 1.19313 0.97111 -0.33775 0.05351  -0.07361 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CA  
+19943 C C   . PHE A-3 397 ? 1.09009 1.20081 0.98850 -0.34098 0.05470  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 C   
+19944 O O   . PHE A-3 397 ? 1.05431 1.14083 0.94588 -0.34012 0.05943  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 O   
+19945 C CB  . PHE A-3 397 ? 0.83002 0.95139 0.73231 -0.32416 0.05244  -0.06750 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CB  
+19946 C CG  . PHE A-3 397 ? 0.99874 1.11928 0.89571 -0.32028 0.05433  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CG  
+19947 C CD1 . PHE A-3 397 ? 1.09517 1.20246 0.98042 -0.32442 0.05863  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CD1 
+19948 C CD2 . PHE A-3 397 ? 1.05955 1.19226 0.96260 -0.31305 0.05228  -0.06641 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CD2 
+19949 C CE1 . PHE A-3 397 ? 0.91886 1.02789 0.79934 -0.32053 0.06118  -0.08556 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CE1 
+19950 C CE2 . PHE A-3 397 ? 0.80428 0.93872 0.70257 -0.31074 0.05497  -0.07014 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CE2 
+19951 C CZ  . PHE A-3 397 ? 0.92888 1.05289 0.81628 -0.31404 0.05959  -0.07987 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CZ  
+19952 N N   . GLU A-3 398 ? 1.04060 1.17280 0.94876 -0.34428 0.05059  -0.06563 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 N   
+19953 C CA  . GLU A-3 398 ? 0.94880 1.07870 0.86035 -0.34836 0.05251  -0.06274 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 CA  
+19954 C C   . GLU A-3 398 ? 1.04440 1.16090 0.94602 -0.36359 0.05656  -0.06933 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 C   
+19955 O O   . GLU A-3 398 ? 1.21014 1.30740 1.10660 -0.36637 0.06124  -0.06817 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 O   
+19956 C CB  . GLU A-3 398 ? 0.87754 1.03684 0.80237 -0.34816 0.04740  -0.05778 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 CB  
+19957 C CG  . GLU A-3 398 ? 1.36413 1.52353 1.29551 -0.34359 0.04913  -0.05203 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 CG  
+19958 C CD  . GLU A-3 398 ? 1.12937 1.28279 1.06444 -0.32791 0.04810  -0.04645 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 CD  
+19959 O OE1 . GLU A-3 398 ? 1.18484 1.35179 1.12614 -0.32062 0.04317  -0.04391 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 OE1 
+19960 O OE2 . GLU A-3 398 ? 1.11101 1.24562 1.04186 -0.32328 0.05195  -0.04452 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 OE2 
+19961 N N   . LYS A-3 399 ? 0.97805 1.10323 0.87541 -0.37423 0.05476  -0.07627 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 N   
+19962 C CA  . LYS A-3 399 ? 0.95647 1.06746 0.84320 -0.39045 0.05845  -0.08393 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 CA  
+19963 C C   . LYS A-3 399 ? 1.01425 1.08729 0.88556 -0.38763 0.06420  -0.08867 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 C   
+19964 O O   . LYS A-3 399 ? 1.11848 1.16664 0.98036 -0.39522 0.06909  -0.09034 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 O   
+19965 C CB  . LYS A-3 399 ? 0.85508 0.98728 0.74103 -0.40213 0.05412  -0.09093 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 CB  
+19966 C CG  . LYS A-3 399 ? 0.86500 0.97871 0.73686 -0.41882 0.05774  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 CG  
+19967 C CD  . LYS A-3 399 ? 0.86900 0.98641 0.74333 -0.43511 0.05983  -0.10188 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 CD  
+19968 C CE  . LYS A-3 399 ? 0.97506 1.07175 0.83410 -0.45356 0.06331  -0.11292 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 CE  
+19969 N NZ  . LYS A-3 399 ? 1.19615 1.30540 1.05923 -0.47341 0.06441  -0.11454 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 NZ  
+19970 N N   . VAL A-3 400 ? 1.15956 1.22751 1.02760 -0.37650 0.06386  -0.09084 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 N   
+19971 C CA  . VAL A-3 400 ? 1.16122 1.19582 1.01551 -0.37146 0.06904  -0.09652 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 CA  
+19972 C C   . VAL A-3 400 ? 0.99873 1.01106 0.85212 -0.36120 0.07227  -0.08998 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 C   
+19973 O O   . VAL A-3 400 ? 1.20019 1.18037 1.04052 -0.36333 0.07680  -0.09284 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 O   
+19974 C CB  . VAL A-3 400 ? 1.18822 1.22856 1.04144 -0.36122 0.06831  -0.10025 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 CB  
+19975 C CG1 . VAL A-3 400 ? 0.88679 0.89582 0.72898 -0.35140 0.07363  -0.10534 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 CG1 
+19976 C CG2 . VAL A-3 400 ? 1.05812 1.11434 0.90668 -0.37260 0.06584  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 CG2 
+19977 N N   . LEU A-3 401 ? 1.14323 1.17096 1.00912 -0.34981 0.06966  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 N   
+19978 C CA  . LEU A-3 401 ? 1.13159 1.14130 0.99645 -0.33975 0.07185  -0.07463 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 CA  
+19979 C C   . LEU A-3 401 ? 1.15067 1.14845 1.01020 -0.35119 0.07463  -0.07166 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 C   
+19980 O O   . LEU A-3 401 ? 1.10811 1.07716 0.95717 -0.34764 0.07823  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 O   
+19981 C CB  . LEU A-3 401 ? 0.81738 0.84826 0.69662 -0.32718 0.06804  -0.06673 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 CB  
+19982 C CG  . LEU A-3 401 ? 0.90719 0.94306 0.79029 -0.31388 0.06674  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 CG  
+19983 C CD1 . LEU A-3 401 ? 0.96157 1.01854 0.85852 -0.30500 0.06263  -0.06046 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 CD1 
+19984 C CD2 . LEU A-3 401 ? 0.96642 0.97481 0.84017 -0.30347 0.07042  -0.07070 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 CD2 
+19985 N N   . ASP A-3 402 ? 1.10780 1.12804 0.97399 -0.36499 0.07305  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 N   
+19986 C CA  . ASP A-3 402 ? 1.01447 1.02803 0.87680 -0.37807 0.07645  -0.06902 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 CA  
+19987 C C   . ASP A-3 402 ? 1.31748 1.29304 1.16044 -0.38799 0.08181  -0.07441 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 C   
+19988 O O   . ASP A-3 402 ? 1.51389 1.46451 1.34685 -0.38990 0.08605  -0.06981 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 O   
+19989 C CB  . ASP A-3 402 ? 1.07686 1.12521 0.95077 -0.39179 0.07364  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 CB  
+19990 C CG  . ASP A-3 402 ? 1.27433 1.32290 1.14709 -0.40616 0.07768  -0.06758 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 CG  
+19991 O OD1 . ASP A-3 402 ? 1.66308 1.68534 1.52602 -0.40433 0.08241  -0.06269 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 OD1 
+19992 O OD2 . ASP A-3 402 ? 1.24305 1.31957 1.12457 -0.41946 0.07611  -0.07020 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 OD2 
+19993 N N   . GLU A-3 403 ? 1.25036 1.21907 1.08609 -0.39419 0.08171  -0.08419 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 N   
+19994 C CA  . GLU A-3 403 ? 1.19604 1.12591 1.01199 -0.40399 0.08666  -0.09072 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 CA  
+19995 C C   . GLU A-3 403 ? 1.25185 1.14485 1.05554 -0.38690 0.08928  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 C   
+19996 O O   . GLU A-3 403 ? 1.33018 1.18533 1.11711 -0.39071 0.09368  -0.08898 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 O   
+19997 C CB  . GLU A-3 403 ? 1.34434 1.27898 1.15564 -0.41541 0.08550  -0.10284 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 CB  
+19998 C CG  . GLU A-3 403 ? 1.36162 1.33151 1.18323 -0.43362 0.08240  -0.10515 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 CG  
+19999 C CD  . GLU A-3 403 ? 1.40588 1.36657 1.22243 -0.45337 0.08640  -0.10407 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 CD  
+20000 O OE1 . GLU A-3 403 ? 1.38160 1.30045 1.18007 -0.45859 0.09185  -0.10573 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 OE1 
+20001 O OE2 . GLU A-3 403 ? 1.53438 1.52965 1.36471 -0.46355 0.08424  -0.10149 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 OE2 
+20002 N N   . VAL A-3 404 ? 1.25025 1.15386 1.06177 -0.36804 0.08653  -0.08877 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 N   
+20003 C CA  . VAL A-3 404 ? 1.27451 1.14849 1.07638 -0.35051 0.08840  -0.08935 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 CA  
+20004 C C   . VAL A-3 404 ? 1.21900 1.08582 1.02271 -0.33839 0.08819  -0.07806 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 C   
+20005 O O   . VAL A-3 404 ? 1.19395 1.02500 0.98280 -0.33240 0.09091  -0.07586 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 O   
+20006 C CB  . VAL A-3 404 ? 1.21407 1.10518 1.02360 -0.33725 0.08618  -0.09490 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 CB  
+20007 C CG1 . VAL A-3 404 ? 1.38665 1.25300 1.18923 -0.31754 0.08789  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 CG1 
+20008 C CG2 . VAL A-3 404 ? 1.27060 1.16631 1.07488 -0.34916 0.08666  -0.10651 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 CG2 
+20009 N N   . GLU A-3 405 ? 1.26547 1.16480 1.08602 -0.33411 0.08466  -0.07085 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 N   
+20010 C CA  . GLU A-3 405 ? 1.24929 1.14585 1.07215 -0.32235 0.08386  -0.06084 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 CA  
+20011 C C   . GLU A-3 405 ? 1.23862 1.16890 1.07664 -0.32789 0.08140  -0.05455 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 C   
+20012 O O   . GLU A-3 405 ? 1.22020 1.17783 1.07320 -0.31892 0.07728  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 O   
+20013 C CB  . GLU A-3 405 ? 1.02048 0.91851 0.84835 -0.30089 0.08132  -0.06059 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 CB  
+20014 C CG  . GLU A-3 405 ? 1.50808 1.40153 1.33647 -0.28789 0.07983  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 CG  
+20015 C CD  . GLU A-3 405 ? 1.78115 1.64147 1.59579 -0.27304 0.08084  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 CD  
+20016 O OE1 . GLU A-3 405 ? 1.69738 1.53912 1.50343 -0.27124 0.08290  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 OE1 
+20017 O OE2 . GLU A-3 405 ? 2.03721 1.89033 1.84909 -0.26230 0.07929  -0.04385 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 OE2 
+20018 N N   . PRO A-3 406 ? 1.16920 1.09853 1.00359 -0.34290 0.08410  -0.05137 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 N   
+20019 C CA  . PRO A-3 406 ? 1.02101 0.98538 0.87083 -0.34745 0.08200  -0.04678 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 CA  
+20020 C C   . PRO A-3 406 ? 1.15356 1.12432 1.00877 -0.33341 0.08033  -0.03837 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 C   
+20021 O O   . PRO A-3 406 ? 1.41409 1.41499 1.28361 -0.33231 0.07762  -0.03562 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 O   
+20022 C CB  . PRO A-3 406 ? 1.03404 0.99424 0.87717 -0.36803 0.08653  -0.04670 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 CB  
+20023 C CG  . PRO A-3 406 ? 1.21721 1.13243 1.03856 -0.37011 0.09128  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 CG  
+20024 C CD  . PRO A-3 406 ? 1.02652 0.92399 0.84277 -0.35726 0.08947  -0.05237 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 CD  
+20025 N N   . GLU A-3 407 ? 1.27662 1.21979 1.12014 -0.32213 0.08149  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 N   
+20026 C CA  . GLU A-3 407 ? 1.28608 1.23396 1.13279 -0.30835 0.07936  -0.02724 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 CA  
+20027 C C   . GLU A-3 407 ? 1.18168 1.14146 1.03901 -0.29120 0.07428  -0.02891 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 C   
+20028 O O   . GLU A-3 407 ? 1.18729 1.14046 1.04259 -0.27737 0.07238  -0.02468 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 O   
+20029 C CB  . GLU A-3 407 ? 1.43481 1.34754 1.26201 -0.30520 0.08262  -0.02143 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 CB  
+20030 C CG  . GLU A-3 407 ? 1.46857 1.36577 1.28275 -0.32398 0.08861  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 CG  
+20031 C CD  . GLU A-3 407 ? 2.02529 1.88414 1.81730 -0.32040 0.09170  -0.01182 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 CD  
+20032 O OE1 . GLU A-3 407 ? 2.10478 1.95628 1.89409 -0.30219 0.08835  -0.00758 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 OE1 
+20033 O OE2 . GLU A-3 407 ? 2.30005 2.13592 2.07669 -0.33608 0.09722  -0.01022 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 OE2 
+20034 N N   . TYR A-3 408 ? 1.16995 1.14793 1.03798 -0.29242 0.07199  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 N   
+20035 C CA  . TYR A-3 408 ? 1.22199 1.21032 1.09899 -0.27835 0.06819  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CA  
+20036 C C   . TYR A-3 408 ? 1.07460 1.08687 0.96481 -0.27133 0.06407  -0.03206 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 C   
+20037 O O   . TYR A-3 408 ? 0.98953 1.00501 0.88438 -0.25856 0.06123  -0.03142 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 O   
+20038 C CB  . TYR A-3 408 ? 1.10984 1.10902 0.99169 -0.28294 0.06766  -0.04414 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CB  
+20039 C CG  . TYR A-3 408 ? 0.94222 0.97139 0.83682 -0.29036 0.06469  -0.04396 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CG  
+20040 C CD1 . TYR A-3 408 ? 0.85788 0.89443 0.75203 -0.30497 0.06574  -0.04482 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CD1 
+20041 C CD2 . TYR A-3 408 ? 0.75793 0.80787 0.66463 -0.28274 0.06060  -0.04295 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CD2 
+20042 C CE1 . TYR A-3 408 ? 0.91676 0.98150 0.82253 -0.30963 0.06217  -0.04454 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CE1 
+20043 C CE2 . TYR A-3 408 ? 0.85698 0.93096 0.77339 -0.28802 0.05735  -0.04207 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CE2 
+20044 C CZ  . TYR A-3 408 ? 0.90597 0.98767 0.82203 -0.30039 0.05783  -0.04283 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CZ  
+20045 O OH  . TYR A-3 408 ? 0.93384 1.04025 0.85957 -0.30363 0.05378  -0.04184 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 OH  
+20046 N N   . GLU A-3 409 ? 1.02543 1.05523 0.92199 -0.27932 0.06363  -0.02942 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 N   
+20047 C CA  . GLU A-3 409 ? 1.18799 1.23729 1.09535 -0.27216 0.05991  -0.02561 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 CA  
+20048 C C   . GLU A-3 409 ? 1.27086 1.30929 1.17122 -0.26543 0.06065  -0.02019 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 C   
+20049 O O   . GLU A-3 409 ? 1.06856 1.11633 0.97494 -0.25548 0.05709  -0.01820 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 O   
+20050 C CB  . GLU A-3 409 ? 1.00308 1.07594 0.91993 -0.28077 0.05894  -0.02539 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 CB  
+20051 C CG  . GLU A-3 409 ? 1.38887 1.47850 1.31485 -0.28312 0.05567  -0.02909 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 CG  
+20052 C CD  . GLU A-3 409 ? 1.41307 1.52764 1.34983 -0.28622 0.05284  -0.02784 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 CD  
+20053 O OE1 . GLU A-3 409 ? 1.46983 1.59039 1.40796 -0.28701 0.05412  -0.02510 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 OE1 
+20054 O OE2 . GLU A-3 409 ? 1.70230 1.83070 1.64552 -0.28720 0.04933  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 OE2 
+20055 N N   . LEU A-3 410 ? 1.30397 1.32201 1.19040 -0.27140 0.06516  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 N   
+20056 C CA  . LEU A-3 410 ? 0.90297 0.90803 0.77929 -0.26501 0.06597  -0.01165 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 CA  
+20057 C C   . LEU A-3 410 ? 1.02750 1.02107 0.90087 -0.24912 0.06248  -0.01132 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 C   
+20058 O O   . LEU A-3 410 ? 1.29686 1.29253 1.16896 -0.23962 0.05989  -0.00741 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 O   
+20059 C CB  . LEU A-3 410 ? 0.93429 0.91539 0.79349 -0.27574 0.07191  -0.00850 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 CB  
+20060 C CG  . LEU A-3 410 ? 0.84856 0.84144 0.70863 -0.29230 0.07640  -0.00748 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 CG  
+20061 C CD1 . LEU A-3 410 ? 1.30563 1.31301 1.17538 -0.30400 0.07662  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 CD1 
+20062 C CD2 . LEU A-3 410 ? 1.15726 1.12222 0.99724 -0.30106 0.08239  -0.00239 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 CD2 
+20063 N N   . ASN A-3 411 ? 0.91015 0.89360 0.78267 -0.24582 0.06226  -0.01604 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 N   
+20064 C CA  . ASN A-3 411 ? 0.85033 0.82572 0.72156 -0.23031 0.05919  -0.01691 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 CA  
+20065 C C   . ASN A-3 411 ? 1.00373 1.00505 0.89224 -0.22320 0.05454  -0.02035 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 C   
+20066 O O   . ASN A-3 411 ? 1.36633 1.36723 1.25714 -0.21115 0.05196  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 O   
+20067 C CB  . ASN A-3 411 ? 1.37886 1.33040 1.24013 -0.22915 0.06190  -0.02120 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 CB  
+20068 C CG  . ASN A-3 411 ? 1.58472 1.50740 1.42772 -0.23922 0.06694  -0.01844 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 CG  
+20069 O OD1 . ASN A-3 411 ? 1.18512 1.10361 1.02103 -0.24468 0.06850  -0.01198 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 OD1 
+20070 N ND2 . ASN A-3 411 ? 1.77013 1.67232 1.60456 -0.24245 0.06990  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 ND2 
+20071 N N   . GLY A-3 412 ? 0.77121 0.79490 0.67161 -0.23037 0.05340  -0.02111 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-3 N   
+20072 C CA  . GLY A-3 412 ? 0.95579 1.00118 0.87065 -0.22540 0.04916  -0.02334 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-3 CA  
+20073 C C   . GLY A-3 412 ? 1.02305 1.08015 0.94613 -0.23142 0.04946  -0.02805 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-3 C   
+20074 O O   . GLY A-3 412 ? 1.03472 1.10762 0.96832 -0.22822 0.04642  -0.02953 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-3 O   
+20075 N N   . GLY A-3 413 ? 1.16337 1.21302 1.08096 -0.24083 0.05298  -0.03046 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-3 N   
+20076 C CA  . GLY A-3 413 ? 0.78703 0.84845 0.71046 -0.24684 0.05299  -0.03470 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-3 CA  
+20077 C C   . GLY A-3 413 ? 0.85810 0.93851 0.78977 -0.25396 0.05057  -0.03265 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-3 C   
+20078 O O   . GLY A-3 413 ? 1.09787 1.18126 1.02966 -0.25709 0.05036  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-3 O   
+20079 N N   . PHE A-3 414 ? 0.86075 0.95447 0.79879 -0.25600 0.04881  -0.03469 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 N   
+20080 C CA  . PHE A-3 414 ? 1.08309 1.19363 1.02818 -0.26064 0.04556  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CA  
+20081 C C   . PHE A-3 414 ? 1.06961 1.18873 1.01576 -0.26535 0.04489  -0.03491 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 C   
+20082 O O   . PHE A-3 414 ? 0.82845 0.94682 0.77470 -0.26210 0.04584  -0.03735 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 O   
+20083 C CB  . PHE A-3 414 ? 0.75500 0.87357 0.70776 -0.25342 0.04170  -0.02884 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CB  
+20084 C CG  . PHE A-3 414 ? 0.88389 1.01622 0.84267 -0.25592 0.03810  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CG  
+20085 C CD1 . PHE A-3 414 ? 0.84156 0.97838 0.80100 -0.25805 0.03813  -0.02460 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CD1 
+20086 C CD2 . PHE A-3 414 ? 0.89641 1.03708 0.85968 -0.25574 0.03482  -0.02541 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CD2 
+20087 C CE1 . PHE A-3 414 ? 0.82302 0.97351 0.78861 -0.25811 0.03448  -0.02280 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CE1 
+20088 C CE2 . PHE A-3 414 ? 0.83630 0.98684 0.80372 -0.25620 0.03088  -0.02265 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CE2 
+20089 C CZ  . PHE A-3 414 ? 0.88390 1.03990 0.85305 -0.25643 0.03047  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CZ  
+20090 N N   . LEU A-3 415 ? 0.98495 1.11400 0.93174 -0.27287 0.04324  -0.03437 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 N   
+20091 C CA  . LEU A-3 415 ? 0.72136 0.85977 0.66736 -0.27776 0.04177  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 CA  
+20092 C C   . LEU A-3 415 ? 0.77702 0.92806 0.72976 -0.27503 0.03657  -0.03070 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 C   
+20093 O O   . LEU A-3 415 ? 1.02546 1.18473 0.98199 -0.27550 0.03347  -0.02796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 O   
+20094 C CB  . LEU A-3 415 ? 0.82412 0.96538 0.76498 -0.28784 0.04251  -0.03888 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 CB  
+20095 C CG  . LEU A-3 415 ? 0.61595 0.74125 0.54744 -0.29246 0.04768  -0.04486 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 CG  
+20096 C CD1 . LEU A-3 415 ? 0.72058 0.85029 0.64805 -0.30435 0.04776  -0.04796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 CD1 
+20097 C CD2 . LEU A-3 415 ? 0.96548 1.08537 0.89209 -0.29015 0.05014  -0.04943 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 CD2 
+20098 N N   . LEU A-3 416 ? 0.77861 0.93094 0.73255 -0.27220 0.03582  -0.02967 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 N   
+20099 C CA  . LEU A-3 416 ? 0.81978 0.97904 0.77769 -0.27012 0.03111  -0.02461 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 CA  
+20100 C C   . LEU A-3 416 ? 0.90099 1.06657 0.85364 -0.27575 0.02998  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 C   
+20101 O O   . LEU A-3 416 ? 0.85851 1.02302 0.80734 -0.27813 0.03345  -0.02647 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 O   
+20102 C CB  . LEU A-3 416 ? 0.75949 0.91479 0.72193 -0.26433 0.03106  -0.02357 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 CB  
+20103 C CG  . LEU A-3 416 ? 0.77870 0.93654 0.74347 -0.26336 0.02671  -0.01874 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 CG  
+20104 C CD1 . LEU A-3 416 ? 0.83162 0.99185 0.79829 -0.26067 0.02197  -0.01523 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 CD1 
+20105 C CD2 . LEU A-3 416 ? 0.66923 0.82368 0.63887 -0.25929 0.02688  -0.01916 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 CD2 
+20106 N N   . GLU A-3 417 ? 0.98261 1.15585 0.93462 -0.27725 0.02513  -0.01998 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 N   
+20107 C CA  . GLU A-3 417 ? 0.94530 1.12484 0.89033 -0.28220 0.02294  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 CA  
+20108 C C   . GLU A-3 417 ? 0.90848 1.08579 0.85288 -0.27955 0.01946  -0.01136 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 C   
+20109 O O   . GLU A-3 417 ? 0.85116 1.02598 0.80046 -0.27372 0.01549  -0.00751 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 O   
+20110 C CB  . GLU A-3 417 ? 0.75620 0.94658 0.69987 -0.28512 0.01879  -0.01761 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 CB  
+20111 C CG  . GLU A-3 417 ? 1.25165 1.44736 1.20337 -0.27925 0.01437  -0.01469 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 CG  
+20112 C CD  . GLU A-3 417 ? 1.30099 1.51241 1.25271 -0.28193 0.00969  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 CD  
+20113 O OE1 . GLU A-3 417 ? 1.12518 1.34249 1.07031 -0.28388 0.00562  -0.01172 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 OE1 
+20114 O OE2 . GLU A-3 417 ? 1.59452 1.81377 1.55256 -0.28246 0.01006  -0.01728 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 OE2 
+20115 N N   . VAL A-3 418 ? 0.90139 1.07868 0.83885 -0.28428 0.02141  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 N   
+20116 C CA  . VAL A-3 418 ? 1.02456 1.19758 0.95899 -0.28449 0.01919  -0.00384 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 CA  
+20117 C C   . VAL A-3 418 ? 1.20930 1.38701 1.13188 -0.28985 0.01678  0.00042  ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 C   
+20118 O O   . VAL A-3 418 ? 1.38815 1.57151 1.30413 -0.29583 0.02080  -0.00347 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 O   
+20119 C CB  . VAL A-3 418 ? 1.06582 1.23566 1.00307 -0.28619 0.02468  -0.00621 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 CB  
+20120 C CG1 . VAL A-3 418 ? 1.15874 1.32372 1.10656 -0.27971 0.02486  -0.00867 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 CG1 
+20121 C CG2 . VAL A-3 418 ? 0.91533 1.09097 0.84965 -0.29033 0.03127  -0.01315 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 CG2 
+20122 N N   . GLY A-3 419 ? 1.21791 1.39278 1.13667 -0.28695 0.00998  0.00819  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-3 N   
+20123 C CA  . GLY A-3 419 ? 1.19828 1.37746 1.10432 -0.29070 0.00630  0.01337  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-3 CA  
+20124 C C   . GLY A-3 419 ? 1.23447 1.40253 1.13132 -0.29140 0.00327  0.02308  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-3 C   
+20125 O O   . GLY A-3 419 ? 1.73857 1.89639 1.63827 -0.28484 -0.00159 0.02805  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-3 O   
+20126 N N   . GLY A-3 420 ? 0.91485 1.08362 0.79945 -0.29967 0.00645  0.02573  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-3 N   
+20127 C CA  . GLY A-3 420 ? 0.97302 1.12998 0.84546 -0.30279 0.00427  0.03592  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-3 CA  
+20128 C C   . GLY A-3 420 ? 0.84746 0.99454 0.72363 -0.30730 0.00965  0.03641  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-3 C   
+20129 O O   . GLY A-3 420 ? 1.36411 1.50542 1.22882 -0.31542 0.01197  0.04253  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-3 O   
+20130 N N   . THR A-3 421 ? 0.98658 1.13258 0.87795 -0.30300 0.01166  0.03016  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 N   
+20131 C CA  . THR A-3 421 ? 1.06145 1.20075 0.95822 -0.30707 0.01585  0.02950  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 CA  
+20132 C C   . THR A-3 421 ? 1.01088 1.16420 0.91368 -0.31276 0.02485  0.02107  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 C   
+20133 O O   . THR A-3 421 ? 0.97487 1.13957 0.87966 -0.31133 0.02772  0.01436  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 O   
+20134 C CB  . THR A-3 421 ? 1.06753 1.19869 0.97653 -0.29861 0.01241  0.02714  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 CB  
+20135 O OG1 . THR A-3 421 ? 0.97309 1.11459 0.89265 -0.29198 0.01320  0.01929  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 OG1 
+20136 C CG2 . THR A-3 421 ? 1.21716 1.33307 1.11992 -0.29207 0.00392  0.03506  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 CG2 
+20137 N N   . TYR A-3 422 ? 1.12113 1.27351 1.02681 -0.31923 0.02925  0.02104  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 N   
+20138 C CA  . TYR A-3 422 ? 0.98136 1.14898 0.89551 -0.32254 0.03742  0.01240  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CA  
+20139 C C   . TYR A-3 422 ? 1.20874 1.37928 1.13843 -0.31327 0.03719  0.00427  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 C   
+20140 O O   . TYR A-3 422 ? 1.16792 1.32867 1.10225 -0.30631 0.03153  0.00562  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 O   
+20141 C CB  . TYR A-3 422 ? 0.99211 1.16148 0.90597 -0.33307 0.04203  0.01466  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CB  
+20142 C CG  . TYR A-3 422 ? 1.23176 1.40716 1.13136 -0.34412 0.04703  0.01895  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CG  
+20143 C CD1 . TYR A-3 422 ? 1.31737 1.48034 1.19932 -0.34744 0.04257  0.02941  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CD1 
+20144 C CD2 . TYR A-3 422 ? 1.28633 1.48079 1.18954 -0.35057 0.05620  0.01256  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CD2 
+20145 C CE1 . TYR A-3 422 ? 1.25828 1.42656 1.12492 -0.35792 0.04722  0.03399  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CE1 
+20146 C CE2 . TYR A-3 422 ? 0.97125 1.17279 0.86052 -0.36115 0.06163  0.01615  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CE2 
+20147 C CZ  . TYR A-3 422 ? 1.22167 1.40951 1.09187 -0.36533 0.05718  0.02718  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CZ  
+20148 O OH  . TYR A-3 422 ? 1.18003 1.37478 1.03424 -0.37622 0.06269  0.03135  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 OH  
+20149 N N   . PHE A-3 423 ? 1.00730 1.19133 0.94407 -0.31258 0.04353  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 N   
+20150 C CA  . PHE A-3 423 ? 0.97300 1.15904 0.92201 -0.30335 0.04355  -0.01152 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CA  
+20151 C C   . PHE A-3 423 ? 0.85640 1.04404 0.81673 -0.30251 0.04333  -0.01325 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 C   
+20152 O O   . PHE A-3 423 ? 0.91793 1.10569 0.88719 -0.29421 0.04209  -0.01798 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 O   
+20153 C CB  . PHE A-3 423 ? 0.88459 1.08175 0.83502 -0.30101 0.04978  -0.02014 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CB  
+20154 C CG  . PHE A-3 423 ? 1.02400 1.22079 0.96286 -0.30304 0.05040  -0.02038 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CG  
+20155 C CD1 . PHE A-3 423 ? 0.93592 1.12397 0.86830 -0.30233 0.04422  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CD1 
+20156 C CD2 . PHE A-3 423 ? 0.94782 1.15459 0.88250 -0.30536 0.05703  -0.02691 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CD2 
+20157 C CE1 . PHE A-3 423 ? 1.00247 1.19271 0.92461 -0.30493 0.04410  -0.01585 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CE1 
+20158 C CE2 . PHE A-3 423 ? 0.97214 1.17867 0.89521 -0.30801 0.05730  -0.02816 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CE2 
+20159 C CZ  . PHE A-3 423 ? 1.25104 1.44975 1.16794 -0.30831 0.05056  -0.02254 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CZ  
+20160 N N   . ASN A-3 424 ? 0.83548 1.02410 0.79473 -0.31160 0.04432  -0.00947 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 N   
+20161 C CA  . ASN A-3 424 ? 0.95253 1.14763 0.92346 -0.31289 0.04501  -0.01304 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 CA  
+20162 C C   . ASN A-3 424 ? 1.07504 1.25807 1.05127 -0.30550 0.03829  -0.01279 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 C   
+20163 O O   . ASN A-3 424 ? 0.81183 1.00211 0.79899 -0.30014 0.03800  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 O   
+20164 C CB  . ASN A-3 424 ? 0.78850 0.98551 0.75571 -0.32674 0.04754  -0.00857 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 CB  
+20165 C CG  . ASN A-3 424 ? 1.36355 1.57879 1.32848 -0.33420 0.05586  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 CG  
+20166 O OD1 . ASN A-3 424 ? 1.56914 1.78081 1.52050 -0.34041 0.05767  -0.00557 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 OD1 
+20167 N ND2 . ASN A-3 424 ? 1.47764 1.71389 1.45558 -0.33269 0.06087  -0.01960 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 ND2 
+20168 N N   . HIS A-3 425 ? 1.15065 1.31620 1.11884 -0.30416 0.03270  -0.00630 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 N   
+20169 C CA  . HIS A-3 425 ? 0.78314 0.93754 0.75541 -0.29712 0.02681  -0.00662 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 CA  
+20170 C C   . HIS A-3 425 ? 0.79207 0.95109 0.77081 -0.28584 0.02639  -0.01211 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 C   
+20171 O O   . HIS A-3 425 ? 0.94518 1.10431 0.93106 -0.28057 0.02424  -0.01587 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 O   
+20172 C CB  . HIS A-3 425 ? 0.89809 1.03402 0.86025 -0.29614 0.02118  0.00092  ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 CB  
+20173 C CG  . HIS A-3 425 ? 1.04136 1.16619 1.00684 -0.28805 0.01559  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 CG  
+20174 N ND1 . HIS A-3 425 ? 1.10066 1.21643 1.06792 -0.29114 0.01308  -0.00091 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 ND1 
+20175 C CD2 . HIS A-3 425 ? 0.66146 0.78385 0.62856 -0.27755 0.01249  -0.00145 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 CD2 
+20176 C CE1 . HIS A-3 425 ? 1.00814 1.11567 0.97724 -0.28189 0.00853  -0.00282 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 CE1 
+20177 N NE2 . HIS A-3 425 ? 0.83834 0.95064 0.80768 -0.27353 0.00838  -0.00294 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 NE2 
+20178 N N   . TYR A-3 426 ? 0.91733 1.07939 0.89236 -0.28280 0.02840  -0.01259 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 N   
+20179 C CA  . TYR A-3 426 ? 0.72945 0.89304 0.70837 -0.27378 0.02860  -0.01705 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CA  
+20180 C C   . TYR A-3 426 ? 0.81738 0.99183 0.80401 -0.27083 0.03253  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 C   
+20181 O O   . TYR A-3 426 ? 0.85068 1.02423 0.84204 -0.26313 0.03110  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 O   
+20182 C CB  . TYR A-3 426 ? 0.86619 1.02921 0.83825 -0.27340 0.02972  -0.01620 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CB  
+20183 C CG  . TYR A-3 426 ? 1.05892 1.21450 1.02439 -0.27418 0.02495  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CG  
+20184 C CD1 . TYR A-3 426 ? 0.97165 1.12272 0.93856 -0.26760 0.02119  -0.00933 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CD1 
+20185 C CD2 . TYR A-3 426 ? 0.83214 0.98624 0.78954 -0.28095 0.02420  -0.00457 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CD2 
+20186 C CE1 . TYR A-3 426 ? 0.98600 1.13314 0.94831 -0.26652 0.01648  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CE1 
+20187 C CE2 . TYR A-3 426 ? 0.76740 0.91479 0.71836 -0.27968 0.01888  0.00148  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CE2 
+20188 C CZ  . TYR A-3 426 ? 0.82841 0.97328 0.78277 -0.27183 0.01487  0.00121  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CZ  
+20189 O OH  . TYR A-3 426 ? 0.95419 1.09522 0.90356 -0.26885 0.00926  0.00657  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 OH  
+20190 N N   . VAL A-3 427 ? 0.87368 1.05929 0.86118 -0.27616 0.03745  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 N   
+20191 C CA  . VAL A-3 427 ? 0.88389 1.08192 0.87915 -0.27136 0.04123  -0.03305 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 CA  
+20192 C C   . VAL A-3 427 ? 0.78741 0.99226 0.79274 -0.26991 0.03869  -0.03525 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 C   
+20193 O O   . VAL A-3 427 ? 0.85433 1.06400 0.86585 -0.26103 0.03805  -0.03984 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 O   
+20194 C CB  . VAL A-3 427 ? 0.79282 1.00362 0.78661 -0.27703 0.04776  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 CB  
+20195 C CG1 . VAL A-3 427 ? 0.83508 1.06135 0.83863 -0.27071 0.05144  -0.04374 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 CG1 
+20196 C CG2 . VAL A-3 427 ? 0.84376 1.04819 0.82704 -0.27739 0.04987  -0.03549 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 CG2 
+20197 N N   . CYS A-3 428 ? 0.82859 1.03296 0.83465 -0.27876 0.03682  -0.03200 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-3 N   
+20198 C CA  . CYS A-3 428 ? 0.73618 0.94804 0.75168 -0.27952 0.03419  -0.03503 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-3 CA  
+20199 C C   . CYS A-3 428 ? 0.90248 1.10492 0.91907 -0.26997 0.02848  -0.03580 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-3 C   
+20200 O O   . CYS A-3 428 ? 0.89414 1.10628 0.91865 -0.26430 0.02674  -0.04065 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-3 O   
+20201 C CB  . CYS A-3 428 ? 0.59469 0.80286 0.60811 -0.29263 0.03331  -0.03105 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-3 CB  
+20202 S SG  . CYS A-3 428 ? 1.12893 1.35407 1.14292 -0.30615 0.04091  -0.03103 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-3 SG  
+20203 N N   . THR A-3 429 ? 0.79390 0.97922 0.80241 -0.26771 0.02546  -0.03121 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 N   
+20204 C CA  . THR A-3 429 ? 0.66511 0.84240 0.67345 -0.25899 0.02095  -0.03197 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 CA  
+20205 C C   . THR A-3 429 ? 0.82980 1.01122 0.83943 -0.24888 0.02251  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 C   
+20206 O O   . THR A-3 429 ? 1.04512 1.22965 1.05829 -0.24211 0.01988  -0.03816 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 O   
+20207 C CB  . THR A-3 429 ? 0.71643 0.87785 0.71668 -0.25839 0.01826  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 CB  
+20208 O OG1 . THR A-3 429 ? 0.81136 0.96475 0.80916 -0.26573 0.01562  -0.02387 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 OG1 
+20209 C CG2 . THR A-3 429 ? 0.78916 0.94479 0.78869 -0.24912 0.01510  -0.02808 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 CG2 
+20210 N N   . LEU A-3 430 ? 0.78624 0.96647 0.79162 -0.24792 0.02658  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 N   
+20211 C CA  . LEU A-3 430 ? 0.85409 1.03311 0.85812 -0.23888 0.02829  -0.03713 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 CA  
+20212 C C   . LEU A-3 430 ? 0.78595 0.97857 0.79747 -0.23386 0.02964  -0.04248 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 C   
+20213 O O   . LEU A-3 430 ? 0.99205 1.18304 1.00338 -0.22407 0.02846  -0.04435 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 O   
+20214 C CB  . LEU A-3 430 ? 0.80944 0.98236 0.80626 -0.24056 0.03227  -0.03614 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 CB  
+20215 C CG  . LEU A-3 430 ? 0.73388 0.89709 0.72422 -0.24447 0.03070  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 CG  
+20216 C CD1 . LEU A-3 430 ? 0.86000 1.02010 0.84375 -0.24703 0.03442  -0.03181 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 CD1 
+20217 C CD2 . LEU A-3 430 ? 0.75684 0.91239 0.74586 -0.23881 0.02739  -0.02983 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 CD2 
+20218 N N   . ASN A-3 431 ? 0.78963 0.99657 0.80744 -0.24009 0.03215  -0.04483 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 N   
+20219 C CA  . ASN A-3 431 ? 1.00760 1.23213 1.03451 -0.23462 0.03368  -0.05081 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 CA  
+20220 C C   . ASN A-3 431 ? 0.90425 1.13674 0.93860 -0.23024 0.02811  -0.05285 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 C   
+20221 O O   . ASN A-3 431 ? 0.79087 1.02991 0.82873 -0.21912 0.02661  -0.05634 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 O   
+20222 C CB  . ASN A-3 431 ? 0.92468 1.16605 0.95711 -0.24383 0.03855  -0.05314 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 CB  
+20223 C CG  . ASN A-3 431 ? 0.80915 1.07249 0.85221 -0.23714 0.04108  -0.06036 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 CG  
+20224 O OD1 . ASN A-3 431 ? 0.88108 1.14237 0.92336 -0.22441 0.04132  -0.06348 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 OD1 
+20225 N ND2 . ASN A-3 431 ? 1.50844 1.79304 1.56131 -0.24569 0.04301  -0.06305 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 ND2 
+20226 N N   . ASP A-3 432 ? 0.90387 1.13468 0.93951 -0.23840 0.02453  -0.05087 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 N   
+20227 C CA  . ASP A-3 432 ? 0.93763 1.17634 0.97957 -0.23578 0.01886  -0.05380 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 CA  
+20228 C C   . ASP A-3 432 ? 0.78952 1.01699 0.82523 -0.22378 0.01488  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 C   
+20229 O O   . ASP A-3 432 ? 1.06816 1.30541 1.10821 -0.21629 0.01079  -0.05616 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 O   
+20230 C CB  . ASP A-3 432 ? 0.91171 1.14561 0.95357 -0.24764 0.01606  -0.05218 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 CB  
+20231 C CG  . ASP A-3 432 ? 0.89327 1.13866 0.94047 -0.26104 0.01991  -0.05270 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 CG  
+20232 O OD1 . ASP A-3 432 ? 1.10865 1.37028 1.16148 -0.26067 0.02484  -0.05542 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 OD1 
+20233 O OD2 . ASP A-3 432 ? 1.08142 1.31872 1.12622 -0.27197 0.01829  -0.05044 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 OD2 
+20234 N N   . LEU A-3 433 ? 0.81773 1.02609 0.84292 -0.22220 0.01600  -0.04812 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 N   
+20235 C CA  . LEU A-3 433 ? 0.80322 1.00012 0.82078 -0.21269 0.01346  -0.04635 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 CA  
+20236 C C   . LEU A-3 433 ? 0.95190 1.14693 0.96612 -0.20223 0.01566  -0.04691 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 C   
+20237 O O   . LEU A-3 433 ? 1.07438 1.25732 1.07987 -0.19513 0.01450  -0.04436 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 O   
+20238 C CB  . LEU A-3 433 ? 0.87670 1.05664 0.88537 -0.21613 0.01424  -0.04155 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 CB  
+20239 C CG  . LEU A-3 433 ? 0.80120 0.97773 0.81047 -0.22326 0.01118  -0.04067 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 CG  
+20240 C CD1 . LEU A-3 433 ? 0.82352 0.98667 0.82545 -0.22502 0.01239  -0.03625 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 CD1 
+20241 C CD2 . LEU A-3 433 ? 0.93195 1.11079 0.94200 -0.21923 0.00578  -0.04352 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 CD2 
+20242 N N   . GLY A-3 434 ? 0.94260 1.14824 0.96250 -0.20105 0.01906  -0.05021 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-3 N   
+20243 C CA  . GLY A-3 434 ? 1.06750 1.26865 1.08334 -0.18985 0.02102  -0.05139 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-3 CA  
+20244 C C   . GLY A-3 434 ? 0.90968 1.09003 0.91362 -0.19055 0.02532  -0.04809 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-3 C   
+20245 O O   . GLY A-3 434 ? 0.89746 1.06569 0.89359 -0.18136 0.02603  -0.04755 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-3 O   
+20246 N N   . ILE A-3 435 ? 0.77632 0.95171 0.77798 -0.20144 0.02790  -0.04581 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 N   
+20247 C CA  . ILE A-3 435 ? 0.74148 0.90023 0.73287 -0.20425 0.03158  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 CA  
+20248 C C   . ILE A-3 435 ? 0.98979 1.15202 0.98164 -0.20712 0.03675  -0.04699 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 C   
+20249 O O   . ILE A-3 435 ? 1.08669 1.26216 1.08488 -0.21422 0.03808  -0.04845 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 O   
+20250 C CB  . ILE A-3 435 ? 0.97727 1.13080 0.96589 -0.21312 0.03048  -0.03895 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 CB  
+20251 C CG1 . ILE A-3 435 ? 0.86394 1.01499 0.85173 -0.20959 0.02588  -0.03655 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 CG1 
+20252 C CG2 . ILE A-3 435 ? 0.89207 1.03267 0.87163 -0.21702 0.03400  -0.03715 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 CG2 
+20253 C CD1 . ILE A-3 435 ? 0.71185 0.85960 0.69816 -0.21606 0.02450  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 CD1 
+20254 N N   . THR A-3 436 ? 1.11528 1.26438 1.09897 -0.20211 0.03993  -0.04858 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 N   
+20255 C CA  . THR A-3 436 ? 1.01524 1.16576 0.99740 -0.20397 0.04515  -0.05334 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 CA  
+20256 C C   . THR A-3 436 ? 1.01944 1.16915 0.99808 -0.21688 0.04712  -0.05144 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 C   
+20257 O O   . THR A-3 436 ? 1.11576 1.25304 1.08720 -0.22139 0.04647  -0.04781 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 O   
+20258 C CB  . THR A-3 436 ? 0.85754 0.98911 0.82943 -0.19569 0.04769  -0.05569 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 CB  
+20259 O OG1 . THR A-3 436 ? 1.23972 1.37195 1.21397 -0.18188 0.04498  -0.05675 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 OG1 
+20260 C CG2 . THR A-3 436 ? 1.09734 1.22970 1.06673 -0.19712 0.05326  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 CG2 
+20261 N N   . HIS A-3 437 ? 0.97572 1.14007 0.95915 -0.22290 0.04947  -0.05374 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 N   
+20262 C CA  . HIS A-3 437 ? 1.01168 1.17696 0.99098 -0.23450 0.05053  -0.05130 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 CA  
+20263 C C   . HIS A-3 437 ? 0.91678 1.08285 0.89031 -0.23684 0.05609  -0.05678 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 C   
+20264 O O   . HIS A-3 437 ? 0.81795 0.99434 0.79563 -0.23232 0.05961  -0.06245 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 O   
+20265 C CB  . HIS A-3 437 ? 0.75354 0.93262 0.73986 -0.24142 0.04848  -0.04805 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 CB  
+20266 C CG  . HIS A-3 437 ? 0.78586 0.98285 0.78068 -0.24076 0.05121  -0.05238 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 CG  
+20267 N ND1 . HIS A-3 437 ? 1.27928 1.48601 1.27252 -0.24499 0.05675  -0.05630 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 ND1 
+20268 C CD2 . HIS A-3 437 ? 0.92013 1.12951 0.92548 -0.23686 0.04932  -0.05399 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 CD2 
+20269 C CE1 . HIS A-3 437 ? 1.31655 1.54194 1.31981 -0.24378 0.05872  -0.06003 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 CE1 
+20270 N NE2 . HIS A-3 437 ? 1.10474 1.33252 1.11598 -0.23908 0.05397  -0.05878 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 NE2 
+20271 N N   . ILE A-3 438 ? 0.90563 1.06251 0.86983 -0.24371 0.05682  -0.05583 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 N   
+20272 C CA  . ILE A-3 438 ? 0.99915 1.15528 0.95551 -0.24732 0.06167  -0.06151 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 CA  
+20273 C C   . ILE A-3 438 ? 0.88111 1.04353 0.83300 -0.25896 0.06065  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 C   
+20274 O O   . ILE A-3 438 ? 0.96275 1.12155 0.91382 -0.26305 0.05619  -0.05174 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 O   
+20275 C CB  . ILE A-3 438 ? 1.01013 1.14633 0.95681 -0.24440 0.06332  -0.06533 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 CB  
+20276 C CG1 . ILE A-3 438 ? 0.86735 0.99320 0.81640 -0.23217 0.06259  -0.06604 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 CG1 
+20277 C CG2 . ILE A-3 438 ? 0.94292 1.07772 0.88146 -0.24625 0.06874  -0.07354 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 CG2 
+20278 C CD1 . ILE A-3 438 ? 0.86716 0.96908 0.80545 -0.23108 0.06304  -0.06639 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 CD1 
+20279 N N   . ILE A-3 439 ? 0.89020 1.06280 0.83861 -0.26355 0.06471  -0.06142 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 N   
+20280 C CA  . ILE A-3 439 ? 0.98539 1.16504 0.92790 -0.27404 0.06360  -0.05722 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 CA  
+20281 C C   . ILE A-3 439 ? 0.97015 1.14825 0.90097 -0.27848 0.06745  -0.06362 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 C   
+20282 O O   . ILE A-3 439 ? 0.94153 1.12237 0.87065 -0.27496 0.07321  -0.07172 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 O   
+20283 C CB  . ILE A-3 439 ? 0.89754 1.09259 0.84492 -0.27797 0.06477  -0.05400 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 CB  
+20284 C CG1 . ILE A-3 439 ? 0.71199 0.90669 0.66885 -0.27621 0.05976  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 CG1 
+20285 C CG2 . ILE A-3 439 ? 0.85461 1.05510 0.79181 -0.28836 0.06475  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 CG2 
+20286 C CD1 . ILE A-3 439 ? 1.18686 1.38496 1.15489 -0.26725 0.06056  -0.05104 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 CD1 
+20287 N N   . LYS A-3 440 ? 0.83360 1.00855 0.75646 -0.28575 0.06407  -0.06066 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 N   
+20288 C CA  . LYS A-3 440 ? 0.82501 0.99991 0.73549 -0.29193 0.06652  -0.06655 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 CA  
+20289 C C   . LYS A-3 440 ? 0.96187 1.14632 0.86608 -0.30076 0.06241  -0.05972 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 C   
+20290 O O   . LYS A-3 440 ? 0.89952 1.08199 0.80469 -0.30275 0.05620  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 O   
+20291 C CB  . LYS A-3 440 ? 0.70166 0.86127 0.60732 -0.29197 0.06589  -0.07139 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 CB  
+20292 C CG  . LYS A-3 440 ? 0.90988 1.06831 0.80213 -0.29944 0.06794  -0.07881 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 CG  
+20293 C CD  . LYS A-3 440 ? 1.20114 1.36184 1.08814 -0.29649 0.07522  -0.08819 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 CD  
+20294 C CE  . LYS A-3 440 ? 1.32091 1.47888 1.19297 -0.30393 0.07732  -0.09700 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 CE  
+20295 N NZ  . LYS A-3 440 ? 1.46788 1.63991 1.33304 -0.31419 0.07303  -0.09185 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 NZ  
+20296 N N   . THR A-3 441 ? 0.78723 0.98264 0.68454 -0.30545 0.06587  -0.06063 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 N   
+20297 C CA  . THR A-3 441 ? 1.02523 1.22862 0.91428 -0.31318 0.06192  -0.05290 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 CA  
+20298 C C   . THR A-3 441 ? 1.22907 1.43967 1.10341 -0.31970 0.06583  -0.05895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 C   
+20299 O O   . THR A-3 441 ? 1.11333 1.32503 0.98538 -0.31790 0.07293  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 O   
+20300 C CB  . THR A-3 441 ? 0.97677 1.18603 0.87067 -0.31397 0.06154  -0.04418 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 CB  
+20301 O OG1 . THR A-3 441 ? 1.26592 1.47861 1.14945 -0.32067 0.05690  -0.03535 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 OG1 
+20302 C CG2 . THR A-3 441 ? 0.63439 0.85354 0.52980 -0.31424 0.06997  -0.04958 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 CG2 
+20303 N N   . ASP A-3 442 ? 1.31667 1.53240 1.18032 -0.32646 0.06081  -0.05305 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 N   
+20304 C CA  . ASP A-3 442 ? 1.02667 1.25057 0.87404 -0.33351 0.06341  -0.05770 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 CA  
+20305 C C   . ASP A-3 442 ? 1.20762 1.44191 1.04888 -0.33752 0.06813  -0.05321 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 C   
+20306 O O   . ASP A-3 442 ? 1.05691 1.29138 0.90309 -0.33764 0.06607  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 O   
+20307 C CB  . ASP A-3 442 ? 0.98090 1.20754 0.81850 -0.33878 0.05501  -0.05332 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 CB  
+20308 C CG  . ASP A-3 442 ? 1.33521 1.55481 1.17843 -0.33742 0.05105  -0.05842 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 CG  
+20309 O OD1 . ASP A-3 442 ? 1.48494 1.69536 1.33287 -0.33443 0.05615  -0.06788 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 OD1 
+20310 O OD2 . ASP A-3 442 ? 1.54512 1.76857 1.38770 -0.33933 0.04287  -0.05289 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 OD2 
+20311 N N   . ASN A-3 443 ? 1.28307 1.52559 1.11266 -0.34153 0.07490  -0.06145 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 N   
+20312 C CA  . ASN A-3 443 ? 1.18050 1.43538 1.00092 -0.34765 0.08026  -0.05759 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 CA  
+20313 C C   . ASN A-3 443 ? 1.17760 1.43501 0.98141 -0.35522 0.07341  -0.04705 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 C   
+20314 O O   . ASN A-3 443 ? 1.46479 1.72584 1.25418 -0.35923 0.07159  -0.05160 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 O   
+20315 C CB  . ASN A-3 443 ? 1.08653 1.35071 0.89998 -0.34831 0.09043  -0.07123 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 CB  
+20316 C CG  . ASN A-3 443 ? 1.09833 1.37802 0.90692 -0.35388 0.09837  -0.06849 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 CG  
+20317 O OD1 . ASN A-3 443 ? 0.96122 1.24281 0.76709 -0.35970 0.09573  -0.05539 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 OD1 
+20318 N ND2 . ASN A-3 443 ? 1.05407 1.34458 0.86102 -0.35230 0.10847  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 ND2 
+20319 N N   . ASP A-3 444 ? 1.04969 1.30435 0.85449 -0.35693 0.06915  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 N   
+20320 C CA  . ASP A-3 444 ? 1.13362 1.38697 0.92350 -0.36132 0.06074  -0.02123 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 CA  
+20321 C C   . ASP A-3 444 ? 1.14390 1.40150 0.92020 -0.36940 0.06458  -0.01154 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 C   
+20322 O O   . ASP A-3 444 ? 0.95387 1.21435 0.73716 -0.37161 0.07233  -0.01153 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 O   
+20323 C CB  . ASP A-3 444 ? 1.16736 1.40924 0.96758 -0.35519 0.05047  -0.01192 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 CB  
+20324 C CG  . ASP A-3 444 ? 1.25565 1.49637 1.06174 -0.35052 0.04440  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 CG  
+20325 O OD1 . ASP A-3 444 ? 1.72222 1.97019 1.51739 -0.35434 0.04425  -0.02566 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 OD1 
+20326 O OD2 . ASP A-3 444 ? 1.06641 1.29957 0.88748 -0.34393 0.04004  -0.01657 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 OD2 
+20327 N N   . LEU A-3 445 ? 1.25088 1.50950 1.00710 -0.37423 0.05879  -0.00302 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 N   
+20328 C CA  . LEU A-3 445 ? 0.85051 1.10979 0.58899 -0.38278 0.06088  0.00890  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 CA  
+20329 C C   . LEU A-3 445 ? 1.01928 1.26565 0.74911 -0.38061 0.04855  0.02480  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 C   
+20330 O O   . LEU A-3 445 ? 1.32294 1.57032 1.04787 -0.37629 0.03916  0.02512  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 O   
+20331 C CB  . LEU A-3 445 ? 1.12937 1.40291 0.84623 -0.39067 0.06656  0.00378  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 CB  
+20332 C CG  . LEU A-3 445 ? 0.94547 1.23217 0.66850 -0.39095 0.07828  -0.01404 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 CG  
+20333 C CD1 . LEU A-3 445 ? 0.89730 1.19671 0.59708 -0.39740 0.08157  -0.02023 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 CD1 
+20334 C CD2 . LEU A-3 445 ? 0.87906 1.17129 0.61285 -0.39382 0.08938  -0.01490 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 CD2 
+20335 N N   . LYS A-3 446 ? 1.00789 1.24231 0.73583 -0.38346 0.04838  0.03751  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 N   
+20336 C CA  . LYS A-3 446 ? 1.40980 1.62784 1.12940 -0.37974 0.03686  0.05299  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 CA  
+20337 C C   . LYS A-3 446 ? 1.29853 1.51115 0.99131 -0.38941 0.03768  0.06692  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 C   
+20338 O O   . LYS A-3 446 ? 1.47541 1.68843 1.16461 -0.39937 0.04759  0.06895  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 O   
+20339 C CB  . LYS A-3 446 ? 1.23954 1.44175 0.97803 -0.37395 0.03444  0.05687  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 CB  
+20340 C CG  . LYS A-3 446 ? 1.40473 1.58755 1.13451 -0.36852 0.02278  0.07208  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 CG  
+20341 C CD  . LYS A-3 446 ? 1.24316 1.41223 0.99344 -0.36005 0.01911  0.07224  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 CD  
+20342 C CE  . LYS A-3 446 ? 1.37408 1.52371 1.11530 -0.35231 0.00704  0.08599  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 CE  
+20343 N NZ  . LYS A-3 446 ? 1.71291 1.87165 1.44379 -0.34579 -0.00244 0.08788  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 NZ  
+20344 N N   . SER A-3 447 ? 1.15049 1.35873 0.82428 -0.38658 0.02715  0.07682  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-3 N   
+20345 C CA  . SER A-3 447 ? 1.49512 1.69534 1.13972 -0.39479 0.02638  0.09199  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-3 CA  
+20346 C C   . SER A-3 447 ? 1.49932 1.67295 1.14167 -0.39475 0.02302  0.10730  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-3 C   
+20347 O O   . SER A-3 447 ? 1.52104 1.68036 1.17222 -0.38328 0.01258  0.11209  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-3 O   
+20348 C CB  . SER A-3 447 ? 1.58008 1.78521 1.20457 -0.39030 0.01501  0.09733  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-3 CB  
+20349 O OG  . SER A-3 447 ? 1.54925 1.74694 1.18479 -0.37649 0.00174  0.10034  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-3 OG  
+20350 N N   . LYS A-3 448 ? 1.40380 1.57089 1.03336 -0.40808 0.03211  0.11465  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 N   
+20351 C CA  . LYS A-3 448 ? 1.54081 1.67960 1.16373 -0.41099 0.02958  0.12978  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 CA  
+20352 C C   . LYS A-3 448 ? 1.58805 1.70676 1.18491 -0.40522 0.01649  0.14717  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 C   
+20353 O O   . LYS A-3 448 ? 1.92034 2.04764 1.49391 -0.40757 0.01406  0.15181  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 O   
+20354 C CB  . LYS A-3 448 ? 1.75883 1.89807 1.37268 -0.42932 0.04328  0.13322  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 CB  
+20355 C CG  . LYS A-3 448 ? 1.75168 1.91154 1.39211 -0.43398 0.05584  0.11670  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 CG  
+20356 C CD  . LYS A-3 448 ? 2.03128 2.19678 1.66271 -0.45281 0.06956  0.11989  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 CD  
+20357 C CE  . LYS A-3 448 ? 2.01408 2.14873 1.63411 -0.46108 0.06721  0.13663  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 CE  
+20358 N NZ  . LYS A-3 448 ? 2.33689 2.47785 1.94654 -0.48204 0.08097  0.14066  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 NZ  
+20359 N N   . LYS A-3 449 ? 1.66729 1.75901 1.26745 -0.39678 0.00770  0.15652  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 N   
+20360 C CA  . LYS A-3 449 ? 1.85925 1.92899 1.43574 -0.38840 -0.00573 0.17338  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 CA  
+20361 C C   . LYS A-3 449 ? 1.89929 1.94969 1.44221 -0.40278 -0.00185 0.19050  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 C   
+20362 O O   . LYS A-3 449 ? 2.09407 2.13772 1.63632 -0.41829 0.00979  0.19176  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 O   
+20363 C CB  . LYS A-3 449 ? 1.96848 2.01351 1.55834 -0.37426 -0.01549 0.17729  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 CB  
+20364 C CG  . LYS A-3 449 ? 2.07236 2.09691 1.67249 -0.38270 -0.00789 0.17782  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 CG  
+20365 C CD  . LYS A-3 449 ? 1.82314 1.82180 1.43356 -0.36787 -0.01809 0.18128  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 CD  
+20366 C CE  . LYS A-3 449 ? 2.23079 2.20663 1.84778 -0.37782 -0.01125 0.18236  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 CE  
+20367 N NZ  . LYS A-3 449 ? 2.36364 2.31147 1.98774 -0.36337 -0.02112 0.18547  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 NZ  
+20368 N N   . GLY A-3 450 ? 2.10310 2.14579 1.61746 -0.39797 -0.01180 0.20391  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-3 N   
+20369 C CA  . GLY A-3 450 ? 2.32462 2.34664 1.80257 -0.41056 -0.00961 0.22228  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-3 CA  
+20370 C C   . GLY A-3 450 ? 2.19171 2.23789 1.65333 -0.42776 0.00267  0.21935  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-3 C   
+20371 O O   . GLY A-3 450 ? 2.58829 2.61975 2.01645 -0.43909 0.00480  0.23520  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-3 O   
+20372 N N   . LYS A-3 451 ? 1.97368 2.05523 1.45632 -0.42995 0.01104  0.19973  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 N   
+20373 C CA  . LYS A-3 451 ? 2.00712 2.11403 1.47622 -0.44491 0.02353  0.19415  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 CA  
+20374 C C   . LYS A-3 451 ? 2.10174 2.24262 1.58583 -0.43716 0.02272  0.17519  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 C   
+20375 O O   . LYS A-3 451 ? 2.27772 2.42774 1.79342 -0.42749 0.02141  0.16083  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 O   
+20376 C CB  . LYS A-3 451 ? 1.87756 1.98986 1.35827 -0.46202 0.04109  0.18830  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 CB  
+20377 C CG  . LYS A-3 451 ? 2.24915 2.38933 1.71648 -0.47741 0.05548  0.18190  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 CG  
+20378 C CD  . LYS A-3 451 ? 2.26954 2.39751 1.69353 -0.48810 0.05488  0.20107  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 CD  
+20379 C CE  . LYS A-3 451 ? 2.02967 2.18697 1.44026 -0.50425 0.07070  0.19401  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 CE  
+20380 N NZ  . LYS A-3 451 ? 2.39878 2.54407 1.76497 -0.51635 0.07126  0.21354  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 NZ  
+20381 N N   . LYS A-3 452 ? 1.90773 2.06593 1.36757 -0.44207 0.02352  0.17521  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 N   
+20382 C CA  . LYS A-3 452 ? 2.11679 2.30548 1.58581 -0.43684 0.02281  0.15728  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 CA  
+20383 C C   . LYS A-3 452 ? 1.87971 2.09300 1.35154 -0.45018 0.04052  0.14256  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 C   
+20384 O O   . LYS A-3 452 ? 1.78272 1.99457 1.23741 -0.46490 0.05176  0.14959  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 O   
+20385 C CB  . LYS A-3 452 ? 2.32738 2.52129 1.76794 -0.43174 0.01019  0.16495  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 CB  
+20386 C CG  . LYS A-3 452 ? 2.46455 2.63748 1.90181 -0.41621 -0.00831 0.17916  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 CG  
+20387 C CD  . LYS A-3 452 ? 2.46442 2.63946 1.93915 -0.40194 -0.01442 0.16748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 CD  
+20388 C CE  . LYS A-3 452 ? 2.27926 2.48565 1.76929 -0.39807 -0.01556 0.14748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 CE  
+20389 N NZ  . LYS A-3 452 ? 2.12576 2.33402 1.65103 -0.38576 -0.02048 0.13675  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 NZ  
+20390 N N   . GLY A-3 453 ? 1.84899 2.08473 1.34239 -0.44486 0.04317  0.12183  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-3 N   
+20391 C CA  . GLY A-3 453 ? 1.79770 2.05679 1.29746 -0.45381 0.05926  0.10517  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-3 CA  
+20392 C C   . GLY A-3 453 ? 1.56562 1.82518 1.09538 -0.45570 0.07042  0.09658  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-3 C   
+20393 O O   . GLY A-3 453 ? 1.46330 1.74373 1.00311 -0.45997 0.08323  0.08064  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-3 O   
+20394 N N   . VAL A-3 454 ? 1.60616 1.84391 1.15013 -0.45196 0.06565  0.10604  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 N   
+20395 C CA  . VAL A-3 454 ? 1.70457 1.94241 1.27718 -0.45338 0.07452  0.09866  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 CA  
+20396 C C   . VAL A-3 454 ? 1.73141 1.96812 1.33417 -0.43810 0.06722  0.08717  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 C   
+20397 O O   . VAL A-3 454 ? 1.58825 1.81041 1.19193 -0.42756 0.05351  0.09384  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 O   
+20398 C CB  . VAL A-3 454 ? 1.55245 1.76626 1.11991 -0.46128 0.07492  0.11578  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 CB  
+20399 C CG1 . VAL A-3 454 ? 1.78490 2.00256 1.32489 -0.47940 0.08560  0.12535  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 CG1 
+20400 C CG2 . VAL A-3 454 ? 1.88271 2.06781 1.44042 -0.45161 0.05844  0.13155  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 CG2 
+20401 N N   . TYR A-3 455 ? 1.51220 1.76488 1.13909 -0.43648 0.07649  0.07000  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 N   
+20402 C CA  . TYR A-3 455 ? 1.46676 1.71894 1.12144 -0.42333 0.07154  0.05836  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CA  
+20403 C C   . TYR A-3 455 ? 1.23508 1.48966 0.91552 -0.42390 0.08025  0.05140  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 C   
+20404 O O   . TYR A-3 455 ? 1.24316 1.51485 0.92636 -0.43133 0.09306  0.04345  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 O   
+20405 C CB  . TYR A-3 455 ? 1.38515 1.65476 1.04129 -0.41839 0.07230  0.04188  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CB  
+20406 C CG  . TYR A-3 455 ? 1.64376 1.91352 1.27839 -0.41641 0.06158  0.04647  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CG  
+20407 C CD1 . TYR A-3 455 ? 1.69567 1.94954 1.32546 -0.41006 0.04747  0.06016  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CD1 
+20408 C CD2 . TYR A-3 455 ? 1.62719 1.91415 1.24646 -0.42025 0.06526  0.03636  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CD2 
+20409 C CE1 . TYR A-3 455 ? 1.80295 2.06036 1.41422 -0.40744 0.03686  0.06410  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CE1 
+20410 C CE2 . TYR A-3 455 ? 1.40454 1.69401 1.00420 -0.41896 0.05477  0.03993  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CE2 
+20411 C CZ  . TYR A-3 455 ? 1.62741 1.90322 1.22373 -0.41245 0.04034  0.05403  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CZ  
+20412 O OH  . TYR A-3 455 ? 1.96734 2.24882 1.54528 -0.41033 0.02904  0.05742  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 OH  
+20413 N N   . GLU A-3 456 ? 1.48187 1.72117 1.18105 -0.41563 0.07316  0.05396  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 N   
+20414 C CA  . GLU A-3 456 ? 1.36819 1.60954 1.09283 -0.41447 0.07922  0.04708  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 CA  
+20415 C C   . GLU A-3 456 ? 1.15170 1.40570 0.89718 -0.40424 0.08139  0.02936  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 C   
+20416 O O   . GLU A-3 456 ? 1.09347 1.34458 0.84006 -0.39543 0.07379  0.02528  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 O   
+20417 C CB  . GLU A-3 456 ? 1.11032 1.32832 0.84378 -0.41023 0.07052  0.05747  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 CB  
+20418 C CG  . GLU A-3 456 ? 1.52757 1.72946 1.24377 -0.42176 0.07076  0.07387  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 CG  
+20419 C CD  . GLU A-3 456 ? 1.92593 2.10170 1.64927 -0.41654 0.06168  0.08301  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 CD  
+20420 O OE1 . GLU A-3 456 ? 1.71849 1.88758 1.45357 -0.40276 0.05249  0.08001  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 OE1 
+20421 O OE2 . GLU A-3 456 ? 1.85970 2.02153 1.57632 -0.42691 0.06418  0.09280  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 OE2 
+20422 N N   . LEU A-3 457 ? 0.89593 1.16386 0.65782 -0.40554 0.09166  0.01902  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 N   
+20423 C CA  . LEU A-3 457 ? 1.18214 1.46013 0.96250 -0.39543 0.09468  0.00242  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 CA  
+20424 C C   . LEU A-3 457 ? 1.04915 1.31380 0.85074 -0.38520 0.08746  0.00224  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 C   
+20425 O O   . LEU A-3 457 ? 1.02076 1.29060 0.84166 -0.38183 0.09169  -0.00410 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 O   
+20426 C CB  . LEU A-3 457 ? 1.08681 1.38681 0.87520 -0.39918 0.10822  -0.00855 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 CB  
+20427 C CG  . LEU A-3 457 ? 0.90668 1.22432 0.67988 -0.40300 0.11668  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 CG  
+20428 C CD1 . LEU A-3 457 ? 1.17620 1.49163 0.92101 -0.41441 0.11540  -0.00561 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 CD1 
+20429 C CD2 . LEU A-3 457 ? 0.84698 1.18828 0.63143 -0.40531 0.13026  -0.02845 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 CD2 
+20430 N N   . LEU A-3 458 ? 1.06841 1.31749 0.86589 -0.37970 0.07617  0.00892  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 N   
+20431 C CA  . LEU A-3 458 ? 1.07332 1.30876 0.88772 -0.37087 0.06880  0.01090  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 CA  
+20432 C C   . LEU A-3 458 ? 1.03438 1.27528 0.86819 -0.36155 0.07145  -0.00293 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 C   
+20433 O O   . LEU A-3 458 ? 0.80936 1.04564 0.66013 -0.35648 0.07059  -0.00401 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 O   
+20434 C CB  . LEU A-3 458 ? 1.12186 1.34389 0.92775 -0.36607 0.05681  0.01942  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 CB  
+20435 C CG  . LEU A-3 458 ? 0.92859 1.13714 0.74980 -0.35650 0.04880  0.02185  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 CG  
+20436 C CD1 . LEU A-3 458 ? 1.06351 1.26257 0.89231 -0.35916 0.05013  0.02787  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 CD1 
+20437 C CD2 . LEU A-3 458 ? 0.90285 1.10242 0.71426 -0.35191 0.03752  0.03041  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 CD2 
+20438 N N   . GLY A-3 459 ? 1.23743 1.48662 1.06754 -0.35923 0.07450  -0.01361 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-3 N   
+20439 C CA  . GLY A-3 459 ? 0.84906 1.09922 0.69461 -0.35013 0.07678  -0.02605 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-3 CA  
+20440 C C   . GLY A-3 459 ? 0.86469 1.12509 0.72428 -0.34848 0.08538  -0.03278 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-3 C   
+20441 O O   . GLY A-3 459 ? 1.10294 1.35961 0.97895 -0.34010 0.08453  -0.03721 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-3 O   
+20442 N N   . LEU A-3 460 ? 1.13975 1.41499 0.99297 -0.35641 0.09374  -0.03365 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 N   
+20443 C CA  . LEU A-3 460 ? 1.06095 1.35126 0.92883 -0.35504 0.10220  -0.04078 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 CA  
+20444 C C   . LEU A-3 460 ? 1.06956 1.35754 0.94923 -0.35819 0.09995  -0.03242 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 C   
+20445 O O   . LEU A-3 460 ? 1.27491 1.57066 1.17255 -0.35262 0.10243  -0.03845 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 O   
+20446 C CB  . LEU A-3 460 ? 1.25865 1.56926 1.11646 -0.36312 0.11289  -0.04547 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 CB  
+20447 C CG  . LEU A-3 460 ? 1.16822 1.48925 1.02449 -0.35640 0.11987  -0.06114 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 CG  
+20448 C CD1 . LEU A-3 460 ? 1.15511 1.49726 0.99928 -0.36563 0.13047  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 CD1 
+20449 C CD2 . LEU A-3 460 ? 0.92853 1.25401 0.80605 -0.34373 0.12244  -0.07187 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 CD2 
+20450 N N   . ASN A-3 461 ? 0.89507 1.17173 0.76419 -0.36668 0.09489  -0.01892 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 N   
+20451 C CA  . ASN A-3 461 ? 1.09607 1.36859 0.97369 -0.37186 0.09339  -0.01137 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 CA  
+20452 C C   . ASN A-3 461 ? 1.13266 1.39432 1.02750 -0.36103 0.08651  -0.01322 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 C   
+20453 O O   . ASN A-3 461 ? 1.10714 1.37438 1.01664 -0.36143 0.08794  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 O   
+20454 C CB  . ASN A-3 461 ? 1.16117 1.41815 1.02073 -0.38187 0.08861  0.00379  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 CB  
+20455 C CG  . ASN A-3 461 ? 1.21091 1.47841 1.05129 -0.39398 0.09573  0.00716  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 CG  
+20456 O OD1 . ASN A-3 461 ? 1.00825 1.29774 0.85221 -0.39858 0.10614  -0.00080 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 OD1 
+20457 N ND2 . ASN A-3 461 ? 1.34735 1.60023 1.16673 -0.39857 0.09010  0.01897  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 ND2 
+20458 N N   . ARG A-3 462 ? 0.92911 1.17685 0.82218 -0.35198 0.07911  -0.01310 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 N   
+20459 C CA  . ARG A-3 462 ? 0.89164 1.12942 0.79925 -0.34186 0.07309  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 CA  
+20460 C C   . ARG A-3 462 ? 1.09219 1.34211 1.01559 -0.33360 0.07797  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 C   
+20461 O O   . ARG A-3 462 ? 1.17009 1.41953 1.10755 -0.32900 0.07598  -0.02803 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 O   
+20462 C CB  . ARG A-3 462 ? 0.90981 1.13332 0.81159 -0.33527 0.06519  -0.01233 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 CB  
+20463 C CG  . ARG A-3 462 ? 1.04055 1.25046 0.93007 -0.33944 0.05791  0.00016  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 CG  
+20464 C CD  . ARG A-3 462 ? 0.80652 1.00754 0.69394 -0.33184 0.05010  0.00112  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 CD  
+20465 N NE  . ARG A-3 462 ? 1.17470 1.38376 1.05369 -0.33246 0.05230  -0.00491 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 NE  
+20466 C CZ  . ARG A-3 462 ? 1.45329 1.65951 1.32887 -0.32862 0.04675  -0.00573 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 CZ  
+20467 N NH1 . ARG A-3 462 ? 0.74640 0.94377 0.62739 -0.32268 0.03902  -0.00110 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 NH1 
+20468 N NH2 . ARG A-3 462 ? 1.72750 1.94124 1.59410 -0.33121 0.04919  -0.01205 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 NH2 
+20469 N N   . CYS A-3 463 ? 0.78250 1.04281 0.70290 -0.33097 0.08404  -0.03593 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-3 N   
+20470 C CA  . CYS A-3 463 ? 0.78686 1.05799 0.72098 -0.32166 0.08878  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-3 CA  
+20471 C C   . CYS A-3 463 ? 0.94447 1.23634 0.88942 -0.32619 0.09502  -0.04957 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-3 C   
+20472 O O   . CYS A-3 463 ? 1.10588 1.40592 1.06662 -0.31823 0.09555  -0.05550 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-3 O   
+20473 C CB  . CYS A-3 463 ? 0.66720 0.94143 0.59369 -0.31721 0.09373  -0.05721 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-3 CB  
+20474 S SG  . CYS A-3 463 ? 0.94380 1.19652 0.85885 -0.31367 0.08686  -0.05652 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-3 SG  
+20475 N N   . LEU A-3 464 ? 0.98828 1.28992 0.92472 -0.33940 0.09966  -0.04470 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 N   
+20476 C CA  . LEU A-3 464 ? 1.00949 1.33237 0.95672 -0.34651 0.10576  -0.04619 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 CA  
+20477 C C   . LEU A-3 464 ? 1.03247 1.34728 0.98917 -0.34987 0.09958  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 C   
+20478 O O   . LEU A-3 464 ? 1.07760 1.40969 1.04966 -0.35120 0.10229  -0.04340 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 O   
+20479 C CB  . LEU A-3 464 ? 1.02963 1.36422 0.96312 -0.36161 0.11319  -0.04216 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 CB  
+20480 C CG  . LEU A-3 464 ? 1.03267 1.38262 0.95787 -0.36006 0.12177  -0.05126 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 CG  
+20481 C CD1 . LEU A-3 464 ? 1.00699 1.36757 0.91642 -0.37651 0.12878  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 CD1 
+20482 C CD2 . LEU A-3 464 ? 0.83649 1.20962 0.77961 -0.34956 0.12831  -0.06553 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 CD2 
+20483 N N   . ASN A-3 465 ? 0.92750 1.21742 0.87541 -0.35104 0.09115  -0.02941 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 N   
+20484 C CA  . ASN A-3 465 ? 1.16873 1.44800 1.12375 -0.35373 0.08507  -0.02356 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 CA  
+20485 C C   . ASN A-3 465 ? 1.02348 1.30510 0.99603 -0.34082 0.08138  -0.03084 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 C   
+20486 O O   . ASN A-3 465 ? 0.98872 1.27479 0.97255 -0.34342 0.07959  -0.03108 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 O   
+20487 C CB  . ASN A-3 465 ? 1.32006 1.57205 1.26097 -0.35548 0.07691  -0.01225 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 CB  
+20488 C CG  . ASN A-3 465 ? 1.58400 1.82633 1.51808 -0.36923 0.07577  -0.00230 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 CG  
+20489 O OD1 . ASN A-3 465 ? 1.48338 1.73748 1.41275 -0.38225 0.08273  -0.00047 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 OD1 
+20490 N ND2 . ASN A-3 465 ? 1.46183 1.68179 1.39457 -0.36663 0.06731  0.00397  ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 ND2 
+20491 N N   . LEU A-3 466 ? 0.96782 1.24590 0.94169 -0.32756 0.08012  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 N   
+20492 C CA  . LEU A-3 466 ? 0.90784 1.18748 0.89600 -0.31476 0.07699  -0.04309 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 CA  
+20493 C C   . LEU A-3 466 ? 1.04338 1.34988 1.04647 -0.31261 0.08277  -0.05204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 C   
+20494 O O   . LEU A-3 466 ? 1.45013 1.76231 1.46660 -0.30643 0.07943  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 O   
+20495 C CB  . LEU A-3 466 ? 0.79137 1.05886 0.77496 -0.30267 0.07513  -0.04674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 CB  
+20496 C CG  . LEU A-3 466 ? 0.96589 1.21081 0.93788 -0.30316 0.06879  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 CG  
+20497 C CD1 . LEU A-3 466 ? 0.80749 1.04217 0.77786 -0.29224 0.06717  -0.04381 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 CD1 
+20498 C CD2 . LEU A-3 466 ? 0.85062 1.08420 0.82578 -0.30506 0.06184  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 CD2 
+20499 N N   . LEU A-3 467 ? 0.79633 1.12146 0.79744 -0.31722 0.09130  -0.05659 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 N   
+20500 C CA  . LEU A-3 467 ? 0.90733 1.26269 0.92362 -0.31519 0.09756  -0.06573 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 CA  
+20501 C C   . LEU A-3 467 ? 0.90115 1.27344 0.92469 -0.33054 0.09988  -0.06258 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 C   
+20502 O O   . LEU A-3 467 ? 0.86498 1.26702 0.90319 -0.33062 0.10510  -0.07024 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 O   
+20503 C CB  . LEU A-3 467 ? 0.82514 1.19512 0.83634 -0.31292 0.10660  -0.07338 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 CB  
+20504 C CG  . LEU A-3 467 ? 0.85075 1.21133 0.85949 -0.29600 0.10635  -0.08125 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 CG  
+20505 C CD1 . LEU A-3 467 ? 0.94456 1.32082 0.94768 -0.29523 0.11602  -0.08988 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 CD1 
+20506 C CD2 . LEU A-3 467 ? 1.04347 1.40959 1.06848 -0.28061 0.10270  -0.08741 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 CD2 
+20507 N N   . GLY A-3 468 ? 0.69236 1.04671 0.70592 -0.34354 0.09621  -0.05184 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-3 N   
+20508 C CA  . GLY A-3 468 ? 0.62976 0.99473 0.64779 -0.35999 0.09816  -0.04817 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-3 CA  
+20509 C C   . GLY A-3 468 ? 0.88572 1.26394 0.89422 -0.37628 0.10750  -0.04528 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-3 C   
+20510 O O   . GLY A-3 468 ? 0.89248 1.27380 0.90034 -0.39313 0.10928  -0.03997 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-3 O   
+20511 N N   . ARG A-3 469 ? 1.11202 1.49739 1.11190 -0.37263 0.11375  -0.04875 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 N   
+20512 C CA  . ARG A-3 469 ? 0.83783 1.23543 0.82570 -0.38799 0.12298  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 CA  
+20513 C C   . ARG A-3 469 ? 1.00069 1.36929 0.96694 -0.40099 0.11904  -0.03089 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 C   
+20514 O O   . ARG A-3 469 ? 0.87619 1.21550 0.83523 -0.39484 0.10954  -0.02439 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 O   
+20515 C CB  . ARG A-3 469 ? 1.17690 1.58548 1.15806 -0.37965 0.12962  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 CB  
+20516 C CG  . ARG A-3 469 ? 0.96807 1.40962 0.96794 -0.36891 0.13638  -0.06823 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 CG  
+20517 C CD  . ARG A-3 469 ? 1.54379 1.98489 1.53439 -0.35712 0.14035  -0.07611 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 CD  
+20518 N NE  . ARG A-3 469 ? 1.42216 1.88703 1.42887 -0.34143 0.14500  -0.09086 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 NE  
+20519 C CZ  . ARG A-3 469 ? 1.13884 1.59998 1.15996 -0.32475 0.13888  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 CZ  
+20520 N NH1 . ARG A-3 469 ? 1.39857 1.83900 1.42328 -0.32323 0.12875  -0.08914 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 NH1 
+20521 N NH2 . ARG A-3 469 ? 1.01630 1.49402 1.04719 -0.30850 0.14300  -0.10939 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 NH2 
+20522 N N   . GLU A-3 470 ? 1.21362 1.59123 1.16884 -0.41870 0.12668  -0.02549 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 N   
+20523 C CA  . GLU A-3 470 ? 1.26068 1.61076 1.19320 -0.43156 0.12346  -0.01052 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 CA  
+20524 C C   . GLU A-3 470 ? 1.38662 1.72429 1.29831 -0.42644 0.12264  -0.00694 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 C   
+20525 O O   . GLU A-3 470 ? 1.25297 1.60698 1.16601 -0.41774 0.12748  -0.01649 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 O   
+20526 C CB  . GLU A-3 470 ? 1.37418 1.73720 1.30142 -0.45424 0.13213  -0.00512 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 CB  
+20527 C CG  . GLU A-3 470 ? 1.64672 1.97677 1.55209 -0.46897 0.12772  0.01157  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 CG  
+20528 C CD  . GLU A-3 470 ? 2.06274 2.36984 1.97579 -0.46968 0.11850  0.01555  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 CD  
+20529 O OE1 . GLU A-3 470 ? 2.14568 2.45696 2.07816 -0.45570 0.11311  0.00679  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 OE1 
+20530 O OE2 . GLU A-3 470 ? 2.21757 2.50084 2.11556 -0.48433 0.11665  0.02756  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 OE2 
+20531 N N   . ASN A-3 471 ? 1.41099 1.71885 1.30297 -0.43137 0.11586  0.00658  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 N   
+20532 C CA  . ASN A-3 471 ? 1.15171 1.44772 1.02283 -0.42758 0.11346  0.01124  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 CA  
+20533 C C   . ASN A-3 471 ? 1.29311 1.61068 1.15126 -0.43798 0.12473  0.00961  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 C   
+20534 O O   . ASN A-3 471 ? 1.26686 1.59582 1.12142 -0.45430 0.13260  0.01353  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 O   
+20535 C CB  . ASN A-3 471 ? 1.16233 1.42463 1.01488 -0.43160 0.10408  0.02702  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 CB  
+20536 C CG  . ASN A-3 471 ? 1.24211 1.48705 1.08839 -0.41684 0.09417  0.02834  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 CG  
+20537 O OD1 . ASN A-3 471 ? 1.49338 1.73474 1.32080 -0.41732 0.09314  0.03282  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 OD1 
+20538 N ND2 . ASN A-3 471 ? 1.12234 1.35787 0.98416 -0.40425 0.08678  0.02438  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 ND2 
+20539 N N   . LEU A-3 472 ? 1.13537 1.45888 0.98593 -0.42929 0.12584  0.00332  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 N   
+20540 C CA  . LEU A-3 472 ? 1.20564 1.54927 1.04182 -0.43771 0.13633  0.00059  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 CA  
+20541 C C   . LEU A-3 472 ? 1.24683 1.57412 1.05413 -0.45142 0.13487  0.01664  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 C   
+20542 O O   . LEU A-3 472 ? 1.08971 1.38833 0.88608 -0.44928 0.12398  0.02825  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 O   
+20543 C CB  . LEU A-3 472 ? 0.91059 1.26213 0.74524 -0.42438 0.13718  -0.01161 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 CB  
+20544 C CG  . LEU A-3 472 ? 0.89852 1.27469 0.75500 -0.41361 0.14424  -0.02933 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 CG  
+20545 C CD1 . LEU A-3 472 ? 0.79511 1.17171 0.64482 -0.40189 0.14442  -0.04014 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 CD1 
+20546 C CD2 . LEU A-3 472 ? 1.16006 1.56813 1.02202 -0.42459 0.15763  -0.03417 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 CD2 
+20547 N N   . ASP A-3 473 ? 1.48180 1.82825 1.27610 -0.46497 0.14610  0.01724  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 N   
+20548 C CA  . ASP A-3 473 ? 1.21401 1.54651 0.97739 -0.47811 0.14574  0.03250  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 CA  
+20549 C C   . ASP A-3 473 ? 1.24183 1.56204 0.98702 -0.46814 0.13786  0.03386  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 C   
+20550 O O   . ASP A-3 473 ? 1.42250 1.75766 1.17244 -0.45798 0.14012  0.02022  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 O   
+20551 C CB  . ASP A-3 473 ? 1.53911 1.89884 1.29245 -0.49466 0.16087  0.03120  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 CB  
+20552 C CG  . ASP A-3 473 ? 1.80714 2.16929 1.56537 -0.51257 0.16678  0.03881  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 CG  
+20553 O OD1 . ASP A-3 473 ? 1.66116 2.00150 1.42926 -0.51189 0.15855  0.04500  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 OD1 
+20554 O OD2 . ASP A-3 473 ? 1.91537 2.30024 1.66759 -0.52627 0.17890  0.03769  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 OD2 
+20555 N N   . GLU A-3 474 ? 1.26593 1.55849 0.98993 -0.47096 0.12823  0.05009  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 N   
+20556 C CA  . GLU A-3 474 ? 1.49014 1.77346 1.19589 -0.46278 0.11990  0.05243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 CA  
+20557 C C   . GLU A-3 474 ? 1.36381 1.66817 1.04914 -0.47047 0.12930  0.04850  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 C   
+20558 O O   . GLU A-3 474 ? 1.47201 1.79012 1.14836 -0.48532 0.14069  0.05129  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 O   
+20559 C CB  . GLU A-3 474 ? 1.44076 1.69192 1.12740 -0.46369 0.10759  0.07145  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 CB  
+20560 C CG  . GLU A-3 474 ? 1.74900 1.99389 1.40271 -0.47880 0.11063  0.08666  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 CG  
+20561 C CD  . GLU A-3 474 ? 2.12072 2.34217 1.76770 -0.49064 0.11000  0.10243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 CD  
+20562 O OE1 . GLU A-3 474 ? 2.45279 2.67509 2.12256 -0.49287 0.11329  0.09789  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 OE1 
+20563 O OE2 . GLU A-3 474 ? 2.38811 2.58915 2.00589 -0.49775 0.10584  0.11941  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 OE2 
+20564 N N   . ILE A-3 475 ? 1.28626 1.59436 0.96428 -0.46093 0.12491  0.04110  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 N   
+20565 C CA  . ILE A-3 475 ? 1.49078 1.81896 1.14928 -0.46645 0.13315  0.03479  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 CA  
+20566 C C   . ILE A-3 475 ? 1.46126 1.77528 1.08970 -0.46726 0.12311  0.04667  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 C   
+20567 O O   . ILE A-3 475 ? 1.34093 1.63360 0.96890 -0.45904 0.10921  0.05495  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 O   
+20568 C CB  . ILE A-3 475 ? 1.17656 1.52431 0.85050 -0.45552 0.13817  0.01283  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 CB  
+20569 C CG1 . ILE A-3 475 ? 1.14045 1.47478 0.81436 -0.44248 0.12538  0.00899  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 CG1 
+20570 C CG2 . ILE A-3 475 ? 1.12118 1.47934 0.82724 -0.45030 0.14448  0.00197  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 CG2 
+20571 C CD1 . ILE A-3 475 ? 1.30263 1.65153 0.98377 -0.43390 0.12998  -0.01151 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 CD1 
+20572 N N   . THR A-3 476 ? 1.55782 1.88598 1.16080 -0.47696 0.13035  0.04722  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 N   
+20573 C CA  . THR A-3 476 ? 1.56438 1.88436 1.13601 -0.47827 0.12176  0.05712  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 CA  
+20574 C C   . THR A-3 476 ? 1.31240 1.65362 0.87647 -0.47479 0.12565  0.04016  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 C   
+20575 O O   . THR A-3 476 ? 1.71512 2.07931 1.27903 -0.48059 0.13995  0.02837  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 O   
+20576 C CB  . THR A-3 476 ? 1.60822 1.92283 1.14978 -0.49462 0.12617  0.07538  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 CB  
+20577 O OG1 . THR A-3 476 ? 1.71958 2.06167 1.25257 -0.50591 0.14272  0.06652  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 OG1 
+20578 C CG2 . THR A-3 476 ? 1.73281 2.02762 1.28360 -0.50084 0.12588  0.08917  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 CG2 
+20579 N N   . ILE A-3 477 ? 1.39367 1.72811 0.95200 -0.46542 0.11311  0.03803  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 N   
+20580 C CA  . ILE A-3 477 ? 1.82068 2.17179 1.36869 -0.46303 0.11489  0.02227  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 CA  
+20581 C C   . ILE A-3 477 ? 2.00487 2.35280 1.51835 -0.46732 0.10571  0.03398  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 C   
+20582 O O   . ILE A-3 477 ? 1.72843 2.05803 1.23538 -0.46387 0.09200  0.04987  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 O   
+20583 C CB  . ILE A-3 477 ? 1.70703 2.05605 1.27927 -0.44937 0.10875  0.00629  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 CB  
+20584 C CG1 . ILE A-3 477 ? 1.84390 2.20919 1.40562 -0.44860 0.11290  -0.01242 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 CG1 
+20585 C CG2 . ILE A-3 477 ? 1.76398 2.09424 1.33937 -0.44140 0.09129  0.01675  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 CG2 
+20586 C CD1 . ILE A-3 477 ? 1.75893 2.14467 1.32028 -0.45363 0.13067  -0.02595 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 CD1 
+20587 N N   . ASP A-3 478 ? 1.96346 2.32993 1.45414 -0.47417 0.11323  0.02596  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 N   
+20588 C CA  . ASP A-3 478 ? 1.69208 2.05920 1.14668 -0.47923 0.10566  0.03616  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 CA  
+20589 C C   . ASP A-3 478 ? 1.69963 2.07142 1.15361 -0.47060 0.09480  0.02330  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 C   
+20590 O O   . ASP A-3 478 ? 1.67154 2.05874 1.12823 -0.46987 0.10193  0.00274  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 O   
+20591 C CB  . ASP A-3 478 ? 2.10283 2.48869 1.53069 -0.49263 0.12012  0.03465  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 CB  
+20592 C CG  . ASP A-3 478 ? 2.47281 2.86188 1.86136 -0.49743 0.11251  0.04286  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 CG  
+20593 O OD1 . ASP A-3 478 ? 2.70594 3.07923 2.07407 -0.50092 0.10388  0.06533  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 OD1 
+20594 O OD2 . ASP A-3 478 ? 2.32818 2.73470 1.70515 -0.49740 0.11486  0.02664  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 OD2 
+20595 N N   . ILE A-3 479 ? 1.62076 1.97956 1.07103 -0.46422 0.07766  0.03484  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 N   
+20596 C CA  . ILE A-3 479 ? 1.67167 2.03655 1.11969 -0.45781 0.06560  0.02497  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 CA  
+20597 C C   . ILE A-3 479 ? 2.03681 2.40464 1.44838 -0.46179 0.05527  0.03867  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 C   
+20598 O O   . ILE A-3 479 ? 1.96763 2.32118 1.36640 -0.46232 0.04893  0.06056  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 O   
+20599 C CB  . ILE A-3 479 ? 1.86908 2.22132 1.34634 -0.44577 0.05344  0.02500  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 CB  
+20600 C CG1 . ILE A-3 479 ? 2.19045 2.52338 1.66754 -0.44167 0.04323  0.04814  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 CG1 
+20601 C CG2 . ILE A-3 479 ? 1.74986 2.10011 1.26067 -0.44157 0.06350  0.01007  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 CG2 
+20602 C CD1 . ILE A-3 479 ? 2.08058 2.41192 1.54628 -0.43475 0.02438  0.05753  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 CD1 
+20603 N N   . PRO A-3 480 ? 1.86051 2.24536 1.25300 -0.46474 0.05334  0.02671  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 N   
+20604 C CA  . PRO A-3 480 ? 1.70518 2.09466 1.06171 -0.46789 0.04228  0.03971  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 CA  
+20605 C C   . PRO A-3 480 ? 1.65072 2.03171 1.01299 -0.45727 0.02171  0.05100  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 C   
+20606 O O   . PRO A-3 480 ? 1.93255 2.31063 1.32473 -0.44867 0.01575  0.04269  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 O   
+20607 C CB  . PRO A-3 480 ? 1.98352 2.39502 1.32381 -0.47312 0.04591  0.01904  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 CB  
+20608 C CG  . PRO A-3 480 ? 1.98199 2.39835 1.34392 -0.47469 0.06332  -0.00183 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 CG  
+20609 C CD  . PRO A-3 480 ? 1.92310 2.32322 1.32271 -0.46612 0.06238  0.00052  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 CD  
+20610 N N   . GLU A-3 481 ? 1.87730 2.25505 1.20946 -0.45760 0.01088  0.07041  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 N   
+20611 C CA  . GLU A-3 481 ? 1.56142 1.93185 0.89745 -0.44583 -0.00911 0.08316  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 CA  
+20612 C C   . GLU A-3 481 ? 1.63357 2.02479 0.97396 -0.44158 -0.02117 0.06784  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 C   
+20613 O O   . GLU A-3 481 ? 1.58662 1.97684 0.94520 -0.43079 -0.03535 0.07043  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 O   
+20614 C CB  . GLU A-3 481 ? 1.84851 2.20775 1.14909 -0.44620 -0.01759 0.10900  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 CB  
+20615 C CG  . GLU A-3 481 ? 1.91435 2.25976 1.22080 -0.43164 -0.03680 0.12581  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 CG  
+20616 C CD  . GLU A-3 481 ? 2.02729 2.34784 1.36237 -0.42531 -0.03392 0.13325  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 CD  
+20617 O OE1 . GLU A-3 481 ? 2.04752 2.35979 1.39279 -0.43362 -0.01739 0.12959  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 OE1 
+20618 O OE2 . GLU A-3 481 ? 2.28265 2.59343 1.63017 -0.41172 -0.04835 0.14217  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 OE2 
+20619 N N   . ASP A-3 482 ? 1.86894 2.27988 1.19302 -0.45035 -0.01563 0.05120  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 N   
+20620 C CA  . ASP A-3 482 ? 1.93620 2.36692 1.26420 -0.44884 -0.02618 0.03452  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 CA  
+20621 C C   . ASP A-3 482 ? 1.75081 2.18107 1.11693 -0.44627 -0.02140 0.01418  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 C   
+20622 O O   . ASP A-3 482 ? 1.81613 2.25923 1.19217 -0.44439 -0.03153 0.00213  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 O   
+20623 C CB  . ASP A-3 482 ? 2.12252 2.57269 1.41786 -0.45967 -0.02195 0.02268  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 CB  
+20624 C CG  . ASP A-3 482 ? 2.02022 2.47163 1.31893 -0.46836 -0.00079 0.00419  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 CG  
+20625 O OD1 . ASP A-3 482 ? 2.03606 2.47307 1.35075 -0.46803 0.01197  0.00832  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 OD1 
+20626 O OD2 . ASP A-3 482 ? 2.07223 2.53970 1.35753 -0.47513 0.00288  -0.01512 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 OD2 
+20627 N N   . ILE A-3 483 ? 1.70670 2.12293 1.09371 -0.44656 -0.00655 0.01041  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 N   
+20628 C CA  . ILE A-3 483 ? 1.86895 2.28126 1.29091 -0.44327 -0.00160 -0.00688 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 CA  
+20629 C C   . ILE A-3 483 ? 1.90528 2.30409 1.35444 -0.43237 -0.01065 0.00544  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 C   
+20630 O O   . ILE A-3 483 ? 1.58027 1.96275 1.03504 -0.42913 -0.00672 0.02037  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 O   
+20631 C CB  . ILE A-3 483 ? 1.77399 2.18021 1.20454 -0.44771 0.01856  -0.01821 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 CB  
+20632 C CG1 . ILE A-3 483 ? 1.78181 2.20271 1.18463 -0.45758 0.02818  -0.03145 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 CG1 
+20633 C CG2 . ILE A-3 483 ? 1.81991 2.21942 1.28483 -0.44301 0.02268  -0.03460 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 CG2 
+20634 C CD1 . ILE A-3 483 ? 1.84379 2.27770 1.24245 -0.46043 0.02283  -0.05221 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 CD1 
+20635 N N   . LYS A-3 484 ? 1.89649 2.30274 1.36237 -0.42741 -0.02244 -0.00145 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 N   
+20636 C CA  . LYS A-3 484 ? 1.53953 1.93653 1.03090 -0.41646 -0.03167 0.00870  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 CA  
+20637 C C   . LYS A-3 484 ? 1.48600 1.88916 1.00494 -0.41519 -0.03377 -0.00879 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 C   
+20638 O O   . LYS A-3 484 ? 1.52040 1.93495 1.03555 -0.42283 -0.03113 -0.02729 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 O   
+20639 C CB  . LYS A-3 484 ? 1.72809 2.13037 1.20517 -0.40923 -0.04937 0.02720  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 CB  
+20640 C CG  . LYS A-3 484 ? 1.65118 2.03666 1.10870 -0.40684 -0.04884 0.05006  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 CG  
+20641 C CD  . LYS A-3 484 ? 2.03249 2.42195 1.47491 -0.39762 -0.06770 0.06758  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 CD  
+20642 C CE  . LYS A-3 484 ? 2.25673 2.62402 1.67778 -0.39521 -0.06763 0.09150  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 CE  
+20643 N NZ  . LYS A-3 484 ? 2.27612 2.64578 1.67854 -0.38486 -0.08662 0.10893  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 NZ  
+20644 N N   . GLY A-3 485 ? 1.60931 2.00357 1.15496 -0.40598 -0.03828 -0.00277 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-3 N   
+20645 C CA  . GLY A-3 485 ? 1.69672 2.09764 1.26777 -0.40474 -0.04198 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-3 CA  
+20646 C C   . GLY A-3 485 ? 1.40978 1.80159 0.99432 -0.41044 -0.02728 -0.03458 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-3 C   
+20647 O O   . GLY A-3 485 ? 1.25194 1.62741 0.84396 -0.40881 -0.01538 -0.03287 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-3 O   
+20648 N N   . LYS A-3 486 ? 1.54354 1.94584 1.13102 -0.41716 -0.02853 -0.05251 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 N   
+20649 C CA  . LYS A-3 486 ? 1.21300 1.60405 0.81183 -0.42177 -0.01574 -0.07065 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 CA  
+20650 C C   . LYS A-3 486 ? 1.37155 1.75664 0.95215 -0.42643 -0.00198 -0.07684 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 C   
+20651 O O   . LYS A-3 486 ? 1.21850 1.58909 0.81051 -0.42482 0.01068  -0.08380 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 O   
+20652 C CB  . LYS A-3 486 ? 1.23019 1.63218 0.83168 -0.42972 -0.02077 -0.08815 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 CB  
+20653 C CG  . LYS A-3 486 ? 1.03698 1.42465 0.64459 -0.43525 -0.00834 -0.10809 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 CG  
+20654 C CD  . LYS A-3 486 ? 1.22831 1.62427 0.83942 -0.44440 -0.01442 -0.12383 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 CD  
+20655 C CE  . LYS A-3 486 ? 1.83197 2.25206 1.42004 -0.45223 -0.02508 -0.12669 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 CE  
+20656 N NZ  . LYS A-3 486 ? 1.86952 2.30072 1.46271 -0.46256 -0.03224 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 NZ  
+20657 N N   . LYS A-3 487 ? 1.64215 2.03987 1.19413 -0.43175 -0.00427 -0.07448 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 N   
+20658 C CA  . LYS A-3 487 ? 1.60267 1.99818 1.13592 -0.43641 0.00927  -0.07992 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 CA  
+20659 C C   . LYS A-3 487 ? 1.45762 1.84121 0.99641 -0.43127 0.01791  -0.06537 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 C   
+20660 O O   . LYS A-3 487 ? 1.43451 1.81292 0.97296 -0.43279 0.03239  -0.07292 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 O   
+20661 C CB  . LYS A-3 487 ? 1.71059 2.12350 1.21013 -0.44352 0.00402  -0.07891 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 CB  
+20662 C CG  . LYS A-3 487 ? 1.76381 2.18335 1.24705 -0.45249 0.01121  -0.10153 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 CG  
+20663 C CD  . LYS A-3 487 ? 1.97828 2.41776 1.42945 -0.45945 0.00202  -0.10078 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 CD  
+20664 C CE  . LYS A-3 487 ? 1.91272 2.35782 1.34357 -0.46847 0.01102  -0.12309 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 CE  
+20665 N NZ  . LYS A-3 487 ? 1.98709 2.42692 1.40746 -0.46869 0.02823  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 NZ  
+20666 N N   . LYS A-3 488 ? 1.46459 1.84407 1.00875 -0.42512 0.00921  -0.04524 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 N   
+20667 C CA  . LYS A-3 488 ? 1.55930 1.92583 1.10885 -0.42163 0.01664  -0.03127 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 CA  
+20668 C C   . LYS A-3 488 ? 1.48936 1.84233 1.06961 -0.41622 0.02465  -0.03778 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 C   
+20669 O O   . LYS A-3 488 ? 1.20583 1.55217 0.79079 -0.41645 0.03681  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 O   
+20670 C CB  . LYS A-3 488 ? 1.71112 2.07352 1.25605 -0.41614 0.00426  -0.00860 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 CB  
+20671 C CG  . LYS A-3 488 ? 1.35549 1.70115 0.90781 -0.41307 0.01040  0.00617  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 CG  
+20672 C CD  . LYS A-3 488 ? 1.18405 1.52181 0.72990 -0.40672 -0.00274 0.02782  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 CD  
+20673 C CE  . LYS A-3 488 ? 1.08830 1.40706 0.63786 -0.40583 0.00357  0.04228  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 CE  
+20674 N NZ  . LYS A-3 488 ? 1.33171 1.63863 0.87052 -0.39951 -0.00907 0.06363  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 NZ  
+20675 N N   . LYS A-3 489 ? 1.61896 1.96917 1.22011 -0.41161 0.01793  -0.04366 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 N   
+20676 C CA  . LYS A-3 489 ? 1.28948 1.62626 0.91821 -0.40610 0.02461  -0.04926 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 CA  
+20677 C C   . LYS A-3 489 ? 1.33061 1.66479 0.96034 -0.40914 0.03851  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 C   
+20678 O O   . LYS A-3 489 ? 1.31919 1.64371 0.96418 -0.40490 0.04800  -0.06939 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 O   
+20679 C CB  . LYS A-3 489 ? 1.40002 1.73595 1.04788 -0.40198 0.01472  -0.05195 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 CB  
+20680 C CG  . LYS A-3 489 ? 1.40735 1.72872 1.08228 -0.39592 0.02037  -0.05591 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 CG  
+20681 C CD  . LYS A-3 489 ? 1.60548 1.92803 1.29595 -0.39495 0.01290  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 CD  
+20682 C CE  . LYS A-3 489 ? 1.81131 2.14492 1.50260 -0.39172 -0.00171 -0.04996 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 CE  
+20683 N NZ  . LYS A-3 489 ? 2.01324 2.35250 1.72051 -0.39214 -0.00826 -0.05718 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 NZ  
+20684 N N   . GLU A-3 490 ? 1.43126 1.77415 1.04451 -0.41582 0.03954  -0.08204 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 N   
+20685 C CA  . GLU A-3 490 ? 1.32567 1.66418 0.93878 -0.41725 0.05229  -0.10106 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 CA  
+20686 C C   . GLU A-3 490 ? 1.40411 1.74602 1.00868 -0.41758 0.06515  -0.09938 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 C   
+20687 O O   . GLU A-3 490 ? 1.31541 1.65125 0.93083 -0.41368 0.07666  -0.10977 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 O   
+20688 C CB  . GLU A-3 490 ? 1.48743 1.83345 1.08270 -0.42498 0.04979  -0.11735 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 CB  
+20689 C CG  . GLU A-3 490 ? 1.81354 2.15005 1.40992 -0.42519 0.06122  -0.13918 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 CG  
+20690 C CD  . GLU A-3 490 ? 2.45312 2.79670 2.03202 -0.42669 0.07395  -0.14612 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 CD  
+20691 O OE1 . GLU A-3 490 ? 2.43913 2.79752 1.99745 -0.43178 0.07251  -0.13738 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 OE1 
+20692 O OE2 . GLU A-3 490 ? 2.51882 2.85353 2.10408 -0.42233 0.08548  -0.16016 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 OE2 
+20693 N N   . ARG A-3 491 ? 1.54284 1.89508 1.12776 -0.42217 0.06345  -0.08620 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 N   
+20694 C CA  . ARG A-3 491 ? 1.44786 1.80520 1.02511 -0.42430 0.07613  -0.08305 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 CA  
+20695 C C   . ARG A-3 491 ? 1.26673 1.61442 0.86754 -0.41837 0.08030  -0.07299 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 C   
+20696 O O   . ARG A-3 491 ? 1.25624 1.60665 0.86382 -0.41746 0.09313  -0.07853 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 O   
+20697 C CB  . ARG A-3 491 ? 1.74078 2.10933 1.28904 -0.43192 0.07299  -0.06968 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 CB  
+20698 C CG  . ARG A-3 491 ? 2.05995 2.44203 1.58066 -0.43906 0.07316  -0.08179 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 CG  
+20699 C CD  . ARG A-3 491 ? 2.27703 2.67084 1.76865 -0.44688 0.07752  -0.07106 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 CD  
+20700 N NE  . ARG A-3 491 ? 2.50125 2.89943 1.99545 -0.44861 0.09466  -0.07490 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 NE  
+20701 C CZ  . ARG A-3 491 ? 2.24894 2.65640 1.72302 -0.45609 0.10198  -0.06459 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 CZ  
+20702 N NH1 . ARG A-3 491 ? 2.12714 2.53722 1.57486 -0.46200 0.09349  -0.04841 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 NH1 
+20703 N NH2 . ARG A-3 491 ? 2.28549 2.70039 1.76574 -0.45769 0.11821  -0.07040 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 NH2 
+20704 N N   . LEU A-3 492 ? 1.46675 1.80467 1.08054 -0.41403 0.06952  -0.05896 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 N   
+20705 C CA  . LEU A-3 492 ? 1.32590 1.65358 0.96231 -0.40846 0.07256  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 CA  
+20706 C C   . LEU A-3 492 ? 1.18683 1.50790 0.84682 -0.40153 0.07908  -0.06568 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 C   
+20707 O O   . LEU A-3 492 ? 1.15385 1.47249 0.82910 -0.39809 0.08693  -0.06494 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 O   
+20708 C CB  . LEU A-3 492 ? 0.90690 1.22477 0.55078 -0.40433 0.05918  -0.03405 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 CB  
+20709 C CG  . LEU A-3 492 ? 1.19441 1.51333 0.81686 -0.40884 0.05304  -0.01533 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 CG  
+20710 C CD1 . LEU A-3 492 ? 0.90588 1.21276 0.53828 -0.40202 0.04035  -0.00014 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 CD1 
+20711 C CD2 . LEU A-3 492 ? 1.21912 1.53968 0.83367 -0.41516 0.06484  -0.00919 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 CD2 
+20712 N N   . ASN A-3 493 ? 1.18982 1.50758 0.85233 -0.39977 0.07570  -0.07912 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 N   
+20713 C CA  . ASN A-3 493 ? 1.08421 1.39269 0.76496 -0.39322 0.08219  -0.09356 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 CA  
+20714 C C   . ASN A-3 493 ? 1.18055 1.49603 0.85636 -0.39295 0.09649  -0.10642 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 C   
+20715 O O   . ASN A-3 493 ? 1.22421 1.53470 0.91729 -0.38558 0.10392  -0.11264 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 O   
+20716 C CB  . ASN A-3 493 ? 1.18024 1.48186 0.86106 -0.39371 0.07581  -0.10503 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 CB  
+20717 C CG  . ASN A-3 493 ? 1.39541 1.69128 1.08858 -0.39175 0.06329  -0.09454 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 CG  
+20718 O OD1 . ASN A-3 493 ? 1.41505 1.71215 1.11263 -0.38987 0.05787  -0.07824 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 OD1 
+20719 N ND2 . ASN A-3 493 ? 1.63898 1.92826 1.33738 -0.39243 0.05896  -0.10428 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 ND2 
+20720 N N   . GLU A-3 494 ? 1.52696 1.85548 1.17902 -0.40023 0.10042  -0.11082 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 N   
+20721 C CA  . GLU A-3 494 ? 1.44177 1.78025 1.08823 -0.39974 0.11472  -0.12364 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 CA  
+20722 C C   . GLU A-3 494 ? 1.31604 1.66298 0.97319 -0.39867 0.12286  -0.11416 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 C   
+20723 O O   . GLU A-3 494 ? 1.62200 1.97495 1.28885 -0.39342 0.13428  -0.12489 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 O   
+20724 C CB  . GLU A-3 494 ? 1.64141 1.99353 1.25806 -0.40868 0.11688  -0.12939 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 CB  
+20725 C CG  . GLU A-3 494 ? 2.11082 2.47245 1.72000 -0.40712 0.13134  -0.14811 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 CG  
+20726 C CD  . GLU A-3 494 ? 2.10746 2.45507 1.72119 -0.40073 0.13253  -0.16883 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 CD  
+20727 O OE1 . GLU A-3 494 ? 1.66420 1.99644 1.28374 -0.40036 0.12201  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 OE1 
+20728 O OE2 . GLU A-3 494 ? 2.53372 2.88536 2.14472 -0.39617 0.14425  -0.18550 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 OE2 
+20729 N N   . ARG A-3 495 ? 1.27783 1.62534 0.93343 -0.40349 0.11701  -0.09449 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 N   
+20730 C CA  . ARG A-3 495 ? 1.44133 1.79469 1.10818 -0.40425 0.12391  -0.08497 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 CA  
+20731 C C   . ARG A-3 495 ? 1.34695 1.68995 1.04362 -0.39409 0.12358  -0.08677 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 C   
+20732 O O   . ARG A-3 495 ? 1.43743 1.78901 1.14787 -0.39160 0.13285  -0.08941 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 O   
+20733 C CB  . ARG A-3 495 ? 1.40967 1.76105 1.06476 -0.41230 0.11696  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 CB  
+20734 C CG  . ARG A-3 495 ? 1.30906 1.66821 0.96822 -0.41789 0.12557  -0.05351 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 CG  
+20735 C CD  . ARG A-3 495 ? 1.78142 2.16225 1.42583 -0.42504 0.13981  -0.06189 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 CD  
+20736 N NE  . ARG A-3 495 ? 1.77518 2.16438 1.41489 -0.43537 0.14657  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 NE  
+20737 C CZ  . ARG A-3 495 ? 1.62623 2.02596 1.28493 -0.43566 0.15644  -0.05096 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 CZ  
+20738 N NH1 . ARG A-3 495 ? 1.39603 1.79941 1.07971 -0.42444 0.16040  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 NH1 
+20739 N NH2 . ARG A-3 495 ? 1.70447 2.11129 1.35637 -0.44784 0.16226  -0.03813 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 NH2 
+20740 N N   . LYS A-3 496 ? 1.35904 1.68550 1.06586 -0.38835 0.11300  -0.08560 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 N   
+20741 C CA  . LYS A-3 496 ? 1.15242 1.46811 0.88533 -0.37854 0.11228  -0.08746 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 CA  
+20742 C C   . LYS A-3 496 ? 1.22493 1.54262 0.96657 -0.37051 0.12196  -0.10600 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 C   
+20743 O O   . LYS A-3 496 ? 1.34417 1.66421 1.10435 -0.36365 0.12732  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 O   
+20744 C CB  . LYS A-3 496 ? 1.17582 1.47503 0.91525 -0.37508 0.09973  -0.08311 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 CB  
+20745 C CG  . LYS A-3 496 ? 1.09874 1.39506 0.83241 -0.37967 0.08928  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 CG  
+20746 C CD  . LYS A-3 496 ? 1.12375 1.40840 0.86451 -0.37573 0.07766  -0.06299 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 CD  
+20747 C CE  . LYS A-3 496 ? 1.25838 1.54083 0.99388 -0.37782 0.06686  -0.04559 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 CE  
+20748 N NZ  . LYS A-3 496 ? 1.24798 1.52359 0.99178 -0.37362 0.05594  -0.04446 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 NZ  
+20749 N N   . LYS A-3 497 ? 1.18393 1.50013 0.91203 -0.37067 0.12381  -0.12012 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 N   
+20750 C CA  . LYS A-3 497 ? 1.12987 1.44586 0.86306 -0.36205 0.13336  -0.13854 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 CA  
+20751 C C   . LYS A-3 497 ? 1.18233 1.52048 0.91596 -0.36204 0.14606  -0.14229 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 C   
+20752 O O   . LYS A-3 497 ? 1.15519 1.49694 0.90410 -0.35188 0.15348  -0.15168 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 O   
+20753 C CB  . LYS A-3 497 ? 1.13273 1.44157 0.84782 -0.36400 0.13295  -0.15326 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 CB  
+20754 C CG  . LYS A-3 497 ? 1.41392 1.70446 1.12824 -0.36622 0.12089  -0.15079 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 CG  
+20755 C CD  . LYS A-3 497 ? 1.35205 1.63807 1.04623 -0.37134 0.12032  -0.16537 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 CD  
+20756 C CE  . LYS A-3 497 ? 1.36250 1.63942 1.05665 -0.36290 0.13005  -0.18548 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 CE  
+20757 N NZ  . LYS A-3 497 ? 1.57842 1.84796 1.25185 -0.36876 0.12932  -0.20082 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 NZ  
+20758 N N   . GLU A-3 498 ? 1.45378 1.80807 1.17043 -0.37332 0.14869  -0.13481 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 N   
+20759 C CA  . GLU A-3 498 ? 1.53385 1.91213 1.25054 -0.37601 0.16129  -0.13663 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 CA  
+20760 C C   . GLU A-3 498 ? 1.29362 1.67696 1.03349 -0.37392 0.16243  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 C   
+20761 O O   . GLU A-3 498 ? 1.19595 1.59564 0.94953 -0.36853 0.17245  -0.13444 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 O   
+20762 C CB  . GLU A-3 498 ? 1.52982 1.92142 1.22038 -0.39028 0.16299  -0.12849 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 CB  
+20763 C CG  . GLU A-3 498 ? 1.66019 2.07621 1.35026 -0.39747 0.17466  -0.12389 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 CG  
+20764 C CD  . GLU A-3 498 ? 1.98451 2.40942 1.64604 -0.41243 0.17510  -0.11282 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 CD  
+20765 O OE1 . GLU A-3 498 ? 1.73079 2.14809 1.37126 -0.41535 0.16850  -0.11413 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 OE1 
+20766 O OE2 . GLU A-3 498 ? 2.37356 2.81301 2.03298 -0.42182 0.18181  -0.10256 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 OE2 
+20767 N N   . ILE A-3 499 ? 1.40702 1.77753 1.15176 -0.37777 0.15204  -0.10946 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 N   
+20768 C CA  . ILE A-3 499 ? 1.38264 1.75521 1.14869 -0.37638 0.15190  -0.10018 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 CA  
+20769 C C   . ILE A-3 499 ? 1.34008 1.70649 1.12990 -0.36150 0.15218  -0.11070 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 C   
+20770 O O   . ILE A-3 499 ? 1.23367 1.61306 1.04173 -0.35750 0.15786  -0.11245 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 O   
+20771 C CB  . ILE A-3 499 ? 1.08192 1.43850 0.84579 -0.38244 0.14000  -0.08095 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 CB  
+20772 C CG1 . ILE A-3 499 ? 1.37786 1.74199 1.11988 -0.39695 0.14125  -0.06803 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 CG1 
+20773 C CG2 . ILE A-3 499 ? 1.10770 1.45962 0.89538 -0.37819 0.13745  -0.07427 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 CG2 
+20774 C CD1 . ILE A-3 499 ? 1.17217 1.51872 0.91007 -0.40137 0.12939  -0.04911 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 CD1 
+20775 N N   . PHE A-3 500 ? 1.26782 1.61481 1.05709 -0.35352 0.14598  -0.11780 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 N   
+20776 C CA  . PHE A-3 500 ? 1.09870 1.43558 0.90721 -0.33918 0.14557  -0.12667 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CA  
+20777 C C   . PHE A-3 500 ? 1.32162 1.67485 1.13624 -0.33027 0.15744  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 C   
+20778 O O   . PHE A-3 500 ? 1.16719 1.52485 1.00191 -0.31985 0.15963  -0.14603 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 O   
+20779 C CB  . PHE A-3 500 ? 1.23263 1.54469 1.03527 -0.33501 0.13768  -0.13130 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CB  
+20780 C CG  . PHE A-3 500 ? 1.17585 1.47256 0.99504 -0.32113 0.13627  -0.13818 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CG  
+20781 C CD1 . PHE A-3 500 ? 1.38631 1.67910 1.20476 -0.31072 0.14285  -0.15496 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CD1 
+20782 C CD2 . PHE A-3 500 ? 1.18681 1.47162 1.02067 -0.31796 0.12830  -0.12782 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CD2 
+20783 C CE1 . PHE A-3 500 ? 1.25290 1.52883 1.08421 -0.29740 0.14112  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CE1 
+20784 C CE2 . PHE A-3 500 ? 1.24585 1.51602 1.09266 -0.30545 0.12691  -0.13317 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CE2 
+20785 C CZ  . PHE A-3 500 ? 1.47937 1.74436 1.32450 -0.29515 0.13312  -0.14873 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CZ  
+20786 N N   . LYS A-3 501 ? 1.48287 1.84639 1.28015 -0.33338 0.16500  -0.15338 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 N   
+20787 C CA  . LYS A-3 501 ? 1.26837 1.64890 1.07069 -0.32365 0.17684  -0.17003 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 CA  
+20788 C C   . LYS A-3 501 ? 1.18871 1.60035 1.00418 -0.32681 0.18527  -0.16626 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 C   
+20789 O O   . LYS A-3 501 ? 1.18142 1.60767 1.01354 -0.31490 0.19210  -0.17667 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 O   
+20790 C CB  . LYS A-3 501 ? 1.38665 1.77076 1.16535 -0.32690 0.18303  -0.18295 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 CB  
+20791 C CG  . LYS A-3 501 ? 1.36933 1.76972 1.15180 -0.31494 0.19553  -0.20223 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 CG  
+20792 C CD  . LYS A-3 501 ? 1.48549 1.89482 1.24284 -0.32074 0.20302  -0.21401 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 CD  
+20793 C CE  . LYS A-3 501 ? 1.90782 2.33629 1.66983 -0.30780 0.21635  -0.23368 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 CE  
+20794 N NZ  . LYS A-3 501 ? 1.82694 2.26738 1.56371 -0.31397 0.22485  -0.24567 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 NZ  
+20795 N N   . GLN A-3 502 ? 1.23145 1.65359 1.03949 -0.34278 0.18481  -0.15155 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 N   
+20796 C CA  . GLN A-3 502 ? 1.07055 1.52182 0.88993 -0.34913 0.19314  -0.14724 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 CA  
+20797 C C   . GLN A-3 502 ? 1.09115 1.54354 0.93869 -0.34042 0.18981  -0.14459 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 C   
+20798 O O   . GLN A-3 502 ? 1.22026 1.69863 1.08481 -0.33515 0.19811  -0.15219 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 O   
+20799 C CB  . GLN A-3 502 ? 1.03141 1.48545 0.83519 -0.36863 0.19148  -0.12965 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 CB  
+20800 C CG  . GLN A-3 502 ? 1.08339 1.56418 0.89780 -0.37872 0.19955  -0.12312 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 CG  
+20801 C CD  . GLN A-3 502 ? 1.34612 1.82284 1.14257 -0.39805 0.19712  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 CD  
+20802 O OE1 . GLN A-3 502 ? 1.35288 1.80828 1.12938 -0.40238 0.18874  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 OE1 
+20803 N NE2 . GLN A-3 502 ? 1.34249 1.83960 1.14561 -0.40985 0.20423  -0.09740 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 NE2 
+20804 N N   . TYR A-3 503 ? 1.28356 1.71002 1.13647 -0.33861 0.17761  -0.13430 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 N   
+20805 C CA  . TYR A-3 503 ? 1.36807 1.79337 1.24556 -0.33079 0.17313  -0.13104 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CA  
+20806 C C   . TYR A-3 503 ? 1.23158 1.64169 1.11929 -0.31145 0.16996  -0.14261 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 C   
+20807 O O   . TYR A-3 503 ? 0.93642 1.32529 0.83228 -0.30567 0.16047  -0.13694 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 O   
+20808 C CB  . TYR A-3 503 ? 0.93354 1.34015 0.81060 -0.33988 0.16230  -0.11311 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CB  
+20809 C CG  . TYR A-3 503 ? 1.15034 1.56752 1.01657 -0.35846 0.16484  -0.10027 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CG  
+20810 C CD1 . TYR A-3 503 ? 1.16475 1.60291 1.04433 -0.36591 0.16995  -0.09611 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CD1 
+20811 C CD2 . TYR A-3 503 ? 1.18959 1.59540 1.03135 -0.36899 0.16190  -0.09213 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CD2 
+20812 C CE1 . TYR A-3 503 ? 1.27732 1.72167 1.14497 -0.38419 0.17266  -0.08371 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CE1 
+20813 C CE2 . TYR A-3 503 ? 1.14897 1.56109 0.97820 -0.38551 0.16395  -0.07920 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CE2 
+20814 C CZ  . TYR A-3 503 ? 1.22943 1.65925 1.07107 -0.39349 0.16965  -0.07480 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CZ  
+20815 O OH  . TYR A-3 503 ? 1.25623 1.68900 1.08350 -0.41124 0.17207  -0.06128 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 OH  
+20816 N N   . LYS A-3 504 ? 1.33476 1.75470 1.22073 -0.30105 0.17825  -0.15909 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 N   
+20817 C CA  . LYS A-3 504 ? 1.21997 1.62122 1.11200 -0.28233 0.17555  -0.17020 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 CA  
+20818 C C   . LYS A-3 504 ? 1.12355 1.53148 1.04072 -0.27006 0.17297  -0.16965 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 C   
+20819 O O   . LYS A-3 504 ? 1.05567 1.43936 0.97788 -0.25837 0.16566  -0.16995 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 O   
+20820 C CB  . LYS A-3 504 ? 1.17427 1.58351 1.05752 -0.27312 0.18536  -0.18871 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 CB  
+20821 C CG  . LYS A-3 504 ? 1.24600 1.62627 1.12747 -0.25589 0.18198  -0.19974 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 CG  
+20822 C CD  . LYS A-3 504 ? 1.58578 1.97719 1.46464 -0.24215 0.19239  -0.21950 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 CD  
+20823 C CE  . LYS A-3 504 ? 1.67361 2.03027 1.54827 -0.22518 0.18861  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 CE  
+20824 N NZ  . LYS A-3 504 ? 1.86865 2.23479 1.74447 -0.20720 0.19805  -0.24923 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 NZ  
+20825 N N   . ASN A-3 505 ? 1.27532 1.71647 1.20779 -0.27342 0.17870  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 N   
+20826 C CA  . ASN A-3 505 ? 1.17980 1.63146 1.13667 -0.26283 0.17562  -0.16823 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 CA  
+20827 C C   . ASN A-3 505 ? 1.20529 1.64129 1.16769 -0.27093 0.16489  -0.15215 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 C   
+20828 O O   . ASN A-3 505 ? 1.19895 1.62676 1.17538 -0.25954 0.15828  -0.15120 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 O   
+20829 C CB  . ASN A-3 505 ? 1.36733 1.86377 1.33991 -0.26463 0.18571  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 CB  
+20830 C CG  . ASN A-3 505 ? 1.56001 2.07449 1.53354 -0.24972 0.19577  -0.19267 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 CG  
+20831 O OD1 . ASN A-3 505 ? 1.94513 2.43621 1.91208 -0.23374 0.19378  -0.20180 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 OD1 
+20832 N ND2 . ASN A-3 505 ? 1.75765 2.31344 1.73899 -0.25499 0.20695  -0.19865 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 ND2 
+20833 N N   . GLU A-3 506 ? 1.29326 1.72419 1.24381 -0.28957 0.16286  -0.13958 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 N   
+20834 C CA  . GLU A-3 506 ? 1.11302 1.52660 1.06717 -0.29626 0.15261  -0.12503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 CA  
+20835 C C   . GLU A-3 506 ? 0.96025 1.33899 0.90903 -0.28687 0.14309  -0.12335 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 C   
+20836 O O   . GLU A-3 506 ? 1.18069 1.54719 1.13935 -0.28306 0.13503  -0.11680 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 O   
+20837 C CB  . GLU A-3 506 ? 1.11338 1.52612 1.05326 -0.31656 0.15244  -0.11222 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 CB  
+20838 C CG  . GLU A-3 506 ? 1.22984 1.67380 1.16669 -0.32826 0.16392  -0.11463 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 CG  
+20839 C CD  . GLU A-3 506 ? 1.68776 2.16048 1.64602 -0.33125 0.16798  -0.11503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 CD  
+20840 O OE1 . GLU A-3 506 ? 1.63334 2.09935 1.60667 -0.32689 0.16046  -0.11085 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 OE1 
+20841 O OE2 . GLU A-3 506 ? 1.97276 2.47642 1.93262 -0.33868 0.17886  -0.11992 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 OE2 
+20842 N N   . VAL A-3 507 ? 1.05329 1.41639 0.98595 -0.28388 0.14419  -0.12969 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 N   
+20843 C CA  . VAL A-3 507 ? 0.97640 1.30793 0.90419 -0.27551 0.13652  -0.12990 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 CA  
+20844 C C   . VAL A-3 507 ? 1.03269 1.36037 0.97449 -0.25691 0.13590  -0.13798 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 C   
+20845 O O   . VAL A-3 507 ? 1.00043 1.30544 0.94478 -0.25047 0.12829  -0.13398 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 O   
+20846 C CB  . VAL A-3 507 ? 0.91780 1.23527 0.82461 -0.27844 0.13839  -0.13620 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 CB  
+20847 C CG1 . VAL A-3 507 ? 1.19956 1.48528 1.10166 -0.27086 0.13164  -0.13791 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 CG1 
+20848 C CG2 . VAL A-3 507 ? 0.84727 1.16727 0.73927 -0.29585 0.13691  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 CG2 
+20849 N N   . GLY A-3 508 ? 1.09833 1.44879 1.04903 -0.24752 0.14380  -0.14921 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-3 N   
+20850 C CA  . GLY A-3 508 ? 1.03522 1.38372 0.99927 -0.22800 0.14259  -0.15649 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-3 CA  
+20851 C C   . GLY A-3 508 ? 1.15865 1.51120 1.13983 -0.22602 0.13536  -0.14736 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-3 C   
+20852 O O   . GLY A-3 508 ? 1.09166 1.42726 1.07777 -0.21263 0.12955  -0.14752 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-3 O   
+20853 N N   . GLU A-3 509 ? 1.05917 1.43282 1.04807 -0.23984 0.13561  -0.13924 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 N   
+20854 C CA  . GLU A-3 509 ? 1.10806 1.48419 1.11157 -0.24009 0.12833  -0.13080 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 CA  
+20855 C C   . GLU A-3 509 ? 1.21845 1.56195 1.21320 -0.24412 0.11883  -0.11988 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 C   
+20856 O O   . GLU A-3 509 ? 1.22856 1.56514 1.23259 -0.23862 0.11180  -0.11518 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 O   
+20857 C CB  . GLU A-3 509 ? 1.14135 1.54657 1.15392 -0.25544 0.13164  -0.12574 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 CB  
+20858 C CG  . GLU A-3 509 ? 1.25664 1.70052 1.28164 -0.25240 0.14136  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 CG  
+20859 C CD  . GLU A-3 509 ? 1.66811 2.12677 1.71280 -0.23358 0.13932  -0.14444 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 CD  
+20860 O OE1 . GLU A-3 509 ? 1.61051 2.05639 1.66218 -0.22841 0.13018  -0.13873 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 OE1 
+20861 O OE2 . GLU A-3 509 ? 1.95213 2.43606 2.00492 -0.22318 0.14673  -0.15662 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 OE2 
+20862 N N   . PHE A-3 510 ? 1.05935 1.38470 1.03643 -0.25342 0.11845  -0.11622 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 N   
+20863 C CA  . PHE A-3 510 ? 0.89400 1.19179 0.86362 -0.25701 0.10986  -0.10671 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CA  
+20864 C C   . PHE A-3 510 ? 0.95819 1.23286 0.92720 -0.24257 0.10587  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 C   
+20865 O O   . PHE A-3 510 ? 1.04109 1.30109 1.01317 -0.24064 0.09865  -0.10339 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 O   
+20866 C CB  . PHE A-3 510 ? 1.10349 1.39120 1.05499 -0.26949 0.11021  -0.10303 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CB  
+20867 C CG  . PHE A-3 510 ? 1.14296 1.44746 1.09129 -0.28468 0.11274  -0.09620 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CG  
+20868 C CD1 . PHE A-3 510 ? 0.82668 1.14750 0.78779 -0.28935 0.11265  -0.09101 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CD1 
+20869 C CD2 . PHE A-3 510 ? 1.09860 1.40144 1.02973 -0.29499 0.11497  -0.09476 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CD2 
+20870 C CE1 . PHE A-3 510 ? 0.78369 1.11627 0.73969 -0.30454 0.11529  -0.08396 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CE1 
+20871 C CE2 . PHE A-3 510 ? 1.07586 1.39143 1.00135 -0.30893 0.11720  -0.08721 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CE2 
+20872 C CZ  . PHE A-3 510 ? 0.95312 1.28225 0.89068 -0.31399 0.11762  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CZ  
+20873 N N   . LEU A-3 511 ? 1.10585 1.37571 1.06962 -0.23237 0.11074  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 N   
+20874 C CA  . LEU A-3 511 ? 1.15881 1.40226 1.11878 -0.21935 0.10739  -0.12477 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 CA  
+20875 C C   . LEU A-3 511 ? 1.03651 1.28383 1.01131 -0.20611 0.10330  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 C   
+20876 O O   . LEU A-3 511 ? 1.31487 1.53908 1.28699 -0.19978 0.09761  -0.11947 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 O   
+20877 C CB  . LEU A-3 511 ? 1.22867 1.46435 1.17868 -0.21079 0.11379  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 CB  
+20878 C CG  . LEU A-3 511 ? 1.00175 1.21710 0.93225 -0.22024 0.11487  -0.14017 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 CG  
+20879 C CD1 . LEU A-3 511 ? 1.13516 1.36779 1.06019 -0.23730 0.11696  -0.13615 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 CD1 
+20880 C CD2 . LEU A-3 511 ? 1.11696 1.32098 1.03784 -0.20945 0.12083  -0.15450 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 CD2 
+20881 N N   . GLY A-3 512 ? 0.99791 1.27548 0.98798 -0.20229 0.10608  -0.12653 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-3 N   
+20882 C CA  . GLY A-3 512 ? 1.18869 1.47406 1.19356 -0.19078 0.10115  -0.12502 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-3 CA  
+20883 C C   . GLY A-3 512 ? 0.96702 1.24685 0.97562 -0.19937 0.09346  -0.11316 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-3 C   
+20884 O O   . GLY A-3 512 ? 1.14430 1.41598 1.15782 -0.18982 0.08735  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-3 O   
+20885 N N   . GLU A-3 513 ? 0.98055 1.26385 0.98566 -0.21666 0.09350  -0.10625 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 N   
+20886 C CA  . GLU A-3 513 ? 0.80322 1.07902 0.81003 -0.22500 0.08650  -0.09553 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 CA  
+20887 C C   . GLU A-3 513 ? 0.98115 1.22671 0.97416 -0.22774 0.08229  -0.08979 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 C   
+20888 O O   . GLU A-3 513 ? 0.88245 1.12132 0.87464 -0.23573 0.07722  -0.08116 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 O   
+20889 C CB  . GLU A-3 513 ? 0.74070 1.03401 0.75013 -0.24148 0.08833  -0.09055 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 CB  
+20890 C CG  . GLU A-3 513 ? 0.95503 1.25268 0.97393 -0.24661 0.08226  -0.08328 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 CG  
+20891 C CD  . GLU A-3 513 ? 1.15648 1.47775 1.19272 -0.23889 0.08199  -0.08853 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 CD  
+20892 O OE1 . GLU A-3 513 ? 0.94782 1.29063 0.99071 -0.23396 0.08818  -0.09701 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 OE1 
+20893 O OE2 . GLU A-3 513 ? 1.46309 1.78299 1.50645 -0.23741 0.07548  -0.08478 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 OE2 
+20894 N N   . ARG A-3 514 ? 1.05314 1.28081 1.03543 -0.22146 0.08444  -0.09499 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 N   
+20895 C CA  . ARG A-3 514 ? 1.02424 1.22545 0.99345 -0.22551 0.08143  -0.09098 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 CA  
+20896 C C   . ARG A-3 514 ? 1.04118 1.24417 1.00318 -0.24117 0.08109  -0.08561 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 C   
+20897 O O   . ARG A-3 514 ? 0.93798 1.12754 0.89495 -0.24659 0.07636  -0.07899 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 O   
+20898 C CB  . ARG A-3 514 ? 0.91335 1.09999 0.88506 -0.22043 0.07473  -0.08444 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 CB  
+20899 C CG  . ARG A-3 514 ? 1.32902 1.50758 1.30303 -0.20407 0.07415  -0.08872 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 CG  
+20900 C CD  . ARG A-3 514 ? 1.21098 1.37281 1.18354 -0.20032 0.06799  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 CD  
+20901 N NE  . ARG A-3 514 ? 1.02449 1.17316 0.99462 -0.18458 0.06727  -0.08480 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 NE  
+20902 C CZ  . ARG A-3 514 ? 1.08401 1.24550 1.06441 -0.17251 0.06469  -0.08597 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 CZ  
+20903 N NH1 . ARG A-3 514 ? 1.20950 1.39787 1.20416 -0.17572 0.06290  -0.08494 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 NH1 
+20904 N NH2 . ARG A-3 514 ? 1.39316 1.53965 1.36873 -0.15704 0.06356  -0.08820 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 NH2 
+20905 N N   . ILE A-3 515 ? 0.97103 1.19165 0.93206 -0.24802 0.08611  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 N   
+20906 C CA  . ILE A-3 515 ? 0.96023 1.18275 0.91175 -0.26189 0.08600  -0.08345 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 CA  
+20907 C C   . ILE A-3 515 ? 1.05970 1.27610 0.99758 -0.26347 0.09059  -0.09128 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 C   
+20908 O O   . ILE A-3 515 ? 1.09017 1.31571 1.02774 -0.25848 0.09718  -0.10070 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 O   
+20909 C CB  . ILE A-3 515 ? 1.06272 1.30750 1.01935 -0.27039 0.08859  -0.08004 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 CB  
+20910 C CG1 . ILE A-3 515 ? 0.77201 1.02563 0.74401 -0.26702 0.08560  -0.07649 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 CG1 
+20911 C CG2 . ILE A-3 515 ? 1.05718 1.29885 1.00349 -0.28348 0.08571  -0.07124 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 CG2 
+20912 C CD1 . ILE A-3 515 ? 1.17902 1.41754 1.15220 -0.26799 0.07747  -0.06760 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 CD1 
+20913 N N   . TYR A-3 516 ? 0.88134 1.08381 0.80815 -0.27033 0.08712  -0.08824 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 N   
+20914 C CA  . TYR A-3 516 ? 0.86361 1.05830 0.77622 -0.27335 0.09034  -0.09607 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CA  
+20915 C C   . TYR A-3 516 ? 0.96630 1.16989 0.86879 -0.28648 0.08921  -0.09143 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 C   
+20916 O O   . TYR A-3 516 ? 0.83873 1.03606 0.73792 -0.29257 0.08290  -0.08400 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 O   
+20917 C CB  . TYR A-3 516 ? 0.88704 1.05765 0.79444 -0.27058 0.08713  -0.09784 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CB  
+20918 C CG  . TYR A-3 516 ? 0.96734 1.12531 0.88024 -0.25695 0.08853  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CG  
+20919 C CD1 . TYR A-3 516 ? 1.11044 1.26468 1.03382 -0.25079 0.08408  -0.09572 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CD1 
+20920 C CD2 . TYR A-3 516 ? 0.94388 1.09272 0.85014 -0.24943 0.09401  -0.11409 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CD2 
+20921 C CE1 . TYR A-3 516 ? 1.01863 1.16105 0.94529 -0.23759 0.08462  -0.09919 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CE1 
+20922 C CE2 . TYR A-3 516 ? 1.12395 1.25921 1.03373 -0.23534 0.09460  -0.11772 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CE2 
+20923 C CZ  . TYR A-3 516 ? 1.14294 1.27537 1.06269 -0.22951 0.08967  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CZ  
+20924 O OH  . TYR A-3 516 ? 1.14731 1.26601 1.06887 -0.21482 0.08956  -0.11251 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 OH  
+20925 N N   . LEU A-3 517 ? 1.06227 1.28147 0.95940 -0.29025 0.09531  -0.09583 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 N   
+20926 C CA  . LEU A-3 517 ? 0.78689 1.01504 0.67167 -0.30228 0.09477  -0.09142 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 CA  
+20927 C C   . LEU A-3 517 ? 0.88909 1.11208 0.75813 -0.30526 0.09752  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 C   
+20928 O O   . LEU A-3 517 ? 1.08599 1.31157 0.95224 -0.30023 0.10480  -0.11306 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 O   
+20929 C CB  . LEU A-3 517 ? 0.93892 1.18825 0.82565 -0.30669 0.10020  -0.08901 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 CB  
+20930 C CG  . LEU A-3 517 ? 0.88874 1.14704 0.76001 -0.31916 0.10037  -0.08351 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 CG  
+20931 C CD1 . LEU A-3 517 ? 1.03691 1.28897 0.90733 -0.32504 0.09148  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 CD1 
+20932 C CD2 . LEU A-3 517 ? 0.75256 1.03219 0.62328 -0.32334 0.10916  -0.08545 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 CD2 
+20933 N N   . SER A-3 518 ? 1.06617 1.28279 0.92514 -0.31305 0.09152  -0.09758 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-3 N   
+20934 C CA  . SER A-3 518 ? 1.05228 1.26506 0.89527 -0.31801 0.09311  -0.10714 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-3 CA  
+20935 C C   . SER A-3 518 ? 1.13946 1.36975 0.97028 -0.32403 0.09885  -0.11013 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-3 C   
+20936 O O   . SER A-3 518 ? 1.08393 1.32830 0.91574 -0.32824 0.09917  -0.10097 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-3 O   
+20937 C CB  . SER A-3 518 ? 1.02430 1.23071 0.86116 -0.32556 0.08444  -0.10192 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-3 CB  
+20938 O OG  . SER A-3 518 ? 1.18120 1.37227 1.02794 -0.32108 0.08035  -0.10031 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-3 OG  
+20939 N N   . GLU A-3 519 ? 1.26381 1.49196 1.08171 -0.32495 0.10378  -0.12334 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 N   
+20940 C CA  . GLU A-3 519 ? 1.19079 1.43604 0.99453 -0.33111 0.10972  -0.12740 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 CA  
+20941 C C   . GLU A-3 519 ? 1.23346 1.48686 1.02485 -0.34283 0.10304  -0.11650 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 C   
+20942 O O   . GLU A-3 519 ? 1.15364 1.42243 0.93980 -0.34816 0.10529  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 O   
+20943 C CB  . GLU A-3 519 ? 1.27448 1.51333 1.06540 -0.32938 0.11564  -0.14500 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 CB  
+20944 C CG  . GLU A-3 519 ? 1.40883 1.66650 1.18434 -0.33472 0.12318  -0.15130 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 CG  
+20945 C CD  . GLU A-3 519 ? 1.36544 1.61499 1.12704 -0.33257 0.12883  -0.17009 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 CD  
+20946 O OE1 . GLU A-3 519 ? 1.32684 1.55457 1.08590 -0.33158 0.12467  -0.17641 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 OE1 
+20947 O OE2 . GLU A-3 519 ? 1.43387 1.69850 1.18650 -0.33233 0.13780  -0.17893 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 OE2 
+20948 N N   . ILE A-3 520 ? 1.13888 1.38243 0.92519 -0.34701 0.09463  -0.11507 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 N   
+20949 C CA  . ILE A-3 520 ? 1.25737 1.50867 1.03346 -0.35586 0.08638  -0.10417 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 CA  
+20950 C C   . ILE A-3 520 ? 1.18807 1.43177 0.97787 -0.35347 0.07706  -0.09243 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 C   
+20951 O O   . ILE A-3 520 ? 1.12932 1.37727 0.92460 -0.35304 0.07392  -0.07923 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 O   
+20952 C CB  . ILE A-3 520 ? 1.30493 1.55733 1.06262 -0.36352 0.08370  -0.11314 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 CB  
+20953 C CG1 . ILE A-3 520 ? 1.37858 1.63732 1.12198 -0.36490 0.09370  -0.12689 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 CG1 
+20954 C CG2 . ILE A-3 520 ? 1.01709 1.28033 0.76387 -0.37116 0.07438  -0.10121 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 CG2 
+20955 C CD1 . ILE A-3 520 ? 1.58738 1.83068 1.33213 -0.35961 0.09920  -0.14419 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 CD1 
+20956 N N   . ASP A-3 521 ? 0.96916 1.20098 0.76388 -0.35230 0.07302  -0.09750 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 N   
+20957 C CA  . ASP A-3 521 ? 1.10123 1.32735 0.90911 -0.34983 0.06501  -0.08803 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 CA  
+20958 C C   . ASP A-3 521 ? 1.25918 1.46972 1.07362 -0.34757 0.06541  -0.09692 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 C   
+20959 O O   . ASP A-3 521 ? 1.16728 1.36890 0.97576 -0.34720 0.07154  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 O   
+20960 C CB  . ASP A-3 521 ? 1.28046 1.51678 1.08114 -0.35594 0.05514  -0.07893 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 CB  
+20961 C CG  . ASP A-3 521 ? 1.16340 1.40504 0.94859 -0.36435 0.05285  -0.08811 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 CG  
+20962 O OD1 . ASP A-3 521 ? 1.30547 1.53962 1.08542 -0.36591 0.05898  -0.10204 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 OD1 
+20963 O OD2 . ASP A-3 521 ? 1.38678 1.63984 1.16447 -0.36903 0.04450  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 OD2 
+20964 N N   . LEU A-3 522 ? 1.37938 1.58568 1.20515 -0.34604 0.05901  -0.08993 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 N   
+20965 C CA  . LEU A-3 522 ? 1.04421 1.23513 0.87568 -0.34523 0.05937  -0.09630 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 CA  
+20966 C C   . LEU A-3 522 ? 1.17594 1.36501 0.99503 -0.35509 0.05813  -0.10668 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 C   
+20967 O O   . LEU A-3 522 ? 1.08871 1.26090 0.90451 -0.35575 0.06265  -0.11732 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 O   
+20968 C CB  . LEU A-3 522 ? 1.14237 1.33306 0.98782 -0.34250 0.05306  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 CB  
+20969 C CG  . LEU A-3 522 ? 1.17515 1.35393 1.02472 -0.34520 0.05202  -0.09063 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 CG  
+20970 C CD1 . LEU A-3 522 ? 0.85466 1.01315 0.70882 -0.33774 0.05858  -0.09515 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 CD1 
+20971 C CD2 . LEU A-3 522 ? 1.01503 1.20260 0.87545 -0.34536 0.04456  -0.08099 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 CD2 
+20972 N N   . GLU A-3 523 ? 1.18650 1.39193 0.99778 -0.36283 0.05161  -0.10384 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 N   
+20973 C CA  . GLU A-3 523 ? 1.13094 1.33787 0.93129 -0.37363 0.04905  -0.11376 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 CA  
+20974 C C   . GLU A-3 523 ? 1.26362 1.46101 1.04895 -0.37625 0.05675  -0.12838 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 C   
+20975 O O   . GLU A-3 523 ? 1.17590 1.36104 0.95464 -0.38286 0.05814  -0.14010 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 O   
+20976 C CB  . GLU A-3 523 ? 1.30322 1.53288 1.09755 -0.37976 0.03986  -0.10739 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 CB  
+20977 C CG  . GLU A-3 523 ? 1.37492 1.61462 1.18338 -0.37751 0.03122  -0.09562 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 CG  
+20978 C CD  . GLU A-3 523 ? 1.29373 1.53486 1.11116 -0.36720 0.03037  -0.08178 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 CD  
+20979 O OE1 . GLU A-3 523 ? 1.12050 1.35353 0.93665 -0.36217 0.03736  -0.08147 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 OE1 
+20980 O OE2 . GLU A-3 523 ? 1.32021 1.57110 1.14608 -0.36421 0.02267  -0.07175 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 OE2 
+20981 N N   . ASN A-3 524 ? 1.06781 1.27036 0.84712 -0.37151 0.06219  -0.12842 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 N   
+20982 C CA  . ASN A-3 524 ? 1.08697 1.28183 0.85254 -0.37212 0.07037  -0.14321 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 CA  
+20983 C C   . ASN A-3 524 ? 1.07681 1.24772 0.84894 -0.36380 0.07753  -0.15110 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 C   
+20984 O O   . ASN A-3 524 ? 1.16561 1.32098 0.92701 -0.36575 0.08205  -0.16548 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 O   
+20985 C CB  . ASN A-3 524 ? 1.20346 1.41373 0.96140 -0.36966 0.07494  -0.14084 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 CB  
+20986 C CG  . ASN A-3 524 ? 1.09795 1.32788 0.84132 -0.37899 0.06887  -0.13684 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 CG  
+20987 O OD1 . ASN A-3 524 ? 1.33137 1.56453 1.05749 -0.38598 0.07017  -0.14803 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 OD1 
+20988 N ND2 . ASN A-3 524 ? 1.20744 1.44959 0.95649 -0.37864 0.06181  -0.12098 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 ND2 
+20989 N N   . ASP A-3 525 ? 1.32266 1.48911 1.11118 -0.35405 0.07827  -0.14206 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 N   
+20990 C CA  . ASP A-3 525 ? 1.18093 1.32435 0.97542 -0.34505 0.08361  -0.14792 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 CA  
+20991 C C   . ASP A-3 525 ? 1.14089 1.26446 0.93384 -0.35123 0.08064  -0.15189 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 C   
+20992 O O   . ASP A-3 525 ? 1.08750 1.18667 0.87573 -0.34765 0.08547  -0.16147 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 O   
+20993 C CB  . ASP A-3 525 ? 0.85010 0.99590 0.66206 -0.33400 0.08388  -0.13682 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 CB  
+20994 C CG  . ASP A-3 525 ? 1.29718 1.46178 1.11136 -0.32925 0.08782  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 CG  
+20995 O OD1 . ASP A-3 525 ? 1.63056 1.80739 1.43216 -0.33468 0.09028  -0.13837 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 OD1 
+20996 O OD2 . ASP A-3 525 ? 1.37800 1.54577 1.20597 -0.32093 0.08862  -0.12614 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 OD2 
+20997 N N   . LEU A-3 526 ? 1.09464 1.22820 0.89119 -0.36044 0.07287  -0.14464 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 N   
+20998 C CA  . LEU A-3 526 ? 0.98646 1.10512 0.78176 -0.36907 0.07041  -0.14851 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 CA  
+20999 C C   . LEU A-3 526 ? 1.21501 1.32518 0.99241 -0.38004 0.07207  -0.16368 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 C   
+21000 O O   . LEU A-3 526 ? 1.10113 1.18716 0.87293 -0.38503 0.07428  -0.17184 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 O   
+21001 C CB  . LEU A-3 526 ? 0.98416 1.12135 0.78967 -0.37545 0.06182  -0.13744 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 CB  
+21002 C CG  . LEU A-3 526 ? 1.00855 1.13477 0.81858 -0.38327 0.05966  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 CG  
+21003 C CD1 . LEU A-3 526 ? 1.19224 1.29484 1.00950 -0.37372 0.06440  -0.13478 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 CD1 
+21004 C CD2 . LEU A-3 526 ? 0.97574 1.12717 0.79663 -0.38808 0.05119  -0.12778 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 CD2 
+21005 N N   . TYR A-3 527 ? 1.30336 1.43187 1.07009 -0.38452 0.07106  -0.16764 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 N   
+21006 C CA  . TYR A-3 527 ? 1.39278 1.51418 1.14080 -0.39454 0.07287  -0.18348 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CA  
+21007 C C   . TYR A-3 527 ? 1.21811 1.31179 0.95733 -0.38651 0.08235  -0.19637 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 C   
+21008 O O   . TYR A-3 527 ? 1.20543 1.27729 0.93177 -0.39367 0.08457  -0.20987 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 O   
+21009 C CB  . TYR A-3 527 ? 1.26685 1.41530 1.00432 -0.39932 0.06997  -0.18384 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CB  
+21010 C CG  . TYR A-3 527 ? 1.26013 1.40484 0.97662 -0.40970 0.07152  -0.20076 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CG  
+21011 C CD1 . TYR A-3 527 ? 1.40622 1.54081 1.10977 -0.40388 0.08025  -0.21306 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CD1 
+21012 C CD2 . TYR A-3 527 ? 1.47410 1.62758 1.18389 -0.42523 0.06414  -0.20520 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CD2 
+21013 C CE1 . TYR A-3 527 ? 1.28928 1.41970 0.97238 -0.41309 0.08185  -0.22962 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CE1 
+21014 C CE2 . TYR A-3 527 ? 1.62381 1.77407 1.31350 -0.43558 0.06514  -0.22160 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CE2 
+21015 C CZ  . TYR A-3 527 ? 1.35335 1.49079 1.02902 -0.42937 0.07411  -0.23387 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CZ  
+21016 O OH  . TYR A-3 527 ? 1.94560 2.07884 1.60002 -0.43929 0.07538  -0.25131 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 OH  
+21017 N N   . SER A-3 528 ? 1.03174 1.12589 0.77773 -0.37146 0.08788  -0.19284 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-3 N   
+21018 C CA  . SER A-3 528 ? 1.15713 1.22776 0.89643 -0.36079 0.09662  -0.20494 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-3 CA  
+21019 C C   . SER A-3 528 ? 1.34256 1.37873 1.08355 -0.35825 0.09770  -0.20714 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-3 C   
+21020 O O   . SER A-3 528 ? 1.16654 1.17510 0.89538 -0.35462 0.10319  -0.22049 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-3 O   
+21021 C CB  . SER A-3 528 ? 0.99471 1.07860 0.74428 -0.34533 0.10157  -0.19958 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-3 CB  
+21022 O OG  . SER A-3 528 ? 1.51223 1.62693 1.25962 -0.34913 0.10071  -0.19525 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-3 OG  
+21023 N N   . ALA A-3 529 ? 1.46323 1.49922 1.21772 -0.35993 0.09270  -0.19425 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-3 N   
+21024 C CA  . ALA A-3 529 ? 1.39910 1.40259 1.15434 -0.35768 0.09398  -0.19423 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-3 CA  
+21025 C C   . ALA A-3 529 ? 1.48123 1.46776 1.22468 -0.37549 0.09177  -0.20163 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-3 C   
+21026 O O   . ALA A-3 529 ? 1.37219 1.32305 1.10546 -0.37576 0.09546  -0.20922 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-3 O   
+21027 C CB  . ALA A-3 529 ? 1.42420 1.43519 1.19802 -0.35177 0.09038  -0.17775 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-3 CB  
+21028 N N   . ILE A-3 530 ? 1.44102 1.45228 1.18533 -0.39059 0.08556  -0.19949 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 N   
+21029 C CA  . ILE A-3 530 ? 1.55565 1.55715 1.29126 -0.40962 0.08273  -0.20631 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 CA  
+21030 C C   . ILE A-3 530 ? 1.58166 1.61022 1.30935 -0.42265 0.07804  -0.21279 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 C   
+21031 O O   . ILE A-3 530 ? 1.51661 1.56866 1.25095 -0.43469 0.07086  -0.20735 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 O   
+21032 C CB  . ILE A-3 530 ? 1.46329 1.46866 1.21289 -0.41607 0.07836  -0.19407 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 CB  
+21033 C CG1 . ILE A-3 530 ? 1.23149 1.27152 0.99963 -0.40844 0.07322  -0.17853 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 CG1 
+21034 C CG2 . ILE A-3 530 ? 1.51698 1.48532 1.26604 -0.40931 0.08335  -0.19195 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 CG2 
+21035 C CD1 . ILE A-3 530 ? 1.05713 1.10962 0.83878 -0.41621 0.06804  -0.16818 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 CD1 
+21036 N N   . GLY A-3 531 ? 1.59942 1.62616 1.31251 -0.41978 0.08194  -0.22481 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-3 N   
+21037 C CA  . GLY A-3 531 ? 1.48671 1.53804 1.18921 -0.43200 0.07751  -0.23170 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-3 CA  
+21038 C C   . GLY A-3 531 ? 1.45094 1.49370 1.14326 -0.45256 0.07397  -0.24237 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-3 C   
+21039 O O   . GLY A-3 531 ? 1.43551 1.50686 1.12923 -0.46539 0.06612  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-3 O   
+21040 N N   . GLU A-3 532 ? 1.54161 1.54475 1.22321 -0.45608 0.07943  -0.25355 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 N   
+21041 C CA  . GLU A-3 532 ? 1.54455 1.53603 1.21561 -0.47780 0.07679  -0.26454 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 CA  
+21042 C C   . GLU A-3 532 ? 1.48969 1.49943 1.17734 -0.48959 0.07011  -0.25270 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 C   
+21043 O O   . GLU A-3 532 ? 1.43200 1.45976 1.11759 -0.50852 0.06406  -0.25777 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 O   
+21044 C CB  . GLU A-3 532 ? 1.88972 1.82932 1.54561 -0.47809 0.08444  -0.27689 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 CB  
+21045 C CG  . GLU A-3 532 ? 2.17207 2.09281 1.80973 -0.46745 0.09117  -0.29211 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 CG  
+21046 C CD  . GLU A-3 532 ? 2.56021 2.46125 2.17474 -0.48492 0.09178  -0.31278 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 CD  
+21047 O OE1 . GLU A-3 532 ? 2.49652 2.38662 2.10846 -0.50479 0.08860  -0.31557 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 OE1 
+21048 O OE2 . GLU A-3 532 ? 2.84430 2.74151 2.44301 -0.47947 0.09571  -0.32679 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 OE2 
+21049 N N   . SER A-3 533 ? 1.69431 1.70201 1.39886 -0.47844 0.07105  -0.23747 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-3 N   
+21050 C CA  . SER A-3 533 ? 1.48836 1.51379 1.20917 -0.48811 0.06575  -0.22647 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-3 CA  
+21051 C C   . SER A-3 533 ? 1.35227 1.42713 1.08558 -0.48921 0.05675  -0.21794 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-3 C   
+21052 O O   . SER A-3 533 ? 1.33487 1.43279 1.07526 -0.50396 0.05041  -0.21691 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-3 O   
+21053 C CB  . SER A-3 533 ? 1.48650 1.49505 1.21989 -0.47490 0.06954  -0.21325 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-3 CB  
+21054 O OG  . SER A-3 533 ? 1.74462 1.70584 1.46514 -0.47378 0.07695  -0.22009 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-3 OG  
+21055 N N   . MET A-3 534 ? 1.37225 1.46408 1.10807 -0.47377 0.05602  -0.21172 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 N   
+21056 C CA  . MET A-3 534 ? 1.24228 1.37682 0.98787 -0.47299 0.04727  -0.20212 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 CA  
+21057 C C   . MET A-3 534 ? 1.52555 1.68117 1.25863 -0.48804 0.04116  -0.21292 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 C   
+21058 O O   . MET A-3 534 ? 1.51797 1.70734 1.25941 -0.49477 0.03207  -0.20760 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 O   
+21059 C CB  . MET A-3 534 ? 1.10976 1.25296 0.85881 -0.45418 0.04880  -0.19254 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 CB  
+21060 C CG  . MET A-3 534 ? 1.12378 1.25627 0.88864 -0.43959 0.05216  -0.17968 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 CG  
+21061 S SD  . MET A-3 534 ? 1.18941 1.33424 0.95889 -0.42046 0.05375  -0.16902 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 SD  
+21062 C CE  . MET A-3 534 ? 1.24762 1.43401 1.01966 -0.42521 0.04278  -0.16036 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 CE  
+21063 N N   . LYS A-3 535 ? 1.57373 1.71086 1.28648 -0.49268 0.04568  -0.22858 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 N   
+21064 C CA  . LYS A-3 535 ? 1.48751 1.64322 1.18623 -0.50807 0.03987  -0.24056 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 CA  
+21065 C C   . LYS A-3 535 ? 1.49390 1.65411 1.19625 -0.52889 0.03511  -0.24654 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 C   
+21066 O O   . LYS A-3 535 ? 1.54912 1.74353 1.25281 -0.54019 0.02577  -0.24781 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 O   
+21067 C CB  . LYS A-3 535 ? 1.42386 1.55523 1.09910 -0.50837 0.04683  -0.25766 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 CB  
+21068 C CG  . LYS A-3 535 ? 1.32999 1.47151 0.99869 -0.49271 0.04972  -0.25441 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 CG  
+21069 C CD  . LYS A-3 535 ? 1.19511 1.30969 0.84220 -0.49102 0.05846  -0.27231 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 CD  
+21070 C CE  . LYS A-3 535 ? 1.82299 1.95528 1.46158 -0.47941 0.06102  -0.27079 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 CE  
+21071 N NZ  . LYS A-3 535 ? 2.21851 2.32485 1.83882 -0.47389 0.07119  -0.28776 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 NZ  
+21072 N N   . ARG A-3 536 ? 1.36644 1.49316 1.07012 -0.53449 0.04132  -0.25002 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 N   
+21073 C CA  . ARG A-3 536 ? 1.43292 1.56220 1.13994 -0.55636 0.03820  -0.25570 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 CA  
+21074 C C   . ARG A-3 536 ? 1.47676 1.64306 1.20793 -0.55697 0.03102  -0.24084 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 C   
+21075 O O   . ARG A-3 536 ? 1.53449 1.72899 1.27146 -0.57173 0.02420  -0.24344 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 O   
+21076 C CB  . ARG A-3 536 ? 1.44480 1.52442 1.14458 -0.56164 0.04751  -0.26176 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 CB  
+21077 C CG  . ARG A-3 536 ? 1.66295 1.74224 1.36869 -0.58211 0.04636  -0.26338 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 CG  
+21078 C CD  . ARG A-3 536 ? 1.95380 1.98134 1.65243 -0.58467 0.05581  -0.26497 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 CD  
+21079 N NE  . ARG A-3 536 ? 1.83736 1.85308 1.54685 -0.56448 0.05994  -0.25031 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 NE  
+21080 C CZ  . ARG A-3 536 ? 2.12295 2.15290 1.85148 -0.56260 0.05897  -0.23584 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 CZ  
+21081 N NH1 . ARG A-3 536 ? 2.19106 2.24909 1.93138 -0.57854 0.05450  -0.23347 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 NH1 
+21082 N NH2 . ARG A-3 536 ? 1.90721 1.92471 1.64366 -0.54202 0.06283  -0.22310 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 NH2 
+21083 N N   . ILE A-3 537 ? 1.56358 1.73115 1.30971 -0.53850 0.03276  -0.22476 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 N   
+21084 C CA  . ILE A-3 537 ? 1.46378 1.66288 1.23266 -0.53707 0.02696  -0.21112 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 CA  
+21085 C C   . ILE A-3 537 ? 1.37822 1.62508 1.15284 -0.53629 0.01558  -0.20728 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 C   
+21086 O O   . ILE A-3 537 ? 1.55229 1.83177 1.34015 -0.54581 0.00835  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 O   
+21087 C CB  . ILE A-3 537 ? 1.36671 1.55286 1.14782 -0.51684 0.03167  -0.19604 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 CB  
+21088 C CG1 . ILE A-3 537 ? 1.29186 1.43792 1.07113 -0.52042 0.04071  -0.19751 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 CG1 
+21089 C CG2 . ILE A-3 537 ? 1.24888 1.47277 1.05168 -0.50989 0.02440  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 CG2 
+21090 C CD1 . ILE A-3 537 ? 1.15065 1.28088 0.93900 -0.50051 0.04551  -0.18446 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 CD1 
+21091 N N   . PHE A-3 538 ? 1.37762 1.63020 1.14200 -0.52485 0.01377  -0.20611 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 N   
+21092 C CA  . PHE A-3 538 ? 1.53915 1.83350 1.30674 -0.52119 0.00280  -0.19986 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CA  
+21093 C C   . PHE A-3 538 ? 1.80176 2.11324 1.55306 -0.53622 -0.00335 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 C   
+21094 O O   . PHE A-3 538 ? 1.96534 2.31487 1.71948 -0.53595 -0.01418 -0.20928 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 O   
+21095 C CB  . PHE A-3 538 ? 1.24138 1.53480 1.00665 -0.50055 0.00378  -0.18822 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CB  
+21096 C CG  . PHE A-3 538 ? 1.22656 1.51961 1.01101 -0.48518 0.00488  -0.17187 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CG  
+21097 C CD1 . PHE A-3 538 ? 1.34425 1.65991 1.14807 -0.48681 -0.00090 -0.16447 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CD1 
+21098 C CD2 . PHE A-3 538 ? 1.40947 1.68119 1.19283 -0.46931 0.01178  -0.16480 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CD2 
+21099 C CE1 . PHE A-3 538 ? 1.28665 1.60129 1.10686 -0.47248 0.00024  -0.15052 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CE1 
+21100 C CE2 . PHE A-3 538 ? 1.06248 1.33359 0.86258 -0.45600 0.01245  -0.15076 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CE2 
+21101 C CZ  . PHE A-3 538 ? 1.17217 1.46354 0.98996 -0.45740 0.00670  -0.14373 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CZ  
+21102 N N   . GLU A-3 539 ? 1.73661 2.02014 1.46979 -0.54816 0.00293  -0.23027 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 N   
+21103 C CA  . GLU A-3 539 ? 1.87748 2.17238 1.59228 -0.56363 -0.00185 -0.24604 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 CA  
+21104 C C   . GLU A-3 539 ? 1.86275 2.17744 1.56427 -0.55344 -0.00676 -0.24312 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 C   
+21105 O O   . GLU A-3 539 ? 2.05748 2.37772 1.73971 -0.56314 -0.00928 -0.25623 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 O   
+21106 C CB  . GLU A-3 539 ? 1.93525 2.25919 1.66307 -0.57276 -0.00859 -0.24495 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 CB  
+21107 C CG  . GLU A-3 539 ? 2.11528 2.48853 1.84880 -0.56857 -0.02180 -0.23727 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 CG  
+21108 C CD  . GLU A-3 539 ? 2.29228 2.69701 2.04797 -0.57239 -0.02799 -0.23142 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 CD  
+21109 O OE1 . GLU A-3 539 ? 2.57695 2.97552 2.33380 -0.58526 -0.02474 -0.24018 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 OE1 
+21110 O OE2 . GLU A-3 539 ? 2.44176 2.87717 2.21342 -0.56249 -0.03591 -0.21837 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 OE2 
+21111 N N   . ASN A-3 540 ? 1.77768 2.10153 1.48812 -0.53419 -0.00769 -0.22583 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 N   
+21112 C CA  . ASN A-3 540 ? 1.85242 2.19012 1.54920 -0.52382 -0.01064 -0.22070 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 CA  
+21113 C C   . ASN A-3 540 ? 1.86150 2.16593 1.54146 -0.51743 0.00140  -0.22813 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 C   
+21114 O O   . ASN A-3 540 ? 1.66567 1.93969 1.35241 -0.50993 0.01115  -0.22684 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 O   
+21115 C CB  . ASN A-3 540 ? 1.71169 2.06785 1.42379 -0.50666 -0.01560 -0.19933 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 CB  
+21116 C CG  . ASN A-3 540 ? 1.57182 1.94930 1.26943 -0.49938 -0.02189 -0.19225 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 CG  
+21117 O OD1 . ASN A-3 540 ? 1.64920 2.01404 1.32772 -0.49708 -0.01575 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 OD1 
+21118 N ND2 . ASN A-3 540 ? 1.44036 1.85059 1.14624 -0.49541 -0.03414 -0.18040 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 ND2 
+21119 N N   . GLU A-3 541 ? 2.21545 2.52746 1.87316 -0.51985 0.00055  -0.23615 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 N   
+21120 C CA  . GLU A-3 541 ? 2.17526 2.45913 1.81576 -0.51488 0.01226  -0.24632 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 CA  
+21121 C C   . GLU A-3 541 ? 2.05334 2.32701 1.70185 -0.49554 0.01962  -0.23229 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 C   
+21122 O O   . GLU A-3 541 ? 2.01810 2.26357 1.66212 -0.48881 0.03093  -0.23898 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 O   
+21123 C CB  . GLU A-3 541 ? 2.16778 2.46672 1.78229 -0.52163 0.00950  -0.25729 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 CB  
+21124 C CG  . GLU A-3 541 ? 2.37345 2.67490 1.97618 -0.54206 0.00472  -0.27638 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 CG  
+21125 C CD  . GLU A-3 541 ? 2.60711 2.86789 2.20784 -0.54916 0.01448  -0.29235 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 CD  
+21126 O OE1 . GLU A-3 541 ? 2.48831 2.71887 2.08426 -0.53794 0.02616  -0.29552 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 OE1 
+21127 O OE2 . GLU A-3 541 ? 2.88175 3.14069 2.48574 -0.56571 0.01047  -0.30139 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 OE2 
+21128 N N   . ASP A-3 542 ? 1.85026 2.14627 1.51048 -0.48626 0.01322  -0.21334 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 N   
+21129 C CA  . ASP A-3 542 ? 1.66122 1.94891 1.33113 -0.46961 0.01925  -0.19916 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 CA  
+21130 C C   . ASP A-3 542 ? 1.69166 1.97986 1.38701 -0.46409 0.01573  -0.18565 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 C   
+21131 O O   . ASP A-3 542 ? 1.65445 1.96600 1.35861 -0.46019 0.00658  -0.17156 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 O   
+21132 C CB  . ASP A-3 542 ? 1.81083 2.12003 1.46974 -0.46324 0.01584  -0.18810 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 CB  
+21133 C CG  . ASP A-3 542 ? 1.77148 2.06979 1.43641 -0.44876 0.02426  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 CG  
+21134 O OD1 . ASP A-3 542 ? 1.61781 1.89316 1.29515 -0.44265 0.03246  -0.17905 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 OD1 
+21135 O OD2 . ASP A-3 542 ? 1.96590 2.27871 1.62251 -0.44397 0.02250  -0.16628 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 OD2 
+21136 N N   . PRO A-3 543 ? 1.38964 1.65203 1.09632 -0.46294 0.02261  -0.18938 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 N   
+21137 C CA  . PRO A-3 543 ? 1.22741 1.49117 0.95715 -0.45817 0.01969  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 CA  
+21138 C C   . PRO A-3 543 ? 1.28921 1.55601 1.02980 -0.44196 0.02054  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 C   
+21139 O O   . PRO A-3 543 ? 1.31482 1.59379 1.07180 -0.43744 0.01459  -0.14772 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 O   
+21140 C CB  . PRO A-3 543 ? 1.35194 1.58314 1.08544 -0.46140 0.02812  -0.18645 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 CB  
+21141 C CG  . PRO A-3 543 ? 1.28893 1.49783 1.00483 -0.45891 0.03743  -0.19877 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 CG  
+21142 C CD  . PRO A-3 543 ? 1.51499 1.74499 1.21253 -0.46549 0.03306  -0.20501 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 CD  
+21143 N N   . VAL A-3 544 ? 1.26482 1.52162 0.99685 -0.43347 0.02797  -0.15975 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 N   
+21144 C CA  . VAL A-3 544 ? 1.02316 1.28272 0.76470 -0.42004 0.02902  -0.14423 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 CA  
+21145 C C   . VAL A-3 544 ? 1.08830 1.37454 0.82771 -0.41898 0.01880  -0.13140 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 C   
+21146 O O   . VAL A-3 544 ? 1.24133 1.53298 0.99413 -0.41065 0.01472  -0.11697 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 O   
+21147 C CB  . VAL A-3 544 ? 1.09699 1.34341 0.82977 -0.41300 0.03971  -0.14815 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 CB  
+21148 C CG1 . VAL A-3 544 ? 1.01171 1.26062 0.75540 -0.40109 0.04114  -0.13273 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 CG1 
+21149 C CG2 . VAL A-3 544 ? 0.98976 1.20883 0.72330 -0.41223 0.04886  -0.16135 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 CG2 
+21150 N N   . HIS A-3 545 ? 1.49616 1.79827 1.21743 -0.42678 0.01420  -0.13649 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 N   
+21151 C CA  . HIS A-3 545 ? 1.58619 1.91271 1.30284 -0.42510 0.00345  -0.12390 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 CA  
+21152 C C   . HIS A-3 545 ? 1.36589 1.70804 1.09859 -0.42588 -0.00738 -0.11809 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 C   
+21153 O O   . HIS A-3 545 ? 1.25592 1.61009 0.99546 -0.41756 -0.01483 -0.10317 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 O   
+21154 C CB  . HIS A-3 545 ? 1.45909 1.79973 1.15114 -0.43374 0.00055  -0.13162 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 CB  
+21155 C CG  . HIS A-3 545 ? 1.46376 1.82952 1.14833 -0.43228 -0.01190 -0.11915 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 CG  
+21156 N ND1 . HIS A-3 545 ? 1.28055 1.64815 0.96515 -0.42192 -0.01403 -0.10134 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 ND1 
+21157 C CD2 . HIS A-3 545 ? 1.58770 1.97713 1.26375 -0.43955 -0.02336 -0.12182 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 CD2 
+21158 C CE1 . HIS A-3 545 ? 1.33987 1.72898 1.01528 -0.42176 -0.02632 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 CE1 
+21159 N NE2 . HIS A-3 545 ? 1.55265 1.95718 1.22337 -0.43191 -0.03247 -0.10511 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 NE2 
+21160 N N   . TYR A-3 546 ? 1.27044 1.61231 1.00920 -0.43586 -0.00808 -0.12997 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 N   
+21161 C CA  . TYR A-3 546 ? 1.37593 1.73672 1.13118 -0.43782 -0.01756 -0.12587 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CA  
+21162 C C   . TYR A-3 546 ? 1.32776 1.67813 1.10493 -0.42768 -0.01485 -0.11588 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 C   
+21163 O O   . TYR A-3 546 ? 1.38265 1.75105 1.17340 -0.42233 -0.02311 -0.10618 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 O   
+21164 C CB  . TYR A-3 546 ? 1.56313 1.92745 1.31755 -0.45411 -0.01834 -0.14206 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CB  
+21165 C CG  . TYR A-3 546 ? 1.24529 1.63079 1.01900 -0.45777 -0.02635 -0.13945 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CG  
+21166 C CD1 . TYR A-3 546 ? 1.38372 1.80341 1.16084 -0.45520 -0.03939 -0.13191 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CD1 
+21167 C CD2 . TYR A-3 546 ? 1.05241 1.42461 0.84050 -0.46338 -0.02078 -0.14438 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CD2 
+21168 C CE1 . TYR A-3 546 ? 1.34281 1.78580 1.13920 -0.45765 -0.04642 -0.13035 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CE1 
+21169 C CE2 . TYR A-3 546 ? 1.28620 1.68064 1.09235 -0.46755 -0.02708 -0.14240 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CE2 
+21170 C CZ  . TYR A-3 546 ? 1.33071 1.76203 1.14199 -0.46446 -0.03978 -0.13589 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CZ  
+21171 O OH  . TYR A-3 546 ? 1.45863 1.91585 1.28953 -0.46776 -0.04577 -0.13475 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 OH  
+21172 N N   . LEU A-3 547 ? 1.38538 1.70777 1.16590 -0.42409 -0.00370 -0.11844 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 N   
+21173 C CA  . LEU A-3 547 ? 1.22457 1.53659 1.02413 -0.41430 -0.00102 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 CA  
+21174 C C   . LEU A-3 547 ? 1.07254 1.39192 0.87597 -0.40096 -0.00536 -0.09300 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 C   
+21175 O O   . LEU A-3 547 ? 1.24565 1.57038 1.06495 -0.39353 -0.00929 -0.08370 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 O   
+21176 C CB  . LEU A-3 547 ? 1.02160 1.30272 0.82144 -0.41223 0.01111  -0.11529 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 CB  
+21177 C CG  . LEU A-3 547 ? 1.16966 1.43617 0.98701 -0.40736 0.01507  -0.11169 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 CG  
+21178 C CD1 . LEU A-3 547 ? 0.89142 1.12768 0.70411 -0.40819 0.02580  -0.12129 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 CD1 
+21179 C CD2 . LEU A-3 547 ? 1.33775 1.60602 1.16681 -0.39320 0.01366  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 CD2 
+21180 N N   . GLN A-3 548 ? 1.30260 1.62158 1.09060 -0.39826 -0.00441 -0.08964 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 N   
+21181 C CA  . GLN A-3 548 ? 1.03231 1.35360 0.82078 -0.38722 -0.00761 -0.07414 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 CA  
+21182 C C   . GLN A-3 548 ? 1.14847 1.49343 0.93443 -0.38486 -0.02073 -0.06491 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 C   
+21183 O O   . GLN A-3 548 ? 1.26486 1.60958 1.05131 -0.37506 -0.02466 -0.05106 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 O   
+21184 C CB  . GLN A-3 548 ? 1.48752 1.79897 1.25975 -0.38655 -0.00036 -0.07378 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 CB  
+21185 C CG  . GLN A-3 548 ? 1.09784 1.38742 0.87447 -0.38507 0.01219  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 CG  
+21186 C CD  . GLN A-3 548 ? 1.46282 1.74796 1.22370 -0.38565 0.01998  -0.08358 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 CD  
+21187 O OE1 . GLN A-3 548 ? 1.79964 2.09682 1.54272 -0.39048 0.01714  -0.08344 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 OE1 
+21188 N NE2 . GLN A-3 548 ? 1.37676 1.64645 1.14400 -0.38057 0.02986  -0.08592 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 NE2 
+21189 N N   . LYS A-3 549 ? 1.28270 1.64764 1.06557 -0.39334 -0.02791 -0.07231 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 N   
+21190 C CA  . LYS A-3 549 ? 1.38552 1.77593 1.16832 -0.38930 -0.04153 -0.06378 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 CA  
+21191 C C   . LYS A-3 549 ? 1.19392 1.58802 0.99812 -0.37812 -0.04601 -0.05405 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 C   
+21192 O O   . LYS A-3 549 ? 1.32274 1.71963 1.12628 -0.36649 -0.05260 -0.04038 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 O   
+21193 C CB  . LYS A-3 549 ? 1.34927 1.76329 1.12823 -0.40148 -0.04826 -0.07548 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 CB  
+21194 C CG  . LYS A-3 549 ? 1.34759 1.76599 1.10141 -0.41038 -0.04860 -0.08249 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 CG  
+21195 C CD  . LYS A-3 549 ? 1.48277 1.93309 1.23249 -0.41804 -0.06097 -0.08792 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 CD  
+21196 C CE  . LYS A-3 549 ? 1.66520 2.12053 1.38842 -0.42776 -0.06148 -0.09633 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 CE  
+21197 N NZ  . LYS A-3 549 ? 1.45095 1.88940 1.16886 -0.44100 -0.05051 -0.11455 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 NZ  
+21198 N N   . SER A-3 550 ? 1.20880 1.60171 1.03082 -0.38154 -0.04227 -0.06105 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-3 N   
+21199 C CA  . SER A-3 550 ? 1.35345 1.74802 1.19627 -0.37154 -0.04401 -0.05386 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-3 CA  
+21200 C C   . SER A-3 550 ? 1.40242 1.77128 1.25375 -0.37304 -0.03173 -0.05848 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-3 C   
+21201 O O   . SER A-3 550 ? 1.32463 1.69275 1.18279 -0.38261 -0.02744 -0.06866 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-3 O   
+21202 C CB  . SER A-3 550 ? 1.17537 1.60024 1.03189 -0.37460 -0.05258 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-3 CB  
+21203 O OG  . SER A-3 550 ? 1.68050 2.10842 1.55661 -0.36406 -0.05368 -0.05103 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-3 OG  
+21204 N N   . LYS A-3 551 ? 1.31035 1.65803 1.16050 -0.36394 -0.02639 -0.05077 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 N   
+21205 C CA  . LYS A-3 551 ? 1.16570 1.48881 1.02070 -0.36464 -0.01500 -0.05531 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 CA  
+21206 C C   . LYS A-3 551 ? 1.20801 1.53111 1.08143 -0.36391 -0.01335 -0.05712 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 C   
+21207 O O   . LYS A-3 551 ? 1.41737 1.72547 1.29297 -0.36986 -0.00534 -0.06507 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 O   
+21208 C CB  . LYS A-3 551 ? 1.27130 1.57686 1.12346 -0.35495 -0.01095 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 CB  
+21209 C CG  . LYS A-3 551 ? 1.62947 1.93199 1.46238 -0.35768 -0.00921 -0.04548 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 CG  
+21210 C CD  . LYS A-3 551 ? 1.88470 2.17063 1.71668 -0.35036 -0.00381 -0.03746 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 CD  
+21211 C CE  . LYS A-3 551 ? 1.84029 2.10847 1.68273 -0.34889 0.00596  -0.04319 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 CE  
+21212 N NZ  . LYS A-3 551 ? 1.83175 2.08730 1.67528 -0.34245 0.01073  -0.03615 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 NZ  
+21213 N N   . LEU A-3 552 ? 1.17462 1.51384 1.06048 -0.35622 -0.02065 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 N   
+21214 C CA  . LEU A-3 552 ? 1.19552 1.53706 1.09858 -0.35545 -0.01846 -0.05130 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 CA  
+21215 C C   . LEU A-3 552 ? 1.18818 1.54663 1.09508 -0.36932 -0.01922 -0.06162 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 C   
+21216 O O   . LEU A-3 552 ? 1.10381 1.45054 1.01475 -0.37707 -0.01179 -0.06820 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 O   
+21217 C CB  . LEU A-3 552 ? 0.99569 1.34960 0.91089 -0.34169 -0.02542 -0.04117 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 CB  
+21218 C CG  . LEU A-3 552 ? 0.90090 1.23371 0.81704 -0.32908 -0.02271 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 CG  
+21219 C CD1 . LEU A-3 552 ? 0.74117 1.08541 0.66917 -0.31579 -0.02966 -0.02407 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 CD1 
+21220 C CD2 . LEU A-3 552 ? 0.84886 1.15898 0.76866 -0.33133 -0.01212 -0.03620 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 CD2 
+21221 N N   . PHE A-3 553 ? 1.15190 1.53770 1.05680 -0.37311 -0.02839 -0.06301 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 N   
+21222 C CA  . PHE A-3 553 ? 1.01943 1.42589 0.92972 -0.38748 -0.03004 -0.07307 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CA  
+21223 C C   . PHE A-3 553 ? 1.18307 1.57134 1.08032 -0.40335 -0.02257 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 C   
+21224 O O   . PHE A-3 553 ? 0.86256 1.24800 0.76486 -0.41548 -0.01761 -0.09317 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 O   
+21225 C CB  . PHE A-3 553 ? 1.16016 1.60223 1.07080 -0.38698 -0.04264 -0.07199 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CB  
+21226 C CG  . PHE A-3 553 ? 1.00012 1.47160 0.93089 -0.38013 -0.04907 -0.06826 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CG  
+21227 C CD1 . PHE A-3 553 ? 1.12048 1.59279 1.05864 -0.36127 -0.05321 -0.05659 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CD1 
+21228 C CD2 . PHE A-3 553 ? 1.19988 1.69856 1.14215 -0.39290 -0.05066 -0.07712 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CD2 
+21229 C CE1 . PHE A-3 553 ? 1.02724 1.52732 0.98405 -0.35337 -0.05880 -0.05420 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CE1 
+21230 C CE2 . PHE A-3 553 ? 1.11839 1.64799 1.08050 -0.38621 -0.05597 -0.07451 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CE2 
+21231 C CZ  . PHE A-3 553 ? 0.93857 1.46905 0.90805 -0.36547 -0.06003 -0.06322 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CZ  
+21232 N N   . ASN A-3 554 ? 1.22853 1.60324 1.10805 -0.40363 -0.02127 -0.08664 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 N   
+21233 C CA  . ASN A-3 554 ? 1.07398 1.43088 0.93985 -0.41727 -0.01437 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 CA  
+21234 C C   . ASN A-3 554 ? 1.15937 1.48305 1.02689 -0.41680 -0.00286 -0.10167 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 C   
+21235 O O   . ASN A-3 554 ? 1.14697 1.45581 1.00876 -0.42919 0.00291  -0.11249 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 O   
+21236 C CB  . ASN A-3 554 ? 1.32933 1.68221 1.17562 -0.41646 -0.01534 -0.10055 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 CB  
+21237 C CG  . ASN A-3 554 ? 1.35154 1.73601 1.19196 -0.41988 -0.02687 -0.10040 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 CG  
+21238 O OD1 . ASN A-3 554 ? 1.56868 1.96030 1.40103 -0.41086 -0.03225 -0.09165 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 OD1 
+21239 N ND2 . ASN A-3 554 ? 1.23774 1.64168 1.08169 -0.43341 -0.03100 -0.10984 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 ND2 
+21240 N N   . MET A-3 555 ? 1.22212 1.53277 1.09640 -0.40269 0.00022  -0.09188 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 N   
+21241 C CA  . MET A-3 555 ? 1.08155 1.36324 0.95822 -0.40087 0.00995  -0.09336 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 CA  
+21242 C C   . MET A-3 555 ? 0.95589 1.24022 0.84417 -0.40837 0.01164  -0.09557 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 C   
+21243 O O   . MET A-3 555 ? 1.01153 1.27268 0.89565 -0.41551 0.01915  -0.10191 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 O   
+21244 C CB  . MET A-3 555 ? 0.73963 1.01054 0.62155 -0.38472 0.01184  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 CB  
+21245 C CG  . MET A-3 555 ? 0.91750 1.15956 0.80041 -0.38115 0.02109  -0.08404 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 CG  
+21246 S SD  . MET A-3 555 ? 1.14078 1.35747 1.00593 -0.38608 0.02907  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 SD  
+21247 C CE  . MET A-3 555 ? 0.81147 1.03344 0.67054 -0.37570 0.02792  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 CE  
+21248 N N   . VAL A-3 556 ? 0.94717 1.25952 0.84935 -0.40670 0.00490  -0.09038 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 N   
+21249 C CA  . VAL A-3 556 ? 0.89138 1.21235 0.80497 -0.41580 0.00668  -0.09307 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 CA  
+21250 C C   . VAL A-3 556 ? 1.09728 1.42165 1.00340 -0.43601 0.00744  -0.10542 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 C   
+21251 O O   . VAL A-3 556 ? 0.86199 1.17239 0.76813 -0.44758 0.01392  -0.11063 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 O   
+21252 C CB  . VAL A-3 556 ? 0.82922 1.18405 0.76002 -0.40831 -0.00100 -0.08584 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 CB  
+21253 C CG1 . VAL A-3 556 ? 0.76795 1.13806 0.71092 -0.41990 0.00115  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 CG1 
+21254 C CG2 . VAL A-3 556 ? 0.98568 1.33172 0.92287 -0.38943 -0.00076 -0.07471 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 CG2 
+21255 N N   . GLU A-3 557 ? 1.15764 1.49960 1.05591 -0.44126 0.00072  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 N   
+21256 C CA  . GLU A-3 557 ? 0.95882 1.30309 0.84803 -0.46126 0.00100  -0.12341 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 CA  
+21257 C C   . GLU A-3 557 ? 1.09758 1.40017 0.97054 -0.46743 0.01085  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 C   
+21258 O O   . GLU A-3 557 ? 1.12494 1.41613 0.99249 -0.48441 0.01494  -0.14138 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 O   
+21259 C CB  . GLU A-3 557 ? 1.06921 1.43957 0.95087 -0.46360 -0.00860 -0.12666 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 CB  
+21260 C CG  . GLU A-3 557 ? 1.16157 1.53475 1.03171 -0.48457 -0.00912 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 CG  
+21261 C CD  . GLU A-3 557 ? 1.40442 1.80735 1.26707 -0.48622 -0.01979 -0.14424 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 CD  
+21262 O OE1 . GLU A-3 557 ? 1.21080 1.63495 1.07902 -0.47147 -0.02755 -0.13343 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 OE1 
+21263 O OE2 . GLU A-3 557 ? 1.59057 1.99433 1.44038 -0.50219 -0.02066 -0.15711 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 OE2 
+21264 N N   . LEU A-3 558 ? 0.98427 1.26358 0.84914 -0.45376 0.01479  -0.12750 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 N   
+21265 C CA  . LEU A-3 558 ? 1.01017 1.25100 0.86002 -0.45630 0.02381  -0.13528 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 CA  
+21266 C C   . LEU A-3 558 ? 1.02573 1.24030 0.87993 -0.45730 0.03158  -0.13369 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 C   
+21267 O O   . LEU A-3 558 ? 1.04221 1.23138 0.88582 -0.46911 0.03731  -0.14284 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 O   
+21268 C CB  . LEU A-3 558 ? 0.84100 1.06986 0.68325 -0.44081 0.02581  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 CB  
+21269 C CG  . LEU A-3 558 ? 0.94541 1.13617 0.77518 -0.43763 0.03534  -0.13787 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 CG  
+21270 C CD1 . LEU A-3 558 ? 1.23145 1.40840 1.04462 -0.45305 0.03783  -0.15337 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 CD1 
+21271 C CD2 . LEU A-3 558 ? 1.05754 1.24531 0.88328 -0.42254 0.03691  -0.13342 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 CD2 
+21272 N N   . VAL A-3 559 ? 0.89206 1.11097 0.76027 -0.44517 0.03174  -0.12212 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 N   
+21273 C CA  . VAL A-3 559 ? 1.05879 1.25205 0.92926 -0.44415 0.03906  -0.11929 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 CA  
+21274 C C   . VAL A-3 559 ? 0.99205 1.19022 0.86573 -0.46259 0.04048  -0.12360 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 C   
+21275 O O   . VAL A-3 559 ? 1.05610 1.22539 0.92390 -0.46820 0.04765  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 O   
+21276 C CB  . VAL A-3 559 ? 0.92568 1.12440 0.80950 -0.42660 0.03843  -0.10646 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 CB  
+21277 C CG1 . VAL A-3 559 ? 0.81501 1.00536 0.69461 -0.41071 0.03832  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 CG1 
+21278 C CG2 . VAL A-3 559 ? 0.87856 1.11565 0.77878 -0.42564 0.03113  -0.10033 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 CG2 
+21279 N N   . ASN A-3 560 ? 0.91024 1.14503 0.79272 -0.47262 0.03375  -0.12575 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 N   
+21280 C CA  . ASN A-3 560 ? 0.84977 1.09337 0.73630 -0.49246 0.03541  -0.13084 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 CA  
+21281 C C   . ASN A-3 560 ? 1.02945 1.24461 0.89763 -0.51058 0.04012  -0.14356 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 C   
+21282 O O   . ASN A-3 560 ? 1.18232 1.37906 1.04682 -0.52487 0.04628  -0.14641 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 O   
+21283 C CB  . ASN A-3 560 ? 0.87979 1.17352 0.78123 -0.49814 0.02634  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 CB  
+21284 C CG  . ASN A-3 560 ? 0.78030 1.10004 0.69965 -0.48026 0.02188  -0.11922 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 CG  
+21285 O OD1 . ASN A-3 560 ? 1.11330 1.41430 1.03479 -0.46637 0.02620  -0.11098 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 OD1 
+21286 N ND2 . ASN A-3 560 ? 1.10233 1.46529 1.03418 -0.47993 0.01277  -0.11861 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 ND2 
+21287 N N   . ASN A-3 561 ? 1.17451 1.38418 1.02964 -0.51049 0.03764  -0.15140 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 N   
+21288 C CA  . ASN A-3 561 ? 1.00754 1.18949 0.84352 -0.52653 0.04158  -0.16515 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 CA  
+21289 C C   . ASN A-3 561 ? 1.05040 1.18382 0.87019 -0.51621 0.04949  -0.16684 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 C   
+21290 O O   . ASN A-3 561 ? 1.35851 1.46349 1.16041 -0.52659 0.05325  -0.17878 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 O   
+21291 C CB  . ASN A-3 561 ? 1.18696 1.39295 1.01654 -0.53342 0.03419  -0.17462 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 CB  
+21292 C CG  . ASN A-3 561 ? 1.18151 1.43752 1.02675 -0.54286 0.02527  -0.17385 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 CG  
+21293 O OD1 . ASN A-3 561 ? 1.13204 1.39641 0.98658 -0.54901 0.02719  -0.17150 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 OD1 
+21294 N ND2 . ASN A-3 561 ? 1.68731 1.97456 1.53423 -0.53620 0.01629  -0.17311 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 ND2 
+21295 N N   . LEU A-3 562 ? 1.03009 1.15395 0.85569 -0.49581 0.05182  -0.15595 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 N   
+21296 C CA  . LEU A-3 562 ? 1.20840 1.29007 1.02077 -0.48414 0.05878  -0.15727 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 CA  
+21297 C C   . LEU A-3 562 ? 1.30859 1.35193 1.11164 -0.49367 0.06607  -0.15922 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 C   
+21298 O O   . LEU A-3 562 ? 1.17162 1.22009 0.98393 -0.49904 0.06725  -0.15185 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 O   
+21299 C CB  . LEU A-3 562 ? 1.10950 1.19505 0.93213 -0.46102 0.05866  -0.14507 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 CB  
+21300 C CG  . LEU A-3 562 ? 1.13213 1.23452 0.95487 -0.44816 0.05495  -0.14458 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 CG  
+21301 C CD1 . LEU A-3 562 ? 1.04896 1.15397 0.88263 -0.42802 0.05521  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 CD1 
+21302 C CD2 . LEU A-3 562 ? 1.23626 1.31421 1.04025 -0.44841 0.05902  -0.15680 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 CD2 
+21303 N N   . SER A-3 563 ? 1.34957 1.35357 1.13308 -0.49546 0.07118  -0.16914 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-3 N   
+21304 C CA  . SER A-3 563 ? 1.23604 1.19611 1.00651 -0.50308 0.07816  -0.17083 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-3 CA  
+21305 C C   . SER A-3 563 ? 1.55177 1.48833 1.32367 -0.48251 0.08219  -0.15988 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-3 C   
+21306 O O   . SER A-3 563 ? 1.59097 1.54125 1.37194 -0.46263 0.08024  -0.15371 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-3 O   
+21307 C CB  . SER A-3 563 ? 1.46243 1.38642 1.20994 -0.51136 0.08168  -0.18633 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-3 CB  
+21308 O OG  . SER A-3 563 ? 1.81338 1.68768 1.54570 -0.51459 0.08853  -0.18675 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-3 OG  
+21309 N N   . THR A-3 564 ? 1.53717 1.43757 1.29905 -0.48828 0.08773  -0.15734 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 N   
+21310 C CA  . THR A-3 564 ? 1.33339 1.20736 1.09321 -0.46895 0.09126  -0.14776 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 CA  
+21311 C C   . THR A-3 564 ? 1.43725 1.28311 1.18474 -0.45131 0.09337  -0.15441 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 C   
+21312 O O   . THR A-3 564 ? 1.36075 1.20802 1.11471 -0.42957 0.09314  -0.14767 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 O   
+21313 C CB  . THR A-3 564 ? 1.40700 1.24645 1.15559 -0.48021 0.09663  -0.14322 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 CB  
+21314 O OG1 . THR A-3 564 ? 1.52049 1.39125 1.28234 -0.49655 0.09537  -0.13743 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 OG1 
+21315 C CG2 . THR A-3 564 ? 1.05605 0.86973 0.80163 -0.45928 0.09929  -0.13258 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 CG2 
+21316 N N   . LYS A-3 565 ? 1.61516 1.43683 1.34517 -0.46045 0.09550  -0.16846 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 N   
+21317 C CA  . LYS A-3 565 ? 1.51158 1.31142 1.23059 -0.44350 0.09770  -0.17685 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 CA  
+21318 C C   . LYS A-3 565 ? 1.44409 1.28472 1.17695 -0.43085 0.09375  -0.17704 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 C   
+21319 O O   . LYS A-3 565 ? 1.48348 1.31786 1.21582 -0.41070 0.09545  -0.17788 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 O   
+21320 C CB  . LYS A-3 565 ? 1.55763 1.32483 1.25443 -0.45754 0.10070  -0.19330 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 CB  
+21321 C CG  . LYS A-3 565 ? 1.85671 1.59812 1.54016 -0.43984 0.10392  -0.20391 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 CG  
+21322 C CD  . LYS A-3 565 ? 2.12291 1.83135 1.80256 -0.41766 0.10731  -0.19635 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 CD  
+21323 C CE  . LYS A-3 565 ? 2.28227 1.96950 1.95084 -0.39814 0.11052  -0.20757 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 CE  
+21324 N NZ  . LYS A-3 565 ? 2.56728 2.22598 2.23345 -0.37468 0.11280  -0.20024 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 NZ  
+21325 N N   . ASP A-3 566 ? 1.31542 1.19839 1.06045 -0.44230 0.08846  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 N   
+21326 C CA  . ASP A-3 566 ? 1.54889 1.46937 1.30566 -0.43122 0.08446  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 CA  
+21327 C C   . ASP A-3 566 ? 1.41560 1.34793 1.18788 -0.41172 0.08373  -0.16025 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 C   
+21328 O O   . ASP A-3 566 ? 1.41293 1.35454 1.18876 -0.39598 0.08397  -0.15990 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 O   
+21329 C CB  . ASP A-3 566 ? 1.44233 1.40384 1.20803 -0.44677 0.07800  -0.17429 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 CB  
+21330 C CG  . ASP A-3 566 ? 1.69464 1.65012 1.44525 -0.46588 0.07771  -0.18943 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 CG  
+21331 O OD1 . ASP A-3 566 ? 1.82896 1.75620 1.56256 -0.46305 0.08196  -0.20114 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 OD1 
+21332 O OD2 . ASP A-3 566 ? 1.76413 1.74428 1.52009 -0.48346 0.07307  -0.19030 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 OD2 
+21333 N N   . CYS A-3 567 ? 1.39584 1.32894 1.17717 -0.41334 0.08312  -0.14922 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-3 N   
+21334 C CA  . CYS A-3 567 ? 1.11942 1.06210 0.91433 -0.39565 0.08223  -0.13681 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-3 CA  
+21335 C C   . CYS A-3 567 ? 1.28085 1.19185 1.06774 -0.37769 0.08669  -0.13777 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-3 C   
+21336 O O   . CYS A-3 567 ? 1.40349 1.32686 1.19960 -0.36072 0.08591  -0.13322 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-3 O   
+21337 C CB  . CYS A-3 567 ? 1.24653 1.19476 1.05030 -0.40191 0.08128  -0.12621 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-3 CB  
+21338 S SG  . CYS A-3 567 ? 1.20948 1.20251 1.02743 -0.41882 0.07533  -0.12396 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-3 SG  
+21339 N N   . PHE A-3 568 ? 1.26071 1.13059 1.03025 -0.38111 0.09120  -0.14381 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 N   
+21340 C CA  . PHE A-3 568 ? 1.34408 1.18272 1.10494 -0.36231 0.09490  -0.14549 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CA  
+21341 C C   . PHE A-3 568 ? 1.41306 1.25768 1.17103 -0.35207 0.09621  -0.15630 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 C   
+21342 O O   . PHE A-3 568 ? 1.24925 1.09231 1.01094 -0.33225 0.09751  -0.15530 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 O   
+21343 C CB  . PHE A-3 568 ? 1.50049 1.28993 1.24106 -0.36855 0.09913  -0.14901 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CB  
+21344 C CG  . PHE A-3 568 ? 1.57243 1.34233 1.31259 -0.36098 0.09985  -0.13658 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CG  
+21345 C CD1 . PHE A-3 568 ? 1.59292 1.37141 1.33811 -0.37512 0.09893  -0.12712 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CD1 
+21346 C CD2 . PHE A-3 568 ? 1.68933 1.43419 1.42387 -0.33923 0.10137  -0.13454 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CD2 
+21347 C CE1 . PHE A-3 568 ? 1.44470 1.20569 1.18764 -0.36849 0.09991  -0.11560 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CE1 
+21348 C CE2 . PHE A-3 568 ? 1.99268 1.71988 1.72509 -0.33190 0.10140  -0.12273 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CE2 
+21349 C CZ  . PHE A-3 568 ? 1.72968 1.46421 1.46545 -0.34694 0.10086  -0.11310 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CZ  
+21350 N N   . ASP A-3 569 ? 1.57963 1.43334 1.33103 -0.36557 0.09596  -0.16706 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 N   
+21351 C CA  . ASP A-3 569 ? 1.39941 1.26281 1.14744 -0.35713 0.09765  -0.17744 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 CA  
+21352 C C   . ASP A-3 569 ? 1.27715 1.18183 1.04334 -0.34703 0.09474  -0.16963 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 C   
+21353 O O   . ASP A-3 569 ? 1.30560 1.21528 1.07367 -0.33161 0.09735  -0.17284 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 O   
+21354 C CB  . ASP A-3 569 ? 1.46720 1.33286 1.20291 -0.37530 0.09742  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 CB  
+21355 C CG  . ASP A-3 569 ? 1.76893 1.58887 1.48230 -0.37857 0.10234  -0.20405 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 CG  
+21356 O OD1 . ASP A-3 569 ? 1.96267 1.74908 1.66980 -0.36417 0.10596  -0.20334 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 OD1 
+21357 O OD2 . ASP A-3 569 ? 1.85266 1.66941 1.55392 -0.39522 0.10220  -0.21571 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 OD2 
+21358 N N   . VAL A-3 570 ? 1.20340 1.13786 0.98291 -0.35562 0.08953  -0.15960 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 N   
+21359 C CA  . VAL A-3 570 ? 1.16177 1.13117 0.95724 -0.34677 0.08649  -0.15106 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 CA  
+21360 C C   . VAL A-3 570 ? 1.25303 1.21663 1.05814 -0.32872 0.08768  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 C   
+21361 O O   . VAL A-3 570 ? 1.37531 1.35523 1.18811 -0.31651 0.08836  -0.14137 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 O   
+21362 C CB  . VAL A-3 570 ? 1.02187 1.02073 0.82812 -0.35890 0.08020  -0.14252 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 CB  
+21363 C CG1 . VAL A-3 570 ? 1.06899 1.09675 0.89096 -0.34879 0.07693  -0.13185 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 CG1 
+21364 C CG2 . VAL A-3 570 ? 1.11456 1.12661 0.91241 -0.37457 0.07793  -0.15107 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 CG2 
+21365 N N   . PHE A-3 571 ? 1.41049 1.35150 1.21465 -0.32750 0.08800  -0.13718 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 N   
+21366 C CA  . PHE A-3 571 ? 1.30324 1.23884 1.11543 -0.31054 0.08825  -0.12914 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CA  
+21367 C C   . PHE A-3 571 ? 1.21386 1.13178 1.01954 -0.29400 0.09256  -0.13697 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 C   
+21368 O O   . PHE A-3 571 ? 1.14755 1.07944 0.96395 -0.27896 0.09238  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 O   
+21369 C CB  . PHE A-3 571 ? 1.16389 1.07779 0.97316 -0.31415 0.08782  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CB  
+21370 C CG  . PHE A-3 571 ? 1.41415 1.31941 1.22861 -0.29690 0.08762  -0.11364 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CG  
+21371 C CD1 . PHE A-3 571 ? 1.38879 1.31997 1.21946 -0.29168 0.08384  -0.10335 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CD1 
+21372 C CD2 . PHE A-3 571 ? 1.58831 1.45858 1.39044 -0.28555 0.09071  -0.11668 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CD2 
+21373 C CE1 . PHE A-3 571 ? 1.18231 1.10708 1.01724 -0.27646 0.08306  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CE1 
+21374 C CE2 . PHE A-3 571 ? 1.48322 1.34733 1.28964 -0.26904 0.08956  -0.10922 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CE2 
+21375 C CZ  . PHE A-3 571 ? 1.26211 1.15462 1.08513 -0.26505 0.08568  -0.09945 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CZ  
+21376 N N   . GLU A-3 572 ? 1.16429 1.05213 0.95266 -0.29645 0.09642  -0.14809 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 N   
+21377 C CA  . GLU A-3 572 ? 1.21598 1.08435 0.99712 -0.27902 0.10064  -0.15659 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 CA  
+21378 C C   . GLU A-3 572 ? 1.40811 1.30163 1.19278 -0.27379 0.10306  -0.16561 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 C   
+21379 O O   . GLU A-3 572 ? 1.53186 1.42059 1.31626 -0.25653 0.10646  -0.17162 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 O   
+21380 C CB  . GLU A-3 572 ? 1.45474 1.27757 1.21404 -0.28300 0.10405  -0.16582 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 CB  
+21381 C CG  . GLU A-3 572 ? 1.52056 1.31112 1.27287 -0.28460 0.10315  -0.15699 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 CG  
+21382 C CD  . GLU A-3 572 ? 1.99403 1.77266 1.74975 -0.26172 0.10283  -0.15064 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 CD  
+21383 O OE1 . GLU A-3 572 ? 2.06823 1.85692 1.82920 -0.24398 0.10421  -0.15620 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 OE1 
+21384 O OE2 . GLU A-3 572 ? 1.96639 1.72733 1.71944 -0.26158 0.10119  -0.14020 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 OE2 
+21385 N N   . HIS A-3 573 ? 1.43031 1.35140 1.21791 -0.28772 0.10145  -0.16658 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 N   
+21386 C CA  . HIS A-3 573 ? 1.41508 1.35887 1.20279 -0.28478 0.10438  -0.17505 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 CA  
+21387 C C   . HIS A-3 573 ? 1.18664 1.15771 0.99133 -0.27042 0.10458  -0.16861 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 C   
+21388 O O   . HIS A-3 573 ? 1.34341 1.32676 1.16182 -0.26854 0.10052  -0.15604 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 O   
+21389 C CB  . HIS A-3 573 ? 1.54366 1.51046 1.32908 -0.30324 0.10158  -0.17575 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 CB  
+21390 C CG  . HIS A-3 573 ? 1.38304 1.36282 1.15986 -0.30393 0.10553  -0.18772 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 CG  
+21391 N ND1 . HIS A-3 573 ? 1.11838 1.12883 0.90401 -0.29715 0.10721  -0.18577 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 ND1 
+21392 C CD2 . HIS A-3 573 ? 1.46548 1.43176 1.22460 -0.31141 0.10846  -0.20210 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 CD2 
+21393 C CE1 . HIS A-3 573 ? 1.44099 1.45739 1.21456 -0.30004 0.11134  -0.19801 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 CE1 
+21394 N NE2 . HIS A-3 573 ? 1.77225 1.76219 1.52956 -0.30821 0.11195  -0.20850 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 NE2 
+21395 N N   . GLU A-3 574 ? 1.55836 1.53973 1.36184 -0.26081 0.10970  -0.17820 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 N   
+21396 C CA  . GLU A-3 574 ? 1.33577 1.34388 1.15530 -0.24779 0.11090  -0.17397 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 CA  
+21397 C C   . GLU A-3 574 ? 1.11359 1.15617 0.94474 -0.25790 0.10733  -0.16337 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 C   
+21398 O O   . GLU A-3 574 ? 1.24128 1.30142 1.08780 -0.25115 0.10560  -0.15462 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 O   
+21399 C CB  . GLU A-3 574 ? 1.57845 1.59266 1.39371 -0.23671 0.11811  -0.18786 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 CB  
+21400 C CG  . GLU A-3 574 ? 1.76733 1.80993 1.59980 -0.22274 0.12031  -0.18541 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 CG  
+21401 C CD  . GLU A-3 574 ? 2.05983 2.14075 1.89947 -0.23256 0.12134  -0.18167 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 CD  
+21402 O OE1 . GLU A-3 574 ? 2.09026 2.17562 1.91871 -0.24701 0.12158  -0.18423 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 OE1 
+21403 O OE2 . GLU A-3 574 ? 2.26283 2.36897 2.11843 -0.22633 0.12168  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 OE2 
+21404 N N   . LYS A-3 575 ? 1.26705 1.31883 1.09036 -0.27382 0.10575  -0.16404 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 N   
+21405 C CA  . LYS A-3 575 ? 1.21622 1.29747 1.04809 -0.28261 0.10182  -0.15349 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 CA  
+21406 C C   . LYS A-3 575 ? 1.14293 1.22406 0.98640 -0.28452 0.09520  -0.13959 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 C   
+21407 O O   . LYS A-3 575 ? 1.11844 1.22137 0.97199 -0.28683 0.09199  -0.12976 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 O   
+21408 C CB  . LYS A-3 575 ? 1.22843 1.31788 1.04757 -0.29811 0.10048  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 CB  
+21409 C CG  . LYS A-3 575 ? 1.27765 1.37267 1.08440 -0.29757 0.10709  -0.17062 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 CG  
+21410 C CD  . LYS A-3 575 ? 1.16528 1.29109 0.97093 -0.30550 0.10669  -0.16617 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 CD  
+21411 C CE  . LYS A-3 575 ? 1.36637 1.49924 1.15791 -0.30591 0.11384  -0.17989 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 CE  
+21412 N NZ  . LYS A-3 575 ? 1.04173 1.15556 0.81531 -0.31389 0.11372  -0.19218 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 NZ  
+21413 N N   . PHE A-3 576 ? 1.07809 1.13416 0.91920 -0.28384 0.09341  -0.13866 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 N   
+21414 C CA  . PHE A-3 576 ? 1.10330 1.15928 0.95449 -0.28520 0.08793  -0.12638 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CA  
+21415 C C   . PHE A-3 576 ? 1.25349 1.29512 1.11111 -0.27058 0.08871  -0.12358 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 C   
+21416 O O   . PHE A-3 576 ? 1.21465 1.23721 1.07064 -0.27100 0.08668  -0.11928 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 O   
+21417 C CB  . PHE A-3 576 ? 1.15943 1.20233 1.00298 -0.29866 0.08485  -0.12579 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CB  
+21418 C CG  . PHE A-3 576 ? 0.97617 1.03833 0.81620 -0.31272 0.08174  -0.12602 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CG  
+21419 C CD1 . PHE A-3 576 ? 1.26830 1.32770 1.09438 -0.32007 0.08429  -0.13732 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CD1 
+21420 C CD2 . PHE A-3 576 ? 0.92315 1.00594 0.77295 -0.31773 0.07585  -0.11524 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CD2 
+21421 C CE1 . PHE A-3 576 ? 1.20303 1.28154 1.02491 -0.33252 0.08054  -0.13729 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CE1 
+21422 C CE2 . PHE A-3 576 ? 1.22045 1.32124 1.06645 -0.32895 0.07204  -0.11488 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CE2 
+21423 C CZ  . PHE A-3 576 ? 1.04971 1.14918 0.88170 -0.33654 0.07414  -0.12562 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CZ  
+21424 N N   . ALA A-3 577 ? 1.30240 1.35461 1.16707 -0.25782 0.09164  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-3 N   
+21425 C CA  . ALA A-3 577 ? 1.24769 1.29074 1.11952 -0.24273 0.09127  -0.12304 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-3 CA  
+21426 C C   . ALA A-3 577 ? 1.13665 1.19098 1.02127 -0.24311 0.08576  -0.11035 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-3 C   
+21427 O O   . ALA A-3 577 ? 1.14750 1.19149 1.03598 -0.23280 0.08409  -0.10645 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-3 O   
+21428 C CB  . ALA A-3 577 ? 1.07700 1.13374 0.95486 -0.22909 0.09563  -0.12992 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-3 CB  
+21429 N N   . CYS A-3 578 ? 1.14076 1.21510 1.03082 -0.25405 0.08266  -0.10402 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-3 N   
+21430 C CA  . CYS A-3 578 ? 1.04896 1.13259 0.95013 -0.25432 0.07747  -0.09296 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-3 CA  
+21431 C C   . CYS A-3 578 ? 1.10921 1.17313 1.00631 -0.25681 0.07477  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-3 C   
+21432 O O   . CYS A-3 578 ? 1.14845 1.21228 1.05268 -0.25151 0.07172  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-3 O   
+21433 C CB  . CYS A-3 578 ? 1.14572 1.25131 1.05115 -0.26482 0.07463  -0.08762 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-3 CB  
+21434 S SG  . CYS A-3 578 ? 1.13993 1.24339 1.03356 -0.28030 0.07339  -0.08969 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-3 SG  
+21435 N N   . LEU A-3 579 ? 1.11886 1.16675 1.00402 -0.26576 0.07610  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 N   
+21436 C CA  . LEU A-3 579 ? 1.02213 1.05130 0.90248 -0.26998 0.07469  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 CA  
+21437 C C   . LEU A-3 579 ? 1.13696 1.14154 1.01237 -0.25770 0.07651  -0.08869 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 C   
+21438 O O   . LEU A-3 579 ? 1.19903 1.19409 1.07471 -0.25632 0.07461  -0.08165 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 O   
+21439 C CB  . LEU A-3 579 ? 1.20355 1.22281 1.07235 -0.28445 0.07589  -0.09364 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 CB  
+21440 C CG  . LEU A-3 579 ? 1.12858 1.17205 1.00117 -0.29683 0.07266  -0.09219 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 CG  
+21441 C CD1 . LEU A-3 579 ? 0.90020 0.93439 0.76176 -0.31147 0.07327  -0.09803 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 CD1 
+21442 C CD2 . LEU A-3 579 ? 0.83276 0.89345 0.71783 -0.29709 0.06774  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 CD2 
+21443 N N   . LYS A-3 580 ? 1.14167 1.13593 1.01176 -0.24789 0.08013  -0.09681 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 N   
+21444 C CA  . LYS A-3 580 ? 1.25654 1.22860 1.12219 -0.23311 0.08092  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 CA  
+21445 C C   . LYS A-3 580 ? 1.22512 1.21472 1.10487 -0.22103 0.07747  -0.08995 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 C   
+21446 O O   . LYS A-3 580 ? 1.24707 1.22163 1.12433 -0.21176 0.07568  -0.08511 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 O   
+21447 C CB  . LYS A-3 580 ? 1.12308 1.08156 0.98030 -0.22366 0.08545  -0.10811 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 CB  
+21448 C CG  . LYS A-3 580 ? 1.08635 1.00475 0.92417 -0.22552 0.08813  -0.11274 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 CG  
+21449 C CD  . LYS A-3 580 ? 1.80005 1.70117 1.63029 -0.20926 0.09174  -0.12278 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 CD  
+21450 C CE  . LYS A-3 580 ? 1.64298 1.49766 1.45205 -0.20942 0.09385  -0.12599 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 CE  
+21451 N NZ  . LYS A-3 580 ? 2.22378 2.05852 2.02501 -0.18996 0.09670  -0.13526 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 NZ  
+21452 N N   . GLU A-3 581 ? 1.02821 1.04870 0.92157 -0.22148 0.07639  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 N   
+21453 C CA  . GLU A-3 581 ? 0.96443 1.00228 0.87132 -0.21208 0.07289  -0.08387 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 CA  
+21454 C C   . GLU A-3 581 ? 1.04618 1.08698 0.95695 -0.21842 0.06838  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 C   
+21455 O O   . GLU A-3 581 ? 1.14276 1.18787 1.06000 -0.21010 0.06505  -0.06892 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 O   
+21456 C CB  . GLU A-3 581 ? 0.80047 0.86867 0.71956 -0.21221 0.07381  -0.08676 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 CB  
+21457 C CG  . GLU A-3 581 ? 1.03120 1.10336 0.95095 -0.20085 0.07816  -0.09639 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 CG  
+21458 C CD  . GLU A-3 581 ? 1.56880 1.64205 1.49554 -0.18346 0.07614  -0.09605 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 CD  
+21459 O OE1 . GLU A-3 581 ? 1.67349 1.75083 1.60668 -0.18170 0.07118  -0.08817 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 OE1 
+21460 O OE2 . GLU A-3 581 ? 1.90005 1.97111 1.82571 -0.17084 0.07924  -0.10413 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 OE2 
+21461 N N   . LEU A-3 582 ? 1.08827 1.12830 0.99525 -0.23257 0.06808  -0.07163 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 N   
+21462 C CA  . LEU A-3 582 ? 0.89435 0.93924 0.80549 -0.23795 0.06430  -0.06319 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 CA  
+21463 C C   . LEU A-3 582 ? 1.01802 1.03984 0.92042 -0.23461 0.06424  -0.05922 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 C   
+21464 O O   . LEU A-3 582 ? 1.09612 1.12168 1.00294 -0.23033 0.06118  -0.05283 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 O   
+21465 C CB  . LEU A-3 582 ? 1.01628 1.07009 0.92682 -0.25277 0.06378  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 CB  
+21466 C CG  . LEU A-3 582 ? 0.92478 0.98387 0.83901 -0.25859 0.06052  -0.05512 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 CG  
+21467 C CD1 . LEU A-3 582 ? 0.91190 0.98660 0.83778 -0.25169 0.05662  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 CD1 
+21468 C CD2 . LEU A-3 582 ? 0.85611 0.92614 0.77015 -0.27176 0.05960  -0.05553 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 CD2 
+21469 N N   . VAL A-3 583 ? 0.93074 0.92731 0.81921 -0.23713 0.06773  -0.06291 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 N   
+21470 C CA  . VAL A-3 583 ? 1.04434 1.01530 0.92152 -0.23510 0.06826  -0.05832 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 CA  
+21471 C C   . VAL A-3 583 ? 1.18994 1.15197 1.06615 -0.21710 0.06670  -0.05677 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 C   
+21472 O O   . VAL A-3 583 ? 1.30249 1.25143 1.17260 -0.21281 0.06525  -0.05011 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 O   
+21473 C CB  . VAL A-3 583 ? 0.79818 0.74160 0.65912 -0.24450 0.07254  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 CB  
+21474 C CG1 . VAL A-3 583 ? 0.98332 0.93929 0.84621 -0.26287 0.07303  -0.06385 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 CG1 
+21475 C CG2 . VAL A-3 583 ? 1.27290 1.20426 1.12781 -0.23687 0.07533  -0.07233 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 CG2 
+21476 N N   . GLY A-3 584 ? 1.10764 1.07845 0.98969 -0.20621 0.06689  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-3 N   
+21477 C CA  . GLY A-3 584 ? 1.18109 1.14949 1.06491 -0.18805 0.06458  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-3 CA  
+21478 C C   . GLY A-3 584 ? 1.51614 1.45063 1.38369 -0.17754 0.06651  -0.06451 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-3 C   
+21479 O O   . GLY A-3 584 ? 1.82835 1.75270 1.69209 -0.16377 0.06351  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-3 O   
+21480 N N   . SER A-3 585 ? 1.54041 1.45570 1.39700 -0.18321 0.07106  -0.07143 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-3 N   
+21481 C CA  . SER A-3 585 ? 1.96237 1.84038 1.80130 -0.17322 0.07311  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-3 CA  
+21482 C C   . SER A-3 585 ? 2.03637 1.92126 1.88118 -0.15167 0.07218  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-3 C   
+21483 O O   . SER A-3 585 ? 1.95141 1.86771 1.81170 -0.14944 0.07269  -0.08641 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-3 O   
+21484 C CB  . SER A-3 585 ? 2.12802 1.98408 1.95358 -0.18630 0.07825  -0.08182 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-3 CB  
+21485 O OG  . SER A-3 585 ? 1.74991 1.62732 1.58410 -0.18781 0.08065  -0.09184 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-3 OG  
+21486 N N   . SER B-3 1   ? 2.07510 1.70612 2.43076 -0.06687 -0.25132 -0.09461 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-3 N   
+21487 C CA  . SER B-3 1   ? 2.25103 1.88309 2.61127 -0.07672 -0.22948 -0.10635 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-3 CA  
+21488 C C   . SER B-3 1   ? 2.10562 1.76688 2.46290 -0.09253 -0.21565 -0.11222 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-3 C   
+21489 O O   . SER B-3 1   ? 2.01224 1.68223 2.35133 -0.10135 -0.22097 -0.10261 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-3 O   
+21490 C CB  . SER B-3 1   ? 2.26764 1.90655 2.66521 -0.06182 -0.22407 -0.12325 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-3 CB  
+21491 O OG  . SER B-3 1   ? 2.00692 1.64212 2.40313 -0.07044 -0.20303 -0.13449 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-3 OG  
+21492 N N   . ARG B-3 2   ? 2.11444 1.78806 2.48722 -0.09542 -0.19735 -0.12802 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 N   
+21493 C CA  . ARG B-3 2   ? 2.05730 1.75382 2.42422 -0.10954 -0.18271 -0.13401 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 CA  
+21494 C C   . ARG B-3 2   ? 2.04695 1.77783 2.43220 -0.10821 -0.18830 -0.13664 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 C   
+21495 O O   . ARG B-3 2   ? 1.87140 1.61669 2.24193 -0.12101 -0.18297 -0.13435 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 O   
+21496 C CB  . ARG B-3 2   ? 2.08023 1.77838 2.45759 -0.11030 -0.16192 -0.15077 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 CB  
+21497 C CG  . ARG B-3 2   ? 2.20010 1.91325 2.61822 -0.09539 -0.15792 -0.16582 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 CG  
+21498 C CD  . ARG B-3 2   ? 2.29967 2.01359 2.72216 -0.09814 -0.13378 -0.18215 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 CD  
+21499 N NE  . ARG B-3 2   ? 2.28258 2.01223 2.69017 -0.11215 -0.12040 -0.18489 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 NE  
+21500 C CZ  . ARG B-3 2   ? 2.26534 2.02483 2.69462 -0.11361 -0.11243 -0.19351 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 CZ  
+21501 N NH1 . ARG B-3 2   ? 2.07964 1.86044 2.55037 -0.10229 -0.11685 -0.20155 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 NH1 
+21502 N NH2 . ARG B-3 2   ? 2.25821 2.02629 2.66849 -0.12657 -0.09992 -0.19483 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 NH2 
+21503 N N   . GLU B-3 3   ? 2.09473 1.83962 2.51348 -0.09266 -0.19934 -0.14259 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 N   
+21504 C CA  . GLU B-3 3   ? 1.95570 1.73373 2.39447 -0.09104 -0.20752 -0.14625 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 CA  
+21505 C C   . GLU B-3 3   ? 1.91484 1.68671 2.32331 -0.09567 -0.22514 -0.12878 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 C   
+21506 O O   . GLU B-3 3   ? 1.86574 1.66036 2.27261 -0.10310 -0.22638 -0.12918 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 O   
+21507 C CB  . GLU B-3 3   ? 2.11037 1.90439 2.59463 -0.07181 -0.21831 -0.15738 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 CB  
+21508 C CG  . GLU B-3 3   ? 2.30510 2.07118 2.78639 -0.05561 -0.23698 -0.14838 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 CG  
+21509 C CD  . GLU B-3 3   ? 2.50307 2.28667 3.03278 -0.03493 -0.24789 -0.16115 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 CD  
+21510 O OE1 . GLU B-3 3   ? 2.45658 2.27637 3.02534 -0.03431 -0.24036 -0.17772 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 OE1 
+21511 O OE2 . GLU B-3 3   ? 2.60848 2.36908 3.13821 -0.01919 -0.26364 -0.15507 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 OE2 
+21512 N N   . GLN B-3 4   ? 2.04043 1.77912 2.42254 -0.09189 -0.23739 -0.11343 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 N   
+21513 C CA  . GLN B-3 4   ? 1.99148 1.71735 2.33793 -0.09760 -0.25040 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 CA  
+21514 C C   . GLN B-3 4   ? 2.03307 1.75508 2.34812 -0.11828 -0.23522 -0.08962 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 C   
+21515 O O   . GLN B-3 4   ? 1.85031 1.57361 2.14110 -0.12597 -0.24094 -0.07910 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 O   
+21516 C CB  . GLN B-3 4   ? 2.03802 1.72535 2.36511 -0.08727 -0.26526 -0.08148 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 CB  
+21517 C CG  . GLN B-3 4   ? 2.02150 1.69067 2.31026 -0.08999 -0.27970 -0.06264 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 CG  
+21518 C CD  . GLN B-3 4   ? 2.01723 1.64195 2.28212 -0.08110 -0.29071 -0.04800 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 CD  
+21519 O OE1 . GLN B-3 4   ? 2.06123 1.66703 2.33554 -0.07588 -0.28567 -0.05122 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 OE1 
+21520 N NE2 . GLN B-3 4   ? 1.89149 1.49640 2.12265 -0.07929 -0.30507 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 NE2 
+21521 N N   . ILE B-3 5   ? 2.04875 1.76593 2.36360 -0.12652 -0.21655 -0.09686 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 N   
+21522 C CA  . ILE B-3 5   ? 1.96974 1.68338 2.25707 -0.14453 -0.20360 -0.09249 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 CA  
+21523 C C   . ILE B-3 5   ? 1.87441 1.61984 2.16626 -0.15279 -0.19559 -0.09955 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 C   
+21524 O O   . ILE B-3 5   ? 1.85049 1.59892 2.11890 -0.16393 -0.19539 -0.09109 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 O   
+21525 C CB  . ILE B-3 5   ? 1.93830 1.63570 2.22320 -0.14887 -0.18891 -0.09943 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 CB  
+21526 C CG1 . ILE B-3 5   ? 2.05007 1.71342 2.32904 -0.14205 -0.19660 -0.09221 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 CG1 
+21527 C CG2 . ILE B-3 5   ? 1.60682 1.30341 1.86662 -0.16601 -0.17739 -0.09690 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 CG2 
+21528 C CD1 . ILE B-3 5   ? 2.07471 1.72092 2.35316 -0.14476 -0.18431 -0.10078 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 CD1 
+21529 N N   . ILE B-3 6   ? 1.77247 1.54074 2.09458 -0.14778 -0.18741 -0.11553 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 N   
+21530 C CA  . ILE B-3 6   ? 1.69942 1.49431 2.02527 -0.15682 -0.17605 -0.12363 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 CA  
+21531 C C   . ILE B-3 6   ? 1.78544 1.60004 2.11500 -0.15595 -0.19016 -0.11955 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 C   
+21532 O O   . ILE B-3 6   ? 1.95418 1.78462 2.27450 -0.16633 -0.18388 -0.12061 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 O   
+21533 C CB  . ILE B-3 6   ? 1.61657 1.42623 1.97253 -0.15273 -0.15994 -0.14235 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 CB  
+21534 C CG1 . ILE B-3 6   ? 1.79888 1.62041 2.19443 -0.13686 -0.17014 -0.15032 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 CG1 
+21535 C CG2 . ILE B-3 6   ? 1.64840 1.43593 1.99230 -0.15476 -0.14532 -0.14656 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 CG2 
+21536 C CD1 . ILE B-3 6   ? 1.69797 1.55391 2.12280 -0.13581 -0.17230 -0.16012 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 CD1 
+21537 N N   . LYS B-3 7   ? 1.75449 1.56698 2.09585 -0.14288 -0.21018 -0.11526 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 N   
+21538 C CA  . LYS B-3 7   ? 1.79747 1.62763 2.14147 -0.14032 -0.22634 -0.11274 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 CA  
+21539 C C   . LYS B-3 7   ? 1.77768 1.59476 2.07882 -0.15108 -0.23098 -0.09640 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 C   
+21540 O O   . LYS B-3 7   ? 1.71182 1.54602 2.00809 -0.15533 -0.23628 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 O   
+21541 C CB  . LYS B-3 7   ? 1.85150 1.67918 2.21537 -0.12146 -0.24913 -0.11210 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 CB  
+21542 C CG  . LYS B-3 7   ? 1.76548 1.62109 2.18167 -0.11042 -0.24839 -0.13159 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 CG  
+21543 C CD  . LYS B-3 7   ? 1.78160 1.63776 2.21725 -0.09054 -0.27513 -0.13101 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 CD  
+21544 C CE  . LYS B-3 7   ? 1.78525 1.67571 2.27930 -0.08017 -0.27517 -0.15242 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 CE  
+21545 N NZ  . LYS B-3 7   ? 1.86793 1.76118 2.38338 -0.05897 -0.30413 -0.15315 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 NZ  
+21546 N N   . ASP B-3 8   ? 1.75745 1.54440 2.02851 -0.15602 -0.22822 -0.08341 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 N   
+21547 C CA  . ASP B-3 8   ? 1.78755 1.56061 2.01928 -0.16665 -0.23010 -0.06814 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 CA  
+21548 C C   . ASP B-3 8   ? 1.79500 1.58540 2.01812 -0.18214 -0.21338 -0.07271 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 C   
+21549 O O   . ASP B-3 8   ? 1.79731 1.59134 2.02764 -0.18802 -0.19677 -0.08121 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 O   
+21550 C CB  . ASP B-3 8   ? 1.66528 1.40257 1.87259 -0.16935 -0.22843 -0.05524 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 CB  
+21551 C CG  . ASP B-3 8   ? 1.75288 1.47204 1.92083 -0.17834 -0.23140 -0.03846 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 CG  
+21552 O OD1 . ASP B-3 8   ? 2.02173 1.75465 2.17900 -0.18086 -0.23668 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 OD1 
+21553 O OD2 . ASP B-3 8   ? 1.65007 1.34036 1.79794 -0.18335 -0.22747 -0.02805 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 OD2 
+21554 N N   . GLY B-3 9   ? 1.62820 1.42710 1.83344 -0.18782 -0.21828 -0.06721 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-3 N   
+21555 C CA  . GLY B-3 9   ? 1.60639 1.42127 1.80268 -0.20128 -0.20372 -0.07134 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-3 CA  
+21556 C C   . GLY B-3 9   ? 1.79637 1.59455 1.95622 -0.21330 -0.19804 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-3 C   
+21557 O O   . GLY B-3 9   ? 1.77998 1.58894 1.92979 -0.22413 -0.18609 -0.06042 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-3 O   
+21558 N N   . GLY B-3 10  ? 1.82628 1.59702 1.96654 -0.21143 -0.20556 -0.04428 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-3 N   
+21559 C CA  . GLY B-3 10  ? 1.72579 1.47882 1.83433 -0.22318 -0.19865 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-3 CA  
+21560 C C   . GLY B-3 10  ? 1.82097 1.56279 1.93144 -0.23054 -0.18507 -0.03321 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-3 C   
+21561 O O   . GLY B-3 10  ? 1.71536 1.46521 1.84759 -0.22797 -0.17881 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-3 O   
+21562 N N   . ASN B-3 11  ? 1.71707 1.43933 1.80410 -0.24001 -0.18010 -0.02178 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 N   
+21563 C CA  . ASN B-3 11  ? 1.55179 1.26295 1.64182 -0.24781 -0.16895 -0.02355 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 CA  
+21564 C C   . ASN B-3 11  ? 1.57589 1.26778 1.67910 -0.23897 -0.17463 -0.02445 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 C   
+21565 O O   . ASN B-3 11  ? 1.81517 1.48460 1.90842 -0.23274 -0.18450 -0.01393 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 O   
+21566 C CB  . ASN B-3 11  ? 1.59023 1.28518 1.65624 -0.26041 -0.16190 -0.01167 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 CB  
+21567 C CG  . ASN B-3 11  ? 1.58223 1.29535 1.63524 -0.26910 -0.15488 -0.01138 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 CG  
+21568 O OD1 . ASN B-3 11  ? 1.61044 1.34821 1.67415 -0.26869 -0.15144 -0.02216 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 OD1 
+21569 N ND2 . ASN B-3 11  ? 1.73650 1.43525 1.76485 -0.27708 -0.15134 0.00095  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 ND2 
+21570 N N   . ILE B-3 12  ? 1.50886 1.20676 1.63158 -0.23772 -0.16841 -0.03697 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 N   
+21571 C CA  . ILE B-3 12  ? 1.57241 1.25404 1.70980 -0.22856 -0.17262 -0.04060 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 CA  
+21572 C C   . ILE B-3 12  ? 1.53106 1.19778 1.66786 -0.23729 -0.16384 -0.04343 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 C   
+21573 O O   . ILE B-3 12  ? 1.41960 1.09971 1.55910 -0.24421 -0.15462 -0.05261 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 O   
+21574 C CB  . ILE B-3 12  ? 1.43109 1.13149 1.59346 -0.21751 -0.17319 -0.05499 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 CB  
+21575 C CG1 . ILE B-3 12  ? 1.49286 1.20935 1.66168 -0.20865 -0.18371 -0.05392 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 CG1 
+21576 C CG2 . ILE B-3 12  ? 1.40606 1.08871 1.58317 -0.20833 -0.17550 -0.05984 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 CG2 
+21577 C CD1 . ILE B-3 12  ? 1.60887 1.34498 1.80724 -0.19847 -0.18274 -0.06898 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 CD1 
+21578 N N   . LEU B-3 13  ? 1.75110 1.38898 1.88390 -0.23653 -0.16744 -0.03608 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 N   
+21579 C CA  . LEU B-3 13  ? 1.64609 1.26734 1.78210 -0.24406 -0.16098 -0.04009 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 CA  
+21580 C C   . LEU B-3 13  ? 1.66847 1.27541 1.81957 -0.23233 -0.16552 -0.04716 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 C   
+21581 O O   . LEU B-3 13  ? 1.79297 1.38053 1.94248 -0.22321 -0.17405 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 O   
+21582 C CB  . LEU B-3 13  ? 1.68918 1.28560 1.80836 -0.25511 -0.15851 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 CB  
+21583 C CG  . LEU B-3 13  ? 1.66854 1.24998 1.79284 -0.26677 -0.15084 -0.03084 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 CG  
+21584 C CD1 . LEU B-3 13  ? 1.81793 1.39184 1.92814 -0.28236 -0.14277 -0.02048 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 CD1 
+21585 C CD2 . LEU B-3 13  ? 1.75735 1.30788 1.88671 -0.26077 -0.15516 -0.03019 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 CD2 
+21586 N N   . VAL B-3 14  ? 1.64340 1.25782 1.80687 -0.23167 -0.15998 -0.06204 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 N   
+21587 C CA  . VAL B-3 14  ? 1.67467 1.27805 1.85253 -0.22008 -0.16209 -0.07136 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 CA  
+21588 C C   . VAL B-3 14  ? 1.90032 1.48135 2.07792 -0.22677 -0.15876 -0.07638 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 C   
+21589 O O   . VAL B-3 14  ? 1.93660 1.52426 2.11084 -0.23748 -0.15293 -0.08252 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 O   
+21590 C CB  . VAL B-3 14  ? 1.49042 1.11721 1.68047 -0.21256 -0.15720 -0.08586 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 CB  
+21591 C CG1 . VAL B-3 14  ? 1.53316 1.14605 1.73527 -0.20324 -0.15545 -0.09773 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 CG1 
+21592 C CG2 . VAL B-3 14  ? 1.50097 1.14759 1.69835 -0.20418 -0.16194 -0.08284 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 CG2 
+21593 N N   . THR B-3 15  ? 2.01815 1.57255 2.20007 -0.21996 -0.16334 -0.07456 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 N   
+21594 C CA  . THR B-3 15  ? 2.05665 1.58784 2.24086 -0.22464 -0.16099 -0.08159 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 CA  
+21595 C C   . THR B-3 15  ? 1.92835 1.45967 2.12424 -0.21259 -0.15976 -0.09713 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 C   
+21596 O O   . THR B-3 15  ? 1.80072 1.32398 2.00534 -0.19884 -0.16385 -0.09689 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 O   
+21597 C CB  . THR B-3 15  ? 2.02551 1.52229 2.20420 -0.22574 -0.16515 -0.06956 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 CB  
+21598 O OG1 . THR B-3 15  ? 2.15429 1.63971 2.33875 -0.20867 -0.17241 -0.06711 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 OG1 
+21599 C CG2 . THR B-3 15  ? 1.69989 1.19404 1.86307 -0.23587 -0.16473 -0.05287 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 CG2 
+21600 N N   . ALA B-3 16  ? 1.97657 1.51581 2.17163 -0.21693 -0.15414 -0.11099 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-3 N   
+21601 C CA  . ALA B-3 16  ? 1.85658 1.39443 2.05707 -0.20637 -0.15048 -0.12656 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-3 CA  
+21602 C C   . ALA B-3 16  ? 1.92667 1.43883 2.12516 -0.20953 -0.15088 -0.13637 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-3 C   
+21603 O O   . ALA B-3 16  ? 1.94689 1.45426 2.14049 -0.22247 -0.15197 -0.13672 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-3 O   
+21604 C CB  . ALA B-3 16  ? 1.96762 1.53097 2.16295 -0.20654 -0.14347 -0.13588 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-3 CB  
+21605 N N   . GLY B-3 17  ? 2.09232 1.58855 2.29632 -0.19766 -0.14988 -0.14548 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-3 N   
+21606 C CA  . GLY B-3 17  ? 1.96254 1.43245 2.16370 -0.19911 -0.15064 -0.15648 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-3 CA  
+21607 C C   . GLY B-3 17  ? 2.08526 1.54805 2.28707 -0.18530 -0.14527 -0.17126 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-3 C   
+21608 O O   . GLY B-3 17  ? 2.15195 1.63028 2.35986 -0.17489 -0.13995 -0.17263 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-3 O   
+21609 N N   . ALA B-3 18  ? 2.17857 1.61703 2.37442 -0.18586 -0.14601 -0.18337 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-3 N   
+21610 C CA  . ALA B-3 18  ? 2.14521 1.56873 2.33697 -0.17379 -0.14033 -0.19901 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-3 CA  
+21611 C C   . ALA B-3 18  ? 1.92864 1.36841 2.10700 -0.16997 -0.13164 -0.21003 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-3 C   
+21612 O O   . ALA B-3 18  ? 2.04145 1.46776 2.21225 -0.15997 -0.12436 -0.22344 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-3 O   
+21613 C CB  . ALA B-3 18  ? 2.27014 1.68541 2.47748 -0.15904 -0.13793 -0.19632 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-3 CB  
+21614 N N   . GLY B-3 19  ? 1.99242 1.45782 2.16537 -0.17729 -0.13101 -0.20488 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-3 N   
+21615 C CA  . GLY B-3 19  ? 2.01231 1.48876 2.16822 -0.17439 -0.12262 -0.21475 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-3 CA  
+21616 C C   . GLY B-3 19  ? 1.99464 1.48634 2.15758 -0.16434 -0.11053 -0.21502 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-3 C   
+21617 O O   . GLY B-3 19  ? 1.94610 1.43337 2.12664 -0.15507 -0.10763 -0.21426 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-3 O   
+21618 N N   . SER B-3 20  ? 1.89554 1.40561 2.04653 -0.16624 -0.10339 -0.21656 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-3 N   
+21619 C CA  . SER B-3 20  ? 1.92797 1.45243 2.08368 -0.15872 -0.08915 -0.21962 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-3 CA  
+21620 C C   . SER B-3 20  ? 2.01382 1.56169 2.19840 -0.15758 -0.09106 -0.20774 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-3 C   
+21621 O O   . SER B-3 20  ? 2.01223 1.58070 2.20385 -0.15570 -0.08172 -0.20807 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-3 O   
+21622 C CB  . SER B-3 20  ? 2.04317 1.54612 2.19438 -0.14686 -0.07716 -0.23398 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-3 CB  
+21623 O OG  . SER B-3 20  ? 2.08249 1.56425 2.20047 -0.14654 -0.07396 -0.24603 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-3 OG  
+21624 N N   . GLY B-3 21  ? 2.03615 1.57939 2.23636 -0.15845 -0.10329 -0.19767 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-3 N   
+21625 C CA  . GLY B-3 21  ? 1.92055 1.48382 2.14290 -0.15694 -0.10861 -0.18551 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-3 CA  
+21626 C C   . GLY B-3 21  ? 1.94558 1.53266 2.16181 -0.16738 -0.11143 -0.17568 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-3 C   
+21627 O O   . GLY B-3 21  ? 1.76354 1.37217 1.99427 -0.16560 -0.11241 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-3 O   
+21628 N N   . LYS B-3 22  ? 2.02142 1.60538 2.21711 -0.17786 -0.11323 -0.17543 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 N   
+21629 C CA  . LYS B-3 22  ? 1.84193 1.44714 2.03045 -0.18781 -0.11497 -0.16699 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 CA  
+21630 C C   . LYS B-3 22  ? 1.84297 1.46509 2.02382 -0.18640 -0.10290 -0.17413 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 C   
+21631 O O   . LYS B-3 22  ? 1.78369 1.42807 1.96889 -0.18991 -0.10207 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 O   
+21632 C CB  . LYS B-3 22  ? 1.63268 1.22926 1.80611 -0.19889 -0.12118 -0.16557 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 CB  
+21633 C CG  . LYS B-3 22  ? 1.87340 1.45172 2.03074 -0.19695 -0.11839 -0.18046 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 CG  
+21634 C CD  . LYS B-3 22  ? 1.92760 1.50149 2.07558 -0.20780 -0.12639 -0.18085 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 CD  
+21635 C CE  . LYS B-3 22  ? 2.19569 1.75093 2.32623 -0.20426 -0.12642 -0.19712 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 CE  
+21636 N NZ  . LYS B-3 22  ? 1.79977 1.32976 1.93403 -0.19624 -0.12610 -0.20449 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 NZ  
+21637 N N   . THR B-3 23  ? 1.79425 1.40341 1.96130 -0.18130 -0.09291 -0.18782 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 N   
+21638 C CA  . THR B-3 23  ? 1.67060 1.28930 1.82320 -0.18102 -0.07990 -0.19448 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 CA  
+21639 C C   . THR B-3 23  ? 1.68557 1.32038 1.85855 -0.17518 -0.06893 -0.19648 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 C   
+21640 O O   . THR B-3 23  ? 1.74835 1.40256 1.92117 -0.17898 -0.06272 -0.19455 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 O   
+21641 C CB  . THR B-3 23  ? 1.91337 1.50783 2.03919 -0.17659 -0.07254 -0.20830 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 CB  
+21642 O OG1 . THR B-3 23  ? 2.09455 1.66909 2.22804 -0.16785 -0.07003 -0.21587 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 OG1 
+21643 C CG2 . THR B-3 23  ? 1.88401 1.46930 1.99024 -0.18331 -0.08416 -0.20813 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 CG2 
+21644 N N   . THR B-3 24  ? 1.70613 1.33366 1.89889 -0.16595 -0.06627 -0.20141 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 N   
+21645 C CA  . THR B-3 24  ? 1.78780 1.43257 2.00580 -0.15992 -0.05552 -0.20594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 CA  
+21646 C C   . THR B-3 24  ? 1.86490 1.53698 2.10579 -0.16306 -0.06615 -0.19453 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 C   
+21647 O O   . THR B-3 24  ? 1.75390 1.44769 2.00663 -0.16431 -0.05821 -0.19682 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 O   
+21648 C CB  . THR B-3 24  ? 1.76623 1.39745 2.00304 -0.14831 -0.05134 -0.21441 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 CB  
+21649 O OG1 . THR B-3 24  ? 2.04897 1.65267 2.26018 -0.14519 -0.04048 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 OG1 
+21650 C CG2 . THR B-3 24  ? 1.44577 1.09789 1.71472 -0.14201 -0.03971 -0.22112 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 CG2 
+21651 N N   . ILE B-3 25  ? 1.84280 1.51207 2.08827 -0.16457 -0.08377 -0.18253 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 N   
+21652 C CA  . ILE B-3 25  ? 1.74844 1.43893 2.00895 -0.16677 -0.09531 -0.17097 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 CA  
+21653 C C   . ILE B-3 25  ? 1.72063 1.42619 1.96345 -0.17817 -0.09410 -0.16535 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 C   
+21654 O O   . ILE B-3 25  ? 1.71967 1.44768 1.97386 -0.17987 -0.09612 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 O   
+21655 C CB  . ILE B-3 25  ? 1.89390 1.57055 2.15697 -0.16527 -0.11265 -0.15890 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 CB  
+21656 C CG1 . ILE B-3 25  ? 2.13759 1.79923 2.41969 -0.15239 -0.11388 -0.16486 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 CG1 
+21657 C CG2 . ILE B-3 25  ? 1.50934 1.20307 1.78008 -0.16704 -0.12531 -0.14611 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 CG2 
+21658 C CD1 . ILE B-3 25  ? 1.79969 1.48133 2.11431 -0.14156 -0.11092 -0.17187 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 CD1 
+21659 N N   . LEU B-3 26  ? 1.74016 1.43394 1.95585 -0.18548 -0.09137 -0.16569 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 N   
+21660 C CA  . LEU B-3 26  ? 1.65160 1.35856 1.85031 -0.19533 -0.09002 -0.16094 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 CA  
+21661 C C   . LEU B-3 26  ? 1.67914 1.40086 1.87855 -0.19494 -0.07512 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 C   
+21662 O O   . LEU B-3 26  ? 1.52055 1.26207 1.72259 -0.20009 -0.07553 -0.16457 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 O   
+21663 C CB  . LEU B-3 26  ? 1.50377 1.19507 1.67658 -0.20125 -0.09101 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 CB  
+21664 C CG  . LEU B-3 26  ? 1.29016 0.99269 1.44854 -0.21173 -0.09504 -0.15375 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 CG  
+21665 C CD1 . LEU B-3 26  ? 1.29735 1.00610 1.46561 -0.21655 -0.10729 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 CD1 
+21666 C CD2 . LEU B-3 26  ? 1.33167 1.02008 1.46926 -0.21542 -0.09615 -0.15850 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 CD2 
+21667 N N   . VAL B-3 27  ? 1.63214 1.34228 1.82775 -0.18920 -0.06071 -0.18218 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 N   
+21668 C CA  . VAL B-3 27  ? 1.53304 1.25281 1.72798 -0.18950 -0.04310 -0.19084 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 CA  
+21669 C C   . VAL B-3 27  ? 1.57703 1.32116 1.80783 -0.18709 -0.04253 -0.19168 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 C   
+21670 O O   . VAL B-3 27  ? 1.59538 1.35776 1.83068 -0.19205 -0.03582 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 O   
+21671 C CB  . VAL B-3 27  ? 1.52646 1.22327 1.70617 -0.18341 -0.02621 -0.20432 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 CB  
+21672 C CG1 . VAL B-3 27  ? 1.61560 1.31945 1.79613 -0.18406 -0.00477 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 CG1 
+21673 C CG2 . VAL B-3 27  ? 1.56831 1.24218 1.71037 -0.18521 -0.02917 -0.20477 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 CG2 
+21674 N N   . SER B-3 28  ? 1.65349 1.39812 1.91114 -0.17901 -0.05046 -0.19196 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-3 N   
+21675 C CA  . SER B-3 28  ? 1.75631 1.52526 2.05159 -0.17476 -0.05294 -0.19428 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-3 CA  
+21676 C C   . SER B-3 28  ? 1.63430 1.42251 1.93284 -0.18026 -0.06939 -0.18208 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-3 C   
+21677 O O   . SER B-3 28  ? 1.61827 1.43025 1.93702 -0.18159 -0.06818 -0.18525 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-3 O   
+21678 C CB  . SER B-3 28  ? 1.69189 1.45458 2.01352 -0.16286 -0.05957 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-3 CB  
+21679 O OG  . SER B-3 28  ? 1.79475 1.54332 2.10653 -0.16169 -0.07844 -0.18493 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-3 OG  
+21680 N N   . LYS B-3 29  ? 1.52419 1.30157 1.80289 -0.18390 -0.08416 -0.16883 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 N   
+21681 C CA  . LYS B-3 29  ? 1.43031 1.22153 1.70600 -0.18932 -0.09828 -0.15662 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 CA  
+21682 C C   . LYS B-3 29  ? 1.40529 1.20934 1.66487 -0.19948 -0.08920 -0.15723 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 C   
+21683 O O   . LYS B-3 29  ? 1.33784 1.16106 1.60479 -0.20259 -0.09506 -0.15377 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 O   
+21684 C CB  . LYS B-3 29  ? 1.57810 1.35118 1.83473 -0.19195 -0.11210 -0.14290 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 CB  
+21685 C CG  . LYS B-3 29  ? 1.39806 1.17988 1.64303 -0.19889 -0.12367 -0.12954 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 CG  
+21686 C CD  . LYS B-3 29  ? 1.36455 1.16056 1.63076 -0.19179 -0.13695 -0.12635 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 CD  
+21687 C CE  . LYS B-3 29  ? 1.42631 1.22579 1.67454 -0.19815 -0.14850 -0.11257 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 CE  
+21688 N NZ  . LYS B-3 29  ? 1.52779 1.33810 1.79218 -0.18978 -0.16454 -0.10945 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 NZ  
+21689 N N   . ILE B-3 30  ? 1.59878 1.39084 1.83473 -0.20394 -0.07572 -0.16202 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 N   
+21690 C CA  . ILE B-3 30  ? 1.47876 1.27932 1.69654 -0.21246 -0.06653 -0.16270 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 CA  
+21691 C C   . ILE B-3 30  ? 1.44947 1.26730 1.68679 -0.21225 -0.05347 -0.17330 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 C   
+21692 O O   . ILE B-3 30  ? 1.40940 1.24551 1.65083 -0.21782 -0.05518 -0.17122 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 O   
+21693 C CB  . ILE B-3 30  ? 1.47877 1.25932 1.66502 -0.21485 -0.05695 -0.16596 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 CB  
+21694 C CG1 . ILE B-3 30  ? 1.45892 1.22886 1.62858 -0.21847 -0.07039 -0.15565 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 CG1 
+21695 C CG2 . ILE B-3 30  ? 1.24896 1.03503 1.41754 -0.22075 -0.04373 -0.16975 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 CG2 
+21696 C CD1 . ILE B-3 30  ? 1.38836 1.14068 1.52998 -0.21980 -0.06492 -0.16004 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 CD1 
+21697 N N   . GLU B-3 31  ? 1.53117 1.34284 1.78143 -0.20635 -0.03924 -0.18561 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 N   
+21698 C CA  . GLU B-3 31  ? 1.56400 1.39068 1.83453 -0.20757 -0.02281 -0.19745 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 CA  
+21699 C C   . GLU B-3 31  ? 1.60992 1.46432 1.92050 -0.20534 -0.03461 -0.19823 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 C   
+21700 O O   . GLU B-3 31  ? 1.67179 1.54520 2.00012 -0.20972 -0.02592 -0.20593 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 O   
+21701 C CB  . GLU B-3 31  ? 1.39861 1.20992 1.67343 -0.20166 -0.00296 -0.21069 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 CB  
+21702 C CG  . GLU B-3 31  ? 1.58048 1.39006 1.88353 -0.19107 -0.01001 -0.21385 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 CG  
+21703 C CD  . GLU B-3 31  ? 1.98463 1.77674 2.28859 -0.18544 0.01182  -0.22744 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 CD  
+21704 O OE1 . GLU B-3 31  ? 1.97983 1.75521 2.25411 -0.18938 0.03089  -0.23259 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 OE1 
+21705 O OE2 . GLU B-3 31  ? 2.08472 1.87781 2.41707 -0.17637 0.01022  -0.23301 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 OE2 
+21706 N N   . ALA B-3 32  ? 1.51287 1.36864 1.83742 -0.19830 -0.05487 -0.19091 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-3 N   
+21707 C CA  . ALA B-3 32  ? 1.58180 1.46193 1.94071 -0.19416 -0.07007 -0.19115 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-3 CA  
+21708 C C   . ALA B-3 32  ? 1.61123 1.50380 1.95633 -0.20201 -0.08230 -0.18146 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-3 C   
+21709 O O   . ALA B-3 32  ? 1.60354 1.51974 1.97208 -0.20310 -0.08658 -0.18671 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-3 O   
+21710 C CB  . ALA B-3 32  ? 1.57902 1.45173 1.95209 -0.18257 -0.08823 -0.18568 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-3 CB  
+21711 N N   . ASP B-3 33  ? 1.60996 1.48719 1.91829 -0.20764 -0.08787 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 N   
+21712 C CA  . ASP B-3 33  ? 1.52709 1.41364 1.81878 -0.21542 -0.09698 -0.15924 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 CA  
+21713 C C   . ASP B-3 33  ? 1.45924 1.35643 1.74469 -0.22465 -0.08038 -0.16698 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 C   
+21714 O O   . ASP B-3 33  ? 1.56273 1.47556 1.84906 -0.22974 -0.08640 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 O   
+21715 C CB  . ASP B-3 33  ? 1.32565 1.19317 1.58269 -0.21945 -0.10445 -0.14445 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 CB  
+21716 C CG  . ASP B-3 33  ? 1.55726 1.41827 1.81591 -0.21367 -0.12534 -0.13260 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 CG  
+21717 O OD1 . ASP B-3 33  ? 1.72491 1.59484 2.01051 -0.20451 -0.13580 -0.13592 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 OD1 
+21718 O OD2 . ASP B-3 33  ? 1.51505 1.36115 1.74807 -0.21804 -0.13094 -0.12031 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 OD2 
+21719 N N   . LEU B-3 34  ? 1.31126 1.19737 1.58740 -0.22660 -0.05949 -0.17540 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 N   
+21720 C CA  . LEU B-3 34  ? 1.40759 1.29956 1.67659 -0.23469 -0.04159 -0.18323 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 CA  
+21721 C C   . LEU B-3 34  ? 1.61543 1.53141 1.92383 -0.23493 -0.03706 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 C   
+21722 O O   . LEU B-3 34  ? 1.62977 1.55829 1.93878 -0.24289 -0.03121 -0.19965 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 O   
+21723 C CB  . LEU B-3 34  ? 1.29871 1.16827 1.54529 -0.23482 -0.02036 -0.18941 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 CB  
+21724 C CG  . LEU B-3 34  ? 1.27243 1.11938 1.48128 -0.23477 -0.02429 -0.18011 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 CG  
+21725 C CD1 . LEU B-3 34  ? 1.31701 1.14044 1.50429 -0.23240 -0.00510 -0.18834 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 CD1 
+21726 C CD2 . LEU B-3 34  ? 1.12692 0.97780 1.31149 -0.24261 -0.03019 -0.17082 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 CD2 
+21727 N N   . LYS B-3 35  ? 1.61435 1.53753 1.95807 -0.22626 -0.03973 -0.20321 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 N   
+21728 C CA  . LYS B-3 35  ? 1.64166 1.59105 2.03029 -0.22579 -0.03673 -0.21708 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 CA  
+21729 C C   . LYS B-3 35  ? 1.54262 1.51433 1.94684 -0.22520 -0.06167 -0.21248 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 C   
+21730 O O   . LYS B-3 35  ? 1.65715 1.65166 2.08668 -0.22992 -0.05993 -0.22264 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 O   
+21731 C CB  . LYS B-3 35  ? 1.65786 1.60864 2.08150 -0.21542 -0.03216 -0.22728 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 CB  
+21732 C CG  . LYS B-3 35  ? 1.70904 1.68897 2.18627 -0.21452 -0.02687 -0.24447 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 CG  
+21733 C CD  . LYS B-3 35  ? 1.50500 1.48544 2.01701 -0.20327 -0.02155 -0.25458 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 CD  
+21734 C CE  . LYS B-3 35  ? 1.63866 1.65158 2.21053 -0.20218 -0.01646 -0.27339 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 CE  
+21735 N NZ  . LYS B-3 35  ? 1.68861 1.70324 2.29732 -0.19035 -0.01064 -0.28407 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 NZ  
+21736 N N   . GLU B-3 36  ? 1.60079 1.56444 1.98872 -0.21966 -0.08459 -0.19773 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 N   
+21737 C CA  . GLU B-3 36  ? 1.57963 1.55907 1.97507 -0.21767 -0.10916 -0.19235 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 CA  
+21738 C C   . GLU B-3 36  ? 1.56474 1.54744 1.93273 -0.22937 -0.10813 -0.18745 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 C   
+21739 O O   . GLU B-3 36  ? 1.70332 1.70618 2.08673 -0.23142 -0.11836 -0.19227 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 O   
+21740 C CB  . GLU B-3 36  ? 1.73235 1.69623 2.11266 -0.20852 -0.13137 -0.17707 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 CB  
+21741 C CG  . GLU B-3 36  ? 1.97080 1.93369 2.38208 -0.19474 -0.13832 -0.18179 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 CG  
+21742 C CD  . GLU B-3 36  ? 2.17411 2.12318 2.57271 -0.18510 -0.16365 -0.16706 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 CD  
+21743 O OE1 . GLU B-3 36  ? 2.15010 2.09666 2.52384 -0.18824 -0.17812 -0.15561 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 OE1 
+21744 O OE2 . GLU B-3 36  ? 2.14482 2.08306 2.55620 -0.17429 -0.16811 -0.16689 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 OE2 
+21745 N N   . ASN B-3 37  ? 1.63898 1.60224 1.96701 -0.23654 -0.09685 -0.17874 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 N   
+21746 C CA  . ASN B-3 37  ? 1.80023 1.76387 2.09918 -0.24652 -0.09637 -0.17267 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 CA  
+21747 C C   . ASN B-3 37  ? 1.72385 1.69303 2.02537 -0.25557 -0.07292 -0.18507 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 C   
+21748 O O   . ASN B-3 37  ? 1.70095 1.65674 1.99570 -0.25644 -0.05276 -0.19004 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 O   
+21749 C CB  . ASN B-3 37  ? 1.70414 1.64513 1.96138 -0.24884 -0.09742 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 CB  
+21750 C CG  . ASN B-3 37  ? 1.79702 1.73896 2.02579 -0.25698 -0.10201 -0.14890 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 CG  
+21751 O OD1 . ASN B-3 37  ? 1.95961 1.91372 2.19064 -0.26354 -0.09561 -0.15595 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 OD1 
+21752 N ND2 . ASN B-3 37  ? 1.54441 1.47246 1.74655 -0.25700 -0.11196 -0.13418 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 ND2 
+21753 N N   . LYS B-3 38  ? 1.71316 1.69966 2.02278 -0.26202 -0.07547 -0.19047 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 N   
+21754 C CA  . LYS B-3 38  ? 1.81255 1.80267 2.12306 -0.27190 -0.05318 -0.20187 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 CA  
+21755 C C   . LYS B-3 38  ? 1.84264 1.82187 2.11162 -0.28053 -0.04849 -0.19364 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 C   
+21756 O O   . LYS B-3 38  ? 1.83589 1.81142 2.09699 -0.28840 -0.02843 -0.20115 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 O   
+21757 C CB  . LYS B-3 38  ? 1.95461 1.97264 2.30792 -0.27448 -0.05660 -0.21702 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 CB  
+21758 C CG  . LYS B-3 38  ? 1.86692 1.90089 2.26828 -0.26499 -0.06364 -0.22703 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 CG  
+21759 C CD  . LYS B-3 38  ? 1.63702 1.66298 2.05343 -0.26476 -0.03689 -0.23775 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 CD  
+21760 C CE  . LYS B-3 38  ? 1.65257 1.69756 2.12215 -0.25554 -0.04232 -0.24992 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 CE  
+21761 N NZ  . LYS B-3 38  ? 1.80197 1.83842 2.28632 -0.25593 -0.01337 -0.26162 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 NZ  
+21762 N N   . THR B-3 39  ? 1.74252 1.71505 1.98471 -0.27912 -0.06515 -0.17871 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 N   
+21763 C CA  . THR B-3 39  ? 1.49423 1.45893 1.70025 -0.28665 -0.06205 -0.17132 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 CA  
+21764 C C   . THR B-3 39  ? 1.44486 1.38803 1.62172 -0.28809 -0.04389 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 C   
+21765 O O   . THR B-3 39  ? 1.54391 1.47664 1.72555 -0.28349 -0.03411 -0.17184 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 O   
+21766 C CB  . THR B-3 39  ? 1.31646 1.27934 1.50362 -0.28463 -0.08349 -0.15673 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 CB  
+21767 O OG1 . THR B-3 39  ? 1.19978 1.14867 1.37947 -0.27790 -0.08945 -0.14672 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 OG1 
+21768 C CG2 . THR B-3 39  ? 1.60213 1.58325 1.81241 -0.28165 -0.10361 -0.15990 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 CG2 
+21769 N N   . HIS B-3 40  ? 1.39108 1.32672 1.53619 -0.29367 -0.04026 -0.16226 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 N   
+21770 C CA  . HIS B-3 40  ? 1.22043 1.13656 1.33716 -0.29431 -0.02420 -0.16112 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 CA  
+21771 C C   . HIS B-3 40  ? 1.31732 1.22003 1.41934 -0.28849 -0.03105 -0.15119 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 C   
+21772 O O   . HIS B-3 40  ? 1.35632 1.24250 1.43888 -0.28651 -0.02012 -0.15204 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 O   
+21773 C CB  . HIS B-3 40  ? 1.19495 1.10834 1.28490 -0.30120 -0.01862 -0.15887 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 CB  
+21774 C CG  . HIS B-3 40  ? 1.24265 1.15460 1.31169 -0.30149 -0.03171 -0.14569 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 CG  
+21775 N ND1 . HIS B-3 40  ? 1.34741 1.27110 1.42165 -0.30290 -0.04850 -0.13951 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 ND1 
+21776 C CD2 . HIS B-3 40  ? 1.15770 1.05715 1.20096 -0.30041 -0.02985 -0.13818 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 CD2 
+21777 C CE1 . HIS B-3 40  ? 1.28075 1.19776 1.33202 -0.30360 -0.05397 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 CE1 
+21778 N NE2 . HIS B-3 40  ? 1.25708 1.16146 1.29237 -0.30239 -0.04298 -0.12776 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 NE2 
+21779 N N   . TYR B-3 41  ? 1.20422 1.11197 1.31393 -0.28559 -0.04900 -0.14230 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 N   
+21780 C CA  . TYR B-3 41  ? 1.32054 1.21555 1.41816 -0.28183 -0.05509 -0.13323 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CA  
+21781 C C   . TYR B-3 41  ? 1.15461 1.03847 1.26100 -0.27547 -0.04814 -0.13939 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 C   
+21782 O O   . TYR B-3 41  ? 1.36698 1.25576 1.49666 -0.27234 -0.04415 -0.14805 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 O   
+21783 C CB  . TYR B-3 41  ? 1.40240 1.30153 1.50629 -0.28021 -0.07396 -0.12272 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CB  
+21784 C CG  . TYR B-3 41  ? 1.32385 1.22853 1.41165 -0.28585 -0.08115 -0.11486 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CG  
+21785 C CD1 . TYR B-3 41  ? 1.28070 1.17819 1.34286 -0.29045 -0.07702 -0.10797 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CD1 
+21786 C CD2 . TYR B-3 41  ? 1.42557 1.34232 1.52392 -0.28591 -0.09265 -0.11506 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CD2 
+21787 C CE1 . TYR B-3 41  ? 1.33347 1.23435 1.37940 -0.29555 -0.08178 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CE1 
+21788 C CE2 . TYR B-3 41  ? 1.44866 1.36741 1.52800 -0.29057 -0.09926 -0.10811 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CE2 
+21789 C CZ  . TYR B-3 41  ? 1.36380 1.27389 1.41617 -0.29566 -0.09266 -0.10084 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CZ  
+21790 O OH  . TYR B-3 41  ? 1.53869 1.44925 1.57077 -0.30028 -0.09741 -0.09425 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 OH  
+21791 N N   . SER B-3 42  ? 1.18860 1.05749 1.27693 -0.27345 -0.04669 -0.13583 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-3 N   
+21792 C CA  . SER B-3 42  ? 1.33691 1.19131 1.42662 -0.26714 -0.04088 -0.14157 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-3 CA  
+21793 C C   . SER B-3 42  ? 1.24325 1.09119 1.33691 -0.26392 -0.05415 -0.13407 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-3 C   
+21794 O O   . SER B-3 42  ? 1.26912 1.12169 1.36129 -0.26715 -0.06566 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-3 O   
+21795 C CB  . SER B-3 42  ? 1.17230 1.01107 1.23471 -0.26639 -0.02777 -0.14645 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-3 CB  
+21796 O OG  . SER B-3 42  ? 1.38665 1.22782 1.44202 -0.27009 -0.01424 -0.15246 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-3 OG  
+21797 N N   . ILE B-3 43  ? 1.18317 1.01795 1.28032 -0.25781 -0.05124 -0.13944 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 N   
+21798 C CA  . ILE B-3 43  ? 1.17997 1.00522 1.28024 -0.25497 -0.06206 -0.13424 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 CA  
+21799 C C   . ILE B-3 43  ? 1.25776 1.06769 1.33648 -0.25390 -0.05870 -0.13704 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 C   
+21800 O O   . ILE B-3 43  ? 1.36566 1.16893 1.42668 -0.25263 -0.04775 -0.14392 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 O   
+21801 C CB  . ILE B-3 43  ? 1.14445 0.96563 1.26704 -0.24792 -0.06409 -0.13865 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 CB  
+21802 C CG1 . ILE B-3 43  ? 1.27487 1.08444 1.39374 -0.24280 -0.04896 -0.15126 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 CG1 
+21803 C CG2 . ILE B-3 43  ? 0.95933 0.79736 1.10588 -0.24733 -0.07022 -0.13707 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 CG2 
+21804 C CD1 . ILE B-3 43  ? 1.07080 0.85939 1.17897 -0.23767 -0.04991 -0.15430 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 CD1 
+21805 N N   . ALA B-3 44  ? 1.22812 1.03105 1.30811 -0.25408 -0.06877 -0.13215 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-3 N   
+21806 C CA  . ALA B-3 44  ? 1.16628 0.95633 1.23078 -0.25268 -0.06929 -0.13608 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-3 CA  
+21807 C C   . ALA B-3 44  ? 1.25106 1.02903 1.32632 -0.24975 -0.07740 -0.13644 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-3 C   
+21808 O O   . ALA B-3 44  ? 1.36988 1.15051 1.45732 -0.25367 -0.08639 -0.12779 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-3 O   
+21809 C CB  . ALA B-3 44  ? 1.27376 1.07151 1.32843 -0.25925 -0.07300 -0.13011 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-3 CB  
+21810 N N   . ALA B-3 45  ? 1.26298 1.02490 1.33117 -0.24280 -0.07353 -0.14642 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-3 N   
+21811 C CA  . ALA B-3 45  ? 1.26174 1.00922 1.33731 -0.23954 -0.08058 -0.14897 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-3 CA  
+21812 C C   . ALA B-3 45  ? 1.30082 1.03748 1.36059 -0.23895 -0.08494 -0.15499 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-3 C   
+21813 O O   . ALA B-3 45  ? 1.38509 1.11520 1.42341 -0.23466 -0.07918 -0.16249 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-3 O   
+21814 C CB  . ALA B-3 45  ? 1.07203 0.80791 1.15231 -0.23123 -0.07349 -0.15714 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-3 CB  
+21815 N N   . VAL B-3 46  ? 1.18852 0.92225 1.25875 -0.24301 -0.09535 -0.15222 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 N   
+21816 C CA  . VAL B-3 46  ? 1.32849 1.05560 1.39072 -0.24345 -0.10218 -0.15899 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 CA  
+21817 C C   . VAL B-3 46  ? 1.47523 1.18444 1.54449 -0.24048 -0.10879 -0.16512 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 C   
+21818 O O   . VAL B-3 46  ? 1.55250 1.25952 1.63960 -0.24373 -0.11200 -0.15877 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 O   
+21819 C CB  . VAL B-3 46  ? 1.24350 0.98607 1.31479 -0.25350 -0.10737 -0.15166 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 CB  
+21820 C CG1 . VAL B-3 46  ? 1.22018 0.97711 1.27900 -0.25469 -0.10113 -0.14908 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 CG1 
+21821 C CG2 . VAL B-3 46  ? 1.37998 1.12693 1.47044 -0.26116 -0.10974 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 CG2 
+21822 N N   . THR B-3 47  ? 1.40565 1.09965 1.45837 -0.23354 -0.11120 -0.17765 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 N   
+21823 C CA  . THR B-3 47  ? 1.43303 1.10817 1.48900 -0.23043 -0.11839 -0.18583 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 CA  
+21824 C C   . THR B-3 47  ? 1.46775 1.14013 1.51786 -0.23100 -0.12952 -0.19538 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 C   
+21825 O O   . THR B-3 47  ? 1.41931 1.09732 1.45340 -0.22822 -0.13001 -0.19919 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 O   
+21826 C CB  . THR B-3 47  ? 1.60167 1.25610 1.64104 -0.21921 -0.11088 -0.19463 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 CB  
+21827 O OG1 . THR B-3 47  ? 1.66370 1.30927 1.67252 -0.21173 -0.10702 -0.20341 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 OG1 
+21828 C CG2 . THR B-3 47  ? 1.57785 1.23879 1.62756 -0.21810 -0.09957 -0.18742 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 CG2 
+21829 N N   . PHE B-3 48  ? 1.50263 1.16606 1.56702 -0.23430 -0.13908 -0.20000 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 N   
+21830 C CA  . PHE B-3 48  ? 1.42183 1.08530 1.48756 -0.23578 -0.15160 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CA  
+21831 C C   . PHE B-3 48  ? 1.36153 1.00731 1.39576 -0.22250 -0.15550 -0.22549 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 C   
+21832 O O   . PHE B-3 48  ? 1.30726 0.95889 1.33082 -0.21941 -0.16247 -0.23221 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 O   
+21833 C CB  . PHE B-3 48  ? 1.30710 0.96300 1.39650 -0.24320 -0.15992 -0.21355 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CB  
+21834 C CG  . PHE B-3 48  ? 1.50600 1.17901 1.62364 -0.25783 -0.15924 -0.20227 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CG  
+21835 C CD1 . PHE B-3 48  ? 1.61708 1.30533 1.74981 -0.26584 -0.16581 -0.20672 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CD1 
+21836 C CD2 . PHE B-3 48  ? 1.58359 1.25629 1.71195 -0.26299 -0.15173 -0.18770 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CD2 
+21837 C CE1 . PHE B-3 48  ? 1.72978 1.43130 1.88680 -0.28001 -0.16213 -0.19644 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CE1 
+21838 C CE2 . PHE B-3 48  ? 1.68618 1.36953 1.83438 -0.27600 -0.14986 -0.17668 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CE2 
+21839 C CZ  . PHE B-3 48  ? 1.73748 1.43455 1.89948 -0.28514 -0.15367 -0.18087 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CZ  
+21840 N N   . THR B-3 49  ? 1.50392 1.12631 1.52134 -0.21369 -0.15095 -0.23077 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 N   
+21841 C CA  . THR B-3 49  ? 1.59156 1.19052 1.57277 -0.20029 -0.15288 -0.24430 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 CA  
+21842 C C   . THR B-3 49  ? 1.53885 1.13335 1.49298 -0.19299 -0.13689 -0.24041 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 C   
+21843 O O   . THR B-3 49  ? 1.35370 0.95919 1.31984 -0.19713 -0.12388 -0.22952 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 O   
+21844 C CB  . THR B-3 49  ? 1.52861 1.10059 1.50370 -0.19474 -0.15550 -0.25390 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 CB  
+21845 O OG1 . THR B-3 49  ? 1.82416 1.36932 1.75736 -0.18075 -0.15504 -0.26625 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 OG1 
+21846 C CG2 . THR B-3 49  ? 1.71875 1.28836 1.70768 -0.19641 -0.14194 -0.24492 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 CG2 
+21847 N N   . ASN B-3 50  ? 1.77577 1.35268 1.69249 -0.18188 -0.13835 -0.25003 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 N   
+21848 C CA  . ASN B-3 50  ? 1.62139 1.18929 1.50828 -0.17517 -0.12168 -0.24744 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 CA  
+21849 C C   . ASN B-3 50  ? 1.65450 1.19991 1.52831 -0.16954 -0.10561 -0.24970 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 C   
+21850 O O   . ASN B-3 50  ? 1.41528 0.95914 1.27804 -0.16817 -0.08746 -0.24531 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 O   
+21851 C CB  . ASN B-3 50  ? 1.61797 1.16921 1.46455 -0.16397 -0.12834 -0.25666 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 CB  
+21852 C CG  . ASN B-3 50  ? 1.62204 1.17507 1.44710 -0.16171 -0.11370 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 CG  
+21853 O OD1 . ASN B-3 50  ? 1.57709 1.14724 1.40487 -0.16369 -0.11961 -0.24705 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 OD1 
+21854 N ND2 . ASN B-3 50  ? 1.78442 1.31944 1.58927 -0.15790 -0.09339 -0.24920 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 ND2 
+21855 N N   . LYS B-3 51  ? 1.71591 1.24396 1.59229 -0.16661 -0.11101 -0.25731 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 N   
+21856 C CA  . LYS B-3 51  ? 1.72948 1.23681 1.59661 -0.16103 -0.09478 -0.26025 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 CA  
+21857 C C   . LYS B-3 51  ? 1.69483 1.22482 1.60047 -0.16928 -0.08383 -0.24878 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 C   
+21858 O O   . LYS B-3 51  ? 1.80216 1.32747 1.70409 -0.16639 -0.06505 -0.24793 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 O   
+21859 C CB  . LYS B-3 51  ? 1.75017 1.23205 1.60956 -0.15534 -0.10432 -0.27203 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 CB  
+21860 C CG  . LYS B-3 51  ? 1.83668 1.29509 1.68630 -0.14867 -0.08695 -0.27657 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 CG  
+21861 C CD  . LYS B-3 51  ? 1.97952 1.41784 1.83173 -0.14560 -0.09762 -0.28633 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 CD  
+21862 C CE  . LYS B-3 51  ? 2.05560 1.47060 1.87272 -0.13817 -0.11485 -0.29975 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 CE  
+21863 N NZ  . LYS B-3 51  ? 1.78277 1.18010 1.60579 -0.13685 -0.12733 -0.31002 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 NZ  
+21864 N N   . ALA B-3 52  ? 1.54636 1.09997 1.48899 -0.17932 -0.09524 -0.24045 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-3 N   
+21865 C CA  . ALA B-3 52  ? 1.61997 1.19341 1.59652 -0.18570 -0.08806 -0.22926 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-3 CA  
+21866 C C   . ALA B-3 52  ? 1.61669 1.20989 1.59414 -0.18895 -0.07648 -0.22109 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-3 C   
+21867 O O   . ALA B-3 52  ? 1.71243 1.31405 1.70562 -0.18930 -0.06453 -0.21696 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-3 O   
+21868 C CB  . ALA B-3 52  ? 1.26718 0.85620 1.27591 -0.19543 -0.10260 -0.22155 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-3 CB  
+21869 N N   . ALA B-3 53  ? 1.52245 1.12363 1.48472 -0.19106 -0.08036 -0.21966 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-3 N   
+21870 C CA  . ALA B-3 53  ? 1.35822 0.97483 1.31731 -0.19391 -0.06888 -0.21316 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-3 CA  
+21871 C C   . ALA B-3 53  ? 1.60611 1.20367 1.53991 -0.18623 -0.04942 -0.21983 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-3 C   
+21872 O O   . ALA B-3 53  ? 1.62562 1.23506 1.57073 -0.18915 -0.03545 -0.21570 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-3 O   
+21873 C CB  . ALA B-3 53  ? 1.45770 1.08376 1.40400 -0.19647 -0.07728 -0.21137 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-3 CB  
+21874 N N   . LYS B-3 54  ? 1.69743 1.26414 1.59629 -0.17655 -0.04782 -0.23081 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 N   
+21875 C CA  . LYS B-3 54  ? 1.64203 1.18499 1.51294 -0.16932 -0.02653 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 CA  
+21876 C C   . LYS B-3 54  ? 1.53675 1.07800 1.43078 -0.16859 -0.01415 -0.23967 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 C   
+21877 O O   . LYS B-3 54  ? 1.48055 1.01659 1.37082 -0.16730 0.00727  -0.24213 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 O   
+21878 C CB  . LYS B-3 54  ? 1.72071 1.22665 1.54260 -0.15795 -0.02906 -0.24855 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 CB  
+21879 C CG  . LYS B-3 54  ? 1.95918 1.45183 1.74076 -0.15358 -0.02163 -0.24924 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 CG  
+21880 C CD  . LYS B-3 54  ? 2.24654 1.69996 1.97637 -0.14037 -0.02797 -0.26024 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 CD  
+21881 C CE  . LYS B-3 54  ? 2.22779 1.66274 1.91276 -0.13420 -0.01982 -0.26046 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 CE  
+21882 N NZ  . LYS B-3 54  ? 2.23319 1.62756 1.86362 -0.11933 -0.02914 -0.27118 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 NZ  
+21883 N N   . GLU B-3 55  ? 1.45820 1.00337 1.37757 -0.16941 -0.02655 -0.23943 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 N   
+21884 C CA  . GLU B-3 55  ? 1.56393 1.10843 1.50812 -0.16743 -0.01648 -0.24160 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 CA  
+21885 C C   . GLU B-3 55  ? 1.60080 1.17726 1.58338 -0.17436 -0.01031 -0.23275 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 C   
+21886 O O   . GLU B-3 55  ? 1.64399 1.22181 1.64125 -0.17202 0.00617  -0.23649 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 O   
+21887 C CB  . GLU B-3 55  ? 1.64599 1.18442 1.60591 -0.16629 -0.03247 -0.24311 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 CB  
+21888 C CG  . GLU B-3 55  ? 1.78487 1.31975 1.76950 -0.16226 -0.02363 -0.24616 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 CG  
+21889 C CD  . GLU B-3 55  ? 2.15401 1.67910 2.15117 -0.16106 -0.03924 -0.24764 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 CD  
+21890 O OE1 . GLU B-3 55  ? 2.19911 1.72165 2.18807 -0.16465 -0.05650 -0.24675 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 OE1 
+21891 O OE2 . GLU B-3 55  ? 2.21883 1.73877 2.23566 -0.15658 -0.03387 -0.25042 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 OE2 
+21892 N N   . ILE B-3 56  ? 1.68999 1.29227 1.68954 -0.18269 -0.02337 -0.22190 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 N   
+21893 C CA  . ILE B-3 56  ? 1.52982 1.16138 1.56217 -0.18875 -0.02028 -0.21370 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 CA  
+21894 C C   . ILE B-3 56  ? 1.53964 1.17524 1.56055 -0.19016 -0.00173 -0.21610 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 C   
+21895 O O   . ILE B-3 56  ? 1.60374 1.25429 1.64956 -0.19164 0.00934  -0.21669 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 O   
+21896 C CB  . ILE B-3 56  ? 1.41128 1.06474 1.45922 -0.19711 -0.03859 -0.20148 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 CB  
+21897 C CG1 . ILE B-3 56  ? 1.39580 1.04351 1.45826 -0.19688 -0.05413 -0.19904 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 CG1 
+21898 C CG2 . ILE B-3 56  ? 1.38488 1.06623 1.45980 -0.20265 -0.03665 -0.19337 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 CG2 
+21899 C CD1 . ILE B-3 56  ? 1.38155 1.04652 1.45766 -0.20572 -0.06942 -0.18710 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 CD1 
+21900 N N   . GLU B-3 57  ? 1.50524 1.12689 1.48909 -0.18944 0.00172  -0.21827 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 N   
+21901 C CA  . GLU B-3 57  ? 1.52691 1.14841 1.49594 -0.19132 0.02011  -0.22005 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 CA  
+21902 C C   . GLU B-3 57  ? 1.70423 1.30734 1.66778 -0.18633 0.04415  -0.23037 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 C   
+21903 O O   . GLU B-3 57  ? 1.58034 1.19256 1.55354 -0.19037 0.06167  -0.23197 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 O   
+21904 C CB  . GLU B-3 57  ? 1.46790 1.07351 1.39455 -0.18949 0.01738  -0.22026 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 CB  
+21905 C CG  . GLU B-3 57  ? 1.70016 1.30239 1.60739 -0.19174 0.03582  -0.22096 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 CG  
+21906 C CD  . GLU B-3 57  ? 1.94833 1.53373 1.81307 -0.18807 0.03087  -0.22073 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 CD  
+21907 O OE1 . GLU B-3 57  ? 2.05489 1.63262 1.90723 -0.18345 0.01273  -0.22145 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 OE1 
+21908 O OE2 . GLU B-3 57  ? 2.15878 1.73850 2.00371 -0.18958 0.04479  -0.22050 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 OE2 
+21909 N N   . GLY B-3 58  ? 1.61128 1.18829 1.56052 -0.17812 0.04633  -0.23820 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-3 N   
+21910 C CA  . GLY B-3 58  ? 1.72470 1.28151 1.66670 -0.17321 0.07154  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-3 CA  
+21911 C C   . GLY B-3 58  ? 1.72287 1.30424 1.71613 -0.17571 0.07932  -0.25009 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-3 C   
+21912 O O   . GLY B-3 58  ? 1.92634 1.50637 1.92741 -0.17651 0.10338  -0.25711 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-3 O   
+21913 N N   . ARG B-3 59  ? 1.61593 1.21926 1.64523 -0.17671 0.05930  -0.24402 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 N   
+21914 C CA  . ARG B-3 59  ? 1.79254 1.41853 1.87094 -0.17659 0.06284  -0.24574 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 CA  
+21915 C C   . ARG B-3 59  ? 1.77724 1.43780 1.88623 -0.18483 0.06271  -0.24040 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 C   
+21916 O O   . ARG B-3 59  ? 1.75594 1.43415 1.90198 -0.18484 0.07291  -0.24582 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 O   
+21917 C CB  . ARG B-3 59  ? 1.36204 0.99269 1.46289 -0.17290 0.04140  -0.24120 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 CB  
+21918 C CG  . ARG B-3 59  ? 1.63334 1.23138 1.71327 -0.16426 0.04309  -0.24913 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 CG  
+21919 C CD  . ARG B-3 59  ? 1.71213 1.31604 1.82650 -0.15952 0.03099  -0.24811 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 CD  
+21920 N NE  . ARG B-3 59  ? 1.78181 1.38225 1.89078 -0.16130 0.00673  -0.23976 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 NE  
+21921 C CZ  . ARG B-3 59  ? 1.77041 1.37288 1.90419 -0.15840 -0.00688 -0.23627 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 CZ  
+21922 N NH1 . ARG B-3 59  ? 1.83085 1.44053 1.99771 -0.15213 -0.00117 -0.24007 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 NH1 
+21923 N NH2 . ARG B-3 59  ? 1.92758 1.52409 2.05377 -0.16175 -0.02623 -0.22928 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 NH2 
+21924 N N   . LEU B-3 60  ? 1.60889 1.27993 1.70442 -0.19156 0.05111  -0.23098 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 N   
+21925 C CA  . LEU B-3 60  ? 1.62326 1.32556 1.74485 -0.19941 0.04952  -0.22613 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 CA  
+21926 C C   . LEU B-3 60  ? 1.84206 1.54338 1.96088 -0.20308 0.07565  -0.23485 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 C   
+21927 O O   . LEU B-3 60  ? 2.01410 1.74030 2.17035 -0.20689 0.08143  -0.23822 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 O   
+21928 C CB  . LEU B-3 60  ? 1.56755 1.27864 1.67286 -0.20548 0.03196  -0.21426 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 CB  
+21929 C CG  . LEU B-3 60  ? 1.53418 1.25502 1.65360 -0.20542 0.00684  -0.20402 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 CG  
+21930 C CD1 . LEU B-3 60  ? 1.32366 1.05065 1.42437 -0.21196 -0.00587 -0.19392 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 CD1 
+21931 C CD2 . LEU B-3 60  ? 1.59730 1.34314 1.76045 -0.20528 -0.00097 -0.20138 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 CD2 
+21932 N N   . GLY B-3 61  ? 1.90392 1.57559 1.97851 -0.20188 0.09145  -0.23910 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-3 N   
+21933 C CA  . GLY B-3 61  ? 2.17715 1.84188 2.24299 -0.20613 0.11865  -0.24674 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-3 CA  
+21934 C C   . GLY B-3 61  ? 2.15026 1.81638 2.19073 -0.21299 0.11832  -0.24064 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-3 C   
+21935 O O   . GLY B-3 61  ? 2.12681 1.77870 2.13139 -0.21068 0.10580  -0.23417 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-3 O   
+21936 N N   . TYR B-3 62  ? 2.20196 1.88567 2.26267 -0.22132 0.13175  -0.24360 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 N   
+21937 C CA  . TYR B-3 62  ? 2.32760 2.01156 2.36488 -0.22808 0.13344  -0.23861 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CA  
+21938 C C   . TYR B-3 62  ? 2.22887 1.94002 2.27924 -0.23150 0.10514  -0.22670 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 C   
+21939 O O   . TYR B-3 62  ? 2.06093 1.80032 2.15193 -0.23280 0.09000  -0.22390 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 O   
+21940 C CB  . TYR B-3 62  ? 2.38788 2.08189 2.44504 -0.23704 0.15711  -0.24664 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CB  
+21941 C CG  . TYR B-3 62  ? 2.47857 2.21353 2.59774 -0.24211 0.15018  -0.24983 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CG  
+21942 C CD1 . TYR B-3 62  ? 2.53924 2.28197 2.69584 -0.23862 0.15875  -0.25955 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CD1 
+21943 C CD2 . TYR B-3 62  ? 2.36262 2.12760 2.50210 -0.24942 0.13456  -0.24392 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CD2 
+21944 C CE1 . TYR B-3 62  ? 2.52043 2.30107 2.73479 -0.24142 0.15005  -0.26349 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CE1 
+21945 C CE2 . TYR B-3 62  ? 2.42320 2.22400 2.61660 -0.25252 0.12563  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CE2 
+21946 C CZ  . TYR B-3 62  ? 2.48200 2.29115 2.71357 -0.24810 0.13257  -0.25747 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CZ  
+21947 O OH  . TYR B-3 62  ? 2.46345 2.30883 2.74983 -0.24944 0.12133  -0.26202 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 OH  
+21948 N N   . SER B-3 63  ? 2.35952 2.06015 2.37364 -0.23218 0.09838  -0.21985 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-3 N   
+21949 C CA  . SER B-3 63  ? 2.23057 1.95377 2.25262 -0.23589 0.07473  -0.20880 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-3 CA  
+21950 C C   . SER B-3 63  ? 2.13111 1.86408 2.14668 -0.24416 0.08067  -0.20665 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-3 C   
+21951 O O   . SER B-3 63  ? 1.78186 1.51251 1.77346 -0.24488 0.07122  -0.19964 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-3 O   
+21952 C CB  . SER B-3 63  ? 1.91873 1.62588 1.91036 -0.22976 0.05891  -0.20302 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-3 CB  
+21953 O OG  . SER B-3 63  ? 1.78073 1.47850 1.77909 -0.22282 0.05244  -0.20549 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-3 OG  
+21954 N N   . SER B-3 64  ? 2.26007 2.00427 2.29865 -0.25053 0.09669  -0.21369 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-3 N   
+21955 C CA  . SER B-3 64  ? 2.35297 2.10553 2.38706 -0.25923 0.10358  -0.21316 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-3 CA  
+21956 C C   . SER B-3 64  ? 2.42927 2.21175 2.48233 -0.26420 0.08092  -0.20401 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-3 C   
+21957 O O   . SER B-3 64  ? 2.22468 2.01229 2.26760 -0.27062 0.08287  -0.20186 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-3 O   
+21958 C CB  . SER B-3 64  ? 2.24553 2.00359 2.30455 -0.26582 0.12686  -0.22494 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-3 CB  
+21959 O OG  . SER B-3 64  ? 2.28512 2.04867 2.33893 -0.27499 0.13496  -0.22569 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-3 OG  
+21960 N N   . ARG B-3 65  ? 2.33982 2.13892 2.41683 -0.26114 0.06036  -0.19844 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 N   
+21961 C CA  . ARG B-3 65  ? 2.14828 1.96908 2.23474 -0.26474 0.03897  -0.18825 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 CA  
+21962 C C   . ARG B-3 65  ? 2.14065 1.95044 2.19239 -0.26388 0.03048  -0.17920 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 C   
+21963 O O   . ARG B-3 65  ? 1.98586 1.81068 2.04080 -0.26749 0.01551  -0.17051 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 O   
+21964 C CB  . ARG B-3 65  ? 1.93324 1.76871 2.05032 -0.26074 0.02078  -0.18438 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 CB  
+21965 C CG  . ARG B-3 65  ? 1.88303 1.73376 2.04060 -0.26004 0.02548  -0.19374 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 CG  
+21966 C CD  . ARG B-3 65  ? 2.19116 2.06649 2.37075 -0.26756 0.02330  -0.19633 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 CD  
+21967 N NE  . ARG B-3 65  ? 2.09075 1.97925 2.26750 -0.26952 0.00124  -0.18468 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 NE  
+21968 C CZ  . ARG B-3 65  ? 1.96388 1.86662 2.16343 -0.26577 -0.01861 -0.17972 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 CZ  
+21969 N NH1 . ARG B-3 65  ? 1.90150 1.80951 2.13155 -0.25911 -0.02111 -0.18547 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 NH1 
+21970 N NH2 . ARG B-3 65  ? 1.73870 1.64843 1.92837 -0.26811 -0.03581 -0.16873 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 NH2 
+21971 N N   . GLY B-3 66  ? 2.03194 1.81558 2.05057 -0.25873 0.03945  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-3 N   
+21972 C CA  . GLY B-3 66  ? 1.71199 1.48733 1.70302 -0.25633 0.02925  -0.17473 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-3 CA  
+21973 C C   . GLY B-3 66  ? 1.54739 1.32517 1.54649 -0.25238 0.01105  -0.16911 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-3 C   
+21974 O O   . GLY B-3 66  ? 1.58831 1.36692 1.57515 -0.25235 -0.00003 -0.16308 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-3 O   
+21975 N N   . ASN B-3 67  ? 1.41334 1.19202 1.43441 -0.24923 0.00858  -0.17165 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 N   
+21976 C CA  . ASN B-3 67  ? 1.33601 1.11589 1.36721 -0.24634 -0.00812 -0.16641 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 CA  
+21977 C C   . ASN B-3 67  ? 1.23995 0.99883 1.24353 -0.24057 -0.01115 -0.16828 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 C   
+21978 O O   . ASN B-3 67  ? 1.49417 1.23130 1.47349 -0.23493 0.00051  -0.17605 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 O   
+21979 C CB  . ASN B-3 67  ? 1.36315 1.14426 1.42105 -0.24259 -0.00807 -0.17037 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 CB  
+21980 C CG  . ASN B-3 67  ? 1.46775 1.27125 1.55672 -0.24666 -0.00758 -0.17041 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 CG  
+21981 O OD1 . ASN B-3 67  ? 1.37422 1.19511 1.47072 -0.25210 -0.01746 -0.16302 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 OD1 
+21982 N ND2 . ASN B-3 67  ? 1.61353 1.41652 1.72103 -0.24366 0.00385  -0.17969 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 ND2 
+21983 N N   . PHE B-3 68  ? 1.06409 0.82840 1.07085 -0.24192 -0.02690 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 N   
+21984 C CA  . PHE B-3 68  ? 1.32993 1.07879 1.31688 -0.23695 -0.03351 -0.16448 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CA  
+21985 C C   . PHE B-3 68  ? 1.34489 1.08352 1.34283 -0.23257 -0.04057 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 C   
+21986 O O   . PHE B-3 68  ? 1.25901 1.00853 1.28148 -0.23620 -0.04999 -0.16132 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 O   
+21987 C CB  . PHE B-3 68  ? 1.30631 1.06811 1.29348 -0.24204 -0.04485 -0.15740 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CB  
+21988 C CG  . PHE B-3 68  ? 1.23737 0.98752 1.21048 -0.23714 -0.05361 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CG  
+21989 C CD1 . PHE B-3 68  ? 1.52908 1.26710 1.47334 -0.23114 -0.05019 -0.16771 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CD1 
+21990 C CD2 . PHE B-3 68  ? 1.11275 0.86303 1.10159 -0.23810 -0.06595 -0.16117 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CD2 
+21991 C CE1 . PHE B-3 68  ? 1.43098 1.15952 1.36394 -0.22528 -0.06093 -0.17343 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CE1 
+21992 C CE2 . PHE B-3 68  ? 1.14724 0.88872 1.12689 -0.23397 -0.07528 -0.16735 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CE2 
+21993 C CZ  . PHE B-3 68  ? 1.23475 0.96650 1.18723 -0.22709 -0.07378 -0.17389 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CZ  
+21994 N N   . ILE B-3 69  ? 1.37903 1.09393 1.35588 -0.22434 -0.03590 -0.17673 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 N   
+21995 C CA  . ILE B-3 69  ? 1.27258 0.97348 1.25433 -0.21927 -0.04236 -0.18140 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 CA  
+21996 C C   . ILE B-3 69  ? 1.30618 0.98927 1.26120 -0.21329 -0.05016 -0.18781 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 C   
+21997 O O   . ILE B-3 69  ? 1.41537 1.07804 1.33830 -0.20601 -0.04176 -0.19502 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 O   
+21998 C CB  . ILE B-3 69  ? 1.39295 1.07970 1.37514 -0.21372 -0.02840 -0.18869 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 CB  
+21999 C CG1 . ILE B-3 69  ? 1.14004 0.84703 1.15008 -0.21883 -0.02043 -0.18472 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 CG1 
+22000 C CG2 . ILE B-3 69  ? 1.41955 1.09312 1.40974 -0.20892 -0.03597 -0.19281 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 CG2 
+22001 C CD1 . ILE B-3 69  ? 1.36057 1.08630 1.40390 -0.22306 -0.03414 -0.17637 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 CD1 
+22002 N N   . GLY B-3 70  ? 1.25016 0.93954 1.21766 -0.21611 -0.06611 -0.18579 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-3 N   
+22003 C CA  . GLY B-3 70  ? 1.21415 0.89079 1.16193 -0.21061 -0.07639 -0.19334 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-3 CA  
+22004 C C   . GLY B-3 70  ? 1.34509 1.02978 1.31565 -0.21556 -0.09266 -0.19252 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-3 C   
+22005 O O   . GLY B-3 70  ? 1.26978 0.96168 1.26625 -0.22143 -0.09497 -0.18680 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-3 O   
+22006 N N   . THR B-3 71  ? 1.46754 1.15002 1.42838 -0.21281 -0.10394 -0.19893 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 N   
+22007 C CA  . THR B-3 71  ? 1.24870 0.93772 1.23167 -0.21785 -0.11897 -0.20121 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 CA  
+22008 C C   . THR B-3 71  ? 1.34035 1.05642 1.34960 -0.23000 -0.12084 -0.19078 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 C   
+22009 O O   . THR B-3 71  ? 1.41070 1.13977 1.41460 -0.23208 -0.11437 -0.18486 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 O   
+22010 C CB  . THR B-3 71  ? 1.24670 0.92370 1.21120 -0.20921 -0.13155 -0.21466 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 CB  
+22011 O OG1 . THR B-3 71  ? 1.81883 1.46670 1.74848 -0.19656 -0.12721 -0.22346 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 OG1 
+22012 C CG2 . THR B-3 71  ? 1.59577 1.27530 1.58482 -0.21403 -0.14668 -0.22065 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 CG2 
+22013 N N   . ASN B-3 72  ? 1.40037 1.12242 1.43662 -0.23837 -0.12849 -0.18863 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 N   
+22014 C CA  . ASN B-3 72  ? 1.14699 0.89076 1.20628 -0.25042 -0.12920 -0.17950 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 CA  
+22015 C C   . ASN B-3 72  ? 1.23473 0.99164 1.29002 -0.24965 -0.13310 -0.18443 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 C   
+22016 O O   . ASN B-3 72  ? 1.27665 1.05026 1.33520 -0.25514 -0.12708 -0.17635 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 O   
+22017 C CB  . ASN B-3 72  ? 1.30221 1.04461 1.38798 -0.25913 -0.13615 -0.17893 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 CB  
+22018 C CG  . ASN B-3 72  ? 1.59653 1.32643 1.68803 -0.25977 -0.13260 -0.17237 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 CG  
+22019 O OD1 . ASN B-3 72  ? 1.80858 1.52755 1.88538 -0.25127 -0.12752 -0.17371 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 OD1 
+22020 N ND2 . ASN B-3 72  ? 1.31056 1.04089 1.42374 -0.26963 -0.13447 -0.16553 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 ND2 
+22021 N N   . ASP B-3 73  ? 1.48757 1.23651 1.53536 -0.24197 -0.14407 -0.19844 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 N   
+22022 C CA  . ASP B-3 73  ? 1.48768 1.24878 1.53257 -0.23872 -0.15000 -0.20489 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 CA  
+22023 C C   . ASP B-3 73  ? 1.38839 1.14648 1.40272 -0.23041 -0.14125 -0.20212 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 C   
+22024 O O   . ASP B-3 73  ? 1.23176 1.00574 1.24785 -0.23196 -0.13940 -0.19970 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 O   
+22025 C CB  . ASP B-3 73  ? 1.26379 1.01505 1.30592 -0.23025 -0.16648 -0.22195 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 CB  
+22026 C CG  . ASP B-3 73  ? 1.49793 1.25653 1.57592 -0.24061 -0.17552 -0.22653 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 CG  
+22027 O OD1 . ASP B-3 73  ? 1.61473 1.36157 1.69992 -0.24520 -0.17327 -0.22324 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 OD1 
+22028 O OD2 . ASP B-3 73  ? 1.62935 1.40527 1.72974 -0.24424 -0.18433 -0.23401 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 OD2 
+22029 N N   . GLY B-3 74  ? 1.20759 0.94437 1.19412 -0.22194 -0.13435 -0.20283 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-3 N   
+22030 C CA  . GLY B-3 74  ? 1.18584 0.91632 1.14263 -0.21510 -0.12381 -0.20059 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-3 CA  
+22031 C C   . GLY B-3 74  ? 1.23191 0.97950 1.19860 -0.22478 -0.11087 -0.18721 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-3 C   
+22032 O O   . GLY B-3 74  ? 1.15925 0.90894 1.10873 -0.22225 -0.10347 -0.18497 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-3 O   
+22033 N N   . PHE B-3 75  ? 1.33453 1.09245 1.32690 -0.23532 -0.10867 -0.17847 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 N   
+22034 C CA  . PHE B-3 75  ? 1.30391 1.07694 1.30448 -0.24391 -0.09877 -0.16619 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CA  
+22035 C C   . PHE B-3 75  ? 1.31825 1.11111 1.32784 -0.25023 -0.09988 -0.16219 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 C   
+22036 O O   . PHE B-3 75  ? 1.34618 1.14495 1.34290 -0.24991 -0.09232 -0.15888 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 O   
+22037 C CB  . PHE B-3 75  ? 1.19593 0.97161 1.21863 -0.25154 -0.09855 -0.15815 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CB  
+22038 C CG  . PHE B-3 75  ? 1.20933 1.00039 1.24106 -0.26027 -0.09224 -0.14568 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CG  
+22039 C CD1 . PHE B-3 75  ? 1.25848 1.05015 1.28005 -0.25865 -0.08288 -0.14256 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CD1 
+22040 C CD2 . PHE B-3 75  ? 1.11131 0.91483 1.16088 -0.27028 -0.09527 -0.13781 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CD2 
+22041 C CE1 . PHE B-3 75  ? 1.15140 0.95660 1.17997 -0.26597 -0.07930 -0.13233 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CE1 
+22042 C CE2 . PHE B-3 75  ? 1.06212 0.87620 1.11460 -0.27730 -0.09016 -0.12644 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CE2 
+22043 C CZ  . PHE B-3 75  ? 1.06617 0.88147 1.10789 -0.27469 -0.08350 -0.12396 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CZ  
+22044 N N   . VAL B-3 76  ? 1.21614 1.01893 1.24888 -0.25653 -0.10806 -0.16307 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 N   
+22045 C CA  . VAL B-3 76  ? 1.26567 1.08802 1.31083 -0.26351 -0.10713 -0.15978 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 CA  
+22046 C C   . VAL B-3 76  ? 1.27170 1.09584 1.30091 -0.25407 -0.10967 -0.16862 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 C   
+22047 O O   . VAL B-3 76  ? 1.17629 1.01482 1.20730 -0.25706 -0.10523 -0.16552 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 O   
+22048 C CB  . VAL B-3 76  ? 1.37739 1.20825 1.45318 -0.27295 -0.11349 -0.16058 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 CB  
+22049 C CG1 . VAL B-3 76  ? 1.46131 1.28615 1.54825 -0.28122 -0.11053 -0.15051 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 CG1 
+22050 C CG2 . VAL B-3 76  ? 1.09793 0.92197 1.17889 -0.26598 -0.12652 -0.17554 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 CG2 
+22051 N N   . GLU B-3 77  ? 1.27739 1.08477 1.28821 -0.24162 -0.11684 -0.17973 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 N   
+22052 C CA  . GLU B-3 77  ? 1.23538 1.03984 1.22647 -0.23011 -0.12112 -0.18839 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 CA  
+22053 C C   . GLU B-3 77  ? 1.16174 0.95848 1.12335 -0.22590 -0.10833 -0.18300 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 C   
+22054 O O   . GLU B-3 77  ? 1.00829 0.81433 0.96466 -0.22446 -0.10557 -0.18224 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 O   
+22055 C CB  . GLU B-3 77  ? 1.15235 0.93671 1.12776 -0.21710 -0.13383 -0.20194 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 CB  
+22056 C CG  . GLU B-3 77  ? 1.60262 1.37519 1.54708 -0.20158 -0.13885 -0.21065 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 CG  
+22057 C CD  . GLU B-3 77  ? 1.77326 1.52334 1.69883 -0.18782 -0.15347 -0.22446 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 CD  
+22058 O OE1 . GLU B-3 77  ? 1.54838 1.30284 1.49773 -0.19140 -0.16492 -0.23078 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 OE1 
+22059 O OE2 . GLU B-3 77  ? 1.56500 1.29058 1.44966 -0.17335 -0.15326 -0.22914 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 OE2 
+22060 N N   . SER B-3 78  ? 1.24376 1.02373 1.18791 -0.22438 -0.09947 -0.17984 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-3 N   
+22061 C CA  . SER B-3 78  ? 1.29694 1.06645 1.21289 -0.22050 -0.08636 -0.17698 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-3 CA  
+22062 C C   . SER B-3 78  ? 1.14382 0.93091 1.07196 -0.23228 -0.07560 -0.16564 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-3 C   
+22063 O O   . SER B-3 78  ? 1.26939 1.05402 1.17919 -0.23092 -0.06605 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-3 O   
+22064 C CB  . SER B-3 78  ? 1.28548 1.02954 1.17936 -0.21432 -0.07933 -0.18010 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-3 CB  
+22065 O OG  . SER B-3 78  ? 1.25767 1.00777 1.17275 -0.22311 -0.07510 -0.17411 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-3 OG  
+22066 N N   . GLU B-3 79  ? 1.18522 0.98752 1.14139 -0.24339 -0.07720 -0.15829 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 N   
+22067 C CA  . GLU B-3 79  ? 1.17069 0.98612 1.13481 -0.25345 -0.06867 -0.14773 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 CA  
+22068 C C   . GLU B-3 79  ? 1.23254 1.06776 1.21216 -0.26178 -0.07002 -0.14204 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 C   
+22069 O O   . GLU B-3 79  ? 1.16979 1.01351 1.14666 -0.26783 -0.06255 -0.13487 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 O   
+22070 C CB  . GLU B-3 79  ? 1.13411 0.94900 1.11376 -0.25894 -0.06853 -0.14224 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 CB  
+22071 C CG  . GLU B-3 79  ? 1.24719 1.04415 1.21482 -0.25182 -0.06413 -0.14774 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 CG  
+22072 C CD  . GLU B-3 79  ? 1.32111 1.11157 1.26726 -0.24908 -0.05152 -0.14924 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 CD  
+22073 O OE1 . GLU B-3 79  ? 1.23383 1.03554 1.18634 -0.25603 -0.04551 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 OE1 
+22074 O OE2 . GLU B-3 79  ? 1.62955 1.40189 1.55100 -0.23995 -0.04771 -0.15694 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 OE2 
+22075 N N   . ILE B-3 80  ? 1.24677 1.08919 1.24303 -0.26261 -0.07860 -0.14585 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 N   
+22076 C CA  . ILE B-3 80  ? 1.07340 0.93417 1.08766 -0.27190 -0.07734 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 CA  
+22077 C C   . ILE B-3 80  ? 1.08017 0.94879 1.09640 -0.26602 -0.08158 -0.14986 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 C   
+22078 O O   . ILE B-3 80  ? 1.18188 1.05968 1.19266 -0.26675 -0.07539 -0.14806 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 O   
+22079 C CB  . ILE B-3 80  ? 1.11669 0.98163 1.15684 -0.28157 -0.08133 -0.13626 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 CB  
+22080 C CG1 . ILE B-3 80  ? 1.10792 0.96580 1.14595 -0.28624 -0.07803 -0.12638 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 CG1 
+22081 C CG2 . ILE B-3 80  ? 0.98332 0.86468 1.04140 -0.29137 -0.07771 -0.13242 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 CG2 
+22082 C CD1 . ILE B-3 80  ? 1.02704 0.88386 1.08569 -0.29478 -0.08138 -0.12060 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 CD1 
+22083 N N   . ILE B-3 81  ? 1.06144 0.92649 1.08602 -0.25950 -0.09304 -0.16052 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 N   
+22084 C CA  . ILE B-3 81  ? 1.14452 1.02057 1.17896 -0.25389 -0.10029 -0.17068 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 CA  
+22085 C C   . ILE B-3 81  ? 1.26776 1.13551 1.27223 -0.24088 -0.09882 -0.17510 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 C   
+22086 O O   . ILE B-3 81  ? 1.28616 1.16596 1.29161 -0.24100 -0.09400 -0.17436 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 O   
+22087 C CB  . ILE B-3 81  ? 0.95317 0.82634 1.00341 -0.24930 -0.11531 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 CB  
+22088 C CG1 . ILE B-3 81  ? 1.05048 0.92982 1.13057 -0.26327 -0.11515 -0.17795 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 CG1 
+22089 C CG2 . ILE B-3 81  ? 1.13601 1.02282 1.19974 -0.24217 -0.12513 -0.19513 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 CG2 
+22090 C CD1 . ILE B-3 81  ? 1.10312 0.97892 1.20063 -0.26058 -0.12952 -0.19016 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 CD1 
+22091 N N   . ARG B-3 82  ? 1.22424 1.06884 1.19988 -0.22936 -0.10174 -0.17970 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 N   
+22092 C CA  . ARG B-3 82  ? 1.10439 0.93491 1.04700 -0.21570 -0.10045 -0.18441 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 CA  
+22093 C C   . ARG B-3 82  ? 1.11292 0.94615 1.04151 -0.22004 -0.08539 -0.17567 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 C   
+22094 O O   . ARG B-3 82  ? 1.27280 1.10682 1.18958 -0.21233 -0.08505 -0.17920 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 O   
+22095 C CB  . ARG B-3 82  ? 1.18673 0.98692 1.09698 -0.20436 -0.10247 -0.18931 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 CB  
+22096 C CG  . ARG B-3 82  ? 1.43979 1.21790 1.31014 -0.18840 -0.10199 -0.19496 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 CG  
+22097 C CD  . ARG B-3 82  ? 1.66332 1.41165 1.50553 -0.17493 -0.10997 -0.20370 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 CD  
+22098 N NE  . ARG B-3 82  ? 1.55942 1.31569 1.42246 -0.17053 -0.12967 -0.21398 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 NE  
+22099 C CZ  . ARG B-3 82  ? 1.54898 1.28342 1.39535 -0.16062 -0.14027 -0.22279 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 CZ  
+22100 N NH1 . ARG B-3 82  ? 2.06469 1.76651 1.87195 -0.15382 -0.13163 -0.22216 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 NH1 
+22101 N NH2 . ARG B-3 82  ? 1.64523 1.39021 1.51508 -0.15791 -0.15925 -0.23324 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 NH2 
+22102 N N   . PRO B-3 83  ? 1.12134 0.95568 1.05039 -0.23112 -0.07387 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 N   
+22103 C CA  . PRO B-3 83  ? 1.12844 0.96395 1.04228 -0.23447 -0.06089 -0.15910 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 CA  
+22104 C C   . PRO B-3 83  ? 1.18734 1.04540 1.11931 -0.24184 -0.05825 -0.15537 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 C   
+22105 O O   . PRO B-3 83  ? 1.23454 1.09217 1.15130 -0.23875 -0.05156 -0.15533 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 O   
+22106 C CB  . PRO B-3 83  ? 0.88462 0.71646 0.79826 -0.24379 -0.05248 -0.15108 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 CB  
+22107 C CG  . PRO B-3 83  ? 1.05720 0.87905 0.97652 -0.24114 -0.05950 -0.15443 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 CG  
+22108 C CD  . PRO B-3 83  ? 1.09872 0.92952 1.03744 -0.23867 -0.07263 -0.16029 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 CD  
+22109 N N   . PHE B-3 84  ? 1.24276 1.11846 1.20552 -0.25176 -0.06175 -0.15229 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 N   
+22110 C CA  . PHE B-3 84  ? 1.21149 1.10595 1.18938 -0.26161 -0.05488 -0.14658 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CA  
+22111 C C   . PHE B-3 84  ? 1.33787 1.24980 1.34472 -0.26195 -0.06109 -0.15329 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 C   
+22112 O O   . PHE B-3 84  ? 1.32090 1.24818 1.34678 -0.27283 -0.05451 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 O   
+22113 C CB  . PHE B-3 84  ? 1.08536 0.98330 1.07140 -0.27555 -0.04910 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CB  
+22114 C CG  . PHE B-3 84  ? 1.04143 0.92550 1.00799 -0.27551 -0.04547 -0.13027 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CG  
+22115 C CD1 . PHE B-3 84  ? 1.00684 0.88688 0.95212 -0.27544 -0.03645 -0.12777 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CD1 
+22116 C CD2 . PHE B-3 84  ? 1.00754 0.88318 0.97949 -0.27584 -0.05064 -0.12952 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CD2 
+22117 C CE1 . PHE B-3 84  ? 0.88161 0.75129 0.81427 -0.27636 -0.03265 -0.12535 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CE1 
+22118 C CE2 . PHE B-3 84  ? 1.05896 0.92441 1.01806 -0.27579 -0.04662 -0.12677 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CE2 
+22119 C CZ  . PHE B-3 84  ? 0.90388 0.76729 0.84481 -0.27640 -0.03760 -0.12505 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CZ  
+22120 N N   . ILE B-3 85  ? 1.34979 1.25923 1.36056 -0.25029 -0.07339 -0.16521 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 N   
+22121 C CA  . ILE B-3 85  ? 1.19964 1.12887 1.24348 -0.25067 -0.08022 -0.17390 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 CA  
+22122 C C   . ILE B-3 85  ? 1.28471 1.22646 1.32916 -0.24644 -0.07469 -0.17697 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 C   
+22123 O O   . ILE B-3 85  ? 1.22250 1.18555 1.29727 -0.25380 -0.07082 -0.17880 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 O   
+22124 C CB  . ILE B-3 85  ? 1.12553 1.04893 1.17501 -0.23890 -0.09793 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 CB  
+22125 C CG1 . ILE B-3 85  ? 1.03310 0.98043 1.12333 -0.24018 -0.10593 -0.19838 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 CG1 
+22126 C CG2 . ILE B-3 85  ? 1.20427 1.10740 1.21686 -0.22037 -0.10397 -0.19371 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 CG2 
+22127 C CD1 . ILE B-3 85  ? 1.34431 1.28750 1.44129 -0.22774 -0.12600 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 CD1 
+22128 N N   . LYS B-3 86  ? 1.35433 1.28175 1.36536 -0.23479 -0.07273 -0.17777 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 N   
+22129 C CA  . LYS B-3 86  ? 1.14526 1.08159 1.15336 -0.22979 -0.06671 -0.18024 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 CA  
+22130 C C   . LYS B-3 86  ? 1.23331 1.17954 1.24470 -0.24472 -0.04968 -0.16899 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 C   
+22131 O O   . LYS B-3 86  ? 1.44515 1.40757 1.47123 -0.24629 -0.04330 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 O   
+22132 C CB  . LYS B-3 86  ? 1.25448 1.16759 1.22166 -0.21387 -0.06782 -0.18308 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 CB  
+22133 C CG  . LYS B-3 86  ? 1.02336 0.92363 0.98125 -0.19595 -0.08530 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 CG  
+22134 C CD  . LYS B-3 86  ? 1.35638 1.22637 1.26630 -0.18115 -0.08333 -0.19590 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 CD  
+22135 C CE  . LYS B-3 86  ? 1.31763 1.18729 1.22159 -0.16284 -0.09261 -0.20657 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 CE  
+22136 N NZ  . LYS B-3 86  ? 1.37243 1.24999 1.29730 -0.15176 -0.11401 -0.21999 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 NZ  
+22137 N N   . ASP B-3 87  ? 1.33550 1.27168 1.33286 -0.25500 -0.04252 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 N   
+22138 C CA  . ASP B-3 87  ? 1.22205 1.16520 1.21970 -0.26884 -0.02855 -0.14698 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 CA  
+22139 C C   . ASP B-3 87  ? 1.09745 1.05842 1.12940 -0.28106 -0.02572 -0.14508 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 C   
+22140 O O   . ASP B-3 87  ? 1.35741 1.32881 1.39585 -0.28882 -0.01399 -0.14139 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 O   
+22141 C CB  . ASP B-3 87  ? 1.25711 1.18549 1.23331 -0.27538 -0.02473 -0.13681 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 CB  
+22142 C CG  . ASP B-3 87  ? 1.17922 1.11178 1.15074 -0.28823 -0.01288 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 CG  
+22143 O OD1 . ASP B-3 87  ? 1.56257 1.50436 1.53585 -0.29011 -0.00446 -0.12650 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 OD1 
+22144 O OD2 . ASP B-3 87  ? 1.37843 1.30415 1.34375 -0.29569 -0.01253 -0.11781 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 OD2 
+22145 N N   . ALA B-3 88  ? 1.22429 1.18704 1.27751 -0.28316 -0.03512 -0.14803 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-3 N   
+22146 C CA  . ALA B-3 88  ? 1.08775 1.06341 1.17270 -0.29646 -0.03086 -0.14571 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-3 CA  
+22147 C C   . ALA B-3 88  ? 1.11755 1.11466 1.23544 -0.29461 -0.03093 -0.15748 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-3 C   
+22148 O O   . ALA B-3 88  ? 1.11549 1.12508 1.25369 -0.30625 -0.01864 -0.15480 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-3 O   
+22149 C CB  . ALA B-3 88  ? 1.38616 1.35418 1.48216 -0.29988 -0.04041 -0.14505 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-3 CB  
+22150 N N   . PHE B-3 89  ? 1.28428 1.28514 1.40775 -0.27972 -0.04444 -0.17111 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 N   
+22151 C CA  . PHE B-3 89  ? 1.11119 1.13476 1.27253 -0.27640 -0.04879 -0.18514 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CA  
+22152 C C   . PHE B-3 89  ? 1.12317 1.15292 1.27658 -0.26141 -0.05035 -0.19367 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 C   
+22153 O O   . PHE B-3 89  ? 1.27202 1.32265 1.45887 -0.25639 -0.05533 -0.20697 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 O   
+22154 C CB  . PHE B-3 89  ? 1.14462 1.17004 1.32768 -0.27086 -0.06755 -0.19714 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CB  
+22155 C CG  . PHE B-3 89  ? 1.08262 1.10440 1.28169 -0.28575 -0.06616 -0.19127 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CG  
+22156 C CD1 . PHE B-3 89  ? 1.34054 1.36446 1.54715 -0.30361 -0.04870 -0.17904 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CD1 
+22157 C CD2 . PHE B-3 89  ? 1.19622 1.20941 1.39977 -0.28118 -0.08224 -0.19801 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CD2 
+22158 C CE1 . PHE B-3 89  ? 1.52602 1.54285 1.74443 -0.31628 -0.04742 -0.17313 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CE1 
+22159 C CE2 . PHE B-3 89  ? 1.33987 1.34779 1.55754 -0.29432 -0.08079 -0.19282 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CE2 
+22160 C CZ  . PHE B-3 89  ? 1.33234 1.34174 1.55757 -0.31174 -0.06342 -0.18012 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CZ  
+22161 N N   . GLY B-3 90  ? 0.97198 0.98430 1.08414 -0.25396 -0.04639 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-3 N   
+22162 C CA  . GLY B-3 90  ? 1.24269 1.25617 1.34255 -0.23914 -0.04709 -0.19442 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-3 CA  
+22163 C C   . GLY B-3 90  ? 1.26128 1.25637 1.33565 -0.21924 -0.06417 -0.20242 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-3 C   
+22164 O O   . GLY B-3 90  ? 1.24131 1.22543 1.31169 -0.21637 -0.07645 -0.20460 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-3 O   
+22165 N N   . ASN B-3 91  ? 1.33642 1.32547 1.39054 -0.20470 -0.06416 -0.20688 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 N   
+22166 C CA  . ASN B-3 91  ? 1.24080 1.20636 1.26211 -0.18428 -0.07822 -0.21346 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 CA  
+22167 C C   . ASN B-3 91  ? 1.51906 1.49410 1.56424 -0.17019 -0.10025 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 C   
+22168 O O   . ASN B-3 91  ? 1.82744 1.77974 1.84267 -0.15216 -0.11420 -0.23561 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 O   
+22169 C CB  . ASN B-3 91  ? 1.55416 1.50764 1.54516 -0.17262 -0.07103 -0.21317 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 CB  
+22170 C CG  . ASN B-3 91  ? 1.62972 1.56591 1.58734 -0.18336 -0.05278 -0.19903 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 CG  
+22171 O OD1 . ASN B-3 91  ? 1.73602 1.64361 1.65421 -0.17788 -0.05225 -0.19519 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 OD1 
+22172 N ND2 . ASN B-3 91  ? 1.73622 1.68885 1.70933 -0.19896 -0.03735 -0.19190 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 ND2 
+22173 N N   . ASP B-3 92  ? 1.63283 1.63924 1.72996 -0.17787 -0.10354 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 N   
+22174 C CA  . ASP B-3 92  ? 1.52790 1.54648 1.65306 -0.16507 -0.12617 -0.25504 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 CA  
+22175 C C   . ASP B-3 92  ? 1.55467 1.55513 1.66718 -0.16331 -0.14074 -0.25654 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 C   
+22176 O O   . ASP B-3 92  ? 1.79788 1.79166 1.90659 -0.14579 -0.16254 -0.26990 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 O   
+22177 C CB  . ASP B-3 92  ? 1.60477 1.66239 1.79334 -0.17708 -0.12333 -0.26352 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 CB  
+22178 C CG  . ASP B-3 92  ? 1.79247 1.86909 1.99652 -0.17782 -0.10843 -0.26409 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 CG  
+22179 O OD1 . ASP B-3 92  ? 1.64471 1.71620 1.83209 -0.15838 -0.11530 -0.27087 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 OD1 
+22180 O OD2 . ASP B-3 92  ? 1.88349 1.97773 2.11402 -0.19741 -0.08924 -0.25760 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 OD2 
+22181 N N   . TYR B-3 93  ? 1.40579 1.39707 1.51053 -0.18012 -0.12981 -0.24359 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 N   
+22182 C CA  . TYR B-3 93  ? 1.34281 1.31872 1.44023 -0.18143 -0.14050 -0.24416 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CA  
+22183 C C   . TYR B-3 93  ? 1.50500 1.44311 1.54470 -0.16873 -0.14249 -0.23921 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 C   
+22184 O O   . TYR B-3 93  ? 1.47165 1.39568 1.47959 -0.16954 -0.12775 -0.22858 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 O   
+22185 C CB  . TYR B-3 93  ? 1.24526 1.22797 1.36167 -0.20461 -0.12714 -0.23242 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CB  
+22186 C CG  . TYR B-3 93  ? 1.28621 1.30100 1.45858 -0.21861 -0.12428 -0.23774 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CG  
+22187 C CD1 . TYR B-3 93  ? 1.17984 1.21645 1.37387 -0.22466 -0.11070 -0.23686 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CD1 
+22188 C CD2 . TYR B-3 93  ? 1.26845 1.29011 1.47172 -0.22641 -0.13345 -0.24406 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CD2 
+22189 C CE1 . TYR B-3 93  ? 1.18322 1.24759 1.42854 -0.23840 -0.10497 -0.24210 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CE1 
+22190 C CE2 . TYR B-3 93  ? 1.26582 1.31502 1.52109 -0.24064 -0.12849 -0.24939 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CE2 
+22191 C CZ  . TYR B-3 93  ? 1.33026 1.40072 1.60657 -0.24682 -0.11348 -0.24831 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CZ  
+22192 O OH  . TYR B-3 93  ? 1.45261 1.54908 1.78092 -0.26195 -0.10549 -0.25395 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 OH  
+22193 N N   . PRO B-3 94  ? 1.50734 1.42747 1.53239 -0.15740 -0.15956 -0.24739 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 N   
+22194 C CA  . PRO B-3 94  ? 1.53457 1.41568 1.50291 -0.14457 -0.15996 -0.24391 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 CA  
+22195 C C   . PRO B-3 94  ? 1.51328 1.37825 1.46643 -0.15748 -0.14841 -0.23215 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 C   
+22196 O O   . PRO B-3 94  ? 1.50319 1.38157 1.48640 -0.17185 -0.14801 -0.22989 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 O   
+22197 C CB  . PRO B-3 94  ? 1.65806 1.52776 1.61906 -0.12509 -0.18529 -0.26019 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 CB  
+22198 C CG  . PRO B-3 94  ? 1.58885 1.48808 1.60451 -0.13630 -0.19544 -0.26838 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 CG  
+22199 C CD  . PRO B-3 94  ? 1.32390 1.25773 1.38299 -0.15416 -0.18002 -0.26243 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 CD  
+22200 N N   . ASP B-3 95  ? 1.46699 1.30173 1.37306 -0.15186 -0.13835 -0.22510 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 N   
+22201 C CA  . ASP B-3 95  ? 1.46615 1.28231 1.35435 -0.16039 -0.12832 -0.21633 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 CA  
+22202 C C   . ASP B-3 95  ? 1.59232 1.37469 1.44427 -0.14572 -0.13790 -0.22315 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 C   
+22203 O O   . ASP B-3 95  ? 1.61706 1.38367 1.45651 -0.15153 -0.13039 -0.21800 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 O   
+22204 C CB  . ASP B-3 95  ? 1.38467 1.19179 1.24984 -0.16758 -0.10719 -0.20400 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 CB  
+22205 C CG  . ASP B-3 95  ? 1.53030 1.32003 1.36047 -0.15322 -0.10404 -0.20620 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 CG  
+22206 O OD1 . ASP B-3 95  ? 1.68975 1.47566 1.51407 -0.13668 -0.11915 -0.21682 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 OD1 
+22207 O OD2 . ASP B-3 95  ? 1.39454 1.17381 1.20331 -0.15809 -0.08714 -0.19790 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 OD2 
+22208 N N   . ASN B-3 96  ? 1.67802 1.44782 1.51179 -0.12612 -0.15435 -0.23498 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 N   
+22209 C CA  . ASN B-3 96  ? 1.70416 1.43979 1.50092 -0.11046 -0.16603 -0.24296 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 CA  
+22210 C C   . ASN B-3 96  ? 1.73792 1.48653 1.56472 -0.10852 -0.18801 -0.25526 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 C   
+22211 O O   . ASN B-3 96  ? 1.70652 1.43140 1.50632 -0.09103 -0.20508 -0.26640 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 O   
+22212 C CB  . ASN B-3 96  ? 1.67961 1.38626 1.42925 -0.08782 -0.17199 -0.24853 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 CB  
+22213 C CG  . ASN B-3 96  ? 1.66761 1.39925 1.44247 -0.07859 -0.18697 -0.25742 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 CG  
+22214 O OD1 . ASN B-3 96  ? 1.63466 1.40440 1.46325 -0.08790 -0.19536 -0.26228 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 OD1 
+22215 N ND2 . ASN B-3 96  ? 1.77792 1.48708 1.51439 -0.06002 -0.18948 -0.25999 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 ND2 
+22216 N N   . PHE B-3 97  ? 1.79956 1.58311 1.67973 -0.12612 -0.18774 -0.25379 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 N   
+22217 C CA  . PHE B-3 97  ? 1.63100 1.42977 1.54608 -0.12685 -0.20730 -0.26622 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CA  
+22218 C C   . PHE B-3 97  ? 1.82746 1.59841 1.71980 -0.12420 -0.21215 -0.26879 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 C   
+22219 O O   . PHE B-3 97  ? 1.93459 1.68417 1.79981 -0.12881 -0.19604 -0.25838 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 O   
+22220 C CB  . PHE B-3 97  ? 1.66210 1.49962 1.63581 -0.14864 -0.20076 -0.26192 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CB  
+22221 C CG  . PHE B-3 97  ? 1.68484 1.52104 1.66036 -0.16691 -0.18024 -0.24572 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CG  
+22222 C CD1 . PHE B-3 97  ? 1.69160 1.53211 1.65882 -0.17472 -0.16078 -0.23223 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CD1 
+22223 C CD2 . PHE B-3 97  ? 1.49055 1.32073 1.47613 -0.17544 -0.18162 -0.24477 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CD2 
+22224 C CE1 . PHE B-3 97  ? 1.63224 1.47208 1.60166 -0.19001 -0.14470 -0.21860 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CE1 
+22225 C CE2 . PHE B-3 97  ? 1.51357 1.34253 1.50147 -0.19026 -0.16471 -0.23053 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CE2 
+22226 C CZ  . PHE B-3 97  ? 1.67176 1.50609 1.65188 -0.19723 -0.14705 -0.21766 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CZ  
+22227 N N   . THR B-3 98  ? 1.88877 1.66077 1.79421 -0.11665 -0.23467 -0.28399 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 N   
+22228 C CA  . THR B-3 98  ? 1.78071 1.52734 1.66772 -0.11362 -0.24182 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 CA  
+22229 C C   . THR B-3 98  ? 1.71067 1.48366 1.65196 -0.12834 -0.25057 -0.29504 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 C   
+22230 O O   . THR B-3 98  ? 1.77209 1.57054 1.75117 -0.12749 -0.26719 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 O   
+22231 C CB  . THR B-3 98  ? 1.87447 1.58929 1.71720 -0.08863 -0.26270 -0.30337 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 CB  
+22232 O OG1 . THR B-3 98  ? 2.01969 1.71059 1.81387 -0.07463 -0.25458 -0.29805 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 OG1 
+22233 C CG2 . THR B-3 98  ? 1.72244 1.40374 1.53484 -0.08514 -0.26494 -0.30642 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 CG2 
+22234 N N   . ALA B-3 99  ? 1.53038 1.29694 1.47687 -0.14173 -0.23902 -0.28675 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-3 N   
+22235 C CA  . ALA B-3 99  ? 1.51267 1.29988 1.50787 -0.15746 -0.24367 -0.29009 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-3 CA  
+22236 C C   . ALA B-3 99  ? 1.88863 1.65555 1.87369 -0.14802 -0.26350 -0.30551 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-3 C   
+22237 O O   . ALA B-3 99  ? 1.82197 1.55472 1.76428 -0.13968 -0.26074 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-3 O   
+22238 C CB  . ALA B-3 99  ? 1.59570 1.38556 1.60197 -0.17589 -0.22200 -0.27298 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-3 CB  
+22239 N N   . GLU B-3 100 ? 1.91709 1.70479 1.94206 -0.14961 -0.28285 -0.32094 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 N   
+22240 C CA  . GLU B-3 100 ? 2.03297 1.80538 2.05582 -0.14263 -0.30391 -0.33767 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 CA  
+22241 C C   . GLU B-3 100 ? 1.95494 1.74756 2.03124 -0.16353 -0.30236 -0.33896 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 C   
+22242 O O   . GLU B-3 100 ? 1.84889 1.67602 1.97682 -0.17600 -0.30271 -0.34178 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 O   
+22243 C CB  . GLU B-3 100 ? 2.11136 1.88807 2.13377 -0.12434 -0.33186 -0.35825 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 CB  
+22244 C CG  . GLU B-3 100 ? 1.90550 1.65189 1.86519 -0.10048 -0.33607 -0.35832 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 CG  
+22245 C CD  . GLU B-3 100 ? 2.28763 2.03104 2.24000 -0.07912 -0.36799 -0.38018 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 CD  
+22246 O OE1 . GLU B-3 100 ? 2.48930 2.26310 2.49484 -0.08427 -0.38606 -0.39571 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 OE1 
+22247 O OE2 . GLU B-3 100 ? 2.39237 2.10192 2.28554 -0.05696 -0.37510 -0.38234 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 OE2 
+22248 N N   . TYR B-3 101 ? 1.88495 1.65424 1.94814 -0.16726 -0.29938 -0.33714 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 N   
+22249 C CA  . TYR B-3 101 ? 1.73078 1.51300 1.83883 -0.18730 -0.29488 -0.33575 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CA  
+22250 C C   . TYR B-3 101 ? 1.74091 1.53739 1.88797 -0.18883 -0.31826 -0.35767 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 C   
+22251 O O   . TYR B-3 101 ? 1.95354 1.77628 2.15392 -0.20700 -0.31493 -0.35892 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 O   
+22252 C CB  . TYR B-3 101 ? 1.58179 1.33340 1.66332 -0.18914 -0.28493 -0.32782 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CB  
+22253 C CG  . TYR B-3 101 ? 1.69611 1.43704 1.74812 -0.19014 -0.26119 -0.30732 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CG  
+22254 C CD1 . TYR B-3 101 ? 1.76041 1.47636 1.75935 -0.17346 -0.25782 -0.30537 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CD1 
+22255 C CD2 . TYR B-3 101 ? 1.67721 1.43151 1.75387 -0.20769 -0.24228 -0.29058 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CD2 
+22256 C CE1 . TYR B-3 101 ? 1.81541 1.52333 1.79194 -0.17556 -0.23582 -0.28846 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CE1 
+22257 C CE2 . TYR B-3 101 ? 1.70512 1.45166 1.75799 -0.20833 -0.22281 -0.27372 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CE2 
+22258 C CZ  . TYR B-3 101 ? 1.83353 1.55850 1.83897 -0.19289 -0.21945 -0.27331 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CZ  
+22259 O OH  . TYR B-3 101 ? 1.74655 1.46550 1.73273 -0.19470 -0.19970 -0.25824 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 OH  
+22260 N N   . PHE B-3 102 ? 1.96320 1.74139 2.08389 -0.17007 -0.34188 -0.37573 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 N   
+22261 C CA  . PHE B-3 102 ? 1.98372 1.77180 2.13948 -0.17103 -0.36633 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CA  
+22262 C C   . PHE B-3 102 ? 1.90677 1.73275 2.10700 -0.17041 -0.38033 -0.41218 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 C   
+22263 O O   . PHE B-3 102 ? 1.69395 1.54466 1.95019 -0.18307 -0.38960 -0.42594 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 O   
+22264 C CB  . PHE B-3 102 ? 1.99427 1.74556 2.10169 -0.15017 -0.38810 -0.41397 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CB  
+22265 C CG  . PHE B-3 102 ? 1.89417 1.60553 1.95042 -0.14676 -0.37304 -0.40150 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CG  
+22266 C CD1 . PHE B-3 102 ? 1.81568 1.52643 1.88959 -0.16525 -0.35191 -0.38702 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CD1 
+22267 C CD2 . PHE B-3 102 ? 1.95813 1.63125 1.94806 -0.12448 -0.37936 -0.40453 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CD2 
+22268 C CE1 . PHE B-3 102 ? 1.77868 1.45528 1.81011 -0.16141 -0.33813 -0.37695 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CE1 
+22269 C CE2 . PHE B-3 102 ? 2.05602 1.69333 2.00184 -0.12188 -0.36320 -0.39417 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CE2 
+22270 C CZ  . PHE B-3 102 ? 1.92640 1.56743 1.89557 -0.14031 -0.34289 -0.38090 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CZ  
+22271 N N   . ASP B-3 103 ? 2.07676 1.90771 2.25514 -0.15623 -0.38121 -0.40923 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 N   
+22272 C CA  . ASP B-3 103 ? 2.16125 2.02562 2.37721 -0.15078 -0.39750 -0.42447 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 CA  
+22273 C C   . ASP B-3 103 ? 2.15343 2.05559 2.41756 -0.16978 -0.37550 -0.41255 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 C   
+22274 O O   . ASP B-3 103 ? 1.99660 1.89493 2.25060 -0.18221 -0.34842 -0.39020 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 O   
+22275 C CB  . ASP B-3 103 ? 2.34149 2.18833 2.50602 -0.12284 -0.41216 -0.42913 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 CB  
+22276 C CG  . ASP B-3 103 ? 2.35936 2.16644 2.47266 -0.10200 -0.43577 -0.44288 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 CG  
+22277 O OD1 . ASP B-3 103 ? 2.33932 2.14389 2.47293 -0.10733 -0.45005 -0.45711 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 OD1 
+22278 O OD2 . ASP B-3 103 ? 2.15876 1.93476 2.20955 -0.08038 -0.43944 -0.43969 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 OD2 
+22279 N N   . ASN B-3 104 ? 2.12028 2.05914 2.43787 -0.17142 -0.38808 -0.42903 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 N   
+22280 C CA  . ASN B-3 104 ? 2.03531 2.01101 2.39698 -0.18504 -0.36990 -0.42172 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 CA  
+22281 C C   . ASN B-3 104 ? 1.84994 1.83508 2.24510 -0.21406 -0.34269 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 C   
+22282 O O   . ASN B-3 104 ? 1.90503 1.88916 2.28734 -0.22343 -0.31687 -0.38462 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 O   
+22283 C CB  . ASN B-3 104 ? 1.93165 1.90028 2.25055 -0.17204 -0.35839 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 CB  
+22284 C CG  . ASN B-3 104 ? 1.96333 1.91728 2.24334 -0.14215 -0.38427 -0.42018 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 CG  
+22285 O OD1 . ASN B-3 104 ? 1.90424 1.81866 2.12129 -0.12657 -0.38925 -0.41574 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 OD1 
+22286 N ND2 . ASN B-3 104 ? 1.95043 1.93489 2.26731 -0.13355 -0.40033 -0.43708 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 ND2 
+22287 N N   . GLN B-3 105 ? 1.72768 1.72017 2.16490 -0.22781 -0.34967 -0.41933 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 N   
+22288 C CA  . GLN B-3 105 ? 1.65246 1.65724 2.13112 -0.25575 -0.32587 -0.40895 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 CA  
+22289 C C   . GLN B-3 105 ? 1.56448 1.61145 2.10251 -0.26739 -0.31673 -0.41474 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 C   
+22290 O O   . GLN B-3 105 ? 1.76814 1.83938 2.33395 -0.25657 -0.33326 -0.43252 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 O   
+22291 C CB  . GLN B-3 105 ? 1.62295 1.61690 2.11573 -0.26386 -0.33049 -0.41462 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 CB  
+22292 C CG  . GLN B-3 105 ? 1.61761 1.57110 2.06542 -0.26435 -0.32691 -0.40351 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 CG  
+22293 C CD  . GLN B-3 105 ? 1.84256 1.78650 2.30659 -0.27462 -0.32630 -0.40609 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 CD  
+22294 O OE1 . GLN B-3 105 ? 1.78321 1.74470 2.28031 -0.27432 -0.33741 -0.42115 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 OE1 
+22295 N NE2 . GLN B-3 105 ? 1.99273 1.90857 2.43467 -0.28355 -0.31345 -0.39196 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 NE2 
+22296 N N   . PHE B-3 106 ? 1.67233 1.72650 2.22352 -0.28695 -0.28721 -0.39602 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 N   
+22297 C CA  . PHE B-3 106 ? 1.79142 1.88247 2.39526 -0.29964 -0.27328 -0.39944 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CA  
+22298 C C   . PHE B-3 106 ? 1.58287 1.67466 2.21407 -0.32636 -0.24555 -0.38559 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 C   
+22299 O O   . PHE B-3 106 ? 1.46891 1.53230 2.07599 -0.33505 -0.23713 -0.37211 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 O   
+22300 C CB  . PHE B-3 106 ? 1.76336 1.86018 2.33917 -0.29047 -0.26015 -0.38477 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CB  
+22301 C CG  . PHE B-3 106 ? 1.69137 1.75790 2.21012 -0.29176 -0.24121 -0.35699 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CG  
+22302 C CD1 . PHE B-3 106 ? 1.61338 1.65088 2.07192 -0.27228 -0.25215 -0.35114 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CD1 
+22303 C CD2 . PHE B-3 106 ? 1.76486 1.83110 2.29001 -0.31222 -0.21234 -0.33746 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CD2 
+22304 C CE1 . PHE B-3 106 ? 1.68963 1.70237 2.10160 -0.27397 -0.23486 -0.32759 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CE1 
+22305 C CE2 . PHE B-3 106 ? 1.78910 1.82944 2.26460 -0.31250 -0.19747 -0.31363 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CE2 
+22306 C CZ  . PHE B-3 106 ? 1.79554 1.81111 2.21745 -0.29372 -0.20887 -0.30933 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CZ  
+22307 N N   . ALA B-3 107 ? 1.56964 1.69249 2.24990 -0.33841 -0.23079 -0.38892 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-3 N   
+22308 C CA  . ALA B-3 107 ? 1.69888 1.82167 2.40644 -0.36265 -0.20493 -0.37805 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-3 CA  
+22309 C C   . ALA B-3 107 ? 1.85463 1.97161 2.55165 -0.37879 -0.17451 -0.35640 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-3 C   
+22310 O O   . ALA B-3 107 ? 1.82104 1.91831 2.51231 -0.39592 -0.15497 -0.34055 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-3 O   
+22311 C CB  . ALA B-3 107 ? 1.56226 1.71934 2.33015 -0.36800 -0.20357 -0.39453 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-3 CB  
+22312 N N   . SER B-3 108 ? 1.90643 2.03809 2.59870 -0.37334 -0.17021 -0.35545 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-3 N   
+22313 C CA  . SER B-3 108 ? 1.86832 1.99593 2.54659 -0.38621 -0.13969 -0.33353 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-3 CA  
+22314 C C   . SER B-3 108 ? 1.89567 2.00719 2.51105 -0.36840 -0.14063 -0.31640 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-3 C   
+22315 O O   . SER B-3 108 ? 1.84406 1.95794 2.43926 -0.34658 -0.16194 -0.32537 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-3 O   
+22316 C CB  . SER B-3 108 ? 1.94354 2.10662 2.67444 -0.39701 -0.12340 -0.34282 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-3 CB  
+22317 O OG  . SER B-3 108 ? 1.98041 2.15477 2.75434 -0.40755 -0.11815 -0.35054 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-3 OG  
+22318 N N   . TYR B-3 109 ? 1.90456 1.99802 2.48829 -0.37805 -0.11708 -0.29194 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 N   
+22319 C CA  . TYR B-3 109 ? 1.85808 1.93646 2.38495 -0.36420 -0.11509 -0.27518 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CA  
+22320 C C   . TYR B-3 109 ? 1.82661 1.92844 2.35622 -0.35087 -0.11778 -0.28265 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 C   
+22321 O O   . TYR B-3 109 ? 1.84157 1.93345 2.32892 -0.33275 -0.12715 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 O   
+22322 C CB  . TYR B-3 109 ? 1.69696 1.75593 2.19744 -0.37855 -0.08944 -0.24999 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CB  
+22323 C CG  . TYR B-3 109 ? 1.58200 1.62769 2.02879 -0.36708 -0.08528 -0.23316 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CG  
+22324 C CD1 . TYR B-3 109 ? 1.62311 1.64879 2.02834 -0.35144 -0.10048 -0.22953 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CD1 
+22325 C CD2 . TYR B-3 109 ? 1.53393 1.58598 1.97185 -0.37269 -0.06496 -0.22154 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CD2 
+22326 C CE1 . TYR B-3 109 ? 1.49866 1.51287 1.85851 -0.34237 -0.09565 -0.21552 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CE1 
+22327 C CE2 . TYR B-3 109 ? 1.53883 1.57881 1.92934 -0.36306 -0.06168 -0.20750 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CE2 
+22328 C CZ  . TYR B-3 109 ? 1.46080 1.48267 1.81414 -0.34834 -0.07706 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CZ  
+22329 O OH  . TYR B-3 109 ? 1.27625 1.28685 1.58608 -0.34009 -0.07285 -0.19222 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 OH  
+22330 N N   . ASP B-3 110 ? 1.78943 1.92147 2.36885 -0.35950 -0.10869 -0.29424 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 N   
+22331 C CA  . ASP B-3 110 ? 1.75327 1.90893 2.33968 -0.34579 -0.11198 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 CA  
+22332 C C   . ASP B-3 110 ? 1.74889 1.91226 2.33780 -0.32293 -0.14429 -0.32371 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 C   
+22333 O O   . ASP B-3 110 ? 1.65299 1.81812 2.21644 -0.30367 -0.15314 -0.32532 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 O   
+22334 C CB  . ASP B-3 110 ? 1.83354 2.02081 2.47778 -0.36103 -0.09343 -0.31222 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 CB  
+22335 C CG  . ASP B-3 110 ? 2.00769 2.18283 2.64743 -0.38435 -0.06073 -0.29251 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 CG  
+22336 O OD1 . ASP B-3 110 ? 2.01183 2.16616 2.64736 -0.39785 -0.05591 -0.28436 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 OD1 
+22337 O OD2 . ASP B-3 110 ? 2.13925 2.32344 2.77749 -0.38853 -0.03994 -0.28527 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 OD2 
+22338 N N   . LYS B-3 111 ? 1.78908 1.95437 2.40577 -0.32431 -0.16246 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 N   
+22339 C CA  . LYS B-3 111 ? 1.82081 1.99045 2.43744 -0.30199 -0.19532 -0.36042 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 CA  
+22340 C C   . LYS B-3 111 ? 1.77507 1.91055 2.32110 -0.28244 -0.20762 -0.34958 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 C   
+22341 O O   . LYS B-3 111 ? 1.81544 1.95031 2.33970 -0.25970 -0.22577 -0.35818 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 O   
+22342 C CB  . LYS B-3 111 ? 1.67722 1.85349 2.33698 -0.30960 -0.21134 -0.37963 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 CB  
+22343 C CG  . LYS B-3 111 ? 1.70402 1.91353 2.43826 -0.33102 -0.19774 -0.39223 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 CG  
+22344 C CD  . LYS B-3 111 ? 1.81969 2.06791 2.59633 -0.32076 -0.20507 -0.41147 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 CD  
+22345 C CE  . LYS B-3 111 ? 1.91486 2.17110 2.69790 -0.29668 -0.24417 -0.43643 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 CE  
+22346 N NZ  . LYS B-3 111 ? 1.89210 2.18762 2.72088 -0.28526 -0.25358 -0.45689 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 NZ  
+22347 N N   . GLY B-3 112 ? 1.73841 1.84412 2.24806 -0.29064 -0.19732 -0.33104 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-3 N   
+22348 C CA  . GLY B-3 112 ? 1.80794 1.88140 2.25429 -0.27401 -0.20612 -0.32142 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-3 CA  
+22349 C C   . GLY B-3 112 ? 1.79186 1.86076 2.19896 -0.26270 -0.19691 -0.30931 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-3 C   
+22350 O O   . GLY B-3 112 ? 1.71015 1.75851 2.07131 -0.24356 -0.20865 -0.30878 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-3 O   
+22351 N N   . LEU B-3 113 ? 1.71124 1.79660 2.13373 -0.27460 -0.17476 -0.29962 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 N   
+22352 C CA  . LEU B-3 113 ? 1.65578 1.73807 2.04399 -0.26461 -0.16566 -0.28956 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 CA  
+22353 C C   . LEU B-3 113 ? 1.67847 1.77283 2.06903 -0.24255 -0.18463 -0.30682 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 C   
+22354 O O   . LEU B-3 113 ? 1.52002 1.59818 1.86563 -0.22612 -0.18750 -0.30182 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 O   
+22355 C CB  . LEU B-3 113 ? 1.46961 1.56723 1.87604 -0.28215 -0.13851 -0.27769 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 CB  
+22356 C CG  . LEU B-3 113 ? 1.44859 1.53174 1.84802 -0.30296 -0.11874 -0.25896 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 CG  
+22357 C CD1 . LEU B-3 113 ? 1.28563 1.38150 1.69759 -0.31768 -0.09276 -0.24856 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 CD1 
+22358 C CD2 . LEU B-3 113 ? 1.56162 1.61275 1.90501 -0.29691 -0.11942 -0.24324 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 CD2 
+22359 N N   . GLN B-3 114 ? 1.65658 1.77852 2.09970 -0.24155 -0.19807 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 N   
+22360 C CA  . GLN B-3 114 ? 1.65200 1.78653 2.10056 -0.21878 -0.21920 -0.34602 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 CA  
+22361 C C   . GLN B-3 114 ? 1.67053 1.77713 2.07635 -0.19686 -0.24598 -0.35337 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 C   
+22362 O O   . GLN B-3 114 ? 1.74347 1.84151 2.11948 -0.17409 -0.25927 -0.35868 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 O   
+22363 C CB  . GLN B-3 114 ? 1.63198 1.80642 2.15424 -0.22423 -0.22700 -0.36833 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 CB  
+22364 C CG  . GLN B-3 114 ? 1.72839 1.92620 2.29639 -0.25074 -0.19802 -0.36172 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 CG  
+22365 C CD  . GLN B-3 114 ? 2.03823 2.27868 2.67331 -0.25159 -0.19933 -0.38228 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 CD  
+22366 O OE1 . GLN B-3 114 ? 2.14613 2.39942 2.78009 -0.23665 -0.20143 -0.38718 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 OE1 
+22367 N NE2 . GLN B-3 114 ? 1.85391 2.11640 2.54953 -0.26924 -0.19738 -0.39513 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 NE2 
+22368 N N   . VAL B-3 115 ? 1.57879 1.66821 1.97846 -0.20282 -0.25347 -0.35373 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 N   
+22369 C CA  . VAL B-3 115 ? 1.71429 1.77203 2.06690 -0.18295 -0.27581 -0.35916 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 CA  
+22370 C C   . VAL B-3 115 ? 1.80908 1.83313 2.09344 -0.17389 -0.26417 -0.34005 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 C   
+22371 O O   . VAL B-3 115 ? 1.78197 1.78124 2.02036 -0.15175 -0.27896 -0.34414 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 O   
+22372 C CB  . VAL B-3 115 ? 1.74850 1.79489 2.11091 -0.19327 -0.28327 -0.36317 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 CB  
+22373 C CG1 . VAL B-3 115 ? 1.70254 1.72172 2.02698 -0.17109 -0.31092 -0.37576 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 CG1 
+22374 C CG2 . VAL B-3 115 ? 1.59097 1.67211 2.02672 -0.21038 -0.28503 -0.37772 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 CG2 
+22375 N N   . LEU B-3 116 ? 1.75712 1.77838 2.03323 -0.19087 -0.23737 -0.31945 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 N   
+22376 C CA  . LEU B-3 116 ? 1.65069 1.64348 1.86847 -0.18475 -0.22464 -0.30215 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 CA  
+22377 C C   . LEU B-3 116 ? 1.66412 1.66352 1.86864 -0.17321 -0.21985 -0.30102 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 C   
+22378 O O   . LEU B-3 116 ? 1.61492 1.58762 1.76765 -0.15835 -0.21993 -0.29557 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 O   
+22379 C CB  . LEU B-3 116 ? 1.44403 1.43219 1.65977 -0.20632 -0.20060 -0.28217 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 CB  
+22380 C CG  . LEU B-3 116 ? 1.37707 1.34210 1.54366 -0.20566 -0.18374 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 CG  
+22381 C CD1 . LEU B-3 116 ? 1.40890 1.33935 1.52395 -0.18819 -0.19404 -0.26504 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 CD1 
+22382 C CD2 . LEU B-3 116 ? 1.09607 1.06023 1.27115 -0.22674 -0.16598 -0.24779 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 CD2 
+22383 N N   . LYS B-3 117 ? 1.71674 1.75012 1.96757 -0.17984 -0.21464 -0.30674 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 N   
+22384 C CA  . LYS B-3 117 ? 1.71760 1.75867 1.95927 -0.16994 -0.20813 -0.30556 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 CA  
+22385 C C   . LYS B-3 117 ? 1.86235 1.90135 2.09558 -0.14318 -0.23365 -0.32361 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 C   
+22386 O O   . LYS B-3 117 ? 1.83001 1.84999 2.02043 -0.12649 -0.23386 -0.32006 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 O   
+22387 C CB  . LYS B-3 117 ? 1.56586 1.64299 1.85992 -0.18707 -0.19095 -0.30515 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 CB  
+22388 C CG  . LYS B-3 117 ? 1.61173 1.69941 1.90157 -0.17840 -0.18211 -0.30452 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 CG  
+22389 C CD  . LYS B-3 117 ? 1.54718 1.66635 1.88453 -0.19822 -0.16042 -0.30189 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 CD  
+22390 C CE  . LYS B-3 117 ? 1.56833 1.69758 1.90163 -0.18977 -0.15026 -0.30162 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 CE  
+22391 N NZ  . LYS B-3 117 ? 1.63363 1.78795 2.00452 -0.21004 -0.12500 -0.29670 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 NZ  
+22392 N N   . TYR B-3 118 ? 1.94062 1.99728 2.21312 -0.13830 -0.25606 -0.34354 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 N   
+22393 C CA  . TYR B-3 118 ? 1.84708 1.90535 2.11782 -0.11195 -0.28380 -0.36310 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CA  
+22394 C C   . TYR B-3 118 ? 1.90587 1.92946 2.13299 -0.09454 -0.30782 -0.37005 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 C   
+22395 O O   . TYR B-3 118 ? 1.96537 1.96199 2.14344 -0.07024 -0.32070 -0.37264 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 O   
+22396 C CB  . TYR B-3 118 ? 1.78700 1.89091 2.13419 -0.11582 -0.29532 -0.38411 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CB  
+22397 C CG  . TYR B-3 118 ? 1.79953 1.93737 2.19183 -0.13350 -0.26983 -0.37874 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CG  
+22398 C CD1 . TYR B-3 118 ? 1.79296 1.93675 2.17578 -0.12237 -0.26210 -0.37649 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CD1 
+22399 C CD2 . TYR B-3 118 ? 1.86076 2.02161 2.30238 -0.16106 -0.25248 -0.37590 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CD2 
+22400 C CE1 . TYR B-3 118 ? 1.86623 2.03898 2.28763 -0.13825 -0.23765 -0.37198 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CE1 
+22401 C CE2 . TYR B-3 118 ? 1.84043 2.02835 2.31872 -0.17716 -0.22740 -0.37076 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CE2 
+22402 C CZ  . TYR B-3 118 ? 1.85039 2.04470 2.31854 -0.16566 -0.22004 -0.36907 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CZ  
+22403 O OH  . TYR B-3 118 ? 1.66085 1.88023 2.16308 -0.18143 -0.19402 -0.36437 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 OH  
+22404 N N   . GLN B-3 119 ? 1.83721 1.85802 2.07844 -0.10611 -0.31339 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 N   
+22405 C CA  . GLN B-3 119 ? 2.01541 2.00258 2.21586 -0.09050 -0.33556 -0.38072 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 CA  
+22406 C C   . GLN B-3 119 ? 1.98845 1.93132 2.12100 -0.09017 -0.32043 -0.36138 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 C   
+22407 O O   . GLN B-3 119 ? 2.04686 1.95610 2.13689 -0.07648 -0.33519 -0.36599 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 O   
+22408 C CB  . GLN B-3 119 ? 1.97814 1.98072 2.22406 -0.10252 -0.34877 -0.39429 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 CB  
+22409 C CG  . GLN B-3 119 ? 1.79021 1.82976 2.09620 -0.09578 -0.37304 -0.42009 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 CG  
+22410 C CD  . GLN B-3 119 ? 1.80891 1.88805 2.19120 -0.12280 -0.36288 -0.42540 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 CD  
+22411 O OE1 . GLN B-3 119 ? 1.73465 1.80869 2.13007 -0.13645 -0.36425 -0.42715 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 OE1 
+22412 N NE2 . GLN B-3 119 ? 1.73363 1.85055 2.16577 -0.13073 -0.35128 -0.42821 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 NE2 
+22413 N N   . ASN B-3 120 ? 1.86736 1.80940 1.98971 -0.10490 -0.29145 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 N   
+22414 C CA  . ASN B-3 120 ? 1.88099 1.78422 1.94146 -0.10330 -0.27554 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 CA  
+22415 C C   . ASN B-3 120 ? 1.83113 1.71141 1.87505 -0.11003 -0.27624 -0.32059 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 C   
+22416 O O   . ASN B-3 120 ? 1.75613 1.59832 1.74466 -0.10125 -0.27229 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 O   
+22417 C CB  . ASN B-3 120 ? 1.99287 1.86414 1.99539 -0.07677 -0.28471 -0.32618 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 CB  
+22418 C CG  . ASN B-3 120 ? 2.01291 1.84970 1.95872 -0.07785 -0.26219 -0.30763 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 CG  
+22419 O OD1 . ASN B-3 120 ? 1.94684 1.78862 1.88686 -0.08192 -0.24438 -0.29696 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 OD1 
+22420 N ND2 . ASN B-3 120 ? 1.96297 1.76459 1.86795 -0.07456 -0.26228 -0.30471 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 ND2 
+22421 N N   . ILE B-3 121 ? 1.87004 1.77160 1.96157 -0.12587 -0.27990 -0.32594 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 N   
+22422 C CA  . ILE B-3 121 ? 1.80682 1.68805 1.88692 -0.13332 -0.27956 -0.32313 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 CA  
+22423 C C   . ILE B-3 121 ? 1.78529 1.68974 1.91113 -0.16011 -0.26262 -0.31359 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 C   
+22424 O O   . ILE B-3 121 ? 1.58531 1.52342 1.75939 -0.17212 -0.25745 -0.31525 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 O   
+22425 C CB  . ILE B-3 121 ? 2.05022 1.92187 2.13148 -0.12045 -0.30844 -0.34363 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 CB  
+22426 C CG1 . ILE B-3 121 ? 1.79855 1.71024 1.94941 -0.12971 -0.32186 -0.35975 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 CG1 
+22427 C CG2 . ILE B-3 121 ? 2.04209 1.88640 2.07257 -0.09185 -0.32692 -0.35319 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 CG2 
+22428 C CD1 . ILE B-3 121 ? 1.80738 1.72250 1.98908 -0.14734 -0.32194 -0.36224 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 CD1 
+22429 N N   . LEU B-3 122 ? 1.75841 1.64243 1.86721 -0.16884 -0.25339 -0.30372 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 N   
+22430 C CA  . LEU B-3 122 ? 1.65335 1.55052 1.79531 -0.19231 -0.23756 -0.29284 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 CA  
+22431 C C   . LEU B-3 122 ? 1.59411 1.48786 1.75835 -0.19705 -0.25139 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 C   
+22432 O O   . LEU B-3 122 ? 1.65606 1.52099 1.78883 -0.19109 -0.25554 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 O   
+22433 C CB  . LEU B-3 122 ? 1.74837 1.62568 1.85611 -0.19822 -0.21648 -0.27273 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 CB  
+22434 C CG  . LEU B-3 122 ? 1.48637 1.37557 1.62003 -0.22040 -0.19781 -0.25769 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 CG  
+22435 C CD1 . LEU B-3 122 ? 1.58632 1.50640 1.75460 -0.23118 -0.18837 -0.25467 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 CD1 
+22436 C CD2 . LEU B-3 122 ? 1.21457 1.08337 1.31146 -0.22173 -0.18145 -0.24095 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 CD2 
+22437 N N   . GLY B-3 123 ? 1.66641 1.58891 1.88560 -0.20833 -0.25716 -0.31463 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-3 N   
+22438 C CA  . GLY B-3 123 ? 1.96379 1.88556 2.20978 -0.21368 -0.27131 -0.32811 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-3 CA  
+22439 C C   . GLY B-3 123 ? 1.76455 1.68869 2.03711 -0.23691 -0.25460 -0.31669 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-3 C   
+22440 O O   . GLY B-3 123 ? 1.80038 1.73608 2.08461 -0.25102 -0.23356 -0.30108 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-3 O   
+22441 N N   . THR B-3 124 ? 1.79340 1.70362 2.07244 -0.23990 -0.26470 -0.32486 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 N   
+22442 C CA  . THR B-3 124 ? 1.77921 1.68650 2.08049 -0.26021 -0.25075 -0.31505 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 CA  
+22443 C C   . THR B-3 124 ? 1.75435 1.69131 2.11749 -0.27810 -0.24854 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 C   
+22444 O O   . THR B-3 124 ? 1.62223 1.58264 2.01615 -0.27398 -0.26221 -0.34145 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 O   
+22445 C CB  . THR B-3 124 ? 1.80451 1.68299 2.08782 -0.25646 -0.26107 -0.32058 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 CB  
+22446 O OG1 . THR B-3 124 ? 2.30379 2.17221 2.59430 -0.27289 -0.24427 -0.30564 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 OG1 
+22447 C CG2 . THR B-3 124 ? 1.84992 1.73661 2.16617 -0.25541 -0.28398 -0.34528 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 CG2 
+22448 N N   . TYR B-3 125 ? 1.81956 1.75423 2.20085 -0.29794 -0.23051 -0.31071 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 N   
+22449 C CA  . TYR B-3 125 ? 1.60021 1.55674 2.03809 -0.31768 -0.22416 -0.31739 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CA  
+22450 C C   . TYR B-3 125 ? 1.83962 1.79144 2.30392 -0.32042 -0.24205 -0.33729 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 C   
+22451 O O   . TYR B-3 125 ? 1.94780 1.87241 2.38384 -0.31296 -0.25177 -0.33850 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 O   
+22452 C CB  . TYR B-3 125 ? 1.70871 1.65789 2.14938 -0.33708 -0.19789 -0.29546 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CB  
+22453 C CG  . TYR B-3 125 ? 1.86103 1.83564 2.33158 -0.35063 -0.17929 -0.28981 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CG  
+22454 C CD1 . TYR B-3 125 ? 1.98243 1.98844 2.49874 -0.35299 -0.18520 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CD1 
+22455 C CD2 . TYR B-3 125 ? 1.74031 1.70708 2.19330 -0.36055 -0.15594 -0.26670 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CD2 
+22456 C CE1 . TYR B-3 125 ? 2.08711 2.11588 2.63148 -0.36560 -0.16588 -0.30384 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CE1 
+22457 C CE2 . TYR B-3 125 ? 1.76224 1.74900 2.23843 -0.37281 -0.13754 -0.26151 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CE2 
+22458 C CZ  . TYR B-3 125 ? 2.02818 2.04580 2.55027 -0.37564 -0.14136 -0.28000 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CZ  
+22459 O OH  . TYR B-3 125 ? 1.96818 2.00528 2.51403 -0.38799 -0.12086 -0.27543 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 OH  
+22460 N N   . SER B-3 126 ? 1.82966 1.80866 2.35018 -0.33139 -0.24602 -0.35422 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-3 N   
+22461 C CA  . SER B-3 126 ? 1.81970 1.79643 2.35809 -0.33147 -0.25802 -0.36714 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-3 CA  
+22462 C C   . SER B-3 126 ? 1.76799 1.72126 2.30548 -0.34802 -0.24270 -0.35418 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-3 C   
+22463 O O   . SER B-3 126 ? 1.79558 1.72814 2.32036 -0.34367 -0.25389 -0.36013 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-3 O   
+22464 C CB  . SER B-3 126 ? 1.68594 1.69919 2.27685 -0.33580 -0.25994 -0.38158 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-3 CB  
+22465 O OG  . SER B-3 126 ? 1.81414 1.84063 2.43748 -0.35780 -0.23291 -0.36980 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-3 OG  
+22466 N N   . ASN B-3 127 ? 1.82800 1.78199 2.37652 -0.36627 -0.21728 -0.33664 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 N   
+22467 C CA  . ASN B-3 127 ? 1.69719 1.62556 2.24149 -0.38116 -0.20234 -0.32281 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 CA  
+22468 C C   . ASN B-3 127 ? 1.90221 1.79776 2.40082 -0.37282 -0.20556 -0.31225 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 C   
+22469 O O   . ASN B-3 127 ? 2.01345 1.90741 2.48264 -0.36563 -0.19928 -0.29915 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 O   
+22470 C CB  . ASN B-3 127 ? 1.59607 1.53121 2.15969 -0.40139 -0.17438 -0.30651 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 CB  
+22471 C CG  . ASN B-3 127 ? 1.51746 1.42902 2.08640 -0.41799 -0.15971 -0.29603 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 CG  
+22472 O OD1 . ASN B-3 127 ? 1.49920 1.38157 2.04445 -0.41491 -0.16526 -0.29224 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 OD1 
+22473 N ND2 . ASN B-3 127 ? 1.66540 1.58783 2.26487 -0.43538 -0.14013 -0.29154 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 ND2 
+22474 N N   . PRO B-3 128 ? 1.65917 1.52868 2.14426 -0.37063 -0.21284 -0.31448 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 N   
+22475 C CA  . PRO B-3 128 ? 1.71206 1.55069 2.15484 -0.36158 -0.21448 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 CA  
+22476 C C   . PRO B-3 128 ? 1.70634 1.53274 2.13229 -0.37041 -0.19107 -0.27748 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 C   
+22477 O O   . PRO B-3 128 ? 1.48237 1.29424 1.86747 -0.35865 -0.18823 -0.26373 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 O   
+22478 C CB  . PRO B-3 128 ? 1.75432 1.57006 2.19390 -0.35959 -0.22512 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 CB  
+22479 C CG  . PRO B-3 128 ? 1.83444 1.66479 2.31448 -0.37450 -0.21938 -0.31978 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 CG  
+22480 C CD  . PRO B-3 128 ? 1.67728 1.54468 2.18423 -0.37507 -0.21976 -0.32699 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 CD  
+22481 N N   . LYS B-3 129 ? 1.81372 1.64447 2.26930 -0.39055 -0.17413 -0.27023 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 N   
+22482 C CA  . LYS B-3 129 ? 1.73463 1.55000 2.17122 -0.39843 -0.15322 -0.24491 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 CA  
+22483 C C   . LYS B-3 129 ? 1.73762 1.56954 2.15567 -0.39384 -0.14299 -0.23139 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 C   
+22484 O O   . LYS B-3 129 ? 1.57733 1.39484 1.96655 -0.39315 -0.13127 -0.21084 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 O   
+22485 C CB  . LYS B-3 129 ? 1.82637 1.63560 2.29599 -0.42152 -0.13710 -0.24153 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 CB  
+22486 C CG  . LYS B-3 129 ? 1.74392 1.53067 2.22314 -0.42621 -0.14302 -0.24922 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 CG  
+22487 C CD  . LYS B-3 129 ? 1.89388 1.64628 2.33809 -0.41792 -0.14535 -0.23745 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 CD  
+22488 C CE  . LYS B-3 129 ? 1.89907 1.62865 2.35049 -0.41997 -0.15331 -0.24756 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 CE  
+22489 N NZ  . LYS B-3 129 ? 1.78760 1.53066 2.24298 -0.40742 -0.17422 -0.27001 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 NZ  
+22490 N N   . LYS B-3 130 ? 1.74268 1.60388 2.17669 -0.39006 -0.14803 -0.24310 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 N   
+22491 C CA  . LYS B-3 130 ? 1.80685 1.68442 2.22532 -0.38586 -0.13844 -0.23233 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 CA  
+22492 C C   . LYS B-3 130 ? 1.72433 1.60526 2.11129 -0.36401 -0.15337 -0.23740 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 C   
+22493 O O   . LYS B-3 130 ? 1.65473 1.54334 2.05009 -0.35400 -0.17172 -0.25668 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 O   
+22494 C CB  . LYS B-3 130 ? 1.81132 1.71877 2.27063 -0.39736 -0.13045 -0.24106 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 CB  
+22495 C CG  . LYS B-3 130 ? 1.65021 1.55328 2.14264 -0.42068 -0.11268 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 CG  
+22496 C CD  . LYS B-3 130 ? 1.66094 1.59462 2.19356 -0.43218 -0.10099 -0.24552 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 CD  
+22497 C CE  . LYS B-3 130 ? 1.87310 1.81525 2.38109 -0.42904 -0.08648 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 CE  
+22498 N NZ  . LYS B-3 130 ? 1.64487 1.61552 2.19232 -0.44072 -0.07232 -0.23708 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 NZ  
+22499 N N   . ASN B-3 131 ? 1.50772 1.38111 1.85747 -0.35665 -0.14553 -0.22056 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 N   
+22500 C CA  . ASN B-3 131 ? 1.68724 1.56051 2.00358 -0.33742 -0.15508 -0.22289 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 CA  
+22501 C C   . ASN B-3 131 ? 1.56485 1.46094 1.88031 -0.33529 -0.14839 -0.22046 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 C   
+22502 O O   . ASN B-3 131 ? 1.41539 1.31556 1.72878 -0.34469 -0.13165 -0.20539 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 O   
+22503 C CB  . ASN B-3 131 ? 1.50751 1.35708 1.78539 -0.33054 -0.15074 -0.20780 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 CB  
+22504 C CG  . ASN B-3 131 ? 1.32765 1.17059 1.57157 -0.31124 -0.16052 -0.21315 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 CG  
+22505 O OD1 . ASN B-3 131 ? 1.37127 1.22792 1.61013 -0.30250 -0.16576 -0.22101 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 OD1 
+22506 N ND2 . ASN B-3 131 ? 1.36921 1.18932 1.58912 -0.30424 -0.16201 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 ND2 
+22507 N N   . PHE B-3 132 ? 1.63752 1.54616 1.95195 -0.32198 -0.16195 -0.23543 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 N   
+22508 C CA  . PHE B-3 132 ? 1.49791 1.42795 1.81302 -0.31853 -0.15674 -0.23501 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CA  
+22509 C C   . PHE B-3 132 ? 1.40699 1.32674 1.67711 -0.30772 -0.15061 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 C   
+22510 O O   . PHE B-3 132 ? 1.28078 1.21169 1.54656 -0.31114 -0.13779 -0.21224 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 O   
+22511 C CB  . PHE B-3 132 ? 1.49374 1.44107 1.82735 -0.30758 -0.17488 -0.25702 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CB  
+22512 C CG  . PHE B-3 132 ? 1.48779 1.45434 1.81784 -0.29998 -0.17191 -0.25791 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CG  
+22513 C CD1 . PHE B-3 132 ? 1.61734 1.60603 1.97559 -0.31297 -0.15611 -0.25343 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CD1 
+22514 C CD2 . PHE B-3 132 ? 1.38381 1.34365 1.68041 -0.27958 -0.18383 -0.26334 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CD2 
+22515 C CE1 . PHE B-3 132 ? 1.57363 1.57933 1.92875 -0.30537 -0.15301 -0.25482 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CE1 
+22516 C CE2 . PHE B-3 132 ? 1.32301 1.29817 1.61518 -0.27184 -0.18115 -0.26422 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CE2 
+22517 C CZ  . PHE B-3 132 ? 1.37597 1.37507 1.69851 -0.28458 -0.16611 -0.26021 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CZ  
+22518 N N   . LYS B-3 133 ? 1.51284 1.41077 1.74968 -0.29518 -0.15851 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 N   
+22519 C CA  . LYS B-3 133 ? 1.36432 1.25208 1.56113 -0.28594 -0.15153 -0.21073 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 CA  
+22520 C C   . LYS B-3 133 ? 1.28810 1.17308 1.47938 -0.29767 -0.13429 -0.19113 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 C   
+22521 O O   . LYS B-3 133 ? 1.20479 1.09529 1.37980 -0.29684 -0.12447 -0.18199 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 O   
+22522 C CB  . LYS B-3 133 ? 1.27603 1.13925 1.44090 -0.27182 -0.16077 -0.21533 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 CB  
+22523 C CG  . LYS B-3 133 ? 1.38940 1.24982 1.53734 -0.25450 -0.17518 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 CG  
+22524 C CD  . LYS B-3 133 ? 1.51088 1.34415 1.61373 -0.24048 -0.17544 -0.22924 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 CD  
+22525 C CE  . LYS B-3 133 ? 1.31859 1.13095 1.41634 -0.23617 -0.18597 -0.23795 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 CE  
+22526 N NZ  . LYS B-3 133 ? 1.71749 1.53033 1.82166 -0.22660 -0.20633 -0.25743 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 NZ  
+22527 N N   . PHE B-3 134 ? 1.30652 1.18111 1.50935 -0.30791 -0.13127 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 N   
+22528 C CA  . PHE B-3 134 ? 1.35557 1.22481 1.55084 -0.31749 -0.11726 -0.16637 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CA  
+22529 C C   . PHE B-3 134 ? 1.38113 1.26663 1.59526 -0.33080 -0.10510 -0.16022 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 C   
+22530 O O   . PHE B-3 134 ? 1.36647 1.25137 1.56551 -0.33500 -0.09359 -0.14608 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 O   
+22531 C CB  . PHE B-3 134 ? 1.33124 1.18109 1.53031 -0.32260 -0.11831 -0.16124 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CB  
+22532 C CG  . PHE B-3 134 ? 1.30484 1.13668 1.47912 -0.31046 -0.12405 -0.16147 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CG  
+22533 C CD1 . PHE B-3 134 ? 1.39772 1.22207 1.56712 -0.29956 -0.13629 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CD1 
+22534 C CD2 . PHE B-3 134 ? 1.30303 1.12508 1.45899 -0.30957 -0.11714 -0.14775 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CD2 
+22535 C CE1 . PHE B-3 134 ? 1.43947 1.24561 1.58525 -0.28880 -0.13880 -0.17687 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CE1 
+22536 C CE2 . PHE B-3 134 ? 1.27785 1.08514 1.41539 -0.29888 -0.12057 -0.14925 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CE2 
+22537 C CZ  . PHE B-3 134 ? 1.37935 1.17806 1.51132 -0.28889 -0.13003 -0.16356 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CZ  
+22538 N N   . GLN B-3 135 ? 1.30361 1.20345 1.55092 -0.33758 -0.10709 -0.17146 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 N   
+22539 C CA  . GLN B-3 135 ? 1.23731 1.15442 1.50355 -0.34927 -0.09362 -0.16795 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 CA  
+22540 C C   . GLN B-3 135 ? 1.23085 1.16250 1.48177 -0.34062 -0.09085 -0.16830 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 C   
+22541 O O   . GLN B-3 135 ? 1.36776 1.30596 1.61483 -0.34781 -0.07640 -0.15837 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 O   
+22542 C CB  . GLN B-3 135 ? 1.37095 1.30292 1.68151 -0.35806 -0.09641 -0.18292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 CB  
+22543 C CG  . GLN B-3 135 ? 1.47496 1.39833 1.80681 -0.37694 -0.08384 -0.17576 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 CG  
+22544 C CD  . GLN B-3 135 ? 1.65711 1.59663 2.03732 -0.38667 -0.08599 -0.19292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 CD  
+22545 O OE1 . GLN B-3 135 ? 1.62636 1.58652 2.02596 -0.37856 -0.09819 -0.21057 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 OE1 
+22546 N NE2 . GLN B-3 135 ? 1.69543 1.62465 2.09555 -0.40388 -0.07444 -0.18842 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 NE2 
+22547 N N   . LEU B-3 136 ? 1.28461 1.21849 1.52362 -0.32474 -0.10421 -0.17964 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 N   
+22548 C CA  . LEU B-3 136 ? 1.10864 1.05187 1.32899 -0.31507 -0.10192 -0.17990 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 CA  
+22549 C C   . LEU B-3 136 ? 1.15061 1.08018 1.33382 -0.31299 -0.09316 -0.16431 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 C   
+22550 O O   . LEU B-3 136 ? 1.19780 1.13478 1.37010 -0.31432 -0.08278 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 O   
+22551 C CB  . LEU B-3 136 ? 1.00895 0.95273 1.22220 -0.29766 -0.11897 -0.19601 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 CB  
+22552 C CG  . LEU B-3 136 ? 1.04614 0.99582 1.23789 -0.28552 -0.11798 -0.19770 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 CG  
+22553 C CD1 . LEU B-3 136 ? 1.21061 1.18543 1.43019 -0.29201 -0.10996 -0.20063 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 CD1 
+22554 C CD2 . LEU B-3 136 ? 1.06021 1.00178 1.23631 -0.26673 -0.13570 -0.21215 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 CD2 
+22555 N N   . ALA B-3 137 ? 1.27881 1.18898 1.44398 -0.30968 -0.09725 -0.15946 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-3 N   
+22556 C CA  . ALA B-3 137 ? 1.19301 1.09215 1.32766 -0.30742 -0.09031 -0.14688 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-3 CA  
+22557 C C   . ALA B-3 137 ? 1.25166 1.15217 1.38740 -0.32058 -0.07742 -0.13179 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-3 C   
+22558 O O   . ALA B-3 137 ? 1.16759 1.06963 1.28381 -0.32036 -0.06963 -0.12374 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-3 O   
+22559 C CB  . ALA B-3 137 ? 1.18707 1.06686 1.30824 -0.30122 -0.09707 -0.14664 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-3 CB  
+22560 N N   . LEU B-3 138 ? 1.31423 1.21162 1.47021 -0.33202 -0.07493 -0.12797 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 N   
+22561 C CA  . LEU B-3 138 ? 1.25795 1.15197 1.41061 -0.34410 -0.06227 -0.11331 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 CA  
+22562 C C   . LEU B-3 138 ? 1.26407 1.17458 1.42153 -0.34931 -0.05106 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 C   
+22563 O O   . LEU B-3 138 ? 1.04568 0.95365 1.18459 -0.35348 -0.04097 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 O   
+22564 C CB  . LEU B-3 138 ? 1.12246 1.00575 1.29437 -0.35516 -0.06069 -0.10996 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 CB  
+22565 C CG  . LEU B-3 138 ? 1.38877 1.26403 1.55616 -0.36839 -0.04633 -0.09517 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 CG  
+22566 C CD1 . LEU B-3 138 ? 1.23573 1.09812 1.36984 -0.36461 -0.04522 -0.08084 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 CD1 
+22567 C CD2 . LEU B-3 138 ? 1.39824 1.25959 1.58455 -0.37914 -0.04408 -0.09320 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 CD2 
+22568 N N   . ASP B-3 139 ? 1.16542 1.09296 1.34797 -0.34841 -0.05331 -0.12697 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 N   
+22569 C CA  . ASP B-3 139 ? 1.12881 1.07396 1.31932 -0.35183 -0.04260 -0.12899 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 CA  
+22570 C C   . ASP B-3 139 ? 1.19810 1.14562 1.35948 -0.34132 -0.04195 -0.12719 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 C   
+22571 O O   . ASP B-3 139 ? 1.05853 1.01100 1.21038 -0.34574 -0.02955 -0.12075 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 O   
+22572 C CB  . ASP B-3 139 ? 1.14745 1.11226 1.37522 -0.35097 -0.04802 -0.14648 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 CB  
+22573 C CG  . ASP B-3 139 ? 1.27440 1.25875 1.51979 -0.35725 -0.03437 -0.14907 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 CG  
+22574 O OD1 . ASP B-3 139 ? 1.25508 1.23423 1.48606 -0.36629 -0.01820 -0.13594 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 OD1 
+22575 O OD2 . ASP B-3 139 ? 1.33427 1.33866 1.60752 -0.35246 -0.04014 -0.16481 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 OD2 
+22576 N N   . ILE B-3 140 ? 1.26715 1.20896 1.41254 -0.32772 -0.05399 -0.13305 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 N   
+22577 C CA  . ILE B-3 140 ? 1.15227 1.09353 1.26962 -0.31808 -0.05241 -0.13219 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 CA  
+22578 C C   . ILE B-3 140 ? 1.19404 1.12468 1.28574 -0.32324 -0.04379 -0.11726 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 C   
+22579 O O   . ILE B-3 140 ? 1.17972 1.11377 1.25469 -0.32281 -0.03576 -0.11358 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 O   
+22580 C CB  . ILE B-3 140 ? 1.06862 1.00131 1.17219 -0.30300 -0.06535 -0.14168 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 CB  
+22581 C CG1 . ILE B-3 140 ? 1.19289 1.13732 1.31503 -0.29458 -0.07490 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 CG1 
+22582 C CG2 . ILE B-3 140 ? 1.15654 1.08081 1.22629 -0.29540 -0.06137 -0.13765 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 CG2 
+22583 C CD1 . ILE B-3 140 ? 1.24268 1.17436 1.34543 -0.27843 -0.08771 -0.16716 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 CD1 
+22584 N N   . LEU B-3 141 ? 1.19406 1.11141 1.28259 -0.32759 -0.04628 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 N   
+22585 C CA  . LEU B-3 141 ? 1.17536 1.08287 1.24119 -0.33115 -0.04128 -0.09617 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 CA  
+22586 C C   . LEU B-3 141 ? 1.27393 1.18459 1.33656 -0.34185 -0.02862 -0.08709 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 C   
+22587 O O   . LEU B-3 141 ? 1.19188 1.10095 1.23211 -0.34203 -0.02317 -0.08090 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 O   
+22588 C CB  . LEU B-3 141 ? 1.17059 1.06344 1.23724 -0.33248 -0.04782 -0.09027 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 CB  
+22589 C CG  . LEU B-3 141 ? 1.16221 1.04808 1.22549 -0.32181 -0.05804 -0.09738 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 CG  
+22590 C CD1 . LEU B-3 141 ? 1.07191 0.94407 1.13997 -0.32370 -0.06342 -0.09166 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 CD1 
+22591 C CD2 . LEU B-3 141 ? 1.04316 0.92839 1.08354 -0.31452 -0.05653 -0.09780 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 CD2 
+22592 N N   . LYS B-3 142 ? 1.28722 1.20110 1.37150 -0.35127 -0.02288 -0.08687 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 N   
+22593 C CA  . LYS B-3 142 ? 1.18840 1.10237 1.26821 -0.36205 -0.00799 -0.07846 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 CA  
+22594 C C   . LYS B-3 142 ? 1.16258 1.09213 1.24034 -0.35960 0.00009  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 C   
+22595 O O   . LYS B-3 142 ? 1.40986 1.33649 1.46911 -0.36458 0.01144  -0.07652 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 O   
+22596 C CB  . LYS B-3 142 ? 1.09295 1.00554 1.19901 -0.37365 -0.00132 -0.07816 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 CB  
+22597 C CG  . LYS B-3 142 ? 1.21534 1.10786 1.31945 -0.37743 -0.00662 -0.06996 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 CG  
+22598 C CD  . LYS B-3 142 ? 1.17897 1.06856 1.31001 -0.38995 0.00170  -0.07082 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 CD  
+22599 C CE  . LYS B-3 142 ? 1.29881 1.16486 1.42535 -0.39310 -0.00327 -0.06220 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 CE  
+22600 N NZ  . LYS B-3 142 ? 1.50650 1.36755 1.66031 -0.40613 0.00559  -0.06409 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 NZ  
+22601 N N   . LYS B-3 143 ? 1.17152 1.11574 1.26587 -0.35101 -0.00615 -0.09822 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 N   
+22602 C CA  . LYS B-3 143 ? 1.10339 1.06175 1.19682 -0.34672 0.00042  -0.10471 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 CA  
+22603 C C   . LYS B-3 143 ? 1.01765 0.96985 1.07781 -0.33815 -0.00108 -0.10219 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 C   
+22604 O O   . LYS B-3 143 ? 1.31974 1.27633 1.36775 -0.33853 0.00877  -0.10113 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 O   
+22605 C CB  . LYS B-3 143 ? 1.25456 1.22928 1.37654 -0.33863 -0.00787 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 CB  
+22606 C CG  . LYS B-3 143 ? 1.23445 1.22038 1.39648 -0.34755 -0.00578 -0.12753 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 CG  
+22607 C CD  . LYS B-3 143 ? 1.35439 1.35368 1.53249 -0.35710 0.01205  -0.12760 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 CD  
+22608 C CE  . LYS B-3 143 ? 1.39115 1.40938 1.61757 -0.36201 0.01202  -0.14109 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 CE  
+22609 N NZ  . LYS B-3 143 ? 1.36505 1.37364 1.60755 -0.37065 0.00730  -0.13946 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 NZ  
+22610 N N   . SER B-3 144 ? 1.09151 1.03312 1.13761 -0.33091 -0.01198 -0.10196 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-3 N   
+22611 C CA  . SER B-3 144 ? 1.29183 1.22771 1.31071 -0.32263 -0.01326 -0.10242 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-3 CA  
+22612 C C   . SER B-3 144 ? 1.17349 1.09726 1.17080 -0.32768 -0.01198 -0.09092 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-3 C   
+22613 O O   . SER B-3 144 ? 1.05211 0.96757 1.05276 -0.32959 -0.01856 -0.08635 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-3 O   
+22614 C CB  . SER B-3 144 ? 1.16102 1.09258 1.17885 -0.31035 -0.02463 -0.11202 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-3 CB  
+22615 O OG  . SER B-3 144 ? 0.99332 0.91605 0.98441 -0.30393 -0.02354 -0.11199 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-3 OG  
+22616 N N   . LEU B-3 145 ? 1.24351 1.16617 1.21919 -0.32903 -0.00453 -0.08721 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 N   
+22617 C CA  . LEU B-3 145 ? 1.12942 1.04191 1.08454 -0.33251 -0.00560 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 CA  
+22618 C C   . LEU B-3 145 ? 1.30302 1.21000 1.25102 -0.32497 -0.01352 -0.08265 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 C   
+22619 O O   . LEU B-3 145 ? 1.29300 1.19330 1.23862 -0.32629 -0.01963 -0.07776 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 O   
+22620 C CB  . LEU B-3 145 ? 1.20516 1.11761 1.13893 -0.33634 0.00423  -0.07478 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 CB  
+22621 C CG  . LEU B-3 145 ? 1.06602 0.96959 0.97640 -0.33802 0.00143  -0.06908 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 CG  
+22622 C CD1 . LEU B-3 145 ? 1.07742 0.97185 0.98636 -0.34353 -0.00426 -0.05870 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 CD1 
+22623 C CD2 . LEU B-3 145 ? 0.96314 0.86645 0.85173 -0.34073 0.01109  -0.06827 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 CD2 
+22624 N N   . VAL B-3 146 ? 1.37072 1.27913 1.31495 -0.31662 -0.01286 -0.09203 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 N   
+22625 C CA  . VAL B-3 146 ? 1.01674 0.91719 0.95245 -0.30999 -0.01687 -0.09672 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 CA  
+22626 C C   . VAL B-3 146 ? 1.12050 1.01668 1.07133 -0.30730 -0.02577 -0.09799 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 C   
+22627 O O   . VAL B-3 146 ? 1.20045 1.09015 1.14873 -0.30577 -0.02900 -0.09789 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 O   
+22628 C CB  . VAL B-3 146 ? 0.95640 0.85422 0.88035 -0.30102 -0.01288 -0.10593 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 CB  
+22629 C CG1 . VAL B-3 146 ? 1.48528 1.37107 1.39995 -0.29422 -0.01476 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 CG1 
+22630 C CG2 . VAL B-3 146 ? 0.88915 0.78855 0.79584 -0.30368 -0.00364 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 CG2 
+22631 N N   . ALA B-3 147 ? 1.10768 1.00785 1.07636 -0.30693 -0.02953 -0.10015 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-3 N   
+22632 C CA  . ALA B-3 147 ? 1.01641 0.91119 0.99910 -0.30466 -0.03809 -0.10194 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-3 CA  
+22633 C C   . ALA B-3 147 ? 1.17072 1.06100 1.15688 -0.31099 -0.04101 -0.09254 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-3 C   
+22634 O O   . ALA B-3 147 ? 1.11971 1.00277 1.10856 -0.30737 -0.04644 -0.09374 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-3 O   
+22635 C CB  . ALA B-3 147 ? 1.07770 0.97879 1.08128 -0.30497 -0.04171 -0.10657 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-3 CB  
+22636 N N   . ARG B-3 148 ? 1.19498 1.08768 1.17946 -0.31959 -0.03730 -0.08326 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 N   
+22637 C CA  . ARG B-3 148 ? 0.99966 0.88507 0.98287 -0.32389 -0.04155 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 CA  
+22638 C C   . ARG B-3 148 ? 1.03833 0.92187 1.00840 -0.32093 -0.04368 -0.07349 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 C   
+22639 O O   . ARG B-3 148 ? 1.00318 0.88157 0.97785 -0.31926 -0.05078 -0.07102 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 O   
+22640 C CB  . ARG B-3 148 ? 0.88148 0.76536 0.85987 -0.33313 -0.03616 -0.06369 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 CB  
+22641 C CG  . ARG B-3 148 ? 0.97662 0.86220 0.97309 -0.33835 -0.03253 -0.06397 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 CG  
+22642 C CD  . ARG B-3 148 ? 0.90540 0.78509 0.89412 -0.34838 -0.02418 -0.05317 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 CD  
+22643 N NE  . ARG B-3 148 ? 1.08400 0.96852 1.05450 -0.35049 -0.01510 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 NE  
+22644 C CZ  . ARG B-3 148 ? 1.03826 0.93347 1.01524 -0.35287 -0.00502 -0.05677 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 CZ  
+22645 N NH1 . ARG B-3 148 ? 1.12336 1.02760 1.12667 -0.35350 -0.00367 -0.06424 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 NH1 
+22646 N NH2 . ARG B-3 148 ? 0.97407 0.87141 0.93195 -0.35429 0.00334  -0.05521 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 NH2 
+22647 N N   . GLN B-3 149 ? 0.98519 0.87317 0.94089 -0.32022 -0.03754 -0.07695 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 N   
+22648 C CA  . GLN B-3 149 ? 1.03776 0.92520 0.98388 -0.31880 -0.03862 -0.07851 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 CA  
+22649 C C   . GLN B-3 149 ? 1.10918 0.99366 1.06351 -0.31198 -0.04075 -0.08675 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 C   
+22650 O O   . GLN B-3 149 ? 1.08635 0.97035 1.04507 -0.31114 -0.04483 -0.08729 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 O   
+22651 C CB  . GLN B-3 149 ? 1.05877 0.94961 0.98730 -0.32028 -0.03024 -0.08119 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 CB  
+22652 C CG  . GLN B-3 149 ? 0.96223 0.85400 0.87818 -0.32721 -0.02713 -0.07314 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 CG  
+22653 C CD  . GLN B-3 149 ? 1.21940 1.11317 1.11711 -0.32826 -0.01901 -0.07669 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 CD  
+22654 O OE1 . GLN B-3 149 ? 1.21038 1.10473 1.10567 -0.32366 -0.01375 -0.08483 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 OE1 
+22655 N NE2 . GLN B-3 149 ? 1.19079 1.08279 1.07265 -0.33380 -0.01796 -0.07064 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 NE2 
+22656 N N   . TYR B-3 150 ? 1.26122 1.14301 1.21746 -0.30656 -0.03805 -0.09389 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 N   
+22657 C CA  . TYR B-3 150 ? 1.10503 0.97975 1.06346 -0.29972 -0.03781 -0.10189 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CA  
+22658 C C   . TYR B-3 150 ? 1.05154 0.92281 1.02682 -0.29833 -0.04573 -0.10025 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 C   
+22659 O O   . TYR B-3 150 ? 0.97158 0.83979 0.95167 -0.29549 -0.04575 -0.10393 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 O   
+22660 C CB  . TYR B-3 150 ? 0.90767 0.77650 0.85847 -0.29274 -0.03456 -0.10970 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CB  
+22661 C CG  . TYR B-3 150 ? 1.12963 0.98649 1.08024 -0.28510 -0.03494 -0.11718 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CG  
+22662 C CD1 . TYR B-3 150 ? 1.02608 0.87492 0.96616 -0.28251 -0.02703 -0.12241 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CD1 
+22663 C CD2 . TYR B-3 150 ? 1.18387 1.03601 1.14438 -0.28101 -0.04208 -0.11965 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CD2 
+22664 C CE1 . TYR B-3 150 ? 1.01093 0.84609 0.94820 -0.27572 -0.02484 -0.12927 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CE1 
+22665 C CE2 . TYR B-3 150 ? 1.08627 0.92483 1.04299 -0.27360 -0.04187 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CE2 
+22666 C CZ  . TYR B-3 150 ? 1.03605 0.86551 0.98007 -0.27081 -0.03254 -0.13123 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CZ  
+22667 O OH  . TYR B-3 150 ? 1.35673 1.17005 1.29442 -0.26362 -0.02982 -0.13834 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 OH  
+22668 N N   . ILE B-3 151 ? 0.90044 0.77166 0.88612 -0.30051 -0.05145 -0.09544 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 N   
+22669 C CA  . ILE B-3 151 ? 0.94595 0.81135 0.94667 -0.29888 -0.05887 -0.09393 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 CA  
+22670 C C   . ILE B-3 151 ? 1.06875 0.93538 1.07358 -0.30079 -0.06343 -0.08776 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 C   
+22671 O O   . ILE B-3 151 ? 1.07664 0.93965 1.09205 -0.29644 -0.06725 -0.09044 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 O   
+22672 C CB  . ILE B-3 151 ? 0.97984 0.84373 0.99075 -0.30244 -0.06279 -0.09014 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 CB  
+22673 C CG1 . ILE B-3 151 ? 1.11405 0.97842 1.12527 -0.29867 -0.06136 -0.09903 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 CG1 
+22674 C CG2 . ILE B-3 151 ? 0.95246 0.80782 0.97735 -0.30130 -0.07023 -0.08769 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 CG2 
+22675 C CD1 . ILE B-3 151 ? 1.02675 0.88171 1.03608 -0.28950 -0.06322 -0.10889 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 CD1 
+22676 N N   . PHE B-3 152 ? 1.22650 1.09769 1.22257 -0.30646 -0.06361 -0.08014 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 N   
+22677 C CA  . PHE B-3 152 ? 1.21955 1.09148 1.21707 -0.30687 -0.07059 -0.07501 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CA  
+22678 C C   . PHE B-3 152 ? 1.13836 1.01646 1.13902 -0.30358 -0.06870 -0.08351 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 C   
+22679 O O   . PHE B-3 152 ? 1.23163 1.11118 1.24507 -0.30035 -0.07548 -0.08462 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 O   
+22680 C CB  . PHE B-3 152 ? 1.22312 1.09549 1.20484 -0.31316 -0.07102 -0.06562 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CB  
+22681 C CG  . PHE B-3 152 ? 1.49657 1.36603 1.47622 -0.31238 -0.08159 -0.05905 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CG  
+22682 C CD1 . PHE B-3 152 ? 1.62283 1.48854 1.61820 -0.30668 -0.09101 -0.05918 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CD1 
+22683 C CD2 . PHE B-3 152 ? 1.51313 1.38249 1.47383 -0.31625 -0.08296 -0.05330 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CD2 
+22684 C CE1 . PHE B-3 152 ? 1.62008 1.48287 1.61366 -0.30399 -0.10294 -0.05378 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CE1 
+22685 C CE2 . PHE B-3 152 ? 1.76517 1.63017 1.72113 -0.31389 -0.09519 -0.04786 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CE2 
+22686 C CZ  . PHE B-3 152 ? 1.71014 1.57230 1.68325 -0.30730 -0.10589 -0.04813 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CZ  
+22687 N N   . SER B-3 153 ? 1.02905 0.91031 1.01950 -0.30425 -0.05896 -0.09019 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-3 N   
+22688 C CA  . SER B-3 153 ? 0.98702 0.87272 0.97977 -0.30317 -0.05430 -0.09864 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-3 CA  
+22689 C C   . SER B-3 153 ? 1.20466 1.08548 1.21030 -0.29728 -0.05065 -0.10723 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-3 C   
+22690 O O   . SER B-3 153 ? 1.19867 1.08380 1.21561 -0.29645 -0.04845 -0.11382 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-3 O   
+22691 C CB  . SER B-3 153 ? 1.10410 0.99045 1.07859 -0.30590 -0.04360 -0.10256 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-3 CB  
+22692 O OG  . SER B-3 153 ? 1.24165 1.13166 1.20313 -0.31124 -0.04551 -0.09529 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-3 OG  
+22693 N N   . LYS B-3 154 ? 1.20750 1.07921 1.21228 -0.29330 -0.04961 -0.10824 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 N   
+22694 C CA  . LYS B-3 154 ? 1.03842 0.90135 1.04866 -0.28715 -0.04432 -0.11698 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 CA  
+22695 C C   . LYS B-3 154 ? 1.09246 0.95452 1.12365 -0.28374 -0.05229 -0.11620 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 C   
+22696 O O   . LYS B-3 154 ? 1.24350 1.10545 1.28677 -0.28059 -0.04815 -0.12329 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 O   
+22697 C CB  . LYS B-3 154 ? 1.13944 0.99096 1.13568 -0.28305 -0.04094 -0.12005 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 CB  
+22698 C CG  . LYS B-3 154 ? 1.09791 0.93520 1.08974 -0.27594 -0.03347 -0.12973 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 CG  
+22699 C CD  . LYS B-3 154 ? 1.47209 1.30393 1.44831 -0.27571 -0.01941 -0.13650 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 CD  
+22700 C CE  . LYS B-3 154 ? 1.24253 1.05520 1.20873 -0.26857 -0.00953 -0.14567 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 CE  
+22701 N NZ  . LYS B-3 154 ? 1.33090 1.14485 1.31918 -0.26746 -0.00887 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 NZ  
+22702 N N   . TYR B-3 155 ? 0.96780 0.82823 1.00411 -0.28440 -0.06249 -0.10808 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 N   
+22703 C CA  . TYR B-3 155 ? 1.03912 0.89449 1.09263 -0.28016 -0.07008 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CA  
+22704 C C   . TYR B-3 155 ? 1.12697 0.98731 1.18837 -0.28219 -0.08150 -0.09745 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 C   
+22705 O O   . TYR B-3 155 ? 1.29464 1.15556 1.34492 -0.28748 -0.08486 -0.08852 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 O   
+22706 C CB  . TYR B-3 155 ? 1.02669 0.87044 1.07830 -0.27839 -0.07233 -0.10677 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CB  
+22707 C CG  . TYR B-3 155 ? 1.10293 0.93932 1.14113 -0.27510 -0.06402 -0.11574 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CG  
+22708 C CD1 . TYR B-3 155 ? 1.22864 1.05544 1.26669 -0.26852 -0.05770 -0.12533 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CD1 
+22709 C CD2 . TYR B-3 155 ? 1.19212 1.02958 1.21647 -0.27770 -0.06242 -0.11495 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CD2 
+22710 C CE1 . TYR B-3 155 ? 1.21118 1.02646 1.23082 -0.26412 -0.05080 -0.13309 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CE1 
+22711 C CE2 . TYR B-3 155 ? 1.38944 1.21825 1.39916 -0.27261 -0.05717 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CE2 
+22712 C CZ  . TYR B-3 155 ? 1.20642 1.02257 1.21142 -0.26559 -0.05177 -0.13198 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CZ  
+22713 O OH  . TYR B-3 155 ? 1.26411 1.06705 1.24861 -0.25923 -0.04718 -0.13990 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 OH  
+22714 N N   . PHE B-3 156 ? 1.13653 0.99894 1.21604 -0.27723 -0.08723 -0.09957 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 N   
+22715 C CA  . PHE B-3 156 ? 1.28350 1.14655 1.36915 -0.27617 -0.10065 -0.09070 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CA  
+22716 C C   . PHE B-3 156 ? 1.27888 1.12833 1.37295 -0.27180 -0.10805 -0.08602 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 C   
+22717 O O   . PHE B-3 156 ? 1.37171 1.21448 1.46216 -0.27179 -0.11830 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 O   
+22718 C CB  . PHE B-3 156 ? 1.16673 1.04278 1.26932 -0.27242 -0.10521 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CB  
+22719 C CG  . PHE B-3 156 ? 1.15097 1.02777 1.27824 -0.26496 -0.10349 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CG  
+22720 C CD1 . PHE B-3 156 ? 1.20910 1.08743 1.34088 -0.26471 -0.08863 -0.11798 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CD1 
+22721 C CD2 . PHE B-3 156 ? 1.27255 1.14644 1.41683 -0.25763 -0.11587 -0.10349 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CD2 
+22722 C CE1 . PHE B-3 156 ? 1.08324 0.96098 1.23681 -0.25816 -0.08459 -0.12730 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CE1 
+22723 C CE2 . PHE B-3 156 ? 1.23887 1.11400 1.40754 -0.25033 -0.11321 -0.11315 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CE2 
+22724 C CZ  . PHE B-3 156 ? 1.13463 1.01214 1.30841 -0.25103 -0.09679 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CZ  
+22725 N N   . LYS B-3 157 ? 1.39637 1.23876 1.49874 -0.26787 -0.10280 -0.09344 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 N   
+22726 C CA  . LYS B-3 157 ? 1.37692 1.20457 1.48662 -0.26420 -0.10870 -0.09041 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 CA  
+22727 C C   . LYS B-3 157 ? 1.16934 0.98804 1.27465 -0.26431 -0.10091 -0.09755 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 C   
+22728 O O   . LYS B-3 157 ? 1.30768 1.12969 1.40870 -0.26299 -0.09131 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 O   
+22729 C CB  . LYS B-3 157 ? 1.38272 1.21018 1.51396 -0.25509 -0.11487 -0.09416 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 CB  
+22730 C CG  . LYS B-3 157 ? 1.29068 1.10066 1.42777 -0.25096 -0.12303 -0.08877 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 CG  
+22731 C CD  . LYS B-3 157 ? 1.29186 1.10158 1.45207 -0.24043 -0.12647 -0.09571 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 CD  
+22732 C CE  . LYS B-3 157 ? 1.36452 1.18959 1.53790 -0.23589 -0.13465 -0.09566 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 CE  
+22733 N NZ  . LYS B-3 157 ? 1.38380 1.20145 1.54699 -0.23541 -0.14935 -0.08182 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 NZ  
+22734 N N   . ILE B-3 158 ? 1.29332 1.09871 1.39824 -0.26576 -0.10533 -0.09324 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 N   
+22735 C CA  . ILE B-3 158 ? 1.27944 1.07548 1.38097 -0.26556 -0.10139 -0.10058 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 CA  
+22736 C C   . ILE B-3 158 ? 1.36778 1.14814 1.48116 -0.26072 -0.10684 -0.10184 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 C   
+22737 O O   . ILE B-3 158 ? 1.45747 1.22982 1.57561 -0.26257 -0.11410 -0.09261 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 O   
+22738 C CB  . ILE B-3 158 ? 1.17551 0.97234 1.26696 -0.27396 -0.10076 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 CB  
+22739 C CG1 . ILE B-3 158 ? 1.17450 0.98550 1.25316 -0.27747 -0.09436 -0.09682 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 CG1 
+22740 C CG2 . ILE B-3 158 ? 0.98746 0.77456 1.07909 -0.27282 -0.10057 -0.10524 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 CG2 
+22741 C CD1 . ILE B-3 158 ? 1.13288 0.94710 1.20437 -0.28471 -0.09265 -0.09447 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 CD1 
+22742 N N   . PHE B-3 159 ? 1.36807 1.14115 1.48341 -0.25429 -0.10260 -0.11314 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 N   
+22743 C CA  . PHE B-3 159 ? 1.27781 1.03442 1.40292 -0.24898 -0.10656 -0.11651 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CA  
+22744 C C   . PHE B-3 159 ? 1.34196 1.08687 1.46010 -0.25216 -0.10803 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 C   
+22745 O O   . PHE B-3 159 ? 1.32117 1.06815 1.42675 -0.25226 -0.10360 -0.12873 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 O   
+22746 C CB  . PHE B-3 159 ? 1.33566 1.08976 1.46706 -0.23953 -0.10006 -0.12721 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CB  
+22747 C CG  . PHE B-3 159 ? 1.49192 1.25953 1.63765 -0.23595 -0.09960 -0.12530 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CG  
+22748 C CD1 . PHE B-3 159 ? 1.38767 1.17208 1.52941 -0.23890 -0.09360 -0.12605 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CD1 
+22749 C CD2 . PHE B-3 159 ? 1.44355 1.20703 1.60808 -0.22915 -0.10588 -0.12387 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CD2 
+22750 C CE1 . PHE B-3 159 ? 1.29863 1.09719 1.45687 -0.23601 -0.09448 -0.12624 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CE1 
+22751 C CE2 . PHE B-3 159 ? 1.49836 1.27651 1.67968 -0.22487 -0.10762 -0.12385 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CE2 
+22752 C CZ  . PHE B-3 159 ? 1.37698 1.17355 1.55618 -0.22871 -0.10216 -0.12553 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CZ  
+22753 N N   . ILE B-3 160 ? 1.27850 1.01022 1.40475 -0.25439 -0.11482 -0.11716 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 N   
+22754 C CA  . ILE B-3 160 ? 1.29393 1.01549 1.41880 -0.25875 -0.11777 -0.12231 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 CA  
+22755 C C   . ILE B-3 160 ? 1.46582 1.16726 1.59803 -0.25288 -0.12126 -0.12844 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 C   
+22756 O O   . ILE B-3 160 ? 1.46173 1.15454 1.60380 -0.25054 -0.12448 -0.12185 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 O   
+22757 C CB  . ILE B-3 160 ? 1.40883 1.13247 1.53741 -0.27030 -0.12067 -0.11217 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 CB  
+22758 C CG1 . ILE B-3 160 ? 1.51742 1.26011 1.63757 -0.27551 -0.11632 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 CG1 
+22759 C CG2 . ILE B-3 160 ? 1.33370 1.05004 1.46662 -0.27559 -0.12367 -0.12000 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 CG2 
+22760 C CD1 . ILE B-3 160 ? 1.46935 1.21336 1.59140 -0.28688 -0.11626 -0.09541 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 CD1 
+22761 N N   . ASP B-3 161 ? 1.44772 1.14001 1.57328 -0.24961 -0.12136 -0.14130 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 N   
+22762 C CA  . ASP B-3 161 ? 1.56354 1.23491 1.69277 -0.24374 -0.12421 -0.14937 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 CA  
+22763 C C   . ASP B-3 161 ? 1.56886 1.23002 1.70290 -0.25107 -0.13156 -0.15308 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 C   
+22764 O O   . ASP B-3 161 ? 1.41829 1.08865 1.54879 -0.25687 -0.13357 -0.15665 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 O   
+22765 C CB  . ASP B-3 161 ? 1.57595 1.24021 1.69064 -0.23345 -0.11842 -0.16284 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 CB  
+22766 C CG  . ASP B-3 161 ? 1.73132 1.37295 1.84851 -0.22600 -0.11952 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 CG  
+22767 O OD1 . ASP B-3 161 ? 1.82975 1.46297 1.96229 -0.22728 -0.12408 -0.16528 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 OD1 
+22768 O OD2 . ASP B-3 161 ? 1.75450 1.38418 1.85574 -0.21837 -0.11537 -0.18350 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 OD2 
+22769 N N   . GLU B-3 162 ? 1.50817 1.15047 1.65217 -0.25066 -0.13554 -0.15311 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 N   
+22770 C CA  . GLU B-3 162 ? 1.46929 1.09893 1.62108 -0.25812 -0.14206 -0.15833 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 CA  
+22771 C C   . GLU B-3 162 ? 1.42730 1.06931 1.58800 -0.27204 -0.14258 -0.14985 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 C   
+22772 O O   . GLU B-3 162 ? 1.54844 1.19806 1.71203 -0.27822 -0.14558 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 O   
+22773 C CB  . GLU B-3 162 ? 1.53634 1.15950 1.67768 -0.25339 -0.14599 -0.17607 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 CB  
+22774 C CG  . GLU B-3 162 ? 1.51883 1.13022 1.64483 -0.23944 -0.14191 -0.18503 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 CG  
+22775 C CD  . GLU B-3 162 ? 1.66524 1.25235 1.79705 -0.23443 -0.14355 -0.18908 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 CD  
+22776 O OE1 . GLU B-3 162 ? 1.59130 1.17051 1.73902 -0.24112 -0.14721 -0.18200 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 OE1 
+22777 O OE2 . GLU B-3 162 ? 1.92051 1.49412 2.03921 -0.22361 -0.14012 -0.19948 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 OE2 
+22778 N N   . TYR B-3 163 ? 1.50469 1.14779 1.66953 -0.27634 -0.13963 -0.13414 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 N   
+22779 C CA  . TYR B-3 163 ? 1.63057 1.28409 1.80001 -0.28926 -0.13695 -0.12463 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CA  
+22780 C C   . TYR B-3 163 ? 1.73702 1.37756 1.92081 -0.30118 -0.13846 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 C   
+22781 O O   . TYR B-3 163 ? 1.67268 1.32369 1.86354 -0.31304 -0.13494 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 O   
+22782 C CB  . TYR B-3 163 ? 1.52944 1.18354 1.69372 -0.28936 -0.13375 -0.10726 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CB  
+22783 C CG  . TYR B-3 163 ? 1.54162 1.20872 1.70364 -0.30067 -0.12864 -0.09743 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CG  
+22784 C CD1 . TYR B-3 163 ? 1.58744 1.27809 1.74429 -0.30166 -0.12566 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CD1 
+22785 C CD2 . TYR B-3 163 ? 1.64478 1.29791 1.80746 -0.30996 -0.12564 -0.08440 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CD2 
+22786 C CE1 . TYR B-3 163 ? 1.58976 1.29187 1.74449 -0.31157 -0.11996 -0.09273 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CE1 
+22787 C CE2 . TYR B-3 163 ? 1.62039 1.28328 1.77882 -0.32037 -0.11887 -0.07564 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CE2 
+22788 C CZ  . TYR B-3 163 ? 1.56069 1.24920 1.71631 -0.32109 -0.11612 -0.08020 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CZ  
+22789 O OH  . TYR B-3 163 ? 1.62059 1.31849 1.77202 -0.33105 -0.10844 -0.07216 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 OH  
+22790 N N   . GLN B-3 164 ? 1.80348 1.42127 1.99304 -0.29886 -0.14250 -0.13237 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 N   
+22791 C CA  . GLN B-3 164 ? 1.65529 1.25915 1.86031 -0.31131 -0.14326 -0.13568 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 CA  
+22792 C C   . GLN B-3 164 ? 1.74862 1.36697 1.96471 -0.31730 -0.14731 -0.15195 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 C   
+22793 O O   . GLN B-3 164 ? 1.81675 1.43307 2.05084 -0.33094 -0.14619 -0.15486 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 O   
+22794 C CB  . GLN B-3 164 ? 1.67936 1.25394 1.88677 -0.30641 -0.14708 -0.13920 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 CB  
+22795 C CG  . GLN B-3 164 ? 1.71621 1.28641 1.92063 -0.29626 -0.15403 -0.15764 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 CG  
+22796 C CD  . GLN B-3 164 ? 1.58372 1.16245 1.77195 -0.28065 -0.15317 -0.15869 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 CD  
+22797 O OE1 . GLN B-3 164 ? 1.61330 1.19917 1.79615 -0.27643 -0.14882 -0.14592 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 OE1 
+22798 N NE2 . GLN B-3 164 ? 1.66678 1.24356 1.84656 -0.27212 -0.15703 -0.17461 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 NE2 
+22799 N N   . ASP B-3 165 ? 1.64812 1.28014 1.85399 -0.30719 -0.15188 -0.16301 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 N   
+22800 C CA  . ASP B-3 165 ? 1.75537 1.40120 1.96878 -0.30980 -0.15835 -0.17898 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 CA  
+22801 C C   . ASP B-3 165 ? 1.59108 1.26396 1.80807 -0.31593 -0.15408 -0.17487 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 C   
+22802 O O   . ASP B-3 165 ? 1.65309 1.33990 1.88091 -0.31889 -0.15978 -0.18764 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 O   
+22803 C CB  . ASP B-3 165 ? 1.66495 1.30691 1.86000 -0.29455 -0.16566 -0.19329 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 CB  
+22804 C CG  . ASP B-3 165 ? 1.74659 1.36175 1.94030 -0.28937 -0.17117 -0.20259 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 CG  
+22805 O OD1 . ASP B-3 165 ? 1.64423 1.24308 1.84924 -0.29559 -0.16851 -0.19548 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 OD1 
+22806 O OD2 . ASP B-3 165 ? 2.07761 1.68546 2.25645 -0.27864 -0.17787 -0.21704 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 OD2 
+22807 N N   . SER B-3 166 ? 1.32965 1.01007 1.53815 -0.31721 -0.14511 -0.15836 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-3 N   
+22808 C CA  . SER B-3 166 ? 1.57904 1.28371 1.78850 -0.32234 -0.14005 -0.15438 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-3 CA  
+22809 C C   . SER B-3 166 ? 1.54466 1.25523 1.77869 -0.33900 -0.13586 -0.15439 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-3 C   
+22810 O O   . SER B-3 166 ? 1.67274 1.36685 1.91579 -0.34876 -0.13067 -0.14639 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-3 O   
+22811 C CB  . SER B-3 166 ? 1.69065 1.39924 1.88364 -0.31978 -0.13201 -0.13721 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-3 CB  
+22812 O OG  . SER B-3 166 ? 1.65465 1.34626 1.84954 -0.32602 -0.12730 -0.12321 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-3 OG  
+22813 N N   . ASP B-3 167 ? 1.47988 1.21306 1.72503 -0.34204 -0.13732 -0.16380 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 N   
+22814 C CA  . ASP B-3 167 ? 1.51005 1.25346 1.78295 -0.35816 -0.13158 -0.16586 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 CA  
+22815 C C   . ASP B-3 167 ? 1.43530 1.18337 1.70228 -0.36689 -0.11656 -0.14749 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 C   
+22816 O O   . ASP B-3 167 ? 1.38430 1.12792 1.62643 -0.36012 -0.11298 -0.13391 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 O   
+22817 C CB  . ASP B-3 167 ? 1.47466 1.24201 1.76410 -0.35646 -0.13993 -0.18414 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 CB  
+22818 C CG  . ASP B-3 167 ? 1.46781 1.25352 1.73762 -0.34573 -0.14000 -0.18254 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 CG  
+22819 O OD1 . ASP B-3 167 ? 1.58377 1.38340 1.85478 -0.35222 -0.12898 -0.17271 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 OD1 
+22820 O OD2 . ASP B-3 167 ? 1.66661 1.45042 1.91780 -0.33089 -0.15010 -0.19118 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 OD2 
+22821 N N   . LYS B-3 168 ? 1.54720 1.30412 1.83776 -0.38232 -0.10736 -0.14802 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 N   
+22822 C CA  . LYS B-3 168 ? 1.48801 1.24573 1.77085 -0.39170 -0.09140 -0.13106 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 CA  
+22823 C C   . LYS B-3 168 ? 1.47254 1.25400 1.74214 -0.38509 -0.08935 -0.12903 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 C   
+22824 O O   . LYS B-3 168 ? 1.40041 1.17774 1.64613 -0.38365 -0.08187 -0.11335 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 O   
+22825 C CB  . LYS B-3 168 ? 1.36601 1.12399 1.67843 -0.41111 -0.07910 -0.13306 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 CB  
+22826 C CG  . LYS B-3 168 ? 1.61561 1.40095 1.96407 -0.41555 -0.08375 -0.15402 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 CG  
+22827 C CD  . LYS B-3 168 ? 1.88197 1.66884 2.26272 -0.43651 -0.06792 -0.15548 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 CD  
+22828 C CE  . LYS B-3 168 ? 1.82798 1.64649 2.25016 -0.44047 -0.07337 -0.17794 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 CE  
+22829 N NZ  . LYS B-3 168 ? 1.74975 1.57201 2.20840 -0.46225 -0.05546 -0.18076 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 NZ  
+22830 N N   . ASP B-3 169 ? 1.45756 1.26269 1.74141 -0.38057 -0.09657 -0.14504 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 N   
+22831 C CA  . ASP B-3 169 ? 1.45069 1.27572 1.71993 -0.37290 -0.09506 -0.14370 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 CA  
+22832 C C   . ASP B-3 169 ? 1.48632 1.30297 1.72186 -0.35785 -0.10080 -0.13731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 C   
+22833 O O   . ASP B-3 169 ? 1.40119 1.22358 1.61660 -0.35478 -0.09460 -0.12731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 O   
+22834 C CB  . ASP B-3 169 ? 1.63705 1.48605 1.92705 -0.36871 -0.10383 -0.16305 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 CB  
+22835 C CG  . ASP B-3 169 ? 1.67391 1.53810 2.00239 -0.38405 -0.09615 -0.17044 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 CG  
+22836 O OD1 . ASP B-3 169 ? 1.72645 1.58870 2.05751 -0.39699 -0.07901 -0.15792 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 OD1 
+22837 O OD2 . ASP B-3 169 ? 1.78565 1.66322 2.14179 -0.38306 -0.10705 -0.18945 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 OD2 
+22838 N N   . MET B-3 170 ? 1.54892 1.35164 1.77895 -0.34883 -0.11179 -0.14386 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 N   
+22839 C CA  . MET B-3 170 ? 1.38037 1.17362 1.58235 -0.33582 -0.11496 -0.13843 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 CA  
+22840 C C   . MET B-3 170 ? 1.37008 1.14930 1.55926 -0.33927 -0.10743 -0.12015 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 C   
+22841 O O   . MET B-3 170 ? 1.36891 1.14920 1.53751 -0.33197 -0.10583 -0.11248 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 O   
+22842 C CB  . MET B-3 170 ? 1.42505 1.20451 1.62532 -0.32617 -0.12657 -0.15045 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 CB  
+22843 C CG  . MET B-3 170 ? 1.56614 1.33692 1.74053 -0.31232 -0.12842 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 CG  
+22844 S SD  . MET B-3 170 ? 1.43440 1.18635 1.60504 -0.30146 -0.13990 -0.16370 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 SD  
+22845 C CE  . MET B-3 170 ? 1.37929 1.14476 1.55967 -0.29969 -0.15004 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 CE  
+22846 N N   . HIS B-3 171 ? 1.49680 1.26158 1.69758 -0.35018 -0.10309 -0.11351 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 N   
+22847 C CA  . HIS B-3 171 ? 1.49834 1.24614 1.68416 -0.35250 -0.09731 -0.09574 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 CA  
+22848 C C   . HIS B-3 171 ? 1.52052 1.27808 1.69441 -0.35822 -0.08692 -0.08394 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 C   
+22849 O O   . HIS B-3 171 ? 1.51546 1.26556 1.66836 -0.35414 -0.08574 -0.07117 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 O   
+22850 C CB  . HIS B-3 171 ? 1.64991 1.37478 1.84802 -0.36240 -0.09468 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 CB  
+22851 C CG  . HIS B-3 171 ? 1.61618 1.32025 1.79683 -0.36576 -0.08806 -0.07292 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 CG  
+22852 N ND1 . HIS B-3 171 ? 1.66096 1.34714 1.82604 -0.35547 -0.09447 -0.06504 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 ND1 
+22853 C CD2 . HIS B-3 171 ? 1.50859 1.20506 1.68324 -0.37739 -0.07582 -0.06050 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 CD2 
+22854 C CE1 . HIS B-3 171 ? 1.61139 1.27950 1.76047 -0.35959 -0.08859 -0.04849 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 CE1 
+22855 N NE2 . HIS B-3 171 ? 1.68778 1.35998 1.83990 -0.37312 -0.07655 -0.04497 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 NE2 
+22856 N N   . ASN B-3 172 ? 1.55042 1.32474 1.73797 -0.36714 -0.07983 -0.08892 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 N   
+22857 C CA  . ASN B-3 172 ? 1.37292 1.15504 1.54853 -0.37314 -0.06828 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 CA  
+22858 C C   . ASN B-3 172 ? 1.37430 1.16927 1.52841 -0.36199 -0.07141 -0.07678 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 C   
+22859 O O   . ASN B-3 172 ? 1.46221 1.25401 1.59573 -0.36279 -0.06582 -0.06427 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 O   
+22860 C CB  . ASN B-3 172 ? 1.40637 1.20586 1.60585 -0.38433 -0.05943 -0.08658 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 CB  
+22861 C CG  . ASN B-3 172 ? 1.41290 1.19815 1.63245 -0.39940 -0.05071 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 CG  
+22862 O OD1 . ASN B-3 172 ? 1.51193 1.27234 1.72669 -0.40068 -0.05267 -0.07869 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 OD1 
+22863 N ND2 . ASN B-3 172 ? 1.51760 1.31804 1.76105 -0.41100 -0.04015 -0.09162 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 ND2 
+22864 N N   . LEU B-3 173 ? 1.44215 1.24946 1.59883 -0.35158 -0.08011 -0.08963 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 N   
+22865 C CA  . LEU B-3 173 ? 1.38680 1.20433 1.52353 -0.34185 -0.08134 -0.08909 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 CA  
+22866 C C   . LEU B-3 173 ? 1.35671 1.16118 1.47547 -0.33521 -0.08475 -0.07954 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 C   
+22867 O O   . LEU B-3 173 ? 1.32442 1.13314 1.42600 -0.33339 -0.08171 -0.07197 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 O   
+22868 C CB  . LEU B-3 173 ? 1.28266 1.11046 1.42257 -0.33182 -0.08888 -0.10480 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 CB  
+22869 C CG  . LEU B-3 173 ? 1.22169 1.05807 1.34066 -0.32256 -0.08798 -0.10543 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 CG  
+22870 C CD1 . LEU B-3 173 ? 1.23552 1.08893 1.35344 -0.32642 -0.08075 -0.10574 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 CD1 
+22871 C CD2 . LEU B-3 173 ? 1.36116 1.19460 1.47467 -0.31034 -0.09581 -0.11811 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 CD2 
+22872 N N   . PHE B-3 174 ? 1.29225 1.08133 1.41630 -0.33121 -0.09157 -0.08081 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 N   
+22873 C CA  . PHE B-3 174 ? 1.35616 1.13441 1.46811 -0.32373 -0.09577 -0.07336 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CA  
+22874 C C   . PHE B-3 174 ? 1.45988 1.22837 1.55971 -0.32927 -0.09217 -0.05721 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 C   
+22875 O O   . PHE B-3 174 ? 1.28588 1.05609 1.37123 -0.32395 -0.09418 -0.05087 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 O   
+22876 C CB  . PHE B-3 174 ? 1.39872 1.16106 1.52048 -0.31850 -0.10293 -0.07837 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CB  
+22877 C CG  . PHE B-3 174 ? 1.43773 1.20505 1.56468 -0.31095 -0.10724 -0.09413 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CG  
+22878 C CD1 . PHE B-3 174 ? 1.28694 1.06765 1.40319 -0.30398 -0.10596 -0.10042 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CD1 
+22879 C CD2 . PHE B-3 174 ? 1.59424 1.34983 1.73384 -0.31065 -0.11236 -0.10282 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CD2 
+22880 C CE1 . PHE B-3 174 ? 1.21703 0.99722 1.33189 -0.29609 -0.10942 -0.11424 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CE1 
+22881 C CE2 . PHE B-3 174 ? 1.42663 1.18340 1.56592 -0.30269 -0.11712 -0.11749 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CE2 
+22882 C CZ  . PHE B-3 174 ? 1.32581 1.09384 1.45110 -0.29502 -0.11551 -0.12280 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CZ  
+22883 N N   . MET B-3 175 ? 1.53481 1.29156 1.63939 -0.34000 -0.08667 -0.05091 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 N   
+22884 C CA  . MET B-3 175 ? 1.50624 1.24863 1.59311 -0.34521 -0.08194 -0.03490 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 CA  
+22885 C C   . MET B-3 175 ? 1.40042 1.15729 1.47225 -0.34839 -0.07480 -0.03088 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 C   
+22886 O O   . MET B-3 175 ? 1.48644 1.23471 1.53628 -0.34721 -0.07492 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 O   
+22887 C CB  . MET B-3 175 ? 1.35237 1.07572 1.44653 -0.35724 -0.07440 -0.02966 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 CB  
+22888 C CG  . MET B-3 175 ? 1.33566 1.04053 1.44270 -0.35490 -0.08097 -0.03275 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 CG  
+22889 S SD  . MET B-3 175 ? 1.57726 1.25837 1.66569 -0.34271 -0.09155 -0.02099 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 SD  
+22890 C CE  . MET B-3 175 ? 1.94962 1.60561 2.01133 -0.35151 -0.08247 -0.00121 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 CE  
+22891 N N   . TYR B-3 176 ? 1.34785 1.12546 1.43012 -0.35155 -0.06947 -0.04083 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 N   
+22892 C CA  . TYR B-3 176 ? 1.25709 1.04858 1.32547 -0.35370 -0.06234 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CA  
+22893 C C   . TYR B-3 176 ? 1.28121 1.07967 1.33361 -0.34332 -0.06920 -0.03805 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 C   
+22894 O O   . TYR B-3 176 ? 1.32540 1.12497 1.35816 -0.34430 -0.06612 -0.03062 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 O   
+22895 C CB  . TYR B-3 176 ? 1.18713 0.99928 1.27254 -0.35709 -0.05678 -0.05058 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CB  
+22896 C CG  . TYR B-3 176 ? 1.15821 0.98547 1.23047 -0.35766 -0.04959 -0.05002 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CG  
+22897 C CD1 . TYR B-3 176 ? 1.20700 1.03224 1.27166 -0.36775 -0.03691 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CD1 
+22898 C CD2 . TYR B-3 176 ? 1.23880 1.07995 1.30481 -0.34830 -0.05403 -0.05765 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CD2 
+22899 C CE1 . TYR B-3 176 ? 1.33508 1.17298 1.38701 -0.36793 -0.02992 -0.04215 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CE1 
+22900 C CE2 . TYR B-3 176 ? 1.37677 1.22975 1.43011 -0.34874 -0.04723 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CE2 
+22901 C CZ  . TYR B-3 176 ? 1.42704 1.27904 1.47383 -0.35829 -0.03572 -0.04993 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CZ  
+22902 O OH  . TYR B-3 176 ? 1.22197 1.08470 1.25544 -0.35837 -0.02858 -0.05030 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 OH  
+22903 N N   . LEU B-3 177 ? 1.37062 1.17303 1.43124 -0.33373 -0.07773 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 N   
+22904 C CA  . LEU B-3 177 ? 1.41683 1.22598 1.46674 -0.32492 -0.08261 -0.04807 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 CA  
+22905 C C   . LEU B-3 177 ? 1.40610 1.20205 1.44500 -0.32185 -0.08926 -0.03714 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 C   
+22906 O O   . LEU B-3 177 ? 1.46293 1.26510 1.49010 -0.31797 -0.09202 -0.03522 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 O   
+22907 C CB  . LEU B-3 177 ? 1.27958 1.09347 1.34070 -0.31601 -0.08733 -0.06066 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 CB  
+22908 C CG  . LEU B-3 177 ? 1.25858 1.08230 1.32736 -0.31595 -0.08404 -0.07264 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 CG  
+22909 C CD1 . LEU B-3 177 ? 1.17700 0.99805 1.25077 -0.30634 -0.08880 -0.08386 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 CD1 
+22910 C CD2 . LEU B-3 177 ? 1.18338 1.02163 1.24088 -0.31729 -0.07735 -0.07426 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 CD2 
+22911 N N   . LYS B-3 178 ? 1.42770 1.20461 1.47012 -0.32307 -0.09265 -0.03052 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 N   
+22912 C CA  . LYS B-3 178 ? 1.42349 1.18483 1.45389 -0.31816 -0.10091 -0.01996 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 CA  
+22913 C C   . LYS B-3 178 ? 1.54321 1.29279 1.54922 -0.32488 -0.09646 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 C   
+22914 O O   . LYS B-3 178 ? 1.58842 1.33458 1.57679 -0.31990 -0.10332 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 O   
+22915 C CB  . LYS B-3 178 ? 1.47589 1.21776 1.51730 -0.31514 -0.10652 -0.01831 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 CB  
+22916 C CG  . LYS B-3 178 ? 1.76052 1.48330 1.78928 -0.30815 -0.11659 -0.00728 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 CG  
+22917 C CD  . LYS B-3 178 ? 1.72413 1.42356 1.76146 -0.30633 -0.12014 -0.00457 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 CD  
+22918 C CE  . LYS B-3 178 ? 1.64162 1.32400 1.67512 -0.31940 -0.10921 0.00158  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 CE  
+22919 N NZ  . LYS B-3 178 ? 1.65918 1.32547 1.66420 -0.32501 -0.10449 0.01642  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 NZ  
+22920 N N   . ASP B-3 179 ? 1.52853 1.27128 1.53319 -0.33612 -0.08482 -0.00290 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 N   
+22921 C CA  . ASP B-3 179 ? 1.55118 1.27761 1.52992 -0.34325 -0.07758 0.01041  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 CA  
+22922 C C   . ASP B-3 179 ? 1.51617 1.25876 1.47986 -0.34550 -0.07188 0.00961  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 C   
+22923 O O   . ASP B-3 179 ? 1.82649 1.55834 1.76237 -0.34421 -0.07396 0.01909  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 O   
+22924 C CB  . ASP B-3 179 ? 1.59255 1.30544 1.57818 -0.35578 -0.06425 0.01358  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 CB  
+22925 C CG  . ASP B-3 179 ? 1.64996 1.33953 1.64404 -0.35470 -0.06898 0.01694  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 CG  
+22926 O OD1 . ASP B-3 179 ? 1.48325 1.16421 1.47331 -0.34338 -0.08271 0.01918  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 OD1 
+22927 O OD2 . ASP B-3 179 ? 1.53235 1.21247 1.53892 -0.36524 -0.05871 0.01651  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 OD2 
+22928 N N   . GLN B-3 180 ? 1.35443 1.12082 1.33403 -0.34802 -0.06546 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 N   
+22929 C CA  . GLN B-3 180 ? 1.42499 1.20542 1.39106 -0.35061 -0.05837 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 CA  
+22930 C C   . GLN B-3 180 ? 1.51406 1.31035 1.47760 -0.34139 -0.06736 -0.01003 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 C   
+22931 O O   . GLN B-3 180 ? 1.58316 1.37960 1.52520 -0.34043 -0.06862 -0.00591 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 O   
+22932 C CB  . GLN B-3 180 ? 1.35640 1.15255 1.34004 -0.35793 -0.04592 -0.01175 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 CB  
+22933 C CG  . GLN B-3 180 ? 1.43449 1.21782 1.42105 -0.36978 -0.03297 -0.00570 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 CG  
+22934 C CD  . GLN B-3 180 ? 1.84566 1.61182 1.80009 -0.37548 -0.02405 0.00765  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 CD  
+22935 O OE1 . GLN B-3 180 ? 1.74139 1.51404 1.67582 -0.37294 -0.02366 0.00872  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 OE1 
+22936 N NE2 . GLN B-3 180 ? 2.10904 1.85045 2.05590 -0.38326 -0.01628 0.01778  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 NE2 
+22937 N N   . LEU B-3 181 ? 1.32772 1.13587 1.31203 -0.33500 -0.07282 -0.02102 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 N   
+22938 C CA  . LEU B-3 181 ? 1.37302 1.19516 1.35723 -0.32755 -0.07820 -0.02869 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 CA  
+22939 C C   . LEU B-3 181 ? 1.47070 1.28672 1.45481 -0.31953 -0.09118 -0.02627 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 C   
+22940 O O   . LEU B-3 181 ? 1.58001 1.40761 1.56541 -0.31438 -0.09521 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 O   
+22941 C CB  . LEU B-3 181 ? 1.32509 1.16011 1.32765 -0.32406 -0.07587 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 CB  
+22942 C CG  . LEU B-3 181 ? 1.09676 0.94081 1.10276 -0.32932 -0.06573 -0.04721 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 CG  
+22943 C CD1 . LEU B-3 181 ? 1.36655 1.22068 1.38212 -0.32288 -0.06577 -0.06046 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 CD1 
+22944 C CD2 . LEU B-3 181 ? 1.22238 1.07146 1.21008 -0.33456 -0.05776 -0.04283 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 CD2 
+22945 N N   . LYS B-3 182 ? 1.32711 1.12501 1.31103 -0.31825 -0.09745 -0.01798 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 N   
+22946 C CA  . LYS B-3 182 ? 1.53334 1.32407 1.51748 -0.30921 -0.11139 -0.01507 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 CA  
+22947 C C   . LYS B-3 182 ? 1.56474 1.36975 1.57226 -0.30108 -0.11602 -0.02766 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 C   
+22948 O O   . LYS B-3 182 ? 1.52571 1.34027 1.53625 -0.29504 -0.12329 -0.03173 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 O   
+22949 C CB  . LYS B-3 182 ? 1.50247 1.29154 1.46324 -0.30782 -0.11762 -0.00872 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 CB  
+22950 C CG  . LYS B-3 182 ? 1.60437 1.37360 1.53620 -0.31484 -0.11245 0.00481  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 CG  
+22951 C CD  . LYS B-3 182 ? 1.75633 1.49859 1.68343 -0.31368 -0.11628 0.01538  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 CD  
+22952 C CE  . LYS B-3 182 ? 1.69580 1.41386 1.59013 -0.32113 -0.10856 0.02938  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 CE  
+22953 N NZ  . LYS B-3 182 ? 1.72305 1.41015 1.60959 -0.32045 -0.11062 0.04034  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 NZ  
+22954 N N   . ILE B-3 183 ? 1.44462 1.25037 1.46896 -0.30117 -0.11128 -0.03466 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 N   
+22955 C CA  . ILE B-3 183 ? 1.33973 1.15417 1.38325 -0.29373 -0.11293 -0.04656 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 CA  
+22956 C C   . ILE B-3 183 ? 1.28061 1.08074 1.33695 -0.28756 -0.12084 -0.04488 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 C   
+22957 O O   . ILE B-3 183 ? 1.35853 1.14360 1.41471 -0.29122 -0.11992 -0.03978 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 O   
+22958 C CB  . ILE B-3 183 ? 1.30773 1.13000 1.35645 -0.29618 -0.10302 -0.05674 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 CB  
+22959 C CG1 . ILE B-3 183 ? 1.33556 1.17085 1.37116 -0.30077 -0.09535 -0.05872 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 CG1 
+22960 C CG2 . ILE B-3 183 ? 1.20585 1.03102 1.26941 -0.28823 -0.10314 -0.06838 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 CG2 
+22961 C CD1 . ILE B-3 183 ? 1.18947 1.03112 1.22711 -0.30068 -0.08724 -0.06909 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 CD1 
+22962 N N   . LYS B-3 184 ? 1.44284 1.24764 1.51202 -0.27844 -0.12800 -0.04990 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 N   
+22963 C CA  . LYS B-3 184 ? 1.38033 1.17208 1.46319 -0.27083 -0.13563 -0.04946 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 CA  
+22964 C C   . LYS B-3 184 ? 1.39908 1.18473 1.49232 -0.27150 -0.12911 -0.05696 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 C   
+22965 O O   . LYS B-3 184 ? 1.43857 1.23444 1.53459 -0.27256 -0.12089 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 O   
+22966 C CB  . LYS B-3 184 ? 1.39640 1.19906 1.49613 -0.26062 -0.14289 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 CB  
+22967 C CG  . LYS B-3 184 ? 1.57125 1.38212 1.66317 -0.25885 -0.15205 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 CG  
+22968 C CD  . LYS B-3 184 ? 1.67059 1.46174 1.75013 -0.25464 -0.16532 -0.03844 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 CD  
+22969 C CE  . LYS B-3 184 ? 1.69549 1.49256 1.76218 -0.25220 -0.17624 -0.03416 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 CE  
+22970 N NZ  . LYS B-3 184 ? 1.88059 1.68108 1.92297 -0.26306 -0.16782 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 NZ  
+22971 N N   . LEU B-3 185 ? 1.36418 1.13059 1.46080 -0.27049 -0.13324 -0.05209 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 N   
+22972 C CA  . LEU B-3 185 ? 1.28012 1.03788 1.38598 -0.27123 -0.12916 -0.05933 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 CA  
+22973 C C   . LEU B-3 185 ? 1.37894 1.12416 1.49900 -0.26135 -0.13574 -0.06200 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 C   
+22974 O O   . LEU B-3 185 ? 1.62933 1.36004 1.74794 -0.25798 -0.14387 -0.05254 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 O   
+22975 C CB  . LEU B-3 185 ? 1.40704 1.15211 1.50580 -0.28166 -0.12583 -0.05272 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 CB  
+22976 C CG  . LEU B-3 185 ? 1.37349 1.13123 1.46308 -0.29148 -0.11749 -0.05302 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 CG  
+22977 C CD1 . LEU B-3 185 ? 1.29547 1.04111 1.38526 -0.30188 -0.11340 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 CD1 
+22978 C CD2 . LEU B-3 185 ? 1.40885 1.18173 1.50290 -0.28895 -0.11266 -0.06686 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 CD2 
+22979 N N   . PHE B-3 186 ? 1.33345 1.08198 1.46490 -0.25600 -0.13183 -0.07485 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 N   
+22980 C CA  . PHE B-3 186 ? 1.33348 1.06931 1.47909 -0.24673 -0.13565 -0.07970 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CA  
+22981 C C   . PHE B-3 186 ? 1.34832 1.06904 1.49353 -0.25039 -0.13258 -0.08498 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 C   
+22982 O O   . PHE B-3 186 ? 1.47988 1.20579 1.62265 -0.25134 -0.12611 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 O   
+22983 C CB  . PHE B-3 186 ? 1.39788 1.14688 1.55642 -0.23779 -0.13186 -0.09144 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CB  
+22984 C CG  . PHE B-3 186 ? 1.38007 1.11834 1.55573 -0.22689 -0.13575 -0.09605 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CG  
+22985 C CD1 . PHE B-3 186 ? 1.39081 1.11483 1.56926 -0.22419 -0.13128 -0.10495 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CD1 
+22986 C CD2 . PHE B-3 186 ? 1.45433 1.19646 1.64322 -0.21842 -0.14470 -0.09235 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CD2 
+22987 C CE1 . PHE B-3 186 ? 1.44093 1.15419 1.63493 -0.21377 -0.13383 -0.10967 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CE1 
+22988 C CE2 . PHE B-3 186 ? 1.41951 1.15256 1.62639 -0.20724 -0.14829 -0.09727 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CE2 
+22989 C CZ  . PHE B-3 186 ? 1.54938 1.26772 1.75877 -0.20517 -0.14190 -0.10577 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CZ  
+22990 N N   . ILE B-3 187 ? 1.48548 1.18575 1.63171 -0.25214 -0.13767 -0.07795 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 N   
+22991 C CA  . ILE B-3 187 ? 1.47062 1.15609 1.61773 -0.25811 -0.13591 -0.08224 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 CA  
+22992 C C   . ILE B-3 187 ? 1.57537 1.24276 1.73299 -0.24920 -0.13917 -0.08859 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 C   
+22993 O O   . ILE B-3 187 ? 1.70461 1.36094 1.86719 -0.24205 -0.14498 -0.08215 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 O   
+22994 C CB  . ILE B-3 187 ? 1.52382 1.19742 1.66437 -0.26948 -0.13632 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 CB  
+22995 C CG1 . ILE B-3 187 ? 1.67176 1.36310 1.80142 -0.27782 -0.13172 -0.06446 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 CG1 
+22996 C CG2 . ILE B-3 187 ? 1.64237 1.30267 1.78906 -0.27674 -0.13458 -0.07671 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 CG2 
+22997 C CD1 . ILE B-3 187 ? 1.76769 1.44804 1.89091 -0.29037 -0.12836 -0.05412 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 CD1 
+22998 N N   . VAL B-3 188 ? 1.47999 1.14303 1.63952 -0.24866 -0.13613 -0.10161 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 N   
+22999 C CA  . VAL B-3 188 ? 1.46079 1.10455 1.62797 -0.24099 -0.13804 -0.10953 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 CA  
+23000 C C   . VAL B-3 188 ? 1.56730 1.19610 1.73373 -0.24923 -0.13915 -0.11485 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 C   
+23001 O O   . VAL B-3 188 ? 1.69626 1.33451 1.85748 -0.25494 -0.13700 -0.12226 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 O   
+23002 C CB  . VAL B-3 188 ? 1.51794 1.16837 1.68635 -0.23056 -0.13265 -0.12292 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 CB  
+23003 C CG1 . VAL B-3 188 ? 1.64062 1.26942 1.81139 -0.22508 -0.13285 -0.13408 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 CG1 
+23004 C CG2 . VAL B-3 188 ? 1.40329 1.06474 1.58153 -0.22135 -0.13246 -0.11960 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 CG2 
+23005 N N   . GLY B-3 189 ? 1.58267 1.18784 1.75507 -0.24952 -0.14312 -0.11178 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-3 N   
+23006 C CA  . GLY B-3 189 ? 1.81633 1.40665 1.99153 -0.25844 -0.14442 -0.11788 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-3 CA  
+23007 C C   . GLY B-3 189 ? 1.85401 1.41526 2.03546 -0.25450 -0.14786 -0.11858 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-3 C   
+23008 O O   . GLY B-3 189 ? 1.94781 1.49962 2.13132 -0.24469 -0.14979 -0.11228 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-3 O   
+23009 N N   . ASP B-3 190 ? 1.96012 1.50723 2.14578 -0.26201 -0.14934 -0.12732 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 N   
+23010 C CA  . ASP B-3 190 ? 2.12654 1.64322 2.31777 -0.26030 -0.15217 -0.12964 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 CA  
+23011 C C   . ASP B-3 190 ? 2.15727 1.65856 2.35333 -0.27530 -0.15125 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 C   
+23012 O O   . ASP B-3 190 ? 2.06801 1.57604 2.27017 -0.28814 -0.15026 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 O   
+23013 C CB  . ASP B-3 190 ? 2.01812 1.52666 2.20971 -0.25677 -0.15449 -0.14909 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 CB  
+23014 C CG  . ASP B-3 190 ? 2.14883 1.62479 2.34531 -0.25372 -0.15714 -0.15302 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 CG  
+23015 O OD1 . ASP B-3 190 ? 2.05581 1.51544 2.25473 -0.25121 -0.15705 -0.14047 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 OD1 
+23016 O OD2 . ASP B-3 190 ? 2.44874 1.91357 2.64479 -0.25313 -0.15996 -0.16896 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 OD2 
+23017 N N   . PRO B-3 191 ? 2.23188 1.71149 2.42550 -0.27416 -0.15111 -0.10641 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 N   
+23018 C CA  . PRO B-3 191 ? 2.18010 1.64074 2.37501 -0.28950 -0.14721 -0.09707 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 CA  
+23019 C C   . PRO B-3 191 ? 2.28515 1.72419 2.49145 -0.29817 -0.14744 -0.10909 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 C   
+23020 O O   . PRO B-3 191 ? 2.31423 1.74509 2.52710 -0.31470 -0.14226 -0.10665 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 O   
+23021 C CB  . PRO B-3 191 ? 2.14655 1.58429 2.33036 -0.28177 -0.14833 -0.07930 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 CB  
+23022 C CG  . PRO B-3 191 ? 2.32286 1.75990 2.50830 -0.26245 -0.15457 -0.08512 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 CG  
+23023 C CD  . PRO B-3 191 ? 2.26159 1.73206 2.45090 -0.25840 -0.15436 -0.09835 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 CD  
+23024 N N   . LYS B-3 192 ? 2.25018 1.67932 2.45956 -0.28812 -0.15247 -0.12277 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 N   
+23025 C CA  . LYS B-3 192 ? 2.37516 1.78255 2.59464 -0.29586 -0.15405 -0.13584 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 CA  
+23026 C C   . LYS B-3 192 ? 2.43745 1.86708 2.66700 -0.30637 -0.15594 -0.15175 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 C   
+23027 O O   . LYS B-3 192 ? 2.32468 1.78227 2.54958 -0.30083 -0.15795 -0.15755 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 O   
+23028 C CB  . LYS B-3 192 ? 2.28026 1.66844 2.49706 -0.28059 -0.15876 -0.14598 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 CB  
+23029 C CG  . LYS B-3 192 ? 2.33489 1.68589 2.54949 -0.27602 -0.15815 -0.13599 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 CG  
+23030 C CD  . LYS B-3 192 ? 2.21427 1.56301 2.41993 -0.27398 -0.15550 -0.11360 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 CD  
+23031 C CE  . LYS B-3 192 ? 2.11731 1.42690 2.31743 -0.26568 -0.15673 -0.10383 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 CE  
+23032 N NZ  . LYS B-3 192 ? 2.08594 1.39402 2.28669 -0.24439 -0.16191 -0.10982 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 NZ  
+23033 N N   . GLN B-3 193 ? 2.57919 1.99544 2.82329 -0.32145 -0.15552 -0.15937 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 N   
+23034 C CA  . GLN B-3 193 ? 2.58431 2.02241 2.84251 -0.33180 -0.15917 -0.17561 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 CA  
+23035 C C   . GLN B-3 193 ? 2.55827 2.00444 2.80951 -0.31889 -0.16906 -0.19476 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 C   
+23036 O O   . GLN B-3 193 ? 2.72898 2.20189 2.97997 -0.31825 -0.17316 -0.20376 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 O   
+23037 C CB  . GLN B-3 193 ? 2.63708 2.05751 2.91634 -0.35024 -0.15723 -0.18252 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 CB  
+23038 C CG  . GLN B-3 193 ? 2.49589 1.90531 2.78007 -0.36537 -0.14455 -0.16433 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 CG  
+23039 C CD  . GLN B-3 193 ? 2.40937 1.77969 2.67964 -0.36036 -0.14002 -0.14912 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 CD  
+23040 O OE1 . GLN B-3 193 ? 2.25401 1.60630 2.51572 -0.34633 -0.14636 -0.15352 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 OE1 
+23041 N NE2 . GLN B-3 193 ? 2.33949 1.69462 2.60584 -0.37110 -0.12866 -0.13122 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 NE2 
+23042 N N   . SER B-3 194 ? 2.53449 1.95531 2.77776 -0.30788 -0.17251 -0.20118 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-3 N   
+23043 C CA  . SER B-3 194 ? 2.56374 1.98537 2.79388 -0.29367 -0.17957 -0.21791 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-3 CA  
+23044 C C   . SER B-3 194 ? 2.25491 1.68553 2.49201 -0.30007 -0.18933 -0.23882 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-3 C   
+23045 O O   . SER B-3 194 ? 2.03969 1.46904 2.29785 -0.31605 -0.19143 -0.24389 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-3 O   
+23046 C CB  . SER B-3 194 ? 2.59767 2.04140 2.81100 -0.28012 -0.17629 -0.21154 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-3 CB  
+23047 O OG  . SER B-3 194 ? 2.44196 1.87912 2.65140 -0.27276 -0.16965 -0.19457 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-3 OG  
+23048 N N   . ILE B-3 195 ? 2.24207 1.68085 2.46136 -0.28737 -0.19527 -0.25154 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 N   
+23049 C CA  . ILE B-3 195 ? 2.30868 1.75148 2.52890 -0.28908 -0.20778 -0.27332 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 CA  
+23050 C C   . ILE B-3 195 ? 2.40306 1.87684 2.61578 -0.28612 -0.21129 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 C   
+23051 O O   . ILE B-3 195 ? 2.04814 1.53233 2.26961 -0.29097 -0.22267 -0.29185 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 O   
+23052 C CB  . ILE B-3 195 ? 2.24690 1.66251 2.44657 -0.27550 -0.21418 -0.28983 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 CB  
+23053 C CG1 . ILE B-3 195 ? 2.37274 1.79476 2.54111 -0.25784 -0.21277 -0.29274 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 CG1 
+23054 C CG2 . ILE B-3 195 ? 2.31334 1.69899 2.51396 -0.27271 -0.20716 -0.28257 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 CG2 
+23055 C CD1 . ILE B-3 195 ? 1.83519 1.22727 1.97862 -0.24330 -0.21492 -0.30687 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 CD1 
+23056 N N   . TYR B-3 196 ? 2.55138 2.04035 2.74975 -0.27833 -0.20265 -0.26252 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 N   
+23057 C CA  . TYR B-3 196 ? 2.68572 2.19872 2.87054 -0.27250 -0.20503 -0.26566 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CA  
+23058 C C   . TYR B-3 196 ? 2.43910 1.97985 2.64018 -0.28364 -0.19841 -0.25059 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 C   
+23059 O O   . TYR B-3 196 ? 2.12449 1.66717 2.32695 -0.28523 -0.18766 -0.23238 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 O   
+23060 C CB  . TYR B-3 196 ? 2.85704 2.36429 3.01111 -0.25516 -0.19869 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CB  
+23061 C CG  . TYR B-3 196 ? 2.86147 2.37841 2.99166 -0.24553 -0.20384 -0.27417 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CG  
+23062 C CD1 . TYR B-3 196 ? 2.74907 2.29279 2.87776 -0.24699 -0.20029 -0.26603 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CD1 
+23063 C CD2 . TYR B-3 196 ? 2.63311 2.12917 2.73880 -0.23416 -0.21214 -0.29226 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CD2 
+23064 C CE1 . TYR B-3 196 ? 2.74115 2.29023 2.84539 -0.23725 -0.20487 -0.27519 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CE1 
+23065 C CE2 . TYR B-3 196 ? 2.62015 2.12012 2.69863 -0.22400 -0.21707 -0.30131 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CE2 
+23066 C CZ  . TYR B-3 196 ? 2.78348 2.30980 2.86170 -0.22550 -0.21337 -0.29246 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CZ  
+23067 O OH  . TYR B-3 196 ? 2.27878 1.80598 2.32763 -0.21459 -0.21810 -0.30083 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 OH  
+23068 N N   . ILE B-3 197 ? 2.37862 1.94022 2.59180 -0.29059 -0.20540 -0.25894 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 N   
+23069 C CA  . ILE B-3 197 ? 2.18088 1.76945 2.40936 -0.30114 -0.19878 -0.24706 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 CA  
+23070 C C   . ILE B-3 197 ? 2.22793 1.83938 2.45021 -0.29597 -0.20662 -0.25764 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 C   
+23071 O O   . ILE B-3 197 ? 2.41844 2.02644 2.63815 -0.29089 -0.22049 -0.27685 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 O   
+23072 C CB  . ILE B-3 197 ? 1.96986 1.55917 2.23214 -0.32070 -0.19619 -0.24493 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 CB  
+23073 C CG1 . ILE B-3 197 ? 2.00949 1.59352 2.29050 -0.32604 -0.20972 -0.26739 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 CG1 
+23074 C CG2 . ILE B-3 197 ? 1.72584 1.29201 1.98931 -0.32528 -0.18589 -0.22902 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 CG2 
+23075 C CD1 . ILE B-3 197 ? 1.80972 1.42309 2.11326 -0.33344 -0.21681 -0.27904 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 CD1 
+23076 N N   . TRP B-3 198 ? 2.09247 1.72549 2.31024 -0.29614 -0.19862 -0.24541 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 N   
+23077 C CA  . TRP B-3 198 ? 1.81336 1.46972 2.02981 -0.29322 -0.20484 -0.25349 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CA  
+23078 C C   . TRP B-3 198 ? 1.82993 1.50365 2.08363 -0.30848 -0.20949 -0.26123 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 C   
+23079 O O   . TRP B-3 198 ? 1.81406 1.48684 2.09177 -0.32369 -0.20097 -0.25266 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 O   
+23080 C CB  . TRP B-3 198 ? 1.87720 1.54969 2.07861 -0.28978 -0.19349 -0.23782 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CB  
+23081 C CG  . TRP B-3 198 ? 1.81632 1.51740 2.03263 -0.29669 -0.19249 -0.23679 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CG  
+23082 C CD1 . TRP B-3 198 ? 1.75506 1.47102 1.99094 -0.31047 -0.18157 -0.22348 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CD1 
+23083 C CD2 . TRP B-3 198 ? 1.87070 1.58707 2.08125 -0.28896 -0.20220 -0.24948 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CD2 
+23084 N NE1 . TRP B-3 198 ? 1.50595 1.24716 1.75134 -0.31248 -0.18287 -0.22768 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 NE1 
+23085 C CE2 . TRP B-3 198 ? 1.76205 1.50464 1.99328 -0.29898 -0.19624 -0.24363 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CE2 
+23086 C CE3 . TRP B-3 198 ? 1.81839 1.52644 2.00597 -0.27367 -0.21545 -0.26529 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CE3 
+23087 C CZ2 . TRP B-3 198 ? 1.54471 1.30752 1.77788 -0.29382 -0.20362 -0.25345 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CZ2 
+23088 C CZ3 . TRP B-3 198 ? 1.84409 1.57013 2.03044 -0.26798 -0.22386 -0.27441 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CZ3 
+23089 C CH2 . TRP B-3 198 ? 1.63495 1.38920 1.84578 -0.27787 -0.21822 -0.26869 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CH2 
+23090 N N   . ARG B-3 199 ? 1.88891 1.57740 2.14728 -0.30394 -0.22290 -0.27819 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 N   
+23091 C CA  . ARG B-3 199 ? 2.00153 1.70568 2.29980 -0.31673 -0.23102 -0.29219 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 CA  
+23092 C C   . ARG B-3 199 ? 1.94707 1.67017 2.27662 -0.33526 -0.21591 -0.27943 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 C   
+23093 O O   . ARG B-3 199 ? 2.09918 1.82970 2.46652 -0.35025 -0.21692 -0.28830 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 O   
+23094 C CB  . ARG B-3 199 ? 2.06902 1.79038 2.36568 -0.30607 -0.24817 -0.31075 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 CB  
+23095 C CG  . ARG B-3 199 ? 1.94930 1.69233 2.23337 -0.29997 -0.24218 -0.30173 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 CG  
+23096 C CD  . ARG B-3 199 ? 1.95749 1.71329 2.23657 -0.28688 -0.26087 -0.32049 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 CD  
+23097 N NE  . ARG B-3 199 ? 2.09256 1.87365 2.41910 -0.29774 -0.27008 -0.33564 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 NE  
+23098 C CZ  . ARG B-3 199 ? 1.90046 1.71152 2.25387 -0.30577 -0.26299 -0.33222 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 CZ  
+23099 N NH1 . ARG B-3 199 ? 1.70170 1.52031 2.03742 -0.30444 -0.24737 -0.31380 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 NH1 
+23100 N NH2 . ARG B-3 199 ? 1.86397 1.69854 2.26331 -0.31510 -0.27082 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 NH2 
+23101 N N   . GLY B-3 200 ? 1.72934 1.45918 2.04385 -0.33507 -0.20129 -0.25962 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-3 N   
+23102 C CA  . GLY B-3 200 ? 1.57555 1.31828 1.91276 -0.35185 -0.18553 -0.24626 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-3 CA  
+23103 C C   . GLY B-3 200 ? 1.61018 1.33251 1.93345 -0.35666 -0.17074 -0.22454 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-3 C   
+23104 O O   . GLY B-3 200 ? 1.47189 1.20179 1.79584 -0.36471 -0.15667 -0.20859 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-3 O   
+23105 N N   . ALA B-3 201 ? 1.75481 1.45006 2.06442 -0.35095 -0.17438 -0.22423 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-3 N   
+23106 C CA  . ALA B-3 201 ? 1.69545 1.37007 1.98992 -0.35180 -0.16324 -0.20461 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-3 CA  
+23107 C C   . ALA B-3 201 ? 1.85439 1.51975 2.17059 -0.37053 -0.15159 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-3 C   
+23108 O O   . ALA B-3 201 ? 2.02383 1.68594 2.36745 -0.38230 -0.15378 -0.20720 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-3 O   
+23109 C CB  . ALA B-3 201 ? 1.75510 1.40302 2.03270 -0.34030 -0.17017 -0.20871 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-3 CB  
+23110 N N   . GLU B-3 202 ? 1.72624 1.38550 2.02879 -0.37323 -0.13899 -0.17431 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 N   
+23111 C CA  . GLU B-3 202 ? 2.12339 1.76368 2.43504 -0.38849 -0.12627 -0.16163 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 CA  
+23112 C C   . GLU B-3 202 ? 2.01484 1.63032 2.29906 -0.38002 -0.12286 -0.14318 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 C   
+23113 O O   . GLU B-3 202 ? 1.82929 1.45266 2.09382 -0.37439 -0.11822 -0.12911 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 O   
+23114 C CB  . GLU B-3 202 ? 2.09715 1.75551 2.42006 -0.40216 -0.11286 -0.15420 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 CB  
+23115 C CG  . GLU B-3 202 ? 1.92622 1.56074 2.25412 -0.41852 -0.09716 -0.14064 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 CG  
+23116 C CD  . GLU B-3 202 ? 2.03645 1.68752 2.37556 -0.43281 -0.08161 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 CD  
+23117 O OE1 . GLU B-3 202 ? 2.10177 1.78430 2.44508 -0.42896 -0.08390 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 OE1 
+23118 O OE2 . GLU B-3 202 ? 2.27192 1.90237 2.61415 -0.44769 -0.06605 -0.12432 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 OE2 
+23119 N N   . PRO B-3 203 ? 1.98557 1.57127 2.26821 -0.37820 -0.12576 -0.14327 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 N   
+23120 C CA  . PRO B-3 203 ? 1.83071 1.39396 2.08914 -0.36766 -0.12454 -0.12696 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 CA  
+23121 C C   . PRO B-3 203 ? 2.02981 1.57967 2.27728 -0.37584 -0.11217 -0.10569 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 C   
+23122 O O   . PRO B-3 203 ? 2.00601 1.54150 2.23194 -0.36545 -0.11291 -0.09150 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 O   
+23123 C CB  . PRO B-3 203 ? 2.02358 1.55716 2.28698 -0.36528 -0.13023 -0.13461 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 CB  
+23124 C CG  . PRO B-3 203 ? 2.01004 1.55518 2.29504 -0.37005 -0.13798 -0.15743 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 CG  
+23125 C CD  . PRO B-3 203 ? 1.99476 1.56637 2.29758 -0.38387 -0.13195 -0.15983 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 CD  
+23126 N N   . GLU B-3 204 ? 2.14714 1.70056 2.40815 -0.39350 -0.10082 -0.10356 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 N   
+23127 C CA  . GLU B-3 204 ? 2.29129 1.82445 2.53717 -0.40196 -0.08726 -0.08315 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 CA  
+23128 C C   . GLU B-3 204 ? 2.20817 1.75699 2.43003 -0.39383 -0.08566 -0.06955 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 C   
+23129 O O   . GLU B-3 204 ? 2.21511 1.74229 2.41210 -0.39042 -0.08190 -0.05136 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 O   
+23130 C CB  . GLU B-3 204 ? 2.42117 1.95364 2.68952 -0.42418 -0.07271 -0.08612 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 CB  
+23131 C CG  . GLU B-3 204 ? 2.44308 1.94957 2.69251 -0.43466 -0.05547 -0.06524 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 CG  
+23132 C CD  . GLU B-3 204 ? 2.50638 2.03690 2.74827 -0.43899 -0.04574 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 CD  
+23133 O OE1 . GLU B-3 204 ? 2.39223 1.95158 2.66141 -0.44939 -0.04083 -0.07093 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 OE1 
+23134 O OE2 . GLU B-3 204 ? 2.59026 2.11096 2.79934 -0.43128 -0.04388 -0.04034 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 OE2 
+23135 N N   . ASN B-3 205 ? 2.12492 1.70951 2.35235 -0.39003 -0.08928 -0.07845 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 N   
+23136 C CA  . ASN B-3 205 ? 2.03139 1.63131 2.23693 -0.38280 -0.08785 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 CA  
+23137 C C   . ASN B-3 205 ? 1.99386 1.58415 2.17809 -0.36496 -0.09780 -0.05982 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 C   
+23138 O O   . ASN B-3 205 ? 1.88321 1.46865 2.04526 -0.36031 -0.09618 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 O   
+23139 C CB  . ASN B-3 205 ? 1.79520 1.43294 2.01127 -0.38156 -0.08998 -0.07955 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 CB  
+23140 C CG  . ASN B-3 205 ? 1.98453 1.63395 2.21188 -0.37138 -0.10313 -0.09812 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 CG  
+23141 O OD1 . ASN B-3 205 ? 1.94958 1.58572 2.16815 -0.35948 -0.11141 -0.09922 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 OD1 
+23142 N ND2 . ASN B-3 205 ? 1.93870 1.61194 2.18458 -0.37527 -0.10508 -0.11325 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 ND2 
+23143 N N   . PHE B-3 206 ? 2.00706 1.59450 2.19837 -0.35456 -0.10824 -0.07122 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 N   
+23144 C CA  . PHE B-3 206 ? 1.78393 1.36072 1.96068 -0.33815 -0.11634 -0.06579 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CA  
+23145 C C   . PHE B-3 206 ? 2.01062 1.55099 2.17687 -0.33832 -0.11500 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 C   
+23146 O O   . PHE B-3 206 ? 1.90853 1.44039 2.05662 -0.32846 -0.11835 -0.03883 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 O   
+23147 C CB  . PHE B-3 206 ? 1.77555 1.35645 1.96212 -0.32768 -0.12531 -0.08261 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CB  
+23148 C CG  . PHE B-3 206 ? 1.71325 1.28608 1.89010 -0.31076 -0.13200 -0.07971 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CG  
+23149 C CD1 . PHE B-3 206 ? 1.53758 1.11678 1.70035 -0.30319 -0.13271 -0.06735 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CD1 
+23150 C CD2 . PHE B-3 206 ? 1.86888 1.42815 2.05225 -0.30231 -0.13766 -0.09057 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CD2 
+23151 C CE1 . PHE B-3 206 ? 1.60841 1.18321 1.76798 -0.28764 -0.13913 -0.06653 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CE1 
+23152 C CE2 . PHE B-3 206 ? 1.76550 1.31885 1.94375 -0.28670 -0.14237 -0.08910 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CE2 
+23153 C CZ  . PHE B-3 206 ? 1.73284 1.29528 1.90130 -0.27941 -0.14321 -0.07739 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CZ  
+23154 N N   . ASN B-3 207 ? 2.13577 1.65313 2.31311 -0.34912 -0.11068 -0.05431 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 N   
+23155 C CA  . ASN B-3 207 ? 2.09440 1.57193 2.25911 -0.34987 -0.10808 -0.04047 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 CA  
+23156 C C   . ASN B-3 207 ? 2.05276 1.51958 2.19511 -0.35622 -0.09890 -0.02124 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 C   
+23157 O O   . ASN B-3 207 ? 2.14147 1.58013 2.26122 -0.34858 -0.10113 -0.00609 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 O   
+23158 C CB  . ASN B-3 207 ? 2.07166 1.52674 2.25406 -0.36270 -0.10321 -0.04857 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 CB  
+23159 C CG  . ASN B-3 207 ? 2.10574 1.56325 2.30443 -0.35467 -0.11352 -0.06674 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 CG  
+23160 O OD1 . ASN B-3 207 ? 2.09889 1.57830 2.29716 -0.34121 -0.12224 -0.07480 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 OD1 
+23161 N ND2 . ASN B-3 207 ? 1.92683 1.35978 2.13857 -0.36333 -0.11155 -0.07369 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 ND2 
+23162 N N   . GLY B-3 208 ? 1.99907 1.48667 2.14577 -0.36920 -0.08886 -0.02192 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-3 N   
+23163 C CA  . GLY B-3 208 ? 2.15358 1.63011 2.27624 -0.37562 -0.07847 -0.00439 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-3 CA  
+23164 C C   . GLY B-3 208 ? 2.12785 1.61179 2.22502 -0.36016 -0.08729 0.00628  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-3 C   
+23165 O O   . GLY B-3 208 ? 2.13381 1.59335 2.20207 -0.35876 -0.08449 0.02347  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-3 O   
+23166 N N   . LEU B-3 209 ? 2.13259 1.64846 2.23894 -0.34841 -0.09793 -0.00418 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 N   
+23167 C CA  . LEU B-3 209 ? 2.11296 1.63824 2.20041 -0.33393 -0.10703 0.00336  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 CA  
+23168 C C   . LEU B-3 209 ? 2.17852 1.67634 2.25425 -0.31911 -0.11815 0.01132  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 C   
+23169 O O   . LEU B-3 209 ? 2.05250 1.54421 2.10644 -0.30951 -0.12464 0.02293  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 O   
+23170 C CB  . LEU B-3 209 ? 1.95725 1.52141 2.05927 -0.32642 -0.11316 -0.01100 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 CB  
+23171 C CG  . LEU B-3 209 ? 1.72753 1.32103 1.82602 -0.33269 -0.10684 -0.01219 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 CG  
+23172 C CD1 . LEU B-3 209 ? 1.73175 1.32577 1.83846 -0.35080 -0.09311 -0.01348 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 CD1 
+23173 C CD2 . LEU B-3 209 ? 1.48320 1.10857 1.59494 -0.32473 -0.11235 -0.02716 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 CD2 
+23174 N N   . ILE B-3 210 ? 2.21517 1.69599 2.30518 -0.31629 -0.12141 0.00450  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 N   
+23175 C CA  . ILE B-3 210 ? 2.21325 1.66656 2.29410 -0.30133 -0.13182 0.01132  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 CA  
+23176 C C   . ILE B-3 210 ? 2.34461 1.75612 2.39737 -0.30505 -0.12749 0.03035  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 C   
+23177 O O   . ILE B-3 210 ? 2.40925 1.79968 2.44324 -0.29057 -0.13777 0.04111  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 O   
+23178 C CB  . ILE B-3 210 ? 2.07194 1.51664 2.17470 -0.29781 -0.13508 -0.00200 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 CB  
+23179 C CG1 . ILE B-3 210 ? 1.91617 1.39805 2.04052 -0.29387 -0.13813 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 CG1 
+23180 C CG2 . ILE B-3 210 ? 2.08632 1.50361 2.18201 -0.28083 -0.14583 0.00396  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 CG2 
+23181 C CD1 . ILE B-3 210 ? 1.81599 1.28882 1.95803 -0.28915 -0.14156 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 CD1 
+23182 N N   . GLU B-3 211 ? 2.26991 1.66788 2.31871 -0.32395 -0.11205 0.03450  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 N   
+23183 C CA  . GLU B-3 211 ? 2.10751 1.45922 2.12799 -0.32987 -0.10387 0.05206  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 CA  
+23184 C C   . GLU B-3 211 ? 2.30032 1.64801 2.28753 -0.33150 -0.09945 0.06754  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 C   
+23185 O O   . GLU B-3 211 ? 2.43935 1.75114 2.39258 -0.32295 -0.10366 0.08385  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 O   
+23186 C CB  . GLU B-3 211 ? 2.07199 1.40770 2.10702 -0.35111 -0.08666 0.04774  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 CB  
+23187 C CG  . GLU B-3 211 ? 2.31262 1.64739 2.37779 -0.35096 -0.09084 0.03203  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 CG  
+23188 C CD  . GLU B-3 211 ? 2.57024 1.90139 2.65773 -0.37340 -0.07522 0.02310  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 CD  
+23189 O OE1 . GLU B-3 211 ? 2.52366 1.85807 2.60710 -0.38919 -0.06007 0.02810  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 OE1 
+23190 O OE2 . GLU B-3 211 ? 2.70921 2.03466 2.81957 -0.37530 -0.07797 0.01010  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 OE2 
+23191 N N   . ASN B-3 212 ? 2.35356 1.73526 2.34752 -0.34138 -0.09156 0.06263  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 N   
+23192 C CA  . ASN B-3 212 ? 2.33032 1.70445 2.29259 -0.34724 -0.08259 0.07643  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 CA  
+23193 C C   . ASN B-3 212 ? 2.43983 1.84949 2.39557 -0.33827 -0.09163 0.07485  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 C   
+23194 O O   . ASN B-3 212 ? 2.52540 1.93202 2.45576 -0.34412 -0.08337 0.08436  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 O   
+23195 C CB  . ASN B-3 212 ? 2.28110 1.65605 2.25285 -0.37082 -0.05950 0.07439  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 CB  
+23196 C CG  . ASN B-3 212 ? 2.47851 1.82342 2.46428 -0.38283 -0.04888 0.07241  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 CG  
+23197 O OD1 . ASN B-3 212 ? 2.44929 1.81287 2.47202 -0.38710 -0.05056 0.05593  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 OD1 
+23198 N ND2 . ASN B-3 212 ? 2.64628 1.94167 2.60031 -0.38813 -0.03796 0.08902  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 ND2 
+23199 N N   . SER B-3 213 ? 2.42666 1.86787 2.40335 -0.32508 -0.10668 0.06295  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-3 N   
+23200 C CA  . SER B-3 213 ? 2.33173 1.80737 2.30542 -0.31827 -0.11369 0.05974  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-3 CA  
+23201 C C   . SER B-3 213 ? 2.37434 1.83753 2.32474 -0.29966 -0.13123 0.06912  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-3 C   
+23202 O O   . SER B-3 213 ? 2.26683 1.72285 2.22724 -0.28568 -0.14452 0.06634  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-3 O   
+23203 C CB  . SER B-3 213 ? 2.12537 1.64271 2.13440 -0.31576 -0.11767 0.04061  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-3 CB  
+23204 O OG  . SER B-3 213 ? 2.00526 1.55353 2.01109 -0.30987 -0.12304 0.03739  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-3 OG  
+23205 N N   . THR B-3 214 ? 2.50424 1.96471 2.42395 -0.29893 -0.13182 0.07940  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 N   
+23206 C CA  . THR B-3 214 ? 2.48366 1.93653 2.38143 -0.28097 -0.15076 0.08659  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 CA  
+23207 C C   . THR B-3 214 ? 2.41332 1.91074 2.33054 -0.27224 -0.16206 0.07420  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 C   
+23208 O O   . THR B-3 214 ? 2.44147 1.94085 2.35616 -0.25557 -0.18048 0.07440  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 O   
+23209 C CB  . THR B-3 214 ? 2.45789 1.87972 2.30714 -0.28363 -0.14701 0.10411  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 CB  
+23210 O OG1 . THR B-3 214 ? 2.41605 1.85741 2.26135 -0.29903 -0.13080 0.10241  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 OG1 
+23211 C CG2 . THR B-3 214 ? 2.39726 1.76594 2.22107 -0.28844 -0.13796 0.11843  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 CG2 
+23212 N N   . ASP B-3 215 ? 2.31100 1.84338 2.24843 -0.28286 -0.15144 0.06284  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 N   
+23213 C CA  . ASP B-3 215 ? 2.21072 1.78254 2.16478 -0.27606 -0.15941 0.05110  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 CA  
+23214 C C   . ASP B-3 215 ? 1.96418 1.55205 1.95206 -0.26488 -0.16873 0.03792  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 C   
+23215 O O   . ASP B-3 215 ? 1.82404 1.42925 1.82086 -0.25234 -0.18175 0.03243  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 O   
+23216 C CB  . ASP B-3 215 ? 2.10499 1.70485 2.06713 -0.28986 -0.14466 0.04348  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 CB  
+23217 C CG  . ASP B-3 215 ? 2.35227 1.94004 2.28216 -0.30018 -0.13441 0.05502  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 CG  
+23218 O OD1 . ASP B-3 215 ? 2.41488 1.97973 2.31267 -0.29393 -0.14225 0.06741  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 OD1 
+23219 O OD2 . ASP B-3 215 ? 2.33428 1.93474 2.27019 -0.31378 -0.11876 0.05121  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 OD2 
+23220 N N   . PHE B-3 216 ? 1.96688 1.54926 1.97462 -0.26945 -0.16173 0.03173  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 N   
+23221 C CA  . PHE B-3 216 ? 1.91691 1.51340 1.95482 -0.25974 -0.16778 0.01818  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CA  
+23222 C C   . PHE B-3 216 ? 1.93633 1.51187 1.97403 -0.24354 -0.18268 0.02273  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 C   
+23223 O O   . PHE B-3 216 ? 2.03208 1.57344 2.04662 -0.24153 -0.18645 0.03661  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 O   
+23224 C CB  . PHE B-3 216 ? 1.70735 1.30193 1.76358 -0.26903 -0.15697 0.00941  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CB  
+23225 C CG  . PHE B-3 216 ? 1.71064 1.33244 1.77556 -0.28038 -0.14581 -0.00015 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CG  
+23226 C CD1 . PHE B-3 216 ? 1.65537 1.30703 1.73598 -0.27525 -0.14686 -0.01346 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CD1 
+23227 C CD2 . PHE B-3 216 ? 1.90483 1.52121 1.96257 -0.29581 -0.13363 0.00371  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CD2 
+23228 C CE1 . PHE B-3 216 ? 1.68054 1.35392 1.76586 -0.28396 -0.13756 -0.02188 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CE1 
+23229 C CE2 . PHE B-3 216 ? 1.80393 1.44583 1.87104 -0.30444 -0.12495 -0.00581 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CE2 
+23230 C CZ  . PHE B-3 216 ? 1.77189 1.44118 1.85104 -0.29782 -0.12773 -0.01821 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CZ  
+23231 N N   . ASN B-3 217 ? 1.78612 1.38125 1.84955 -0.23146 -0.19042 0.01054  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 N   
+23232 C CA  . ASN B-3 217 ? 1.78053 1.36111 1.85298 -0.21462 -0.20415 0.01084  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 CA  
+23233 C C   . ASN B-3 217 ? 1.80551 1.38143 1.90150 -0.21378 -0.19853 0.00018  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 C   
+23234 O O   . ASN B-3 217 ? 1.70488 1.30643 1.82287 -0.21481 -0.19245 -0.01446 ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 O   
+23235 C CB  . ASN B-3 217 ? 1.82948 1.43696 1.91695 -0.20084 -0.21695 0.00358  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 CB  
+23236 C CG  . ASN B-3 217 ? 1.94440 1.53415 2.01233 -0.18807 -0.23487 0.01539  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 CG  
+23237 O OD1 . ASN B-3 217 ? 1.95758 1.54811 2.04165 -0.17120 -0.24935 0.01145  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 OD1 
+23238 N ND2 . ASN B-3 217 ? 1.99051 1.56295 2.02265 -0.19529 -0.23414 0.02953  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 ND2 
+23239 N N   . LYS B-3 218 ? 1.98766 1.52817 2.07627 -0.21177 -0.20011 0.00744  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 N   
+23240 C CA  . LYS B-3 218 ? 1.91350 1.44393 2.02006 -0.21289 -0.19417 -0.00191 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 CA  
+23241 C C   . LYS B-3 218 ? 1.89538 1.43081 2.02552 -0.19477 -0.20347 -0.01171 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 C   
+23242 O O   . LYS B-3 218 ? 1.93988 1.46853 2.06847 -0.17988 -0.21714 -0.00623 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 O   
+23243 C CB  . LYS B-3 218 ? 2.05423 1.54265 2.14347 -0.21993 -0.19028 0.00936  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 CB  
+23244 C CG  . LYS B-3 218 ? 1.91721 1.40108 1.98973 -0.24001 -0.17709 0.01616  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 CG  
+23245 C CD  . LYS B-3 218 ? 2.28203 1.72304 2.34053 -0.24819 -0.17090 0.02604  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 CD  
+23246 C CE  . LYS B-3 218 ? 2.36821 1.77363 2.39686 -0.23860 -0.17954 0.04402  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 CE  
+23247 N NZ  . LYS B-3 218 ? 2.41959 1.82997 2.42142 -0.24299 -0.17861 0.05547  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 NZ  
+23248 N N   . TYR B-3 219 ? 1.89293 1.43963 2.04457 -0.19550 -0.19610 -0.02693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 N   
+23249 C CA  . TYR B-3 219 ? 1.83750 1.38859 2.01328 -0.17977 -0.20079 -0.03832 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CA  
+23250 C C   . TYR B-3 219 ? 1.84972 1.38325 2.03320 -0.18297 -0.19292 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 C   
+23251 O O   . TYR B-3 219 ? 1.96666 1.49231 2.14101 -0.19780 -0.18430 -0.04750 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 O   
+23252 C CB  . TYR B-3 219 ? 1.85447 1.44473 2.04999 -0.17527 -0.19854 -0.05134 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CB  
+23253 C CG  . TYR B-3 219 ? 1.80143 1.40909 1.99836 -0.16672 -0.21010 -0.04637 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CG  
+23254 C CD1 . TYR B-3 219 ? 1.91596 1.52456 2.13114 -0.14852 -0.22269 -0.04896 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CD1 
+23255 C CD2 . TYR B-3 219 ? 1.89317 1.51667 2.07434 -0.17628 -0.20925 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CD2 
+23256 C CE1 . TYR B-3 219 ? 2.11692 1.74269 2.33549 -0.14010 -0.23565 -0.04620 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CE1 
+23257 C CE2 . TYR B-3 219 ? 1.98452 1.62319 2.16611 -0.16848 -0.22117 -0.03693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CE2 
+23258 C CZ  . TYR B-3 219 ? 2.09777 1.73797 2.29850 -0.15043 -0.23511 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CZ  
+23259 O OH  . TYR B-3 219 ? 2.04891 1.70543 2.25201 -0.14214 -0.24926 -0.03863 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 OH  
+23260 N N   . HIS B-3 220 ? 1.97066 1.49859 2.17252 -0.16855 -0.19630 -0.05605 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 N   
+23261 C CA  . HIS B-3 220 ? 2.16663 1.67619 2.37537 -0.16928 -0.18986 -0.06609 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 CA  
+23262 C C   . HIS B-3 220 ? 2.18403 1.71127 2.41645 -0.15705 -0.18647 -0.08288 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 C   
+23263 O O   . HIS B-3 220 ? 2.31497 1.86112 2.56287 -0.14478 -0.19173 -0.08501 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 O   
+23264 C CB  . HIS B-3 220 ? 2.26309 1.73150 2.46426 -0.16426 -0.19611 -0.05701 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 CB  
+23265 C CG  . HIS B-3 220 ? 2.45026 1.89571 2.65301 -0.17024 -0.18896 -0.06561 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 CG  
+23266 N ND1 . HIS B-3 220 ? 2.53594 1.96940 2.72647 -0.18847 -0.18211 -0.06364 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 ND1 
+23267 C CD2 . HIS B-3 220 ? 2.40223 1.83481 2.61832 -0.16042 -0.18779 -0.07742 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 CD2 
+23268 C CE1 . HIS B-3 220 ? 2.47831 1.89260 2.67457 -0.18976 -0.17844 -0.07418 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 CE1 
+23269 N NE2 . HIS B-3 220 ? 2.37170 1.78377 2.58139 -0.17280 -0.18148 -0.08230 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 NE2 
+23270 N N   . LEU B-3 221 ? 2.03744 1.55784 2.27263 -0.16064 -0.17726 -0.09564 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 N   
+23271 C CA  . LEU B-3 221 ? 2.09810 1.63016 2.35086 -0.15066 -0.17024 -0.11246 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 CA  
+23272 C C   . LEU B-3 221 ? 2.23198 1.73377 2.48988 -0.14262 -0.17002 -0.11904 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 C   
+23273 O O   . LEU B-3 221 ? 2.34081 1.81584 2.58589 -0.15086 -0.17056 -0.11616 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 O   
+23274 C CB  . LEU B-3 221 ? 1.89932 1.44896 2.14534 -0.16061 -0.15836 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 CB  
+23275 C CG  . LEU B-3 221 ? 1.63133 1.21574 1.88302 -0.16076 -0.15340 -0.12692 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 CG  
+23276 C CD1 . LEU B-3 221 ? 1.84957 1.44686 2.09653 -0.16498 -0.16226 -0.11194 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 CD1 
+23277 C CD2 . LEU B-3 221 ? 1.50502 1.09838 1.74313 -0.17071 -0.14236 -0.13627 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 CD2 
+23278 N N   . THR B-3 222 ? 2.17869 1.68505 2.45709 -0.12689 -0.16845 -0.12886 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 N   
+23279 C CA  . THR B-3 222 ? 2.13596 1.61428 2.42024 -0.11761 -0.16698 -0.13684 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 CA  
+23280 C C   . THR B-3 222 ? 2.24444 1.71542 2.51861 -0.12487 -0.15497 -0.15146 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 C   
+23281 O O   . THR B-3 222 ? 2.39520 1.88791 2.66681 -0.12907 -0.14551 -0.16019 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 O   
+23282 C CB  . THR B-3 222 ? 2.10072 1.58874 2.41275 -0.09800 -0.16773 -0.14431 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 CB  
+23283 O OG1 . THR B-3 222 ? 2.07582 1.57621 2.39715 -0.09066 -0.18103 -0.13226 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 OG1 
+23284 C CG2 . THR B-3 222 ? 1.99308 1.44822 2.31058 -0.08678 -0.16839 -0.14980 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 CG2 
+23285 N N   . SER B-3 223 ? 2.32062 1.75833 2.58690 -0.12599 -0.15588 -0.15435 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-3 N   
+23286 C CA  . SER B-3 223 ? 2.44738 1.87430 2.70119 -0.13229 -0.14737 -0.16886 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-3 CA  
+23287 C C   . SER B-3 223 ? 2.38652 1.81951 2.64900 -0.11997 -0.13584 -0.18560 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-3 C   
+23288 O O   . SER B-3 223 ? 2.38415 1.82467 2.63425 -0.12439 -0.12643 -0.19666 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-3 O   
+23289 C CB  . SER B-3 223 ? 2.43276 1.82168 2.67812 -0.13641 -0.15190 -0.16897 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-3 CB  
+23290 O OG  . SER B-3 223 ? 2.45138 1.83404 2.68713 -0.15099 -0.15866 -0.15536 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-3 OG  
+23291 N N   . ASN B-3 224 ? 2.28224 1.71065 2.56507 -0.10393 -0.13581 -0.18793 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 N   
+23292 C CA  . ASN B-3 224 ? 2.18500 1.61800 2.47906 -0.09198 -0.12237 -0.20442 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 CA  
+23293 C C   . ASN B-3 224 ? 2.25437 1.72270 2.57324 -0.08417 -0.11864 -0.20426 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 C   
+23294 O O   . ASN B-3 224 ? 2.38273 1.85455 2.72745 -0.06900 -0.11591 -0.21040 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 O   
+23295 C CB  . ASN B-3 224 ? 2.21653 1.61917 2.51952 -0.07879 -0.12264 -0.21098 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 CB  
+23296 C CG  . ASN B-3 224 ? 2.20206 1.56836 2.48336 -0.08713 -0.12793 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 CG  
+23297 O OD1 . ASN B-3 224 ? 2.25826 1.59919 2.54368 -0.08244 -0.13647 -0.20468 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 OD1 
+23298 N ND2 . ASN B-3 224 ? 2.12165 1.48445 2.37981 -0.09938 -0.12343 -0.21818 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 ND2 
+23299 N N   . PHE B-3 225 ? 2.29942 1.79464 2.61261 -0.09448 -0.11856 -0.19831 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 N   
+23300 C CA  . PHE B-3 225 ? 2.39742 1.92725 2.73472 -0.08905 -0.11568 -0.19877 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CA  
+23301 C C   . PHE B-3 225 ? 2.38640 1.92574 2.73551 -0.08225 -0.09584 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 C   
+23302 O O   . PHE B-3 225 ? 2.41616 1.97647 2.79736 -0.07183 -0.09202 -0.22213 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 O   
+23303 C CB  . PHE B-3 225 ? 2.39371 1.94673 2.71867 -0.10273 -0.11921 -0.18885 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CB  
+23304 C CG  . PHE B-3 225 ? 2.34281 1.93099 2.68738 -0.10068 -0.11161 -0.19363 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CG  
+23305 C CD1 . PHE B-3 225 ? 2.29771 1.90599 2.67206 -0.09114 -0.12113 -0.18965 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CD1 
+23306 C CD2 . PHE B-3 225 ? 2.22903 1.82872 2.56172 -0.10806 -0.09543 -0.20269 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CD2 
+23307 C CE1 . PHE B-3 225 ? 2.27175 1.91350 2.66762 -0.09029 -0.11437 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CE1 
+23308 C CE2 . PHE B-3 225 ? 2.15886 1.78907 2.51021 -0.10751 -0.08677 -0.20765 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CE2 
+23309 C CZ  . PHE B-3 225 ? 2.24250 1.89509 2.62746 -0.09930 -0.09612 -0.20474 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CZ  
+23310 N N   . ARG B-3 226 ? 2.36310 1.88634 2.68648 -0.08778 -0.08283 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 N   
+23311 C CA  . ARG B-3 226 ? 2.41821 1.94589 2.74558 -0.08245 -0.06109 -0.24338 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 CA  
+23312 C C   . ARG B-3 226 ? 2.42662 1.93872 2.77462 -0.06698 -0.05410 -0.25464 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 C   
+23313 O O   . ARG B-3 226 ? 2.46599 1.99079 2.83493 -0.05934 -0.03707 -0.26685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 O   
+23314 C CB  . ARG B-3 226 ? 2.22201 1.73271 2.50918 -0.09160 -0.05069 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 CB  
+23315 C CG  . ARG B-3 226 ? 2.21951 1.73155 2.50201 -0.08778 -0.02604 -0.26579 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 CG  
+23316 C CD  . ARG B-3 226 ? 2.31629 1.80737 2.55284 -0.09517 -0.01858 -0.27166 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 CD  
+23317 N NE  . ARG B-3 226 ? 2.37708 1.88501 2.59748 -0.10763 -0.02555 -0.26196 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 NE  
+23318 C CZ  . ARG B-3 226 ? 2.45588 1.98185 2.67147 -0.11179 -0.01264 -0.26364 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 CZ  
+23319 N NH1 . ARG B-3 226 ? 2.40477 1.93507 2.63121 -0.10577 0.00919  -0.27468 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 NH1 
+23320 N NH2 . ARG B-3 226 ? 2.21403 1.75314 2.41418 -0.12257 -0.02055 -0.25449 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 NH2 
+23321 N N   . CYS B-3 227 ? 2.45691 1.94113 2.80050 -0.06248 -0.06564 -0.25136 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-3 N   
+23322 C CA  . CYS B-3 227 ? 2.50130 1.96825 2.86364 -0.04698 -0.05977 -0.26188 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-3 CA  
+23323 C C   . CYS B-3 227 ? 2.51649 2.00867 2.92457 -0.03379 -0.06507 -0.26007 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-3 C   
+23324 O O   . CYS B-3 227 ? 2.50720 2.01833 2.92711 -0.03558 -0.08160 -0.24650 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-3 O   
+23325 C CB  . CYS B-3 227 ? 2.45034 1.87947 2.79576 -0.04621 -0.07202 -0.25800 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-3 CB  
+23326 S SG  . CYS B-3 227 ? 2.17732 1.57471 2.47391 -0.05920 -0.06781 -0.26463 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-3 SG  
+23327 N N   . CYS B-3 228 ? 2.48419 1.97608 2.91801 -0.01979 -0.05110 -0.27477 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-3 N   
+23328 C CA  . CYS B-3 228 ? 2.49545 2.01265 2.97779 -0.00524 -0.05645 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-3 CA  
+23329 C C   . CYS B-3 228 ? 2.41897 1.91812 2.90856 0.00488  -0.07998 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-3 C   
+23330 O O   . CYS B-3 228 ? 2.46566 1.92964 2.92580 0.00120  -0.08747 -0.25829 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-3 O   
+23331 C CB  . CYS B-3 228 ? 2.46326 1.98447 2.97374 0.00712  -0.03340 -0.29651 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-3 CB  
+23332 S SG  . CYS B-3 228 ? 2.28462 1.76442 2.79563 0.02317  -0.03148 -0.30519 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-3 SG  
+23333 N N   . GLN B-3 229 ? 2.12988 2.17784 2.84220 -0.02318 0.11188  -0.24646 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 N   
+23334 C CA  . GLN B-3 229 ? 2.19024 2.23496 2.93241 -0.02204 0.08748  -0.24024 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 CA  
+23335 C C   . GLN B-3 229 ? 2.25733 2.29583 3.02335 -0.02197 0.08699  -0.25562 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 C   
+23336 O O   . GLN B-3 229 ? 2.26602 2.29941 3.03413 -0.02320 0.06863  -0.24860 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 O   
+23337 C CB  . GLN B-3 229 ? 2.19076 2.23697 2.97373 -0.01878 0.07740  -0.23837 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 CB  
+23338 C CG  . GLN B-3 229 ? 2.07407 2.11527 2.87689 -0.01862 0.04857  -0.22550 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 CG  
+23339 C CD  . GLN B-3 229 ? 1.96187 2.00573 2.72441 -0.02214 0.03528  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 CD  
+23340 O OE1 . GLN B-3 229 ? 1.96577 2.01680 2.70025 -0.02229 0.04221  -0.19458 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 OE1 
+23341 N NE2 . GLN B-3 229 ? 1.93135 1.96964 2.69131 -0.02542 0.01613  -0.19383 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 NE2 
+23342 N N   . ASP B-3 230 ? 2.30761 2.34655 3.09169 -0.02116 0.10713  -0.27712 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 N   
+23343 C CA  . ASP B-3 230 ? 2.30323 2.33718 3.11310 -0.02058 0.10725  -0.29414 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 CA  
+23344 C C   . ASP B-3 230 ? 2.24049 2.27065 3.01111 -0.02380 0.10835  -0.29166 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 C   
+23345 O O   . ASP B-3 230 ? 2.13626 2.16051 2.92115 -0.02376 0.09527  -0.29438 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 O   
+23346 C CB  . ASP B-3 230 ? 2.35042 2.38799 3.18722 -0.01978 0.13081  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 CB  
+23347 C CG  . ASP B-3 230 ? 2.50317 2.54499 3.38761 -0.01618 0.12827  -0.32498 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 CG  
+23348 O OD1 . ASP B-3 230 ? 2.55101 2.59283 3.43889 -0.01451 0.11095  -0.30759 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 OD1 
+23349 O OD2 . ASP B-3 230 ? 2.51319 2.55890 3.43225 -0.01522 0.14357  -0.34767 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 OD2 
+23350 N N   . ILE B-3 231 ? 2.26445 2.29704 2.98600 -0.02655 0.12282  -0.28675 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 N   
+23351 C CA  . ILE B-3 231 ? 2.13963 2.16885 2.82258 -0.02927 0.12285  -0.28414 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 CA  
+23352 C C   . ILE B-3 231 ? 2.04785 2.07661 2.71767 -0.03043 0.09845  -0.26354 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 C   
+23353 O O   . ILE B-3 231 ? 2.05603 2.08087 2.71647 -0.03233 0.09002  -0.26294 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 O   
+23354 C CB  . ILE B-3 231 ? 2.02389 2.05420 2.65800 -0.03163 0.14338  -0.28471 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 CB  
+23355 C CG1 . ILE B-3 231 ? 2.01076 2.04038 2.65557 -0.03273 0.16878  -0.30651 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 CG1 
+23356 C CG2 . ILE B-3 231 ? 1.96755 1.99452 2.56020 -0.03384 0.14066  -0.28040 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 CG2 
+23357 C CD1 . ILE B-3 231 ? 2.03248 2.05996 2.62798 -0.03624 0.18884  -0.30710 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 CD1 
+23358 N N   . GLN B-3 232 ? 2.04771 2.08077 2.71694 -0.02999 0.08702  -0.24696 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 N   
+23359 C CA  . GLN B-3 232 ? 1.96782 2.00148 2.62586 -0.03249 0.06437  -0.22781 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 CA  
+23360 C C   . GLN B-3 232 ? 2.00643 2.03233 2.70099 -0.03320 0.04526  -0.22897 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 C   
+23361 O O   . GLN B-3 232 ? 2.04077 2.06395 2.72260 -0.03712 0.03092  -0.21989 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 O   
+23362 C CB  . GLN B-3 232 ? 1.97359 2.01359 2.62703 -0.03201 0.05672  -0.21180 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 CB  
+23363 C CG  . GLN B-3 232 ? 2.07440 2.12133 2.68623 -0.03179 0.07019  -0.20656 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 CG  
+23364 C CD  . GLN B-3 232 ? 2.15772 2.21110 2.76926 -0.03076 0.06259  -0.19255 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 CD  
+23365 O OE1 . GLN B-3 232 ? 2.16215 2.21509 2.79891 -0.03111 0.04530  -0.18424 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 OE1 
+23366 N NE2 . GLN B-3 232 ? 2.18880 2.24702 2.77101 -0.02963 0.07470  -0.18994 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 NE2 
+23367 N N   . ASN B-3 233 ? 2.04160 2.06345 2.78256 -0.02967 0.04416  -0.24048 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 N   
+23368 C CA  . ASN B-3 233 ? 2.10932 2.12148 2.88748 -0.02970 0.02385  -0.24201 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 CA  
+23369 C C   . ASN B-3 233 ? 2.11508 2.12139 2.89278 -0.03081 0.02667  -0.25465 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 C   
+23370 O O   . ASN B-3 233 ? 2.17808 2.17621 2.96315 -0.03365 0.00750  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 O   
+23371 C CB  . ASN B-3 233 ? 2.16642 2.17607 2.99666 -0.02458 0.02185  -0.25357 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 CB  
+23372 C CG  . ASN B-3 233 ? 2.16985 2.18454 3.00328 -0.02329 0.01736  -0.24137 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 CG  
+23373 O OD1 . ASN B-3 233 ? 2.06407 2.07615 2.89172 -0.02586 -0.00310 -0.22250 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 OD1 
+23374 N ND2 . ASN B-3 233 ? 2.19241 2.21421 3.03484 -0.01997 0.03667  -0.25243 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 ND2 
+23375 N N   . TYR B-3 234 ? 2.10470 2.11430 2.87274 -0.02927 0.05022  -0.27218 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 N   
+23376 C CA  . TYR B-3 234 ? 2.06506 2.06953 2.83103 -0.03018 0.05405  -0.28549 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CA  
+23377 C C   . TYR B-3 234 ? 2.02401 2.02854 2.74476 -0.03497 0.04847  -0.27229 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 C   
+23378 O O   . TYR B-3 234 ? 1.96881 1.96691 2.69238 -0.03688 0.03968  -0.27572 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 O   
+23379 C CB  . TYR B-3 234 ? 1.99095 1.99898 2.75611 -0.02823 0.08165  -0.30808 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CB  
+23380 C CG  . TYR B-3 234 ? 2.00526 2.00872 2.76457 -0.02919 0.08797  -0.32330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CG  
+23381 C CD1 . TYR B-3 234 ? 1.93241 1.92958 2.73521 -0.02685 0.07992  -0.33860 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CD1 
+23382 C CD2 . TYR B-3 234 ? 2.08482 2.08962 2.79565 -0.03209 0.10099  -0.32302 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CD2 
+23383 C CE1 . TYR B-3 234 ? 1.90120 1.89439 2.69920 -0.02757 0.08548  -0.35330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CE1 
+23384 C CE2 . TYR B-3 234 ? 2.11311 2.11344 2.81781 -0.03295 0.10634  -0.33723 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CE2 
+23385 C CZ  . TYR B-3 234 ? 2.05326 2.04823 2.80154 -0.03078 0.09902  -0.35241 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CZ  
+23386 O OH  . TYR B-3 234 ? 2.09509 2.08581 2.83760 -0.03150 0.10419  -0.36726 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 OH  
+23387 N N   . SER B-3 235 ? 1.96365 1.97563 2.64433 -0.03684 0.05281  -0.25803 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-3 N   
+23388 C CA  . SER B-3 235 ? 1.87673 1.89083 2.51512 -0.04098 0.04872  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-3 CA  
+23389 C C   . SER B-3 235 ? 2.05346 2.06588 2.69479 -0.04569 0.02363  -0.22947 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-3 C   
+23390 O O   . SER B-3 235 ? 2.17581 2.18580 2.80325 -0.04978 0.01538  -0.22664 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-3 O   
+23391 C CB  . SER B-3 235 ? 1.82730 1.84995 2.42342 -0.04078 0.06161  -0.24035 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-3 CB  
+23392 O OG  . SER B-3 235 ? 2.06122 2.08924 2.66311 -0.03999 0.05591  -0.22750 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-3 OG  
+23393 N N   . ASN B-3 236 ? 2.05379 2.06711 2.71239 -0.04594 0.01134  -0.21729 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 N   
+23394 C CA  . ASN B-3 236 ? 2.07617 2.08841 2.73091 -0.05209 -0.01136 -0.19813 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 CA  
+23395 C C   . ASN B-3 236 ? 2.05399 2.05275 2.74097 -0.05485 -0.03035 -0.19929 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 C   
+23396 O O   . ASN B-3 236 ? 2.08930 2.08504 2.76953 -0.06197 -0.04926 -0.18371 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 O   
+23397 C CB  . ASN B-3 236 ? 2.11356 2.13076 2.77253 -0.05173 -0.01785 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 CB  
+23398 C CG  . ASN B-3 236 ? 2.07989 2.11023 2.70215 -0.05046 -0.00407 -0.17926 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 CG  
+23399 O OD1 . ASN B-3 236 ? 2.04911 2.08732 2.64089 -0.05505 -0.01019 -0.16578 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 OD1 
+23400 N ND2 . ASN B-3 236 ? 2.06803 2.10081 2.69362 -0.04458 0.01449  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 ND2 
+23401 N N   . LEU B-3 237 ? 2.01851 2.00890 2.73997 -0.05000 -0.02617 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 N   
+23402 C CA  . LEU B-3 237 ? 2.03963 2.01548 2.79518 -0.05178 -0.04641 -0.21911 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 CA  
+23403 C C   . LEU B-3 237 ? 1.99848 1.96935 2.73906 -0.05680 -0.05151 -0.22044 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 C   
+23404 O O   . LEU B-3 237 ? 1.99443 1.95230 2.75529 -0.06062 -0.07179 -0.21669 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 O   
+23405 C CB  . LEU B-3 237 ? 1.94431 1.91397 2.74729 -0.04408 -0.04146 -0.23998 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 CB  
+23406 C CG  . LEU B-3 237 ? 1.80789 1.77927 2.61569 -0.03972 -0.02086 -0.26430 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 CG  
+23407 C CD1 . LEU B-3 237 ? 1.62812 1.58688 2.45882 -0.04057 -0.03359 -0.27381 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 CD1 
+23408 C CD2 . LEU B-3 237 ? 1.97843 1.95446 2.81617 -0.03259 -0.00431 -0.28227 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 CD2 
+23409 N N   . PHE B-3 238 ? 1.97359 1.95331 2.67898 -0.05708 -0.03475 -0.22544 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 N   
+23410 C CA  . PHE B-3 238 ? 1.97269 1.94829 2.66456 -0.06129 -0.03854 -0.22859 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CA  
+23411 C C   . PHE B-3 238 ? 2.00754 1.98602 2.67123 -0.07078 -0.05360 -0.20793 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 C   
+23412 O O   . PHE B-3 238 ? 2.06425 2.03529 2.72866 -0.07641 -0.06565 -0.20645 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 O   
+23413 C CB  . PHE B-3 238 ? 1.87323 1.85576 2.53966 -0.05755 -0.01513 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CB  
+23414 C CG  . PHE B-3 238 ? 1.99409 1.97069 2.68953 -0.05136 -0.00329 -0.26787 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CG  
+23415 C CD1 . PHE B-3 238 ? 2.00266 1.98128 2.72240 -0.04543 0.00841  -0.27831 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CD1 
+23416 C CD2 . PHE B-3 238 ? 2.06435 2.03423 2.76404 -0.05181 -0.00364 -0.28095 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CD2 
+23417 C CE1 . PHE B-3 238 ? 2.09664 2.07184 2.84479 -0.04047 0.02036  -0.30211 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CE1 
+23418 C CE2 . PHE B-3 238 ? 2.05690 2.02266 2.78409 -0.04636 0.00778  -0.30457 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CE2 
+23419 C CZ  . PHE B-3 238 ? 2.12255 2.09155 2.87418 -0.04088 0.02019  -0.31551 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CZ  
+23420 N N   . ASN B-3 239 ? 2.06879 2.05840 2.70841 -0.07317 -0.05299 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 N   
+23421 C CA  . ASN B-3 239 ? 2.11184 2.10687 2.72572 -0.08296 -0.06614 -0.17397 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 CA  
+23422 C C   . ASN B-3 239 ? 2.19427 2.18326 2.82520 -0.08814 -0.08562 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 C   
+23423 O O   . ASN B-3 239 ? 2.23189 2.22196 2.87651 -0.08326 -0.08366 -0.15615 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 O   
+23424 C CB  . ASN B-3 239 ? 2.07621 2.08904 2.64933 -0.08257 -0.05285 -0.16909 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 CB  
+23425 C CG  . ASN B-3 239 ? 2.07720 2.09815 2.62162 -0.09226 -0.06173 -0.15716 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 CG  
+23426 O OD1 . ASN B-3 239 ? 2.12986 2.14637 2.68050 -0.10156 -0.07963 -0.14426 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 OD1 
+23427 N ND2 . ASN B-3 239 ? 1.85541 1.88797 2.36798 -0.09061 -0.04948 -0.16180 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 ND2 
+23428 N N   . GLU B-3 240 ? 2.16016 2.14218 2.78888 -0.09876 -0.10470 -0.14526 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 N   
+23429 C CA  . GLU B-3 240 ? 2.16275 2.13430 2.80772 -0.10509 -0.12587 -0.12985 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 CA  
+23430 C C   . GLU B-3 240 ? 2.19142 2.17624 2.81682 -0.10703 -0.12459 -0.11568 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 C   
+23431 O O   . GLU B-3 240 ? 2.20476 2.18319 2.84893 -0.10560 -0.13377 -0.10942 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 O   
+23432 C CB  . GLU B-3 240 ? 2.15951 2.12064 2.79976 -0.11818 -0.14541 -0.11867 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 CB  
+23433 C CG  . GLU B-3 240 ? 2.25303 2.19946 2.90700 -0.12650 -0.16937 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 CG  
+23434 C CD  . GLU B-3 240 ? 2.30027 2.22189 2.98416 -0.12958 -0.18878 -0.10414 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 CD  
+23435 O OE1 . GLU B-3 240 ? 2.33560 2.25284 3.03230 -0.12428 -0.18248 -0.12037 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 OE1 
+23436 O OE2 . GLU B-3 240 ? 2.29189 2.19743 2.98586 -0.13742 -0.21107 -0.08993 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 OE2 
+23437 N N   . GLU B-3 241 ? 2.19791 2.20126 2.78663 -0.10996 -0.11411 -0.11125 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 N   
+23438 C CA  . GLU B-3 241 ? 2.14929 2.16678 2.71900 -0.11142 -0.11240 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 CA  
+23439 C C   . GLU B-3 241 ? 2.02721 2.04771 2.60966 -0.09936 -0.09964 -0.10708 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 C   
+23440 O O   . GLU B-3 241 ? 1.96942 1.99423 2.55161 -0.09952 -0.10372 -0.09733 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 O   
+23441 C CB  . GLU B-3 241 ? 2.02986 2.06736 2.56055 -0.11552 -0.10316 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 CB  
+23442 C CG  . GLU B-3 241 ? 2.13305 2.17150 2.64888 -0.12953 -0.11563 -0.08681 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 CG  
+23443 C CD  . GLU B-3 241 ? 2.31656 2.35695 2.82515 -0.14161 -0.13116 -0.06779 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 CD  
+23444 O OE1 . GLU B-3 241 ? 2.34335 2.38577 2.85648 -0.13820 -0.13205 -0.06208 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 OE1 
+23445 O OE2 . GLU B-3 241 ? 2.26118 2.30098 2.75870 -0.15521 -0.14227 -0.05873 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 OE2 
+23446 N N   . THR B-3 242 ? 2.12048 2.13868 2.71387 -0.08961 -0.08405 -0.12483 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 N   
+23447 C CA  . THR B-3 242 ? 2.18296 2.20471 2.78666 -0.07924 -0.06933 -0.13371 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 CA  
+23448 C C   . THR B-3 242 ? 2.17441 2.18214 2.82183 -0.07443 -0.07641 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 C   
+23449 O O   . THR B-3 242 ? 2.18290 2.19392 2.84231 -0.06752 -0.06775 -0.14373 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 O   
+23450 C CB  . THR B-3 242 ? 2.23834 2.26501 2.82858 -0.07238 -0.04737 -0.15042 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 CB  
+23451 O OG1 . THR B-3 242 ? 2.16296 2.17784 2.77234 -0.07150 -0.04774 -0.16352 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 OG1 
+23452 C CG2 . THR B-3 242 ? 2.22231 2.26290 2.76988 -0.07571 -0.04118 -0.14556 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 CG2 
+23453 N N   . ARG B-3 243 ? 2.14360 2.13563 2.81602 -0.07791 -0.09270 -0.14007 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 N   
+23454 C CA  . ARG B-3 243 ? 2.06860 2.04636 2.78604 -0.07276 -0.10191 -0.14709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 CA  
+23455 C C   . ARG B-3 243 ? 2.10462 2.08036 2.83269 -0.07370 -0.11536 -0.13357 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 C   
+23456 O O   . ARG B-3 243 ? 2.08944 2.05811 2.85344 -0.06681 -0.11797 -0.14145 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 O   
+23457 C CB  . ARG B-3 243 ? 1.99153 1.95139 2.73093 -0.07693 -0.11959 -0.14923 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 CB  
+23458 C CG  . ARG B-3 243 ? 2.03716 1.99624 2.77714 -0.07399 -0.10715 -0.16684 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 CG  
+23459 C CD  . ARG B-3 243 ? 2.10246 2.04597 2.85146 -0.08116 -0.12639 -0.16375 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 CD  
+23460 N NE  . ARG B-3 243 ? 2.07568 2.02075 2.81756 -0.07945 -0.11419 -0.17879 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 NE  
+23461 C CZ  . ARG B-3 243 ? 2.07678 2.01260 2.81578 -0.08619 -0.12578 -0.17709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 CZ  
+23462 N NH1 . ARG B-3 243 ? 2.14896 2.07244 2.89036 -0.09609 -0.14974 -0.16051 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 NH1 
+23463 N NH2 . ARG B-3 243 ? 2.09146 2.02968 2.82377 -0.08360 -0.11322 -0.19224 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 NH2 
+23464 N N   . SER B-3 244 ? 2.18259 2.16501 2.88111 -0.08209 -0.12383 -0.11451 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-3 N   
+23465 C CA  . SER B-3 244 ? 2.20729 2.18640 2.91379 -0.08417 -0.13865 -0.10081 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-3 CA  
+23466 C C   . SER B-3 244 ? 2.23529 2.22765 2.94055 -0.07602 -0.12372 -0.10404 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-3 C   
+23467 O O   . SER B-3 244 ? 2.30084 2.28817 3.02635 -0.07371 -0.13368 -0.09944 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-3 O   
+23468 C CB  . SER B-3 244 ? 2.14051 2.12248 2.81496 -0.09753 -0.15295 -0.07967 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-3 CB  
+23469 O OG  . SER B-3 244 ? 2.16893 2.17156 2.80468 -0.09957 -0.13736 -0.07730 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-3 OG  
+23470 N N   . LEU B-3 245 ? 2.28193 2.28988 2.96349 -0.07182 -0.10110 -0.11163 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 N   
+23471 C CA  . LEU B-3 245 ? 2.35702 2.37736 3.03150 -0.06576 -0.08802 -0.11214 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 CA  
+23472 C C   . LEU B-3 245 ? 2.31639 2.33282 3.02582 -0.05557 -0.07664 -0.12888 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 C   
+23473 O O   . LEU B-3 245 ? 2.45557 2.47749 3.17155 -0.05106 -0.07198 -0.12812 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 O   
+23474 C CB  . LEU B-3 245 ? 2.31774 2.35463 2.95125 -0.06573 -0.07024 -0.11271 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 CB  
+23475 C CG  . LEU B-3 245 ? 2.20128 2.23933 2.82533 -0.06216 -0.05238 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 CG  
+23476 C CD1 . LEU B-3 245 ? 2.28419 2.32504 2.91629 -0.05297 -0.03131 -0.14293 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 CD1 
+23477 C CD2 . LEU B-3 245 ? 2.06796 2.11768 2.64977 -0.06702 -0.04812 -0.12262 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 CD2 
+23478 N N   . ILE B-3 246 ? 2.14167 2.14955 2.87444 -0.05220 -0.07172 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 N   
+23479 C CA  . ILE B-3 246 ? 2.17144 2.17842 2.93634 -0.04336 -0.05746 -0.16353 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 CA  
+23480 C C   . ILE B-3 246 ? 2.32929 2.32523 3.13954 -0.04043 -0.07474 -0.16425 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 C   
+23481 O O   . ILE B-3 246 ? 2.37281 2.35579 3.19625 -0.04472 -0.09815 -0.15552 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 O   
+23482 C CB  . ILE B-3 246 ? 2.17957 2.18346 2.95093 -0.04105 -0.04380 -0.18239 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 CB  
+23483 C CG1 . ILE B-3 246 ? 2.20098 2.19246 2.97972 -0.04617 -0.06193 -0.17971 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 CG1 
+23484 C CG2 . ILE B-3 246 ? 2.14586 2.16132 2.87576 -0.04117 -0.02167 -0.18574 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 CG2 
+23485 C CD1 . ILE B-3 246 ? 2.01036 1.98714 2.84029 -0.04255 -0.07571 -0.19011 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 CD1 
+23486 N N   . LYS B-3 247 ? 2.36292 2.36325 3.19718 -0.03337 -0.06362 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 N   
+23487 C CA  . LYS B-3 247 ? 2.39420 2.38569 3.27549 -0.02891 -0.07788 -0.17907 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 CA  
+23488 C C   . LYS B-3 247 ? 2.40873 2.40016 3.32942 -0.02160 -0.06273 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 C   
+23489 O O   . LYS B-3 247 ? 2.36466 2.36689 3.27378 -0.01933 -0.03677 -0.21706 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 O   
+23490 C CB  . LYS B-3 247 ? 2.37912 2.37737 3.25797 -0.02738 -0.08005 -0.16874 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 CB  
+23491 C CG  . LYS B-3 247 ? 2.36160 2.36218 3.20188 -0.03484 -0.09375 -0.14463 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 CG  
+23492 C CD  . LYS B-3 247 ? 2.32409 2.30872 3.17138 -0.04127 -0.12237 -0.13210 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 CD  
+23493 C CE  . LYS B-3 247 ? 2.11332 2.10181 2.92076 -0.05037 -0.13423 -0.10903 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 CE  
+23494 N NZ  . LYS B-3 247 ? 1.90095 1.87230 2.71197 -0.05866 -0.16204 -0.09572 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 NZ  
+23495 N N   . GLU B-3 248 ? 2.40061 2.37947 3.36759 -0.01837 -0.07935 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 N   
+23496 C CA  . GLU B-3 248 ? 2.39410 2.37352 3.40308 -0.01171 -0.06660 -0.24006 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 CA  
+23497 C C   . GLU B-3 248 ? 2.41494 2.40532 3.44649 -0.00605 -0.05089 -0.25130 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 C   
+23498 O O   . GLU B-3 248 ? 2.48320 2.47517 3.51520 -0.00550 -0.05967 -0.23906 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 O   
+23499 C CB  . GLU B-3 248 ? 2.34493 2.30740 3.39997 -0.00920 -0.09160 -0.24646 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 CB  
+23500 C CG  . GLU B-3 248 ? 2.37778 2.34079 3.47418 -0.00316 -0.07964 -0.27557 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 CG  
+23501 C CD  . GLU B-3 248 ? 2.29809 2.24312 3.44107 -0.00004 -0.10704 -0.28189 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 CD  
+23502 O OE1 . GLU B-3 248 ? 2.29447 2.22521 3.43831 -0.00272 -0.13576 -0.26296 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 OE1 
+23503 O OE2 . GLU B-3 248 ? 2.23985 2.18439 3.41803 0.00479  -0.10037 -0.30604 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 OE2 
+23504 N N   . LYS B-3 249 ? 2.41848 2.41664 3.46841 -0.00250 -0.02701 -0.27531 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 N   
+23505 C CA  . LYS B-3 249 ? 2.54858 2.55766 3.62357 0.00183  -0.00913 -0.28980 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 CA  
+23506 C C   . LYS B-3 249 ? 2.61069 2.61812 3.74641 0.00775  -0.00852 -0.31661 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 C   
+23507 O O   . LYS B-3 249 ? 2.57616 2.57839 3.72334 0.00809  -0.00898 -0.32912 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 O   
+23508 C CB  . LYS B-3 249 ? 2.55384 2.57585 3.58979 -0.00115 0.02333  -0.29470 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 CB  
+23509 C CG  . LYS B-3 249 ? 2.58479 2.61796 3.63974 0.00127  0.04307  -0.30702 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 CG  
+23510 C CD  . LYS B-3 249 ? 2.44783 2.48102 3.51363 0.00342  0.02673  -0.29209 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 CD  
+23511 C CE  . LYS B-3 249 ? 2.16254 2.20699 3.24829 0.00540  0.04650  -0.30465 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 CE  
+23512 N NZ  . LYS B-3 249 ? 1.91040 1.95436 3.01594 0.00857  0.02885  -0.29337 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 NZ  
+23513 N N   . ASN B-3 250 ? 2.64313 2.65576 3.81944 0.01262  -0.00766 -0.32647 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 N   
+23514 C CA  . ASN B-3 250 ? 2.63586 2.64887 3.87560 0.01889  -0.00810 -0.35369 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 CA  
+23515 C C   . ASN B-3 250 ? 2.72931 2.75349 3.97231 0.01790  0.02352  -0.37968 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 C   
+23516 O O   . ASN B-3 250 ? 2.76170 2.78387 4.04516 0.02152  0.02186  -0.40153 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 O   
+23517 C CB  . ASN B-3 250 ? 2.60315 2.62140 3.88440 0.02395  -0.01232 -0.35920 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 CB  
+23518 C CG  . ASN B-3 250 ? 2.53945 2.57317 3.79612 0.02105  0.01501  -0.35834 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 CG  
+23519 O OD1 . ASN B-3 250 ? 2.55866 2.59931 3.77154 0.01567  0.03952  -0.35769 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 OD1 
+23520 N ND2 . ASN B-3 250 ? 2.41346 2.45145 3.69815 0.02453  0.01003  -0.35847 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 ND2 
+23521 N N   . GLU B-3 251 ? 2.72095 2.75619 3.92207 0.01284  0.05185  -0.37834 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 N   
+23522 C CA  . GLU B-3 251 ? 2.68034 2.72547 3.87797 0.01022  0.08349  -0.40180 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 CA  
+23523 C C   . GLU B-3 251 ? 2.61593 2.66063 3.74553 0.00345  0.09811  -0.38867 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 C   
+23524 O O   . GLU B-3 251 ? 2.51338 2.55879 3.60045 0.00038  0.09858  -0.36725 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 O   
+23525 C CB  . GLU B-3 251 ? 2.69717 2.75674 3.91779 0.01008  0.10765  -0.41868 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 CB  
+23526 C CG  . GLU B-3 251 ? 2.72703 2.78948 4.01961 0.01716  0.09563  -0.43585 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 CG  
+23527 C CD  . GLU B-3 251 ? 2.78618 2.84890 4.12676 0.02102  0.09541  -0.46392 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 CD  
+23528 O OE1 . GLU B-3 251 ? 2.83882 2.90595 4.16115 0.01690  0.11746  -0.47798 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 OE1 
+23529 O OE2 . GLU B-3 251 ? 2.94686 3.00475 4.34325 0.02832  0.07230  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 OE2 
+23530 N N   . VAL B-3 252 ? 2.68857 2.73213 3.80902 0.00149  0.10927  -0.40238 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 N   
+23531 C CA  . VAL B-3 252 ? 2.62182 2.66427 3.68065 -0.00448 0.12308  -0.39339 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 CA  
+23532 C C   . VAL B-3 252 ? 2.51303 2.56456 3.56502 -0.00833 0.15736  -0.41682 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 C   
+23533 O O   . VAL B-3 252 ? 2.38719 2.44212 3.47825 -0.00663 0.16550  -0.44265 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 O   
+23534 C CB  . VAL B-3 252 ? 2.45587 2.48731 3.50302 -0.00455 0.10494  -0.38708 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 CB  
+23535 C CG1 . VAL B-3 252 ? 2.27532 2.30717 3.26798 -0.01005 0.12342  -0.38665 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 CG1 
+23536 C CG2 . VAL B-3 252 ? 2.40947 2.43183 3.44535 -0.00411 0.07448  -0.35915 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 CG2 
+23537 N N   . GLN B-3 253 ? 2.47824 2.53316 3.48011 -0.01392 0.17700  -0.40822 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 N   
+23538 C CA  . GLN B-3 253 ? 2.36287 2.42456 3.35065 -0.01954 0.21024  -0.42779 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 CA  
+23539 C C   . GLN B-3 253 ? 2.30582 2.36262 3.22625 -0.02566 0.22362  -0.41892 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 C   
+23540 O O   . GLN B-3 253 ? 2.27787 2.33704 3.18407 -0.03093 0.24894  -0.43666 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 O   
+23541 C CB  . GLN B-3 253 ? 2.40748 2.47811 3.40654 -0.02160 0.22644  -0.43144 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 CB  
+23542 C CG  . GLN B-3 253 ? 2.45797 2.53256 3.51442 -0.01513 0.20891  -0.43214 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 CG  
+23543 C CD  . GLN B-3 253 ? 2.43590 2.50518 3.47398 -0.01241 0.18528  -0.40242 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 CD  
+23544 O OE1 . GLN B-3 253 ? 2.43294 2.49542 3.42254 -0.01414 0.17671  -0.38173 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 OE1 
+23545 N NE2 . GLN B-3 253 ? 2.34108 2.41419 3.41842 -0.00829 0.17478  -0.40114 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 NE2 
+23546 N N   . ASN B-3 254 ? 2.32978 2.37997 3.20858 -0.02548 0.20758  -0.39315 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 N   
+23547 C CA  . ASN B-3 254 ? 2.34014 2.38593 3.15486 -0.03073 0.21953  -0.38427 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 CA  
+23548 C C   . ASN B-3 254 ? 2.37811 2.41796 3.17678 -0.03152 0.21749  -0.39077 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 C   
+23549 O O   . ASN B-3 254 ? 2.33701 2.37389 3.09335 -0.03645 0.23503  -0.39542 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 O   
+23550 C CB  . ASN B-3 254 ? 2.25103 2.29434 3.02891 -0.03008 0.20424  -0.35569 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 CB  
+23551 C CG  . ASN B-3 254 ? 2.29597 2.34448 3.07918 -0.03015 0.20947  -0.34896 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 CG  
+23552 O OD1 . ASN B-3 254 ? 2.24685 2.29541 2.99626 -0.03466 0.22836  -0.34822 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 OD1 
+23553 N ND2 . ASN B-3 254 ? 2.35443 2.40604 3.17950 -0.02537 0.19182  -0.34383 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 ND2 
+23554 N N   . VAL B-3 255 ? 2.33542 2.37219 3.16571 -0.02710 0.19577  -0.39097 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 N   
+23555 C CA  . VAL B-3 255 ? 2.15973 2.19034 2.97713 -0.02760 0.19086  -0.39591 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 CA  
+23556 C C   . VAL B-3 255 ? 2.13120 2.16431 2.99210 -0.02645 0.20163  -0.42545 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 C   
+23557 O O   . VAL B-3 255 ? 2.18487 2.22019 3.10176 -0.02171 0.19069  -0.43478 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 O   
+23558 C CB  . VAL B-3 255 ? 2.10577 2.13011 2.92728 -0.02473 0.15971  -0.37697 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 CB  
+23559 C CG1 . VAL B-3 255 ? 2.01002 2.02810 2.80025 -0.02687 0.15648  -0.37639 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 CG1 
+23560 C CG2 . VAL B-3 255 ? 2.12020 2.14564 2.91707 -0.02502 0.14764  -0.35047 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 CG2 
+23561 N N   . ILE B-3 256 ? 2.15795 2.19054 2.99345 -0.03070 0.22233  -0.44088 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 N   
+23562 C CA  . ILE B-3 256 ? 2.23039 2.26708 3.10168 -0.03072 0.23689  -0.47148 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 CA  
+23563 C C   . ILE B-3 256 ? 2.27005 2.29956 3.13274 -0.02994 0.22810  -0.47685 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 C   
+23564 O O   . ILE B-3 256 ? 2.27148 2.29473 3.08174 -0.03310 0.22821  -0.46470 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 O   
+23565 C CB  . ILE B-3 256 ? 2.20299 2.24557 3.05272 -0.03785 0.27135  -0.48814 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 CB  
+23566 C CG1 . ILE B-3 256 ? 2.21931 2.26895 3.08020 -0.03911 0.28007  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 CG1 
+23567 C CG2 . ILE B-3 256 ? 2.21009 2.25846 3.09491 -0.03873 0.28756  -0.52144 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 CG2 
+23568 C CD1 . ILE B-3 256 ? 2.23056 2.28869 3.16299 -0.03356 0.27282  -0.49723 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 CD1 
+23569 N N   . SER B-3 257 ? 2.32465 2.35485 3.23991 -0.02546 0.21975  -0.49572 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-3 N   
+23570 C CA  . SER B-3 257 ? 2.35032 2.37410 3.26488 -0.02455 0.21268  -0.50525 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-3 CA  
+23571 C C   . SER B-3 257 ? 2.47636 2.50715 3.41959 -0.02534 0.23453  -0.54012 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-3 C   
+23572 O O   . SER B-3 257 ? 2.47722 2.51640 3.47360 -0.02238 0.23898  -0.55827 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-3 O   
+23573 C CB  . SER B-3 257 ? 2.25244 2.26828 3.20330 -0.01857 0.17906  -0.49575 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-3 CB  
+23574 O OG  . SER B-3 257 ? 2.23070 2.25041 3.24726 -0.01303 0.17183  -0.51081 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-3 OG  
+23575 N N   . ILE B-3 258 ? 2.50352 2.53144 3.41226 -0.02939 0.24789  -0.55033 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 N   
+23576 C CA  . ILE B-3 258 ? 2.47090 2.50546 3.40092 -0.03114 0.26943  -0.58421 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 CA  
+23577 C C   . ILE B-3 258 ? 2.47623 2.50254 3.38817 -0.03090 0.26286  -0.58994 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 C   
+23578 O O   . ILE B-3 258 ? 2.39361 2.41196 3.24852 -0.03448 0.26184  -0.57336 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 O   
+23579 C CB  . ILE B-3 258 ? 2.47118 2.51302 3.36778 -0.03990 0.30467  -0.59513 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 CB  
+23580 C CG1 . ILE B-3 258 ? 2.57056 2.61858 3.47886 -0.04349 0.32785  -0.62978 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 CG1 
+23581 C CG2 . ILE B-3 258 ? 2.42710 2.46012 3.24787 -0.04574 0.30932  -0.57079 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 CG2 
+23582 C CD1 . ILE B-3 258 ? 2.56656 2.62091 3.44193 -0.05401 0.36349  -0.64203 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 CD1 
+23583 N N   . ALA B-3 259 ? 2.61534 2.64348 3.57739 -0.02629 0.25725  -0.61389 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-3 N   
+23584 C CA  . ALA B-3 259 ? 2.65565 2.67632 3.60593 -0.02578 0.25113  -0.62225 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-3 CA  
+23585 C C   . ALA B-3 259 ? 2.82213 2.84615 3.73028 -0.03330 0.28213  -0.64040 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-3 C   
+23586 O O   . ALA B-3 259 ? 2.86754 2.90260 3.78788 -0.03721 0.30848  -0.66292 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-3 O   
+23587 C CB  . ALA B-3 259 ? 2.56706 2.58822 3.58575 -0.01835 0.23569  -0.64408 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-3 CB  
+23588 N N   . ASP B-3 260 ? 2.83363 2.84786 3.69132 -0.03595 0.27880  -0.63075 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 N   
+23589 C CA  . ASP B-3 260 ? 2.86322 2.87713 3.67168 -0.04357 0.30534  -0.64432 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 CA  
+23590 C C   . ASP B-3 260 ? 2.94249 2.96068 3.78402 -0.04240 0.31386  -0.67876 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 C   
+23591 O O   . ASP B-3 260 ? 2.92914 2.93987 3.76933 -0.03949 0.29982  -0.68176 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 O   
+23592 C CB  . ASP B-3 260 ? 2.82698 2.82856 3.57013 -0.04614 0.29658  -0.62095 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 CB  
+23593 C CG  . ASP B-3 260 ? 2.83067 2.82397 3.58796 -0.04000 0.26476  -0.60786 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 CG  
+23594 O OD1 . ASP B-3 260 ? 2.80889 2.80388 3.62485 -0.03382 0.24792  -0.61453 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 OD1 
+23595 O OD2 . ASP B-3 260 ? 2.91403 2.89859 3.62381 -0.04172 0.25608  -0.59102 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 OD2 
+23596 N N   . ASP B-3 261 ? 2.98536 3.01653 3.85796 -0.04499 0.33760  -0.70611 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 N   
+23597 C CA  . ASP B-3 261 ? 3.01325 3.05156 3.91677 -0.04495 0.35081  -0.74276 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 CA  
+23598 C C   . ASP B-3 261 ? 3.06491 3.10569 3.91783 -0.05599 0.38481  -0.75952 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 C   
+23599 O O   . ASP B-3 261 ? 3.10987 3.14888 3.95419 -0.05728 0.39084  -0.77909 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 O   
+23600 C CB  . ASP B-3 261 ? 3.02637 3.07940 4.00722 -0.04010 0.35337  -0.76653 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 CB  
+23601 C CG  . ASP B-3 261 ? 2.97305 3.03649 3.95446 -0.04530 0.37284  -0.76379 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 CG  
+23602 O OD1 . ASP B-3 261 ? 2.97923 3.03674 3.90225 -0.05188 0.38089  -0.74026 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 OD1 
+23603 O OD2 . ASP B-3 261 ? 2.92898 3.00648 3.97042 -0.04271 0.37956  -0.78584 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 OD2 
+23604 N N   . MET B-3 262 ? 3.06514 3.10873 3.88298 -0.06444 0.40631  -0.75171 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 N   
+23605 C CA  . MET B-3 262 ? 3.02952 3.07273 3.79234 -0.07689 0.43866  -0.76365 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 CA  
+23606 C C   . MET B-3 262 ? 3.01836 3.04394 3.70209 -0.08083 0.43294  -0.73561 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 C   
+23607 O O   . MET B-3 262 ? 3.08063 3.09735 3.75440 -0.07452 0.40663  -0.70662 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 O   
+23608 C CB  . MET B-3 262 ? 3.01137 3.06632 3.78206 -0.08468 0.46450  -0.77094 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 CB  
+23609 C CG  . MET B-3 262 ? 2.99692 3.04883 3.76099 -0.08272 0.45273  -0.73944 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 CG  
+23610 S SD  . MET B-3 262 ? 2.78094 2.85062 3.58387 -0.08852 0.47748  -0.75403 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 SD  
+23611 C CE  . MET B-3 262 ? 2.84694 2.93249 3.75161 -0.07635 0.46276  -0.78072 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 CE  
+23612 N N   . PRO B-3 263 ? 2.99143 3.01122 3.61702 -0.09155 0.45666  -0.74419 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 N   
+23613 C CA  . PRO B-3 263 ? 2.97454 2.97652 3.52395 -0.09512 0.45068  -0.71842 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 CA  
+23614 C C   . PRO B-3 263 ? 3.04496 3.04205 3.57210 -0.09476 0.44168  -0.68585 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 C   
+23615 O O   . PRO B-3 263 ? 3.10527 3.11209 3.66468 -0.09489 0.44729  -0.68436 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 O   
+23616 C CB  . PRO B-3 263 ? 3.00366 3.00166 3.50105 -0.10861 0.48259  -0.73660 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 CB  
+23617 C CG  . PRO B-3 263 ? 3.08876 3.10093 3.63547 -0.10905 0.49709  -0.77433 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 CG  
+23618 C CD  . PRO B-3 263 ? 3.06183 3.09004 3.68936 -0.10034 0.48724  -0.77989 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 CD  
+23619 N N   . ILE B-3 264 ? 3.02177 3.00390 3.49321 -0.09414 0.42721  -0.66046 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 N   
+23620 C CA  . ILE B-3 264 ? 2.89962 2.87675 3.34945 -0.09233 0.41450  -0.62858 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 CA  
+23621 C C   . ILE B-3 264 ? 2.92768 2.90536 3.35299 -0.10218 0.43938  -0.62778 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 C   
+23622 O O   . ILE B-3 264 ? 2.80841 2.79148 3.25362 -0.10022 0.43544  -0.61386 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 O   
+23623 C CB  . ILE B-3 264 ? 2.73814 2.69988 3.13077 -0.09049 0.39643  -0.60563 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 CB  
+23624 C CG1 . ILE B-3 264 ? 2.60426 2.56647 3.02638 -0.08085 0.36911  -0.60280 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 CG1 
+23625 C CG2 . ILE B-3 264 ? 2.52187 2.47855 2.88524 -0.09004 0.38728  -0.57534 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 CG2 
+23626 C CD1 . ILE B-3 264 ? 2.55952 2.51763 2.97277 -0.08208 0.37351  -0.62458 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 CD1 
+23627 N N   . SER B-3 265 ? 3.05374 3.02514 3.43467 -0.11360 0.46523  -0.64267 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-3 N   
+23628 C CA  . SER B-3 265 ? 3.01681 2.98688 3.37064 -0.12500 0.49014  -0.64238 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-3 CA  
+23629 C C   . SER B-3 265 ? 3.04718 3.03656 3.46471 -0.12638 0.50567  -0.66142 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-3 C   
+23630 O O   . SER B-3 265 ? 2.98502 2.97674 3.40008 -0.13158 0.51654  -0.65354 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-3 O   
+23631 C CB  . SER B-3 265 ? 2.99116 2.94889 3.28243 -0.13829 0.51424  -0.65544 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-3 CB  
+23632 O OG  . SER B-3 265 ? 2.98861 2.92771 3.22087 -0.13659 0.49869  -0.63823 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-3 OG  
+23633 N N   . ASP B-3 266 ? 3.12401 3.12728 3.60015 -0.12160 0.50625  -0.68714 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 N   
+23634 C CA  . ASP B-3 266 ? 3.06185 3.08463 3.60392 -0.12184 0.51944  -0.70778 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 CA  
+23635 C C   . ASP B-3 266 ? 3.04189 3.07106 3.63136 -0.11102 0.49623  -0.68875 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 C   
+23636 O O   . ASP B-3 266 ? 3.02578 3.06657 3.64928 -0.11325 0.50731  -0.69416 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 O   
+23637 C CB  . ASP B-3 266 ? 2.99146 3.02669 3.58376 -0.11892 0.52474  -0.74200 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 CB  
+23638 C CG  . ASP B-3 266 ? 2.94775 2.97944 3.49730 -0.13116 0.55190  -0.76505 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 CG  
+23639 O OD1 . ASP B-3 266 ? 2.94539 2.95988 3.43330 -0.13355 0.54680  -0.75312 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 OD1 
+23640 O OD2 . ASP B-3 266 ? 3.00427 3.05069 3.58195 -0.13868 0.57835  -0.79583 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 OD2 
+23641 N N   . ILE B-3 267 ? 3.01629 3.03816 3.60828 -0.09998 0.46433  -0.66690 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 N   
+23642 C CA  . ILE B-3 267 ? 3.00814 3.03380 3.63634 -0.09086 0.44131  -0.64588 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 CA  
+23643 C C   . ILE B-3 267 ? 3.06018 3.08072 3.64898 -0.09637 0.44775  -0.62314 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 C   
+23644 O O   . ILE B-3 267 ? 3.02665 3.05530 3.64983 -0.09374 0.44444  -0.61642 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 O   
+23645 C CB  . ILE B-3 267 ? 2.87928 2.89709 3.51048 -0.08020 0.40720  -0.62667 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 CB  
+23646 C CG1 . ILE B-3 267 ? 2.92209 2.94240 3.58640 -0.07571 0.40131  -0.64947 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 CG1 
+23647 C CG2 . ILE B-3 267 ? 2.66964 2.69190 3.34269 -0.07150 0.38348  -0.60761 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 CG2 
+23648 C CD1 . ILE B-3 267 ? 2.83815 2.84916 3.49886 -0.06749 0.37001  -0.63191 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 CD1 
+23649 N N   . LEU B-3 268 ? 3.09747 3.10354 3.61372 -0.10388 0.45596  -0.61124 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 N   
+23650 C CA  . LEU B-3 268 ? 3.07870 3.07773 3.55364 -0.10971 0.46246  -0.59065 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 CA  
+23651 C C   . LEU B-3 268 ? 3.07241 3.08046 3.56129 -0.12008 0.49239  -0.60789 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 C   
+23652 O O   . LEU B-3 268 ? 2.98061 2.99166 3.47749 -0.12089 0.49331  -0.59544 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 O   
+23653 C CB  . LEU B-3 268 ? 3.04133 3.02103 3.43586 -0.11545 0.46377  -0.57674 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 CB  
+23654 C CG  . LEU B-3 268 ? 2.98420 2.95266 3.32857 -0.12084 0.46677  -0.55351 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 CG  
+23655 C CD1 . LEU B-3 268 ? 3.01090 2.98289 3.37685 -0.11035 0.44066  -0.52794 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 CD1 
+23656 C CD2 . LEU B-3 268 ? 2.91403 2.86206 3.18099 -0.12626 0.46739  -0.54384 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 CD2 
+23657 N N   . LEU B-3 269 ? 3.09338 3.10652 3.58572 -0.12862 0.51750  -0.63730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 N   
+23658 C CA  . LEU B-3 269 ? 3.01624 3.04051 3.52630 -0.13969 0.54780  -0.65709 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 CA  
+23659 C C   . LEU B-3 269 ? 3.06870 3.11343 3.66267 -0.13176 0.54245  -0.66869 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 C   
+23660 O O   . LEU B-3 269 ? 3.05353 3.10684 3.66606 -0.13718 0.55684  -0.67153 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 O   
+23661 C CB  . LEU B-3 269 ? 2.94819 2.97409 3.44144 -0.15121 0.57587  -0.68730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 CB  
+23662 C CG  . LEU B-3 269 ? 2.90530 2.90998 3.31155 -0.16257 0.58721  -0.67961 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 CG  
+23663 C CD1 . LEU B-3 269 ? 2.91856 2.92439 3.31722 -0.16743 0.60122  -0.70739 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 CD1 
+23664 C CD2 . LEU B-3 269 ? 2.84712 2.84554 3.21244 -0.17846 0.61289  -0.67576 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 CD2 
+23665 N N   . LYS B-3 270 ? 3.14548 3.19722 3.79095 -0.11912 0.52103  -0.67568 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 N   
+23666 C CA  . LYS B-3 270 ? 3.22963 3.29867 3.95618 -0.11061 0.51254  -0.68718 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 CA  
+23667 C C   . LYS B-3 270 ? 3.19529 3.26291 3.93132 -0.10465 0.49409  -0.65921 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 C   
+23668 O O   . LYS B-3 270 ? 3.25215 3.33247 4.03285 -0.10467 0.50049  -0.66650 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 O   
+23669 C CB  . LYS B-3 270 ? 3.21862 3.29094 3.99165 -0.09852 0.49022  -0.69789 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 CB  
+23670 C CG  . LYS B-3 270 ? 3.20007 3.28596 4.05548 -0.08770 0.47382  -0.70578 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 CG  
+23671 C CD  . LYS B-3 270 ? 3.08491 3.17056 3.98126 -0.07671 0.45098  -0.71600 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 CD  
+23672 C CE  . LYS B-3 270 ? 2.83934 2.93562 3.81689 -0.06579 0.43211  -0.72354 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 CE  
+23673 N NZ  . LYS B-3 270 ? 2.79802 2.89136 3.81466 -0.05542 0.40796  -0.73260 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 NZ  
+23674 N N   . LEU B-3 271 ? 3.08748 3.14050 3.78250 -0.09962 0.47120  -0.62798 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 N   
+23675 C CA  . LEU B-3 271 ? 3.00334 3.05491 3.70394 -0.09400 0.45286  -0.60097 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 CA  
+23676 C C   . LEU B-3 271 ? 2.99274 3.04210 3.65837 -0.10433 0.47335  -0.59283 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 C   
+23677 O O   . LEU B-3 271 ? 2.87338 2.92760 3.56172 -0.10140 0.46656  -0.58088 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 O   
+23678 C CB  . LEU B-3 271 ? 2.85833 2.89647 3.52412 -0.08666 0.42409  -0.57209 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 CB  
+23679 C CG  . LEU B-3 271 ? 2.68725 2.72578 3.38824 -0.07607 0.39831  -0.57383 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 CG  
+23680 C CD1 . LEU B-3 271 ? 2.50038 2.52506 3.15139 -0.07310 0.37814  -0.54928 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 CD1 
+23681 C CD2 . LEU B-3 271 ? 2.56265 2.61013 3.32954 -0.06663 0.37800  -0.57049 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 CD2 
+23682 N N   . THR B-3 272 ? 3.03502 3.07601 3.64504 -0.11682 0.49778  -0.59899 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 N   
+23683 C CA  . THR B-3 272 ? 2.93202 2.96679 3.50049 -0.12788 0.51609  -0.58908 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 CA  
+23684 C C   . THR B-3 272 ? 3.00715 3.05659 3.61029 -0.13776 0.54542  -0.61397 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 C   
+23685 O O   . THR B-3 272 ? 2.97368 3.02394 3.57324 -0.14287 0.55351  -0.60502 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 O   
+23686 C CB  . THR B-3 272 ? 2.76471 2.78010 3.25148 -0.13765 0.52677  -0.58179 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 CB  
+23687 O OG1 . THR B-3 272 ? 2.69498 2.69876 3.15377 -0.12824 0.49973  -0.56184 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 OG1 
+23688 C CG2 . THR B-3 272 ? 2.52380 2.52822 2.96237 -0.14799 0.53959  -0.56600 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 CG2 
+23689 N N   . GLU B-3 273 ? 3.05804 3.11997 3.69665 -0.14060 0.56141  -0.64587 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 N   
+23690 C CA  . GLU B-3 273 ? 3.04987 3.12708 3.71769 -0.15204 0.59300  -0.67329 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 CA  
+23691 C C   . GLU B-3 273 ? 3.15134 3.25137 3.90995 -0.14323 0.58865  -0.69646 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 C   
+23692 O O   . GLU B-3 273 ? 3.18660 3.30015 3.98180 -0.14754 0.60249  -0.70675 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 O   
+23693 C CB  . GLU B-3 273 ? 3.04441 3.11861 3.67377 -0.16626 0.62209  -0.69605 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 CB  
+23694 C CG  . GLU B-3 273 ? 3.05702 3.10678 3.59421 -0.17659 0.62815  -0.67554 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 CG  
+23695 C CD  . GLU B-3 273 ? 3.15302 3.19958 3.65048 -0.19397 0.66115  -0.69863 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 CD  
+23696 O OE1 . GLU B-3 273 ? 3.25187 3.31740 3.79520 -0.19813 0.68072  -0.73176 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 OE1 
+23697 O OE2 . GLU B-3 273 ? 3.15043 3.17530 3.57073 -0.20367 0.66717  -0.68423 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 OE2 
+23698 N N   . GLU B-3 274 ? 3.25093 3.35501 4.04801 -0.13097 0.56887  -0.70532 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 N   
+23699 C CA  . GLU B-3 274 ? 3.64289 3.76717 4.52696 -0.12260 0.56422  -0.73015 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 CA  
+23700 C C   . GLU B-3 274 ? 3.29637 3.42335 4.22376 -0.11039 0.53703  -0.71116 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 C   
+23701 O O   . GLU B-3 274 ? 3.31691 3.46050 4.30747 -0.10803 0.54080  -0.72791 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 O   
+23702 C CB  . GLU B-3 274 ? 4.21788 4.34365 5.12721 -0.11437 0.55233  -0.74736 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 CB  
+23703 C CG  . GLU B-3 274 ? 3.55931 3.68886 4.44589 -0.12633 0.58268  -0.77625 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 CG  
+23704 C CD  . GLU B-3 274 ? 3.42726 3.55079 4.31238 -0.11908 0.56830  -0.78378 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 CD  
+23705 O OE1 . GLU B-3 274 ? 3.37619 3.50232 4.31337 -0.10457 0.54040  -0.78377 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 OE1 
+23706 O OE2 . GLU B-3 274 ? 3.38094 3.49589 4.21145 -0.12827 0.58420  -0.78926 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 OE2 
+23707 N N   . LYS B-3 275 ? 3.15816 3.26953 4.05308 -0.10280 0.50956  -0.67716 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 N   
+23708 C CA  . LYS B-3 275 ? 3.02866 3.14092 3.95659 -0.09233 0.48353  -0.65679 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 CA  
+23709 C C   . LYS B-3 275 ? 2.93866 3.04150 3.81781 -0.09709 0.48421  -0.62776 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 C   
+23710 O O   . LYS B-3 275 ? 2.91986 3.02682 3.82885 -0.09140 0.47072  -0.61574 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 O   
+23711 C CB  . LYS B-3 275 ? 2.91932 3.02308 3.86003 -0.07857 0.44712  -0.64126 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 CB  
+23712 C CG  . LYS B-3 275 ? 2.77509 2.88748 3.77727 -0.07099 0.43898  -0.66783 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 CG  
+23713 C CD  . LYS B-3 275 ? 2.59093 2.71952 3.67193 -0.06560 0.43671  -0.68606 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 CD  
+23714 C CE  . LYS B-3 275 ? 2.35747 2.49313 3.50150 -0.05692 0.42545  -0.71250 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 CE  
+23715 N NZ  . LYS B-3 275 ? 2.21206 2.36226 3.43581 -0.05008 0.41895  -0.72987 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 NZ  
+23716 N N   . GLN B-3 276 ? 2.94875 3.03832 3.75432 -0.10709 0.49841  -0.61669 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 N   
+23717 C CA  . GLN B-3 276 ? 2.90389 2.98258 3.65853 -0.11219 0.49968  -0.59015 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 CA  
+23718 C C   . GLN B-3 276 ? 2.86445 2.93681 3.62013 -0.09986 0.46543  -0.55954 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 C   
+23719 O O   . GLN B-3 276 ? 2.82951 2.90026 3.57719 -0.09999 0.46134  -0.54170 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 O   
+23720 C CB  . GLN B-3 276 ? 2.88592 2.97479 3.65889 -0.12170 0.52380  -0.60078 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 CB  
+23721 C CG  . GLN B-3 276 ? 2.80676 2.88212 3.51608 -0.13173 0.53445  -0.57966 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 CG  
+23722 C CD  . GLN B-3 276 ? 2.72974 2.78681 3.36185 -0.14042 0.54412  -0.57305 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 CD  
+23723 O OE1 . GLN B-3 276 ? 2.64582 2.68835 3.23585 -0.13451 0.52351  -0.54912 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 OE1 
+23724 N NE2 . GLN B-3 276 ? 2.83731 2.89511 3.45021 -0.15495 0.57550  -0.59486 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 NE2 
+23725 N N   . VAL B-3 277 ? 2.81009 2.87892 3.57565 -0.08970 0.44065  -0.55365 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 N   
+23726 C CA  . VAL B-3 277 ? 2.71507 2.77715 3.47424 -0.07978 0.40892  -0.52431 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 CA  
+23727 C C   . VAL B-3 277 ? 2.72063 2.76700 3.40493 -0.08272 0.40458  -0.50020 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 C   
+23728 O O   . VAL B-3 277 ? 2.61941 2.66099 3.29040 -0.07658 0.38222  -0.47484 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 O   
+23729 C CB  . VAL B-3 277 ? 2.59297 2.65704 3.39461 -0.06869 0.38291  -0.52697 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 CB  
+23730 C CG1 . VAL B-3 277 ? 2.50909 2.58657 3.38809 -0.06258 0.37676  -0.54220 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 CG1 
+23731 C CG2 . VAL B-3 277 ? 2.55532 2.61650 3.34565 -0.07092 0.39094  -0.54506 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 CG2 
+23732 N N   . LEU B-3 278 ? 2.75327 2.79146 3.38840 -0.09207 0.42492  -0.50805 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 N   
+23733 C CA  . LEU B-3 278 ? 2.68117 2.70322 3.24324 -0.09580 0.42298  -0.48735 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 CA  
+23734 C C   . LEU B-3 278 ? 2.56267 2.57846 3.08379 -0.10956 0.45263  -0.49372 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 C   
+23735 O O   . LEU B-3 278 ? 2.51781 2.53781 3.04615 -0.11817 0.47722  -0.51839 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 O   
+23736 C CB  . LEU B-3 278 ? 2.62712 2.64049 3.15973 -0.09362 0.41404  -0.48773 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 CB  
+23737 C CG  . LEU B-3 278 ? 2.42024 2.43560 2.97835 -0.08160 0.38262  -0.47603 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 CG  
+23738 C CD1 . LEU B-3 278 ? 2.47391 2.50003 3.09450 -0.07711 0.38033  -0.49860 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 CD1 
+23739 C CD2 . LEU B-3 278 ? 2.11693 2.11965 2.62171 -0.08057 0.37092  -0.46308 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 CD2 
+23740 N N   . ASN B-3 279 ? 2.47174 2.47711 2.94949 -0.11214 0.45010  -0.47185 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 N   
+23741 C CA  . ASN B-3 279 ? 2.43322 2.42892 2.86646 -0.12584 0.47541  -0.47379 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 CA  
+23742 C C   . ASN B-3 279 ? 2.47116 2.44735 2.83205 -0.13149 0.47837  -0.46766 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 C   
+23743 O O   . ASN B-3 279 ? 2.60160 2.56882 2.93320 -0.12395 0.45593  -0.44841 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 O   
+23744 C CB  . ASN B-3 279 ? 2.39019 2.38363 2.81673 -0.12558 0.47018  -0.45391 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 CB  
+23745 C CG  . ASN B-3 279 ? 2.50999 2.49012 2.88597 -0.14025 0.49391  -0.45298 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 CG  
+23746 O OD1 . ASN B-3 279 ? 2.68258 2.66040 3.04455 -0.15248 0.51981  -0.47225 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 OD1 
+23747 N ND2 . ASN B-3 279 ? 2.46985 2.44058 2.81744 -0.13969 0.48500  -0.43071 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 ND2 
+23748 N N   . ILE B-3 280 ? 2.42594 2.39571 2.75803 -0.14524 0.50605  -0.48466 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 N   
+23749 C CA  . ILE B-3 280 ? 2.39512 2.34418 2.65555 -0.15181 0.50977  -0.47990 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 CA  
+23750 C C   . ILE B-3 280 ? 2.50366 2.43407 2.70727 -0.15452 0.50292  -0.45452 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 C   
+23751 O O   . ILE B-3 280 ? 2.51243 2.42500 2.65989 -0.15403 0.49263  -0.44213 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 O   
+23752 C CB  . ILE B-3 280 ? 2.47399 2.42083 2.71809 -0.16713 0.54201  -0.50562 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 CB  
+23753 C CG1 . ILE B-3 280 ? 2.47297 2.39815 2.64578 -0.17282 0.54326  -0.50261 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 CG1 
+23754 C CG2 . ILE B-3 280 ? 2.45281 2.39889 2.69053 -0.18134 0.56766  -0.51022 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 CG2 
+23755 C CD1 . ILE B-3 280 ? 2.28048 2.20766 2.46105 -0.16150 0.52360  -0.50454 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 CD1 
+23756 N N   . GLU B-3 281 ? 2.60829 2.54236 2.82699 -0.15682 0.50712  -0.44686 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 N   
+23757 C CA  . GLU B-3 281 ? 2.66697 2.58379 2.83671 -0.15871 0.49946  -0.42321 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 CA  
+23758 C C   . GLU B-3 281 ? 2.65117 2.56916 2.82427 -0.14309 0.46628  -0.40016 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 C   
+23759 O O   . GLU B-3 281 ? 2.68093 2.58232 2.80409 -0.14231 0.45475  -0.38103 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 O   
+23760 C CB  . GLU B-3 281 ? 2.70983 2.63054 2.89631 -0.16709 0.51600  -0.42414 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 CB  
+23761 C CG  . GLU B-3 281 ? 2.71524 2.63093 2.88355 -0.18586 0.55052  -0.44383 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 CG  
+23762 C CD  . GLU B-3 281 ? 2.65621 2.58116 2.85554 -0.19382 0.56768  -0.44871 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 CD  
+23763 O OE1 . GLU B-3 281 ? 2.57721 2.52412 2.84392 -0.18511 0.56187  -0.45454 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 OE1 
+23764 O OE2 . GLU B-3 281 ? 2.68374 2.59312 2.83974 -0.20910 0.58629  -0.44660 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 OE2 
+23765 N N   . ALA B-3 282 ? 2.62802 2.56489 2.85863 -0.13112 0.45042  -0.40192 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-3 N   
+23766 C CA  . ALA B-3 282 ? 2.53937 2.47847 2.77269 -0.11760 0.41973  -0.38179 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-3 CA  
+23767 C C   . ALA B-3 282 ? 2.39195 2.32328 2.59459 -0.11371 0.40777  -0.38076 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-3 C   
+23768 O O   . ALA B-3 282 ? 2.45549 2.38511 2.65408 -0.11858 0.42044  -0.39832 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-3 O   
+23769 C CB  . ALA B-3 282 ? 2.45397 2.41406 2.75776 -0.10763 0.40659  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-3 CB  
+23770 N N   . GLU B-3 283 ? 2.32953 2.25698 2.51126 -0.10499 0.38319  -0.36085 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 N   
+23771 C CA  . GLU B-3 283 ? 2.28441 2.20470 2.43616 -0.10116 0.37039  -0.35886 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 CA  
+23772 C C   . GLU B-3 283 ? 2.27683 2.21200 2.47726 -0.09481 0.36242  -0.37003 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 C   
+23773 O O   . GLU B-3 283 ? 2.25224 2.20256 2.50364 -0.08785 0.35080  -0.36693 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 O   
+23774 C CB  . GLU B-3 283 ? 2.15118 2.06579 2.27177 -0.09358 0.34622  -0.33611 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 CB  
+23775 C CG  . GLU B-3 283 ? 2.13087 2.06228 2.29366 -0.08289 0.32407  -0.32359 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 CG  
+23776 C CD  . GLU B-3 283 ? 2.10416 2.03253 2.23702 -0.07553 0.30011  -0.30621 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 CD  
+23777 O OE1 . GLU B-3 283 ? 1.96689 1.87987 2.04842 -0.07777 0.29963  -0.30458 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 OE1 
+23778 O OE2 . GLU B-3 283 ? 2.02283 1.96428 2.18340 -0.06784 0.28161  -0.29483 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 OE2 
+23779 N N   . LEU B-3 284 ? 2.18222 2.11172 2.36615 -0.09753 0.36814  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 N   
+23780 C CA  . LEU B-3 284 ? 2.17501 2.11583 2.40100 -0.09244 0.36155  -0.39573 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 CA  
+23781 C C   . LEU B-3 284 ? 2.29887 2.23165 2.49101 -0.08865 0.34610  -0.39068 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 C   
+23782 O O   . LEU B-3 284 ? 2.38626 2.30336 2.52431 -0.09408 0.35333  -0.39187 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 O   
+23783 C CB  . LEU B-3 284 ? 2.32810 2.27256 2.57635 -0.10004 0.38661  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 CB  
+23784 C CG  . LEU B-3 284 ? 2.19879 2.15750 2.50633 -0.09496 0.38282  -0.43916 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 CG  
+23785 C CD1 . LEU B-3 284 ? 2.14007 2.10658 2.47963 -0.10238 0.40921  -0.46410 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 CD1 
+23786 C CD2 . LEU B-3 284 ? 2.17194 2.12518 2.46211 -0.09252 0.37400  -0.44467 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 CD2 
+23787 N N   . VAL B-3 285 ? 2.27845 2.22117 2.50173 -0.07990 0.32445  -0.38505 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 N   
+23788 C CA  . VAL B-3 285 ? 2.27342 2.21098 2.47083 -0.07600 0.30806  -0.38008 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 CA  
+23789 C C   . VAL B-3 285 ? 2.18735 2.13521 2.43162 -0.07147 0.29858  -0.39026 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 C   
+23790 O O   . VAL B-3 285 ? 2.00376 1.96375 2.30085 -0.06789 0.29302  -0.39106 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 O   
+23791 C CB  . VAL B-3 285 ? 2.12102 2.05818 2.29586 -0.07020 0.28616  -0.35641 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 CB  
+23792 C CG1 . VAL B-3 285 ? 2.20353 2.12509 2.31952 -0.07443 0.29289  -0.34842 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 CG1 
+23793 C CG2 . VAL B-3 285 ? 1.95670 1.90762 2.17458 -0.06548 0.27587  -0.34507 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 CG2 
+23794 N N   . ILE B-3 286 ? 2.20479 2.14640 2.42877 -0.07169 0.29574  -0.39809 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 N   
+23795 C CA  . ILE B-3 286 ? 2.13141 2.07963 2.39400 -0.06842 0.28811  -0.41009 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 CA  
+23796 C C   . ILE B-3 286 ? 2.18732 2.13484 2.43590 -0.06329 0.26395  -0.39704 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 C   
+23797 O O   . ILE B-3 286 ? 2.11342 2.05221 2.31260 -0.06369 0.25920  -0.38761 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 O   
+23798 C CB  . ILE B-3 286 ? 2.10693 2.04951 2.36255 -0.07414 0.30849  -0.43499 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 CB  
+23799 C CG1 . ILE B-3 286 ? 1.99833 1.94829 2.29152 -0.07823 0.32963  -0.45167 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 CG1 
+23800 C CG2 . ILE B-3 286 ? 2.15590 2.10014 2.43040 -0.07054 0.29698  -0.44497 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 CG2 
+23801 C CD1 . ILE B-3 286 ? 2.15452 2.10197 2.44645 -0.08440 0.35111  -0.47843 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 CD1 
+23802 N N   . LEU B-3 287 ? 2.15470 2.11114 2.44773 -0.05876 0.24800  -0.39669 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 N   
+23803 C CA  . LEU B-3 287 ? 2.10684 2.06524 2.39469 -0.05484 0.22427  -0.38333 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 CA  
+23804 C C   . LEU B-3 287 ? 2.05719 2.01221 2.34995 -0.05477 0.22055  -0.39729 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 C   
+23805 O O   . LEU B-3 287 ? 2.04623 2.00320 2.37595 -0.05504 0.22715  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 O   
+23806 C CB  . LEU B-3 287 ? 2.12518 2.09460 2.45564 -0.05105 0.20640  -0.36938 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 CB  
+23807 C CG  . LEU B-3 287 ? 2.02270 1.99526 2.33455 -0.05020 0.20280  -0.35026 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 CG  
+23808 C CD1 . LEU B-3 287 ? 1.97765 1.96054 2.32481 -0.04716 0.18379  -0.33517 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 CD1 
+23809 C CD2 . LEU B-3 287 ? 2.01487 1.98161 2.27262 -0.05025 0.19746  -0.34101 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 CD2 
+23810 N N   . VAL B-3 288 ? 1.97547 1.92575 2.23213 -0.05412 0.20943  -0.39078 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 N   
+23811 C CA  . VAL B-3 288 ? 2.07831 2.02545 2.33656 -0.05376 0.20240  -0.40133 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 CA  
+23812 C C   . VAL B-3 288 ? 2.05064 2.00170 2.29984 -0.05130 0.17884  -0.38469 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 C   
+23813 O O   . VAL B-3 288 ? 1.99951 1.95418 2.22999 -0.05020 0.17094  -0.36733 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 O   
+23814 C CB  . VAL B-3 288 ? 2.03467 1.96954 2.24905 -0.05713 0.21784  -0.41639 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 CB  
+23815 C CG1 . VAL B-3 288 ? 2.01988 1.95222 2.24357 -0.06127 0.24298  -0.43479 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 CG1 
+23816 C CG2 . VAL B-3 288 ? 2.03417 1.96134 2.19124 -0.05767 0.21595  -0.40347 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 CG2 
+23817 N N   . ARG B-3 289 ? 2.00860 1.95949 2.27218 -0.05082 0.16780  -0.39108 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 N   
+23818 C CA  . ARG B-3 289 ? 1.89803 1.85334 2.15471 -0.04987 0.14629  -0.37754 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 CA  
+23819 C C   . ARG B-3 289 ? 2.03226 1.98061 2.23876 -0.04997 0.14509  -0.37942 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 C   
+23820 O O   . ARG B-3 289 ? 1.85830 1.81093 2.04320 -0.04898 0.13211  -0.36542 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 O   
+23821 C CB  . ARG B-3 289 ? 1.80552 1.76357 2.10480 -0.05004 0.13277  -0.38194 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 CB  
+23822 C CG  . ARG B-3 289 ? 2.00524 1.96912 2.35498 -0.04959 0.12784  -0.37736 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 CG  
+23823 C CD  . ARG B-3 289 ? 2.10237 2.07509 2.45302 -0.04980 0.11453  -0.35451 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 CD  
+23824 N NE  . ARG B-3 289 ? 2.06684 2.04361 2.40974 -0.05166 0.09528  -0.34330 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 NE  
+23825 C CZ  . ARG B-3 289 ? 2.04938 2.02718 2.42446 -0.05386 0.07937  -0.34051 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 CZ  
+23826 N NH1 . ARG B-3 289 ? 2.07081 2.04485 2.48908 -0.05345 0.07844  -0.34817 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 NH1 
+23827 N NH2 . ARG B-3 289 ? 2.12820 2.11053 2.49231 -0.05689 0.06354  -0.33023 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 NH2 
+23828 N N   . ARG B-3 290 ? 2.26288 2.20079 2.45082 -0.05120 0.15800  -0.39727 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 N   
+23829 C CA  . ARG B-3 290 ? 2.30648 2.23553 2.44733 -0.05127 0.15611  -0.40108 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 CA  
+23830 C C   . ARG B-3 290 ? 2.25224 2.16875 2.35005 -0.05341 0.17555  -0.40819 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 C   
+23831 O O   . ARG B-3 290 ? 2.23084 2.14597 2.33940 -0.05572 0.19295  -0.41449 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 O   
+23832 C CB  . ARG B-3 290 ? 2.28501 2.21069 2.43722 -0.05165 0.15168  -0.41629 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 CB  
+23833 C CG  . ARG B-3 290 ? 2.17103 2.10651 2.36268 -0.05091 0.13156  -0.40923 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 CG  
+23834 C CD  . ARG B-3 290 ? 2.27256 2.21308 2.44145 -0.05020 0.11344  -0.39478 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 CD  
+23835 N NE  . ARG B-3 290 ? 2.47678 2.40972 2.61577 -0.04997 0.10993  -0.40491 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 NE  
+23836 C CZ  . ARG B-3 290 ? 2.37134 2.29548 2.46087 -0.04894 0.11458  -0.40696 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 CZ  
+23837 N NH1 . ARG B-3 290 ? 2.27656 2.19769 2.33931 -0.04830 0.12297  -0.39926 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 NH1 
+23838 N NH2 . ARG B-3 290 ? 2.21566 2.13261 2.28165 -0.04862 0.10967  -0.41691 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 NH2 
+23839 N N   . ARG B-3 291 ? 2.30092 2.20766 2.34920 -0.05313 0.17189  -0.40729 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 N   
+23840 C CA  . ARG B-3 291 ? 2.25749 2.14883 2.25791 -0.05619 0.18817  -0.41260 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 CA  
+23841 C C   . ARG B-3 291 ? 2.36901 2.25168 2.36884 -0.06071 0.20748  -0.43469 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 C   
+23842 O O   . ARG B-3 291 ? 2.37048 2.24403 2.34828 -0.06549 0.22700  -0.44074 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 O   
+23843 C CB  . ARG B-3 291 ? 2.18032 2.06163 2.12857 -0.05433 0.17644  -0.40667 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 CB  
+23844 C CG  . ARG B-3 291 ? 2.24790 2.12923 2.19501 -0.05242 0.16276  -0.41413 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 CG  
+23845 C CD  . ARG B-3 291 ? 2.25068 2.12279 2.14825 -0.04989 0.14979  -0.40844 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 CD  
+23846 N NE  . ARG B-3 291 ? 2.21756 2.06875 2.06218 -0.05308 0.16276  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 NE  
+23847 C CZ  . ARG B-3 291 ? 2.26124 2.09884 2.05608 -0.05139 0.15340  -0.41150 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 CZ  
+23848 N NH1 . ARG B-3 291 ? 2.31566 2.16024 2.10821 -0.04598 0.13158  -0.40410 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 NH1 
+23849 N NH2 . ARG B-3 291 ? 2.32572 2.14186 2.07181 -0.05569 0.16588  -0.41659 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 NH2 
+23850 N N   . ASN B-3 292 ? 2.40069 2.28626 2.42459 -0.05988 0.20273  -0.44747 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 N   
+23851 C CA  . ASN B-3 292 ? 2.36598 2.24495 2.39191 -0.06390 0.22078  -0.47050 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 CA  
+23852 C C   . ASN B-3 292 ? 2.44185 2.32861 2.50938 -0.06622 0.23776  -0.47858 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 C   
+23853 O O   . ASN B-3 292 ? 2.55477 2.43544 2.61123 -0.07156 0.25969  -0.49484 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 O   
+23854 C CB  . ASN B-3 292 ? 2.28708 2.16801 2.33298 -0.06173 0.20963  -0.48216 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 CB  
+23855 C CG  . ASN B-3 292 ? 2.32091 2.18893 2.31627 -0.06192 0.20358  -0.48611 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 CG  
+23856 O OD1 . ASN B-3 292 ? 2.31442 2.16864 2.25842 -0.06511 0.21338  -0.48692 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 OD1 
+23857 N ND2 . ASN B-3 292 ? 2.38508 2.25637 2.39423 -0.05887 0.18667  -0.48859 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 ND2 
+23858 N N   . GLN B-3 293 ? 2.44134 2.34166 2.55691 -0.06273 0.22792  -0.46810 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 N   
+23859 C CA  . GLN B-3 293 ? 2.43668 2.34484 2.59519 -0.06407 0.24182  -0.47570 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 CA  
+23860 C C   . GLN B-3 293 ? 2.46652 2.37055 2.59877 -0.06839 0.25999  -0.47160 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 C   
+23861 O O   . GLN B-3 293 ? 2.49209 2.39899 2.64516 -0.07200 0.27924  -0.48491 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 O   
+23862 C CB  . GLN B-3 293 ? 2.42506 2.34638 2.63685 -0.05942 0.22446  -0.46337 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 CB  
+23863 C CG  . GLN B-3 293 ? 2.42584 2.35044 2.66942 -0.05641 0.20683  -0.46778 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 CG  
+23864 C CD  . GLN B-3 293 ? 2.20149 2.13654 2.49668 -0.05335 0.19035  -0.45579 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 CD  
+23865 O OE1 . GLN B-3 293 ? 2.09624 2.03699 2.40565 -0.05295 0.19248  -0.44522 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 OE1 
+23866 N NE2 . GLN B-3 293 ? 1.83461 1.77107 2.15704 -0.05167 0.17322  -0.45719 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 NE2 
+23867 N N   . ALA B-3 294 ? 2.46568 2.36306 2.55356 -0.06830 0.25402  -0.45416 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-3 N   
+23868 C CA  . ALA B-3 294 ? 2.47569 2.36661 2.53485 -0.07294 0.27009  -0.44937 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-3 CA  
+23869 C C   . ALA B-3 294 ? 2.56136 2.43595 2.57158 -0.08043 0.28966  -0.46401 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-3 C   
+23870 O O   . ALA B-3 294 ? 2.54996 2.42073 2.55137 -0.08716 0.31110  -0.47053 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-3 O   
+23871 C CB  . ALA B-3 294 ? 2.22981 2.11899 2.26130 -0.06968 0.25504  -0.42564 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-3 CB  
+23872 N N   . ILE B-3 295 ? 2.49530 2.35987 2.47263 -0.08010 0.28264  -0.46949 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 N   
+23873 C CA  . ILE B-3 295 ? 2.51562 2.36264 2.44138 -0.08776 0.29959  -0.48281 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 CA  
+23874 C C   . ILE B-3 295 ? 2.64631 2.49767 2.59822 -0.09379 0.32315  -0.50752 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 C   
+23875 O O   . ILE B-3 295 ? 2.72406 2.56666 2.64859 -0.10292 0.34603  -0.51667 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 O   
+23876 C CB  . ILE B-3 295 ? 2.44752 2.28355 2.33607 -0.08517 0.28442  -0.48372 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 CB  
+23877 C CG1 . ILE B-3 295 ? 2.15474 1.98642 2.01411 -0.07982 0.26287  -0.46102 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 CG1 
+23878 C CG2 . ILE B-3 295 ? 2.42670 2.24379 2.26311 -0.09361 0.30171  -0.49928 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 CG2 
+23879 C CD1 . ILE B-3 295 ? 2.08605 1.90401 1.90032 -0.08419 0.27067  -0.44966 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 CD1 
+23880 N N   . GLU B-3 296 ? 2.74535 2.61027 2.75112 -0.08928 0.31793  -0.51927 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 N   
+23881 C CA  . GLU B-3 296 ? 2.85026 2.72086 2.88538 -0.09397 0.33894  -0.54529 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 CA  
+23882 C C   . GLU B-3 296 ? 2.83108 2.71111 2.89626 -0.09787 0.35710  -0.54802 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 C   
+23883 O O   . GLU B-3 296 ? 2.90888 2.78921 2.97448 -0.10575 0.38196  -0.56833 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 O   
+23884 C CB  . GLU B-3 296 ? 2.91987 2.80180 3.00856 -0.08724 0.32593  -0.55642 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 CB  
+23885 C CG  . GLU B-3 296 ? 2.84068 2.73670 2.98438 -0.07938 0.30667  -0.54166 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 CG  
+23886 C CD  . GLU B-3 296 ? 2.78845 2.69206 2.98077 -0.07371 0.29225  -0.55184 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 CD  
+23887 O OE1 . GLU B-3 296 ? 2.86029 2.75728 3.03525 -0.07392 0.28960  -0.56361 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 OE1 
+23888 O OE2 . GLU B-3 296 ? 2.67764 2.59265 2.92498 -0.06923 0.28275  -0.54799 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 OE2 
+23889 N N   . ILE B-3 297 ? 2.71413 2.60250 2.80455 -0.09295 0.34554  -0.52870 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 N   
+23890 C CA  . ILE B-3 297 ? 2.69057 2.58731 2.80759 -0.09647 0.36158  -0.52997 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 CA  
+23891 C C   . ILE B-3 297 ? 2.75655 2.63953 2.81637 -0.10585 0.37926  -0.52477 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 C   
+23892 O O   . ILE B-3 297 ? 2.76530 2.65055 2.83060 -0.11397 0.40340  -0.53719 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 O   
+23893 C CB  . ILE B-3 297 ? 2.50412 2.41311 2.66451 -0.08837 0.34256  -0.51076 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 CB  
+23894 C CG1 . ILE B-3 297 ? 2.39442 2.31524 2.61374 -0.08086 0.32663  -0.51751 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 CG1 
+23895 C CG2 . ILE B-3 297 ? 2.33587 2.25222 2.51900 -0.09184 0.35795  -0.51024 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 CG2 
+23896 C CD1 . ILE B-3 297 ? 2.21836 2.14947 2.47756 -0.07380 0.30628  -0.49826 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 CD1 
+23897 N N   . MET B-3 298 ? 2.74789 2.61593 2.75219 -0.10532 0.36721  -0.50700 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 N   
+23898 C CA  . MET B-3 298 ? 2.78682 2.63787 2.73213 -0.11437 0.38116  -0.50082 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 CA  
+23899 C C   . MET B-3 298 ? 2.87316 2.71232 2.78264 -0.12571 0.40494  -0.52244 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 C   
+23900 O O   . MET B-3 298 ? 2.90283 2.73506 2.78901 -0.13669 0.42762  -0.52732 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 O   
+23901 C CB  . MET B-3 298 ? 2.61806 2.45514 2.51430 -0.10998 0.35977  -0.47844 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 CB  
+23902 C CG  . MET B-3 298 ? 2.68708 2.50326 2.51989 -0.11861 0.37000  -0.46987 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 CG  
+23903 S SD  . MET B-3 298 ? 2.62677 2.42550 2.40281 -0.11229 0.34266  -0.44741 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 SD  
+23904 C CE  . MET B-3 298 ? 2.59470 2.38711 2.35283 -0.11032 0.33460  -0.46199 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 CE  
+23905 N N   . LYS B-3 299 ? 2.88959 2.72617 2.79351 -0.12400 0.40045  -0.53587 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 N   
+23906 C CA  . LYS B-3 299 ? 2.80968 2.63513 2.67804 -0.13496 0.42255  -0.55744 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 CA  
+23907 C C   . LYS B-3 299 ? 2.85098 2.69217 2.76558 -0.14113 0.44823  -0.58202 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 C   
+23908 O O   . LYS B-3 299 ? 2.96017 2.79408 2.84521 -0.15410 0.47435  -0.59696 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 O   
+23909 C CB  . LYS B-3 299 ? 2.68617 2.50532 2.53839 -0.13063 0.40925  -0.56548 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 CB  
+23910 C CG  . LYS B-3 299 ? 2.72215 2.52446 2.52301 -0.12580 0.38572  -0.54483 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 CG  
+23911 C CD  . LYS B-3 299 ? 2.51372 2.31224 2.30613 -0.12100 0.37189  -0.55402 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 CD  
+23912 C CE  . LYS B-3 299 ? 2.47186 2.25712 2.22481 -0.13157 0.39235  -0.57642 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 CE  
+23913 N NZ  . LYS B-3 299 ? 2.47678 2.23649 2.15303 -0.14131 0.40003  -0.56806 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 NZ  
+23914 N N   . GLU B-3 300 ? 2.76245 2.62501 2.74956 -0.13248 0.44100  -0.58708 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 N   
+23915 C CA  . GLU B-3 300 ? 2.90234 2.78138 2.93988 -0.13685 0.46323  -0.61223 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 CA  
+23916 C C   . GLU B-3 300 ? 3.00062 2.88259 3.03855 -0.14565 0.48412  -0.61016 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 C   
+23917 O O   . GLU B-3 300 ? 3.17658 3.06603 3.22873 -0.15513 0.51099  -0.63322 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 O   
+23918 C CB  . GLU B-3 300 ? 2.86267 2.76127 2.97753 -0.12464 0.44661  -0.61657 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 CB  
+23919 C CG  . GLU B-3 300 ? 2.97776 2.89304 3.14788 -0.12720 0.46595  -0.64715 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 CG  
+23920 C CD  . GLU B-3 300 ? 2.94914 2.88286 3.19758 -0.11689 0.45231  -0.64637 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 CD  
+23921 O OE1 . GLU B-3 300 ? 3.03900 2.97780 3.30333 -0.11583 0.45070  -0.63136 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 OE1 
+23922 O OE2 . GLU B-3 300 ? 2.86244 2.80440 3.15594 -0.10991 0.44229  -0.66071 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 OE2 
+23923 N N   . LEU B-3 301 ? 2.87609 2.75283 2.89885 -0.14304 0.47251  -0.58376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 N   
+23924 C CA  . LEU B-3 301 ? 2.91702 2.79513 2.93839 -0.15087 0.48948  -0.57858 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 CA  
+23925 C C   . LEU B-3 301 ? 3.03871 2.89530 2.98577 -0.16588 0.50905  -0.57751 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 C   
+23926 O O   . LEU B-3 301 ? 3.06076 2.91896 3.00629 -0.17698 0.53253  -0.58363 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 O   
+23927 C CB  . LEU B-3 301 ? 2.91392 2.79525 2.95098 -0.14150 0.46774  -0.55093 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 CB  
+23928 C CG  . LEU B-3 301 ? 2.82005 2.72420 2.93609 -0.13268 0.46050  -0.55298 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 CG  
+23929 C CD1 . LEU B-3 301 ? 2.72841 2.64366 2.89073 -0.12347 0.44698  -0.56592 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 CD1 
+23930 C CD2 . LEU B-3 301 ? 2.60682 2.51238 2.72995 -0.12470 0.43950  -0.52486 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 CD2 
+23931 N N   . ASN B-3 302 ? 3.11115 2.94675 2.99604 -0.16700 0.49937  -0.56979 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 N   
+23932 C CA  . ASN B-3 302 ? 3.17979 2.99175 2.99058 -0.18217 0.51706  -0.56992 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 CA  
+23933 C C   . ASN B-3 302 ? 3.21092 3.02648 3.02049 -0.19610 0.54895  -0.60009 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 C   
+23934 O O   . ASN B-3 302 ? 3.17349 2.97614 2.93919 -0.21214 0.57218  -0.60374 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 O   
+23935 C CB  . ASN B-3 302 ? 3.13582 2.92421 2.88306 -0.17930 0.49745  -0.55701 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 CB  
+23936 C CG  . ASN B-3 302 ? 3.07732 2.86338 2.82467 -0.16591 0.46621  -0.52894 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 CG  
+23937 O OD1 . ASN B-3 302 ? 2.87048 2.66306 2.63852 -0.16325 0.46276  -0.51415 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 OD1 
+23938 N ND2 . ASN B-3 302 ? 3.01178 2.78930 2.73650 -0.15769 0.44355  -0.52238 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 ND2 
+23939 N N   . GLU B-3 303 ? 3.20768 3.04052 3.06477 -0.19080 0.55053  -0.62237 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 N   
+23940 C CA  . GLU B-3 303 ? 3.18295 3.02259 3.04522 -0.20322 0.58084  -0.65400 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 CA  
+23941 C C   . GLU B-3 303 ? 3.26475 3.12343 3.17370 -0.21044 0.60508  -0.66664 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 C   
+23942 O O   . GLU B-3 303 ? 3.50030 3.35969 3.39371 -0.22638 0.63594  -0.68757 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 O   
+23943 C CB  . GLU B-3 303 ? 3.17496 3.02792 3.07853 -0.19408 0.57321  -0.67468 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 CB  
+23944 C CG  . GLU B-3 303 ? 3.12618 2.96327 2.99259 -0.18569 0.54751  -0.66333 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 CG  
+23945 C CD  . GLU B-3 303 ? 3.00387 2.85623 2.92358 -0.17395 0.53445  -0.67923 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 CD  
+23946 O OE1 . GLU B-3 303 ? 2.83419 2.70928 2.82567 -0.16890 0.53830  -0.69300 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 OE1 
+23947 O OE2 . GLU B-3 303 ? 3.04478 2.88565 2.93513 -0.16974 0.51944  -0.67815 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 OE2 
+23948 N N   . GLU B-3 304 ? 3.17320 3.04761 3.13892 -0.19954 0.59185  -0.65488 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 N   
+23949 C CA  . GLU B-3 304 ? 3.17321 3.06786 3.19255 -0.20393 0.61113  -0.66701 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 CA  
+23950 C C   . GLU B-3 304 ? 3.04886 2.93334 3.03595 -0.21351 0.62064  -0.64864 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 C   
+23951 O O   . GLU B-3 304 ? 2.91719 2.81811 2.95063 -0.21512 0.63163  -0.65318 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 O   
+23952 C CB  . GLU B-3 304 ? 3.14714 3.06422 3.24950 -0.18676 0.59068  -0.66593 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 CB  
+23953 C CG  . GLU B-3 304 ? 3.19821 3.12687 3.34269 -0.17748 0.58177  -0.68619 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 CG  
+23954 C CD  . GLU B-3 304 ? 3.29203 3.23901 3.47784 -0.18508 0.60964  -0.72321 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 CD  
+23955 O OE1 . GLU B-3 304 ? 3.38768 3.34112 3.57594 -0.19727 0.63586  -0.73303 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 OE1 
+23956 O OE2 . GLU B-3 304 ? 3.24359 3.19909 3.46081 -0.17903 0.60529  -0.74329 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 OE2 
+23957 N N   . GLY B-3 305 ? 3.04730 2.90452 2.95724 -0.21971 0.61572  -0.62848 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-3 N   
+23958 C CA  . GLY B-3 305 ? 3.06471 2.90885 2.93956 -0.22853 0.62198  -0.60948 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-3 CA  
+23959 C C   . GLY B-3 305 ? 3.03319 2.87548 2.91865 -0.21454 0.59290  -0.57915 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-3 C   
+23960 O O   . GLY B-3 305 ? 2.90278 2.72829 2.74589 -0.22029 0.59210  -0.55943 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-3 O   
+23961 N N   . PHE B-3 306 ? 3.04400 2.90259 2.98414 -0.19698 0.56898  -0.57513 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 N   
+23962 C CA  . PHE B-3 306 ? 2.90347 2.76145 2.85309 -0.18391 0.54084  -0.54705 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CA  
+23963 C C   . PHE B-3 306 ? 2.89564 2.72818 2.77549 -0.18189 0.52180  -0.52589 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 C   
+23964 O O   . PHE B-3 306 ? 2.89822 2.72192 2.75107 -0.18039 0.51524  -0.53174 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 O   
+23965 C CB  . PHE B-3 306 ? 2.80008 2.67966 2.81996 -0.16728 0.51976  -0.54869 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CB  
+23966 C CG  . PHE B-3 306 ? 2.78958 2.69374 2.88342 -0.16667 0.53292  -0.56711 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CG  
+23967 C CD1 . PHE B-3 306 ? 2.72793 2.63845 2.83947 -0.17206 0.54565  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CD1 
+23968 C CD2 . PHE B-3 306 ? 2.79253 2.71300 2.93938 -0.16045 0.53155  -0.58840 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CD2 
+23969 C CE1 . PHE B-3 306 ? 2.77298 2.70644 2.95457 -0.17098 0.55665  -0.58175 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CE1 
+23970 C CE2 . PHE B-3 306 ? 2.88401 2.82651 3.10083 -0.15909 0.54183  -0.60640 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CE2 
+23971 C CZ  . PHE B-3 306 ? 2.90775 2.85711 3.14231 -0.16423 0.55435  -0.60328 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CZ  
+23972 N N   . ASN B-3 307 ? 2.82892 2.64973 2.68083 -0.18147 0.51216  -0.50214 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 N   
+23973 C CA  . ASN B-3 307 ? 2.77286 2.57060 2.56399 -0.17783 0.49103  -0.48106 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 CA  
+23974 C C   . ASN B-3 307 ? 2.68625 2.49456 2.50884 -0.16081 0.46031  -0.46089 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 C   
+23975 O O   . ASN B-3 307 ? 2.68966 2.51230 2.55446 -0.15651 0.45787  -0.45320 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 O   
+23976 C CB  . ASN B-3 307 ? 2.76755 2.54076 2.49664 -0.19073 0.50171  -0.46933 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 CB  
+23977 C CG  . ASN B-3 307 ? 2.79747 2.57984 2.55621 -0.19203 0.50742  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 CG  
+23978 O OD1 . ASN B-3 307 ? 2.87842 2.68556 2.70255 -0.18887 0.51501  -0.47000 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 OD1 
+23979 N ND2 . ASN B-3 307 ? 2.80486 2.56645 2.51604 -0.19643 0.50269  -0.44066 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 ND2 
+23980 N N   . PHE B-3 308 ? 2.66622 2.46790 2.46827 -0.15173 0.43721  -0.45300 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 N   
+23981 C CA  . PHE B-3 308 ? 2.57790 2.39134 2.41007 -0.13653 0.40857  -0.43601 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CA  
+23982 C C   . PHE B-3 308 ? 2.56040 2.35615 2.33983 -0.13134 0.38624  -0.42160 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 C   
+23983 O O   . PHE B-3 308 ? 2.52070 2.30022 2.25601 -0.13596 0.38882  -0.42947 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 O   
+23984 C CB  . PHE B-3 308 ? 2.44616 2.28262 2.34250 -0.12768 0.40142  -0.44751 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CB  
+23985 C CG  . PHE B-3 308 ? 2.53735 2.39559 2.50014 -0.12435 0.40517  -0.44898 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CG  
+23986 C CD1 . PHE B-3 308 ? 2.54837 2.41745 2.54057 -0.11392 0.38377  -0.43053 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CD1 
+23987 C CD2 . PHE B-3 308 ? 2.51256 2.38083 2.50896 -0.13173 0.42968  -0.46969 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CD2 
+23988 C CE1 . PHE B-3 308 ? 2.53019 2.41773 2.58202 -0.11077 0.38566  -0.43157 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CE1 
+23989 C CE2 . PHE B-3 308 ? 2.56347 2.45126 2.62250 -0.12800 0.43144  -0.47166 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CE2 
+23990 C CZ  . PHE B-3 308 ? 2.53123 2.42769 2.61704 -0.11741 0.40882  -0.45202 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CZ  
+23991 N N   . ILE B-3 309 ? 2.61020 2.40985 2.39569 -0.12161 0.36395  -0.40130 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 N   
+23992 C CA  . ILE B-3 309 ? 2.59289 2.38246 2.34350 -0.11372 0.33866  -0.38811 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 CA  
+23993 C C   . ILE B-3 309 ? 2.43093 2.24334 2.23283 -0.10080 0.31687  -0.38145 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 C   
+23994 O O   . ILE B-3 309 ? 2.25045 2.08001 2.09805 -0.09690 0.31487  -0.37507 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 O   
+23995 C CB  . ILE B-3 309 ? 2.57134 2.34232 2.27434 -0.11485 0.33101  -0.36982 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 CB  
+23996 C CG1 . ILE B-3 309 ? 2.58785 2.33392 2.23812 -0.12962 0.35306  -0.37548 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 CG1 
+23997 C CG2 . ILE B-3 309 ? 2.51125 2.27331 2.18173 -0.10588 0.30389  -0.35851 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 CG2 
+23998 C CD1 . ILE B-3 309 ? 2.43714 2.16458 2.04067 -0.13570 0.35771  -0.38768 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 CD1 
+23999 N N   . PHE B-3 310 ? 2.38480 2.19698 2.17857 -0.09493 0.30057  -0.38312 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 N   
+24000 C CA  . PHE B-3 310 ? 2.21806 2.05099 2.05887 -0.08485 0.28145  -0.37933 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CA  
+24001 C C   . PHE B-3 310 ? 2.24238 2.07363 2.06091 -0.07676 0.25577  -0.36242 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 C   
+24002 O O   . PHE B-3 310 ? 2.17793 1.99265 1.94819 -0.07676 0.24816  -0.36206 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 O   
+24003 C CB  . PHE B-3 310 ? 2.06922 1.90634 1.92678 -0.08483 0.28323  -0.39668 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CB  
+24004 C CG  . PHE B-3 310 ? 2.03013 1.87878 1.90839 -0.07575 0.25897  -0.39119 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CG  
+24005 C CD1 . PHE B-3 310 ? 2.14710 2.01656 2.08123 -0.07007 0.24852  -0.38512 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CD1 
+24006 C CD2 . PHE B-3 310 ? 1.99740 1.83551 1.83873 -0.07364 0.24646  -0.39239 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CD2 
+24007 C CE1 . PHE B-3 310 ? 2.15156 2.03120 2.10316 -0.06355 0.22701  -0.37982 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CE1 
+24008 C CE2 . PHE B-3 310 ? 1.94568 1.79535 1.80700 -0.06634 0.22496  -0.38803 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CE2 
+24009 C CZ  . PHE B-3 310 ? 2.07426 1.94478 1.99032 -0.06186 0.21578  -0.38159 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CZ  
+24010 N N   . ILE B-3 311 ? 2.17357 2.02220 2.02773 -0.07003 0.24222  -0.34940 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 N   
+24011 C CA  . ILE B-3 311 ? 2.06985 1.92176 1.91086 -0.06226 0.21815  -0.33452 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 CA  
+24012 C C   . ILE B-3 311 ? 2.04401 1.91047 1.91303 -0.05691 0.20246  -0.33744 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 C   
+24013 O O   . ILE B-3 311 ? 1.96845 1.85169 1.88820 -0.05597 0.20303  -0.34000 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 O   
+24014 C CB  . ILE B-3 311 ? 1.83970 1.70256 1.70050 -0.05875 0.21216  -0.31897 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 CB  
+24015 C CG1 . ILE B-3 311 ? 1.96281 1.84662 1.88563 -0.05794 0.21601  -0.31974 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 CG1 
+24016 C CG2 . ILE B-3 311 ? 1.84038 1.68632 1.66757 -0.06412 0.22529  -0.31498 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 CG2 
+24017 C CD1 . ILE B-3 311 ? 1.95035 1.84641 1.89388 -0.05385 0.20723  -0.30412 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 CD1 
+24018 N N   . PRO B-3 312 ? 2.03412 1.89382 1.87235 -0.05378 0.18810  -0.33767 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 N   
+24019 C CA  . PRO B-3 312 ? 2.00120 1.87509 1.86600 -0.04947 0.17273  -0.33999 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 CA  
+24020 C C   . PRO B-3 312 ? 2.03816 1.92730 1.91439 -0.04298 0.15123  -0.32520 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 C   
+24021 O O   . PRO B-3 312 ? 2.18652 2.07080 2.03572 -0.04035 0.14460  -0.31511 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 O   
+24022 C CB  . PRO B-3 312 ? 1.98265 1.83983 1.80561 -0.05052 0.17077  -0.35057 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 CB  
+24023 C CG  . PRO B-3 312 ? 1.80205 1.63870 1.57014 -0.05164 0.17205  -0.34479 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 CG  
+24024 C CD  . PRO B-3 312 ? 1.82289 1.65880 1.59962 -0.05555 0.18761  -0.33912 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 CD  
+24025 N N   . GLN B-3 313 ? 1.96510 1.87242 1.88083 -0.04086 0.14010  -0.32422 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 N   
+24026 C CA  . GLN B-3 313 ? 1.95187 1.87535 1.87816 -0.03614 0.12034  -0.31168 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 CA  
+24027 C C   . GLN B-3 313 ? 1.93692 1.85446 1.82585 -0.03263 0.10576  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 C   
+24028 O O   . GLN B-3 313 ? 1.88606 1.79713 1.76488 -0.03345 0.10412  -0.32363 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 O   
+24029 C CB  . GLN B-3 313 ? 1.96042 1.90326 1.93722 -0.03674 0.11287  -0.31014 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 CB  
+24030 C CG  . GLN B-3 313 ? 2.02555 1.96587 2.01487 -0.03900 0.11385  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 CG  
+24031 C CD  . GLN B-3 313 ? 2.00243 1.96028 2.03654 -0.03980 0.10183  -0.31953 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 CD  
+24032 O OE1 . GLN B-3 313 ? 1.89242 1.85083 1.95821 -0.04236 0.10688  -0.32706 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 OE1 
+24033 N NE2 . GLN B-3 313 ? 1.70881 1.68070 1.74554 -0.03806 0.08549  -0.30821 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 NE2 
+24034 N N   . THR B-3 314 ? 1.76607 1.68579 1.63556 -0.02837 0.09459  -0.30294 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 N   
+24035 C CA  . THR B-3 314 ? 1.63559 1.54952 1.46967 -0.02397 0.07921  -0.30403 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 CA  
+24036 C C   . THR B-3 314 ? 1.69581 1.63208 1.55531 -0.02141 0.06133  -0.30194 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 C   
+24037 O O   . THR B-3 314 ? 1.78573 1.74158 1.68612 -0.02307 0.05967  -0.29602 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 O   
+24038 C CB  . THR B-3 314 ? 1.73799 1.64349 1.54107 -0.02023 0.07474  -0.29527 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 CB  
+24039 O OG1 . THR B-3 314 ? 1.67386 1.60133 1.50528 -0.01721 0.06559  -0.28411 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 OG1 
+24040 C CG2 . THR B-3 314 ? 1.82098 1.70716 1.60572 -0.02460 0.09389  -0.29519 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 CG2 
+24041 N N   . PRO B-3 315 ? 1.58412 1.51762 1.41994 -0.01802 0.04743  -0.30704 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 N   
+24042 C CA  . PRO B-3 315 ? 1.52098 1.47750 1.38010 -0.01628 0.03036  -0.30526 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 CA  
+24043 C C   . PRO B-3 315 ? 1.48559 1.46190 1.36132 -0.01380 0.02191  -0.29338 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 C   
+24044 O O   . PRO B-3 315 ? 1.47387 1.47311 1.38008 -0.01532 0.01274  -0.29013 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 O   
+24045 C CB  . PRO B-3 315 ? 1.36031 1.30656 1.18390 -0.01213 0.01765  -0.31368 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 CB  
+24046 C CG  . PRO B-3 315 ? 1.43808 1.35661 1.22937 -0.01419 0.03036  -0.32238 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 CG  
+24047 C CD  . PRO B-3 315 ? 1.49036 1.39956 1.27959 -0.01682 0.04724  -0.31624 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 CD  
+24048 N N   . LEU B-3 316 ? 1.57669 1.54455 1.43261 -0.01070 0.02484  -0.28699 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 N   
+24049 C CA  . LEU B-3 316 ? 1.56650 1.55272 1.43837 -0.00821 0.01789  -0.27635 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 CA  
+24050 C C   . LEU B-3 316 ? 1.42660 1.42562 1.33786 -0.01295 0.02777  -0.26852 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 C   
+24051 O O   . LEU B-3 316 ? 1.42830 1.44727 1.36048 -0.01239 0.02095  -0.26015 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 O   
+24052 C CB  . LEU B-3 316 ? 1.51976 1.49072 1.35692 -0.00308 0.01670  -0.27248 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 CB  
+24053 C CG  . LEU B-3 316 ? 1.46380 1.42645 1.26535 0.00352  0.00041  -0.27750 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 CG  
+24054 C CD1 . LEU B-3 316 ? 1.58835 1.53112 1.35505 0.00768  -0.00002 -0.27293 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 CD1 
+24055 C CD2 . LEU B-3 316 ? 1.27721 1.26799 1.09999 0.00690  -0.01713 -0.27735 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 CD2 
+24056 N N   . ASP B-3 317 ? 1.39568 1.38391 1.31786 -0.01758 0.04311  -0.27182 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 N   
+24057 C CA  . ASP B-3 317 ? 1.55473 1.55341 1.51605 -0.02167 0.05124  -0.26557 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 CA  
+24058 C C   . ASP B-3 317 ? 1.48484 1.50435 1.48186 -0.02515 0.04149  -0.26352 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 C   
+24059 O O   . ASP B-3 317 ? 1.33400 1.35209 1.35357 -0.02947 0.04623  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 O   
+24060 C CB  . ASP B-3 317 ? 1.66206 1.64408 1.62717 -0.02536 0.06958  -0.27228 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 CB  
+24061 C CG  . ASP B-3 317 ? 1.78171 1.74394 1.71407 -0.02426 0.08141  -0.27273 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 CG  
+24062 O OD1 . ASP B-3 317 ? 1.76931 1.73017 1.67879 -0.02019 0.07446  -0.26622 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 OD1 
+24063 O OD2 . ASP B-3 317 ? 1.75046 1.69844 1.68014 -0.02792 0.09761  -0.28009 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 OD2 
+24064 N N   . ARG B-3 318 ? 1.63786 1.67657 1.64020 -0.02383 0.02776  -0.25702 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 N   
+24065 C CA  . ARG B-3 318 ? 1.27764 1.33662 1.30918 -0.02860 0.01763  -0.25447 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 CA  
+24066 C C   . ARG B-3 318 ? 1.28397 1.36420 1.32764 -0.02859 0.00939  -0.24385 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 C   
+24067 O O   . ARG B-3 318 ? 1.36766 1.45010 1.39038 -0.02300 0.00499  -0.24240 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 O   
+24068 C CB  . ARG B-3 318 ? 1.36429 1.42544 1.38283 -0.02823 0.00737  -0.26348 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 CB  
+24069 C CG  . ARG B-3 318 ? 1.14430 1.20683 1.18642 -0.03451 0.00676  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 CG  
+24070 C CD  . ARG B-3 318 ? 1.11461 1.17557 1.13944 -0.03331 -0.00197 -0.27864 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 CD  
+24071 N NE  . ARG B-3 318 ? 1.17985 1.25748 1.19434 -0.03055 -0.01541 -0.27750 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 NE  
+24072 C CZ  . ARG B-3 318 ? 1.31319 1.41374 1.34871 -0.03555 -0.02585 -0.27468 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 CZ  
+24073 N NH1 . ARG B-3 318 ? 1.07819 1.18592 1.14424 -0.04402 -0.02570 -0.27119 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 NH1 
+24074 N NH2 . ARG B-3 318 ? 1.19682 1.31320 1.22259 -0.03243 -0.03701 -0.27587 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 NH2 
+24075 N N   . ALA B-3 319 ? 1.52966 1.62460 1.60658 -0.03510 0.00674  -0.23675 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-3 N   
+24076 C CA  . ALA B-3 319 ? 1.29034 1.40605 1.38028 -0.03670 -0.00013 -0.22659 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-3 CA  
+24077 C C   . ALA B-3 319 ? 1.35558 1.48981 1.43508 -0.03581 -0.01316 -0.22932 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-3 C   
+24078 O O   . ALA B-3 319 ? 1.37829 1.52796 1.47374 -0.04256 -0.02082 -0.22919 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-3 O   
+24079 C CB  . ALA B-3 319 ? 1.27720 1.40177 1.40263 -0.04523 -0.00098 -0.21846 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-3 CB  
+24080 N N   . THR B-3 320 ? 1.36573 1.49832 1.41926 -0.02788 -0.01610 -0.23232 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 N   
+24081 C CA  . THR B-3 320 ? 1.27928 1.42903 1.32255 -0.02512 -0.02891 -0.23709 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 CA  
+24082 C C   . THR B-3 320 ? 1.20319 1.36262 1.24014 -0.01969 -0.03211 -0.23226 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 C   
+24083 O O   . THR B-3 320 ? 1.25452 1.40091 1.28562 -0.01633 -0.02419 -0.22690 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 O   
+24084 C CB  . THR B-3 320 ? 1.23840 1.37330 1.25294 -0.01914 -0.03276 -0.24888 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 CB  
+24085 O OG1 . THR B-3 320 ? 1.28192 1.39103 1.27021 -0.01275 -0.02479 -0.24967 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 OG1 
+24086 C CG2 . THR B-3 320 ? 1.05454 1.18394 1.07735 -0.02474 -0.03165 -0.25492 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 CG2 
+24087 N N   . PRO B-3 321 ? 1.10729 1.29058 1.14690 -0.01901 -0.04357 -0.23481 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 N   
+24088 C CA  . PRO B-3 321 ? 1.22172 1.41665 1.25887 -0.01398 -0.04722 -0.23094 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 CA  
+24089 C C   . PRO B-3 321 ? 1.25764 1.43105 1.26523 -0.00324 -0.04668 -0.23327 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 C   
+24090 O O   . PRO B-3 321 ? 1.34458 1.51679 1.35134 0.00000  -0.04398 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 O   
+24091 C CB  . PRO B-3 321 ? 0.97926 1.20348 1.02357 -0.01513 -0.05993 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 CB  
+24092 C CG  . PRO B-3 321 ? 0.97672 1.20929 1.03791 -0.02526 -0.06017 -0.23918 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 CG  
+24093 C CD  . PRO B-3 321 ? 1.01178 1.21547 1.06199 -0.02430 -0.05289 -0.24114 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 CD  
+24094 N N   . ASN B-3 322 ? 1.30448 1.45958 1.28655 0.00189  -0.04972 -0.24203 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 N   
+24095 C CA  . ASN B-3 322 ? 1.21037 1.34297 1.16001 0.01124  -0.05144 -0.24426 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 CA  
+24096 C C   . ASN B-3 322 ? 1.11495 1.21514 1.04563 0.01048  -0.03842 -0.24314 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 C   
+24097 O O   . ASN B-3 322 ? 1.21381 1.29069 1.11157 0.01640  -0.04001 -0.24657 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 O   
+24098 C CB  . ASN B-3 322 ? 1.06796 1.20241 0.99809 0.01833  -0.06703 -0.25556 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 CB  
+24099 C CG  . ASN B-3 322 ? 1.12519 1.29451 1.07660 0.01822  -0.07908 -0.25952 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 CG  
+24100 O OD1 . ASN B-3 322 ? 1.27408 1.45710 1.23170 0.02163  -0.08316 -0.25671 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 OD1 
+24101 N ND2 . ASN B-3 322 ? 1.04344 1.22801 1.00663 0.01380  -0.08448 -0.26683 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 ND2 
+24102 N N   . ALA B-3 323 ? 1.18415 1.28207 1.13480 0.00289  -0.02586 -0.23889 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-3 N   
+24103 C CA  . ALA B-3 323 ? 1.21691 1.28685 1.15284 0.00139  -0.01225 -0.24005 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-3 CA  
+24104 C C   . ALA B-3 323 ? 1.47471 1.52655 1.39213 0.00496  -0.00473 -0.23483 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-3 C   
+24105 O O   . ALA B-3 323 ? 1.47274 1.49836 1.35913 0.00674  0.00066  -0.23847 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-3 O   
+24106 C CB  . ALA B-3 323 ? 1.27194 1.34569 1.23864 -0.00685 -0.00156 -0.23729 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-3 CB  
+24107 N N   . THR B-3 324 ? 1.46943 1.53438 1.40435 0.00533  -0.00428 -0.22628 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 N   
+24108 C CA  . THR B-3 324 ? 1.48356 1.53207 1.40427 0.00790  0.00335  -0.22086 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 CA  
+24109 C C   . THR B-3 324 ? 1.55605 1.58931 1.43880 0.01557  -0.00636 -0.22401 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 C   
+24110 O O   . THR B-3 324 ? 1.42500 1.43136 1.27966 0.01621  0.00099  -0.22370 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 O   
+24111 C CB  . THR B-3 324 ? 1.61527 1.68278 1.56404 0.00705  0.00386  -0.21155 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 CB  
+24112 O OG1 . THR B-3 324 ? 1.90255 1.98201 1.88554 -0.00022 0.01068  -0.20831 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 OG1 
+24113 C CG2 . THR B-3 324 ? 1.52017 1.57047 1.45709 0.00897  0.01273  -0.20606 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 CG2 
+24114 N N   . LEU B-3 325 ? 1.53413 1.58375 1.41544 0.02099  -0.02331 -0.22757 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 N   
+24115 C CA  . LEU B-3 325 ? 1.40253 1.43758 1.24986 0.02928  -0.03562 -0.23123 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 CA  
+24116 C C   . LEU B-3 325 ? 1.45000 1.45977 1.26368 0.03002  -0.03718 -0.23909 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 C   
+24117 O O   . LEU B-3 325 ? 1.56106 1.54360 1.33827 0.03370  -0.03962 -0.23945 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 O   
+24118 C CB  . LEU B-3 325 ? 1.36054 1.42257 1.21989 0.03518  -0.05370 -0.23504 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 CB  
+24119 C CG  . LEU B-3 325 ? 1.35321 1.40308 1.18208 0.04514  -0.07043 -0.24057 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 CG  
+24120 C CD1 . LEU B-3 325 ? 1.52722 1.55343 1.33453 0.04820  -0.06693 -0.23343 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 CD1 
+24121 C CD2 . LEU B-3 325 ? 1.11152 1.19331 0.95979 0.05048  -0.08705 -0.24638 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 CD2 
+24122 N N   . LEU B-3 326 ? 1.40713 1.42425 1.23121 0.02607  -0.03633 -0.24525 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 N   
+24123 C CA  . LEU B-3 326 ? 1.42027 1.41441 1.21300 0.02664  -0.03831 -0.25354 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 CA  
+24124 C C   . LEU B-3 326 ? 1.54914 1.51156 1.31682 0.02220  -0.02159 -0.25139 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 C   
+24125 O O   . LEU B-3 326 ? 1.60289 1.53776 1.33021 0.02412  -0.02441 -0.25538 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 O   
+24126 C CB  . LEU B-3 326 ? 1.30866 1.31824 1.12169 0.02250  -0.03947 -0.26039 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 CB  
+24127 C CG  . LEU B-3 326 ? 1.33219 1.36722 1.15814 0.02649  -0.05775 -0.26684 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 CG  
+24128 C CD1 . LEU B-3 326 ? 1.16048 1.20873 1.00754 0.02043  -0.05644 -0.27247 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 CD1 
+24129 C CD2 . LEU B-3 326 ? 1.44380 1.46377 1.23453 0.03541  -0.07430 -0.27420 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 CD2 
+24130 N N   . LYS B-3 327 ? 1.51845 1.48411 1.30926 0.01576  -0.00424 -0.24568 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 N   
+24131 C CA  . LYS B-3 327 ? 1.39137 1.32985 1.16189 0.01068  0.01341  -0.24488 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 CA  
+24132 C C   . LYS B-3 327 ? 1.55873 1.47543 1.29590 0.01377  0.01196  -0.23971 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 C   
+24133 O O   . LYS B-3 327 ? 1.65553 1.54248 1.35565 0.01094  0.01920  -0.24169 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 O   
+24134 C CB  . LYS B-3 327 ? 1.45764 1.40697 1.26520 0.00400  0.03065  -0.24076 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 CB  
+24135 C CG  . LYS B-3 327 ? 1.39949 1.36484 1.23810 -0.00016 0.03297  -0.24571 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 CG  
+24136 C CD  . LYS B-3 327 ? 1.41356 1.38964 1.29106 -0.00565 0.04662  -0.24101 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 CD  
+24137 C CE  . LYS B-3 327 ? 1.46095 1.45243 1.37068 -0.00968 0.04602  -0.24494 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 CE  
+24138 N NZ  . LYS B-3 327 ? 1.52136 1.52106 1.46927 -0.01457 0.05719  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 NZ  
+24139 N N   . GLU B-3 328 ? 1.68114 1.61158 1.42986 0.01898  0.00243  -0.23322 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 N   
+24140 C CA  . GLU B-3 328 ? 1.70954 1.61912 1.42833 0.02219  -0.00067 -0.22798 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 CA  
+24141 C C   . GLU B-3 328 ? 1.68408 1.57162 1.35900 0.02789  -0.01711 -0.23307 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 C   
+24142 O O   . GLU B-3 328 ? 1.71000 1.56687 1.34636 0.02725  -0.01598 -0.23034 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 O   
+24143 C CB  . GLU B-3 328 ? 1.36475 1.29611 1.10886 0.02705  -0.00828 -0.22106 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 CB  
+24144 C CG  . GLU B-3 328 ? 1.62819 1.57908 1.41369 0.02166  0.00620  -0.21512 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 CG  
+24145 C CD  . GLU B-3 328 ? 1.78576 1.71551 1.56356 0.01471  0.02657  -0.21140 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 CD  
+24146 O OE1 . GLU B-3 328 ? 1.88519 1.78750 1.62642 0.01468  0.02812  -0.20982 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 OE1 
+24147 O OE2 . GLU B-3 328 ? 1.82365 1.76395 1.63230 0.00887  0.04071  -0.21043 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 OE2 
+24148 N N   . VAL B-3 329 ? 1.48256 1.38434 1.16229 0.03304  -0.03305 -0.24051 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 N   
+24149 C CA  . VAL B-3 329 ? 1.46580 1.34592 1.10502 0.03870  -0.04986 -0.24671 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 CA  
+24150 C C   . VAL B-3 329 ? 1.77863 1.62700 1.38182 0.03205  -0.03864 -0.25022 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 C   
+24151 O O   . VAL B-3 329 ? 1.89268 1.70912 1.44975 0.03354  -0.04604 -0.25093 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 O   
+24152 C CB  . VAL B-3 329 ? 1.48498 1.39050 1.14238 0.04511  -0.06834 -0.25539 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 CB  
+24153 C CG1 . VAL B-3 329 ? 1.58809 1.47123 1.20538 0.05216  -0.08814 -0.26249 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 CG1 
+24154 C CG2 . VAL B-3 329 ? 1.44661 1.38561 1.14032 0.05008  -0.07709 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 CG2 
+24155 N N   . ILE B-3 330 ? 1.69318 1.54895 1.31611 0.02429  -0.02101 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 N   
+24156 C CA  . ILE B-3 330 ? 1.81461 1.64260 1.40607 0.01712  -0.00796 -0.25744 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 CA  
+24157 C C   . ILE B-3 330 ? 1.85192 1.65289 1.41654 0.01092  0.00732  -0.25080 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 C   
+24158 O O   . ILE B-3 330 ? 1.93187 1.69974 1.44936 0.00724  0.00955  -0.25268 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 O   
+24159 C CB  . ILE B-3 330 ? 1.82966 1.67443 1.45384 0.01092  0.00647  -0.26302 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 CB  
+24160 C CG1 . ILE B-3 330 ? 1.74726 1.61593 1.39373 0.01577  -0.00909 -0.26974 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 CG1 
+24161 C CG2 . ILE B-3 330 ? 1.62488 1.44236 1.21839 0.00308  0.02197  -0.26916 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 CG2 
+24162 C CD1 . ILE B-3 330 ? 1.59627 1.44667 1.20522 0.01955  -0.02369 -0.27843 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 CD1 
+24163 N N   . LYS B-3 331 ? 1.77041 1.58461 1.36369 0.00894  0.01797  -0.24300 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 N   
+24164 C CA  . LYS B-3 331 ? 1.88265 1.67376 1.45486 0.00233  0.03340  -0.23684 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 CA  
+24165 C C   . LYS B-3 331 ? 1.93081 1.69337 1.45615 0.00604  0.01909  -0.23214 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 C   
+24166 O O   . LYS B-3 331 ? 1.95644 1.68760 1.44326 -0.00124 0.02939  -0.22974 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 O   
+24167 C CB  . LYS B-3 331 ? 1.75038 1.56384 1.36617 0.00096  0.04426  -0.22968 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 CB  
+24168 C CG  . LYS B-3 331 ? 1.91967 1.75653 1.58043 -0.00379 0.05916  -0.23354 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 CG  
+24169 C CD  . LYS B-3 331 ? 1.80611 1.66396 1.50889 -0.00433 0.06669  -0.22606 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 CD  
+24170 C CE  . LYS B-3 331 ? 1.89535 1.77457 1.64302 -0.00859 0.07863  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 CE  
+24171 N NZ  . LYS B-3 331 ? 1.95716 1.85588 1.74566 -0.00897 0.08420  -0.22242 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 NZ  
+24172 N N   . TYR B-3 332 ? 1.90007 1.67259 1.42794 0.01680  -0.00485 -0.23126 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 N   
+24173 C CA  . TYR B-3 332 ? 1.91216 1.65626 1.39614 0.02158  -0.02200 -0.22782 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CA  
+24174 C C   . TYR B-3 332 ? 1.89191 1.60530 1.32663 0.02055  -0.03033 -0.23415 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 C   
+24175 O O   . TYR B-3 332 ? 2.13155 1.80846 1.51760 0.01838  -0.03521 -0.23035 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 O   
+24176 C CB  . TYR B-3 332 ? 1.92796 1.69386 1.43285 0.03407  -0.04574 -0.22720 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CB  
+24177 C CG  . TYR B-3 332 ? 2.04808 1.78633 1.51052 0.04143  -0.06914 -0.22663 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CG  
+24178 C CD1 . TYR B-3 332 ? 2.20890 1.91532 1.63728 0.03839  -0.06785 -0.21817 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CD1 
+24179 C CD2 . TYR B-3 332 ? 1.86954 1.61300 1.32684 0.05130  -0.09343 -0.23490 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CD2 
+24180 C CE1 . TYR B-3 332 ? 2.22860 1.90705 1.61749 0.04517  -0.09126 -0.21728 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CE1 
+24181 C CE2 . TYR B-3 332 ? 1.97797 1.69519 1.39803 0.05886  -0.11695 -0.23517 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CE2 
+24182 C CZ  . TYR B-3 332 ? 2.15813 1.84193 1.54345 0.05588  -0.11636 -0.22600 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CZ  
+24183 O OH  . TYR B-3 332 ? 2.12307 1.77826 1.47073 0.06347  -0.14175 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 OH  
+24184 N N   . VAL B-3 333 ? 1.90126 1.62739 1.34653 0.02147  -0.03242 -0.24353 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 N   
+24185 C CA  . VAL B-3 333 ? 2.10442 1.80221 1.50384 0.02056  -0.04065 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 CA  
+24186 C C   . VAL B-3 333 ? 2.03112 1.70195 1.39984 0.00716  -0.01676 -0.25076 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 C   
+24187 O O   . VAL B-3 333 ? 1.90241 1.53528 1.21612 0.00313  -0.02014 -0.25039 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 O   
+24188 C CB  . VAL B-3 333 ? 1.97407 1.69571 1.39693 0.02609  -0.05142 -0.26095 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 CB  
+24189 C CG1 . VAL B-3 333 ? 1.99919 1.69200 1.37683 0.02368  -0.05631 -0.26885 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 CG1 
+24190 C CG2 . VAL B-3 333 ? 1.94004 1.68434 1.38471 0.03882  -0.07688 -0.26238 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 CG2 
+24191 N N   . LYS B-3 334 ? 2.06413 1.75369 1.46753 -0.00035 0.00745  -0.25199 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 N   
+24192 C CA  . LYS B-3 334 ? 2.07395 1.74303 1.45425 -0.01315 0.03140  -0.25565 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 CA  
+24193 C C   . LYS B-3 334 ? 2.18302 1.82420 1.53101 -0.02170 0.04394  -0.24727 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 C   
+24194 O O   . LYS B-3 334 ? 2.12044 1.72840 1.41946 -0.03104 0.05256  -0.24908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 O   
+24195 C CB  . LYS B-3 334 ? 1.91485 1.61338 1.34613 -0.01768 0.05185  -0.26085 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 CB  
+24196 C CG  . LYS B-3 334 ? 1.87822 1.60078 1.33819 -0.01198 0.04216  -0.26961 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 CG  
+24197 C CD  . LYS B-3 334 ? 1.97568 1.67509 1.39374 -0.01371 0.03685  -0.27908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 CD  
+24198 C CE  . LYS B-3 334 ? 1.92415 1.64775 1.37256 -0.00862 0.02769  -0.28818 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 CE  
+24199 N NZ  . LYS B-3 334 ? 1.91339 1.61476 1.32211 -0.01019 0.02247  -0.29817 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 NZ  
+24200 N N   . ASN B-3 335 ? 2.17116 1.82484 1.54466 -0.01950 0.04539  -0.23824 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 N   
+24201 C CA  . ASN B-3 335 ? 2.27393 1.90533 1.62498 -0.02840 0.05944  -0.23023 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 CA  
+24202 C C   . ASN B-3 335 ? 2.33781 1.94540 1.65289 -0.02259 0.03733  -0.22140 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 C   
+24203 O O   . ASN B-3 335 ? 2.27388 1.89897 1.61036 -0.01010 0.01588  -0.21897 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 O   
+24204 C CB  . ASN B-3 335 ? 2.04710 1.70645 1.45089 -0.03054 0.07673  -0.22639 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 CB  
+24205 C CG  . ASN B-3 335 ? 2.30069 1.97702 1.73582 -0.03814 0.10062  -0.23514 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 CG  
+24206 O OD1 . ASN B-3 335 ? 2.24316 1.94954 1.72163 -0.03269 0.09791  -0.23994 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 OD1 
+24207 N ND2 . ASN B-3 335 ? 2.42122 2.07806 1.83467 -0.05128 0.12405  -0.23780 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 ND2 
+24208 N N   . ASP B-3 336 ? 2.42226 1.98978 1.68296 -0.03229 0.04282  -0.21701 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 N   
+24209 C CA  . ASP B-3 336 ? 2.50161 2.04072 1.72402 -0.02827 0.02214  -0.20789 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 CA  
+24210 C C   . ASP B-3 336 ? 2.55504 2.10295 1.80194 -0.02788 0.02668  -0.19803 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 C   
+24211 O O   . ASP B-3 336 ? 2.51308 2.05689 1.75637 -0.01820 0.00434  -0.19199 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 O   
+24212 C CB  . ASP B-3 336 ? 2.60155 2.09129 1.75258 -0.04021 0.02534  -0.20608 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 CB  
+24213 C CG  . ASP B-3 336 ? 2.64350 2.12531 1.78673 -0.05812 0.06000  -0.20783 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 CG  
+24214 O OD1 . ASP B-3 336 ? 2.58416 2.09802 1.77928 -0.06022 0.08024  -0.21009 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 OD1 
+24215 O OD2 . ASP B-3 336 ? 2.66162 2.10530 1.74712 -0.07038 0.06674  -0.20751 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 OD2 
+24216 N N   . ARG B-3 337 ? 2.60298 2.16305 1.87589 -0.03790 0.05454  -0.19715 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 N   
+24217 C CA  . ARG B-3 337 ? 2.35938 1.92833 1.65719 -0.03789 0.05958  -0.18826 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 CA  
+24218 C C   . ARG B-3 337 ? 2.28651 1.89693 1.64260 -0.02390 0.04702  -0.18785 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 C   
+24219 O O   . ARG B-3 337 ? 2.54441 2.16059 1.91627 -0.01989 0.04162  -0.18025 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 O   
+24220 C CB  . ARG B-3 337 ? 2.36160 1.93334 1.67372 -0.05252 0.09287  -0.18894 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 CB  
+24221 C CG  . ARG B-3 337 ? 2.72386 2.25434 1.97755 -0.06893 0.10827  -0.18835 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 CG  
+24222 C CD  . ARG B-3 337 ? 2.75192 2.28973 2.02609 -0.08323 0.14192  -0.19089 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 CD  
+24223 N NE  . ARG B-3 337 ? 2.68820 2.24189 1.99907 -0.08111 0.14537  -0.18324 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 NE  
+24224 C CZ  . ARG B-3 337 ? 2.81017 2.33943 2.09479 -0.08756 0.14642  -0.17366 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 CZ  
+24225 N NH1 . ARG B-3 337 ? 2.92629 2.41240 2.14588 -0.09733 0.14416  -0.16956 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 NH1 
+24226 N NH2 . ARG B-3 337 ? 2.72557 2.27299 2.04911 -0.08460 0.14924  -0.16782 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 NH2 
+24227 N N   . TYR B-3 338 ? 2.19696 1.83589 1.58440 -0.01722 0.04252  -0.19592 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 N   
+24228 C CA  . TYR B-3 338 ? 2.07092 1.74896 1.51025 -0.00521 0.03001  -0.19594 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CA  
+24229 C C   . TYR B-3 338 ? 2.16773 1.83934 1.59050 0.00710  -0.00018 -0.19331 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 C   
+24230 O O   . TYR B-3 338 ? 2.22074 1.88064 1.61690 0.01235  -0.01780 -0.19851 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 O   
+24231 C CB  . TYR B-3 338 ? 2.09807 1.80421 1.56945 -0.00291 0.03237  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CB  
+24232 C CG  . TYR B-3 338 ? 2.00373 1.75219 1.53255 0.00532  0.02624  -0.20495 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CG  
+24233 C CD1 . TYR B-3 338 ? 2.00787 1.77245 1.54604 0.01727  0.00154  -0.20651 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CD1 
+24234 C CD2 . TYR B-3 338 ? 2.00395 1.77613 1.57742 0.00061  0.04492  -0.20374 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CD2 
+24235 C CE1 . TYR B-3 338 ? 1.84967 1.65297 1.43786 0.02309  -0.00304 -0.20644 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CE1 
+24236 C CE2 . TYR B-3 338 ? 1.75957 1.56829 1.38211 0.00692  0.03882  -0.20271 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CE2 
+24237 C CZ  . TYR B-3 338 ? 1.71309 1.53729 1.34164 0.01753  0.01550  -0.20385 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CZ  
+24238 O OH  . TYR B-3 338 ? 1.79502 1.65558 1.46996 0.02218  0.01040  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 OH  
+24239 N N   . SER B-3 339 ? 2.32895 2.00858 1.76882 0.01209  -0.00683 -0.18623 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-3 N   
+24240 C CA  . SER B-3 339 ? 2.29715 1.96881 1.72172 0.02362  -0.03503 -0.18425 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-3 CA  
+24241 C C   . SER B-3 339 ? 2.11055 1.81884 1.57184 0.03635  -0.05322 -0.19146 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-3 C   
+24242 O O   . SER B-3 339 ? 2.13525 1.87815 1.63995 0.03603  -0.04337 -0.19507 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-3 O   
+24243 C CB  . SER B-3 339 ? 2.16237 1.82976 1.59312 0.02419  -0.03525 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-3 CB  
+24244 O OG  . SER B-3 339 ? 2.15639 1.82135 1.58056 0.03681  -0.06351 -0.17456 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-3 OG  
+24245 N N   . ILE B-3 340 ? 2.02093 1.72055 1.46398 0.04725  -0.08069 -0.19394 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 N   
+24246 C CA  . ILE B-3 340 ? 2.09025 1.82537 1.56805 0.05937  -0.09911 -0.20179 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 CA  
+24247 C C   . ILE B-3 340 ? 1.99201 1.76146 1.51719 0.06336  -0.09688 -0.19841 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 C   
+24248 O O   . ILE B-3 340 ? 1.77626 1.58437 1.34221 0.06843  -0.10086 -0.20402 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 O   
+24249 C CB  . ILE B-3 340 ? 2.11756 1.83360 1.56434 0.07036  -0.12980 -0.20683 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 CB  
+24250 C CG1 . ILE B-3 340 ? 1.91392 1.66879 1.39769 0.08213  -0.14791 -0.21746 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 CG1 
+24251 C CG2 . ILE B-3 340 ? 1.87758 1.56812 1.30180 0.07381  -0.14171 -0.19930 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 CG2 
+24252 C CD1 . ILE B-3 340 ? 1.97807 1.75446 1.47982 0.07899  -0.13995 -0.22537 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 CD1 
+24253 N N   . TYR B-3 341 ? 1.99575 1.75156 1.51575 0.06031  -0.09021 -0.18927 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 N   
+24254 C CA  . TYR B-3 341 ? 1.84895 1.63568 1.41261 0.06329  -0.08683 -0.18572 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CA  
+24255 C C   . TYR B-3 341 ? 1.64366 1.45873 1.24716 0.05546  -0.06334 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 C   
+24256 O O   . TYR B-3 341 ? 1.70012 1.55128 1.34651 0.05912  -0.06412 -0.18558 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 O   
+24257 C CB  . TYR B-3 341 ? 1.81431 1.57650 1.36061 0.06135  -0.08535 -0.17628 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CB  
+24258 C CG  . TYR B-3 341 ? 1.95640 1.68733 1.46292 0.06899  -0.11026 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CG  
+24259 C CD1 . TYR B-3 341 ? 1.80929 1.55518 1.32437 0.08265  -0.13682 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CD1 
+24260 C CD2 . TYR B-3 341 ? 1.99692 1.68280 1.45732 0.06208  -0.10771 -0.16846 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CD2 
+24261 C CE1 . TYR B-3 341 ? 1.88770 1.60402 1.36815 0.09053  -0.16170 -0.18553 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CE1 
+24262 C CE2 . TYR B-3 341 ? 1.94986 1.60406 1.37242 0.06884  -0.13241 -0.16781 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CE2 
+24263 C CZ  . TYR B-3 341 ? 1.96554 1.63479 1.39903 0.08370  -0.16012 -0.17651 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CZ  
+24264 O OH  . TYR B-3 341 ? 2.03910 1.67585 1.43661 0.09128  -0.18669 -0.17666 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 OH  
+24265 N N   . ASP B-3 342 ? 1.83068 1.62957 1.42045 0.04447  -0.04296 -0.18368 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 N   
+24266 C CA  . ASP B-3 342 ? 1.77178 1.59585 1.39954 0.03765  -0.02264 -0.18437 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 CA  
+24267 C C   . ASP B-3 342 ? 1.74981 1.60432 1.40373 0.04218  -0.03086 -0.19236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 C   
+24268 O O   . ASP B-3 342 ? 1.65687 1.54286 1.35330 0.04085  -0.02368 -0.19221 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 O   
+24269 C CB  . ASP B-3 342 ? 1.91042 1.70987 1.51640 0.02548  -0.00038 -0.18399 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 CB  
+24270 C CG  . ASP B-3 342 ? 2.05479 1.82751 1.63972 0.01853  0.01147  -0.17617 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 CG  
+24271 O OD1 . ASP B-3 342 ? 2.02445 1.77255 1.57572 0.02191  -0.00229 -0.17236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 OD1 
+24272 O OD2 . ASP B-3 342 ? 2.26186 2.03778 1.86450 0.00947  0.03405  -0.17427 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 OD2 
+24273 N N   . LEU B-3 343 ? 1.80993 1.65458 1.43838 0.04705  -0.04651 -0.19934 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 N   
+24274 C CA  . LEU B-3 343 ? 1.84924 1.72276 1.50169 0.05132  -0.05581 -0.20766 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 CA  
+24275 C C   . LEU B-3 343 ? 1.66853 1.57441 1.35218 0.06031  -0.07170 -0.20913 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 C   
+24276 O O   . LEU B-3 343 ? 1.62260 1.56261 1.34337 0.06002  -0.07071 -0.21222 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 O   
+24277 C CB  . LEU B-3 343 ? 1.73673 1.58988 1.35300 0.05433  -0.06905 -0.21547 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 CB  
+24278 C CG  . LEU B-3 343 ? 1.44438 1.32506 1.08185 0.05905  -0.08091 -0.22536 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 CG  
+24279 C CD1 . LEU B-3 343 ? 1.30629 1.20803 0.97556 0.05086  -0.06288 -0.22634 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 CD1 
+24280 C CD2 . LEU B-3 343 ? 1.79307 1.65002 1.39165 0.06322  -0.09660 -0.23309 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 CD2 
+24281 N N   . ALA B-3 344 ? 1.67147 1.56684 1.34025 0.06778  -0.08653 -0.20731 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-3 N   
+24282 C CA  . ALA B-3 344 ? 1.69939 1.62593 1.39770 0.07643  -0.10129 -0.21013 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-3 CA  
+24283 C C   . ALA B-3 344 ? 1.42071 1.37293 1.15799 0.07216  -0.08728 -0.20335 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-3 C   
+24284 O O   . ALA B-3 344 ? 1.37001 1.35721 1.14058 0.07576  -0.09386 -0.20655 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-3 O   
+24285 C CB  . ALA B-3 344 ? 1.49568 1.40223 1.16851 0.08582  -0.12113 -0.21046 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-3 CB  
+24286 N N   . ALA B-3 345 ? 1.50032 1.43598 1.23400 0.06408  -0.06811 -0.19459 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-3 N   
+24287 C CA  . ALA B-3 345 ? 1.47072 1.42876 1.24146 0.05997  -0.05522 -0.18823 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-3 CA  
+24288 C C   . ALA B-3 345 ? 1.60145 1.58962 1.40706 0.05503  -0.04721 -0.19064 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-3 C   
+24289 O O   . ALA B-3 345 ? 1.65313 1.66949 1.49354 0.05437  -0.04537 -0.18792 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-3 O   
+24290 C CB  . ALA B-3 345 ? 1.37499 1.30775 1.13454 0.05215  -0.03640 -0.17987 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-3 CB  
+24291 N N   . GLU B-3 346 ? 1.58701 1.56863 1.38293 0.05113  -0.04304 -0.19557 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 N   
+24292 C CA  . GLU B-3 346 ? 1.54088 1.54880 1.36827 0.04624  -0.03724 -0.19808 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 CA  
+24293 C C   . GLU B-3 346 ? 1.34441 1.38356 1.18988 0.05167  -0.05401 -0.20464 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 C   
+24294 O O   . GLU B-3 346 ? 1.40728 1.47417 1.28499 0.04734  -0.05075 -0.20448 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 O   
+24295 C CB  . GLU B-3 346 ? 1.51568 1.50604 1.32678 0.04058  -0.02805 -0.20224 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 CB  
+24296 C CG  . GLU B-3 346 ? 1.90524 1.91854 1.74751 0.03485  -0.02188 -0.20472 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 CG  
+24297 C CD  . GLU B-3 346 ? 2.03698 2.06373 1.91378 0.02859  -0.00777 -0.19741 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 CD  
+24298 O OE1 . GLU B-3 346 ? 2.04405 2.05551 1.91674 0.02658  0.00321  -0.19168 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 OE1 
+24299 O OE2 . GLU B-3 346 ? 2.07149 2.12346 1.97943 0.02530  -0.00823 -0.19743 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 OE2 
+24300 N N   . ILE B-3 347 ? 1.24171 1.27679 1.06751 0.06059  -0.07218 -0.21080 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 N   
+24301 C CA  . ILE B-3 347 ? 1.35100 1.41752 1.19531 0.06592  -0.08810 -0.21909 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 CA  
+24302 C C   . ILE B-3 347 ? 1.47347 1.56801 1.34803 0.06687  -0.08905 -0.21538 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 C   
+24303 O O   . ILE B-3 347 ? 1.43052 1.51456 1.30083 0.06920  -0.08718 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 O   
+24304 C CB  . ILE B-3 347 ? 1.39133 1.44435 1.20746 0.07617  -0.10842 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 CB  
+24305 C CG1 . ILE B-3 347 ? 1.29008 1.31123 1.07171 0.07461  -0.10726 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 CG1 
+24306 C CG2 . ILE B-3 347 ? 1.33207 1.41977 1.16987 0.08135  -0.12426 -0.23907 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 CG2 
+24307 C CD1 . ILE B-3 347 ? 1.39396 1.39800 1.14548 0.08455  -0.12880 -0.23896 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 CD1 
+24308 N N   . VAL B-3 348 ? 1.57677 1.70699 1.48135 0.06428  -0.09185 -0.21942 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 N   
+24309 C CA  . VAL B-3 348 ? 1.27081 1.42992 1.20360 0.06399  -0.09281 -0.21670 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 CA  
+24310 C C   . VAL B-3 348 ? 1.40175 1.56487 1.32717 0.07507  -0.10952 -0.22292 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 C   
+24311 O O   . VAL B-3 348 ? 1.40895 1.57306 1.32273 0.08228  -0.12476 -0.23382 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 O   
+24312 C CB  . VAL B-3 348 ? 1.05153 1.24671 1.01411 0.05713  -0.09241 -0.22021 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 CB  
+24313 C CG1 . VAL B-3 348 ? 1.17603 1.40079 1.16484 0.05583  -0.09340 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 CG1 
+24314 C CG2 . VAL B-3 348 ? 1.40839 1.59726 1.37893 0.04657  -0.07750 -0.21403 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 CG2 
+24315 N N   . GLY B-3 349 ? 1.51319 1.67854 1.44668 0.07685  -0.10763 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-3 N   
+24316 C CA  . GLY B-3 349 ? 1.35116 1.51936 1.27977 0.08747  -0.12319 -0.22229 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-3 CA  
+24317 C C   . GLY B-3 349 ? 1.55531 1.68271 1.45041 0.09333  -0.12656 -0.21831 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-3 C   
+24318 O O   . GLY B-3 349 ? 1.75306 1.84977 1.62392 0.08972  -0.11875 -0.21382 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-3 O   
+24319 N N   . ASN B-3 350 ? 1.61776 1.74482 1.51110 0.10195  -0.13855 -0.22030 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 N   
+24320 C CA  . ASN B-3 350 ? 1.67520 1.76348 1.53666 0.10748  -0.14424 -0.21621 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 CA  
+24321 C C   . ASN B-3 350 ? 1.57442 1.65264 1.41489 0.11799  -0.16652 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 C   
+24322 O O   . ASN B-3 350 ? 1.67771 1.76966 1.52646 0.12782  -0.18392 -0.23655 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 O   
+24323 C CB  . ASN B-3 350 ? 1.57044 1.66156 1.44271 0.11053  -0.14483 -0.21092 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 CB  
+24324 C CG  . ASN B-3 350 ? 1.66421 1.71227 1.50481 0.11162  -0.14393 -0.20252 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 CG  
+24325 O OD1 . ASN B-3 350 ? 1.92460 1.94261 1.74015 0.10543  -0.13360 -0.19660 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 OD1 
+24326 N ND2 . ASN B-3 350 ? 1.57782 1.62266 1.41902 0.11886  -0.15458 -0.20236 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 ND2 
+24327 N N   . LEU B-3 351 ? 1.60141 1.65529 1.41506 0.11612  -0.16658 -0.22897 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 N   
+24328 C CA  . LEU B-3 351 ? 1.65753 1.69991 1.45028 0.12577  -0.18851 -0.24025 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 CA  
+24329 C C   . LEU B-3 351 ? 1.54792 1.55731 1.31262 0.13433  -0.20376 -0.23841 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 C   
+24330 O O   . LEU B-3 351 ? 1.50127 1.48130 1.24670 0.12977  -0.19380 -0.22637 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 O   
+24331 C CB  . LEU B-3 351 ? 1.69527 1.71640 1.46336 0.12083  -0.18410 -0.24077 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 CB  
+24332 C CG  . LEU B-3 351 ? 1.53709 1.58916 1.33011 0.11454  -0.17567 -0.24612 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 CG  
+24333 C CD1 . LEU B-3 351 ? 1.66602 1.69228 1.43149 0.10993  -0.17119 -0.24621 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 CD1 
+24334 C CD2 . LEU B-3 351 ? 1.52860 1.61769 1.34692 0.12213  -0.19296 -0.26116 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 CD2 
+24335 N N   . SER B-3 352 ? 1.55562 1.56977 1.31892 0.14655  -0.22857 -0.25099 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-3 N   
+24336 C CA  . SER B-3 352 ? 1.58211 1.56379 1.31890 0.15567  -0.24694 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-3 CA  
+24337 C C   . SER B-3 352 ? 1.65652 1.58824 1.34387 0.15379  -0.25105 -0.24536 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-3 C   
+24338 O O   . SER B-3 352 ? 1.86110 1.78693 1.53673 0.14741  -0.24243 -0.24539 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-3 O   
+24339 C CB  . SER B-3 352 ? 1.85288 1.85624 1.60648 0.17002  -0.27365 -0.26713 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-3 CB  
+24340 O OG  . SER B-3 352 ? 1.42161 1.42752 1.16874 0.17437  -0.28697 -0.27934 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-3 OG  
+24341 N N   . SER B-3 353 ? 1.58560 1.47987 1.24241 0.15902  -0.26498 -0.24104 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-3 N   
+24342 C CA  . SER B-3 353 ? 1.62927 1.47255 1.23434 0.15647  -0.27045 -0.23560 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-3 CA  
+24343 C C   . SER B-3 353 ? 1.93473 1.77471 1.52738 0.16488  -0.29266 -0.24904 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-3 C   
+24344 O O   . SER B-3 353 ? 1.75735 1.56851 1.31566 0.15963  -0.29044 -0.24653 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-3 O   
+24345 C CB  . SER B-3 353 ? 1.65319 1.45650 1.22834 0.15939  -0.28169 -0.22734 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-3 CB  
+24346 O OG  . SER B-3 353 ? 2.20490 1.95652 1.72626 0.15451  -0.28522 -0.22047 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-3 OG  
+24347 N N   . ARG B-3 354 ? 1.92651 1.79642 1.54736 0.17771  -0.31398 -0.26429 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 N   
+24348 C CA  . ARG B-3 354 ? 1.85073 1.72173 1.46534 0.18621  -0.33559 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 CA  
+24349 C C   . ARG B-3 354 ? 1.82619 1.72634 1.45973 0.17883  -0.31987 -0.28367 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 C   
+24350 O O   . ARG B-3 354 ? 1.98597 1.86878 1.59618 0.17854  -0.32632 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 O   
+24351 C CB  . ARG B-3 354 ? 1.99242 1.88996 1.63582 0.20193  -0.36225 -0.29587 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 CB  
+24352 C CG  . ARG B-3 354 ? 1.78044 1.68509 1.42483 0.21156  -0.38542 -0.31366 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 CG  
+24353 C CD  . ARG B-3 354 ? 1.92169 1.83878 1.58457 0.22858  -0.41642 -0.33039 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 CD  
+24354 N NE  . ARG B-3 354 ? 2.16859 2.14104 1.88451 0.23102  -0.41044 -0.34004 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 NE  
+24355 C CZ  . ARG B-3 354 ? 2.19316 2.18833 1.93575 0.24480  -0.43302 -0.35697 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 CZ  
+24356 N NH1 . ARG B-3 354 ? 2.07664 2.04409 1.80043 0.25856  -0.46485 -0.36649 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 NH1 
+24357 N NH2 . ARG B-3 354 ? 2.23145 2.27805 2.02055 0.24463  -0.42398 -0.36511 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 NH2 
+24358 N N   . GLU B-3 355 ? 1.88324 1.82644 1.55815 0.17254  -0.30003 -0.28295 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 N   
+24359 C CA  . GLU B-3 355 ? 1.70633 1.67577 1.39964 0.16413  -0.28418 -0.28584 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 CA  
+24360 C C   . GLU B-3 355 ? 1.84167 1.77871 1.50340 0.15195  -0.26435 -0.27310 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 C   
+24361 O O   . GLU B-3 355 ? 1.94645 1.88778 1.60627 0.14750  -0.25938 -0.27725 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 O   
+24362 C CB  . GLU B-3 355 ? 1.84220 1.86056 1.58344 0.15896  -0.26788 -0.28596 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 CB  
+24363 C CG  . GLU B-3 355 ? 1.82289 1.88258 1.60015 0.16898  -0.28484 -0.30222 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 CG  
+24364 C CD  . GLU B-3 355 ? 1.81602 1.92048 1.63558 0.16236  -0.26816 -0.30070 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 CD  
+24365 O OE1 . GLU B-3 355 ? 1.99089 2.09033 1.81299 0.15893  -0.25684 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 OE1 
+24366 O OE2 . GLU B-3 355 ? 1.89731 2.04121 1.74668 0.15988  -0.26645 -0.31103 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 OE2 
+24367 N N   . ILE B-3 356 ? 1.88032 1.78591 1.51833 0.14608  -0.25250 -0.25852 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 N   
+24368 C CA  . ILE B-3 356 ? 1.72578 1.59906 1.33182 0.13430  -0.23366 -0.24790 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 CA  
+24369 C C   . ILE B-3 356 ? 1.73242 1.56710 1.29282 0.13745  -0.25000 -0.25191 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 C   
+24370 O O   . ILE B-3 356 ? 1.92254 1.74535 1.46571 0.12997  -0.23947 -0.25132 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 O   
+24371 C CB  . ILE B-3 356 ? 1.76619 1.61608 1.35877 0.12701  -0.21760 -0.23271 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 CB  
+24372 C CG1 . ILE B-3 356 ? 1.66902 1.55444 1.30416 0.11974  -0.19453 -0.22736 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 CG1 
+24373 C CG2 . ILE B-3 356 ? 1.71096 1.51504 1.25637 0.11712  -0.20597 -0.22384 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 CG2 
+24374 C CD1 . ILE B-3 356 ? 1.76489 1.63052 1.39153 0.11204  -0.17721 -0.21343 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 CD1 
+24375 N N   . LYS B-3 357 ? 1.89362 1.70794 1.43410 0.14880  -0.27713 -0.25665 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 N   
+24376 C CA  . LYS B-3 357 ? 2.00937 1.78366 1.50383 0.15231  -0.29581 -0.26009 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 CA  
+24377 C C   . LYS B-3 357 ? 2.05100 1.84721 1.55887 0.15660  -0.30539 -0.27467 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 C   
+24378 O O   . LYS B-3 357 ? 1.93928 1.70697 1.41187 0.15421  -0.30971 -0.27585 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 O   
+24379 C CB  . LYS B-3 357 ? 1.93665 1.68463 1.41017 0.16432  -0.32522 -0.26218 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 CB  
+24380 C CG  . LYS B-3 357 ? 1.90288 1.59010 1.31313 0.16201  -0.33660 -0.25516 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 CG  
+24381 C CD  . LYS B-3 357 ? 2.02877 1.68854 1.42031 0.17304  -0.36518 -0.25520 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 CD  
+24382 C CE  . LYS B-3 357 ? 2.33685 1.93189 1.66127 0.16779  -0.37410 -0.24487 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 CE  
+24383 N NZ  . LYS B-3 357 ? 2.11914 1.68407 1.42417 0.17811  -0.40336 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 NZ  
+24384 N N   . GLU B-3 358 ? 2.00222 1.84870 1.55991 0.16214  -0.30848 -0.28609 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 N   
+24385 C CA  . GLU B-3 358 ? 2.02693 1.89742 1.60104 0.16500  -0.31608 -0.30034 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 CA  
+24386 C C   . GLU B-3 358 ? 1.96820 1.84688 1.54663 0.15158  -0.28973 -0.29539 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 C   
+24387 O O   . GLU B-3 358 ? 1.95765 1.82823 1.52172 0.15063  -0.29389 -0.30177 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 O   
+24388 C CB  . GLU B-3 358 ? 2.14668 2.06933 1.77255 0.17338  -0.32621 -0.31459 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 CB  
+24389 C CG  . GLU B-3 358 ? 2.45328 2.37145 2.07753 0.18948  -0.35913 -0.32722 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 CG  
+24390 C CD  . GLU B-3 358 ? 2.43977 2.40041 2.10137 0.19757  -0.37437 -0.34807 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 CD  
+24391 O OE1 . GLU B-3 358 ? 2.11698 2.11380 1.80854 0.18972  -0.35787 -0.35139 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 OE1 
+24392 O OE2 . GLU B-3 358 ? 2.55262 2.51010 2.21407 0.21148  -0.40327 -0.36159 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 OE2 
+24393 N N   . ILE B-3 359 ? 2.02466 1.91921 1.62385 0.14151  -0.26354 -0.28471 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 N   
+24394 C CA  . ILE B-3 359 ? 1.84978 1.74970 1.45381 0.12889  -0.23880 -0.27981 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 CA  
+24395 C C   . ILE B-3 359 ? 1.76414 1.61537 1.31728 0.12232  -0.23203 -0.27234 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 C   
+24396 O O   . ILE B-3 359 ? 1.94070 1.78733 1.48488 0.11648  -0.22420 -0.27512 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 O   
+24397 C CB  . ILE B-3 359 ? 1.82227 1.74827 1.46053 0.12041  -0.21461 -0.27026 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 CB  
+24398 C CG1 . ILE B-3 359 ? 1.69617 1.67419 1.38491 0.12375  -0.21841 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 CG1 
+24399 C CG2 . ILE B-3 359 ? 1.61655 1.53586 1.25165 0.10719  -0.18879 -0.26288 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 CG2 
+24400 C CD1 . ILE B-3 359 ? 1.67601 1.68068 1.39872 0.11469  -0.19585 -0.27002 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 CD1 
+24401 N N   . GLN B-3 360 ? 1.95517 1.76906 1.47342 0.12257  -0.23501 -0.26317 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 N   
+24402 C CA  . GLN B-3 360 ? 1.97481 1.74044 1.44032 0.11516  -0.22900 -0.25620 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 CA  
+24403 C C   . GLN B-3 360 ? 2.03120 1.77581 1.46544 0.12080  -0.25024 -0.26606 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 C   
+24404 O O   . GLN B-3 360 ? 2.08216 1.80071 1.48361 0.11293  -0.24136 -0.26440 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 O   
+24405 C CB  . GLN B-3 360 ? 1.82498 1.55485 1.25888 0.11436  -0.23118 -0.24490 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 CB  
+24406 C CG  . GLN B-3 360 ? 1.88405 1.56392 1.26213 0.10381  -0.22130 -0.23626 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 CG  
+24407 C CD  . GLN B-3 360 ? 1.96641 1.61235 1.31526 0.10118  -0.22179 -0.22435 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 CD  
+24408 O OE1 . GLN B-3 360 ? 2.32565 1.98395 1.69542 0.10870  -0.23185 -0.22293 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 OE1 
+24409 N NE2 . GLN B-3 360 ? 1.84229 1.44533 1.14228 0.08978  -0.21054 -0.21611 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 NE2 
+24410 N N   . LYS B-3 361 ? 2.01157 1.76792 1.45651 0.13443  -0.27848 -0.27740 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 N   
+24411 C CA  . LYS B-3 361 ? 1.94252 1.67999 1.36056 0.14105  -0.30139 -0.28800 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 CA  
+24412 C C   . LYS B-3 361 ? 1.96822 1.72961 1.40502 0.13652  -0.29150 -0.29635 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 C   
+24413 O O   . LYS B-3 361 ? 2.09146 1.82681 1.49449 0.13471  -0.29679 -0.29978 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 O   
+24414 C CB  . LYS B-3 361 ? 1.78110 1.53025 1.21373 0.15737  -0.33401 -0.30006 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 CB  
+24415 C CG  . LYS B-3 361 ? 2.05150 1.77652 1.45428 0.16603  -0.36235 -0.31127 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 CG  
+24416 C CD  . LYS B-3 361 ? 1.93786 1.67473 1.35845 0.18284  -0.39509 -0.32410 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 CD  
+24417 C CE  . LYS B-3 361 ? 2.09796 1.80417 1.48472 0.19218  -0.42618 -0.33451 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 CE  
+24418 N NZ  . LYS B-3 361 ? 1.99929 1.71446 1.40358 0.20936  -0.45973 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 NZ  
+24419 N N   . ILE B-3 362 ? 1.99890 1.80860 1.48819 0.13413  -0.27760 -0.29953 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 N   
+24420 C CA  . ILE B-3 362 ? 2.01227 1.84608 1.52255 0.12928  -0.26855 -0.30719 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 CA  
+24421 C C   . ILE B-3 362 ? 2.07612 1.88691 1.56229 0.11589  -0.24368 -0.29838 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 C   
+24422 O O   . ILE B-3 362 ? 2.16791 1.97013 1.63986 0.11312  -0.24370 -0.30444 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 O   
+24423 C CB  . ILE B-3 362 ? 1.73355 1.62273 1.30401 0.12858  -0.25993 -0.31136 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 CB  
+24424 C CG1 . ILE B-3 362 ? 1.66423 1.58030 1.25962 0.14164  -0.28595 -0.32561 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 CG1 
+24425 C CG2 . ILE B-3 362 ? 1.76622 1.67635 1.35745 0.11941  -0.24334 -0.31434 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 CG2 
+24426 C CD1 . ILE B-3 362 ? 1.56271 1.53404 1.21475 0.13980  -0.27836 -0.33128 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 CD1 
+24427 N N   . ILE B-3 363 ? 2.04394 1.84457 1.52575 0.10752  -0.22236 -0.28506 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 N   
+24428 C CA  . ILE B-3 363 ? 1.95259 1.73587 1.41761 0.09442  -0.19670 -0.27822 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 CA  
+24429 C C   . ILE B-3 363 ? 2.06992 1.80126 1.47293 0.09135  -0.20083 -0.27573 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 C   
+24430 O O   . ILE B-3 363 ? 2.31275 2.02996 1.69797 0.08199  -0.18490 -0.27566 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 O   
+24431 C CB  . ILE B-3 363 ? 2.04732 1.83984 1.53263 0.08640  -0.17237 -0.26621 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 CB  
+24432 C CG1 . ILE B-3 363 ? 1.86150 1.70298 1.40410 0.08969  -0.17121 -0.26806 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 CG1 
+24433 C CG2 . ILE B-3 363 ? 2.14724 1.93174 1.62809 0.07325  -0.14486 -0.26217 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 CG2 
+24434 C CD1 . ILE B-3 363 ? 1.77700 1.65148 1.35369 0.08698  -0.16632 -0.27625 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 CD1 
+24435 N N   . ASN B-3 364 ? 2.14558 1.84730 1.51429 0.09864  -0.22249 -0.27414 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 N   
+24436 C CA  . ASN B-3 364 ? 2.27956 1.92869 1.58488 0.09451  -0.22755 -0.27060 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 CA  
+24437 C C   . ASN B-3 364 ? 2.38038 2.01960 1.66541 0.09500  -0.23631 -0.28108 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 C   
+24438 O O   . ASN B-3 364 ? 2.45669 2.05468 1.68977 0.08822  -0.23414 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 O   
+24439 C CB  . ASN B-3 364 ? 2.09991 1.71969 1.37476 0.10348  -0.25382 -0.26755 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 CB  
+24440 C CG  . ASN B-3 364 ? 2.23908 1.85141 1.51451 0.09940  -0.24237 -0.25455 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 CG  
+24441 O OD1 . ASN B-3 364 ? 2.24586 1.86175 1.52850 0.08756  -0.21352 -0.24640 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 OD1 
+24442 N ND2 . ASN B-3 364 ? 2.17363 1.77557 1.44281 0.10946  -0.26561 -0.25333 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 ND2 
+24443 N N   . GLU B-3 365 ? 2.23659 1.91242 1.56052 0.10209  -0.24585 -0.29315 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 N   
+24444 C CA  . GLU B-3 365 ? 2.04165 1.71075 1.35044 0.10214  -0.25292 -0.30362 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 CA  
+24445 C C   . GLU B-3 365 ? 1.98257 1.65123 1.28986 0.08849  -0.22353 -0.30143 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 C   
+24446 O O   . GLU B-3 365 ? 2.15867 1.80592 1.43501 0.08523  -0.22508 -0.30695 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 O   
+24447 C CB  . GLU B-3 365 ? 1.97099 1.68149 1.32490 0.11251  -0.27012 -0.31762 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 CB  
+24448 C CG  . GLU B-3 365 ? 2.18937 1.90420 1.54964 0.12694  -0.30018 -0.32312 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 CG  
+24449 C CD  . GLU B-3 365 ? 2.41768 2.17022 1.81716 0.13637  -0.31800 -0.33959 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 CD  
+24450 O OE1 . GLU B-3 365 ? 2.30291 2.06782 1.71224 0.13215  -0.31147 -0.34666 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 OE1 
+24451 O OE2 . GLU B-3 365 ? 2.40202 2.17234 1.82336 0.14772  -0.33835 -0.34621 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 OE2 
+24452 N N   . LEU B-3 366 ? 2.02156 1.71298 1.36198 0.08068  -0.19747 -0.29418 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 N   
+24453 C CA  . LEU B-3 366 ? 2.14387 1.83593 1.48722 0.06809  -0.16930 -0.29277 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 CA  
+24454 C C   . LEU B-3 366 ? 2.11645 1.76559 1.40945 0.05745  -0.15365 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 C   
+24455 O O   . LEU B-3 366 ? 2.21052 1.85405 1.49719 0.04703  -0.13206 -0.28569 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 O   
+24456 C CB  . LEU B-3 366 ? 2.11446 1.84756 1.51500 0.06413  -0.14911 -0.28889 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 CB  
+24457 C CG  . LEU B-3 366 ? 1.78496 1.56423 1.23882 0.07060  -0.15827 -0.29662 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 CG  
+24458 C CD1 . LEU B-3 366 ? 1.49109 1.30388 0.99393 0.06412  -0.13636 -0.29101 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 CD1 
+24459 C CD2 . LEU B-3 366 ? 2.02664 1.80936 1.47856 0.07153  -0.16627 -0.30882 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 CD2 
+24460 N N   . LEU B-3 367 ? 2.17467 1.79379 1.43241 0.05925  -0.16377 -0.27651 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 N   
+24461 C CA  . LEU B-3 367 ? 2.45530 2.03252 1.66266 0.04762  -0.14892 -0.26811 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 CA  
+24462 C C   . LEU B-3 367 ? 2.48385 2.02033 1.63196 0.04445  -0.15843 -0.27282 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 C   
+24463 O O   . LEU B-3 367 ? 2.68680 2.18971 1.79149 0.03212  -0.14246 -0.26768 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 O   
+24464 C CB  . LEU B-3 367 ? 2.58228 2.14104 1.77333 0.04969  -0.15654 -0.25701 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 CB  
+24465 C CG  . LEU B-3 367 ? 2.13613 1.72844 1.37786 0.04996  -0.14266 -0.25041 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 CG  
+24466 C CD1 . LEU B-3 367 ? 2.30454 1.87560 1.52689 0.05259  -0.15275 -0.24027 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 CD1 
+24467 C CD2 . LEU B-3 367 ? 1.94719 1.54978 1.20645 0.03647  -0.10781 -0.24738 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 CD2 
+24468 N N   . VAL B-3 368 ? 2.50171 2.04010 1.64627 0.05455  -0.18364 -0.28288 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 N   
+24469 C CA  . VAL B-3 368 ? 2.54924 2.04931 1.63790 0.05177  -0.19378 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 CA  
+24470 C C   . VAL B-3 368 ? 2.55737 2.07168 1.65890 0.04359  -0.17248 -0.29622 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 C   
+24471 O O   . VAL B-3 368 ? 2.58935 2.14690 1.74777 0.04592  -0.16350 -0.30137 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 O   
+24472 C CB  . VAL B-3 368 ? 2.44089 1.93483 1.51951 0.06660  -0.23168 -0.29621 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 CB  
+24473 C CG1 . VAL B-3 368 ? 2.55038 2.05433 1.64919 0.07802  -0.25113 -0.29187 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 CG1 
+24474 C CG2 . VAL B-3 368 ? 2.25071 1.77951 1.36809 0.07286  -0.23761 -0.31038 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 CG2 
+24475 N N   . PRO B-3 369 ? 2.65575 2.13501 1.70648 0.03316  -0.16307 -0.29759 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 N   
+24476 C CA  . PRO B-3 369 ? 2.60091 2.09363 1.66507 0.02503  -0.14128 -0.30609 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 CA  
+24477 C C   . PRO B-3 369 ? 2.51793 2.01309 1.57831 0.03185  -0.16002 -0.31931 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 C   
+24478 O O   . PRO B-3 369 ? 2.57158 2.04082 1.59438 0.03892  -0.18752 -0.32200 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 O   
+24479 C CB  . PRO B-3 369 ? 2.53086 1.98339 1.53920 0.00920  -0.12037 -0.30140 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 CB  
+24480 C CG  . PRO B-3 369 ? 2.73234 2.14000 1.68012 0.01134  -0.14386 -0.29479 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 CG  
+24481 C CD  . PRO B-3 369 ? 2.68728 2.11279 1.66641 0.02577  -0.16718 -0.29002 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 CD  
+24482 N N   . ASN B-3 370 ? 2.40026 1.92662 1.50137 0.02948  -0.14500 -0.32776 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 N   
+24483 C CA  . ASN B-3 370 ? 2.53035 2.06144 1.63192 0.03336  -0.15676 -0.34123 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 CA  
+24484 C C   . ASN B-3 370 ? 2.57828 2.12324 1.69651 0.04885  -0.19060 -0.34674 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 C   
+24485 O O   . ASN B-3 370 ? 2.44398 1.96173 1.52203 0.05451  -0.21507 -0.35173 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 O   
+24486 C CB  . ASN B-3 370 ? 2.63523 2.12113 1.66957 0.02505  -0.15515 -0.34496 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 CB  
+24487 C CG  . ASN B-3 370 ? 2.62189 2.08926 1.63180 0.00903  -0.12280 -0.33899 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 CG  
+24488 O OD1 . ASN B-3 370 ? 2.68178 2.11673 1.64803 0.00334  -0.12104 -0.32910 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 OD1 
+24489 N ND2 . ASN B-3 370 ? 2.60272 2.09068 1.64168 0.00142  -0.09741 -0.34566 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 ND2 
+24490 N N   . ILE B-3 371 ? 2.67990 2.26818 1.85875 0.05537  -0.19190 -0.34644 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 N   
+24491 C CA  . ILE B-3 371 ? 2.63434 2.24317 1.83779 0.06931  -0.22109 -0.35333 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 CA  
+24492 C C   . ILE B-3 371 ? 2.33597 1.99276 1.60153 0.07106  -0.21662 -0.36202 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 C   
+24493 O O   . ILE B-3 371 ? 2.10343 1.78973 1.40530 0.08056  -0.23393 -0.36699 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 O   
+24494 C CB  . ILE B-3 371 ? 2.46477 2.07600 1.67474 0.07674  -0.23355 -0.34473 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 CB  
+24495 C CG1 . ILE B-3 371 ? 2.39155 2.00784 1.60561 0.09173  -0.26929 -0.35365 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 CG1 
+24496 C CG2 . ILE B-3 371 ? 2.48093 2.13235 1.74738 0.07436  -0.21436 -0.33810 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 CG2 
+24497 C CD1 . ILE B-3 371 ? 2.12744 1.70575 1.28930 0.09539  -0.29188 -0.36156 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 CD1 
+24498 N N   . ASN B-3 372 ? 2.33550 1.99980 1.61325 0.06127  -0.19324 -0.36435 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 N   
+24499 C CA  . ASN B-3 372 ? 2.38664 2.08531 1.70978 0.06112  -0.19066 -0.37425 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 CA  
+24500 C C   . ASN B-3 372 ? 2.29280 2.03763 1.67969 0.06212  -0.18404 -0.37072 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 C   
+24501 O O   . ASN B-3 372 ? 2.17021 1.92246 1.56781 0.06441  -0.18337 -0.36149 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 O   
+24502 C CB  . ASN B-3 372 ? 2.42298 2.11961 1.73682 0.07017  -0.21866 -0.38739 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 CB  
+24503 C CG  . ASN B-3 372 ? 2.29095 2.02523 1.65083 0.08019  -0.23769 -0.39198 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 CG  
+24504 O OD1 . ASN B-3 372 ? 2.15987 1.92959 1.56583 0.07938  -0.23528 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 OD1 
+24505 N ND2 . ASN B-3 372 ? 2.19083 1.91734 1.53824 0.08913  -0.25680 -0.38904 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 ND2 
+24506 N N   . GLN B-3 373 ? 2.34536 2.12055 1.77373 0.05998  -0.17984 -0.37807 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 N   
+24507 C CA  . GLN B-3 373 ? 1.75625 1.57255 1.24238 0.05766  -0.16960 -0.37364 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 CA  
+24508 C C   . GLN B-3 373 ? 1.87675 1.72122 1.39081 0.06696  -0.19060 -0.37636 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 C   
+24509 O O   . GLN B-3 373 ? 2.12553 1.99592 1.67379 0.06640  -0.18455 -0.36915 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 O   
+24510 C CB  . GLN B-3 373 ? 1.56429 1.39941 1.08205 0.05053  -0.15724 -0.37988 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 CB  
+24511 C CG  . GLN B-3 373 ? 1.98736 1.86608 1.56506 0.04817  -0.15282 -0.37796 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 CG  
+24512 C CD  . GLN B-3 373 ? 1.89409 1.78615 1.49947 0.04045  -0.14140 -0.38341 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 CD  
+24513 O OE1 . GLN B-3 373 ? 1.74218 1.61357 1.32413 0.03815  -0.13885 -0.39090 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 OE1 
+24514 N NE2 . GLN B-3 373 ? 1.74937 1.67529 1.40418 0.03606  -0.13500 -0.37969 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 NE2 
+24515 N N   . VAL B-3 374 ? 1.93781 1.77707 1.43704 0.07564  -0.21555 -0.38727 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 N   
+24516 C CA  . VAL B-3 374 ? 1.94439 1.81430 1.47487 0.08432  -0.23551 -0.39327 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 CA  
+24517 C C   . VAL B-3 374 ? 2.07994 1.94658 1.60424 0.09020  -0.24136 -0.38485 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 C   
+24518 O O   . VAL B-3 374 ? 2.06697 1.96759 1.63102 0.09192  -0.24189 -0.38326 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 O   
+24519 C CB  . VAL B-3 374 ? 1.87746 1.74023 1.39266 0.09268  -0.26161 -0.40839 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 CB  
+24520 C CG1 . VAL B-3 374 ? 1.84927 1.73981 1.39180 0.10295  -0.28397 -0.41586 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 CG1 
+24521 C CG2 . VAL B-3 374 ? 1.93639 1.81255 1.47066 0.08683  -0.25619 -0.41754 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 CG2 
+24522 N N   . LEU B-3 375 ? 2.16471 1.99006 1.63848 0.09272  -0.24585 -0.37936 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 N   
+24523 C CA  . LEU B-3 375 ? 2.07890 1.89784 1.54443 0.09880  -0.25377 -0.37177 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 CA  
+24524 C C   . LEU B-3 375 ? 1.92630 1.76105 1.41703 0.09160  -0.22987 -0.35855 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 C   
+24525 O O   . LEU B-3 375 ? 1.85684 1.70597 1.36445 0.09654  -0.23529 -0.35430 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 O   
+24526 C CB  . LEU B-3 375 ? 2.25689 2.02424 1.65908 0.10153  -0.26427 -0.36817 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 CB  
+24527 C CG  . LEU B-3 375 ? 2.07226 1.82672 1.45967 0.10982  -0.27984 -0.36246 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 CG  
+24528 C CD1 . LEU B-3 375 ? 2.03132 1.74740 1.36990 0.11858  -0.30844 -0.36846 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 CD1 
+24529 C CD2 . LEU B-3 375 ? 1.96843 1.70449 1.33901 0.10172  -0.25814 -0.34646 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 CD2 
+24530 N N   . ILE B-3 376 ? 2.09944 1.93203 1.59423 0.08035  -0.20420 -0.35282 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 N   
+24531 C CA  . ILE B-3 376 ? 2.04782 1.89553 1.56877 0.07354  -0.18200 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 CA  
+24532 C C   . ILE B-3 376 ? 1.85700 1.75266 1.43530 0.07441  -0.18272 -0.34264 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 C   
+24533 O O   . ILE B-3 376 ? 1.97423 1.88608 1.57441 0.07404  -0.17626 -0.33431 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 O   
+24534 C CB  . ILE B-3 376 ? 2.12315 1.95805 1.63772 0.06182  -0.15581 -0.33687 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 CB  
+24535 C CG1 . ILE B-3 376 ? 1.84953 1.63691 1.30452 0.05932  -0.15313 -0.33485 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 CG1 
+24536 C CG2 . ILE B-3 376 ? 1.59708 1.45044 1.14452 0.05515  -0.13407 -0.32592 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 CG2 
+24537 C CD1 . ILE B-3 376 ? 1.54647 1.32115 0.99394 0.04768  -0.12671 -0.33284 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 CD1 
+24538 N N   . ASN B-3 377 ? 1.93211 1.85092 1.53458 0.07492  -0.19073 -0.35356 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 N   
+24539 C CA  . ASN B-3 377 ? 1.84705 1.81139 1.50210 0.07368  -0.19082 -0.35556 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 CA  
+24540 C C   . ASN B-3 377 ? 1.90174 1.88332 1.56739 0.08361  -0.21008 -0.35918 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 C   
+24541 O O   . ASN B-3 377 ? 2.05951 2.07206 1.76038 0.08209  -0.20548 -0.35525 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 O   
+24542 C CB  . ASN B-3 377 ? 1.96663 1.94942 1.64268 0.07056  -0.19450 -0.36676 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 CB  
+24543 C CG  . ASN B-3 377 ? 1.93663 1.90378 1.60532 0.06121  -0.17634 -0.36475 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 CG  
+24544 O OD1 . ASN B-3 377 ? 1.79619 1.75194 1.46129 0.05486  -0.15672 -0.35437 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 OD1 
+24545 N ND2 . ASN B-3 377 ? 1.95025 1.91751 1.61830 0.06052  -0.18309 -0.37578 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 ND2 
+24546 N N   . GLN B-3 378 ? 1.88661 1.84822 1.52225 0.09388  -0.23244 -0.36725 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 N   
+24547 C CA  . GLN B-3 378 ? 1.91177 1.88995 1.55943 0.10448  -0.25281 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 CA  
+24548 C C   . GLN B-3 378 ? 1.87530 1.84183 1.51236 0.10676  -0.24866 -0.36120 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 C   
+24549 O O   . GLN B-3 378 ? 1.80000 1.79443 1.46597 0.11060  -0.25337 -0.36183 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 O   
+24550 C CB  . GLN B-3 378 ? 2.03525 1.99388 1.65509 0.11547  -0.28017 -0.38611 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 CB  
+24551 C CG  . GLN B-3 378 ? 2.21834 2.19723 1.85587 0.12742  -0.30358 -0.39582 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 CG  
+24552 C CD  . GLN B-3 378 ? 2.14899 2.18224 1.84343 0.12476  -0.30063 -0.40329 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 CD  
+24553 O OE1 . GLN B-3 378 ? 2.12952 2.18659 1.84895 0.12565  -0.29767 -0.40001 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 OE1 
+24554 N NE2 . GLN B-3 378 ? 2.13568 2.18851 1.84996 0.12072  -0.30130 -0.41353 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 NE2 
+24555 N N   . VAL B-3 379 ? 1.82827 1.75410 1.42395 0.10391  -0.23962 -0.35086 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 N   
+24556 C CA  . VAL B-3 379 ? 1.55358 1.46721 1.13954 0.10429  -0.23306 -0.33852 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 CA  
+24557 C C   . VAL B-3 379 ? 1.70406 1.65113 1.33315 0.09676  -0.21247 -0.33040 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 C   
+24558 O O   . VAL B-3 379 ? 1.82378 1.78331 1.46758 0.09986  -0.21343 -0.32533 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 O   
+24559 C CB  . VAL B-3 379 ? 1.62508 1.48995 1.15943 0.09957  -0.22352 -0.32916 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 CB  
+24560 C CG1 . VAL B-3 379 ? 1.61436 1.46874 1.14271 0.09765  -0.21284 -0.31567 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 CG1 
+24561 C CG2 . VAL B-3 379 ? 1.91362 1.74261 1.40140 0.10738  -0.24702 -0.33601 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 CG2 
+24562 N N   . LEU B-3 380 ? 1.78333 1.74476 1.43337 0.08690  -0.19475 -0.32935 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 N   
+24563 C CA  . LEU B-3 380 ? 1.60759 1.59836 1.29751 0.07905  -0.17624 -0.32131 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 CA  
+24564 C C   . LEU B-3 380 ? 1.53316 1.56770 1.26490 0.08222  -0.18636 -0.32761 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 C   
+24565 O O   . LEU B-3 380 ? 1.54353 1.59783 1.29882 0.08075  -0.17986 -0.32077 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 O   
+24566 C CB  . LEU B-3 380 ? 1.43815 1.43066 1.13906 0.06819  -0.15766 -0.31974 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 CB  
+24567 C CG  . LEU B-3 380 ? 1.62969 1.62642 1.34888 0.05893  -0.13393 -0.30728 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 CG  
+24568 C CD1 . LEU B-3 380 ? 1.35577 1.32124 1.04386 0.05973  -0.12644 -0.29773 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 CD1 
+24569 C CD2 . LEU B-3 380 ? 1.61030 1.60483 1.33767 0.04967  -0.11894 -0.30825 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 CD2 
+24570 N N   . ILE B-3 381 ? 1.56328 1.61405 1.30482 0.08607  -0.20200 -0.34134 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 N   
+24571 C CA  . ILE B-3 381 ? 1.64546 1.73887 1.42563 0.08860  -0.21193 -0.34959 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 CA  
+24572 C C   . ILE B-3 381 ? 1.83390 1.92752 1.60857 0.09964  -0.22725 -0.35156 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 C   
+24573 O O   . ILE B-3 381 ? 1.85440 1.97896 1.65923 0.09953  -0.22617 -0.35104 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 O   
+24574 C CB  . ILE B-3 381 ? 1.66311 1.77276 1.45449 0.08998  -0.22527 -0.36529 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 CB  
+24575 C CG1 . ILE B-3 381 ? 1.46494 1.57865 1.26805 0.07813  -0.20951 -0.36301 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 CG1 
+24576 C CG2 . ILE B-3 381 ? 1.55467 1.70835 1.38388 0.09293  -0.23673 -0.37620 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 CG2 
+24577 C CD1 . ILE B-3 381 ? 1.71070 1.84190 1.52774 0.07798  -0.22111 -0.37797 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 CD1 
+24578 N N   . ASN B-3 382 ? 1.93395 1.99205 1.66922 0.10902  -0.24222 -0.35387 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 N   
+24579 C CA  . ASN B-3 382 ? 1.90808 1.96162 1.63587 0.12003  -0.25840 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 CA  
+24580 C C   . ASN B-3 382 ? 1.76252 1.81334 1.49333 0.11638  -0.24303 -0.34050 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 C   
+24581 O O   . ASN B-3 382 ? 1.59943 1.66870 1.34789 0.12203  -0.25024 -0.34191 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 O   
+24582 C CB  . ASN B-3 382 ? 1.87216 1.88164 1.55223 0.12930  -0.27734 -0.35874 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 CB  
+24583 C CG  . ASN B-3 382 ? 1.81911 1.83254 1.49790 0.13550  -0.29750 -0.37551 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 CG  
+24584 O OD1 . ASN B-3 382 ? 1.85915 1.91220 1.57570 0.13761  -0.30522 -0.38819 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 OD1 
+24585 N ND2 . ASN B-3 382 ? 1.66819 1.64050 1.30299 0.13786  -0.30606 -0.37611 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 ND2 
+24586 N N   . LEU B-3 383 ? 1.62409 1.65268 1.33906 0.10706  -0.22193 -0.32713 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 N   
+24587 C CA  . LEU B-3 383 ? 1.61544 1.64137 1.33489 0.10290  -0.20630 -0.31314 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 CA  
+24588 C C   . LEU B-3 383 ? 1.65517 1.72608 1.42268 0.09787  -0.19694 -0.31188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 C   
+24589 O O   . LEU B-3 383 ? 1.67866 1.76327 1.46015 0.10138  -0.19925 -0.30905 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 O   
+24590 C CB  . LEU B-3 383 ? 1.51224 1.50791 1.20851 0.09329  -0.18500 -0.30152 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 CB  
+24591 C CG  . LEU B-3 383 ? 1.62377 1.62405 1.33532 0.08614  -0.16430 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 CG  
+24592 C CD1 . LEU B-3 383 ? 1.75659 1.74149 1.45256 0.09261  -0.17103 -0.28188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 CD1 
+24593 C CD2 . LEU B-3 383 ? 1.26399 1.24186 0.96155 0.07577  -0.14236 -0.28003 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 CD2 
+24594 N N   . PHE B-3 384 ? 1.63928 1.73262 1.43147 0.08910  -0.18676 -0.31385 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 N   
+24595 C CA  . PHE B-3 384 ? 1.66844 1.80160 1.50299 0.08205  -0.17706 -0.31125 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CA  
+24596 C C   . PHE B-3 384 ? 1.64064 1.81133 1.50185 0.08739  -0.19298 -0.32424 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 C   
+24597 O O   . PHE B-3 384 ? 1.66849 1.87203 1.56147 0.08244  -0.18691 -0.32224 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 O   
+24598 C CB  . PHE B-3 384 ? 1.51831 1.65992 1.36889 0.07003  -0.16169 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CB  
+24599 C CG  . PHE B-3 384 ? 1.31343 1.43156 1.15436 0.06257  -0.14141 -0.29472 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CG  
+24600 C CD1 . PHE B-3 384 ? 1.36446 1.44489 1.17077 0.06279  -0.13710 -0.29323 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CD1 
+24601 C CD2 . PHE B-3 384 ? 1.17441 1.30847 1.04111 0.05512  -0.12688 -0.28420 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CD2 
+24602 C CE1 . PHE B-3 384 ? 1.36518 1.42630 1.16508 0.05564  -0.11765 -0.28264 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CE1 
+24603 C CE2 . PHE B-3 384 ? 1.12367 1.23738 0.98474 0.04880  -0.10892 -0.27322 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CE2 
+24604 C CZ  . PHE B-3 384 ? 1.14748 1.22568 0.97626 0.04905  -0.10381 -0.27301 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CZ  
+24605 N N   . ALA B-3 385 ? 1.48832 1.65524 1.33766 0.09705  -0.21333 -0.33817 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-3 N   
+24606 C CA  . ALA B-3 385 ? 1.64384 1.84675 1.51953 0.10323  -0.22919 -0.35264 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-3 CA  
+24607 C C   . ALA B-3 385 ? 1.69839 1.90548 1.57708 0.11074  -0.23498 -0.35049 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-3 C   
+24608 O O   . ALA B-3 385 ? 1.53586 1.78102 1.44632 0.11071  -0.23752 -0.35709 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-3 O   
+24609 C CB  . ALA B-3 385 ? 1.65459 1.85020 1.51723 0.11284  -0.25111 -0.36901 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-3 CB  
+24610 N N   . LYS B-3 386 ? 1.82724 1.99545 1.67265 0.11655  -0.23690 -0.34164 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 N   
+24611 C CA  . LYS B-3 386 ? 1.66987 1.83863 1.51699 0.12314  -0.24154 -0.33814 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 CA  
+24612 C C   . LYS B-3 386 ? 1.64364 1.83416 1.51623 0.11337  -0.22135 -0.32634 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 C   
+24613 O O   . LYS B-3 386 ? 1.91579 2.13057 1.80937 0.11650  -0.22485 -0.32874 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 O   
+24614 C CB  . LYS B-3 386 ? 1.59344 1.71243 1.39668 0.12950  -0.24701 -0.32995 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 CB  
+24615 C CG  . LYS B-3 386 ? 1.94035 2.03309 1.71386 0.13960  -0.26955 -0.34068 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 CG  
+24616 C CD  . LYS B-3 386 ? 2.08745 2.20475 1.88035 0.15205  -0.29417 -0.35830 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 CD  
+24617 C CE  . LYS B-3 386 ? 1.88036 1.99807 1.67718 0.15929  -0.30063 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 CE  
+24618 N NZ  . LYS B-3 386 ? 2.03041 2.17424 1.84949 0.17186  -0.32470 -0.37456 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 NZ  
+24619 N N   . LEU B-3 387 ? 1.40608 1.58821 1.27771 0.10171  -0.20094 -0.31426 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 N   
+24620 C CA  . LEU B-3 387 ? 1.68744 1.88776 1.58293 0.09198  -0.18255 -0.30267 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 CA  
+24621 C C   . LEU B-3 387 ? 1.82745 2.07256 1.76088 0.08373  -0.17878 -0.30836 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 C   
+24622 O O   . LEU B-3 387 ? 1.66806 1.93005 1.62218 0.07490  -0.16507 -0.29908 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 O   
+24623 C CB  . LEU B-3 387 ? 1.53185 1.70405 1.41249 0.08318  -0.16317 -0.28838 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 CB  
+24624 C CG  . LEU B-3 387 ? 1.48059 1.60662 1.32095 0.08793  -0.16304 -0.28190 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 CG  
+24625 C CD1 . LEU B-3 387 ? 1.27747 1.38323 1.11090 0.07783  -0.14118 -0.26926 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 CD1 
+24626 C CD2 . LEU B-3 387 ? 1.43599 1.55504 1.26912 0.09628  -0.17125 -0.27920 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 CD2 
+24627 N N   . GLU B-3 388 ? 1.89779 2.16165 1.84009 0.08580  -0.19087 -0.32334 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 N   
+24628 C CA  . GLU B-3 388 ? 1.80896 2.11545 1.78564 0.07665  -0.18775 -0.33007 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 CA  
+24629 C C   . GLU B-3 388 ? 1.69478 2.00142 1.68094 0.06182  -0.16850 -0.31771 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 C   
+24630 O O   . GLU B-3 388 ? 1.73067 2.06383 1.74198 0.05178  -0.15888 -0.31249 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 O   
+24631 C CB  . GLU B-3 388 ? 1.66782 2.00973 1.67006 0.07757  -0.19068 -0.33435 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 CB  
+24632 C CG  . GLU B-3 388 ? 1.71508 2.06091 1.71345 0.09264  -0.21127 -0.34904 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 CG  
+24633 C CD  . GLU B-3 388 ? 2.12579 2.51388 2.15443 0.09243  -0.21411 -0.35737 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 CD  
+24634 O OE1 . GLU B-3 388 ? 2.11062 2.53165 2.16480 0.07966  -0.20331 -0.35689 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 OE1 
+24635 O OE2 . GLU B-3 388 ? 2.16603 2.55380 2.19226 0.10455  -0.22735 -0.36457 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 OE2 
+24636 N N   . ILE B-3 389 ? 1.75456 2.03025 1.71965 0.06038  -0.16364 -0.31341 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 N   
+24637 C CA  . ILE B-3 389 ? 1.63186 1.90288 1.60440 0.04776  -0.14705 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 CA  
+24638 C C   . ILE B-3 389 ? 1.64437 1.90658 1.60861 0.04632  -0.15094 -0.31132 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 C   
+24639 O O   . ILE B-3 389 ? 1.35784 1.59128 1.29325 0.05456  -0.15831 -0.31563 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 O   
+24640 C CB  . ILE B-3 389 ? 1.42140 1.66001 1.37711 0.04669  -0.13332 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 CB  
+24641 C CG1 . ILE B-3 389 ? 1.65803 1.90891 1.62790 0.04557  -0.12744 -0.27883 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 CG1 
+24642 C CG2 . ILE B-3 389 ? 1.44239 1.67075 1.40253 0.03596  -0.11906 -0.28105 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 CG2 
+24643 C CD1 . ILE B-3 389 ? 1.47094 1.69367 1.42949 0.04344  -0.11309 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 CD1 
+24644 N N   . THR B-3 390 ? 2.01314 2.29899 2.00128 0.03543  -0.14659 -0.31337 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 N   
+24645 C CA  . THR B-3 390 ? 1.73936 2.01622 1.72170 0.03272  -0.14857 -0.31996 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 CA  
+24646 C C   . THR B-3 390 ? 1.59078 1.83628 1.55965 0.02767  -0.13423 -0.30872 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 C   
+24647 O O   . THR B-3 390 ? 1.70722 1.94733 1.68209 0.02253  -0.12117 -0.29578 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 O   
+24648 C CB  . THR B-3 390 ? 1.94932 2.26197 1.96220 0.02197  -0.14928 -0.32638 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 CB  
+24649 O OG1 . THR B-3 390 ? 1.48851 1.79241 1.49511 0.02100  -0.15382 -0.33488 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 OG1 
+24650 C CG2 . THR B-3 390 ? 2.04299 2.36637 2.07719 0.00775  -0.13392 -0.31269 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 CG2 
+24651 N N   . LEU B-3 391 ? 1.40117 1.62629 1.35246 0.02936  -0.13709 -0.31485 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 N   
+24652 C CA  . LEU B-3 391 ? 1.37466 1.56775 1.30920 0.02627  -0.12461 -0.30747 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 CA  
+24653 C C   . LEU B-3 391 ? 1.27094 1.46952 1.22003 0.01690  -0.12061 -0.31054 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 C   
+24654 O O   . LEU B-3 391 ? 1.47586 1.68546 1.42775 0.01775  -0.13162 -0.32231 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 O   
+24655 C CB  . LEU B-3 391 ? 1.18166 1.33934 1.07599 0.03653  -0.13062 -0.31151 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 CB  
+24656 C CG  . LEU B-3 391 ? 1.32432 1.44819 1.19697 0.03510  -0.11571 -0.30147 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 CG  
+24657 C CD1 . LEU B-3 391 ? 1.11558 1.24651 1.00383 0.03184  -0.10428 -0.28882 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 CD1 
+24658 C CD2 . LEU B-3 391 ? 1.35381 1.44499 1.18438 0.04469  -0.12368 -0.30497 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 CD2 
+24659 N N   . ASP B-3 392 ? 1.25737 1.44817 1.21702 0.00817  -0.10566 -0.30056 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 N   
+24660 C CA  . ASP B-3 392 ? 1.42822 1.62084 1.40195 -0.00085 -0.10171 -0.30268 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 CA  
+24661 C C   . ASP B-3 392 ? 1.37310 1.54055 1.32044 0.00423  -0.10572 -0.31240 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 C   
+24662 O O   . ASP B-3 392 ? 1.44539 1.58507 1.36173 0.01177  -0.10459 -0.31266 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 O   
+24663 C CB  . ASP B-3 392 ? 1.36416 1.54937 1.35334 -0.00958 -0.08604 -0.29047 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 CB  
+24664 C CG  . ASP B-3 392 ? 1.50517 1.69420 1.51350 -0.01965 -0.08329 -0.29197 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 CG  
+24665 O OD1 . ASP B-3 392 ? 1.47961 1.68433 1.49510 -0.02201 -0.09293 -0.30089 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 OD1 
+24666 O OD2 . ASP B-3 392 ? 1.24033 1.41656 1.25773 -0.02516 -0.07197 -0.28482 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 OD2 
+24667 N N   . THR B-3 393 ? 1.32381 1.50074 1.28264 -0.00072 -0.11064 -0.32045 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 N   
+24668 C CA  . THR B-3 393 ? 1.38139 1.53610 1.31658 0.00355  -0.11539 -0.33067 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 CA  
+24669 C C   . THR B-3 393 ? 1.44473 1.56724 1.36253 0.00248  -0.10136 -0.32584 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 C   
+24670 O O   . THR B-3 393 ? 1.38793 1.48321 1.27171 0.00923  -0.10273 -0.33058 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 O   
+24671 C CB  . THR B-3 393 ? 1.22484 1.39716 1.18041 -0.00314 -0.12176 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 CB  
+24672 O OG1 . THR B-3 393 ? 1.37609 1.57547 1.34144 -0.00033 -0.13629 -0.34808 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 OG1 
+24673 C CG2 . THR B-3 393 ? 1.46218 1.60945 1.39593 -0.00047 -0.12384 -0.34861 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 CG2 
+24674 N N   . ARG B-3 394 ? 1.33995 1.46486 1.28050 -0.00630 -0.08806 -0.31692 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 N   
+24675 C CA  . ARG B-3 394 ? 1.45181 1.54906 1.38053 -0.00755 -0.07376 -0.31383 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 CA  
+24676 C C   . ARG B-3 394 ? 1.36156 1.44169 1.26859 -0.00198 -0.06647 -0.30693 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 C   
+24677 O O   . ARG B-3 394 ? 1.49893 1.55203 1.38341 -0.00073 -0.05674 -0.30784 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 O   
+24678 C CB  . ARG B-3 394 ? 1.47787 1.58291 1.44022 -0.01787 -0.06357 -0.30717 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 CB  
+24679 C CG  . ARG B-3 394 ? 1.56580 1.68176 1.54720 -0.02454 -0.06949 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 CG  
+24680 C CD  . ARG B-3 394 ? 1.54000 1.65934 1.55301 -0.03456 -0.06072 -0.30657 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 CD  
+24681 N NE  . ARG B-3 394 ? 1.27616 1.37048 1.28240 -0.03364 -0.04704 -0.30554 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 NE  
+24682 C CZ  . ARG B-3 394 ? 1.50030 1.59212 1.53203 -0.04031 -0.03859 -0.30012 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 CZ  
+24683 N NH1 . ARG B-3 394 ? 1.60489 1.71494 1.66817 -0.04901 -0.04285 -0.29358 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 NH1 
+24684 N NH2 . ARG B-3 394 ? 1.26993 1.34008 1.29526 -0.03865 -0.02591 -0.30171 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 NH2 
+24685 N N   . GLU B-3 395 ? 1.46249 1.55813 1.37593 0.00076  -0.07059 -0.30055 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 N   
+24686 C CA  . GLU B-3 395 ? 1.36945 1.44851 1.26081 0.00652  -0.06576 -0.29454 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 CA  
+24687 C C   . GLU B-3 395 ? 1.41637 1.47243 1.26610 0.01536  -0.07483 -0.30220 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 C   
+24688 O O   . GLU B-3 395 ? 1.48292 1.51221 1.30442 0.01787  -0.06748 -0.29933 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 O   
+24689 C CB  . GLU B-3 395 ? 1.33882 1.44110 1.24787 0.00770  -0.06971 -0.28706 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 CB  
+24690 C CG  . GLU B-3 395 ? 1.14020 1.25241 1.07834 0.00026  -0.05721 -0.27555 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 CG  
+24691 C CD  . GLU B-3 395 ? 1.34673 1.47960 1.29771 0.00195  -0.06118 -0.26865 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 CD  
+24692 O OE1 . GLU B-3 395 ? 1.30809 1.46346 1.26549 0.00398  -0.07385 -0.27357 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 OE1 
+24693 O OE2 . GLU B-3 395 ? 1.27309 1.40031 1.22833 0.00128  -0.05160 -0.25928 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 OE2 
+24694 N N   . ILE B-3 396 ? 1.44681 1.51229 1.29187 0.01962  -0.09124 -0.31214 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 N   
+24695 C CA  . ILE B-3 396 ? 1.37491 1.41723 1.18010 0.02829  -0.10284 -0.31994 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 CA  
+24696 C C   . ILE B-3 396 ? 1.30767 1.32003 1.08674 0.02597  -0.09493 -0.32444 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 C   
+24697 O O   . ILE B-3 396 ? 1.51498 1.49689 1.25527 0.02955  -0.09343 -0.32431 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 O   
+24698 C CB  . ILE B-3 396 ? 1.33050 1.39285 1.14210 0.03357  -0.12331 -0.33088 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 CB  
+24699 C CG1 . ILE B-3 396 ? 1.24787 1.33828 1.08089 0.03663  -0.13080 -0.32794 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 CG1 
+24700 C CG2 . ILE B-3 396 ? 1.26278 1.29860 1.03324 0.04241  -0.13726 -0.33995 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 CG2 
+24701 C CD1 . ILE B-3 396 ? 1.19396 1.30741 1.03686 0.04186  -0.15043 -0.34037 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 CD1 
+24702 N N   . THR B-3 397 ? 1.26309 1.28299 1.06221 0.01927  -0.08966 -0.32865 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 N   
+24703 C CA  . THR B-3 397 ? 1.50394 1.49744 1.28062 0.01687  -0.08187 -0.33461 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 CA  
+24704 C C   . THR B-3 397 ? 1.36137 1.33502 1.12936 0.01263  -0.06160 -0.32730 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 C   
+24705 O O   . THR B-3 397 ? 1.80089 1.74561 1.53464 0.01265  -0.05514 -0.33118 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 O   
+24706 C CB  . THR B-3 397 ? 1.39455 1.40200 1.19827 0.01080  -0.08179 -0.34127 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 CB  
+24707 O OG1 . THR B-3 397 ? 1.65333 1.68097 1.49760 0.00316  -0.07141 -0.33301 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 OG1 
+24708 C CG2 . THR B-3 397 ? 1.26634 1.29283 1.07736 0.01440  -0.10142 -0.35016 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 CG2 
+24709 N N   . ALA B-3 398 ? 1.37295 1.36197 1.17151 0.00843  -0.05129 -0.31732 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-3 N   
+24710 C CA  . ALA B-3 398 ? 1.55086 1.52344 1.34492 0.00472  -0.03239 -0.31101 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-3 CA  
+24711 C C   . ALA B-3 398 ? 1.68936 1.63969 1.44476 0.00966  -0.03221 -0.30724 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-3 C   
+24712 O O   . ALA B-3 398 ? 1.50841 1.43335 1.23883 0.00707  -0.01898 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-3 O   
+24713 C CB  . ALA B-3 398 ? 1.67199 1.66658 1.50850 -0.00018 -0.02421 -0.30119 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-3 CB  
+24714 N N   . PHE B-3 399 ? 1.74601 1.70542 1.49624 0.01626  -0.04678 -0.30410 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 N   
+24715 C CA  . PHE B-3 399 ? 1.75700 1.69327 1.46865 0.02149  -0.05018 -0.30081 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CA  
+24716 C C   . PHE B-3 399 ? 1.59608 1.50197 1.26141 0.02381  -0.05621 -0.30932 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 C   
+24717 O O   . PHE B-3 399 ? 1.56353 1.43960 1.19214 0.02247  -0.04848 -0.30711 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 O   
+24718 C CB  . PHE B-3 399 ? 1.75595 1.71025 1.47529 0.02894  -0.06715 -0.29786 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CB  
+24719 C CG  . PHE B-3 399 ? 1.87758 1.80885 1.56103 0.03465  -0.07245 -0.29348 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CG  
+24720 C CD1 . PHE B-3 399 ? 1.74011 1.64644 1.38128 0.04050  -0.08678 -0.29965 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CD1 
+24721 C CD2 . PHE B-3 399 ? 1.73228 1.66594 1.42423 0.03411  -0.06452 -0.28307 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CD2 
+24722 C CE1 . PHE B-3 399 ? 1.58592 1.46861 1.19302 0.04521  -0.09317 -0.29494 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CE1 
+24723 C CE2 . PHE B-3 399 ? 1.72054 1.63207 1.37990 0.03891  -0.07011 -0.27876 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CE2 
+24724 C CZ  . PHE B-3 399 ? 1.72919 1.61452 1.34563 0.04426  -0.08461 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CZ  
+24725 N N   . THR B-3 400 ? 1.59518 1.50783 1.26077 0.02664  -0.07028 -0.31919 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 N   
+24726 C CA  . THR B-3 400 ? 1.71991 1.60403 1.34127 0.02930  -0.07860 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 CA  
+24727 C C   . THR B-3 400 ? 1.68114 1.54131 1.28322 0.02151  -0.05934 -0.33037 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 C   
+24728 O O   . THR B-3 400 ? 1.78879 1.61634 1.34475 0.02093  -0.05687 -0.33100 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 O   
+24729 C CB  . THR B-3 400 ? 1.54217 1.44195 1.17479 0.03319  -0.09637 -0.33883 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 CB  
+24730 O OG1 . THR B-3 400 ? 1.38302 1.29844 1.02169 0.04161  -0.11645 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 OG1 
+24731 C CG2 . THR B-3 400 ? 1.72338 1.59386 1.31444 0.03411  -0.10190 -0.34866 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 CG2 
+24732 N N   . GLU B-3 401 ? 1.57280 1.44848 1.20970 0.01497  -0.04565 -0.33218 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 N   
+24733 C CA  . GLU B-3 401 ? 1.72430 1.58081 1.34830 0.00785  -0.02764 -0.33742 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 CA  
+24734 C C   . GLU B-3 401 ? 1.87521 1.70997 1.47592 0.00361  -0.01021 -0.33084 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 C   
+24735 O O   . GLU B-3 401 ? 2.02620 1.83380 1.59100 -0.00072 -0.00014 -0.33599 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 O   
+24736 C CB  . GLU B-3 401 ? 1.63082 1.50992 1.30275 0.00230  -0.01756 -0.33981 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 CB  
+24737 C CG  . GLU B-3 401 ? 2.06425 1.92721 1.73018 -0.00468 0.00129  -0.34709 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 CG  
+24738 C CD  . GLU B-3 401 ? 1.96294 1.84708 1.67789 -0.00930 0.00819  -0.34988 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 CD  
+24739 O OE1 . GLU B-3 401 ? 1.88658 1.79571 1.63429 -0.00773 -0.00377 -0.34729 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 OE1 
+24740 O OE2 . GLU B-3 401 ? 1.89619 1.77174 1.61699 -0.01492 0.02532  -0.35508 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 OE2 
+24741 N N   . VAL B-3 402 ? 1.80320 1.64966 1.42333 0.00413  -0.00611 -0.31989 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 N   
+24742 C CA  . VAL B-3 402 ? 1.78088 1.60808 1.38135 -0.00028 0.01034  -0.31349 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 CA  
+24743 C C   . VAL B-3 402 ? 1.87107 1.66680 1.41460 0.00246  0.00144  -0.31220 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 C   
+24744 O O   . VAL B-3 402 ? 2.03923 1.80824 1.54906 -0.00366 0.01549  -0.31165 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 O   
+24745 C CB  . VAL B-3 402 ? 1.79714 1.64568 1.43453 0.00004  0.01520  -0.30227 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 CB  
+24746 C CG1 . VAL B-3 402 ? 1.87406 1.70301 1.49150 -0.00442 0.03123  -0.29578 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 CG1 
+24747 C CG2 . VAL B-3 402 ? 1.68863 1.56382 1.37898 -0.00381 0.02385  -0.30308 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 CG2 
+24748 N N   . MET B-3 403 ? 1.85860 1.65629 1.39019 0.01115  -0.02228 -0.31226 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 N   
+24749 C CA  . MET B-3 403 ? 1.81525 1.58150 1.29322 0.01466  -0.03450 -0.31064 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 CA  
+24750 C C   . MET B-3 403 ? 1.89783 1.63320 1.32957 0.01085  -0.03341 -0.31956 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 C   
+24751 O O   . MET B-3 403 ? 1.85985 1.56120 1.24145 0.00811  -0.03253 -0.31691 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 O   
+24752 C CB  . MET B-3 403 ? 1.56439 1.34282 1.04645 0.02586  -0.06182 -0.31068 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 CB  
+24753 C CG  . MET B-3 403 ? 1.73882 1.54117 1.25389 0.02994  -0.06478 -0.30145 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 CG  
+24754 S SD  . MET B-3 403 ? 1.95126 1.72438 1.42868 0.03032  -0.06381 -0.29026 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 SD  
+24755 C CE  . MET B-3 403 ? 1.60480 1.34624 1.02732 0.03832  -0.09132 -0.29580 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 CE  
+24756 N N   . MET B-3 404 ? 1.82131 1.56691 1.26763 0.01000  -0.03369 -0.33003 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 N   
+24757 C CA  . MET B-3 404 ? 1.93351 1.65116 1.33594 0.00733  -0.03548 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 CA  
+24758 C C   . MET B-3 404 ? 1.99582 1.69023 1.37280 -0.00407 -0.00974 -0.34062 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 C   
+24759 O O   . MET B-3 404 ? 2.28853 1.94800 1.60991 -0.00779 -0.00972 -0.34189 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 O   
+24760 C CB  . MET B-3 404 ? 1.95888 1.69561 1.38777 0.00928  -0.04211 -0.35115 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 CB  
+24761 C CG  . MET B-3 404 ? 1.96964 1.73725 1.43546 0.01825  -0.06289 -0.35123 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 CG  
+24762 S SD  . MET B-3 404 ? 1.90747 1.66044 1.33695 0.02960  -0.09434 -0.35169 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 SD  
+24763 C CE  . MET B-3 404 ? 1.74735 1.49588 1.16473 0.03234  -0.10955 -0.36737 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 CE  
+24764 N N   . THR B-3 405 ? 1.73553 1.61407 1.61258 -0.12548 0.13842  -0.44127 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 N   
+24765 C CA  . THR B-3 405 ? 1.75219 1.60918 1.61919 -0.12290 0.15257  -0.44017 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 CA  
+24766 C C   . THR B-3 405 ? 1.74561 1.58783 1.61726 -0.12107 0.16692  -0.42431 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 C   
+24767 O O   . THR B-3 405 ? 1.91854 1.76691 1.81019 -0.12526 0.16634  -0.41484 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 O   
+24768 C CB  . THR B-3 405 ? 1.89096 1.74561 1.77856 -0.13477 0.15375  -0.44938 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 CB  
+24769 O OG1 . THR B-3 405 ? 2.04833 1.88242 1.92863 -0.13244 0.16814  -0.44731 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 OG1 
+24770 C CG2 . THR B-3 405 ? 1.82491 1.68736 1.74864 -0.14818 0.15202  -0.44462 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 CG2 
+24771 N N   . ASN B-3 406 ? 1.81668 1.63975 1.66992 -0.11455 0.18001  -0.42206 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 N   
+24772 C CA  . ASN B-3 406 ? 2.00963 1.81689 1.86825 -0.11373 0.19576  -0.40910 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 CA  
+24773 C C   . ASN B-3 406 ? 1.91448 1.71368 1.79845 -0.12415 0.20452  -0.41066 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 C   
+24774 O O   . ASN B-3 406 ? 1.87932 1.66377 1.76595 -0.12314 0.21904  -0.40308 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 O   
+24775 C CB  . ASN B-3 406 ? 2.07178 1.86231 1.89578 -0.10083 0.20637  -0.40527 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 CB  
+24776 C CG  . ASN B-3 406 ? 2.18855 1.97326 1.99198 -0.09694 0.20683  -0.41765 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 CG  
+24777 O OD1 . ASN B-3 406 ? 2.11822 1.90998 1.93509 -0.10458 0.20012  -0.42919 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 OD1 
+24778 N ND2 . ASN B-3 406 ? 2.27614 2.04746 2.04656 -0.08476 0.21488  -0.41526 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 ND2 
+24779 N N   . GLU B-3 407 ? 1.84455 1.65285 1.74702 -0.13404 0.19603  -0.42073 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 N   
+24780 C CA  . GLU B-3 407 ? 1.86116 1.66077 1.78535 -0.14327 0.20318  -0.42359 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 CA  
+24781 C C   . GLU B-3 407 ? 1.99729 1.79585 1.94974 -0.14923 0.20902  -0.41275 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 C   
+24782 O O   . GLU B-3 407 ? 1.86484 1.65019 1.82741 -0.15128 0.22111  -0.41006 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 O   
+24783 C CB  . GLU B-3 407 ? 1.83640 1.64548 1.77220 -0.15226 0.19180  -0.43692 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 CB  
+24784 C CG  . GLU B-3 407 ? 1.83419 1.63430 1.79247 -0.16210 0.19721  -0.44065 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 CG  
+24785 C CD  . GLU B-3 407 ? 1.80730 1.61616 1.77730 -0.17152 0.18564  -0.45322 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 CD  
+24786 O OE1 . GLU B-3 407 ? 1.72243 1.54541 1.68374 -0.17050 0.17370  -0.45976 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 OE1 
+24787 O OE2 . GLU B-3 407 ? 1.85039 1.65176 1.83833 -0.17987 0.18847  -0.45699 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 OE2 
+24788 N N   . PHE B-3 408 ? 2.00870 1.82180 1.97435 -0.15150 0.20035  -0.40709 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 N   
+24789 C CA  . PHE B-3 408 ? 1.78187 1.59650 1.77545 -0.15655 0.20396  -0.39749 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CA  
+24790 C C   . PHE B-3 408 ? 1.84939 1.66155 1.83708 -0.14835 0.21003  -0.38463 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 C   
+24791 O O   . PHE B-3 408 ? 2.08754 1.90712 2.09617 -0.15072 0.20836  -0.37668 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 O   
+24792 C CB  . PHE B-3 408 ? 1.82176 1.65464 1.83718 -0.16521 0.19060  -0.39959 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CB  
+24793 C CG  . PHE B-3 408 ? 1.71077 1.54695 1.73139 -0.17374 0.18351  -0.41240 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CG  
+24794 C CD1 . PHE B-3 408 ? 1.67400 1.50092 1.71368 -0.18201 0.18851  -0.41561 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CD1 
+24795 C CD2 . PHE B-3 408 ? 1.64417 1.49252 1.65084 -0.17325 0.17159  -0.42181 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CD2 
+24796 C CE1 . PHE B-3 408 ? 1.73372 1.56234 1.77816 -0.19008 0.18199  -0.42728 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CE1 
+24797 C CE2 . PHE B-3 408 ? 1.64930 1.50064 1.66214 -0.18151 0.16519  -0.43409 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CE2 
+24798 C CZ  . PHE B-3 408 ? 1.64277 1.48369 1.67441 -0.19018 0.17050  -0.43648 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CZ  
+24799 N N   . ASP B-3 409 ? 1.80293 1.60434 1.76240 -0.13853 0.21714  -0.38238 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 N   
+24800 C CA  . ASP B-3 409 ? 1.86221 1.66015 1.81376 -0.13058 0.22254  -0.37021 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 CA  
+24801 C C   . ASP B-3 409 ? 1.95650 1.74419 1.92948 -0.13289 0.23619  -0.36180 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 C   
+24802 O O   . ASP B-3 409 ? 2.07815 1.87061 2.06453 -0.13167 0.23607  -0.35232 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 O   
+24803 C CB  . ASP B-3 409 ? 1.87818 1.66506 1.79226 -0.11942 0.22761  -0.36991 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 CB  
+24804 C CG  . ASP B-3 409 ? 1.87149 1.67061 1.76341 -0.11390 0.21286  -0.37566 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 CG  
+24805 O OD1 . ASP B-3 409 ? 1.81769 1.63449 1.72430 -0.11991 0.19903  -0.38113 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 OD1 
+24806 O OD2 . ASP B-3 409 ? 1.84921 1.64030 1.70876 -0.10329 0.21526  -0.37498 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 OD2 
+24807 N N   . ILE B-3 410 ? 2.03207 1.80632 2.00910 -0.13580 0.24770  -0.36585 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 N   
+24808 C CA  . ILE B-3 410 ? 2.11510 1.87945 2.11159 -0.13721 0.26139  -0.35939 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 CA  
+24809 C C   . ILE B-3 410 ? 2.00596 1.78011 2.03800 -0.14495 0.25637  -0.35811 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 C   
+24810 O O   . ILE B-3 410 ? 2.11454 1.88518 2.16558 -0.14480 0.26454  -0.35132 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 O   
+24811 C CB  . ILE B-3 410 ? 2.03752 1.78572 2.02761 -0.13769 0.27474  -0.36532 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 CB  
+24812 C CG1 . ILE B-3 410 ? 2.00882 1.75973 2.00597 -0.14496 0.26785  -0.37758 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 CG1 
+24813 C CG2 . ILE B-3 410 ? 1.94667 1.68396 1.90130 -0.12872 0.28202  -0.36446 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 CG2 
+24814 C CD1 . ILE B-3 410 ? 1.94145 1.68960 1.96921 -0.15245 0.27206  -0.37965 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 CD1 
+24815 N N   . ALA B-3 411 ? 1.88798 1.67426 1.92964 -0.15155 0.24335  -0.36473 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-3 N   
+24816 C CA  . ALA B-3 411 ? 1.90347 1.69958 1.97674 -0.15822 0.23789  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-3 CA  
+24817 C C   . ALA B-3 411 ? 1.77646 1.58466 1.85779 -0.15453 0.23253  -0.35243 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-3 C   
+24818 O O   . ALA B-3 411 ? 1.79046 1.60296 1.89798 -0.15674 0.23323  -0.34743 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-3 O   
+24819 C CB  . ALA B-3 411 ? 1.68903 1.49488 1.76860 -0.16640 0.22554  -0.37174 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-3 CB  
+24820 N N   . PHE B-3 412 ? 1.80842 1.62223 1.86729 -0.14818 0.22672  -0.34969 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 N   
+24821 C CA  . PHE B-3 412 ? 1.88175 1.70577 1.94440 -0.14323 0.22167  -0.34010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CA  
+24822 C C   . PHE B-3 412 ? 2.02735 1.83842 2.07429 -0.13432 0.23300  -0.33182 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 C   
+24823 O O   . PHE B-3 412 ? 2.04360 1.86091 2.08616 -0.12855 0.22856  -0.32421 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 O   
+24824 C CB  . PHE B-3 412 ? 1.80409 1.64521 1.85384 -0.14217 0.20541  -0.34302 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CB  
+24825 C CG  . PHE B-3 412 ? 1.79754 1.65193 1.86207 -0.15158 0.19445  -0.35133 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CG  
+24826 C CD1 . PHE B-3 412 ? 1.79807 1.66500 1.89157 -0.15727 0.18884  -0.34818 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CD1 
+24827 C CD2 . PHE B-3 412 ? 1.78931 1.64348 1.83868 -0.15456 0.18991  -0.36239 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CD2 
+24828 C CE1 . PHE B-3 412 ? 1.73649 1.61445 1.84290 -0.16640 0.17970  -0.35528 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CE1 
+24829 C CE2 . PHE B-3 412 ? 1.78826 1.65383 1.85184 -0.16393 0.18040  -0.37010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CE2 
+24830 C CZ  . PHE B-3 412 ? 1.78668 1.66366 1.87843 -0.17016 0.17567  -0.36623 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CZ  
+24831 N N   . ASP B-3 413 ? 2.05877 1.85181 2.09691 -0.13315 0.24756  -0.33328 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 N   
+24832 C CA  . ASP B-3 413 ? 2.12404 1.90312 2.14709 -0.12553 0.26018  -0.32544 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 CA  
+24833 C C   . ASP B-3 413 ? 2.23283 2.01209 2.28243 -0.12529 0.26641  -0.31665 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 C   
+24834 O O   . ASP B-3 413 ? 2.13007 1.91244 2.20888 -0.13100 0.26804  -0.31849 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 O   
+24835 C CB  . ASP B-3 413 ? 1.97140 1.73234 1.97989 -0.12513 0.27465  -0.33014 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 CB  
+24836 C CG  . ASP B-3 413 ? 2.20526 1.95066 2.19477 -0.11754 0.28874  -0.32219 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 CG  
+24837 O OD1 . ASP B-3 413 ? 2.03772 1.78535 2.01918 -0.11170 0.28573  -0.31362 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 OD1 
+24838 O OD2 . ASP B-3 413 ? 2.43112 2.16176 2.41360 -0.11746 0.30302  -0.32460 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 OD2 
+24839 N N   . THR B-3 414 ? 2.35170 2.12710 2.39062 -0.11807 0.26970  -0.30735 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 N   
+24840 C CA  . THR B-3 414 ? 2.27632 2.05154 2.33988 -0.11701 0.27586  -0.29919 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 CA  
+24841 C C   . THR B-3 414 ? 2.32998 2.08885 2.40321 -0.11847 0.29478  -0.29951 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 C   
+24842 O O   . THR B-3 414 ? 2.08912 1.84953 2.19161 -0.12010 0.29987  -0.29700 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 O   
+24843 C CB  . THR B-3 414 ? 2.12145 1.89638 2.17002 -0.10884 0.27351  -0.28941 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 CB  
+24844 O OG1 . THR B-3 414 ? 2.07047 1.82727 2.08664 -0.10330 0.28455  -0.28721 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 OG1 
+24845 C CG2 . THR B-3 414 ? 2.02787 1.82063 2.06765 -0.10696 0.25410  -0.29010 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 CG2 
+24846 N N   . ASN B-3 415 ? 2.46903 2.21307 2.51857 -0.11750 0.30518  -0.30319 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 N   
+24847 C CA  . ASN B-3 415 ? 2.44361 2.17266 2.50058 -0.11887 0.32368  -0.30431 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 CA  
+24848 C C   . ASN B-3 415 ? 2.51011 2.24320 2.59625 -0.12609 0.32420  -0.31260 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 C   
+24849 O O   . ASN B-3 415 ? 2.57680 2.32023 2.66907 -0.13049 0.31184  -0.31882 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 O   
+24850 C CB  . ASN B-3 415 ? 2.37725 2.09094 2.40042 -0.11592 0.33361  -0.30697 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 CB  
+24851 C CG  . ASN B-3 415 ? 2.40924 2.11623 2.40059 -0.10771 0.33413  -0.29866 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 CG  
+24852 O OD1 . ASN B-3 415 ? 2.39249 2.09866 2.35370 -0.10394 0.32770  -0.30137 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 OD1 
+24853 N ND2 . ASN B-3 415 ? 2.58434 2.28611 2.58208 -0.10443 0.34156  -0.28889 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 ND2 
+24854 N N   . GLU B-3 416 ? 2.46271 2.18700 2.56680 -0.12716 0.33893  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 N   
+24855 C CA  . GLU B-3 416 ? 2.48158 2.20775 2.61361 -0.13262 0.34094  -0.32083 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 CA  
+24856 C C   . GLU B-3 416 ? 2.45886 2.17017 2.58377 -0.13380 0.35680  -0.32741 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 C   
+24857 O O   . GLU B-3 416 ? 2.45716 2.15712 2.57138 -0.13059 0.37118  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 O   
+24858 C CB  . GLU B-3 416 ? 2.29283 2.02549 2.45928 -0.13218 0.34231  -0.31676 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 CB  
+24859 C CG  . GLU B-3 416 ? 2.24707 1.98626 2.44263 -0.13673 0.33781  -0.32419 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 CG  
+24860 C CD  . GLU B-3 416 ? 2.39371 2.14531 2.61916 -0.13513 0.33130  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 CD  
+24861 O OE1 . GLU B-3 416 ? 2.41586 2.17120 2.64042 -0.13072 0.33037  -0.31040 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 OE1 
+24862 O OE2 . GLU B-3 416 ? 2.51479 2.27208 2.76396 -0.13774 0.32683  -0.32442 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 OE2 
+24863 N N   . TYR B-3 417 ? 2.52849 2.23973 2.65910 -0.13846 0.35421  -0.33762 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 N   
+24864 C CA  . TYR B-3 417 ? 2.52492 2.22372 2.64812 -0.13965 0.36708  -0.34555 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CA  
+24865 C C   . TYR B-3 417 ? 2.54169 2.24045 2.69625 -0.14317 0.37136  -0.35292 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 C   
+24866 O O   . TYR B-3 417 ? 2.59384 2.30187 2.76958 -0.14586 0.36045  -0.35484 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 O   
+24867 C CB  . TYR B-3 417 ? 2.42522 2.12225 2.52293 -0.14103 0.36019  -0.35274 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CB  
+24868 C CG  . TYR B-3 417 ? 2.55561 2.25374 2.62170 -0.13659 0.35414  -0.34705 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CG  
+24869 C CD1 . TYR B-3 417 ? 2.59797 2.30900 2.66217 -0.13696 0.33711  -0.34459 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CD1 
+24870 C CD2 . TYR B-3 417 ? 2.57016 2.25650 2.60781 -0.13156 0.36555  -0.34446 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CD2 
+24871 C CE1 . TYR B-3 417 ? 2.59963 2.31219 2.63480 -0.13205 0.33091  -0.34056 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CE1 
+24872 C CE2 . TYR B-3 417 ? 2.61842 2.30492 2.62562 -0.12621 0.35965  -0.33968 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CE2 
+24873 C CZ  . TYR B-3 417 ? 2.61848 2.31832 2.62475 -0.12627 0.34198  -0.33816 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CZ  
+24874 O OH  . TYR B-3 417 ? 2.47315 2.17369 2.44898 -0.12016 0.33546  -0.33457 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 OH  
+24875 N N   . LEU B-3 418 ? 2.51026 2.19842 2.66701 -0.14275 0.38755  -0.35732 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 N   
+24876 C CA  . LEU B-3 418 ? 2.42751 2.11502 2.61364 -0.14486 0.39291  -0.36519 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 CA  
+24877 C C   . LEU B-3 418 ? 2.32450 2.01165 2.51137 -0.14883 0.38489  -0.37631 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 C   
+24878 O O   . LEU B-3 418 ? 2.29031 1.98372 2.49855 -0.15104 0.37545  -0.37947 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 O   
+24879 C CB  . LEU B-3 418 ? 2.33589 2.01309 2.52384 -0.14331 0.41296  -0.36740 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 CB  
+24880 C CG  . LEU B-3 418 ? 2.34836 2.02560 2.56887 -0.14408 0.42046  -0.37529 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 CG  
+24881 C CD1 . LEU B-3 418 ? 2.25475 1.94123 2.50365 -0.14224 0.41639  -0.36931 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 CD1 
+24882 C CD2 . LEU B-3 418 ? 2.33032 1.99754 2.54815 -0.14332 0.44056  -0.37916 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 CD2 
+24883 N N   . HIS B-3 419 ? 2.32778 2.00714 2.49097 -0.14943 0.38846  -0.38233 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 N   
+24884 C CA  . HIS B-3 419 ? 2.44776 2.12501 2.60994 -0.15301 0.38181  -0.39364 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 CA  
+24885 C C   . HIS B-3 419 ? 2.47445 2.15698 2.61750 -0.15489 0.36634  -0.39284 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 C   
+24886 O O   . HIS B-3 419 ? 2.42826 2.10931 2.54414 -0.15238 0.36664  -0.38943 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 O   
+24887 C CB  . HIS B-3 419 ? 2.57058 2.23701 2.72035 -0.15224 0.39481  -0.40225 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 CB  
+24888 C CG  . HIS B-3 419 ? 2.61811 2.28042 2.79021 -0.15144 0.40877  -0.40675 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 CG  
+24889 N ND1 . HIS B-3 419 ? 2.51032 2.17036 2.70025 -0.15325 0.40841  -0.41824 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 ND1 
+24890 C CD2 . HIS B-3 419 ? 2.58859 2.24876 2.76867 -0.14891 0.42337  -0.40194 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 CD2 
+24891 C CE1 . HIS B-3 419 ? 2.50342 2.16113 2.71154 -0.15150 0.42197  -0.42100 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 CE1 
+24892 N NE2 . HIS B-3 419 ? 2.55842 2.21635 2.76174 -0.14927 0.43153  -0.41126 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 NE2 
+24893 N N   . LYS B-3 420 ? 2.49567 2.18413 2.65276 -0.15907 0.35309  -0.39636 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 N   
+24894 C CA  . LYS B-3 420 ? 2.43551 2.13044 2.57902 -0.16193 0.33792  -0.39665 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 CA  
+24895 C C   . LYS B-3 420 ? 2.29540 1.98832 2.44840 -0.16733 0.32982  -0.40689 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 C   
+24896 O O   . LYS B-3 420 ? 2.24556 1.93242 2.41583 -0.16817 0.33495  -0.41301 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 O   
+24897 C CB  . LYS B-3 420 ? 2.37217 2.07981 2.52342 -0.16187 0.32764  -0.38663 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 CB  
+24898 C CG  . LYS B-3 420 ? 2.34912 2.05863 2.48773 -0.15638 0.33303  -0.37619 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 CG  
+24899 C CD  . LYS B-3 420 ? 2.24706 1.97009 2.39504 -0.15611 0.32168  -0.36731 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 CD  
+24900 C CE  . LYS B-3 420 ? 2.30768 2.03550 2.48907 -0.15705 0.32157  -0.36529 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 CE  
+24901 N NZ  . LYS B-3 420 ? 2.21395 1.93511 2.40717 -0.15305 0.33676  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 NZ  
+24902 N N   . ILE B-3 421 ? 2.24205 1.93980 2.38315 -0.17081 0.31697  -0.40922 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 N   
+24903 C CA  . ILE B-3 421 ? 2.16239 1.85925 2.31247 -0.17693 0.30697  -0.41737 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 CA  
+24904 C C   . ILE B-3 421 ? 2.19211 1.90145 2.34295 -0.18071 0.29232  -0.41278 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 C   
+24905 O O   . ILE B-3 421 ? 2.17941 1.89524 2.31121 -0.17914 0.28779  -0.40974 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 O   
+24906 C CB  . ILE B-3 421 ? 2.30240 1.99043 2.43458 -0.17808 0.30738  -0.42869 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 CB  
+24907 C CG1 . ILE B-3 421 ? 2.40515 2.08176 2.53820 -0.17457 0.32187  -0.43421 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 CG1 
+24908 C CG2 . ILE B-3 421 ? 2.25442 1.94164 2.39426 -0.18500 0.29543  -0.43645 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 CG2 
+24909 C CD1 . ILE B-3 421 ? 2.38875 2.05932 2.49524 -0.17168 0.32683  -0.44044 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 CD1 
+24910 N N   . PHE B-3 422 ? 2.30066 2.01359 2.47299 -0.18523 0.28509  -0.41242 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 N   
+24911 C CA  . PHE B-3 422 ? 2.33257 2.05846 2.50819 -0.18937 0.27179  -0.40803 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CA  
+24912 C C   . PHE B-3 422 ? 2.22304 1.94640 2.40859 -0.19700 0.26299  -0.41498 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 C   
+24913 O O   . PHE B-3 422 ? 2.20729 1.91958 2.40393 -0.19816 0.26690  -0.42069 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 O   
+24914 C CB  . PHE B-3 422 ? 2.24057 1.97692 2.43326 -0.18666 0.27110  -0.39697 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CB  
+24915 C CG  . PHE B-3 422 ? 2.41855 2.15130 2.63771 -0.18659 0.27433  -0.39652 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CG  
+24916 C CD1 . PHE B-3 422 ? 2.47475 2.19780 2.70179 -0.18191 0.28693  -0.39842 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CD1 
+24917 C CD2 . PHE B-3 422 ? 2.46604 2.20591 2.70228 -0.19064 0.26487  -0.39419 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CD2 
+24918 C CE1 . PHE B-3 422 ? 2.61321 2.33369 2.86465 -0.18069 0.28928  -0.39897 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CE1 
+24919 C CE2 . PHE B-3 422 ? 2.57692 2.31347 2.83634 -0.18918 0.26747  -0.39371 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CE2 
+24920 C CZ  . PHE B-3 422 ? 2.70724 2.43413 2.97429 -0.18385 0.27936  -0.39650 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CZ  
+24921 N N   . THR B-3 423 ? 2.19224 1.92561 2.37290 -0.20211 0.25112  -0.41495 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 N   
+24922 C CA  . THR B-3 423 ? 2.06774 1.80005 2.25814 -0.21038 0.24215  -0.42017 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 CA  
+24923 C C   . THR B-3 423 ? 2.10743 1.84528 2.32162 -0.21193 0.23935  -0.41292 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 C   
+24924 O O   . THR B-3 423 ? 2.23211 1.97955 2.45355 -0.20734 0.24081  -0.40369 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 O   
+24925 C CB  . THR B-3 423 ? 2.07684 1.81920 2.25394 -0.21545 0.23101  -0.42343 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 CB  
+24926 O OG1 . THR B-3 423 ? 2.05651 1.79684 2.20987 -0.21107 0.23382  -0.42798 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 OG1 
+24927 C CG2 . THR B-3 423 ? 2.10057 1.83751 2.28370 -0.22460 0.22373  -0.43173 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 CG2 
+24928 N N   . VAL B-3 424 ? 2.00231 1.73329 2.22827 -0.21800 0.23532  -0.41728 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 N   
+24929 C CA  . VAL B-3 424 ? 1.95503 1.69019 2.20244 -0.21938 0.23222  -0.41097 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 CA  
+24930 C C   . VAL B-3 424 ? 1.97154 1.72641 2.22135 -0.22102 0.22392  -0.40259 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 C   
+24931 O O   . VAL B-3 424 ? 2.01020 1.77365 2.27462 -0.21743 0.22389  -0.39410 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 O   
+24932 C CB  . VAL B-3 424 ? 1.98304 1.70653 2.23808 -0.22650 0.22816  -0.41736 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 CB  
+24933 C CG1 . VAL B-3 424 ? 1.94068 1.66985 2.21517 -0.22835 0.22369  -0.41024 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 CG1 
+24934 C CG2 . VAL B-3 424 ? 1.90045 1.60487 2.15580 -0.22320 0.23634  -0.42521 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 CG2 
+24935 N N   . HIS B-3 425 ? 2.01676 1.77991 2.25260 -0.22593 0.21638  -0.40559 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 N   
+24936 C CA  . HIS B-3 425 ? 2.00615 1.78923 2.24261 -0.22717 0.20799  -0.39904 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 CA  
+24937 C C   . HIS B-3 425 ? 2.08274 1.87455 2.30765 -0.21885 0.21078  -0.39340 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 C   
+24938 O O   . HIS B-3 425 ? 2.07061 1.87880 2.29867 -0.21752 0.20490  -0.38638 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 O   
+24939 C CB  . HIS B-3 425 ? 1.91969 1.70920 2.14728 -0.23591 0.19818  -0.40577 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 CB  
+24940 C CG  . HIS B-3 425 ? 1.99933 1.78194 2.23902 -0.24528 0.19435  -0.40989 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 CG  
+24941 N ND1 . HIS B-3 425 ? 2.08470 1.84846 2.32215 -0.24836 0.19778  -0.41848 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 ND1 
+24942 C CD2 . HIS B-3 425 ? 1.91500 1.70636 2.16852 -0.25217 0.18758  -0.40646 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 CD2 
+24943 C CE1 . HIS B-3 425 ? 2.10904 1.86899 2.35793 -0.25677 0.19329  -0.41993 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 CE1 
+24944 N NE2 . HIS B-3 425 ? 1.98912 1.76559 2.24787 -0.25942 0.18748  -0.41254 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 NE2 
+24945 N N   . SER B-3 426 ? 2.10046 1.88147 2.31156 -0.21316 0.21963  -0.39627 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-3 N   
+24946 C CA  . SER B-3 426 ? 2.06405 1.85085 2.26195 -0.20523 0.22315  -0.39062 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-3 CA  
+24947 C C   . SER B-3 426 ? 2.11778 1.91031 2.33200 -0.19960 0.22677  -0.38018 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-3 C   
+24948 O O   . SER B-3 426 ? 2.34724 2.15313 2.55877 -0.19610 0.22245  -0.37308 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-3 O   
+24949 C CB  . SER B-3 426 ? 2.02611 1.79860 2.20647 -0.20058 0.23333  -0.39572 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-3 CB  
+24950 O OG  . SER B-3 426 ? 2.09178 1.86311 2.25267 -0.20345 0.22852  -0.40438 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-3 OG  
+24951 N N   . ALA B-3 427 ? 1.88223 1.66502 2.11370 -0.19810 0.23424  -0.37980 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-3 N   
+24952 C CA  . ALA B-3 427 ? 2.19327 1.98166 2.44286 -0.19242 0.23745  -0.37108 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-3 CA  
+24953 C C   . ALA B-3 427 ? 2.22264 2.01357 2.49562 -0.19561 0.23293  -0.36992 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-3 C   
+24954 O O   . ALA B-3 427 ? 2.24469 2.02803 2.53381 -0.19203 0.23955  -0.36984 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-3 O   
+24955 C CB  . ALA B-3 427 ? 2.36100 2.13722 2.61190 -0.18574 0.25127  -0.37123 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-3 CB  
+24956 N N   . LYS B-3 428 ? 2.18269 1.98426 2.45732 -0.20212 0.22183  -0.36946 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 N   
+24957 C CA  . LYS B-3 428 ? 2.02900 1.83531 2.32479 -0.20447 0.21709  -0.36624 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 CA  
+24958 C C   . LYS B-3 428 ? 1.97049 1.78765 2.28239 -0.19672 0.21795  -0.35690 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 C   
+24959 O O   . LYS B-3 428 ? 2.02516 1.84154 2.35659 -0.19474 0.21846  -0.35465 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 O   
+24960 C CB  . LYS B-3 428 ? 1.96981 1.78763 2.26316 -0.21322 0.20548  -0.36695 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 CB  
+24961 C CG  . LYS B-3 428 ? 2.07540 1.90047 2.38881 -0.21587 0.20004  -0.36227 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 CG  
+24962 C CD  . LYS B-3 428 ? 1.94421 1.78350 2.25460 -0.22469 0.18912  -0.36256 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 CD  
+24963 C CE  . LYS B-3 428 ? 1.93350 1.79116 2.23281 -0.22230 0.18338  -0.35932 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 CE  
+24964 N NZ  . LYS B-3 428 ? 1.81473 1.68415 2.12457 -0.21332 0.18362  -0.34977 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 NZ  
+24965 N N   . GLY B-3 429 ? 1.89053 1.71708 2.19416 -0.19160 0.21809  -0.35169 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-3 N   
+24966 C CA  . GLY B-3 429 ? 2.05842 1.89599 2.37662 -0.18412 0.21809  -0.34298 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-3 CA  
+24967 C C   . GLY B-3 429 ? 1.99563 1.82277 2.32102 -0.17629 0.23017  -0.34226 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-3 C   
+24968 O O   . GLY B-3 429 ? 2.02576 1.85097 2.37206 -0.17247 0.23332  -0.34134 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-3 O   
+24969 N N   . LEU B-3 430 ? 2.07018 1.89061 2.37850 -0.17358 0.23726  -0.34304 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 N   
+24970 C CA  . LEU B-3 430 ? 2.12305 1.93529 2.43820 -0.16648 0.24931  -0.34169 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 CA  
+24971 C C   . LEU B-3 430 ? 2.00230 1.79864 2.32679 -0.16692 0.25836  -0.34967 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 C   
+24972 O O   . LEU B-3 430 ? 1.70752 1.49514 2.02476 -0.17269 0.25713  -0.35698 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 O   
+24973 C CB  . LEU B-3 430 ? 2.03453 1.84226 2.32681 -0.16386 0.25535  -0.34025 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 CB  
+24974 C CG  . LEU B-3 430 ? 1.80661 1.60280 2.07403 -0.16795 0.25857  -0.34758 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 CG  
+24975 C CD1 . LEU B-3 430 ? 2.10935 1.89544 2.36216 -0.16290 0.27086  -0.34651 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 CD1 
+24976 C CD2 . LEU B-3 430 ? 1.69074 1.49688 1.94047 -0.17234 0.24646  -0.34782 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 CD2 
+24977 N N   . GLU B-3 431 ? 2.19778 1.99064 2.53903 -0.16045 0.26724  -0.34882 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 N   
+24978 C CA  . GLU B-3 431 ? 2.10316 1.88284 2.45670 -0.15909 0.27577  -0.35671 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 CA  
+24979 C C   . GLU B-3 431 ? 2.06746 1.83577 2.41273 -0.15627 0.28977  -0.36022 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 C   
+24980 O O   . GLU B-3 431 ? 2.04446 1.81611 2.38387 -0.15285 0.29435  -0.35437 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 O   
+24981 C CB  . GLU B-3 431 ? 1.98334 1.76890 2.36557 -0.15323 0.27495  -0.35466 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 CB  
+24982 C CG  . GLU B-3 431 ? 1.82333 1.61998 2.21655 -0.14637 0.27670  -0.34655 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 CG  
+24983 C CD  . GLU B-3 431 ? 1.94815 1.75612 2.36753 -0.14108 0.27057  -0.34297 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 CD  
+24984 O OE1 . GLU B-3 431 ? 1.82389 1.63041 2.25162 -0.14269 0.26534  -0.34632 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 OE1 
+24985 O OE2 . GLU B-3 431 ? 2.17385 1.99177 2.60501 -0.13495 0.27091  -0.33678 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 OE2 
+24986 N N   . PHE B-3 432 ? 2.14704 1.90155 2.49154 -0.15766 0.29666  -0.36989 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 N   
+24987 C CA  . PHE B-3 432 ? 2.18839 1.93174 2.52458 -0.15576 0.31044  -0.37470 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CA  
+24988 C C   . PHE B-3 432 ? 2.26318 2.00027 2.62207 -0.15108 0.31947  -0.38135 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 C   
+24989 O O   . PHE B-3 432 ? 2.33446 2.07275 2.71165 -0.14968 0.31442  -0.38412 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 O   
+24990 C CB  . PHE B-3 432 ? 2.16364 1.89657 2.47588 -0.16113 0.31114  -0.38189 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CB  
+24991 C CG  . PHE B-3 432 ? 2.20646 1.94483 2.49437 -0.16441 0.30432  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CG  
+24992 C CD1 . PHE B-3 432 ? 2.13182 1.87792 2.41605 -0.16938 0.29061  -0.37549 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CD1 
+24993 C CD2 . PHE B-3 432 ? 2.29074 2.02648 2.55925 -0.16223 0.31181  -0.37408 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CD2 
+24994 C CE1 . PHE B-3 432 ? 2.23750 1.98973 2.50013 -0.17184 0.28393  -0.37235 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CE1 
+24995 C CE2 . PHE B-3 432 ? 2.34418 2.08480 2.58932 -0.16394 0.30502  -0.37032 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CE2 
+24996 C CZ  . PHE B-3 432 ? 2.24850 1.99797 2.49120 -0.16861 0.29076  -0.36998 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CZ  
+24997 N N   . ASN B-3 433 ? 2.22536 1.95563 2.58245 -0.14837 0.33321  -0.38432 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 N   
+24998 C CA  . ASN B-3 433 ? 2.25712 1.98332 2.63718 -0.14334 0.34278  -0.39121 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 CA  
+24999 C C   . ASN B-3 433 ? 2.23582 1.95055 2.61628 -0.14493 0.34402  -0.40375 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 C   
+25000 O O   . ASN B-3 433 ? 2.21934 1.93349 2.61896 -0.14199 0.34063  -0.40879 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 O   
+25001 C CB  . ASN B-3 433 ? 2.27427 1.99760 2.65290 -0.14062 0.35775  -0.39022 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 CB  
+25002 C CG  . ASN B-3 433 ? 2.35531 2.08048 2.76331 -0.13446 0.36605  -0.39424 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 CG  
+25003 O OD1 . ASN B-3 433 ? 2.40721 2.12946 2.83158 -0.13217 0.36563  -0.40348 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 OD1 
+25004 N ND2 . ASN B-3 433 ? 2.21281 1.94259 2.62770 -0.13138 0.37340  -0.38774 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 ND2 
+25005 N N   . GLN B-3 434 ? 2.28577 1.99095 2.64453 -0.14888 0.34857  -0.40918 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 N   
+25006 C CA  . GLN B-3 434 ? 2.24117 1.93491 2.59754 -0.15048 0.34929  -0.42149 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 CA  
+25007 C C   . GLN B-3 434 ? 2.17216 1.86168 2.50359 -0.15709 0.34113  -0.42234 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 C   
+25008 O O   . GLN B-3 434 ? 2.16892 1.86011 2.47962 -0.15941 0.34229  -0.41759 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 O   
+25009 C CB  . GLN B-3 434 ? 2.28668 1.97245 2.64390 -0.14789 0.36460  -0.43051 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 CB  
+25010 C CG  . GLN B-3 434 ? 2.43241 2.12146 2.81715 -0.14140 0.37323  -0.43319 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 CG  
+25011 C CD  . GLN B-3 434 ? 2.57229 2.26904 2.96062 -0.13934 0.38080  -0.42344 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 CD  
+25012 O OE1 . GLN B-3 434 ? 2.62078 2.31862 2.98833 -0.14232 0.38131  -0.41527 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 OE1 
+25013 N NE2 . GLN B-3 434 ? 2.55021 2.25192 2.96484 -0.13374 0.38654  -0.42468 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 NE2 
+25014 N N   . VAL B-3 435 ? 2.06574 1.74919 2.39908 -0.15970 0.33294  -0.42885 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 N   
+25015 C CA  . VAL B-3 435 ? 2.05455 1.73450 2.36820 -0.16641 0.32351  -0.43030 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 CA  
+25016 C C   . VAL B-3 435 ? 2.01235 1.67827 2.32296 -0.16764 0.32426  -0.44337 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 C   
+25017 O O   . VAL B-3 435 ? 2.04084 1.70115 2.36836 -0.16403 0.32571  -0.44967 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 O   
+25018 C CB  . VAL B-3 435 ? 2.14264 1.83063 2.46155 -0.16987 0.30974  -0.42298 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 CB  
+25019 C CG1 . VAL B-3 435 ? 2.20128 1.88497 2.50264 -0.17739 0.30034  -0.42627 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 CG1 
+25020 C CG2 . VAL B-3 435 ? 2.20092 1.90361 2.52081 -0.16854 0.30781  -0.41058 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 CG2 
+25021 N N   . ILE B-3 436 ? 2.03061 1.69094 2.31938 -0.17201 0.32278  -0.44797 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 N   
+25022 C CA  . ILE B-3 436 ? 2.13583 1.78302 2.41884 -0.17394 0.32118  -0.46028 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 CA  
+25023 C C   . ILE B-3 436 ? 2.21920 1.86524 2.48970 -0.18121 0.30828  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 C   
+25024 O O   . ILE B-3 436 ? 2.24975 1.90311 2.50507 -0.18446 0.30470  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 O   
+25025 C CB  . ILE B-3 436 ? 1.96975 1.61086 2.23863 -0.17205 0.33190  -0.46827 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 CB  
+25026 C CG1 . ILE B-3 436 ? 1.98213 1.62499 2.26451 -0.16567 0.34575  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 CG1 
+25027 C CG2 . ILE B-3 436 ? 1.91546 1.54346 2.17856 -0.17367 0.32899  -0.48155 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 CG2 
+25028 C CD1 . ILE B-3 436 ? 2.08009 1.71668 2.35076 -0.16380 0.35732  -0.47789 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 CD1 
+25029 N N   . ILE B-3 437 ? 2.33191 1.96842 2.60866 -0.18357 0.30138  -0.46610 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 N   
+25030 C CA  . ILE B-3 437 ? 2.36737 2.00112 2.63464 -0.19122 0.28958  -0.46688 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 CA  
+25031 C C   . ILE B-3 437 ? 2.38578 2.00345 2.64626 -0.19267 0.28838  -0.48009 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 C   
+25032 O O   . ILE B-3 437 ? 2.48429 2.09373 2.74899 -0.18741 0.29585  -0.48834 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 O   
+25033 C CB  . ILE B-3 437 ? 2.30963 1.94729 2.59115 -0.19393 0.28061  -0.45960 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 CB  
+25034 C CG1 . ILE B-3 437 ? 2.32230 1.94718 2.61831 -0.19083 0.28036  -0.46571 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 CG1 
+25035 C CG2 . ILE B-3 437 ? 2.17475 1.82805 2.46661 -0.19056 0.28242  -0.44762 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 CG2 
+25036 C CD1 . ILE B-3 437 ? 2.09801 1.72519 2.40683 -0.19287 0.27213  -0.45864 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 CD1 
+25037 N N   . THR B-3 438 ? 2.19738 1.81101 2.44778 -0.19993 0.27859  -0.48262 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 N   
+25038 C CA  . THR B-3 438 ? 2.32505 1.92296 2.56888 -0.20223 0.27521  -0.49479 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 CA  
+25039 C C   . THR B-3 438 ? 2.36995 1.96030 2.62083 -0.20817 0.26485  -0.49407 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 C   
+25040 O O   . THR B-3 438 ? 2.28063 1.88011 2.53461 -0.21325 0.25852  -0.48506 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 O   
+25041 C CB  . THR B-3 438 ? 2.32198 1.92028 2.54485 -0.20547 0.27357  -0.50054 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 CB  
+25042 O OG1 . THR B-3 438 ? 2.41457 2.02410 2.63084 -0.21155 0.26593  -0.49325 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 OG1 
+25043 C CG2 . THR B-3 438 ? 2.22822 1.83111 2.44237 -0.19904 0.28498  -0.50211 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 CG2 
+25044 N N   . ALA B-3 439 ? 2.48374 2.05689 2.73644 -0.20748 0.26323  -0.50388 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-3 N   
+25045 C CA  . ALA B-3 439 ? 2.43922 2.00167 2.69862 -0.21218 0.25475  -0.50332 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-3 CA  
+25046 C C   . ALA B-3 439 ? 2.55283 2.11194 2.80099 -0.22243 0.24527  -0.50540 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-3 C   
+25047 O O   . ALA B-3 439 ? 2.47648 2.03449 2.72997 -0.22875 0.23831  -0.49988 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-3 O   
+25048 C CB  . ALA B-3 439 ? 2.56030 2.10405 2.82483 -0.20676 0.25628  -0.51329 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-3 CB  
+25049 N N   . SER B-3 440 ? 2.62406 2.18194 2.85723 -0.22415 0.24495  -0.51358 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-3 N   
+25050 C CA  . SER B-3 440 ? 2.54392 2.09779 2.76753 -0.23342 0.23569  -0.51779 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-3 CA  
+25051 C C   . SER B-3 440 ? 2.45557 2.02554 2.67970 -0.24050 0.23024  -0.50797 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-3 C   
+25052 O O   . SER B-3 440 ? 2.37522 1.94293 2.59551 -0.24932 0.22201  -0.51044 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-3 O   
+25053 C CB  . SER B-3 440 ? 2.53612 2.08817 2.74355 -0.23222 0.23665  -0.52863 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-3 CB  
+25054 O OG  . SER B-3 440 ? 2.42431 1.99269 2.62423 -0.22822 0.24249  -0.52435 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-3 OG  
+25055 N N   . ASP B-3 441 ? 2.57874 2.16508 2.80800 -0.23683 0.23450  -0.49752 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 N   
+25056 C CA  . ASP B-3 441 ? 2.45143 2.05475 2.68037 -0.24254 0.22917  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 CA  
+25057 C C   . ASP B-3 441 ? 2.35111 1.95341 2.59289 -0.24901 0.22295  -0.48227 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 C   
+25058 O O   . ASP B-3 441 ? 2.40566 2.01641 2.64600 -0.25734 0.21577  -0.47975 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 O   
+25059 C CB  . ASP B-3 441 ? 2.29682 1.91693 2.52655 -0.23589 0.23550  -0.47985 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 CB  
+25060 C CG  . ASP B-3 441 ? 2.29423 1.91654 2.50894 -0.23031 0.24189  -0.48496 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 CG  
+25061 O OD1 . ASP B-3 441 ? 2.25699 1.87732 2.45755 -0.23353 0.23803  -0.49279 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 OD1 
+25062 O OD2 . ASP B-3 441 ? 2.36862 1.99465 2.58578 -0.22259 0.25096  -0.48130 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 OD2 
+25063 N N   . TYR B-3 442 ? 2.26031 1.85276 2.51448 -0.24505 0.22568  -0.47987 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 N   
+25064 C CA  . TYR B-3 442 ? 2.22814 1.82120 2.49487 -0.24899 0.22142  -0.47162 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CA  
+25065 C C   . TYR B-3 442 ? 2.28133 1.85227 2.54914 -0.25348 0.21753  -0.47769 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 C   
+25066 O O   . TYR B-3 442 ? 2.37781 1.93208 2.64503 -0.24766 0.22094  -0.48509 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 O   
+25067 C CB  . TYR B-3 442 ? 2.32037 1.91995 2.60076 -0.23988 0.22702  -0.46326 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CB  
+25068 C CG  . TYR B-3 442 ? 2.37307 1.99152 2.65230 -0.23442 0.23194  -0.45777 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CG  
+25069 C CD1 . TYR B-3 442 ? 2.39307 2.00945 2.66845 -0.22633 0.24035  -0.46258 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CD1 
+25070 C CD2 . TYR B-3 442 ? 2.27100 1.90896 2.55251 -0.23741 0.22828  -0.44799 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CD2 
+25071 C CE1 . TYR B-3 442 ? 2.27845 1.91018 2.55182 -0.22161 0.24548  -0.45710 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CE1 
+25072 C CE2 . TYR B-3 442 ? 2.19080 1.84431 2.46993 -0.23207 0.23248  -0.44286 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CE2 
+25073 C CZ  . TYR B-3 442 ? 2.14980 1.79936 2.42460 -0.22432 0.24132  -0.44711 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CZ  
+25074 O OH  . TYR B-3 442 ? 2.13181 1.79505 2.40342 -0.21928 0.24611  -0.44151 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 OH  
+25075 N N   . ASN B-3 443 ? 2.22345 1.79412 2.49274 -0.26379 0.21051  -0.47476 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 N   
+25076 C CA  . ASN B-3 443 ? 2.18297 1.73217 2.45383 -0.26906 0.20676  -0.47826 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 CA  
+25077 C C   . ASN B-3 443 ? 2.31089 1.85681 2.59459 -0.26467 0.20838  -0.46920 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 C   
+25078 O O   . ASN B-3 443 ? 2.31370 1.87255 2.60490 -0.26890 0.20593  -0.45918 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 O   
+25079 C CB  . ASN B-3 443 ? 2.03268 1.58314 2.29984 -0.28273 0.19929  -0.47945 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 CB  
+25080 C CG  . ASN B-3 443 ? 2.16462 1.69159 2.43311 -0.28908 0.19585  -0.48215 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 CG  
+25081 O OD1 . ASN B-3 443 ? 2.30287 1.80928 2.57016 -0.28302 0.19808  -0.48717 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 OD1 
+25082 N ND2 . ASN B-3 443 ? 2.18387 1.71339 2.45466 -0.30120 0.19053  -0.47914 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 ND2 
+25083 N N   . VAL B-3 444 ? 2.37186 1.90090 2.65796 -0.25569 0.21219  -0.47336 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 N   
+25084 C CA  . VAL B-3 444 ? 2.34688 1.87366 2.64500 -0.24858 0.21424  -0.46578 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 CA  
+25085 C C   . VAL B-3 444 ? 2.49415 2.00122 2.79313 -0.25349 0.21009  -0.46429 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 C   
+25086 O O   . VAL B-3 444 ? 2.60246 2.11075 2.91085 -0.24988 0.21040  -0.45564 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 O   
+25087 C CB  . VAL B-3 444 ? 2.39393 1.91439 2.69554 -0.23481 0.22078  -0.47135 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 CB  
+25088 C CG1 . VAL B-3 444 ? 2.35965 1.89928 2.66098 -0.23006 0.22615  -0.47147 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 CG1 
+25089 C CG2 . VAL B-3 444 ? 2.53360 2.02921 2.82617 -0.23344 0.22031  -0.48434 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 CG2 
+25090 N N   . HIS B-3 445 ? 2.52115 2.00960 2.81029 -0.26130 0.20628  -0.47240 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 N   
+25091 C CA  . HIS B-3 445 ? 2.62652 2.09253 2.91498 -0.26558 0.20306  -0.47132 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 CA  
+25092 C C   . HIS B-3 445 ? 2.61098 2.08708 2.90468 -0.27641 0.19971  -0.46033 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 C   
+25093 O O   . HIS B-3 445 ? 2.74027 2.20683 3.03857 -0.27579 0.19948  -0.45337 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 O   
+25094 C CB  . HIS B-3 445 ? 2.62604 2.06890 2.90266 -0.27115 0.19971  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 CB  
+25095 C CG  . HIS B-3 445 ? 2.69168 2.11292 2.96418 -0.25998 0.20186  -0.49289 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 CG  
+25096 N ND1 . HIS B-3 445 ? 2.70947 2.13431 2.97858 -0.25181 0.20525  -0.50225 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 ND1 
+25097 C CD2 . HIS B-3 445 ? 2.76919 2.16510 3.04002 -0.25517 0.20111  -0.49480 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 CD2 
+25098 C CE1 . HIS B-3 445 ? 2.73065 2.13445 2.99715 -0.24270 0.20623  -0.51019 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 CE1 
+25099 N NE2 . HIS B-3 445 ? 2.77794 2.16346 3.04493 -0.24413 0.20345  -0.50598 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 NE2 
+25100 N N   . TYR B-3 446 ? 2.37360 1.86924 2.66637 -0.28595 0.19713  -0.45898 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 N   
+25101 C CA  . TYR B-3 446 ? 2.25544 1.76301 2.55349 -0.29714 0.19375  -0.45006 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CA  
+25102 C C   . TYR B-3 446 ? 2.30259 1.84053 2.60938 -0.29406 0.19474  -0.44026 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 C   
+25103 O O   . TYR B-3 446 ? 2.26497 1.81828 2.57585 -0.30341 0.19153  -0.43404 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 O   
+25104 C CB  . TYR B-3 446 ? 2.28366 1.79022 2.57496 -0.31145 0.18886  -0.45687 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CB  
+25105 C CG  . TYR B-3 446 ? 2.20192 1.67779 2.48655 -0.31711 0.18685  -0.46426 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CG  
+25106 C CD1 . TYR B-3 446 ? 1.91516 1.37722 2.20262 -0.32511 0.18561  -0.45850 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CD1 
+25107 C CD2 . TYR B-3 446 ? 2.33664 1.79679 2.61165 -0.31419 0.18628  -0.47689 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CD2 
+25108 C CE1 . TYR B-3 446 ? 2.10190 1.53400 2.38243 -0.33023 0.18385  -0.46492 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CE1 
+25109 C CE2 . TYR B-3 446 ? 2.41770 1.84911 2.68631 -0.31895 0.18380  -0.48394 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CE2 
+25110 C CZ  . TYR B-3 446 ? 2.40519 1.82198 2.67639 -0.32703 0.18258  -0.47781 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CZ  
+25111 O OH  . TYR B-3 446 ? 2.29438 1.68076 2.55837 -0.33178 0.18017  -0.48454 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 OH  
+25112 N N   . ASN B-3 447 ? 2.47900 2.02600 2.78903 -0.28128 0.19906  -0.43926 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 N   
+25113 C CA  . ASN B-3 447 ? 2.61369 2.18657 2.93315 -0.27606 0.20031  -0.42932 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 CA  
+25114 C C   . ASN B-3 447 ? 2.45874 2.05562 2.77614 -0.28462 0.19661  -0.42732 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 C   
+25115 O O   . ASN B-3 447 ? 2.21479 1.83250 2.54000 -0.28498 0.19512  -0.41799 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 O   
+25116 C CB  . ASN B-3 447 ? 2.59498 2.16817 2.92519 -0.27381 0.20007  -0.41874 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 CB  
+25117 C CG  . ASN B-3 447 ? 2.51789 2.06841 2.84993 -0.26322 0.20341  -0.42080 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 CG  
+25118 O OD1 . ASN B-3 447 ? 2.57682 2.11885 2.90623 -0.25413 0.20700  -0.42846 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 OD1 
+25119 N ND2 . ASN B-3 447 ? 2.34738 1.88811 2.68354 -0.26397 0.20234  -0.41431 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 ND2 
+25120 N N   . ARG B-3 448 ? 2.47676 2.07148 2.78347 -0.29084 0.19463  -0.43660 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 N   
+25121 C CA  . ARG B-3 448 ? 2.56606 2.18357 2.86953 -0.29729 0.19086  -0.43620 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 CA  
+25122 C C   . ARG B-3 448 ? 2.49592 2.13244 2.79923 -0.28726 0.19405  -0.43279 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 C   
+25123 O O   . ARG B-3 448 ? 2.29764 1.95689 2.60409 -0.28856 0.19149  -0.42625 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 O   
+25124 C CB  . ARG B-3 448 ? 2.43714 2.04684 2.72906 -0.30537 0.18761  -0.44798 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 CB  
+25125 C CG  . ARG B-3 448 ? 2.25715 1.84807 2.54907 -0.31674 0.18409  -0.45201 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 CG  
+25126 C CD  . ARG B-3 448 ? 2.14952 1.73998 2.43252 -0.32613 0.17935  -0.46307 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 CD  
+25127 N NE  . ARG B-3 448 ? 2.35771 1.95937 2.63132 -0.31960 0.18015  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 NE  
+25128 C CZ  . ARG B-3 448 ? 1.93184 1.55671 2.20251 -0.32152 0.17711  -0.46879 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 CZ  
+25129 N NH1 . ARG B-3 448 ? 1.62409 1.26532 1.90145 -0.33010 0.17266  -0.46385 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 NH1 
+25130 N NH2 . ARG B-3 448 ? 1.86599 1.49777 2.12617 -0.31429 0.17866  -0.47392 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 NH2 
+25131 N N   . ASP B-3 449 ? 2.40169 2.02899 2.70131 -0.27722 0.19976  -0.43734 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 N   
+25132 C CA  . ASP B-3 449 ? 2.16943 1.81160 2.46773 -0.26795 0.20405  -0.43495 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 CA  
+25133 C C   . ASP B-3 449 ? 2.11227 1.75401 2.42227 -0.25650 0.20966  -0.42884 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 C   
+25134 O O   . ASP B-3 449 ? 2.10621 1.75392 2.41569 -0.24774 0.21514  -0.42880 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 O   
+25135 C CB  . ASP B-3 449 ? 2.26531 1.90007 2.55002 -0.26544 0.20709  -0.44546 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 CB  
+25136 C CG  . ASP B-3 449 ? 2.27654 1.90979 2.55016 -0.27576 0.20116  -0.45335 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 CG  
+25137 O OD1 . ASP B-3 449 ? 2.20714 1.85379 2.48238 -0.28399 0.19519  -0.44982 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 OD1 
+25138 O OD2 . ASP B-3 449 ? 2.30650 1.92594 2.57042 -0.27543 0.20227  -0.46372 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 OD2 
+25139 N N   . THR B-3 450 ? 2.14242 1.77702 2.46301 -0.25614 0.20859  -0.42392 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 N   
+25140 C CA  . THR B-3 450 ? 2.07291 1.70800 2.40573 -0.24440 0.21319  -0.41885 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 CA  
+25141 C C   . THR B-3 450 ? 2.02316 1.68344 2.36375 -0.24001 0.21324  -0.40921 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 C   
+25142 O O   . THR B-3 450 ? 2.02393 1.68861 2.37185 -0.22932 0.21844  -0.40735 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 O   
+25143 C CB  . THR B-3 450 ? 2.04002 1.66172 2.38083 -0.24443 0.21142  -0.41567 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 CB  
+25144 O OG1 . THR B-3 450 ? 2.20941 1.83606 2.54951 -0.25625 0.20527  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 OG1 
+25145 C CG2 . THR B-3 450 ? 2.10790 1.70197 2.44292 -0.24256 0.21352  -0.42568 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 CG2 
+25146 N N   . ASN B-3 451 ? 2.05925 1.73644 2.39882 -0.24804 0.20734  -0.40357 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 N   
+25147 C CA  . ASN B-3 451 ? 1.96367 1.66512 2.30889 -0.24396 0.20637  -0.39505 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 CA  
+25148 C C   . ASN B-3 451 ? 2.05035 1.75815 2.38630 -0.23943 0.21036  -0.39831 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 C   
+25149 O O   . ASN B-3 451 ? 2.08192 1.79965 2.42404 -0.23044 0.21413  -0.39354 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 O   
+25150 C CB  . ASN B-3 451 ? 2.01320 1.73136 2.35854 -0.25386 0.19862  -0.38977 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 CB  
+25151 C CG  . ASN B-3 451 ? 1.81173 1.52689 2.16771 -0.25726 0.19565  -0.38410 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 CG  
+25152 O OD1 . ASN B-3 451 ? 1.80709 1.50364 2.16729 -0.25357 0.19868  -0.38550 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 OD1 
+25153 N ND2 . ASN B-3 451 ? 1.69834 1.43184 2.05808 -0.26393 0.18974  -0.37788 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 ND2 
+25154 N N   . GLU B-3 452 ? 2.09406 1.79588 2.41499 -0.24532 0.20973  -0.40645 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 N   
+25155 C CA  . GLU B-3 452 ? 1.91045 1.61524 2.22039 -0.24041 0.21447  -0.41008 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 CA  
+25156 C C   . GLU B-3 452 ? 1.96534 1.65639 2.27845 -0.23095 0.22348  -0.41416 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 C   
+25157 O O   . GLU B-3 452 ? 1.99477 1.69161 2.30562 -0.22394 0.22937  -0.41307 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 O   
+25158 C CB  . GLU B-3 452 ? 1.91481 1.61562 2.20787 -0.24808 0.21139  -0.41878 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 CB  
+25159 C CG  . GLU B-3 452 ? 2.00740 1.72789 2.29315 -0.25340 0.20468  -0.41605 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 CG  
+25160 C CD  . GLU B-3 452 ? 2.26842 1.99749 2.56269 -0.26239 0.19675  -0.41189 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 CD  
+25161 O OE1 . GLU B-3 452 ? 2.29260 2.01036 2.59687 -0.26509 0.19662  -0.41092 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 OE1 
+25162 O OE2 . GLU B-3 452 ? 2.34019 2.08729 2.63060 -0.26657 0.19074  -0.40985 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 OE2 
+25163 N N   . HIS B-3 453 ? 2.06517 1.73778 2.38327 -0.23053 0.22480  -0.41921 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 N   
+25164 C CA  . HIS B-3 453 ? 2.09834 1.75887 2.42111 -0.22105 0.23295  -0.42416 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 CA  
+25165 C C   . HIS B-3 453 ? 2.04512 1.71517 2.38474 -0.21164 0.23629  -0.41648 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 C   
+25166 O O   . HIS B-3 453 ? 2.05289 1.72370 2.39619 -0.20333 0.24391  -0.41814 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 O   
+25167 C CB  . HIS B-3 453 ? 2.04400 1.68191 2.36664 -0.22245 0.23241  -0.43232 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 CB  
+25168 C CG  . HIS B-3 453 ? 2.09752 1.72378 2.42707 -0.21209 0.23981  -0.43803 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 CG  
+25169 N ND1 . HIS B-3 453 ? 2.15580 1.77823 2.50035 -0.20493 0.24070  -0.43528 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 ND1 
+25170 C CD2 . HIS B-3 453 ? 2.00033 1.61887 2.32416 -0.20729 0.24670  -0.44698 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 CD2 
+25171 C CE1 . HIS B-3 453 ? 2.20348 1.81648 2.55180 -0.19616 0.24755  -0.44297 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 CE1 
+25172 N NE2 . HIS B-3 453 ? 2.11273 1.72341 2.44888 -0.19779 0.25152  -0.45005 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 NE2 
+25173 N N   . TYR B-3 454 ? 2.08403 1.76169 2.43458 -0.21272 0.23087  -0.40839 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 N   
+25174 C CA  . TYR B-3 454 ? 2.02595 1.71445 2.39325 -0.20331 0.23295  -0.40109 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CA  
+25175 C C   . TYR B-3 454 ? 1.99916 1.70628 2.36589 -0.20010 0.23518  -0.39552 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 C   
+25176 O O   . TYR B-3 454 ? 2.06610 1.77738 2.44320 -0.19074 0.24106  -0.39404 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 O   
+25177 C CB  . TYR B-3 454 ? 2.12925 1.82372 2.50656 -0.20551 0.22605  -0.39318 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CB  
+25178 C CG  . TYR B-3 454 ? 2.15185 1.85748 2.54731 -0.19494 0.22722  -0.38617 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CG  
+25179 C CD1 . TYR B-3 454 ? 2.20010 1.89400 2.60701 -0.18554 0.23081  -0.38949 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CD1 
+25180 C CD2 . TYR B-3 454 ? 2.06898 1.79713 2.47017 -0.19368 0.22419  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CD2 
+25181 C CE1 . TYR B-3 454 ? 2.20951 1.91431 2.63393 -0.17510 0.23148  -0.38398 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CE1 
+25182 C CE2 . TYR B-3 454 ? 2.11898 1.85784 2.53754 -0.18360 0.22471  -0.37098 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CE2 
+25183 C CZ  . TYR B-3 454 ? 2.22220 1.94958 2.65275 -0.17431 0.22842  -0.37461 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CZ  
+25184 O OH  . TYR B-3 454 ? 2.14292 1.88164 2.59165 -0.16353 0.22855  -0.36955 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 OH  
+25185 N N   . VAL B-3 455 ? 1.97991 1.69809 2.33459 -0.20751 0.23044  -0.39280 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 N   
+25186 C CA  . VAL B-3 455 ? 1.86210 1.59535 2.21220 -0.20434 0.23247  -0.38825 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 CA  
+25187 C C   . VAL B-3 455 ? 1.84278 1.56640 2.18516 -0.19950 0.24215  -0.39485 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 C   
+25188 O O   . VAL B-3 455 ? 1.93643 1.66644 2.28363 -0.19222 0.24817  -0.39153 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 O   
+25189 C CB  . VAL B-3 455 ? 1.74424 1.48966 2.08075 -0.21288 0.22488  -0.38597 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 CB  
+25190 C CG1 . VAL B-3 455 ? 1.77982 1.53637 2.10645 -0.20907 0.22755  -0.38307 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 CG1 
+25191 C CG2 . VAL B-3 455 ? 1.93888 1.69810 2.28527 -0.21674 0.21616  -0.37835 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 CG2 
+25192 N N   . ALA B-3 456 ? 1.80871 1.51674 2.13935 -0.20353 0.24397  -0.40445 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-3 N   
+25193 C CA  . ALA B-3 456 ? 1.90859 1.60736 2.23097 -0.19933 0.25333  -0.41154 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-3 CA  
+25194 C C   . ALA B-3 456 ? 1.91096 1.60481 2.24939 -0.18984 0.26171  -0.41300 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-3 C   
+25195 O O   . ALA B-3 456 ? 1.85077 1.54631 2.18847 -0.18439 0.27039  -0.41359 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-3 O   
+25196 C CB  . ALA B-3 456 ? 2.04512 1.72785 2.35431 -0.20494 0.25249  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-3 CB  
+25197 N N   . THR B-3 457 ? 2.01087 1.69845 2.36387 -0.18752 0.25945  -0.41392 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 N   
+25198 C CA  . THR B-3 457 ? 1.97037 1.65305 2.33947 -0.17778 0.26670  -0.41722 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 CA  
+25199 C C   . THR B-3 457 ? 2.01663 1.71557 2.40105 -0.17093 0.26852  -0.40827 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 C   
+25200 O O   . THR B-3 457 ? 2.13304 1.83183 2.52799 -0.16310 0.27695  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 O   
+25201 C CB  . THR B-3 457 ? 2.08261 1.75238 2.46061 -0.17636 0.26306  -0.42159 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 CB  
+25202 O OG1 . THR B-3 457 ? 2.15948 1.83679 2.54196 -0.18025 0.25395  -0.41302 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 OG1 
+25203 C CG2 . THR B-3 457 ? 2.12829 1.77967 2.49211 -0.18169 0.26249  -0.43203 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 CG2 
+25204 N N   . THR B-3 458 ? 2.06613 1.77957 2.45269 -0.17374 0.26069  -0.39825 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 N   
+25205 C CA  . THR B-3 458 ? 1.91584 1.64537 2.31732 -0.16705 0.26093  -0.38961 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 CA  
+25206 C C   . THR B-3 458 ? 1.96013 1.69874 2.35382 -0.16601 0.26603  -0.38585 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 C   
+25207 O O   . THR B-3 458 ? 1.94159 1.69162 2.34792 -0.15963 0.26787  -0.37977 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 O   
+25208 C CB  . THR B-3 458 ? 1.86307 1.60560 2.26977 -0.17004 0.25022  -0.38052 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 CB  
+25209 O OG1 . THR B-3 458 ? 1.89948 1.64532 2.28835 -0.18024 0.24395  -0.37892 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 OG1 
+25210 C CG2 . THR B-3 458 ? 1.96262 1.69675 2.38063 -0.16829 0.24660  -0.38246 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 CG2 
+25211 N N   . ARG B-3 459 ? 1.98929 1.72272 2.36222 -0.17157 0.26825  -0.38928 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 N   
+25212 C CA  . ARG B-3 459 ? 1.93631 1.67627 2.29943 -0.16986 0.27374  -0.38553 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 CA  
+25213 C C   . ARG B-3 459 ? 2.01527 1.74924 2.38738 -0.16255 0.28643  -0.38953 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 C   
+25214 O O   . ARG B-3 459 ? 2.06874 1.81088 2.44539 -0.15799 0.29112  -0.38373 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 O   
+25215 C CB  . ARG B-3 459 ? 1.86474 1.60041 2.20227 -0.17669 0.27267  -0.38872 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 CB  
+25216 C CG  . ARG B-3 459 ? 1.84468 1.58804 2.17285 -0.18442 0.26046  -0.38563 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 CG  
+25217 C CD  . ARG B-3 459 ? 1.84007 1.60191 2.17679 -0.18299 0.25321  -0.37494 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 CD  
+25218 N NE  . ARG B-3 459 ? 1.95391 1.71920 2.31015 -0.18232 0.24776  -0.37236 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 NE  
+25219 C CZ  . ARG B-3 459 ? 2.11743 1.89881 2.48368 -0.18126 0.24037  -0.36385 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 CZ  
+25220 N NH1 . ARG B-3 459 ? 2.19422 1.99006 2.55330 -0.18084 0.23677  -0.35728 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 NH1 
+25221 N NH2 . ARG B-3 459 ? 2.17297 1.95586 2.55606 -0.18004 0.23629  -0.36205 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 NH2 
+25222 N N   . ALA B-3 460 ? 2.08307 1.80286 2.45815 -0.16141 0.29212  -0.39982 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-3 N   
+25223 C CA  . ALA B-3 460 ? 2.05421 1.76881 2.43900 -0.15487 0.30458  -0.40530 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-3 CA  
+25224 C C   . ALA B-3 460 ? 2.09984 1.82321 2.51057 -0.14689 0.30559  -0.40155 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-3 C   
+25225 O O   . ALA B-3 460 ? 1.98514 1.71159 2.40911 -0.14495 0.29786  -0.40001 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-3 O   
+25226 C CB  . ALA B-3 460 ? 1.97989 1.67844 2.36330 -0.15495 0.30879  -0.41820 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-3 CB  
+25227 N N   . LYS B-3 461 ? 2.24652 1.97374 2.66451 -0.14202 0.31542  -0.40019 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 N   
+25228 C CA  . LYS B-3 461 ? 2.16697 1.90387 2.61011 -0.13408 0.31687  -0.39675 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 CA  
+25229 C C   . LYS B-3 461 ? 2.24024 1.97020 2.70211 -0.12731 0.32649  -0.40761 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 C   
+25230 O O   . LYS B-3 461 ? 2.08250 1.81545 2.56544 -0.12083 0.32317  -0.40992 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 O   
+25231 C CB  . LYS B-3 461 ? 2.03513 1.78209 2.47596 -0.13299 0.32062  -0.38731 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 CB  
+25232 C CG  . LYS B-3 461 ? 2.09346 1.85187 2.56045 -0.12493 0.32093  -0.38303 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 CG  
+25233 C CD  . LYS B-3 461 ? 2.20695 1.97215 2.67037 -0.12395 0.32618  -0.37473 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 CD  
+25234 C CE  . LYS B-3 461 ? 2.22785 2.00489 2.71833 -0.11583 0.32566  -0.37076 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 CE  
+25235 N NZ  . LYS B-3 461 ? 2.07071 1.84379 2.58571 -0.10928 0.33329  -0.38123 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 NZ  
+25236 N N   . ASP B-3 462 ? 2.26034 1.98160 2.71491 -0.12820 0.33837  -0.41485 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 N   
+25237 C CA  . ASP B-3 462 ? 2.25575 1.97181 2.72826 -0.12198 0.34861  -0.42622 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 CA  
+25238 C C   . ASP B-3 462 ? 2.24006 1.94188 2.70480 -0.12353 0.34967  -0.43898 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 C   
+25239 O O   . ASP B-3 462 ? 2.27177 1.96967 2.75184 -0.11799 0.34759  -0.44729 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 O   
+25240 C CB  . ASP B-3 462 ? 2.28411 2.00161 2.75744 -0.12123 0.36284  -0.42590 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 CB  
+25241 C CG  . ASP B-3 462 ? 2.31367 2.04420 2.80080 -0.11759 0.36282  -0.41539 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 CG  
+25242 O OD1 . ASP B-3 462 ? 2.21759 1.95690 2.72242 -0.11275 0.35399  -0.41207 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 OD1 
+25243 O OD2 . ASP B-3 462 ? 2.31382 2.04540 2.79366 -0.11920 0.37162  -0.41043 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 OD2 
+25244 N N   . LYS B-3 463 ? 2.31494 2.00868 2.75572 -0.13019 0.35248  -0.44118 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 N   
+25245 C CA  . LYS B-3 463 ? 2.37816 2.05835 2.81044 -0.13162 0.35372  -0.45379 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 CA  
+25246 C C   . LYS B-3 463 ? 2.25210 1.92679 2.66031 -0.13961 0.34405  -0.45111 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 C   
+25247 O O   . LYS B-3 463 ? 2.17165 1.85013 2.56191 -0.14484 0.34351  -0.44352 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 O   
+25248 C CB  . LYS B-3 463 ? 2.32846 2.00369 2.75661 -0.13112 0.36842  -0.46229 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 CB  
+25249 C CG  . LYS B-3 463 ? 2.38484 2.06509 2.83832 -0.12378 0.37919  -0.46717 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 CG  
+25250 C CD  . LYS B-3 463 ? 2.33380 2.01161 2.80875 -0.11654 0.37492  -0.47702 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 CD  
+25251 C CE  . LYS B-3 463 ? 2.24223 1.92631 2.74413 -0.10872 0.38531  -0.48340 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 CE  
+25252 N NZ  . LYS B-3 463 ? 2.10216 1.78401 2.62439 -0.10017 0.38066  -0.49399 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 NZ  
+25253 N N   . LEU B-3 464 ? 2.19996 1.86529 2.60775 -0.14020 0.33641  -0.45778 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 N   
+25254 C CA  . LEU B-3 464 ? 2.21467 1.87329 2.60204 -0.14794 0.32719  -0.45725 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 CA  
+25255 C C   . LEU B-3 464 ? 2.27065 1.91437 2.64870 -0.14860 0.33016  -0.47111 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 C   
+25256 O O   . LEU B-3 464 ? 2.32644 1.96292 2.71736 -0.14281 0.33233  -0.48094 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 O   
+25257 C CB  . LEU B-3 464 ? 2.27228 1.93196 2.66602 -0.14911 0.31452  -0.45191 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 CB  
+25258 C CG  . LEU B-3 464 ? 2.25221 1.90334 2.62821 -0.15737 0.30487  -0.45294 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 CG  
+25259 C CD1 . LEU B-3 464 ? 2.23464 1.89219 2.59057 -0.16476 0.30324  -0.44671 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 CD1 
+25260 C CD2 . LEU B-3 464 ? 2.24624 1.89797 2.63094 -0.15806 0.29415  -0.44764 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 CD2 
+25261 N N   . ILE B-3 465 ? 2.30391 1.94347 2.65956 -0.15491 0.32982  -0.47252 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 N   
+25262 C CA  . ILE B-3 465 ? 2.33198 1.95836 2.67649 -0.15581 0.33214  -0.48557 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 CA  
+25263 C C   . ILE B-3 465 ? 2.27419 1.89340 2.60288 -0.16311 0.32034  -0.48576 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 C   
+25264 O O   . ILE B-3 465 ? 2.22021 1.84548 2.53476 -0.16900 0.31595  -0.47823 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 O   
+25265 C CB  . ILE B-3 465 ? 2.28836 1.91595 2.62030 -0.15588 0.34375  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 CB  
+25266 C CG1 . ILE B-3 465 ? 2.29089 1.92857 2.63679 -0.15094 0.35500  -0.48378 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 CG1 
+25267 C CG2 . ILE B-3 465 ? 2.34319 1.95879 2.67067 -0.15404 0.34816  -0.50422 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 CG2 
+25268 C CD1 . ILE B-3 465 ? 2.38018 2.01669 2.75068 -0.14344 0.36037  -0.49173 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 CD1 
+25269 N N   . VAL B-3 466 ? 2.32888 1.93494 2.65993 -0.16251 0.31517  -0.49486 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 N   
+25270 C CA  . VAL B-3 466 ? 2.28637 1.88348 2.60490 -0.16953 0.30402  -0.49603 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 CA  
+25271 C C   . VAL B-3 466 ? 2.48348 2.06763 2.78845 -0.17035 0.30555  -0.50951 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 C   
+25272 O O   . VAL B-3 466 ? 2.61255 2.18897 2.92417 -0.16422 0.31099  -0.52022 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 O   
+25273 C CB  . VAL B-3 466 ? 2.24670 1.83733 2.57764 -0.16852 0.29566  -0.49449 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 CB  
+25274 C CG1 . VAL B-3 466 ? 2.33593 1.91235 2.65443 -0.17522 0.28611  -0.49933 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 CG1 
+25275 C CG2 . VAL B-3 466 ? 2.21564 1.82041 2.55616 -0.16958 0.29171  -0.48023 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 CG2 
+25276 N N   . ILE B-3 467 ? 2.49974 2.08237 2.78615 -0.17741 0.30044  -0.50971 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 N   
+25277 C CA  . ILE B-3 467 ? 2.57099 2.14146 2.84346 -0.17878 0.29955  -0.52231 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 CA  
+25278 C C   . ILE B-3 467 ? 2.59610 2.15287 2.86726 -0.18331 0.28797  -0.52593 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 C   
+25279 O O   . ILE B-3 467 ? 2.67000 2.22972 2.93920 -0.19000 0.27964  -0.51783 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 O   
+25280 C CB  . ILE B-3 467 ? 2.49253 2.06940 2.74515 -0.18284 0.30090  -0.52141 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 CB  
+25281 C CG1 . ILE B-3 467 ? 2.41586 2.00046 2.66688 -0.17730 0.31441  -0.52182 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 CG1 
+25282 C CG2 . ILE B-3 467 ? 2.44345 2.00826 2.68129 -0.18637 0.29485  -0.53263 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 CG2 
+25283 C CD1 . ILE B-3 467 ? 2.16865 1.75859 2.39838 -0.17965 0.31669  -0.52098 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 CD1 
+25284 N N   . MET B-3 468 ? 2.63418 2.17574 2.90641 -0.17969 0.28754  -0.53830 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 N   
+25285 C CA  . MET B-3 468 ? 2.55163 2.07699 2.82269 -0.18308 0.27723  -0.54228 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 CA  
+25286 C C   . MET B-3 468 ? 2.60372 2.12098 2.85671 -0.18942 0.27146  -0.54992 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 C   
+25287 O O   . MET B-3 468 ? 2.67608 2.17990 2.92334 -0.18702 0.27059  -0.56271 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 O   
+25288 C CB  . MET B-3 468 ? 2.58239 2.09457 2.86408 -0.17474 0.27883  -0.55163 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 CB  
+25289 C CG  . MET B-3 468 ? 2.48580 1.98312 2.77130 -0.17632 0.26939  -0.55049 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 CG  
+25290 S SD  . MET B-3 468 ? 2.68560 2.19485 2.98397 -0.17872 0.26641  -0.53284 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 SD  
+25291 C CE  . MET B-3 468 ? 2.06723 1.59031 2.38379 -0.16726 0.27744  -0.53138 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 CE  
+25292 N N   . ASP B-3 469 ? 2.61655 2.14296 2.86086 -0.19725 0.26695  -0.54236 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 N   
+25293 C CA  . ASP B-3 469 ? 2.67600 2.19729 2.90397 -0.20332 0.26089  -0.54922 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 CA  
+25294 C C   . ASP B-3 469 ? 2.61328 2.11798 2.84076 -0.20945 0.25017  -0.55274 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 C   
+25295 O O   . ASP B-3 469 ? 2.65111 2.14358 2.86862 -0.21124 0.24577  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 O   
+25296 C CB  . ASP B-3 469 ? 2.72027 2.25816 2.93930 -0.20857 0.25985  -0.54088 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 CB  
+25297 C CG  . ASP B-3 469 ? 2.92056 2.45701 3.12176 -0.21161 0.25658  -0.54956 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 CG  
+25298 O OD1 . ASP B-3 469 ? 2.95110 2.47391 3.14781 -0.21559 0.24889  -0.55822 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 OD1 
+25299 O OD2 . ASP B-3 469 ? 2.99173 2.54035 3.18295 -0.20959 0.26164  -0.54779 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 OD2 
+25300 N N   . ASN B-3 470 ? 2.71788 2.22156 2.95579 -0.21258 0.24601  -0.54355 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 N   
+25301 C CA  . ASN B-3 470 ? 2.72032 2.20863 2.95760 -0.21963 0.23647  -0.54463 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 CA  
+25302 C C   . ASN B-3 470 ? 2.71868 2.18892 2.96405 -0.21340 0.23647  -0.54888 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 C   
+25303 O O   . ASN B-3 470 ? 2.62915 2.10401 2.88661 -0.20628 0.24153  -0.54381 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 O   
+25304 C CB  . ASN B-3 470 ? 2.59657 2.09554 2.83880 -0.22778 0.23170  -0.53155 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 CB  
+25305 C CG  . ASN B-3 470 ? 2.55328 2.03664 2.79485 -0.23638 0.22274  -0.53205 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 CG  
+25306 O OD1 . ASN B-3 470 ? 2.64591 2.11115 2.88023 -0.23794 0.21880  -0.54259 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 OD1 
+25307 N ND2 . ASN B-3 470 ? 2.48188 1.97212 2.73098 -0.24214 0.21957  -0.52066 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 ND2 
+25308 N N   . LYS B-3 471 ? 2.69745 2.14686 2.93586 -0.21554 0.23041  -0.55868 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 N   
+25309 C CA  . LYS B-3 471 ? 2.63698 2.06658 2.88066 -0.20964 0.22897  -0.56294 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 CA  
+25310 C C   . LYS B-3 471 ? 2.67100 2.09751 2.92319 -0.21328 0.22530  -0.55103 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 C   
+25311 O O   . LYS B-3 471 ? 2.73635 2.15613 2.99741 -0.20542 0.22716  -0.54937 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 O   
+25312 C CB  . LYS B-3 471 ? 2.38194 1.78905 2.61439 -0.21124 0.22275  -0.57633 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 CB  
+25313 C CG  . LYS B-3 471 ? 2.22788 1.62666 2.45833 -0.20031 0.22673  -0.59029 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 CG  
+25314 C CD  . LYS B-3 471 ? 2.10841 1.52549 2.33558 -0.19722 0.23414  -0.59422 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 CD  
+25315 C CE  . LYS B-3 471 ? 2.01748 1.42700 2.24297 -0.18697 0.23826  -0.60907 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 CE  
+25316 N NZ  . LYS B-3 471 ? 1.96212 1.38882 2.18356 -0.18425 0.24640  -0.61277 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 NZ  
+25317 N N   . LYS B-3 472 ? 2.74624 2.17813 2.99592 -0.22479 0.22007  -0.54319 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 N   
+25318 C CA  . LYS B-3 472 ? 2.75476 2.18594 3.01240 -0.22909 0.21708  -0.53124 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 CA  
+25319 C C   . LYS B-3 472 ? 2.74514 2.19533 3.01579 -0.22243 0.22287  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 C   
+25320 O O   . LYS B-3 472 ? 2.63731 2.08378 2.91665 -0.21979 0.22221  -0.51324 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 O   
+25321 C CB  . LYS B-3 472 ? 2.66822 2.10502 2.92148 -0.24321 0.21101  -0.52600 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 CB  
+25322 C CG  . LYS B-3 472 ? 2.70787 2.12654 2.94966 -0.25072 0.20466  -0.53650 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 CG  
+25323 C CD  . LYS B-3 472 ? 2.65681 2.04687 2.89728 -0.24937 0.20126  -0.54026 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 CD  
+25324 C CE  . LYS B-3 472 ? 2.61211 1.98355 2.84176 -0.25764 0.19439  -0.55030 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 CE  
+25325 N NZ  . LYS B-3 472 ? 2.54718 1.88862 2.77401 -0.25657 0.19084  -0.55337 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 NZ  
+25326 N N   . TYR B-3 473 ? 2.75636 2.22655 3.02812 -0.21938 0.22855  -0.51961 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 N   
+25327 C CA  . TYR B-3 473 ? 2.56356 2.05109 2.84812 -0.21216 0.23446  -0.51079 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CA  
+25328 C C   . TYR B-3 473 ? 2.58492 2.06230 2.87849 -0.19971 0.23867  -0.51585 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 C   
+25329 O O   . TYR B-3 473 ? 2.58128 2.06134 2.88668 -0.19472 0.23911  -0.50847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 O   
+25330 C CB  . TYR B-3 473 ? 2.63688 2.14437 2.91863 -0.21120 0.24023  -0.51006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CB  
+25331 C CG  . TYR B-3 473 ? 2.53702 2.06515 2.83069 -0.20674 0.24509  -0.49887 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CG  
+25332 C CD1 . TYR B-3 473 ? 2.57873 2.10735 2.88619 -0.19617 0.25027  -0.49813 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CD1 
+25333 C CD2 . TYR B-3 473 ? 2.40038 1.94776 2.69136 -0.21243 0.24430  -0.49006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CD2 
+25334 C CE1 . TYR B-3 473 ? 2.48160 2.02884 2.80073 -0.19194 0.25435  -0.48847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CE1 
+25335 C CE2 . TYR B-3 473 ? 2.43601 2.00155 2.73737 -0.20804 0.24827  -0.48014 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CE2 
+25336 C CZ  . TYR B-3 473 ? 2.40247 1.96774 2.71826 -0.19800 0.25332  -0.47927 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CZ  
+25337 O OH  . TYR B-3 473 ? 2.28386 1.86695 2.61094 -0.19345 0.25692  -0.46985 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 OH  
+25338 N N   . SER B-3 474 ? 2.66544 2.13195 2.95374 -0.19397 0.24156  -0.52916 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-3 N   
+25339 C CA  . SER B-3 474 ? 2.66056 2.11835 2.95750 -0.18144 0.24554  -0.53618 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-3 CA  
+25340 C C   . SER B-3 474 ? 2.64350 2.08028 2.94139 -0.17933 0.23946  -0.53651 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-3 C   
+25341 O O   . SER B-3 474 ? 2.55458 1.98840 2.86306 -0.16884 0.24156  -0.53688 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-3 O   
+25342 C CB  . SER B-3 474 ? 2.58801 2.03930 2.87812 -0.17646 0.24952  -0.55142 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-3 CB  
+25343 O OG  . SER B-3 474 ? 2.37690 1.81017 2.65273 -0.18230 0.24288  -0.55974 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-3 OG  
+25344 N N   . ASP B-3 475 ? 2.77036 2.19199 3.05718 -0.18880 0.23205  -0.53662 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 N   
+25345 C CA  . ASP B-3 475 ? 2.76056 2.16017 3.04629 -0.18755 0.22659  -0.53586 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 CA  
+25346 C C   . ASP B-3 475 ? 2.75155 2.16028 3.04814 -0.18746 0.22619  -0.52120 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 C   
+25347 O O   . ASP B-3 475 ? 2.80485 2.20179 3.10625 -0.17917 0.22537  -0.52025 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 O   
+25348 C CB  . ASP B-3 475 ? 2.75081 2.13237 3.02257 -0.19900 0.21930  -0.53903 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 CB  
+25349 C CG  . ASP B-3 475 ? 2.74824 2.11633 3.00905 -0.19703 0.21831  -0.55495 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 CG  
+25350 O OD1 . ASP B-3 475 ? 2.97001 2.33670 3.23367 -0.18542 0.22263  -0.56442 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 OD1 
+25351 O OD2 . ASP B-3 475 ? 2.57228 1.93179 2.82230 -0.20694 0.21306  -0.55860 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 OD2 
+25352 N N   . TYR B-3 476 ? 2.70523 2.13519 3.00528 -0.19587 0.22644  -0.51005 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 N   
+25353 C CA  . TYR B-3 476 ? 2.69825 2.13950 3.00898 -0.19578 0.22584  -0.49616 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CA  
+25354 C C   . TYR B-3 476 ? 2.70633 2.15854 3.03161 -0.18165 0.23140  -0.49495 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 C   
+25355 O O   . TYR B-3 476 ? 2.63289 2.08592 2.96709 -0.17648 0.23040  -0.48724 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 O   
+25356 C CB  . TYR B-3 476 ? 2.72887 2.19198 3.03977 -0.20729 0.22459  -0.48612 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CB  
+25357 C CG  . TYR B-3 476 ? 2.66706 2.13828 2.98536 -0.21128 0.22160  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CG  
+25358 C CD1 . TYR B-3 476 ? 2.69303 2.14603 3.00707 -0.21681 0.21677  -0.46937 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CD1 
+25359 C CD2 . TYR B-3 476 ? 2.44598 1.94292 2.77506 -0.20968 0.22367  -0.46210 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CD2 
+25360 C CE1 . TYR B-3 476 ? 2.63439 2.09543 2.95496 -0.22062 0.21459  -0.45669 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CE1 
+25361 C CE2 . TYR B-3 476 ? 2.42499 1.93069 2.76091 -0.21306 0.22065  -0.44985 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CE2 
+25362 C CZ  . TYR B-3 476 ? 2.59006 2.07823 2.92179 -0.21859 0.21634  -0.44719 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CZ  
+25363 O OH  . TYR B-3 476 ? 2.45712 1.95462 2.79550 -0.22205 0.21389  -0.43497 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 OH  
+25364 N N   . ILE B-3 477 ? 2.75307 2.21397 3.08130 -0.17516 0.23745  -0.50276 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 N   
+25365 C CA  . ILE B-3 477 ? 2.72311 2.19307 3.06634 -0.16151 0.24315  -0.50395 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 CA  
+25366 C C   . ILE B-3 477 ? 2.71300 2.16148 3.05755 -0.15027 0.24187  -0.51301 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 C   
+25367 O O   . ILE B-3 477 ? 2.62374 2.07296 2.97923 -0.14114 0.24163  -0.50883 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 O   
+25368 C CB  . ILE B-3 477 ? 2.70628 2.19024 3.05189 -0.15857 0.25084  -0.51041 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 CB  
+25369 C CG1 . ILE B-3 477 ? 2.63155 2.13374 2.97190 -0.16942 0.25142  -0.50224 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 CG1 
+25370 C CG2 . ILE B-3 477 ? 2.70420 2.20038 3.06783 -0.14580 0.25715  -0.51062 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 CG2 
+25371 C CD1 . ILE B-3 477 ? 2.46546 1.97978 2.80544 -0.16705 0.25947  -0.50762 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 CD1 
+25372 N N   . GLU B-3 478 ? 2.75360 2.18253 3.08644 -0.15008 0.24049  -0.52595 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 N   
+25373 C CA  . GLU B-3 478 ? 2.69173 2.09929 3.02410 -0.13840 0.23892  -0.53635 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 CA  
+25374 C C   . GLU B-3 478 ? 2.70862 2.09889 3.03717 -0.13878 0.23245  -0.52908 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 C   
+25375 O O   . GLU B-3 478 ? 2.66141 2.04057 2.99449 -0.12623 0.23174  -0.53257 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 O   
+25376 C CB  . GLU B-3 478 ? 2.64745 2.03806 2.96669 -0.13894 0.23797  -0.55180 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 CB  
+25377 C CG  . GLU B-3 478 ? 2.71002 2.11553 3.03266 -0.13635 0.24530  -0.56080 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 CG  
+25378 C CD  . GLU B-3 478 ? 2.74825 2.13676 3.05944 -0.13391 0.24422  -0.57766 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 CD  
+25379 O OE1 . GLU B-3 478 ? 2.62827 1.99295 2.92790 -0.13529 0.23708  -0.58192 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 OE1 
+25380 O OE2 . GLU B-3 478 ? 2.76709 2.16583 3.08063 -0.13056 0.25061  -0.58668 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 OE2 
+25381 N N   . THR B-3 479 ? 2.78936 2.17702 3.10949 -0.15267 0.22791  -0.51940 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 N   
+25382 C CA  . THR B-3 479 ? 2.76398 2.13527 3.08011 -0.15427 0.22273  -0.51146 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 CA  
+25383 C C   . THR B-3 479 ? 2.68404 2.07067 3.01471 -0.14720 0.22426  -0.49979 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 C   
+25384 O O   . THR B-3 479 ? 2.71732 2.09031 3.04921 -0.13756 0.22245  -0.49871 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 O   
+25385 C CB  . THR B-3 479 ? 2.78526 2.15230 3.09063 -0.17194 0.21826  -0.50452 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 CB  
+25386 O OG1 . THR B-3 479 ? 2.79484 2.14625 3.08691 -0.17740 0.21605  -0.51632 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 OG1 
+25387 C CG2 . THR B-3 479 ? 2.59836 1.94830 2.89970 -0.17449 0.21401  -0.49562 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 CG2 
+25388 N N   . LEU B-3 480 ? 2.67073 2.08557 3.01196 -0.15113 0.22728  -0.49117 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 N   
+25389 C CA  . LEU B-3 480 ? 2.65526 2.08692 3.01116 -0.14443 0.22825  -0.48019 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 CA  
+25390 C C   . LEU B-3 480 ? 2.69212 2.12874 3.06160 -0.12674 0.23249  -0.48756 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 C   
+25391 O O   . LEU B-3 480 ? 2.62982 2.07162 3.01011 -0.11705 0.23201  -0.48171 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 O   
+25392 C CB  . LEU B-3 480 ? 2.52363 1.98347 2.88586 -0.15410 0.22941  -0.46911 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 CB  
+25393 C CG  . LEU B-3 480 ? 2.39151 1.85385 2.74811 -0.16815 0.22460  -0.45681 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 CG  
+25394 C CD1 . LEU B-3 480 ? 2.58277 2.02616 2.92260 -0.18103 0.22121  -0.46185 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 CD1 
+25395 C CD2 . LEU B-3 480 ? 2.27058 1.76303 2.63517 -0.17439 0.22557  -0.44697 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 CD2 
+25396 N N   . MET B-3 481 ? 2.70784 2.14380 3.07759 -0.12212 0.23671  -0.50078 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 N   
+25397 C CA  . MET B-3 481 ? 2.65279 2.09134 3.03568 -0.10528 0.24076  -0.51021 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 CA  
+25398 C C   . MET B-3 481 ? 2.63600 2.04983 3.01461 -0.09364 0.23680  -0.51676 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 C   
+25399 O O   . MET B-3 481 ? 2.48443 1.90136 2.87574 -0.07836 0.23821  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 O   
+25400 C CB  . MET B-3 481 ? 2.65196 2.09438 3.03503 -0.10399 0.24656  -0.52366 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 CB  
+25401 C CG  . MET B-3 481 ? 2.54034 2.00962 2.93203 -0.10956 0.25254  -0.51821 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 CG  
+25402 S SD  . MET B-3 481 ? 2.62600 2.09715 3.01295 -0.11094 0.25961  -0.53277 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 SD  
+25403 C CE  . MET B-3 481 ? 2.50977 1.97936 2.91289 -0.09199 0.26473  -0.54760 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 CE  
+25404 N N   . LYS B-3 482 ? 2.72406 2.11281 3.08473 -0.10016 0.23167  -0.51843 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 N   
+25405 C CA  . LYS B-3 482 ? 2.76771 2.13024 3.12128 -0.08959 0.22740  -0.52312 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 CA  
+25406 C C   . LYS B-3 482 ? 2.73040 2.09208 3.08577 -0.08882 0.22418  -0.50827 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 C   
+25407 O O   . LYS B-3 482 ? 2.74933 2.09941 3.10648 -0.07446 0.22245  -0.51028 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 O   
+25408 C CB  . LYS B-3 482 ? 2.73008 2.06428 3.06314 -0.09666 0.22320  -0.53100 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 CB  
+25409 C CG  . LYS B-3 482 ? 2.64544 1.94926 2.96850 -0.08485 0.21873  -0.53766 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 CG  
+25410 C CD  . LYS B-3 482 ? 2.58168 1.85794 2.88517 -0.09097 0.21462  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 CD  
+25411 C CE  . LYS B-3 482 ? 2.50004 1.74457 2.79220 -0.07800 0.20999  -0.55473 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 CE  
+25412 N NZ  . LYS B-3 482 ? 2.51880 1.73594 2.79216 -0.08274 0.20555  -0.56575 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 NZ  
+25413 N N   . GLU B-3 483 ? 2.72631 2.10050 3.08101 -0.10346 0.22328  -0.49383 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 N   
+25414 C CA  . GLU B-3 483 ? 2.68681 2.06356 3.04442 -0.10319 0.22080  -0.47930 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 CA  
+25415 C C   . GLU B-3 483 ? 2.61192 2.01006 2.98918 -0.08861 0.22318  -0.47626 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 C   
+25416 O O   . GLU B-3 483 ? 2.57007 1.96261 2.94988 -0.07840 0.22106  -0.47113 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 O   
+25417 C CB  . GLU B-3 483 ? 2.75046 2.13978 3.10500 -0.12216 0.21955  -0.46590 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 CB  
+25418 C CG  . GLU B-3 483 ? 2.87094 2.23999 3.20746 -0.13744 0.21666  -0.46802 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 CG  
+25419 C CD  . GLU B-3 483 ? 2.79375 2.17333 3.12818 -0.15467 0.21476  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 CD  
+25420 O OE1 . GLU B-3 483 ? 2.82130 2.20837 3.16147 -0.15358 0.21394  -0.44227 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 OE1 
+25421 O OE2 . GLU B-3 483 ? 2.67737 2.05863 3.00476 -0.16890 0.21397  -0.45627 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 OE2 
+25422 N N   . LEU B-3 484 ? 2.63954 2.06199 3.03070 -0.08717 0.22765  -0.47936 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 N   
+25423 C CA  . LEU B-3 484 ? 2.62138 2.06560 3.03306 -0.07391 0.23016  -0.47751 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 CA  
+25424 C C   . LEU B-3 484 ? 2.57631 2.01521 2.99632 -0.05654 0.23298  -0.49368 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 C   
+25425 O O   . LEU B-3 484 ? 2.30117 1.75703 2.73972 -0.04403 0.23515  -0.49446 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 O   
+25426 C CB  . LEU B-3 484 ? 2.52906 2.00346 2.95199 -0.08243 0.23366  -0.47061 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 CB  
+25427 C CG  . LEU B-3 484 ? 2.40024 1.88319 2.81514 -0.10067 0.23114  -0.45708 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 CG  
+25428 C CD1 . LEU B-3 484 ? 2.17142 1.68366 2.59728 -0.10593 0.23451  -0.45183 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 CD1 
+25429 C CD2 . LEU B-3 484 ? 2.31435 1.79509 2.72818 -0.10113 0.22640  -0.44420 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 CD2 
+25430 N N   . LYS B-3 485 ? 2.65072 2.06712 3.05813 -0.05532 0.23271  -0.50723 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 N   
+25431 C CA  . LYS B-3 485 ? 2.65607 2.06704 3.07037 -0.03953 0.23527  -0.52472 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 CA  
+25432 C C   . LYS B-3 485 ? 2.69731 2.13541 3.13083 -0.03726 0.24229  -0.52917 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 C   
+25433 O O   . LYS B-3 485 ? 2.67282 2.12243 3.12437 -0.02266 0.24474  -0.53456 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 O   
+25434 C CB  . LYS B-3 485 ? 2.57076 1.97089 2.98934 -0.02090 0.23191  -0.52737 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 CB  
+25435 C CG  . LYS B-3 485 ? 2.56561 1.95270 2.98597 -0.00447 0.23265  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 CG  
+25436 C CD  . LYS B-3 485 ? 2.50746 1.87005 2.90769 -0.01110 0.23101  -0.55818 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 CD  
+25437 C CE  . LYS B-3 485 ? 2.27519 1.62714 2.67786 0.00532  0.23164  -0.57937 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 CE  
+25438 N NZ  . LYS B-3 485 ? 2.00663 1.33609 2.39015 -0.00067 0.22965  -0.59064 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 NZ  
+25439 N N   . ILE B-3 486 ? 2.67182 2.11989 3.10121 -0.05186 0.24568  -0.52693 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 N   
+25440 C CA  . ILE B-3 486 ? 2.65921 2.13101 3.10345 -0.05218 0.25315  -0.52996 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 CA  
+25441 C C   . ILE B-3 486 ? 2.64988 2.11265 3.08761 -0.05250 0.25725  -0.54638 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 C   
+25442 O O   . ILE B-3 486 ? 2.67496 2.12657 3.09525 -0.06430 0.25577  -0.54735 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 O   
+25443 C CB  . ILE B-3 486 ? 2.62603 2.11730 3.06991 -0.06729 0.25431  -0.51488 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 CB  
+25444 C CG1 . ILE B-3 486 ? 2.60480 2.10463 3.05384 -0.06751 0.24943  -0.49890 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 CG1 
+25445 C CG2 . ILE B-3 486 ? 2.56862 2.08269 3.02709 -0.06658 0.26245  -0.51740 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 CG2 
+25446 C CD1 . ILE B-3 486 ? 2.58212 2.09375 3.05193 -0.05099 0.25020  -0.49932 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 CD1 
+25447 N N   . LYS B-3 487 ? 2.61040 2.07876 3.06279 -0.03934 0.26234  -0.55993 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 N   
+25448 C CA  . LYS B-3 487 ? 2.70822 2.16968 3.15593 -0.03854 0.26673  -0.57670 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 CA  
+25449 C C   . LYS B-3 487 ? 2.65639 2.13487 3.10445 -0.05059 0.27405  -0.57402 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 C   
+25450 O O   . LYS B-3 487 ? 2.50349 1.97367 2.93746 -0.05812 0.27525  -0.58084 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 O   
+25451 C CB  . LYS B-3 487 ? 2.70694 2.17022 3.17143 -0.02057 0.27012  -0.59293 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 CB  
+25452 C CG  . LYS B-3 487 ? 2.64426 2.09625 3.10256 -0.01716 0.27288  -0.61263 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 CG  
+25453 C CD  . LYS B-3 487 ? 2.46988 1.89289 2.91166 -0.01057 0.26445  -0.62123 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 CD  
+25454 C CE  . LYS B-3 487 ? 2.34076 1.75429 2.77906 -0.00417 0.26667  -0.64287 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 CE  
+25455 N NZ  . LYS B-3 487 ? 2.31771 1.70281 2.74149 0.00541  0.25809  -0.65272 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 NZ  
+25456 N N   . ASN B-3 488 ? 2.64675 2.14855 3.11001 -0.05201 0.27879  -0.56419 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 N   
+25457 C CA  . ASN B-3 488 ? 2.60687 2.12485 3.07038 -0.06210 0.28629  -0.56082 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 CA  
+25458 C C   . ASN B-3 488 ? 2.64129 2.17612 3.10799 -0.07018 0.28500  -0.54190 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 C   
+25459 O O   . ASN B-3 488 ? 2.52485 2.07053 3.00717 -0.06302 0.28371  -0.53515 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 O   
+25460 C CB  . ASN B-3 488 ? 2.44420 1.97505 2.92595 -0.05351 0.29640  -0.57267 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 CB  
+25461 C CG  . ASN B-3 488 ? 2.51288 2.02976 2.99037 -0.04727 0.29861  -0.59252 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 CG  
+25462 O OD1 . ASN B-3 488 ? 2.54614 2.06270 3.03828 -0.03362 0.30053  -0.60524 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 OD1 
+25463 N ND2 . ASN B-3 488 ? 2.51169 2.01759 2.96932 -0.05675 0.29791  -0.59603 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 ND2 
+25464 N N   . ILE B-3 489 ? 2.71897 2.25641 3.17082 -0.08439 0.28491  -0.53414 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 N   
+25465 C CA  . ILE B-3 489 ? 2.64316 2.19780 3.09623 -0.09283 0.28407  -0.51753 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 CA  
+25466 C C   . ILE B-3 489 ? 2.47375 2.03707 2.91836 -0.10222 0.29069  -0.51723 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 C   
+25467 O O   . ILE B-3 489 ? 2.31215 1.89006 2.75543 -0.10950 0.29114  -0.50509 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 O   
+25468 C CB  . ILE B-3 489 ? 2.59793 2.14492 3.03850 -0.10104 0.27428  -0.50614 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 CB  
+25469 C CG1 . ILE B-3 489 ? 2.39657 1.96364 2.84408 -0.10550 0.27241  -0.48971 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 CG1 
+25470 C CG2 . ILE B-3 489 ? 2.48842 2.02289 2.90693 -0.11347 0.27183  -0.50837 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 CG2 
+25471 C CD1 . ILE B-3 489 ? 2.37127 1.95200 2.84128 -0.09318 0.27404  -0.48707 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 CD1 
+25472 N N   . ILE B-3 490 ? 2.49309 2.04749 2.93136 -0.10133 0.29579  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 N   
+25473 C CA  . ILE B-3 490 ? 2.47781 2.03708 2.90436 -0.10986 0.30182  -0.53204 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 CA  
+25474 C C   . ILE B-3 490 ? 2.60879 2.16687 3.04157 -0.10291 0.31135  -0.54765 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 C   
+25475 O O   . ILE B-3 490 ? 2.63739 2.18421 3.07547 -0.09404 0.31049  -0.56045 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 O   
+25476 C CB  . ILE B-3 490 ? 2.32390 1.87002 2.72720 -0.12081 0.29499  -0.53132 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 CB  
+25477 C CG1 . ILE B-3 490 ? 2.39704 1.95009 2.78745 -0.12907 0.30055  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 CG1 
+25478 C CG2 . ILE B-3 490 ? 2.21343 1.73771 2.60980 -0.11667 0.29092  -0.54508 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 CG2 
+25479 C CD1 . ILE B-3 490 ? 2.39872 1.97099 2.79189 -0.13372 0.30329  -0.51685 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 CD1 
+25480 N N   . LYS B-3 491 ? 2.58271 2.15258 3.01460 -0.10668 0.32067  -0.54673 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 N   
+25481 C CA  . LYS B-3 491 ? 2.56239 2.13324 2.99952 -0.10184 0.33131  -0.56073 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 CA  
+25482 C C   . LYS B-3 491 ? 2.52934 2.09381 2.94438 -0.11022 0.33308  -0.56496 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 C   
+25483 O O   . LYS B-3 491 ? 2.54539 2.11746 2.94906 -0.11864 0.33491  -0.55503 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 O   
+25484 C CB  . LYS B-3 491 ? 2.55700 2.14610 3.01136 -0.09901 0.34206  -0.55654 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 CB  
+25485 C CG  . LYS B-3 491 ? 2.49833 2.09036 2.96078 -0.09445 0.35471  -0.57062 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 CG  
+25486 C CD  . LYS B-3 491 ? 2.30132 1.89292 2.78644 -0.08172 0.35639  -0.58349 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 CD  
+25487 C CE  . LYS B-3 491 ? 2.20734 1.80453 2.70257 -0.07807 0.37003  -0.59746 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 CE  
+25488 N NZ  . LYS B-3 491 ? 2.27339 1.88548 2.77302 -0.08329 0.38130  -0.58822 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 NZ  
+25489 N N   . SER B-3 492 ? 2.54357 2.09405 2.95191 -0.10724 0.33184  -0.57996 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-3 N   
+25490 C CA  . SER B-3 492 ? 2.68335 2.22657 3.07076 -0.11402 0.33203  -0.58562 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-3 CA  
+25491 C C   . SER B-3 492 ? 2.63161 2.18070 3.02199 -0.11085 0.34471  -0.59733 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-3 C   
+25492 O O   . SER B-3 492 ? 2.60785 2.15756 3.01402 -0.10178 0.34994  -0.60910 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-3 O   
+25493 C CB  . SER B-3 492 ? 2.63276 2.15574 3.00879 -0.11345 0.32155  -0.59471 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-3 CB  
+25494 O OG  . SER B-3 492 ? 2.52893 2.04549 2.88523 -0.11979 0.32086  -0.60039 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-3 OG  
+25495 N N   . ILE B-3 493 ? 2.54414 2.09797 2.91929 -0.11807 0.34978  -0.59434 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 N   
+25496 C CA  . ILE B-3 493 ? 2.57145 2.13030 2.94596 -0.11628 0.36229  -0.60471 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 CA  
+25497 C C   . ILE B-3 493 ? 2.64564 2.19183 3.00303 -0.11723 0.35855  -0.61811 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 C   
+25498 O O   . ILE B-3 493 ? 2.57931 2.11492 2.92148 -0.12212 0.34735  -0.61572 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 O   
+25499 C CB  . ILE B-3 493 ? 2.59299 2.16512 2.96095 -0.12227 0.37168  -0.59310 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 CB  
+25500 C CG1 . ILE B-3 493 ? 2.56234 2.14727 2.94957 -0.12004 0.37660  -0.58197 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 CG1 
+25501 C CG2 . ILE B-3 493 ? 2.71174 2.28697 3.07431 -0.12156 0.38446  -0.60357 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 CG2 
+25502 C CD1 . ILE B-3 493 ? 2.55649 2.15329 2.93838 -0.12457 0.38720  -0.57158 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 CD1 
+25503 O OXT . ILE B-3 493 ? 2.85396 2.40051 3.21278 -0.11320 0.36648  -0.63200 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 OXT 
+25504 N N   . SER A-4 10  ? 1.29103 1.31760 1.21913 -0.29675 0.01249  0.03556  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-4 N   
+25505 C CA  . SER A-4 10  ? 1.46974 1.47031 1.39584 -0.29574 -0.00018 0.03878  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-4 CA  
+25506 C C   . SER A-4 10  ? 2.04470 2.04640 1.99183 -0.28367 -0.00423 0.03018  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-4 C   
+25507 O O   . SER A-4 10  ? 3.31220 3.29706 3.26252 -0.27952 -0.01533 0.02864  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-4 O   
+25508 C CB  . SER A-4 10  ? 1.23448 1.21520 1.14016 -0.29630 -0.00917 0.04410  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-4 CB  
+25509 O OG  . SER A-4 10  ? 1.73418 1.71251 1.61693 -0.31049 -0.00571 0.05283  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-4 OG  
+25510 N N   . SER A-4 11  ? 1.24654 1.26838 1.20718 -0.27846 0.00413  0.02378  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-4 N   
+25511 C CA  . SER A-4 11  ? 1.11595 1.14191 1.09413 -0.27023 0.00240  0.01583  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-4 CA  
+25512 C C   . SER A-4 11  ? 1.30017 1.33998 1.29101 -0.27227 0.00893  0.01332  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-4 C   
+25513 O O   . SER A-4 11  ? 2.79494 2.84834 2.78424 -0.27522 0.01687  0.01439  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-4 O   
+25514 C CB  . SER A-4 11  ? 1.40559 1.43848 1.38510 -0.26293 0.00445  0.01093  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-4 CB  
+25515 O OG  . SER A-4 11  ? 1.34040 1.37862 1.33455 -0.25840 0.00413  0.00371  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-4 OG  
+25516 N N   . LYS A-4 12  ? 1.25111 1.28909 1.25500 -0.27024 0.00503  0.00858  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 N   
+25517 C CA  . LYS A-4 12  ? 1.22256 1.27317 1.23785 -0.27210 0.01038  0.00586  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 CA  
+25518 C C   . LYS A-4 12  ? 1.08148 1.14603 1.10013 -0.26830 0.01685  0.00240  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 C   
+25519 O O   . LYS A-4 12  ? 0.98080 1.05674 1.00224 -0.26988 0.02235  0.00239  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 O   
+25520 C CB  . LYS A-4 12  ? 1.15594 1.20338 1.18428 -0.27054 0.00456  -0.00017 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 CB  
+25521 C CG  . LYS A-4 12  ? 1.47330 1.50690 1.50039 -0.27477 -0.00247 0.00265  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 CG  
+25522 C CD  . LYS A-4 12  ? 0.71944 0.75423 0.76246 -0.27183 -0.00798 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 CD  
+25523 C CE  . LYS A-4 12  ? 0.99639 1.03133 1.04671 -0.26422 -0.01399 -0.01531 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 CE  
+25524 N NZ  . LYS A-4 12  ? 1.36811 1.38417 1.40829 -0.26097 -0.02403 -0.01274 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 NZ  
+25525 N N   . PHE A-4 13  ? 1.07962 1.14216 1.09743 -0.26335 0.01511  -0.00092 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 N   
+25526 C CA  . PHE A-4 13  ? 0.85244 0.92244 0.87068 -0.26039 0.01884  -0.00372 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CA  
+25527 C C   . PHE A-4 13  ? 0.92631 0.99842 0.93453 -0.25787 0.02143  -0.00132 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 C   
+25528 O O   . PHE A-4 13  ? 1.05899 1.12491 1.06008 -0.25565 0.01909  -0.00075 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 O   
+25529 C CB  . PHE A-4 13  ? 0.92145 0.98844 0.94306 -0.25851 0.01577  -0.00908 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CB  
+25530 C CG  . PHE A-4 13  ? 0.90588 0.97602 0.93897 -0.26094 0.01373  -0.01447 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CG  
+25531 C CD1 . PHE A-4 13  ? 1.01328 1.07812 1.05168 -0.25990 0.00758  -0.01745 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CD1 
+25532 C CD2 . PHE A-4 13  ? 0.90577 0.98411 0.94370 -0.26396 0.01691  -0.01749 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CD2 
+25533 C CE1 . PHE A-4 13  ? 0.91895 0.98942 0.96998 -0.26088 0.00498  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CE1 
+25534 C CE2 . PHE A-4 13  ? 0.98882 1.07357 1.03766 -0.26668 0.01565  -0.02415 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CE2 
+25535 C CZ  . PHE A-4 13  ? 0.93935 1.02159 0.99612 -0.26467 0.00987  -0.02892 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CZ  
+25536 N N   . SER A-4 14  ? 0.81033 0.89283 0.81887 -0.25758 0.02571  -0.00144 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-4 N   
+25537 C CA  . SER A-4 14  ? 0.57694 0.66623 0.57859 -0.25432 0.02811  -0.00222 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-4 CA  
+25538 C C   . SER A-4 14  ? 0.82524 0.91129 0.82458 -0.24739 0.02562  -0.00616 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-4 C   
+25539 O O   . SER A-4 14  ? 1.08838 1.16755 1.08174 -0.24472 0.02330  -0.00672 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-4 O   
+25540 C CB  . SER A-4 14  ? 0.80380 0.90867 0.80897 -0.25618 0.03279  -0.00345 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-4 CB  
+25541 O OG  . SER A-4 14  ? 1.09126 1.20651 1.09375 -0.25030 0.03404  -0.00835 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-4 OG  
+25542 N N   . ASN A-4 15  ? 0.85942 0.94847 0.86209 -0.24468 0.02499  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 N   
+25543 C CA  . ASN A-4 15  ? 0.93440 1.01556 0.93218 -0.23908 0.02060  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 CA  
+25544 C C   . ASN A-4 15  ? 0.91293 0.98980 0.91233 -0.24071 0.01833  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 C   
+25545 O O   . ASN A-4 15  ? 1.17017 1.25446 1.17597 -0.24399 0.02068  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 O   
+25546 C CB  . ASN A-4 15  ? 0.97920 1.06783 0.97414 -0.23119 0.01956  -0.01661 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 CB  
+25547 C CG  . ASN A-4 15  ? 1.03829 1.13892 1.03887 -0.22805 0.01968  -0.02024 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 CG  
+25548 O OD1 . ASN A-4 15  ? 1.13086 1.22477 1.12964 -0.22290 0.01377  -0.02279 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 OD1 
+25549 N ND2 . ASN A-4 15  ? 0.97092 1.08846 0.97728 -0.23174 0.02557  -0.02064 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 ND2 
+25550 N N   . ILE A-4 16  ? 0.73241 0.79619 0.72428 -0.23943 0.01332  -0.01244 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 N   
+25551 C CA  . ILE A-4 16  ? 0.87318 0.92942 0.86126 -0.24262 0.01005  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 CA  
+25552 C C   . ILE A-4 16  ? 1.02176 1.06710 1.00033 -0.23521 0.00221  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 C   
+25553 O O   . ILE A-4 16  ? 0.81805 0.85598 0.79123 -0.23009 -0.00135 -0.01566 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 O   
+25554 C CB  . ILE A-4 16  ? 0.74849 0.79658 0.73352 -0.25188 0.01043  -0.01023 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 CB  
+25555 C CG1 . ILE A-4 16  ? 0.89839 0.93998 0.87669 -0.25797 0.00789  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 CG1 
+25556 C CG2 . ILE A-4 16  ? 0.67743 0.71406 0.65486 -0.25137 0.00746  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 CG2 
+25557 C CD1 . ILE A-4 16  ? 0.82811 0.86644 0.80320 -0.26947 0.00953  -0.00922 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 CD1 
+25558 N N   . THR A-4 17  ? 1.03953 1.08306 1.01590 -0.23382 -0.00179 -0.01363 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 N   
+25559 C CA  . THR A-4 17  ? 0.92846 0.95861 0.89506 -0.22552 -0.01232 -0.01610 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 CA  
+25560 C C   . THR A-4 17  ? 0.94111 0.95102 0.89316 -0.23322 -0.01845 -0.01126 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 C   
+25561 O O   . THR A-4 17  ? 1.18828 1.20359 1.14204 -0.24092 -0.01482 -0.00852 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 O   
+25562 C CB  . THR A-4 17  ? 1.07236 1.11798 1.04768 -0.21571 -0.01411 -0.02185 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 CB  
+25563 O OG1 . THR A-4 17  ? 1.20717 1.27440 1.19454 -0.21259 -0.00646 -0.02597 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 OG1 
+25564 C CG2 . THR A-4 17  ? 0.95004 0.98150 0.91661 -0.20396 -0.02762 -0.02695 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 CG2 
+25565 N N   . ILE A-4 18  ? 0.90405 0.89014 0.84045 -0.23218 -0.02801 -0.01033 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 N   
+25566 C CA  . ILE A-4 18  ? 0.79264 0.75518 0.70980 -0.24214 -0.03489 -0.00464 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 CA  
+25567 C C   . ILE A-4 18  ? 0.94652 0.88574 0.84937 -0.23180 -0.05103 -0.00601 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 C   
+25568 O O   . ILE A-4 18  ? 1.32719 1.25470 1.22630 -0.22349 -0.05812 -0.00958 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 O   
+25569 C CB  . ILE A-4 18  ? 0.87321 0.82452 0.78137 -0.25507 -0.03201 -0.00139 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 CB  
+25570 C CG1 . ILE A-4 18  ? 0.70704 0.68222 0.63174 -0.26194 -0.01833 -0.00266 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 CG1 
+25571 C CG2 . ILE A-4 18  ? 0.89340 0.82228 0.77941 -0.26916 -0.03782 0.00476  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 CG2 
+25572 C CD1 . ILE A-4 18  ? 0.80881 0.77870 0.72890 -0.27304 -0.01527 -0.00242 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 CD1 
+25573 N N   . LYS A-4 19  ? 0.94186 0.87347 0.83648 -0.23156 -0.05813 -0.00399 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 N   
+25574 C CA  . LYS A-4 19  ? 1.02479 0.93313 0.90592 -0.21981 -0.07623 -0.00620 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 CA  
+25575 C C   . LYS A-4 19  ? 1.15105 1.02703 1.00391 -0.23259 -0.08618 0.00303  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 C   
+25576 O O   . LYS A-4 19  ? 1.11705 0.99951 0.96667 -0.24391 -0.08059 0.00788  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 O   
+25577 C CB  . LYS A-4 19  ? 0.95057 0.87949 0.84713 -0.20530 -0.07856 -0.01392 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 CB  
+25578 C CG  . LYS A-4 19  ? 1.04875 1.00810 0.96949 -0.19306 -0.07093 -0.02411 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 CG  
+25579 C CD  . LYS A-4 19  ? 1.24731 1.22848 1.18257 -0.18080 -0.07349 -0.03296 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 CD  
+25580 C CE  . LYS A-4 19  ? 1.69619 1.70976 1.65352 -0.17130 -0.06528 -0.04382 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 CE  
+25581 N NZ  . LYS A-4 19  ? 1.76313 1.80194 1.73589 -0.16093 -0.06694 -0.05421 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 NZ  
+25582 N N   . ASN A-4 20  ? 1.23998 1.08051 1.07109 -0.23162 -0.10130 0.00530  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 N   
+25583 C CA  . ASN A-4 20  ? 1.15937 0.96179 0.95785 -0.24301 -0.11511 0.01453  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 CA  
+25584 C C   . ASN A-4 20  ? 1.11347 0.91719 0.90017 -0.26903 -0.10289 0.02369  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 C   
+25585 O O   . ASN A-4 20  ? 1.38094 1.16866 1.14605 -0.28110 -0.10811 0.03097  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 O   
+25586 C CB  . ASN A-4 20  ? 1.19609 0.99156 0.98883 -0.23233 -0.12837 0.01330  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 CB  
+25587 C CG  . ASN A-4 20  ? 1.28897 1.07391 1.08607 -0.20752 -0.14641 0.00315  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 CG  
+25588 O OD1 . ASN A-4 20  ? 1.65900 1.40356 1.43228 -0.20367 -0.16674 0.00508  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 OD1 
+25589 N ND2 . ASN A-4 20  ? 1.64153 1.46300 1.46881 -0.19104 -0.13968 -0.00865 ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 ND2 
+25590 N N   . PHE A-4 21  ? 1.19426 1.01783 0.99442 -0.27801 -0.08723 0.02239  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 N   
+25591 C CA  . PHE A-4 21  ? 1.00548 0.83572 0.79828 -0.30194 -0.07521 0.02749  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CA  
+25592 C C   . PHE A-4 21  ? 1.13471 0.94284 0.91113 -0.31444 -0.07768 0.03039  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 C   
+25593 O O   . PHE A-4 21  ? 1.33203 1.15261 1.12452 -0.30978 -0.07112 0.02517  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 O   
+25594 C CB  . PHE A-4 21  ? 0.97671 0.84961 0.79970 -0.30252 -0.05607 0.02179  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CB  
+25595 C CG  . PHE A-4 21  ? 1.09669 0.98163 0.91709 -0.32468 -0.04391 0.02301  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CG  
+25596 C CD1 . PHE A-4 21  ? 1.20035 1.08780 1.00850 -0.34007 -0.04133 0.02654  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CD1 
+25597 C CD2 . PHE A-4 21  ? 1.15162 1.04773 0.98248 -0.32993 -0.03533 0.01905  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CD2 
+25598 C CE1 . PHE A-4 21  ? 1.11929 1.02268 0.92678 -0.36062 -0.02973 0.02489  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CE1 
+25599 C CE2 . PHE A-4 21  ? 1.11209 1.02333 0.94315 -0.34947 -0.02463 0.01723  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CE2 
+25600 C CZ  . PHE A-4 21  ? 1.03510 0.95132 0.85508 -0.36498 -0.02147 0.01952  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CZ  
+25601 N N   . ARG A-4 22  ? 1.17226 0.94697 0.91534 -0.33131 -0.08750 0.03888  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 N   
+25602 C CA  . ARG A-4 22  ? 1.41454 1.16502 1.13718 -0.34811 -0.09040 0.04273  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 CA  
+25603 C C   . ARG A-4 22  ? 1.25235 0.98404 0.97835 -0.32967 -0.10214 0.03866  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 C   
+25604 O O   . ARG A-4 22  ? 1.35670 1.06744 1.07678 -0.31167 -0.11859 0.03798  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 O   
+25605 C CB  . ARG A-4 22  ? 1.16444 0.94719 0.90104 -0.36594 -0.07057 0.03913  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 CB  
+25606 C CG  . ARG A-4 22  ? 1.20129 1.00198 0.93258 -0.38508 -0.06044 0.04134  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 CG  
+25607 C CD  . ARG A-4 22  ? 1.17895 1.01444 0.92745 -0.40027 -0.04222 0.03423  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 CD  
+25608 N NE  . ARG A-4 22  ? 1.43079 1.28556 1.17409 -0.41955 -0.03271 0.03411  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 NE  
+25609 C CZ  . ARG A-4 22  ? 1.30014 1.18954 1.05895 -0.43331 -0.01735 0.02564  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 CZ  
+25610 N NH1 . ARG A-4 22  ? 1.33343 1.24094 1.11361 -0.42987 -0.01017 0.01724  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 NH1 
+25611 N NH2 . ARG A-4 22  ? 1.16303 1.07037 0.91611 -0.45029 -0.00974 0.02429  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 NH2 
+25612 N N   . ASN A-4 23  ? 1.21518 0.95470 0.95120 -0.33247 -0.09518 0.03443  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 N   
+25613 C CA  . ASN A-4 23  ? 1.40597 1.12907 1.14497 -0.31575 -0.10595 0.02954  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 CA  
+25614 C C   . ASN A-4 23  ? 1.26001 1.01185 1.03017 -0.28935 -0.10239 0.01980  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 C   
+25615 O O   . ASN A-4 23  ? 1.50611 1.25005 1.28146 -0.27380 -0.11042 0.01363  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 O   
+25616 C CB  . ASN A-4 23  ? 1.11189 0.83470 0.85035 -0.32901 -0.09948 0.02797  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 CB  
+25617 C CG  . ASN A-4 23  ? 1.23136 0.99605 0.99158 -0.34029 -0.07797 0.02418  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 CG  
+25618 O OD1 . ASN A-4 23  ? 1.33201 1.12468 1.10745 -0.33839 -0.06794 0.02304  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 OD1 
+25619 N ND2 . ASN A-4 23  ? 1.17202 0.94095 0.93440 -0.35139 -0.07196 0.02110  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 ND2 
+25620 N N   . PHE A-4 24  ? 1.02077 0.80575 0.81076 -0.28499 -0.09076 0.01779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 N   
+25621 C CA  . PHE A-4 24  ? 1.05642 0.87013 0.87409 -0.26352 -0.08617 0.00916  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CA  
+25622 C C   . PHE A-4 24  ? 1.12657 0.92946 0.94039 -0.24728 -0.10036 0.00708  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 C   
+25623 O O   . PHE A-4 24  ? 1.24070 1.05084 1.05411 -0.24943 -0.09905 0.00988  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 O   
+25624 C CB  . PHE A-4 24  ? 1.15006 1.00308 0.99047 -0.26813 -0.06733 0.00779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CB  
+25625 C CG  . PHE A-4 24  ? 1.04850 0.91658 0.89793 -0.27909 -0.05477 0.00649  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CG  
+25626 C CD1 . PHE A-4 24  ? 1.10064 0.96269 0.93746 -0.30055 -0.05046 0.01069  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CD1 
+25627 C CD2 . PHE A-4 24  ? 1.11230 1.00209 0.98248 -0.26843 -0.04755 0.00018  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CD2 
+25628 C CE1 . PHE A-4 24  ? 1.08949 0.96824 0.93691 -0.30936 -0.03986 0.00706  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CE1 
+25629 C CE2 . PHE A-4 24  ? 1.18396 1.08658 1.06228 -0.27700 -0.03800 -0.00177 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CE2 
+25630 C CZ  . PHE A-4 24  ? 1.00398 0.90191 0.87235 -0.29659 -0.03442 0.00089  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CZ  
+25631 N N   . GLU A-4 25  ? 1.23139 1.01819 1.04337 -0.23017 -0.11473 0.00061  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 N   
+25632 C CA  . GLU A-4 25  ? 1.12709 0.90877 0.94033 -0.21111 -0.12918 -0.00538 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 CA  
+25633 C C   . GLU A-4 25  ? 1.25891 1.08536 1.10241 -0.19931 -0.11635 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 C   
+25634 O O   . GLU A-4 25  ? 1.31321 1.15188 1.16081 -0.19980 -0.11382 -0.01217 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 O   
+25635 C CB  . GLU A-4 25  ? 1.53432 1.29059 1.34073 -0.19457 -0.14824 -0.01328 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 CB  
+25636 C CG  . GLU A-4 25  ? 1.58881 1.34345 1.40023 -0.17167 -0.16480 -0.02352 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 CG  
+25637 C CD  . GLU A-4 25  ? 2.04341 1.77357 1.84955 -0.15395 -0.18507 -0.03380 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 CD  
+25638 O OE1 . GLU A-4 25  ? 2.31418 2.00989 2.10005 -0.16282 -0.19309 -0.02817 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 OE1 
+25639 O OE2 . GLU A-4 25  ? 2.32093 2.06773 2.14395 -0.13133 -0.19313 -0.04878 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 OE2 
+25640 N N   . LYS A-4 26  ? 1.41003 1.26051 1.27329 -0.18992 -0.10838 -0.02223 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 N   
+25641 C CA  . LYS A-4 26  ? 1.09545 0.98846 0.98506 -0.18348 -0.09393 -0.02865 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 CA  
+25642 C C   . LYS A-4 26  ? 1.17542 1.08622 1.07644 -0.18690 -0.08065 -0.03022 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 C   
+25643 O O   . LYS A-4 26  ? 1.27632 1.18292 1.17809 -0.17750 -0.08611 -0.03722 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 O   
+25644 C CB  . LYS A-4 26  ? 1.02401 0.93033 0.92568 -0.16246 -0.10323 -0.04188 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 CB  
+25645 C CG  . LYS A-4 26  ? 1.19424 1.14337 1.11986 -0.15961 -0.08871 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 CG  
+25646 C CD  . LYS A-4 26  ? 1.47688 1.44299 1.41527 -0.14002 -0.09787 -0.06258 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 CD  
+25647 C CE  . LYS A-4 26  ? 1.97114 1.95251 1.92025 -0.12781 -0.09819 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 CE  
+25648 N NZ  . LYS A-4 26  ? 1.76890 1.79622 1.74122 -0.12354 -0.08520 -0.08613 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 NZ  
+25649 N N   . VAL A-4 27  ? 0.98479 0.91462 0.89428 -0.19957 -0.06459 -0.02449 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 N   
+25650 C CA  . VAL A-4 27  ? 0.74336 0.68637 0.66096 -0.20453 -0.05328 -0.02451 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 CA  
+25651 C C   . VAL A-4 27  ? 0.94867 0.92433 0.88458 -0.20608 -0.03890 -0.02501 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 C   
+25652 O O   . VAL A-4 27  ? 1.00092 0.98357 0.93977 -0.21376 -0.03355 -0.02039 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 O   
+25653 C CB  . VAL A-4 27  ? 0.83994 0.76589 0.74546 -0.22118 -0.05085 -0.01680 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 CB  
+25654 C CG1 . VAL A-4 27  ? 0.82483 0.76870 0.74170 -0.22582 -0.03886 -0.01753 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 CG1 
+25655 C CG2 . VAL A-4 27  ? 1.14740 1.03945 1.03342 -0.22116 -0.06499 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 CG2 
+25656 N N   . ASN A-4 28  ? 1.05471 1.04905 1.00129 -0.19961 -0.03327 -0.03061 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 N   
+25657 C CA  . ASN A-4 28  ? 0.96716 0.98850 0.92758 -0.20260 -0.02070 -0.03027 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 CA  
+25658 C C   . ASN A-4 28  ? 0.97845 1.00197 0.93951 -0.20824 -0.01415 -0.02804 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 C   
+25659 O O   . ASN A-4 28  ? 1.39056 1.41002 1.34820 -0.20274 -0.01735 -0.03226 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 O   
+25660 C CB  . ASN A-4 28  ? 0.84217 0.88607 0.81272 -0.19159 -0.01987 -0.03927 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 CB  
+25661 C CG  . ASN A-4 28  ? 1.31962 1.38839 1.30161 -0.19742 -0.00811 -0.03757 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 CG  
+25662 O OD1 . ASN A-4 28  ? 1.24794 1.31730 1.23082 -0.20737 -0.00076 -0.03066 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 OD1 
+25663 N ND2 . ASN A-4 28  ? 1.63045 1.71969 1.62134 -0.19130 -0.00722 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 ND2 
+25664 N N   . ILE A-4 29  ? 0.85184 0.88153 0.81751 -0.21828 -0.00622 -0.02249 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 N   
+25665 C CA  . ILE A-4 29  ? 0.79553 0.82579 0.76198 -0.22342 -0.00186 -0.02075 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 CA  
+25666 C C   . ILE A-4 29  ? 0.85316 0.90044 0.82865 -0.22669 0.00611  -0.01860 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 C   
+25667 O O   . ILE A-4 29  ? 0.82215 0.87407 0.80302 -0.23203 0.00917  -0.01572 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 O   
+25668 C CB  . ILE A-4 29  ? 0.76630 0.78313 0.72813 -0.23329 -0.00291 -0.01763 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 CB  
+25669 C CG1 . ILE A-4 29  ? 1.02579 1.02145 0.97477 -0.23318 -0.01164 -0.01810 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 CG1 
+25670 C CG2 . ILE A-4 29  ? 0.71543 0.73482 0.67999 -0.23655 0.00009  -0.01827 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 CG2 
+25671 C CD1 . ILE A-4 29  ? 0.77272 0.75706 0.71498 -0.24641 -0.01179 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 CD1 
+25672 N N   . ASN A-4 30  ? 1.04167 1.09661 1.01722 -0.22421 0.00867  -0.01986 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 N   
+25673 C CA  . ASN A-4 30  ? 0.91145 0.97608 0.89114 -0.22923 0.01427  -0.01633 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 CA  
+25674 C C   . ASN A-4 30  ? 0.77159 0.82796 0.75305 -0.23528 0.01368  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 C   
+25675 O O   . ASN A-4 30  ? 0.83973 0.88646 0.81870 -0.23592 0.01039  -0.01528 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 O   
+25676 C CB  . ASN A-4 30  ? 0.82848 0.90180 0.80377 -0.22659 0.01640  -0.01787 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 CB  
+25677 C CG  . ASN A-4 30  ? 1.00574 1.09556 0.98277 -0.22236 0.01893  -0.02269 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 CG  
+25678 O OD1 . ASN A-4 30  ? 1.19757 1.30029 1.17788 -0.22706 0.02412  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 OD1 
+25679 N ND2 . ASN A-4 30  ? 1.05218 1.14229 1.02759 -0.21350 0.01461  -0.02988 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 ND2 
+25680 N N   . LEU A-4 31  ? 0.71917 0.77993 0.70544 -0.23994 0.01623  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 N   
+25681 C CA  . LEU A-4 31  ? 0.79691 0.85276 0.78828 -0.24430 0.01451  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 CA  
+25682 C C   . LEU A-4 31  ? 0.96358 1.01851 0.95457 -0.24572 0.01350  -0.00770 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 C   
+25683 O O   . LEU A-4 31  ? 1.06769 1.12570 1.05281 -0.24600 0.01540  -0.00430 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 O   
+25684 C CB  . LEU A-4 31  ? 0.86886 0.92780 0.86781 -0.24873 0.01591  -0.01077 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 CB  
+25685 C CG  . LEU A-4 31  ? 0.62157 0.67734 0.61780 -0.24971 0.01526  -0.01226 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 CG  
+25686 C CD1 . LEU A-4 31  ? 0.76717 0.82791 0.76956 -0.25486 0.01707  -0.01219 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 CD1 
+25687 C CD2 . LEU A-4 31  ? 0.64915 0.69688 0.64143 -0.25195 0.01251  -0.01522 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 CD2 
+25688 N N   . ASP A-4 32  ? 0.91060 0.96116 0.90714 -0.24717 0.00970  -0.01001 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 N   
+25689 C CA  . ASP A-4 32  ? 0.94862 0.99378 0.94513 -0.24793 0.00544  -0.00806 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 CA  
+25690 C C   . ASP A-4 32  ? 0.88433 0.93035 0.89339 -0.24904 0.00189  -0.01384 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 C   
+25691 O O   . ASP A-4 32  ? 0.84866 0.90168 0.86493 -0.25112 0.00462  -0.01842 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 O   
+25692 C CB  . ASP A-4 32  ? 0.95068 0.98817 0.93760 -0.24465 0.00082  -0.00740 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 CB  
+25693 C CG  . ASP A-4 32  ? 1.09367 1.12222 1.07179 -0.24671 -0.00329 -0.00140 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 CG  
+25694 O OD1 . ASP A-4 32  ? 0.88028 0.91113 0.84818 -0.25017 0.00100  0.00438  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 OD1 
+25695 O OD2 . ASP A-4 32  ? 0.89014 0.90927 0.87088 -0.24535 -0.01152 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 OD2 
+25696 N N   . ASN A-4 33  ? 0.91502 0.95367 0.92576 -0.24792 -0.00507 -0.01433 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 N   
+25697 C CA  . ASN A-4 33  ? 0.74429 0.78613 0.76920 -0.24730 -0.00983 -0.02277 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 CA  
+25698 C C   . ASN A-4 33  ? 0.77421 0.82361 0.80631 -0.24585 -0.01079 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 C   
+25699 O O   . ASN A-4 33  ? 0.86593 0.92711 0.90945 -0.24893 -0.00848 -0.04041 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 O   
+25700 C CB  . ASN A-4 33  ? 0.65624 0.68502 0.68031 -0.24448 -0.02027 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 CB  
+25701 C CG  . ASN A-4 33  ? 0.84502 0.86665 0.86328 -0.24898 -0.01941 -0.01372 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 CG  
+25702 O OD1 . ASN A-4 33  ? 0.94303 0.97035 0.95572 -0.25345 -0.01064 -0.00735 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 OD1 
+25703 N ND2 . ASN A-4 33  ? 0.80122 0.81018 0.82101 -0.24780 -0.02947 -0.01448 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 ND2 
+25704 N N   . LYS A-4 34  ? 0.72621 0.77041 0.75126 -0.24243 -0.01379 -0.03278 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 N   
+25705 C CA  . LYS A-4 34  ? 0.69963 0.75126 0.73056 -0.24227 -0.01447 -0.04218 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 CA  
+25706 C C   . LYS A-4 34  ? 0.69282 0.74352 0.71350 -0.24457 -0.00825 -0.03786 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 C   
+25707 O O   . LYS A-4 34  ? 0.91031 0.95298 0.91907 -0.24143 -0.00839 -0.03118 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 O   
+25708 C CB  . LYS A-4 34  ? 0.68673 0.73296 0.71893 -0.23565 -0.02467 -0.04789 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 CB  
+25709 C CG  . LYS A-4 34  ? 0.69993 0.74261 0.74108 -0.23117 -0.03450 -0.05295 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 CG  
+25710 C CD  . LYS A-4 34  ? 0.66887 0.70803 0.71365 -0.22341 -0.04652 -0.06203 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 CD  
+25711 C CE  . LYS A-4 34  ? 0.61820 0.65096 0.67188 -0.21707 -0.05938 -0.06851 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 CE  
+25712 N NZ  . LYS A-4 34  ? 1.75719 1.76609 1.79404 -0.21641 -0.06523 -0.05469 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 NZ  
+25713 N N   . ASN A-4 35  ? 0.72900 0.78733 0.75317 -0.25058 -0.00352 -0.04214 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 N   
+25714 C CA  . ASN A-4 35  ? 0.75660 0.81023 0.77023 -0.25295 0.00025  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 CA  
+25715 C C   . ASN A-4 35  ? 0.70366 0.76140 0.71962 -0.25845 0.00001  -0.04661 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 C   
+25716 O O   . ASN A-4 35  ? 0.73430 0.80372 0.76040 -0.26466 0.00108  -0.05475 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 O   
+25717 C CB  . ASN A-4 35  ? 0.60567 0.65911 0.61552 -0.25699 0.00541  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 CB  
+25718 C CG  . ASN A-4 35  ? 0.83600 0.88961 0.84648 -0.25370 0.00651  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 CG  
+25719 O OD1 . ASN A-4 35  ? 0.89081 0.94022 0.89333 -0.24974 0.00737  -0.02099 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 OD1 
+25720 N ND2 . ASN A-4 35  ? 0.74119 0.80126 0.76162 -0.25594 0.00651  -0.02923 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 ND2 
+25721 N N   . VAL A-4 36  ? 0.72327 0.77292 0.73000 -0.25688 -0.00126 -0.04546 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 N   
+25722 C CA  . VAL A-4 36  ? 0.80756 0.85863 0.81387 -0.26351 -0.00155 -0.05231 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 CA  
+25723 C C   . VAL A-4 36  ? 0.83423 0.87163 0.82610 -0.26620 -0.00060 -0.04647 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 C   
+25724 O O   . VAL A-4 36  ? 1.00505 1.03329 0.98890 -0.25810 -0.00244 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 O   
+25725 C CB  . VAL A-4 36  ? 0.76100 0.81374 0.77090 -0.25796 -0.00687 -0.05890 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 CB  
+25726 C CG1 . VAL A-4 36  ? 0.60315 0.65785 0.61227 -0.26618 -0.00666 -0.06624 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 CG1 
+25727 C CG2 . VAL A-4 36  ? 0.79042 0.85390 0.81425 -0.25371 -0.01092 -0.06595 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 CG2 
+25728 N N   . ILE A-4 37  ? 0.76502 0.80079 0.75268 -0.27791 0.00146  -0.04797 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 N   
+25729 C CA  . ILE A-4 37  ? 0.88799 0.90602 0.85986 -0.28117 -0.00026 -0.04247 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 CA  
+25730 C C   . ILE A-4 37  ? 0.83059 0.84379 0.79731 -0.29083 -0.00195 -0.04787 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 C   
+25731 O O   . ILE A-4 37  ? 0.80709 0.83416 0.78170 -0.30105 0.00090  -0.05570 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 O   
+25732 C CB  . ILE A-4 37  ? 0.77977 0.79360 0.74516 -0.28810 0.00188  -0.03694 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 CB  
+25733 C CG1 . ILE A-4 37  ? 0.96699 0.95791 0.91451 -0.28830 -0.00327 -0.03097 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 CG1 
+25734 C CG2 . ILE A-4 37  ? 0.91525 0.94109 0.88449 -0.30352 0.00625  -0.04220 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 CG2 
+25735 C CD1 . ILE A-4 37  ? 1.09151 1.07560 1.03085 -0.29241 -0.00346 -0.02494 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 CD1 
+25736 N N   . PHE A-4 38  ? 0.75064 0.74565 0.70505 -0.28759 -0.00689 -0.04513 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 N   
+25737 C CA  . PHE A-4 38  ? 0.75532 0.74262 0.70346 -0.29646 -0.00953 -0.04986 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CA  
+25738 C C   . PHE A-4 38  ? 0.95238 0.91331 0.88321 -0.29353 -0.01650 -0.04454 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 C   
+25739 O O   . PHE A-4 38  ? 0.97122 0.92468 0.89851 -0.28153 -0.01932 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 O   
+25740 C CB  . PHE A-4 38  ? 0.84707 0.84645 0.80650 -0.29008 -0.01048 -0.05805 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CB  
+25741 C CG  . PHE A-4 38  ? 0.88406 0.88232 0.84511 -0.27264 -0.01323 -0.05550 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CG  
+25742 C CD1 . PHE A-4 38  ? 0.93569 0.91968 0.88708 -0.26526 -0.01830 -0.05452 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CD1 
+25743 C CD2 . PHE A-4 38  ? 0.83927 0.85055 0.81030 -0.26465 -0.01109 -0.05450 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CD2 
+25744 C CE1 . PHE A-4 38  ? 0.84666 0.83306 0.79849 -0.25110 -0.01977 -0.05318 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CE1 
+25745 C CE2 . PHE A-4 38  ? 0.86258 0.87281 0.83187 -0.25180 -0.01305 -0.05149 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CE2 
+25746 C CZ  . PHE A-4 38  ? 0.90270 0.90232 0.86245 -0.24546 -0.01668 -0.05111 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CZ  
+25747 N N   . GLY A-4 39  ? 0.77129 0.71875 0.69183 -0.30467 -0.01994 -0.04676 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-4 N   
+25748 C CA  . GLY A-4 39  ? 0.93265 0.85163 0.83623 -0.30170 -0.02906 -0.04316 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-4 CA  
+25749 C C   . GLY A-4 39  ? 1.05472 0.95472 0.94172 -0.32190 -0.03216 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-4 C   
+25750 O O   . GLY A-4 39  ? 0.93643 0.84931 0.82587 -0.33920 -0.02572 -0.04507 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-4 O   
+25751 N N   . MET A-4 40  ? 1.42024 1.28905 1.28952 -0.31984 -0.04289 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 N   
+25752 C CA  . MET A-4 40  ? 1.16275 1.00608 1.01117 -0.34020 -0.04818 -0.03589 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 CA  
+25753 C C   . MET A-4 40  ? 1.37114 1.20379 1.20430 -0.35477 -0.04769 -0.02736 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 C   
+25754 O O   . MET A-4 40  ? 1.48948 1.31944 1.31134 -0.37866 -0.04442 -0.02640 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 O   
+25755 C CB  . MET A-4 40  ? 1.28715 1.09641 1.12030 -0.33223 -0.06242 -0.03521 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 CB  
+25756 C CG  . MET A-4 40  ? 1.47569 1.28903 1.31628 -0.32854 -0.06380 -0.04406 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 CG  
+25757 S SD  . MET A-4 40  ? 1.54431 1.32798 1.36324 -0.35325 -0.07081 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 SD  
+25758 C CE  . MET A-4 40  ? 1.16955 0.97830 0.99120 -0.38141 -0.05649 -0.04447 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 CE  
+25759 N N   . ASN A-4 41  ? 1.24594 1.07370 1.07791 -0.34171 -0.05081 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 N   
+25760 C CA  . ASN A-4 41  ? 1.28002 1.09458 1.09549 -0.35322 -0.05246 -0.01323 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 CA  
+25761 C C   . ASN A-4 41  ? 1.40666 1.25327 1.23370 -0.36699 -0.03826 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 C   
+25762 O O   . ASN A-4 41  ? 1.15509 1.02587 0.99997 -0.35562 -0.03159 -0.01646 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 O   
+25763 C CB  . ASN A-4 41  ? 1.06469 0.86960 0.87947 -0.33313 -0.05994 -0.00909 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 CB  
+25764 C CG  . ASN A-4 41  ? 1.47886 1.25878 1.27034 -0.34319 -0.06722 0.00023  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 CG  
+25765 O OD1 . ASN A-4 41  ? 1.62595 1.40909 1.40775 -0.36467 -0.06115 0.00401  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 OD1 
+25766 N ND2 . ASN A-4 41  ? 1.62191 1.37779 1.40402 -0.32741 -0.08095 0.00293  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 ND2 
+25767 N N   . ASP A-4 42  ? 1.54085 1.38882 1.35796 -0.39215 -0.03376 -0.01632 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 N   
+25768 C CA  . ASP A-4 42  ? 1.29656 1.17693 1.12443 -0.40634 -0.02083 -0.02052 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 CA  
+25769 C C   . ASP A-4 42  ? 1.31160 1.18743 1.12932 -0.40897 -0.02085 -0.01249 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 C   
+25770 O O   . ASP A-4 42  ? 1.23061 1.13676 1.06450 -0.40950 -0.01106 -0.01660 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 O   
+25771 C CB  . ASP A-4 42  ? 1.36476 1.24948 1.18266 -0.43495 -0.01590 -0.02507 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 CB  
+25772 C CG  . ASP A-4 42  ? 1.70903 1.61139 1.54470 -0.43275 -0.01276 -0.03671 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 CG  
+25773 O OD1 . ASP A-4 42  ? 1.43988 1.36465 1.30098 -0.41220 -0.00990 -0.04336 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 OD1 
+25774 O OD2 . ASP A-4 42  ? 1.92430 1.81734 1.74733 -0.45230 -0.01367 -0.03912 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 OD2 
+25775 N N   . ILE A-4 43  ? 1.53613 1.37373 1.32718 -0.41000 -0.03297 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 N   
+25776 C CA  . ILE A-4 43  ? 1.40909 1.24017 1.18863 -0.41191 -0.03472 0.00587  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 CA  
+25777 C C   . ILE A-4 43  ? 1.38288 1.23182 1.18520 -0.38605 -0.03307 0.00425  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 C   
+25778 O O   . ILE A-4 43  ? 1.13872 1.00516 0.94740 -0.38689 -0.02704 0.00502  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 O   
+25779 C CB  . ILE A-4 43  ? 1.36069 1.14240 1.10420 -0.41823 -0.05117 0.01727  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 CB  
+25780 C CG1 . ILE A-4 43  ? 1.71977 1.48013 1.43830 -0.44572 -0.05355 0.01956  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 CG1 
+25781 C CG2 . ILE A-4 43  ? 1.14880 0.92370 0.87786 -0.42277 -0.05342 0.02511  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 CG2 
+25782 C CD1 . ILE A-4 43  ? 2.23790 1.97072 1.95070 -0.43790 -0.06493 0.01845  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 CD1 
+25783 N N   . GLY A-4 44  ? 1.40259 1.24834 1.21691 -0.36396 -0.03815 0.00146  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-4 N   
+25784 C CA  . GLY A-4 44  ? 1.16500 1.02825 0.99927 -0.34179 -0.03614 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-4 CA  
+25785 C C   . GLY A-4 44  ? 1.09309 0.99562 0.95364 -0.34060 -0.02226 -0.00694 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-4 C   
+25786 O O   . GLY A-4 44  ? 0.95354 0.87176 0.82563 -0.33250 -0.01830 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-4 O   
+25787 N N   . LYS A-4 45  ? 1.06920 0.98728 0.93962 -0.34826 -0.01593 -0.01398 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 N   
+25788 C CA  . LYS A-4 45  ? 1.07072 1.02368 0.96591 -0.34590 -0.00549 -0.02175 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 CA  
+25789 C C   . LYS A-4 45  ? 1.12317 1.09245 1.01936 -0.36000 0.00157  -0.02261 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 C   
+25790 O O   . LYS A-4 45  ? 0.93067 0.92118 0.84402 -0.35246 0.00671  -0.02545 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 O   
+25791 C CB  . LYS A-4 45  ? 1.05150 1.01694 0.95669 -0.35032 -0.00237 -0.03079 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 CB  
+25792 C CG  . LYS A-4 45  ? 0.92920 0.87803 0.83108 -0.33898 -0.00949 -0.03074 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 CG  
+25793 C CD  . LYS A-4 45  ? 0.93806 0.90632 0.85658 -0.33704 -0.00595 -0.04080 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 CD  
+25794 C CE  . LYS A-4 45  ? 0.75185 0.73264 0.67060 -0.35831 -0.00089 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 CE  
+25795 N NZ  . LYS A-4 45  ? 1.08143 1.03657 0.97767 -0.37364 -0.00594 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 NZ  
+25796 N N   . THR A-4 46  ? 1.16106 1.12034 1.03777 -0.38154 0.00163  -0.02039 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 N   
+25797 C CA  . THR A-4 46  ? 0.91433 0.89083 0.78988 -0.39690 0.00875  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 CA  
+25798 C C   . THR A-4 46  ? 1.02332 0.99111 0.89288 -0.38873 0.00547  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 C   
+25799 O O   . THR A-4 46  ? 1.10518 1.09633 0.98841 -0.38781 0.01193  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 O   
+25800 C CB  . THR A-4 46  ? 0.86071 0.82719 0.71250 -0.42464 0.00959  -0.02080 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 CB  
+25801 O OG1 . THR A-4 46  ? 1.57974 1.55538 1.43826 -0.43212 0.01241  -0.02944 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 OG1 
+25802 C CG2 . THR A-4 46  ? 1.12682 1.11779 0.97892 -0.44214 0.01868  -0.02514 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 CG2 
+25803 N N   . ASN A-4 47  ? 1.03170 0.96646 0.88193 -0.38181 -0.00555 -0.00402 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 N   
+25804 C CA  . ASN A-4 47  ? 0.94067 0.86795 0.78649 -0.37222 -0.01001 0.00231  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 CA  
+25805 C C   . ASN A-4 47  ? 0.97834 0.92707 0.85105 -0.35096 -0.00627 -0.00173 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 C   
+25806 O O   . ASN A-4 47  ? 1.16064 1.11814 1.03846 -0.34622 -0.00486 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 O   
+25807 C CB  . ASN A-4 47  ? 1.09759 0.98501 0.91867 -0.36694 -0.02493 0.01126  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 CB  
+25808 C CG  . ASN A-4 47  ? 1.29815 1.15791 1.08651 -0.39022 -0.03073 0.01794  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 CG  
+25809 O OD1 . ASN A-4 47  ? 1.17200 1.04455 0.95374 -0.41150 -0.02273 0.01720  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 OD1 
+25810 N ND2 . ASN A-4 47  ? 1.35116 1.17248 1.11785 -0.38699 -0.04529 0.02394  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 ND2 
+25811 N N   . PHE A-4 48  ? 1.10659 1.06325 0.99512 -0.33918 -0.00490 -0.00661 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 N   
+25812 C CA  . PHE A-4 48  ? 0.98360 0.95974 0.89481 -0.32228 -0.00108 -0.00983 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CA  
+25813 C C   . PHE A-4 48  ? 0.98296 0.98729 0.91133 -0.32770 0.00813  -0.01567 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 C   
+25814 O O   . PHE A-4 48  ? 1.09655 1.11183 1.03570 -0.31971 0.01015  -0.01529 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 O   
+25815 C CB  . PHE A-4 48  ? 0.88585 0.86338 0.80665 -0.31116 -0.00194 -0.01351 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CB  
+25816 C CG  . PHE A-4 48  ? 0.93912 0.93522 0.87977 -0.29726 0.00201  -0.01617 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CG  
+25817 C CD1 . PHE A-4 48  ? 0.87902 0.87239 0.82118 -0.28369 -0.00083 -0.01296 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CD1 
+25818 C CD2 . PHE A-4 48  ? 0.92955 0.94549 0.88654 -0.29838 0.00767  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CD2 
+25819 C CE1 . PHE A-4 48  ? 0.88749 0.89678 0.84485 -0.27416 0.00310  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CE1 
+25820 C CE2 . PHE A-4 48  ? 0.94504 0.97294 0.91635 -0.28711 0.00956  -0.02362 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CE2 
+25821 C CZ  . PHE A-4 48  ? 0.89153 0.91564 0.86186 -0.27632 0.00786  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CZ  
+25822 N N   . LEU A-4 49  ? 1.00243 1.01993 0.93443 -0.34126 0.01331  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 N   
+25823 C CA  . LEU A-4 49  ? 0.95768 1.00344 0.90740 -0.34549 0.02068  -0.03095 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 CA  
+25824 C C   . LEU A-4 49  ? 0.99150 1.04014 0.93271 -0.35535 0.02272  -0.02826 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 C   
+25825 O O   . LEU A-4 49  ? 0.90818 0.97433 0.86384 -0.35099 0.02617  -0.03191 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 O   
+25826 C CB  . LEU A-4 49  ? 0.81307 0.87616 0.77052 -0.35716 0.02518  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 CB  
+25827 C CG  . LEU A-4 49  ? 0.83676 0.90115 0.80527 -0.34723 0.02306  -0.04682 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 CG  
+25828 C CD1 . LEU A-4 49  ? 0.77500 0.86118 0.75384 -0.35882 0.02727  -0.06034 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 CD1 
+25829 C CD2 . LEU A-4 49  ? 0.99336 1.06389 0.97898 -0.32828 0.02155  -0.04713 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 CD2 
+25830 N N   . TYR A-4 50  ? 0.98278 1.01249 0.89897 -0.36904 0.01967  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 N   
+25831 C CA  . TYR A-4 50  ? 1.08034 1.10995 0.98436 -0.37902 0.02041  -0.01803 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CA  
+25832 C C   . TYR A-4 50  ? 1.11298 1.13494 1.01949 -0.36271 0.01571  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 C   
+25833 O O   . TYR A-4 50  ? 1.05565 1.09037 0.96659 -0.36421 0.01860  -0.01288 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 O   
+25834 C CB  . TYR A-4 50  ? 0.96567 0.97060 0.83748 -0.39786 0.01591  -0.01060 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CB  
+25835 C CG  . TYR A-4 50  ? 1.33445 1.35769 1.20073 -0.42280 0.02418  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CG  
+25836 C CD1 . TYR A-4 50  ? 1.34258 1.40425 1.23490 -0.42472 0.03413  -0.03201 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CD1 
+25837 C CD2 . TYR A-4 50  ? 1.60925 1.61165 1.44358 -0.44505 0.02132  -0.01094 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CD2 
+25838 C CE1 . TYR A-4 50  ? 1.58755 1.67153 1.47703 -0.44764 0.04222  -0.04145 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CE1 
+25839 C CE2 . TYR A-4 50  ? 1.77509 1.79771 1.60341 -0.47060 0.03016  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CE2 
+25840 C CZ  . TYR A-4 50  ? 1.89314 1.95841 1.75007 -0.46598 0.04083  -0.03434 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CZ  
+25841 O OH  . TYR A-4 50  ? 2.08666 2.17483 1.93831 -0.47863 0.04904  -0.04383 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 OH  
+25842 N N   . ALA A-4 51  ? 0.93790 0.94144 0.84250 -0.34725 0.00855  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-4 N   
+25843 C CA  . ALA A-4 51  ? 0.89301 0.89432 0.80302 -0.33159 0.00475  -0.00297 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-4 CA  
+25844 C C   . ALA A-4 51  ? 0.90640 0.93447 0.84245 -0.32350 0.01196  -0.00902 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-4 C   
+25845 O O   . ALA A-4 51  ? 1.04079 1.07479 0.98211 -0.31772 0.01184  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-4 O   
+25846 C CB  . ALA A-4 51  ? 0.87227 0.85464 0.77825 -0.31669 -0.00343 0.00045  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-4 CB  
+25847 N N   . LEU A-4 52  ? 0.90213 0.94498 0.85398 -0.32290 0.01702  -0.01574 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 N   
+25848 C CA  . LEU A-4 52  ? 1.05170 1.11564 1.02589 -0.31620 0.02166  -0.02144 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 CA  
+25849 C C   . LEU A-4 52  ? 0.89107 0.97351 0.87118 -0.32700 0.02664  -0.02774 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 C   
+25850 O O   . LEU A-4 52  ? 0.89261 0.98686 0.88528 -0.32208 0.02827  -0.02993 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 O   
+25851 C CB  . LEU A-4 52  ? 0.92596 0.99648 0.91326 -0.31083 0.02274  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 CB  
+25852 C CG  . LEU A-4 52  ? 0.84135 0.90245 0.83050 -0.29671 0.01945  -0.02251 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 CG  
+25853 C CD1 . LEU A-4 52  ? 1.07457 1.13793 1.07020 -0.29429 0.01915  -0.02720 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 CD1 
+25854 C CD2 . LEU A-4 52  ? 0.82395 0.89301 0.82455 -0.28815 0.02050  -0.02127 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 CD2 
+25855 N N   . ARG A-4 53  ? 0.89759 0.98386 0.86850 -0.34273 0.02922  -0.03146 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 N   
+25856 C CA  . ARG A-4 53  ? 0.87640 0.98392 0.85224 -0.35446 0.03462  -0.03933 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 CA  
+25857 C C   . ARG A-4 53  ? 0.91727 1.01917 0.88181 -0.35643 0.03313  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 C   
+25858 O O   . ARG A-4 53  ? 0.86468 0.98425 0.84166 -0.35561 0.03612  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 O   
+25859 C CB  . ARG A-4 53  ? 0.64386 0.75810 0.60952 -0.37360 0.03844  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 CB  
+25860 C CG  . ARG A-4 53  ? 1.05549 1.17980 1.03467 -0.37224 0.03992  -0.05394 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 CG  
+25861 C CD  . ARG A-4 53  ? 0.98666 1.12221 0.95697 -0.39344 0.04478  -0.06127 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 CD  
+25862 N NE  . ARG A-4 53  ? 0.91758 1.08534 0.89936 -0.40425 0.05161  -0.07484 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 NE  
+25863 C CZ  . ARG A-4 53  ? 1.23496 1.42161 1.21270 -0.42159 0.05761  -0.08489 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 CZ  
+25864 N NH1 . ARG A-4 53  ? 0.92957 1.10433 0.89116 -0.43079 0.05759  -0.08197 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 NH1 
+25865 N NH2 . ARG A-4 53  ? 1.31200 1.52812 1.30021 -0.42335 0.06319  -0.09797 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 NH2 
+25866 N N   . PHE A-4 54  ? 0.91751 0.99396 0.85815 -0.35857 0.02720  -0.02197 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 N   
+25867 C CA  . PHE A-4 54  ? 0.72305 0.79186 0.65147 -0.35901 0.02361  -0.01589 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CA  
+25868 C C   . PHE A-4 54  ? 0.72211 0.80016 0.66963 -0.34288 0.02334  -0.01685 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 C   
+25869 O O   . PHE A-4 54  ? 0.90107 0.98689 0.84910 -0.34429 0.02379  -0.01740 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 O   
+25870 C CB  . PHE A-4 54  ? 0.76132 0.79715 0.66255 -0.35916 0.01379  -0.00470 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CB  
+25871 C CG  . PHE A-4 54  ? 1.01338 1.03619 0.88642 -0.38036 0.01235  -0.00082 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CG  
+25872 C CD1 . PHE A-4 54  ? 1.04334 1.07709 0.91529 -0.39659 0.01918  -0.00659 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CD1 
+25873 C CD2 . PHE A-4 54  ? 1.16401 1.16312 1.01027 -0.38486 0.00342  0.00833  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CD2 
+25874 C CE1 . PHE A-4 54  ? 0.90763 0.93000 0.75138 -0.41935 0.01864  -0.00280 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CE1 
+25875 C CE2 . PHE A-4 54  ? 1.14686 1.13041 0.96271 -0.40673 0.00127  0.01342  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CE2 
+25876 C CZ  . PHE A-4 54  ? 1.40819 1.40377 1.22221 -0.42521 0.00960  0.00815  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CZ  
+25877 N N   . LEU A-4 55  ? 0.81304 0.89089 0.77536 -0.32891 0.02277  -0.01724 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 N   
+25878 C CA  . LEU A-4 55  ? 0.80949 0.89563 0.78816 -0.31619 0.02291  -0.01778 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 CA  
+25879 C C   . LEU A-4 55  ? 0.87510 0.98399 0.87482 -0.31729 0.02851  -0.02673 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 C   
+25880 O O   . LEU A-4 55  ? 1.04969 1.16686 1.05940 -0.31258 0.02893  -0.02783 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 O   
+25881 C CB  . LEU A-4 55  ? 0.79692 0.87467 0.78069 -0.30312 0.02038  -0.01479 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 CB  
+25882 C CG  . LEU A-4 55  ? 0.84519 0.93130 0.84393 -0.29211 0.02111  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 CG  
+25883 C CD1 . LEU A-4 55  ? 0.76789 0.84882 0.75970 -0.28676 0.01666  -0.01124 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 CD1 
+25884 C CD2 . LEU A-4 55  ? 0.76272 0.84619 0.76770 -0.28387 0.02120  -0.01434 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 CD2 
+25885 N N   . LEU A-4 56  ? 0.72802 0.84736 0.73523 -0.32310 0.03184  -0.03436 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 N   
+25886 C CA  . LEU A-4 56  ? 0.83079 0.96893 0.86013 -0.32025 0.03425  -0.04449 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 CA  
+25887 C C   . LEU A-4 56  ? 0.80413 0.96303 0.83913 -0.33194 0.03836  -0.05661 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 C   
+25888 O O   . LEU A-4 56  ? 0.84617 1.02192 0.89972 -0.32908 0.03897  -0.06669 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 O   
+25889 C CB  . LEU A-4 56  ? 0.81442 0.94851 0.85391 -0.31115 0.03224  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 CB  
+25890 C CG  . LEU A-4 56  ? 0.83289 0.95155 0.86913 -0.30016 0.02923  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 CG  
+25891 C CD1 . LEU A-4 56  ? 0.68342 0.79510 0.72088 -0.29512 0.02733  -0.03594 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 CD1 
+25892 C CD2 . LEU A-4 56  ? 0.71507 0.83843 0.76334 -0.29381 0.02871  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 CD2 
+25893 N N   . ASP A-4 57  ? 0.82013 0.97906 0.83982 -0.34554 0.04081  -0.05697 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 N   
+25894 C CA  . ASP A-4 57  ? 0.99225 1.17556 1.01702 -0.35903 0.04604  -0.07034 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 CA  
+25895 C C   . ASP A-4 57  ? 1.10804 1.29703 1.11966 -0.37067 0.04861  -0.06905 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 C   
+25896 O O   . ASP A-4 57  ? 0.98419 1.15528 0.97028 -0.37940 0.04719  -0.05813 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 O   
+25897 C CB  . ASP A-4 57  ? 0.97018 1.15278 0.98547 -0.37010 0.04810  -0.07261 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 CB  
+25898 C CG  . ASP A-4 57  ? 1.13523 1.35007 1.16513 -0.38033 0.05353  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 CG  
+25899 O OD1 . ASP A-4 57  ? 1.04946 1.28657 1.09557 -0.37886 0.05527  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 OD1 
+25900 O OD2 . ASP A-4 57  ? 1.19122 1.41072 1.21761 -0.38961 0.05576  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 OD2 
+25901 N N   . LYS A-4 58  ? 1.10986 1.32234 1.13806 -0.37045 0.05111  -0.08058 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 N   
+25902 C CA  . LYS A-4 58  ? 1.01295 1.23325 1.03004 -0.38066 0.05346  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 CA  
+25903 C C   . LYS A-4 58  ? 1.13669 1.36300 1.13163 -0.40300 0.05836  -0.08177 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 C   
+25904 O O   . LYS A-4 58  ? 1.08487 1.29909 1.05478 -0.41321 0.05742  -0.07227 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 O   
+25905 C CB  . LYS A-4 58  ? 1.07948 1.32670 1.12123 -0.37607 0.05513  -0.09560 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 CB  
+25906 C CG  . LYS A-4 58  ? 1.04169 1.30842 1.07520 -0.39060 0.05976  -0.10217 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 CG  
+25907 C CD  . LYS A-4 58  ? 1.24048 1.53280 1.30056 -0.38354 0.06004  -0.11822 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 CD  
+25908 C CE  . LYS A-4 58  ? 1.67648 1.99059 1.76315 -0.37848 0.06025  -0.13679 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 CE  
+25909 N NZ  . LYS A-4 58  ? 1.69514 2.02891 1.77406 -0.38896 0.06673  -0.14764 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 NZ  
+25910 N N   . GLU A-4 59  ? 1.08896 1.33290 1.09114 -0.41068 0.06290  -0.09347 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 N   
+25911 C CA  . GLU A-4 59  ? 1.08743 1.33713 1.06637 -0.42685 0.06813  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 CA  
+25912 C C   . GLU A-4 59  ? 0.91393 1.12962 0.85973 -0.43782 0.06448  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 C   
+25913 O O   . GLU A-4 59  ? 1.19971 1.40778 1.11609 -0.45352 0.06555  -0.07146 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 O   
+25914 C CB  . GLU A-4 59  ? 1.19561 1.47163 1.19094 -0.42640 0.07315  -0.11317 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 CB  
+25915 C CG  . GLU A-4 59  ? 1.64637 1.95145 1.67832 -0.41246 0.07313  -0.13215 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 CG  
+25916 C CD  . GLU A-4 59  ? 1.65401 1.98256 1.69034 -0.41447 0.07664  -0.14267 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 CD  
+25917 O OE1 . GLU A-4 59  ? 1.25224 1.57921 1.26222 -0.42866 0.08064  -0.13701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 OE1 
+25918 O OE2 . GLU A-4 59  ? 1.69850 2.04618 1.76396 -0.40220 0.07447  -0.15701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 OE2 
+25919 N N   . ILE A-4 60  ? 0.98748 1.18115 0.93602 -0.43052 0.05922  -0.06869 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 N   
+25920 C CA  . ILE A-4 60  ? 1.13747 1.29601 1.05541 -0.43839 0.05370  -0.05258 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 CA  
+25921 C C   . ILE A-4 60  ? 1.05937 1.18962 0.96022 -0.42954 0.04527  -0.03755 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 C   
+25922 O O   . ILE A-4 60  ? 1.25970 1.35915 1.13037 -0.43683 0.03856  -0.02464 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 O   
+25923 C CB  . ILE A-4 60  ? 0.85866 1.00402 0.78456 -0.42767 0.05061  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 CB  
+25924 C CG1 . ILE A-4 60  ? 0.74968 0.86819 0.64517 -0.44260 0.04731  -0.04074 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 CG1 
+25925 C CG2 . ILE A-4 60  ? 1.12671 1.25437 1.06286 -0.40329 0.04366  -0.04266 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 CG2 
+25926 C CD1 . ILE A-4 60  ? 1.49435 1.63047 1.38224 -0.45824 0.05454  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 CD1 
+25927 N N   . ARG A-4 61  ? 0.92220 1.06178 0.84180 -0.41389 0.04440  -0.03980 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 N   
+25928 C CA  . ARG A-4 61  ? 0.99209 1.11049 0.90125 -0.40309 0.03648  -0.02848 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 CA  
+25929 C C   . ARG A-4 61  ? 1.17678 1.29628 1.06563 -0.41643 0.03595  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 C   
+25930 O O   . ARG A-4 61  ? 1.15070 1.24520 1.01937 -0.41289 0.02702  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 O   
+25931 C CB  . ARG A-4 61  ? 0.88059 1.00956 0.81891 -0.38208 0.03621  -0.03240 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 CB  
+25932 C CG  . ARG A-4 61  ? 0.73703 0.84808 0.66923 -0.36920 0.02841  -0.02287 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 CG  
+25933 C CD  . ARG A-4 61  ? 0.75703 0.87819 0.71668 -0.35115 0.02893  -0.02640 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 CD  
+25934 N NE  . ARG A-4 61  ? 0.99678 1.14550 0.97891 -0.35243 0.03531  -0.03834 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 NE  
+25935 C CZ  . ARG A-4 61  ? 1.05129 1.21168 1.05617 -0.34546 0.03803  -0.04586 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 CZ  
+25936 N NH1 . ARG A-4 61  ? 1.11744 1.26607 1.12559 -0.33728 0.03614  -0.04211 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 NH1 
+25937 N NH2 . ARG A-4 61  ? 1.10949 1.29284 1.13357 -0.34621 0.04153  -0.05787 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 NH2 
+25938 N N   . LYS A-4 62  ? 1.00828 1.15719 0.90201 -0.43128 0.04460  -0.03751 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 N   
+25939 C CA  . LYS A-4 62  ? 1.01790 1.17080 0.89199 -0.44487 0.04477  -0.03610 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 CA  
+25940 C C   . LYS A-4 62  ? 1.11920 1.24326 0.95038 -0.46444 0.03958  -0.02322 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 C   
+25941 O O   . LYS A-4 62  ? 1.20638 1.31920 1.01306 -0.47240 0.03477  -0.01625 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 O   
+25942 C CB  . LYS A-4 62  ? 0.94691 1.14228 0.83791 -0.45658 0.05586  -0.05407 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 CB  
+25943 C CG  . LYS A-4 62  ? 0.85978 1.06914 0.74777 -0.46684 0.06310  -0.06296 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 CG  
+25944 C CD  . LYS A-4 62  ? 0.98219 1.23365 0.89773 -0.46161 0.07179  -0.08456 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 CD  
+25945 C CE  . LYS A-4 62  ? 1.04087 1.30804 0.95360 -0.46975 0.07855  -0.09507 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 CE  
+25946 N NZ  . LYS A-4 62  ? 1.26977 1.57795 1.21383 -0.46203 0.08523  -0.11839 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 NZ  
+25947 N N   . PHE A-4 63  ? 1.05757 1.16734 0.87762 -0.47277 0.03935  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 N   
+25948 C CA  . PHE A-4 63  ? 1.03113 1.11012 0.80813 -0.49371 0.03352  -0.00716 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CA  
+25949 C C   . PHE A-4 63  ? 1.05992 1.09303 0.81453 -0.48067 0.01713  0.00952  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 C   
+25950 O O   . PHE A-4 63  ? 1.27889 1.28030 0.99369 -0.49597 0.00833  0.02150  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 O   
+25951 C CB  . PHE A-4 63  ? 1.12306 1.20191 0.89622 -0.50544 0.03820  -0.01000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CB  
+25952 C CG  . PHE A-4 63  ? 1.16792 1.28775 0.95322 -0.51055 0.05154  -0.02727 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CG  
+25953 C CD1 . PHE A-4 63  ? 1.15195 1.30524 0.97784 -0.49514 0.05919  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CD1 
+25954 C CD2 . PHE A-4 63  ? 0.92400 1.04814 0.67871 -0.53157 0.05537  -0.02793 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CD2 
+25955 C CE1 . PHE A-4 63  ? 1.06490 1.25573 0.90283 -0.49940 0.06980  -0.06125 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CE1 
+25956 C CE2 . PHE A-4 63  ? 1.15097 1.31549 0.91732 -0.53693 0.06763  -0.04600 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CE2 
+25957 C CZ  . PHE A-4 63  ? 1.09116 1.28934 0.90023 -0.52018 0.07460  -0.06325 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CZ  
+25958 N N   . GLY A-4 64  ? 0.81973 0.84859 0.59807 -0.45339 0.01209  0.00979  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-4 N   
+25959 C CA  . GLY A-4 64  ? 0.90122 0.89268 0.66338 -0.43846 -0.00369 0.02181  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-4 CA  
+25960 C C   . GLY A-4 64  ? 1.26254 1.21806 1.00370 -0.44048 -0.01291 0.03067  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-4 C   
+25961 O O   . GLY A-4 64  ? 1.18468 1.14372 0.92432 -0.45351 -0.00654 0.02824  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-4 O   
+25962 N N   . PHE A-4 65  ? 1.24305 1.16382 0.96861 -0.42648 -0.02921 0.03985  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 N   
+25963 C CA  . PHE A-4 65  ? 1.22194 1.10465 0.92837 -0.42387 -0.04141 0.04760  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CA  
+25964 C C   . PHE A-4 65  ? 1.33509 1.17822 0.99284 -0.44484 -0.05375 0.05991  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 C   
+25965 O O   . PHE A-4 65  ? 1.43165 1.26254 1.06924 -0.44721 -0.06223 0.06535  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 O   
+25966 C CB  . PHE A-4 65  ? 1.33516 1.20362 1.05474 -0.39442 -0.05366 0.04791  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CB  
+25967 C CG  . PHE A-4 65  ? 1.12708 1.02336 0.88661 -0.37658 -0.04383 0.03844  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CG  
+25968 C CD1 . PHE A-4 65  ? 1.05343 0.94715 0.81904 -0.37749 -0.04035 0.03668  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CD1 
+25969 C CD2 . PHE A-4 65  ? 1.08302 1.00623 0.87198 -0.35977 -0.03889 0.03168  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CD2 
+25970 C CE1 . PHE A-4 65  ? 1.18671 1.10360 0.98553 -0.36183 -0.03247 0.02886  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CE1 
+25971 C CE2 . PHE A-4 65  ? 1.17140 1.11675 0.99270 -0.34554 -0.03078 0.02436  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CE2 
+25972 C CZ  . PHE A-4 65  ? 1.03040 0.97215 0.85585 -0.34643 -0.02780 0.02322  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CZ  
+25973 N N   . ASN A-4 66  ? 1.56911 1.39094 1.20671 -0.46064 -0.05547 0.06449  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 N   
+25974 C CA  . ASN A-4 66  ? 1.58595 1.36109 1.17366 -0.48044 -0.07013 0.07791  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 CA  
+25975 C C   . ASN A-4 66  ? 1.57392 1.30222 1.14828 -0.46042 -0.09255 0.08492  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 C   
+25976 O O   . ASN A-4 66  ? 1.59240 1.32902 1.19719 -0.43308 -0.09445 0.07828  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 O   
+25977 C CB  . ASN A-4 66  ? 1.36688 1.14350 0.93794 -0.51124 -0.06030 0.07861  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 CB  
+25978 C CG  . ASN A-4 66  ? 1.97986 1.79913 1.55554 -0.53502 -0.04115 0.07124  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 CG  
+25979 O OD1 . ASN A-4 66  ? 2.25856 2.06860 1.80160 -0.55627 -0.04336 0.07784  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 OD1 
+25980 N ND2 . ASN A-4 66  ? 1.71611 1.58246 1.33186 -0.53137 -0.02313 0.05664  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 ND2 
+25981 N N   . LYS A-4 67  ? 1.73557 1.41357 1.26243 -0.47495 -0.11050 0.09793  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 N   
+25982 C CA  . LYS A-4 67  ? 1.57391 1.20311 1.08498 -0.45679 -0.13464 0.10358  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 CA  
+25983 C C   . LYS A-4 67  ? 1.65365 1.28132 1.18142 -0.45044 -0.13181 0.09883  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 C   
+25984 O O   . LYS A-4 67  ? 1.63074 1.24189 1.17005 -0.42426 -0.14507 0.09564  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 O   
+25985 C CB  . LYS A-4 67  ? 1.63224 1.20346 1.08483 -0.47716 -0.15554 0.11926  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 CB  
+25986 C CG  . LYS A-4 67  ? 1.62580 1.14046 1.05785 -0.45996 -0.18367 0.12472  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 CG  
+25987 C CD  . LYS A-4 67  ? 1.90855 1.36426 1.28134 -0.48898 -0.20036 0.14070  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 CD  
+25988 C CE  . LYS A-4 67  ? 2.09255 1.49193 1.44806 -0.47205 -0.22808 0.14417  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 CE  
+25989 N NZ  . LYS A-4 67  ? 2.41612 1.75606 1.71380 -0.50311 -0.24350 0.16000  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 NZ  
+25990 N N   . SER A-4 68  ? 1.66647 1.31404 1.19709 -0.47366 -0.11462 0.09666  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-4 N   
+25991 C CA  . SER A-4 68  ? 1.61514 1.26027 1.15896 -0.46993 -0.11228 0.09230  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-4 CA  
+25992 C C   . SER A-4 68  ? 1.60288 1.28825 1.19771 -0.44135 -0.10145 0.07906  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-4 C   
+25993 O O   . SER A-4 68  ? 1.64753 1.32369 1.25409 -0.42679 -0.10632 0.07545  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-4 O   
+25994 C CB  . SER A-4 68  ? 1.66704 1.32565 1.20053 -0.50360 -0.09684 0.09210  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-4 CB  
+25995 O OG  . SER A-4 68  ? 1.71304 1.42754 1.27482 -0.51079 -0.07404 0.08211  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-4 OG  
+25996 N N   . ASP A-4 69  ? 1.50155 1.23039 1.12547 -0.43390 -0.08730 0.07179  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 N   
+25997 C CA  . ASP A-4 69  ? 1.24001 1.00541 0.90906 -0.40971 -0.07706 0.06039  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 CA  
+25998 C C   . ASP A-4 69  ? 1.29491 1.04462 0.97326 -0.37938 -0.09205 0.05894  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 C   
+25999 O O   . ASP A-4 69  ? 1.40696 1.17646 1.11554 -0.36077 -0.08691 0.05079  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 O   
+26000 C CB  . ASP A-4 69  ? 1.21461 1.02597 0.90936 -0.41063 -0.06025 0.05340  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 CB  
+26001 C CG  . ASP A-4 69  ? 1.41522 1.25218 1.10969 -0.43724 -0.04377 0.04976  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 CG  
+26002 O OD1 . ASP A-4 69  ? 1.44045 1.27091 1.12784 -0.45046 -0.04109 0.04941  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 OD1 
+26003 O OD2 . ASP A-4 69  ? 1.49952 1.36487 1.20190 -0.44478 -0.03371 0.04580  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 OD2 
+26004 N N   . TYR A-4 70  ? 1.32600 1.04188 0.97891 -0.37418 -0.11086 0.06565  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 N   
+26005 C CA  . TYR A-4 70  ? 1.35545 1.05827 1.01783 -0.34484 -0.12661 0.06157  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CA  
+26006 C C   . TYR A-4 70  ? 1.54037 1.21372 1.19548 -0.33739 -0.13854 0.06096  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 C   
+26007 O O   . TYR A-4 70  ? 1.51235 1.15378 1.13814 -0.35639 -0.14448 0.06861  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 O   
+26008 C CB  . TYR A-4 70  ? 1.25798 0.93188 0.89460 -0.34065 -0.14568 0.06753  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CB  
+26009 C CG  . TYR A-4 70  ? 1.29545 1.00185 0.94615 -0.33993 -0.13588 0.06515  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CG  
+26010 C CD1 . TYR A-4 70  ? 1.32601 1.05060 0.96939 -0.36472 -0.12087 0.06896  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CD1 
+26011 C CD2 . TYR A-4 70  ? 1.28938 1.01023 0.96147 -0.31482 -0.14168 0.05760  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CD2 
+26012 C CE1 . TYR A-4 70  ? 1.30018 1.05424 0.95684 -0.36366 -0.11255 0.06581  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CE1 
+26013 C CE2 . TYR A-4 70  ? 1.52878 1.27872 1.21387 -0.31466 -0.13310 0.05509  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CE2 
+26014 C CZ  . TYR A-4 70  ? 1.59675 1.36197 1.27379 -0.33871 -0.11891 0.05949  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CZ  
+26015 O OH  . TYR A-4 70  ? 1.52799 1.32189 1.21826 -0.33823 -0.11097 0.05610  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 OH  
+26016 N N   . HIS A-4 71  ? 1.50836 1.19380 1.19016 -0.31064 -0.14173 0.05111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 N   
+26017 C CA  . HIS A-4 71  ? 1.46177 1.12575 1.14213 -0.30083 -0.15174 0.04772  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 CA  
+26018 C C   . HIS A-4 71  ? 1.58273 1.18854 1.22447 -0.30107 -0.17897 0.05469  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 C   
+26019 O O   . HIS A-4 71  ? 1.58966 1.17715 1.22028 -0.28900 -0.19593 0.05527  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 O   
+26020 C CB  . HIS A-4 71  ? 1.55505 1.24649 1.27057 -0.27196 -0.15032 0.03447  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 CB  
+26021 C CG  . HIS A-4 71  ? 1.75181 1.42247 1.46658 -0.25864 -0.16264 0.02881  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 CG  
+26022 N ND1 . HIS A-4 71  ? 1.58689 1.24714 1.29490 -0.27142 -0.15825 0.03111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 ND1 
+26023 C CD2 . HIS A-4 71  ? 1.71903 1.37899 1.43986 -0.23338 -0.17966 0.01932  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 CD2 
+26024 C CE1 . HIS A-4 71  ? 1.44373 1.08613 1.15285 -0.25468 -0.17205 0.02414  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 CE1 
+26025 N NE2 . HIS A-4 71  ? 1.57063 1.21313 1.28781 -0.23117 -0.18525 0.01637  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 NE2 
+26026 N N   . LYS A-4 72  ? 1.65269 1.22834 1.27382 -0.31464 -0.18426 0.05948  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 N   
+26027 C CA  . LYS A-4 72  ? 1.58191 1.09559 1.16139 -0.31954 -0.21087 0.06779  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 CA  
+26028 C C   . LYS A-4 72  ? 1.75207 1.23763 1.29506 -0.33623 -0.22101 0.08038  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 C   
+26029 O O   . LYS A-4 72  ? 2.03413 1.46894 1.54525 -0.33128 -0.24796 0.08588  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 O   
+26030 C CB  . LYS A-4 72  ? 1.73553 1.22880 1.32221 -0.28731 -0.23364 0.05788  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 CB  
+26031 C CG  . LYS A-4 72  ? 2.03309 1.53626 1.64125 -0.27590 -0.22995 0.04780  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 CG  
+26032 C CD  . LYS A-4 72  ? 1.89068 1.39691 1.51972 -0.24053 -0.24532 0.03272  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 CD  
+26033 C CE  . LYS A-4 72  ? 1.87546 1.32495 1.47327 -0.22941 -0.27945 0.03442  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 CE  
+26034 N NZ  . LYS A-4 72  ? 2.04891 1.50631 1.67057 -0.19375 -0.29455 0.01598  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 NZ  
+26035 N N   . HIS A-4 73  ? 1.86227 1.37972 1.40874 -0.35595 -0.20058 0.08444  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 N   
+26036 C CA  . HIS A-4 73  ? 1.80573 1.30371 1.31838 -0.37463 -0.20656 0.09594  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 CA  
+26037 C C   . HIS A-4 73  ? 1.76620 1.24560 1.27335 -0.35088 -0.22820 0.09467  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 C   
+26038 O O   . HIS A-4 73  ? 1.96726 1.40401 1.43381 -0.36071 -0.24711 0.10554  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 O   
+26039 C CB  . HIS A-4 73  ? 1.87054 1.31827 1.33284 -0.40599 -0.21711 0.11028  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 CB  
+26040 C CG  . HIS A-4 73  ? 1.82211 1.29435 1.28810 -0.43444 -0.19380 0.11096  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 CG  
+26041 N ND1 . HIS A-4 73  ? 2.13088 1.56917 1.55526 -0.46830 -0.19712 0.12242  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 ND1 
+26042 C CD2 . HIS A-4 73  ? 1.81690 1.34481 1.32328 -0.43415 -0.16763 0.10061  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 CD2 
+26043 C CE1 . HIS A-4 73  ? 2.08126 1.55712 1.52282 -0.48713 -0.17313 0.11757  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 CE1 
+26044 N NE2 . HIS A-4 73  ? 1.90227 1.43154 1.39345 -0.46588 -0.15585 0.10433  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 NE2 
+26045 N N   . ASP A-4 74  ? 1.68193 1.19402 1.22922 -0.32021 -0.22583 0.08088  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 N   
+26046 C CA  . ASP A-4 74  ? 1.71950 1.22527 1.27015 -0.29530 -0.24387 0.07562  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 CA  
+26047 C C   . ASP A-4 74  ? 1.75709 1.31242 1.33277 -0.29537 -0.22458 0.07203  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 C   
+26048 O O   . ASP A-4 74  ? 1.64174 1.24688 1.25827 -0.28698 -0.20355 0.06211  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 O   
+26049 C CB  . ASP A-4 74  ? 1.85378 1.36425 1.43199 -0.26183 -0.25511 0.06051  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 CB  
+26050 C CG  . ASP A-4 74  ? 1.98230 1.48873 1.56615 -0.23478 -0.27515 0.05199  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 CG  
+26051 O OD1 . ASP A-4 74  ? 2.00689 1.55384 1.61450 -0.22873 -0.26281 0.04672  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 OD1 
+26052 O OD2 . ASP A-4 74  ? 1.95464 1.41705 1.51936 -0.21932 -0.30430 0.04965  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 OD2 
+26053 N N   . THR A-4 75  ? 1.62727 1.16700 1.17674 -0.30540 -0.23267 0.08033  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 N   
+26054 C CA  . THR A-4 75  ? 1.40539 0.98815 0.97485 -0.30670 -0.21650 0.07725  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 CA  
+26055 C C   . THR A-4 75  ? 1.62804 1.23158 1.22636 -0.27517 -0.22452 0.06440  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 C   
+26056 O O   . THR A-4 75  ? 1.56516 1.21111 1.18895 -0.27295 -0.20891 0.05904  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 O   
+26057 C CB  . THR A-4 75  ? 1.61620 1.17583 1.14455 -0.33200 -0.22118 0.09084  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 CB  
+26058 O OG1 . THR A-4 75  ? 2.04506 1.55226 1.53807 -0.32282 -0.25291 0.09654  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 OG1 
+26059 C CG2 . THR A-4 75  ? 1.76869 1.31457 1.26983 -0.36643 -0.21058 0.10185  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 CG2 
+26060 N N   . SER A-4 76  ? 1.57002 1.14644 1.16602 -0.25097 -0.24858 0.05793  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-4 N   
+26061 C CA  . SER A-4 76  ? 1.61376 1.21556 1.24055 -0.22078 -0.25551 0.04259  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-4 CA  
+26062 C C   . SER A-4 76  ? 1.65916 1.31842 1.33526 -0.21070 -0.23086 0.02966  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-4 C   
+26063 O O   . SER A-4 76  ? 1.61850 1.31894 1.32265 -0.20286 -0.21939 0.02171  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-4 O   
+26064 C CB  . SER A-4 76  ? 1.68710 1.24845 1.30155 -0.19661 -0.28773 0.03588  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-4 CB  
+26065 O OG  . SER A-4 76  ? 1.90698 1.50169 1.55788 -0.16676 -0.29166 0.01704  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-4 OG  
+26066 N N   . LYS A-4 77  ? 1.78697 1.44815 1.47245 -0.21166 -0.22317 0.02771  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 N   
+26067 C CA  . LYS A-4 77  ? 1.47636 1.18781 1.20360 -0.20487 -0.20024 0.01733  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 CA  
+26068 C C   . LYS A-4 77  ? 1.43744 1.18333 1.17642 -0.22518 -0.17374 0.02287  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 C   
+26069 O O   . LYS A-4 77  ? 1.28171 1.01311 0.99797 -0.24914 -0.16779 0.03459  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 O   
+26070 C CB  . LYS A-4 77  ? 1.58518 1.28674 1.31478 -0.20367 -0.19909 0.01541  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 CB  
+26071 C CG  . LYS A-4 77  ? 1.74579 1.41670 1.46825 -0.18143 -0.22505 0.00693  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 CG  
+26072 C CD  . LYS A-4 77  ? 1.96896 1.67439 1.72495 -0.15367 -0.22799 -0.01154 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 CD  
+26073 C CE  . LYS A-4 77  ? 1.90296 1.58215 1.65521 -0.12966 -0.25431 -0.02350 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 CE  
+26074 N NZ  . LYS A-4 77  ? 2.08665 1.70956 1.80077 -0.12787 -0.28444 -0.01652 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 NZ  
+26075 N N   . LYS A-4 78  ? 1.26395 1.05613 1.03849 -0.21603 -0.15827 0.01336  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 N   
+26076 C CA  . LYS A-4 78  ? 1.28803 1.11351 1.07687 -0.23187 -0.13527 0.01634  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 CA  
+26077 C C   . LYS A-4 78  ? 1.29027 1.13580 1.09666 -0.23899 -0.11666 0.01538  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 C   
+26078 O O   . LYS A-4 78  ? 1.34964 1.20164 1.17113 -0.22587 -0.11685 0.00824  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 O   
+26079 C CB  . LYS A-4 78  ? 1.21813 1.08005 1.03410 -0.22007 -0.12933 0.00731  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 CB  
+26080 C CG  . LYS A-4 78  ? 1.27189 1.16291 1.12015 -0.20066 -0.12512 -0.00604 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 CG  
+26081 C CD  . LYS A-4 78  ? 1.35503 1.28074 1.22733 -0.19195 -0.11988 -0.01475 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 CD  
+26082 C CE  . LYS A-4 78  ? 1.07576 1.02355 0.95570 -0.20903 -0.10153 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 CE  
+26083 N NZ  . LYS A-4 78  ? 1.49940 1.47897 1.40176 -0.20171 -0.09708 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 NZ  
+26084 N N   . ILE A-4 79  ? 1.29586 1.15201 1.09999 -0.25956 -0.10134 0.02148  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 N   
+26085 C CA  . ILE A-4 79  ? 0.93294 0.80961 0.75434 -0.26652 -0.08423 0.01983  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 CA  
+26086 C C   . ILE A-4 79  ? 1.07078 0.98869 0.92619 -0.25844 -0.06973 0.01208  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 C   
+26087 O O   . ILE A-4 79  ? 1.22152 1.15625 1.08412 -0.26036 -0.06539 0.01116  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 O   
+26088 C CB  . ILE A-4 79  ? 1.06118 0.93361 0.86684 -0.29154 -0.07525 0.02709  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 CB  
+26089 C CG1 . ILE A-4 79  ? 1.17579 1.00476 0.94435 -0.30261 -0.08980 0.03576  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 CG1 
+26090 C CG2 . ILE A-4 79  ? 0.93165 0.82808 0.75800 -0.29681 -0.05866 0.02331  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 CG2 
+26091 C CD1 . ILE A-4 79  ? 1.22057 1.04719 0.97199 -0.32985 -0.08055 0.04178  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 CD1 
+26092 N N   . GLU A-4 80  ? 1.05603 0.98904 0.93084 -0.25029 -0.06272 0.00671  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 N   
+26093 C CA  . GLU A-4 80  ? 1.02441 0.99251 0.92822 -0.24363 -0.05033 0.00020  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 CA  
+26094 C C   . GLU A-4 80  ? 0.93785 0.91774 0.85362 -0.24801 -0.03836 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 C   
+26095 O O   . GLU A-4 80  ? 1.00464 0.97339 0.91676 -0.24311 -0.04214 -0.00156 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 O   
+26096 C CB  . GLU A-4 80  ? 1.10470 1.08180 1.02060 -0.22426 -0.05765 -0.00821 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 CB  
+26097 C CG  . GLU A-4 80  ? 1.07738 1.08511 1.01433 -0.22059 -0.04995 -0.01345 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 CG  
+26098 C CD  . GLU A-4 80  ? 1.35865 1.37610 1.30540 -0.20281 -0.05889 -0.02341 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 CD  
+26099 O OE1 . GLU A-4 80  ? 1.24464 1.24376 1.18172 -0.19182 -0.07252 -0.02683 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 OE1 
+26100 O OE2 . GLU A-4 80  ? 1.49940 1.54357 1.46413 -0.19984 -0.05285 -0.02904 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 OE2 
+26101 N N   . ILE A-4 81  ? 0.75414 0.75542 0.68380 -0.25655 -0.02534 -0.00068 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 N   
+26102 C CA  . ILE A-4 81  ? 0.85376 0.86678 0.79553 -0.26010 -0.01515 -0.00195 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 CA  
+26103 C C   . ILE A-4 81  ? 0.90910 0.94832 0.87297 -0.25622 -0.00628 -0.00574 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 C   
+26104 O O   . ILE A-4 81  ? 0.89340 0.94413 0.86357 -0.26205 -0.00179 -0.00596 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 O   
+26105 C CB  . ILE A-4 81  ? 0.81745 0.82744 0.75228 -0.27623 -0.00991 0.00065  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 CB  
+26106 C CG1 . ILE A-4 81  ? 0.78093 0.76321 0.69088 -0.28342 -0.01856 0.00525  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 CG1 
+26107 C CG2 . ILE A-4 81  ? 0.79012 0.81319 0.73941 -0.27749 -0.00128 -0.00235 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 CG2 
+26108 C CD1 . ILE A-4 81  ? 0.80258 0.78521 0.70484 -0.30187 -0.01264 0.00642  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 CD1 
+26109 N N   . ILE A-4 82  ? 0.74087 0.78897 0.71516 -0.24752 -0.00400 -0.00884 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 N   
+26110 C CA  . ILE A-4 82  ? 0.75183 0.82186 0.74366 -0.24532 0.00353  -0.01160 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 CA  
+26111 C C   . ILE A-4 82  ? 0.88276 0.95689 0.88069 -0.24821 0.00998  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 C   
+26112 O O   . ILE A-4 82  ? 0.95648 1.02235 0.94885 -0.24494 0.00797  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 O   
+26113 C CB  . ILE A-4 82  ? 0.58847 0.66882 0.58619 -0.23392 0.00056  -0.01676 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 CB  
+26114 C CG1 . ILE A-4 82  ? 0.61645 0.69111 0.60790 -0.22878 -0.00860 -0.01858 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 CG1 
+26115 C CG2 . ILE A-4 82  ? 0.74034 0.84315 0.75386 -0.23550 0.00914  -0.01893 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 CG2 
+26116 C CD1 . ILE A-4 82  ? 0.92195 0.97536 0.89851 -0.22071 -0.02096 -0.01956 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 CD1 
+26117 N N   . LEU A-4 83  ? 0.82940 0.91484 0.83816 -0.25373 0.01633  -0.01083 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 N   
+26118 C CA  . LEU A-4 83  ? 0.61886 0.70680 0.63309 -0.25576 0.02048  -0.01035 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 CA  
+26119 C C   . LEU A-4 83  ? 0.87216 0.97288 0.89525 -0.25438 0.02439  -0.01064 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 C   
+26120 O O   . LEU A-4 83  ? 0.99244 1.10157 1.02326 -0.25775 0.02656  -0.01110 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 O   
+26121 C CB  . LEU A-4 83  ? 0.76771 0.85541 0.78607 -0.26359 0.02236  -0.01099 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 CB  
+26122 C CG  . LEU A-4 83  ? 0.74914 0.83766 0.77371 -0.26451 0.02400  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 CG  
+26123 C CD1 . LEU A-4 83  ? 0.92166 1.00141 0.93879 -0.26155 0.02216  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 CD1 
+26124 C CD2 . LEU A-4 83  ? 0.64603 0.73836 0.67837 -0.27038 0.02447  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 CD2 
+26125 N N   . THR A-4 84  ? 0.91957 1.02206 0.94053 -0.25073 0.02538  -0.01065 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 N   
+26126 C CA  . THR A-4 84  ? 0.91738 1.03216 0.94332 -0.25235 0.02974  -0.01057 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 CA  
+26127 C C   . THR A-4 84  ? 0.76723 0.87651 0.79371 -0.25840 0.03125  -0.00680 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 C   
+26128 O O   . THR A-4 84  ? 0.72859 0.82784 0.75013 -0.25754 0.02918  -0.00565 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 O   
+26129 C CB  . THR A-4 84  ? 0.70134 0.82358 0.72348 -0.24651 0.03021  -0.01374 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 CB  
+26130 O OG1 . THR A-4 84  ? 0.94725 1.07149 0.96891 -0.23859 0.02572  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 OG1 
+26131 C CG2 . THR A-4 84  ? 0.76066 0.89935 0.78676 -0.25121 0.03597  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 CG2 
+26132 N N   . LEU A-4 85  ? 0.68971 0.80417 0.72178 -0.26427 0.03356  -0.00533 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 N   
+26133 C CA  . LEU A-4 85  ? 0.70785 0.81312 0.73954 -0.26958 0.03218  -0.00188 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 CA  
+26134 C C   . LEU A-4 85  ? 1.05804 1.16705 1.08498 -0.27570 0.03513  0.00169  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 C   
+26135 O O   . LEU A-4 85  ? 0.93610 1.05990 0.96509 -0.27778 0.03966  0.00001  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 O   
+26136 C CB  . LEU A-4 85  ? 0.80263 0.90586 0.84360 -0.27268 0.03014  -0.00346 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 CB  
+26137 C CG  . LEU A-4 85  ? 0.71473 0.81590 0.75918 -0.27002 0.02792  -0.00754 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 CG  
+26138 C CD1 . LEU A-4 85  ? 0.71928 0.82082 0.77363 -0.27329 0.02577  -0.01104 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 CD1 
+26139 C CD2 . LEU A-4 85  ? 0.92049 1.01283 0.95909 -0.26707 0.02538  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 CD2 
+26140 N N   . ASP A-4 86  ? 1.05436 1.15003 1.07408 -0.27929 0.03196  0.00612  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 N   
+26141 C CA  . ASP A-4 86  ? 0.88148 0.97576 0.89147 -0.28806 0.03370  0.01134  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 CA  
+26142 C C   . ASP A-4 86  ? 0.95160 1.03051 0.96190 -0.29462 0.02818  0.01515  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 C   
+26143 O O   . ASP A-4 86  ? 0.99857 1.06141 1.00917 -0.29101 0.02051  0.01517  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 O   
+26144 C CB  . ASP A-4 86  ? 1.25485 1.34273 1.25124 -0.28705 0.03268  0.01414  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 CB  
+26145 C CG  . ASP A-4 86  ? 1.30673 1.39319 1.28883 -0.29860 0.03486  0.02022  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 CG  
+26146 O OD1 . ASP A-4 86  ? 1.29762 1.36740 1.27373 -0.30631 0.02982  0.02610  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 OD1 
+26147 O OD2 . ASP A-4 86  ? 1.23364 1.33544 1.20950 -0.30054 0.04107  0.01859  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 OD2 
+26148 N N   . LEU A-4 87  ? 0.91269 0.99688 0.92355 -0.30400 0.03123  0.01713  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 N   
+26149 C CA  . LEU A-4 87  ? 0.96718 1.03503 0.97769 -0.31105 0.02501  0.02056  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 CA  
+26150 C C   . LEU A-4 87  ? 1.21378 1.27098 1.20647 -0.32472 0.02462  0.02900  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 C   
+26151 O O   . LEU A-4 87  ? 1.18518 1.23270 1.17576 -0.33457 0.02173  0.03238  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 O   
+26152 C CB  . LEU A-4 87  ? 1.02119 1.10078 1.04648 -0.31248 0.02756  0.01595  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 CB  
+26153 C CG  . LEU A-4 87  ? 0.98258 1.07369 1.02238 -0.30181 0.02856  0.00829  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 CG  
+26154 C CD1 . LEU A-4 87  ? 0.85521 0.95979 0.90687 -0.30447 0.03164  0.00425  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 CD1 
+26155 C CD2 . LEU A-4 87  ? 0.75531 0.83246 0.79941 -0.29507 0.02060  0.00538  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 CD2 
+26156 N N   . SER A-4 88  ? 1.21836 1.27659 1.19661 -0.32662 0.02725  0.03246  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-4 N   
+26157 C CA  . SER A-4 88  ? 1.05331 1.10249 1.01077 -0.34212 0.02770  0.04098  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-4 CA  
+26158 C C   . SER A-4 88  ? 1.21713 1.23034 1.16101 -0.34556 0.01394  0.04871  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-4 C   
+26159 O O   . SER A-4 88  ? 1.36596 1.36392 1.29344 -0.36087 0.01112  0.05681  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-4 O   
+26160 C CB  . SER A-4 88  ? 1.14455 1.20688 1.08987 -0.34297 0.03426  0.04122  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-4 CB  
+26161 O OG  . SER A-4 88  ? 1.40890 1.46089 1.35313 -0.33009 0.02844  0.04005  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-4 OG  
+26162 N N   . ASN A-4 89  ? 1.16053 1.15930 1.10984 -0.33203 0.00440  0.04585  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 N   
+26163 C CA  . ASN A-4 89  ? 1.32479 1.28939 1.26176 -0.33239 -0.01108 0.05111  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 CA  
+26164 C C   . ASN A-4 89  ? 1.21351 1.16567 1.16380 -0.33018 -0.01995 0.04743  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 C   
+26165 O O   . ASN A-4 89  ? 1.18579 1.11785 1.13939 -0.32110 -0.03375 0.04420  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 O   
+26166 C CB  . ASN A-4 89  ? 1.17622 1.13317 1.11293 -0.31885 -0.01814 0.04784  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 CB  
+26167 C CG  . ASN A-4 89  ? 1.65289 1.61798 1.57390 -0.32122 -0.01160 0.05166  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 CG  
+26168 O OD1 . ASN A-4 89  ? 1.81091 1.80220 1.74049 -0.31736 -0.00004 0.04664  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 OD1 
+26169 N ND2 . ASN A-4 89  ? 1.85368 1.79499 1.75095 -0.32683 -0.02040 0.05993  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 ND2 
+26170 N N   . TYR A-4 90  ? 0.95679 0.92293 0.91612 -0.33762 -0.01247 0.04617  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 N   
+26171 C CA  . TYR A-4 90  ? 1.05485 1.01320 1.02891 -0.33514 -0.01972 0.04105  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CA  
+26172 C C   . TYR A-4 90  ? 1.13329 1.05346 1.09253 -0.34110 -0.03648 0.04726  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 C   
+26173 O O   . TYR A-4 90  ? 1.19569 1.10256 1.16705 -0.33273 -0.04848 0.04048  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 O   
+26174 C CB  . TYR A-4 90  ? 1.06649 1.04770 1.05091 -0.34331 -0.00821 0.03903  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CB  
+26175 C CG  . TYR A-4 90  ? 1.26959 1.23508 1.25780 -0.34994 -0.01614 0.03895  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CG  
+26176 C CD1 . TYR A-4 90  ? 1.40191 1.36701 1.41020 -0.33886 -0.02295 0.02904  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CD1 
+26177 C CD2 . TYR A-4 90  ? 1.14618 1.09774 1.11724 -0.36843 -0.01690 0.04812  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CD2 
+26178 C CE1 . TYR A-4 90  ? 1.16240 1.11296 1.17492 -0.34404 -0.03113 0.02766  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CE1 
+26179 C CE2 . TYR A-4 90  ? 1.39746 1.33203 1.37127 -0.37498 -0.02524 0.04802  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CE2 
+26180 C CZ  . TYR A-4 90  ? 1.25188 1.18568 1.24713 -0.36178 -0.03276 0.03747  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CZ  
+26181 O OH  . TYR A-4 90  ? 1.25559 1.17241 1.25437 -0.36751 -0.04191 0.03610  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 OH  
+26182 N N   . GLU A-4 91  ? 1.50950 1.41106 1.44160 -0.35563 -0.03852 0.05945  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 N   
+26183 C CA  . GLU A-4 91  ? 1.57386 1.43408 1.48735 -0.36390 -0.05593 0.06721  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 CA  
+26184 C C   . GLU A-4 91  ? 1.44807 1.28076 1.36033 -0.34860 -0.07520 0.06378  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 C   
+26185 O O   . GLU A-4 91  ? 1.56612 1.36650 1.47469 -0.34739 -0.09340 0.06373  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 O   
+26186 C CB  . GLU A-4 91  ? 1.26225 1.10916 1.14287 -0.38578 -0.05296 0.08198  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 CB  
+26187 C CG  . GLU A-4 91  ? 1.39882 1.25031 1.27475 -0.40617 -0.04550 0.08665  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 CG  
+26188 C CD  . GLU A-4 91  ? 1.80952 1.62638 1.68439 -0.40932 -0.06254 0.08789  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 CD  
+26189 O OE1 . GLU A-4 91  ? 1.97201 1.75146 1.83751 -0.40119 -0.08288 0.08961  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 OE1 
+26190 O OE2 . GLU A-4 91  ? 2.12044 1.94750 2.00454 -0.41911 -0.05662 0.08603  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 OE2 
+26191 N N   . LYS A-4 92  ? 1.30793 1.15263 1.22389 -0.33637 -0.07274 0.05968  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 N   
+26192 C CA  . LYS A-4 92  ? 1.38804 1.20964 1.30274 -0.32204 -0.09090 0.05528  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 CA  
+26193 C C   . LYS A-4 92  ? 1.39108 1.23834 1.33435 -0.30299 -0.08801 0.03962  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 C   
+26194 O O   . LYS A-4 92  ? 1.67038 1.50511 1.61605 -0.29026 -0.10168 0.03326  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 O   
+26195 C CB  . LYS A-4 92  ? 1.60702 1.41042 1.49199 -0.32744 -0.09508 0.06644  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 CB  
+26196 C CG  . LYS A-4 92  ? 1.95151 1.72123 1.80230 -0.34756 -0.10258 0.08255  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 CG  
+26197 C CD  . LYS A-4 92  ? 2.10509 1.83295 1.95105 -0.34518 -0.12661 0.08262  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 CD  
+26198 C CE  . LYS A-4 92  ? 2.26880 1.95722 2.07568 -0.36741 -0.13592 0.10042  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 CE  
+26199 N NZ  . LYS A-4 92  ? 2.23425 1.90552 2.00874 -0.37327 -0.14014 0.11165  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 NZ  
+26200 N N   . ASP A-4 93  ? 1.34874 1.23102 1.31254 -0.30139 -0.07140 0.03293  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 N   
+26201 C CA  . ASP A-4 93  ? 1.43124 1.33779 1.41951 -0.28685 -0.06771 0.01888  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 CA  
+26202 C C   . ASP A-4 93  ? 1.29484 1.20937 1.30583 -0.28239 -0.07048 0.00763  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 C   
+26203 O O   . ASP A-4 93  ? 1.24398 1.16977 1.25970 -0.29033 -0.06144 0.00953  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 O   
+26204 C CB  . ASP A-4 93  ? 1.22061 1.15815 1.21262 -0.28807 -0.04874 0.01945  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 CB  
+26205 C CG  . ASP A-4 93  ? 1.18414 1.14222 1.19543 -0.27576 -0.04570 0.00700  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 CG  
+26206 O OD1 . ASP A-4 93  ? 1.24502 1.19685 1.26719 -0.26629 -0.05736 -0.00302 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 OD1 
+26207 O OD2 . ASP A-4 93  ? 1.10714 1.08772 1.12232 -0.27602 -0.03225 0.00650  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 OD2 
+26208 N N   . GLU A-4 94  ? 1.23451 1.14575 1.26043 -0.26948 -0.08300 -0.00560 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 N   
+26209 C CA  . GLU A-4 94  ? 1.05786 0.97864 1.10625 -0.26438 -0.08668 -0.01888 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 CA  
+26210 C C   . GLU A-4 94  ? 1.13463 1.09314 1.20149 -0.26311 -0.06984 -0.02696 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 C   
+26211 O O   . GLU A-4 94  ? 1.14406 1.11493 1.22308 -0.26574 -0.06531 -0.03164 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 O   
+26212 C CB  . GLU A-4 94  ? 1.15999 1.06810 1.21944 -0.25050 -0.10634 -0.03313 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 CB  
+26213 C CG  . GLU A-4 94  ? 1.21194 1.11159 1.28514 -0.24718 -0.11841 -0.04330 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 CG  
+26214 C CD  . GLU A-4 94  ? 1.47123 1.33744 1.52464 -0.25851 -0.12617 -0.02912 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 CD  
+26215 O OE1 . GLU A-4 94  ? 1.26065 1.09879 1.28827 -0.26464 -0.13252 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 OE1 
+26216 O OE2 . GLU A-4 94  ? 1.57840 1.44671 1.64083 -0.26264 -0.12562 -0.03216 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 OE2 
+26217 N N   . ASP A-4 95  ? 1.26220 1.23753 1.32987 -0.25964 -0.06136 -0.02851 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 N   
+26218 C CA  . ASP A-4 95  ? 0.86077 0.86721 0.94144 -0.25990 -0.04685 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 CA  
+26219 C C   . ASP A-4 95  ? 0.91173 0.92726 0.98538 -0.26949 -0.03320 -0.02421 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 C   
+26220 O O   . ASP A-4 95  ? 1.12843 1.16502 1.21233 -0.27067 -0.02401 -0.02882 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 O   
+26221 C CB  . ASP A-4 95  ? 0.91993 0.93803 1.00062 -0.25519 -0.04253 -0.03807 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 CB  
+26222 C CG  . ASP A-4 95  ? 1.22565 1.24356 1.31845 -0.24529 -0.05458 -0.05258 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 CG  
+26223 O OD1 . ASP A-4 95  ? 1.31012 1.31454 1.40919 -0.24052 -0.06851 -0.05912 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 OD1 
+26224 O OD2 . ASP A-4 95  ? 1.08187 1.11329 1.17842 -0.24218 -0.05094 -0.05854 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 OD2 
+26225 N N   . THR A-4 96  ? 1.06942 1.07067 1.12526 -0.27676 -0.03203 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 N   
+26226 C CA  . THR A-4 96  ? 1.04028 1.05287 1.09181 -0.28575 -0.02012 -0.00379 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 CA  
+26227 C C   . THR A-4 96  ? 1.02615 1.04044 1.08788 -0.28980 -0.02149 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 C   
+26228 O O   . THR A-4 96  ? 1.03638 1.07033 1.10577 -0.29229 -0.01184 -0.00892 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 O   
+26229 C CB  . THR A-4 96  ? 1.10618 1.10607 1.13667 -0.29445 -0.01856 0.00898  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 CB  
+26230 O OG1 . THR A-4 96  ? 1.15033 1.15234 1.17229 -0.29029 -0.01597 0.01108  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 OG1 
+26231 C CG2 . THR A-4 96  ? 0.79981 0.81535 0.82853 -0.30401 -0.00669 0.01363  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 CG2 
+26232 N N   . LYS A-4 97  ? 1.06042 1.05284 1.12205 -0.28983 -0.03487 -0.00859 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 N   
+26233 C CA  . LYS A-4 97  ? 0.95960 0.95163 1.03168 -0.29303 -0.03797 -0.01309 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 CA  
+26234 C C   . LYS A-4 97  ? 1.05440 1.06946 1.14822 -0.28520 -0.03541 -0.02755 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 C   
+26235 O O   . LYS A-4 97  ? 1.13764 1.16275 1.24126 -0.28830 -0.03254 -0.03153 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 O   
+26236 C CB  . LYS A-4 97  ? 0.97182 0.93095 1.03769 -0.29356 -0.05576 -0.01222 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 CB  
+26237 C CG  . LYS A-4 97  ? 1.08962 1.02307 1.12955 -0.30468 -0.05896 0.00342  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 CG  
+26238 C CD  . LYS A-4 97  ? 1.41362 1.30938 1.44343 -0.30144 -0.08018 0.00416  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 CD  
+26239 C CE  . LYS A-4 97  ? 1.31844 1.18688 1.31773 -0.31455 -0.08357 0.02104  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 CE  
+26240 N NZ  . LYS A-4 97  ? 1.48587 1.31379 1.47157 -0.31005 -0.10648 0.02262  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 NZ  
+26241 N N   . LYS A-4 98  ? 0.94107 0.96583 1.04195 -0.27632 -0.03616 -0.03596 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 N   
+26242 C CA  . LYS A-4 98  ? 0.88532 0.93538 1.00371 -0.27204 -0.03141 -0.04921 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 CA  
+26243 C C   . LYS A-4 98  ? 1.04386 1.11415 1.16100 -0.27777 -0.01682 -0.04472 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 C   
+26244 O O   . LYS A-4 98  ? 1.27814 1.36281 1.40569 -0.27923 -0.01370 -0.05112 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 O   
+26245 C CB  . LYS A-4 98  ? 0.65981 0.71870 0.78330 -0.26460 -0.03288 -0.05811 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 CB  
+26246 C CG  . LYS A-4 98  ? 0.93070 0.97713 1.06228 -0.25581 -0.04883 -0.06916 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 CG  
+26247 C CD  . LYS A-4 98  ? 0.86520 0.93272 1.00863 -0.24986 -0.04744 -0.08334 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 CD  
+26248 C CE  . LYS A-4 98  ? 0.94068 0.99429 1.07909 -0.24294 -0.05708 -0.08420 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 CE  
+26249 N NZ  . LYS A-4 98  ? 1.21055 1.24405 1.35503 -0.23424 -0.07659 -0.09263 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 NZ  
+26250 N N   . LEU A-4 99  ? 0.83352 0.90490 0.93778 -0.28029 -0.00892 -0.03460 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 N   
+26251 C CA  . LEU A-4 99  ? 1.02181 1.11044 1.12429 -0.28366 0.00246  -0.03130 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 CA  
+26252 C C   . LEU A-4 99  ? 1.07850 1.16875 1.18190 -0.29008 0.00489  -0.02753 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 C   
+26253 O O   . LEU A-4 99  ? 1.06619 1.17241 1.17571 -0.29126 0.01032  -0.03072 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 O   
+26254 C CB  . LEU A-4 99  ? 0.67468 0.76284 0.76410 -0.28330 0.00813  -0.02323 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 CB  
+26255 C CG  . LEU A-4 99  ? 0.88632 0.98939 0.97258 -0.28458 0.01728  -0.02045 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 CG  
+26256 C CD1 . LEU A-4 99  ? 0.94449 1.06060 1.03691 -0.28273 0.01952  -0.02764 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 CD1 
+26257 C CD2 . LEU A-4 99  ? 0.66179 0.76228 0.73589 -0.28304 0.02064  -0.01403 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 CD2 
+26258 N N   . ILE A-4 100 ? 0.95807 1.03150 1.05422 -0.29531 0.00051  -0.02078 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 N   
+26259 C CA  . ILE A-4 100 ? 0.79958 0.87516 0.89584 -0.30379 0.00332  -0.01727 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 CA  
+26260 C C   . ILE A-4 100 ? 0.85655 0.93741 0.96776 -0.30311 -0.00042 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 C   
+26261 O O   . ILE A-4 100 ? 1.07727 1.17197 1.19387 -0.30716 0.00502  -0.02769 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 O   
+26262 C CB  . ILE A-4 100 ? 0.94448 0.99794 1.02691 -0.31234 -0.00162 -0.00789 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 CB  
+26263 C CG1 . ILE A-4 100 ? 0.89113 0.94130 0.95823 -0.31297 0.00215  0.00009  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 CG1 
+26264 C CG2 . ILE A-4 100 ? 0.80204 0.86022 0.88389 -0.32381 0.00267  -0.00454 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 CG2 
+26265 C CD1 . ILE A-4 100 ? 1.08906 1.16226 1.15474 -0.31437 0.01456  0.00172  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 CD1 
+26266 N N   . SER A-4 101 ? 0.84218 0.91393 0.96131 -0.29726 -0.01026 -0.03472 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-4 N   
+26267 C CA  . SER A-4 101 ? 0.94966 1.02596 1.08363 -0.29614 -0.01527 -0.04529 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-4 CA  
+26268 C C   . SER A-4 101 ? 0.85521 0.95895 0.99892 -0.29415 -0.00668 -0.05281 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-4 C   
+26269 O O   . SER A-4 101 ? 1.18351 1.29605 1.33728 -0.29585 -0.00710 -0.05929 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-4 O   
+26270 C CB  . SER A-4 101 ? 0.88633 0.94944 1.02801 -0.28843 -0.02878 -0.05525 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-4 CB  
+26271 O OG  . SER A-4 101 ? 1.01223 1.08733 1.15751 -0.28112 -0.02693 -0.06187 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-4 OG  
+26272 N N   . VAL A-4 102 ? 0.77901 0.89471 0.91825 -0.29126 0.00028  -0.05183 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 N   
+26273 C CA  . VAL A-4 102 ? 0.81046 0.94813 0.95394 -0.29088 0.00722  -0.05729 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 CA  
+26274 C C   . VAL A-4 102 ? 0.83842 0.98404 0.97422 -0.29431 0.01521  -0.04910 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 C   
+26275 O O   . VAL A-4 102 ? 0.90579 1.06566 1.04554 -0.29555 0.01842  -0.05268 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 O   
+26276 C CB  . VAL A-4 102 ? 0.64285 0.78746 0.78469 -0.28718 0.00874  -0.06197 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 CB  
+26277 C CG1 . VAL A-4 102 ? 0.74916 0.91305 0.89024 -0.28939 0.01535  -0.06585 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 CG1 
+26278 C CG2 . VAL A-4 102 ? 0.67661 0.81830 0.82951 -0.28271 0.00016  -0.07363 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 CG2 
+26279 N N   . VAL A-4 103 ? 0.90256 1.04031 1.02768 -0.29541 0.01777  -0.03936 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 N   
+26280 C CA  . VAL A-4 103 ? 0.84592 0.99386 0.96555 -0.29691 0.02435  -0.03427 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 CA  
+26281 C C   . VAL A-4 103 ? 0.83548 0.99009 0.96193 -0.30232 0.02522  -0.03536 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 C   
+26282 O O   . VAL A-4 103 ? 0.88835 1.05787 1.01682 -0.30203 0.02896  -0.03706 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 O   
+26283 C CB  . VAL A-4 103 ? 0.84154 0.98225 0.94968 -0.29686 0.02669  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 CB  
+26284 C CG1 . VAL A-4 103 ? 0.91630 1.06998 1.02196 -0.29818 0.03232  -0.02363 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 CG1 
+26285 C CG2 . VAL A-4 103 ? 0.68922 0.82633 0.79082 -0.29126 0.02653  -0.02570 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 CG2 
+26286 N N   . LYS A-4 104 ? 0.77511 0.91738 0.90445 -0.30748 0.02064  -0.03463 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 N   
+26287 C CA  . LYS A-4 104 ? 0.90677 1.05256 1.04296 -0.31443 0.02029  -0.03632 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 CA  
+26288 C C   . LYS A-4 104 ? 0.75756 0.91608 0.88972 -0.31964 0.02764  -0.03187 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 C   
+26289 O O   . LYS A-4 104 ? 1.08219 1.23392 1.20468 -0.32465 0.02963  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 O   
+26290 C CB  . LYS A-4 104 ? 0.77355 0.93167 0.92206 -0.31145 0.01880  -0.04625 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 CB  
+26291 C CG  . LYS A-4 104 ? 0.62282 0.77955 0.78044 -0.31775 0.01534  -0.05008 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 CG  
+26292 C CD  . LYS A-4 104 ? 0.98349 1.15725 1.15234 -0.31472 0.01545  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 CD  
+26293 C CE  . LYS A-4 104 ? 0.92600 1.09494 1.10566 -0.31933 0.00947  -0.06633 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 CE  
+26294 N NZ  . LYS A-4 104 ? 1.17729 1.36551 1.36755 -0.31681 0.01017  -0.07667 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 NZ  
+26295 N N   . GLY A-4 105 ? 0.76324 0.94163 0.90241 -0.31841 0.03135  -0.03679 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-4 N   
+26296 C CA  . GLY A-4 105 ? 0.87365 1.06819 1.01251 -0.32247 0.03732  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-4 CA  
+26297 C C   . GLY A-4 105 ? 0.85436 1.06072 0.98795 -0.31460 0.04097  -0.03575 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-4 C   
+26298 O O   . GLY A-4 105 ? 0.99186 1.21543 1.12749 -0.31599 0.04512  -0.03802 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-4 O   
+26299 N N   . ALA A-4 106 ? 0.52061 0.71869 0.64784 -0.30644 0.03889  -0.03422 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-4 N   
+26300 C CA  . ALA A-4 106 ? 0.72589 0.93025 0.84636 -0.29869 0.04036  -0.03371 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-4 CA  
+26301 C C   . ALA A-4 106 ? 0.95441 1.15832 1.06803 -0.30077 0.04386  -0.02955 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-4 C   
+26302 O O   . ALA A-4 106 ? 0.88546 1.09641 0.99489 -0.29395 0.04466  -0.03075 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-4 O   
+26303 C CB  . ALA A-4 106 ? 0.60498 0.79868 0.71877 -0.29206 0.03708  -0.03280 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-4 CB  
+26304 N N   . ARG A-4 107 ? 0.98801 1.18317 1.09921 -0.31020 0.04509  -0.02511 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 N   
+26305 C CA  . ARG A-4 107 ? 0.79607 0.99219 0.89877 -0.31502 0.04906  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 CA  
+26306 C C   . ARG A-4 107 ? 0.88644 1.10164 0.99373 -0.32520 0.05460  -0.02410 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 C   
+26307 O O   . ARG A-4 107 ? 1.03258 1.25168 1.14792 -0.33176 0.05429  -0.02655 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 O   
+26308 C CB  . ARG A-4 107 ? 0.69861 0.87070 0.79151 -0.32066 0.04591  -0.01338 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 CB  
+26309 C CG  . ARG A-4 107 ? 1.08101 1.23791 1.16990 -0.31129 0.04117  -0.01187 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 CG  
+26310 C CD  . ARG A-4 107 ? 0.99953 1.13262 1.08152 -0.31535 0.03546  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 CD  
+26311 N NE  . ARG A-4 107 ? 0.99965 1.12631 1.06815 -0.32207 0.03735  0.00023  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 NE  
+26312 C CZ  . ARG A-4 107 ? 0.90630 1.02296 0.96730 -0.33464 0.03634  0.00550  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 CZ  
+26313 N NH1 . ARG A-4 107 ? 1.09872 1.20908 1.16548 -0.34124 0.03277  0.00467  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 NH1 
+26314 N NH2 . ARG A-4 107 ? 1.04504 1.15678 1.09086 -0.34171 0.03851  0.01183  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 NH2 
+26315 N N   . THR A-4 108 ? 0.93149 1.16058 1.03414 -0.32703 0.05986  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 N   
+26316 C CA  . THR A-4 108 ? 0.94290 1.19322 1.04832 -0.33954 0.06662  -0.02877 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 CA  
+26317 C C   . THR A-4 108 ? 1.09626 1.33598 1.18626 -0.35309 0.06985  -0.02069 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 C   
+26318 O O   . THR A-4 108 ? 0.81792 1.04259 0.89672 -0.34854 0.06789  -0.01516 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 O   
+26319 C CB  . THR A-4 108 ? 0.95892 1.24099 1.07303 -0.33146 0.07030  -0.04010 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 CB  
+26320 O OG1 . THR A-4 108 ? 1.31336 1.62129 1.43381 -0.34466 0.07728  -0.04636 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 OG1 
+26321 C CG2 . THR A-4 108 ? 1.01169 1.29502 1.11701 -0.32437 0.07141  -0.04000 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 CG2 
+26322 N N   . SER A-4 109 ? 1.11414 1.36085 1.20208 -0.37102 0.07442  -0.01978 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-4 N   
+26323 C CA  . SER A-4 109 ? 0.90729 1.13973 0.97629 -0.38727 0.07643  -0.01039 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-4 CA  
+26324 C C   . SER A-4 109 ? 0.97625 1.23019 1.03838 -0.38835 0.08398  -0.01375 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-4 C   
+26325 O O   . SER A-4 109 ? 1.14463 1.38309 1.18840 -0.39565 0.08403  -0.00534 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-4 O   
+26326 C CB  . SER A-4 109 ? 0.92386 1.15560 0.98992 -0.40887 0.07876  -0.00788 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-4 CB  
+26327 O OG  . SER A-4 109 ? 1.56485 1.83483 1.64496 -0.41377 0.08711  -0.01953 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-4 OG  
+26328 N N   . ALA A-4 110 ? 1.05534 1.34484 1.13184 -0.38041 0.08931  -0.02695 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-4 N   
+26329 C CA  . ALA A-4 110 ? 0.81231 1.12614 0.88497 -0.37983 0.09592  -0.03341 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-4 CA  
+26330 C C   . ALA A-4 110 ? 0.77928 1.07485 0.84348 -0.36475 0.09089  -0.02915 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-4 C   
+26331 O O   . ALA A-4 110 ? 1.36840 1.66623 1.41952 -0.36966 0.09453  -0.02712 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-4 O   
+26332 C CB  . ALA A-4 110 ? 0.89325 1.24874 0.98588 -0.37135 0.09991  -0.05112 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-4 CB  
+26333 N N   . ASN A-4 111 ? 0.92629 1.20466 0.99696 -0.34763 0.08281  -0.02811 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 N   
+26334 C CA  . ASN A-4 111 ? 0.98907 1.24833 1.05232 -0.33426 0.07748  -0.02407 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 CA  
+26335 C C   . ASN A-4 111 ? 0.89338 1.11650 0.94920 -0.33466 0.07031  -0.01255 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 C   
+26336 O O   . ASN A-4 111 ? 0.73014 0.93909 0.78817 -0.32160 0.06433  -0.01179 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 O   
+26337 C CB  . ASN A-4 111 ? 0.63151 0.90101 0.70635 -0.31474 0.07341  -0.03344 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 CB  
+26338 C CG  . ASN A-4 111 ? 1.13957 1.44554 1.22440 -0.31110 0.07787  -0.04778 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 CG  
+26339 O OD1 . ASN A-4 111 ? 1.32993 1.65545 1.41085 -0.32131 0.08528  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 OD1 
+26340 N ND2 . ASN A-4 111 ? 0.95066 1.26661 1.04791 -0.29665 0.07269  -0.05702 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 ND2 
+26341 N N   . ALA A-4 112 ? 0.93546 1.14344 0.98192 -0.35029 0.07016  -0.00434 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-4 N   
+26342 C CA  . ALA A-4 112 ? 0.98185 1.15671 1.02342 -0.35002 0.06151  0.00408  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-4 CA  
+26343 C C   . ALA A-4 112 ? 0.84242 0.99696 0.87293 -0.34215 0.05644  0.00932  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-4 C   
+26344 O O   . ALA A-4 112 ? 0.97292 1.10526 1.00433 -0.33620 0.04848  0.01222  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-4 O   
+26345 C CB  . ALA A-4 112 ? 0.89432 1.05441 0.92597 -0.36869 0.06030  0.01148  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-4 CB  
+26346 N N   . ASP A-4 113 ? 0.90608 1.06984 0.92729 -0.34185 0.06072  0.00905  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 N   
+26347 C CA  . ASP A-4 113 ? 1.06258 1.20790 1.07281 -0.33509 0.05591  0.01366  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 CA  
+26348 C C   . ASP A-4 113 ? 0.95778 1.10351 0.97783 -0.31751 0.05277  0.00837  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 C   
+26349 O O   . ASP A-4 113 ? 0.90693 1.03462 0.92136 -0.31140 0.04721  0.01153  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 O   
+26350 C CB  . ASP A-4 113 ? 0.82184 0.97785 0.81781 -0.34160 0.06165  0.01457  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 CB  
+26351 C CG  . ASP A-4 113 ? 1.26672 1.41789 1.24674 -0.36241 0.06430  0.02191  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 CG  
+26352 O OD1 . ASP A-4 113 ? 1.36590 1.48686 1.33507 -0.36893 0.05635  0.03134  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 OD1 
+26353 O OD2 . ASP A-4 113 ? 1.75593 1.93352 1.73374 -0.37273 0.07367  0.01752  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 OD2 
+26354 N N   . VAL A-4 114 ? 0.77395 0.93871 0.80728 -0.31001 0.05535  0.00035  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 N   
+26355 C CA  . VAL A-4 114 ? 0.97005 1.13379 1.00862 -0.29551 0.05200  -0.00395 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 CA  
+26356 C C   . VAL A-4 114 ? 1.10429 1.26702 1.15442 -0.29172 0.04904  -0.00658 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 C   
+26357 O O   . VAL A-4 114 ? 0.94541 1.11751 1.00300 -0.29748 0.05103  -0.00840 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 O   
+26358 C CB  . VAL A-4 114 ? 0.74189 0.92640 0.78205 -0.28817 0.05524  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 CB  
+26359 C CG1 . VAL A-4 114 ? 1.28556 1.49420 1.33762 -0.28850 0.05853  -0.01979 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 CG1 
+26360 C CG2 . VAL A-4 114 ? 0.77162 0.94687 0.81102 -0.27481 0.04990  -0.01392 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 CG2 
+26361 N N   . PHE A-4 115 ? 0.90226 1.05406 0.95295 -0.28324 0.04442  -0.00703 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 N   
+26362 C CA  . PHE A-4 115 ? 0.85830 1.01023 0.91722 -0.28004 0.04181  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CA  
+26363 C C   . PHE A-4 115 ? 0.79318 0.93970 0.84835 -0.27107 0.03842  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 C   
+26364 O O   . PHE A-4 115 ? 0.82795 0.96330 0.87615 -0.26880 0.03669  -0.00951 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 O   
+26365 C CB  . PHE A-4 115 ? 0.91326 1.05287 0.97584 -0.28501 0.03883  -0.00776 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CB  
+26366 C CG  . PHE A-4 115 ? 0.72099 0.86512 0.79245 -0.28378 0.03734  -0.01194 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CG  
+26367 C CD1 . PHE A-4 115 ? 0.63653 0.79404 0.71550 -0.28660 0.03947  -0.01486 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CD1 
+26368 C CD2 . PHE A-4 115 ? 0.86158 0.99858 0.93357 -0.28080 0.03411  -0.01377 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CD2 
+26369 C CE1 . PHE A-4 115 ? 0.84903 1.01099 0.93498 -0.28555 0.03779  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CE1 
+26370 C CE2 . PHE A-4 115 ? 0.80078 0.94359 0.87906 -0.28111 0.03324  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CE2 
+26371 C CZ  . PHE A-4 115 ? 0.89552 1.04992 0.98032 -0.28303 0.03477  -0.02015 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CZ  
+26372 N N   . TYR A-4 116 ? 0.89095 1.04395 0.94936 -0.26673 0.03667  -0.01560 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 N   
+26373 C CA  . TYR A-4 116 ? 1.02779 1.17297 1.07924 -0.25975 0.03210  -0.01660 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CA  
+26374 C C   . TYR A-4 116 ? 0.97913 1.11719 1.03035 -0.26252 0.02968  -0.01616 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 C   
+26375 O O   . TYR A-4 116 ? 0.92022 1.06524 0.97890 -0.26629 0.03070  -0.01775 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 O   
+26376 C CB  . TYR A-4 116 ? 0.87009 1.02528 0.92172 -0.25196 0.02939  -0.02177 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CB  
+26377 C CG  . TYR A-4 116 ? 1.09042 1.25597 1.14206 -0.24800 0.03143  -0.02515 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CG  
+26378 C CD1 . TYR A-4 116 ? 1.11106 1.29223 1.16880 -0.25434 0.03799  -0.02623 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CD1 
+26379 C CD2 . TYR A-4 116 ? 1.15275 1.31284 1.19743 -0.23893 0.02656  -0.02794 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CD2 
+26380 C CE1 . TYR A-4 116 ? 1.10801 1.30242 1.16500 -0.25256 0.04094  -0.03051 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CE1 
+26381 C CE2 . TYR A-4 116 ? 1.07844 1.25135 1.12422 -0.23494 0.02854  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CE2 
+26382 C CZ  . TYR A-4 116 ? 1.01471 1.20652 1.06674 -0.24217 0.03639  -0.03475 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CZ  
+26383 O OH  . TYR A-4 116 ? 1.35291 1.56114 1.40528 -0.24006 0.03947  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 OH  
+26384 N N   . ILE A-4 117 ? 0.72122 0.84673 0.76353 -0.26172 0.02677  -0.01470 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 N   
+26385 C CA  . ILE A-4 117 ? 0.71493 0.83552 0.75400 -0.26619 0.02505  -0.01509 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 CA  
+26386 C C   . ILE A-4 117 ? 0.76131 0.87010 0.78595 -0.26323 0.01967  -0.01372 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 C   
+26387 O O   . ILE A-4 117 ? 0.84717 0.94543 0.86415 -0.26202 0.01818  -0.01209 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 O   
+26388 C CB  . ILE A-4 117 ? 0.75511 0.87237 0.79729 -0.27168 0.02689  -0.01571 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 CB  
+26389 C CG1 . ILE A-4 117 ? 0.66509 0.78941 0.72005 -0.27414 0.02916  -0.01732 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 CG1 
+26390 C CG2 . ILE A-4 117 ? 0.53915 0.65487 0.57641 -0.27767 0.02601  -0.01780 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 CG2 
+26391 C CD1 . ILE A-4 117 ? 0.63252 0.75388 0.69261 -0.27714 0.02848  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 CD1 
+26392 N N   . ALA A-4 118 ? 0.84148 0.94996 0.86113 -0.26222 0.01557  -0.01429 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-4 N   
+26393 C CA  . ALA A-4 118 ? 0.89294 0.98625 0.89658 -0.25828 0.00747  -0.01260 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-4 CA  
+26394 C C   . ALA A-4 118 ? 1.00828 1.09224 0.99875 -0.26691 0.00454  -0.01027 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-4 C   
+26395 O O   . ALA A-4 118 ? 0.79568 0.89012 0.79179 -0.27321 0.00816  -0.01185 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-4 O   
+26396 C CB  . ALA A-4 118 ? 0.92527 1.02372 0.93113 -0.24768 0.00190  -0.01603 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-4 CB  
+26397 N N   . LEU A-4 119 ? 1.04176 1.10539 1.01328 -0.26800 -0.00245 -0.00672 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 N   
+26398 C CA  . LEU A-4 119 ? 0.73276 0.78344 0.68536 -0.27833 -0.00650 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 CA  
+26399 C C   . LEU A-4 119 ? 0.89547 0.92464 0.82955 -0.27136 -0.01991 -0.00029 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 C   
+26400 O O   . LEU A-4 119 ? 1.18811 1.20172 1.11483 -0.26484 -0.02623 0.00067  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 O   
+26401 C CB  . LEU A-4 119 ? 0.92658 0.96998 0.87063 -0.29025 -0.00272 -0.00133 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 CB  
+26402 C CG  . LEU A-4 119 ? 0.81415 0.84339 0.73477 -0.30529 -0.00568 0.00264  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 CG  
+26403 C CD1 . LEU A-4 119 ? 0.88682 0.92725 0.81210 -0.31834 0.00359  -0.00067 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 CD1 
+26404 C CD2 . LEU A-4 119 ? 0.70379 0.70214 0.59985 -0.30411 -0.01748 0.00874  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 CD2 
+26405 N N   . GLU A-4 120 ? 1.01026 1.03764 0.93668 -0.27187 -0.02558 0.00031  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 N   
+26406 C CA  . GLU A-4 120 ? 1.03506 1.04039 0.94340 -0.26371 -0.04114 0.00222  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 CA  
+26407 C C   . GLU A-4 120 ? 1.03677 1.02131 0.91687 -0.27755 -0.04748 0.00921  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 C   
+26408 O O   . GLU A-4 120 ? 1.30049 1.29799 1.18110 -0.28991 -0.03966 0.00956  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 O   
+26409 C CB  . GLU A-4 120 ? 1.21708 1.23796 1.14010 -0.24998 -0.04506 -0.00425 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 CB  
+26410 C CG  . GLU A-4 120 ? 1.46715 1.51086 1.41614 -0.23921 -0.03795 -0.01141 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 CG  
+26411 C CD  . GLU A-4 120 ? 1.59083 1.64842 1.55189 -0.22503 -0.04416 -0.01953 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 CD  
+26412 O OE1 . GLU A-4 120 ? 1.58959 1.63696 1.53907 -0.22123 -0.05579 -0.01981 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 OE1 
+26413 O OE2 . GLU A-4 120 ? 1.70002 1.77942 1.68143 -0.21833 -0.03770 -0.02615 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 OE2 
+26414 N N   . SER A-4 121 ? 1.06918 1.02085 0.92342 -0.27619 -0.06223 0.01439  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-4 N   
+26415 C CA  . SER A-4 121 ? 1.20462 1.13148 1.02611 -0.29228 -0.06928 0.02279  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-4 CA  
+26416 C C   . SER A-4 121 ? 1.51205 1.40377 1.30885 -0.28248 -0.09134 0.02639  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-4 C   
+26417 O O   . SER A-4 121 ? 1.42375 1.29654 1.21713 -0.27144 -0.10129 0.02558  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-4 O   
+26418 C CB  . SER A-4 121 ? 1.26840 1.18538 1.07683 -0.31012 -0.06264 0.02764  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-4 CB  
+26419 O OG  . SER A-4 121 ? 1.52156 1.41085 1.29375 -0.32751 -0.07078 0.03644  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-4 OG  
+26420 N N   . LYS A-4 122 ? 1.55184 1.43434 1.33130 -0.28575 -0.10018 0.02955  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 N   
+26421 C CA  . LYS A-4 122 ? 1.64720 1.49104 1.39744 -0.27846 -0.12395 0.03401  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 CA  
+26422 C C   . LYS A-4 122 ? 1.74507 1.56107 1.45488 -0.30188 -0.12919 0.04600  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 C   
+26423 O O   . LYS A-4 122 ? 1.61354 1.44966 1.32307 -0.31788 -0.11659 0.04726  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 O   
+26424 C CB  . LYS A-4 122 ? 1.89326 1.74916 1.65718 -0.25902 -0.13342 0.02611  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 CB  
+26425 C CG  . LYS A-4 122 ? 2.20728 2.02447 1.94728 -0.24454 -0.16107 0.02699  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 CG  
+26426 C CD  . LYS A-4 122 ? 1.84087 1.63950 1.58250 -0.23176 -0.17022 0.02388  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 CD  
+26427 C CE  . LYS A-4 122 ? 1.99539 1.75249 1.71286 -0.21597 -0.20052 0.02331  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 CE  
+26428 N NZ  . LYS A-4 122 ? 2.22953 2.00519 1.96563 -0.19411 -0.21046 0.01107  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 NZ  
+26429 N N   . TYR A-4 123 ? 1.71877 1.48830 1.39355 -0.30461 -0.14822 0.05429  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 N   
+26430 C CA  . TYR A-4 123 ? 1.76582 1.50379 1.39683 -0.33076 -0.15338 0.06727  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CA  
+26431 C C   . TYR A-4 123 ? 1.84405 1.55673 1.44561 -0.32972 -0.17256 0.07271  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 C   
+26432 O O   . TYR A-4 123 ? 1.91534 1.61086 1.51720 -0.30668 -0.19254 0.06890  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 O   
+26433 C CB  . TYR A-4 123 ? 1.80780 1.50434 1.41268 -0.33766 -0.16430 0.07472  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CB  
+26434 C CG  . TYR A-4 123 ? 1.72044 1.39357 1.28490 -0.37106 -0.16214 0.08729  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CG  
+26435 C CD1 . TYR A-4 123 ? 1.80902 1.51248 1.38424 -0.39248 -0.13841 0.08592  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CD1 
+26436 C CD2 . TYR A-4 123 ? 1.77790 1.39867 1.29261 -0.38184 -0.18455 0.09979  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CD2 
+26437 C CE1 . TYR A-4 123 ? 1.79493 1.48207 1.33435 -0.42480 -0.13513 0.09542  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CE1 
+26438 C CE2 . TYR A-4 123 ? 1.85080 1.45075 1.32591 -0.41568 -0.18179 0.11159  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CE2 
+26439 C CZ  . TYR A-4 123 ? 1.91510 1.55080 1.40371 -0.43760 -0.15606 0.10873  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CZ  
+26440 O OH  . TYR A-4 123 ? 2.03836 1.65838 1.48871 -0.47301 -0.15202 0.11853  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 OH  
+26441 N N   . ASP A-4 124 ? 1.95934 1.67123 1.53544 -0.35473 -0.16686 0.08047  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 N   
+26442 C CA  . ASP A-4 124 ? 1.96252 1.64708 1.50304 -0.35915 -0.18478 0.08789  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 CA  
+26443 C C   . ASP A-4 124 ? 2.01756 1.64990 1.50250 -0.38403 -0.19821 0.10377  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 C   
+26444 O O   . ASP A-4 124 ? 2.04005 1.67865 1.51354 -0.41126 -0.18257 0.10867  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 O   
+26445 C CB  . ASP A-4 124 ? 2.07441 1.79800 1.62503 -0.37027 -0.16870 0.08445  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 CB  
+26446 C CG  . ASP A-4 124 ? 2.19016 1.89263 1.71267 -0.36775 -0.18771 0.08898  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 CG  
+26447 O OD1 . ASP A-4 124 ? 2.30689 1.95669 1.78417 -0.37246 -0.21138 0.10043  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 OD1 
+26448 O OD2 . ASP A-4 124 ? 2.16929 1.90648 1.71410 -0.36110 -0.17996 0.08103  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 OD2 
+26449 N N   . ASP A-4 125 ? 2.14943 1.73009 1.59948 -0.37508 -0.22800 0.11108  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 N   
+26450 C CA  . ASP A-4 125 ? 2.41574 1.93881 1.80826 -0.39890 -0.24436 0.12759  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 CA  
+26451 C C   . ASP A-4 125 ? 2.63444 2.15701 1.99030 -0.43202 -0.23748 0.13794  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 C   
+26452 O O   . ASP A-4 125 ? 2.63737 2.14617 1.96231 -0.46436 -0.22992 0.14783  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 O   
+26453 C CB  . ASP A-4 125 ? 2.68047 2.14540 2.04528 -0.37812 -0.28118 0.13174  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 CB  
+26454 C CG  . ASP A-4 125 ? 2.73699 2.20086 2.13443 -0.34759 -0.28893 0.12049  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 CG  
+26455 O OD1 . ASP A-4 125 ? 2.70012 2.18956 2.12455 -0.35088 -0.26912 0.11570  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 OD1 
+26456 O OD2 . ASP A-4 125 ? 3.04991 2.48867 2.44615 -0.32003 -0.31531 0.11531  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 OD2 
+26457 N N   . LYS A-4 126 ? 2.57048 2.11015 1.92937 -0.42535 -0.23960 0.13483  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 N   
+26458 C CA  . LYS A-4 126 ? 2.53042 2.07127 1.85368 -0.45595 -0.23391 0.14357  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 CA  
+26459 C C   . LYS A-4 126 ? 2.41246 2.00781 1.75860 -0.47973 -0.19944 0.13748  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 C   
+26460 O O   . LYS A-4 126 ? 2.55586 2.14499 1.86645 -0.51481 -0.19169 0.14615  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 O   
+26461 C CB  . LYS A-4 126 ? 2.65820 2.20846 1.98430 -0.44026 -0.24406 0.13950  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 CB  
+26462 C CG  . LYS A-4 126 ? 2.80693 2.30377 2.10846 -0.41656 -0.28064 0.14391  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 CG  
+26463 C CD  . LYS A-4 126 ? 2.86984 2.38038 2.17573 -0.40203 -0.28962 0.13855  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 CD  
+26464 C CE  . LYS A-4 126 ? 2.98855 2.44650 2.27067 -0.37687 -0.32817 0.14095  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 CE  
+26465 N NZ  . LYS A-4 126 ? 2.78971 2.26184 2.07619 -0.36243 -0.33786 0.13480  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 NZ  
+26466 N N   . GLU A-4 127 ? 2.30256 1.95164 1.70714 -0.46165 -0.17924 0.12184  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 N   
+26467 C CA  . GLU A-4 127 ? 2.24084 1.94248 1.67186 -0.47971 -0.14873 0.11343  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 CA  
+26468 C C   . GLU A-4 127 ? 2.29689 1.99464 1.72673 -0.49549 -0.13838 0.11528  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 C   
+26469 O O   . GLU A-4 127 ? 2.34075 2.08005 1.78952 -0.51228 -0.11455 0.10766  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 O   
+26470 C CB  . GLU A-4 127 ? 2.19092 1.94612 1.68251 -0.45454 -0.13337 0.09672  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 CB  
+26471 C CG  . GLU A-4 127 ? 2.50421 2.27109 2.00312 -0.43937 -0.14072 0.09244  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 CG  
+26472 C CD  . GLU A-4 127 ? 2.58575 2.36957 2.06289 -0.46454 -0.13218 0.09388  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 CD  
+26473 O OE1 . GLU A-4 127 ? 2.63880 2.44690 2.11486 -0.48973 -0.11282 0.09172  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 OE1 
+26474 O OE2 . GLU A-4 127 ? 1.95227 1.72707 1.41396 -0.45895 -0.14507 0.09588  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 OE2 
+26475 N N   . LEU A-4 128 ? 2.21950 1.86942 1.62892 -0.48957 -0.15653 0.12371  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 N   
+26476 C CA  . LEU A-4 128 ? 2.06612 1.70702 1.47360 -0.50217 -0.14981 0.12562  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 CA  
+26477 C C   . LEU A-4 128 ? 2.05443 1.75118 1.51693 -0.49411 -0.12417 0.11047  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 C   
+26478 O O   . LEU A-4 128 ? 2.03064 1.73500 1.49498 -0.51065 -0.11207 0.10937  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 O   
+26479 C CB  . LEU A-4 128 ? 2.06236 1.68209 1.41975 -0.54426 -0.14720 0.13733  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 CB  
+26480 C CG  . LEU A-4 128 ? 2.44040 2.10085 1.79142 -0.57584 -0.12524 0.13390  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 CG  
+26481 C CD1 . LEU A-4 128 ? 2.20819 1.91926 1.59519 -0.58691 -0.09780 0.12092  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 CD1 
+26482 C CD2 . LEU A-4 128 ? 2.68382 2.30236 1.96793 -0.61250 -0.13589 0.15035  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 CD2 
+26483 N N   . TYR A-4 129 ? 1.87889 1.61318 1.38564 -0.46882 -0.11691 0.09865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 N   
+26484 C CA  . TYR A-4 129 ? 1.67922 1.46693 1.23471 -0.46372 -0.09302 0.08470  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CA  
+26485 C C   . TYR A-4 129 ? 1.72415 1.53198 1.32228 -0.42957 -0.09412 0.07519  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 C   
+26486 O O   . TYR A-4 129 ? 1.72439 1.53656 1.32571 -0.41759 -0.10091 0.07363  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 O   
+26487 C CB  . TYR A-4 129 ? 1.79160 1.61999 1.35086 -0.48563 -0.07417 0.07865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CB  
+26488 C CG  . TYR A-4 129 ? 1.48195 1.36506 1.09189 -0.47805 -0.05237 0.06282  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CG  
+26489 C CD1 . TYR A-4 129 ? 1.65888 1.56063 1.28285 -0.48924 -0.03817 0.05692  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CD1 
+26490 C CD2 . TYR A-4 129 ? 1.45599 1.37082 1.09859 -0.46027 -0.04717 0.05342  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CD2 
+26491 C CE1 . TYR A-4 129 ? 1.74500 1.69339 1.41365 -0.48127 -0.02096 0.04217  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CE1 
+26492 C CE2 . TYR A-4 129 ? 1.01698 0.97681 0.70316 -0.45364 -0.02964 0.03954  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CE2 
+26493 C CZ  . TYR A-4 129 ? 1.22445 1.19994 0.92308 -0.46355 -0.01731 0.03400  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CZ  
+26494 O OH  . TYR A-4 129 ? 1.09109 1.10799 0.83163 -0.45569 -0.00257 0.01992  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 OH  
+26495 N N   . GLY A-4 130 ? 1.47611 1.29674 1.10569 -0.41528 -0.08741 0.06864  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-4 N   
+26496 C CA  . GLY A-4 130 ? 1.64154 1.48631 1.31240 -0.38685 -0.08510 0.05889  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-4 CA  
+26497 C C   . GLY A-4 130 ? 1.43626 1.33054 1.14647 -0.38772 -0.06265 0.04766  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-4 C   
+26498 O O   . GLY A-4 130 ? 1.08885 0.99495 0.80950 -0.39605 -0.05118 0.04465  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-4 O   
+26499 N N   . ASN A-4 131 ? 1.21529 1.13757 0.94719 -0.37898 -0.05747 0.04086  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 N   
+26500 C CA  . ASN A-4 131 ? 1.28979 1.25565 1.05726 -0.37958 -0.03866 0.02997  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 CA  
+26501 C C   . ASN A-4 131 ? 1.26266 1.24111 1.06441 -0.35938 -0.03457 0.02394  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 C   
+26502 O O   . ASN A-4 131 ? 1.13455 1.09454 0.93656 -0.34280 -0.04540 0.02622  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 O   
+26503 C CB  . ASN A-4 131 ? 0.94220 0.93156 0.71944 -0.37846 -0.03540 0.02471  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 CB  
+26504 C CG  . ASN A-4 131 ? 1.15863 1.13841 0.93982 -0.35769 -0.04851 0.02535  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 CG  
+26505 O OD1 . ASN A-4 131 ? 1.71564 1.66223 1.47558 -0.35009 -0.06487 0.03228  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 OD1 
+26506 N ND2 . ASN A-4 131 ? 0.80914 0.81829 0.61811 -0.34826 -0.04225 0.01690  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 ND2 
+26507 N N   . ILE A-4 132 ? 1.23660 1.24727 1.06682 -0.36113 -0.01939 0.01529  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 N   
+26508 C CA  . ILE A-4 132 ? 0.82010 0.84403 0.68086 -0.34562 -0.01408 0.00991  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 CA  
+26509 C C   . ILE A-4 132 ? 0.87620 0.92562 0.76436 -0.33403 -0.00964 0.00287  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 C   
+26510 O O   . ILE A-4 132 ? 0.92281 0.99570 0.82252 -0.34157 -0.00099 -0.00337 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 O   
+26511 C CB  . ILE A-4 132 ? 1.00972 1.04761 0.88153 -0.35520 -0.00264 0.00525  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 CB  
+26512 C CG1 . ILE A-4 132 ? 0.82887 0.84085 0.67481 -0.36629 -0.00727 0.01197  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 CG1 
+26513 C CG2 . ILE A-4 132 ? 0.85117 0.90396 0.75383 -0.33991 0.00263  -0.00031 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 CG2 
+26514 C CD1 . ILE A-4 132 ? 0.81989 0.84691 0.67620 -0.37646 0.00337  0.00616  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 CD1 
+26515 N N   . ILE A-4 133 ? 0.86104 0.90698 0.75994 -0.31626 -0.01571 0.00271  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 N   
+26516 C CA  . ILE A-4 133 ? 0.77108 0.83981 0.69556 -0.30573 -0.01195 -0.00371 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 CA  
+26517 C C   . ILE A-4 133 ? 0.87256 0.95258 0.82102 -0.29701 -0.00516 -0.00731 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 C   
+26518 O O   . ILE A-4 133 ? 0.93896 1.00675 0.88535 -0.28825 -0.00966 -0.00514 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 O   
+26519 C CB  . ILE A-4 133 ? 0.94557 1.00619 0.86468 -0.29353 -0.02369 -0.00299 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 CB  
+26520 C CG1 . ILE A-4 133 ? 0.89488 0.93910 0.78520 -0.30263 -0.03268 0.00201  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 CG1 
+26521 C CG2 . ILE A-4 133 ? 0.85761 0.94412 0.80383 -0.28485 -0.01877 -0.01039 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 CG2 
+26522 C CD1 . ILE A-4 133 ? 1.00235 1.03615 0.88541 -0.28961 -0.04707 0.00199  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 CD1 
+26523 N N   . LEU A-4 134 ? 0.98583 1.08793 0.95573 -0.29948 0.00460  -0.01311 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 N   
+26524 C CA  . LEU A-4 134 ? 0.93153 1.04254 0.92160 -0.29317 0.01036  -0.01579 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 CA  
+26525 C C   . LEU A-4 134 ? 0.90035 1.02472 0.90811 -0.28390 0.01096  -0.01907 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 C   
+26526 O O   . LEU A-4 134 ? 1.00171 1.13950 1.01838 -0.28634 0.01302  -0.02302 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 O   
+26527 C CB  . LEU A-4 134 ? 0.57322 0.69663 0.57456 -0.30154 0.01847  -0.02061 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 CB  
+26528 C CG  . LEU A-4 134 ? 0.77094 0.88659 0.75961 -0.31134 0.01987  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 CG  
+26529 C CD1 . LEU A-4 134 ? 0.93215 1.06422 0.93805 -0.31562 0.02678  -0.02761 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 CD1 
+26530 C CD2 . LEU A-4 134 ? 0.99008 1.08702 0.96883 -0.30581 0.01568  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 CD2 
+26531 N N   . LYS A-4 135 ? 0.95161 1.07389 0.96448 -0.27433 0.00951  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 N   
+26532 C CA  . LYS A-4 135 ? 0.87365 1.01081 0.90308 -0.26768 0.01137  -0.02205 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 CA  
+26533 C C   . LYS A-4 135 ? 1.00039 1.14203 1.04139 -0.26699 0.01746  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 C   
+26534 O O   . LYS A-4 135 ? 0.90777 1.03917 0.94259 -0.26677 0.01772  -0.01928 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 O   
+26535 C CB  . LYS A-4 135 ? 0.79818 0.93326 0.82319 -0.25705 0.00355  -0.02342 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 CB  
+26536 C CG  . LYS A-4 135 ? 0.90554 1.03061 0.91499 -0.25620 -0.00582 -0.02252 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 CG  
+26537 C CD  . LYS A-4 135 ? 0.90412 1.02683 0.91125 -0.24291 -0.01592 -0.02605 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 CD  
+26538 C CE  . LYS A-4 135 ? 1.47279 1.58034 1.46106 -0.24122 -0.02825 -0.02443 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 CE  
+26539 N NZ  . LYS A-4 135 ? 1.70570 1.81007 1.69274 -0.22582 -0.04083 -0.02991 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 NZ  
+26540 N N   . TRP A-4 136 ? 0.86356 1.01930 0.91983 -0.26755 0.02177  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 N   
+26541 C CA  . TRP A-4 136 ? 0.77599 0.93428 0.84000 -0.26796 0.02637  -0.02401 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CA  
+26542 C C   . TRP A-4 136 ? 0.85782 1.03158 0.93290 -0.26708 0.02874  -0.02717 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 C   
+26543 O O   . TRP A-4 136 ? 0.78091 0.96461 0.86044 -0.26582 0.02700  -0.03099 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 O   
+26544 C CB  . TRP A-4 136 ? 0.72240 0.87712 0.79151 -0.27456 0.02936  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CB  
+26545 C CG  . TRP A-4 136 ? 0.69652 0.85961 0.77674 -0.27953 0.03052  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CG  
+26546 C CD1 . TRP A-4 136 ? 0.74686 0.92120 0.83367 -0.27987 0.03043  -0.03047 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CD1 
+26547 C CD2 . TRP A-4 136 ? 0.64806 0.80936 0.73512 -0.28398 0.03087  -0.03014 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CD2 
+26548 N NE1 . TRP A-4 136 ? 0.72952 0.90812 0.82618 -0.28481 0.03104  -0.03435 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 NE1 
+26549 C CE2 . TRP A-4 136 ? 0.76989 0.94059 0.86720 -0.28685 0.03086  -0.03473 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CE2 
+26550 C CE3 . TRP A-4 136 ? 0.79295 0.94654 0.87954 -0.28495 0.03025  -0.03069 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CE3 
+26551 C CZ2 . TRP A-4 136 ? 0.95413 1.12584 1.06117 -0.29004 0.02969  -0.04020 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CZ2 
+26552 C CZ3 . TRP A-4 136 ? 0.76116 0.91701 0.85808 -0.28761 0.02883  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CZ3 
+26553 C CH2 . TRP A-4 136 ? 0.70416 0.86856 0.81118 -0.28985 0.02830  -0.04160 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CH2 
+26554 N N   . GLY A-4 137 ? 0.69657 0.87300 0.77510 -0.26880 0.03269  -0.02585 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-4 N   
+26555 C CA  . GLY A-4 137 ? 0.99732 1.19003 1.08493 -0.27112 0.03624  -0.02900 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-4 CA  
+26556 C C   . GLY A-4 137 ? 0.90346 1.09841 0.98838 -0.27232 0.03996  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-4 C   
+26557 O O   . GLY A-4 137 ? 0.81497 0.99946 0.89133 -0.26874 0.03885  -0.02454 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-4 O   
+26558 N N   . SER A-4 138 ? 1.03193 1.24173 1.12358 -0.27877 0.04468  -0.02957 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-4 N   
+26559 C CA  . SER A-4 138 ? 0.82722 1.04206 0.91474 -0.28310 0.04934  -0.02827 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-4 CA  
+26560 C C   . SER A-4 138 ? 0.70736 0.93792 0.79495 -0.27425 0.04927  -0.03542 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-4 C   
+26561 O O   . SER A-4 138 ? 0.88258 1.11297 0.96347 -0.27381 0.05132  -0.03458 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-4 O   
+26562 C CB  . SER A-4 138 ? 0.53702 0.76197 0.62926 -0.29635 0.05469  -0.02795 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-4 CB  
+26563 O OG  . SER A-4 138 ? 1.21560 1.44506 1.30050 -0.30335 0.05962  -0.02591 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-4 OG  
+26564 N N   . GLU A-4 139 ? 1.04846 1.29254 1.14352 -0.26640 0.04583  -0.04348 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 N   
+26565 C CA  . GLU A-4 139 ? 0.97937 1.23880 1.07661 -0.25544 0.04304  -0.05307 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 CA  
+26566 C C   . GLU A-4 139 ? 0.96699 1.20871 1.05698 -0.24249 0.03289  -0.05284 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 C   
+26567 O O   . GLU A-4 139 ? 1.11858 1.35090 1.20769 -0.24120 0.02811  -0.05083 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 O   
+26568 C CB  . GLU A-4 139 ? 0.86083 1.14998 0.97219 -0.25518 0.04459  -0.06461 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 CB  
+26569 C CG  . GLU A-4 139 ? 1.14639 1.45244 1.26387 -0.27144 0.05460  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 CG  
+26570 C CD  . GLU A-4 139 ? 1.15360 1.44965 1.27392 -0.28064 0.05523  -0.05825 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 CD  
+26571 O OE1 . GLU A-4 139 ? 1.46746 1.74205 1.58334 -0.27608 0.04961  -0.05247 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 OE1 
+26572 O OE2 . GLU A-4 139 ? 1.33795 1.64850 1.46480 -0.29322 0.06132  -0.05999 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 OE2 
+26573 N N   . LEU A-4 140 ? 1.06569 1.30228 1.14904 -0.23395 0.02927  -0.05499 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 N   
+26574 C CA  . LEU A-4 140 ? 0.90251 1.11787 0.97559 -0.22329 0.01859  -0.05381 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 CA  
+26575 C C   . LEU A-4 140 ? 0.94368 1.16512 1.02043 -0.21233 0.00874  -0.06247 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 C   
+26576 O O   . LEU A-4 140 ? 1.28211 1.48172 1.34755 -0.20681 -0.00118 -0.05915 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 O   
+26577 C CB  . LEU A-4 140 ? 0.88465 1.09325 0.95045 -0.21678 0.01643  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 CB  
+26578 C CG  . LEU A-4 140 ? 1.16014 1.34253 1.21243 -0.20754 0.00506  -0.05301 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 CG  
+26579 C CD1 . LEU A-4 140 ? 1.16465 1.32316 1.20653 -0.21569 0.00458  -0.04161 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 CD1 
+26580 C CD2 . LEU A-4 140 ? 0.57563 0.75397 0.62278 -0.20282 0.00463  -0.05486 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 CD2 
+26581 N N   . ASP A-4 141 ? 1.03400 1.28436 1.12527 -0.20990 0.01069  -0.07373 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 N   
+26582 C CA  . ASP A-4 141 ? 1.20204 1.45969 1.29808 -0.19747 -0.00046 -0.08401 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 CA  
+26583 C C   . ASP A-4 141 ? 1.10652 1.35742 1.20179 -0.20194 -0.00273 -0.07928 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 C   
+26584 O O   . ASP A-4 141 ? 1.29018 1.52653 1.37726 -0.19307 -0.01524 -0.08007 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 O   
+26585 C CB  . ASP A-4 141 ? 1.37719 1.67299 1.49137 -0.19317 0.00251  -0.10048 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 CB  
+26586 C CG  . ASP A-4 141 ? 1.64274 1.94611 1.75764 -0.18134 -0.00195 -0.11090 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 CG  
+26587 O OD1 . ASP A-4 141 ? 1.73445 2.01022 1.83504 -0.17556 -0.00878 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 OD1 
+26588 O OD2 . ASP A-4 141 ? 1.63550 1.97396 1.76572 -0.17829 0.00140  -0.12641 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 OD2 
+26589 N N   . ASN A-4 142 ? 0.96674 1.22653 1.06901 -0.21575 0.00811  -0.07454 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 N   
+26590 C CA  . ASN A-4 142 ? 1.11540 1.37267 1.21901 -0.21992 0.00641  -0.07210 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 CA  
+26591 C C   . ASN A-4 142 ? 1.06699 1.30404 1.16210 -0.23145 0.01145  -0.05949 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 C   
+26592 O O   . ASN A-4 142 ? 1.27949 1.52353 1.38229 -0.24131 0.01778  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 O   
+26593 C CB  . ASN A-4 142 ? 0.89684 1.18492 1.01888 -0.22494 0.01255  -0.08096 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 CB  
+26594 C CG  . ASN A-4 142 ? 1.59155 1.88997 1.71991 -0.23967 0.02600  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 CG  
+26595 O OD1 . ASN A-4 142 ? 1.87473 2.16085 1.99504 -0.24365 0.03017  -0.07026 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 OD1 
+26596 N ND2 . ASN A-4 142 ? 1.46940 1.78880 1.61080 -0.24843 0.03190  -0.08213 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 ND2 
+26597 N N   . LEU A-4 143 ? 0.78486 0.99770 0.86491 -0.23017 0.00804  -0.05202 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 N   
+26598 C CA  . LEU A-4 143 ? 0.88038 1.07698 0.95339 -0.23996 0.01166  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 CA  
+26599 C C   . LEU A-4 143 ? 1.04493 1.24035 1.11662 -0.24286 0.00839  -0.04276 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 C   
+26600 O O   . LEU A-4 143 ? 0.78917 0.98296 0.85547 -0.23569 -0.00058 -0.04608 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 O   
+26601 C CB  . LEU A-4 143 ? 0.75235 0.92564 0.80923 -0.23818 0.00776  -0.03672 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 CB  
+26602 C CG  . LEU A-4 143 ? 1.01568 1.18791 1.07219 -0.23579 0.01087  -0.03628 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 CG  
+26603 C CD1 . LEU A-4 143 ? 0.84806 0.99657 0.88817 -0.23326 0.00507  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 CD1 
+26604 C CD2 . LEU A-4 143 ? 0.76771 0.94589 0.83187 -0.24558 0.02102  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 CD2 
+26605 N N   . ILE A-4 144 ? 0.80421 1.00009 0.88041 -0.25293 0.01462  -0.03973 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 N   
+26606 C CA  . ILE A-4 144 ? 0.76688 0.96492 0.84339 -0.25696 0.01293  -0.04086 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 CA  
+26607 C C   . ILE A-4 144 ? 0.83623 1.01915 0.90140 -0.26370 0.01342  -0.03567 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 C   
+26608 O O   . ILE A-4 144 ? 0.81627 0.99161 0.88018 -0.26712 0.01740  -0.03223 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 O   
+26609 C CB  . ILE A-4 144 ? 0.61581 0.83132 0.70987 -0.26301 0.01900  -0.04501 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 CB  
+26610 C CG1 . ILE A-4 144 ? 0.77226 0.98400 0.87192 -0.27075 0.02603  -0.04153 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 CG1 
+26611 C CG2 . ILE A-4 144 ? 0.75137 0.98598 0.85665 -0.25831 0.01897  -0.05181 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 CG2 
+26612 C CD1 . ILE A-4 144 ? 0.64004 0.84769 0.74214 -0.27770 0.02730  -0.04147 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 CD1 
+26613 N N   . ASP A-4 145 ? 0.89978 1.08007 0.95640 -0.26615 0.00926  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 N   
+26614 C CA  . ASP A-4 145 ? 0.81905 0.98946 0.86412 -0.27454 0.01031  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 CA  
+26615 C C   . ASP A-4 145 ? 0.74105 0.92006 0.80035 -0.28152 0.01814  -0.03566 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 C   
+26616 O O   . ASP A-4 145 ? 0.74180 0.93378 0.81629 -0.28261 0.02074  -0.04027 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 O   
+26617 C CB  . ASP A-4 145 ? 0.78102 0.95028 0.81376 -0.27774 0.00497  -0.03362 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 CB  
+26618 C CG  . ASP A-4 145 ? 0.91830 1.07176 0.93171 -0.27106 -0.00604 -0.03007 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 CG  
+26619 O OD1 . ASP A-4 145 ? 1.25550 1.40001 1.26663 -0.26335 -0.00933 -0.02824 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 OD1 
+26620 O OD2 . ASP A-4 145 ? 1.02517 1.17418 1.02481 -0.27327 -0.01249 -0.02956 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 OD2 
+26621 N N   . ILE A-4 146 ? 0.79792 0.96898 0.85245 -0.28589 0.02070  -0.03363 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 N   
+26622 C CA  . ILE A-4 146 ? 0.76387 0.94144 0.83131 -0.29089 0.02563  -0.03784 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 CA  
+26623 C C   . ILE A-4 146 ? 0.87849 1.06779 0.94940 -0.29693 0.02627  -0.04434 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 C   
+26624 O O   . ILE A-4 146 ? 0.69104 0.87907 0.74759 -0.30231 0.02502  -0.04415 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 O   
+26625 C CB  . ILE A-4 146 ? 0.81201 0.98067 0.87351 -0.29362 0.02716  -0.03616 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 CB  
+26626 C CG1 . ILE A-4 146 ? 0.87302 1.03081 0.93093 -0.28732 0.02633  -0.03034 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 CG1 
+26627 C CG2 . ILE A-4 146 ? 0.79071 0.96686 0.86681 -0.29689 0.02997  -0.04289 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 CG2 
+26628 C CD1 . ILE A-4 146 ? 0.95256 1.10172 1.00548 -0.28935 0.02740  -0.02903 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 CD1 
+26629 N N   . PRO A-4 147 ? 0.72328 0.92342 0.81143 -0.29720 0.02778  -0.05029 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 N   
+26630 C CA  . PRO A-4 147 ? 0.77940 0.99268 0.87207 -0.30206 0.02798  -0.05808 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 CA  
+26631 C C   . PRO A-4 147 ? 0.75614 0.97436 0.84618 -0.30893 0.03020  -0.06391 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 C   
+26632 O O   . PRO A-4 147 ? 0.87639 1.09176 0.97215 -0.30877 0.03149  -0.06579 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 O   
+26633 C CB  . PRO A-4 147 ? 0.50771 0.72781 0.62054 -0.30027 0.02819  -0.06324 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 CB  
+26634 C CG  . PRO A-4 147 ? 0.68709 0.89616 0.80437 -0.29740 0.02872  -0.05879 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 CG  
+26635 C CD  . PRO A-4 147 ? 0.72753 0.92704 0.83016 -0.29418 0.02877  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 CD  
+26636 N N   . GLY A-4 148 ? 1.06356 1.29080 1.14445 -0.31551 0.03045  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-4 N   
+26637 C CA  . GLY A-4 148 ? 1.04266 1.28043 1.12084 -0.32440 0.03370  -0.07538 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-4 CA  
+26638 C C   . GLY A-4 148 ? 0.89264 1.14714 0.96859 -0.33123 0.03443  -0.08320 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-4 C   
+26639 O O   . GLY A-4 148 ? 0.99528 1.24865 1.06471 -0.32978 0.03148  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-4 O   
+26640 N N   . ARG A-4 149 ? 0.72495 0.99715 0.80697 -0.33854 0.03813  -0.09530 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 N   
+26641 C CA  . ARG A-4 149 ? 0.98026 1.27298 1.06075 -0.34660 0.03992  -0.10544 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 CA  
+26642 C C   . ARG A-4 149 ? 0.94093 1.24662 1.00980 -0.36025 0.04518  -0.11184 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 C   
+26643 O O   . ARG A-4 149 ? 0.86159 1.18200 0.94678 -0.36083 0.04796  -0.12428 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 O   
+26644 C CB  . ARG A-4 149 ? 0.80632 1.11517 0.91425 -0.34061 0.03886  -0.11949 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 CB  
+26645 C CG  . ARG A-4 149 ? 0.88851 1.21952 0.99623 -0.34743 0.04018  -0.13068 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 CG  
+26646 C CD  . ARG A-4 149 ? 0.80296 1.14485 0.93752 -0.33961 0.03706  -0.14310 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 CD  
+26647 N NE  . ARG A-4 149 ? 0.70819 1.07125 0.84237 -0.34526 0.03791  -0.15373 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 NE  
+26648 C CZ  . ARG A-4 149 ? 1.11163 1.48557 1.26621 -0.33999 0.03475  -0.16532 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 CZ  
+26649 N NH1 . ARG A-4 149 ? 1.71805 2.08136 1.89358 -0.32991 0.02994  -0.16686 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 NH1 
+26650 N NH2 . ARG A-4 149 ? 1.38174 1.77654 1.53409 -0.34589 0.03591  -0.17549 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 NH2 
+26651 N N   . GLY A-4 150 ? 0.73024 1.03028 0.77049 -0.37163 0.04574  -0.10395 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-4 N   
+26652 C CA  . GLY A-4 150 ? 0.84603 1.15833 0.87063 -0.38865 0.05145  -0.10892 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-4 CA  
+26653 C C   . GLY A-4 150 ? 0.81844 1.11176 0.83006 -0.39153 0.05183  -0.09904 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-4 C   
+26654 O O   . GLY A-4 150 ? 0.93842 1.20382 0.93130 -0.38835 0.04662  -0.08304 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-4 O   
+26655 N N   . ASN A-4 151 ? 0.72040 1.03000 0.74317 -0.39681 0.05721  -0.11016 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 N   
+26656 C CA  . ASN A-4 151 ? 0.89949 1.19458 0.91167 -0.40077 0.05816  -0.10310 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 CA  
+26657 C C   . ASN A-4 151 ? 0.81703 1.10269 0.85188 -0.38413 0.05536  -0.10281 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 C   
+26658 O O   . ASN A-4 151 ? 1.03098 1.30562 1.06014 -0.38558 0.05581  -0.09818 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 O   
+26659 C CB  . ASN A-4 151 ? 0.89936 1.21927 0.90707 -0.41884 0.06599  -0.11579 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 CB  
+26660 C CG  . ASN A-4 151 ? 1.08061 1.40566 1.05815 -0.43679 0.06904  -0.11367 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 CG  
+26661 O OD1 . ASN A-4 151 ? 1.26715 1.62026 1.24813 -0.44126 0.07472  -0.12870 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 OD1 
+26662 N ND2 . ASN A-4 151 ? 1.24803 1.54368 1.19368 -0.44537 0.06417  -0.09502 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 ND2 
+26663 N N   . ILE A-4 152 ? 0.81992 1.10845 0.87846 -0.36955 0.05209  -0.10731 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 N   
+26664 C CA  . ILE A-4 152 ? 0.79287 1.07091 0.87025 -0.35521 0.04864  -0.10647 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 CA  
+26665 C C   . ILE A-4 152 ? 0.92960 1.18858 1.00823 -0.34343 0.04368  -0.09477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 C   
+26666 O O   . ILE A-4 152 ? 1.01369 1.27629 1.09103 -0.34318 0.04254  -0.09429 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 O   
+26667 C CB  . ILE A-4 152 ? 0.69281 0.99260 0.79912 -0.34988 0.04816  -0.12556 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 CB  
+26668 C CG1 . ILE A-4 152 ? 0.79699 1.11087 0.91669 -0.34689 0.04656  -0.13477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 CG1 
+26669 C CG2 . ILE A-4 152 ? 0.76999 1.09363 0.87784 -0.36119 0.05335  -0.14001 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 CG2 
+26670 C CD1 . ILE A-4 152 ? 1.03023 1.33058 1.16731 -0.33238 0.03997  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 CD1 
+26671 N N   . ASN A-4 153 ? 0.97672 1.21737 1.05794 -0.33428 0.04097  -0.08627 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 N   
+26672 C CA  . ASN A-4 153 ? 1.14188 1.36829 1.22660 -0.32403 0.03725  -0.07717 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 CA  
+26673 C C   . ASN A-4 153 ? 0.90057 1.12207 1.00352 -0.31504 0.03482  -0.07953 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 C   
+26674 O O   . ASN A-4 153 ? 0.81000 1.03725 0.92253 -0.31493 0.03460  -0.08805 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 O   
+26675 C CB  . ASN A-4 153 ? 0.80637 1.01310 0.87055 -0.32272 0.03550  -0.06268 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 CB  
+26676 C CG  . ASN A-4 153 ? 0.87769 1.07265 0.93366 -0.32338 0.03596  -0.05809 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 CG  
+26677 O OD1 . ASN A-4 153 ? 1.09153 1.29267 1.15840 -0.32367 0.03754  -0.06508 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 OD1 
+26678 N ND2 . ASN A-4 153 ? 1.15898 1.33654 1.19609 -0.32273 0.03338  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 ND2 
+26679 N N   . ALA A-4 154 ? 0.75313 1.18537 0.82568 -0.30613 0.08606  -0.08408 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-4 N   
+26680 C CA  . ALA A-4 154 ? 0.70736 1.12423 0.78707 -0.30728 0.08833  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-4 CA  
+26681 C C   . ALA A-4 154 ? 0.85203 1.24874 0.92100 -0.29985 0.08949  -0.07513 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-4 C   
+26682 O O   . ALA A-4 154 ? 0.78819 1.16930 0.86043 -0.29949 0.09107  -0.07641 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-4 O   
+26683 C CB  . ALA A-4 154 ? 0.78386 1.20833 0.87322 -0.30900 0.09066  -0.07837 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-4 CB  
+26684 N N   . LEU A-4 155 ? 0.89936 1.29601 0.95521 -0.29338 0.08884  -0.06757 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 N   
+26685 C CA  . LEU A-4 155 ? 0.73848 1.11598 0.78396 -0.28570 0.08899  -0.06075 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 CA  
+26686 C C   . LEU A-4 155 ? 0.68074 1.04667 0.72453 -0.28607 0.08709  -0.06710 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 C   
+26687 O O   . LEU A-4 155 ? 0.73625 1.08432 0.77705 -0.28163 0.08736  -0.06521 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 O   
+26688 C CB  . LEU A-4 155 ? 0.76511 1.14570 0.79666 -0.27908 0.08857  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 CB  
+26689 C CG  . LEU A-4 155 ? 0.84754 1.20859 0.86770 -0.27000 0.08813  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 CG  
+26690 C CD1 . LEU A-4 155 ? 0.74390 1.09352 0.76799 -0.26628 0.09050  -0.03787 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 CD1 
+26691 C CD2 . LEU A-4 155 ? 0.76543 1.13058 0.77119 -0.26411 0.08780  -0.03448 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 CD2 
+26692 N N   . ASP A-4 156 ? 0.84703 1.22288 0.89269 -0.29053 0.08524  -0.07449 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 N   
+26693 C CA  . ASP A-4 156 ? 0.66669 1.03240 0.71141 -0.29104 0.08358  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 CA  
+26694 C C   . ASP A-4 156 ? 0.73546 1.09149 0.78832 -0.29516 0.08474  -0.08598 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 C   
+26695 O O   . ASP A-4 156 ? 0.78462 1.12849 0.83542 -0.29439 0.08398  -0.08897 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 O   
+26696 C CB  . ASP A-4 156 ? 1.03934 1.41838 1.08419 -0.29357 0.08184  -0.08536 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 CB  
+26697 C CG  . ASP A-4 156 ? 1.30876 1.69630 1.34467 -0.28849 0.08190  -0.07958 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 CG  
+26698 O OD1 . ASP A-4 156 ? 0.89769 1.27565 0.92534 -0.28280 0.08219  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 OD1 
+26699 O OD2 . ASP A-4 156 ? 1.13866 1.54215 1.17522 -0.28946 0.08187  -0.08278 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 OD2 
+26700 N N   . ASN A-4 157 ? 0.80990 1.17124 0.87219 -0.29946 0.08694  -0.08779 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 N   
+26701 C CA  . ASN A-4 157 ? 0.93559 1.28703 1.00549 -0.30284 0.08938  -0.09286 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 CA  
+26702 C C   . ASN A-4 157 ? 1.02038 1.35495 1.08820 -0.29630 0.09270  -0.08675 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 C   
+26703 O O   . ASN A-4 157 ? 1.13445 1.45725 1.20543 -0.29667 0.09545  -0.09039 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 O   
+26704 C CB  . ASN A-4 157 ? 1.05996 1.42413 1.14271 -0.31041 0.09059  -0.09810 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 CB  
+26705 C CG  . ASN A-4 157 ? 1.04561 1.42451 1.13076 -0.31612 0.08704  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 CG  
+26706 O OD1 . ASN A-4 157 ? 1.24023 1.61645 1.31922 -0.31537 0.08475  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 OD1 
+26707 N ND2 . ASN A-4 157 ? 1.17698 1.57154 1.27157 -0.32116 0.08648  -0.10952 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 ND2 
+26708 N N   . VAL A-4 158 ? 1.03693 1.36977 1.09853 -0.28940 0.09280  -0.07739 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 N   
+26709 C CA  . VAL A-4 158 ? 0.89266 1.20927 0.95120 -0.28098 0.09567  -0.07069 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 CA  
+26710 C C   . VAL A-4 158 ? 0.97801 1.27940 1.02520 -0.27383 0.09313  -0.06942 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 C   
+26711 O O   . VAL A-4 158 ? 0.97910 1.26564 1.02587 -0.27007 0.09497  -0.07153 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 O   
+26712 C CB  . VAL A-4 158 ? 0.75726 1.07842 0.81379 -0.27596 0.09682  -0.06026 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 CB  
+26713 C CG1 . VAL A-4 158 ? 0.87566 1.17843 0.92636 -0.26465 0.09911  -0.05230 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 CG1 
+26714 C CG2 . VAL A-4 158 ? 0.83477 1.16973 0.90489 -0.28269 0.09966  -0.06146 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 CG2 
+26715 N N   . PHE A-4 159 ? 0.87468 1.17984 0.91293 -0.27155 0.08917  -0.06616 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 N   
+26716 C CA  . PHE A-4 159 ? 0.68401 0.97526 0.71219 -0.26425 0.08614  -0.06396 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CA  
+26717 C C   . PHE A-4 159 ? 0.68686 0.98107 0.71470 -0.26887 0.08303  -0.07062 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 C   
+26718 O O   . PHE A-4 159 ? 1.14181 1.45102 1.17178 -0.27448 0.08215  -0.07288 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 O   
+26719 C CB  . PHE A-4 159 ? 0.65365 0.94436 0.67134 -0.25687 0.08429  -0.05410 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CB  
+26720 C CG  . PHE A-4 159 ? 0.78951 1.07421 0.80541 -0.24977 0.08702  -0.04561 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CG  
+26721 C CD1 . PHE A-4 159 ? 1.02774 1.29427 1.04144 -0.24107 0.08815  -0.04372 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CD1 
+26722 C CD2 . PHE A-4 159 ? 0.75341 1.05071 0.76955 -0.25075 0.08869  -0.03910 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CD2 
+26723 C CE1 . PHE A-4 159 ? 0.95521 1.21555 0.96730 -0.23288 0.09114  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CE1 
+26724 C CE2 . PHE A-4 159 ? 0.82016 1.11165 0.83494 -0.24353 0.09146  -0.03003 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CE2 
+26725 C CZ  . PHE A-4 159 ? 0.78269 1.05533 0.79556 -0.23426 0.09279  -0.02768 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CZ  
+26726 N N   . LYS A-4 160 ? 0.68328 0.96320 0.70856 -0.26561 0.08156  -0.07355 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 N   
+26727 C CA  . LYS A-4 160 ? 0.92562 1.20548 0.95004 -0.26799 0.07841  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 CA  
+26728 C C   . LYS A-4 160 ? 0.86390 1.13087 0.88038 -0.25970 0.07485  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 C   
+26729 O O   . LYS A-4 160 ? 0.92408 1.17602 0.93764 -0.25320 0.07461  -0.07348 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 O   
+26730 C CB  . LYS A-4 160 ? 0.89956 1.17477 0.92913 -0.27260 0.07963  -0.08603 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 CB  
+26731 C CG  . LYS A-4 160 ? 0.99589 1.27180 1.02545 -0.27511 0.07667  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 CG  
+26732 C CD  . LYS A-4 160 ? 1.59487 1.88788 1.62676 -0.27986 0.07592  -0.08997 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 CD  
+26733 C CE  . LYS A-4 160 ? 1.55329 1.84711 1.58659 -0.28179 0.07393  -0.09333 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 CE  
+26734 N NZ  . LYS A-4 160 ? 0.90738 1.19034 0.93722 -0.27616 0.07104  -0.09047 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 NZ  
+26735 N N   . VAL A-4 161 ? 0.90477 1.17750 0.91789 -0.25927 0.07230  -0.07122 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 N   
+26736 C CA  . VAL A-4 161 ? 0.76990 1.03142 0.77605 -0.25186 0.06856  -0.06724 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 CA  
+26737 C C   . VAL A-4 161 ? 0.67568 0.93199 0.68558 -0.25352 0.06590  -0.07269 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 C   
+26738 O O   . VAL A-4 161 ? 1.11354 1.38030 1.12827 -0.25918 0.06640  -0.07546 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 O   
+26739 C CB  . VAL A-4 161 ? 0.62223 0.89230 0.62219 -0.24987 0.06818  -0.06037 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 CB  
+26740 C CG1 . VAL A-4 161 ? 0.61196 0.87075 0.60604 -0.24344 0.06408  -0.05749 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 CG1 
+26741 C CG2 . VAL A-4 161 ? 0.67498 0.94771 0.66981 -0.24666 0.07039  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 CG2 
+26742 N N   . ILE A-4 162 ? 0.76174 1.00203 0.76960 -0.24782 0.06312  -0.07408 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 N   
+26743 C CA  . ILE A-4 162 ? 0.74321 0.97710 0.75467 -0.24828 0.05996  -0.07850 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 CA  
+26744 C C   . ILE A-4 162 ? 0.58267 0.80860 0.58970 -0.24162 0.05535  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 C   
+26745 O O   . ILE A-4 162 ? 0.88026 1.09386 0.88078 -0.23340 0.05287  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 O   
+26746 C CB  . ILE A-4 162 ? 0.83316 1.05536 0.84598 -0.24672 0.06009  -0.08418 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 CB  
+26747 C CG1 . ILE A-4 162 ? 0.71614 0.94618 0.73355 -0.25425 0.06490  -0.08863 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 CG1 
+26748 C CG2 . ILE A-4 162 ? 0.57046 0.78487 0.58632 -0.24576 0.05601  -0.08783 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 CG2 
+26749 C CD1 . ILE A-4 162 ? 0.93781 1.15712 0.95551 -0.25302 0.06637  -0.09426 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 CD1 
+26750 N N   . TYR A-4 163 ? 0.77014 1.00279 0.78061 -0.24438 0.05445  -0.07360 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 N   
+26751 C CA  . TYR A-4 163 ? 0.72196 0.94754 0.72983 -0.23905 0.05045  -0.07021 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CA  
+26752 C C   . TYR A-4 163 ? 0.74549 0.96261 0.76100 -0.23921 0.04672  -0.07526 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 C   
+26753 O O   . TYR A-4 163 ? 0.98242 1.20692 1.00624 -0.24500 0.04836  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 O   
+26754 C CB  . TYR A-4 163 ? 0.66203 0.90049 0.66909 -0.24106 0.05297  -0.06539 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CB  
+26755 C CG  . TYR A-4 163 ? 0.79818 1.02931 0.80229 -0.23571 0.04967  -0.06153 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CG  
+26756 C CD1 . TYR A-4 163 ? 0.83992 1.06487 0.83256 -0.22901 0.04809  -0.05540 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CD1 
+26757 C CD2 . TYR A-4 163 ? 0.93098 1.16091 0.94396 -0.23708 0.04825  -0.06361 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CD2 
+26758 C CE1 . TYR A-4 163 ? 0.87792 1.09534 0.86709 -0.22408 0.04493  -0.05200 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CE1 
+26759 C CE2 . TYR A-4 163 ? 1.07381 1.29667 1.08539 -0.23251 0.04541  -0.06042 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CE2 
+26760 C CZ  . TYR A-4 163 ? 1.19220 1.40865 1.19141 -0.22616 0.04362  -0.05490 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CZ  
+26761 O OH  . TYR A-4 163 ? 1.23745 1.44607 1.23452 -0.22158 0.04064  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 OH  
+26762 N N   . ILE A-4 164 ? 1.08451 1.28621 1.09722 -0.23219 0.04159  -0.07631 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 N   
+26763 C CA  . ILE A-4 164 ? 0.96284 1.15567 0.98299 -0.23150 0.03725  -0.08137 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 CA  
+26764 C C   . ILE A-4 164 ? 1.04213 1.23250 1.06514 -0.22930 0.03365  -0.07846 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 C   
+26765 O O   . ILE A-4 164 ? 0.90477 1.08554 0.92085 -0.22209 0.02957  -0.07569 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 O   
+26766 C CB  . ILE A-4 164 ? 0.81462 0.99238 0.83068 -0.22434 0.03360  -0.08544 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 CB  
+26767 C CG1 . ILE A-4 164 ? 1.11296 1.29330 1.12700 -0.22664 0.03862  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 CG1 
+26768 C CG2 . ILE A-4 164 ? 0.95426 1.12355 0.97822 -0.22330 0.02851  -0.09087 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 CG2 
+26769 C CD1 . ILE A-4 164 ? 1.19128 1.35752 1.20097 -0.21856 0.03675  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 CD1 
+26770 N N   . ASN A-4 165 ? 1.24154 1.44014 1.27471 -0.23489 0.03546  -0.07876 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 N   
+26771 C CA  . ASN A-4 165 ? 1.10652 1.30296 1.14502 -0.23322 0.03312  -0.07629 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 CA  
+26772 C C   . ASN A-4 165 ? 1.20128 1.38211 1.24437 -0.22854 0.02555  -0.08059 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 C   
+26773 O O   . ASN A-4 165 ? 1.15695 1.33262 1.20354 -0.22895 0.02353  -0.08621 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 O   
+26774 C CB  . ASN A-4 165 ? 1.41110 1.61964 1.46107 -0.23925 0.03769  -0.07561 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 CB  
+26775 C CG  . ASN A-4 165 ? 1.57199 1.78310 1.62543 -0.23760 0.03889  -0.07084 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 CG  
+26776 O OD1 . ASN A-4 165 ? 1.61308 1.82553 1.65664 -0.23444 0.04011  -0.06609 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 OD1 
+26777 N ND2 . ASN A-4 165 ? 1.77023 1.98189 1.83775 -0.23941 0.03909  -0.07162 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 ND2 
+26778 N N   . PRO A-4 166 ? 1.15244 1.32544 1.19506 -0.22369 0.02120  -0.07839 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 N   
+26779 C CA  . PRO A-4 166 ? 1.14073 1.29944 1.18969 -0.21930 0.01316  -0.08341 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 CA  
+26780 C C   . PRO A-4 166 ? 1.47064 1.63162 1.53601 -0.22467 0.01289  -0.08791 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 C   
+26781 O O   . PRO A-4 166 ? 1.43701 1.58953 1.50597 -0.22273 0.00810  -0.09399 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 O   
+26782 C CB  . PRO A-4 166 ? 0.92323 1.07646 0.97075 -0.21509 0.01003  -0.07933 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 CB  
+26783 C CG  . PRO A-4 166 ? 1.05625 1.21670 1.08971 -0.21415 0.01526  -0.07215 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 CG  
+26784 C CD  . PRO A-4 166 ? 1.03142 1.20756 1.06651 -0.22139 0.02317  -0.07148 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 CD  
+26785 N N   . LEU A-4 167 ? 1.38953 1.56186 1.46460 -0.23053 0.01827  -0.08468 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 N   
+26786 C CA  . LEU A-4 167 ? 1.40490 1.58064 1.49567 -0.23538 0.01918  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 CA  
+26787 C C   . LEU A-4 167 ? 1.64157 1.82941 1.73029 -0.24086 0.02596  -0.08653 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 C   
+26788 O O   . LEU A-4 167 ? 1.76024 1.95926 1.84386 -0.24276 0.03196  -0.08218 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 O   
+26789 C CB  . LEU A-4 167 ? 1.50931 1.68824 1.61367 -0.23651 0.02080  -0.08334 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 CB  
+26790 C CG  . LEU A-4 167 ? 1.75792 1.94801 1.85836 -0.23706 0.02814  -0.07645 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 CG  
+26791 C CD1 . LEU A-4 167 ? 1.97486 2.17888 2.08411 -0.24160 0.03589  -0.07385 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 CD1 
+26792 C CD2 . LEU A-4 167 ? 1.59524 1.77973 1.70004 -0.23360 0.02646  -0.07351 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 CD2 
+26793 N N   . VAL A-4 168 ? 1.75345 1.93891 1.84523 -0.24297 0.02487  -0.09117 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 N   
+26794 C CA  . VAL A-4 168 ? 1.93413 2.12915 2.02329 -0.24795 0.03052  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 CA  
+26795 C C   . VAL A-4 168 ? 2.09596 2.28946 2.19558 -0.25074 0.02974  -0.09395 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 C   
+26796 O O   . VAL A-4 168 ? 2.14831 2.33156 2.25225 -0.24841 0.02420  -0.09813 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 O   
+26797 C CB  . VAL A-4 168 ? 1.95105 2.14418 2.02590 -0.24697 0.03133  -0.09392 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 CB  
+26798 C CG1 . VAL A-4 168 ? 1.71653 1.91600 1.78169 -0.24593 0.03439  -0.08956 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 CG1 
+26799 C CG2 . VAL A-4 168 ? 1.61649 1.79513 1.68742 -0.24115 0.02518  -0.09889 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 CG2 
+26800 N N   . ASP A-4 169 ? 2.13358 2.33734 2.23684 -0.25507 0.03514  -0.09137 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 N   
+26801 C CA  . ASP A-4 169 ? 2.35112 2.55413 2.46148 -0.25767 0.03531  -0.09275 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 CA  
+26802 C C   . ASP A-4 169 ? 2.31765 2.52055 2.41617 -0.25986 0.03721  -0.09649 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 C   
+26803 O O   . ASP A-4 169 ? 2.21726 2.42789 2.30741 -0.26193 0.04151  -0.09546 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 O   
+26804 C CB  . ASP A-4 169 ? 2.49582 2.70884 2.61643 -0.25964 0.04015  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 CB  
+26805 C CG  . ASP A-4 169 ? 2.55506 2.76741 2.68172 -0.26182 0.04070  -0.08708 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 CG  
+26806 O OD1 . ASP A-4 169 ? 2.57828 2.79298 2.69554 -0.26432 0.04305  -0.08870 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 OD1 
+26807 O OD2 . ASP A-4 169 ? 2.50397 2.71318 2.64491 -0.26097 0.03887  -0.08518 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 OD2 
+26808 N N   . LEU A-4 170 ? 2.33257 2.52683 2.43062 -0.25917 0.03422  -0.10107 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 N   
+26809 C CA  . LEU A-4 170 ? 2.37664 2.56928 2.46275 -0.26045 0.03666  -0.10499 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 CA  
+26810 C C   . LEU A-4 170 ? 2.48027 2.68128 2.56539 -0.26547 0.04187  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 C   
+26811 O O   . LEU A-4 170 ? 2.55744 2.76189 2.63243 -0.26777 0.04570  -0.10399 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 O   
+26812 C CB  . LEU A-4 170 ? 2.24138 2.42270 2.32634 -0.25716 0.03266  -0.11068 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 CB  
+26813 C CG  . LEU A-4 170 ? 2.06664 2.24410 2.13829 -0.25655 0.03567  -0.11543 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 CG  
+26814 C CD1 . LEU A-4 170 ? 2.03606 2.20174 2.10437 -0.24950 0.03114  -0.12124 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 CD1 
+26815 C CD2 . LEU A-4 170 ? 2.07937 2.25949 2.14974 -0.26095 0.03937  -0.11536 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 CD2 
+26816 N N   . ASP A-4 171 ? 2.59621 2.80011 2.69201 -0.26673 0.04205  -0.09887 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 N   
+26817 C CA  . ASP A-4 171 ? 2.65905 2.86969 2.75308 -0.27006 0.04649  -0.09597 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 CA  
+26818 C C   . ASP A-4 171 ? 2.58330 2.80511 2.67353 -0.27149 0.05064  -0.09310 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 C   
+26819 O O   . ASP A-4 171 ? 2.47541 2.70192 2.55837 -0.27410 0.05400  -0.09318 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 O   
+26820 C CB  . ASP A-4 171 ? 2.64659 2.85755 2.75392 -0.26958 0.04591  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 CB  
+26821 C CG  . ASP A-4 171 ? 2.67958 2.88110 2.78922 -0.26907 0.04248  -0.09431 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 CG  
+26822 O OD1 . ASP A-4 171 ? 2.66074 2.85891 2.75898 -0.27043 0.04385  -0.09778 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 OD1 
+26823 O OD2 . ASP A-4 171 ? 2.74305 2.94065 2.86604 -0.26714 0.03861  -0.09346 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 OD2 
+26824 N N   . LYS A-4 172 ? 2.57185 2.79803 2.66633 -0.26952 0.05041  -0.09078 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 N   
+26825 C CA  . LYS A-4 172 ? 2.47210 2.70997 2.56303 -0.27014 0.05440  -0.08833 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 CA  
+26826 C C   . LYS A-4 172 ? 2.42052 2.65954 2.49900 -0.27222 0.05536  -0.09242 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 C   
+26827 O O   . LYS A-4 172 ? 2.34187 2.58889 2.41503 -0.27466 0.05852  -0.09274 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 O   
+26828 C CB  . LYS A-4 172 ? 2.27668 2.51897 2.37499 -0.26693 0.05471  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 CB  
+26829 C CG  . LYS A-4 172 ? 2.23768 2.48085 2.35025 -0.26456 0.05550  -0.07935 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 CG  
+26830 C CD  . LYS A-4 172 ? 2.27009 2.51818 2.38904 -0.26110 0.05733  -0.07536 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 CD  
+26831 C CE  . LYS A-4 172 ? 2.32431 2.57346 2.45915 -0.25818 0.05938  -0.06994 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 CE  
+26832 N NZ  . LYS A-4 172 ? 2.31762 2.57139 2.45855 -0.25437 0.06241  -0.06599 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 NZ  
+26833 N N   . LEU A-4 173 ? 2.49710 2.72797 2.57136 -0.27067 0.05260  -0.09550 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 N   
+26834 C CA  . LEU A-4 173 ? 2.63813 2.86913 2.70191 -0.27184 0.05410  -0.09870 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 CA  
+26835 C C   . LEU A-4 173 ? 2.67446 2.90231 2.73208 -0.27491 0.05616  -0.10264 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 C   
+26836 O O   . LEU A-4 173 ? 2.62495 2.85679 2.67594 -0.27749 0.05914  -0.10458 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 O   
+26837 C CB  . LEU A-4 173 ? 2.54659 2.76846 2.60711 -0.26753 0.05087  -0.10014 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 CB  
+26838 C CG  . LEU A-4 173 ? 2.39113 2.59954 2.45261 -0.26395 0.04673  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 CG  
+26839 C CD1 . LEU A-4 173 ? 2.29732 2.49925 2.34982 -0.26360 0.04853  -0.10853 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 CD1 
+26840 C CD2 . LEU A-4 173 ? 2.26047 2.46217 2.32319 -0.25834 0.04212  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 CD2 
+26841 N N   . PHE A-4 174 ? 2.70771 2.92851 2.76751 -0.27470 0.05486  -0.10378 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 N   
+26842 C CA  . PHE A-4 174 ? 2.69053 2.90831 2.74314 -0.27743 0.05754  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CA  
+26843 C C   . PHE A-4 174 ? 2.68453 2.91191 2.73560 -0.28141 0.06082  -0.10491 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 C   
+26844 O O   . PHE A-4 174 ? 2.72312 2.95055 2.76610 -0.28443 0.06386  -0.10780 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 O   
+26845 C CB  . PHE A-4 174 ? 2.62313 2.83207 2.67817 -0.27585 0.05542  -0.10790 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CB  
+26846 C CG  . PHE A-4 174 ? 2.62455 2.83098 2.67150 -0.27853 0.05876  -0.10989 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CG  
+26847 C CD1 . PHE A-4 174 ? 2.54897 2.74874 2.58581 -0.27800 0.06133  -0.11509 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CD1 
+26848 C CD2 . PHE A-4 174 ? 2.72504 2.93529 2.77384 -0.28073 0.05988  -0.10604 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CD2 
+26849 C CE1 . PHE A-4 174 ? 2.71925 2.91639 2.74743 -0.28036 0.06519  -0.11679 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CE1 
+26850 C CE2 . PHE A-4 174 ? 2.78608 2.99337 2.82561 -0.28295 0.06301  -0.10727 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CE2 
+26851 C CZ  . PHE A-4 174 ? 2.81862 3.01940 2.84754 -0.28313 0.06578  -0.11284 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CZ  
+26852 N N   . ALA A-4 175 ? 2.55773 2.79292 2.61638 -0.28071 0.06045  -0.10006 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-4 N   
+26853 C CA  . ALA A-4 175 ? 2.50789 2.75240 2.56473 -0.28264 0.06311  -0.09815 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-4 CA  
+26854 C C   . ALA A-4 175 ? 2.43504 2.68767 2.48675 -0.28484 0.06495  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-4 C   
+26855 O O   . ALA A-4 175 ? 2.31139 2.56992 2.35883 -0.28717 0.06683  -0.10159 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-4 O   
+26856 C CB  . ALA A-4 175 ? 2.44602 2.69699 2.51266 -0.27936 0.06300  -0.09209 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-4 CB  
+26857 N N   . GLN A-4 176 ? 2.51988 2.77285 2.57198 -0.28385 0.06419  -0.10155 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 N   
+26858 C CA  . GLN A-4 176 ? 2.46323 2.72393 2.51132 -0.28598 0.06594  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 CA  
+26859 C C   . GLN A-4 176 ? 2.48847 2.74324 2.52941 -0.28915 0.06779  -0.10854 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 C   
+26860 O O   . GLN A-4 176 ? 2.37255 2.63394 2.41081 -0.29244 0.06982  -0.11087 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 O   
+26861 C CB  . GLN A-4 176 ? 2.46182 2.72480 2.51199 -0.28317 0.06486  -0.10156 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 CB  
+26862 C CG  . GLN A-4 176 ? 2.49046 2.75657 2.54778 -0.27933 0.06363  -0.09669 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 CG  
+26863 C CD  . GLN A-4 176 ? 2.53761 2.80463 2.59468 -0.27646 0.06276  -0.09453 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 CD  
+26864 O OE1 . GLN A-4 176 ? 2.47357 2.74439 2.52558 -0.27740 0.06378  -0.09548 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 OE1 
+26865 N NE2 . GLN A-4 176 ? 2.49047 2.75363 2.55311 -0.27284 0.06094  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 NE2 
+26866 N N   . ASN A-4 177 ? 2.65951 2.90209 2.69780 -0.28778 0.06742  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 N   
+26867 C CA  . ASN A-4 177 ? 2.78521 3.02112 2.81675 -0.28917 0.07036  -0.11495 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 CA  
+26868 C C   . ASN A-4 177 ? 2.68910 2.92062 2.71510 -0.29197 0.07280  -0.11736 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 C   
+26869 O O   . ASN A-4 177 ? 2.59091 2.81730 2.61085 -0.29331 0.07649  -0.12122 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 O   
+26870 C CB  . ASN A-4 177 ? 2.72429 2.94922 2.75463 -0.28402 0.06917  -0.11596 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 CB  
+26871 C CG  . ASN A-4 177 ? 2.68289 2.91003 2.71772 -0.28026 0.06584  -0.11253 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 CG  
+26872 O OD1 . ASN A-4 177 ? 2.66915 2.90263 2.70378 -0.28069 0.06681  -0.11129 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 OD1 
+26873 N ND2 . ASN A-4 177 ? 2.80717 3.02908 2.84610 -0.27658 0.06192  -0.11084 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 ND2 
+26874 N N   . LYS A-4 178 ? 2.62199 2.85508 2.64957 -0.29235 0.07141  -0.11466 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 N   
+26875 C CA  . LYS A-4 178 ? 2.56413 2.79212 2.58475 -0.29438 0.07366  -0.11593 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 CA  
+26876 C C   . LYS A-4 178 ? 2.44591 2.67871 2.46070 -0.29902 0.07684  -0.11858 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 C   
+26877 O O   . LYS A-4 178 ? 2.33411 2.56053 2.34059 -0.30104 0.08034  -0.12155 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 O   
+26878 C CB  . LYS A-4 178 ? 2.49710 2.72590 2.52138 -0.29288 0.07138  -0.11103 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 CB  
+26879 C CG  . LYS A-4 178 ? 2.44365 2.68394 2.47404 -0.29240 0.06998  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 CG  
+26880 C CD  . LYS A-4 178 ? 2.43819 2.67835 2.47325 -0.28957 0.06860  -0.10114 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 CD  
+26881 C CE  . LYS A-4 178 ? 2.46892 2.72053 2.51007 -0.28713 0.06817  -0.09695 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 CE  
+26882 N NZ  . LYS A-4 178 ? 2.54685 2.79834 2.59379 -0.28310 0.06770  -0.09029 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 NZ  
+26883 N N   . LYS A-4 179 ? 2.44294 2.68690 2.46182 -0.30048 0.07581  -0.11793 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 N   
+26884 C CA  . LYS A-4 179 ? 2.44370 2.69316 2.45836 -0.30459 0.07752  -0.12057 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 CA  
+26885 C C   . LYS A-4 179 ? 2.55596 2.80113 2.56643 -0.30807 0.08157  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 C   
+26886 O O   . LYS A-4 179 ? 2.46867 2.71074 2.47227 -0.31136 0.08438  -0.12879 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 O   
+26887 C CB  . LYS A-4 179 ? 2.26432 2.52753 2.28501 -0.30431 0.07522  -0.11935 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 CB  
+26888 C CG  . LYS A-4 179 ? 2.28617 2.55447 2.30986 -0.30036 0.07278  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 CG  
+26889 C CD  . LYS A-4 179 ? 2.36167 2.62913 2.37851 -0.30106 0.07308  -0.11401 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 CD  
+26890 C CE  . LYS A-4 179 ? 2.32441 2.59562 2.34443 -0.29545 0.07130  -0.10770 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 CE  
+26891 N NZ  . LYS A-4 179 ? 2.32739 2.59048 2.35097 -0.29271 0.07102  -0.10307 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 NZ  
+26892 N N   . TYR A-4 180 ? 2.58610 2.83050 2.60046 -0.30683 0.08234  -0.12693 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 N   
+26893 C CA  . TYR A-4 180 ? 2.58160 2.82314 2.59428 -0.30931 0.08685  -0.13122 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CA  
+26894 C C   . TYR A-4 180 ? 2.62759 2.85564 2.63391 -0.30683 0.09115  -0.13320 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 C   
+26895 O O   . TYR A-4 180 ? 2.74931 2.97332 2.75215 -0.30897 0.09656  -0.13695 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 O   
+26896 C CB  . TYR A-4 180 ? 2.50369 2.75134 2.52342 -0.30826 0.08615  -0.13045 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CB  
+26897 C CG  . TYR A-4 180 ? 2.46881 2.71788 2.49018 -0.31178 0.09047  -0.13416 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CG  
+26898 C CD1 . TYR A-4 180 ? 2.22184 2.46120 2.24168 -0.30923 0.09540  -0.13553 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CD1 
+26899 C CD2 . TYR A-4 180 ? 2.33259 2.59280 2.35790 -0.31692 0.08975  -0.13637 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CD2 
+26900 C CE1 . TYR A-4 180 ? 2.25284 2.49331 2.27603 -0.31207 0.10015  -0.13831 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CE1 
+26901 C CE2 . TYR A-4 180 ? 2.11523 2.37695 2.14422 -0.32055 0.09360  -0.13985 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CE2 
+26902 C CZ  . TYR A-4 180 ? 2.30695 2.55866 2.33536 -0.31829 0.09911  -0.14047 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CZ  
+26903 O OH  . TYR A-4 180 ? 2.31439 2.56747 2.34822 -0.32158 0.10372  -0.14336 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 OH  
+26904 N N   . ILE A-4 181 ? 2.52475 2.74594 2.52991 -0.30195 0.08918  -0.13110 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 N   
+26905 C CA  . ILE A-4 181 ? 2.62698 2.83589 2.62571 -0.29810 0.09302  -0.13345 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 CA  
+26906 C C   . ILE A-4 181 ? 2.69897 2.90311 2.68815 -0.30125 0.09777  -0.13597 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 C   
+26907 O O   . ILE A-4 181 ? 2.89462 3.09285 2.87855 -0.30119 0.10425  -0.13963 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 O   
+26908 C CB  . ILE A-4 181 ? 2.65697 2.86048 2.65713 -0.29243 0.08874  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 CB  
+26909 C CG1 . ILE A-4 181 ? 2.62805 2.83233 2.63478 -0.28782 0.08550  -0.12956 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 CG1 
+26910 C CG2 . ILE A-4 181 ? 2.61403 2.80595 2.60589 -0.28858 0.09244  -0.13415 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 CG2 
+26911 C CD1 . ILE A-4 181 ? 2.45476 2.65373 2.46416 -0.28232 0.08047  -0.12786 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 CD1 
+26912 N N   . ASP A-4 191 ? 2.52160 2.65716 2.35287 -0.31233 0.15287  -0.13632 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 N   
+26913 C CA  . ASP A-4 191 ? 2.67191 2.81664 2.52262 -0.31505 0.14515  -0.13730 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 CA  
+26914 C C   . ASP A-4 191 ? 2.73486 2.88473 2.58541 -0.31865 0.13777  -0.13238 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 C   
+26915 O O   . ASP A-4 191 ? 2.64826 2.80152 2.50220 -0.31636 0.13070  -0.12600 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 O   
+26916 C CB  . ASP A-4 191 ? 2.69372 2.83872 2.55081 -0.31766 0.15087  -0.14446 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 CB  
+26917 C CG  . ASP A-4 191 ? 2.74130 2.89606 2.61891 -0.31939 0.14353  -0.14561 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 CG  
+26918 O OD1 . ASP A-4 191 ? 2.82631 2.98811 2.71137 -0.31978 0.13428  -0.14116 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 OD1 
+26919 O OD2 . ASP A-4 191 ? 2.64339 2.79880 2.52949 -0.31981 0.14760  -0.15055 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 OD2 
+26920 N N   . GLU A-4 192 ? 2.87361 3.02389 2.72079 -0.32360 0.13957  -0.13547 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 N   
+26921 C CA  . GLU A-4 192 ? 2.85783 3.01264 2.70372 -0.32576 0.13251  -0.13167 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 CA  
+26922 C C   . GLU A-4 192 ? 2.85124 2.99924 2.67760 -0.32363 0.13315  -0.12466 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 C   
+26923 O O   . GLU A-4 192 ? 2.77147 2.92291 2.59866 -0.32100 0.12594  -0.11764 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 O   
+26924 C CB  . GLU A-4 192 ? 2.76643 2.92305 2.61393 -0.33141 0.13393  -0.13780 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 CB  
+26925 C CG  . GLU A-4 192 ? 2.68413 2.84832 2.55151 -0.33363 0.13301  -0.14384 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 CG  
+26926 C CD  . GLU A-4 192 ? 2.63200 2.79033 2.50015 -0.33322 0.14282  -0.14897 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 CD  
+26927 O OE1 . GLU A-4 192 ? 2.64428 2.79284 2.49659 -0.33194 0.15123  -0.14918 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 OE1 
+26928 O OE2 . GLU A-4 192 ? 2.58672 2.75013 2.47068 -0.33334 0.14254  -0.15241 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 OE2 
+26929 N N   . GLY A-4 193 ? 2.95492 3.09306 2.76305 -0.32404 0.14237  -0.12592 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-4 N   
+26930 C CA  . GLY A-4 193 ? 2.98613 3.11725 2.77401 -0.32148 0.14380  -0.11850 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-4 CA  
+26931 C C   . GLY A-4 193 ? 3.00200 3.13414 2.79314 -0.31619 0.14040  -0.11187 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-4 C   
+26932 O O   . GLY A-4 193 ? 3.09203 3.22192 2.87311 -0.31340 0.13762  -0.10325 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-4 O   
+26933 N N   . ILE A-4 194 ? 2.96452 3.09972 2.77004 -0.31433 0.14044  -0.11555 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 N   
+26934 C CA  . ILE A-4 194 ? 2.93587 3.07307 2.74876 -0.30967 0.13580  -0.11023 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 CA  
+26935 C C   . ILE A-4 194 ? 2.86386 3.00993 2.69369 -0.30896 0.12542  -0.10518 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 C   
+26936 O O   . ILE A-4 194 ? 2.74106 2.88783 2.57154 -0.30555 0.12102  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 O   
+26937 C CB  . ILE A-4 194 ? 2.79627 2.93292 2.61794 -0.30705 0.13900  -0.11647 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 CB  
+26938 C CG1 . ILE A-4 194 ? 2.65704 2.78479 2.46000 -0.30423 0.14866  -0.11815 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 CG1 
+26939 C CG2 . ILE A-4 194 ? 2.71470 2.85693 2.55411 -0.30362 0.13078  -0.11319 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 CG2 
+26940 C CD1 . ILE A-4 194 ? 2.52132 2.64301 2.30948 -0.30689 0.15905  -0.12372 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 CD1 
+26941 N N   . LEU A-4 195 ? 2.82604 2.97915 2.66985 -0.31166 0.12194  -0.10978 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 N   
+26942 C CA  . LEU A-4 195 ? 2.73536 2.89756 2.59451 -0.31028 0.11312  -0.10555 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 CA  
+26943 C C   . LEU A-4 195 ? 2.77635 2.93831 2.62568 -0.30870 0.10987  -0.09812 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 C   
+26944 O O   . LEU A-4 195 ? 2.66805 2.83496 2.52601 -0.30463 0.10387  -0.09114 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 O   
+26945 C CB  . LEU A-4 195 ? 2.53111 2.70102 2.40467 -0.31347 0.11099  -0.11241 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 CB  
+26946 C CG  . LEU A-4 195 ? 2.42568 2.60634 2.31642 -0.31176 0.10297  -0.10981 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 CG  
+26947 C CD1 . LEU A-4 195 ? 2.07272 2.25932 1.97882 -0.31369 0.10240  -0.11636 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 CD1 
+26948 C CD2 . LEU A-4 195 ? 2.40936 2.59421 2.29609 -0.31206 0.09942  -0.10799 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 CD2 
+26949 N N   . ASN A-4 196 ? 2.86349 3.01930 2.69471 -0.31108 0.11401  -0.09924 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 N   
+26950 C CA  . ASN A-4 196 ? 2.88917 3.04346 2.70880 -0.30847 0.11068  -0.09202 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 CA  
+26951 C C   . ASN A-4 196 ? 2.92039 3.06966 2.73109 -0.30315 0.11058  -0.08124 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 C   
+26952 O O   . ASN A-4 196 ? 2.89395 3.04498 2.70432 -0.29808 0.10553  -0.07252 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 O   
+26953 C CB  . ASN A-4 196 ? 2.90580 3.05348 2.70724 -0.31242 0.11525  -0.09623 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 CB  
+26954 C CG  . ASN A-4 196 ? 2.77085 2.92283 2.57239 -0.31182 0.10905  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 CG  
+26955 O OD1 . ASN A-4 196 ? 2.73224 2.88900 2.53886 -0.30610 0.10239  -0.08905 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 OD1 
+26956 N ND2 . ASN A-4 196 ? 2.68896 2.83932 2.48553 -0.31706 0.11139  -0.10400 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 ND2 
+26957 N N   . ASN A-4 197 ? 2.92879 3.07201 2.73252 -0.30342 0.11632  -0.08149 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 N   
+26958 C CA  . ASN A-4 197 ? 2.98328 3.12249 2.78021 -0.29863 0.11621  -0.07141 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 CA  
+26959 C C   . ASN A-4 197 ? 2.90389 3.05045 2.72324 -0.29485 0.10974  -0.06681 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 C   
+26960 O O   . ASN A-4 197 ? 2.74891 2.89520 2.56850 -0.28982 0.10672  -0.05619 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 O   
+26961 C CB  . ASN A-4 197 ? 2.83863 2.97025 2.62199 -0.29957 0.12427  -0.07405 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 CB  
+26962 C CG  . ASN A-4 197 ? 2.77774 2.90314 2.54488 -0.29547 0.12595  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 CG  
+26963 O OD1 . ASN A-4 197 ? 2.87171 2.99961 2.64539 -0.29110 0.12034  -0.05341 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 OD1 
+26964 N ND2 . ASN A-4 197 ? 2.51872 2.63603 2.26449 -0.29634 0.13434  -0.06484 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 ND2 
+26965 N N   . ILE A-4 198 ? 2.88098 3.03373 2.71936 -0.29682 0.10788  -0.07419 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 N   
+26966 C CA  . ILE A-4 198 ? 2.81654 2.97632 2.67682 -0.29355 0.10184  -0.07047 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 CA  
+26967 C C   . ILE A-4 198 ? 2.68108 2.84742 2.54883 -0.29036 0.09635  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 C   
+26968 O O   . ILE A-4 198 ? 2.58053 2.75035 2.46005 -0.28533 0.09252  -0.05684 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 O   
+26969 C CB  . ILE A-4 198 ? 2.84145 3.00544 2.71789 -0.29604 0.10129  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 CB  
+26970 C CG1 . ILE A-4 198 ? 2.62540 2.78249 2.49256 -0.29760 0.10744  -0.08615 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 CG1 
+26971 C CG2 . ILE A-4 198 ? 2.73935 2.90910 2.63711 -0.29267 0.09564  -0.07588 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 CG2 
+26972 C CD1 . ILE A-4 198 ? 2.38409 2.54387 2.26410 -0.29893 0.10753  -0.09535 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 CD1 
+26973 N N   . LYS A-4 199 ? 2.68435 2.85260 2.54598 -0.29256 0.09612  -0.06920 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 N   
+26974 C CA  . LYS A-4 199 ? 2.55341 2.72861 2.42156 -0.28843 0.09087  -0.06525 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 CA  
+26975 C C   . LYS A-4 199 ? 2.55756 2.72824 2.41355 -0.28172 0.08982  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 C   
+26976 O O   . LYS A-4 199 ? 2.52253 2.69786 2.38896 -0.27480 0.08608  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 O   
+26977 C CB  . LYS A-4 199 ? 2.34914 2.52761 2.21396 -0.29259 0.09051  -0.07402 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 CB  
+26978 C CG  . LYS A-4 199 ? 2.20303 2.38941 2.07355 -0.28760 0.08496  -0.07152 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 CG  
+26979 C CD  . LYS A-4 199 ? 2.27354 2.46218 2.13873 -0.29201 0.08440  -0.08050 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 CD  
+26980 C CE  . LYS A-4 199 ? 1.95130 2.14907 1.82299 -0.28616 0.07846  -0.07931 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 CE  
+26981 N NZ  . LYS A-4 199 ? 1.94258 2.15145 1.83577 -0.28401 0.07590  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 NZ  
+26982 N N   . SER A-4 200 ? 2.63851 2.79979 2.47189 -0.28296 0.09361  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-4 N   
+26983 C CA  . SER A-4 200 ? 2.69208 2.84769 2.51129 -0.27601 0.09289  -0.03942 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-4 CA  
+26984 C C   . SER A-4 200 ? 2.69959 2.85425 2.52692 -0.27136 0.09286  -0.02931 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-4 C   
+26985 O O   . SER A-4 200 ? 2.65913 2.81421 2.48851 -0.26320 0.09019  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-4 O   
+26986 C CB  . SER A-4 200 ? 2.70213 2.84705 2.49397 -0.27889 0.09778  -0.03991 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-4 CB  
+26987 O OG  . SER A-4 200 ? 2.73481 2.88032 2.52163 -0.28454 0.09849  -0.05069 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-4 OG  
+26988 N N   . LEU A-4 201 ? 2.65656 2.80987 2.48923 -0.27578 0.09582  -0.03349 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 N   
+26989 C CA  . LEU A-4 201 ? 2.59299 2.74621 2.43657 -0.27217 0.09517  -0.02548 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 CA  
+26990 C C   . LEU A-4 201 ? 2.57280 2.73503 2.44234 -0.26789 0.09013  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 C   
+26991 O O   . LEU A-4 201 ? 2.47019 2.63271 2.34904 -0.26213 0.08876  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 O   
+26992 C CB  . LEU A-4 201 ? 2.46172 2.61222 2.30599 -0.27743 0.09878  -0.03296 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 CB  
+26993 C CG  . LEU A-4 201 ? 2.31875 2.47007 2.17781 -0.27541 0.09754  -0.02889 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 CG  
+26994 C CD1 . LEU A-4 201 ? 2.21663 2.36151 2.06223 -0.27830 0.10269  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 CD1 
+26995 C CD2 . LEU A-4 201 ? 2.23759 2.39676 2.12289 -0.27645 0.09341  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 CD2 
+26996 N N   . THR A-4 202 ? 2.59918 2.76886 2.48089 -0.27043 0.08788  -0.03102 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 N   
+26997 C CA  . THR A-4 202 ? 2.42731 2.60584 2.33188 -0.26593 0.08397  -0.02820 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 CA  
+26998 C C   . THR A-4 202 ? 2.36874 2.54871 2.27151 -0.25655 0.08212  -0.01696 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 C   
+26999 O O   . THR A-4 202 ? 2.24379 2.42734 2.16249 -0.24989 0.08076  -0.00847 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 O   
+27000 C CB  . THR A-4 202 ? 2.33873 2.52489 2.25310 -0.27037 0.08245  -0.03961 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 CB  
+27001 O OG1 . THR A-4 202 ? 2.40842 2.59268 2.32550 -0.27726 0.08426  -0.04886 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 OG1 
+27002 C CG2 . THR A-4 202 ? 2.24960 2.44511 2.18560 -0.26526 0.07925  -0.03661 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 CG2 
+27003 N N   . ASP A-4 203 ? 2.45219 2.62898 2.33581 -0.25514 0.08222  -0.01667 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 N   
+27004 C CA  . ASP A-4 203 ? 2.45112 2.62758 2.32960 -0.24452 0.08043  -0.00543 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 CA  
+27005 C C   . ASP A-4 203 ? 2.50478 2.67328 2.37583 -0.23905 0.08229  0.00840  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 C   
+27006 O O   . ASP A-4 203 ? 2.52551 2.69450 2.40041 -0.22837 0.08119  0.02053  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 O   
+27007 C CB  . ASP A-4 203 ? 2.43901 2.61323 2.29785 -0.24444 0.07933  -0.00964 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 CB  
+27008 C CG  . ASP A-4 203 ? 2.44331 2.62431 2.30763 -0.25210 0.07818  -0.02441 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 CG  
+27009 O OD1 . ASP A-4 203 ? 2.41764 2.60800 2.30231 -0.25244 0.07665  -0.02849 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 OD1 
+27010 O OD2 . ASP A-4 203 ? 2.54021 2.71700 2.38858 -0.25772 0.07911  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 OD2 
+27011 N N   . GLN A-4 204 ? 2.50837 2.66967 2.36868 -0.24542 0.08551  0.00711  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 N   
+27012 C CA  . GLN A-4 204 ? 2.56976 2.72416 2.42356 -0.24091 0.08745  0.02006  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 CA  
+27013 C C   . GLN A-4 204 ? 2.55490 2.71418 2.43485 -0.23661 0.08624  0.02721  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 C   
+27014 O O   . GLN A-4 204 ? 2.57509 2.73078 2.45542 -0.22960 0.08696  0.04097  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 O   
+27015 C CB  . GLN A-4 204 ? 2.56017 2.70714 2.39728 -0.24879 0.09163  0.01532  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 CB  
+27016 C CG  . GLN A-4 204 ? 2.50992 2.64919 2.33469 -0.24464 0.09418  0.02838  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 CG  
+27017 C CD  . GLN A-4 204 ? 2.42230 2.55502 2.22896 -0.25184 0.09912  0.02260  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 CD  
+27018 O OE1 . GLN A-4 204 ? 2.29820 2.43140 2.10098 -0.25937 0.10105  0.00903  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 OE1 
+27019 N NE2 . GLN A-4 204 ? 2.39466 2.52137 2.19019 -0.24883 0.10172  0.03322  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 NE2 
+27020 N N   . VAL A-4 205 ? 2.49184 2.65896 2.39394 -0.24051 0.08457  0.01846  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 N   
+27021 C CA  . VAL A-4 205 ? 2.41401 2.58598 2.34259 -0.23645 0.08339  0.02448  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 CA  
+27022 C C   . VAL A-4 205 ? 2.29032 2.46545 2.22643 -0.22439 0.08269  0.03662  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 C   
+27023 O O   . VAL A-4 205 ? 2.26068 2.43412 2.20621 -0.21719 0.08358  0.04966  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 O   
+27024 C CB  . VAL A-4 205 ? 2.22984 2.40906 2.17799 -0.24270 0.08168  0.01221  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 CB  
+27025 C CG1 . VAL A-4 205 ? 2.17046 2.35394 2.14605 -0.23877 0.08063  0.01817  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 CG1 
+27026 C CG2 . VAL A-4 205 ? 2.09148 2.26709 2.03143 -0.25270 0.08267  0.00037  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 CG2 
+27027 N N   . ASN A-4 206 ? 2.27917 2.45911 2.21163 -0.22127 0.08131  0.03251  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 N   
+27028 C CA  . ASN A-4 206 ? 2.40688 2.59134 2.34826 -0.20842 0.08090  0.04222  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 CA  
+27029 C C   . ASN A-4 206 ? 2.48982 2.66654 2.41634 -0.19802 0.08200  0.05770  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 C   
+27030 O O   . ASN A-4 206 ? 2.43651 2.61455 2.37510 -0.18619 0.08308  0.07052  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 O   
+27031 C CB  . ASN A-4 206 ? 2.40430 2.59573 2.34218 -0.20740 0.07888  0.03301  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 CB  
+27032 C CG  . ASN A-4 206 ? 2.25854 2.45773 2.21073 -0.21680 0.07799  0.01904  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 CG  
+27033 O OD1 . ASN A-4 206 ? 2.02506 2.22859 1.99877 -0.21722 0.07859  0.01957  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 OD1 
+27034 N ND2 . ASN A-4 206 ? 2.20267 2.40320 2.14305 -0.22422 0.07663  0.00679  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 ND2 
+27035 N N   . GLN A-4 207 ? 2.51244 2.68062 2.41239 -0.20155 0.08224  0.05732  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 N   
+27036 C CA  . GLN A-4 207 ? 2.55565 2.71533 2.43861 -0.19154 0.08323  0.07273  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 CA  
+27037 C C   . GLN A-4 207 ? 2.57396 2.73014 2.46777 -0.18912 0.08563  0.08537  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 C   
+27038 O O   . GLN A-4 207 ? 2.48616 2.63892 2.37984 -0.17683 0.08668  0.10159  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 O   
+27039 C CB  . GLN A-4 207 ? 2.55779 2.70862 2.40886 -0.19689 0.08345  0.06885  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 CB  
+27040 C CG  . GLN A-4 207 ? 2.50377 2.64513 2.33287 -0.18565 0.08391  0.08443  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 CG  
+27041 C CD  . GLN A-4 207 ? 2.45821 2.60206 2.28646 -0.17155 0.08113  0.08991  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 CD  
+27042 O OE1 . GLN A-4 207 ? 2.49049 2.63937 2.31687 -0.17311 0.07833  0.07843  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 OE1 
+27043 N NE2 . GLN A-4 207 ? 2.27909 2.41963 2.10914 -0.15688 0.08199  0.10762  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 NE2 
+27044 N N   . GLN A-4 208 ? 2.63086 2.78785 2.53468 -0.20003 0.08639  0.07829  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 N   
+27045 C CA  . GLN A-4 208 ? 2.64329 2.79771 2.55912 -0.19878 0.08806  0.08869  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 CA  
+27046 C C   . GLN A-4 208 ? 2.59611 2.75782 2.54543 -0.19313 0.08787  0.09376  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 C   
+27047 O O   . GLN A-4 208 ? 2.60181 2.76156 2.56339 -0.18733 0.08938  0.10703  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 O   
+27048 C CB  . GLN A-4 208 ? 2.58776 2.73998 2.50002 -0.21159 0.08867  0.07848  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 CB  
+27049 C CG  . GLN A-4 208 ? 2.56466 2.70798 2.44414 -0.21545 0.09087  0.07801  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 CG  
+27050 C CD  . GLN A-4 208 ? 2.71035 2.84637 2.57867 -0.20815 0.09303  0.09554  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 CD  
+27051 O OE1 . GLN A-4 208 ? 2.73043 2.86818 2.61868 -0.20209 0.09299  0.10699  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 OE1 
+27052 N NE2 . GLN A-4 208 ? 2.80879 2.93636 2.64517 -0.20857 0.09525  0.09812  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 NE2 
+27053 N N   . ILE A-4 209 ? 2.54416 2.71421 2.50872 -0.19467 0.08646  0.08374  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 N   
+27054 C CA  . ILE A-4 209 ? 2.44382 2.62072 2.43907 -0.18846 0.08718  0.08864  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 CA  
+27055 C C   . ILE A-4 209 ? 2.42998 2.60626 2.42749 -0.17191 0.08942  0.10533  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 C   
+27056 O O   . ILE A-4 209 ? 2.46292 2.63966 2.48130 -0.16474 0.09174  0.11736  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 O   
+27057 C CB  . ILE A-4 209 ? 2.36228 2.54818 2.37010 -0.19330 0.08569  0.07440  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 CB  
+27058 C CG1 . ILE A-4 209 ? 2.21295 2.39899 2.22322 -0.20779 0.08378  0.05994  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 CG1 
+27059 C CG2 . ILE A-4 209 ? 2.27707 2.46986 2.31346 -0.18474 0.08754  0.08064  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 CG2 
+27060 C CD1 . ILE A-4 209 ? 2.00412 2.19827 2.02676 -0.21270 0.08231  0.04691  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 CD1 
+27061 N N   . GLY A-4 210 ? 2.40545 2.58057 2.38247 -0.16491 0.08878  0.10624  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-4 N   
+27062 C CA  . GLY A-4 210 ? 2.42030 2.59463 2.39804 -0.14719 0.09076  0.12164  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-4 CA  
+27063 C C   . GLY A-4 210 ? 2.63008 2.79505 2.59951 -0.13999 0.09267  0.13936  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-4 C   
+27064 O O   . GLY A-4 210 ? 2.65828 2.82247 2.63721 -0.12465 0.09544  0.15520  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-4 O   
+27065 N N   . GLU A-4 211 ? 2.64902 2.80692 2.60084 -0.15016 0.09182  0.13738  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 N   
+27066 C CA  . GLU A-4 211 ? 2.66778 2.81674 2.60861 -0.14456 0.09366  0.15368  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 CA  
+27067 C C   . GLU A-4 211 ? 2.60316 2.75440 2.57432 -0.14323 0.09598  0.16290  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 C   
+27068 O O   . GLU A-4 211 ? 2.70130 2.84699 2.67264 -0.13452 0.09829  0.18040  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 O   
+27069 C CB  . GLU A-4 211 ? 2.65718 2.79883 2.57012 -0.15621 0.09284  0.14756  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 CB  
+27070 C CG  . GLU A-4 211 ? 2.54245 2.67810 2.42122 -0.15400 0.09144  0.14512  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 CG  
+27071 C CD  . GLU A-4 211 ? 2.51207 2.63820 2.37091 -0.13971 0.09268  0.16474  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 CD  
+27072 O OE1 . GLU A-4 211 ? 2.46210 2.58855 2.33714 -0.12664 0.09449  0.18076  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 OE1 
+27073 O OE2 . GLU A-4 211 ? 2.48916 2.60698 2.31591 -0.14112 0.09217  0.16461  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 OE2 
+27074 N N   . LYS A-4 216 ? 2.58423 2.76306 2.66225 -0.10198 0.10773  0.18077  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 N   
+27075 C CA  . LYS A-4 216 ? 2.65412 2.82855 2.71029 -0.08570 0.10862  0.19170  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 CA  
+27076 C C   . LYS A-4 216 ? 2.72635 2.90319 2.80365 -0.06505 0.11496  0.20783  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 C   
+27077 O O   . LYS A-4 216 ? 2.81848 2.99568 2.88457 -0.04900 0.11628  0.21302  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 O   
+27078 C CB  . LYS A-4 216 ? 2.60236 2.76558 2.63342 -0.08623 0.10694  0.20180  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 CB  
+27079 C CG  . LYS A-4 216 ? 2.67216 2.82995 2.66774 -0.07951 0.10415  0.20193  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 CG  
+27080 C CD  . LYS A-4 216 ? 2.68857 2.83554 2.65670 -0.08550 0.10216  0.20715  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 CD  
+27081 C CE  . LYS A-4 216 ? 2.66113 2.80258 2.59300 -0.08264 0.09861  0.20313  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 CE  
+27082 N NZ  . LYS A-4 216 ? 2.46944 2.60043 2.37295 -0.09026 0.09733  0.20631  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 NZ  
+27083 N N   . GLY A-4 217 ? 2.68442 2.86284 2.79309 -0.06494 0.11906  0.21553  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-4 N   
+27084 C CA  . GLY A-4 217 ? 2.59138 2.77222 2.72381 -0.04554 0.12645  0.23092  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-4 CA  
+27085 C C   . GLY A-4 217 ? 2.57333 2.76485 2.72319 -0.04183 0.12970  0.22123  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-4 C   
+27086 O O   . GLY A-4 217 ? 2.59054 2.78479 2.75155 -0.02240 0.13619  0.23192  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-4 O   
+27087 N N   . PHE A-4 218 ? 2.44765 2.64525 2.59937 -0.05923 0.12579  0.20148  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 N   
+27088 C CA  . PHE A-4 218 ? 2.35264 2.56065 2.51955 -0.05675 0.12893  0.19189  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CA  
+27089 C C   . PHE A-4 218 ? 2.48765 2.70001 2.63061 -0.04962 0.12707  0.18389  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 C   
+27090 O O   . PHE A-4 218 ? 2.42476 2.64485 2.57726 -0.03709 0.13204  0.18376  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 O   
+27091 C CB  . PHE A-4 218 ? 2.12499 2.33737 2.30488 -0.07737 0.12558  0.17518  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CB  
+27092 C CG  . PHE A-4 218 ? 2.18018 2.40299 2.37069 -0.07699 0.12801  0.16375  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CG  
+27093 C CD1 . PHE A-4 218 ? 2.17341 2.40155 2.38757 -0.06198 0.13648  0.17236  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CD1 
+27094 C CD2 . PHE A-4 218 ? 2.08190 2.30916 2.25865 -0.09117 0.12249  0.14489  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CD2 
+27095 C CE1 . PHE A-4 218 ? 2.14438 2.38233 2.36663 -0.06128 0.13940  0.16212  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CE1 
+27096 C CE2 . PHE A-4 218 ? 1.94976 2.18675 2.13513 -0.09069 0.12486  0.13511  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CE2 
+27097 C CZ  . PHE A-4 218 ? 2.02414 2.26661 2.23154 -0.07586 0.13331  0.14358  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CZ  
+27098 N N   . GLN A-4 219 ? 2.60087 2.80852 2.71310 -0.05688 0.12031  0.17717  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 N   
+27099 C CA  . GLN A-4 219 ? 2.61030 2.82216 2.70036 -0.05183 0.11743  0.16785  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 CA  
+27100 C C   . GLN A-4 219 ? 2.67416 2.88540 2.75903 -0.02640 0.12157  0.18193  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 C   
+27101 O O   . GLN A-4 219 ? 2.70449 2.92299 2.78278 -0.01724 0.12173  0.17527  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 O   
+27102 C CB  . GLN A-4 219 ? 2.66180 2.86747 2.72129 -0.06529 0.10971  0.15849  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 CB  
+27103 C CG  . GLN A-4 219 ? 2.76135 2.95489 2.80221 -0.05915 0.10863  0.17313  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 CG  
+27104 C CD  . GLN A-4 219 ? 2.83826 3.02571 2.84745 -0.07144 0.10201  0.16347  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 CD  
+27105 O OE1 . GLN A-4 219 ? 2.88054 3.07166 2.88595 -0.08847 0.09843  0.14624  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 OE1 
+27106 N NE2 . GLN A-4 219 ? 2.83585 3.01351 2.82185 -0.06219 0.10077  0.17504  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 NE2 
+27107 N N   . GLN A-4 220 ? 2.66278 2.86564 2.75058 -0.01390 0.12499  0.20149  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 N   
+27108 C CA  . GLN A-4 220 ? 2.69824 2.89889 2.77981 0.01224  0.12899  0.21663  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 CA  
+27109 C C   . GLN A-4 220 ? 2.67326 2.88066 2.78508 0.02921  0.13884  0.22604  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 C   
+27110 O O   . GLN A-4 220 ? 2.66843 2.87903 2.77648 0.05075  0.14258  0.23131  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 O   
+27111 C CB  . GLN A-4 220 ? 2.72889 2.91636 2.79671 0.01937  0.12827  0.23482  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 CB  
+27112 C CG  . GLN A-4 220 ? 2.69053 2.87012 2.72366 0.00743  0.11973  0.22795  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 CG  
+27113 C CD  . GLN A-4 220 ? 2.62890 2.80904 2.63512 0.01805  0.11545  0.22186  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 CD  
+27114 O OE1 . GLN A-4 220 ? 2.67566 2.85850 2.68421 0.04030  0.11898  0.22946  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 OE1 
+27115 N NE2 . GLN A-4 220 ? 2.38931 2.56694 2.37037 0.00274  0.10797  0.20777  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 NE2 
+27116 N N   . GLU A-4 221 ? 2.58665 2.79625 2.72847 0.02064  0.14333  0.22790  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 N   
+27117 C CA  . GLU A-4 221 ? 2.60309 2.81835 2.77530 0.03651  0.15379  0.23758  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 CA  
+27118 C C   . GLU A-4 221 ? 2.58073 2.80878 2.76156 0.03520  0.15636  0.22224  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 C   
+27119 O O   . GLU A-4 221 ? 2.53426 2.76815 2.72790 0.05493  0.16500  0.22868  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 O   
+27120 C CB  . GLU A-4 221 ? 2.47754 2.68951 2.67994 0.02849  0.15765  0.24640  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 CB  
+27121 C CG  . GLU A-4 221 ? 2.50671 2.70716 2.70613 0.03547  0.15793  0.26611  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 CG  
+27122 C CD  . GLU A-4 221 ? 2.57538 2.77270 2.77320 0.06514  0.16510  0.28580  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 CD  
+27123 O OE1 . GLU A-4 221 ? 2.44186 2.64624 2.65769 0.08099  0.17364  0.28861  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 OE1 
+27124 O OE2 . GLU A-4 221 ? 2.61495 2.80250 2.79254 0.07350  0.16253  0.29867  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 OE2 
+27125 N N   . ILE A-4 222 ? 2.50649 2.73902 2.68021 0.01323  0.14963  0.20257  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 N   
+27126 C CA  . ILE A-4 222 ? 2.54137 2.78607 2.72050 0.01179  0.15169  0.18818  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 CA  
+27127 C C   . ILE A-4 222 ? 2.63384 2.88347 2.79023 0.02713  0.15057  0.18438  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 C   
+27128 O O   . ILE A-4 222 ? 2.53972 2.79981 2.70283 0.03737  0.15591  0.17956  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 O   
+27129 C CB  . ILE A-4 222 ? 2.37142 2.61885 2.54853 -0.01506 0.14464  0.16917  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 CB  
+27130 C CG1 . ILE A-4 222 ? 2.18250 2.44234 2.36943 -0.01645 0.14806  0.15659  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 CG1 
+27131 C CG2 . ILE A-4 222 ? 2.47890 2.72215 2.62438 -0.02680 0.13447  0.15900  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 CG2 
+27132 C CD1 . ILE A-4 222 ? 2.08387 2.34762 2.30289 -0.00790 0.15850  0.16476  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 CD1 
+27133 N N   . THR A-4 223 ? 2.72588 2.96816 2.85487 0.02957  0.14373  0.18638  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 N   
+27134 C CA  . THR A-4 223 ? 2.74532 2.99142 2.85266 0.04535  0.14173  0.18305  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 CA  
+27135 C C   . THR A-4 223 ? 2.73307 2.97940 2.84864 0.07573  0.15075  0.20026  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 C   
+27136 O O   . THR A-4 223 ? 2.75482 3.01021 2.86774 0.09164  0.15398  0.19620  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 O   
+27137 C CB  . THR A-4 223 ? 2.72256 2.95951 2.79824 0.03911  0.13174  0.18043  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 CB  
+27138 O OG1 . THR A-4 223 ? 2.59698 2.83246 2.66739 0.01154  0.12492  0.16650  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 OG1 
+27139 C CG2 . THR A-4 223 ? 2.64614 2.88825 2.69971 0.05121  0.12770  0.17217  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 CG2 
+27140 N N   . SER A-4 224 ? 2.63709 2.87375 2.76291 0.08494  0.15524  0.21980  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-4 N   
+27141 C CA  . SER A-4 224 ? 2.55084 2.78695 2.68741 0.11488  0.16511  0.23800  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-4 CA  
+27142 C C   . SER A-4 224 ? 2.59221 2.84005 2.75662 0.12267  0.17600  0.23600  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-4 C   
+27143 O O   . SER A-4 224 ? 2.56091 2.81377 2.72805 0.14820  0.18373  0.24244  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-4 O   
+27144 C CB  . SER A-4 224 ? 2.49140 2.71511 2.63749 0.12034  0.16825  0.25950  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-4 CB  
+27145 O OG  . SER A-4 224 ? 2.37478 2.59807 2.53677 0.14898  0.17943  0.27815  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-4 OG  
+27146 N N   . GLU A-4 225 ? 2.56255 2.81466 2.74697 0.10167  0.17696  0.22701  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 N   
+27147 C CA  . GLU A-4 225 ? 2.56509 2.82823 2.77405 0.10623  0.18689  0.22323  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 CA  
+27148 C C   . GLU A-4 225 ? 2.60924 2.88479 2.80367 0.10486  0.18440  0.20462  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 C   
+27149 O O   . GLU A-4 225 ? 2.53870 2.82390 2.74223 0.12192  0.19364  0.20477  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 O   
+27150 C CB  . GLU A-4 225 ? 2.35010 2.61242 2.58416 0.08416  0.18777  0.21995  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 CB  
+27151 C CG  . GLU A-4 225 ? 2.36292 2.63556 2.62184 0.08651  0.19773  0.21556  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 CG  
+27152 C CD  . GLU A-4 225 ? 2.28521 2.55666 2.56535 0.06291  0.19629  0.20945  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 CD  
+27153 O OE1 . GLU A-4 225 ? 2.34521 2.60778 2.62326 0.04673  0.18846  0.21032  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 OE1 
+27154 O OE2 . GLU A-4 225 ? 2.19934 2.47869 2.49739 0.06116  0.20300  0.20359  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 OE2 
+27155 N N   . TYR A-4 226 ? 2.59250 2.86819 2.76456 0.08524  0.17251  0.18872  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 N   
+27156 C CA  . TYR A-4 226 ? 2.59166 2.87925 2.75011 0.08260  0.16934  0.17085  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CA  
+27157 C C   . TYR A-4 226 ? 2.72391 3.01470 2.86358 0.10764  0.16960  0.17337  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 C   
+27158 O O   . TYR A-4 226 ? 2.74308 3.04607 2.88287 0.11929  0.17415  0.16621  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 O   
+27159 C CB  . TYR A-4 226 ? 2.54296 2.82895 2.68424 0.05506  0.15693  0.15417  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CB  
+27160 C CG  . TYR A-4 226 ? 2.49854 2.79732 2.63271 0.04620  0.15410  0.13488  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CG  
+27161 C CD1 . TYR A-4 226 ? 2.47894 2.78471 2.59340 0.05800  0.15090  0.12749  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CD1 
+27162 C CD2 . TYR A-4 226 ? 2.35939 2.66302 2.50619 0.02621  0.15415  0.12412  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CD2 
+27163 C CE1 . TYR A-4 226 ? 2.44497 2.76297 2.55366 0.04980  0.14828  0.11027  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CE1 
+27164 C CE2 . TYR A-4 226 ? 2.12543 2.44053 2.26525 0.01841  0.15172  0.10762  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CE2 
+27165 C CZ  . TYR A-4 226 ? 2.29750 2.62009 2.41870 0.03000  0.14896  0.10088  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CZ  
+27166 O OH  . TYR A-4 226 ? 2.17107 2.50570 2.28599 0.02234  0.14654  0.08484  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 OH  
+27167 N N   . ARG A-4 227 ? 2.82673 3.10663 2.94937 0.11691  0.16473  0.18353  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 N   
+27168 C CA  . ARG A-4 227 ? 2.81087 3.09243 2.91282 0.14042  0.16300  0.18496  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 CA  
+27169 C C   . ARG A-4 227 ? 2.81300 3.10026 2.92988 0.17121  0.17612  0.19714  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 C   
+27170 O O   . ARG A-4 227 ? 2.66525 2.96206 2.77266 0.18865  0.17756  0.19089  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 O   
+27171 C CB  . ARG A-4 227 ? 2.66160 2.92848 2.74197 0.14378  0.15523  0.19484  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 CB  
+27172 C CG  . ARG A-4 227 ? 2.51688 2.78263 2.57707 0.17183  0.15385  0.20019  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 CG  
+27173 C CD  . ARG A-4 227 ? 2.31771 2.57475 2.34652 0.16306  0.14040  0.19405  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 CD  
+27174 N NE  . ARG A-4 227 ? 2.42079 2.66795 2.43234 0.18924  0.13935  0.20914  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 NE  
+27175 C CZ  . ARG A-4 227 ? 2.45388 2.68630 2.46162 0.19333  0.13962  0.22736  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 CZ  
+27176 N NH1 . ARG A-4 227 ? 2.39070 2.61705 2.41132 0.17312  0.14086  0.23247  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 NH1 
+27177 N NH2 . ARG A-4 227 ? 2.38349 2.60705 2.37352 0.21892  0.13840  0.24087  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 NH2 
+27178 N N   . SER A-4 228 ? 2.85153 3.13333 2.99244 0.17889  0.18615  0.21445  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-4 N   
+27179 C CA  . SER A-4 228 ? 2.72648 3.01410 2.88526 0.20737  0.20061  0.22595  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-4 CA  
+27180 C C   . SER A-4 228 ? 2.72516 3.02831 2.89788 0.20337  0.20764  0.21251  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-4 C   
+27181 O O   . SER A-4 228 ? 2.43338 2.74575 2.60913 0.22756  0.21705  0.21401  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-4 O   
+27182 C CB  . SER A-4 228 ? 2.66881 2.94672 2.85270 0.21451  0.20991  0.24758  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-4 CB  
+27183 O OG  . SER A-4 228 ? 2.39644 2.67835 2.59611 0.24542  0.22453  0.26084  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-4 OG  
+27184 N N   . LEU A-4 229 ? 2.78262 3.08875 2.96281 0.17402  0.20349  0.19948  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 N   
+27185 C CA  . LEU A-4 229 ? 2.65281 2.97308 2.84379 0.16886  0.20951  0.18663  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 CA  
+27186 C C   . LEU A-4 229 ? 2.59636 2.92796 2.76346 0.17122  0.20319  0.16960  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 C   
+27187 O O   . LEU A-4 229 ? 2.58752 2.93135 2.75669 0.18885  0.21158  0.16632  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 O   
+27188 C CB  . LEU A-4 229 ? 2.42313 2.74203 2.62779 0.13754  0.20607  0.17826  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 CB  
+27189 C CG  . LEU A-4 229 ? 2.16458 2.49571 2.37939 0.12557  0.21018  0.16433  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 CG  
+27190 C CD1 . LEU A-4 229 ? 2.04899 2.37435 2.28703 0.10499  0.21150  0.16618  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 CD1 
+27191 C CD2 . LEU A-4 229 ? 2.10962 2.44831 2.30132 0.10944  0.19899  0.14402  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 CD2 
+27192 N N   . LYS A-4 230 ? 2.68595 3.01386 2.83056 0.15399  0.18874  0.15861  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 N   
+27193 C CA  . LYS A-4 230 ? 2.50420 2.84224 2.62720 0.15161  0.18085  0.14097  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 CA  
+27194 C C   . LYS A-4 230 ? 2.57826 2.90787 2.67533 0.15639  0.16945  0.14140  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 C   
+27195 O O   . LYS A-4 230 ? 2.72862 3.04449 2.82098 0.14613  0.16356  0.14864  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 O   
+27196 C CB  . LYS A-4 230 ? 2.32002 2.66323 2.44302 0.12074  0.17430  0.12354  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 CB  
+27197 C CG  . LYS A-4 230 ? 2.41166 2.76739 2.51683 0.11747  0.16768  0.10507  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 CG  
+27198 C CD  . LYS A-4 230 ? 2.38924 2.74121 2.48216 0.08777  0.15463  0.09145  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 CD  
+27199 C CE  . LYS A-4 230 ? 2.11360 2.47905 2.20695 0.07302  0.15340  0.07430  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 CE  
+27200 N NZ  . LYS A-4 230 ? 1.88069 2.24438 1.99227 0.05348  0.15707  0.07398  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 NZ  
+27201 N N   . LYS A-4 231 ? 2.34818 2.68612 2.42806 0.17214  0.16635  0.13337  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 N   
+27202 C CA  . LYS A-4 231 ? 2.42913 2.75971 2.48312 0.17802  0.15501  0.13218  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 CA  
+27203 C C   . LYS A-4 231 ? 2.40377 2.72890 2.44420 0.14714  0.14172  0.11948  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 C   
+27204 O O   . LYS A-4 231 ? 2.24516 2.55593 2.27736 0.13895  0.13607  0.12691  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 O   
+27205 C CB  . LYS A-4 231 ? 2.26380 2.60629 2.30382 0.20004  0.15384  0.12333  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 CB  
+27206 C CG  . LYS A-4 231 ? 2.35794 2.69261 2.37115 0.20880  0.14190  0.12201  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 CG  
+27207 C CD  . LYS A-4 231 ? 2.17873 2.49650 2.18900 0.22437  0.14373  0.14348  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 CD  
+27208 C CE  . LYS A-4 231 ? 2.06270 2.37008 2.04438 0.22912  0.13082  0.14248  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 CE  
+27209 N NZ  . LYS A-4 231 ? 1.88019 2.17018 1.85766 0.24267  0.13248  0.16444  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 NZ  
+27210 N N   . SER A-4 235 ? 2.08276 2.33652 2.07238 0.00745  0.09932  0.11221  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-4 N   
+27211 C CA  . SER A-4 235 ? 2.22041 2.46378 2.21451 -0.00776 0.09975  0.11879  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-4 CA  
+27212 C C   . SER A-4 235 ? 2.37657 2.62648 2.39246 -0.02612 0.10257  0.11027  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-4 C   
+27213 O O   . SER A-4 235 ? 2.21988 2.47844 2.23569 -0.03828 0.09977  0.09407  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-4 O   
+27214 C CB  . SER A-4 235 ? 2.00582 2.23886 1.97413 -0.02120 0.09166  0.11373  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-4 CB  
+27215 O OG  . SER A-4 235 ? 1.97710 2.20313 1.92367 -0.00416 0.08844  0.12147  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-4 OG  
+27216 N N   . ILE A-4 236 ? 2.49166 2.73714 2.52635 -0.02757 0.10790  0.12156  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 N   
+27217 C CA  . ILE A-4 236 ? 2.48496 2.73541 2.54185 -0.04281 0.11066  0.11520  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 CA  
+27218 C C   . ILE A-4 236 ? 2.45916 2.69929 2.51547 -0.06000 0.10784  0.11707  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 C   
+27219 O O   . ILE A-4 236 ? 2.50381 2.73883 2.57604 -0.05750 0.11202  0.12960  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 O   
+27220 C CB  . ILE A-4 236 ? 2.60186 2.85789 2.68589 -0.02861 0.12016  0.12554  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 CB  
+27221 C CG1 . ILE A-4 236 ? 2.65585 2.92043 2.73700 -0.00628 0.12399  0.12718  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 CG1 
+27222 C CG2 . ILE A-4 236 ? 2.40009 2.66300 2.50475 -0.04336 0.12236  0.11600  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 CG2 
+27223 C CD1 . ILE A-4 236 ? 2.65445 2.93112 2.72874 -0.01209 0.12096  0.10909  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 CD1 
+27224 N N   . GLU A-4 237 ? 2.44035 2.67758 2.47875 -0.07701 0.10108  0.10457  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 N   
+27225 C CA  . GLU A-4 237 ? 2.55072 2.77807 2.58415 -0.09217 0.09842  0.10542  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 CA  
+27226 C C   . GLU A-4 237 ? 2.53011 2.76074 2.58233 -0.10889 0.09887  0.09659  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 C   
+27227 O O   . GLU A-4 237 ? 2.48629 2.71125 2.55009 -0.11397 0.10026  0.10330  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 O   
+27228 C CB  . GLU A-4 237 ? 2.61707 2.83874 2.62129 -0.10109 0.09196  0.09689  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 CB  
+27229 C CG  . GLU A-4 237 ? 2.64396 2.85241 2.63214 -0.10094 0.09088  0.10813  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 CG  
+27230 C CD  . GLU A-4 237 ? 2.63358 2.83609 2.59077 -0.10146 0.08580  0.10387  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 CD  
+27231 O OE1 . GLU A-4 237 ? 2.74557 2.94877 2.69209 -0.11686 0.08210  0.08897  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 OE1 
+27232 O OE2 . GLU A-4 237 ? 2.61595 2.81277 2.55971 -0.08574 0.08568  0.11571  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 OE2 
+27233 N N   . LEU A-4 238 ? 2.48848 2.72816 2.54368 -0.11691 0.09745  0.08176  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 N   
+27234 C CA  . LEU A-4 238 ? 2.42688 2.67037 2.49997 -0.13032 0.09793  0.07331  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 CA  
+27235 C C   . LEU A-4 238 ? 2.37053 2.60542 2.43823 -0.14677 0.09424  0.06927  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 C   
+27236 O O   . LEU A-4 238 ? 2.33646 2.56577 2.41642 -0.14789 0.09583  0.07768  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 O   
+27237 C CB  . LEU A-4 238 ? 2.55727 2.80394 2.65807 -0.12135 0.10435  0.08323  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 CB  
+27238 C CG  . LEU A-4 238 ? 2.47941 2.73272 2.58699 -0.10075 0.11021  0.09189  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 CG  
+27239 C CD1 . LEU A-4 238 ? 2.27589 2.53228 2.41293 -0.09449 0.11739  0.09996  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 CD1 
+27240 C CD2 . LEU A-4 238 ? 2.38272 2.64635 2.47989 -0.09850 0.10890  0.07997  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 CD2 
+27241 N N   . LYS A-4 239 ? 2.46912 2.70316 2.51921 -0.15905 0.08964  0.05633  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 N   
+27242 C CA  . LYS A-4 239 ? 2.45218 2.67795 2.49382 -0.17314 0.08683  0.05198  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 CA  
+27243 C C   . LYS A-4 239 ? 2.28395 2.51166 2.34281 -0.18481 0.08640  0.04396  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 C   
+27244 O O   . LYS A-4 239 ? 2.44630 2.67444 2.52657 -0.18200 0.08881  0.05054  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 O   
+27245 C CB  . LYS A-4 239 ? 2.34901 2.57240 2.36517 -0.18063 0.08307  0.04177  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 CB  
+27246 C CG  . LYS A-4 239 ? 2.39065 2.60610 2.38538 -0.17339 0.08244  0.05056  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 CG  
+27247 C CD  . LYS A-4 239 ? 2.39305 2.59847 2.38577 -0.17567 0.08356  0.06023  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 CD  
+27248 C CE  . LYS A-4 239 ? 2.41060 2.60876 2.38771 -0.16322 0.08428  0.07455  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 CE  
+27249 N NZ  . LYS A-4 239 ? 2.23892 2.44113 2.23073 -0.14596 0.08728  0.08713  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 NZ  
+27250 N N   . SER A-4 240 ? 2.18353 2.41192 2.23350 -0.19736 0.08334  0.02997  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-4 N   
+27251 C CA  . SER A-4 240 ? 2.41656 2.64509 2.47931 -0.20808 0.08218  0.02197  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-4 CA  
+27252 C C   . SER A-4 240 ? 2.35064 2.58304 2.40430 -0.21755 0.07975  0.00712  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-4 C   
+27253 O O   . SER A-4 240 ? 2.35737 2.58783 2.39130 -0.22081 0.07831  0.00206  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-4 O   
+27254 C CB  . SER A-4 240 ? 2.45195 2.67098 2.51243 -0.21446 0.08113  0.02436  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-4 CB  
+27255 O OG  . SER A-4 240 ? 2.48079 2.69973 2.55314 -0.22359 0.07936  0.01590  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-4 OG  
+27256 N N   . GLU A-4 241 ? 2.25629 2.49359 2.32462 -0.22186 0.07945  0.00059  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 N   
+27257 C CA  . GLU A-4 241 ? 2.34116 2.58248 2.40304 -0.22999 0.07749  -0.01237 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 CA  
+27258 C C   . GLU A-4 241 ? 2.46473 2.69809 2.51245 -0.24047 0.07536  -0.01982 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 C   
+27259 O O   . GLU A-4 241 ? 2.44391 2.66915 2.48739 -0.24177 0.07537  -0.01551 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 O   
+27260 C CB  . GLU A-4 241 ? 2.32027 2.56716 2.40035 -0.23150 0.07777  -0.01612 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 CB  
+27261 C CG  . GLU A-4 241 ? 2.11774 2.37223 2.19353 -0.23543 0.07690  -0.02636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 CG  
+27262 C CD  . GLU A-4 241 ? 2.18284 2.43309 2.25519 -0.24631 0.07423  -0.03636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 CD  
+27263 O OE1 . GLU A-4 241 ? 2.38562 2.62925 2.46562 -0.24945 0.07312  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 OE1 
+27264 O OE2 . GLU A-4 241 ? 2.09505 2.34848 2.15744 -0.25108 0.07324  -0.04474 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 OE2 
+27265 N N   . MET A-4 242 ? 2.46810 2.70420 2.50840 -0.24732 0.07408  -0.03088 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 N   
+27266 C CA  . MET A-4 242 ? 2.47741 2.70708 2.50378 -0.25638 0.07320  -0.03921 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 CA  
+27267 C C   . MET A-4 242 ? 2.52495 2.74998 2.53116 -0.25614 0.07391  -0.03766 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 C   
+27268 O O   . MET A-4 242 ? 2.49041 2.71510 2.48389 -0.26151 0.07382  -0.04569 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 O   
+27269 C CB  . MET A-4 242 ? 2.48890 2.71098 2.52081 -0.26040 0.07263  -0.03959 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 CB  
+27270 C CG  . MET A-4 242 ? 2.55401 2.77018 2.57287 -0.26841 0.07262  -0.04914 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 CG  
+27271 S SD  . MET A-4 242 ? 2.52568 2.73073 2.53492 -0.27016 0.07369  -0.04632 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 SD  
+27272 C CE  . MET A-4 242 ? 2.48561 2.68850 2.47809 -0.26570 0.07570  -0.03732 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 CE  
+27273 N N   . ALA A-4 243 ? 2.51050 2.73150 2.51373 -0.24971 0.07479  -0.02700 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-4 N   
+27274 C CA  . ALA A-4 243 ? 2.45147 2.66703 2.43399 -0.24851 0.07535  -0.02433 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-4 CA  
+27275 C C   . ALA A-4 243 ? 2.46362 2.68541 2.43856 -0.24494 0.07428  -0.02707 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-4 C   
+27276 O O   . ALA A-4 243 ? 2.46886 2.68636 2.42535 -0.24621 0.07408  -0.02873 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-4 O   
+27277 C CB  . ALA A-4 243 ? 2.29118 2.50120 2.27274 -0.24093 0.07646  -0.01072 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-4 CB  
+27278 N N   . ILE A-4 244 ? 2.47374 2.70557 2.46214 -0.24028 0.07366  -0.02792 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 N   
+27279 C CA  . ILE A-4 244 ? 2.44477 2.68383 2.42691 -0.23634 0.07225  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 CA  
+27280 C C   . ILE A-4 244 ? 2.40245 2.64452 2.37984 -0.24644 0.07104  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 C   
+27281 O O   . ILE A-4 244 ? 2.31697 2.55900 2.28105 -0.24803 0.06968  -0.04984 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 O   
+27282 C CB  . ILE A-4 244 ? 2.24618 2.49549 2.24367 -0.22604 0.07293  -0.02705 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 CB  
+27283 C CG1 . ILE A-4 244 ? 2.14014 2.38720 2.13600 -0.21267 0.07409  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 CG1 
+27284 C CG2 . ILE A-4 244 ? 2.07561 2.33559 2.07193 -0.22575 0.07133  -0.03591 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 CG2 
+27285 C CD1 . ILE A-4 244 ? 2.14873 2.38811 2.15228 -0.21081 0.07622  -0.00338 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 CD1 
+27286 N N   . LYS A-4 245 ? 2.34508 2.58921 2.33345 -0.25306 0.07148  -0.05062 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 N   
+27287 C CA  . LYS A-4 245 ? 2.37766 2.62524 2.36422 -0.26151 0.07083  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 CA  
+27288 C C   . LYS A-4 245 ? 2.47779 2.71582 2.45581 -0.27068 0.07216  -0.06739 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 C   
+27289 O O   . LYS A-4 245 ? 2.53181 2.77125 2.50790 -0.27742 0.07238  -0.07638 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 O   
+27290 C CB  . LYS A-4 245 ? 2.31433 2.57066 2.31721 -0.26154 0.07068  -0.06482 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 CB  
+27291 C CG  . LYS A-4 245 ? 2.32035 2.58458 2.32261 -0.26630 0.06970  -0.07448 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 CG  
+27292 C CD  . LYS A-4 245 ? 2.12278 2.39377 2.13896 -0.26697 0.06993  -0.07651 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 CD  
+27293 C CE  . LYS A-4 245 ? 2.11300 2.39125 2.14042 -0.25739 0.07075  -0.06926 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 CE  
+27294 N NZ  . LYS A-4 245 ? 2.01991 2.30422 2.05946 -0.25799 0.07141  -0.07096 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 NZ  
+27295 N N   . GLY A-4 246 ? 2.42806 2.65668 2.40106 -0.27042 0.07350  -0.06187 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-4 N   
+27296 C CA  . GLY A-4 246 ? 2.51712 2.73683 2.48110 -0.27756 0.07558  -0.06670 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-4 CA  
+27297 C C   . GLY A-4 246 ? 2.69412 2.91174 2.67005 -0.27958 0.07569  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-4 C   
+27298 O O   . GLY A-4 246 ? 2.68839 2.91146 2.68024 -0.27670 0.07401  -0.06591 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-4 O   
+27299 N N   . PHE A-4 247 ? 2.79361 3.00286 2.76100 -0.28409 0.07789  -0.07177 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 N   
+27300 C CA  . PHE A-4 247 ? 2.83718 3.04329 2.81404 -0.28519 0.07752  -0.07383 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CA  
+27301 C C   . PHE A-4 247 ? 2.86050 3.07123 2.84669 -0.28785 0.07646  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 C   
+27302 O O   . PHE A-4 247 ? 2.88157 3.09120 2.87861 -0.28719 0.07485  -0.08257 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 O   
+27303 C CB  . PHE A-4 247 ? 2.83136 3.02757 2.79494 -0.28783 0.08068  -0.07624 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CB  
+27304 C CG  . PHE A-4 247 ? 2.78217 2.97554 2.73308 -0.29277 0.08427  -0.08506 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CG  
+27305 C CD1 . PHE A-4 247 ? 2.75101 2.94287 2.68673 -0.29461 0.08675  -0.08537 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CD1 
+27306 C CD2 . PHE A-4 247 ? 2.76196 2.95347 2.71634 -0.29487 0.08538  -0.09279 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CD2 
+27307 C CE1 . PHE A-4 247 ? 2.68629 2.87525 2.61210 -0.29927 0.09075  -0.09343 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CE1 
+27308 C CE2 . PHE A-4 247 ? 2.61585 2.80446 2.56004 -0.29853 0.08967  -0.10020 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CE2 
+27309 C CZ  . PHE A-4 247 ? 2.54287 2.73036 2.47349 -0.30113 0.09262  -0.10060 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CZ  
+27310 N N   . PHE A-4 248 ? 2.81667 3.03234 2.79901 -0.29055 0.07706  -0.08672 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 N   
+27311 C CA  . PHE A-4 248 ? 2.75094 2.96996 2.74024 -0.29310 0.07665  -0.09354 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CA  
+27312 C C   . PHE A-4 248 ? 2.76066 2.98844 2.76532 -0.28991 0.07357  -0.09092 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 C   
+27313 O O   . PHE A-4 248 ? 2.71686 2.94655 2.72834 -0.29094 0.07276  -0.09488 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 O   
+27314 C CB  . PHE A-4 248 ? 2.73216 2.95339 2.71295 -0.29748 0.07875  -0.09999 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CB  
+27315 C CG  . PHE A-4 248 ? 2.70251 2.92727 2.68992 -0.29978 0.07880  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CG  
+27316 C CD1 . PHE A-4 248 ? 2.47041 2.68808 2.45645 -0.30091 0.08093  -0.11051 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CD1 
+27317 C CD2 . PHE A-4 248 ? 2.69635 2.93162 2.69083 -0.29982 0.07687  -0.10707 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CD2 
+27318 C CE1 . PHE A-4 248 ? 2.45785 2.67816 2.44950 -0.30187 0.08107  -0.11497 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CE1 
+27319 C CE2 . PHE A-4 248 ? 2.45429 2.69287 2.45428 -0.30165 0.07702  -0.11162 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CE2 
+27320 C CZ  . PHE A-4 248 ? 2.49123 2.72198 2.48984 -0.30260 0.07909  -0.11516 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CZ  
+27321 N N   . SER A-4 249 ? 2.78765 3.02023 2.79730 -0.28520 0.07236  -0.08381 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-4 N   
+27322 C CA  . SER A-4 249 ? 2.76047 3.00177 2.78400 -0.28127 0.07074  -0.08098 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-4 CA  
+27323 C C   . SER A-4 249 ? 2.77410 3.01215 2.80943 -0.28071 0.06934  -0.08056 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-4 C   
+27324 O O   . SER A-4 249 ? 2.83927 3.08198 2.88217 -0.28071 0.06839  -0.08297 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-4 O   
+27325 C CB  . SER A-4 249 ? 2.65428 2.89983 2.68061 -0.27465 0.07082  -0.07267 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-4 CB  
+27326 O OG  . SER A-4 249 ? 2.51404 2.75265 2.54325 -0.27197 0.07097  -0.06584 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-4 OG  
+27327 N N   . ASP A-4 250 ? 2.72956 2.95955 2.76624 -0.28002 0.06896  -0.07754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 N   
+27328 C CA  . ASP A-4 250 ? 2.65002 2.87580 2.69780 -0.27944 0.06681  -0.07807 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 CA  
+27329 C C   . ASP A-4 250 ? 2.59162 2.80746 2.63098 -0.28218 0.06694  -0.08267 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 C   
+27330 O O   . ASP A-4 250 ? 2.63159 2.84250 2.66376 -0.28212 0.06824  -0.07984 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 O   
+27331 C CB  . ASP A-4 250 ? 2.55529 2.78198 2.61703 -0.27466 0.06594  -0.06969 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 CB  
+27332 C CG  . ASP A-4 250 ? 2.62912 2.85267 2.68533 -0.27265 0.06741  -0.06302 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 CG  
+27333 O OD1 . ASP A-4 250 ? 2.69811 2.92271 2.74071 -0.27333 0.06924  -0.06313 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 OD1 
+27334 O OD2 . ASP A-4 250 ? 2.41525 2.63502 2.48069 -0.27029 0.06661  -0.05754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 OD2 
+27335 N N   . ILE A-4 251 ? 2.49270 2.70555 2.53212 -0.28363 0.06594  -0.08942 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 N   
+27336 C CA  . ILE A-4 251 ? 2.52635 2.73004 2.55760 -0.28456 0.06661  -0.09467 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 CA  
+27337 C C   . ILE A-4 251 ? 2.52139 2.72142 2.56176 -0.28234 0.06303  -0.09838 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 C   
+27338 O O   . ILE A-4 251 ? 2.61336 2.80871 2.64743 -0.28211 0.06365  -0.10480 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 O   
+27339 C CB  . ILE A-4 251 ? 2.54960 2.75184 2.56583 -0.28774 0.07065  -0.10042 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 CB  
+27340 C CG1 . ILE A-4 251 ? 2.55224 2.76174 2.57107 -0.28915 0.07064  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 CG1 
+27341 C CG2 . ILE A-4 251 ? 2.48539 2.68709 2.48959 -0.28958 0.07395  -0.09756 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 CG2 
+27342 C CD1 . ILE A-4 251 ? 2.50726 2.71560 2.51446 -0.29241 0.07468  -0.10857 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 CD1 
+27343 N N   . ILE A-4 252 ? 2.35731 2.55886 2.41260 -0.27996 0.05943  -0.09423 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 N   
+27344 C CA  . ILE A-4 252 ? 2.36630 2.56500 2.43144 -0.27755 0.05523  -0.09729 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 CA  
+27345 C C   . ILE A-4 252 ? 2.47169 2.66083 2.53229 -0.27579 0.05361  -0.10308 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 C   
+27346 O O   . ILE A-4 252 ? 2.43900 2.62455 2.49361 -0.27620 0.05525  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 O   
+27347 C CB  . ILE A-4 252 ? 2.36469 2.56658 2.44761 -0.27550 0.05232  -0.09135 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 CB  
+27348 C CG1 . ILE A-4 252 ? 2.33918 2.53644 2.42914 -0.27446 0.05070  -0.08830 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 CG1 
+27349 C CG2 . ILE A-4 252 ? 2.40775 2.61933 2.49359 -0.27565 0.05521  -0.08517 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 CG2 
+27350 C CD1 . ILE A-4 252 ? 2.15519 2.35428 2.26522 -0.27223 0.04790  -0.08306 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 CD1 
+27351 N N   . PRO A-4 253 ? 2.47021 2.65497 2.53221 -0.27294 0.05063  -0.10846 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 N   
+27352 C CA  . PRO A-4 253 ? 2.35075 2.52662 2.40582 -0.26965 0.04982  -0.11502 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 CA  
+27353 C C   . PRO A-4 253 ? 2.32425 2.49554 2.39028 -0.26687 0.04459  -0.11537 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 C   
+27354 O O   . PRO A-4 253 ? 2.39085 2.56482 2.47230 -0.26715 0.04087  -0.11101 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 O   
+27355 C CB  . PRO A-4 253 ? 2.30269 2.47597 2.35499 -0.26634 0.04855  -0.11980 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 CB  
+27356 C CG  . PRO A-4 253 ? 2.32131 2.50051 2.38478 -0.26722 0.04576  -0.11549 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 CG  
+27357 C CD  . PRO A-4 253 ? 2.44429 2.63212 2.51065 -0.27189 0.04886  -0.10895 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 CD  
+27358 N N   . TYR A-4 254 ? 2.24292 2.40741 2.30100 -0.26384 0.04484  -0.12083 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 N   
+27359 C CA  . TYR A-4 254 ? 2.24697 2.40678 2.31426 -0.26056 0.03953  -0.12298 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CA  
+27360 C C   . TYR A-4 254 ? 2.21281 2.36472 2.26986 -0.25420 0.03899  -0.13203 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 C   
+27361 O O   . TYR A-4 254 ? 2.24098 2.39095 2.28182 -0.25357 0.04523  -0.13479 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 O   
+27362 C CB  . TYR A-4 254 ? 2.30708 2.46871 2.37574 -0.26343 0.04138  -0.11775 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CB  
+27363 C CG  . TYR A-4 254 ? 2.41042 2.57909 2.49061 -0.26750 0.04183  -0.10817 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CG  
+27364 C CD1 . TYR A-4 254 ? 2.39380 2.56763 2.46485 -0.27106 0.04749  -0.10306 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CD1 
+27365 C CD2 . TYR A-4 254 ? 2.39092 2.56086 2.49154 -0.26696 0.03678  -0.10437 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CD2 
+27366 C CE1 . TYR A-4 254 ? 2.29397 2.47412 2.37481 -0.27284 0.04818  -0.09436 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CE1 
+27367 C CE2 . TYR A-4 254 ? 2.31953 2.49575 2.43094 -0.26913 0.03833  -0.09518 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CE2 
+27368 C CZ  . TYR A-4 254 ? 2.21976 2.40111 2.32067 -0.27149 0.04406  -0.09017 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CZ  
+27369 O OH  . TYR A-4 254 ? 1.94275 2.13025 2.05368 -0.27179 0.04584  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 OH  
+27370 N N   . ILE A-4 255 ? 2.16792 2.31504 2.23428 -0.24879 0.03184  -0.13670 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 N   
+27371 C CA  . ILE A-4 255 ? 2.28433 2.42361 2.34170 -0.24041 0.03051  -0.14560 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 CA  
+27372 C C   . ILE A-4 255 ? 2.18408 2.31998 2.24204 -0.23714 0.02843  -0.14970 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 C   
+27373 O O   . ILE A-4 255 ? 2.02876 2.16733 2.09980 -0.24059 0.02487  -0.14607 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 O   
+27374 C CB  . ILE A-4 255 ? 2.31492 2.45002 2.37981 -0.23477 0.02340  -0.14882 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 CB  
+27375 C CG1 . ILE A-4 255 ? 2.17962 2.31593 2.26517 -0.23665 0.01528  -0.14626 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 CG1 
+27376 C CG2 . ILE A-4 255 ? 2.21821 2.35596 2.27755 -0.23638 0.02686  -0.14573 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 CG2 
+27377 C CD1 . ILE A-4 255 ? 2.04289 2.17299 2.13611 -0.23046 0.00765  -0.15313 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 CD1 
+27378 N N   . LYS A-4 256 ? 2.13295 2.26315 2.17685 -0.22976 0.03113  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 N   
+27379 C CA  . LYS A-4 256 ? 2.04349 2.17044 2.08642 -0.22478 0.02900  -0.16263 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 CA  
+27380 C C   . LYS A-4 256 ? 2.23420 2.35333 2.26872 -0.21245 0.02721  -0.17279 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 C   
+27381 O O   . LYS A-4 256 ? 2.31610 2.43241 2.33318 -0.20731 0.03483  -0.17680 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 O   
+27382 C CB  . LYS A-4 256 ? 2.07809 2.20761 2.10776 -0.22864 0.03758  -0.15987 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 CB  
+27383 C CG  . LYS A-4 256 ? 2.20525 2.33304 2.23454 -0.22454 0.03563  -0.16406 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 CG  
+27384 C CD  . LYS A-4 256 ? 2.23029 2.36002 2.24319 -0.22788 0.04507  -0.16070 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 CD  
+27385 C CE  . LYS A-4 256 ? 2.21781 2.34670 2.22989 -0.22385 0.04338  -0.16422 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 CE  
+27386 N NZ  . LYS A-4 256 ? 2.18232 2.30550 2.18881 -0.21183 0.04120  -0.17598 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 NZ  
+27387 N N   . ASP A-4 269 ? 2.20084 2.33108 2.36553 -0.23368 -0.01798 -0.13246 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 N   
+27388 C CA  . ASP A-4 269 ? 2.29323 2.42724 2.45275 -0.23463 -0.01429 -0.12660 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 CA  
+27389 C C   . ASP A-4 269 ? 2.40607 2.53354 2.54686 -0.22773 -0.01621 -0.12991 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 C   
+27390 O O   . ASP A-4 269 ? 2.38447 2.51685 2.51221 -0.22883 -0.01014 -0.12612 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 O   
+27391 C CB  . ASP A-4 269 ? 2.32284 2.45595 2.49964 -0.23536 -0.01765 -0.12350 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 CB  
+27392 C CG  . ASP A-4 269 ? 2.45299 2.59168 2.62444 -0.23664 -0.01231 -0.11656 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 CG  
+27393 O OD1 . ASP A-4 269 ? 2.51526 2.66098 2.67312 -0.23863 -0.00542 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 OD1 
+27394 O OD2 . ASP A-4 269 ? 2.32998 2.46612 2.51078 -0.23553 -0.01489 -0.11457 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 OD2 
+27395 N N   . GLY A-4 270 ? 2.30403 2.42029 2.44411 -0.21991 -0.02490 -0.13690 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-4 N   
+27396 C CA  . GLY A-4 270 ? 2.16603 2.27466 2.28842 -0.21125 -0.02703 -0.13964 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-4 CA  
+27397 C C   . GLY A-4 270 ? 2.20574 2.31415 2.31307 -0.20846 -0.02248 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-4 C   
+27398 O O   . GLY A-4 270 ? 2.00123 2.10775 2.09309 -0.20391 -0.01951 -0.14193 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-4 O   
+27399 N N   . ARG A-4 271 ? 2.36845 2.47876 2.48017 -0.21097 -0.02129 -0.14675 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 N   
+27400 C CA  . ARG A-4 271 ? 2.28542 2.39554 2.38307 -0.20856 -0.01592 -0.15016 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 CA  
+27401 C C   . ARG A-4 271 ? 2.16210 2.28212 2.25212 -0.21624 -0.00565 -0.14385 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 C   
+27402 O O   . ARG A-4 271 ? 1.83070 1.94979 1.90608 -0.21316 -0.00053 -0.14477 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 O   
+27403 C CB  . ARG A-4 271 ? 2.27226 2.38154 2.37643 -0.20890 -0.01774 -0.15566 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 CB  
+27404 C CG  . ARG A-4 271 ? 1.87739 1.97687 1.98813 -0.20011 -0.02832 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 CG  
+27405 C CD  . ARG A-4 271 ? 1.76146 1.86224 1.88237 -0.20217 -0.03043 -0.16810 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 CD  
+27406 N NE  . ARG A-4 271 ? 2.03704 2.13969 2.14429 -0.20131 -0.02321 -0.17049 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 NE  
+27407 C CZ  . ARG A-4 271 ? 2.18451 2.29551 2.29089 -0.21023 -0.01520 -0.16532 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 CZ  
+27408 N NH1 . ARG A-4 271 ? 1.98849 2.10712 2.10706 -0.21996 -0.01321 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 NH1 
+27409 N NH2 . ARG A-4 271 ? 2.22772 2.33903 2.32005 -0.20848 -0.00872 -0.16807 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 NH2 
+27410 N N   . ARG A-4 272 ? 2.26210 2.39151 2.36240 -0.22557 -0.00242 -0.13758 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 N   
+27411 C CA  . ARG A-4 272 ? 2.18341 2.32256 2.27709 -0.23239 0.00646  -0.13208 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 CA  
+27412 C C   . ARG A-4 272 ? 2.17573 2.31678 2.26059 -0.23108 0.00879  -0.12844 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 C   
+27413 O O   . ARG A-4 272 ? 2.06874 2.21622 2.14501 -0.23471 0.01566  -0.12585 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 O   
+27414 C CB  . ARG A-4 272 ? 2.23053 2.37890 2.33747 -0.24067 0.00905  -0.12609 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 CB  
+27415 C CG  . ARG A-4 272 ? 2.23661 2.38664 2.35679 -0.24144 0.00575  -0.12180 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 CG  
+27416 C CD  . ARG A-4 272 ? 2.27126 2.43044 2.40466 -0.24800 0.00968  -0.11535 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 CD  
+27417 N NE  . ARG A-4 272 ? 2.25006 2.41905 2.37524 -0.25243 0.01758  -0.11055 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 NE  
+27418 C CZ  . ARG A-4 272 ? 2.28866 2.46647 2.42176 -0.25670 0.02219  -0.10435 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 CZ  
+27419 N NH1 . ARG A-4 272 ? 2.21210 2.39034 2.36236 -0.25739 0.02065  -0.10124 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 NH1 
+27420 N NH2 . ARG A-4 272 ? 2.41911 2.60539 2.54330 -0.25968 0.02850  -0.10116 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 NH2 
+27421 N N   . LYS A-4 273 ? 2.23096 2.36651 2.31762 -0.22591 0.00310  -0.12807 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 N   
+27422 C CA  . LYS A-4 273 ? 2.08995 2.22677 2.16684 -0.22382 0.00521  -0.12401 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 CA  
+27423 C C   . LYS A-4 273 ? 1.87383 2.00579 1.93531 -0.21782 0.00794  -0.12685 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 C   
+27424 O O   . LYS A-4 273 ? 1.86114 1.99836 1.91437 -0.21951 0.01353  -0.12303 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 O   
+27425 C CB  . LYS A-4 273 ? 1.96960 2.09991 2.05011 -0.21859 -0.00177 -0.12285 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 CB  
+27426 C CG  . LYS A-4 273 ? 1.85883 1.98924 1.92760 -0.21515 -0.00010 -0.11803 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 CG  
+27427 C CD  . LYS A-4 273 ? 1.71971 1.84409 1.79161 -0.21082 -0.00646 -0.11589 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 CD  
+27428 C CE  . LYS A-4 273 ? 1.38262 1.50511 1.44004 -0.20555 -0.00536 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 CE  
+27429 N NZ  . LYS A-4 273 ? 1.57053 1.70635 1.62352 -0.21249 0.00346  -0.10490 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 NZ  
+27430 N N   . MET A-4 274 ? 1.75930 1.88151 1.81734 -0.21026 0.00446  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 N   
+27431 C CA  . MET A-4 274 ? 1.84454 1.96155 1.88854 -0.20304 0.00819  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 CA  
+27432 C C   . MET A-4 274 ? 1.83984 1.96417 1.87952 -0.20974 0.01727  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 C   
+27433 O O   . MET A-4 274 ? 1.84376 1.96794 1.87334 -0.20729 0.02309  -0.13557 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 O   
+27434 C CB  . MET A-4 274 ? 1.83695 1.94162 1.87805 -0.19144 0.00233  -0.14392 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 CB  
+27435 C CG  . MET A-4 274 ? 1.75109 1.84677 1.79515 -0.18334 -0.00757 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 CG  
+27436 S SD  . MET A-4 274 ? 1.65740 1.75150 1.69195 -0.17905 -0.00718 -0.13709 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 SD  
+27437 C CE  . MET A-4 274 ? 1.17953 1.26823 1.19777 -0.16889 -0.00064 -0.13840 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 CE  
+27438 N N   . LEU A-4 275 ? 1.96236 2.09266 2.00967 -0.21783 0.01871  -0.13669 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 N   
+27439 C CA  . LEU A-4 275 ? 1.98269 2.11971 2.02514 -0.22452 0.02701  -0.13618 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 CA  
+27440 C C   . LEU A-4 275 ? 1.84634 1.99358 1.88791 -0.23173 0.03202  -0.13001 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 C   
+27441 O O   . LEU A-4 275 ? 1.95806 2.10936 1.99278 -0.23515 0.03893  -0.12987 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 O   
+27442 C CB  . LEU A-4 275 ? 2.17243 2.31259 2.22240 -0.23035 0.02678  -0.13715 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 CB  
+27443 C CG  . LEU A-4 275 ? 2.03957 2.18560 2.08377 -0.23705 0.03468  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 CG  
+27444 C CD1 . LEU A-4 275 ? 2.15762 2.29753 2.18843 -0.23146 0.03985  -0.14167 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 CD1 
+27445 C CD2 . LEU A-4 275 ? 1.88276 2.03155 1.93496 -0.24203 0.03354  -0.13563 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 CD2 
+27446 N N   . SER A-4 276 ? 1.75016 1.90176 1.79850 -0.23380 0.02884  -0.12520 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-4 N   
+27447 C CA  . SER A-4 276 ? 1.77783 1.93949 1.82445 -0.23915 0.03335  -0.11979 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-4 CA  
+27448 C C   . SER A-4 276 ? 1.82326 1.98200 1.85938 -0.23407 0.03590  -0.11941 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-4 C   
+27449 O O   . SER A-4 276 ? 1.83843 2.00446 1.87060 -0.23845 0.04173  -0.11746 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-4 O   
+27450 C CB  . SER A-4 276 ? 1.79301 1.95972 1.84834 -0.24117 0.03009  -0.11478 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-4 CB  
+27451 O OG  . SER A-4 276 ? 2.00300 2.16171 2.05649 -0.23373 0.02472  -0.11447 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-4 OG  
+27452 N N   . TYR A-4 277 ? 1.83515 1.98307 1.86713 -0.22425 0.03144  -0.12107 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 N   
+27453 C CA  . TYR A-4 277 ? 1.72623 1.86958 1.74803 -0.21742 0.03439  -0.12041 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CA  
+27454 C C   . TYR A-4 277 ? 1.75643 1.89784 1.77252 -0.21684 0.04095  -0.12471 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 C   
+27455 O O   . TYR A-4 277 ? 1.77590 1.91982 1.78679 -0.21704 0.04703  -0.12297 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 O   
+27456 C CB  . TYR A-4 277 ? 1.61296 1.74371 1.63073 -0.20512 0.02780  -0.12128 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CB  
+27457 C CG  . TYR A-4 277 ? 1.53170 1.66319 1.55216 -0.20456 0.02232  -0.11613 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CG  
+27458 C CD1 . TYR A-4 277 ? 1.37254 1.50781 1.38728 -0.20390 0.02457  -0.10957 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CD1 
+27459 C CD2 . TYR A-4 277 ? 1.69663 1.82492 1.72542 -0.20451 0.01523  -0.11769 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CD2 
+27460 C CE1 . TYR A-4 277 ? 1.22761 1.36337 1.24298 -0.20304 0.02032  -0.10457 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CE1 
+27461 C CE2 . TYR A-4 277 ? 1.50672 1.63510 1.53758 -0.20385 0.01100  -0.11301 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CE2 
+27462 C CZ  . TYR A-4 277 ? 1.43842 1.57046 1.46159 -0.20298 0.01376  -0.10640 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CZ  
+27463 O OH  . TYR A-4 277 ? 1.36734 1.49935 1.39087 -0.20203 0.01026  -0.10144 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 OH  
+27464 N N   . SER A-4 278 ? 1.86507 2.00216 1.88233 -0.21609 0.04020  -0.13023 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-4 N   
+27465 C CA  . SER A-4 278 ? 1.85276 1.98797 1.86361 -0.21560 0.04727  -0.13440 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-4 CA  
+27466 C C   . SER A-4 278 ? 1.83128 1.97741 1.84254 -0.22674 0.05423  -0.13201 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-4 C   
+27467 O O   . SER A-4 278 ? 2.03407 2.17974 2.03923 -0.22652 0.06152  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-4 O   
+27468 C CB  . SER A-4 278 ? 2.00299 2.13313 2.01496 -0.21370 0.04495  -0.14014 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-4 CB  
+27469 O OG  . SER A-4 278 ? 2.20664 2.32713 2.21936 -0.20336 0.03747  -0.14324 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-4 OG  
+27470 N N   . ILE A-4 279 ? 1.76252 1.91827 1.78118 -0.23584 0.05227  -0.12847 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 N   
+27471 C CA  . ILE A-4 279 ? 1.75246 1.91894 1.77147 -0.24539 0.05780  -0.12628 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 CA  
+27472 C C   . ILE A-4 279 ? 1.80038 1.97151 1.81745 -0.24550 0.06054  -0.12288 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 C   
+27473 O O   . ILE A-4 279 ? 1.87045 2.04584 1.88473 -0.24947 0.06667  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 O   
+27474 C CB  . ILE A-4 279 ? 1.68712 1.86237 1.71442 -0.25297 0.05507  -0.12322 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 CB  
+27475 C CG1 . ILE A-4 279 ? 1.67392 1.84569 1.70285 -0.25409 0.05412  -0.12590 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 CG1 
+27476 C CG2 . ILE A-4 279 ? 1.40775 1.59488 1.43549 -0.26102 0.05942  -0.12048 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 CG2 
+27477 C CD1 . ILE A-4 279 ? 1.81284 1.99231 1.85076 -0.26011 0.05200  -0.12199 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 CD1 
+27478 N N   . TYR A-4 280 ? 1.86965 2.03967 1.88809 -0.24093 0.05609  -0.11932 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 N   
+27479 C CA  . TYR A-4 280 ? 1.78566 1.96125 1.80245 -0.24121 0.05832  -0.11492 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CA  
+27480 C C   . TYR A-4 280 ? 1.50026 1.67019 1.51090 -0.23599 0.06387  -0.11617 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 C   
+27481 O O   . TYR A-4 280 ? 1.40565 1.58259 1.41646 -0.24001 0.06868  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 O   
+27482 C CB  . TYR A-4 280 ? 1.67883 1.85248 1.69616 -0.23603 0.05253  -0.11045 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CB  
+27483 C CG  . TYR A-4 280 ? 1.68443 1.86966 1.70756 -0.24283 0.05089  -0.10635 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CG  
+27484 C CD1 . TYR A-4 280 ? 1.36907 1.56726 1.39457 -0.25125 0.05524  -0.10525 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CD1 
+27485 C CD2 . TYR A-4 280 ? 1.58194 1.76503 1.60821 -0.24008 0.04525  -0.10385 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CD2 
+27486 C CE1 . TYR A-4 280 ? 1.40326 1.61235 1.43347 -0.25577 0.05442  -0.10169 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CE1 
+27487 C CE2 . TYR A-4 280 ? 1.39034 1.58403 1.42177 -0.24520 0.04509  -0.09994 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CE2 
+27488 C CZ  . TYR A-4 280 ? 1.58302 1.78988 1.61609 -0.25255 0.04989  -0.09884 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CZ  
+27489 O OH  . TYR A-4 280 ? 1.80874 2.02644 1.84638 -0.25602 0.05034  -0.09514 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 OH  
+27490 N N   . ASN A-4 281 ? 1.68493 1.84235 1.69081 -0.22636 0.06352  -0.11953 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 N   
+27491 C CA  . ASN A-4 281 ? 1.93575 2.08668 1.93603 -0.21929 0.06982  -0.12046 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 CA  
+27492 C C   . ASN A-4 281 ? 2.08721 2.24300 2.08763 -0.22676 0.07797  -0.12352 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 C   
+27493 O O   . ASN A-4 281 ? 2.17337 2.33165 2.17377 -0.22747 0.08412  -0.12191 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 O   
+27494 C CB  . ASN A-4 281 ? 1.98339 2.12014 1.97811 -0.20627 0.06795  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 CB  
+27495 C CG  . ASN A-4 281 ? 1.99464 2.12594 1.98997 -0.19998 0.05834  -0.12301 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 CG  
+27496 O OD1 . ASN A-4 281 ? 1.95679 2.09238 1.95412 -0.20175 0.05453  -0.11751 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 OD1 
+27497 N ND2 . ASN A-4 281 ? 1.97142 2.09330 1.96487 -0.19244 0.05445  -0.12828 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 ND2 
+27498 N N   . TYR A-4 282 ? 2.10284 2.25958 2.10347 -0.23216 0.07814  -0.12773 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 N   
+27499 C CA  . TYR A-4 282 ? 2.08158 2.24172 2.08064 -0.23900 0.08562  -0.13072 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CA  
+27500 C C   . TYR A-4 282 ? 1.91064 2.08403 1.91502 -0.25047 0.08639  -0.12806 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 C   
+27501 O O   . TYR A-4 282 ? 2.12789 2.30470 2.13220 -0.25484 0.09281  -0.12912 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 O   
+27502 C CB  . TYR A-4 282 ? 2.11299 2.26972 2.10904 -0.24054 0.08535  -0.13514 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CB  
+27503 C CG  . TYR A-4 282 ? 2.17283 2.33384 2.16628 -0.24901 0.09196  -0.13739 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CG  
+27504 C CD1 . TYR A-4 282 ? 2.24681 2.40290 2.23457 -0.24642 0.10095  -0.14043 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CD1 
+27505 C CD2 . TYR A-4 282 ? 2.28314 2.45250 2.27950 -0.25874 0.08951  -0.13622 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CD2 
+27506 C CE1 . TYR A-4 282 ? 2.38307 2.54223 2.36765 -0.25416 0.10700  -0.14256 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CE1 
+27507 C CE2 . TYR A-4 282 ? 2.36702 2.53933 2.35960 -0.26574 0.09499  -0.13805 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CE2 
+27508 C CZ  . TYR A-4 282 ? 2.43429 2.60135 2.42075 -0.26385 0.10354  -0.14139 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CZ  
+27509 O OH  . TYR A-4 282 ? 2.26669 2.43587 2.24863 -0.27084 0.10903  -0.14329 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 OH  
+27510 N N   . LEU A-4 283 ? 1.71601 1.89702 1.72540 -0.25491 0.08012  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 N   
+27511 C CA  . LEU A-4 283 ? 1.74588 1.94011 1.75986 -0.26448 0.08055  -0.12291 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 CA  
+27512 C C   . LEU A-4 283 ? 1.86412 2.06367 1.88008 -0.26454 0.08298  -0.12000 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 C   
+27513 O O   . LEU A-4 283 ? 1.79106 1.99763 1.80901 -0.27080 0.08722  -0.12112 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 O   
+27514 C CB  . LEU A-4 283 ? 1.81373 2.01447 1.83251 -0.26727 0.07421  -0.11996 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 CB  
+27515 C CG  . LEU A-4 283 ? 1.92713 2.14217 1.95068 -0.27475 0.07357  -0.11743 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 CG  
+27516 C CD1 . LEU A-4 283 ? 1.82241 2.04389 1.84804 -0.27322 0.07222  -0.11312 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 CD1 
+27517 C CD2 . LEU A-4 283 ? 2.08345 2.30422 2.10608 -0.28174 0.07829  -0.12040 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 CD2 
+27518 N N   . ALA A-4 284 ? 1.94199 2.13815 1.95744 -0.25743 0.08015  -0.11609 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-4 N   
+27519 C CA  . ALA A-4 284 ? 1.67690 1.87984 1.69449 -0.25781 0.08160  -0.11178 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-4 CA  
+27520 C C   . ALA A-4 284 ? 1.74959 1.94976 1.76721 -0.25671 0.08896  -0.11308 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-4 C   
+27521 O O   . ALA A-4 284 ? 1.75832 1.96764 1.78042 -0.26166 0.09166  -0.11146 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-4 O   
+27522 C CB  . ALA A-4 284 ? 1.75878 1.95713 1.77386 -0.24941 0.07701  -0.10650 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-4 CB  
+27523 N N   . LYS A-4 285 ? 1.81953 2.00741 1.83281 -0.24983 0.09267  -0.11612 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 N   
+27524 C CA  . LYS A-4 285 ? 1.92604 2.11018 1.93994 -0.24733 0.10097  -0.11699 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 CA  
+27525 C C   . LYS A-4 285 ? 1.90040 2.09218 1.91814 -0.25828 0.10590  -0.12111 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 C   
+27526 O O   . LYS A-4 285 ? 1.85436 2.05072 1.87746 -0.26128 0.11092  -0.12036 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 O   
+27527 C CB  . LYS A-4 285 ? 1.73361 1.90273 1.74102 -0.23579 0.10446  -0.11955 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 CB  
+27528 C CG  . LYS A-4 285 ? 1.72180 1.88649 1.72458 -0.23742 0.10420  -0.12554 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 CG  
+27529 C CD  . LYS A-4 285 ? 1.88849 2.04152 1.88550 -0.22853 0.11208  -0.12941 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 CD  
+27530 C CE  . LYS A-4 285 ? 2.09097 2.23279 2.08149 -0.21652 0.10803  -0.13114 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 CE  
+27531 N NZ  . LYS A-4 285 ? 1.88989 2.02137 1.87379 -0.20740 0.11653  -0.13569 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 NZ  
+27532 N N   . LYS A-4 286 ? 1.75126 1.94439 1.76662 -0.26415 0.10428  -0.12521 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 N   
+27533 C CA  . LYS A-4 286 ? 1.80192 2.00145 1.81920 -0.27408 0.10804  -0.12906 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 CA  
+27534 C C   . LYS A-4 286 ? 1.71308 1.92751 1.73687 -0.28285 0.10394  -0.12741 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 C   
+27535 O O   . LYS A-4 286 ? 1.80507 2.02627 1.83342 -0.28956 0.10728  -0.12948 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 O   
+27536 C CB  . LYS A-4 286 ? 1.82827 2.02326 1.83911 -0.27604 0.10778  -0.13301 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 CB  
+27537 C CG  . LYS A-4 286 ? 1.96060 2.14205 1.96430 -0.26616 0.10964  -0.13467 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 CG  
+27538 C CD  . LYS A-4 286 ? 2.04590 2.21915 2.04738 -0.26025 0.11910  -0.13662 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 CD  
+27539 C CE  . LYS A-4 286 ? 2.06990 2.23837 2.06465 -0.26279 0.12609  -0.14173 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 CE  
+27540 N NZ  . LYS A-4 286 ? 2.12384 2.28672 2.11874 -0.25882 0.13687  -0.14334 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 NZ  
+27541 N N   . LYS A-4 287 ? 1.70595 1.92574 1.73047 -0.28245 0.09694  -0.12404 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 N   
+27542 C CA  . LYS A-4 287 ? 1.63963 1.87408 1.66925 -0.28945 0.09350  -0.12282 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 CA  
+27543 C C   . LYS A-4 287 ? 1.56400 1.80570 1.59897 -0.28932 0.09450  -0.11951 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 C   
+27544 O O   . LYS A-4 287 ? 1.51294 1.76622 1.55331 -0.29599 0.09496  -0.12084 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 O   
+27545 C CB  . LYS A-4 287 ? 1.68788 1.92552 1.71661 -0.28830 0.08699  -0.12009 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 CB  
+27546 C CG  . LYS A-4 287 ? 1.56867 1.82022 1.60088 -0.29472 0.08432  -0.12020 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 CG  
+27547 C CD  . LYS A-4 287 ? 1.85569 2.10768 1.88619 -0.30010 0.08562  -0.12457 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 CD  
+27548 C CE  . LYS A-4 287 ? 1.91115 2.17737 1.94513 -0.30495 0.08323  -0.12487 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 CE  
+27549 N NZ  . LYS A-4 287 ? 1.88302 2.15702 1.92151 -0.30864 0.08547  -0.12671 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 NZ  
+27550 N N   . TYR A-4 288 ? 1.49549 1.73055 1.52888 -0.28129 0.09460  -0.11508 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 N   
+27551 C CA  . TYR A-4 288 ? 1.28447 1.52580 1.32174 -0.27986 0.09513  -0.11017 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CA  
+27552 C C   . TYR A-4 288 ? 1.14848 1.38040 1.18667 -0.27365 0.10126  -0.10863 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 C   
+27553 O O   . TYR A-4 288 ? 1.31122 1.53961 1.34805 -0.26607 0.10102  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 O   
+27554 C CB  . TYR A-4 288 ? 1.31920 1.56206 1.35294 -0.27486 0.08952  -0.10429 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CB  
+27555 C CG  . TYR A-4 288 ? 1.35886 1.61056 1.39250 -0.27951 0.08460  -0.10514 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CG  
+27556 C CD1 . TYR A-4 288 ? 1.44900 1.71634 1.48710 -0.28639 0.08392  -0.10575 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CD1 
+27557 C CD2 . TYR A-4 288 ? 1.44692 1.69145 1.47674 -0.27620 0.08082  -0.10533 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CD2 
+27558 C CE1 . TYR A-4 288 ? 1.48235 1.75762 1.52037 -0.28886 0.08032  -0.10609 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CE1 
+27559 C CE2 . TYR A-4 288 ? 1.33883 1.59118 1.36992 -0.27958 0.07724  -0.10531 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CE2 
+27560 C CZ  . TYR A-4 288 ? 1.37351 1.64102 1.40831 -0.28540 0.07736  -0.10547 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CZ  
+27561 O OH  . TYR A-4 288 ? 1.50550 1.78054 1.54151 -0.28704 0.07468  -0.10507 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 OH  
+27562 N N   . GLU A-4 289 ? 1.34072 1.56811 1.38085 -0.27610 0.10733  -0.11363 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 N   
+27563 C CA  . GLU A-4 289 ? 1.37525 1.59406 1.41765 -0.26980 0.11478  -0.11225 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 CA  
+27564 C C   . GLU A-4 289 ? 1.29558 1.52403 1.34771 -0.27308 0.11726  -0.10874 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 C   
+27565 O O   . GLU A-4 289 ? 1.57430 1.79681 1.62908 -0.26566 0.12222  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 O   
+27566 C CB  . GLU A-4 289 ? 1.78050 1.99202 1.82197 -0.27160 0.12161  -0.11871 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 CB  
+27567 C CG  . GLU A-4 289 ? 1.96713 2.16596 2.00820 -0.26143 0.13020  -0.11754 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 CG  
+27568 C CD  . GLU A-4 289 ? 1.95830 2.14735 1.99367 -0.26013 0.13638  -0.12373 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 CD  
+27569 O OE1 . GLU A-4 289 ? 2.01404 2.20533 2.04476 -0.26681 0.13309  -0.12825 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 OE1 
+27570 O OE2 . GLU A-4 289 ? 1.98023 2.15931 2.01531 -0.25168 0.14501  -0.12362 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 OE2 
+27571 N N   . ASP A-4 290 ? 1.30855 1.55197 1.36628 -0.28321 0.11386  -0.11049 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 N   
+27572 C CA  . ASP A-4 290 ? 1.18630 1.44037 1.25473 -0.28767 0.11610  -0.10858 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 CA  
+27573 C C   . ASP A-4 290 ? 1.13082 1.39170 1.19873 -0.28386 0.11212  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 C   
+27574 O O   . ASP A-4 290 ? 1.20147 1.47105 1.27800 -0.28619 0.11398  -0.09767 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 O   
+27575 C CB  . ASP A-4 290 ? 1.43194 1.69926 1.50666 -0.29980 0.11425  -0.11526 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 CB  
+27576 C CG  . ASP A-4 290 ? 1.54237 1.81399 1.60979 -0.30303 0.10761  -0.11824 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 CG  
+27577 O OD1 . ASP A-4 290 ? 1.45279 1.71377 1.51162 -0.29874 0.10683  -0.11882 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 OD1 
+27578 O OD2 . ASP A-4 290 ? 1.46672 1.75257 1.53746 -0.30924 0.10335  -0.11994 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 OD2 
+27579 N N   . LYS A-4 291 ? 1.12045 1.37763 1.17859 -0.27815 0.10686  -0.09709 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 N   
+27580 C CA  . LYS A-4 291 ? 1.06758 1.33093 1.12278 -0.27453 0.10298  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 CA  
+27581 C C   . LYS A-4 291 ? 1.09300 1.34186 1.13798 -0.26241 0.10127  -0.08377 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 C   
+27582 O O   . LYS A-4 291 ? 1.18063 1.41646 1.22089 -0.25750 0.10185  -0.08684 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 O   
+27583 C CB  . LYS A-4 291 ? 0.96346 1.24126 1.01747 -0.28146 0.09718  -0.09134 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 CB  
+27584 C CG  . LYS A-4 291 ? 1.06280 1.33691 1.11145 -0.28304 0.09361  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 CG  
+27585 C CD  . LYS A-4 291 ? 1.40157 1.69036 1.44989 -0.28813 0.08901  -0.09713 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 CD  
+27586 C CE  . LYS A-4 291 ? 1.05943 1.36253 1.11593 -0.29727 0.08981  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 CE  
+27587 N NZ  . LYS A-4 291 ? 1.35055 1.66065 1.40530 -0.30099 0.08618  -0.10688 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 NZ  
+27588 N N   . ILE A-4 292 ? 1.03992 1.29113 1.08092 -0.25711 0.09901  -0.07547 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 N   
+27589 C CA  . ILE A-4 292 ? 0.66512 0.90263 0.69582 -0.24472 0.09669  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 CA  
+27590 C C   . ILE A-4 292 ? 0.81216 1.04990 0.83546 -0.24528 0.08989  -0.07063 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 C   
+27591 O O   . ILE A-4 292 ? 1.08285 1.33310 1.10557 -0.25040 0.08687  -0.06896 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 O   
+27592 C CB  . ILE A-4 292 ? 0.68056 0.91947 0.70904 -0.23809 0.09754  -0.05873 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 CB  
+27593 C CG1 . ILE A-4 292 ? 0.68568 0.92299 0.72328 -0.23629 0.10496  -0.05653 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 CG1 
+27594 C CG2 . ILE A-4 292 ? 0.82780 1.05257 0.84373 -0.22498 0.09377  -0.05226 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 CG2 
+27595 C CD1 . ILE A-4 292 ? 0.67540 0.91424 0.71145 -0.22943 0.10617  -0.04505 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 CD1 
+27596 N N   . VAL A-4 293 ? 0.73019 0.95436 0.74833 -0.23948 0.08784  -0.07366 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 N   
+27597 C CA  . VAL A-4 293 ? 0.77690 0.99984 0.79015 -0.23982 0.08164  -0.07534 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 CA  
+27598 C C   . VAL A-4 293 ? 0.73336 0.94630 0.73719 -0.22858 0.07752  -0.06830 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 C   
+27599 O O   . VAL A-4 293 ? 0.94053 1.14012 0.94003 -0.21785 0.07863  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 O   
+27600 C CB  . VAL A-4 293 ? 0.57867 0.79379 0.59289 -0.24111 0.08129  -0.08340 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 CB  
+27601 C CG1 . VAL A-4 293 ? 1.40986 1.60963 1.42144 -0.23152 0.08481  -0.08447 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 CG1 
+27602 C CG2 . VAL A-4 293 ? 0.78317 0.99549 0.79382 -0.24011 0.07485  -0.08428 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 CG2 
+27603 N N   . ILE A-4 294 ? 0.87036 1.08939 0.87056 -0.23016 0.07308  -0.06516 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 N   
+27604 C CA  . ILE A-4 294 ? 0.68259 0.89257 0.67298 -0.22030 0.06863  -0.05846 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 CA  
+27605 C C   . ILE A-4 294 ? 0.92815 1.13513 0.91766 -0.22138 0.06313  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 C   
+27606 O O   . ILE A-4 294 ? 0.86097 1.07994 0.85484 -0.22996 0.06280  -0.06428 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 O   
+27607 C CB  . ILE A-4 294 ? 0.60989 0.82976 0.59572 -0.22027 0.06927  -0.04967 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 CB  
+27608 C CG1 . ILE A-4 294 ? 0.65850 0.87977 0.64609 -0.21779 0.07449  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 CG1 
+27609 C CG2 . ILE A-4 294 ? 0.58841 0.79890 0.56273 -0.21090 0.06427  -0.04305 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 CG2 
+27610 C CD1 . ILE A-4 294 ? 0.83457 1.06619 0.81764 -0.21768 0.07543  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 CD1 
+27611 N N   . TYR A-4 295 ? 0.82603 1.01712 0.81057 -0.21201 0.05890  -0.06287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 N   
+27612 C CA  . TYR A-4 295 ? 0.89406 1.08107 0.87947 -0.21250 0.05334  -0.06646 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CA  
+27613 C C   . TYR A-4 295 ? 0.90774 1.09260 0.88550 -0.20745 0.04901  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 C   
+27614 O O   . TYR A-4 295 ? 0.87298 1.04958 0.84147 -0.19783 0.04786  -0.05319 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 O   
+27615 C CB  . TYR A-4 295 ? 0.63728 0.80887 0.62248 -0.20546 0.05052  -0.07230 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CB  
+27616 C CG  . TYR A-4 295 ? 0.81629 0.98958 0.80821 -0.21099 0.05478  -0.07979 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CG  
+27617 C CD1 . TYR A-4 295 ? 0.87946 1.05150 0.87124 -0.20908 0.06085  -0.07998 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CD1 
+27618 C CD2 . TYR A-4 295 ? 0.98033 1.15592 0.97858 -0.21766 0.05313  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CD2 
+27619 C CE1 . TYR A-4 295 ? 1.04654 1.21952 1.04332 -0.21401 0.06532  -0.08674 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CE1 
+27620 C CE2 . TYR A-4 295 ? 1.02527 1.20183 1.02767 -0.22237 0.05717  -0.09238 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CE2 
+27621 C CZ  . TYR A-4 295 ? 0.99317 1.16832 0.99429 -0.22066 0.06330  -0.09287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CZ  
+27622 O OH  . TYR A-4 295 ? 1.07887 1.25445 1.08304 -0.22528 0.06788  -0.09898 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 OH  
+27623 N N   . LEU A-4 296 ? 0.95588 1.14782 0.93719 -0.21334 0.04710  -0.06053 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 N   
+27624 C CA  . LEU A-4 296 ? 0.76983 0.95880 0.74464 -0.20901 0.04320  -0.05511 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 CA  
+27625 C C   . LEU A-4 296 ? 0.90076 1.08150 0.88117 -0.20847 0.03779  -0.06052 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 C   
+27626 O O   . LEU A-4 296 ? 0.98113 1.17044 0.97068 -0.21634 0.03878  -0.06395 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 O   
+27627 C CB  . LEU A-4 296 ? 0.85672 1.06246 0.83108 -0.21563 0.04707  -0.05050 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 CB  
+27628 C CG  . LEU A-4 296 ? 0.99183 1.20290 0.95697 -0.21281 0.05039  -0.04233 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 CG  
+27629 C CD1 . LEU A-4 296 ? 0.93493 1.15353 0.90530 -0.21730 0.05528  -0.04437 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 CD1 
+27630 C CD2 . LEU A-4 296 ? 1.01340 1.23781 0.97463 -0.21612 0.05283  -0.03709 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 CD2 
+27631 N N   . ILE A-4 297 ? 0.84429 1.00843 0.81966 -0.19849 0.03199  -0.06113 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 N   
+27632 C CA  . ILE A-4 297 ? 0.78929 0.94399 0.77070 -0.19682 0.02589  -0.06698 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 CA  
+27633 C C   . ILE A-4 297 ? 0.90640 1.05457 0.88198 -0.19137 0.02079  -0.06221 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 C   
+27634 O O   . ILE A-4 297 ? 1.02206 1.15937 0.98583 -0.18103 0.01754  -0.05755 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 O   
+27635 C CB  . ILE A-4 297 ? 0.72036 0.86090 0.70081 -0.18876 0.02262  -0.07275 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 CB  
+27636 C CG1 . ILE A-4 297 ? 0.89865 1.04437 0.88074 -0.19195 0.02923  -0.07525 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 CG1 
+27637 C CG2 . ILE A-4 297 ? 0.94304 1.07771 0.93292 -0.18982 0.01726  -0.08031 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 CG2 
+27638 C CD1 . ILE A-4 297 ? 0.73397 0.86629 0.71370 -0.18271 0.02789  -0.08051 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 CD1 
+27639 N N   . GLU A-4 298 ? 0.87226 1.02643 0.85589 -0.19758 0.02039  -0.06297 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 N   
+27640 C CA  . GLU A-4 298 ? 0.96799 1.11689 0.94757 -0.19369 0.01659  -0.05874 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 CA  
+27641 C C   . GLU A-4 298 ? 0.98997 1.12780 0.97923 -0.19176 0.00938  -0.06523 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 C   
+27642 O O   . GLU A-4 298 ? 0.70449 0.84789 0.70790 -0.19903 0.01040  -0.07058 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 O   
+27643 C CB  . GLU A-4 298 ? 0.93799 1.10241 0.91983 -0.20121 0.02271  -0.05404 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 CB  
+27644 C CG  . GLU A-4 298 ? 1.14187 1.30154 1.11730 -0.19696 0.02056  -0.04853 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 CG  
+27645 C CD  . GLU A-4 298 ? 1.29800 1.47363 1.27159 -0.20225 0.02829  -0.04269 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 CD  
+27646 O OE1 . GLU A-4 298 ? 1.09834 1.28925 1.07822 -0.20963 0.03457  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 OE1 
+27647 O OE2 . GLU A-4 298 ? 1.41561 1.58832 1.38074 -0.19836 0.02815  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 OE2 
+27648 N N   . GLU A-4 299 ? 0.91702 1.03916 0.89880 -0.18160 0.00187  -0.06463 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 N   
+27649 C CA  . GLU A-4 299 ? 0.62689 0.73789 0.61791 -0.17897 -0.00613 -0.07083 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 CA  
+27650 C C   . GLU A-4 299 ? 0.64680 0.75804 0.65171 -0.18295 -0.00737 -0.08010 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 C   
+27651 O O   . GLU A-4 299 ? 0.89632 1.01148 0.91614 -0.18961 -0.00789 -0.08362 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 O   
+27652 C CB  . GLU A-4 299 ? 0.95769 1.07330 0.95605 -0.18413 -0.00540 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 CB  
+27653 C CG  . GLU A-4 299 ? 0.92796 1.04648 0.91272 -0.18200 -0.00205 -0.05871 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 CG  
+27654 C CD  . GLU A-4 299 ? 0.97997 1.08244 0.95649 -0.17258 -0.01002 -0.05680 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 CD  
+27655 O OE1 . GLU A-4 299 ? 1.40007 1.48947 1.38297 -0.16775 -0.01872 -0.06371 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 OE1 
+27656 O OE2 . GLU A-4 299 ? 1.14349 1.24636 1.10675 -0.16971 -0.00775 -0.04855 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 OE2 
+27657 N N   . PRO A-4 300 ? 0.75306 0.86065 0.75342 -0.17888 -0.00697 -0.08357 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 N   
+27658 C CA  . PRO A-4 300 ? 0.62079 0.72907 0.63251 -0.18264 -0.00729 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 CA  
+27659 C C   . PRO A-4 300 ? 0.74016 0.83574 0.75901 -0.17693 -0.01668 -0.09920 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 C   
+27660 O O   . PRO A-4 300 ? 0.93496 1.03191 0.96471 -0.18083 -0.01725 -0.10589 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 O   
+27661 C CB  . PRO A-4 300 ? 0.64192 0.74870 0.64446 -0.17812 -0.00343 -0.09302 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 CB  
+27662 C CG  . PRO A-4 300 ? 0.65773 0.75505 0.64516 -0.16668 -0.00589 -0.08733 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 CG  
+27663 C CD  . PRO A-4 300 ? 0.79660 0.89889 0.78155 -0.17001 -0.00563 -0.07976 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 CD  
+27664 N N   . GLU A-4 301 ? 0.84511 0.92823 0.85773 -0.16744 -0.02430 -0.09818 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 N   
+27665 C CA  . GLU A-4 301 ? 0.74665 0.81776 0.76707 -0.16182 -0.03427 -0.10566 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 CA  
+27666 C C   . GLU A-4 301 ? 0.86095 0.93742 0.89969 -0.17137 -0.03556 -0.10719 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 C   
+27667 O O   . GLU A-4 301 ? 0.99551 1.06398 1.04483 -0.16882 -0.04352 -0.11411 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 O   
+27668 C CB  . GLU A-4 301 ? 0.74717 0.80282 0.75476 -0.14826 -0.04247 -0.10382 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 CB  
+27669 C CG  . GLU A-4 301 ? 0.65686 0.71359 0.66125 -0.15052 -0.04243 -0.09596 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 CG  
+27670 C CD  . GLU A-4 301 ? 0.79998 0.86282 0.78838 -0.15008 -0.03494 -0.08570 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 CD  
+27671 O OE1 . GLU A-4 301 ? 0.68059 0.74655 0.66174 -0.14816 -0.02999 -0.08468 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 OE1 
+27672 O OE2 . GLU A-4 301 ? 1.01448 1.07903 0.99777 -0.15148 -0.03373 -0.07859 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 OE2 
+27673 N N   . ILE A-4 302 ? 0.89669 0.98651 0.93996 -0.18150 -0.02777 -0.10092 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 N   
+27674 C CA  . ILE A-4 302 ? 0.92602 1.02122 0.98727 -0.18953 -0.02747 -0.10118 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 CA  
+27675 C C   . ILE A-4 302 ? 0.87485 0.97332 0.95170 -0.19488 -0.02781 -0.10803 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 C   
+27676 O O   . ILE A-4 302 ? 0.95799 1.06411 1.03291 -0.19888 -0.02207 -0.10883 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 O   
+27677 C CB  . ILE A-4 302 ? 0.75125 0.86088 0.81230 -0.19745 -0.01773 -0.09286 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 CB  
+27678 C CG1 . ILE A-4 302 ? 0.81308 0.91893 0.85921 -0.19200 -0.01782 -0.08577 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 CG1 
+27679 C CG2 . ILE A-4 302 ? 0.62745 0.74392 0.70858 -0.20525 -0.01543 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 CG2 
+27680 C CD1 . ILE A-4 302 ? 0.77877 0.89902 0.82389 -0.19857 -0.00815 -0.07791 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 CD1 
+27681 N N   . SER A-4 303 ? 0.90455 0.99698 0.99698 -0.19490 -0.03464 -0.11287 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-4 N   
+27682 C CA  . SER A-4 303 ? 1.15151 1.24653 1.26016 -0.19968 -0.03569 -0.11886 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-4 CA  
+27683 C C   . SER A-4 303 ? 1.04588 1.13672 1.14581 -0.19473 -0.03740 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-4 C   
+27684 O O   . SER A-4 303 ? 1.50231 1.59989 1.60759 -0.20011 -0.03325 -0.12743 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-4 O   
+27685 C CB  . SER A-4 303 ? 1.36815 1.47837 1.48767 -0.21069 -0.02611 -0.11390 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-4 CB  
+27686 O OG  . SER A-4 303 ? 1.83223 1.94450 1.96647 -0.21482 -0.02702 -0.11851 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-4 OG  
+27687 N N   . LEU A-4 304 ? 0.95534 1.03453 1.04099 -0.18349 -0.04312 -0.12798 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 N   
+27688 C CA  . LEU A-4 304 ? 0.98629 1.06034 1.06199 -0.17624 -0.04401 -0.13386 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 CA  
+27689 C C   . LEU A-4 304 ? 1.08130 1.13988 1.15532 -0.16359 -0.05563 -0.14141 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 C   
+27690 O O   . LEU A-4 304 ? 0.82822 0.87795 0.89690 -0.15677 -0.06165 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 O   
+27691 C CB  . LEU A-4 304 ? 0.75795 0.83419 0.81491 -0.17299 -0.03708 -0.12855 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 CB  
+27692 C CG  . LEU A-4 304 ? 0.89400 0.96855 0.94213 -0.16800 -0.03382 -0.13320 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 CG  
+27693 C CD1 . LEU A-4 304 ? 0.72313 0.80857 0.78083 -0.17884 -0.02751 -0.13522 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 CD1 
+27694 C CD2 . LEU A-4 304 ? 0.84067 0.91593 0.87213 -0.16373 -0.02765 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 CD2 
+27695 N N   . HIS A-4 305 ? 1.02587 1.08112 1.10356 -0.15987 -0.05881 -0.15005 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 N   
+27696 C CA  . HIS A-4 305 ? 0.91937 0.96048 0.99549 -0.14662 -0.07013 -0.15858 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 CA  
+27697 C C   . HIS A-4 305 ? 1.10253 1.13363 1.15716 -0.13201 -0.07110 -0.15736 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 C   
+27698 O O   . HIS A-4 305 ? 1.10743 1.14309 1.14950 -0.13206 -0.06213 -0.15208 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 O   
+27699 C CB  . HIS A-4 305 ? 0.86412 0.90560 0.94791 -0.14564 -0.07202 -0.16808 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 CB  
+27700 C CG  . HIS A-4 305 ? 1.11336 1.14189 1.19931 -0.13284 -0.08459 -0.17818 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 CG  
+27701 N ND1 . HIS A-4 305 ? 0.86780 0.89280 0.95026 -0.12429 -0.08651 -0.18735 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 ND1 
+27702 C CD2 . HIS A-4 305 ? 1.10758 1.12590 1.19870 -0.12669 -0.09597 -0.18099 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 CD2 
+27703 C CE1 . HIS A-4 305 ? 1.06373 1.07734 1.14934 -0.11297 -0.09893 -0.19574 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 CE1 
+27704 N NE2 . HIS A-4 305 ? 1.04782 1.05681 1.13893 -0.11439 -0.10523 -0.19214 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 NE2 
+27705 N N   . ARG A-4 306 ? 0.86127 1.16012 0.88274 -0.16149 0.02920  -0.04898 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 N   
+27706 C CA  . ARG A-4 306 ? 0.94864 1.22588 0.96727 -0.16513 0.02297  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 CA  
+27707 C C   . ARG A-4 306 ? 0.80221 1.06922 0.82281 -0.15215 0.01472  -0.04514 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 C   
+27708 O O   . ARG A-4 306 ? 0.81734 1.05913 0.83138 -0.15210 0.01006  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 O   
+27709 C CB  . ARG A-4 306 ? 1.03186 1.32018 1.05521 -0.17702 0.02388  -0.03963 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 CB  
+27710 C CG  . ARG A-4 306 ? 0.77884 1.04997 0.80006 -0.17974 0.01753  -0.03501 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 CG  
+27711 C CD  . ARG A-4 306 ? 0.90516 1.18938 0.93055 -0.19083 0.01819  -0.03209 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 CD  
+27712 N NE  . ARG A-4 306 ? 0.94953 1.21965 0.97214 -0.19240 0.01213  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 NE  
+27713 C CZ  . ARG A-4 306 ? 0.95207 1.22658 0.97842 -0.18473 0.00522  -0.02666 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 CZ  
+27714 N NH1 . ARG A-4 306 ? 1.14421 1.43758 1.17865 -0.17357 0.00289  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 NH1 
+27715 N NH2 . ARG A-4 306 ? 1.11758 1.37756 1.13883 -0.18772 0.00057  -0.02220 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 NH2 
+27716 N N   . SER A-4 307 ? 0.79758 1.08378 0.82684 -0.14096 0.01287  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-4 N   
+27717 C CA  . SER A-4 307 ? 0.71430 0.98796 0.74372 -0.12710 0.00463  -0.04916 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-4 CA  
+27718 C C   . SER A-4 307 ? 0.72975 0.97870 0.75014 -0.11893 0.00306  -0.05350 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-4 C   
+27719 O O   . SER A-4 307 ? 0.79169 1.01485 0.80607 -0.11497 -0.00341 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-4 O   
+27720 C CB  . SER A-4 307 ? 0.72505 1.02655 0.76603 -0.11456 0.00294  -0.05272 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-4 CB  
+27721 O OG  . SER A-4 307 ? 1.13053 1.45348 1.17583 -0.10983 0.00972  -0.05985 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-4 OG  
+27722 N N   . MET A-4 308 ? 1.09805 1.35407 1.11622 -0.11728 0.00898  -0.05940 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 N   
+27723 C CA  . MET A-4 308 ? 0.81248 1.04613 0.82129 -0.11023 0.00728  -0.06472 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 CA  
+27724 C C   . MET A-4 308 ? 0.87624 1.08471 0.87565 -0.12156 0.00602  -0.06101 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 C   
+27725 O O   . MET A-4 308 ? 0.88511 1.06969 0.87722 -0.11779 0.00169  -0.06375 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 O   
+27726 C CB  . MET A-4 308 ? 0.81289 1.06311 0.82069 -0.10526 0.01403  -0.07237 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 CB  
+27727 C CG  . MET A-4 308 ? 0.85475 1.13134 0.87240 -0.09169 0.01552  -0.07817 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 CG  
+27728 S SD  . MET A-4 308 ? 1.87312 2.16971 1.88758 -0.08774 0.02489  -0.08726 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 SD  
+27729 C CE  . MET A-4 308 ? 1.72587 2.05568 1.75479 -0.07022 0.02577  -0.09445 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 CE  
+27730 N N   . GLN A-4 309 ? 0.89707 1.11070 0.89660 -0.13535 0.00968  -0.05538 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 N   
+27731 C CA  . GLN A-4 309 ? 0.75131 0.94429 0.74370 -0.14492 0.00824  -0.05197 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 CA  
+27732 C C   . GLN A-4 309 ? 1.01984 1.19317 1.01145 -0.14536 0.00132  -0.04828 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 C   
+27733 O O   . GLN A-4 309 ? 0.93138 1.08418 0.91682 -0.14784 -0.00171 -0.04886 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 O   
+27734 C CB  . GLN A-4 309 ? 0.75932 0.96117 0.75200 -0.15775 0.01339  -0.04681 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 CB  
+27735 C CG  . GLN A-4 309 ? 0.74999 0.96815 0.74079 -0.15966 0.02079  -0.04882 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 CG  
+27736 C CD  . GLN A-4 309 ? 0.69430 0.91732 0.68410 -0.17244 0.02562  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 CD  
+27737 O OE1 . GLN A-4 309 ? 0.79549 1.00449 0.78228 -0.17919 0.02385  -0.03929 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 OE1 
+27738 N NE2 . GLN A-4 309 ? 0.73334 0.97615 0.72543 -0.17608 0.03203  -0.04326 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 NE2 
+27739 N N   . ILE A-4 310 ? 0.85224 1.03253 0.84954 -0.14361 -0.00129 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 N   
+27740 C CA  . ILE A-4 310 ? 0.81351 0.97460 0.80797 -0.14342 -0.00784 -0.04001 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 CA  
+27741 C C   . ILE A-4 310 ? 0.85354 0.99551 0.84303 -0.13155 -0.01287 -0.04439 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 C   
+27742 O O   . ILE A-4 310 ? 0.97767 1.09477 0.96030 -0.13420 -0.01716 -0.04250 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 O   
+27743 C CB  . ILE A-4 310 ? 0.91646 1.09130 0.91678 -0.14353 -0.00991 -0.03469 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 CB  
+27744 C CG1 . ILE A-4 310 ? 0.69944 0.89196 0.70370 -0.15598 -0.00449 -0.03191 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 CG1 
+27745 C CG2 . ILE A-4 310 ? 0.77256 0.92663 0.76731 -0.14475 -0.01630 -0.02872 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 CG2 
+27746 C CD1 . ILE A-4 310 ? 0.75173 0.96297 0.76244 -0.15679 -0.00610 -0.02850 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 CD1 
+27747 N N   . ALA A-4 311 ? 0.89119 1.04406 0.88359 -0.11872 -0.01207 -0.05076 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-4 N   
+27748 C CA  . ALA A-4 311 ? 0.81722 0.95001 0.80366 -0.10632 -0.01644 -0.05654 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-4 CA  
+27749 C C   . ALA A-4 311 ? 0.92038 1.03333 0.89807 -0.11202 -0.01600 -0.06101 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-4 C   
+27750 O O   . ALA A-4 311 ? 0.92629 1.01154 0.89621 -0.11076 -0.02102 -0.06219 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-4 O   
+27751 C CB  . ALA A-4 311 ? 0.90132 1.05365 0.89324 -0.09099 -0.01447 -0.06391 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-4 CB  
+27752 N N   . LEU A-4 312 ? 0.96406 1.09049 0.94213 -0.11878 -0.01031 -0.06341 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 N   
+27753 C CA  . LEU A-4 312 ? 1.05970 1.17108 1.02988 -0.12430 -0.01057 -0.06763 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 CA  
+27754 C C   . LEU A-4 312 ? 0.96054 1.05527 0.92836 -0.13693 -0.01358 -0.06175 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 C   
+27755 O O   . LEU A-4 312 ? 1.04032 1.11483 1.00175 -0.13990 -0.01704 -0.06505 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 O   
+27756 C CB  . LEU A-4 312 ? 0.96061 1.09086 0.93044 -0.12789 -0.00423 -0.07011 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 CB  
+27757 C CG  . LEU A-4 312 ? 0.84552 0.96553 0.80752 -0.13391 -0.00475 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 CG  
+27758 C CD1 . LEU A-4 312 ? 0.85975 0.96238 0.81433 -0.12611 -0.00872 -0.08314 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 CD1 
+27759 C CD2 . LEU A-4 312 ? 0.99387 1.13266 0.95404 -0.13675 0.00140  -0.07397 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 CD2 
+27760 N N   . SER A-4 313 ? 0.96000 1.06397 0.93291 -0.14500 -0.01209 -0.05372 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-4 N   
+27761 C CA  . SER A-4 313 ? 1.13239 1.22395 1.10363 -0.15682 -0.01399 -0.04843 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-4 CA  
+27762 C C   . SER A-4 313 ? 0.92585 0.99315 0.89208 -0.15564 -0.01987 -0.04667 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-4 C   
+27763 O O   . SER A-4 313 ? 0.89176 0.94275 0.85367 -0.16417 -0.02195 -0.04640 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-4 O   
+27764 C CB  . SER A-4 313 ? 0.75618 0.86247 0.73286 -0.16437 -0.01098 -0.04114 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-4 CB  
+27765 O OG  . SER A-4 313 ? 1.17817 1.28776 1.15751 -0.15968 -0.01315 -0.03694 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-4 OG  
+27766 N N   . LYS A-4 314 ? 0.86224 0.92703 0.82862 -0.14527 -0.02268 -0.04521 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 N   
+27767 C CA  . LYS A-4 314 ? 0.90017 0.93765 0.85903 -0.14257 -0.02866 -0.04292 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 CA  
+27768 C C   . LYS A-4 314 ? 0.91773 0.93273 0.86882 -0.14001 -0.03108 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 C   
+27769 O O   . LYS A-4 314 ? 1.05595 1.04502 0.99931 -0.14654 -0.03465 -0.04956 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 O   
+27770 C CB  . LYS A-4 314 ? 0.78852 0.82909 0.74881 -0.12882 -0.03186 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 CB  
+27771 C CG  . LYS A-4 314 ? 0.86096 0.86957 0.81102 -0.12276 -0.03863 -0.03780 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 CG  
+27772 C CD  . LYS A-4 314 ? 1.13615 1.15092 1.08819 -0.10738 -0.04256 -0.03455 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 CD  
+27773 C CE  . LYS A-4 314 ? 1.51974 1.49846 1.45920 -0.09900 -0.04977 -0.03199 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 CE  
+27774 N NZ  . LYS A-4 314 ? 1.65342 1.62651 1.58856 -0.10019 -0.05423 -0.02020 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 NZ  
+27775 N N   . GLN A-4 315 ? 1.13157 1.15621 1.08375 -0.13171 -0.02889 -0.05998 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 N   
+27776 C CA  . GLN A-4 315 ? 1.09353 1.09742 1.03737 -0.12892 -0.03135 -0.06918 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 CA  
+27777 C C   . GLN A-4 315 ? 0.89793 0.89770 0.83958 -0.14382 -0.03082 -0.07114 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 C   
+27778 O O   . GLN A-4 315 ? 0.99422 0.97100 0.92808 -0.14722 -0.03432 -0.07655 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 O   
+27779 C CB  . GLN A-4 315 ? 0.75220 0.76986 0.69694 -0.11527 -0.02877 -0.07868 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 CB  
+27780 C CG  . GLN A-4 315 ? 1.13332 1.12751 1.06987 -0.10171 -0.03290 -0.08670 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 CG  
+27781 C CD  . GLN A-4 315 ? 1.84063 1.85145 1.77794 -0.08863 -0.02933 -0.09719 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 CD  
+27782 O OE1 . GLN A-4 315 ? 2.02647 2.06712 1.97043 -0.08993 -0.02357 -0.09717 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 OE1 
+27783 N NE2 . GLN A-4 315 ? 1.94739 1.93777 1.87670 -0.07609 -0.03243 -0.10639 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 NE2 
+27784 N N   . LEU A-4 316 ? 0.91282 0.93442 0.86115 -0.15266 -0.02677 -0.06723 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 N   
+27785 C CA  . LEU A-4 316 ? 0.87429 0.89611 0.82197 -0.16492 -0.02665 -0.06934 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 CA  
+27786 C C   . LEU A-4 316 ? 0.94173 0.94785 0.88822 -0.17769 -0.02919 -0.06387 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 C   
+27787 O O   . LEU A-4 316 ? 0.95831 0.95334 0.90147 -0.18640 -0.03152 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 O   
+27788 C CB  . LEU A-4 316 ? 0.92281 0.97118 0.87687 -0.16828 -0.02170 -0.06687 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 CB  
+27789 C CG  . LEU A-4 316 ? 0.84991 0.91487 0.80342 -0.15910 -0.01821 -0.07203 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 CG  
+27790 C CD1 . LEU A-4 316 ? 0.71834 0.80421 0.67589 -0.16400 -0.01350 -0.06773 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 CD1 
+27791 C CD2 . LEU A-4 316 ? 0.92483 0.98112 0.87073 -0.15590 -0.02066 -0.08239 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 CD2 
+27792 N N   . PHE A-4 317 ? 1.05090 1.05729 0.99974 -0.17980 -0.02867 -0.05464 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 N   
+27793 C CA  . PHE A-4 317 ? 0.88662 0.88222 0.83407 -0.19310 -0.02968 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CA  
+27794 C C   . PHE A-4 317 ? 0.96771 0.93397 0.90583 -0.19185 -0.03409 -0.04490 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 C   
+27795 O O   . PHE A-4 317 ? 1.05549 1.00081 0.98726 -0.20144 -0.03645 -0.04613 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 O   
+27796 C CB  . PHE A-4 317 ? 0.79543 0.81075 0.74969 -0.19800 -0.02584 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CB  
+27797 C CG  . PHE A-4 317 ? 0.75182 0.79142 0.71333 -0.19959 -0.02161 -0.04275 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CG  
+27798 C CD1 . PHE A-4 317 ? 0.94106 0.98622 0.90526 -0.20950 -0.02074 -0.04491 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CD1 
+27799 C CD2 . PHE A-4 317 ? 0.85850 0.91537 0.82377 -0.19118 -0.01860 -0.04274 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CD2 
+27800 C CE1 . PHE A-4 317 ? 0.86127 0.92626 0.83058 -0.20918 -0.01755 -0.04653 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CE1 
+27801 C CE2 . PHE A-4 317 ? 0.78147 0.85637 0.75083 -0.19284 -0.01476 -0.04403 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CE2 
+27802 C CZ  . PHE A-4 317 ? 0.65308 0.73078 0.62385 -0.20095 -0.01453 -0.04568 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CZ  
+27803 N N   . GLU A-4 318 ? 1.20781 1.17205 1.14452 -0.18036 -0.03546 -0.04037 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 N   
+27804 C CA  . GLU A-4 318 ? 1.41049 1.34522 1.33667 -0.17740 -0.04029 -0.03554 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 CA  
+27805 C C   . GLU A-4 318 ? 1.35544 1.26226 1.27239 -0.17196 -0.04414 -0.04389 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 C   
+27806 O O   . GLU A-4 318 ? 1.78852 1.66467 1.69477 -0.17923 -0.04736 -0.04193 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 O   
+27807 C CB  . GLU A-4 318 ? 1.26469 1.20697 1.19222 -0.16371 -0.04182 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 CB  
+27808 C CG  . GLU A-4 318 ? 1.54000 1.49043 1.46822 -0.17121 -0.04113 -0.01857 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 CG  
+27809 C CD  . GLU A-4 318 ? 1.80041 1.74958 1.72598 -0.15770 -0.04528 -0.01248 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 CD  
+27810 O OE1 . GLU A-4 318 ? 1.70759 1.65165 1.63245 -0.14151 -0.04831 -0.01729 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 OE1 
+27811 O OE2 . GLU A-4 318 ? 1.79711 1.75163 1.72119 -0.16267 -0.04569 -0.00331 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 OE2 
+27812 N N   . GLN A-4 319 ? 1.29227 1.20826 1.21202 -0.15986 -0.04357 -0.05347 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 N   
+27813 C CA  . GLN A-4 319 ? 1.61581 1.50627 1.52624 -0.15345 -0.04697 -0.06323 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 CA  
+27814 C C   . GLN A-4 319 ? 1.66274 1.54858 1.57140 -0.16812 -0.04658 -0.07039 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 C   
+27815 O O   . GLN A-4 319 ? 1.65973 1.57151 1.57701 -0.17631 -0.04306 -0.07133 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 O   
+27816 C CB  . GLN A-4 319 ? 1.67231 1.57737 1.58612 -0.13483 -0.04584 -0.07162 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 CB  
+27817 C CG  . GLN A-4 319 ? 1.60660 1.52569 1.52573 -0.12020 -0.04586 -0.06575 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 CG  
+27818 C CD  . GLN A-4 319 ? 2.04995 1.93846 1.95911 -0.10702 -0.05177 -0.06426 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 CD  
+27819 O OE1 . GLN A-4 319 ? 2.32333 2.18765 2.22353 -0.09882 -0.05449 -0.07311 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 OE1 
+27820 N NE2 . GLN A-4 319 ? 2.03781 1.92624 1.94732 -0.10430 -0.05414 -0.05320 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 NE2 
+27821 N N   . SER A-4 320 ? 1.80888 1.66074 1.70576 -0.17130 -0.05066 -0.07561 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-4 N   
+27822 C CA  . SER A-4 320 ? 1.88576 1.73178 1.78019 -0.18525 -0.05137 -0.08408 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-4 CA  
+27823 C C   . SER A-4 320 ? 1.73254 1.58475 1.62557 -0.17556 -0.05166 -0.09804 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-4 C   
+27824 O O   . SER A-4 320 ? 1.63427 1.47379 1.52145 -0.18405 -0.05400 -0.10744 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-4 O   
+27825 C CB  . SER A-4 320 ? 1.99641 1.80151 1.87768 -0.19651 -0.05541 -0.08327 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-4 CB  
+27826 O OG  . SER A-4 320 ? 2.18854 1.98956 2.06985 -0.20808 -0.05448 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-4 OG  
+27827 N N   . THR A-4 321 ? 1.70889 1.58155 1.60678 -0.15882 -0.04915 -0.09989 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 N   
+27828 C CA  . THR A-4 321 ? 1.60713 1.48748 1.50244 -0.14904 -0.04858 -0.11289 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 CA  
+27829 C C   . THR A-4 321 ? 1.40469 1.31108 1.30542 -0.15932 -0.04647 -0.11691 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 C   
+27830 O O   . THR A-4 321 ? 1.37449 1.27788 1.26906 -0.15942 -0.04809 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 O   
+27831 C CB  . THR A-4 321 ? 1.76661 1.66486 1.66627 -0.12943 -0.04555 -0.11305 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 CB  
+27832 O OG1 . THR A-4 321 ? 2.12682 2.00206 2.02178 -0.11806 -0.04854 -0.10937 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 OG1 
+27833 C CG2 . THR A-4 321 ? 1.61624 1.52219 1.51161 -0.11900 -0.04421 -0.12681 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 CG2 
+27834 N N   . TYR A-4 322 ? 1.54304 1.47428 1.45422 -0.16731 -0.04330 -0.10774 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 N   
+27835 C CA  . TYR A-4 322 ? 1.03914 0.99592 0.95565 -0.17506 -0.04159 -0.10995 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CA  
+27836 C C   . TYR A-4 322 ? 1.12370 1.07704 1.04350 -0.19337 -0.04348 -0.10632 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 C   
+27837 O O   . TYR A-4 322 ? 1.25660 1.22364 1.18467 -0.19990 -0.04093 -0.09677 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 O   
+27838 C CB  . TYR A-4 322 ? 0.96389 0.95181 0.88931 -0.16914 -0.03609 -0.10293 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CB  
+27839 C CG  . TYR A-4 322 ? 1.35879 1.35687 1.28213 -0.15314 -0.03312 -0.10734 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CG  
+27840 C CD1 . TYR A-4 322 ? 1.38273 1.36969 1.30445 -0.14103 -0.03326 -0.10714 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CD1 
+27841 C CD2 . TYR A-4 322 ? 1.36270 1.38290 1.28552 -0.14995 -0.03004 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CD2 
+27842 C CE1 . TYR A-4 322 ? 1.63025 1.63059 1.55169 -0.12650 -0.02995 -0.11188 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CE1 
+27843 C CE2 . TYR A-4 322 ? 1.27774 1.30941 1.19846 -0.13672 -0.02628 -0.11531 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CE2 
+27844 C CZ  . TYR A-4 322 ? 1.53763 1.56082 1.45864 -0.12518 -0.02598 -0.11604 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CZ  
+27845 O OH  . TYR A-4 322 ? 1.42568 1.46405 1.34616 -0.11200 -0.02170 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 OH  
+27846 N N   . LYS A-4 323 ? 0.88696 0.82258 0.80016 -0.20218 -0.04778 -0.11480 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 N   
+27847 C CA  . LYS A-4 323 ? 0.90881 0.84303 0.82572 -0.22101 -0.04937 -0.11263 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 CA  
+27848 C C   . LYS A-4 323 ? 0.97303 0.94191 0.90097 -0.22650 -0.04748 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 C   
+27849 O O   . LYS A-4 323 ? 1.19227 1.17263 1.12865 -0.23527 -0.04523 -0.10264 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 O   
+27850 C CB  . LYS A-4 323 ? 0.89506 0.80539 0.80269 -0.23039 -0.05444 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 CB  
+27851 C CG  . LYS A-4 323 ? 1.13626 1.00624 1.03333 -0.23346 -0.05656 -0.12171 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 CG  
+27852 C CD  . LYS A-4 323 ? 1.10474 0.95221 0.99415 -0.24977 -0.06096 -0.13086 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 CD  
+27853 C CE  . LYS A-4 323 ? 1.16144 1.02309 1.05999 -0.27130 -0.06017 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 CE  
+27854 N NZ  . LYS A-4 323 ? 1.34499 1.18553 1.23658 -0.28962 -0.06421 -0.13510 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 NZ  
+27855 N N   . TYR A-4 324 ? 1.03534 1.02084 0.96231 -0.22056 -0.04841 -0.11874 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 N   
+27856 C CA  . TYR A-4 324 ? 0.78664 0.80281 0.72192 -0.22374 -0.04775 -0.11771 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CA  
+27857 C C   . TYR A-4 324 ? 0.81680 0.85033 0.75110 -0.20917 -0.04434 -0.11597 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 C   
+27858 O O   . TYR A-4 324 ? 1.04749 1.07710 0.97311 -0.19973 -0.04503 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 O   
+27859 C CB  . TYR A-4 324 ? 0.77121 0.79257 0.70489 -0.23265 -0.05317 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CB  
+27860 C CG  . TYR A-4 324 ? 0.87816 0.87515 0.80812 -0.24665 -0.05688 -0.13388 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CG  
+27861 C CD1 . TYR A-4 324 ? 0.83866 0.83759 0.77670 -0.26250 -0.05650 -0.12891 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CD1 
+27862 C CD2 . TYR A-4 324 ? 0.86117 0.83242 0.77858 -0.24455 -0.06035 -0.14416 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CD2 
+27863 C CE1 . TYR A-4 324 ? 0.85657 0.83195 0.78996 -0.27736 -0.05931 -0.13314 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CE1 
+27864 C CE2 . TYR A-4 324 ? 0.93982 0.88485 0.85199 -0.25847 -0.06368 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CE2 
+27865 C CZ  . TYR A-4 324 ? 0.89546 0.84241 0.81548 -0.27561 -0.06307 -0.14297 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CZ  
+27866 O OH  . TYR A-4 324 ? 0.99596 0.91560 0.90960 -0.29148 -0.06582 -0.14714 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 OH  
+27867 N N   . PHE A-4 325 ? 0.72619 0.77817 0.66843 -0.20791 -0.04029 -0.10660 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 N   
+27868 C CA  . PHE A-4 325 ? 0.73285 0.80110 0.67350 -0.19671 -0.03664 -0.10415 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CA  
+27869 C C   . PHE A-4 325 ? 0.76565 0.85434 0.71424 -0.19953 -0.03436 -0.09668 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 C   
+27870 O O   . PHE A-4 325 ? 0.84526 0.93618 0.80193 -0.20845 -0.03435 -0.09239 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 O   
+27871 C CB  . PHE A-4 325 ? 0.87918 0.94055 0.81794 -0.18689 -0.03231 -0.09996 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CB  
+27872 C CG  . PHE A-4 325 ? 1.00496 1.06447 0.95116 -0.19020 -0.02939 -0.08971 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CG  
+27873 C CD1 . PHE A-4 325 ? 0.91059 0.98705 0.86277 -0.19028 -0.02515 -0.08172 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CD1 
+27874 C CD2 . PHE A-4 325 ? 0.91954 0.95872 0.86497 -0.19287 -0.03101 -0.08810 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CD2 
+27875 C CE1 . PHE A-4 325 ? 0.64417 0.71947 0.60207 -0.19358 -0.02265 -0.07331 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CE1 
+27876 C CE2 . PHE A-4 325 ? 0.83670 0.87500 0.78727 -0.19569 -0.02871 -0.07858 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CE2 
+27877 C CZ  . PHE A-4 325 ? 0.75664 0.81411 0.71376 -0.19626 -0.02452 -0.07166 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CZ  
+27878 N N   . PHE A-4 326 ? 0.79897 0.90173 0.74404 -0.19162 -0.03213 -0.09532 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 N   
+27879 C CA  . PHE A-4 326 ? 0.83595 0.95427 0.78586 -0.19129 -0.02925 -0.08763 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CA  
+27880 C C   . PHE A-4 326 ? 0.87288 0.99340 0.81917 -0.18340 -0.02322 -0.08185 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 C   
+27881 O O   . PHE A-4 326 ? 0.91693 1.03863 0.85459 -0.17627 -0.02211 -0.08523 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 O   
+27882 C CB  . PHE A-4 326 ? 0.74779 0.88058 0.69519 -0.19023 -0.03311 -0.09100 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CB  
+27883 C CG  . PHE A-4 326 ? 0.68980 0.82701 0.64393 -0.19938 -0.03880 -0.09624 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CG  
+27884 C CD1 . PHE A-4 326 ? 0.71107 0.84033 0.66151 -0.20383 -0.04388 -0.10603 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CD1 
+27885 C CD2 . PHE A-4 326 ? 0.76431 0.91456 0.72851 -0.20385 -0.03887 -0.09214 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CD2 
+27886 C CE1 . PHE A-4 326 ? 0.69709 0.83220 0.65428 -0.21432 -0.04892 -0.11129 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CE1 
+27887 C CE2 . PHE A-4 326 ? 0.85443 1.01302 0.82638 -0.21304 -0.04363 -0.09746 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CE2 
+27888 C CZ  . PHE A-4 326 ? 0.74242 0.89395 0.71111 -0.21913 -0.04866 -0.10688 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CZ  
+27889 N N   . LEU A-4 327 ? 0.91398 1.03616 0.86656 -0.18547 -0.01909 -0.07370 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 N   
+27890 C CA  . LEU A-4 327 ? 0.85301 0.97741 0.80389 -0.18054 -0.01330 -0.06840 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 CA  
+27891 C C   . LEU A-4 327 ? 0.95183 1.08551 0.90304 -0.18089 -0.00975 -0.06158 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 C   
+27892 O O   . LEU A-4 327 ? 0.89875 1.03422 0.85633 -0.18582 -0.01003 -0.05816 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 O   
+27893 C CB  . LEU A-4 327 ? 0.86148 0.97796 0.81807 -0.18254 -0.01179 -0.06517 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 CB  
+27894 C CG  . LEU A-4 327 ? 0.70104 0.82319 0.65791 -0.17846 -0.00629 -0.06036 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 CG  
+27895 C CD1 . LEU A-4 327 ? 0.95227 1.07887 0.90206 -0.17047 -0.00441 -0.06492 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 CD1 
+27896 C CD2 . LEU A-4 327 ? 0.84122 0.95678 0.80345 -0.17954 -0.00642 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 CD2 
+27897 N N   . SER A-4 328 ? 0.88010 1.01877 0.82356 -0.17578 -0.00608 -0.05977 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-4 N   
+27898 C CA  . SER A-4 328 ? 0.87796 1.02080 0.81900 -0.17603 -0.00185 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-4 CA  
+27899 C C   . SER A-4 328 ? 0.94118 1.08513 0.88274 -0.17648 0.00441  -0.04864 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-4 C   
+27900 O O   . SER A-4 328 ? 1.12591 1.27316 1.06287 -0.17266 0.00679  -0.05103 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-4 O   
+27901 C CB  . SER A-4 328 ? 0.71281 0.85948 0.64230 -0.17119 -0.00250 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-4 CB  
+27902 O OG  . SER A-4 328 ? 1.18183 1.32810 1.10656 -0.17127 0.00189  -0.04512 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-4 OG  
+27903 N N   . THR A-4 329 ? 0.65581 0.79892 0.60322 -0.18126 0.00709  -0.04333 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 N   
+27904 C CA  . THR A-4 329 ? 0.77365 0.92004 0.72342 -0.18308 0.01215  -0.04024 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 CA  
+27905 C C   . THR A-4 329 ? 0.88231 1.02779 0.83198 -0.18821 0.01615  -0.03410 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 C   
+27906 O O   . THR A-4 329 ? 0.70345 0.84479 0.65534 -0.19043 0.01447  -0.03261 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 O   
+27907 C CB  . THR A-4 329 ? 0.85012 0.99505 0.80851 -0.18387 0.00996  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 CB  
+27908 O OG1 . THR A-4 329 ? 0.79053 0.94204 0.75222 -0.18539 0.01415  -0.03903 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 OG1 
+27909 C CG2 . THR A-4 329 ? 0.80446 0.94346 0.76877 -0.18892 0.00666  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 CG2 
+27910 N N   . HIS A-4 330 ? 0.84767 0.99762 0.79466 -0.19032 0.02175  -0.03123 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 N   
+27911 C CA  . HIS A-4 330 ? 1.03647 1.18443 0.98342 -0.19677 0.02596  -0.02632 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 CA  
+27912 C C   . HIS A-4 330 ? 1.01840 1.17304 0.97417 -0.20112 0.02725  -0.02609 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 C   
+27913 O O   . HIS A-4 330 ? 0.90790 1.06221 0.86380 -0.20758 0.03072  -0.02303 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 O   
+27914 C CB  . HIS A-4 330 ? 0.85570 1.00283 0.79164 -0.19850 0.03166  -0.02271 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 CB  
+27915 C CG  . HIS A-4 330 ? 1.08889 1.22500 1.01452 -0.19610 0.03084  -0.01980 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 CG  
+27916 N ND1 . HIS A-4 330 ? 1.41796 1.54681 1.34630 -0.19518 0.02748  -0.01942 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 ND1 
+27917 C CD2 . HIS A-4 330 ? 0.77583 0.90762 0.68792 -0.19358 0.03276  -0.01698 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 CD2 
+27918 C CE1 . HIS A-4 330 ? 1.48111 1.60198 1.39896 -0.19101 0.02681  -0.01675 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 CE1 
+27919 N NE2 . HIS A-4 330 ? 1.15014 1.27136 1.05704 -0.19010 0.02974  -0.01472 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 NE2 
+27920 N N   . SER A-4 331 ? 0.84935 1.00914 0.81160 -0.19741 0.02408  -0.02943 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-4 N   
+27921 C CA  . SER A-4 331 ? 0.81207 0.98063 0.78185 -0.19929 0.02459  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-4 CA  
+27922 C C   . SER A-4 331 ? 0.85353 1.01639 0.82885 -0.20133 0.02025  -0.02819 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-4 C   
+27923 O O   . SER A-4 331 ? 0.95907 1.11457 0.93518 -0.19795 0.01565  -0.03021 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-4 O   
+27924 C CB  . SER A-4 331 ? 0.79375 0.97139 0.76605 -0.19201 0.02389  -0.03311 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-4 CB  
+27925 O OG  . SER A-4 331 ? 0.96867 1.15543 0.94907 -0.19154 0.02276  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-4 OG  
+27926 N N   . PRO A-4 332 ? 0.87572 1.04139 0.85390 -0.20770 0.02165  -0.02535 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 N   
+27927 C CA  . PRO A-4 332 ? 0.76734 0.92882 0.74933 -0.20965 0.01772  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 CA  
+27928 C C   . PRO A-4 332 ? 0.86375 1.02811 0.84984 -0.20416 0.01345  -0.02492 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 C   
+27929 O O   . PRO A-4 332 ? 0.75261 0.90794 0.73892 -0.20347 0.00919  -0.02428 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 O   
+27930 C CB  . PRO A-4 332 ? 0.80218 0.96764 0.78450 -0.21765 0.02074  -0.02167 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 CB  
+27931 C CG  . PRO A-4 332 ? 0.77726 0.94259 0.75451 -0.22059 0.02612  -0.02147 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 CG  
+27932 C CD  . PRO A-4 332 ? 1.02209 1.19263 0.99826 -0.21465 0.02695  -0.02321 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 CD  
+27933 N N   . GLU A-4 333 ? 0.92602 1.10270 0.91502 -0.20005 0.01462  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 N   
+27934 C CA  . GLU A-4 333 ? 0.93084 1.11063 0.92372 -0.19227 0.01022  -0.02733 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 CA  
+27935 C C   . GLU A-4 333 ? 0.91796 1.08457 0.90781 -0.18477 0.00654  -0.03063 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 C   
+27936 O O   . GLU A-4 333 ? 1.08428 1.24513 1.07495 -0.17848 0.00179  -0.03094 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 O   
+27937 C CB  . GLU A-4 333 ? 0.70642 0.90624 0.70441 -0.18851 0.01286  -0.02930 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 CB  
+27938 C CG  . GLU A-4 333 ? 0.93010 1.14500 0.93252 -0.19601 0.01489  -0.02679 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 CG  
+27939 C CD  . GLU A-4 333 ? 1.14133 1.35587 1.13980 -0.20679 0.02097  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 CD  
+27940 O OE1 . GLU A-4 333 ? 0.98211 1.19065 0.97528 -0.20657 0.02444  -0.02665 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 OE1 
+27941 O OE2 . GLU A-4 333 ? 1.31614 1.53510 1.31556 -0.21519 0.02198  -0.02361 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 OE2 
+27942 N N   . LEU A-4 334 ? 0.93769 1.09846 0.92309 -0.18521 0.00823  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 N   
+27943 C CA  . LEU A-4 334 ? 0.88301 1.03129 0.86481 -0.17994 0.00458  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 CA  
+27944 C C   . LEU A-4 334 ? 0.92122 1.05414 0.90178 -0.18485 0.00047  -0.03568 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 C   
+27945 O O   . LEU A-4 334 ? 0.88117 1.00212 0.85867 -0.18257 -0.00301 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 O   
+27946 C CB  . LEU A-4 334 ? 0.89464 1.04482 0.87143 -0.17912 0.00741  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 CB  
+27947 C CG  . LEU A-4 334 ? 0.65238 0.79585 0.62460 -0.17200 0.00478  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 CG  
+27948 C CD1 . LEU A-4 334 ? 0.94727 1.08757 0.92144 -0.16354 0.00176  -0.05047 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 CD1 
+27949 C CD2 . LEU A-4 334 ? 0.94785 1.10138 0.91499 -0.16953 0.00927  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 CD2 
+27950 N N   . LEU A-4 335 ? 1.09143 1.22491 1.07384 -0.19237 0.00113  -0.03078 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 N   
+27951 C CA  . LEU A-4 335 ? 0.88927 1.01100 0.87065 -0.19828 -0.00172 -0.02881 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 CA  
+27952 C C   . LEU A-4 335 ? 0.91433 1.03326 0.89596 -0.20008 -0.00393 -0.02379 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 C   
+27953 O O   . LEU A-4 335 ? 0.90153 1.01446 0.88184 -0.20733 -0.00456 -0.02064 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 O   
+27954 C CB  . LEU A-4 335 ? 0.82952 0.95441 0.81149 -0.20556 0.00121  -0.02804 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 CB  
+27955 C CG  . LEU A-4 335 ? 0.65172 0.77969 0.63206 -0.20317 0.00275  -0.03186 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 CG  
+27956 C CD1 . LEU A-4 335 ? 0.71955 0.85032 0.70069 -0.20836 0.00490  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 CD1 
+27957 C CD2 . LEU A-4 335 ? 0.86606 0.98610 0.84422 -0.19973 -0.00125 -0.03685 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 CD2 
+27958 N N   . TYR A-4 336 ? 0.73085 0.85573 0.71395 -0.19335 -0.00516 -0.02301 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 N   
+27959 C CA  . TYR A-4 336 ? 0.76000 0.88342 0.74233 -0.19366 -0.00829 -0.01779 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CA  
+27960 C C   . TYR A-4 336 ? 0.98453 1.08697 0.96092 -0.19321 -0.01328 -0.01572 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 C   
+27961 O O   . TYR A-4 336 ? 1.29820 1.39457 1.27084 -0.19820 -0.01516 -0.01004 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 O   
+27962 C CB  . TYR A-4 336 ? 0.72346 0.86060 0.70981 -0.18487 -0.00934 -0.01820 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CB  
+27963 C CG  . TYR A-4 336 ? 0.74311 0.90097 0.73438 -0.18957 -0.00508 -0.01761 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CG  
+27964 C CD1 . TYR A-4 336 ? 0.81518 0.97501 0.80572 -0.19948 -0.00042 -0.01723 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CD1 
+27965 C CD2 . TYR A-4 336 ? 0.56590 0.74130 0.56250 -0.18415 -0.00589 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CD2 
+27966 C CE1 . TYR A-4 336 ? 0.71943 0.89433 0.71274 -0.20480 0.00351  -0.01706 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CE1 
+27967 C CE2 . TYR A-4 336 ? 0.80560 0.99980 0.80649 -0.19058 -0.00194 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CE2 
+27968 C CZ  . TYR A-4 336 ? 0.83104 1.02297 0.82942 -0.20140 0.00284  -0.01741 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CZ  
+27969 O OH  . TYR A-4 336 ? 0.94392 1.15073 0.94488 -0.20878 0.00685  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 OH  
+27970 N N   . GLU A-4 337 ? 0.62269 0.71274 0.59672 -0.18802 -0.01533 -0.02029 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 N   
+27971 C CA  . GLU A-4 337 ? 0.70611 0.77252 0.67305 -0.18812 -0.02003 -0.01902 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 CA  
+27972 C C   . GLU A-4 337 ? 0.91786 0.97439 0.88285 -0.19812 -0.01914 -0.02140 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 C   
+27973 O O   . GLU A-4 337 ? 0.87738 0.91350 0.83644 -0.19918 -0.02255 -0.02269 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 O   
+27974 C CB  . GLU A-4 337 ? 0.90014 0.95692 0.86470 -0.17483 -0.02367 -0.02346 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 CB  
+27975 C CG  . GLU A-4 337 ? 0.81051 0.88017 0.77862 -0.16331 -0.02510 -0.02194 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 CG  
+27976 C CD  . GLU A-4 337 ? 1.17579 1.23160 1.13782 -0.15985 -0.03074 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 CD  
+27977 O OE1 . GLU A-4 337 ? 1.31163 1.34573 1.26539 -0.16756 -0.03286 -0.01061 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 OE1 
+27978 O OE2 . GLU A-4 337 ? 1.24560 1.31296 1.21075 -0.14955 -0.03314 -0.01331 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 OE2 
+27979 N N   . MET A-4 338 ? 0.70017 0.77067 0.66991 -0.20543 -0.01484 -0.02229 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 N   
+27980 C CA  . MET A-4 338 ? 0.89204 0.95883 0.86212 -0.21353 -0.01426 -0.02564 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 CA  
+27981 C C   . MET A-4 338 ? 0.76764 0.82173 0.73379 -0.22404 -0.01552 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 C   
+27982 O O   . MET A-4 338 ? 0.92345 0.97897 0.88787 -0.22799 -0.01457 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 O   
+27983 C CB  . MET A-4 338 ? 0.73082 0.81596 0.70670 -0.21681 -0.00974 -0.02708 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 CB  
+27984 C CG  . MET A-4 338 ? 0.74016 0.83444 0.71795 -0.22300 -0.00643 -0.02181 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 CG  
+27985 S SD  . MET A-4 338 ? 1.15245 1.26313 1.13531 -0.22507 -0.00152 -0.02430 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 SD  
+27986 C CE  . MET A-4 338 ? 0.60611 0.72384 0.58895 -0.23054 0.00198  -0.01902 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 CE  
+27987 N N   . ASP A-4 339 ? 0.73602 0.77808 0.69995 -0.22948 -0.01753 -0.02502 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 N   
+27988 C CA  . ASP A-4 339 ? 0.78724 0.81726 0.74716 -0.24190 -0.01803 -0.02154 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 CA  
+27989 C C   . ASP A-4 339 ? 0.86865 0.89166 0.82885 -0.24810 -0.01984 -0.02854 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 C   
+27990 O O   . ASP A-4 339 ? 1.03134 1.04705 0.98968 -0.24083 -0.02275 -0.03483 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 O   
+27991 C CB  . ASP A-4 339 ? 0.90032 0.90806 0.84999 -0.24033 -0.02140 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 CB  
+27992 C CG  . ASP A-4 339 ? 1.09310 1.09321 1.03741 -0.25418 -0.02007 -0.00783 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 CG  
+27993 O OD1 . ASP A-4 339 ? 0.95102 0.96394 0.90086 -0.26541 -0.01634 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 OD1 
+27994 O OD2 . ASP A-4 339 ? 1.45508 1.43721 1.38924 -0.25338 -0.02272 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 OD2 
+27995 N N   . ASN A-4 340 ? 0.89161 0.91890 0.85432 -0.26186 -0.01797 -0.02807 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 N   
+27996 C CA  . ASN A-4 340 ? 0.69603 0.71950 0.66000 -0.27079 -0.01981 -0.03484 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 CA  
+27997 C C   . ASN A-4 340 ? 0.83775 0.87659 0.80822 -0.26359 -0.02088 -0.04360 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 C   
+27998 O O   . ASN A-4 340 ? 1.08708 1.11679 1.05488 -0.26356 -0.02458 -0.05073 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 O   
+27999 C CB  . ASN A-4 340 ? 0.79310 0.78480 0.74573 -0.27352 -0.02416 -0.03510 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 CB  
+28000 C CG  . ASN A-4 340 ? 0.84893 0.83483 0.80157 -0.28933 -0.02513 -0.03988 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 CG  
+28001 O OD1 . ASN A-4 340 ? 0.86046 0.86962 0.82333 -0.29616 -0.02335 -0.04460 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 OD1 
+28002 N ND2 . ASN A-4 340 ? 1.45862 1.41328 1.39960 -0.29521 -0.02819 -0.03886 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 ND2 
+28003 N N   . THR A-4 341 ? 0.90521 0.96603 0.88264 -0.25753 -0.01776 -0.04302 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 N   
+28004 C CA  . THR A-4 341 ? 0.70382 0.77933 0.68554 -0.25018 -0.01849 -0.04949 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 CA  
+28005 C C   . THR A-4 341 ? 0.74893 0.84797 0.73981 -0.25371 -0.01554 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 C   
+28006 O O   . THR A-4 341 ? 1.02701 1.13252 1.02113 -0.25957 -0.01191 -0.04501 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 O   
+28007 C CB  . THR A-4 341 ? 0.78376 0.86024 0.76265 -0.23643 -0.01765 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 CB  
+28008 O OG1 . THR A-4 341 ? 0.87769 0.96745 0.85856 -0.23029 -0.01801 -0.05375 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 OG1 
+28009 C CG2 . THR A-4 341 ? 0.60118 0.68562 0.58218 -0.23495 -0.01339 -0.04116 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 CG2 
+28010 N N   . ARG A-4 342 ? 0.89273 1.00463 0.88694 -0.24913 -0.01730 -0.05570 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 N   
+28011 C CA  . ARG A-4 342 ? 0.98731 1.12127 0.98956 -0.24848 -0.01530 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 CA  
+28012 C C   . ARG A-4 342 ? 0.67754 0.81645 0.67739 -0.23639 -0.01319 -0.05404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 C   
+28013 O O   . ARG A-4 342 ? 0.79206 0.92639 0.78625 -0.22854 -0.01510 -0.05623 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 O   
+28014 C CB  . ARG A-4 342 ? 0.70203 0.84885 0.70946 -0.25158 -0.01940 -0.06404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 CB  
+28015 C CG  . ARG A-4 342 ? 0.82188 0.99258 0.83829 -0.24917 -0.01789 -0.06475 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 CG  
+28016 C CD  . ARG A-4 342 ? 0.96391 1.15173 0.98899 -0.25655 -0.02153 -0.07174 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 CD  
+28017 N NE  . ARG A-4 342 ? 1.08458 1.29409 1.12060 -0.25917 -0.01827 -0.07126 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 NE  
+28018 C CZ  . ARG A-4 342 ? 0.81905 1.03524 0.86181 -0.27228 -0.01548 -0.07124 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 CZ  
+28019 N NH1 . ARG A-4 342 ? 0.79688 0.99751 0.83566 -0.28491 -0.01598 -0.07098 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 NH1 
+28020 N NH2 . ARG A-4 342 ? 0.86350 1.10180 0.91633 -0.27263 -0.01187 -0.07152 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 NH2 
+28021 N N   . LEU A-4 343 ? 0.84352 0.99108 0.84674 -0.23564 -0.00886 -0.04989 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 N   
+28022 C CA  . LEU A-4 343 ? 0.77358 0.92376 0.77373 -0.22638 -0.00617 -0.04718 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 CA  
+28023 C C   . LEU A-4 343 ? 0.80749 0.97220 0.81134 -0.22159 -0.00681 -0.04988 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 C   
+28024 O O   . LEU A-4 343 ? 0.82732 1.00374 0.83854 -0.22513 -0.00563 -0.05086 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 O   
+28025 C CB  . LEU A-4 343 ? 0.82862 0.97640 0.82833 -0.22843 -0.00131 -0.04149 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 CB  
+28026 C CG  . LEU A-4 343 ? 0.71951 0.85461 0.71550 -0.23227 -0.00135 -0.03791 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 CG  
+28027 C CD1 . LEU A-4 343 ? 0.91238 1.04827 0.90752 -0.23419 0.00285  -0.03281 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 CD1 
+28028 C CD2 . LEU A-4 343 ? 0.85524 0.98134 0.84567 -0.22537 -0.00359 -0.03875 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 CD2 
+28029 N N   . ILE A-4 344 ? 0.85534 1.01993 0.85358 -0.21299 -0.00870 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 N   
+28030 C CA  . ILE A-4 344 ? 0.73656 0.91265 0.73563 -0.20608 -0.01038 -0.05270 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 CA  
+28031 C C   . ILE A-4 344 ? 0.88978 1.05994 0.88151 -0.19873 -0.00640 -0.04756 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 C   
+28032 O O   . ILE A-4 344 ? 0.88211 1.04279 0.86560 -0.19610 -0.00503 -0.04524 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 O   
+28033 C CB  . ILE A-4 344 ? 0.65527 0.83532 0.65117 -0.20254 -0.01638 -0.05787 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 CB  
+28034 C CG1 . ILE A-4 344 ? 0.65343 0.83528 0.65510 -0.21203 -0.02008 -0.06347 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 CG1 
+28035 C CG2 . ILE A-4 344 ? 0.76640 0.96005 0.76322 -0.19461 -0.01927 -0.05917 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 CG2 
+28036 C CD1 . ILE A-4 344 ? 0.75259 0.93553 0.74961 -0.21004 -0.02607 -0.06977 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 CD1 
+28037 N N   . ARG A-4 345 ? 0.85650 1.03204 0.85094 -0.19574 -0.00421 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 N   
+28038 C CA  . ARG A-4 345 ? 0.93630 1.10303 0.92277 -0.19009 -0.00016 -0.04148 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 CA  
+28039 C C   . ARG A-4 345 ? 0.89544 1.06613 0.87792 -0.17975 -0.00290 -0.04167 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 C   
+28040 O O   . ARG A-4 345 ? 0.92549 1.10840 0.91565 -0.17677 -0.00485 -0.04463 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 O   
+28041 C CB  . ARG A-4 345 ? 0.82430 0.98918 0.81433 -0.19440 0.00504  -0.03967 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 CB  
+28042 C CG  . ARG A-4 345 ? 0.64485 0.79857 0.62605 -0.18991 0.00927  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 CG  
+28043 C CD  . ARG A-4 345 ? 0.91648 1.06791 0.90019 -0.19534 0.01427  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 CD  
+28044 N NE  . ARG A-4 345 ? 0.92285 1.06164 0.89740 -0.19206 0.01823  -0.03244 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 NE  
+28045 C CZ  . ARG A-4 345 ? 0.90525 1.04159 0.87781 -0.18507 0.01922  -0.03345 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 CZ  
+28046 N NH1 . ARG A-4 345 ? 0.64805 0.79772 0.62887 -0.17981 0.01659  -0.03737 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 NH1 
+28047 N NH2 . ARG A-4 345 ? 1.12196 1.24218 1.08400 -0.18329 0.02294  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 NH2 
+28048 N N   . VAL A-4 346 ? 0.91314 1.07445 0.88333 -0.17400 -0.00304 -0.03836 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 N   
+28049 C CA  . VAL A-4 346 ? 0.99033 1.15113 0.95275 -0.16320 -0.00573 -0.03666 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 CA  
+28050 C C   . VAL A-4 346 ? 0.99253 1.14058 0.94898 -0.15995 -0.00069 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 C   
+28051 O O   . VAL A-4 346 ? 1.22315 1.35756 1.17243 -0.16455 0.00464  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 O   
+28052 C CB  . VAL A-4 346 ? 0.93716 1.09256 0.88645 -0.15930 -0.00789 -0.03467 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 CB  
+28053 C CG1 . VAL A-4 346 ? 1.20502 1.35836 1.14392 -0.14761 -0.01124 -0.03168 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 CG1 
+28054 C CG2 . VAL A-4 346 ? 0.76978 0.93579 0.72397 -0.16272 -0.01280 -0.04058 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 CG2 
+28055 N N   . HIS A-4 347 ? 1.09554 1.24844 1.05505 -0.15195 -0.00244 -0.03329 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 N   
+28056 C CA  . HIS A-4 347 ? 1.25264 1.39150 1.20633 -0.14825 0.00221  -0.03031 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 CA  
+28057 C C   . HIS A-4 347 ? 1.46071 1.57880 1.39532 -0.14249 0.00331  -0.02353 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 C   
+28058 O O   . HIS A-4 347 ? 1.38616 1.50442 1.31230 -0.13757 -0.00074 -0.02130 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 O   
+28059 C CB  . HIS A-4 347 ? 1.11377 1.26428 1.07609 -0.13925 -0.00007 -0.03430 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 CB  
+28060 C CG  . HIS A-4 347 ? 1.07066 1.24086 1.05064 -0.14663 0.00079  -0.04045 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 CG  
+28061 N ND1 . HIS A-4 347 ? 1.11635 1.29901 1.10605 -0.14137 0.00141  -0.04488 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 ND1 
+28062 C CD2 . HIS A-4 347 ? 0.91946 1.09835 0.90804 -0.15891 0.00143  -0.04265 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 CD2 
+28063 C CE1 . HIS A-4 347 ? 1.07408 1.27344 1.07748 -0.15147 0.00291  -0.04927 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 CE1 
+28064 N NE2 . HIS A-4 347 ? 0.94381 1.13947 0.94606 -0.16224 0.00268  -0.04758 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 NE2 
+28065 N N   . SER A-4 348 ? 1.67424 1.77357 1.60084 -0.14407 0.00909  -0.02030 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-4 N   
+28066 C CA  . SER A-4 348 ? 1.48538 1.56137 1.39238 -0.14116 0.01144  -0.01323 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-4 CA  
+28067 C C   . SER A-4 348 ? 1.53606 1.60477 1.43297 -0.12567 0.00666  -0.01049 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-4 C   
+28068 O O   . SER A-4 348 ? 1.70166 1.75082 1.57979 -0.12239 0.00740  -0.00350 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-4 O   
+28069 C CB  . SER A-4 348 ? 1.64909 1.70628 1.55050 -0.14850 0.01876  -0.01158 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-4 CB  
+28070 O OG  . SER A-4 348 ? 1.43028 1.49686 1.34241 -0.16128 0.02222  -0.01460 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-4 OG  
+28071 N N   . THR A-4 349 ? 1.57589 1.66043 1.48434 -0.11608 0.00181  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 N   
+28072 C CA  . THR A-4 349 ? 1.67322 1.75308 1.57341 -0.09913 -0.00362 -0.01334 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 CA  
+28073 C C   . THR A-4 349 ? 1.86417 1.94983 1.75551 -0.09357 -0.01027 -0.00989 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 C   
+28074 O O   . THR A-4 349 ? 1.77781 1.87745 1.67426 -0.10185 -0.01157 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 O   
+28075 C CB  . THR A-4 349 ? 1.73070 1.83267 1.64869 -0.09048 -0.00713 -0.02093 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 CB  
+28076 O OG1 . THR A-4 349 ? 1.57149 1.70395 1.50586 -0.09457 -0.01201 -0.02657 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 OG1 
+28077 C CG2 . THR A-4 349 ? 1.74728 1.84649 1.67403 -0.09721 -0.00011 -0.02530 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 CG2 
+28078 N N   . GLU A-4 350 ? 2.11230 2.18568 1.98872 -0.07857 -0.01474 -0.00470 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 N   
+28079 C CA  . GLU A-4 350 ? 2.04089 2.11950 1.90617 -0.07101 -0.02198 -0.00100 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 CA  
+28080 C C   . GLU A-4 350 ? 1.90912 2.02236 1.79184 -0.06488 -0.03092 -0.00878 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 C   
+28081 O O   . GLU A-4 350 ? 1.81902 1.94275 1.69621 -0.06293 -0.03692 -0.00828 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 O   
+28082 C CB  . GLU A-4 350 ? 2.20549 2.25800 2.04726 -0.05615 -0.02443 0.00803  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 CB  
+28083 C CG  . GLU A-4 350 ? 2.35032 2.40738 2.19777 -0.03767 -0.03008 0.00546  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 CG  
+28084 C CD  . GLU A-4 350 ? 2.30084 2.34692 2.15637 -0.03927 -0.02329 0.00173  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 CD  
+28085 O OE1 . GLU A-4 350 ? 2.16636 2.19608 2.01893 -0.05433 -0.01452 0.00288  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 OE1 
+28086 O OE2 . GLU A-4 350 ? 2.21152 2.26699 2.07651 -0.02523 -0.02678 -0.00294 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 OE2 
+28087 N N   . LYS A-4 351 ? 1.92409 2.05631 1.82735 -0.06269 -0.03166 -0.01640 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 N   
+28088 C CA  . LYS A-4 351 ? 1.90888 2.07669 1.83083 -0.05944 -0.03942 -0.02461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 CA  
+28089 C C   . LYS A-4 351 ? 1.71559 1.90011 1.64887 -0.07585 -0.03894 -0.03003 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 C   
+28090 O O   . LYS A-4 351 ? 1.74273 1.95502 1.68909 -0.07579 -0.04566 -0.03682 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 O   
+28091 C CB  . LYS A-4 351 ? 1.64095 1.82539 1.58184 -0.05389 -0.03879 -0.03136 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 CB  
+28092 C CG  . LYS A-4 351 ? 1.87937 2.04999 1.81077 -0.03431 -0.04067 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 CG  
+28093 C CD  . LYS A-4 351 ? 1.85362 2.03394 1.80143 -0.03139 -0.03633 -0.03461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 CD  
+28094 C CE  . LYS A-4 351 ? 1.69739 1.85809 1.64414 -0.04688 -0.02542 -0.03423 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 CE  
+28095 N NZ  . LYS A-4 351 ? 1.72710 1.89651 1.68751 -0.04397 -0.02075 -0.04113 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 NZ  
+28096 N N   . VAL A-4 352 ? 1.59795 1.76618 1.52633 -0.08955 -0.03148 -0.02751 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 N   
+28097 C CA  . VAL A-4 352 ? 1.45391 1.63282 1.39087 -0.10398 -0.03056 -0.03211 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 CA  
+28098 C C   . VAL A-4 352 ? 1.41769 1.62134 1.37785 -0.11010 -0.03165 -0.04076 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 C   
+28099 O O   . VAL A-4 352 ? 1.31278 1.53813 1.28235 -0.11208 -0.03788 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 O   
+28100 C CB  . VAL A-4 352 ? 1.18991 1.37466 1.11729 -0.10225 -0.03693 -0.03228 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 CB  
+28101 C CG1 . VAL A-4 352 ? 1.08142 1.26857 1.01310 -0.11647 -0.03447 -0.03619 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 CG1 
+28102 C CG2 . VAL A-4 352 ? 1.49110 1.65363 1.39399 -0.09412 -0.03636 -0.02296 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 CG2 
+28103 N N   . VAL A-4 353 ? 1.33396 1.53457 1.30256 -0.11393 -0.02543 -0.04154 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 N   
+28104 C CA  . VAL A-4 353 ? 1.05193 1.27406 1.04082 -0.12227 -0.02452 -0.04875 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 CA  
+28105 C C   . VAL A-4 353 ? 0.98526 1.20200 0.97673 -0.13859 -0.02039 -0.04934 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 C   
+28106 O O   . VAL A-4 353 ? 1.08062 1.27660 1.06191 -0.14302 -0.01511 -0.04434 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 O   
+28107 C CB  . VAL A-4 353 ? 0.99358 1.21594 0.98894 -0.11799 -0.01959 -0.04971 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 CB  
+28108 C CG1 . VAL A-4 353 ? 1.15775 1.40787 1.17410 -0.12496 -0.01923 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 CG1 
+28109 C CG2 . VAL A-4 353 ? 1.38719 1.60523 1.37472 -0.09929 -0.02307 -0.04740 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 CG2 
+28110 N N   . CYS A-4 354 ? 1.09800 1.33334 1.10280 -0.14761 -0.02299 -0.05547 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-4 N   
+28111 C CA  . CYS A-4 354 ? 1.04494 1.27411 1.05152 -0.16182 -0.02029 -0.05618 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-4 CA  
+28112 C C   . CYS A-4 354 ? 0.81015 1.05070 0.83124 -0.17219 -0.01669 -0.05963 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-4 C   
+28113 O O   . CYS A-4 354 ? 0.92298 1.18611 0.95691 -0.17264 -0.01930 -0.06503 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-4 O   
+28114 C CB  . CYS A-4 354 ? 0.76826 1.00315 0.77348 -0.16509 -0.02657 -0.06006 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-4 CB  
+28115 S SG  . CYS A-4 354 ? 1.08818 1.30579 1.07315 -0.15724 -0.02842 -0.05539 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-4 SG  
+28116 N N   . SER A-4 355 ? 0.75312 0.97962 0.77188 -0.18075 -0.01074 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-4 N   
+28117 C CA  . SER A-4 355 ? 0.91771 1.15144 0.94665 -0.19210 -0.00689 -0.05832 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-4 CA  
+28118 C C   . SER A-4 355 ? 0.84430 1.06707 0.87062 -0.20343 -0.00691 -0.05735 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-4 C   
+28119 O O   . SER A-4 355 ? 0.83076 1.03591 0.84701 -0.20252 -0.00564 -0.05327 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-4 O   
+28120 C CB  . SER A-4 355 ? 0.75619 0.98287 0.78340 -0.19110 -0.00004 -0.05535 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-4 CB  
+28121 O OG  . SER A-4 355 ? 0.90113 1.13341 0.92863 -0.17870 -0.00011 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-4 OG  
+28122 N N   . SER A-4 356 ? 0.79500 1.02817 0.83015 -0.21396 -0.00832 -0.06120 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-4 N   
+28123 C CA  . SER A-4 356 ? 0.85870 1.07938 0.89062 -0.22411 -0.00921 -0.06074 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-4 CA  
+28124 C C   . SER A-4 356 ? 1.04223 1.26248 1.07848 -0.23613 -0.00462 -0.05897 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-4 C   
+28125 O O   . SER A-4 356 ? 1.08150 1.31903 1.12716 -0.24013 -0.00226 -0.06124 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-4 O   
+28126 C CB  . SER A-4 356 ? 0.74584 0.97382 0.78074 -0.22771 -0.01570 -0.06685 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-4 CB  
+28127 O OG  . SER A-4 356 ? 0.99541 1.24601 1.04316 -0.23403 -0.01669 -0.07188 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-4 OG  
+28128 N N   . HIS A-4 357 ? 0.96973 1.17114 0.99862 -0.24131 -0.00338 -0.05486 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 N   
+28129 C CA  . HIS A-4 357 ? 0.75386 0.95094 0.78326 -0.25260 0.00033  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 CA  
+28130 C C   . HIS A-4 357 ? 0.87186 1.05081 0.89507 -0.25940 -0.00263 -0.05054 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 C   
+28131 O O   . HIS A-4 357 ? 0.96210 1.12658 0.97777 -0.25295 -0.00482 -0.04924 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 O   
+28132 C CB  . HIS A-4 357 ? 0.99250 1.18312 1.01698 -0.24978 0.00547  -0.04629 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 CB  
+28133 C CG  . HIS A-4 357 ? 0.97822 1.16076 0.99935 -0.26019 0.00829  -0.04181 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 CG  
+28134 N ND1 . HIS A-4 357 ? 0.97156 1.16526 0.99774 -0.27042 0.01163  -0.04227 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 ND1 
+28135 C CD2 . HIS A-4 357 ? 0.86732 1.03255 0.87985 -0.26158 0.00808  -0.03651 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 CD2 
+28136 C CE1 . HIS A-4 357 ? 0.93278 1.11424 0.95188 -0.27808 0.01335  -0.03671 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 CE1 
+28137 N NE2 . HIS A-4 357 ? 0.80926 0.97339 0.82028 -0.27221 0.01077  -0.03315 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 NE2 
+28138 N N   . MET A-4 358 ? 0.94328 1.12258 0.96912 -0.27237 -0.00238 -0.05110 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 N   
+28139 C CA  . MET A-4 358 ? 0.83313 0.99078 0.85125 -0.27950 -0.00495 -0.04933 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 CA  
+28140 C C   . MET A-4 358 ? 0.70660 0.84960 0.71681 -0.28080 -0.00174 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 C   
+28141 O O   . MET A-4 358 ? 0.87552 1.02109 0.88586 -0.29054 0.00197  -0.03776 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 O   
+28142 C CB  . MET A-4 358 ? 0.67916 0.84103 0.70174 -0.29440 -0.00598 -0.05291 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 CB  
+28143 C CG  . MET A-4 358 ? 0.85647 0.99135 0.86912 -0.30208 -0.00894 -0.05135 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 CG  
+28144 S SD  . MET A-4 358 ? 0.93428 1.05000 0.93851 -0.28899 -0.01489 -0.05468 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 SD  
+28145 C CE  . MET A-4 358 ? 0.90218 0.98448 0.89451 -0.29892 -0.01753 -0.05263 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 CE  
+28146 N N   . TYR A-4 359 ? 0.81412 0.94369 0.81728 -0.27102 -0.00318 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 N   
+28147 C CA  . TYR A-4 359 ? 0.76891 0.88746 0.76506 -0.27041 -0.00120 -0.03134 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CA  
+28148 C C   . TYR A-4 359 ? 0.87892 0.97558 0.86672 -0.27683 -0.00400 -0.02787 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 C   
+28149 O O   . TYR A-4 359 ? 0.64547 0.72783 0.62932 -0.27312 -0.00836 -0.03057 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 O   
+28150 C CB  . TYR A-4 359 ? 0.79613 0.91261 0.78951 -0.25780 -0.00156 -0.03032 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CB  
+28151 C CG  . TYR A-4 359 ? 0.76845 0.87765 0.75590 -0.25661 -0.00027 -0.02370 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CG  
+28152 C CD1 . TYR A-4 359 ? 0.83433 0.95378 0.82277 -0.25822 0.00406  -0.02096 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CD1 
+28153 C CD2 . TYR A-4 359 ? 0.79818 0.89080 0.77877 -0.25315 -0.00380 -0.02078 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CD2 
+28154 C CE1 . TYR A-4 359 ? 0.73171 0.84652 0.71446 -0.25761 0.00453  -0.01547 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CE1 
+28155 C CE2 . TYR A-4 359 ? 0.86530 0.95402 0.84097 -0.25117 -0.00360 -0.01481 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CE2 
+28156 C CZ  . TYR A-4 359 ? 0.80370 0.90429 0.78049 -0.25401 0.00042  -0.01215 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CZ  
+28157 O OH  . TYR A-4 359 ? 0.78585 0.88448 0.75748 -0.25254 -0.00005 -0.00674 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 OH  
+28158 N N   . ASN A-4 360 ? 1.20700 1.29968 1.19066 -0.28607 -0.00145 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 N   
+28159 C CA  . ASN A-4 360 ? 0.88374 0.95256 0.85691 -0.29259 -0.00396 -0.01686 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 CA  
+28160 C C   . ASN A-4 360 ? 0.96413 1.02894 0.92966 -0.29455 -0.00169 -0.00802 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 C   
+28161 O O   . ASN A-4 360 ? 1.30832 1.38879 1.27669 -0.30101 0.00330  -0.00647 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 O   
+28162 C CB  . ASN A-4 360 ? 0.77601 0.84247 0.75027 -0.30778 -0.00361 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 CB  
+28163 C CG  . ASN A-4 360 ? 1.04231 1.08418 1.00984 -0.30881 -0.00906 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 CG  
+28164 O OD1 . ASN A-4 360 ? 1.06517 1.08398 1.02251 -0.30162 -0.01251 -0.01807 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 OD1 
+28165 N ND2 . ASN A-4 360 ? 0.94438 0.99161 0.91759 -0.31726 -0.01014 -0.02919 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 ND2 
+28166 N N   . VAL A-4 361 ? 1.08538 1.13041 1.04101 -0.28813 -0.00558 -0.00273 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 N   
+28167 C CA  . VAL A-4 361 ? 0.93124 0.97139 0.87786 -0.28879 -0.00501 0.00611  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 CA  
+28168 C C   . VAL A-4 361 ? 0.86993 0.89071 0.80504 -0.30164 -0.00526 0.01272  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 C   
+28169 O O   . VAL A-4 361 ? 1.29897 1.29570 1.22709 -0.30257 -0.00941 0.01325  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 O   
+28170 C CB  . VAL A-4 361 ? 0.96932 1.00074 0.91160 -0.27429 -0.00968 0.00865  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 CB  
+28171 C CG1 . VAL A-4 361 ? 0.92046 0.94170 0.85067 -0.27537 -0.01129 0.01854  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 CG1 
+28172 C CG2 . VAL A-4 361 ? 0.82980 0.88271 0.78183 -0.26493 -0.00777 0.00398  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 CG2 
+28173 N N   . GLU A-4 362 ? 1.08977 1.11970 1.02157 -0.31190 -0.00052 0.01767  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 N   
+28174 C CA  . GLU A-4 362 ? 1.19894 1.21190 1.11829 -0.32619 0.00049  0.02503  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 CA  
+28175 C C   . GLU A-4 362 ? 1.17884 1.16457 1.08123 -0.32036 -0.00505 0.03496  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 C   
+28176 O O   . GLU A-4 362 ? 1.26183 1.24923 1.16366 -0.30618 -0.00867 0.03637  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 O   
+28177 C CB  . GLU A-4 362 ? 1.37244 1.40616 1.29270 -0.33819 0.00792  0.02708  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 CB  
+28178 C CG  . GLU A-4 362 ? 1.63429 1.69850 1.57218 -0.33983 0.01311  0.01710  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 CG  
+28179 C CD  . GLU A-4 362 ? 1.98624 2.07325 1.92546 -0.34639 0.02041  0.01788  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 CD  
+28180 O OE1 . GLU A-4 362 ? 1.87070 1.95059 1.79704 -0.35641 0.02285  0.02593  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 OE1 
+28181 O OE2 . GLU A-4 362 ? 2.01100 2.12193 1.96283 -0.34104 0.02372  0.01046  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 OE2 
+28182 N N   . GLU A-4 363 ? 1.24528 1.20577 1.13340 -0.33169 -0.00582 0.04203  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 N   
+28183 C CA  . GLU A-4 363 ? 1.36193 1.29282 1.23166 -0.32557 -0.01179 0.05245  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 CA  
+28184 C C   . GLU A-4 363 ? 1.42564 1.36752 1.28785 -0.32287 -0.01106 0.06058  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 C   
+28185 O O   . GLU A-4 363 ? 1.24924 1.17864 1.10209 -0.31033 -0.01732 0.06674  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 O   
+28186 C CB  . GLU A-4 363 ? 1.66512 1.56374 1.51891 -0.34022 -0.01218 0.05898  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 CB  
+28187 C CG  . GLU A-4 363 ? 1.97194 1.85666 1.83103 -0.34445 -0.01361 0.05050  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 CG  
+28188 C CD  . GLU A-4 363 ? 2.57765 2.42792 2.41952 -0.36107 -0.01374 0.05699  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 CD  
+28189 O OE1 . GLU A-4 363 ? 2.52198 2.35375 2.34529 -0.36606 -0.01393 0.06958  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 OE1 
+28190 O OE2 . GLU A-4 363 ? 2.65127 2.49241 2.49712 -0.36983 -0.01375 0.04961  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 OE2 
+28191 N N   . ALA A-4 364 ? 1.29303 1.25954 1.15924 -0.33388 -0.00372 0.06002  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-4 N   
+28192 C CA  . ALA A-4 364 ? 1.22715 1.20578 1.08562 -0.33237 -0.00267 0.06633  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-4 CA  
+28193 C C   . ALA A-4 364 ? 1.30608 1.30163 1.17412 -0.31541 -0.00607 0.06170  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-4 C   
+28194 O O   . ALA A-4 364 ? 1.38606 1.38197 1.24488 -0.30895 -0.00970 0.06799  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-4 O   
+28195 C CB  . ALA A-4 364 ? 1.19423 1.19700 1.05602 -0.34733 0.00674  0.06442  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-4 CB  
+28196 N N   . TYR A-4 365 ? 1.14486 1.15500 1.03057 -0.30875 -0.00507 0.05100  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 N   
+28197 C CA  . TYR A-4 365 ? 1.02319 1.04904 0.91828 -0.29453 -0.00744 0.04620  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CA  
+28198 C C   . TYR A-4 365 ? 1.08621 1.09626 0.98044 -0.27980 -0.01522 0.04673  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 C   
+28199 O O   . TYR A-4 365 ? 1.14101 1.16480 1.04391 -0.26830 -0.01705 0.04237  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 O   
+28200 C CB  . TYR A-4 365 ? 1.05050 1.09874 0.96311 -0.29426 -0.00229 0.03516  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CB  
+28201 C CG  . TYR A-4 365 ? 0.94499 1.01403 0.86085 -0.30424 0.00534  0.03268  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CG  
+28202 C CD1 . TYR A-4 365 ? 1.12167 1.19159 1.03627 -0.31809 0.01040  0.03306  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CD1 
+28203 C CD2 . TYR A-4 365 ? 1.06243 1.15077 0.98288 -0.29994 0.00777  0.02908  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CD2 
+28204 C CE1 . TYR A-4 365 ? 1.18795 1.27918 1.10633 -0.32578 0.01780  0.02976  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CE1 
+28205 C CE2 . TYR A-4 365 ? 0.95928 1.06520 0.88205 -0.30755 0.01482  0.02570  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CE2 
+28206 C CZ  . TYR A-4 365 ? 0.95238 1.06061 0.87448 -0.31960 0.01988  0.02591  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CZ  
+28207 O OH  . TYR A-4 365 ? 1.24434 1.37230 1.16946 -0.32575 0.02728  0.02161  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 OH  
+28208 N N   . GLY A-4 366 ? 1.03706 1.01842 0.92066 -0.28008 -0.01950 0.05164  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-4 N   
+28209 C CA  . GLY A-4 366 ? 1.12110 1.08678 1.00448 -0.26492 -0.02645 0.05040  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-4 CA  
+28210 C C   . GLY A-4 366 ? 0.93790 0.90741 0.81714 -0.25088 -0.03236 0.05534  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-4 C   
+28211 O O   . GLY A-4 366 ? 1.20550 1.17790 1.09172 -0.23616 -0.03636 0.05092  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-4 O   
+28212 N N   . SER A-4 367 ? 1.34760 1.31934 1.21555 -0.25519 -0.03302 0.06417  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-4 N   
+28213 C CA  . SER A-4 367 ? 1.13020 1.10786 0.99390 -0.24209 -0.03965 0.06904  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-4 CA  
+28214 C C   . SER A-4 367 ? 1.07055 1.08221 0.94982 -0.23693 -0.03769 0.06150  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-4 C   
+28215 O O   . SER A-4 367 ? 1.13881 1.16061 1.01921 -0.22502 -0.04329 0.06285  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-4 O   
+28216 C CB  . SER A-4 367 ? 0.95779 0.92737 0.80255 -0.24869 -0.04152 0.08108  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-4 CB  
+28217 O OG  . SER A-4 367 ? 1.20050 1.13566 1.02856 -0.25474 -0.04310 0.08923  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-4 OG  
+28218 N N   . VAL A-4 368 ? 1.00783 1.03708 0.89873 -0.24566 -0.03006 0.05364  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 N   
+28219 C CA  . VAL A-4 368 ? 1.14871 1.20603 1.05297 -0.24228 -0.02750 0.04632  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 CA  
+28220 C C   . VAL A-4 368 ? 1.13759 1.20021 1.05591 -0.24165 -0.02303 0.03659  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 C   
+28221 O O   . VAL A-4 368 ? 0.96099 1.04300 0.88893 -0.24407 -0.01820 0.03033  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 O   
+28222 C CB  . VAL A-4 368 ? 0.89240 0.96669 0.79389 -0.25314 -0.02265 0.04690  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 CB  
+28223 C CG1 . VAL A-4 368 ? 1.06084 1.13316 0.94767 -0.25253 -0.02790 0.05622  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 CG1 
+28224 C CG2 . VAL A-4 368 ? 0.76176 0.83196 0.66189 -0.26684 -0.01548 0.04570  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 CG2 
+28225 N N   . LYS A-4 369 ? 0.99108 1.03498 0.90917 -0.23830 -0.02492 0.03528  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 N   
+28226 C CA  . LYS A-4 369 ? 1.02434 1.07233 0.95366 -0.23831 -0.02123 0.02637  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 CA  
+28227 C C   . LYS A-4 369 ? 1.03467 1.09999 0.97495 -0.22763 -0.02136 0.02019  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 C   
+28228 O O   . LYS A-4 369 ? 0.76640 0.84570 0.71569 -0.23002 -0.01648 0.01390  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 O   
+28229 C CB  . LYS A-4 369 ? 0.98186 1.00514 0.90682 -0.23742 -0.02395 0.02576  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 CB  
+28230 C CG  . LYS A-4 369 ? 0.84175 0.86922 0.77686 -0.23709 -0.02119 0.01634  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 CG  
+28231 C CD  . LYS A-4 369 ? 1.26364 1.26577 1.19324 -0.23661 -0.02452 0.01476  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 CD  
+28232 C CE  . LYS A-4 369 ? 1.60907 1.59596 1.53316 -0.22186 -0.03090 0.01623  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 CE  
+28233 N NZ  . LYS A-4 369 ? 1.51206 1.51818 1.44658 -0.20900 -0.03079 0.00997  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 NZ  
+28234 N N   . LYS A-4 370 ? 1.13132 1.19643 1.07065 -0.21568 -0.02681 0.02205  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 N   
+28235 C CA  . LYS A-4 370 ? 1.14734 1.23073 1.09744 -0.20633 -0.02636 0.01601  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 CA  
+28236 C C   . LYS A-4 370 ? 0.84778 0.95533 0.80347 -0.21160 -0.02252 0.01472  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 C   
+28237 O O   . LYS A-4 370 ? 1.11321 1.23477 1.07765 -0.21129 -0.01840 0.00869  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 O   
+28238 C CB  . LYS A-4 370 ? 0.93789 1.01801 0.88663 -0.19161 -0.03313 0.01780  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 CB  
+28239 C CG  . LYS A-4 370 ? 1.15051 1.20446 1.09355 -0.18467 -0.03673 0.01713  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 CG  
+28240 C CD  . LYS A-4 370 ? 1.48027 1.53476 1.42471 -0.16705 -0.04254 0.01620  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 CD  
+28241 C CE  . LYS A-4 370 ? 1.43015 1.45616 1.36805 -0.15950 -0.04575 0.01387  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 CE  
+28242 N NZ  . LYS A-4 370 ? 1.30942 1.33303 1.25190 -0.16513 -0.04069 0.00565  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 NZ  
+28243 N N   . LYS A-4 371 ? 0.98304 1.09434 0.93226 -0.21696 -0.02378 0.02029  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 N   
+28244 C CA  . LYS A-4 371 ? 1.15279 1.28441 1.10557 -0.22364 -0.01997 0.01815  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 CA  
+28245 C C   . LYS A-4 371 ? 1.00917 1.14178 0.96496 -0.23317 -0.01256 0.01352  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 C   
+28246 O O   . LYS A-4 371 ? 0.97980 1.12584 0.94173 -0.23542 -0.00836 0.00854  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 O   
+28247 C CB  . LYS A-4 371 ? 1.07114 1.20512 1.01415 -0.22779 -0.02312 0.02471  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 CB  
+28248 C CG  . LYS A-4 371 ? 1.08689 1.23056 1.02782 -0.23988 -0.01748 0.02291  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 CG  
+28249 C CD  . LYS A-4 371 ? 1.09229 1.25750 1.03689 -0.24056 -0.01789 0.01998  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 CD  
+28250 C CE  . LYS A-4 371 ? 0.96005 1.13202 0.90293 -0.25191 -0.01133 0.01588  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 CE  
+28251 N NZ  . LYS A-4 371 ? 1.29567 1.45812 1.22746 -0.25943 -0.00966 0.02012  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 NZ  
+28252 N N   . LEU A-4 372 ? 0.93776 1.05613 0.88915 -0.23875 -0.01097 0.01503  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 N   
+28253 C CA  . LEU A-4 372 ? 0.88279 1.00438 0.83757 -0.24664 -0.00451 0.01064  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 CA  
+28254 C C   . LEU A-4 372 ? 1.08699 1.21062 1.05057 -0.24200 -0.00236 0.00420  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 C   
+28255 O O   . LEU A-4 372 ? 1.04401 1.17602 1.01186 -0.24472 0.00244  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 O   
+28256 C CB  . LEU A-4 372 ? 0.88882 0.99830 0.83753 -0.25455 -0.00352 0.01387  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 CB  
+28257 C CG  . LEU A-4 372 ? 1.06665 1.17940 1.02032 -0.26133 0.00217  0.00908  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 CG  
+28258 C CD1 . LEU A-4 372 ? 1.07252 1.18447 1.01933 -0.27213 0.00507  0.01270  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 CD1 
+28259 C CD2 . LEU A-4 372 ? 1.03827 1.14131 0.99623 -0.25865 0.00062  0.00613  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 CD2 
+28260 N N   . ASN A-4 373 ? 0.98180 1.09672 0.94676 -0.23444 -0.00596 0.00352  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 N   
+28261 C CA  . ASN A-4 373 ? 0.97284 1.08945 0.94414 -0.23017 -0.00411 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 CA  
+28262 C C   . ASN A-4 373 ? 1.02817 1.15954 1.00455 -0.22629 -0.00178 -0.00547 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 C   
+28263 O O   . ASN A-4 373 ? 1.03624 1.17222 1.01587 -0.22715 0.00218  -0.00943 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 O   
+28264 C CB  . ASN A-4 373 ? 0.88298 0.98615 0.85302 -0.22308 -0.00846 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 CB  
+28265 C CG  . ASN A-4 373 ? 0.87850 0.96698 0.84518 -0.22920 -0.00910 -0.00336 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 CG  
+28266 O OD1 . ASN A-4 373 ? 0.89197 0.98486 0.86053 -0.23737 -0.00549 -0.00461 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 OD1 
+28267 N ND2 . ASN A-4 373 ? 0.99931 1.07048 0.96111 -0.22530 -0.01366 -0.00247 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 ND2 
+28268 N N   . LYS A-4 374 ? 0.85286 0.99206 0.82960 -0.22221 -0.00432 -0.00346 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 N   
+28269 C CA  . LYS A-4 374 ? 0.96503 1.11986 0.94705 -0.22032 -0.00174 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 CA  
+28270 C C   . LYS A-4 374 ? 0.85617 1.01769 0.83784 -0.22919 0.00342  -0.00781 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 C   
+28271 O O   . LYS A-4 374 ? 1.13331 1.30143 1.11770 -0.22996 0.00737  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 O   
+28272 C CB  . LYS A-4 374 ? 0.72767 0.89333 0.71149 -0.21474 -0.00597 -0.00450 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 CB  
+28273 C CG  . LYS A-4 374 ? 0.84653 1.00450 0.83025 -0.20350 -0.01128 -0.00380 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 CG  
+28274 C CD  . LYS A-4 374 ? 0.70109 0.87184 0.68705 -0.19640 -0.01620 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 CD  
+28275 C CE  . LYS A-4 374 ? 1.07336 1.23327 1.05793 -0.18325 -0.02189 -0.00103 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 CE  
+28276 N NZ  . LYS A-4 374 ? 1.04986 1.22408 1.03737 -0.17386 -0.02748 0.00097  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 NZ  
+28277 N N   . ALA A-4 375 ? 1.04059 1.19920 1.01766 -0.23599 0.00378  -0.00548 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-4 N   
+28278 C CA  . ALA A-4 375 ? 1.14081 1.30361 1.11654 -0.24347 0.00881  -0.00784 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-4 CA  
+28279 C C   . ALA A-4 375 ? 1.04035 1.19611 1.01695 -0.24418 0.01281  -0.01089 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-4 C   
+28280 O O   . ALA A-4 375 ? 1.09869 1.25592 1.07536 -0.24604 0.01706  -0.01397 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-4 O   
+28281 C CB  . ALA A-4 375 ? 0.64365 0.80757 0.61342 -0.24992 0.00815  -0.00516 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-4 CB  
+28282 N N   . LEU A-4 376 ? 0.89620 1.04393 0.87305 -0.24267 0.01115  -0.01013 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 N   
+28283 C CA  . LEU A-4 376 ? 0.77294 0.91744 0.75167 -0.24302 0.01399  -0.01330 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 CA  
+28284 C C   . LEU A-4 376 ? 0.93107 1.07447 0.91255 -0.23663 0.01403  -0.01602 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 C   
+28285 O O   . LEU A-4 376 ? 0.91594 1.05891 0.89813 -0.23572 0.01658  -0.01872 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 O   
+28286 C CB  . LEU A-4 376 ? 0.55112 0.69004 0.52953 -0.24593 0.01228  -0.01199 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 CB  
+28287 C CG  . LEU A-4 376 ? 0.64799 0.78776 0.63011 -0.24673 0.01440  -0.01570 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 CG  
+28288 C CD1 . LEU A-4 376 ? 0.54171 0.68802 0.52405 -0.24910 0.01937  -0.01825 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 CD1 
+28289 C CD2 . LEU A-4 376 ? 0.64742 0.78307 0.62961 -0.25179 0.01263  -0.01439 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 CD2 
+28290 N N   . SER A-4 377 ? 0.99547 1.13901 0.97781 -0.23141 0.01119  -0.01544 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-4 N   
+28291 C CA  . SER A-4 377 ? 0.79921 0.94244 0.78272 -0.22544 0.01148  -0.01822 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-4 CA  
+28292 C C   . SER A-4 377 ? 0.91000 1.05719 0.89216 -0.22630 0.01615  -0.01946 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-4 C   
+28293 O O   . SER A-4 377 ? 1.02813 1.17252 1.00890 -0.22352 0.01744  -0.02128 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-4 O   
+28294 C CB  . SER A-4 377 ? 0.83828 0.98323 0.82290 -0.21924 0.00842  -0.01808 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-4 CB  
+28295 O OG  . SER A-4 377 ? 0.87790 1.03308 0.86380 -0.22007 0.00944  -0.01670 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-4 OG  
+28296 N N   . SER A-4 378 ? 0.75963 0.91243 0.74107 -0.23048 0.01844  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-4 N   
+28297 C CA  . SER A-4 378 ? 0.72608 0.87906 0.70442 -0.23294 0.02318  -0.01932 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-4 CA  
+28298 C C   . SER A-4 378 ? 0.72259 0.86814 0.69766 -0.23537 0.02580  -0.02034 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-4 C   
+28299 O O   . SER A-4 378 ? 0.81264 0.95290 0.78326 -0.23526 0.02921  -0.02093 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-4 O   
+28300 C CB  . SER A-4 378 ? 0.70989 0.87159 0.68856 -0.23830 0.02477  -0.01879 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-4 CB  
+28301 O OG  . SER A-4 378 ? 0.83164 1.00355 0.81471 -0.23456 0.02235  -0.01840 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-4 OG  
+28302 N N   . ALA A-4 379 ? 0.86832 1.01314 0.84485 -0.23722 0.02449  -0.02051 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-4 N   
+28303 C CA  . ALA A-4 379 ? 1.00633 1.14712 0.98101 -0.23835 0.02725  -0.02250 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-4 CA  
+28304 C C   . ALA A-4 379 ? 0.91883 1.05702 0.89510 -0.23231 0.02634  -0.02400 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-4 C   
+28305 O O   . ALA A-4 379 ? 0.75412 0.88925 0.72871 -0.23035 0.02862  -0.02594 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-4 O   
+28306 C CB  . ALA A-4 379 ? 0.70362 0.84784 0.67914 -0.24337 0.02706  -0.02246 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-4 CB  
+28307 N N   . LEU A-4 380 ? 0.91315 1.05270 0.89229 -0.22876 0.02269  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 N   
+28308 C CA  . LEU A-4 380 ? 0.90493 1.04426 0.88561 -0.22355 0.02092  -0.02576 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 CA  
+28309 C C   . LEU A-4 380 ? 0.93028 1.06491 0.90534 -0.21830 0.02270  -0.02573 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 C   
+28310 O O   . LEU A-4 380 ? 0.88459 1.01901 0.85944 -0.21345 0.02195  -0.02729 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 O   
+28311 C CB  . LEU A-4 380 ? 0.82256 0.96269 0.80587 -0.22177 0.01650  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 CB  
+28312 C CG  . LEU A-4 380 ? 0.97605 1.11628 0.96248 -0.22678 0.01420  -0.02530 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 CG  
+28313 C CD1 . LEU A-4 380 ? 1.02267 1.15905 1.00943 -0.22404 0.00990  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 CD1 
+28314 C CD2 . LEU A-4 380 ? 0.84017 0.98437 0.83028 -0.23123 0.01484  -0.02660 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 CD2 
+28315 N N   . PHE A-4 381 ? 0.71743 0.84894 0.68755 -0.21929 0.02498  -0.02373 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 N   
+28316 C CA  . PHE A-4 381 ? 0.91527 1.04009 0.87754 -0.21573 0.02719  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CA  
+28317 C C   . PHE A-4 381 ? 0.76300 0.87856 0.71940 -0.21733 0.03114  -0.02200 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 C   
+28318 O O   . PHE A-4 381 ? 1.01007 1.11609 0.95791 -0.21392 0.03283  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 O   
+28319 C CB  . PHE A-4 381 ? 0.83836 0.96525 0.79772 -0.21742 0.02877  -0.02073 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CB  
+28320 C CG  . PHE A-4 381 ? 0.85865 0.99281 0.82258 -0.21426 0.02512  -0.02208 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CG  
+28321 C CD1 . PHE A-4 381 ? 0.79005 0.93011 0.76033 -0.21677 0.02328  -0.02252 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CD1 
+28322 C CD2 . PHE A-4 381 ? 0.91106 1.04487 0.87159 -0.20817 0.02320  -0.02311 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CD2 
+28323 C CE1 . PHE A-4 381 ? 0.91568 1.05889 0.88885 -0.21274 0.01979  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CE1 
+28324 C CE2 . PHE A-4 381 ? 0.96476 1.10323 0.92838 -0.20505 0.01994  -0.02556 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CE2 
+28325 C CZ  . PHE A-4 381 ? 0.71599 0.85804 0.68595 -0.20707 0.01834  -0.02618 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CZ  
+28326 N N   . ALA A-4 382 ? 0.78752 0.90406 0.74669 -0.22224 0.03263  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-4 N   
+28327 C CA  . ALA A-4 382 ? 0.90208 1.00818 0.85491 -0.22355 0.03646  -0.02442 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-4 CA  
+28328 C C   . ALA A-4 382 ? 0.86378 0.96799 0.81762 -0.21586 0.03557  -0.02683 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-4 C   
+28329 O O   . ALA A-4 382 ? 0.71749 0.83134 0.67837 -0.21147 0.03199  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-4 O   
+28330 C CB  . ALA A-4 382 ? 0.95900 1.06813 0.91328 -0.23206 0.03849  -0.02600 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-4 CB  
+28331 N N   . GLU A-4 383 ? 0.75058 0.84254 0.69737 -0.21419 0.03880  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 N   
+28332 C CA  . GLU A-4 383 ? 0.92458 1.01556 0.87247 -0.20505 0.03820  -0.03109 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 CA  
+28333 C C   . GLU A-4 383 ? 0.98458 1.08065 0.93662 -0.20760 0.04078  -0.03599 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 C   
+28334 O O   . GLU A-4 383 ? 1.02832 1.13484 0.98749 -0.20177 0.03975  -0.03937 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 O   
+28335 C CB  . GLU A-4 383 ? 1.14145 1.21249 1.07673 -0.19799 0.03962  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 CB  
+28336 C CG  . GLU A-4 383 ? 1.34371 1.41654 1.28046 -0.18446 0.03647  -0.03066 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 CG  
+28337 C CD  . GLU A-4 383 ? 1.24715 1.30710 1.17282 -0.17688 0.03431  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 CD  
+28338 O OE1 . GLU A-4 383 ? 1.23528 1.27315 1.14677 -0.17826 0.03755  -0.02228 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 OE1 
+28339 O OE2 . GLU A-4 383 ? 1.45418 1.52568 1.38427 -0.17040 0.02939  -0.02483 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 OE2 
+28340 N N   . ARG A-4 384 ? 1.11886 1.20987 1.06666 -0.21655 0.04416  -0.03689 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 N   
+28341 C CA  . ARG A-4 384 ? 0.90184 0.99830 0.85170 -0.22030 0.04689  -0.04171 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 CA  
+28342 C C   . ARG A-4 384 ? 0.96366 1.06738 0.91470 -0.23194 0.04692  -0.04038 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 C   
+28343 O O   . ARG A-4 384 ? 0.85536 0.95166 0.80055 -0.23811 0.04778  -0.03859 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 O   
+28344 C CB  . ARG A-4 384 ? 0.89516 0.97417 0.83491 -0.21761 0.05105  -0.04579 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 CB  
+28345 C CG  . ARG A-4 384 ? 1.00162 1.07426 0.94028 -0.20366 0.05059  -0.04766 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 CG  
+28346 C CD  . ARG A-4 384 ? 1.07845 1.12665 1.00377 -0.20026 0.05433  -0.05067 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 CD  
+28347 N NE  . ARG A-4 384 ? 1.10537 1.13424 1.01906 -0.20787 0.05550  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 NE  
+28348 C CZ  . ARG A-4 384 ? 1.17120 1.18788 1.07825 -0.20394 0.05386  -0.04047 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 CZ  
+28349 N NH1 . ARG A-4 384 ? 1.04784 1.06892 0.95810 -0.19164 0.05011  -0.03820 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 NH1 
+28350 N NH2 . ARG A-4 384 ? 1.09940 1.10060 0.99603 -0.21322 0.05608  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 NH2 
+28351 N N   . VAL A-4 385 ? 0.92947 1.04824 0.88767 -0.23512 0.04590  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 N   
+28352 C CA  . VAL A-4 385 ? 0.91140 1.03780 0.87035 -0.24438 0.04468  -0.03881 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 CA  
+28353 C C   . VAL A-4 385 ? 1.01881 1.14934 0.97469 -0.24957 0.04785  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 C   
+28354 O O   . VAL A-4 385 ? 1.11491 1.25258 1.07415 -0.24694 0.04967  -0.04594 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 O   
+28355 C CB  . VAL A-4 385 ? 0.85339 0.99058 0.82023 -0.24443 0.04043  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 CB  
+28356 C CG1 . VAL A-4 385 ? 0.85497 0.99824 0.82107 -0.25224 0.03867  -0.03212 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 CG1 
+28357 C CG2 . VAL A-4 385 ? 0.94035 1.07378 0.90894 -0.23930 0.03745  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 CG2 
+28358 N N   . LEU A-4 386 ? 1.08923 1.21734 1.03879 -0.25727 0.04861  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 N   
+28359 C CA  . LEU A-4 386 ? 0.91514 1.04761 0.85967 -0.26327 0.05121  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 CA  
+28360 C C   . LEU A-4 386 ? 0.85558 1.00028 0.80144 -0.26993 0.04768  -0.04270 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 C   
+28361 O O   . LEU A-4 386 ? 0.75385 0.89974 0.69888 -0.27382 0.04450  -0.03949 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 O   
+28362 C CB  . LEU A-4 386 ? 0.68305 0.80368 0.61788 -0.26778 0.05408  -0.05201 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 CB  
+28363 C CG  . LEU A-4 386 ? 0.96261 1.08787 0.89028 -0.27528 0.05623  -0.05690 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 CG  
+28364 C CD1 . LEU A-4 386 ? 0.84821 0.97965 0.77651 -0.27129 0.05988  -0.06129 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 CD1 
+28365 C CD2 . LEU A-4 386 ? 0.91873 1.02967 0.83629 -0.28036 0.05888  -0.06260 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 CD2 
+28366 N N   . LEU A-4 387 ? 0.93710 1.09127 0.88468 -0.27108 0.04826  -0.04221 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 N   
+28367 C CA  . LEU A-4 387 ? 0.78288 0.94560 0.72923 -0.27689 0.04484  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 CA  
+28368 C C   . LEU A-4 387 ? 0.89258 1.05842 0.82925 -0.28424 0.04581  -0.03916 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 C   
+28369 O O   . LEU A-4 387 ? 0.91921 1.08751 0.85070 -0.28642 0.05039  -0.04438 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 O   
+28370 C CB  . LEU A-4 387 ? 0.78450 0.95458 0.73464 -0.27712 0.04568  -0.03486 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 CB  
+28371 C CG  . LEU A-4 387 ? 0.73647 0.90562 0.69605 -0.27164 0.04341  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 CG  
+28372 C CD1 . LEU A-4 387 ? 0.92482 1.10182 0.88702 -0.27560 0.04386  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 CD1 
+28373 C CD2 . LEU A-4 387 ? 1.06704 1.23051 1.02839 -0.26950 0.03789  -0.02740 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 CD2 
+28374 N N   . ILE A-4 388 ? 0.67753 0.84504 0.61190 -0.28773 0.04143  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 N   
+28375 C CA  . ILE A-4 388 ? 0.80886 0.98204 0.73415 -0.29515 0.04067  -0.03775 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 CA  
+28376 C C   . ILE A-4 388 ? 0.99004 1.17171 0.91328 -0.29719 0.03507  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 C   
+28377 O O   . ILE A-4 388 ? 0.85724 1.03784 0.78630 -0.29290 0.03155  -0.02358 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 O   
+28378 C CB  . ILE A-4 388 ? 0.75457 0.92523 0.67833 -0.29845 0.03975  -0.04123 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 CB  
+28379 C CG1 . ILE A-4 388 ? 0.72085 0.89428 0.65263 -0.29538 0.03479  -0.03559 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 CG1 
+28380 C CG2 . ILE A-4 388 ? 0.70165 0.85905 0.62373 -0.29698 0.04549  -0.04852 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 CG2 
+28381 C CD1 . ILE A-4 388 ? 0.84392 1.01762 0.77573 -0.29989 0.03461  -0.03877 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 CD1 
+28382 N N   . GLU A-4 389 ? 1.10921 1.29802 1.02263 -0.30354 0.03395  -0.03044 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 N   
+28383 C CA  . GLU A-4 389 ? 1.11518 1.31028 1.02350 -0.30501 0.02844  -0.02222 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 CA  
+28384 C C   . GLU A-4 389 ? 1.08575 1.28594 0.99738 -0.30271 0.02081  -0.01783 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 C   
+28385 O O   . GLU A-4 389 ? 0.95667 1.15464 0.87327 -0.29704 0.01632  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 O   
+28386 C CB  . GLU A-4 389 ? 0.82947 1.03133 0.72417 -0.31225 0.03006  -0.02404 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 CB  
+28387 C CG  . GLU A-4 389 ? 0.94211 1.14858 0.82801 -0.31398 0.02437  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 CG  
+28388 C CD  . GLU A-4 389 ? 1.20155 1.40231 1.08694 -0.31350 0.02652  -0.00800 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 CD  
+28389 O OE1 . GLU A-4 389 ? 0.80954 1.00723 0.70146 -0.31273 0.03298  -0.01234 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 OE1 
+28390 O OE2 . GLU A-4 389 ? 1.32463 1.52391 1.20266 -0.31409 0.02154  0.00145  ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 OE2 
+28391 N N   . GLY A-4 390 ? 1.15222 1.36001 1.06143 -0.30704 0.01930  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-4 N   
+28392 C CA  . GLY A-4 390 ? 1.15256 1.37096 1.06524 -0.30544 0.01191  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-4 CA  
+28393 C C   . GLY A-4 390 ? 0.90361 1.12603 0.82347 -0.30778 0.01288  -0.02523 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-4 C   
+28394 O O   . GLY A-4 390 ? 0.83891 1.05159 0.76032 -0.30985 0.01920  -0.03134 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-4 O   
+28395 N N   . PRO A-4 391 ? 0.69889 0.93617 0.62289 -0.30748 0.00653  -0.02354 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 N   
+28396 C CA  . PRO A-4 391 ? 0.87835 1.12210 0.80989 -0.31143 0.00782  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 CA  
+28397 C C   . PRO A-4 391 ? 0.67787 0.92300 0.60207 -0.32330 0.01107  -0.03799 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 C   
+28398 O O   . PRO A-4 391 ? 1.15004 1.39066 1.07751 -0.32843 0.01539  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 O   
+28399 C CB  . PRO A-4 391 ? 0.82521 1.08876 0.76406 -0.30692 -0.00039 -0.02471 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 CB  
+28400 C CG  . PRO A-4 391 ? 0.66796 0.93645 0.59777 -0.30453 -0.00664 -0.01905 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 CG  
+28401 C CD  . PRO A-4 391 ? 0.92200 1.17116 0.84426 -0.30287 -0.00215 -0.01616 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 CD  
+28402 N N   . SER A-4 392 ? 1.03068 1.28069 0.94362 -0.32834 0.00923  -0.03968 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-4 N   
+28403 C CA  . SER A-4 392 ? 1.13883 1.38832 1.04326 -0.33987 0.01243  -0.04954 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-4 CA  
+28404 C C   . SER A-4 392 ? 1.09396 1.32077 0.99519 -0.34108 0.02165  -0.05568 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-4 C   
+28405 O O   . SER A-4 392 ? 0.91797 1.13799 0.81591 -0.34937 0.02541  -0.06393 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-4 O   
+28406 C CB  . SER A-4 392 ? 0.86485 1.12319 0.75597 -0.34398 0.00902  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-4 CB  
+28407 O OG  . SER A-4 392 ? 1.47573 1.72245 1.35964 -0.33956 0.01279  -0.04720 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-4 OG  
+28408 N N   . GLU A-4 393 ? 1.19354 1.40821 1.09550 -0.33282 0.02512  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 N   
+28409 C CA  . GLU A-4 393 ? 0.96776 1.16262 0.86861 -0.33098 0.03297  -0.05695 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 CA  
+28410 C C   . GLU A-4 393 ? 1.05293 1.23967 0.96261 -0.32898 0.03465  -0.05635 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 C   
+28411 O O   . GLU A-4 393 ? 1.08333 1.25405 0.98942 -0.33153 0.04006  -0.06226 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 O   
+28412 C CB  . GLU A-4 393 ? 0.89458 1.08367 0.79577 -0.32288 0.03558  -0.05309 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 CB  
+28413 C CG  . GLU A-4 393 ? 1.20771 1.40271 1.09813 -0.32584 0.03631  -0.05434 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 CG  
+28414 C CD  . GLU A-4 393 ? 1.29107 1.50079 1.17942 -0.32617 0.02909  -0.04585 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 CD  
+28415 O OE1 . GLU A-4 393 ? 1.24838 1.46681 1.14245 -0.32555 0.02270  -0.04156 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 OE1 
+28416 O OE2 . GLU A-4 393 ? 1.45142 1.66407 1.33188 -0.32670 0.02992  -0.04331 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 OE2 
+28417 N N   . LYS A-4 394 ? 1.00595 1.20242 0.92588 -0.32406 0.03020  -0.04920 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 N   
+28418 C CA  . LYS A-4 394 ? 1.13327 1.32449 1.06076 -0.32250 0.03205  -0.04833 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 CA  
+28419 C C   . LYS A-4 394 ? 1.01222 1.20775 0.93830 -0.33395 0.03286  -0.05382 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 C   
+28420 O O   . LYS A-4 394 ? 1.06647 1.24829 0.99160 -0.33697 0.03773  -0.05631 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 O   
+28421 C CB  . LYS A-4 394 ? 1.14626 1.34849 1.08447 -0.31411 0.02724  -0.04049 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 CB  
+28422 C CG  . LYS A-4 394 ? 1.18378 1.38359 1.12928 -0.31238 0.02934  -0.03953 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 CG  
+28423 C CD  . LYS A-4 394 ? 1.41452 1.62553 1.36985 -0.30317 0.02464  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 CD  
+28424 C CE  . LYS A-4 394 ? 1.06357 1.26418 1.01907 -0.29351 0.02407  -0.02883 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 CE  
+28425 N NZ  . LYS A-4 394 ? 1.15898 1.36670 1.12249 -0.28449 0.01954  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 NZ  
+28426 N N   . ILE A-4 395 ? 1.14864 1.36321 1.07386 -0.34098 0.02793  -0.05557 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 N   
+28427 C CA  . ILE A-4 395 ? 0.96071 1.18253 0.88515 -0.35402 0.02838  -0.06175 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 CA  
+28428 C C   . ILE A-4 395 ? 1.03452 1.23365 0.94650 -0.36261 0.03486  -0.07035 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 C   
+28429 O O   . ILE A-4 395 ? 0.88932 1.07819 0.79968 -0.37106 0.03901  -0.07418 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 O   
+28430 C CB  . ILE A-4 395 ? 1.07151 1.32074 0.99719 -0.35908 0.02072  -0.06244 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 CB  
+28431 C CG1 . ILE A-4 395 ? 1.14458 1.41463 1.08283 -0.34914 0.01415  -0.05420 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 CG1 
+28432 C CG2 . ILE A-4 395 ? 0.96172 1.21977 0.88593 -0.37494 0.02124  -0.07059 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 CG2 
+28433 C CD1 . ILE A-4 395 ? 1.16387 1.46156 1.10340 -0.35098 0.00534  -0.05365 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 CD1 
+28434 N N   . LEU A-4 396 ? 1.02274 1.21262 0.92491 -0.36049 0.03621  -0.07357 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 N   
+28435 C CA  . LEU A-4 396 ? 0.91716 1.08402 0.80667 -0.36628 0.04241  -0.08270 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 CA  
+28436 C C   . LEU A-4 396 ? 0.95220 1.09304 0.84141 -0.35927 0.04862  -0.08156 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 C   
+28437 O O   . LEU A-4 396 ? 0.94724 1.06808 0.82926 -0.36596 0.05319  -0.08683 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 O   
+28438 C CB  . LEU A-4 396 ? 0.97525 1.14184 0.85504 -0.36403 0.04274  -0.08657 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 CB  
+28439 C CG  . LEU A-4 396 ? 0.86546 1.00698 0.73234 -0.36545 0.04974  -0.09636 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 CG  
+28440 C CD1 . LEU A-4 396 ? 0.78441 0.91801 0.64205 -0.38043 0.05096  -0.10616 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 CD1 
+28441 C CD2 . LEU A-4 396 ? 1.09362 1.23926 0.95296 -0.36106 0.05074  -0.09913 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 CD2 
+28442 N N   . PHE A-4 397 ? 0.96800 1.10783 0.86388 -0.34598 0.04855  -0.07464 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 N   
+28443 C CA  . PHE A-4 397 ? 1.07608 1.19313 0.97111 -0.33775 0.05351  -0.07361 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CA  
+28444 C C   . PHE A-4 397 ? 1.09009 1.20081 0.98850 -0.34098 0.05470  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 C   
+28445 O O   . PHE A-4 397 ? 1.05431 1.14083 0.94588 -0.34012 0.05943  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 O   
+28446 C CB  . PHE A-4 397 ? 0.83002 0.95139 0.73231 -0.32416 0.05244  -0.06750 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CB  
+28447 C CG  . PHE A-4 397 ? 0.99874 1.11928 0.89571 -0.32028 0.05433  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CG  
+28448 C CD1 . PHE A-4 397 ? 1.09517 1.20246 0.98042 -0.32442 0.05863  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CD1 
+28449 C CD2 . PHE A-4 397 ? 1.05955 1.19226 0.96260 -0.31305 0.05228  -0.06641 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CD2 
+28450 C CE1 . PHE A-4 397 ? 0.91886 1.02789 0.79934 -0.32053 0.06118  -0.08556 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CE1 
+28451 C CE2 . PHE A-4 397 ? 0.80428 0.93872 0.70257 -0.31074 0.05497  -0.07014 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CE2 
+28452 C CZ  . PHE A-4 397 ? 0.92888 1.05289 0.81628 -0.31404 0.05959  -0.07987 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CZ  
+28453 N N   . GLU A-4 398 ? 1.04060 1.17280 0.94876 -0.34428 0.05059  -0.06563 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 N   
+28454 C CA  . GLU A-4 398 ? 0.94880 1.07870 0.86035 -0.34836 0.05251  -0.06274 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 CA  
+28455 C C   . GLU A-4 398 ? 1.04440 1.16090 0.94602 -0.36359 0.05656  -0.06933 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 C   
+28456 O O   . GLU A-4 398 ? 1.21014 1.30740 1.10660 -0.36637 0.06124  -0.06817 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 O   
+28457 C CB  . GLU A-4 398 ? 0.87754 1.03684 0.80237 -0.34816 0.04740  -0.05778 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 CB  
+28458 C CG  . GLU A-4 398 ? 1.36413 1.52353 1.29551 -0.34359 0.04913  -0.05203 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 CG  
+28459 C CD  . GLU A-4 398 ? 1.12937 1.28279 1.06444 -0.32791 0.04810  -0.04645 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 CD  
+28460 O OE1 . GLU A-4 398 ? 1.18484 1.35179 1.12614 -0.32062 0.04317  -0.04391 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 OE1 
+28461 O OE2 . GLU A-4 398 ? 1.11101 1.24562 1.04186 -0.32328 0.05195  -0.04452 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 OE2 
+28462 N N   . LYS A-4 399 ? 0.97805 1.10323 0.87541 -0.37423 0.05476  -0.07627 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 N   
+28463 C CA  . LYS A-4 399 ? 0.95647 1.06746 0.84320 -0.39045 0.05845  -0.08393 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 CA  
+28464 C C   . LYS A-4 399 ? 1.01425 1.08729 0.88556 -0.38763 0.06420  -0.08867 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 C   
+28465 O O   . LYS A-4 399 ? 1.11848 1.16664 0.98036 -0.39522 0.06909  -0.09034 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 O   
+28466 C CB  . LYS A-4 399 ? 0.85508 0.98728 0.74103 -0.40213 0.05412  -0.09093 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 CB  
+28467 C CG  . LYS A-4 399 ? 0.86500 0.97871 0.73686 -0.41882 0.05774  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 CG  
+28468 C CD  . LYS A-4 399 ? 0.86900 0.98641 0.74333 -0.43511 0.05983  -0.10188 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 CD  
+28469 C CE  . LYS A-4 399 ? 0.97506 1.07175 0.83410 -0.45356 0.06331  -0.11292 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 CE  
+28470 N NZ  . LYS A-4 399 ? 1.19615 1.30540 1.05923 -0.47341 0.06441  -0.11454 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 NZ  
+28471 N N   . VAL A-4 400 ? 1.15956 1.22751 1.02760 -0.37650 0.06386  -0.09084 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 N   
+28472 C CA  . VAL A-4 400 ? 1.16122 1.19582 1.01551 -0.37146 0.06904  -0.09652 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 CA  
+28473 C C   . VAL A-4 400 ? 0.99873 1.01106 0.85212 -0.36120 0.07227  -0.08998 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 C   
+28474 O O   . VAL A-4 400 ? 1.20019 1.18037 1.04052 -0.36333 0.07680  -0.09284 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 O   
+28475 C CB  . VAL A-4 400 ? 1.18822 1.22856 1.04144 -0.36122 0.06831  -0.10025 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 CB  
+28476 C CG1 . VAL A-4 400 ? 0.88679 0.89582 0.72898 -0.35140 0.07363  -0.10534 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 CG1 
+28477 C CG2 . VAL A-4 400 ? 1.05812 1.11434 0.90668 -0.37260 0.06584  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 CG2 
+28478 N N   . LEU A-4 401 ? 1.14323 1.17096 1.00912 -0.34981 0.06966  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 N   
+28479 C CA  . LEU A-4 401 ? 1.13159 1.14130 0.99645 -0.33975 0.07185  -0.07463 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 CA  
+28480 C C   . LEU A-4 401 ? 1.15067 1.14845 1.01020 -0.35119 0.07463  -0.07166 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 C   
+28481 O O   . LEU A-4 401 ? 1.10811 1.07716 0.95717 -0.34764 0.07823  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 O   
+28482 C CB  . LEU A-4 401 ? 0.81738 0.84826 0.69662 -0.32718 0.06804  -0.06673 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 CB  
+28483 C CG  . LEU A-4 401 ? 0.90719 0.94306 0.79029 -0.31388 0.06674  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 CG  
+28484 C CD1 . LEU A-4 401 ? 0.96157 1.01854 0.85852 -0.30500 0.06263  -0.06046 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 CD1 
+28485 C CD2 . LEU A-4 401 ? 0.96642 0.97481 0.84017 -0.30347 0.07042  -0.07070 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 CD2 
+28486 N N   . ASP A-4 402 ? 1.10780 1.12804 0.97399 -0.36499 0.07305  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 N   
+28487 C CA  . ASP A-4 402 ? 1.01447 1.02803 0.87680 -0.37807 0.07645  -0.06902 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 CA  
+28488 C C   . ASP A-4 402 ? 1.31748 1.29304 1.16044 -0.38799 0.08181  -0.07441 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 C   
+28489 O O   . ASP A-4 402 ? 1.51389 1.46451 1.34685 -0.38990 0.08605  -0.06981 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 O   
+28490 C CB  . ASP A-4 402 ? 1.07686 1.12521 0.95077 -0.39179 0.07364  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 CB  
+28491 C CG  . ASP A-4 402 ? 1.27433 1.32290 1.14709 -0.40616 0.07768  -0.06758 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 CG  
+28492 O OD1 . ASP A-4 402 ? 1.66308 1.68534 1.52602 -0.40433 0.08241  -0.06269 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 OD1 
+28493 O OD2 . ASP A-4 402 ? 1.24305 1.31957 1.12457 -0.41946 0.07611  -0.07020 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 OD2 
+28494 N N   . GLU A-4 403 ? 1.25036 1.21907 1.08609 -0.39419 0.08171  -0.08419 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 N   
+28495 C CA  . GLU A-4 403 ? 1.19604 1.12591 1.01199 -0.40399 0.08666  -0.09072 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 CA  
+28496 C C   . GLU A-4 403 ? 1.25185 1.14485 1.05554 -0.38690 0.08928  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 C   
+28497 O O   . GLU A-4 403 ? 1.33018 1.18533 1.11711 -0.39071 0.09368  -0.08898 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 O   
+28498 C CB  . GLU A-4 403 ? 1.34434 1.27898 1.15564 -0.41541 0.08550  -0.10284 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 CB  
+28499 C CG  . GLU A-4 403 ? 1.36162 1.33151 1.18323 -0.43362 0.08240  -0.10515 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 CG  
+28500 C CD  . GLU A-4 403 ? 1.40588 1.36657 1.22243 -0.45337 0.08640  -0.10407 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 CD  
+28501 O OE1 . GLU A-4 403 ? 1.38160 1.30045 1.18007 -0.45859 0.09185  -0.10573 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 OE1 
+28502 O OE2 . GLU A-4 403 ? 1.53438 1.52965 1.36471 -0.46355 0.08424  -0.10149 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 OE2 
+28503 N N   . VAL A-4 404 ? 1.25025 1.15386 1.06177 -0.36804 0.08653  -0.08877 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 N   
+28504 C CA  . VAL A-4 404 ? 1.27451 1.14849 1.07638 -0.35051 0.08840  -0.08935 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 CA  
+28505 C C   . VAL A-4 404 ? 1.21900 1.08582 1.02271 -0.33839 0.08819  -0.07806 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 C   
+28506 O O   . VAL A-4 404 ? 1.19395 1.02500 0.98280 -0.33240 0.09091  -0.07586 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 O   
+28507 C CB  . VAL A-4 404 ? 1.21407 1.10518 1.02360 -0.33725 0.08618  -0.09490 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 CB  
+28508 C CG1 . VAL A-4 404 ? 1.38665 1.25300 1.18923 -0.31754 0.08789  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 CG1 
+28509 C CG2 . VAL A-4 404 ? 1.27060 1.16631 1.07488 -0.34916 0.08666  -0.10651 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 CG2 
+28510 N N   . GLU A-4 405 ? 1.26547 1.16480 1.08602 -0.33411 0.08466  -0.07085 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 N   
+28511 C CA  . GLU A-4 405 ? 1.24929 1.14585 1.07215 -0.32235 0.08386  -0.06084 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 CA  
+28512 C C   . GLU A-4 405 ? 1.23862 1.16890 1.07664 -0.32789 0.08140  -0.05455 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 C   
+28513 O O   . GLU A-4 405 ? 1.22020 1.17783 1.07320 -0.31892 0.07728  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 O   
+28514 C CB  . GLU A-4 405 ? 1.02048 0.91851 0.84835 -0.30089 0.08132  -0.06059 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 CB  
+28515 C CG  . GLU A-4 405 ? 1.50808 1.40153 1.33647 -0.28789 0.07983  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 CG  
+28516 C CD  . GLU A-4 405 ? 1.78115 1.64147 1.59579 -0.27304 0.08084  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 CD  
+28517 O OE1 . GLU A-4 405 ? 1.69738 1.53912 1.50343 -0.27124 0.08290  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 OE1 
+28518 O OE2 . GLU A-4 405 ? 2.03721 1.89033 1.84909 -0.26230 0.07929  -0.04385 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 OE2 
+28519 N N   . PRO A-4 406 ? 1.16920 1.09853 1.00359 -0.34290 0.08410  -0.05137 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 N   
+28520 C CA  . PRO A-4 406 ? 1.02101 0.98538 0.87083 -0.34745 0.08200  -0.04678 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 CA  
+28521 C C   . PRO A-4 406 ? 1.15356 1.12432 1.00877 -0.33341 0.08033  -0.03837 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 C   
+28522 O O   . PRO A-4 406 ? 1.41409 1.41499 1.28361 -0.33231 0.07762  -0.03562 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 O   
+28523 C CB  . PRO A-4 406 ? 1.03404 0.99424 0.87717 -0.36803 0.08653  -0.04670 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 CB  
+28524 C CG  . PRO A-4 406 ? 1.21721 1.13243 1.03856 -0.37011 0.09128  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 CG  
+28525 C CD  . PRO A-4 406 ? 1.02652 0.92399 0.84277 -0.35726 0.08947  -0.05237 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 CD  
+28526 N N   . GLU A-4 407 ? 1.27662 1.21979 1.12014 -0.32213 0.08149  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 N   
+28527 C CA  . GLU A-4 407 ? 1.28608 1.23396 1.13279 -0.30835 0.07936  -0.02724 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 CA  
+28528 C C   . GLU A-4 407 ? 1.18168 1.14146 1.03901 -0.29120 0.07428  -0.02891 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 C   
+28529 O O   . GLU A-4 407 ? 1.18729 1.14046 1.04259 -0.27737 0.07238  -0.02468 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 O   
+28530 C CB  . GLU A-4 407 ? 1.43481 1.34754 1.26201 -0.30520 0.08262  -0.02143 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 CB  
+28531 C CG  . GLU A-4 407 ? 1.46857 1.36577 1.28275 -0.32398 0.08861  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 CG  
+28532 C CD  . GLU A-4 407 ? 2.02529 1.88414 1.81730 -0.32040 0.09170  -0.01182 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 CD  
+28533 O OE1 . GLU A-4 407 ? 2.10478 1.95628 1.89409 -0.30219 0.08835  -0.00758 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 OE1 
+28534 O OE2 . GLU A-4 407 ? 2.30005 2.13592 2.07669 -0.33608 0.09722  -0.01022 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 OE2 
+28535 N N   . TYR A-4 408 ? 1.16995 1.14793 1.03798 -0.29242 0.07199  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 N   
+28536 C CA  . TYR A-4 408 ? 1.22199 1.21032 1.09899 -0.27835 0.06819  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CA  
+28537 C C   . TYR A-4 408 ? 1.07460 1.08687 0.96481 -0.27133 0.06407  -0.03206 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 C   
+28538 O O   . TYR A-4 408 ? 0.98953 1.00501 0.88438 -0.25856 0.06123  -0.03142 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 O   
+28539 C CB  . TYR A-4 408 ? 1.10984 1.10902 0.99169 -0.28294 0.06766  -0.04414 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CB  
+28540 C CG  . TYR A-4 408 ? 0.94222 0.97139 0.83682 -0.29036 0.06469  -0.04396 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CG  
+28541 C CD1 . TYR A-4 408 ? 0.85788 0.89443 0.75203 -0.30497 0.06574  -0.04482 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CD1 
+28542 C CD2 . TYR A-4 408 ? 0.75793 0.80787 0.66463 -0.28274 0.06060  -0.04295 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CD2 
+28543 C CE1 . TYR A-4 408 ? 0.91676 0.98150 0.82253 -0.30963 0.06217  -0.04454 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CE1 
+28544 C CE2 . TYR A-4 408 ? 0.85698 0.93096 0.77339 -0.28802 0.05735  -0.04207 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CE2 
+28545 C CZ  . TYR A-4 408 ? 0.90597 0.98767 0.82203 -0.30039 0.05783  -0.04283 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CZ  
+28546 O OH  . TYR A-4 408 ? 0.93384 1.04025 0.85957 -0.30363 0.05378  -0.04184 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 OH  
+28547 N N   . GLU A-4 409 ? 1.02543 1.05523 0.92199 -0.27932 0.06363  -0.02942 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 N   
+28548 C CA  . GLU A-4 409 ? 1.18799 1.23729 1.09535 -0.27216 0.05991  -0.02561 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 CA  
+28549 C C   . GLU A-4 409 ? 1.27086 1.30929 1.17122 -0.26543 0.06065  -0.02019 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 C   
+28550 O O   . GLU A-4 409 ? 1.06856 1.11633 0.97494 -0.25548 0.05709  -0.01820 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 O   
+28551 C CB  . GLU A-4 409 ? 1.00308 1.07594 0.91993 -0.28077 0.05894  -0.02539 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 CB  
+28552 C CG  . GLU A-4 409 ? 1.38887 1.47850 1.31485 -0.28312 0.05567  -0.02909 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 CG  
+28553 C CD  . GLU A-4 409 ? 1.41307 1.52764 1.34983 -0.28622 0.05284  -0.02784 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 CD  
+28554 O OE1 . GLU A-4 409 ? 1.46983 1.59039 1.40796 -0.28701 0.05412  -0.02510 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 OE1 
+28555 O OE2 . GLU A-4 409 ? 1.70230 1.83070 1.64552 -0.28720 0.04933  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 OE2 
+28556 N N   . LEU A-4 410 ? 1.30397 1.32201 1.19040 -0.27140 0.06516  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 N   
+28557 C CA  . LEU A-4 410 ? 0.90297 0.90803 0.77929 -0.26501 0.06597  -0.01165 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 CA  
+28558 C C   . LEU A-4 410 ? 1.02750 1.02107 0.90087 -0.24912 0.06248  -0.01132 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 C   
+28559 O O   . LEU A-4 410 ? 1.29686 1.29253 1.16896 -0.23962 0.05989  -0.00741 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 O   
+28560 C CB  . LEU A-4 410 ? 0.93429 0.91539 0.79349 -0.27574 0.07191  -0.00850 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 CB  
+28561 C CG  . LEU A-4 410 ? 0.84856 0.84144 0.70863 -0.29230 0.07640  -0.00748 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 CG  
+28562 C CD1 . LEU A-4 410 ? 1.30563 1.31301 1.17538 -0.30400 0.07662  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 CD1 
+28563 C CD2 . LEU A-4 410 ? 1.15726 1.12222 0.99724 -0.30106 0.08239  -0.00239 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 CD2 
+28564 N N   . ASN A-4 411 ? 0.91015 0.89360 0.78267 -0.24582 0.06226  -0.01604 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 N   
+28565 C CA  . ASN A-4 411 ? 0.85033 0.82572 0.72156 -0.23031 0.05919  -0.01691 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 CA  
+28566 C C   . ASN A-4 411 ? 1.00373 1.00505 0.89224 -0.22320 0.05454  -0.02035 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 C   
+28567 O O   . ASN A-4 411 ? 1.36633 1.36723 1.25714 -0.21115 0.05196  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 O   
+28568 C CB  . ASN A-4 411 ? 1.37886 1.33040 1.24013 -0.22915 0.06190  -0.02120 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 CB  
+28569 C CG  . ASN A-4 411 ? 1.58472 1.50740 1.42772 -0.23922 0.06694  -0.01844 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 CG  
+28570 O OD1 . ASN A-4 411 ? 1.18512 1.10361 1.02103 -0.24468 0.06850  -0.01198 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 OD1 
+28571 N ND2 . ASN A-4 411 ? 1.77013 1.67232 1.60456 -0.24245 0.06990  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 ND2 
+28572 N N   . GLY A-4 412 ? 0.77121 0.79490 0.67161 -0.23037 0.05340  -0.02111 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-4 N   
+28573 C CA  . GLY A-4 412 ? 0.95579 1.00118 0.87065 -0.22540 0.04916  -0.02334 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-4 CA  
+28574 C C   . GLY A-4 412 ? 1.02305 1.08015 0.94613 -0.23142 0.04946  -0.02805 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-4 C   
+28575 O O   . GLY A-4 412 ? 1.03472 1.10762 0.96832 -0.22822 0.04642  -0.02953 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-4 O   
+28576 N N   . GLY A-4 413 ? 1.16337 1.21302 1.08096 -0.24083 0.05298  -0.03046 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-4 N   
+28577 C CA  . GLY A-4 413 ? 0.78703 0.84845 0.71046 -0.24684 0.05299  -0.03470 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-4 CA  
+28578 C C   . GLY A-4 413 ? 0.85810 0.93851 0.78977 -0.25396 0.05057  -0.03265 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-4 C   
+28579 O O   . GLY A-4 413 ? 1.09787 1.18126 1.02966 -0.25709 0.05036  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-4 O   
+28580 N N   . PHE A-4 414 ? 0.86075 0.95447 0.79879 -0.25600 0.04881  -0.03469 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 N   
+28581 C CA  . PHE A-4 414 ? 1.08309 1.19363 1.02818 -0.26064 0.04556  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CA  
+28582 C C   . PHE A-4 414 ? 1.06961 1.18873 1.01576 -0.26535 0.04489  -0.03491 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 C   
+28583 O O   . PHE A-4 414 ? 0.82845 0.94682 0.77470 -0.26210 0.04584  -0.03735 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 O   
+28584 C CB  . PHE A-4 414 ? 0.75500 0.87357 0.70776 -0.25342 0.04170  -0.02884 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CB  
+28585 C CG  . PHE A-4 414 ? 0.88389 1.01622 0.84267 -0.25592 0.03810  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CG  
+28586 C CD1 . PHE A-4 414 ? 0.84156 0.97838 0.80100 -0.25805 0.03813  -0.02460 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CD1 
+28587 C CD2 . PHE A-4 414 ? 0.89641 1.03708 0.85968 -0.25574 0.03482  -0.02541 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CD2 
+28588 C CE1 . PHE A-4 414 ? 0.82302 0.97351 0.78861 -0.25811 0.03448  -0.02280 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CE1 
+28589 C CE2 . PHE A-4 414 ? 0.83630 0.98684 0.80372 -0.25620 0.03088  -0.02265 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CE2 
+28590 C CZ  . PHE A-4 414 ? 0.88390 1.03990 0.85305 -0.25643 0.03047  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CZ  
+28591 N N   . LEU A-4 415 ? 0.98495 1.11400 0.93174 -0.27287 0.04324  -0.03437 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 N   
+28592 C CA  . LEU A-4 415 ? 0.72136 0.85977 0.66736 -0.27776 0.04177  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 CA  
+28593 C C   . LEU A-4 415 ? 0.77702 0.92806 0.72976 -0.27503 0.03657  -0.03070 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 C   
+28594 O O   . LEU A-4 415 ? 1.02546 1.18473 0.98199 -0.27550 0.03347  -0.02796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 O   
+28595 C CB  . LEU A-4 415 ? 0.82412 0.96538 0.76498 -0.28784 0.04251  -0.03888 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 CB  
+28596 C CG  . LEU A-4 415 ? 0.61595 0.74125 0.54744 -0.29246 0.04768  -0.04486 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 CG  
+28597 C CD1 . LEU A-4 415 ? 0.72058 0.85029 0.64805 -0.30435 0.04776  -0.04796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 CD1 
+28598 C CD2 . LEU A-4 415 ? 0.96548 1.08537 0.89209 -0.29015 0.05014  -0.04943 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 CD2 
+28599 N N   . LEU A-4 416 ? 0.77861 0.93094 0.73255 -0.27220 0.03582  -0.02967 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 N   
+28600 C CA  . LEU A-4 416 ? 0.81978 0.97904 0.77769 -0.27012 0.03111  -0.02461 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 CA  
+28601 C C   . LEU A-4 416 ? 0.90099 1.06657 0.85364 -0.27575 0.02998  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 C   
+28602 O O   . LEU A-4 416 ? 0.85851 1.02302 0.80734 -0.27813 0.03345  -0.02647 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 O   
+28603 C CB  . LEU A-4 416 ? 0.75949 0.91479 0.72193 -0.26433 0.03106  -0.02357 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 CB  
+28604 C CG  . LEU A-4 416 ? 0.77870 0.93654 0.74347 -0.26336 0.02671  -0.01874 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 CG  
+28605 C CD1 . LEU A-4 416 ? 0.83162 0.99185 0.79829 -0.26067 0.02197  -0.01523 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 CD1 
+28606 C CD2 . LEU A-4 416 ? 0.66923 0.82368 0.63887 -0.25929 0.02688  -0.01916 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 CD2 
+28607 N N   . GLU A-4 417 ? 0.98261 1.15585 0.93462 -0.27725 0.02513  -0.01998 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 N   
+28608 C CA  . GLU A-4 417 ? 0.94530 1.12484 0.89033 -0.28220 0.02294  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 CA  
+28609 C C   . GLU A-4 417 ? 0.90848 1.08579 0.85288 -0.27955 0.01946  -0.01136 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 C   
+28610 O O   . GLU A-4 417 ? 0.85116 1.02598 0.80046 -0.27372 0.01549  -0.00751 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 O   
+28611 C CB  . GLU A-4 417 ? 0.75620 0.94658 0.69987 -0.28512 0.01879  -0.01761 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 CB  
+28612 C CG  . GLU A-4 417 ? 1.25165 1.44736 1.20337 -0.27925 0.01437  -0.01469 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 CG  
+28613 C CD  . GLU A-4 417 ? 1.30099 1.51241 1.25271 -0.28193 0.00969  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 CD  
+28614 O OE1 . GLU A-4 417 ? 1.12518 1.34249 1.07031 -0.28388 0.00562  -0.01172 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 OE1 
+28615 O OE2 . GLU A-4 417 ? 1.59452 1.81377 1.55256 -0.28246 0.01006  -0.01728 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 OE2 
+28616 N N   . VAL A-4 418 ? 0.90139 1.07868 0.83885 -0.28428 0.02141  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 N   
+28617 C CA  . VAL A-4 418 ? 1.02456 1.19758 0.95899 -0.28449 0.01919  -0.00384 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 CA  
+28618 C C   . VAL A-4 418 ? 1.20930 1.38701 1.13188 -0.28985 0.01678  0.00042  ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 C   
+28619 O O   . VAL A-4 418 ? 1.38815 1.57151 1.30413 -0.29583 0.02080  -0.00347 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 O   
+28620 C CB  . VAL A-4 418 ? 1.06582 1.23566 1.00307 -0.28619 0.02468  -0.00621 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 CB  
+28621 C CG1 . VAL A-4 418 ? 1.15874 1.32372 1.10656 -0.27971 0.02486  -0.00867 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 CG1 
+28622 C CG2 . VAL A-4 418 ? 0.91533 1.09097 0.84965 -0.29033 0.03127  -0.01315 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 CG2 
+28623 N N   . GLY A-4 419 ? 1.21791 1.39278 1.13667 -0.28695 0.00998  0.00819  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-4 N   
+28624 C CA  . GLY A-4 419 ? 1.19828 1.37746 1.10432 -0.29070 0.00630  0.01337  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-4 CA  
+28625 C C   . GLY A-4 419 ? 1.23447 1.40253 1.13132 -0.29140 0.00327  0.02308  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-4 C   
+28626 O O   . GLY A-4 419 ? 1.73857 1.89639 1.63827 -0.28484 -0.00159 0.02805  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-4 O   
+28627 N N   . GLY A-4 420 ? 0.91485 1.08362 0.79945 -0.29967 0.00645  0.02573  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-4 N   
+28628 C CA  . GLY A-4 420 ? 0.97302 1.12998 0.84546 -0.30279 0.00427  0.03592  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-4 CA  
+28629 C C   . GLY A-4 420 ? 0.84746 0.99454 0.72363 -0.30730 0.00965  0.03641  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-4 C   
+28630 O O   . GLY A-4 420 ? 1.36411 1.50542 1.22882 -0.31542 0.01197  0.04253  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-4 O   
+28631 N N   . THR A-4 421 ? 0.98658 1.13258 0.87795 -0.30300 0.01166  0.03016  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 N   
+28632 C CA  . THR A-4 421 ? 1.06145 1.20075 0.95822 -0.30707 0.01585  0.02950  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 CA  
+28633 C C   . THR A-4 421 ? 1.01088 1.16420 0.91368 -0.31276 0.02485  0.02107  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 C   
+28634 O O   . THR A-4 421 ? 0.97487 1.13957 0.87966 -0.31133 0.02772  0.01436  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 O   
+28635 C CB  . THR A-4 421 ? 1.06753 1.19869 0.97653 -0.29861 0.01241  0.02714  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 CB  
+28636 O OG1 . THR A-4 421 ? 0.97309 1.11459 0.89265 -0.29198 0.01320  0.01929  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 OG1 
+28637 C CG2 . THR A-4 421 ? 1.21716 1.33307 1.11992 -0.29207 0.00392  0.03506  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 CG2 
+28638 N N   . TYR A-4 422 ? 1.12113 1.27351 1.02681 -0.31923 0.02925  0.02104  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 N   
+28639 C CA  . TYR A-4 422 ? 0.98136 1.14898 0.89551 -0.32254 0.03742  0.01240  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CA  
+28640 C C   . TYR A-4 422 ? 1.20874 1.37928 1.13843 -0.31327 0.03719  0.00427  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 C   
+28641 O O   . TYR A-4 422 ? 1.16792 1.32867 1.10225 -0.30631 0.03153  0.00562  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 O   
+28642 C CB  . TYR A-4 422 ? 0.99211 1.16148 0.90597 -0.33307 0.04203  0.01466  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CB  
+28643 C CG  . TYR A-4 422 ? 1.23176 1.40716 1.13136 -0.34412 0.04703  0.01895  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CG  
+28644 C CD1 . TYR A-4 422 ? 1.31737 1.48034 1.19932 -0.34744 0.04257  0.02941  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CD1 
+28645 C CD2 . TYR A-4 422 ? 1.28633 1.48079 1.18954 -0.35057 0.05620  0.01256  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CD2 
+28646 C CE1 . TYR A-4 422 ? 1.25828 1.42656 1.12492 -0.35792 0.04722  0.03399  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CE1 
+28647 C CE2 . TYR A-4 422 ? 0.97125 1.17279 0.86052 -0.36115 0.06163  0.01615  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CE2 
+28648 C CZ  . TYR A-4 422 ? 1.22167 1.40951 1.09187 -0.36533 0.05718  0.02718  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CZ  
+28649 O OH  . TYR A-4 422 ? 1.18003 1.37478 1.03424 -0.37622 0.06269  0.03135  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 OH  
+28650 N N   . PHE A-4 423 ? 1.00730 1.19133 0.94407 -0.31258 0.04353  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 N   
+28651 C CA  . PHE A-4 423 ? 0.97300 1.15904 0.92201 -0.30335 0.04355  -0.01152 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CA  
+28652 C C   . PHE A-4 423 ? 0.85640 1.04404 0.81673 -0.30251 0.04333  -0.01325 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 C   
+28653 O O   . PHE A-4 423 ? 0.91793 1.10569 0.88719 -0.29421 0.04209  -0.01798 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 O   
+28654 C CB  . PHE A-4 423 ? 0.88459 1.08175 0.83502 -0.30101 0.04978  -0.02014 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CB  
+28655 C CG  . PHE A-4 423 ? 1.02400 1.22079 0.96286 -0.30304 0.05040  -0.02038 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CG  
+28656 C CD1 . PHE A-4 423 ? 0.93592 1.12397 0.86830 -0.30233 0.04422  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CD1 
+28657 C CD2 . PHE A-4 423 ? 0.94782 1.15459 0.88250 -0.30536 0.05703  -0.02691 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CD2 
+28658 C CE1 . PHE A-4 423 ? 1.00247 1.19271 0.92461 -0.30493 0.04410  -0.01585 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CE1 
+28659 C CE2 . PHE A-4 423 ? 0.97214 1.17867 0.89521 -0.30801 0.05730  -0.02816 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CE2 
+28660 C CZ  . PHE A-4 423 ? 1.25104 1.44975 1.16794 -0.30831 0.05056  -0.02254 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CZ  
+28661 N N   . ASN A-4 424 ? 0.83548 1.02410 0.79473 -0.31160 0.04432  -0.00947 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 N   
+28662 C CA  . ASN A-4 424 ? 0.95253 1.14763 0.92346 -0.31289 0.04501  -0.01304 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 CA  
+28663 C C   . ASN A-4 424 ? 1.07504 1.25807 1.05127 -0.30550 0.03829  -0.01279 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 C   
+28664 O O   . ASN A-4 424 ? 0.81183 1.00211 0.79899 -0.30014 0.03800  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 O   
+28665 C CB  . ASN A-4 424 ? 0.78850 0.98551 0.75571 -0.32674 0.04754  -0.00857 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 CB  
+28666 C CG  . ASN A-4 424 ? 1.36355 1.57879 1.32848 -0.33420 0.05586  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 CG  
+28667 O OD1 . ASN A-4 424 ? 1.56914 1.78081 1.52050 -0.34041 0.05767  -0.00557 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 OD1 
+28668 N ND2 . ASN A-4 424 ? 1.47764 1.71389 1.45558 -0.33269 0.06087  -0.01960 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 ND2 
+28669 N N   . HIS A-4 425 ? 1.15065 1.31620 1.11884 -0.30416 0.03270  -0.00630 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 N   
+28670 C CA  . HIS A-4 425 ? 0.78314 0.93754 0.75541 -0.29712 0.02681  -0.00662 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 CA  
+28671 C C   . HIS A-4 425 ? 0.79207 0.95109 0.77081 -0.28584 0.02639  -0.01211 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 C   
+28672 O O   . HIS A-4 425 ? 0.94518 1.10431 0.93106 -0.28057 0.02424  -0.01587 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 O   
+28673 C CB  . HIS A-4 425 ? 0.89809 1.03402 0.86025 -0.29614 0.02118  0.00092  ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 CB  
+28674 C CG  . HIS A-4 425 ? 1.04136 1.16619 1.00684 -0.28805 0.01559  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 CG  
+28675 N ND1 . HIS A-4 425 ? 1.10066 1.21643 1.06792 -0.29114 0.01308  -0.00091 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 ND1 
+28676 C CD2 . HIS A-4 425 ? 0.66146 0.78385 0.62856 -0.27755 0.01249  -0.00145 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 CD2 
+28677 C CE1 . HIS A-4 425 ? 1.00814 1.11567 0.97724 -0.28189 0.00853  -0.00282 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 CE1 
+28678 N NE2 . HIS A-4 425 ? 0.83834 0.95064 0.80768 -0.27353 0.00838  -0.00294 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 NE2 
+28679 N N   . TYR A-4 426 ? 0.91733 1.07939 0.89236 -0.28280 0.02840  -0.01259 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 N   
+28680 C CA  . TYR A-4 426 ? 0.72945 0.89304 0.70837 -0.27378 0.02860  -0.01705 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CA  
+28681 C C   . TYR A-4 426 ? 0.81738 0.99183 0.80401 -0.27083 0.03253  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 C   
+28682 O O   . TYR A-4 426 ? 0.85068 1.02423 0.84204 -0.26313 0.03110  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 O   
+28683 C CB  . TYR A-4 426 ? 0.86619 1.02921 0.83825 -0.27340 0.02972  -0.01620 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CB  
+28684 C CG  . TYR A-4 426 ? 1.05892 1.21450 1.02439 -0.27418 0.02495  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CG  
+28685 C CD1 . TYR A-4 426 ? 0.97165 1.12272 0.93856 -0.26760 0.02119  -0.00933 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CD1 
+28686 C CD2 . TYR A-4 426 ? 0.83214 0.98624 0.78954 -0.28095 0.02420  -0.00457 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CD2 
+28687 C CE1 . TYR A-4 426 ? 0.98600 1.13314 0.94831 -0.26652 0.01648  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CE1 
+28688 C CE2 . TYR A-4 426 ? 0.76740 0.91479 0.71836 -0.27968 0.01888  0.00148  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CE2 
+28689 C CZ  . TYR A-4 426 ? 0.82841 0.97328 0.78277 -0.27183 0.01487  0.00121  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CZ  
+28690 O OH  . TYR A-4 426 ? 0.95419 1.09522 0.90356 -0.26885 0.00926  0.00657  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 OH  
+28691 N N   . VAL A-4 427 ? 0.87368 1.05929 0.86118 -0.27616 0.03745  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 N   
+28692 C CA  . VAL A-4 427 ? 0.88389 1.08192 0.87915 -0.27136 0.04123  -0.03305 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 CA  
+28693 C C   . VAL A-4 427 ? 0.78741 0.99226 0.79274 -0.26991 0.03869  -0.03525 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 C   
+28694 O O   . VAL A-4 427 ? 0.85433 1.06400 0.86585 -0.26103 0.03805  -0.03984 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 O   
+28695 C CB  . VAL A-4 427 ? 0.79282 1.00362 0.78661 -0.27703 0.04776  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 CB  
+28696 C CG1 . VAL A-4 427 ? 0.83508 1.06135 0.83863 -0.27071 0.05144  -0.04374 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 CG1 
+28697 C CG2 . VAL A-4 427 ? 0.84376 1.04819 0.82704 -0.27739 0.04987  -0.03549 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 CG2 
+28698 N N   . CYS A-4 428 ? 0.82859 1.03296 0.83465 -0.27876 0.03682  -0.03200 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-4 N   
+28699 C CA  . CYS A-4 428 ? 0.73618 0.94804 0.75168 -0.27952 0.03419  -0.03503 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-4 CA  
+28700 C C   . CYS A-4 428 ? 0.90248 1.10492 0.91907 -0.26997 0.02848  -0.03580 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-4 C   
+28701 O O   . CYS A-4 428 ? 0.89414 1.10628 0.91865 -0.26430 0.02674  -0.04065 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-4 O   
+28702 C CB  . CYS A-4 428 ? 0.59469 0.80286 0.60811 -0.29263 0.03331  -0.03105 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-4 CB  
+28703 S SG  . CYS A-4 428 ? 1.12893 1.35407 1.14292 -0.30615 0.04091  -0.03103 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-4 SG  
+28704 N N   . THR A-4 429 ? 0.79390 0.97922 0.80241 -0.26771 0.02546  -0.03121 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 N   
+28705 C CA  . THR A-4 429 ? 0.66511 0.84240 0.67345 -0.25899 0.02095  -0.03197 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 CA  
+28706 C C   . THR A-4 429 ? 0.82980 1.01122 0.83943 -0.24888 0.02251  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 C   
+28707 O O   . THR A-4 429 ? 1.04512 1.22965 1.05829 -0.24211 0.01988  -0.03816 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 O   
+28708 C CB  . THR A-4 429 ? 0.71643 0.87785 0.71668 -0.25839 0.01826  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 CB  
+28709 O OG1 . THR A-4 429 ? 0.81136 0.96475 0.80916 -0.26573 0.01562  -0.02387 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 OG1 
+28710 C CG2 . THR A-4 429 ? 0.78916 0.94479 0.78869 -0.24912 0.01510  -0.02808 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 CG2 
+28711 N N   . LEU A-4 430 ? 0.78624 0.96647 0.79162 -0.24792 0.02658  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 N   
+28712 C CA  . LEU A-4 430 ? 0.85409 1.03311 0.85812 -0.23888 0.02829  -0.03713 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 CA  
+28713 C C   . LEU A-4 430 ? 0.78595 0.97857 0.79747 -0.23386 0.02964  -0.04248 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 C   
+28714 O O   . LEU A-4 430 ? 0.99205 1.18304 1.00338 -0.22407 0.02846  -0.04435 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 O   
+28715 C CB  . LEU A-4 430 ? 0.80944 0.98236 0.80626 -0.24056 0.03227  -0.03614 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 CB  
+28716 C CG  . LEU A-4 430 ? 0.73388 0.89709 0.72422 -0.24447 0.03070  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 CG  
+28717 C CD1 . LEU A-4 430 ? 0.86000 1.02010 0.84375 -0.24703 0.03442  -0.03181 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 CD1 
+28718 C CD2 . LEU A-4 430 ? 0.75684 0.91239 0.74586 -0.23881 0.02739  -0.02983 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 CD2 
+28719 N N   . ASN A-4 431 ? 0.78963 0.99657 0.80744 -0.24009 0.03215  -0.04483 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 N   
+28720 C CA  . ASN A-4 431 ? 1.00760 1.23213 1.03451 -0.23462 0.03368  -0.05081 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 CA  
+28721 C C   . ASN A-4 431 ? 0.90425 1.13674 0.93860 -0.23024 0.02811  -0.05285 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 C   
+28722 O O   . ASN A-4 431 ? 0.79087 1.02991 0.82873 -0.21912 0.02661  -0.05634 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 O   
+28723 C CB  . ASN A-4 431 ? 0.92468 1.16605 0.95711 -0.24383 0.03855  -0.05314 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 CB  
+28724 C CG  . ASN A-4 431 ? 0.80915 1.07249 0.85221 -0.23714 0.04108  -0.06036 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 CG  
+28725 O OD1 . ASN A-4 431 ? 0.88108 1.14237 0.92336 -0.22441 0.04132  -0.06348 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 OD1 
+28726 N ND2 . ASN A-4 431 ? 1.50844 1.79304 1.56131 -0.24569 0.04301  -0.06305 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 ND2 
+28727 N N   . ASP A-4 432 ? 0.90387 1.13468 0.93951 -0.23840 0.02453  -0.05087 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 N   
+28728 C CA  . ASP A-4 432 ? 0.93763 1.17634 0.97957 -0.23578 0.01886  -0.05380 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 CA  
+28729 C C   . ASP A-4 432 ? 0.78952 1.01699 0.82523 -0.22378 0.01488  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 C   
+28730 O O   . ASP A-4 432 ? 1.06816 1.30541 1.10821 -0.21629 0.01079  -0.05616 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 O   
+28731 C CB  . ASP A-4 432 ? 0.91171 1.14561 0.95357 -0.24764 0.01606  -0.05218 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 CB  
+28732 C CG  . ASP A-4 432 ? 0.89327 1.13866 0.94047 -0.26104 0.01991  -0.05270 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 CG  
+28733 O OD1 . ASP A-4 432 ? 1.10865 1.37028 1.16148 -0.26067 0.02484  -0.05542 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 OD1 
+28734 O OD2 . ASP A-4 432 ? 1.08142 1.31872 1.12622 -0.27197 0.01829  -0.05044 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 OD2 
+28735 N N   . LEU A-4 433 ? 0.81773 1.02609 0.84292 -0.22220 0.01600  -0.04812 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 N   
+28736 C CA  . LEU A-4 433 ? 0.80322 1.00012 0.82078 -0.21269 0.01346  -0.04635 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 CA  
+28737 C C   . LEU A-4 433 ? 0.95190 1.14693 0.96612 -0.20223 0.01566  -0.04691 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 C   
+28738 O O   . LEU A-4 433 ? 1.07438 1.25732 1.07987 -0.19513 0.01450  -0.04436 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 O   
+28739 C CB  . LEU A-4 433 ? 0.87670 1.05664 0.88537 -0.21613 0.01424  -0.04155 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 CB  
+28740 C CG  . LEU A-4 433 ? 0.80120 0.97773 0.81047 -0.22326 0.01118  -0.04067 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 CG  
+28741 C CD1 . LEU A-4 433 ? 0.82352 0.98667 0.82545 -0.22502 0.01239  -0.03625 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 CD1 
+28742 C CD2 . LEU A-4 433 ? 0.93195 1.11079 0.94200 -0.21923 0.00578  -0.04352 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 CD2 
+28743 N N   . GLY A-4 434 ? 0.94260 1.14824 0.96250 -0.20105 0.01906  -0.05021 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-4 N   
+28744 C CA  . GLY A-4 434 ? 1.06750 1.26865 1.08334 -0.18985 0.02102  -0.05139 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-4 CA  
+28745 C C   . GLY A-4 434 ? 0.90968 1.09003 0.91362 -0.19055 0.02532  -0.04809 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-4 C   
+28746 O O   . GLY A-4 434 ? 0.89746 1.06569 0.89359 -0.18136 0.02603  -0.04755 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-4 O   
+28747 N N   . ILE A-4 435 ? 0.77632 0.95171 0.77798 -0.20144 0.02790  -0.04581 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 N   
+28748 C CA  . ILE A-4 435 ? 0.74148 0.90023 0.73287 -0.20425 0.03158  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 CA  
+28749 C C   . ILE A-4 435 ? 0.98979 1.15202 0.98164 -0.20712 0.03675  -0.04699 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 C   
+28750 O O   . ILE A-4 435 ? 1.08669 1.26216 1.08488 -0.21422 0.03808  -0.04845 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 O   
+28751 C CB  . ILE A-4 435 ? 0.97727 1.13080 0.96589 -0.21312 0.03048  -0.03895 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 CB  
+28752 C CG1 . ILE A-4 435 ? 0.86394 1.01499 0.85173 -0.20959 0.02588  -0.03655 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 CG1 
+28753 C CG2 . ILE A-4 435 ? 0.89207 1.03267 0.87163 -0.21702 0.03400  -0.03715 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 CG2 
+28754 C CD1 . ILE A-4 435 ? 0.71185 0.85960 0.69816 -0.21606 0.02450  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 CD1 
+28755 N N   . THR A-4 436 ? 1.11528 1.26438 1.09897 -0.20211 0.03993  -0.04858 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 N   
+28756 C CA  . THR A-4 436 ? 1.01524 1.16576 0.99740 -0.20397 0.04515  -0.05334 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 CA  
+28757 C C   . THR A-4 436 ? 1.01944 1.16915 0.99808 -0.21688 0.04712  -0.05144 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 C   
+28758 O O   . THR A-4 436 ? 1.11576 1.25304 1.08720 -0.22139 0.04647  -0.04781 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 O   
+28759 C CB  . THR A-4 436 ? 0.85754 0.98911 0.82943 -0.19569 0.04769  -0.05569 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 CB  
+28760 O OG1 . THR A-4 436 ? 1.23972 1.37195 1.21397 -0.18188 0.04498  -0.05675 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 OG1 
+28761 C CG2 . THR A-4 436 ? 1.09734 1.22970 1.06673 -0.19712 0.05326  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 CG2 
+28762 N N   . HIS A-4 437 ? 0.97572 1.14007 0.95915 -0.22290 0.04947  -0.05374 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 N   
+28763 C CA  . HIS A-4 437 ? 1.01168 1.17696 0.99098 -0.23450 0.05053  -0.05130 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 CA  
+28764 C C   . HIS A-4 437 ? 0.91678 1.08285 0.89031 -0.23684 0.05609  -0.05678 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 C   
+28765 O O   . HIS A-4 437 ? 0.81795 0.99434 0.79563 -0.23232 0.05961  -0.06245 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 O   
+28766 C CB  . HIS A-4 437 ? 0.75354 0.93262 0.73986 -0.24142 0.04848  -0.04805 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 CB  
+28767 C CG  . HIS A-4 437 ? 0.78586 0.98285 0.78068 -0.24076 0.05121  -0.05238 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 CG  
+28768 N ND1 . HIS A-4 437 ? 1.27928 1.48601 1.27252 -0.24499 0.05675  -0.05630 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 ND1 
+28769 C CD2 . HIS A-4 437 ? 0.92013 1.12951 0.92548 -0.23686 0.04932  -0.05399 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 CD2 
+28770 C CE1 . HIS A-4 437 ? 1.31655 1.54194 1.31981 -0.24378 0.05872  -0.06003 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 CE1 
+28771 N NE2 . HIS A-4 437 ? 1.10474 1.33252 1.11598 -0.23908 0.05397  -0.05878 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 NE2 
+28772 N N   . ILE A-4 438 ? 0.90563 1.06251 0.86983 -0.24371 0.05682  -0.05583 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 N   
+28773 C CA  . ILE A-4 438 ? 0.99915 1.15528 0.95551 -0.24732 0.06167  -0.06151 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 CA  
+28774 C C   . ILE A-4 438 ? 0.88111 1.04353 0.83300 -0.25896 0.06065  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 C   
+28775 O O   . ILE A-4 438 ? 0.96275 1.12155 0.91382 -0.26305 0.05619  -0.05174 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 O   
+28776 C CB  . ILE A-4 438 ? 1.01013 1.14633 0.95681 -0.24440 0.06332  -0.06533 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 CB  
+28777 C CG1 . ILE A-4 438 ? 0.86735 0.99320 0.81640 -0.23217 0.06259  -0.06604 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 CG1 
+28778 C CG2 . ILE A-4 438 ? 0.94292 1.07772 0.88146 -0.24625 0.06874  -0.07354 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 CG2 
+28779 C CD1 . ILE A-4 438 ? 0.86716 0.96908 0.80545 -0.23108 0.06304  -0.06639 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 CD1 
+28780 N N   . ILE A-4 439 ? 0.89020 1.06280 0.83861 -0.26355 0.06471  -0.06142 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 N   
+28781 C CA  . ILE A-4 439 ? 0.98539 1.16504 0.92790 -0.27404 0.06360  -0.05722 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 CA  
+28782 C C   . ILE A-4 439 ? 0.97015 1.14825 0.90097 -0.27848 0.06745  -0.06362 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 C   
+28783 O O   . ILE A-4 439 ? 0.94153 1.12237 0.87065 -0.27496 0.07321  -0.07172 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 O   
+28784 C CB  . ILE A-4 439 ? 0.89754 1.09259 0.84492 -0.27797 0.06477  -0.05400 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 CB  
+28785 C CG1 . ILE A-4 439 ? 0.71199 0.90669 0.66885 -0.27621 0.05976  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 CG1 
+28786 C CG2 . ILE A-4 439 ? 0.85461 1.05510 0.79181 -0.28836 0.06475  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 CG2 
+28787 C CD1 . ILE A-4 439 ? 1.18686 1.38496 1.15489 -0.26725 0.06056  -0.05104 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 CD1 
+28788 N N   . LYS A-4 440 ? 0.83360 1.00855 0.75646 -0.28575 0.06407  -0.06066 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 N   
+28789 C CA  . LYS A-4 440 ? 0.82501 0.99991 0.73549 -0.29193 0.06652  -0.06655 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 CA  
+28790 C C   . LYS A-4 440 ? 0.96187 1.14632 0.86608 -0.30076 0.06241  -0.05972 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 C   
+28791 O O   . LYS A-4 440 ? 0.89952 1.08199 0.80469 -0.30275 0.05620  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 O   
+28792 C CB  . LYS A-4 440 ? 0.70166 0.86127 0.60732 -0.29197 0.06589  -0.07139 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 CB  
+28793 C CG  . LYS A-4 440 ? 0.90988 1.06831 0.80213 -0.29944 0.06794  -0.07881 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 CG  
+28794 C CD  . LYS A-4 440 ? 1.20114 1.36184 1.08814 -0.29649 0.07522  -0.08819 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 CD  
+28795 C CE  . LYS A-4 440 ? 1.32091 1.47888 1.19297 -0.30393 0.07732  -0.09700 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 CE  
+28796 N NZ  . LYS A-4 440 ? 1.46788 1.63991 1.33304 -0.31419 0.07303  -0.09185 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 NZ  
+28797 N N   . THR A-4 441 ? 0.78723 0.98264 0.68454 -0.30545 0.06587  -0.06063 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 N   
+28798 C CA  . THR A-4 441 ? 1.02523 1.22862 0.91428 -0.31318 0.06192  -0.05290 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 CA  
+28799 C C   . THR A-4 441 ? 1.22907 1.43967 1.10341 -0.31970 0.06583  -0.05895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 C   
+28800 O O   . THR A-4 441 ? 1.11333 1.32503 0.98538 -0.31790 0.07293  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 O   
+28801 C CB  . THR A-4 441 ? 0.97677 1.18603 0.87067 -0.31397 0.06154  -0.04418 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 CB  
+28802 O OG1 . THR A-4 441 ? 1.26592 1.47861 1.14945 -0.32067 0.05690  -0.03535 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 OG1 
+28803 C CG2 . THR A-4 441 ? 0.63439 0.85354 0.52980 -0.31424 0.06997  -0.04958 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 CG2 
+28804 N N   . ASP A-4 442 ? 1.31667 1.53240 1.18032 -0.32646 0.06081  -0.05305 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 N   
+28805 C CA  . ASP A-4 442 ? 1.02667 1.25057 0.87404 -0.33351 0.06341  -0.05770 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 CA  
+28806 C C   . ASP A-4 442 ? 1.20762 1.44191 1.04888 -0.33752 0.06813  -0.05321 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 C   
+28807 O O   . ASP A-4 442 ? 1.05691 1.29138 0.90309 -0.33764 0.06607  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 O   
+28808 C CB  . ASP A-4 442 ? 0.98090 1.20754 0.81850 -0.33878 0.05501  -0.05332 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 CB  
+28809 C CG  . ASP A-4 442 ? 1.33521 1.55481 1.17843 -0.33742 0.05105  -0.05842 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 CG  
+28810 O OD1 . ASP A-4 442 ? 1.48494 1.69536 1.33287 -0.33443 0.05615  -0.06788 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 OD1 
+28811 O OD2 . ASP A-4 442 ? 1.54512 1.76857 1.38770 -0.33933 0.04287  -0.05289 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 OD2 
+28812 N N   . ASN A-4 443 ? 1.28307 1.52559 1.11266 -0.34153 0.07490  -0.06145 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 N   
+28813 C CA  . ASN A-4 443 ? 1.18050 1.43538 1.00092 -0.34765 0.08026  -0.05759 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 CA  
+28814 C C   . ASN A-4 443 ? 1.17760 1.43501 0.98141 -0.35522 0.07341  -0.04705 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 C   
+28815 O O   . ASN A-4 443 ? 1.46479 1.72584 1.25418 -0.35923 0.07159  -0.05160 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 O   
+28816 C CB  . ASN A-4 443 ? 1.08653 1.35071 0.89998 -0.34831 0.09043  -0.07123 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 CB  
+28817 C CG  . ASN A-4 443 ? 1.09833 1.37802 0.90692 -0.35388 0.09837  -0.06849 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 CG  
+28818 O OD1 . ASN A-4 443 ? 0.96122 1.24281 0.76709 -0.35970 0.09573  -0.05539 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 OD1 
+28819 N ND2 . ASN A-4 443 ? 1.05407 1.34458 0.86102 -0.35230 0.10847  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 ND2 
+28820 N N   . ASP A-4 444 ? 1.04969 1.30435 0.85449 -0.35693 0.06915  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 N   
+28821 C CA  . ASP A-4 444 ? 1.13362 1.38697 0.92350 -0.36132 0.06074  -0.02123 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 CA  
+28822 C C   . ASP A-4 444 ? 1.14390 1.40150 0.92020 -0.36940 0.06458  -0.01154 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 C   
+28823 O O   . ASP A-4 444 ? 0.95387 1.21435 0.73716 -0.37161 0.07233  -0.01153 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 O   
+28824 C CB  . ASP A-4 444 ? 1.16736 1.40924 0.96758 -0.35519 0.05047  -0.01192 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 CB  
+28825 C CG  . ASP A-4 444 ? 1.25565 1.49637 1.06174 -0.35052 0.04440  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 CG  
+28826 O OD1 . ASP A-4 444 ? 1.72222 1.97019 1.51739 -0.35434 0.04425  -0.02566 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 OD1 
+28827 O OD2 . ASP A-4 444 ? 1.06641 1.29957 0.88748 -0.34393 0.04004  -0.01657 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 OD2 
+28828 N N   . LEU A-4 445 ? 1.25088 1.50950 1.00710 -0.37423 0.05879  -0.00302 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 N   
+28829 C CA  . LEU A-4 445 ? 0.85051 1.10979 0.58899 -0.38278 0.06088  0.00890  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 CA  
+28830 C C   . LEU A-4 445 ? 1.01928 1.26565 0.74911 -0.38061 0.04855  0.02480  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 C   
+28831 O O   . LEU A-4 445 ? 1.32294 1.57032 1.04787 -0.37629 0.03916  0.02512  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 O   
+28832 C CB  . LEU A-4 445 ? 1.12937 1.40291 0.84623 -0.39067 0.06656  0.00378  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 CB  
+28833 C CG  . LEU A-4 445 ? 0.94547 1.23217 0.66850 -0.39095 0.07828  -0.01404 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 CG  
+28834 C CD1 . LEU A-4 445 ? 0.89730 1.19671 0.59708 -0.39740 0.08157  -0.02023 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 CD1 
+28835 C CD2 . LEU A-4 445 ? 0.87906 1.17129 0.61285 -0.39382 0.08938  -0.01490 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 CD2 
+28836 N N   . LYS A-4 446 ? 1.00789 1.24231 0.73583 -0.38346 0.04838  0.03751  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 N   
+28837 C CA  . LYS A-4 446 ? 1.40980 1.62784 1.12940 -0.37974 0.03686  0.05299  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 CA  
+28838 C C   . LYS A-4 446 ? 1.29853 1.51115 0.99131 -0.38941 0.03768  0.06692  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 C   
+28839 O O   . LYS A-4 446 ? 1.47541 1.68843 1.16461 -0.39937 0.04759  0.06895  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 O   
+28840 C CB  . LYS A-4 446 ? 1.23954 1.44175 0.97803 -0.37395 0.03444  0.05687  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 CB  
+28841 C CG  . LYS A-4 446 ? 1.40473 1.58755 1.13451 -0.36852 0.02278  0.07208  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 CG  
+28842 C CD  . LYS A-4 446 ? 1.24316 1.41223 0.99344 -0.36005 0.01911  0.07224  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 CD  
+28843 C CE  . LYS A-4 446 ? 1.37408 1.52371 1.11530 -0.35231 0.00704  0.08599  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 CE  
+28844 N NZ  . LYS A-4 446 ? 1.71291 1.87165 1.44379 -0.34579 -0.00244 0.08788  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 NZ  
+28845 N N   . SER A-4 447 ? 1.15049 1.35873 0.82428 -0.38658 0.02715  0.07682  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-4 N   
+28846 C CA  . SER A-4 447 ? 1.49512 1.69534 1.13972 -0.39479 0.02638  0.09199  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-4 CA  
+28847 C C   . SER A-4 447 ? 1.49932 1.67295 1.14167 -0.39475 0.02302  0.10730  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-4 C   
+28848 O O   . SER A-4 447 ? 1.52104 1.68036 1.17222 -0.38328 0.01258  0.11209  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-4 O   
+28849 C CB  . SER A-4 447 ? 1.58008 1.78521 1.20457 -0.39030 0.01501  0.09733  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-4 CB  
+28850 O OG  . SER A-4 447 ? 1.54925 1.74694 1.18479 -0.37649 0.00174  0.10034  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-4 OG  
+28851 N N   . LYS A-4 448 ? 1.40380 1.57089 1.03336 -0.40808 0.03211  0.11465  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 N   
+28852 C CA  . LYS A-4 448 ? 1.54081 1.67960 1.16373 -0.41099 0.02958  0.12978  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 CA  
+28853 C C   . LYS A-4 448 ? 1.58805 1.70676 1.18491 -0.40522 0.01649  0.14717  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 C   
+28854 O O   . LYS A-4 448 ? 1.92034 2.04764 1.49391 -0.40757 0.01406  0.15181  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 O   
+28855 C CB  . LYS A-4 448 ? 1.75883 1.89807 1.37268 -0.42932 0.04328  0.13322  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 CB  
+28856 C CG  . LYS A-4 448 ? 1.75168 1.91154 1.39211 -0.43398 0.05584  0.11670  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 CG  
+28857 C CD  . LYS A-4 448 ? 2.03128 2.19678 1.66271 -0.45281 0.06956  0.11989  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 CD  
+28858 C CE  . LYS A-4 448 ? 2.01408 2.14873 1.63411 -0.46108 0.06721  0.13663  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 CE  
+28859 N NZ  . LYS A-4 448 ? 2.33689 2.47785 1.94654 -0.48204 0.08097  0.14066  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 NZ  
+28860 N N   . LYS A-4 449 ? 1.66729 1.75901 1.26745 -0.39678 0.00770  0.15652  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 N   
+28861 C CA  . LYS A-4 449 ? 1.85925 1.92899 1.43574 -0.38840 -0.00573 0.17338  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 CA  
+28862 C C   . LYS A-4 449 ? 1.89929 1.94969 1.44221 -0.40278 -0.00185 0.19050  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 C   
+28863 O O   . LYS A-4 449 ? 2.09407 2.13772 1.63632 -0.41829 0.00979  0.19176  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 O   
+28864 C CB  . LYS A-4 449 ? 1.96848 2.01351 1.55834 -0.37426 -0.01549 0.17729  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 CB  
+28865 C CG  . LYS A-4 449 ? 2.07236 2.09691 1.67249 -0.38270 -0.00789 0.17782  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 CG  
+28866 C CD  . LYS A-4 449 ? 1.82314 1.82180 1.43356 -0.36787 -0.01809 0.18128  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 CD  
+28867 C CE  . LYS A-4 449 ? 2.23079 2.20663 1.84778 -0.37782 -0.01125 0.18236  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 CE  
+28868 N NZ  . LYS A-4 449 ? 2.36364 2.31147 1.98774 -0.36337 -0.02112 0.18547  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 NZ  
+28869 N N   . GLY A-4 450 ? 2.10310 2.14579 1.61746 -0.39797 -0.01180 0.20391  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-4 N   
+28870 C CA  . GLY A-4 450 ? 2.32462 2.34664 1.80257 -0.41056 -0.00961 0.22228  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-4 CA  
+28871 C C   . GLY A-4 450 ? 2.19171 2.23789 1.65333 -0.42776 0.00267  0.21935  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-4 C   
+28872 O O   . GLY A-4 450 ? 2.58829 2.61975 2.01645 -0.43909 0.00480  0.23520  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-4 O   
+28873 N N   . LYS A-4 451 ? 1.97368 2.05523 1.45632 -0.42995 0.01104  0.19973  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 N   
+28874 C CA  . LYS A-4 451 ? 2.00712 2.11403 1.47622 -0.44491 0.02353  0.19415  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 CA  
+28875 C C   . LYS A-4 451 ? 2.10174 2.24262 1.58583 -0.43716 0.02272  0.17519  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 C   
+28876 O O   . LYS A-4 451 ? 2.27772 2.42774 1.79342 -0.42749 0.02141  0.16083  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 O   
+28877 C CB  . LYS A-4 451 ? 1.87756 1.98986 1.35827 -0.46202 0.04109  0.18830  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 CB  
+28878 C CG  . LYS A-4 451 ? 2.24915 2.38933 1.71648 -0.47741 0.05548  0.18190  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 CG  
+28879 C CD  . LYS A-4 451 ? 2.26954 2.39751 1.69353 -0.48810 0.05488  0.20107  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 CD  
+28880 C CE  . LYS A-4 451 ? 2.02967 2.18697 1.44026 -0.50425 0.07070  0.19401  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 CE  
+28881 N NZ  . LYS A-4 451 ? 2.39878 2.54407 1.76497 -0.51635 0.07126  0.21354  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 NZ  
+28882 N N   . LYS A-4 452 ? 1.90773 2.06593 1.36757 -0.44207 0.02352  0.17521  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 N   
+28883 C CA  . LYS A-4 452 ? 2.11679 2.30548 1.58581 -0.43684 0.02281  0.15728  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 CA  
+28884 C C   . LYS A-4 452 ? 1.87971 2.09300 1.35154 -0.45018 0.04052  0.14256  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 C   
+28885 O O   . LYS A-4 452 ? 1.78272 1.99457 1.23741 -0.46490 0.05176  0.14959  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 O   
+28886 C CB  . LYS A-4 452 ? 2.32738 2.52129 1.76794 -0.43174 0.01019  0.16495  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 CB  
+28887 C CG  . LYS A-4 452 ? 2.46455 2.63748 1.90181 -0.41621 -0.00831 0.17916  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 CG  
+28888 C CD  . LYS A-4 452 ? 2.46442 2.63946 1.93915 -0.40194 -0.01442 0.16748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 CD  
+28889 C CE  . LYS A-4 452 ? 2.27926 2.48565 1.76929 -0.39807 -0.01556 0.14748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 CE  
+28890 N NZ  . LYS A-4 452 ? 2.12576 2.33402 1.65103 -0.38576 -0.02048 0.13675  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 NZ  
+28891 N N   . GLY A-4 453 ? 1.84899 2.08473 1.34239 -0.44486 0.04317  0.12183  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-4 N   
+28892 C CA  . GLY A-4 453 ? 1.79770 2.05679 1.29746 -0.45381 0.05926  0.10517  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-4 CA  
+28893 C C   . GLY A-4 453 ? 1.56562 1.82518 1.09538 -0.45570 0.07042  0.09658  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-4 C   
+28894 O O   . GLY A-4 453 ? 1.46330 1.74373 1.00311 -0.45997 0.08323  0.08064  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-4 O   
+28895 N N   . VAL A-4 454 ? 1.60616 1.84391 1.15013 -0.45196 0.06565  0.10604  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 N   
+28896 C CA  . VAL A-4 454 ? 1.70457 1.94241 1.27718 -0.45338 0.07452  0.09866  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 CA  
+28897 C C   . VAL A-4 454 ? 1.73141 1.96812 1.33417 -0.43810 0.06722  0.08717  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 C   
+28898 O O   . VAL A-4 454 ? 1.58825 1.81041 1.19193 -0.42756 0.05351  0.09384  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 O   
+28899 C CB  . VAL A-4 454 ? 1.55245 1.76626 1.11991 -0.46128 0.07492  0.11578  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 CB  
+28900 C CG1 . VAL A-4 454 ? 1.78490 2.00256 1.32489 -0.47940 0.08560  0.12535  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 CG1 
+28901 C CG2 . VAL A-4 454 ? 1.88271 2.06781 1.44042 -0.45161 0.05844  0.13155  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 CG2 
+28902 N N   . TYR A-4 455 ? 1.51220 1.76488 1.13909 -0.43648 0.07649  0.07000  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 N   
+28903 C CA  . TYR A-4 455 ? 1.46676 1.71894 1.12144 -0.42333 0.07154  0.05836  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CA  
+28904 C C   . TYR A-4 455 ? 1.23508 1.48966 0.91552 -0.42390 0.08025  0.05140  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 C   
+28905 O O   . TYR A-4 455 ? 1.24316 1.51485 0.92636 -0.43133 0.09306  0.04345  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 O   
+28906 C CB  . TYR A-4 455 ? 1.38515 1.65476 1.04129 -0.41839 0.07230  0.04188  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CB  
+28907 C CG  . TYR A-4 455 ? 1.64376 1.91352 1.27839 -0.41641 0.06158  0.04647  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CG  
+28908 C CD1 . TYR A-4 455 ? 1.69567 1.94954 1.32546 -0.41006 0.04747  0.06016  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CD1 
+28909 C CD2 . TYR A-4 455 ? 1.62719 1.91415 1.24646 -0.42025 0.06526  0.03636  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CD2 
+28910 C CE1 . TYR A-4 455 ? 1.80295 2.06036 1.41422 -0.40744 0.03686  0.06410  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CE1 
+28911 C CE2 . TYR A-4 455 ? 1.40454 1.69401 1.00420 -0.41896 0.05477  0.03993  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CE2 
+28912 C CZ  . TYR A-4 455 ? 1.62741 1.90322 1.22373 -0.41245 0.04034  0.05403  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CZ  
+28913 O OH  . TYR A-4 455 ? 1.96734 2.24882 1.54528 -0.41033 0.02904  0.05742  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 OH  
+28914 N N   . GLU A-4 456 ? 1.48187 1.72117 1.18105 -0.41563 0.07316  0.05396  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 N   
+28915 C CA  . GLU A-4 456 ? 1.36819 1.60954 1.09283 -0.41447 0.07922  0.04708  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 CA  
+28916 C C   . GLU A-4 456 ? 1.15170 1.40570 0.89718 -0.40424 0.08139  0.02936  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 C   
+28917 O O   . GLU A-4 456 ? 1.09347 1.34458 0.84006 -0.39543 0.07379  0.02528  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 O   
+28918 C CB  . GLU A-4 456 ? 1.11032 1.32832 0.84378 -0.41023 0.07052  0.05747  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 CB  
+28919 C CG  . GLU A-4 456 ? 1.52757 1.72946 1.24377 -0.42176 0.07076  0.07387  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 CG  
+28920 C CD  . GLU A-4 456 ? 1.92593 2.10170 1.64927 -0.41654 0.06168  0.08301  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 CD  
+28921 O OE1 . GLU A-4 456 ? 1.71849 1.88758 1.45357 -0.40276 0.05249  0.08001  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 OE1 
+28922 O OE2 . GLU A-4 456 ? 1.85970 2.02153 1.57632 -0.42691 0.06418  0.09280  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 OE2 
+28923 N N   . LEU A-4 457 ? 0.89593 1.16386 0.65782 -0.40554 0.09166  0.01902  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 N   
+28924 C CA  . LEU A-4 457 ? 1.18214 1.46013 0.96250 -0.39543 0.09468  0.00242  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 CA  
+28925 C C   . LEU A-4 457 ? 1.04915 1.31380 0.85074 -0.38520 0.08746  0.00224  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 C   
+28926 O O   . LEU A-4 457 ? 1.02076 1.29060 0.84166 -0.38183 0.09169  -0.00410 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 O   
+28927 C CB  . LEU A-4 457 ? 1.08681 1.38681 0.87520 -0.39918 0.10822  -0.00855 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 CB  
+28928 C CG  . LEU A-4 457 ? 0.90668 1.22432 0.67988 -0.40300 0.11668  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 CG  
+28929 C CD1 . LEU A-4 457 ? 1.17620 1.49163 0.92101 -0.41441 0.11540  -0.00561 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 CD1 
+28930 C CD2 . LEU A-4 457 ? 0.84698 1.18828 0.63143 -0.40531 0.13026  -0.02845 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 CD2 
+28931 N N   . LEU A-4 458 ? 1.06841 1.31749 0.86589 -0.37970 0.07617  0.00892  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 N   
+28932 C CA  . LEU A-4 458 ? 1.07332 1.30876 0.88772 -0.37087 0.06880  0.01090  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 CA  
+28933 C C   . LEU A-4 458 ? 1.03438 1.27528 0.86819 -0.36155 0.07145  -0.00293 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 C   
+28934 O O   . LEU A-4 458 ? 0.80936 1.04564 0.66013 -0.35648 0.07059  -0.00401 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 O   
+28935 C CB  . LEU A-4 458 ? 1.12186 1.34389 0.92775 -0.36607 0.05681  0.01942  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 CB  
+28936 C CG  . LEU A-4 458 ? 0.92859 1.13714 0.74980 -0.35650 0.04880  0.02185  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 CG  
+28937 C CD1 . LEU A-4 458 ? 1.06351 1.26257 0.89231 -0.35916 0.05013  0.02787  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 CD1 
+28938 C CD2 . LEU A-4 458 ? 0.90285 1.10242 0.71426 -0.35191 0.03752  0.03041  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 CD2 
+28939 N N   . GLY A-4 459 ? 1.23743 1.48662 1.06754 -0.35923 0.07450  -0.01361 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-4 N   
+28940 C CA  . GLY A-4 459 ? 0.84906 1.09922 0.69461 -0.35013 0.07678  -0.02605 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-4 CA  
+28941 C C   . GLY A-4 459 ? 0.86469 1.12509 0.72428 -0.34848 0.08538  -0.03278 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-4 C   
+28942 O O   . GLY A-4 459 ? 1.10294 1.35961 0.97895 -0.34010 0.08453  -0.03721 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-4 O   
+28943 N N   . LEU A-4 460 ? 1.13975 1.41499 0.99297 -0.35641 0.09374  -0.03365 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 N   
+28944 C CA  . LEU A-4 460 ? 1.06095 1.35126 0.92883 -0.35504 0.10220  -0.04078 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 CA  
+28945 C C   . LEU A-4 460 ? 1.06956 1.35754 0.94923 -0.35819 0.09995  -0.03242 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 C   
+28946 O O   . LEU A-4 460 ? 1.27491 1.57066 1.17255 -0.35262 0.10243  -0.03845 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 O   
+28947 C CB  . LEU A-4 460 ? 1.25865 1.56926 1.11646 -0.36312 0.11289  -0.04547 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 CB  
+28948 C CG  . LEU A-4 460 ? 1.16822 1.48925 1.02449 -0.35640 0.11987  -0.06114 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 CG  
+28949 C CD1 . LEU A-4 460 ? 1.15511 1.49726 0.99928 -0.36563 0.13047  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 CD1 
+28950 C CD2 . LEU A-4 460 ? 0.92853 1.25401 0.80605 -0.34373 0.12244  -0.07187 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 CD2 
+28951 N N   . ASN A-4 461 ? 0.89507 1.17173 0.76419 -0.36668 0.09489  -0.01892 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 N   
+28952 C CA  . ASN A-4 461 ? 1.09607 1.36859 0.97369 -0.37186 0.09339  -0.01137 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 CA  
+28953 C C   . ASN A-4 461 ? 1.13266 1.39432 1.02750 -0.36103 0.08651  -0.01322 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 C   
+28954 O O   . ASN A-4 461 ? 1.10714 1.37438 1.01664 -0.36143 0.08794  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 O   
+28955 C CB  . ASN A-4 461 ? 1.16117 1.41815 1.02073 -0.38187 0.08861  0.00379  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 CB  
+28956 C CG  . ASN A-4 461 ? 1.21091 1.47841 1.05129 -0.39398 0.09573  0.00716  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 CG  
+28957 O OD1 . ASN A-4 461 ? 1.00825 1.29774 0.85221 -0.39858 0.10614  -0.00080 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 OD1 
+28958 N ND2 . ASN A-4 461 ? 1.34735 1.60023 1.16673 -0.39857 0.09010  0.01897  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 ND2 
+28959 N N   . ARG A-4 462 ? 0.92911 1.17685 0.82218 -0.35198 0.07911  -0.01310 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 N   
+28960 C CA  . ARG A-4 462 ? 0.89164 1.12942 0.79925 -0.34186 0.07309  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 CA  
+28961 C C   . ARG A-4 462 ? 1.09219 1.34211 1.01559 -0.33360 0.07797  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 C   
+28962 O O   . ARG A-4 462 ? 1.17009 1.41953 1.10755 -0.32900 0.07598  -0.02803 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 O   
+28963 C CB  . ARG A-4 462 ? 0.90981 1.13332 0.81159 -0.33527 0.06519  -0.01233 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 CB  
+28964 C CG  . ARG A-4 462 ? 1.04055 1.25046 0.93007 -0.33944 0.05791  0.00016  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 CG  
+28965 C CD  . ARG A-4 462 ? 0.80652 1.00754 0.69394 -0.33184 0.05010  0.00112  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 CD  
+28966 N NE  . ARG A-4 462 ? 1.17470 1.38376 1.05369 -0.33246 0.05230  -0.00491 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 NE  
+28967 C CZ  . ARG A-4 462 ? 1.45329 1.65951 1.32887 -0.32862 0.04675  -0.00573 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 CZ  
+28968 N NH1 . ARG A-4 462 ? 0.74640 0.94377 0.62739 -0.32268 0.03902  -0.00110 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 NH1 
+28969 N NH2 . ARG A-4 462 ? 1.72750 1.94124 1.59410 -0.33121 0.04919  -0.01205 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 NH2 
+28970 N N   . CYS A-4 463 ? 0.78250 1.04281 0.70290 -0.33097 0.08404  -0.03593 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-4 N   
+28971 C CA  . CYS A-4 463 ? 0.78686 1.05799 0.72098 -0.32166 0.08878  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-4 CA  
+28972 C C   . CYS A-4 463 ? 0.94447 1.23634 0.88942 -0.32619 0.09502  -0.04957 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-4 C   
+28973 O O   . CYS A-4 463 ? 1.10588 1.40592 1.06662 -0.31823 0.09555  -0.05550 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-4 O   
+28974 C CB  . CYS A-4 463 ? 0.66720 0.94143 0.59369 -0.31721 0.09373  -0.05721 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-4 CB  
+28975 S SG  . CYS A-4 463 ? 0.94380 1.19652 0.85885 -0.31367 0.08686  -0.05652 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-4 SG  
+28976 N N   . LEU A-4 464 ? 0.98828 1.28992 0.92472 -0.33940 0.09966  -0.04470 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 N   
+28977 C CA  . LEU A-4 464 ? 1.00949 1.33237 0.95672 -0.34651 0.10576  -0.04619 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 CA  
+28978 C C   . LEU A-4 464 ? 1.03247 1.34728 0.98917 -0.34987 0.09958  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 C   
+28979 O O   . LEU A-4 464 ? 1.07760 1.40969 1.04966 -0.35120 0.10229  -0.04340 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 O   
+28980 C CB  . LEU A-4 464 ? 1.02963 1.36422 0.96312 -0.36161 0.11319  -0.04216 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 CB  
+28981 C CG  . LEU A-4 464 ? 1.03267 1.38262 0.95787 -0.36006 0.12177  -0.05126 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 CG  
+28982 C CD1 . LEU A-4 464 ? 1.00699 1.36757 0.91642 -0.37651 0.12878  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 CD1 
+28983 C CD2 . LEU A-4 464 ? 0.83649 1.20962 0.77961 -0.34956 0.12831  -0.06553 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 CD2 
+28984 N N   . ASN A-4 465 ? 0.92750 1.21742 0.87541 -0.35104 0.09115  -0.02941 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 N   
+28985 C CA  . ASN A-4 465 ? 1.16873 1.44800 1.12375 -0.35373 0.08507  -0.02356 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 CA  
+28986 C C   . ASN A-4 465 ? 1.02348 1.30510 0.99603 -0.34082 0.08138  -0.03084 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 C   
+28987 O O   . ASN A-4 465 ? 0.98872 1.27479 0.97255 -0.34342 0.07959  -0.03108 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 O   
+28988 C CB  . ASN A-4 465 ? 1.32006 1.57205 1.26097 -0.35548 0.07691  -0.01225 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 CB  
+28989 C CG  . ASN A-4 465 ? 1.58400 1.82633 1.51808 -0.36923 0.07577  -0.00230 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 CG  
+28990 O OD1 . ASN A-4 465 ? 1.48338 1.73748 1.41275 -0.38225 0.08273  -0.00047 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 OD1 
+28991 N ND2 . ASN A-4 465 ? 1.46183 1.68179 1.39457 -0.36663 0.06731  0.00397  ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 ND2 
+28992 N N   . LEU A-4 466 ? 0.96782 1.24590 0.94169 -0.32756 0.08012  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 N   
+28993 C CA  . LEU A-4 466 ? 0.90784 1.18748 0.89600 -0.31476 0.07699  -0.04309 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 CA  
+28994 C C   . LEU A-4 466 ? 1.04338 1.34988 1.04647 -0.31261 0.08277  -0.05204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 C   
+28995 O O   . LEU A-4 466 ? 1.45013 1.76231 1.46660 -0.30643 0.07943  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 O   
+28996 C CB  . LEU A-4 466 ? 0.79137 1.05886 0.77496 -0.30267 0.07513  -0.04674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 CB  
+28997 C CG  . LEU A-4 466 ? 0.96589 1.21081 0.93788 -0.30316 0.06879  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 CG  
+28998 C CD1 . LEU A-4 466 ? 0.80749 1.04217 0.77786 -0.29224 0.06717  -0.04381 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 CD1 
+28999 C CD2 . LEU A-4 466 ? 0.85062 1.08420 0.82578 -0.30506 0.06184  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 CD2 
+29000 N N   . LEU A-4 467 ? 0.79633 1.12146 0.79744 -0.31722 0.09130  -0.05659 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 N   
+29001 C CA  . LEU A-4 467 ? 0.90733 1.26269 0.92362 -0.31519 0.09756  -0.06573 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 CA  
+29002 C C   . LEU A-4 467 ? 0.90115 1.27344 0.92469 -0.33054 0.09988  -0.06258 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 C   
+29003 O O   . LEU A-4 467 ? 0.86498 1.26702 0.90319 -0.33062 0.10510  -0.07024 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 O   
+29004 C CB  . LEU A-4 467 ? 0.82514 1.19512 0.83634 -0.31292 0.10660  -0.07338 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 CB  
+29005 C CG  . LEU A-4 467 ? 0.85075 1.21133 0.85949 -0.29600 0.10635  -0.08125 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 CG  
+29006 C CD1 . LEU A-4 467 ? 0.94456 1.32082 0.94768 -0.29523 0.11602  -0.08988 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 CD1 
+29007 C CD2 . LEU A-4 467 ? 1.04347 1.40959 1.06848 -0.28061 0.10270  -0.08741 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 CD2 
+29008 N N   . GLY A-4 468 ? 0.69236 1.04671 0.70592 -0.34354 0.09621  -0.05184 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-4 N   
+29009 C CA  . GLY A-4 468 ? 0.62976 0.99473 0.64779 -0.35999 0.09816  -0.04817 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-4 CA  
+29010 C C   . GLY A-4 468 ? 0.88572 1.26394 0.89422 -0.37628 0.10750  -0.04528 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-4 C   
+29011 O O   . GLY A-4 468 ? 0.89248 1.27380 0.90034 -0.39313 0.10928  -0.03997 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-4 O   
+29012 N N   . ARG A-4 469 ? 1.11202 1.49739 1.11190 -0.37263 0.11375  -0.04875 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 N   
+29013 C CA  . ARG A-4 469 ? 0.83783 1.23543 0.82570 -0.38799 0.12298  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 CA  
+29014 C C   . ARG A-4 469 ? 1.00069 1.36929 0.96694 -0.40099 0.11904  -0.03089 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 C   
+29015 O O   . ARG A-4 469 ? 0.87619 1.21550 0.83523 -0.39484 0.10954  -0.02439 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 O   
+29016 C CB  . ARG A-4 469 ? 1.17690 1.58548 1.15806 -0.37965 0.12962  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 CB  
+29017 C CG  . ARG A-4 469 ? 0.96807 1.40962 0.96794 -0.36891 0.13638  -0.06823 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 CG  
+29018 C CD  . ARG A-4 469 ? 1.54379 1.98489 1.53439 -0.35712 0.14035  -0.07611 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 CD  
+29019 N NE  . ARG A-4 469 ? 1.42216 1.88703 1.42887 -0.34143 0.14500  -0.09086 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 NE  
+29020 C CZ  . ARG A-4 469 ? 1.13884 1.59998 1.15996 -0.32475 0.13888  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 CZ  
+29021 N NH1 . ARG A-4 469 ? 1.39857 1.83900 1.42328 -0.32323 0.12875  -0.08914 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 NH1 
+29022 N NH2 . ARG A-4 469 ? 1.01630 1.49402 1.04719 -0.30850 0.14300  -0.10939 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 NH2 
+29023 N N   . GLU A-4 470 ? 1.21362 1.59123 1.16884 -0.41870 0.12668  -0.02549 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 N   
+29024 C CA  . GLU A-4 470 ? 1.26068 1.61076 1.19320 -0.43156 0.12346  -0.01052 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 CA  
+29025 C C   . GLU A-4 470 ? 1.38662 1.72429 1.29831 -0.42644 0.12264  -0.00694 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 C   
+29026 O O   . GLU A-4 470 ? 1.25297 1.60698 1.16601 -0.41774 0.12748  -0.01649 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 O   
+29027 C CB  . GLU A-4 470 ? 1.37418 1.73720 1.30142 -0.45424 0.13213  -0.00512 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 CB  
+29028 C CG  . GLU A-4 470 ? 1.64672 1.97677 1.55209 -0.46897 0.12772  0.01157  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 CG  
+29029 C CD  . GLU A-4 470 ? 2.06274 2.36984 1.97579 -0.46968 0.11850  0.01555  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 CD  
+29030 O OE1 . GLU A-4 470 ? 2.14568 2.45696 2.07816 -0.45570 0.11311  0.00679  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 OE1 
+29031 O OE2 . GLU A-4 470 ? 2.21757 2.50084 2.11556 -0.48433 0.11665  0.02756  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 OE2 
+29032 N N   . ASN A-4 471 ? 1.41099 1.71885 1.30297 -0.43137 0.11586  0.00658  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 N   
+29033 C CA  . ASN A-4 471 ? 1.15171 1.44772 1.02283 -0.42758 0.11346  0.01124  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 CA  
+29034 C C   . ASN A-4 471 ? 1.29311 1.61068 1.15126 -0.43798 0.12473  0.00961  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 C   
+29035 O O   . ASN A-4 471 ? 1.26686 1.59582 1.12142 -0.45430 0.13260  0.01353  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 O   
+29036 C CB  . ASN A-4 471 ? 1.16233 1.42463 1.01488 -0.43160 0.10408  0.02702  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 CB  
+29037 C CG  . ASN A-4 471 ? 1.24211 1.48705 1.08839 -0.41684 0.09417  0.02834  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 CG  
+29038 O OD1 . ASN A-4 471 ? 1.49338 1.73474 1.32080 -0.41732 0.09314  0.03282  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 OD1 
+29039 N ND2 . ASN A-4 471 ? 1.12234 1.35787 0.98416 -0.40425 0.08678  0.02438  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 ND2 
+29040 N N   . LEU A-4 472 ? 1.13537 1.45888 0.98593 -0.42929 0.12584  0.00332  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 N   
+29041 C CA  . LEU A-4 472 ? 1.20564 1.54927 1.04182 -0.43771 0.13633  0.00059  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 CA  
+29042 C C   . LEU A-4 472 ? 1.24683 1.57412 1.05413 -0.45142 0.13487  0.01664  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 C   
+29043 O O   . LEU A-4 472 ? 1.08971 1.38833 0.88608 -0.44928 0.12398  0.02825  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 O   
+29044 C CB  . LEU A-4 472 ? 0.91059 1.26213 0.74524 -0.42438 0.13718  -0.01161 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 CB  
+29045 C CG  . LEU A-4 472 ? 0.89852 1.27469 0.75500 -0.41361 0.14424  -0.02933 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 CG  
+29046 C CD1 . LEU A-4 472 ? 0.79511 1.17171 0.64482 -0.40189 0.14442  -0.04014 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 CD1 
+29047 C CD2 . LEU A-4 472 ? 1.16006 1.56813 1.02202 -0.42459 0.15763  -0.03417 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 CD2 
+29048 N N   . ASP A-4 473 ? 1.48180 1.82825 1.27610 -0.46497 0.14610  0.01724  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 N   
+29049 C CA  . ASP A-4 473 ? 1.21401 1.54651 0.97739 -0.47811 0.14574  0.03250  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 CA  
+29050 C C   . ASP A-4 473 ? 1.24183 1.56204 0.98702 -0.46814 0.13786  0.03386  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 C   
+29051 O O   . ASP A-4 473 ? 1.42250 1.75766 1.17244 -0.45798 0.14012  0.02022  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 O   
+29052 C CB  . ASP A-4 473 ? 1.53911 1.89884 1.29245 -0.49466 0.16087  0.03120  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 CB  
+29053 C CG  . ASP A-4 473 ? 1.80714 2.16929 1.56537 -0.51257 0.16678  0.03881  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 CG  
+29054 O OD1 . ASP A-4 473 ? 1.66116 2.00150 1.42926 -0.51189 0.15855  0.04500  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 OD1 
+29055 O OD2 . ASP A-4 473 ? 1.91537 2.30024 1.66759 -0.52627 0.17890  0.03769  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 OD2 
+29056 N N   . GLU A-4 474 ? 1.26593 1.55849 0.98993 -0.47096 0.12823  0.05009  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 N   
+29057 C CA  . GLU A-4 474 ? 1.49014 1.77346 1.19589 -0.46278 0.11990  0.05243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 CA  
+29058 C C   . GLU A-4 474 ? 1.36381 1.66817 1.04914 -0.47047 0.12930  0.04850  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 C   
+29059 O O   . GLU A-4 474 ? 1.47201 1.79012 1.14836 -0.48532 0.14069  0.05129  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 O   
+29060 C CB  . GLU A-4 474 ? 1.44076 1.69192 1.12740 -0.46369 0.10759  0.07145  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 CB  
+29061 C CG  . GLU A-4 474 ? 1.74900 1.99389 1.40271 -0.47880 0.11063  0.08666  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 CG  
+29062 C CD  . GLU A-4 474 ? 2.12072 2.34217 1.76770 -0.49064 0.11000  0.10243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 CD  
+29063 O OE1 . GLU A-4 474 ? 2.45279 2.67509 2.12256 -0.49287 0.11329  0.09789  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 OE1 
+29064 O OE2 . GLU A-4 474 ? 2.38811 2.58915 2.00589 -0.49775 0.10584  0.11941  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 OE2 
+29065 N N   . ILE A-4 475 ? 1.28626 1.59436 0.96428 -0.46093 0.12491  0.04110  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 N   
+29066 C CA  . ILE A-4 475 ? 1.49078 1.81896 1.14928 -0.46645 0.13315  0.03479  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 CA  
+29067 C C   . ILE A-4 475 ? 1.46126 1.77528 1.08970 -0.46726 0.12311  0.04667  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 C   
+29068 O O   . ILE A-4 475 ? 1.34093 1.63360 0.96890 -0.45904 0.10921  0.05495  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 O   
+29069 C CB  . ILE A-4 475 ? 1.17656 1.52431 0.85050 -0.45552 0.13817  0.01283  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 CB  
+29070 C CG1 . ILE A-4 475 ? 1.14045 1.47478 0.81436 -0.44248 0.12538  0.00899  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 CG1 
+29071 C CG2 . ILE A-4 475 ? 1.12118 1.47934 0.82724 -0.45030 0.14448  0.00197  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 CG2 
+29072 C CD1 . ILE A-4 475 ? 1.30263 1.65153 0.98377 -0.43390 0.12998  -0.01151 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 CD1 
+29073 N N   . THR A-4 476 ? 1.55782 1.88598 1.16080 -0.47696 0.13035  0.04722  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 N   
+29074 C CA  . THR A-4 476 ? 1.56438 1.88436 1.13601 -0.47827 0.12176  0.05712  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 CA  
+29075 C C   . THR A-4 476 ? 1.31240 1.65362 0.87647 -0.47479 0.12565  0.04016  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 C   
+29076 O O   . THR A-4 476 ? 1.71512 2.07931 1.27903 -0.48059 0.13995  0.02837  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 O   
+29077 C CB  . THR A-4 476 ? 1.60822 1.92283 1.14978 -0.49462 0.12617  0.07538  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 CB  
+29078 O OG1 . THR A-4 476 ? 1.71958 2.06167 1.25257 -0.50591 0.14272  0.06652  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 OG1 
+29079 C CG2 . THR A-4 476 ? 1.73281 2.02762 1.28360 -0.50084 0.12588  0.08917  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 CG2 
+29080 N N   . ILE A-4 477 ? 1.39367 1.72811 0.95200 -0.46542 0.11311  0.03803  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 N   
+29081 C CA  . ILE A-4 477 ? 1.82068 2.17179 1.36869 -0.46303 0.11489  0.02227  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 CA  
+29082 C C   . ILE A-4 477 ? 2.00487 2.35280 1.51835 -0.46732 0.10571  0.03398  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 C   
+29083 O O   . ILE A-4 477 ? 1.72843 2.05803 1.23538 -0.46387 0.09200  0.04987  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 O   
+29084 C CB  . ILE A-4 477 ? 1.70703 2.05605 1.27927 -0.44937 0.10875  0.00629  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 CB  
+29085 C CG1 . ILE A-4 477 ? 1.84390 2.20919 1.40562 -0.44860 0.11290  -0.01242 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 CG1 
+29086 C CG2 . ILE A-4 477 ? 1.76398 2.09424 1.33937 -0.44140 0.09129  0.01675  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 CG2 
+29087 C CD1 . ILE A-4 477 ? 1.75893 2.14467 1.32028 -0.45363 0.13067  -0.02595 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 CD1 
+29088 N N   . ASP A-4 478 ? 1.96346 2.32993 1.45414 -0.47417 0.11323  0.02596  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 N   
+29089 C CA  . ASP A-4 478 ? 1.69208 2.05920 1.14668 -0.47923 0.10566  0.03616  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 CA  
+29090 C C   . ASP A-4 478 ? 1.69963 2.07142 1.15361 -0.47060 0.09480  0.02330  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 C   
+29091 O O   . ASP A-4 478 ? 1.67154 2.05874 1.12823 -0.46987 0.10193  0.00274  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 O   
+29092 C CB  . ASP A-4 478 ? 2.10283 2.48869 1.53069 -0.49263 0.12012  0.03465  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 CB  
+29093 C CG  . ASP A-4 478 ? 2.47281 2.86188 1.86136 -0.49743 0.11251  0.04286  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 CG  
+29094 O OD1 . ASP A-4 478 ? 2.70594 3.07923 2.07407 -0.50092 0.10388  0.06533  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 OD1 
+29095 O OD2 . ASP A-4 478 ? 2.32818 2.73470 1.70515 -0.49740 0.11486  0.02664  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 OD2 
+29096 N N   . ILE A-4 479 ? 1.62076 1.97956 1.07103 -0.46422 0.07766  0.03484  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 N   
+29097 C CA  . ILE A-4 479 ? 1.67167 2.03655 1.11969 -0.45781 0.06560  0.02497  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 CA  
+29098 C C   . ILE A-4 479 ? 2.03681 2.40464 1.44838 -0.46179 0.05527  0.03867  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 C   
+29099 O O   . ILE A-4 479 ? 1.96763 2.32118 1.36640 -0.46232 0.04893  0.06056  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 O   
+29100 C CB  . ILE A-4 479 ? 1.86908 2.22132 1.34634 -0.44577 0.05344  0.02500  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 CB  
+29101 C CG1 . ILE A-4 479 ? 2.19045 2.52338 1.66754 -0.44167 0.04323  0.04814  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 CG1 
+29102 C CG2 . ILE A-4 479 ? 1.74986 2.10011 1.26067 -0.44157 0.06350  0.01007  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 CG2 
+29103 C CD1 . ILE A-4 479 ? 2.08058 2.41192 1.54628 -0.43475 0.02438  0.05753  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 CD1 
+29104 N N   . PRO A-4 480 ? 1.86051 2.24536 1.25300 -0.46474 0.05334  0.02671  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 N   
+29105 C CA  . PRO A-4 480 ? 1.70518 2.09466 1.06171 -0.46789 0.04228  0.03971  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 CA  
+29106 C C   . PRO A-4 480 ? 1.65072 2.03171 1.01299 -0.45727 0.02171  0.05100  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 C   
+29107 O O   . PRO A-4 480 ? 1.93255 2.31063 1.32473 -0.44867 0.01575  0.04269  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 O   
+29108 C CB  . PRO A-4 480 ? 1.98352 2.39502 1.32381 -0.47312 0.04591  0.01904  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 CB  
+29109 C CG  . PRO A-4 480 ? 1.98199 2.39835 1.34392 -0.47469 0.06332  -0.00183 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 CG  
+29110 C CD  . PRO A-4 480 ? 1.92310 2.32322 1.32271 -0.46612 0.06238  0.00052  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 CD  
+29111 N N   . GLU A-4 481 ? 1.87730 2.25505 1.20946 -0.45760 0.01088  0.07041  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 N   
+29112 C CA  . GLU A-4 481 ? 1.56142 1.93185 0.89745 -0.44583 -0.00911 0.08316  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 CA  
+29113 C C   . GLU A-4 481 ? 1.63357 2.02479 0.97396 -0.44158 -0.02117 0.06784  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 C   
+29114 O O   . GLU A-4 481 ? 1.58662 1.97684 0.94520 -0.43079 -0.03535 0.07043  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 O   
+29115 C CB  . GLU A-4 481 ? 1.84851 2.20775 1.14909 -0.44620 -0.01759 0.10900  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 CB  
+29116 C CG  . GLU A-4 481 ? 1.91435 2.25976 1.22080 -0.43164 -0.03680 0.12581  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 CG  
+29117 C CD  . GLU A-4 481 ? 2.02729 2.34784 1.36237 -0.42531 -0.03392 0.13325  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 CD  
+29118 O OE1 . GLU A-4 481 ? 2.04752 2.35979 1.39279 -0.43362 -0.01739 0.12959  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 OE1 
+29119 O OE2 . GLU A-4 481 ? 2.28265 2.59343 1.63017 -0.41172 -0.04835 0.14217  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 OE2 
+29120 N N   . ASP A-4 482 ? 1.86894 2.27988 1.19302 -0.45035 -0.01563 0.05120  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 N   
+29121 C CA  . ASP A-4 482 ? 1.93620 2.36692 1.26420 -0.44884 -0.02618 0.03452  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 CA  
+29122 C C   . ASP A-4 482 ? 1.75081 2.18107 1.11693 -0.44627 -0.02140 0.01418  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 C   
+29123 O O   . ASP A-4 482 ? 1.81613 2.25923 1.19217 -0.44439 -0.03153 0.00213  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 O   
+29124 C CB  . ASP A-4 482 ? 2.12252 2.57269 1.41786 -0.45967 -0.02195 0.02268  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 CB  
+29125 C CG  . ASP A-4 482 ? 2.02022 2.47163 1.31893 -0.46836 -0.00079 0.00419  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 CG  
+29126 O OD1 . ASP A-4 482 ? 2.03606 2.47307 1.35075 -0.46803 0.01197  0.00832  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 OD1 
+29127 O OD2 . ASP A-4 482 ? 2.07223 2.53970 1.35753 -0.47513 0.00288  -0.01512 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 OD2 
+29128 N N   . ILE A-4 483 ? 1.70670 2.12293 1.09371 -0.44656 -0.00655 0.01041  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 N   
+29129 C CA  . ILE A-4 483 ? 1.86895 2.28126 1.29091 -0.44327 -0.00160 -0.00688 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 CA  
+29130 C C   . ILE A-4 483 ? 1.90528 2.30409 1.35444 -0.43237 -0.01065 0.00544  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 C   
+29131 O O   . ILE A-4 483 ? 1.58027 1.96275 1.03504 -0.42913 -0.00672 0.02037  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 O   
+29132 C CB  . ILE A-4 483 ? 1.77399 2.18021 1.20454 -0.44771 0.01856  -0.01821 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 CB  
+29133 C CG1 . ILE A-4 483 ? 1.78181 2.20271 1.18463 -0.45758 0.02818  -0.03145 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 CG1 
+29134 C CG2 . ILE A-4 483 ? 1.81991 2.21942 1.28483 -0.44301 0.02268  -0.03460 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 CG2 
+29135 C CD1 . ILE A-4 483 ? 1.84379 2.27770 1.24245 -0.46043 0.02283  -0.05221 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 CD1 
+29136 N N   . LYS A-4 484 ? 1.89649 2.30274 1.36237 -0.42741 -0.02244 -0.00145 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 N   
+29137 C CA  . LYS A-4 484 ? 1.53953 1.93653 1.03090 -0.41646 -0.03167 0.00870  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 CA  
+29138 C C   . LYS A-4 484 ? 1.48600 1.88916 1.00494 -0.41519 -0.03377 -0.00879 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 C   
+29139 O O   . LYS A-4 484 ? 1.52040 1.93495 1.03555 -0.42283 -0.03113 -0.02729 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 O   
+29140 C CB  . LYS A-4 484 ? 1.72809 2.13037 1.20517 -0.40923 -0.04937 0.02720  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 CB  
+29141 C CG  . LYS A-4 484 ? 1.65118 2.03666 1.10870 -0.40684 -0.04884 0.05006  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 CG  
+29142 C CD  . LYS A-4 484 ? 2.03249 2.42195 1.47491 -0.39762 -0.06770 0.06758  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 CD  
+29143 C CE  . LYS A-4 484 ? 2.25673 2.62402 1.67778 -0.39521 -0.06763 0.09150  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 CE  
+29144 N NZ  . LYS A-4 484 ? 2.27612 2.64578 1.67854 -0.38486 -0.08662 0.10893  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 NZ  
+29145 N N   . GLY A-4 485 ? 1.60931 2.00357 1.15496 -0.40598 -0.03828 -0.00277 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-4 N   
+29146 C CA  . GLY A-4 485 ? 1.69672 2.09764 1.26777 -0.40474 -0.04198 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-4 CA  
+29147 C C   . GLY A-4 485 ? 1.40978 1.80159 0.99432 -0.41044 -0.02728 -0.03458 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-4 C   
+29148 O O   . GLY A-4 485 ? 1.25194 1.62741 0.84396 -0.40881 -0.01538 -0.03287 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-4 O   
+29149 N N   . LYS A-4 486 ? 1.54354 1.94584 1.13102 -0.41716 -0.02853 -0.05251 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 N   
+29150 C CA  . LYS A-4 486 ? 1.21300 1.60405 0.81183 -0.42177 -0.01574 -0.07065 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 CA  
+29151 C C   . LYS A-4 486 ? 1.37155 1.75664 0.95215 -0.42643 -0.00198 -0.07684 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 C   
+29152 O O   . LYS A-4 486 ? 1.21850 1.58909 0.81051 -0.42482 0.01068  -0.08380 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 O   
+29153 C CB  . LYS A-4 486 ? 1.23019 1.63218 0.83168 -0.42972 -0.02077 -0.08815 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 CB  
+29154 C CG  . LYS A-4 486 ? 1.03698 1.42465 0.64459 -0.43525 -0.00834 -0.10809 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 CG  
+29155 C CD  . LYS A-4 486 ? 1.22831 1.62427 0.83942 -0.44440 -0.01442 -0.12383 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 CD  
+29156 C CE  . LYS A-4 486 ? 1.83197 2.25206 1.42004 -0.45223 -0.02508 -0.12669 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 CE  
+29157 N NZ  . LYS A-4 486 ? 1.86952 2.30072 1.46271 -0.46256 -0.03224 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 NZ  
+29158 N N   . LYS A-4 487 ? 1.64215 2.03987 1.19413 -0.43175 -0.00427 -0.07448 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 N   
+29159 C CA  . LYS A-4 487 ? 1.60267 1.99818 1.13592 -0.43641 0.00927  -0.07992 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 CA  
+29160 C C   . LYS A-4 487 ? 1.45762 1.84121 0.99641 -0.43127 0.01791  -0.06537 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 C   
+29161 O O   . LYS A-4 487 ? 1.43451 1.81292 0.97296 -0.43279 0.03239  -0.07292 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 O   
+29162 C CB  . LYS A-4 487 ? 1.71059 2.12350 1.21013 -0.44352 0.00402  -0.07891 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 CB  
+29163 C CG  . LYS A-4 487 ? 1.76381 2.18335 1.24705 -0.45249 0.01121  -0.10153 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 CG  
+29164 C CD  . LYS A-4 487 ? 1.97828 2.41776 1.42945 -0.45945 0.00202  -0.10078 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 CD  
+29165 C CE  . LYS A-4 487 ? 1.91272 2.35782 1.34357 -0.46847 0.01102  -0.12309 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 CE  
+29166 N NZ  . LYS A-4 487 ? 1.98709 2.42692 1.40746 -0.46869 0.02823  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 NZ  
+29167 N N   . LYS A-4 488 ? 1.46459 1.84407 1.00875 -0.42512 0.00921  -0.04524 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 N   
+29168 C CA  . LYS A-4 488 ? 1.55930 1.92583 1.10885 -0.42163 0.01664  -0.03127 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 CA  
+29169 C C   . LYS A-4 488 ? 1.48936 1.84233 1.06961 -0.41622 0.02465  -0.03778 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 C   
+29170 O O   . LYS A-4 488 ? 1.20583 1.55217 0.79079 -0.41645 0.03681  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 O   
+29171 C CB  . LYS A-4 488 ? 1.71112 2.07352 1.25605 -0.41614 0.00426  -0.00860 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 CB  
+29172 C CG  . LYS A-4 488 ? 1.35549 1.70115 0.90781 -0.41307 0.01040  0.00617  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 CG  
+29173 C CD  . LYS A-4 488 ? 1.18405 1.52181 0.72990 -0.40672 -0.00274 0.02782  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 CD  
+29174 C CE  . LYS A-4 488 ? 1.08830 1.40706 0.63786 -0.40583 0.00357  0.04228  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 CE  
+29175 N NZ  . LYS A-4 488 ? 1.33171 1.63863 0.87052 -0.39951 -0.00907 0.06363  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 NZ  
+29176 N N   . LYS A-4 489 ? 1.61896 1.96917 1.22011 -0.41161 0.01793  -0.04366 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 N   
+29177 C CA  . LYS A-4 489 ? 1.28948 1.62626 0.91821 -0.40610 0.02461  -0.04926 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 CA  
+29178 C C   . LYS A-4 489 ? 1.33061 1.66479 0.96034 -0.40914 0.03851  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 C   
+29179 O O   . LYS A-4 489 ? 1.31919 1.64371 0.96418 -0.40490 0.04800  -0.06939 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 O   
+29180 C CB  . LYS A-4 489 ? 1.40002 1.73595 1.04788 -0.40198 0.01472  -0.05195 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 CB  
+29181 C CG  . LYS A-4 489 ? 1.40735 1.72872 1.08228 -0.39592 0.02037  -0.05591 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 CG  
+29182 C CD  . LYS A-4 489 ? 1.60548 1.92803 1.29595 -0.39495 0.01290  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 CD  
+29183 C CE  . LYS A-4 489 ? 1.81131 2.14492 1.50260 -0.39172 -0.00171 -0.04996 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 CE  
+29184 N NZ  . LYS A-4 489 ? 2.01324 2.35250 1.72051 -0.39214 -0.00826 -0.05718 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 NZ  
+29185 N N   . GLU A-4 490 ? 1.43126 1.77415 1.04451 -0.41582 0.03954  -0.08204 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 N   
+29186 C CA  . GLU A-4 490 ? 1.32567 1.66418 0.93878 -0.41725 0.05229  -0.10106 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 CA  
+29187 C C   . GLU A-4 490 ? 1.40411 1.74602 1.00868 -0.41758 0.06515  -0.09938 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 C   
+29188 O O   . GLU A-4 490 ? 1.31541 1.65125 0.93083 -0.41368 0.07666  -0.10977 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 O   
+29189 C CB  . GLU A-4 490 ? 1.48743 1.83345 1.08270 -0.42498 0.04979  -0.11735 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 CB  
+29190 C CG  . GLU A-4 490 ? 1.81354 2.15005 1.40992 -0.42519 0.06122  -0.13918 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 CG  
+29191 C CD  . GLU A-4 490 ? 2.45312 2.79670 2.03202 -0.42669 0.07395  -0.14612 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 CD  
+29192 O OE1 . GLU A-4 490 ? 2.43913 2.79752 1.99745 -0.43178 0.07251  -0.13738 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 OE1 
+29193 O OE2 . GLU A-4 490 ? 2.51882 2.85353 2.10408 -0.42233 0.08548  -0.16016 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 OE2 
+29194 N N   . ARG A-4 491 ? 1.54284 1.89508 1.12776 -0.42217 0.06345  -0.08620 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 N   
+29195 C CA  . ARG A-4 491 ? 1.44786 1.80520 1.02511 -0.42430 0.07613  -0.08305 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 CA  
+29196 C C   . ARG A-4 491 ? 1.26673 1.61442 0.86754 -0.41837 0.08030  -0.07299 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 C   
+29197 O O   . ARG A-4 491 ? 1.25624 1.60665 0.86382 -0.41746 0.09313  -0.07853 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 O   
+29198 C CB  . ARG A-4 491 ? 1.74078 2.10933 1.28904 -0.43192 0.07299  -0.06968 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 CB  
+29199 C CG  . ARG A-4 491 ? 2.05995 2.44203 1.58066 -0.43906 0.07316  -0.08179 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 CG  
+29200 C CD  . ARG A-4 491 ? 2.27703 2.67084 1.76865 -0.44688 0.07752  -0.07106 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 CD  
+29201 N NE  . ARG A-4 491 ? 2.50125 2.89943 1.99545 -0.44861 0.09466  -0.07490 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 NE  
+29202 C CZ  . ARG A-4 491 ? 2.24894 2.65640 1.72302 -0.45609 0.10198  -0.06459 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 CZ  
+29203 N NH1 . ARG A-4 491 ? 2.12714 2.53722 1.57486 -0.46200 0.09349  -0.04841 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 NH1 
+29204 N NH2 . ARG A-4 491 ? 2.28549 2.70039 1.76574 -0.45769 0.11821  -0.07040 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 NH2 
+29205 N N   . LEU A-4 492 ? 1.46675 1.80467 1.08054 -0.41403 0.06952  -0.05896 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 N   
+29206 C CA  . LEU A-4 492 ? 1.32590 1.65358 0.96231 -0.40846 0.07256  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 CA  
+29207 C C   . LEU A-4 492 ? 1.18683 1.50790 0.84682 -0.40153 0.07908  -0.06568 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 C   
+29208 O O   . LEU A-4 492 ? 1.15385 1.47249 0.82910 -0.39809 0.08693  -0.06494 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 O   
+29209 C CB  . LEU A-4 492 ? 0.90690 1.22477 0.55078 -0.40433 0.05918  -0.03405 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 CB  
+29210 C CG  . LEU A-4 492 ? 1.19441 1.51333 0.81686 -0.40884 0.05304  -0.01533 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 CG  
+29211 C CD1 . LEU A-4 492 ? 0.90588 1.21276 0.53828 -0.40202 0.04035  -0.00014 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 CD1 
+29212 C CD2 . LEU A-4 492 ? 1.21912 1.53968 0.83367 -0.41516 0.06484  -0.00919 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 CD2 
+29213 N N   . ASN A-4 493 ? 1.18982 1.50758 0.85233 -0.39977 0.07570  -0.07912 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 N   
+29214 C CA  . ASN A-4 493 ? 1.08421 1.39269 0.76496 -0.39322 0.08219  -0.09356 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 CA  
+29215 C C   . ASN A-4 493 ? 1.18055 1.49603 0.85636 -0.39295 0.09649  -0.10642 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 C   
+29216 O O   . ASN A-4 493 ? 1.22421 1.53470 0.91729 -0.38558 0.10392  -0.11264 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 O   
+29217 C CB  . ASN A-4 493 ? 1.18024 1.48186 0.86106 -0.39371 0.07581  -0.10503 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 CB  
+29218 C CG  . ASN A-4 493 ? 1.39541 1.69128 1.08858 -0.39175 0.06329  -0.09454 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 CG  
+29219 O OD1 . ASN A-4 493 ? 1.41505 1.71215 1.11263 -0.38987 0.05787  -0.07824 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 OD1 
+29220 N ND2 . ASN A-4 493 ? 1.63898 1.92826 1.33738 -0.39243 0.05896  -0.10428 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 ND2 
+29221 N N   . GLU A-4 494 ? 1.52696 1.85548 1.17902 -0.40023 0.10042  -0.11082 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 N   
+29222 C CA  . GLU A-4 494 ? 1.44177 1.78025 1.08823 -0.39974 0.11472  -0.12364 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 CA  
+29223 C C   . GLU A-4 494 ? 1.31604 1.66298 0.97319 -0.39867 0.12286  -0.11416 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 C   
+29224 O O   . GLU A-4 494 ? 1.62200 1.97495 1.28885 -0.39342 0.13428  -0.12489 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 O   
+29225 C CB  . GLU A-4 494 ? 1.64141 1.99353 1.25806 -0.40868 0.11688  -0.12939 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 CB  
+29226 C CG  . GLU A-4 494 ? 2.11082 2.47245 1.72000 -0.40712 0.13134  -0.14811 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 CG  
+29227 C CD  . GLU A-4 494 ? 2.10746 2.45507 1.72119 -0.40073 0.13253  -0.16883 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 CD  
+29228 O OE1 . GLU A-4 494 ? 1.66420 1.99644 1.28374 -0.40036 0.12201  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 OE1 
+29229 O OE2 . GLU A-4 494 ? 2.53372 2.88536 2.14472 -0.39617 0.14425  -0.18550 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 OE2 
+29230 N N   . ARG A-4 495 ? 1.27783 1.62534 0.93343 -0.40349 0.11701  -0.09449 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 N   
+29231 C CA  . ARG A-4 495 ? 1.44133 1.79469 1.10818 -0.40425 0.12391  -0.08497 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 CA  
+29232 C C   . ARG A-4 495 ? 1.34695 1.68995 1.04362 -0.39409 0.12358  -0.08677 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 C   
+29233 O O   . ARG A-4 495 ? 1.43743 1.78901 1.14787 -0.39160 0.13285  -0.08941 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 O   
+29234 C CB  . ARG A-4 495 ? 1.40967 1.76105 1.06476 -0.41230 0.11696  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 CB  
+29235 C CG  . ARG A-4 495 ? 1.30906 1.66821 0.96822 -0.41789 0.12557  -0.05351 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 CG  
+29236 C CD  . ARG A-4 495 ? 1.78142 2.16225 1.42583 -0.42504 0.13981  -0.06189 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 CD  
+29237 N NE  . ARG A-4 495 ? 1.77518 2.16438 1.41489 -0.43537 0.14657  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 NE  
+29238 C CZ  . ARG A-4 495 ? 1.62623 2.02596 1.28493 -0.43566 0.15644  -0.05096 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 CZ  
+29239 N NH1 . ARG A-4 495 ? 1.39603 1.79941 1.07971 -0.42444 0.16040  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 NH1 
+29240 N NH2 . ARG A-4 495 ? 1.70447 2.11129 1.35637 -0.44784 0.16226  -0.03813 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 NH2 
+29241 N N   . LYS A-4 496 ? 1.35904 1.68550 1.06586 -0.38835 0.11300  -0.08560 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 N   
+29242 C CA  . LYS A-4 496 ? 1.15242 1.46811 0.88533 -0.37854 0.11228  -0.08746 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 CA  
+29243 C C   . LYS A-4 496 ? 1.22493 1.54262 0.96657 -0.37051 0.12196  -0.10600 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 C   
+29244 O O   . LYS A-4 496 ? 1.34417 1.66421 1.10435 -0.36365 0.12732  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 O   
+29245 C CB  . LYS A-4 496 ? 1.17582 1.47503 0.91525 -0.37508 0.09973  -0.08311 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 CB  
+29246 C CG  . LYS A-4 496 ? 1.09874 1.39506 0.83241 -0.37967 0.08928  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 CG  
+29247 C CD  . LYS A-4 496 ? 1.12375 1.40840 0.86451 -0.37573 0.07766  -0.06299 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 CD  
+29248 C CE  . LYS A-4 496 ? 1.25838 1.54083 0.99388 -0.37782 0.06686  -0.04559 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 CE  
+29249 N NZ  . LYS A-4 496 ? 1.24798 1.52359 0.99178 -0.37362 0.05594  -0.04446 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 NZ  
+29250 N N   . LYS A-4 497 ? 1.18393 1.50013 0.91203 -0.37067 0.12381  -0.12012 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 N   
+29251 C CA  . LYS A-4 497 ? 1.12987 1.44586 0.86306 -0.36205 0.13336  -0.13854 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 CA  
+29252 C C   . LYS A-4 497 ? 1.18233 1.52048 0.91596 -0.36204 0.14606  -0.14229 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 C   
+29253 O O   . LYS A-4 497 ? 1.15519 1.49694 0.90410 -0.35188 0.15348  -0.15168 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 O   
+29254 C CB  . LYS A-4 497 ? 1.13273 1.44157 0.84782 -0.36400 0.13295  -0.15326 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 CB  
+29255 C CG  . LYS A-4 497 ? 1.41392 1.70446 1.12824 -0.36622 0.12089  -0.15079 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 CG  
+29256 C CD  . LYS A-4 497 ? 1.35205 1.63807 1.04623 -0.37134 0.12032  -0.16537 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 CD  
+29257 C CE  . LYS A-4 497 ? 1.36250 1.63942 1.05665 -0.36290 0.13005  -0.18548 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 CE  
+29258 N NZ  . LYS A-4 497 ? 1.57842 1.84796 1.25185 -0.36876 0.12932  -0.20082 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 NZ  
+29259 N N   . GLU A-4 498 ? 1.45378 1.80807 1.17043 -0.37332 0.14869  -0.13481 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 N   
+29260 C CA  . GLU A-4 498 ? 1.53385 1.91213 1.25054 -0.37601 0.16129  -0.13663 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 CA  
+29261 C C   . GLU A-4 498 ? 1.29362 1.67696 1.03349 -0.37392 0.16243  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 C   
+29262 O O   . GLU A-4 498 ? 1.19595 1.59564 0.94953 -0.36853 0.17245  -0.13444 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 O   
+29263 C CB  . GLU A-4 498 ? 1.52982 1.92142 1.22038 -0.39028 0.16299  -0.12849 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 CB  
+29264 C CG  . GLU A-4 498 ? 1.66019 2.07621 1.35026 -0.39747 0.17466  -0.12389 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 CG  
+29265 C CD  . GLU A-4 498 ? 1.98451 2.40942 1.64604 -0.41243 0.17510  -0.11282 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 CD  
+29266 O OE1 . GLU A-4 498 ? 1.73079 2.14809 1.37126 -0.41535 0.16850  -0.11413 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 OE1 
+29267 O OE2 . GLU A-4 498 ? 2.37356 2.81301 2.03298 -0.42182 0.18181  -0.10256 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 OE2 
+29268 N N   . ILE A-4 499 ? 1.40702 1.77753 1.15176 -0.37777 0.15204  -0.10946 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 N   
+29269 C CA  . ILE A-4 499 ? 1.38264 1.75521 1.14869 -0.37638 0.15190  -0.10018 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 CA  
+29270 C C   . ILE A-4 499 ? 1.34008 1.70649 1.12990 -0.36150 0.15218  -0.11070 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 C   
+29271 O O   . ILE A-4 499 ? 1.23367 1.61306 1.04173 -0.35750 0.15786  -0.11245 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 O   
+29272 C CB  . ILE A-4 499 ? 1.08192 1.43850 0.84579 -0.38244 0.14000  -0.08095 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 CB  
+29273 C CG1 . ILE A-4 499 ? 1.37786 1.74199 1.11988 -0.39695 0.14125  -0.06803 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 CG1 
+29274 C CG2 . ILE A-4 499 ? 1.10770 1.45962 0.89538 -0.37819 0.13745  -0.07427 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 CG2 
+29275 C CD1 . ILE A-4 499 ? 1.17217 1.51872 0.91007 -0.40137 0.12939  -0.04911 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 CD1 
+29276 N N   . PHE A-4 500 ? 1.26782 1.61481 1.05709 -0.35352 0.14598  -0.11780 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 N   
+29277 C CA  . PHE A-4 500 ? 1.09870 1.43558 0.90721 -0.33918 0.14557  -0.12667 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CA  
+29278 C C   . PHE A-4 500 ? 1.32162 1.67485 1.13624 -0.33027 0.15744  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 C   
+29279 O O   . PHE A-4 500 ? 1.16719 1.52485 1.00191 -0.31985 0.15963  -0.14603 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 O   
+29280 C CB  . PHE A-4 500 ? 1.23263 1.54469 1.03527 -0.33501 0.13768  -0.13130 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CB  
+29281 C CG  . PHE A-4 500 ? 1.17585 1.47256 0.99504 -0.32113 0.13627  -0.13818 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CG  
+29282 C CD1 . PHE A-4 500 ? 1.38631 1.67910 1.20476 -0.31072 0.14285  -0.15496 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CD1 
+29283 C CD2 . PHE A-4 500 ? 1.18681 1.47162 1.02067 -0.31796 0.12830  -0.12782 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CD2 
+29284 C CE1 . PHE A-4 500 ? 1.25290 1.52883 1.08421 -0.29740 0.14112  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CE1 
+29285 C CE2 . PHE A-4 500 ? 1.24585 1.51602 1.09266 -0.30545 0.12691  -0.13317 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CE2 
+29286 C CZ  . PHE A-4 500 ? 1.47937 1.74436 1.32450 -0.29515 0.13312  -0.14873 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CZ  
+29287 N N   . LYS A-4 501 ? 1.48287 1.84639 1.28015 -0.33338 0.16500  -0.15338 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 N   
+29288 C CA  . LYS A-4 501 ? 1.26837 1.64890 1.07069 -0.32365 0.17684  -0.17003 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 CA  
+29289 C C   . LYS A-4 501 ? 1.18871 1.60035 1.00418 -0.32681 0.18527  -0.16626 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 C   
+29290 O O   . LYS A-4 501 ? 1.18142 1.60767 1.01354 -0.31490 0.19210  -0.17667 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 O   
+29291 C CB  . LYS A-4 501 ? 1.38665 1.77076 1.16535 -0.32690 0.18303  -0.18295 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 CB  
+29292 C CG  . LYS A-4 501 ? 1.36933 1.76972 1.15180 -0.31494 0.19553  -0.20223 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 CG  
+29293 C CD  . LYS A-4 501 ? 1.48549 1.89482 1.24284 -0.32074 0.20302  -0.21401 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 CD  
+29294 C CE  . LYS A-4 501 ? 1.90782 2.33629 1.66983 -0.30780 0.21635  -0.23368 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 CE  
+29295 N NZ  . LYS A-4 501 ? 1.82694 2.26738 1.56371 -0.31397 0.22485  -0.24567 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 NZ  
+29296 N N   . GLN A-4 502 ? 1.23145 1.65359 1.03949 -0.34278 0.18481  -0.15155 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 N   
+29297 C CA  . GLN A-4 502 ? 1.07055 1.52182 0.88993 -0.34913 0.19314  -0.14724 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 CA  
+29298 C C   . GLN A-4 502 ? 1.09115 1.54354 0.93869 -0.34042 0.18981  -0.14459 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 C   
+29299 O O   . GLN A-4 502 ? 1.22026 1.69863 1.08481 -0.33515 0.19811  -0.15219 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 O   
+29300 C CB  . GLN A-4 502 ? 1.03141 1.48545 0.83519 -0.36863 0.19148  -0.12965 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 CB  
+29301 C CG  . GLN A-4 502 ? 1.08339 1.56418 0.89780 -0.37872 0.19955  -0.12312 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 CG  
+29302 C CD  . GLN A-4 502 ? 1.34612 1.82284 1.14257 -0.39805 0.19712  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 CD  
+29303 O OE1 . GLN A-4 502 ? 1.35288 1.80828 1.12938 -0.40238 0.18874  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 OE1 
+29304 N NE2 . GLN A-4 502 ? 1.34249 1.83960 1.14561 -0.40985 0.20423  -0.09740 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 NE2 
+29305 N N   . TYR A-4 503 ? 1.28356 1.71002 1.13647 -0.33861 0.17761  -0.13430 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 N   
+29306 C CA  . TYR A-4 503 ? 1.36807 1.79337 1.24556 -0.33079 0.17313  -0.13104 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CA  
+29307 C C   . TYR A-4 503 ? 1.23158 1.64169 1.11929 -0.31145 0.16996  -0.14261 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 C   
+29308 O O   . TYR A-4 503 ? 0.93642 1.32529 0.83228 -0.30567 0.16047  -0.13694 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 O   
+29309 C CB  . TYR A-4 503 ? 0.93354 1.34015 0.81060 -0.33988 0.16230  -0.11311 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CB  
+29310 C CG  . TYR A-4 503 ? 1.15034 1.56752 1.01657 -0.35846 0.16484  -0.10027 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CG  
+29311 C CD1 . TYR A-4 503 ? 1.16475 1.60291 1.04433 -0.36591 0.16995  -0.09611 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CD1 
+29312 C CD2 . TYR A-4 503 ? 1.18959 1.59540 1.03135 -0.36899 0.16190  -0.09213 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CD2 
+29313 C CE1 . TYR A-4 503 ? 1.27732 1.72167 1.14497 -0.38419 0.17266  -0.08371 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CE1 
+29314 C CE2 . TYR A-4 503 ? 1.14897 1.56109 0.97820 -0.38551 0.16395  -0.07920 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CE2 
+29315 C CZ  . TYR A-4 503 ? 1.22943 1.65925 1.07107 -0.39349 0.16965  -0.07480 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CZ  
+29316 O OH  . TYR A-4 503 ? 1.25623 1.68900 1.08350 -0.41124 0.17207  -0.06128 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 OH  
+29317 N N   . LYS A-4 504 ? 1.33476 1.75470 1.22073 -0.30105 0.17825  -0.15909 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 N   
+29318 C CA  . LYS A-4 504 ? 1.21997 1.62122 1.11200 -0.28233 0.17555  -0.17020 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 CA  
+29319 C C   . LYS A-4 504 ? 1.12355 1.53148 1.04072 -0.27006 0.17297  -0.16965 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 C   
+29320 O O   . LYS A-4 504 ? 1.05567 1.43936 0.97788 -0.25837 0.16566  -0.16995 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 O   
+29321 C CB  . LYS A-4 504 ? 1.17427 1.58351 1.05752 -0.27312 0.18536  -0.18871 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 CB  
+29322 C CG  . LYS A-4 504 ? 1.24600 1.62627 1.12747 -0.25589 0.18198  -0.19974 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 CG  
+29323 C CD  . LYS A-4 504 ? 1.58578 1.97719 1.46464 -0.24215 0.19239  -0.21950 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 CD  
+29324 C CE  . LYS A-4 504 ? 1.67361 2.03027 1.54827 -0.22518 0.18861  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 CE  
+29325 N NZ  . LYS A-4 504 ? 1.86865 2.23479 1.74447 -0.20720 0.19805  -0.24923 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 NZ  
+29326 N N   . ASN A-4 505 ? 1.27532 1.71647 1.20779 -0.27342 0.17870  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 N   
+29327 C CA  . ASN A-4 505 ? 1.17980 1.63146 1.13667 -0.26283 0.17562  -0.16823 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 CA  
+29328 C C   . ASN A-4 505 ? 1.20529 1.64129 1.16769 -0.27093 0.16489  -0.15215 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 C   
+29329 O O   . ASN A-4 505 ? 1.19895 1.62676 1.17538 -0.25954 0.15828  -0.15120 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 O   
+29330 C CB  . ASN A-4 505 ? 1.36733 1.86377 1.33991 -0.26463 0.18571  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 CB  
+29331 C CG  . ASN A-4 505 ? 1.56001 2.07449 1.53354 -0.24972 0.19577  -0.19267 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 CG  
+29332 O OD1 . ASN A-4 505 ? 1.94513 2.43621 1.91208 -0.23374 0.19378  -0.20180 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 OD1 
+29333 N ND2 . ASN A-4 505 ? 1.75765 2.31344 1.73899 -0.25499 0.20695  -0.19865 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 ND2 
+29334 N N   . GLU A-4 506 ? 1.29326 1.72419 1.24381 -0.28957 0.16286  -0.13958 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 N   
+29335 C CA  . GLU A-4 506 ? 1.11302 1.52660 1.06717 -0.29626 0.15261  -0.12503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 CA  
+29336 C C   . GLU A-4 506 ? 0.96025 1.33899 0.90903 -0.28687 0.14309  -0.12335 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 C   
+29337 O O   . GLU A-4 506 ? 1.18069 1.54719 1.13935 -0.28306 0.13503  -0.11680 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 O   
+29338 C CB  . GLU A-4 506 ? 1.11338 1.52612 1.05326 -0.31656 0.15244  -0.11222 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 CB  
+29339 C CG  . GLU A-4 506 ? 1.22984 1.67380 1.16669 -0.32826 0.16392  -0.11463 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 CG  
+29340 C CD  . GLU A-4 506 ? 1.68776 2.16048 1.64602 -0.33125 0.16798  -0.11503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 CD  
+29341 O OE1 . GLU A-4 506 ? 1.63334 2.09935 1.60667 -0.32689 0.16046  -0.11085 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 OE1 
+29342 O OE2 . GLU A-4 506 ? 1.97276 2.47642 1.93262 -0.33868 0.17886  -0.11992 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 OE2 
+29343 N N   . VAL A-4 507 ? 1.05329 1.41639 0.98595 -0.28388 0.14419  -0.12969 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 N   
+29344 C CA  . VAL A-4 507 ? 0.97640 1.30793 0.90419 -0.27551 0.13652  -0.12990 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 CA  
+29345 C C   . VAL A-4 507 ? 1.03269 1.36037 0.97449 -0.25691 0.13590  -0.13798 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 C   
+29346 O O   . VAL A-4 507 ? 1.00043 1.30544 0.94478 -0.25047 0.12829  -0.13398 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 O   
+29347 C CB  . VAL A-4 507 ? 0.91780 1.23527 0.82461 -0.27844 0.13839  -0.13620 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 CB  
+29348 C CG1 . VAL A-4 507 ? 1.19956 1.48528 1.10166 -0.27086 0.13164  -0.13791 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 CG1 
+29349 C CG2 . VAL A-4 507 ? 0.84727 1.16727 0.73927 -0.29585 0.13691  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 CG2 
+29350 N N   . GLY A-4 508 ? 1.09833 1.44879 1.04903 -0.24752 0.14380  -0.14921 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-4 N   
+29351 C CA  . GLY A-4 508 ? 1.03522 1.38372 0.99927 -0.22800 0.14259  -0.15649 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-4 CA  
+29352 C C   . GLY A-4 508 ? 1.15865 1.51120 1.13983 -0.22602 0.13536  -0.14736 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-4 C   
+29353 O O   . GLY A-4 508 ? 1.09166 1.42726 1.07777 -0.21263 0.12955  -0.14752 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-4 O   
+29354 N N   . GLU A-4 509 ? 1.05917 1.43282 1.04807 -0.23984 0.13561  -0.13924 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 N   
+29355 C CA  . GLU A-4 509 ? 1.10806 1.48419 1.11157 -0.24009 0.12833  -0.13080 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 CA  
+29356 C C   . GLU A-4 509 ? 1.21845 1.56195 1.21320 -0.24412 0.11883  -0.11988 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 C   
+29357 O O   . GLU A-4 509 ? 1.22856 1.56514 1.23259 -0.23862 0.11180  -0.11518 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 O   
+29358 C CB  . GLU A-4 509 ? 1.14135 1.54657 1.15392 -0.25544 0.13164  -0.12574 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 CB  
+29359 C CG  . GLU A-4 509 ? 1.25664 1.70052 1.28164 -0.25240 0.14136  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 CG  
+29360 C CD  . GLU A-4 509 ? 1.66811 2.12677 1.71280 -0.23358 0.13932  -0.14444 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 CD  
+29361 O OE1 . GLU A-4 509 ? 1.61051 2.05639 1.66218 -0.22841 0.13018  -0.13873 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 OE1 
+29362 O OE2 . GLU A-4 509 ? 1.95213 2.43606 2.00492 -0.22318 0.14673  -0.15662 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 OE2 
+29363 N N   . PHE A-4 510 ? 1.05935 1.38470 1.03643 -0.25342 0.11845  -0.11622 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 N   
+29364 C CA  . PHE A-4 510 ? 0.89400 1.19179 0.86362 -0.25701 0.10986  -0.10671 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CA  
+29365 C C   . PHE A-4 510 ? 0.95819 1.23286 0.92720 -0.24257 0.10587  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 C   
+29366 O O   . PHE A-4 510 ? 1.04109 1.30109 1.01317 -0.24064 0.09865  -0.10339 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 O   
+29367 C CB  . PHE A-4 510 ? 1.10349 1.39120 1.05499 -0.26949 0.11021  -0.10303 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CB  
+29368 C CG  . PHE A-4 510 ? 1.14296 1.44746 1.09129 -0.28468 0.11274  -0.09620 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CG  
+29369 C CD1 . PHE A-4 510 ? 0.82668 1.14750 0.78779 -0.28935 0.11265  -0.09101 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CD1 
+29370 C CD2 . PHE A-4 510 ? 1.09860 1.40144 1.02973 -0.29499 0.11497  -0.09476 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CD2 
+29371 C CE1 . PHE A-4 510 ? 0.78369 1.11627 0.73969 -0.30454 0.11529  -0.08396 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CE1 
+29372 C CE2 . PHE A-4 510 ? 1.07586 1.39143 1.00135 -0.30893 0.11720  -0.08721 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CE2 
+29373 C CZ  . PHE A-4 510 ? 0.95312 1.28225 0.89068 -0.31399 0.11762  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CZ  
+29374 N N   . LEU A-4 511 ? 1.10585 1.37571 1.06962 -0.23237 0.11074  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 N   
+29375 C CA  . LEU A-4 511 ? 1.15881 1.40226 1.11878 -0.21935 0.10739  -0.12477 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 CA  
+29376 C C   . LEU A-4 511 ? 1.03651 1.28383 1.01131 -0.20611 0.10330  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 C   
+29377 O O   . LEU A-4 511 ? 1.31487 1.53908 1.28699 -0.19978 0.09761  -0.11947 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 O   
+29378 C CB  . LEU A-4 511 ? 1.22867 1.46435 1.17868 -0.21079 0.11379  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 CB  
+29379 C CG  . LEU A-4 511 ? 1.00175 1.21710 0.93225 -0.22024 0.11487  -0.14017 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 CG  
+29380 C CD1 . LEU A-4 511 ? 1.13516 1.36779 1.06019 -0.23730 0.11696  -0.13615 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 CD1 
+29381 C CD2 . LEU A-4 511 ? 1.11696 1.32098 1.03784 -0.20945 0.12083  -0.15450 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 CD2 
+29382 N N   . GLY A-4 512 ? 0.99791 1.27548 0.98798 -0.20229 0.10608  -0.12653 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-4 N   
+29383 C CA  . GLY A-4 512 ? 1.18869 1.47406 1.19356 -0.19078 0.10115  -0.12502 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-4 CA  
+29384 C C   . GLY A-4 512 ? 0.96702 1.24685 0.97562 -0.19937 0.09346  -0.11316 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-4 C   
+29385 O O   . GLY A-4 512 ? 1.14430 1.41598 1.15782 -0.18982 0.08735  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-4 O   
+29386 N N   . GLU A-4 513 ? 0.98055 1.26385 0.98566 -0.21666 0.09350  -0.10625 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 N   
+29387 C CA  . GLU A-4 513 ? 0.80322 1.07902 0.81003 -0.22500 0.08650  -0.09553 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 CA  
+29388 C C   . GLU A-4 513 ? 0.98115 1.22671 0.97416 -0.22774 0.08229  -0.08979 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 C   
+29389 O O   . GLU A-4 513 ? 0.88245 1.12132 0.87464 -0.23573 0.07722  -0.08116 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 O   
+29390 C CB  . GLU A-4 513 ? 0.74070 1.03401 0.75013 -0.24148 0.08833  -0.09055 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 CB  
+29391 C CG  . GLU A-4 513 ? 0.95503 1.25268 0.97393 -0.24661 0.08226  -0.08328 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 CG  
+29392 C CD  . GLU A-4 513 ? 1.15648 1.47775 1.19272 -0.23889 0.08199  -0.08853 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 CD  
+29393 O OE1 . GLU A-4 513 ? 0.94782 1.29063 0.99071 -0.23396 0.08818  -0.09701 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 OE1 
+29394 O OE2 . GLU A-4 513 ? 1.46309 1.78299 1.50645 -0.23741 0.07548  -0.08478 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 OE2 
+29395 N N   . ARG A-4 514 ? 1.05314 1.28081 1.03543 -0.22146 0.08444  -0.09499 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 N   
+29396 C CA  . ARG A-4 514 ? 1.02424 1.22545 0.99345 -0.22551 0.08143  -0.09098 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 CA  
+29397 C C   . ARG A-4 514 ? 1.04118 1.24417 1.00318 -0.24117 0.08109  -0.08561 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 C   
+29398 O O   . ARG A-4 514 ? 0.93798 1.12754 0.89495 -0.24659 0.07636  -0.07899 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 O   
+29399 C CB  . ARG A-4 514 ? 0.91335 1.09999 0.88506 -0.22043 0.07473  -0.08444 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 CB  
+29400 C CG  . ARG A-4 514 ? 1.32902 1.50758 1.30303 -0.20407 0.07415  -0.08872 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 CG  
+29401 C CD  . ARG A-4 514 ? 1.21098 1.37281 1.18354 -0.20032 0.06799  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 CD  
+29402 N NE  . ARG A-4 514 ? 1.02449 1.17316 0.99462 -0.18458 0.06727  -0.08480 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 NE  
+29403 C CZ  . ARG A-4 514 ? 1.08401 1.24550 1.06441 -0.17251 0.06469  -0.08597 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 CZ  
+29404 N NH1 . ARG A-4 514 ? 1.20950 1.39787 1.20416 -0.17572 0.06290  -0.08494 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 NH1 
+29405 N NH2 . ARG A-4 514 ? 1.39316 1.53965 1.36873 -0.15704 0.06356  -0.08820 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 NH2 
+29406 N N   . ILE A-4 515 ? 0.97103 1.19165 0.93206 -0.24802 0.08611  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 N   
+29407 C CA  . ILE A-4 515 ? 0.96023 1.18275 0.91175 -0.26189 0.08600  -0.08345 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 CA  
+29408 C C   . ILE A-4 515 ? 1.05970 1.27610 0.99758 -0.26347 0.09059  -0.09128 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 C   
+29409 O O   . ILE A-4 515 ? 1.09017 1.31571 1.02774 -0.25848 0.09718  -0.10070 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 O   
+29410 C CB  . ILE A-4 515 ? 1.06272 1.30750 1.01935 -0.27039 0.08859  -0.08004 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 CB  
+29411 C CG1 . ILE A-4 515 ? 0.77201 1.02563 0.74401 -0.26702 0.08560  -0.07649 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 CG1 
+29412 C CG2 . ILE A-4 515 ? 1.05718 1.29885 1.00349 -0.28348 0.08571  -0.07124 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 CG2 
+29413 C CD1 . ILE A-4 515 ? 1.17902 1.41754 1.15220 -0.26799 0.07747  -0.06760 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 CD1 
+29414 N N   . TYR A-4 516 ? 0.88134 1.08381 0.80815 -0.27033 0.08712  -0.08824 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 N   
+29415 C CA  . TYR A-4 516 ? 0.86361 1.05830 0.77622 -0.27335 0.09034  -0.09607 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CA  
+29416 C C   . TYR A-4 516 ? 0.96630 1.16989 0.86879 -0.28648 0.08921  -0.09143 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 C   
+29417 O O   . TYR A-4 516 ? 0.83873 1.03606 0.73792 -0.29257 0.08290  -0.08400 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 O   
+29418 C CB  . TYR A-4 516 ? 0.88704 1.05765 0.79444 -0.27058 0.08713  -0.09784 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CB  
+29419 C CG  . TYR A-4 516 ? 0.96734 1.12531 0.88024 -0.25695 0.08853  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CG  
+29420 C CD1 . TYR A-4 516 ? 1.11044 1.26468 1.03382 -0.25079 0.08408  -0.09572 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CD1 
+29421 C CD2 . TYR A-4 516 ? 0.94388 1.09272 0.85014 -0.24943 0.09401  -0.11409 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CD2 
+29422 C CE1 . TYR A-4 516 ? 1.01863 1.16105 0.94529 -0.23759 0.08462  -0.09919 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CE1 
+29423 C CE2 . TYR A-4 516 ? 1.12395 1.25921 1.03373 -0.23534 0.09460  -0.11772 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CE2 
+29424 C CZ  . TYR A-4 516 ? 1.14294 1.27537 1.06269 -0.22951 0.08967  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CZ  
+29425 O OH  . TYR A-4 516 ? 1.14731 1.26601 1.06887 -0.21482 0.08956  -0.11251 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 OH  
+29426 N N   . LEU A-4 517 ? 1.06227 1.28147 0.95940 -0.29025 0.09531  -0.09583 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 N   
+29427 C CA  . LEU A-4 517 ? 0.78689 1.01504 0.67167 -0.30228 0.09477  -0.09142 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 CA  
+29428 C C   . LEU A-4 517 ? 0.88909 1.11208 0.75813 -0.30526 0.09752  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 C   
+29429 O O   . LEU A-4 517 ? 1.08599 1.31157 0.95224 -0.30023 0.10480  -0.11306 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 O   
+29430 C CB  . LEU A-4 517 ? 0.93892 1.18825 0.82565 -0.30669 0.10020  -0.08901 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 CB  
+29431 C CG  . LEU A-4 517 ? 0.88874 1.14704 0.76001 -0.31916 0.10037  -0.08351 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 CG  
+29432 C CD1 . LEU A-4 517 ? 1.03691 1.28897 0.90733 -0.32504 0.09148  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 CD1 
+29433 C CD2 . LEU A-4 517 ? 0.75256 1.03219 0.62328 -0.32334 0.10916  -0.08545 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 CD2 
+29434 N N   . SER A-4 518 ? 1.06617 1.28279 0.92514 -0.31305 0.09152  -0.09758 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-4 N   
+29435 C CA  . SER A-4 518 ? 1.05228 1.26506 0.89527 -0.31801 0.09311  -0.10714 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-4 CA  
+29436 C C   . SER A-4 518 ? 1.13946 1.36975 0.97028 -0.32403 0.09885  -0.11013 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-4 C   
+29437 O O   . SER A-4 518 ? 1.08393 1.32830 0.91574 -0.32824 0.09917  -0.10097 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-4 O   
+29438 C CB  . SER A-4 518 ? 1.02430 1.23071 0.86116 -0.32556 0.08444  -0.10192 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-4 CB  
+29439 O OG  . SER A-4 518 ? 1.18120 1.37227 1.02794 -0.32108 0.08035  -0.10031 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-4 OG  
+29440 N N   . GLU A-4 519 ? 1.26381 1.49196 1.08171 -0.32495 0.10378  -0.12334 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 N   
+29441 C CA  . GLU A-4 519 ? 1.19079 1.43604 0.99453 -0.33111 0.10972  -0.12740 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 CA  
+29442 C C   . GLU A-4 519 ? 1.23346 1.48686 1.02485 -0.34283 0.10304  -0.11650 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 C   
+29443 O O   . GLU A-4 519 ? 1.15364 1.42243 0.93980 -0.34816 0.10529  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 O   
+29444 C CB  . GLU A-4 519 ? 1.27448 1.51333 1.06540 -0.32938 0.11564  -0.14500 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 CB  
+29445 C CG  . GLU A-4 519 ? 1.40883 1.66650 1.18434 -0.33472 0.12318  -0.15130 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 CG  
+29446 C CD  . GLU A-4 519 ? 1.36544 1.61499 1.12704 -0.33257 0.12883  -0.17009 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 CD  
+29447 O OE1 . GLU A-4 519 ? 1.32684 1.55457 1.08590 -0.33158 0.12467  -0.17641 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 OE1 
+29448 O OE2 . GLU A-4 519 ? 1.43387 1.69850 1.18650 -0.33233 0.13780  -0.17893 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 OE2 
+29449 N N   . ILE A-4 520 ? 1.13888 1.38243 0.92519 -0.34701 0.09463  -0.11507 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 N   
+29450 C CA  . ILE A-4 520 ? 1.25737 1.50867 1.03346 -0.35586 0.08638  -0.10417 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 CA  
+29451 C C   . ILE A-4 520 ? 1.18807 1.43177 0.97787 -0.35347 0.07706  -0.09243 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 C   
+29452 O O   . ILE A-4 520 ? 1.12932 1.37727 0.92460 -0.35304 0.07392  -0.07923 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 O   
+29453 C CB  . ILE A-4 520 ? 1.30493 1.55733 1.06262 -0.36352 0.08370  -0.11314 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 CB  
+29454 C CG1 . ILE A-4 520 ? 1.37858 1.63732 1.12198 -0.36490 0.09370  -0.12689 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 CG1 
+29455 C CG2 . ILE A-4 520 ? 1.01709 1.28033 0.76387 -0.37116 0.07438  -0.10121 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 CG2 
+29456 C CD1 . ILE A-4 520 ? 1.58738 1.83068 1.33213 -0.35961 0.09920  -0.14419 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 CD1 
+29457 N N   . ASP A-4 521 ? 0.96916 1.20098 0.76388 -0.35230 0.07302  -0.09750 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 N   
+29458 C CA  . ASP A-4 521 ? 1.10123 1.32735 0.90911 -0.34983 0.06501  -0.08803 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 CA  
+29459 C C   . ASP A-4 521 ? 1.25918 1.46972 1.07362 -0.34757 0.06541  -0.09692 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 C   
+29460 O O   . ASP A-4 521 ? 1.16728 1.36890 0.97576 -0.34720 0.07154  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 O   
+29461 C CB  . ASP A-4 521 ? 1.28046 1.51678 1.08114 -0.35594 0.05514  -0.07893 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 CB  
+29462 C CG  . ASP A-4 521 ? 1.16340 1.40504 0.94859 -0.36435 0.05285  -0.08811 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 CG  
+29463 O OD1 . ASP A-4 521 ? 1.30547 1.53962 1.08542 -0.36591 0.05898  -0.10204 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 OD1 
+29464 O OD2 . ASP A-4 521 ? 1.38678 1.63984 1.16447 -0.36903 0.04450  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 OD2 
+29465 N N   . LEU A-4 522 ? 1.37938 1.58568 1.20515 -0.34604 0.05901  -0.08993 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 N   
+29466 C CA  . LEU A-4 522 ? 1.04421 1.23513 0.87568 -0.34523 0.05937  -0.09630 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 CA  
+29467 C C   . LEU A-4 522 ? 1.17594 1.36501 0.99503 -0.35509 0.05813  -0.10668 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 C   
+29468 O O   . LEU A-4 522 ? 1.08871 1.26090 0.90451 -0.35575 0.06265  -0.11732 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 O   
+29469 C CB  . LEU A-4 522 ? 1.14237 1.33306 0.98782 -0.34250 0.05306  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 CB  
+29470 C CG  . LEU A-4 522 ? 1.17515 1.35393 1.02472 -0.34520 0.05202  -0.09063 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 CG  
+29471 C CD1 . LEU A-4 522 ? 0.85466 1.01315 0.70882 -0.33774 0.05858  -0.09515 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 CD1 
+29472 C CD2 . LEU A-4 522 ? 1.01503 1.20260 0.87545 -0.34536 0.04456  -0.08099 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 CD2 
+29473 N N   . GLU A-4 523 ? 1.18650 1.39193 0.99778 -0.36283 0.05161  -0.10384 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 N   
+29474 C CA  . GLU A-4 523 ? 1.13094 1.33787 0.93129 -0.37363 0.04905  -0.11376 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 CA  
+29475 C C   . GLU A-4 523 ? 1.26362 1.46101 1.04895 -0.37625 0.05675  -0.12838 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 C   
+29476 O O   . GLU A-4 523 ? 1.17590 1.36104 0.95464 -0.38286 0.05814  -0.14010 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 O   
+29477 C CB  . GLU A-4 523 ? 1.30322 1.53288 1.09755 -0.37976 0.03986  -0.10739 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 CB  
+29478 C CG  . GLU A-4 523 ? 1.37492 1.61462 1.18338 -0.37751 0.03122  -0.09562 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 CG  
+29479 C CD  . GLU A-4 523 ? 1.29373 1.53486 1.11116 -0.36720 0.03037  -0.08178 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 CD  
+29480 O OE1 . GLU A-4 523 ? 1.12050 1.35353 0.93665 -0.36217 0.03736  -0.08147 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 OE1 
+29481 O OE2 . GLU A-4 523 ? 1.32021 1.57110 1.14608 -0.36421 0.02267  -0.07175 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 OE2 
+29482 N N   . ASN A-4 524 ? 1.06781 1.27036 0.84712 -0.37151 0.06219  -0.12842 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 N   
+29483 C CA  . ASN A-4 524 ? 1.08697 1.28183 0.85254 -0.37212 0.07037  -0.14321 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 CA  
+29484 C C   . ASN A-4 524 ? 1.07681 1.24772 0.84894 -0.36380 0.07753  -0.15110 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 C   
+29485 O O   . ASN A-4 524 ? 1.16561 1.32098 0.92701 -0.36575 0.08205  -0.16548 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 O   
+29486 C CB  . ASN A-4 524 ? 1.20346 1.41373 0.96140 -0.36966 0.07494  -0.14084 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 CB  
+29487 C CG  . ASN A-4 524 ? 1.09795 1.32788 0.84132 -0.37899 0.06887  -0.13684 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 CG  
+29488 O OD1 . ASN A-4 524 ? 1.33137 1.56453 1.05749 -0.38598 0.07017  -0.14803 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 OD1 
+29489 N ND2 . ASN A-4 524 ? 1.20744 1.44959 0.95649 -0.37864 0.06181  -0.12098 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 ND2 
+29490 N N   . ASP A-4 525 ? 1.32266 1.48911 1.11118 -0.35405 0.07827  -0.14206 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 N   
+29491 C CA  . ASP A-4 525 ? 1.18093 1.32435 0.97542 -0.34505 0.08361  -0.14792 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 CA  
+29492 C C   . ASP A-4 525 ? 1.14089 1.26446 0.93384 -0.35123 0.08064  -0.15189 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 C   
+29493 O O   . ASP A-4 525 ? 1.08750 1.18667 0.87573 -0.34765 0.08547  -0.16147 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 O   
+29494 C CB  . ASP A-4 525 ? 0.85010 0.99590 0.66206 -0.33400 0.08388  -0.13682 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 CB  
+29495 C CG  . ASP A-4 525 ? 1.29718 1.46178 1.11136 -0.32925 0.08782  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 CG  
+29496 O OD1 . ASP A-4 525 ? 1.63056 1.80739 1.43216 -0.33468 0.09028  -0.13837 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 OD1 
+29497 O OD2 . ASP A-4 525 ? 1.37800 1.54577 1.20597 -0.32093 0.08862  -0.12614 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 OD2 
+29498 N N   . LEU A-4 526 ? 1.09464 1.22820 0.89119 -0.36044 0.07287  -0.14464 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 N   
+29499 C CA  . LEU A-4 526 ? 0.98646 1.10512 0.78176 -0.36907 0.07041  -0.14851 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 CA  
+29500 C C   . LEU A-4 526 ? 1.21501 1.32518 0.99241 -0.38004 0.07207  -0.16368 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 C   
+29501 O O   . LEU A-4 526 ? 1.10113 1.18716 0.87293 -0.38503 0.07428  -0.17184 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 O   
+29502 C CB  . LEU A-4 526 ? 0.98416 1.12135 0.78967 -0.37545 0.06182  -0.13744 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 CB  
+29503 C CG  . LEU A-4 526 ? 1.00855 1.13477 0.81858 -0.38327 0.05966  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 CG  
+29504 C CD1 . LEU A-4 526 ? 1.19224 1.29484 1.00950 -0.37372 0.06440  -0.13478 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 CD1 
+29505 C CD2 . LEU A-4 526 ? 0.97574 1.12717 0.79663 -0.38808 0.05119  -0.12778 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 CD2 
+29506 N N   . TYR A-4 527 ? 1.30336 1.43187 1.07009 -0.38452 0.07106  -0.16764 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 N   
+29507 C CA  . TYR A-4 527 ? 1.39278 1.51418 1.14080 -0.39454 0.07287  -0.18348 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CA  
+29508 C C   . TYR A-4 527 ? 1.21811 1.31179 0.95733 -0.38651 0.08235  -0.19637 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 C   
+29509 O O   . TYR A-4 527 ? 1.20543 1.27729 0.93177 -0.39367 0.08457  -0.20987 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 O   
+29510 C CB  . TYR A-4 527 ? 1.26685 1.41530 1.00432 -0.39932 0.06997  -0.18384 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CB  
+29511 C CG  . TYR A-4 527 ? 1.26013 1.40484 0.97662 -0.40970 0.07152  -0.20076 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CG  
+29512 C CD1 . TYR A-4 527 ? 1.40622 1.54081 1.10977 -0.40388 0.08025  -0.21306 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CD1 
+29513 C CD2 . TYR A-4 527 ? 1.47410 1.62758 1.18389 -0.42523 0.06414  -0.20520 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CD2 
+29514 C CE1 . TYR A-4 527 ? 1.28928 1.41970 0.97238 -0.41309 0.08185  -0.22962 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CE1 
+29515 C CE2 . TYR A-4 527 ? 1.62381 1.77407 1.31350 -0.43558 0.06514  -0.22160 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CE2 
+29516 C CZ  . TYR A-4 527 ? 1.35335 1.49079 1.02902 -0.42937 0.07411  -0.23387 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CZ  
+29517 O OH  . TYR A-4 527 ? 1.94560 2.07884 1.60002 -0.43929 0.07538  -0.25131 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 OH  
+29518 N N   . SER A-4 528 ? 1.03174 1.12589 0.77773 -0.37146 0.08788  -0.19284 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-4 N   
+29519 C CA  . SER A-4 528 ? 1.15713 1.22776 0.89643 -0.36079 0.09662  -0.20494 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-4 CA  
+29520 C C   . SER A-4 528 ? 1.34256 1.37873 1.08355 -0.35825 0.09770  -0.20714 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-4 C   
+29521 O O   . SER A-4 528 ? 1.16654 1.17510 0.89538 -0.35462 0.10319  -0.22049 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-4 O   
+29522 C CB  . SER A-4 528 ? 0.99471 1.07860 0.74428 -0.34533 0.10157  -0.19958 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-4 CB  
+29523 O OG  . SER A-4 528 ? 1.51223 1.62693 1.25962 -0.34913 0.10071  -0.19525 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-4 OG  
+29524 N N   . ALA A-4 529 ? 1.46323 1.49922 1.21772 -0.35993 0.09270  -0.19425 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-4 N   
+29525 C CA  . ALA A-4 529 ? 1.39910 1.40259 1.15434 -0.35768 0.09398  -0.19423 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-4 CA  
+29526 C C   . ALA A-4 529 ? 1.48123 1.46776 1.22468 -0.37549 0.09177  -0.20163 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-4 C   
+29527 O O   . ALA A-4 529 ? 1.37219 1.32305 1.10546 -0.37576 0.09546  -0.20922 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-4 O   
+29528 C CB  . ALA A-4 529 ? 1.42420 1.43519 1.19802 -0.35177 0.09038  -0.17775 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-4 CB  
+29529 N N   . ILE A-4 530 ? 1.44102 1.45228 1.18533 -0.39059 0.08556  -0.19949 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 N   
+29530 C CA  . ILE A-4 530 ? 1.55565 1.55715 1.29126 -0.40962 0.08273  -0.20631 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 CA  
+29531 C C   . ILE A-4 530 ? 1.58166 1.61022 1.30935 -0.42265 0.07804  -0.21279 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 C   
+29532 O O   . ILE A-4 530 ? 1.51661 1.56866 1.25095 -0.43469 0.07086  -0.20735 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 O   
+29533 C CB  . ILE A-4 530 ? 1.46329 1.46866 1.21289 -0.41607 0.07836  -0.19407 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 CB  
+29534 C CG1 . ILE A-4 530 ? 1.23149 1.27152 0.99963 -0.40844 0.07322  -0.17853 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 CG1 
+29535 C CG2 . ILE A-4 530 ? 1.51698 1.48532 1.26604 -0.40931 0.08335  -0.19195 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 CG2 
+29536 C CD1 . ILE A-4 530 ? 1.05713 1.10962 0.83878 -0.41621 0.06804  -0.16818 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 CD1 
+29537 N N   . GLY A-4 531 ? 1.59942 1.62616 1.31251 -0.41978 0.08194  -0.22481 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-4 N   
+29538 C CA  . GLY A-4 531 ? 1.48671 1.53804 1.18921 -0.43200 0.07751  -0.23170 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-4 CA  
+29539 C C   . GLY A-4 531 ? 1.45094 1.49370 1.14326 -0.45256 0.07397  -0.24237 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-4 C   
+29540 O O   . GLY A-4 531 ? 1.43551 1.50686 1.12923 -0.46539 0.06612  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-4 O   
+29541 N N   . GLU A-4 532 ? 1.54161 1.54475 1.22321 -0.45608 0.07943  -0.25355 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 N   
+29542 C CA  . GLU A-4 532 ? 1.54455 1.53603 1.21561 -0.47780 0.07679  -0.26454 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 CA  
+29543 C C   . GLU A-4 532 ? 1.48969 1.49943 1.17734 -0.48959 0.07011  -0.25270 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 C   
+29544 O O   . GLU A-4 532 ? 1.43200 1.45976 1.11759 -0.50852 0.06406  -0.25777 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 O   
+29545 C CB  . GLU A-4 532 ? 1.88972 1.82932 1.54561 -0.47809 0.08444  -0.27689 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 CB  
+29546 C CG  . GLU A-4 532 ? 2.17207 2.09281 1.80973 -0.46745 0.09117  -0.29211 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 CG  
+29547 C CD  . GLU A-4 532 ? 2.56021 2.46125 2.17474 -0.48492 0.09178  -0.31278 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 CD  
+29548 O OE1 . GLU A-4 532 ? 2.49652 2.38662 2.10846 -0.50479 0.08860  -0.31557 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 OE1 
+29549 O OE2 . GLU A-4 532 ? 2.84430 2.74151 2.44301 -0.47947 0.09571  -0.32679 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 OE2 
+29550 N N   . SER A-4 533 ? 1.69431 1.70201 1.39886 -0.47844 0.07105  -0.23747 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-4 N   
+29551 C CA  . SER A-4 533 ? 1.48836 1.51379 1.20917 -0.48811 0.06575  -0.22647 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-4 CA  
+29552 C C   . SER A-4 533 ? 1.35227 1.42713 1.08558 -0.48921 0.05675  -0.21794 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-4 C   
+29553 O O   . SER A-4 533 ? 1.33487 1.43279 1.07526 -0.50396 0.05041  -0.21691 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-4 O   
+29554 C CB  . SER A-4 533 ? 1.48650 1.49505 1.21989 -0.47490 0.06954  -0.21325 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-4 CB  
+29555 O OG  . SER A-4 533 ? 1.74462 1.70584 1.46514 -0.47378 0.07695  -0.22009 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-4 OG  
+29556 N N   . MET A-4 534 ? 1.37225 1.46408 1.10807 -0.47377 0.05602  -0.21172 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 N   
+29557 C CA  . MET A-4 534 ? 1.24228 1.37682 0.98787 -0.47299 0.04727  -0.20212 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 CA  
+29558 C C   . MET A-4 534 ? 1.52555 1.68117 1.25863 -0.48804 0.04116  -0.21292 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 C   
+29559 O O   . MET A-4 534 ? 1.51797 1.70734 1.25941 -0.49477 0.03207  -0.20760 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 O   
+29560 C CB  . MET A-4 534 ? 1.10976 1.25296 0.85881 -0.45418 0.04880  -0.19254 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 CB  
+29561 C CG  . MET A-4 534 ? 1.12378 1.25627 0.88864 -0.43959 0.05216  -0.17968 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 CG  
+29562 S SD  . MET A-4 534 ? 1.18941 1.33424 0.95889 -0.42046 0.05375  -0.16902 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 SD  
+29563 C CE  . MET A-4 534 ? 1.24762 1.43401 1.01966 -0.42521 0.04278  -0.16036 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 CE  
+29564 N N   . LYS A-4 535 ? 1.57373 1.71086 1.28648 -0.49268 0.04568  -0.22858 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 N   
+29565 C CA  . LYS A-4 535 ? 1.48751 1.64322 1.18623 -0.50807 0.03987  -0.24056 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 CA  
+29566 C C   . LYS A-4 535 ? 1.49390 1.65411 1.19625 -0.52889 0.03511  -0.24654 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 C   
+29567 O O   . LYS A-4 535 ? 1.54912 1.74353 1.25281 -0.54019 0.02577  -0.24781 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 O   
+29568 C CB  . LYS A-4 535 ? 1.42386 1.55523 1.09910 -0.50837 0.04683  -0.25766 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 CB  
+29569 C CG  . LYS A-4 535 ? 1.32999 1.47151 0.99869 -0.49271 0.04972  -0.25441 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 CG  
+29570 C CD  . LYS A-4 535 ? 1.19511 1.30969 0.84220 -0.49102 0.05846  -0.27231 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 CD  
+29571 C CE  . LYS A-4 535 ? 1.82299 1.95528 1.46158 -0.47941 0.06102  -0.27079 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 CE  
+29572 N NZ  . LYS A-4 535 ? 2.21851 2.32485 1.83882 -0.47389 0.07119  -0.28776 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 NZ  
+29573 N N   . ARG A-4 536 ? 1.36644 1.49316 1.07012 -0.53449 0.04132  -0.25002 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 N   
+29574 C CA  . ARG A-4 536 ? 1.43292 1.56220 1.13994 -0.55636 0.03820  -0.25570 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 CA  
+29575 C C   . ARG A-4 536 ? 1.47676 1.64306 1.20793 -0.55697 0.03102  -0.24084 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 C   
+29576 O O   . ARG A-4 536 ? 1.53449 1.72899 1.27146 -0.57173 0.02420  -0.24344 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 O   
+29577 C CB  . ARG A-4 536 ? 1.44480 1.52442 1.14458 -0.56164 0.04751  -0.26176 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 CB  
+29578 C CG  . ARG A-4 536 ? 1.66295 1.74224 1.36869 -0.58211 0.04636  -0.26338 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 CG  
+29579 C CD  . ARG A-4 536 ? 1.95380 1.98134 1.65243 -0.58467 0.05581  -0.26497 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 CD  
+29580 N NE  . ARG A-4 536 ? 1.83736 1.85308 1.54685 -0.56448 0.05994  -0.25031 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 NE  
+29581 C CZ  . ARG A-4 536 ? 2.12295 2.15290 1.85148 -0.56260 0.05897  -0.23584 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 CZ  
+29582 N NH1 . ARG A-4 536 ? 2.19106 2.24909 1.93138 -0.57854 0.05450  -0.23347 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 NH1 
+29583 N NH2 . ARG A-4 536 ? 1.90721 1.92471 1.64366 -0.54202 0.06283  -0.22310 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 NH2 
+29584 N N   . ILE A-4 537 ? 1.56358 1.73115 1.30971 -0.53850 0.03276  -0.22476 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 N   
+29585 C CA  . ILE A-4 537 ? 1.46378 1.66288 1.23266 -0.53707 0.02696  -0.21112 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 CA  
+29586 C C   . ILE A-4 537 ? 1.37822 1.62508 1.15284 -0.53629 0.01558  -0.20728 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 C   
+29587 O O   . ILE A-4 537 ? 1.55229 1.83177 1.34015 -0.54581 0.00835  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 O   
+29588 C CB  . ILE A-4 537 ? 1.36671 1.55286 1.14782 -0.51684 0.03167  -0.19604 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 CB  
+29589 C CG1 . ILE A-4 537 ? 1.29186 1.43792 1.07113 -0.52042 0.04071  -0.19751 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 CG1 
+29590 C CG2 . ILE A-4 537 ? 1.24888 1.47277 1.05168 -0.50989 0.02440  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 CG2 
+29591 C CD1 . ILE A-4 537 ? 1.15065 1.28088 0.93900 -0.50051 0.04551  -0.18446 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 CD1 
+29592 N N   . PHE A-4 538 ? 1.37762 1.63020 1.14200 -0.52485 0.01377  -0.20611 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 N   
+29593 C CA  . PHE A-4 538 ? 1.53915 1.83350 1.30674 -0.52119 0.00280  -0.19986 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CA  
+29594 C C   . PHE A-4 538 ? 1.80176 2.11324 1.55306 -0.53622 -0.00335 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 C   
+29595 O O   . PHE A-4 538 ? 1.96534 2.31487 1.71948 -0.53595 -0.01418 -0.20928 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 O   
+29596 C CB  . PHE A-4 538 ? 1.24138 1.53480 1.00665 -0.50055 0.00378  -0.18822 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CB  
+29597 C CG  . PHE A-4 538 ? 1.22656 1.51961 1.01101 -0.48518 0.00488  -0.17187 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CG  
+29598 C CD1 . PHE A-4 538 ? 1.34425 1.65991 1.14807 -0.48681 -0.00090 -0.16447 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CD1 
+29599 C CD2 . PHE A-4 538 ? 1.40947 1.68119 1.19283 -0.46931 0.01178  -0.16480 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CD2 
+29600 C CE1 . PHE A-4 538 ? 1.28665 1.60129 1.10686 -0.47248 0.00024  -0.15052 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CE1 
+29601 C CE2 . PHE A-4 538 ? 1.06248 1.33359 0.86258 -0.45600 0.01245  -0.15076 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CE2 
+29602 C CZ  . PHE A-4 538 ? 1.17217 1.46354 0.98996 -0.45740 0.00670  -0.14373 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CZ  
+29603 N N   . GLU A-4 539 ? 1.73661 2.02014 1.46979 -0.54816 0.00293  -0.23027 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 N   
+29604 C CA  . GLU A-4 539 ? 1.87748 2.17238 1.59228 -0.56363 -0.00185 -0.24604 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 CA  
+29605 C C   . GLU A-4 539 ? 1.86275 2.17744 1.56427 -0.55344 -0.00676 -0.24312 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 C   
+29606 O O   . GLU A-4 539 ? 2.05748 2.37772 1.73971 -0.56314 -0.00928 -0.25623 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 O   
+29607 C CB  . GLU A-4 539 ? 1.93525 2.25919 1.66307 -0.57276 -0.00859 -0.24495 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 CB  
+29608 C CG  . GLU A-4 539 ? 2.11528 2.48853 1.84880 -0.56857 -0.02180 -0.23727 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 CG  
+29609 C CD  . GLU A-4 539 ? 2.29228 2.69701 2.04797 -0.57239 -0.02799 -0.23142 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 CD  
+29610 O OE1 . GLU A-4 539 ? 2.57695 2.97552 2.33380 -0.58526 -0.02474 -0.24018 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 OE1 
+29611 O OE2 . GLU A-4 539 ? 2.44176 2.87717 2.21342 -0.56249 -0.03591 -0.21837 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 OE2 
+29612 N N   . ASN A-4 540 ? 1.77768 2.10153 1.48812 -0.53419 -0.00769 -0.22583 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 N   
+29613 C CA  . ASN A-4 540 ? 1.85242 2.19012 1.54920 -0.52382 -0.01064 -0.22070 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 CA  
+29614 C C   . ASN A-4 540 ? 1.86150 2.16593 1.54146 -0.51743 0.00140  -0.22813 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 C   
+29615 O O   . ASN A-4 540 ? 1.66567 1.93969 1.35241 -0.50993 0.01115  -0.22684 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 O   
+29616 C CB  . ASN A-4 540 ? 1.71169 2.06785 1.42379 -0.50666 -0.01560 -0.19933 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 CB  
+29617 C CG  . ASN A-4 540 ? 1.57182 1.94930 1.26943 -0.49938 -0.02189 -0.19225 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 CG  
+29618 O OD1 . ASN A-4 540 ? 1.64920 2.01404 1.32772 -0.49708 -0.01575 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 OD1 
+29619 N ND2 . ASN A-4 540 ? 1.44036 1.85059 1.14624 -0.49541 -0.03414 -0.18040 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 ND2 
+29620 N N   . GLU A-4 541 ? 2.21545 2.52746 1.87316 -0.51985 0.00055  -0.23615 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 N   
+29621 C CA  . GLU A-4 541 ? 2.17526 2.45913 1.81576 -0.51488 0.01226  -0.24632 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 CA  
+29622 C C   . GLU A-4 541 ? 2.05334 2.32701 1.70185 -0.49554 0.01962  -0.23229 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 C   
+29623 O O   . GLU A-4 541 ? 2.01810 2.26357 1.66212 -0.48881 0.03093  -0.23898 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 O   
+29624 C CB  . GLU A-4 541 ? 2.16778 2.46672 1.78229 -0.52163 0.00950  -0.25729 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 CB  
+29625 C CG  . GLU A-4 541 ? 2.37345 2.67490 1.97618 -0.54206 0.00472  -0.27638 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 CG  
+29626 C CD  . GLU A-4 541 ? 2.60711 2.86789 2.20784 -0.54916 0.01448  -0.29235 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 CD  
+29627 O OE1 . GLU A-4 541 ? 2.48831 2.71887 2.08426 -0.53794 0.02616  -0.29552 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 OE1 
+29628 O OE2 . GLU A-4 541 ? 2.88175 3.14069 2.48574 -0.56571 0.01047  -0.30139 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 OE2 
+29629 N N   . ASP A-4 542 ? 1.85026 2.14627 1.51048 -0.48626 0.01322  -0.21334 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 N   
+29630 C CA  . ASP A-4 542 ? 1.66122 1.94891 1.33113 -0.46961 0.01925  -0.19916 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 CA  
+29631 C C   . ASP A-4 542 ? 1.69166 1.97986 1.38701 -0.46409 0.01573  -0.18565 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 C   
+29632 O O   . ASP A-4 542 ? 1.65445 1.96600 1.35861 -0.46019 0.00658  -0.17156 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 O   
+29633 C CB  . ASP A-4 542 ? 1.81083 2.12003 1.46974 -0.46324 0.01584  -0.18810 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 CB  
+29634 C CG  . ASP A-4 542 ? 1.77148 2.06979 1.43641 -0.44876 0.02426  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 CG  
+29635 O OD1 . ASP A-4 542 ? 1.61781 1.89316 1.29515 -0.44265 0.03246  -0.17905 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 OD1 
+29636 O OD2 . ASP A-4 542 ? 1.96590 2.27871 1.62251 -0.44397 0.02250  -0.16628 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 OD2 
+29637 N N   . PRO A-4 543 ? 1.38964 1.65203 1.09632 -0.46294 0.02261  -0.18938 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 N   
+29638 C CA  . PRO A-4 543 ? 1.22741 1.49117 0.95715 -0.45817 0.01969  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 CA  
+29639 C C   . PRO A-4 543 ? 1.28921 1.55601 1.02980 -0.44196 0.02054  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 C   
+29640 O O   . PRO A-4 543 ? 1.31482 1.59379 1.07180 -0.43744 0.01459  -0.14772 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 O   
+29641 C CB  . PRO A-4 543 ? 1.35194 1.58314 1.08544 -0.46140 0.02812  -0.18645 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 CB  
+29642 C CG  . PRO A-4 543 ? 1.28893 1.49783 1.00483 -0.45891 0.03743  -0.19877 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 CG  
+29643 C CD  . PRO A-4 543 ? 1.51499 1.74499 1.21253 -0.46549 0.03306  -0.20501 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 CD  
+29644 N N   . VAL A-4 544 ? 1.26482 1.52162 0.99685 -0.43347 0.02797  -0.15975 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 N   
+29645 C CA  . VAL A-4 544 ? 1.02316 1.28272 0.76470 -0.42004 0.02902  -0.14423 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 CA  
+29646 C C   . VAL A-4 544 ? 1.08830 1.37454 0.82771 -0.41898 0.01880  -0.13140 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 C   
+29647 O O   . VAL A-4 544 ? 1.24133 1.53298 0.99413 -0.41065 0.01472  -0.11697 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 O   
+29648 C CB  . VAL A-4 544 ? 1.09699 1.34341 0.82977 -0.41300 0.03971  -0.14815 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 CB  
+29649 C CG1 . VAL A-4 544 ? 1.01171 1.26062 0.75540 -0.40109 0.04114  -0.13273 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 CG1 
+29650 C CG2 . VAL A-4 544 ? 0.98976 1.20883 0.72330 -0.41223 0.04886  -0.16135 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 CG2 
+29651 N N   . HIS A-4 545 ? 1.49616 1.79827 1.21743 -0.42678 0.01420  -0.13649 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 N   
+29652 C CA  . HIS A-4 545 ? 1.58619 1.91271 1.30284 -0.42510 0.00345  -0.12390 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 CA  
+29653 C C   . HIS A-4 545 ? 1.36589 1.70804 1.09859 -0.42588 -0.00738 -0.11809 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 C   
+29654 O O   . HIS A-4 545 ? 1.25592 1.61009 0.99546 -0.41756 -0.01483 -0.10317 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 O   
+29655 C CB  . HIS A-4 545 ? 1.45909 1.79973 1.15114 -0.43374 0.00055  -0.13162 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 CB  
+29656 C CG  . HIS A-4 545 ? 1.46376 1.82952 1.14833 -0.43228 -0.01190 -0.11915 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 CG  
+29657 N ND1 . HIS A-4 545 ? 1.28055 1.64815 0.96515 -0.42192 -0.01403 -0.10134 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 ND1 
+29658 C CD2 . HIS A-4 545 ? 1.58770 1.97713 1.26375 -0.43955 -0.02336 -0.12182 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 CD2 
+29659 C CE1 . HIS A-4 545 ? 1.33987 1.72898 1.01528 -0.42176 -0.02632 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 CE1 
+29660 N NE2 . HIS A-4 545 ? 1.55265 1.95718 1.22337 -0.43191 -0.03247 -0.10511 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 NE2 
+29661 N N   . TYR A-4 546 ? 1.27044 1.61231 1.00920 -0.43586 -0.00808 -0.12997 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 N   
+29662 C CA  . TYR A-4 546 ? 1.37593 1.73672 1.13118 -0.43782 -0.01756 -0.12587 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CA  
+29663 C C   . TYR A-4 546 ? 1.32776 1.67813 1.10493 -0.42768 -0.01485 -0.11588 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 C   
+29664 O O   . TYR A-4 546 ? 1.38265 1.75105 1.17340 -0.42233 -0.02311 -0.10618 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 O   
+29665 C CB  . TYR A-4 546 ? 1.56313 1.92745 1.31755 -0.45411 -0.01834 -0.14206 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CB  
+29666 C CG  . TYR A-4 546 ? 1.24529 1.63079 1.01900 -0.45777 -0.02635 -0.13945 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CG  
+29667 C CD1 . TYR A-4 546 ? 1.38372 1.80341 1.16084 -0.45520 -0.03939 -0.13191 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CD1 
+29668 C CD2 . TYR A-4 546 ? 1.05241 1.42461 0.84050 -0.46338 -0.02078 -0.14438 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CD2 
+29669 C CE1 . TYR A-4 546 ? 1.34281 1.78580 1.13920 -0.45765 -0.04642 -0.13035 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CE1 
+29670 C CE2 . TYR A-4 546 ? 1.28620 1.68064 1.09235 -0.46755 -0.02708 -0.14240 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CE2 
+29671 C CZ  . TYR A-4 546 ? 1.33071 1.76203 1.14199 -0.46446 -0.03978 -0.13589 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CZ  
+29672 O OH  . TYR A-4 546 ? 1.45863 1.91585 1.28953 -0.46776 -0.04577 -0.13475 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 OH  
+29673 N N   . LEU A-4 547 ? 1.38538 1.70777 1.16590 -0.42409 -0.00370 -0.11844 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 N   
+29674 C CA  . LEU A-4 547 ? 1.22457 1.53659 1.02413 -0.41430 -0.00102 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 CA  
+29675 C C   . LEU A-4 547 ? 1.07254 1.39192 0.87597 -0.40096 -0.00536 -0.09300 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 C   
+29676 O O   . LEU A-4 547 ? 1.24565 1.57038 1.06495 -0.39353 -0.00929 -0.08370 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 O   
+29677 C CB  . LEU A-4 547 ? 1.02160 1.30272 0.82144 -0.41223 0.01111  -0.11529 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 CB  
+29678 C CG  . LEU A-4 547 ? 1.16966 1.43617 0.98701 -0.40736 0.01507  -0.11169 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 CG  
+29679 C CD1 . LEU A-4 547 ? 0.89142 1.12768 0.70411 -0.40819 0.02580  -0.12129 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 CD1 
+29680 C CD2 . LEU A-4 547 ? 1.33775 1.60602 1.16681 -0.39320 0.01366  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 CD2 
+29681 N N   . GLN A-4 548 ? 1.30260 1.62158 1.09060 -0.39826 -0.00441 -0.08964 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 N   
+29682 C CA  . GLN A-4 548 ? 1.03231 1.35360 0.82078 -0.38722 -0.00761 -0.07414 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 CA  
+29683 C C   . GLN A-4 548 ? 1.14847 1.49343 0.93443 -0.38486 -0.02073 -0.06491 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 C   
+29684 O O   . GLN A-4 548 ? 1.26486 1.60958 1.05131 -0.37506 -0.02466 -0.05106 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 O   
+29685 C CB  . GLN A-4 548 ? 1.48752 1.79897 1.25975 -0.38655 -0.00036 -0.07378 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 CB  
+29686 C CG  . GLN A-4 548 ? 1.09784 1.38742 0.87447 -0.38507 0.01219  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 CG  
+29687 C CD  . GLN A-4 548 ? 1.46282 1.74796 1.22370 -0.38565 0.01998  -0.08358 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 CD  
+29688 O OE1 . GLN A-4 548 ? 1.79964 2.09682 1.54272 -0.39048 0.01714  -0.08344 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 OE1 
+29689 N NE2 . GLN A-4 548 ? 1.37676 1.64645 1.14400 -0.38057 0.02986  -0.08592 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 NE2 
+29690 N N   . LYS A-4 549 ? 1.28270 1.64764 1.06557 -0.39334 -0.02791 -0.07231 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 N   
+29691 C CA  . LYS A-4 549 ? 1.38552 1.77593 1.16832 -0.38930 -0.04153 -0.06378 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 CA  
+29692 C C   . LYS A-4 549 ? 1.19392 1.58802 0.99812 -0.37812 -0.04601 -0.05405 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 C   
+29693 O O   . LYS A-4 549 ? 1.32274 1.71963 1.12628 -0.36649 -0.05260 -0.04038 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 O   
+29694 C CB  . LYS A-4 549 ? 1.34927 1.76329 1.12823 -0.40148 -0.04826 -0.07548 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 CB  
+29695 C CG  . LYS A-4 549 ? 1.34759 1.76599 1.10141 -0.41038 -0.04860 -0.08249 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 CG  
+29696 C CD  . LYS A-4 549 ? 1.48277 1.93309 1.23249 -0.41804 -0.06097 -0.08792 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 CD  
+29697 C CE  . LYS A-4 549 ? 1.66520 2.12053 1.38842 -0.42776 -0.06148 -0.09633 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 CE  
+29698 N NZ  . LYS A-4 549 ? 1.45095 1.88940 1.16886 -0.44100 -0.05051 -0.11455 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 NZ  
+29699 N N   . SER A-4 550 ? 1.20880 1.60171 1.03082 -0.38154 -0.04227 -0.06105 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-4 N   
+29700 C CA  . SER A-4 550 ? 1.35345 1.74802 1.19627 -0.37154 -0.04401 -0.05386 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-4 CA  
+29701 C C   . SER A-4 550 ? 1.40242 1.77128 1.25375 -0.37304 -0.03173 -0.05848 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-4 C   
+29702 O O   . SER A-4 550 ? 1.32463 1.69275 1.18279 -0.38261 -0.02744 -0.06866 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-4 O   
+29703 C CB  . SER A-4 550 ? 1.17537 1.60024 1.03189 -0.37460 -0.05258 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-4 CB  
+29704 O OG  . SER A-4 550 ? 1.68050 2.10842 1.55661 -0.36406 -0.05368 -0.05103 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-4 OG  
+29705 N N   . LYS A-4 551 ? 1.31035 1.65803 1.16050 -0.36394 -0.02639 -0.05077 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 N   
+29706 C CA  . LYS A-4 551 ? 1.16570 1.48881 1.02070 -0.36464 -0.01500 -0.05531 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 CA  
+29707 C C   . LYS A-4 551 ? 1.20801 1.53111 1.08143 -0.36391 -0.01335 -0.05712 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 C   
+29708 O O   . LYS A-4 551 ? 1.41737 1.72547 1.29297 -0.36986 -0.00534 -0.06507 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 O   
+29709 C CB  . LYS A-4 551 ? 1.27130 1.57686 1.12346 -0.35495 -0.01095 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 CB  
+29710 C CG  . LYS A-4 551 ? 1.62947 1.93199 1.46238 -0.35768 -0.00921 -0.04548 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 CG  
+29711 C CD  . LYS A-4 551 ? 1.88470 2.17063 1.71668 -0.35036 -0.00381 -0.03746 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 CD  
+29712 C CE  . LYS A-4 551 ? 1.84029 2.10847 1.68273 -0.34889 0.00596  -0.04319 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 CE  
+29713 N NZ  . LYS A-4 551 ? 1.83175 2.08730 1.67528 -0.34245 0.01073  -0.03615 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 NZ  
+29714 N N   . LEU A-4 552 ? 1.17462 1.51384 1.06048 -0.35622 -0.02065 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 N   
+29715 C CA  . LEU A-4 552 ? 1.19552 1.53706 1.09858 -0.35545 -0.01846 -0.05130 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 CA  
+29716 C C   . LEU A-4 552 ? 1.18818 1.54663 1.09508 -0.36932 -0.01922 -0.06162 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 C   
+29717 O O   . LEU A-4 552 ? 1.10381 1.45054 1.01475 -0.37707 -0.01179 -0.06820 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 O   
+29718 C CB  . LEU A-4 552 ? 0.99569 1.34960 0.91089 -0.34169 -0.02542 -0.04117 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 CB  
+29719 C CG  . LEU A-4 552 ? 0.90090 1.23371 0.81704 -0.32908 -0.02271 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 CG  
+29720 C CD1 . LEU A-4 552 ? 0.74117 1.08541 0.66917 -0.31579 -0.02966 -0.02407 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 CD1 
+29721 C CD2 . LEU A-4 552 ? 0.84886 1.15898 0.76866 -0.33133 -0.01212 -0.03620 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 CD2 
+29722 N N   . PHE A-4 553 ? 1.15190 1.53770 1.05680 -0.37311 -0.02839 -0.06301 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 N   
+29723 C CA  . PHE A-4 553 ? 1.01943 1.42589 0.92972 -0.38748 -0.03004 -0.07307 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CA  
+29724 C C   . PHE A-4 553 ? 1.18307 1.57134 1.08032 -0.40335 -0.02257 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 C   
+29725 O O   . PHE A-4 553 ? 0.86256 1.24800 0.76486 -0.41548 -0.01761 -0.09317 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 O   
+29726 C CB  . PHE A-4 553 ? 1.16016 1.60223 1.07080 -0.38698 -0.04264 -0.07199 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CB  
+29727 C CG  . PHE A-4 553 ? 1.00012 1.47160 0.93089 -0.38013 -0.04907 -0.06826 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CG  
+29728 C CD1 . PHE A-4 553 ? 1.12048 1.59279 1.05864 -0.36127 -0.05321 -0.05659 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CD1 
+29729 C CD2 . PHE A-4 553 ? 1.19988 1.69856 1.14215 -0.39290 -0.05066 -0.07712 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CD2 
+29730 C CE1 . PHE A-4 553 ? 1.02724 1.52732 0.98405 -0.35337 -0.05880 -0.05420 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CE1 
+29731 C CE2 . PHE A-4 553 ? 1.11839 1.64799 1.08050 -0.38621 -0.05597 -0.07451 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CE2 
+29732 C CZ  . PHE A-4 553 ? 0.93857 1.46905 0.90805 -0.36547 -0.06003 -0.06322 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CZ  
+29733 N N   . ASN A-4 554 ? 1.22853 1.60324 1.10805 -0.40363 -0.02127 -0.08664 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 N   
+29734 C CA  . ASN A-4 554 ? 1.07398 1.43088 0.93985 -0.41727 -0.01437 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 CA  
+29735 C C   . ASN A-4 554 ? 1.15937 1.48305 1.02689 -0.41680 -0.00286 -0.10167 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 C   
+29736 O O   . ASN A-4 554 ? 1.14697 1.45581 1.00876 -0.42919 0.00291  -0.11249 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 O   
+29737 C CB  . ASN A-4 554 ? 1.32933 1.68221 1.17562 -0.41646 -0.01534 -0.10055 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 CB  
+29738 C CG  . ASN A-4 554 ? 1.35154 1.73601 1.19196 -0.41988 -0.02687 -0.10040 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 CG  
+29739 O OD1 . ASN A-4 554 ? 1.56868 1.96030 1.40103 -0.41086 -0.03225 -0.09165 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 OD1 
+29740 N ND2 . ASN A-4 554 ? 1.23774 1.64168 1.08169 -0.43341 -0.03100 -0.10984 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 ND2 
+29741 N N   . MET A-4 555 ? 1.22212 1.53277 1.09640 -0.40269 0.00022  -0.09188 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 N   
+29742 C CA  . MET A-4 555 ? 1.08155 1.36324 0.95822 -0.40087 0.00995  -0.09336 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 CA  
+29743 C C   . MET A-4 555 ? 0.95589 1.24022 0.84417 -0.40837 0.01164  -0.09557 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 C   
+29744 O O   . MET A-4 555 ? 1.01153 1.27268 0.89565 -0.41551 0.01915  -0.10191 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 O   
+29745 C CB  . MET A-4 555 ? 0.73963 1.01054 0.62155 -0.38472 0.01184  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 CB  
+29746 C CG  . MET A-4 555 ? 0.91750 1.15956 0.80041 -0.38115 0.02109  -0.08404 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 CG  
+29747 S SD  . MET A-4 555 ? 1.14078 1.35747 1.00593 -0.38608 0.02907  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 SD  
+29748 C CE  . MET A-4 555 ? 0.81147 1.03344 0.67054 -0.37570 0.02792  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 CE  
+29749 N N   . VAL A-4 556 ? 0.94717 1.25952 0.84935 -0.40670 0.00490  -0.09038 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 N   
+29750 C CA  . VAL A-4 556 ? 0.89138 1.21235 0.80497 -0.41580 0.00668  -0.09307 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 CA  
+29751 C C   . VAL A-4 556 ? 1.09728 1.42165 1.00340 -0.43601 0.00744  -0.10542 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 C   
+29752 O O   . VAL A-4 556 ? 0.86199 1.17239 0.76813 -0.44758 0.01392  -0.11063 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 O   
+29753 C CB  . VAL A-4 556 ? 0.82922 1.18405 0.76002 -0.40831 -0.00100 -0.08584 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 CB  
+29754 C CG1 . VAL A-4 556 ? 0.76795 1.13806 0.71092 -0.41990 0.00115  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 CG1 
+29755 C CG2 . VAL A-4 556 ? 0.98568 1.33172 0.92287 -0.38943 -0.00076 -0.07471 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 CG2 
+29756 N N   . GLU A-4 557 ? 1.15764 1.49960 1.05591 -0.44126 0.00072  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 N   
+29757 C CA  . GLU A-4 557 ? 0.95882 1.30309 0.84803 -0.46126 0.00100  -0.12341 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 CA  
+29758 C C   . GLU A-4 557 ? 1.09758 1.40017 0.97054 -0.46743 0.01085  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 C   
+29759 O O   . GLU A-4 557 ? 1.12494 1.41613 0.99249 -0.48441 0.01494  -0.14138 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 O   
+29760 C CB  . GLU A-4 557 ? 1.06921 1.43957 0.95087 -0.46360 -0.00860 -0.12666 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 CB  
+29761 C CG  . GLU A-4 557 ? 1.16157 1.53475 1.03171 -0.48457 -0.00912 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 CG  
+29762 C CD  . GLU A-4 557 ? 1.40442 1.80735 1.26707 -0.48622 -0.01979 -0.14424 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 CD  
+29763 O OE1 . GLU A-4 557 ? 1.21080 1.63495 1.07902 -0.47147 -0.02755 -0.13343 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 OE1 
+29764 O OE2 . GLU A-4 557 ? 1.59057 1.99433 1.44038 -0.50219 -0.02066 -0.15711 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 OE2 
+29765 N N   . LEU A-4 558 ? 0.98427 1.26358 0.84914 -0.45376 0.01479  -0.12750 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 N   
+29766 C CA  . LEU A-4 558 ? 1.01017 1.25100 0.86002 -0.45630 0.02381  -0.13528 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 CA  
+29767 C C   . LEU A-4 558 ? 1.02573 1.24030 0.87993 -0.45730 0.03158  -0.13369 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 C   
+29768 O O   . LEU A-4 558 ? 1.04221 1.23138 0.88582 -0.46911 0.03731  -0.14284 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 O   
+29769 C CB  . LEU A-4 558 ? 0.84100 1.06986 0.68325 -0.44081 0.02581  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 CB  
+29770 C CG  . LEU A-4 558 ? 0.94541 1.13617 0.77518 -0.43763 0.03534  -0.13787 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 CG  
+29771 C CD1 . LEU A-4 558 ? 1.23145 1.40840 1.04462 -0.45305 0.03783  -0.15337 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 CD1 
+29772 C CD2 . LEU A-4 558 ? 1.05754 1.24531 0.88328 -0.42254 0.03691  -0.13342 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 CD2 
+29773 N N   . VAL A-4 559 ? 0.89206 1.11097 0.76027 -0.44517 0.03174  -0.12212 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 N   
+29774 C CA  . VAL A-4 559 ? 1.05879 1.25205 0.92926 -0.44415 0.03906  -0.11929 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 CA  
+29775 C C   . VAL A-4 559 ? 0.99205 1.19022 0.86573 -0.46259 0.04048  -0.12360 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 C   
+29776 O O   . VAL A-4 559 ? 1.05610 1.22539 0.92390 -0.46820 0.04765  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 O   
+29777 C CB  . VAL A-4 559 ? 0.92568 1.12440 0.80950 -0.42660 0.03843  -0.10646 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 CB  
+29778 C CG1 . VAL A-4 559 ? 0.81501 1.00536 0.69461 -0.41071 0.03832  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 CG1 
+29779 C CG2 . VAL A-4 559 ? 0.87856 1.11565 0.77878 -0.42564 0.03113  -0.10033 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 CG2 
+29780 N N   . ASN A-4 560 ? 0.91024 1.14503 0.79272 -0.47262 0.03375  -0.12575 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 N   
+29781 C CA  . ASN A-4 560 ? 0.84977 1.09337 0.73630 -0.49246 0.03541  -0.13084 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 CA  
+29782 C C   . ASN A-4 560 ? 1.02945 1.24461 0.89763 -0.51058 0.04012  -0.14356 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 C   
+29783 O O   . ASN A-4 560 ? 1.18232 1.37906 1.04682 -0.52487 0.04628  -0.14641 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 O   
+29784 C CB  . ASN A-4 560 ? 0.87979 1.17352 0.78123 -0.49814 0.02634  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 CB  
+29785 C CG  . ASN A-4 560 ? 0.78030 1.10004 0.69965 -0.48026 0.02188  -0.11922 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 CG  
+29786 O OD1 . ASN A-4 560 ? 1.11330 1.41430 1.03479 -0.46637 0.02620  -0.11098 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 OD1 
+29787 N ND2 . ASN A-4 560 ? 1.10233 1.46529 1.03418 -0.47993 0.01277  -0.11861 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 ND2 
+29788 N N   . ASN A-4 561 ? 1.17451 1.38418 1.02964 -0.51049 0.03764  -0.15140 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 N   
+29789 C CA  . ASN A-4 561 ? 1.00754 1.18949 0.84352 -0.52653 0.04158  -0.16515 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 CA  
+29790 C C   . ASN A-4 561 ? 1.05040 1.18382 0.87019 -0.51621 0.04949  -0.16684 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 C   
+29791 O O   . ASN A-4 561 ? 1.35851 1.46349 1.16041 -0.52659 0.05325  -0.17878 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 O   
+29792 C CB  . ASN A-4 561 ? 1.18696 1.39295 1.01654 -0.53342 0.03419  -0.17462 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 CB  
+29793 C CG  . ASN A-4 561 ? 1.18151 1.43752 1.02675 -0.54286 0.02527  -0.17385 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 CG  
+29794 O OD1 . ASN A-4 561 ? 1.13204 1.39641 0.98658 -0.54901 0.02719  -0.17150 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 OD1 
+29795 N ND2 . ASN A-4 561 ? 1.68731 1.97456 1.53423 -0.53620 0.01629  -0.17311 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 ND2 
+29796 N N   . LEU A-4 562 ? 1.03009 1.15395 0.85569 -0.49581 0.05182  -0.15595 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 N   
+29797 C CA  . LEU A-4 562 ? 1.20840 1.29007 1.02077 -0.48414 0.05878  -0.15727 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 CA  
+29798 C C   . LEU A-4 562 ? 1.30859 1.35193 1.11164 -0.49367 0.06607  -0.15922 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 C   
+29799 O O   . LEU A-4 562 ? 1.17162 1.22009 0.98393 -0.49904 0.06725  -0.15185 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 O   
+29800 C CB  . LEU A-4 562 ? 1.10950 1.19505 0.93213 -0.46102 0.05866  -0.14507 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 CB  
+29801 C CG  . LEU A-4 562 ? 1.13213 1.23452 0.95487 -0.44816 0.05495  -0.14458 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 CG  
+29802 C CD1 . LEU A-4 562 ? 1.04896 1.15397 0.88263 -0.42802 0.05521  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 CD1 
+29803 C CD2 . LEU A-4 562 ? 1.23626 1.31421 1.04025 -0.44841 0.05902  -0.15680 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 CD2 
+29804 N N   . SER A-4 563 ? 1.34957 1.35357 1.13308 -0.49546 0.07118  -0.16914 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-4 N   
+29805 C CA  . SER A-4 563 ? 1.23604 1.19611 1.00651 -0.50308 0.07816  -0.17083 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-4 CA  
+29806 C C   . SER A-4 563 ? 1.55177 1.48833 1.32367 -0.48251 0.08219  -0.15988 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-4 C   
+29807 O O   . SER A-4 563 ? 1.59097 1.54125 1.37194 -0.46263 0.08024  -0.15371 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-4 O   
+29808 C CB  . SER A-4 563 ? 1.46243 1.38642 1.20994 -0.51136 0.08168  -0.18633 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-4 CB  
+29809 O OG  . SER A-4 563 ? 1.81338 1.68768 1.54570 -0.51459 0.08853  -0.18675 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-4 OG  
+29810 N N   . THR A-4 564 ? 1.53717 1.43757 1.29905 -0.48828 0.08773  -0.15734 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 N   
+29811 C CA  . THR A-4 564 ? 1.33339 1.20736 1.09321 -0.46895 0.09126  -0.14776 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 CA  
+29812 C C   . THR A-4 564 ? 1.43725 1.28311 1.18474 -0.45131 0.09337  -0.15441 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 C   
+29813 O O   . THR A-4 564 ? 1.36075 1.20802 1.11471 -0.42957 0.09314  -0.14767 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 O   
+29814 C CB  . THR A-4 564 ? 1.40700 1.24645 1.15559 -0.48021 0.09663  -0.14322 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 CB  
+29815 O OG1 . THR A-4 564 ? 1.52049 1.39125 1.28234 -0.49655 0.09537  -0.13743 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 OG1 
+29816 C CG2 . THR A-4 564 ? 1.05605 0.86973 0.80163 -0.45928 0.09929  -0.13258 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 CG2 
+29817 N N   . LYS A-4 565 ? 1.61516 1.43683 1.34517 -0.46045 0.09550  -0.16846 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 N   
+29818 C CA  . LYS A-4 565 ? 1.51158 1.31142 1.23059 -0.44350 0.09770  -0.17685 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 CA  
+29819 C C   . LYS A-4 565 ? 1.44409 1.28472 1.17695 -0.43085 0.09375  -0.17704 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 C   
+29820 O O   . LYS A-4 565 ? 1.48348 1.31786 1.21582 -0.41070 0.09545  -0.17788 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 O   
+29821 C CB  . LYS A-4 565 ? 1.55763 1.32483 1.25443 -0.45754 0.10070  -0.19330 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 CB  
+29822 C CG  . LYS A-4 565 ? 1.85671 1.59812 1.54016 -0.43984 0.10392  -0.20391 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 CG  
+29823 C CD  . LYS A-4 565 ? 2.12291 1.83135 1.80256 -0.41766 0.10731  -0.19635 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 CD  
+29824 C CE  . LYS A-4 565 ? 2.28227 1.96950 1.95084 -0.39814 0.11052  -0.20757 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 CE  
+29825 N NZ  . LYS A-4 565 ? 2.56728 2.22598 2.23345 -0.37468 0.11280  -0.20024 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 NZ  
+29826 N N   . ASP A-4 566 ? 1.31542 1.19839 1.06045 -0.44230 0.08846  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 N   
+29827 C CA  . ASP A-4 566 ? 1.54889 1.46937 1.30566 -0.43122 0.08446  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 CA  
+29828 C C   . ASP A-4 566 ? 1.41560 1.34793 1.18788 -0.41172 0.08373  -0.16025 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 C   
+29829 O O   . ASP A-4 566 ? 1.41293 1.35454 1.18876 -0.39598 0.08397  -0.15990 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 O   
+29830 C CB  . ASP A-4 566 ? 1.44233 1.40384 1.20803 -0.44677 0.07800  -0.17429 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 CB  
+29831 C CG  . ASP A-4 566 ? 1.69464 1.65012 1.44525 -0.46588 0.07771  -0.18943 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 CG  
+29832 O OD1 . ASP A-4 566 ? 1.82896 1.75620 1.56256 -0.46305 0.08196  -0.20114 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 OD1 
+29833 O OD2 . ASP A-4 566 ? 1.76413 1.74428 1.52009 -0.48346 0.07307  -0.19030 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 OD2 
+29834 N N   . CYS A-4 567 ? 1.39584 1.32894 1.17717 -0.41334 0.08312  -0.14922 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-4 N   
+29835 C CA  . CYS A-4 567 ? 1.11942 1.06210 0.91433 -0.39565 0.08223  -0.13681 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-4 CA  
+29836 C C   . CYS A-4 567 ? 1.28085 1.19185 1.06774 -0.37769 0.08669  -0.13777 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-4 C   
+29837 O O   . CYS A-4 567 ? 1.40349 1.32686 1.19960 -0.36072 0.08591  -0.13322 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-4 O   
+29838 C CB  . CYS A-4 567 ? 1.24653 1.19476 1.05030 -0.40191 0.08128  -0.12621 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-4 CB  
+29839 S SG  . CYS A-4 567 ? 1.20948 1.20251 1.02743 -0.41882 0.07533  -0.12396 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-4 SG  
+29840 N N   . PHE A-4 568 ? 1.26071 1.13059 1.03025 -0.38111 0.09120  -0.14381 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 N   
+29841 C CA  . PHE A-4 568 ? 1.34408 1.18272 1.10494 -0.36231 0.09490  -0.14549 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CA  
+29842 C C   . PHE A-4 568 ? 1.41306 1.25768 1.17103 -0.35207 0.09621  -0.15630 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 C   
+29843 O O   . PHE A-4 568 ? 1.24925 1.09231 1.01094 -0.33225 0.09751  -0.15530 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 O   
+29844 C CB  . PHE A-4 568 ? 1.50049 1.28993 1.24106 -0.36855 0.09913  -0.14901 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CB  
+29845 C CG  . PHE A-4 568 ? 1.57243 1.34233 1.31259 -0.36098 0.09985  -0.13658 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CG  
+29846 C CD1 . PHE A-4 568 ? 1.59292 1.37141 1.33811 -0.37512 0.09893  -0.12712 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CD1 
+29847 C CD2 . PHE A-4 568 ? 1.68933 1.43419 1.42387 -0.33923 0.10137  -0.13454 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CD2 
+29848 C CE1 . PHE A-4 568 ? 1.44470 1.20569 1.18764 -0.36849 0.09991  -0.11560 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CE1 
+29849 C CE2 . PHE A-4 568 ? 1.99268 1.71988 1.72509 -0.33190 0.10140  -0.12273 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CE2 
+29850 C CZ  . PHE A-4 568 ? 1.72968 1.46421 1.46545 -0.34694 0.10086  -0.11310 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CZ  
+29851 N N   . ASP A-4 569 ? 1.57963 1.43334 1.33103 -0.36557 0.09596  -0.16706 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 N   
+29852 C CA  . ASP A-4 569 ? 1.39941 1.26281 1.14744 -0.35713 0.09765  -0.17744 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 CA  
+29853 C C   . ASP A-4 569 ? 1.27715 1.18183 1.04334 -0.34703 0.09474  -0.16963 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 C   
+29854 O O   . ASP A-4 569 ? 1.30560 1.21528 1.07367 -0.33161 0.09735  -0.17284 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 O   
+29855 C CB  . ASP A-4 569 ? 1.46720 1.33286 1.20291 -0.37530 0.09742  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 CB  
+29856 C CG  . ASP A-4 569 ? 1.76893 1.58887 1.48230 -0.37857 0.10234  -0.20405 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 CG  
+29857 O OD1 . ASP A-4 569 ? 1.96267 1.74908 1.66980 -0.36417 0.10596  -0.20334 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 OD1 
+29858 O OD2 . ASP A-4 569 ? 1.85266 1.66941 1.55392 -0.39522 0.10220  -0.21571 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 OD2 
+29859 N N   . VAL A-4 570 ? 1.20340 1.13786 0.98291 -0.35562 0.08953  -0.15960 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 N   
+29860 C CA  . VAL A-4 570 ? 1.16177 1.13117 0.95724 -0.34677 0.08649  -0.15106 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 CA  
+29861 C C   . VAL A-4 570 ? 1.25303 1.21663 1.05814 -0.32872 0.08768  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 C   
+29862 O O   . VAL A-4 570 ? 1.37531 1.35523 1.18811 -0.31651 0.08836  -0.14137 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 O   
+29863 C CB  . VAL A-4 570 ? 1.02187 1.02073 0.82812 -0.35890 0.08020  -0.14252 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 CB  
+29864 C CG1 . VAL A-4 570 ? 1.06899 1.09675 0.89096 -0.34879 0.07693  -0.13185 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 CG1 
+29865 C CG2 . VAL A-4 570 ? 1.11456 1.12661 0.91241 -0.37457 0.07793  -0.15107 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 CG2 
+29866 N N   . PHE A-4 571 ? 1.41049 1.35150 1.21465 -0.32750 0.08800  -0.13718 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 N   
+29867 C CA  . PHE A-4 571 ? 1.30324 1.23884 1.11543 -0.31054 0.08825  -0.12914 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CA  
+29868 C C   . PHE A-4 571 ? 1.21386 1.13178 1.01954 -0.29400 0.09256  -0.13697 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 C   
+29869 O O   . PHE A-4 571 ? 1.14755 1.07944 0.96395 -0.27896 0.09238  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 O   
+29870 C CB  . PHE A-4 571 ? 1.16389 1.07779 0.97316 -0.31415 0.08782  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CB  
+29871 C CG  . PHE A-4 571 ? 1.41415 1.31941 1.22861 -0.29690 0.08762  -0.11364 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CG  
+29872 C CD1 . PHE A-4 571 ? 1.38879 1.31997 1.21946 -0.29168 0.08384  -0.10335 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CD1 
+29873 C CD2 . PHE A-4 571 ? 1.58831 1.45858 1.39044 -0.28555 0.09071  -0.11668 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CD2 
+29874 C CE1 . PHE A-4 571 ? 1.18231 1.10708 1.01724 -0.27646 0.08306  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CE1 
+29875 C CE2 . PHE A-4 571 ? 1.48322 1.34733 1.28964 -0.26904 0.08956  -0.10922 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CE2 
+29876 C CZ  . PHE A-4 571 ? 1.26211 1.15462 1.08513 -0.26505 0.08568  -0.09945 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CZ  
+29877 N N   . GLU A-4 572 ? 1.16429 1.05213 0.95266 -0.29645 0.09642  -0.14809 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 N   
+29878 C CA  . GLU A-4 572 ? 1.21598 1.08435 0.99712 -0.27902 0.10064  -0.15659 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 CA  
+29879 C C   . GLU A-4 572 ? 1.40811 1.30163 1.19278 -0.27379 0.10306  -0.16561 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 C   
+29880 O O   . GLU A-4 572 ? 1.53186 1.42059 1.31626 -0.25653 0.10646  -0.17162 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 O   
+29881 C CB  . GLU A-4 572 ? 1.45474 1.27757 1.21404 -0.28300 0.10405  -0.16582 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 CB  
+29882 C CG  . GLU A-4 572 ? 1.52056 1.31112 1.27287 -0.28460 0.10315  -0.15699 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 CG  
+29883 C CD  . GLU A-4 572 ? 1.99403 1.77266 1.74975 -0.26172 0.10283  -0.15064 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 CD  
+29884 O OE1 . GLU A-4 572 ? 2.06823 1.85692 1.82920 -0.24398 0.10421  -0.15620 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 OE1 
+29885 O OE2 . GLU A-4 572 ? 1.96639 1.72733 1.71944 -0.26158 0.10119  -0.14020 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 OE2 
+29886 N N   . HIS A-4 573 ? 1.43031 1.35140 1.21791 -0.28772 0.10145  -0.16658 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 N   
+29887 C CA  . HIS A-4 573 ? 1.41508 1.35887 1.20279 -0.28478 0.10438  -0.17505 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 CA  
+29888 C C   . HIS A-4 573 ? 1.18664 1.15771 0.99133 -0.27042 0.10458  -0.16861 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 C   
+29889 O O   . HIS A-4 573 ? 1.34341 1.32676 1.16182 -0.26854 0.10052  -0.15604 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 O   
+29890 C CB  . HIS A-4 573 ? 1.54366 1.51046 1.32908 -0.30324 0.10158  -0.17575 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 CB  
+29891 C CG  . HIS A-4 573 ? 1.38304 1.36282 1.15986 -0.30393 0.10553  -0.18772 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 CG  
+29892 N ND1 . HIS A-4 573 ? 1.11838 1.12883 0.90401 -0.29715 0.10721  -0.18577 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 ND1 
+29893 C CD2 . HIS A-4 573 ? 1.46548 1.43176 1.22460 -0.31141 0.10846  -0.20210 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 CD2 
+29894 C CE1 . HIS A-4 573 ? 1.44099 1.45739 1.21456 -0.30004 0.11134  -0.19801 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 CE1 
+29895 N NE2 . HIS A-4 573 ? 1.77225 1.76219 1.52956 -0.30821 0.11195  -0.20850 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 NE2 
+29896 N N   . GLU A-4 574 ? 1.55836 1.53973 1.36184 -0.26081 0.10970  -0.17820 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 N   
+29897 C CA  . GLU A-4 574 ? 1.33577 1.34388 1.15530 -0.24779 0.11090  -0.17397 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 CA  
+29898 C C   . GLU A-4 574 ? 1.11359 1.15617 0.94474 -0.25790 0.10733  -0.16337 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 C   
+29899 O O   . GLU A-4 574 ? 1.24128 1.30142 1.08780 -0.25115 0.10560  -0.15462 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 O   
+29900 C CB  . GLU A-4 574 ? 1.57845 1.59266 1.39371 -0.23671 0.11811  -0.18786 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 CB  
+29901 C CG  . GLU A-4 574 ? 1.76733 1.80993 1.59980 -0.22274 0.12031  -0.18541 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 CG  
+29902 C CD  . GLU A-4 574 ? 2.05983 2.14075 1.89947 -0.23256 0.12134  -0.18167 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 CD  
+29903 O OE1 . GLU A-4 574 ? 2.09026 2.17562 1.91871 -0.24701 0.12158  -0.18423 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 OE1 
+29904 O OE2 . GLU A-4 574 ? 2.26283 2.36897 2.11843 -0.22633 0.12168  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 OE2 
+29905 N N   . LYS A-4 575 ? 1.26705 1.31883 1.09036 -0.27382 0.10575  -0.16404 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 N   
+29906 C CA  . LYS A-4 575 ? 1.21622 1.29747 1.04809 -0.28261 0.10182  -0.15349 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 CA  
+29907 C C   . LYS A-4 575 ? 1.14293 1.22406 0.98640 -0.28452 0.09520  -0.13959 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 C   
+29908 O O   . LYS A-4 575 ? 1.11844 1.22137 0.97199 -0.28683 0.09199  -0.12976 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 O   
+29909 C CB  . LYS A-4 575 ? 1.22843 1.31788 1.04757 -0.29811 0.10048  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 CB  
+29910 C CG  . LYS A-4 575 ? 1.27765 1.37267 1.08440 -0.29757 0.10709  -0.17062 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 CG  
+29911 C CD  . LYS A-4 575 ? 1.16528 1.29109 0.97093 -0.30550 0.10669  -0.16617 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 CD  
+29912 C CE  . LYS A-4 575 ? 1.36637 1.49924 1.15791 -0.30591 0.11384  -0.17989 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 CE  
+29913 N NZ  . LYS A-4 575 ? 1.04173 1.15556 0.81531 -0.31389 0.11372  -0.19218 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 NZ  
+29914 N N   . PHE A-4 576 ? 1.07809 1.13416 0.91920 -0.28384 0.09341  -0.13866 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 N   
+29915 C CA  . PHE A-4 576 ? 1.10330 1.15928 0.95449 -0.28520 0.08793  -0.12638 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CA  
+29916 C C   . PHE A-4 576 ? 1.25349 1.29512 1.11111 -0.27058 0.08871  -0.12358 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 C   
+29917 O O   . PHE A-4 576 ? 1.21465 1.23721 1.07064 -0.27100 0.08668  -0.11928 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 O   
+29918 C CB  . PHE A-4 576 ? 1.15943 1.20233 1.00298 -0.29866 0.08485  -0.12579 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CB  
+29919 C CG  . PHE A-4 576 ? 0.97617 1.03833 0.81620 -0.31272 0.08174  -0.12602 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CG  
+29920 C CD1 . PHE A-4 576 ? 1.26830 1.32770 1.09438 -0.32007 0.08429  -0.13732 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CD1 
+29921 C CD2 . PHE A-4 576 ? 0.92315 1.00594 0.77295 -0.31773 0.07585  -0.11524 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CD2 
+29922 C CE1 . PHE A-4 576 ? 1.20303 1.28154 1.02491 -0.33252 0.08054  -0.13729 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CE1 
+29923 C CE2 . PHE A-4 576 ? 1.22045 1.32124 1.06645 -0.32895 0.07204  -0.11488 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CE2 
+29924 C CZ  . PHE A-4 576 ? 1.04971 1.14918 0.88170 -0.33654 0.07414  -0.12562 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CZ  
+29925 N N   . ALA A-4 577 ? 1.30240 1.35461 1.16707 -0.25782 0.09164  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-4 N   
+29926 C CA  . ALA A-4 577 ? 1.24769 1.29074 1.11952 -0.24273 0.09127  -0.12304 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-4 CA  
+29927 C C   . ALA A-4 577 ? 1.13665 1.19098 1.02127 -0.24311 0.08576  -0.11035 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-4 C   
+29928 O O   . ALA A-4 577 ? 1.14750 1.19149 1.03598 -0.23280 0.08409  -0.10645 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-4 O   
+29929 C CB  . ALA A-4 577 ? 1.07700 1.13374 0.95486 -0.22909 0.09563  -0.12992 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-4 CB  
+29930 N N   . CYS A-4 578 ? 1.14076 1.21510 1.03082 -0.25405 0.08266  -0.10402 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-4 N   
+29931 C CA  . CYS A-4 578 ? 1.04896 1.13259 0.95013 -0.25432 0.07747  -0.09296 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-4 CA  
+29932 C C   . CYS A-4 578 ? 1.10921 1.17313 1.00631 -0.25681 0.07477  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-4 C   
+29933 O O   . CYS A-4 578 ? 1.14845 1.21228 1.05268 -0.25151 0.07172  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-4 O   
+29934 C CB  . CYS A-4 578 ? 1.14572 1.25131 1.05115 -0.26482 0.07463  -0.08762 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-4 CB  
+29935 S SG  . CYS A-4 578 ? 1.13993 1.24339 1.03356 -0.28030 0.07339  -0.08969 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-4 SG  
+29936 N N   . LEU A-4 579 ? 1.11886 1.16675 1.00402 -0.26576 0.07610  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 N   
+29937 C CA  . LEU A-4 579 ? 1.02213 1.05130 0.90248 -0.26998 0.07469  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 CA  
+29938 C C   . LEU A-4 579 ? 1.13696 1.14154 1.01237 -0.25770 0.07651  -0.08869 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 C   
+29939 O O   . LEU A-4 579 ? 1.19903 1.19409 1.07471 -0.25632 0.07461  -0.08165 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 O   
+29940 C CB  . LEU A-4 579 ? 1.20355 1.22281 1.07235 -0.28445 0.07589  -0.09364 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 CB  
+29941 C CG  . LEU A-4 579 ? 1.12858 1.17205 1.00117 -0.29683 0.07266  -0.09219 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 CG  
+29942 C CD1 . LEU A-4 579 ? 0.90020 0.93439 0.76176 -0.31147 0.07327  -0.09803 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 CD1 
+29943 C CD2 . LEU A-4 579 ? 0.83276 0.89345 0.71783 -0.29709 0.06774  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 CD2 
+29944 N N   . LYS A-4 580 ? 1.14167 1.13593 1.01176 -0.24789 0.08013  -0.09681 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 N   
+29945 C CA  . LYS A-4 580 ? 1.25654 1.22860 1.12219 -0.23311 0.08092  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 CA  
+29946 C C   . LYS A-4 580 ? 1.22512 1.21472 1.10487 -0.22103 0.07747  -0.08995 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 C   
+29947 O O   . LYS A-4 580 ? 1.24707 1.22163 1.12433 -0.21176 0.07568  -0.08511 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 O   
+29948 C CB  . LYS A-4 580 ? 1.12308 1.08156 0.98030 -0.22366 0.08545  -0.10811 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 CB  
+29949 C CG  . LYS A-4 580 ? 1.08635 1.00475 0.92417 -0.22552 0.08813  -0.11274 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 CG  
+29950 C CD  . LYS A-4 580 ? 1.80005 1.70117 1.63029 -0.20926 0.09174  -0.12278 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 CD  
+29951 C CE  . LYS A-4 580 ? 1.64298 1.49766 1.45205 -0.20942 0.09385  -0.12599 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 CE  
+29952 N NZ  . LYS A-4 580 ? 2.22378 2.05852 2.02501 -0.18996 0.09670  -0.13526 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 NZ  
+29953 N N   . GLU A-4 581 ? 1.02821 1.04870 0.92157 -0.22148 0.07639  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 N   
+29954 C CA  . GLU A-4 581 ? 0.96443 1.00228 0.87132 -0.21208 0.07289  -0.08387 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 CA  
+29955 C C   . GLU A-4 581 ? 1.04618 1.08698 0.95695 -0.21842 0.06838  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 C   
+29956 O O   . GLU A-4 581 ? 1.14276 1.18787 1.06000 -0.21010 0.06505  -0.06892 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 O   
+29957 C CB  . GLU A-4 581 ? 0.80047 0.86867 0.71956 -0.21221 0.07381  -0.08676 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 CB  
+29958 C CG  . GLU A-4 581 ? 1.03120 1.10336 0.95095 -0.20085 0.07816  -0.09639 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 CG  
+29959 C CD  . GLU A-4 581 ? 1.56880 1.64205 1.49554 -0.18346 0.07614  -0.09605 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 CD  
+29960 O OE1 . GLU A-4 581 ? 1.67349 1.75083 1.60668 -0.18170 0.07118  -0.08817 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 OE1 
+29961 O OE2 . GLU A-4 581 ? 1.90005 1.97111 1.82571 -0.17084 0.07924  -0.10413 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 OE2 
+29962 N N   . LEU A-4 582 ? 1.08827 1.12830 0.99525 -0.23257 0.06808  -0.07163 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 N   
+29963 C CA  . LEU A-4 582 ? 0.89435 0.93924 0.80549 -0.23795 0.06430  -0.06319 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 CA  
+29964 C C   . LEU A-4 582 ? 1.01802 1.03984 0.92042 -0.23461 0.06424  -0.05922 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 C   
+29965 O O   . LEU A-4 582 ? 1.09612 1.12168 1.00294 -0.23033 0.06118  -0.05283 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 O   
+29966 C CB  . LEU A-4 582 ? 1.01628 1.07009 0.92682 -0.25277 0.06378  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 CB  
+29967 C CG  . LEU A-4 582 ? 0.92478 0.98387 0.83901 -0.25859 0.06052  -0.05512 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 CG  
+29968 C CD1 . LEU A-4 582 ? 0.91190 0.98660 0.83778 -0.25169 0.05662  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 CD1 
+29969 C CD2 . LEU A-4 582 ? 0.85611 0.92614 0.77015 -0.27176 0.05960  -0.05553 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 CD2 
+29970 N N   . VAL A-4 583 ? 0.93074 0.92731 0.81921 -0.23713 0.06773  -0.06291 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 N   
+29971 C CA  . VAL A-4 583 ? 1.04434 1.01530 0.92152 -0.23510 0.06826  -0.05832 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 CA  
+29972 C C   . VAL A-4 583 ? 1.18994 1.15197 1.06615 -0.21710 0.06670  -0.05677 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 C   
+29973 O O   . VAL A-4 583 ? 1.30249 1.25143 1.17260 -0.21281 0.06525  -0.05011 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 O   
+29974 C CB  . VAL A-4 583 ? 0.79818 0.74160 0.65912 -0.24450 0.07254  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 CB  
+29975 C CG1 . VAL A-4 583 ? 0.98332 0.93929 0.84621 -0.26287 0.07303  -0.06385 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 CG1 
+29976 C CG2 . VAL A-4 583 ? 1.27290 1.20426 1.12781 -0.23687 0.07533  -0.07233 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 CG2 
+29977 N N   . GLY A-4 584 ? 1.10764 1.07845 0.98969 -0.20621 0.06689  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-4 N   
+29978 C CA  . GLY A-4 584 ? 1.18109 1.14949 1.06491 -0.18805 0.06458  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-4 CA  
+29979 C C   . GLY A-4 584 ? 1.51614 1.45063 1.38369 -0.17754 0.06651  -0.06451 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-4 C   
+29980 O O   . GLY A-4 584 ? 1.82835 1.75270 1.69209 -0.16377 0.06351  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-4 O   
+29981 N N   . SER A-4 585 ? 1.54041 1.45570 1.39700 -0.18321 0.07106  -0.07143 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-4 N   
+29982 C CA  . SER A-4 585 ? 1.96237 1.84038 1.80130 -0.17322 0.07311  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-4 CA  
+29983 C C   . SER A-4 585 ? 2.03637 1.92126 1.88118 -0.15167 0.07218  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-4 C   
+29984 O O   . SER A-4 585 ? 1.95141 1.86771 1.81170 -0.14944 0.07269  -0.08641 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-4 O   
+29985 C CB  . SER A-4 585 ? 2.12802 1.98408 1.95358 -0.18630 0.07825  -0.08182 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-4 CB  
+29986 O OG  . SER A-4 585 ? 1.74991 1.62732 1.58410 -0.18781 0.08065  -0.09184 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-4 OG  
+29987 N N   . SER B-4 1   ? 2.07510 1.70612 2.43076 -0.06687 -0.25132 -0.09461 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-4 N   
+29988 C CA  . SER B-4 1   ? 2.25103 1.88309 2.61127 -0.07672 -0.22948 -0.10635 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-4 CA  
+29989 C C   . SER B-4 1   ? 2.10562 1.76688 2.46290 -0.09253 -0.21565 -0.11222 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-4 C   
+29990 O O   . SER B-4 1   ? 2.01224 1.68223 2.35133 -0.10135 -0.22097 -0.10261 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-4 O   
+29991 C CB  . SER B-4 1   ? 2.26764 1.90655 2.66521 -0.06182 -0.22407 -0.12325 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-4 CB  
+29992 O OG  . SER B-4 1   ? 2.00692 1.64212 2.40313 -0.07044 -0.20303 -0.13449 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-4 OG  
+29993 N N   . ARG B-4 2   ? 2.11444 1.78806 2.48722 -0.09542 -0.19735 -0.12802 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 N   
+29994 C CA  . ARG B-4 2   ? 2.05730 1.75382 2.42422 -0.10954 -0.18271 -0.13401 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 CA  
+29995 C C   . ARG B-4 2   ? 2.04695 1.77783 2.43220 -0.10821 -0.18830 -0.13664 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 C   
+29996 O O   . ARG B-4 2   ? 1.87140 1.61669 2.24193 -0.12101 -0.18297 -0.13435 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 O   
+29997 C CB  . ARG B-4 2   ? 2.08023 1.77838 2.45759 -0.11030 -0.16192 -0.15077 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 CB  
+29998 C CG  . ARG B-4 2   ? 2.20010 1.91325 2.61822 -0.09539 -0.15792 -0.16582 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 CG  
+29999 C CD  . ARG B-4 2   ? 2.29967 2.01359 2.72216 -0.09814 -0.13378 -0.18215 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 CD  
+30000 N NE  . ARG B-4 2   ? 2.28258 2.01223 2.69017 -0.11215 -0.12040 -0.18489 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 NE  
+30001 C CZ  . ARG B-4 2   ? 2.26534 2.02483 2.69462 -0.11361 -0.11243 -0.19351 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 CZ  
+30002 N NH1 . ARG B-4 2   ? 2.07964 1.86044 2.55037 -0.10229 -0.11685 -0.20155 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 NH1 
+30003 N NH2 . ARG B-4 2   ? 2.25821 2.02629 2.66849 -0.12657 -0.09992 -0.19483 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 NH2 
+30004 N N   . GLU B-4 3   ? 2.09473 1.83962 2.51348 -0.09266 -0.19934 -0.14259 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 N   
+30005 C CA  . GLU B-4 3   ? 1.95570 1.73373 2.39447 -0.09104 -0.20752 -0.14625 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 CA  
+30006 C C   . GLU B-4 3   ? 1.91484 1.68671 2.32331 -0.09567 -0.22514 -0.12878 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 C   
+30007 O O   . GLU B-4 3   ? 1.86574 1.66036 2.27261 -0.10310 -0.22638 -0.12918 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 O   
+30008 C CB  . GLU B-4 3   ? 2.11037 1.90439 2.59463 -0.07181 -0.21831 -0.15738 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 CB  
+30009 C CG  . GLU B-4 3   ? 2.30510 2.07118 2.78639 -0.05561 -0.23698 -0.14838 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 CG  
+30010 C CD  . GLU B-4 3   ? 2.50307 2.28667 3.03278 -0.03493 -0.24789 -0.16115 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 CD  
+30011 O OE1 . GLU B-4 3   ? 2.45658 2.27637 3.02534 -0.03431 -0.24036 -0.17772 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 OE1 
+30012 O OE2 . GLU B-4 3   ? 2.60848 2.36908 3.13821 -0.01919 -0.26364 -0.15507 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 OE2 
+30013 N N   . GLN B-4 4   ? 2.04043 1.77912 2.42254 -0.09189 -0.23739 -0.11343 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 N   
+30014 C CA  . GLN B-4 4   ? 1.99148 1.71735 2.33793 -0.09760 -0.25040 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 CA  
+30015 C C   . GLN B-4 4   ? 2.03307 1.75508 2.34812 -0.11828 -0.23522 -0.08962 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 C   
+30016 O O   . GLN B-4 4   ? 1.85031 1.57361 2.14110 -0.12597 -0.24094 -0.07910 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 O   
+30017 C CB  . GLN B-4 4   ? 2.03802 1.72535 2.36511 -0.08727 -0.26526 -0.08148 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 CB  
+30018 C CG  . GLN B-4 4   ? 2.02150 1.69067 2.31026 -0.08999 -0.27970 -0.06264 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 CG  
+30019 C CD  . GLN B-4 4   ? 2.01723 1.64195 2.28212 -0.08110 -0.29071 -0.04800 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 CD  
+30020 O OE1 . GLN B-4 4   ? 2.06123 1.66703 2.33554 -0.07588 -0.28567 -0.05122 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 OE1 
+30021 N NE2 . GLN B-4 4   ? 1.89149 1.49640 2.12265 -0.07929 -0.30507 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 NE2 
+30022 N N   . ILE B-4 5   ? 2.04875 1.76593 2.36360 -0.12652 -0.21655 -0.09686 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 N   
+30023 C CA  . ILE B-4 5   ? 1.96974 1.68338 2.25707 -0.14453 -0.20360 -0.09249 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 CA  
+30024 C C   . ILE B-4 5   ? 1.87441 1.61984 2.16626 -0.15279 -0.19559 -0.09955 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 C   
+30025 O O   . ILE B-4 5   ? 1.85049 1.59892 2.11890 -0.16393 -0.19539 -0.09109 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 O   
+30026 C CB  . ILE B-4 5   ? 1.93830 1.63570 2.22320 -0.14887 -0.18891 -0.09943 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 CB  
+30027 C CG1 . ILE B-4 5   ? 2.05007 1.71342 2.32904 -0.14205 -0.19660 -0.09221 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 CG1 
+30028 C CG2 . ILE B-4 5   ? 1.60682 1.30341 1.86662 -0.16601 -0.17739 -0.09690 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 CG2 
+30029 C CD1 . ILE B-4 5   ? 2.07471 1.72092 2.35316 -0.14476 -0.18431 -0.10078 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 CD1 
+30030 N N   . ILE B-4 6   ? 1.77247 1.54074 2.09458 -0.14778 -0.18741 -0.11553 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 N   
+30031 C CA  . ILE B-4 6   ? 1.69942 1.49431 2.02527 -0.15682 -0.17605 -0.12363 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 CA  
+30032 C C   . ILE B-4 6   ? 1.78544 1.60004 2.11500 -0.15595 -0.19016 -0.11955 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 C   
+30033 O O   . ILE B-4 6   ? 1.95418 1.78462 2.27450 -0.16633 -0.18388 -0.12061 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 O   
+30034 C CB  . ILE B-4 6   ? 1.61657 1.42623 1.97253 -0.15273 -0.15994 -0.14235 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 CB  
+30035 C CG1 . ILE B-4 6   ? 1.79888 1.62041 2.19443 -0.13686 -0.17014 -0.15032 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 CG1 
+30036 C CG2 . ILE B-4 6   ? 1.64840 1.43593 1.99230 -0.15476 -0.14532 -0.14656 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 CG2 
+30037 C CD1 . ILE B-4 6   ? 1.69797 1.55391 2.12280 -0.13581 -0.17230 -0.16012 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 CD1 
+30038 N N   . LYS B-4 7   ? 1.75449 1.56698 2.09585 -0.14288 -0.21018 -0.11526 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 N   
+30039 C CA  . LYS B-4 7   ? 1.79747 1.62763 2.14147 -0.14032 -0.22634 -0.11274 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 CA  
+30040 C C   . LYS B-4 7   ? 1.77768 1.59476 2.07882 -0.15108 -0.23098 -0.09640 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 C   
+30041 O O   . LYS B-4 7   ? 1.71182 1.54602 2.00809 -0.15533 -0.23628 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 O   
+30042 C CB  . LYS B-4 7   ? 1.85150 1.67918 2.21537 -0.12146 -0.24913 -0.11210 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 CB  
+30043 C CG  . LYS B-4 7   ? 1.76548 1.62109 2.18167 -0.11042 -0.24839 -0.13159 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 CG  
+30044 C CD  . LYS B-4 7   ? 1.78160 1.63776 2.21725 -0.09054 -0.27513 -0.13101 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 CD  
+30045 C CE  . LYS B-4 7   ? 1.78525 1.67571 2.27930 -0.08017 -0.27517 -0.15242 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 CE  
+30046 N NZ  . LYS B-4 7   ? 1.86793 1.76118 2.38338 -0.05897 -0.30413 -0.15315 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 NZ  
+30047 N N   . ASP B-4 8   ? 1.75745 1.54440 2.02851 -0.15602 -0.22822 -0.08341 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 N   
+30048 C CA  . ASP B-4 8   ? 1.78755 1.56061 2.01928 -0.16665 -0.23010 -0.06814 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 CA  
+30049 C C   . ASP B-4 8   ? 1.79500 1.58540 2.01812 -0.18214 -0.21338 -0.07271 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 C   
+30050 O O   . ASP B-4 8   ? 1.79731 1.59134 2.02764 -0.18802 -0.19677 -0.08121 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 O   
+30051 C CB  . ASP B-4 8   ? 1.66528 1.40257 1.87259 -0.16935 -0.22843 -0.05524 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 CB  
+30052 C CG  . ASP B-4 8   ? 1.75288 1.47204 1.92083 -0.17834 -0.23140 -0.03846 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 CG  
+30053 O OD1 . ASP B-4 8   ? 2.02173 1.75465 2.17900 -0.18086 -0.23668 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 OD1 
+30054 O OD2 . ASP B-4 8   ? 1.65007 1.34036 1.79794 -0.18335 -0.22747 -0.02805 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 OD2 
+30055 N N   . GLY B-4 9   ? 1.62820 1.42710 1.83344 -0.18782 -0.21828 -0.06721 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-4 N   
+30056 C CA  . GLY B-4 9   ? 1.60639 1.42127 1.80268 -0.20128 -0.20372 -0.07134 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-4 CA  
+30057 C C   . GLY B-4 9   ? 1.79637 1.59455 1.95622 -0.21330 -0.19804 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-4 C   
+30058 O O   . GLY B-4 9   ? 1.77998 1.58894 1.92979 -0.22413 -0.18609 -0.06042 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-4 O   
+30059 N N   . GLY B-4 10  ? 1.82628 1.59702 1.96654 -0.21143 -0.20556 -0.04428 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-4 N   
+30060 C CA  . GLY B-4 10  ? 1.72579 1.47882 1.83433 -0.22318 -0.19865 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-4 CA  
+30061 C C   . GLY B-4 10  ? 1.82097 1.56279 1.93144 -0.23054 -0.18507 -0.03321 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-4 C   
+30062 O O   . GLY B-4 10  ? 1.71536 1.46521 1.84759 -0.22797 -0.17881 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-4 O   
+30063 N N   . ASN B-4 11  ? 1.71707 1.43933 1.80410 -0.24001 -0.18010 -0.02178 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 N   
+30064 C CA  . ASN B-4 11  ? 1.55179 1.26295 1.64182 -0.24781 -0.16895 -0.02355 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 CA  
+30065 C C   . ASN B-4 11  ? 1.57589 1.26778 1.67910 -0.23897 -0.17463 -0.02445 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 C   
+30066 O O   . ASN B-4 11  ? 1.81517 1.48460 1.90842 -0.23274 -0.18450 -0.01393 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 O   
+30067 C CB  . ASN B-4 11  ? 1.59023 1.28518 1.65624 -0.26041 -0.16190 -0.01167 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 CB  
+30068 C CG  . ASN B-4 11  ? 1.58223 1.29535 1.63524 -0.26910 -0.15488 -0.01138 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 CG  
+30069 O OD1 . ASN B-4 11  ? 1.61044 1.34821 1.67415 -0.26869 -0.15144 -0.02216 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 OD1 
+30070 N ND2 . ASN B-4 11  ? 1.73650 1.43525 1.76485 -0.27708 -0.15134 0.00095  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 ND2 
+30071 N N   . ILE B-4 12  ? 1.50886 1.20676 1.63158 -0.23772 -0.16841 -0.03697 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 N   
+30072 C CA  . ILE B-4 12  ? 1.57241 1.25404 1.70980 -0.22856 -0.17262 -0.04060 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 CA  
+30073 C C   . ILE B-4 12  ? 1.53106 1.19778 1.66786 -0.23729 -0.16384 -0.04343 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 C   
+30074 O O   . ILE B-4 12  ? 1.41960 1.09971 1.55910 -0.24421 -0.15462 -0.05261 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 O   
+30075 C CB  . ILE B-4 12  ? 1.43109 1.13149 1.59346 -0.21751 -0.17319 -0.05499 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 CB  
+30076 C CG1 . ILE B-4 12  ? 1.49286 1.20935 1.66168 -0.20865 -0.18371 -0.05392 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 CG1 
+30077 C CG2 . ILE B-4 12  ? 1.40606 1.08871 1.58317 -0.20833 -0.17550 -0.05984 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 CG2 
+30078 C CD1 . ILE B-4 12  ? 1.60887 1.34498 1.80724 -0.19847 -0.18274 -0.06898 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 CD1 
+30079 N N   . LEU B-4 13  ? 1.75110 1.38898 1.88390 -0.23653 -0.16744 -0.03608 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 N   
+30080 C CA  . LEU B-4 13  ? 1.64609 1.26734 1.78210 -0.24406 -0.16098 -0.04009 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 CA  
+30081 C C   . LEU B-4 13  ? 1.66847 1.27541 1.81957 -0.23233 -0.16552 -0.04716 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 C   
+30082 O O   . LEU B-4 13  ? 1.79297 1.38053 1.94248 -0.22321 -0.17405 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 O   
+30083 C CB  . LEU B-4 13  ? 1.68918 1.28560 1.80836 -0.25511 -0.15851 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 CB  
+30084 C CG  . LEU B-4 13  ? 1.66854 1.24998 1.79284 -0.26677 -0.15084 -0.03084 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 CG  
+30085 C CD1 . LEU B-4 13  ? 1.81793 1.39184 1.92814 -0.28236 -0.14277 -0.02048 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 CD1 
+30086 C CD2 . LEU B-4 13  ? 1.75735 1.30788 1.88671 -0.26077 -0.15516 -0.03019 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 CD2 
+30087 N N   . VAL B-4 14  ? 1.64340 1.25782 1.80687 -0.23167 -0.15998 -0.06204 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 N   
+30088 C CA  . VAL B-4 14  ? 1.67467 1.27805 1.85253 -0.22008 -0.16209 -0.07136 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 CA  
+30089 C C   . VAL B-4 14  ? 1.90032 1.48135 2.07792 -0.22677 -0.15876 -0.07638 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 C   
+30090 O O   . VAL B-4 14  ? 1.93660 1.52426 2.11084 -0.23748 -0.15293 -0.08252 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 O   
+30091 C CB  . VAL B-4 14  ? 1.49042 1.11721 1.68047 -0.21256 -0.15720 -0.08586 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 CB  
+30092 C CG1 . VAL B-4 14  ? 1.53316 1.14605 1.73527 -0.20324 -0.15545 -0.09773 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 CG1 
+30093 C CG2 . VAL B-4 14  ? 1.50097 1.14759 1.69835 -0.20418 -0.16194 -0.08284 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 CG2 
+30094 N N   . THR B-4 15  ? 2.01815 1.57255 2.20007 -0.21996 -0.16334 -0.07456 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 N   
+30095 C CA  . THR B-4 15  ? 2.05665 1.58784 2.24086 -0.22464 -0.16099 -0.08159 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 CA  
+30096 C C   . THR B-4 15  ? 1.92835 1.45967 2.12424 -0.21259 -0.15976 -0.09713 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 C   
+30097 O O   . THR B-4 15  ? 1.80072 1.32398 2.00534 -0.19884 -0.16385 -0.09689 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 O   
+30098 C CB  . THR B-4 15  ? 2.02551 1.52229 2.20420 -0.22574 -0.16515 -0.06956 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 CB  
+30099 O OG1 . THR B-4 15  ? 2.15429 1.63971 2.33875 -0.20867 -0.17241 -0.06711 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 OG1 
+30100 C CG2 . THR B-4 15  ? 1.69989 1.19404 1.86307 -0.23587 -0.16473 -0.05287 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 CG2 
+30101 N N   . ALA B-4 16  ? 1.97657 1.51581 2.17163 -0.21693 -0.15414 -0.11099 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-4 N   
+30102 C CA  . ALA B-4 16  ? 1.85658 1.39443 2.05707 -0.20637 -0.15048 -0.12656 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-4 CA  
+30103 C C   . ALA B-4 16  ? 1.92667 1.43883 2.12516 -0.20953 -0.15088 -0.13637 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-4 C   
+30104 O O   . ALA B-4 16  ? 1.94689 1.45426 2.14049 -0.22247 -0.15197 -0.13672 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-4 O   
+30105 C CB  . ALA B-4 16  ? 1.96762 1.53097 2.16295 -0.20654 -0.14347 -0.13588 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-4 CB  
+30106 N N   . GLY B-4 17  ? 2.09232 1.58855 2.29632 -0.19766 -0.14988 -0.14548 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-4 N   
+30107 C CA  . GLY B-4 17  ? 1.96254 1.43245 2.16370 -0.19911 -0.15064 -0.15648 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-4 CA  
+30108 C C   . GLY B-4 17  ? 2.08526 1.54805 2.28707 -0.18530 -0.14527 -0.17126 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-4 C   
+30109 O O   . GLY B-4 17  ? 2.15195 1.63028 2.35986 -0.17489 -0.13995 -0.17263 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-4 O   
+30110 N N   . ALA B-4 18  ? 2.17857 1.61703 2.37442 -0.18586 -0.14601 -0.18337 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-4 N   
+30111 C CA  . ALA B-4 18  ? 2.14521 1.56873 2.33697 -0.17379 -0.14033 -0.19901 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-4 CA  
+30112 C C   . ALA B-4 18  ? 1.92864 1.36841 2.10700 -0.16997 -0.13164 -0.21003 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-4 C   
+30113 O O   . ALA B-4 18  ? 2.04145 1.46776 2.21225 -0.15997 -0.12436 -0.22344 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-4 O   
+30114 C CB  . ALA B-4 18  ? 2.27014 1.68541 2.47748 -0.15904 -0.13793 -0.19632 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-4 CB  
+30115 N N   . GLY B-4 19  ? 1.99242 1.45782 2.16537 -0.17729 -0.13101 -0.20488 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-4 N   
+30116 C CA  . GLY B-4 19  ? 2.01231 1.48876 2.16822 -0.17439 -0.12262 -0.21475 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-4 CA  
+30117 C C   . GLY B-4 19  ? 1.99464 1.48634 2.15758 -0.16434 -0.11053 -0.21502 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-4 C   
+30118 O O   . GLY B-4 19  ? 1.94610 1.43337 2.12664 -0.15507 -0.10763 -0.21426 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-4 O   
+30119 N N   . SER B-4 20  ? 1.89554 1.40561 2.04653 -0.16624 -0.10339 -0.21656 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-4 N   
+30120 C CA  . SER B-4 20  ? 1.92797 1.45243 2.08368 -0.15872 -0.08915 -0.21962 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-4 CA  
+30121 C C   . SER B-4 20  ? 2.01382 1.56169 2.19840 -0.15758 -0.09106 -0.20774 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-4 C   
+30122 O O   . SER B-4 20  ? 2.01223 1.58070 2.20385 -0.15570 -0.08172 -0.20807 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-4 O   
+30123 C CB  . SER B-4 20  ? 2.04317 1.54612 2.19438 -0.14686 -0.07716 -0.23398 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-4 CB  
+30124 O OG  . SER B-4 20  ? 2.08249 1.56425 2.20047 -0.14654 -0.07396 -0.24603 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-4 OG  
+30125 N N   . GLY B-4 21  ? 2.03615 1.57939 2.23636 -0.15845 -0.10329 -0.19767 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-4 N   
+30126 C CA  . GLY B-4 21  ? 1.92055 1.48382 2.14290 -0.15694 -0.10861 -0.18551 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-4 CA  
+30127 C C   . GLY B-4 21  ? 1.94558 1.53266 2.16181 -0.16738 -0.11143 -0.17568 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-4 C   
+30128 O O   . GLY B-4 21  ? 1.76354 1.37217 1.99427 -0.16560 -0.11241 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-4 O   
+30129 N N   . LYS B-4 22  ? 2.02142 1.60538 2.21711 -0.17786 -0.11323 -0.17543 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 N   
+30130 C CA  . LYS B-4 22  ? 1.84193 1.44714 2.03045 -0.18781 -0.11497 -0.16699 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 CA  
+30131 C C   . LYS B-4 22  ? 1.84297 1.46509 2.02382 -0.18640 -0.10290 -0.17413 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 C   
+30132 O O   . LYS B-4 22  ? 1.78369 1.42807 1.96889 -0.18991 -0.10207 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 O   
+30133 C CB  . LYS B-4 22  ? 1.63268 1.22926 1.80611 -0.19889 -0.12118 -0.16557 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 CB  
+30134 C CG  . LYS B-4 22  ? 1.87340 1.45172 2.03074 -0.19695 -0.11839 -0.18046 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 CG  
+30135 C CD  . LYS B-4 22  ? 1.92760 1.50149 2.07558 -0.20780 -0.12639 -0.18085 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 CD  
+30136 C CE  . LYS B-4 22  ? 2.19569 1.75093 2.32623 -0.20426 -0.12642 -0.19712 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 CE  
+30137 N NZ  . LYS B-4 22  ? 1.79977 1.32976 1.93403 -0.19624 -0.12610 -0.20449 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 NZ  
+30138 N N   . THR B-4 23  ? 1.79425 1.40341 1.96130 -0.18130 -0.09291 -0.18782 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 N   
+30139 C CA  . THR B-4 23  ? 1.67060 1.28930 1.82320 -0.18102 -0.07990 -0.19448 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 CA  
+30140 C C   . THR B-4 23  ? 1.68557 1.32038 1.85855 -0.17518 -0.06893 -0.19648 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 C   
+30141 O O   . THR B-4 23  ? 1.74835 1.40256 1.92117 -0.17898 -0.06272 -0.19455 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 O   
+30142 C CB  . THR B-4 23  ? 1.91337 1.50783 2.03919 -0.17659 -0.07254 -0.20830 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 CB  
+30143 O OG1 . THR B-4 23  ? 2.09455 1.66909 2.22804 -0.16785 -0.07003 -0.21587 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 OG1 
+30144 C CG2 . THR B-4 23  ? 1.88401 1.46930 1.99024 -0.18331 -0.08416 -0.20813 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 CG2 
+30145 N N   . THR B-4 24  ? 1.70613 1.33366 1.89889 -0.16595 -0.06627 -0.20141 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 N   
+30146 C CA  . THR B-4 24  ? 1.78780 1.43257 2.00580 -0.15992 -0.05552 -0.20594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 CA  
+30147 C C   . THR B-4 24  ? 1.86490 1.53698 2.10579 -0.16306 -0.06615 -0.19453 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 C   
+30148 O O   . THR B-4 24  ? 1.75390 1.44769 2.00663 -0.16431 -0.05821 -0.19682 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 O   
+30149 C CB  . THR B-4 24  ? 1.76623 1.39745 2.00304 -0.14831 -0.05134 -0.21441 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 CB  
+30150 O OG1 . THR B-4 24  ? 2.04897 1.65267 2.26018 -0.14519 -0.04048 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 OG1 
+30151 C CG2 . THR B-4 24  ? 1.44577 1.09789 1.71472 -0.14201 -0.03971 -0.22112 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 CG2 
+30152 N N   . ILE B-4 25  ? 1.84280 1.51207 2.08827 -0.16457 -0.08377 -0.18253 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 N   
+30153 C CA  . ILE B-4 25  ? 1.74844 1.43893 2.00895 -0.16677 -0.09531 -0.17097 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 CA  
+30154 C C   . ILE B-4 25  ? 1.72063 1.42619 1.96345 -0.17817 -0.09410 -0.16535 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 C   
+30155 O O   . ILE B-4 25  ? 1.71967 1.44768 1.97386 -0.17987 -0.09612 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 O   
+30156 C CB  . ILE B-4 25  ? 1.89390 1.57055 2.15697 -0.16527 -0.11265 -0.15890 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 CB  
+30157 C CG1 . ILE B-4 25  ? 2.13759 1.79923 2.41969 -0.15239 -0.11388 -0.16486 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 CG1 
+30158 C CG2 . ILE B-4 25  ? 1.50934 1.20307 1.78008 -0.16704 -0.12531 -0.14611 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 CG2 
+30159 C CD1 . ILE B-4 25  ? 1.79969 1.48133 2.11431 -0.14156 -0.11092 -0.17187 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 CD1 
+30160 N N   . LEU B-4 26  ? 1.74016 1.43394 1.95585 -0.18548 -0.09137 -0.16569 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 N   
+30161 C CA  . LEU B-4 26  ? 1.65160 1.35856 1.85031 -0.19533 -0.09002 -0.16094 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 CA  
+30162 C C   . LEU B-4 26  ? 1.67914 1.40086 1.87855 -0.19494 -0.07512 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 C   
+30163 O O   . LEU B-4 26  ? 1.52055 1.26207 1.72259 -0.20009 -0.07553 -0.16457 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 O   
+30164 C CB  . LEU B-4 26  ? 1.50377 1.19507 1.67658 -0.20125 -0.09101 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 CB  
+30165 C CG  . LEU B-4 26  ? 1.29016 0.99269 1.44854 -0.21173 -0.09504 -0.15375 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 CG  
+30166 C CD1 . LEU B-4 26  ? 1.29735 1.00610 1.46561 -0.21655 -0.10729 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 CD1 
+30167 C CD2 . LEU B-4 26  ? 1.33167 1.02008 1.46926 -0.21542 -0.09615 -0.15850 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 CD2 
+30168 N N   . VAL B-4 27  ? 1.63214 1.34228 1.82775 -0.18920 -0.06071 -0.18218 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 N   
+30169 C CA  . VAL B-4 27  ? 1.53304 1.25281 1.72798 -0.18950 -0.04310 -0.19084 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 CA  
+30170 C C   . VAL B-4 27  ? 1.57703 1.32116 1.80783 -0.18709 -0.04253 -0.19168 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 C   
+30171 O O   . VAL B-4 27  ? 1.59538 1.35776 1.83068 -0.19205 -0.03582 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 O   
+30172 C CB  . VAL B-4 27  ? 1.52646 1.22327 1.70617 -0.18341 -0.02621 -0.20432 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 CB  
+30173 C CG1 . VAL B-4 27  ? 1.61560 1.31945 1.79613 -0.18406 -0.00477 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 CG1 
+30174 C CG2 . VAL B-4 27  ? 1.56831 1.24218 1.71037 -0.18521 -0.02917 -0.20477 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 CG2 
+30175 N N   . SER B-4 28  ? 1.65349 1.39812 1.91114 -0.17901 -0.05046 -0.19196 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-4 N   
+30176 C CA  . SER B-4 28  ? 1.75631 1.52526 2.05159 -0.17476 -0.05294 -0.19428 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-4 CA  
+30177 C C   . SER B-4 28  ? 1.63430 1.42251 1.93284 -0.18026 -0.06939 -0.18208 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-4 C   
+30178 O O   . SER B-4 28  ? 1.61827 1.43025 1.93702 -0.18159 -0.06818 -0.18525 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-4 O   
+30179 C CB  . SER B-4 28  ? 1.69189 1.45458 2.01352 -0.16286 -0.05957 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-4 CB  
+30180 O OG  . SER B-4 28  ? 1.79475 1.54332 2.10653 -0.16169 -0.07844 -0.18493 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-4 OG  
+30181 N N   . LYS B-4 29  ? 1.52419 1.30157 1.80289 -0.18390 -0.08416 -0.16883 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 N   
+30182 C CA  . LYS B-4 29  ? 1.43031 1.22153 1.70600 -0.18932 -0.09828 -0.15662 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 CA  
+30183 C C   . LYS B-4 29  ? 1.40529 1.20934 1.66487 -0.19948 -0.08920 -0.15723 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 C   
+30184 O O   . LYS B-4 29  ? 1.33784 1.16106 1.60479 -0.20259 -0.09506 -0.15377 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 O   
+30185 C CB  . LYS B-4 29  ? 1.57810 1.35118 1.83473 -0.19195 -0.11210 -0.14290 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 CB  
+30186 C CG  . LYS B-4 29  ? 1.39806 1.17988 1.64303 -0.19889 -0.12367 -0.12954 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 CG  
+30187 C CD  . LYS B-4 29  ? 1.36455 1.16056 1.63076 -0.19179 -0.13695 -0.12635 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 CD  
+30188 C CE  . LYS B-4 29  ? 1.42631 1.22579 1.67454 -0.19815 -0.14850 -0.11257 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 CE  
+30189 N NZ  . LYS B-4 29  ? 1.52779 1.33810 1.79218 -0.18978 -0.16454 -0.10945 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 NZ  
+30190 N N   . ILE B-4 30  ? 1.59878 1.39084 1.83473 -0.20394 -0.07572 -0.16202 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 N   
+30191 C CA  . ILE B-4 30  ? 1.47876 1.27932 1.69654 -0.21246 -0.06653 -0.16270 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 CA  
+30192 C C   . ILE B-4 30  ? 1.44947 1.26730 1.68679 -0.21225 -0.05347 -0.17330 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 C   
+30193 O O   . ILE B-4 30  ? 1.40940 1.24551 1.65083 -0.21782 -0.05518 -0.17122 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 O   
+30194 C CB  . ILE B-4 30  ? 1.47877 1.25932 1.66502 -0.21485 -0.05695 -0.16596 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 CB  
+30195 C CG1 . ILE B-4 30  ? 1.45892 1.22886 1.62858 -0.21847 -0.07039 -0.15565 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 CG1 
+30196 C CG2 . ILE B-4 30  ? 1.24896 1.03503 1.41754 -0.22075 -0.04373 -0.16975 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 CG2 
+30197 C CD1 . ILE B-4 30  ? 1.38836 1.14068 1.52998 -0.21980 -0.06492 -0.16004 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 CD1 
+30198 N N   . GLU B-4 31  ? 1.53117 1.34284 1.78143 -0.20635 -0.03924 -0.18561 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 N   
+30199 C CA  . GLU B-4 31  ? 1.56400 1.39068 1.83453 -0.20757 -0.02281 -0.19745 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 CA  
+30200 C C   . GLU B-4 31  ? 1.60992 1.46432 1.92050 -0.20534 -0.03461 -0.19823 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 C   
+30201 O O   . GLU B-4 31  ? 1.67179 1.54520 2.00012 -0.20972 -0.02592 -0.20593 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 O   
+30202 C CB  . GLU B-4 31  ? 1.39861 1.20992 1.67343 -0.20166 -0.00296 -0.21069 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 CB  
+30203 C CG  . GLU B-4 31  ? 1.58048 1.39006 1.88353 -0.19107 -0.01001 -0.21385 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 CG  
+30204 C CD  . GLU B-4 31  ? 1.98463 1.77674 2.28859 -0.18544 0.01182  -0.22744 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 CD  
+30205 O OE1 . GLU B-4 31  ? 1.97983 1.75521 2.25411 -0.18938 0.03089  -0.23259 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 OE1 
+30206 O OE2 . GLU B-4 31  ? 2.08472 1.87781 2.41707 -0.17637 0.01022  -0.23301 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 OE2 
+30207 N N   . ALA B-4 32  ? 1.51287 1.36864 1.83742 -0.19830 -0.05487 -0.19091 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-4 N   
+30208 C CA  . ALA B-4 32  ? 1.58180 1.46193 1.94071 -0.19416 -0.07007 -0.19115 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-4 CA  
+30209 C C   . ALA B-4 32  ? 1.61123 1.50380 1.95633 -0.20201 -0.08230 -0.18146 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-4 C   
+30210 O O   . ALA B-4 32  ? 1.60354 1.51974 1.97208 -0.20310 -0.08658 -0.18671 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-4 O   
+30211 C CB  . ALA B-4 32  ? 1.57902 1.45173 1.95209 -0.18257 -0.08823 -0.18568 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-4 CB  
+30212 N N   . ASP B-4 33  ? 1.60996 1.48719 1.91829 -0.20764 -0.08787 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 N   
+30213 C CA  . ASP B-4 33  ? 1.52709 1.41364 1.81878 -0.21542 -0.09698 -0.15924 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 CA  
+30214 C C   . ASP B-4 33  ? 1.45924 1.35643 1.74469 -0.22465 -0.08038 -0.16698 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 C   
+30215 O O   . ASP B-4 33  ? 1.56273 1.47556 1.84906 -0.22974 -0.08640 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 O   
+30216 C CB  . ASP B-4 33  ? 1.32565 1.19317 1.58269 -0.21945 -0.10445 -0.14445 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 CB  
+30217 C CG  . ASP B-4 33  ? 1.55726 1.41827 1.81591 -0.21367 -0.12534 -0.13260 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 CG  
+30218 O OD1 . ASP B-4 33  ? 1.72491 1.59484 2.01051 -0.20451 -0.13580 -0.13592 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 OD1 
+30219 O OD2 . ASP B-4 33  ? 1.51505 1.36115 1.74807 -0.21804 -0.13094 -0.12031 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 OD2 
+30220 N N   . LEU B-4 34  ? 1.31126 1.19737 1.58740 -0.22660 -0.05949 -0.17540 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 N   
+30221 C CA  . LEU B-4 34  ? 1.40759 1.29956 1.67659 -0.23469 -0.04159 -0.18323 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 CA  
+30222 C C   . LEU B-4 34  ? 1.61543 1.53141 1.92383 -0.23493 -0.03706 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 C   
+30223 O O   . LEU B-4 34  ? 1.62977 1.55829 1.93878 -0.24289 -0.03121 -0.19965 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 O   
+30224 C CB  . LEU B-4 34  ? 1.29871 1.16827 1.54529 -0.23482 -0.02036 -0.18941 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 CB  
+30225 C CG  . LEU B-4 34  ? 1.27243 1.11938 1.48128 -0.23477 -0.02429 -0.18011 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 CG  
+30226 C CD1 . LEU B-4 34  ? 1.31701 1.14044 1.50429 -0.23240 -0.00510 -0.18834 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 CD1 
+30227 C CD2 . LEU B-4 34  ? 1.12692 0.97780 1.31149 -0.24261 -0.03019 -0.17082 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 CD2 
+30228 N N   . LYS B-4 35  ? 1.61435 1.53753 1.95807 -0.22626 -0.03973 -0.20321 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 N   
+30229 C CA  . LYS B-4 35  ? 1.64166 1.59105 2.03029 -0.22579 -0.03673 -0.21708 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 CA  
+30230 C C   . LYS B-4 35  ? 1.54262 1.51433 1.94684 -0.22520 -0.06167 -0.21248 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 C   
+30231 O O   . LYS B-4 35  ? 1.65715 1.65166 2.08668 -0.22992 -0.05993 -0.22264 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 O   
+30232 C CB  . LYS B-4 35  ? 1.65786 1.60864 2.08150 -0.21542 -0.03216 -0.22728 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 CB  
+30233 C CG  . LYS B-4 35  ? 1.70904 1.68897 2.18627 -0.21452 -0.02687 -0.24447 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 CG  
+30234 C CD  . LYS B-4 35  ? 1.50500 1.48544 2.01701 -0.20327 -0.02155 -0.25458 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 CD  
+30235 C CE  . LYS B-4 35  ? 1.63866 1.65158 2.21053 -0.20218 -0.01646 -0.27339 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 CE  
+30236 N NZ  . LYS B-4 35  ? 1.68861 1.70324 2.29732 -0.19035 -0.01064 -0.28407 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 NZ  
+30237 N N   . GLU B-4 36  ? 1.60079 1.56444 1.98872 -0.21966 -0.08459 -0.19773 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 N   
+30238 C CA  . GLU B-4 36  ? 1.57963 1.55907 1.97507 -0.21767 -0.10916 -0.19235 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 CA  
+30239 C C   . GLU B-4 36  ? 1.56474 1.54744 1.93273 -0.22937 -0.10813 -0.18745 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 C   
+30240 O O   . GLU B-4 36  ? 1.70332 1.70618 2.08673 -0.23142 -0.11836 -0.19227 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 O   
+30241 C CB  . GLU B-4 36  ? 1.73235 1.69623 2.11266 -0.20852 -0.13137 -0.17707 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 CB  
+30242 C CG  . GLU B-4 36  ? 1.97080 1.93369 2.38208 -0.19474 -0.13832 -0.18179 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 CG  
+30243 C CD  . GLU B-4 36  ? 2.17411 2.12318 2.57271 -0.18510 -0.16365 -0.16706 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 CD  
+30244 O OE1 . GLU B-4 36  ? 2.15010 2.09666 2.52384 -0.18824 -0.17812 -0.15561 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 OE1 
+30245 O OE2 . GLU B-4 36  ? 2.14482 2.08306 2.55620 -0.17429 -0.16811 -0.16689 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 OE2 
+30246 N N   . ASN B-4 37  ? 1.63898 1.60224 1.96701 -0.23654 -0.09685 -0.17874 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 N   
+30247 C CA  . ASN B-4 37  ? 1.80023 1.76387 2.09918 -0.24652 -0.09637 -0.17267 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 CA  
+30248 C C   . ASN B-4 37  ? 1.72385 1.69303 2.02537 -0.25557 -0.07292 -0.18507 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 C   
+30249 O O   . ASN B-4 37  ? 1.70095 1.65674 1.99570 -0.25644 -0.05276 -0.19004 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 O   
+30250 C CB  . ASN B-4 37  ? 1.70414 1.64513 1.96138 -0.24884 -0.09742 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 CB  
+30251 C CG  . ASN B-4 37  ? 1.79702 1.73896 2.02579 -0.25698 -0.10201 -0.14890 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 CG  
+30252 O OD1 . ASN B-4 37  ? 1.95961 1.91372 2.19064 -0.26354 -0.09561 -0.15595 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 OD1 
+30253 N ND2 . ASN B-4 37  ? 1.54441 1.47246 1.74655 -0.25700 -0.11196 -0.13418 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 ND2 
+30254 N N   . LYS B-4 38  ? 1.71316 1.69966 2.02278 -0.26202 -0.07547 -0.19047 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 N   
+30255 C CA  . LYS B-4 38  ? 1.81255 1.80267 2.12306 -0.27190 -0.05318 -0.20187 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 CA  
+30256 C C   . LYS B-4 38  ? 1.84264 1.82187 2.11162 -0.28053 -0.04849 -0.19364 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 C   
+30257 O O   . LYS B-4 38  ? 1.83589 1.81142 2.09699 -0.28840 -0.02843 -0.20115 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 O   
+30258 C CB  . LYS B-4 38  ? 1.95461 1.97264 2.30792 -0.27448 -0.05660 -0.21702 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 CB  
+30259 C CG  . LYS B-4 38  ? 1.86692 1.90089 2.26828 -0.26499 -0.06364 -0.22703 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 CG  
+30260 C CD  . LYS B-4 38  ? 1.63702 1.66298 2.05343 -0.26476 -0.03689 -0.23775 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 CD  
+30261 C CE  . LYS B-4 38  ? 1.65257 1.69756 2.12215 -0.25554 -0.04232 -0.24992 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 CE  
+30262 N NZ  . LYS B-4 38  ? 1.80197 1.83842 2.28632 -0.25593 -0.01337 -0.26162 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 NZ  
+30263 N N   . THR B-4 39  ? 1.74252 1.71505 1.98471 -0.27912 -0.06515 -0.17871 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 N   
+30264 C CA  . THR B-4 39  ? 1.49423 1.45893 1.70025 -0.28665 -0.06205 -0.17132 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 CA  
+30265 C C   . THR B-4 39  ? 1.44486 1.38803 1.62172 -0.28809 -0.04389 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 C   
+30266 O O   . THR B-4 39  ? 1.54391 1.47664 1.72555 -0.28349 -0.03411 -0.17184 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 O   
+30267 C CB  . THR B-4 39  ? 1.31646 1.27934 1.50362 -0.28463 -0.08349 -0.15673 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 CB  
+30268 O OG1 . THR B-4 39  ? 1.19978 1.14867 1.37947 -0.27790 -0.08945 -0.14672 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 OG1 
+30269 C CG2 . THR B-4 39  ? 1.60213 1.58325 1.81241 -0.28165 -0.10361 -0.15990 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 CG2 
+30270 N N   . HIS B-4 40  ? 1.39108 1.32672 1.53619 -0.29367 -0.04026 -0.16226 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 N   
+30271 C CA  . HIS B-4 40  ? 1.22043 1.13656 1.33716 -0.29431 -0.02420 -0.16112 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 CA  
+30272 C C   . HIS B-4 40  ? 1.31732 1.22003 1.41934 -0.28849 -0.03105 -0.15119 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 C   
+30273 O O   . HIS B-4 40  ? 1.35632 1.24250 1.43888 -0.28651 -0.02012 -0.15204 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 O   
+30274 C CB  . HIS B-4 40  ? 1.19495 1.10834 1.28490 -0.30120 -0.01862 -0.15887 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 CB  
+30275 C CG  . HIS B-4 40  ? 1.24265 1.15460 1.31169 -0.30149 -0.03171 -0.14569 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 CG  
+30276 N ND1 . HIS B-4 40  ? 1.34741 1.27110 1.42165 -0.30290 -0.04850 -0.13951 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 ND1 
+30277 C CD2 . HIS B-4 40  ? 1.15770 1.05715 1.20096 -0.30041 -0.02985 -0.13818 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 CD2 
+30278 C CE1 . HIS B-4 40  ? 1.28075 1.19776 1.33202 -0.30360 -0.05397 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 CE1 
+30279 N NE2 . HIS B-4 40  ? 1.25708 1.16146 1.29237 -0.30239 -0.04298 -0.12776 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 NE2 
+30280 N N   . TYR B-4 41  ? 1.20422 1.11197 1.31393 -0.28559 -0.04900 -0.14230 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 N   
+30281 C CA  . TYR B-4 41  ? 1.32054 1.21555 1.41816 -0.28183 -0.05509 -0.13323 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CA  
+30282 C C   . TYR B-4 41  ? 1.15461 1.03847 1.26100 -0.27547 -0.04814 -0.13939 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 C   
+30283 O O   . TYR B-4 41  ? 1.36698 1.25576 1.49666 -0.27234 -0.04415 -0.14805 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 O   
+30284 C CB  . TYR B-4 41  ? 1.40240 1.30153 1.50629 -0.28021 -0.07396 -0.12272 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CB  
+30285 C CG  . TYR B-4 41  ? 1.32385 1.22853 1.41165 -0.28585 -0.08115 -0.11486 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CG  
+30286 C CD1 . TYR B-4 41  ? 1.28070 1.17819 1.34286 -0.29045 -0.07702 -0.10797 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CD1 
+30287 C CD2 . TYR B-4 41  ? 1.42557 1.34232 1.52392 -0.28591 -0.09265 -0.11506 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CD2 
+30288 C CE1 . TYR B-4 41  ? 1.33347 1.23435 1.37940 -0.29555 -0.08178 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CE1 
+30289 C CE2 . TYR B-4 41  ? 1.44866 1.36741 1.52800 -0.29057 -0.09926 -0.10811 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CE2 
+30290 C CZ  . TYR B-4 41  ? 1.36380 1.27389 1.41617 -0.29566 -0.09266 -0.10084 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CZ  
+30291 O OH  . TYR B-4 41  ? 1.53869 1.44925 1.57077 -0.30028 -0.09741 -0.09425 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 OH  
+30292 N N   . SER B-4 42  ? 1.18860 1.05749 1.27693 -0.27345 -0.04669 -0.13583 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-4 N   
+30293 C CA  . SER B-4 42  ? 1.33691 1.19131 1.42662 -0.26714 -0.04088 -0.14157 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-4 CA  
+30294 C C   . SER B-4 42  ? 1.24325 1.09119 1.33691 -0.26392 -0.05415 -0.13407 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-4 C   
+30295 O O   . SER B-4 42  ? 1.26912 1.12169 1.36129 -0.26715 -0.06566 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-4 O   
+30296 C CB  . SER B-4 42  ? 1.17230 1.01107 1.23471 -0.26639 -0.02777 -0.14645 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-4 CB  
+30297 O OG  . SER B-4 42  ? 1.38665 1.22782 1.44202 -0.27009 -0.01424 -0.15246 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-4 OG  
+30298 N N   . ILE B-4 43  ? 1.18317 1.01795 1.28032 -0.25781 -0.05124 -0.13944 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 N   
+30299 C CA  . ILE B-4 43  ? 1.17997 1.00522 1.28024 -0.25497 -0.06206 -0.13424 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 CA  
+30300 C C   . ILE B-4 43  ? 1.25776 1.06769 1.33648 -0.25390 -0.05870 -0.13704 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 C   
+30301 O O   . ILE B-4 43  ? 1.36566 1.16893 1.42668 -0.25263 -0.04775 -0.14392 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 O   
+30302 C CB  . ILE B-4 43  ? 1.14445 0.96563 1.26704 -0.24792 -0.06409 -0.13865 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 CB  
+30303 C CG1 . ILE B-4 43  ? 1.27487 1.08444 1.39374 -0.24280 -0.04896 -0.15126 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 CG1 
+30304 C CG2 . ILE B-4 43  ? 0.95933 0.79736 1.10588 -0.24733 -0.07022 -0.13707 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 CG2 
+30305 C CD1 . ILE B-4 43  ? 1.07080 0.85939 1.17897 -0.23767 -0.04991 -0.15430 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 CD1 
+30306 N N   . ALA B-4 44  ? 1.22812 1.03105 1.30811 -0.25408 -0.06877 -0.13215 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-4 N   
+30307 C CA  . ALA B-4 44  ? 1.16628 0.95633 1.23078 -0.25268 -0.06929 -0.13608 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-4 CA  
+30308 C C   . ALA B-4 44  ? 1.25106 1.02903 1.32632 -0.24975 -0.07740 -0.13644 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-4 C   
+30309 O O   . ALA B-4 44  ? 1.36988 1.15051 1.45732 -0.25367 -0.08639 -0.12779 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-4 O   
+30310 C CB  . ALA B-4 44  ? 1.27376 1.07151 1.32843 -0.25925 -0.07300 -0.13011 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-4 CB  
+30311 N N   . ALA B-4 45  ? 1.26298 1.02490 1.33117 -0.24280 -0.07353 -0.14642 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-4 N   
+30312 C CA  . ALA B-4 45  ? 1.26174 1.00922 1.33731 -0.23954 -0.08058 -0.14897 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-4 CA  
+30313 C C   . ALA B-4 45  ? 1.30082 1.03748 1.36059 -0.23895 -0.08494 -0.15499 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-4 C   
+30314 O O   . ALA B-4 45  ? 1.38509 1.11520 1.42341 -0.23466 -0.07918 -0.16249 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-4 O   
+30315 C CB  . ALA B-4 45  ? 1.07203 0.80791 1.15231 -0.23123 -0.07349 -0.15714 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-4 CB  
+30316 N N   . VAL B-4 46  ? 1.18852 0.92225 1.25875 -0.24301 -0.09535 -0.15222 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 N   
+30317 C CA  . VAL B-4 46  ? 1.32849 1.05560 1.39072 -0.24345 -0.10218 -0.15899 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 CA  
+30318 C C   . VAL B-4 46  ? 1.47523 1.18444 1.54449 -0.24048 -0.10879 -0.16512 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 C   
+30319 O O   . VAL B-4 46  ? 1.55250 1.25952 1.63960 -0.24373 -0.11200 -0.15877 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 O   
+30320 C CB  . VAL B-4 46  ? 1.24350 0.98607 1.31479 -0.25350 -0.10737 -0.15166 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 CB  
+30321 C CG1 . VAL B-4 46  ? 1.22018 0.97711 1.27900 -0.25469 -0.10113 -0.14908 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 CG1 
+30322 C CG2 . VAL B-4 46  ? 1.37998 1.12693 1.47044 -0.26116 -0.10974 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 CG2 
+30323 N N   . THR B-4 47  ? 1.40565 1.09965 1.45837 -0.23354 -0.11120 -0.17765 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 N   
+30324 C CA  . THR B-4 47  ? 1.43303 1.10817 1.48900 -0.23043 -0.11839 -0.18583 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 CA  
+30325 C C   . THR B-4 47  ? 1.46775 1.14013 1.51786 -0.23100 -0.12952 -0.19538 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 C   
+30326 O O   . THR B-4 47  ? 1.41931 1.09732 1.45340 -0.22822 -0.13001 -0.19919 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 O   
+30327 C CB  . THR B-4 47  ? 1.60167 1.25610 1.64104 -0.21921 -0.11088 -0.19463 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 CB  
+30328 O OG1 . THR B-4 47  ? 1.66370 1.30927 1.67252 -0.21173 -0.10702 -0.20341 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 OG1 
+30329 C CG2 . THR B-4 47  ? 1.57785 1.23879 1.62756 -0.21810 -0.09957 -0.18742 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 CG2 
+30330 N N   . PHE B-4 48  ? 1.50263 1.16606 1.56702 -0.23430 -0.13908 -0.20000 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 N   
+30331 C CA  . PHE B-4 48  ? 1.42183 1.08530 1.48756 -0.23578 -0.15160 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CA  
+30332 C C   . PHE B-4 48  ? 1.36153 1.00731 1.39576 -0.22250 -0.15550 -0.22549 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 C   
+30333 O O   . PHE B-4 48  ? 1.30726 0.95889 1.33082 -0.21941 -0.16247 -0.23221 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 O   
+30334 C CB  . PHE B-4 48  ? 1.30710 0.96300 1.39650 -0.24320 -0.15992 -0.21355 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CB  
+30335 C CG  . PHE B-4 48  ? 1.50600 1.17901 1.62364 -0.25783 -0.15924 -0.20227 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CG  
+30336 C CD1 . PHE B-4 48  ? 1.61708 1.30533 1.74981 -0.26584 -0.16581 -0.20672 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CD1 
+30337 C CD2 . PHE B-4 48  ? 1.58359 1.25629 1.71195 -0.26299 -0.15173 -0.18770 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CD2 
+30338 C CE1 . PHE B-4 48  ? 1.72978 1.43130 1.88680 -0.28001 -0.16213 -0.19644 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CE1 
+30339 C CE2 . PHE B-4 48  ? 1.68618 1.36953 1.83438 -0.27600 -0.14986 -0.17668 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CE2 
+30340 C CZ  . PHE B-4 48  ? 1.73748 1.43455 1.89948 -0.28514 -0.15367 -0.18087 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CZ  
+30341 N N   . THR B-4 49  ? 1.50392 1.12631 1.52134 -0.21369 -0.15095 -0.23077 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 N   
+30342 C CA  . THR B-4 49  ? 1.59156 1.19052 1.57277 -0.20029 -0.15288 -0.24430 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 CA  
+30343 C C   . THR B-4 49  ? 1.53885 1.13335 1.49298 -0.19299 -0.13689 -0.24041 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 C   
+30344 O O   . THR B-4 49  ? 1.35370 0.95919 1.31984 -0.19713 -0.12388 -0.22952 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 O   
+30345 C CB  . THR B-4 49  ? 1.52861 1.10059 1.50370 -0.19474 -0.15550 -0.25390 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 CB  
+30346 O OG1 . THR B-4 49  ? 1.82416 1.36932 1.75736 -0.18075 -0.15504 -0.26625 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 OG1 
+30347 C CG2 . THR B-4 49  ? 1.71875 1.28836 1.70768 -0.19641 -0.14194 -0.24492 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 CG2 
+30348 N N   . ASN B-4 50  ? 1.77577 1.35268 1.69249 -0.18188 -0.13835 -0.25003 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 N   
+30349 C CA  . ASN B-4 50  ? 1.62139 1.18929 1.50828 -0.17517 -0.12168 -0.24744 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 CA  
+30350 C C   . ASN B-4 50  ? 1.65450 1.19991 1.52831 -0.16954 -0.10561 -0.24970 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 C   
+30351 O O   . ASN B-4 50  ? 1.41528 0.95914 1.27804 -0.16817 -0.08746 -0.24531 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 O   
+30352 C CB  . ASN B-4 50  ? 1.61797 1.16921 1.46455 -0.16397 -0.12834 -0.25666 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 CB  
+30353 C CG  . ASN B-4 50  ? 1.62204 1.17507 1.44710 -0.16171 -0.11370 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 CG  
+30354 O OD1 . ASN B-4 50  ? 1.57709 1.14724 1.40487 -0.16369 -0.11961 -0.24705 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 OD1 
+30355 N ND2 . ASN B-4 50  ? 1.78442 1.31944 1.58927 -0.15790 -0.09339 -0.24920 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 ND2 
+30356 N N   . LYS B-4 51  ? 1.71591 1.24396 1.59229 -0.16661 -0.11101 -0.25731 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 N   
+30357 C CA  . LYS B-4 51  ? 1.72948 1.23681 1.59661 -0.16103 -0.09478 -0.26025 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 CA  
+30358 C C   . LYS B-4 51  ? 1.69483 1.22482 1.60047 -0.16928 -0.08383 -0.24878 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 C   
+30359 O O   . LYS B-4 51  ? 1.80216 1.32747 1.70409 -0.16639 -0.06505 -0.24793 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 O   
+30360 C CB  . LYS B-4 51  ? 1.75017 1.23205 1.60956 -0.15534 -0.10432 -0.27203 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 CB  
+30361 C CG  . LYS B-4 51  ? 1.83668 1.29509 1.68630 -0.14867 -0.08695 -0.27657 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 CG  
+30362 C CD  . LYS B-4 51  ? 1.97952 1.41784 1.83173 -0.14560 -0.09762 -0.28633 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 CD  
+30363 C CE  . LYS B-4 51  ? 2.05560 1.47060 1.87272 -0.13817 -0.11485 -0.29975 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 CE  
+30364 N NZ  . LYS B-4 51  ? 1.78277 1.18010 1.60579 -0.13685 -0.12733 -0.31002 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 NZ  
+30365 N N   . ALA B-4 52  ? 1.54636 1.09997 1.48899 -0.17932 -0.09524 -0.24045 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-4 N   
+30366 C CA  . ALA B-4 52  ? 1.61997 1.19341 1.59652 -0.18570 -0.08806 -0.22926 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-4 CA  
+30367 C C   . ALA B-4 52  ? 1.61669 1.20989 1.59414 -0.18895 -0.07648 -0.22109 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-4 C   
+30368 O O   . ALA B-4 52  ? 1.71243 1.31405 1.70562 -0.18930 -0.06453 -0.21696 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-4 O   
+30369 C CB  . ALA B-4 52  ? 1.26718 0.85620 1.27591 -0.19543 -0.10260 -0.22155 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-4 CB  
+30370 N N   . ALA B-4 53  ? 1.52245 1.12363 1.48472 -0.19106 -0.08036 -0.21966 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-4 N   
+30371 C CA  . ALA B-4 53  ? 1.35822 0.97483 1.31731 -0.19391 -0.06888 -0.21316 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-4 CA  
+30372 C C   . ALA B-4 53  ? 1.60611 1.20367 1.53991 -0.18623 -0.04942 -0.21983 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-4 C   
+30373 O O   . ALA B-4 53  ? 1.62562 1.23506 1.57073 -0.18915 -0.03545 -0.21570 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-4 O   
+30374 C CB  . ALA B-4 53  ? 1.45770 1.08376 1.40400 -0.19647 -0.07728 -0.21137 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-4 CB  
+30375 N N   . LYS B-4 54  ? 1.69743 1.26414 1.59629 -0.17655 -0.04782 -0.23081 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 N   
+30376 C CA  . LYS B-4 54  ? 1.64203 1.18499 1.51294 -0.16932 -0.02653 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 CA  
+30377 C C   . LYS B-4 54  ? 1.53675 1.07800 1.43078 -0.16859 -0.01415 -0.23967 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 C   
+30378 O O   . LYS B-4 54  ? 1.48055 1.01659 1.37082 -0.16730 0.00727  -0.24213 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 O   
+30379 C CB  . LYS B-4 54  ? 1.72071 1.22665 1.54260 -0.15795 -0.02906 -0.24855 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 CB  
+30380 C CG  . LYS B-4 54  ? 1.95918 1.45183 1.74076 -0.15358 -0.02163 -0.24924 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 CG  
+30381 C CD  . LYS B-4 54  ? 2.24654 1.69996 1.97637 -0.14037 -0.02797 -0.26024 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 CD  
+30382 C CE  . LYS B-4 54  ? 2.22779 1.66274 1.91276 -0.13420 -0.01982 -0.26046 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 CE  
+30383 N NZ  . LYS B-4 54  ? 2.23319 1.62756 1.86362 -0.11933 -0.02914 -0.27118 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 NZ  
+30384 N N   . GLU B-4 55  ? 1.45820 1.00337 1.37757 -0.16941 -0.02655 -0.23943 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 N   
+30385 C CA  . GLU B-4 55  ? 1.56393 1.10843 1.50812 -0.16743 -0.01648 -0.24160 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 CA  
+30386 C C   . GLU B-4 55  ? 1.60080 1.17726 1.58338 -0.17436 -0.01031 -0.23275 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 C   
+30387 O O   . GLU B-4 55  ? 1.64399 1.22181 1.64125 -0.17202 0.00617  -0.23649 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 O   
+30388 C CB  . GLU B-4 55  ? 1.64599 1.18442 1.60591 -0.16629 -0.03247 -0.24311 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 CB  
+30389 C CG  . GLU B-4 55  ? 1.78487 1.31975 1.76950 -0.16226 -0.02363 -0.24616 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 CG  
+30390 C CD  . GLU B-4 55  ? 2.15401 1.67910 2.15117 -0.16106 -0.03924 -0.24764 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 CD  
+30391 O OE1 . GLU B-4 55  ? 2.19911 1.72165 2.18807 -0.16465 -0.05650 -0.24675 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 OE1 
+30392 O OE2 . GLU B-4 55  ? 2.21883 1.73877 2.23566 -0.15658 -0.03387 -0.25042 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 OE2 
+30393 N N   . ILE B-4 56  ? 1.68999 1.29227 1.68954 -0.18269 -0.02337 -0.22190 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 N   
+30394 C CA  . ILE B-4 56  ? 1.52982 1.16138 1.56217 -0.18875 -0.02028 -0.21370 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 CA  
+30395 C C   . ILE B-4 56  ? 1.53964 1.17524 1.56055 -0.19016 -0.00173 -0.21610 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 C   
+30396 O O   . ILE B-4 56  ? 1.60374 1.25429 1.64956 -0.19164 0.00934  -0.21669 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 O   
+30397 C CB  . ILE B-4 56  ? 1.41128 1.06474 1.45922 -0.19711 -0.03859 -0.20148 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 CB  
+30398 C CG1 . ILE B-4 56  ? 1.39580 1.04351 1.45826 -0.19688 -0.05413 -0.19904 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 CG1 
+30399 C CG2 . ILE B-4 56  ? 1.38488 1.06623 1.45980 -0.20265 -0.03665 -0.19337 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 CG2 
+30400 C CD1 . ILE B-4 56  ? 1.38155 1.04652 1.45766 -0.20572 -0.06942 -0.18710 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 CD1 
+30401 N N   . GLU B-4 57  ? 1.50524 1.12689 1.48909 -0.18944 0.00172  -0.21827 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 N   
+30402 C CA  . GLU B-4 57  ? 1.52691 1.14841 1.49594 -0.19132 0.02011  -0.22005 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 CA  
+30403 C C   . GLU B-4 57  ? 1.70423 1.30734 1.66778 -0.18633 0.04415  -0.23037 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 C   
+30404 O O   . GLU B-4 57  ? 1.58034 1.19256 1.55354 -0.19037 0.06167  -0.23197 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 O   
+30405 C CB  . GLU B-4 57  ? 1.46790 1.07351 1.39455 -0.18949 0.01738  -0.22026 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 CB  
+30406 C CG  . GLU B-4 57  ? 1.70016 1.30239 1.60739 -0.19174 0.03582  -0.22096 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 CG  
+30407 C CD  . GLU B-4 57  ? 1.94833 1.53373 1.81307 -0.18807 0.03087  -0.22073 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 CD  
+30408 O OE1 . GLU B-4 57  ? 2.05489 1.63262 1.90723 -0.18345 0.01273  -0.22145 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 OE1 
+30409 O OE2 . GLU B-4 57  ? 2.15878 1.73850 2.00371 -0.18958 0.04479  -0.22050 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 OE2 
+30410 N N   . GLY B-4 58  ? 1.61128 1.18829 1.56052 -0.17812 0.04633  -0.23820 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-4 N   
+30411 C CA  . GLY B-4 58  ? 1.72470 1.28151 1.66670 -0.17321 0.07154  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-4 CA  
+30412 C C   . GLY B-4 58  ? 1.72287 1.30424 1.71613 -0.17571 0.07932  -0.25009 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-4 C   
+30413 O O   . GLY B-4 58  ? 1.92634 1.50637 1.92741 -0.17651 0.10338  -0.25711 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-4 O   
+30414 N N   . ARG B-4 59  ? 1.61593 1.21926 1.64523 -0.17671 0.05930  -0.24402 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 N   
+30415 C CA  . ARG B-4 59  ? 1.79254 1.41853 1.87094 -0.17659 0.06284  -0.24574 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 CA  
+30416 C C   . ARG B-4 59  ? 1.77724 1.43780 1.88623 -0.18483 0.06271  -0.24040 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 C   
+30417 O O   . ARG B-4 59  ? 1.75594 1.43415 1.90198 -0.18484 0.07291  -0.24582 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 O   
+30418 C CB  . ARG B-4 59  ? 1.36204 0.99269 1.46289 -0.17290 0.04140  -0.24120 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 CB  
+30419 C CG  . ARG B-4 59  ? 1.63334 1.23138 1.71327 -0.16426 0.04309  -0.24913 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 CG  
+30420 C CD  . ARG B-4 59  ? 1.71213 1.31604 1.82650 -0.15952 0.03099  -0.24811 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 CD  
+30421 N NE  . ARG B-4 59  ? 1.78181 1.38225 1.89078 -0.16130 0.00673  -0.23976 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 NE  
+30422 C CZ  . ARG B-4 59  ? 1.77041 1.37288 1.90419 -0.15840 -0.00688 -0.23627 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 CZ  
+30423 N NH1 . ARG B-4 59  ? 1.83085 1.44053 1.99771 -0.15213 -0.00117 -0.24007 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 NH1 
+30424 N NH2 . ARG B-4 59  ? 1.92758 1.52409 2.05377 -0.16175 -0.02623 -0.22928 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 NH2 
+30425 N N   . LEU B-4 60  ? 1.60889 1.27993 1.70442 -0.19156 0.05111  -0.23098 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 N   
+30426 C CA  . LEU B-4 60  ? 1.62326 1.32556 1.74485 -0.19941 0.04952  -0.22613 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 CA  
+30427 C C   . LEU B-4 60  ? 1.84206 1.54338 1.96088 -0.20308 0.07565  -0.23485 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 C   
+30428 O O   . LEU B-4 60  ? 2.01410 1.74030 2.17035 -0.20689 0.08143  -0.23822 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 O   
+30429 C CB  . LEU B-4 60  ? 1.56755 1.27864 1.67286 -0.20548 0.03196  -0.21426 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 CB  
+30430 C CG  . LEU B-4 60  ? 1.53418 1.25502 1.65360 -0.20542 0.00684  -0.20402 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 CG  
+30431 C CD1 . LEU B-4 60  ? 1.32366 1.05065 1.42437 -0.21196 -0.00587 -0.19392 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 CD1 
+30432 C CD2 . LEU B-4 60  ? 1.59730 1.34314 1.76045 -0.20528 -0.00097 -0.20138 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 CD2 
+30433 N N   . GLY B-4 61  ? 1.90392 1.57559 1.97851 -0.20188 0.09145  -0.23910 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-4 N   
+30434 C CA  . GLY B-4 61  ? 2.17715 1.84188 2.24299 -0.20613 0.11865  -0.24674 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-4 CA  
+30435 C C   . GLY B-4 61  ? 2.15026 1.81638 2.19073 -0.21299 0.11832  -0.24064 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-4 C   
+30436 O O   . GLY B-4 61  ? 2.12681 1.77870 2.13139 -0.21068 0.10580  -0.23417 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-4 O   
+30437 N N   . TYR B-4 62  ? 2.20196 1.88567 2.26267 -0.22132 0.13175  -0.24360 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 N   
+30438 C CA  . TYR B-4 62  ? 2.32760 2.01156 2.36488 -0.22808 0.13344  -0.23861 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CA  
+30439 C C   . TYR B-4 62  ? 2.22887 1.94002 2.27924 -0.23150 0.10514  -0.22670 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 C   
+30440 O O   . TYR B-4 62  ? 2.06093 1.80032 2.15193 -0.23280 0.09000  -0.22390 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 O   
+30441 C CB  . TYR B-4 62  ? 2.38788 2.08189 2.44504 -0.23704 0.15711  -0.24664 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CB  
+30442 C CG  . TYR B-4 62  ? 2.47857 2.21353 2.59774 -0.24211 0.15018  -0.24983 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CG  
+30443 C CD1 . TYR B-4 62  ? 2.53924 2.28197 2.69584 -0.23862 0.15875  -0.25955 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CD1 
+30444 C CD2 . TYR B-4 62  ? 2.36262 2.12760 2.50210 -0.24942 0.13456  -0.24392 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CD2 
+30445 C CE1 . TYR B-4 62  ? 2.52043 2.30107 2.73479 -0.24142 0.15005  -0.26349 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CE1 
+30446 C CE2 . TYR B-4 62  ? 2.42320 2.22400 2.61660 -0.25252 0.12563  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CE2 
+30447 C CZ  . TYR B-4 62  ? 2.48200 2.29115 2.71357 -0.24810 0.13257  -0.25747 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CZ  
+30448 O OH  . TYR B-4 62  ? 2.46345 2.30883 2.74983 -0.24944 0.12133  -0.26202 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 OH  
+30449 N N   . SER B-4 63  ? 2.35952 2.06015 2.37364 -0.23218 0.09838  -0.21985 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-4 N   
+30450 C CA  . SER B-4 63  ? 2.23057 1.95377 2.25262 -0.23589 0.07473  -0.20880 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-4 CA  
+30451 C C   . SER B-4 63  ? 2.13111 1.86408 2.14668 -0.24416 0.08067  -0.20665 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-4 C   
+30452 O O   . SER B-4 63  ? 1.78186 1.51251 1.77346 -0.24488 0.07122  -0.19964 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-4 O   
+30453 C CB  . SER B-4 63  ? 1.91873 1.62588 1.91036 -0.22976 0.05891  -0.20302 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-4 CB  
+30454 O OG  . SER B-4 63  ? 1.78073 1.47850 1.77909 -0.22282 0.05244  -0.20549 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-4 OG  
+30455 N N   . SER B-4 64  ? 2.26007 2.00427 2.29865 -0.25053 0.09669  -0.21369 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-4 N   
+30456 C CA  . SER B-4 64  ? 2.35297 2.10553 2.38706 -0.25923 0.10358  -0.21316 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-4 CA  
+30457 C C   . SER B-4 64  ? 2.42927 2.21175 2.48233 -0.26420 0.08092  -0.20401 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-4 C   
+30458 O O   . SER B-4 64  ? 2.22468 2.01229 2.26760 -0.27062 0.08287  -0.20186 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-4 O   
+30459 C CB  . SER B-4 64  ? 2.24553 2.00359 2.30455 -0.26582 0.12686  -0.22494 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-4 CB  
+30460 O OG  . SER B-4 64  ? 2.28512 2.04867 2.33893 -0.27499 0.13496  -0.22569 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-4 OG  
+30461 N N   . ARG B-4 65  ? 2.33982 2.13892 2.41683 -0.26114 0.06036  -0.19844 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 N   
+30462 C CA  . ARG B-4 65  ? 2.14828 1.96908 2.23474 -0.26474 0.03897  -0.18825 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 CA  
+30463 C C   . ARG B-4 65  ? 2.14065 1.95044 2.19239 -0.26388 0.03048  -0.17920 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 C   
+30464 O O   . ARG B-4 65  ? 1.98586 1.81068 2.04080 -0.26749 0.01551  -0.17051 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 O   
+30465 C CB  . ARG B-4 65  ? 1.93324 1.76871 2.05032 -0.26074 0.02078  -0.18438 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 CB  
+30466 C CG  . ARG B-4 65  ? 1.88303 1.73376 2.04060 -0.26004 0.02548  -0.19374 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 CG  
+30467 C CD  . ARG B-4 65  ? 2.19116 2.06649 2.37075 -0.26756 0.02330  -0.19633 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 CD  
+30468 N NE  . ARG B-4 65  ? 2.09075 1.97925 2.26750 -0.26952 0.00124  -0.18468 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 NE  
+30469 C CZ  . ARG B-4 65  ? 1.96388 1.86662 2.16343 -0.26577 -0.01861 -0.17972 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 CZ  
+30470 N NH1 . ARG B-4 65  ? 1.90150 1.80951 2.13155 -0.25911 -0.02111 -0.18547 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 NH1 
+30471 N NH2 . ARG B-4 65  ? 1.73870 1.64843 1.92837 -0.26811 -0.03581 -0.16873 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 NH2 
+30472 N N   . GLY B-4 66  ? 2.03194 1.81558 2.05057 -0.25873 0.03945  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-4 N   
+30473 C CA  . GLY B-4 66  ? 1.71199 1.48733 1.70302 -0.25633 0.02925  -0.17473 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-4 CA  
+30474 C C   . GLY B-4 66  ? 1.54739 1.32517 1.54649 -0.25238 0.01105  -0.16911 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-4 C   
+30475 O O   . GLY B-4 66  ? 1.58831 1.36692 1.57515 -0.25235 -0.00003 -0.16308 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-4 O   
+30476 N N   . ASN B-4 67  ? 1.41334 1.19202 1.43441 -0.24923 0.00858  -0.17165 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 N   
+30477 C CA  . ASN B-4 67  ? 1.33601 1.11589 1.36721 -0.24634 -0.00812 -0.16641 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 CA  
+30478 C C   . ASN B-4 67  ? 1.23995 0.99883 1.24353 -0.24057 -0.01115 -0.16828 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 C   
+30479 O O   . ASN B-4 67  ? 1.49417 1.23130 1.47349 -0.23493 0.00051  -0.17605 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 O   
+30480 C CB  . ASN B-4 67  ? 1.36315 1.14426 1.42105 -0.24259 -0.00807 -0.17037 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 CB  
+30481 C CG  . ASN B-4 67  ? 1.46775 1.27125 1.55672 -0.24666 -0.00758 -0.17041 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 CG  
+30482 O OD1 . ASN B-4 67  ? 1.37422 1.19511 1.47072 -0.25210 -0.01746 -0.16302 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 OD1 
+30483 N ND2 . ASN B-4 67  ? 1.61353 1.41652 1.72103 -0.24366 0.00385  -0.17969 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 ND2 
+30484 N N   . PHE B-4 68  ? 1.06409 0.82840 1.07085 -0.24192 -0.02690 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 N   
+30485 C CA  . PHE B-4 68  ? 1.32993 1.07879 1.31688 -0.23695 -0.03351 -0.16448 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CA  
+30486 C C   . PHE B-4 68  ? 1.34489 1.08352 1.34283 -0.23257 -0.04057 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 C   
+30487 O O   . PHE B-4 68  ? 1.25901 1.00853 1.28148 -0.23620 -0.04999 -0.16132 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 O   
+30488 C CB  . PHE B-4 68  ? 1.30631 1.06811 1.29348 -0.24204 -0.04485 -0.15740 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CB  
+30489 C CG  . PHE B-4 68  ? 1.23737 0.98752 1.21048 -0.23714 -0.05361 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CG  
+30490 C CD1 . PHE B-4 68  ? 1.52908 1.26710 1.47334 -0.23114 -0.05019 -0.16771 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CD1 
+30491 C CD2 . PHE B-4 68  ? 1.11275 0.86303 1.10159 -0.23810 -0.06595 -0.16117 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CD2 
+30492 C CE1 . PHE B-4 68  ? 1.43098 1.15952 1.36394 -0.22528 -0.06093 -0.17343 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CE1 
+30493 C CE2 . PHE B-4 68  ? 1.14724 0.88872 1.12689 -0.23397 -0.07528 -0.16735 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CE2 
+30494 C CZ  . PHE B-4 68  ? 1.23475 0.96650 1.18723 -0.22709 -0.07378 -0.17389 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CZ  
+30495 N N   . ILE B-4 69  ? 1.37903 1.09393 1.35588 -0.22434 -0.03590 -0.17673 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 N   
+30496 C CA  . ILE B-4 69  ? 1.27258 0.97348 1.25433 -0.21927 -0.04236 -0.18140 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 CA  
+30497 C C   . ILE B-4 69  ? 1.30618 0.98927 1.26120 -0.21329 -0.05016 -0.18781 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 C   
+30498 O O   . ILE B-4 69  ? 1.41537 1.07804 1.33830 -0.20601 -0.04176 -0.19502 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 O   
+30499 C CB  . ILE B-4 69  ? 1.39295 1.07970 1.37514 -0.21372 -0.02840 -0.18869 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 CB  
+30500 C CG1 . ILE B-4 69  ? 1.14004 0.84703 1.15008 -0.21883 -0.02043 -0.18472 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 CG1 
+30501 C CG2 . ILE B-4 69  ? 1.41955 1.09312 1.40974 -0.20892 -0.03597 -0.19281 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 CG2 
+30502 C CD1 . ILE B-4 69  ? 1.36057 1.08630 1.40390 -0.22306 -0.03414 -0.17637 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 CD1 
+30503 N N   . GLY B-4 70  ? 1.25016 0.93954 1.21766 -0.21611 -0.06611 -0.18579 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-4 N   
+30504 C CA  . GLY B-4 70  ? 1.21415 0.89079 1.16193 -0.21061 -0.07639 -0.19334 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-4 CA  
+30505 C C   . GLY B-4 70  ? 1.34509 1.02978 1.31565 -0.21556 -0.09266 -0.19252 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-4 C   
+30506 O O   . GLY B-4 70  ? 1.26978 0.96168 1.26625 -0.22143 -0.09497 -0.18680 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-4 O   
+30507 N N   . THR B-4 71  ? 1.46754 1.15002 1.42838 -0.21281 -0.10394 -0.19893 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 N   
+30508 C CA  . THR B-4 71  ? 1.24870 0.93772 1.23167 -0.21785 -0.11897 -0.20121 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 CA  
+30509 C C   . THR B-4 71  ? 1.34035 1.05642 1.34960 -0.23000 -0.12084 -0.19078 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 C   
+30510 O O   . THR B-4 71  ? 1.41070 1.13977 1.41460 -0.23208 -0.11437 -0.18486 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 O   
+30511 C CB  . THR B-4 71  ? 1.24670 0.92370 1.21120 -0.20921 -0.13155 -0.21466 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 CB  
+30512 O OG1 . THR B-4 71  ? 1.81883 1.46670 1.74848 -0.19656 -0.12721 -0.22346 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 OG1 
+30513 C CG2 . THR B-4 71  ? 1.59577 1.27530 1.58482 -0.21403 -0.14668 -0.22065 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 CG2 
+30514 N N   . ASN B-4 72  ? 1.40037 1.12242 1.43662 -0.23837 -0.12849 -0.18863 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 N   
+30515 C CA  . ASN B-4 72  ? 1.14699 0.89076 1.20628 -0.25042 -0.12920 -0.17950 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 CA  
+30516 C C   . ASN B-4 72  ? 1.23473 0.99164 1.29002 -0.24965 -0.13310 -0.18443 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 C   
+30517 O O   . ASN B-4 72  ? 1.27665 1.05026 1.33520 -0.25514 -0.12708 -0.17635 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 O   
+30518 C CB  . ASN B-4 72  ? 1.30221 1.04461 1.38798 -0.25913 -0.13615 -0.17893 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 CB  
+30519 C CG  . ASN B-4 72  ? 1.59653 1.32643 1.68803 -0.25977 -0.13260 -0.17237 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 CG  
+30520 O OD1 . ASN B-4 72  ? 1.80858 1.52755 1.88538 -0.25127 -0.12752 -0.17371 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 OD1 
+30521 N ND2 . ASN B-4 72  ? 1.31056 1.04089 1.42374 -0.26963 -0.13447 -0.16553 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 ND2 
+30522 N N   . ASP B-4 73  ? 1.48757 1.23651 1.53536 -0.24197 -0.14407 -0.19844 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 N   
+30523 C CA  . ASP B-4 73  ? 1.48768 1.24878 1.53257 -0.23872 -0.15000 -0.20489 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 CA  
+30524 C C   . ASP B-4 73  ? 1.38839 1.14648 1.40272 -0.23041 -0.14125 -0.20212 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 C   
+30525 O O   . ASP B-4 73  ? 1.23176 1.00574 1.24785 -0.23196 -0.13940 -0.19970 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 O   
+30526 C CB  . ASP B-4 73  ? 1.26379 1.01505 1.30592 -0.23025 -0.16648 -0.22195 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 CB  
+30527 C CG  . ASP B-4 73  ? 1.49793 1.25653 1.57592 -0.24061 -0.17552 -0.22653 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 CG  
+30528 O OD1 . ASP B-4 73  ? 1.61473 1.36157 1.69992 -0.24520 -0.17327 -0.22324 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 OD1 
+30529 O OD2 . ASP B-4 73  ? 1.62935 1.40527 1.72974 -0.24424 -0.18433 -0.23401 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 OD2 
+30530 N N   . GLY B-4 74  ? 1.20759 0.94437 1.19412 -0.22194 -0.13435 -0.20283 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-4 N   
+30531 C CA  . GLY B-4 74  ? 1.18584 0.91632 1.14263 -0.21510 -0.12381 -0.20059 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-4 CA  
+30532 C C   . GLY B-4 74  ? 1.23191 0.97950 1.19860 -0.22478 -0.11087 -0.18721 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-4 C   
+30533 O O   . GLY B-4 74  ? 1.15925 0.90894 1.10873 -0.22225 -0.10347 -0.18497 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-4 O   
+30534 N N   . PHE B-4 75  ? 1.33453 1.09245 1.32690 -0.23532 -0.10867 -0.17847 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 N   
+30535 C CA  . PHE B-4 75  ? 1.30391 1.07694 1.30448 -0.24391 -0.09877 -0.16619 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CA  
+30536 C C   . PHE B-4 75  ? 1.31825 1.11111 1.32784 -0.25023 -0.09988 -0.16219 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 C   
+30537 O O   . PHE B-4 75  ? 1.34618 1.14495 1.34290 -0.24991 -0.09232 -0.15888 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 O   
+30538 C CB  . PHE B-4 75  ? 1.19593 0.97161 1.21863 -0.25154 -0.09855 -0.15815 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CB  
+30539 C CG  . PHE B-4 75  ? 1.20933 1.00039 1.24106 -0.26027 -0.09224 -0.14568 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CG  
+30540 C CD1 . PHE B-4 75  ? 1.25848 1.05015 1.28005 -0.25865 -0.08288 -0.14256 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CD1 
+30541 C CD2 . PHE B-4 75  ? 1.11131 0.91483 1.16088 -0.27028 -0.09527 -0.13781 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CD2 
+30542 C CE1 . PHE B-4 75  ? 1.15140 0.95660 1.17997 -0.26597 -0.07930 -0.13233 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CE1 
+30543 C CE2 . PHE B-4 75  ? 1.06212 0.87620 1.11460 -0.27730 -0.09016 -0.12644 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CE2 
+30544 C CZ  . PHE B-4 75  ? 1.06617 0.88147 1.10789 -0.27469 -0.08350 -0.12396 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CZ  
+30545 N N   . VAL B-4 76  ? 1.21614 1.01893 1.24888 -0.25653 -0.10806 -0.16307 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 N   
+30546 C CA  . VAL B-4 76  ? 1.26567 1.08802 1.31083 -0.26351 -0.10713 -0.15978 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 CA  
+30547 C C   . VAL B-4 76  ? 1.27170 1.09584 1.30091 -0.25407 -0.10967 -0.16862 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 C   
+30548 O O   . VAL B-4 76  ? 1.17629 1.01482 1.20730 -0.25706 -0.10523 -0.16552 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 O   
+30549 C CB  . VAL B-4 76  ? 1.37739 1.20825 1.45318 -0.27295 -0.11349 -0.16058 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 CB  
+30550 C CG1 . VAL B-4 76  ? 1.46131 1.28615 1.54825 -0.28122 -0.11053 -0.15051 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 CG1 
+30551 C CG2 . VAL B-4 76  ? 1.09793 0.92197 1.17889 -0.26598 -0.12652 -0.17554 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 CG2 
+30552 N N   . GLU B-4 77  ? 1.27739 1.08477 1.28821 -0.24162 -0.11684 -0.17973 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 N   
+30553 C CA  . GLU B-4 77  ? 1.23538 1.03984 1.22647 -0.23011 -0.12112 -0.18839 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 CA  
+30554 C C   . GLU B-4 77  ? 1.16174 0.95848 1.12335 -0.22590 -0.10833 -0.18300 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 C   
+30555 O O   . GLU B-4 77  ? 1.00829 0.81433 0.96466 -0.22446 -0.10557 -0.18224 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 O   
+30556 C CB  . GLU B-4 77  ? 1.15235 0.93671 1.12776 -0.21710 -0.13383 -0.20194 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 CB  
+30557 C CG  . GLU B-4 77  ? 1.60262 1.37519 1.54708 -0.20158 -0.13885 -0.21065 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 CG  
+30558 C CD  . GLU B-4 77  ? 1.77326 1.52334 1.69883 -0.18782 -0.15347 -0.22446 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 CD  
+30559 O OE1 . GLU B-4 77  ? 1.54838 1.30284 1.49773 -0.19140 -0.16492 -0.23078 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 OE1 
+30560 O OE2 . GLU B-4 77  ? 1.56500 1.29058 1.44966 -0.17335 -0.15326 -0.22914 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 OE2 
+30561 N N   . SER B-4 78  ? 1.24376 1.02373 1.18791 -0.22438 -0.09947 -0.17984 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-4 N   
+30562 C CA  . SER B-4 78  ? 1.29694 1.06645 1.21289 -0.22050 -0.08636 -0.17698 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-4 CA  
+30563 C C   . SER B-4 78  ? 1.14382 0.93091 1.07196 -0.23228 -0.07560 -0.16564 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-4 C   
+30564 O O   . SER B-4 78  ? 1.26939 1.05402 1.17919 -0.23092 -0.06605 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-4 O   
+30565 C CB  . SER B-4 78  ? 1.28548 1.02954 1.17936 -0.21432 -0.07933 -0.18010 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-4 CB  
+30566 O OG  . SER B-4 78  ? 1.25767 1.00777 1.17275 -0.22311 -0.07510 -0.17411 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-4 OG  
+30567 N N   . GLU B-4 79  ? 1.18522 0.98752 1.14139 -0.24339 -0.07720 -0.15829 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 N   
+30568 C CA  . GLU B-4 79  ? 1.17069 0.98612 1.13481 -0.25345 -0.06867 -0.14773 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 CA  
+30569 C C   . GLU B-4 79  ? 1.23254 1.06776 1.21216 -0.26178 -0.07002 -0.14204 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 C   
+30570 O O   . GLU B-4 79  ? 1.16979 1.01351 1.14666 -0.26783 -0.06255 -0.13487 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 O   
+30571 C CB  . GLU B-4 79  ? 1.13411 0.94900 1.11376 -0.25894 -0.06853 -0.14224 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 CB  
+30572 C CG  . GLU B-4 79  ? 1.24719 1.04415 1.21482 -0.25182 -0.06413 -0.14774 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 CG  
+30573 C CD  . GLU B-4 79  ? 1.32111 1.11157 1.26726 -0.24908 -0.05152 -0.14924 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 CD  
+30574 O OE1 . GLU B-4 79  ? 1.23383 1.03554 1.18634 -0.25603 -0.04551 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 OE1 
+30575 O OE2 . GLU B-4 79  ? 1.62955 1.40189 1.55100 -0.23995 -0.04771 -0.15694 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 OE2 
+30576 N N   . ILE B-4 80  ? 1.24677 1.08919 1.24303 -0.26261 -0.07860 -0.14585 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 N   
+30577 C CA  . ILE B-4 80  ? 1.07340 0.93417 1.08766 -0.27190 -0.07734 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 CA  
+30578 C C   . ILE B-4 80  ? 1.08017 0.94879 1.09640 -0.26602 -0.08158 -0.14986 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 C   
+30579 O O   . ILE B-4 80  ? 1.18188 1.05968 1.19266 -0.26675 -0.07539 -0.14806 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 O   
+30580 C CB  . ILE B-4 80  ? 1.11669 0.98163 1.15684 -0.28157 -0.08133 -0.13626 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 CB  
+30581 C CG1 . ILE B-4 80  ? 1.10792 0.96580 1.14595 -0.28624 -0.07803 -0.12638 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 CG1 
+30582 C CG2 . ILE B-4 80  ? 0.98332 0.86468 1.04140 -0.29137 -0.07771 -0.13242 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 CG2 
+30583 C CD1 . ILE B-4 80  ? 1.02704 0.88386 1.08569 -0.29478 -0.08138 -0.12060 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 CD1 
+30584 N N   . ILE B-4 81  ? 1.06144 0.92649 1.08602 -0.25950 -0.09304 -0.16052 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 N   
+30585 C CA  . ILE B-4 81  ? 1.14452 1.02057 1.17896 -0.25389 -0.10029 -0.17068 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 CA  
+30586 C C   . ILE B-4 81  ? 1.26776 1.13551 1.27223 -0.24088 -0.09882 -0.17510 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 C   
+30587 O O   . ILE B-4 81  ? 1.28616 1.16596 1.29161 -0.24100 -0.09400 -0.17436 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 O   
+30588 C CB  . ILE B-4 81  ? 0.95317 0.82634 1.00341 -0.24930 -0.11531 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 CB  
+30589 C CG1 . ILE B-4 81  ? 1.05048 0.92982 1.13057 -0.26327 -0.11515 -0.17795 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 CG1 
+30590 C CG2 . ILE B-4 81  ? 1.13601 1.02282 1.19974 -0.24217 -0.12513 -0.19513 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 CG2 
+30591 C CD1 . ILE B-4 81  ? 1.10312 0.97892 1.20063 -0.26058 -0.12952 -0.19016 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 CD1 
+30592 N N   . ARG B-4 82  ? 1.22424 1.06884 1.19988 -0.22936 -0.10174 -0.17970 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 N   
+30593 C CA  . ARG B-4 82  ? 1.10439 0.93491 1.04700 -0.21570 -0.10045 -0.18441 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 CA  
+30594 C C   . ARG B-4 82  ? 1.11292 0.94615 1.04151 -0.22004 -0.08539 -0.17567 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 C   
+30595 O O   . ARG B-4 82  ? 1.27280 1.10682 1.18958 -0.21233 -0.08505 -0.17920 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 O   
+30596 C CB  . ARG B-4 82  ? 1.18673 0.98692 1.09698 -0.20436 -0.10247 -0.18931 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 CB  
+30597 C CG  . ARG B-4 82  ? 1.43979 1.21790 1.31014 -0.18840 -0.10199 -0.19496 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 CG  
+30598 C CD  . ARG B-4 82  ? 1.66332 1.41165 1.50553 -0.17493 -0.10997 -0.20370 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 CD  
+30599 N NE  . ARG B-4 82  ? 1.55942 1.31569 1.42246 -0.17053 -0.12967 -0.21398 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 NE  
+30600 C CZ  . ARG B-4 82  ? 1.54898 1.28342 1.39535 -0.16062 -0.14027 -0.22279 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 CZ  
+30601 N NH1 . ARG B-4 82  ? 2.06469 1.76651 1.87195 -0.15382 -0.13163 -0.22216 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 NH1 
+30602 N NH2 . ARG B-4 82  ? 1.64523 1.39021 1.51508 -0.15791 -0.15925 -0.23324 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 NH2 
+30603 N N   . PRO B-4 83  ? 1.12134 0.95568 1.05039 -0.23112 -0.07387 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 N   
+30604 C CA  . PRO B-4 83  ? 1.12844 0.96395 1.04228 -0.23447 -0.06089 -0.15910 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 CA  
+30605 C C   . PRO B-4 83  ? 1.18734 1.04540 1.11931 -0.24184 -0.05825 -0.15537 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 C   
+30606 O O   . PRO B-4 83  ? 1.23454 1.09217 1.15130 -0.23875 -0.05156 -0.15533 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 O   
+30607 C CB  . PRO B-4 83  ? 0.88462 0.71646 0.79826 -0.24379 -0.05248 -0.15108 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 CB  
+30608 C CG  . PRO B-4 83  ? 1.05720 0.87905 0.97652 -0.24114 -0.05950 -0.15443 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 CG  
+30609 C CD  . PRO B-4 83  ? 1.09872 0.92952 1.03744 -0.23867 -0.07263 -0.16029 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 CD  
+30610 N N   . PHE B-4 84  ? 1.24276 1.11846 1.20552 -0.25176 -0.06175 -0.15229 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 N   
+30611 C CA  . PHE B-4 84  ? 1.21149 1.10595 1.18938 -0.26161 -0.05488 -0.14658 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CA  
+30612 C C   . PHE B-4 84  ? 1.33787 1.24980 1.34472 -0.26195 -0.06109 -0.15329 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 C   
+30613 O O   . PHE B-4 84  ? 1.32090 1.24818 1.34678 -0.27283 -0.05451 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 O   
+30614 C CB  . PHE B-4 84  ? 1.08536 0.98330 1.07140 -0.27555 -0.04910 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CB  
+30615 C CG  . PHE B-4 84  ? 1.04143 0.92550 1.00799 -0.27551 -0.04547 -0.13027 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CG  
+30616 C CD1 . PHE B-4 84  ? 1.00684 0.88688 0.95212 -0.27544 -0.03645 -0.12777 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CD1 
+30617 C CD2 . PHE B-4 84  ? 1.00754 0.88318 0.97949 -0.27584 -0.05064 -0.12952 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CD2 
+30618 C CE1 . PHE B-4 84  ? 0.88161 0.75129 0.81427 -0.27636 -0.03265 -0.12535 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CE1 
+30619 C CE2 . PHE B-4 84  ? 1.05896 0.92441 1.01806 -0.27579 -0.04662 -0.12677 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CE2 
+30620 C CZ  . PHE B-4 84  ? 0.90388 0.76729 0.84481 -0.27640 -0.03760 -0.12505 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CZ  
+30621 N N   . ILE B-4 85  ? 1.34979 1.25923 1.36056 -0.25029 -0.07339 -0.16521 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 N   
+30622 C CA  . ILE B-4 85  ? 1.19964 1.12887 1.24348 -0.25067 -0.08022 -0.17390 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 CA  
+30623 C C   . ILE B-4 85  ? 1.28471 1.22646 1.32916 -0.24644 -0.07469 -0.17697 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 C   
+30624 O O   . ILE B-4 85  ? 1.22250 1.18555 1.29727 -0.25380 -0.07082 -0.17880 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 O   
+30625 C CB  . ILE B-4 85  ? 1.12553 1.04893 1.17501 -0.23890 -0.09793 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 CB  
+30626 C CG1 . ILE B-4 85  ? 1.03310 0.98043 1.12333 -0.24018 -0.10593 -0.19838 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 CG1 
+30627 C CG2 . ILE B-4 85  ? 1.20427 1.10740 1.21686 -0.22037 -0.10397 -0.19371 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 CG2 
+30628 C CD1 . ILE B-4 85  ? 1.34431 1.28750 1.44129 -0.22774 -0.12600 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 CD1 
+30629 N N   . LYS B-4 86  ? 1.35433 1.28175 1.36536 -0.23479 -0.07273 -0.17777 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 N   
+30630 C CA  . LYS B-4 86  ? 1.14526 1.08159 1.15336 -0.22979 -0.06671 -0.18024 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 CA  
+30631 C C   . LYS B-4 86  ? 1.23331 1.17954 1.24470 -0.24472 -0.04968 -0.16899 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 C   
+30632 O O   . LYS B-4 86  ? 1.44515 1.40757 1.47123 -0.24629 -0.04330 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 O   
+30633 C CB  . LYS B-4 86  ? 1.25448 1.16759 1.22166 -0.21387 -0.06782 -0.18308 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 CB  
+30634 C CG  . LYS B-4 86  ? 1.02336 0.92363 0.98125 -0.19595 -0.08530 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 CG  
+30635 C CD  . LYS B-4 86  ? 1.35638 1.22637 1.26630 -0.18115 -0.08333 -0.19590 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 CD  
+30636 C CE  . LYS B-4 86  ? 1.31763 1.18729 1.22159 -0.16284 -0.09261 -0.20657 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 CE  
+30637 N NZ  . LYS B-4 86  ? 1.37243 1.24999 1.29730 -0.15176 -0.11401 -0.21999 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 NZ  
+30638 N N   . ASP B-4 87  ? 1.33550 1.27168 1.33286 -0.25500 -0.04252 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 N   
+30639 C CA  . ASP B-4 87  ? 1.22205 1.16520 1.21970 -0.26884 -0.02855 -0.14698 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 CA  
+30640 C C   . ASP B-4 87  ? 1.09745 1.05842 1.12940 -0.28106 -0.02572 -0.14508 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 C   
+30641 O O   . ASP B-4 87  ? 1.35741 1.32881 1.39585 -0.28882 -0.01399 -0.14139 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 O   
+30642 C CB  . ASP B-4 87  ? 1.25711 1.18549 1.23331 -0.27538 -0.02473 -0.13681 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 CB  
+30643 C CG  . ASP B-4 87  ? 1.17922 1.11178 1.15074 -0.28823 -0.01288 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 CG  
+30644 O OD1 . ASP B-4 87  ? 1.56257 1.50436 1.53585 -0.29011 -0.00446 -0.12650 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 OD1 
+30645 O OD2 . ASP B-4 87  ? 1.37843 1.30415 1.34375 -0.29569 -0.01253 -0.11781 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 OD2 
+30646 N N   . ALA B-4 88  ? 1.22429 1.18704 1.27751 -0.28316 -0.03512 -0.14803 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-4 N   
+30647 C CA  . ALA B-4 88  ? 1.08775 1.06341 1.17270 -0.29646 -0.03086 -0.14571 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-4 CA  
+30648 C C   . ALA B-4 88  ? 1.11755 1.11466 1.23544 -0.29461 -0.03093 -0.15748 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-4 C   
+30649 O O   . ALA B-4 88  ? 1.11549 1.12508 1.25369 -0.30625 -0.01864 -0.15480 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-4 O   
+30650 C CB  . ALA B-4 88  ? 1.38616 1.35418 1.48216 -0.29988 -0.04041 -0.14505 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-4 CB  
+30651 N N   . PHE B-4 89  ? 1.28428 1.28514 1.40775 -0.27972 -0.04444 -0.17111 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 N   
+30652 C CA  . PHE B-4 89  ? 1.11119 1.13476 1.27253 -0.27640 -0.04879 -0.18514 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CA  
+30653 C C   . PHE B-4 89  ? 1.12317 1.15292 1.27658 -0.26141 -0.05035 -0.19367 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 C   
+30654 O O   . PHE B-4 89  ? 1.27202 1.32265 1.45887 -0.25639 -0.05533 -0.20697 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 O   
+30655 C CB  . PHE B-4 89  ? 1.14462 1.17004 1.32768 -0.27086 -0.06755 -0.19714 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CB  
+30656 C CG  . PHE B-4 89  ? 1.08262 1.10440 1.28169 -0.28575 -0.06616 -0.19127 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CG  
+30657 C CD1 . PHE B-4 89  ? 1.34054 1.36446 1.54715 -0.30361 -0.04870 -0.17904 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CD1 
+30658 C CD2 . PHE B-4 89  ? 1.19622 1.20941 1.39977 -0.28118 -0.08224 -0.19801 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CD2 
+30659 C CE1 . PHE B-4 89  ? 1.52602 1.54285 1.74443 -0.31628 -0.04742 -0.17313 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CE1 
+30660 C CE2 . PHE B-4 89  ? 1.33987 1.34779 1.55754 -0.29432 -0.08079 -0.19282 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CE2 
+30661 C CZ  . PHE B-4 89  ? 1.33234 1.34174 1.55757 -0.31174 -0.06342 -0.18012 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CZ  
+30662 N N   . GLY B-4 90  ? 0.97198 0.98430 1.08414 -0.25396 -0.04639 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-4 N   
+30663 C CA  . GLY B-4 90  ? 1.24269 1.25617 1.34255 -0.23914 -0.04709 -0.19442 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-4 CA  
+30664 C C   . GLY B-4 90  ? 1.26128 1.25637 1.33565 -0.21924 -0.06417 -0.20242 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-4 C   
+30665 O O   . GLY B-4 90  ? 1.24131 1.22543 1.31169 -0.21637 -0.07645 -0.20460 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-4 O   
+30666 N N   . ASN B-4 91  ? 1.33642 1.32547 1.39054 -0.20470 -0.06416 -0.20688 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 N   
+30667 C CA  . ASN B-4 91  ? 1.24080 1.20636 1.26211 -0.18428 -0.07822 -0.21346 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 CA  
+30668 C C   . ASN B-4 91  ? 1.51906 1.49410 1.56424 -0.17019 -0.10025 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 C   
+30669 O O   . ASN B-4 91  ? 1.82744 1.77974 1.84267 -0.15216 -0.11420 -0.23561 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 O   
+30670 C CB  . ASN B-4 91  ? 1.55416 1.50764 1.54516 -0.17262 -0.07103 -0.21317 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 CB  
+30671 C CG  . ASN B-4 91  ? 1.62972 1.56591 1.58734 -0.18336 -0.05278 -0.19903 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 CG  
+30672 O OD1 . ASN B-4 91  ? 1.73602 1.64361 1.65421 -0.17788 -0.05225 -0.19519 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 OD1 
+30673 N ND2 . ASN B-4 91  ? 1.73622 1.68885 1.70933 -0.19896 -0.03735 -0.19190 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 ND2 
+30674 N N   . ASP B-4 92  ? 1.63283 1.63924 1.72996 -0.17787 -0.10354 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 N   
+30675 C CA  . ASP B-4 92  ? 1.52790 1.54648 1.65306 -0.16507 -0.12617 -0.25504 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 CA  
+30676 C C   . ASP B-4 92  ? 1.55467 1.55513 1.66718 -0.16331 -0.14074 -0.25654 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 C   
+30677 O O   . ASP B-4 92  ? 1.79788 1.79166 1.90659 -0.14579 -0.16254 -0.26990 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 O   
+30678 C CB  . ASP B-4 92  ? 1.60477 1.66239 1.79334 -0.17708 -0.12333 -0.26352 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 CB  
+30679 C CG  . ASP B-4 92  ? 1.79247 1.86909 1.99652 -0.17782 -0.10843 -0.26409 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 CG  
+30680 O OD1 . ASP B-4 92  ? 1.64471 1.71620 1.83209 -0.15838 -0.11530 -0.27087 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 OD1 
+30681 O OD2 . ASP B-4 92  ? 1.88349 1.97773 2.11402 -0.19741 -0.08924 -0.25760 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 OD2 
+30682 N N   . TYR B-4 93  ? 1.40579 1.39707 1.51053 -0.18012 -0.12981 -0.24359 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 N   
+30683 C CA  . TYR B-4 93  ? 1.34281 1.31872 1.44023 -0.18143 -0.14050 -0.24416 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CA  
+30684 C C   . TYR B-4 93  ? 1.50500 1.44311 1.54470 -0.16873 -0.14249 -0.23921 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 C   
+30685 O O   . TYR B-4 93  ? 1.47165 1.39568 1.47959 -0.16954 -0.12775 -0.22858 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 O   
+30686 C CB  . TYR B-4 93  ? 1.24526 1.22797 1.36167 -0.20461 -0.12714 -0.23242 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CB  
+30687 C CG  . TYR B-4 93  ? 1.28621 1.30100 1.45858 -0.21861 -0.12428 -0.23774 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CG  
+30688 C CD1 . TYR B-4 93  ? 1.17984 1.21645 1.37387 -0.22466 -0.11070 -0.23686 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CD1 
+30689 C CD2 . TYR B-4 93  ? 1.26845 1.29011 1.47172 -0.22641 -0.13345 -0.24406 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CD2 
+30690 C CE1 . TYR B-4 93  ? 1.18322 1.24759 1.42854 -0.23840 -0.10497 -0.24210 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CE1 
+30691 C CE2 . TYR B-4 93  ? 1.26582 1.31502 1.52109 -0.24064 -0.12849 -0.24939 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CE2 
+30692 C CZ  . TYR B-4 93  ? 1.33026 1.40072 1.60657 -0.24682 -0.11348 -0.24831 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CZ  
+30693 O OH  . TYR B-4 93  ? 1.45261 1.54908 1.78092 -0.26195 -0.10549 -0.25395 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 OH  
+30694 N N   . PRO B-4 94  ? 1.50734 1.42747 1.53239 -0.15740 -0.15956 -0.24739 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 N   
+30695 C CA  . PRO B-4 94  ? 1.53457 1.41568 1.50291 -0.14457 -0.15996 -0.24391 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 CA  
+30696 C C   . PRO B-4 94  ? 1.51328 1.37825 1.46643 -0.15748 -0.14841 -0.23215 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 C   
+30697 O O   . PRO B-4 94  ? 1.50319 1.38157 1.48640 -0.17185 -0.14801 -0.22989 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 O   
+30698 C CB  . PRO B-4 94  ? 1.65806 1.52776 1.61906 -0.12509 -0.18529 -0.26019 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 CB  
+30699 C CG  . PRO B-4 94  ? 1.58885 1.48808 1.60451 -0.13630 -0.19544 -0.26838 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 CG  
+30700 C CD  . PRO B-4 94  ? 1.32390 1.25773 1.38299 -0.15416 -0.18002 -0.26243 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 CD  
+30701 N N   . ASP B-4 95  ? 1.46699 1.30173 1.37306 -0.15186 -0.13835 -0.22510 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 N   
+30702 C CA  . ASP B-4 95  ? 1.46615 1.28231 1.35435 -0.16039 -0.12832 -0.21633 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 CA  
+30703 C C   . ASP B-4 95  ? 1.59232 1.37469 1.44427 -0.14572 -0.13790 -0.22315 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 C   
+30704 O O   . ASP B-4 95  ? 1.61706 1.38367 1.45651 -0.15153 -0.13039 -0.21800 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 O   
+30705 C CB  . ASP B-4 95  ? 1.38467 1.19179 1.24984 -0.16758 -0.10719 -0.20400 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 CB  
+30706 C CG  . ASP B-4 95  ? 1.53030 1.32003 1.36047 -0.15322 -0.10404 -0.20620 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 CG  
+30707 O OD1 . ASP B-4 95  ? 1.68975 1.47566 1.51407 -0.13668 -0.11915 -0.21682 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 OD1 
+30708 O OD2 . ASP B-4 95  ? 1.39454 1.17381 1.20331 -0.15809 -0.08714 -0.19790 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 OD2 
+30709 N N   . ASN B-4 96  ? 1.67802 1.44782 1.51179 -0.12612 -0.15435 -0.23498 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 N   
+30710 C CA  . ASN B-4 96  ? 1.70416 1.43979 1.50092 -0.11046 -0.16603 -0.24296 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 CA  
+30711 C C   . ASN B-4 96  ? 1.73792 1.48653 1.56472 -0.10852 -0.18801 -0.25526 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 C   
+30712 O O   . ASN B-4 96  ? 1.70652 1.43140 1.50632 -0.09103 -0.20508 -0.26640 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 O   
+30713 C CB  . ASN B-4 96  ? 1.67961 1.38626 1.42925 -0.08782 -0.17199 -0.24853 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 CB  
+30714 C CG  . ASN B-4 96  ? 1.66761 1.39925 1.44247 -0.07859 -0.18697 -0.25742 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 CG  
+30715 O OD1 . ASN B-4 96  ? 1.63466 1.40440 1.46325 -0.08790 -0.19536 -0.26228 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 OD1 
+30716 N ND2 . ASN B-4 96  ? 1.77792 1.48708 1.51439 -0.06002 -0.18948 -0.25999 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 ND2 
+30717 N N   . PHE B-4 97  ? 1.79956 1.58311 1.67973 -0.12612 -0.18774 -0.25379 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 N   
+30718 C CA  . PHE B-4 97  ? 1.63100 1.42977 1.54608 -0.12685 -0.20730 -0.26622 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CA  
+30719 C C   . PHE B-4 97  ? 1.82746 1.59841 1.71980 -0.12420 -0.21215 -0.26879 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 C   
+30720 O O   . PHE B-4 97  ? 1.93459 1.68417 1.79981 -0.12881 -0.19604 -0.25838 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 O   
+30721 C CB  . PHE B-4 97  ? 1.66210 1.49962 1.63581 -0.14864 -0.20076 -0.26192 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CB  
+30722 C CG  . PHE B-4 97  ? 1.68484 1.52104 1.66036 -0.16691 -0.18024 -0.24572 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CG  
+30723 C CD1 . PHE B-4 97  ? 1.69160 1.53211 1.65882 -0.17472 -0.16078 -0.23223 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CD1 
+30724 C CD2 . PHE B-4 97  ? 1.49055 1.32073 1.47613 -0.17544 -0.18162 -0.24477 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CD2 
+30725 C CE1 . PHE B-4 97  ? 1.63224 1.47208 1.60166 -0.19001 -0.14470 -0.21860 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CE1 
+30726 C CE2 . PHE B-4 97  ? 1.51357 1.34253 1.50147 -0.19026 -0.16471 -0.23053 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CE2 
+30727 C CZ  . PHE B-4 97  ? 1.67176 1.50609 1.65188 -0.19723 -0.14705 -0.21766 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CZ  
+30728 N N   . THR B-4 98  ? 1.88877 1.66077 1.79421 -0.11665 -0.23467 -0.28399 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 N   
+30729 C CA  . THR B-4 98  ? 1.78071 1.52734 1.66772 -0.11362 -0.24182 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 CA  
+30730 C C   . THR B-4 98  ? 1.71067 1.48366 1.65196 -0.12834 -0.25057 -0.29504 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 C   
+30731 O O   . THR B-4 98  ? 1.77209 1.57054 1.75117 -0.12749 -0.26719 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 O   
+30732 C CB  . THR B-4 98  ? 1.87447 1.58929 1.71720 -0.08863 -0.26270 -0.30337 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 CB  
+30733 O OG1 . THR B-4 98  ? 2.01969 1.71059 1.81387 -0.07463 -0.25458 -0.29805 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 OG1 
+30734 C CG2 . THR B-4 98  ? 1.72244 1.40374 1.53484 -0.08514 -0.26494 -0.30642 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 CG2 
+30735 N N   . ALA B-4 99  ? 1.53038 1.29694 1.47687 -0.14173 -0.23902 -0.28675 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-4 N   
+30736 C CA  . ALA B-4 99  ? 1.51267 1.29988 1.50787 -0.15746 -0.24367 -0.29009 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-4 CA  
+30737 C C   . ALA B-4 99  ? 1.88863 1.65555 1.87369 -0.14802 -0.26350 -0.30551 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-4 C   
+30738 O O   . ALA B-4 99  ? 1.82197 1.55472 1.76428 -0.13968 -0.26074 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-4 O   
+30739 C CB  . ALA B-4 99  ? 1.59570 1.38556 1.60197 -0.17589 -0.22200 -0.27298 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-4 CB  
+30740 N N   . GLU B-4 100 ? 1.91709 1.70479 1.94206 -0.14961 -0.28285 -0.32094 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 N   
+30741 C CA  . GLU B-4 100 ? 2.03297 1.80538 2.05582 -0.14263 -0.30391 -0.33767 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 CA  
+30742 C C   . GLU B-4 100 ? 1.95494 1.74756 2.03124 -0.16353 -0.30236 -0.33896 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 C   
+30743 O O   . GLU B-4 100 ? 1.84889 1.67602 1.97682 -0.17600 -0.30271 -0.34178 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 O   
+30744 C CB  . GLU B-4 100 ? 2.11136 1.88807 2.13377 -0.12434 -0.33186 -0.35825 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 CB  
+30745 C CG  . GLU B-4 100 ? 1.90550 1.65189 1.86519 -0.10048 -0.33607 -0.35832 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 CG  
+30746 C CD  . GLU B-4 100 ? 2.28763 2.03104 2.24000 -0.07912 -0.36799 -0.38018 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 CD  
+30747 O OE1 . GLU B-4 100 ? 2.48930 2.26310 2.49484 -0.08427 -0.38606 -0.39571 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 OE1 
+30748 O OE2 . GLU B-4 100 ? 2.39237 2.10192 2.28554 -0.05696 -0.37510 -0.38234 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 OE2 
+30749 N N   . TYR B-4 101 ? 1.88495 1.65424 1.94814 -0.16726 -0.29938 -0.33714 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 N   
+30750 C CA  . TYR B-4 101 ? 1.73078 1.51300 1.83883 -0.18730 -0.29488 -0.33575 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CA  
+30751 C C   . TYR B-4 101 ? 1.74091 1.53739 1.88797 -0.18883 -0.31826 -0.35767 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 C   
+30752 O O   . TYR B-4 101 ? 1.95354 1.77628 2.15392 -0.20700 -0.31493 -0.35892 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 O   
+30753 C CB  . TYR B-4 101 ? 1.58179 1.33340 1.66332 -0.18914 -0.28493 -0.32782 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CB  
+30754 C CG  . TYR B-4 101 ? 1.69611 1.43704 1.74812 -0.19014 -0.26119 -0.30732 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CG  
+30755 C CD1 . TYR B-4 101 ? 1.76041 1.47636 1.75935 -0.17346 -0.25782 -0.30537 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CD1 
+30756 C CD2 . TYR B-4 101 ? 1.67721 1.43151 1.75387 -0.20769 -0.24228 -0.29058 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CD2 
+30757 C CE1 . TYR B-4 101 ? 1.81541 1.52333 1.79194 -0.17556 -0.23582 -0.28846 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CE1 
+30758 C CE2 . TYR B-4 101 ? 1.70512 1.45166 1.75799 -0.20833 -0.22281 -0.27372 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CE2 
+30759 C CZ  . TYR B-4 101 ? 1.83353 1.55850 1.83897 -0.19289 -0.21945 -0.27331 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CZ  
+30760 O OH  . TYR B-4 101 ? 1.74655 1.46550 1.73273 -0.19470 -0.19970 -0.25824 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 OH  
+30761 N N   . PHE B-4 102 ? 1.96320 1.74139 2.08389 -0.17007 -0.34188 -0.37573 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 N   
+30762 C CA  . PHE B-4 102 ? 1.98372 1.77180 2.13948 -0.17103 -0.36633 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CA  
+30763 C C   . PHE B-4 102 ? 1.90677 1.73275 2.10700 -0.17041 -0.38033 -0.41218 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 C   
+30764 O O   . PHE B-4 102 ? 1.69395 1.54466 1.95019 -0.18307 -0.38960 -0.42594 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 O   
+30765 C CB  . PHE B-4 102 ? 1.99427 1.74556 2.10169 -0.15017 -0.38810 -0.41397 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CB  
+30766 C CG  . PHE B-4 102 ? 1.89417 1.60553 1.95042 -0.14676 -0.37304 -0.40150 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CG  
+30767 C CD1 . PHE B-4 102 ? 1.81568 1.52643 1.88959 -0.16525 -0.35191 -0.38702 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CD1 
+30768 C CD2 . PHE B-4 102 ? 1.95813 1.63125 1.94806 -0.12448 -0.37936 -0.40453 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CD2 
+30769 C CE1 . PHE B-4 102 ? 1.77868 1.45528 1.81011 -0.16141 -0.33813 -0.37695 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CE1 
+30770 C CE2 . PHE B-4 102 ? 2.05602 1.69333 2.00184 -0.12188 -0.36320 -0.39417 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CE2 
+30771 C CZ  . PHE B-4 102 ? 1.92640 1.56743 1.89557 -0.14031 -0.34289 -0.38090 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CZ  
+30772 N N   . ASP B-4 103 ? 2.07676 1.90771 2.25514 -0.15623 -0.38121 -0.40923 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 N   
+30773 C CA  . ASP B-4 103 ? 2.16125 2.02562 2.37721 -0.15078 -0.39750 -0.42447 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 CA  
+30774 C C   . ASP B-4 103 ? 2.15343 2.05559 2.41756 -0.16978 -0.37550 -0.41255 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 C   
+30775 O O   . ASP B-4 103 ? 1.99660 1.89493 2.25060 -0.18221 -0.34842 -0.39020 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 O   
+30776 C CB  . ASP B-4 103 ? 2.34149 2.18833 2.50602 -0.12284 -0.41216 -0.42913 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 CB  
+30777 C CG  . ASP B-4 103 ? 2.35936 2.16644 2.47266 -0.10200 -0.43577 -0.44288 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 CG  
+30778 O OD1 . ASP B-4 103 ? 2.33932 2.14389 2.47293 -0.10733 -0.45005 -0.45711 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 OD1 
+30779 O OD2 . ASP B-4 103 ? 2.15876 1.93476 2.20955 -0.08038 -0.43944 -0.43969 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 OD2 
+30780 N N   . ASN B-4 104 ? 2.12028 2.05914 2.43787 -0.17142 -0.38808 -0.42903 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 N   
+30781 C CA  . ASN B-4 104 ? 2.03531 2.01101 2.39698 -0.18504 -0.36990 -0.42172 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 CA  
+30782 C C   . ASN B-4 104 ? 1.84994 1.83508 2.24510 -0.21406 -0.34269 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 C   
+30783 O O   . ASN B-4 104 ? 1.90503 1.88916 2.28734 -0.22343 -0.31687 -0.38462 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 O   
+30784 C CB  . ASN B-4 104 ? 1.93165 1.90028 2.25055 -0.17204 -0.35839 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 CB  
+30785 C CG  . ASN B-4 104 ? 1.96333 1.91728 2.24334 -0.14215 -0.38427 -0.42018 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 CG  
+30786 O OD1 . ASN B-4 104 ? 1.90424 1.81866 2.12129 -0.12657 -0.38925 -0.41574 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 OD1 
+30787 N ND2 . ASN B-4 104 ? 1.95043 1.93489 2.26731 -0.13355 -0.40033 -0.43708 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 ND2 
+30788 N N   . GLN B-4 105 ? 1.72768 1.72017 2.16490 -0.22781 -0.34967 -0.41933 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 N   
+30789 C CA  . GLN B-4 105 ? 1.65246 1.65724 2.13112 -0.25575 -0.32587 -0.40895 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 CA  
+30790 C C   . GLN B-4 105 ? 1.56448 1.61145 2.10251 -0.26739 -0.31673 -0.41474 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 C   
+30791 O O   . GLN B-4 105 ? 1.76814 1.83938 2.33395 -0.25657 -0.33326 -0.43252 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 O   
+30792 C CB  . GLN B-4 105 ? 1.62295 1.61690 2.11573 -0.26386 -0.33049 -0.41462 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 CB  
+30793 C CG  . GLN B-4 105 ? 1.61761 1.57110 2.06542 -0.26435 -0.32691 -0.40351 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 CG  
+30794 C CD  . GLN B-4 105 ? 1.84256 1.78650 2.30659 -0.27462 -0.32630 -0.40609 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 CD  
+30795 O OE1 . GLN B-4 105 ? 1.78321 1.74470 2.28031 -0.27432 -0.33741 -0.42115 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 OE1 
+30796 N NE2 . GLN B-4 105 ? 1.99273 1.90857 2.43467 -0.28355 -0.31345 -0.39196 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 NE2 
+30797 N N   . PHE B-4 106 ? 1.67233 1.72650 2.22352 -0.28695 -0.28721 -0.39602 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 N   
+30798 C CA  . PHE B-4 106 ? 1.79142 1.88247 2.39526 -0.29964 -0.27328 -0.39944 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CA  
+30799 C C   . PHE B-4 106 ? 1.58287 1.67466 2.21407 -0.32636 -0.24555 -0.38559 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 C   
+30800 O O   . PHE B-4 106 ? 1.46891 1.53230 2.07599 -0.33505 -0.23713 -0.37211 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 O   
+30801 C CB  . PHE B-4 106 ? 1.76336 1.86018 2.33917 -0.29047 -0.26015 -0.38477 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CB  
+30802 C CG  . PHE B-4 106 ? 1.69137 1.75790 2.21012 -0.29176 -0.24121 -0.35699 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CG  
+30803 C CD1 . PHE B-4 106 ? 1.61338 1.65088 2.07192 -0.27228 -0.25215 -0.35114 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CD1 
+30804 C CD2 . PHE B-4 106 ? 1.76486 1.83110 2.29001 -0.31222 -0.21234 -0.33746 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CD2 
+30805 C CE1 . PHE B-4 106 ? 1.68963 1.70237 2.10160 -0.27397 -0.23486 -0.32759 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CE1 
+30806 C CE2 . PHE B-4 106 ? 1.78910 1.82944 2.26460 -0.31250 -0.19747 -0.31363 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CE2 
+30807 C CZ  . PHE B-4 106 ? 1.79554 1.81111 2.21745 -0.29372 -0.20887 -0.30933 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CZ  
+30808 N N   . ALA B-4 107 ? 1.56964 1.69249 2.24990 -0.33841 -0.23079 -0.38892 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-4 N   
+30809 C CA  . ALA B-4 107 ? 1.69888 1.82167 2.40644 -0.36265 -0.20493 -0.37805 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-4 CA  
+30810 C C   . ALA B-4 107 ? 1.85463 1.97161 2.55165 -0.37879 -0.17451 -0.35640 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-4 C   
+30811 O O   . ALA B-4 107 ? 1.82104 1.91831 2.51231 -0.39592 -0.15497 -0.34055 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-4 O   
+30812 C CB  . ALA B-4 107 ? 1.56226 1.71934 2.33015 -0.36800 -0.20357 -0.39453 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-4 CB  
+30813 N N   . SER B-4 108 ? 1.90643 2.03809 2.59870 -0.37334 -0.17021 -0.35545 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-4 N   
+30814 C CA  . SER B-4 108 ? 1.86832 1.99593 2.54659 -0.38621 -0.13969 -0.33353 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-4 CA  
+30815 C C   . SER B-4 108 ? 1.89567 2.00719 2.51105 -0.36840 -0.14063 -0.31640 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-4 C   
+30816 O O   . SER B-4 108 ? 1.84406 1.95794 2.43926 -0.34658 -0.16194 -0.32537 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-4 O   
+30817 C CB  . SER B-4 108 ? 1.94354 2.10662 2.67444 -0.39701 -0.12340 -0.34282 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-4 CB  
+30818 O OG  . SER B-4 108 ? 1.98041 2.15477 2.75434 -0.40755 -0.11815 -0.35054 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-4 OG  
+30819 N N   . TYR B-4 109 ? 1.90456 1.99802 2.48829 -0.37805 -0.11708 -0.29194 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 N   
+30820 C CA  . TYR B-4 109 ? 1.85808 1.93646 2.38495 -0.36420 -0.11509 -0.27518 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CA  
+30821 C C   . TYR B-4 109 ? 1.82661 1.92844 2.35622 -0.35087 -0.11778 -0.28265 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 C   
+30822 O O   . TYR B-4 109 ? 1.84157 1.93345 2.32892 -0.33275 -0.12715 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 O   
+30823 C CB  . TYR B-4 109 ? 1.69696 1.75593 2.19744 -0.37855 -0.08944 -0.24999 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CB  
+30824 C CG  . TYR B-4 109 ? 1.58200 1.62769 2.02879 -0.36708 -0.08528 -0.23316 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CG  
+30825 C CD1 . TYR B-4 109 ? 1.62311 1.64879 2.02834 -0.35144 -0.10048 -0.22953 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CD1 
+30826 C CD2 . TYR B-4 109 ? 1.53393 1.58598 1.97185 -0.37269 -0.06496 -0.22154 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CD2 
+30827 C CE1 . TYR B-4 109 ? 1.49866 1.51287 1.85851 -0.34237 -0.09565 -0.21552 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CE1 
+30828 C CE2 . TYR B-4 109 ? 1.53883 1.57881 1.92934 -0.36306 -0.06168 -0.20750 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CE2 
+30829 C CZ  . TYR B-4 109 ? 1.46080 1.48267 1.81414 -0.34834 -0.07706 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CZ  
+30830 O OH  . TYR B-4 109 ? 1.27625 1.28685 1.58608 -0.34009 -0.07285 -0.19222 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 OH  
+30831 N N   . ASP B-4 110 ? 1.78943 1.92147 2.36885 -0.35950 -0.10869 -0.29424 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 N   
+30832 C CA  . ASP B-4 110 ? 1.75327 1.90893 2.33968 -0.34579 -0.11198 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 CA  
+30833 C C   . ASP B-4 110 ? 1.74889 1.91226 2.33780 -0.32293 -0.14429 -0.32371 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 C   
+30834 O O   . ASP B-4 110 ? 1.65299 1.81812 2.21644 -0.30367 -0.15314 -0.32532 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 O   
+30835 C CB  . ASP B-4 110 ? 1.83354 2.02081 2.47778 -0.36103 -0.09343 -0.31222 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 CB  
+30836 C CG  . ASP B-4 110 ? 2.00769 2.18283 2.64743 -0.38435 -0.06073 -0.29251 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 CG  
+30837 O OD1 . ASP B-4 110 ? 2.01183 2.16616 2.64736 -0.39785 -0.05591 -0.28436 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 OD1 
+30838 O OD2 . ASP B-4 110 ? 2.13925 2.32344 2.77749 -0.38853 -0.03994 -0.28527 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 OD2 
+30839 N N   . LYS B-4 111 ? 1.78908 1.95437 2.40577 -0.32431 -0.16246 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 N   
+30840 C CA  . LYS B-4 111 ? 1.82081 1.99045 2.43744 -0.30199 -0.19532 -0.36042 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 CA  
+30841 C C   . LYS B-4 111 ? 1.77507 1.91055 2.32110 -0.28244 -0.20762 -0.34958 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 C   
+30842 O O   . LYS B-4 111 ? 1.81544 1.95031 2.33970 -0.25970 -0.22577 -0.35818 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 O   
+30843 C CB  . LYS B-4 111 ? 1.67722 1.85349 2.33698 -0.30960 -0.21134 -0.37963 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 CB  
+30844 C CG  . LYS B-4 111 ? 1.70402 1.91353 2.43826 -0.33102 -0.19774 -0.39223 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 CG  
+30845 C CD  . LYS B-4 111 ? 1.81969 2.06791 2.59633 -0.32076 -0.20507 -0.41147 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 CD  
+30846 C CE  . LYS B-4 111 ? 1.91486 2.17110 2.69790 -0.29668 -0.24417 -0.43643 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 CE  
+30847 N NZ  . LYS B-4 111 ? 1.89210 2.18762 2.72088 -0.28526 -0.25358 -0.45689 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 NZ  
+30848 N N   . GLY B-4 112 ? 1.73841 1.84412 2.24806 -0.29064 -0.19732 -0.33104 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-4 N   
+30849 C CA  . GLY B-4 112 ? 1.80794 1.88140 2.25429 -0.27401 -0.20612 -0.32142 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-4 CA  
+30850 C C   . GLY B-4 112 ? 1.79186 1.86076 2.19896 -0.26270 -0.19691 -0.30931 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-4 C   
+30851 O O   . GLY B-4 112 ? 1.71015 1.75851 2.07131 -0.24356 -0.20865 -0.30878 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-4 O   
+30852 N N   . LEU B-4 113 ? 1.71124 1.79660 2.13373 -0.27460 -0.17476 -0.29962 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 N   
+30853 C CA  . LEU B-4 113 ? 1.65578 1.73807 2.04399 -0.26461 -0.16566 -0.28956 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 CA  
+30854 C C   . LEU B-4 113 ? 1.67847 1.77283 2.06903 -0.24255 -0.18463 -0.30682 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 C   
+30855 O O   . LEU B-4 113 ? 1.52002 1.59818 1.86563 -0.22612 -0.18750 -0.30182 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 O   
+30856 C CB  . LEU B-4 113 ? 1.46961 1.56723 1.87604 -0.28215 -0.13851 -0.27769 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 CB  
+30857 C CG  . LEU B-4 113 ? 1.44859 1.53174 1.84802 -0.30296 -0.11874 -0.25896 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 CG  
+30858 C CD1 . LEU B-4 113 ? 1.28563 1.38150 1.69759 -0.31768 -0.09276 -0.24856 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 CD1 
+30859 C CD2 . LEU B-4 113 ? 1.56162 1.61275 1.90501 -0.29691 -0.11942 -0.24324 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 CD2 
+30860 N N   . GLN B-4 114 ? 1.65658 1.77852 2.09970 -0.24155 -0.19807 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 N   
+30861 C CA  . GLN B-4 114 ? 1.65200 1.78653 2.10056 -0.21878 -0.21920 -0.34602 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 CA  
+30862 C C   . GLN B-4 114 ? 1.67053 1.77713 2.07635 -0.19686 -0.24598 -0.35337 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 C   
+30863 O O   . GLN B-4 114 ? 1.74347 1.84151 2.11948 -0.17409 -0.25927 -0.35868 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 O   
+30864 C CB  . GLN B-4 114 ? 1.63198 1.80642 2.15424 -0.22423 -0.22700 -0.36833 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 CB  
+30865 C CG  . GLN B-4 114 ? 1.72839 1.92620 2.29639 -0.25074 -0.19802 -0.36172 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 CG  
+30866 C CD  . GLN B-4 114 ? 2.03823 2.27868 2.67331 -0.25159 -0.19933 -0.38228 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 CD  
+30867 O OE1 . GLN B-4 114 ? 2.14613 2.39942 2.78009 -0.23665 -0.20143 -0.38718 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 OE1 
+30868 N NE2 . GLN B-4 114 ? 1.85391 2.11640 2.54953 -0.26924 -0.19738 -0.39513 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 NE2 
+30869 N N   . VAL B-4 115 ? 1.57879 1.66821 1.97846 -0.20282 -0.25347 -0.35373 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 N   
+30870 C CA  . VAL B-4 115 ? 1.71429 1.77203 2.06690 -0.18295 -0.27581 -0.35916 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 CA  
+30871 C C   . VAL B-4 115 ? 1.80908 1.83313 2.09344 -0.17389 -0.26417 -0.34005 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 C   
+30872 O O   . VAL B-4 115 ? 1.78197 1.78124 2.02036 -0.15175 -0.27896 -0.34414 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 O   
+30873 C CB  . VAL B-4 115 ? 1.74850 1.79489 2.11091 -0.19327 -0.28327 -0.36317 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 CB  
+30874 C CG1 . VAL B-4 115 ? 1.70254 1.72172 2.02698 -0.17109 -0.31092 -0.37576 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 CG1 
+30875 C CG2 . VAL B-4 115 ? 1.59097 1.67211 2.02672 -0.21038 -0.28503 -0.37772 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 CG2 
+30876 N N   . LEU B-4 116 ? 1.75712 1.77838 2.03323 -0.19087 -0.23737 -0.31945 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 N   
+30877 C CA  . LEU B-4 116 ? 1.65069 1.64348 1.86847 -0.18475 -0.22464 -0.30215 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 CA  
+30878 C C   . LEU B-4 116 ? 1.66412 1.66352 1.86864 -0.17321 -0.21985 -0.30102 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 C   
+30879 O O   . LEU B-4 116 ? 1.61492 1.58762 1.76765 -0.15835 -0.21993 -0.29557 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 O   
+30880 C CB  . LEU B-4 116 ? 1.44403 1.43219 1.65977 -0.20632 -0.20060 -0.28217 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 CB  
+30881 C CG  . LEU B-4 116 ? 1.37707 1.34210 1.54366 -0.20566 -0.18374 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 CG  
+30882 C CD1 . LEU B-4 116 ? 1.40890 1.33935 1.52395 -0.18819 -0.19404 -0.26504 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 CD1 
+30883 C CD2 . LEU B-4 116 ? 1.09607 1.06023 1.27115 -0.22674 -0.16598 -0.24779 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 CD2 
+30884 N N   . LYS B-4 117 ? 1.71674 1.75012 1.96757 -0.17984 -0.21464 -0.30674 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 N   
+30885 C CA  . LYS B-4 117 ? 1.71760 1.75867 1.95927 -0.16994 -0.20813 -0.30556 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 CA  
+30886 C C   . LYS B-4 117 ? 1.86235 1.90135 2.09558 -0.14318 -0.23365 -0.32361 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 C   
+30887 O O   . LYS B-4 117 ? 1.83001 1.84999 2.02043 -0.12649 -0.23386 -0.32006 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 O   
+30888 C CB  . LYS B-4 117 ? 1.56586 1.64299 1.85992 -0.18707 -0.19095 -0.30515 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 CB  
+30889 C CG  . LYS B-4 117 ? 1.61173 1.69941 1.90157 -0.17840 -0.18211 -0.30452 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 CG  
+30890 C CD  . LYS B-4 117 ? 1.54718 1.66635 1.88453 -0.19822 -0.16042 -0.30189 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 CD  
+30891 C CE  . LYS B-4 117 ? 1.56833 1.69758 1.90163 -0.18977 -0.15026 -0.30162 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 CE  
+30892 N NZ  . LYS B-4 117 ? 1.63363 1.78795 2.00452 -0.21004 -0.12500 -0.29670 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 NZ  
+30893 N N   . TYR B-4 118 ? 1.94062 1.99728 2.21312 -0.13830 -0.25606 -0.34354 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 N   
+30894 C CA  . TYR B-4 118 ? 1.84708 1.90535 2.11782 -0.11195 -0.28380 -0.36310 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CA  
+30895 C C   . TYR B-4 118 ? 1.90587 1.92946 2.13299 -0.09454 -0.30782 -0.37005 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 C   
+30896 O O   . TYR B-4 118 ? 1.96537 1.96199 2.14344 -0.07024 -0.32070 -0.37264 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 O   
+30897 C CB  . TYR B-4 118 ? 1.78700 1.89091 2.13419 -0.11582 -0.29532 -0.38411 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CB  
+30898 C CG  . TYR B-4 118 ? 1.79953 1.93737 2.19183 -0.13350 -0.26983 -0.37874 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CG  
+30899 C CD1 . TYR B-4 118 ? 1.79296 1.93675 2.17578 -0.12237 -0.26210 -0.37649 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CD1 
+30900 C CD2 . TYR B-4 118 ? 1.86076 2.02161 2.30238 -0.16106 -0.25248 -0.37590 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CD2 
+30901 C CE1 . TYR B-4 118 ? 1.86623 2.03898 2.28763 -0.13825 -0.23765 -0.37198 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CE1 
+30902 C CE2 . TYR B-4 118 ? 1.84043 2.02835 2.31872 -0.17716 -0.22740 -0.37076 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CE2 
+30903 C CZ  . TYR B-4 118 ? 1.85039 2.04470 2.31854 -0.16566 -0.22004 -0.36907 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CZ  
+30904 O OH  . TYR B-4 118 ? 1.66085 1.88023 2.16308 -0.18143 -0.19402 -0.36437 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 OH  
+30905 N N   . GLN B-4 119 ? 1.83721 1.85802 2.07844 -0.10611 -0.31339 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 N   
+30906 C CA  . GLN B-4 119 ? 2.01541 2.00258 2.21586 -0.09050 -0.33556 -0.38072 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 CA  
+30907 C C   . GLN B-4 119 ? 1.98845 1.93132 2.12100 -0.09017 -0.32043 -0.36138 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 C   
+30908 O O   . GLN B-4 119 ? 2.04686 1.95610 2.13689 -0.07648 -0.33519 -0.36599 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 O   
+30909 C CB  . GLN B-4 119 ? 1.97814 1.98072 2.22406 -0.10252 -0.34877 -0.39429 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 CB  
+30910 C CG  . GLN B-4 119 ? 1.79021 1.82976 2.09620 -0.09578 -0.37304 -0.42009 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 CG  
+30911 C CD  . GLN B-4 119 ? 1.80891 1.88805 2.19120 -0.12280 -0.36288 -0.42540 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 CD  
+30912 O OE1 . GLN B-4 119 ? 1.73465 1.80869 2.13007 -0.13645 -0.36425 -0.42715 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 OE1 
+30913 N NE2 . GLN B-4 119 ? 1.73363 1.85055 2.16577 -0.13073 -0.35128 -0.42821 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 NE2 
+30914 N N   . ASN B-4 120 ? 1.86736 1.80940 1.98971 -0.10490 -0.29145 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 N   
+30915 C CA  . ASN B-4 120 ? 1.88099 1.78422 1.94146 -0.10330 -0.27554 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 CA  
+30916 C C   . ASN B-4 120 ? 1.83113 1.71141 1.87505 -0.11003 -0.27624 -0.32059 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 C   
+30917 O O   . ASN B-4 120 ? 1.75613 1.59832 1.74466 -0.10125 -0.27229 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 O   
+30918 C CB  . ASN B-4 120 ? 1.99287 1.86414 1.99539 -0.07677 -0.28471 -0.32618 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 CB  
+30919 C CG  . ASN B-4 120 ? 2.01291 1.84970 1.95872 -0.07785 -0.26219 -0.30763 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 CG  
+30920 O OD1 . ASN B-4 120 ? 1.94684 1.78862 1.88686 -0.08192 -0.24438 -0.29696 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 OD1 
+30921 N ND2 . ASN B-4 120 ? 1.96297 1.76459 1.86795 -0.07456 -0.26228 -0.30471 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 ND2 
+30922 N N   . ILE B-4 121 ? 1.87004 1.77160 1.96157 -0.12587 -0.27990 -0.32594 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 N   
+30923 C CA  . ILE B-4 121 ? 1.80682 1.68805 1.88692 -0.13332 -0.27956 -0.32313 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 CA  
+30924 C C   . ILE B-4 121 ? 1.78529 1.68974 1.91113 -0.16011 -0.26262 -0.31359 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 C   
+30925 O O   . ILE B-4 121 ? 1.58531 1.52342 1.75939 -0.17212 -0.25745 -0.31525 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 O   
+30926 C CB  . ILE B-4 121 ? 2.05022 1.92187 2.13148 -0.12045 -0.30844 -0.34363 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 CB  
+30927 C CG1 . ILE B-4 121 ? 1.79855 1.71024 1.94941 -0.12971 -0.32186 -0.35975 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 CG1 
+30928 C CG2 . ILE B-4 121 ? 2.04209 1.88640 2.07257 -0.09185 -0.32692 -0.35319 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 CG2 
+30929 C CD1 . ILE B-4 121 ? 1.80738 1.72250 1.98908 -0.14734 -0.32194 -0.36224 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 CD1 
+30930 N N   . LEU B-4 122 ? 1.75841 1.64243 1.86721 -0.16884 -0.25339 -0.30372 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 N   
+30931 C CA  . LEU B-4 122 ? 1.65335 1.55052 1.79531 -0.19231 -0.23756 -0.29284 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 CA  
+30932 C C   . LEU B-4 122 ? 1.59411 1.48786 1.75835 -0.19705 -0.25139 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 C   
+30933 O O   . LEU B-4 122 ? 1.65606 1.52099 1.78883 -0.19109 -0.25554 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 O   
+30934 C CB  . LEU B-4 122 ? 1.74837 1.62568 1.85611 -0.19822 -0.21648 -0.27273 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 CB  
+30935 C CG  . LEU B-4 122 ? 1.48637 1.37557 1.62003 -0.22040 -0.19781 -0.25769 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 CG  
+30936 C CD1 . LEU B-4 122 ? 1.58632 1.50640 1.75460 -0.23118 -0.18837 -0.25467 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 CD1 
+30937 C CD2 . LEU B-4 122 ? 1.21457 1.08337 1.31146 -0.22173 -0.18145 -0.24095 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 CD2 
+30938 N N   . GLY B-4 123 ? 1.66641 1.58891 1.88560 -0.20833 -0.25716 -0.31463 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-4 N   
+30939 C CA  . GLY B-4 123 ? 1.96379 1.88556 2.20978 -0.21368 -0.27131 -0.32811 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-4 CA  
+30940 C C   . GLY B-4 123 ? 1.76455 1.68869 2.03711 -0.23691 -0.25460 -0.31669 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-4 C   
+30941 O O   . GLY B-4 123 ? 1.80038 1.73608 2.08461 -0.25102 -0.23356 -0.30108 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-4 O   
+30942 N N   . THR B-4 124 ? 1.79340 1.70362 2.07244 -0.23990 -0.26470 -0.32486 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 N   
+30943 C CA  . THR B-4 124 ? 1.77921 1.68650 2.08049 -0.26021 -0.25075 -0.31505 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 CA  
+30944 C C   . THR B-4 124 ? 1.75435 1.69131 2.11749 -0.27810 -0.24854 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 C   
+30945 O O   . THR B-4 124 ? 1.62223 1.58264 2.01615 -0.27398 -0.26221 -0.34145 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 O   
+30946 C CB  . THR B-4 124 ? 1.80451 1.68299 2.08782 -0.25646 -0.26107 -0.32058 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 CB  
+30947 O OG1 . THR B-4 124 ? 2.30379 2.17221 2.59430 -0.27289 -0.24427 -0.30564 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 OG1 
+30948 C CG2 . THR B-4 124 ? 1.84992 1.73661 2.16617 -0.25541 -0.28398 -0.34528 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 CG2 
+30949 N N   . TYR B-4 125 ? 1.81956 1.75423 2.20085 -0.29794 -0.23051 -0.31071 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 N   
+30950 C CA  . TYR B-4 125 ? 1.60021 1.55674 2.03809 -0.31768 -0.22416 -0.31739 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CA  
+30951 C C   . TYR B-4 125 ? 1.83962 1.79144 2.30392 -0.32042 -0.24205 -0.33729 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 C   
+30952 O O   . TYR B-4 125 ? 1.94780 1.87241 2.38384 -0.31296 -0.25177 -0.33850 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 O   
+30953 C CB  . TYR B-4 125 ? 1.70871 1.65789 2.14938 -0.33708 -0.19789 -0.29546 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CB  
+30954 C CG  . TYR B-4 125 ? 1.86103 1.83564 2.33158 -0.35063 -0.17929 -0.28981 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CG  
+30955 C CD1 . TYR B-4 125 ? 1.98243 1.98844 2.49874 -0.35299 -0.18520 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CD1 
+30956 C CD2 . TYR B-4 125 ? 1.74031 1.70708 2.19330 -0.36055 -0.15594 -0.26670 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CD2 
+30957 C CE1 . TYR B-4 125 ? 2.08711 2.11588 2.63148 -0.36560 -0.16588 -0.30384 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CE1 
+30958 C CE2 . TYR B-4 125 ? 1.76224 1.74900 2.23843 -0.37281 -0.13754 -0.26151 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CE2 
+30959 C CZ  . TYR B-4 125 ? 2.02818 2.04580 2.55027 -0.37564 -0.14136 -0.28000 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CZ  
+30960 O OH  . TYR B-4 125 ? 1.96818 2.00528 2.51403 -0.38799 -0.12086 -0.27543 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 OH  
+30961 N N   . SER B-4 126 ? 1.82966 1.80866 2.35018 -0.33139 -0.24602 -0.35422 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-4 N   
+30962 C CA  . SER B-4 126 ? 1.81970 1.79643 2.35809 -0.33147 -0.25802 -0.36714 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-4 CA  
+30963 C C   . SER B-4 126 ? 1.76799 1.72126 2.30548 -0.34802 -0.24270 -0.35418 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-4 C   
+30964 O O   . SER B-4 126 ? 1.79558 1.72814 2.32036 -0.34367 -0.25389 -0.36013 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-4 O   
+30965 C CB  . SER B-4 126 ? 1.68594 1.69919 2.27685 -0.33580 -0.25994 -0.38158 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-4 CB  
+30966 O OG  . SER B-4 126 ? 1.81414 1.84063 2.43748 -0.35780 -0.23291 -0.36980 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-4 OG  
+30967 N N   . ASN B-4 127 ? 1.82800 1.78199 2.37652 -0.36627 -0.21728 -0.33664 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 N   
+30968 C CA  . ASN B-4 127 ? 1.69719 1.62556 2.24149 -0.38116 -0.20234 -0.32281 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 CA  
+30969 C C   . ASN B-4 127 ? 1.90221 1.79776 2.40082 -0.37282 -0.20556 -0.31225 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 C   
+30970 O O   . ASN B-4 127 ? 2.01345 1.90741 2.48264 -0.36563 -0.19928 -0.29915 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 O   
+30971 C CB  . ASN B-4 127 ? 1.59607 1.53121 2.15969 -0.40139 -0.17438 -0.30651 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 CB  
+30972 C CG  . ASN B-4 127 ? 1.51746 1.42902 2.08640 -0.41799 -0.15971 -0.29603 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 CG  
+30973 O OD1 . ASN B-4 127 ? 1.49920 1.38157 2.04445 -0.41491 -0.16526 -0.29224 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 OD1 
+30974 N ND2 . ASN B-4 127 ? 1.66540 1.58783 2.26487 -0.43538 -0.14013 -0.29154 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 ND2 
+30975 N N   . PRO B-4 128 ? 1.65917 1.52868 2.14426 -0.37063 -0.21284 -0.31448 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 N   
+30976 C CA  . PRO B-4 128 ? 1.71206 1.55069 2.15484 -0.36158 -0.21448 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 CA  
+30977 C C   . PRO B-4 128 ? 1.70634 1.53274 2.13229 -0.37041 -0.19107 -0.27748 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 C   
+30978 O O   . PRO B-4 128 ? 1.48237 1.29424 1.86747 -0.35865 -0.18823 -0.26373 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 O   
+30979 C CB  . PRO B-4 128 ? 1.75432 1.57006 2.19390 -0.35959 -0.22512 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 CB  
+30980 C CG  . PRO B-4 128 ? 1.83444 1.66479 2.31448 -0.37450 -0.21938 -0.31978 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 CG  
+30981 C CD  . PRO B-4 128 ? 1.67728 1.54468 2.18423 -0.37507 -0.21976 -0.32699 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 CD  
+30982 N N   . LYS B-4 129 ? 1.81372 1.64447 2.26930 -0.39055 -0.17413 -0.27023 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 N   
+30983 C CA  . LYS B-4 129 ? 1.73463 1.55000 2.17122 -0.39843 -0.15322 -0.24491 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 CA  
+30984 C C   . LYS B-4 129 ? 1.73762 1.56954 2.15567 -0.39384 -0.14299 -0.23139 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 C   
+30985 O O   . LYS B-4 129 ? 1.57733 1.39484 1.96655 -0.39315 -0.13127 -0.21084 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 O   
+30986 C CB  . LYS B-4 129 ? 1.82637 1.63560 2.29599 -0.42152 -0.13710 -0.24153 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 CB  
+30987 C CG  . LYS B-4 129 ? 1.74392 1.53067 2.22314 -0.42621 -0.14302 -0.24922 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 CG  
+30988 C CD  . LYS B-4 129 ? 1.89388 1.64628 2.33809 -0.41792 -0.14535 -0.23745 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 CD  
+30989 C CE  . LYS B-4 129 ? 1.89907 1.62865 2.35049 -0.41997 -0.15331 -0.24756 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 CE  
+30990 N NZ  . LYS B-4 129 ? 1.78760 1.53066 2.24298 -0.40742 -0.17422 -0.27001 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 NZ  
+30991 N N   . LYS B-4 130 ? 1.74268 1.60388 2.17669 -0.39006 -0.14803 -0.24310 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 N   
+30992 C CA  . LYS B-4 130 ? 1.80685 1.68442 2.22532 -0.38586 -0.13844 -0.23233 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 CA  
+30993 C C   . LYS B-4 130 ? 1.72433 1.60526 2.11129 -0.36401 -0.15337 -0.23740 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 C   
+30994 O O   . LYS B-4 130 ? 1.65473 1.54334 2.05009 -0.35400 -0.17172 -0.25668 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 O   
+30995 C CB  . LYS B-4 130 ? 1.81132 1.71877 2.27063 -0.39736 -0.13045 -0.24106 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 CB  
+30996 C CG  . LYS B-4 130 ? 1.65021 1.55328 2.14264 -0.42068 -0.11268 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 CG  
+30997 C CD  . LYS B-4 130 ? 1.66094 1.59462 2.19356 -0.43218 -0.10099 -0.24552 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 CD  
+30998 C CE  . LYS B-4 130 ? 1.87310 1.81525 2.38109 -0.42904 -0.08648 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 CE  
+30999 N NZ  . LYS B-4 130 ? 1.64487 1.61552 2.19232 -0.44072 -0.07232 -0.23708 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 NZ  
+31000 N N   . ASN B-4 131 ? 1.50772 1.38111 1.85747 -0.35665 -0.14553 -0.22056 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 N   
+31001 C CA  . ASN B-4 131 ? 1.68724 1.56051 2.00358 -0.33742 -0.15508 -0.22289 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 CA  
+31002 C C   . ASN B-4 131 ? 1.56485 1.46094 1.88031 -0.33529 -0.14839 -0.22046 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 C   
+31003 O O   . ASN B-4 131 ? 1.41539 1.31556 1.72878 -0.34469 -0.13165 -0.20539 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 O   
+31004 C CB  . ASN B-4 131 ? 1.50751 1.35708 1.78539 -0.33054 -0.15074 -0.20780 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 CB  
+31005 C CG  . ASN B-4 131 ? 1.32765 1.17059 1.57157 -0.31124 -0.16052 -0.21315 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 CG  
+31006 O OD1 . ASN B-4 131 ? 1.37127 1.22792 1.61013 -0.30250 -0.16576 -0.22101 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 OD1 
+31007 N ND2 . ASN B-4 131 ? 1.36921 1.18932 1.58912 -0.30424 -0.16201 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 ND2 
+31008 N N   . PHE B-4 132 ? 1.63752 1.54616 1.95195 -0.32198 -0.16195 -0.23543 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 N   
+31009 C CA  . PHE B-4 132 ? 1.49791 1.42795 1.81302 -0.31853 -0.15674 -0.23501 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CA  
+31010 C C   . PHE B-4 132 ? 1.40699 1.32674 1.67711 -0.30772 -0.15061 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 C   
+31011 O O   . PHE B-4 132 ? 1.28078 1.21169 1.54656 -0.31114 -0.13779 -0.21224 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 O   
+31012 C CB  . PHE B-4 132 ? 1.49374 1.44107 1.82735 -0.30758 -0.17488 -0.25702 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CB  
+31013 C CG  . PHE B-4 132 ? 1.48779 1.45434 1.81784 -0.29998 -0.17191 -0.25791 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CG  
+31014 C CD1 . PHE B-4 132 ? 1.61734 1.60603 1.97559 -0.31297 -0.15611 -0.25343 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CD1 
+31015 C CD2 . PHE B-4 132 ? 1.38381 1.34365 1.68041 -0.27958 -0.18383 -0.26334 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CD2 
+31016 C CE1 . PHE B-4 132 ? 1.57363 1.57933 1.92875 -0.30537 -0.15301 -0.25482 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CE1 
+31017 C CE2 . PHE B-4 132 ? 1.32301 1.29817 1.61518 -0.27184 -0.18115 -0.26422 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CE2 
+31018 C CZ  . PHE B-4 132 ? 1.37597 1.37507 1.69851 -0.28458 -0.16611 -0.26021 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CZ  
+31019 N N   . LYS B-4 133 ? 1.51284 1.41077 1.74968 -0.29518 -0.15851 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 N   
+31020 C CA  . LYS B-4 133 ? 1.36432 1.25208 1.56113 -0.28594 -0.15153 -0.21073 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 CA  
+31021 C C   . LYS B-4 133 ? 1.28810 1.17308 1.47938 -0.29767 -0.13429 -0.19113 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 C   
+31022 O O   . LYS B-4 133 ? 1.20479 1.09529 1.37980 -0.29684 -0.12447 -0.18199 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 O   
+31023 C CB  . LYS B-4 133 ? 1.27603 1.13925 1.44090 -0.27182 -0.16077 -0.21533 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 CB  
+31024 C CG  . LYS B-4 133 ? 1.38940 1.24982 1.53734 -0.25450 -0.17518 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 CG  
+31025 C CD  . LYS B-4 133 ? 1.51088 1.34415 1.61373 -0.24048 -0.17544 -0.22924 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 CD  
+31026 C CE  . LYS B-4 133 ? 1.31859 1.13095 1.41634 -0.23617 -0.18597 -0.23795 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 CE  
+31027 N NZ  . LYS B-4 133 ? 1.71749 1.53033 1.82166 -0.22660 -0.20633 -0.25743 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 NZ  
+31028 N N   . PHE B-4 134 ? 1.30652 1.18111 1.50935 -0.30791 -0.13127 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 N   
+31029 C CA  . PHE B-4 134 ? 1.35557 1.22481 1.55084 -0.31749 -0.11726 -0.16637 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CA  
+31030 C C   . PHE B-4 134 ? 1.38113 1.26663 1.59526 -0.33080 -0.10510 -0.16022 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 C   
+31031 O O   . PHE B-4 134 ? 1.36647 1.25137 1.56551 -0.33500 -0.09359 -0.14608 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 O   
+31032 C CB  . PHE B-4 134 ? 1.33124 1.18109 1.53031 -0.32260 -0.11831 -0.16124 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CB  
+31033 C CG  . PHE B-4 134 ? 1.30484 1.13668 1.47912 -0.31046 -0.12405 -0.16147 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CG  
+31034 C CD1 . PHE B-4 134 ? 1.39772 1.22207 1.56712 -0.29956 -0.13629 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CD1 
+31035 C CD2 . PHE B-4 134 ? 1.30303 1.12508 1.45899 -0.30957 -0.11714 -0.14775 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CD2 
+31036 C CE1 . PHE B-4 134 ? 1.43947 1.24561 1.58525 -0.28880 -0.13880 -0.17687 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CE1 
+31037 C CE2 . PHE B-4 134 ? 1.27785 1.08514 1.41539 -0.29888 -0.12057 -0.14925 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CE2 
+31038 C CZ  . PHE B-4 134 ? 1.37935 1.17806 1.51132 -0.28889 -0.13003 -0.16356 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CZ  
+31039 N N   . GLN B-4 135 ? 1.30361 1.20345 1.55092 -0.33758 -0.10709 -0.17146 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 N   
+31040 C CA  . GLN B-4 135 ? 1.23731 1.15442 1.50355 -0.34927 -0.09362 -0.16795 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 CA  
+31041 C C   . GLN B-4 135 ? 1.23085 1.16250 1.48177 -0.34062 -0.09085 -0.16830 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 C   
+31042 O O   . GLN B-4 135 ? 1.36776 1.30596 1.61483 -0.34781 -0.07640 -0.15837 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 O   
+31043 C CB  . GLN B-4 135 ? 1.37095 1.30292 1.68151 -0.35806 -0.09641 -0.18292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 CB  
+31044 C CG  . GLN B-4 135 ? 1.47496 1.39833 1.80681 -0.37694 -0.08384 -0.17576 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 CG  
+31045 C CD  . GLN B-4 135 ? 1.65711 1.59663 2.03732 -0.38667 -0.08599 -0.19292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 CD  
+31046 O OE1 . GLN B-4 135 ? 1.62636 1.58652 2.02596 -0.37856 -0.09819 -0.21057 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 OE1 
+31047 N NE2 . GLN B-4 135 ? 1.69543 1.62465 2.09555 -0.40388 -0.07444 -0.18842 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 NE2 
+31048 N N   . LEU B-4 136 ? 1.28461 1.21849 1.52362 -0.32474 -0.10421 -0.17964 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 N   
+31049 C CA  . LEU B-4 136 ? 1.10864 1.05187 1.32899 -0.31507 -0.10192 -0.17990 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 CA  
+31050 C C   . LEU B-4 136 ? 1.15061 1.08018 1.33382 -0.31299 -0.09316 -0.16431 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 C   
+31051 O O   . LEU B-4 136 ? 1.19780 1.13478 1.37010 -0.31432 -0.08278 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 O   
+31052 C CB  . LEU B-4 136 ? 1.00895 0.95273 1.22220 -0.29766 -0.11897 -0.19601 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 CB  
+31053 C CG  . LEU B-4 136 ? 1.04614 0.99582 1.23789 -0.28552 -0.11798 -0.19770 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 CG  
+31054 C CD1 . LEU B-4 136 ? 1.21061 1.18543 1.43019 -0.29201 -0.10996 -0.20063 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 CD1 
+31055 C CD2 . LEU B-4 136 ? 1.06021 1.00178 1.23631 -0.26673 -0.13570 -0.21215 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 CD2 
+31056 N N   . ALA B-4 137 ? 1.27881 1.18898 1.44398 -0.30968 -0.09725 -0.15946 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-4 N   
+31057 C CA  . ALA B-4 137 ? 1.19301 1.09215 1.32766 -0.30742 -0.09031 -0.14688 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-4 CA  
+31058 C C   . ALA B-4 137 ? 1.25166 1.15217 1.38740 -0.32058 -0.07742 -0.13179 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-4 C   
+31059 O O   . ALA B-4 137 ? 1.16759 1.06963 1.28381 -0.32036 -0.06963 -0.12374 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-4 O   
+31060 C CB  . ALA B-4 137 ? 1.18707 1.06686 1.30824 -0.30122 -0.09707 -0.14664 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-4 CB  
+31061 N N   . LEU B-4 138 ? 1.31423 1.21162 1.47021 -0.33202 -0.07493 -0.12797 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 N   
+31062 C CA  . LEU B-4 138 ? 1.25795 1.15197 1.41061 -0.34410 -0.06227 -0.11331 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 CA  
+31063 C C   . LEU B-4 138 ? 1.26407 1.17458 1.42153 -0.34931 -0.05106 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 C   
+31064 O O   . LEU B-4 138 ? 1.04568 0.95365 1.18459 -0.35348 -0.04097 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 O   
+31065 C CB  . LEU B-4 138 ? 1.12246 1.00575 1.29437 -0.35516 -0.06069 -0.10996 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 CB  
+31066 C CG  . LEU B-4 138 ? 1.38877 1.26403 1.55616 -0.36839 -0.04633 -0.09517 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 CG  
+31067 C CD1 . LEU B-4 138 ? 1.23573 1.09812 1.36984 -0.36461 -0.04522 -0.08084 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 CD1 
+31068 C CD2 . LEU B-4 138 ? 1.39824 1.25959 1.58455 -0.37914 -0.04408 -0.09320 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 CD2 
+31069 N N   . ASP B-4 139 ? 1.16542 1.09296 1.34797 -0.34841 -0.05331 -0.12697 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 N   
+31070 C CA  . ASP B-4 139 ? 1.12881 1.07396 1.31932 -0.35183 -0.04260 -0.12899 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 CA  
+31071 C C   . ASP B-4 139 ? 1.19810 1.14562 1.35948 -0.34132 -0.04195 -0.12719 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 C   
+31072 O O   . ASP B-4 139 ? 1.05853 1.01100 1.21038 -0.34574 -0.02955 -0.12075 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 O   
+31073 C CB  . ASP B-4 139 ? 1.14745 1.11226 1.37522 -0.35097 -0.04802 -0.14648 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 CB  
+31074 C CG  . ASP B-4 139 ? 1.27440 1.25875 1.51979 -0.35725 -0.03437 -0.14907 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 CG  
+31075 O OD1 . ASP B-4 139 ? 1.25508 1.23423 1.48606 -0.36629 -0.01820 -0.13594 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 OD1 
+31076 O OD2 . ASP B-4 139 ? 1.33427 1.33866 1.60752 -0.35246 -0.04014 -0.16481 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 OD2 
+31077 N N   . ILE B-4 140 ? 1.26715 1.20896 1.41254 -0.32772 -0.05399 -0.13305 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 N   
+31078 C CA  . ILE B-4 140 ? 1.15227 1.09353 1.26962 -0.31808 -0.05241 -0.13219 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 CA  
+31079 C C   . ILE B-4 140 ? 1.19404 1.12468 1.28574 -0.32324 -0.04379 -0.11726 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 C   
+31080 O O   . ILE B-4 140 ? 1.17972 1.11377 1.25469 -0.32281 -0.03576 -0.11358 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 O   
+31081 C CB  . ILE B-4 140 ? 1.06862 1.00131 1.17219 -0.30300 -0.06535 -0.14168 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 CB  
+31082 C CG1 . ILE B-4 140 ? 1.19289 1.13732 1.31503 -0.29458 -0.07490 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 CG1 
+31083 C CG2 . ILE B-4 140 ? 1.15654 1.08081 1.22629 -0.29540 -0.06137 -0.13765 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 CG2 
+31084 C CD1 . ILE B-4 140 ? 1.24268 1.17436 1.34543 -0.27843 -0.08771 -0.16716 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 CD1 
+31085 N N   . LEU B-4 141 ? 1.19406 1.11141 1.28259 -0.32759 -0.04628 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 N   
+31086 C CA  . LEU B-4 141 ? 1.17536 1.08287 1.24119 -0.33115 -0.04128 -0.09617 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 CA  
+31087 C C   . LEU B-4 141 ? 1.27393 1.18459 1.33656 -0.34185 -0.02862 -0.08709 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 C   
+31088 O O   . LEU B-4 141 ? 1.19188 1.10095 1.23211 -0.34203 -0.02317 -0.08090 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 O   
+31089 C CB  . LEU B-4 141 ? 1.17059 1.06344 1.23724 -0.33248 -0.04782 -0.09027 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 CB  
+31090 C CG  . LEU B-4 141 ? 1.16221 1.04808 1.22549 -0.32181 -0.05804 -0.09738 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 CG  
+31091 C CD1 . LEU B-4 141 ? 1.07191 0.94407 1.13997 -0.32370 -0.06342 -0.09166 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 CD1 
+31092 C CD2 . LEU B-4 141 ? 1.04316 0.92839 1.08354 -0.31452 -0.05653 -0.09780 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 CD2 
+31093 N N   . LYS B-4 142 ? 1.28722 1.20110 1.37150 -0.35127 -0.02288 -0.08687 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 N   
+31094 C CA  . LYS B-4 142 ? 1.18840 1.10237 1.26821 -0.36205 -0.00799 -0.07846 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 CA  
+31095 C C   . LYS B-4 142 ? 1.16258 1.09213 1.24034 -0.35960 0.00009  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 C   
+31096 O O   . LYS B-4 142 ? 1.40986 1.33649 1.46911 -0.36458 0.01144  -0.07652 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 O   
+31097 C CB  . LYS B-4 142 ? 1.09295 1.00554 1.19901 -0.37365 -0.00132 -0.07816 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 CB  
+31098 C CG  . LYS B-4 142 ? 1.21534 1.10786 1.31945 -0.37743 -0.00662 -0.06996 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 CG  
+31099 C CD  . LYS B-4 142 ? 1.17897 1.06856 1.31001 -0.38995 0.00170  -0.07082 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 CD  
+31100 C CE  . LYS B-4 142 ? 1.29881 1.16486 1.42535 -0.39310 -0.00327 -0.06220 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 CE  
+31101 N NZ  . LYS B-4 142 ? 1.50650 1.36755 1.66031 -0.40613 0.00559  -0.06409 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 NZ  
+31102 N N   . LYS B-4 143 ? 1.17152 1.11574 1.26587 -0.35101 -0.00615 -0.09822 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 N   
+31103 C CA  . LYS B-4 143 ? 1.10339 1.06175 1.19682 -0.34672 0.00042  -0.10471 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 CA  
+31104 C C   . LYS B-4 143 ? 1.01765 0.96985 1.07781 -0.33815 -0.00108 -0.10219 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 C   
+31105 O O   . LYS B-4 143 ? 1.31974 1.27633 1.36775 -0.33853 0.00877  -0.10113 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 O   
+31106 C CB  . LYS B-4 143 ? 1.25456 1.22928 1.37654 -0.33863 -0.00787 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 CB  
+31107 C CG  . LYS B-4 143 ? 1.23445 1.22038 1.39648 -0.34755 -0.00578 -0.12753 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 CG  
+31108 C CD  . LYS B-4 143 ? 1.35439 1.35368 1.53249 -0.35710 0.01205  -0.12760 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 CD  
+31109 C CE  . LYS B-4 143 ? 1.39115 1.40938 1.61757 -0.36201 0.01202  -0.14109 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 CE  
+31110 N NZ  . LYS B-4 143 ? 1.36505 1.37364 1.60755 -0.37065 0.00730  -0.13946 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 NZ  
+31111 N N   . SER B-4 144 ? 1.09151 1.03312 1.13761 -0.33091 -0.01198 -0.10196 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-4 N   
+31112 C CA  . SER B-4 144 ? 1.29183 1.22771 1.31071 -0.32263 -0.01326 -0.10242 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-4 CA  
+31113 C C   . SER B-4 144 ? 1.17349 1.09726 1.17080 -0.32768 -0.01198 -0.09092 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-4 C   
+31114 O O   . SER B-4 144 ? 1.05211 0.96757 1.05276 -0.32959 -0.01856 -0.08635 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-4 O   
+31115 C CB  . SER B-4 144 ? 1.16102 1.09258 1.17885 -0.31035 -0.02463 -0.11202 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-4 CB  
+31116 O OG  . SER B-4 144 ? 0.99332 0.91605 0.98441 -0.30393 -0.02354 -0.11199 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-4 OG  
+31117 N N   . LEU B-4 145 ? 1.24351 1.16617 1.21919 -0.32903 -0.00453 -0.08721 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 N   
+31118 C CA  . LEU B-4 145 ? 1.12942 1.04191 1.08454 -0.33251 -0.00560 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 CA  
+31119 C C   . LEU B-4 145 ? 1.30302 1.21000 1.25102 -0.32497 -0.01352 -0.08265 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 C   
+31120 O O   . LEU B-4 145 ? 1.29300 1.19330 1.23862 -0.32629 -0.01963 -0.07776 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 O   
+31121 C CB  . LEU B-4 145 ? 1.20516 1.11761 1.13893 -0.33634 0.00423  -0.07478 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 CB  
+31122 C CG  . LEU B-4 145 ? 1.06602 0.96959 0.97640 -0.33802 0.00143  -0.06908 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 CG  
+31123 C CD1 . LEU B-4 145 ? 1.07742 0.97185 0.98636 -0.34353 -0.00426 -0.05870 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 CD1 
+31124 C CD2 . LEU B-4 145 ? 0.96314 0.86645 0.85173 -0.34073 0.01109  -0.06827 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 CD2 
+31125 N N   . VAL B-4 146 ? 1.37072 1.27913 1.31495 -0.31662 -0.01286 -0.09203 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 N   
+31126 C CA  . VAL B-4 146 ? 1.01674 0.91719 0.95245 -0.30999 -0.01687 -0.09672 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 CA  
+31127 C C   . VAL B-4 146 ? 1.12050 1.01668 1.07133 -0.30730 -0.02577 -0.09799 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 C   
+31128 O O   . VAL B-4 146 ? 1.20045 1.09015 1.14873 -0.30577 -0.02900 -0.09789 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 O   
+31129 C CB  . VAL B-4 146 ? 0.95640 0.85422 0.88035 -0.30102 -0.01288 -0.10593 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 CB  
+31130 C CG1 . VAL B-4 146 ? 1.48528 1.37107 1.39995 -0.29422 -0.01476 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 CG1 
+31131 C CG2 . VAL B-4 146 ? 0.88915 0.78855 0.79584 -0.30368 -0.00364 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 CG2 
+31132 N N   . ALA B-4 147 ? 1.10768 1.00785 1.07636 -0.30693 -0.02953 -0.10015 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-4 N   
+31133 C CA  . ALA B-4 147 ? 1.01641 0.91119 0.99910 -0.30466 -0.03809 -0.10194 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-4 CA  
+31134 C C   . ALA B-4 147 ? 1.17072 1.06100 1.15688 -0.31099 -0.04101 -0.09254 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-4 C   
+31135 O O   . ALA B-4 147 ? 1.11971 1.00277 1.10856 -0.30737 -0.04644 -0.09374 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-4 O   
+31136 C CB  . ALA B-4 147 ? 1.07770 0.97879 1.08128 -0.30497 -0.04171 -0.10657 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-4 CB  
+31137 N N   . ARG B-4 148 ? 1.19498 1.08768 1.17946 -0.31959 -0.03730 -0.08326 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 N   
+31138 C CA  . ARG B-4 148 ? 0.99966 0.88507 0.98287 -0.32389 -0.04155 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 CA  
+31139 C C   . ARG B-4 148 ? 1.03833 0.92187 1.00840 -0.32093 -0.04368 -0.07349 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 C   
+31140 O O   . ARG B-4 148 ? 1.00318 0.88157 0.97785 -0.31926 -0.05078 -0.07102 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 O   
+31141 C CB  . ARG B-4 148 ? 0.88148 0.76536 0.85987 -0.33313 -0.03616 -0.06369 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 CB  
+31142 C CG  . ARG B-4 148 ? 0.97662 0.86220 0.97309 -0.33835 -0.03253 -0.06397 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 CG  
+31143 C CD  . ARG B-4 148 ? 0.90540 0.78509 0.89412 -0.34838 -0.02418 -0.05317 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 CD  
+31144 N NE  . ARG B-4 148 ? 1.08400 0.96852 1.05450 -0.35049 -0.01510 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 NE  
+31145 C CZ  . ARG B-4 148 ? 1.03826 0.93347 1.01524 -0.35287 -0.00502 -0.05677 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 CZ  
+31146 N NH1 . ARG B-4 148 ? 1.12336 1.02760 1.12667 -0.35350 -0.00367 -0.06424 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 NH1 
+31147 N NH2 . ARG B-4 148 ? 0.97407 0.87141 0.93195 -0.35429 0.00334  -0.05521 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 NH2 
+31148 N N   . GLN B-4 149 ? 0.98519 0.87317 0.94089 -0.32022 -0.03754 -0.07695 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 N   
+31149 C CA  . GLN B-4 149 ? 1.03776 0.92520 0.98388 -0.31880 -0.03862 -0.07851 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 CA  
+31150 C C   . GLN B-4 149 ? 1.10918 0.99366 1.06351 -0.31198 -0.04075 -0.08675 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 C   
+31151 O O   . GLN B-4 149 ? 1.08635 0.97035 1.04507 -0.31114 -0.04483 -0.08729 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 O   
+31152 C CB  . GLN B-4 149 ? 1.05877 0.94961 0.98730 -0.32028 -0.03024 -0.08119 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 CB  
+31153 C CG  . GLN B-4 149 ? 0.96223 0.85400 0.87818 -0.32721 -0.02713 -0.07314 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 CG  
+31154 C CD  . GLN B-4 149 ? 1.21940 1.11317 1.11711 -0.32826 -0.01901 -0.07669 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 CD  
+31155 O OE1 . GLN B-4 149 ? 1.21038 1.10473 1.10567 -0.32366 -0.01375 -0.08483 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 OE1 
+31156 N NE2 . GLN B-4 149 ? 1.19079 1.08279 1.07265 -0.33380 -0.01796 -0.07064 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 NE2 
+31157 N N   . TYR B-4 150 ? 1.26122 1.14301 1.21746 -0.30656 -0.03805 -0.09389 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 N   
+31158 C CA  . TYR B-4 150 ? 1.10503 0.97975 1.06346 -0.29972 -0.03781 -0.10189 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CA  
+31159 C C   . TYR B-4 150 ? 1.05154 0.92281 1.02682 -0.29833 -0.04573 -0.10025 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 C   
+31160 O O   . TYR B-4 150 ? 0.97158 0.83979 0.95167 -0.29549 -0.04575 -0.10393 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 O   
+31161 C CB  . TYR B-4 150 ? 0.90767 0.77650 0.85847 -0.29274 -0.03456 -0.10970 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CB  
+31162 C CG  . TYR B-4 150 ? 1.12963 0.98649 1.08024 -0.28510 -0.03494 -0.11718 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CG  
+31163 C CD1 . TYR B-4 150 ? 1.02608 0.87492 0.96616 -0.28251 -0.02703 -0.12241 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CD1 
+31164 C CD2 . TYR B-4 150 ? 1.18387 1.03601 1.14438 -0.28101 -0.04208 -0.11965 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CD2 
+31165 C CE1 . TYR B-4 150 ? 1.01093 0.84609 0.94820 -0.27572 -0.02484 -0.12927 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CE1 
+31166 C CE2 . TYR B-4 150 ? 1.08627 0.92483 1.04299 -0.27360 -0.04187 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CE2 
+31167 C CZ  . TYR B-4 150 ? 1.03605 0.86551 0.98007 -0.27081 -0.03254 -0.13123 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CZ  
+31168 O OH  . TYR B-4 150 ? 1.35673 1.17005 1.29442 -0.26362 -0.02982 -0.13834 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 OH  
+31169 N N   . ILE B-4 151 ? 0.90044 0.77166 0.88612 -0.30051 -0.05145 -0.09544 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 N   
+31170 C CA  . ILE B-4 151 ? 0.94595 0.81135 0.94667 -0.29888 -0.05887 -0.09393 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 CA  
+31171 C C   . ILE B-4 151 ? 1.06875 0.93538 1.07358 -0.30079 -0.06343 -0.08776 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 C   
+31172 O O   . ILE B-4 151 ? 1.07664 0.93965 1.09205 -0.29644 -0.06725 -0.09044 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 O   
+31173 C CB  . ILE B-4 151 ? 0.97984 0.84373 0.99075 -0.30244 -0.06279 -0.09014 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 CB  
+31174 C CG1 . ILE B-4 151 ? 1.11405 0.97842 1.12527 -0.29867 -0.06136 -0.09903 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 CG1 
+31175 C CG2 . ILE B-4 151 ? 0.95246 0.80782 0.97735 -0.30130 -0.07023 -0.08769 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 CG2 
+31176 C CD1 . ILE B-4 151 ? 1.02675 0.88171 1.03608 -0.28950 -0.06322 -0.10889 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 CD1 
+31177 N N   . PHE B-4 152 ? 1.22650 1.09769 1.22257 -0.30646 -0.06361 -0.08014 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 N   
+31178 C CA  . PHE B-4 152 ? 1.21955 1.09148 1.21707 -0.30687 -0.07059 -0.07501 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CA  
+31179 C C   . PHE B-4 152 ? 1.13836 1.01646 1.13902 -0.30358 -0.06870 -0.08351 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 C   
+31180 O O   . PHE B-4 152 ? 1.23163 1.11118 1.24507 -0.30035 -0.07548 -0.08462 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 O   
+31181 C CB  . PHE B-4 152 ? 1.22312 1.09549 1.20484 -0.31316 -0.07102 -0.06562 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CB  
+31182 C CG  . PHE B-4 152 ? 1.49657 1.36603 1.47622 -0.31238 -0.08159 -0.05905 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CG  
+31183 C CD1 . PHE B-4 152 ? 1.62283 1.48854 1.61820 -0.30668 -0.09101 -0.05918 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CD1 
+31184 C CD2 . PHE B-4 152 ? 1.51313 1.38249 1.47383 -0.31625 -0.08296 -0.05330 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CD2 
+31185 C CE1 . PHE B-4 152 ? 1.62008 1.48287 1.61366 -0.30399 -0.10294 -0.05378 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CE1 
+31186 C CE2 . PHE B-4 152 ? 1.76517 1.63017 1.72113 -0.31389 -0.09519 -0.04786 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CE2 
+31187 C CZ  . PHE B-4 152 ? 1.71014 1.57230 1.68325 -0.30730 -0.10589 -0.04813 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CZ  
+31188 N N   . SER B-4 153 ? 1.02905 0.91031 1.01950 -0.30425 -0.05896 -0.09019 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-4 N   
+31189 C CA  . SER B-4 153 ? 0.98702 0.87272 0.97977 -0.30317 -0.05430 -0.09864 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-4 CA  
+31190 C C   . SER B-4 153 ? 1.20466 1.08548 1.21030 -0.29728 -0.05065 -0.10723 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-4 C   
+31191 O O   . SER B-4 153 ? 1.19867 1.08380 1.21561 -0.29645 -0.04845 -0.11382 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-4 O   
+31192 C CB  . SER B-4 153 ? 1.10410 0.99045 1.07859 -0.30590 -0.04360 -0.10256 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-4 CB  
+31193 O OG  . SER B-4 153 ? 1.24165 1.13166 1.20313 -0.31124 -0.04551 -0.09529 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-4 OG  
+31194 N N   . LYS B-4 154 ? 1.20750 1.07921 1.21228 -0.29330 -0.04961 -0.10824 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 N   
+31195 C CA  . LYS B-4 154 ? 1.03842 0.90135 1.04866 -0.28715 -0.04432 -0.11698 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 CA  
+31196 C C   . LYS B-4 154 ? 1.09246 0.95452 1.12365 -0.28374 -0.05229 -0.11620 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 C   
+31197 O O   . LYS B-4 154 ? 1.24350 1.10545 1.28677 -0.28059 -0.04815 -0.12329 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 O   
+31198 C CB  . LYS B-4 154 ? 1.13944 0.99096 1.13568 -0.28305 -0.04094 -0.12005 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 CB  
+31199 C CG  . LYS B-4 154 ? 1.09791 0.93520 1.08974 -0.27594 -0.03347 -0.12973 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 CG  
+31200 C CD  . LYS B-4 154 ? 1.47209 1.30393 1.44831 -0.27571 -0.01941 -0.13650 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 CD  
+31201 C CE  . LYS B-4 154 ? 1.24253 1.05520 1.20873 -0.26857 -0.00953 -0.14567 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 CE  
+31202 N NZ  . LYS B-4 154 ? 1.33090 1.14485 1.31918 -0.26746 -0.00887 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 NZ  
+31203 N N   . TYR B-4 155 ? 0.96780 0.82823 1.00411 -0.28440 -0.06249 -0.10808 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 N   
+31204 C CA  . TYR B-4 155 ? 1.03912 0.89449 1.09263 -0.28016 -0.07008 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CA  
+31205 C C   . TYR B-4 155 ? 1.12697 0.98731 1.18837 -0.28219 -0.08150 -0.09745 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 C   
+31206 O O   . TYR B-4 155 ? 1.29464 1.15556 1.34492 -0.28748 -0.08486 -0.08852 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 O   
+31207 C CB  . TYR B-4 155 ? 1.02669 0.87044 1.07830 -0.27839 -0.07233 -0.10677 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CB  
+31208 C CG  . TYR B-4 155 ? 1.10293 0.93932 1.14113 -0.27510 -0.06402 -0.11574 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CG  
+31209 C CD1 . TYR B-4 155 ? 1.22864 1.05544 1.26669 -0.26852 -0.05770 -0.12533 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CD1 
+31210 C CD2 . TYR B-4 155 ? 1.19212 1.02958 1.21647 -0.27770 -0.06242 -0.11495 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CD2 
+31211 C CE1 . TYR B-4 155 ? 1.21118 1.02646 1.23082 -0.26412 -0.05080 -0.13309 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CE1 
+31212 C CE2 . TYR B-4 155 ? 1.38944 1.21825 1.39916 -0.27261 -0.05717 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CE2 
+31213 C CZ  . TYR B-4 155 ? 1.20642 1.02257 1.21142 -0.26559 -0.05177 -0.13198 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CZ  
+31214 O OH  . TYR B-4 155 ? 1.26411 1.06705 1.24861 -0.25923 -0.04718 -0.13990 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 OH  
+31215 N N   . PHE B-4 156 ? 1.13653 0.99894 1.21604 -0.27723 -0.08723 -0.09957 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 N   
+31216 C CA  . PHE B-4 156 ? 1.28350 1.14655 1.36915 -0.27617 -0.10065 -0.09070 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CA  
+31217 C C   . PHE B-4 156 ? 1.27888 1.12833 1.37295 -0.27180 -0.10805 -0.08602 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 C   
+31218 O O   . PHE B-4 156 ? 1.37171 1.21448 1.46216 -0.27179 -0.11830 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 O   
+31219 C CB  . PHE B-4 156 ? 1.16673 1.04278 1.26932 -0.27242 -0.10521 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CB  
+31220 C CG  . PHE B-4 156 ? 1.15097 1.02777 1.27824 -0.26496 -0.10349 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CG  
+31221 C CD1 . PHE B-4 156 ? 1.20910 1.08743 1.34088 -0.26471 -0.08863 -0.11798 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CD1 
+31222 C CD2 . PHE B-4 156 ? 1.27255 1.14644 1.41683 -0.25763 -0.11587 -0.10349 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CD2 
+31223 C CE1 . PHE B-4 156 ? 1.08324 0.96098 1.23681 -0.25816 -0.08459 -0.12730 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CE1 
+31224 C CE2 . PHE B-4 156 ? 1.23887 1.11400 1.40754 -0.25033 -0.11321 -0.11315 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CE2 
+31225 C CZ  . PHE B-4 156 ? 1.13463 1.01214 1.30841 -0.25103 -0.09679 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CZ  
+31226 N N   . LYS B-4 157 ? 1.39637 1.23876 1.49874 -0.26787 -0.10280 -0.09344 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 N   
+31227 C CA  . LYS B-4 157 ? 1.37692 1.20457 1.48662 -0.26420 -0.10870 -0.09041 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 CA  
+31228 C C   . LYS B-4 157 ? 1.16934 0.98804 1.27465 -0.26431 -0.10091 -0.09755 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 C   
+31229 O O   . LYS B-4 157 ? 1.30768 1.12969 1.40870 -0.26299 -0.09131 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 O   
+31230 C CB  . LYS B-4 157 ? 1.38272 1.21018 1.51396 -0.25509 -0.11487 -0.09416 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 CB  
+31231 C CG  . LYS B-4 157 ? 1.29068 1.10066 1.42777 -0.25096 -0.12303 -0.08877 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 CG  
+31232 C CD  . LYS B-4 157 ? 1.29186 1.10158 1.45207 -0.24043 -0.12647 -0.09571 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 CD  
+31233 C CE  . LYS B-4 157 ? 1.36452 1.18959 1.53790 -0.23589 -0.13465 -0.09566 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 CE  
+31234 N NZ  . LYS B-4 157 ? 1.38380 1.20145 1.54699 -0.23541 -0.14935 -0.08182 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 NZ  
+31235 N N   . ILE B-4 158 ? 1.29332 1.09871 1.39824 -0.26576 -0.10533 -0.09324 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 N   
+31236 C CA  . ILE B-4 158 ? 1.27944 1.07548 1.38097 -0.26556 -0.10139 -0.10058 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 CA  
+31237 C C   . ILE B-4 158 ? 1.36778 1.14814 1.48116 -0.26072 -0.10684 -0.10184 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 C   
+31238 O O   . ILE B-4 158 ? 1.45747 1.22982 1.57561 -0.26257 -0.11410 -0.09261 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 O   
+31239 C CB  . ILE B-4 158 ? 1.17551 0.97234 1.26696 -0.27396 -0.10076 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 CB  
+31240 C CG1 . ILE B-4 158 ? 1.17450 0.98550 1.25316 -0.27747 -0.09436 -0.09682 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 CG1 
+31241 C CG2 . ILE B-4 158 ? 0.98746 0.77456 1.07909 -0.27282 -0.10057 -0.10524 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 CG2 
+31242 C CD1 . ILE B-4 158 ? 1.13288 0.94710 1.20437 -0.28471 -0.09265 -0.09447 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 CD1 
+31243 N N   . PHE B-4 159 ? 1.36807 1.14115 1.48341 -0.25429 -0.10260 -0.11314 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 N   
+31244 C CA  . PHE B-4 159 ? 1.27781 1.03442 1.40292 -0.24898 -0.10656 -0.11651 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CA  
+31245 C C   . PHE B-4 159 ? 1.34196 1.08687 1.46010 -0.25216 -0.10803 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 C   
+31246 O O   . PHE B-4 159 ? 1.32117 1.06815 1.42675 -0.25226 -0.10360 -0.12873 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 O   
+31247 C CB  . PHE B-4 159 ? 1.33566 1.08976 1.46706 -0.23953 -0.10006 -0.12721 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CB  
+31248 C CG  . PHE B-4 159 ? 1.49192 1.25953 1.63765 -0.23595 -0.09960 -0.12530 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CG  
+31249 C CD1 . PHE B-4 159 ? 1.38767 1.17208 1.52941 -0.23890 -0.09360 -0.12605 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CD1 
+31250 C CD2 . PHE B-4 159 ? 1.44355 1.20703 1.60808 -0.22915 -0.10588 -0.12387 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CD2 
+31251 C CE1 . PHE B-4 159 ? 1.29863 1.09719 1.45687 -0.23601 -0.09448 -0.12624 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CE1 
+31252 C CE2 . PHE B-4 159 ? 1.49836 1.27651 1.67968 -0.22487 -0.10762 -0.12385 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CE2 
+31253 C CZ  . PHE B-4 159 ? 1.37698 1.17355 1.55618 -0.22871 -0.10216 -0.12553 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CZ  
+31254 N N   . ILE B-4 160 ? 1.27850 1.01022 1.40475 -0.25439 -0.11482 -0.11716 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 N   
+31255 C CA  . ILE B-4 160 ? 1.29393 1.01549 1.41880 -0.25875 -0.11777 -0.12231 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 CA  
+31256 C C   . ILE B-4 160 ? 1.46582 1.16726 1.59803 -0.25288 -0.12126 -0.12844 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 C   
+31257 O O   . ILE B-4 160 ? 1.46173 1.15454 1.60380 -0.25054 -0.12448 -0.12185 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 O   
+31258 C CB  . ILE B-4 160 ? 1.40883 1.13247 1.53741 -0.27030 -0.12067 -0.11217 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 CB  
+31259 C CG1 . ILE B-4 160 ? 1.51742 1.26011 1.63757 -0.27551 -0.11632 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 CG1 
+31260 C CG2 . ILE B-4 160 ? 1.33370 1.05004 1.46662 -0.27559 -0.12367 -0.12000 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 CG2 
+31261 C CD1 . ILE B-4 160 ? 1.46935 1.21336 1.59140 -0.28688 -0.11626 -0.09541 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 CD1 
+31262 N N   . ASP B-4 161 ? 1.44772 1.14001 1.57328 -0.24961 -0.12136 -0.14130 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 N   
+31263 C CA  . ASP B-4 161 ? 1.56354 1.23491 1.69277 -0.24374 -0.12421 -0.14937 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 CA  
+31264 C C   . ASP B-4 161 ? 1.56886 1.23002 1.70290 -0.25107 -0.13156 -0.15308 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 C   
+31265 O O   . ASP B-4 161 ? 1.41829 1.08865 1.54879 -0.25687 -0.13357 -0.15665 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 O   
+31266 C CB  . ASP B-4 161 ? 1.57595 1.24021 1.69064 -0.23345 -0.11842 -0.16284 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 CB  
+31267 C CG  . ASP B-4 161 ? 1.73132 1.37295 1.84851 -0.22600 -0.11952 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 CG  
+31268 O OD1 . ASP B-4 161 ? 1.82975 1.46297 1.96229 -0.22728 -0.12408 -0.16528 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 OD1 
+31269 O OD2 . ASP B-4 161 ? 1.75450 1.38418 1.85574 -0.21837 -0.11537 -0.18350 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 OD2 
+31270 N N   . GLU B-4 162 ? 1.50817 1.15047 1.65217 -0.25066 -0.13554 -0.15311 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 N   
+31271 C CA  . GLU B-4 162 ? 1.46929 1.09893 1.62108 -0.25812 -0.14206 -0.15833 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 CA  
+31272 C C   . GLU B-4 162 ? 1.42730 1.06931 1.58800 -0.27204 -0.14258 -0.14985 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 C   
+31273 O O   . GLU B-4 162 ? 1.54844 1.19806 1.71203 -0.27822 -0.14558 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 O   
+31274 C CB  . GLU B-4 162 ? 1.53634 1.15950 1.67768 -0.25339 -0.14599 -0.17607 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 CB  
+31275 C CG  . GLU B-4 162 ? 1.51883 1.13022 1.64483 -0.23944 -0.14191 -0.18503 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 CG  
+31276 C CD  . GLU B-4 162 ? 1.66524 1.25235 1.79705 -0.23443 -0.14355 -0.18908 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 CD  
+31277 O OE1 . GLU B-4 162 ? 1.59130 1.17051 1.73902 -0.24112 -0.14721 -0.18200 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 OE1 
+31278 O OE2 . GLU B-4 162 ? 1.92051 1.49412 2.03921 -0.22361 -0.14012 -0.19948 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 OE2 
+31279 N N   . TYR B-4 163 ? 1.50469 1.14779 1.66953 -0.27634 -0.13963 -0.13414 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 N   
+31280 C CA  . TYR B-4 163 ? 1.63057 1.28409 1.80001 -0.28926 -0.13695 -0.12463 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CA  
+31281 C C   . TYR B-4 163 ? 1.73702 1.37756 1.92081 -0.30118 -0.13846 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 C   
+31282 O O   . TYR B-4 163 ? 1.67268 1.32369 1.86354 -0.31304 -0.13494 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 O   
+31283 C CB  . TYR B-4 163 ? 1.52944 1.18354 1.69372 -0.28936 -0.13375 -0.10726 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CB  
+31284 C CG  . TYR B-4 163 ? 1.54162 1.20872 1.70364 -0.30067 -0.12864 -0.09743 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CG  
+31285 C CD1 . TYR B-4 163 ? 1.58744 1.27809 1.74429 -0.30166 -0.12566 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CD1 
+31286 C CD2 . TYR B-4 163 ? 1.64478 1.29791 1.80746 -0.30996 -0.12564 -0.08440 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CD2 
+31287 C CE1 . TYR B-4 163 ? 1.58976 1.29187 1.74449 -0.31157 -0.11996 -0.09273 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CE1 
+31288 C CE2 . TYR B-4 163 ? 1.62039 1.28328 1.77882 -0.32037 -0.11887 -0.07564 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CE2 
+31289 C CZ  . TYR B-4 163 ? 1.56069 1.24920 1.71631 -0.32109 -0.11612 -0.08020 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CZ  
+31290 O OH  . TYR B-4 163 ? 1.62059 1.31849 1.77202 -0.33105 -0.10844 -0.07216 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 OH  
+31291 N N   . GLN B-4 164 ? 1.80348 1.42127 1.99304 -0.29886 -0.14250 -0.13237 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 N   
+31292 C CA  . GLN B-4 164 ? 1.65529 1.25915 1.86031 -0.31131 -0.14326 -0.13568 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 CA  
+31293 C C   . GLN B-4 164 ? 1.74862 1.36697 1.96471 -0.31730 -0.14731 -0.15195 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 C   
+31294 O O   . GLN B-4 164 ? 1.81675 1.43307 2.05084 -0.33094 -0.14619 -0.15486 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 O   
+31295 C CB  . GLN B-4 164 ? 1.67936 1.25394 1.88677 -0.30641 -0.14708 -0.13920 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 CB  
+31296 C CG  . GLN B-4 164 ? 1.71621 1.28641 1.92063 -0.29626 -0.15403 -0.15764 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 CG  
+31297 C CD  . GLN B-4 164 ? 1.58372 1.16245 1.77195 -0.28065 -0.15317 -0.15869 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 CD  
+31298 O OE1 . GLN B-4 164 ? 1.61330 1.19917 1.79615 -0.27643 -0.14882 -0.14592 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 OE1 
+31299 N NE2 . GLN B-4 164 ? 1.66678 1.24356 1.84656 -0.27212 -0.15703 -0.17461 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 NE2 
+31300 N N   . ASP B-4 165 ? 1.64812 1.28014 1.85399 -0.30719 -0.15188 -0.16301 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 N   
+31301 C CA  . ASP B-4 165 ? 1.75537 1.40120 1.96878 -0.30980 -0.15835 -0.17898 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 CA  
+31302 C C   . ASP B-4 165 ? 1.59108 1.26396 1.80807 -0.31593 -0.15408 -0.17487 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 C   
+31303 O O   . ASP B-4 165 ? 1.65309 1.33990 1.88091 -0.31889 -0.15978 -0.18764 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 O   
+31304 C CB  . ASP B-4 165 ? 1.66495 1.30691 1.86000 -0.29455 -0.16566 -0.19329 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 CB  
+31305 C CG  . ASP B-4 165 ? 1.74659 1.36175 1.94030 -0.28937 -0.17117 -0.20259 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 CG  
+31306 O OD1 . ASP B-4 165 ? 1.64423 1.24308 1.84924 -0.29559 -0.16851 -0.19548 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 OD1 
+31307 O OD2 . ASP B-4 165 ? 2.07761 1.68546 2.25645 -0.27864 -0.17787 -0.21704 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 OD2 
+31308 N N   . SER B-4 166 ? 1.32965 1.01007 1.53815 -0.31721 -0.14511 -0.15836 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-4 N   
+31309 C CA  . SER B-4 166 ? 1.57904 1.28371 1.78850 -0.32234 -0.14005 -0.15438 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-4 CA  
+31310 C C   . SER B-4 166 ? 1.54466 1.25523 1.77869 -0.33900 -0.13586 -0.15439 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-4 C   
+31311 O O   . SER B-4 166 ? 1.67274 1.36685 1.91579 -0.34876 -0.13067 -0.14639 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-4 O   
+31312 C CB  . SER B-4 166 ? 1.69065 1.39924 1.88364 -0.31978 -0.13201 -0.13721 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-4 CB  
+31313 O OG  . SER B-4 166 ? 1.65465 1.34626 1.84954 -0.32602 -0.12730 -0.12321 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-4 OG  
+31314 N N   . ASP B-4 167 ? 1.47988 1.21306 1.72503 -0.34204 -0.13732 -0.16380 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 N   
+31315 C CA  . ASP B-4 167 ? 1.51005 1.25346 1.78295 -0.35816 -0.13158 -0.16586 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 CA  
+31316 C C   . ASP B-4 167 ? 1.43530 1.18337 1.70228 -0.36689 -0.11656 -0.14749 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 C   
+31317 O O   . ASP B-4 167 ? 1.38430 1.12792 1.62643 -0.36012 -0.11298 -0.13391 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 O   
+31318 C CB  . ASP B-4 167 ? 1.47466 1.24201 1.76410 -0.35646 -0.13993 -0.18414 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 CB  
+31319 C CG  . ASP B-4 167 ? 1.46781 1.25352 1.73762 -0.34573 -0.14000 -0.18254 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 CG  
+31320 O OD1 . ASP B-4 167 ? 1.58377 1.38340 1.85478 -0.35222 -0.12898 -0.17271 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 OD1 
+31321 O OD2 . ASP B-4 167 ? 1.66661 1.45042 1.91780 -0.33089 -0.15010 -0.19118 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 OD2 
+31322 N N   . LYS B-4 168 ? 1.54720 1.30412 1.83776 -0.38232 -0.10736 -0.14802 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 N   
+31323 C CA  . LYS B-4 168 ? 1.48801 1.24573 1.77085 -0.39170 -0.09140 -0.13106 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 CA  
+31324 C C   . LYS B-4 168 ? 1.47254 1.25400 1.74214 -0.38509 -0.08935 -0.12903 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 C   
+31325 O O   . LYS B-4 168 ? 1.40041 1.17774 1.64613 -0.38365 -0.08187 -0.11335 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 O   
+31326 C CB  . LYS B-4 168 ? 1.36601 1.12399 1.67843 -0.41111 -0.07910 -0.13306 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 CB  
+31327 C CG  . LYS B-4 168 ? 1.61561 1.40095 1.96407 -0.41555 -0.08375 -0.15402 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 CG  
+31328 C CD  . LYS B-4 168 ? 1.88197 1.66884 2.26272 -0.43651 -0.06792 -0.15548 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 CD  
+31329 C CE  . LYS B-4 168 ? 1.82798 1.64649 2.25016 -0.44047 -0.07337 -0.17794 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 CE  
+31330 N NZ  . LYS B-4 168 ? 1.74975 1.57201 2.20840 -0.46225 -0.05546 -0.18076 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 NZ  
+31331 N N   . ASP B-4 169 ? 1.45756 1.26269 1.74141 -0.38057 -0.09657 -0.14504 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 N   
+31332 C CA  . ASP B-4 169 ? 1.45069 1.27572 1.71993 -0.37290 -0.09506 -0.14370 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 CA  
+31333 C C   . ASP B-4 169 ? 1.48632 1.30297 1.72186 -0.35785 -0.10080 -0.13731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 C   
+31334 O O   . ASP B-4 169 ? 1.40119 1.22358 1.61660 -0.35478 -0.09460 -0.12731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 O   
+31335 C CB  . ASP B-4 169 ? 1.63705 1.48605 1.92705 -0.36871 -0.10383 -0.16305 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 CB  
+31336 C CG  . ASP B-4 169 ? 1.67391 1.53810 2.00239 -0.38405 -0.09615 -0.17044 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 CG  
+31337 O OD1 . ASP B-4 169 ? 1.72645 1.58870 2.05751 -0.39699 -0.07901 -0.15792 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 OD1 
+31338 O OD2 . ASP B-4 169 ? 1.78565 1.66322 2.14179 -0.38306 -0.10705 -0.18945 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 OD2 
+31339 N N   . MET B-4 170 ? 1.54892 1.35164 1.77895 -0.34883 -0.11179 -0.14386 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 N   
+31340 C CA  . MET B-4 170 ? 1.38037 1.17362 1.58235 -0.33582 -0.11496 -0.13843 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 CA  
+31341 C C   . MET B-4 170 ? 1.37008 1.14930 1.55926 -0.33927 -0.10743 -0.12015 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 C   
+31342 O O   . MET B-4 170 ? 1.36891 1.14920 1.53751 -0.33197 -0.10583 -0.11248 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 O   
+31343 C CB  . MET B-4 170 ? 1.42505 1.20451 1.62532 -0.32617 -0.12657 -0.15045 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 CB  
+31344 C CG  . MET B-4 170 ? 1.56614 1.33692 1.74053 -0.31232 -0.12842 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 CG  
+31345 S SD  . MET B-4 170 ? 1.43440 1.18635 1.60504 -0.30146 -0.13990 -0.16370 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 SD  
+31346 C CE  . MET B-4 170 ? 1.37929 1.14476 1.55967 -0.29969 -0.15004 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 CE  
+31347 N N   . HIS B-4 171 ? 1.49680 1.26158 1.69758 -0.35018 -0.10309 -0.11351 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 N   
+31348 C CA  . HIS B-4 171 ? 1.49834 1.24614 1.68416 -0.35250 -0.09731 -0.09574 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 CA  
+31349 C C   . HIS B-4 171 ? 1.52052 1.27808 1.69441 -0.35822 -0.08692 -0.08394 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 C   
+31350 O O   . HIS B-4 171 ? 1.51546 1.26556 1.66836 -0.35414 -0.08574 -0.07117 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 O   
+31351 C CB  . HIS B-4 171 ? 1.64991 1.37478 1.84802 -0.36240 -0.09468 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 CB  
+31352 C CG  . HIS B-4 171 ? 1.61618 1.32025 1.79683 -0.36576 -0.08806 -0.07292 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 CG  
+31353 N ND1 . HIS B-4 171 ? 1.66096 1.34714 1.82604 -0.35547 -0.09447 -0.06504 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 ND1 
+31354 C CD2 . HIS B-4 171 ? 1.50859 1.20506 1.68324 -0.37739 -0.07582 -0.06050 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 CD2 
+31355 C CE1 . HIS B-4 171 ? 1.61139 1.27950 1.76047 -0.35959 -0.08859 -0.04849 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 CE1 
+31356 N NE2 . HIS B-4 171 ? 1.68778 1.35998 1.83990 -0.37312 -0.07655 -0.04497 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 NE2 
+31357 N N   . ASN B-4 172 ? 1.55042 1.32474 1.73797 -0.36714 -0.07983 -0.08892 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 N   
+31358 C CA  . ASN B-4 172 ? 1.37292 1.15504 1.54853 -0.37314 -0.06828 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 CA  
+31359 C C   . ASN B-4 172 ? 1.37430 1.16927 1.52841 -0.36199 -0.07141 -0.07678 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 C   
+31360 O O   . ASN B-4 172 ? 1.46221 1.25401 1.59573 -0.36279 -0.06582 -0.06427 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 O   
+31361 C CB  . ASN B-4 172 ? 1.40637 1.20586 1.60585 -0.38433 -0.05943 -0.08658 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 CB  
+31362 C CG  . ASN B-4 172 ? 1.41290 1.19815 1.63245 -0.39940 -0.05071 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 CG  
+31363 O OD1 . ASN B-4 172 ? 1.51193 1.27234 1.72669 -0.40068 -0.05267 -0.07869 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 OD1 
+31364 N ND2 . ASN B-4 172 ? 1.51760 1.31804 1.76105 -0.41100 -0.04015 -0.09162 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 ND2 
+31365 N N   . LEU B-4 173 ? 1.44215 1.24946 1.59883 -0.35158 -0.08011 -0.08963 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 N   
+31366 C CA  . LEU B-4 173 ? 1.38680 1.20433 1.52353 -0.34185 -0.08134 -0.08909 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 CA  
+31367 C C   . LEU B-4 173 ? 1.35671 1.16118 1.47547 -0.33521 -0.08475 -0.07954 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 C   
+31368 O O   . LEU B-4 173 ? 1.32442 1.13314 1.42600 -0.33339 -0.08171 -0.07197 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 O   
+31369 C CB  . LEU B-4 173 ? 1.28266 1.11046 1.42257 -0.33182 -0.08888 -0.10480 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 CB  
+31370 C CG  . LEU B-4 173 ? 1.22169 1.05807 1.34066 -0.32256 -0.08798 -0.10543 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 CG  
+31371 C CD1 . LEU B-4 173 ? 1.23552 1.08893 1.35344 -0.32642 -0.08075 -0.10574 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 CD1 
+31372 C CD2 . LEU B-4 173 ? 1.36116 1.19460 1.47467 -0.31034 -0.09581 -0.11811 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 CD2 
+31373 N N   . PHE B-4 174 ? 1.29225 1.08133 1.41630 -0.33121 -0.09157 -0.08081 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 N   
+31374 C CA  . PHE B-4 174 ? 1.35616 1.13441 1.46811 -0.32373 -0.09577 -0.07336 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CA  
+31375 C C   . PHE B-4 174 ? 1.45988 1.22837 1.55971 -0.32927 -0.09217 -0.05721 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 C   
+31376 O O   . PHE B-4 174 ? 1.28588 1.05609 1.37123 -0.32395 -0.09418 -0.05087 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 O   
+31377 C CB  . PHE B-4 174 ? 1.39872 1.16106 1.52048 -0.31850 -0.10293 -0.07837 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CB  
+31378 C CG  . PHE B-4 174 ? 1.43773 1.20505 1.56468 -0.31095 -0.10724 -0.09413 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CG  
+31379 C CD1 . PHE B-4 174 ? 1.28694 1.06765 1.40319 -0.30398 -0.10596 -0.10042 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CD1 
+31380 C CD2 . PHE B-4 174 ? 1.59424 1.34983 1.73384 -0.31065 -0.11236 -0.10282 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CD2 
+31381 C CE1 . PHE B-4 174 ? 1.21703 0.99722 1.33189 -0.29609 -0.10942 -0.11424 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CE1 
+31382 C CE2 . PHE B-4 174 ? 1.42663 1.18340 1.56592 -0.30269 -0.11712 -0.11749 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CE2 
+31383 C CZ  . PHE B-4 174 ? 1.32581 1.09384 1.45110 -0.29502 -0.11551 -0.12280 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CZ  
+31384 N N   . MET B-4 175 ? 1.53481 1.29156 1.63939 -0.34000 -0.08667 -0.05091 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 N   
+31385 C CA  . MET B-4 175 ? 1.50624 1.24863 1.59311 -0.34521 -0.08194 -0.03490 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 CA  
+31386 C C   . MET B-4 175 ? 1.40042 1.15729 1.47225 -0.34839 -0.07480 -0.03088 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 C   
+31387 O O   . MET B-4 175 ? 1.48644 1.23471 1.53628 -0.34721 -0.07492 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 O   
+31388 C CB  . MET B-4 175 ? 1.35237 1.07572 1.44653 -0.35724 -0.07440 -0.02966 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 CB  
+31389 C CG  . MET B-4 175 ? 1.33566 1.04053 1.44270 -0.35490 -0.08097 -0.03275 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 CG  
+31390 S SD  . MET B-4 175 ? 1.57726 1.25837 1.66569 -0.34271 -0.09155 -0.02099 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 SD  
+31391 C CE  . MET B-4 175 ? 1.94962 1.60561 2.01133 -0.35151 -0.08247 -0.00121 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 CE  
+31392 N N   . TYR B-4 176 ? 1.34785 1.12546 1.43012 -0.35155 -0.06947 -0.04083 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 N   
+31393 C CA  . TYR B-4 176 ? 1.25709 1.04858 1.32547 -0.35370 -0.06234 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CA  
+31394 C C   . TYR B-4 176 ? 1.28121 1.07967 1.33361 -0.34332 -0.06920 -0.03805 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 C   
+31395 O O   . TYR B-4 176 ? 1.32540 1.12497 1.35816 -0.34430 -0.06612 -0.03062 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 O   
+31396 C CB  . TYR B-4 176 ? 1.18713 0.99928 1.27254 -0.35709 -0.05678 -0.05058 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CB  
+31397 C CG  . TYR B-4 176 ? 1.15821 0.98547 1.23047 -0.35766 -0.04959 -0.05002 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CG  
+31398 C CD1 . TYR B-4 176 ? 1.20700 1.03224 1.27166 -0.36775 -0.03691 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CD1 
+31399 C CD2 . TYR B-4 176 ? 1.23880 1.07995 1.30481 -0.34830 -0.05403 -0.05765 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CD2 
+31400 C CE1 . TYR B-4 176 ? 1.33508 1.17298 1.38701 -0.36793 -0.02992 -0.04215 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CE1 
+31401 C CE2 . TYR B-4 176 ? 1.37677 1.22975 1.43011 -0.34874 -0.04723 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CE2 
+31402 C CZ  . TYR B-4 176 ? 1.42704 1.27904 1.47383 -0.35829 -0.03572 -0.04993 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CZ  
+31403 O OH  . TYR B-4 176 ? 1.22197 1.08470 1.25544 -0.35837 -0.02858 -0.05030 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 OH  
+31404 N N   . LEU B-4 177 ? 1.37062 1.17303 1.43124 -0.33373 -0.07773 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 N   
+31405 C CA  . LEU B-4 177 ? 1.41683 1.22598 1.46674 -0.32492 -0.08261 -0.04807 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 CA  
+31406 C C   . LEU B-4 177 ? 1.40610 1.20205 1.44500 -0.32185 -0.08926 -0.03714 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 C   
+31407 O O   . LEU B-4 177 ? 1.46293 1.26510 1.49010 -0.31797 -0.09202 -0.03522 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 O   
+31408 C CB  . LEU B-4 177 ? 1.27958 1.09347 1.34070 -0.31601 -0.08733 -0.06066 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 CB  
+31409 C CG  . LEU B-4 177 ? 1.25858 1.08230 1.32736 -0.31595 -0.08404 -0.07264 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 CG  
+31410 C CD1 . LEU B-4 177 ? 1.17700 0.99805 1.25077 -0.30634 -0.08880 -0.08386 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 CD1 
+31411 C CD2 . LEU B-4 177 ? 1.18338 1.02163 1.24088 -0.31729 -0.07735 -0.07426 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 CD2 
+31412 N N   . LYS B-4 178 ? 1.42770 1.20461 1.47012 -0.32307 -0.09265 -0.03052 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 N   
+31413 C CA  . LYS B-4 178 ? 1.42349 1.18483 1.45389 -0.31816 -0.10091 -0.01996 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 CA  
+31414 C C   . LYS B-4 178 ? 1.54321 1.29279 1.54922 -0.32488 -0.09646 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 C   
+31415 O O   . LYS B-4 178 ? 1.58842 1.33458 1.57679 -0.31990 -0.10332 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 O   
+31416 C CB  . LYS B-4 178 ? 1.47589 1.21776 1.51730 -0.31514 -0.10652 -0.01831 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 CB  
+31417 C CG  . LYS B-4 178 ? 1.76052 1.48330 1.78928 -0.30815 -0.11659 -0.00728 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 CG  
+31418 C CD  . LYS B-4 178 ? 1.72413 1.42356 1.76146 -0.30633 -0.12014 -0.00457 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 CD  
+31419 C CE  . LYS B-4 178 ? 1.64162 1.32400 1.67512 -0.31940 -0.10921 0.00158  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 CE  
+31420 N NZ  . LYS B-4 178 ? 1.65918 1.32547 1.66420 -0.32501 -0.10449 0.01642  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 NZ  
+31421 N N   . ASP B-4 179 ? 1.52853 1.27128 1.53319 -0.33612 -0.08482 -0.00290 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 N   
+31422 C CA  . ASP B-4 179 ? 1.55118 1.27761 1.52992 -0.34325 -0.07758 0.01041  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 CA  
+31423 C C   . ASP B-4 179 ? 1.51617 1.25876 1.47986 -0.34550 -0.07188 0.00961  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 C   
+31424 O O   . ASP B-4 179 ? 1.82649 1.55834 1.76237 -0.34421 -0.07396 0.01909  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 O   
+31425 C CB  . ASP B-4 179 ? 1.59255 1.30544 1.57818 -0.35578 -0.06425 0.01358  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 CB  
+31426 C CG  . ASP B-4 179 ? 1.64996 1.33953 1.64404 -0.35470 -0.06898 0.01694  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 CG  
+31427 O OD1 . ASP B-4 179 ? 1.48325 1.16421 1.47331 -0.34338 -0.08271 0.01918  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 OD1 
+31428 O OD2 . ASP B-4 179 ? 1.53235 1.21247 1.53892 -0.36524 -0.05871 0.01651  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 OD2 
+31429 N N   . GLN B-4 180 ? 1.35443 1.12082 1.33403 -0.34802 -0.06546 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 N   
+31430 C CA  . GLN B-4 180 ? 1.42499 1.20542 1.39106 -0.35061 -0.05837 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 CA  
+31431 C C   . GLN B-4 180 ? 1.51406 1.31035 1.47760 -0.34139 -0.06736 -0.01003 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 C   
+31432 O O   . GLN B-4 180 ? 1.58316 1.37960 1.52520 -0.34043 -0.06862 -0.00591 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 O   
+31433 C CB  . GLN B-4 180 ? 1.35640 1.15255 1.34004 -0.35793 -0.04592 -0.01175 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 CB  
+31434 C CG  . GLN B-4 180 ? 1.43449 1.21782 1.42105 -0.36978 -0.03297 -0.00570 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 CG  
+31435 C CD  . GLN B-4 180 ? 1.84566 1.61182 1.80009 -0.37548 -0.02405 0.00765  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 CD  
+31436 O OE1 . GLN B-4 180 ? 1.74139 1.51404 1.67582 -0.37294 -0.02366 0.00872  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 OE1 
+31437 N NE2 . GLN B-4 180 ? 2.10904 1.85045 2.05590 -0.38326 -0.01628 0.01778  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 NE2 
+31438 N N   . LEU B-4 181 ? 1.32772 1.13587 1.31203 -0.33500 -0.07282 -0.02102 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 N   
+31439 C CA  . LEU B-4 181 ? 1.37302 1.19516 1.35723 -0.32755 -0.07820 -0.02869 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 CA  
+31440 C C   . LEU B-4 181 ? 1.47070 1.28672 1.45481 -0.31953 -0.09118 -0.02627 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 C   
+31441 O O   . LEU B-4 181 ? 1.58001 1.40761 1.56541 -0.31438 -0.09521 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 O   
+31442 C CB  . LEU B-4 181 ? 1.32509 1.16011 1.32765 -0.32406 -0.07587 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 CB  
+31443 C CG  . LEU B-4 181 ? 1.09676 0.94081 1.10276 -0.32932 -0.06573 -0.04721 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 CG  
+31444 C CD1 . LEU B-4 181 ? 1.36655 1.22068 1.38212 -0.32288 -0.06577 -0.06046 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 CD1 
+31445 C CD2 . LEU B-4 181 ? 1.22238 1.07146 1.21008 -0.33456 -0.05776 -0.04283 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 CD2 
+31446 N N   . LYS B-4 182 ? 1.32711 1.12501 1.31103 -0.31825 -0.09745 -0.01798 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 N   
+31447 C CA  . LYS B-4 182 ? 1.53334 1.32407 1.51748 -0.30921 -0.11139 -0.01507 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 CA  
+31448 C C   . LYS B-4 182 ? 1.56474 1.36975 1.57226 -0.30108 -0.11602 -0.02766 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 C   
+31449 O O   . LYS B-4 182 ? 1.52571 1.34027 1.53625 -0.29504 -0.12329 -0.03173 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 O   
+31450 C CB  . LYS B-4 182 ? 1.50247 1.29154 1.46324 -0.30782 -0.11762 -0.00872 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 CB  
+31451 C CG  . LYS B-4 182 ? 1.60437 1.37360 1.53620 -0.31484 -0.11245 0.00481  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 CG  
+31452 C CD  . LYS B-4 182 ? 1.75633 1.49859 1.68343 -0.31368 -0.11628 0.01538  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 CD  
+31453 C CE  . LYS B-4 182 ? 1.69580 1.41386 1.59013 -0.32113 -0.10856 0.02938  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 CE  
+31454 N NZ  . LYS B-4 182 ? 1.72305 1.41015 1.60959 -0.32045 -0.11062 0.04034  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 NZ  
+31455 N N   . ILE B-4 183 ? 1.44462 1.25037 1.46896 -0.30117 -0.11128 -0.03466 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 N   
+31456 C CA  . ILE B-4 183 ? 1.33973 1.15417 1.38325 -0.29373 -0.11293 -0.04656 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 CA  
+31457 C C   . ILE B-4 183 ? 1.28061 1.08074 1.33695 -0.28756 -0.12084 -0.04488 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 C   
+31458 O O   . ILE B-4 183 ? 1.35853 1.14360 1.41471 -0.29122 -0.11992 -0.03978 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 O   
+31459 C CB  . ILE B-4 183 ? 1.30773 1.13000 1.35645 -0.29618 -0.10302 -0.05674 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 CB  
+31460 C CG1 . ILE B-4 183 ? 1.33556 1.17085 1.37116 -0.30077 -0.09535 -0.05872 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 CG1 
+31461 C CG2 . ILE B-4 183 ? 1.20585 1.03102 1.26941 -0.28823 -0.10314 -0.06838 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 CG2 
+31462 C CD1 . ILE B-4 183 ? 1.18947 1.03112 1.22711 -0.30068 -0.08724 -0.06909 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 CD1 
+31463 N N   . LYS B-4 184 ? 1.44284 1.24764 1.51202 -0.27844 -0.12800 -0.04990 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 N   
+31464 C CA  . LYS B-4 184 ? 1.38033 1.17208 1.46319 -0.27083 -0.13563 -0.04946 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 CA  
+31465 C C   . LYS B-4 184 ? 1.39908 1.18473 1.49232 -0.27150 -0.12911 -0.05696 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 C   
+31466 O O   . LYS B-4 184 ? 1.43857 1.23444 1.53459 -0.27256 -0.12089 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 O   
+31467 C CB  . LYS B-4 184 ? 1.39640 1.19906 1.49613 -0.26062 -0.14289 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 CB  
+31468 C CG  . LYS B-4 184 ? 1.57125 1.38212 1.66317 -0.25885 -0.15205 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 CG  
+31469 C CD  . LYS B-4 184 ? 1.67059 1.46174 1.75013 -0.25464 -0.16532 -0.03844 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 CD  
+31470 C CE  . LYS B-4 184 ? 1.69549 1.49256 1.76218 -0.25220 -0.17624 -0.03416 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 CE  
+31471 N NZ  . LYS B-4 184 ? 1.88059 1.68108 1.92297 -0.26306 -0.16782 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 NZ  
+31472 N N   . LEU B-4 185 ? 1.36418 1.13059 1.46080 -0.27049 -0.13324 -0.05209 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 N   
+31473 C CA  . LEU B-4 185 ? 1.28012 1.03788 1.38598 -0.27123 -0.12916 -0.05933 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 CA  
+31474 C C   . LEU B-4 185 ? 1.37894 1.12416 1.49900 -0.26135 -0.13574 -0.06200 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 C   
+31475 O O   . LEU B-4 185 ? 1.62933 1.36004 1.74794 -0.25798 -0.14387 -0.05254 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 O   
+31476 C CB  . LEU B-4 185 ? 1.40704 1.15211 1.50580 -0.28166 -0.12583 -0.05272 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 CB  
+31477 C CG  . LEU B-4 185 ? 1.37349 1.13123 1.46308 -0.29148 -0.11749 -0.05302 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 CG  
+31478 C CD1 . LEU B-4 185 ? 1.29547 1.04111 1.38526 -0.30188 -0.11340 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 CD1 
+31479 C CD2 . LEU B-4 185 ? 1.40885 1.18173 1.50290 -0.28895 -0.11266 -0.06686 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 CD2 
+31480 N N   . PHE B-4 186 ? 1.33345 1.08198 1.46490 -0.25600 -0.13183 -0.07485 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 N   
+31481 C CA  . PHE B-4 186 ? 1.33348 1.06931 1.47909 -0.24673 -0.13565 -0.07970 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CA  
+31482 C C   . PHE B-4 186 ? 1.34832 1.06904 1.49353 -0.25039 -0.13258 -0.08498 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 C   
+31483 O O   . PHE B-4 186 ? 1.47988 1.20579 1.62265 -0.25134 -0.12611 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 O   
+31484 C CB  . PHE B-4 186 ? 1.39788 1.14688 1.55642 -0.23779 -0.13186 -0.09144 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CB  
+31485 C CG  . PHE B-4 186 ? 1.38007 1.11834 1.55573 -0.22689 -0.13575 -0.09605 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CG  
+31486 C CD1 . PHE B-4 186 ? 1.39081 1.11483 1.56926 -0.22419 -0.13128 -0.10495 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CD1 
+31487 C CD2 . PHE B-4 186 ? 1.45433 1.19646 1.64322 -0.21842 -0.14470 -0.09235 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CD2 
+31488 C CE1 . PHE B-4 186 ? 1.44093 1.15419 1.63493 -0.21377 -0.13383 -0.10967 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CE1 
+31489 C CE2 . PHE B-4 186 ? 1.41951 1.15256 1.62639 -0.20724 -0.14829 -0.09727 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CE2 
+31490 C CZ  . PHE B-4 186 ? 1.54938 1.26772 1.75877 -0.20517 -0.14190 -0.10577 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CZ  
+31491 N N   . ILE B-4 187 ? 1.48548 1.18575 1.63171 -0.25214 -0.13767 -0.07795 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 N   
+31492 C CA  . ILE B-4 187 ? 1.47062 1.15609 1.61773 -0.25811 -0.13591 -0.08224 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 CA  
+31493 C C   . ILE B-4 187 ? 1.57537 1.24276 1.73299 -0.24920 -0.13917 -0.08859 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 C   
+31494 O O   . ILE B-4 187 ? 1.70461 1.36094 1.86719 -0.24205 -0.14498 -0.08215 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 O   
+31495 C CB  . ILE B-4 187 ? 1.52382 1.19742 1.66437 -0.26948 -0.13632 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 CB  
+31496 C CG1 . ILE B-4 187 ? 1.67176 1.36310 1.80142 -0.27782 -0.13172 -0.06446 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 CG1 
+31497 C CG2 . ILE B-4 187 ? 1.64237 1.30267 1.78906 -0.27674 -0.13458 -0.07671 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 CG2 
+31498 C CD1 . ILE B-4 187 ? 1.76769 1.44804 1.89091 -0.29037 -0.12836 -0.05412 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 CD1 
+31499 N N   . VAL B-4 188 ? 1.47999 1.14303 1.63952 -0.24866 -0.13613 -0.10161 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 N   
+31500 C CA  . VAL B-4 188 ? 1.46079 1.10455 1.62797 -0.24099 -0.13804 -0.10953 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 CA  
+31501 C C   . VAL B-4 188 ? 1.56730 1.19610 1.73373 -0.24923 -0.13915 -0.11485 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 C   
+31502 O O   . VAL B-4 188 ? 1.69626 1.33451 1.85748 -0.25494 -0.13700 -0.12226 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 O   
+31503 C CB  . VAL B-4 188 ? 1.51794 1.16837 1.68635 -0.23056 -0.13265 -0.12292 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 CB  
+31504 C CG1 . VAL B-4 188 ? 1.64062 1.26942 1.81139 -0.22508 -0.13285 -0.13408 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 CG1 
+31505 C CG2 . VAL B-4 188 ? 1.40329 1.06474 1.58153 -0.22135 -0.13246 -0.11960 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 CG2 
+31506 N N   . GLY B-4 189 ? 1.58267 1.18784 1.75507 -0.24952 -0.14312 -0.11178 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-4 N   
+31507 C CA  . GLY B-4 189 ? 1.81633 1.40665 1.99153 -0.25844 -0.14442 -0.11788 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-4 CA  
+31508 C C   . GLY B-4 189 ? 1.85401 1.41526 2.03546 -0.25450 -0.14786 -0.11858 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-4 C   
+31509 O O   . GLY B-4 189 ? 1.94781 1.49962 2.13132 -0.24469 -0.14979 -0.11228 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-4 O   
+31510 N N   . ASP B-4 190 ? 1.96012 1.50723 2.14578 -0.26201 -0.14934 -0.12732 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 N   
+31511 C CA  . ASP B-4 190 ? 2.12654 1.64322 2.31777 -0.26030 -0.15217 -0.12964 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 CA  
+31512 C C   . ASP B-4 190 ? 2.15727 1.65856 2.35333 -0.27530 -0.15125 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 C   
+31513 O O   . ASP B-4 190 ? 2.06801 1.57604 2.27017 -0.28814 -0.15026 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 O   
+31514 C CB  . ASP B-4 190 ? 2.01812 1.52666 2.20971 -0.25677 -0.15449 -0.14909 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 CB  
+31515 C CG  . ASP B-4 190 ? 2.14883 1.62479 2.34531 -0.25372 -0.15714 -0.15302 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 CG  
+31516 O OD1 . ASP B-4 190 ? 2.05581 1.51544 2.25473 -0.25121 -0.15705 -0.14047 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 OD1 
+31517 O OD2 . ASP B-4 190 ? 2.44874 1.91357 2.64479 -0.25313 -0.15996 -0.16896 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 OD2 
+31518 N N   . PRO B-4 191 ? 2.23188 1.71149 2.42550 -0.27416 -0.15111 -0.10641 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 N   
+31519 C CA  . PRO B-4 191 ? 2.18010 1.64074 2.37501 -0.28950 -0.14721 -0.09707 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 CA  
+31520 C C   . PRO B-4 191 ? 2.28515 1.72419 2.49145 -0.29817 -0.14744 -0.10909 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 C   
+31521 O O   . PRO B-4 191 ? 2.31423 1.74509 2.52710 -0.31470 -0.14226 -0.10665 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 O   
+31522 C CB  . PRO B-4 191 ? 2.14655 1.58429 2.33036 -0.28177 -0.14833 -0.07930 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 CB  
+31523 C CG  . PRO B-4 191 ? 2.32286 1.75990 2.50830 -0.26245 -0.15457 -0.08512 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 CG  
+31524 C CD  . PRO B-4 191 ? 2.26159 1.73206 2.45090 -0.25840 -0.15436 -0.09835 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 CD  
+31525 N N   . LYS B-4 192 ? 2.25018 1.67932 2.45956 -0.28812 -0.15247 -0.12277 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 N   
+31526 C CA  . LYS B-4 192 ? 2.37516 1.78255 2.59464 -0.29586 -0.15405 -0.13584 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 CA  
+31527 C C   . LYS B-4 192 ? 2.43745 1.86708 2.66700 -0.30637 -0.15594 -0.15175 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 C   
+31528 O O   . LYS B-4 192 ? 2.32468 1.78227 2.54958 -0.30083 -0.15795 -0.15755 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 O   
+31529 C CB  . LYS B-4 192 ? 2.28026 1.66844 2.49706 -0.28059 -0.15876 -0.14598 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 CB  
+31530 C CG  . LYS B-4 192 ? 2.33489 1.68589 2.54949 -0.27602 -0.15815 -0.13599 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 CG  
+31531 C CD  . LYS B-4 192 ? 2.21427 1.56301 2.41993 -0.27398 -0.15550 -0.11360 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 CD  
+31532 C CE  . LYS B-4 192 ? 2.11731 1.42690 2.31743 -0.26568 -0.15673 -0.10383 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 CE  
+31533 N NZ  . LYS B-4 192 ? 2.08594 1.39402 2.28669 -0.24439 -0.16191 -0.10982 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 NZ  
+31534 N N   . GLN B-4 193 ? 2.57919 1.99544 2.82329 -0.32145 -0.15552 -0.15937 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 N   
+31535 C CA  . GLN B-4 193 ? 2.58431 2.02241 2.84251 -0.33180 -0.15917 -0.17561 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 CA  
+31536 C C   . GLN B-4 193 ? 2.55827 2.00444 2.80951 -0.31889 -0.16906 -0.19476 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 C   
+31537 O O   . GLN B-4 193 ? 2.72898 2.20189 2.97997 -0.31825 -0.17316 -0.20376 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 O   
+31538 C CB  . GLN B-4 193 ? 2.63708 2.05751 2.91634 -0.35024 -0.15723 -0.18252 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 CB  
+31539 C CG  . GLN B-4 193 ? 2.49589 1.90531 2.78007 -0.36537 -0.14455 -0.16433 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 CG  
+31540 C CD  . GLN B-4 193 ? 2.40937 1.77969 2.67964 -0.36036 -0.14002 -0.14912 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 CD  
+31541 O OE1 . GLN B-4 193 ? 2.25401 1.60630 2.51572 -0.34633 -0.14636 -0.15352 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 OE1 
+31542 N NE2 . GLN B-4 193 ? 2.33949 1.69462 2.60584 -0.37110 -0.12866 -0.13122 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 NE2 
+31543 N N   . SER B-4 194 ? 2.53449 1.95531 2.77776 -0.30788 -0.17251 -0.20118 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-4 N   
+31544 C CA  . SER B-4 194 ? 2.56374 1.98537 2.79388 -0.29367 -0.17957 -0.21791 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-4 CA  
+31545 C C   . SER B-4 194 ? 2.25491 1.68553 2.49201 -0.30007 -0.18933 -0.23882 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-4 C   
+31546 O O   . SER B-4 194 ? 2.03969 1.46904 2.29785 -0.31605 -0.19143 -0.24389 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-4 O   
+31547 C CB  . SER B-4 194 ? 2.59767 2.04140 2.81100 -0.28012 -0.17629 -0.21154 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-4 CB  
+31548 O OG  . SER B-4 194 ? 2.44196 1.87912 2.65140 -0.27276 -0.16965 -0.19457 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-4 OG  
+31549 N N   . ILE B-4 195 ? 2.24207 1.68085 2.46136 -0.28737 -0.19527 -0.25154 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 N   
+31550 C CA  . ILE B-4 195 ? 2.30868 1.75148 2.52890 -0.28908 -0.20778 -0.27332 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 CA  
+31551 C C   . ILE B-4 195 ? 2.40306 1.87684 2.61578 -0.28612 -0.21129 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 C   
+31552 O O   . ILE B-4 195 ? 2.04814 1.53233 2.26961 -0.29097 -0.22267 -0.29185 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 O   
+31553 C CB  . ILE B-4 195 ? 2.24690 1.66251 2.44657 -0.27550 -0.21418 -0.28983 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 CB  
+31554 C CG1 . ILE B-4 195 ? 2.37274 1.79476 2.54111 -0.25784 -0.21277 -0.29274 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 CG1 
+31555 C CG2 . ILE B-4 195 ? 2.31334 1.69899 2.51396 -0.27271 -0.20716 -0.28257 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 CG2 
+31556 C CD1 . ILE B-4 195 ? 1.83519 1.22727 1.97862 -0.24330 -0.21492 -0.30687 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 CD1 
+31557 N N   . TYR B-4 196 ? 2.55138 2.04035 2.74975 -0.27833 -0.20265 -0.26252 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 N   
+31558 C CA  . TYR B-4 196 ? 2.68572 2.19872 2.87054 -0.27250 -0.20503 -0.26566 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CA  
+31559 C C   . TYR B-4 196 ? 2.43910 1.97985 2.64018 -0.28364 -0.19841 -0.25059 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 C   
+31560 O O   . TYR B-4 196 ? 2.12449 1.66717 2.32695 -0.28523 -0.18766 -0.23238 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 O   
+31561 C CB  . TYR B-4 196 ? 2.85704 2.36429 3.01111 -0.25516 -0.19869 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CB  
+31562 C CG  . TYR B-4 196 ? 2.86147 2.37841 2.99166 -0.24553 -0.20384 -0.27417 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CG  
+31563 C CD1 . TYR B-4 196 ? 2.74907 2.29279 2.87776 -0.24699 -0.20029 -0.26603 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CD1 
+31564 C CD2 . TYR B-4 196 ? 2.63311 2.12917 2.73880 -0.23416 -0.21214 -0.29226 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CD2 
+31565 C CE1 . TYR B-4 196 ? 2.74115 2.29023 2.84539 -0.23725 -0.20487 -0.27519 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CE1 
+31566 C CE2 . TYR B-4 196 ? 2.62015 2.12012 2.69863 -0.22400 -0.21707 -0.30131 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CE2 
+31567 C CZ  . TYR B-4 196 ? 2.78348 2.30980 2.86170 -0.22550 -0.21337 -0.29246 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CZ  
+31568 O OH  . TYR B-4 196 ? 2.27878 1.80598 2.32763 -0.21459 -0.21810 -0.30083 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 OH  
+31569 N N   . ILE B-4 197 ? 2.37862 1.94022 2.59180 -0.29059 -0.20540 -0.25894 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 N   
+31570 C CA  . ILE B-4 197 ? 2.18088 1.76945 2.40936 -0.30114 -0.19878 -0.24706 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 CA  
+31571 C C   . ILE B-4 197 ? 2.22793 1.83938 2.45021 -0.29597 -0.20662 -0.25764 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 C   
+31572 O O   . ILE B-4 197 ? 2.41844 2.02644 2.63815 -0.29089 -0.22049 -0.27685 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 O   
+31573 C CB  . ILE B-4 197 ? 1.96986 1.55917 2.23214 -0.32070 -0.19619 -0.24493 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 CB  
+31574 C CG1 . ILE B-4 197 ? 2.00949 1.59352 2.29050 -0.32604 -0.20972 -0.26739 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 CG1 
+31575 C CG2 . ILE B-4 197 ? 1.72584 1.29201 1.98931 -0.32528 -0.18589 -0.22902 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 CG2 
+31576 C CD1 . ILE B-4 197 ? 1.80972 1.42309 2.11326 -0.33344 -0.21681 -0.27904 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 CD1 
+31577 N N   . TRP B-4 198 ? 2.09247 1.72549 2.31024 -0.29614 -0.19862 -0.24541 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 N   
+31578 C CA  . TRP B-4 198 ? 1.81336 1.46972 2.02981 -0.29322 -0.20484 -0.25349 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CA  
+31579 C C   . TRP B-4 198 ? 1.82993 1.50365 2.08363 -0.30848 -0.20949 -0.26123 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 C   
+31580 O O   . TRP B-4 198 ? 1.81406 1.48684 2.09177 -0.32369 -0.20097 -0.25266 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 O   
+31581 C CB  . TRP B-4 198 ? 1.87720 1.54969 2.07861 -0.28978 -0.19349 -0.23782 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CB  
+31582 C CG  . TRP B-4 198 ? 1.81632 1.51740 2.03263 -0.29669 -0.19249 -0.23679 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CG  
+31583 C CD1 . TRP B-4 198 ? 1.75506 1.47102 1.99094 -0.31047 -0.18157 -0.22348 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CD1 
+31584 C CD2 . TRP B-4 198 ? 1.87070 1.58707 2.08125 -0.28896 -0.20220 -0.24948 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CD2 
+31585 N NE1 . TRP B-4 198 ? 1.50595 1.24716 1.75134 -0.31248 -0.18287 -0.22768 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 NE1 
+31586 C CE2 . TRP B-4 198 ? 1.76205 1.50464 1.99328 -0.29898 -0.19624 -0.24363 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CE2 
+31587 C CE3 . TRP B-4 198 ? 1.81839 1.52644 2.00597 -0.27367 -0.21545 -0.26529 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CE3 
+31588 C CZ2 . TRP B-4 198 ? 1.54471 1.30752 1.77788 -0.29382 -0.20362 -0.25345 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CZ2 
+31589 C CZ3 . TRP B-4 198 ? 1.84409 1.57013 2.03044 -0.26798 -0.22386 -0.27441 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CZ3 
+31590 C CH2 . TRP B-4 198 ? 1.63495 1.38920 1.84578 -0.27787 -0.21822 -0.26869 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CH2 
+31591 N N   . ARG B-4 199 ? 1.88891 1.57740 2.14728 -0.30394 -0.22290 -0.27819 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 N   
+31592 C CA  . ARG B-4 199 ? 2.00153 1.70568 2.29980 -0.31673 -0.23102 -0.29219 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 CA  
+31593 C C   . ARG B-4 199 ? 1.94707 1.67017 2.27662 -0.33526 -0.21591 -0.27943 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 C   
+31594 O O   . ARG B-4 199 ? 2.09918 1.82970 2.46652 -0.35025 -0.21692 -0.28830 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 O   
+31595 C CB  . ARG B-4 199 ? 2.06902 1.79038 2.36568 -0.30607 -0.24817 -0.31075 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 CB  
+31596 C CG  . ARG B-4 199 ? 1.94930 1.69233 2.23337 -0.29997 -0.24218 -0.30173 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 CG  
+31597 C CD  . ARG B-4 199 ? 1.95749 1.71329 2.23657 -0.28688 -0.26087 -0.32049 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 CD  
+31598 N NE  . ARG B-4 199 ? 2.09256 1.87365 2.41910 -0.29774 -0.27008 -0.33564 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 NE  
+31599 C CZ  . ARG B-4 199 ? 1.90046 1.71152 2.25387 -0.30577 -0.26299 -0.33222 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 CZ  
+31600 N NH1 . ARG B-4 199 ? 1.70170 1.52031 2.03742 -0.30444 -0.24737 -0.31380 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 NH1 
+31601 N NH2 . ARG B-4 199 ? 1.86397 1.69854 2.26331 -0.31510 -0.27082 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 NH2 
+31602 N N   . GLY B-4 200 ? 1.72934 1.45918 2.04385 -0.33507 -0.20129 -0.25962 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-4 N   
+31603 C CA  . GLY B-4 200 ? 1.57555 1.31828 1.91276 -0.35185 -0.18553 -0.24626 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-4 CA  
+31604 C C   . GLY B-4 200 ? 1.61018 1.33251 1.93345 -0.35666 -0.17074 -0.22454 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-4 C   
+31605 O O   . GLY B-4 200 ? 1.47189 1.20179 1.79584 -0.36471 -0.15667 -0.20859 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-4 O   
+31606 N N   . ALA B-4 201 ? 1.75481 1.45006 2.06442 -0.35095 -0.17438 -0.22423 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-4 N   
+31607 C CA  . ALA B-4 201 ? 1.69545 1.37007 1.98992 -0.35180 -0.16324 -0.20461 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-4 CA  
+31608 C C   . ALA B-4 201 ? 1.85439 1.51975 2.17059 -0.37053 -0.15159 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-4 C   
+31609 O O   . ALA B-4 201 ? 2.02383 1.68594 2.36745 -0.38230 -0.15378 -0.20720 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-4 O   
+31610 C CB  . ALA B-4 201 ? 1.75510 1.40302 2.03270 -0.34030 -0.17017 -0.20871 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-4 CB  
+31611 N N   . GLU B-4 202 ? 1.72624 1.38550 2.02879 -0.37323 -0.13899 -0.17431 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 N   
+31612 C CA  . GLU B-4 202 ? 2.12339 1.76368 2.43504 -0.38849 -0.12627 -0.16163 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 CA  
+31613 C C   . GLU B-4 202 ? 2.01484 1.63032 2.29906 -0.38002 -0.12286 -0.14318 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 C   
+31614 O O   . GLU B-4 202 ? 1.82929 1.45266 2.09382 -0.37439 -0.11822 -0.12911 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 O   
+31615 C CB  . GLU B-4 202 ? 2.09715 1.75551 2.42006 -0.40216 -0.11286 -0.15420 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 CB  
+31616 C CG  . GLU B-4 202 ? 1.92622 1.56074 2.25412 -0.41852 -0.09716 -0.14064 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 CG  
+31617 C CD  . GLU B-4 202 ? 2.03645 1.68752 2.37556 -0.43281 -0.08161 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 CD  
+31618 O OE1 . GLU B-4 202 ? 2.10177 1.78430 2.44508 -0.42896 -0.08390 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 OE1 
+31619 O OE2 . GLU B-4 202 ? 2.27192 1.90237 2.61415 -0.44769 -0.06605 -0.12432 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 OE2 
+31620 N N   . PRO B-4 203 ? 1.98557 1.57127 2.26821 -0.37820 -0.12576 -0.14327 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 N   
+31621 C CA  . PRO B-4 203 ? 1.83071 1.39396 2.08914 -0.36766 -0.12454 -0.12696 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 CA  
+31622 C C   . PRO B-4 203 ? 2.02981 1.57967 2.27728 -0.37584 -0.11217 -0.10569 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 C   
+31623 O O   . PRO B-4 203 ? 2.00601 1.54150 2.23194 -0.36545 -0.11291 -0.09150 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 O   
+31624 C CB  . PRO B-4 203 ? 2.02358 1.55716 2.28698 -0.36528 -0.13023 -0.13461 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 CB  
+31625 C CG  . PRO B-4 203 ? 2.01004 1.55518 2.29504 -0.37005 -0.13798 -0.15743 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 CG  
+31626 C CD  . PRO B-4 203 ? 1.99476 1.56637 2.29758 -0.38387 -0.13195 -0.15983 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 CD  
+31627 N N   . GLU B-4 204 ? 2.14714 1.70056 2.40815 -0.39350 -0.10082 -0.10356 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 N   
+31628 C CA  . GLU B-4 204 ? 2.29129 1.82445 2.53717 -0.40196 -0.08726 -0.08315 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 CA  
+31629 C C   . GLU B-4 204 ? 2.20817 1.75699 2.43003 -0.39383 -0.08566 -0.06955 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 C   
+31630 O O   . GLU B-4 204 ? 2.21511 1.74229 2.41210 -0.39042 -0.08190 -0.05136 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 O   
+31631 C CB  . GLU B-4 204 ? 2.42117 1.95364 2.68952 -0.42418 -0.07271 -0.08612 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 CB  
+31632 C CG  . GLU B-4 204 ? 2.44308 1.94957 2.69251 -0.43466 -0.05547 -0.06524 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 CG  
+31633 C CD  . GLU B-4 204 ? 2.50638 2.03690 2.74827 -0.43899 -0.04574 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 CD  
+31634 O OE1 . GLU B-4 204 ? 2.39223 1.95158 2.66141 -0.44939 -0.04083 -0.07093 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 OE1 
+31635 O OE2 . GLU B-4 204 ? 2.59026 2.11096 2.79934 -0.43128 -0.04388 -0.04034 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 OE2 
+31636 N N   . ASN B-4 205 ? 2.12492 1.70951 2.35235 -0.39003 -0.08928 -0.07845 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 N   
+31637 C CA  . ASN B-4 205 ? 2.03139 1.63131 2.23693 -0.38280 -0.08785 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 CA  
+31638 C C   . ASN B-4 205 ? 1.99386 1.58415 2.17809 -0.36496 -0.09780 -0.05982 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 C   
+31639 O O   . ASN B-4 205 ? 1.88321 1.46865 2.04526 -0.36031 -0.09618 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 O   
+31640 C CB  . ASN B-4 205 ? 1.79520 1.43294 2.01127 -0.38156 -0.08998 -0.07955 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 CB  
+31641 C CG  . ASN B-4 205 ? 1.98453 1.63395 2.21188 -0.37138 -0.10313 -0.09812 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 CG  
+31642 O OD1 . ASN B-4 205 ? 1.94958 1.58572 2.16815 -0.35948 -0.11141 -0.09922 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 OD1 
+31643 N ND2 . ASN B-4 205 ? 1.93870 1.61194 2.18458 -0.37527 -0.10508 -0.11325 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 ND2 
+31644 N N   . PHE B-4 206 ? 2.00706 1.59450 2.19837 -0.35456 -0.10824 -0.07122 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 N   
+31645 C CA  . PHE B-4 206 ? 1.78393 1.36072 1.96068 -0.33815 -0.11634 -0.06579 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CA  
+31646 C C   . PHE B-4 206 ? 2.01062 1.55099 2.17687 -0.33832 -0.11500 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 C   
+31647 O O   . PHE B-4 206 ? 1.90853 1.44039 2.05662 -0.32846 -0.11835 -0.03883 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 O   
+31648 C CB  . PHE B-4 206 ? 1.77555 1.35645 1.96212 -0.32768 -0.12531 -0.08261 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CB  
+31649 C CG  . PHE B-4 206 ? 1.71325 1.28608 1.89010 -0.31076 -0.13200 -0.07971 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CG  
+31650 C CD1 . PHE B-4 206 ? 1.53758 1.11678 1.70035 -0.30319 -0.13271 -0.06735 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CD1 
+31651 C CD2 . PHE B-4 206 ? 1.86888 1.42815 2.05225 -0.30231 -0.13766 -0.09057 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CD2 
+31652 C CE1 . PHE B-4 206 ? 1.60841 1.18321 1.76798 -0.28764 -0.13913 -0.06653 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CE1 
+31653 C CE2 . PHE B-4 206 ? 1.76550 1.31885 1.94375 -0.28670 -0.14237 -0.08910 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CE2 
+31654 C CZ  . PHE B-4 206 ? 1.73284 1.29528 1.90130 -0.27941 -0.14321 -0.07739 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CZ  
+31655 N N   . ASN B-4 207 ? 2.13577 1.65313 2.31311 -0.34912 -0.11068 -0.05431 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 N   
+31656 C CA  . ASN B-4 207 ? 2.09440 1.57193 2.25911 -0.34987 -0.10808 -0.04047 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 CA  
+31657 C C   . ASN B-4 207 ? 2.05276 1.51958 2.19511 -0.35622 -0.09890 -0.02124 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 C   
+31658 O O   . ASN B-4 207 ? 2.14147 1.58013 2.26122 -0.34858 -0.10113 -0.00609 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 O   
+31659 C CB  . ASN B-4 207 ? 2.07166 1.52674 2.25406 -0.36270 -0.10321 -0.04857 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 CB  
+31660 C CG  . ASN B-4 207 ? 2.10574 1.56325 2.30443 -0.35467 -0.11352 -0.06674 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 CG  
+31661 O OD1 . ASN B-4 207 ? 2.09889 1.57830 2.29716 -0.34121 -0.12224 -0.07480 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 OD1 
+31662 N ND2 . ASN B-4 207 ? 1.92683 1.35978 2.13857 -0.36333 -0.11155 -0.07369 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 ND2 
+31663 N N   . GLY B-4 208 ? 1.99907 1.48667 2.14577 -0.36920 -0.08886 -0.02192 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-4 N   
+31664 C CA  . GLY B-4 208 ? 2.15358 1.63011 2.27624 -0.37562 -0.07847 -0.00439 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-4 CA  
+31665 C C   . GLY B-4 208 ? 2.12785 1.61179 2.22502 -0.36016 -0.08729 0.00628  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-4 C   
+31666 O O   . GLY B-4 208 ? 2.13381 1.59335 2.20207 -0.35876 -0.08449 0.02347  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-4 O   
+31667 N N   . LEU B-4 209 ? 2.13259 1.64846 2.23894 -0.34841 -0.09793 -0.00418 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 N   
+31668 C CA  . LEU B-4 209 ? 2.11296 1.63824 2.20041 -0.33393 -0.10703 0.00336  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 CA  
+31669 C C   . LEU B-4 209 ? 2.17852 1.67634 2.25425 -0.31911 -0.11815 0.01132  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 C   
+31670 O O   . LEU B-4 209 ? 2.05250 1.54421 2.10644 -0.30951 -0.12464 0.02293  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 O   
+31671 C CB  . LEU B-4 209 ? 1.95725 1.52141 2.05927 -0.32642 -0.11316 -0.01100 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 CB  
+31672 C CG  . LEU B-4 209 ? 1.72753 1.32103 1.82602 -0.33269 -0.10684 -0.01219 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 CG  
+31673 C CD1 . LEU B-4 209 ? 1.73175 1.32577 1.83846 -0.35080 -0.09311 -0.01348 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 CD1 
+31674 C CD2 . LEU B-4 209 ? 1.48320 1.10857 1.59494 -0.32473 -0.11235 -0.02716 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 CD2 
+31675 N N   . ILE B-4 210 ? 2.21517 1.69599 2.30518 -0.31629 -0.12141 0.00450  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 N   
+31676 C CA  . ILE B-4 210 ? 2.21325 1.66656 2.29410 -0.30133 -0.13182 0.01132  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 CA  
+31677 C C   . ILE B-4 210 ? 2.34461 1.75612 2.39737 -0.30505 -0.12749 0.03035  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 C   
+31678 O O   . ILE B-4 210 ? 2.40925 1.79968 2.44324 -0.29057 -0.13777 0.04111  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 O   
+31679 C CB  . ILE B-4 210 ? 2.07194 1.51664 2.17470 -0.29781 -0.13508 -0.00200 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 CB  
+31680 C CG1 . ILE B-4 210 ? 1.91617 1.39805 2.04052 -0.29387 -0.13813 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 CG1 
+31681 C CG2 . ILE B-4 210 ? 2.08632 1.50361 2.18201 -0.28083 -0.14583 0.00396  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 CG2 
+31682 C CD1 . ILE B-4 210 ? 1.81599 1.28882 1.95803 -0.28915 -0.14156 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 CD1 
+31683 N N   . GLU B-4 211 ? 2.26991 1.66788 2.31871 -0.32395 -0.11205 0.03450  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 N   
+31684 C CA  . GLU B-4 211 ? 2.10751 1.45922 2.12799 -0.32987 -0.10387 0.05206  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 CA  
+31685 C C   . GLU B-4 211 ? 2.30032 1.64801 2.28753 -0.33150 -0.09945 0.06754  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 C   
+31686 O O   . GLU B-4 211 ? 2.43935 1.75114 2.39258 -0.32295 -0.10366 0.08385  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 O   
+31687 C CB  . GLU B-4 211 ? 2.07199 1.40770 2.10702 -0.35111 -0.08666 0.04774  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 CB  
+31688 C CG  . GLU B-4 211 ? 2.31262 1.64739 2.37779 -0.35096 -0.09084 0.03203  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 CG  
+31689 C CD  . GLU B-4 211 ? 2.57024 1.90139 2.65773 -0.37340 -0.07522 0.02310  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 CD  
+31690 O OE1 . GLU B-4 211 ? 2.52366 1.85807 2.60710 -0.38919 -0.06007 0.02810  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 OE1 
+31691 O OE2 . GLU B-4 211 ? 2.70921 2.03466 2.81957 -0.37530 -0.07797 0.01010  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 OE2 
+31692 N N   . ASN B-4 212 ? 2.35356 1.73526 2.34752 -0.34138 -0.09156 0.06263  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 N   
+31693 C CA  . ASN B-4 212 ? 2.33032 1.70445 2.29259 -0.34724 -0.08259 0.07643  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 CA  
+31694 C C   . ASN B-4 212 ? 2.43983 1.84949 2.39557 -0.33827 -0.09163 0.07485  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 C   
+31695 O O   . ASN B-4 212 ? 2.52540 1.93202 2.45576 -0.34412 -0.08337 0.08436  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 O   
+31696 C CB  . ASN B-4 212 ? 2.28110 1.65605 2.25285 -0.37082 -0.05950 0.07439  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 CB  
+31697 C CG  . ASN B-4 212 ? 2.47851 1.82342 2.46428 -0.38283 -0.04888 0.07241  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 CG  
+31698 O OD1 . ASN B-4 212 ? 2.44929 1.81287 2.47202 -0.38710 -0.05056 0.05593  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 OD1 
+31699 N ND2 . ASN B-4 212 ? 2.64628 1.94167 2.60031 -0.38813 -0.03796 0.08902  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 ND2 
+31700 N N   . SER B-4 213 ? 2.42666 1.86787 2.40335 -0.32508 -0.10668 0.06295  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-4 N   
+31701 C CA  . SER B-4 213 ? 2.33173 1.80737 2.30542 -0.31827 -0.11369 0.05974  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-4 CA  
+31702 C C   . SER B-4 213 ? 2.37434 1.83753 2.32474 -0.29966 -0.13123 0.06912  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-4 C   
+31703 O O   . SER B-4 213 ? 2.26683 1.72285 2.22724 -0.28568 -0.14452 0.06634  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-4 O   
+31704 C CB  . SER B-4 213 ? 2.12537 1.64271 2.13440 -0.31576 -0.11767 0.04061  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-4 CB  
+31705 O OG  . SER B-4 213 ? 2.00526 1.55353 2.01109 -0.30987 -0.12304 0.03739  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-4 OG  
+31706 N N   . THR B-4 214 ? 2.50424 1.96471 2.42395 -0.29893 -0.13182 0.07940  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 N   
+31707 C CA  . THR B-4 214 ? 2.48366 1.93653 2.38143 -0.28097 -0.15076 0.08659  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 CA  
+31708 C C   . THR B-4 214 ? 2.41332 1.91074 2.33054 -0.27224 -0.16206 0.07420  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 C   
+31709 O O   . THR B-4 214 ? 2.44147 1.94085 2.35616 -0.25557 -0.18048 0.07440  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 O   
+31710 C CB  . THR B-4 214 ? 2.45789 1.87972 2.30714 -0.28363 -0.14701 0.10411  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 CB  
+31711 O OG1 . THR B-4 214 ? 2.41605 1.85741 2.26135 -0.29903 -0.13080 0.10241  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 OG1 
+31712 C CG2 . THR B-4 214 ? 2.39726 1.76594 2.22107 -0.28844 -0.13796 0.11843  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 CG2 
+31713 N N   . ASP B-4 215 ? 2.31100 1.84338 2.24843 -0.28286 -0.15144 0.06284  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 N   
+31714 C CA  . ASP B-4 215 ? 2.21072 1.78254 2.16478 -0.27606 -0.15941 0.05110  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 CA  
+31715 C C   . ASP B-4 215 ? 1.96418 1.55205 1.95206 -0.26488 -0.16873 0.03792  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 C   
+31716 O O   . ASP B-4 215 ? 1.82404 1.42925 1.82086 -0.25234 -0.18175 0.03243  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 O   
+31717 C CB  . ASP B-4 215 ? 2.10499 1.70485 2.06713 -0.28986 -0.14466 0.04348  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 CB  
+31718 C CG  . ASP B-4 215 ? 2.35227 1.94004 2.28216 -0.30018 -0.13441 0.05502  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 CG  
+31719 O OD1 . ASP B-4 215 ? 2.41488 1.97973 2.31267 -0.29393 -0.14225 0.06741  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 OD1 
+31720 O OD2 . ASP B-4 215 ? 2.33428 1.93474 2.27019 -0.31378 -0.11876 0.05121  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 OD2 
+31721 N N   . PHE B-4 216 ? 1.96688 1.54926 1.97462 -0.26945 -0.16173 0.03173  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 N   
+31722 C CA  . PHE B-4 216 ? 1.91691 1.51340 1.95482 -0.25974 -0.16778 0.01818  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CA  
+31723 C C   . PHE B-4 216 ? 1.93633 1.51187 1.97403 -0.24354 -0.18268 0.02273  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 C   
+31724 O O   . PHE B-4 216 ? 2.03208 1.57344 2.04662 -0.24153 -0.18645 0.03661  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 O   
+31725 C CB  . PHE B-4 216 ? 1.70735 1.30193 1.76358 -0.26903 -0.15697 0.00941  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CB  
+31726 C CG  . PHE B-4 216 ? 1.71064 1.33244 1.77556 -0.28038 -0.14581 -0.00015 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CG  
+31727 C CD1 . PHE B-4 216 ? 1.65537 1.30703 1.73598 -0.27525 -0.14686 -0.01346 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CD1 
+31728 C CD2 . PHE B-4 216 ? 1.90483 1.52121 1.96257 -0.29581 -0.13363 0.00371  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CD2 
+31729 C CE1 . PHE B-4 216 ? 1.68054 1.35392 1.76586 -0.28396 -0.13756 -0.02188 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CE1 
+31730 C CE2 . PHE B-4 216 ? 1.80393 1.44583 1.87104 -0.30444 -0.12495 -0.00581 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CE2 
+31731 C CZ  . PHE B-4 216 ? 1.77189 1.44118 1.85104 -0.29782 -0.12773 -0.01821 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CZ  
+31732 N N   . ASN B-4 217 ? 1.78612 1.38125 1.84955 -0.23146 -0.19042 0.01054  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 N   
+31733 C CA  . ASN B-4 217 ? 1.78053 1.36111 1.85298 -0.21462 -0.20415 0.01084  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 CA  
+31734 C C   . ASN B-4 217 ? 1.80551 1.38143 1.90150 -0.21378 -0.19853 0.00018  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 C   
+31735 O O   . ASN B-4 217 ? 1.70488 1.30643 1.82287 -0.21481 -0.19245 -0.01446 ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 O   
+31736 C CB  . ASN B-4 217 ? 1.82948 1.43696 1.91695 -0.20084 -0.21695 0.00358  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 CB  
+31737 C CG  . ASN B-4 217 ? 1.94440 1.53415 2.01233 -0.18807 -0.23487 0.01539  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 CG  
+31738 O OD1 . ASN B-4 217 ? 1.95758 1.54811 2.04165 -0.17120 -0.24935 0.01145  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 OD1 
+31739 N ND2 . ASN B-4 217 ? 1.99051 1.56295 2.02265 -0.19529 -0.23414 0.02953  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 ND2 
+31740 N N   . LYS B-4 218 ? 1.98766 1.52817 2.07627 -0.21177 -0.20011 0.00744  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 N   
+31741 C CA  . LYS B-4 218 ? 1.91350 1.44393 2.02006 -0.21289 -0.19417 -0.00191 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 CA  
+31742 C C   . LYS B-4 218 ? 1.89538 1.43081 2.02552 -0.19477 -0.20347 -0.01171 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 C   
+31743 O O   . LYS B-4 218 ? 1.93988 1.46853 2.06847 -0.17988 -0.21714 -0.00623 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 O   
+31744 C CB  . LYS B-4 218 ? 2.05423 1.54265 2.14347 -0.21993 -0.19028 0.00936  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 CB  
+31745 C CG  . LYS B-4 218 ? 1.91721 1.40108 1.98973 -0.24001 -0.17709 0.01616  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 CG  
+31746 C CD  . LYS B-4 218 ? 2.28203 1.72304 2.34053 -0.24819 -0.17090 0.02604  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 CD  
+31747 C CE  . LYS B-4 218 ? 2.36821 1.77363 2.39686 -0.23860 -0.17954 0.04402  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 CE  
+31748 N NZ  . LYS B-4 218 ? 2.41959 1.82997 2.42142 -0.24299 -0.17861 0.05547  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 NZ  
+31749 N N   . TYR B-4 219 ? 1.89293 1.43963 2.04457 -0.19550 -0.19610 -0.02693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 N   
+31750 C CA  . TYR B-4 219 ? 1.83750 1.38859 2.01328 -0.17977 -0.20079 -0.03832 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CA  
+31751 C C   . TYR B-4 219 ? 1.84972 1.38325 2.03320 -0.18297 -0.19292 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 C   
+31752 O O   . TYR B-4 219 ? 1.96666 1.49231 2.14101 -0.19780 -0.18430 -0.04750 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 O   
+31753 C CB  . TYR B-4 219 ? 1.85447 1.44473 2.04999 -0.17527 -0.19854 -0.05134 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CB  
+31754 C CG  . TYR B-4 219 ? 1.80143 1.40909 1.99836 -0.16672 -0.21010 -0.04637 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CG  
+31755 C CD1 . TYR B-4 219 ? 1.91596 1.52456 2.13114 -0.14852 -0.22269 -0.04896 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CD1 
+31756 C CD2 . TYR B-4 219 ? 1.89317 1.51667 2.07434 -0.17628 -0.20925 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CD2 
+31757 C CE1 . TYR B-4 219 ? 2.11692 1.74269 2.33549 -0.14010 -0.23565 -0.04620 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CE1 
+31758 C CE2 . TYR B-4 219 ? 1.98452 1.62319 2.16611 -0.16848 -0.22117 -0.03693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CE2 
+31759 C CZ  . TYR B-4 219 ? 2.09777 1.73797 2.29850 -0.15043 -0.23511 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CZ  
+31760 O OH  . TYR B-4 219 ? 2.04891 1.70543 2.25201 -0.14214 -0.24926 -0.03863 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 OH  
+31761 N N   . HIS B-4 220 ? 1.97066 1.49859 2.17252 -0.16855 -0.19630 -0.05605 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 N   
+31762 C CA  . HIS B-4 220 ? 2.16663 1.67619 2.37537 -0.16928 -0.18986 -0.06609 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 CA  
+31763 C C   . HIS B-4 220 ? 2.18403 1.71127 2.41645 -0.15705 -0.18647 -0.08288 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 C   
+31764 O O   . HIS B-4 220 ? 2.31497 1.86112 2.56287 -0.14478 -0.19173 -0.08501 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 O   
+31765 C CB  . HIS B-4 220 ? 2.26309 1.73150 2.46426 -0.16426 -0.19611 -0.05701 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 CB  
+31766 C CG  . HIS B-4 220 ? 2.45026 1.89571 2.65301 -0.17024 -0.18896 -0.06561 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 CG  
+31767 N ND1 . HIS B-4 220 ? 2.53594 1.96940 2.72647 -0.18847 -0.18211 -0.06364 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 ND1 
+31768 C CD2 . HIS B-4 220 ? 2.40223 1.83481 2.61832 -0.16042 -0.18779 -0.07742 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 CD2 
+31769 C CE1 . HIS B-4 220 ? 2.47831 1.89260 2.67457 -0.18976 -0.17844 -0.07418 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 CE1 
+31770 N NE2 . HIS B-4 220 ? 2.37170 1.78377 2.58139 -0.17280 -0.18148 -0.08230 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 NE2 
+31771 N N   . LEU B-4 221 ? 2.03744 1.55784 2.27263 -0.16064 -0.17726 -0.09564 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 N   
+31772 C CA  . LEU B-4 221 ? 2.09810 1.63016 2.35086 -0.15066 -0.17024 -0.11246 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 CA  
+31773 C C   . LEU B-4 221 ? 2.23198 1.73377 2.48988 -0.14262 -0.17002 -0.11904 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 C   
+31774 O O   . LEU B-4 221 ? 2.34081 1.81584 2.58589 -0.15086 -0.17056 -0.11616 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 O   
+31775 C CB  . LEU B-4 221 ? 1.89932 1.44896 2.14534 -0.16061 -0.15836 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 CB  
+31776 C CG  . LEU B-4 221 ? 1.63133 1.21574 1.88302 -0.16076 -0.15340 -0.12692 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 CG  
+31777 C CD1 . LEU B-4 221 ? 1.84957 1.44686 2.09653 -0.16498 -0.16226 -0.11194 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 CD1 
+31778 C CD2 . LEU B-4 221 ? 1.50502 1.09838 1.74313 -0.17071 -0.14236 -0.13627 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 CD2 
+31779 N N   . THR B-4 222 ? 2.17869 1.68505 2.45709 -0.12689 -0.16845 -0.12886 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 N   
+31780 C CA  . THR B-4 222 ? 2.13596 1.61428 2.42024 -0.11761 -0.16698 -0.13684 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 CA  
+31781 C C   . THR B-4 222 ? 2.24444 1.71542 2.51861 -0.12487 -0.15497 -0.15146 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 C   
+31782 O O   . THR B-4 222 ? 2.39520 1.88791 2.66681 -0.12907 -0.14551 -0.16019 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 O   
+31783 C CB  . THR B-4 222 ? 2.10072 1.58874 2.41275 -0.09800 -0.16773 -0.14431 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 CB  
+31784 O OG1 . THR B-4 222 ? 2.07582 1.57621 2.39715 -0.09066 -0.18103 -0.13226 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 OG1 
+31785 C CG2 . THR B-4 222 ? 1.99308 1.44822 2.31058 -0.08678 -0.16839 -0.14980 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 CG2 
+31786 N N   . SER B-4 223 ? 2.32062 1.75833 2.58690 -0.12599 -0.15588 -0.15435 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-4 N   
+31787 C CA  . SER B-4 223 ? 2.44738 1.87430 2.70119 -0.13229 -0.14737 -0.16886 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-4 CA  
+31788 C C   . SER B-4 223 ? 2.38652 1.81951 2.64900 -0.11997 -0.13584 -0.18560 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-4 C   
+31789 O O   . SER B-4 223 ? 2.38415 1.82467 2.63425 -0.12439 -0.12643 -0.19666 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-4 O   
+31790 C CB  . SER B-4 223 ? 2.43276 1.82168 2.67812 -0.13641 -0.15190 -0.16897 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-4 CB  
+31791 O OG  . SER B-4 223 ? 2.45138 1.83404 2.68713 -0.15099 -0.15866 -0.15536 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-4 OG  
+31792 N N   . ASN B-4 224 ? 2.28224 1.71065 2.56507 -0.10393 -0.13581 -0.18793 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 N   
+31793 C CA  . ASN B-4 224 ? 2.18500 1.61800 2.47906 -0.09198 -0.12237 -0.20442 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 CA  
+31794 C C   . ASN B-4 224 ? 2.25437 1.72270 2.57324 -0.08417 -0.11864 -0.20426 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 C   
+31795 O O   . ASN B-4 224 ? 2.38273 1.85455 2.72745 -0.06900 -0.11591 -0.21040 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 O   
+31796 C CB  . ASN B-4 224 ? 2.21653 1.61917 2.51952 -0.07879 -0.12264 -0.21098 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 CB  
+31797 C CG  . ASN B-4 224 ? 2.20206 1.56836 2.48336 -0.08713 -0.12793 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 CG  
+31798 O OD1 . ASN B-4 224 ? 2.25826 1.59919 2.54368 -0.08244 -0.13647 -0.20468 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 OD1 
+31799 N ND2 . ASN B-4 224 ? 2.12165 1.48445 2.37981 -0.09938 -0.12343 -0.21818 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 ND2 
+31800 N N   . PHE B-4 225 ? 2.29942 1.79464 2.61261 -0.09448 -0.11856 -0.19831 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 N   
+31801 C CA  . PHE B-4 225 ? 2.39742 1.92725 2.73472 -0.08905 -0.11568 -0.19877 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CA  
+31802 C C   . PHE B-4 225 ? 2.38640 1.92574 2.73551 -0.08225 -0.09584 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 C   
+31803 O O   . PHE B-4 225 ? 2.41616 1.97647 2.79736 -0.07183 -0.09202 -0.22213 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 O   
+31804 C CB  . PHE B-4 225 ? 2.39371 1.94673 2.71867 -0.10273 -0.11921 -0.18885 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CB  
+31805 C CG  . PHE B-4 225 ? 2.34281 1.93099 2.68738 -0.10068 -0.11161 -0.19363 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CG  
+31806 C CD1 . PHE B-4 225 ? 2.29771 1.90599 2.67206 -0.09114 -0.12113 -0.18965 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CD1 
+31807 C CD2 . PHE B-4 225 ? 2.22903 1.82872 2.56172 -0.10806 -0.09543 -0.20269 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CD2 
+31808 C CE1 . PHE B-4 225 ? 2.27175 1.91350 2.66762 -0.09029 -0.11437 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CE1 
+31809 C CE2 . PHE B-4 225 ? 2.15886 1.78907 2.51021 -0.10751 -0.08677 -0.20765 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CE2 
+31810 C CZ  . PHE B-4 225 ? 2.24250 1.89509 2.62746 -0.09930 -0.09612 -0.20474 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CZ  
+31811 N N   . ARG B-4 226 ? 2.36310 1.88634 2.68648 -0.08778 -0.08283 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 N   
+31812 C CA  . ARG B-4 226 ? 2.41821 1.94589 2.74558 -0.08245 -0.06109 -0.24338 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 CA  
+31813 C C   . ARG B-4 226 ? 2.42662 1.93872 2.77462 -0.06698 -0.05410 -0.25464 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 C   
+31814 O O   . ARG B-4 226 ? 2.46599 1.99079 2.83493 -0.05934 -0.03707 -0.26685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 O   
+31815 C CB  . ARG B-4 226 ? 2.22201 1.73271 2.50918 -0.09160 -0.05069 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 CB  
+31816 C CG  . ARG B-4 226 ? 2.21951 1.73155 2.50201 -0.08778 -0.02604 -0.26579 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 CG  
+31817 C CD  . ARG B-4 226 ? 2.31629 1.80737 2.55284 -0.09517 -0.01858 -0.27166 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 CD  
+31818 N NE  . ARG B-4 226 ? 2.37708 1.88501 2.59748 -0.10763 -0.02555 -0.26196 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 NE  
+31819 C CZ  . ARG B-4 226 ? 2.45588 1.98185 2.67147 -0.11179 -0.01264 -0.26364 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 CZ  
+31820 N NH1 . ARG B-4 226 ? 2.40477 1.93507 2.63121 -0.10577 0.00919  -0.27468 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 NH1 
+31821 N NH2 . ARG B-4 226 ? 2.21403 1.75314 2.41418 -0.12257 -0.02055 -0.25449 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 NH2 
+31822 N N   . CYS B-4 227 ? 2.45691 1.94113 2.80050 -0.06248 -0.06564 -0.25136 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-4 N   
+31823 C CA  . CYS B-4 227 ? 2.50130 1.96825 2.86364 -0.04698 -0.05977 -0.26188 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-4 CA  
+31824 C C   . CYS B-4 227 ? 2.51649 2.00867 2.92457 -0.03379 -0.06507 -0.26007 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-4 C   
+31825 O O   . CYS B-4 227 ? 2.50720 2.01833 2.92711 -0.03558 -0.08160 -0.24650 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-4 O   
+31826 C CB  . CYS B-4 227 ? 2.45034 1.87947 2.79576 -0.04621 -0.07202 -0.25800 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-4 CB  
+31827 S SG  . CYS B-4 227 ? 2.17732 1.57471 2.47391 -0.05920 -0.06781 -0.26463 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-4 SG  
+31828 N N   . CYS B-4 228 ? 2.48419 1.97608 2.91801 -0.01979 -0.05110 -0.27477 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-4 N   
+31829 C CA  . CYS B-4 228 ? 2.49545 2.01265 2.97779 -0.00524 -0.05645 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-4 CA  
+31830 C C   . CYS B-4 228 ? 2.41897 1.91812 2.90856 0.00488  -0.07998 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-4 C   
+31831 O O   . CYS B-4 228 ? 2.46566 1.92964 2.92580 0.00120  -0.08747 -0.25829 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-4 O   
+31832 C CB  . CYS B-4 228 ? 2.46326 1.98447 2.97374 0.00712  -0.03340 -0.29651 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-4 CB  
+31833 S SG  . CYS B-4 228 ? 2.28462 1.76442 2.79563 0.02317  -0.03148 -0.30519 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-4 SG  
+31834 N N   . GLN B-4 229 ? 2.12988 2.17784 2.84220 -0.02318 0.11188  -0.24646 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 N   
+31835 C CA  . GLN B-4 229 ? 2.19024 2.23496 2.93241 -0.02204 0.08748  -0.24024 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 CA  
+31836 C C   . GLN B-4 229 ? 2.25733 2.29583 3.02335 -0.02197 0.08699  -0.25562 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 C   
+31837 O O   . GLN B-4 229 ? 2.26602 2.29941 3.03413 -0.02320 0.06863  -0.24860 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 O   
+31838 C CB  . GLN B-4 229 ? 2.19076 2.23697 2.97373 -0.01878 0.07740  -0.23837 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 CB  
+31839 C CG  . GLN B-4 229 ? 2.07407 2.11527 2.87689 -0.01862 0.04857  -0.22550 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 CG  
+31840 C CD  . GLN B-4 229 ? 1.96187 2.00573 2.72441 -0.02214 0.03528  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 CD  
+31841 O OE1 . GLN B-4 229 ? 1.96577 2.01680 2.70025 -0.02229 0.04221  -0.19458 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 OE1 
+31842 N NE2 . GLN B-4 229 ? 1.93135 1.96964 2.69131 -0.02542 0.01613  -0.19383 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 NE2 
+31843 N N   . ASP B-4 230 ? 2.30761 2.34655 3.09169 -0.02116 0.10713  -0.27712 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 N   
+31844 C CA  . ASP B-4 230 ? 2.30323 2.33718 3.11310 -0.02058 0.10725  -0.29414 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 CA  
+31845 C C   . ASP B-4 230 ? 2.24049 2.27065 3.01111 -0.02380 0.10835  -0.29166 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 C   
+31846 O O   . ASP B-4 230 ? 2.13626 2.16051 2.92115 -0.02376 0.09527  -0.29438 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 O   
+31847 C CB  . ASP B-4 230 ? 2.35042 2.38799 3.18722 -0.01978 0.13081  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 CB  
+31848 C CG  . ASP B-4 230 ? 2.50317 2.54499 3.38761 -0.01618 0.12827  -0.32498 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 CG  
+31849 O OD1 . ASP B-4 230 ? 2.55101 2.59283 3.43889 -0.01451 0.11095  -0.30759 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 OD1 
+31850 O OD2 . ASP B-4 230 ? 2.51319 2.55890 3.43225 -0.01522 0.14357  -0.34767 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 OD2 
+31851 N N   . ILE B-4 231 ? 2.26445 2.29704 2.98600 -0.02655 0.12282  -0.28675 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 N   
+31852 C CA  . ILE B-4 231 ? 2.13963 2.16885 2.82258 -0.02927 0.12285  -0.28414 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 CA  
+31853 C C   . ILE B-4 231 ? 2.04785 2.07661 2.71767 -0.03043 0.09845  -0.26354 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 C   
+31854 O O   . ILE B-4 231 ? 2.05603 2.08087 2.71647 -0.03233 0.09002  -0.26294 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 O   
+31855 C CB  . ILE B-4 231 ? 2.02389 2.05420 2.65800 -0.03163 0.14338  -0.28471 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 CB  
+31856 C CG1 . ILE B-4 231 ? 2.01076 2.04038 2.65557 -0.03273 0.16878  -0.30651 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 CG1 
+31857 C CG2 . ILE B-4 231 ? 1.96755 1.99452 2.56020 -0.03384 0.14066  -0.28040 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 CG2 
+31858 C CD1 . ILE B-4 231 ? 2.03248 2.05996 2.62798 -0.03624 0.18884  -0.30710 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 CD1 
+31859 N N   . GLN B-4 232 ? 2.04771 2.08077 2.71694 -0.02999 0.08702  -0.24696 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 N   
+31860 C CA  . GLN B-4 232 ? 1.96782 2.00148 2.62586 -0.03249 0.06437  -0.22781 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 CA  
+31861 C C   . GLN B-4 232 ? 2.00643 2.03233 2.70099 -0.03320 0.04526  -0.22897 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 C   
+31862 O O   . GLN B-4 232 ? 2.04077 2.06395 2.72260 -0.03712 0.03092  -0.21989 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 O   
+31863 C CB  . GLN B-4 232 ? 1.97359 2.01359 2.62703 -0.03201 0.05672  -0.21180 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 CB  
+31864 C CG  . GLN B-4 232 ? 2.07440 2.12133 2.68623 -0.03179 0.07019  -0.20656 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 CG  
+31865 C CD  . GLN B-4 232 ? 2.15772 2.21110 2.76926 -0.03076 0.06259  -0.19255 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 CD  
+31866 O OE1 . GLN B-4 232 ? 2.16215 2.21509 2.79891 -0.03111 0.04530  -0.18424 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 OE1 
+31867 N NE2 . GLN B-4 232 ? 2.18880 2.24702 2.77101 -0.02963 0.07470  -0.18994 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 NE2 
+31868 N N   . ASN B-4 233 ? 2.04160 2.06345 2.78256 -0.02967 0.04416  -0.24048 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 N   
+31869 C CA  . ASN B-4 233 ? 2.10932 2.12148 2.88748 -0.02970 0.02385  -0.24201 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 CA  
+31870 C C   . ASN B-4 233 ? 2.11508 2.12139 2.89278 -0.03081 0.02667  -0.25465 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 C   
+31871 O O   . ASN B-4 233 ? 2.17808 2.17621 2.96315 -0.03365 0.00750  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 O   
+31872 C CB  . ASN B-4 233 ? 2.16642 2.17607 2.99666 -0.02458 0.02185  -0.25357 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 CB  
+31873 C CG  . ASN B-4 233 ? 2.16985 2.18454 3.00328 -0.02329 0.01736  -0.24137 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 CG  
+31874 O OD1 . ASN B-4 233 ? 2.06407 2.07615 2.89172 -0.02586 -0.00310 -0.22250 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 OD1 
+31875 N ND2 . ASN B-4 233 ? 2.19241 2.21421 3.03484 -0.01997 0.03667  -0.25243 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 ND2 
+31876 N N   . TYR B-4 234 ? 2.10470 2.11430 2.87274 -0.02927 0.05022  -0.27218 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 N   
+31877 C CA  . TYR B-4 234 ? 2.06506 2.06953 2.83103 -0.03018 0.05405  -0.28549 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CA  
+31878 C C   . TYR B-4 234 ? 2.02401 2.02854 2.74476 -0.03497 0.04847  -0.27229 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 C   
+31879 O O   . TYR B-4 234 ? 1.96881 1.96691 2.69238 -0.03688 0.03968  -0.27572 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 O   
+31880 C CB  . TYR B-4 234 ? 1.99095 1.99898 2.75611 -0.02823 0.08165  -0.30808 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CB  
+31881 C CG  . TYR B-4 234 ? 2.00526 2.00872 2.76457 -0.02919 0.08797  -0.32330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CG  
+31882 C CD1 . TYR B-4 234 ? 1.93241 1.92958 2.73521 -0.02685 0.07992  -0.33860 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CD1 
+31883 C CD2 . TYR B-4 234 ? 2.08482 2.08962 2.79565 -0.03209 0.10099  -0.32302 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CD2 
+31884 C CE1 . TYR B-4 234 ? 1.90120 1.89439 2.69920 -0.02757 0.08548  -0.35330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CE1 
+31885 C CE2 . TYR B-4 234 ? 2.11311 2.11344 2.81781 -0.03295 0.10634  -0.33723 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CE2 
+31886 C CZ  . TYR B-4 234 ? 2.05326 2.04823 2.80154 -0.03078 0.09902  -0.35241 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CZ  
+31887 O OH  . TYR B-4 234 ? 2.09509 2.08581 2.83760 -0.03150 0.10419  -0.36726 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 OH  
+31888 N N   . SER B-4 235 ? 1.96365 1.97563 2.64433 -0.03684 0.05281  -0.25803 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-4 N   
+31889 C CA  . SER B-4 235 ? 1.87673 1.89083 2.51512 -0.04098 0.04872  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-4 CA  
+31890 C C   . SER B-4 235 ? 2.05346 2.06588 2.69479 -0.04569 0.02363  -0.22947 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-4 C   
+31891 O O   . SER B-4 235 ? 2.17581 2.18580 2.80325 -0.04978 0.01538  -0.22664 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-4 O   
+31892 C CB  . SER B-4 235 ? 1.82730 1.84995 2.42342 -0.04078 0.06161  -0.24035 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-4 CB  
+31893 O OG  . SER B-4 235 ? 2.06122 2.08924 2.66311 -0.03999 0.05591  -0.22750 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-4 OG  
+31894 N N   . ASN B-4 236 ? 2.05379 2.06711 2.71239 -0.04594 0.01134  -0.21729 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 N   
+31895 C CA  . ASN B-4 236 ? 2.07617 2.08841 2.73091 -0.05209 -0.01136 -0.19813 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 CA  
+31896 C C   . ASN B-4 236 ? 2.05399 2.05275 2.74097 -0.05485 -0.03035 -0.19929 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 C   
+31897 O O   . ASN B-4 236 ? 2.08930 2.08504 2.76953 -0.06197 -0.04926 -0.18371 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 O   
+31898 C CB  . ASN B-4 236 ? 2.11356 2.13076 2.77253 -0.05173 -0.01785 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 CB  
+31899 C CG  . ASN B-4 236 ? 2.07989 2.11023 2.70215 -0.05046 -0.00407 -0.17926 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 CG  
+31900 O OD1 . ASN B-4 236 ? 2.04911 2.08732 2.64089 -0.05505 -0.01019 -0.16578 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 OD1 
+31901 N ND2 . ASN B-4 236 ? 2.06803 2.10081 2.69362 -0.04458 0.01449  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 ND2 
+31902 N N   . LEU B-4 237 ? 2.01851 2.00890 2.73997 -0.05000 -0.02617 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 N   
+31903 C CA  . LEU B-4 237 ? 2.03963 2.01548 2.79518 -0.05178 -0.04641 -0.21911 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 CA  
+31904 C C   . LEU B-4 237 ? 1.99848 1.96935 2.73906 -0.05680 -0.05151 -0.22044 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 C   
+31905 O O   . LEU B-4 237 ? 1.99443 1.95230 2.75529 -0.06062 -0.07179 -0.21669 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 O   
+31906 C CB  . LEU B-4 237 ? 1.94431 1.91397 2.74729 -0.04408 -0.04146 -0.23998 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 CB  
+31907 C CG  . LEU B-4 237 ? 1.80789 1.77927 2.61569 -0.03972 -0.02086 -0.26430 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 CG  
+31908 C CD1 . LEU B-4 237 ? 1.62812 1.58688 2.45882 -0.04057 -0.03359 -0.27381 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 CD1 
+31909 C CD2 . LEU B-4 237 ? 1.97843 1.95446 2.81617 -0.03259 -0.00431 -0.28227 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 CD2 
+31910 N N   . PHE B-4 238 ? 1.97359 1.95331 2.67898 -0.05708 -0.03475 -0.22544 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 N   
+31911 C CA  . PHE B-4 238 ? 1.97269 1.94829 2.66456 -0.06129 -0.03854 -0.22859 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CA  
+31912 C C   . PHE B-4 238 ? 2.00754 1.98602 2.67123 -0.07078 -0.05360 -0.20793 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 C   
+31913 O O   . PHE B-4 238 ? 2.06425 2.03529 2.72866 -0.07641 -0.06565 -0.20645 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 O   
+31914 C CB  . PHE B-4 238 ? 1.87323 1.85576 2.53966 -0.05755 -0.01513 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CB  
+31915 C CG  . PHE B-4 238 ? 1.99409 1.97069 2.68953 -0.05136 -0.00329 -0.26787 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CG  
+31916 C CD1 . PHE B-4 238 ? 2.00266 1.98128 2.72240 -0.04543 0.00841  -0.27831 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CD1 
+31917 C CD2 . PHE B-4 238 ? 2.06435 2.03423 2.76404 -0.05181 -0.00364 -0.28095 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CD2 
+31918 C CE1 . PHE B-4 238 ? 2.09664 2.07184 2.84479 -0.04047 0.02036  -0.30211 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CE1 
+31919 C CE2 . PHE B-4 238 ? 2.05690 2.02266 2.78409 -0.04636 0.00778  -0.30457 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CE2 
+31920 C CZ  . PHE B-4 238 ? 2.12255 2.09155 2.87418 -0.04088 0.02019  -0.31551 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CZ  
+31921 N N   . ASN B-4 239 ? 2.06879 2.05840 2.70841 -0.07317 -0.05299 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 N   
+31922 C CA  . ASN B-4 239 ? 2.11184 2.10687 2.72572 -0.08296 -0.06614 -0.17397 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 CA  
+31923 C C   . ASN B-4 239 ? 2.19427 2.18326 2.82520 -0.08814 -0.08562 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 C   
+31924 O O   . ASN B-4 239 ? 2.23189 2.22196 2.87651 -0.08326 -0.08366 -0.15615 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 O   
+31925 C CB  . ASN B-4 239 ? 2.07621 2.08904 2.64933 -0.08257 -0.05285 -0.16909 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 CB  
+31926 C CG  . ASN B-4 239 ? 2.07720 2.09815 2.62162 -0.09226 -0.06173 -0.15716 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 CG  
+31927 O OD1 . ASN B-4 239 ? 2.12986 2.14637 2.68050 -0.10156 -0.07963 -0.14426 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 OD1 
+31928 N ND2 . ASN B-4 239 ? 1.85541 1.88797 2.36798 -0.09061 -0.04948 -0.16180 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 ND2 
+31929 N N   . GLU B-4 240 ? 2.16016 2.14218 2.78888 -0.09876 -0.10470 -0.14526 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 N   
+31930 C CA  . GLU B-4 240 ? 2.16275 2.13430 2.80772 -0.10509 -0.12587 -0.12985 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 CA  
+31931 C C   . GLU B-4 240 ? 2.19142 2.17624 2.81682 -0.10703 -0.12459 -0.11568 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 C   
+31932 O O   . GLU B-4 240 ? 2.20476 2.18319 2.84893 -0.10560 -0.13377 -0.10942 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 O   
+31933 C CB  . GLU B-4 240 ? 2.15951 2.12064 2.79976 -0.11818 -0.14541 -0.11867 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 CB  
+31934 C CG  . GLU B-4 240 ? 2.25303 2.19946 2.90700 -0.12650 -0.16937 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 CG  
+31935 C CD  . GLU B-4 240 ? 2.30027 2.22189 2.98416 -0.12958 -0.18878 -0.10414 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 CD  
+31936 O OE1 . GLU B-4 240 ? 2.33560 2.25284 3.03230 -0.12428 -0.18248 -0.12037 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 OE1 
+31937 O OE2 . GLU B-4 240 ? 2.29189 2.19743 2.98586 -0.13742 -0.21107 -0.08993 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 OE2 
+31938 N N   . GLU B-4 241 ? 2.19791 2.20126 2.78663 -0.10996 -0.11411 -0.11125 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 N   
+31939 C CA  . GLU B-4 241 ? 2.14929 2.16678 2.71900 -0.11142 -0.11240 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 CA  
+31940 C C   . GLU B-4 241 ? 2.02721 2.04771 2.60966 -0.09936 -0.09964 -0.10708 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 C   
+31941 O O   . GLU B-4 241 ? 1.96942 1.99423 2.55161 -0.09952 -0.10372 -0.09733 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 O   
+31942 C CB  . GLU B-4 241 ? 2.02986 2.06736 2.56055 -0.11552 -0.10316 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 CB  
+31943 C CG  . GLU B-4 241 ? 2.13305 2.17150 2.64888 -0.12953 -0.11563 -0.08681 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 CG  
+31944 C CD  . GLU B-4 241 ? 2.31656 2.35695 2.82515 -0.14161 -0.13116 -0.06779 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 CD  
+31945 O OE1 . GLU B-4 241 ? 2.34335 2.38577 2.85648 -0.13820 -0.13205 -0.06208 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 OE1 
+31946 O OE2 . GLU B-4 241 ? 2.26118 2.30098 2.75870 -0.15521 -0.14227 -0.05873 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 OE2 
+31947 N N   . THR B-4 242 ? 2.12048 2.13868 2.71387 -0.08961 -0.08405 -0.12483 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 N   
+31948 C CA  . THR B-4 242 ? 2.18296 2.20471 2.78666 -0.07924 -0.06933 -0.13371 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 CA  
+31949 C C   . THR B-4 242 ? 2.17441 2.18214 2.82183 -0.07443 -0.07641 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 C   
+31950 O O   . THR B-4 242 ? 2.18290 2.19392 2.84231 -0.06752 -0.06775 -0.14373 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 O   
+31951 C CB  . THR B-4 242 ? 2.23834 2.26501 2.82858 -0.07238 -0.04737 -0.15042 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 CB  
+31952 O OG1 . THR B-4 242 ? 2.16296 2.17784 2.77234 -0.07150 -0.04774 -0.16352 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 OG1 
+31953 C CG2 . THR B-4 242 ? 2.22231 2.26290 2.76988 -0.07571 -0.04118 -0.14556 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 CG2 
+31954 N N   . ARG B-4 243 ? 2.14360 2.13563 2.81602 -0.07791 -0.09270 -0.14007 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 N   
+31955 C CA  . ARG B-4 243 ? 2.06860 2.04636 2.78604 -0.07276 -0.10191 -0.14709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 CA  
+31956 C C   . ARG B-4 243 ? 2.10462 2.08036 2.83269 -0.07370 -0.11536 -0.13357 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 C   
+31957 O O   . ARG B-4 243 ? 2.08944 2.05811 2.85344 -0.06681 -0.11797 -0.14145 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 O   
+31958 C CB  . ARG B-4 243 ? 1.99153 1.95139 2.73093 -0.07693 -0.11959 -0.14923 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 CB  
+31959 C CG  . ARG B-4 243 ? 2.03716 1.99624 2.77714 -0.07399 -0.10715 -0.16684 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 CG  
+31960 C CD  . ARG B-4 243 ? 2.10246 2.04597 2.85146 -0.08116 -0.12639 -0.16375 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 CD  
+31961 N NE  . ARG B-4 243 ? 2.07568 2.02075 2.81756 -0.07945 -0.11419 -0.17879 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 NE  
+31962 C CZ  . ARG B-4 243 ? 2.07678 2.01260 2.81578 -0.08619 -0.12578 -0.17709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 CZ  
+31963 N NH1 . ARG B-4 243 ? 2.14896 2.07244 2.89036 -0.09609 -0.14974 -0.16051 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 NH1 
+31964 N NH2 . ARG B-4 243 ? 2.09146 2.02968 2.82377 -0.08360 -0.11322 -0.19224 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 NH2 
+31965 N N   . SER B-4 244 ? 2.18259 2.16501 2.88111 -0.08209 -0.12383 -0.11451 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-4 N   
+31966 C CA  . SER B-4 244 ? 2.20729 2.18640 2.91379 -0.08417 -0.13865 -0.10081 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-4 CA  
+31967 C C   . SER B-4 244 ? 2.23529 2.22765 2.94055 -0.07602 -0.12372 -0.10404 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-4 C   
+31968 O O   . SER B-4 244 ? 2.30084 2.28817 3.02635 -0.07371 -0.13368 -0.09944 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-4 O   
+31969 C CB  . SER B-4 244 ? 2.14051 2.12248 2.81496 -0.09753 -0.15295 -0.07967 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-4 CB  
+31970 O OG  . SER B-4 244 ? 2.16893 2.17156 2.80468 -0.09957 -0.13736 -0.07730 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-4 OG  
+31971 N N   . LEU B-4 245 ? 2.28193 2.28988 2.96349 -0.07182 -0.10110 -0.11163 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 N   
+31972 C CA  . LEU B-4 245 ? 2.35702 2.37736 3.03150 -0.06576 -0.08802 -0.11214 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 CA  
+31973 C C   . LEU B-4 245 ? 2.31639 2.33282 3.02582 -0.05557 -0.07664 -0.12888 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 C   
+31974 O O   . LEU B-4 245 ? 2.45557 2.47749 3.17155 -0.05106 -0.07198 -0.12812 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 O   
+31975 C CB  . LEU B-4 245 ? 2.31774 2.35463 2.95125 -0.06573 -0.07024 -0.11271 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 CB  
+31976 C CG  . LEU B-4 245 ? 2.20128 2.23933 2.82533 -0.06216 -0.05238 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 CG  
+31977 C CD1 . LEU B-4 245 ? 2.28419 2.32504 2.91629 -0.05297 -0.03131 -0.14293 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 CD1 
+31978 C CD2 . LEU B-4 245 ? 2.06796 2.11768 2.64977 -0.06702 -0.04812 -0.12262 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 CD2 
+31979 N N   . ILE B-4 246 ? 2.14167 2.14955 2.87444 -0.05220 -0.07172 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 N   
+31980 C CA  . ILE B-4 246 ? 2.17144 2.17842 2.93634 -0.04336 -0.05746 -0.16353 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 CA  
+31981 C C   . ILE B-4 246 ? 2.32929 2.32523 3.13954 -0.04043 -0.07474 -0.16425 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 C   
+31982 O O   . ILE B-4 246 ? 2.37281 2.35579 3.19625 -0.04472 -0.09815 -0.15552 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 O   
+31983 C CB  . ILE B-4 246 ? 2.17957 2.18346 2.95093 -0.04105 -0.04380 -0.18239 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 CB  
+31984 C CG1 . ILE B-4 246 ? 2.20098 2.19246 2.97972 -0.04617 -0.06193 -0.17971 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 CG1 
+31985 C CG2 . ILE B-4 246 ? 2.14586 2.16132 2.87576 -0.04117 -0.02167 -0.18574 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 CG2 
+31986 C CD1 . ILE B-4 246 ? 2.01036 1.98714 2.84029 -0.04255 -0.07571 -0.19011 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 CD1 
+31987 N N   . LYS B-4 247 ? 2.36292 2.36325 3.19718 -0.03337 -0.06362 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 N   
+31988 C CA  . LYS B-4 247 ? 2.39420 2.38569 3.27549 -0.02891 -0.07788 -0.17907 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 CA  
+31989 C C   . LYS B-4 247 ? 2.40873 2.40016 3.32942 -0.02160 -0.06273 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 C   
+31990 O O   . LYS B-4 247 ? 2.36466 2.36689 3.27378 -0.01933 -0.03677 -0.21706 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 O   
+31991 C CB  . LYS B-4 247 ? 2.37912 2.37737 3.25797 -0.02738 -0.08005 -0.16874 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 CB  
+31992 C CG  . LYS B-4 247 ? 2.36160 2.36218 3.20188 -0.03484 -0.09375 -0.14463 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 CG  
+31993 C CD  . LYS B-4 247 ? 2.32409 2.30872 3.17138 -0.04127 -0.12237 -0.13210 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 CD  
+31994 C CE  . LYS B-4 247 ? 2.11332 2.10181 2.92076 -0.05037 -0.13423 -0.10903 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 CE  
+31995 N NZ  . LYS B-4 247 ? 1.90095 1.87230 2.71197 -0.05866 -0.16204 -0.09572 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 NZ  
+31996 N N   . GLU B-4 248 ? 2.40061 2.37947 3.36759 -0.01837 -0.07935 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 N   
+31997 C CA  . GLU B-4 248 ? 2.39410 2.37352 3.40308 -0.01171 -0.06660 -0.24006 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 CA  
+31998 C C   . GLU B-4 248 ? 2.41494 2.40532 3.44649 -0.00605 -0.05089 -0.25130 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 C   
+31999 O O   . GLU B-4 248 ? 2.48320 2.47517 3.51520 -0.00550 -0.05967 -0.23906 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 O   
+32000 C CB  . GLU B-4 248 ? 2.34493 2.30740 3.39997 -0.00920 -0.09160 -0.24646 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 CB  
+32001 C CG  . GLU B-4 248 ? 2.37778 2.34079 3.47418 -0.00316 -0.07964 -0.27557 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 CG  
+32002 C CD  . GLU B-4 248 ? 2.29809 2.24312 3.44107 -0.00004 -0.10704 -0.28189 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 CD  
+32003 O OE1 . GLU B-4 248 ? 2.29447 2.22521 3.43831 -0.00272 -0.13576 -0.26296 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 OE1 
+32004 O OE2 . GLU B-4 248 ? 2.23985 2.18439 3.41803 0.00479  -0.10037 -0.30604 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 OE2 
+32005 N N   . LYS B-4 249 ? 2.41848 2.41664 3.46841 -0.00250 -0.02701 -0.27531 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 N   
+32006 C CA  . LYS B-4 249 ? 2.54858 2.55766 3.62357 0.00183  -0.00913 -0.28980 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 CA  
+32007 C C   . LYS B-4 249 ? 2.61069 2.61812 3.74641 0.00775  -0.00852 -0.31661 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 C   
+32008 O O   . LYS B-4 249 ? 2.57616 2.57839 3.72334 0.00809  -0.00898 -0.32912 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 O   
+32009 C CB  . LYS B-4 249 ? 2.55384 2.57585 3.58979 -0.00115 0.02333  -0.29470 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 CB  
+32010 C CG  . LYS B-4 249 ? 2.58479 2.61796 3.63974 0.00127  0.04307  -0.30702 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 CG  
+32011 C CD  . LYS B-4 249 ? 2.44783 2.48102 3.51363 0.00342  0.02673  -0.29209 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 CD  
+32012 C CE  . LYS B-4 249 ? 2.16254 2.20699 3.24829 0.00540  0.04650  -0.30465 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 CE  
+32013 N NZ  . LYS B-4 249 ? 1.91040 1.95436 3.01594 0.00857  0.02885  -0.29337 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 NZ  
+32014 N N   . ASN B-4 250 ? 2.64313 2.65576 3.81944 0.01262  -0.00766 -0.32647 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 N   
+32015 C CA  . ASN B-4 250 ? 2.63586 2.64887 3.87560 0.01889  -0.00810 -0.35369 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 CA  
+32016 C C   . ASN B-4 250 ? 2.72931 2.75349 3.97231 0.01790  0.02352  -0.37968 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 C   
+32017 O O   . ASN B-4 250 ? 2.76170 2.78387 4.04516 0.02152  0.02186  -0.40153 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 O   
+32018 C CB  . ASN B-4 250 ? 2.60315 2.62140 3.88440 0.02395  -0.01232 -0.35920 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 CB  
+32019 C CG  . ASN B-4 250 ? 2.53945 2.57317 3.79612 0.02105  0.01501  -0.35834 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 CG  
+32020 O OD1 . ASN B-4 250 ? 2.55866 2.59931 3.77154 0.01567  0.03952  -0.35769 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 OD1 
+32021 N ND2 . ASN B-4 250 ? 2.41346 2.45145 3.69815 0.02453  0.01003  -0.35847 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 ND2 
+32022 N N   . GLU B-4 251 ? 2.72095 2.75619 3.92207 0.01284  0.05185  -0.37834 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 N   
+32023 C CA  . GLU B-4 251 ? 2.68034 2.72547 3.87797 0.01022  0.08349  -0.40180 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 CA  
+32024 C C   . GLU B-4 251 ? 2.61593 2.66063 3.74553 0.00345  0.09811  -0.38867 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 C   
+32025 O O   . GLU B-4 251 ? 2.51338 2.55879 3.60045 0.00038  0.09858  -0.36725 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 O   
+32026 C CB  . GLU B-4 251 ? 2.69717 2.75674 3.91779 0.01008  0.10765  -0.41868 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 CB  
+32027 C CG  . GLU B-4 251 ? 2.72703 2.78948 4.01961 0.01716  0.09563  -0.43585 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 CG  
+32028 C CD  . GLU B-4 251 ? 2.78618 2.84890 4.12676 0.02102  0.09541  -0.46392 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 CD  
+32029 O OE1 . GLU B-4 251 ? 2.83882 2.90595 4.16115 0.01690  0.11746  -0.47798 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 OE1 
+32030 O OE2 . GLU B-4 251 ? 2.94686 3.00475 4.34325 0.02832  0.07230  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 OE2 
+32031 N N   . VAL B-4 252 ? 2.68857 2.73213 3.80902 0.00149  0.10927  -0.40238 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 N   
+32032 C CA  . VAL B-4 252 ? 2.62182 2.66427 3.68065 -0.00448 0.12308  -0.39339 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 CA  
+32033 C C   . VAL B-4 252 ? 2.51303 2.56456 3.56502 -0.00833 0.15736  -0.41682 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 C   
+32034 O O   . VAL B-4 252 ? 2.38719 2.44212 3.47825 -0.00663 0.16550  -0.44265 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 O   
+32035 C CB  . VAL B-4 252 ? 2.45587 2.48731 3.50302 -0.00455 0.10494  -0.38708 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 CB  
+32036 C CG1 . VAL B-4 252 ? 2.27532 2.30717 3.26798 -0.01005 0.12342  -0.38665 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 CG1 
+32037 C CG2 . VAL B-4 252 ? 2.40947 2.43183 3.44535 -0.00411 0.07448  -0.35915 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 CG2 
+32038 N N   . GLN B-4 253 ? 2.47824 2.53316 3.48011 -0.01392 0.17700  -0.40822 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 N   
+32039 C CA  . GLN B-4 253 ? 2.36287 2.42456 3.35065 -0.01954 0.21024  -0.42779 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 CA  
+32040 C C   . GLN B-4 253 ? 2.30582 2.36262 3.22625 -0.02566 0.22362  -0.41892 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 C   
+32041 O O   . GLN B-4 253 ? 2.27787 2.33704 3.18407 -0.03093 0.24894  -0.43666 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 O   
+32042 C CB  . GLN B-4 253 ? 2.40748 2.47811 3.40654 -0.02160 0.22644  -0.43144 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 CB  
+32043 C CG  . GLN B-4 253 ? 2.45797 2.53256 3.51442 -0.01513 0.20891  -0.43214 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 CG  
+32044 C CD  . GLN B-4 253 ? 2.43590 2.50518 3.47398 -0.01241 0.18528  -0.40242 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 CD  
+32045 O OE1 . GLN B-4 253 ? 2.43294 2.49542 3.42254 -0.01414 0.17671  -0.38173 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 OE1 
+32046 N NE2 . GLN B-4 253 ? 2.34108 2.41419 3.41842 -0.00829 0.17478  -0.40114 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 NE2 
+32047 N N   . ASN B-4 254 ? 2.32978 2.37997 3.20858 -0.02548 0.20758  -0.39315 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 N   
+32048 C CA  . ASN B-4 254 ? 2.34014 2.38593 3.15486 -0.03073 0.21953  -0.38427 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 CA  
+32049 C C   . ASN B-4 254 ? 2.37811 2.41796 3.17678 -0.03152 0.21749  -0.39077 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 C   
+32050 O O   . ASN B-4 254 ? 2.33701 2.37389 3.09335 -0.03645 0.23503  -0.39542 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 O   
+32051 C CB  . ASN B-4 254 ? 2.25103 2.29434 3.02891 -0.03008 0.20424  -0.35569 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 CB  
+32052 C CG  . ASN B-4 254 ? 2.29597 2.34448 3.07918 -0.03015 0.20947  -0.34896 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 CG  
+32053 O OD1 . ASN B-4 254 ? 2.24685 2.29541 2.99626 -0.03466 0.22836  -0.34822 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 OD1 
+32054 N ND2 . ASN B-4 254 ? 2.35443 2.40604 3.17950 -0.02537 0.19182  -0.34383 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 ND2 
+32055 N N   . VAL B-4 255 ? 2.33542 2.37219 3.16571 -0.02710 0.19577  -0.39097 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 N   
+32056 C CA  . VAL B-4 255 ? 2.15973 2.19034 2.97713 -0.02760 0.19086  -0.39591 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 CA  
+32057 C C   . VAL B-4 255 ? 2.13120 2.16431 2.99210 -0.02645 0.20163  -0.42545 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 C   
+32058 O O   . VAL B-4 255 ? 2.18487 2.22019 3.10176 -0.02171 0.19069  -0.43478 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 O   
+32059 C CB  . VAL B-4 255 ? 2.10577 2.13011 2.92728 -0.02473 0.15971  -0.37697 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 CB  
+32060 C CG1 . VAL B-4 255 ? 2.01002 2.02810 2.80025 -0.02687 0.15648  -0.37639 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 CG1 
+32061 C CG2 . VAL B-4 255 ? 2.12020 2.14564 2.91707 -0.02502 0.14764  -0.35047 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 CG2 
+32062 N N   . ILE B-4 256 ? 2.15795 2.19054 2.99345 -0.03070 0.22233  -0.44088 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 N   
+32063 C CA  . ILE B-4 256 ? 2.23039 2.26708 3.10168 -0.03072 0.23689  -0.47148 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 CA  
+32064 C C   . ILE B-4 256 ? 2.27005 2.29956 3.13274 -0.02994 0.22810  -0.47685 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 C   
+32065 O O   . ILE B-4 256 ? 2.27148 2.29473 3.08174 -0.03310 0.22821  -0.46470 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 O   
+32066 C CB  . ILE B-4 256 ? 2.20299 2.24557 3.05272 -0.03785 0.27135  -0.48814 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 CB  
+32067 C CG1 . ILE B-4 256 ? 2.21931 2.26895 3.08020 -0.03911 0.28007  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 CG1 
+32068 C CG2 . ILE B-4 256 ? 2.21009 2.25846 3.09491 -0.03873 0.28756  -0.52144 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 CG2 
+32069 C CD1 . ILE B-4 256 ? 2.23056 2.28869 3.16299 -0.03356 0.27282  -0.49723 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 CD1 
+32070 N N   . SER B-4 257 ? 2.32465 2.35485 3.23991 -0.02546 0.21975  -0.49572 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-4 N   
+32071 C CA  . SER B-4 257 ? 2.35032 2.37410 3.26488 -0.02455 0.21268  -0.50525 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-4 CA  
+32072 C C   . SER B-4 257 ? 2.47636 2.50715 3.41959 -0.02534 0.23453  -0.54012 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-4 C   
+32073 O O   . SER B-4 257 ? 2.47722 2.51640 3.47360 -0.02238 0.23898  -0.55827 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-4 O   
+32074 C CB  . SER B-4 257 ? 2.25244 2.26828 3.20330 -0.01857 0.17906  -0.49575 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-4 CB  
+32075 O OG  . SER B-4 257 ? 2.23070 2.25041 3.24726 -0.01303 0.17183  -0.51081 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-4 OG  
+32076 N N   . ILE B-4 258 ? 2.50352 2.53144 3.41226 -0.02939 0.24789  -0.55033 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 N   
+32077 C CA  . ILE B-4 258 ? 2.47090 2.50546 3.40092 -0.03114 0.26943  -0.58421 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 CA  
+32078 C C   . ILE B-4 258 ? 2.47623 2.50254 3.38817 -0.03090 0.26286  -0.58994 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 C   
+32079 O O   . ILE B-4 258 ? 2.39361 2.41196 3.24852 -0.03448 0.26184  -0.57336 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 O   
+32080 C CB  . ILE B-4 258 ? 2.47118 2.51302 3.36778 -0.03990 0.30467  -0.59513 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 CB  
+32081 C CG1 . ILE B-4 258 ? 2.57056 2.61858 3.47886 -0.04349 0.32785  -0.62978 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 CG1 
+32082 C CG2 . ILE B-4 258 ? 2.42710 2.46012 3.24787 -0.04574 0.30932  -0.57079 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 CG2 
+32083 C CD1 . ILE B-4 258 ? 2.56656 2.62091 3.44193 -0.05401 0.36349  -0.64203 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 CD1 
+32084 N N   . ALA B-4 259 ? 2.61534 2.64348 3.57739 -0.02629 0.25725  -0.61389 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-4 N   
+32085 C CA  . ALA B-4 259 ? 2.65565 2.67632 3.60593 -0.02578 0.25113  -0.62225 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-4 CA  
+32086 C C   . ALA B-4 259 ? 2.82213 2.84615 3.73028 -0.03330 0.28213  -0.64040 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-4 C   
+32087 O O   . ALA B-4 259 ? 2.86754 2.90260 3.78788 -0.03721 0.30848  -0.66292 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-4 O   
+32088 C CB  . ALA B-4 259 ? 2.56706 2.58822 3.58575 -0.01835 0.23569  -0.64408 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-4 CB  
+32089 N N   . ASP B-4 260 ? 2.83363 2.84786 3.69132 -0.03595 0.27880  -0.63075 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 N   
+32090 C CA  . ASP B-4 260 ? 2.86322 2.87713 3.67168 -0.04357 0.30534  -0.64432 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 CA  
+32091 C C   . ASP B-4 260 ? 2.94249 2.96068 3.78402 -0.04240 0.31386  -0.67876 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 C   
+32092 O O   . ASP B-4 260 ? 2.92914 2.93987 3.76933 -0.03949 0.29982  -0.68176 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 O   
+32093 C CB  . ASP B-4 260 ? 2.82698 2.82856 3.57013 -0.04614 0.29658  -0.62095 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 CB  
+32094 C CG  . ASP B-4 260 ? 2.83067 2.82397 3.58796 -0.04000 0.26476  -0.60786 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 CG  
+32095 O OD1 . ASP B-4 260 ? 2.80889 2.80388 3.62485 -0.03382 0.24792  -0.61453 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 OD1 
+32096 O OD2 . ASP B-4 260 ? 2.91403 2.89859 3.62381 -0.04172 0.25608  -0.59102 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 OD2 
+32097 N N   . ASP B-4 261 ? 2.98536 3.01653 3.85796 -0.04499 0.33760  -0.70611 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 N   
+32098 C CA  . ASP B-4 261 ? 3.01325 3.05156 3.91677 -0.04495 0.35081  -0.74276 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 CA  
+32099 C C   . ASP B-4 261 ? 3.06491 3.10569 3.91783 -0.05599 0.38481  -0.75952 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 C   
+32100 O O   . ASP B-4 261 ? 3.10987 3.14888 3.95419 -0.05728 0.39084  -0.77909 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 O   
+32101 C CB  . ASP B-4 261 ? 3.02637 3.07940 4.00722 -0.04010 0.35337  -0.76653 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 CB  
+32102 C CG  . ASP B-4 261 ? 2.97305 3.03649 3.95446 -0.04530 0.37284  -0.76379 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 CG  
+32103 O OD1 . ASP B-4 261 ? 2.97923 3.03674 3.90225 -0.05188 0.38089  -0.74026 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 OD1 
+32104 O OD2 . ASP B-4 261 ? 2.92898 3.00648 3.97042 -0.04271 0.37956  -0.78584 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 OD2 
+32105 N N   . MET B-4 262 ? 3.06514 3.10873 3.88298 -0.06444 0.40631  -0.75171 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 N   
+32106 C CA  . MET B-4 262 ? 3.02952 3.07273 3.79234 -0.07689 0.43866  -0.76365 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 CA  
+32107 C C   . MET B-4 262 ? 3.01836 3.04394 3.70209 -0.08083 0.43294  -0.73561 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 C   
+32108 O O   . MET B-4 262 ? 3.08063 3.09735 3.75440 -0.07452 0.40663  -0.70662 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 O   
+32109 C CB  . MET B-4 262 ? 3.01137 3.06632 3.78206 -0.08468 0.46450  -0.77094 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 CB  
+32110 C CG  . MET B-4 262 ? 2.99692 3.04883 3.76099 -0.08272 0.45273  -0.73944 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 CG  
+32111 S SD  . MET B-4 262 ? 2.78094 2.85062 3.58387 -0.08852 0.47748  -0.75403 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 SD  
+32112 C CE  . MET B-4 262 ? 2.84694 2.93249 3.75161 -0.07635 0.46276  -0.78072 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 CE  
+32113 N N   . PRO B-4 263 ? 2.99143 3.01122 3.61702 -0.09155 0.45666  -0.74419 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 N   
+32114 C CA  . PRO B-4 263 ? 2.97454 2.97652 3.52395 -0.09512 0.45068  -0.71842 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 CA  
+32115 C C   . PRO B-4 263 ? 3.04496 3.04205 3.57210 -0.09476 0.44168  -0.68585 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 C   
+32116 O O   . PRO B-4 263 ? 3.10527 3.11209 3.66468 -0.09489 0.44729  -0.68436 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 O   
+32117 C CB  . PRO B-4 263 ? 3.00366 3.00166 3.50105 -0.10861 0.48259  -0.73660 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 CB  
+32118 C CG  . PRO B-4 263 ? 3.08876 3.10093 3.63547 -0.10905 0.49709  -0.77433 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 CG  
+32119 C CD  . PRO B-4 263 ? 3.06183 3.09004 3.68936 -0.10034 0.48724  -0.77989 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 CD  
+32120 N N   . ILE B-4 264 ? 3.02177 3.00390 3.49321 -0.09414 0.42721  -0.66046 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 N   
+32121 C CA  . ILE B-4 264 ? 2.89962 2.87675 3.34945 -0.09233 0.41450  -0.62858 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 CA  
+32122 C C   . ILE B-4 264 ? 2.92768 2.90536 3.35299 -0.10218 0.43938  -0.62778 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 C   
+32123 O O   . ILE B-4 264 ? 2.80841 2.79148 3.25362 -0.10022 0.43544  -0.61386 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 O   
+32124 C CB  . ILE B-4 264 ? 2.73814 2.69988 3.13077 -0.09049 0.39643  -0.60563 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 CB  
+32125 C CG1 . ILE B-4 264 ? 2.60426 2.56647 3.02638 -0.08085 0.36911  -0.60280 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 CG1 
+32126 C CG2 . ILE B-4 264 ? 2.52187 2.47855 2.88524 -0.09004 0.38728  -0.57534 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 CG2 
+32127 C CD1 . ILE B-4 264 ? 2.55952 2.51763 2.97277 -0.08208 0.37351  -0.62458 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 CD1 
+32128 N N   . SER B-4 265 ? 3.05374 3.02514 3.43467 -0.11360 0.46523  -0.64267 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-4 N   
+32129 C CA  . SER B-4 265 ? 3.01681 2.98688 3.37064 -0.12500 0.49014  -0.64238 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-4 CA  
+32130 C C   . SER B-4 265 ? 3.04718 3.03656 3.46471 -0.12638 0.50567  -0.66142 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-4 C   
+32131 O O   . SER B-4 265 ? 2.98502 2.97674 3.40008 -0.13158 0.51654  -0.65354 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-4 O   
+32132 C CB  . SER B-4 265 ? 2.99116 2.94889 3.28243 -0.13829 0.51424  -0.65544 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-4 CB  
+32133 O OG  . SER B-4 265 ? 2.98861 2.92771 3.22087 -0.13659 0.49869  -0.63823 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-4 OG  
+32134 N N   . ASP B-4 266 ? 3.12401 3.12728 3.60015 -0.12160 0.50625  -0.68714 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 N   
+32135 C CA  . ASP B-4 266 ? 3.06185 3.08463 3.60392 -0.12184 0.51944  -0.70778 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 CA  
+32136 C C   . ASP B-4 266 ? 3.04189 3.07106 3.63136 -0.11102 0.49623  -0.68875 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 C   
+32137 O O   . ASP B-4 266 ? 3.02578 3.06657 3.64928 -0.11325 0.50731  -0.69416 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 O   
+32138 C CB  . ASP B-4 266 ? 2.99146 3.02669 3.58376 -0.11892 0.52474  -0.74200 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 CB  
+32139 C CG  . ASP B-4 266 ? 2.94775 2.97944 3.49730 -0.13116 0.55190  -0.76505 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 CG  
+32140 O OD1 . ASP B-4 266 ? 2.94539 2.95988 3.43330 -0.13355 0.54680  -0.75312 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 OD1 
+32141 O OD2 . ASP B-4 266 ? 3.00427 3.05069 3.58195 -0.13868 0.57835  -0.79583 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 OD2 
+32142 N N   . ILE B-4 267 ? 3.01629 3.03816 3.60828 -0.09998 0.46433  -0.66690 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 N   
+32143 C CA  . ILE B-4 267 ? 3.00814 3.03380 3.63634 -0.09086 0.44131  -0.64588 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 CA  
+32144 C C   . ILE B-4 267 ? 3.06018 3.08072 3.64898 -0.09637 0.44775  -0.62314 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 C   
+32145 O O   . ILE B-4 267 ? 3.02665 3.05530 3.64983 -0.09374 0.44444  -0.61642 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 O   
+32146 C CB  . ILE B-4 267 ? 2.87928 2.89709 3.51048 -0.08020 0.40720  -0.62667 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 CB  
+32147 C CG1 . ILE B-4 267 ? 2.92209 2.94240 3.58640 -0.07571 0.40131  -0.64947 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 CG1 
+32148 C CG2 . ILE B-4 267 ? 2.66964 2.69190 3.34269 -0.07150 0.38348  -0.60761 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 CG2 
+32149 C CD1 . ILE B-4 267 ? 2.83815 2.84916 3.49886 -0.06749 0.37001  -0.63191 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 CD1 
+32150 N N   . LEU B-4 268 ? 3.09747 3.10354 3.61372 -0.10388 0.45596  -0.61124 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 N   
+32151 C CA  . LEU B-4 268 ? 3.07870 3.07773 3.55364 -0.10971 0.46246  -0.59065 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 CA  
+32152 C C   . LEU B-4 268 ? 3.07241 3.08046 3.56129 -0.12008 0.49239  -0.60789 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 C   
+32153 O O   . LEU B-4 268 ? 2.98061 2.99166 3.47749 -0.12089 0.49331  -0.59544 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 O   
+32154 C CB  . LEU B-4 268 ? 3.04133 3.02103 3.43586 -0.11545 0.46377  -0.57674 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 CB  
+32155 C CG  . LEU B-4 268 ? 2.98420 2.95266 3.32857 -0.12084 0.46677  -0.55351 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 CG  
+32156 C CD1 . LEU B-4 268 ? 3.01090 2.98289 3.37685 -0.11035 0.44066  -0.52794 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 CD1 
+32157 C CD2 . LEU B-4 268 ? 2.91403 2.86206 3.18099 -0.12626 0.46739  -0.54384 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 CD2 
+32158 N N   . LEU B-4 269 ? 3.09338 3.10652 3.58572 -0.12862 0.51750  -0.63730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 N   
+32159 C CA  . LEU B-4 269 ? 3.01624 3.04051 3.52630 -0.13969 0.54780  -0.65709 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 CA  
+32160 C C   . LEU B-4 269 ? 3.06870 3.11343 3.66267 -0.13176 0.54245  -0.66869 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 C   
+32161 O O   . LEU B-4 269 ? 3.05353 3.10684 3.66606 -0.13718 0.55684  -0.67153 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 O   
+32162 C CB  . LEU B-4 269 ? 2.94819 2.97409 3.44144 -0.15121 0.57587  -0.68730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 CB  
+32163 C CG  . LEU B-4 269 ? 2.90530 2.90998 3.31155 -0.16257 0.58721  -0.67961 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 CG  
+32164 C CD1 . LEU B-4 269 ? 2.91856 2.92439 3.31722 -0.16743 0.60122  -0.70739 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 CD1 
+32165 C CD2 . LEU B-4 269 ? 2.84712 2.84554 3.21244 -0.17846 0.61289  -0.67576 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 CD2 
+32166 N N   . LYS B-4 270 ? 3.14548 3.19722 3.79095 -0.11912 0.52103  -0.67568 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 N   
+32167 C CA  . LYS B-4 270 ? 3.22963 3.29867 3.95618 -0.11061 0.51254  -0.68718 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 CA  
+32168 C C   . LYS B-4 270 ? 3.19529 3.26291 3.93132 -0.10465 0.49409  -0.65921 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 C   
+32169 O O   . LYS B-4 270 ? 3.25215 3.33247 4.03285 -0.10467 0.50049  -0.66650 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 O   
+32170 C CB  . LYS B-4 270 ? 3.21862 3.29094 3.99165 -0.09852 0.49022  -0.69789 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 CB  
+32171 C CG  . LYS B-4 270 ? 3.20007 3.28596 4.05548 -0.08770 0.47382  -0.70578 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 CG  
+32172 C CD  . LYS B-4 270 ? 3.08491 3.17056 3.98126 -0.07671 0.45098  -0.71600 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 CD  
+32173 C CE  . LYS B-4 270 ? 2.83934 2.93562 3.81689 -0.06579 0.43211  -0.72354 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 CE  
+32174 N NZ  . LYS B-4 270 ? 2.79802 2.89136 3.81466 -0.05542 0.40796  -0.73260 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 NZ  
+32175 N N   . LEU B-4 271 ? 3.08748 3.14050 3.78250 -0.09962 0.47120  -0.62798 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 N   
+32176 C CA  . LEU B-4 271 ? 3.00334 3.05491 3.70394 -0.09400 0.45286  -0.60097 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 CA  
+32177 C C   . LEU B-4 271 ? 2.99274 3.04210 3.65837 -0.10433 0.47335  -0.59283 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 C   
+32178 O O   . LEU B-4 271 ? 2.87338 2.92760 3.56172 -0.10140 0.46656  -0.58088 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 O   
+32179 C CB  . LEU B-4 271 ? 2.85833 2.89647 3.52412 -0.08666 0.42409  -0.57209 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 CB  
+32180 C CG  . LEU B-4 271 ? 2.68725 2.72578 3.38824 -0.07607 0.39831  -0.57383 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 CG  
+32181 C CD1 . LEU B-4 271 ? 2.50038 2.52506 3.15139 -0.07310 0.37814  -0.54928 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 CD1 
+32182 C CD2 . LEU B-4 271 ? 2.56265 2.61013 3.32954 -0.06663 0.37800  -0.57049 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 CD2 
+32183 N N   . THR B-4 272 ? 3.03502 3.07601 3.64504 -0.11682 0.49778  -0.59899 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 N   
+32184 C CA  . THR B-4 272 ? 2.93202 2.96679 3.50049 -0.12788 0.51609  -0.58908 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 CA  
+32185 C C   . THR B-4 272 ? 3.00715 3.05659 3.61029 -0.13776 0.54542  -0.61397 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 C   
+32186 O O   . THR B-4 272 ? 2.97368 3.02394 3.57324 -0.14287 0.55351  -0.60502 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 O   
+32187 C CB  . THR B-4 272 ? 2.76471 2.78010 3.25148 -0.13765 0.52677  -0.58179 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 CB  
+32188 O OG1 . THR B-4 272 ? 2.69498 2.69876 3.15377 -0.12824 0.49973  -0.56184 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 OG1 
+32189 C CG2 . THR B-4 272 ? 2.52380 2.52822 2.96237 -0.14799 0.53959  -0.56600 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 CG2 
+32190 N N   . GLU B-4 273 ? 3.05804 3.11997 3.69665 -0.14060 0.56141  -0.64587 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 N   
+32191 C CA  . GLU B-4 273 ? 3.04987 3.12708 3.71769 -0.15204 0.59300  -0.67329 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 CA  
+32192 C C   . GLU B-4 273 ? 3.15134 3.25137 3.90995 -0.14323 0.58865  -0.69646 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 C   
+32193 O O   . GLU B-4 273 ? 3.18660 3.30015 3.98180 -0.14754 0.60249  -0.70675 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 O   
+32194 C CB  . GLU B-4 273 ? 3.04441 3.11861 3.67377 -0.16626 0.62209  -0.69605 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 CB  
+32195 C CG  . GLU B-4 273 ? 3.05702 3.10678 3.59421 -0.17659 0.62815  -0.67554 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 CG  
+32196 C CD  . GLU B-4 273 ? 3.15302 3.19958 3.65048 -0.19397 0.66115  -0.69863 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 CD  
+32197 O OE1 . GLU B-4 273 ? 3.25187 3.31740 3.79520 -0.19813 0.68072  -0.73176 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 OE1 
+32198 O OE2 . GLU B-4 273 ? 3.15043 3.17530 3.57073 -0.20367 0.66717  -0.68423 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 OE2 
+32199 N N   . GLU B-4 274 ? 3.25093 3.35501 4.04801 -0.13097 0.56887  -0.70532 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 N   
+32200 C CA  . GLU B-4 274 ? 3.64289 3.76717 4.52696 -0.12260 0.56422  -0.73015 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 CA  
+32201 C C   . GLU B-4 274 ? 3.29637 3.42335 4.22376 -0.11039 0.53703  -0.71116 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 C   
+32202 O O   . GLU B-4 274 ? 3.31691 3.46050 4.30747 -0.10803 0.54080  -0.72791 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 O   
+32203 C CB  . GLU B-4 274 ? 4.21788 4.34365 5.12721 -0.11437 0.55233  -0.74736 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 CB  
+32204 C CG  . GLU B-4 274 ? 3.55931 3.68886 4.44589 -0.12633 0.58268  -0.77625 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 CG  
+32205 C CD  . GLU B-4 274 ? 3.42726 3.55079 4.31238 -0.11908 0.56830  -0.78378 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 CD  
+32206 O OE1 . GLU B-4 274 ? 3.37619 3.50232 4.31337 -0.10457 0.54040  -0.78377 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 OE1 
+32207 O OE2 . GLU B-4 274 ? 3.38094 3.49589 4.21145 -0.12827 0.58420  -0.78926 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 OE2 
+32208 N N   . LYS B-4 275 ? 3.15816 3.26953 4.05308 -0.10280 0.50956  -0.67716 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 N   
+32209 C CA  . LYS B-4 275 ? 3.02866 3.14092 3.95659 -0.09233 0.48353  -0.65679 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 CA  
+32210 C C   . LYS B-4 275 ? 2.93866 3.04150 3.81781 -0.09709 0.48421  -0.62776 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 C   
+32211 O O   . LYS B-4 275 ? 2.91986 3.02682 3.82885 -0.09140 0.47072  -0.61574 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 O   
+32212 C CB  . LYS B-4 275 ? 2.91932 3.02308 3.86003 -0.07857 0.44712  -0.64126 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 CB  
+32213 C CG  . LYS B-4 275 ? 2.77509 2.88748 3.77727 -0.07099 0.43898  -0.66783 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 CG  
+32214 C CD  . LYS B-4 275 ? 2.59093 2.71952 3.67193 -0.06560 0.43671  -0.68606 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 CD  
+32215 C CE  . LYS B-4 275 ? 2.35747 2.49313 3.50150 -0.05692 0.42545  -0.71250 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 CE  
+32216 N NZ  . LYS B-4 275 ? 2.21206 2.36226 3.43581 -0.05008 0.41895  -0.72987 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 NZ  
+32217 N N   . GLN B-4 276 ? 2.94875 3.03832 3.75432 -0.10709 0.49841  -0.61669 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 N   
+32218 C CA  . GLN B-4 276 ? 2.90389 2.98258 3.65853 -0.11219 0.49968  -0.59015 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 CA  
+32219 C C   . GLN B-4 276 ? 2.86445 2.93681 3.62013 -0.09986 0.46543  -0.55954 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 C   
+32220 O O   . GLN B-4 276 ? 2.82951 2.90026 3.57719 -0.09999 0.46134  -0.54170 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 O   
+32221 C CB  . GLN B-4 276 ? 2.88592 2.97479 3.65889 -0.12170 0.52380  -0.60078 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 CB  
+32222 C CG  . GLN B-4 276 ? 2.80676 2.88212 3.51608 -0.13173 0.53445  -0.57966 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 CG  
+32223 C CD  . GLN B-4 276 ? 2.72974 2.78681 3.36185 -0.14042 0.54412  -0.57305 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 CD  
+32224 O OE1 . GLN B-4 276 ? 2.64582 2.68835 3.23585 -0.13451 0.52351  -0.54912 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 OE1 
+32225 N NE2 . GLN B-4 276 ? 2.83731 2.89511 3.45021 -0.15495 0.57550  -0.59486 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 NE2 
+32226 N N   . VAL B-4 277 ? 2.81009 2.87892 3.57565 -0.08970 0.44065  -0.55365 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 N   
+32227 C CA  . VAL B-4 277 ? 2.71507 2.77715 3.47424 -0.07978 0.40892  -0.52431 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 CA  
+32228 C C   . VAL B-4 277 ? 2.72063 2.76700 3.40493 -0.08272 0.40458  -0.50020 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 C   
+32229 O O   . VAL B-4 277 ? 2.61941 2.66099 3.29040 -0.07658 0.38222  -0.47484 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 O   
+32230 C CB  . VAL B-4 277 ? 2.59297 2.65704 3.39461 -0.06869 0.38291  -0.52697 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 CB  
+32231 C CG1 . VAL B-4 277 ? 2.50909 2.58657 3.38809 -0.06258 0.37676  -0.54220 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 CG1 
+32232 C CG2 . VAL B-4 277 ? 2.55532 2.61650 3.34565 -0.07092 0.39094  -0.54506 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 CG2 
+32233 N N   . LEU B-4 278 ? 2.75327 2.79146 3.38840 -0.09207 0.42492  -0.50805 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 N   
+32234 C CA  . LEU B-4 278 ? 2.68117 2.70322 3.24324 -0.09580 0.42298  -0.48735 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 CA  
+32235 C C   . LEU B-4 278 ? 2.56267 2.57846 3.08379 -0.10956 0.45263  -0.49372 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 C   
+32236 O O   . LEU B-4 278 ? 2.51781 2.53781 3.04615 -0.11817 0.47722  -0.51839 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 O   
+32237 C CB  . LEU B-4 278 ? 2.62712 2.64049 3.15973 -0.09362 0.41404  -0.48773 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 CB  
+32238 C CG  . LEU B-4 278 ? 2.42024 2.43560 2.97835 -0.08160 0.38262  -0.47603 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 CG  
+32239 C CD1 . LEU B-4 278 ? 2.47391 2.50003 3.09450 -0.07711 0.38033  -0.49860 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 CD1 
+32240 C CD2 . LEU B-4 278 ? 2.11693 2.11965 2.62171 -0.08057 0.37092  -0.46308 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 CD2 
+32241 N N   . ASN B-4 279 ? 2.47174 2.47711 2.94949 -0.11214 0.45010  -0.47185 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 N   
+32242 C CA  . ASN B-4 279 ? 2.43322 2.42892 2.86646 -0.12584 0.47541  -0.47379 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 CA  
+32243 C C   . ASN B-4 279 ? 2.47116 2.44735 2.83205 -0.13149 0.47837  -0.46766 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 C   
+32244 O O   . ASN B-4 279 ? 2.60160 2.56882 2.93320 -0.12395 0.45593  -0.44841 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 O   
+32245 C CB  . ASN B-4 279 ? 2.39019 2.38363 2.81673 -0.12558 0.47018  -0.45391 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 CB  
+32246 C CG  . ASN B-4 279 ? 2.50999 2.49012 2.88597 -0.14025 0.49391  -0.45298 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 CG  
+32247 O OD1 . ASN B-4 279 ? 2.68258 2.66040 3.04455 -0.15248 0.51981  -0.47225 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 OD1 
+32248 N ND2 . ASN B-4 279 ? 2.46985 2.44058 2.81744 -0.13969 0.48500  -0.43071 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 ND2 
+32249 N N   . ILE B-4 280 ? 2.42594 2.39571 2.75803 -0.14524 0.50605  -0.48466 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 N   
+32250 C CA  . ILE B-4 280 ? 2.39512 2.34418 2.65555 -0.15181 0.50977  -0.47990 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 CA  
+32251 C C   . ILE B-4 280 ? 2.50366 2.43407 2.70727 -0.15452 0.50292  -0.45452 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 C   
+32252 O O   . ILE B-4 280 ? 2.51243 2.42500 2.65989 -0.15403 0.49263  -0.44213 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 O   
+32253 C CB  . ILE B-4 280 ? 2.47399 2.42083 2.71809 -0.16713 0.54201  -0.50562 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 CB  
+32254 C CG1 . ILE B-4 280 ? 2.47297 2.39815 2.64578 -0.17282 0.54326  -0.50261 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 CG1 
+32255 C CG2 . ILE B-4 280 ? 2.45281 2.39889 2.69053 -0.18134 0.56766  -0.51022 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 CG2 
+32256 C CD1 . ILE B-4 280 ? 2.28048 2.20766 2.46105 -0.16150 0.52360  -0.50454 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 CD1 
+32257 N N   . GLU B-4 281 ? 2.60829 2.54236 2.82699 -0.15682 0.50712  -0.44686 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 N   
+32258 C CA  . GLU B-4 281 ? 2.66697 2.58379 2.83671 -0.15871 0.49946  -0.42321 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 CA  
+32259 C C   . GLU B-4 281 ? 2.65117 2.56916 2.82427 -0.14309 0.46628  -0.40016 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 C   
+32260 O O   . GLU B-4 281 ? 2.68093 2.58232 2.80409 -0.14231 0.45475  -0.38103 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 O   
+32261 C CB  . GLU B-4 281 ? 2.70983 2.63054 2.89631 -0.16709 0.51600  -0.42414 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 CB  
+32262 C CG  . GLU B-4 281 ? 2.71524 2.63093 2.88355 -0.18586 0.55052  -0.44383 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 CG  
+32263 C CD  . GLU B-4 281 ? 2.65621 2.58116 2.85554 -0.19382 0.56768  -0.44871 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 CD  
+32264 O OE1 . GLU B-4 281 ? 2.57721 2.52412 2.84392 -0.18511 0.56187  -0.45454 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 OE1 
+32265 O OE2 . GLU B-4 281 ? 2.68374 2.59312 2.83974 -0.20910 0.58629  -0.44660 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 OE2 
+32266 N N   . ALA B-4 282 ? 2.62802 2.56489 2.85863 -0.13112 0.45042  -0.40192 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-4 N   
+32267 C CA  . ALA B-4 282 ? 2.53937 2.47847 2.77269 -0.11760 0.41973  -0.38179 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-4 CA  
+32268 C C   . ALA B-4 282 ? 2.39195 2.32328 2.59459 -0.11371 0.40777  -0.38076 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-4 C   
+32269 O O   . ALA B-4 282 ? 2.45549 2.38511 2.65408 -0.11858 0.42044  -0.39832 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-4 O   
+32270 C CB  . ALA B-4 282 ? 2.45397 2.41406 2.75776 -0.10763 0.40659  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-4 CB  
+32271 N N   . GLU B-4 283 ? 2.32953 2.25698 2.51126 -0.10499 0.38319  -0.36085 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 N   
+32272 C CA  . GLU B-4 283 ? 2.28441 2.20470 2.43616 -0.10116 0.37039  -0.35886 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 CA  
+32273 C C   . GLU B-4 283 ? 2.27683 2.21200 2.47726 -0.09481 0.36242  -0.37003 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 C   
+32274 O O   . GLU B-4 283 ? 2.25224 2.20256 2.50364 -0.08785 0.35080  -0.36693 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 O   
+32275 C CB  . GLU B-4 283 ? 2.15118 2.06579 2.27177 -0.09358 0.34622  -0.33611 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 CB  
+32276 C CG  . GLU B-4 283 ? 2.13087 2.06228 2.29366 -0.08289 0.32407  -0.32359 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 CG  
+32277 C CD  . GLU B-4 283 ? 2.10416 2.03253 2.23702 -0.07553 0.30011  -0.30621 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 CD  
+32278 O OE1 . GLU B-4 283 ? 1.96689 1.87987 2.04842 -0.07777 0.29963  -0.30458 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 OE1 
+32279 O OE2 . GLU B-4 283 ? 2.02283 1.96428 2.18340 -0.06784 0.28161  -0.29483 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 OE2 
+32280 N N   . LEU B-4 284 ? 2.18222 2.11172 2.36615 -0.09753 0.36814  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 N   
+32281 C CA  . LEU B-4 284 ? 2.17501 2.11583 2.40100 -0.09244 0.36155  -0.39573 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 CA  
+32282 C C   . LEU B-4 284 ? 2.29887 2.23165 2.49101 -0.08865 0.34610  -0.39068 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 C   
+32283 O O   . LEU B-4 284 ? 2.38626 2.30336 2.52431 -0.09408 0.35333  -0.39187 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 O   
+32284 C CB  . LEU B-4 284 ? 2.32810 2.27256 2.57635 -0.10004 0.38661  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 CB  
+32285 C CG  . LEU B-4 284 ? 2.19879 2.15750 2.50633 -0.09496 0.38282  -0.43916 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 CG  
+32286 C CD1 . LEU B-4 284 ? 2.14007 2.10658 2.47963 -0.10238 0.40921  -0.46410 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 CD1 
+32287 C CD2 . LEU B-4 284 ? 2.17194 2.12518 2.46211 -0.09252 0.37400  -0.44467 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 CD2 
+32288 N N   . VAL B-4 285 ? 2.27845 2.22117 2.50173 -0.07990 0.32445  -0.38505 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 N   
+32289 C CA  . VAL B-4 285 ? 2.27342 2.21098 2.47083 -0.07600 0.30806  -0.38008 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 CA  
+32290 C C   . VAL B-4 285 ? 2.18735 2.13521 2.43162 -0.07147 0.29858  -0.39026 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 C   
+32291 O O   . VAL B-4 285 ? 2.00376 1.96375 2.30085 -0.06789 0.29302  -0.39106 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 O   
+32292 C CB  . VAL B-4 285 ? 2.12102 2.05818 2.29586 -0.07020 0.28616  -0.35641 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 CB  
+32293 C CG1 . VAL B-4 285 ? 2.20353 2.12509 2.31952 -0.07443 0.29289  -0.34842 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 CG1 
+32294 C CG2 . VAL B-4 285 ? 1.95670 1.90762 2.17458 -0.06548 0.27587  -0.34507 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 CG2 
+32295 N N   . ILE B-4 286 ? 2.20479 2.14640 2.42877 -0.07169 0.29574  -0.39809 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 N   
+32296 C CA  . ILE B-4 286 ? 2.13141 2.07963 2.39400 -0.06842 0.28811  -0.41009 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 CA  
+32297 C C   . ILE B-4 286 ? 2.18732 2.13484 2.43590 -0.06329 0.26395  -0.39704 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 C   
+32298 O O   . ILE B-4 286 ? 2.11342 2.05221 2.31260 -0.06369 0.25920  -0.38761 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 O   
+32299 C CB  . ILE B-4 286 ? 2.10693 2.04951 2.36255 -0.07414 0.30849  -0.43499 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 CB  
+32300 C CG1 . ILE B-4 286 ? 1.99833 1.94829 2.29152 -0.07823 0.32963  -0.45167 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 CG1 
+32301 C CG2 . ILE B-4 286 ? 2.15590 2.10014 2.43040 -0.07054 0.29698  -0.44497 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 CG2 
+32302 C CD1 . ILE B-4 286 ? 2.15452 2.10197 2.44645 -0.08440 0.35111  -0.47843 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 CD1 
+32303 N N   . LEU B-4 287 ? 2.15470 2.11114 2.44773 -0.05876 0.24800  -0.39669 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 N   
+32304 C CA  . LEU B-4 287 ? 2.10684 2.06524 2.39469 -0.05484 0.22427  -0.38333 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 CA  
+32305 C C   . LEU B-4 287 ? 2.05719 2.01221 2.34995 -0.05477 0.22055  -0.39729 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 C   
+32306 O O   . LEU B-4 287 ? 2.04623 2.00320 2.37595 -0.05504 0.22715  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 O   
+32307 C CB  . LEU B-4 287 ? 2.12518 2.09460 2.45564 -0.05105 0.20640  -0.36938 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 CB  
+32308 C CG  . LEU B-4 287 ? 2.02270 1.99526 2.33455 -0.05020 0.20280  -0.35026 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 CG  
+32309 C CD1 . LEU B-4 287 ? 1.97765 1.96054 2.32481 -0.04716 0.18379  -0.33517 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 CD1 
+32310 C CD2 . LEU B-4 287 ? 2.01487 1.98161 2.27262 -0.05025 0.19746  -0.34101 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 CD2 
+32311 N N   . VAL B-4 288 ? 1.97547 1.92575 2.23213 -0.05412 0.20943  -0.39078 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 N   
+32312 C CA  . VAL B-4 288 ? 2.07831 2.02545 2.33656 -0.05376 0.20240  -0.40133 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 CA  
+32313 C C   . VAL B-4 288 ? 2.05064 2.00170 2.29984 -0.05130 0.17884  -0.38469 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 C   
+32314 O O   . VAL B-4 288 ? 1.99951 1.95418 2.22999 -0.05020 0.17094  -0.36733 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 O   
+32315 C CB  . VAL B-4 288 ? 2.03467 1.96954 2.24905 -0.05713 0.21784  -0.41639 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 CB  
+32316 C CG1 . VAL B-4 288 ? 2.01988 1.95222 2.24357 -0.06127 0.24298  -0.43479 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 CG1 
+32317 C CG2 . VAL B-4 288 ? 2.03417 1.96134 2.19124 -0.05767 0.21595  -0.40347 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 CG2 
+32318 N N   . ARG B-4 289 ? 2.00860 1.95949 2.27218 -0.05082 0.16780  -0.39108 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 N   
+32319 C CA  . ARG B-4 289 ? 1.89803 1.85334 2.15471 -0.04987 0.14629  -0.37754 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 CA  
+32320 C C   . ARG B-4 289 ? 2.03226 1.98061 2.23876 -0.04997 0.14509  -0.37942 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 C   
+32321 O O   . ARG B-4 289 ? 1.85830 1.81093 2.04320 -0.04898 0.13211  -0.36542 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 O   
+32322 C CB  . ARG B-4 289 ? 1.80552 1.76357 2.10480 -0.05004 0.13277  -0.38194 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 CB  
+32323 C CG  . ARG B-4 289 ? 2.00524 1.96912 2.35498 -0.04959 0.12784  -0.37736 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 CG  
+32324 C CD  . ARG B-4 289 ? 2.10237 2.07509 2.45302 -0.04980 0.11453  -0.35451 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 CD  
+32325 N NE  . ARG B-4 289 ? 2.06684 2.04361 2.40974 -0.05166 0.09528  -0.34330 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 NE  
+32326 C CZ  . ARG B-4 289 ? 2.04938 2.02718 2.42446 -0.05386 0.07937  -0.34051 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 CZ  
+32327 N NH1 . ARG B-4 289 ? 2.07081 2.04485 2.48908 -0.05345 0.07844  -0.34817 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 NH1 
+32328 N NH2 . ARG B-4 289 ? 2.12820 2.11053 2.49231 -0.05689 0.06354  -0.33023 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 NH2 
+32329 N N   . ARG B-4 290 ? 2.26288 2.20079 2.45082 -0.05120 0.15800  -0.39727 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 N   
+32330 C CA  . ARG B-4 290 ? 2.30648 2.23553 2.44733 -0.05127 0.15611  -0.40108 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 CA  
+32331 C C   . ARG B-4 290 ? 2.25224 2.16875 2.35005 -0.05341 0.17555  -0.40819 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 C   
+32332 O O   . ARG B-4 290 ? 2.23084 2.14597 2.33940 -0.05572 0.19295  -0.41449 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 O   
+32333 C CB  . ARG B-4 290 ? 2.28501 2.21069 2.43722 -0.05165 0.15168  -0.41629 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 CB  
+32334 C CG  . ARG B-4 290 ? 2.17103 2.10651 2.36268 -0.05091 0.13156  -0.40923 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 CG  
+32335 C CD  . ARG B-4 290 ? 2.27256 2.21308 2.44145 -0.05020 0.11344  -0.39478 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 CD  
+32336 N NE  . ARG B-4 290 ? 2.47678 2.40972 2.61577 -0.04997 0.10993  -0.40491 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 NE  
+32337 C CZ  . ARG B-4 290 ? 2.37134 2.29548 2.46087 -0.04894 0.11458  -0.40696 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 CZ  
+32338 N NH1 . ARG B-4 290 ? 2.27656 2.19769 2.33931 -0.04830 0.12297  -0.39926 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 NH1 
+32339 N NH2 . ARG B-4 290 ? 2.21566 2.13261 2.28165 -0.04862 0.10967  -0.41691 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 NH2 
+32340 N N   . ARG B-4 291 ? 2.30092 2.20766 2.34920 -0.05313 0.17189  -0.40729 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 N   
+32341 C CA  . ARG B-4 291 ? 2.25749 2.14883 2.25791 -0.05619 0.18817  -0.41260 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 CA  
+32342 C C   . ARG B-4 291 ? 2.36901 2.25168 2.36884 -0.06071 0.20748  -0.43469 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 C   
+32343 O O   . ARG B-4 291 ? 2.37048 2.24403 2.34828 -0.06549 0.22700  -0.44074 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 O   
+32344 C CB  . ARG B-4 291 ? 2.18032 2.06163 2.12857 -0.05433 0.17644  -0.40667 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 CB  
+32345 C CG  . ARG B-4 291 ? 2.24790 2.12923 2.19501 -0.05242 0.16276  -0.41413 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 CG  
+32346 C CD  . ARG B-4 291 ? 2.25068 2.12279 2.14825 -0.04989 0.14979  -0.40844 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 CD  
+32347 N NE  . ARG B-4 291 ? 2.21756 2.06875 2.06218 -0.05308 0.16276  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 NE  
+32348 C CZ  . ARG B-4 291 ? 2.26124 2.09884 2.05608 -0.05139 0.15340  -0.41150 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 CZ  
+32349 N NH1 . ARG B-4 291 ? 2.31566 2.16024 2.10821 -0.04598 0.13158  -0.40410 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 NH1 
+32350 N NH2 . ARG B-4 291 ? 2.32572 2.14186 2.07181 -0.05569 0.16588  -0.41659 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 NH2 
+32351 N N   . ASN B-4 292 ? 2.40069 2.28626 2.42459 -0.05988 0.20273  -0.44747 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 N   
+32352 C CA  . ASN B-4 292 ? 2.36598 2.24495 2.39191 -0.06390 0.22078  -0.47050 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 CA  
+32353 C C   . ASN B-4 292 ? 2.44185 2.32861 2.50938 -0.06622 0.23776  -0.47858 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 C   
+32354 O O   . ASN B-4 292 ? 2.55477 2.43544 2.61123 -0.07156 0.25969  -0.49484 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 O   
+32355 C CB  . ASN B-4 292 ? 2.28708 2.16801 2.33298 -0.06173 0.20963  -0.48216 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 CB  
+32356 C CG  . ASN B-4 292 ? 2.32091 2.18893 2.31627 -0.06192 0.20358  -0.48611 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 CG  
+32357 O OD1 . ASN B-4 292 ? 2.31442 2.16864 2.25842 -0.06511 0.21338  -0.48692 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 OD1 
+32358 N ND2 . ASN B-4 292 ? 2.38508 2.25637 2.39423 -0.05887 0.18667  -0.48859 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 ND2 
+32359 N N   . GLN B-4 293 ? 2.44134 2.34166 2.55691 -0.06273 0.22792  -0.46810 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 N   
+32360 C CA  . GLN B-4 293 ? 2.43668 2.34484 2.59519 -0.06407 0.24182  -0.47570 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 CA  
+32361 C C   . GLN B-4 293 ? 2.46652 2.37055 2.59877 -0.06839 0.25999  -0.47160 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 C   
+32362 O O   . GLN B-4 293 ? 2.49209 2.39899 2.64516 -0.07200 0.27924  -0.48491 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 O   
+32363 C CB  . GLN B-4 293 ? 2.42506 2.34638 2.63685 -0.05942 0.22446  -0.46337 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 CB  
+32364 C CG  . GLN B-4 293 ? 2.42584 2.35044 2.66942 -0.05641 0.20683  -0.46778 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 CG  
+32365 C CD  . GLN B-4 293 ? 2.20149 2.13654 2.49668 -0.05335 0.19035  -0.45579 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 CD  
+32366 O OE1 . GLN B-4 293 ? 2.09624 2.03699 2.40565 -0.05295 0.19248  -0.44522 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 OE1 
+32367 N NE2 . GLN B-4 293 ? 1.83461 1.77107 2.15704 -0.05167 0.17322  -0.45719 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 NE2 
+32368 N N   . ALA B-4 294 ? 2.46568 2.36306 2.55356 -0.06830 0.25402  -0.45416 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-4 N   
+32369 C CA  . ALA B-4 294 ? 2.47569 2.36661 2.53485 -0.07294 0.27009  -0.44937 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-4 CA  
+32370 C C   . ALA B-4 294 ? 2.56136 2.43595 2.57158 -0.08043 0.28966  -0.46401 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-4 C   
+32371 O O   . ALA B-4 294 ? 2.54996 2.42073 2.55137 -0.08716 0.31110  -0.47053 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-4 O   
+32372 C CB  . ALA B-4 294 ? 2.22981 2.11899 2.26130 -0.06968 0.25504  -0.42564 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-4 CB  
+32373 N N   . ILE B-4 295 ? 2.49530 2.35987 2.47263 -0.08010 0.28264  -0.46949 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 N   
+32374 C CA  . ILE B-4 295 ? 2.51562 2.36264 2.44138 -0.08776 0.29959  -0.48281 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 CA  
+32375 C C   . ILE B-4 295 ? 2.64631 2.49767 2.59822 -0.09379 0.32315  -0.50752 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 C   
+32376 O O   . ILE B-4 295 ? 2.72406 2.56666 2.64859 -0.10292 0.34603  -0.51667 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 O   
+32377 C CB  . ILE B-4 295 ? 2.44752 2.28355 2.33607 -0.08517 0.28442  -0.48372 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 CB  
+32378 C CG1 . ILE B-4 295 ? 2.15474 1.98642 2.01411 -0.07982 0.26287  -0.46102 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 CG1 
+32379 C CG2 . ILE B-4 295 ? 2.42670 2.24379 2.26311 -0.09361 0.30171  -0.49928 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 CG2 
+32380 C CD1 . ILE B-4 295 ? 2.08605 1.90401 1.90032 -0.08419 0.27067  -0.44966 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 CD1 
+32381 N N   . GLU B-4 296 ? 2.74535 2.61027 2.75112 -0.08928 0.31793  -0.51927 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 N   
+32382 C CA  . GLU B-4 296 ? 2.85026 2.72086 2.88538 -0.09397 0.33894  -0.54529 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 CA  
+32383 C C   . GLU B-4 296 ? 2.83108 2.71111 2.89626 -0.09787 0.35710  -0.54802 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 C   
+32384 O O   . GLU B-4 296 ? 2.90888 2.78921 2.97448 -0.10575 0.38196  -0.56833 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 O   
+32385 C CB  . GLU B-4 296 ? 2.91987 2.80180 3.00856 -0.08724 0.32593  -0.55642 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 CB  
+32386 C CG  . GLU B-4 296 ? 2.84068 2.73670 2.98438 -0.07938 0.30667  -0.54166 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 CG  
+32387 C CD  . GLU B-4 296 ? 2.78845 2.69206 2.98077 -0.07371 0.29225  -0.55184 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 CD  
+32388 O OE1 . GLU B-4 296 ? 2.86029 2.75728 3.03525 -0.07392 0.28960  -0.56361 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 OE1 
+32389 O OE2 . GLU B-4 296 ? 2.67764 2.59265 2.92498 -0.06923 0.28275  -0.54799 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 OE2 
+32390 N N   . ILE B-4 297 ? 2.71413 2.60250 2.80455 -0.09295 0.34554  -0.52870 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 N   
+32391 C CA  . ILE B-4 297 ? 2.69057 2.58731 2.80759 -0.09647 0.36158  -0.52997 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 CA  
+32392 C C   . ILE B-4 297 ? 2.75655 2.63953 2.81637 -0.10585 0.37926  -0.52477 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 C   
+32393 O O   . ILE B-4 297 ? 2.76530 2.65055 2.83060 -0.11397 0.40340  -0.53719 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 O   
+32394 C CB  . ILE B-4 297 ? 2.50412 2.41311 2.66451 -0.08837 0.34256  -0.51076 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 CB  
+32395 C CG1 . ILE B-4 297 ? 2.39442 2.31524 2.61374 -0.08086 0.32663  -0.51751 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 CG1 
+32396 C CG2 . ILE B-4 297 ? 2.33587 2.25222 2.51900 -0.09184 0.35795  -0.51024 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 CG2 
+32397 C CD1 . ILE B-4 297 ? 2.21836 2.14947 2.47756 -0.07380 0.30628  -0.49826 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 CD1 
+32398 N N   . MET B-4 298 ? 2.74789 2.61593 2.75219 -0.10532 0.36721  -0.50700 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 N   
+32399 C CA  . MET B-4 298 ? 2.78682 2.63787 2.73213 -0.11437 0.38116  -0.50082 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 CA  
+32400 C C   . MET B-4 298 ? 2.87316 2.71232 2.78264 -0.12571 0.40494  -0.52244 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 C   
+32401 O O   . MET B-4 298 ? 2.90283 2.73506 2.78901 -0.13669 0.42762  -0.52732 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 O   
+32402 C CB  . MET B-4 298 ? 2.61806 2.45514 2.51430 -0.10998 0.35977  -0.47844 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 CB  
+32403 C CG  . MET B-4 298 ? 2.68708 2.50326 2.51989 -0.11861 0.37000  -0.46987 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 CG  
+32404 S SD  . MET B-4 298 ? 2.62677 2.42550 2.40281 -0.11229 0.34266  -0.44741 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 SD  
+32405 C CE  . MET B-4 298 ? 2.59470 2.38711 2.35283 -0.11032 0.33460  -0.46199 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 CE  
+32406 N N   . LYS B-4 299 ? 2.88959 2.72617 2.79351 -0.12400 0.40045  -0.53587 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 N   
+32407 C CA  . LYS B-4 299 ? 2.80968 2.63513 2.67804 -0.13496 0.42255  -0.55744 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 CA  
+32408 C C   . LYS B-4 299 ? 2.85098 2.69217 2.76558 -0.14113 0.44823  -0.58202 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 C   
+32409 O O   . LYS B-4 299 ? 2.96017 2.79408 2.84521 -0.15410 0.47435  -0.59696 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 O   
+32410 C CB  . LYS B-4 299 ? 2.68617 2.50532 2.53839 -0.13063 0.40925  -0.56548 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 CB  
+32411 C CG  . LYS B-4 299 ? 2.72215 2.52446 2.52301 -0.12580 0.38572  -0.54483 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 CG  
+32412 C CD  . LYS B-4 299 ? 2.51372 2.31224 2.30613 -0.12100 0.37189  -0.55402 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 CD  
+32413 C CE  . LYS B-4 299 ? 2.47186 2.25712 2.22481 -0.13157 0.39235  -0.57642 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 CE  
+32414 N NZ  . LYS B-4 299 ? 2.47678 2.23649 2.15303 -0.14131 0.40003  -0.56806 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 NZ  
+32415 N N   . GLU B-4 300 ? 2.76245 2.62501 2.74956 -0.13248 0.44100  -0.58708 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 N   
+32416 C CA  . GLU B-4 300 ? 2.90234 2.78138 2.93988 -0.13685 0.46323  -0.61223 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 CA  
+32417 C C   . GLU B-4 300 ? 3.00062 2.88259 3.03855 -0.14565 0.48412  -0.61016 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 C   
+32418 O O   . GLU B-4 300 ? 3.17658 3.06603 3.22873 -0.15513 0.51099  -0.63322 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 O   
+32419 C CB  . GLU B-4 300 ? 2.86267 2.76127 2.97753 -0.12464 0.44661  -0.61657 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 CB  
+32420 C CG  . GLU B-4 300 ? 2.97776 2.89304 3.14788 -0.12720 0.46595  -0.64715 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 CG  
+32421 C CD  . GLU B-4 300 ? 2.94914 2.88286 3.19758 -0.11689 0.45231  -0.64637 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 CD  
+32422 O OE1 . GLU B-4 300 ? 3.03900 2.97780 3.30333 -0.11583 0.45070  -0.63136 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 OE1 
+32423 O OE2 . GLU B-4 300 ? 2.86244 2.80440 3.15594 -0.10991 0.44229  -0.66071 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 OE2 
+32424 N N   . LEU B-4 301 ? 2.87609 2.75283 2.89885 -0.14304 0.47251  -0.58376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 N   
+32425 C CA  . LEU B-4 301 ? 2.91702 2.79513 2.93839 -0.15087 0.48948  -0.57858 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 CA  
+32426 C C   . LEU B-4 301 ? 3.03871 2.89530 2.98577 -0.16588 0.50905  -0.57751 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 C   
+32427 O O   . LEU B-4 301 ? 3.06076 2.91896 3.00629 -0.17698 0.53253  -0.58363 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 O   
+32428 C CB  . LEU B-4 301 ? 2.91392 2.79525 2.95098 -0.14150 0.46774  -0.55093 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 CB  
+32429 C CG  . LEU B-4 301 ? 2.82005 2.72420 2.93609 -0.13268 0.46050  -0.55298 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 CG  
+32430 C CD1 . LEU B-4 301 ? 2.72841 2.64366 2.89073 -0.12347 0.44698  -0.56592 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 CD1 
+32431 C CD2 . LEU B-4 301 ? 2.60682 2.51238 2.72995 -0.12470 0.43950  -0.52486 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 CD2 
+32432 N N   . ASN B-4 302 ? 3.11115 2.94675 2.99604 -0.16700 0.49937  -0.56979 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 N   
+32433 C CA  . ASN B-4 302 ? 3.17979 2.99175 2.99058 -0.18217 0.51706  -0.56992 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 CA  
+32434 C C   . ASN B-4 302 ? 3.21092 3.02648 3.02049 -0.19610 0.54895  -0.60009 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 C   
+32435 O O   . ASN B-4 302 ? 3.17349 2.97614 2.93919 -0.21214 0.57218  -0.60374 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 O   
+32436 C CB  . ASN B-4 302 ? 3.13582 2.92421 2.88306 -0.17930 0.49745  -0.55701 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 CB  
+32437 C CG  . ASN B-4 302 ? 3.07732 2.86338 2.82467 -0.16591 0.46621  -0.52894 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 CG  
+32438 O OD1 . ASN B-4 302 ? 2.87048 2.66306 2.63852 -0.16325 0.46276  -0.51415 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 OD1 
+32439 N ND2 . ASN B-4 302 ? 3.01178 2.78930 2.73650 -0.15769 0.44355  -0.52238 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 ND2 
+32440 N N   . GLU B-4 303 ? 3.20768 3.04052 3.06477 -0.19080 0.55053  -0.62237 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 N   
+32441 C CA  . GLU B-4 303 ? 3.18295 3.02259 3.04522 -0.20322 0.58084  -0.65400 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 CA  
+32442 C C   . GLU B-4 303 ? 3.26475 3.12343 3.17370 -0.21044 0.60508  -0.66664 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 C   
+32443 O O   . GLU B-4 303 ? 3.50030 3.35969 3.39371 -0.22638 0.63594  -0.68757 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 O   
+32444 C CB  . GLU B-4 303 ? 3.17496 3.02792 3.07853 -0.19408 0.57321  -0.67468 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 CB  
+32445 C CG  . GLU B-4 303 ? 3.12618 2.96327 2.99259 -0.18569 0.54751  -0.66333 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 CG  
+32446 C CD  . GLU B-4 303 ? 3.00387 2.85623 2.92358 -0.17395 0.53445  -0.67923 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 CD  
+32447 O OE1 . GLU B-4 303 ? 2.83419 2.70928 2.82567 -0.16890 0.53830  -0.69300 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 OE1 
+32448 O OE2 . GLU B-4 303 ? 3.04478 2.88565 2.93513 -0.16974 0.51944  -0.67815 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 OE2 
+32449 N N   . GLU B-4 304 ? 3.17320 3.04761 3.13892 -0.19954 0.59185  -0.65488 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 N   
+32450 C CA  . GLU B-4 304 ? 3.17321 3.06786 3.19255 -0.20393 0.61113  -0.66701 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 CA  
+32451 C C   . GLU B-4 304 ? 3.04886 2.93334 3.03595 -0.21351 0.62064  -0.64864 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 C   
+32452 O O   . GLU B-4 304 ? 2.91719 2.81811 2.95063 -0.21512 0.63163  -0.65318 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 O   
+32453 C CB  . GLU B-4 304 ? 3.14714 3.06422 3.24950 -0.18676 0.59068  -0.66593 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 CB  
+32454 C CG  . GLU B-4 304 ? 3.19821 3.12687 3.34269 -0.17748 0.58177  -0.68619 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 CG  
+32455 C CD  . GLU B-4 304 ? 3.29203 3.23901 3.47784 -0.18508 0.60964  -0.72321 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 CD  
+32456 O OE1 . GLU B-4 304 ? 3.38768 3.34112 3.57594 -0.19727 0.63586  -0.73303 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 OE1 
+32457 O OE2 . GLU B-4 304 ? 3.24359 3.19909 3.46081 -0.17903 0.60529  -0.74329 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 OE2 
+32458 N N   . GLY B-4 305 ? 3.04730 2.90452 2.95724 -0.21971 0.61572  -0.62848 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-4 N   
+32459 C CA  . GLY B-4 305 ? 3.06471 2.90885 2.93956 -0.22853 0.62198  -0.60948 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-4 CA  
+32460 C C   . GLY B-4 305 ? 3.03319 2.87548 2.91865 -0.21454 0.59290  -0.57915 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-4 C   
+32461 O O   . GLY B-4 305 ? 2.90278 2.72829 2.74589 -0.22029 0.59210  -0.55943 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-4 O   
+32462 N N   . PHE B-4 306 ? 3.04400 2.90259 2.98414 -0.19698 0.56898  -0.57513 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 N   
+32463 C CA  . PHE B-4 306 ? 2.90347 2.76145 2.85309 -0.18391 0.54084  -0.54705 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CA  
+32464 C C   . PHE B-4 306 ? 2.89564 2.72818 2.77549 -0.18189 0.52180  -0.52589 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 C   
+32465 O O   . PHE B-4 306 ? 2.89822 2.72192 2.75107 -0.18039 0.51524  -0.53174 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 O   
+32466 C CB  . PHE B-4 306 ? 2.80008 2.67966 2.81996 -0.16728 0.51976  -0.54869 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CB  
+32467 C CG  . PHE B-4 306 ? 2.78958 2.69374 2.88342 -0.16667 0.53292  -0.56711 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CG  
+32468 C CD1 . PHE B-4 306 ? 2.72793 2.63845 2.83947 -0.17206 0.54565  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CD1 
+32469 C CD2 . PHE B-4 306 ? 2.79253 2.71300 2.93938 -0.16045 0.53155  -0.58840 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CD2 
+32470 C CE1 . PHE B-4 306 ? 2.77298 2.70644 2.95457 -0.17098 0.55665  -0.58175 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CE1 
+32471 C CE2 . PHE B-4 306 ? 2.88401 2.82651 3.10083 -0.15909 0.54183  -0.60640 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CE2 
+32472 C CZ  . PHE B-4 306 ? 2.90775 2.85711 3.14231 -0.16423 0.55435  -0.60328 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CZ  
+32473 N N   . ASN B-4 307 ? 2.82892 2.64973 2.68083 -0.18147 0.51216  -0.50214 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 N   
+32474 C CA  . ASN B-4 307 ? 2.77286 2.57060 2.56399 -0.17783 0.49103  -0.48106 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 CA  
+32475 C C   . ASN B-4 307 ? 2.68625 2.49456 2.50884 -0.16081 0.46031  -0.46089 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 C   
+32476 O O   . ASN B-4 307 ? 2.68966 2.51230 2.55446 -0.15651 0.45787  -0.45320 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 O   
+32477 C CB  . ASN B-4 307 ? 2.76755 2.54076 2.49664 -0.19073 0.50171  -0.46933 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 CB  
+32478 C CG  . ASN B-4 307 ? 2.79747 2.57984 2.55621 -0.19203 0.50742  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 CG  
+32479 O OD1 . ASN B-4 307 ? 2.87842 2.68556 2.70255 -0.18887 0.51501  -0.47000 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 OD1 
+32480 N ND2 . ASN B-4 307 ? 2.80486 2.56645 2.51604 -0.19643 0.50269  -0.44066 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 ND2 
+32481 N N   . PHE B-4 308 ? 2.66622 2.46790 2.46827 -0.15173 0.43721  -0.45300 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 N   
+32482 C CA  . PHE B-4 308 ? 2.57790 2.39134 2.41007 -0.13653 0.40857  -0.43601 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CA  
+32483 C C   . PHE B-4 308 ? 2.56040 2.35615 2.33983 -0.13134 0.38624  -0.42160 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 C   
+32484 O O   . PHE B-4 308 ? 2.52070 2.30022 2.25601 -0.13596 0.38882  -0.42947 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 O   
+32485 C CB  . PHE B-4 308 ? 2.44616 2.28262 2.34250 -0.12768 0.40142  -0.44751 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CB  
+32486 C CG  . PHE B-4 308 ? 2.53735 2.39559 2.50014 -0.12435 0.40517  -0.44898 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CG  
+32487 C CD1 . PHE B-4 308 ? 2.54837 2.41745 2.54057 -0.11392 0.38377  -0.43053 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CD1 
+32488 C CD2 . PHE B-4 308 ? 2.51256 2.38083 2.50896 -0.13173 0.42968  -0.46969 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CD2 
+32489 C CE1 . PHE B-4 308 ? 2.53019 2.41773 2.58202 -0.11077 0.38566  -0.43157 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CE1 
+32490 C CE2 . PHE B-4 308 ? 2.56347 2.45126 2.62250 -0.12800 0.43144  -0.47166 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CE2 
+32491 C CZ  . PHE B-4 308 ? 2.53123 2.42769 2.61704 -0.11741 0.40882  -0.45202 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CZ  
+32492 N N   . ILE B-4 309 ? 2.61020 2.40985 2.39569 -0.12161 0.36395  -0.40130 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 N   
+32493 C CA  . ILE B-4 309 ? 2.59289 2.38246 2.34350 -0.11372 0.33866  -0.38811 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 CA  
+32494 C C   . ILE B-4 309 ? 2.43093 2.24334 2.23283 -0.10080 0.31687  -0.38145 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 C   
+32495 O O   . ILE B-4 309 ? 2.25045 2.08001 2.09805 -0.09690 0.31487  -0.37507 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 O   
+32496 C CB  . ILE B-4 309 ? 2.57134 2.34232 2.27434 -0.11485 0.33101  -0.36982 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 CB  
+32497 C CG1 . ILE B-4 309 ? 2.58785 2.33392 2.23812 -0.12962 0.35306  -0.37548 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 CG1 
+32498 C CG2 . ILE B-4 309 ? 2.51125 2.27331 2.18173 -0.10588 0.30389  -0.35851 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 CG2 
+32499 C CD1 . ILE B-4 309 ? 2.43714 2.16458 2.04067 -0.13570 0.35771  -0.38768 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 CD1 
+32500 N N   . PHE B-4 310 ? 2.38480 2.19698 2.17857 -0.09493 0.30057  -0.38312 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 N   
+32501 C CA  . PHE B-4 310 ? 2.21806 2.05099 2.05887 -0.08485 0.28145  -0.37933 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CA  
+32502 C C   . PHE B-4 310 ? 2.24238 2.07363 2.06091 -0.07676 0.25577  -0.36242 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 C   
+32503 O O   . PHE B-4 310 ? 2.17793 1.99265 1.94819 -0.07676 0.24816  -0.36206 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 O   
+32504 C CB  . PHE B-4 310 ? 2.06922 1.90634 1.92678 -0.08483 0.28323  -0.39668 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CB  
+32505 C CG  . PHE B-4 310 ? 2.03013 1.87878 1.90839 -0.07575 0.25897  -0.39119 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CG  
+32506 C CD1 . PHE B-4 310 ? 2.14710 2.01656 2.08123 -0.07007 0.24852  -0.38512 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CD1 
+32507 C CD2 . PHE B-4 310 ? 1.99740 1.83551 1.83873 -0.07364 0.24646  -0.39239 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CD2 
+32508 C CE1 . PHE B-4 310 ? 2.15156 2.03120 2.10316 -0.06355 0.22701  -0.37982 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CE1 
+32509 C CE2 . PHE B-4 310 ? 1.94568 1.79535 1.80700 -0.06634 0.22496  -0.38803 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CE2 
+32510 C CZ  . PHE B-4 310 ? 2.07426 1.94478 1.99032 -0.06186 0.21578  -0.38159 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CZ  
+32511 N N   . ILE B-4 311 ? 2.17357 2.02220 2.02773 -0.07003 0.24222  -0.34940 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 N   
+32512 C CA  . ILE B-4 311 ? 2.06985 1.92176 1.91086 -0.06226 0.21815  -0.33452 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 CA  
+32513 C C   . ILE B-4 311 ? 2.04401 1.91047 1.91303 -0.05691 0.20246  -0.33744 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 C   
+32514 O O   . ILE B-4 311 ? 1.96845 1.85169 1.88820 -0.05597 0.20303  -0.34000 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 O   
+32515 C CB  . ILE B-4 311 ? 1.83970 1.70256 1.70050 -0.05875 0.21216  -0.31897 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 CB  
+32516 C CG1 . ILE B-4 311 ? 1.96281 1.84662 1.88563 -0.05794 0.21601  -0.31974 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 CG1 
+32517 C CG2 . ILE B-4 311 ? 1.84038 1.68632 1.66757 -0.06412 0.22529  -0.31498 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 CG2 
+32518 C CD1 . ILE B-4 311 ? 1.95035 1.84641 1.89388 -0.05385 0.20723  -0.30412 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 CD1 
+32519 N N   . PRO B-4 312 ? 2.03412 1.89382 1.87235 -0.05378 0.18810  -0.33767 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 N   
+32520 C CA  . PRO B-4 312 ? 2.00120 1.87509 1.86600 -0.04947 0.17273  -0.33999 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 CA  
+32521 C C   . PRO B-4 312 ? 2.03816 1.92730 1.91439 -0.04298 0.15123  -0.32520 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 C   
+32522 O O   . PRO B-4 312 ? 2.18652 2.07080 2.03572 -0.04035 0.14460  -0.31511 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 O   
+32523 C CB  . PRO B-4 312 ? 1.98265 1.83983 1.80561 -0.05052 0.17077  -0.35057 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 CB  
+32524 C CG  . PRO B-4 312 ? 1.80205 1.63870 1.57014 -0.05164 0.17205  -0.34479 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 CG  
+32525 C CD  . PRO B-4 312 ? 1.82289 1.65880 1.59962 -0.05555 0.18761  -0.33912 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 CD  
+32526 N N   . GLN B-4 313 ? 1.96510 1.87242 1.88083 -0.04086 0.14010  -0.32422 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 N   
+32527 C CA  . GLN B-4 313 ? 1.95187 1.87535 1.87816 -0.03614 0.12034  -0.31168 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 CA  
+32528 C C   . GLN B-4 313 ? 1.93692 1.85446 1.82585 -0.03263 0.10576  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 C   
+32529 O O   . GLN B-4 313 ? 1.88606 1.79713 1.76488 -0.03345 0.10412  -0.32363 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 O   
+32530 C CB  . GLN B-4 313 ? 1.96042 1.90326 1.93722 -0.03674 0.11287  -0.31014 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 CB  
+32531 C CG  . GLN B-4 313 ? 2.02555 1.96587 2.01487 -0.03900 0.11385  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 CG  
+32532 C CD  . GLN B-4 313 ? 2.00243 1.96028 2.03654 -0.03980 0.10183  -0.31953 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 CD  
+32533 O OE1 . GLN B-4 313 ? 1.89242 1.85083 1.95821 -0.04236 0.10688  -0.32706 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 OE1 
+32534 N NE2 . GLN B-4 313 ? 1.70881 1.68070 1.74554 -0.03806 0.08549  -0.30821 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 NE2 
+32535 N N   . THR B-4 314 ? 1.76607 1.68579 1.63556 -0.02837 0.09459  -0.30294 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 N   
+32536 C CA  . THR B-4 314 ? 1.63559 1.54952 1.46967 -0.02397 0.07921  -0.30403 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 CA  
+32537 C C   . THR B-4 314 ? 1.69581 1.63208 1.55531 -0.02141 0.06133  -0.30194 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 C   
+32538 O O   . THR B-4 314 ? 1.78573 1.74158 1.68612 -0.02307 0.05967  -0.29602 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 O   
+32539 C CB  . THR B-4 314 ? 1.73799 1.64349 1.54107 -0.02023 0.07474  -0.29527 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 CB  
+32540 O OG1 . THR B-4 314 ? 1.67386 1.60133 1.50528 -0.01721 0.06559  -0.28411 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 OG1 
+32541 C CG2 . THR B-4 314 ? 1.82098 1.70716 1.60572 -0.02460 0.09389  -0.29519 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 CG2 
+32542 N N   . PRO B-4 315 ? 1.58412 1.51762 1.41994 -0.01802 0.04743  -0.30704 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 N   
+32543 C CA  . PRO B-4 315 ? 1.52098 1.47750 1.38010 -0.01628 0.03036  -0.30526 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 CA  
+32544 C C   . PRO B-4 315 ? 1.48559 1.46190 1.36132 -0.01380 0.02191  -0.29338 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 C   
+32545 O O   . PRO B-4 315 ? 1.47387 1.47311 1.38008 -0.01532 0.01274  -0.29013 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 O   
+32546 C CB  . PRO B-4 315 ? 1.36031 1.30656 1.18390 -0.01213 0.01765  -0.31368 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 CB  
+32547 C CG  . PRO B-4 315 ? 1.43808 1.35661 1.22937 -0.01419 0.03036  -0.32238 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 CG  
+32548 C CD  . PRO B-4 315 ? 1.49036 1.39956 1.27959 -0.01682 0.04724  -0.31624 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 CD  
+32549 N N   . LEU B-4 316 ? 1.57669 1.54455 1.43261 -0.01070 0.02484  -0.28699 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 N   
+32550 C CA  . LEU B-4 316 ? 1.56650 1.55272 1.43837 -0.00821 0.01789  -0.27635 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 CA  
+32551 C C   . LEU B-4 316 ? 1.42660 1.42562 1.33786 -0.01295 0.02777  -0.26852 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 C   
+32552 O O   . LEU B-4 316 ? 1.42830 1.44727 1.36048 -0.01239 0.02095  -0.26015 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 O   
+32553 C CB  . LEU B-4 316 ? 1.51976 1.49072 1.35692 -0.00308 0.01670  -0.27248 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 CB  
+32554 C CG  . LEU B-4 316 ? 1.46380 1.42645 1.26535 0.00352  0.00041  -0.27750 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 CG  
+32555 C CD1 . LEU B-4 316 ? 1.58835 1.53112 1.35505 0.00768  -0.00002 -0.27293 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 CD1 
+32556 C CD2 . LEU B-4 316 ? 1.27721 1.26799 1.09999 0.00690  -0.01713 -0.27735 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 CD2 
+32557 N N   . ASP B-4 317 ? 1.39568 1.38391 1.31786 -0.01758 0.04311  -0.27182 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 N   
+32558 C CA  . ASP B-4 317 ? 1.55473 1.55341 1.51605 -0.02167 0.05124  -0.26557 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 CA  
+32559 C C   . ASP B-4 317 ? 1.48484 1.50435 1.48186 -0.02515 0.04149  -0.26352 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 C   
+32560 O O   . ASP B-4 317 ? 1.33400 1.35209 1.35357 -0.02947 0.04623  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 O   
+32561 C CB  . ASP B-4 317 ? 1.66206 1.64408 1.62717 -0.02536 0.06958  -0.27228 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 CB  
+32562 C CG  . ASP B-4 317 ? 1.78171 1.74394 1.71407 -0.02426 0.08141  -0.27273 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 CG  
+32563 O OD1 . ASP B-4 317 ? 1.76931 1.73017 1.67879 -0.02019 0.07446  -0.26622 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 OD1 
+32564 O OD2 . ASP B-4 317 ? 1.75046 1.69844 1.68014 -0.02792 0.09761  -0.28009 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 OD2 
+32565 N N   . ARG B-4 318 ? 1.63786 1.67657 1.64020 -0.02383 0.02776  -0.25702 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 N   
+32566 C CA  . ARG B-4 318 ? 1.27764 1.33662 1.30918 -0.02860 0.01763  -0.25447 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 CA  
+32567 C C   . ARG B-4 318 ? 1.28397 1.36420 1.32764 -0.02859 0.00939  -0.24385 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 C   
+32568 O O   . ARG B-4 318 ? 1.36766 1.45010 1.39038 -0.02300 0.00499  -0.24240 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 O   
+32569 C CB  . ARG B-4 318 ? 1.36429 1.42544 1.38283 -0.02823 0.00737  -0.26348 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 CB  
+32570 C CG  . ARG B-4 318 ? 1.14430 1.20683 1.18642 -0.03451 0.00676  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 CG  
+32571 C CD  . ARG B-4 318 ? 1.11461 1.17557 1.13944 -0.03331 -0.00197 -0.27864 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 CD  
+32572 N NE  . ARG B-4 318 ? 1.17985 1.25748 1.19434 -0.03055 -0.01541 -0.27750 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 NE  
+32573 C CZ  . ARG B-4 318 ? 1.31319 1.41374 1.34871 -0.03555 -0.02585 -0.27468 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 CZ  
+32574 N NH1 . ARG B-4 318 ? 1.07819 1.18592 1.14424 -0.04402 -0.02570 -0.27119 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 NH1 
+32575 N NH2 . ARG B-4 318 ? 1.19682 1.31320 1.22259 -0.03243 -0.03701 -0.27587 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 NH2 
+32576 N N   . ALA B-4 319 ? 1.52966 1.62460 1.60658 -0.03510 0.00674  -0.23675 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-4 N   
+32577 C CA  . ALA B-4 319 ? 1.29034 1.40605 1.38028 -0.03670 -0.00013 -0.22659 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-4 CA  
+32578 C C   . ALA B-4 319 ? 1.35558 1.48981 1.43508 -0.03581 -0.01316 -0.22932 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-4 C   
+32579 O O   . ALA B-4 319 ? 1.37829 1.52796 1.47374 -0.04256 -0.02082 -0.22919 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-4 O   
+32580 C CB  . ALA B-4 319 ? 1.27720 1.40177 1.40263 -0.04523 -0.00098 -0.21846 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-4 CB  
+32581 N N   . THR B-4 320 ? 1.36573 1.49832 1.41926 -0.02788 -0.01610 -0.23232 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 N   
+32582 C CA  . THR B-4 320 ? 1.27928 1.42903 1.32255 -0.02512 -0.02891 -0.23709 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 CA  
+32583 C C   . THR B-4 320 ? 1.20319 1.36262 1.24014 -0.01969 -0.03211 -0.23226 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 C   
+32584 O O   . THR B-4 320 ? 1.25452 1.40091 1.28562 -0.01633 -0.02419 -0.22690 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 O   
+32585 C CB  . THR B-4 320 ? 1.23840 1.37330 1.25294 -0.01914 -0.03276 -0.24888 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 CB  
+32586 O OG1 . THR B-4 320 ? 1.28192 1.39103 1.27021 -0.01275 -0.02479 -0.24967 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 OG1 
+32587 C CG2 . THR B-4 320 ? 1.05454 1.18394 1.07735 -0.02474 -0.03165 -0.25492 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 CG2 
+32588 N N   . PRO B-4 321 ? 1.10729 1.29058 1.14690 -0.01901 -0.04357 -0.23481 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 N   
+32589 C CA  . PRO B-4 321 ? 1.22172 1.41665 1.25887 -0.01398 -0.04722 -0.23094 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 CA  
+32590 C C   . PRO B-4 321 ? 1.25764 1.43105 1.26523 -0.00324 -0.04668 -0.23327 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 C   
+32591 O O   . PRO B-4 321 ? 1.34458 1.51679 1.35134 0.00000  -0.04398 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 O   
+32592 C CB  . PRO B-4 321 ? 0.97926 1.20348 1.02357 -0.01513 -0.05993 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 CB  
+32593 C CG  . PRO B-4 321 ? 0.97672 1.20929 1.03791 -0.02526 -0.06017 -0.23918 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 CG  
+32594 C CD  . PRO B-4 321 ? 1.01178 1.21547 1.06199 -0.02430 -0.05289 -0.24114 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 CD  
+32595 N N   . ASN B-4 322 ? 1.30448 1.45958 1.28655 0.00189  -0.04972 -0.24203 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 N   
+32596 C CA  . ASN B-4 322 ? 1.21037 1.34297 1.16001 0.01124  -0.05144 -0.24426 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 CA  
+32597 C C   . ASN B-4 322 ? 1.11495 1.21514 1.04563 0.01048  -0.03842 -0.24314 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 C   
+32598 O O   . ASN B-4 322 ? 1.21381 1.29069 1.11157 0.01640  -0.04001 -0.24657 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 O   
+32599 C CB  . ASN B-4 322 ? 1.06796 1.20241 0.99809 0.01833  -0.06703 -0.25556 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 CB  
+32600 C CG  . ASN B-4 322 ? 1.12519 1.29451 1.07660 0.01822  -0.07908 -0.25952 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 CG  
+32601 O OD1 . ASN B-4 322 ? 1.27408 1.45710 1.23170 0.02163  -0.08316 -0.25671 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 OD1 
+32602 N ND2 . ASN B-4 322 ? 1.04344 1.22801 1.00663 0.01380  -0.08448 -0.26683 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 ND2 
+32603 N N   . ALA B-4 323 ? 1.18415 1.28207 1.13480 0.00289  -0.02586 -0.23889 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-4 N   
+32604 C CA  . ALA B-4 323 ? 1.21691 1.28685 1.15284 0.00139  -0.01225 -0.24005 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-4 CA  
+32605 C C   . ALA B-4 323 ? 1.47471 1.52655 1.39213 0.00496  -0.00473 -0.23483 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-4 C   
+32606 O O   . ALA B-4 323 ? 1.47274 1.49836 1.35913 0.00674  0.00066  -0.23847 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-4 O   
+32607 C CB  . ALA B-4 323 ? 1.27194 1.34569 1.23864 -0.00685 -0.00156 -0.23729 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-4 CB  
+32608 N N   . THR B-4 324 ? 1.46943 1.53438 1.40435 0.00533  -0.00428 -0.22628 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 N   
+32609 C CA  . THR B-4 324 ? 1.48356 1.53207 1.40427 0.00790  0.00335  -0.22086 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 CA  
+32610 C C   . THR B-4 324 ? 1.55605 1.58931 1.43880 0.01557  -0.00636 -0.22401 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 C   
+32611 O O   . THR B-4 324 ? 1.42500 1.43136 1.27966 0.01621  0.00099  -0.22370 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 O   
+32612 C CB  . THR B-4 324 ? 1.61527 1.68278 1.56404 0.00705  0.00386  -0.21155 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 CB  
+32613 O OG1 . THR B-4 324 ? 1.90255 1.98201 1.88554 -0.00022 0.01068  -0.20831 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 OG1 
+32614 C CG2 . THR B-4 324 ? 1.52017 1.57047 1.45709 0.00897  0.01273  -0.20606 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 CG2 
+32615 N N   . LEU B-4 325 ? 1.53413 1.58375 1.41544 0.02099  -0.02331 -0.22757 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 N   
+32616 C CA  . LEU B-4 325 ? 1.40253 1.43758 1.24986 0.02928  -0.03562 -0.23123 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 CA  
+32617 C C   . LEU B-4 325 ? 1.45000 1.45977 1.26368 0.03002  -0.03718 -0.23909 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 C   
+32618 O O   . LEU B-4 325 ? 1.56106 1.54360 1.33827 0.03370  -0.03962 -0.23945 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 O   
+32619 C CB  . LEU B-4 325 ? 1.36054 1.42257 1.21989 0.03518  -0.05370 -0.23504 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 CB  
+32620 C CG  . LEU B-4 325 ? 1.35321 1.40308 1.18208 0.04514  -0.07043 -0.24057 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 CG  
+32621 C CD1 . LEU B-4 325 ? 1.52722 1.55343 1.33453 0.04820  -0.06693 -0.23343 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 CD1 
+32622 C CD2 . LEU B-4 325 ? 1.11152 1.19331 0.95979 0.05048  -0.08705 -0.24638 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 CD2 
+32623 N N   . LEU B-4 326 ? 1.40713 1.42425 1.23121 0.02607  -0.03633 -0.24525 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 N   
+32624 C CA  . LEU B-4 326 ? 1.42027 1.41441 1.21300 0.02664  -0.03831 -0.25354 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 CA  
+32625 C C   . LEU B-4 326 ? 1.54914 1.51156 1.31682 0.02220  -0.02159 -0.25139 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 C   
+32626 O O   . LEU B-4 326 ? 1.60289 1.53776 1.33021 0.02412  -0.02441 -0.25538 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 O   
+32627 C CB  . LEU B-4 326 ? 1.30866 1.31824 1.12169 0.02250  -0.03947 -0.26039 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 CB  
+32628 C CG  . LEU B-4 326 ? 1.33219 1.36722 1.15814 0.02649  -0.05775 -0.26684 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 CG  
+32629 C CD1 . LEU B-4 326 ? 1.16048 1.20873 1.00754 0.02043  -0.05644 -0.27247 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 CD1 
+32630 C CD2 . LEU B-4 326 ? 1.44380 1.46377 1.23453 0.03541  -0.07430 -0.27420 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 CD2 
+32631 N N   . LYS B-4 327 ? 1.51845 1.48411 1.30926 0.01576  -0.00424 -0.24568 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 N   
+32632 C CA  . LYS B-4 327 ? 1.39137 1.32985 1.16189 0.01068  0.01341  -0.24488 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 CA  
+32633 C C   . LYS B-4 327 ? 1.55873 1.47543 1.29590 0.01377  0.01196  -0.23971 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 C   
+32634 O O   . LYS B-4 327 ? 1.65553 1.54248 1.35565 0.01094  0.01920  -0.24169 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 O   
+32635 C CB  . LYS B-4 327 ? 1.45764 1.40697 1.26520 0.00400  0.03065  -0.24076 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 CB  
+32636 C CG  . LYS B-4 327 ? 1.39949 1.36484 1.23810 -0.00016 0.03297  -0.24571 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 CG  
+32637 C CD  . LYS B-4 327 ? 1.41356 1.38964 1.29106 -0.00565 0.04662  -0.24101 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 CD  
+32638 C CE  . LYS B-4 327 ? 1.46095 1.45243 1.37068 -0.00968 0.04602  -0.24494 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 CE  
+32639 N NZ  . LYS B-4 327 ? 1.52136 1.52106 1.46927 -0.01457 0.05719  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 NZ  
+32640 N N   . GLU B-4 328 ? 1.68114 1.61158 1.42986 0.01898  0.00243  -0.23322 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 N   
+32641 C CA  . GLU B-4 328 ? 1.70954 1.61912 1.42833 0.02219  -0.00067 -0.22798 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 CA  
+32642 C C   . GLU B-4 328 ? 1.68408 1.57162 1.35900 0.02789  -0.01711 -0.23307 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 C   
+32643 O O   . GLU B-4 328 ? 1.71000 1.56687 1.34636 0.02725  -0.01598 -0.23034 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 O   
+32644 C CB  . GLU B-4 328 ? 1.36475 1.29611 1.10886 0.02705  -0.00828 -0.22106 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 CB  
+32645 C CG  . GLU B-4 328 ? 1.62819 1.57908 1.41369 0.02166  0.00620  -0.21512 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 CG  
+32646 C CD  . GLU B-4 328 ? 1.78576 1.71551 1.56356 0.01471  0.02657  -0.21140 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 CD  
+32647 O OE1 . GLU B-4 328 ? 1.88519 1.78750 1.62642 0.01468  0.02812  -0.20982 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 OE1 
+32648 O OE2 . GLU B-4 328 ? 1.82365 1.76395 1.63230 0.00887  0.04071  -0.21043 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 OE2 
+32649 N N   . VAL B-4 329 ? 1.48256 1.38434 1.16229 0.03304  -0.03305 -0.24051 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 N   
+32650 C CA  . VAL B-4 329 ? 1.46580 1.34592 1.10502 0.03870  -0.04986 -0.24671 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 CA  
+32651 C C   . VAL B-4 329 ? 1.77863 1.62700 1.38182 0.03205  -0.03864 -0.25022 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 C   
+32652 O O   . VAL B-4 329 ? 1.89268 1.70912 1.44975 0.03354  -0.04604 -0.25093 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 O   
+32653 C CB  . VAL B-4 329 ? 1.48498 1.39050 1.14238 0.04511  -0.06834 -0.25539 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 CB  
+32654 C CG1 . VAL B-4 329 ? 1.58809 1.47123 1.20538 0.05216  -0.08814 -0.26249 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 CG1 
+32655 C CG2 . VAL B-4 329 ? 1.44661 1.38561 1.14032 0.05008  -0.07709 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 CG2 
+32656 N N   . ILE B-4 330 ? 1.69318 1.54895 1.31611 0.02429  -0.02101 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 N   
+32657 C CA  . ILE B-4 330 ? 1.81461 1.64260 1.40607 0.01712  -0.00796 -0.25744 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 CA  
+32658 C C   . ILE B-4 330 ? 1.85192 1.65289 1.41654 0.01092  0.00732  -0.25080 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 C   
+32659 O O   . ILE B-4 330 ? 1.93187 1.69974 1.44936 0.00724  0.00955  -0.25268 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 O   
+32660 C CB  . ILE B-4 330 ? 1.82966 1.67443 1.45384 0.01092  0.00647  -0.26302 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 CB  
+32661 C CG1 . ILE B-4 330 ? 1.74726 1.61593 1.39373 0.01577  -0.00909 -0.26974 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 CG1 
+32662 C CG2 . ILE B-4 330 ? 1.62488 1.44236 1.21839 0.00308  0.02197  -0.26916 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 CG2 
+32663 C CD1 . ILE B-4 330 ? 1.59627 1.44667 1.20522 0.01955  -0.02369 -0.27843 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 CD1 
+32664 N N   . LYS B-4 331 ? 1.77041 1.58461 1.36369 0.00894  0.01797  -0.24300 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 N   
+32665 C CA  . LYS B-4 331 ? 1.88265 1.67376 1.45486 0.00233  0.03340  -0.23684 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 CA  
+32666 C C   . LYS B-4 331 ? 1.93081 1.69337 1.45615 0.00604  0.01909  -0.23214 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 C   
+32667 O O   . LYS B-4 331 ? 1.95644 1.68760 1.44326 -0.00124 0.02939  -0.22974 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 O   
+32668 C CB  . LYS B-4 331 ? 1.75038 1.56384 1.36617 0.00096  0.04426  -0.22968 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 CB  
+32669 C CG  . LYS B-4 331 ? 1.91967 1.75653 1.58043 -0.00379 0.05916  -0.23354 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 CG  
+32670 C CD  . LYS B-4 331 ? 1.80611 1.66396 1.50889 -0.00433 0.06669  -0.22606 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 CD  
+32671 C CE  . LYS B-4 331 ? 1.89535 1.77457 1.64302 -0.00859 0.07863  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 CE  
+32672 N NZ  . LYS B-4 331 ? 1.95716 1.85588 1.74566 -0.00897 0.08420  -0.22242 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 NZ  
+32673 N N   . TYR B-4 332 ? 1.90007 1.67259 1.42794 0.01680  -0.00485 -0.23126 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 N   
+32674 C CA  . TYR B-4 332 ? 1.91216 1.65626 1.39614 0.02158  -0.02200 -0.22782 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CA  
+32675 C C   . TYR B-4 332 ? 1.89191 1.60530 1.32663 0.02055  -0.03033 -0.23415 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 C   
+32676 O O   . TYR B-4 332 ? 2.13155 1.80846 1.51760 0.01838  -0.03521 -0.23035 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 O   
+32677 C CB  . TYR B-4 332 ? 1.92796 1.69386 1.43285 0.03407  -0.04574 -0.22720 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CB  
+32678 C CG  . TYR B-4 332 ? 2.04808 1.78633 1.51052 0.04143  -0.06914 -0.22663 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CG  
+32679 C CD1 . TYR B-4 332 ? 2.20890 1.91532 1.63728 0.03839  -0.06785 -0.21817 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CD1 
+32680 C CD2 . TYR B-4 332 ? 1.86954 1.61300 1.32684 0.05130  -0.09343 -0.23490 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CD2 
+32681 C CE1 . TYR B-4 332 ? 2.22860 1.90705 1.61749 0.04517  -0.09126 -0.21728 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CE1 
+32682 C CE2 . TYR B-4 332 ? 1.97797 1.69519 1.39803 0.05886  -0.11695 -0.23517 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CE2 
+32683 C CZ  . TYR B-4 332 ? 2.15813 1.84193 1.54345 0.05588  -0.11636 -0.22600 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CZ  
+32684 O OH  . TYR B-4 332 ? 2.12307 1.77826 1.47073 0.06347  -0.14175 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 OH  
+32685 N N   . VAL B-4 333 ? 1.90126 1.62739 1.34653 0.02147  -0.03242 -0.24353 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 N   
+32686 C CA  . VAL B-4 333 ? 2.10442 1.80221 1.50384 0.02056  -0.04065 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 CA  
+32687 C C   . VAL B-4 333 ? 2.03112 1.70195 1.39984 0.00716  -0.01676 -0.25076 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 C   
+32688 O O   . VAL B-4 333 ? 1.90241 1.53528 1.21612 0.00313  -0.02014 -0.25039 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 O   
+32689 C CB  . VAL B-4 333 ? 1.97407 1.69571 1.39693 0.02609  -0.05142 -0.26095 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 CB  
+32690 C CG1 . VAL B-4 333 ? 1.99919 1.69200 1.37683 0.02368  -0.05631 -0.26885 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 CG1 
+32691 C CG2 . VAL B-4 333 ? 1.94004 1.68434 1.38471 0.03882  -0.07688 -0.26238 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 CG2 
+32692 N N   . LYS B-4 334 ? 2.06413 1.75369 1.46753 -0.00035 0.00745  -0.25199 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 N   
+32693 C CA  . LYS B-4 334 ? 2.07395 1.74303 1.45425 -0.01315 0.03140  -0.25565 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 CA  
+32694 C C   . LYS B-4 334 ? 2.18302 1.82420 1.53101 -0.02170 0.04394  -0.24727 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 C   
+32695 O O   . LYS B-4 334 ? 2.12044 1.72840 1.41946 -0.03104 0.05256  -0.24908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 O   
+32696 C CB  . LYS B-4 334 ? 1.91485 1.61338 1.34613 -0.01768 0.05185  -0.26085 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 CB  
+32697 C CG  . LYS B-4 334 ? 1.87822 1.60078 1.33819 -0.01198 0.04216  -0.26961 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 CG  
+32698 C CD  . LYS B-4 334 ? 1.97568 1.67509 1.39374 -0.01371 0.03685  -0.27908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 CD  
+32699 C CE  . LYS B-4 334 ? 1.92415 1.64775 1.37256 -0.00862 0.02769  -0.28818 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 CE  
+32700 N NZ  . LYS B-4 334 ? 1.91339 1.61476 1.32211 -0.01019 0.02247  -0.29817 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 NZ  
+32701 N N   . ASN B-4 335 ? 2.17116 1.82484 1.54466 -0.01950 0.04539  -0.23824 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 N   
+32702 C CA  . ASN B-4 335 ? 2.27393 1.90533 1.62498 -0.02840 0.05944  -0.23023 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 CA  
+32703 C C   . ASN B-4 335 ? 2.33781 1.94540 1.65289 -0.02259 0.03733  -0.22140 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 C   
+32704 O O   . ASN B-4 335 ? 2.27388 1.89897 1.61036 -0.01010 0.01588  -0.21897 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 O   
+32705 C CB  . ASN B-4 335 ? 2.04710 1.70645 1.45089 -0.03054 0.07673  -0.22639 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 CB  
+32706 C CG  . ASN B-4 335 ? 2.30069 1.97702 1.73582 -0.03814 0.10062  -0.23514 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 CG  
+32707 O OD1 . ASN B-4 335 ? 2.24316 1.94954 1.72163 -0.03269 0.09791  -0.23994 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 OD1 
+32708 N ND2 . ASN B-4 335 ? 2.42122 2.07806 1.83467 -0.05128 0.12405  -0.23780 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 ND2 
+32709 N N   . ASP B-4 336 ? 2.42226 1.98978 1.68296 -0.03229 0.04282  -0.21701 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 N   
+32710 C CA  . ASP B-4 336 ? 2.50161 2.04072 1.72402 -0.02827 0.02214  -0.20789 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 CA  
+32711 C C   . ASP B-4 336 ? 2.55504 2.10295 1.80194 -0.02788 0.02668  -0.19803 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 C   
+32712 O O   . ASP B-4 336 ? 2.51308 2.05689 1.75637 -0.01820 0.00434  -0.19199 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 O   
+32713 C CB  . ASP B-4 336 ? 2.60155 2.09129 1.75258 -0.04021 0.02534  -0.20608 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 CB  
+32714 C CG  . ASP B-4 336 ? 2.64350 2.12531 1.78673 -0.05812 0.06000  -0.20783 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 CG  
+32715 O OD1 . ASP B-4 336 ? 2.58416 2.09802 1.77928 -0.06022 0.08024  -0.21009 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 OD1 
+32716 O OD2 . ASP B-4 336 ? 2.66162 2.10530 1.74712 -0.07038 0.06674  -0.20751 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 OD2 
+32717 N N   . ARG B-4 337 ? 2.60298 2.16305 1.87589 -0.03790 0.05454  -0.19715 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 N   
+32718 C CA  . ARG B-4 337 ? 2.35938 1.92833 1.65719 -0.03789 0.05958  -0.18826 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 CA  
+32719 C C   . ARG B-4 337 ? 2.28651 1.89693 1.64260 -0.02390 0.04702  -0.18785 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 C   
+32720 O O   . ARG B-4 337 ? 2.54441 2.16059 1.91627 -0.01989 0.04162  -0.18025 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 O   
+32721 C CB  . ARG B-4 337 ? 2.36160 1.93334 1.67372 -0.05252 0.09287  -0.18894 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 CB  
+32722 C CG  . ARG B-4 337 ? 2.72386 2.25434 1.97755 -0.06893 0.10827  -0.18835 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 CG  
+32723 C CD  . ARG B-4 337 ? 2.75192 2.28973 2.02609 -0.08323 0.14192  -0.19089 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 CD  
+32724 N NE  . ARG B-4 337 ? 2.68820 2.24189 1.99907 -0.08111 0.14537  -0.18324 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 NE  
+32725 C CZ  . ARG B-4 337 ? 2.81017 2.33943 2.09479 -0.08756 0.14642  -0.17366 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 CZ  
+32726 N NH1 . ARG B-4 337 ? 2.92629 2.41240 2.14588 -0.09733 0.14416  -0.16956 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 NH1 
+32727 N NH2 . ARG B-4 337 ? 2.72557 2.27299 2.04911 -0.08460 0.14924  -0.16782 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 NH2 
+32728 N N   . TYR B-4 338 ? 2.19696 1.83589 1.58440 -0.01722 0.04252  -0.19592 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 N   
+32729 C CA  . TYR B-4 338 ? 2.07092 1.74896 1.51025 -0.00521 0.03001  -0.19594 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CA  
+32730 C C   . TYR B-4 338 ? 2.16773 1.83934 1.59050 0.00710  -0.00018 -0.19331 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 C   
+32731 O O   . TYR B-4 338 ? 2.22074 1.88064 1.61690 0.01235  -0.01780 -0.19851 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 O   
+32732 C CB  . TYR B-4 338 ? 2.09807 1.80421 1.56945 -0.00291 0.03237  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CB  
+32733 C CG  . TYR B-4 338 ? 2.00373 1.75219 1.53255 0.00532  0.02624  -0.20495 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CG  
+32734 C CD1 . TYR B-4 338 ? 2.00787 1.77245 1.54604 0.01727  0.00154  -0.20651 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CD1 
+32735 C CD2 . TYR B-4 338 ? 2.00395 1.77613 1.57742 0.00061  0.04492  -0.20374 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CD2 
+32736 C CE1 . TYR B-4 338 ? 1.84967 1.65297 1.43786 0.02309  -0.00304 -0.20644 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CE1 
+32737 C CE2 . TYR B-4 338 ? 1.75957 1.56829 1.38211 0.00692  0.03882  -0.20271 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CE2 
+32738 C CZ  . TYR B-4 338 ? 1.71309 1.53729 1.34164 0.01753  0.01550  -0.20385 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CZ  
+32739 O OH  . TYR B-4 338 ? 1.79502 1.65558 1.46996 0.02218  0.01040  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 OH  
+32740 N N   . SER B-4 339 ? 2.32895 2.00858 1.76882 0.01209  -0.00683 -0.18623 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-4 N   
+32741 C CA  . SER B-4 339 ? 2.29715 1.96881 1.72172 0.02362  -0.03503 -0.18425 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-4 CA  
+32742 C C   . SER B-4 339 ? 2.11055 1.81884 1.57184 0.03635  -0.05322 -0.19146 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-4 C   
+32743 O O   . SER B-4 339 ? 2.13525 1.87815 1.63995 0.03603  -0.04337 -0.19507 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-4 O   
+32744 C CB  . SER B-4 339 ? 2.16237 1.82976 1.59312 0.02419  -0.03525 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-4 CB  
+32745 O OG  . SER B-4 339 ? 2.15639 1.82135 1.58056 0.03681  -0.06351 -0.17456 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-4 OG  
+32746 N N   . ILE B-4 340 ? 2.02093 1.72055 1.46398 0.04725  -0.08069 -0.19394 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 N   
+32747 C CA  . ILE B-4 340 ? 2.09025 1.82537 1.56805 0.05937  -0.09911 -0.20179 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 CA  
+32748 C C   . ILE B-4 340 ? 1.99201 1.76146 1.51719 0.06336  -0.09688 -0.19841 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 C   
+32749 O O   . ILE B-4 340 ? 1.77626 1.58437 1.34221 0.06843  -0.10086 -0.20402 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 O   
+32750 C CB  . ILE B-4 340 ? 2.11756 1.83360 1.56434 0.07036  -0.12980 -0.20683 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 CB  
+32751 C CG1 . ILE B-4 340 ? 1.91392 1.66879 1.39769 0.08213  -0.14791 -0.21746 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 CG1 
+32752 C CG2 . ILE B-4 340 ? 1.87758 1.56812 1.30180 0.07381  -0.14171 -0.19930 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 CG2 
+32753 C CD1 . ILE B-4 340 ? 1.97807 1.75446 1.47982 0.07899  -0.13995 -0.22537 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 CD1 
+32754 N N   . TYR B-4 341 ? 1.99575 1.75156 1.51575 0.06031  -0.09021 -0.18927 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 N   
+32755 C CA  . TYR B-4 341 ? 1.84895 1.63568 1.41261 0.06329  -0.08683 -0.18572 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CA  
+32756 C C   . TYR B-4 341 ? 1.64366 1.45873 1.24716 0.05546  -0.06334 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 C   
+32757 O O   . TYR B-4 341 ? 1.70012 1.55128 1.34651 0.05912  -0.06412 -0.18558 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 O   
+32758 C CB  . TYR B-4 341 ? 1.81431 1.57650 1.36061 0.06135  -0.08535 -0.17628 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CB  
+32759 C CG  . TYR B-4 341 ? 1.95640 1.68733 1.46292 0.06899  -0.11026 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CG  
+32760 C CD1 . TYR B-4 341 ? 1.80929 1.55518 1.32437 0.08265  -0.13682 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CD1 
+32761 C CD2 . TYR B-4 341 ? 1.99692 1.68280 1.45732 0.06208  -0.10771 -0.16846 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CD2 
+32762 C CE1 . TYR B-4 341 ? 1.88770 1.60402 1.36815 0.09053  -0.16170 -0.18553 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CE1 
+32763 C CE2 . TYR B-4 341 ? 1.94986 1.60406 1.37242 0.06884  -0.13241 -0.16781 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CE2 
+32764 C CZ  . TYR B-4 341 ? 1.96554 1.63479 1.39903 0.08370  -0.16012 -0.17651 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CZ  
+32765 O OH  . TYR B-4 341 ? 2.03910 1.67585 1.43661 0.09128  -0.18669 -0.17666 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 OH  
+32766 N N   . ASP B-4 342 ? 1.83068 1.62957 1.42045 0.04447  -0.04296 -0.18368 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 N   
+32767 C CA  . ASP B-4 342 ? 1.77178 1.59585 1.39954 0.03765  -0.02264 -0.18437 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 CA  
+32768 C C   . ASP B-4 342 ? 1.74981 1.60432 1.40373 0.04218  -0.03086 -0.19236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 C   
+32769 O O   . ASP B-4 342 ? 1.65687 1.54286 1.35330 0.04085  -0.02368 -0.19221 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 O   
+32770 C CB  . ASP B-4 342 ? 1.91042 1.70987 1.51640 0.02548  -0.00038 -0.18399 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 CB  
+32771 C CG  . ASP B-4 342 ? 2.05479 1.82751 1.63972 0.01853  0.01147  -0.17617 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 CG  
+32772 O OD1 . ASP B-4 342 ? 2.02445 1.77255 1.57572 0.02191  -0.00229 -0.17236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 OD1 
+32773 O OD2 . ASP B-4 342 ? 2.26186 2.03778 1.86450 0.00947  0.03405  -0.17427 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 OD2 
+32774 N N   . LEU B-4 343 ? 1.80993 1.65458 1.43838 0.04705  -0.04651 -0.19934 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 N   
+32775 C CA  . LEU B-4 343 ? 1.84924 1.72276 1.50169 0.05132  -0.05581 -0.20766 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 CA  
+32776 C C   . LEU B-4 343 ? 1.66853 1.57441 1.35218 0.06031  -0.07170 -0.20913 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 C   
+32777 O O   . LEU B-4 343 ? 1.62260 1.56261 1.34337 0.06002  -0.07071 -0.21222 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 O   
+32778 C CB  . LEU B-4 343 ? 1.73673 1.58988 1.35300 0.05433  -0.06905 -0.21547 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 CB  
+32779 C CG  . LEU B-4 343 ? 1.44438 1.32506 1.08185 0.05905  -0.08091 -0.22536 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 CG  
+32780 C CD1 . LEU B-4 343 ? 1.30629 1.20803 0.97556 0.05086  -0.06288 -0.22634 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 CD1 
+32781 C CD2 . LEU B-4 343 ? 1.79307 1.65002 1.39165 0.06322  -0.09660 -0.23309 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 CD2 
+32782 N N   . ALA B-4 344 ? 1.67147 1.56684 1.34025 0.06778  -0.08653 -0.20731 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-4 N   
+32783 C CA  . ALA B-4 344 ? 1.69939 1.62593 1.39770 0.07643  -0.10129 -0.21013 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-4 CA  
+32784 C C   . ALA B-4 344 ? 1.42071 1.37293 1.15799 0.07216  -0.08728 -0.20335 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-4 C   
+32785 O O   . ALA B-4 344 ? 1.37001 1.35721 1.14058 0.07576  -0.09386 -0.20655 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-4 O   
+32786 C CB  . ALA B-4 344 ? 1.49568 1.40223 1.16851 0.08582  -0.12113 -0.21046 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-4 CB  
+32787 N N   . ALA B-4 345 ? 1.50032 1.43598 1.23400 0.06408  -0.06811 -0.19459 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-4 N   
+32788 C CA  . ALA B-4 345 ? 1.47072 1.42876 1.24146 0.05997  -0.05522 -0.18823 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-4 CA  
+32789 C C   . ALA B-4 345 ? 1.60145 1.58962 1.40706 0.05503  -0.04721 -0.19064 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-4 C   
+32790 O O   . ALA B-4 345 ? 1.65313 1.66949 1.49354 0.05437  -0.04537 -0.18792 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-4 O   
+32791 C CB  . ALA B-4 345 ? 1.37499 1.30775 1.13454 0.05215  -0.03640 -0.17987 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-4 CB  
+32792 N N   . GLU B-4 346 ? 1.58701 1.56863 1.38293 0.05113  -0.04304 -0.19557 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 N   
+32793 C CA  . GLU B-4 346 ? 1.54088 1.54880 1.36827 0.04624  -0.03724 -0.19808 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 CA  
+32794 C C   . GLU B-4 346 ? 1.34441 1.38356 1.18988 0.05167  -0.05401 -0.20464 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 C   
+32795 O O   . GLU B-4 346 ? 1.40728 1.47417 1.28499 0.04734  -0.05075 -0.20448 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 O   
+32796 C CB  . GLU B-4 346 ? 1.51568 1.50604 1.32678 0.04058  -0.02805 -0.20224 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 CB  
+32797 C CG  . GLU B-4 346 ? 1.90524 1.91854 1.74751 0.03485  -0.02188 -0.20472 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 CG  
+32798 C CD  . GLU B-4 346 ? 2.03698 2.06373 1.91378 0.02859  -0.00777 -0.19741 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 CD  
+32799 O OE1 . GLU B-4 346 ? 2.04405 2.05551 1.91674 0.02658  0.00321  -0.19168 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 OE1 
+32800 O OE2 . GLU B-4 346 ? 2.07149 2.12346 1.97943 0.02530  -0.00823 -0.19743 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 OE2 
+32801 N N   . ILE B-4 347 ? 1.24171 1.27679 1.06751 0.06059  -0.07218 -0.21080 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 N   
+32802 C CA  . ILE B-4 347 ? 1.35100 1.41752 1.19531 0.06592  -0.08810 -0.21909 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 CA  
+32803 C C   . ILE B-4 347 ? 1.47347 1.56801 1.34803 0.06687  -0.08905 -0.21538 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 C   
+32804 O O   . ILE B-4 347 ? 1.43052 1.51456 1.30083 0.06920  -0.08718 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 O   
+32805 C CB  . ILE B-4 347 ? 1.39133 1.44435 1.20746 0.07617  -0.10842 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 CB  
+32806 C CG1 . ILE B-4 347 ? 1.29008 1.31123 1.07171 0.07461  -0.10726 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 CG1 
+32807 C CG2 . ILE B-4 347 ? 1.33207 1.41977 1.16987 0.08135  -0.12426 -0.23907 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 CG2 
+32808 C CD1 . ILE B-4 347 ? 1.39396 1.39800 1.14548 0.08455  -0.12880 -0.23896 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 CD1 
+32809 N N   . VAL B-4 348 ? 1.57677 1.70699 1.48135 0.06428  -0.09185 -0.21942 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 N   
+32810 C CA  . VAL B-4 348 ? 1.27081 1.42992 1.20360 0.06399  -0.09281 -0.21670 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 CA  
+32811 C C   . VAL B-4 348 ? 1.40175 1.56487 1.32717 0.07507  -0.10952 -0.22292 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 C   
+32812 O O   . VAL B-4 348 ? 1.40895 1.57306 1.32273 0.08228  -0.12476 -0.23382 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 O   
+32813 C CB  . VAL B-4 348 ? 1.05153 1.24671 1.01411 0.05713  -0.09241 -0.22021 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 CB  
+32814 C CG1 . VAL B-4 348 ? 1.17603 1.40079 1.16484 0.05583  -0.09340 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 CG1 
+32815 C CG2 . VAL B-4 348 ? 1.40839 1.59726 1.37893 0.04657  -0.07750 -0.21403 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 CG2 
+32816 N N   . GLY B-4 349 ? 1.51319 1.67854 1.44668 0.07685  -0.10763 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-4 N   
+32817 C CA  . GLY B-4 349 ? 1.35116 1.51936 1.27977 0.08747  -0.12319 -0.22229 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-4 CA  
+32818 C C   . GLY B-4 349 ? 1.55531 1.68271 1.45041 0.09333  -0.12656 -0.21831 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-4 C   
+32819 O O   . GLY B-4 349 ? 1.75306 1.84977 1.62392 0.08972  -0.11875 -0.21382 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-4 O   
+32820 N N   . ASN B-4 350 ? 1.61776 1.74482 1.51110 0.10195  -0.13855 -0.22030 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 N   
+32821 C CA  . ASN B-4 350 ? 1.67520 1.76348 1.53666 0.10748  -0.14424 -0.21621 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 CA  
+32822 C C   . ASN B-4 350 ? 1.57442 1.65264 1.41489 0.11799  -0.16652 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 C   
+32823 O O   . ASN B-4 350 ? 1.67771 1.76966 1.52646 0.12782  -0.18392 -0.23655 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 O   
+32824 C CB  . ASN B-4 350 ? 1.57044 1.66156 1.44271 0.11053  -0.14483 -0.21092 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 CB  
+32825 C CG  . ASN B-4 350 ? 1.66421 1.71227 1.50481 0.11162  -0.14393 -0.20252 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 CG  
+32826 O OD1 . ASN B-4 350 ? 1.92460 1.94261 1.74015 0.10543  -0.13360 -0.19660 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 OD1 
+32827 N ND2 . ASN B-4 350 ? 1.57782 1.62266 1.41902 0.11886  -0.15458 -0.20236 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 ND2 
+32828 N N   . LEU B-4 351 ? 1.60141 1.65529 1.41506 0.11612  -0.16658 -0.22897 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 N   
+32829 C CA  . LEU B-4 351 ? 1.65753 1.69991 1.45028 0.12577  -0.18851 -0.24025 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 CA  
+32830 C C   . LEU B-4 351 ? 1.54792 1.55731 1.31262 0.13433  -0.20376 -0.23841 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 C   
+32831 O O   . LEU B-4 351 ? 1.50127 1.48130 1.24670 0.12977  -0.19380 -0.22637 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 O   
+32832 C CB  . LEU B-4 351 ? 1.69527 1.71640 1.46336 0.12083  -0.18410 -0.24077 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 CB  
+32833 C CG  . LEU B-4 351 ? 1.53709 1.58916 1.33011 0.11454  -0.17567 -0.24612 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 CG  
+32834 C CD1 . LEU B-4 351 ? 1.66602 1.69228 1.43149 0.10993  -0.17119 -0.24621 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 CD1 
+32835 C CD2 . LEU B-4 351 ? 1.52860 1.61769 1.34692 0.12213  -0.19296 -0.26116 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 CD2 
+32836 N N   . SER B-4 352 ? 1.55562 1.56977 1.31892 0.14655  -0.22857 -0.25099 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-4 N   
+32837 C CA  . SER B-4 352 ? 1.58211 1.56379 1.31890 0.15567  -0.24694 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-4 CA  
+32838 C C   . SER B-4 352 ? 1.65652 1.58824 1.34387 0.15379  -0.25105 -0.24536 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-4 C   
+32839 O O   . SER B-4 352 ? 1.86110 1.78693 1.53673 0.14741  -0.24243 -0.24539 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-4 O   
+32840 C CB  . SER B-4 352 ? 1.85288 1.85624 1.60648 0.17002  -0.27365 -0.26713 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-4 CB  
+32841 O OG  . SER B-4 352 ? 1.42161 1.42752 1.16874 0.17437  -0.28697 -0.27934 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-4 OG  
+32842 N N   . SER B-4 353 ? 1.58560 1.47987 1.24241 0.15902  -0.26498 -0.24104 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-4 N   
+32843 C CA  . SER B-4 353 ? 1.62927 1.47255 1.23434 0.15647  -0.27045 -0.23560 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-4 CA  
+32844 C C   . SER B-4 353 ? 1.93473 1.77471 1.52738 0.16488  -0.29266 -0.24904 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-4 C   
+32845 O O   . SER B-4 353 ? 1.75735 1.56851 1.31566 0.15963  -0.29044 -0.24653 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-4 O   
+32846 C CB  . SER B-4 353 ? 1.65319 1.45650 1.22834 0.15939  -0.28169 -0.22734 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-4 CB  
+32847 O OG  . SER B-4 353 ? 2.20490 1.95652 1.72626 0.15451  -0.28522 -0.22047 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-4 OG  
+32848 N N   . ARG B-4 354 ? 1.92651 1.79642 1.54736 0.17771  -0.31398 -0.26429 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 N   
+32849 C CA  . ARG B-4 354 ? 1.85073 1.72173 1.46534 0.18621  -0.33559 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 CA  
+32850 C C   . ARG B-4 354 ? 1.82619 1.72634 1.45973 0.17883  -0.31987 -0.28367 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 C   
+32851 O O   . ARG B-4 354 ? 1.98597 1.86878 1.59618 0.17854  -0.32632 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 O   
+32852 C CB  . ARG B-4 354 ? 1.99242 1.88996 1.63582 0.20193  -0.36225 -0.29587 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 CB  
+32853 C CG  . ARG B-4 354 ? 1.78044 1.68509 1.42483 0.21156  -0.38542 -0.31366 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 CG  
+32854 C CD  . ARG B-4 354 ? 1.92169 1.83878 1.58457 0.22858  -0.41642 -0.33039 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 CD  
+32855 N NE  . ARG B-4 354 ? 2.16859 2.14104 1.88451 0.23102  -0.41044 -0.34004 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 NE  
+32856 C CZ  . ARG B-4 354 ? 2.19316 2.18833 1.93575 0.24480  -0.43302 -0.35697 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 CZ  
+32857 N NH1 . ARG B-4 354 ? 2.07664 2.04409 1.80043 0.25856  -0.46485 -0.36649 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 NH1 
+32858 N NH2 . ARG B-4 354 ? 2.23145 2.27805 2.02055 0.24463  -0.42398 -0.36511 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 NH2 
+32859 N N   . GLU B-4 355 ? 1.88324 1.82644 1.55815 0.17254  -0.30003 -0.28295 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 N   
+32860 C CA  . GLU B-4 355 ? 1.70633 1.67577 1.39964 0.16413  -0.28418 -0.28584 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 CA  
+32861 C C   . GLU B-4 355 ? 1.84167 1.77871 1.50340 0.15195  -0.26435 -0.27310 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 C   
+32862 O O   . GLU B-4 355 ? 1.94645 1.88778 1.60627 0.14750  -0.25938 -0.27725 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 O   
+32863 C CB  . GLU B-4 355 ? 1.84220 1.86056 1.58344 0.15896  -0.26788 -0.28596 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 CB  
+32864 C CG  . GLU B-4 355 ? 1.82289 1.88258 1.60015 0.16898  -0.28484 -0.30222 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 CG  
+32865 C CD  . GLU B-4 355 ? 1.81602 1.92048 1.63558 0.16236  -0.26816 -0.30070 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 CD  
+32866 O OE1 . GLU B-4 355 ? 1.99089 2.09033 1.81299 0.15893  -0.25684 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 OE1 
+32867 O OE2 . GLU B-4 355 ? 1.89731 2.04121 1.74668 0.15988  -0.26645 -0.31103 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 OE2 
+32868 N N   . ILE B-4 356 ? 1.88032 1.78591 1.51833 0.14608  -0.25250 -0.25852 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 N   
+32869 C CA  . ILE B-4 356 ? 1.72578 1.59906 1.33182 0.13430  -0.23366 -0.24790 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 CA  
+32870 C C   . ILE B-4 356 ? 1.73242 1.56710 1.29282 0.13745  -0.25000 -0.25191 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 C   
+32871 O O   . ILE B-4 356 ? 1.92254 1.74535 1.46571 0.12997  -0.23947 -0.25132 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 O   
+32872 C CB  . ILE B-4 356 ? 1.76619 1.61608 1.35877 0.12701  -0.21760 -0.23271 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 CB  
+32873 C CG1 . ILE B-4 356 ? 1.66902 1.55444 1.30416 0.11974  -0.19453 -0.22736 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 CG1 
+32874 C CG2 . ILE B-4 356 ? 1.71096 1.51504 1.25637 0.11712  -0.20597 -0.22384 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 CG2 
+32875 C CD1 . ILE B-4 356 ? 1.76489 1.63052 1.39153 0.11204  -0.17721 -0.21343 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 CD1 
+32876 N N   . LYS B-4 357 ? 1.89362 1.70794 1.43410 0.14880  -0.27713 -0.25665 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 N   
+32877 C CA  . LYS B-4 357 ? 2.00937 1.78366 1.50383 0.15231  -0.29581 -0.26009 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 CA  
+32878 C C   . LYS B-4 357 ? 2.05100 1.84721 1.55887 0.15660  -0.30539 -0.27467 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 C   
+32879 O O   . LYS B-4 357 ? 1.93928 1.70697 1.41187 0.15421  -0.30971 -0.27585 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 O   
+32880 C CB  . LYS B-4 357 ? 1.93665 1.68463 1.41017 0.16432  -0.32522 -0.26218 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 CB  
+32881 C CG  . LYS B-4 357 ? 1.90288 1.59010 1.31313 0.16201  -0.33660 -0.25516 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 CG  
+32882 C CD  . LYS B-4 357 ? 2.02877 1.68854 1.42031 0.17304  -0.36518 -0.25520 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 CD  
+32883 C CE  . LYS B-4 357 ? 2.33685 1.93189 1.66127 0.16779  -0.37410 -0.24487 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 CE  
+32884 N NZ  . LYS B-4 357 ? 2.11914 1.68407 1.42417 0.17811  -0.40336 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 NZ  
+32885 N N   . GLU B-4 358 ? 2.00222 1.84870 1.55991 0.16214  -0.30848 -0.28609 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 N   
+32886 C CA  . GLU B-4 358 ? 2.02693 1.89742 1.60104 0.16500  -0.31608 -0.30034 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 CA  
+32887 C C   . GLU B-4 358 ? 1.96820 1.84688 1.54663 0.15158  -0.28973 -0.29539 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 C   
+32888 O O   . GLU B-4 358 ? 1.95765 1.82823 1.52172 0.15063  -0.29389 -0.30177 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 O   
+32889 C CB  . GLU B-4 358 ? 2.14668 2.06933 1.77255 0.17338  -0.32621 -0.31459 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 CB  
+32890 C CG  . GLU B-4 358 ? 2.45328 2.37145 2.07753 0.18948  -0.35913 -0.32722 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 CG  
+32891 C CD  . GLU B-4 358 ? 2.43977 2.40041 2.10137 0.19757  -0.37437 -0.34807 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 CD  
+32892 O OE1 . GLU B-4 358 ? 2.11698 2.11380 1.80854 0.18972  -0.35787 -0.35139 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 OE1 
+32893 O OE2 . GLU B-4 358 ? 2.55262 2.51010 2.21407 0.21148  -0.40327 -0.36159 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 OE2 
+32894 N N   . ILE B-4 359 ? 2.02466 1.91921 1.62385 0.14151  -0.26354 -0.28471 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 N   
+32895 C CA  . ILE B-4 359 ? 1.84978 1.74970 1.45381 0.12889  -0.23880 -0.27981 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 CA  
+32896 C C   . ILE B-4 359 ? 1.76414 1.61537 1.31728 0.12232  -0.23203 -0.27234 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 C   
+32897 O O   . ILE B-4 359 ? 1.94070 1.78733 1.48488 0.11648  -0.22420 -0.27512 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 O   
+32898 C CB  . ILE B-4 359 ? 1.82227 1.74827 1.46053 0.12041  -0.21461 -0.27026 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 CB  
+32899 C CG1 . ILE B-4 359 ? 1.69617 1.67419 1.38491 0.12375  -0.21841 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 CG1 
+32900 C CG2 . ILE B-4 359 ? 1.61655 1.53586 1.25165 0.10719  -0.18879 -0.26288 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 CG2 
+32901 C CD1 . ILE B-4 359 ? 1.67601 1.68068 1.39872 0.11469  -0.19585 -0.27002 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 CD1 
+32902 N N   . GLN B-4 360 ? 1.95517 1.76906 1.47342 0.12257  -0.23501 -0.26317 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 N   
+32903 C CA  . GLN B-4 360 ? 1.97481 1.74044 1.44032 0.11516  -0.22900 -0.25620 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 CA  
+32904 C C   . GLN B-4 360 ? 2.03120 1.77581 1.46544 0.12080  -0.25024 -0.26606 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 C   
+32905 O O   . GLN B-4 360 ? 2.08216 1.80071 1.48361 0.11293  -0.24136 -0.26440 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 O   
+32906 C CB  . GLN B-4 360 ? 1.82498 1.55485 1.25888 0.11436  -0.23118 -0.24490 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 CB  
+32907 C CG  . GLN B-4 360 ? 1.88405 1.56392 1.26213 0.10381  -0.22130 -0.23626 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 CG  
+32908 C CD  . GLN B-4 360 ? 1.96641 1.61235 1.31526 0.10118  -0.22179 -0.22435 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 CD  
+32909 O OE1 . GLN B-4 360 ? 2.32565 1.98395 1.69542 0.10870  -0.23185 -0.22293 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 OE1 
+32910 N NE2 . GLN B-4 360 ? 1.84229 1.44533 1.14228 0.08978  -0.21054 -0.21611 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 NE2 
+32911 N N   . LYS B-4 361 ? 2.01157 1.76792 1.45651 0.13443  -0.27848 -0.27740 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 N   
+32912 C CA  . LYS B-4 361 ? 1.94252 1.67999 1.36056 0.14105  -0.30139 -0.28800 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 CA  
+32913 C C   . LYS B-4 361 ? 1.96822 1.72961 1.40502 0.13652  -0.29150 -0.29635 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 C   
+32914 O O   . LYS B-4 361 ? 2.09146 1.82681 1.49449 0.13471  -0.29679 -0.29978 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 O   
+32915 C CB  . LYS B-4 361 ? 1.78110 1.53025 1.21373 0.15737  -0.33401 -0.30006 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 CB  
+32916 C CG  . LYS B-4 361 ? 2.05150 1.77652 1.45428 0.16603  -0.36235 -0.31127 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 CG  
+32917 C CD  . LYS B-4 361 ? 1.93786 1.67473 1.35845 0.18284  -0.39509 -0.32410 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 CD  
+32918 C CE  . LYS B-4 361 ? 2.09796 1.80417 1.48472 0.19218  -0.42618 -0.33451 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 CE  
+32919 N NZ  . LYS B-4 361 ? 1.99929 1.71446 1.40358 0.20936  -0.45973 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 NZ  
+32920 N N   . ILE B-4 362 ? 1.99890 1.80860 1.48819 0.13413  -0.27760 -0.29953 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 N   
+32921 C CA  . ILE B-4 362 ? 2.01227 1.84608 1.52255 0.12928  -0.26855 -0.30719 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 CA  
+32922 C C   . ILE B-4 362 ? 2.07612 1.88691 1.56229 0.11589  -0.24368 -0.29838 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 C   
+32923 O O   . ILE B-4 362 ? 2.16791 1.97013 1.63986 0.11312  -0.24370 -0.30444 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 O   
+32924 C CB  . ILE B-4 362 ? 1.73355 1.62273 1.30401 0.12858  -0.25993 -0.31136 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 CB  
+32925 C CG1 . ILE B-4 362 ? 1.66423 1.58030 1.25962 0.14164  -0.28595 -0.32561 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 CG1 
+32926 C CG2 . ILE B-4 362 ? 1.76622 1.67635 1.35745 0.11941  -0.24334 -0.31434 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 CG2 
+32927 C CD1 . ILE B-4 362 ? 1.56271 1.53404 1.21475 0.13980  -0.27836 -0.33128 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 CD1 
+32928 N N   . ILE B-4 363 ? 2.04394 1.84457 1.52575 0.10752  -0.22236 -0.28506 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 N   
+32929 C CA  . ILE B-4 363 ? 1.95259 1.73587 1.41761 0.09442  -0.19670 -0.27822 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 CA  
+32930 C C   . ILE B-4 363 ? 2.06992 1.80126 1.47293 0.09135  -0.20083 -0.27573 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 C   
+32931 O O   . ILE B-4 363 ? 2.31275 2.02996 1.69797 0.08199  -0.18490 -0.27566 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 O   
+32932 C CB  . ILE B-4 363 ? 2.04732 1.83984 1.53263 0.08640  -0.17237 -0.26621 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 CB  
+32933 C CG1 . ILE B-4 363 ? 1.86150 1.70298 1.40410 0.08969  -0.17121 -0.26806 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 CG1 
+32934 C CG2 . ILE B-4 363 ? 2.14724 1.93174 1.62809 0.07325  -0.14486 -0.26217 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 CG2 
+32935 C CD1 . ILE B-4 363 ? 1.77700 1.65148 1.35369 0.08698  -0.16632 -0.27625 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 CD1 
+32936 N N   . ASN B-4 364 ? 2.14558 1.84730 1.51429 0.09864  -0.22249 -0.27414 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 N   
+32937 C CA  . ASN B-4 364 ? 2.27956 1.92869 1.58488 0.09451  -0.22755 -0.27060 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 CA  
+32938 C C   . ASN B-4 364 ? 2.38038 2.01960 1.66541 0.09500  -0.23631 -0.28108 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 C   
+32939 O O   . ASN B-4 364 ? 2.45669 2.05468 1.68977 0.08822  -0.23414 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 O   
+32940 C CB  . ASN B-4 364 ? 2.09991 1.71969 1.37476 0.10348  -0.25382 -0.26755 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 CB  
+32941 C CG  . ASN B-4 364 ? 2.23908 1.85141 1.51451 0.09940  -0.24237 -0.25455 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 CG  
+32942 O OD1 . ASN B-4 364 ? 2.24586 1.86175 1.52850 0.08756  -0.21352 -0.24640 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 OD1 
+32943 N ND2 . ASN B-4 364 ? 2.17363 1.77557 1.44281 0.10946  -0.26561 -0.25333 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 ND2 
+32944 N N   . GLU B-4 365 ? 2.23659 1.91242 1.56052 0.10209  -0.24585 -0.29315 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 N   
+32945 C CA  . GLU B-4 365 ? 2.04165 1.71075 1.35044 0.10214  -0.25292 -0.30362 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 CA  
+32946 C C   . GLU B-4 365 ? 1.98257 1.65123 1.28986 0.08849  -0.22353 -0.30143 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 C   
+32947 O O   . GLU B-4 365 ? 2.15867 1.80592 1.43501 0.08523  -0.22508 -0.30695 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 O   
+32948 C CB  . GLU B-4 365 ? 1.97099 1.68149 1.32490 0.11251  -0.27012 -0.31762 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 CB  
+32949 C CG  . GLU B-4 365 ? 2.18937 1.90420 1.54964 0.12694  -0.30018 -0.32312 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 CG  
+32950 C CD  . GLU B-4 365 ? 2.41768 2.17022 1.81716 0.13637  -0.31800 -0.33959 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 CD  
+32951 O OE1 . GLU B-4 365 ? 2.30291 2.06782 1.71224 0.13215  -0.31147 -0.34666 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 OE1 
+32952 O OE2 . GLU B-4 365 ? 2.40202 2.17234 1.82336 0.14772  -0.33835 -0.34621 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 OE2 
+32953 N N   . LEU B-4 366 ? 2.02156 1.71298 1.36198 0.08068  -0.19747 -0.29418 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 N   
+32954 C CA  . LEU B-4 366 ? 2.14387 1.83593 1.48722 0.06809  -0.16930 -0.29277 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 CA  
+32955 C C   . LEU B-4 366 ? 2.11645 1.76559 1.40945 0.05745  -0.15365 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 C   
+32956 O O   . LEU B-4 366 ? 2.21052 1.85405 1.49719 0.04703  -0.13206 -0.28569 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 O   
+32957 C CB  . LEU B-4 366 ? 2.11446 1.84756 1.51500 0.06413  -0.14911 -0.28889 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 CB  
+32958 C CG  . LEU B-4 366 ? 1.78496 1.56423 1.23882 0.07060  -0.15827 -0.29662 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 CG  
+32959 C CD1 . LEU B-4 366 ? 1.49109 1.30388 0.99393 0.06412  -0.13636 -0.29101 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 CD1 
+32960 C CD2 . LEU B-4 366 ? 2.02664 1.80936 1.47856 0.07153  -0.16627 -0.30882 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 CD2 
+32961 N N   . LEU B-4 367 ? 2.17467 1.79379 1.43241 0.05925  -0.16377 -0.27651 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 N   
+32962 C CA  . LEU B-4 367 ? 2.45530 2.03252 1.66266 0.04762  -0.14892 -0.26811 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 CA  
+32963 C C   . LEU B-4 367 ? 2.48385 2.02033 1.63196 0.04445  -0.15843 -0.27282 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 C   
+32964 O O   . LEU B-4 367 ? 2.68680 2.18971 1.79149 0.03212  -0.14246 -0.26768 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 O   
+32965 C CB  . LEU B-4 367 ? 2.58228 2.14104 1.77333 0.04969  -0.15654 -0.25701 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 CB  
+32966 C CG  . LEU B-4 367 ? 2.13613 1.72844 1.37786 0.04996  -0.14266 -0.25041 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 CG  
+32967 C CD1 . LEU B-4 367 ? 2.30454 1.87560 1.52689 0.05259  -0.15275 -0.24027 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 CD1 
+32968 C CD2 . LEU B-4 367 ? 1.94719 1.54978 1.20645 0.03647  -0.10781 -0.24738 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 CD2 
+32969 N N   . VAL B-4 368 ? 2.50171 2.04010 1.64627 0.05455  -0.18364 -0.28288 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 N   
+32970 C CA  . VAL B-4 368 ? 2.54924 2.04931 1.63790 0.05177  -0.19378 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 CA  
+32971 C C   . VAL B-4 368 ? 2.55737 2.07168 1.65890 0.04359  -0.17248 -0.29622 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 C   
+32972 O O   . VAL B-4 368 ? 2.58935 2.14690 1.74777 0.04592  -0.16350 -0.30137 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 O   
+32973 C CB  . VAL B-4 368 ? 2.44089 1.93483 1.51951 0.06660  -0.23168 -0.29621 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 CB  
+32974 C CG1 . VAL B-4 368 ? 2.55038 2.05433 1.64919 0.07802  -0.25113 -0.29187 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 CG1 
+32975 C CG2 . VAL B-4 368 ? 2.25071 1.77951 1.36809 0.07286  -0.23761 -0.31038 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 CG2 
+32976 N N   . PRO B-4 369 ? 2.65575 2.13501 1.70648 0.03316  -0.16307 -0.29759 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 N   
+32977 C CA  . PRO B-4 369 ? 2.60091 2.09363 1.66507 0.02503  -0.14128 -0.30609 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 CA  
+32978 C C   . PRO B-4 369 ? 2.51793 2.01309 1.57831 0.03185  -0.16002 -0.31931 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 C   
+32979 O O   . PRO B-4 369 ? 2.57158 2.04082 1.59438 0.03892  -0.18752 -0.32200 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 O   
+32980 C CB  . PRO B-4 369 ? 2.53086 1.98339 1.53920 0.00920  -0.12037 -0.30140 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 CB  
+32981 C CG  . PRO B-4 369 ? 2.73234 2.14000 1.68012 0.01134  -0.14386 -0.29479 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 CG  
+32982 C CD  . PRO B-4 369 ? 2.68728 2.11279 1.66641 0.02577  -0.16718 -0.29002 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 CD  
+32983 N N   . ASN B-4 370 ? 2.40026 1.92662 1.50137 0.02948  -0.14500 -0.32776 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 N   
+32984 C CA  . ASN B-4 370 ? 2.53035 2.06144 1.63192 0.03336  -0.15676 -0.34123 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 CA  
+32985 C C   . ASN B-4 370 ? 2.57828 2.12324 1.69651 0.04885  -0.19060 -0.34674 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 C   
+32986 O O   . ASN B-4 370 ? 2.44398 1.96173 1.52203 0.05451  -0.21507 -0.35173 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 O   
+32987 C CB  . ASN B-4 370 ? 2.63523 2.12113 1.66957 0.02505  -0.15515 -0.34496 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 CB  
+32988 C CG  . ASN B-4 370 ? 2.62189 2.08926 1.63180 0.00903  -0.12280 -0.33899 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 CG  
+32989 O OD1 . ASN B-4 370 ? 2.68178 2.11673 1.64803 0.00334  -0.12104 -0.32910 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 OD1 
+32990 N ND2 . ASN B-4 370 ? 2.60272 2.09068 1.64168 0.00142  -0.09741 -0.34566 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 ND2 
+32991 N N   . ILE B-4 371 ? 2.67990 2.26818 1.85875 0.05537  -0.19190 -0.34644 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 N   
+32992 C CA  . ILE B-4 371 ? 2.63434 2.24317 1.83779 0.06931  -0.22109 -0.35333 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 CA  
+32993 C C   . ILE B-4 371 ? 2.33597 1.99276 1.60153 0.07106  -0.21662 -0.36202 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 C   
+32994 O O   . ILE B-4 371 ? 2.10343 1.78973 1.40530 0.08056  -0.23393 -0.36699 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 O   
+32995 C CB  . ILE B-4 371 ? 2.46477 2.07600 1.67474 0.07674  -0.23355 -0.34473 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 CB  
+32996 C CG1 . ILE B-4 371 ? 2.39155 2.00784 1.60561 0.09173  -0.26929 -0.35365 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 CG1 
+32997 C CG2 . ILE B-4 371 ? 2.48093 2.13235 1.74738 0.07436  -0.21436 -0.33810 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 CG2 
+32998 C CD1 . ILE B-4 371 ? 2.12744 1.70575 1.28930 0.09539  -0.29188 -0.36156 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 CD1 
+32999 N N   . ASN B-4 372 ? 2.33550 1.99980 1.61325 0.06127  -0.19324 -0.36435 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 N   
+33000 C CA  . ASN B-4 372 ? 2.38664 2.08531 1.70978 0.06112  -0.19066 -0.37425 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 CA  
+33001 C C   . ASN B-4 372 ? 2.29280 2.03763 1.67969 0.06212  -0.18404 -0.37072 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 C   
+33002 O O   . ASN B-4 372 ? 2.17021 1.92246 1.56781 0.06441  -0.18337 -0.36149 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 O   
+33003 C CB  . ASN B-4 372 ? 2.42298 2.11961 1.73682 0.07017  -0.21866 -0.38739 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 CB  
+33004 C CG  . ASN B-4 372 ? 2.29095 2.02523 1.65083 0.08019  -0.23769 -0.39198 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 CG  
+33005 O OD1 . ASN B-4 372 ? 2.15987 1.92959 1.56583 0.07938  -0.23528 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 OD1 
+33006 N ND2 . ASN B-4 372 ? 2.19083 1.91734 1.53824 0.08913  -0.25680 -0.38904 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 ND2 
+33007 N N   . GLN B-4 373 ? 2.34536 2.12055 1.77373 0.05998  -0.17984 -0.37807 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 N   
+33008 C CA  . GLN B-4 373 ? 1.75625 1.57255 1.24238 0.05766  -0.16960 -0.37364 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 CA  
+33009 C C   . GLN B-4 373 ? 1.87675 1.72122 1.39081 0.06696  -0.19060 -0.37636 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 C   
+33010 O O   . GLN B-4 373 ? 2.12553 1.99592 1.67379 0.06640  -0.18455 -0.36915 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 O   
+33011 C CB  . GLN B-4 373 ? 1.56429 1.39941 1.08205 0.05053  -0.15724 -0.37988 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 CB  
+33012 C CG  . GLN B-4 373 ? 1.98736 1.86608 1.56506 0.04817  -0.15282 -0.37796 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 CG  
+33013 C CD  . GLN B-4 373 ? 1.89409 1.78615 1.49947 0.04045  -0.14140 -0.38341 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 CD  
+33014 O OE1 . GLN B-4 373 ? 1.74218 1.61357 1.32413 0.03815  -0.13885 -0.39090 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 OE1 
+33015 N NE2 . GLN B-4 373 ? 1.74937 1.67529 1.40418 0.03606  -0.13500 -0.37969 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 NE2 
+33016 N N   . VAL B-4 374 ? 1.93781 1.77707 1.43704 0.07564  -0.21555 -0.38727 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 N   
+33017 C CA  . VAL B-4 374 ? 1.94439 1.81430 1.47487 0.08432  -0.23551 -0.39327 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 CA  
+33018 C C   . VAL B-4 374 ? 2.07994 1.94658 1.60424 0.09020  -0.24136 -0.38485 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 C   
+33019 O O   . VAL B-4 374 ? 2.06697 1.96759 1.63102 0.09192  -0.24189 -0.38326 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 O   
+33020 C CB  . VAL B-4 374 ? 1.87746 1.74023 1.39266 0.09268  -0.26161 -0.40839 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 CB  
+33021 C CG1 . VAL B-4 374 ? 1.84927 1.73981 1.39180 0.10295  -0.28397 -0.41586 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 CG1 
+33022 C CG2 . VAL B-4 374 ? 1.93639 1.81255 1.47066 0.08683  -0.25619 -0.41754 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 CG2 
+33023 N N   . LEU B-4 375 ? 2.16471 1.99006 1.63848 0.09272  -0.24585 -0.37936 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 N   
+33024 C CA  . LEU B-4 375 ? 2.07890 1.89784 1.54443 0.09880  -0.25377 -0.37177 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 CA  
+33025 C C   . LEU B-4 375 ? 1.92630 1.76105 1.41703 0.09160  -0.22987 -0.35855 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 C   
+33026 O O   . LEU B-4 375 ? 1.85684 1.70597 1.36445 0.09654  -0.23529 -0.35430 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 O   
+33027 C CB  . LEU B-4 375 ? 2.25689 2.02424 1.65908 0.10153  -0.26427 -0.36817 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 CB  
+33028 C CG  . LEU B-4 375 ? 2.07226 1.82672 1.45967 0.10982  -0.27984 -0.36246 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 CG  
+33029 C CD1 . LEU B-4 375 ? 2.03132 1.74740 1.36990 0.11858  -0.30844 -0.36846 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 CD1 
+33030 C CD2 . LEU B-4 375 ? 1.96843 1.70449 1.33901 0.10172  -0.25814 -0.34646 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 CD2 
+33031 N N   . ILE B-4 376 ? 2.09944 1.93203 1.59423 0.08035  -0.20420 -0.35282 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 N   
+33032 C CA  . ILE B-4 376 ? 2.04782 1.89553 1.56877 0.07354  -0.18200 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 CA  
+33033 C C   . ILE B-4 376 ? 1.85700 1.75266 1.43530 0.07441  -0.18272 -0.34264 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 C   
+33034 O O   . ILE B-4 376 ? 1.97423 1.88608 1.57441 0.07404  -0.17626 -0.33431 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 O   
+33035 C CB  . ILE B-4 376 ? 2.12315 1.95805 1.63772 0.06182  -0.15581 -0.33687 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 CB  
+33036 C CG1 . ILE B-4 376 ? 1.84953 1.63691 1.30452 0.05932  -0.15313 -0.33485 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 CG1 
+33037 C CG2 . ILE B-4 376 ? 1.59708 1.45044 1.14452 0.05515  -0.13407 -0.32592 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 CG2 
+33038 C CD1 . ILE B-4 376 ? 1.54647 1.32115 0.99394 0.04768  -0.12671 -0.33284 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 CD1 
+33039 N N   . ASN B-4 377 ? 1.93211 1.85092 1.53458 0.07492  -0.19073 -0.35356 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 N   
+33040 C CA  . ASN B-4 377 ? 1.84705 1.81139 1.50210 0.07368  -0.19082 -0.35556 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 CA  
+33041 C C   . ASN B-4 377 ? 1.90174 1.88332 1.56739 0.08361  -0.21008 -0.35918 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 C   
+33042 O O   . ASN B-4 377 ? 2.05951 2.07206 1.76038 0.08209  -0.20548 -0.35525 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 O   
+33043 C CB  . ASN B-4 377 ? 1.96663 1.94942 1.64268 0.07056  -0.19450 -0.36676 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 CB  
+33044 C CG  . ASN B-4 377 ? 1.93663 1.90378 1.60532 0.06121  -0.17634 -0.36475 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 CG  
+33045 O OD1 . ASN B-4 377 ? 1.79619 1.75194 1.46129 0.05486  -0.15672 -0.35437 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 OD1 
+33046 N ND2 . ASN B-4 377 ? 1.95025 1.91751 1.61830 0.06052  -0.18309 -0.37578 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 ND2 
+33047 N N   . GLN B-4 378 ? 1.88661 1.84822 1.52225 0.09388  -0.23244 -0.36725 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 N   
+33048 C CA  . GLN B-4 378 ? 1.91177 1.88995 1.55943 0.10448  -0.25281 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 CA  
+33049 C C   . GLN B-4 378 ? 1.87530 1.84183 1.51236 0.10676  -0.24866 -0.36120 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 C   
+33050 O O   . GLN B-4 378 ? 1.80000 1.79443 1.46597 0.11060  -0.25337 -0.36183 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 O   
+33051 C CB  . GLN B-4 378 ? 2.03525 1.99388 1.65509 0.11547  -0.28017 -0.38611 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 CB  
+33052 C CG  . GLN B-4 378 ? 2.21834 2.19723 1.85587 0.12742  -0.30358 -0.39582 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 CG  
+33053 C CD  . GLN B-4 378 ? 2.14899 2.18224 1.84343 0.12476  -0.30063 -0.40329 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 CD  
+33054 O OE1 . GLN B-4 378 ? 2.12952 2.18659 1.84895 0.12565  -0.29767 -0.40001 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 OE1 
+33055 N NE2 . GLN B-4 378 ? 2.13568 2.18851 1.84996 0.12072  -0.30130 -0.41353 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 NE2 
+33056 N N   . VAL B-4 379 ? 1.82827 1.75410 1.42395 0.10391  -0.23962 -0.35086 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 N   
+33057 C CA  . VAL B-4 379 ? 1.55358 1.46721 1.13954 0.10429  -0.23306 -0.33852 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 CA  
+33058 C C   . VAL B-4 379 ? 1.70406 1.65113 1.33315 0.09676  -0.21247 -0.33040 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 C   
+33059 O O   . VAL B-4 379 ? 1.82378 1.78331 1.46758 0.09986  -0.21343 -0.32533 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 O   
+33060 C CB  . VAL B-4 379 ? 1.62508 1.48995 1.15943 0.09957  -0.22352 -0.32916 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 CB  
+33061 C CG1 . VAL B-4 379 ? 1.61436 1.46874 1.14271 0.09765  -0.21284 -0.31567 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 CG1 
+33062 C CG2 . VAL B-4 379 ? 1.91362 1.74261 1.40140 0.10738  -0.24702 -0.33601 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 CG2 
+33063 N N   . LEU B-4 380 ? 1.78333 1.74476 1.43337 0.08690  -0.19475 -0.32935 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 N   
+33064 C CA  . LEU B-4 380 ? 1.60759 1.59836 1.29751 0.07905  -0.17624 -0.32131 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 CA  
+33065 C C   . LEU B-4 380 ? 1.53316 1.56770 1.26490 0.08222  -0.18636 -0.32761 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 C   
+33066 O O   . LEU B-4 380 ? 1.54353 1.59783 1.29882 0.08075  -0.17986 -0.32077 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 O   
+33067 C CB  . LEU B-4 380 ? 1.43815 1.43066 1.13906 0.06819  -0.15766 -0.31974 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 CB  
+33068 C CG  . LEU B-4 380 ? 1.62969 1.62642 1.34888 0.05893  -0.13393 -0.30728 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 CG  
+33069 C CD1 . LEU B-4 380 ? 1.35577 1.32124 1.04386 0.05973  -0.12644 -0.29773 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 CD1 
+33070 C CD2 . LEU B-4 380 ? 1.61030 1.60483 1.33767 0.04967  -0.11894 -0.30825 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 CD2 
+33071 N N   . ILE B-4 381 ? 1.56328 1.61405 1.30482 0.08607  -0.20200 -0.34134 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 N   
+33072 C CA  . ILE B-4 381 ? 1.64546 1.73887 1.42563 0.08860  -0.21193 -0.34959 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 CA  
+33073 C C   . ILE B-4 381 ? 1.83390 1.92752 1.60857 0.09964  -0.22725 -0.35156 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 C   
+33074 O O   . ILE B-4 381 ? 1.85440 1.97896 1.65923 0.09953  -0.22617 -0.35104 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 O   
+33075 C CB  . ILE B-4 381 ? 1.66311 1.77276 1.45449 0.08998  -0.22527 -0.36529 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 CB  
+33076 C CG1 . ILE B-4 381 ? 1.46494 1.57865 1.26805 0.07813  -0.20951 -0.36301 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 CG1 
+33077 C CG2 . ILE B-4 381 ? 1.55467 1.70835 1.38388 0.09293  -0.23673 -0.37620 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 CG2 
+33078 C CD1 . ILE B-4 381 ? 1.71070 1.84190 1.52774 0.07798  -0.22111 -0.37797 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 CD1 
+33079 N N   . ASN B-4 382 ? 1.93395 1.99205 1.66922 0.10902  -0.24222 -0.35387 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 N   
+33080 C CA  . ASN B-4 382 ? 1.90808 1.96162 1.63587 0.12003  -0.25840 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 CA  
+33081 C C   . ASN B-4 382 ? 1.76252 1.81334 1.49333 0.11638  -0.24303 -0.34050 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 C   
+33082 O O   . ASN B-4 382 ? 1.59943 1.66870 1.34789 0.12203  -0.25024 -0.34191 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 O   
+33083 C CB  . ASN B-4 382 ? 1.87216 1.88164 1.55223 0.12930  -0.27734 -0.35874 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 CB  
+33084 C CG  . ASN B-4 382 ? 1.81911 1.83254 1.49790 0.13550  -0.29750 -0.37551 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 CG  
+33085 O OD1 . ASN B-4 382 ? 1.85915 1.91220 1.57570 0.13761  -0.30522 -0.38819 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 OD1 
+33086 N ND2 . ASN B-4 382 ? 1.66819 1.64050 1.30299 0.13786  -0.30606 -0.37611 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 ND2 
+33087 N N   . LEU B-4 383 ? 1.62409 1.65268 1.33906 0.10706  -0.22193 -0.32713 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 N   
+33088 C CA  . LEU B-4 383 ? 1.61544 1.64137 1.33489 0.10290  -0.20630 -0.31314 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 CA  
+33089 C C   . LEU B-4 383 ? 1.65517 1.72608 1.42268 0.09787  -0.19694 -0.31188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 C   
+33090 O O   . LEU B-4 383 ? 1.67866 1.76327 1.46015 0.10138  -0.19925 -0.30905 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 O   
+33091 C CB  . LEU B-4 383 ? 1.51224 1.50791 1.20851 0.09329  -0.18500 -0.30152 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 CB  
+33092 C CG  . LEU B-4 383 ? 1.62377 1.62405 1.33532 0.08614  -0.16430 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 CG  
+33093 C CD1 . LEU B-4 383 ? 1.75659 1.74149 1.45256 0.09261  -0.17103 -0.28188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 CD1 
+33094 C CD2 . LEU B-4 383 ? 1.26399 1.24186 0.96155 0.07577  -0.14236 -0.28003 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 CD2 
+33095 N N   . PHE B-4 384 ? 1.63928 1.73262 1.43147 0.08910  -0.18676 -0.31385 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 N   
+33096 C CA  . PHE B-4 384 ? 1.66844 1.80160 1.50299 0.08205  -0.17706 -0.31125 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CA  
+33097 C C   . PHE B-4 384 ? 1.64064 1.81133 1.50185 0.08739  -0.19298 -0.32424 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 C   
+33098 O O   . PHE B-4 384 ? 1.66849 1.87203 1.56147 0.08244  -0.18691 -0.32224 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 O   
+33099 C CB  . PHE B-4 384 ? 1.51831 1.65992 1.36889 0.07003  -0.16169 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CB  
+33100 C CG  . PHE B-4 384 ? 1.31343 1.43156 1.15436 0.06257  -0.14141 -0.29472 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CG  
+33101 C CD1 . PHE B-4 384 ? 1.36446 1.44489 1.17077 0.06279  -0.13710 -0.29323 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CD1 
+33102 C CD2 . PHE B-4 384 ? 1.17441 1.30847 1.04111 0.05512  -0.12688 -0.28420 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CD2 
+33103 C CE1 . PHE B-4 384 ? 1.36518 1.42630 1.16508 0.05564  -0.11765 -0.28264 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CE1 
+33104 C CE2 . PHE B-4 384 ? 1.12367 1.23738 0.98474 0.04880  -0.10892 -0.27322 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CE2 
+33105 C CZ  . PHE B-4 384 ? 1.14748 1.22568 0.97626 0.04905  -0.10381 -0.27301 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CZ  
+33106 N N   . ALA B-4 385 ? 1.48832 1.65524 1.33766 0.09705  -0.21333 -0.33817 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-4 N   
+33107 C CA  . ALA B-4 385 ? 1.64384 1.84675 1.51953 0.10323  -0.22919 -0.35264 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-4 CA  
+33108 C C   . ALA B-4 385 ? 1.69839 1.90548 1.57708 0.11074  -0.23498 -0.35049 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-4 C   
+33109 O O   . ALA B-4 385 ? 1.53586 1.78102 1.44632 0.11071  -0.23752 -0.35709 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-4 O   
+33110 C CB  . ALA B-4 385 ? 1.65459 1.85020 1.51723 0.11284  -0.25111 -0.36901 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-4 CB  
+33111 N N   . LYS B-4 386 ? 1.82724 1.99545 1.67265 0.11655  -0.23690 -0.34164 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 N   
+33112 C CA  . LYS B-4 386 ? 1.66987 1.83863 1.51699 0.12314  -0.24154 -0.33814 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 CA  
+33113 C C   . LYS B-4 386 ? 1.64364 1.83416 1.51623 0.11337  -0.22135 -0.32634 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 C   
+33114 O O   . LYS B-4 386 ? 1.91579 2.13057 1.80937 0.11650  -0.22485 -0.32874 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 O   
+33115 C CB  . LYS B-4 386 ? 1.59344 1.71243 1.39668 0.12950  -0.24701 -0.32995 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 CB  
+33116 C CG  . LYS B-4 386 ? 1.94035 2.03309 1.71386 0.13960  -0.26955 -0.34068 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 CG  
+33117 C CD  . LYS B-4 386 ? 2.08745 2.20475 1.88035 0.15205  -0.29417 -0.35830 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 CD  
+33118 C CE  . LYS B-4 386 ? 1.88036 1.99807 1.67718 0.15929  -0.30063 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 CE  
+33119 N NZ  . LYS B-4 386 ? 2.03041 2.17424 1.84949 0.17186  -0.32470 -0.37456 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 NZ  
+33120 N N   . LEU B-4 387 ? 1.40608 1.58821 1.27771 0.10171  -0.20094 -0.31426 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 N   
+33121 C CA  . LEU B-4 387 ? 1.68744 1.88776 1.58293 0.09198  -0.18255 -0.30267 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 CA  
+33122 C C   . LEU B-4 387 ? 1.82745 2.07256 1.76088 0.08373  -0.17878 -0.30836 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 C   
+33123 O O   . LEU B-4 387 ? 1.66806 1.93005 1.62218 0.07490  -0.16507 -0.29908 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 O   
+33124 C CB  . LEU B-4 387 ? 1.53185 1.70405 1.41249 0.08318  -0.16317 -0.28838 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 CB  
+33125 C CG  . LEU B-4 387 ? 1.48059 1.60662 1.32095 0.08793  -0.16304 -0.28190 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 CG  
+33126 C CD1 . LEU B-4 387 ? 1.27747 1.38323 1.11090 0.07783  -0.14118 -0.26926 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 CD1 
+33127 C CD2 . LEU B-4 387 ? 1.43599 1.55504 1.26912 0.09628  -0.17125 -0.27920 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 CD2 
+33128 N N   . GLU B-4 388 ? 1.89779 2.16165 1.84009 0.08580  -0.19087 -0.32334 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 N   
+33129 C CA  . GLU B-4 388 ? 1.80896 2.11545 1.78564 0.07665  -0.18775 -0.33007 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 CA  
+33130 C C   . GLU B-4 388 ? 1.69478 2.00142 1.68094 0.06182  -0.16850 -0.31771 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 C   
+33131 O O   . GLU B-4 388 ? 1.73067 2.06383 1.74198 0.05178  -0.15888 -0.31249 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 O   
+33132 C CB  . GLU B-4 388 ? 1.66782 2.00973 1.67006 0.07757  -0.19068 -0.33435 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 CB  
+33133 C CG  . GLU B-4 388 ? 1.71508 2.06091 1.71345 0.09264  -0.21127 -0.34904 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 CG  
+33134 C CD  . GLU B-4 388 ? 2.12579 2.51388 2.15443 0.09243  -0.21411 -0.35737 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 CD  
+33135 O OE1 . GLU B-4 388 ? 2.11062 2.53165 2.16480 0.07966  -0.20331 -0.35689 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 OE1 
+33136 O OE2 . GLU B-4 388 ? 2.16603 2.55380 2.19226 0.10455  -0.22735 -0.36457 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 OE2 
+33137 N N   . ILE B-4 389 ? 1.75456 2.03025 1.71965 0.06038  -0.16364 -0.31341 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 N   
+33138 C CA  . ILE B-4 389 ? 1.63186 1.90288 1.60440 0.04776  -0.14705 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 CA  
+33139 C C   . ILE B-4 389 ? 1.64437 1.90658 1.60861 0.04632  -0.15094 -0.31132 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 C   
+33140 O O   . ILE B-4 389 ? 1.35784 1.59128 1.29325 0.05456  -0.15831 -0.31563 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 O   
+33141 C CB  . ILE B-4 389 ? 1.42140 1.66001 1.37711 0.04669  -0.13332 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 CB  
+33142 C CG1 . ILE B-4 389 ? 1.65803 1.90891 1.62790 0.04557  -0.12744 -0.27883 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 CG1 
+33143 C CG2 . ILE B-4 389 ? 1.44239 1.67075 1.40253 0.03596  -0.11906 -0.28105 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 CG2 
+33144 C CD1 . ILE B-4 389 ? 1.47094 1.69367 1.42949 0.04344  -0.11309 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 CD1 
+33145 N N   . THR B-4 390 ? 2.01314 2.29899 2.00128 0.03543  -0.14659 -0.31337 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 N   
+33146 C CA  . THR B-4 390 ? 1.73936 2.01622 1.72170 0.03272  -0.14857 -0.31996 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 CA  
+33147 C C   . THR B-4 390 ? 1.59078 1.83628 1.55965 0.02767  -0.13423 -0.30872 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 C   
+33148 O O   . THR B-4 390 ? 1.70722 1.94733 1.68209 0.02253  -0.12117 -0.29578 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 O   
+33149 C CB  . THR B-4 390 ? 1.94932 2.26197 1.96220 0.02197  -0.14928 -0.32638 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 CB  
+33150 O OG1 . THR B-4 390 ? 1.48851 1.79241 1.49511 0.02100  -0.15382 -0.33488 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 OG1 
+33151 C CG2 . THR B-4 390 ? 2.04299 2.36637 2.07719 0.00775  -0.13392 -0.31269 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 CG2 
+33152 N N   . LEU B-4 391 ? 1.40117 1.62629 1.35246 0.02936  -0.13709 -0.31485 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 N   
+33153 C CA  . LEU B-4 391 ? 1.37466 1.56775 1.30920 0.02627  -0.12461 -0.30747 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 CA  
+33154 C C   . LEU B-4 391 ? 1.27094 1.46952 1.22003 0.01690  -0.12061 -0.31054 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 C   
+33155 O O   . LEU B-4 391 ? 1.47586 1.68546 1.42775 0.01775  -0.13162 -0.32231 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 O   
+33156 C CB  . LEU B-4 391 ? 1.18166 1.33934 1.07599 0.03653  -0.13062 -0.31151 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 CB  
+33157 C CG  . LEU B-4 391 ? 1.32432 1.44819 1.19697 0.03510  -0.11571 -0.30147 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 CG  
+33158 C CD1 . LEU B-4 391 ? 1.11558 1.24651 1.00383 0.03184  -0.10428 -0.28882 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 CD1 
+33159 C CD2 . LEU B-4 391 ? 1.35381 1.44499 1.18438 0.04469  -0.12368 -0.30497 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 CD2 
+33160 N N   . ASP B-4 392 ? 1.25737 1.44817 1.21702 0.00817  -0.10566 -0.30056 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 N   
+33161 C CA  . ASP B-4 392 ? 1.42822 1.62084 1.40195 -0.00085 -0.10171 -0.30268 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 CA  
+33162 C C   . ASP B-4 392 ? 1.37310 1.54055 1.32044 0.00423  -0.10572 -0.31240 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 C   
+33163 O O   . ASP B-4 392 ? 1.44539 1.58507 1.36173 0.01177  -0.10459 -0.31266 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 O   
+33164 C CB  . ASP B-4 392 ? 1.36416 1.54937 1.35334 -0.00958 -0.08604 -0.29047 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 CB  
+33165 C CG  . ASP B-4 392 ? 1.50517 1.69420 1.51350 -0.01965 -0.08329 -0.29197 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 CG  
+33166 O OD1 . ASP B-4 392 ? 1.47961 1.68433 1.49510 -0.02201 -0.09293 -0.30089 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 OD1 
+33167 O OD2 . ASP B-4 392 ? 1.24033 1.41656 1.25773 -0.02516 -0.07197 -0.28482 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 OD2 
+33168 N N   . THR B-4 393 ? 1.32381 1.50074 1.28264 -0.00072 -0.11064 -0.32045 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 N   
+33169 C CA  . THR B-4 393 ? 1.38139 1.53610 1.31658 0.00355  -0.11539 -0.33067 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 CA  
+33170 C C   . THR B-4 393 ? 1.44473 1.56724 1.36253 0.00248  -0.10136 -0.32584 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 C   
+33171 O O   . THR B-4 393 ? 1.38793 1.48321 1.27171 0.00923  -0.10273 -0.33058 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 O   
+33172 C CB  . THR B-4 393 ? 1.22484 1.39716 1.18041 -0.00314 -0.12176 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 CB  
+33173 O OG1 . THR B-4 393 ? 1.37609 1.57547 1.34144 -0.00033 -0.13629 -0.34808 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 OG1 
+33174 C CG2 . THR B-4 393 ? 1.46218 1.60945 1.39593 -0.00047 -0.12384 -0.34861 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 CG2 
+33175 N N   . ARG B-4 394 ? 1.33995 1.46486 1.28050 -0.00630 -0.08806 -0.31692 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 N   
+33176 C CA  . ARG B-4 394 ? 1.45181 1.54906 1.38053 -0.00755 -0.07376 -0.31383 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 CA  
+33177 C C   . ARG B-4 394 ? 1.36156 1.44169 1.26859 -0.00198 -0.06647 -0.30693 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 C   
+33178 O O   . ARG B-4 394 ? 1.49893 1.55203 1.38341 -0.00073 -0.05674 -0.30784 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 O   
+33179 C CB  . ARG B-4 394 ? 1.47787 1.58291 1.44022 -0.01787 -0.06357 -0.30717 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 CB  
+33180 C CG  . ARG B-4 394 ? 1.56580 1.68176 1.54720 -0.02454 -0.06949 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 CG  
+33181 C CD  . ARG B-4 394 ? 1.54000 1.65934 1.55301 -0.03456 -0.06072 -0.30657 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 CD  
+33182 N NE  . ARG B-4 394 ? 1.27616 1.37048 1.28240 -0.03364 -0.04704 -0.30554 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 NE  
+33183 C CZ  . ARG B-4 394 ? 1.50030 1.59212 1.53203 -0.04031 -0.03859 -0.30012 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 CZ  
+33184 N NH1 . ARG B-4 394 ? 1.60489 1.71494 1.66817 -0.04901 -0.04285 -0.29358 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 NH1 
+33185 N NH2 . ARG B-4 394 ? 1.26993 1.34008 1.29526 -0.03865 -0.02591 -0.30171 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 NH2 
+33186 N N   . GLU B-4 395 ? 1.46249 1.55813 1.37593 0.00076  -0.07059 -0.30055 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 N   
+33187 C CA  . GLU B-4 395 ? 1.36945 1.44851 1.26081 0.00652  -0.06576 -0.29454 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 CA  
+33188 C C   . GLU B-4 395 ? 1.41637 1.47243 1.26610 0.01536  -0.07483 -0.30220 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 C   
+33189 O O   . GLU B-4 395 ? 1.48292 1.51221 1.30442 0.01787  -0.06748 -0.29933 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 O   
+33190 C CB  . GLU B-4 395 ? 1.33882 1.44110 1.24787 0.00770  -0.06971 -0.28706 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 CB  
+33191 C CG  . GLU B-4 395 ? 1.14020 1.25241 1.07834 0.00026  -0.05721 -0.27555 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 CG  
+33192 C CD  . GLU B-4 395 ? 1.34673 1.47960 1.29771 0.00195  -0.06118 -0.26865 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 CD  
+33193 O OE1 . GLU B-4 395 ? 1.30809 1.46346 1.26549 0.00398  -0.07385 -0.27357 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 OE1 
+33194 O OE2 . GLU B-4 395 ? 1.27309 1.40031 1.22833 0.00128  -0.05160 -0.25928 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 OE2 
+33195 N N   . ILE B-4 396 ? 1.44681 1.51229 1.29187 0.01962  -0.09124 -0.31214 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 N   
+33196 C CA  . ILE B-4 396 ? 1.37491 1.41723 1.18010 0.02829  -0.10284 -0.31994 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 CA  
+33197 C C   . ILE B-4 396 ? 1.30767 1.32003 1.08674 0.02597  -0.09493 -0.32444 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 C   
+33198 O O   . ILE B-4 396 ? 1.51498 1.49689 1.25527 0.02955  -0.09343 -0.32431 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 O   
+33199 C CB  . ILE B-4 396 ? 1.33050 1.39285 1.14210 0.03357  -0.12331 -0.33088 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 CB  
+33200 C CG1 . ILE B-4 396 ? 1.24787 1.33828 1.08089 0.03663  -0.13080 -0.32794 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 CG1 
+33201 C CG2 . ILE B-4 396 ? 1.26278 1.29860 1.03324 0.04241  -0.13726 -0.33995 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 CG2 
+33202 C CD1 . ILE B-4 396 ? 1.19396 1.30741 1.03686 0.04186  -0.15043 -0.34037 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 CD1 
+33203 N N   . THR B-4 397 ? 1.26309 1.28299 1.06221 0.01927  -0.08966 -0.32865 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 N   
+33204 C CA  . THR B-4 397 ? 1.50394 1.49744 1.28062 0.01687  -0.08187 -0.33461 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 CA  
+33205 C C   . THR B-4 397 ? 1.36137 1.33502 1.12936 0.01263  -0.06160 -0.32730 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 C   
+33206 O O   . THR B-4 397 ? 1.80089 1.74561 1.53464 0.01265  -0.05514 -0.33118 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 O   
+33207 C CB  . THR B-4 397 ? 1.39455 1.40200 1.19827 0.01080  -0.08179 -0.34127 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 CB  
+33208 O OG1 . THR B-4 397 ? 1.65333 1.68097 1.49760 0.00316  -0.07141 -0.33301 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 OG1 
+33209 C CG2 . THR B-4 397 ? 1.26634 1.29283 1.07736 0.01440  -0.10142 -0.35016 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 CG2 
+33210 N N   . ALA B-4 398 ? 1.37295 1.36197 1.17151 0.00843  -0.05129 -0.31732 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-4 N   
+33211 C CA  . ALA B-4 398 ? 1.55086 1.52344 1.34492 0.00472  -0.03239 -0.31101 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-4 CA  
+33212 C C   . ALA B-4 398 ? 1.68936 1.63969 1.44476 0.00966  -0.03221 -0.30724 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-4 C   
+33213 O O   . ALA B-4 398 ? 1.50841 1.43335 1.23883 0.00707  -0.01898 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-4 O   
+33214 C CB  . ALA B-4 398 ? 1.67199 1.66658 1.50850 -0.00018 -0.02421 -0.30119 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-4 CB  
+33215 N N   . PHE B-4 399 ? 1.74601 1.70542 1.49624 0.01626  -0.04678 -0.30410 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 N   
+33216 C CA  . PHE B-4 399 ? 1.75700 1.69327 1.46865 0.02149  -0.05018 -0.30081 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CA  
+33217 C C   . PHE B-4 399 ? 1.59608 1.50197 1.26141 0.02381  -0.05621 -0.30932 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 C   
+33218 O O   . PHE B-4 399 ? 1.56353 1.43960 1.19214 0.02247  -0.04848 -0.30711 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 O   
+33219 C CB  . PHE B-4 399 ? 1.75595 1.71025 1.47529 0.02894  -0.06715 -0.29786 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CB  
+33220 C CG  . PHE B-4 399 ? 1.87758 1.80885 1.56103 0.03465  -0.07245 -0.29348 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CG  
+33221 C CD1 . PHE B-4 399 ? 1.74011 1.64644 1.38128 0.04050  -0.08678 -0.29965 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CD1 
+33222 C CD2 . PHE B-4 399 ? 1.73228 1.66594 1.42423 0.03411  -0.06452 -0.28307 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CD2 
+33223 C CE1 . PHE B-4 399 ? 1.58592 1.46861 1.19302 0.04521  -0.09317 -0.29494 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CE1 
+33224 C CE2 . PHE B-4 399 ? 1.72054 1.63207 1.37990 0.03891  -0.07011 -0.27876 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CE2 
+33225 C CZ  . PHE B-4 399 ? 1.72919 1.61452 1.34563 0.04426  -0.08461 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CZ  
+33226 N N   . THR B-4 400 ? 1.59518 1.50783 1.26077 0.02664  -0.07028 -0.31919 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 N   
+33227 C CA  . THR B-4 400 ? 1.71991 1.60403 1.34127 0.02930  -0.07860 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 CA  
+33228 C C   . THR B-4 400 ? 1.68114 1.54131 1.28322 0.02151  -0.05934 -0.33037 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 C   
+33229 O O   . THR B-4 400 ? 1.78879 1.61634 1.34475 0.02093  -0.05687 -0.33100 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 O   
+33230 C CB  . THR B-4 400 ? 1.54217 1.44195 1.17479 0.03319  -0.09637 -0.33883 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 CB  
+33231 O OG1 . THR B-4 400 ? 1.38302 1.29844 1.02169 0.04161  -0.11645 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 OG1 
+33232 C CG2 . THR B-4 400 ? 1.72338 1.59386 1.31444 0.03411  -0.10190 -0.34866 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 CG2 
+33233 N N   . GLU B-4 401 ? 1.57280 1.44848 1.20970 0.01497  -0.04565 -0.33218 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 N   
+33234 C CA  . GLU B-4 401 ? 1.72430 1.58081 1.34830 0.00785  -0.02764 -0.33742 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 CA  
+33235 C C   . GLU B-4 401 ? 1.87521 1.70997 1.47592 0.00361  -0.01021 -0.33084 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 C   
+33236 O O   . GLU B-4 401 ? 2.02620 1.83380 1.59100 -0.00072 -0.00014 -0.33599 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 O   
+33237 C CB  . GLU B-4 401 ? 1.63082 1.50992 1.30275 0.00230  -0.01756 -0.33981 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 CB  
+33238 C CG  . GLU B-4 401 ? 2.06425 1.92721 1.73018 -0.00468 0.00129  -0.34709 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 CG  
+33239 C CD  . GLU B-4 401 ? 1.96294 1.84708 1.67789 -0.00930 0.00819  -0.34988 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 CD  
+33240 O OE1 . GLU B-4 401 ? 1.88658 1.79571 1.63429 -0.00773 -0.00377 -0.34729 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 OE1 
+33241 O OE2 . GLU B-4 401 ? 1.89619 1.77174 1.61699 -0.01492 0.02532  -0.35508 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 OE2 
+33242 N N   . VAL B-4 402 ? 1.80320 1.64966 1.42333 0.00413  -0.00611 -0.31989 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 N   
+33243 C CA  . VAL B-4 402 ? 1.78088 1.60808 1.38135 -0.00028 0.01034  -0.31349 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 CA  
+33244 C C   . VAL B-4 402 ? 1.87107 1.66680 1.41460 0.00246  0.00144  -0.31220 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 C   
+33245 O O   . VAL B-4 402 ? 2.03923 1.80824 1.54906 -0.00366 0.01549  -0.31165 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 O   
+33246 C CB  . VAL B-4 402 ? 1.79714 1.64568 1.43453 0.00004  0.01520  -0.30227 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 CB  
+33247 C CG1 . VAL B-4 402 ? 1.87406 1.70301 1.49150 -0.00442 0.03123  -0.29578 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 CG1 
+33248 C CG2 . VAL B-4 402 ? 1.68863 1.56382 1.37898 -0.00381 0.02385  -0.30308 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 CG2 
+33249 N N   . MET B-4 403 ? 1.85860 1.65629 1.39019 0.01115  -0.02228 -0.31226 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 N   
+33250 C CA  . MET B-4 403 ? 1.81525 1.58150 1.29322 0.01466  -0.03450 -0.31064 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 CA  
+33251 C C   . MET B-4 403 ? 1.89783 1.63320 1.32957 0.01085  -0.03341 -0.31956 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 C   
+33252 O O   . MET B-4 403 ? 1.85985 1.56120 1.24145 0.00811  -0.03253 -0.31691 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 O   
+33253 C CB  . MET B-4 403 ? 1.56439 1.34282 1.04645 0.02586  -0.06182 -0.31068 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 CB  
+33254 C CG  . MET B-4 403 ? 1.73882 1.54117 1.25389 0.02994  -0.06478 -0.30145 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 CG  
+33255 S SD  . MET B-4 403 ? 1.95126 1.72438 1.42868 0.03032  -0.06381 -0.29026 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 SD  
+33256 C CE  . MET B-4 403 ? 1.60480 1.34624 1.02732 0.03832  -0.09132 -0.29580 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 CE  
+33257 N N   . MET B-4 404 ? 1.82131 1.56691 1.26763 0.01000  -0.03369 -0.33003 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 N   
+33258 C CA  . MET B-4 404 ? 1.93351 1.65116 1.33594 0.00733  -0.03548 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 CA  
+33259 C C   . MET B-4 404 ? 1.99582 1.69023 1.37280 -0.00407 -0.00974 -0.34062 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 C   
+33260 O O   . MET B-4 404 ? 2.28853 1.94800 1.60991 -0.00779 -0.00972 -0.34189 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 O   
+33261 C CB  . MET B-4 404 ? 1.95888 1.69561 1.38777 0.00928  -0.04211 -0.35115 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 CB  
+33262 C CG  . MET B-4 404 ? 1.96964 1.73725 1.43546 0.01825  -0.06289 -0.35123 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 CG  
+33263 S SD  . MET B-4 404 ? 1.90747 1.66044 1.33695 0.02960  -0.09434 -0.35169 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 SD  
+33264 C CE  . MET B-4 404 ? 1.74735 1.49588 1.16473 0.03234  -0.10955 -0.36737 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 CE  
+33265 N N   . THR B-4 405 ? 1.73553 1.61407 1.61258 -0.12548 0.13842  -0.44127 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 N   
+33266 C CA  . THR B-4 405 ? 1.75219 1.60918 1.61919 -0.12290 0.15257  -0.44017 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 CA  
+33267 C C   . THR B-4 405 ? 1.74561 1.58783 1.61726 -0.12107 0.16692  -0.42431 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 C   
+33268 O O   . THR B-4 405 ? 1.91854 1.76691 1.81019 -0.12526 0.16634  -0.41484 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 O   
+33269 C CB  . THR B-4 405 ? 1.89096 1.74561 1.77856 -0.13477 0.15375  -0.44938 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 CB  
+33270 O OG1 . THR B-4 405 ? 2.04833 1.88242 1.92863 -0.13244 0.16814  -0.44731 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 OG1 
+33271 C CG2 . THR B-4 405 ? 1.82491 1.68736 1.74864 -0.14818 0.15202  -0.44462 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 CG2 
+33272 N N   . ASN B-4 406 ? 1.81668 1.63975 1.66992 -0.11455 0.18001  -0.42206 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 N   
+33273 C CA  . ASN B-4 406 ? 2.00963 1.81689 1.86825 -0.11373 0.19576  -0.40910 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 CA  
+33274 C C   . ASN B-4 406 ? 1.91448 1.71368 1.79845 -0.12415 0.20452  -0.41066 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 C   
+33275 O O   . ASN B-4 406 ? 1.87932 1.66377 1.76595 -0.12314 0.21904  -0.40308 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 O   
+33276 C CB  . ASN B-4 406 ? 2.07178 1.86231 1.89578 -0.10083 0.20637  -0.40527 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 CB  
+33277 C CG  . ASN B-4 406 ? 2.18855 1.97326 1.99198 -0.09694 0.20683  -0.41765 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 CG  
+33278 O OD1 . ASN B-4 406 ? 2.11822 1.90998 1.93509 -0.10458 0.20012  -0.42919 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 OD1 
+33279 N ND2 . ASN B-4 406 ? 2.27614 2.04746 2.04656 -0.08476 0.21488  -0.41526 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 ND2 
+33280 N N   . GLU B-4 407 ? 1.84455 1.65285 1.74702 -0.13404 0.19603  -0.42073 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 N   
+33281 C CA  . GLU B-4 407 ? 1.86116 1.66077 1.78535 -0.14327 0.20318  -0.42359 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 CA  
+33282 C C   . GLU B-4 407 ? 1.99729 1.79585 1.94974 -0.14923 0.20902  -0.41275 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 C   
+33283 O O   . GLU B-4 407 ? 1.86484 1.65019 1.82741 -0.15128 0.22111  -0.41006 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 O   
+33284 C CB  . GLU B-4 407 ? 1.83640 1.64548 1.77220 -0.15226 0.19180  -0.43692 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 CB  
+33285 C CG  . GLU B-4 407 ? 1.83419 1.63430 1.79247 -0.16210 0.19721  -0.44065 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 CG  
+33286 C CD  . GLU B-4 407 ? 1.80730 1.61616 1.77730 -0.17152 0.18564  -0.45322 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 CD  
+33287 O OE1 . GLU B-4 407 ? 1.72243 1.54541 1.68374 -0.17050 0.17370  -0.45976 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 OE1 
+33288 O OE2 . GLU B-4 407 ? 1.85039 1.65176 1.83833 -0.17987 0.18847  -0.45699 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 OE2 
+33289 N N   . PHE B-4 408 ? 2.00870 1.82180 1.97435 -0.15150 0.20035  -0.40709 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 N   
+33290 C CA  . PHE B-4 408 ? 1.78187 1.59650 1.77545 -0.15655 0.20396  -0.39749 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CA  
+33291 C C   . PHE B-4 408 ? 1.84939 1.66155 1.83708 -0.14835 0.21003  -0.38463 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 C   
+33292 O O   . PHE B-4 408 ? 2.08754 1.90712 2.09617 -0.15072 0.20836  -0.37668 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 O   
+33293 C CB  . PHE B-4 408 ? 1.82176 1.65464 1.83718 -0.16521 0.19060  -0.39959 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CB  
+33294 C CG  . PHE B-4 408 ? 1.71077 1.54695 1.73139 -0.17374 0.18351  -0.41240 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CG  
+33295 C CD1 . PHE B-4 408 ? 1.67400 1.50092 1.71368 -0.18201 0.18851  -0.41561 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CD1 
+33296 C CD2 . PHE B-4 408 ? 1.64417 1.49252 1.65084 -0.17325 0.17159  -0.42181 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CD2 
+33297 C CE1 . PHE B-4 408 ? 1.73372 1.56234 1.77816 -0.19008 0.18199  -0.42728 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CE1 
+33298 C CE2 . PHE B-4 408 ? 1.64930 1.50064 1.66214 -0.18151 0.16519  -0.43409 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CE2 
+33299 C CZ  . PHE B-4 408 ? 1.64277 1.48369 1.67441 -0.19018 0.17050  -0.43648 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CZ  
+33300 N N   . ASP B-4 409 ? 1.80293 1.60434 1.76240 -0.13853 0.21714  -0.38238 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 N   
+33301 C CA  . ASP B-4 409 ? 1.86221 1.66015 1.81376 -0.13058 0.22254  -0.37021 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 CA  
+33302 C C   . ASP B-4 409 ? 1.95650 1.74419 1.92948 -0.13289 0.23619  -0.36180 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 C   
+33303 O O   . ASP B-4 409 ? 2.07815 1.87061 2.06453 -0.13167 0.23607  -0.35232 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 O   
+33304 C CB  . ASP B-4 409 ? 1.87818 1.66506 1.79226 -0.11942 0.22761  -0.36991 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 CB  
+33305 C CG  . ASP B-4 409 ? 1.87149 1.67061 1.76341 -0.11390 0.21286  -0.37566 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 CG  
+33306 O OD1 . ASP B-4 409 ? 1.81769 1.63449 1.72430 -0.11991 0.19903  -0.38113 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 OD1 
+33307 O OD2 . ASP B-4 409 ? 1.84921 1.64030 1.70876 -0.10329 0.21526  -0.37498 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 OD2 
+33308 N N   . ILE B-4 410 ? 2.03207 1.80632 2.00910 -0.13580 0.24770  -0.36585 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 N   
+33309 C CA  . ILE B-4 410 ? 2.11510 1.87945 2.11159 -0.13721 0.26139  -0.35939 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 CA  
+33310 C C   . ILE B-4 410 ? 2.00596 1.78011 2.03800 -0.14495 0.25637  -0.35811 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 C   
+33311 O O   . ILE B-4 410 ? 2.11454 1.88518 2.16558 -0.14480 0.26454  -0.35132 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 O   
+33312 C CB  . ILE B-4 410 ? 2.03752 1.78572 2.02761 -0.13769 0.27474  -0.36532 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 CB  
+33313 C CG1 . ILE B-4 410 ? 2.00882 1.75973 2.00597 -0.14496 0.26785  -0.37758 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 CG1 
+33314 C CG2 . ILE B-4 410 ? 1.94667 1.68396 1.90130 -0.12872 0.28202  -0.36446 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 CG2 
+33315 C CD1 . ILE B-4 410 ? 1.94145 1.68960 1.96921 -0.15245 0.27206  -0.37965 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 CD1 
+33316 N N   . ALA B-4 411 ? 1.88798 1.67426 1.92964 -0.15155 0.24335  -0.36473 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-4 N   
+33317 C CA  . ALA B-4 411 ? 1.90347 1.69958 1.97674 -0.15822 0.23789  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-4 CA  
+33318 C C   . ALA B-4 411 ? 1.77646 1.58466 1.85779 -0.15453 0.23253  -0.35243 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-4 C   
+33319 O O   . ALA B-4 411 ? 1.79046 1.60296 1.89798 -0.15674 0.23323  -0.34743 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-4 O   
+33320 C CB  . ALA B-4 411 ? 1.68903 1.49488 1.76860 -0.16640 0.22554  -0.37174 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-4 CB  
+33321 N N   . PHE B-4 412 ? 1.80842 1.62223 1.86729 -0.14818 0.22672  -0.34969 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 N   
+33322 C CA  . PHE B-4 412 ? 1.88175 1.70577 1.94440 -0.14323 0.22167  -0.34010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CA  
+33323 C C   . PHE B-4 412 ? 2.02735 1.83842 2.07429 -0.13432 0.23300  -0.33182 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 C   
+33324 O O   . PHE B-4 412 ? 2.04360 1.86091 2.08616 -0.12855 0.22856  -0.32421 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 O   
+33325 C CB  . PHE B-4 412 ? 1.80409 1.64521 1.85384 -0.14217 0.20541  -0.34302 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CB  
+33326 C CG  . PHE B-4 412 ? 1.79754 1.65193 1.86207 -0.15158 0.19445  -0.35133 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CG  
+33327 C CD1 . PHE B-4 412 ? 1.79807 1.66500 1.89157 -0.15727 0.18884  -0.34818 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CD1 
+33328 C CD2 . PHE B-4 412 ? 1.78931 1.64348 1.83868 -0.15456 0.18991  -0.36239 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CD2 
+33329 C CE1 . PHE B-4 412 ? 1.73649 1.61445 1.84290 -0.16640 0.17970  -0.35528 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CE1 
+33330 C CE2 . PHE B-4 412 ? 1.78826 1.65383 1.85184 -0.16393 0.18040  -0.37010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CE2 
+33331 C CZ  . PHE B-4 412 ? 1.78668 1.66366 1.87843 -0.17016 0.17567  -0.36623 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CZ  
+33332 N N   . ASP B-4 413 ? 2.05877 1.85181 2.09691 -0.13315 0.24756  -0.33328 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 N   
+33333 C CA  . ASP B-4 413 ? 2.12404 1.90312 2.14709 -0.12553 0.26018  -0.32544 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 CA  
+33334 C C   . ASP B-4 413 ? 2.23283 2.01209 2.28243 -0.12529 0.26641  -0.31665 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 C   
+33335 O O   . ASP B-4 413 ? 2.13007 1.91244 2.20888 -0.13100 0.26804  -0.31849 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 O   
+33336 C CB  . ASP B-4 413 ? 1.97140 1.73234 1.97989 -0.12513 0.27465  -0.33014 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 CB  
+33337 C CG  . ASP B-4 413 ? 2.20526 1.95066 2.19477 -0.11754 0.28874  -0.32219 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 CG  
+33338 O OD1 . ASP B-4 413 ? 2.03772 1.78535 2.01918 -0.11170 0.28573  -0.31362 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 OD1 
+33339 O OD2 . ASP B-4 413 ? 2.43112 2.16176 2.41360 -0.11746 0.30302  -0.32460 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 OD2 
+33340 N N   . THR B-4 414 ? 2.35170 2.12710 2.39062 -0.11807 0.26970  -0.30735 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 N   
+33341 C CA  . THR B-4 414 ? 2.27632 2.05154 2.33988 -0.11701 0.27586  -0.29919 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 CA  
+33342 C C   . THR B-4 414 ? 2.32998 2.08885 2.40321 -0.11847 0.29478  -0.29951 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 C   
+33343 O O   . THR B-4 414 ? 2.08912 1.84953 2.19161 -0.12010 0.29987  -0.29700 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 O   
+33344 C CB  . THR B-4 414 ? 2.12145 1.89638 2.17002 -0.10884 0.27351  -0.28941 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 CB  
+33345 O OG1 . THR B-4 414 ? 2.07047 1.82727 2.08664 -0.10330 0.28455  -0.28721 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 OG1 
+33346 C CG2 . THR B-4 414 ? 2.02787 1.82063 2.06765 -0.10696 0.25410  -0.29010 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 CG2 
+33347 N N   . ASN B-4 415 ? 2.46903 2.21307 2.51857 -0.11750 0.30518  -0.30319 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 N   
+33348 C CA  . ASN B-4 415 ? 2.44361 2.17266 2.50058 -0.11887 0.32368  -0.30431 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 CA  
+33349 C C   . ASN B-4 415 ? 2.51011 2.24320 2.59625 -0.12609 0.32420  -0.31260 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 C   
+33350 O O   . ASN B-4 415 ? 2.57680 2.32023 2.66907 -0.13049 0.31184  -0.31882 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 O   
+33351 C CB  . ASN B-4 415 ? 2.37725 2.09094 2.40042 -0.11592 0.33361  -0.30697 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 CB  
+33352 C CG  . ASN B-4 415 ? 2.40924 2.11623 2.40059 -0.10771 0.33413  -0.29866 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 CG  
+33353 O OD1 . ASN B-4 415 ? 2.39249 2.09866 2.35370 -0.10394 0.32770  -0.30137 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 OD1 
+33354 N ND2 . ASN B-4 415 ? 2.58434 2.28611 2.58208 -0.10443 0.34156  -0.28889 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 ND2 
+33355 N N   . GLU B-4 416 ? 2.46271 2.18700 2.56680 -0.12716 0.33893  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 N   
+33356 C CA  . GLU B-4 416 ? 2.48158 2.20775 2.61361 -0.13262 0.34094  -0.32083 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 CA  
+33357 C C   . GLU B-4 416 ? 2.45886 2.17017 2.58377 -0.13380 0.35680  -0.32741 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 C   
+33358 O O   . GLU B-4 416 ? 2.45716 2.15712 2.57138 -0.13059 0.37118  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 O   
+33359 C CB  . GLU B-4 416 ? 2.29283 2.02549 2.45928 -0.13218 0.34231  -0.31676 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 CB  
+33360 C CG  . GLU B-4 416 ? 2.24707 1.98626 2.44263 -0.13673 0.33781  -0.32419 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 CG  
+33361 C CD  . GLU B-4 416 ? 2.39371 2.14531 2.61916 -0.13513 0.33130  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 CD  
+33362 O OE1 . GLU B-4 416 ? 2.41586 2.17120 2.64042 -0.13072 0.33037  -0.31040 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 OE1 
+33363 O OE2 . GLU B-4 416 ? 2.51479 2.27208 2.76396 -0.13774 0.32683  -0.32442 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 OE2 
+33364 N N   . TYR B-4 417 ? 2.52849 2.23973 2.65910 -0.13846 0.35421  -0.33762 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 N   
+33365 C CA  . TYR B-4 417 ? 2.52492 2.22372 2.64812 -0.13965 0.36708  -0.34555 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CA  
+33366 C C   . TYR B-4 417 ? 2.54169 2.24045 2.69625 -0.14317 0.37136  -0.35292 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 C   
+33367 O O   . TYR B-4 417 ? 2.59384 2.30187 2.76958 -0.14586 0.36045  -0.35484 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 O   
+33368 C CB  . TYR B-4 417 ? 2.42522 2.12225 2.52293 -0.14103 0.36019  -0.35274 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CB  
+33369 C CG  . TYR B-4 417 ? 2.55561 2.25374 2.62170 -0.13659 0.35414  -0.34705 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CG  
+33370 C CD1 . TYR B-4 417 ? 2.59797 2.30900 2.66217 -0.13696 0.33711  -0.34459 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CD1 
+33371 C CD2 . TYR B-4 417 ? 2.57016 2.25650 2.60781 -0.13156 0.36555  -0.34446 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CD2 
+33372 C CE1 . TYR B-4 417 ? 2.59963 2.31219 2.63480 -0.13205 0.33091  -0.34056 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CE1 
+33373 C CE2 . TYR B-4 417 ? 2.61842 2.30492 2.62562 -0.12621 0.35965  -0.33968 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CE2 
+33374 C CZ  . TYR B-4 417 ? 2.61848 2.31832 2.62475 -0.12627 0.34198  -0.33816 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CZ  
+33375 O OH  . TYR B-4 417 ? 2.47315 2.17369 2.44898 -0.12016 0.33546  -0.33457 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 OH  
+33376 N N   . LEU B-4 418 ? 2.51026 2.19842 2.66701 -0.14275 0.38755  -0.35732 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 N   
+33377 C CA  . LEU B-4 418 ? 2.42751 2.11502 2.61364 -0.14486 0.39291  -0.36519 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 CA  
+33378 C C   . LEU B-4 418 ? 2.32450 2.01165 2.51137 -0.14883 0.38489  -0.37631 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 C   
+33379 O O   . LEU B-4 418 ? 2.29031 1.98372 2.49855 -0.15104 0.37545  -0.37947 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 O   
+33380 C CB  . LEU B-4 418 ? 2.33589 2.01309 2.52384 -0.14331 0.41296  -0.36740 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 CB  
+33381 C CG  . LEU B-4 418 ? 2.34836 2.02560 2.56887 -0.14408 0.42046  -0.37529 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 CG  
+33382 C CD1 . LEU B-4 418 ? 2.25475 1.94123 2.50365 -0.14224 0.41639  -0.36931 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 CD1 
+33383 C CD2 . LEU B-4 418 ? 2.33032 1.99754 2.54815 -0.14332 0.44056  -0.37916 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 CD2 
+33384 N N   . HIS B-4 419 ? 2.32778 2.00714 2.49097 -0.14943 0.38846  -0.38233 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 N   
+33385 C CA  . HIS B-4 419 ? 2.44776 2.12501 2.60994 -0.15301 0.38181  -0.39364 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 CA  
+33386 C C   . HIS B-4 419 ? 2.47445 2.15698 2.61750 -0.15489 0.36634  -0.39284 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 C   
+33387 O O   . HIS B-4 419 ? 2.42826 2.10931 2.54414 -0.15238 0.36664  -0.38943 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 O   
+33388 C CB  . HIS B-4 419 ? 2.57058 2.23701 2.72035 -0.15224 0.39481  -0.40225 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 CB  
+33389 C CG  . HIS B-4 419 ? 2.61811 2.28042 2.79021 -0.15144 0.40877  -0.40675 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 CG  
+33390 N ND1 . HIS B-4 419 ? 2.51032 2.17036 2.70025 -0.15325 0.40841  -0.41824 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 ND1 
+33391 C CD2 . HIS B-4 419 ? 2.58859 2.24876 2.76867 -0.14891 0.42337  -0.40194 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 CD2 
+33392 C CE1 . HIS B-4 419 ? 2.50342 2.16113 2.71154 -0.15150 0.42197  -0.42100 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 CE1 
+33393 N NE2 . HIS B-4 419 ? 2.55842 2.21635 2.76174 -0.14927 0.43153  -0.41126 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 NE2 
+33394 N N   . LYS B-4 420 ? 2.49567 2.18413 2.65276 -0.15907 0.35309  -0.39636 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 N   
+33395 C CA  . LYS B-4 420 ? 2.43551 2.13044 2.57902 -0.16193 0.33792  -0.39665 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 CA  
+33396 C C   . LYS B-4 420 ? 2.29540 1.98832 2.44840 -0.16733 0.32982  -0.40689 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 C   
+33397 O O   . LYS B-4 420 ? 2.24556 1.93242 2.41583 -0.16817 0.33495  -0.41301 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 O   
+33398 C CB  . LYS B-4 420 ? 2.37217 2.07981 2.52342 -0.16187 0.32764  -0.38663 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 CB  
+33399 C CG  . LYS B-4 420 ? 2.34912 2.05863 2.48773 -0.15638 0.33303  -0.37619 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 CG  
+33400 C CD  . LYS B-4 420 ? 2.24706 1.97009 2.39504 -0.15611 0.32168  -0.36731 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 CD  
+33401 C CE  . LYS B-4 420 ? 2.30768 2.03550 2.48907 -0.15705 0.32157  -0.36529 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 CE  
+33402 N NZ  . LYS B-4 420 ? 2.21395 1.93511 2.40717 -0.15305 0.33676  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 NZ  
+33403 N N   . ILE B-4 421 ? 2.24205 1.93980 2.38315 -0.17081 0.31697  -0.40922 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 N   
+33404 C CA  . ILE B-4 421 ? 2.16239 1.85925 2.31247 -0.17693 0.30697  -0.41737 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 CA  
+33405 C C   . ILE B-4 421 ? 2.19211 1.90145 2.34295 -0.18071 0.29232  -0.41278 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 C   
+33406 O O   . ILE B-4 421 ? 2.17941 1.89524 2.31121 -0.17914 0.28779  -0.40974 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 O   
+33407 C CB  . ILE B-4 421 ? 2.30240 1.99043 2.43458 -0.17808 0.30738  -0.42869 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 CB  
+33408 C CG1 . ILE B-4 421 ? 2.40515 2.08176 2.53820 -0.17457 0.32187  -0.43421 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 CG1 
+33409 C CG2 . ILE B-4 421 ? 2.25442 1.94164 2.39426 -0.18500 0.29543  -0.43645 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 CG2 
+33410 C CD1 . ILE B-4 421 ? 2.38875 2.05932 2.49524 -0.17168 0.32683  -0.44044 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 CD1 
+33411 N N   . PHE B-4 422 ? 2.30066 2.01359 2.47299 -0.18523 0.28509  -0.41242 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 N   
+33412 C CA  . PHE B-4 422 ? 2.33257 2.05846 2.50819 -0.18937 0.27179  -0.40803 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CA  
+33413 C C   . PHE B-4 422 ? 2.22304 1.94640 2.40859 -0.19700 0.26299  -0.41498 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 C   
+33414 O O   . PHE B-4 422 ? 2.20729 1.91958 2.40393 -0.19816 0.26690  -0.42069 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 O   
+33415 C CB  . PHE B-4 422 ? 2.24057 1.97692 2.43326 -0.18666 0.27110  -0.39697 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CB  
+33416 C CG  . PHE B-4 422 ? 2.41855 2.15130 2.63771 -0.18659 0.27433  -0.39652 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CG  
+33417 C CD1 . PHE B-4 422 ? 2.47475 2.19780 2.70179 -0.18191 0.28693  -0.39842 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CD1 
+33418 C CD2 . PHE B-4 422 ? 2.46604 2.20591 2.70228 -0.19064 0.26487  -0.39419 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CD2 
+33419 C CE1 . PHE B-4 422 ? 2.61321 2.33369 2.86465 -0.18069 0.28928  -0.39897 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CE1 
+33420 C CE2 . PHE B-4 422 ? 2.57692 2.31347 2.83634 -0.18918 0.26747  -0.39371 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CE2 
+33421 C CZ  . PHE B-4 422 ? 2.70724 2.43413 2.97429 -0.18385 0.27936  -0.39650 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CZ  
+33422 N N   . THR B-4 423 ? 2.19224 1.92561 2.37290 -0.20211 0.25112  -0.41495 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 N   
+33423 C CA  . THR B-4 423 ? 2.06774 1.80005 2.25814 -0.21038 0.24215  -0.42017 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 CA  
+33424 C C   . THR B-4 423 ? 2.10743 1.84528 2.32162 -0.21193 0.23935  -0.41292 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 C   
+33425 O O   . THR B-4 423 ? 2.23211 1.97955 2.45355 -0.20734 0.24081  -0.40369 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 O   
+33426 C CB  . THR B-4 423 ? 2.07684 1.81920 2.25394 -0.21545 0.23101  -0.42343 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 CB  
+33427 O OG1 . THR B-4 423 ? 2.05651 1.79684 2.20987 -0.21107 0.23382  -0.42798 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 OG1 
+33428 C CG2 . THR B-4 423 ? 2.10057 1.83751 2.28370 -0.22460 0.22373  -0.43173 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 CG2 
+33429 N N   . VAL B-4 424 ? 2.00231 1.73329 2.22827 -0.21800 0.23532  -0.41728 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 N   
+33430 C CA  . VAL B-4 424 ? 1.95503 1.69019 2.20244 -0.21938 0.23222  -0.41097 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 CA  
+33431 C C   . VAL B-4 424 ? 1.97154 1.72641 2.22135 -0.22102 0.22392  -0.40259 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 C   
+33432 O O   . VAL B-4 424 ? 2.01020 1.77365 2.27462 -0.21743 0.22389  -0.39410 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 O   
+33433 C CB  . VAL B-4 424 ? 1.98304 1.70653 2.23808 -0.22650 0.22816  -0.41736 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 CB  
+33434 C CG1 . VAL B-4 424 ? 1.94068 1.66985 2.21517 -0.22835 0.22369  -0.41024 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 CG1 
+33435 C CG2 . VAL B-4 424 ? 1.90045 1.60487 2.15580 -0.22320 0.23634  -0.42521 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 CG2 
+33436 N N   . HIS B-4 425 ? 2.01676 1.77991 2.25260 -0.22593 0.21638  -0.40559 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 N   
+33437 C CA  . HIS B-4 425 ? 2.00615 1.78923 2.24261 -0.22717 0.20799  -0.39904 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 CA  
+33438 C C   . HIS B-4 425 ? 2.08274 1.87455 2.30765 -0.21885 0.21078  -0.39340 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 C   
+33439 O O   . HIS B-4 425 ? 2.07061 1.87880 2.29867 -0.21752 0.20490  -0.38638 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 O   
+33440 C CB  . HIS B-4 425 ? 1.91969 1.70920 2.14728 -0.23591 0.19818  -0.40577 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 CB  
+33441 C CG  . HIS B-4 425 ? 1.99933 1.78194 2.23902 -0.24528 0.19435  -0.40989 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 CG  
+33442 N ND1 . HIS B-4 425 ? 2.08470 1.84846 2.32215 -0.24836 0.19778  -0.41848 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 ND1 
+33443 C CD2 . HIS B-4 425 ? 1.91500 1.70636 2.16852 -0.25217 0.18758  -0.40646 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 CD2 
+33444 C CE1 . HIS B-4 425 ? 2.10904 1.86899 2.35793 -0.25677 0.19329  -0.41993 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 CE1 
+33445 N NE2 . HIS B-4 425 ? 1.98912 1.76559 2.24787 -0.25942 0.18748  -0.41254 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 NE2 
+33446 N N   . SER B-4 426 ? 2.10046 1.88147 2.31156 -0.21316 0.21963  -0.39627 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-4 N   
+33447 C CA  . SER B-4 426 ? 2.06405 1.85085 2.26195 -0.20523 0.22315  -0.39062 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-4 CA  
+33448 C C   . SER B-4 426 ? 2.11778 1.91031 2.33200 -0.19960 0.22677  -0.38018 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-4 C   
+33449 O O   . SER B-4 426 ? 2.34724 2.15313 2.55877 -0.19610 0.22245  -0.37308 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-4 O   
+33450 C CB  . SER B-4 426 ? 2.02611 1.79860 2.20647 -0.20058 0.23333  -0.39572 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-4 CB  
+33451 O OG  . SER B-4 426 ? 2.09178 1.86311 2.25267 -0.20345 0.22852  -0.40438 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-4 OG  
+33452 N N   . ALA B-4 427 ? 1.88223 1.66502 2.11370 -0.19810 0.23424  -0.37980 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-4 N   
+33453 C CA  . ALA B-4 427 ? 2.19327 1.98166 2.44286 -0.19242 0.23745  -0.37108 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-4 CA  
+33454 C C   . ALA B-4 427 ? 2.22264 2.01357 2.49562 -0.19561 0.23293  -0.36992 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-4 C   
+33455 O O   . ALA B-4 427 ? 2.24469 2.02803 2.53381 -0.19203 0.23955  -0.36984 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-4 O   
+33456 C CB  . ALA B-4 427 ? 2.36100 2.13722 2.61190 -0.18574 0.25127  -0.37123 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-4 CB  
+33457 N N   . LYS B-4 428 ? 2.18269 1.98426 2.45732 -0.20212 0.22183  -0.36946 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 N   
+33458 C CA  . LYS B-4 428 ? 2.02900 1.83531 2.32479 -0.20447 0.21709  -0.36624 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 CA  
+33459 C C   . LYS B-4 428 ? 1.97049 1.78765 2.28239 -0.19672 0.21795  -0.35690 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 C   
+33460 O O   . LYS B-4 428 ? 2.02516 1.84154 2.35659 -0.19474 0.21846  -0.35465 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 O   
+33461 C CB  . LYS B-4 428 ? 1.96981 1.78763 2.26316 -0.21322 0.20548  -0.36695 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 CB  
+33462 C CG  . LYS B-4 428 ? 2.07540 1.90047 2.38881 -0.21587 0.20004  -0.36227 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 CG  
+33463 C CD  . LYS B-4 428 ? 1.94421 1.78350 2.25460 -0.22469 0.18912  -0.36256 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 CD  
+33464 C CE  . LYS B-4 428 ? 1.93350 1.79116 2.23281 -0.22230 0.18338  -0.35932 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 CE  
+33465 N NZ  . LYS B-4 428 ? 1.81473 1.68415 2.12457 -0.21332 0.18362  -0.34977 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 NZ  
+33466 N N   . GLY B-4 429 ? 1.89053 1.71708 2.19416 -0.19160 0.21809  -0.35169 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-4 N   
+33467 C CA  . GLY B-4 429 ? 2.05842 1.89599 2.37662 -0.18412 0.21809  -0.34298 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-4 CA  
+33468 C C   . GLY B-4 429 ? 1.99563 1.82277 2.32102 -0.17629 0.23017  -0.34226 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-4 C   
+33469 O O   . GLY B-4 429 ? 2.02576 1.85097 2.37206 -0.17247 0.23332  -0.34134 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-4 O   
+33470 N N   . LEU B-4 430 ? 2.07018 1.89061 2.37850 -0.17358 0.23726  -0.34304 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 N   
+33471 C CA  . LEU B-4 430 ? 2.12305 1.93529 2.43820 -0.16648 0.24931  -0.34169 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 CA  
+33472 C C   . LEU B-4 430 ? 2.00230 1.79864 2.32679 -0.16692 0.25836  -0.34967 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 C   
+33473 O O   . LEU B-4 430 ? 1.70752 1.49514 2.02476 -0.17269 0.25713  -0.35698 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 O   
+33474 C CB  . LEU B-4 430 ? 2.03453 1.84226 2.32681 -0.16386 0.25535  -0.34025 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 CB  
+33475 C CG  . LEU B-4 430 ? 1.80661 1.60280 2.07403 -0.16795 0.25857  -0.34758 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 CG  
+33476 C CD1 . LEU B-4 430 ? 2.10935 1.89544 2.36216 -0.16290 0.27086  -0.34651 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 CD1 
+33477 C CD2 . LEU B-4 430 ? 1.69074 1.49688 1.94047 -0.17234 0.24646  -0.34782 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 CD2 
+33478 N N   . GLU B-4 431 ? 2.19778 1.99064 2.53903 -0.16045 0.26724  -0.34882 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 N   
+33479 C CA  . GLU B-4 431 ? 2.10316 1.88284 2.45670 -0.15909 0.27577  -0.35671 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 CA  
+33480 C C   . GLU B-4 431 ? 2.06746 1.83577 2.41273 -0.15627 0.28977  -0.36022 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 C   
+33481 O O   . GLU B-4 431 ? 2.04446 1.81611 2.38387 -0.15285 0.29435  -0.35437 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 O   
+33482 C CB  . GLU B-4 431 ? 1.98334 1.76890 2.36557 -0.15323 0.27495  -0.35466 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 CB  
+33483 C CG  . GLU B-4 431 ? 1.82333 1.61998 2.21655 -0.14637 0.27670  -0.34655 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 CG  
+33484 C CD  . GLU B-4 431 ? 1.94815 1.75612 2.36753 -0.14108 0.27057  -0.34297 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 CD  
+33485 O OE1 . GLU B-4 431 ? 1.82389 1.63041 2.25162 -0.14269 0.26534  -0.34632 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 OE1 
+33486 O OE2 . GLU B-4 431 ? 2.17385 1.99177 2.60501 -0.13495 0.27091  -0.33678 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 OE2 
+33487 N N   . PHE B-4 432 ? 2.14704 1.90155 2.49154 -0.15766 0.29666  -0.36989 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 N   
+33488 C CA  . PHE B-4 432 ? 2.18839 1.93174 2.52458 -0.15576 0.31044  -0.37470 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CA  
+33489 C C   . PHE B-4 432 ? 2.26318 2.00027 2.62207 -0.15108 0.31947  -0.38135 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 C   
+33490 O O   . PHE B-4 432 ? 2.33446 2.07275 2.71165 -0.14968 0.31442  -0.38412 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 O   
+33491 C CB  . PHE B-4 432 ? 2.16364 1.89657 2.47588 -0.16113 0.31114  -0.38189 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CB  
+33492 C CG  . PHE B-4 432 ? 2.20646 1.94483 2.49437 -0.16441 0.30432  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CG  
+33493 C CD1 . PHE B-4 432 ? 2.13182 1.87792 2.41605 -0.16938 0.29061  -0.37549 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CD1 
+33494 C CD2 . PHE B-4 432 ? 2.29074 2.02648 2.55925 -0.16223 0.31181  -0.37408 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CD2 
+33495 C CE1 . PHE B-4 432 ? 2.23750 1.98973 2.50013 -0.17184 0.28393  -0.37235 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CE1 
+33496 C CE2 . PHE B-4 432 ? 2.34418 2.08480 2.58932 -0.16394 0.30502  -0.37032 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CE2 
+33497 C CZ  . PHE B-4 432 ? 2.24850 1.99797 2.49120 -0.16861 0.29076  -0.36998 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CZ  
+33498 N N   . ASN B-4 433 ? 2.22536 1.95563 2.58245 -0.14837 0.33321  -0.38432 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 N   
+33499 C CA  . ASN B-4 433 ? 2.25712 1.98332 2.63718 -0.14334 0.34278  -0.39121 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 CA  
+33500 C C   . ASN B-4 433 ? 2.23582 1.95055 2.61628 -0.14493 0.34402  -0.40375 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 C   
+33501 O O   . ASN B-4 433 ? 2.21934 1.93349 2.61896 -0.14199 0.34063  -0.40879 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 O   
+33502 C CB  . ASN B-4 433 ? 2.27427 1.99760 2.65290 -0.14062 0.35775  -0.39022 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 CB  
+33503 C CG  . ASN B-4 433 ? 2.35531 2.08048 2.76331 -0.13446 0.36605  -0.39424 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 CG  
+33504 O OD1 . ASN B-4 433 ? 2.40721 2.12946 2.83158 -0.13217 0.36563  -0.40348 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 OD1 
+33505 N ND2 . ASN B-4 433 ? 2.21281 1.94259 2.62770 -0.13138 0.37340  -0.38774 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 ND2 
+33506 N N   . GLN B-4 434 ? 2.28577 1.99095 2.64453 -0.14888 0.34857  -0.40918 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 N   
+33507 C CA  . GLN B-4 434 ? 2.24117 1.93491 2.59754 -0.15048 0.34929  -0.42149 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 CA  
+33508 C C   . GLN B-4 434 ? 2.17216 1.86168 2.50359 -0.15709 0.34113  -0.42234 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 C   
+33509 O O   . GLN B-4 434 ? 2.16892 1.86011 2.47962 -0.15941 0.34229  -0.41759 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 O   
+33510 C CB  . GLN B-4 434 ? 2.28668 1.97245 2.64390 -0.14789 0.36460  -0.43051 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 CB  
+33511 C CG  . GLN B-4 434 ? 2.43241 2.12146 2.81715 -0.14140 0.37323  -0.43319 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 CG  
+33512 C CD  . GLN B-4 434 ? 2.57229 2.26904 2.96062 -0.13934 0.38080  -0.42344 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 CD  
+33513 O OE1 . GLN B-4 434 ? 2.62078 2.31862 2.98833 -0.14232 0.38131  -0.41527 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 OE1 
+33514 N NE2 . GLN B-4 434 ? 2.55021 2.25192 2.96484 -0.13374 0.38654  -0.42468 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 NE2 
+33515 N N   . VAL B-4 435 ? 2.06574 1.74919 2.39908 -0.15970 0.33294  -0.42885 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 N   
+33516 C CA  . VAL B-4 435 ? 2.05455 1.73450 2.36820 -0.16641 0.32351  -0.43030 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 CA  
+33517 C C   . VAL B-4 435 ? 2.01235 1.67827 2.32296 -0.16764 0.32426  -0.44337 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 C   
+33518 O O   . VAL B-4 435 ? 2.04084 1.70115 2.36836 -0.16403 0.32571  -0.44967 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 O   
+33519 C CB  . VAL B-4 435 ? 2.14264 1.83063 2.46155 -0.16987 0.30974  -0.42298 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 CB  
+33520 C CG1 . VAL B-4 435 ? 2.20128 1.88497 2.50264 -0.17739 0.30034  -0.42627 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 CG1 
+33521 C CG2 . VAL B-4 435 ? 2.20092 1.90361 2.52081 -0.16854 0.30781  -0.41058 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 CG2 
+33522 N N   . ILE B-4 436 ? 2.03061 1.69094 2.31938 -0.17201 0.32278  -0.44797 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 N   
+33523 C CA  . ILE B-4 436 ? 2.13583 1.78302 2.41884 -0.17394 0.32118  -0.46028 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 CA  
+33524 C C   . ILE B-4 436 ? 2.21920 1.86524 2.48970 -0.18121 0.30828  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 C   
+33525 O O   . ILE B-4 436 ? 2.24975 1.90311 2.50507 -0.18446 0.30470  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 O   
+33526 C CB  . ILE B-4 436 ? 1.96975 1.61086 2.23863 -0.17205 0.33190  -0.46827 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 CB  
+33527 C CG1 . ILE B-4 436 ? 1.98213 1.62499 2.26451 -0.16567 0.34575  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 CG1 
+33528 C CG2 . ILE B-4 436 ? 1.91546 1.54346 2.17856 -0.17367 0.32899  -0.48155 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 CG2 
+33529 C CD1 . ILE B-4 436 ? 2.08009 1.71668 2.35076 -0.16380 0.35732  -0.47789 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 CD1 
+33530 N N   . ILE B-4 437 ? 2.33191 1.96842 2.60866 -0.18357 0.30138  -0.46610 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 N   
+33531 C CA  . ILE B-4 437 ? 2.36737 2.00112 2.63464 -0.19122 0.28958  -0.46688 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 CA  
+33532 C C   . ILE B-4 437 ? 2.38578 2.00345 2.64626 -0.19267 0.28838  -0.48009 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 C   
+33533 O O   . ILE B-4 437 ? 2.48429 2.09373 2.74899 -0.18741 0.29585  -0.48834 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 O   
+33534 C CB  . ILE B-4 437 ? 2.30963 1.94729 2.59115 -0.19393 0.28061  -0.45960 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 CB  
+33535 C CG1 . ILE B-4 437 ? 2.32230 1.94718 2.61831 -0.19083 0.28036  -0.46571 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 CG1 
+33536 C CG2 . ILE B-4 437 ? 2.17475 1.82805 2.46661 -0.19056 0.28242  -0.44762 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 CG2 
+33537 C CD1 . ILE B-4 437 ? 2.09801 1.72519 2.40683 -0.19287 0.27213  -0.45864 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 CD1 
+33538 N N   . THR B-4 438 ? 2.19738 1.81101 2.44778 -0.19993 0.27859  -0.48262 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 N   
+33539 C CA  . THR B-4 438 ? 2.32505 1.92296 2.56888 -0.20223 0.27521  -0.49479 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 CA  
+33540 C C   . THR B-4 438 ? 2.36995 1.96030 2.62083 -0.20817 0.26485  -0.49407 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 C   
+33541 O O   . THR B-4 438 ? 2.28063 1.88011 2.53461 -0.21325 0.25852  -0.48506 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 O   
+33542 C CB  . THR B-4 438 ? 2.32198 1.92028 2.54485 -0.20547 0.27357  -0.50054 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 CB  
+33543 O OG1 . THR B-4 438 ? 2.41457 2.02410 2.63084 -0.21155 0.26593  -0.49325 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 OG1 
+33544 C CG2 . THR B-4 438 ? 2.22822 1.83111 2.44237 -0.19904 0.28498  -0.50211 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 CG2 
+33545 N N   . ALA B-4 439 ? 2.48374 2.05689 2.73644 -0.20748 0.26323  -0.50388 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-4 N   
+33546 C CA  . ALA B-4 439 ? 2.43922 2.00167 2.69862 -0.21218 0.25475  -0.50332 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-4 CA  
+33547 C C   . ALA B-4 439 ? 2.55283 2.11194 2.80099 -0.22243 0.24527  -0.50540 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-4 C   
+33548 O O   . ALA B-4 439 ? 2.47648 2.03449 2.72997 -0.22875 0.23831  -0.49988 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-4 O   
+33549 C CB  . ALA B-4 439 ? 2.56030 2.10405 2.82483 -0.20676 0.25628  -0.51329 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-4 CB  
+33550 N N   . SER B-4 440 ? 2.62406 2.18194 2.85723 -0.22415 0.24495  -0.51358 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-4 N   
+33551 C CA  . SER B-4 440 ? 2.54392 2.09779 2.76753 -0.23342 0.23569  -0.51779 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-4 CA  
+33552 C C   . SER B-4 440 ? 2.45557 2.02554 2.67970 -0.24050 0.23024  -0.50797 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-4 C   
+33553 O O   . SER B-4 440 ? 2.37522 1.94293 2.59551 -0.24932 0.22201  -0.51044 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-4 O   
+33554 C CB  . SER B-4 440 ? 2.53612 2.08817 2.74355 -0.23222 0.23665  -0.52863 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-4 CB  
+33555 O OG  . SER B-4 440 ? 2.42431 1.99269 2.62423 -0.22822 0.24249  -0.52435 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-4 OG  
+33556 N N   . ASP B-4 441 ? 2.57874 2.16508 2.80800 -0.23683 0.23450  -0.49752 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 N   
+33557 C CA  . ASP B-4 441 ? 2.45143 2.05475 2.68037 -0.24254 0.22917  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 CA  
+33558 C C   . ASP B-4 441 ? 2.35111 1.95341 2.59289 -0.24901 0.22295  -0.48227 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 C   
+33559 O O   . ASP B-4 441 ? 2.40566 2.01641 2.64600 -0.25734 0.21577  -0.47975 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 O   
+33560 C CB  . ASP B-4 441 ? 2.29682 1.91693 2.52655 -0.23589 0.23550  -0.47985 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 CB  
+33561 C CG  . ASP B-4 441 ? 2.29423 1.91654 2.50894 -0.23031 0.24189  -0.48496 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 CG  
+33562 O OD1 . ASP B-4 441 ? 2.25699 1.87732 2.45755 -0.23353 0.23803  -0.49279 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 OD1 
+33563 O OD2 . ASP B-4 441 ? 2.36862 1.99465 2.58578 -0.22259 0.25096  -0.48130 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 OD2 
+33564 N N   . TYR B-4 442 ? 2.26031 1.85276 2.51448 -0.24505 0.22568  -0.47987 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 N   
+33565 C CA  . TYR B-4 442 ? 2.22814 1.82120 2.49487 -0.24899 0.22142  -0.47162 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CA  
+33566 C C   . TYR B-4 442 ? 2.28133 1.85227 2.54914 -0.25348 0.21753  -0.47769 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 C   
+33567 O O   . TYR B-4 442 ? 2.37781 1.93208 2.64503 -0.24766 0.22094  -0.48509 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 O   
+33568 C CB  . TYR B-4 442 ? 2.32037 1.91995 2.60076 -0.23988 0.22702  -0.46326 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CB  
+33569 C CG  . TYR B-4 442 ? 2.37307 1.99152 2.65230 -0.23442 0.23194  -0.45777 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CG  
+33570 C CD1 . TYR B-4 442 ? 2.39307 2.00945 2.66845 -0.22633 0.24035  -0.46258 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CD1 
+33571 C CD2 . TYR B-4 442 ? 2.27100 1.90896 2.55251 -0.23741 0.22828  -0.44799 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CD2 
+33572 C CE1 . TYR B-4 442 ? 2.27845 1.91018 2.55182 -0.22161 0.24548  -0.45710 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CE1 
+33573 C CE2 . TYR B-4 442 ? 2.19080 1.84431 2.46993 -0.23207 0.23248  -0.44286 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CE2 
+33574 C CZ  . TYR B-4 442 ? 2.14980 1.79936 2.42460 -0.22432 0.24132  -0.44711 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CZ  
+33575 O OH  . TYR B-4 442 ? 2.13181 1.79505 2.40342 -0.21928 0.24611  -0.44151 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 OH  
+33576 N N   . ASN B-4 443 ? 2.22345 1.79412 2.49274 -0.26379 0.21051  -0.47476 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 N   
+33577 C CA  . ASN B-4 443 ? 2.18297 1.73217 2.45383 -0.26906 0.20676  -0.47826 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 CA  
+33578 C C   . ASN B-4 443 ? 2.31089 1.85681 2.59459 -0.26467 0.20838  -0.46920 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 C   
+33579 O O   . ASN B-4 443 ? 2.31370 1.87255 2.60490 -0.26890 0.20593  -0.45918 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 O   
+33580 C CB  . ASN B-4 443 ? 2.03268 1.58314 2.29984 -0.28273 0.19929  -0.47945 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 CB  
+33581 C CG  . ASN B-4 443 ? 2.16462 1.69159 2.43311 -0.28908 0.19585  -0.48215 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 CG  
+33582 O OD1 . ASN B-4 443 ? 2.30287 1.80928 2.57016 -0.28302 0.19808  -0.48717 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 OD1 
+33583 N ND2 . ASN B-4 443 ? 2.18387 1.71339 2.45466 -0.30120 0.19053  -0.47914 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 ND2 
+33584 N N   . VAL B-4 444 ? 2.37186 1.90090 2.65796 -0.25569 0.21219  -0.47336 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 N   
+33585 C CA  . VAL B-4 444 ? 2.34688 1.87366 2.64500 -0.24858 0.21424  -0.46578 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 CA  
+33586 C C   . VAL B-4 444 ? 2.49415 2.00122 2.79313 -0.25349 0.21009  -0.46429 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 C   
+33587 O O   . VAL B-4 444 ? 2.60246 2.11075 2.91085 -0.24988 0.21040  -0.45564 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 O   
+33588 C CB  . VAL B-4 444 ? 2.39393 1.91439 2.69554 -0.23481 0.22078  -0.47135 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 CB  
+33589 C CG1 . VAL B-4 444 ? 2.35965 1.89928 2.66098 -0.23006 0.22615  -0.47147 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 CG1 
+33590 C CG2 . VAL B-4 444 ? 2.53360 2.02921 2.82617 -0.23344 0.22031  -0.48434 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 CG2 
+33591 N N   . HIS B-4 445 ? 2.52115 2.00960 2.81029 -0.26130 0.20628  -0.47240 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 N   
+33592 C CA  . HIS B-4 445 ? 2.62652 2.09253 2.91498 -0.26558 0.20306  -0.47132 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 CA  
+33593 C C   . HIS B-4 445 ? 2.61098 2.08708 2.90468 -0.27641 0.19971  -0.46033 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 C   
+33594 O O   . HIS B-4 445 ? 2.74027 2.20683 3.03857 -0.27579 0.19948  -0.45337 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 O   
+33595 C CB  . HIS B-4 445 ? 2.62604 2.06890 2.90266 -0.27115 0.19971  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 CB  
+33596 C CG  . HIS B-4 445 ? 2.69168 2.11292 2.96418 -0.25998 0.20186  -0.49289 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 CG  
+33597 N ND1 . HIS B-4 445 ? 2.70947 2.13431 2.97858 -0.25181 0.20525  -0.50225 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 ND1 
+33598 C CD2 . HIS B-4 445 ? 2.76919 2.16510 3.04002 -0.25517 0.20111  -0.49480 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 CD2 
+33599 C CE1 . HIS B-4 445 ? 2.73065 2.13445 2.99715 -0.24270 0.20623  -0.51019 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 CE1 
+33600 N NE2 . HIS B-4 445 ? 2.77794 2.16346 3.04493 -0.24413 0.20345  -0.50598 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 NE2 
+33601 N N   . TYR B-4 446 ? 2.37360 1.86924 2.66637 -0.28595 0.19713  -0.45898 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 N   
+33602 C CA  . TYR B-4 446 ? 2.25544 1.76301 2.55349 -0.29714 0.19375  -0.45006 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CA  
+33603 C C   . TYR B-4 446 ? 2.30259 1.84053 2.60938 -0.29406 0.19474  -0.44026 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 C   
+33604 O O   . TYR B-4 446 ? 2.26497 1.81828 2.57585 -0.30341 0.19153  -0.43404 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 O   
+33605 C CB  . TYR B-4 446 ? 2.28366 1.79022 2.57496 -0.31145 0.18886  -0.45687 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CB  
+33606 C CG  . TYR B-4 446 ? 2.20192 1.67779 2.48655 -0.31711 0.18685  -0.46426 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CG  
+33607 C CD1 . TYR B-4 446 ? 1.91516 1.37722 2.20262 -0.32511 0.18561  -0.45850 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CD1 
+33608 C CD2 . TYR B-4 446 ? 2.33664 1.79679 2.61165 -0.31419 0.18628  -0.47689 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CD2 
+33609 C CE1 . TYR B-4 446 ? 2.10190 1.53400 2.38243 -0.33023 0.18385  -0.46492 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CE1 
+33610 C CE2 . TYR B-4 446 ? 2.41770 1.84911 2.68631 -0.31895 0.18380  -0.48394 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CE2 
+33611 C CZ  . TYR B-4 446 ? 2.40519 1.82198 2.67639 -0.32703 0.18258  -0.47781 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CZ  
+33612 O OH  . TYR B-4 446 ? 2.29438 1.68076 2.55837 -0.33178 0.18017  -0.48454 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 OH  
+33613 N N   . ASN B-4 447 ? 2.47900 2.02600 2.78903 -0.28128 0.19906  -0.43926 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 N   
+33614 C CA  . ASN B-4 447 ? 2.61369 2.18657 2.93315 -0.27606 0.20031  -0.42932 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 CA  
+33615 C C   . ASN B-4 447 ? 2.45874 2.05562 2.77614 -0.28462 0.19661  -0.42732 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 C   
+33616 O O   . ASN B-4 447 ? 2.21479 1.83250 2.54000 -0.28498 0.19512  -0.41799 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 O   
+33617 C CB  . ASN B-4 447 ? 2.59498 2.16817 2.92519 -0.27381 0.20007  -0.41874 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 CB  
+33618 C CG  . ASN B-4 447 ? 2.51789 2.06841 2.84993 -0.26322 0.20341  -0.42080 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 CG  
+33619 O OD1 . ASN B-4 447 ? 2.57682 2.11885 2.90623 -0.25413 0.20700  -0.42846 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 OD1 
+33620 N ND2 . ASN B-4 447 ? 2.34738 1.88811 2.68354 -0.26397 0.20234  -0.41431 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 ND2 
+33621 N N   . ARG B-4 448 ? 2.47676 2.07148 2.78347 -0.29084 0.19463  -0.43660 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 N   
+33622 C CA  . ARG B-4 448 ? 2.56606 2.18357 2.86953 -0.29729 0.19086  -0.43620 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 CA  
+33623 C C   . ARG B-4 448 ? 2.49592 2.13244 2.79923 -0.28726 0.19405  -0.43279 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 C   
+33624 O O   . ARG B-4 448 ? 2.29764 1.95689 2.60409 -0.28856 0.19149  -0.42625 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 O   
+33625 C CB  . ARG B-4 448 ? 2.43714 2.04684 2.72906 -0.30537 0.18761  -0.44798 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 CB  
+33626 C CG  . ARG B-4 448 ? 2.25715 1.84807 2.54907 -0.31674 0.18409  -0.45201 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 CG  
+33627 C CD  . ARG B-4 448 ? 2.14952 1.73998 2.43252 -0.32613 0.17935  -0.46307 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 CD  
+33628 N NE  . ARG B-4 448 ? 2.35771 1.95937 2.63132 -0.31960 0.18015  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 NE  
+33629 C CZ  . ARG B-4 448 ? 1.93184 1.55671 2.20251 -0.32152 0.17711  -0.46879 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 CZ  
+33630 N NH1 . ARG B-4 448 ? 1.62409 1.26532 1.90145 -0.33010 0.17266  -0.46385 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 NH1 
+33631 N NH2 . ARG B-4 448 ? 1.86599 1.49777 2.12617 -0.31429 0.17866  -0.47392 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 NH2 
+33632 N N   . ASP B-4 449 ? 2.40169 2.02899 2.70131 -0.27722 0.19976  -0.43734 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 N   
+33633 C CA  . ASP B-4 449 ? 2.16943 1.81160 2.46773 -0.26795 0.20405  -0.43495 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 CA  
+33634 C C   . ASP B-4 449 ? 2.11227 1.75401 2.42227 -0.25650 0.20966  -0.42884 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 C   
+33635 O O   . ASP B-4 449 ? 2.10621 1.75392 2.41569 -0.24774 0.21514  -0.42880 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 O   
+33636 C CB  . ASP B-4 449 ? 2.26531 1.90007 2.55002 -0.26544 0.20709  -0.44546 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 CB  
+33637 C CG  . ASP B-4 449 ? 2.27654 1.90979 2.55016 -0.27576 0.20116  -0.45335 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 CG  
+33638 O OD1 . ASP B-4 449 ? 2.20714 1.85379 2.48238 -0.28399 0.19519  -0.44982 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 OD1 
+33639 O OD2 . ASP B-4 449 ? 2.30650 1.92594 2.57042 -0.27543 0.20227  -0.46372 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 OD2 
+33640 N N   . THR B-4 450 ? 2.14242 1.77702 2.46301 -0.25614 0.20859  -0.42392 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 N   
+33641 C CA  . THR B-4 450 ? 2.07291 1.70800 2.40573 -0.24440 0.21319  -0.41885 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 CA  
+33642 C C   . THR B-4 450 ? 2.02316 1.68344 2.36375 -0.24001 0.21324  -0.40921 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 C   
+33643 O O   . THR B-4 450 ? 2.02393 1.68861 2.37185 -0.22932 0.21844  -0.40735 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 O   
+33644 C CB  . THR B-4 450 ? 2.04002 1.66172 2.38083 -0.24443 0.21142  -0.41567 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 CB  
+33645 O OG1 . THR B-4 450 ? 2.20941 1.83606 2.54951 -0.25625 0.20527  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 OG1 
+33646 C CG2 . THR B-4 450 ? 2.10790 1.70197 2.44292 -0.24256 0.21352  -0.42568 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 CG2 
+33647 N N   . ASN B-4 451 ? 2.05925 1.73644 2.39882 -0.24804 0.20734  -0.40357 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 N   
+33648 C CA  . ASN B-4 451 ? 1.96367 1.66512 2.30889 -0.24396 0.20637  -0.39505 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 CA  
+33649 C C   . ASN B-4 451 ? 2.05035 1.75815 2.38630 -0.23943 0.21036  -0.39831 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 C   
+33650 O O   . ASN B-4 451 ? 2.08192 1.79965 2.42404 -0.23044 0.21413  -0.39354 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 O   
+33651 C CB  . ASN B-4 451 ? 2.01320 1.73136 2.35854 -0.25386 0.19862  -0.38977 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 CB  
+33652 C CG  . ASN B-4 451 ? 1.81173 1.52689 2.16771 -0.25726 0.19565  -0.38410 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 CG  
+33653 O OD1 . ASN B-4 451 ? 1.80709 1.50364 2.16729 -0.25357 0.19868  -0.38550 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 OD1 
+33654 N ND2 . ASN B-4 451 ? 1.69834 1.43184 2.05808 -0.26393 0.18974  -0.37788 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 ND2 
+33655 N N   . GLU B-4 452 ? 2.09406 1.79588 2.41499 -0.24532 0.20973  -0.40645 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 N   
+33656 C CA  . GLU B-4 452 ? 1.91045 1.61524 2.22039 -0.24041 0.21447  -0.41008 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 CA  
+33657 C C   . GLU B-4 452 ? 1.96534 1.65639 2.27845 -0.23095 0.22348  -0.41416 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 C   
+33658 O O   . GLU B-4 452 ? 1.99477 1.69161 2.30562 -0.22394 0.22937  -0.41307 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 O   
+33659 C CB  . GLU B-4 452 ? 1.91481 1.61562 2.20787 -0.24808 0.21139  -0.41878 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 CB  
+33660 C CG  . GLU B-4 452 ? 2.00740 1.72789 2.29315 -0.25340 0.20468  -0.41605 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 CG  
+33661 C CD  . GLU B-4 452 ? 2.26842 1.99749 2.56269 -0.26239 0.19675  -0.41189 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 CD  
+33662 O OE1 . GLU B-4 452 ? 2.29260 2.01036 2.59687 -0.26509 0.19662  -0.41092 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 OE1 
+33663 O OE2 . GLU B-4 452 ? 2.34019 2.08729 2.63060 -0.26657 0.19074  -0.40985 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 OE2 
+33664 N N   . HIS B-4 453 ? 2.06517 1.73778 2.38327 -0.23053 0.22480  -0.41921 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 N   
+33665 C CA  . HIS B-4 453 ? 2.09834 1.75887 2.42111 -0.22105 0.23295  -0.42416 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 CA  
+33666 C C   . HIS B-4 453 ? 2.04512 1.71517 2.38474 -0.21164 0.23629  -0.41648 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 C   
+33667 O O   . HIS B-4 453 ? 2.05289 1.72370 2.39619 -0.20333 0.24391  -0.41814 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 O   
+33668 C CB  . HIS B-4 453 ? 2.04400 1.68191 2.36664 -0.22245 0.23241  -0.43232 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 CB  
+33669 C CG  . HIS B-4 453 ? 2.09752 1.72378 2.42707 -0.21209 0.23981  -0.43803 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 CG  
+33670 N ND1 . HIS B-4 453 ? 2.15580 1.77823 2.50035 -0.20493 0.24070  -0.43528 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 ND1 
+33671 C CD2 . HIS B-4 453 ? 2.00033 1.61887 2.32416 -0.20729 0.24670  -0.44698 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 CD2 
+33672 C CE1 . HIS B-4 453 ? 2.20348 1.81648 2.55180 -0.19616 0.24755  -0.44297 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 CE1 
+33673 N NE2 . HIS B-4 453 ? 2.11273 1.72341 2.44888 -0.19779 0.25152  -0.45005 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 NE2 
+33674 N N   . TYR B-4 454 ? 2.08403 1.76169 2.43458 -0.21272 0.23087  -0.40839 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 N   
+33675 C CA  . TYR B-4 454 ? 2.02595 1.71445 2.39325 -0.20331 0.23295  -0.40109 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CA  
+33676 C C   . TYR B-4 454 ? 1.99916 1.70628 2.36589 -0.20010 0.23518  -0.39552 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 C   
+33677 O O   . TYR B-4 454 ? 2.06610 1.77738 2.44320 -0.19074 0.24106  -0.39404 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 O   
+33678 C CB  . TYR B-4 454 ? 2.12925 1.82372 2.50656 -0.20551 0.22605  -0.39318 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CB  
+33679 C CG  . TYR B-4 454 ? 2.15185 1.85748 2.54731 -0.19494 0.22722  -0.38617 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CG  
+33680 C CD1 . TYR B-4 454 ? 2.20010 1.89400 2.60701 -0.18554 0.23081  -0.38949 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CD1 
+33681 C CD2 . TYR B-4 454 ? 2.06898 1.79713 2.47017 -0.19368 0.22419  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CD2 
+33682 C CE1 . TYR B-4 454 ? 2.20951 1.91431 2.63393 -0.17510 0.23148  -0.38398 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CE1 
+33683 C CE2 . TYR B-4 454 ? 2.11898 1.85784 2.53754 -0.18360 0.22471  -0.37098 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CE2 
+33684 C CZ  . TYR B-4 454 ? 2.22220 1.94958 2.65275 -0.17431 0.22842  -0.37461 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CZ  
+33685 O OH  . TYR B-4 454 ? 2.14292 1.88164 2.59165 -0.16353 0.22855  -0.36955 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 OH  
+33686 N N   . VAL B-4 455 ? 1.97991 1.69809 2.33459 -0.20751 0.23044  -0.39280 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 N   
+33687 C CA  . VAL B-4 455 ? 1.86210 1.59535 2.21220 -0.20434 0.23247  -0.38825 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 CA  
+33688 C C   . VAL B-4 455 ? 1.84278 1.56640 2.18516 -0.19950 0.24215  -0.39485 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 C   
+33689 O O   . VAL B-4 455 ? 1.93643 1.66644 2.28363 -0.19222 0.24817  -0.39153 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 O   
+33690 C CB  . VAL B-4 455 ? 1.74424 1.48966 2.08075 -0.21288 0.22488  -0.38597 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 CB  
+33691 C CG1 . VAL B-4 455 ? 1.77982 1.53637 2.10645 -0.20907 0.22755  -0.38307 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 CG1 
+33692 C CG2 . VAL B-4 455 ? 1.93888 1.69810 2.28527 -0.21674 0.21616  -0.37835 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 CG2 
+33693 N N   . ALA B-4 456 ? 1.80871 1.51674 2.13935 -0.20353 0.24397  -0.40445 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-4 N   
+33694 C CA  . ALA B-4 456 ? 1.90859 1.60736 2.23097 -0.19933 0.25333  -0.41154 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-4 CA  
+33695 C C   . ALA B-4 456 ? 1.91096 1.60481 2.24939 -0.18984 0.26171  -0.41300 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-4 C   
+33696 O O   . ALA B-4 456 ? 1.85077 1.54631 2.18847 -0.18439 0.27039  -0.41359 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-4 O   
+33697 C CB  . ALA B-4 456 ? 2.04512 1.72785 2.35431 -0.20494 0.25249  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-4 CB  
+33698 N N   . THR B-4 457 ? 2.01087 1.69845 2.36387 -0.18752 0.25945  -0.41392 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 N   
+33699 C CA  . THR B-4 457 ? 1.97037 1.65305 2.33947 -0.17778 0.26670  -0.41722 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 CA  
+33700 C C   . THR B-4 457 ? 2.01663 1.71557 2.40105 -0.17093 0.26852  -0.40827 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 C   
+33701 O O   . THR B-4 457 ? 2.13304 1.83183 2.52799 -0.16310 0.27695  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 O   
+33702 C CB  . THR B-4 457 ? 2.08261 1.75238 2.46061 -0.17636 0.26306  -0.42159 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 CB  
+33703 O OG1 . THR B-4 457 ? 2.15948 1.83679 2.54196 -0.18025 0.25395  -0.41302 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 OG1 
+33704 C CG2 . THR B-4 457 ? 2.12829 1.77967 2.49211 -0.18169 0.26249  -0.43203 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 CG2 
+33705 N N   . THR B-4 458 ? 2.06613 1.77957 2.45269 -0.17374 0.26069  -0.39825 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 N   
+33706 C CA  . THR B-4 458 ? 1.91584 1.64537 2.31732 -0.16705 0.26093  -0.38961 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 CA  
+33707 C C   . THR B-4 458 ? 1.96013 1.69874 2.35382 -0.16601 0.26603  -0.38585 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 C   
+33708 O O   . THR B-4 458 ? 1.94159 1.69162 2.34792 -0.15963 0.26787  -0.37977 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 O   
+33709 C CB  . THR B-4 458 ? 1.86307 1.60560 2.26977 -0.17004 0.25022  -0.38052 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 CB  
+33710 O OG1 . THR B-4 458 ? 1.89948 1.64532 2.28835 -0.18024 0.24395  -0.37892 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 OG1 
+33711 C CG2 . THR B-4 458 ? 1.96262 1.69675 2.38063 -0.16829 0.24660  -0.38246 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 CG2 
+33712 N N   . ARG B-4 459 ? 1.98929 1.72272 2.36222 -0.17157 0.26825  -0.38928 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 N   
+33713 C CA  . ARG B-4 459 ? 1.93631 1.67627 2.29943 -0.16986 0.27374  -0.38553 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 CA  
+33714 C C   . ARG B-4 459 ? 2.01527 1.74924 2.38738 -0.16255 0.28643  -0.38953 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 C   
+33715 O O   . ARG B-4 459 ? 2.06874 1.81088 2.44539 -0.15799 0.29112  -0.38373 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 O   
+33716 C CB  . ARG B-4 459 ? 1.86474 1.60041 2.20227 -0.17669 0.27267  -0.38872 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 CB  
+33717 C CG  . ARG B-4 459 ? 1.84468 1.58804 2.17285 -0.18442 0.26046  -0.38563 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 CG  
+33718 C CD  . ARG B-4 459 ? 1.84007 1.60191 2.17679 -0.18299 0.25321  -0.37494 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 CD  
+33719 N NE  . ARG B-4 459 ? 1.95391 1.71920 2.31015 -0.18232 0.24776  -0.37236 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 NE  
+33720 C CZ  . ARG B-4 459 ? 2.11743 1.89881 2.48368 -0.18126 0.24037  -0.36385 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 CZ  
+33721 N NH1 . ARG B-4 459 ? 2.19422 1.99006 2.55330 -0.18084 0.23677  -0.35728 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 NH1 
+33722 N NH2 . ARG B-4 459 ? 2.17297 1.95586 2.55606 -0.18004 0.23629  -0.36205 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 NH2 
+33723 N N   . ALA B-4 460 ? 2.08307 1.80286 2.45815 -0.16141 0.29212  -0.39982 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-4 N   
+33724 C CA  . ALA B-4 460 ? 2.05421 1.76881 2.43900 -0.15487 0.30458  -0.40530 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-4 CA  
+33725 C C   . ALA B-4 460 ? 2.09984 1.82321 2.51057 -0.14689 0.30559  -0.40155 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-4 C   
+33726 O O   . ALA B-4 460 ? 1.98514 1.71159 2.40911 -0.14495 0.29786  -0.40001 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-4 O   
+33727 C CB  . ALA B-4 460 ? 1.97989 1.67844 2.36330 -0.15495 0.30879  -0.41820 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-4 CB  
+33728 N N   . LYS B-4 461 ? 2.24652 1.97374 2.66451 -0.14202 0.31542  -0.40019 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 N   
+33729 C CA  . LYS B-4 461 ? 2.16697 1.90387 2.61011 -0.13408 0.31687  -0.39675 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 CA  
+33730 C C   . LYS B-4 461 ? 2.24024 1.97020 2.70211 -0.12731 0.32649  -0.40761 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 C   
+33731 O O   . LYS B-4 461 ? 2.08250 1.81545 2.56544 -0.12083 0.32317  -0.40992 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 O   
+33732 C CB  . LYS B-4 461 ? 2.03513 1.78209 2.47596 -0.13299 0.32062  -0.38731 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 CB  
+33733 C CG  . LYS B-4 461 ? 2.09346 1.85187 2.56045 -0.12493 0.32093  -0.38303 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 CG  
+33734 C CD  . LYS B-4 461 ? 2.20695 1.97215 2.67037 -0.12395 0.32618  -0.37473 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 CD  
+33735 C CE  . LYS B-4 461 ? 2.22785 2.00489 2.71833 -0.11583 0.32566  -0.37076 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 CE  
+33736 N NZ  . LYS B-4 461 ? 2.07071 1.84379 2.58571 -0.10928 0.33329  -0.38123 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 NZ  
+33737 N N   . ASP B-4 462 ? 2.26034 1.98160 2.71491 -0.12820 0.33837  -0.41485 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 N   
+33738 C CA  . ASP B-4 462 ? 2.25575 1.97181 2.72826 -0.12198 0.34861  -0.42622 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 CA  
+33739 C C   . ASP B-4 462 ? 2.24006 1.94188 2.70480 -0.12353 0.34967  -0.43898 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 C   
+33740 O O   . ASP B-4 462 ? 2.27177 1.96967 2.75184 -0.11799 0.34759  -0.44729 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 O   
+33741 C CB  . ASP B-4 462 ? 2.28411 2.00161 2.75744 -0.12123 0.36284  -0.42590 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 CB  
+33742 C CG  . ASP B-4 462 ? 2.31367 2.04420 2.80080 -0.11759 0.36282  -0.41539 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 CG  
+33743 O OD1 . ASP B-4 462 ? 2.21759 1.95690 2.72242 -0.11275 0.35399  -0.41207 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 OD1 
+33744 O OD2 . ASP B-4 462 ? 2.31382 2.04540 2.79366 -0.11920 0.37162  -0.41043 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 OD2 
+33745 N N   . LYS B-4 463 ? 2.31494 2.00868 2.75572 -0.13019 0.35248  -0.44118 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 N   
+33746 C CA  . LYS B-4 463 ? 2.37816 2.05835 2.81044 -0.13162 0.35372  -0.45379 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 CA  
+33747 C C   . LYS B-4 463 ? 2.25210 1.92679 2.66031 -0.13961 0.34405  -0.45111 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 C   
+33748 O O   . LYS B-4 463 ? 2.17165 1.85013 2.56191 -0.14484 0.34351  -0.44352 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 O   
+33749 C CB  . LYS B-4 463 ? 2.32846 2.00369 2.75661 -0.13112 0.36842  -0.46229 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 CB  
+33750 C CG  . LYS B-4 463 ? 2.38484 2.06509 2.83832 -0.12378 0.37919  -0.46717 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 CG  
+33751 C CD  . LYS B-4 463 ? 2.33380 2.01161 2.80875 -0.11654 0.37492  -0.47702 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 CD  
+33752 C CE  . LYS B-4 463 ? 2.24223 1.92631 2.74413 -0.10872 0.38531  -0.48340 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 CE  
+33753 N NZ  . LYS B-4 463 ? 2.10216 1.78401 2.62439 -0.10017 0.38066  -0.49399 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 NZ  
+33754 N N   . LEU B-4 464 ? 2.19996 1.86529 2.60775 -0.14020 0.33641  -0.45778 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 N   
+33755 C CA  . LEU B-4 464 ? 2.21467 1.87329 2.60204 -0.14794 0.32719  -0.45725 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 CA  
+33756 C C   . LEU B-4 464 ? 2.27065 1.91437 2.64870 -0.14860 0.33016  -0.47111 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 C   
+33757 O O   . LEU B-4 464 ? 2.32644 1.96292 2.71736 -0.14281 0.33233  -0.48094 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 O   
+33758 C CB  . LEU B-4 464 ? 2.27228 1.93196 2.66602 -0.14911 0.31452  -0.45191 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 CB  
+33759 C CG  . LEU B-4 464 ? 2.25221 1.90334 2.62821 -0.15737 0.30487  -0.45294 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 CG  
+33760 C CD1 . LEU B-4 464 ? 2.23464 1.89219 2.59057 -0.16476 0.30324  -0.44671 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 CD1 
+33761 C CD2 . LEU B-4 464 ? 2.24624 1.89797 2.63094 -0.15806 0.29415  -0.44764 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 CD2 
+33762 N N   . ILE B-4 465 ? 2.30391 1.94347 2.65956 -0.15491 0.32982  -0.47252 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 N   
+33763 C CA  . ILE B-4 465 ? 2.33198 1.95836 2.67649 -0.15581 0.33214  -0.48557 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 CA  
+33764 C C   . ILE B-4 465 ? 2.27419 1.89340 2.60288 -0.16311 0.32034  -0.48576 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 C   
+33765 O O   . ILE B-4 465 ? 2.22021 1.84548 2.53476 -0.16900 0.31595  -0.47823 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 O   
+33766 C CB  . ILE B-4 465 ? 2.28836 1.91595 2.62030 -0.15588 0.34375  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 CB  
+33767 C CG1 . ILE B-4 465 ? 2.29089 1.92857 2.63679 -0.15094 0.35500  -0.48378 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 CG1 
+33768 C CG2 . ILE B-4 465 ? 2.34319 1.95879 2.67067 -0.15404 0.34816  -0.50422 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 CG2 
+33769 C CD1 . ILE B-4 465 ? 2.38018 2.01669 2.75068 -0.14344 0.36037  -0.49173 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 CD1 
+33770 N N   . VAL B-4 466 ? 2.32888 1.93494 2.65993 -0.16251 0.31517  -0.49486 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 N   
+33771 C CA  . VAL B-4 466 ? 2.28637 1.88348 2.60490 -0.16953 0.30402  -0.49603 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 CA  
+33772 C C   . VAL B-4 466 ? 2.48348 2.06763 2.78845 -0.17035 0.30555  -0.50951 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 C   
+33773 O O   . VAL B-4 466 ? 2.61255 2.18897 2.92417 -0.16422 0.31099  -0.52022 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 O   
+33774 C CB  . VAL B-4 466 ? 2.24670 1.83733 2.57764 -0.16852 0.29566  -0.49449 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 CB  
+33775 C CG1 . VAL B-4 466 ? 2.33593 1.91235 2.65443 -0.17522 0.28611  -0.49933 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 CG1 
+33776 C CG2 . VAL B-4 466 ? 2.21564 1.82041 2.55616 -0.16958 0.29171  -0.48023 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 CG2 
+33777 N N   . ILE B-4 467 ? 2.49974 2.08237 2.78615 -0.17741 0.30044  -0.50971 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 N   
+33778 C CA  . ILE B-4 467 ? 2.57099 2.14146 2.84346 -0.17878 0.29955  -0.52231 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 CA  
+33779 C C   . ILE B-4 467 ? 2.59610 2.15287 2.86726 -0.18331 0.28797  -0.52593 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 C   
+33780 O O   . ILE B-4 467 ? 2.67000 2.22972 2.93920 -0.19000 0.27964  -0.51783 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 O   
+33781 C CB  . ILE B-4 467 ? 2.49253 2.06940 2.74515 -0.18284 0.30090  -0.52141 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 CB  
+33782 C CG1 . ILE B-4 467 ? 2.41586 2.00046 2.66688 -0.17730 0.31441  -0.52182 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 CG1 
+33783 C CG2 . ILE B-4 467 ? 2.44345 2.00826 2.68129 -0.18637 0.29485  -0.53263 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 CG2 
+33784 C CD1 . ILE B-4 467 ? 2.16865 1.75859 2.39838 -0.17965 0.31669  -0.52098 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 CD1 
+33785 N N   . MET B-4 468 ? 2.63418 2.17574 2.90641 -0.17969 0.28754  -0.53830 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 N   
+33786 C CA  . MET B-4 468 ? 2.55163 2.07699 2.82269 -0.18308 0.27723  -0.54228 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 CA  
+33787 C C   . MET B-4 468 ? 2.60372 2.12098 2.85671 -0.18942 0.27146  -0.54992 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 C   
+33788 O O   . MET B-4 468 ? 2.67608 2.17990 2.92334 -0.18702 0.27059  -0.56271 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 O   
+33789 C CB  . MET B-4 468 ? 2.58239 2.09457 2.86408 -0.17474 0.27883  -0.55163 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 CB  
+33790 C CG  . MET B-4 468 ? 2.48580 1.98312 2.77130 -0.17632 0.26939  -0.55049 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 CG  
+33791 S SD  . MET B-4 468 ? 2.68560 2.19485 2.98397 -0.17872 0.26641  -0.53284 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 SD  
+33792 C CE  . MET B-4 468 ? 2.06723 1.59031 2.38379 -0.16726 0.27744  -0.53138 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 CE  
+33793 N N   . ASP B-4 469 ? 2.61655 2.14296 2.86086 -0.19725 0.26695  -0.54236 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 N   
+33794 C CA  . ASP B-4 469 ? 2.67600 2.19729 2.90397 -0.20332 0.26089  -0.54922 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 CA  
+33795 C C   . ASP B-4 469 ? 2.61328 2.11798 2.84076 -0.20945 0.25017  -0.55274 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 C   
+33796 O O   . ASP B-4 469 ? 2.65111 2.14358 2.86862 -0.21124 0.24577  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 O   
+33797 C CB  . ASP B-4 469 ? 2.72027 2.25816 2.93930 -0.20857 0.25985  -0.54088 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 CB  
+33798 C CG  . ASP B-4 469 ? 2.92056 2.45701 3.12176 -0.21161 0.25658  -0.54956 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 CG  
+33799 O OD1 . ASP B-4 469 ? 2.95110 2.47391 3.14781 -0.21559 0.24889  -0.55822 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 OD1 
+33800 O OD2 . ASP B-4 469 ? 2.99173 2.54035 3.18295 -0.20959 0.26164  -0.54779 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 OD2 
+33801 N N   . ASN B-4 470 ? 2.71788 2.22156 2.95579 -0.21258 0.24601  -0.54355 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 N   
+33802 C CA  . ASN B-4 470 ? 2.72032 2.20863 2.95760 -0.21963 0.23647  -0.54463 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 CA  
+33803 C C   . ASN B-4 470 ? 2.71868 2.18892 2.96405 -0.21340 0.23647  -0.54888 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 C   
+33804 O O   . ASN B-4 470 ? 2.62915 2.10401 2.88661 -0.20628 0.24153  -0.54381 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 O   
+33805 C CB  . ASN B-4 470 ? 2.59657 2.09554 2.83880 -0.22778 0.23170  -0.53155 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 CB  
+33806 C CG  . ASN B-4 470 ? 2.55328 2.03664 2.79485 -0.23638 0.22274  -0.53205 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 CG  
+33807 O OD1 . ASN B-4 470 ? 2.64591 2.11115 2.88023 -0.23794 0.21880  -0.54259 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 OD1 
+33808 N ND2 . ASN B-4 470 ? 2.48188 1.97212 2.73098 -0.24214 0.21957  -0.52066 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 ND2 
+33809 N N   . LYS B-4 471 ? 2.69745 2.14686 2.93586 -0.21554 0.23041  -0.55868 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 N   
+33810 C CA  . LYS B-4 471 ? 2.63698 2.06658 2.88066 -0.20964 0.22897  -0.56294 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 CA  
+33811 C C   . LYS B-4 471 ? 2.67100 2.09751 2.92319 -0.21328 0.22530  -0.55103 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 C   
+33812 O O   . LYS B-4 471 ? 2.73635 2.15613 2.99741 -0.20542 0.22716  -0.54937 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 O   
+33813 C CB  . LYS B-4 471 ? 2.38194 1.78905 2.61439 -0.21124 0.22275  -0.57633 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 CB  
+33814 C CG  . LYS B-4 471 ? 2.22788 1.62666 2.45833 -0.20031 0.22673  -0.59029 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 CG  
+33815 C CD  . LYS B-4 471 ? 2.10841 1.52549 2.33558 -0.19722 0.23414  -0.59422 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 CD  
+33816 C CE  . LYS B-4 471 ? 2.01748 1.42700 2.24297 -0.18697 0.23826  -0.60907 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 CE  
+33817 N NZ  . LYS B-4 471 ? 1.96212 1.38882 2.18356 -0.18425 0.24640  -0.61277 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 NZ  
+33818 N N   . LYS B-4 472 ? 2.74624 2.17813 2.99592 -0.22479 0.22007  -0.54319 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 N   
+33819 C CA  . LYS B-4 472 ? 2.75476 2.18594 3.01240 -0.22909 0.21708  -0.53124 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 CA  
+33820 C C   . LYS B-4 472 ? 2.74514 2.19533 3.01579 -0.22243 0.22287  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 C   
+33821 O O   . LYS B-4 472 ? 2.63731 2.08378 2.91665 -0.21979 0.22221  -0.51324 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 O   
+33822 C CB  . LYS B-4 472 ? 2.66822 2.10502 2.92148 -0.24321 0.21101  -0.52600 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 CB  
+33823 C CG  . LYS B-4 472 ? 2.70787 2.12654 2.94966 -0.25072 0.20466  -0.53650 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 CG  
+33824 C CD  . LYS B-4 472 ? 2.65681 2.04687 2.89728 -0.24937 0.20126  -0.54026 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 CD  
+33825 C CE  . LYS B-4 472 ? 2.61211 1.98355 2.84176 -0.25764 0.19439  -0.55030 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 CE  
+33826 N NZ  . LYS B-4 472 ? 2.54718 1.88862 2.77401 -0.25657 0.19084  -0.55337 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 NZ  
+33827 N N   . TYR B-4 473 ? 2.75636 2.22655 3.02812 -0.21938 0.22855  -0.51961 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 N   
+33828 C CA  . TYR B-4 473 ? 2.56356 2.05109 2.84812 -0.21216 0.23446  -0.51079 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CA  
+33829 C C   . TYR B-4 473 ? 2.58492 2.06230 2.87849 -0.19971 0.23867  -0.51585 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 C   
+33830 O O   . TYR B-4 473 ? 2.58128 2.06134 2.88668 -0.19472 0.23911  -0.50847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 O   
+33831 C CB  . TYR B-4 473 ? 2.63688 2.14437 2.91863 -0.21120 0.24023  -0.51006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CB  
+33832 C CG  . TYR B-4 473 ? 2.53702 2.06515 2.83069 -0.20674 0.24509  -0.49887 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CG  
+33833 C CD1 . TYR B-4 473 ? 2.57873 2.10735 2.88619 -0.19617 0.25027  -0.49813 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CD1 
+33834 C CD2 . TYR B-4 473 ? 2.40038 1.94776 2.69136 -0.21243 0.24430  -0.49006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CD2 
+33835 C CE1 . TYR B-4 473 ? 2.48160 2.02884 2.80073 -0.19194 0.25435  -0.48847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CE1 
+33836 C CE2 . TYR B-4 473 ? 2.43601 2.00155 2.73737 -0.20804 0.24827  -0.48014 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CE2 
+33837 C CZ  . TYR B-4 473 ? 2.40247 1.96774 2.71826 -0.19800 0.25332  -0.47927 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CZ  
+33838 O OH  . TYR B-4 473 ? 2.28386 1.86695 2.61094 -0.19345 0.25692  -0.46985 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 OH  
+33839 N N   . SER B-4 474 ? 2.66544 2.13195 2.95374 -0.19397 0.24156  -0.52916 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-4 N   
+33840 C CA  . SER B-4 474 ? 2.66056 2.11835 2.95750 -0.18144 0.24554  -0.53618 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-4 CA  
+33841 C C   . SER B-4 474 ? 2.64350 2.08028 2.94139 -0.17933 0.23946  -0.53651 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-4 C   
+33842 O O   . SER B-4 474 ? 2.55458 1.98840 2.86306 -0.16884 0.24156  -0.53688 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-4 O   
+33843 C CB  . SER B-4 474 ? 2.58801 2.03930 2.87812 -0.17646 0.24952  -0.55142 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-4 CB  
+33844 O OG  . SER B-4 474 ? 2.37690 1.81017 2.65273 -0.18230 0.24288  -0.55974 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-4 OG  
+33845 N N   . ASP B-4 475 ? 2.77036 2.19199 3.05718 -0.18880 0.23205  -0.53662 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 N   
+33846 C CA  . ASP B-4 475 ? 2.76056 2.16017 3.04629 -0.18755 0.22659  -0.53586 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 CA  
+33847 C C   . ASP B-4 475 ? 2.75155 2.16028 3.04814 -0.18746 0.22619  -0.52120 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 C   
+33848 O O   . ASP B-4 475 ? 2.80485 2.20179 3.10625 -0.17917 0.22537  -0.52025 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 O   
+33849 C CB  . ASP B-4 475 ? 2.75081 2.13237 3.02257 -0.19900 0.21930  -0.53903 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 CB  
+33850 C CG  . ASP B-4 475 ? 2.74824 2.11633 3.00905 -0.19703 0.21831  -0.55495 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 CG  
+33851 O OD1 . ASP B-4 475 ? 2.97001 2.33670 3.23367 -0.18542 0.22263  -0.56442 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 OD1 
+33852 O OD2 . ASP B-4 475 ? 2.57228 1.93179 2.82230 -0.20694 0.21306  -0.55860 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 OD2 
+33853 N N   . TYR B-4 476 ? 2.70523 2.13519 3.00528 -0.19587 0.22644  -0.51005 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 N   
+33854 C CA  . TYR B-4 476 ? 2.69825 2.13950 3.00898 -0.19578 0.22584  -0.49616 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CA  
+33855 C C   . TYR B-4 476 ? 2.70633 2.15854 3.03161 -0.18165 0.23140  -0.49495 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 C   
+33856 O O   . TYR B-4 476 ? 2.63289 2.08592 2.96709 -0.17648 0.23040  -0.48724 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 O   
+33857 C CB  . TYR B-4 476 ? 2.72887 2.19198 3.03977 -0.20729 0.22459  -0.48612 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CB  
+33858 C CG  . TYR B-4 476 ? 2.66706 2.13828 2.98536 -0.21128 0.22160  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CG  
+33859 C CD1 . TYR B-4 476 ? 2.69303 2.14603 3.00707 -0.21681 0.21677  -0.46937 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CD1 
+33860 C CD2 . TYR B-4 476 ? 2.44598 1.94292 2.77506 -0.20968 0.22367  -0.46210 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CD2 
+33861 C CE1 . TYR B-4 476 ? 2.63439 2.09543 2.95496 -0.22062 0.21459  -0.45669 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CE1 
+33862 C CE2 . TYR B-4 476 ? 2.42499 1.93069 2.76091 -0.21306 0.22065  -0.44985 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CE2 
+33863 C CZ  . TYR B-4 476 ? 2.59006 2.07823 2.92179 -0.21859 0.21634  -0.44719 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CZ  
+33864 O OH  . TYR B-4 476 ? 2.45712 1.95462 2.79550 -0.22205 0.21389  -0.43497 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 OH  
+33865 N N   . ILE B-4 477 ? 2.75307 2.21397 3.08130 -0.17516 0.23745  -0.50276 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 N   
+33866 C CA  . ILE B-4 477 ? 2.72311 2.19307 3.06634 -0.16151 0.24315  -0.50395 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 CA  
+33867 C C   . ILE B-4 477 ? 2.71300 2.16148 3.05755 -0.15027 0.24187  -0.51301 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 C   
+33868 O O   . ILE B-4 477 ? 2.62374 2.07296 2.97923 -0.14114 0.24163  -0.50883 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 O   
+33869 C CB  . ILE B-4 477 ? 2.70628 2.19024 3.05189 -0.15857 0.25084  -0.51041 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 CB  
+33870 C CG1 . ILE B-4 477 ? 2.63155 2.13374 2.97190 -0.16942 0.25142  -0.50224 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 CG1 
+33871 C CG2 . ILE B-4 477 ? 2.70420 2.20038 3.06783 -0.14580 0.25715  -0.51062 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 CG2 
+33872 C CD1 . ILE B-4 477 ? 2.46546 1.97978 2.80544 -0.16705 0.25947  -0.50762 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 CD1 
+33873 N N   . GLU B-4 478 ? 2.75360 2.18253 3.08644 -0.15008 0.24049  -0.52595 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 N   
+33874 C CA  . GLU B-4 478 ? 2.69173 2.09929 3.02410 -0.13840 0.23892  -0.53635 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 CA  
+33875 C C   . GLU B-4 478 ? 2.70862 2.09889 3.03717 -0.13878 0.23245  -0.52908 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 C   
+33876 O O   . GLU B-4 478 ? 2.66141 2.04057 2.99449 -0.12623 0.23174  -0.53257 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 O   
+33877 C CB  . GLU B-4 478 ? 2.64745 2.03806 2.96669 -0.13894 0.23797  -0.55180 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 CB  
+33878 C CG  . GLU B-4 478 ? 2.71002 2.11553 3.03266 -0.13635 0.24530  -0.56080 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 CG  
+33879 C CD  . GLU B-4 478 ? 2.74825 2.13676 3.05944 -0.13391 0.24422  -0.57766 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 CD  
+33880 O OE1 . GLU B-4 478 ? 2.62827 1.99295 2.92790 -0.13529 0.23708  -0.58192 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 OE1 
+33881 O OE2 . GLU B-4 478 ? 2.76709 2.16583 3.08063 -0.13056 0.25061  -0.58668 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 OE2 
+33882 N N   . THR B-4 479 ? 2.78936 2.17702 3.10949 -0.15267 0.22791  -0.51940 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 N   
+33883 C CA  . THR B-4 479 ? 2.76398 2.13527 3.08011 -0.15427 0.22273  -0.51146 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 CA  
+33884 C C   . THR B-4 479 ? 2.68404 2.07067 3.01471 -0.14720 0.22426  -0.49979 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 C   
+33885 O O   . THR B-4 479 ? 2.71732 2.09031 3.04921 -0.13756 0.22245  -0.49871 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 O   
+33886 C CB  . THR B-4 479 ? 2.78526 2.15230 3.09063 -0.17194 0.21826  -0.50452 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 CB  
+33887 O OG1 . THR B-4 479 ? 2.79484 2.14625 3.08691 -0.17740 0.21605  -0.51632 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 OG1 
+33888 C CG2 . THR B-4 479 ? 2.59836 1.94830 2.89970 -0.17449 0.21401  -0.49562 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 CG2 
+33889 N N   . LEU B-4 480 ? 2.67073 2.08557 3.01196 -0.15113 0.22728  -0.49117 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 N   
+33890 C CA  . LEU B-4 480 ? 2.65526 2.08692 3.01116 -0.14443 0.22825  -0.48019 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 CA  
+33891 C C   . LEU B-4 480 ? 2.69212 2.12874 3.06160 -0.12674 0.23249  -0.48756 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 C   
+33892 O O   . LEU B-4 480 ? 2.62982 2.07162 3.01011 -0.11705 0.23201  -0.48171 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 O   
+33893 C CB  . LEU B-4 480 ? 2.52363 1.98347 2.88586 -0.15410 0.22941  -0.46911 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 CB  
+33894 C CG  . LEU B-4 480 ? 2.39151 1.85385 2.74811 -0.16815 0.22460  -0.45681 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 CG  
+33895 C CD1 . LEU B-4 480 ? 2.58277 2.02616 2.92260 -0.18103 0.22121  -0.46185 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 CD1 
+33896 C CD2 . LEU B-4 480 ? 2.27058 1.76303 2.63517 -0.17439 0.22557  -0.44697 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 CD2 
+33897 N N   . MET B-4 481 ? 2.70784 2.14380 3.07759 -0.12212 0.23671  -0.50078 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 N   
+33898 C CA  . MET B-4 481 ? 2.65279 2.09134 3.03568 -0.10528 0.24076  -0.51021 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 CA  
+33899 C C   . MET B-4 481 ? 2.63600 2.04983 3.01461 -0.09364 0.23680  -0.51676 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 C   
+33900 O O   . MET B-4 481 ? 2.48443 1.90136 2.87574 -0.07836 0.23821  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 O   
+33901 C CB  . MET B-4 481 ? 2.65196 2.09438 3.03503 -0.10399 0.24656  -0.52366 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 CB  
+33902 C CG  . MET B-4 481 ? 2.54034 2.00962 2.93203 -0.10956 0.25254  -0.51821 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 CG  
+33903 S SD  . MET B-4 481 ? 2.62600 2.09715 3.01295 -0.11094 0.25961  -0.53277 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 SD  
+33904 C CE  . MET B-4 481 ? 2.50977 1.97936 2.91289 -0.09199 0.26473  -0.54760 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 CE  
+33905 N N   . LYS B-4 482 ? 2.72406 2.11281 3.08473 -0.10016 0.23167  -0.51843 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 N   
+33906 C CA  . LYS B-4 482 ? 2.76771 2.13024 3.12128 -0.08959 0.22740  -0.52312 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 CA  
+33907 C C   . LYS B-4 482 ? 2.73040 2.09208 3.08577 -0.08882 0.22418  -0.50827 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 C   
+33908 O O   . LYS B-4 482 ? 2.74933 2.09941 3.10648 -0.07446 0.22245  -0.51028 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 O   
+33909 C CB  . LYS B-4 482 ? 2.73008 2.06428 3.06314 -0.09666 0.22320  -0.53100 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 CB  
+33910 C CG  . LYS B-4 482 ? 2.64544 1.94926 2.96850 -0.08485 0.21873  -0.53766 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 CG  
+33911 C CD  . LYS B-4 482 ? 2.58168 1.85794 2.88517 -0.09097 0.21462  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 CD  
+33912 C CE  . LYS B-4 482 ? 2.50004 1.74457 2.79220 -0.07800 0.20999  -0.55473 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 CE  
+33913 N NZ  . LYS B-4 482 ? 2.51880 1.73594 2.79216 -0.08274 0.20555  -0.56575 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 NZ  
+33914 N N   . GLU B-4 483 ? 2.72631 2.10050 3.08101 -0.10346 0.22328  -0.49383 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 N   
+33915 C CA  . GLU B-4 483 ? 2.68681 2.06356 3.04442 -0.10319 0.22080  -0.47930 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 CA  
+33916 C C   . GLU B-4 483 ? 2.61192 2.01006 2.98918 -0.08861 0.22318  -0.47626 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 C   
+33917 O O   . GLU B-4 483 ? 2.57007 1.96261 2.94988 -0.07840 0.22106  -0.47113 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 O   
+33918 C CB  . GLU B-4 483 ? 2.75046 2.13978 3.10500 -0.12216 0.21955  -0.46590 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 CB  
+33919 C CG  . GLU B-4 483 ? 2.87094 2.23999 3.20746 -0.13744 0.21666  -0.46802 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 CG  
+33920 C CD  . GLU B-4 483 ? 2.79375 2.17333 3.12818 -0.15467 0.21476  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 CD  
+33921 O OE1 . GLU B-4 483 ? 2.82130 2.20837 3.16147 -0.15358 0.21394  -0.44227 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 OE1 
+33922 O OE2 . GLU B-4 483 ? 2.67737 2.05863 3.00476 -0.16890 0.21397  -0.45627 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 OE2 
+33923 N N   . LEU B-4 484 ? 2.63954 2.06199 3.03070 -0.08717 0.22765  -0.47936 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 N   
+33924 C CA  . LEU B-4 484 ? 2.62138 2.06560 3.03306 -0.07391 0.23016  -0.47751 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 CA  
+33925 C C   . LEU B-4 484 ? 2.57631 2.01521 2.99632 -0.05654 0.23298  -0.49368 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 C   
+33926 O O   . LEU B-4 484 ? 2.30117 1.75703 2.73972 -0.04403 0.23515  -0.49446 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 O   
+33927 C CB  . LEU B-4 484 ? 2.52906 2.00346 2.95199 -0.08243 0.23366  -0.47061 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 CB  
+33928 C CG  . LEU B-4 484 ? 2.40024 1.88319 2.81514 -0.10067 0.23114  -0.45708 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 CG  
+33929 C CD1 . LEU B-4 484 ? 2.17142 1.68366 2.59728 -0.10593 0.23451  -0.45183 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 CD1 
+33930 C CD2 . LEU B-4 484 ? 2.31435 1.79509 2.72818 -0.10113 0.22640  -0.44420 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 CD2 
+33931 N N   . LYS B-4 485 ? 2.65072 2.06712 3.05813 -0.05532 0.23271  -0.50723 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 N   
+33932 C CA  . LYS B-4 485 ? 2.65607 2.06704 3.07037 -0.03953 0.23527  -0.52472 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 CA  
+33933 C C   . LYS B-4 485 ? 2.69731 2.13541 3.13083 -0.03726 0.24229  -0.52917 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 C   
+33934 O O   . LYS B-4 485 ? 2.67282 2.12243 3.12437 -0.02266 0.24474  -0.53456 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 O   
+33935 C CB  . LYS B-4 485 ? 2.57076 1.97089 2.98934 -0.02090 0.23191  -0.52737 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 CB  
+33936 C CG  . LYS B-4 485 ? 2.56561 1.95270 2.98597 -0.00447 0.23265  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 CG  
+33937 C CD  . LYS B-4 485 ? 2.50746 1.87005 2.90769 -0.01110 0.23101  -0.55818 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 CD  
+33938 C CE  . LYS B-4 485 ? 2.27519 1.62714 2.67786 0.00532  0.23164  -0.57937 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 CE  
+33939 N NZ  . LYS B-4 485 ? 2.00663 1.33609 2.39015 -0.00067 0.22965  -0.59064 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 NZ  
+33940 N N   . ILE B-4 486 ? 2.67182 2.11989 3.10121 -0.05186 0.24568  -0.52693 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 N   
+33941 C CA  . ILE B-4 486 ? 2.65921 2.13101 3.10345 -0.05218 0.25315  -0.52996 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 CA  
+33942 C C   . ILE B-4 486 ? 2.64988 2.11265 3.08761 -0.05250 0.25725  -0.54638 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 C   
+33943 O O   . ILE B-4 486 ? 2.67496 2.12657 3.09525 -0.06430 0.25577  -0.54735 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 O   
+33944 C CB  . ILE B-4 486 ? 2.62603 2.11730 3.06991 -0.06729 0.25431  -0.51488 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 CB  
+33945 C CG1 . ILE B-4 486 ? 2.60480 2.10463 3.05384 -0.06751 0.24943  -0.49890 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 CG1 
+33946 C CG2 . ILE B-4 486 ? 2.56862 2.08269 3.02709 -0.06658 0.26245  -0.51740 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 CG2 
+33947 C CD1 . ILE B-4 486 ? 2.58212 2.09375 3.05193 -0.05099 0.25020  -0.49932 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 CD1 
+33948 N N   . LYS B-4 487 ? 2.61040 2.07876 3.06279 -0.03934 0.26234  -0.55993 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 N   
+33949 C CA  . LYS B-4 487 ? 2.70822 2.16968 3.15593 -0.03854 0.26673  -0.57670 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 CA  
+33950 C C   . LYS B-4 487 ? 2.65639 2.13487 3.10445 -0.05059 0.27405  -0.57402 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 C   
+33951 O O   . LYS B-4 487 ? 2.50349 1.97367 2.93746 -0.05812 0.27525  -0.58084 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 O   
+33952 C CB  . LYS B-4 487 ? 2.70694 2.17022 3.17143 -0.02057 0.27012  -0.59293 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 CB  
+33953 C CG  . LYS B-4 487 ? 2.64426 2.09625 3.10256 -0.01716 0.27288  -0.61263 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 CG  
+33954 C CD  . LYS B-4 487 ? 2.46988 1.89289 2.91166 -0.01057 0.26445  -0.62123 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 CD  
+33955 C CE  . LYS B-4 487 ? 2.34076 1.75429 2.77906 -0.00417 0.26667  -0.64287 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 CE  
+33956 N NZ  . LYS B-4 487 ? 2.31771 1.70281 2.74149 0.00541  0.25809  -0.65272 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 NZ  
+33957 N N   . ASN B-4 488 ? 2.64675 2.14855 3.11001 -0.05201 0.27879  -0.56419 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 N   
+33958 C CA  . ASN B-4 488 ? 2.60687 2.12485 3.07038 -0.06210 0.28629  -0.56082 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 CA  
+33959 C C   . ASN B-4 488 ? 2.64129 2.17612 3.10799 -0.07018 0.28500  -0.54190 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 C   
+33960 O O   . ASN B-4 488 ? 2.52485 2.07053 3.00717 -0.06302 0.28371  -0.53515 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 O   
+33961 C CB  . ASN B-4 488 ? 2.44420 1.97505 2.92595 -0.05351 0.29640  -0.57267 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 CB  
+33962 C CG  . ASN B-4 488 ? 2.51288 2.02976 2.99037 -0.04727 0.29861  -0.59252 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 CG  
+33963 O OD1 . ASN B-4 488 ? 2.54614 2.06270 3.03828 -0.03362 0.30053  -0.60524 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 OD1 
+33964 N ND2 . ASN B-4 488 ? 2.51169 2.01759 2.96932 -0.05675 0.29791  -0.59603 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 ND2 
+33965 N N   . ILE B-4 489 ? 2.71897 2.25641 3.17082 -0.08439 0.28491  -0.53414 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 N   
+33966 C CA  . ILE B-4 489 ? 2.64316 2.19780 3.09623 -0.09283 0.28407  -0.51753 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 CA  
+33967 C C   . ILE B-4 489 ? 2.47375 2.03707 2.91836 -0.10222 0.29069  -0.51723 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 C   
+33968 O O   . ILE B-4 489 ? 2.31215 1.89006 2.75543 -0.10950 0.29114  -0.50509 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 O   
+33969 C CB  . ILE B-4 489 ? 2.59793 2.14492 3.03850 -0.10104 0.27428  -0.50614 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 CB  
+33970 C CG1 . ILE B-4 489 ? 2.39657 1.96364 2.84408 -0.10550 0.27241  -0.48971 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 CG1 
+33971 C CG2 . ILE B-4 489 ? 2.48842 2.02289 2.90693 -0.11347 0.27183  -0.50837 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 CG2 
+33972 C CD1 . ILE B-4 489 ? 2.37127 1.95200 2.84128 -0.09318 0.27404  -0.48707 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 CD1 
+33973 N N   . ILE B-4 490 ? 2.49309 2.04749 2.93136 -0.10133 0.29579  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 N   
+33974 C CA  . ILE B-4 490 ? 2.47781 2.03708 2.90436 -0.10986 0.30182  -0.53204 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 CA  
+33975 C C   . ILE B-4 490 ? 2.60879 2.16687 3.04157 -0.10291 0.31135  -0.54765 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 C   
+33976 O O   . ILE B-4 490 ? 2.63739 2.18421 3.07547 -0.09404 0.31049  -0.56045 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 O   
+33977 C CB  . ILE B-4 490 ? 2.32390 1.87002 2.72720 -0.12081 0.29499  -0.53132 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 CB  
+33978 C CG1 . ILE B-4 490 ? 2.39704 1.95009 2.78745 -0.12907 0.30055  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 CG1 
+33979 C CG2 . ILE B-4 490 ? 2.21343 1.73771 2.60980 -0.11667 0.29092  -0.54508 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 CG2 
+33980 C CD1 . ILE B-4 490 ? 2.39872 1.97099 2.79189 -0.13372 0.30329  -0.51685 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 CD1 
+33981 N N   . LYS B-4 491 ? 2.58271 2.15258 3.01460 -0.10668 0.32067  -0.54673 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 N   
+33982 C CA  . LYS B-4 491 ? 2.56239 2.13324 2.99952 -0.10184 0.33131  -0.56073 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 CA  
+33983 C C   . LYS B-4 491 ? 2.52934 2.09381 2.94438 -0.11022 0.33308  -0.56496 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 C   
+33984 O O   . LYS B-4 491 ? 2.54539 2.11746 2.94906 -0.11864 0.33491  -0.55503 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 O   
+33985 C CB  . LYS B-4 491 ? 2.55700 2.14610 3.01136 -0.09901 0.34206  -0.55654 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 CB  
+33986 C CG  . LYS B-4 491 ? 2.49833 2.09036 2.96078 -0.09445 0.35471  -0.57062 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 CG  
+33987 C CD  . LYS B-4 491 ? 2.30132 1.89292 2.78644 -0.08172 0.35639  -0.58349 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 CD  
+33988 C CE  . LYS B-4 491 ? 2.20734 1.80453 2.70257 -0.07807 0.37003  -0.59746 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 CE  
+33989 N NZ  . LYS B-4 491 ? 2.27339 1.88548 2.77302 -0.08329 0.38130  -0.58822 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 NZ  
+33990 N N   . SER B-4 492 ? 2.54357 2.09405 2.95191 -0.10724 0.33184  -0.57996 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-4 N   
+33991 C CA  . SER B-4 492 ? 2.68335 2.22657 3.07076 -0.11402 0.33203  -0.58562 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-4 CA  
+33992 C C   . SER B-4 492 ? 2.63161 2.18070 3.02199 -0.11085 0.34471  -0.59733 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-4 C   
+33993 O O   . SER B-4 492 ? 2.60785 2.15756 3.01402 -0.10178 0.34994  -0.60910 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-4 O   
+33994 C CB  . SER B-4 492 ? 2.63276 2.15574 3.00879 -0.11345 0.32155  -0.59471 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-4 CB  
+33995 O OG  . SER B-4 492 ? 2.52893 2.04549 2.88523 -0.11979 0.32086  -0.60039 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-4 OG  
+33996 N N   . ILE B-4 493 ? 2.54414 2.09797 2.91929 -0.11807 0.34978  -0.59434 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 N   
+33997 C CA  . ILE B-4 493 ? 2.57145 2.13030 2.94596 -0.11628 0.36229  -0.60471 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 CA  
+33998 C C   . ILE B-4 493 ? 2.64564 2.19183 3.00303 -0.11723 0.35855  -0.61811 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 C   
+33999 O O   . ILE B-4 493 ? 2.57931 2.11492 2.92148 -0.12212 0.34735  -0.61572 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 O   
+34000 C CB  . ILE B-4 493 ? 2.59299 2.16512 2.96095 -0.12227 0.37168  -0.59310 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 CB  
+34001 C CG1 . ILE B-4 493 ? 2.56234 2.14727 2.94957 -0.12004 0.37660  -0.58197 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 CG1 
+34002 C CG2 . ILE B-4 493 ? 2.71174 2.28697 3.07431 -0.12156 0.38446  -0.60357 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 CG2 
+34003 C CD1 . ILE B-4 493 ? 2.55649 2.15329 2.93838 -0.12457 0.38720  -0.57158 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 CD1 
+34004 O OXT . ILE B-4 493 ? 2.85396 2.40051 3.21278 -0.11320 0.36648  -0.63200 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 OXT 
+#